data_XXXX
# 
loop_
_audit_author.name 
_audit_author.pdbx_ordinal 
"Bythell-Douglas, R." 1 
"Bond, C.S."          2 
# 
_struct.entry_id                  XXXX 
_struct.title                     "Zn-bound GloA2" 
_struct.pdbx_model_details        ? 
_struct.pdbx_CASP_flag            ? 
_struct.pdbx_model_type_details   ? 
# 
_struct_keywords.entry_id        XXXX 
_struct_keywords.pdbx_keywords   LYASE 
_struct_keywords.text            "isomerase, hydrolase, metal binding, LYASE" 
# 
_exptl.entry_id          XXXX 
_exptl.method            "X-RAY DIFFRACTION" 
_exptl.crystals_number   1 
# 
_citation.id                        primary 
_citation.title                     "The crystal structure of a homodimeric Pseudomonas glyoxalase I enzyme reveals asymmetric metallation commensurate with half-of-sites activity." 
_citation.journal_abbrev            Chemistry 
_citation.journal_volume            21 
_citation.page_first                541 
_citation.page_last                 544 
_citation.year                      2015 
_citation.journal_id_ASTM           ? 
_citation.country                   GE 
_citation.journal_id_ISSN           0947-6539 
_citation.journal_id_CSD            ? 
_citation.book_publisher            ? 
_citation.pdbx_database_id_PubMed   25411134 
_citation.pdbx_database_id_DOI      10.1002/chem.201405402 
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_citation_author.citation_id 
_citation_author.name 
_citation_author.ordinal 
_citation_author.identifier_ORCID 
primary "Bythell-Douglas, R." 1 ? 
primary "Suttisansanee, U."   2 ? 
primary "Flematti, G.R."      3 ? 
primary "Challenor, M."       4 ? 
primary "Lee, M."             5 ? 
primary "Panjikar, S."        6 ? 
primary "Honek, J.F."         7 ? 
primary "Bond, C.S."          8 ? 
# 
_entity_poly.entity_id                      1 
_entity_poly.type                           "polypeptide(L)" 
_entity_poly.nstd_linkage                   no 
_entity_poly.nstd_monomer                   no 
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code       
;MRILHSMLRVADLEAALEFYTRALDMRLLRRRDYPEGRFTLAFVGYQDERAAAALELTHNWDRDGYTQGDGYGHLAIEVE
DAAVTCARARALGYRVTREAGLMQHGRSVIAFLEDPDGYKVELIQKGTQFD
;
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can   
;MRILHSMLRVADLEAALEFYTRALDMRLLRRRDYPEGRFTLAFVGYQDERAAAALELTHNWDRDGYTQGDGYGHLAIEVE
DAAVTCARARALGYRVTREAGLMQHGRSVIAFLEDPDGYKVELIQKGTQFD
;
_entity_poly.pdbx_strand_id                 A,B 
_entity_poly.pdbx_target_identifier         ? 
# 
loop_
_entity_poly_seq.entity_id 
_entity_poly_seq.num 
_entity_poly_seq.mon_id 
_entity_poly_seq.hetero 
1 1   MET n 
1 2   ARG n 
1 3   ILE n 
1 4   LEU n 
1 5   HIS n 
1 6   SER n 
1 7   MET n 
1 8   LEU n 
1 9   ARG n 
1 10  VAL n 
1 11  ALA n 
1 12  ASP n 
1 13  LEU n 
1 14  GLU n 
1 15  ALA n 
1 16  ALA n 
1 17  LEU n 
1 18  GLU n 
1 19  PHE n 
1 20  TYR n 
1 21  THR n 
1 22  ARG n 
1 23  ALA n 
1 24  LEU n 
1 25  ASP n 
1 26  MET n 
1 27  ARG n 
1 28  LEU n 
1 29  LEU n 
1 30  ARG n 
1 31  ARG n 
1 32  ARG n 
1 33  ASP n 
1 34  TYR n 
1 35  PRO n 
1 36  GLU n 
1 37  GLY n 
1 38  ARG n 
1 39  PHE n 
1 40  THR n 
1 41  LEU n 
1 42  ALA n 
1 43  PHE n 
1 44  VAL n 
1 45  GLY n 
1 46  TYR n 
1 47  GLN n 
1 48  ASP n 
1 49  GLU n 
1 50  ARG n 
1 51  ALA n 
1 52  ALA n 
1 53  ALA n 
1 54  ALA n 
1 55  LEU n 
1 56  GLU n 
1 57  LEU n 
1 58  THR n 
1 59  HIS n 
1 60  ASN n 
1 61  TRP n 
1 62  ASP n 
1 63  ARG n 
1 64  ASP n 
1 65  GLY n 
1 66  TYR n 
1 67  THR n 
1 68  GLN n 
1 69  GLY n 
1 70  ASP n 
1 71  GLY n 
1 72  TYR n 
1 73  GLY n 
1 74  HIS n 
1 75  LEU n 
1 76  ALA n 
1 77  ILE n 
1 78  GLU n 
1 79  VAL n 
1 80  GLU n 
1 81  ASP n 
1 82  ALA n 
1 83  ALA n 
1 84  VAL n 
1 85  THR n 
1 86  CYS n 
1 87  ALA n 
1 88  ARG n 
1 89  ALA n 
1 90  ARG n 
1 91  ALA n 
1 92  LEU n 
1 93  GLY n 
1 94  TYR n 
1 95  ARG n 
1 96  VAL n 
1 97  THR n 
1 98  ARG n 
1 99  GLU n 
1 100 ALA n 
1 101 GLY n 
1 102 LEU n 
1 103 MET n 
1 104 GLN n 
1 105 HIS n 
1 106 GLY n 
1 107 ARG n 
1 108 SER n 
1 109 VAL n 
1 110 ILE n 
1 111 ALA n 
1 112 PHE n 
1 113 LEU n 
1 114 GLU n 
1 115 ASP n 
1 116 PRO n 
1 117 ASP n 
1 118 GLY n 
1 119 TYR n 
1 120 LYS n 
1 121 VAL n 
1 122 GLU n 
1 123 LEU n 
1 124 ILE n 
1 125 GLN n 
1 126 LYS n 
1 127 GLY n 
1 128 THR n 
1 129 GLN n 
1 130 PHE n 
1 131 ASP n 
# 
loop_
_entity.id 
_entity.type 
_entity.src_method 
_entity.pdbx_description 
_entity.formula_weight 
_entity.pdbx_number_of_molecules 
_entity.pdbx_ec 
_entity.pdbx_mutation 
_entity.pdbx_fragment 
_entity.details 
1 polymer     man "Lactoylglutathione lyase" 14946.860 2   4.4.1.5 ? ? ? 
2 non-polymer syn 1,2-ETHANEDIOL             62.068    4   ?       ? ? ? 
3 non-polymer syn "ZINC ION"                 65.409    2   ?       ? ? ? 
4 water       nat water                      18.015    164 ?       ? ? ? 
# 
loop_
_pdbx_poly_seq_scheme.asym_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.entity_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.seq_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_ins_code 
_pdbx_poly_seq_scheme.hetero 
A 1 1   MET 1   1   1   MET MET A ? n 
A 1 2   ARG 2   2   2   ARG ARG A ? n 
A 1 3   ILE 3   3   3   ILE ILE A ? n 
A 1 4   LEU 4   4   4   LEU LEU A ? n 
A 1 5   HIS 5   5   5   HIS HIS A ? n 
A 1 6   SER 6   6   6   SER SER A ? n 
A 1 7   MET 7   7   7   MET MET A ? n 
A 1 8   LEU 8   8   8   LEU LEU A ? n 
A 1 9   ARG 9   9   9   ARG ARG A ? n 
A 1 10  VAL 10  10  10  VAL VAL A ? n 
A 1 11  ALA 11  11  11  ALA ALA A ? n 
A 1 12  ASP 12  12  12  ASP ASP A ? n 
A 1 13  LEU 13  13  13  LEU LEU A ? n 
A 1 14  GLU 14  14  14  GLU GLU A ? n 
A 1 15  ALA 15  15  15  ALA ALA A ? n 
A 1 16  ALA 16  16  16  ALA ALA A ? n 
A 1 17  LEU 17  17  17  LEU LEU A ? n 
A 1 18  GLU 18  18  18  GLU GLU A ? n 
A 1 19  PHE 19  19  19  PHE PHE A ? n 
A 1 20  TYR 20  20  20  TYR TYR A ? n 
A 1 21  THR 21  21  21  THR THR A ? n 
A 1 22  ARG 22  22  22  ARG ARG A ? n 
A 1 23  ALA 23  23  23  ALA ALA A ? n 
A 1 24  LEU 24  24  24  LEU LEU A ? n 
A 1 25  ASP 25  25  25  ASP ASP A ? n 
A 1 26  MET 26  26  26  MET MET A ? n 
A 1 27  ARG 27  27  27  ARG ARG A ? n 
A 1 28  LEU 28  28  28  LEU LEU A ? n 
A 1 29  LEU 29  29  29  LEU LEU A ? n 
A 1 30  ARG 30  30  30  ARG ARG A ? n 
A 1 31  ARG 31  31  31  ARG ARG A ? n 
A 1 32  ARG 32  32  32  ARG ARG A ? n 
A 1 33  ASP 33  33  33  ASP ASP A ? n 
A 1 34  TYR 34  34  34  TYR TYR A ? n 
A 1 35  PRO 35  35  35  PRO PRO A ? n 
A 1 36  GLU 36  36  36  GLU GLU A ? n 
A 1 37  GLY 37  37  37  GLY GLY A ? n 
A 1 38  ARG 38  38  38  ARG ARG A ? n 
A 1 39  PHE 39  39  39  PHE PHE A ? n 
A 1 40  THR 40  40  40  THR THR A ? n 
A 1 41  LEU 41  41  41  LEU LEU A ? n 
A 1 42  ALA 42  42  42  ALA ALA A ? n 
A 1 43  PHE 43  43  43  PHE PHE A ? n 
A 1 44  VAL 44  44  44  VAL VAL A ? n 
A 1 45  GLY 45  45  45  GLY GLY A ? n 
A 1 46  TYR 46  46  46  TYR TYR A ? n 
A 1 47  GLN 47  47  47  GLN GLN A ? n 
A 1 48  ASP 48  48  48  ASP ASP A ? n 
A 1 49  GLU 49  49  49  GLU GLU A ? n 
A 1 50  ARG 50  50  50  ARG ARG A ? n 
A 1 51  ALA 51  51  51  ALA ALA A ? n 
A 1 52  ALA 52  52  52  ALA ALA A ? n 
A 1 53  ALA 53  53  53  ALA ALA A ? n 
A 1 54  ALA 54  54  54  ALA ALA A ? n 
A 1 55  LEU 55  55  55  LEU LEU A ? n 
A 1 56  GLU 56  56  56  GLU GLU A ? n 
A 1 57  LEU 57  57  57  LEU LEU A ? n 
A 1 58  THR 58  58  58  THR THR A ? n 
A 1 59  HIS 59  59  59  HIS HIS A ? n 
A 1 60  ASN 60  60  60  ASN ASN A ? n 
A 1 61  TRP 61  61  61  TRP TRP A ? n 
A 1 62  ASP 62  62  62  ASP ASP A ? n 
A 1 63  ARG 63  63  63  ARG ARG A ? n 
A 1 64  ASP 64  64  64  ASP ASP A ? n 
A 1 65  GLY 65  65  65  GLY GLY A ? n 
A 1 66  TYR 66  66  66  TYR TYR A ? n 
A 1 67  THR 67  67  67  THR THR A ? n 
A 1 68  GLN 68  68  68  GLN GLN A ? n 
A 1 69  GLY 69  69  69  GLY GLY A ? n 
A 1 70  ASP 70  70  70  ASP ASP A ? n 
A 1 71  GLY 71  71  71  GLY GLY A ? n 
A 1 72  TYR 72  72  72  TYR TYR A ? n 
A 1 73  GLY 73  73  73  GLY GLY A ? n 
A 1 74  HIS 74  74  74  HIS HIS A ? n 
A 1 75  LEU 75  75  75  LEU LEU A ? n 
A 1 76  ALA 76  76  76  ALA ALA A ? n 
A 1 77  ILE 77  77  77  ILE ILE A ? n 
A 1 78  GLU 78  78  78  GLU GLU A ? n 
A 1 79  VAL 79  79  79  VAL VAL A ? n 
A 1 80  GLU 80  80  80  GLU GLU A ? n 
A 1 81  ASP 81  81  81  ASP ASP A ? n 
A 1 82  ALA 82  82  82  ALA ALA A ? n 
A 1 83  ALA 83  83  83  ALA ALA A ? n 
A 1 84  VAL 84  84  84  VAL VAL A ? n 
A 1 85  THR 85  85  85  THR THR A ? n 
A 1 86  CYS 86  86  86  CYS CYS A ? n 
A 1 87  ALA 87  87  87  ALA ALA A ? n 
A 1 88  ARG 88  88  88  ARG ARG A ? n 
A 1 89  ALA 89  89  89  ALA ALA A ? n 
A 1 90  ARG 90  90  90  ARG ARG A ? n 
A 1 91  ALA 91  91  91  ALA ALA A ? n 
A 1 92  LEU 92  92  92  LEU LEU A ? n 
A 1 93  GLY 93  93  93  GLY GLY A ? n 
A 1 94  TYR 94  94  94  TYR TYR A ? n 
A 1 95  ARG 95  95  95  ARG ARG A ? n 
A 1 96  VAL 96  96  96  VAL VAL A ? n 
A 1 97  THR 97  97  97  THR THR A ? n 
A 1 98  ARG 98  98  98  ARG ARG A ? n 
A 1 99  GLU 99  99  99  GLU GLU A ? n 
A 1 100 ALA 100 100 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 101 GLY 101 101 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 102 LEU 102 102 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 103 MET 103 103 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 104 GLN 104 104 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 105 HIS 105 105 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 106 GLY 106 106 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 107 ARG 107 107 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 108 SER 108 108 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 109 VAL 109 109 109 VAL VAL A ? n 
A 1 110 ILE 110 110 110 ILE ILE A ? n 
A 1 111 ALA 111 111 111 ALA ALA A ? n 
A 1 112 PHE 112 112 112 PHE PHE A ? n 
A 1 113 LEU 113 113 113 LEU LEU A ? n 
A 1 114 GLU 114 114 114 GLU GLU A ? n 
A 1 115 ASP 115 115 115 ASP ASP A ? n 
A 1 116 PRO 116 116 116 PRO PRO A ? n 
A 1 117 ASP 117 117 117 ASP ASP A ? n 
A 1 118 GLY 118 118 118 GLY GLY A ? n 
A 1 119 TYR 119 119 119 TYR TYR A ? n 
A 1 120 LYS 120 120 120 LYS LYS A ? n 
A 1 121 VAL 121 121 121 VAL VAL A ? n 
A 1 122 GLU 122 122 122 GLU GLU A ? n 
A 1 123 LEU 123 123 123 LEU LEU A ? n 
A 1 124 ILE 124 124 124 ILE ILE A ? n 
A 1 125 GLN 125 125 125 GLN GLN A ? n 
A 1 126 LYS 126 126 126 LYS LYS A ? n 
A 1 127 GLY 127 127 127 GLY GLY A ? n 
A 1 128 THR 128 128 128 THR THR A ? n 
A 1 129 GLN 129 129 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 130 PHE 130 130 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 131 ASP 131 131 ?   ?   ?   A ? n 
B 1 1   MET 1   1   1   MET MET B ? n 
B 1 2   ARG 2   2   2   ARG ARG B ? n 
B 1 3   ILE 3   3   3   ILE ILE B ? n 
B 1 4   LEU 4   4   4   LEU LEU B ? n 
B 1 5   HIS 5   5   5   HIS HIS B ? n 
B 1 6   SER 6   6   6   SER SER B ? n 
B 1 7   MET 7   7   7   MET MET B ? n 
B 1 8   LEU 8   8   8   LEU LEU B ? n 
B 1 9   ARG 9   9   9   ARG ARG B ? n 
B 1 10  VAL 10  10  10  VAL VAL B ? n 
B 1 11  ALA 11  11  11  ALA ALA B ? n 
B 1 12  ASP 12  12  12  ASP ASP B ? n 
B 1 13  LEU 13  13  13  LEU LEU B ? n 
B 1 14  GLU 14  14  14  GLU GLU B ? n 
B 1 15  ALA 15  15  15  ALA ALA B ? n 
B 1 16  ALA 16  16  16  ALA ALA B ? n 
B 1 17  LEU 17  17  17  LEU LEU B ? n 
B 1 18  GLU 18  18  18  GLU GLU B ? n 
B 1 19  PHE 19  19  19  PHE PHE B ? n 
B 1 20  TYR 20  20  20  TYR TYR B ? n 
B 1 21  THR 21  21  21  THR THR B ? n 
B 1 22  ARG 22  22  22  ARG ARG B ? n 
B 1 23  ALA 23  23  23  ALA ALA B ? n 
B 1 24  LEU 24  24  24  LEU LEU B ? n 
B 1 25  ASP 25  25  25  ASP ASP B ? n 
B 1 26  MET 26  26  26  MET MET B ? n 
B 1 27  ARG 27  27  27  ARG ARG B ? n 
B 1 28  LEU 28  28  28  LEU LEU B ? n 
B 1 29  LEU 29  29  29  LEU LEU B ? n 
B 1 30  ARG 30  30  30  ARG ARG B ? n 
B 1 31  ARG 31  31  31  ARG ARG B ? n 
B 1 32  ARG 32  32  32  ARG ARG B ? n 
B 1 33  ASP 33  33  33  ASP ASP B ? n 
B 1 34  TYR 34  34  34  TYR TYR B ? n 
B 1 35  PRO 35  35  35  PRO PRO B ? n 
B 1 36  GLU 36  36  36  GLU GLU B ? n 
B 1 37  GLY 37  37  37  GLY GLY B ? n 
B 1 38  ARG 38  38  38  ARG ARG B ? n 
B 1 39  PHE 39  39  39  PHE PHE B ? n 
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B 1 99  GLU 99  99  ?   ?   ?   B ? n 
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B 1 103 MET 103 103 ?   ?   ?   B ? n 
B 1 104 GLN 104 104 ?   ?   ?   B ? n 
B 1 105 HIS 105 105 ?   ?   ?   B ? n 
B 1 106 GLY 106 106 ?   ?   ?   B ? n 
B 1 107 ARG 107 107 ?   ?   ?   B ? n 
B 1 108 SER 108 108 ?   ?   ?   B ? n 
B 1 109 VAL 109 109 109 VAL VAL B ? n 
B 1 110 ILE 110 110 110 ILE ILE B ? n 
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B 1 119 TYR 119 119 119 TYR TYR B ? n 
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B 1 130 PHE 130 130 ?   ?   ?   B ? n 
B 1 131 ASP 131 131 ?   ?   ?   B ? n 
# 
loop_
_pdbx_nonpoly_scheme.asym_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.entity_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.auth_seq_num 
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_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_ins_code 
C 2 EDO 1  201 500  EDO EDO A ? 
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H 2 EDO 1  501 501  EDO EDO B ? 
I 4 HOH 1  301 1    HOH HOH A ? 
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I 4 HOH 3  303 8    HOH HOH A ? 
I 4 HOH 4  304 11   HOH HOH A ? 
I 4 HOH 5  305 12   HOH HOH A ? 
I 4 HOH 6  306 13   HOH HOH A ? 
I 4 HOH 7  307 16   HOH HOH A ? 
I 4 HOH 8  308 17   HOH HOH A ? 
I 4 HOH 9  309 18   HOH HOH A ? 
I 4 HOH 10 310 19   HOH HOH A ? 
I 4 HOH 11 311 21   HOH HOH A ? 
I 4 HOH 12 312 22   HOH HOH A ? 
I 4 HOH 13 313 23   HOH HOH A ? 
I 4 HOH 14 314 26   HOH HOH A ? 
I 4 HOH 15 315 27   HOH HOH A ? 
I 4 HOH 16 316 30   HOH HOH A ? 
I 4 HOH 17 317 31   HOH HOH A ? 
I 4 HOH 18 318 32   HOH HOH A ? 
I 4 HOH 19 319 37   HOH HOH A ? 
I 4 HOH 20 320 41   HOH HOH A ? 
I 4 HOH 21 321 42   HOH HOH A ? 
I 4 HOH 22 322 46   HOH HOH A ? 
I 4 HOH 23 323 48   HOH HOH A ? 
I 4 HOH 24 324 50   HOH HOH A ? 
I 4 HOH 25 325 51   HOH HOH A ? 
I 4 HOH 26 326 53   HOH HOH A ? 
I 4 HOH 27 327 54   HOH HOH A ? 
I 4 HOH 28 328 56   HOH HOH A ? 
I 4 HOH 29 329 57   HOH HOH A ? 
I 4 HOH 30 330 59   HOH HOH A ? 
I 4 HOH 31 331 63   HOH HOH A ? 
I 4 HOH 32 332 64   HOH HOH A ? 
I 4 HOH 33 333 65   HOH HOH A ? 
I 4 HOH 34 334 67   HOH HOH A ? 
I 4 HOH 35 335 75   HOH HOH A ? 
I 4 HOH 36 336 78   HOH HOH A ? 
I 4 HOH 37 337 79   HOH HOH A ? 
I 4 HOH 38 338 80   HOH HOH A ? 
I 4 HOH 39 339 82   HOH HOH A ? 
I 4 HOH 40 340 84   HOH HOH A ? 
I 4 HOH 41 341 85   HOH HOH A ? 
I 4 HOH 42 342 86   HOH HOH A ? 
I 4 HOH 43 343 87   HOH HOH A ? 
I 4 HOH 44 344 88   HOH HOH A ? 
I 4 HOH 45 345 92   HOH HOH A ? 
I 4 HOH 46 346 95   HOH HOH A ? 
I 4 HOH 47 347 97   HOH HOH A ? 
I 4 HOH 48 348 100  HOH HOH A ? 
I 4 HOH 49 349 101  HOH HOH A ? 
I 4 HOH 50 350 103  HOH HOH A ? 
I 4 HOH 51 351 106  HOH HOH A ? 
I 4 HOH 52 352 108  HOH HOH A ? 
I 4 HOH 53 353 109  HOH HOH A ? 
I 4 HOH 54 354 111  HOH HOH A ? 
I 4 HOH 55 355 112  HOH HOH A ? 
I 4 HOH 56 356 114  HOH HOH A ? 
I 4 HOH 57 357 116  HOH HOH A ? 
I 4 HOH 58 358 117  HOH HOH A ? 
I 4 HOH 59 359 119  HOH HOH A ? 
I 4 HOH 60 360 121  HOH HOH A ? 
I 4 HOH 61 361 122  HOH HOH A ? 
I 4 HOH 62 362 125  HOH HOH A ? 
I 4 HOH 63 363 127  HOH HOH A ? 
I 4 HOH 64 364 129  HOH HOH A ? 
I 4 HOH 65 365 136  HOH HOH A ? 
I 4 HOH 66 366 138  HOH HOH A ? 
I 4 HOH 67 367 139  HOH HOH A ? 
I 4 HOH 68 368 141  HOH HOH A ? 
I 4 HOH 69 369 144  HOH HOH A ? 
I 4 HOH 70 370 145  HOH HOH A ? 
I 4 HOH 71 371 149  HOH HOH A ? 
I 4 HOH 72 372 151  HOH HOH A ? 
I 4 HOH 73 373 153  HOH HOH A ? 
I 4 HOH 74 374 155  HOH HOH A ? 
I 4 HOH 75 375 156  HOH HOH A ? 
I 4 HOH 76 376 162  HOH HOH A ? 
I 4 HOH 77 377 164  HOH HOH A ? 
I 4 HOH 78 378 165  HOH HOH A ? 
I 4 HOH 79 379 169  HOH HOH A ? 
I 4 HOH 80 380 173  HOH HOH A ? 
J 4 HOH 1  601 2    HOH HOH B ? 
J 4 HOH 2  602 4    HOH HOH B ? 
J 4 HOH 3  603 5    HOH HOH B ? 
J 4 HOH 4  604 6    HOH HOH B ? 
J 4 HOH 5  605 7    HOH HOH B ? 
J 4 HOH 6  606 9    HOH HOH B ? 
J 4 HOH 7  607 10   HOH HOH B ? 
J 4 HOH 8  608 14   HOH HOH B ? 
J 4 HOH 9  609 15   HOH HOH B ? 
J 4 HOH 10 610 20   HOH HOH B ? 
J 4 HOH 11 611 24   HOH HOH B ? 
J 4 HOH 12 612 25   HOH HOH B ? 
J 4 HOH 13 613 28   HOH HOH B ? 
J 4 HOH 14 614 29   HOH HOH B ? 
J 4 HOH 15 615 33   HOH HOH B ? 
J 4 HOH 16 616 34   HOH HOH B ? 
J 4 HOH 17 617 35   HOH HOH B ? 
J 4 HOH 18 618 38   HOH HOH B ? 
J 4 HOH 19 619 39   HOH HOH B ? 
J 4 HOH 20 620 40   HOH HOH B ? 
J 4 HOH 21 621 43   HOH HOH B ? 
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J 4 HOH 23 623 49   HOH HOH B ? 
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J 4 HOH 25 625 55   HOH HOH B ? 
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J 4 HOH 35 635 72   HOH HOH B ? 
J 4 HOH 36 636 74   HOH HOH B ? 
J 4 HOH 37 637 77   HOH HOH B ? 
J 4 HOH 38 638 81   HOH HOH B ? 
J 4 HOH 39 639 83   HOH HOH B ? 
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J 4 HOH 43 643 93   HOH HOH B ? 
J 4 HOH 44 644 94   HOH HOH B ? 
J 4 HOH 45 645 96   HOH HOH B ? 
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J 4 HOH 50 650 105  HOH HOH B ? 
J 4 HOH 51 651 107  HOH HOH B ? 
J 4 HOH 52 652 110  HOH HOH B ? 
J 4 HOH 53 653 113  HOH HOH B ? 
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J 4 HOH 56 656 123  HOH HOH B ? 
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J 4 HOH 58 658 126  HOH HOH B ? 
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J 4 HOH 60 660 130  HOH HOH B ? 
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J 4 HOH 64 664 134  HOH HOH B ? 
J 4 HOH 65 665 135  HOH HOH B ? 
J 4 HOH 66 666 137  HOH HOH B ? 
J 4 HOH 67 667 140  HOH HOH B ? 
J 4 HOH 68 668 142  HOH HOH B ? 
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J 4 HOH 70 670 146  HOH HOH B ? 
J 4 HOH 71 671 147  HOH HOH B ? 
J 4 HOH 72 672 148  HOH HOH B ? 
J 4 HOH 73 673 150  HOH HOH B ? 
J 4 HOH 74 674 152  HOH HOH B ? 
J 4 HOH 75 675 157  HOH HOH B ? 
J 4 HOH 76 676 158  HOH HOH B ? 
J 4 HOH 77 677 159  HOH HOH B ? 
J 4 HOH 78 678 160  HOH HOH B ? 
J 4 HOH 79 679 161  HOH HOH B ? 
J 4 HOH 80 680 163  HOH HOH B ? 
J 4 HOH 81 681 166  HOH HOH B ? 
J 4 HOH 82 682 167  HOH HOH B ? 
J 4 HOH 83 683 168  HOH HOH B ? 
J 4 HOH 84 684 170  HOH HOH B ? 
# 
loop_
_chem_comp.id 
_chem_comp.type 
_chem_comp.mon_nstd_flag 
_chem_comp.name 
_chem_comp.pdbx_synonyms 
_chem_comp.formula 
_chem_comp.formula_weight 
ALA "L-peptide linking" y ALANINE         ?                 "C3 H7 N O2"     89.093  
ARG "L-peptide linking" y ARGININE        ?                 "C6 H15 N4 O2 1" 175.209 
ASN "L-peptide linking" y ASPARAGINE      ?                 "C4 H8 N2 O3"    132.118 
ASP "L-peptide linking" y "ASPARTIC ACID" ?                 "C4 H7 N O4"     133.103 
CYS "L-peptide linking" y CYSTEINE        ?                 "C3 H7 N O2 S"   121.158 
EDO non-polymer         . 1,2-ETHANEDIOL  "ETHYLENE GLYCOL" "C2 H6 O2"       62.068  
GLN "L-peptide linking" y GLUTAMINE       ?                 "C5 H10 N2 O3"   146.144 
GLU "L-peptide linking" y "GLUTAMIC ACID" ?                 "C5 H9 N O4"     147.129 
GLY "peptide linking"   y GLYCINE         ?                 "C2 H5 N O2"     75.067  
HIS "L-peptide linking" y HISTIDINE       ?                 "C6 H10 N3 O2 1" 156.162 
HOH non-polymer         . WATER           ?                 "H2 O"           18.015  
ILE "L-peptide linking" y ISOLEUCINE      ?                 "C6 H13 N O2"    131.173 
LEU "L-peptide linking" y LEUCINE         ?                 "C6 H13 N O2"    131.173 
LYS "L-peptide linking" y LYSINE          ?                 "C6 H15 N2 O2 1" 147.195 
MET "L-peptide linking" y METHIONINE      ?                 "C5 H11 N O2 S"  149.211 
PHE "L-peptide linking" y PHENYLALANINE   ?                 "C9 H11 N O2"    165.189 
PRO "L-peptide linking" y PROLINE         ?                 "C5 H9 N O2"     115.130 
SER "L-peptide linking" y SERINE          ?                 "C3 H7 N O3"     105.093 
THR "L-peptide linking" y THREONINE       ?                 "C4 H9 N O3"     119.119 
TRP "L-peptide linking" y TRYPTOPHAN      ?                 "C11 H12 N2 O2"  204.225 
TYR "L-peptide linking" y TYROSINE        ?                 "C9 H11 N O3"    181.189 
VAL "L-peptide linking" y VALINE          ?                 "C5 H11 N O2"    117.146 
ZN  non-polymer         . "ZINC ION"      ?                 "Zn 2"           65.409  
# 
loop_
_struct_asym.id 
_struct_asym.pdbx_blank_PDB_chainid_flag 
_struct_asym.pdbx_modified 
_struct_asym.entity_id 
_struct_asym.details 
A N N 1 ? 
B N N 1 ? 
C N N 2 ? 
D N N 2 ? 
E N N 3 ? 
F N N 3 ? 
G N N 2 ? 
H N N 2 ? 
I N N 4 ? 
J N N 4 ? 
# 
_struct_conf_type.id          HELX_P 
_struct_conf_type.criteria    ? 
_struct_conf_type.reference   ? 
# 
loop_
_struct_conf.conf_type_id 
_struct_conf.id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_id 
_struct_conf.beg_label_comp_id 
_struct_conf.beg_label_asym_id 
_struct_conf.beg_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_conf.end_label_comp_id 
_struct_conf.end_label_asym_id 
_struct_conf.end_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_conf.beg_auth_comp_id 
_struct_conf.beg_auth_asym_id 
_struct_conf.beg_auth_seq_id 
_struct_conf.end_auth_comp_id 
_struct_conf.end_auth_asym_id 
_struct_conf.end_auth_seq_id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_class 
_struct_conf.details 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_length 
HELX_P HELX_P1 AA1 ASP A 12 ? ALA A 23 ? ASP A 12 ALA A 23 1 ? 12 
HELX_P HELX_P2 AA2 ASP A 81 ? LEU A 92 ? ASP A 81 LEU A 92 1 ? 12 
HELX_P HELX_P3 AA3 ASP B 12 ? ALA B 23 ? ASP B 12 ALA B 23 1 ? 12 
HELX_P HELX_P4 AA4 PRO B 35 ? GLY B 37 ? PRO B 35 GLY B 37 5 ? 3  
HELX_P HELX_P5 AA5 ASP B 81 ? LEU B 92 ? ASP B 81 LEU B 92 1 ? 12 
# 
loop_
_struct_sheet.id 
_struct_sheet.type 
_struct_sheet.number_strands 
_struct_sheet.details 
AA1 ? 8 ? 
AA2 ? 8 ? 
# 
loop_
_struct_sheet_order.sheet_id 
_struct_sheet_order.range_id_1 
_struct_sheet_order.range_id_2 
_struct_sheet_order.offset 
_struct_sheet_order.sense 
AA1 1 2 ? anti-parallel 
AA1 2 3 ? anti-parallel 
AA1 3 4 ? parallel      
AA1 4 5 ? anti-parallel 
AA1 5 6 ? parallel      
AA1 6 7 ? anti-parallel 
AA1 7 8 ? anti-parallel 
AA2 1 2 ? anti-parallel 
AA2 2 3 ? anti-parallel 
AA2 3 4 ? parallel      
AA2 4 5 ? anti-parallel 
AA2 5 6 ? parallel      
AA2 6 7 ? anti-parallel 
AA2 7 8 ? anti-parallel 
# 
loop_
_struct_sheet_range.sheet_id 
_struct_sheet_range.id 
_struct_sheet_range.beg_label_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_label_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.end_label_comp_id 
_struct_sheet_range.end_label_asym_id 
_struct_sheet_range.end_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.beg_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_seq_id 
_struct_sheet_range.end_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.end_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.end_auth_seq_id 
AA1 1 ARG A 27  ? ASP A 33  ? ARG A 27  ASP A 33  
AA1 2 PHE A 39  ? GLY A 45  ? PHE A 39  GLY A 45  
AA1 3 ALA A 54  ? ASN A 60  ? ALA A 54  ASN A 60  
AA1 4 ARG A 2   ? ARG A 9   ? ARG A 2   ARG A 9   
AA1 5 TYR B 72  ? VAL B 79  ? TYR B 72  VAL B 79  
AA1 6 LYS B 120 ? GLN B 125 ? LYS B 120 GLN B 125 
AA1 7 ILE B 110 ? GLU B 114 ? ILE B 110 GLU B 114 
AA1 8 VAL B 96  ? THR B 97  ? VAL B 96  THR B 97  
AA2 1 VAL A 96  ? ARG A 98  ? VAL A 96  ARG A 98  
AA2 2 ILE A 110 ? GLU A 114 ? ILE A 110 GLU A 114 
AA2 3 LYS A 120 ? GLN A 125 ? LYS A 120 GLN A 125 
AA2 4 TYR A 72  ? VAL A 79  ? TYR A 72  VAL A 79  
AA2 5 ARG B 2   ? ARG B 9   ? ARG B 2   ARG B 9   
AA2 6 ALA B 54  ? ASN B 60  ? ALA B 54  ASN B 60  
AA2 7 PHE B 39  ? GLY B 45  ? PHE B 39  GLY B 45  
AA2 8 ARG B 27  ? TYR B 34  ? ARG B 27  TYR B 34  
# 
_atom_sites.entry_id                    XXXX 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][1]   0.024517 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][2]   0.013605 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][3]   0.012498 
_atom_sites.fract_transf_vector[1]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[2]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[3]      0.00000 
# 
loop_
_atom_type.symbol 
C  
N  
O  
S  
ZN 
# 
_entry.id   XXXX 
# 
loop_
_pdbx_chain_remapping.entity_id 
_pdbx_chain_remapping.label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.applied_operations 
1 A A A A 1 
1 B B B B 1 
2 C A C A 1 
2 D A D A 1 
3 E A E A 1 
3 F A F A 1 
2 G B G B 1 
2 H B H B 1 
4 I A I A 1 
4 J B J B 1 
# 
loop_
_pdbx_entity_nonpoly.entity_id 
_pdbx_entity_nonpoly.name 
_pdbx_entity_nonpoly.comp_id 
2 1,2-ETHANEDIOL EDO 
3 "ZINC ION"     ZN  
4 water          HOH 
# 
loop_
_pdbx_entity_remapping.entity_id 
_pdbx_entity_remapping.orig_entity_id 
1 1 
2 2 
3 3 
4 4 
# 
loop_
_pdbx_struct_sheet_hbond.sheet_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_1 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_2 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_seq_id 
AA1 1 2 N LEU A 29  ? N LEU A 29  O PHE A 43  ? O PHE A 43  
AA1 2 3 N ALA A 42  ? N ALA A 42  O LEU A 57  ? O LEU A 57  
AA1 3 4 O GLU A 56  ? O GLU A 56  N SER A 6   ? N SER A 6   
AA1 4 5 N HIS A 5   ? N HIS A 5   O ALA B 76  ? O ALA B 76  
AA1 5 6 N LEU B 75  ? N LEU B 75  O GLU B 122 ? O GLU B 122 
AA1 6 7 O LEU B 123 ? O LEU B 123 N ALA B 111 ? N ALA B 111 
AA1 7 8 O PHE B 112 ? O PHE B 112 N THR B 97  ? N THR B 97  
AA2 1 2 N ARG A 98  ? N ARG A 98  O PHE A 112 ? O PHE A 112 
AA2 2 3 N ALA A 111 ? N ALA A 111 O LEU A 123 ? O LEU A 123 
AA2 3 4 O GLU A 122 ? O GLU A 122 N ILE A 77  ? N ILE A 77  
AA2 4 5 N ALA A 76  ? N ALA A 76  O HIS B 5   ? O HIS B 5   
AA2 5 6 N SER B 6   ? N SER B 6   O GLU B 56  ? O GLU B 56  
AA2 6 7 O LEU B 57  ? O LEU B 57  N ALA B 42  ? N ALA B 42  
AA2 7 8 O GLY B 45  ? O GLY B 45  N ARG B 27  ? N ARG B 27  
# 
loop_
_atom_site.group_PDB 
_atom_site.id 
_atom_site.type_symbol 
_atom_site.label_atom_id 
_atom_site.label_alt_id 
_atom_site.label_comp_id 
_atom_site.label_asym_id 
_atom_site.label_entity_id 
_atom_site.label_seq_id 
_atom_site.pdbx_PDB_ins_code 
_atom_site.Cartn_x 
_atom_site.Cartn_y 
_atom_site.Cartn_z 
_atom_site.occupancy 
_atom_site.B_iso_or_equiv 
_atom_site.Cartn_x_esd 
_atom_site.Cartn_y_esd 
_atom_site.Cartn_z_esd 
_atom_site.occupancy_esd 
_atom_site.B_iso_or_equiv_esd 
_atom_site.pdbx_formal_charge 
_atom_site.auth_seq_id 
_atom_site.auth_comp_id 
_atom_site.auth_asym_id 
_atom_site.auth_atom_id 
_atom_site.pdbx_PDB_model_num 
ATOM   1    N  N   . MET A 1 1   ? -5.556  12.535  18.999 1.00   36.19  ? ? ? ? ? ? 1   MET A N   1 
ATOM   2    C  CA  . MET A 1 1   ? -5.792  11.101  18.986 1.00   35.57  ? ? ? ? ? ? 1   MET A CA  1 
ATOM   3    C  C   . MET A 1 1   ? -5.068  10.391  20.125 1.00   34.81  ? ? ? ? ? ? 1   MET A C   1 
ATOM   4    O  O   . MET A 1 1   ? -4.031  10.848  20.575 1.00   35.42  ? ? ? ? ? ? 1   MET A O   1 
ATOM   5    C  CB  . MET A 1 1   ? -5.332  10.501  17.657 1.00   38.64  ? ? ? ? ? ? 1   MET A CB  1 
ATOM   6    C  CG  . MET A 1 1   ? -6.312  10.716  16.533 1.00   43.63  ? ? ? ? ? ? 1   MET A CG  1 
ATOM   7    S  SD  . MET A 1 1   ? -5.550  10.363  14.952 1.00   48.47  ? ? ? ? ? ? 1   MET A SD  1 
ATOM   8    C  CE  . MET A 1 1   ? -6.002  8.746   14.728 1.00   44.73  ? ? ? ? ? ? 1   MET A CE  1 
ATOM   9    N  N   . ARG A 1 2   ? -5.588  9.247   20.560 1.00   28.04  ? ? ? ? ? ? 2   ARG A N   1 
ATOM   10   C  CA  . ARG A 1 2   ? -4.913  8.460   21.591 1.00   26.02  ? ? ? ? ? ? 2   ARG A CA  1 
ATOM   11   C  C   . ARG A 1 2   ? -5.246  6.989   21.476 1.00   25.51  ? ? ? ? ? ? 2   ARG A C   1 
ATOM   12   O  O   . ARG A 1 2   ? -6.322  6.628   20.981 1.00   23.57  ? ? ? ? ? ? 2   ARG A O   1 
ATOM   13   C  CB  . ARG A 1 2   ? -5.216  8.977   23.010 1.00   24.56  ? ? ? ? ? ? 2   ARG A CB  1 
ATOM   14   C  CG  . ARG A 1 2   ? -6.639  8.841   23.416 1.00   22.49  ? ? ? ? ? ? 2   ARG A CG  1 
ATOM   15   C  CD  . ARG A 1 2   ? -6.873  9.462   24.765 1.00   23.38  ? ? ? ? ? ? 2   ARG A CD  1 
ATOM   16   N  NE  . ARG A 1 2   ? -8.291  9.349   25.059 1.00   31.38  ? ? ? ? ? ? 2   ARG A NE  1 
ATOM   17   C  CZ  . ARG A 1 2   ? -8.811  8.499   25.924 1.00   33.80  ? ? ? ? ? ? 2   ARG A CZ  1 
ATOM   18   N  NH1 . ARG A 1 2   ? -8.023  7.719   26.654 1.00   32.43  ? ? ? ? ? ? 2   ARG A NH1 1 
ATOM   19   N  NH2 . ARG A 1 2   ? -10.121 8.432   26.084 1.00   25.35  ? ? ? ? ? ? 2   ARG A NH2 1 
ATOM   20   N  N   . ILE A 1 3   ? -4.335  6.134   21.958 1.00   20.76  ? ? ? ? ? ? 3   ILE A N   1 
ATOM   21   C  CA  . ILE A 1 3   ? -4.632  4.697   21.961 1.00   19.30  ? ? ? ? ? ? 3   ILE A CA  1 
ATOM   22   C  C   . ILE A 1 3   ? -5.577  4.453   23.136 1.00   21.47  ? ? ? ? ? ? 3   ILE A C   1 
ATOM   23   O  O   . ILE A 1 3   ? -5.288  4.890   24.255 1.00   21.26  ? ? ? ? ? ? 3   ILE A O   1 
ATOM   24   C  CB  . ILE A 1 3   ? -3.340  3.825   22.012 1.00   21.83  ? ? ? ? ? ? 3   ILE A CB  1 
ATOM   25   C  CG1 . ILE A 1 3   ? -2.538  3.922   20.705 1.00   22.03  ? ? ? ? ? ? 3   ILE A CG1 1 
ATOM   26   C  CG2 . ILE A 1 3   ? -3.692  2.375   22.310 1.00   21.49  ? ? ? ? ? ? 3   ILE A CG2 1 
ATOM   27   C  CD1 . ILE A 1 3   ? -1.016  3.543   20.862 1.00   23.09  ? ? ? ? ? ? 3   ILE A CD1 1 
ATOM   28   N  N   . LEU A 1 4   ? -6.710  3.762   22.878 1.00   17.82  ? ? ? ? ? ? 4   LEU A N   1 
ATOM   29   C  CA  . LEU A 1 4   ? -7.727  3.475   23.885 1.00   17.40  ? ? ? ? ? ? 4   LEU A CA  1 
ATOM   30   C  C   . LEU A 1 4   ? -7.527  2.149   24.536 1.00   21.57  ? ? ? ? ? ? 4   LEU A C   1 
ATOM   31   O  O   . LEU A 1 4   ? -7.619  2.063   25.762 1.00   21.77  ? ? ? ? ? ? 4   LEU A O   1 
ATOM   32   C  CB  . LEU A 1 4   ? -9.133  3.492   23.258 1.00   18.52  ? ? ? ? ? ? 4   LEU A CB  1 
