data_XXXX
# 
loop_
_audit_author.name 
_audit_author.pdbx_ordinal 
"Bythell-Douglas, R." 1 
"Bond, C.S."          2 
# 
_struct.entry_id                  XXXX 
_struct.title                     "Ni-bound GloA2" 
_struct.pdbx_model_details        ? 
_struct.pdbx_CASP_flag            ? 
_struct.pdbx_model_type_details   ? 
# 
_struct_keywords.entry_id        XXXX 
_struct_keywords.pdbx_keywords   LYASE 
_struct_keywords.text            "isomerase, hydrolase, metal binding, LYASE" 
# 
_exptl.entry_id          XXXX 
_exptl.method            "X-RAY DIFFRACTION" 
_exptl.crystals_number   1 
# 
_citation.id                        primary 
_citation.title                     "The crystal structure of a homodimeric Pseudomonas glyoxalase I enzyme reveals asymmetric metallation commensurate with half-of-sites activity." 
_citation.journal_abbrev            Chemistry 
_citation.journal_volume            21 
_citation.page_first                541 
_citation.page_last                 544 
_citation.year                      2015 
_citation.journal_id_ASTM           ? 
_citation.country                   GE 
_citation.journal_id_ISSN           0947-6539 
_citation.journal_id_CSD            ? 
_citation.book_publisher            ? 
_citation.pdbx_database_id_PubMed   25411134 
_citation.pdbx_database_id_DOI      10.1002/chem.201405402 
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_citation_author.citation_id 
_citation_author.name 
_citation_author.ordinal 
_citation_author.identifier_ORCID 
primary "Bythell-Douglas, R." 1 ? 
primary "Suttisansanee, U."   2 ? 
primary "Flematti, G.R."      3 ? 
primary "Challenor, M."       4 ? 
primary "Lee, M."             5 ? 
primary "Panjikar, S."        6 ? 
primary "Honek, J.F."         7 ? 
primary "Bond, C.S."          8 ? 
# 
_entity_poly.entity_id                      1 
_entity_poly.type                           "polypeptide(L)" 
_entity_poly.nstd_linkage                   no 
_entity_poly.nstd_monomer                   no 
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code       
;MRILHSMLRVADLEAALEFYTRALDMRLLRRRDYPEGRFTLAFVGYQDERAAAALELTHNWDRDGYTQGDGYGHLAIEVE
DAAVTCARARALGYRVTREAGLMQHGRSVIAFLEDPDGYKVELIQKGTQFD
;
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can   
;MRILHSMLRVADLEAALEFYTRALDMRLLRRRDYPEGRFTLAFVGYQDERAAAALELTHNWDRDGYTQGDGYGHLAIEVE
DAAVTCARARALGYRVTREAGLMQHGRSVIAFLEDPDGYKVELIQKGTQFD
;
_entity_poly.pdbx_strand_id                 A,B 
_entity_poly.pdbx_target_identifier         ? 
# 
loop_
_entity_poly_seq.entity_id 
_entity_poly_seq.num 
_entity_poly_seq.mon_id 
_entity_poly_seq.hetero 
1 1   MET n 
1 2   ARG n 
1 3   ILE n 
1 4   LEU n 
1 5   HIS n 
1 6   SER n 
1 7   MET n 
1 8   LEU n 
1 9   ARG n 
1 10  VAL n 
1 11  ALA n 
1 12  ASP n 
1 13  LEU n 
1 14  GLU n 
1 15  ALA n 
1 16  ALA n 
1 17  LEU n 
1 18  GLU n 
1 19  PHE n 
1 20  TYR n 
1 21  THR n 
1 22  ARG n 
1 23  ALA n 
1 24  LEU n 
1 25  ASP n 
1 26  MET n 
1 27  ARG n 
1 28  LEU n 
1 29  LEU n 
1 30  ARG n 
1 31  ARG n 
