data_XXXX
# 
loop_
_audit_author.name 
_audit_author.pdbx_ordinal 
"Bythell-Douglas, R." 1 
"Bond, C.S."          2 
# 
_struct.entry_id                  XXXX 
_struct.title                     "Ni- and Zn-bound GloA2 at high resolution" 
_struct.pdbx_model_details        ? 
_struct.pdbx_CASP_flag            ? 
_struct.pdbx_model_type_details   ? 
# 
_struct_keywords.entry_id        XXXX 
_struct_keywords.pdbx_keywords   LYASE 
_struct_keywords.text            "isomerase, hydrolase, metal binding, LYASE" 
# 
_exptl.entry_id          XXXX 
_exptl.method            "X-RAY DIFFRACTION" 
_exptl.crystals_number   1 
# 
_citation.id                        primary 
_citation.title                     "The crystal structure of a homodimeric Pseudomonas glyoxalase I enzyme reveals asymmetric metallation commensurate with half-of-sites activity." 
_citation.journal_abbrev            Chemistry 
_citation.journal_volume            21 
_citation.page_first                541 
_citation.page_last                 544 
_citation.year                      2015 
_citation.journal_id_ASTM           ? 
_citation.country                   GE 
_citation.journal_id_ISSN           0947-6539 
_citation.journal_id_CSD            ? 
_citation.book_publisher            ? 
_citation.pdbx_database_id_PubMed   25411134 
_citation.pdbx_database_id_DOI      10.1002/chem.201405402 
# 
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_citation_author.citation_id 
_citation_author.name 
_citation_author.ordinal 
_citation_author.identifier_ORCID 
primary "Bythell-Douglas, R." 1 ? 
primary "Suttisansanee, U."   2 ? 
primary "Flematti, G.R."      3 ? 
primary "Challenor, M."       4 ? 
primary "Lee, M."             5 ? 
primary "Panjikar, S."        6 ? 
primary "Honek, J.F."         7 ? 
primary "Bond, C.S."          8 ? 
# 
_entity_poly.entity_id                      1 
_entity_poly.type                           "polypeptide(L)" 
_entity_poly.nstd_linkage                   no 
_entity_poly.nstd_monomer                   no 
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code       
;MRILHSMLRVADLEAALEFYTRALDMRLLRRRDYPEGRFTLAFVGYQDERAAAALELTHNWDRDGYTQGDGYGHLAIEVE
DAAVTCARARALGYRVTREAGLMQHGRSVIAFLEDPDGYKVELIQKGTQFD
;
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can   
;MRILHSMLRVADLEAALEFYTRALDMRLLRRRDYPEGRFTLAFVGYQDERAAAALELTHNWDRDGYTQGDGYGHLAIEVE
DAAVTCARARALGYRVTREAGLMQHGRSVIAFLEDPDGYKVELIQKGTQFD
;
_entity_poly.pdbx_strand_id                 A,B 
_entity_poly.pdbx_target_identifier         ? 
# 
loop_
_entity_poly_seq.entity_id 
_entity_poly_seq.num 
_entity_poly_seq.mon_id 
_entity_poly_seq.hetero 
1 1   MET n 
1 2   ARG n 
1 3   ILE n 
1 4   LEU n 
1 5   HIS n 
1 6   SER n 
1 7   MET n 
1 8   LEU n 
1 9   ARG n 
1 10  VAL n 
1 11  ALA n 
1 12  ASP n 
1 13  LEU n 
1 14  GLU n 
1 15  ALA n 
1 16  ALA n 
1 17  LEU n 
1 18  GLU n 
1 19  PHE n 
1 20  TYR n 
1 21  THR n 
1 22  ARG n 
1 23  ALA n 
1 24  LEU n 
1 25  ASP n 
1 26  MET n 
1 27  ARG n 
1 28  LEU n 
1 29  LEU n 
1 30  ARG n 
1 31  ARG n 
1 32  ARG n 
1 33  ASP n 
1 34  TYR n 
1 35  PRO n 
1 36  GLU n 
1 37  GLY n 
1 38  ARG n 
1 39  PHE n 
1 40  THR n 
1 41  LEU n 
1 42  ALA n 
1 43  PHE n 
1 44  VAL n 
1 45  GLY n 
1 46  TYR n 
1 47  GLN n 
1 48  ASP n 
1 49  GLU n 
1 50  ARG n 
1 51  ALA n 
1 52  ALA n 
1 53  ALA n 
1 54  ALA n 
1 55  LEU n 
1 56  GLU n 
1 57  LEU n 
1 58  THR n 
1 59  HIS n 
1 60  ASN n 
1 61  TRP n 
1 62  ASP n 
1 63  ARG n 
1 64  ASP n 
1 65  GLY n 
1 66  TYR n 
1 67  THR n 
1 68  GLN n 
1 69  GLY n 
1 70  ASP n 
1 71  GLY n 
1 72  TYR n 
1 73  GLY n 
1 74  HIS n 
1 75  LEU n 
1 76  ALA n 
1 77  ILE n 
1 78  GLU n 
1 79  VAL n 
1 80  GLU n 
1 81  ASP n 
1 82  ALA n 
1 83  ALA n 
1 84  VAL n 
1 85  THR n 
1 86  CYS n 
1 87  ALA n 
1 88  ARG n 
1 89  ALA n 
1 90  ARG n 
1 91  ALA n 
1 92  LEU n 
1 93  GLY n 
1 94  TYR n 
1 95  ARG n 
1 96  VAL n 
1 97  THR n 
1 98  ARG n 
1 99  GLU n 
1 100 ALA n 
1 101 GLY n 
1 102 LEU n 
1 103 MET n 
1 104 GLN n 
1 105 HIS n 
1 106 GLY n 
1 107 ARG n 
1 108 SER n 
1 109 VAL n 
1 110 ILE n 
1 111 ALA n 
1 112 PHE n 
1 113 LEU n 
1 114 GLU n 
1 115 ASP n 
1 116 PRO n 
1 117 ASP n 
1 118 GLY n 
1 119 TYR n 
1 120 LYS n 
1 121 VAL n 
1 122 GLU n 
1 123 LEU n 
1 124 ILE n 
1 125 GLN n 
1 126 LYS n 
1 127 GLY n 
1 128 THR n 
1 129 GLN n 
1 130 PHE n 
1 131 ASP n 
# 
loop_
_entity.id 
_entity.type 
_entity.src_method 
_entity.pdbx_description 
_entity.formula_weight 
_entity.pdbx_number_of_molecules 
_entity.pdbx_ec 
_entity.pdbx_mutation 
_entity.pdbx_fragment 
_entity.details 
1 polymer     man "Lactoylglutathione lyase" 14946.860 2   4.4.1.5 ? ? ? 
2 non-polymer syn GLYCEROL                   92.094    3   ?       ? ? ? 
3 non-polymer syn "NICKEL (II) ION"          58.693    1   ?       ? ? ? 
4 non-polymer syn "ZINC ION"                 65.409    2   ?       ? ? ? 
5 water       nat water                      18.015    266 ?       ? ? ? 
# 
loop_
_pdbx_poly_seq_scheme.asym_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.entity_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.seq_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_ins_code 
_pdbx_poly_seq_scheme.hetero 
A 1 1   MET 1   1   1   MET MET A ? n 
A 1 2   ARG 2   2   2   ARG ARG A ? n 
A 1 3   ILE 3   3   3   ILE ILE A ? n 
A 1 4   LEU 4   4   4   LEU LEU A ? n 
A 1 5   HIS 5   5   5   HIS HIS A ? n 
A 1 6   SER 6   6   6   SER SER A ? n 
A 1 7   MET 7   7   7   MET MET A ? n 
A 1 8   LEU 8   8   8   LEU LEU A ? n 
A 1 9   ARG 9   9   9   ARG ARG A ? n 
A 1 10  VAL 10  10  10  VAL VAL A ? n 
A 1 11  ALA 11  11  11  ALA ALA A ? n 
A 1 12  ASP 12  12  12  ASP ASP A ? n 
A 1 13  LEU 13  13  13  LEU LEU A ? n 
A 1 14  GLU 14  14  14  GLU GLU A ? n 
A 1 15  ALA 15  15  15  ALA ALA A ? n 
A 1 16  ALA 16  16  16  ALA ALA A ? n 
A 1 17  LEU 17  17  17  LEU LEU A ? n 
A 1 18  GLU 18  18  18  GLU GLU A ? n 
A 1 19  PHE 19  19  19  PHE PHE A ? n 
A 1 20  TYR 20  20  20  TYR TYR A ? n 
A 1 21  THR 21  21  21  THR THR A ? n 
A 1 22  ARG 22  22  22  ARG ARG A ? n 
A 1 23  ALA 23  23  23  ALA ALA A ? n 
A 1 24  LEU 24  24  24  LEU LEU A ? n 
A 1 25  ASP 25  25  25  ASP ASP A ? n 
A 1 26  MET 26  26  26  MET MET A ? n 
A 1 27  ARG 27  27  27  ARG ARG A ? n 
A 1 28  LEU 28  28  28  LEU LEU A ? n 
A 1 29  LEU 29  29  29  LEU LEU A ? n 
A 1 30  ARG 30  30  30  ARG ARG A ? n 
A 1 31  ARG 31  31  31  ARG ARG A ? n 
A 1 32  ARG 32  32  32  ARG ARG A ? n 
A 1 33  ASP 33  33  33  ASP ASP A ? n 
A 1 34  TYR 34  34  34  TYR TYR A ? n 
A 1 35  PRO 35  35  35  PRO PRO A ? n 
A 1 36  GLU 36  36  36  GLU GLU A ? n 
A 1 37  GLY 37  37  37  GLY GLY A ? n 
A 1 38  ARG 38  38  38  ARG ARG A ? n 
A 1 39  PHE 39  39  39  PHE PHE A ? n 
A 1 40  THR 40  40  40  THR THR A ? n 
A 1 41  LEU 41  41  41  LEU LEU A ? n 
A 1 42  ALA 42  42  42  ALA ALA A ? n 
A 1 43  PHE 43  43  43  PHE PHE A ? n 
A 1 44  VAL 44  44  44  VAL VAL A ? n 
A 1 45  GLY 45  45  45  GLY GLY A ? n 
A 1 46  TYR 46  46  46  TYR TYR A ? n 
A 1 47  GLN 47  47  47  GLN GLN A ? n 
A 1 48  ASP 48  48  48  ASP ASP A ? n 
A 1 49  GLU 49  49  49  GLU GLU A ? n 
A 1 50  ARG 50  50  50  ARG ARG A ? n 
A 1 51  ALA 51  51  51  ALA ALA A ? n 
A 1 52  ALA 52  52  52  ALA ALA A ? n 
A 1 53  ALA 53  53  53  ALA ALA A ? n 
A 1 54  ALA 54  54  54  ALA ALA A ? n 
A 1 55  LEU 55  55  55  LEU LEU A ? n 
A 1 56  GLU 56  56  56  GLU GLU A ? n 
A 1 57  LEU 57  57  57  LEU LEU A ? n 
A 1 58  THR 58  58  58  THR THR A ? n 
A 1 59  HIS 59  59  59  HIS HIS A ? n 
A 1 60  ASN 60  60  60  ASN ASN A ? n 
A 1 61  TRP 61  61  61  TRP TRP A ? n 
A 1 62  ASP 62  62  62  ASP ASP A ? n 
A 1 63  ARG 63  63  63  ARG ARG A ? n 
A 1 64  ASP 64  64  64  ASP ASP A ? n 
A 1 65  GLY 65  65  65  GLY GLY A ? n 
A 1 66  TYR 66  66  66  TYR TYR A ? n 
A 1 67  THR 67  67  67  THR THR A ? n 
A 1 68  GLN 68  68  68  GLN GLN A ? n 
A 1 69  GLY 69  69  69  GLY GLY A ? n 
A 1 70  ASP 70  70  70  ASP ASP A ? n 
A 1 71  GLY 71  71  71  GLY GLY A ? n 
A 1 72  TYR 72  72  72  TYR TYR A ? n 
A 1 73  GLY 73  73  73  GLY GLY A ? n 
A 1 74  HIS 74  74  74  HIS HIS A ? n 
A 1 75  LEU 75  75  75  LEU LEU A ? n 
A 1 76  ALA 76  76  76  ALA ALA A ? n 
A 1 77  ILE 77  77  77  ILE ILE A ? n 
A 1 78  GLU 78  78  78  GLU GLU A ? n 
A 1 79  VAL 79  79  79  VAL VAL A ? n 
A 1 80  GLU 80  80  80  GLU GLU A ? n 
A 1 81  ASP 81  81  81  ASP ASP A ? n 
A 1 82  ALA 82  82  82  ALA ALA A ? n 
A 1 83  ALA 83  83  83  ALA ALA A ? n 
A 1 84  VAL 84  84  84  VAL VAL A ? n 
A 1 85  THR 85  85  85  THR THR A ? n 
A 1 86  CYS 86  86  86  CYS CYS A ? n 
A 1 87  ALA 87  87  87  ALA ALA A ? n 
A 1 88  ARG 88  88  88  ARG ARG A ? n 
A 1 89  ALA 89  89  89  ALA ALA A ? n 
A 1 90  ARG 90  90  90  ARG ARG A ? n 
A 1 91  ALA 91  91  91  ALA ALA A ? n 
A 1 92  LEU 92  92  92  LEU LEU A ? n 
A 1 93  GLY 93  93  93  GLY GLY A ? n 
A 1 94  TYR 94  94  94  TYR TYR A ? n 
A 1 95  ARG 95  95  95  ARG ARG A ? n 
A 1 96  VAL 96  96  96  VAL VAL A ? n 
A 1 97  THR 97  97  97  THR THR A ? n 
A 1 98  ARG 98  98  98  ARG ARG A ? n 
A 1 99  GLU 99  99  99  GLU GLU A ? n 
A 1 100 ALA 100 100 100 ALA ALA A ? n 
A 1 101 GLY 101 101 101 GLY GLY A ? n 
A 1 102 LEU 102 102 102 LEU LEU A ? n 
A 1 103 MET 103 103 103 MET MET A ? n 
A 1 104 GLN 104 104 104 GLN GLN A ? n 
A 1 105 HIS 105 105 105 HIS HIS A ? n 
A 1 106 GLY 106 106 106 GLY GLY A ? n 
A 1 107 ARG 107 107 107 ARG ARG A ? n 
A 1 108 SER 108 108 108 SER SER A ? n 
A 1 109 VAL 109 109 109 VAL VAL A ? n 
A 1 110 ILE 110 110 110 ILE ILE A ? n 
A 1 111 ALA 111 111 111 ALA ALA A ? n 
A 1 112 PHE 112 112 112 PHE PHE A ? n 
A 1 113 LEU 113 113 113 LEU LEU A ? n 
A 1 114 GLU 114 114 114 GLU GLU A ? n 
A 1 115 ASP 115 115 115 ASP ASP A ? n 
A 1 116 PRO 116 116 116 PRO PRO A ? n 
A 1 117 ASP 117 117 117 ASP ASP A ? n 
A 1 118 GLY 118 118 118 GLY GLY A ? n 
A 1 119 TYR 119 119 119 TYR TYR A ? n 
A 1 120 LYS 120 120 120 LYS LYS A ? n 
A 1 121 VAL 121 121 121 VAL VAL A ? n 
A 1 122 GLU 122 122 122 GLU GLU A ? n 
A 1 123 LEU 123 123 123 LEU LEU A ? n 
A 1 124 ILE 124 124 124 ILE ILE A ? n 
A 1 125 GLN 125 125 125 GLN GLN A ? n 
A 1 126 LYS 126 126 126 LYS LYS A ? n 
A 1 127 GLY 127 127 127 GLY GLY A ? n 
A 1 128 THR 128 128 128 THR THR A ? n 
A 1 129 GLN 129 129 129 GLN GLN A ? n 
A 1 130 PHE 130 130 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 131 ASP 131 131 ?   ?   ?   A ? n 
B 1 1   MET 1   1   1   MET MET B ? n 
B 1 2   ARG 2   2   2   ARG ARG B ? n 
B 1 3   ILE 3   3   3   ILE ILE B ? n 
B 1 4   LEU 4   4   4   LEU LEU B ? n 
B 1 5   HIS 5   5   5   HIS HIS B ? n 
B 1 6   SER 6   6   6   SER SER B ? n 
B 1 7   MET 7   7   7   MET MET B ? n 
B 1 8   LEU 8   8   8   LEU LEU B ? n 
B 1 9   ARG 9   9   9   ARG ARG B ? n 
B 1 10  VAL 10  10  10  VAL VAL B ? n 
B 1 11  ALA 11  11  11  ALA ALA B ? n 
B 1 12  ASP 12  12  12  ASP ASP B ? n 
B 1 13  LEU 13  13  13  LEU LEU B ? n 
B 1 14  GLU 14  14  14  GLU GLU B ? n 
B 1 15  ALA 15  15  15  ALA ALA B ? n 
B 1 16  ALA 16  16  16  ALA ALA B ? n 
B 1 17  LEU 17  17  17  LEU LEU B ? n 
B 1 18  GLU 18  18  18  GLU GLU B ? n 
B 1 19  PHE 19  19  19  PHE PHE B ? n 
B 1 20  TYR 20  20  20  TYR TYR B ? n 
B 1 21  THR 21  21  21  THR THR B ? n 
B 1 22  ARG 22  22  22  ARG ARG B ? n 
B 1 23  ALA 23  23  23  ALA ALA B ? n 
B 1 24  LEU 24  24  24  LEU LEU B ? n 
B 1 25  ASP 25  25  25  ASP ASP B ? n 
B 1 26  MET 26  26  26  MET MET B ? n 
B 1 27  ARG 27  27  27  ARG ARG B ? n 
B 1 28  LEU 28  28  28  LEU LEU B ? n 
B 1 29  LEU 29  29  29  LEU LEU B ? n 
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# 
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H 2 GOL 1   203 501  GOL GOL B ? 
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I 5 HOH 3   303 4    HOH HOH A ? 
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I 5 HOH 6   306 8    HOH HOH A ? 
I 5 HOH 7   307 10   HOH HOH A ? 
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I 5 HOH 17  317 32   HOH HOH A ? 
I 5 HOH 18  318 35   HOH HOH A ? 
I 5 HOH 19  319 36   HOH HOH A ? 
I 5 HOH 20  320 38   HOH HOH A ? 
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I 5 HOH 28  328 54   HOH HOH A ? 
I 5 HOH 29  329 56   HOH HOH A ? 
I 5 HOH 30  330 59   HOH HOH A ? 
I 5 HOH 31  331 60   HOH HOH A ? 
I 5 HOH 32  332 64   HOH HOH A ? 
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I 5 HOH 34  334 68   HOH HOH A ? 
I 5 HOH 35  335 71   HOH HOH A ? 
I 5 HOH 36  336 73   HOH HOH A ? 
I 5 HOH 37  337 74   HOH HOH A ? 
I 5 HOH 38  338 76   HOH HOH A ? 
I 5 HOH 39  339 81   HOH HOH A ? 
I 5 HOH 40  340 83   HOH HOH A ? 
I 5 HOH 41  341 88   HOH HOH A ? 
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I 5 HOH 43  343 92   HOH HOH A ? 
I 5 HOH 44  344 93   HOH HOH A ? 
I 5 HOH 45  345 97   HOH HOH A ? 
I 5 HOH 46  346 101  HOH HOH A ? 
I 5 HOH 47  347 104  HOH HOH A ? 
I 5 HOH 48  348 106  HOH HOH A ? 
I 5 HOH 49  349 107  HOH HOH A ? 
I 5 HOH 50  350 108  HOH HOH A ? 
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I 5 HOH 60  360 129  HOH HOH A ? 
I 5 HOH 61  361 131  HOH HOH A ? 
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I 5 HOH 64  364 138  HOH HOH A ? 
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I 5 HOH 67  367 146  HOH HOH A ? 
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I 5 HOH 74  374 168  HOH HOH A ? 
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I 5 HOH 81  381 187  HOH HOH A ? 
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I 5 HOH 91  391 217  HOH HOH A ? 
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I 5 HOH 100 400 234  HOH HOH A ? 
I 5 HOH 101 401 235  HOH HOH A ? 
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I 5 HOH 105 405 240  HOH HOH A ? 
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I 5 HOH 115 415 266  HOH HOH A ? 
I 5 HOH 116 416 9    HOH HOH A ? 
J 5 HOH 1   301 2    HOH HOH B ? 
J 5 HOH 2   302 7    HOH HOH B ? 
J 5 HOH 3   303 11   HOH HOH B ? 
J 5 HOH 4   304 12   HOH HOH B ? 
J 5 HOH 5   305 15   HOH HOH B ? 
J 5 HOH 6   306 17   HOH HOH B ? 
J 5 HOH 7   307 19   HOH HOH B ? 
J 5 HOH 8   308 20   HOH HOH B ? 
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J 5 HOH 12  312 24   HOH HOH B ? 
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J 5 HOH 15  315 33   HOH HOH B ? 
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J 5 HOH 17  317 37   HOH HOH B ? 
J 5 HOH 18  318 40   HOH HOH B ? 
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J 5 HOH 21  321 48   HOH HOH B ? 
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J 5 HOH 45  345 86   HOH HOH B ? 
J 5 HOH 46  346 87   HOH HOH B ? 
J 5 HOH 47  347 89   HOH HOH B ? 
J 5 HOH 48  348 90   HOH HOH B ? 
J 5 HOH 49  349 94   HOH HOH B ? 
J 5 HOH 50  350 95   HOH HOH B ? 
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J 5 HOH 54  354 100  HOH HOH B ? 
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J 5 HOH 58  358 109  HOH HOH B ? 
J 5 HOH 59  359 110  HOH HOH B ? 
J 5 HOH 60  360 111  HOH HOH B ? 
J 5 HOH 61  361 113  HOH HOH B ? 
J 5 HOH 62  362 114  HOH HOH B ? 
J 5 HOH 63  363 117  HOH HOH B ? 
J 5 HOH 64  364 119  HOH HOH B ? 
J 5 HOH 65  365 121  HOH HOH B ? 
J 5 HOH 66  366 123  HOH HOH B ? 
J 5 HOH 67  367 125  HOH HOH B ? 
J 5 HOH 68  368 126  HOH HOH B ? 
J 5 HOH 69  369 130  HOH HOH B ? 
J 5 HOH 70  370 132  HOH HOH B ? 
J 5 HOH 71  371 133  HOH HOH B ? 
J 5 HOH 72  372 136  HOH HOH B ? 
J 5 HOH 73  373 137  HOH HOH B ? 
J 5 HOH 74  374 139  HOH HOH B ? 
J 5 HOH 75  375 141  HOH HOH B ? 
J 5 HOH 76  376 142  HOH HOH B ? 
J 5 HOH 77  377 144  HOH HOH B ? 
J 5 HOH 78  378 145  HOH HOH B ? 
J 5 HOH 79  379 147  HOH HOH B ? 
J 5 HOH 80  380 148  HOH HOH B ? 
J 5 HOH 81  381 149  HOH HOH B ? 
J 5 HOH 82  382 150  HOH HOH B ? 
J 5 HOH 83  383 152  HOH HOH B ? 
J 5 HOH 84  384 153  HOH HOH B ? 
J 5 HOH 85  385 155  HOH HOH B ? 
J 5 HOH 86  386 156  HOH HOH B ? 
J 5 HOH 87  387 158  HOH HOH B ? 
J 5 HOH 88  388 159  HOH HOH B ? 
J 5 HOH 89  389 160  HOH HOH B ? 
J 5 HOH 90  390 164  HOH HOH B ? 
J 5 HOH 91  391 165  HOH HOH B ? 
J 5 HOH 92  392 166  HOH HOH B ? 
J 5 HOH 93  393 167  HOH HOH B ? 
J 5 HOH 94  394 169  HOH HOH B ? 
J 5 HOH 95  395 170  HOH HOH B ? 
J 5 HOH 96  396 172  HOH HOH B ? 
J 5 HOH 97  397 173  HOH HOH B ? 
J 5 HOH 98  398 174  HOH HOH B ? 
J 5 HOH 99  399 176  HOH HOH B ? 
J 5 HOH 100 400 177  HOH HOH B ? 
J 5 HOH 101 401 179  HOH HOH B ? 
J 5 HOH 102 402 180  HOH HOH B ? 
J 5 HOH 103 403 184  HOH HOH B ? 
J 5 HOH 104 404 185  HOH HOH B ? 
J 5 HOH 105 405 186  HOH HOH B ? 
J 5 HOH 106 406 188  HOH HOH B ? 
J 5 HOH 107 407 189  HOH HOH B ? 
J 5 HOH 108 408 190  HOH HOH B ? 
J 5 HOH 109 409 193  HOH HOH B ? 
J 5 HOH 110 410 195  HOH HOH B ? 
J 5 HOH 111 411 196  HOH HOH B ? 
J 5 HOH 112 412 197  HOH HOH B ? 
J 5 HOH 113 413 198  HOH HOH B ? 
J 5 HOH 114 414 199  HOH HOH B ? 
J 5 HOH 115 415 202  HOH HOH B ? 
J 5 HOH 116 416 203  HOH HOH B ? 
J 5 HOH 117 417 204  HOH HOH B ? 
J 5 HOH 118 418 207  HOH HOH B ? 
J 5 HOH 119 419 208  HOH HOH B ? 
J 5 HOH 120 420 209  HOH HOH B ? 
J 5 HOH 121 421 211  HOH HOH B ? 
J 5 HOH 122 422 212  HOH HOH B ? 
J 5 HOH 123 423 213  HOH HOH B ? 
J 5 HOH 124 424 214  HOH HOH B ? 
J 5 HOH 125 425 215  HOH HOH B ? 
J 5 HOH 126 426 221  HOH HOH B ? 
J 5 HOH 127 427 223  HOH HOH B ? 
J 5 HOH 128 428 224  HOH HOH B ? 
J 5 HOH 129 429 225  HOH HOH B ? 
J 5 HOH 130 430 226  HOH HOH B ? 
J 5 HOH 131 431 227  HOH HOH B ? 
J 5 HOH 132 432 228  HOH HOH B ? 
J 5 HOH 133 433 229  HOH HOH B ? 
J 5 HOH 134 434 236  HOH HOH B ? 
J 5 HOH 135 435 241  HOH HOH B ? 
J 5 HOH 136 436 243  HOH HOH B ? 
J 5 HOH 137 437 246  HOH HOH B ? 
J 5 HOH 138 438 247  HOH HOH B ? 
J 5 HOH 139 439 248  HOH HOH B ? 
J 5 HOH 140 440 250  HOH HOH B ? 
J 5 HOH 141 441 251  HOH HOH B ? 
J 5 HOH 142 442 252  HOH HOH B ? 
J 5 HOH 143 443 253  HOH HOH B ? 
J 5 HOH 144 444 257  HOH HOH B ? 
J 5 HOH 145 445 258  HOH HOH B ? 
J 5 HOH 146 446 259  HOH HOH B ? 
J 5 HOH 147 447 260  HOH HOH B ? 
J 5 HOH 148 448 261  HOH HOH B ? 
J 5 HOH 149 449 262  HOH HOH B ? 
J 5 HOH 150 450 264  HOH HOH B ? 
# 
loop_
_chem_comp.id 
_chem_comp.type 
_chem_comp.mon_nstd_flag 
_chem_comp.name 
_chem_comp.pdbx_synonyms 
_chem_comp.formula 
_chem_comp.formula_weight 
ALA "L-peptide linking" y ALANINE           ?                               "C3 H7 N O2"     89.093  
ARG "L-peptide linking" y ARGININE          ?                               "C6 H15 N4 O2 1" 175.209 
ASN "L-peptide linking" y ASPARAGINE        ?                               "C4 H8 N2 O3"    132.118 
ASP "L-peptide linking" y "ASPARTIC ACID"   ?                               "C4 H7 N O4"     133.103 
CYS "L-peptide linking" y CYSTEINE          ?                               "C3 H7 N O2 S"   121.158 
GLN "L-peptide linking" y GLUTAMINE         ?                               "C5 H10 N2 O3"   146.144 
GLU "L-peptide linking" y "GLUTAMIC ACID"   ?                               "C5 H9 N O4"     147.129 
GLY "peptide linking"   y GLYCINE           ?                               "C2 H5 N O2"     75.067  
GOL non-polymer         . GLYCEROL          "GLYCERIN; PROPANE-1,2,3-TRIOL" "C3 H8 O3"       92.094  
HIS "L-peptide linking" y HISTIDINE         ?                               "C6 H10 N3 O2 1" 156.162 
HOH non-polymer         . WATER             ?                               "H2 O"           18.015  
ILE "L-peptide linking" y ISOLEUCINE        ?                               "C6 H13 N O2"    131.173 
LEU "L-peptide linking" y LEUCINE           ?                               "C6 H13 N O2"    131.173 
LYS "L-peptide linking" y LYSINE            ?                               "C6 H15 N2 O2 1" 147.195 
MET "L-peptide linking" y METHIONINE        ?                               "C5 H11 N O2 S"  149.211 
NI  non-polymer         . "NICKEL (II) ION" ?                               "Ni 2"           58.693  
PHE "L-peptide linking" y PHENYLALANINE     ?                               "C9 H11 N O2"    165.189 
PRO "L-peptide linking" y PROLINE           ?                               "C5 H9 N O2"     115.130 
SER "L-peptide linking" y SERINE            ?                               "C3 H7 N O3"     105.093 
THR "L-peptide linking" y THREONINE         ?                               "C4 H9 N O3"     119.119 
TRP "L-peptide linking" y TRYPTOPHAN        ?                               "C11 H12 N2 O2"  204.225 
TYR "L-peptide linking" y TYROSINE          ?                               "C9 H11 N O3"    181.189 
VAL "L-peptide linking" y VALINE            ?                               "C5 H11 N O2"    117.146 
ZN  non-polymer         . "ZINC ION"        ?                               "Zn 2"           65.409  
# 
loop_
_struct_asym.id 
_struct_asym.pdbx_blank_PDB_chainid_flag 
_struct_asym.pdbx_modified 
_struct_asym.entity_id 
_struct_asym.details 
A N N 1 ? 
B N N 1 ? 
C N N 2 ? 
D N N 2 ? 
E N N 3 ? 
F N N 4 ? 
G N N 4 ? 
H N N 2 ? 
I N N 5 ? 
J N N 5 ? 
# 
_struct_conf_type.id          HELX_P 
_struct_conf_type.criteria    ? 
_struct_conf_type.reference   ? 
# 
loop_
_struct_conf.conf_type_id 
_struct_conf.id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_id 
_struct_conf.beg_label_comp_id 
_struct_conf.beg_label_asym_id 
_struct_conf.beg_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_conf.end_label_comp_id 
_struct_conf.end_label_asym_id 
_struct_conf.end_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_conf.beg_auth_comp_id 
_struct_conf.beg_auth_asym_id 
_struct_conf.beg_auth_seq_id 
_struct_conf.end_auth_comp_id 
_struct_conf.end_auth_asym_id 
_struct_conf.end_auth_seq_id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_class 
_struct_conf.details 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_length 
HELX_P HELX_P1 AA1 ASP A 12  ? ALA A 23  ? ASP A 12  ALA A 23  1 ? 12 
HELX_P HELX_P2 AA2 ASP A 81  ? LEU A 92  ? ASP A 81  LEU A 92  1 ? 12 
HELX_P HELX_P3 AA3 ASP B 12  ? ALA B 23  ? ASP B 12  ALA B 23  1 ? 12 
HELX_P HELX_P4 AA4 ASP B 81  ? LEU B 92  ? ASP B 81  LEU B 92  1 ? 12 
HELX_P HELX_P5 AA5 LEU B 102 ? GLY B 106 ? LEU B 102 GLY B 106 5 ? 5  
# 
loop_
_struct_sheet.id 
_struct_sheet.type 
_struct_sheet.number_strands 
_struct_sheet.details 
AA1 ? 8 ? 
AA2 ? 8 ? 
# 
loop_
_struct_sheet_order.sheet_id 
_struct_sheet_order.range_id_1 
_struct_sheet_order.range_id_2 
_struct_sheet_order.offset 
_struct_sheet_order.sense 
AA1 1 2 ? anti-parallel 
AA1 2 3 ? anti-parallel 
AA1 3 4 ? parallel      
AA1 4 5 ? anti-parallel 
AA1 5 6 ? parallel      
AA1 6 7 ? anti-parallel 
AA1 7 8 ? anti-parallel 
AA2 1 2 ? anti-parallel 
AA2 2 3 ? anti-parallel 
AA2 3 4 ? parallel      
AA2 4 5 ? anti-parallel 
AA2 5 6 ? parallel      
AA2 6 7 ? anti-parallel 
AA2 7 8 ? anti-parallel 
# 
loop_
_struct_sheet_range.sheet_id 
_struct_sheet_range.id 
_struct_sheet_range.beg_label_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_label_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.end_label_comp_id 
_struct_sheet_range.end_label_asym_id 
_struct_sheet_range.end_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.beg_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_seq_id 
_struct_sheet_range.end_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.end_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.end_auth_seq_id 
AA1 1 ARG A 27  ? TYR A 34  ? ARG A 27  TYR A 34  
AA1 2 PHE A 39  ? GLY A 45  ? PHE A 39  GLY A 45  
AA1 3 ALA A 54  ? ASN A 60  ? ALA A 54  ASN A 60  
AA1 4 ARG A 2   ? ARG A 9   ? ARG A 2   ARG A 9   
AA1 5 TYR B 72  ? VAL B 79  ? TYR B 72  VAL B 79  
AA1 6 LYS B 120 ? GLN B 125 ? LYS B 120 GLN B 125 
AA1 7 ILE B 110 ? GLU B 114 ? ILE B 110 GLU B 114 
AA1 8 VAL B 96  ? GLU B 99  ? VAL B 96  GLU B 99  
AA2 1 ARG A 95  ? LEU A 102 ? ARG A 95  LEU A 102 
AA2 2 VAL A 109 ? GLU A 114 ? VAL A 109 GLU A 114 
AA2 3 LYS A 120 ? GLN A 125 ? LYS A 120 GLN A 125 
AA2 4 TYR A 72  ? VAL A 79  ? TYR A 72  VAL A 79  
AA2 5 ARG B 2   ? ARG B 9   ? ARG B 2   ARG B 9   
AA2 6 ALA B 54  ? ASN B 60  ? ALA B 54  ASN B 60  
AA2 7 PHE B 39  ? GLY B 45  ? PHE B 39  GLY B 45  
AA2 8 ARG B 27  ? TYR B 34  ? ARG B 27  TYR B 34  
# 
_atom_sites.entry_id                    XXXX 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][1]   0.019724 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][2]   0.011388 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][2]   0.022775 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][3]   0.003052 
_atom_sites.fract_transf_vector[1]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[2]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[3]      0.00000 
# 
loop_
_atom_type.symbol 
C  
N  
NI 
O  
S  
ZN 
# 
_entry.id   XXXX 
# 
loop_
_pdbx_chain_remapping.entity_id 
_pdbx_chain_remapping.label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.applied_operations 
1 A A A A 1 
1 B B B B 1 
2 C A C A 1 
2 D A D A 1 
3 E A E A 1 
4 F B F B 1 
4 G B G B 1 
2 H B H B 1 
5 I A I A 1 
5 J B J B 1 
# 
loop_
_pdbx_entity_nonpoly.entity_id 
_pdbx_entity_nonpoly.name 
_pdbx_entity_nonpoly.comp_id 
2 GLYCEROL          GOL 
3 "NICKEL (II) ION" NI  
4 "ZINC ION"        ZN  
5 water             HOH 
# 
loop_
_pdbx_entity_remapping.entity_id 
_pdbx_entity_remapping.orig_entity_id 
1 1 
2 2 
3 3 
4 4 
5 5 
# 
loop_
_pdbx_struct_sheet_hbond.sheet_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_1 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_2 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_seq_id 
AA1 1 2 N ARG A 27  ? N ARG A 27  O GLY A 45  ? O GLY A 45  
AA1 2 3 N ALA A 42  ? N ALA A 42  O LEU A 57  ? O LEU A 57  
AA1 3 4 O GLU A 56  ? O GLU A 56  N SER A 6   ? N SER A 6   
AA1 4 5 N HIS A 5   ? N HIS A 5   O ALA B 76  ? O ALA B 76  
AA1 5 6 N ILE B 77  ? N ILE B 77  O GLU B 122 ? O GLU B 122 
AA1 6 7 O VAL B 121 ? O VAL B 121 N LEU B 113 ? N LEU B 113 
AA1 7 8 O PHE B 112 ? O PHE B 112 N THR B 97  ? N THR B 97  
AA2 1 2 N ARG A 98  ? N ARG A 98  O PHE A 112 ? O PHE A 112 
AA2 2 3 N ALA A 111 ? N ALA A 111 O LEU A 123 ? O LEU A 123 
AA2 3 4 O GLU A 122 ? O GLU A 122 N ILE A 77  ? N ILE A 77  
AA2 4 5 N ALA A 76  ? N ALA A 76  O HIS B 5   ? O HIS B 5   
AA2 5 6 N SER B 6   ? N SER B 6   O GLU B 56  ? O GLU B 56  
AA2 6 7 O LEU B 57  ? O LEU B 57  N ALA B 42  ? N ALA B 42  
AA2 7 8 O PHE B 39  ? O PHE B 39  N TYR B 34  ? N TYR B 34  
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ATOM   2    C  CA  . MET A 1 1   ? -16.314 -14.905 -23.628 1.00 18.48  ? ? ? ? ? ? 1   MET A CA  1 
ATOM   3    C  C   . MET A 1 1   ? -14.900 -14.543 -23.326 1.00 18.60  ? ? ? ? ? ? 1   MET A C   1 
ATOM   4    O  O   . MET A 1 1   ? -14.080 -14.393 -24.244 1.00 16.10  ? ? ? ? ? ? 1   MET A O   1 
ATOM   5    C  CB  . MET A 1 1   ? -16.466 -16.432 -23.547 1.00 21.52  ? ? ? ? ? ? 1   MET A CB  1 
ATOM   6    C  CG  . MET A 1 1   ? -17.897 -16.894 -23.358 1.00 27.35  ? ? ? ? ? ? 1   MET A CG  1 
ATOM   7    S  SD  . MET A 1 1   ? -18.031 -18.689 -23.502 1.00 32.01  ? ? ? ? ? ? 1   MET A SD  1 
ATOM   8    C  CE  . MET A 1 1   ? -18.279 -19.130 -21.887 1.00 28.83  ? ? ? ? ? ? 1   MET A CE  1 
ATOM   9    N  N   . ARG A 1 2   ? -14.583 -14.379 -22.027 1.00 13.64  ? ? ? ? ? ? 2   ARG A N   1 
ATOM   10   C  CA  . ARG A 1 2   ? -13.197 -14.082 -21.659 1.00 11.45  ? ? ? ? ? ? 2   ARG A CA  1 
ATOM   11   C  C   . ARG A 1 2   ? -12.964 -14.464 -20.212 1.00 13.51  ? ? ? ? ? ? 2   ARG A C   1 
ATOM   12   O  O   . ARG A 1 2   ? -13.911 -14.575 -19.423 1.00 13.22  ? ? ? ? ? ? 2   ARG A O   1 
ATOM   13   C  CB  . ARG A 1 2   ? -12.815 -12.597 -21.922 1.00 13.18  ? ? ? ? ? ? 2   ARG A CB  1 
ATOM   14   C  CG  . ARG A 1 2   ? -13.448 -11.565 -20.977 1.00 12.05  ? ? ? ? ? ? 2   ARG A CG  1 
ATOM   15   C  CD  . ARG A 1 2   ? -13.151 -10.153 -21.481 1.00 20.23  ? ? ? ? ? ? 2   ARG A CD  1 
ATOM   16   N  NE  . ARG A 1 2   ? -13.773 -9.154  -20.620 1.00 25.46  ? ? ? ? ? ? 2   ARG A NE  1 
ATOM   17   C  CZ  . ARG A 1 2   ? -13.127 -8.413  -19.725 1.00 25.82  ? ? ? ? ? ? 2   ARG A CZ  1 
ATOM   18   N  NH1 . ARG A 1 2   ? -11.825 -8.567  -19.542 1.00 18.40  ? ? ? ? ? ? 2   ARG A NH1 1 
ATOM   19   N  NH2 . ARG A 1 2   ? -13.791 -7.545  -18.973 1.00 24.08  ? ? ? ? ? ? 2   ARG A NH2 1 
ATOM   20   N  N   . ILE A 1 3   ? -11.702 -14.657 -19.861 1.00 9.90   ? ? ? ? ? ? 3   ILE A N   1 
ATOM   21   C  CA  . ILE A 1 3   ? -11.323 -14.898 -18.462 1.00 9.77   ? ? ? ? ? ? 3   ILE A CA  1 
ATOM   22   C  C   . ILE A 1 3   ? -11.261 -13.525 -17.790 1.00 13.31  ? ? ? ? ? ? 3   ILE A C   1 
ATOM   23   O  O   . ILE A 1 3   ? -10.585 -12.618 -18.275 1.00 13.82  ? ? ? ? ? ? 3   ILE A O   1 
ATOM   24   C  CB  . ILE A 1 3   ? -9.960  -15.651 -18.376 1.00 12.00  ? ? ? ? ? ? 3   ILE A CB  1 
ATOM   25   C  CG1 . ILE A 1 3   ? -10.131 -17.072 -18.956 1.00 12.90  ? ? ? ? ? ? 3   ILE A CG1 1 
ATOM   26   C  CG2 . ILE A 1 3   ? -9.473  -15.718 -16.910 1.00 12.29  ? ? ? ? ? ? 3   ILE A CG2 1 
ATOM   27   C  CD1 . ILE A 1 3   ? -8.815  -17.903 -19.100 1.00 11.39  ? ? ? ? ? ? 3   ILE A CD1 1 
ATOM   28   N  N   . LEU A 1 4   ? -11.943 -13.377 -16.653 1.00 11.11  ? ? ? ? ? ? 4   LEU A N   1 
ATOM   29   C  CA  . LEU A 1 4   ? -12.012 -12.085 -15.959 1.00 10.61  ? ? ? ? ? ? 4   LEU A CA  1 
ATOM   30   C  C   . LEU A 1 4   ? -10.991 -11.972 -14.820 1.00 12.58  ? ? ? ? ? ? 4   LEU A C   1 
ATOM   31   O  O   . LEU A 1 4   ? -10.348 -10.928 -14.698 1.00 11.62  ? ? ? ? ? ? 4   LEU A O   1 
ATOM   32   C  CB  . LEU A 1 4   ? -13.410 -11.840 -15.397 1.00 10.98  ? ? ? ? ? ? 4   LEU A CB  1 
ATOM   33   C  CG  . LEU A 1 4   ? -14.532 -11.672 -16.434 1.00 15.69  ? ? ? ? ? ? 4   LEU A CG  1 
ATOM   34   C  CD1 . LEU A 1 4   ? -15.850 -11.647 -15.747 1.00 16.19  ? ? ? ? ? ? 4   LEU A CD1 1 
ATOM   35   C  CD2 . LEU A 1 4   ? -14.368 -10.393 -17.201 1.00 18.08  ? ? ? ? ? ? 4   LEU A CD2 1 
ATOM   36   N  N   . HIS A 1 5   ? -10.884 -13.008 -13.964 1.00 8.27   ? ? ? ? ? ? 5   HIS A N   1 
ATOM   37   C  CA  . HIS A 1 5   ? -9.950  -12.939 -12.837 1.00 7.33   ? ? ? ? ? ? 5   HIS A CA  1 
ATOM   38   C  C   . HIS A 1 5   ? -9.776  -14.276 -12.164 1.00 8.29   ? ? ? ? ? ? 5   HIS A C   1 
ATOM   39   O  O   . HIS A 1 5   ? -10.545 -15.200 -12.400 1.00 7.77   ? ? ? ? ? ? 5   HIS A O   1 
ATOM   40   C  CB  . HIS A 1 5   ? -10.382 -11.883 -11.753 1.00 7.34   ? ? ? ? ? ? 5   HIS A CB  1 
ATOM   41   C  CG  . HIS A 1 5   ? -11.756 -12.086 -11.168 1.00 9.94   ? ? ? ? ? ? 5   HIS A CG  1 
ATOM   42   N  ND1 . HIS A 1 5   ? -12.847 -11.361 -11.638 1.00 12.28  ? ? ? ? ? ? 5   HIS A ND1 1 
ATOM   43   C  CD2 . HIS A 1 5   ? -12.174 -12.875 -10.150 1.00 11.02  ? ? ? ? ? ? 5   HIS A CD2 1 
ATOM   44   C  CE1 . HIS A 1 5   ? -13.885 -11.748 -10.913 1.00 11.54  ? ? ? ? ? ? 5   HIS A CE1 1 
ATOM   45   N  NE2 . HIS A 1 5   ? -13.536 -12.637 -10.000 1.00 11.36  ? ? ? ? ? ? 5   HIS A NE2 1 
ATOM   46   N  N   . SER A 1 6   ? -8.703  -14.387 -11.387 1.00 6.75   ? ? ? ? ? ? 6   SER A N   1 
ATOM   47   C  CA  . SER A 1 6   ? -8.429  -15.539 -10.530 1.00 5.76   ? ? ? ? ? ? 6   SER A CA  1 
ATOM   48   C  C   . SER A 1 6   ? -8.497  -14.928 -9.137  1.00 10.45  ? ? ? ? ? ? 6   SER A C   1 
ATOM   49   O  O   . SER A 1 6   ? -7.916  -13.846 -8.913  1.00 11.57  ? ? ? ? ? ? 6   SER A O   1 
ATOM   50   C  CB  . SER A 1 6   ? -7.011  -16.043 -10.765 1.00 10.33  ? ? ? ? ? ? 6   SER A CB  1 
ATOM   51   O  OG  . SER A 1 6   ? -6.738  -17.118 -9.888  1.00 13.86  ? ? ? ? ? ? 6   SER A OG  1 
ATOM   52   N  N   . MET A 1 7   ? -9.169  -15.600 -8.211  1.00 7.64   ? ? ? ? ? ? 7   MET A N   1 
ATOM   53   C  CA  . MET A 1 7   ? -9.318  -15.093 -6.838  1.00 8.50   ? ? ? ? ? ? 7   MET A CA  1 
ATOM   54   C  C   . MET A 1 7   ? -8.551  -15.923 -5.834  1.00 11.68  ? ? ? ? ? ? 7   MET A C   1 
ATOM   55   O  O   . MET A 1 7   ? -8.648  -17.133 -5.855  1.00 12.38  ? ? ? ? ? ? 7   MET A O   1 
ATOM   56   C  CB  . MET A 1 7   ? -10.812 -14.987 -6.443  1.00 9.46   ? ? ? ? ? ? 7   MET A CB  1 
ATOM   57   C  CG  . MET A 1 7   ? -11.007 -14.279 -5.068  1.00 11.24  ? ? ? ? ? ? 7   MET A CG  1 
ATOM   58   S  SD  . MET A 1 7   ? -10.804 -15.324 -3.606  1.00 13.51  ? ? ? ? ? ? 7   MET A SD  1 
ATOM   59   C  CE  . MET A 1 7   ? -12.454 -15.895 -3.425  1.00 12.11  ? ? ? ? ? ? 7   MET A CE  1 
ATOM   60   N  N   . LEU A 1 8   ? -7.815  -15.254 -4.926  1.00 9.67   ? ? ? ? ? ? 8   LEU A N   1 
ATOM   61   C  CA  . LEU A 1 8   ? -7.054  -15.865 -3.846  1.00 8.32   ? ? ? ? ? ? 8   LEU A CA  1 
ATOM   62   C  C   . LEU A 1 8   ? -7.428  -15.207 -2.520  1.00 10.65  ? ? ? ? ? ? 8   LEU A C   1 
ATOM   63   O  O   . LEU A 1 8   ? -7.578  -14.000 -2.473  1.00 10.58  ? ? ? ? ? ? 8   LEU A O   1 
ATOM   64   C  CB  . LEU A 1 8   ? -5.541  -15.670 -4.055  1.00 7.40   ? ? ? ? ? ? 8   LEU A CB  1 