ATOM   33   C  CG  . LEU A 1 4   ? -9.605  4.842   22.755 1.00   22.37  ? ? ? ? ? ? 4   LEU A CG  1 
ATOM   34   C  CD1 . LEU A 1 4   ? -10.929 4.696   22.033 1.00   20.16  ? ? ? ? ? ? 4   LEU A CD1 1 
ATOM   35   C  CD2 . LEU A 1 4   ? -9.696  5.865   23.896 1.00   21.85  ? ? ? ? ? ? 4   LEU A CD2 1 
ATOM   36   N  N   . HIS A 1 5   ? -7.318  1.088   23.717 1.00   16.12  ? ? ? ? ? ? 5   HIS A N   1 
ATOM   37   C  CA  . HIS A 1 5   ? -7.164  -0.269  24.250 1.00   14.85  ? ? ? ? ? ? 5   HIS A CA  1 
ATOM   38   C  C   . HIS A 1 5   ? -6.728  -1.260  23.170 1.00   21.82  ? ? ? ? ? ? 5   HIS A C   1 
ATOM   39   O  O   . HIS A 1 5   ? -6.866  -0.978  21.989 1.00   23.59  ? ? ? ? ? ? 5   HIS A O   1 
ATOM   40   C  CB  . HIS A 1 5   ? -8.502  -0.764  24.922 1.00   15.14  ? ? ? ? ? ? 5   HIS A CB  1 
ATOM   41   C  CG  . HIS A 1 5   ? -9.686  -0.859  23.996 1.00   18.45  ? ? ? ? ? ? 5   HIS A CG  1 
ATOM   42   N  ND1 . HIS A 1 5   ? -10.639 0.164   23.915 1.00   20.87  ? ? ? ? ? ? 5   HIS A ND1 1 
ATOM   43   C  CD2 . HIS A 1 5   ? -10.022 -1.833  23.109 1.00   19.55  ? ? ? ? ? ? 5   HIS A CD2 1 
ATOM   44   C  CE1 . HIS A 1 5   ? -11.546 -0.250  23.024 1.00   19.48  ? ? ? ? ? ? 5   HIS A CE1 1 
ATOM   45   N  NE2 . HIS A 1 5   ? -11.224 -1.442  22.510 1.00   19.17  ? ? ? ? ? ? 5   HIS A NE2 1 
ATOM   46   N  N   . SER A 1 6   ? -6.221  -2.444  23.603 1.00   16.70  ? ? ? ? ? ? 6   SER A N   1 
ATOM   47   C  CA  . SER A 1 6   ? -5.946  -3.614  22.793 1.00   14.68  ? ? ? ? ? ? 6   SER A CA  1 
ATOM   48   C  C   . SER A 1 6   ? -7.075  -4.551  23.172 1.00   17.57  ? ? ? ? ? ? 6   SER A C   1 
ATOM   49   O  O   . SER A 1 6   ? -7.534  -4.491  24.310 1.00   18.43  ? ? ? ? ? ? 6   SER A O   1 
ATOM   50   C  CB  A SER A 1 6   ? -4.617  -4.229  23.216 0.50   18.69  ? ? ? ? ? ? 6   SER A CB  1 
ATOM   51   C  CB  B SER A 1 6   ? -4.615  -4.244  23.180 0.50   15.64  ? ? ? ? ? ? 6   SER A CB  1 
ATOM   52   O  OG  A SER A 1 6   ? -4.414  -5.482  22.594 0.50   30.74  ? ? ? ? ? ? 6   SER A OG  1 
ATOM   53   O  OG  B SER A 1 6   ? -3.560  -3.458  22.656 0.50   15.71  ? ? ? ? ? ? 6   SER A OG  1 
ATOM   54   N  N   . MET A 1 7   ? -7.486  -5.446  22.274 1.00   15.01  ? ? ? ? ? ? 7   MET A N   1 
ATOM   55   C  CA  . MET A 1 7   ? -8.514  -6.427  22.598 1.00   13.33  ? ? ? ? ? ? 7   MET A CA  1 
ATOM   56   C  C   . MET A 1 7   ? -7.957  -7.848  22.369 1.00   16.04  ? ? ? ? ? ? 7   MET A C   1 
ATOM   57   O  O   . MET A 1 7   ? -7.349  -8.106  21.336 1.00   15.05  ? ? ? ? ? ? 7   MET A O   1 
ATOM   58   C  CB  . MET A 1 7   ? -9.820  -6.206  21.807 1.00   14.20  ? ? ? ? ? ? 7   MET A CB  1 
ATOM   59   C  CG  . MET A 1 7   ? -10.956 -7.163  22.235 1.00   16.26  ? ? ? ? ? ? 7   MET A CG  1 
ATOM   60   S  SD  . MET A 1 7   ? -10.881 -8.860  21.556 1.00   18.75  ? ? ? ? ? ? 7   MET A SD  1 
ATOM   61   C  CE  . MET A 1 7   ? -11.942 -8.688  20.076 1.00   16.22  ? ? ? ? ? ? 7   MET A CE  1 
ATOM   62   N  N   . LEU A 1 8   ? -8.146  -8.722  23.359 1.00   13.60  ? ? ? ? ? ? 8   LEU A N   1 
ATOM   63   C  CA  . LEU A 1 8   ? -7.718  -10.135 23.342 1.00   12.51  ? ? ? ? ? ? 8   LEU A CA  1 
ATOM   64   C  C   . LEU A 1 8   ? -8.901  -11.019 23.640 1.00   16.88  ? ? ? ? ? ? 8   LEU A C   1 
ATOM   65   O  O   . LEU A 1 8   ? -9.709  -10.693 24.505 1.00   19.44  ? ? ? ? ? ? 8   LEU A O   1 
ATOM   66   C  CB  . LEU A 1 8   ? -6.635  -10.366 24.412 1.00   12.92  ? ? ? ? ? ? 8   LEU A CB  1 
ATOM   67   C  CG  . LEU A 1 8   ? -5.319  -9.543  24.280 1.00   16.02  ? ? ? ? ? ? 8   LEU A CG  1 
ATOM   68   C  CD1 . LEU A 1 8   ? -4.367  -9.810  25.477 1.00   14.81  ? ? ? ? ? ? 8   LEU A CD1 1 
ATOM   69   C  CD2 . LEU A 1 8   ? -4.598  -9.829  22.960 1.00   15.48  ? ? ? ? ? ? 8   LEU A CD2 1 
ATOM   70   N  N   . ARG A 1 9   ? -9.062  -12.097 22.868 1.00   14.68  ? ? ? ? ? ? 9   ARG A N   1 
ATOM   71   C  CA  . ARG A 1 9   ? -10.136 -13.074 23.102 1.00   15.50  ? ? ? ? ? ? 9   ARG A CA  1 
ATOM   72   C  C   . ARG A 1 9   ? -9.614  -14.109 24.129 1.00   19.95  ? ? ? ? ? ? 9   ARG A C   1 
ATOM   73   O  O   . ARG A 1 9   ? -8.466  -14.568 24.053 1.00   19.09  ? ? ? ? ? ? 9   ARG A O   1 
ATOM   74   C  CB  . ARG A 1 9   ? -10.589 -13.758 21.809 1.00   14.57  ? ? ? ? ? ? 9   ARG A CB  1 
ATOM   75   C  CG  . ARG A 1 9   ? -11.162 -12.759 20.784 1.00   14.51  ? ? ? ? ? ? 9   ARG A CG  1 
ATOM   76   C  CD  . ARG A 1 9   ? -11.857 -13.405 19.592 1.00   18.04  ? ? ? ? ? ? 9   ARG A CD  1 
ATOM   77   N  NE  . ARG A 1 9   ? -12.414 -12.375 18.716 1.00   17.74  ? ? ? ? ? ? 9   ARG A NE  1 
ATOM   78   C  CZ  . ARG A 1 9   ? -11.748 -11.781 17.734 1.00   23.57  ? ? ? ? ? ? 9   ARG A CZ  1 
ATOM   79   N  NH1 . ARG A 1 9   ? -10.514 -12.165 17.429 1.00   17.75  ? ? ? ? ? ? 9   ARG A NH1 1 
ATOM   80   N  NH2 . ARG A 1 9   ? -12.304 -10.792 17.053 1.00   22.42  ? ? ? ? ? ? 9   ARG A NH2 1 
ATOM   81   N  N   . VAL A 1 10  ? -10.457 -14.429 25.100 1.00   17.07  ? ? ? ? ? ? 10  VAL A N   1 
ATOM   82   C  CA  . VAL A 1 10  ? -10.129 -15.302 26.236 1.00   17.66  ? ? ? ? ? ? 10  VAL A CA  1 
ATOM   83   C  C   . VAL A 1 10  ? -11.097 -16.489 26.317 1.00   24.65  ? ? ? ? ? ? 10  VAL A C   1 
ATOM   84   O  O   . VAL A 1 10  ? -12.300 -16.301 26.125 1.00   23.94  ? ? ? ? ? ? 10  VAL A O   1 
ATOM   85   C  CB  . VAL A 1 10  ? -9.997  -14.537 27.591 1.00   21.61  ? ? ? ? ? ? 10  VAL A CB  1 
ATOM   86   C  CG1 . VAL A 1 10  ? -8.789  -13.597 27.576 1.00   21.86  ? ? ? ? ? ? 10  VAL A CG1 1 
ATOM   87   C  CG2 . VAL A 1 10  ? -11.260 -13.765 27.948 1.00   21.14  ? ? ? ? ? ? 10  VAL A CG2 1 
ATOM   88   N  N   . ALA A 1 11  ? -10.567 -17.694 26.620 1.00   24.61  ? ? ? ? ? ? 11  ALA A N   1 
ATOM   89   C  CA  . ALA A 1 11  ? -11.342 -18.948 26.720 1.00   25.65  ? ? ? ? ? ? 11  ALA A CA  1 
ATOM   90   C  C   . ALA A 1 11  ? -12.261 -18.915 27.908 1.00   29.13  ? ? ? ? ? ? 11  ALA A C   1 
ATOM   91   O  O   . ALA A 1 11  ? -13.334 -19.507 27.869 1.00   28.55  ? ? ? ? ? ? 11  ALA A O   1 
ATOM   92   C  CB  . ALA A 1 11  ? -10.401 -20.146 26.846 1.00   26.65  ? ? ? ? ? ? 11  ALA A CB  1 
ATOM   93   N  N   . ASP A 1 12  ? -11.855 -18.221 28.969 1.00   25.13  ? ? ? ? ? ? 12  ASP A N   1 
ATOM   94   C  CA  . ASP A 1 12  ? -12.625 -18.154 30.189 1.00   25.05  ? ? ? ? ? ? 12  ASP A CA  1 
ATOM   95   C  C   . ASP A 1 12  ? -12.463 -16.766 30.791 1.00   27.41  ? ? ? ? ? ? 12  ASP A C   1 
ATOM   96   O  O   . ASP A 1 12  ? -11.403 -16.443 31.330 1.00   27.01  ? ? ? ? ? ? 12  ASP A O   1 
ATOM   97   C  CB  . ASP A 1 12  ? -12.127 -19.266 31.148 1.00   25.66  ? ? ? ? ? ? 12  ASP A CB  1 
ATOM   98   C  CG  . ASP A 1 12  ? -12.930 -19.448 32.422 1.00   34.00  ? ? ? ? ? ? 12  ASP A CG  1 
ATOM   99   O  OD1 . ASP A 1 12  ? -13.312 -18.428 33.035 1.00   30.46  ? ? ? ? ? ? 12  ASP A OD1 1 
ATOM   100  O  OD2 . ASP A 1 12  ? -13.056 -20.602 32.878 1.00   42.64  ? ? ? ? ? ? 12  ASP A OD2 1 
ATOM   101  N  N   . LEU A 1 13  ? -13.534 -15.964 30.734 1.00   23.98  ? ? ? ? ? ? 13  LEU A N   1 
ATOM   102  C  CA  . LEU A 1 13  ? -13.517 -14.590 31.222 1.00   24.27  ? ? ? ? ? ? 13  LEU A CA  1 
ATOM   103  C  C   . LEU A 1 13  ? -13.160 -14.399 32.680 1.00   26.98  ? ? ? ? ? ? 13  LEU A C   1 
ATOM   104  O  O   . LEU A 1 13  ? -12.323 -13.546 32.978 1.00   25.20  ? ? ? ? ? ? 13  LEU A O   1 
ATOM   105  C  CB  . LEU A 1 13  ? -14.762 -13.784 30.777 1.00   25.07  ? ? ? ? ? ? 13  LEU A CB  1 
ATOM   106  C  CG  . LEU A 1 13  ? -14.673 -12.256 30.974 1.00   31.81  ? ? ? ? ? ? 13  LEU A CG  1 
ATOM   107  C  CD1 . LEU A 1 13  ? -13.680 -11.619 29.992 1.00   31.39  ? ? ? ? ? ? 13  LEU A CD1 1 
ATOM   108  C  CD2 . LEU A 1 13  ? -16.022 -11.604 30.831 1.00   33.52  ? ? ? ? ? ? 13  LEU A CD2 1 
ATOM   109  N  N   . GLU A 1 14  ? -13.780 -15.183 33.609 1.00   23.49  ? ? ? ? ? ? 14  GLU A N   1 
ATOM   110  C  CA  . GLU A 1 14  ? -13.492 -15.033 35.037 1.00   22.65  ? ? ? ? ? ? 14  GLU A CA  1 
ATOM   111  C  C   . GLU A 1 14  ? -12.072 -15.435 35.351 1.00   22.84  ? ? ? ? ? ? 14  GLU A C   1 
ATOM   112  O  O   . GLU A 1 14  ? -11.468 -14.812 36.226 1.00   21.62  ? ? ? ? ? ? 14  GLU A O   1 
ATOM   113  C  CB  . GLU A 1 14  ? -14.468 -15.831 35.914 1.00   24.62  ? ? ? ? ? ? 14  GLU A CB  1 
ATOM   114  C  CG  . GLU A 1 14  ? -15.837 -15.194 36.065 1.00   35.96  ? ? ? ? ? ? 14  GLU A CG  1 
ATOM   115  C  CD  . GLU A 1 14  ? -15.833 -13.734 36.462 1.00   47.80  ? ? ? ? ? ? 14  GLU A CD  1 
ATOM   116  O  OE1 . GLU A 1 14  ? -16.367 -12.943 35.659 1.00   40.61  ? ? ? ? ? ? 14  GLU A OE1 1 
ATOM   117  O  OE2 . GLU A 1 14  ? -15.243 -13.366 37.508 1.00   35.73  ? ? ? ? ? ? 14  GLU A OE2 1 
ATOM   118  N  N   . ALA A 1 15  ? -11.549 -16.475 34.646 1.00   20.22  ? ? ? ? ? ? 15  ALA A N   1 
ATOM   119  C  CA  . ALA A 1 15  ? -10.162 -16.917 34.809 1.00   20.97  ? ? ? ? ? ? 15  ALA A CA  1 
ATOM   120  C  C   . ALA A 1 15  ? -9.248  -15.767 34.384 1.00   22.64  ? ? ? ? ? ? 15  ALA A C   1 
ATOM   121  O  O   . ALA A 1 15  ? -8.293  -15.464 35.070 1.00   20.37  ? ? ? ? ? ? 15  ALA A O   1 
ATOM   122  C  CB  . ALA A 1 15  ? -9.886  -18.130 33.940 1.00   21.49  ? ? ? ? ? ? 15  ALA A CB  1 
ATOM   123  N  N   . ALA A 1 16  ? -9.595  -15.082 33.269 1.00   18.74  ? ? ? ? ? ? 16  ALA A N   1 
ATOM   124  C  CA  . ALA A 1 16  ? -8.788  -13.968 32.782 1.00   16.95  ? ? ? ? ? ? 16  ALA A CA  1 
ATOM   125  C  C   . ALA A 1 16  ? -8.896  -12.825 33.761 1.00   21.39  ? ? ? ? ? ? 16  ALA A C   1 
ATOM   126  O  O   . ALA A 1 16  ? -7.882  -12.254 34.110 1.00   18.61  ? ? ? ? ? ? 16  ALA A O   1 
ATOM   127  C  CB  . ALA A 1 16  ? -9.269  -13.551 31.385 1.00   17.33  ? ? ? ? ? ? 16  ALA A CB  1 
ATOM   128  N  N   . LEU A 1 17  ? -10.130 -12.480 34.259 1.00   18.87  ? ? ? ? ? ? 17  LEU A N   1 
ATOM   129  C  CA  . LEU A 1 17  ? -10.218 -11.358 35.207 1.00   18.79  ? ? ? ? ? ? 17  LEU A CA  1 
ATOM   130  C  C   . LEU A 1 17  ? -9.487  -11.641 36.482 1.00   22.98  ? ? ? ? ? ? 17  LEU A C   1 
ATOM   131  O  O   . LEU A 1 17  ? -8.979  -10.720 37.101 1.00   22.98  ? ? ? ? ? ? 17  LEU A O   1 
ATOM   132  C  CB  . LEU A 1 17  ? -11.691 -11.007 35.541 1.00   19.76  ? ? ? ? ? ? 17  LEU A CB  1 
ATOM   133  C  CG  . LEU A 1 17  ? -12.534 -10.576 34.341 1.00   27.16  ? ? ? ? ? ? 17  LEU A CG  1 
ATOM   134  C  CD1 . LEU A 1 17  ? -14.022 -10.627 34.675 1.00   27.96  ? ? ? ? ? ? 17  LEU A CD1 1 
ATOM   135  C  CD2 . LEU A 1 17  ? -12.141 -9.172  33.874 1.00   29.78  ? ? ? ? ? ? 17  LEU A CD2 1 
ATOM   136  N  N   . GLU A 1 18  ? -9.451  -12.907 36.911 1.00   21.73  ? ? ? ? ? ? 18  GLU A N   1 
ATOM   137  C  CA  . GLU A 1 18  ? -8.765  -13.249 38.172 1.00   22.14  ? ? ? ? ? ? 18  GLU A CA  1 
ATOM   138  C  C   . GLU A 1 18  ? -7.268  -12.983 38.037 1.00   22.34  ? ? ? ? ? ? 18  GLU A C   1 
ATOM   139  O  O   . GLU A 1 18  ? -6.676  -12.436 38.940 1.00   22.77  ? ? ? ? ? ? 18  GLU A O   1 
ATOM   140  C  CB  . GLU A 1 18  ? -9.036  -14.717 38.551 1.00   24.21  ? ? ? ? ? ? 18  GLU A CB  1 
ATOM   141  C  CG  . GLU A 1 18  ? -8.590  -15.031 39.971 1.00   41.64  ? ? ? ? ? ? 18  GLU A CG  1 
ATOM   142  C  CD  . GLU A 1 18  ? -8.638  -16.491 40.364 1.00   72.29  ? ? ? ? ? ? 18  GLU A CD  1 
ATOM   143  O  OE1 . GLU A 1 18  ? -7.561  -17.067 40.637 1.00   79.44  ? ? ? ? ? ? 18  GLU A OE1 1 
ATOM   144  O  OE2 . GLU A 1 18  ? -9.755  -17.050 40.435 1.00   73.70  ? ? ? ? ? ? 18  GLU A OE2 1 
ATOM   145  N  N   . PHE A 1 19  ? -6.684  -13.265 36.869 1.00   18.55  ? ? ? ? ? ? 19  PHE A N   1 
ATOM   146  C  CA  . PHE A 1 19  ? -5.263  -12.971 36.610 1.00   16.68  ? ? ? ? ? ? 19  PHE A CA  1 
ATOM   147  C  C   . PHE A 1 19  ? -4.993  -11.469 36.582 1.00   19.62  ? ? ? ? ? ? 19  PHE A C   1 
ATOM   148  O  O   . PHE A 1 19  ? -4.087  -11.019 37.249 1.00   19.46  ? ? ? ? ? ? 19  PHE A O   1 
ATOM   149  C  CB  . PHE A 1 19  ? -4.816  -13.611 35.283 1.00   17.43  ? ? ? ? ? ? 19  PHE A CB  1 
ATOM   150  C  CG  . PHE A 1 19  ? -3.429  -13.195 34.825 1.00   17.62  ? ? ? ? ? ? 19  PHE A CG  1 
ATOM   151  C  CD1 . PHE A 1 19  ? -2.295  -13.819 35.330 1.00   19.98  ? ? ? ? ? ? 19  PHE A CD1 1 
ATOM   152  C  CD2 . PHE A 1 19  ? -3.264  -12.188 33.881 1.00   19.25  ? ? ? ? ? ? 19  PHE A CD2 1 
ATOM   153  C  CE1 . PHE A 1 19  ? -1.020  -13.436 34.905 1.00   21.55  ? ? ? ? ? ? 19  PHE A CE1 1 
ATOM   154  C  CE2 . PHE A 1 19  ? -1.987  -11.820 33.433 1.00   21.91  ? ? ? ? ? ? 19  PHE A CE2 1 
ATOM   155  C  CZ  . PHE A 1 19  ? -0.875  -12.431 33.957 1.00   20.89  ? ? ? ? ? ? 19  PHE A CZ  1 
ATOM   156  N  N   . TYR A 1 20  ? -5.721  -10.698 35.745 1.00   15.62  ? ? ? ? ? ? 20  TYR A N   1 
ATOM   157  C  CA  . TYR A 1 20  ? -5.488  -9.253  35.656 1.00   14.54  ? ? ? ? ? ? 20  TYR A CA  1 
ATOM   158  C  C   . TYR A 1 20  ? -5.716  -8.505  36.944 1.00   18.15  ? ? ? ? ? ? 20  TYR A C   1 
ATOM   159  O  O   . TYR A 1 20  ? -5.029  -7.522  37.182 1.00   19.91  ? ? ? ? ? ? 20  TYR A O   1 
ATOM   160  C  CB  . TYR A 1 20  ? -6.277  -8.652  34.451 1.00   15.55  ? ? ? ? ? ? 20  TYR A CB  1 
ATOM   161  C  CG  . TYR A 1 20  ? -5.634  -9.134  33.167 1.00   16.77  ? ? ? ? ? ? 20  TYR A CG  1 
ATOM   162  C  CD1 . TYR A 1 20  ? -4.435  -8.584  32.716 1.00   17.40  ? ? ? ? ? ? 20  TYR A CD1 1 
ATOM   163  C  CD2 . TYR A 1 20  ? -6.150  -10.228 32.470 1.00   19.01  ? ? ? ? ? ? 20  TYR A CD2 1 
ATOM   164  C  CE1 . TYR A 1 20  ? -3.773  -9.098  31.597 1.00   18.63  ? ? ? ? ? ? 20  TYR A CE1 1 
ATOM   165  C  CE2 . TYR A 1 20  ? -5.509  -10.731 31.332 1.00   19.05  ? ? ? ? ? ? 20  TYR A CE2 1 
ATOM   166  C  CZ  . TYR A 1 20  ? -4.315  -10.169 30.905 1.00   20.89  ? ? ? ? ? ? 20  TYR A CZ  1 
ATOM   167  O  OH  . TYR A 1 20  ? -3.650  -10.691 29.798 1.00   19.25  ? ? ? ? ? ? 20  TYR A OH  1 
ATOM   168  N  N   . THR A 1 21  ? -6.696  -8.927  37.767 1.00   17.80  ? ? ? ? ? ? 21  THR A N   1 
ATOM   169  C  CA  . THR A 1 21  ? -6.940  -8.263  39.053 1.00   19.19  ? ? ? ? ? ? 21  THR A CA  1 
ATOM   170  C  C   . THR A 1 21  ? -5.961  -8.719  40.138 1.00   24.21  ? ? ? ? ? ? 21  THR A C   1 
ATOM   171  O  O   . THR A 1 21  ? -5.386  -7.864  40.819 1.00   25.39  ? ? ? ? ? ? 21  THR A O   1 
ATOM   172  C  CB  . THR A 1 21  ? -8.394  -8.372  39.488 1.00   25.73  ? ? ? ? ? ? 21  THR A CB  1 
ATOM   173  O  OG1 . THR A 1 21  ? -8.732  -9.749  39.666 1.00   24.66  ? ? ? ? ? ? 21  THR A OG1 1 
ATOM   174  C  CG2 . THR A 1 21  ? -9.348  -7.726  38.489 1.00   24.92  ? ? ? ? ? ? 21  THR A CG2 1 
ATOM   175  N  N   . ARG A 1 22  ? -5.715  -10.029 40.273 1.00   22.26  ? ? ? ? ? ? 22  ARG A N   1 
ATOM   176  C  CA  . ARG A 1 22  ? -4.783  -10.540 41.331 1.00   22.63  ? ? ? ? ? ? 22  ARG A CA  1 
ATOM   177  C  C   . ARG A 1 22  ? -3.324  -10.420 40.987 1.00   27.78  ? ? ? ? ? ? 22  ARG A C   1 
ATOM   178  O  O   . ARG A 1 22  ? -2.542  -10.000 41.829 1.00   28.24  ? ? ? ? ? ? 22  ARG A O   1 
ATOM   179  C  CB  . ARG A 1 22  ? -5.044  -12.007 41.685 1.00   24.31  ? ? ? ? ? ? 22  ARG A CB  1 
ATOM   180  C  CG  . ARG A 1 22  ? -6.454  -12.316 42.108 1.00   33.12  ? ? ? ? ? ? 22  ARG A CG  1 
ATOM   181  C  CD  . ARG A 1 22  ? -6.554  -13.609 42.880 1.00   50.23  ? ? ? ? ? ? 22  ARG A CD  1 
ATOM   182  N  NE  . ARG A 1 22  ? -7.963  -13.941 43.100 1.00   68.71  ? ? ? ? ? ? 22  ARG A NE  1 
ATOM   183  C  CZ  . ARG A 1 22  ? -8.404  -14.956 43.834 1.00   75.68  ? ? ? ? ? ? 22  ARG A CZ  1 
ATOM   184  N  NH1 . ARG A 1 22  ? -7.546  -15.764 44.448 1.00   61.24  ? ? ? ? ? ? 22  ARG A NH1 1 
ATOM   185  N  NH2 . ARG A 1 22  ? -9.708  -15.167 43.967 1.00   53.81  ? ? ? ? ? ? 22  ARG A NH2 1 
ATOM   186  N  N   . ALA A 1 23  ? -2.920  -10.847 39.792 1.00   23.90  ? ? ? ? ? ? 23  ALA A N   1 
ATOM   187  C  CA  . ALA A 1 23  ? -1.491  -10.802 39.437 1.00   22.03  ? ? ? ? ? ? 23  ALA A CA  1 
ATOM   188  C  C   . ALA A 1 23  ? -1.039  -9.427  39.018 1.00   26.79  ? ? ? ? ? ? 23  ALA A C   1 
ATOM   189  O  O   . ALA A 1 23  ? 0.148   -9.087  39.158 1.00   27.25  ? ? ? ? ? ? 23  ALA A O   1 
ATOM   190  C  CB  . ALA A 1 23  ? -1.200  -11.801 38.322 1.00   22.47  ? ? ? ? ? ? 23  ALA A CB  1 
ATOM   191  N  N   . LEU A 1 24  ? -1.965  -8.639  38.455 1.00   21.36  ? ? ? ? ? ? 24  LEU A N   1 
ATOM   192  C  CA  . LEU A 1 24  ? -1.615  -7.347  37.878 1.00   20.52  ? ? ? ? ? ? 24  LEU A CA  1 
ATOM   193  C  C   . LEU A 1 24  ? -2.279  -6.097  38.470 1.00   24.19  ? ? ? ? ? ? 24  LEU A C   1 
ATOM   194  O  O   . LEU A 1 24  ? -2.009  -5.001  37.989 1.00   23.69  ? ? ? ? ? ? 24  LEU A O   1 
ATOM   195  C  CB  . LEU A 1 24  ? -1.734  -7.388  36.331 1.00   19.63  ? ? ? ? ? ? 24  LEU A CB  1 
ATOM   196  C  CG  . LEU A 1 24  ? -0.701  -8.288  35.600 1.00   25.43  ? ? ? ? ? ? 24  LEU A CG  1 
ATOM   197  C  CD1 . LEU A 1 24  ? -1.023  -8.399  34.101 1.00   25.08  ? ? ? ? ? ? 24  LEU A CD1 1 
ATOM   198  C  CD2 . LEU A 1 24  ? 0.712   -7.756  35.771 1.00   27.75  ? ? ? ? ? ? 24  LEU A CD2 1 
ATOM   199  N  N   . ASP A 1 25  ? -3.076  -6.245  39.534 1.00   21.94  ? ? ? ? ? ? 25  ASP A N   1 
ATOM   200  C  CA  . ASP A 1 25  ? -3.712  -5.132  40.284 1.00   21.19  ? ? ? ? ? ? 25  ASP A CA  1 
ATOM   201  C  C   . ASP A 1 25  ? -4.662  -4.290  39.439 1.00   23.93  ? ? ? ? ? ? 25  ASP A C   1 
ATOM   202  O  O   . ASP A 1 25  ? -4.885  -3.101  39.737 1.00   22.46  ? ? ? ? ? ? 25  ASP A O   1 
ATOM   203  C  CB  . ASP A 1 25  ? -2.634  -4.225  40.911 1.00   23.06  ? ? ? ? ? ? 25  ASP A CB  1 
ATOM   204  C  CG  . ASP A 1 25  ? -1.781  -4.887  41.975 1.00   33.09  ? ? ? ? ? ? 25  ASP A CG  1 
ATOM   205  O  OD1 . ASP A 1 25  ? -2.169  -5.980  42.454 1.00   32.48  ? ? ? ? ? ? 25  ASP A OD1 1 
ATOM   206  O  OD2 . ASP A 1 25  ? -0.730  -4.302  42.342 1.00   38.11  ? ? ? ? ? ? 25  ASP A OD2 1 
ATOM   207  N  N   . MET A 1 26  ? -5.168  -4.865  38.351 1.00   19.43  ? ? ? ? ? ? 26  MET A N   1 
ATOM   208  C  CA  . MET A 1 26  ? -6.064  -4.101  37.486 1.00   18.13  ? ? ? ? ? ? 26  MET A CA  1 
ATOM   209  C  C   . MET A 1 26  ? -7.461  -4.066  38.104 1.00   23.45  ? ? ? ? ? ? 26  MET A C   1 
ATOM   210  O  O   . MET A 1 26  ? -7.812  -4.920  38.915 1.00   24.62  ? ? ? ? ? ? 26  MET A O   1 
ATOM   211  C  CB  . MET A 1 26  ? -6.132  -4.704  36.066 1.00   18.14  ? ? ? ? ? ? 26  MET A CB  1 
ATOM   212  C  CG  . MET A 1 26  ? -4.935  -4.379  35.220 1.00   18.24  ? ? ? ? ? ? 26  MET A CG  1 
ATOM   213  S  SD  . MET A 1 26  ? -5.266  -4.953  33.536 1.00   20.25  ? ? ? ? ? ? 26  MET A SD  1 
ATOM   214  C  CE  . MET A 1 26  ? -3.718  -4.653  32.792 1.00   18.09  ? ? ? ? ? ? 26  MET A CE  1 
ATOM   215  N  N   . ARG A 1 27  ? -8.278  -3.125  37.651 1.00   19.72  ? ? ? ? ? ? 27  ARG A N   1 
ATOM   216  C  CA  . ARG A 1 27  ? -9.655  -2.961  38.108 1.00   20.08  ? ? ? ? ? ? 27  ARG A CA  1 
ATOM   217  C  C   . ARG A 1 27  ? -10.541 -3.172  36.887 1.00   22.52  ? ? ? ? ? ? 27  ARG A C   1 
ATOM   218  O  O   . ARG A 1 27  ? -10.157 -2.824  35.762 1.00   20.31  ? ? ? ? ? ? 27  ARG A O   1 
ATOM   219  C  CB  . ARG A 1 27  ? -9.806  -1.502  38.640 1.00   19.49  ? ? ? ? ? ? 27  ARG A CB  1 
ATOM   220  C  CG  A ARG A 1 27  ? -11.150 -1.099  39.219 0.50   27.92  ? ? ? ? ? ? 27  ARG A CG  1 
ATOM   221  C  CG  B ARG A 1 27  ? -11.242 -1.087  38.977 0.50   28.67  ? ? ? ? ? ? 27  ARG A CG  1 
ATOM   222  C  CD  A ARG A 1 27  ? -11.073 0.308   39.815 0.50   27.66  ? ? ? ? ? ? 27  ARG A CD  1 
ATOM   223  C  CD  B ARG A 1 27  ? -11.370 0.251   39.696 0.50   27.70  ? ? ? ? ? ? 27  ARG A CD  1 
ATOM   224  N  NE  A ARG A 1 27  ? -11.037 1.388   38.819 0.50   31.57  ? ? ? ? ? ? 27  ARG A NE  1 
ATOM   225  N  NE  B ARG A 1 27  ? -10.829 1.392   38.951 0.50   30.55  ? ? ? ? ? ? 27  ARG A NE  1 
ATOM   226  C  CZ  A ARG A 1 27  ? -9.974  2.151   38.555 0.50   38.96  ? ? ? ? ? ? 27  ARG A CZ  1 
ATOM   227  C  CZ  B ARG A 1 27  ? -11.527 2.155   38.114 0.50   34.83  ? ? ? ? ? ? 27  ARG A CZ  1 
ATOM   228  N  NH1 A ARG A 1 27  ? -8.816  1.929   39.170 0.50   24.30  ? ? ? ? ? ? 27  ARG A NH1 1 
ATOM   229  N  NH1 B ARG A 1 27  ? -12.792 1.869   37.839 0.50   21.52  ? ? ? ? ? ? 27  ARG A NH1 1 
ATOM   230  N  NH2 A ARG A 1 27  ? -10.056 3.126   37.660 0.50   27.45  ? ? ? ? ? ? 27  ARG A NH2 1 
ATOM   231  N  NH2 B ARG A 1 27  ? -10.954 3.190   37.519 0.50   21.57  ? ? ? ? ? ? 27  ARG A NH2 1 
ATOM   232  N  N   . LEU A 1 28  ? -11.702 -3.751  37.108 1.00   19.25  ? ? ? ? ? ? 28  LEU A N   1 
ATOM   233  C  CA  . LEU A 1 28  ? -12.715 -3.878  36.066 1.00   19.53  ? ? ? ? ? ? 28  LEU A CA  1 
ATOM   234  C  C   . LEU A 1 28  ? -13.315 -2.489  35.835 1.00   25.54  ? ? ? ? ? ? 28  LEU A C   1 
ATOM   235  O  O   . LEU A 1 28  ? -13.825 -1.870  36.782 1.00   24.79  ? ? ? ? ? ? 28  LEU A O   1 
ATOM   236  C  CB  . LEU A 1 28  ? -13.785 -4.843  36.488 1.00   19.23  ? ? ? ? ? ? 28  LEU A CB  1 
ATOM   237  C  CG  . LEU A 1 28  ? -14.945 -4.978  35.467 1.00   22.93  ? ? ? ? ? ? 28  LEU A CG  1 
ATOM   238  C  CD1 . LEU A 1 28  ? -14.568 -6.002  34.348 1.00   22.23  ? ? ? ? ? ? 28  LEU A CD1 1 
ATOM   239  C  CD2 . LEU A 1 28  ? -16.220 -5.415  36.163 1.00   23.61  ? ? ? ? ? ? 28  LEU A CD2 1 
ATOM   240  N  N   . LEU A 1 29  ? -13.178 -1.977  34.602 1.00   21.13  ? ? ? ? ? ? 29  LEU A N   1 
ATOM   241  C  CA  . LEU A 1 29  ? -13.665 -0.656  34.210 1.00   20.50  ? ? ? ? ? ? 29  LEU A CA  1 
ATOM   242  C  C   . LEU A 1 29  ? -15.097 -0.733  33.742 1.00   26.73  ? ? ? ? ? ? 29  LEU A C   1 
ATOM   243  O  O   . LEU A 1 29  ? -15.907 0.125   34.095 1.00   26.33  ? ? ? ? ? ? 29  LEU A O   1 
ATOM   244  C  CB  . LEU A 1 29  ? -12.752 0.015   33.201 1.00   19.62  ? ? ? ? ? ? 29  LEU A CB  1 
ATOM   245  C  CG  . LEU A 1 29  ? -11.287 0.080   33.601 1.00   22.55  ? ? ? ? ? ? 29  LEU A CG  1 
ATOM   246  C  CD1 . LEU A 1 29  ? -10.437 0.571   32.441 1.00   22.15  ? ? ? ? ? ? 29  LEU A CD1 1 
ATOM   247  C  CD2 . LEU A 1 29  ? -11.081 0.968   34.835 1.00   23.38  ? ? ? ? ? ? 29  LEU A CD2 1 
ATOM   248  N  N   . ARG A 1 30  ? -15.430 -1.780  32.977 1.00   23.53  ? ? ? ? ? ? 30  ARG A N   1 
ATOM   249  C  CA  . ARG A 1 30  ? -16.810 -2.062  32.573 1.00   25.38  ? ? ? ? ? ? 30  ARG A CA  1 
ATOM   250  C  C   . ARG A 1 30  ? -16.919 -3.453  32.045 1.00   27.16  ? ? ? ? ? ? 30  ARG A C   1 
ATOM   251  O  O   . ARG A 1 30  ? -15.914 -4.030  31.644 1.00   23.72  ? ? ? ? ? ? 30  ARG A O   1 
ATOM   252  C  CB  . ARG A 1 30  ? -17.462 -1.005  31.655 1.00   31.13  ? ? ? ? ? ? 30  ARG A CB  1 
ATOM   253  C  CG  . ARG A 1 30  ? -16.962 -0.946  30.244 1.00   34.12  ? ? ? ? ? ? 30  ARG A CG  1 
ATOM   254  C  CD  . ARG A 1 30  ? -17.406 0.339   29.576 1.00   30.59  ? ? ? ? ? ? 30  ARG A CD  1 
ATOM   255  N  NE  . ARG A 1 30  ? -16.354 0.769   28.661 1.00   34.93  ? ? ? ? ? ? 30  ARG A NE  1 
ATOM   256  C  CZ  . ARG A 1 30  ? -16.366 0.572   27.352 1.00   41.27  ? ? ? ? ? ? 30  ARG A CZ  1 
ATOM   257  N  NH1 . ARG A 1 30  ? -17.420 0.022   26.766 1.00   40.90  ? ? ? ? ? ? 30  ARG A NH1 1 
ATOM   258  N  NH2 . ARG A 1 30  ? -15.347 0.968   26.611 1.00   35.31  ? ? ? ? ? ? 30  ARG A NH2 1 
ATOM   259  N  N   . ARG A 1 31  ? -18.128 -3.995  32.095 1.00   22.23  ? ? ? ? ? ? 31  ARG A N   1 
ATOM   260  C  CA  . ARG A 1 31  ? -18.435 -5.344  31.707 1.00   22.87  ? ? ? ? ? ? 31  ARG A CA  1 
ATOM   261  C  C   . ARG A 1 31  ? -19.844 -5.382  31.140 1.00   28.81  ? ? ? ? ? ? 31  ARG A C   1 
ATOM   262  O  O   . ARG A 1 31  ? -20.772 -4.827  31.749 1.00   28.91  ? ? ? ? ? ? 31  ARG A O   1 
ATOM   263  C  CB  . ARG A 1 31  ? -18.349 -6.223  32.950 1.00   25.84  ? ? ? ? ? ? 31  ARG A CB  1 
ATOM   264  C  CG  . ARG A 1 31  ? -18.347 -7.685  32.655 1.00   37.27  ? ? ? ? ? ? 31  ARG A CG  1 
ATOM   265  C  CD  . ARG A 1 31  ? -18.714 -8.459  33.897 1.00   39.06  ? ? ? ? ? ? 31  ARG A CD  1 
ATOM   266  N  NE  . ARG A 1 31  ? -18.747 -9.880  33.571 1.00   41.87  ? ? ? ? ? ? 31  ARG A NE  1 
ATOM   267  C  CZ  . ARG A 1 31  ? -18.029 -10.804 34.189 1.00   49.87  ? ? ? ? ? ? 31  ARG A CZ  1 
ATOM   268  N  NH1 . ARG A 1 31  ? -17.259 -10.477 35.222 1.00   32.52  ? ? ? ? ? ? 31  ARG A NH1 1 
ATOM   269  N  NH2 . ARG A 1 31  ? -18.096 -12.069 33.802 1.00   41.04  ? ? ? ? ? ? 31  ARG A NH2 1 
ATOM   270  N  N   . ARG A 1 32  ? -20.017 -6.080  30.006 1.00   25.59  ? ? ? ? ? ? 32  ARG A N   1 
ATOM   271  C  CA  . ARG A 1 32  ? -21.332 -6.188  29.354 1.00   25.58  ? ? ? ? ? ? 32  ARG A CA  1 
ATOM   272  C  C   . ARG A 1 32  ? -21.530 -7.498  28.647 1.00   27.41  ? ? ? ? ? ? 32  ARG A C   1 
ATOM   273  O  O   . ARG A 1 32  ? -20.641 -7.940  27.925 1.00   25.32  ? ? ? ? ? ? 32  ARG A O   1 
ATOM   274  C  CB  . ARG A 1 32  ? -21.527 -5.046  28.335 1.00   29.43  ? ? ? ? ? ? 32  ARG A CB  1 
ATOM   275  C  CG  . ARG A 1 32  ? -22.484 -3.956  28.814 1.00   49.84  ? ? ? ? ? ? 32  ARG A CG  1 
ATOM   276  C  CD  . ARG A 1 32  ? -23.928 -4.425  28.907 1.00   57.35  ? ? ? ? ? ? 32  ARG A CD  1 
ATOM   277  N  NE  . ARG A 1 32  ? -24.649 -4.256  27.646 1.00   68.94  ? ? ? ? ? ? 32  ARG A NE  1 
ATOM   278  C  CZ  . ARG A 1 32  ? -25.318 -3.159  27.302 1.00   81.71  ? ? ? ? ? ? 32  ARG A CZ  1 
ATOM   279  N  NH1 . ARG A 1 32  ? -25.357 -2.112  28.119 1.00   58.42  ? ? ? ? ? ? 32  ARG A NH1 1 
ATOM   280  N  NH2 . ARG A 1 32  ? -25.955 -3.101  26.140 1.00   76.10  ? ? ? ? ? ? 32  ARG A NH2 1 
ATOM   281  N  N   . ASP A 1 33  ? -22.722 -8.102  28.821 1.00   25.53  ? ? ? ? ? ? 33  ASP A N   1 
ATOM   282  C  CA  . ASP A 1 33  ? -23.138 -9.321  28.134 1.00   24.94  ? ? ? ? ? ? 33  ASP A CA  1 
ATOM   283  C  C   . ASP A 1 33  ? -23.925 -8.935  26.870 1.00   27.43  ? ? ? ? ? ? 33  ASP A C   1 
ATOM   284  O  O   . ASP A 1 33  ? -24.719 -7.981  26.906 1.00   25.92  ? ? ? ? ? ? 33  ASP A O   1 
ATOM   285  C  CB  . ASP A 1 33  ? -24.045 -10.163 29.033 1.00   28.38  ? ? ? ? ? ? 33  ASP A CB  1 
ATOM   286  C  CG  . ASP A 1 33  ? -23.341 -11.023 30.065 1.00   42.68  ? ? ? ? ? ? 33  ASP A CG  1 
ATOM   287  O  OD1 . ASP A 1 33  ? -22.224 -11.502 29.779 1.00   41.23  ? ? ? ? ? ? 33  ASP A OD1 1 
ATOM   288  O  OD2 . ASP A 1 33  ? -23.942 -11.276 31.129 1.00   47.61  ? ? ? ? ? ? 33  ASP A OD2 1 
ATOM   289  N  N   . TYR A 1 34  ? -23.715 -9.675  25.764 1.00   21.62  ? ? ? ? ? ? 34  TYR A N   1 
ATOM   290  C  CA  . TYR A 1 34  ? -24.414 -9.412  24.495 1.00   21.45  ? ? ? ? ? ? 34  TYR A CA  1 
ATOM   291  C  C   . TYR A 1 34  ? -25.061 -10.694 24.009 1.00   25.23  ? ? ? ? ? ? 34  TYR A C   1 
ATOM   292  O  O   . TYR A 1 34  ? -24.547 -11.318 23.093 1.00   23.29  ? ? ? ? ? ? 34  TYR A O   1 
ATOM   293  C  CB  . TYR A 1 34  ? -23.489 -8.791  23.416 1.00   23.46  ? ? ? ? ? ? 34  TYR A CB  1 
ATOM   294  C  CG  . TYR A 1 34  ? -22.932 -7.442  23.801 1.00   24.40  ? ? ? ? ? ? 34  TYR A CG  1 
ATOM   295  C  CD1 . TYR A 1 34  ? -23.578 -6.267  23.423 1.00   26.15  ? ? ? ? ? ? 34  TYR A CD1 1 
ATOM   296  C  CD2 . TYR A 1 34  ? -21.785 -7.337  24.584 1.00   24.84  ? ? ? ? ? ? 34  TYR A CD2 1 
ATOM   297  C  CE1 . TYR A 1 34  ? -23.083 -5.021  23.787 1.00   24.21  ? ? ? ? ? ? 34  TYR A CE1 1 
ATOM   298  C  CE2 . TYR A 1 34  ? -21.296 -6.095  24.982 1.00   26.67  ? ? ? ? ? ? 34  TYR A CE2 1 
ATOM   299  C  CZ  . TYR A 1 34  ? -21.939 -4.939  24.565 1.00   31.58  ? ? ? ? ? ? 34  TYR A CZ  1 
ATOM   300  O  OH  . TYR A 1 34  ? -21.469 -3.719  24.957 1.00   33.09  ? ? ? ? ? ? 34  TYR A OH  1 
ATOM   301  N  N   . PRO A 1 35  ? -26.189 -11.148 24.625 1.00   24.43  ? ? ? ? ? ? 35  PRO A N   1 
ATOM   302  C  CA  . PRO A 1 35  ? -26.818 -12.399 24.141 1.00   24.78  ? ? ? ? ? ? 35  PRO A CA  1 
ATOM   303  C  C   . PRO A 1 35  ? -27.135 -12.387 22.665 1.00   26.62  ? ? ? ? ? ? 35  PRO A C   1 
ATOM   304  O  O   . PRO A 1 35  ? -27.030 -13.426 22.020 1.00   26.54  ? ? ? ? ? ? 35  PRO A O   1 
ATOM   305  C  CB  . PRO A 1 35  ? -28.099 -12.536 24.979 1.00   26.57  ? ? ? ? ? ? 35  PRO A CB  1 
ATOM   306  C  CG  . PRO A 1 35  ? -28.248 -11.255 25.728 1.00   30.66  ? ? ? ? ? ? 35  PRO A CG  1 
ATOM   307  C  CD  . PRO A 1 35  ? -26.937 -10.551 25.752 1.00   26.02  ? ? ? ? ? ? 35  PRO A CD  1 
ATOM   308  N  N   . GLU A 1 36  ? -27.469 -11.208 22.101 1.00   24.33  ? ? ? ? ? ? 36  GLU A N   1 
ATOM   309  C  CA  . GLU A 1 36  ? -27.765 -11.159 20.665 1.00   23.72  ? ? ? ? ? ? 36  GLU A CA  1 
ATOM   310  C  C   . GLU A 1 36  ? -26.558 -11.612 19.813 1.00   29.04  ? ? ? ? ? ? 36  GLU A C   1 
ATOM   311  O  O   . GLU A 1 36  ? -26.743 -12.265 18.779 1.00   28.24  ? ? ? ? ? ? 36  GLU A O   1 
ATOM   312  C  CB  . GLU A 1 36  ? -28.274 -9.771  20.263 1.00   24.37  ? ? ? ? ? ? 36  GLU A CB  1 
ATOM   313  C  CG  . GLU A 1 36  ? -29.030 -9.764  18.953 1.00   29.68  ? ? ? ? ? ? 36  GLU A CG  1 
ATOM   314  C  CD  . GLU A 1 36  ? -30.277 -10.633 18.864 1.00   33.79  ? ? ? ? ? ? 36  GLU A CD  1 
ATOM   315  O  OE1 . GLU A 1 36  ? -31.005 -10.765 19.874 1.00   27.41  ? ? ? ? ? ? 36  GLU A OE1 1 
ATOM   316  O  OE2 . GLU A 1 36  ? -30.483 -11.240 17.790 1.00   23.16  ? ? ? ? ? ? 36  GLU A OE2 1 
ATOM   317  N  N   . GLY A 1 37  ? -25.347 -11.342 20.315 1.00   26.09  ? ? ? ? ? ? 37  GLY A N   1 
ATOM   318  C  CA  . GLY A 1 37  ? -24.101 -11.718 19.645 1.00   24.80  ? ? ? ? ? ? 37  GLY A CA  1 
ATOM   319  C  C   . GLY A 1 37  ? -23.374 -12.907 20.248 1.00   27.85  ? ? ? ? ? ? 37  GLY A C   1 
ATOM   320  O  O   . GLY A 1 37  ? -22.352 -13.343 19.700 1.00   26.15  ? ? ? ? ? ? 37  GLY A O   1 
ATOM   321  N  N   . ARG A 1 38  ? -23.896 -13.453 21.377 1.00   25.70  ? ? ? ? ? ? 38  ARG A N   1 
ATOM   322  C  CA  . ARG A 1 38  ? -23.294 -14.581 22.108 1.00   25.83  ? ? ? ? ? ? 38  ARG A CA  1 
ATOM   323  C  C   . ARG A 1 38  ? -21.841 -14.293 22.526 1.00   27.46  ? ? ? ? ? ? 38  ARG A C   1 
ATOM   324  O  O   . ARG A 1 38  ? -20.932 -15.055 22.198 1.00   27.90  ? ? ? ? ? ? 38  ARG A O   1 
ATOM   325  C  CB  . ARG A 1 38  ? -23.427 -15.929 21.352 1.00   27.19  ? ? ? ? ? ? 38  ARG A CB  1 
ATOM   326  C  CG  . ARG A 1 38  ? -24.904 -16.354 21.151 1.00   36.88  ? ? ? ? ? ? 38  ARG A CG  1 
ATOM   327  C  CD  . ARG A 1 38  ? -25.080 -17.780 20.628 1.00   35.90  ? ? ? ? ? ? 38  ARG A CD  1 