1 32  ARG n 
1 33  ASP n 
1 34  TYR n 
1 35  PRO n 
1 36  GLU n 
1 37  GLY n 
1 38  ARG n 
1 39  PHE n 
1 40  THR n 
1 41  LEU n 
1 42  ALA n 
1 43  PHE n 
1 44  VAL n 
1 45  GLY n 
1 46  TYR n 
1 47  GLN n 
1 48  ASP n 
1 49  GLU n 
1 50  ARG n 
1 51  ALA n 
1 52  ALA n 
1 53  ALA n 
1 54  ALA n 
1 55  LEU n 
1 56  GLU n 
1 57  LEU n 
1 58  THR n 
1 59  HIS n 
1 60  ASN n 
1 61  TRP n 
1 62  ASP n 
1 63  ARG n 
1 64  ASP n 
1 65  GLY n 
1 66  TYR n 
1 67  THR n 
1 68  GLN n 
1 69  GLY n 
1 70  ASP n 
1 71  GLY n 
1 72  TYR n 
1 73  GLY n 
1 74  HIS n 
1 75  LEU n 
1 76  ALA n 
1 77  ILE n 
1 78  GLU n 
1 79  VAL n 
1 80  GLU n 
1 81  ASP n 
1 82  ALA n 
1 83  ALA n 
1 84  VAL n 
1 85  THR n 
1 86  CYS n 
1 87  ALA n 
1 88  ARG n 
1 89  ALA n 
1 90  ARG n 
1 91  ALA n 
1 92  LEU n 
1 93  GLY n 
1 94  TYR n 
1 95  ARG n 
1 96  VAL n 
1 97  THR n 
1 98  ARG n 
1 99  GLU n 
1 100 ALA n 
1 101 GLY n 
1 102 LEU n 
1 103 MET n 
1 104 GLN n 
1 105 HIS n 
1 106 GLY n 
1 107 ARG n 
1 108 SER n 
1 109 VAL n 
1 110 ILE n 
1 111 ALA n 
1 112 PHE n 
1 113 LEU n 
1 114 GLU n 
1 115 ASP n 
1 116 PRO n 
1 117 ASP n 
1 118 GLY n 
1 119 TYR n 
1 120 LYS n 
1 121 VAL n 
1 122 GLU n 
1 123 LEU n 
1 124 ILE n 
1 125 GLN n 
1 126 LYS n 
1 127 GLY n 
1 128 THR n 
1 129 GLN n 
1 130 PHE n 
1 131 ASP n 
# 
loop_
_entity.id 
_entity.type 
_entity.src_method 
_entity.pdbx_description 
_entity.formula_weight 
_entity.pdbx_number_of_molecules 
_entity.pdbx_ec 
_entity.pdbx_mutation 
_entity.pdbx_fragment 
_entity.details 
1 polymer     man "Lactoylglutathione lyase" 14946.860 2  4.4.1.5 ? ? ? 
2 non-polymer syn "NICKEL (II) ION"          58.693    3  ?       ? ? ? 
3 non-polymer syn "SUCCINIC ACID"            118.088   1  ?       ? ? ? 
4 water       nat water                      18.015    70 ?       ? ? ? 
# 
loop_
_pdbx_poly_seq_scheme.asym_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.entity_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.seq_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_ins_code 
_pdbx_poly_seq_scheme.hetero 
A 1 1   MET 1   1   1   MET MET A ? n 
A 1 2   ARG 2   2   2   ARG ARG A ? n 
A 1 3   ILE 3   3   3   ILE ILE A ? n 
A 1 4   LEU 4   4   4   LEU LEU A ? n 
A 1 5   HIS 5   5   5   HIS HIS A ? n 
A 1 6   SER 6   6   6   SER SER A ? n 
A 1 7   MET 7   7   7   MET MET A ? n 
A 1 8   LEU 8   8   8   LEU LEU A ? n 
A 1 9   ARG 9   9   9   ARG ARG A ? n 
A 1 10  VAL 10  10  10  VAL VAL A ? n 
A 1 11  ALA 11  11  11  ALA ALA A ? n 
A 1 12  ASP 12  12  12  ASP ASP A ? n 
A 1 13  LEU 13  13  13  LEU LEU A ? n 
A 1 14  GLU 14  14  14  GLU GLU A ? n 
A 1 15  ALA 15  15  15  ALA ALA A ? n 
A 1 16  ALA 16  16  16  ALA ALA A ? n 
A 1 17  LEU 17  17  17  LEU LEU A ? n 
A 1 18  GLU 18  18  18  GLU GLU A ? n 
A 1 19  PHE 19  19  19  PHE PHE A ? n 
A 1 20  TYR 20  20  20  TYR TYR A ? n 
A 1 21  THR 21  21  21  THR THR A ? n 
A 1 22  ARG 22  22  22  ARG ARG A ? n 
A 1 23  ALA 23  23  23  ALA ALA A ? n 
A 1 24  LEU 24  24  24  LEU LEU A ? n 