ATOM   65   C  CG  . LEU A 1 8   ? -4.917  -16.268 -5.351  1.00 9.43   ? ? ? ? ? ? 8   LEU A CG  1 
ATOM   66   C  CD1 . LEU A 1 8   ? -3.492  -15.908 -5.437  1.00 9.04   ? ? ? ? ? ? 8   LEU A CD1 1 
ATOM   67   C  CD2 . LEU A 1 8   ? -5.102  -17.798 -5.449  1.00 13.99  ? ? ? ? ? ? 8   LEU A CD2 1 
ATOM   68   N  N   . ARG A 1 9   ? -7.487  -15.992 -1.454  1.00 7.39   ? ? ? ? ? ? 9   ARG A N   1 
ATOM   69   C  CA  . ARG A 1 9   ? -7.738  -15.467 -0.091  1.00 6.35   ? ? ? ? ? ? 9   ARG A CA  1 
ATOM   70   C  C   . ARG A 1 9   ? -6.386  -15.218 0.614   1.00 9.81   ? ? ? ? ? ? 9   ARG A C   1 
ATOM   71   O  O   . ARG A 1 9   ? -5.473  -16.036 0.528   1.00 10.25  ? ? ? ? ? ? 9   ARG A O   1 
ATOM   72   C  CB  . ARG A 1 9   ? -8.594  -16.443 0.715   1.00 7.11   ? ? ? ? ? ? 9   ARG A CB  1 
ATOM   73   C  CG  . ARG A 1 9   ? -9.989  -16.662 0.099   1.00 13.32  ? ? ? ? ? ? 9   ARG A CG  1 
ATOM   74   C  CD  . ARG A 1 9   ? -10.864 -17.585 0.945   1.00 11.62  ? ? ? ? ? ? 9   ARG A CD  1 
ATOM   75   N  NE  . ARG A 1 9   ? -12.139 -17.814 0.250   1.00 12.79  ? ? ? ? ? ? 9   ARG A NE  1 
ATOM   76   C  CZ  . ARG A 1 9   ? -12.346 -18.794 -0.619  1.00 20.82  ? ? ? ? ? ? 9   ARG A CZ  1 
ATOM   77   N  NH1 . ARG A 1 9   ? -11.383 -19.668 -0.881  1.00 16.95  ? ? ? ? ? ? 9   ARG A NH1 1 
ATOM   78   N  NH2 . ARG A 1 9   ? -13.510 -18.888 -1.262  1.00 12.92  ? ? ? ? ? ? 9   ARG A NH2 1 
ATOM   79   N  N   . VAL A 1 10  ? -6.249  -14.055 1.278   1.00 8.97   ? ? ? ? ? ? 10  VAL A N   1 
ATOM   80   C  CA  . VAL A 1 10  ? -5.013  -13.608 1.930   1.00 8.68   ? ? ? ? ? ? 10  VAL A CA  1 
ATOM   81   C  C   . VAL A 1 10  ? -5.273  -13.290 3.395   1.00 11.87  ? ? ? ? ? ? 10  VAL A C   1 
ATOM   82   O  O   . VAL A 1 10  ? -6.374  -12.838 3.733   1.00 10.66  ? ? ? ? ? ? 10  VAL A O   1 
ATOM   83   C  CB  . VAL A 1 10  ? -4.351  -12.410 1.174   1.00 12.85  ? ? ? ? ? ? 10  VAL A CB  1 
ATOM   84   C  CG1 . VAL A 1 10  ? -3.994  -12.812 -0.263  1.00 13.82  ? ? ? ? ? ? 10  VAL A CG1 1 
ATOM   85   C  CG2 . VAL A 1 10  ? -5.251  -11.173 1.180   1.00 11.85  ? ? ? ? ? ? 10  VAL A CG2 1 
ATOM   86   N  N   . ALA A 1 11  ? -4.252  -13.504 4.236   1.00 10.63  ? ? ? ? ? ? 11  ALA A N   1 
ATOM   87   C  CA  . ALA A 1 11  ? -4.367  -13.280 5.679   1.00 11.54  ? ? ? ? ? ? 11  ALA A CA  1 
ATOM   88   C  C   . ALA A 1 11  ? -4.305  -11.792 6.010   1.00 16.07  ? ? ? ? ? ? 11  ALA A C   1 
ATOM   89   O  O   . ALA A 1 11  ? -4.958  -11.344 6.946   1.00 16.30  ? ? ? ? ? ? 11  ALA A O   1 
ATOM   90   C  CB  . ALA A 1 11  ? -3.277  -14.048 6.425   1.00 13.07  ? ? ? ? ? ? 11  ALA A CB  1 
ATOM   91   N  N   . ASP A 1 12  ? -3.495  -11.034 5.271   1.00 13.16  ? ? ? ? ? ? 12  ASP A N   1 
ATOM   92   C  CA  . ASP A 1 12  ? -3.279  -9.608  5.525   1.00 11.77  ? ? ? ? ? ? 12  ASP A CA  1 
ATOM   93   C  C   . ASP A 1 12  ? -3.322  -8.938  4.176   1.00 13.26  ? ? ? ? ? ? 12  ASP A C   1 
ATOM   94   O  O   . ASP A 1 12  ? -2.421  -9.133  3.363   1.00 13.19  ? ? ? ? ? ? 12  ASP A O   1 
ATOM   95   C  CB  . ASP A 1 12  ? -1.890  -9.450  6.163   1.00 13.02  ? ? ? ? ? ? 12  ASP A CB  1 
ATOM   96   C  CG  . ASP A 1 12  ? -1.492  -8.033  6.506   1.00 20.61  ? ? ? ? ? ? 12  ASP A CG  1 
ATOM   97   O  OD1 . ASP A 1 12  ? -1.987  -7.093  5.832   1.00 18.45  ? ? ? ? ? ? 12  ASP A OD1 1 
ATOM   98   O  OD2 . ASP A 1 12  ? -0.549  -7.869  7.298   1.00 24.07  ? ? ? ? ? ? 12  ASP A OD2 1 
ATOM   99   N  N   . LEU A 1 13  ? -4.378  -8.161  3.929   1.00 11.58  ? ? ? ? ? ? 13  LEU A N   1 
ATOM   100  C  CA  . LEU A 1 13  ? -4.561  -7.582  2.615   1.00 11.20  ? ? ? ? ? ? 13  LEU A CA  1 
ATOM   101  C  C   . LEU A 1 13  ? -3.519  -6.516  2.316   1.00 11.87  ? ? ? ? ? ? 13  LEU A C   1 
ATOM   102  O  O   . LEU A 1 13  ? -3.037  -6.444  1.208   1.00 10.78  ? ? ? ? ? ? 13  LEU A O   1 
ATOM   103  C  CB  . LEU A 1 13  ? -6.001  -7.084  2.406   1.00 11.96  ? ? ? ? ? ? 13  LEU A CB  1 
ATOM   104  C  CG  . LEU A 1 13  ? -6.262  -6.395  1.049   1.00 17.74  ? ? ? ? ? ? 13  LEU A CG  1 
ATOM   105  C  CD1 . LEU A 1 13  ? -6.231  -7.406  -0.116  1.00 17.96  ? ? ? ? ? ? 13  LEU A CD1 1 
ATOM   106  C  CD2 . LEU A 1 13  ? -7.542  -5.661  1.052   1.00 16.65  ? ? ? ? ? ? 13  LEU A CD2 1 
ATOM   107  N  N   . GLU A 1 14  ? -3.159  -5.700  3.316   1.00 11.35  ? ? ? ? ? ? 14  GLU A N   1 
ATOM   108  C  CA  A GLU A 1 14  ? -2.143  -4.659  3.084   0.50 10.50  ? ? ? ? ? ? 14  GLU A CA  1 
ATOM   109  C  CA  B GLU A 1 14  ? -2.165  -4.651  3.134   0.50 10.52  ? ? ? ? ? ? 14  GLU A CA  1 
ATOM   110  C  C   . GLU A 1 14  ? -0.810  -5.269  2.763   1.00 11.64  ? ? ? ? ? ? 14  GLU A C   1 
ATOM   111  O  O   . GLU A 1 14  ? -0.169  -4.784  1.848   1.00 12.49  ? ? ? ? ? ? 14  GLU A O   1 
ATOM   112  C  CB  A GLU A 1 14  ? -2.016  -3.659  4.242   0.50 11.90  ? ? ? ? ? ? 14  GLU A CB  1 
ATOM   113  C  CB  B GLU A 1 14  ? -2.099  -3.764  4.397   0.50 11.88  ? ? ? ? ? ? 14  GLU A CB  1 
ATOM   114  C  CG  A GLU A 1 14  ? -3.168  -2.672  4.282   0.50 15.67  ? ? ? ? ? ? 14  GLU A CG  1 
ATOM   115  C  CG  B GLU A 1 14  ? -3.473  -3.466  5.017   0.50 14.88  ? ? ? ? ? ? 14  GLU A CG  1 
ATOM   116  C  CD  A GLU A 1 14  ? -4.516  -3.340  4.403   0.50 29.27  ? ? ? ? ? ? 14  GLU A CD  1 
ATOM   117  C  CD  B GLU A 1 14  ? -4.584  -3.005  4.089   0.50 26.39  ? ? ? ? ? ? 14  GLU A CD  1 
ATOM   118  O  OE1 A GLU A 1 14  ? -4.693  -4.140  5.354   0.50 15.82  ? ? ? ? ? ? 14  GLU A OE1 1 
ATOM   119  O  OE1 B GLU A 1 14  ? -4.273  -2.261  3.132   0.50 14.61  ? ? ? ? ? ? 14  GLU A OE1 1 
ATOM   120  O  OE2 A GLU A 1 14  ? -5.329  -3.190  3.460   0.50 18.14  ? ? ? ? ? ? 14  GLU A OE2 1 
ATOM   121  O  OE2 B GLU A 1 14  ? -5.765  -3.366  4.327   0.50 11.48  ? ? ? ? ? ? 14  GLU A OE2 1 
ATOM   122  N  N   . ALA A 1 15  ? -0.419  -6.366  3.438   1.00 10.84  ? ? ? ? ? ? 15  ALA A N   1 
ATOM   123  C  CA  . ALA A 1 15  ? 0.862   -7.053  3.152   1.00 12.70  ? ? ? ? ? ? 15  ALA A CA  1 
ATOM   124  C  C   . ALA A 1 15  ? 0.831   -7.621  1.717   1.00 12.19  ? ? ? ? ? ? 15  ALA A C   1 
ATOM   125  O  O   . ALA A 1 15  ? 1.813   -7.475  0.952   1.00 10.29  ? ? ? ? ? ? 15  ALA A O   1 
ATOM   126  C  CB  . ALA A 1 15  ? 1.084   -8.191  4.148   1.00 14.66  ? ? ? ? ? ? 15  ALA A CB  1 
ATOM   127  N  N   . ALA A 1 16  ? -0.312  -8.220  1.339   1.00 8.72   ? ? ? ? ? ? 16  ALA A N   1 
ATOM   128  C  CA  . ALA A 1 16  ? -0.510  -8.758  -0.009  1.00 9.47   ? ? ? ? ? ? 16  ALA A CA  1 
ATOM   129  C  C   . ALA A 1 16  ? -0.370  -7.664  -1.068  1.00 11.99  ? ? ? ? ? ? 16  ALA A C   1 
ATOM   130  O  O   . ALA A 1 16  ? 0.426   -7.807  -1.988  1.00 11.02  ? ? ? ? ? ? 16  ALA A O   1 
ATOM   131  C  CB  . ALA A 1 16  ? -1.878  -9.443  -0.111  1.00 10.44  ? ? ? ? ? ? 16  ALA A CB  1 
ATOM   132  N  N   . LEU A 1 17  ? -1.134  -6.548  -0.939  1.00 9.20   ? ? ? ? ? ? 17  LEU A N   1 
ATOM   133  C  CA  . LEU A 1 17  ? -1.076  -5.434  -1.883  1.00 9.32   ? ? ? ? ? ? 17  LEU A CA  1 
ATOM   134  C  C   . LEU A 1 17  ? 0.339   -4.855  -2.012  1.00 13.32  ? ? ? ? ? ? 17  LEU A C   1 
ATOM   135  O  O   . LEU A 1 17  ? 0.762   -4.504  -3.111  1.00 13.10  ? ? ? ? ? ? 17  LEU A O   1 
ATOM   136  C  CB  . LEU A 1 17  ? -2.080  -4.320  -1.463  1.00 10.43  ? ? ? ? ? ? 17  LEU A CB  1 
ATOM   137  C  CG  . LEU A 1 17  ? -3.570  -4.695  -1.685  1.00 14.71  ? ? ? ? ? ? 17  LEU A CG  1 
ATOM   138  C  CD1 . LEU A 1 17  ? -4.501  -3.600  -1.157  1.00 17.00  ? ? ? ? ? ? 17  LEU A CD1 1 
ATOM   139  C  CD2 . LEU A 1 17  ? -3.894  -4.932  -3.157  1.00 15.33  ? ? ? ? ? ? 17  LEU A CD2 1 
ATOM   140  N  N   . GLU A 1 18  ? 1.068   -4.785  -0.907  1.00 9.98   ? ? ? ? ? ? 18  GLU A N   1 
ATOM   141  C  CA  . GLU A 1 18  ? 2.437   -4.257  -0.948  1.00 11.00  ? ? ? ? ? ? 18  GLU A CA  1 
ATOM   142  C  C   . GLU A 1 18  ? 3.289   -5.144  -1.866  1.00 15.29  ? ? ? ? ? ? 18  GLU A C   1 
ATOM   143  O  O   . GLU A 1 18  ? 4.029   -4.621  -2.677  1.00 13.96  ? ? ? ? ? ? 18  GLU A O   1 
ATOM   144  C  CB  . GLU A 1 18  ? 3.040   -4.235  0.457   1.00 13.44  ? ? ? ? ? ? 18  GLU A CB  1 
ATOM   145  C  CG  . GLU A 1 18  ? 2.381   -3.224  1.386   1.00 29.58  ? ? ? ? ? ? 18  GLU A CG  1 
ATOM   146  C  CD  . GLU A 1 18  ? 2.290   -1.832  0.790   1.00 59.03  ? ? ? ? ? ? 18  GLU A CD  1 
ATOM   147  O  OE1 . GLU A 1 18  ? 3.352   -1.253  0.475   1.00 35.51  ? ? ? ? ? ? 18  GLU A OE1 1 
ATOM   148  O  OE2 . GLU A 1 18  ? 1.156   -1.366  0.541   1.00 62.82  ? ? ? ? ? ? 18  GLU A OE2 1 
ATOM   149  N  N   . PHE A 1 19  ? 3.150   -6.464  -1.755  1.00 12.64  ? ? ? ? ? ? 19  PHE A N   1 
ATOM   150  C  CA  . PHE A 1 19  ? 3.896   -7.377  -2.643  1.00 11.76  ? ? ? ? ? ? 19  PHE A CA  1 
ATOM   151  C  C   . PHE A 1 19  ? 3.516   -7.155  -4.096  1.00 13.24  ? ? ? ? ? ? 19  PHE A C   1 
ATOM   152  O  O   . PHE A 1 19  ? 4.400   -6.979  -4.929  1.00 13.18  ? ? ? ? ? ? 19  PHE A O   1 
ATOM   153  C  CB  . PHE A 1 19  ? 3.651   -8.835  -2.240  1.00 12.87  ? ? ? ? ? ? 19  PHE A CB  1 
ATOM   154  C  CG  . PHE A 1 19  ? 4.240   -9.850  -3.195  1.00 14.42  ? ? ? ? ? ? 19  PHE A CG  1 
ATOM   155  C  CD1 . PHE A 1 19  ? 5.581   -10.224 -3.103  1.00 18.31  ? ? ? ? ? ? 19  PHE A CD1 1 
ATOM   156  C  CD2 . PHE A 1 19  ? 3.451   -10.455 -4.166  1.00 15.38  ? ? ? ? ? ? 19  PHE A CD2 1 
ATOM   157  C  CE1 . PHE A 1 19  ? 6.129   -11.161 -3.994  1.00 18.67  ? ? ? ? ? ? 19  PHE A CE1 1 
ATOM   158  C  CE2 . PHE A 1 19  ? 4.002   -11.384 -5.062  1.00 17.44  ? ? ? ? ? ? 19  PHE A CE2 1 
ATOM   159  C  CZ  . PHE A 1 19  ? 5.335   -11.732 -4.972  1.00 16.42  ? ? ? ? ? ? 19  PHE A CZ  1 
ATOM   160  N  N   . TYR A 1 20  ? 2.203   -7.282  -4.438  1.00 8.09   ? ? ? ? ? ? 20  TYR A N   1 
ATOM   161  C  CA  . TYR A 1 20  ? 1.800   -7.161  -5.829  1.00 8.67   ? ? ? ? ? ? 20  TYR A CA  1 
ATOM   162  C  C   . TYR A 1 20  ? 2.132   -5.839  -6.478  1.00 12.76  ? ? ? ? ? ? 20  TYR A C   1 
ATOM   163  O  O   . TYR A 1 20  ? 2.538   -5.824  -7.641  1.00 11.87  ? ? ? ? ? ? 20  TYR A O   1 
ATOM   164  C  CB  . TYR A 1 20  ? 0.322   -7.584  -6.032  1.00 9.86   ? ? ? ? ? ? 20  TYR A CB  1 
ATOM   165  C  CG  . TYR A 1 20  ? 0.203   -9.081  -5.821  1.00 10.41  ? ? ? ? ? ? 20  TYR A CG  1 
ATOM   166  C  CD1 . TYR A 1 20  ? 0.613   -9.975  -6.808  1.00 12.25  ? ? ? ? ? ? 20  TYR A CD1 1 
ATOM   167  C  CD2 . TYR A 1 20  ? -0.198  -9.600  -4.593  1.00 10.40  ? ? ? ? ? ? 20  TYR A CD2 1 
ATOM   168  C  CE1 . TYR A 1 20  ? 0.570   -11.355 -6.596  1.00 12.54  ? ? ? ? ? ? 20  TYR A CE1 1 
ATOM   169  C  CE2 . TYR A 1 20  ? -0.202  -10.973 -4.353  1.00 10.58  ? ? ? ? ? ? 20  TYR A CE2 1 
ATOM   170  C  CZ  . TYR A 1 20  ? 0.152   -11.848 -5.374  1.00 13.87  ? ? ? ? ? ? 20  TYR A CZ  1 
ATOM   171  O  OH  . TYR A 1 20  ? 0.110   -13.211 -5.160  1.00 13.81  ? ? ? ? ? ? 20  TYR A OH  1 
ATOM   172  N  N   . THR A 1 21  ? 2.006   -4.732  -5.716  1.00 11.60  ? ? ? ? ? ? 21  THR A N   1 
ATOM   173  C  CA  . THR A 1 21  ? 2.297   -3.420  -6.290  1.00 11.80  ? ? ? ? ? ? 21  THR A CA  1 
ATOM   174  C  C   . THR A 1 21  ? 3.774   -3.086  -6.274  1.00 16.17  ? ? ? ? ? ? 21  THR A C   1 
ATOM   175  O  O   . THR A 1 21  ? 4.235   -2.493  -7.236  1.00 18.18  ? ? ? ? ? ? 21  THR A O   1 
ATOM   176  C  CB  . THR A 1 21  ? 1.486   -2.281  -5.613  1.00 13.40  ? ? ? ? ? ? 21  THR A CB  1 
ATOM   177  O  OG1 . THR A 1 21  ? 1.866   -2.201  -4.234  1.00 14.58  ? ? ? ? ? ? 21  THR A OG1 1 
ATOM   178  C  CG2 . THR A 1 21  ? -0.013  -2.463  -5.752  1.00 15.43  ? ? ? ? ? ? 21  THR A CG2 1 
ATOM   179  N  N   . ARG A 1 22  ? 4.490   -3.380  -5.179  1.00 16.17  ? ? ? ? ? ? 22  ARG A N   1 
ATOM   180  C  CA  . ARG A 1 22  ? 5.917   -3.019  -5.052  1.00 16.31  ? ? ? ? ? ? 22  ARG A CA  1 
ATOM   181  C  C   . ARG A 1 22  ? 6.853   -3.982  -5.769  1.00 21.65  ? ? ? ? ? ? 22  ARG A C   1 
ATOM   182  O  O   . ARG A 1 22  ? 7.694   -3.541  -6.554  1.00 22.28  ? ? ? ? ? ? 22  ARG A O   1 
ATOM   183  C  CB  . ARG A 1 22  ? 6.352   -2.901  -3.594  1.00 15.94  ? ? ? ? ? ? 22  ARG A CB  1 
ATOM   184  C  CG  . ARG A 1 22  ? 5.694   -1.819  -2.759  1.00 28.38  ? ? ? ? ? ? 22  ARG A CG  1 
ATOM   185  C  CD  . ARG A 1 22  ? 6.504   -1.637  -1.476  1.00 43.70  ? ? ? ? ? ? 22  ARG A CD  1 
ATOM   186  N  NE  . ARG A 1 22  ? 5.732   -1.864  -0.251  1.00 55.37  ? ? ? ? ? ? 22  ARG A NE  1 
ATOM   187  C  CZ  . ARG A 1 22  ? 6.244   -1.830  0.983   1.00 76.74  ? ? ? ? ? ? 22  ARG A CZ  1 
ATOM   188  N  NH1 . ARG A 1 22  ? 7.538   -1.591  1.168   1.00 70.36  ? ? ? ? ? ? 22  ARG A NH1 1 
ATOM   189  N  NH2 . ARG A 1 22  ? 5.470   -2.054  2.037   1.00 56.11  ? ? ? ? ? ? 22  ARG A NH2 1 
ATOM   190  N  N   . ALA A 1 23  ? 6.779   -5.286  -5.434  1.00 18.61  ? ? ? ? ? ? 23  ALA A N   1 
ATOM   191  C  CA  . ALA A 1 23  ? 7.642   -6.278  -6.068  1.00 17.93  ? ? ? ? ? ? 23  ALA A CA  1 
ATOM   192  C  C   . ALA A 1 23  ? 7.252   -6.529  -7.525  1.00 21.18  ? ? ? ? ? ? 23  ALA A C   1 
ATOM   193  O  O   . ALA A 1 23  ? 8.136   -6.708  -8.377  1.00 21.36  ? ? ? ? ? ? 23  ALA A O   1 
ATOM   194  C  CB  . ALA A 1 23  ? 7.625   -7.582  -5.269  1.00 18.89  ? ? ? ? ? ? 23  ALA A CB  1 
ATOM   195  N  N   . LEU A 1 24  ? 5.947   -6.533  -7.831  1.00 15.07  ? ? ? ? ? ? 24  LEU A N   1 
ATOM   196  C  CA  . LEU A 1 24  ? 5.485   -6.847  -9.195  1.00 14.45  ? ? ? ? ? ? 24  LEU A CA  1 
ATOM   197  C  C   . LEU A 1 24  ? 4.959   -5.705  -10.050 1.00 18.07  ? ? ? ? ? ? 24  LEU A C   1 
ATOM   198  O  O   . LEU A 1 24  ? 4.529   -5.947  -11.177 1.00 17.02  ? ? ? ? ? ? 24  LEU A O   1 
ATOM   199  C  CB  . LEU A 1 24  ? 4.503   -8.032  -9.181  1.00 14.63  ? ? ? ? ? ? 24  LEU A CB  1 
ATOM   200  C  CG  . LEU A 1 24  ? 5.094   -9.368  -8.681  1.00 20.32  ? ? ? ? ? ? 24  LEU A CG  1 
ATOM   201  C  CD1 . LEU A 1 24  ? 3.976   -10.391 -8.373  1.00 20.66  ? ? ? ? ? ? 24  LEU A CD1 1 
ATOM   202  C  CD2 . LEU A 1 24  ? 6.102   -9.957  -9.716  1.00 20.89  ? ? ? ? ? ? 24  LEU A CD2 1 
ATOM   203  N  N   . ASP A 1 25  ? 4.977   -4.458  -9.550  1.00 14.60  ? ? ? ? ? ? 25  ASP A N   1 
ATOM   204  C  CA  . ASP A 1 25  ? 4.538   -3.333  -10.371 1.00 13.88  ? ? ? ? ? ? 25  ASP A CA  1 
ATOM   205  C  C   . ASP A 1 25  ? 3.112   -3.428  -10.896 1.00 14.75  ? ? ? ? ? ? 25  ASP A C   1 
ATOM   206  O  O   . ASP A 1 25  ? 2.776   -2.803  -11.888 1.00 13.01  ? ? ? ? ? ? 25  ASP A O   1 
ATOM   207  C  CB  . ASP A 1 25  ? 5.548   -2.964  -11.479 1.00 18.19  ? ? ? ? ? ? 25  ASP A CB  1 
ATOM   208  C  CG  . ASP A 1 25  ? 6.898   -2.556  -10.911 1.00 33.63  ? ? ? ? ? ? 25  ASP A CG  1 
ATOM   209  O  OD1 . ASP A 1 25  ? 6.924   -1.749  -9.947  1.00 36.69  ? ? ? ? ? ? 25  ASP A OD1 1 
ATOM   210  O  OD2 . ASP A 1 25  ? 7.912   -3.085  -11.375 1.00 34.31  ? ? ? ? ? ? 25  ASP A OD2 1 
ATOM   211  N  N   . MET A 1 26  ? 2.243   -4.184  -10.204 1.00 11.57  ? ? ? ? ? ? 26  MET A N   1 
ATOM   212  C  CA  . MET A 1 26  ? 0.842   -4.171  -10.593 1.00 9.16   ? ? ? ? ? ? 26  MET A CA  1 
ATOM   213  C  C   . MET A 1 26  ? 0.252   -2.882  -10.008 1.00 14.43  ? ? ? ? ? ? 26  MET A C   1 
ATOM   214  O  O   . MET A 1 26  ? 0.866   -2.259  -9.137  1.00 16.91  ? ? ? ? ? ? 26  MET A O   1 
ATOM   215  C  CB  . MET A 1 26  ? 0.086   -5.340  -9.938  1.00 9.95   ? ? ? ? ? ? 26  MET A CB  1 
ATOM   216  C  CG  . MET A 1 26  ? 0.360   -6.650  -10.644 1.00 12.85  ? ? ? ? ? ? 26  MET A CG  1 
ATOM   217  S  SD  . MET A 1 26  ? -0.675  -7.932  -9.938  1.00 13.98  ? ? ? ? ? ? 26  MET A SD  1 
ATOM   218  C  CE  . MET A 1 26  ? 0.096   -9.408  -10.726 1.00 12.17  ? ? ? ? ? ? 26  MET A CE  1 
ATOM   219  N  N   . ARG A 1 27  ? -0.943  -2.518  -10.449 1.00 10.37  ? ? ? ? ? ? 27  ARG A N   1 
ATOM   220  C  CA  . ARG A 1 27  ? -1.624  -1.394  -9.827  1.00 12.73  ? ? ? ? ? ? 27  ARG A CA  1 
ATOM   221  C  C   . ARG A 1 27  ? -2.913  -1.873  -9.199  1.00 15.89  ? ? ? ? ? ? 27  ARG A C   1 
ATOM   222  O  O   . ARG A 1 27  ? -3.409  -2.940  -9.561  1.00 12.58  ? ? ? ? ? ? 27  ARG A O   1 
ATOM   223  C  CB  . ARG A 1 27  ? -1.827  -0.198  -10.768 1.00 17.11  ? ? ? ? ? ? 27  ARG A CB  1 
ATOM   224  C  CG  . ARG A 1 27  ? -2.739  -0.438  -11.943 1.00 25.92  ? ? ? ? ? ? 27  ARG A CG  1 
ATOM   225  C  CD  . ARG A 1 27  ? -2.730  0.754   -12.913 1.00 31.32  ? ? ? ? ? ? 27  ARG A CD  1 
ATOM   226  N  NE  . ARG A 1 27  ? -3.208  0.331   -14.233 1.00 30.64  ? ? ? ? ? ? 27  ARG A NE  1 
ATOM   227  C  CZ  . ARG A 1 27  ? -4.462  0.452   -14.663 1.00 43.71  ? ? ? ? ? ? 27  ARG A CZ  1 
ATOM   228  N  NH1 . ARG A 1 27  ? -5.380  1.037   -13.905 1.00 37.37  ? ? ? ? ? ? 27  ARG A NH1 1 
ATOM   229  N  NH2 . ARG A 1 27  ? -4.802  0.003   -15.859 1.00 29.71  ? ? ? ? ? ? 27  ARG A NH2 1 
ATOM   230  N  N   . LEU A 1 28  ? -3.407  -1.124  -8.206  1.00 12.05  ? ? ? ? ? ? 28  LEU A N   1 
ATOM   231  C  CA  . LEU A 1 28  ? -4.691  -1.460  -7.599  1.00 10.38  ? ? ? ? ? ? 28  LEU A CA  1 
ATOM   232  C  C   . LEU A 1 28  ? -5.759  -0.942  -8.561  1.00 13.20  ? ? ? ? ? ? 28  LEU A C   1 
ATOM   233  O  O   . LEU A 1 28  ? -5.892  0.277   -8.790  1.00 13.26  ? ? ? ? ? ? 28  LEU A O   1 
ATOM   234  C  CB  . LEU A 1 28  ? -4.809  -0.790  -6.222  1.00 9.80   ? ? ? ? ? ? 28  LEU A CB  1 
ATOM   235  C  CG  . LEU A 1 28  ? -6.123  -1.079  -5.490  1.00 13.23  ? ? ? ? ? ? 28  LEU A CG  1 
ATOM   236  C  CD1 . LEU A 1 28  ? -6.229  -2.557  -5.140  1.00 13.70  ? ? ? ? ? ? 28  LEU A CD1 1 
ATOM   237  C  CD2 . LEU A 1 28  ? -6.247  -0.214  -4.201  1.00 14.99  ? ? ? ? ? ? 28  LEU A CD2 1 
ATOM   238  N  N   . LEU A 1 29  ? -6.504  -1.868  -9.163  1.00 9.38   ? ? ? ? ? ? 29  LEU A N   1 
ATOM   239  C  CA  . LEU A 1 29  ? -7.540  -1.535  -10.139 1.00 9.04   ? ? ? ? ? ? 29  LEU A CA  1 
ATOM   240  C  C   . LEU A 1 29  ? -8.822  -1.090  -9.482  1.00 12.40  ? ? ? ? ? ? 29  LEU A C   1 
ATOM   241  O  O   . LEU A 1 29  ? -9.442  -0.123  -9.934  1.00 13.15  ? ? ? ? ? ? 29  LEU A O   1 
ATOM   242  C  CB  . LEU A 1 29  ? -7.799  -2.731  -11.112 1.00 9.47   ? ? ? ? ? ? 29  LEU A CB  1 
ATOM   243  C  CG  . LEU A 1 29  ? -6.545  -3.270  -11.839 1.00 13.49  ? ? ? ? ? ? 29  LEU A CG  1 
ATOM   244  C  CD1 . LEU A 1 29  ? -6.832  -4.600  -12.589 1.00 11.91  ? ? ? ? ? ? 29  LEU A CD1 1 
ATOM   245  C  CD2 . LEU A 1 29  ? -5.970  -2.245  -12.795 1.00 18.30  ? ? ? ? ? ? 29  LEU A CD2 1 
ATOM   246  N  N   . ARG A 1 30  ? -9.206  -1.761  -8.396  1.00 9.23   ? ? ? ? ? ? 30  ARG A N   1 
ATOM   247  C  CA  . ARG A 1 30  ? -10.448 -1.552  -7.677  1.00 9.08   ? ? ? ? ? ? 30  ARG A CA  1 
ATOM   248  C  C   . ARG A 1 30  ? -10.305 -2.182  -6.282  1.00 13.39  ? ? ? ? ? ? 30  ARG A C   1 
ATOM   249  O  O   . ARG A 1 30  ? -9.764  -3.279  -6.132  1.00 12.13  ? ? ? ? ? ? 30  ARG A O   1 
ATOM   250  C  CB  . ARG A 1 30  ? -11.571 -2.282  -8.505  1.00 12.98  ? ? ? ? ? ? 30  ARG A CB  1 
ATOM   251  C  CG  . ARG A 1 30  ? -12.974 -2.328  -7.895  1.00 22.64  ? ? ? ? ? ? 30  ARG A CG  1 
ATOM   252  C  CD  . ARG A 1 30  ? -14.044 -2.645  -8.926  1.00 25.58  ? ? ? ? ? ? 30  ARG A CD  1 
ATOM   253  N  NE  . ARG A 1 30  ? -13.824 -3.930  -9.617  1.00 20.77  ? ? ? ? ? ? 30  ARG A NE  1 
ATOM   254  C  CZ  . ARG A 1 30  ? -14.607 -4.993  -9.483  1.00 32.42  ? ? ? ? ? ? 30  ARG A CZ  1 
ATOM   255  N  NH1 . ARG A 1 30  ? -15.658 -4.953  -8.674  1.00 24.32  ? ? ? ? ? ? 30  ARG A NH1 1 
ATOM   256  N  NH2 . ARG A 1 30  ? -14.342 -6.109  -10.154 1.00 25.22  ? ? ? ? ? ? 30  ARG A NH2 1 
ATOM   257  N  N   . ARG A 1 31  ? -10.805 -1.500  -5.254  1.00 8.94   ? ? ? ? ? ? 31  ARG A N   1 
ATOM   258  C  CA  . ARG A 1 31  ? -10.849 -2.111  -3.934  1.00 8.19   ? ? ? ? ? ? 31  ARG A CA  1 
ATOM   259  C  C   . ARG A 1 31  ? -12.248 -1.817  -3.356  1.00 11.78  ? ? ? ? ? ? 31  ARG A C   1 
ATOM   260  O  O   . ARG A 1 31  ? -12.778 -0.730  -3.593  1.00 11.58  ? ? ? ? ? ? 31  ARG A O   1 
ATOM   261  C  CB  . ARG A 1 31  ? -9.723  -1.605  -3.024  1.00 9.75   ? ? ? ? ? ? 31  ARG A CB  1 
ATOM   262  C  CG  . ARG A 1 31  ? -9.909  -1.995  -1.569  1.00 10.50  ? ? ? ? ? ? 31  ARG A CG  1 
ATOM   263  C  CD  . ARG A 1 31  ? -8.675  -1.650  -0.723  1.00 7.13   ? ? ? ? ? ? 31  ARG A CD  1 
ATOM   264  N  NE  . ARG A 1 31  ? -9.016  -1.885  0.689   1.00 10.88  ? ? ? ? ? ? 31  ARG A NE  1 
ATOM   265  C  CZ  . ARG A 1 31  ? -8.139  -2.141  1.650   1.00 11.47  ? ? ? ? ? ? 31  ARG A CZ  1 
ATOM   266  N  NH1 . ARG A 1 31  ? -6.835  -2.161  1.383   1.00 12.63  ? ? ? ? ? ? 31  ARG A NH1 1 
ATOM   267  N  NH2 . ARG A 1 31  ? -8.556  -2.404  2.881   1.00 12.64  ? ? ? ? ? ? 31  ARG A NH2 1 
ATOM   268  N  N   . ARG A 1 32  ? -12.847 -2.792  -2.670  1.00 10.30  ? ? ? ? ? ? 32  ARG A N   1 
ATOM   269  C  CA  . ARG A 1 32  ? -14.168 -2.656  -2.058  1.00 10.39  ? ? ? ? ? ? 32  ARG A CA  1 
ATOM   270  C  C   . ARG A 1 32  ? -14.117 -3.296  -0.666  1.00 14.73  ? ? ? ? ? ? 32  ARG A C   1 
ATOM   271  O  O   . ARG A 1 32  ? -13.744 -4.464  -0.546  1.00 13.05  ? ? ? ? ? ? 32  ARG A O   1 
ATOM   272  C  CB  . ARG A 1 32  ? -15.270 -3.313  -2.922  1.00 12.57  ? ? ? ? ? ? 32  ARG A CB  1 
ATOM   273  C  CG  . ARG A 1 32  ? -15.450 -2.737  -4.349  1.00 14.88  ? ? ? ? ? ? 32  ARG A CG  1 
ATOM   274  C  CD  . ARG A 1 32  ? -16.128 -1.351  -4.383  1.00 11.98  ? ? ? ? ? ? 32  ARG A CD  1 
ATOM   275  N  NE  . ARG A 1 32  ? -16.265 -0.874  -5.769  1.00 10.41  ? ? ? ? ? ? 32  ARG A NE  1 
ATOM   276  C  CZ  . ARG A 1 32  ? -15.385 -0.117  -6.429  1.00 18.72  ? ? ? ? ? ? 32  ARG A CZ  1 
ATOM   277  N  NH1 . ARG A 1 32  ? -14.269 0.276   -5.845  1.00 11.76  ? ? ? ? ? ? 32  ARG A NH1 1 
ATOM   278  N  NH2 . ARG A 1 32  ? -15.614 0.233   -7.691  1.00 14.09  ? ? ? ? ? ? 32  ARG A NH2 1 
ATOM   279  N  N   . ASP A 1 33  ? -14.464 -2.520  0.391   1.00 10.81  ? ? ? ? ? ? 33  ASP A N   1 
ATOM   280  C  CA  . ASP A 1 33  ? -14.481 -2.987  1.795   1.00 9.68   ? ? ? ? ? ? 33  ASP A CA  1 
ATOM   281  C  C   . ASP A 1 33  ? -15.947 -2.931  2.253   1.00 12.77  ? ? ? ? ? ? 33  ASP A C   1 
ATOM   282  O  O   . ASP A 1 33  ? -16.565 -1.881  2.177   1.00 12.19  ? ? ? ? ? ? 33  ASP A O   1 
ATOM   283  C  CB  . ASP A 1 33  ? -13.632 -2.088  2.710   1.00 10.61  ? ? ? ? ? ? 33  ASP A CB  1 
ATOM   284  C  CG  . ASP A 1 33  ? -12.137 -2.161  2.488   1.00 12.98  ? ? ? ? ? ? 33  ASP A CG  1 
ATOM   285  O  OD1 . ASP A 1 33  ? -11.442 -2.687  3.361   1.00 12.10  ? ? ? ? ? ? 33  ASP A OD1 1 
ATOM   286  O  OD2 . ASP A 1 33  ? -11.662 -1.647  1.450   1.00 12.86  ? ? ? ? ? ? 33  ASP A OD2 1 
ATOM   287  N  N   . TYR A 1 34  ? -16.516 -4.069  2.638   1.00 12.74  ? ? ? ? ? ? 34  TYR A N   1 
ATOM   288  C  CA  . TYR A 1 34  ? -17.928 -4.174  3.023   1.00 12.43  ? ? ? ? ? ? 34  TYR A CA  1 
ATOM   289  C  C   . TYR A 1 34  ? -18.065 -4.447  4.519   1.00 15.25  ? ? ? ? ? ? 34  TYR A C   1 
ATOM   290  O  O   . TYR A 1 34  ? -17.956 -5.606  4.929   1.00 14.58  ? ? ? ? ? ? 34  TYR A O   1 
ATOM   291  C  CB  . TYR A 1 34  ? -18.616 -5.312  2.257   1.00 13.04  ? ? ? ? ? ? 34  TYR A CB  1 
ATOM   292  C  CG  . TYR A 1 34  ? -18.519 -5.158  0.765   1.00 13.88  ? ? ? ? ? ? 34  TYR A CG  1 
ATOM   293  C  CD1 . TYR A 1 34  ? -19.385 -4.314  0.076   1.00 15.51  ? ? ? ? ? ? 34  TYR A CD1 1 
ATOM   294  C  CD2 . TYR A 1 34  ? -17.530 -5.812  0.043   1.00 14.26  ? ? ? ? ? ? 34  TYR A CD2 1 
ATOM   295  C  CE1 . TYR A 1 34  ? -19.314 -4.186  -1.305  1.00 14.79  ? ? ? ? ? ? 34  TYR A CE1 1 
ATOM   296  C  CE2 . TYR A 1 34  ? -17.419 -5.656  -1.335  1.00 15.33  ? ? ? ? ? ? 34  TYR A CE2 1 
ATOM   297  C  CZ  . TYR A 1 34  ? -18.333 -4.861  -2.007  1.00 22.82  ? ? ? ? ? ? 34  TYR A CZ  1 
ATOM   298  O  OH  . TYR A 1 34  ? -18.194 -4.657  -3.355  1.00 24.94  ? ? ? ? ? ? 34  TYR A OH  1 
ATOM   299  N  N   . PRO A 1 35  ? -18.354 -3.418  5.340   1.00 13.97  ? ? ? ? ? ? 35  PRO A N   1 
ATOM   300  C  CA  . PRO A 1 35  ? -18.526 -3.672  6.786   1.00 14.51  ? ? ? ? ? ? 35  PRO A CA  1 
ATOM   301  C  C   . PRO A 1 35  ? -19.730 -4.569  7.081   1.00 18.33  ? ? ? ? ? ? 35  PRO A C   1 
ATOM   302  O  O   . PRO A 1 35  ? -19.721 -5.307  8.069   1.00 18.61  ? ? ? ? ? ? 35  PRO A O   1 
ATOM   303  C  CB  . PRO A 1 35  ? -18.634 -2.261  7.403   1.00 16.24  ? ? ? ? ? ? 35  PRO A CB  1 
ATOM   304  C  CG  . PRO A 1 35  ? -19.026 -1.369  6.299   1.00 19.85  ? ? ? ? ? ? 35  PRO A CG  1 
ATOM   305  C  CD  . PRO A 1 35  ? -18.496 -1.980  5.004   1.00 15.74  ? ? ? ? ? ? 35  PRO A CD  1 
ATOM   306  N  N   . GLU A 1 36  ? -20.733 -4.575  6.176   1.00 17.12  ? ? ? ? ? ? 36  GLU A N   1 
ATOM   307  C  CA  . GLU A 1 36  ? -21.908 -5.450  6.311   1.00 17.02  ? ? ? ? ? ? 36  GLU A CA  1 
ATOM   308  C  C   . GLU A 1 36  ? -21.520 -6.948  6.145   1.00 23.28  ? ? ? ? ? ? 36  GLU A C   1 
ATOM   309  O  O   . GLU A 1 36  ? -22.041 -7.795  6.858   1.00 24.77  ? ? ? ? ? ? 36  GLU A O   1 
ATOM   310  C  CB  . GLU A 1 36  ? -23.036 -5.013  5.343   1.00 18.24  ? ? ? ? ? ? 36  GLU A CB  1 
ATOM   311  C  CG  . GLU A 1 36  ? -23.557 -3.623  5.663   1.00 25.13  ? ? ? ? ? ? 36  GLU A CG  1 
ATOM   312  C  CD  . GLU A 1 36  ? -24.614 -3.075  4.728   1.00 62.89  ? ? ? ? ? ? 36  GLU A CD  1 
ATOM   313  O  OE1 . GLU A 1 36  ? -25.805 -3.412  4.916   1.00 58.76  ? ? ? ? ? ? 36  GLU A OE1 1 
ATOM   314  O  OE2 . GLU A 1 36  ? -24.257 -2.270  3.837   1.00 65.79  ? ? ? ? ? ? 36  GLU A OE2 1 
ATOM   315  N  N   . GLY A 1 37  ? -20.579 -7.248  5.257   1.00 19.45  ? ? ? ? ? ? 37  GLY A N   1 
ATOM   316  C  CA  . GLY A 1 37  ? -20.119 -8.613  5.033   1.00 18.96  ? ? ? ? ? ? 37  GLY A CA  1 
ATOM   317  C  C   . GLY A 1 37  ? -18.798 -8.945  5.699   1.00 20.82  ? ? ? ? ? ? 37  GLY A C   1 
ATOM   318  O  O   . GLY A 1 37  ? -18.360 -10.096 5.648   1.00 19.97  ? ? ? ? ? ? 37  GLY A O   1 
ATOM   319  N  N   . ARG A 1 38  ? -18.154 -7.942  6.328   1.00 15.87  ? ? ? ? ? ? 38  ARG A N   1 
ATOM   320  C  CA  . ARG A 1 38  ? -16.841 -8.040  6.990   1.00 14.81  ? ? ? ? ? ? 38  ARG A CA  1 
ATOM   321  C  C   . ARG A 1 38  ? -15.765 -8.671  6.102   1.00 15.75  ? ? ? ? ? ? 38  ARG A C   1 
ATOM   322  O  O   . ARG A 1 38  ? -15.084 -9.631  6.483   1.00 15.17  ? ? ? ? ? ? 38  ARG A O   1 
ATOM   323  C  CB  . ARG A 1 38  ? -16.927 -8.679  8.372   1.00 19.38  ? ? ? ? ? ? 38  ARG A CB  1 
ATOM   324  C  CG  . ARG A 1 38  ? -17.677 -7.741  9.320   1.00 29.49  ? ? ? ? ? ? 38  ARG A CG  1 
ATOM   325  C  CD  . ARG A 1 38  ? -17.646 -8.176  10.747  1.00 25.84  ? ? ? ? ? ? 38  ARG A CD  1 
ATOM   326  N  NE  . ARG A 1 38  ? -16.312 -8.188  11.343  1.00 22.06  ? ? ? ? ? ? 38  ARG A NE  1 
ATOM   327  C  CZ  . ARG A 1 38  ? -15.707 -7.127  11.869  1.00 27.97  ? ? ? ? ? ? 38  ARG A CZ  1 
ATOM   328  N  NH1 . ARG A 1 38  ? -16.274 -5.926  11.798  1.00 15.31  ? ? ? ? ? ? 38  ARG A NH1 1 
ATOM   329  N  NH2 . ARG A 1 38  ? -14.504 -7.248  12.419  1.00 19.26  ? ? ? ? ? ? 38  ARG A NH2 1 
ATOM   330  N  N   . PHE A 1 39  ? -15.657 -8.151  4.885   1.00 11.82  ? ? ? ? ? ? 39  PHE A N   1 
ATOM   331  C  CA  . PHE A 1 39  ? -14.625 -8.616  3.962   1.00 10.45  ? ? ? ? ? ? 39  PHE A CA  1 
ATOM   332  C  C   . PHE A 1 39  ? -14.243 -7.499  3.054   1.00 11.75  ? ? ? ? ? ? 39  PHE A C   1 
ATOM   333  O  O   . PHE A 1 39  ? -15.000 -6.544  2.919   1.00 11.93  ? ? ? ? ? ? 39  PHE A O   1 
ATOM   334  C  CB  . PHE A 1 39  ? -15.047 -9.876  3.183   1.00 13.33  ? ? ? ? ? ? 39  PHE A CB  1 
ATOM   335  C  CG  . PHE A 1 39  ? -16.100 -9.649  2.134   1.00 14.99  ? ? ? ? ? ? 39  PHE A CG  1 
ATOM   336  C  CD1 . PHE A 1 39  ? -17.447 -9.623  2.472   1.00 19.41  ? ? ? ? ? ? 39  PHE A CD1 1 
ATOM   337  C  CD2 . PHE A 1 39  ? -15.750 -9.489  0.802   1.00 17.39  ? ? ? ? ? ? 39  PHE A CD2 1 
ATOM   338  C  CE1 . PHE A 1 39  ? -18.419 -9.372  1.506   1.00 19.52  ? ? ? ? ? ? 39  PHE A CE1 1 
ATOM   339  C  CE2 . PHE A 1 39  ? -16.726 -9.278  -0.163  1.00 20.40  ? ? ? ? ? ? 39  PHE A CE2 1 
ATOM   340  C  CZ  . PHE A 1 39  ? -18.053 -9.232  0.194   1.00 19.03  ? ? ? ? ? ? 39  PHE A CZ  1 
ATOM   341  N  N   . THR A 1 40  ? -13.088 -7.640  2.411   1.00 8.23   ? ? ? ? ? ? 40  THR A N   1 
ATOM   342  C  CA  . THR A 1 40  ? -12.589 -6.667  1.466   1.00 8.65   ? ? ? ? ? ? 40  THR A CA  1 
ATOM   343  C  C   . THR A 1 40  ? -12.161 -7.449  0.226   1.00 10.69  ? ? ? ? ? ? 40  THR A C   1 
ATOM   344  O  O   . THR A 1 40  ? -11.602 -8.538  0.367   1.00 11.60  ? ? ? ? ? ? 40  THR A O   1 
ATOM   345  C  CB  . THR A 1 40  ? -11.347 -5.965  2.031   1.00 13.31  ? ? ? ? ? ? 40  THR A CB  1 
ATOM   346  O  OG1 . THR A 1 40  ? -11.668 -5.339  3.270   1.00 13.19  ? ? ? ? ? ? 40  THR A OG1 1 
ATOM   347  C  CG2 . THR A 1 40  ? -10.778 -4.920  1.069   1.00 11.90  ? ? ? ? ? ? 40  THR A CG2 1 
ATOM   348  N  N   . LEU A 1 41  ? -12.353 -6.849  -0.946  1.00 6.43   ? ? ? ? ? ? 41  LEU A N   1 
ATOM   349  C  CA  . LEU A 1 41  ? -11.873 -7.399  -2.225  1.00 8.16   ? ? ? ? ? ? 41  LEU A CA  1 
ATOM   350  C  C   . LEU A 1 41  ? -10.906 -6.388  -2.801  1.00 11.69  ? ? ? ? ? ? 41  LEU A C   1 
ATOM   351  O  O   . LEU A 1 41  ? -11.115 -5.173  -2.676  1.00 10.65  ? ? ? ? ? ? 41  LEU A O   1 
ATOM   352  C  CB  . LEU A 1 41  ? -13.009 -7.516  -3.254  1.00 9.76   ? ? ? ? ? ? 41  LEU A CB  1 
ATOM   353  C  CG  . LEU A 1 41  ? -14.290 -8.133  -2.894  1.00 20.21  ? ? ? ? ? ? 41  LEU A CG  1 
ATOM   354  C  CD1 . LEU A 1 41  ? -15.216 -8.043  -4.071  1.00 20.34  ? ? ? ? ? ? 41  LEU A CD1 1 
ATOM   355  C  CD2 . LEU A 1 41  ? -14.075 -9.587  -2.443  1.00 26.65  ? ? ? ? ? ? 41  LEU A CD2 1 
ATOM   356  N  N   . ALA A 1 42  ? -9.867  -6.851  -3.467  1.00 8.01   ? ? ? ? ? ? 42  ALA A N   1 
ATOM   357  C  CA  . ALA A 1 42  ? -8.969  -5.893  -4.142  1.00 8.19   ? ? ? ? ? ? 42  ALA A CA  1 
ATOM   358  C  C   . ALA A 1 42  ? -8.568  -6.565  -5.459  1.00 12.22  ? ? ? ? ? ? 42  ALA A C   1 
ATOM   359  O  O   . ALA A 1 42  ? -8.206  -7.743  -5.451  1.00 13.49  ? ? ? ? ? ? 42  ALA A O   1 
ATOM   360  C  CB  . ALA A 1 42  ? -7.732  -5.627  -3.289  1.00 10.14  ? ? ? ? ? ? 42  ALA A CB  1 
ATOM   361  N  N   . PHE A 1 43  ? -8.680  -5.840  -6.567  1.00 8.46   ? ? ? ? ? ? 43  PHE A N   1 
ATOM   362  C  CA  . PHE A 1 43  ? -8.322  -6.338  -7.897  1.00 8.14   ? ? ? ? ? ? 43  PHE A CA  1 
ATOM   363  C  C   . PHE A 1 43  ? -7.036  -5.612  -8.282  1.00 11.23  ? ? ? ? ? ? 43  PHE A C   1 
ATOM   364  O  O   . PHE A 1 43  ? -6.961  -4.374  -8.242  1.00 9.79   ? ? ? ? ? ? 43  PHE A O   1 
ATOM   365  C  CB  . PHE A 1 43  ? -9.471  -6.099  -8.907  1.00 9.22   ? ? ? ? ? ? 43  PHE A CB  1 
ATOM   366  C  CG  . PHE A 1 43  ? -10.720 -6.925  -8.632  1.00 12.98  ? ? ? ? ? ? 43  PHE A CG  1 
ATOM   367  C  CD1 . PHE A 1 43  ? -11.664 -6.504  -7.704  1.00 16.93  ? ? ? ? ? ? 43  PHE A CD1 1 
ATOM   368  C  CD2 . PHE A 1 43  ? -10.978 -8.089  -9.358  1.00 16.58  ? ? ? ? ? ? 43  PHE A CD2 1 
ATOM   369  C  CE1 . PHE A 1 43  ? -12.826 -7.261  -7.466  1.00 17.60  ? ? ? ? ? ? 43  PHE A CE1 1 
ATOM   370  C  CE2 . PHE A 1 43  ? -12.121 -8.857  -9.101  1.00 19.38  ? ? ? ? ? ? 43  PHE A CE2 1 
ATOM   371  C  CZ  . PHE A 1 43  ? -13.029 -8.440  -8.153  1.00 17.95  ? ? ? ? ? ? 43  PHE A CZ  1 
ATOM   372  N  N   . VAL A 1 44  ? -6.012  -6.395  -8.611  1.00 8.63   ? ? ? ? ? ? 44  VAL A N   1 
ATOM   373  C  CA  . VAL A 1 44  ? -4.682  -5.891  -8.976  1.00 6.61   ? ? ? ? ? ? 44  VAL A CA  1 
ATOM   374  C  C   . VAL A 1 44  ? -4.313  -6.418  -10.341 1.00 11.27  ? ? ? ? ? ? 44  VAL A C   1 
ATOM   375  O  O   . VAL A 1 44  ? -4.728  -7.523  -10.717 1.00 11.15  ? ? ? ? ? ? 44  VAL A O   1 
ATOM   376  C  CB  . VAL A 1 44  ? -3.592  -6.216  -7.912  1.00 10.00  ? ? ? ? ? ? 44  VAL A CB  1 
ATOM   377  C  CG1 . VAL A 1 44  ? -3.780  -5.360  -6.669  1.00 8.60   ? ? ? ? ? ? 44  VAL A CG1 1 
ATOM   378  C  CG2 . VAL A 1 44  ? -3.582  -7.714  -7.537  1.00 9.85   ? ? ? ? ? ? 44  VAL A CG2 1 
ATOM   379  N  N   . GLY A 1 45  ? -3.550  -5.627  -11.086 1.00 8.85   ? ? ? ? ? ? 45  GLY A N   1 
ATOM   380  C  CA  . GLY A 1 45  ? -3.173  -6.039  -12.421 1.00 9.22   ? ? ? ? ? ? 45  GLY A CA  1 
ATOM   381  C  C   . GLY A 1 45  ? -2.434  -4.970  -13.179 1.00 14.56  ? ? ? ? ? ? 45  GLY A C   1 
ATOM   382  O  O   . GLY A 1 45  ? -1.950  -3.986  -12.594 1.00 14.60  ? ? ? ? ? ? 45  GLY A O   1 
ATOM   383  N  N   . TYR A 1 46  ? -2.294  -5.202  -14.477 1.00 11.46  ? ? ? ? ? ? 46  TYR A N   1 
ATOM   384  C  CA  . TYR A 1 46  ? -1.501  -4.323  -15.333 1.00 12.24  ? ? ? ? ? ? 46  TYR A CA  1 
ATOM   385  C  C   . TYR A 1 46  ? -2.327  -3.515  -16.296 1.00 18.80  ? ? ? ? ? ? 46  TYR A C   1 
ATOM   386  O  O   . TYR A 1 46  ? -1.858  -2.492  -16.790 1.00 20.92  ? ? ? ? ? ? 46  TYR A O   1 
ATOM   387  C  CB  . TYR A 1 46  ? -0.447  -5.151  -16.114 1.00 12.84  ? ? ? ? ? ? 46  TYR A CB  1 
ATOM   388  C  CG  . TYR A 1 46  ? 0.518   -5.872  -15.205 1.00 12.39  ? ? ? ? ? ? 46  TYR A CG  1 
ATOM   389  C  CD1 . TYR A 1 46  ? 1.461   -5.172  -14.469 1.00 13.58  ? ? ? ? ? ? 46  TYR A CD1 1 
ATOM   390  C  CD2 . TYR A 1 46  ? 0.463   -7.256  -15.049 1.00 13.21  ? ? ? ? ? ? 46  TYR A CD2 1 