ATOM   328  N  NE  . ARG A 1 38  ? -24.658 -18.806 21.594 1.00   33.19  ? ? ? ? ? ? 38  ARG A NE  1 
ATOM   329  C  CZ  . ARG A 1 38  ? -25.298 -19.094 22.725 1.00   44.73  ? ? ? ? ? ? 38  ARG A CZ  1 
ATOM   330  N  NH1 . ARG A 1 38  ? -26.399 -18.434 23.061 1.00   38.09  ? ? ? ? ? ? 38  ARG A NH1 1 
ATOM   331  N  NH2 . ARG A 1 38  ? -24.844 -20.047 23.526 1.00   40.39  ? ? ? ? ? ? 38  ARG A NH2 1 
ATOM   332  N  N   . PHE A 1 39  ? -21.634 -13.160 23.182 1.00   21.17  ? ? ? ? ? ? 39  PHE A N   1 
ATOM   333  C  CA  . PHE A 1 39  ? -20.299 -12.748 23.678 1.00   18.67  ? ? ? ? ? ? 39  PHE A CA  1 
ATOM   334  C  C   . PHE A 1 39  ? -20.437 -11.805 24.852 1.00   22.37  ? ? ? ? ? ? 39  PHE A C   1 
ATOM   335  O  O   . PHE A 1 39  ? -21.478 -11.161 25.038 1.00   24.26  ? ? ? ? ? ? 39  PHE A O   1 
ATOM   336  C  CB  . PHE A 1 39  ? -19.413 -12.150 22.542 1.00   18.28  ? ? ? ? ? ? 39  PHE A CB  1 
ATOM   337  C  CG  . PHE A 1 39  ? -19.772 -10.747 22.098 1.00   18.94  ? ? ? ? ? ? 39  PHE A CG  1 
ATOM   338  C  CD1 . PHE A 1 39  ? -19.122 -9.644  22.631 1.00   21.39  ? ? ? ? ? ? 39  PHE A CD1 1 
ATOM   339  C  CD2 . PHE A 1 39  ? -20.771 -10.530 21.153 1.00   19.69  ? ? ? ? ? ? 39  PHE A CD2 1 
ATOM   340  C  CE1 . PHE A 1 39  ? -19.455 -8.340  22.207 1.00   22.88  ? ? ? ? ? ? 39  PHE A CE1 1 
ATOM   341  C  CE2 . PHE A 1 39  ? -21.083 -9.239  20.724 1.00   21.79  ? ? ? ? ? ? 39  PHE A CE2 1 
ATOM   342  C  CZ  . PHE A 1 39  ? -20.451 -8.154  21.269 1.00   21.04  ? ? ? ? ? ? 39  PHE A CZ  1 
ATOM   343  N  N   . THR A 1 40  ? -19.369 -11.687 25.614 1.00   18.17  ? ? ? ? ? ? 40  THR A N   1 
ATOM   344  C  CA  . THR A 1 40  ? -19.261 -10.789 26.748 1.00   18.83  ? ? ? ? ? ? 40  THR A CA  1 
ATOM   345  C  C   . THR A 1 40  ? -17.921 -10.071 26.596 1.00   21.23  ? ? ? ? ? ? 40  THR A C   1 
ATOM   346  O  O   . THR A 1 40  ? -16.939 -10.659 26.124 1.00   19.18  ? ? ? ? ? ? 40  THR A O   1 
ATOM   347  C  CB  . THR A 1 40  ? -19.266 -11.600 28.084 1.00   29.25  ? ? ? ? ? ? 40  THR A CB  1 
ATOM   348  O  OG1 . THR A 1 40  ? -20.428 -12.424 28.140 1.00   27.04  ? ? ? ? ? ? 40  THR A OG1 1 
ATOM   349  C  CG2 . THR A 1 40  ? -19.169 -10.699 29.345 1.00   27.93  ? ? ? ? ? ? 40  THR A CG2 1 
ATOM   350  N  N   . LEU A 1 41  ? -17.894 -8.817  27.035 1.00   20.10  ? ? ? ? ? ? 41  LEU A N   1 
ATOM   351  C  CA  . LEU A 1 41  ? -16.717 -7.976  27.025 1.00   20.67  ? ? ? ? ? ? 41  LEU A CA  1 
ATOM   352  C  C   . LEU A 1 41  ? -16.440 -7.564  28.449 1.00   24.66  ? ? ? ? ? ? 41  LEU A C   1 
ATOM   353  O  O   . LEU A 1 41  ? -17.377 -7.271  29.210 1.00   23.70  ? ? ? ? ? ? 41  LEU A O   1 
ATOM   354  C  CB  . LEU A 1 41  ? -16.990 -6.655  26.254 1.00   20.66  ? ? ? ? ? ? 41  LEU A CB  1 
ATOM   355  C  CG  . LEU A 1 41  ? -17.476 -6.697  24.820 1.00   26.43  ? ? ? ? ? ? 41  LEU A CG  1 
ATOM   356  C  CD1 . LEU A 1 41  ? -17.540 -5.290  24.260 1.00   25.59  ? ? ? ? ? ? 41  LEU A CD1 1 
ATOM   357  C  CD2 . LEU A 1 41  ? -16.518 -7.504  23.931 1.00   30.87  ? ? ? ? ? ? 41  LEU A CD2 1 
ATOM   358  N  N   . ALA A 1 42  ? -15.162 -7.386  28.766 1.00   17.77  ? ? ? ? ? ? 42  ALA A N   1 
ATOM   359  C  CA  . ALA A 1 42  ? -14.756 -6.807  30.030 1.00   17.98  ? ? ? ? ? ? 42  ALA A CA  1 
ATOM   360  C  C   . ALA A 1 42  ? -13.590 -5.888  29.700 1.00   20.88  ? ? ? ? ? ? 42  ALA A C   1 
ATOM   361  O  O   . ALA A 1 42  ? -12.738 -6.248  28.890 1.00   21.45  ? ? ? ? ? ? 42  ALA A O   1 
ATOM   362  C  CB  . ALA A 1 42  ? -14.329 -7.898  31.024 1.00   19.48  ? ? ? ? ? ? 42  ALA A CB  1 
ATOM   363  N  N   . PHE A 1 43  ? -13.618 -4.673  30.215 1.00   16.23  ? ? ? ? ? ? 43  PHE A N   1 
ATOM   364  C  CA  . PHE A 1 43  ? -12.525 -3.746  30.069 1.00   15.98  ? ? ? ? ? ? 43  PHE A CA  1 
ATOM   365  C  C   . PHE A 1 43  ? -11.865 -3.694  31.433 1.00   21.11  ? ? ? ? ? ? 43  PHE A C   1 
ATOM   366  O  O   . PHE A 1 43  ? -12.548 -3.489  32.451 1.00   20.06  ? ? ? ? ? ? 43  PHE A O   1 
ATOM   367  C  CB  . PHE A 1 43  ? -12.991 -2.352  29.636 1.00   17.64  ? ? ? ? ? ? 43  PHE A CB  1 
ATOM   368  C  CG  . PHE A 1 43  ? -13.488 -2.313  28.198 1.00   19.74  ? ? ? ? ? ? 43  PHE A CG  1 
ATOM   369  C  CD1 . PHE A 1 43  ? -14.752 -2.797  27.867 1.00   23.09  ? ? ? ? ? ? 43  PHE A CD1 1 
ATOM   370  C  CD2 . PHE A 1 43  ? -12.690 -1.800  27.185 1.00   22.15  ? ? ? ? ? ? 43  PHE A CD2 1 
ATOM   371  C  CE1 . PHE A 1 43  ? -15.218 -2.759  26.539 1.00   24.29  ? ? ? ? ? ? 43  PHE A CE1 1 
ATOM   372  C  CE2 . PHE A 1 43  ? -13.157 -1.757  25.861 1.00   24.27  ? ? ? ? ? ? 43  PHE A CE2 1 
ATOM   373  C  CZ  . PHE A 1 43  ? -14.408 -2.255  25.545 1.00   22.02  ? ? ? ? ? ? 43  PHE A CZ  1 
ATOM   374  N  N   . VAL A 1 44  ? -10.536 -3.862  31.453 1.00   16.21  ? ? ? ? ? ? 44  VAL A N   1 
ATOM   375  C  CA  . VAL A 1 44  ? -9.756  -3.802  32.679 1.00   15.72  ? ? ? ? ? ? 44  VAL A CA  1 
ATOM   376  C  C   . VAL A 1 44  ? -8.652  -2.805  32.514 1.00   20.30  ? ? ? ? ? ? 44  VAL A C   1 
ATOM   377  O  O   . VAL A 1 44  ? -8.137  -2.615  31.408 1.00   19.17  ? ? ? ? ? ? 44  VAL A O   1 
ATOM   378  C  CB  . VAL A 1 44  ? -9.213  -5.195  33.147 1.00   19.16  ? ? ? ? ? ? 44  VAL A CB  1 
ATOM   379  C  CG1 . VAL A 1 44  ? -10.347 -6.099  33.607 1.00   17.58  ? ? ? ? ? ? 44  VAL A CG1 1 
ATOM   380  C  CG2 . VAL A 1 44  ? -8.359  -5.884  32.065 1.00   18.79  ? ? ? ? ? ? 44  VAL A CG2 1 
ATOM   381  N  N   . GLY A 1 45  ? -8.248  -2.205  33.616 1.00   16.60  ? ? ? ? ? ? 45  GLY A N   1 
ATOM   382  C  CA  . GLY A 1 45  ? -7.121  -1.294  33.591 1.00   17.01  ? ? ? ? ? ? 45  GLY A CA  1 
ATOM   383  C  C   . GLY A 1 45  ? -6.794  -0.686  34.928 1.00   21.44  ? ? ? ? ? ? 45  GLY A C   1 
ATOM   384  O  O   . GLY A 1 45  ? -7.200  -1.197  35.974 1.00   21.10  ? ? ? ? ? ? 45  GLY A O   1 
ATOM   385  N  N   . TYR A 1 46  ? -6.072  0.414   34.873 1.00   22.15  ? ? ? ? ? ? 46  TYR A N   1 
ATOM   386  C  CA  . TYR A 1 46  ? -5.582  1.163   36.030 1.00   23.38  ? ? ? ? ? ? 46  TYR A CA  1 
ATOM   387  C  C   . TYR A 1 46  ? -6.316  2.469   36.256 1.00   31.93  ? ? ? ? ? ? 46  TYR A C   1 
ATOM   388  O  O   . TYR A 1 46  ? -6.811  2.695   37.361 1.00   35.40  ? ? ? ? ? ? 46  TYR A O   1 
ATOM   389  C  CB  . TYR A 1 46  ? -4.061  1.337   35.904 1.00   22.97  ? ? ? ? ? ? 46  TYR A CB  1 
ATOM   390  C  CG  . TYR A 1 46  ? -3.359  -0.003  35.830 1.00   20.98  ? ? ? ? ? ? 46  TYR A CG  1 
ATOM   391  C  CD1 . TYR A 1 46  ? -3.307  -0.847  36.933 1.00   21.29  ? ? ? ? ? ? 46  TYR A CD1 1 
ATOM   392  C  CD2 . TYR A 1 46  ? -2.791  -0.448  34.642 1.00   22.72  ? ? ? ? ? ? 46  TYR A CD2 1 
ATOM   393  C  CE1 . TYR A 1 46  ? -2.682  -2.086  36.863 1.00   19.68  ? ? ? ? ? ? 46  TYR A CE1 1 
ATOM   394  C  CE2 . TYR A 1 46  ? -2.148  -1.681  34.565 1.00   23.36  ? ? ? ? ? ? 46  TYR A CE2 1 
ATOM   395  C  CZ  . TYR A 1 46  ? -2.095  -2.497  35.677 1.00   25.72  ? ? ? ? ? ? 46  TYR A CZ  1 
ATOM   396  O  OH  . TYR A 1 46  ? -1.479  -3.726  35.594 1.00   22.35  ? ? ? ? ? ? 46  TYR A OH  1 
ATOM   397  N  N   . GLN A 1 47  ? -6.443  3.299   35.218 1.00   28.82  ? ? ? ? ? ? 47  GLN A N   1 
ATOM   398  C  CA  . GLN A 1 47  ? -7.143  4.588   35.259 1.00   29.17  ? ? ? ? ? ? 47  GLN A CA  1 
ATOM   399  C  C   . GLN A 1 47  ? -8.497  4.449   34.529 1.00   34.57  ? ? ? ? ? ? 47  GLN A C   1 
ATOM   400  O  O   . GLN A 1 47  ? -8.738  3.424   33.902 1.00   34.51  ? ? ? ? ? ? 47  GLN A O   1 
ATOM   401  C  CB  . GLN A 1 47  ? -6.265  5.644   34.579 1.00   30.99  ? ? ? ? ? ? 47  GLN A CB  1 
ATOM   402  C  CG  . GLN A 1 47  ? -5.140  6.197   35.466 1.00   46.45  ? ? ? ? ? ? 47  GLN A CG  1 
ATOM   403  C  CD  . GLN A 1 47  ? -4.260  7.199   34.746 1.00   56.83  ? ? ? ? ? ? 47  GLN A CD  1 
ATOM   404  O  OE1 . GLN A 1 47  ? -3.371  6.840   33.974 1.00   52.41  ? ? ? ? ? ? 47  GLN A OE1 1 
ATOM   405  N  NE2 . GLN A 1 47  ? -4.447  8.479   35.020 1.00   50.19  ? ? ? ? ? ? 47  GLN A NE2 1 
ATOM   406  N  N   . ASP A 1 48  ? -9.378  5.454   34.585 1.00   31.25  ? ? ? ? ? ? 48  ASP A N   1 
ATOM   407  C  CA  . ASP A 1 48  ? -10.639 5.398   33.834 1.00   30.97  ? ? ? ? ? ? 48  ASP A CA  1 
ATOM   408  C  C   . ASP A 1 48  ? -10.268 5.456   32.334 1.00   30.57  ? ? ? ? ? ? 48  ASP A C   1 
ATOM   409  O  O   . ASP A 1 48  ? -9.225  6.016   31.980 1.00   28.28  ? ? ? ? ? ? 48  ASP A O   1 
ATOM   410  C  CB  . ASP A 1 48  ? -11.552 6.589   34.184 1.00   33.93  ? ? ? ? ? ? 48  ASP A CB  1 
ATOM   411  C  CG  . ASP A 1 48  ? -12.225 6.503   35.543 1.00   53.48  ? ? ? ? ? ? 48  ASP A CG  1 
ATOM   412  O  OD1 . ASP A 1 48  ? -12.992 5.537   35.770 1.00   54.87  ? ? ? ? ? ? 48  ASP A OD1 1 
ATOM   413  O  OD2 . ASP A 1 48  ? -12.029 7.431   36.361 1.00   62.92  ? ? ? ? ? ? 48  ASP A OD2 1 
ATOM   414  N  N   . GLU A 1 49  ? -11.108 4.892   31.468 1.00   27.57  ? ? ? ? ? ? 49  GLU A N   1 
ATOM   415  C  CA  . GLU A 1 49  ? -10.845 4.860   30.018 1.00   27.30  ? ? ? ? ? ? 49  GLU A CA  1 
ATOM   416  C  C   . GLU A 1 49  ? -10.653 6.236   29.387 1.00   33.01  ? ? ? ? ? ? 49  GLU A C   1 
ATOM   417  O  O   . GLU A 1 49  ? -9.928  6.372   28.391 1.00   32.21  ? ? ? ? ? ? 49  GLU A O   1 
ATOM   418  C  CB  . GLU A 1 49  ? -11.932 4.078   29.300 1.00   28.34  ? ? ? ? ? ? 49  GLU A CB  1 
ATOM   419  C  CG  . GLU A 1 49  ? -11.892 2.598   29.621 1.00   29.76  ? ? ? ? ? ? 49  GLU A CG  1 
ATOM   420  C  CD  . GLU A 1 49  ? -13.040 1.863   28.985 1.00   36.38  ? ? ? ? ? ? 49  GLU A CD  1 
ATOM   421  O  OE1 . GLU A 1 49  ? -12.933 1.501   27.790 1.00   34.47  ? ? ? ? ? ? 49  GLU A OE1 1 
ATOM   422  O  OE2 . GLU A 1 49  ? -14.061 1.670   29.678 1.00   33.68  ? ? ? ? ? ? 49  GLU A OE2 1 
ATOM   423  N  N   . ARG A 1 50  ? -11.256 7.278   30.005 1.00   29.05  ? ? ? ? ? ? 50  ARG A N   1 
ATOM   424  C  CA  . ARG A 1 50  ? -11.106 8.639   29.512 1.00   28.23  ? ? ? ? ? ? 50  ARG A CA  1 
ATOM   425  C  C   . ARG A 1 50  ? -9.681  9.181   29.740 1.00   30.92  ? ? ? ? ? ? 50  ARG A C   1 
ATOM   426  O  O   . ARG A 1 50  ? -9.284  10.116  29.051 1.00   30.23  ? ? ? ? ? ? 50  ARG A O   1 
ATOM   427  C  CB  . ARG A 1 50  ? -12.169 9.556   30.137 1.00   29.58  ? ? ? ? ? ? 50  ARG A CB  1 
ATOM   428  C  CG  . ARG A 1 50  ? -13.576 9.346   29.580 1.00   41.26  ? ? ? ? ? ? 50  ARG A CG  1 
ATOM   429  C  CD  . ARG A 1 50  ? -14.561 10.372  30.121 1.00   59.67  ? ? ? ? ? ? 50  ARG A CD  1 
ATOM   430  N  NE  . ARG A 1 50  ? -15.093 9.982   31.430 1.00   74.22  ? ? ? ? ? ? 50  ARG A NE  1 
ATOM   431  C  CZ  . ARG A 1 50  ? -15.200 10.795  32.478 1.00   87.50  ? ? ? ? ? ? 50  ARG A CZ  1 
ATOM   432  N  NH1 . ARG A 1 50  ? -14.816 12.063  32.387 1.00   75.14  ? ? ? ? ? ? 50  ARG A NH1 1 
ATOM   433  N  NH2 . ARG A 1 50  ? -15.693 10.346  33.624 1.00   73.22  ? ? ? ? ? ? 50  ARG A NH2 1 
ATOM   434  N  N   . ALA A 1 51  ? -8.905  8.579   30.676 1.00   27.29  ? ? ? ? ? ? 51  ALA A N   1 
ATOM   435  C  CA  . ALA A 1 51  ? -7.545  9.017   31.046 1.00   27.09  ? ? ? ? ? ? 51  ALA A CA  1 
ATOM   436  C  C   . ALA A 1 51  ? -6.403  8.196   30.487 1.00   30.83  ? ? ? ? ? ? 51  ALA A C   1 
ATOM   437  O  O   . ALA A 1 51  ? -5.296  8.716   30.310 1.00   31.96  ? ? ? ? ? ? 51  ALA A O   1 
ATOM   438  C  CB  . ALA A 1 51  ? -7.419  9.078   32.573 1.00   27.90  ? ? ? ? ? ? 51  ALA A CB  1 
ATOM   439  N  N   . ALA A 1 52  ? -6.613  6.894   30.308 1.00   25.09  ? ? ? ? ? ? 52  ALA A N   1 
ATOM   440  C  CA  . ALA A 1 52  ? -5.508  6.041   29.861 1.00   22.74  ? ? ? ? ? ? 52  ALA A CA  1 
ATOM   441  C  C   . ALA A 1 52  ? -5.985  4.835   29.079 1.00   23.53  ? ? ? ? ? ? 52  ALA A C   1 
ATOM   442  O  O   . ALA A 1 52  ? -7.182  4.525   29.069 1.00   22.97  ? ? ? ? ? ? 52  ALA A O   1 
ATOM   443  C  CB  . ALA A 1 52  ? -4.695  5.572   31.070 1.00   23.41  ? ? ? ? ? ? 52  ALA A CB  1 
ATOM   444  N  N   . ALA A 1 53  ? -5.023  4.118   28.474 1.00   19.57  ? ? ? ? ? ? 53  ALA A N   1 
ATOM   445  C  CA  . ALA A 1 53  ? -5.263  2.907   27.686 1.00   18.40  ? ? ? ? ? ? 53  ALA A CA  1 
ATOM   446  C  C   . ALA A 1 53  ? -5.710  1.794   28.614 1.00   21.86  ? ? ? ? ? ? 53  ALA A C   1 
ATOM   447  O  O   . ALA A 1 53  ? -5.150  1.660   29.697 1.00   22.33  ? ? ? ? ? ? 53  ALA A O   1 
ATOM   448  C  CB  . ALA A 1 53  ? -3.977  2.493   27.003 1.00   18.98  ? ? ? ? ? ? 53  ALA A CB  1 
ATOM   449  N  N   . ALA A 1 54  ? -6.638  0.956   28.150 1.00   17.48  ? ? ? ? ? ? 54  ALA A N   1 
ATOM   450  C  CA  . ALA A 1 54  ? -7.168  -0.190  28.876 1.00   15.86  ? ? ? ? ? ? 54  ALA A CA  1 
ATOM   451  C  C   . ALA A 1 54  ? -6.921  -1.454  28.083 1.00   20.28  ? ? ? ? ? ? 54  ALA A C   1 
ATOM   452  O  O   . ALA A 1 54  ? -6.256  -1.444  27.029 1.00   20.26  ? ? ? ? ? ? 54  ALA A O   1 
ATOM   453  C  CB  . ALA A 1 54  ? -8.668  -0.010  29.114 1.00   16.41  ? ? ? ? ? ? 54  ALA A CB  1 
ATOM   454  N  N   . LEU A 1 55  ? -7.373  -2.558  28.631 1.00   17.66  ? ? ? ? ? ? 55  LEU A N   1 
ATOM   455  C  CA  . LEU A 1 55  ? -7.273  -3.864  27.997 1.00   16.54  ? ? ? ? ? ? 55  LEU A CA  1 
ATOM   456  C  C   . LEU A 1 55  ? -8.687  -4.410  27.894 1.00   17.92  ? ? ? ? ? ? 55  LEU A C   1 
ATOM   457  O  O   . LEU A 1 55  ? -9.389  -4.489  28.905 1.00   16.94  ? ? ? ? ? ? 55  LEU A O   1 
ATOM   458  C  CB  . LEU A 1 55  ? -6.365  -4.814  28.811 1.00   15.60  ? ? ? ? ? ? 55  LEU A CB  1 
ATOM   459  C  CG  . LEU A 1 55  ? -6.312  -6.271  28.306 1.00   18.12  ? ? ? ? ? ? 55  LEU A CG  1 
ATOM   460  C  CD1 . LEU A 1 55  ? -5.712  -6.355  26.859 1.00   16.09  ? ? ? ? ? ? 55  LEU A CD1 1 
ATOM   461  C  CD2 . LEU A 1 55  ? -5.567  -7.172  29.300 1.00   17.23  ? ? ? ? ? ? 55  LEU A CD2 1 
ATOM   462  N  N   . GLU A 1 56  ? -9.117  -4.744  26.673 1.00   12.86  ? ? ? ? ? ? 56  GLU A N   1 
ATOM   463  C  CA  . GLU A 1 56  ? -10.443 -5.298  26.471 1.00   11.26  ? ? ? ? ? ? 56  GLU A CA  1 
ATOM   464  C  C   . GLU A 1 56  ? -10.347 -6.805  26.366 1.00   15.37  ? ? ? ? ? ? 56  GLU A C   1 
ATOM   465  O  O   . GLU A 1 56  ? -9.581  -7.348  25.575 1.00   15.07  ? ? ? ? ? ? 56  GLU A O   1 
ATOM   466  C  CB  . GLU A 1 56  ? -11.058 -4.724  25.185 1.00   11.40  ? ? ? ? ? ? 56  GLU A CB  1 
ATOM   467  C  CG  . GLU A 1 56  ? -12.469 -5.245  24.888 1.00   12.18  ? ? ? ? ? ? 56  GLU A CG  1 
ATOM   468  C  CD  . GLU A 1 56  ? -13.033 -4.737  23.561 1.00   18.89  ? ? ? ? ? ? 56  GLU A CD  1 
ATOM   469  O  OE1 . GLU A 1 56  ? -12.274 -4.118  22.783 1.00   19.03  ? ? ? ? ? ? 56  GLU A OE1 1 
ATOM   470  O  OE2 . GLU A 1 56  ? -14.249 -4.912  23.323 1.00   18.43  ? ? ? ? ? ? 56  GLU A OE2 1 
ATOM   471  N  N   . LEU A 1 57  ? -11.163 -7.483  27.107 1.00   12.94  ? ? ? ? ? ? 57  LEU A N   1 
ATOM   472  C  CA  . LEU A 1 57  ? -11.189 -8.945  27.072 1.00   13.79  ? ? ? ? ? ? 57  LEU A CA  1 
ATOM   473  C  C   . LEU A 1 57  ? -12.507 -9.397  26.511 1.00   18.36  ? ? ? ? ? ? 57  LEU A C   1 
ATOM   474  O  O   . LEU A 1 57  ? -13.551 -8.966  27.008 1.00   18.24  ? ? ? ? ? ? 57  LEU A O   1 
ATOM   475  C  CB  . LEU A 1 57  ? -11.066 -9.464  28.500 1.00   15.31  ? ? ? ? ? ? 57  LEU A CB  1 
ATOM   476  C  CG  . LEU A 1 57  ? -9.752  -9.109  29.201 1.00   19.92  ? ? ? ? ? ? 57  LEU A CG  1 
ATOM   477  C  CD1 . LEU A 1 57  ? -9.789  -9.562  30.625 1.00   20.91  ? ? ? ? ? ? 57  LEU A CD1 1 
ATOM   478  C  CD2 . LEU A 1 57  ? -8.521  -9.740  28.465 1.00   18.72  ? ? ? ? ? ? 57  LEU A CD2 1 
ATOM   479  N  N   . THR A 1 58  ? -12.476 -10.289 25.523 1.00   16.05  ? ? ? ? ? ? 58  THR A N   1 
ATOM   480  C  CA  . THR A 1 58  ? -13.705 -10.807 24.895 1.00   16.71  ? ? ? ? ? ? 58  THR A CA  1 
ATOM   481  C  C   . THR A 1 58  ? -13.811 -12.318 25.068 1.00   20.96  ? ? ? ? ? ? 58  THR A C   1 
ATOM   482  O  O   . THR A 1 58  ? -12.862 -13.023 24.804 1.00   18.22  ? ? ? ? ? ? 58  THR A O   1 
ATOM   483  C  CB  . THR A 1 58  ? -13.703 -10.489 23.374 1.00   22.40  ? ? ? ? ? ? 58  THR A CB  1 
ATOM   484  O  OG1 . THR A 1 58  ? -13.657 -9.073  23.191 1.00   17.78  ? ? ? ? ? ? 58  THR A OG1 1 
ATOM   485  C  CG2 . THR A 1 58  ? -14.915 -11.046 22.646 1.00   21.37  ? ? ? ? ? ? 58  THR A CG2 1 
ATOM   486  N  N   . HIS A 1 59  ? -14.990 -12.805 25.431 1.00   20.13  ? ? ? ? ? ? 59  HIS A N   1 
ATOM   487  C  CA  . HIS A 1 59  ? -15.229 -14.217 25.437 1.00   22.53  ? ? ? ? ? ? 59  HIS A CA  1 
ATOM   488  C  C   . HIS A 1 59  ? -16.428 -14.498 24.556 1.00   25.76  ? ? ? ? ? ? 59  HIS A C   1 
ATOM   489  O  O   . HIS A 1 59  ? -17.496 -13.927 24.793 1.00   23.99  ? ? ? ? ? ? 59  HIS A O   1 
ATOM   490  C  CB  . HIS A 1 59  ? -15.458 -14.783 26.853 1.00   25.68  ? ? ? ? ? ? 59  HIS A CB  1 
ATOM   491  C  CG  . HIS A 1 59  ? -15.723 -16.257 26.769 1.00   30.81  ? ? ? ? ? ? 59  HIS A CG  1 
ATOM   492  N  ND1 . HIS A 1 59  ? -14.830 -17.104 26.145 1.00   33.19  ? ? ? ? ? ? 59  HIS A ND1 1 
ATOM   493  C  CD2 . HIS A 1 59  ? -16.854 -16.944 27.047 1.00   34.08  ? ? ? ? ? ? 59  HIS A CD2 1 
ATOM   494  C  CE1 . HIS A 1 59  ? -15.418 -18.286 26.118 1.00   33.86  ? ? ? ? ? ? 59  HIS A CE1 1 
ATOM   495  N  NE2 . HIS A 1 59  ? -16.635 -18.236 26.658 1.00   34.20  ? ? ? ? ? ? 59  HIS A NE2 1 
ATOM   496  N  N   . ASN A 1 60  ? -16.251 -15.324 23.530 1.00   24.26  ? ? ? ? ? ? 60  ASN A N   1 
ATOM   497  C  CA  . ASN A 1 60  ? -17.344 -15.723 22.645 1.00   26.35  ? ? ? ? ? ? 60  ASN A CA  1 
ATOM   498  C  C   . ASN A 1 60  ? -17.917 -17.022 23.237 1.00   32.81  ? ? ? ? ? ? 60  ASN A C   1 
ATOM   499  O  O   . ASN A 1 60  ? -17.198 -18.013 23.348 1.00   31.59  ? ? ? ? ? ? 60  ASN A O   1 
ATOM   500  C  CB  . ASN A 1 60  ? -16.844 -15.964 21.226 1.00   26.23  ? ? ? ? ? ? 60  ASN A CB  1 
ATOM   501  C  CG  . ASN A 1 60  ? -16.265 -14.743 20.551 1.00   36.60  ? ? ? ? ? ? 60  ASN A CG  1 
ATOM   502  O  OD1 . ASN A 1 60  ? -16.996 -13.870 20.020 1.00   28.48  ? ? ? ? ? ? 60  ASN A OD1 1 
ATOM   503  N  ND2 . ASN A 1 60  ? -14.937 -14.699 20.485 1.00   19.82  ? ? ? ? ? ? 60  ASN A ND2 1 
ATOM   504  N  N   . TRP A 1 61  ? -19.209 -17.000 23.637 1.00   31.74  ? ? ? ? ? ? 61  TRP A N   1 
ATOM   505  C  CA  . TRP A 1 61  ? -19.936 -18.121 24.262 1.00   31.39  ? ? ? ? ? ? 61  TRP A CA  1 
ATOM   506  C  C   . TRP A 1 61  ? -19.800 -19.437 23.475 1.00   34.12  ? ? ? ? ? ? 61  TRP A C   1 
ATOM   507  O  O   . TRP A 1 61  ? -19.677 -20.492 24.079 1.00   33.93  ? ? ? ? ? ? 61  TRP A O   1 
ATOM   508  C  CB  . TRP A 1 61  ? -21.432 -17.740 24.505 1.00   29.72  ? ? ? ? ? ? 61  TRP A CB  1 
ATOM   509  C  CG  . TRP A 1 61  ? -21.650 -16.472 25.309 1.00   30.50  ? ? ? ? ? ? 61  TRP A CG  1 
ATOM   510  C  CD1 . TRP A 1 61  ? -20.699 -15.694 25.912 1.00   33.16  ? ? ? ? ? ? 61  TRP A CD1 1 
ATOM   511  C  CD2 . TRP A 1 61  ? -22.917 -15.840 25.588 1.00   30.45  ? ? ? ? ? ? 61  TRP A CD2 1 
ATOM   512  N  NE1 . TRP A 1 61  ? -21.293 -14.629 26.562 1.00   32.11  ? ? ? ? ? ? 61  TRP A NE1 1 
ATOM   513  C  CE2 . TRP A 1 61  ? -22.650 -14.687 26.366 1.00   33.27  ? ? ? ? ? ? 61  TRP A CE2 1 
ATOM   514  C  CE3 . TRP A 1 61  ? -24.255 -16.165 25.295 1.00   31.62  ? ? ? ? ? ? 61  TRP A CE3 1 
ATOM   515  C  CZ2 . TRP A 1 61  ? -23.667 -13.833 26.810 1.00   32.27  ? ? ? ? ? ? 61  TRP A CZ2 1 
ATOM   516  C  CZ3 . TRP A 1 61  ? -25.263 -15.325 25.748 1.00   32.49  ? ? ? ? ? ? 61  TRP A CZ3 1 
ATOM   517  C  CH2 . TRP A 1 61  ? -24.968 -14.188 26.510 1.00   33.17  ? ? ? ? ? ? 61  TRP A CH2 1 
ATOM   518  N  N   . ASP A 1 62  ? -19.753 -19.377 22.142 1.00   32.24  ? ? ? ? ? ? 62  ASP A N   1 
ATOM   519  C  CA  . ASP A 1 62  ? -19.610 -20.600 21.343 1.00   33.16  ? ? ? ? ? ? 62  ASP A CA  1 
ATOM   520  C  C   . ASP A 1 62  ? -18.150 -21.085 21.117 1.00   40.70  ? ? ? ? ? ? 62  ASP A C   1 
ATOM   521  O  O   . ASP A 1 62  ? -17.916 -21.921 20.237 1.00   41.50  ? ? ? ? ? ? 62  ASP A O   1 
ATOM   522  C  CB  . ASP A 1 62  ? -20.386 -20.474 20.028 1.00   35.18  ? ? ? ? ? ? 62  ASP A CB  1 
ATOM   523  C  CG  . ASP A 1 62  ? -21.875 -20.225 20.206 1.00   49.39  ? ? ? ? ? ? 62  ASP A CG  1 
ATOM   524  O  OD1 . ASP A 1 62  ? -22.458 -20.751 21.193 1.00   49.98  ? ? ? ? ? ? 62  ASP A OD1 1 
ATOM   525  O  OD2 . ASP A 1 62  ? -22.451 -19.489 19.378 1.00   55.68  ? ? ? ? ? ? 62  ASP A OD2 1 
ATOM   526  N  N   . ARG A 1 63  ? -17.177 -20.566 21.898 1.00   37.28  ? ? ? ? ? ? 63  ARG A N   1 
ATOM   527  C  CA  . ARG A 1 63  ? -15.759 -20.949 21.774 1.00   36.80  ? ? ? ? ? ? 63  ARG A CA  1 
ATOM   528  C  C   . ARG A 1 63  ? -15.208 -21.388 23.126 1.00   42.13  ? ? ? ? ? ? 63  ARG A C   1 
ATOM   529  O  O   . ARG A 1 63  ? -15.680 -20.897 24.150 1.00   41.67  ? ? ? ? ? ? 63  ARG A O   1 
ATOM   530  C  CB  . ARG A 1 63  ? -14.894 -19.789 21.209 1.00   33.39  ? ? ? ? ? ? 63  ARG A CB  1 
ATOM   531  C  CG  . ARG A 1 63  ? -15.309 -19.241 19.849 1.00   36.20  ? ? ? ? ? ? 63  ARG A CG  1 
ATOM   532  C  CD  . ARG A 1 63  ? -14.919 -20.122 18.672 1.00   41.19  ? ? ? ? ? ? 63  ARG A CD  1 
ATOM   533  N  NE  . ARG A 1 63  ? -13.474 -20.375 18.610 1.00   40.30  ? ? ? ? ? ? 63  ARG A NE  1 
ATOM   534  C  CZ  . ARG A 1 63  ? -12.615 -19.643 17.906 1.00   50.01  ? ? ? ? ? ? 63  ARG A CZ  1 
ATOM   535  N  NH1 . ARG A 1 63  ? -13.039 -18.599 17.206 1.00   35.13  ? ? ? ? ? ? 63  ARG A NH1 1 
ATOM   536  N  NH2 . ARG A 1 63  ? -11.325 -19.948 17.899 1.00   37.65  ? ? ? ? ? ? 63  ARG A NH2 1 
ATOM   537  N  N   . ASP A 1 64  ? -14.193 -22.291 23.126 1.00   40.77  ? ? ? ? ? ? 64  ASP A N   1 
ATOM   538  C  CA  . ASP A 1 64  ? -13.522 -22.820 24.327 1.00   41.60  ? ? ? ? ? ? 64  ASP A CA  1 
ATOM   539  C  C   . ASP A 1 64  ? -12.002 -22.532 24.371 1.00   42.84  ? ? ? ? ? ? 64  ASP A C   1 
ATOM   540  O  O   . ASP A 1 64  ? -11.309 -22.917 25.326 1.00   42.20  ? ? ? ? ? ? 64  ASP A O   1 
ATOM   541  C  CB  . ASP A 1 64  ? -13.754 -24.335 24.423 1.00   45.44  ? ? ? ? ? ? 64  ASP A CB  1 
ATOM   542  C  CG  . ASP A 1 64  ? -14.910 -24.753 25.321 1.00   72.30  ? ? ? ? ? ? 64  ASP A CG  1 
ATOM   543  O  OD1 . ASP A 1 64  ? -15.329 -23.933 26.189 1.00   75.18  ? ? ? ? ? ? 64  ASP A OD1 1 
ATOM   544  O  OD2 . ASP A 1 64  ? -15.364 -25.915 25.198 1.00   83.63  ? ? ? ? ? ? 64  ASP A OD2 1 
ATOM   545  N  N   . GLY A 1 65  ? -11.503 -21.905 23.315 1.00   36.30  ? ? ? ? ? ? 65  GLY A N   1 
ATOM   546  C  CA  . GLY A 1 65  ? -10.094 -21.587 23.146 1.00   34.18  ? ? ? ? ? ? 65  GLY A CA  1 
ATOM   547  C  C   . GLY A 1 65  ? -9.850  -21.000 21.776 1.00   33.95  ? ? ? ? ? ? 65  GLY A C   1 
ATOM   548  O  O   . GLY A 1 65  ? -10.685 -21.122 20.879 1.00   33.57  ? ? ? ? ? ? 65  GLY A O   1 
ATOM   549  N  N   . TYR A 1 66  ? -8.701  -20.363 21.595 1.00   28.52  ? ? ? ? ? ? 66  TYR A N   1 
ATOM   550  C  CA  . TYR A 1 66  ? -8.397  -19.672 20.347 1.00   26.26  ? ? ? ? ? ? 66  TYR A CA  1 
ATOM   551  C  C   . TYR A 1 66  ? -7.002  -19.985 19.864 1.00   33.29  ? ? ? ? ? ? 66  TYR A C   1 
ATOM   552  O  O   . TYR A 1 66  ? -6.137  -20.339 20.669 1.00   31.64  ? ? ? ? ? ? 66  TYR A O   1 
ATOM   553  C  CB  . TYR A 1 66  ? -8.507  -18.141 20.573 1.00   24.25  ? ? ? ? ? ? 66  TYR A CB  1 
ATOM   554  C  CG  . TYR A 1 66  ? -9.887  -17.692 20.986 1.00   23.90  ? ? ? ? ? ? 66  TYR A CG  1 
ATOM   555  C  CD1 . TYR A 1 66  ? -10.239 -17.600 22.333 1.00   24.82  ? ? ? ? ? ? 66  TYR A CD1 1 
ATOM   556  C  CD2 . TYR A 1 66  ? -10.832 -17.322 20.037 1.00   24.57  ? ? ? ? ? ? 66  TYR A CD2 1 
ATOM   557  C  CE1 . TYR A 1 66  ? -11.518 -17.216 22.721 1.00   23.95  ? ? ? ? ? ? 66  TYR A CE1 1 
ATOM   558  C  CE2 . TYR A 1 66  ? -12.112 -16.909 20.415 1.00   25.37  ? ? ? ? ? ? 66  TYR A CE2 1 
ATOM   559  C  CZ  . TYR A 1 66  ? -12.445 -16.845 21.759 1.00   26.88  ? ? ? ? ? ? 66  TYR A CZ  1 
ATOM   560  O  OH  . TYR A 1 66  ? -13.692 -16.400 22.145 1.00   24.46  ? ? ? ? ? ? 66  TYR A OH  1 
ATOM   561  N  N   . THR A 1 67  ? -6.780  -19.783 18.555 1.00   34.52  ? ? ? ? ? ? 67  THR A N   1 
ATOM   562  C  CA  . THR A 1 67  ? -5.487  -19.956 17.884 1.00   36.94  ? ? ? ? ? ? 67  THR A CA  1 
ATOM   563  C  C   . THR A 1 67  ? -4.717  -18.650 18.109 1.00   41.45  ? ? ? ? ? ? 67  THR A C   1 
ATOM   564  O  O   . THR A 1 67  ? -5.219  -17.582 17.767 1.00   42.26  ? ? ? ? ? ? 67  THR A O   1 
ATOM   565  C  CB  . THR A 1 67  ? -5.709  -20.231 16.388 1.00   54.45  ? ? ? ? ? ? 67  THR A CB  1 
ATOM   566  O  OG1 . THR A 1 67  ? -6.666  -21.276 16.243 1.00   57.66  ? ? ? ? ? ? 67  THR A OG1 1 
ATOM   567  C  CG2 . THR A 1 67  ? -4.420  -20.607 15.661 1.00   57.89  ? ? ? ? ? ? 67  THR A CG2 1 
ATOM   568  N  N   . GLN A 1 68  ? -3.525  -18.720 18.686 0.50   37.51  ? ? ? ? ? ? 68  GLN A N   1 
ATOM   569  C  CA  . GLN A 1 68  ? -2.769  -17.503 18.963 0.50   37.54  ? ? ? ? ? ? 68  GLN A CA  1 
ATOM   570  C  C   . GLN A 1 68  ? -1.938  -16.918 17.820 0.50   38.76  ? ? ? ? ? ? 68  GLN A C   1 
ATOM   571  O  O   . GLN A 1 68  ? -1.886  -15.699 17.675 0.50   39.18  ? ? ? ? ? ? 68  GLN A O   1 
ATOM   572  C  CB  . GLN A 1 68  ? -1.937  -17.667 20.222 1.00   39.99  ? ? ? ? ? ? 68  GLN A CB  1 
ATOM   573  C  CG  . GLN A 1 68  ? -2.330  -16.666 21.286 1.00   61.87  ? ? ? ? ? ? 68  GLN A CG  1 
ATOM   574  C  CD  . GLN A 1 68  ? -1.795  -17.069 22.629 1.00   71.25  ? ? ? ? ? ? 68  GLN A CD  1 
ATOM   575  O  OE1 . GLN A 1 68  ? -0.604  -16.895 22.935 1.00   58.87  ? ? ? ? ? ? 68  GLN A OE1 1 
ATOM   576  N  NE2 . GLN A 1 68  ? -2.672  -17.632 23.448 1.00   60.97  ? ? ? ? ? ? 68  GLN A NE2 1 
ATOM   577  N  N   . GLY A 1 69  ? -1.270  -17.769 17.051 1.00   32.31  ? ? ? ? ? ? 69  GLY A N   1 
ATOM   578  C  CA  . GLY A 1 69  ? -0.401  -17.332 15.961 1.00   30.24  ? ? ? ? ? ? 69  GLY A CA  1 
ATOM   579  C  C   . GLY A 1 69  ? 0.896   -16.765 16.514 1.00   32.72  ? ? ? ? ? ? 69  GLY A C   1 
ATOM   580  O  O   . GLY A 1 69  ? 1.123   -16.811 17.727 1.00   35.18  ? ? ? ? ? ? 69  GLY A O   1 
ATOM   581  N  N   . ASP A 1 70  ? 1.758   -16.208 15.661 1.00   25.91  ? ? ? ? ? ? 70  ASP A N   1 
ATOM   582  C  CA  . ASP A 1 70  ? 2.995   -15.638 16.189 1.00   24.75  ? ? ? ? ? ? 70  ASP A CA  1 
ATOM   583  C  C   . ASP A 1 70  ? 3.139   -14.189 15.808 1.00   24.29  ? ? ? ? ? ? 70  ASP A C   1 
ATOM   584  O  O   . ASP A 1 70  ? 4.235   -13.654 15.886 1.00   22.98  ? ? ? ? ? ? 70  ASP A O   1 
ATOM   585  C  CB  . ASP A 1 70  ? 4.232   -16.472 15.778 1.00   28.34  ? ? ? ? ? ? 70  ASP A CB  1 
ATOM   586  C  CG  . ASP A 1 70  ? 4.434   -16.631 14.285 1.00   39.99  ? ? ? ? ? ? 70  ASP A CG  1 
ATOM   587  O  OD1 . ASP A 1 70  ? 5.387   -17.341 13.888 1.00   45.29  ? ? ? ? ? ? 70  ASP A OD1 1 
ATOM   588  O  OD2 . ASP A 1 70  ? 3.657   -16.030 13.511 1.00   35.38  ? ? ? ? ? ? 70  ASP A OD2 1 
ATOM   589  N  N   . GLY A 1 71  ? 2.045   -13.579 15.348 1.00   19.22  ? ? ? ? ? ? 71  GLY A N   1 
ATOM   590  C  CA  . GLY A 1 71  ? 2.036   -12.166 14.982 1.00   17.69  ? ? ? ? ? ? 71  GLY A CA  1 
ATOM   591  C  C   . GLY A 1 71  ? 1.930   -11.301 16.231 1.00   20.30  ? ? ? ? ? ? 71  GLY A C   1 
ATOM   592  O  O   . GLY A 1 71  ? 2.729   -10.376 16.436 1.00   19.29  ? ? ? ? ? ? 71  GLY A O   1 
ATOM   593  N  N   . TYR A 1 72  ? 0.932   -11.591 17.077 1.00   16.73  ? ? ? ? ? ? 72  TYR A N   1 
ATOM   594  C  CA  . TYR A 1 72  ? 0.763   -10.864 18.328 1.00   15.17  ? ? ? ? ? ? 72  TYR A CA  1 
ATOM   595  C  C   . TYR A 1 72  ? 1.958   -11.076 19.252 1.00   18.17  ? ? ? ? ? ? 72  TYR A C   1 
ATOM   596  O  O   . TYR A 1 72  ? 2.371   -12.211 19.468 1.00   18.34  ? ? ? ? ? ? 72  TYR A O   1 
ATOM   597  C  CB  . TYR A 1 72  ? -0.533  -11.228 19.029 1.00   15.03  ? ? ? ? ? ? 72  TYR A CB  1 
ATOM   598  C  CG  . TYR A 1 72  ? -0.668  -10.512 20.354 1.00   16.17  ? ? ? ? ? ? 72  TYR A CG  1 
ATOM   599  C  CD1 . TYR A 1 72  ? -0.861  -9.138  20.405 1.00   16.37  ? ? ? ? ? ? 72  TYR A CD1 1 
ATOM   600  C  CD2 . TYR A 1 72  ? -0.492  -11.191 21.557 1.00   16.38  ? ? ? ? ? ? 72  TYR A CD2 1 
ATOM   601  C  CE1 . TYR A 1 72  ? -0.987  -8.472  21.612 1.00   16.53  ? ? ? ? ? ? 72  TYR A CE1 1 
ATOM   602  C  CE2 . TYR A 1 72  ? -0.595  -10.528 22.781 1.00   16.68  ? ? ? ? ? ? 72  TYR A CE2 1 
ATOM   603  C  CZ  . TYR A 1 72  ? -0.845  -9.167  22.798 1.00   19.31  ? ? ? ? ? ? 72  TYR A CZ  1 
ATOM   604  O  OH  . TYR A 1 72  ? -0.914  -8.475  23.972 1.00   15.43  ? ? ? ? ? ? 72  TYR A OH  1 
ATOM   605  N  N   . GLY A 1 73  ? 2.508   -9.982  19.762 1.00   13.91  ? ? ? ? ? ? 73  GLY A N   1 
ATOM   606  C  CA  . GLY A 1 73  ? 3.686   -10.024 20.619 1.00   14.01  ? ? ? ? ? ? 73  GLY A CA  1 
ATOM   607  C  C   . GLY A 1 73  ? 3.357   -10.147 22.091 1.00   18.60  ? ? ? ? ? ? 73  GLY A C   1 
ATOM   608  O  O   . GLY A 1 73  ? 3.396   -11.245 22.655 1.00   16.88  ? ? ? ? ? ? 73  GLY A O   1 
ATOM   609  N  N   . HIS A 1 74  ? 3.043   -9.012  22.729 1.00   16.91  ? ? ? ? ? ? 74  HIS A N   1 
ATOM   610  C  CA  . HIS A 1 74  ? 2.799   -8.963  24.169 1.00   15.38  ? ? ? ? ? ? 74  HIS A CA  1 
ATOM   611  C  C   . HIS A 1 74  ? 2.163   -7.624  24.541 1.00   19.01  ? ? ? ? ? ? 74  HIS A C   1 
ATOM   612  O  O   . HIS A 1 74  ? 2.005   -6.744  23.680 1.00   15.87  ? ? ? ? ? ? 74  HIS A O   1 
ATOM   613  C  CB  . HIS A 1 74  ? 4.161   -9.116  24.914 1.00   16.13  ? ? ? ? ? ? 74  HIS A CB  1 
ATOM   614  C  CG  . HIS A 1 74  ? 5.217   -8.117  24.524 1.00   18.81  ? ? ? ? ? ? 74  HIS A CG  1 
ATOM   615  N  ND1 . HIS A 1 74  ? 6.256   -8.460  23.674 1.00   20.44  ? ? ? ? ? ? 74  HIS A ND1 1 
ATOM   616  C  CD2 . HIS A 1 74  ? 5.388   -6.833  24.916 1.00   20.93  ? ? ? ? ? ? 74  HIS A CD2 1 
ATOM   617  C  CE1 . HIS A 1 74  ? 6.990   -7.371  23.534 1.00   20.12  ? ? ? ? ? ? 74  HIS A CE1 1 
ATOM   618  N  NE2 . HIS A 1 74  ? 6.520   -6.368  24.272 1.00   20.74  ? ? ? ? ? ? 74  HIS A NE2 1 
ATOM   619  N  N   . LEU A 1 75  ? 1.800   -7.491  25.829 1.00   15.10  ? ? ? ? ? ? 75  LEU A N   1 
ATOM   620  C  CA  . LEU A 1 75  ? 1.280   -6.268  26.419 1.00   13.83  ? ? ? ? ? ? 75  LEU A CA  1 
ATOM   621  C  C   . LEU A 1 75  ? 2.326   -5.873  27.443 1.00   17.57  ? ? ? ? ? ? 75  LEU A C   1 