A 1 25  ASP 25  25  25  ASP ASP A ? n 
A 1 26  MET 26  26  26  MET MET A ? n 
A 1 27  ARG 27  27  27  ARG ARG A ? n 
A 1 28  LEU 28  28  28  LEU LEU A ? n 
A 1 29  LEU 29  29  29  LEU LEU A ? n 
A 1 30  ARG 30  30  30  ARG ARG A ? n 
A 1 31  ARG 31  31  31  ARG ARG A ? n 
A 1 32  ARG 32  32  32  ARG ARG A ? n 
A 1 33  ASP 33  33  33  ASP ASP A ? n 
A 1 34  TYR 34  34  34  TYR TYR A ? n 
A 1 35  PRO 35  35  35  PRO PRO A ? n 
A 1 36  GLU 36  36  36  GLU GLU A ? n 
A 1 37  GLY 37  37  37  GLY GLY A ? n 
A 1 38  ARG 38  38  38  ARG ARG A ? n 
A 1 39  PHE 39  39  39  PHE PHE A ? n 
A 1 40  THR 40  40  40  THR THR A ? n 
A 1 41  LEU 41  41  41  LEU LEU A ? n 
A 1 42  ALA 42  42  42  ALA ALA A ? n 
A 1 43  PHE 43  43  43  PHE PHE A ? n 
A 1 44  VAL 44  44  44  VAL VAL A ? n 
A 1 45  GLY 45  45  45  GLY GLY A ? n 
A 1 46  TYR 46  46  46  TYR TYR A ? n 
A 1 47  GLN 47  47  47  GLN GLN A ? n 
A 1 48  ASP 48  48  48  ASP ASP A ? n 
A 1 49  GLU 49  49  49  GLU GLU A ? n 
A 1 50  ARG 50  50  50  ARG ARG A ? n 
A 1 51  ALA 51  51  51  ALA ALA A ? n 
A 1 52  ALA 52  52  52  ALA ALA A ? n 
A 1 53  ALA 53  53  53  ALA ALA A ? n 
A 1 54  ALA 54  54  54  ALA ALA A ? n 
A 1 55  LEU 55  55  55  LEU LEU A ? n 
A 1 56  GLU 56  56  56  GLU GLU A ? n 
A 1 57  LEU 57  57  57  LEU LEU A ? n 
A 1 58  THR 58  58  58  THR THR A ? n 
A 1 59  HIS 59  59  59  HIS HIS A ? n 
A 1 60  ASN 60  60  60  ASN ASN A ? n 
A 1 61  TRP 61  61  61  TRP TRP A ? n 
A 1 62  ASP 62  62  62  ASP ASP A ? n 
A 1 63  ARG 63  63  63  ARG ARG A ? n 
A 1 64  ASP 64  64  64  ASP ASP A ? n 
A 1 65  GLY 65  65  65  GLY GLY A ? n 
A 1 66  TYR 66  66  66  TYR TYR A ? n 
A 1 67  THR 67  67  67  THR THR A ? n 
A 1 68  GLN 68  68  68  GLN GLN A ? n 
A 1 69  GLY 69  69  69  GLY GLY A ? n 
A 1 70  ASP 70  70  70  ASP ASP A ? n 
A 1 71  GLY 71  71  71  GLY GLY A ? n 
A 1 72  TYR 72  72  72  TYR TYR A ? n 
A 1 73  GLY 73  73  73  GLY GLY A ? n 
A 1 74  HIS 74  74  74  HIS HIS A ? n 
A 1 75  LEU 75  75  75  LEU LEU A ? n 
A 1 76  ALA 76  76  76  ALA ALA A ? n 
A 1 77  ILE 77  77  77  ILE ILE A ? n 
A 1 78  GLU 78  78  78  GLU GLU A ? n 
A 1 79  VAL 79  79  79  VAL VAL A ? n 
A 1 80  GLU 80  80  80  GLU GLU A ? n 
A 1 81  ASP 81  81  81  ASP ASP A ? n 
A 1 82  ALA 82  82  82  ALA ALA A ? n 
A 1 83  ALA 83  83  83  ALA ALA A ? n 
A 1 84  VAL 84  84  84  VAL VAL A ? n 
A 1 85  THR 85  85  85  THR THR A ? n 
A 1 86  CYS 86  86  86  CYS CYS A ? n 
A 1 87  ALA 87  87  87  ALA ALA A ? n 
A 1 88  ARG 88  88  88  ARG ARG A ? n 
A 1 89  ALA 89  89  89  ALA ALA A ? n 
A 1 90  ARG 90  90  90  ARG ARG A ? n 
A 1 91  ALA 91  91  91  ALA ALA A ? n 
A 1 92  LEU 92  92  92  LEU LEU A ? n 
A 1 93  GLY 93  93  93  GLY GLY A ? n 
A 1 94  TYR 94  94  94  TYR TYR A ? n 
A 1 95  ARG 95  95  95  ARG ARG A ? n 
A 1 96  VAL 96  96  96  VAL VAL A ? n 
A 1 97  THR 97  97  97  THR THR A ? n 
A 1 98  ARG 98  98  98  ARG ARG A ? n 