ATOM   391  C  CE1 . TYR A 1 46  ? 2.366   -5.830  -13.638 1.00 12.35  ? ? ? ? ? ? 46  TYR A CE1 1 
ATOM   392  C  CE2 . TYR A 1 46  ? 1.340   -7.923  -14.183 1.00 12.41  ? ? ? ? ? ? 46  TYR A CE2 1 
ATOM   393  C  CZ  . TYR A 1 46  ? 2.287   -7.204  -13.476 1.00 16.43  ? ? ? ? ? ? 46  TYR A CZ  1 
ATOM   394  O  OH  . TYR A 1 46  ? 3.170   -7.828  -12.619 1.00 14.86  ? ? ? ? ? ? 46  TYR A OH  1 
ATOM   395  N  N   . GLN A 1 47  ? -3.516  -4.001  -16.624 1.00 15.42  ? ? ? ? ? ? 47  GLN A N   1 
ATOM   396  C  CA  . GLN A 1 47  ? -4.432  -3.344  -17.540 1.00 15.38  ? ? ? ? ? ? 47  GLN A CA  1 
ATOM   397  C  C   . GLN A 1 47  ? -5.787  -3.251  -16.890 1.00 18.68  ? ? ? ? ? ? 47  GLN A C   1 
ATOM   398  O  O   . GLN A 1 47  ? -6.079  -3.979  -15.940 1.00 17.01  ? ? ? ? ? ? 47  GLN A O   1 
ATOM   399  C  CB  . GLN A 1 47  ? -4.554  -4.137  -18.852 1.00 16.81  ? ? ? ? ? ? 47  GLN A CB  1 
ATOM   400  C  CG  . GLN A 1 47  ? -3.268  -4.250  -19.649 1.00 26.34  ? ? ? ? ? ? 47  GLN A CG  1 
ATOM   401  C  CD  . GLN A 1 47  ? -3.432  -5.303  -20.698 1.00 47.11  ? ? ? ? ? ? 47  GLN A CD  1 
ATOM   402  O  OE1 . GLN A 1 47  ? -4.083  -5.092  -21.722 1.00 44.88  ? ? ? ? ? ? 47  GLN A OE1 1 
ATOM   403  N  NE2 . GLN A 1 47  ? -2.912  -6.490  -20.427 1.00 48.52  ? ? ? ? ? ? 47  GLN A NE2 1 
ATOM   404  N  N   . ASP A 1 48  ? -6.629  -2.372  -17.411 1.00 16.96  ? ? ? ? ? ? 48  ASP A N   1 
ATOM   405  C  CA  . ASP A 1 48  ? -7.975  -2.193  -16.897 1.00 17.57  ? ? ? ? ? ? 48  ASP A CA  1 
ATOM   406  C  C   . ASP A 1 48  ? -8.709  -3.540  -16.893 1.00 16.90  ? ? ? ? ? ? 48  ASP A C   1 
ATOM   407  O  O   . ASP A 1 48  ? -8.488  -4.368  -17.788 1.00 15.93  ? ? ? ? ? ? 48  ASP A O   1 
ATOM   408  C  CB  . ASP A 1 48  ? -8.715  -1.192  -17.803 1.00 22.32  ? ? ? ? ? ? 48  ASP A CB  1 
ATOM   409  C  CG  . ASP A 1 48  ? -8.322  0.273   -17.628 1.00 44.01  ? ? ? ? ? ? 48  ASP A CG  1 
ATOM   410  O  OD1 . ASP A 1 48  ? -7.247  0.542   -17.026 1.00 44.75  ? ? ? ? ? ? 48  ASP A OD1 1 
ATOM   411  O  OD2 . ASP A 1 48  ? -9.081  1.150   -18.100 1.00 55.02  ? ? ? ? ? ? 48  ASP A OD2 1 
ATOM   412  N  N   . GLU A 1 49  ? -9.579  -3.762  -15.899 1.00 14.82  ? ? ? ? ? ? 49  GLU A N   1 
ATOM   413  C  CA  . GLU A 1 49  ? -10.367 -5.001  -15.832 1.00 14.81  ? ? ? ? ? ? 49  GLU A CA  1 
ATOM   414  C  C   . GLU A 1 49  ? -11.177 -5.239  -17.108 1.00 18.16  ? ? ? ? ? ? 49  GLU A C   1 
ATOM   415  O  O   . GLU A 1 49  ? -11.445 -6.391  -17.445 1.00 16.87  ? ? ? ? ? ? 49  GLU A O   1 
ATOM   416  C  CB  . GLU A 1 49  ? -11.328 -4.986  -14.644 1.00 16.40  ? ? ? ? ? ? 49  GLU A CB  1 
ATOM   417  C  CG  . GLU A 1 49  ? -10.666 -5.326  -13.326 1.00 20.82  ? ? ? ? ? ? 49  GLU A CG  1 
ATOM   418  C  CD  . GLU A 1 49  ? -11.671 -5.234  -12.204 1.00 36.74  ? ? ? ? ? ? 49  GLU A CD  1 
ATOM   419  O  OE1 . GLU A 1 49  ? -11.902 -4.105  -11.711 1.00 26.74  ? ? ? ? ? ? 49  GLU A OE1 1 
ATOM   420  O  OE2 . GLU A 1 49  ? -12.317 -6.265  -11.907 1.00 27.97  ? ? ? ? ? ? 49  GLU A OE2 1 
ATOM   421  N  N   . ARG A 1 50  ? -11.597 -4.155  -17.805 1.00 16.12  ? ? ? ? ? ? 50  ARG A N   1 
ATOM   422  C  CA  . ARG A 1 50  ? -12.360 -4.268  -19.047 1.00 17.55  ? ? ? ? ? ? 50  ARG A CA  1 
ATOM   423  C  C   . ARG A 1 50  ? -11.540 -4.886  -20.182 1.00 20.50  ? ? ? ? ? ? 50  ARG A C   1 
ATOM   424  O  O   . ARG A 1 50  ? -12.111 -5.455  -21.108 1.00 20.24  ? ? ? ? ? ? 50  ARG A O   1 
ATOM   425  C  CB  . ARG A 1 50  ? -12.839 -2.866  -19.501 1.00 22.19  ? ? ? ? ? ? 50  ARG A CB  1 
ATOM   426  C  CG  . ARG A 1 50  ? -14.136 -2.441  -18.832 1.00 44.46  ? ? ? ? ? ? 50  ARG A CG  1 
ATOM   427  C  CD  . ARG A 1 50  ? -14.425 -0.965  -19.044 1.00 66.71  ? ? ? ? ? ? 50  ARG A CD  1 
ATOM   428  N  NE  . ARG A 1 50  ? -15.793 -0.616  -18.652 1.00 85.87  ? ? ? ? ? ? 50  ARG A NE  1 
ATOM   429  C  CZ  . ARG A 1 50  ? -16.838 -0.629  -19.476 1.00 104.77 ? ? ? ? ? ? 50  ARG A CZ  1 
ATOM   430  N  NH1 . ARG A 1 50  ? -16.685 -0.975  -20.749 1.00 92.02  ? ? ? ? ? ? 50  ARG A NH1 1 
ATOM   431  N  NH2 . ARG A 1 50  ? -18.044 -0.298  -19.033 1.00 94.01  ? ? ? ? ? ? 50  ARG A NH2 1 
ATOM   432  N  N   . ALA A 1 51  ? -10.213 -4.758  -20.105 1.00 16.71  ? ? ? ? ? ? 51  ALA A N   1 
ATOM   433  C  CA  . ALA A 1 51  ? -9.257  -5.152  -21.139 1.00 16.85  ? ? ? ? ? ? 51  ALA A CA  1 
ATOM   434  C  C   . ALA A 1 51  ? -8.535  -6.481  -20.896 1.00 19.19  ? ? ? ? ? ? 51  ALA A C   1 
ATOM   435  O  O   . ALA A 1 51  ? -8.007  -7.087  -21.855 1.00 16.56  ? ? ? ? ? ? 51  ALA A O   1 
ATOM   436  C  CB  . ALA A 1 51  ? -8.225  -4.049  -21.294 1.00 17.93  ? ? ? ? ? ? 51  ALA A CB  1 
ATOM   437  N  N   . ALA A 1 52  ? -8.418  -6.902  -19.621 1.00 12.62  ? ? ? ? ? ? 52  ALA A N   1 
ATOM   438  C  CA  . ALA A 1 52  ? -7.628  -8.092  -19.355 1.00 12.33  ? ? ? ? ? ? 52  ALA A CA  1 
ATOM   439  C  C   . ALA A 1 52  ? -7.998  -8.724  -18.048 1.00 15.18  ? ? ? ? ? ? 52  ALA A C   1 
ATOM   440  O  O   . ALA A 1 52  ? -8.599  -8.070  -17.178 1.00 12.73  ? ? ? ? ? ? 52  ALA A O   1 
ATOM   441  C  CB  . ALA A 1 52  ? -6.145  -7.714  -19.317 1.00 12.36  ? ? ? ? ? ? 52  ALA A CB  1 
ATOM   442  N  N   . ALA A 1 53  ? -7.560  -9.984  -17.889 1.00 11.78  ? ? ? ? ? ? 53  ALA A N   1 
ATOM   443  C  CA  . ALA A 1 53  ? -7.762  -10.719 -16.637 1.00 10.01  ? ? ? ? ? ? 53  ALA A CA  1 
ATOM   444  C  C   . ALA A 1 53  ? -6.928  -10.084 -15.538 1.00 12.45  ? ? ? ? ? ? 53  ALA A C   1 
ATOM   445  O  O   . ALA A 1 53  ? -5.799  -9.623  -15.763 1.00 13.25  ? ? ? ? ? ? 53  ALA A O   1 
ATOM   446  C  CB  . ALA A 1 53  ? -7.366  -12.177 -16.800 1.00 10.43  ? ? ? ? ? ? 53  ALA A CB  1 
ATOM   447  N  N   . ALA A 1 54  ? -7.509  -10.033 -14.334 1.00 8.68   ? ? ? ? ? ? 54  ALA A N   1 
ATOM   448  C  CA  . ALA A 1 54  ? -6.872  -9.454  -13.159 1.00 8.72   ? ? ? ? ? ? 54  ALA A CA  1 
ATOM   449  C  C   . ALA A 1 54  ? -6.766  -10.503 -12.067 1.00 13.60  ? ? ? ? ? ? 54  ALA A C   1 
ATOM   450  O  O   . ALA A 1 54  ? -7.283  -11.630 -12.206 1.00 11.13  ? ? ? ? ? ? 54  ALA A O   1 
ATOM   451  C  CB  . ALA A 1 54  ? -7.713  -8.288  -12.670 1.00 9.64   ? ? ? ? ? ? 54  ALA A CB  1 
ATOM   452  N  N   . LEU A 1 55  ? -6.011  -10.159 -11.009 1.00 9.85   ? ? ? ? ? ? 55  LEU A N   1 
ATOM   453  C  CA  . LEU A 1 55  ? -5.892  -10.979 -9.819  1.00 9.04   ? ? ? ? ? ? 55  LEU A CA  1 
ATOM   454  C  C   . LEU A 1 55  ? -6.792  -10.373 -8.740  1.00 12.59  ? ? ? ? ? ? 55  LEU A C   1 
ATOM   455  O  O   . LEU A 1 55  ? -6.669  -9.188  -8.417  1.00 10.04  ? ? ? ? ? ? 55  LEU A O   1 
ATOM   456  C  CB  . LEU A 1 55  ? -4.427  -11.021 -9.310  1.00 8.42   ? ? ? ? ? ? 55  LEU A CB  1 
ATOM   457  C  CG  . LEU A 1 55  ? -4.250  -11.723 -7.943  1.00 11.97  ? ? ? ? ? ? 55  LEU A CG  1 
ATOM   458  C  CD1 . LEU A 1 55  ? -4.664  -13.240 -8.015  1.00 11.95  ? ? ? ? ? ? 55  LEU A CD1 1 
ATOM   459  C  CD2 . LEU A 1 55  ? -2.810  -11.588 -7.468  1.00 12.51  ? ? ? ? ? ? 55  LEU A CD2 1 
ATOM   460  N  N   . GLU A 1 56  ? -7.706  -11.180 -8.187  1.00 8.01   ? ? ? ? ? ? 56  GLU A N   1 
ATOM   461  C  CA  . GLU A 1 56  ? -8.579  -10.693 -7.122  1.00 7.49   ? ? ? ? ? ? 56  GLU A CA  1 
ATOM   462  C  C   . GLU A 1 56  ? -8.052  -11.240 -5.806  1.00 10.53  ? ? ? ? ? ? 56  GLU A C   1 
ATOM   463  O  O   . GLU A 1 56  ? -7.913  -12.450 -5.658  1.00 11.37  ? ? ? ? ? ? 56  GLU A O   1 
ATOM   464  C  CB  . GLU A 1 56  ? -10.011 -11.199 -7.331  1.00 8.44   ? ? ? ? ? ? 56  GLU A CB  1 
ATOM   465  C  CG  . GLU A 1 56  ? -10.922 -10.639 -6.240  1.00 12.83  ? ? ? ? ? ? 56  GLU A CG  1 
ATOM   466  C  CD  . GLU A 1 56  ? -12.334 -11.158 -6.272  1.00 27.04  ? ? ? ? ? ? 56  GLU A CD  1 
ATOM   467  O  OE1 . GLU A 1 56  ? -12.611 -12.095 -7.057  1.00 14.17  ? ? ? ? ? ? 56  GLU A OE1 1 
ATOM   468  O  OE2 . GLU A 1 56  ? -13.179 -10.582 -5.551  1.00 21.04  ? ? ? ? ? ? 56  GLU A OE2 1 
ATOM   469  N  N   . LEU A 1 57  ? -7.864  -10.364 -4.814  1.00 7.10   ? ? ? ? ? ? 57  LEU A N   1 
ATOM   470  C  CA  . LEU A 1 57  ? -7.436  -10.756 -3.476  1.00 8.15   ? ? ? ? ? ? 57  LEU A CA  1 
ATOM   471  C  C   . LEU A 1 57  ? -8.601  -10.496 -2.527  1.00 12.12  ? ? ? ? ? ? 57  LEU A C   1 
ATOM   472  O  O   . LEU A 1 57  ? -9.194  -9.419  -2.582  1.00 9.98   ? ? ? ? ? ? 57  LEU A O   1 
ATOM   473  C  CB  . LEU A 1 57  ? -6.215  -9.923  -3.050  1.00 9.42   ? ? ? ? ? ? 57  LEU A CB  1 
ATOM   474  C  CG  . LEU A 1 57  ? -4.986  -9.985  -3.966  1.00 14.07  ? ? ? ? ? ? 57  LEU A CG  1 
ATOM   475  C  CD1 . LEU A 1 57  ? -3.911  -8.985  -3.480  1.00 14.70  ? ? ? ? ? ? 57  LEU A CD1 1 
ATOM   476  C  CD2 . LEU A 1 57  ? -4.401  -11.426 -4.027  1.00 14.33  ? ? ? ? ? ? 57  LEU A CD2 1 
ATOM   477  N  N   . THR A 1 58  ? -8.939  -11.486 -1.695  1.00 10.50  ? ? ? ? ? ? 58  THR A N   1 
ATOM   478  C  CA  A THR A 1 58  ? -10.055 -11.399 -0.742  0.50 10.09  ? ? ? ? ? ? 58  THR A CA  1 
ATOM   479  C  CA  B THR A 1 58  ? -10.033 -11.334 -0.737  0.50 10.06  ? ? ? ? ? ? 58  THR A CA  1 
ATOM   480  C  C   . THR A 1 58  ? -9.525  -11.533 0.683   1.00 12.84  ? ? ? ? ? ? 58  THR A C   1 
ATOM   481  O  O   . THR A 1 58  ? -8.667  -12.381 0.946   1.00 11.52  ? ? ? ? ? ? 58  THR A O   1 
ATOM   482  C  CB  A THR A 1 58  ? -11.120 -12.491 -1.012  0.50 14.94  ? ? ? ? ? ? 58  THR A CB  1 
ATOM   483  C  CB  B THR A 1 58  ? -11.235 -12.223 -1.074  0.50 15.06  ? ? ? ? ? ? 58  THR A CB  1 
ATOM   484  O  OG1 A THR A 1 58  ? -11.556 -12.428 -2.367  0.50 14.62  ? ? ? ? ? ? 58  THR A OG1 1 
ATOM   485  O  OG1 B THR A 1 58  ? -10.844 -13.579 -0.974  0.50 10.75  ? ? ? ? ? ? 58  THR A OG1 1 
ATOM   486  C  CG2 A THR A 1 58  ? -12.329 -12.366 -0.096  0.50 12.16  ? ? ? ? ? ? 58  THR A CG2 1 
ATOM   487  C  CG2 B THR A 1 58  ? -11.787 -11.963 -2.459  0.50 14.34  ? ? ? ? ? ? 58  THR A CG2 1 
ATOM   488  N  N   . HIS A 1 59  ? -10.037 -10.710 1.595   1.00 12.58  ? ? ? ? ? ? 59  HIS A N   1 
ATOM   489  C  CA  . HIS A 1 59  ? -9.634  -10.791 2.987   1.00 14.00  ? ? ? ? ? ? 59  HIS A CA  1 
ATOM   490  C  C   . HIS A 1 59  ? -10.889 -10.733 3.833   1.00 15.00  ? ? ? ? ? ? 59  HIS A C   1 
ATOM   491  O  O   . HIS A 1 59  ? -11.626 -9.760  3.748   1.00 12.38  ? ? ? ? ? ? 59  HIS A O   1 
ATOM   492  C  CB  . HIS A 1 59  ? -8.657  -9.633  3.339   1.00 16.82  ? ? ? ? ? ? 59  HIS A CB  1 
ATOM   493  C  CG  . HIS A 1 59  ? -8.359  -9.550  4.794   1.00 21.42  ? ? ? ? ? ? 59  HIS A CG  1 
ATOM   494  N  ND1 . HIS A 1 59  ? -8.674  -8.414  5.523   1.00 24.46  ? ? ? ? ? ? 59  HIS A ND1 1 
ATOM   495  C  CD2 . HIS A 1 59  ? -7.867  -10.490 5.637   1.00 24.16  ? ? ? ? ? ? 59  HIS A CD2 1 
ATOM   496  C  CE1 . HIS A 1 59  ? -8.313  -8.673  6.771   1.00 23.77  ? ? ? ? ? ? 59  HIS A CE1 1 
ATOM   497  N  NE2 . HIS A 1 59  ? -7.849  -9.909  6.900   1.00 23.99  ? ? ? ? ? ? 59  HIS A NE2 1 
ATOM   498  N  N   . ASN A 1 60  ? -11.152 -11.795 4.608   1.00 12.30  ? ? ? ? ? ? 60  ASN A N   1 
ATOM   499  C  CA  . ASN A 1 60  ? -12.283 -11.887 5.531   1.00 13.07  ? ? ? ? ? ? 60  ASN A CA  1 
ATOM   500  C  C   . ASN A 1 60  ? -11.727 -11.297 6.822   1.00 16.05  ? ? ? ? ? ? 60  ASN A C   1 
ATOM   501  O  O   . ASN A 1 60  ? -10.679 -11.755 7.304   1.00 16.39  ? ? ? ? ? ? 60  ASN A O   1 
ATOM   502  C  CB  . ASN A 1 60  ? -12.690 -13.371 5.694   1.00 18.33  ? ? ? ? ? ? 60  ASN A CB  1 
ATOM   503  C  CG  . ASN A 1 60  ? -13.264 -13.952 4.419   1.00 39.87  ? ? ? ? ? ? 60  ASN A CG  1 
ATOM   504  O  OD1 . ASN A 1 60  ? -14.351 -13.555 3.967   1.00 34.12  ? ? ? ? ? ? 60  ASN A OD1 1 
ATOM   505  N  ND2 . ASN A 1 60  ? -12.531 -14.887 3.787   1.00 20.72  ? ? ? ? ? ? 60  ASN A ND2 1 
ATOM   506  N  N   . TRP A 1 61  ? -12.347 -10.210 7.326   1.00 13.83  ? ? ? ? ? ? 61  TRP A N   1 
ATOM   507  C  CA  . TRP A 1 61  ? -11.853 -9.470  8.479   1.00 12.97  ? ? ? ? ? ? 61  TRP A CA  1 
ATOM   508  C  C   . TRP A 1 61  ? -11.680 -10.311 9.723   1.00 19.64  ? ? ? ? ? ? 61  TRP A C   1 
ATOM   509  O  O   . TRP A 1 61  ? -10.824 -9.990  10.555  1.00 21.54  ? ? ? ? ? ? 61  TRP A O   1 
ATOM   510  C  CB  . TRP A 1 61  ? -12.778 -8.280  8.805   1.00 12.13  ? ? ? ? ? ? 61  TRP A CB  1 
ATOM   511  C  CG  . TRP A 1 61  ? -12.964 -7.323  7.669   1.00 12.04  ? ? ? ? ? ? 61  TRP A CG  1 
ATOM   512  C  CD1 . TRP A 1 61  ? -12.306 -7.321  6.470   1.00 14.51  ? ? ? ? ? ? 61  TRP A CD1 1 
ATOM   513  C  CD2 . TRP A 1 61  ? -13.793 -6.166  7.671   1.00 11.80  ? ? ? ? ? ? 61  TRP A CD2 1 
ATOM   514  N  NE1 . TRP A 1 61  ? -12.704 -6.243  5.715   1.00 13.30  ? ? ? ? ? ? 61  TRP A NE1 1 
ATOM   515  C  CE2 . TRP A 1 61  ? -13.625 -5.525  6.419   1.00 14.29  ? ? ? ? ? ? 61  TRP A CE2 1 
ATOM   516  C  CE3 . TRP A 1 61  ? -14.655 -5.593  8.613   1.00 12.60  ? ? ? ? ? ? 61  TRP A CE3 1 
ATOM   517  C  CZ2 . TRP A 1 61  ? -14.313 -4.358  6.075   1.00 14.17  ? ? ? ? ? ? 61  TRP A CZ2 1 
ATOM   518  C  CZ3 . TRP A 1 61  ? -15.366 -4.457  8.256   1.00 13.60  ? ? ? ? ? ? 61  TRP A CZ3 1 
ATOM   519  C  CH2 . TRP A 1 61  ? -15.167 -3.836  7.013   1.00 14.18  ? ? ? ? ? ? 61  TRP A CH2 1 
ATOM   520  N  N   . ASP A 1 62  ? -12.518 -11.327 9.885   1.00 17.25  ? ? ? ? ? ? 62  ASP A N   1 
ATOM   521  C  CA  . ASP A 1 62  ? -12.464 -12.173 11.075  1.00 20.11  ? ? ? ? ? ? 62  ASP A CA  1 
ATOM   522  C  C   . ASP A 1 62  ? -11.664 -13.475 10.931  1.00 29.25  ? ? ? ? ? ? 62  ASP A C   1 
ATOM   523  O  O   . ASP A 1 62  ? -11.642 -14.270 11.870  1.00 30.70  ? ? ? ? ? ? 62  ASP A O   1 
ATOM   524  C  CB  . ASP A 1 62  ? -13.869 -12.377 11.668  1.00 21.60  ? ? ? ? ? ? 62  ASP A CB  1 
ATOM   525  C  CG  . ASP A 1 62  ? -14.615 -11.057 11.832  1.00 22.21  ? ? ? ? ? ? 62  ASP A CG  1 
ATOM   526  O  OD1 . ASP A 1 62  ? -15.669 -10.888 11.184  1.00 21.30  ? ? ? ? ? ? 62  ASP A OD1 1 
ATOM   527  O  OD2 . ASP A 1 62  ? -14.086 -10.163 12.507  1.00 23.47  ? ? ? ? ? ? 62  ASP A OD2 1 
ATOM   528  N  N   . ARG A 1 63  ? -11.006 -13.688 9.769   1.00 26.73  ? ? ? ? ? ? 63  ARG A N   1 
ATOM   529  C  CA  . ARG A 1 63  ? -10.124 -14.852 9.503   1.00 27.17  ? ? ? ? ? ? 63  ARG A CA  1 
ATOM   530  C  C   . ARG A 1 63  ? -8.691  -14.371 9.656   1.00 32.98  ? ? ? ? ? ? 63  ARG A C   1 
ATOM   531  O  O   . ARG A 1 63  ? -8.398  -13.230 9.300   1.00 32.68  ? ? ? ? ? ? 63  ARG A O   1 
ATOM   532  C  CB  . ARG A 1 63  ? -10.306 -15.399 8.066   1.00 25.46  ? ? ? ? ? ? 63  ARG A CB  1 
ATOM   533  C  CG  . ARG A 1 63  ? -11.585 -16.204 7.816   1.00 33.51  ? ? ? ? ? ? 63  ARG A CG  1 
ATOM   534  C  CD  . ARG A 1 63  ? -11.610 -17.577 8.468   1.00 38.75  ? ? ? ? ? ? 63  ARG A CD  1 
ATOM   535  N  NE  . ARG A 1 63  ? -10.589 -18.500 7.954   1.00 35.65  ? ? ? ? ? ? 63  ARG A NE  1 
ATOM   536  C  CZ  . ARG A 1 63  ? -10.800 -19.388 6.989   1.00 36.93  ? ? ? ? ? ? 63  ARG A CZ  1 
ATOM   537  N  NH1 . ARG A 1 63  ? -11.976 -19.448 6.376   1.00 26.68  ? ? ? ? ? ? 63  ARG A NH1 1 
ATOM   538  N  NH2 . ARG A 1 63  ? -9.834  -20.210 6.618   1.00 24.23  ? ? ? ? ? ? 63  ARG A NH2 1 
ATOM   539  N  N   . ASP A 1 64  ? -7.799  -15.221 10.166  1.00 32.52  ? ? ? ? ? ? 64  ASP A N   1 
ATOM   540  C  CA  . ASP A 1 64  ? -6.401  -14.850 10.401  1.00 34.00  ? ? ? ? ? ? 64  ASP A CA  1 
ATOM   541  C  C   . ASP A 1 64  ? -5.427  -15.537 9.456   1.00 38.22  ? ? ? ? ? ? 64  ASP A C   1 
ATOM   542  O  O   . ASP A 1 64  ? -4.211  -15.320 9.533   1.00 39.19  ? ? ? ? ? ? 64  ASP A O   1 
ATOM   543  C  CB  . ASP A 1 64  ? -6.008  -15.167 11.861  1.00 37.57  ? ? ? ? ? ? 64  ASP A CB  1 
ATOM   544  C  CG  . ASP A 1 64  ? -6.686  -14.331 12.925  1.00 56.65  ? ? ? ? ? ? 64  ASP A CG  1 
ATOM   545  O  OD1 . ASP A 1 64  ? -6.775  -13.090 12.744  1.00 58.18  ? ? ? ? ? ? 64  ASP A OD1 1 
ATOM   546  O  OD2 . ASP A 1 64  ? -7.077  -14.906 13.969  1.00 64.92  ? ? ? ? ? ? 64  ASP A OD2 1 
ATOM   547  N  N   . GLY A 1 65  ? -5.963  -16.386 8.602   1.00 33.17  ? ? ? ? ? ? 65  GLY A N   1 
ATOM   548  C  CA  . GLY A 1 65  ? -5.173  -17.151 7.659   1.00 31.35  ? ? ? ? ? ? 65  GLY A CA  1 
ATOM   549  C  C   . GLY A 1 65  ? -5.973  -18.274 7.041   1.00 30.68  ? ? ? ? ? ? 65  GLY A C   1 
ATOM   550  O  O   . GLY A 1 65  ? -7.127  -18.531 7.402   1.00 29.28  ? ? ? ? ? ? 65  GLY A O   1 
ATOM   551  N  N   . TYR A 1 66  ? -5.344  -18.927 6.085   1.00 23.92  ? ? ? ? ? ? 66  TYR A N   1 
ATOM   552  C  CA  . TYR A 1 66  ? -5.927  -19.997 5.303   1.00 21.54  ? ? ? ? ? ? 66  TYR A CA  1 
ATOM   553  C  C   . TYR A 1 66  ? -4.966  -21.182 5.250   1.00 23.84  ? ? ? ? ? ? 66  TYR A C   1 
ATOM   554  O  O   . TYR A 1 66  ? -3.802  -21.068 5.686   1.00 24.41  ? ? ? ? ? ? 66  TYR A O   1 
ATOM   555  C  CB  . TYR A 1 66  ? -6.245  -19.443 3.900   1.00 19.98  ? ? ? ? ? ? 66  TYR A CB  1 
ATOM   556  C  CG  . TYR A 1 66  ? -7.265  -18.333 3.961   1.00 18.78  ? ? ? ? ? ? 66  TYR A CG  1 
ATOM   557  C  CD1 . TYR A 1 66  ? -6.872  -17.006 4.126   1.00 17.91  ? ? ? ? ? ? 66  TYR A CD1 1 
ATOM   558  C  CD2 . TYR A 1 66  ? -8.629  -18.616 4.001   1.00 17.87  ? ? ? ? ? ? 66  TYR A CD2 1 
ATOM   559  C  CE1 . TYR A 1 66  ? -7.811  -15.988 4.279   1.00 16.50  ? ? ? ? ? ? 66  TYR A CE1 1 
ATOM   560  C  CE2 . TYR A 1 66  ? -9.569  -17.613 4.188   1.00 17.77  ? ? ? ? ? ? 66  TYR A CE2 1 
ATOM   561  C  CZ  . TYR A 1 66  ? -9.162  -16.295 4.276   1.00 18.67  ? ? ? ? ? ? 66  TYR A CZ  1 
ATOM   562  O  OH  . TYR A 1 66  ? -10.102 -15.312 4.402   1.00 22.49  ? ? ? ? ? ? 66  TYR A OH  1 
ATOM   563  N  N   . THR A 1 67  ? -5.475  -22.348 4.811   1.00 16.47  ? ? ? ? ? ? 67  THR A N   1 
ATOM   564  C  CA  . THR A 1 67  ? -4.652  -23.529 4.657   1.00 14.39  ? ? ? ? ? ? 67  THR A CA  1 
ATOM   565  C  C   . THR A 1 67  ? -4.455  -23.703 3.166   1.00 17.50  ? ? ? ? ? ? 67  THR A C   1 
ATOM   566  O  O   . THR A 1 67  ? -5.432  -23.650 2.428   1.00 16.71  ? ? ? ? ? ? 67  THR A O   1 
ATOM   567  C  CB  . THR A 1 67  ? -5.311  -24.753 5.319   1.00 19.23  ? ? ? ? ? ? 67  THR A CB  1 
ATOM   568  O  OG1 . THR A 1 67  ? -5.465  -24.501 6.718   1.00 17.61  ? ? ? ? ? ? 67  THR A OG1 1 
ATOM   569  C  CG2 . THR A 1 67  ? -4.490  -26.027 5.136   1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 67  THR A CG2 1 
ATOM   570  N  N   . GLN A 1 68  ? -3.200  -23.846 2.728   1.00 12.29  ? ? ? ? ? ? 68  GLN A N   1 
ATOM   571  C  CA  . GLN A 1 68  ? -2.876  -24.087 1.319   1.00 12.63  ? ? ? ? ? ? 68  GLN A CA  1 
ATOM   572  C  C   . GLN A 1 68  ? -2.810  -25.576 1.063   1.00 16.96  ? ? ? ? ? ? 68  GLN A C   1 
ATOM   573  O  O   . GLN A 1 68  ? -2.266  -26.328 1.863   1.00 17.93  ? ? ? ? ? ? 68  GLN A O   1 
ATOM   574  C  CB  . GLN A 1 68  ? -1.517  -23.477 0.946   1.00 14.52  ? ? ? ? ? ? 68  GLN A CB  1 
ATOM   575  C  CG  . GLN A 1 68  ? -1.434  -21.955 1.101   1.00 30.73  ? ? ? ? ? ? 68  GLN A CG  1 
ATOM   576  C  CD  . GLN A 1 68  ? -2.654  -21.260 0.544   1.00 47.49  ? ? ? ? ? ? 68  GLN A CD  1 
ATOM   577  O  OE1 . GLN A 1 68  ? -3.242  -21.683 -0.461  1.00 49.96  ? ? ? ? ? ? 68  GLN A OE1 1 
ATOM   578  N  NE2 . GLN A 1 68  ? -3.102  -20.217 1.225   1.00 36.24  ? ? ? ? ? ? 68  GLN A NE2 1 
ATOM   579  N  N   . GLY A 1 69  ? -3.378  -25.992 -0.050  1.00 14.28  ? ? ? ? ? ? 69  GLY A N   1 
ATOM   580  C  CA  . GLY A 1 69  ? -3.279  -27.384 -0.460  1.00 13.45  ? ? ? ? ? ? 69  GLY A CA  1 
ATOM   581  C  C   . GLY A 1 69  ? -2.295  -27.508 -1.604  1.00 17.48  ? ? ? ? ? ? 69  GLY A C   1 
ATOM   582  O  O   . GLY A 1 69  ? -1.457  -26.618 -1.839  1.00 17.21  ? ? ? ? ? ? 69  GLY A O   1 
ATOM   583  N  N   . ASP A 1 70  ? -2.382  -28.613 -2.322  1.00 12.11  ? ? ? ? ? ? 70  ASP A N   1 
ATOM   584  C  CA  . ASP A 1 70  ? -1.470  -28.808 -3.421  1.00 13.18  ? ? ? ? ? ? 70  ASP A CA  1 
ATOM   585  C  C   . ASP A 1 70  ? -2.155  -28.831 -4.773  1.00 14.62  ? ? ? ? ? ? 70  ASP A C   1 
ATOM   586  O  O   . ASP A 1 70  ? -1.518  -29.158 -5.765  1.00 16.20  ? ? ? ? ? ? 70  ASP A O   1 
ATOM   587  C  CB  . ASP A 1 70  ? -0.568  -30.018 -3.157  1.00 16.11  ? ? ? ? ? ? 70  ASP A CB  1 
ATOM   588  C  CG  . ASP A 1 70  ? -1.291  -31.339 -3.095  1.00 21.15  ? ? ? ? ? ? 70  ASP A CG  1 
ATOM   589  O  OD1 . ASP A 1 70  ? -2.539  -31.362 -3.356  1.00 16.63  ? ? ? ? ? ? 70  ASP A OD1 1 
ATOM   590  O  OD2 . ASP A 1 70  ? -0.632  -32.349 -2.768  1.00 23.65  ? ? ? ? ? ? 70  ASP A OD2 1 
ATOM   591  N  N   . GLY A 1 71  ? -3.434  -28.454 -4.807  1.00 11.02  ? ? ? ? ? ? 71  GLY A N   1 
ATOM   592  C  CA  . GLY A 1 71  ? -4.188  -28.398 -6.062  1.00 10.96  ? ? ? ? ? ? 71  GLY A CA  1 
ATOM   593  C  C   . GLY A 1 71  ? -3.890  -27.136 -6.848  1.00 13.52  ? ? ? ? ? ? 71  GLY A C   1 
ATOM   594  O  O   . GLY A 1 71  ? -3.548  -27.181 -8.041  1.00 13.22  ? ? ? ? ? ? 71  GLY A O   1 
ATOM   595  N  N   . TYR A 1 72  ? -4.001  -25.981 -6.183  1.00 10.21  ? ? ? ? ? ? 72  TYR A N   1 
ATOM   596  C  CA  . TYR A 1 72  ? -3.728  -24.693 -6.842  1.00 9.14   ? ? ? ? ? ? 72  TYR A CA  1 
ATOM   597  C  C   . TYR A 1 72  ? -2.225  -24.592 -7.180  1.00 10.18  ? ? ? ? ? ? 72  TYR A C   1 
ATOM   598  O  O   . TYR A 1 72  ? -1.359  -24.924 -6.372  1.00 10.20  ? ? ? ? ? ? 72  TYR A O   1 
ATOM   599  C  CB  . TYR A 1 72  ? -4.206  -23.490 -5.954  1.00 10.98  ? ? ? ? ? ? 72  TYR A CB  1 
ATOM   600  C  CG  . TYR A 1 72  ? -3.773  -22.150 -6.515  1.00 9.91   ? ? ? ? ? ? 72  TYR A CG  1 
ATOM   601  C  CD1 . TYR A 1 72  ? -4.297  -21.676 -7.713  1.00 11.29  ? ? ? ? ? ? 72  TYR A CD1 1 
ATOM   602  C  CD2 . TYR A 1 72  ? -2.731  -21.422 -5.922  1.00 9.19   ? ? ? ? ? ? 72  TYR A CD2 1 
ATOM   603  C  CE1 . TYR A 1 72  ? -3.857  -20.479 -8.279  1.00 10.59  ? ? ? ? ? ? 72  TYR A CE1 1 
ATOM   604  C  CE2 . TYR A 1 72  ? -2.246  -20.243 -6.501  1.00 8.37   ? ? ? ? ? ? 72  TYR A CE2 1 
ATOM   605  C  CZ  . TYR A 1 72  ? -2.827  -19.766 -7.676  1.00 11.83  ? ? ? ? ? ? 72  TYR A CZ  1 
ATOM   606  O  OH  . TYR A 1 72  ? -2.413  -18.602 -8.276  1.00 7.53   ? ? ? ? ? ? 72  TYR A OH  1 
ATOM   607  N  N   . GLY A 1 73  ? -1.949  -24.148 -8.377  1.00 7.24   ? ? ? ? ? ? 73  GLY A N   1 
ATOM   608  C  CA  . GLY A 1 73  ? -0.591  -24.022 -8.904  1.00 7.80   ? ? ? ? ? ? 73  GLY A CA  1 
ATOM   609  C  C   . GLY A 1 73  ? 0.076   -22.702 -8.660  1.00 9.15   ? ? ? ? ? ? 73  GLY A C   1 
ATOM   610  O  O   . GLY A 1 73  ? 0.744   -22.502 -7.641  1.00 8.83   ? ? ? ? ? ? 73  GLY A O   1 
ATOM   611  N  N   . HIS A 1 74  ? -0.180  -21.757 -9.556  1.00 8.58   ? ? ? ? ? ? 74  HIS A N   1 
ATOM   612  C  CA  . HIS A 1 74  ? 0.452   -20.461 -9.500  1.00 8.18   ? ? ? ? ? ? 74  HIS A CA  1 
ATOM   613  C  C   . HIS A 1 74  ? -0.205  -19.503 -10.432 1.00 10.32  ? ? ? ? ? ? 74  HIS A C   1 
ATOM   614  O  O   . HIS A 1 74  ? -1.104  -19.879 -11.191 1.00 10.19  ? ? ? ? ? ? 74  HIS A O   1 
ATOM   615  C  CB  . HIS A 1 74  ? 1.922   -20.612 -9.938  1.00 8.36   ? ? ? ? ? ? 74  HIS A CB  1 
ATOM   616  C  CG  . HIS A 1 74  ? 2.091   -21.317 -11.264 1.00 10.80  ? ? ? ? ? ? 74  HIS A CG  1 
ATOM   617  N  ND1 . HIS A 1 74  ? 2.477   -22.644 -11.311 1.00 12.37  ? ? ? ? ? ? 74  HIS A ND1 1 
ATOM   618  C  CD2 . HIS A 1 74  ? 1.963   -20.852 -12.531 1.00 10.64  ? ? ? ? ? ? 74  HIS A CD2 1 
ATOM   619  C  CE1 . HIS A 1 74  ? 2.553   -22.953 -12.605 1.00 11.07  ? ? ? ? ? ? 74  HIS A CE1 1 
ATOM   620  N  NE2 . HIS A 1 74  ? 2.254   -21.908 -13.374 1.00 10.83  ? ? ? ? ? ? 74  HIS A NE2 1 
ATOM   621  N  N   . LEU A 1 75  ? 0.226   -18.241 -10.335 1.00 7.93   ? ? ? ? ? ? 75  LEU A N   1 
ATOM   622  C  CA  . LEU A 1 75  ? -0.157  -17.198 -11.251 1.00 7.08   ? ? ? ? ? ? 75  LEU A CA  1 
ATOM   623  C  C   . LEU A 1 75  ? 1.154   -16.887 -12.026 1.00 11.07  ? ? ? ? ? ? 75  LEU A C   1 
ATOM   624  O  O   . LEU A 1 75  ? 2.200   -16.657 -11.419 1.00 11.49  ? ? ? ? ? ? 75  LEU A O   1 
ATOM   625  C  CB  . LEU A 1 75  ? -0.639  -15.929 -10.487 1.00 6.94   ? ? ? ? ? ? 75  LEU A CB  1 
ATOM   626  C  CG  . LEU A 1 75  ? -1.100  -14.802 -11.468 1.00 11.11  ? ? ? ? ? ? 75  LEU A CG  1 
ATOM   627  C  CD1 . LEU A 1 75  ? -2.459  -15.137 -12.092 1.00 11.80  ? ? ? ? ? ? 75  LEU A CD1 1 
ATOM   628  C  CD2 . LEU A 1 75  ? -1.253  -13.456 -10.725 1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 75  LEU A CD2 1 
ATOM   629  N  N   . ALA A 1 76  ? 1.105   -16.891 -13.342 1.00 8.84   ? ? ? ? ? ? 76  ALA A N   1 
ATOM   630  C  CA  . ALA A 1 76  ? 2.304   -16.628 -14.129 1.00 9.13   ? ? ? ? ? ? 76  ALA A CA  1 
ATOM   631  C  C   . ALA A 1 76  ? 2.249   -15.207 -14.700 1.00 13.16  ? ? ? ? ? ? 76  ALA A C   1 
ATOM   632  O  O   . ALA A 1 76  ? 1.208   -14.756 -15.177 1.00 10.01  ? ? ? ? ? ? 76  ALA A O   1 
ATOM   633  C  CB  . ALA A 1 76  ? 2.420   -17.631 -15.260 1.00 10.21  ? ? ? ? ? ? 76  ALA A CB  1 
ATOM   634  N  N   . ILE A 1 77  ? 3.388   -14.515 -14.657 1.00 9.49   ? ? ? ? ? ? 77  ILE A N   1 
ATOM   635  C  CA  . ILE A 1 77  ? 3.519   -13.131 -15.156 1.00 9.09   ? ? ? ? ? ? 77  ILE A CA  1 
ATOM   636  C  C   . ILE A 1 77  ? 4.667   -13.027 -16.172 1.00 13.31  ? ? ? ? ? ? 77  ILE A C   1 
ATOM   637  O  O   . ILE A 1 77  ? 5.720   -13.615 -15.975 1.00 13.72  ? ? ? ? ? ? 77  ILE A O   1 
ATOM   638  C  CB  . ILE A 1 77  ? 3.695   -12.150 -13.966 1.00 12.69  ? ? ? ? ? ? 77  ILE A CB  1 
ATOM   639  C  CG1 . ILE A 1 77  ? 2.440   -12.206 -13.040 1.00 13.78  ? ? ? ? ? ? 77  ILE A CG1 1 
ATOM   640  C  CG2 . ILE A 1 77  ? 3.904   -10.706 -14.460 1.00 13.89  ? ? ? ? ? ? 77  ILE A CG2 1 
ATOM   641  C  CD1 . ILE A 1 77  ? 2.701   -11.635 -11.665 1.00 24.16  ? ? ? ? ? ? 77  ILE A CD1 1 
ATOM   642  N  N   . GLU A 1 78  ? 4.422   -12.328 -17.268 1.00 12.49  ? ? ? ? ? ? 78  GLU A N   1 
ATOM   643  C  CA  . GLU A 1 78  ? 5.436   -12.106 -18.291 1.00 13.62  ? ? ? ? ? ? 78  GLU A CA  1 
ATOM   644  C  C   . GLU A 1 78  ? 6.309   -10.951 -17.845 1.00 18.39  ? ? ? ? ? ? 78  GLU A C   1 
ATOM   645  O  O   . GLU A 1 78  ? 5.785   -9.918  -17.465 1.00 17.52  ? ? ? ? ? ? 78  GLU A O   1 
ATOM   646  C  CB  . GLU A 1 78  ? 4.784   -11.823 -19.650 1.00 15.27  ? ? ? ? ? ? 78  GLU A CB  1 
ATOM   647  C  CG  . GLU A 1 78  ? 5.787   -11.562 -20.758 1.00 25.47  ? ? ? ? ? ? 78  GLU A CG  1 
ATOM   648  C  CD  . GLU A 1 78  ? 5.095   -11.447 -22.099 1.00 32.40  ? ? ? ? ? ? 78  GLU A CD  1 
ATOM   649  O  OE1 . GLU A 1 78  ? 4.374   -10.448 -22.318 1.00 21.22  ? ? ? ? ? ? 78  GLU A OE1 1 
ATOM   650  O  OE2 . GLU A 1 78  ? 5.185   -12.414 -22.884 1.00 29.26  ? ? ? ? ? ? 78  GLU A OE2 1 
ATOM   651  N  N   . VAL A 1 79  ? 7.639   -11.136 -17.858 1.00 17.50  ? ? ? ? ? ? 79  VAL A N   1 
ATOM   652  C  CA  . VAL A 1 79  ? 8.573   -10.085 -17.420 1.00 17.35  ? ? ? ? ? ? 79  VAL A CA  1 
ATOM   653  C  C   . VAL A 1 79  ? 9.652   -9.808  -18.496 1.00 21.54  ? ? ? ? ? ? 79  VAL A C   1 
ATOM   654  O  O   . VAL A 1 79  ? 9.980   -10.694 -19.285 1.00 18.99  ? ? ? ? ? ? 79  VAL A O   1 
ATOM   655  C  CB  . VAL A 1 79  ? 9.216   -10.396 -16.036 1.00 20.38  ? ? ? ? ? ? 79  VAL A CB  1 
ATOM   656  C  CG1 . VAL A 1 79  ? 8.169   -10.475 -14.926 1.00 20.12  ? ? ? ? ? ? 79  VAL A CG1 1 
ATOM   657  C  CG2 . VAL A 1 79  ? 10.064  -11.671 -16.072 1.00 20.42  ? ? ? ? ? ? 79  VAL A CG2 1 
ATOM   658  N  N   . GLU A 1 80  ? 10.211  -8.594  -18.499 1.00 19.86  ? ? ? ? ? ? 80  GLU A N   1 
ATOM   659  C  CA  . GLU A 1 80  ? 11.270  -8.209  -19.445 1.00 20.74  ? ? ? ? ? ? 80  GLU A CA  1 
ATOM   660  C  C   . GLU A 1 80  ? 12.566  -8.974  -19.136 1.00 24.17  ? ? ? ? ? ? 80  GLU A C   1 
ATOM   661  O  O   . GLU A 1 80  ? 13.220  -9.487  -20.049 1.00 24.78  ? ? ? ? ? ? 80  GLU A O   1 
ATOM   662  C  CB  . GLU A 1 80  ? 11.501  -6.684  -19.361 1.00 23.31  ? ? ? ? ? ? 80  GLU A CB  1 
ATOM   663  C  CG  . GLU A 1 80  ? 12.131  -6.101  -20.617 1.00 39.95  ? ? ? ? ? ? 80  GLU A CG  1 
ATOM   664  C  CD  . GLU A 1 80  ? 12.561  -4.650  -20.503 1.00 61.46  ? ? ? ? ? ? 80  GLU A CD  1 
ATOM   665  O  OE1 . GLU A 1 80  ? 12.098  -3.831  -21.329 1.00 62.66  ? ? ? ? ? ? 80  GLU A OE1 1 
ATOM   666  O  OE2 . GLU A 1 80  ? 13.366  -4.331  -19.598 1.00 57.43  ? ? ? ? ? ? 80  GLU A OE2 1 
ATOM   667  N  N   . ASP A 1 81  ? 12.898  -9.092  -17.848 1.00 20.36  ? ? ? ? ? ? 81  ASP A N   1 
ATOM   668  C  CA  . ASP A 1 81  ? 14.112  -9.737  -17.367 1.00 20.68  ? ? ? ? ? ? 81  ASP A CA  1 
ATOM   669  C  C   . ASP A 1 81  ? 13.810  -10.359 -16.024 1.00 22.51  ? ? ? ? ? ? 81  ASP A C   1 
ATOM   670  O  O   . ASP A 1 81  ? 13.659  -9.642  -15.039 1.00 21.08  ? ? ? ? ? ? 81  ASP A O   1 
ATOM   671  C  CB  . ASP A 1 81  ? 15.207  -8.655  -17.185 1.00 23.40  ? ? ? ? ? ? 81  ASP A CB  1 
ATOM   672  C  CG  . ASP A 1 81  ? 16.604  -9.178  -16.959 1.00 29.90  ? ? ? ? ? ? 81  ASP A CG  1 
ATOM   673  O  OD1 . ASP A 1 81  ? 16.776  -10.071 -16.105 1.00 28.90  ? ? ? ? ? ? 81  ASP A OD1 1 
ATOM   674  O  OD2 . ASP A 1 81  ? 17.532  -8.656  -17.596 1.00 35.39  ? ? ? ? ? ? 81  ASP A OD2 1 
ATOM   675  N  N   . ALA A 1 82  ? 13.753  -11.694 -15.972 1.00 20.85  ? ? ? ? ? ? 82  ALA A N   1 
ATOM   676  C  CA  . ALA A 1 82  ? 13.459  -12.435 -14.754 1.00 18.96  ? ? ? ? ? ? 82  ALA A CA  1 
ATOM   677  C  C   . ALA A 1 82  ? 14.495  -12.254 -13.648 1.00 21.13  ? ? ? ? ? ? 82  ALA A C   1 
ATOM   678  O  O   . ALA A 1 82  ? 14.109  -12.145 -12.488 1.00 18.24  ? ? ? ? ? ? 82  ALA A O   1 
ATOM   679  C  CB  . ALA A 1 82  ? 13.246  -13.906 -15.074 1.00 18.93  ? ? ? ? ? ? 82  ALA A CB  1 
ATOM   680  N  N   . ALA A 1 83  ? 15.803  -12.169 -13.989 1.00 19.71  ? ? ? ? ? ? 83  ALA A N   1 
ATOM   681  C  CA  . ALA A 1 83  ? 16.839  -11.952 -12.965 1.00 20.36  ? ? ? ? ? ? 83  ALA A CA  1 
ATOM   682  C  C   . ALA A 1 83  ? 16.642  -10.593 -12.275 1.00 22.52  ? ? ? ? ? ? 83  ALA A C   1 
ATOM   683  O  O   . ALA A 1 83  ? 16.819  -10.496 -11.068 1.00 21.12  ? ? ? ? ? ? 83  ALA A O   1 
ATOM   684  C  CB  . ALA A 1 83  ? 18.235  -12.029 -13.580 1.00 21.02  ? ? ? ? ? ? 83  ALA A CB  1 
ATOM   685  N  N   . VAL A 1 84  ? 16.258  -9.574  -13.049 1.00 20.42  ? ? ? ? ? ? 84  VAL A N   1 
ATOM   686  C  CA  . VAL A 1 84  ? 16.005  -8.216  -12.531 1.00 20.85  ? ? ? ? ? ? 84  VAL A CA  1 
ATOM   687  C  C   . VAL A 1 84  ? 14.768  -8.219  -11.592 1.00 23.41  ? ? ? ? ? ? 84  VAL A C   1 
ATOM   688  O  O   . VAL A 1 84  ? 14.831  -7.677  -10.487 1.00 22.00  ? ? ? ? ? ? 84  VAL A O   1 
ATOM   689  C  CB  . VAL A 1 84  ? 15.901  -7.184  -13.675 1.00 25.32  ? ? ? ? ? ? 84  VAL A CB  1 
ATOM   690  C  CG1 . VAL A 1 84  ? 15.315  -5.863  -13.180 1.00 24.85  ? ? ? ? ? ? 84  VAL A CG1 1 
ATOM   691  C  CG2 . VAL A 1 84  ? 17.270  -6.955  -14.326 1.00 25.26  ? ? ? ? ? ? 84  VAL A CG2 1 
ATOM   692  N  N   . THR A 1 85  ? 13.672  -8.855  -12.018 1.00 19.26  ? ? ? ? ? ? 85  THR A N   1 
ATOM   693  C  CA  . THR A 1 85  ? 12.479  -8.953  -11.157 1.00 17.98  ? ? ? ? ? ? 85  THR A CA  1 
ATOM   694  C  C   . THR A 1 85  ? 12.795  -9.713  -9.850  1.00 20.78  ? ? ? ? ? ? 85  THR A C   1 
ATOM   695  O  O   . THR A 1 85  ? 12.355  -9.280  -8.787  1.00 18.12  ? ? ? ? ? ? 85  THR A O   1 
ATOM   696  C  CB  . THR A 1 85  ? 11.284  -9.469  -11.948 1.00 18.18  ? ? ? ? ? ? 85  THR A CB  1 
ATOM   697  O  OG1 . THR A 1 85  ? 11.189  -8.672  -13.114 1.00 19.73  ? ? ? ? ? ? 85  THR A OG1 1 
ATOM   698  C  CG2 . THR A 1 85  ? 9.955   -9.357  -11.173 1.00 19.28  ? ? ? ? ? ? 85  THR A CG2 1 
ATOM   699  N  N   . CYS A 1 86  ? 13.601  -10.815 -9.915  1.00 18.77  ? ? ? ? ? ? 86  CYS A N   1 
ATOM   700  C  CA  . CYS A 1 86  ? 14.006  -11.569 -8.726  1.00 18.18  ? ? ? ? ? ? 86  CYS A CA  1 
ATOM   701  C  C   . CYS A 1 86  ? 14.789  -10.710 -7.760  1.00 22.85  ? ? ? ? ? ? 86  CYS A C   1 
ATOM   702  O  O   . CYS A 1 86  ? 14.564  -10.782 -6.555  1.00 21.50  ? ? ? ? ? ? 86  CYS A O   1 
ATOM   703  C  CB  . CYS A 1 86  ? 14.818  -12.799 -9.119  1.00 18.14  ? ? ? ? ? ? 86  CYS A CB  1 
ATOM   704  S  SG  . CYS A 1 86  ? 13.830  -14.121 -9.851  1.00 21.43  ? ? ? ? ? ? 86  CYS A SG  1 
ATOM   705  N  N   . ALA A 1 87  ? 15.785  -9.982  -8.287  1.00 22.34  ? ? ? ? ? ? 87  ALA A N   1 
ATOM   706  C  CA  . ALA A 1 87  ? 16.679  -9.125  -7.508  1.00 22.00  ? ? ? ? ? ? 87  ALA A CA  1 
ATOM   707  C  C   . ALA A 1 87  ? 15.864  -8.014  -6.799  1.00 24.49  ? ? ? ? ? ? 87  ALA A C   1 
ATOM   708  O  O   . ALA A 1 87  ? 16.160  -7.694  -5.648  1.00 23.43  ? ? ? ? ? ? 87  ALA A O   1 
ATOM   709  C  CB  . ALA A 1 87  ? 17.736  -8.521  -8.430  1.00 22.85  ? ? ? ? ? ? 87  ALA A CB  1 
ATOM   710  N  N   . ARG A 1 88  ? 14.807  -7.493  -7.470  1.00 22.15  ? ? ? ? ? ? 88  ARG A N   1 
ATOM   711  C  CA  . ARG A 1 88  ? 13.890  -6.474  -6.916  1.00 21.30  ? ? ? ? ? ? 88  ARG A CA  1 
ATOM   712  C  C   . ARG A 1 88  ? 13.121  -7.099  -5.732  1.00 24.85  ? ? ? ? ? ? 88  ARG A C   1 
ATOM   713  O  O   . ARG A 1 88  ? 13.112  -6.527  -4.639  1.00 23.74  ? ? ? ? ? ? 88  ARG A O   1 
ATOM   714  C  CB  . ARG A 1 88  ? 12.947  -5.937  -8.001  1.00 23.49  ? ? ? ? ? ? 88  ARG A CB  1 
ATOM   715  C  CG  . ARG A 1 88  ? 12.030  -4.794  -7.544  1.00 28.49  ? ? ? ? ? ? 88  ARG A CG  1 