ATOM   622  O  O   . LEU A 1 75  ? 2.699   -6.703  28.268 1.00   16.47  ? ? ? ? ? ? 75  LEU A O   1 
ATOM   623  C  CB  . LEU A 1 75  ? -0.103  -6.489  27.106 1.00   14.37  ? ? ? ? ? ? 75  LEU A CB  1 
ATOM   624  C  CG  . LEU A 1 75  ? -0.731  -5.214  27.690 1.00   19.80  ? ? ? ? ? ? 75  LEU A CG  1 
ATOM   625  C  CD1 . LEU A 1 75  ? -1.204  -4.260  26.570 1.00   21.47  ? ? ? ? ? ? 75  LEU A CD1 1 
ATOM   626  C  CD2 . LEU A 1 75  ? -1.923  -5.566  28.603 1.00   19.26  ? ? ? ? ? ? 75  LEU A CD2 1 
ATOM   627  N  N   . ALA A 1 76  ? 2.823   -4.620  27.394 1.00   17.20  ? ? ? ? ? ? 76  ALA A N   1 
ATOM   628  C  CA  . ALA A 1 76  ? 3.832   -4.161  28.366 1.00   17.11  ? ? ? ? ? ? 76  ALA A CA  1 
ATOM   629  C  C   . ALA A 1 76  ? 3.178   -3.307  29.416 1.00   19.92  ? ? ? ? ? ? 76  ALA A C   1 
ATOM   630  O  O   . ALA A 1 76  ? 2.381   -2.413  29.103 1.00   18.22  ? ? ? ? ? ? 76  ALA A O   1 
ATOM   631  C  CB  . ALA A 1 76  ? 4.923   -3.379  27.673 1.00   17.67  ? ? ? ? ? ? 76  ALA A CB  1 
ATOM   632  N  N   . ILE A 1 77  ? 3.507   -3.591  30.682 1.00   18.95  ? ? ? ? ? ? 77  ILE A N   1 
ATOM   633  C  CA  . ILE A 1 77  ? 2.949   -2.857  31.829 1.00   19.24  ? ? ? ? ? ? 77  ILE A CA  1 
ATOM   634  C  C   . ILE A 1 77  ? 4.080   -2.351  32.692 1.00   23.01  ? ? ? ? ? ? 77  ILE A C   1 
ATOM   635  O  O   . ILE A 1 77  ? 4.998   -3.113  32.982 1.00   21.95  ? ? ? ? ? ? 77  ILE A O   1 
ATOM   636  C  CB  . ILE A 1 77  ? 1.971   -3.742  32.639 1.00   22.39  ? ? ? ? ? ? 77  ILE A CB  1 
ATOM   637  C  CG1 . ILE A 1 77  ? 0.734   -4.099  31.749 1.00   22.55  ? ? ? ? ? ? 77  ILE A CG1 1 
ATOM   638  C  CG2 . ILE A 1 77  ? 1.506   -2.963  33.945 1.00   22.50  ? ? ? ? ? ? 77  ILE A CG2 1 
ATOM   639  C  CD1 . ILE A 1 77  ? -0.178  -5.091  32.296 1.00   22.04  ? ? ? ? ? ? 77  ILE A CD1 1 
ATOM   640  N  N   . GLU A 1 78  ? 4.007   -1.076  33.103 1.00   22.07  ? ? ? ? ? ? 78  GLU A N   1 
ATOM   641  C  CA  . GLU A 1 78  ? 4.979   -0.467  34.025 1.00   23.77  ? ? ? ? ? ? 78  GLU A CA  1 
ATOM   642  C  C   . GLU A 1 78  ? 4.616   -0.888  35.456 1.00   30.05  ? ? ? ? ? ? 78  GLU A C   1 
ATOM   643  O  O   . GLU A 1 78  ? 3.470   -0.719  35.868 1.00   29.39  ? ? ? ? ? ? 78  GLU A O   1 
ATOM   644  C  CB  . GLU A 1 78  ? 4.954   1.058   33.887 1.00   24.77  ? ? ? ? ? ? 78  GLU A CB  1 
ATOM   645  C  CG  . GLU A 1 78  ? 6.070   1.778   34.636 1.00   34.82  ? ? ? ? ? ? 78  GLU A CG  1 
ATOM   646  C  CD  . GLU A 1 78  ? 6.158   3.252   34.284 1.00   46.36  ? ? ? ? ? ? 78  GLU A CD  1 
ATOM   647  O  OE1 . GLU A 1 78  ? 5.288   4.023   34.745 1.00   36.16  ? ? ? ? ? ? 78  GLU A OE1 1 
ATOM   648  O  OE2 . GLU A 1 78  ? 7.067   3.629   33.509 1.00   45.44  ? ? ? ? ? ? 78  GLU A OE2 1 
ATOM   649  N  N   . VAL A 1 79  ? 5.593   -1.421  36.222 1.00   28.60  ? ? ? ? ? ? 79  VAL A N   1 
ATOM   650  C  CA  . VAL A 1 79  ? 5.383   -1.893  37.612 1.00   28.73  ? ? ? ? ? ? 79  VAL A CA  1 
ATOM   651  C  C   . VAL A 1 79  ? 6.421   -1.256  38.574 1.00   34.73  ? ? ? ? ? ? 79  VAL A C   1 
ATOM   652  O  O   . VAL A 1 79  ? 7.507   -0.920  38.122 1.00   32.15  ? ? ? ? ? ? 79  VAL A O   1 
ATOM   653  C  CB  . VAL A 1 79  ? 5.405   -3.452  37.721 1.00   32.22  ? ? ? ? ? ? 79  VAL A CB  1 
ATOM   654  C  CG1 . VAL A 1 79  ? 4.286   -4.093  36.922 1.00   32.37  ? ? ? ? ? ? 79  VAL A CG1 1 
ATOM   655  C  CG2 . VAL A 1 79  ? 6.749   -4.041  37.309 1.00   31.93  ? ? ? ? ? ? 79  VAL A CG2 1 
ATOM   656  N  N   . GLU A 1 80  ? 6.104   -1.136  39.890 1.00   34.17  ? ? ? ? ? ? 80  GLU A N   1 
ATOM   657  C  CA  . GLU A 1 80  ? 7.047   -0.588  40.896 1.00   35.37  ? ? ? ? ? ? 80  GLU A CA  1 
ATOM   658  C  C   . GLU A 1 80  ? 8.265   -1.535  41.091 1.00   40.66  ? ? ? ? ? ? 80  GLU A C   1 
ATOM   659  O  O   . GLU A 1 80  ? 9.410   -1.085  41.139 1.00   40.97  ? ? ? ? ? ? 80  GLU A O   1 
ATOM   660  C  CB  . GLU A 1 80  ? 6.341   -0.368  42.244 1.00   37.07  ? ? ? ? ? ? 80  GLU A CB  1 
ATOM   661  C  CG  . GLU A 1 80  ? 5.360   0.797   42.286 1.00   58.02  ? ? ? ? ? ? 80  GLU A CG  1 
ATOM   662  C  CD  . GLU A 1 80  ? 4.713   1.090   43.635 1.00   97.66  ? ? ? ? ? ? 80  GLU A CD  1 
ATOM   663  O  OE1 . GLU A 1 80  ? 5.265   0.671   44.681 1.00   92.33  ? ? ? ? ? ? 80  GLU A OE1 1 
ATOM   664  O  OE2 . GLU A 1 80  ? 3.657   1.767   43.644 1.00   98.16  ? ? ? ? ? ? 80  GLU A OE2 1 
ATOM   665  N  N   . ASP A 1 81  ? 8.019   -2.841  41.192 1.00   38.44  ? ? ? ? ? ? 81  ASP A N   1 
ATOM   666  C  CA  . ASP A 1 81  ? 9.099   -3.812  41.342 1.00   39.19  ? ? ? ? ? ? 81  ASP A CA  1 
ATOM   667  C  C   . ASP A 1 81  ? 8.751   -5.096  40.617 1.00   39.80  ? ? ? ? ? ? 81  ASP A C   1 
ATOM   668  O  O   . ASP A 1 81  ? 7.860   -5.826  41.053 1.00   40.18  ? ? ? ? ? ? 81  ASP A O   1 
ATOM   669  C  CB  . ASP A 1 81  ? 9.419   -4.078  42.837 0.50   41.69  ? ? ? ? ? ? 81  ASP A CB  1 
ATOM   670  C  CG  . ASP A 1 81  ? 10.734  -4.815  43.083 1.00   56.61  ? ? ? ? ? ? 81  ASP A CG  1 
ATOM   671  O  OD1 . ASP A 1 81  ? 10.800  -6.032  42.785 1.00   56.12  ? ? ? ? ? ? 81  ASP A OD1 1 
ATOM   672  O  OD2 . ASP A 1 81  ? 11.685  -4.181  43.613 1.00   62.90  ? ? ? ? ? ? 81  ASP A OD2 1 
ATOM   673  N  N   . ALA A 1 82  ? 9.466   -5.371  39.520 1.00   36.98  ? ? ? ? ? ? 82  ALA A N   1 
ATOM   674  C  CA  . ALA A 1 82  ? 9.273   -6.555  38.682 1.00   36.93  ? ? ? ? ? ? 82  ALA A CA  1 
ATOM   675  C  C   . ALA A 1 82  ? 9.460   -7.875  39.430 1.00   42.86  ? ? ? ? ? ? 82  ALA A C   1 
ATOM   676  O  O   . ALA A 1 82  ? 8.699   -8.808  39.178 1.00   42.77  ? ? ? ? ? ? 82  ALA A O   1 
ATOM   677  C  CB  . ALA A 1 82  ? 10.172  -6.496  37.453 1.00   37.46  ? ? ? ? ? ? 82  ALA A CB  1 
ATOM   678  N  N   . ALA A 1 83  ? 10.432  -7.948  40.381 1.00   39.82  ? ? ? ? ? ? 83  ALA A N   1 
ATOM   679  C  CA  . ALA A 1 83  ? 10.693  -9.172  41.150 1.00   39.20  ? ? ? ? ? ? 83  ALA A CA  1 
ATOM   680  C  C   . ALA A 1 83  ? 9.544   -9.546  42.094 1.00   41.03  ? ? ? ? ? ? 83  ALA A C   1 
ATOM   681  O  O   . ALA A 1 83  ? 9.169   -10.712 42.153 1.00   40.49  ? ? ? ? ? ? 83  ALA A O   1 
ATOM   682  C  CB  . ALA A 1 83  ? 12.019  -9.063  41.904 1.00   40.14  ? ? ? ? ? ? 83  ALA A CB  1 
ATOM   683  N  N   . VAL A 1 84  ? 8.939   -8.548  42.774 1.00   36.90  ? ? ? ? ? ? 84  VAL A N   1 
ATOM   684  C  CA  . VAL A 1 84  ? 7.797   -8.738  43.675 1.00   36.08  ? ? ? ? ? ? 84  VAL A CA  1 
ATOM   685  C  C   . VAL A 1 84  ? 6.574   -9.170  42.843 1.00   35.95  ? ? ? ? ? ? 84  VAL A C   1 
ATOM   686  O  O   . VAL A 1 84  ? 5.881   -10.121 43.219 1.00   33.94  ? ? ? ? ? ? 84  VAL A O   1 
ATOM   687  C  CB  . VAL A 1 84  ? 7.515   -7.442  44.496 1.00   41.33  ? ? ? ? ? ? 84  VAL A CB  1 
ATOM   688  C  CG1 . VAL A 1 84  ? 6.274   -7.588  45.373 1.00   41.33  ? ? ? ? ? ? 84  VAL A CG1 1 
ATOM   689  C  CG2 . VAL A 1 84  ? 8.732   -7.025  45.329 1.00   41.63  ? ? ? ? ? ? 84  VAL A CG2 1 
ATOM   690  N  N   . THR A 1 85  ? 6.325   -8.472  41.696 1.00   31.39  ? ? ? ? ? ? 85  THR A N   1 
ATOM   691  C  CA  . THR A 1 85  ? 5.209   -8.808  40.784 1.00   29.42  ? ? ? ? ? ? 85  THR A CA  1 
ATOM   692  C  C   . THR A 1 85  ? 5.343   -10.252 40.293 1.00   31.16  ? ? ? ? ? ? 85  THR A C   1 
ATOM   693  O  O   . THR A 1 85  ? 4.378   -11.021 40.317 1.00   29.66  ? ? ? ? ? ? 85  THR A O   1 
ATOM   694  C  CB  . THR A 1 85  ? 5.102   -7.791  39.632 1.00   31.97  ? ? ? ? ? ? 85  THR A CB  1 
ATOM   695  O  OG1 . THR A 1 85  ? 5.125   -6.457  40.148 1.00   33.33  ? ? ? ? ? ? 85  THR A OG1 1 
ATOM   696  C  CG2 . THR A 1 85  ? 3.832   -7.988  38.794 1.00   25.72  ? ? ? ? ? ? 85  THR A CG2 1 
ATOM   697  N  N   . CYS A 1 86  ? 6.564   -10.629 39.891 1.00   30.54  ? ? ? ? ? ? 86  CYS A N   1 
ATOM   698  C  CA  . CYS A 1 86  ? 6.904   -11.969 39.428 1.00   30.51  ? ? ? ? ? ? 86  CYS A CA  1 
ATOM   699  C  C   . CYS A 1 86  ? 6.683   -13.023 40.500 1.00   35.52  ? ? ? ? ? ? 86  CYS A C   1 
ATOM   700  O  O   . CYS A 1 86  ? 6.122   -14.081 40.211 1.00   34.77  ? ? ? ? ? ? 86  CYS A O   1 
ATOM   701  C  CB  . CYS A 1 86  ? 8.348   -11.995 38.964 1.00   31.61  ? ? ? ? ? ? 86  CYS A CB  1 
ATOM   702  S  SG  A CYS A 1 86  ? 8.607   -11.373 37.293 0.60   35.64  ? ? ? ? ? ? 86  CYS A SG  1 
ATOM   703  S  SG  B CYS A 1 86  ? 8.603   -12.907 37.428 0.40   35.68  ? ? ? ? ? ? 86  CYS A SG  1 
ATOM   704  N  N   . ALA A 1 87  ? 7.207   -12.768 41.718 1.00   34.17  ? ? ? ? ? ? 87  ALA A N   1 
ATOM   705  C  CA  . ALA A 1 87  ? 7.124   -13.710 42.844 1.00   34.43  ? ? ? ? ? ? 87  ALA A CA  1 
ATOM   706  C  C   . ALA A 1 87  ? 5.661   -13.951 43.223 1.00   36.58  ? ? ? ? ? ? 87  ALA A C   1 
ATOM   707  O  O   . ALA A 1 87  ? 5.233   -15.108 43.335 1.00   34.63  ? ? ? ? ? ? 87  ALA A O   1 
ATOM   708  C  CB  . ALA A 1 87  ? 7.931   -13.186 44.027 1.00   35.06  ? ? ? ? ? ? 87  ALA A CB  1 
ATOM   709  N  N   . ARG A 1 88  ? 4.871   -12.860 43.286 1.00   34.12  ? ? ? ? ? ? 88  ARG A N   1 
ATOM   710  C  CA  . ARG A 1 88  ? 3.435   -12.922 43.565 1.00   33.97  ? ? ? ? ? ? 88  ARG A CA  1 
ATOM   711  C  C   . ARG A 1 88  ? 2.702   -13.755 42.515 1.00   36.53  ? ? ? ? ? ? 88  ARG A C   1 
ATOM   712  O  O   . ARG A 1 88  ? 1.895   -14.610 42.886 1.00   37.60  ? ? ? ? ? ? 88  ARG A O   1 
ATOM   713  C  CB  . ARG A 1 88  ? 2.838   -11.506 43.710 1.00   34.37  ? ? ? ? ? ? 88  ARG A CB  1 
ATOM   714  C  CG  . ARG A 1 88  ? 1.373   -11.500 44.154 1.00   48.75  ? ? ? ? ? ? 88  ARG A CG  1 
ATOM   715  C  CD  . ARG A 1 88  ? 0.812   -10.099 44.306 1.00   61.45  ? ? ? ? ? ? 88  ARG A CD  1 
ATOM   716  N  NE  . ARG A 1 88  ? 0.722   -9.385  43.030 1.00   68.57  ? ? ? ? ? ? 88  ARG A NE  1 
ATOM   717  C  CZ  . ARG A 1 88  ? 0.325   -8.123  42.902 1.00   81.64  ? ? ? ? ? ? 88  ARG A CZ  1 
ATOM   718  N  NH1 . ARG A 1 88  ? -0.037  -7.422  43.970 1.00   73.71  ? ? ? ? ? ? 88  ARG A NH1 1 
ATOM   719  N  NH2 . ARG A 1 88  ? 0.289   -7.551  41.706 1.00   63.77  ? ? ? ? ? ? 88  ARG A NH2 1 
ATOM   720  N  N   . ALA A 1 89  ? 3.008   -13.540 41.208 1.00   31.83  ? ? ? ? ? ? 89  ALA A N   1 
ATOM   721  C  CA  . ALA A 1 89  ? 2.384   -14.279 40.100 1.00   29.97  ? ? ? ? ? ? 89  ALA A CA  1 
ATOM   722  C  C   . ALA A 1 89  ? 2.697   -15.763 40.215 1.00   29.36  ? ? ? ? ? ? 89  ALA A C   1 
ATOM   723  O  O   . ALA A 1 89  ? 1.815   -16.603 40.032 1.00   26.41  ? ? ? ? ? ? 89  ALA A O   1 
ATOM   724  C  CB  . ALA A 1 89  ? 2.896   -13.748 38.754 1.00   30.17  ? ? ? ? ? ? 89  ALA A CB  1 
ATOM   725  N  N   . ARG A 1 90  ? 3.973   -16.081 40.482 1.00   28.82  ? ? ? ? ? ? 90  ARG A N   1 
ATOM   726  C  CA  . ARG A 1 90  ? 4.403   -17.473 40.652 1.00   29.39  ? ? ? ? ? ? 90  ARG A CA  1 
ATOM   727  C  C   . ARG A 1 90  ? 3.697   -18.054 41.887 1.00   32.47  ? ? ? ? ? ? 90  ARG A C   1 
ATOM   728  O  O   . ARG A 1 90  ? 3.146   -19.142 41.795 1.00   30.48  ? ? ? ? ? ? 90  ARG A O   1 
ATOM   729  C  CB  . ARG A 1 90  ? 5.931   -17.539 40.755 1.00   32.30  ? ? ? ? ? ? 90  ARG A CB  1 
ATOM   730  C  CG  . ARG A 1 90  ? 6.516   -18.936 40.916 1.00   41.74  ? ? ? ? ? ? 90  ARG A CG  1 
ATOM   731  C  CD  . ARG A 1 90  ? 8.015   -18.877 41.198 1.00   49.62  ? ? ? ? ? ? 90  ARG A CD  1 
ATOM   732  N  NE  . ARG A 1 90  ? 8.345   -17.894 42.239 1.00   54.70  ? ? ? ? ? ? 90  ARG A NE  1 
ATOM   733  C  CZ  . ARG A 1 90  ? 9.567   -17.444 42.510 1.00   60.74  ? ? ? ? ? ? 90  ARG A CZ  1 
ATOM   734  N  NH1 . ARG A 1 90  ? 10.619  -17.900 41.832 1.00   39.96  ? ? ? ? ? ? 90  ARG A NH1 1 
ATOM   735  N  NH2 . ARG A 1 90  ? 9.749   -16.534 43.460 1.00   41.76  ? ? ? ? ? ? 90  ARG A NH2 1 
ATOM   736  N  N   . ALA A 1 91  ? 3.608   -17.285 42.997 1.00   32.36  ? ? ? ? ? ? 91  ALA A N   1 
ATOM   737  C  CA  . ALA A 1 91  ? 2.887   -17.745 44.209 1.00   32.67  ? ? ? ? ? ? 91  ALA A CA  1 
ATOM   738  C  C   . ALA A 1 91  ? 1.430   -18.082 43.886 1.00   36.69  ? ? ? ? ? ? 91  ALA A C   1 
ATOM   739  O  O   . ALA A 1 91  ? 0.917   -19.098 44.361 1.00   36.05  ? ? ? ? ? ? 91  ALA A O   1 
ATOM   740  C  CB  . ALA A 1 91  ? 2.959   -16.696 45.300 1.00   33.29  ? ? ? ? ? ? 91  ALA A CB  1 
ATOM   741  N  N   . LEU A 1 92  ? 0.787   -17.292 42.987 1.00   32.72  ? ? ? ? ? ? 92  LEU A N   1 
ATOM   742  C  CA  . LEU A 1 92  ? -0.597  -17.568 42.568 1.00   30.67  ? ? ? ? ? ? 92  LEU A CA  1 
ATOM   743  C  C   . LEU A 1 92  ? -0.722  -18.727 41.569 1.00   32.59  ? ? ? ? ? ? 92  LEU A C   1 
ATOM   744  O  O   . LEU A 1 92  ? -1.838  -19.086 41.197 1.00   32.92  ? ? ? ? ? ? 92  LEU A O   1 
ATOM   745  C  CB  . LEU A 1 92  ? -1.264  -16.290 42.039 1.00   30.89  ? ? ? ? ? ? 92  LEU A CB  1 
ATOM   746  C  CG  . LEU A 1 92  ? -1.411  -15.158 43.033 1.00   36.81  ? ? ? ? ? ? 92  LEU A CG  1 
ATOM   747  C  CD1 . LEU A 1 92  ? -1.481  -13.797 42.315 1.00   37.30  ? ? ? ? ? ? 92  LEU A CD1 1 
ATOM   748  C  CD2 . LEU A 1 92  ? -2.619  -15.378 43.944 1.00   40.86  ? ? ? ? ? ? 92  LEU A CD2 1 
ATOM   749  N  N   . GLY A 1 93  ? 0.417   -19.286 41.124 1.00   27.82  ? ? ? ? ? ? 93  GLY A N   1 
ATOM   750  C  CA  . GLY A 1 93  ? 0.467   -20.419 40.197 1.00   28.40  ? ? ? ? ? ? 93  GLY A CA  1 
ATOM   751  C  C   . GLY A 1 93  ? 0.508   -20.069 38.717 1.00   31.33  ? ? ? ? ? ? 93  GLY A C   1 
ATOM   752  O  O   . GLY A 1 93  ? 0.269   -20.927 37.868 1.00   30.37  ? ? ? ? ? ? 93  GLY A O   1 
ATOM   753  N  N   . TYR A 1 94  ? 0.817   -18.801 38.393 1.00   28.22  ? ? ? ? ? ? 94  TYR A N   1 
ATOM   754  C  CA  . TYR A 1 94  ? 0.906   -18.340 37.007 1.00   26.80  ? ? ? ? ? ? 94  TYR A CA  1 
ATOM   755  C  C   . TYR A 1 94  ? 2.310   -18.534 36.477 1.00   33.01  ? ? ? ? ? ? 94  TYR A C   1 
ATOM   756  O  O   . TYR A 1 94  ? 3.281   -18.464 37.238 1.00   33.56  ? ? ? ? ? ? 94  TYR A O   1 
ATOM   757  C  CB  . TYR A 1 94  ? 0.467   -16.875 36.872 1.00   26.39  ? ? ? ? ? ? 94  TYR A CB  1 
ATOM   758  C  CG  . TYR A 1 94  ? -0.991  -16.667 37.238 1.00   24.73  ? ? ? ? ? ? 94  TYR A CG  1 
ATOM   759  C  CD1 . TYR A 1 94  ? -2.003  -17.325 36.547 1.00   25.22  ? ? ? ? ? ? 94  TYR A CD1 1 
ATOM   760  C  CD2 . TYR A 1 94  ? -1.352  -15.832 38.290 1.00   25.00  ? ? ? ? ? ? 94  TYR A CD2 1 
ATOM   761  C  CE1 . TYR A 1 94  ? -3.343  -17.171 36.906 1.00   26.96  ? ? ? ? ? ? 94  TYR A CE1 1 
ATOM   762  C  CE2 . TYR A 1 94  ? -2.690  -15.637 38.632 1.00   26.05  ? ? ? ? ? ? 94  TYR A CE2 1 
ATOM   763  C  CZ  . TYR A 1 94  ? -3.682  -16.312 37.938 1.00   30.22  ? ? ? ? ? ? 94  TYR A CZ  1 
ATOM   764  O  OH  . TYR A 1 94  ? -5.007  -16.124 38.249 1.00   30.34  ? ? ? ? ? ? 94  TYR A OH  1 
ATOM   765  N  N   . ARG A 1 95  ? 2.402   -18.779 35.171 1.00   29.92  ? ? ? ? ? ? 95  ARG A N   1 
ATOM   766  C  CA  . ARG A 1 95  ? 3.659   -19.027 34.479 1.00   30.79  ? ? ? ? ? ? 95  ARG A CA  1 
ATOM   767  C  C   . ARG A 1 95  ? 4.448   -17.748 34.319 1.00   37.65  ? ? ? ? ? ? 95  ARG A C   1 
ATOM   768  O  O   . ARG A 1 95  ? 3.925   -16.715 33.884 1.00   35.32  ? ? ? ? ? ? 95  ARG A O   1 
ATOM   769  C  CB  . ARG A 1 95  ? 3.418   -19.710 33.114 1.00   34.10  ? ? ? ? ? ? 95  ARG A CB  1 
ATOM   770  C  CG  . ARG A 1 95  ? 3.807   -21.185 33.116 1.00   52.67  ? ? ? ? ? ? 95  ARG A CG  1 
ATOM   771  C  CD  . ARG A 1 95  ? 3.624   -21.866 31.768 1.00   72.06  ? ? ? ? ? ? 95  ARG A CD  1 
ATOM   772  N  NE  . ARG A 1 95  ? 2.219   -22.183 31.497 1.00   89.95  ? ? ? ? ? ? 95  ARG A NE  1 
ATOM   773  C  CZ  . ARG A 1 95  ? 1.678   -22.236 30.283 1.00   113.94 ? ? ? ? ? ? 95  ARG A CZ  1 
ATOM   774  N  NH1 . ARG A 1 95  ? 2.417   -21.993 29.206 1.00   105.23 ? ? ? ? ? ? 95  ARG A NH1 1 
ATOM   775  N  NH2 . ARG A 1 95  ? 0.392   -22.529 30.135 1.00   104.68 ? ? ? ? ? ? 95  ARG A NH2 1 
ATOM   776  N  N   . VAL A 1 96  ? 5.694   -17.801 34.769 1.00   37.86  ? ? ? ? ? ? 96  VAL A N   1 
ATOM   777  C  CA  . VAL A 1 96  ? 6.642   -16.712 34.642 1.00   39.09  ? ? ? ? ? ? 96  VAL A CA  1 
ATOM   778  C  C   . VAL A 1 96  ? 7.652   -17.248 33.620 1.00   48.34  ? ? ? ? ? ? 96  VAL A C   1 
ATOM   779  O  O   . VAL A 1 96  ? 8.431   -18.148 33.962 1.00   46.61  ? ? ? ? ? ? 96  VAL A O   1 
ATOM   780  C  CB  . VAL A 1 96  ? 7.279   -16.358 35.994 1.00   42.74  ? ? ? ? ? ? 96  VAL A CB  1 
ATOM   781  C  CG1 . VAL A 1 96  ? 8.466   -15.428 35.796 1.00   42.83  ? ? ? ? ? ? 96  VAL A CG1 1 
ATOM   782  C  CG2 . VAL A 1 96  ? 6.247   -15.750 36.945 1.00   42.41  ? ? ? ? ? ? 96  VAL A CG2 1 
ATOM   783  N  N   . THR A 1 97  ? 7.550   -16.782 32.348 1.00   49.05  ? ? ? ? ? ? 97  THR A N   1 
ATOM   784  C  CA  . THR A 1 97  ? 8.403   -17.247 31.242 1.00   51.38  ? ? ? ? ? ? 97  THR A CA  1 
ATOM   785  C  C   . THR A 1 97  ? 9.851   -16.886 31.382 1.00   58.62  ? ? ? ? ? ? 97  THR A C   1 
ATOM   786  O  O   . THR A 1 97  ? 10.708  -17.725 31.083 1.00   60.08  ? ? ? ? ? ? 97  THR A O   1 
ATOM   787  C  CB  . THR A 1 97  ? 7.834   -16.965 29.856 1.00   65.84  ? ? ? ? ? ? 97  THR A CB  1 
ATOM   788  O  OG1 . THR A 1 97  ? 7.062   -15.767 29.876 1.00   68.58  ? ? ? ? ? ? 97  THR A OG1 1 
ATOM   789  C  CG2 . THR A 1 97  ? 7.006   -18.120 29.333 1.00   67.08  ? ? ? ? ? ? 97  THR A CG2 1 
ATOM   790  N  N   . ARG A 1 98  ? 10.126  -15.640 31.813 1.00   55.83  ? ? ? ? ? ? 98  ARG A N   1 
ATOM   791  C  CA  A ARG A 1 98  ? 11.480  -15.155 32.066 0.50   55.95  ? ? ? ? ? ? 98  ARG A CA  1 
ATOM   792  C  CA  B ARG A 1 98  ? 11.487  -15.117 32.013 0.50   56.16  ? ? ? ? ? ? 98  ARG A CA  1 
ATOM   793  C  C   . ARG A 1 98  ? 11.513  -14.094 33.160 1.00   60.00  ? ? ? ? ? ? 98  ARG A C   1 
ATOM   794  O  O   . ARG A 1 98  ? 10.610  -13.264 33.251 1.00   58.11  ? ? ? ? ? ? 98  ARG A O   1 
ATOM   795  C  CB  A ARG A 1 98  ? 12.252  -14.752 30.788 0.50   55.88  ? ? ? ? ? ? 98  ARG A CB  1 
ATOM   796  C  CB  B ARG A 1 98  ? 12.091  -14.481 30.730 0.50   57.12  ? ? ? ? ? ? 98  ARG A CB  1 
ATOM   797  C  CG  A ARG A 1 98  ? 11.498  -13.862 29.801 0.50   62.56  ? ? ? ? ? ? 98  ARG A CG  1 
ATOM   798  C  CG  B ARG A 1 98  ? 11.523  -14.939 29.381 0.50   66.77  ? ? ? ? ? ? 98  ARG A CG  1 
ATOM   799  C  CD  A ARG A 1 98  ? 12.070  -13.970 28.394 0.50   62.41  ? ? ? ? ? ? 98  ARG A CD  1 
ATOM   800  C  CD  B ARG A 1 98  ? 12.568  -14.972 28.287 0.50   72.82  ? ? ? ? ? ? 98  ARG A CD  1 
ATOM   801  N  NE  A ARG A 1 98  ? 11.758  -15.253 27.757 0.50   62.43  ? ? ? ? ? ? 98  ARG A NE  1 
ATOM   802  N  NE  B ARG A 1 98  ? 13.059  -16.331 28.050 0.50   76.34  ? ? ? ? ? ? 98  ARG A NE  1 
ATOM   803  C  CZ  A ARG A 1 98  ? 10.760  -15.449 26.900 0.50   73.34  ? ? ? ? ? ? 98  ARG A CZ  1 
ATOM   804  C  CZ  B ARG A 1 98  ? 14.154  -16.846 28.602 0.50   86.51  ? ? ? ? ? ? 98  ARG A CZ  1 
ATOM   805  N  NH1 A ARG A 1 98  ? 9.966   -14.444 26.552 0.50   63.13  ? ? ? ? ? ? 98  ARG A NH1 1 
ATOM   806  N  NH1 B ARG A 1 98  ? 14.895  -16.117 29.429 0.50   70.75  ? ? ? ? ? ? 98  ARG A NH1 1 
ATOM   807  N  NH2 A ARG A 1 98  ? 10.553  -16.651 26.380 0.50   56.43  ? ? ? ? ? ? 98  ARG A NH2 1 
ATOM   808  N  NH2 B ARG A 1 98  ? 14.523  -18.088 28.323 0.50   73.63  ? ? ? ? ? ? 98  ARG A NH2 1 
ATOM   809  N  N   . GLU A 1 99  ? 12.546  -14.163 34.029 1.00   57.74  ? ? ? ? ? ? 99  GLU A N   1 
ATOM   810  C  CA  . GLU A 1 99  ? 12.746  -13.259 35.166 1.00   82.93  ? ? ? ? ? ? 99  GLU A CA  1 
ATOM   811  C  C   . GLU A 1 99  ? 14.190  -12.774 35.232 1.00   120.02 ? ? ? ? ? ? 99  GLU A C   1 
ATOM   812  O  O   . GLU A 1 99  ? 15.091  -13.442 34.730 1.00   88.03  ? ? ? ? ? ? 99  GLU A O   1 
ATOM   813  C  CB  . GLU A 1 99  ? 12.354  -13.948 36.480 1.00   84.22  ? ? ? ? ? ? 99  GLU A CB  1 
ATOM   814  N  N   . VAL A 1 109 ? 15.247  -3.439  34.590 1.00   54.27  ? ? ? ? ? ? 109 VAL A N   1 
ATOM   815  C  CA  . VAL A 1 109 ? 14.677  -4.681  35.118 1.00   54.00  ? ? ? ? ? ? 109 VAL A CA  1 
ATOM   816  C  C   . VAL A 1 109 ? 13.375  -5.028  34.377 1.00   56.99  ? ? ? ? ? ? 109 VAL A C   1 
ATOM   817  O  O   . VAL A 1 109 ? 12.373  -4.300  34.469 1.00   55.82  ? ? ? ? ? ? 109 VAL A O   1 
ATOM   818  C  CB  . VAL A 1 109 ? 14.501  -4.703  36.662 1.00   57.85  ? ? ? ? ? ? 109 VAL A CB  1 
ATOM   819  C  CG1 . VAL A 1 109 ? 14.213  -6.119  37.152 1.00   57.88  ? ? ? ? ? ? 109 VAL A CG1 1 
ATOM   820  C  CG2 . VAL A 1 109 ? 15.726  -4.141  37.373 1.00   57.61  ? ? ? ? ? ? 109 VAL A CG2 1 
ATOM   821  N  N   . ILE A 1 110 ? 13.416  -6.132  33.612 1.00   51.86  ? ? ? ? ? ? 110 ILE A N   1 
ATOM   822  C  CA  . ILE A 1 110 ? 12.271  -6.589  32.834 1.00   50.64  ? ? ? ? ? ? 110 ILE A CA  1 
ATOM   823  C  C   . ILE A 1 110 ? 12.014  -8.064  33.147 1.00   52.45  ? ? ? ? ? ? 110 ILE A C   1 
ATOM   824  O  O   . ILE A 1 110 ? 12.940  -8.779  33.534 1.00   53.29  ? ? ? ? ? ? 110 ILE A O   1 
ATOM   825  C  CB  . ILE A 1 110 ? 12.450  -6.261  31.309 1.00   53.69  ? ? ? ? ? ? 110 ILE A CB  1 
ATOM   826  C  CG1 . ILE A 1 110 ? 12.575  -4.724  31.088 1.00   54.13  ? ? ? ? ? ? 110 ILE A CG1 1 
ATOM   827  C  CG2 . ILE A 1 110 ? 11.305  -6.845  30.437 1.00   53.79  ? ? ? ? ? ? 110 ILE A CG2 1 
ATOM   828  C  CD1 . ILE A 1 110 ? 13.017  -4.273  29.693 1.00   64.47  ? ? ? ? ? ? 110 ILE A CD1 1 
ATOM   829  N  N   . ALA A 1 111 ? 10.745  -8.497  33.031 1.00   45.29  ? ? ? ? ? ? 111 ALA A N   1 
ATOM   830  C  CA  . ALA A 1 111 ? 10.290  -9.872  33.247 1.00   42.54  ? ? ? ? ? ? 111 ALA A CA  1 
ATOM   831  C  C   . ALA A 1 111 ? 9.049   -10.158 32.373 1.00   41.30  ? ? ? ? ? ? 111 ALA A C   1 
ATOM   832  O  O   . ALA A 1 111 ? 8.465   -9.216  31.833 1.00   40.19  ? ? ? ? ? ? 111 ALA A O   1 
ATOM   833  C  CB  . ALA A 1 111 ? 9.964   -10.072 34.708 1.00   43.08  ? ? ? ? ? ? 111 ALA A CB  1 
ATOM   834  N  N   . PHE A 1 112 ? 8.674   -11.445 32.207 1.00   34.17  ? ? ? ? ? ? 112 PHE A N   1 
ATOM   835  C  CA  . PHE A 1 112 ? 7.521   -11.853 31.396 1.00   33.27  ? ? ? ? ? ? 112 PHE A CA  1 
ATOM   836  C  C   . PHE A 1 112 ? 6.620   -12.827 32.133 1.00   34.15  ? ? ? ? ? ? 112 PHE A C   1 
ATOM   837  O  O   . PHE A 1 112 ? 7.112   -13.826 32.652 1.00   34.73  ? ? ? ? ? ? 112 PHE A O   1 
ATOM   838  C  CB  . PHE A 1 112 ? 7.971   -12.514 30.074 1.00   35.00  ? ? ? ? ? ? 112 PHE A CB  1 
ATOM   839  C  CG  . PHE A 1 112 ? 8.188   -11.566 28.917 1.00   36.01  ? ? ? ? ? ? 112 PHE A CG  1 
ATOM   840  C  CD1 . PHE A 1 112 ? 9.422   -10.945 28.725 1.00   39.61  ? ? ? ? ? ? 112 PHE A CD1 1 
ATOM   841  C  CD2 . PHE A 1 112 ? 7.154   -11.268 28.038 1.00   35.45  ? ? ? ? ? ? 112 PHE A CD2 1 
ATOM   842  C  CE1 . PHE A 1 112 ? 9.619   -10.051 27.659 1.00   39.42  ? ? ? ? ? ? 112 PHE A CE1 1 
ATOM   843  C  CE2 . PHE A 1 112 ? 7.353   -10.384 26.965 1.00   37.88  ? ? ? ? ? ? 112 PHE A CE2 1 
ATOM   844  C  CZ  . PHE A 1 112 ? 8.586   -9.784  26.779 1.00   36.42  ? ? ? ? ? ? 112 PHE A CZ  1 
ATOM   845  N  N   . LEU A 1 113 ? 5.307   -12.538 32.169 1.00   26.89  ? ? ? ? ? ? 113 LEU A N   1 
ATOM   846  C  CA  . LEU A 1 113 ? 4.268   -13.410 32.714 1.00   25.98  ? ? ? ? ? ? 113 LEU A CA  1 
ATOM   847  C  C   . LEU A 1 113 ? 3.475   -13.914 31.544 1.00   27.44  ? ? ? ? ? ? 113 LEU A C   1 
ATOM   848  O  O   . LEU A 1 113 ? 3.483   -13.299 30.472 1.00   27.96  ? ? ? ? ? ? 113 LEU A O   1 
ATOM   849  C  CB  . LEU A 1 113 ? 3.257   -12.638 33.612 1.00   26.83  ? ? ? ? ? ? 113 LEU A CB  1 
ATOM   850  C  CG  . LEU A 1 113 ? 3.741   -11.782 34.779 1.00   32.42  ? ? ? ? ? ? 113 LEU A CG  1 
ATOM   851  C  CD1 . LEU A 1 113 ? 2.543   -11.305 35.622 1.00   32.98  ? ? ? ? ? ? 113 LEU A CD1 1 
ATOM   852  C  CD2 . LEU A 1 113 ? 4.705   -12.544 35.669 1.00   34.77  ? ? ? ? ? ? 113 LEU A CD2 1 
ATOM   853  N  N   . GLU A 1 114 ? 2.740   -14.992 31.756 1.00   22.38  ? ? ? ? ? ? 114 GLU A N   1 
ATOM   854  C  CA  . GLU A 1 114 ? 1.772   -15.521 30.802 1.00   22.88  ? ? ? ? ? ? 114 GLU A CA  1 
ATOM   855  C  C   . GLU A 1 114 ? 0.411   -15.529 31.509 1.00   25.19  ? ? ? ? ? ? 114 GLU A C   1 
ATOM   856  O  O   . GLU A 1 114 ? 0.285   -16.015 32.653 1.00   23.31  ? ? ? ? ? ? 114 GLU A O   1 
ATOM   857  C  CB  . GLU A 1 114 ? 2.112   -16.944 30.354 1.00   24.59  ? ? ? ? ? ? 114 GLU A CB  1 
ATOM   858  C  CG  . GLU A 1 114 ? 3.315   -17.016 29.442 1.00   38.56  ? ? ? ? ? ? 114 GLU A CG  1 
ATOM   859  C  CD  . GLU A 1 114 ? 3.404   -18.328 28.694 1.00   64.53  ? ? ? ? ? ? 114 GLU A CD  1 
ATOM   860  O  OE1 . GLU A 1 114 ? 2.700   -19.284 29.092 1.00   40.65  ? ? ? ? ? ? 114 GLU A OE1 1 
ATOM   861  O  OE2 . GLU A 1 114 ? 4.144   -18.389 27.685 1.00   71.80  ? ? ? ? ? ? 114 GLU A OE2 1 
ATOM   862  N  N   . ASP A 1 115 ? -0.614  -14.999 30.833 1.00   19.54  ? ? ? ? ? ? 115 ASP A N   1 
ATOM   863  C  CA  . ASP A 1 115 ? -1.945  -15.025 31.417 1.00   18.87  ? ? ? ? ? ? 115 ASP A CA  1 
ATOM   864  C  C   . ASP A 1 115 ? -2.538  -16.438 31.245 1.00   22.56  ? ? ? ? ? ? 115 ASP A C   1 
ATOM   865  O  O   . ASP A 1 115 ? -1.896  -17.273 30.597 1.00   21.55  ? ? ? ? ? ? 115 ASP A O   1 
ATOM   866  C  CB  . ASP A 1 115 ? -2.839  -13.901 30.821 1.00   20.90  ? ? ? ? ? ? 115 ASP A CB  1 
ATOM   867  C  CG  . ASP A 1 115 ? -3.432  -14.111 29.465 1.00   21.69  ? ? ? ? ? ? 115 ASP A CG  1 
ATOM   868  O  OD1 . ASP A 1 115 ? -3.237  -15.199 28.895 1.00   18.97  ? ? ? ? ? ? 115 ASP A OD1 1 
ATOM   869  O  OD2 . ASP A 1 115 ? -4.147  -13.197 28.985 1.00   22.93  ? ? ? ? ? ? 115 ASP A OD2 1 
ATOM   870  N  N   . PRO A 1 116 ? -3.767  -16.746 31.730 1.00   22.05  ? ? ? ? ? ? 116 PRO A N   1 
ATOM   871  C  CA  . PRO A 1 116 ? -4.301  -18.117 31.550 1.00   21.83  ? ? ? ? ? ? 116 PRO A CA  1 
ATOM   872  C  C   . PRO A 1 116 ? -4.434  -18.616 30.115 1.00   25.82  ? ? ? ? ? ? 116 PRO A C   1 
ATOM   873  O  O   . PRO A 1 116 ? -4.451  -19.820 29.919 1.00   25.94  ? ? ? ? ? ? 116 PRO A O   1 
ATOM   874  C  CB  . PRO A 1 116 ? -5.657  -18.059 32.274 1.00   22.83  ? ? ? ? ? ? 116 PRO A CB  1 
ATOM   875  C  CG  . PRO A 1 116 ? -5.494  -16.979 33.285 1.00   26.90  ? ? ? ? ? ? 116 PRO A CG  1 
ATOM   876  C  CD  . PRO A 1 116 ? -4.687  -15.939 32.561 1.00   23.02  ? ? ? ? ? ? 116 PRO A CD  1 
ATOM   877  N  N   . ASP A 1 117 ? -4.555  -17.707 29.112 1.00   21.32  ? ? ? ? ? ? 117 ASP A N   1 
ATOM   878  C  CA  . ASP A 1 117 ? -4.666  -18.073 27.716 1.00   19.93  ? ? ? ? ? ? 117 ASP A CA  1 
ATOM   879  C  C   . ASP A 1 117 ? -3.303  -18.161 27.001 1.00   26.27  ? ? ? ? ? ? 117 ASP A C   1 
ATOM   880  O  O   . ASP A 1 117 ? -3.273  -18.464 25.810 1.00   27.55  ? ? ? ? ? ? 117 ASP A O   1 
ATOM   881  C  CB  . ASP A 1 117 ? -5.581  -17.094 26.966 1.00   20.01  ? ? ? ? ? ? 117 ASP A CB  1 
ATOM   882  C  CG  . ASP A 1 117 ? -7.004  -17.173 27.436 1.00   22.75  ? ? ? ? ? ? 117 ASP A CG  1 
ATOM   883  O  OD1 . ASP A 1 117 ? -7.799  -17.872 26.786 1.00   21.95  ? ? ? ? ? ? 117 ASP A OD1 1 
ATOM   884  O  OD2 . ASP A 1 117 ? -7.327  -16.507 28.431 1.00   27.08  ? ? ? ? ? ? 117 ASP A OD2 1 
ATOM   885  N  N   . GLY A 1 118 ? -2.221  -17.860 27.711 1.00   24.51  ? ? ? ? ? ? 118 GLY A N   1 
ATOM   886  C  CA  . GLY A 1 118 ? -0.870  -17.861 27.156 1.00   23.43  ? ? ? ? ? ? 118 GLY A CA  1 
ATOM   887  C  C   . GLY A 1 118 ? -0.427  -16.536 26.549 1.00   24.49  ? ? ? ? ? ? 118 GLY A C   1 
ATOM   888  O  O   . GLY A 1 118 ? 0.648   -16.463 25.959 1.00   23.81  ? ? ? ? ? ? 118 GLY A O   1 
ATOM   889  N  N   . TYR A 1 119 ? -1.204  -15.451 26.740 1.00   19.53  ? ? ? ? ? ? 119 TYR A N   1 
ATOM   890  C  CA  . TYR A 1 119 ? -0.784  -14.151 26.219 1.00   17.31  ? ? ? ? ? ? 119 TYR A CA  1 
ATOM   891  C  C   . TYR A 1 119 ? 0.316   -13.638 27.113 1.00   20.52  ? ? ? ? ? ? 119 TYR A C   1 
ATOM   892  O  O   . TYR A 1 119 ? 0.204   -13.697 28.337 1.00   20.11  ? ? ? ? ? ? 119 TYR A O   1 
ATOM   893  C  CB  . TYR A 1 119 ? -1.907  -13.139 26.208 1.00   17.49  ? ? ? ? ? ? 119 TYR A CB  1 
ATOM   894  C  CG  . TYR A 1 119 ? -3.029  -13.499 25.258 1.00   16.96  ? ? ? ? ? ? 119 TYR A CG  1 
ATOM   895  C  CD1 . TYR A 1 119 ? -2.828  -13.506 23.877 1.00   18.47  ? ? ? ? ? ? 119 TYR A CD1 1 
ATOM   896  C  CD2 . TYR A 1 119 ? -4.303  -13.778 25.735 1.00   16.31  ? ? ? ? ? ? 119 TYR A CD2 1 
ATOM   897  C  CE1 . TYR A 1 119 ? -3.877  -13.769 22.997 1.00   18.06  ? ? ? ? ? ? 119 TYR A CE1 1 
ATOM   898  C  CE2 . TYR A 1 119 ? -5.349  -14.053 24.870 1.00   16.11  ? ? ? ? ? ? 119 TYR A CE2 1 
ATOM   899  C  CZ  . TYR A 1 119 ? -5.133  -14.061 23.504 1.00   15.54  ? ? ? ? ? ? 119 TYR A CZ  1 
ATOM   900  O  OH  . TYR A 1 119 ? -6.190  -14.296 22.671 1.00   15.79  ? ? ? ? ? ? 119 TYR A OH  1 
ATOM   901  N  N   . LYS A 1 120 ? 1.369   -13.131 26.499 1.00   16.28  ? ? ? ? ? ? 120 LYS A N   1 
ATOM   902  C  CA  . LYS A 1 120 ? 2.519   -12.659 27.250 1.00   15.75  ? ? ? ? ? ? 120 LYS A CA  1 
ATOM   903  C  C   . LYS A 1 120 ? 2.372   -11.224 27.776 1.00   18.59  ? ? ? ? ? ? 120 LYS A C   1 
ATOM   904  O  O   . LYS A 1 120 ? 1.942   -10.305 27.066 1.00   15.12  ? ? ? ? ? ? 120 LYS A O   1 
ATOM   905  C  CB  . LYS A 1 120 ? 3.790   -12.782 26.395 1.00   17.75  ? ? ? ? ? ? 120 LYS A CB  1 
ATOM   906  C  CG  . LYS A 1 120 ? 4.125   -14.222 26.007 1.00   26.01  ? ? ? ? ? ? 120 LYS A CG  1 
ATOM   907  C  CD  . LYS A 1 120 ? 5.302   -14.276 25.036 1.00   37.99  ? ? ? ? ? ? 120 LYS A CD  1 
ATOM   908  C  CE  . LYS A 1 120 ? 5.732   -15.694 24.750 1.00   60.47  ? ? ? ? ? ? 120 LYS A CE  1 
ATOM   909  N  NZ  . LYS A 1 120 ? 6.308   -16.357 25.955 1.00   78.61  ? ? ? ? ? ? 120 LYS A NZ  1 
ATOM   910  N  N   . VAL A 1 121 ? 2.814   -11.033 29.002 1.00   14.65  ? ? ? ? ? ? 121 VAL A N   1 
ATOM   911  C  CA  . VAL A 1 121 ? 2.797   -9.734  29.612 1.00   15.13  ? ? ? ? ? ? 121 VAL A CA  1 
ATOM   912  C  C   . VAL A 1 121 ? 4.239   -9.378  29.947 1.00   23.84  ? ? ? ? ? ? 121 VAL A C   1 
ATOM   913  O  O   . VAL A 1 121 ? 4.900   -10.120 30.665 1.00   24.07  ? ? ? ? ? ? 121 VAL A O   1 
ATOM   914  C  CB  . VAL A 1 121 ? 1.845   -9.676  30.836 1.00   20.20  ? ? ? ? ? ? 121 VAL A CB  1 
ATOM   915  C  CG1 . VAL A 1 121 ? 1.935   -8.324  31.548 1.00   21.08  ? ? ? ? ? ? 121 VAL A CG1 1 
ATOM   916  C  CG2 . VAL A 1 121 ? 0.400   -9.993  30.451 1.00   20.48  ? ? ? ? ? ? 121 VAL A CG2 1 