ATOM   716  C  CD  . ARG A 1 88  ? 11.060  -4.375  -8.634  1.00 39.10  ? ? ? ? ? ? 88  ARG A CD  1 
ATOM   717  N  NE  . ARG A 1 88  ? 10.031  -3.458  -8.136  1.00 47.27  ? ? ? ? ? ? 88  ARG A NE  1 
ATOM   718  C  CZ  . ARG A 1 88  ? 9.889   -2.192  -8.522  1.00 73.19  ? ? ? ? ? ? 88  ARG A CZ  1 
ATOM   719  N  NH1 . ARG A 1 88  ? 10.706  -1.670  -9.430  1.00 65.27  ? ? ? ? ? ? 88  ARG A NH1 1 
ATOM   720  N  NH2 . ARG A 1 88  ? 8.924   -1.439  -8.008  1.00 62.95  ? ? ? ? ? ? 88  ARG A NH2 1 
ATOM   721  N  N   . ALA A 1 89  ? 12.521  -8.295  -5.933  1.00 21.54  ? ? ? ? ? ? 89  ALA A N   1 
ATOM   722  C  CA  . ALA A 1 89  ? 11.813  -9.015  -4.860  1.00 20.57  ? ? ? ? ? ? 89  ALA A CA  1 
ATOM   723  C  C   . ALA A 1 89  ? 12.728  -9.253  -3.675  1.00 23.36  ? ? ? ? ? ? 89  ALA A C   1 
ATOM   724  O  O   . ALA A 1 89  ? 12.349  -8.964  -2.544  1.00 19.83  ? ? ? ? ? ? 89  ALA A O   1 
ATOM   725  C  CB  . ALA A 1 89  ? 11.290  -10.356 -5.374  1.00 21.29  ? ? ? ? ? ? 89  ALA A CB  1 
ATOM   726  N  N   . ARG A 1 90  ? 13.942  -9.785  -3.929  1.00 22.05  ? ? ? ? ? ? 90  ARG A N   1 
ATOM   727  C  CA  . ARG A 1 90  ? 14.902  -10.081 -2.864  1.00 22.54  ? ? ? ? ? ? 90  ARG A CA  1 
ATOM   728  C  C   . ARG A 1 90  ? 15.254  -8.830  -2.030  1.00 25.96  ? ? ? ? ? ? 90  ARG A C   1 
ATOM   729  O  O   . ARG A 1 90  ? 15.217  -8.889  -0.794  1.00 25.38  ? ? ? ? ? ? 90  ARG A O   1 
ATOM   730  C  CB  . ARG A 1 90  ? 16.178  -10.714 -3.455  1.00 25.90  ? ? ? ? ? ? 90  ARG A CB  1 
ATOM   731  C  CG  . ARG A 1 90  ? 16.382  -12.154 -3.022  1.00 31.89  ? ? ? ? ? ? 90  ARG A CG  1 
ATOM   732  C  CD  . ARG A 1 90  ? 17.716  -12.704 -3.512  1.00 32.55  ? ? ? ? ? ? 90  ARG A CD  1 
ATOM   733  N  NE  . ARG A 1 90  ? 17.565  -14.051 -4.053  1.00 33.76  ? ? ? ? ? ? 90  ARG A NE  1 
ATOM   734  C  CZ  . ARG A 1 90  ? 17.495  -14.316 -5.349  1.00 38.46  ? ? ? ? ? ? 90  ARG A CZ  1 
ATOM   735  N  NH1 . ARG A 1 90  ? 17.613  -13.341 -6.240  1.00 34.36  ? ? ? ? ? ? 90  ARG A NH1 1 
ATOM   736  N  NH2 . ARG A 1 90  ? 17.327  -15.560 -5.767  1.00 32.34  ? ? ? ? ? ? 90  ARG A NH2 1 
ATOM   737  N  N   . ALA A 1 91  ? 15.522  -7.702  -2.722  1.00 23.87  ? ? ? ? ? ? 91  ALA A N   1 
ATOM   738  C  CA  . ALA A 1 91  ? 15.913  -6.421  -2.133  1.00 24.75  ? ? ? ? ? ? 91  ALA A CA  1 
ATOM   739  C  C   . ALA A 1 91  ? 14.777  -5.871  -1.276  1.00 29.07  ? ? ? ? ? ? 91  ALA A C   1 
ATOM   740  O  O   . ALA A 1 91  ? 15.018  -5.278  -0.236  1.00 27.31  ? ? ? ? ? ? 91  ALA A O   1 
ATOM   741  C  CB  . ALA A 1 91  ? 16.304  -5.441  -3.236  1.00 25.28  ? ? ? ? ? ? 91  ALA A CB  1 
ATOM   742  N  N   . LEU A 1 92  ? 13.537  -6.155  -1.673  1.00 26.61  ? ? ? ? ? ? 92  LEU A N   1 
ATOM   743  C  CA  . LEU A 1 92  ? 12.344  -5.763  -0.932  1.00 26.87  ? ? ? ? ? ? 92  LEU A CA  1 
ATOM   744  C  C   . LEU A 1 92  ? 12.032  -6.740  0.206   1.00 29.45  ? ? ? ? ? ? 92  LEU A C   1 
ATOM   745  O  O   . LEU A 1 92  ? 11.102  -6.514  0.974   1.00 29.80  ? ? ? ? ? ? 92  LEU A O   1 
ATOM   746  C  CB  . LEU A 1 92  ? 11.145  -5.622  -1.886  1.00 26.96  ? ? ? ? ? ? 92  LEU A CB  1 
ATOM   747  C  CG  . LEU A 1 92  ? 11.113  -4.372  -2.728  1.00 31.96  ? ? ? ? ? ? 92  LEU A CG  1 
ATOM   748  C  CD1 . LEU A 1 92  ? 10.240  -4.569  -3.941  1.00 32.32  ? ? ? ? ? ? 92  LEU A CD1 1 
ATOM   749  C  CD2 . LEU A 1 92  ? 10.644  -3.172  -1.903  1.00 33.20  ? ? ? ? ? ? 92  LEU A CD2 1 
ATOM   750  N  N   . GLY A 1 93  ? 12.814  -7.806  0.323   1.00 24.98  ? ? ? ? ? ? 93  GLY A N   1 
ATOM   751  C  CA  . GLY A 1 93  ? 12.617  -8.790  1.381   1.00 23.88  ? ? ? ? ? ? 93  GLY A CA  1 
ATOM   752  C  C   . GLY A 1 93  ? 11.609  -9.878  1.067   1.00 25.50  ? ? ? ? ? ? 93  GLY A C   1 
ATOM   753  O  O   . GLY A 1 93  ? 11.153  -10.577 1.976   1.00 27.06  ? ? ? ? ? ? 93  GLY A O   1 
ATOM   754  N  N   . TYR A 1 94  ? 11.250  -10.051 -0.212  1.00 19.20  ? ? ? ? ? ? 94  TYR A N   1 
ATOM   755  C  CA  . TYR A 1 94  ? 10.316  -11.134 -0.573  1.00 17.95  ? ? ? ? ? ? 94  TYR A CA  1 
ATOM   756  C  C   . TYR A 1 94  ? 11.054  -12.411 -0.995  1.00 22.02  ? ? ? ? ? ? 94  TYR A C   1 
ATOM   757  O  O   . TYR A 1 94  ? 12.238  -12.353 -1.295  1.00 19.28  ? ? ? ? ? ? 94  TYR A O   1 
ATOM   758  C  CB  . TYR A 1 94  ? 9.315   -10.668 -1.627  1.00 17.96  ? ? ? ? ? ? 94  TYR A CB  1 
ATOM   759  C  CG  . TYR A 1 94  ? 8.445   -9.533  -1.137  1.00 16.93  ? ? ? ? ? ? 94  TYR A CG  1 
ATOM   760  C  CD1 . TYR A 1 94  ? 7.513   -9.730  -0.121  1.00 18.40  ? ? ? ? ? ? 94  TYR A CD1 1 
ATOM   761  C  CD2 . TYR A 1 94  ? 8.544   -8.268  -1.696  1.00 18.22  ? ? ? ? ? ? 94  TYR A CD2 1 
ATOM   762  C  CE1 . TYR A 1 94  ? 6.711   -8.685  0.334   1.00 18.32  ? ? ? ? ? ? 94  TYR A CE1 1 
ATOM   763  C  CE2 . TYR A 1 94  ? 7.715   -7.228  -1.287  1.00 18.76  ? ? ? ? ? ? 94  TYR A CE2 1 
ATOM   764  C  CZ  . TYR A 1 94  ? 6.817   -7.433  -0.256  1.00 22.14  ? ? ? ? ? ? 94  TYR A CZ  1 
ATOM   765  O  OH  . TYR A 1 94  ? 6.046   -6.380  0.173   1.00 18.99  ? ? ? ? ? ? 94  TYR A OH  1 
ATOM   766  N  N   . ARG A 1 95  ? 10.366  -13.570 -0.940  1.00 19.55  ? ? ? ? ? ? 95  ARG A N   1 
ATOM   767  C  CA  . ARG A 1 95  ? 10.941  -14.874 -1.230  1.00 20.09  ? ? ? ? ? ? 95  ARG A CA  1 
ATOM   768  C  C   . ARG A 1 95  ? 11.064  -15.188 -2.699  1.00 22.30  ? ? ? ? ? ? 95  ARG A C   1 
ATOM   769  O  O   . ARG A 1 95  ? 10.068  -15.201 -3.436  1.00 20.21  ? ? ? ? ? ? 95  ARG A O   1 
ATOM   770  C  CB  . ARG A 1 95  ? 10.134  -16.004 -0.554  1.00 22.53  ? ? ? ? ? ? 95  ARG A CB  1 
ATOM   771  C  CG  . ARG A 1 95  ? 10.440  -16.180 0.908   1.00 34.85  ? ? ? ? ? ? 95  ARG A CG  1 
ATOM   772  C  CD  . ARG A 1 95  ? 9.535   -17.229 1.506   1.00 48.21  ? ? ? ? ? ? 95  ARG A CD  1 
ATOM   773  N  NE  . ARG A 1 95  ? 8.990   -16.770 2.779   1.00 54.30  ? ? ? ? ? ? 95  ARG A NE  1 
ATOM   774  C  CZ  . ARG A 1 95  ? 9.557   -16.999 3.957   1.00 66.74  ? ? ? ? ? ? 95  ARG A CZ  1 
ATOM   775  N  NH1 . ARG A 1 95  ? 10.679  -17.707 4.037   1.00 56.55  ? ? ? ? ? ? 95  ARG A NH1 1 
ATOM   776  N  NH2 . ARG A 1 95  ? 9.005   -16.529 5.066   1.00 48.20  ? ? ? ? ? ? 95  ARG A NH2 1 
ATOM   777  N  N   . VAL A 1 96  ? 12.291  -15.506 -3.117  1.00 18.74  ? ? ? ? ? ? 96  VAL A N   1 
ATOM   778  C  CA  . VAL A 1 96  ? 12.524  -16.004 -4.461  1.00 17.50  ? ? ? ? ? ? 96  VAL A CA  1 
ATOM   779  C  C   . VAL A 1 96  ? 12.760  -17.503 -4.148  1.00 22.20  ? ? ? ? ? ? 96  VAL A C   1 
ATOM   780  O  O   . VAL A 1 96  ? 13.702  -17.823 -3.412  1.00 20.88  ? ? ? ? ? ? 96  VAL A O   1 
ATOM   781  C  CB  . VAL A 1 96  ? 13.733  -15.358 -5.196  1.00 19.64  ? ? ? ? ? ? 96  VAL A CB  1 
ATOM   782  C  CG1 . VAL A 1 96  ? 13.927  -16.002 -6.565  1.00 18.99  ? ? ? ? ? ? 96  VAL A CG1 1 
ATOM   783  C  CG2 . VAL A 1 96  ? 13.580  -13.836 -5.333  1.00 19.18  ? ? ? ? ? ? 96  VAL A CG2 1 
ATOM   784  N  N   . THR A 1 97  ? 11.884  -18.394 -4.647  1.00 17.34  ? ? ? ? ? ? 97  THR A N   1 
ATOM   785  C  CA  . THR A 1 97  ? 11.976  -19.840 -4.394  1.00 17.24  ? ? ? ? ? ? 97  THR A CA  1 
ATOM   786  C  C   . THR A 1 97  ? 12.781  -20.568 -5.451  1.00 20.45  ? ? ? ? ? ? 97  THR A C   1 
ATOM   787  O  O   . THR A 1 97  ? 13.265  -21.661 -5.172  1.00 21.31  ? ? ? ? ? ? 97  THR A O   1 
ATOM   788  C  CB  . THR A 1 97  ? 10.615  -20.475 -4.163  1.00 20.42  ? ? ? ? ? ? 97  THR A CB  1 
ATOM   789  O  OG1 . THR A 1 97  ? 9.799   -20.202 -5.293  1.00 17.71  ? ? ? ? ? ? 97  THR A OG1 1 
ATOM   790  C  CG2 . THR A 1 97  ? 9.957   -19.975 -2.882  1.00 20.69  ? ? ? ? ? ? 97  THR A CG2 1 
ATOM   791  N  N   . ARG A 1 98  ? 12.914  -19.965 -6.653  1.00 16.44  ? ? ? ? ? ? 98  ARG A N   1 
ATOM   792  C  CA  . ARG A 1 98  ? 13.704  -20.459 -7.777  1.00 15.72  ? ? ? ? ? ? 98  ARG A CA  1 
ATOM   793  C  C   . ARG A 1 98  ? 14.161  -19.256 -8.568  1.00 20.07  ? ? ? ? ? ? 98  ARG A C   1 
ATOM   794  O  O   . ARG A 1 98  ? 13.331  -18.553 -9.166  1.00 17.45  ? ? ? ? ? ? 98  ARG A O   1 
ATOM   795  C  CB  . ARG A 1 98  ? 12.906  -21.462 -8.656  1.00 17.79  ? ? ? ? ? ? 98  ARG A CB  1 
ATOM   796  C  CG  . ARG A 1 98  ? 13.722  -22.021 -9.810  1.00 21.11  ? ? ? ? ? ? 98  ARG A CG  1 
ATOM   797  C  CD  . ARG A 1 98  ? 12.876  -22.700 -10.865 1.00 39.03  ? ? ? ? ? ? 98  ARG A CD  1 
ATOM   798  N  NE  . ARG A 1 98  ? 13.694  -23.449 -11.829 1.00 54.12  ? ? ? ? ? ? 98  ARG A NE  1 
ATOM   799  C  CZ  . ARG A 1 98  ? 14.283  -22.925 -12.904 1.00 71.46  ? ? ? ? ? ? 98  ARG A CZ  1 
ATOM   800  N  NH1 . ARG A 1 98  ? 14.178  -21.626 -13.164 1.00 58.97  ? ? ? ? ? ? 98  ARG A NH1 1 
ATOM   801  N  NH2 . ARG A 1 98  ? 14.990  -23.694 -13.720 1.00 61.06  ? ? ? ? ? ? 98  ARG A NH2 1 
ATOM   802  N  N   . GLU A 1 99  ? 15.499  -19.004 -8.553  1.00 17.09  ? ? ? ? ? ? 99  GLU A N   1 
ATOM   803  C  CA  . GLU A 1 99  ? 16.157  -17.910 -9.243  1.00 16.93  ? ? ? ? ? ? 99  GLU A CA  1 
ATOM   804  C  C   . GLU A 1 99  ? 16.033  -18.122 -10.731 1.00 21.16  ? ? ? ? ? ? 99  GLU A C   1 
ATOM   805  O  O   . GLU A 1 99  ? 16.062  -19.264 -11.201 1.00 19.66  ? ? ? ? ? ? 99  GLU A O   1 
ATOM   806  C  CB  . GLU A 1 99  ? 17.667  -17.838 -8.831  1.00 18.88  ? ? ? ? ? ? 99  GLU A CB  1 
ATOM   807  C  CG  . GLU A 1 99  ? 18.519  -16.812 -9.591  1.00 29.08  ? ? ? ? ? ? 99  GLU A CG  1 
ATOM   808  C  CD  . GLU A 1 99  ? 18.046  -15.369 -9.500  1.00 35.42  ? ? ? ? ? ? 99  GLU A CD  1 
ATOM   809  O  OE1 . GLU A 1 99  ? 17.448  -15.010 -8.460  1.00 30.55  ? ? ? ? ? ? 99  GLU A OE1 1 
ATOM   810  O  OE2 . GLU A 1 99  ? 18.229  -14.610 -10.480 1.00 26.22  ? ? ? ? ? ? 99  GLU A OE2 1 
ATOM   811  N  N   . ALA A 1 100 ? 15.915  -17.023 -11.470 1.00 17.83  ? ? ? ? ? ? 100 ALA A N   1 
ATOM   812  C  CA  . ALA A 1 100 ? 15.875  -16.964 -12.926 1.00 17.65  ? ? ? ? ? ? 100 ALA A CA  1 
ATOM   813  C  C   . ALA A 1 100 ? 16.954  -17.848 -13.570 1.00 22.76  ? ? ? ? ? ? 100 ALA A C   1 
ATOM   814  O  O   . ALA A 1 100 ? 18.133  -17.808 -13.182 1.00 21.62  ? ? ? ? ? ? 100 ALA A O   1 
ATOM   815  C  CB  . ALA A 1 100 ? 16.068  -15.535 -13.379 1.00 19.20  ? ? ? ? ? ? 100 ALA A CB  1 
ATOM   816  N  N   . GLY A 1 101 ? 16.519  -18.668 -14.508 1.00 20.57  ? ? ? ? ? ? 101 GLY A N   1 
ATOM   817  C  CA  . GLY A 1 101 ? 17.377  -19.604 -15.225 1.00 21.41  ? ? ? ? ? ? 101 GLY A CA  1 
ATOM   818  C  C   . GLY A 1 101 ? 16.555  -20.414 -16.194 1.00 26.17  ? ? ? ? ? ? 101 GLY A C   1 
ATOM   819  O  O   . GLY A 1 101 ? 15.326  -20.321 -16.179 1.00 22.43  ? ? ? ? ? ? 101 GLY A O   1 
ATOM   820  N  N   . LEU A 1 102 ? 17.207  -21.218 -17.046 1.00 26.53  ? ? ? ? ? ? 102 LEU A N   1 
ATOM   821  C  CA  . LEU A 1 102 ? 16.445  -22.016 -18.014 1.00 28.60  ? ? ? ? ? ? 102 LEU A CA  1 
ATOM   822  C  C   . LEU A 1 102 ? 15.612  -23.085 -17.327 1.00 36.81  ? ? ? ? ? ? 102 LEU A C   1 
ATOM   823  O  O   . LEU A 1 102 ? 16.055  -23.657 -16.332 1.00 34.68  ? ? ? ? ? ? 102 LEU A O   1 
ATOM   824  C  CB  . LEU A 1 102 ? 17.340  -22.617 -19.117 1.00 28.71  ? ? ? ? ? ? 102 LEU A CB  1 
ATOM   825  C  CG  . LEU A 1 102 ? 18.065  -21.627 -20.054 1.00 33.98  ? ? ? ? ? ? 102 LEU A CG  1 
ATOM   826  C  CD1 . LEU A 1 102 ? 18.873  -22.371 -21.116 1.00 33.86  ? ? ? ? ? ? 102 LEU A CD1 1 
ATOM   827  C  CD2 . LEU A 1 102 ? 17.102  -20.737 -20.793 1.00 38.30  ? ? ? ? ? ? 102 LEU A CD2 1 
ATOM   828  N  N   . MET A 1 103 ? 14.368  -23.293 -17.816 1.00 38.54  ? ? ? ? ? ? 103 MET A N   1 
ATOM   829  C  CA  . MET A 1 103 ? 13.440  -24.304 -17.305 1.00 41.13  ? ? ? ? ? ? 103 MET A CA  1 
ATOM   830  C  C   . MET A 1 103 ? 14.116  -25.679 -17.463 1.00 50.13  ? ? ? ? ? ? 103 MET A C   1 
ATOM   831  O  O   . MET A 1 103 ? 14.770  -25.914 -18.482 1.00 49.42  ? ? ? ? ? ? 103 MET A O   1 
ATOM   832  C  CB  . MET A 1 103 ? 12.124  -24.243 -18.113 1.00 43.99  ? ? ? ? ? ? 103 MET A CB  1 
ATOM   833  C  CG  . MET A 1 103 ? 11.000  -25.100 -17.561 1.00 48.10  ? ? ? ? ? ? 103 MET A CG  1 
ATOM   834  S  SD  . MET A 1 103 ? 9.538   -25.016 -18.631 1.00 52.68  ? ? ? ? ? ? 103 MET A SD  1 
ATOM   835  C  CE  . MET A 1 103 ? 8.704   -26.526 -18.135 1.00 49.48  ? ? ? ? ? ? 103 MET A CE  1 
ATOM   836  N  N   . GLN A 1 104 ? 13.993  -26.554 -16.438 1.00 51.72  ? ? ? ? ? ? 104 GLN A N   1 
ATOM   837  C  CA  . GLN A 1 104 ? 14.564  -27.913 -16.362 1.00 54.11  ? ? ? ? ? ? 104 GLN A CA  1 
ATOM   838  C  C   . GLN A 1 104 ? 14.809  -28.591 -17.727 1.00 61.79  ? ? ? ? ? ? 104 GLN A C   1 
ATOM   839  O  O   . GLN A 1 104 ? 15.937  -29.001 -18.003 1.00 62.14  ? ? ? ? ? ? 104 GLN A O   1 
ATOM   840  C  CB  . GLN A 1 104 ? 13.727  -28.799 -15.410 1.00 56.08  ? ? ? ? ? ? 104 GLN A CB  1 
ATOM   841  C  CG  . GLN A 1 104 ? 14.157  -30.270 -15.315 1.00 82.94  ? ? ? ? ? ? 104 GLN A CG  1 
ATOM   842  C  CD  . GLN A 1 104 ? 15.494  -30.469 -14.642 1.00 110.75 ? ? ? ? ? ? 104 GLN A CD  1 
ATOM   843  O  OE1 . GLN A 1 104 ? 15.684  -30.150 -13.466 1.00 107.69 ? ? ? ? ? ? 104 GLN A OE1 1 
ATOM   844  N  NE2 . GLN A 1 104 ? 16.445  -31.033 -15.370 1.00 104.66 ? ? ? ? ? ? 104 GLN A NE2 1 
ATOM   845  N  N   . HIS A 1 105 ? 13.769  -28.672 -18.580 1.00 60.11  ? ? ? ? ? ? 105 HIS A N   1 
ATOM   846  C  CA  . HIS A 1 105 ? 13.886  -29.245 -19.922 1.00 60.87  ? ? ? ? ? ? 105 HIS A CA  1 
ATOM   847  C  C   . HIS A 1 105 ? 13.232  -28.318 -20.955 1.00 63.45  ? ? ? ? ? ? 105 HIS A C   1 
ATOM   848  O  O   . HIS A 1 105 ? 12.119  -28.575 -21.437 1.00 64.37  ? ? ? ? ? ? 105 HIS A O   1 
ATOM   849  C  CB  . HIS A 1 105 ? 13.355  -30.697 -19.978 1.00 62.30  ? ? ? ? ? ? 105 HIS A CB  1 
ATOM   850  C  CG  . HIS A 1 105 ? 14.353  -31.710 -19.509 1.00 66.00  ? ? ? ? ? ? 105 HIS A CG  1 
ATOM   851  N  ND1 . HIS A 1 105 ? 15.442  -32.061 -20.287 1.00 67.95  ? ? ? ? ? ? 105 HIS A ND1 1 
ATOM   852  C  CD2 . HIS A 1 105 ? 14.404  -32.402 -18.346 1.00 68.05  ? ? ? ? ? ? 105 HIS A CD2 1 
ATOM   853  C  CE1 . HIS A 1 105 ? 16.120  -32.949 -19.576 1.00 67.57  ? ? ? ? ? ? 105 HIS A CE1 1 
ATOM   854  N  NE2 . HIS A 1 105 ? 15.531  -33.190 -18.404 1.00 67.89  ? ? ? ? ? ? 105 HIS A NE2 1 
ATOM   855  N  N   . GLY A 1 106 ? 13.930  -27.221 -21.248 1.00 56.18  ? ? ? ? ? ? 106 GLY A N   1 
ATOM   856  C  CA  . GLY A 1 106 ? 13.475  -26.204 -22.189 1.00 53.85  ? ? ? ? ? ? 106 GLY A CA  1 
ATOM   857  C  C   . GLY A 1 106 ? 14.405  -25.016 -22.325 1.00 52.48  ? ? ? ? ? ? 106 GLY A C   1 
ATOM   858  O  O   . GLY A 1 106 ? 15.499  -25.000 -21.746 1.00 51.32  ? ? ? ? ? ? 106 GLY A O   1 
ATOM   859  N  N   . ARG A 1 107 ? 13.957  -24.004 -23.092 1.00 44.95  ? ? ? ? ? ? 107 ARG A N   1 
ATOM   860  C  CA  . ARG A 1 107 ? 14.725  -22.785 -23.368 1.00 43.18  ? ? ? ? ? ? 107 ARG A CA  1 
ATOM   861  C  C   . ARG A 1 107 ? 14.104  -21.500 -22.780 1.00 41.87  ? ? ? ? ? ? 107 ARG A C   1 
ATOM   862  O  O   . ARG A 1 107 ? 14.646  -20.408 -22.973 1.00 40.69  ? ? ? ? ? ? 107 ARG A O   1 
ATOM   863  C  CB  . ARG A 1 107 ? 14.955  -22.643 -24.878 1.00 46.10  ? ? ? ? ? ? 107 ARG A CB  1 
ATOM   864  C  CG  . ARG A 1 107 ? 15.933  -23.676 -25.442 1.00 62.22  ? ? ? ? ? ? 107 ARG A CG  1 
ATOM   865  C  CD  . ARG A 1 107 ? 16.230  -23.430 -26.906 1.00 75.05  ? ? ? ? ? ? 107 ARG A CD  1 
ATOM   866  N  NE  . ARG A 1 107 ? 17.039  -22.228 -27.106 1.00 83.31  ? ? ? ? ? ? 107 ARG A NE  1 
ATOM   867  C  CZ  . ARG A 1 107 ? 17.039  -21.508 -28.221 1.00 99.37  ? ? ? ? ? ? 107 ARG A CZ  1 
ATOM   868  N  NH1 . ARG A 1 107 ? 16.268  -21.855 -29.245 1.00 86.45  ? ? ? ? ? ? 107 ARG A NH1 1 
ATOM   869  N  NH2 . ARG A 1 107 ? 17.805  -20.429 -28.320 1.00 87.96  ? ? ? ? ? ? 107 ARG A NH2 1 
ATOM   870  N  N   . SER A 1 108 ? 12.969  -21.620 -22.070 1.00 35.08  ? ? ? ? ? ? 108 SER A N   1 
ATOM   871  C  CA  . SER A 1 108 ? 12.345  -20.458 -21.446 1.00 32.29  ? ? ? ? ? ? 108 SER A CA  1 
ATOM   872  C  C   . SER A 1 108 ? 13.056  -20.100 -20.137 1.00 28.43  ? ? ? ? ? ? 108 SER A C   1 
ATOM   873  O  O   . SER A 1 108 ? 13.436  -20.991 -19.373 1.00 26.74  ? ? ? ? ? ? 108 SER A O   1 
ATOM   874  C  CB  . SER A 1 108 ? 10.854  -20.695 -21.210 1.00 38.10  ? ? ? ? ? ? 108 SER A CB  1 
ATOM   875  O  OG  . SER A 1 108 ? 10.645  -21.890 -20.478 1.00 49.15  ? ? ? ? ? ? 108 SER A OG  1 
ATOM   876  N  N   . VAL A 1 109 ? 13.296  -18.802 -19.919 1.00 21.89  ? ? ? ? ? ? 109 VAL A N   1 
ATOM   877  C  CA  . VAL A 1 109 ? 13.923  -18.274 -18.714 1.00 19.87  ? ? ? ? ? ? 109 VAL A CA  1 
ATOM   878  C  C   . VAL A 1 109 ? 12.748  -18.060 -17.738 1.00 20.92  ? ? ? ? ? ? 109 VAL A C   1 
ATOM   879  O  O   . VAL A 1 109 ? 11.812  -17.328 -18.065 1.00 19.33  ? ? ? ? ? ? 109 VAL A O   1 
ATOM   880  C  CB  . VAL A 1 109 ? 14.727  -16.965 -18.974 1.00 25.14  ? ? ? ? ? ? 109 VAL A CB  1 
ATOM   881  C  CG1 . VAL A 1 109 ? 15.254  -16.363 -17.665 1.00 24.46  ? ? ? ? ? ? 109 VAL A CG1 1 
ATOM   882  C  CG2 . VAL A 1 109 ? 15.873  -17.203 -19.965 1.00 25.35  ? ? ? ? ? ? 109 VAL A CG2 1 
ATOM   883  N  N   . ILE A 1 110 ? 12.753  -18.806 -16.620 1.00 18.90  ? ? ? ? ? ? 110 ILE A N   1 
ATOM   884  C  CA  . ILE A 1 110 ? 11.691  -18.799 -15.612 1.00 18.23  ? ? ? ? ? ? 110 ILE A CA  1 
ATOM   885  C  C   . ILE A 1 110 ? 12.284  -18.569 -14.222 1.00 20.40  ? ? ? ? ? ? 110 ILE A C   1 
ATOM   886  O  O   . ILE A 1 110 ? 13.435  -18.924 -13.953 1.00 20.43  ? ? ? ? ? ? 110 ILE A O   1 
ATOM   887  C  CB  . ILE A 1 110 ? 10.879  -20.159 -15.688 1.00 22.15  ? ? ? ? ? ? 110 ILE A CB  1 
ATOM   888  C  CG1 . ILE A 1 110 ? 10.169  -20.301 -17.073 1.00 22.54  ? ? ? ? ? ? 110 ILE A CG1 1 
ATOM   889  C  CG2 . ILE A 1 110 ? 9.854   -20.297 -14.547 1.00 24.77  ? ? ? ? ? ? 110 ILE A CG2 1 
ATOM   890  C  CD1 . ILE A 1 110 ? 9.527   -21.596 -17.341 1.00 38.41  ? ? ? ? ? ? 110 ILE A CD1 1 
ATOM   891  N  N   . ALA A 1 111 ? 11.463  -18.027 -13.327 1.00 13.05  ? ? ? ? ? ? 111 ALA A N   1 
ATOM   892  C  CA  . ALA A 1 111 ? 11.799  -17.838 -11.925 1.00 12.08  ? ? ? ? ? ? 111 ALA A CA  1 
ATOM   893  C  C   . ALA A 1 111 ? 10.497  -18.038 -11.146 1.00 16.90  ? ? ? ? ? ? 111 ALA A C   1 
ATOM   894  O  O   . ALA A 1 111 ? 9.406   -17.978 -11.724 1.00 14.95  ? ? ? ? ? ? 111 ALA A O   1 
ATOM   895  C  CB  . ALA A 1 111 ? 12.306  -16.416 -11.694 1.00 12.22  ? ? ? ? ? ? 111 ALA A CB  1 
ATOM   896  N  N   . PHE A 1 112 ? 10.615  -18.255 -9.858  1.00 15.41  ? ? ? ? ? ? 112 PHE A N   1 
ATOM   897  C  CA  . PHE A 1 112 ? 9.471   -18.376 -8.987  1.00 15.97  ? ? ? ? ? ? 112 PHE A CA  1 
ATOM   898  C  C   . PHE A 1 112 ? 9.626   -17.527 -7.770  1.00 17.78  ? ? ? ? ? ? 112 PHE A C   1 
ATOM   899  O  O   . PHE A 1 112 ? 10.685  -17.541 -7.115  1.00 15.41  ? ? ? ? ? ? 112 PHE A O   1 
ATOM   900  C  CB  . PHE A 1 112 ? 9.223   -19.821 -8.562  1.00 18.56  ? ? ? ? ? ? 112 PHE A CB  1 
ATOM   901  C  CG  . PHE A 1 112 ? 8.340   -20.572 -9.527  1.00 20.08  ? ? ? ? ? ? 112 PHE A CG  1 
ATOM   902  C  CD1 . PHE A 1 112 ? 6.960   -20.605 -9.351  1.00 23.57  ? ? ? ? ? ? 112 PHE A CD1 1 
ATOM   903  C  CD2 . PHE A 1 112 ? 8.887   -21.262 -10.599 1.00 23.36  ? ? ? ? ? ? 112 PHE A CD2 1 
ATOM   904  C  CE1 . PHE A 1 112 ? 6.150   -21.349 -10.209 1.00 25.52  ? ? ? ? ? ? 112 PHE A CE1 1 
ATOM   905  C  CE2 . PHE A 1 112 ? 8.071   -21.986 -11.475 1.00 25.88  ? ? ? ? ? ? 112 PHE A CE2 1 
ATOM   906  C  CZ  . PHE A 1 112 ? 6.709   -22.014 -11.276 1.00 24.44  ? ? ? ? ? ? 112 PHE A CZ  1 
ATOM   907  N  N   . LEU A 1 113 ? 8.545   -16.830 -7.434  1.00 13.74  ? ? ? ? ? ? 113 LEU A N   1 
ATOM   908  C  CA  . LEU A 1 113 ? 8.499   -16.028 -6.209  1.00 12.92  ? ? ? ? ? ? 113 LEU A CA  1 
ATOM   909  C  C   . LEU A 1 113 ? 7.403   -16.610 -5.355  1.00 16.67  ? ? ? ? ? ? 113 LEU A C   1 
ATOM   910  O  O   . LEU A 1 113 ? 6.538   -17.345 -5.859  1.00 14.13  ? ? ? ? ? ? 113 LEU A O   1 
ATOM   911  C  CB  . LEU A 1 113 ? 8.101   -14.562 -6.530  1.00 13.34  ? ? ? ? ? ? 113 LEU A CB  1 
ATOM   912  C  CG  . LEU A 1 113 ? 8.830   -13.790 -7.641  1.00 20.04  ? ? ? ? ? ? 113 LEU A CG  1 
ATOM   913  C  CD1 . LEU A 1 113 ? 8.289   -12.329 -7.724  1.00 19.24  ? ? ? ? ? ? 113 LEU A CD1 1 
ATOM   914  C  CD2 . LEU A 1 113 ? 10.350  -13.774 -7.391  1.00 23.13  ? ? ? ? ? ? 113 LEU A CD2 1 
ATOM   915  N  N   . GLU A 1 114 ? 7.386   -16.238 -4.063  1.00 12.45  ? ? ? ? ? ? 114 GLU A N   1 
ATOM   916  C  CA  . GLU A 1 114 ? 6.243   -16.548 -3.239  1.00 11.66  ? ? ? ? ? ? 114 GLU A CA  1 
ATOM   917  C  C   . GLU A 1 114 ? 5.766   -15.247 -2.681  1.00 15.91  ? ? ? ? ? ? 114 GLU A C   1 
ATOM   918  O  O   . GLU A 1 114 ? 6.588   -14.434 -2.238  1.00 15.62  ? ? ? ? ? ? 114 GLU A O   1 
ATOM   919  C  CB  . GLU A 1 114 ? 6.529   -17.528 -2.126  1.00 14.33  ? ? ? ? ? ? 114 GLU A CB  1 
ATOM   920  C  CG  . GLU A 1 114 ? 6.330   -18.971 -2.532  1.00 21.24  ? ? ? ? ? ? 114 GLU A CG  1 
ATOM   921  C  CD  . GLU A 1 114 ? 6.551   -19.907 -1.358  1.00 42.89  ? ? ? ? ? ? 114 GLU A CD  1 
ATOM   922  O  OE1 . GLU A 1 114 ? 6.623   -21.136 -1.585  1.00 45.79  ? ? ? ? ? ? 114 GLU A OE1 1 
ATOM   923  O  OE2 . GLU A 1 114 ? 6.674   -19.410 -0.214  1.00 29.97  ? ? ? ? ? ? 114 GLU A OE2 1 
ATOM   924  N  N   . ASP A 1 115 ? 4.451   -15.022 -2.702  1.00 12.53  ? ? ? ? ? ? 115 ASP A N   1 
ATOM   925  C  CA  . ASP A 1 115 ? 3.899   -13.803 -2.107  1.00 10.08  ? ? ? ? ? ? 115 ASP A CA  1 
ATOM   926  C  C   . ASP A 1 115 ? 3.872   -13.990 -0.574  1.00 13.24  ? ? ? ? ? ? 115 ASP A C   1 
ATOM   927  O  O   . ASP A 1 115 ? 4.223   -15.074 -0.049  1.00 12.31  ? ? ? ? ? ? 115 ASP A O   1 
ATOM   928  C  CB  . ASP A 1 115 ? 2.473   -13.499 -2.703  1.00 9.93   ? ? ? ? ? ? 115 ASP A CB  1 
ATOM   929  C  CG  . ASP A 1 115 ? 1.285   -14.344 -2.236  1.00 11.17  ? ? ? ? ? ? 115 ASP A CG  1 
ATOM   930  O  OD1 . ASP A 1 115 ? 1.443   -15.146 -1.283  1.00 11.24  ? ? ? ? ? ? 115 ASP A OD1 1 
ATOM   931  O  OD2 . ASP A 1 115 ? 0.182   -14.118 -2.732  1.00 12.86  ? ? ? ? ? ? 115 ASP A OD2 1 
ATOM   932  N  N   . PRO A 1 116 ? 3.467   -12.962 0.201   1.00 12.14  ? ? ? ? ? ? 116 PRO A N   1 
ATOM   933  C  CA  . PRO A 1 116 ? 3.486   -13.104 1.672   1.00 12.95  ? ? ? ? ? ? 116 PRO A CA  1 
ATOM   934  C  C   . PRO A 1 116 ? 2.686   -14.261 2.251   1.00 15.65  ? ? ? ? ? ? 116 PRO A C   1 
ATOM   935  O  O   . PRO A 1 116 ? 3.050   -14.793 3.304   1.00 15.94  ? ? ? ? ? ? 116 PRO A O   1 
ATOM   936  C  CB  . PRO A 1 116 ? 2.973   -11.740 2.165   1.00 14.57  ? ? ? ? ? ? 116 PRO A CB  1 
ATOM   937  C  CG  . PRO A 1 116 ? 3.382   -10.793 1.089   1.00 19.36  ? ? ? ? ? ? 116 PRO A CG  1 
ATOM   938  C  CD  . PRO A 1 116 ? 3.102   -11.583 -0.186  1.00 15.59  ? ? ? ? ? ? 116 PRO A CD  1 
ATOM   939  N  N   . ASP A 1 117 ? 1.589   -14.659 1.570   1.00 12.52  ? ? ? ? ? ? 117 ASP A N   1 
ATOM   940  C  CA  . ASP A 1 117 ? 0.783   -15.788 1.995   1.00 12.34  ? ? ? ? ? ? 117 ASP A CA  1 
ATOM   941  C  C   . ASP A 1 117 ? 1.354   -17.133 1.528   1.00 16.15  ? ? ? ? ? ? 117 ASP A C   1 
ATOM   942  O  O   . ASP A 1 117 ? 0.798   -18.172 1.887   1.00 14.54  ? ? ? ? ? ? 117 ASP A O   1 
ATOM   943  C  CB  . ASP A 1 117 ? -0.655  -15.635 1.519   1.00 14.00  ? ? ? ? ? ? 117 ASP A CB  1 
ATOM   944  C  CG  . ASP A 1 117 ? -1.327  -14.501 2.248   1.00 13.25  ? ? ? ? ? ? 117 ASP A CG  1 
ATOM   945  O  OD1 . ASP A 1 117 ? -1.948  -14.763 3.297   1.00 13.02  ? ? ? ? ? ? 117 ASP A OD1 1 
ATOM   946  O  OD2 . ASP A 1 117 ? -1.202  -13.351 1.785   1.00 17.05  ? ? ? ? ? ? 117 ASP A OD2 1 
ATOM   947  N  N   . GLY A 1 118 ? 2.386   -17.100 0.699   1.00 14.48  ? ? ? ? ? ? 118 GLY A N   1 
ATOM   948  C  CA  . GLY A 1 118 ? 2.984   -18.339 0.211   1.00 14.86  ? ? ? ? ? ? 118 GLY A CA  1 
ATOM   949  C  C   . GLY A 1 118 ? 2.498   -18.806 -1.146  1.00 16.90  ? ? ? ? ? ? 118 GLY A C   1 
ATOM   950  O  O   . GLY A 1 118 ? 2.916   -19.876 -1.598  1.00 15.96  ? ? ? ? ? ? 118 GLY A O   1 
ATOM   951  N  N   . TYR A 1 119 ? 1.613   -18.023 -1.818  1.00 12.38  ? ? ? ? ? ? 119 TYR A N   1 
ATOM   952  C  CA  . TYR A 1 119 ? 1.161   -18.377 -3.169  1.00 9.60   ? ? ? ? ? ? 119 TYR A CA  1 
ATOM   953  C  C   . TYR A 1 119 ? 2.311   -18.186 -4.121  1.00 13.71  ? ? ? ? ? ? 119 TYR A C   1 
ATOM   954  O  O   . TYR A 1 119 ? 3.076   -17.209 -4.006  1.00 13.01  ? ? ? ? ? ? 119 TYR A O   1 
ATOM   955  C  CB  . TYR A 1 119 ? 0.000   -17.491 -3.609  1.00 9.74   ? ? ? ? ? ? 119 TYR A CB  1 
ATOM   956  C  CG  . TYR A 1 119 ? -1.243  -17.693 -2.792  1.00 10.57  ? ? ? ? ? ? 119 TYR A CG  1 
ATOM   957  C  CD1 . TYR A 1 119 ? -1.978  -18.874 -2.885  1.00 14.18  ? ? ? ? ? ? 119 TYR A CD1 1 
ATOM   958  C  CD2 . TYR A 1 119 ? -1.713  -16.693 -1.945  1.00 10.28  ? ? ? ? ? ? 119 TYR A CD2 1 
ATOM   959  C  CE1 . TYR A 1 119 ? -3.146  -19.061 -2.154  1.00 13.87  ? ? ? ? ? ? 119 TYR A CE1 1 
ATOM   960  C  CE2 . TYR A 1 119 ? -2.894  -16.861 -1.218  1.00 10.62  ? ? ? ? ? ? 119 TYR A CE2 1 
ATOM   961  C  CZ  . TYR A 1 119 ? -3.622  -18.038 -1.352  1.00 16.95  ? ? ? ? ? ? 119 TYR A CZ  1 
ATOM   962  O  OH  . TYR A 1 119 ? -4.789  -18.240 -0.675  1.00 14.31  ? ? ? ? ? ? 119 TYR A OH  1 
ATOM   963  N  N   . LYS A 1 120 ? 2.455   -19.129 -5.056  1.00 9.20   ? ? ? ? ? ? 120 LYS A N   1 
ATOM   964  C  CA  . LYS A 1 120 ? 3.541   -19.126 -6.034  1.00 8.64   ? ? ? ? ? ? 120 LYS A CA  1 
ATOM   965  C  C   . LYS A 1 120 ? 3.255   -18.247 -7.222  1.00 12.80  ? ? ? ? ? ? 120 LYS A C   1 
ATOM   966  O  O   . LYS A 1 120 ? 2.147   -18.284 -7.783  1.00 12.88  ? ? ? ? ? ? 120 LYS A O   1 
ATOM   967  C  CB  . LYS A 1 120 ? 3.785   -20.574 -6.548  1.00 12.11  ? ? ? ? ? ? 120 LYS A CB  1 
ATOM   968  C  CG  . LYS A 1 120 ? 4.401   -21.480 -5.478  1.00 24.67  ? ? ? ? ? ? 120 LYS A CG  1 
ATOM   969  C  CD  . LYS A 1 120 ? 4.813   -22.830 -6.055  1.00 47.27  ? ? ? ? ? ? 120 LYS A CD  1 
ATOM   970  C  CE  . LYS A 1 120 ? 5.107   -23.849 -4.974  1.00 62.00  ? ? ? ? ? ? 120 LYS A CE  1 
ATOM   971  N  NZ  . LYS A 1 120 ? 5.000   -25.247 -5.479  1.00 68.15  ? ? ? ? ? ? 120 LYS A NZ  1 
ATOM   972  N  N   . VAL A 1 121 ? 4.246   -17.432 -7.594  1.00 9.51   ? ? ? ? ? ? 121 VAL A N   1 
ATOM   973  C  CA  . VAL A 1 121 ? 4.187   -16.563 -8.763  1.00 8.63   ? ? ? ? ? ? 121 VAL A CA  1 
ATOM   974  C  C   . VAL A 1 121 ? 5.287   -17.005 -9.707  1.00 13.69  ? ? ? ? ? ? 121 VAL A C   1 
ATOM   975  O  O   . VAL A 1 121 ? 6.466   -17.013 -9.346  1.00 11.99  ? ? ? ? ? ? 121 VAL A O   1 
ATOM   976  C  CB  . VAL A 1 121 ? 4.289   -15.049 -8.401  1.00 13.65  ? ? ? ? ? ? 121 VAL A CB  1 
ATOM   977  C  CG1 . VAL A 1 121 ? 4.295   -14.199 -9.661  1.00 14.97  ? ? ? ? ? ? 121 VAL A CG1 1 
ATOM   978  C  CG2 . VAL A 1 121 ? 3.157   -14.628 -7.465  1.00 13.73  ? ? ? ? ? ? 121 VAL A CG2 1 
ATOM   979  N  N   . GLU A 1 122 ? 4.890   -17.410 -10.903 1.00 10.38  ? ? ? ? ? ? 122 GLU A N   1 
ATOM   980  C  CA  . GLU A 1 122 ? 5.829   -17.855 -11.928 1.00 11.22  ? ? ? ? ? ? 122 GLU A CA  1 
ATOM   981  C  C   . GLU A 1 122 ? 6.172   -16.675 -12.816 1.00 15.72  ? ? ? ? ? ? 122 GLU A C   1 
ATOM   982  O  O   . GLU A 1 122 ? 5.284   -16.033 -13.401 1.00 15.50  ? ? ? ? ? ? 122 GLU A O   1 
ATOM   983  C  CB  . GLU A 1 122 ? 5.159   -18.976 -12.746 1.00 12.45  ? ? ? ? ? ? 122 GLU A CB  1 
ATOM   984  C  CG  . GLU A 1 122 ? 6.028   -19.571 -13.859 1.00 16.45  ? ? ? ? ? ? 122 GLU A CG  1 
ATOM   985  C  CD  . GLU A 1 122 ? 5.371   -20.776 -14.498 1.00 22.67  ? ? ? ? ? ? 122 GLU A CD  1 
ATOM   986  O  OE1 . GLU A 1 122 ? 4.263   -20.617 -15.049 1.00 12.15  ? ? ? ? ? ? 122 GLU A OE1 1 
ATOM   987  O  OE2 . GLU A 1 122 ? 5.904   -21.900 -14.346 1.00 26.59  ? ? ? ? ? ? 122 GLU A OE2 1 
ATOM   988  N  N   . LEU A 1 123 ? 7.459   -16.391 -12.936 1.00 10.65  ? ? ? ? ? ? 123 LEU A N   1 
ATOM   989  C  CA  . LEU A 1 123 ? 7.915   -15.324 -13.844 1.00 11.04  ? ? ? ? ? ? 123 LEU A CA  1 
ATOM   990  C  C   . LEU A 1 123 ? 8.448   -15.956 -15.118 1.00 15.45  ? ? ? ? ? ? 123 LEU A C   1 
ATOM   991  O  O   . LEU A 1 123 ? 9.278   -16.856 -15.047 1.00 16.14  ? ? ? ? ? ? 123 LEU A O   1 
ATOM   992  C  CB  . LEU A 1 123 ? 9.017   -14.479 -13.180 1.00 10.95  ? ? ? ? ? ? 123 LEU A CB  1 
ATOM   993  C  CG  . LEU A 1 123 ? 8.733   -13.917 -11.802 1.00 15.74  ? ? ? ? ? ? 123 LEU A CG  1 
ATOM   994  C  CD1 . LEU A 1 123 ? 9.940   -13.093 -11.299 1.00 17.57  ? ? ? ? ? ? 123 LEU A CD1 1 
ATOM   995  C  CD2 . LEU A 1 123 ? 7.437   -13.088 -11.778 1.00 16.82  ? ? ? ? ? ? 123 LEU A CD2 1 
ATOM   996  N  N   . ILE A 1 124 ? 7.964   -15.511 -16.270 1.00 13.16  ? ? ? ? ? ? 124 ILE A N   1 
ATOM   997  C  CA  . ILE A 1 124 ? 8.397   -16.054 -17.564 1.00 12.38  ? ? ? ? ? ? 124 ILE A CA  1 
ATOM   998  C  C   . ILE A 1 124 ? 8.945   -14.915 -18.388 1.00 17.84  ? ? ? ? ? ? 124 ILE A C   1 
ATOM   999  O  O   . ILE A 1 124 ? 8.227   -13.964 -18.690 1.00 17.45  ? ? ? ? ? ? 124 ILE A O   1 
ATOM   1000 C  CB  . ILE A 1 124 ? 7.276   -16.838 -18.294 1.00 15.29  ? ? ? ? ? ? 124 ILE A CB  1 
ATOM   1001 C  CG1 . ILE A 1 124 ? 6.701   -17.932 -17.368 1.00 14.96  ? ? ? ? ? ? 124 ILE A CG1 1 
ATOM   1002 C  CG2 . ILE A 1 124 ? 7.840   -17.446 -19.627 1.00 16.27  ? ? ? ? ? ? 124 ILE A CG2 1 
ATOM   1003 C  CD1 . ILE A 1 124 ? 5.524   -18.810 -17.975 1.00 18.90  ? ? ? ? ? ? 124 ILE A CD1 1 
ATOM   1004 N  N   . GLN A 1 125 ? 10.237  -14.968 -18.701 1.00 16.39  ? ? ? ? ? ? 125 GLN A N   1 
ATOM   1005 C  CA  . GLN A 1 125 ? 10.880  -13.899 -19.465 1.00 17.53  ? ? ? ? ? ? 125 GLN A CA  1 
ATOM   1006 C  C   . GLN A 1 125 ? 10.350  -13.787 -20.889 1.00 23.53  ? ? ? ? ? ? 125 GLN A C   1 
ATOM   1007 O  O   . GLN A 1 125 ? 10.304  -14.786 -21.605 1.00 24.55  ? ? ? ? ? ? 125 GLN A O   1 
ATOM   1008 C  CB  . GLN A 1 125 ? 12.405  -14.103 -19.468 1.00 18.80  ? ? ? ? ? ? 125 GLN A CB  1 
ATOM   1009 C  CG  . GLN A 1 125 ? 13.167  -12.917 -20.067 1.00 24.84  ? ? ? ? ? ? 125 GLN A CG  1 
ATOM   1010 C  CD  . GLN A 1 125 ? 14.571  -12.975 -19.557 1.00 31.47  ? ? ? ? ? ? 125 GLN A CD  1 
ATOM   1011 O  OE1 . GLN A 1 125 ? 14.805  -13.045 -18.347 1.00 21.88  ? ? ? ? ? ? 125 GLN A OE1 1 
ATOM   1012 N  NE2 . GLN A 1 125 ? 15.523  -13.028 -20.468 1.00 26.29  ? ? ? ? ? ? 125 GLN A NE2 1 
ATOM   1013 N  N   . LYS A 1 126 ? 9.985   -12.563 -21.307 1.00 23.67  ? ? ? ? ? ? 126 LYS A N   1 
ATOM   1014 C  CA  . LYS A 1 126 ? 9.453   -12.240 -22.638 1.00 25.59  ? ? ? ? ? ? 126 LYS A CA  1 
ATOM   1015 C  C   . LYS A 1 126 ? 10.362  -12.739 -23.749 1.00 35.40  ? ? ? ? ? ? 126 LYS A C   1 
ATOM   1016 O  O   . LYS A 1 126 ? 11.591  -12.628 -23.647 1.00 34.87  ? ? ? ? ? ? 126 LYS A O   1 
ATOM   1017 C  CB  . LYS A 1 126 ? 9.198   -10.731 -22.770 1.00 28.62  ? ? ? ? ? ? 126 LYS A CB  1 
ATOM   1018 C  CG  . LYS A 1 126 ? 8.121   -10.384 -23.798 1.00 48.86  ? ? ? ? ? ? 126 LYS A CG  1 
ATOM   1019 C  CD  . LYS A 1 126 ? 7.796   -8.897  -23.798 1.00 61.01  ? ? ? ? ? ? 126 LYS A CD  1 
ATOM   1020 C  CE  . LYS A 1 126 ? 7.144   -8.467  -25.090 1.00 74.18  ? ? ? ? ? ? 126 LYS A CE  1 
ATOM   1021 N  NZ  . LYS A 1 126 ? 6.805   -7.018  -25.084 1.00 85.94  ? ? ? ? ? ? 126 LYS A NZ  1 
ATOM   1022 N  N   . GLY A 1 127 ? 9.737   -13.355 -24.750 1.00 35.47  ? ? ? ? ? ? 127 GLY A N   1 
ATOM   1023 C  CA  . GLY A 1 127 ? 10.395  -13.942 -25.907 1.00 36.49  ? ? ? ? ? ? 127 GLY A CA  1 
ATOM   1024 C  C   . GLY A 1 127 ? 10.708  -15.419 -25.762 1.00 44.64  ? ? ? ? ? ? 127 GLY A C   1 
ATOM   1025 O  O   . GLY A 1 127 ? 10.676  -16.159 -26.754 1.00 46.61  ? ? ? ? ? ? 127 GLY A O   1 
ATOM   1026 N  N   . THR A 1 128 ? 11.010  -15.859 -24.527 1.00 40.74  ? ? ? ? ? ? 128 THR A N   1 
ATOM   1027 C  CA  . THR A 1 128 ? 11.423  -17.232 -24.216 1.00 40.51  ? ? ? ? ? ? 128 THR A CA  1 
ATOM   1028 C  C   . THR A 1 128 ? 10.280  -18.249 -24.073 1.00 45.81  ? ? ? ? ? ? 128 THR A C   1 
ATOM   1029 O  O   . THR A 1 128 ? 10.524  -19.447 -24.257 1.00 46.23  ? ? ? ? ? ? 128 THR A O   1 
ATOM   1030 C  CB  . THR A 1 128 ? 12.329  -17.263 -22.969 1.00 41.67  ? ? ? ? ? ? 128 THR A CB  1 
ATOM   1031 O  OG1 . THR A 1 128 ? 11.513  -17.174 -21.794 1.00 34.76  ? ? ? ? ? ? 128 THR A OG1 1 
ATOM   1032 C  CG2 . THR A 1 128 ? 13.427  -16.189 -22.979 1.00 39.20  ? ? ? ? ? ? 128 THR A CG2 1 
ATOM   1033 N  N   . GLN A 1 129 ? 9.064   -17.792 -23.686 1.00 41.97  ? ? ? ? ? ? 129 GLN A N   1 
ATOM   1034 C  CA  . GLN A 1 129 ? 7.887   -18.651 -23.470 1.00 56.69  ? ? ? ? ? ? 129 GLN A CA  1 
ATOM   1035 C  C   . GLN A 1 129 ? 7.622   -19.647 -24.613 1.00 91.55  ? ? ? ? ? ? 129 GLN A C   1 
ATOM   1036 O  O   . GLN A 1 129 ? 7.361   -20.821 -24.348 1.00 53.90  ? ? ? ? ? ? 129 GLN A O   1 
ATOM   1037 C  CB  . GLN A 1 129 ? 6.631   -17.813 -23.181 1.00 57.45  ? ? ? ? ? ? 129 GLN A CB  1 
ATOM   1038 C  CG  . GLN A 1 129 ? 5.416   -18.675 -22.844 1.00 63.89  ? ? ? ? ? ? 129 GLN A CG  1 
ATOM   1039 C  CD  . GLN A 1 129 ? 4.301   -17.887 -22.239 1.00 77.12  ? ? ? ? ? ? 129 GLN A CD  1 
ATOM   1040 O  OE1 . GLN A 1 129 ? 3.634   -17.078 -22.892 1.00 67.69  ? ? ? ? ? ? 129 GLN A OE1 1 
ATOM   1041 N  NE2 . GLN A 1 129 ? 4.059   -18.140 -20.974 1.00 75.22  ? ? ? ? ? ? 129 GLN A NE2 1 