ATOM   917  N  N   . GLU A 1 122 ? 4.713   -8.241  29.433 1.00   18.84  ? ? ? ? ? ? 122 GLU A N   1 
ATOM   918  C  CA  . GLU A 1 122 ? 6.047   -7.731  29.686 1.00   19.04  ? ? ? ? ? ? 122 GLU A CA  1 
ATOM   919  C  C   . GLU A 1 122 ? 6.035   -6.768  30.876 1.00   23.57  ? ? ? ? ? ? 122 GLU A C   1 
ATOM   920  O  O   . GLU A 1 122 ? 5.407   -5.721  30.808 1.00   23.54  ? ? ? ? ? ? 122 GLU A O   1 
ATOM   921  C  CB  . GLU A 1 122 ? 6.556   -7.022  28.420 1.00   20.42  ? ? ? ? ? ? 122 GLU A CB  1 
ATOM   922  C  CG  . GLU A 1 122 ? 8.035   -6.633  28.458 1.00   23.83  ? ? ? ? ? ? 122 GLU A CG  1 
ATOM   923  C  CD  . GLU A 1 122 ? 8.566   -5.806  27.299 1.00   35.62  ? ? ? ? ? ? 122 GLU A CD  1 
ATOM   924  O  OE1 . GLU A 1 122 ? 7.794   -5.046  26.672 1.00   31.91  ? ? ? ? ? ? 122 GLU A OE1 1 
ATOM   925  O  OE2 . GLU A 1 122 ? 9.787   -5.891  27.044 1.00   45.72  ? ? ? ? ? ? 122 GLU A OE2 1 
ATOM   926  N  N   . LEU A 1 123 ? 6.748   -7.109  31.964 1.00   21.46  ? ? ? ? ? ? 123 LEU A N   1 
ATOM   927  C  CA  . LEU A 1 123 ? 6.847   -6.253  33.147 1.00   22.65  ? ? ? ? ? ? 123 LEU A CA  1 
ATOM   928  C  C   . LEU A 1 123 ? 8.062   -5.368  33.057 1.00   27.65  ? ? ? ? ? ? 123 LEU A C   1 
ATOM   929  O  O   . LEU A 1 123 ? 9.192   -5.862  33.009 1.00   27.25  ? ? ? ? ? ? 123 LEU A O   1 
ATOM   930  C  CB  . LEU A 1 123 ? 6.897   -7.071  34.457 1.00   22.77  ? ? ? ? ? ? 123 LEU A CB  1 
ATOM   931  C  CG  . LEU A 1 123 ? 5.771   -8.069  34.690 1.00   26.33  ? ? ? ? ? ? 123 LEU A CG  1 
ATOM   932  C  CD1 . LEU A 1 123 ? 6.113   -8.955  35.876 1.00   28.06  ? ? ? ? ? ? 123 LEU A CD1 1 
ATOM   933  C  CD2 . LEU A 1 123 ? 4.389   -7.375  34.864 1.00   21.79  ? ? ? ? ? ? 123 LEU A CD2 1 
ATOM   934  N  N   . ILE A 1 124 ? 7.839   -4.065  33.022 1.00   24.16  ? ? ? ? ? ? 124 ILE A N   1 
ATOM   935  C  CA  . ILE A 1 124 ? 8.937   -3.114  32.884 1.00   24.73  ? ? ? ? ? ? 124 ILE A CA  1 
ATOM   936  C  C   . ILE A 1 124 ? 8.991   -2.296  34.160 1.00   31.71  ? ? ? ? ? ? 124 ILE A C   1 
ATOM   937  O  O   . ILE A 1 124 ? 8.106   -1.498  34.420 1.00   28.51  ? ? ? ? ? ? 124 ILE A O   1 
ATOM   938  C  CB  . ILE A 1 124 ? 8.777   -2.270  31.579 1.00   26.85  ? ? ? ? ? ? 124 ILE A CB  1 
ATOM   939  C  CG1 . ILE A 1 124 ? 8.883   -3.182  30.317 1.00   25.54  ? ? ? ? ? ? 124 ILE A CG1 1 
ATOM   940  C  CG2 . ILE A 1 124 ? 9.762   -1.057  31.527 1.00   28.28  ? ? ? ? ? ? 124 ILE A CG2 1 
ATOM   941  C  CD1 . ILE A 1 124 ? 8.504   -2.533  29.003 1.00   30.14  ? ? ? ? ? ? 124 ILE A CD1 1 
ATOM   942  N  N   . GLN A 1 125 ? 10.036  -2.513  34.971 1.00   32.19  ? ? ? ? ? ? 125 GLN A N   1 
ATOM   943  C  CA  . GLN A 1 125 ? 10.165  -1.803  36.239 1.00   33.43  ? ? ? ? ? ? 125 GLN A CA  1 
ATOM   944  C  C   . GLN A 1 125 ? 10.216  -0.301  36.015 1.00   39.23  ? ? ? ? ? ? 125 GLN A C   1 
ATOM   945  O  O   . GLN A 1 125 ? 10.946  0.159   35.139 1.00   38.73  ? ? ? ? ? ? 125 GLN A O   1 
ATOM   946  C  CB  . GLN A 1 125 ? 11.406  -2.289  36.998 1.00   34.93  ? ? ? ? ? ? 125 GLN A CB  1 
ATOM   947  C  CG  . GLN A 1 125 ? 11.422  -1.851  38.451 1.00   47.79  ? ? ? ? ? ? 125 GLN A CG  1 
ATOM   948  C  CD  . GLN A 1 125 ? 12.340  -2.733  39.236 1.00   57.50  ? ? ? ? ? ? 125 GLN A CD  1 
ATOM   949  O  OE1 . GLN A 1 125 ? 11.965  -3.827  39.656 1.00   48.87  ? ? ? ? ? ? 125 GLN A OE1 1 
ATOM   950  N  NE2 . GLN A 1 125 ? 13.575  -2.288  39.413 1.00   52.67  ? ? ? ? ? ? 125 GLN A NE2 1 
ATOM   951  N  N   . LYS A 1 126 ? 9.409   0.450   36.778 1.00   39.14  ? ? ? ? ? ? 126 LYS A N   1 
ATOM   952  C  CA  . LYS A 1 126 ? 9.339   1.912   36.710 1.00   41.01  ? ? ? ? ? ? 126 LYS A CA  1 
ATOM   953  C  C   . LYS A 1 126 ? 10.753  2.515   36.795 1.00   50.58  ? ? ? ? ? ? 126 LYS A C   1 
ATOM   954  O  O   . LYS A 1 126 ? 11.574  2.057   37.595 1.00   50.49  ? ? ? ? ? ? 126 LYS A O   1 
ATOM   955  C  CB  . LYS A 1 126 ? 8.442   2.457   37.833 1.00   43.00  ? ? ? ? ? ? 126 LYS A CB  1 
ATOM   956  C  CG  . LYS A 1 126 ? 7.975   3.888   37.588 1.00   64.93  ? ? ? ? ? ? 126 LYS A CG  1 
ATOM   957  C  CD  . LYS A 1 126 ? 7.229   4.457   38.773 1.00   77.39  ? ? ? ? ? ? 126 LYS A CD  1 
ATOM   958  C  CE  . LYS A 1 126 ? 6.771   5.872   38.515 1.00   94.06  ? ? ? ? ? ? 126 LYS A CE  1 
ATOM   959  N  NZ  . LYS A 1 126 ? 5.915   6.383   39.620 1.00   105.18 ? ? ? ? ? ? 126 LYS A NZ  1 
ATOM   960  N  N   . GLY A 1 127 ? 11.025  3.491   35.940 1.00   50.47  ? ? ? ? ? ? 127 GLY A N   1 
ATOM   961  C  CA  . GLY A 1 127 ? 12.332  4.130   35.865 1.00   52.08  ? ? ? ? ? ? 127 GLY A CA  1 
ATOM   962  C  C   . GLY A 1 127 ? 13.339  3.309   35.084 1.00   60.67  ? ? ? ? ? ? 127 GLY A C   1 
ATOM   963  O  O   . GLY A 1 127 ? 14.423  3.004   35.595 1.00   61.29  ? ? ? ? ? ? 127 GLY A O   1 
ATOM   964  N  N   . THR A 1 128 ? 12.979  2.938   33.835 1.00   59.00  ? ? ? ? ? ? 128 THR A N   1 
ATOM   965  C  CA  . THR A 1 128 ? 13.831  2.172   32.912 1.00   92.22  ? ? ? ? ? ? 128 THR A CA  1 
ATOM   966  C  C   . THR A 1 128 ? 13.949  2.899   31.559 1.00   127.54 ? ? ? ? ? ? 128 THR A C   1 
ATOM   967  O  O   . THR A 1 128 ? 13.004  3.547   31.107 1.00   89.48  ? ? ? ? ? ? 128 THR A O   1 
ATOM   968  C  CB  . THR A 1 128 ? 13.350  0.708   32.796 1.00   99.33  ? ? ? ? ? ? 128 THR A CB  1 
ATOM   969  O  OG1 . THR A 1 128 ? 13.451  0.077   34.074 1.00   96.88  ? ? ? ? ? ? 128 THR A OG1 1 
ATOM   970  C  CG2 . THR A 1 128 ? 14.150  -0.104  31.776 1.00   98.49  ? ? ? ? ? ? 128 THR A CG2 1 
ATOM   971  N  N   . MET B 1 1   ? 0.592   1.830   38.515 1.00   35.77  ? ? ? ? ? ? 1   MET B N   1 
ATOM   972  C  CA  . MET B 1 1   ? 0.960   1.025   37.336 1.00   34.70  ? ? ? ? ? ? 1   MET B CA  1 
ATOM   973  C  C   . MET B 1 1   ? 0.255   1.568   36.111 1.00   33.89  ? ? ? ? ? ? 1   MET B C   1 
ATOM   974  O  O   . MET B 1 1   ? -0.767  2.246   36.245 1.00   33.12  ? ? ? ? ? ? 1   MET B O   1 
ATOM   975  C  CB  . MET B 1 1   ? 0.550   -0.433  37.540 1.00   36.95  ? ? ? ? ? ? 1   MET B CB  1 
ATOM   976  C  CG  . MET B 1 1   ? 1.286   -1.089  38.672 1.00   40.97  ? ? ? ? ? ? 1   MET B CG  1 
ATOM   977  S  SD  . MET B 1 1   ? 0.532   -2.618  39.221 1.00   45.10  ? ? ? ? ? ? 1   MET B SD  1 
ATOM   978  C  CE  . MET B 1 1   ? 0.946   -3.709  37.922 1.00   40.09  ? ? ? ? ? ? 1   MET B CE  1 
ATOM   979  N  N   . ARG B 1 2   ? 0.794   1.275   34.917 1.00   25.81  ? ? ? ? ? ? 2   ARG B N   1 
ATOM   980  C  CA  . ARG B 1 2   ? 0.177   1.737   33.675 1.00   24.55  ? ? ? ? ? ? 2   ARG B CA  1 
ATOM   981  C  C   . ARG B 1 2   ? 0.535   0.831   32.484 1.00   24.41  ? ? ? ? ? ? 2   ARG B C   1 
ATOM   982  O  O   . ARG B 1 2   ? 1.577   0.170   32.489 1.00   23.10  ? ? ? ? ? ? 2   ARG B O   1 
ATOM   983  C  CB  . ARG B 1 2   ? 0.548   3.212   33.386 1.00   23.70  ? ? ? ? ? ? 2   ARG B CB  1 
ATOM   984  C  CG  . ARG B 1 2   ? 2.037   3.441   33.249 1.00   31.31  ? ? ? ? ? ? 2   ARG B CG  1 
ATOM   985  C  CD  . ARG B 1 2   ? 2.359   4.853   32.865 1.00   31.57  ? ? ? ? ? ? 2   ARG B CD  1 
ATOM   986  N  NE  . ARG B 1 2   ? 3.794   5.005   32.621 1.00   31.72  ? ? ? ? ? ? 2   ARG B NE  1 
ATOM   987  C  CZ  . ARG B 1 2   ? 4.324   5.427   31.478 1.00   42.33  ? ? ? ? ? ? 2   ARG B CZ  1 
ATOM   988  N  NH1 . ARG B 1 2   ? 3.550   5.677   30.432 1.00   33.05  ? ? ? ? ? ? 2   ARG B NH1 1 
ATOM   989  N  NH2 . ARG B 1 2   ? 5.637   5.532   31.351 1.00   38.81  ? ? ? ? ? ? 2   ARG B NH2 1 
ATOM   990  N  N   . ILE B 1 3   ? -0.337  0.791   31.482 1.00   20.68  ? ? ? ? ? ? 3   ILE B N   1 
ATOM   991  C  CA  . ILE B 1 3   ? -0.067  0.048   30.249 1.00   19.05  ? ? ? ? ? ? 3   ILE B CA  1 
ATOM   992  C  C   . ILE B 1 3   ? 0.897   0.902   29.425 1.00   24.19  ? ? ? ? ? ? 3   ILE B C   1 
ATOM   993  O  O   . ILE B 1 3   ? 0.615   2.072   29.171 1.00   25.67  ? ? ? ? ? ? 3   ILE B O   1 
ATOM   994  C  CB  . ILE B 1 3   ? -1.391  -0.307  29.475 1.00   20.82  ? ? ? ? ? ? 3   ILE B CB  1 
ATOM   995  C  CG1 . ILE B 1 3   ? -2.237  -1.313  30.292 1.00   19.50  ? ? ? ? ? ? 3   ILE B CG1 1 
ATOM   996  C  CG2 . ILE B 1 3   ? -1.073  -0.826  28.054 1.00   20.89  ? ? ? ? ? ? 3   ILE B CG2 1 
ATOM   997  C  CD1 . ILE B 1 3   ? -3.739  -1.507  29.906 1.00   18.66  ? ? ? ? ? ? 3   ILE B CD1 1 
ATOM   998  N  N   . LEU B 1 4   ? 2.015   0.309   29.001 1.00   21.38  ? ? ? ? ? ? 4   LEU B N   1 
ATOM   999  C  CA  . LEU B 1 4   ? 3.030   0.990   28.216 1.00   21.14  ? ? ? ? ? ? 4   LEU B CA  1 
ATOM   1000 C  C   . LEU B 1 4   ? 2.792   0.802   26.720 1.00   22.74  ? ? ? ? ? ? 4   LEU B C   1 
ATOM   1001 O  O   . LEU B 1 4   ? 2.805   1.773   25.980 1.00   22.20  ? ? ? ? ? ? 4   LEU B O   1 
ATOM   1002 C  CB  . LEU B 1 4   ? 4.442   0.510   28.605 1.00   21.66  ? ? ? ? ? ? 4   LEU B CB  1 
ATOM   1003 C  CG  . LEU B 1 4   ? 4.892   0.838   30.050 1.00   26.75  ? ? ? ? ? ? 4   LEU B CG  1 
ATOM   1004 C  CD1 . LEU B 1 4   ? 6.133   0.051   30.428 1.00   26.09  ? ? ? ? ? ? 4   LEU B CD1 1 
ATOM   1005 C  CD2 . LEU B 1 4   ? 5.113   2.325   30.235 1.00   27.38  ? ? ? ? ? ? 4   LEU B CD2 1 
ATOM   1006 N  N   . HIS B 1 5   ? 2.573   -0.442  26.265 1.00   17.22  ? ? ? ? ? ? 5   HIS B N   1 
ATOM   1007 C  CA  . HIS B 1 5   ? 2.391   -0.682  24.834 1.00   16.10  ? ? ? ? ? ? 5   HIS B CA  1 
ATOM   1008 C  C   . HIS B 1 5   ? 1.942   -2.081  24.543 1.00   20.34  ? ? ? ? ? ? 5   HIS B C   1 
ATOM   1009 O  O   . HIS B 1 5   ? 2.149   -2.964  25.384 1.00   19.93  ? ? ? ? ? ? 5   HIS B O   1 
ATOM   1010 C  CB  . HIS B 1 5   ? 3.739   -0.456  24.087 1.00   16.35  ? ? ? ? ? ? 5   HIS B CB  1 
ATOM   1011 C  CG  . HIS B 1 5   ? 4.898   -1.295  24.559 1.00   19.48  ? ? ? ? ? ? 5   HIS B CG  1 
ATOM   1012 N  ND1 . HIS B 1 5   ? 5.853   -0.787  25.420 1.00   20.80  ? ? ? ? ? ? 5   HIS B ND1 1 
ATOM   1013 C  CD2 . HIS B 1 5   ? 5.272   -2.550  24.197 1.00   20.53  ? ? ? ? ? ? 5   HIS B CD2 1 
ATOM   1014 C  CE1 . HIS B 1 5   ? 6.780   -1.728  25.531 1.00   19.25  ? ? ? ? ? ? 5   HIS B CE1 1 
ATOM   1015 N  NE2 . HIS B 1 5   ? 6.470   -2.809  24.833 1.00   19.36  ? ? ? ? ? ? 5   HIS B NE2 1 
ATOM   1016 N  N   . SER B 1 6   ? 1.364   -2.309  23.338 1.00   16.46  ? ? ? ? ? ? 6   SER B N   1 
ATOM   1017 C  CA  . SER B 1 6   ? 1.152   -3.673  22.833 1.00   13.71  ? ? ? ? ? ? 6   SER B CA  1 
ATOM   1018 C  C   . SER B 1 6   ? 2.283   -3.859  21.848 1.00   16.04  ? ? ? ? ? ? 6   SER B C   1 
ATOM   1019 O  O   . SER B 1 6   ? 2.746   -2.875  21.261 1.00   17.27  ? ? ? ? ? ? 6   SER B O   1 
ATOM   1020 C  CB  A SER B 1 6   ? -0.160  -3.796  22.055 0.60   17.30  ? ? ? ? ? ? 6   SER B CB  1 
ATOM   1021 C  CB  B SER B 1 6   ? -0.196  -3.820  22.133 0.40   15.26  ? ? ? ? ? ? 6   SER B CB  1 
ATOM   1022 O  OG  A SER B 1 6   ? -1.305  -3.501  22.835 0.60   28.63  ? ? ? ? ? ? 6   SER B OG  1 
ATOM   1023 O  OG  B SER B 1 6   ? -0.265  -2.991  20.987 0.40   17.25  ? ? ? ? ? ? 6   SER B OG  1 
ATOM   1024 N  N   . MET B 1 7   ? 2.624   -5.105  21.522 1.00   12.25  ? ? ? ? ? ? 7   MET B N   1 
ATOM   1025 C  CA  . MET B 1 7   ? 3.646   -5.342  20.498 1.00   11.84  ? ? ? ? ? ? 7   MET B CA  1 
ATOM   1026 C  C   . MET B 1 7   ? 3.083   -6.296  19.473 1.00   15.91  ? ? ? ? ? ? 7   MET B C   1 
ATOM   1027 O  O   . MET B 1 7   ? 2.481   -7.309  19.858 1.00   14.19  ? ? ? ? ? ? 7   MET B O   1 
ATOM   1028 C  CB  . MET B 1 7   ? 4.928   -5.922  21.098 1.00   13.50  ? ? ? ? ? ? 7   MET B CB  1 
ATOM   1029 C  CG  . MET B 1 7   ? 6.077   -5.994  20.056 1.00   17.25  ? ? ? ? ? ? 7   MET B CG  1 
ATOM   1030 S  SD  . MET B 1 7   ? 6.014   -7.470  18.997 1.00   21.39  ? ? ? ? ? ? 7   MET B SD  1 
ATOM   1031 C  CE  . MET B 1 7   ? 7.069   -8.555  19.965 1.00   20.28  ? ? ? ? ? ? 7   MET B CE  1 
ATOM   1032 N  N   . LEU B 1 8   ? 3.285   -5.967  18.175 1.00   14.02  ? ? ? ? ? ? 8   LEU B N   1 
ATOM   1033 C  CA  . LEU B 1 8   ? 2.858   -6.745  17.012 1.00   12.63  ? ? ? ? ? ? 8   LEU B CA  1 
ATOM   1034 C  C   . LEU B 1 8   ? 4.039   -6.950  16.082 1.00   16.37  ? ? ? ? ? ? 8   LEU B C   1 
ATOM   1035 O  O   . LEU B 1 8   ? 4.807   -6.013  15.841 1.00   16.37  ? ? ? ? ? ? 8   LEU B O   1 
ATOM   1036 C  CB  . LEU B 1 8   ? 1.761   -5.980  16.226 1.00   12.76  ? ? ? ? ? ? 8   LEU B CB  1 
ATOM   1037 C  CG  . LEU B 1 8   ? 0.467   -5.623  17.002 1.00   16.81  ? ? ? ? ? ? 8   LEU B CG  1 
ATOM   1038 C  CD1 . LEU B 1 8   ? -0.473  -4.783  16.102 1.00   15.56  ? ? ? ? ? ? 8   LEU B CD1 1 
ATOM   1039 C  CD2 . LEU B 1 8   ? -0.300  -6.899  17.414 1.00   16.56  ? ? ? ? ? ? 8   LEU B CD2 1 
ATOM   1040 N  N   . ARG B 1 9   ? 4.153   -8.153  15.534 1.00   14.21  ? ? ? ? ? ? 9   ARG B N   1 
ATOM   1041 C  CA  . ARG B 1 9   ? 5.195   -8.507  14.553 1.00   14.80  ? ? ? ? ? ? 9   ARG B CA  1 
ATOM   1042 C  C   . ARG B 1 9   ? 4.656   -8.265  13.131 1.00   17.64  ? ? ? ? ? ? 9   ARG B C   1 
ATOM   1043 O  O   . ARG B 1 9   ? 3.519   -8.609  12.813 1.00   16.72  ? ? ? ? ? ? 9   ARG B O   1 
ATOM   1044 C  CB  . ARG B 1 9   ? 5.666   -9.938  14.731 1.00   15.86  ? ? ? ? ? ? 9   ARG B CB  1 
ATOM   1045 C  CG  . ARG B 1 9   ? 6.244   -10.186 16.114 1.00   13.95  ? ? ? ? ? ? 9   ARG B CG  1 
ATOM   1046 C  CD  . ARG B 1 9   ? 7.009   -11.504 16.135 1.00   18.86  ? ? ? ? ? ? 9   ARG B CD  1 
ATOM   1047 N  NE  . ARG B 1 9   ? 7.536   -11.777 17.470 1.00   18.74  ? ? ? ? ? ? 9   ARG B NE  1 
ATOM   1048 C  CZ  . ARG B 1 9   ? 6.828   -12.300 18.467 1.00   29.18  ? ? ? ? ? ? 9   ARG B CZ  1 
ATOM   1049 N  NH1 . ARG B 1 9   ? 5.564   -12.660 18.277 1.00   20.14  ? ? ? ? ? ? 9   ARG B NH1 1 
ATOM   1050 N  NH2 . ARG B 1 9   ? 7.375   -12.463 19.659 1.00   21.64  ? ? ? ? ? ? 9   ARG B NH2 1 
ATOM   1051 N  N   . VAL B 1 10  ? 5.440   -7.579  12.324 1.00   15.48  ? ? ? ? ? ? 10  VAL B N   1 
ATOM   1052 C  CA  . VAL B 1 10  ? 5.048   -7.119  10.978 1.00   14.99  ? ? ? ? ? ? 10  VAL B CA  1 
ATOM   1053 C  C   . VAL B 1 10  ? 6.015   -7.672  9.923  1.00   21.32  ? ? ? ? ? ? 10  VAL B C   1 
ATOM   1054 O  O   . VAL B 1 10  ? 7.222   -7.722  10.178 1.00   19.78  ? ? ? ? ? ? 10  VAL B O   1 
ATOM   1055 C  CB  . VAL B 1 10  ? 4.949   -5.562  10.916 1.00   17.00  ? ? ? ? ? ? 10  VAL B CB  1 
ATOM   1056 C  CG1 . VAL B 1 10  ? 3.852   -5.019  11.847 1.00   17.20  ? ? ? ? ? ? 10  VAL B CG1 1 
ATOM   1057 C  CG2 . VAL B 1 10  ? 6.280   -4.894  11.216 1.00   16.47  ? ? ? ? ? ? 10  VAL B CG2 1 
ATOM   1058 N  N   . ALA B 1 11  ? 5.483   -8.072  8.754  1.00   20.52  ? ? ? ? ? ? 11  ALA B N   1 
ATOM   1059 C  CA  . ALA B 1 11  ? 6.266   -8.629  7.646  1.00   20.21  ? ? ? ? ? ? 11  ALA B CA  1 
ATOM   1060 C  C   . ALA B 1 11  ? 7.190   -7.594  7.034  1.00   25.02  ? ? ? ? ? ? 11  ALA B C   1 
ATOM   1061 O  O   . ALA B 1 11  ? 8.307   -7.915  6.638  1.00   24.39  ? ? ? ? ? ? 11  ALA B O   1 
ATOM   1062 C  CB  . ALA B 1 11  ? 5.320   -9.165  6.572  1.00   21.27  ? ? ? ? ? ? 11  ALA B CB  1 
ATOM   1063 N  N   . ASP B 1 12  ? 6.735   -6.351  6.946  1.00   24.08  ? ? ? ? ? ? 12  ASP B N   1 
ATOM   1064 C  CA  . ASP B 1 12  ? 7.505   -5.290  6.312  1.00   23.46  ? ? ? ? ? ? 12  ASP B CA  1 
ATOM   1065 C  C   . ASP B 1 12  ? 7.316   -4.078  7.178  1.00   27.22  ? ? ? ? ? ? 12  ASP B C   1 
ATOM   1066 O  O   . ASP B 1 12  ? 6.207   -3.547  7.269  1.00   27.34  ? ? ? ? ? ? 12  ASP B O   1 
ATOM   1067 C  CB  . ASP B 1 12  ? 6.969   -5.076  4.877  1.00   25.03  ? ? ? ? ? ? 12  ASP B CB  1 
ATOM   1068 C  CG  . ASP B 1 12  ? 7.565   -3.948  4.027  1.00   33.53  ? ? ? ? ? ? 12  ASP B CG  1 
ATOM   1069 O  OD1 . ASP B 1 12  ? 7.994   -2.926  4.600  1.00   30.73  ? ? ? ? ? ? 12  ASP B OD1 1 
ATOM   1070 O  OD2 . ASP B 1 12  ? 7.452   -4.024  2.792  1.00   47.20  ? ? ? ? ? ? 12  ASP B OD2 1 
ATOM   1071 N  N   . LEU B 1 13  ? 8.391   -3.675  7.862  1.00   24.08  ? ? ? ? ? ? 13  LEU B N   1 
ATOM   1072 C  CA  . LEU B 1 13  ? 8.376   -2.574  8.803  1.00   24.21  ? ? ? ? ? ? 13  LEU B CA  1 
ATOM   1073 C  C   . LEU B 1 13  ? 8.129   -1.248  8.123  1.00   27.95  ? ? ? ? ? ? 13  LEU B C   1 
ATOM   1074 O  O   . LEU B 1 13  ? 7.420   -0.425  8.682  1.00   25.71  ? ? ? ? ? ? 13  LEU B O   1 
ATOM   1075 C  CB  . LEU B 1 13  ? 9.655   -2.541  9.656  1.00   24.01  ? ? ? ? ? ? 13  LEU B CB  1 
ATOM   1076 C  CG  . LEU B 1 13  ? 9.713   -1.503  10.764 1.00   27.57  ? ? ? ? ? ? 13  LEU B CG  1 
ATOM   1077 C  CD1 . LEU B 1 13  ? 8.680   -1.768  11.842 1.00   26.13  ? ? ? ? ? ? 13  LEU B CD1 1 
ATOM   1078 C  CD2 . LEU B 1 13  ? 11.118  -1.394  11.316 1.00   31.12  ? ? ? ? ? ? 13  LEU B CD2 1 
ATOM   1079 N  N   . GLU B 1 14  ? 8.718   -1.022  6.929  1.00   27.49  ? ? ? ? ? ? 14  GLU B N   1 
ATOM   1080 C  CA  . GLU B 1 14  ? 8.450   0.211   6.186  1.00   27.21  ? ? ? ? ? ? 14  GLU B CA  1 
ATOM   1081 C  C   . GLU B 1 14  ? 6.950   0.313   5.864  1.00   24.84  ? ? ? ? ? ? 14  GLU B C   1 
ATOM   1082 O  O   . GLU B 1 14  ? 6.365   1.343   6.149  1.00   23.29  ? ? ? ? ? ? 14  GLU B O   1 
ATOM   1083 C  CB  . GLU B 1 14  ? 9.343   0.356   4.923  1.00   29.31  ? ? ? ? ? ? 14  GLU B CB  1 
ATOM   1084 C  CG  . GLU B 1 14  ? 10.747  0.837   5.257  1.00   46.46  ? ? ? ? ? ? 14  GLU B CG  1 
ATOM   1085 C  CD  . GLU B 1 14  ? 10.849  2.031   6.199  1.00   71.98  ? ? ? ? ? ? 14  GLU B CD  1 
ATOM   1086 O  OE1 . GLU B 1 14  ? 10.224  3.080   5.920  1.00   77.25  ? ? ? ? ? ? 14  GLU B OE1 1 
ATOM   1087 O  OE2 . GLU B 1 14  ? 11.552  1.910   7.227  1.00   56.10  ? ? ? ? ? ? 14  GLU B OE2 1 
ATOM   1088 N  N   . ALA B 1 15  ? 6.326   -0.756  5.350  1.00   22.01  ? ? ? ? ? ? 15  ALA B N   1 
ATOM   1089 C  CA  . ALA B 1 15  ? 4.891   -0.752  5.033  1.00   21.60  ? ? ? ? ? ? 15  ALA B CA  1 
ATOM   1090 C  C   . ALA B 1 15  ? 4.045   -0.476  6.290  1.00   23.28  ? ? ? ? ? ? 15  ALA B C   1 
ATOM   1091 O  O   . ALA B 1 15  ? 3.106   0.299   6.225  1.00   23.67  ? ? ? ? ? ? 15  ALA B O   1 
ATOM   1092 C  CB  . ALA B 1 15  ? 4.485   -2.083  4.416  1.00   22.35  ? ? ? ? ? ? 15  ALA B CB  1 
ATOM   1093 N  N   . ALA B 1 16  ? 4.403   -1.083  7.446  1.00   21.51  ? ? ? ? ? ? 16  ALA B N   1 
ATOM   1094 C  CA  . ALA B 1 16  ? 3.681   -0.853  8.696  1.00   20.04  ? ? ? ? ? ? 16  ALA B CA  1 
ATOM   1095 C  C   . ALA B 1 16  ? 3.819   0.591   9.117  1.00   20.96  ? ? ? ? ? ? 16  ALA B C   1 
ATOM   1096 O  O   . ALA B 1 16  ? 2.811   1.220   9.394  1.00   20.19  ? ? ? ? ? ? 16  ALA B O   1 
ATOM   1097 C  CB  . ALA B 1 16  ? 4.195   -1.783  9.787  1.00   20.90  ? ? ? ? ? ? 16  ALA B CB  1 
ATOM   1098 N  N   . LEU B 1 17  ? 5.038   1.148   9.116  1.00   18.96  ? ? ? ? ? ? 17  LEU B N   1 
ATOM   1099 C  CA  . LEU B 1 17  ? 5.234   2.553   9.504  1.00   20.75  ? ? ? ? ? ? 17  LEU B CA  1 
ATOM   1100 C  C   . LEU B 1 17  ? 4.500   3.542   8.580  1.00   24.81  ? ? ? ? ? ? 17  LEU B C   1 
ATOM   1101 O  O   . LEU B 1 17  ? 3.988   4.536   9.076  1.00   25.28  ? ? ? ? ? ? 17  LEU B O   1 
ATOM   1102 C  CB  . LEU B 1 17  ? 6.735   2.923   9.601  1.00   21.79  ? ? ? ? ? ? 17  LEU B CB  1 
ATOM   1103 C  CG  . LEU B 1 17  ? 7.546   2.212   10.681 1.00   27.26  ? ? ? ? ? ? 17  LEU B CG  1 
ATOM   1104 C  CD1 . LEU B 1 17  ? 9.061   2.469   10.491 1.00   27.84  ? ? ? ? ? ? 17  LEU B CD1 1 
ATOM   1105 C  CD2 . LEU B 1 17  ? 7.078   2.644   12.089 1.00   28.94  ? ? ? ? ? ? 17  LEU B CD2 1 
ATOM   1106 N  N   . GLU B 1 18  ? 4.389   3.252   7.264  1.00   21.52  ? ? ? ? ? ? 18  GLU B N   1 
ATOM   1107 C  CA  . GLU B 1 18  ? 3.635   4.138   6.340  1.00   21.92  ? ? ? ? ? ? 18  GLU B CA  1 
ATOM   1108 C  C   . GLU B 1 18  ? 2.176   4.157   6.789  1.00   25.99  ? ? ? ? ? ? 18  GLU B C   1 
ATOM   1109 O  O   . GLU B 1 18  ? 1.564   5.217   6.802  1.00   25.90  ? ? ? ? ? ? 18  GLU B O   1 
ATOM   1110 C  CB  . GLU B 1 18  ? 3.666   3.610   4.889  1.00   23.47  ? ? ? ? ? ? 18  GLU B CB  1 
ATOM   1111 C  CG  . GLU B 1 18  ? 5.047   3.480   4.291  1.00   35.55  ? ? ? ? ? ? 18  GLU B CG  1 
ATOM   1112 C  CD  . GLU B 1 18  ? 5.082   3.564   2.777  1.00   70.54  ? ? ? ? ? ? 18  GLU B CD  1 
ATOM   1113 O  OE1 . GLU B 1 18  ? 4.862   2.522   2.117  1.00   59.81  ? ? ? ? ? ? 18  GLU B OE1 1 
ATOM   1114 O  OE2 . GLU B 1 18  ? 5.328   4.674   2.251  1.00   73.64  ? ? ? ? ? ? 18  GLU B OE2 1 
ATOM   1115 N  N   . PHE B 1 19  ? 1.624   2.985   7.186  1.00   20.65  ? ? ? ? ? ? 19  PHE B N   1 
ATOM   1116 C  CA  . PHE B 1 19  ? 0.218   2.962   7.626  1.00   19.04  ? ? ? ? ? ? 19  PHE B CA  1 
ATOM   1117 C  C   . PHE B 1 19  ? 0.014   3.739   8.923  1.00   22.32  ? ? ? ? ? ? 19  PHE B C   1 
ATOM   1118 O  O   . PHE B 1 19  ? -0.888  4.576   9.011  1.00   22.68  ? ? ? ? ? ? 19  PHE B O   1 
ATOM   1119 C  CB  . PHE B 1 19  ? -0.282  1.501   7.777  1.00   20.12  ? ? ? ? ? ? 19  PHE B CB  1 
ATOM   1120 C  CG  . PHE B 1 19  ? -1.655  1.368   8.393  1.00   20.22  ? ? ? ? ? ? 19  PHE B CG  1 
ATOM   1121 C  CD1 . PHE B 1 19  ? -2.798  1.552   7.627  1.00   20.77  ? ? ? ? ? ? 19  PHE B CD1 1 
ATOM   1122 C  CD2 . PHE B 1 19  ? -1.804  1.077   9.751  1.00   20.26  ? ? ? ? ? ? 19  PHE B CD2 1 
ATOM   1123 C  CE1 . PHE B 1 19  ? -4.073  1.439   8.204  1.00   21.94  ? ? ? ? ? ? 19  PHE B CE1 1 
ATOM   1124 C  CE2 . PHE B 1 19  ? -3.073  0.958   10.319 1.00   21.75  ? ? ? ? ? ? 19  PHE B CE2 1 
ATOM   1125 C  CZ  . PHE B 1 19  ? -4.198  1.143   9.543  1.00   19.66  ? ? ? ? ? ? 19  PHE B CZ  1 
ATOM   1126 N  N   . TYR B 1 20  ? 0.798   3.409   9.965  1.00   19.19  ? ? ? ? ? ? 20  TYR B N   1 
ATOM   1127 C  CA  . TYR B 1 20  ? 0.614   4.026   11.267 1.00   18.45  ? ? ? ? ? ? 20  TYR B CA  1 
ATOM   1128 C  C   . TYR B 1 20  ? 0.844   5.530   11.271 1.00   24.67  ? ? ? ? ? ? 20  TYR B C   1 
ATOM   1129 O  O   . TYR B 1 20  ? 0.064   6.249   11.882 1.00   25.49  ? ? ? ? ? ? 20  TYR B O   1 
ATOM   1130 C  CB  . TYR B 1 20  ? 1.379   3.265   12.387 1.00   17.83  ? ? ? ? ? ? 20  TYR B CB  1 
ATOM   1131 C  CG  . TYR B 1 20  ? 0.716   1.929   12.649 1.00   17.73  ? ? ? ? ? ? 20  TYR B CG  1 
ATOM   1132 C  CD1 . TYR B 1 20  ? -0.477  1.849   13.375 1.00   19.53  ? ? ? ? ? ? 20  TYR B CD1 1 
ATOM   1133 C  CD2 . TYR B 1 20  ? 1.214   0.763   12.083 1.00   18.06  ? ? ? ? ? ? 20  TYR B CD2 1 
ATOM   1134 C  CE1 . TYR B 1 20  ? -1.153  0.638   13.522 1.00   17.66  ? ? ? ? ? ? 20  TYR B CE1 1 
ATOM   1135 C  CE2 . TYR B 1 20  ? 0.559   -0.457  12.242 1.00   18.45  ? ? ? ? ? ? 20  TYR B CE2 1 
ATOM   1136 C  CZ  . TYR B 1 20  ? -0.634  -0.510  12.943 1.00   21.90  ? ? ? ? ? ? 20  TYR B CZ  1 
ATOM   1137 O  OH  . TYR B 1 20  ? -1.297  -1.714  13.074 1.00   21.32  ? ? ? ? ? ? 20  TYR B OH  1 
ATOM   1138 N  N   . THR B 1 21  ? 1.842   6.003   10.531 1.00   23.12  ? ? ? ? ? ? 21  THR B N   1 
ATOM   1139 C  CA  . THR B 1 21  ? 2.156   7.432   10.471 1.00   23.16  ? ? ? ? ? ? 21  THR B CA  1 
ATOM   1140 C  C   . THR B 1 21  ? 1.241   8.227   9.542  1.00   26.78  ? ? ? ? ? ? 21  THR B C   1 
ATOM   1141 O  O   . THR B 1 21  ? 0.816   9.317   9.913  1.00   28.21  ? ? ? ? ? ? 21  THR B O   1 
ATOM   1142 C  CB  . THR B 1 21  ? 3.614   7.679   10.115 1.00   28.70  ? ? ? ? ? ? 21  THR B CB  1 
ATOM   1143 O  OG1 . THR B 1 21  ? 3.862   7.149   8.811  1.00   30.70  ? ? ? ? ? ? 21  THR B OG1 1 
ATOM   1144 C  CG2 . THR B 1 21  ? 4.573   7.083   11.132 1.00   27.18  ? ? ? ? ? ? 21  THR B CG2 1 
ATOM   1145 N  N   . ARG B 1 22  ? 0.932   7.697   8.363  1.00   24.22  ? ? ? ? ? ? 22  ARG B N   1 
ATOM   1146 C  CA  . ARG B 1 22  ? 0.105   8.452   7.405  1.00   25.11  ? ? ? ? ? ? 22  ARG B CA  1 
ATOM   1147 C  C   . ARG B 1 22  ? -1.384  8.233   7.569  1.00   29.90  ? ? ? ? ? ? 22  ARG B C   1 
ATOM   1148 O  O   . ARG B 1 22  ? -2.142  9.198   7.462  1.00   31.36  ? ? ? ? ? ? 22  ARG B O   1 
ATOM   1149 C  CB  . ARG B 1 22  ? 0.530   8.190   5.962  1.00   26.30  ? ? ? ? ? ? 22  ARG B CB  1 
ATOM   1150 C  CG  . ARG B 1 22  ? 2.022   8.412   5.691  1.00   33.29  ? ? ? ? ? ? 22  ARG B CG  1 
ATOM   1151 C  CD  . ARG B 1 22  ? 2.391   8.007   4.267  1.00   48.19  ? ? ? ? ? ? 22  ARG B CD  1 
ATOM   1152 N  NE  . ARG B 1 22  ? 1.799   6.716   3.900  1.00   60.79  ? ? ? ? ? ? 22  ARG B NE  1 
ATOM   1153 C  CZ  . ARG B 1 22  ? 1.342   6.414   2.691  1.00   69.10  ? ? ? ? ? ? 22  ARG B CZ  1 
ATOM   1154 N  NH1 . ARG B 1 22  ? 1.455   7.287   1.692  1.00   53.47  ? ? ? ? ? ? 22  ARG B NH1 1 
ATOM   1155 N  NH2 . ARG B 1 22  ? 0.774   5.233   2.465  1.00   43.32  ? ? ? ? ? ? 22  ARG B NH2 1 
ATOM   1156 N  N   . ALA B 1 23  ? -1.826  6.994   7.810  1.00   24.08  ? ? ? ? ? ? 23  ALA B N   1 
ATOM   1157 C  CA  . ALA B 1 23  ? -3.268  6.762   7.937  1.00   23.69  ? ? ? ? ? ? 23  ALA B CA  1 
ATOM   1158 C  C   . ALA B 1 23  ? -3.773  7.085   9.346  1.00   28.08  ? ? ? ? ? ? 23  ALA B C   1 
ATOM   1159 O  O   . ALA B 1 23  ? -4.907  7.539   9.508  1.00   27.76  ? ? ? ? ? ? 23  ALA B O   1 
ATOM   1160 C  CB  . ALA B 1 23  ? -3.618  5.326   7.554  1.00   24.19  ? ? ? ? ? ? 23  ALA B CB  1 
ATOM   1161 N  N   . LEU B 1 24  ? -2.927  6.881   10.364 1.00   23.50  ? ? ? ? ? ? 24  LEU B N   1 
ATOM   1162 C  CA  . LEU B 1 24  ? -3.355  7.080   11.737 1.00   24.27  ? ? ? ? ? ? 24  LEU B CA  1 
ATOM   1163 C  C   . LEU B 1 24  ? -2.688  8.265   12.444 1.00   30.82  ? ? ? ? ? ? 24  LEU B C   1 
ATOM   1164 O  O   . LEU B 1 24  ? -2.940  8.485   13.633 1.00   32.53  ? ? ? ? ? ? 24  LEU B O   1 
ATOM   1165 C  CB  . LEU B 1 24  ? -3.218  5.752   12.525 1.00   23.95  ? ? ? ? ? ? 24  LEU B CB  1 
ATOM   1166 C  CG  . LEU B 1 24  ? -4.084  4.579   12.014 1.00   28.60  ? ? ? ? ? ? 24  LEU B CG  1 
ATOM   1167 C  CD1 . LEU B 1 24  ? -3.825  3.342   12.808 1.00   28.78  ? ? ? ? ? ? 24  LEU B CD1 1 
ATOM   1168 C  CD2 . LEU B 1 24  ? -5.561  4.897   12.110 1.00   33.49  ? ? ? ? ? ? 24  LEU B CD2 1 
ATOM   1169 N  N   . ASP B 1 25  ? -1.860  9.045   11.714 1.00   26.65  ? ? ? ? ? ? 25  ASP B N   1 
ATOM   1170 C  CA  . ASP B 1 25  ? -1.194  10.255  12.263 1.00   27.03  ? ? ? ? ? ? 25  ASP B CA  1 
ATOM   1171 C  C   . ASP B 1 25  ? -0.280  10.003  13.457 1.00   28.31  ? ? ? ? ? ? 25  ASP B C   1 
ATOM   1172 O  O   . ASP B 1 25  ? -0.125  10.874  14.318 1.00   27.83  ? ? ? ? ? ? 25  ASP B O   1 
ATOM   1173 C  CB  . ASP B 1 25  ? -2.252  11.324  12.621 1.00   29.85  ? ? ? ? ? ? 25  ASP B CB  1 
ATOM   1174 C  CG  . ASP B 1 25  ? -3.067  11.718  11.417 1.00   42.46  ? ? ? ? ? ? 25  ASP B CG  1 
ATOM   1175 O  OD1 . ASP B 1 25  ? -2.585  11.504  10.281 1.00   44.54  ? ? ? ? ? ? 25  ASP B OD1 1 
ATOM   1176 O  OD2 . ASP B 1 25  ? -4.166  12.267  11.605 1.00   45.41  ? ? ? ? ? ? 25  ASP B OD2 1 
ATOM   1177 N  N   . MET B 1 26  ? 0.246   8.783   13.568 1.00   24.12  ? ? ? ? ? ? 26  MET B N   1 
ATOM   1178 C  CA  . MET B 1 26  ? 1.129   8.452   14.674 1.00   22.30  ? ? ? ? ? ? 26  MET B CA  1 
ATOM   1179 C  C   . MET B 1 26  ? 2.504   9.003   14.364 1.00   29.14  ? ? ? ? ? ? 26  MET B C   1 
ATOM   1180 O  O   . MET B 1 26  ? 2.845   9.188   13.195 1.00   29.04  ? ? ? ? ? ? 26  MET B O   1 
ATOM   1181 C  CB  . MET B 1 26  ? 1.229   6.933   14.873 1.00   22.92  ? ? ? ? ? ? 26  MET B CB  1 
ATOM   1182 C  CG  . MET B 1 26  ? 0.009   6.308   15.490 1.00   23.43  ? ? ? ? ? ? 26  MET B CG  1 
ATOM   1183 S  SD  . MET B 1 26  ? 0.338   4.605   15.987 1.00   24.46  ? ? ? ? ? ? 26  MET B SD  1 
ATOM   1184 C  CE  . MET B 1 26  ? -1.273  4.176   16.638 1.00   22.59  ? ? ? ? ? ? 26  MET B CE  1 
ATOM   1185 N  N   . ARG B 1 27  ? 3.284   9.272   15.407 1.00   27.83  ? ? ? ? ? ? 27  ARG B N   1 
ATOM   1186 C  CA  . ARG B 1 27  ? 4.664   9.725   15.274 1.00   29.58  ? ? ? ? ? ? 27  ARG B CA  1 
ATOM   1187 C  C   . ARG B 1 27  ? 5.550   8.508   15.498 1.00   31.56  ? ? ? ? ? ? 27  ARG B C   1 
ATOM   1188 O  O   . ARG B 1 27  ? 5.253   7.679   16.380 1.00   29.23  ? ? ? ? ? ? 27  ARG B O   1 
ATOM   1189 C  CB  . ARG B 1 27  ? 5.028   10.769  16.366 1.00   33.22  ? ? ? ? ? ? 27  ARG B CB  1 
ATOM   1190 C  CG  . ARG B 1 27  ? 4.206   12.064  16.387 1.00   46.59  ? ? ? ? ? ? 27  ARG B CG  1 
ATOM   1191 C  CD  . ARG B 1 27  ? 4.923   13.171  17.172 1.00   60.91  ? ? ? ? ? ? 27  ARG B CD  1 
ATOM   1192 N  NE  . ARG B 1 27  ? 4.846   13.032  18.637 1.00   59.48  ? ? ? ? ? ? 27  ARG B NE  1 
ATOM   1193 C  CZ  . ARG B 1 27  ? 5.901   12.897  19.443 1.00   67.21  ? ? ? ? ? ? 27  ARG B CZ  1 
ATOM   1194 N  NH1 . ARG B 1 27  ? 7.131   12.855  18.940 1.00   52.04  ? ? ? ? ? ? 27  ARG B NH1 1 
ATOM   1195 N  NH2 . ARG B 1 27  ? 5.732   12.793  20.757 1.00   45.84  ? ? ? ? ? ? 27  ARG B NH2 1 
ATOM   1196 N  N   . LEU B 1 28  ? 6.655   8.421   14.758 1.00   29.16  ? ? ? ? ? ? 28  LEU B N   1 
ATOM   1197 C  CA  . LEU B 1 28  ? 7.655   7.377   14.974 1.00   30.34  ? ? ? ? ? ? 28  LEU B CA  1 
ATOM   1198 C  C   . LEU B 1 28  ? 8.433   7.877   16.215 1.00   37.26  ? ? ? ? ? ? 28  LEU B C   1 
ATOM   1199 O  O   . LEU B 1 28  ? 9.134   8.893   16.138 1.00   36.85  ? ? ? ? ? ? 28  LEU B O   1 
ATOM   1200 C  CB  . LEU B 1 28  ? 8.584   7.211   13.745 1.00   30.20  ? ? ? ? ? ? 28  LEU B CB  1 
ATOM   1201 C  CG  . LEU B 1 28  ? 9.872   6.364   13.926 1.00   35.05  ? ? ? ? ? ? 28  LEU B CG  1 
ATOM   1202 C  CD1 . LEU B 1 28  ? 9.550   4.878   14.213 1.00   34.43  ? ? ? ? ? ? 28  LEU B CD1 1 
ATOM   1203 C  CD2 . LEU B 1 28  ? 10.761  6.451   12.708 1.00   36.85  ? ? ? ? ? ? 28  LEU B CD2 1 
ATOM   1204 N  N   . LEU B 1 29  ? 8.229   7.215   17.366 1.00   33.24  ? ? ? ? ? ? 29  LEU B N   1 
ATOM   1205 C  CA  . LEU B 1 29  ? 8.830   7.617   18.652 1.00   33.49  ? ? ? ? ? ? 29  LEU B CA  1 
ATOM   1206 C  C   . LEU B 1 29  ? 10.272  7.193   18.807 1.00   37.74  ? ? ? ? ? ? 29  LEU B C   1 
ATOM   1207 O  O   . LEU B 1 29  ? 11.042  7.883   19.467 1.00   38.09  ? ? ? ? ? ? 29  LEU B O   1 
ATOM   1208 C  CB  . LEU B 1 29  ? 7.999   7.108   19.837 1.00   33.05  ? ? ? ? ? ? 29  LEU B CB  1 
ATOM   1209 C  CG  . LEU B 1 29  ? 6.515   7.467   19.864 1.00   36.04  ? ? ? ? ? ? 29  LEU B CG  1 
ATOM   1210 C  CD1 . LEU B 1 29  ? 5.850   6.827   21.025 1.00   35.81  ? ? ? ? ? ? 29  LEU B CD1 1 
ATOM   1211 C  CD2 . LEU B 1 29  ? 6.289   8.971   19.891 1.00   38.06  ? ? ? ? ? ? 29  LEU B CD2 1 