ATOM   1042 N  N   . MET B 1 1   ? 4.792   -5.768  -18.807 1.00 24.16  ? ? ? ? ? ? 1   MET B N   1 
ATOM   1043 C  CA  . MET B 1 1   ? 4.400   -6.925  -18.011 1.00 21.72  ? ? ? ? ? ? 1   MET B CA  1 
ATOM   1044 C  C   . MET B 1 1   ? 2.937   -7.267  -18.247 1.00 19.16  ? ? ? ? ? ? 1   MET B C   1 
ATOM   1045 O  O   . MET B 1 1   ? 2.143   -6.365  -18.466 1.00 16.75  ? ? ? ? ? ? 1   MET B O   1 
ATOM   1046 C  CB  . MET B 1 1   ? 4.567   -6.605  -16.521 1.00 24.70  ? ? ? ? ? ? 1   MET B CB  1 
ATOM   1047 C  CG  . MET B 1 1   ? 5.914   -6.928  -15.973 1.00 29.14  ? ? ? ? ? ? 1   MET B CG  1 
ATOM   1048 S  SD  . MET B 1 1   ? 5.982   -6.355  -14.280 1.00 33.26  ? ? ? ? ? ? 1   MET B SD  1 
ATOM   1049 C  CE  . MET B 1 1   ? 6.328   -7.821  -13.476 1.00 29.09  ? ? ? ? ? ? 1   MET B CE  1 
ATOM   1050 N  N   . ARG B 1 2   ? 2.568   -8.555  -18.169 1.00 14.24  ? ? ? ? ? ? 2   ARG B N   1 
ATOM   1051 C  CA  . ARG B 1 2   ? 1.159   -8.964  -18.260 1.00 12.93  ? ? ? ? ? ? 2   ARG B CA  1 
ATOM   1052 C  C   . ARG B 1 2   ? 0.951   -10.267 -17.529 1.00 13.43  ? ? ? ? ? ? 2   ARG B C   1 
ATOM   1053 O  O   . ARG B 1 2   ? 1.896   -11.019 -17.372 1.00 13.72  ? ? ? ? ? ? 2   ARG B O   1 
ATOM   1054 C  CB  . ARG B 1 2   ? 0.623   -9.039  -19.715 1.00 15.76  ? ? ? ? ? ? 2   ARG B CB  1 
ATOM   1055 C  CG  . ARG B 1 2   ? 1.214   -10.143 -20.552 1.00 25.25  ? ? ? ? ? ? 2   ARG B CG  1 
ATOM   1056 C  CD  . ARG B 1 2   ? 0.777   -10.065 -22.005 1.00 16.73  ? ? ? ? ? ? 2   ARG B CD  1 
ATOM   1057 N  NE  . ARG B 1 2   ? 1.445   -11.143 -22.720 1.00 22.92  ? ? ? ? ? ? 2   ARG B NE  1 
ATOM   1058 C  CZ  . ARG B 1 2   ? 0.870   -12.262 -23.139 1.00 30.07  ? ? ? ? ? ? 2   ARG B CZ  1 
ATOM   1059 N  NH1 . ARG B 1 2   ? -0.431  -12.468 -22.941 1.00 18.05  ? ? ? ? ? ? 2   ARG B NH1 1 
ATOM   1060 N  NH2 . ARG B 1 2   ? 1.582   -13.177 -23.773 1.00 19.47  ? ? ? ? ? ? 2   ARG B NH2 1 
ATOM   1061 N  N   . ILE B 1 3   ? -0.281  -10.559 -17.130 1.00 10.81  ? ? ? ? ? ? 3   ILE B N   1 
ATOM   1062 C  CA  . ILE B 1 3   ? -0.597  -11.873 -16.527 1.00 9.98   ? ? ? ? ? ? 3   ILE B CA  1 
ATOM   1063 C  C   . ILE B 1 3   ? -0.691  -12.866 -17.676 1.00 13.48  ? ? ? ? ? ? 3   ILE B C   1 
ATOM   1064 O  O   . ILE B 1 3   ? -1.399  -12.621 -18.666 1.00 13.13  ? ? ? ? ? ? 3   ILE B O   1 
ATOM   1065 C  CB  . ILE B 1 3   ? -1.918  -11.800 -15.715 1.00 13.21  ? ? ? ? ? ? 3   ILE B CB  1 
ATOM   1066 C  CG1 . ILE B 1 3   ? -1.734  -10.871 -14.515 1.00 12.96  ? ? ? ? ? ? 3   ILE B CG1 1 
ATOM   1067 C  CG2 . ILE B 1 3   ? -2.393  -13.218 -15.290 1.00 12.46  ? ? ? ? ? ? 3   ILE B CG2 1 
ATOM   1068 C  CD1 . ILE B 1 3   ? -3.094  -10.441 -13.843 1.00 14.62  ? ? ? ? ? ? 3   ILE B CD1 1 
ATOM   1069 N  N   . LEU B 1 4   ? 0.006   -14.002 -17.547 1.00 11.86  ? ? ? ? ? ? 4   LEU B N   1 
ATOM   1070 C  CA  . LEU B 1 4   ? 0.013   -15.008 -18.605 1.00 11.30  ? ? ? ? ? ? 4   LEU B CA  1 
ATOM   1071 C  C   . LEU B 1 4   ? -1.005  -16.109 -18.402 1.00 13.67  ? ? ? ? ? ? 4   LEU B C   1 
ATOM   1072 O  O   . LEU B 1 4   ? -1.617  -16.549 -19.374 1.00 13.89  ? ? ? ? ? ? 4   LEU B O   1 
ATOM   1073 C  CB  . LEU B 1 4   ? 1.399   -15.627 -18.749 1.00 10.89  ? ? ? ? ? ? 4   LEU B CB  1 
ATOM   1074 C  CG  . LEU B 1 4   ? 2.490   -14.716 -19.306 1.00 13.97  ? ? ? ? ? ? 4   LEU B CG  1 
ATOM   1075 C  CD1 . LEU B 1 4   ? 3.837   -15.330 -19.070 1.00 13.64  ? ? ? ? ? ? 4   LEU B CD1 1 
ATOM   1076 C  CD2 . LEU B 1 4   ? 2.233   -14.428 -20.779 1.00 15.49  ? ? ? ? ? ? 4   LEU B CD2 1 
ATOM   1077 N  N   . HIS B 1 5   ? -1.080  -16.652 -17.169 1.00 9.42   ? ? ? ? ? ? 5   HIS B N   1 
ATOM   1078 C  CA  . HIS B 1 5   ? -2.017  -17.710 -16.862 1.00 7.66   ? ? ? ? ? ? 5   HIS B CA  1 
ATOM   1079 C  C   . HIS B 1 5   ? -2.163  -17.950 -15.365 1.00 7.69   ? ? ? ? ? ? 5   HIS B C   1 
ATOM   1080 O  O   . HIS B 1 5   ? -1.353  -17.507 -14.568 1.00 7.50   ? ? ? ? ? ? 5   HIS B O   1 
ATOM   1081 C  CB  . HIS B 1 5   ? -1.568  -19.049 -17.534 1.00 7.50   ? ? ? ? ? ? 5   HIS B CB  1 
ATOM   1082 C  CG  . HIS B 1 5   ? -0.191  -19.535 -17.188 1.00 9.57   ? ? ? ? ? ? 5   HIS B CG  1 
ATOM   1083 N  ND1 . HIS B 1 5   ? 0.862   -19.379 -18.073 1.00 10.59  ? ? ? ? ? ? 5   HIS B ND1 1 
ATOM   1084 C  CD2 . HIS B 1 5   ? 0.226   -20.291 -16.143 1.00 10.15  ? ? ? ? ? ? 5   HIS B CD2 1 
ATOM   1085 C  CE1 . HIS B 1 5   ? 1.904   -19.983 -17.507 1.00 10.35  ? ? ? ? ? ? 5   HIS B CE1 1 
ATOM   1086 N  NE2 . HIS B 1 5   ? 1.570   -20.576 -16.365 1.00 10.19  ? ? ? ? ? ? 5   HIS B NE2 1 
ATOM   1087 N  N   . SER B 1 6   ? -3.207  -18.680 -15.014 1.00 5.78   ? ? ? ? ? ? 6   SER B N   1 
ATOM   1088 C  CA  . SER B 1 6   ? -3.417  -19.232 -13.679 1.00 6.70   ? ? ? ? ? ? 6   SER B CA  1 
ATOM   1089 C  C   . SER B 1 6   ? -3.263  -20.756 -13.920 1.00 9.70   ? ? ? ? ? ? 6   SER B C   1 
ATOM   1090 O  O   . SER B 1 6   ? -3.717  -21.242 -14.968 1.00 11.11  ? ? ? ? ? ? 6   SER B O   1 
ATOM   1091 C  CB  . SER B 1 6   ? -4.823  -18.932 -13.166 1.00 10.76  ? ? ? ? ? ? 6   SER B CB  1 
ATOM   1092 O  OG  . SER B 1 6   ? -4.962  -19.568 -11.910 1.00 14.68  ? ? ? ? ? ? 6   SER B OG  1 
ATOM   1093 N  N   . MET B 1 7   ? -2.559  -21.474 -13.035 1.00 7.03   ? ? ? ? ? ? 7   MET B N   1 
ATOM   1094 C  CA  . MET B 1 7   ? -2.353  -22.931 -13.177 1.00 6.06   ? ? ? ? ? ? 7   MET B CA  1 
ATOM   1095 C  C   . MET B 1 7   ? -3.101  -23.677 -12.069 1.00 9.03   ? ? ? ? ? ? 7   MET B C   1 
ATOM   1096 O  O   . MET B 1 7   ? -3.032  -23.278 -10.907 1.00 9.41   ? ? ? ? ? ? 7   MET B O   1 
ATOM   1097 C  CB  . MET B 1 7   ? -0.846  -23.287 -13.093 1.00 7.87   ? ? ? ? ? ? 7   MET B CB  1 
ATOM   1098 C  CG  . MET B 1 7   ? -0.550  -24.776 -13.487 1.00 8.42   ? ? ? ? ? ? 7   MET B CG  1 
ATOM   1099 S  SD  . MET B 1 7   ? -0.805  -25.937 -12.128 1.00 10.15  ? ? ? ? ? ? 7   MET B SD  1 
ATOM   1100 C  CE  . MET B 1 7   ? 0.818   -25.955 -11.461 1.00 7.85   ? ? ? ? ? ? 7   MET B CE  1 
ATOM   1101 N  N   . LEU B 1 8   ? -3.838  -24.748 -12.442 1.00 6.96   ? ? ? ? ? ? 8   LEU B N   1 
ATOM   1102 C  CA  . LEU B 1 8   ? -4.517  -25.680 -11.529 1.00 6.82   ? ? ? ? ? ? 8   LEU B CA  1 
ATOM   1103 C  C   . LEU B 1 8   ? -4.049  -27.088 -11.862 1.00 10.55  ? ? ? ? ? ? 8   LEU B C   1 
ATOM   1104 O  O   . LEU B 1 8   ? -3.932  -27.447 -13.051 1.00 10.21  ? ? ? ? ? ? 8   LEU B O   1 
ATOM   1105 C  CB  . LEU B 1 8   ? -6.050  -25.639 -11.717 1.00 6.18   ? ? ? ? ? ? 8   LEU B CB  1 
ATOM   1106 C  CG  . LEU B 1 8   ? -6.683  -24.238 -11.517 1.00 10.47  ? ? ? ? ? ? 8   LEU B CG  1 
ATOM   1107 C  CD1 . LEU B 1 8   ? -8.203  -24.300 -11.840 1.00 9.15   ? ? ? ? ? ? 8   LEU B CD1 1 
ATOM   1108 C  CD2 . LEU B 1 8   ? -6.453  -23.741 -10.055 1.00 11.14  ? ? ? ? ? ? 8   LEU B CD2 1 
ATOM   1109 N  N   . ARG B 1 9   ? -3.867  -27.911 -10.818 1.00 8.04   ? ? ? ? ? ? 9   ARG B N   1 
ATOM   1110 C  CA  . ARG B 1 9   ? -3.503  -29.308 -11.007 1.00 6.10   ? ? ? ? ? ? 9   ARG B CA  1 
ATOM   1111 C  C   . ARG B 1 9   ? -4.788  -30.138 -11.054 1.00 10.11  ? ? ? ? ? ? 9   ARG B C   1 
ATOM   1112 O  O   . ARG B 1 9   ? -5.707  -29.954 -10.251 1.00 11.25  ? ? ? ? ? ? 9   ARG B O   1 
ATOM   1113 C  CB  . ARG B 1 9   ? -2.543  -29.776 -9.910  1.00 8.72   ? ? ? ? ? ? 9   ARG B CB  1 
ATOM   1114 C  CG  . ARG B 1 9   ? -1.220  -29.030 -9.911  1.00 9.63   ? ? ? ? ? ? 9   ARG B CG  1 
ATOM   1115 C  CD  . ARG B 1 9   ? -0.255  -29.657 -8.873  1.00 8.92   ? ? ? ? ? ? 9   ARG B CD  1 
ATOM   1116 N  NE  . ARG B 1 9   ? 1.008   -28.918 -8.856  1.00 10.24  ? ? ? ? ? ? 9   ARG B NE  1 
ATOM   1117 C  CZ  . ARG B 1 9   ? 1.266   -27.842 -8.116  1.00 16.06  ? ? ? ? ? ? 9   ARG B CZ  1 
ATOM   1118 N  NH1 . ARG B 1 9   ? 0.356   -27.376 -7.267  1.00 15.01  ? ? ? ? ? ? 9   ARG B NH1 1 
ATOM   1119 N  NH2 . ARG B 1 9   ? 2.431   -27.215 -8.232  1.00 17.21  ? ? ? ? ? ? 9   ARG B NH2 1 
ATOM   1120 N  N   . VAL B 1 10  ? -4.856  -31.046 -12.019 1.00 7.83   ? ? ? ? ? ? 10  VAL B N   1 
ATOM   1121 C  CA  . VAL B 1 10  ? -6.020  -31.874 -12.302 1.00 6.23   ? ? ? ? ? ? 10  VAL B CA  1 
ATOM   1122 C  C   . VAL B 1 10  ? -5.709  -33.379 -12.186 1.00 11.18  ? ? ? ? ? ? 10  VAL B C   1 
ATOM   1123 O  O   . VAL B 1 10  ? -4.649  -33.823 -12.618 1.00 10.83  ? ? ? ? ? ? 10  VAL B O   1 
ATOM   1124 C  CB  . VAL B 1 10  ? -6.745  -31.483 -13.645 1.00 8.75   ? ? ? ? ? ? 10  VAL B CB  1 
ATOM   1125 C  CG1 . VAL B 1 10  ? -7.193  -30.008 -13.638 1.00 8.16   ? ? ? ? ? ? 10  VAL B CG1 1 
ATOM   1126 C  CG2 . VAL B 1 10  ? -5.908  -31.775 -14.902 1.00 8.69   ? ? ? ? ? ? 10  VAL B CG2 1 
ATOM   1127 N  N   . ALA B 1 11  ? -6.625  -34.132 -11.599 1.00 10.12  ? ? ? ? ? ? 11  ALA B N   1 
ATOM   1128 C  CA  . ALA B 1 11  ? -6.445  -35.586 -11.396 1.00 11.86  ? ? ? ? ? ? 11  ALA B CA  1 
ATOM   1129 C  C   . ALA B 1 11  ? -6.581  -36.331 -12.727 1.00 15.87  ? ? ? ? ? ? 11  ALA B C   1 
ATOM   1130 O  O   . ALA B 1 11  ? -5.794  -37.221 -13.013 1.00 15.03  ? ? ? ? ? ? 11  ALA B O   1 
ATOM   1131 C  CB  . ALA B 1 11  ? -7.484  -36.100 -10.408 1.00 12.95  ? ? ? ? ? ? 11  ALA B CB  1 
ATOM   1132 N  N   . ASP B 1 12  ? -7.523  -35.901 -13.577 1.00 12.04  ? ? ? ? ? ? 12  ASP B N   1 
ATOM   1133 C  CA  . ASP B 1 12  ? -7.768  -36.567 -14.859 1.00 12.15  ? ? ? ? ? ? 12  ASP B CA  1 
ATOM   1134 C  C   . ASP B 1 12  ? -7.810  -35.468 -15.894 1.00 15.00  ? ? ? ? ? ? 12  ASP B C   1 
ATOM   1135 O  O   . ASP B 1 12  ? -8.785  -34.723 -15.923 1.00 13.38  ? ? ? ? ? ? 12  ASP B O   1 
ATOM   1136 C  CB  . ASP B 1 12  ? -9.140  -37.261 -14.779 1.00 13.64  ? ? ? ? ? ? 12  ASP B CB  1 
ATOM   1137 C  CG  . ASP B 1 12  ? -9.549  -38.021 -16.035 1.00 21.28  ? ? ? ? ? ? 12  ASP B CG  1 
ATOM   1138 O  OD1 . ASP B 1 12  ? -9.140  -37.619 -17.123 1.00 17.31  ? ? ? ? ? ? 12  ASP B OD1 1 
ATOM   1139 O  OD2 . ASP B 1 12  ? -10.268 -39.025 -15.907 1.00 25.41  ? ? ? ? ? ? 12  ASP B OD2 1 
ATOM   1140 N  N   . LEU B 1 13  ? -6.787  -35.381 -16.752 1.00 12.97  ? ? ? ? ? ? 13  LEU B N   1 
ATOM   1141 C  CA  . LEU B 1 13  ? -6.742  -34.339 -17.764 1.00 11.77  ? ? ? ? ? ? 13  LEU B CA  1 
ATOM   1142 C  C   . LEU B 1 13  ? -7.902  -34.436 -18.761 1.00 14.74  ? ? ? ? ? ? 13  LEU B C   1 
ATOM   1143 O  O   . LEU B 1 13  ? -8.438  -33.410 -19.163 1.00 11.87  ? ? ? ? ? ? 13  LEU B O   1 
ATOM   1144 C  CB  . LEU B 1 13  ? -5.382  -34.325 -18.498 1.00 11.17  ? ? ? ? ? ? 13  LEU B CB  1 
ATOM   1145 C  CG  . LEU B 1 13  ? -5.153  -33.174 -19.486 1.00 15.39  ? ? ? ? ? ? 13  LEU B CG  1 
ATOM   1146 C  CD1 . LEU B 1 13  ? -5.259  -31.778 -18.804 1.00 13.37  ? ? ? ? ? ? 13  LEU B CD1 1 
ATOM   1147 C  CD2 . LEU B 1 13  ? -3.791  -33.314 -20.188 1.00 14.76  ? ? ? ? ? ? 13  LEU B CD2 1 
ATOM   1148 N  N   . GLU B 1 14  ? -8.245  -35.663 -19.230 1.00 13.39  ? ? ? ? ? ? 14  GLU B N   1 
ATOM   1149 C  CA  . GLU B 1 14  ? -9.312  -35.769 -20.226 1.00 13.45  ? ? ? ? ? ? 14  GLU B CA  1 
ATOM   1150 C  C   . GLU B 1 14  ? -10.657 -35.262 -19.671 1.00 13.91  ? ? ? ? ? ? 14  GLU B C   1 
ATOM   1151 O  O   . GLU B 1 14  ? -11.402 -34.568 -20.386 1.00 12.34  ? ? ? ? ? ? 14  GLU B O   1 
ATOM   1152 C  CB  . GLU B 1 14  ? -9.423  -37.233 -20.742 1.00 15.84  ? ? ? ? ? ? 14  GLU B CB  1 
ATOM   1153 C  CG  . GLU B 1 14  ? -8.145  -37.679 -21.452 1.00 19.98  ? ? ? ? ? ? 14  GLU B CG  1 
ATOM   1154 C  CD  . GLU B 1 14  ? -7.670  -36.723 -22.537 1.00 41.76  ? ? ? ? ? ? 14  GLU B CD  1 
ATOM   1155 O  OE1 . GLU B 1 14  ? -8.516  -36.214 -23.312 1.00 36.78  ? ? ? ? ? ? 14  GLU B OE1 1 
ATOM   1156 O  OE2 . GLU B 1 14  ? -6.450  -36.446 -22.577 1.00 36.33  ? ? ? ? ? ? 14  GLU B OE2 1 
ATOM   1157 N  N   . ALA B 1 15  ? -10.957 -35.592 -18.396 1.00 12.41  ? ? ? ? ? ? 15  ALA B N   1 
ATOM   1158 C  CA  . ALA B 1 15  ? -12.193 -35.137 -17.727 1.00 13.63  ? ? ? ? ? ? 15  ALA B CA  1 
ATOM   1159 C  C   . ALA B 1 15  ? -12.195 -33.611 -17.608 1.00 13.28  ? ? ? ? ? ? 15  ALA B C   1 
ATOM   1160 O  O   . ALA B 1 15  ? -13.225 -32.967 -17.850 1.00 11.85  ? ? ? ? ? ? 15  ALA B O   1 
ATOM   1161 C  CB  . ALA B 1 15  ? -12.310 -35.777 -16.345 1.00 14.02  ? ? ? ? ? ? 15  ALA B CB  1 
ATOM   1162 N  N   . ALA B 1 16  ? -11.039 -33.046 -17.198 1.00 10.83  ? ? ? ? ? ? 16  ALA B N   1 
ATOM   1163 C  CA  . ALA B 1 16  ? -10.869 -31.596 -17.049 1.00 9.75   ? ? ? ? ? ? 16  ALA B CA  1 
ATOM   1164 C  C   . ALA B 1 16  ? -11.079 -30.935 -18.407 1.00 13.58  ? ? ? ? ? ? 16  ALA B C   1 
ATOM   1165 O  O   . ALA B 1 16  ? -11.818 -29.959 -18.501 1.00 12.20  ? ? ? ? ? ? 16  ALA B O   1 
ATOM   1166 C  CB  . ALA B 1 16  ? -9.459  -31.279 -16.530 1.00 10.26  ? ? ? ? ? ? 16  ALA B CB  1 
ATOM   1167 N  N   . LEU B 1 17  ? -10.463 -31.486 -19.479 1.00 10.53  ? ? ? ? ? ? 17  LEU B N   1 
ATOM   1168 C  CA  . LEU B 1 17  ? -10.605 -30.871 -20.791 1.00 8.83   ? ? ? ? ? ? 17  LEU B CA  1 
ATOM   1169 C  C   . LEU B 1 17  ? -12.010 -30.927 -21.307 1.00 11.36  ? ? ? ? ? ? 17  LEU B C   1 
ATOM   1170 O  O   . LEU B 1 17  ? -12.470 -29.960 -21.903 1.00 12.49  ? ? ? ? ? ? 17  LEU B O   1 
ATOM   1171 C  CB  . LEU B 1 17  ? -9.626  -31.489 -21.804 1.00 8.95   ? ? ? ? ? ? 17  LEU B CB  1 
ATOM   1172 C  CG  . LEU B 1 17  ? -8.165  -31.144 -21.571 1.00 13.81  ? ? ? ? ? ? 17  LEU B CG  1 
ATOM   1173 C  CD1 . LEU B 1 17  ? -7.293  -31.965 -22.501 1.00 14.90  ? ? ? ? ? ? 17  LEU B CD1 1 
ATOM   1174 C  CD2 . LEU B 1 17  ? -7.895  -29.618 -21.724 1.00 15.88  ? ? ? ? ? ? 17  LEU B CD2 1 
ATOM   1175 N  N   . GLU B 1 18  ? -12.709 -32.053 -21.051 1.00 11.56  ? ? ? ? ? ? 18  GLU B N   1 
ATOM   1176 C  CA  . GLU B 1 18  ? -14.113 -32.223 -21.427 1.00 12.88  ? ? ? ? ? ? 18  GLU B CA  1 
ATOM   1177 C  C   . GLU B 1 18  ? -14.934 -31.068 -20.787 1.00 14.66  ? ? ? ? ? ? 18  GLU B C   1 
ATOM   1178 O  O   . GLU B 1 18  ? -15.778 -30.458 -21.446 1.00 14.01  ? ? ? ? ? ? 18  GLU B O   1 
ATOM   1179 C  CB  . GLU B 1 18  ? -14.613 -33.558 -20.875 1.00 14.86  ? ? ? ? ? ? 18  GLU B CB  1 
ATOM   1180 C  CG  . GLU B 1 18  ? -14.603 -34.708 -21.856 1.00 31.55  ? ? ? ? ? ? 18  GLU B CG  1 
ATOM   1181 C  CD  . GLU B 1 18  ? -15.766 -34.686 -22.830 1.00 61.01  ? ? ? ? ? ? 18  GLU B CD  1 
ATOM   1182 O  OE1 . GLU B 1 18  ? -15.515 -34.485 -24.041 1.00 49.85  ? ? ? ? ? ? 18  GLU B OE1 1 
ATOM   1183 O  OE2 . GLU B 1 18  ? -16.929 -34.817 -22.381 1.00 58.39  ? ? ? ? ? ? 18  GLU B OE2 1 
ATOM   1184 N  N   . PHE B 1 19  ? -14.646 -30.736 -19.526 1.00 12.19  ? ? ? ? ? ? 19  PHE B N   1 
ATOM   1185 C  CA  . PHE B 1 19  ? -15.413 -29.669 -18.839 1.00 10.31  ? ? ? ? ? ? 19  PHE B CA  1 
ATOM   1186 C  C   . PHE B 1 19  ? -15.149 -28.296 -19.450 1.00 12.22  ? ? ? ? ? ? 19  PHE B C   1 
ATOM   1187 O  O   . PHE B 1 19  ? -16.091 -27.580 -19.804 1.00 11.59  ? ? ? ? ? ? 19  PHE B O   1 
ATOM   1188 C  CB  . PHE B 1 19  ? -15.095 -29.650 -17.322 1.00 11.17  ? ? ? ? ? ? 19  PHE B CB  1 
ATOM   1189 C  CG  . PHE B 1 19  ? -15.679 -28.453 -16.597 1.00 11.29  ? ? ? ? ? ? 19  PHE B CG  1 
ATOM   1190 C  CD1 . PHE B 1 19  ? -17.003 -28.453 -16.171 1.00 12.57  ? ? ? ? ? ? 19  PHE B CD1 1 
ATOM   1191 C  CD2 . PHE B 1 19  ? -14.901 -27.322 -16.341 1.00 11.74  ? ? ? ? ? ? 19  PHE B CD2 1 
ATOM   1192 C  CE1 . PHE B 1 19  ? -17.529 -27.355 -15.454 1.00 13.08  ? ? ? ? ? ? 19  PHE B CE1 1 
ATOM   1193 C  CE2 . PHE B 1 19  ? -15.437 -26.215 -15.651 1.00 11.96  ? ? ? ? ? ? 19  PHE B CE2 1 
ATOM   1194 C  CZ  . PHE B 1 19  ? -16.732 -26.248 -15.200 1.00 11.03  ? ? ? ? ? ? 19  PHE B CZ  1 
ATOM   1195 N  N   . TYR B 1 20  ? -13.859 -27.916 -19.555 1.00 9.23   ? ? ? ? ? ? 20  TYR B N   1 
ATOM   1196 C  CA  . TYR B 1 20  ? -13.502 -26.589 -20.048 1.00 7.00   ? ? ? ? ? ? 20  TYR B CA  1 
ATOM   1197 C  C   . TYR B 1 20  ? -13.868 -26.399 -21.492 1.00 12.18  ? ? ? ? ? ? 20  TYR B C   1 
ATOM   1198 O  O   . TYR B 1 20  ? -14.339 -25.319 -21.836 1.00 10.51  ? ? ? ? ? ? 20  TYR B O   1 
ATOM   1199 C  CB  . TYR B 1 20  ? -12.015 -26.278 -19.777 1.00 8.09   ? ? ? ? ? ? 20  TYR B CB  1 
ATOM   1200 C  CG  . TYR B 1 20  ? -11.812 -26.046 -18.301 1.00 9.23   ? ? ? ? ? ? 20  TYR B CG  1 
ATOM   1201 C  CD1 . TYR B 1 20  ? -12.183 -24.838 -17.710 1.00 11.39  ? ? ? ? ? ? 20  TYR B CD1 1 
ATOM   1202 C  CD2 . TYR B 1 20  ? -11.293 -27.050 -17.480 1.00 9.41   ? ? ? ? ? ? 20  TYR B CD2 1 
ATOM   1203 C  CE1 . TYR B 1 20  ? -12.164 -24.676 -16.332 1.00 11.08  ? ? ? ? ? ? 20  TYR B CE1 1 
ATOM   1204 C  CE2 . TYR B 1 20  ? -11.205 -26.873 -16.098 1.00 10.02  ? ? ? ? ? ? 20  TYR B CE2 1 
ATOM   1205 C  CZ  . TYR B 1 20  ? -11.641 -25.681 -15.533 1.00 13.73  ? ? ? ? ? ? 20  TYR B CZ  1 
ATOM   1206 O  OH  . TYR B 1 20  ? -11.565 -25.473 -14.182 1.00 11.47  ? ? ? ? ? ? 20  TYR B OH  1 
ATOM   1207 N  N   . THR B 1 21  ? -13.719 -27.450 -22.331 1.00 11.80  ? ? ? ? ? ? 21  THR B N   1 
ATOM   1208 C  CA  . THR B 1 21  ? -14.095 -27.267 -23.740 1.00 11.62  ? ? ? ? ? ? 21  THR B CA  1 
ATOM   1209 C  C   . THR B 1 21  ? -15.616 -27.359 -23.978 1.00 19.53  ? ? ? ? ? ? 21  THR B C   1 
ATOM   1210 O  O   . THR B 1 21  ? -16.114 -26.573 -24.765 1.00 22.42  ? ? ? ? ? ? 21  THR B O   1 
ATOM   1211 C  CB  . THR B 1 21  ? -13.332 -28.194 -24.701 1.00 14.82  ? ? ? ? ? ? 21  THR B CB  1 
ATOM   1212 O  OG1 . THR B 1 21  ? -13.705 -29.559 -24.446 1.00 14.55  ? ? ? ? ? ? 21  THR B OG1 1 
ATOM   1213 C  CG2 . THR B 1 21  ? -11.830 -27.963 -24.670 1.00 14.48  ? ? ? ? ? ? 21  THR B CG2 1 
ATOM   1214 N  N   . ARG B 1 22  ? -16.344 -28.297 -23.339 1.00 15.32  ? ? ? ? ? ? 22  ARG B N   1 
ATOM   1215 C  CA  . ARG B 1 22  ? -17.786 -28.481 -23.613 1.00 16.86  ? ? ? ? ? ? 22  ARG B CA  1 
ATOM   1216 C  C   . ARG B 1 22  ? -18.686 -27.608 -22.769 1.00 21.76  ? ? ? ? ? ? 22  ARG B C   1 
ATOM   1217 O  O   . ARG B 1 22  ? -19.633 -27.021 -23.301 1.00 21.68  ? ? ? ? ? ? 22  ARG B O   1 
ATOM   1218 C  CB  . ARG B 1 22  ? -18.220 -29.944 -23.416 1.00 20.90  ? ? ? ? ? ? 22  ARG B CB  1 
ATOM   1219 C  CG  . ARG B 1 22  ? -17.572 -30.947 -24.324 1.00 32.12  ? ? ? ? ? ? 22  ARG B CG  1 
ATOM   1220 C  CD  . ARG B 1 22  ? -18.208 -32.312 -24.105 1.00 47.10  ? ? ? ? ? ? 22  ARG B CD  1 
ATOM   1221 N  NE  . ARG B 1 22  ? -19.579 -32.379 -24.620 1.00 58.55  ? ? ? ? ? ? 22  ARG B NE  1 
ATOM   1222 C  CZ  . ARG B 1 22  ? -20.354 -33.460 -24.562 1.00 72.94  ? ? ? ? ? ? 22  ARG B CZ  1 
ATOM   1223 N  NH1 . ARG B 1 22  ? -21.584 -33.429 -25.058 1.00 53.61  ? ? ? ? ? ? 22  ARG B NH1 1 
ATOM   1224 N  NH2 . ARG B 1 22  ? -19.906 -34.577 -23.998 1.00 62.04  ? ? ? ? ? ? 22  ARG B NH2 1 
ATOM   1225 N  N   . ALA B 1 23  ? -18.453 -27.558 -21.451 1.00 17.23  ? ? ? ? ? ? 23  ALA B N   1 
ATOM   1226 C  CA  . ALA B 1 23  ? -19.311 -26.727 -20.612 1.00 17.40  ? ? ? ? ? ? 23  ALA B CA  1 
ATOM   1227 C  C   . ALA B 1 23  ? -18.960 -25.264 -20.762 1.00 21.70  ? ? ? ? ? ? 23  ALA B C   1 
ATOM   1228 O  O   . ALA B 1 23  ? -19.877 -24.427 -20.754 1.00 24.22  ? ? ? ? ? ? 23  ALA B O   1 
ATOM   1229 C  CB  . ALA B 1 23  ? -19.236 -27.148 -19.150 1.00 17.81  ? ? ? ? ? ? 23  ALA B CB  1 
ATOM   1230 N  N   . LEU B 1 24  ? -17.655 -24.939 -20.943 1.00 13.79  ? ? ? ? ? ? 24  LEU B N   1 
ATOM   1231 C  CA  . LEU B 1 24  ? -17.267 -23.524 -21.053 1.00 13.72  ? ? ? ? ? ? 24  LEU B CA  1 
ATOM   1232 C  C   . LEU B 1 24  ? -16.869 -23.000 -22.415 1.00 16.38  ? ? ? ? ? ? 24  LEU B C   1 
ATOM   1233 O  O   . LEU B 1 24  ? -16.561 -21.812 -22.545 1.00 16.02  ? ? ? ? ? ? 24  LEU B O   1 
ATOM   1234 C  CB  . LEU B 1 24  ? -16.252 -23.134 -19.978 1.00 13.31  ? ? ? ? ? ? 24  LEU B CB  1 
ATOM   1235 C  CG  . LEU B 1 24  ? -16.749 -23.202 -18.540 1.00 15.79  ? ? ? ? ? ? 24  LEU B CG  1 
ATOM   1236 C  CD1 . LEU B 1 24  ? -15.561 -23.167 -17.587 1.00 14.47  ? ? ? ? ? ? 24  LEU B CD1 1 
ATOM   1237 C  CD2 . LEU B 1 24  ? -17.762 -22.047 -18.260 1.00 19.50  ? ? ? ? ? ? 24  LEU B CD2 1 
ATOM   1238 N  N   . ASP B 1 25  ? -16.904 -23.860 -23.446 1.00 13.10  ? ? ? ? ? ? 25  ASP B N   1 
ATOM   1239 C  CA  . ASP B 1 25  ? -16.556 -23.449 -24.803 1.00 12.09  ? ? ? ? ? ? 25  ASP B CA  1 
ATOM   1240 C  C   . ASP B 1 25  ? -15.153 -22.860 -24.949 1.00 15.79  ? ? ? ? ? ? 25  ASP B C   1 
ATOM   1241 O  O   . ASP B 1 25  ? -14.925 -22.056 -25.851 1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 25  ASP B O   1 
ATOM   1242 C  CB  . ASP B 1 25  ? -17.632 -22.529 -25.430 0.60 12.77  ? ? ? ? ? ? 25  ASP B CB  1 
ATOM   1243 C  CG  . ASP B 1 25  ? -18.960 -23.224 -25.634 0.60 23.27  ? ? ? ? ? ? 25  ASP B CG  1 
ATOM   1244 O  OD1 . ASP B 1 25  ? -18.959 -24.384 -26.093 0.60 26.67  ? ? ? ? ? ? 25  ASP B OD1 1 
ATOM   1245 O  OD2 . ASP B 1 25  ? -19.989 -22.613 -25.338 0.60 25.49  ? ? ? ? ? ? 25  ASP B OD2 1 
ATOM   1246 N  N   . MET B 1 26  ? -14.197 -23.286 -24.088 1.00 11.14  ? ? ? ? ? ? 26  MET B N   1 
ATOM   1247 C  CA  . MET B 1 26  ? -12.810 -22.875 -24.252 1.00 8.39   ? ? ? ? ? ? 26  MET B CA  1 
ATOM   1248 C  C   . MET B 1 26  ? -12.191 -23.653 -25.395 1.00 12.31  ? ? ? ? ? ? 26  MET B C   1 
ATOM   1249 O  O   . MET B 1 26  ? -12.618 -24.756 -25.691 1.00 13.01  ? ? ? ? ? ? 26  MET B O   1 
ATOM   1250 C  CB  . MET B 1 26  ? -11.991 -23.112 -22.970 1.00 9.75   ? ? ? ? ? ? 26  MET B CB  1 
ATOM   1251 C  CG  . MET B 1 26  ? -12.403 -22.167 -21.861 1.00 11.73  ? ? ? ? ? ? 26  MET B CG  1 
ATOM   1252 S  SD  . MET B 1 26  ? -11.285 -22.369 -20.465 1.00 13.44  ? ? ? ? ? ? 26  MET B SD  1 
ATOM   1253 C  CE  . MET B 1 26  ? -12.005 -21.245 -19.359 1.00 11.70  ? ? ? ? ? ? 26  MET B CE  1 
ATOM   1254 N  N   . ARG B 1 27  ? -11.124 -23.101 -25.961 1.00 9.40   ? ? ? ? ? ? 27  ARG B N   1 
ATOM   1255 C  CA  . ARG B 1 27  ? -10.349 -23.711 -27.023 1.00 10.54  ? ? ? ? ? ? 27  ARG B CA  1 
ATOM   1256 C  C   . ARG B 1 27  ? -9.130  -24.334 -26.342 1.00 13.20  ? ? ? ? ? ? 27  ARG B C   1 
ATOM   1257 O  O   . ARG B 1 27  ? -8.597  -23.728 -25.406 1.00 12.49  ? ? ? ? ? ? 27  ARG B O   1 
ATOM   1258 C  CB  . ARG B 1 27  ? -9.811  -22.602 -27.960 1.00 13.76  ? ? ? ? ? ? 27  ARG B CB  1 
ATOM   1259 C  CG  . ARG B 1 27  ? -10.858 -21.870 -28.784 1.00 30.23  ? ? ? ? ? ? 27  ARG B CG  1 
ATOM   1260 C  CD  . ARG B 1 27  ? -10.207 -21.249 -30.007 1.00 41.28  ? ? ? ? ? ? 27  ARG B CD  1 
ATOM   1261 N  NE  . ARG B 1 27  ? -9.602  -19.955 -29.704 1.00 44.52  ? ? ? ? ? ? 27  ARG B NE  1 
ATOM   1262 C  CZ  . ARG B 1 27  ? -8.427  -19.536 -30.163 1.00 57.55  ? ? ? ? ? ? 27  ARG B CZ  1 
ATOM   1263 N  NH1 . ARG B 1 27  ? -7.687  -20.323 -30.936 1.00 54.41  ? ? ? ? ? ? 27  ARG B NH1 1 
ATOM   1264 N  NH2 . ARG B 1 27  ? -7.976  -18.331 -29.840 1.00 33.67  ? ? ? ? ? ? 27  ARG B NH2 1 
ATOM   1265 N  N   . LEU B 1 28  ? -8.696  -25.543 -26.796 1.00 8.85   ? ? ? ? ? ? 28  LEU B N   1 
ATOM   1266 C  CA  . LEU B 1 28  ? -7.434  -26.146 -26.343 1.00 8.54   ? ? ? ? ? ? 28  LEU B CA  1 
ATOM   1267 C  C   . LEU B 1 28  ? -6.370  -25.426 -27.161 1.00 13.53  ? ? ? ? ? ? 28  LEU B C   1 
ATOM   1268 O  O   . LEU B 1 28  ? -6.272  -25.622 -28.390 1.00 12.68  ? ? ? ? ? ? 28  LEU B O   1 
ATOM   1269 C  CB  . LEU B 1 28  ? -7.382  -27.664 -26.611 1.00 8.62   ? ? ? ? ? ? 28  LEU B CB  1 
ATOM   1270 C  CG  . LEU B 1 28  ? -6.085  -28.375 -26.262 1.00 11.42  ? ? ? ? ? ? 28  LEU B CG  1 
ATOM   1271 C  CD1 . LEU B 1 28  ? -5.644  -28.113 -24.764 1.00 11.27  ? ? ? ? ? ? 28  LEU B CD1 1 
ATOM   1272 C  CD2 . LEU B 1 28  ? -6.209  -29.876 -26.514 1.00 14.85  ? ? ? ? ? ? 28  LEU B CD2 1 
ATOM   1273 N  N   . LEU B 1 29  ? -5.610  -24.544 -26.516 1.00 8.91   ? ? ? ? ? ? 29  LEU B N   1 
ATOM   1274 C  CA  . LEU B 1 29  ? -4.625  -23.739 -27.246 1.00 8.93   ? ? ? ? ? ? 29  LEU B CA  1 
ATOM   1275 C  C   . LEU B 1 29  ? -3.301  -24.438 -27.452 1.00 15.19  ? ? ? ? ? ? 29  LEU B C   1 
ATOM   1276 O  O   . LEU B 1 29  ? -2.591  -24.178 -28.434 1.00 14.21  ? ? ? ? ? ? 29  LEU B O   1 
ATOM   1277 C  CB  . LEU B 1 29  ? -4.385  -22.422 -26.467 1.00 9.26   ? ? ? ? ? ? 29  LEU B CB  1 
ATOM   1278 C  CG  . LEU B 1 29  ? -5.654  -21.552 -26.239 1.00 13.20  ? ? ? ? ? ? 29  LEU B CG  1 
ATOM   1279 C  CD1 . LEU B 1 29  ? -5.369  -20.448 -25.210 1.00 12.52  ? ? ? ? ? ? 29  LEU B CD1 1 
ATOM   1280 C  CD2 . LEU B 1 29  ? -6.145  -20.930 -27.574 1.00 13.92  ? ? ? ? ? ? 29  LEU B CD2 1 
ATOM   1281 N  N   . ARG B 1 30  ? -2.929  -25.276 -26.479 1.00 13.27  ? ? ? ? ? ? 30  ARG B N   1 
ATOM   1282 C  CA  . ARG B 1 30  ? -1.604  -25.912 -26.466 1.00 13.14  ? ? ? ? ? ? 30  ARG B CA  1 
ATOM   1283 C  C   . ARG B 1 30  ? -1.680  -27.040 -25.436 1.00 14.66  ? ? ? ? ? ? 30  ARG B C   1 
ATOM   1284 O  O   . ARG B 1 30  ? -2.406  -26.951 -24.445 1.00 11.28  ? ? ? ? ? ? 30  ARG B O   1 
ATOM   1285 C  CB  . ARG B 1 30  ? -0.599  -24.814 -26.027 1.00 15.58  ? ? ? ? ? ? 30  ARG B CB  1 
ATOM   1286 C  CG  . ARG B 1 30  ? 0.866   -25.184 -25.921 1.00 28.33  ? ? ? ? ? ? 30  ARG B CG  1 
ATOM   1287 C  CD  . ARG B 1 30  ? 1.746   -23.955 -26.070 1.00 17.68  ? ? ? ? ? ? 30  ARG B CD  1 
ATOM   1288 N  NE  . ARG B 1 30  ? 1.512   -22.934 -25.034 1.00 22.51  ? ? ? ? ? ? 30  ARG B NE  1 
ATOM   1289 C  CZ  . ARG B 1 30  ? 2.302   -22.747 -23.982 1.00 34.82  ? ? ? ? ? ? 30  ARG B CZ  1 
ATOM   1290 N  NH1 . ARG B 1 30  ? 3.375   -23.510 -23.805 1.00 21.40  ? ? ? ? ? ? 30  ARG B NH1 1 
ATOM   1291 N  NH2 . ARG B 1 30  ? 2.040   -21.776 -23.109 1.00 21.68  ? ? ? ? ? ? 30  ARG B NH2 1 
ATOM   1292 N  N   . ARG B 1 31  ? -0.932  -28.116 -25.679 1.00 10.20  ? ? ? ? ? ? 31  ARG B N   1 
ATOM   1293 C  CA  . ARG B 1 31  ? -0.856  -29.236 -24.759 1.00 8.88   ? ? ? ? ? ? 31  ARG B CA  1 
ATOM   1294 C  C   . ARG B 1 31  ? 0.496   -29.893 -25.019 1.00 13.68  ? ? ? ? ? ? 31  ARG B C   1 
ATOM   1295 O  O   . ARG B 1 31  ? 0.909   -29.989 -26.185 1.00 12.05  ? ? ? ? ? ? 31  ARG B O   1 
ATOM   1296 C  CB  . ARG B 1 31  ? -2.000  -30.206 -25.069 1.00 11.32  ? ? ? ? ? ? 31  ARG B CB  1 
ATOM   1297 C  CG  . ARG B 1 31  ? -1.993  -31.448 -24.273 1.00 15.61  ? ? ? ? ? ? 31  ARG B CG  1 
ATOM   1298 C  CD  . ARG B 1 31  ? -3.117  -32.386 -24.694 1.00 16.86  ? ? ? ? ? ? 31  ARG B CD  1 
ATOM   1299 N  NE  . ARG B 1 31  ? -2.774  -33.704 -24.184 1.00 16.58  ? ? ? ? ? ? 31  ARG B NE  1 
ATOM   1300 C  CZ  . ARG B 1 31  ? -3.629  -34.618 -23.756 1.00 16.61  ? ? ? ? ? ? 31  ARG B CZ  1 
ATOM   1301 N  NH1 . ARG B 1 31  ? -4.939  -34.393 -23.811 1.00 15.05  ? ? ? ? ? ? 31  ARG B NH1 1 
ATOM   1302 N  NH2 . ARG B 1 31  ? -3.186  -35.758 -23.251 1.00 16.93  ? ? ? ? ? ? 31  ARG B NH2 1 
ATOM   1303 N  N   . ARG B 1 32  ? 1.174   -30.383 -23.964 1.00 11.14  ? ? ? ? ? ? 32  ARG B N   1 
ATOM   1304 C  CA  . ARG B 1 32  ? 2.496   -30.983 -24.184 1.00 10.64  ? ? ? ? ? ? 32  ARG B CA  1 
ATOM   1305 C  C   . ARG B 1 32  ? 2.851   -31.934 -23.070 1.00 15.17  ? ? ? ? ? ? 32  ARG B C   1 
ATOM   1306 O  O   . ARG B 1 32  ? 2.705   -31.580 -21.893 1.00 11.98  ? ? ? ? ? ? 32  ARG B O   1 
ATOM   1307 C  CB  . ARG B 1 32  ? 3.577   -29.873 -24.286 1.00 13.49  ? ? ? ? ? ? 32  ARG B CB  1 
ATOM   1308 C  CG  . ARG B 1 32  ? 5.020   -30.383 -24.502 1.00 15.25  ? ? ? ? ? ? 32  ARG B CG  1 
ATOM   1309 C  CD  . ARG B 1 32  ? 6.002   -29.287 -24.866 1.00 18.83  ? ? ? ? ? ? 32  ARG B CD  1 
ATOM   1310 N  NE  . ARG B 1 32  ? 7.365   -29.819 -24.791 1.00 31.45  ? ? ? ? ? ? 32  ARG B NE  1 
ATOM   1311 C  CZ  . ARG B 1 32  ? 8.470   -29.095 -24.627 1.00 48.81  ? ? ? ? ? ? 32  ARG B CZ  1 
ATOM   1312 N  NH1 . ARG B 1 32  ? 8.400   -27.773 -24.535 1.00 31.18  ? ? ? ? ? ? 32  ARG B NH1 1 
ATOM   1313 N  NH2 . ARG B 1 32  ? 9.653   -29.690 -24.545 1.00 38.21  ? ? ? ? ? ? 32  ARG B NH2 1 
ATOM   1314 N  N   . ASP B 1 33  ? 3.383   -33.123 -23.440 1.00 12.55  ? ? ? ? ? ? 33  ASP B N   1 
ATOM   1315 C  CA  . ASP B 1 33  ? 3.887   -34.087 -22.441 1.00 13.16  ? ? ? ? ? ? 33  ASP B CA  1 
ATOM   1316 C  C   . ASP B 1 33  ? 5.308   -33.692 -22.092 1.00 16.76  ? ? ? ? ? ? 33  ASP B C   1 
ATOM   1317 O  O   . ASP B 1 33  ? 6.060   -33.276 -22.965 1.00 17.64  ? ? ? ? ? ? 33  ASP B O   1 
ATOM   1318 C  CB  . ASP B 1 33  ? 3.921   -35.520 -23.008 1.00 14.08  ? ? ? ? ? ? 33  ASP B CB  1 
ATOM   1319 C  CG  . ASP B 1 33  ? 2.591   -36.221 -23.099 1.00 15.31  ? ? ? ? ? ? 33  ASP B CG  1 
ATOM   1320 O  OD1 . ASP B 1 33  ? 1.606   -35.720 -22.504 1.00 14.62  ? ? ? ? ? ? 33  ASP B OD1 1 
ATOM   1321 O  OD2 . ASP B 1 33  ? 2.534   -37.297 -23.732 1.00 18.82  ? ? ? ? ? ? 33  ASP B OD2 1 
ATOM   1322 N  N   . TYR B 1 34  ? 5.692   -33.864 -20.821 1.00 12.27  ? ? ? ? ? ? 34  TYR B N   1 
ATOM   1323 C  CA  . TYR B 1 34  ? 7.045   -33.607 -20.326 1.00 12.07  ? ? ? ? ? ? 34  TYR B CA  1 
ATOM   1324 C  C   . TYR B 1 34  ? 7.459   -34.936 -19.667 1.00 16.28  ? ? ? ? ? ? 34  TYR B C   1 
ATOM   1325 O  O   . TYR B 1 34  ? 7.211   -35.156 -18.481 1.00 14.14  ? ? ? ? ? ? 34  TYR B O   1 
ATOM   1326 C  CB  . TYR B 1 34  ? 7.052   -32.415 -19.352 1.00 13.25  ? ? ? ? ? ? 34  TYR B CB  1 
ATOM   1327 C  CG  . TYR B 1 34  ? 6.862   -31.070 -20.045 1.00 14.32  ? ? ? ? ? ? 34  TYR B CG  1 
ATOM   1328 C  CD1 . TYR B 1 34  ? 7.948   -30.248 -20.318 1.00 17.21  ? ? ? ? ? ? 34  TYR B CD1 1 
ATOM   1329 C  CD2 . TYR B 1 34  ? 5.593   -30.598 -20.365 1.00 13.92  ? ? ? ? ? ? 34  TYR B CD2 1 
ATOM   1330 C  CE1 . TYR B 1 34  ? 7.785   -29.019 -20.957 1.00 18.64  ? ? ? ? ? ? 34  TYR B CE1 1 
ATOM   1331 C  CE2 . TYR B 1 34  ? 5.417   -29.378 -21.014 1.00 13.20  ? ? ? ? ? ? 34  TYR B CE2 1 
ATOM   1332 C  CZ  . TYR B 1 34  ? 6.513   -28.577 -21.281 1.00 19.74  ? ? ? ? ? ? 34  TYR B CZ  1 
ATOM   1333 O  OH  . TYR B 1 34  ? 6.353   -27.360 -21.899 1.00 21.01  ? ? ? ? ? ? 34  TYR B OH  1 
ATOM   1334 N  N   . PRO B 1 35  ? 7.931   -35.924 -20.471 1.00 14.55  ? ? ? ? ? ? 35  PRO B N   1 
ATOM   1335 C  CA  . PRO B 1 35  ? 8.171   -37.271 -19.914 1.00 15.21  ? ? ? ? ? ? 35  PRO B CA  1 
ATOM   1336 C  C   . PRO B 1 35  ? 9.206   -37.330 -18.803 1.00 17.89  ? ? ? ? ? ? 35  PRO B C   1 
ATOM   1337 O  O   . PRO B 1 35  ? 9.117   -38.197 -17.932 1.00 19.21  ? ? ? ? ? ? 35  PRO B O   1 
ATOM   1338 C  CB  . PRO B 1 35  ? 8.620   -38.098 -21.141 1.00 17.74  ? ? ? ? ? ? 35  PRO B CB  1 
ATOM   1339 C  CG  . PRO B 1 35  ? 9.052   -37.082 -22.130 1.00 24.64  ? ? ? ? ? ? 35  PRO B CG  1 
ATOM   1340 C  CD  . PRO B 1 35  ? 8.172   -35.903 -21.930 1.00 19.78  ? ? ? ? ? ? 35  PRO B CD  1 
ATOM   1341 N  N   . GLU B 1 36  ? 10.177  -36.448 -18.839 1.00 15.02  ? ? ? ? ? ? 36  GLU B N   1 
ATOM   1342 C  CA  . GLU B 1 36  ? 11.230  -36.427 -17.796 1.00 16.36  ? ? ? ? ? ? 36  GLU B CA  1 
ATOM   1343 C  C   . GLU B 1 36  ? 10.642  -36.006 -16.421 1.00 21.02  ? ? ? ? ? ? 36  GLU B C   1 
ATOM   1344 O  O   . GLU B 1 36  ? 11.074  -36.510 -15.394 1.00 18.82  ? ? ? ? ? ? 36  GLU B O   1 
ATOM   1345 C  CB  . GLU B 1 36  ? 12.386  -35.508 -18.211 1.00 18.82  ? ? ? ? ? ? 36  GLU B CB  1 
ATOM   1346 C  CG  . GLU B 1 36  ? 13.370  -36.179 -19.165 1.00 37.20  ? ? ? ? ? ? 36  GLU B CG  1 
ATOM   1347 C  CD  . GLU B 1 36  ? 14.278  -37.209 -18.513 1.00 61.01  ? ? ? ? ? ? 36  GLU B CD  1 
ATOM   1348 O  OE1 . GLU B 1 36  ? 15.248  -36.800 -17.834 1.00 55.19  ? ? ? ? ? ? 36  GLU B OE1 1 
ATOM   1349 O  OE2 . GLU B 1 36  ? 14.003  -38.423 -18.658 1.00 55.78  ? ? ? ? ? ? 36  GLU B OE2 1 
ATOM   1350 N  N   . GLY B 1 37  ? 9.646   -35.124 -16.427 1.00 18.02  ? ? ? ? ? ? 37  GLY B N   1 
ATOM   1351 C  CA  . GLY B 1 37  ? 8.981   -34.701 -15.194 1.00 17.33  ? ? ? ? ? ? 37  GLY B CA  1 
ATOM   1352 C  C   . GLY B 1 37  ? 7.723   -35.495 -14.895 1.00 16.09  ? ? ? ? ? ? 37  GLY B C   1 
ATOM   1353 O  O   . GLY B 1 37  ? 7.075   -35.275 -13.872 1.00 14.18  ? ? ? ? ? ? 37  GLY B O   1 
ATOM   1354 N  N   . ARG B 1 38  ? 7.321   -36.383 -15.824 1.00 11.04  ? ? ? ? ? ? 38  ARG B N   1 
ATOM   1355 C  CA  . ARG B 1 38  ? 6.113   -37.205 -15.706 1.00 9.22   ? ? ? ? ? ? 38  ARG B CA  1 
ATOM   1356 C  C   . ARG B 1 38  ? 4.822   -36.375 -15.528 1.00 13.51  ? ? ? ? ? ? 38  ARG B C   1 
ATOM   1357 O  O   . ARG B 1 38  ? 4.039   -36.619 -14.621 1.00 13.45  ? ? ? ? ? ? 38  ARG B O   1 
ATOM   1358 C  CB  . ARG B 1 38  ? 6.273   -38.334 -14.658 1.00 9.47   ? ? ? ? ? ? 38  ARG B CB  1 
ATOM   1359 C  CG  . ARG B 1 38  ? 7.413   -39.287 -15.109 1.00 17.07  ? ? ? ? ? ? 38  ARG B CG  1 
ATOM   1360 C  CD  . ARG B 1 38  ? 7.487   -40.599 -14.375 1.00 19.42  ? ? ? ? ? ? 38  ARG B CD  1 
ATOM   1361 N  NE  . ARG B 1 38  ? 6.199   -41.294 -14.297 1.00 24.12  ? ? ? ? ? ? 38  ARG B NE  1 
ATOM   1362 C  CZ  . ARG B 1 38  ? 5.707   -42.107 -15.228 1.00 31.22  ? ? ? ? ? ? 38  ARG B CZ  1 
ATOM   1363 N  NH1 . ARG B 1 38  ? 6.360   -42.297 -16.368 1.00 21.63  ? ? ? ? ? ? 38  ARG B NH1 1 
ATOM   1364 N  NH2 . ARG B 1 38  ? 4.547   -42.720 -15.035 1.00 28.61  ? ? ? ? ? ? 38  ARG B NH2 1 
ATOM   1365 N  N   . PHE B 1 39  ? 4.657   -35.361 -16.371 1.00 9.65   ? ? ? ? ? ? 39  PHE B N   1 
ATOM   1366 C  CA  . PHE B 1 39  ? 3.447   -34.516 -16.377 1.00 9.63   ? ? ? ? ? ? 39  PHE B CA  1 