ATOM   1212 N  N   . ARG B 1 30  ? 10.621  6.037   18.236 1.00   33.51  ? ? ? ? ? ? 30  ARG B N   1 
ATOM   1213 C  CA  . ARG B 1 30  ? 11.954  5.438   18.246 1.00   33.62  ? ? ? ? ? ? 30  ARG B CA  1 
ATOM   1214 C  C   . ARG B 1 30  ? 12.028  4.205   17.365 1.00   36.01  ? ? ? ? ? ? 30  ARG B C   1 
ATOM   1215 O  O   . ARG B 1 30  ? 11.001  3.552   17.113 1.00   31.01  ? ? ? ? ? ? 30  ARG B O   1 
ATOM   1216 C  CB  . ARG B 1 30  ? 12.515  5.179   19.657 1.00   35.10  ? ? ? ? ? ? 30  ARG B CB  1 
ATOM   1217 C  CG  . ARG B 1 30  ? 11.624  4.455   20.621 1.00   35.83  ? ? ? ? ? ? 30  ARG B CG  1 
ATOM   1218 C  CD  . ARG B 1 30  ? 12.350  4.298   21.935 1.00   46.06  ? ? ? ? ? ? 30  ARG B CD  1 
ATOM   1219 N  NE  . ARG B 1 30  ? 11.492  3.691   22.953 1.00   56.01  ? ? ? ? ? ? 30  ARG B NE  1 
ATOM   1220 C  CZ  . ARG B 1 30  ? 11.708  2.504   23.507 1.00   68.60  ? ? ? ? ? ? 30  ARG B CZ  1 
ATOM   1221 N  NH1 . ARG B 1 30  ? 12.757  1.775   23.146 1.00   46.25  ? ? ? ? ? ? 30  ARG B NH1 1 
ATOM   1222 N  NH2 . ARG B 1 30  ? 10.874  2.032   24.424 1.00   61.72  ? ? ? ? ? ? 30  ARG B NH2 1 
ATOM   1223 N  N   . ARG B 1 31  ? 13.235  3.946   16.830 1.00   32.16  ? ? ? ? ? ? 31  ARG B N   1 
ATOM   1224 C  CA  . ARG B 1 31  ? 13.512  2.830   15.948 1.00   33.26  ? ? ? ? ? ? 31  ARG B CA  1 
ATOM   1225 C  C   . ARG B 1 31  ? 14.914  2.323   16.231 1.00   38.83  ? ? ? ? ? ? 31  ARG B C   1 
ATOM   1226 O  O   . ARG B 1 31  ? 15.850  3.125   16.266 1.00   39.64  ? ? ? ? ? ? 31  ARG B O   1 
ATOM   1227 C  CB  . ARG B 1 31  ? 13.375  3.254   14.472 1.00   37.05  ? ? ? ? ? ? 31  ARG B CB  1 
ATOM   1228 C  CG  . ARG B 1 31  ? 13.521  2.092   13.486 1.00   43.94  ? ? ? ? ? ? 31  ARG B CG  1 
ATOM   1229 C  CD  . ARG B 1 31  ? 13.712  2.582   12.069 1.00   45.09  ? ? ? ? ? ? 31  ARG B CD  1 
ATOM   1230 N  NE  . ARG B 1 31  ? 14.053  1.478   11.168 1.00   48.97  ? ? ? ? ? ? 31  ARG B NE  1 
ATOM   1231 C  CZ  . ARG B 1 31  ? 13.384  1.185   10.061 1.00   57.57  ? ? ? ? ? ? 31  ARG B CZ  1 
ATOM   1232 N  NH1 . ARG B 1 31  ? 12.339  1.916   9.696  1.00   45.70  ? ? ? ? ? ? 31  ARG B NH1 1 
ATOM   1233 N  NH2 . ARG B 1 31  ? 13.759  0.164   9.303  1.00   44.79  ? ? ? ? ? ? 31  ARG B NH2 1 
ATOM   1234 N  N   . ARG B 1 32  ? 15.077  1.004   16.412 1.00   34.25  ? ? ? ? ? ? 32  ARG B N   1 
ATOM   1235 C  CA  . ARG B 1 32  ? 16.404  0.455   16.698 1.00   33.75  ? ? ? ? ? ? 32  ARG B CA  1 
ATOM   1236 C  C   . ARG B 1 32  ? 16.630  -0.908  16.089 1.00   36.81  ? ? ? ? ? ? 32  ARG B C   1 
ATOM   1237 O  O   . ARG B 1 32  ? 15.767  -1.789  16.198 1.00   36.79  ? ? ? ? ? ? 32  ARG B O   1 
ATOM   1238 C  CB  . ARG B 1 32  ? 16.683  0.484   18.213 1.00   34.47  ? ? ? ? ? ? 32  ARG B CB  1 
ATOM   1239 C  CG  . ARG B 1 32  ? 17.973  -0.199  18.677 1.00   52.51  ? ? ? ? ? ? 32  ARG B CG  1 
ATOM   1240 C  CD  . ARG B 1 32  ? 19.243  0.622   18.610 1.00   63.82  ? ? ? ? ? ? 32  ARG B CD  1 
ATOM   1241 N  NE  . ARG B 1 32  ? 20.397  -0.256  18.396 1.00   77.80  ? ? ? ? ? ? 32  ARG B NE  1 
ATOM   1242 C  CZ  . ARG B 1 32  ? 21.071  -0.880  19.360 1.00   96.80  ? ? ? ? ? ? 32  ARG B CZ  1 
ATOM   1243 N  NH1 . ARG B 1 32  ? 22.084  -1.681  19.057 1.00   83.37  ? ? ? ? ? ? 32  ARG B NH1 1 
ATOM   1244 N  NH2 . ARG B 1 32  ? 20.735  -0.710  20.634 1.00   88.26  ? ? ? ? ? ? 32  ARG B NH2 1 
ATOM   1245 N  N   . ASP B 1 33  ? 17.792  -1.072  15.424 1.00   30.43  ? ? ? ? ? ? 33  ASP B N   1 
ATOM   1246 C  CA  . ASP B 1 33  ? 18.207  -2.330  14.848 1.00   30.28  ? ? ? ? ? ? 33  ASP B CA  1 
ATOM   1247 C  C   . ASP B 1 33  ? 18.957  -3.065  15.945 1.00   32.98  ? ? ? ? ? ? 33  ASP B C   1 
ATOM   1248 O  O   . ASP B 1 33  ? 19.628  -2.436  16.778 1.00   32.62  ? ? ? ? ? ? 33  ASP B O   1 
ATOM   1249 C  CB  . ASP B 1 33  ? 19.147  -2.129  13.648 1.00   33.53  ? ? ? ? ? ? 33  ASP B CB  1 
ATOM   1250 C  CG  . ASP B 1 33  ? 18.478  -1.698  12.366 1.00   53.30  ? ? ? ? ? ? 33  ASP B CG  1 
ATOM   1251 O  OD1 . ASP B 1 33  ? 17.689  -2.494  11.812 1.00   54.36  ? ? ? ? ? ? 33  ASP B OD1 1 
ATOM   1252 O  OD2 . ASP B 1 33  ? 18.786  -0.582  11.882 1.00   63.85  ? ? ? ? ? ? 33  ASP B OD2 1 
ATOM   1253 N  N   . TYR B 1 34  ? 18.838  -4.390  15.948 1.00   26.92  ? ? ? ? ? ? 34  TYR B N   1 
ATOM   1254 C  CA  . TYR B 1 34  ? 19.530  -5.254  16.890 1.00   25.86  ? ? ? ? ? ? 34  TYR B CA  1 
ATOM   1255 C  C   . TYR B 1 34  ? 20.173  -6.355  16.059 1.00   30.20  ? ? ? ? ? ? 34  TYR B C   1 
ATOM   1256 O  O   . TYR B 1 34  ? 19.669  -7.483  15.992 1.00   30.31  ? ? ? ? ? ? 34  TYR B O   1 
ATOM   1257 C  CB  . TYR B 1 34  ? 18.602  -5.793  18.000 1.00   27.23  ? ? ? ? ? ? 34  TYR B CB  1 
ATOM   1258 C  CG  . TYR B 1 34  ? 18.042  -4.710  18.895 1.00   28.81  ? ? ? ? ? ? 34  TYR B CG  1 
ATOM   1259 C  CD1 . TYR B 1 34  ? 18.744  -4.271  20.016 1.00   30.63  ? ? ? ? ? ? 34  TYR B CD1 1 
ATOM   1260 C  CD2 . TYR B 1 34  ? 16.829  -4.095  18.603 1.00   29.31  ? ? ? ? ? ? 34  TYR B CD2 1 
ATOM   1261 C  CE1 . TYR B 1 34  ? 18.240  -3.265  20.837 1.00   31.08  ? ? ? ? ? ? 34  TYR B CE1 1 
ATOM   1262 C  CE2 . TYR B 1 34  ? 16.291  -3.123  19.444 1.00   30.16  ? ? ? ? ? ? 34  TYR B CE2 1 
ATOM   1263 C  CZ  . TYR B 1 34  ? 16.998  -2.714  20.563 1.00   42.07  ? ? ? ? ? ? 34  TYR B CZ  1 
ATOM   1264 O  OH  . TYR B 1 34  ? 16.484  -1.729  21.369 1.00   47.63  ? ? ? ? ? ? 34  TYR B OH  1 
ATOM   1265 N  N   . PRO B 1 35  ? 21.315  -6.022  15.398 1.00   25.29  ? ? ? ? ? ? 35  PRO B N   1 
ATOM   1266 C  CA  . PRO B 1 35  ? 22.013  -7.024  14.586 1.00   24.95  ? ? ? ? ? ? 35  PRO B CA  1 
ATOM   1267 C  C   . PRO B 1 35  ? 22.273  -8.299  15.342 1.00   26.13  ? ? ? ? ? ? 35  PRO B C   1 
ATOM   1268 O  O   . PRO B 1 35  ? 22.188  -9.362  14.749 1.00   24.86  ? ? ? ? ? ? 35  PRO B O   1 
ATOM   1269 C  CB  . PRO B 1 35  ? 23.344  -6.340  14.220 1.00   27.24  ? ? ? ? ? ? 35  PRO B CB  1 
ATOM   1270 C  CG  . PRO B 1 35  ? 23.077  -4.907  14.341 1.00   32.14  ? ? ? ? ? ? 35  PRO B CG  1 
ATOM   1271 C  CD  . PRO B 1 35  ? 22.031  -4.727  15.394 1.00   27.83  ? ? ? ? ? ? 35  PRO B CD  1 
ATOM   1272 N  N   . GLU B 1 36  ? 22.564  -8.210  16.662 1.00   23.30  ? ? ? ? ? ? 36  GLU B N   1 
ATOM   1273 C  CA  . GLU B 1 36  ? 22.811  -9.437  17.415 1.00   22.61  ? ? ? ? ? ? 36  GLU B CA  1 
ATOM   1274 C  C   . GLU B 1 36  ? 21.632  -10.409 17.409 1.00   27.01  ? ? ? ? ? ? 36  GLU B C   1 
ATOM   1275 O  O   . GLU B 1 36  ? 21.854  -11.612 17.457 1.00   26.05  ? ? ? ? ? ? 36  GLU B O   1 
ATOM   1276 C  CB  . GLU B 1 36  ? 23.258  -9.120  18.856 1.00   24.16  ? ? ? ? ? ? 36  GLU B CB  1 
ATOM   1277 C  CG  . GLU B 1 36  ? 24.058  -10.224 19.514 1.00   26.06  ? ? ? ? ? ? 36  GLU B CG  1 
ATOM   1278 C  CD  . GLU B 1 36  ? 25.349  -10.698 18.853 1.00   28.31  ? ? ? ? ? ? 36  GLU B CD  1 
ATOM   1279 O  OE1 . GLU B 1 36  ? 26.034  -9.895  18.173 1.00   24.13  ? ? ? ? ? ? 36  GLU B OE1 1 
ATOM   1280 O  OE2 . GLU B 1 36  ? 25.660  -11.902 19.000 1.00   23.83  ? ? ? ? ? ? 36  GLU B OE2 1 
ATOM   1281 N  N   . GLY B 1 37  ? 20.406  -9.885  17.368 1.00   23.60  ? ? ? ? ? ? 37  GLY B N   1 
ATOM   1282 C  CA  . GLY B 1 37  ? 19.198  -10.714 17.384 1.00   23.55  ? ? ? ? ? ? 37  GLY B CA  1 
ATOM   1283 C  C   . GLY B 1 37  ? 18.463  -10.804 16.059 1.00   27.35  ? ? ? ? ? ? 37  GLY B C   1 
ATOM   1284 O  O   . GLY B 1 37  ? 17.433  -11.479 15.961 1.00   26.21  ? ? ? ? ? ? 37  GLY B O   1 
ATOM   1285 N  N   . ARG B 1 38  ? 19.031  -10.177 15.011 1.00   24.96  ? ? ? ? ? ? 38  ARG B N   1 
ATOM   1286 C  CA  . ARG B 1 38  ? 18.451  -10.133 13.668 1.00   23.33  ? ? ? ? ? ? 38  ARG B CA  1 
ATOM   1287 C  C   . ARG B 1 38  ? 16.985  -9.670  13.710 1.00   25.52  ? ? ? ? ? ? 38  ARG B C   1 
ATOM   1288 O  O   . ARG B 1 38  ? 16.079  -10.351 13.224 1.00   26.51  ? ? ? ? ? ? 38  ARG B O   1 
ATOM   1289 C  CB  . ARG B 1 38  ? 18.684  -11.428 12.888 1.00   24.16  ? ? ? ? ? ? 38  ARG B CB  1 
ATOM   1290 C  CG  . ARG B 1 38  ? 20.206  -11.701 12.693 1.00   28.53  ? ? ? ? ? ? 38  ARG B CG  1 
ATOM   1291 C  CD  . ARG B 1 38  ? 20.500  -12.971 11.916 1.00   36.23  ? ? ? ? ? ? 38  ARG B CD  1 
ATOM   1292 N  NE  . ARG B 1 38  ? 19.898  -12.941 10.589 1.00   37.26  ? ? ? ? ? ? 38  ARG B NE  1 
ATOM   1293 C  CZ  . ARG B 1 38  ? 20.400  -12.288 9.550  1.00   51.43  ? ? ? ? ? ? 38  ARG B CZ  1 
ATOM   1294 N  NH1 . ARG B 1 38  ? 21.535  -11.611 9.668  1.00   49.68  ? ? ? ? ? ? 38  ARG B NH1 1 
ATOM   1295 N  NH2 . ARG B 1 38  ? 19.765  -12.290 8.392  1.00   37.72  ? ? ? ? ? ? 38  ARG B NH2 1 
ATOM   1296 N  N   . PHE B 1 39  ? 16.771  -8.510  14.341 1.00   20.00  ? ? ? ? ? ? 39  PHE B N   1 
ATOM   1297 C  CA  . PHE B 1 39  ? 15.434  -7.923  14.393 1.00   19.50  ? ? ? ? ? ? 39  PHE B CA  1 
ATOM   1298 C  C   . PHE B 1 39  ? 15.567  -6.451  14.512 1.00   23.97  ? ? ? ? ? ? 39  PHE B C   1 
ATOM   1299 O  O   . PHE B 1 39  ? 16.619  -5.949  14.907 1.00   24.55  ? ? ? ? ? ? 39  PHE B O   1 
ATOM   1300 C  CB  . PHE B 1 39  ? 14.569  -8.505  15.544 1.00   18.89  ? ? ? ? ? ? 39  PHE B CB  1 
ATOM   1301 C  CG  . PHE B 1 39  ? 14.876  -7.996  16.929 1.00   20.43  ? ? ? ? ? ? 39  PHE B CG  1 
ATOM   1302 C  CD1 . PHE B 1 39  ? 15.820  -8.635  17.729 1.00   22.66  ? ? ? ? ? ? 39  PHE B CD1 1 
ATOM   1303 C  CD2 . PHE B 1 39  ? 14.152  -6.935  17.478 1.00   22.97  ? ? ? ? ? ? 39  PHE B CD2 1 
ATOM   1304 C  CE1 . PHE B 1 39  ? 16.090  -8.171  19.024 1.00   24.42  ? ? ? ? ? ? 39  PHE B CE1 1 
ATOM   1305 C  CE2 . PHE B 1 39  ? 14.405  -6.490  18.781 1.00   25.41  ? ? ? ? ? ? 39  PHE B CE2 1 
ATOM   1306 C  CZ  . PHE B 1 39  ? 15.386  -7.105  19.542 1.00   23.55  ? ? ? ? ? ? 39  PHE B CZ  1 
ATOM   1307 N  N   . THR B 1 40  ? 14.473  -5.760  14.205 1.00   20.22  ? ? ? ? ? ? 40  THR B N   1 
ATOM   1308 C  CA  . THR B 1 40  ? 14.359  -4.325  14.328 1.00   19.32  ? ? ? ? ? ? 40  THR B CA  1 
ATOM   1309 C  C   . THR B 1 40  ? 13.033  -4.060  14.988 1.00   24.47  ? ? ? ? ? ? 40  THR B C   1 
ATOM   1310 O  O   . THR B 1 40  ? 12.041  -4.724  14.673 1.00   22.44  ? ? ? ? ? ? 40  THR B O   1 
ATOM   1311 C  CB  . THR B 1 40  ? 14.360  -3.668  12.920 1.00   24.72  ? ? ? ? ? ? 40  THR B CB  1 
ATOM   1312 O  OG1 . THR B 1 40  ? 15.546  -4.032  12.223 1.00   28.34  ? ? ? ? ? ? 40  THR B OG1 1 
ATOM   1313 C  CG2 . THR B 1 40  ? 14.266  -2.171  12.975 1.00   22.52  ? ? ? ? ? ? 40  THR B CG2 1 
ATOM   1314 N  N   . LEU B 1 41  ? 12.987  -3.033  15.819 1.00   23.10  ? ? ? ? ? ? 41  LEU B N   1 
ATOM   1315 C  CA  . LEU B 1 41  ? 11.722  -2.623  16.382 1.00   24.71  ? ? ? ? ? ? 41  LEU B CA  1 
ATOM   1316 C  C   . LEU B 1 41  ? 11.538  -1.120  16.142 1.00   28.35  ? ? ? ? ? ? 41  LEU B C   1 
ATOM   1317 O  O   . LEU B 1 41  ? 12.519  -0.407  15.885 1.00   27.03  ? ? ? ? ? ? 41  LEU B O   1 
ATOM   1318 C  CB  . LEU B 1 41  ? 11.616  -3.000  17.858 1.00   26.66  ? ? ? ? ? ? 41  LEU B CB  1 
ATOM   1319 C  CG  . LEU B 1 41  ? 12.638  -2.436  18.834 1.00   32.73  ? ? ? ? ? ? 41  LEU B CG  1 
ATOM   1320 C  CD1 . LEU B 1 41  ? 12.261  -1.021  19.263 1.00   34.64  ? ? ? ? ? ? 41  LEU B CD1 1 
ATOM   1321 C  CD2 . LEU B 1 41  ? 12.711  -3.313  20.100 1.00   33.06  ? ? ? ? ? ? 41  LEU B CD2 1 
ATOM   1322 N  N   . ALA B 1 42  ? 10.291  -0.658  16.184 1.00   22.78  ? ? ? ? ? ? 42  ALA B N   1 
ATOM   1323 C  CA  . ALA B 1 42  ? 9.909   0.744   16.051 1.00   22.46  ? ? ? ? ? ? 42  ALA B CA  1 
ATOM   1324 C  C   . ALA B 1 42  ? 8.802   0.991   17.020 1.00   25.36  ? ? ? ? ? ? 42  ALA B C   1 
ATOM   1325 O  O   . ALA B 1 42  ? 7.918   0.147   17.148 1.00   26.60  ? ? ? ? ? ? 42  ALA B O   1 
ATOM   1326 C  CB  . ALA B 1 42  ? 9.414   1.050   14.645 1.00   23.82  ? ? ? ? ? ? 42  ALA B CB  1 
ATOM   1327 N  N   . PHE B 1 43  ? 8.823   2.146   17.693 1.00   19.15  ? ? ? ? ? ? 43  PHE B N   1 
ATOM   1328 C  CA  . PHE B 1 43  ? 7.731   2.500   18.570 1.00   18.50  ? ? ? ? ? ? 43  PHE B CA  1 
ATOM   1329 C  C   . PHE B 1 43  ? 7.025   3.649   17.913 1.00   24.35  ? ? ? ? ? ? 43  PHE B C   1 
ATOM   1330 O  O   . PHE B 1 43  ? 7.691   4.581   17.451 1.00   24.16  ? ? ? ? ? ? 43  PHE B O   1 
ATOM   1331 C  CB  . PHE B 1 43  ? 8.226   2.905   19.956 1.00   19.38  ? ? ? ? ? ? 43  PHE B CB  1 
ATOM   1332 C  CG  . PHE B 1 43  ? 8.495   1.733   20.853 1.00   20.91  ? ? ? ? ? ? 43  PHE B CG  1 
ATOM   1333 C  CD1 . PHE B 1 43  ? 9.737   1.117   20.861 1.00   23.57  ? ? ? ? ? ? 43  PHE B CD1 1 
ATOM   1334 C  CD2 . PHE B 1 43  ? 7.516   1.266   21.725 1.00   24.17  ? ? ? ? ? ? 43  PHE B CD2 1 
ATOM   1335 C  CE1 . PHE B 1 43  ? 9.993   0.027   21.710 1.00   25.01  ? ? ? ? ? ? 43  PHE B CE1 1 
ATOM   1336 C  CE2 . PHE B 1 43  ? 7.779   0.192   22.581 1.00   27.95  ? ? ? ? ? ? 43  PHE B CE2 1 
ATOM   1337 C  CZ  . PHE B 1 43  ? 9.025   -0.412  22.574 1.00   25.34  ? ? ? ? ? ? 43  PHE B CZ  1 
ATOM   1338 N  N   . VAL B 1 44  ? 5.683   3.551   17.831 1.00   20.70  ? ? ? ? ? ? 44  VAL B N   1 
ATOM   1339 C  CA  . VAL B 1 44  ? 4.804   4.554   17.241 1.00   21.51  ? ? ? ? ? ? 44  VAL B CA  1 
ATOM   1340 C  C   . VAL B 1 44  ? 3.724   4.935   18.229 1.00   26.16  ? ? ? ? ? ? 44  VAL B C   1 
ATOM   1341 O  O   . VAL B 1 44  ? 3.265   4.100   19.005 1.00   26.37  ? ? ? ? ? ? 44  VAL B O   1 
ATOM   1342 C  CB  . VAL B 1 44  ? 4.222   4.143   15.861 1.00   24.69  ? ? ? ? ? ? 44  VAL B CB  1 
ATOM   1343 C  CG1 . VAL B 1 44  ? 5.337   4.028   14.829 1.00   23.81  ? ? ? ? ? ? 44  VAL B CG1 1 
ATOM   1344 C  CG2 . VAL B 1 44  ? 3.435   2.827   15.932 1.00   24.93  ? ? ? ? ? ? 44  VAL B CG2 1 
ATOM   1345 N  N   . GLY B 1 45  ? 3.273   6.174   18.160 1.00   23.86  ? ? ? ? ? ? 45  GLY B N   1 
ATOM   1346 C  CA  . GLY B 1 45  ? 2.242   6.654   19.069 1.00   24.23  ? ? ? ? ? ? 45  GLY B CA  1 
ATOM   1347 C  C   . GLY B 1 45  ? 1.946   8.122   18.892 1.00   30.59  ? ? ? ? ? ? 45  GLY B C   1 
ATOM   1348 O  O   . GLY B 1 45  ? 2.355   8.731   17.903 1.00   32.17  ? ? ? ? ? ? 45  GLY B O   1 
ATOM   1349 N  N   . TYR B 1 46  ? 1.228   8.684   19.842 1.00   28.96  ? ? ? ? ? ? 46  TYR B N   1 
ATOM   1350 C  CA  . TYR B 1 46  ? 0.796   10.079  19.807 1.00   29.58  ? ? ? ? ? ? 46  TYR B CA  1 
ATOM   1351 C  C   . TYR B 1 46  ? 1.537   10.907  20.839 1.00   38.70  ? ? ? ? ? ? 46  TYR B C   1 
ATOM   1352 O  O   . TYR B 1 46  ? 2.056   11.959  20.494 1.00   41.48  ? ? ? ? ? ? 46  TYR B O   1 
ATOM   1353 C  CB  . TYR B 1 46  ? -0.722  10.153  19.978 1.00   29.58  ? ? ? ? ? ? 46  TYR B CB  1 
ATOM   1354 C  CG  . TYR B 1 46  ? -1.453  9.344   18.922 1.00   29.25  ? ? ? ? ? ? 46  TYR B CG  1 
ATOM   1355 C  CD1 . TYR B 1 46  ? -1.507  9.775   17.599 1.00   30.91  ? ? ? ? ? ? 46  TYR B CD1 1 
ATOM   1356 C  CD2 . TYR B 1 46  ? -2.053  8.125   19.239 1.00   28.86  ? ? ? ? ? ? 46  TYR B CD2 1 
ATOM   1357 C  CE1 . TYR B 1 46  ? -2.162  9.028   16.624 1.00   31.98  ? ? ? ? ? ? 46  TYR B CE1 1 
ATOM   1358 C  CE2 . TYR B 1 46  ? -2.725  7.379   18.276 1.00   28.63  ? ? ? ? ? ? 46  TYR B CE2 1 
ATOM   1359 C  CZ  . TYR B 1 46  ? -2.773  7.833   16.968 1.00   33.05  ? ? ? ? ? ? 46  TYR B CZ  1 
ATOM   1360 O  OH  . TYR B 1 46  ? -3.429  7.105   16.011 1.00   28.87  ? ? ? ? ? ? 46  TYR B OH  1 
ATOM   1361 N  N   . GLN B 1 47  ? 1.642   10.411  22.080 1.00   36.12  ? ? ? ? ? ? 47  GLN B N   1 
ATOM   1362 C  CA  . GLN B 1 47  ? 2.406   11.083  23.138 1.00   36.14  ? ? ? ? ? ? 47  GLN B CA  1 
ATOM   1363 C  C   . GLN B 1 47  ? 3.692   10.320  23.381 1.00   42.45  ? ? ? ? ? ? 47  GLN B C   1 
ATOM   1364 O  O   . GLN B 1 47  ? 3.822   9.181   22.915 1.00   42.69  ? ? ? ? ? ? 47  GLN B O   1 
ATOM   1365 C  CB  . GLN B 1 47  ? 1.583   11.184  24.423 1.00   36.43  ? ? ? ? ? ? 47  GLN B CB  1 
ATOM   1366 C  CG  . GLN B 1 47  ? 0.451   12.205  24.347 1.00   42.02  ? ? ? ? ? ? 47  GLN B CG  1 
ATOM   1367 C  CD  . GLN B 1 47  ? -0.261  12.361  25.671 1.00   54.09  ? ? ? ? ? ? 47  GLN B CD  1 
ATOM   1368 O  OE1 . GLN B 1 47  ? -1.229  11.656  25.972 0.0000 49.82  ? ? ? ? ? ? 47  GLN B OE1 1 
ATOM   1369 N  NE2 . GLN B 1 47  ? 0.208   13.290  26.491 0.0000 46.48  ? ? ? ? ? ? 47  GLN B NE2 1 
ATOM   1370 N  N   . ASP B 1 48  ? 4.664   10.934  24.092 1.00   40.61  ? ? ? ? ? ? 48  ASP B N   1 
ATOM   1371 C  CA  . ASP B 1 48  ? 5.898   10.229  24.441 1.00   40.94  ? ? ? ? ? ? 48  ASP B CA  1 
ATOM   1372 C  C   . ASP B 1 48  ? 5.530   9.085   25.388 1.00   41.05  ? ? ? ? ? ? 48  ASP B C   1 
ATOM   1373 O  O   . ASP B 1 48  ? 4.525   9.163   26.096 1.00   41.41  ? ? ? ? ? ? 48  ASP B O   1 
ATOM   1374 C  CB  . ASP B 1 48  ? 6.972   11.152  25.054 1.00   43.68  ? ? ? ? ? ? 48  ASP B CB  1 
ATOM   1375 C  CG  . ASP B 1 48  ? 6.477   12.050  26.163 1.00   64.84  ? ? ? ? ? ? 48  ASP B CG  1 
ATOM   1376 O  OD1 . ASP B 1 48  ? 6.431   11.589  27.324 1.00   68.39  ? ? ? ? ? ? 48  ASP B OD1 1 
ATOM   1377 O  OD2 . ASP B 1 48  ? 6.160   13.223  25.877 1.00   74.32  ? ? ? ? ? ? 48  ASP B OD2 1 
ATOM   1378 N  N   . GLU B 1 49  ? 6.297   8.008   25.345 1.00   36.42  ? ? ? ? ? ? 49  GLU B N   1 
ATOM   1379 C  CA  . GLU B 1 49  ? 6.084   6.789   26.136 1.00   34.75  ? ? ? ? ? ? 49  GLU B CA  1 
ATOM   1380 C  C   B GLU B 1 49  ? 5.921   7.002   27.650 1.00   39.65  ? ? ? ? ? ? 49  GLU B C   1 
ATOM   1381 O  O   . GLU B 1 49  ? 5.289   6.166   28.324 1.00   37.51  ? ? ? ? ? ? 49  GLU B O   1 
ATOM   1382 C  CB  A GLU B 1 49  ? 7.158   5.752   25.817 0.50   35.40  ? ? ? ? ? ? 49  GLU B CB  1 
ATOM   1383 C  CB  B GLU B 1 49  ? 7.179   5.760   25.838 0.50   35.83  ? ? ? ? ? ? 49  GLU B CB  1 
ATOM   1384 C  CG  A GLU B 1 49  ? 6.906   4.990   24.530 0.50   36.84  ? ? ? ? ? ? 49  GLU B CG  1 
ATOM   1385 C  CG  B GLU B 1 49  ? 7.384   5.507   24.353 0.50   43.54  ? ? ? ? ? ? 49  GLU B CG  1 
ATOM   1386 C  CD  A GLU B 1 49  ? 8.123   4.219   24.071 0.50   33.13  ? ? ? ? ? ? 49  GLU B CD  1 
ATOM   1387 C  CD  B GLU B 1 49  ? 8.636   6.145   23.784 0.50   59.97  ? ? ? ? ? ? 49  GLU B CD  1 
ATOM   1388 O  OE1 A GLU B 1 49  ? 8.351   3.093   24.568 0.50   23.35  ? ? ? ? ? ? 49  GLU B OE1 1 
ATOM   1389 O  OE1 B GLU B 1 49  ? 8.677   7.388   23.626 0.50   33.15  ? ? ? ? ? ? 49  GLU B OE1 1 
ATOM   1390 O  OE2 A GLU B 1 49  ? 8.914   4.799   23.298 0.50   27.44  ? ? ? ? ? ? 49  GLU B OE2 1 
ATOM   1391 O  OE2 B GLU B 1 49  ? 9.583   5.385   23.488 0.50   62.44  ? ? ? ? ? ? 49  GLU B OE2 1 
ATOM   1392 N  N   . ARG B 1 50  ? 6.487   8.119   28.180 1.00   37.12  ? ? ? ? ? ? 50  ARG B N   1 
ATOM   1393 C  CA  . ARG B 1 50  ? 6.392   8.474   29.604 1.00   37.07  ? ? ? ? ? ? 50  ARG B CA  1 
ATOM   1394 C  C   . ARG B 1 50  ? 4.987   8.921   29.964 1.00   38.89  ? ? ? ? ? ? 50  ARG B C   1 
ATOM   1395 O  O   . ARG B 1 50  ? 4.609   8.807   31.125 1.00   39.84  ? ? ? ? ? ? 50  ARG B O   1 
ATOM   1396 C  CB  . ARG B 1 50  ? 7.375   9.608   29.965 1.00   40.20  ? ? ? ? ? ? 50  ARG B CB  1 
ATOM   1397 C  CG  . ARG B 1 50  ? 8.822   9.191   30.127 1.00   55.13  ? ? ? ? ? ? 50  ARG B CG  1 
ATOM   1398 C  CD  . ARG B 1 50  ? 9.714   10.400  30.385 1.00   72.07  ? ? ? ? ? ? 50  ARG B CD  1 
ATOM   1399 N  NE  . ARG B 1 50  ? 10.938  10.029  31.099 1.00   88.27  ? ? ? ? ? ? 50  ARG B NE  1 
ATOM   1400 C  CZ  . ARG B 1 50  ? 11.977  10.837  31.299 1.00   106.38 ? ? ? ? ? ? 50  ARG B CZ  1 
ATOM   1401 N  NH1 . ARG B 1 50  ? 11.963  12.080  30.830 1.00   96.03  ? ? ? ? ? ? 50  ARG B NH1 1 
ATOM   1402 N  NH2 . ARG B 1 50  ? 13.044  10.404  31.960 1.00   91.08  ? ? ? ? ? ? 50  ARG B NH2 1 
ATOM   1403 N  N   . ALA B 1 51  ? 4.215   9.443   28.986 1.00   33.59  ? ? ? ? ? ? 51  ALA B N   1 
ATOM   1404 C  CA  . ALA B 1 51  ? 2.871   9.968   29.225 1.00   32.45  ? ? ? ? ? ? 51  ALA B CA  1 
ATOM   1405 C  C   . ALA B 1 51  ? 1.701   9.047   28.878 1.00   36.82  ? ? ? ? ? ? 51  ALA B C   1 
ATOM   1406 O  O   . ALA B 1 51  ? 0.664   9.090   29.552 1.00   35.67  ? ? ? ? ? ? 51  ALA B O   1 
ATOM   1407 C  CB  . ALA B 1 51  ? 2.700   11.288  28.493 1.00   33.19  ? ? ? ? ? ? 51  ALA B CB  1 
ATOM   1408 N  N   . ALA B 1 52  ? 1.830   8.270   27.788 1.00   32.20  ? ? ? ? ? ? 52  ALA B N   1 
ATOM   1409 C  CA  . ALA B 1 52  ? 0.724   7.466   27.301 1.00   30.99  ? ? ? ? ? ? 52  ALA B CA  1 
ATOM   1410 C  C   . ALA B 1 52  ? 1.212   6.157   26.718 1.00   31.95  ? ? ? ? ? ? 52  ALA B C   1 
ATOM   1411 O  O   . ALA B 1 52  ? 2.406   5.998   26.523 1.00   31.33  ? ? ? ? ? ? 52  ALA B O   1 
ATOM   1412 C  CB  . ALA B 1 52  ? -0.021  8.263   26.228 1.00   32.15  ? ? ? ? ? ? 52  ALA B CB  1 
ATOM   1413 N  N   . ALA B 1 53  ? 0.275   5.236   26.394 1.00   26.18  ? ? ? ? ? ? 53  ALA B N   1 
ATOM   1414 C  CA  . ALA B 1 53  ? 0.570   3.953   25.755 1.00   24.35  ? ? ? ? ? ? 53  ALA B CA  1 
ATOM   1415 C  C   . ALA B 1 53  ? 0.983   4.189   24.321 1.00   25.60  ? ? ? ? ? ? 53  ALA B C   1 
ATOM   1416 O  O   . ALA B 1 53  ? 0.425   5.069   23.673 1.00   27.23  ? ? ? ? ? ? 53  ALA B O   1 
ATOM   1417 C  CB  . ALA B 1 53  ? -0.668  3.052   25.781 1.00   24.92  ? ? ? ? ? ? 53  ALA B CB  1 
ATOM   1418 N  N   . ALA B 1 54  ? 1.934   3.396   23.824 1.00   19.58  ? ? ? ? ? ? 54  ALA B N   1 
ATOM   1419 C  CA  . ALA B 1 54  ? 2.436   3.435   22.436 1.00   20.23  ? ? ? ? ? ? 54  ALA B CA  1 
ATOM   1420 C  C   . ALA B 1 54  ? 2.171   2.072   21.768 1.00   22.15  ? ? ? ? ? ? 54  ALA B C   1 
ATOM   1421 O  O   . ALA B 1 54  ? 1.584   1.177   22.381 1.00   20.26  ? ? ? ? ? ? 54  ALA B O   1 
ATOM   1422 C  CB  . ALA B 1 54  ? 3.934   3.716   22.453 1.00   21.15  ? ? ? ? ? ? 54  ALA B CB  1 
ATOM   1423 N  N   . LEU B 1 55  ? 2.612   1.911   20.526 1.00   19.05  ? ? ? ? ? ? 55  LEU B N   1 
ATOM   1424 C  CA  . LEU B 1 55  ? 2.522   0.655   19.811 1.00   16.76  ? ? ? ? ? ? 55  LEU B CA  1 
ATOM   1425 C  C   . LEU B 1 55  ? 3.916   0.256   19.376 1.00   20.89  ? ? ? ? ? ? 55  LEU B C   1 
ATOM   1426 O  O   . LEU B 1 55  ? 4.596   1.049   18.728 1.00   22.06  ? ? ? ? ? ? 55  LEU B O   1 
ATOM   1427 C  CB  . LEU B 1 55  ? 1.560   0.743   18.604 1.00   16.39  ? ? ? ? ? ? 55  LEU B CB  1 
ATOM   1428 C  CG  . LEU B 1 55  ? 1.580   -0.436  17.631 1.00   19.10  ? ? ? ? ? ? 55  LEU B CG  1 
ATOM   1429 C  CD1 . LEU B 1 55  ? 0.967   -1.702  18.271 1.00   17.63  ? ? ? ? ? ? 55  LEU B CD1 1 
ATOM   1430 C  CD2 . LEU B 1 55  ? 0.794   -0.095  16.371 1.00   21.65  ? ? ? ? ? ? 55  LEU B CD2 1 
ATOM   1431 N  N   . GLU B 1 56  ? 4.351   -0.954  19.754 1.00   16.51  ? ? ? ? ? ? 56  GLU B N   1 
ATOM   1432 C  CA  . GLU B 1 56  ? 5.644   -1.484  19.364 1.00   16.68  ? ? ? ? ? ? 56  GLU B CA  1 
ATOM   1433 C  C   . GLU B 1 56  ? 5.476   -2.391  18.150 1.00   20.82  ? ? ? ? ? ? 56  GLU B C   1 
ATOM   1434 O  O   . GLU B 1 56  ? 4.632   -3.300  18.152 1.00   18.27  ? ? ? ? ? ? 56  GLU B O   1 
ATOM   1435 C  CB  . GLU B 1 56  ? 6.264   -2.290  20.513 1.00   17.55  ? ? ? ? ? ? 56  GLU B CB  1 
ATOM   1436 C  CG  . GLU B 1 56  ? 7.698   -2.775  20.238 1.00   18.61  ? ? ? ? ? ? 56  GLU B CG  1 
ATOM   1437 C  CD  . GLU B 1 56  ? 8.239   -3.585  21.405 1.00   27.39  ? ? ? ? ? ? 56  GLU B CD  1 
ATOM   1438 O  OE1 . GLU B 1 56  ? 7.477   -3.785  22.376 1.00   25.33  ? ? ? ? ? ? 56  GLU B OE1 1 
ATOM   1439 O  OE2 . GLU B 1 56  ? 9.424   -3.987  21.374 1.00   32.47  ? ? ? ? ? ? 56  GLU B OE2 1 
ATOM   1440 N  N   . LEU B 1 57  ? 6.291   -2.132  17.112 1.00   17.47  ? ? ? ? ? ? 57  LEU B N   1 
ATOM   1441 C  CA  . LEU B 1 57  ? 6.288   -2.934  15.895 1.00   17.96  ? ? ? ? ? ? 57  LEU B CA  1 
ATOM   1442 C  C   . LEU B 1 57  ? 7.634   -3.640  15.768 1.00   21.89  ? ? ? ? ? ? 57  LEU B C   1 
ATOM   1443 O  O   . LEU B 1 57  ? 8.681   -3.012  15.918 1.00   21.41  ? ? ? ? ? ? 57  LEU B O   1 
ATOM   1444 C  CB  . LEU B 1 57  ? 5.963   -2.079  14.670 1.00   17.94  ? ? ? ? ? ? 57  LEU B CB  1 
ATOM   1445 C  CG  . LEU B 1 57  ? 4.648   -1.316  14.699 1.00   22.52  ? ? ? ? ? ? 57  LEU B CG  1 
ATOM   1446 C  CD1 . LEU B 1 57  ? 4.594   -0.266  13.552 1.00   22.63  ? ? ? ? ? ? 57  LEU B CD1 1 
ATOM   1447 C  CD2 . LEU B 1 57  ? 3.442   -2.260  14.629 1.00   21.28  ? ? ? ? ? ? 57  LEU B CD2 1 
ATOM   1448 N  N   . THR B 1 58  ? 7.615   -4.935  15.540 1.00   18.33  ? ? ? ? ? ? 58  THR B N   1 
ATOM   1449 C  CA  . THR B 1 58  ? 8.859   -5.727  15.434 1.00   18.25  ? ? ? ? ? ? 58  THR B CA  1 
ATOM   1450 C  C   . THR B 1 58  ? 8.948   -6.426  14.077 1.00   23.73  ? ? ? ? ? ? 58  THR B C   1 
ATOM   1451 O  O   . THR B 1 58  ? 7.984   -7.079  13.658 1.00   22.28  ? ? ? ? ? ? 58  THR B O   1 
ATOM   1452 C  CB  . THR B 1 58  ? 8.802   -6.882  16.469 1.00   22.15  ? ? ? ? ? ? 58  THR B CB  1 
ATOM   1453 O  OG1 . THR B 1 58  ? 8.709   -6.356  17.802 1.00   25.73  ? ? ? ? ? ? 58  THR B OG1 1 
ATOM   1454 C  CG2 . THR B 1 58  ? 9.980   -7.867  16.330 1.00   20.68  ? ? ? ? ? ? 58  THR B CG2 1 
ATOM   1455 N  N   . HIS B 1 59  ? 10.116  -6.365  13.422 1.00   19.18  ? ? ? ? ? ? 59  HIS B N   1 
ATOM   1456 C  CA  . HIS B 1 59  ? 10.323  -7.196  12.241 1.00   19.19  ? ? ? ? ? ? 59  HIS B CA  1 
ATOM   1457 C  C   . HIS B 1 59  ? 11.553  -8.105  12.474 1.00   24.18  ? ? ? ? ? ? 59  HIS B C   1 
ATOM   1458 O  O   . HIS B 1 59  ? 12.601  -7.606  12.868 1.00   21.91  ? ? ? ? ? ? 59  HIS B O   1 
ATOM   1459 C  CB  . HIS B 1 59  ? 10.424  -6.408  10.913 1.00   20.96  ? ? ? ? ? ? 59  HIS B CB  1 
ATOM   1460 C  CG  . HIS B 1 59  ? 10.676  -7.336  9.747  1.00   25.09  ? ? ? ? ? ? 59  HIS B CG  1 
ATOM   1461 N  ND1 . HIS B 1 59  ? 11.874  -7.289  9.028  1.00   28.07  ? ? ? ? ? ? 59  HIS B ND1 1 
ATOM   1462 C  CD2 . HIS B 1 59  ? 9.962   -8.410  9.326  1.00   26.82  ? ? ? ? ? ? 59  HIS B CD2 1 
ATOM   1463 C  CE1 . HIS B 1 59  ? 11.813  -8.282  8.161  1.00   27.09  ? ? ? ? ? ? 59  HIS B CE1 1 
ATOM   1464 N  NE2 . HIS B 1 59  ? 10.691  -8.996  8.304  1.00   27.55  ? ? ? ? ? ? 59  HIS B NE2 1 
ATOM   1465 N  N   . ASN B 1 60  ? 11.389  -9.433  12.353 1.00   21.54  ? ? ? ? ? ? 60  ASN B N   1 
ATOM   1466 C  CA  . ASN B 1 60  ? 12.481  -10.394 12.484 1.00   22.87  ? ? ? ? ? ? 60  ASN B CA  1 
ATOM   1467 C  C   . ASN B 1 60  ? 13.056  -10.562 11.053 1.00   26.80  ? ? ? ? ? ? 60  ASN B C   1 
ATOM   1468 O  O   . ASN B 1 60  ? 12.321  -10.912 10.129 1.00   23.92  ? ? ? ? ? ? 60  ASN B O   1 
ATOM   1469 C  CB  . ASN B 1 60  ? 11.966  -11.745 13.005 1.00   26.26  ? ? ? ? ? ? 60  ASN B CB  1 
ATOM   1470 C  CG  . ASN B 1 60  ? 11.371  -11.658 14.370 1.00   33.39  ? ? ? ? ? ? 60  ASN B CG  1 
ATOM   1471 O  OD1 . ASN B 1 60  ? 12.083  -11.572 15.375 1.00   30.25  ? ? ? ? ? ? 60  ASN B OD1 1 
ATOM   1472 N  ND2 . ASN B 1 60  ? 10.049  -11.633 14.424 1.00   23.90  ? ? ? ? ? ? 60  ASN B ND2 1 
ATOM   1473 N  N   . TRP B 1 61  ? 14.342  -10.235 10.866 1.00   25.82  ? ? ? ? ? ? 61  TRP B N   1 
ATOM   1474 C  CA  . TRP B 1 61  ? 15.003  -10.244 9.547  1.00   25.78  ? ? ? ? ? ? 61  TRP B CA  1 
ATOM   1475 C  C   . TRP B 1 61  ? 14.807  -11.542 8.753  1.00   32.55  ? ? ? ? ? ? 61  TRP B C   1 
ATOM   1476 O  O   . TRP B 1 61  ? 14.572  -11.486 7.549  1.00   32.65  ? ? ? ? ? ? 61  TRP B O   1 
ATOM   1477 C  CB  . TRP B 1 61  ? 16.497  -9.858  9.694  1.00   24.25  ? ? ? ? ? ? 61  TRP B CB  1 
ATOM   1478 C  CG  . TRP B 1 61  ? 16.748  -8.518  10.339 1.00   24.87  ? ? ? ? ? ? 61  TRP B CG  1 
ATOM   1479 C  CD1 . TRP B 1 61  ? 15.819  -7.612  10.766 1.00   27.38  ? ? ? ? ? ? 61  TRP B CD1 1 
ATOM   1480 C  CD2 . TRP B 1 61  ? 18.028  -7.977  10.696 1.00   24.50  ? ? ? ? ? ? 61  TRP B CD2 1 
ATOM   1481 N  NE1 . TRP B 1 61  ? 16.443  -6.531  11.351 1.00   26.68  ? ? ? ? ? ? 61  TRP B NE1 1 
ATOM   1482 C  CE2 . TRP B 1 61  ? 17.799  -6.728  11.317 1.00   27.55  ? ? ? ? ? ? 61  TRP B CE2 1 
ATOM   1483 C  CE3 . TRP B 1 61  ? 19.356  -8.411  10.508 1.00   25.82  ? ? ? ? ? ? 61  TRP B CE3 1 
ATOM   1484 C  CZ2 . TRP B 1 61  ? 18.844  -5.914  11.770 1.00   27.30  ? ? ? ? ? ? 61  TRP B CZ2 1 
ATOM   1485 C  CZ3 . TRP B 1 61  ? 20.390  -7.598  10.949 1.00   27.25  ? ? ? ? ? ? 61  TRP B CZ3 1 
ATOM   1486 C  CH2 . TRP B 1 61  ? 20.132  -6.374  11.586 1.00   27.69  ? ? ? ? ? ? 61  TRP B CH2 1 
ATOM   1487 N  N   . ASP B 1 62  ? 14.808  -12.693 9.439  1.00   30.67  ? ? ? ? ? ? 62  ASP B N   1 
ATOM   1488 C  CA  . ASP B 1 62  ? 14.653  -14.019 8.834  1.00   31.83  ? ? ? ? ? ? 62  ASP B CA  1 
ATOM   1489 C  C   . ASP B 1 62  ? 13.187  -14.463 8.554  1.00   36.42  ? ? ? ? ? ? 62  ASP B C   1 
ATOM   1490 O  O   . ASP B 1 62  ? 12.976  -15.629 8.194  1.00   36.24  ? ? ? ? ? ? 62  ASP B O   1 
ATOM   1491 C  CB  . ASP B 1 62  ? 15.390  -15.083 9.692  1.00   34.42  ? ? ? ? ? ? 62  ASP B CB  1 
ATOM   1492 C  CG  . ASP B 1 62  ? 16.862  -14.786 9.994  1.00   46.77  ? ? ? ? ? ? 62  ASP B CG  1 
ATOM   1493 O  OD1 . ASP B 1 62  ? 17.314  -15.101 11.126 1.00   49.14  ? ? ? ? ? ? 62  ASP B OD1 1 
ATOM   1494 O  OD2 . ASP B 1 62  ? 17.551  -14.202 9.114  1.00   45.89  ? ? ? ? ? ? 62  ASP B OD2 1 
ATOM   1495 N  N   . ARG B 1 63  ? 12.195  -13.548 8.708  1.00   32.65  ? ? ? ? ? ? 63  ARG B N   1 
ATOM   1496 C  CA  . ARG B 1 63  ? 10.760  -13.843 8.483  1.00   32.59  ? ? ? ? ? ? 63  ARG B CA  1 
ATOM   1497 C  C   . ARG B 1 63  ? 10.184  -13.011 7.334  1.00   38.88  ? ? ? ? ? ? 63  ARG B C   1 
ATOM   1498 O  O   . ARG B 1 63  ? 10.570  -11.854 7.174  1.00   39.93  ? ? ? ? ? ? 63  ARG B O   1 
ATOM   1499 C  CB  . ARG B 1 63  ? 9.922   -13.579 9.765  1.00   28.02  ? ? ? ? ? ? 63  ARG B CB  1 
ATOM   1500 C  CG  . ARG B 1 63  ? 10.243  -14.468 10.983 1.00   27.74  ? ? ? ? ? ? 63  ARG B CG  1 
ATOM   1501 C  CD  . ARG B 1 63  ? 9.884   -15.945 10.854 1.00   34.11  ? ? ? ? ? ? 63  ARG B CD  1 
ATOM   1502 N  NE  . ARG B 1 63  ? 8.455   -16.183 10.621 1.00   32.71  ? ? ? ? ? ? 63  ARG B NE  1 
ATOM   1503 C  CZ  . ARG B 1 63  ? 7.576   -16.456 11.581 1.00   42.56  ? ? ? ? ? ? 63  ARG B CZ  1 
ATOM   1504 N  NH1 . ARG B 1 63  ? 7.961   -16.506 12.852 1.00   35.33  ? ? ? ? ? ? 63  ARG B NH1 1 
ATOM   1505 N  NH2 . ARG B 1 63  ? 6.305   -16.675 11.281 1.00   29.64  ? ? ? ? ? ? 63  ARG B NH2 1 
ATOM   1506 N  N   . ASP B 1 64  ? 9.222   -13.577 6.580  1.00   37.11  ? ? ? ? ? ? 64  ASP B N   1 
ATOM   1507 C  CA  . ASP B 1 64  ? 8.530   -12.904 5.462  1.00   38.12  ? ? ? ? ? ? 64  ASP B CA  1 
ATOM   1508 C  C   . ASP B 1 64  ? 7.041   -12.591 5.753  1.00   41.25  ? ? ? ? ? ? 64  ASP B C   1 
ATOM   1509 O  O   . ASP B 1 64  ? 6.382   -11.893 4.973  1.00   44.10  ? ? ? ? ? ? 64  ASP B O   1 
ATOM   1510 C  CB  . ASP B 1 64  ? 8.619   -13.766 4.184  1.00   41.08  ? ? ? ? ? ? 64  ASP B CB  1 
ATOM   1511 C  CG  . ASP B 1 64  ? 10.040  -13.989 3.682  1.00   62.60  ? ? ? ? ? ? 64  ASP B CG  1 
ATOM   1512 O  OD1 . ASP B 1 64  ? 10.726  -12.985 3.362  1.00   64.80  ? ? ? ? ? ? 64  ASP B OD1 1 
ATOM   1513 O  OD2 . ASP B 1 64  ? 10.467  -15.167 3.608  1.00   69.61  ? ? ? ? ? ? 64  ASP B OD2 1 
ATOM   1514 N  N   . GLY B 1 65  ? 6.527   -13.156 6.828  1.00   32.81  ? ? ? ? ? ? 65  GLY B N   1 
ATOM   1515 C  CA  . GLY B 1 65  ? 5.138   -13.038 7.246  1.00   30.08  ? ? ? ? ? ? 65  GLY B CA  1 
ATOM   1516 C  C   . GLY B 1 65  ? 4.931   -13.824 8.519  1.00   30.11  ? ? ? ? ? ? 65  GLY B C   1 
ATOM   1517 O  O   . GLY B 1 65  ? 5.758   -14.660 8.879  1.00   27.92  ? ? ? ? ? ? 65  GLY B O   1 
ATOM   1518 N  N   . TYR B 1 66  ? 3.837   -13.557 9.214  1.00   26.40  ? ? ? ? ? ? 66  TYR B N   1 
ATOM   1519 C  CA  . TYR B 1 66  ? 3.539   -14.207 10.492 1.00   25.48  ? ? ? ? ? ? 66  TYR B CA  1 
ATOM   1520 C  C   . TYR B 1 66  ? 2.231   -14.956 10.483 1.00   31.93  ? ? ? ? ? ? 66  TYR B C   1 
ATOM   1521 O  O   . TYR B 1 66  ? 1.339   -14.624 9.706  1.00   32.61  ? ? ? ? ? ? 66  TYR B O   1 
ATOM   1522 C  CB  . TYR B 1 66  ? 3.555   -13.163 11.626 1.00   24.14  ? ? ? ? ? ? 66  TYR B CB  1 
ATOM   1523 C  CG  . TYR B 1 66  ? 4.944   -12.597 11.825 1.00   22.45  ? ? ? ? ? ? 66  TYR B CG  1 
ATOM   1524 C  CD1 . TYR B 1 66  ? 5.372   -11.487 11.104 1.00   22.80  ? ? ? ? ? ? 66  TYR B CD1 1 
ATOM   1525 C  CD2 . TYR B 1 66  ? 5.869   -13.243 12.639 1.00   21.32  ? ? ? ? ? ? 66  TYR B CD2 1 
ATOM   1526 C  CE1 . TYR B 1 66  ? 6.677   -11.013 11.215 1.00   23.34  ? ? ? ? ? ? 66  TYR B CE1 1 
ATOM   1527 C  CE2 . TYR B 1 66  ? 7.184   -12.791 12.739 1.00   20.00  ? ? ? ? ? ? 66  TYR B CE2 1 
ATOM   1528 C  CZ  . TYR B 1 66  ? 7.576   -11.664 12.040 1.00   24.53  ? ? ? ? ? ? 66  TYR B CZ  1 
ATOM   1529 O  OH  . TYR B 1 66  ? 8.838   -11.146 12.197 1.00   24.40  ? ? ? ? ? ? 66  TYR B OH  1 
ATOM   1530 N  N   . THR B 1 67  ? 2.119   -15.966 11.353 1.00   31.62  ? ? ? ? ? ? 67  THR B N   1 
ATOM   1531 C  CA  . THR B 1 67  ? 0.897   -16.750 11.472 1.00   34.56  ? ? ? ? ? ? 67  THR B CA  1 
ATOM   1532 C  C   . THR B 1 67  ? -0.072  -15.921 12.279 1.00   41.94  ? ? ? ? ? ? 67  THR B C   1 
ATOM   1533 O  O   . THR B 1 67  ? 0.220   -15.546 13.414 1.00   42.34  ? ? ? ? ? ? 67  THR B O   1 
ATOM   1534 C  CB  . THR B 1 67  ? 1.159   -18.144 12.078 1.00   46.87  ? ? ? ? ? ? 67  THR B CB  1 
ATOM   1535 O  OG1 . THR B 1 67  ? 2.166   -18.806 11.315 1.00   52.54  ? ? ? ? ? ? 67  THR B OG1 1 
ATOM   1536 C  CG2 . THR B 1 67  ? -0.089  -19.020 12.089 1.00   48.13  ? ? ? ? ? ? 67  THR B CG2 1 
ATOM   1537 N  N   . GLN B 1 68  ? -1.186  -15.579 11.676 1.00   39.63  ? ? ? ? ? ? 68  GLN B N   1 
ATOM   1538 C  CA  . GLN B 1 68  ? -2.167  -14.809 12.385 1.00   40.79  ? ? ? ? ? ? 68  GLN B CA  1 
ATOM   1539 C  C   . GLN B 1 68  ? -3.277  -15.715 12.902 1.00   45.50  ? ? ? ? ? ? 68  GLN B C   1 
ATOM   1540 O  O   . GLN B 1 68  ? -3.888  -16.462 12.135 1.00   47.65  ? ? ? ? ? ? 68  GLN B O   1 
ATOM   1541 C  CB  . GLN B 1 68  ? -2.677  -13.645 11.520 1.00   42.96  ? ? ? ? ? ? 68  GLN B CB  1 
ATOM   1542 C  CG  . GLN B 1 68  ? -3.307  -12.497 12.318 1.00   65.68  ? ? ? ? ? ? 68  GLN B CG  1 
ATOM   1543 C  CD  . GLN B 1 68  ? -2.583  -12.154 13.604 1.00   85.19  ? ? ? ? ? ? 68  GLN B CD  1 
ATOM   1544 O  OE1 . GLN B 1 68  ? -1.360  -11.956 13.633 1.00   85.27  ? ? ? ? ? ? 68  GLN B OE1 1 
ATOM   1545 N  NE2 . GLN B 1 68  ? -3.326  -12.097 14.699 1.00   68.39  ? ? ? ? ? ? 68  GLN B NE2 1 
ATOM   1546 N  N   . GLY B 1 69  ? -3.467  -15.693 14.210 1.00   39.34  ? ? ? ? ? ? 69  GLY B N   1 
ATOM   1547 C  CA  . GLY B 1 69  ? -4.491  -16.498 14.857 1.00   36.94  ? ? ? ? ? ? 69  GLY B CA  1 
ATOM   1548 C  C   . GLY B 1 69  ? -5.777  -15.721 15.013 1.00   36.23  ? ? ? ? ? ? 69  GLY B C   1 
ATOM   1549 O  O   . GLY B 1 69  ? -5.984  -14.708 14.344 1.00   38.20  ? ? ? ? ? ? 69  GLY B O   1 
ATOM   1550 N  N   . ASP B 1 70  ? -6.663  -16.192 15.880 1.00   29.09  ? ? ? ? ? ? 70  ASP B N   1 
ATOM   1551 C  CA  . ASP B 1 70  ? -7.929  -15.505 16.113 1.00   27.34  ? ? ? ? ? ? 70  ASP B CA  1 
ATOM   1552 C  C   . ASP B 1 70  ? -8.087  -15.071 17.561 1.00   27.48  ? ? ? ? ? ? 70  ASP B C   1 
ATOM   1553 O  O   . ASP B 1 70  ? -9.183  -14.669 17.972 1.00   27.26  ? ? ? ? ? ? 70  ASP B O   1 
ATOM   1554 C  CB  . ASP B 1 70  ? -9.133  -16.341 15.611 1.00   29.99  ? ? ? ? ? ? 70  ASP B CB  1 
ATOM   1555 C  CG  . ASP B 1 70  ? -9.251  -17.743 16.173 1.00   36.00  ? ? ? ? ? ? 70  ASP B CG  1 
ATOM   1556 O  OD1 . ASP B 1 70  ? -8.580  -18.042 17.186 1.00   35.40  ? ? ? ? ? ? 70  ASP B OD1 1 
ATOM   1557 O  OD2 . ASP B 1 70  ? -10.047 -18.534 15.624 1.00   43.77  ? ? ? ? ? ? 70  ASP B OD2 1 
ATOM   1558 N  N   . GLY B 1 71  ? -6.990  -15.115 18.318 1.00   20.11  ? ? ? ? ? ? 71  GLY B N   1 
ATOM   1559 C  CA  . GLY B 1 71  ? -7.000  -14.694 19.708 1.00   19.87  ? ? ? ? ? ? 71  GLY B CA  1 
ATOM   1560 C  C   . GLY B 1 71  ? -6.887  -13.185 19.817 1.00   20.20  ? ? ? ? ? ? 71  GLY B C   1 
ATOM   1561 O  O   . GLY B 1 71  ? -7.702  -12.530 20.488 1.00   19.42  ? ? ? ? ? ? 71  GLY B O   1 
ATOM   1562 N  N   . TYR B 1 72  ? -5.853  -12.625 19.155 1.00   16.29  ? ? ? ? ? ? 72  TYR B N   1 
ATOM   1563 C  CA  . TYR B 1 72  ? -5.651  -11.198 19.120 1.00   16.36  ? ? ? ? ? ? 72  TYR B CA  1 
ATOM   1564 C  C   . TYR B 1 72  ? -6.831  -10.559 18.400 1.00   18.53  ? ? ? ? ? ? 72  TYR B C   1 
ATOM   1565 O  O   . TYR B 1 72  ? -7.179  -10.992 17.322 1.00   17.00  ? ? ? ? ? ? 72  TYR B O   1 
ATOM   1566 C  CB  . TYR B 1 72  ? -4.343  -10.817 18.430 1.00   17.48  ? ? ? ? ? ? 72  TYR B CB  1 
ATOM   1567 C  CG  . TYR B 1 72  ? -4.230  -9.309  18.339 1.00   15.12  ? ? ? ? ? ? 72  TYR B CG  1 
ATOM   1568 C  CD1 . TYR B 1 72  ? -4.061  -8.533  19.484 1.00   17.05  ? ? ? ? ? ? 72  TYR B CD1 1 
ATOM   1569 C  CD2 . TYR B 1 72  ? -4.330  -8.658  17.117 1.00   14.68  ? ? ? ? ? ? 72  TYR B CD2 1 
ATOM   1570 C  CE1 . TYR B 1 72  ? -3.967  -7.148  19.410 1.00   16.68  ? ? ? ? ? ? 72  TYR B CE1 1 
ATOM   1571 C  CE2 . TYR B 1 72  ? -4.242  -7.270  17.028 1.00   15.53  ? ? ? ? ? ? 72  TYR B CE2 1 
ATOM   1572 C  CZ  . TYR B 1 72  ? -4.051  -6.518  18.176 1.00   15.51  ? ? ? ? ? ? 72  TYR B CZ  1 
ATOM   1573 O  OH  . TYR B 1 72  ? -3.983  -5.149  18.063 1.00   14.65  ? ? ? ? ? ? 72  TYR B OH  1 
ATOM   1574 N  N   . GLY B 1 73  ? -7.424  -9.540  19.016 1.00   15.62  ? ? ? ? ? ? 73  GLY B N   1 
ATOM   1575 C  CA  . GLY B 1 73  ? -8.589  -8.875  18.482 1.00   16.30  ? ? ? ? ? ? 73  GLY B CA  1 
ATOM   1576 C  C   . GLY B 1 73  ? -8.245  -7.679  17.639 1.00   18.82  ? ? ? ? ? ? 73  GLY B C   1 
ATOM   1577 O  O   . GLY B 1 73  ? -8.333  -7.749  16.422 1.00   17.86  ? ? ? ? ? ? 73  GLY B O   1 
ATOM   1578 N  N   . HIS B 1 74  ? -7.949  -6.540  18.293 1.00   14.42  ? ? ? ? ? ? 74  HIS B N   1 
ATOM   1579 C  CA  . HIS B 1 74  ? -7.699  -5.270  17.612 1.00   13.45  ? ? ? ? ? ? 74  HIS B CA  1 
ATOM   1580 C  C   . HIS B 1 74  ? -7.059  -4.273  18.536 1.00   15.83  ? ? ? ? ? ? 74  HIS B C   1 
ATOM   1581 O  O   . HIS B 1 74  ? -6.912  -4.528  19.729 1.00   15.35  ? ? ? ? ? ? 74  HIS B O   1 
ATOM   1582 C  CB  . HIS B 1 74  ? -9.015  -4.690  17.070 1.00   13.62  ? ? ? ? ? ? 74  HIS B CB  1 
ATOM   1583 C  CG  . HIS B 1 74  ? -10.075 -4.487  18.116 1.00   15.31  ? ? ? ? ? ? 74  HIS B CG  1 
ATOM   1584 N  ND1 . HIS B 1 74  ? -11.126 -5.363  18.248 1.00   15.85  ? ? ? ? ? ? 74  HIS B ND1 1 
ATOM   1585 C  CD2 . HIS B 1 74  ? -10.189 -3.523  19.056 1.00   16.52  ? ? ? ? ? ? 74  HIS B CD2 1 
ATOM   1586 C  CE1 . HIS B 1 74  ? -11.858 -4.905  19.270 1.00   15.35  ? ? ? ? ? ? 74  HIS B CE1 1 
ATOM   1587 N  NE2 . HIS B 1 74  ? -11.326 -3.808  19.786 1.00   15.71  ? ? ? ? ? ? 74  HIS B NE2 1 
ATOM   1588 N  N   . LEU B 1 75  ? -6.693  -3.122  17.981 1.00   13.88  ? ? ? ? ? ? 75  LEU B N   1 
ATOM   1589 C  CA  . LEU B 1 75  ? -6.184  -1.949  18.671 1.00   14.54  ? ? ? ? ? ? 75  LEU B CA  1 
ATOM   1590 C  C   . LEU B 1 75  ? -7.220  -0.853  18.417 1.00   19.15  ? ? ? ? ? ? 75  LEU B C   1 
ATOM   1591 O  O   . LEU B 1 75  ? -7.584  -0.611  17.262 1.00   20.20  ? ? ? ? ? ? 75  LEU B O   1 
ATOM   1592 C  CB  . LEU B 1 75  ? -4.830  -1.506  18.098 1.00   14.12  ? ? ? ? ? ? 75  LEU B CB  1 
ATOM   1593 C  CG  . LEU B 1 75  ? -4.164  -0.330  18.865 1.00   20.27  ? ? ? ? ? ? 75  LEU B CG  1 
ATOM   1594 C  CD1 . LEU B 1 75  ? -3.750  -0.762  20.274 1.00   22.75  ? ? ? ? ? ? 75  LEU B CD1 1 
ATOM   1595 C  CD2 . LEU B 1 75  ? -2.944  0.205   18.090 1.00   19.91  ? ? ? ? ? ? 75  LEU B CD2 1 
ATOM   1596 N  N   . ALA B 1 76  ? -7.720  -0.238  19.482 1.00   15.25  ? ? ? ? ? ? 76  ALA B N   1 
ATOM   1597 C  CA  . ALA B 1 76  ? -8.696  0.848   19.379 1.00   15.08  ? ? ? ? ? ? 76  ALA B CA  1 
ATOM   1598 C  C   . ALA B 1 76  ? -7.986  2.153   19.571 1.00   20.93  ? ? ? ? ? ? 76  ALA B C   1 
ATOM   1599 O  O   . ALA B 1 76  ? -7.066  2.267   20.410 1.00   21.91  ? ? ? ? ? ? 76  ALA B O   1 
ATOM   1600 C  CB  . ALA B 1 76  ? -9.791  0.693   20.425 1.00   15.02  ? ? ? ? ? ? 76  ALA B CB  1 
ATOM   1601 N  N   . ILE B 1 77  ? -8.346  3.121   18.721 1.00   16.89  ? ? ? ? ? ? 77  ILE B N   1 
ATOM   1602 C  CA  . ILE B 1 77  ? -7.787  4.461   18.702 1.00   17.61  ? ? ? ? ? ? 77  ILE B CA  1 
ATOM   1603 C  C   . ILE B 1 77  ? -8.895  5.464   18.748 1.00   20.73  ? ? ? ? ? ? 77  ILE B C   1 
ATOM   1604 O  O   . ILE B 1 77  ? -9.892  5.330   18.016 1.00   19.04  ? ? ? ? ? ? 77  ILE B O   1 
ATOM   1605 C  CB  . ILE B 1 77  ? -6.836  4.688   17.488 1.00   21.34  ? ? ? ? ? ? 77  ILE B CB  1 
ATOM   1606 C  CG1 . ILE B 1 77  ? -5.589  3.789   17.619 1.00   22.02  ? ? ? ? ? ? 77  ILE B CG1 1 
ATOM   1607 C  CG2 . ILE B 1 77  ? -6.393  6.186   17.402 1.00   23.37  ? ? ? ? ? ? 77  ILE B CG2 1 
ATOM   1608 C  CD1 . ILE B 1 77  ? -4.875  3.615   16.442 1.00   31.48  ? ? ? ? ? ? 77  ILE B CD1 1 
ATOM   1609 N  N   . GLU B 1 78  ? -8.709  6.506   19.591 1.00   20.12  ? ? ? ? ? ? 78  GLU B N   1 
ATOM   1610 C  CA  . GLU B 1 78  ? -9.704  7.583   19.676 1.00   20.36  ? ? ? ? ? ? 78  GLU B CA  1 
ATOM   1611 C  C   . GLU B 1 78  ? -9.393  8.609   18.575 1.00   24.25  ? ? ? ? ? ? 78  GLU B C   1 
ATOM   1612 O  O   . GLU B 1 78  ? -8.267  9.110   18.512 1.00   23.17  ? ? ? ? ? ? 78  GLU B O   1 
ATOM   1613 C  CB  . GLU B 1 78  ? -9.632  8.272   21.043 1.00   21.86  ? ? ? ? ? ? 78  GLU B CB  1 
ATOM   1614 C  CG  . GLU B 1 78  ? -10.653 9.382   21.200 1.00   31.60  ? ? ? ? ? ? 78  GLU B CG  1 
ATOM   1615 C  CD  . GLU B 1 78  ? -10.689 9.920   22.613 1.00   32.08  ? ? ? ? ? ? 78  GLU B CD  1 
ATOM   1616 O  OE1 . GLU B 1 78  ? -9.783  10.701  22.974 1.00   29.67  ? ? ? ? ? ? 78  GLU B OE1 1 
ATOM   1617 O  OE2 . GLU B 1 78  ? -11.561 9.468   23.385 1.00   29.92  ? ? ? ? ? ? 78  GLU B OE2 1 
ATOM   1618 N  N   . VAL B 1 79  ? -10.400 8.940   17.756 1.00   23.78  ? ? ? ? ? ? 79  VAL B N   1 
ATOM   1619 C  CA  . VAL B 1 79  ? -10.275 9.878   16.633 1.00   24.80  ? ? ? ? ? ? 79  VAL B CA  1 
ATOM   1620 C  C   . VAL B 1 79  ? -11.248 11.072  16.740 1.00   31.85  ? ? ? ? ? ? 79  VAL B C   1 
ATOM   1621 O  O   . VAL B 1 79  ? -12.374 10.909  17.212 1.00   31.48  ? ? ? ? ? ? 79  VAL B O   1 
ATOM   1622 C  CB  . VAL B 1 79  ? -10.386 9.156   15.247 1.00   27.34  ? ? ? ? ? ? 79  VAL B CB  1 
ATOM   1623 C  CG1 . VAL B 1 79  ? -9.260  8.148   15.068 1.00   26.53  ? ? ? ? ? ? 79  VAL B CG1 1 
ATOM   1624 C  CG2 . VAL B 1 79  ? -11.720 8.458   15.074 1.00   26.96  ? ? ? ? ? ? 79  VAL B CG2 1 
ATOM   1625 N  N   . GLU B 1 80  ? -10.814 12.261  16.282 1.00   31.93  ? ? ? ? ? ? 80  GLU B N   1 
ATOM   1626 C  CA  . GLU B 1 80  ? -11.664 13.469  16.243 1.00   33.84  ? ? ? ? ? ? 80  GLU B CA  1 
ATOM   1627 C  C   . GLU B 1 80  ? -12.861 13.267  15.287 1.00   38.39  ? ? ? ? ? ? 80  GLU B C   1 
ATOM   1628 O  O   . GLU B 1 80  ? -13.996 13.596  15.650 1.00   39.99  ? ? ? ? ? ? 80  GLU B O   1 
ATOM   1629 C  CB  . GLU B 1 80  ? -10.835 14.708  15.852 1.00   35.85  ? ? ? ? ? ? 80  GLU B CB  1 
ATOM   1630 C  CG  . GLU B 1 80  ? -9.851  15.150  16.923 0.0000 46.65  ? ? ? ? ? ? 80  GLU B CG  1 
ATOM   1631 C  CD  . GLU B 1 80  ? -8.874  16.226  16.493 0.0000 67.18  ? ? ? ? ? ? 80  GLU B CD  1 
ATOM   1632 O  OE1 . GLU B 1 80  ? -7.995  15.932  15.651 0.0000 61.48  ? ? ? ? ? ? 80  GLU B OE1 1 
ATOM   1633 O  OE2 . GLU B 1 80  ? -8.965  17.356  17.025 0.0000 61.20  ? ? ? ? ? ? 80  GLU B OE2 1 
ATOM   1634 N  N   . ASP B 1 81  ? -12.630 12.647  14.105 1.00   33.43  ? ? ? ? ? ? 81  ASP B N   1 
ATOM   1635 C  CA  . ASP B 1 81  ? -13.702 12.368  13.138 1.00   32.89  ? ? ? ? ? ? 81  ASP B CA  1 
ATOM   1636 C  C   . ASP B 1 81  ? -13.471 11.026  12.455 1.00   35.12  ? ? ? ? ? ? 81  ASP B C   1 
ATOM   1637 O  O   . ASP B 1 81  ? -12.612 10.935  11.569 1.00   35.35  ? ? ? ? ? ? 81  ASP B O   1 
ATOM   1638 C  CB  . ASP B 1 81  ? -13.796 13.499  12.084 1.00   35.73  ? ? ? ? ? ? 81  ASP B CB  1 
ATOM   1639 C  CG  . ASP B 1 81  ? -15.082 13.547  11.265 1.00   50.94  ? ? ? ? ? ? 81  ASP B CG  1 
ATOM   1640 O  OD1 . ASP B 1 81  ? -15.715 12.471  11.064 1.00   51.78  ? ? ? ? ? ? 81  ASP B OD1 1 
ATOM   1641 O  OD2 . ASP B 1 81  ? -15.445 14.649  10.802 1.00   58.66  ? ? ? ? ? ? 81  ASP B OD2 1 
ATOM   1642 N  N   . ALA B 1 82  ? -14.234 9.995   12.853 1.00   31.10  ? ? ? ? ? ? 82  ALA B N   1 
ATOM   1643 C  CA  . ALA B 1 82  ? -14.066 8.634   12.314 1.00   30.18  ? ? ? ? ? ? 82  ALA B CA  1 
ATOM   1644 C  C   . ALA B 1 82  ? -14.295 8.530   10.794 1.00   31.32  ? ? ? ? ? ? 82  ALA B C   1 
ATOM   1645 O  O   . ALA B 1 82  ? -13.528 7.855   10.118 1.00   26.31  ? ? ? ? ? ? 82  ALA B O   1 
ATOM   1646 C  CB  . ALA B 1 82  ? -14.928 7.640   13.059 1.00   30.76  ? ? ? ? ? ? 82  ALA B CB  1 
ATOM   1647 N  N   . ALA B 1 83  ? -15.324 9.215   10.268 1.00   28.65  ? ? ? ? ? ? 83  ALA B N   1 
ATOM   1648 C  CA  . ALA B 1 83  ? -15.603 9.191   8.826  1.00   27.68  ? ? ? ? ? ? 83  ALA B CA  1 
ATOM   1649 C  C   . ALA B 1 83  ? -14.454 9.867   8.008  1.00   29.58  ? ? ? ? ? ? 83  ALA B C   1 
ATOM   1650 O  O   . ALA B 1 83  ? -14.089 9.336   6.960  1.00   28.61  ? ? ? ? ? ? 83  ALA B O   1 
ATOM   1651 C  CB  . ALA B 1 83  ? -16.962 9.830   8.538  1.00   27.93  ? ? ? ? ? ? 83  ALA B CB  1 
ATOM   1652 N  N   . VAL B 1 84  ? -13.807 10.924  8.544  1.00   26.93  ? ? ? ? ? ? 84  VAL B N   1 
ATOM   1653 C  CA  . VAL B 1 84  ? -12.666 11.601  7.898  1.00   28.74  ? ? ? ? ? ? 84  VAL B CA  1 
ATOM   1654 C  C   . VAL B 1 84  ? -11.426 10.696  7.878  1.00   31.40  ? ? ? ? ? ? 84  VAL B C   1 
ATOM   1655 O  O   . VAL B 1 84  ? -10.792 10.545  6.829  1.00   29.26  ? ? ? ? ? ? 84  VAL B O   1 
ATOM   1656 C  CB  . VAL B 1 84  ? -12.348 13.004  8.517  1.00   34.09  ? ? ? ? ? ? 84  VAL B CB  1 
ATOM   1657 C  CG1 . VAL B 1 84  ? -10.973 13.514  8.086  1.00   33.19  ? ? ? ? ? ? 84  VAL B CG1 1 
ATOM   1658 C  CG2 . VAL B 1 84  ? -13.429 14.026  8.149  1.00   34.83  ? ? ? ? ? ? 84  VAL B CG2 1 
ATOM   1659 N  N   . THR B 1 85  ? -11.082 10.099  9.042  1.00   27.68  ? ? ? ? ? ? 85  THR B N   1 
ATOM   1660 C  CA  . THR B 1 85  ? -9.907  9.217   9.169  1.00   26.03  ? ? ? ? ? ? 85  THR B CA  1 
ATOM   1661 C  C   . THR B 1 85  ? -10.068 8.021   8.248  1.00   26.48  ? ? ? ? ? ? 85  THR B C   1 
ATOM   1662 O  O   . THR B 1 85  ? -9.114  7.599   7.613  1.00   25.11  ? ? ? ? ? ? 85  THR B O   1 
ATOM   1663 C  CB  . THR B 1 85  ? -9.699  8.816   10.646 1.00   28.07  ? ? ? ? ? ? 85  THR B CB  1 
ATOM   1664 O  OG1 . THR B 1 85  ? -9.416  10.010  11.366 1.00   25.89  ? ? ? ? ? ? 85  THR B OG1 1 
ATOM   1665 C  CG2 . THR B 1 85  ? -8.490  7.833   10.836 1.00   23.98  ? ? ? ? ? ? 85  THR B CG2 1 
ATOM   1666 N  N   . CYS B 1 86  ? -11.271 7.489   8.194  1.00   24.85  ? ? ? ? ? ? 86  CYS B N   1 
ATOM   1667 C  CA  . CYS B 1 86  ? -11.673 6.354   7.367  1.00   25.71  ? ? ? ? ? ? 86  CYS B CA  1 
ATOM   1668 C  C   . CYS B 1 86  ? -11.435 6.664   5.880  1.00   29.26  ? ? ? ? ? ? 86  CYS B C   1 
ATOM   1669 O  O   . CYS B 1 86  ? -10.843 5.863   5.139  1.00   29.46  ? ? ? ? ? ? 86  CYS B O   1 
ATOM   1670 C  CB  A CYS B 1 86  ? -13.149 6.024   7.604  0.50   25.09  ? ? ? ? ? ? 86  CYS B CB  1 
ATOM   1671 C  CB  B CYS B 1 86  ? -13.127 6.019   7.632  0.50   28.07  ? ? ? ? ? ? 86  CYS B CB  1 
ATOM   1672 S  SG  A CYS B 1 86  ? -13.461 4.653   8.752  0.50   27.83  ? ? ? ? ? ? 86  CYS B SG  1 
ATOM   1673 S  SG  B CYS B 1 86  ? -13.610 4.423   6.978  0.50   32.96  ? ? ? ? ? ? 86  CYS B SG  1 
ATOM   1674 N  N   . ALA B 1 87  ? -11.972 7.806   5.442  1.00   25.06  ? ? ? ? ? ? 87  ALA B N   1 
ATOM   1675 C  CA  . ALA B 1 87  ? -11.874 8.279   4.061  1.00   24.17  ? ? ? ? ? ? 87  ALA B CA  1 
ATOM   1676 C  C   . ALA B 1 87  ? -10.407 8.543   3.684  1.00   25.55  ? ? ? ? ? ? 87  ALA B C   1 
ATOM   1677 O  O   . ALA B 1 87  ? -9.994  8.109   2.610  1.00   24.02  ? ? ? ? ? ? 87  ALA B O   1 
ATOM   1678 C  CB  . ALA B 1 87  ? -12.716 9.522   3.890  1.00   25.03  ? ? ? ? ? ? 87  ALA B CB  1 
ATOM   1679 N  N   . ARG B 1 88  ? -9.593  9.157   4.590  1.00   23.24  ? ? ? ? ? ? 88  ARG B N   1 
ATOM   1680 C  CA  . ARG B 1 88  ? -8.161  9.350   4.355  1.00   23.65  ? ? ? ? ? ? 88  ARG B CA  1 
ATOM   1681 C  C   . ARG B 1 88  ? -7.439  8.022   4.201  1.00   24.56  ? ? ? ? ? ? 88  ARG B C   1 
ATOM   1682 O  O   . ARG B 1 88  ? -6.628  7.904   3.288  1.00   22.74  ? ? ? ? ? ? 88  ARG B O   1 
ATOM   1683 C  CB  . ARG B 1 88  ? -7.481  10.155  5.464  1.00   26.90  ? ? ? ? ? ? 88  ARG B CB  1 
ATOM   1684 C  CG  . ARG B 1 88  ? -7.725  11.649  5.373  1.00   45.98  ? ? ? ? ? ? 88  ARG B CG  1 
ATOM   1685 C  CD  . ARG B 1 88  ? -6.692  12.389  6.196  1.00   61.91  ? ? ? ? ? ? 88  ARG B CD  1 
ATOM   1686 N  NE  . ARG B 1 88  ? -6.955  13.827  6.237  1.00   75.16  ? ? ? ? ? ? 88  ARG B NE  1 
ATOM   1687 C  CZ  . ARG B 1 88  ? -7.293  14.497  7.336  1.00   89.12  ? ? ? ? ? ? 88  ARG B CZ  1 
ATOM   1688 N  NH1 . ARG B 1 88  ? -7.414  13.864  8.498  1.00   61.64  ? ? ? ? ? ? 88  ARG B NH1 1 
ATOM   1689 N  NH2 . ARG B 1 88  ? -7.512  15.805  7.281  1.00   84.61  ? ? ? ? ? ? 88  ARG B NH2 1 
ATOM   1690 N  N   . ALA B 1 89  ? -7.741  7.012   5.073  1.00   20.92  ? ? ? ? ? ? 89  ALA B N   1 
ATOM   1691 C  CA  . ALA B 1 89  ? -7.119  5.677   4.987  1.00   20.24  ? ? ? ? ? ? 89  ALA B CA  1 
ATOM   1692 C  C   . ALA B 1 89  ? -7.407  5.034   3.624  1.00   22.29  ? ? ? ? ? ? 89  ALA B C   1 
ATOM   1693 O  O   . ALA B 1 89  ? -6.493  4.477   2.996  1.00   21.70  ? ? ? ? ? ? 89  ALA B O   1 
ATOM   1694 C  CB  . ALA B 1 89  ? -7.618  4.763   6.107  1.00   20.67  ? ? ? ? ? ? 89  ALA B CB  1 
ATOM   1695 N  N   . ARG B 1 90  ? -8.664  5.167   3.153  1.00   19.51  ? ? ? ? ? ? 90  ARG B N   1 
ATOM   1696 C  CA  . ARG B 1 90  ? -9.128  4.655   1.856  1.00   19.66  ? ? ? ? ? ? 90  ARG B CA  1 
ATOM   1697 C  C   . ARG B 1 90  ? -8.403  5.366   0.721  1.00   22.22  ? ? ? ? ? ? 90  ARG B C   1 
ATOM   1698 O  O   . ARG B 1 90  ? -7.948  4.713   -0.224 1.00   19.49  ? ? ? ? ? ? 90  ARG B O   1 
ATOM   1699 C  CB  . ARG B 1 90  ? -10.637 4.875   1.714  1.00   16.25  ? ? ? ? ? ? 90  ARG B CB  1 
ATOM   1700 C  CG  . ARG B 1 90  ? -11.451 3.834   2.467  1.00   24.18  ? ? ? ? ? ? 90  ARG B CG  1 
ATOM   1701 C  CD  . ARG B 1 90  ? -12.931 4.090   2.270  1.00   31.50  ? ? ? ? ? ? 90  ARG B CD  1 
ATOM   1702 N  NE  . ARG B 1 90  ? -13.711 2.882   2.525  1.00   41.58  ? ? ? ? ? ? 90  ARG B NE  1 
ATOM   1703 C  CZ  . ARG B 1 90  ? -14.764 2.825   3.338  1.00   59.18  ? ? ? ? ? ? 90  ARG B CZ  1 
ATOM   1704 N  NH1 . ARG B 1 90  ? -15.171 3.910   3.988  1.00   49.14  ? ? ? ? ? ? 90  ARG B NH1 1 
ATOM   1705 N  NH2 . ARG B 1 90  ? -15.410 1.680   3.517  1.00   40.32  ? ? ? ? ? ? 90  ARG B NH2 1 
ATOM   1706 N  N   . ALA B 1 91  ? -8.231  6.702   0.851  1.00   21.08  ? ? ? ? ? ? 91  ALA B N   1 
ATOM   1707 C  CA  . ALA B 1 91  ? -7.522  7.507   -0.143 1.00   21.51  ? ? ? ? ? ? 91  ALA B CA  1 
ATOM   1708 C  C   . ALA B 1 91  ? -6.025  7.086   -0.259 1.00   25.70  ? ? ? ? ? ? 91  ALA B C   1 
ATOM   1709 O  O   . ALA B 1 91  ? -5.425  7.283   -1.314 1.00   25.47  ? ? ? ? ? ? 91  ALA B O   1 
ATOM   1710 C  CB  . ALA B 1 91  ? -7.635  8.984   0.206  1.00   21.70  ? ? ? ? ? ? 91  ALA B CB  1 
ATOM   1711 N  N   . LEU B 1 92  ? -5.449  6.486   0.806  1.00   20.78  ? ? ? ? ? ? 92  LEU B N   1 
ATOM   1712 C  CA  . LEU B 1 92  ? -4.062  5.995   0.789  1.00   20.75  ? ? ? ? ? ? 92  LEU B CA  1 
ATOM   1713 C  C   . LEU B 1 92  ? -3.974  4.548   0.314  1.00   24.12  ? ? ? ? ? ? 92  LEU B C   1 
ATOM   1714 O  O   . LEU B 1 92  ? -2.882  4.022   0.181  1.00   25.23  ? ? ? ? ? ? 92  LEU B O   1 
ATOM   1715 C  CB  . LEU B 1 92  ? -3.395  6.158   2.173  1.00   21.25  ? ? ? ? ? ? 92  LEU B CB  1 
ATOM   1716 C  CG  . LEU B 1 92  ? -3.213  7.622   2.635  1.00   25.80  ? ? ? ? ? ? 92  LEU B CG  1 
ATOM   1717 C  CD1 . LEU B 1 92  ? -2.924  7.678   4.100  1.00   25.45  ? ? ? ? ? ? 92  LEU B CD1 1 
ATOM   1718 C  CD2 . LEU B 1 92  ? -2.121  8.329   1.820  1.00   28.69  ? ? ? ? ? ? 92  LEU B CD2 1 
ATOM   1719 N  N   . GLY B 1 93  ? -5.115  3.916   0.082  1.00   19.03  ? ? ? ? ? ? 93  GLY B N   1 
ATOM   1720 C  CA  . GLY B 1 93  ? -5.171  2.538   -0.408 1.00   20.08  ? ? ? ? ? ? 93  GLY B CA  1 
ATOM   1721 C  C   . GLY B 1 93  ? -5.393  1.465   0.644  1.00   23.42  ? ? ? ? ? ? 93  GLY B C   1 
ATOM   1722 O  O   . GLY B 1 93  ? -5.334  0.270   0.335  1.00   21.20  ? ? ? ? ? ? 93  GLY B O   1 
ATOM   1723 N  N   . TYR B 1 94  ? -5.696  1.874   1.891  1.00   20.16  ? ? ? ? ? ? 94  TYR B N   1 
ATOM   1724 C  CA  . TYR B 1 94  ? -5.942  0.907   2.978  1.00   18.85  ? ? ? ? ? ? 94  TYR B CA  1 
ATOM   1725 C  C   . TYR B 1 94  ? -7.383  0.437   3.043  1.00   23.96  ? ? ? ? ? ? 94  TYR B C   1 
ATOM   1726 O  O   . TYR B 1 94  ? -8.308  1.185   2.693  1.00   23.14  ? ? ? ? ? ? 94  TYR B O   1 
ATOM   1727 C  CB  . TYR B 1 94  ? -5.464  1.457   4.322  1.00   18.33  ? ? ? ? ? ? 94  TYR B CB  1 
ATOM   1728 C  CG  . TYR B 1 94  ? -3.997  1.808   4.290  1.00   17.21  ? ? ? ? ? ? 94  TYR B CG  1 
ATOM   1729 C  CD1 . TYR B 1 94  ? -3.029  0.826   4.133  1.00   18.25  ? ? ? ? ? ? 94  TYR B CD1 1 
ATOM   1730 C  CD2 . TYR B 1 94  ? -3.575  3.131   4.395  1.00   18.72  ? ? ? ? ? ? 94  TYR B CD2 1 
ATOM   1731 C  CE1 . TYR B 1 94  ? -1.674  1.148   4.087  1.00   19.15  ? ? ? ? ? ? 94  TYR B CE1 1 
ATOM   1732 C  CE2 . TYR B 1 94  ? -2.225  3.464   4.347  1.00   19.54  ? ? ? ? ? ? 94  TYR B CE2 1 
ATOM   1733 C  CZ  . TYR B 1 94  ? -1.280  2.468   4.193  1.00   20.19  ? ? ? ? ? ? 94  TYR B CZ  1 
ATOM   1734 O  OH  . TYR B 1 94  ? 0.043   2.789   4.183  1.00   22.76  ? ? ? ? ? ? 94  TYR B OH  1 
ATOM   1735 N  N   . ARG B 1 95  ? -7.587  -0.817  3.464  1.00   22.22  ? ? ? ? ? ? 95  ARG B N   1 
ATOM   1736 C  CA  . ARG B 1 95  ? -8.940  -1.360  3.510  1.00   24.00  ? ? ? ? ? ? 95  ARG B CA  1 
ATOM   1737 C  C   . ARG B 1 95  ? -9.681  -0.978  4.779  1.00   29.52  ? ? ? ? ? ? 95  ARG B C   1 
ATOM   1738 O  O   . ARG B 1 95  ? -9.104  -0.923  5.863  1.00   27.17  ? ? ? ? ? ? 95  ARG B O   1 
ATOM   1739 C  CB  . ARG B 1 95  ? -8.944  -2.877  3.297  1.00   27.16  ? ? ? ? ? ? 95  ARG B CB  1 
ATOM   1740 C  CG  . ARG B 1 95  ? -8.145  -3.325  2.074  1.00   36.83  ? ? ? ? ? ? 95  ARG B CG  1 
ATOM   1741 C  CD  . ARG B 1 95  ? -7.651  -4.758  2.199  1.00   49.16  ? ? ? ? ? ? 95  ARG B CD  1 
ATOM   1742 N  NE  . ARG B 1 95  ? -6.856  -5.172  1.035  1.00   60.74  ? ? ? ? ? ? 95  ARG B NE  1 
ATOM   1743 C  CZ  . ARG B 1 95  ? -7.366  -5.638  -0.104 1.00   76.50  ? ? ? ? ? ? 95  ARG B CZ  1 
ATOM   1744 N  NH1 . ARG B 1 95  ? -8.682  -5.743  -0.258 1.00   61.35  ? ? ? ? ? ? 95  ARG B NH1 1 
ATOM   1745 N  NH2 . ARG B 1 95  ? -6.565  -5.990  -1.102 1.00   63.89  ? ? ? ? ? ? 95  ARG B NH2 1 
ATOM   1746 N  N   . VAL B 1 96  ? -10.964 -0.707  4.630  1.00   29.53  ? ? ? ? ? ? 96  VAL B N   1 
ATOM   1747 C  CA  . VAL B 1 96  ? -11.861 -0.350  5.725  1.00   31.22  ? ? ? ? ? ? 96  VAL B CA  1 
ATOM   1748 C  C   . VAL B 1 96  ? -12.912 -1.444  5.761  1.00   41.42  ? ? ? ? ? ? 96  VAL B C   1 
ATOM   1749 O  O   . VAL B 1 96  ? -13.756 -1.509  4.862  1.00   41.88  ? ? ? ? ? ? 96  VAL B O   1 
ATOM   1750 C  CB  . VAL B 1 96  ? -12.457 1.050   5.521  1.00   35.12  ? ? ? ? ? ? 96  VAL B CB  1 
ATOM   1751 C  CG1 . VAL B 1 96  ? -13.615 1.302   6.490  1.00   35.90  ? ? ? ? ? ? 96  VAL B CG1 1 
ATOM   1752 C  CG2 . VAL B 1 96  ? -11.383 2.122   5.644  1.00   34.28  ? ? ? ? ? ? 96  VAL B CG2 1 
ATOM   1753 N  N   . THR B 1 97  ? -12.820 -2.335  6.762  1.00   41.42  ? ? ? ? ? ? 97  THR B N   1 
ATOM   1754 C  CA  . THR B 1 97  ? -13.650 -3.538  6.914  1.00   42.98  ? ? ? ? ? ? 97  THR B CA  1 
ATOM   1755 C  C   . THR B 1 97  ? -15.012 -3.366  7.646  1.00   51.76  ? ? ? ? ? ? 97  THR B C   1 
ATOM   1756 O  O   . THR B 1 97  ? -15.334 -2.262  8.113  1.00   52.84  ? ? ? ? ? ? 97  THR B O   1 
ATOM   1757 C  CB  . THR B 1 97  ? -12.767 -4.693  7.434  1.00   54.65  ? ? ? ? ? ? 97  THR B CB  1 
ATOM   1758 O  OG1 . THR B 1 97  ? -13.320 -5.957  7.048  1.00   61.01  ? ? ? ? ? ? 97  THR B OG1 1 
ATOM   1759 C  CG2 . THR B 1 97  ? -12.532 -4.636  8.943  1.00   50.54  ? ? ? ? ? ? 97  THR B CG2 1 
ATOM   1760 N  N   . ARG B 1 98  ? -15.803 -4.479  7.738  1.00   48.53  ? ? ? ? ? ? 98  ARG B N   1 
ATOM   1761 C  CA  . ARG B 1 98  ? -17.107 -4.539  8.413  1.00   80.89  ? ? ? ? ? ? 98  ARG B CA  1 
ATOM   1762 C  C   . ARG B 1 98  ? -16.970 -4.999  9.873  1.00   96.97  ? ? ? ? ? ? 98  ARG B C   1 
ATOM   1763 O  O   . ARG B 1 98  ? -16.526 -6.115  10.152 1.00   49.41  ? ? ? ? ? ? 98  ARG B O   1 
ATOM   1764 C  CB  . ARG B 1 98  ? -18.088 -5.446  7.648  1.00   81.20  ? ? ? ? ? ? 98  ARG B CB  1 
ATOM   1765 N  N   . VAL B 1 109 ? -20.028 6.362   17.273 1.00   44.02  ? ? ? ? ? ? 109 VAL B N   1 
ATOM   1766 C  CA  . VAL B 1 109 ? -19.483 6.283   15.915 1.00   43.79  ? ? ? ? ? ? 109 VAL B CA  1 
ATOM   1767 C  C   . VAL B 1 109 ? -18.195 5.435   15.941 1.00   44.81  ? ? ? ? ? ? 109 VAL B C   1 
ATOM   1768 O  O   . VAL B 1 109 ? -17.196 5.852   16.527 1.00   42.93  ? ? ? ? ? ? 109 VAL B O   1 
ATOM   1769 C  CB  . VAL B 1 109 ? -19.280 7.689   15.280 1.00   48.97  ? ? ? ? ? ? 109 VAL B CB  1 
ATOM   1770 C  CG1 . VAL B 1 109 ? -18.734 7.588   13.850 1.00   48.62  ? ? ? ? ? ? 109 VAL B CG1 1 
ATOM   1771 C  CG2 . VAL B 1 109 ? -20.583 8.499   15.303 1.00   49.41  ? ? ? ? ? ? 109 VAL B CG2 1 
ATOM   1772 N  N   . ILE B 1 110 ? -18.250 4.220   15.345 1.00   40.63  ? ? ? ? ? ? 110 ILE B N   1 
ATOM   1773 C  CA  . ILE B 1 110 ? -17.140 3.260   15.318 1.00   39.28  ? ? ? ? ? ? 110 ILE B CA  1 
ATOM   1774 C  C   . ILE B 1 110 ? -16.913 2.688   13.900 1.00   40.19  ? ? ? ? ? ? 110 ILE B C   1 
ATOM   1775 O  O   . ILE B 1 110 ? -17.877 2.423   13.180 1.00   39.96  ? ? ? ? ? ? 110 ILE B O   1 
ATOM   1776 C  CB  . ILE B 1 110 ? -17.363 2.132   16.397 1.00   42.57  ? ? ? ? ? ? 110 ILE B CB  1 
ATOM   1777 C  CG1 . ILE B 1 110 ? -17.423 2.706   17.845 1.00   43.65  ? ? ? ? ? ? 110 ILE B CG1 1 
ATOM   1778 C  CG2 . ILE B 1 110 ? -16.277 1.059   16.338 1.00   43.03  ? ? ? ? ? ? 110 ILE B CG2 1 
ATOM   1779 C  CD1 . ILE B 1 110 ? -18.790 2.943   18.425 0.0000 51.40  ? ? ? ? ? ? 110 ILE B CD1 1 
ATOM   1780 N  N   . ALA B 1 111 ? -15.633 2.483   13.512 1.00   34.06  ? ? ? ? ? ? 111 ALA B N   1 
ATOM   1781 C  CA  . ALA B 1 111 ? -15.241 1.877   12.238 1.00   32.51  ? ? ? ? ? ? 111 ALA B CA  1 
ATOM   1782 C  C   . ALA B 1 111 ? -14.013 0.983   12.452 1.00   34.97  ? ? ? ? ? ? 111 ALA B C   1 
ATOM   1783 O  O   . ALA B 1 111 ? -13.360 1.102   13.483 1.00   32.46  ? ? ? ? ? ? 111 ALA B O   1 
ATOM   1784 C  CB  . ALA B 1 111 ? -14.914 2.960   11.233 1.00   32.85  ? ? ? ? ? ? 111 ALA B CB  1 
ATOM   1785 N  N   . PHE B 1 112 ? -13.689 0.125   11.458 1.00   30.69  ? ? ? ? ? ? 112 PHE B N   1 
ATOM   1786 C  CA  . PHE B 1 112 ? -12.567 -0.813  11.464 1.00   29.69  ? ? ? ? ? ? 112 PHE B CA  1 
ATOM   1787 C  C   . PHE B 1 112 ? -11.709 -0.729  10.202 1.00   31.47  ? ? ? ? ? ? 112 PHE B C   1 
ATOM   1788 O  O   . PHE B 1 112 ? -12.233 -0.878  9.093  1.00   31.61  ? ? ? ? ? ? 112 PHE B O   1 
ATOM   1789 C  CB  . PHE B 1 112 ? -13.098 -2.236  11.595 1.00   32.35  ? ? ? ? ? ? 112 PHE B CB  1 
ATOM   1790 C  CG  . PHE B 1 112 ? -13.225 -2.735  13.016 1.00   33.36  ? ? ? ? ? ? 112 PHE B CG  1 
ATOM   1791 C  CD1 . PHE B 1 112 ? -12.142 -3.323  13.663 1.00   34.88  ? ? ? ? ? ? 112 PHE B CD1 1 
ATOM   1792 C  CD2 . PHE B 1 112 ? -14.431 -2.632  13.701 1.00   34.85  ? ? ? ? ? ? 112 PHE B CD2 1 
ATOM   1793 C  CE1 . PHE B 1 112 ? -12.263 -3.789  14.975 1.00   35.99  ? ? ? ? ? ? 112 PHE B CE1 1 
ATOM   1794 C  CE2 . PHE B 1 112 ? -14.550 -3.103  15.014 1.00   37.88  ? ? ? ? ? ? 112 PHE B CE2 1 
ATOM   1795 C  CZ  . PHE B 1 112 ? -13.469 -3.689  15.638 1.00   35.62  ? ? ? ? ? ? 112 PHE B CZ  1 
ATOM   1796 N  N   . LEU B 1 113 ? -10.392 -0.506  10.382 1.00   23.21  ? ? ? ? ? ? 113 LEU B N   1 
ATOM   1797 C  CA  . LEU B 1 113 ? -9.393  -0.484  9.321  1.00   23.04  ? ? ? ? ? ? 113 LEU B CA  1 
ATOM   1798 C  C   . LEU B 1 113 ? -8.535  -1.737  9.466  1.00   24.52  ? ? ? ? ? ? 113 LEU B C   1 
ATOM   1799 O  O   . LEU B 1 113 ? -8.416  -2.278  10.572 1.00   21.05  ? ? ? ? ? ? 113 LEU B O   1 
ATOM   1800 C  CB  . LEU B 1 113 ? -8.417  0.721   9.467  1.00   24.06  ? ? ? ? ? ? 113 LEU B CB  1 