ATOM   1367 C  C   . PHE B 1 39  ? 3.100   -34.062 -17.778 1.00 12.50  ? ? ? ? ? ? 39  PHE B C   1 
ATOM   1368 O  O   . PHE B 1 39  ? 3.927   -34.104 -18.705 1.00 12.97  ? ? ? ? ? ? 39  PHE B O   1 
ATOM   1369 C  CB  . PHE B 1 39  ? 3.605   -33.275 -15.425 1.00 9.59   ? ? ? ? ? ? 39  PHE B CB  1 
ATOM   1370 C  CG  . PHE B 1 39  ? 4.643   -32.256 -15.839 1.00 11.27  ? ? ? ? ? ? 39  PHE B CG  1 
ATOM   1371 C  CD1 . PHE B 1 39  ? 4.278   -31.113 -16.545 1.00 14.20  ? ? ? ? ? ? 39  PHE B CD1 1 
ATOM   1372 C  CD2 . PHE B 1 39  ? 5.975   -32.402 -15.458 1.00 12.87  ? ? ? ? ? ? 39  PHE B CD2 1 
ATOM   1373 C  CE1 . PHE B 1 39  ? 5.239   -30.167 -16.917 1.00 14.68  ? ? ? ? ? ? 39  PHE B CE1 1 
ATOM   1374 C  CE2 . PHE B 1 39  ? 6.937   -31.443 -15.815 1.00 15.54  ? ? ? ? ? ? 39  PHE B CE2 1 
ATOM   1375 C  CZ  . PHE B 1 39  ? 6.563   -30.338 -16.544 1.00 14.75  ? ? ? ? ? ? 39  PHE B CZ  1 
ATOM   1376 N  N   . THR B 1 40  ? 1.853   -33.618 -17.931 1.00 10.26  ? ? ? ? ? ? 40  THR B N   1 
ATOM   1377 C  CA  . THR B 1 40  ? 1.376   -33.034 -19.166 1.00 9.31   ? ? ? ? ? ? 40  THR B CA  1 
ATOM   1378 C  C   . THR B 1 40  ? 0.767   -31.691 -18.800 1.00 11.38  ? ? ? ? ? ? 40  THR B C   1 
ATOM   1379 O  O   . THR B 1 40  ? 0.066   -31.604 -17.778 1.00 12.29  ? ? ? ? ? ? 40  THR B O   1 
ATOM   1380 C  CB  . THR B 1 40  ? 0.298   -33.901 -19.787 1.00 13.91  ? ? ? ? ? ? 40  THR B CB  1 
ATOM   1381 O  OG1 . THR B 1 40  ? 0.803   -35.214 -20.016 1.00 11.90  ? ? ? ? ? ? 40  THR B OG1 1 
ATOM   1382 C  CG2 . THR B 1 40  ? -0.269  -33.302 -21.096 1.00 9.29   ? ? ? ? ? ? 40  THR B CG2 1 
ATOM   1383 N  N   . LEU B 1 41  ? 1.065   -30.662 -19.606 1.00 8.62   ? ? ? ? ? ? 41  LEU B N   1 
ATOM   1384 C  CA  . LEU B 1 41  ? 0.450   -29.342 -19.493 1.00 9.37   ? ? ? ? ? ? 41  LEU B CA  1 
ATOM   1385 C  C   . LEU B 1 41  ? -0.587  -29.162 -20.582 1.00 13.97  ? ? ? ? ? ? 41  LEU B C   1 
ATOM   1386 O  O   . LEU B 1 41  ? -0.388  -29.623 -21.700 1.00 12.77  ? ? ? ? ? ? 41  LEU B O   1 
ATOM   1387 C  CB  . LEU B 1 41  ? 1.453   -28.210 -19.580 1.00 9.49   ? ? ? ? ? ? 41  LEU B CB  1 
ATOM   1388 C  CG  . LEU B 1 41  ? 2.567   -28.173 -18.535 1.00 13.91  ? ? ? ? ? ? 41  LEU B CG  1 
ATOM   1389 C  CD1 . LEU B 1 41  ? 3.459   -26.918 -18.744 1.00 13.63  ? ? ? ? ? ? 41  LEU B CD1 1 
ATOM   1390 C  CD2 . LEU B 1 41  ? 1.994   -28.246 -17.116 1.00 15.59  ? ? ? ? ? ? 41  LEU B CD2 1 
ATOM   1391 N  N   . ALA B 1 42  ? -1.692  -28.479 -20.261 1.00 9.78   ? ? ? ? ? ? 42  ALA B N   1 
ATOM   1392 C  CA  . ALA B 1 42  ? -2.684  -28.106 -21.272 1.00 9.10   ? ? ? ? ? ? 42  ALA B CA  1 
ATOM   1393 C  C   . ALA B 1 42  ? -3.066  -26.659 -20.968 1.00 13.16  ? ? ? ? ? ? 42  ALA B C   1 
ATOM   1394 O  O   . ALA B 1 42  ? -3.134  -26.260 -19.793 1.00 12.72  ? ? ? ? ? ? 42  ALA B O   1 
ATOM   1395 C  CB  . ALA B 1 42  ? -3.899  -29.002 -21.201 1.00 10.71  ? ? ? ? ? ? 42  ALA B CB  1 
ATOM   1396 N  N   . PHE B 1 43  ? -3.295  -25.881 -22.015 1.00 8.57   ? ? ? ? ? ? 43  PHE B N   1 
ATOM   1397 C  CA  . PHE B 1 43  ? -3.668  -24.470 -21.926 1.00 9.31   ? ? ? ? ? ? 43  PHE B CA  1 
ATOM   1398 C  C   . PHE B 1 43  ? -4.968  -24.283 -22.648 1.00 12.16  ? ? ? ? ? ? 43  PHE B C   1 
ATOM   1399 O  O   . PHE B 1 43  ? -5.082  -24.571 -23.848 1.00 11.79  ? ? ? ? ? ? 43  PHE B O   1 
ATOM   1400 C  CB  . PHE B 1 43  ? -2.601  -23.579 -22.539 1.00 11.55  ? ? ? ? ? ? 43  PHE B CB  1 
ATOM   1401 C  CG  . PHE B 1 43  ? -1.289  -23.654 -21.828 1.00 14.29  ? ? ? ? ? ? 43  PHE B CG  1 
ATOM   1402 C  CD1 . PHE B 1 43  ? -0.366  -24.650 -22.143 1.00 16.88  ? ? ? ? ? ? 43  PHE B CD1 1 
ATOM   1403 C  CD2 . PHE B 1 43  ? -0.935  -22.694 -20.891 1.00 18.04  ? ? ? ? ? ? 43  PHE B CD2 1 
ATOM   1404 C  CE1 . PHE B 1 43  ? 0.880   -24.692 -21.518 1.00 19.17  ? ? ? ? ? ? 43  PHE B CE1 1 
ATOM   1405 C  CE2 . PHE B 1 43  ? 0.310   -22.750 -20.255 1.00 20.24  ? ? ? ? ? ? 43  PHE B CE2 1 
ATOM   1406 C  CZ  . PHE B 1 43  ? 1.214   -23.732 -20.589 1.00 17.66  ? ? ? ? ? ? 43  PHE B CZ  1 
ATOM   1407 N  N   . VAL B 1 44  ? -5.970  -23.843 -21.895 1.00 8.63   ? ? ? ? ? ? 44  VAL B N   1 
ATOM   1408 C  CA  . VAL B 1 44  ? -7.316  -23.606 -22.406 1.00 7.49   ? ? ? ? ? ? 44  VAL B CA  1 
ATOM   1409 C  C   . VAL B 1 44  ? -7.660  -22.113 -22.235 1.00 12.16  ? ? ? ? ? ? 44  VAL B C   1 
ATOM   1410 O  O   . VAL B 1 44  ? -7.246  -21.477 -21.265 1.00 10.94  ? ? ? ? ? ? 44  VAL B O   1 
ATOM   1411 C  CB  . VAL B 1 44  ? -8.375  -24.530 -21.758 1.00 10.54  ? ? ? ? ? ? 44  VAL B CB  1 
ATOM   1412 C  CG1 . VAL B 1 44  ? -8.190  -25.985 -22.211 1.00 9.83   ? ? ? ? ? ? 44  VAL B CG1 1 
ATOM   1413 C  CG2 . VAL B 1 44  ? -8.325  -24.442 -20.217 1.00 9.67   ? ? ? ? ? ? 44  VAL B CG2 1 
ATOM   1414 N  N   . GLY B 1 45  ? -8.412  -21.567 -23.174 1.00 9.48   ? ? ? ? ? ? 45  GLY B N   1 
ATOM   1415 C  CA  . GLY B 1 45  ? -8.792  -20.163 -23.075 1.00 10.20  ? ? ? ? ? ? 45  GLY B CA  1 
ATOM   1416 C  C   . GLY B 1 45  ? -9.700  -19.764 -24.215 1.00 13.18  ? ? ? ? ? ? 45  GLY B C   1 
ATOM   1417 O  O   . GLY B 1 45  ? -10.226 -20.631 -24.916 1.00 12.01  ? ? ? ? ? ? 45  GLY B O   1 
ATOM   1418 N  N   . TYR B 1 46  ? -9.899  -18.465 -24.380 1.00 11.97  ? ? ? ? ? ? 46  TYR B N   1 
ATOM   1419 C  CA  . TYR B 1 46  ? -10.821 -17.955 -25.406 1.00 11.33  ? ? ? ? ? ? 46  TYR B CA  1 
ATOM   1420 C  C   . TYR B 1 46  ? -10.081 -17.189 -26.456 1.00 17.25  ? ? ? ? ? ? 46  TYR B C   1 
ATOM   1421 O  O   . TYR B 1 46  ? -10.546 -17.099 -27.587 1.00 17.62  ? ? ? ? ? ? 46  TYR B O   1 
ATOM   1422 C  CB  . TYR B 1 46  ? -11.909 -17.072 -24.755 1.00 11.75  ? ? ? ? ? ? 46  TYR B CB  1 
ATOM   1423 C  CG  . TYR B 1 46  ? -12.781 -17.831 -23.780 1.00 12.06  ? ? ? ? ? ? 46  TYR B CG  1 
ATOM   1424 C  CD1 . TYR B 1 46  ? -13.690 -18.786 -24.226 1.00 12.57  ? ? ? ? ? ? 46  TYR B CD1 1 
ATOM   1425 C  CD2 . TYR B 1 46  ? -12.675 -17.618 -22.411 1.00 12.89  ? ? ? ? ? ? 46  TYR B CD2 1 
ATOM   1426 C  CE1 . TYR B 1 46  ? -14.477 -19.508 -23.333 1.00 14.23  ? ? ? ? ? ? 46  TYR B CE1 1 
ATOM   1427 C  CE2 . TYR B 1 46  ? -13.479 -18.307 -21.511 1.00 14.19  ? ? ? ? ? ? 46  TYR B CE2 1 
ATOM   1428 C  CZ  . TYR B 1 46  ? -14.399 -19.233 -21.978 1.00 16.26  ? ? ? ? ? ? 46  TYR B CZ  1 
ATOM   1429 O  OH  . TYR B 1 46  ? -15.149 -19.945 -21.088 1.00 12.39  ? ? ? ? ? ? 46  TYR B OH  1 
ATOM   1430 N  N   . GLN B 1 47  ? -8.950  -16.596 -26.081 1.00 17.17  ? ? ? ? ? ? 47  GLN B N   1 
ATOM   1431 C  CA  . GLN B 1 47  ? -8.144  -15.825 -27.021 1.00 17.77  ? ? ? ? ? ? 47  GLN B CA  1 
ATOM   1432 C  C   . GLN B 1 47  ? -6.776  -16.467 -27.120 1.00 21.05  ? ? ? ? ? ? 47  GLN B C   1 
ATOM   1433 O  O   . GLN B 1 47  ? -6.412  -17.308 -26.281 1.00 20.12  ? ? ? ? ? ? 47  GLN B O   1 
ATOM   1434 C  CB  . GLN B 1 47  ? -8.016  -14.365 -26.535 1.00 18.98  ? ? ? ? ? ? 47  GLN B CB  1 
ATOM   1435 C  CG  . GLN B 1 47  ? -9.289  -13.511 -26.729 1.00 23.46  ? ? ? ? ? ? 47  GLN B CG  1 
ATOM   1436 C  CD  . GLN B 1 47  ? -10.287 -13.598 -25.583 1.00 36.28  ? ? ? ? ? ? 47  GLN B CD  1 
ATOM   1437 O  OE1 . GLN B 1 47  ? -9.932  -13.505 -24.398 1.00 27.43  ? ? ? ? ? ? 47  GLN B OE1 1 
ATOM   1438 N  NE2 . GLN B 1 47  ? -11.581 -13.668 -25.914 1.00 29.85  ? ? ? ? ? ? 47  GLN B NE2 1 
ATOM   1439 N  N   . ASP B 1 48  ? -5.995  -16.050 -28.134 1.00 16.79  ? ? ? ? ? ? 48  ASP B N   1 
ATOM   1440 C  CA  . ASP B 1 48  ? -4.631  -16.516 -28.318 1.00 16.46  ? ? ? ? ? ? 48  ASP B CA  1 
ATOM   1441 C  C   . ASP B 1 48  ? -3.793  -16.161 -27.070 1.00 17.74  ? ? ? ? ? ? 48  ASP B C   1 
ATOM   1442 O  O   . ASP B 1 48  ? -4.018  -15.101 -26.446 1.00 15.40  ? ? ? ? ? ? 48  ASP B O   1 
ATOM   1443 C  CB  . ASP B 1 48  ? -4.041  -15.845 -29.564 1.00 19.52  ? ? ? ? ? ? 48  ASP B CB  1 
ATOM   1444 C  CG  . ASP B 1 48  ? -4.956  -15.921 -30.788 1.00 32.95  ? ? ? ? ? ? 48  ASP B CG  1 
ATOM   1445 O  OD1 . ASP B 1 48  ? -5.718  -16.918 -30.905 1.00 30.58  ? ? ? ? ? ? 48  ASP B OD1 1 
ATOM   1446 O  OD2 . ASP B 1 48  ? -4.855  -15.022 -31.667 1.00 36.98  ? ? ? ? ? ? 48  ASP B OD2 1 
ATOM   1447 N  N   . GLU B 1 49  ? -2.900  -17.075 -26.652 1.00 13.65  ? ? ? ? ? ? 49  GLU B N   1 
ATOM   1448 C  CA  . GLU B 1 49  ? -2.043  -16.836 -25.481 1.00 13.53  ? ? ? ? ? ? 49  GLU B CA  1 
ATOM   1449 C  C   . GLU B 1 49  ? -1.224  -15.551 -25.552 1.00 18.02  ? ? ? ? ? ? 49  GLU B C   1 
ATOM   1450 O  O   . GLU B 1 49  ? -0.915  -14.978 -24.503 1.00 17.44  ? ? ? ? ? ? 49  GLU B O   1 
ATOM   1451 C  CB  . GLU B 1 49  ? -1.102  -18.013 -25.232 1.00 14.96  ? ? ? ? ? ? 49  GLU B CB  1 
ATOM   1452 C  CG  . GLU B 1 49  ? -1.818  -19.192 -24.593 1.00 16.41  ? ? ? ? ? ? 49  GLU B CG  1 
ATOM   1453 C  CD  . GLU B 1 49  ? -0.883  -20.346 -24.323 1.00 29.47  ? ? ? ? ? ? 49  GLU B CD  1 
ATOM   1454 O  OE1 . GLU B 1 49  ? -0.408  -20.453 -23.171 1.00 29.05  ? ? ? ? ? ? 49  GLU B OE1 1 
ATOM   1455 O  OE2 . GLU B 1 49  ? -0.600  -21.122 -25.267 1.00 30.49  ? ? ? ? ? ? 49  GLU B OE2 1 
ATOM   1456 N  N   . ARG B 1 50  ? -0.828  -15.105 -26.788 1.00 15.19  ? ? ? ? ? ? 50  ARG B N   1 
ATOM   1457 C  CA  . ARG B 1 50  ? -0.042  -13.873 -26.921 1.00 15.96  ? ? ? ? ? ? 50  ARG B CA  1 
ATOM   1458 C  C   . ARG B 1 50  ? -0.869  -12.618 -26.595 1.00 20.13  ? ? ? ? ? ? 50  ARG B C   1 
ATOM   1459 O  O   . ARG B 1 50  ? -0.302  -11.558 -26.314 1.00 19.25  ? ? ? ? ? ? 50  ARG B O   1 
ATOM   1460 C  CB  . ARG B 1 50  ? 0.503   -13.763 -28.357 1.00 20.58  ? ? ? ? ? ? 50  ARG B CB  1 
ATOM   1461 C  CG  . ARG B 1 50  ? 1.853   -14.491 -28.479 1.00 37.06  ? ? ? ? ? ? 50  ARG B CG  1 
ATOM   1462 C  CD  . ARG B 1 50  ? 2.555   -14.240 -29.800 1.00 53.04  ? ? ? ? ? ? 50  ARG B CD  1 
ATOM   1463 N  NE  . ARG B 1 50  ? 3.255   -15.440 -30.267 1.00 63.29  ? ? ? ? ? ? 50  ARG B NE  1 
ATOM   1464 C  CZ  . ARG B 1 50  ? 2.721   -16.348 -31.080 1.00 80.13  ? ? ? ? ? ? 50  ARG B CZ  1 
ATOM   1465 N  NH1 . ARG B 1 50  ? 1.480   -16.197 -31.534 1.00 52.92  ? ? ? ? ? ? 50  ARG B NH1 1 
ATOM   1466 N  NH2 . ARG B 1 50  ? 3.425   -17.411 -31.450 1.00 77.73  ? ? ? ? ? ? 50  ARG B NH2 1 
ATOM   1467 N  N   . ALA B 1 51  ? -2.193  -12.750 -26.639 1.00 16.36  ? ? ? ? ? ? 51  ALA B N   1 
ATOM   1468 C  CA  . ALA B 1 51  ? -3.131  -11.639 -26.444 1.00 16.52  ? ? ? ? ? ? 51  ALA B CA  1 
ATOM   1469 C  C   . ALA B 1 51  ? -3.784  -11.607 -25.080 1.00 20.23  ? ? ? ? ? ? 51  ALA B C   1 
ATOM   1470 O  O   . ALA B 1 51  ? -4.290  -10.552 -24.688 1.00 17.75  ? ? ? ? ? ? 51  ALA B O   1 
ATOM   1471 C  CB  . ALA B 1 51  ? -4.238  -11.731 -27.484 1.00 17.35  ? ? ? ? ? ? 51  ALA B CB  1 
ATOM   1472 N  N   . ALA B 1 52  ? -3.887  -12.775 -24.388 1.00 15.56  ? ? ? ? ? ? 52  ALA B N   1 
ATOM   1473 C  CA  . ALA B 1 52  ? -4.660  -12.774 -23.137 1.00 13.58  ? ? ? ? ? ? 52  ALA B CA  1 
ATOM   1474 C  C   . ALA B 1 52  ? -4.235  -13.894 -22.225 1.00 14.23  ? ? ? ? ? ? 52  ALA B C   1 
ATOM   1475 O  O   . ALA B 1 52  ? -3.673  -14.888 -22.691 1.00 12.41  ? ? ? ? ? ? 52  ALA B O   1 
ATOM   1476 C  CB  . ALA B 1 52  ? -6.147  -12.939 -23.470 1.00 13.07  ? ? ? ? ? ? 52  ALA B CB  1 
ATOM   1477 N  N   . ALA B 1 53  ? -4.617  -13.777 -20.927 1.00 11.91  ? ? ? ? ? ? 53  ALA B N   1 
ATOM   1478 C  CA  . ALA B 1 53  ? -4.296  -14.784 -19.949 1.00 11.04  ? ? ? ? ? ? 53  ALA B CA  1 
ATOM   1479 C  C   . ALA B 1 53  ? -5.128  -16.041 -20.224 1.00 13.33  ? ? ? ? ? ? 53  ALA B C   1 
ATOM   1480 O  O   . ALA B 1 53  ? -6.317  -15.960 -20.566 1.00 11.88  ? ? ? ? ? ? 53  ALA B O   1 
ATOM   1481 C  CB  . ALA B 1 53  ? -4.562  -14.253 -18.540 1.00 11.58  ? ? ? ? ? ? 53  ALA B CB  1 
ATOM   1482 N  N   . ALA B 1 54  ? -4.514  -17.193 -20.011 1.00 10.91  ? ? ? ? ? ? 54  ALA B N   1 
ATOM   1483 C  CA  . ALA B 1 54  ? -5.171  -18.474 -20.210 1.00 10.17  ? ? ? ? ? ? 54  ALA B CA  1 
ATOM   1484 C  C   . ALA B 1 54  ? -5.245  -19.250 -18.889 1.00 11.08  ? ? ? ? ? ? 54  ALA B C   1 
ATOM   1485 O  O   . ALA B 1 54  ? -4.802  -18.763 -17.844 1.00 9.43   ? ? ? ? ? ? 54  ALA B O   1 
ATOM   1486 C  CB  . ALA B 1 54  ? -4.369  -19.275 -21.227 1.00 11.35  ? ? ? ? ? ? 54  ALA B CB  1 
ATOM   1487 N  N   . LEU B 1 55  ? -5.808  -20.454 -18.937 1.00 8.65   ? ? ? ? ? ? 55  LEU B N   1 
ATOM   1488 C  CA  . LEU B 1 55  ? -5.836  -21.350 -17.791 1.00 7.27   ? ? ? ? ? ? 55  LEU B CA  1 
ATOM   1489 C  C   . LEU B 1 55  ? -4.920  -22.529 -18.136 1.00 10.93  ? ? ? ? ? ? 55  LEU B C   1 
ATOM   1490 O  O   . LEU B 1 55  ? -5.159  -23.247 -19.118 1.00 8.87   ? ? ? ? ? ? 55  LEU B O   1 
ATOM   1491 C  CB  . LEU B 1 55  ? -7.270  -21.842 -17.499 1.00 7.70   ? ? ? ? ? ? 55  LEU B CB  1 
ATOM   1492 C  CG  . LEU B 1 55  ? -7.411  -22.992 -16.484 1.00 9.45   ? ? ? ? ? ? 55  LEU B CG  1 
ATOM   1493 C  CD1 . LEU B 1 55  ? -6.902  -22.562 -15.024 1.00 10.79  ? ? ? ? ? ? 55  LEU B CD1 1 
ATOM   1494 C  CD2 . LEU B 1 55  ? -8.833  -23.486 -16.451 1.00 11.25  ? ? ? ? ? ? 55  LEU B CD2 1 
ATOM   1495 N  N   . GLU B 1 56  ? -3.874  -22.722 -17.309 1.00 5.67   ? ? ? ? ? ? 56  GLU B N   1 
ATOM   1496 C  CA  . GLU B 1 56  ? -2.915  -23.822 -17.465 1.00 6.95   ? ? ? ? ? ? 56  GLU B CA  1 
ATOM   1497 C  C   . GLU B 1 56  ? -3.379  -24.980 -16.572 1.00 10.24  ? ? ? ? ? ? 56  GLU B C   1 
ATOM   1498 O  O   . GLU B 1 56  ? -3.644  -24.786 -15.384 1.00 8.74   ? ? ? ? ? ? 56  GLU B O   1 
ATOM   1499 C  CB  . GLU B 1 56  ? -1.522  -23.350 -17.027 1.00 7.72   ? ? ? ? ? ? 56  GLU B CB  1 
ATOM   1500 C  CG  . GLU B 1 56  ? -0.465  -24.442 -17.166 1.00 8.36   ? ? ? ? ? ? 56  GLU B CG  1 
ATOM   1501 C  CD  . GLU B 1 56  ? 0.947   -23.960 -16.886 1.00 19.00  ? ? ? ? ? ? 56  GLU B CD  1 
ATOM   1502 O  OE1 . GLU B 1 56  ? 1.185   -23.356 -15.822 1.00 10.53  ? ? ? ? ? ? 56  GLU B OE1 1 
ATOM   1503 O  OE2 . GLU B 1 56  ? 1.821   -24.157 -17.755 1.00 28.31  ? ? ? ? ? ? 56  GLU B OE2 1 
ATOM   1504 N  N   . LEU B 1 57  ? -3.475  -26.179 -17.135 1.00 7.54   ? ? ? ? ? ? 57  LEU B N   1 
ATOM   1505 C  CA  . LEU B 1 57  ? -3.873  -27.372 -16.361 1.00 7.95   ? ? ? ? ? ? 57  LEU B CA  1 
ATOM   1506 C  C   . LEU B 1 57  ? -2.685  -28.339 -16.294 1.00 12.57  ? ? ? ? ? ? 57  LEU B C   1 
ATOM   1507 O  O   . LEU B 1 57  ? -2.095  -28.645 -17.333 1.00 11.13  ? ? ? ? ? ? 57  LEU B O   1 
ATOM   1508 C  CB  . LEU B 1 57  ? -5.063  -28.048 -17.043 1.00 9.00   ? ? ? ? ? ? 57  LEU B CB  1 
ATOM   1509 C  CG  . LEU B 1 57  ? -6.330  -27.183 -17.188 1.00 11.27  ? ? ? ? ? ? 57  LEU B CG  1 
ATOM   1510 C  CD1 . LEU B 1 57  ? -7.437  -27.968 -17.927 1.00 10.91  ? ? ? ? ? ? 57  LEU B CD1 1 
ATOM   1511 C  CD2 . LEU B 1 57  ? -6.832  -26.738 -15.837 1.00 9.78   ? ? ? ? ? ? 57  LEU B CD2 1 
ATOM   1512 N  N   . THR B 1 58  ? -2.313  -28.782 -15.094 1.00 8.31   ? ? ? ? ? ? 58  THR B N   1 
ATOM   1513 C  CA  . THR B 1 58  ? -1.169  -29.692 -14.962 1.00 8.38   ? ? ? ? ? ? 58  THR B CA  1 
ATOM   1514 C  C   . THR B 1 58  ? -1.718  -31.045 -14.563 1.00 11.14  ? ? ? ? ? ? 58  THR B C   1 
ATOM   1515 O  O   . THR B 1 58  ? -2.422  -31.177 -13.553 1.00 9.94   ? ? ? ? ? ? 58  THR B O   1 
ATOM   1516 C  CB  . THR B 1 58  ? -0.126  -29.180 -13.921 1.00 12.39  ? ? ? ? ? ? 58  THR B CB  1 
ATOM   1517 O  OG1 . THR B 1 58  ? 0.314   -27.885 -14.285 1.00 15.50  ? ? ? ? ? ? 58  THR B OG1 1 
ATOM   1518 C  CG2 . THR B 1 58  ? 1.104   -30.083 -13.835 1.00 12.71  ? ? ? ? ? ? 58  THR B CG2 1 
ATOM   1519 N  N   . HIS B 1 59  ? -1.294  -32.083 -15.296 1.00 10.22  ? ? ? ? ? ? 59  HIS B N   1 
ATOM   1520 C  CA  . HIS B 1 59  ? -1.706  -33.411 -14.950 1.00 12.31  ? ? ? ? ? ? 59  HIS B CA  1 
ATOM   1521 C  C   . HIS B 1 59  ? -0.414  -34.177 -14.643 1.00 15.11  ? ? ? ? ? ? 59  HIS B C   1 
ATOM   1522 O  O   . HIS B 1 59  ? 0.393   -34.331 -15.549 1.00 14.48  ? ? ? ? ? ? 59  HIS B O   1 
ATOM   1523 C  CB  . HIS B 1 59  ? -2.460  -34.081 -16.132 1.00 14.58  ? ? ? ? ? ? 59  HIS B CB  1 
ATOM   1524 C  CG  . HIS B 1 59  ? -2.735  -35.532 -15.877 1.00 18.97  ? ? ? ? ? ? 59  HIS B CG  1 
ATOM   1525 N  ND1 . HIS B 1 59  ? -2.420  -36.512 -16.817 1.00 21.13  ? ? ? ? ? ? 59  HIS B ND1 1 
ATOM   1526 C  CD2 . HIS B 1 59  ? -3.276  -36.130 -14.787 1.00 21.94  ? ? ? ? ? ? 59  HIS B CD2 1 
ATOM   1527 C  CE1 . HIS B 1 59  ? -2.734  -37.662 -16.252 1.00 21.03  ? ? ? ? ? ? 59  HIS B CE1 1 
ATOM   1528 N  NE2 . HIS B 1 59  ? -3.265  -37.487 -15.039 1.00 21.71  ? ? ? ? ? ? 59  HIS B NE2 1 
ATOM   1529 N  N   . ASN B 1 60  ? -0.187  -34.564 -13.359 1.00 10.72  ? ? ? ? ? ? 60  ASN B N   1 
ATOM   1530 C  CA  . ASN B 1 60  ? 0.972   -35.312 -12.920 1.00 9.76   ? ? ? ? ? ? 60  ASN B CA  1 
ATOM   1531 C  C   . ASN B 1 60  ? 0.615   -36.775 -13.087 1.00 13.47  ? ? ? ? ? ? 60  ASN B C   1 
ATOM   1532 O  O   . ASN B 1 60  ? -0.403  -37.230 -12.562 1.00 14.09  ? ? ? ? ? ? 60  ASN B O   1 
ATOM   1533 C  CB  . ASN B 1 60  ? 1.299   -34.980 -11.455 1.00 12.02  ? ? ? ? ? ? 60  ASN B CB  1 
ATOM   1534 C  CG  . ASN B 1 60  ? 1.903   -33.609 -11.362 1.00 20.16  ? ? ? ? ? ? 60  ASN B CG  1 
ATOM   1535 O  OD1 . ASN B 1 60  ? 2.952   -33.325 -11.944 1.00 16.89  ? ? ? ? ? ? 60  ASN B OD1 1 
ATOM   1536 N  ND2 . ASN B 1 60  ? 1.218   -32.714 -10.690 1.00 11.49  ? ? ? ? ? ? 60  ASN B ND2 1 
ATOM   1537 N  N   . TRP B 1 61  ? 1.406   -37.490 -13.904 1.00 13.86  ? ? ? ? ? ? 61  TRP B N   1 
ATOM   1538 C  CA  . TRP B 1 61  ? 1.094   -38.885 -14.279 1.00 13.53  ? ? ? ? ? ? 61  TRP B CA  1 
ATOM   1539 C  C   . TRP B 1 61  ? 0.999   -39.848 -13.141 1.00 21.09  ? ? ? ? ? ? 61  TRP B C   1 
ATOM   1540 O  O   . TRP B 1 61  ? 0.235   -40.810 -13.234 1.00 23.15  ? ? ? ? ? ? 61  TRP B O   1 
ATOM   1541 C  CB  . TRP B 1 61  ? 2.084   -39.419 -15.293 1.00 12.08  ? ? ? ? ? ? 61  TRP B CB  1 
ATOM   1542 C  CG  . TRP B 1 61  ? 2.208   -38.637 -16.562 1.00 13.36  ? ? ? ? ? ? 61  TRP B CG  1 
ATOM   1543 C  CD1 . TRP B 1 61  ? 1.428   -37.590 -16.981 1.00 16.04  ? ? ? ? ? ? 61  TRP B CD1 1 
ATOM   1544 C  CD2 . TRP B 1 61  ? 3.213   -38.817 -17.559 1.00 13.20  ? ? ? ? ? ? 61  TRP B CD2 1 
ATOM   1545 N  NE1 . TRP B 1 61  ? 1.881   -37.123 -18.192 1.00 14.90  ? ? ? ? ? ? 61  TRP B NE1 1 
ATOM   1546 C  CE2 . TRP B 1 61  ? 2.963   -37.877 -18.582 1.00 16.59  ? ? ? ? ? ? 61  TRP B CE2 1 
ATOM   1547 C  CE3 . TRP B 1 61  ? 4.297   -39.704 -17.701 1.00 14.62  ? ? ? ? ? ? 61  TRP B CE3 1 
ATOM   1548 C  CZ2 . TRP B 1 61  ? 3.789   -37.759 -19.706 1.00 16.32  ? ? ? ? ? ? 61  TRP B CZ2 1 
ATOM   1549 C  CZ3 . TRP B 1 61  ? 5.084   -39.622 -18.846 1.00 15.75  ? ? ? ? ? ? 61  TRP B CZ3 1 
ATOM   1550 C  CH2 . TRP B 1 61  ? 4.824   -38.657 -19.831 1.00 16.24  ? ? ? ? ? ? 61  TRP B CH2 1 
ATOM   1551 N  N   . ASP B 1 62  ? 1.772   -39.631 -12.080 1.00 19.44  ? ? ? ? ? ? 62  ASP B N   1 
ATOM   1552 C  CA  . ASP B 1 62  ? 1.764   -40.549 -10.937 1.00 19.42  ? ? ? ? ? ? 62  ASP B CA  1 
ATOM   1553 C  C   . ASP B 1 62  ? 0.814   -40.180 -9.795  1.00 26.24  ? ? ? ? ? ? 62  ASP B C   1 
ATOM   1554 O  O   . ASP B 1 62  ? 0.858   -40.801 -8.733  1.00 27.49  ? ? ? ? ? ? 62  ASP B O   1 
ATOM   1555 C  CB  . ASP B 1 62  ? 3.196   -40.834 -10.474 1.00 21.72  ? ? ? ? ? ? 62  ASP B CB  1 
ATOM   1556 C  CG  . ASP B 1 62  ? 4.031   -41.377 -11.606 1.00 26.24  ? ? ? ? ? ? 62  ASP B CG  1 
ATOM   1557 O  OD1 . ASP B 1 62  ? 3.512   -42.224 -12.371 1.00 28.09  ? ? ? ? ? ? 62  ASP B OD1 1 
ATOM   1558 O  OD2 . ASP B 1 62  ? 5.166   -40.897 -11.788 1.00 30.47  ? ? ? ? ? ? 62  ASP B OD2 1 
ATOM   1559 N  N   . ARG B 1 63  ? -0.071  -39.211 -10.029 1.00 24.56  ? ? ? ? ? ? 63  ARG B N   1 
ATOM   1560 C  CA  . ARG B 1 63  ? -1.055  -38.765 -9.036  1.00 25.32  ? ? ? ? ? ? 63  ARG B CA  1 
ATOM   1561 C  C   . ARG B 1 63  ? -2.463  -39.156 -9.422  1.00 33.55  ? ? ? ? ? ? 63  ARG B C   1 
ATOM   1562 O  O   . ARG B 1 63  ? -2.803  -39.134 -10.601 1.00 35.09  ? ? ? ? ? ? 63  ARG B O   1 
ATOM   1563 C  CB  . ARG B 1 63  ? -0.986  -37.240 -8.856  1.00 20.52  ? ? ? ? ? ? 63  ARG B CB  1 
ATOM   1564 C  CG  . ARG B 1 63  ? 0.354   -36.813 -8.323  1.00 25.32  ? ? ? ? ? ? 63  ARG B CG  1 
ATOM   1565 C  CD  . ARG B 1 63  ? 0.320   -35.507 -7.605  1.00 30.39  ? ? ? ? ? ? 63  ARG B CD  1 
ATOM   1566 N  NE  . ARG B 1 63  ? -0.524  -35.534 -6.414  1.00 27.53  ? ? ? ? ? ? 63  ARG B NE  1 
ATOM   1567 C  CZ  . ARG B 1 63  ? -0.368  -34.730 -5.369  1.00 31.01  ? ? ? ? ? ? 63  ARG B CZ  1 
ATOM   1568 N  NH1 . ARG B 1 63  ? 0.647   -33.882 -5.324  1.00 25.13  ? ? ? ? ? ? 63  ARG B NH1 1 
ATOM   1569 N  NH2 . ARG B 1 63  ? -1.215  -34.786 -4.349  1.00 20.14  ? ? ? ? ? ? 63  ARG B NH2 1 
ATOM   1570 N  N   . ASP B 1 64  ? -3.310  -39.414 -8.418  1.00 31.59  ? ? ? ? ? ? 64  ASP B N   1 
ATOM   1571 C  CA  . ASP B 1 64  ? -4.718  -39.763 -8.607  1.00 31.57  ? ? ? ? ? ? 64  ASP B CA  1 
ATOM   1572 C  C   . ASP B 1 64  ? -5.614  -38.641 -8.099  1.00 30.80  ? ? ? ? ? ? 64  ASP B C   1 
ATOM   1573 O  O   . ASP B 1 64  ? -6.828  -38.668 -8.320  1.00 29.40  ? ? ? ? ? ? 64  ASP B O   1 
ATOM   1574 C  CB  . ASP B 1 64  ? -5.054  -41.041 -7.816  1.00 35.17  ? ? ? ? ? ? 64  ASP B CB  1 
ATOM   1575 C  CG  . ASP B 1 64  ? -4.105  -42.201 -8.041  1.00 51.70  ? ? ? ? ? ? 64  ASP B CG  1 
ATOM   1576 O  OD1 . ASP B 1 64  ? -4.256  -42.897 -9.066  1.00 51.65  ? ? ? ? ? ? 64  ASP B OD1 1 
ATOM   1577 O  OD2 . ASP B 1 64  ? -3.213  -42.417 -7.180  1.00 61.79  ? ? ? ? ? ? 64  ASP B OD2 1 
ATOM   1578 N  N   . GLY B 1 65  ? -5.035  -37.713 -7.335  1.00 24.32  ? ? ? ? ? ? 65  GLY B N   1 
ATOM   1579 C  CA  . GLY B 1 65  ? -5.811  -36.635 -6.744  1.00 22.02  ? ? ? ? ? ? 65  GLY B CA  1 
ATOM   1580 C  C   . GLY B 1 65  ? -4.961  -35.642 -5.995  1.00 22.21  ? ? ? ? ? ? 65  GLY B C   1 
ATOM   1581 O  O   . GLY B 1 65  ? -3.750  -35.832 -5.848  1.00 21.68  ? ? ? ? ? ? 65  GLY B O   1 
ATOM   1582 N  N   . TYR B 1 66  ? -5.595  -34.553 -5.575  1.00 18.41  ? ? ? ? ? ? 66  TYR B N   1 
ATOM   1583 C  CA  . TYR B 1 66  ? -4.936  -33.460 -4.854  1.00 17.03  ? ? ? ? ? ? 66  TYR B CA  1 
ATOM   1584 C  C   . TYR B 1 66  ? -5.675  -33.123 -3.585  1.00 21.09  ? ? ? ? ? ? 66  TYR B C   1 
ATOM   1585 O  O   . TYR B 1 66  ? -6.887  -33.345 -3.493  1.00 19.37  ? ? ? ? ? ? 66  TYR B O   1 
ATOM   1586 C  CB  . TYR B 1 66  ? -4.846  -32.213 -5.762  1.00 16.19  ? ? ? ? ? ? 66  TYR B CB  1 
ATOM   1587 C  CG  . TYR B 1 66  ? -3.936  -32.478 -6.935  1.00 14.74  ? ? ? ? ? ? 66  TYR B CG  1 
ATOM   1588 C  CD1 . TYR B 1 66  ? -4.432  -33.026 -8.115  1.00 14.77  ? ? ? ? ? ? 66  TYR B CD1 1 
ATOM   1589 C  CD2 . TYR B 1 66  ? -2.553  -32.360 -6.804  1.00 15.76  ? ? ? ? ? ? 66  TYR B CD2 1 
ATOM   1590 C  CE1 . TYR B 1 66  ? -3.579  -33.403 -9.152  1.00 13.82  ? ? ? ? ? ? 66  TYR B CE1 1 
ATOM   1591 C  CE2 . TYR B 1 66  ? -1.698  -32.697 -7.846  1.00 15.75  ? ? ? ? ? ? 66  TYR B CE2 1 
ATOM   1592 C  CZ  . TYR B 1 66  ? -2.216  -33.223 -9.017  1.00 16.26  ? ? ? ? ? ? 66  TYR B CZ  1 
ATOM   1593 O  OH  . TYR B 1 66  ? -1.380  -33.563 -10.046 1.00 15.19  ? ? ? ? ? ? 66  TYR B OH  1 
ATOM   1594 N  N   . THR B 1 67  ? -4.960  -32.507 -2.640  1.00 15.87  ? ? ? ? ? ? 67  THR B N   1 
ATOM   1595 C  CA  . THR B 1 67  ? -5.546  -32.070 -1.388  1.00 15.98  ? ? ? ? ? ? 67  THR B CA  1 
ATOM   1596 C  C   . THR B 1 67  ? -5.837  -30.592 -1.566  1.00 20.94  ? ? ? ? ? ? 67  THR B C   1 
ATOM   1597 O  O   . THR B 1 67  ? -4.914  -29.801 -1.751  1.00 22.10  ? ? ? ? ? ? 67  THR B O   1 
ATOM   1598 C  CB  . THR B 1 67  ? -4.589  -32.311 -0.218  1.00 20.03  ? ? ? ? ? ? 67  THR B CB  1 
ATOM   1599 O  OG1 . THR B 1 67  ? -4.220  -33.695 -0.170  1.00 18.43  ? ? ? ? ? ? 67  THR B OG1 1 
ATOM   1600 C  CG2 . THR B 1 67  ? -5.205  -31.912 1.096   1.00 20.79  ? ? ? ? ? ? 67  THR B CG2 1 
ATOM   1601 N  N   . GLN B 1 68  ? -7.101  -30.218 -1.546  1.00 17.17  ? ? ? ? ? ? 68  GLN B N   1 
ATOM   1602 C  CA  . GLN B 1 68  ? -7.420  -28.814 -1.739  1.00 17.04  ? ? ? ? ? ? 68  GLN B CA  1 
ATOM   1603 C  C   . GLN B 1 68  ? -7.405  -28.087 -0.414  1.00 20.41  ? ? ? ? ? ? 68  GLN B C   1 
ATOM   1604 O  O   . GLN B 1 68  ? -7.986  -28.572 0.545   1.00 19.00  ? ? ? ? ? ? 68  GLN B O   1 
ATOM   1605 C  CB  . GLN B 1 68  ? -8.793  -28.636 -2.417  1.00 17.81  ? ? ? ? ? ? 68  GLN B CB  1 
ATOM   1606 C  CG  . GLN B 1 68  ? -8.865  -29.279 -3.793  1.00 23.86  ? ? ? ? ? ? 68  GLN B CG  1 
ATOM   1607 C  CD  . GLN B 1 68  ? -7.854  -28.725 -4.750  1.00 37.61  ? ? ? ? ? ? 68  GLN B CD  1 
ATOM   1608 O  OE1 . GLN B 1 68  ? -7.429  -27.568 -4.632  1.00 36.89  ? ? ? ? ? ? 68  GLN B OE1 1 
ATOM   1609 N  NE2 . GLN B 1 68  ? -7.446  -29.542 -5.722  1.00 28.88  ? ? ? ? ? ? 68  GLN B NE2 1 
ATOM   1610 N  N   . GLY B 1 69  ? -6.773  -26.913 -0.390  1.00 15.14  ? ? ? ? ? ? 69  GLY B N   1 
ATOM   1611 C  CA  . GLY B 1 69  ? -6.793  -26.082 0.807   1.00 14.49  ? ? ? ? ? ? 69  GLY B CA  1 
ATOM   1612 C  C   . GLY B 1 69  ? -7.959  -25.113 0.696   1.00 18.21  ? ? ? ? ? ? 69  GLY B C   1 
ATOM   1613 O  O   . GLY B 1 69  ? -8.811  -25.255 -0.190  1.00 21.27  ? ? ? ? ? ? 69  GLY B O   1 
ATOM   1614 N  N   . ASP B 1 70  ? -8.015  -24.108 1.563   1.00 12.00  ? ? ? ? ? ? 70  ASP B N   1 
ATOM   1615 C  CA  . ASP B 1 70  ? -9.120  -23.191 1.529   1.00 12.00  ? ? ? ? ? ? 70  ASP B CA  1 
ATOM   1616 C  C   . ASP B 1 70  ? -8.690  -21.796 1.077   1.00 14.57  ? ? ? ? ? ? 70  ASP B C   1 
ATOM   1617 O  O   . ASP B 1 70  ? -9.497  -20.861 1.148   1.00 16.81  ? ? ? ? ? ? 70  ASP B O   1 
ATOM   1618 C  CB  . ASP B 1 70  ? -9.832  -23.193 2.906   1.00 15.32  ? ? ? ? ? ? 70  ASP B CB  1 
ATOM   1619 C  CG  . ASP B 1 70  ? -8.878  -22.958 4.068   1.00 24.88  ? ? ? ? ? ? 70  ASP B CG  1 
ATOM   1620 O  OD1 . ASP B 1 70  ? -9.063  -23.583 5.118   1.00 30.17  ? ? ? ? ? ? 70  ASP B OD1 1 
ATOM   1621 O  OD2 . ASP B 1 70  ? -7.933  -22.189 3.903   1.00 21.91  ? ? ? ? ? ? 70  ASP B OD2 1 
ATOM   1622 N  N   . GLY B 1 71  ? -7.435  -21.672 0.605   1.00 8.39   ? ? ? ? ? ? 71  GLY B N   1 
ATOM   1623 C  CA  . GLY B 1 71  ? -6.897  -20.408 0.124   1.00 7.90   ? ? ? ? ? ? 71  GLY B CA  1 
ATOM   1624 C  C   . GLY B 1 71  ? -7.338  -20.027 -1.279  1.00 13.31  ? ? ? ? ? ? 71  GLY B C   1 
ATOM   1625 O  O   . GLY B 1 71  ? -7.781  -18.899 -1.518  1.00 13.43  ? ? ? ? ? ? 71  GLY B O   1 
ATOM   1626 N  N   . TYR B 1 72  ? -7.249  -20.971 -2.221  1.00 10.89  ? ? ? ? ? ? 72  TYR B N   1 
ATOM   1627 C  CA  . TYR B 1 72  ? -7.644  -20.727 -3.620  1.00 9.62   ? ? ? ? ? ? 72  TYR B CA  1 
ATOM   1628 C  C   . TYR B 1 72  ? -9.144  -20.448 -3.710  1.00 11.57  ? ? ? ? ? ? 72  TYR B C   1 
ATOM   1629 O  O   . TYR B 1 72  ? -9.947  -21.177 -3.143  1.00 10.50  ? ? ? ? ? ? 72  TYR B O   1 
ATOM   1630 C  CB  . TYR B 1 72  ? -7.269  -21.920 -4.514  1.00 10.74  ? ? ? ? ? ? 72  TYR B CB  1 
ATOM   1631 C  CG  . TYR B 1 72  ? -7.752  -21.701 -5.926  1.00 9.96   ? ? ? ? ? ? 72  TYR B CG  1 
ATOM   1632 C  CD1 . TYR B 1 72  ? -7.283  -20.627 -6.682  1.00 11.39  ? ? ? ? ? ? 72  TYR B CD1 1 
ATOM   1633 C  CD2 . TYR B 1 72  ? -8.791  -22.466 -6.454  1.00 9.87   ? ? ? ? ? ? 72  TYR B CD2 1 
ATOM   1634 C  CE1 . TYR B 1 72  ? -7.767  -20.373 -7.953  1.00 9.81   ? ? ? ? ? ? 72  TYR B CE1 1 
ATOM   1635 C  CE2 . TYR B 1 72  ? -9.286  -22.216 -7.735  1.00 8.10   ? ? ? ? ? ? 72  TYR B CE2 1 
ATOM   1636 C  CZ  . TYR B 1 72  ? -8.731  -21.205 -8.496  1.00 9.30   ? ? ? ? ? ? 72  TYR B CZ  1 
ATOM   1637 O  OH  . TYR B 1 72  ? -9.227  -20.915 -9.743  1.00 8.51   ? ? ? ? ? ? 72  TYR B OH  1 
ATOM   1638 N  N   . GLY B 1 73  ? -9.502  -19.399 -4.436  1.00 7.12   ? ? ? ? ? ? 73  GLY B N   1 
ATOM   1639 C  CA  . GLY B 1 73  ? -10.901 -18.985 -4.537  1.00 8.28   ? ? ? ? ? ? 73  GLY B CA  1 
ATOM   1640 C  C   . GLY B 1 73  ? -11.629 -19.572 -5.717  1.00 10.80  ? ? ? ? ? ? 73  GLY B C   1 
ATOM   1641 O  O   . GLY B 1 73  ? -12.324 -20.582 -5.577  1.00 10.12  ? ? ? ? ? ? 73  GLY B O   1 
ATOM   1642 N  N   . HIS B 1 74  ? -11.452 -18.941 -6.895  1.00 7.96   ? ? ? ? ? ? 74  HIS B N   1 
ATOM   1643 C  CA  . HIS B 1 74  ? -12.136 -19.360 -8.129  1.00 7.33   ? ? ? ? ? ? 74  HIS B CA  1 
ATOM   1644 C  C   . HIS B 1 74  ? -11.515 -18.665 -9.319  1.00 11.08  ? ? ? ? ? ? 74  HIS B C   1 
ATOM   1645 O  O   . HIS B 1 74  ? -10.627 -17.824 -9.166  1.00 9.70   ? ? ? ? ? ? 74  HIS B O   1 
ATOM   1646 C  CB  . HIS B 1 74  ? -13.642 -18.974 -8.039  1.00 6.02   ? ? ? ? ? ? 74  HIS B CB  1 
ATOM   1647 C  CG  . HIS B 1 74  ? -13.889 -17.511 -7.783  1.00 8.61   ? ? ? ? ? ? 74  HIS B CG  1 
ATOM   1648 N  ND1 . HIS B 1 74  ? -14.224 -17.050 -6.502  1.00 10.21  ? ? ? ? ? ? 74  HIS B ND1 1 
ATOM   1649 C  CD2 . HIS B 1 74  ? -13.862 -16.452 -8.630  1.00 9.81   ? ? ? ? ? ? 74  HIS B CD2 1 
ATOM   1650 C  CE1 . HIS B 1 74  ? -14.375 -15.736 -6.622  1.00 10.11  ? ? ? ? ? ? 74  HIS B CE1 1 
ATOM   1651 N  NE2 . HIS B 1 74  ? -14.127 -15.325 -7.861  1.00 10.04  ? ? ? ? ? ? 74  HIS B NE2 1 
ATOM   1652 N  N   . LEU B 1 75  ? -11.939 -19.096 -10.518 1.00 7.65   ? ? ? ? ? ? 75  LEU B N   1 
ATOM   1653 C  CA  . LEU B 1 75  ? -11.617 -18.445 -11.767 1.00 6.06   ? ? ? ? ? ? 75  LEU B CA  1 
ATOM   1654 C  C   . LEU B 1 75  ? -12.954 -17.872 -12.235 1.00 10.26  ? ? ? ? ? ? 75  LEU B C   1 
ATOM   1655 O  O   . LEU B 1 75  ? -13.958 -18.580 -12.236 1.00 8.67   ? ? ? ? ? ? 75  LEU B O   1 
ATOM   1656 C  CB  . LEU B 1 75  ? -11.156 -19.474 -12.811 1.00 5.62   ? ? ? ? ? ? 75  LEU B CB  1 
ATOM   1657 C  CG  . LEU B 1 75  ? -10.756 -18.830 -14.158 1.00 9.87   ? ? ? ? ? ? 75  LEU B CG  1 
ATOM   1658 C  CD1 . LEU B 1 75  ? -9.440  -18.035 -14.007 1.00 10.73  ? ? ? ? ? ? 75  LEU B CD1 1 
ATOM   1659 C  CD2 . LEU B 1 75  ? -10.629 -19.929 -15.190 1.00 11.88  ? ? ? ? ? ? 75  LEU B CD2 1 
ATOM   1660 N  N   . ALA B 1 76  ? -12.978 -16.609 -12.625 1.00 8.50   ? ? ? ? ? ? 76  ALA B N   1 
ATOM   1661 C  CA  . ALA B 1 76  ? -14.199 -15.972 -13.135 1.00 8.23   ? ? ? ? ? ? 76  ALA B CA  1 
ATOM   1662 C  C   . ALA B 1 76  ? -14.109 -15.828 -14.628 1.00 10.38  ? ? ? ? ? ? 76  ALA B C   1 
ATOM   1663 O  O   . ALA B 1 76  ? -13.067 -15.437 -15.172 1.00 10.42  ? ? ? ? ? ? 76  ALA B O   1 
ATOM   1664 C  CB  . ALA B 1 76  ? -14.397 -14.597 -12.503 1.00 9.57   ? ? ? ? ? ? 76  ALA B CB  1 
ATOM   1665 N  N   . ILE B 1 77  ? -15.226 -16.146 -15.296 1.00 8.54   ? ? ? ? ? ? 77  ILE B N   1 
ATOM   1666 C  CA  . ILE B 1 77  ? -15.365 -16.041 -16.758 1.00 7.48   ? ? ? ? ? ? 77  ILE B CA  1 
ATOM   1667 C  C   . ILE B 1 77  ? -16.582 -15.158 -17.122 1.00 12.58  ? ? ? ? ? ? 77  ILE B C   1 
ATOM   1668 O  O   . ILE B 1 77  ? -17.632 -15.252 -16.487 1.00 11.72  ? ? ? ? ? ? 77  ILE B O   1 
ATOM   1669 C  CB  . ILE B 1 77  ? -15.447 -17.468 -17.355 1.00 11.34  ? ? ? ? ? ? 77  ILE B CB  1 
ATOM   1670 C  CG1 . ILE B 1 77  ? -14.025 -18.076 -17.332 1.00 11.41  ? ? ? ? ? ? 77  ILE B CG1 1 
ATOM   1671 C  CG2 . ILE B 1 77  ? -15.975 -17.490 -18.811 1.00 15.30  ? ? ? ? ? ? 77  ILE B CG2 1 
ATOM   1672 C  CD1 . ILE B 1 77  ? -14.041 -19.556 -17.446 1.00 24.85  ? ? ? ? ? ? 77  ILE B CD1 1 
ATOM   1673 N  N   . GLU B 1 78  ? -16.427 -14.333 -18.173 1.00 10.75  ? ? ? ? ? ? 78  GLU B N   1 
ATOM   1674 C  CA  . GLU B 1 78  ? -17.500 -13.481 -18.693 1.00 10.12  ? ? ? ? ? ? 78  GLU B CA  1 
ATOM   1675 C  C   . GLU B 1 78  ? -18.263 -14.302 -19.718 1.00 15.91  ? ? ? ? ? ? 78  GLU B C   1 
ATOM   1676 O  O   . GLU B 1 78  ? -17.655 -14.860 -20.633 1.00 12.48  ? ? ? ? ? ? 78  GLU B O   1 
ATOM   1677 C  CB  . GLU B 1 78  ? -16.908 -12.227 -19.344 1.00 11.80  ? ? ? ? ? ? 78  GLU B CB  1 
ATOM   1678 C  CG  . GLU B 1 78  ? -17.941 -11.164 -19.702 1.00 18.25  ? ? ? ? ? ? 78  GLU B CG  1 
ATOM   1679 C  CD  . GLU B 1 78  ? -17.267 -9.896  -20.183 1.00 22.08  ? ? ? ? ? ? 78  GLU B CD  1 
ATOM   1680 O  OE1 . GLU B 1 78  ? -16.711 -9.913  -21.301 1.00 23.50  ? ? ? ? ? ? 78  GLU B OE1 1 
ATOM   1681 O  OE2 . GLU B 1 78  ? -17.226 -8.912  -19.413 1.00 32.62  ? ? ? ? ? ? 78  GLU B OE2 1 
ATOM   1682 N  N   . VAL B 1 79  ? -19.593 -14.374 -19.554 1.00 16.13  ? ? ? ? ? ? 79  VAL B N   1 
ATOM   1683 C  CA  . VAL B 1 79  ? -20.461 -15.140 -20.459 1.00 16.50  ? ? ? ? ? ? 79  VAL B CA  1 
ATOM   1684 C  C   . VAL B 1 79  ? -21.552 -14.255 -21.082 1.00 22.44  ? ? ? ? ? ? 79  VAL B C   1 
ATOM   1685 O  O   . VAL B 1 79  ? -21.951 -13.253 -20.479 1.00 21.11  ? ? ? ? ? ? 79  VAL B O   1 
ATOM   1686 C  CB  . VAL B 1 79  ? -21.066 -16.387 -19.748 1.00 18.33  ? ? ? ? ? ? 79  VAL B CB  1 
ATOM   1687 C  CG1 . VAL B 1 79  ? -19.974 -17.359 -19.248 1.00 18.34  ? ? ? ? ? ? 79  VAL B CG1 1 
ATOM   1688 C  CG2 . VAL B 1 79  ? -22.006 -15.989 -18.605 1.00 17.58  ? ? ? ? ? ? 79  VAL B CG2 1 
ATOM   1689 N  N   . GLU B 1 80  ? -22.053 -14.641 -22.263 1.00 23.16  ? ? ? ? ? ? 80  GLU B N   1 
ATOM   1690 C  CA  . GLU B 1 80  ? -23.128 -13.903 -22.958 1.00 25.07  ? ? ? ? ? ? 80  GLU B CA  1 
ATOM   1691 C  C   . GLU B 1 80  ? -24.453 -13.993 -22.212 1.00 28.73  ? ? ? ? ? ? 80  GLU B C   1 
ATOM   1692 O  O   . GLU B 1 80  ? -25.168 -12.993 -22.080 1.00 30.48  ? ? ? ? ? ? 80  GLU B O   1 
ATOM   1693 C  CB  . GLU B 1 80  ? -23.342 -14.453 -24.385 1.00 27.25  ? ? ? ? ? ? 80  GLU B CB  1 
ATOM   1694 C  CG  . GLU B 1 80  ? -22.241 -14.120 -25.375 1.00 36.61  ? ? ? ? ? ? 80  GLU B CG  1 
ATOM   1695 C  CD  . GLU B 1 80  ? -21.880 -12.656 -25.561 1.00 62.46  ? ? ? ? ? ? 80  GLU B CD  1 
ATOM   1696 O  OE1 . GLU B 1 80  ? -22.797 -11.828 -25.767 1.00 70.05  ? ? ? ? ? ? 80  GLU B OE1 1 
ATOM   1697 O  OE2 . GLU B 1 80  ? -20.667 -12.346 -25.533 1.00 55.05  ? ? ? ? ? ? 80  GLU B OE2 1 
ATOM   1698 N  N   . ASP B 1 81  ? -24.779 -15.193 -21.731 1.00 23.21  ? ? ? ? ? ? 81  ASP B N   1 
ATOM   1699 C  CA  . ASP B 1 81  ? -26.026 -15.464 -21.037 1.00 23.34  ? ? ? ? ? ? 81  ASP B CA  1 
ATOM   1700 C  C   . ASP B 1 81  ? -25.738 -16.551 -20.029 1.00 23.47  ? ? ? ? ? ? 81  ASP B C   1 
ATOM   1701 O  O   . ASP B 1 81  ? -25.522 -17.692 -20.420 1.00 22.17  ? ? ? ? ? ? 81  ASP B O   1 
ATOM   1702 C  CB  . ASP B 1 81  ? -27.081 -15.930 -22.067 1.00 25.96  ? ? ? ? ? ? 81  ASP B CB  1 
ATOM   1703 C  CG  . ASP B 1 81  ? -28.503 -16.071 -21.544 1.00 36.18  ? ? ? ? ? ? 81  ASP B CG  1 
ATOM   1704 O  OD1 . ASP B 1 81  ? -28.673 -16.335 -20.335 1.00 36.07  ? ? ? ? ? ? 81  ASP B OD1 1 
ATOM   1705 O  OD2 . ASP B 1 81  ? -29.442 -15.968 -22.356 1.00 43.44  ? ? ? ? ? ? 81  ASP B OD2 1 
ATOM   1706 N  N   . ALA B 1 82  ? -25.711 -16.192 -18.735 1.00 22.77  ? ? ? ? ? ? 82  ALA B N   1 
ATOM   1707 C  CA  . ALA B 1 82  ? -25.403 -17.129 -17.642 1.00 22.13  ? ? ? ? ? ? 82  ALA B CA  1 
ATOM   1708 C  C   . ALA B 1 82  ? -26.414 -18.245 -17.525 1.00 26.14  ? ? ? ? ? ? 82  ALA B C   1 
ATOM   1709 O  O   . ALA B 1 82  ? -26.031 -19.373 -17.221 1.00 25.32  ? ? ? ? ? ? 82  ALA B O   1 
ATOM   1710 C  CB  . ALA B 1 82  ? -25.288 -16.386 -16.319 1.00 22.68  ? ? ? ? ? ? 82  ALA B CB  1 
ATOM   1711 N  N   . ALA B 1 83  ? -27.711 -17.935 -17.755 1.00 23.20  ? ? ? ? ? ? 83  ALA B N   1 
ATOM   1712 C  CA  . ALA B 1 83  ? -28.799 -18.918 -17.665 1.00 23.03  ? ? ? ? ? ? 83  ALA B CA  1 
ATOM   1713 C  C   . ALA B 1 83  ? -28.559 -20.058 -18.666 1.00 23.34  ? ? ? ? ? ? 83  ALA B C   1 
ATOM   1714 O  O   . ALA B 1 83  ? -28.625 -21.222 -18.290 1.00 21.45  ? ? ? ? ? ? 83  ALA B O   1 
ATOM   1715 C  CB  . ALA B 1 83  ? -30.145 -18.244 -17.921 1.00 24.14  ? ? ? ? ? ? 83  ALA B CB  1 
ATOM   1716 N  N   . VAL B 1 84  ? -28.180 -19.711 -19.904 1.00 19.79  ? ? ? ? ? ? 84  VAL B N   1 
ATOM   1717 C  CA  . VAL B 1 84  ? -27.850 -20.652 -20.982 1.00 19.79  ? ? ? ? ? ? 84  VAL B CA  1 
ATOM   1718 C  C   . VAL B 1 84  ? -26.615 -21.493 -20.613 1.00 22.78  ? ? ? ? ? ? 84  VAL B C   1 
ATOM   1719 O  O   . VAL B 1 84  ? -26.643 -22.715 -20.739 1.00 22.01  ? ? ? ? ? ? 84  VAL B O   1 
ATOM   1720 C  CB  . VAL B 1 84  ? -27.735 -19.904 -22.343 1.00 24.34  ? ? ? ? ? ? 84  VAL B CB  1 
ATOM   1721 C  CG1 . VAL B 1 84  ? -27.214 -20.817 -23.449 1.00 24.26  ? ? ? ? ? ? 84  VAL B CG1 1 
ATOM   1722 C  CG2 . VAL B 1 84  ? -29.101 -19.337 -22.742 1.00 24.34  ? ? ? ? ? ? 84  VAL B CG2 1 
ATOM   1723 N  N   . THR B 1 85  ? -25.564 -20.860 -20.099 1.00 20.03  ? ? ? ? ? ? 85  THR B N   1 
ATOM   1724 C  CA  . THR B 1 85  ? -24.374 -21.608 -19.678 1.00 18.42  ? ? ? ? ? ? 85  THR B CA  1 
ATOM   1725 C  C   . THR B 1 85  ? -24.670 -22.589 -18.524 1.00 21.11  ? ? ? ? ? ? 85  THR B C   1 
ATOM   1726 O  O   . THR B 1 85  ? -24.142 -23.699 -18.533 1.00 18.17  ? ? ? ? ? ? 85  THR B O   1 
ATOM   1727 C  CB  . THR B 1 85  ? -23.235 -20.650 -19.351 1.00 21.41  ? ? ? ? ? ? 85  THR B CB  1 
ATOM   1728 O  OG1 . THR B 1 85  ? -23.015 -19.839 -20.503 1.00 20.02  ? ? ? ? ? ? 85  THR B OG1 1 
ATOM   1729 C  CG2 . THR B 1 85  ? -21.943 -21.387 -18.958 1.00 17.97  ? ? ? ? ? ? 85  THR B CG2 1 
ATOM   1730 N  N   . CYS B 1 86  ? -25.482 -22.165 -17.521 1.00 19.15  ? ? ? ? ? ? 86  CYS B N   1 
ATOM   1731 C  CA  . CYS B 1 86  ? -25.847 -23.020 -16.391 1.00 19.00  ? ? ? ? ? ? 86  CYS B CA  1 
ATOM   1732 C  C   . CYS B 1 86  ? -26.628 -24.212 -16.880 1.00 20.12  ? ? ? ? ? ? 86  CYS B C   1 
ATOM   1733 O  O   . CYS B 1 86  ? -26.342 -25.332 -16.467 1.00 17.24  ? ? ? ? ? ? 86  CYS B O   1 
ATOM   1734 C  CB  . CYS B 1 86  ? -26.651 -22.254 -15.342 1.00 20.30  ? ? ? ? ? ? 86  CYS B CB  1 
ATOM   1735 S  SG  . CYS B 1 86  ? -25.721 -20.968 -14.502 1.00 24.76  ? ? ? ? ? ? 86  CYS B SG  1 
ATOM   1736 N  N   . ALA B 1 87  ? -27.663 -23.955 -17.708 1.00 18.71  ? ? ? ? ? ? 87  ALA B N   1 
ATOM   1737 C  CA  . ALA B 1 87  ? -28.520 -25.014 -18.258 1.00 18.88  ? ? ? ? ? ? 87  ALA B CA  1 
ATOM   1738 C  C   . ALA B 1 87  ? -27.659 -26.024 -19.021 1.00 21.49  ? ? ? ? ? ? 87  ALA B C   1 
ATOM   1739 O  O   . ALA B 1 87  ? -27.833 -27.229 -18.836 1.00 20.11  ? ? ? ? ? ? 87  ALA B O   1 
ATOM   1740 C  CB  . ALA B 1 87  ? -29.539 -24.415 -19.192 1.00 19.05  ? ? ? ? ? ? 87  ALA B CB  1 
ATOM   1741 N  N   . ARG B 1 88  ? -26.710 -25.520 -19.837 1.00 19.08  ? ? ? ? ? ? 88  ARG B N   1 
ATOM   1742 C  CA  . ARG B 1 88  ? -25.787 -26.363 -20.615 1.00 19.03  ? ? ? ? ? ? 88  ARG B CA  1 
ATOM   1743 C  C   . ARG B 1 88  ? -24.911 -27.207 -19.660 1.00 21.78  ? ? ? ? ? ? 88  ARG B C   1 
ATOM   1744 O  O   . ARG B 1 88  ? -24.784 -28.419 -19.850 1.00 20.04  ? ? ? ? ? ? 88  ARG B O   1 
ATOM   1745 C  CB  . ARG B 1 88  ? -24.945 -25.479 -21.553 1.00 20.00  ? ? ? ? ? ? 88  ARG B CB  1 
ATOM   1746 C  CG  . ARG B 1 88  ? -24.090 -26.247 -22.553 1.00 33.21  ? ? ? ? ? ? 88  ARG B CG  1 
ATOM   1747 C  CD  . ARG B 1 88  ? -23.043 -25.327 -23.157 1.00 50.26  ? ? ? ? ? ? 88  ARG B CD  1 
ATOM   1748 N  NE  . ARG B 1 88  ? -22.109 -26.051 -24.017 1.00 66.08  ? ? ? ? ? ? 88  ARG B NE  1 
ATOM   1749 C  CZ  . ARG B 1 88  ? -21.758 -25.670 -25.242 1.00 83.44  ? ? ? ? ? ? 88  ARG B CZ  1 
ATOM   1750 N  NH1 . ARG B 1 88  ? -22.259 -24.558 -25.769 1.00 70.59  ? ? ? ? ? ? 88  ARG B NH1 1 
ATOM   1751 N  NH2 . ARG B 1 88  ? -20.894 -26.392 -25.945 1.00 70.11  ? ? ? ? ? ? 88  ARG B NH2 1 
ATOM   1752 N  N   . ALA B 1 89  ? -24.362 -26.584 -18.603 1.00 19.39  ? ? ? ? ? ? 89  ALA B N   1 
ATOM   1753 C  CA  . ALA B 1 89  ? -23.528 -27.314 -17.634 1.00 20.73  ? ? ? ? ? ? 89  ALA B CA  1 
ATOM   1754 C  C   . ALA B 1 89  ? -24.282 -28.436 -16.916 1.00 22.85  ? ? ? ? ? ? 89  ALA B C   1 
ATOM   1755 O  O   . ALA B 1 89  ? -23.733 -29.521 -16.754 1.00 21.67  ? ? ? ? ? ? 89  ALA B O   1 
ATOM   1756 C  CB  . ALA B 1 89  ? -22.925 -26.359 -16.612 1.00 21.63  ? ? ? ? ? ? 89  ALA B CB  1 
ATOM   1757 N  N   . ARG B 1 90  ? -25.520 -28.147 -16.460 1.00 21.96  ? ? ? ? ? ? 90  ARG B N   1 
ATOM   1758 C  CA  . ARG B 1 90  ? -26.402 -29.085 -15.759 1.00 22.28  ? ? ? ? ? ? 90  ARG B CA  1 
ATOM   1759 C  C   . ARG B 1 90  ? -26.770 -30.246 -16.686 1.00 25.28  ? ? ? ? ? ? 90  ARG B C   1 
ATOM   1760 O  O   . ARG B 1 90  ? -26.714 -31.394 -16.256 1.00 24.07  ? ? ? ? ? ? 90  ARG B O   1 
ATOM   1761 C  CB  . ARG B 1 90  ? -27.654 -28.367 -15.268 1.00 25.18  ? ? ? ? ? ? 90  ARG B CB  1 
ATOM   1762 C  CG  . ARG B 1 90  ? -27.424 -27.704 -13.918 1.00 38.48  ? ? ? ? ? ? 90  ARG B CG  1 
ATOM   1763 C  CD  . ARG B 1 90  ? -28.685 -27.136 -13.318 1.00 51.51  ? ? ? ? ? ? 90  ARG B CD  1 
ATOM   1764 N  NE  . ARG B 1 90  ? -28.526 -26.907 -11.880 1.00 59.83  ? ? ? ? ? ? 90  ARG B NE  1 
ATOM   1765 C  CZ  . ARG B 1 90  ? -28.581 -25.712 -11.299 1.00 73.98  ? ? ? ? ? ? 90  ARG B CZ  1 
ATOM   1766 N  NH1 . ARG B 1 90  ? -28.804 -24.622 -12.024 1.00 63.82  ? ? ? ? ? ? 90  ARG B NH1 1 
ATOM   1767 N  NH2 . ARG B 1 90  ? -28.397 -25.595 -9.990  1.00 52.52  ? ? ? ? ? ? 90  ARG B NH2 1 
ATOM   1768 N  N   . ALA B 1 91  ? -27.042 -29.949 -17.971 1.00 23.50  ? ? ? ? ? ? 91  ALA B N   1 
ATOM   1769 C  CA  . ALA B 1 91  ? -27.349 -30.967 -18.992 1.00 23.88  ? ? ? ? ? ? 91  ALA B CA  1 
ATOM   1770 C  C   . ALA B 1 91  ? -26.172 -31.932 -19.112 1.00 26.85  ? ? ? ? ? ? 91  ALA B C   1 
ATOM   1771 O  O   . ALA B 1 91  ? -26.375 -33.135 -19.240 1.00 28.93  ? ? ? ? ? ? 91  ALA B O   1 
ATOM   1772 C  CB  . ALA B 1 91  ? -27.622 -30.305 -20.340 1.00 24.42  ? ? ? ? ? ? 91  ALA B CB  1 
ATOM   1773 N  N   . LEU B 1 92  ? -24.942 -31.404 -18.998 1.00 19.61  ? ? ? ? ? ? 92  LEU B N   1 
ATOM   1774 C  CA  . LEU B 1 92  ? -23.698 -32.170 -19.084 1.00 18.45  ? ? ? ? ? ? 92  LEU B CA  1 
ATOM   1775 C  C   . LEU B 1 92  ? -23.349 -32.887 -17.779 1.00 21.42  ? ? ? ? ? ? 92  LEU B C   1 
ATOM   1776 O  O   . LEU B 1 92  ? -22.403 -33.672 -17.739 1.00 22.69  ? ? ? ? ? ? 92  LEU B O   1 
ATOM   1777 C  CB  . LEU B 1 92  ? -22.535 -31.272 -19.554 1.00 18.43  ? ? ? ? ? ? 92  LEU B CB  1 
ATOM   1778 C  CG  . LEU B 1 92  ? -22.614 -30.784 -21.007 1.00 22.14  ? ? ? ? ? ? 92  LEU B CG  1 
ATOM   1779 C  CD1 . LEU B 1 92  ? -21.667 -29.614 -21.247 1.00 21.70  ? ? ? ? ? ? 92  LEU B CD1 1 
ATOM   1780 C  CD2 . LEU B 1 92  ? -22.273 -31.928 -21.975 1.00 24.93  ? ? ? ? ? ? 92  LEU B CD2 1 
ATOM   1781 N  N   . GLY B 1 93  ? -24.120 -32.635 -16.731 1.00 16.60  ? ? ? ? ? ? 93  GLY B N   1 
ATOM   1782 C  CA  . GLY B 1 93  ? -23.935 -33.332 -15.468 1.00 16.54  ? ? ? ? ? ? 93  GLY B CA  1 
ATOM   1783 C  C   . GLY B 1 93  ? -23.010 -32.665 -14.484 1.00 20.06  ? ? ? ? ? ? 93  GLY B C   1 
ATOM   1784 O  O   . GLY B 1 93  ? -22.564 -33.306 -13.534 1.00 20.62  ? ? ? ? ? ? 93  GLY B O   1 
ATOM   1785 N  N   . TYR B 1 94  ? -22.724 -31.372 -14.695 1.00 15.20  ? ? ? ? ? ? 94  TYR B N   1 
ATOM   1786 C  CA  . TYR B 1 94  ? -21.868 -30.646 -13.763 1.00 13.61  ? ? ? ? ? ? 94  TYR B CA  1 
ATOM   1787 C  C   . TYR B 1 94  ? -22.708 -29.899 -12.768 1.00 17.31  ? ? ? ? ? ? 94  TYR B C   1 
ATOM   1788 O  O   . TYR B 1 94  ? -23.825 -29.482 -13.084 1.00 20.19  ? ? ? ? ? ? 94  TYR B O   1 
ATOM   1789 C  CB  . TYR B 1 94  ? -20.904 -29.693 -14.492 1.00 12.85  ? ? ? ? ? ? 94  TYR B CB  1 
ATOM   1790 C  CG  . TYR B 1 94  ? -20.039 -30.407 -15.512 1.00 12.63  ? ? ? ? ? ? 94  TYR B CG  1 
ATOM   1791 C  CD1 . TYR B 1 94  ? -19.033 -31.289 -15.110 1.00 14.50  ? ? ? ? ? ? 94  TYR B CD1 1 
ATOM   1792 C  CD2 . TYR B 1 94  ? -20.222 -30.201 -16.876 1.00 13.07  ? ? ? ? ? ? 94  TYR B CD2 1 
ATOM   1793 C  CE1 . TYR B 1 94  ? -18.226 -31.938 -16.044 1.00 13.57  ? ? ? ? ? ? 94  TYR B CE1 1 
ATOM   1794 C  CE2 . TYR B 1 94  ? -19.414 -30.842 -17.819 1.00 13.37  ? ? ? ? ? ? 94  TYR B CE2 1 
ATOM   1795 C  CZ  . TYR B 1 94  ? -18.437 -31.725 -17.401 1.00 15.32  ? ? ? ? ? ? 94  TYR B CZ  1 
ATOM   1796 O  OH  . TYR B 1 94  ? -17.671 -32.376 -18.338 1.00 16.00  ? ? ? ? ? ? 94  TYR B OH  1 
ATOM   1797 N  N   . ARG B 1 95  ? -22.165 -29.710 -11.574 1.00 15.60  ? ? ? ? ? ? 95  ARG B N   1 
ATOM   1798 C  CA  . ARG B 1 95  ? -22.902 -29.010 -10.505 1.00 15.55  ? ? ? ? ? ? 95  ARG B CA  1 
ATOM   1799 C  C   . ARG B 1 95  ? -22.864 -27.513 -10.708 1.00 18.31  ? ? ? ? ? ? 95  ARG B C   1 
ATOM   1800 O  O   . ARG B 1 95  ? -21.800 -26.969 -10.959 1.00 17.64  ? ? ? ? ? ? 95  ARG B O   1 
ATOM   1801 C  CB  . ARG B 1 95  ? -22.283 -29.342 -9.151  1.00 15.56  ? ? ? ? ? ? 95  ARG B CB  1 
ATOM   1802 C  CG  . ARG B 1 95  ? -23.055 -28.673 -8.007  1.00 18.83  ? ? ? ? ? ? 95  ARG B CG  1 
ATOM   1803 C  CD  . ARG B 1 95  ? -22.499 -29.026 -6.664  1.00 20.05  ? ? ? ? ? ? 95  ARG B CD  1 
ATOM   1804 N  NE  . ARG B 1 95  ? -22.888 -30.366 -6.224  1.00 22.36  ? ? ? ? ? ? 95  ARG B NE  1 
ATOM   1805 C  CZ  . ARG B 1 95  ? -24.024 -30.646 -5.589  1.00 36.60  ? ? ? ? ? ? 95  ARG B CZ  1 
ATOM   1806 N  NH1 . ARG B 1 95  ? -24.925 -29.691 -5.371  1.00 23.82  ? ? ? ? ? ? 95  ARG B NH1 1 
ATOM   1807 N  NH2 . ARG B 1 95  ? -24.272 -31.880 -5.177  1.00 18.50  ? ? ? ? ? ? 95  ARG B NH2 1 
ATOM   1808 N  N   . VAL B 1 96  ? -24.013 -26.859 -10.551 1.00 16.70  ? ? ? ? ? ? 96  VAL B N   1 
ATOM   1809 C  CA  . VAL B 1 96  ? -24.186 -25.415 -10.618 1.00 15.78  ? ? ? ? ? ? 96  VAL B CA  1 
ATOM   1810 C  C   . VAL B 1 96  ? -24.669 -24.970 -9.226  1.00 19.64  ? ? ? ? ? ? 96  VAL B C   1 
ATOM   1811 O  O   . VAL B 1 96  ? -25.642 -25.531 -8.718  1.00 16.77  ? ? ? ? ? ? 96  VAL B O   1 
ATOM   1812 C  CB  . VAL B 1 96  ? -25.213 -24.994 -11.711 1.00 21.22  ? ? ? ? ? ? 96  VAL B CB  1 
ATOM   1813 C  CG1 . VAL B 1 96  ? -25.506 -23.483 -11.651 1.00 21.59  ? ? ? ? ? ? 96  VAL B CG1 1 
ATOM   1814 C  CG2 . VAL B 1 96  ? -24.747 -25.388 -13.112 1.00 21.15  ? ? ? ? ? ? 96  VAL B CG2 1 
ATOM   1815 N  N   . THR B 1 97  ? -24.001 -23.969 -8.621  1.00 14.74  ? ? ? ? ? ? 97  THR B N   1 
ATOM   1816 C  CA  . THR B 1 97  ? -24.456 -23.395 -7.339  1.00 15.06  ? ? ? ? ? ? 97  THR B CA  1 
ATOM   1817 C  C   . THR B 1 97  ? -24.728 -21.937 -7.591  1.00 18.26  ? ? ? ? ? ? 97  THR B C   1 
ATOM   1818 O  O   . THR B 1 97  ? -24.111 -21.359 -8.472  1.00 17.62  ? ? ? ? ? ? 97  THR B O   1 
ATOM   1819 C  CB  . THR B 1 97  ? -23.487 -23.623 -6.205  1.00 21.76  ? ? ? ? ? ? 97  THR B CB  1 
ATOM   1820 O  OG1 . THR B 1 97  ? -22.191 -23.180 -6.610  1.00 25.33  ? ? ? ? ? ? 97  THR B OG1 1 
ATOM   1821 C  CG2 . THR B 1 97  ? -23.462 -25.076 -5.734  1.00 18.83  ? ? ? ? ? ? 97  THR B CG2 1 
ATOM   1822 N  N   . ARG B 1 98  ? -25.742 -21.370 -6.934  1.00 15.72  ? ? ? ? ? ? 98  ARG B N   1 
ATOM   1823 C  CA  . ARG B 1 98  ? -26.095 -19.971 -7.173  1.00 12.61  ? ? ? ? ? ? 98  ARG B CA  1 
ATOM   1824 C  C   . ARG B 1 98  ? -26.110 -19.287 -5.814  1.00 17.50  ? ? ? ? ? ? 98  ARG B C   1 
ATOM   1825 O  O   . ARG B 1 98  ? -26.547 -19.896 -4.834  1.00 15.56  ? ? ? ? ? ? 98  ARG B O   1 
ATOM   1826 C  CB  . ARG B 1 98  ? -27.473 -19.858 -7.832  1.00 12.42  ? ? ? ? ? ? 98  ARG B CB  1 
ATOM   1827 C  CG  . ARG B 1 98  ? -27.495 -20.420 -9.278  1.00 13.86  ? ? ? ? ? ? 98  ARG B CG  1 
ATOM   1828 C  CD  . ARG B 1 98  ? -28.883 -20.219 -9.881  1.00 32.68  ? ? ? ? ? ? 98  ARG B CD  1 
ATOM   1829 N  NE  . ARG B 1 98  ? -28.974 -20.855 -11.194 1.00 54.28  ? ? ? ? ? ? 98  ARG B NE  1 
ATOM   1830 C  CZ  . ARG B 1 98  ? -30.107 -21.223 -11.784 1.00 77.80  ? ? ? ? ? ? 98  ARG B CZ  1 
ATOM   1831 N  NH1 . ARG B 1 98  ? -31.274 -21.026 -11.179 1.00 75.01  ? ? ? ? ? ? 98  ARG B NH1 1 
ATOM   1832 N  NH2 . ARG B 1 98  ? -30.083 -21.790 -12.984 1.00 58.41  ? ? ? ? ? ? 98  ARG B NH2 1 
ATOM   1833 N  N   . GLU B 1 99  ? -25.584 -18.055 -5.765  1.00 13.71  ? ? ? ? ? ? 99  GLU B N   1 
ATOM   1834 C  CA  . GLU B 1 99  ? -25.485 -17.254 -4.536  1.00 15.40  ? ? ? ? ? ? 99  GLU B CA  1 
ATOM   1835 C  C   . GLU B 1 99  ? -26.158 -15.926 -4.757  1.00 17.69  ? ? ? ? ? ? 99  GLU B C   1 
ATOM   1836 O  O   . GLU B 1 99  ? -25.848 -15.219 -5.710  1.00 16.42  ? ? ? ? ? ? 99  GLU B O   1 
ATOM   1837 C  CB  . GLU B 1 99  ? -24.013 -16.993 -4.130  1.00 16.93  ? ? ? ? ? ? 99  GLU B CB  1 
ATOM   1838 C  CG  . GLU B 1 99  ? -23.113 -18.212 -4.137  1.00 22.95  ? ? ? ? ? ? 99  GLU B CG  1 
ATOM   1839 C  CD  . GLU B 1 99  ? -22.689 -18.771 -2.799  1.00 51.91  ? ? ? ? ? ? 99  GLU B CD  1 
ATOM   1840 O  OE1 . GLU B 1 99  ? -23.323 -18.430 -1.774  1.00 57.57  ? ? ? ? ? ? 99  GLU B OE1 1 
ATOM   1841 O  OE2 . GLU B 1 99  ? -21.703 -19.543 -2.777  1.00 47.91  ? ? ? ? ? ? 99  GLU B OE2 1 
ATOM   1842 N  N   . ALA B 1 100 ? -27.079 -15.586 -3.856  1.00 15.07  ? ? ? ? ? ? 100 ALA B N   1 
ATOM   1843 C  CA  . ALA B 1 100 ? -27.798 -14.323 -3.866  1.00 14.60  ? ? ? ? ? ? 100 ALA B CA  1 
ATOM   1844 C  C   . ALA B 1 100 ? -27.269 -13.470 -2.711  1.00 18.45  ? ? ? ? ? ? 100 ALA B C   1 
ATOM   1845 O  O   . ALA B 1 100 ? -26.883 -14.002 -1.674  1.00 17.97  ? ? ? ? ? ? 100 ALA B O   1 
ATOM   1846 C  CB  . ALA B 1 100 ? -29.288 -14.578 -3.649  1.00 13.88  ? ? ? ? ? ? 100 ALA B CB  1 
ATOM   1847 N  N   . GLY B 1 101 ? -27.305 -12.167 -2.898  1.00 18.13  ? ? ? ? ? ? 101 GLY B N   1 
ATOM   1848 C  CA  . GLY B 1 101 ? -26.936 -11.207 -1.866  1.00 19.94  ? ? ? ? ? ? 101 GLY B CA  1 
ATOM   1849 C  C   . GLY B 1 101 ? -25.469 -10.885 -1.731  1.00 23.60  ? ? ? ? ? ? 101 GLY B C   1 
ATOM   1850 O  O   . GLY B 1 101 ? -25.101 -10.199 -0.775  1.00 24.16  ? ? ? ? ? ? 101 GLY B O   1 
ATOM   1851 N  N   . LEU B 1 102 ? -24.620 -11.356 -2.679  1.00 19.71  ? ? ? ? ? ? 102 LEU B N   1 
ATOM   1852 C  CA  . LEU B 1 102 ? -23.181 -11.077 -2.624  1.00 19.34  ? ? ? ? ? ? 102 LEU B CA  1 
ATOM   1853 C  C   . LEU B 1 102 ? -23.037 -9.596  -2.846  1.00 24.43  ? ? ? ? ? ? 102 LEU B C   1 
ATOM   1854 O  O   . LEU B 1 102 ? -23.400 -9.077  -3.901  1.00 24.40  ? ? ? ? ? ? 102 LEU B O   1 
ATOM   1855 C  CB  . LEU B 1 102 ? -22.347 -11.886 -3.656  1.00 18.71  ? ? ? ? ? ? 102 LEU B CB  1 
ATOM   1856 C  CG  . LEU B 1 102 ? -22.340 -13.425 -3.505  1.00 22.75  ? ? ? ? ? ? 102 LEU B CG  1 
ATOM   1857 C  CD1 . LEU B 1 102 ? -21.580 -14.090 -4.680  1.00 21.59  ? ? ? ? ? ? 102 LEU B CD1 1 
ATOM   1858 C  CD2 . LEU B 1 102 ? -21.773 -13.864 -2.136  1.00 23.32  ? ? ? ? ? ? 102 LEU B CD2 1 
ATOM   1859 N  N   . MET B 1 103 ? -22.573 -8.913  -1.802  1.00 22.27  ? ? ? ? ? ? 103 MET B N   1 
ATOM   1860 C  CA  . MET B 1 103 ? -22.414 -7.467  -1.714  1.00 23.17  ? ? ? ? ? ? 103 MET B CA  1 
ATOM   1861 C  C   . MET B 1 103 ? -21.649 -6.837  -2.871  1.00 26.18  ? ? ? ? ? ? 103 MET B C   1 
ATOM   1862 O  O   . MET B 1 103 ? -21.938 -5.706  -3.257  1.00 24.88  ? ? ? ? ? ? 103 MET B O   1 
ATOM   1863 C  CB  . MET B 1 103 ? -21.705 -7.141  -0.410  1.00 26.32  ? ? ? ? ? ? 103 MET B CB  1 
ATOM   1864 C  CG  . MET B 1 103 ? -22.252 -7.928  0.733   1.00 31.71  ? ? ? ? ? ? 103 MET B CG  1 
ATOM   1865 S  SD  . MET B 1 103 ? -22.070 -7.013  2.218   1.00 37.18  ? ? ? ? ? ? 103 MET B SD  1 
ATOM   1866 C  CE  . MET B 1 103 ? -23.052 -5.549  1.796   1.00 34.68  ? ? ? ? ? ? 103 MET B CE  1 
ATOM   1867 N  N   . GLN B 1 104 ? -20.688 -7.568  -3.431  1.00 23.37  ? ? ? ? ? ? 104 GLN B N   1 
ATOM   1868 C  CA  . GLN B 1 104 ? -19.880 -7.053  -4.534  1.00 24.04  ? ? ? ? ? ? 104 GLN B CA  1 
ATOM   1869 C  C   . GLN B 1 104 ? -20.535 -7.234  -5.908  1.00 30.38  ? ? ? ? ? ? 104 GLN B C   1 
ATOM   1870 O  O   . GLN B 1 104 ? -19.942 -6.846  -6.930  1.00 28.27  ? ? ? ? ? ? 104 GLN B O   1 
ATOM   1871 C  CB  . GLN B 1 104 ? -18.518 -7.736  -4.524  1.00 24.83  ? ? ? ? ? ? 104 GLN B CB  1 
ATOM   1872 C  CG  . GLN B 1 104 ? -18.574 -9.246  -4.807  1.00 27.91  ? ? ? ? ? ? 104 GLN B CG  1 
ATOM   1873 C  CD  . GLN B 1 104 ? -18.676 -10.107 -3.578  1.00 36.95  ? ? ? ? ? ? 104 GLN B CD  1 
ATOM   1874 O  OE1 . GLN B 1 104 ? -19.561 -9.938  -2.724  1.00 30.16  ? ? ? ? ? ? 104 GLN B OE1 1 
ATOM   1875 N  NE2 . GLN B 1 104 ? -17.779 -11.068 -3.466  1.00 33.25  ? ? ? ? ? ? 104 GLN B NE2 1 
ATOM   1876 N  N   . HIS B 1 105 ? -21.716 -7.876  -5.936  1.00 27.50  ? ? ? ? ? ? 105 HIS B N   1 
ATOM   1877 C  CA  . HIS B 1 105 ? -22.414 -8.169  -7.183  1.00 27.51  ? ? ? ? ? ? 105 HIS B CA  1 
ATOM   1878 C  C   . HIS B 1 105 ? -23.790 -7.493  -7.302  1.00 33.75  ? ? ? ? ? ? 105 HIS B C   1 
ATOM   1879 O  O   . HIS B 1 105 ? -24.586 -7.854  -8.176  1.00 32.79  ? ? ? ? ? ? 105 HIS B O   1 
ATOM   1880 C  CB  . HIS B 1 105 ? -22.473 -9.687  -7.387  1.00 27.16  ? ? ? ? ? ? 105 HIS B CB  1 
ATOM   1881 C  CG  . HIS B 1 105 ? -21.127 -10.300 -7.638  1.00 29.77  ? ? ? ? ? ? 105 HIS B CG  1 
ATOM   1882 N  ND1 . HIS B 1 105 ? -20.476 -10.138 -8.847  1.00 31.38  ? ? ? ? ? ? 105 HIS B ND1 1 
ATOM   1883 C  CD2 . HIS B 1 105 ? -20.383 -11.108 -6.846  1.00 29.84  ? ? ? ? ? ? 105 HIS B CD2 1 
ATOM   1884 C  CE1 . HIS B 1 105 ? -19.344 -10.813 -8.736  1.00 30.21  ? ? ? ? ? ? 105 HIS B CE1 1 
ATOM   1885 N  NE2 . HIS B 1 105 ? -19.250 -11.415 -7.548  1.00 29.84  ? ? ? ? ? ? 105 HIS B NE2 1 
ATOM   1886 N  N   . GLY B 1 106 ? -24.021 -6.487  -6.455  1.00 32.64  ? ? ? ? ? ? 106 GLY B N   1 
ATOM   1887 C  CA  . GLY B 1 106 ? -25.252 -5.707  -6.403  1.00 33.88  ? ? ? ? ? ? 106 GLY B CA  1 
ATOM   1888 C  C   . GLY B 1 106 ? -26.510 -6.543  -6.269  1.00 40.28  ? ? ? ? ? ? 106 GLY B C   1 
ATOM   1889 O  O   . GLY B 1 106 ? -26.657 -7.308  -5.317  1.00 40.53  ? ? ? ? ? ? 106 GLY B O   1 
ATOM   1890 N  N   . ARG B 1 107 ? -27.400 -6.426  -7.265  1.00 37.79  ? ? ? ? ? ? 107 ARG B N   1 
ATOM   1891 C  CA  . ARG B 1 107 ? -28.672 -7.139  -7.323  1.00 37.45  ? ? ? ? ? ? 107 ARG B CA  1 
ATOM   1892 C  C   . ARG B 1 107 ? -28.568 -8.490  -8.048  1.00 39.22  ? ? ? ? ? ? 107 ARG B C   1 
ATOM   1893 O  O   . ARG B 1 107 ? -29.517 -9.285  -7.993  1.00 39.59  ? ? ? ? ? ? 107 ARG B O   1 
ATOM   1894 C  CB  . ARG B 1 107 ? -29.759 -6.239  -7.931  1.00 38.69  ? ? ? ? ? ? 107 ARG B CB  1 
ATOM   1895 C  CG  . ARG B 1 107 ? -30.209 -5.148  -6.961  1.00 53.69  ? ? ? ? ? ? 107 ARG B CG  1 
ATOM   1896 C  CD  . ARG B 1 107 ? -30.833 -3.952  -7.657  1.00 67.86  ? ? ? ? ? ? 107 ARG B CD  1 
ATOM   1897 N  NE  . ARG B 1 107 ? -32.272 -4.123  -7.864  1.00 81.99  ? ? ? ? ? ? 107 ARG B NE  1 
ATOM   1898 C  CZ  . ARG B 1 107 ? -33.208 -3.779  -6.983  1.00 100.71 ? ? ? ? ? ? 107 ARG B CZ  1 
ATOM   1899 N  NH1 . ARG B 1 107 ? -32.867 -3.249  -5.813  1.00 91.12  ? ? ? ? ? ? 107 ARG B NH1 1 
ATOM   1900 N  NH2 . ARG B 1 107 ? -34.490 -3.966  -7.262  1.00 87.93  ? ? ? ? ? ? 107 ARG B NH2 1 
ATOM   1901 N  N   . SER B 1 108 ? -27.406 -8.773  -8.687  1.00 31.53  ? ? ? ? ? ? 108 SER B N   1 
ATOM   1902 C  CA  . SER B 1 108 ? -27.181 -10.030 -9.404  1.00 29.30  ? ? ? ? ? ? 108 SER B CA  1 
ATOM   1903 C  C   . SER B 1 108 ? -27.085 -11.282 -8.506  1.00 28.77  ? ? ? ? ? ? 108 SER B C   1 
ATOM   1904 O  O   . SER B 1 108 ? -26.475 -11.267 -7.438  1.00 26.76  ? ? ? ? ? ? 108 SER B O   1 
ATOM   1905 C  CB  . SER B 1 108 ? -25.925 -9.947  -10.273 1.00 32.28  ? ? ? ? ? ? 108 SER B CB  1 
ATOM   1906 O  OG  . SER B 1 108 ? -26.010 -8.933  -11.261 1.00 43.02  ? ? ? ? ? ? 108 SER B OG  1 
ATOM   1907 N  N   . VAL B 1 109 ? -27.669 -12.383 -8.982  1.00 22.43  ? ? ? ? ? ? 109 VAL B N   1 
ATOM   1908 C  CA  . VAL B 1 109 ? -27.491 -13.692 -8.359  1.00 20.01  ? ? ? ? ? ? 109 VAL B CA  1 
ATOM   1909 C  C   . VAL B 1 109 ? -26.327 -14.269 -9.192  1.00 20.70  ? ? ? ? ? ? 109 VAL B C   1 
ATOM   1910 O  O   . VAL B 1 109 ? -26.376 -14.201 -10.434 1.00 21.71  ? ? ? ? ? ? 109 VAL B O   1 
ATOM   1911 C  CB  . VAL B 1 109 ? -28.757 -14.551 -8.483  1.00 21.91  ? ? ? ? ? ? 109 VAL B CB  1 
ATOM   1912 C  CG1 . VAL B 1 109 ? -28.469 -15.993 -8.082  1.00 20.49  ? ? ? ? ? ? 109 VAL B CG1 1 
ATOM   1913 C  CG2 . VAL B 1 109 ? -29.883 -13.961 -7.626  1.00 22.40  ? ? ? ? ? ? 109 VAL B CG2 1 
ATOM   1914 N  N   . ILE B 1 110 ? -25.294 -14.788 -8.530  1.00 14.02  ? ? ? ? ? ? 110 ILE B N   1 
ATOM   1915 C  CA  . ILE B 1 110 ? -24.092 -15.308 -9.232  1.00 14.03  ? ? ? ? ? ? 110 ILE B CA  1 
ATOM   1916 C  C   . ILE B 1 110 ? -24.038 -16.823 -9.232  1.00 14.89  ? ? ? ? ? ? 110 ILE B C   1 
ATOM   1917 O  O   . ILE B 1 110 ? -24.157 -17.451 -8.177  1.00 15.95  ? ? ? ? ? ? 110 ILE B O   1 
ATOM   1918 C  CB  . ILE B 1 110 ? -22.783 -14.661 -8.693  1.00 17.90  ? ? ? ? ? ? 110 ILE B CB  1 
ATOM   1919 C  CG1 . ILE B 1 110 ? -22.818 -13.117 -8.751  1.00 18.11  ? ? ? ? ? ? 110 ILE B CG1 1 
ATOM   1920 C  CG2 . ILE B 1 110 ? -21.514 -15.215 -9.390  1.00 19.28  ? ? ? ? ? ? 110 ILE B CG2 1 
ATOM   1921 C  CD1 . ILE B 1 110 ? -22.764 -12.441 -10.231 1.00 23.17  ? ? ? ? ? ? 110 ILE B CD1 1 
ATOM   1922 N  N   . ALA B 1 111 ? -23.875 -17.411 -10.425 1.00 13.62  ? ? ? ? ? ? 111 ALA B N   1 
ATOM   1923 C  CA  . ALA B 1 111 ? -23.725 -18.863 -10.604 1.00 11.47  ? ? ? ? ? ? 111 ALA B CA  1 
ATOM   1924 C  C   . ALA B 1 111 ? -22.237 -19.258 -10.573 1.00 14.47  ? ? ? ? ? ? 111 ALA B C   1 
ATOM   1925 O  O   . ALA B 1 111 ? -21.376 -18.516 -11.088 1.00 12.76  ? ? ? ? ? ? 111 ALA B O   1 
ATOM   1926 C  CB  . ALA B 1 111 ? -24.304 -19.279 -11.944 1.00 12.88  ? ? ? ? ? ? 111 ALA B CB  1 
ATOM   1927 N  N   . PHE B 1 112 ? -21.952 -20.423 -9.971  1.00 13.08  ? ? ? ? ? ? 112 PHE B N   1 
ATOM   1928 C  CA  . PHE B 1 112 ? -20.628 -21.042 -9.927  1.00 13.28  ? ? ? ? ? ? 112 PHE B CA  1 
ATOM   1929 C  C   . PHE B 1 112 ? -20.765 -22.443 -10.460 1.00 18.82  ? ? ? ? ? ? 112 PHE B C   1 
ATOM   1930 O  O   . PHE B 1 112 ? -21.697 -23.165 -10.098 1.00 20.28  ? ? ? ? ? ? 112 PHE B O   1 
ATOM   1931 C  CB  . PHE B 1 112 ? -20.021 -21.086 -8.532  1.00 15.44  ? ? ? ? ? ? 112 PHE B CB  1 
ATOM   1932 C  CG  . PHE B 1 112 ? -19.838 -19.716 -7.921  1.00 16.14  ? ? ? ? ? ? 112 PHE B CG  1 
ATOM   1933 C  CD1 . PHE B 1 112 ? -20.921 -19.035 -7.360  1.00 18.38  ? ? ? ? ? ? 112 PHE B CD1 1 
ATOM   1934 C  CD2 . PHE B 1 112 ? -18.590 -19.102 -7.915  1.00 16.37  ? ? ? ? ? ? 112 PHE B CD2 1 
ATOM   1935 C  CE1 . PHE B 1 112 ? -20.767 -17.740 -6.847  1.00 18.12  ? ? ? ? ? ? 112 PHE B CE1 1 
ATOM   1936 C  CE2 . PHE B 1 112 ? -18.420 -17.834 -7.319  1.00 18.20  ? ? ? ? ? ? 112 PHE B CE2 1 
ATOM   1937 C  CZ  . PHE B 1 112 ? -19.516 -17.151 -6.825  1.00 17.47  ? ? ? ? ? ? 112 PHE B CZ  1 
ATOM   1938 N  N   . LEU B 1 113 ? -19.886 -22.793 -11.376 1.00 9.91   ? ? ? ? ? ? 113 LEU B N   1 
ATOM   1939 C  CA  . LEU B 1 113 ? -19.852 -24.130 -11.915 1.00 9.28   ? ? ? ? ? ? 113 LEU B CA  1 
ATOM   1940 C  C   . LEU B 1 113 ? -18.756 -24.855 -11.187 1.00 14.07  ? ? ? ? ? ? 113 LEU B C   1 
ATOM   1941 O  O   . LEU B 1 113 ? -17.757 -24.237 -10.825 1.00 16.01  ? ? ? ? ? ? 113 LEU B O   1 
ATOM   1942 C  CB  . LEU B 1 113 ? -19.530 -24.107 -13.431 1.00 9.57   ? ? ? ? ? ? 113 LEU B CB  1 
ATOM   1943 C  CG  . LEU B 1 113 ? -20.488 -23.345 -14.357 1.00 16.10  ? ? ? ? ? ? 113 LEU B CG  1 
ATOM   1944 C  CD1 . LEU B 1 113 ? -20.136 -23.580 -15.835 1.00 15.58  ? ? ? ? ? ? 113 LEU B CD1 1 
ATOM   1945 C  CD2 . LEU B 1 113 ? -21.927 -23.744 -14.111 1.00 22.72  ? ? ? ? ? ? 113 LEU B CD2 1 
ATOM   1946 N  N   . GLU B 1 114 ? -18.912 -26.160 -10.957 1.00 9.13   ? ? ? ? ? ? 114 GLU B N   1 
ATOM   1947 C  CA  . GLU B 1 114 ? -17.855 -26.917 -10.290 1.00 9.04   ? ? ? ? ? ? 114 GLU B CA  1 
ATOM   1948 C  C   . GLU B 1 114 ? -17.173 -27.823 -11.326 1.00 13.06  ? ? ? ? ? ? 114 GLU B C   1 
ATOM   1949 O  O   . GLU B 1 114 ? -17.853 -28.623 -11.986 1.00 12.66  ? ? ? ? ? ? 114 GLU B O   1 
ATOM   1950 C  CB  . GLU B 1 114 ? -18.443 -27.767 -9.159  1.00 10.74  ? ? ? ? ? ? 114 GLU B CB  1 
ATOM   1951 C  CG  . GLU B 1 114 ? -17.380 -28.421 -8.312  1.00 17.47  ? ? ? ? ? ? 114 GLU B CG  1 
ATOM   1952 C  CD  . GLU B 1 114 ? -17.988 -29.263 -7.205  1.00 26.87  ? ? ? ? ? ? 114 GLU B CD  1 
ATOM   1953 O  OE1 . GLU B 1 114 ? -17.718 -30.484 -7.151  1.00 32.26  ? ? ? ? ? ? 114 GLU B OE1 1 
ATOM   1954 O  OE2 . GLU B 1 114 ? -18.726 -28.689 -6.376  1.00 21.97  ? ? ? ? ? ? 114 GLU B OE2 1 
ATOM   1955 N  N   . ASP B 1 115 ? -15.864 -27.700 -11.482 1.00 11.39  ? ? ? ? ? ? 115 ASP B N   1 
ATOM   1956 C  CA  . ASP B 1 115 ? -15.189 -28.573 -12.464 1.00 10.16  ? ? ? ? ? ? 115 ASP B CA  1 
ATOM   1957 C  C   . ASP B 1 115 ? -14.975 -30.007 -11.888 1.00 12.00  ? ? ? ? ? ? 115 ASP B C   1 
ATOM   1958 O  O   . ASP B 1 115 ? -15.226 -30.241 -10.689 1.00 10.93  ? ? ? ? ? ? 115 ASP B O   1 
ATOM   1959 C  CB  . ASP B 1 115 ? -13.899 -27.899 -13.008 1.00 11.20  ? ? ? ? ? ? 115 ASP B CB  1 
ATOM   1960 C  CG  . ASP B 1 115 ? -12.595 -28.055 -12.226 1.00 11.54  ? ? ? ? ? ? 115 ASP B CG  1 
ATOM   1961 O  OD1 . ASP B 1 115 ? -12.608 -28.711 -11.143 1.00 11.45  ? ? ? ? ? ? 115 ASP B OD1 1 
ATOM   1962 O  OD2 . ASP B 1 115 ? -11.571 -27.508 -12.679 1.00 10.12  ? ? ? ? ? ? 115 ASP B OD2 1 
ATOM   1963 N  N   . PRO B 1 116 ? -14.495 -30.958 -12.707 1.00 10.23  ? ? ? ? ? ? 116 PRO B N   1 
ATOM   1964 C  CA  . PRO B 1 116 ? -14.293 -32.334 -12.226 1.00 11.63  ? ? ? ? ? ? 116 PRO B CA  1 
ATOM   1965 C  C   . PRO B 1 116 ? -13.414 -32.505 -10.992 1.00 14.22  ? ? ? ? ? ? 116 PRO B C   1 
ATOM   1966 O  O   . PRO B 1 116 ? -13.587 -33.487 -10.263 1.00 15.34  ? ? ? ? ? ? 116 PRO B O   1 
ATOM   1967 C  CB  . PRO B 1 116 ? -13.659 -33.028 -13.447 1.00 13.46  ? ? ? ? ? ? 116 PRO B CB  1 
ATOM   1968 C  CG  . PRO B 1 116 ? -14.201 -32.335 -14.600 1.00 17.36  ? ? ? ? ? ? 116 PRO B CG  1 
ATOM   1969 C  CD  . PRO B 1 116 ? -14.197 -30.867 -14.156 1.00 12.36  ? ? ? ? ? ? 116 PRO B CD  1 
ATOM   1970 N  N   . ASP B 1 117 ? -12.464 -31.565 -10.758 1.00 10.34  ? ? ? ? ? ? 117 ASP B N   1 
ATOM   1971 C  CA  . ASP B 1 117 ? -11.570 -31.597 -9.597  1.00 9.22   ? ? ? ? ? ? 117 ASP B CA  1 
ATOM   1972 C  C   . ASP B 1 117 ? -12.155 -30.801 -8.428  1.00 14.19  ? ? ? ? ? ? 117 ASP B C   1 
ATOM   1973 O  O   . ASP B 1 117 ? -11.532 -30.750 -7.376  1.00 14.95  ? ? ? ? ? ? 117 ASP B O   1 
ATOM   1974 C  CB  . ASP B 1 117 ? -10.192 -31.043 -9.960  1.00 9.50   ? ? ? ? ? ? 117 ASP B CB  1 
ATOM   1975 C  CG  . ASP B 1 117 ? -9.441  -32.016 -10.828 1.00 14.85  ? ? ? ? ? ? 117 ASP B CG  1 
ATOM   1976 O  OD1 . ASP B 1 117 ? -8.812  -32.927 -10.268 1.00 16.45  ? ? ? ? ? ? 117 ASP B OD1 1 
ATOM   1977 O  OD2 . ASP B 1 117 ? -9.624  -31.964 -12.060 1.00 12.39  ? ? ? ? ? ? 117 ASP B OD2 1 
ATOM   1978 N  N   . GLY B 1 118 ? -13.333 -30.203 -8.614  1.00 11.65  ? ? ? ? ? ? 118 GLY B N   1 
ATOM   1979 C  CA  . GLY B 1 118 ? -13.970 -29.474 -7.530  1.00 11.71  ? ? ? ? ? ? 118 GLY B CA  1 
ATOM   1980 C  C   . GLY B 1 118 ? -13.661 -27.994 -7.500  1.00 15.71  ? ? ? ? ? ? 118 GLY B C   1 
ATOM   1981 O  O   . GLY B 1 118 ? -14.157 -27.286 -6.617  1.00 16.72  ? ? ? ? ? ? 118 GLY B O   1 
ATOM   1982 N  N   . TYR B 1 119 ? -12.860 -27.499 -8.466  1.00 9.62   ? ? ? ? ? ? 119 TYR B N   1 
ATOM   1983 C  CA  . TYR B 1 119 ? -12.506 -26.057 -8.564  1.00 8.06   ? ? ? ? ? ? 119 TYR B CA  1 
ATOM   1984 C  C   . TYR B 1 119 ? -13.738 -25.277 -9.033  1.00 13.67  ? ? ? ? ? ? 119 TYR B C   1 
ATOM   1985 O  O   . TYR B 1 119 ? -14.487 -25.751 -9.879  1.00 13.11  ? ? ? ? ? ? 119 TYR B O   1 
ATOM   1986 C  CB  . TYR B 1 119 ? -11.352 -25.824 -9.563  1.00 7.93   ? ? ? ? ? ? 119 TYR B CB  1 
ATOM   1987 C  CG  . TYR B 1 119 ? -10.069 -26.522 -9.198  1.00 10.02  ? ? ? ? ? ? 119 TYR B CG  1 
ATOM   1988 C  CD1 . TYR B 1 119 ? -9.373  -26.187 -8.035  1.00 11.88  ? ? ? ? ? ? 119 TYR B CD1 1 
ATOM   1989 C  CD2 . TYR B 1 119 ? -9.485  -27.443 -10.063 1.00 9.24   ? ? ? ? ? ? 119 TYR B CD2 1 
ATOM   1990 C  CE1 . TYR B 1 119 ? -8.144  -26.772 -7.731  1.00 13.20  ? ? ? ? ? ? 119 TYR B CE1 1 
ATOM   1991 C  CE2 . TYR B 1 119 ? -8.261  -28.040 -9.761  1.00 9.57   ? ? ? ? ? ? 119 TYR B CE2 1 
ATOM   1992 C  CZ  . TYR B 1 119 ? -7.594  -27.703 -8.599  1.00 16.95  ? ? ? ? ? ? 119 TYR B CZ  1 
ATOM   1993 O  OH  . TYR B 1 119 ? -6.432  -28.358 -8.258  1.00 11.50  ? ? ? ? ? ? 119 TYR B OH  1 
ATOM   1994 N  N   . LYS B 1 120 ? -13.942 -24.073 -8.488  1.00 10.61  ? ? ? ? ? ? 120 LYS B N   1 
ATOM   1995 C  CA  . LYS B 1 120 ? -15.128 -23.286 -8.821  1.00 9.02   ? ? ? ? ? ? 120 LYS B CA  1 
ATOM   1996 C  C   . LYS B 1 120 ? -14.870 -22.310 -9.936  1.00 10.87  ? ? ? ? ? ? 120 LYS B C   1 
ATOM   1997 O  O   . LYS B 1 120 ? -13.821 -21.649 -9.967  1.00 9.85   ? ? ? ? ? ? 120 LYS B O   1 
ATOM   1998 C  CB  . LYS B 1 120 ? -15.658 -22.540 -7.586  1.00 11.80  ? ? ? ? ? ? 120 LYS B CB  1 
ATOM   1999 C  CG  . LYS B 1 120 ? -16.301 -23.482 -6.569  1.00 21.46  ? ? ? ? ? ? 120 LYS B CG  1 
ATOM   2000 C  CD  . LYS B 1 120 ? -16.643 -22.698 -5.310  1.00 38.98  ? ? ? ? ? ? 120 LYS B CD  1 
ATOM   2001 C  CE  . LYS B 1 120 ? -17.864 -23.226 -4.602  1.00 51.12  ? ? ? ? ? ? 120 LYS B CE  1 
ATOM   2002 N  NZ  . LYS B 1 120 ? -18.284 -22.307 -3.510  1.00 62.14  ? ? ? ? ? ? 120 LYS B NZ  1 
ATOM   2003 N  N   . VAL B 1 121 ? -15.852 -22.197 -10.841 1.00 7.99   ? ? ? ? ? ? 121 VAL B N   1 
ATOM   2004 C  CA  . VAL B 1 121 ? -15.788 -21.251 -11.940 1.00 8.17   ? ? ? ? ? ? 121 VAL B CA  1 
ATOM   2005 C  C   . VAL B 1 121 ? -16.962 -20.281 -11.769 1.00 11.29  ? ? ? ? ? ? 121 VAL B C   1 
ATOM   2006 O  O   . VAL B 1 121 ? -18.117 -20.681 -11.847 1.00 12.02  ? ? ? ? ? ? 121 VAL B O   1 
ATOM   2007 C  CB  . VAL B 1 121 ? -15.790 -21.930 -13.346 1.00 12.49  ? ? ? ? ? ? 121 VAL B CB  1 
ATOM   2008 C  CG1 . VAL B 1 121 ? -15.768 -20.883 -14.452 1.00 13.29  ? ? ? ? ? ? 121 VAL B CG1 1 
ATOM   2009 C  CG2 . VAL B 1 121 ? -14.590 -22.875 -13.490 1.00 12.31  ? ? ? ? ? ? 121 VAL B CG2 1 
ATOM   2010 N  N   . GLU B 1 122 ? -16.655 -19.032 -11.527 1.00 9.62   ? ? ? ? ? ? 122 GLU B N   1 
ATOM   2011 C  CA  . GLU B 1 122 ? -17.672 -17.969 -11.376 1.00 7.62   ? ? ? ? ? ? 122 GLU B CA  1 
ATOM   2012 C  C   . GLU B 1 122 ? -18.100 -17.454 -12.741 1.00 11.38  ? ? ? ? ? ? 122 GLU B C   1 
ATOM   2013 O  O   . GLU B 1 122 ? -17.273 -17.049 -13.577 1.00 12.23  ? ? ? ? ? ? 122 GLU B O   1 
ATOM   2014 C  CB  . GLU B 1 122 ? -17.040 -16.835 -10.558 1.00 9.13   ? ? ? ? ? ? 122 GLU B CB  1 
ATOM   2015 C  CG  . GLU B 1 122 ? -17.935 -15.636 -10.314 1.00 13.74  ? ? ? ? ? ? 122 GLU B CG  1 
ATOM   2016 C  CD  . GLU B 1 122 ? -17.317 -14.627 -9.360  1.00 16.42  ? ? ? ? ? ? 122 GLU B CD  1 
ATOM   2017 O  OE1 . GLU B 1 122 ? -16.243 -14.071 -9.672  1.00 14.27  ? ? ? ? ? ? 122 GLU B OE1 1 
ATOM   2018 O  OE2 . GLU B 1 122 ? -17.842 -14.498 -8.235  1.00 21.90  ? ? ? ? ? ? 122 GLU B OE2 1 