ATOM   1801 C  CG  . LEU B 1 113 ? -8.953  2.114   9.777  1.00   29.85  ? ? ? ? ? ? 113 LEU B CG  1 
ATOM   1802 C  CD1 . LEU B 1 113 ? -7.844  3.145   9.651  1.00   30.81  ? ? ? ? ? ? 113 LEU B CD1 1 
ATOM   1803 C  CD2 . LEU B 1 113 ? -10.052 2.497   8.819  1.00   32.35  ? ? ? ? ? ? 113 LEU B CD2 1 
ATOM   1804 N  N   . GLU B 1 114 ? -7.837  -2.106  8.377  1.00   21.04  ? ? ? ? ? ? 114 GLU B N   1 
ATOM   1805 C  CA  . GLU B 1 114 ? -6.866  -3.202  8.392  1.00   21.58  ? ? ? ? ? ? 114 GLU B CA  1 
ATOM   1806 C  C   . GLU B 1 114 ? -5.536  -2.626  8.049  1.00   23.40  ? ? ? ? ? ? 114 GLU B C   1 
ATOM   1807 O  O   . GLU B 1 114 ? -5.396  -1.880  7.057  1.00   22.53  ? ? ? ? ? ? 114 GLU B O   1 
ATOM   1808 C  CB  . GLU B 1 114 ? -7.203  -4.263  7.348  1.00   23.74  ? ? ? ? ? ? 114 GLU B CB  1 
ATOM   1809 C  CG  . GLU B 1 114 ? -8.461  -5.030  7.681  1.00   40.01  ? ? ? ? ? ? 114 GLU B CG  1 
ATOM   1810 C  CD  . GLU B 1 114 ? -8.849  -6.058  6.635  1.00   62.97  ? ? ? ? ? ? 114 GLU B CD  1 
ATOM   1811 O  OE1 . GLU B 1 114 ? -9.983  -6.585  6.716  1.00   76.04  ? ? ? ? ? ? 114 GLU B OE1 1 
ATOM   1812 O  OE2 . GLU B 1 114 ? -8.024  -6.337  5.736  1.00   41.86  ? ? ? ? ? ? 114 GLU B OE2 1 
ATOM   1813 N  N   . ASP B 1 115 ? -4.528  -2.966  8.847  1.00   19.05  ? ? ? ? ? ? 115 ASP B N   1 
ATOM   1814 C  CA  . ASP B 1 115 ? -3.197  -2.496  8.538  1.00   18.01  ? ? ? ? ? ? 115 ASP B CA  1 
ATOM   1815 C  C   . ASP B 1 115 ? -2.571  -3.388  7.416  1.00   19.16  ? ? ? ? ? ? 115 ASP B C   1 
ATOM   1816 O  O   . ASP B 1 115 ? -3.203  -4.389  7.008  1.00   17.02  ? ? ? ? ? ? 115 ASP B O   1 
ATOM   1817 C  CB  . ASP B 1 115 ? -2.369  -2.418  9.832  1.00   19.35  ? ? ? ? ? ? 115 ASP B CB  1 
ATOM   1818 C  CG  . ASP B 1 115 ? -1.643  -3.641  10.347 1.00   23.22  ? ? ? ? ? ? 115 ASP B CG  1 
ATOM   1819 O  OD1 . ASP B 1 115 ? -1.820  -4.751  9.761  1.00   19.32  ? ? ? ? ? ? 115 ASP B OD1 1 
ATOM   1820 O  OD2 . ASP B 1 115 ? -0.900  -3.499  11.342 1.00   24.96  ? ? ? ? ? ? 115 ASP B OD2 1 
ATOM   1821 N  N   . PRO B 1 116 ? -1.328  -3.102  6.951  1.00   20.10  ? ? ? ? ? ? 116 PRO B N   1 
ATOM   1822 C  CA  . PRO B 1 116 ? -0.737  -3.922  5.881  1.00   20.34  ? ? ? ? ? ? 116 PRO B CA  1 
ATOM   1823 C  C   . PRO B 1 116 ? -0.589  -5.412  6.184  1.00   23.56  ? ? ? ? ? ? 116 PRO B C   1 
ATOM   1824 O  O   . PRO B 1 116 ? -0.607  -6.210  5.259  1.00   25.15  ? ? ? ? ? ? 116 PRO B O   1 
ATOM   1825 C  CB  . PRO B 1 116 ? 0.605   -3.250  5.619  1.00   22.75  ? ? ? ? ? ? 116 PRO B CB  1 
ATOM   1826 C  CG  . PRO B 1 116 ? 0.419   -1.836  6.035  1.00   25.91  ? ? ? ? ? ? 116 PRO B CG  1 
ATOM   1827 C  CD  . PRO B 1 116 ? -0.469  -1.946  7.260  1.00   21.90  ? ? ? ? ? ? 116 PRO B CD  1 
ATOM   1828 N  N   . ASP B 1 117 ? -0.485  -5.798  7.458  1.00   19.50  ? ? ? ? ? ? 117 ASP B N   1 
ATOM   1829 C  CA  . ASP B 1 117 ? -0.375  -7.211  7.866  1.00   17.72  ? ? ? ? ? ? 117 ASP B CA  1 
ATOM   1830 C  C   . ASP B 1 117 ? -1.741  -7.835  8.164  1.00   20.50  ? ? ? ? ? ? 117 ASP B C   1 
ATOM   1831 O  O   . ASP B 1 117 ? -1.804  -8.998  8.526  1.00   19.42  ? ? ? ? ? ? 117 ASP B O   1 
ATOM   1832 C  CB  . ASP B 1 117 ? 0.502   -7.301  9.137  1.00   18.34  ? ? ? ? ? ? 117 ASP B CB  1 
ATOM   1833 C  CG  . ASP B 1 117 ? 1.957   -7.050  8.819  1.00   25.64  ? ? ? ? ? ? 117 ASP B CG  1 
ATOM   1834 O  OD1 . ASP B 1 117 ? 2.669   -8.035  8.535  1.00   23.19  ? ? ? ? ? ? 117 ASP B OD1 1 
ATOM   1835 O  OD2 . ASP B 1 117 ? 2.372   -5.842  8.795  1.00   23.51  ? ? ? ? ? ? 117 ASP B OD2 1 
ATOM   1836 N  N   . GLY B 1 118 ? -2.806  -7.050  8.114  1.00   17.95  ? ? ? ? ? ? 118 GLY B N   1 
ATOM   1837 C  CA  . GLY B 1 118 ? -4.139  -7.579  8.396  1.00   18.25  ? ? ? ? ? ? 118 GLY B CA  1 
ATOM   1838 C  C   . GLY B 1 118 ? -4.586  -7.410  9.838  1.00   20.56  ? ? ? ? ? ? 118 GLY B C   1 
ATOM   1839 O  O   . GLY B 1 118 ? -5.671  -7.881  10.191 1.00   18.48  ? ? ? ? ? ? 118 GLY B O   1 
ATOM   1840 N  N   . TYR B 1 119 ? -3.796  -6.683  10.673 1.00   16.03  ? ? ? ? ? ? 119 TYR B N   1 
ATOM   1841 C  CA  . TYR B 1 119 ? -4.205  -6.400  12.066 1.00   16.80  ? ? ? ? ? ? 119 TYR B CA  1 
ATOM   1842 C  C   . TYR B 1 119 ? -5.326  -5.389  12.068 1.00   20.05  ? ? ? ? ? ? 119 TYR B C   1 
ATOM   1843 O  O   . TYR B 1 119 ? -5.238  -4.417  11.314 1.00   18.49  ? ? ? ? ? ? 119 TYR B O   1 
ATOM   1844 C  CB  . TYR B 1 119 ? -3.038  -5.841  12.875 1.00   17.06  ? ? ? ? ? ? 119 TYR B CB  1 
ATOM   1845 C  CG  . TYR B 1 119 ? -1.931  -6.839  13.062 1.00   16.16  ? ? ? ? ? ? 119 TYR B CG  1 
ATOM   1846 C  CD1 . TYR B 1 119 ? -2.138  -8.005  13.794 1.00   17.76  ? ? ? ? ? ? 119 TYR B CD1 1 
ATOM   1847 C  CD2 . TYR B 1 119 ? -0.644  -6.571  12.608 1.00   15.31  ? ? ? ? ? ? 119 TYR B CD2 1 
ATOM   1848 C  CE1 . TYR B 1 119 ? -1.085  -8.873  14.077 1.00   17.49  ? ? ? ? ? ? 119 TYR B CE1 1 
ATOM   1849 C  CE2 . TYR B 1 119 ? 0.400   -7.473  12.817 1.00   15.63  ? ? ? ? ? ? 119 TYR B CE2 1 
ATOM   1850 C  CZ  . TYR B 1 119 ? 0.167   -8.632  13.533 1.00   19.41  ? ? ? ? ? ? 119 TYR B CZ  1 
ATOM   1851 O  OH  . TYR B 1 119 ? 1.187   -9.511  13.771 1.00   20.28  ? ? ? ? ? ? 119 TYR B OH  1 
ATOM   1852 N  N   . LYS B 1 120 ? -6.396  -5.630  12.846 1.00   14.75  ? ? ? ? ? ? 120 LYS B N   1 
ATOM   1853 C  CA  . LYS B 1 120 ? -7.559  -4.699  12.819 1.00   15.37  ? ? ? ? ? ? 120 LYS B CA  1 
ATOM   1854 C  C   . LYS B 1 120 ? -7.361  -3.481  13.730 1.00   18.35  ? ? ? ? ? ? 120 LYS B C   1 
ATOM   1855 O  O   . LYS B 1 120 ? -6.851  -3.586  14.857 1.00   16.26  ? ? ? ? ? ? 120 LYS B O   1 
ATOM   1856 C  CB  . LYS B 1 120 ? -8.842  -5.421  13.253 1.00   17.36  ? ? ? ? ? ? 120 LYS B CB  1 
ATOM   1857 C  CG  . LYS B 1 120 ? -9.209  -6.681  12.416 1.00   31.17  ? ? ? ? ? ? 120 LYS B CG  1 
ATOM   1858 C  CD  . LYS B 1 120 ? -9.613  -6.374  10.995 1.00   41.17  ? ? ? ? ? ? 120 LYS B CD  1 
ATOM   1859 C  CE  . LYS B 1 120 ? -10.049 -7.604  10.233 0.0000 52.85  ? ? ? ? ? ? 120 LYS B CE  1 
ATOM   1860 N  NZ  . LYS B 1 120 ? -8.905  -8.488  9.880  0.0000 62.38  ? ? ? ? ? ? 120 LYS B NZ  1 
ATOM   1861 N  N   . VAL B 1 121 ? -7.781  -2.321  13.235 1.00   16.35  ? ? ? ? ? ? 121 VAL B N   1 
ATOM   1862 C  CA  . VAL B 1 121 ? -7.720  -1.088  13.980 1.00   17.25  ? ? ? ? ? ? 121 VAL B CA  1 
ATOM   1863 C  C   . VAL B 1 121 ? -9.138  -0.566  14.148 1.00   22.14  ? ? ? ? ? ? 121 VAL B C   1 
ATOM   1864 O  O   . VAL B 1 121 ? -9.844  -0.361  13.155 1.00   20.00  ? ? ? ? ? ? 121 VAL B O   1 
ATOM   1865 C  CB  . VAL B 1 121 ? -6.761  -0.038  13.384 1.00   22.15  ? ? ? ? ? ? 121 VAL B CB  1 
ATOM   1866 C  CG1 . VAL B 1 121 ? -6.794  1.225   14.227 1.00   21.87  ? ? ? ? ? ? 121 VAL B CG1 1 
ATOM   1867 C  CG2 . VAL B 1 121 ? -5.330  -0.578  13.304 1.00   22.32  ? ? ? ? ? ? 121 VAL B CG2 1 
ATOM   1868 N  N   . GLU B 1 122 ? -9.584  -0.449  15.397 1.00   17.09  ? ? ? ? ? ? 122 GLU B N   1 
ATOM   1869 C  CA  . GLU B 1 122 ? -10.933 0.055   15.693 1.00   18.24  ? ? ? ? ? ? 122 GLU B CA  1 
ATOM   1870 C  C   . GLU B 1 122 ? -10.860 1.575   15.901 1.00   19.41  ? ? ? ? ? ? 122 GLU B C   1 
ATOM   1871 O  O   . GLU B 1 122 ? -10.087 2.019   16.742 1.00   19.62  ? ? ? ? ? ? 122 GLU B O   1 
ATOM   1872 C  CB  . GLU B 1 122 ? -11.439 -0.636  16.964 1.00   19.92  ? ? ? ? ? ? 122 GLU B CB  1 
ATOM   1873 C  CG  . GLU B 1 122 ? -12.870 -0.305  17.349 1.00   23.94  ? ? ? ? ? ? 122 GLU B CG  1 
ATOM   1874 C  CD  . GLU B 1 122 ? -13.336 -0.921  18.654 1.00   35.30  ? ? ? ? ? ? 122 GLU B CD  1 
ATOM   1875 O  OE1 . GLU B 1 122 ? -12.540 -1.015  19.622 1.00   24.57  ? ? ? ? ? ? 122 GLU B OE1 1 
ATOM   1876 O  OE2 . GLU B 1 122 ? -14.554 -1.181  18.747 1.00   39.40  ? ? ? ? ? ? 122 GLU B OE2 1 
ATOM   1877 N  N   . LEU B 1 123 ? -11.647 2.382   15.132 1.00   17.09  ? ? ? ? ? ? 123 LEU B N   1 
ATOM   1878 C  CA  . LEU B 1 123 ? -11.655 3.841   15.308 1.00   17.42  ? ? ? ? ? ? 123 LEU B CA  1 
ATOM   1879 C  C   . LEU B 1 123 ? -12.867 4.208   16.122 1.00   21.53  ? ? ? ? ? ? 123 LEU B C   1 
ATOM   1880 O  O   . LEU B 1 123 ? -13.962 3.803   15.760 1.00   23.60  ? ? ? ? ? ? 123 LEU B O   1 
ATOM   1881 C  CB  . LEU B 1 123 ? -11.700 4.595   13.957 1.00   18.27  ? ? ? ? ? ? 123 LEU B CB  1 
ATOM   1882 C  CG  . LEU B 1 123 ? -10.614 4.211   12.947 1.00   22.39  ? ? ? ? ? ? 123 LEU B CG  1 
ATOM   1883 C  CD1 . LEU B 1 123 ? -10.859 4.920   11.626 1.00   22.68  ? ? ? ? ? ? 123 LEU B CD1 1 
ATOM   1884 C  CD2 . LEU B 1 123 ? -9.219  4.497   13.509 1.00   22.20  ? ? ? ? ? ? 123 LEU B CD2 1 
ATOM   1885 N  N   . ILE B 1 124 ? -12.687 4.927   17.228 1.00   19.28  ? ? ? ? ? ? 124 ILE B N   1 
ATOM   1886 C  CA  . ILE B 1 124 ? -13.818 5.304   18.086 1.00   20.41  ? ? ? ? ? ? 124 ILE B CA  1 
ATOM   1887 C  C   . ILE B 1 124 ? -13.827 6.807   18.137 1.00   27.27  ? ? ? ? ? ? 124 ILE B C   1 
ATOM   1888 O  O   . ILE B 1 124 ? -12.844 7.417   18.554 1.00   26.95  ? ? ? ? ? ? 124 ILE B O   1 
ATOM   1889 C  CB  . ILE B 1 124 ? -13.743 4.648   19.501 1.00   24.01  ? ? ? ? ? ? 124 ILE B CB  1 
ATOM   1890 C  CG1 . ILE B 1 124 ? -13.577 3.112   19.408 1.00   22.75  ? ? ? ? ? ? 124 ILE B CG1 1 
ATOM   1891 C  CG2 . ILE B 1 124 ? -14.961 5.055   20.386 1.00   25.53  ? ? ? ? ? ? 124 ILE B CG2 1 
ATOM   1892 C  CD1 . ILE B 1 124 ? -13.517 2.347   20.728 1.00   26.55  ? ? ? ? ? ? 124 ILE B CD1 1 
ATOM   1893 N  N   . GLN B 1 125 ? -14.911 7.418   17.667 1.00   27.59  ? ? ? ? ? ? 125 GLN B N   1 
ATOM   1894 C  CA  . GLN B 1 125 ? -14.943 8.876   17.665 1.00   28.98  ? ? ? ? ? ? 125 GLN B CA  1 
ATOM   1895 C  C   . GLN B 1 125 ? -15.033 9.445   19.080 1.00   33.60  ? ? ? ? ? ? 125 GLN B C   1 
ATOM   1896 O  O   . GLN B 1 125 ? -15.863 8.989   19.859 1.00   32.10  ? ? ? ? ? ? 125 GLN B O   1 
ATOM   1897 C  CB  . GLN B 1 125 ? -16.072 9.415   16.776 1.00   29.42  ? ? ? ? ? ? 125 GLN B CB  1 
ATOM   1898 C  CG  . GLN B 1 125 ? -15.939 10.909  16.515 1.00   32.42  ? ? ? ? ? ? 125 GLN B CG  1 
ATOM   1899 C  CD  . GLN B 1 125 ? -16.811 11.322  15.361 1.00   52.37  ? ? ? ? ? ? 125 GLN B CD  1 
ATOM   1900 O  OE1 . GLN B 1 125 ? -16.679 10.819  14.239 1.00   47.05  ? ? ? ? ? ? 125 GLN B OE1 1 
ATOM   1901 N  NE2 . GLN B 1 125 ? -17.731 12.235  15.616 1.00   44.97  ? ? ? ? ? ? 125 GLN B NE2 1 
ATOM   1902 N  N   . LYS B 1 126 ? -14.154 10.413  19.401 1.00   32.71  ? ? ? ? ? ? 126 LYS B N   1 
ATOM   1903 C  CA  . LYS B 1 126 ? -14.126 11.076  20.703 1.00   33.95  ? ? ? ? ? ? 126 LYS B CA  1 
ATOM   1904 C  C   . LYS B 1 126 ? -15.534 11.573  21.058 1.00   41.76  ? ? ? ? ? ? 126 LYS B C   1 
ATOM   1905 O  O   . LYS B 1 126 ? -16.178 12.221  20.230 1.00   41.72  ? ? ? ? ? ? 126 LYS B O   1 
ATOM   1906 C  CB  . LYS B 1 126 ? -13.114 12.239  20.706 1.00   35.76  ? ? ? ? ? ? 126 LYS B CB  1 
ATOM   1907 C  CG  . LYS B 1 126 ? -12.893 12.840  22.100 1.00   40.78  ? ? ? ? ? ? 126 LYS B CG  1 
ATOM   1908 C  CD  . LYS B 1 126 ? -11.787 13.881  22.128 1.00   48.92  ? ? ? ? ? ? 126 LYS B CD  1 
ATOM   1909 C  CE  . LYS B 1 126 ? -11.761 14.575  23.468 1.00   59.56  ? ? ? ? ? ? 126 LYS B CE  1 
ATOM   1910 N  NZ  . LYS B 1 126 ? -10.653 15.561  23.559 1.00   71.17  ? ? ? ? ? ? 126 LYS B NZ  1 
ATOM   1911 N  N   . GLY B 1 127 ? -16.001 11.205  22.253 1.00   40.33  ? ? ? ? ? ? 127 GLY B N   1 
ATOM   1912 C  CA  . GLY B 1 127 ? -17.325 11.562  22.752 1.00   68.82  ? ? ? ? ? ? 127 GLY B CA  1 
HETATM 1913 C  C1  . EDO C 2 .   ? -7.072  2.938   31.729 1.00   37.00  ? ? ? ? ? ? 201 EDO A C1  1 
HETATM 1914 O  O1  . EDO C 2 .   ? -8.274  2.776   31.012 1.00   37.29  ? ? ? ? ? ? 201 EDO A O1  1 
HETATM 1915 C  C2  . EDO C 2 .   ? -6.609  1.586   32.212 1.00   35.80  ? ? ? ? ? ? 201 EDO A C2  1 
HETATM 1916 O  O2  . EDO C 2 .   ? -5.237  1.624   32.560 1.00   37.31  ? ? ? ? ? ? 201 EDO A O2  1 
HETATM 1917 C  C1  . EDO D 2 .   ? -21.233 -4.519  35.446 1.00   73.40  ? ? ? ? ? ? 202 EDO A C1  1 
HETATM 1918 O  O1  . EDO D 2 .   ? -22.474 -4.312  34.781 1.00   72.49  ? ? ? ? ? ? 202 EDO A O1  1 
HETATM 1919 C  C2  . EDO D 2 .   ? -20.432 -3.190  35.545 1.00   73.32  ? ? ? ? ? ? 202 EDO A C2  1 
HETATM 1920 O  O2  . EDO D 2 .   ? -20.162 -2.675  34.246 1.00   72.62  ? ? ? ? ? ? 202 EDO A O2  1 
HETATM 1921 ZN ZN  . ZN  E 3 .   ? -12.289 -2.581  21.172 1.00   21.44  ? ? ? ? ? 2 203 ZN  A ZN  1 
HETATM 1922 ZN ZN  . ZN  F 3 .   ? 7.497   -4.508  24.487 1.00   25.17  ? ? ? ? ? 2 204 ZN  A ZN  1 
HETATM 1923 C  C1  . EDO G 2 .   ? 28.090  -10.548 13.516 1.00   62.08  ? ? ? ? ? ? 500 EDO B C1  1 
HETATM 1924 O  O1  . EDO G 2 .   ? 28.563  -10.965 12.246 1.00   63.83  ? ? ? ? ? ? 500 EDO B O1  1 
HETATM 1925 C  C2  . EDO G 2 .   ? 26.742  -9.820  13.339 1.00   59.89  ? ? ? ? ? ? 500 EDO B C2  1 
HETATM 1926 O  O2  . EDO G 2 .   ? 26.183  -9.556  14.614 1.00   58.80  ? ? ? ? ? ? 500 EDO B O2  1 
HETATM 1927 C  C1  . EDO H 2 .   ? -1.098  0.065   23.225 1.00   33.35  ? ? ? ? ? ? 501 EDO B C1  1 
HETATM 1928 O  O1  . EDO H 2 .   ? -0.746  -0.532  21.953 1.00   31.76  ? ? ? ? ? ? 501 EDO B O1  1 
HETATM 1929 C  C2  . EDO H 2 .   ? -2.451  -0.451  23.791 1.00   33.02  ? ? ? ? ? ? 501 EDO B C2  1 
HETATM 1930 O  O2  . EDO H 2 .   ? -2.204  -1.496  24.687 1.00   36.50  ? ? ? ? ? ? 501 EDO B O2  1 
HETATM 1931 O  O   . HOH I 4 .   ? -14.192 -2.787  21.274 1.00   25.60  ? ? ? ? ? ? 301 HOH A O   1 
HETATM 1932 O  O   . HOH I 4 .   ? 1.275   -14.728 19.385 1.00   43.95  ? ? ? ? ? ? 302 HOH A O   1 
HETATM 1933 O  O   . HOH I 4 .   ? -15.048 0.849   23.552 1.00   38.87  ? ? ? ? ? ? 303 HOH A O   1 
HETATM 1934 O  O   . HOH I 4 .   ? -21.309 -9.248  32.075 1.00   49.00  ? ? ? ? ? ? 304 HOH A O   1 
HETATM 1935 O  O   . HOH I 4 .   ? -12.733 -13.006 38.523 1.00   37.96  ? ? ? ? ? ? 305 HOH A O   1 
HETATM 1936 O  O   . HOH I 4 .   ? 6.820   -17.235 44.371 1.00   41.72  ? ? ? ? ? ? 306 HOH A O   1 
HETATM 1937 O  O   . HOH I 4 .   ? -12.830 7.175   26.682 1.00   40.59  ? ? ? ? ? ? 307 HOH A O   1 
HETATM 1938 O  O   . HOH I 4 .   ? 0.405   -14.830 21.793 1.00   40.20  ? ? ? ? ? ? 308 HOH A O   1 
HETATM 1939 O  O   . HOH I 4 .   ? -15.701 -17.191 32.519 1.00   48.22  ? ? ? ? ? ? 309 HOH A O   1 
HETATM 1940 O  O   . HOH I 4 .   ? -15.966 -11.044 38.992 1.00   43.05  ? ? ? ? ? ? 310 HOH A O   1 
HETATM 1941 O  O   . HOH I 4 .   ? -13.389 2.744   24.298 1.00   45.36  ? ? ? ? ? ? 311 HOH A O   1 
HETATM 1942 O  O   . HOH I 4 .   ? -2.624  12.024  22.458 1.00   43.72  ? ? ? ? ? ? 312 HOH A O   1 
HETATM 1943 O  O   . HOH I 4 .   ? -30.100 -8.341  24.111 1.00   39.26  ? ? ? ? ? ? 313 HOH A O   1 
HETATM 1944 O  O   . HOH I 4 .   ? -3.708  -20.351 38.626 1.00   49.03  ? ? ? ? ? ? 314 HOH A O   1 
HETATM 1945 O  O   . HOH I 4 .   ? 10.001  1.357   40.736 1.00   49.55  ? ? ? ? ? ? 315 HOH A O   1 
HETATM 1946 O  O   . HOH I 4 .   ? 8.757   5.290   29.443 1.00   56.85  ? ? ? ? ? ? 316 HOH A O   1 
HETATM 1947 O  O   . HOH I 4 .   ? -3.051  6.068   25.405 1.00   31.31  ? ? ? ? ? ? 317 HOH A O   1 
HETATM 1948 O  O   . HOH I 4 .   ? -1.935  7.275   23.174 1.00   21.91  ? ? ? ? ? ? 318 HOH A O   1 
HETATM 1949 O  O   . HOH I 4 .   ? -18.213 -1.467  23.916 1.00   44.92  ? ? ? ? ? ? 319 HOH A O   1 
HETATM 1950 O  O   . HOH I 4 .   ? -0.087  -21.991 44.193 1.00   61.85  ? ? ? ? ? ? 320 HOH A O   1 
HETATM 1951 O  O   . HOH I 4 .   ? -24.822 -21.104 17.699 1.00   58.75  ? ? ? ? ? ? 321 HOH A O   1 
HETATM 1952 O  O   . HOH I 4 .   ? -4.984  -16.232 40.979 1.00   46.14  ? ? ? ? ? ? 322 HOH A O   1 
HETATM 1953 O  O   . HOH I 4 .   ? -7.022  11.587  28.013 1.00   50.69  ? ? ? ? ? ? 323 HOH A O   1 
HETATM 1954 O  O   . HOH I 4 .   ? -14.733 -7.019  21.133 1.00   46.93  ? ? ? ? ? ? 324 HOH A O   1 
HETATM 1955 O  O   . HOH I 4 .   ? -5.271  7.159   26.486 1.00   45.62  ? ? ? ? ? ? 325 HOH A O   1 
HETATM 1956 O  O   . HOH I 4 .   ? -11.044 -22.247 33.047 1.00   42.06  ? ? ? ? ? ? 326 HOH A O   1 
HETATM 1957 O  O   . HOH I 4 .   ? -9.252  7.142   36.976 1.00   39.73  ? ? ? ? ? ? 327 HOH A O   1 
HETATM 1958 O  O   . HOH I 4 .   ? -20.917 -12.889 32.066 1.00   45.60  ? ? ? ? ? ? 328 HOH A O   1 
HETATM 1959 O  O   . HOH I 4 .   ? 6.539   -20.209 36.506 1.00   44.61  ? ? ? ? ? ? 329 HOH A O   1 
HETATM 1960 O  O   . HOH I 4 .   ? -10.903 11.884  27.004 1.00   54.90  ? ? ? ? ? ? 330 HOH A O   1 
HETATM 1961 O  O   . HOH I 4 .   ? 11.843  -7.268  26.571 1.00   37.52  ? ? ? ? ? ? 331 HOH A O   1 
HETATM 1962 O  O   . HOH I 4 .   ? 6.630   -19.414 15.139 1.00   56.04  ? ? ? ? ? ? 332 HOH A O   1 
HETATM 1963 O  O   . HOH I 4 .   ? -3.640  -21.791 31.597 1.00   38.85  ? ? ? ? ? ? 333 HOH A O   1 
HETATM 1964 O  O   . HOH I 4 .   ? -13.526 -23.185 20.420 1.00   50.10  ? ? ? ? ? ? 334 HOH A O   1 
HETATM 1965 O  O   . HOH I 4 .   ? -9.905  -22.833 29.984 1.00   46.74  ? ? ? ? ? ? 335 HOH A O   1 
HETATM 1966 O  O   . HOH I 4 .   ? 13.687  -8.114  28.710 1.00   49.16  ? ? ? ? ? ? 336 HOH A O   1 
HETATM 1967 O  O   . HOH I 4 .   ? -7.126  -21.353 28.515 1.00   55.56  ? ? ? ? ? ? 337 HOH A O   1 
HETATM 1968 O  O   . HOH I 4 .   ? -18.278 -14.882 29.410 1.00   46.28  ? ? ? ? ? ? 338 HOH A O   1 
HETATM 1969 O  O   . HOH I 4 .   ? -0.620  -9.955  26.080 1.00   14.41  ? ? ? ? ? ? 339 HOH A O   1 
HETATM 1970 O  O   . HOH I 4 .   ? -6.413  -14.588 29.986 1.00   20.41  ? ? ? ? ? ? 340 HOH A O   1 
HETATM 1971 O  O   . HOH I 4 .   ? -2.296  -9.072  28.258 1.00   17.91  ? ? ? ? ? ? 341 HOH A O   1 
HETATM 1972 O  O   . HOH I 4 .   ? -9.283  4.075   27.072 1.00   20.71  ? ? ? ? ? ? 342 HOH A O   1 
HETATM 1973 O  O   . HOH I 4 .   ? 1.542   -13.157 23.679 1.00   17.70  ? ? ? ? ? ? 343 HOH A O   1 
HETATM 1974 O  O   . HOH I 4 .   ? -4.004  -14.406 17.470 1.00   23.83  ? ? ? ? ? ? 344 HOH A O   1 
HETATM 1975 O  O   . HOH I 4 .   ? -9.171  -17.553 30.072 1.00   23.06  ? ? ? ? ? ? 345 HOH A O   1 
HETATM 1976 O  O   . HOH I 4 .   ? -1.125  -13.739 16.480 1.00   20.67  ? ? ? ? ? ? 346 HOH A O   1 
HETATM 1977 O  O   . HOH I 4 .   ? -2.430  5.659   28.069 1.00   25.02  ? ? ? ? ? ? 347 HOH A O   1 
HETATM 1978 O  O   . HOH I 4 .   ? -2.838  2.505   31.714 1.00   25.14  ? ? ? ? ? ? 348 HOH A O   1 
HETATM 1979 O  O   . HOH I 4 .   ? -27.236 -8.254  23.042 1.00   27.75  ? ? ? ? ? ? 349 HOH A O   1 
HETATM 1980 O  O   . HOH I 4 .   ? -7.333  -19.684 24.312 1.00   38.15  ? ? ? ? ? ? 350 HOH A O   1 
HETATM 1981 O  O   . HOH I 4 .   ? -15.902 -17.042 29.924 1.00   37.78  ? ? ? ? ? ? 351 HOH A O   1 
HETATM 1982 O  O   . HOH I 4 .   ? -19.781 -14.202 19.489 1.00   29.74  ? ? ? ? ? ? 352 HOH A O   1 
HETATM 1983 O  O   . HOH I 4 .   ? -11.073 2.051   26.015 1.00   22.95  ? ? ? ? ? ? 353 HOH A O   1 
HETATM 1984 O  O   . HOH I 4 .   ? -8.302  -20.179 30.552 1.00   30.44  ? ? ? ? ? ? 354 HOH A O   1 
HETATM 1985 O  O   . HOH I 4 .   ? -18.324 -20.525 26.315 1.00   40.95  ? ? ? ? ? ? 355 HOH A O   1 
HETATM 1986 O  O   . HOH I 4 .   ? 6.896   -10.965 22.960 1.00   28.05  ? ? ? ? ? ? 356 HOH A O   1 
HETATM 1987 O  O   . HOH I 4 .   ? -2.432  8.063   29.509 1.00   33.43  ? ? ? ? ? ? 357 HOH A O   1 
HETATM 1988 O  O   . HOH I 4 .   ? -6.857  -17.082 36.722 1.00   26.27  ? ? ? ? ? ? 358 HOH A O   1 
HETATM 1989 O  O   . HOH I 4 .   ? 1.771   -10.599 40.508 1.00   38.31  ? ? ? ? ? ? 359 HOH A O   1 
HETATM 1990 O  O   . HOH I 4 .   ? -10.003 -11.379 41.637 1.00   25.09  ? ? ? ? ? ? 360 HOH A O   1 
HETATM 1991 O  O   . HOH I 4 .   ? -2.074  -6.168  23.767 1.00   31.63  ? ? ? ? ? ? 361 HOH A O   1 
HETATM 1992 O  O   . HOH I 4 .   ? 5.581   -3.923  41.625 1.00   40.51  ? ? ? ? ? ? 362 HOH A O   1 
HETATM 1993 O  O   . HOH I 4 .   ? 4.824   -13.328 21.226 1.00   38.57  ? ? ? ? ? ? 363 HOH A O   1 
HETATM 1994 O  O   . HOH I 4 .   ? -20.296 -16.919 20.371 1.00   36.95  ? ? ? ? ? ? 364 HOH A O   1 
HETATM 1995 O  O   . HOH I 4 .   ? -0.115  -18.649 33.545 1.00   28.99  ? ? ? ? ? ? 365 HOH A O   1 
HETATM 1996 O  O   . HOH I 4 .   ? -31.234 -10.256 22.539 1.00   30.15  ? ? ? ? ? ? 366 HOH A O   1 
HETATM 1997 O  O   . HOH I 4 .   ? -13.631 3.671   32.302 1.00   38.03  ? ? ? ? ? ? 367 HOH A O   1 
HETATM 1998 O  O   . HOH I 4 .   ? -3.019  4.183   33.758 1.00   34.29  ? ? ? ? ? ? 368 HOH A O   1 
HETATM 1999 O  O   . HOH I 4 .   ? -6.485  -19.749 35.613 1.00   31.21  ? ? ? ? ? ? 369 HOH A O   1 
HETATM 2000 O  O   . HOH I 4 .   ? 3.529   -1.743  40.892 1.00   43.70  ? ? ? ? ? ? 370 HOH A O   1 
HETATM 2001 O  O   . HOH I 4 .   ? 5.045   6.867   35.401 1.00   45.22  ? ? ? ? ? ? 371 HOH A O   1 
HETATM 2002 O  O   . HOH I 4 .   ? 8.948   6.211   32.572 1.00   52.59  ? ? ? ? ? ? 372 HOH A O   1 
HETATM 2003 O  O   . HOH I 4 .   ? -19.898 -18.127 28.330 1.00   47.38  ? ? ? ? ? ? 373 HOH A O   1 
HETATM 2004 O  O   . HOH I 4 .   ? -23.272 -15.135 16.723 1.00   45.77  ? ? ? ? ? ? 374 HOH A O   1 
HETATM 2005 O  O   . HOH I 4 .   ? -5.166  12.725  24.466 1.00   45.88  ? ? ? ? ? ? 375 HOH A O   1 
HETATM 2006 O  O   . HOH I 4 .   ? -22.685 -16.775 29.130 1.00   52.43  ? ? ? ? ? ? 376 HOH A O   1 
HETATM 2007 O  O   . HOH I 4 .   ? -9.320  12.598  32.031 1.00   43.29  ? ? ? ? ? ? 377 HOH A O   1 
HETATM 2008 O  O   . HOH I 4 .   ? 1.071   -23.633 42.122 1.00   58.83  ? ? ? ? ? ? 378 HOH A O   1 
HETATM 2009 O  O   . HOH I 4 .   ? -14.936 6.391   27.986 1.00   50.17  ? ? ? ? ? ? 379 HOH A O   1 
HETATM 2010 O  O   . HOH I 4 .   ? -6.044  -0.557  39.562 1.00   36.11  ? ? ? ? ? ? 380 HOH A O   1 
HETATM 2011 O  O   . HOH J 4 .   ? 9.571   -4.581  24.258 1.00   29.74  ? ? ? ? ? ? 601 HOH B O   1 
HETATM 2012 O  O   . HOH J 4 .   ? 1.164   7.350   22.434 1.00   35.72  ? ? ? ? ? ? 602 HOH B O   1 
HETATM 2013 O  O   . HOH J 4 .   ? -14.507 -7.342  16.951 1.00   34.65  ? ? ? ? ? ? 603 HOH B O   1 
HETATM 2014 O  O   . HOH J 4 .   ? -1.662  3.593   29.615 1.00   39.64  ? ? ? ? ? ? 604 HOH B O   1 
HETATM 2015 O  O   . HOH J 4 .   ? -16.397 -2.817  17.777 1.00   30.78  ? ? ? ? ? ? 605 HOH B O   1 
HETATM 2016 O  O   . HOH J 4 .   ? -4.241  -4.171  15.631 1.00   13.65  ? ? ? ? ? ? 606 HOH B O   1 
HETATM 2017 O  O   . HOH J 4 .   ? -2.653  -1.905  15.386 1.00   18.14  ? ? ? ? ? ? 607 HOH B O   1 
HETATM 2018 O  O   . HOH J 4 .   ? -2.795  -2.547  2.917  1.00   40.97  ? ? ? ? ? ? 608 HOH B O   1 
HETATM 2019 O  O   . HOH J 4 .   ? -15.549 -5.167  18.236 1.00   34.26  ? ? ? ? ? ? 609 HOH B O   1 
HETATM 2020 O  O   . HOH J 4 .   ? 2.424   -11.073 8.557  1.00   36.40  ? ? ? ? ? ? 610 HOH B O   1 
HETATM 2021 O  O   . HOH J 4 .   ? -15.804 12.253  5.638  1.00   40.76  ? ? ? ? ? ? 611 HOH B O   1 
HETATM 2022 O  O   . HOH J 4 .   ? 9.284   -14.420 15.968 1.00   44.15  ? ? ? ? ? ? 612 HOH B O   1 
HETATM 2023 O  O   . HOH J 4 .   ? 13.470  -4.380  9.452  1.00   49.36  ? ? ? ? ? ? 613 HOH B O   1 
HETATM 2024 O  O   . HOH J 4 .   ? -2.825  -8.949  4.800  1.00   48.64  ? ? ? ? ? ? 614 HOH B O   1 
HETATM 2025 O  O   . HOH J 4 .   ? -8.148  12.763  14.605 1.00   51.99  ? ? ? ? ? ? 615 HOH B O   1 
HETATM 2026 O  O   . HOH J 4 .   ? -1.179  1.211   0.075  1.00   44.79  ? ? ? ? ? ? 616 HOH B O   1 
HETATM 2027 O  O   . HOH J 4 .   ? -14.848 6.404   3.421  1.00   26.82  ? ? ? ? ? ? 617 HOH B O   1 
HETATM 2028 O  O   . HOH J 4 .   ? -10.116 -9.442  15.316 1.00   36.04  ? ? ? ? ? ? 618 HOH B O   1 
HETATM 2029 O  O   . HOH J 4 .   ? 3.531   1.291   39.537 1.00   64.45  ? ? ? ? ? ? 619 HOH B O   1 
HETATM 2030 O  O   . HOH J 4 .   ? 6.788   8.146   33.273 1.00   44.52  ? ? ? ? ? ? 620 HOH B O   1 
HETATM 2031 O  O   . HOH J 4 .   ? -10.818 -9.417  5.806  1.00   59.83  ? ? ? ? ? ? 621 HOH B O   1 
HETATM 2032 O  O   . HOH J 4 .   ? -8.872  -13.084 13.434 1.00   49.14  ? ? ? ? ? ? 622 HOH B O   1 
HETATM 2033 O  O   . HOH J 4 .   ? 23.459  -10.291 11.676 1.00   37.76  ? ? ? ? ? ? 623 HOH B O   1 
HETATM 2034 O  O   . HOH J 4 .   ? 7.739   -1.446  1.698  1.00   39.31  ? ? ? ? ? ? 624 HOH B O   1 
HETATM 2035 O  O   . HOH J 4 .   ? 7.807   4.269   6.711  1.00   44.46  ? ? ? ? ? ? 625 HOH B O   1 
HETATM 2036 O  O   . HOH J 4 .   ? 7.071   0.973   2.740  1.00   41.46  ? ? ? ? ? ? 626 HOH B O   1 
HETATM 2037 O  O   . HOH J 4 .   ? 0.622   5.271   30.132 1.00   48.03  ? ? ? ? ? ? 627 HOH B O   1 
HETATM 2038 O  O   . HOH J 4 .   ? -17.888 15.043  13.464 1.00   52.64  ? ? ? ? ? ? 628 HOH B O   1 
HETATM 2039 O  O   . HOH J 4 .   ? 8.400   0.973   27.314 1.00   56.41  ? ? ? ? ? ? 629 HOH B O   1 
HETATM 2040 O  O   . HOH J 4 .   ? 10.122  -6.560  20.431 1.00   38.99  ? ? ? ? ? ? 630 HOH B O   1 
HETATM 2041 O  O   . HOH J 4 .   ? 10.778  -2.859  3.001  1.00   46.90  ? ? ? ? ? ? 631 HOH B O   1 
HETATM 2042 O  O   . HOH J 4 .   ? 5.287   8.826   7.353  1.00   41.62  ? ? ? ? ? ? 632 HOH B O   1 
HETATM 2043 O  O   . HOH J 4 .   ? -13.053 10.197  26.325 1.00   59.72  ? ? ? ? ? ? 633 HOH B O   1 
HETATM 2044 O  O   . HOH J 4 .   ? -1.744  -5.345  2.561  1.00   43.54  ? ? ? ? ? ? 634 HOH B O   1 
HETATM 2045 O  O   . HOH J 4 .   ? 10.318  -0.851  26.192 1.00   42.82  ? ? ? ? ? ? 635 HOH B O   1 
HETATM 2046 O  O   . HOH J 4 .   ? 6.855   6.119   4.326  1.00   47.48  ? ? ? ? ? ? 636 HOH B O   1 
HETATM 2047 O  O   . HOH J 4 .   ? 5.226   9.732   3.787  1.00   54.37  ? ? ? ? ? ? 637 HOH B O   1 
HETATM 2048 O  O   . HOH J 4 .   ? -6.421  -7.953  14.385 1.00   16.59  ? ? ? ? ? ? 638 HOH B O   1 
HETATM 2049 O  O   . HOH J 4 .   ? 1.325   -3.431  9.640  1.00   19.58  ? ? ? ? ? ? 639 HOH B O   1 
HETATM 2050 O  O   . HOH J 4 .   ? -12.297 -0.224  1.714  1.00   23.45  ? ? ? ? ? ? 640 HOH B O   1 
HETATM 2051 O  O   . HOH J 4 .   ? 1.793   0.907   3.911  1.00   21.38  ? ? ? ? ? ? 641 HOH B O   1 
HETATM 2052 O  O   . HOH J 4 .   ? 4.175   -5.054  7.004  1.00   22.99  ? ? ? ? ? ? 642 HOH B O   1 
HETATM 2053 O  O   . HOH J 4 .   ? -11.749 -7.309  16.610 1.00   22.57  ? ? ? ? ? ? 643 HOH B O   1 
HETATM 2054 O  O   . HOH J 4 .   ? 22.453  -6.005  18.457 1.00   26.60  ? ? ? ? ? ? 644 HOH B O   1 
HETATM 2055 O  O   . HOH J 4 .   ? 4.634   3.810   27.032 1.00   25.31  ? ? ? ? ? ? 645 HOH B O   1 
HETATM 2056 O  O   . HOH J 4 .   ? 6.369   1.930   25.760 1.00   28.59  ? ? ? ? ? ? 646 HOH B O   1 
HETATM 2057 O  O   . HOH J 4 .   ? -5.294  -2.127  4.395  1.00   19.39  ? ? ? ? ? ? 647 HOH B O   1 
HETATM 2058 O  O   . HOH J 4 .   ? -10.188 12.292  12.871 1.00   37.98  ? ? ? ? ? ? 648 HOH B O   1 
HETATM 2059 O  O   . HOH J 4 .   ? -5.142  -10.177 13.515 1.00   32.85  ? ? ? ? ? ? 649 HOH B O   1 
HETATM 2060 O  O   . HOH J 4 .   ? -5.481  -0.282  -2.316 1.00   43.43  ? ? ? ? ? ? 650 HOH B O   1 
HETATM 2061 O  O   . HOH J 4 .   ? 15.448  -12.911 12.293 1.00   30.94  ? ? ? ? ? ? 651 HOH B O   1 
HETATM 2062 O  O   . HOH J 4 .   ? 11.171  -4.722  7.281  1.00   31.17  ? ? ? ? ? ? 652 HOH B O   1 
HETATM 2063 O  O   . HOH J 4 .   ? 14.910  -12.403 15.574 1.00   28.27  ? ? ? ? ? ? 653 HOH B O   1 
HETATM 2064 O  O   . HOH J 4 .   ? 3.248   11.386  11.586 1.00   40.68  ? ? ? ? ? ? 654 HOH B O   1 
HETATM 2065 O  O   . HOH J 4 .   ? -17.492 10.563  11.768 1.00   49.67  ? ? ? ? ? ? 655 HOH B O   1 
HETATM 2066 O  O   . HOH J 4 .   ? 7.229   10.370  12.778 1.00   32.55  ? ? ? ? ? ? 656 HOH B O   1 
HETATM 2067 O  O   . HOH J 4 .   ? -3.572  8.876   -2.429 1.00   40.59  ? ? ? ? ? ? 657 HOH B O   1 
HETATM 2068 O  O   . HOH J 4 .   ? 8.192   -16.216 7.645  1.00   36.35  ? ? ? ? ? ? 658 HOH B O   1 
HETATM 2069 O  O   . HOH J 4 .   ? -2.858  -4.253  20.246 1.00   31.65  ? ? ? ? ? ? 659 HOH B O   1 
HETATM 2070 O  O   . HOH J 4 .   ? -15.827 8.063   5.451  1.00   29.76  ? ? ? ? ? ? 660 HOH B O   1 
HETATM 2071 O  O   . HOH J 4 .   ? 3.206   -6.118  4.693  1.00   32.22  ? ? ? ? ? ? 661 HOH B O   1 
HETATM 2072 O  O   . HOH J 4 .   ? 0.921   -1.410  2.578  1.00   33.83  ? ? ? ? ? ? 662 HOH B O   1 
HETATM 2073 O  O   . HOH J 4 .   ? 13.213  -9.820  6.052  1.00   43.18  ? ? ? ? ? ? 663 HOH B O   1 
HETATM 2074 O  O   . HOH J 4 .   ? -9.369  12.647  25.020 1.00   47.87  ? ? ? ? ? ? 664 HOH B O   1 
HETATM 2075 O  O   . HOH J 4 .   ? -4.062  -2.522  25.962 1.00   25.49  ? ? ? ? ? ? 665 HOH B O   1 
HETATM 2076 O  O   . HOH J 4 .   ? -8.206  12.078  21.157 1.00   47.64  ? ? ? ? ? ? 666 HOH B O   1 
HETATM 2077 O  O   . HOH J 4 .   ? -1.947  4.464   35.950 1.00   41.39  ? ? ? ? ? ? 667 HOH B O   1 
HETATM 2078 O  O   . HOH J 4 .   ? -4.187  -5.746  4.845  1.00   38.97  ? ? ? ? ? ? 668 HOH B O   1 
HETATM 2079 O  O   . HOH J 4 .   ? -16.077 0.024   9.244  1.00   47.45  ? ? ? ? ? ? 669 HOH B O   1 
HETATM 2080 O  O   . HOH J 4 .   ? -1.692  9.781   23.408 1.00   36.72  ? ? ? ? ? ? 670 HOH B O   1 
HETATM 2081 O  O   . HOH J 4 .   ? 10.394  -14.429 18.417 1.00   37.58  ? ? ? ? ? ? 671 HOH B O   1 
HETATM 2082 O  O   . HOH J 4 .   ? 18.989  -3.922  8.842  1.00   54.54  ? ? ? ? ? ? 672 HOH B O   1 
HETATM 2083 O  O   . HOH J 4 .   ? 17.836  -8.440  6.272  1.00   43.06  ? ? ? ? ? ? 673 HOH B O   1 
HETATM 2084 O  O   . HOH J 4 .   ? 3.076   -16.573 6.438  1.00   58.65  ? ? ? ? ? ? 674 HOH B O   1 
HETATM 2085 O  O   . HOH J 4 .   ? 11.389  -10.413 4.156  1.00   46.56  ? ? ? ? ? ? 675 HOH B O   1 
HETATM 2086 O  O   . HOH J 4 .   ? -18.847 7.947   22.446 1.00   58.84  ? ? ? ? ? ? 676 HOH B O   1 
HETATM 2087 O  O   . HOH J 4 .   ? -18.714 5.703   21.157 1.00   48.64  ? ? ? ? ? ? 677 HOH B O   1 
HETATM 2088 O  O   . HOH J 4 .   ? -18.284 8.033   19.758 1.00   54.69  ? ? ? ? ? ? 678 HOH B O   1 
HETATM 2089 O  O   . HOH J 4 .   ? 18.026  -6.198  7.454  1.00   47.41  ? ? ? ? ? ? 679 HOH B O   1 
HETATM 2090 O  O   . HOH J 4 .   ? 9.421   6.295   8.958  1.00   60.51  ? ? ? ? ? ? 680 HOH B O   1 
HETATM 2091 O  O   . HOH J 4 .   ? 12.671  -15.495 19.120 1.00   48.15  ? ? ? ? ? ? 681 HOH B O   1 
HETATM 2092 O  O   . HOH J 4 .   ? 9.360   2.742   29.054 1.00   56.92  ? ? ? ? ? ? 682 HOH B O   1 
HETATM 2093 O  O   . HOH J 4 .   ? 11.838  4.788   9.658  1.00   49.86  ? ? ? ? ? ? 683 HOH B O   1 
HETATM 2094 O  O   . HOH J 4 .   ? 1.853   -10.237 5.555  1.00   54.19  ? ? ? ? ? ? 684 HOH B O   1 
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