ATOM   2019 N  N   . LEU B 1 123 ? -19.405 -17.393 -12.950 1.00 8.95   ? ? ? ? ? ? 123 LEU B N   1 
ATOM   2020 C  CA  . LEU B 1 123 ? -19.957 -16.883 -14.202 1.00 10.53  ? ? ? ? ? ? 123 LEU B CA  1 
ATOM   2021 C  C   . LEU B 1 123 ? -20.406 -15.452 -14.015 1.00 15.78  ? ? ? ? ? ? 123 LEU B C   1 
ATOM   2022 O  O   . LEU B 1 123 ? -21.196 -15.176 -13.107 1.00 16.24  ? ? ? ? ? ? 123 LEU B O   1 
ATOM   2023 C  CB  . LEU B 1 123 ? -21.117 -17.758 -14.694 1.00 10.96  ? ? ? ? ? ? 123 LEU B CB  1 
ATOM   2024 C  CG  . LEU B 1 123 ? -20.842 -19.267 -14.785 1.00 16.25  ? ? ? ? ? ? 123 LEU B CG  1 
ATOM   2025 C  CD1 . LEU B 1 123 ? -22.096 -20.010 -15.324 1.00 17.43  ? ? ? ? ? ? 123 LEU B CD1 1 
ATOM   2026 C  CD2 . LEU B 1 123 ? -19.661 -19.569 -15.744 1.00 14.56  ? ? ? ? ? ? 123 LEU B CD2 1 
ATOM   2027 N  N   . ILE B 1 124 ? -19.874 -14.537 -14.832 1.00 12.37  ? ? ? ? ? ? 124 ILE B N   1 
ATOM   2028 C  CA  . ILE B 1 124 ? -20.248 -13.110 -14.760 1.00 12.90  ? ? ? ? ? ? 124 ILE B CA  1 
ATOM   2029 C  C   . ILE B 1 124 ? -20.902 -12.763 -16.096 1.00 18.45  ? ? ? ? ? ? 124 ILE B C   1 
ATOM   2030 O  O   . ILE B 1 124 ? -20.268 -12.891 -17.151 1.00 17.17  ? ? ? ? ? ? 124 ILE B O   1 
ATOM   2031 C  CB  . ILE B 1 124 ? -19.054 -12.177 -14.388 1.00 16.00  ? ? ? ? ? ? 124 ILE B CB  1 
ATOM   2032 C  CG1 . ILE B 1 124 ? -18.351 -12.547 -13.057 1.00 15.84  ? ? ? ? ? ? 124 ILE B CG1 1 
ATOM   2033 C  CG2 . ILE B 1 124 ? -19.395 -10.640 -14.465 1.00 18.76  ? ? ? ? ? ? 124 ILE B CG2 1 
ATOM   2034 C  CD1 . ILE B 1 124 ? -19.146 -12.544 -11.831 1.00 22.03  ? ? ? ? ? ? 124 ILE B CD1 1 
ATOM   2035 N  N   . GLN B 1 125 ? -22.197 -12.431 -16.075 1.00 17.00  ? ? ? ? ? ? 125 GLN B N   1 
ATOM   2036 C  CA  . GLN B 1 125 ? -22.879 -12.110 -17.332 1.00 17.43  ? ? ? ? ? ? 125 GLN B CA  1 
ATOM   2037 C  C   . GLN B 1 125 ? -22.312 -10.814 -17.930 1.00 23.54  ? ? ? ? ? ? 125 GLN B C   1 
ATOM   2038 O  O   . GLN B 1 125 ? -22.130 -9.831  -17.202 1.00 23.28  ? ? ? ? ? ? 125 GLN B O   1 
ATOM   2039 C  CB  . GLN B 1 125 ? -24.401 -12.009 -17.136 1.00 18.54  ? ? ? ? ? ? 125 GLN B CB  1 
ATOM   2040 C  CG  . GLN B 1 125 ? -25.117 -11.781 -18.484 1.00 29.97  ? ? ? ? ? ? 125 GLN B CG  1 
ATOM   2041 C  CD  . GLN B 1 125 ? -26.534 -12.243 -18.486 1.00 47.25  ? ? ? ? ? ? 125 GLN B CD  1 
ATOM   2042 O  OE1 . GLN B 1 125 ? -26.821 -13.438 -18.404 1.00 37.08  ? ? ? ? ? ? 125 GLN B OE1 1 
ATOM   2043 N  NE2 . GLN B 1 125 ? -27.446 -11.303 -18.670 1.00 46.40  ? ? ? ? ? ? 125 GLN B NE2 1 
ATOM   2044 N  N   . LYS B 1 126 ? -22.029 -10.821 -19.255 1.00 21.87  ? ? ? ? ? ? 126 LYS B N   1 
ATOM   2045 C  CA  . LYS B 1 126 ? -21.508 -9.645  -19.953 1.00 23.27  ? ? ? ? ? ? 126 LYS B CA  1 
ATOM   2046 C  C   . LYS B 1 126 ? -22.560 -8.544  -19.836 1.00 29.85  ? ? ? ? ? ? 126 LYS B C   1 
ATOM   2047 O  O   . LYS B 1 126 ? -23.743 -8.826  -20.012 1.00 29.69  ? ? ? ? ? ? 126 LYS B O   1 
ATOM   2048 C  CB  . LYS B 1 126 ? -21.233 -9.969  -21.425 1.00 25.84  ? ? ? ? ? ? 126 LYS B CB  1 
ATOM   2049 C  CG  . LYS B 1 126 ? -20.378 -8.927  -22.126 1.00 41.86  ? ? ? ? ? ? 126 LYS B CG  1 
ATOM   2050 C  CD  . LYS B 1 126 ? -20.143 -9.321  -23.574 1.00 51.27  ? ? ? ? ? ? 126 LYS B CD  1 
ATOM   2051 C  CE  . LYS B 1 126 ? -19.452 -8.238  -24.356 1.00 64.36  ? ? ? ? ? ? 126 LYS B CE  1 
ATOM   2052 N  NZ  . LYS B 1 126 ? -19.306 -8.614  -25.787 1.00 74.85  ? ? ? ? ? ? 126 LYS B NZ  1 
ATOM   2053 N  N   . GLY B 1 127 ? -22.122 -7.341  -19.478 1.00 26.99  ? ? ? ? ? ? 127 GLY B N   1 
ATOM   2054 C  CA  . GLY B 1 127 ? -22.989 -6.179  -19.313 1.00 49.60  ? ? ? ? ? ? 127 GLY B CA  1 
ATOM   2055 C  C   . GLY B 1 127 ? -23.609 -6.096  -17.937 1.00 80.05  ? ? ? ? ? ? 127 GLY B C   1 
ATOM   2056 O  O   . GLY B 1 127 ? -23.454 -5.089  -17.246 1.00 46.01  ? ? ? ? ? ? 127 GLY B O   1 
HETATM 2057 C  C1  . GOL C 2 .   ? 5.820   -25.128 -16.155 1.00 23.83  ? ? ? ? ? ? 201 GOL A C1  1 
HETATM 2058 O  O1  . GOL C 2 .   ? 6.920   -24.496 -15.529 1.00 33.00  ? ? ? ? ? ? 201 GOL A O1  1 
HETATM 2059 C  C2  . GOL C 2 .   ? 4.637   -24.197 -16.299 1.00 21.31  ? ? ? ? ? ? 201 GOL A C2  1 
HETATM 2060 O  O2  . GOL C 2 .   ? 4.177   -23.732 -15.033 1.00 16.67  ? ? ? ? ? ? 201 GOL A O2  1 
HETATM 2061 C  C3  . GOL C 2 .   ? 4.857   -23.020 -17.214 1.00 20.73  ? ? ? ? ? ? 201 GOL A C3  1 
HETATM 2062 O  O3  . GOL C 2 .   ? 3.593   -22.416 -17.446 1.00 14.85  ? ? ? ? ? ? 201 GOL A O3  1 
HETATM 2063 C  C1  . GOL D 2 .   ? -18.263 0.750   1.081   0.50 33.85  ? ? ? ? ? ? 202 GOL A C1  1 
HETATM 2064 O  O1  . GOL D 2 .   ? -16.852 0.863   0.938   0.50 35.62  ? ? ? ? ? ? 202 GOL A O1  1 
HETATM 2065 C  C2  . GOL D 2 .   ? -18.883 0.312   -0.224  0.50 33.63  ? ? ? ? ? ? 202 GOL A C2  1 
HETATM 2066 O  O2  . GOL D 2 .   ? -20.231 -0.107  -0.003  0.50 35.34  ? ? ? ? ? ? 202 GOL A O2  1 
HETATM 2067 C  C3  . GOL D 2 .   ? -18.081 -0.827  -0.810  0.50 31.57  ? ? ? ? ? ? 202 GOL A C3  1 
HETATM 2068 O  O3  . GOL D 2 .   ? -16.693 -0.501  -0.820  0.50 30.91  ? ? ? ? ? ? 202 GOL A O3  1 
HETATM 2069 NI NI  . NI  E 3 .   ? 2.700   -21.983 -15.476 1.00 12.46  ? ? ? ? ? 2 203 NI  A NI  1 
HETATM 2070 ZN ZN  . ZN  F 4 .   ? -14.737 -13.497 -8.618  1.00 15.76  ? ? ? ? ? 2 201 ZN  B ZN  1 
HETATM 2071 ZN ZN  . ZN  G 4 .   ? -17.519 -12.722 -7.196  0.50 31.45  ? ? ? ? ? 2 202 ZN  B ZN  1 
HETATM 2072 C  C1  . GOL H 2 .   ? 4.699   -30.234 -12.950 1.00 29.59  ? ? ? ? ? ? 203 GOL B C1  1 
HETATM 2073 O  O1  . GOL H 2 .   ? 4.794   -28.870 -13.342 1.00 33.67  ? ? ? ? ? ? 203 GOL B O1  1 
HETATM 2074 C  C2  . GOL H 2 .   ? 5.002   -30.394 -11.480 1.00 28.58  ? ? ? ? ? ? 203 GOL B C2  1 
HETATM 2075 O  O2  . GOL H 2 .   ? 5.000   -31.793 -11.138 1.00 30.41  ? ? ? ? ? ? 203 GOL B O2  1 
HETATM 2076 C  C3  . GOL H 2 .   ? 4.012   -29.615 -10.637 1.00 23.14  ? ? ? ? ? ? 203 GOL B C3  1 
HETATM 2077 O  O3  . GOL H 2 .   ? 2.776   -30.302 -10.524 1.00 21.70  ? ? ? ? ? ? 203 GOL B O3  1 
HETATM 2078 O  O   . HOH I 5 .   ? -15.279 -12.400 -7.164  1.00 27.06  ? ? ? ? ? ? 301 HOH A O   1 
HETATM 2079 O  O   . HOH I 5 .   ? -8.581  -8.808  9.727   1.00 45.70  ? ? ? ? ? ? 302 HOH A O   1 
HETATM 2080 O  O   . HOH I 5 .   ? 5.078   -8.867  3.897   1.00 28.38  ? ? ? ? ? ? 303 HOH A O   1 
HETATM 2081 O  O   . HOH I 5 .   ? 0.297   -1.259  -15.687 1.00 48.08  ? ? ? ? ? ? 304 HOH A O   1 
HETATM 2082 O  O   . HOH I 5 .   ? 2.942   -0.190  -9.139  1.00 39.31  ? ? ? ? ? ? 305 HOH A O   1 
HETATM 2083 O  O   . HOH I 5 .   ? -6.732  -6.531  -15.508 1.00 18.10  ? ? ? ? ? ? 306 HOH A O   1 
HETATM 2084 O  O   . HOH I 5 .   ? 0.679   -21.401 -5.013  1.00 11.63  ? ? ? ? ? ? 307 HOH A O   1 
HETATM 2085 O  O   . HOH I 5 .   ? -1.194  -11.561 3.517   1.00 15.27  ? ? ? ? ? ? 308 HOH A O   1 
HETATM 2086 O  O   . HOH I 5 .   ? -0.680  -14.746 -7.183  1.00 11.57  ? ? ? ? ? ? 309 HOH A O   1 
HETATM 2087 O  O   . HOH I 5 .   ? -4.778  -25.851 -2.984  1.00 9.26   ? ? ? ? ? ? 310 HOH A O   1 
HETATM 2088 O  O   . HOH I 5 .   ? -13.184 -0.253  -0.548  0.50 7.71   ? ? ? ? ? ? 311 HOH A O   1 
HETATM 2089 O  O   . HOH I 5 .   ? -4.042  -17.713 -10.134 1.00 14.28  ? ? ? ? ? ? 312 HOH A O   1 
HETATM 2090 O  O   . HOH I 5 .   ? -0.267  -12.327 -0.538  1.00 13.48  ? ? ? ? ? ? 313 HOH A O   1 
HETATM 2091 O  O   . HOH I 5 .   ? 4.103   -9.733  -24.931 1.00 30.28  ? ? ? ? ? ? 314 HOH A O   1 
HETATM 2092 O  O   . HOH I 5 .   ? -5.326  -0.016  0.599   0.50 4.50   ? ? ? ? ? ? 315 HOH A O   1 
HETATM 2093 O  O   . HOH I 5 .   ? -0.387  -17.468 -7.085  1.00 10.08  ? ? ? ? ? ? 316 HOH A O   1 
HETATM 2094 O  O   . HOH I 5 .   ? -11.385 -1.377  5.697   1.00 13.88  ? ? ? ? ? ? 317 HOH A O   1 
HETATM 2095 O  O   . HOH I 5 .   ? -4.379  -10.572 -17.950 1.00 15.36  ? ? ? ? ? ? 318 HOH A O   1 
HETATM 2096 O  O   . HOH I 5 .   ? 22.362  -11.051 -5.236  1.00 34.92  ? ? ? ? ? ? 319 HOH A O   1 
HETATM 2097 O  O   . HOH I 5 .   ? -7.540  -19.284 -11.228 1.00 13.84  ? ? ? ? ? ? 320 HOH A O   1 
HETATM 2098 O  O   . HOH I 5 .   ? -4.102  -6.991  -15.778 1.00 16.07  ? ? ? ? ? ? 321 HOH A O   1 
HETATM 2099 O  O   . HOH I 5 .   ? -11.270 -8.566  -15.575 1.00 14.13  ? ? ? ? ? ? 322 HOH A O   1 
HETATM 2100 O  O   . HOH I 5 .   ? -9.981  -10.725 -20.144 1.00 22.34  ? ? ? ? ? ? 323 HOH A O   1 
HETATM 2101 O  O   . HOH I 5 .   ? 4.226   -7.157  2.059   1.00 14.78  ? ? ? ? ? ? 324 HOH A O   1 
HETATM 2102 O  O   . HOH I 5 .   ? 18.498  -12.150 -9.667  1.00 29.91  ? ? ? ? ? ? 325 HOH A O   1 
HETATM 2103 O  O   . HOH I 5 .   ? -21.145 -3.245  3.439   1.00 21.35  ? ? ? ? ? ? 326 HOH A O   1 
HETATM 2104 O  O   . HOH I 5 .   ? 3.489   -24.226 -9.234  1.00 19.34  ? ? ? ? ? ? 327 HOH A O   1 
HETATM 2105 O  O   . HOH I 5 .   ? -5.859  -0.770  -19.580 1.00 35.53  ? ? ? ? ? ? 328 HOH A O   1 
HETATM 2106 O  O   . HOH I 5 .   ? 9.256   -6.365  -16.574 1.00 24.29  ? ? ? ? ? ? 329 HOH A O   1 
HETATM 2107 O  O   . HOH I 5 .   ? -1.613  1.110   -7.109  1.00 17.89  ? ? ? ? ? ? 330 HOH A O   1 
HETATM 2108 O  O   . HOH I 5 .   ? -18.042 -10.931 12.495  1.00 23.64  ? ? ? ? ? ? 331 HOH A O   1 
HETATM 2109 O  O   . HOH I 5 .   ? -17.690 -2.575  -7.599  1.00 27.63  ? ? ? ? ? ? 332 HOH A O   1 
HETATM 2110 O  O   . HOH I 5 .   ? -9.210  -5.964  4.787   1.00 27.89  ? ? ? ? ? ? 333 HOH A O   1 
HETATM 2111 O  O   . HOH I 5 .   ? -13.297 1.299   -8.930  1.00 34.30  ? ? ? ? ? ? 334 HOH A O   1 
HETATM 2112 O  O   . HOH I 5 .   ? 10.866  -6.008  -12.211 1.00 25.86  ? ? ? ? ? ? 335 HOH A O   1 
HETATM 2113 O  O   . HOH I 5 .   ? -9.913  -1.505  -14.108 1.00 30.83  ? ? ? ? ? ? 336 HOH A O   1 
HETATM 2114 O  O   . HOH I 5 .   ? -14.892 -5.797  -21.755 1.00 37.85  ? ? ? ? ? ? 337 HOH A O   1 
HETATM 2115 O  O   . HOH I 5 .   ? 7.584   -13.317 -0.027  1.00 18.53  ? ? ? ? ? ? 338 HOH A O   1 
HETATM 2116 O  O   . HOH I 5 .   ? -21.376 0.637   -3.030  1.00 48.00  ? ? ? ? ? ? 339 HOH A O   1 
HETATM 2117 O  O   . HOH I 5 .   ? -8.764  1.703   -11.861 1.00 34.63  ? ? ? ? ? ? 340 HOH A O   1 
HETATM 2118 O  O   . HOH I 5 .   ? 4.658   -7.971  -21.290 1.00 40.33  ? ? ? ? ? ? 341 HOH A O   1 
HETATM 2119 O  O   . HOH I 5 .   ? 9.797   -4.416  1.947   1.00 38.26  ? ? ? ? ? ? 342 HOH A O   1 
HETATM 2120 O  O   . HOH I 5 .   ? -18.686 -4.748  10.437  1.00 20.71  ? ? ? ? ? ? 343 HOH A O   1 
HETATM 2121 O  O   . HOH I 5 .   ? 16.843  -13.245 -16.671 1.00 25.66  ? ? ? ? ? ? 344 HOH A O   1 
HETATM 2122 O  O   . HOH I 5 .   ? -1.211  -24.700 -3.755  1.00 20.49  ? ? ? ? ? ? 345 HOH A O   1 
HETATM 2123 O  O   . HOH I 5 .   ? 19.780  -10.462 -6.055  1.00 33.74  ? ? ? ? ? ? 346 HOH A O   1 
HETATM 2124 O  O   . HOH I 5 .   ? -8.777  -13.293 5.289   1.00 29.08  ? ? ? ? ? ? 347 HOH A O   1 
HETATM 2125 O  O   . HOH I 5 .   ? -3.129  -9.039  -21.422 1.00 30.98  ? ? ? ? ? ? 348 HOH A O   1 
HETATM 2126 O  O   . HOH I 5 .   ? 3.832   -21.113 -20.572 1.00 25.03  ? ? ? ? ? ? 349 HOH A O   1 
HETATM 2127 O  O   . HOH I 5 .   ? -1.877  -34.047 -1.259  1.00 31.60  ? ? ? ? ? ? 350 HOH A O   1 
HETATM 2128 O  O   . HOH I 5 .   ? -2.658  -17.114 4.576   1.00 24.18  ? ? ? ? ? ? 351 HOH A O   1 
HETATM 2129 O  O   . HOH I 5 .   ? 14.235  -13.258 0.290   1.00 34.80  ? ? ? ? ? ? 352 HOH A O   1 
HETATM 2130 O  O   . HOH I 5 .   ? -16.254 -12.367 6.260   1.00 42.86  ? ? ? ? ? ? 353 HOH A O   1 
HETATM 2131 O  O   . HOH I 5 .   ? 14.534  -3.284  -10.286 1.00 41.91  ? ? ? ? ? ? 354 HOH A O   1 
HETATM 2132 O  O   . HOH I 5 .   ? -11.775 -1.431  -16.569 1.00 25.97  ? ? ? ? ? ? 355 HOH A O   1 
HETATM 2133 O  O   . HOH I 5 .   ? 1.774   -18.788 -20.530 1.00 25.78  ? ? ? ? ? ? 356 HOH A O   1 
HETATM 2134 O  O   . HOH I 5 .   ? 2.068   -24.716 -6.447  1.00 18.16  ? ? ? ? ? ? 357 HOH A O   1 
HETATM 2135 O  O   . HOH I 5 .   ? -0.769  -22.455 -2.843  1.00 24.82  ? ? ? ? ? ? 358 HOH A O   1 
HETATM 2136 O  O   . HOH I 5 .   ? -4.056  -11.508 9.703   1.00 41.22  ? ? ? ? ? ? 359 HOH A O   1 
HETATM 2137 O  O   . HOH I 5 .   ? -12.694 -8.941  -12.925 1.00 20.88  ? ? ? ? ? ? 360 HOH A O   1 
HETATM 2138 O  O   . HOH I 5 .   ? -5.637  -6.941  6.103   1.00 26.64  ? ? ? ? ? ? 361 HOH A O   1 
HETATM 2139 O  O   . HOH I 5 .   ? 18.988  -8.613  -4.097  1.00 44.97  ? ? ? ? ? ? 362 HOH A O   1 
HETATM 2140 O  O   . HOH I 5 .   ? 12.496  -10.114 -22.510 1.00 40.14  ? ? ? ? ? ? 363 HOH A O   1 
HETATM 2141 O  O   . HOH I 5 .   ? -15.146 -9.015  -13.107 1.00 40.00  ? ? ? ? ? ? 364 HOH A O   1 
HETATM 2142 O  O   . HOH I 5 .   ? 14.494  -15.480 -1.190  1.00 33.93  ? ? ? ? ? ? 365 HOH A O   1 
HETATM 2143 O  O   . HOH I 5 .   ? 11.761  -7.445  -15.783 1.00 25.68  ? ? ? ? ? ? 366 HOH A O   1 
HETATM 2144 O  O   . HOH I 5 .   ? -8.109  2.103   -7.169  1.00 49.59  ? ? ? ? ? ? 367 HOH A O   1 
HETATM 2145 O  O   . HOH I 5 .   ? -7.383  -4.103  5.353   1.00 28.73  ? ? ? ? ? ? 368 HOH A O   1 
HETATM 2146 O  O   . HOH I 5 .   ? -11.711 -1.533  -12.321 1.00 41.73  ? ? ? ? ? ? 369 HOH A O   1 
HETATM 2147 O  O   . HOH I 5 .   ? 2.742   -26.196 -14.447 1.00 17.09  ? ? ? ? ? ? 370 HOH A O   1 
HETATM 2148 O  O   . HOH I 5 .   ? -7.506  -6.631  -24.434 1.00 38.26  ? ? ? ? ? ? 371 HOH A O   1 
HETATM 2149 O  O   . HOH I 5 .   ? 9.654   -22.889 -6.621  1.00 43.98  ? ? ? ? ? ? 372 HOH A O   1 
HETATM 2150 O  O   . HOH I 5 .   ? -1.011  -2.164  1.032   1.00 41.27  ? ? ? ? ? ? 373 HOH A O   1 
HETATM 2151 O  O   . HOH I 5 .   ? 8.449   -5.681  -10.997 1.00 36.65  ? ? ? ? ? ? 374 HOH A O   1 
HETATM 2152 O  O   . HOH I 5 .   ? 20.521  -9.177  -10.780 1.00 48.12  ? ? ? ? ? ? 375 HOH A O   1 
HETATM 2153 O  O   . HOH I 5 .   ? -10.774 -3.075  7.772   1.00 49.08  ? ? ? ? ? ? 376 HOH A O   1 
HETATM 2154 O  O   . HOH I 5 .   ? -10.549 -3.000  -23.842 1.00 47.12  ? ? ? ? ? ? 377 HOH A O   1 
HETATM 2155 O  O   . HOH I 5 .   ? 4.798   0.659   -5.511  1.00 43.07  ? ? ? ? ? ? 378 HOH A O   1 
HETATM 2156 O  O   . HOH I 5 .   ? -1.527  -19.168 3.215   1.00 44.99  ? ? ? ? ? ? 379 HOH A O   1 
HETATM 2157 O  O   . HOH I 5 .   ? 7.683   -4.269  0.345   1.00 40.89  ? ? ? ? ? ? 380 HOH A O   1 
HETATM 2158 O  O   . HOH I 5 .   ? -12.120 -6.990  -23.461 1.00 36.25  ? ? ? ? ? ? 381 HOH A O   1 
HETATM 2159 O  O   . HOH I 5 .   ? 7.346   -23.888 -24.152 1.00 51.97  ? ? ? ? ? ? 382 HOH A O   1 
HETATM 2160 O  O   . HOH I 5 .   ? 13.124  -15.612 2.977   1.00 57.17  ? ? ? ? ? ? 383 HOH A O   1 
HETATM 2161 O  O   . HOH I 5 .   ? 9.434   0.043   0.076   0.50 47.07  ? ? ? ? ? ? 384 HOH A O   1 
HETATM 2162 O  O   . HOH I 5 .   ? 2.958   -0.081  3.655   1.00 41.02  ? ? ? ? ? ? 385 HOH A O   1 
HETATM 2163 O  O   . HOH I 5 .   ? 7.258   -25.801 -12.524 1.00 64.10  ? ? ? ? ? ? 386 HOH A O   1 
HETATM 2164 O  O   . HOH I 5 .   ? 7.530   -7.866  -20.465 1.00 34.72  ? ? ? ? ? ? 387 HOH A O   1 
HETATM 2165 O  O   . HOH I 5 .   ? 16.467  -5.205  -9.801  1.00 36.66  ? ? ? ? ? ? 388 HOH A O   1 
HETATM 2166 O  O   . HOH I 5 .   ? 1.809   -31.973 -1.430  1.00 32.76  ? ? ? ? ? ? 389 HOH A O   1 
HETATM 2167 O  O   . HOH I 5 .   ? -6.504  -11.090 8.414   1.00 25.00  ? ? ? ? ? ? 390 HOH A O   1 
HETATM 2168 O  O   . HOH I 5 .   ? -5.303  -8.774  8.956   1.00 46.14  ? ? ? ? ? ? 391 HOH A O   1 
HETATM 2169 O  O   . HOH I 5 .   ? -14.591 -4.139  12.961  1.00 28.12  ? ? ? ? ? ? 392 HOH A O   1 
HETATM 2170 O  O   . HOH I 5 .   ? 16.325  -17.647 -4.161  1.00 32.89  ? ? ? ? ? ? 393 HOH A O   1 
HETATM 2171 O  O   . HOH I 5 .   ? -1.369  -20.827 5.002   1.00 28.09  ? ? ? ? ? ? 394 HOH A O   1 
HETATM 2172 O  O   . HOH I 5 .   ? 7.966   -5.317  3.659   1.00 52.66  ? ? ? ? ? ? 395 HOH A O   1 
HETATM 2173 O  O   . HOH I 5 .   ? -13.478 -18.433 3.602   1.00 41.92  ? ? ? ? ? ? 396 HOH A O   1 
HETATM 2174 O  O   . HOH I 5 .   ? 18.476  -15.451 -16.623 1.00 33.51  ? ? ? ? ? ? 397 HOH A O   1 
HETATM 2175 O  O   . HOH I 5 .   ? -6.971  -21.191 8.605   1.00 42.67  ? ? ? ? ? ? 398 HOH A O   1 
HETATM 2176 O  O   . HOH I 5 .   ? -3.179  0.286   -1.757  1.00 35.42  ? ? ? ? ? ? 399 HOH A O   1 
HETATM 2177 O  O   . HOH I 5 .   ? -1.867  -0.262  -3.951  1.00 40.15  ? ? ? ? ? ? 400 HOH A O   1 
HETATM 2178 O  O   . HOH I 5 .   ? -19.180 -14.618 -25.625 1.00 45.99  ? ? ? ? ? ? 401 HOH A O   1 
HETATM 2179 O  O   . HOH I 5 .   ? 16.282  -8.720  -21.106 1.00 48.59  ? ? ? ? ? ? 402 HOH A O   1 
HETATM 2180 O  O   . HOH I 5 .   ? 13.571  -5.400  -16.177 1.00 37.63  ? ? ? ? ? ? 403 HOH A O   1 
HETATM 2181 O  O   . HOH I 5 .   ? 16.480  -18.535 -23.506 1.00 46.11  ? ? ? ? ? ? 404 HOH A O   1 
HETATM 2182 O  O   . HOH I 5 .   ? 19.065  -15.303 -19.299 1.00 44.27  ? ? ? ? ? ? 405 HOH A O   1 
HETATM 2183 O  O   . HOH I 5 .   ? 10.670  -25.201 -10.832 1.00 46.83  ? ? ? ? ? ? 406 HOH A O   1 
HETATM 2184 O  O   . HOH I 5 .   ? -18.529 -14.754 -28.211 1.00 41.97  ? ? ? ? ? ? 407 HOH A O   1 
HETATM 2185 O  O   . HOH I 5 .   ? -15.381 -16.206 -27.129 1.00 35.84  ? ? ? ? ? ? 408 HOH A O   1 
HETATM 2186 O  O   . HOH I 5 .   ? 4.257   -5.086  3.793   1.00 27.72  ? ? ? ? ? ? 409 HOH A O   1 
HETATM 2187 O  O   . HOH I 5 .   ? 3.799   -22.341 -2.215  1.00 41.40  ? ? ? ? ? ? 410 HOH A O   1 
HETATM 2188 O  O   . HOH I 5 .   ? 8.955   -7.777  3.050   1.00 49.14  ? ? ? ? ? ? 411 HOH A O   1 
HETATM 2189 O  O   . HOH I 5 .   ? 5.527   -0.357  -8.261  1.00 39.95  ? ? ? ? ? ? 412 HOH A O   1 
HETATM 2190 O  O   . HOH I 5 .   ? -4.235  -20.767 8.512   1.00 40.50  ? ? ? ? ? ? 413 HOH A O   1 
HETATM 2191 O  O   . HOH I 5 .   ? -19.893 -2.622  -4.586  1.00 36.03  ? ? ? ? ? ? 414 HOH A O   1 
HETATM 2192 O  O   . HOH I 5 .   ? -14.910 -5.909  -16.704 1.00 33.15  ? ? ? ? ? ? 415 HOH A O   1 
HETATM 2193 O  O   . HOH I 5 .   ? -2.330  -8.313  -17.873 1.00 8.56   ? ? ? ? ? ? 416 HOH A O   1 
HETATM 2194 O  O   . HOH J 5 .   ? -17.756 -13.807 -5.220  1.00 34.36  ? ? ? ? ? ? 301 HOH B O   1 
HETATM 2195 O  O   . HOH J 5 .   ? -10.825 -30.139 -13.691 1.00 14.63  ? ? ? ? ? ? 302 HOH B O   1 
HETATM 2196 O  O   . HOH J 5 .   ? -5.957  -23.814 -1.512  1.00 10.34  ? ? ? ? ? ? 303 HOH B O   1 
HETATM 2197 O  O   . HOH J 5 .   ? -12.281 -23.325 -6.224  1.00 14.71  ? ? ? ? ? ? 304 HOH B O   1 
HETATM 2198 O  O   . HOH J 5 .   ? -11.227 -22.471 -10.614 1.00 9.32   ? ? ? ? ? ? 305 HOH B O   1 
HETATM 2199 O  O   . HOH J 5 .   ? 4.094   -37.600 -11.893 1.00 16.09  ? ? ? ? ? ? 306 HOH B O   1 
HETATM 2200 O  O   . HOH J 5 .   ? -2.100  -11.419 -21.078 1.00 20.07  ? ? ? ? ? ? 307 HOH B O   1 
HETATM 2201 O  O   . HOH J 5 .   ? -2.531  -34.993 -11.791 1.00 20.29  ? ? ? ? ? ? 308 HOH B O   1 
HETATM 2202 O  O   . HOH J 5 .   ? -0.112  -34.457 -24.451 1.00 18.24  ? ? ? ? ? ? 309 HOH B O   1 
HETATM 2203 O  O   . HOH J 5 .   ? 10.530  -33.620 -20.365 1.00 17.64  ? ? ? ? ? ? 310 HOH B O   1 
HETATM 2204 O  O   . HOH J 5 .   ? -8.181  -16.692 -23.041 1.00 16.51  ? ? ? ? ? ? 311 HOH B O   1 
HETATM 2205 O  O   . HOH J 5 .   ? -9.666  -14.445 -22.029 1.00 13.66  ? ? ? ? ? ? 312 HOH B O   1 
HETATM 2206 O  O   . HOH J 5 .   ? -15.073 -18.632 -4.371  1.00 22.12  ? ? ? ? ? ? 313 HOH B O   1 
HETATM 2207 O  O   . HOH J 5 .   ? -11.066 -23.001 -13.218 1.00 10.24  ? ? ? ? ? ? 314 HOH B O   1 
HETATM 2208 O  O   . HOH J 5 .   ? -21.052 -26.559 -3.773  1.00 23.51  ? ? ? ? ? ? 315 HOH B O   1 
HETATM 2209 O  O   . HOH J 5 .   ? -15.673 -34.042 -17.429 1.00 15.91  ? ? ? ? ? ? 316 HOH B O   1 
HETATM 2210 O  O   . HOH J 5 .   ? -5.428  -17.019 -23.688 1.00 16.75  ? ? ? ? ? ? 317 HOH B O   1 
HETATM 2211 O  O   . HOH J 5 .   ? -6.016  -11.254 -20.237 1.00 10.87  ? ? ? ? ? ? 318 HOH B O   1 
HETATM 2212 O  O   . HOH J 5 .   ? -7.804  -13.678 -20.193 1.00 14.46  ? ? ? ? ? ? 319 HOH B O   1 
HETATM 2213 O  O   . HOH J 5 .   ? -2.624  -19.087 -28.694 1.00 31.04  ? ? ? ? ? ? 320 HOH B O   1 
HETATM 2214 O  O   . HOH J 5 .   ? -0.998  -16.341 -21.900 1.00 17.70  ? ? ? ? ? ? 321 HOH B O   1 
HETATM 2215 O  O   . HOH J 5 .   ? -23.893 -15.725 -12.830 1.00 17.76  ? ? ? ? ? ? 322 HOH B O   1 
HETATM 2216 O  O   . HOH J 5 .   ? -9.885  -34.182 -13.365 1.00 14.15  ? ? ? ? ? ? 323 HOH B O   1 
HETATM 2217 O  O   . HOH J 5 .   ? -13.575 -21.048 -3.232  1.00 20.63  ? ? ? ? ? ? 324 HOH B O   1 
HETATM 2218 O  O   . HOH J 5 .   ? -28.891 -12.270 -11.642 1.00 27.73  ? ? ? ? ? ? 325 HOH B O   1 
HETATM 2219 O  O   . HOH J 5 .   ? -20.045 -35.189 -15.878 1.00 44.33  ? ? ? ? ? ? 326 HOH B O   1 
HETATM 2220 O  O   . HOH J 5 .   ? -4.667  -12.308 -31.188 1.00 41.10  ? ? ? ? ? ? 327 HOH B O   1 
HETATM 2221 O  O   . HOH J 5 .   ? -14.218 -25.938 -27.858 1.00 37.97  ? ? ? ? ? ? 328 HOH B O   1 
HETATM 2222 O  O   . HOH J 5 .   ? -26.198 -27.313 -6.828  1.00 23.59  ? ? ? ? ? ? 329 HOH B O   1 
HETATM 2223 O  O   . HOH J 5 .   ? -12.007 -39.587 -17.843 1.00 40.05  ? ? ? ? ? ? 330 HOH B O   1 
HETATM 2224 O  O   . HOH J 5 .   ? -21.244 -17.042 -23.574 1.00 28.93  ? ? ? ? ? ? 331 HOH B O   1 
HETATM 2225 O  O   . HOH J 5 .   ? 4.459   -26.228 -25.484 1.00 29.83  ? ? ? ? ? ? 332 HOH B O   1 
HETATM 2226 O  O   . HOH J 5 .   ? -19.853 -30.058 -4.265  1.00 18.32  ? ? ? ? ? ? 333 HOH B O   1 
HETATM 2227 O  O   . HOH J 5 .   ? 7.713   -32.574 -25.040 1.00 33.49  ? ? ? ? ? ? 334 HOH B O   1 
HETATM 2228 O  O   . HOH J 5 .   ? -9.126  -32.084 -1.129  1.00 30.94  ? ? ? ? ? ? 335 HOH B O   1 
HETATM 2229 O  O   . HOH J 5 .   ? -5.509  -37.870 -17.732 1.00 19.46  ? ? ? ? ? ? 336 HOH B O   1 
HETATM 2230 O  O   . HOH J 5 .   ? -1.385  -21.372 -28.534 1.00 26.63  ? ? ? ? ? ? 337 HOH B O   1 
HETATM 2231 O  O   . HOH J 5 .   ? -12.627 -13.552 -28.859 1.00 39.69  ? ? ? ? ? ? 338 HOH B O   1 
HETATM 2232 O  O   . HOH J 5 .   ? -20.960 -10.895 -0.040  1.00 36.37  ? ? ? ? ? ? 339 HOH B O   1 
HETATM 2233 O  O   . HOH J 5 .   ? -15.546 -35.409 -10.636 1.00 44.87  ? ? ? ? ? ? 340 HOH B O   1 
HETATM 2234 O  O   . HOH J 5 .   ? -16.398 -11.533 -23.467 1.00 36.66  ? ? ? ? ? ? 341 HOH B O   1 
HETATM 2235 O  O   . HOH J 5 .   ? -6.647  -33.108 -25.832 1.00 16.24  ? ? ? ? ? ? 342 HOH B O   1 
HETATM 2236 O  O   . HOH J 5 .   ? -10.080 -33.051 -3.798  1.00 33.40  ? ? ? ? ? ? 343 HOH B O   1 
HETATM 2237 O  O   . HOH J 5 .   ? -1.718  -36.642 -19.439 1.00 25.73  ? ? ? ? ? ? 344 HOH B O   1 
HETATM 2238 O  O   . HOH J 5 .   ? -10.984 -35.673 -9.419  1.00 42.75  ? ? ? ? ? ? 345 HOH B O   1 
HETATM 2239 O  O   . HOH J 5 .   ? -11.275 -36.063 -12.111 1.00 23.83  ? ? ? ? ? ? 346 HOH B O   1 
HETATM 2240 O  O   . HOH J 5 .   ? -11.072 -34.562 -23.220 1.00 29.96  ? ? ? ? ? ? 347 HOH B O   1 
HETATM 2241 O  O   . HOH J 5 .   ? -19.386 -30.733 -11.310 1.00 16.98  ? ? ? ? ? ? 348 HOH B O   1 
HETATM 2242 O  O   . HOH J 5 .   ? 1.419   -44.044 -12.107 1.00 41.56  ? ? ? ? ? ? 349 HOH B O   1 
HETATM 2243 O  O   . HOH J 5 .   ? 2.408   -11.118 -26.362 1.00 37.06  ? ? ? ? ? ? 350 HOH B O   1 
HETATM 2244 O  O   . HOH J 5 .   ? 0.386   -39.186 -23.615 1.00 35.65  ? ? ? ? ? ? 351 HOH B O   1 
HETATM 2245 O  O   . HOH J 5 .   ? -25.035 -12.600 -5.215  1.00 27.66  ? ? ? ? ? ? 352 HOH B O   1 
HETATM 2246 O  O   . HOH J 5 .   ? -30.678 -21.566 -16.553 1.00 20.39  ? ? ? ? ? ? 353 HOH B O   1 
HETATM 2247 O  O   . HOH J 5 .   ? -12.128 -20.800 2.277   1.00 36.48  ? ? ? ? ? ? 354 HOH B O   1 
HETATM 2248 O  O   . HOH J 5 .   ? -10.679 -9.286  -24.144 1.00 42.52  ? ? ? ? ? ? 355 HOH B O   1 
HETATM 2249 O  O   . HOH J 5 .   ? -16.411 -7.921  -22.979 1.00 41.49  ? ? ? ? ? ? 356 HOH B O   1 
HETATM 2250 O  O   . HOH J 5 .   ? -9.242  -31.691 -6.059  1.00 46.75  ? ? ? ? ? ? 357 HOH B O   1 
HETATM 2251 O  O   . HOH J 5 .   ? -5.357  -8.238  -25.977 1.00 43.58  ? ? ? ? ? ? 358 HOH B O   1 
HETATM 2252 O  O   . HOH J 5 .   ? -20.815 -25.071 -7.869  1.00 23.44  ? ? ? ? ? ? 359 HOH B O   1 
HETATM 2253 O  O   . HOH J 5 .   ? -9.926  -23.711 -2.207  1.00 30.67  ? ? ? ? ? ? 360 HOH B O   1 
HETATM 2254 O  O   . HOH J 5 .   ? -15.530 -36.445 -18.699 1.00 38.44  ? ? ? ? ? ? 361 HOH B O   1 
HETATM 2255 O  O   . HOH J 5 .   ? -2.391  -13.715 -32.072 1.00 42.44  ? ? ? ? ? ? 362 HOH B O   1 
HETATM 2256 O  O   . HOH J 5 .   ? -16.373 -9.124  -10.197 1.00 31.71  ? ? ? ? ? ? 363 HOH B O   1 
HETATM 2257 O  O   . HOH J 5 .   ? -23.601 -12.095 -13.625 1.00 26.39  ? ? ? ? ? ? 364 HOH B O   1 
HETATM 2258 O  O   . HOH J 5 .   ? -5.945  -9.558  -22.304 1.00 22.62  ? ? ? ? ? ? 365 HOH B O   1 
HETATM 2259 O  O   . HOH J 5 .   ? 3.229   -3.152  -17.643 1.00 43.93  ? ? ? ? ? ? 366 HOH B O   1 
HETATM 2260 O  O   . HOH J 5 .   ? -13.326 -37.711 -19.668 1.00 44.57  ? ? ? ? ? ? 367 HOH B O   1 
HETATM 2261 O  O   . HOH J 5 .   ? -6.927  -17.187 -33.307 1.00 31.70  ? ? ? ? ? ? 368 HOH B O   1 
HETATM 2262 O  O   . HOH J 5 .   ? -9.300  -10.908 -22.771 1.00 26.19  ? ? ? ? ? ? 369 HOH B O   1 
HETATM 2263 O  O   . HOH J 5 .   ? -0.248  -18.762 -21.130 1.00 33.00  ? ? ? ? ? ? 370 HOH B O   1 
HETATM 2264 O  O   . HOH J 5 .   ? -7.533  -14.215 -29.966 1.00 38.08  ? ? ? ? ? ? 371 HOH B O   1 
HETATM 2265 O  O   . HOH J 5 .   ? -18.867 -33.179 -20.622 1.00 32.30  ? ? ? ? ? ? 372 HOH B O   1 
HETATM 2266 O  O   . HOH J 5 .   ? -21.447 -8.704  -10.965 1.00 38.52  ? ? ? ? ? ? 373 HOH B O   1 
HETATM 2267 O  O   . HOH J 5 .   ? -10.520 -27.186 -28.487 1.00 24.44  ? ? ? ? ? ? 374 HOH B O   1 
HETATM 2268 O  O   . HOH J 5 .   ? -10.496 -30.004 -27.693 1.00 46.95  ? ? ? ? ? ? 375 HOH B O   1 
HETATM 2269 O  O   . HOH J 5 .   ? -9.244  -31.593 -25.715 1.00 34.45  ? ? ? ? ? ? 376 HOH B O   1 
HETATM 2270 O  O   . HOH J 5 .   ? -8.146  -33.681 -7.644  1.00 25.53  ? ? ? ? ? ? 377 HOH B O   1 
HETATM 2271 O  O   . HOH J 5 .   ? -22.264 -1.200  -15.991 1.00 39.26  ? ? ? ? ? ? 378 HOH B O   1 
HETATM 2272 O  O   . HOH J 5 .   ? 7.596   -5.836  -18.798 1.00 44.42  ? ? ? ? ? ? 379 HOH B O   1 
HETATM 2273 O  O   . HOH J 5 .   ? -16.444 -32.004 -8.866  1.00 22.15  ? ? ? ? ? ? 380 HOH B O   1 
HETATM 2274 O  O   . HOH J 5 .   ? -23.020 -20.933 -0.314  1.00 47.64  ? ? ? ? ? ? 381 HOH B O   1 
HETATM 2275 O  O   . HOH J 5 .   ? -24.346 -18.281 0.695   1.00 29.34  ? ? ? ? ? ? 382 HOH B O   1 
HETATM 2276 O  O   . HOH J 5 .   ? -26.679 -30.843 -12.357 1.00 47.35  ? ? ? ? ? ? 383 HOH B O   1 
HETATM 2277 O  O   . HOH J 5 .   ? -30.275 -28.454 -18.293 1.00 41.22  ? ? ? ? ? ? 384 HOH B O   1 
HETATM 2278 O  O   . HOH J 5 .   ? -14.278 -31.223 -26.257 1.00 34.67  ? ? ? ? ? ? 385 HOH B O   1 
HETATM 2279 O  O   . HOH J 5 .   ? -0.895  -16.917 -29.324 1.00 21.17  ? ? ? ? ? ? 386 HOH B O   1 
HETATM 2280 O  O   . HOH J 5 .   ? -28.256 -24.383 -22.735 1.00 41.32  ? ? ? ? ? ? 387 HOH B O   1 
HETATM 2281 O  O   . HOH J 5 .   ? -5.005  -19.548 -30.821 1.00 38.25  ? ? ? ? ? ? 388 HOH B O   1 
HETATM 2282 O  O   . HOH J 5 .   ? -24.092 -32.642 -10.398 1.00 50.14  ? ? ? ? ? ? 389 HOH B O   1 
HETATM 2283 O  O   . HOH J 5 .   ? -17.439 -7.268  -8.274  1.00 40.40  ? ? ? ? ? ? 390 HOH B O   1 
HETATM 2284 O  O   . HOH J 5 .   ? -19.102 -27.431 -1.719  1.00 38.07  ? ? ? ? ? ? 391 HOH B O   1 
HETATM 2285 O  O   . HOH J 5 .   ? -19.738 -2.686  -10.024 1.00 44.16  ? ? ? ? ? ? 392 HOH B O   1 
HETATM 2286 O  O   . HOH J 5 .   ? 2.810   -27.717 -26.353 0.50 24.92  ? ? ? ? ? ? 393 HOH B O   1 
HETATM 2287 O  O   . HOH J 5 .   ? -23.438 -17.910 -22.325 1.00 27.24  ? ? ? ? ? ? 394 HOH B O   1 
HETATM 2288 O  O   . HOH J 5 .   ? -16.084 -35.417 -15.235 1.00 25.35  ? ? ? ? ? ? 395 HOH B O   1 
HETATM 2289 O  O   . HOH J 5 .   ? -8.058  -23.126 7.119   1.00 25.33  ? ? ? ? ? ? 396 HOH B O   1 
HETATM 2290 O  O   . HOH J 5 .   ? -0.181  -5.497  -19.602 1.00 25.71  ? ? ? ? ? ? 397 HOH B O   1 
HETATM 2291 O  O   . HOH J 5 .   ? -3.325  -39.706 -13.520 1.00 47.30  ? ? ? ? ? ? 398 HOH B O   1 
HETATM 2292 O  O   . HOH J 5 .   ? 4.053   -26.180 -22.654 1.00 39.00  ? ? ? ? ? ? 399 HOH B O   1 
HETATM 2293 O  O   . HOH J 5 .   ? -21.592 -5.056  -9.287  1.00 43.88  ? ? ? ? ? ? 400 HOH B O   1 
HETATM 2294 O  O   . HOH J 5 .   ? 10.821  -39.803 -15.946 1.00 45.79  ? ? ? ? ? ? 401 HOH B O   1 
HETATM 2295 O  O   . HOH J 5 .   ? 13.377  -37.586 -14.557 1.00 48.87  ? ? ? ? ? ? 402 HOH B O   1 
HETATM 2296 O  O   . HOH J 5 .   ? -18.076 -31.019 -2.644  1.00 39.02  ? ? ? ? ? ? 403 HOH B O   1 
HETATM 2297 O  O   . HOH J 5 .   ? -21.187 -34.621 -19.961 1.00 33.56  ? ? ? ? ? ? 404 HOH B O   1 
HETATM 2298 O  O   . HOH J 5 .   ? -5.747  -39.658 -15.412 1.00 45.92  ? ? ? ? ? ? 405 HOH B O   1 
HETATM 2299 O  O   . HOH J 5 .   ? -11.796 -32.473 -24.642 1.00 29.81  ? ? ? ? ? ? 406 HOH B O   1 
HETATM 2300 O  O   . HOH J 5 .   ? -13.576 -36.805 -13.207 1.00 35.57  ? ? ? ? ? ? 407 HOH B O   1 
HETATM 2301 O  O   . HOH J 5 .   ? 8.657   -40.792 -18.409 1.00 37.12  ? ? ? ? ? ? 408 HOH B O   1 
HETATM 2302 O  O   . HOH J 5 .   ? -27.671 -17.015 -25.801 1.00 46.76  ? ? ? ? ? ? 409 HOH B O   1 
HETATM 2303 O  O   . HOH J 5 .   ? 7.685   -42.550 -10.753 1.00 37.54  ? ? ? ? ? ? 410 HOH B O   1 
HETATM 2304 O  O   . HOH J 5 .   ? 2.192   -32.646 -7.240  1.00 47.06  ? ? ? ? ? ? 411 HOH B O   1 
HETATM 2305 O  O   . HOH J 5 .   ? -26.469 -28.739 -9.300  1.00 32.74  ? ? ? ? ? ? 412 HOH B O   1 
HETATM 2306 O  O   . HOH J 5 .   ? -26.165 -31.479 -8.765  1.00 45.90  ? ? ? ? ? ? 413 HOH B O   1 
HETATM 2307 O  O   . HOH J 5 .   ? 7.178   -28.624 -12.905 1.00 27.97  ? ? ? ? ? ? 414 HOH B O   1 
HETATM 2308 O  O   . HOH J 5 .   ? -9.173  -21.647 -33.437 1.00 46.03  ? ? ? ? ? ? 415 HOH B O   1 
HETATM 2309 O  O   . HOH J 5 .   ? -24.562 -6.660  -10.544 1.00 44.61  ? ? ? ? ? ? 416 HOH B O   1 
HETATM 2310 O  O   . HOH J 5 .   ? -2.378  -38.665 -5.377  1.00 43.19  ? ? ? ? ? ? 417 HOH B O   1 
HETATM 2311 O  O   . HOH J 5 .   ? -12.821 -18.283 -28.341 1.00 40.39  ? ? ? ? ? ? 418 HOH B O   1 
HETATM 2312 O  O   . HOH J 5 .   ? -30.279 -14.811 -12.195 1.00 32.21  ? ? ? ? ? ? 419 HOH B O   1 
HETATM 2313 O  O   . HOH J 5 .   ? 2.414   -28.192 -3.997  1.00 36.33  ? ? ? ? ? ? 420 HOH B O   1 
HETATM 2314 O  O   . HOH J 5 .   ? -22.284 -4.086  -5.525  1.00 33.98  ? ? ? ? ? ? 421 HOH B O   1 
HETATM 2315 O  O   . HOH J 5 .   ? -25.597 -13.637 -12.953 1.00 36.53  ? ? ? ? ? ? 422 HOH B O   1 
HETATM 2316 O  O   . HOH J 5 .   ? -0.701  -37.408 -22.089 1.00 26.57  ? ? ? ? ? ? 423 HOH B O   1 
HETATM 2317 O  O   . HOH J 5 .   ? -3.972  -37.831 -20.209 1.00 41.33  ? ? ? ? ? ? 424 HOH B O   1 
HETATM 2318 O  O   . HOH J 5 .   ? -10.092 -38.583 -24.548 1.00 38.96  ? ? ? ? ? ? 425 HOH B O   1 
HETATM 2319 O  O   . HOH J 5 .   ? 5.122   -24.000 -21.549 1.00 48.09  ? ? ? ? ? ? 426 HOH B O   1 
HETATM 2320 O  O   . HOH J 5 .   ? -20.775 -32.785 -9.859  1.00 42.02  ? ? ? ? ? ? 427 HOH B O   1 
HETATM 2321 O  O   . HOH J 5 .   ? -21.840 -33.716 -5.806  1.00 33.17  ? ? ? ? ? ? 428 HOH B O   1 
HETATM 2322 O  O   . HOH J 5 .   ? -20.706 -31.869 -7.168  1.00 24.46  ? ? ? ? ? ? 429 HOH B O   1 
HETATM 2323 O  O   . HOH J 5 .   ? -19.390 -26.399 -5.996  1.00 30.33  ? ? ? ? ? ? 430 HOH B O   1 
HETATM 2324 O  O   . HOH J 5 .   ? -20.919 -23.934 -3.159  1.00 37.59  ? ? ? ? ? ? 431 HOH B O   1 
HETATM 2325 O  O   . HOH J 5 .   ? -20.795 -21.589 -4.879  1.00 47.19  ? ? ? ? ? ? 432 HOH B O   1 
HETATM 2326 O  O   . HOH J 5 .   ? -14.702 -23.520 -2.650  1.00 44.68  ? ? ? ? ? ? 433 HOH B O   1 
HETATM 2327 O  O   . HOH J 5 .   ? -31.915 -16.920 -21.959 1.00 43.41  ? ? ? ? ? ? 434 HOH B O   1 
HETATM 2328 O  O   . HOH J 5 .   ? 5.459   -31.546 -8.164  1.00 49.87  ? ? ? ? ? ? 435 HOH B O   1 
HETATM 2329 O  O   . HOH J 5 .   ? -22.907 -8.166  -15.141 1.00 43.88  ? ? ? ? ? ? 436 HOH B O   1 
HETATM 2330 O  O   . HOH J 5 .   ? -24.725 -15.265 -0.560  1.00 42.38  ? ? ? ? ? ? 437 HOH B O   1 
HETATM 2331 O  O   . HOH J 5 .   ? -23.823 -20.497 2.066   1.00 56.05  ? ? ? ? ? ? 438 HOH B O   1 
HETATM 2332 O  O   . HOH J 5 .   ? -29.918 -24.151 -14.470 1.00 32.31  ? ? ? ? ? ? 439 HOH B O   1 
HETATM 2333 O  O   . HOH J 5 .   ? -9.592  -32.206 -28.774 1.00 38.32  ? ? ? ? ? ? 440 HOH B O   1 
HETATM 2334 O  O   . HOH J 5 .   ? -17.867 -16.468 -2.956  1.00 49.08  ? ? ? ? ? ? 441 HOH B O   1 
HETATM 2335 O  O   . HOH J 5 .   ? -19.864 -20.218 -0.833  1.00 50.05  ? ? ? ? ? ? 442 HOH B O   1 
HETATM 2336 O  O   . HOH J 5 .   ? -11.010 -25.374 -4.427  1.00 31.77  ? ? ? ? ? ? 443 HOH B O   1 
HETATM 2337 O  O   . HOH J 5 .   ? -28.977 -17.283 -11.625 1.00 44.12  ? ? ? ? ? ? 444 HOH B O   1 
HETATM 2338 O  O   . HOH J 5 .   ? -30.000 -18.782 -14.133 1.00 37.85  ? ? ? ? ? ? 445 HOH B O   1 
HETATM 2339 O  O   . HOH J 5 .   ? 0.717   -41.565 -18.747 1.00 52.23  ? ? ? ? ? ? 446 HOH B O   1 
HETATM 2340 O  O   . HOH J 5 .   ? -14.527 -39.128 -17.082 1.00 48.18  ? ? ? ? ? ? 447 HOH B O   1 
HETATM 2341 O  O   . HOH J 5 .   ? -23.095 -22.547 -2.398  1.00 57.51  ? ? ? ? ? ? 448 HOH B O   1 
HETATM 2342 O  O   . HOH J 5 .   ? 4.847   -35.235 -12.096 1.00 35.68  ? ? ? ? ? ? 449 HOH B O   1 
HETATM 2343 O  O   . HOH J 5 .   ? -18.407 -33.223 -3.810  1.00 43.22  ? ? ? ? ? ? 450 HOH B O   1 
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