A 1 99  GLU 99  99  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 100 ALA 100 100 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 101 GLY 101 101 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 102 LEU 102 102 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 103 MET 103 103 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 104 GLN 104 104 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 105 HIS 105 105 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 106 GLY 106 106 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 107 ARG 107 107 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 108 SER 108 108 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 109 VAL 109 109 109 VAL VAL A ? n 
A 1 110 ILE 110 110 110 ILE ILE A ? n 
A 1 111 ALA 111 111 111 ALA ALA A ? n 
A 1 112 PHE 112 112 112 PHE PHE A ? n 
A 1 113 LEU 113 113 113 LEU LEU A ? n 
A 1 114 GLU 114 114 114 GLU GLU A ? n 
A 1 115 ASP 115 115 115 ASP ASP A ? n 
A 1 116 PRO 116 116 116 PRO PRO A ? n 
A 1 117 ASP 117 117 117 ASP ASP A ? n 
A 1 118 GLY 118 118 118 GLY GLY A ? n 
A 1 119 TYR 119 119 119 TYR TYR A ? n 
A 1 120 LYS 120 120 120 LYS LYS A ? n 
A 1 121 VAL 121 121 121 VAL VAL A ? n 
A 1 122 GLU 122 122 122 GLU GLU A ? n 
A 1 123 LEU 123 123 123 LEU LEU A ? n 
A 1 124 ILE 124 124 124 ILE ILE A ? n 
A 1 125 GLN 125 125 125 GLN GLN A ? n 
A 1 126 LYS 126 126 126 LYS LYS A ? n 
A 1 127 GLY 127 127 127 GLY GLY A ? n 
A 1 128 THR 128 128 128 THR THR A ? n 
A 1 129 GLN 129 129 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 130 PHE 130 130 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 131 ASP 131 131 ?   ?   ?   A ? n 
B 1 1   MET 1   1   1   MET MET B ? n 
B 1 2   ARG 2   2   2   ARG ARG B ? n 
B 1 3   ILE 3   3   3   ILE ILE B ? n 
B 1 4   LEU 4   4   4   LEU LEU B ? n 
B 1 5   HIS 5   5   5   HIS HIS B ? n 
B 1 6   SER 6   6   6   SER SER B ? n 
B 1 7   MET 7   7   7   MET MET B ? n 
B 1 8   LEU 8   8   8   LEU LEU B ? n 
B 1 9   ARG 9   9   9   ARG ARG B ? n 
B 1 10  VAL 10  10  10  VAL VAL B ? n 
B 1 11  ALA 11  11  11  ALA ALA B ? n 
B 1 12  ASP 12  12  12  ASP ASP B ? n 
B 1 13  LEU 13  13  13  LEU LEU B ? n 
B 1 14  GLU 14  14  14  GLU GLU B ? n 
B 1 15  ALA 15  15  15  ALA ALA B ? n 
B 1 16  ALA 16  16  16  ALA ALA B ? n 
B 1 17  LEU 17  17  17  LEU LEU B ? n 
B 1 18  GLU 18  18  18  GLU GLU B ? n 
B 1 19  PHE 19  19  19  PHE PHE B ? n 
B 1 20  TYR 20  20  20  TYR TYR B ? n 
B 1 21  THR 21  21  21  THR THR B ? n 
B 1 22  ARG 22  22  22  ARG ARG B ? n 
B 1 23  ALA 23  23  23  ALA ALA B ? n 
B 1 24  LEU 24  24  24  LEU LEU B ? n 
B 1 25  ASP 25  25  25  ASP ASP B ? n 
B 1 26  MET 26  26  26  MET MET B ? n 
B 1 27  ARG 27  27  27  ARG ARG B ? n 
B 1 28  LEU 28  28  28  LEU LEU B ? n 
B 1 29  LEU 29  29  29  LEU LEU B ? n 
B 1 30  ARG 30  30  30  ARG ARG B ? n 
B 1 31  ARG 31  31  31  ARG ARG B ? n 
B 1 32  ARG 32  32  32  ARG ARG B ? n 
B 1 33  ASP 33  33  33  ASP ASP B ? n 
B 1 34  TYR 34  34  34  TYR TYR B ? n 
B 1 35  PRO 35  35  35  PRO PRO B ? n 
B 1 36  GLU 36  36  36  GLU GLU B ? n 
B 1 37  GLY 37  37  37  GLY GLY B ? n 
B 1 38  ARG 38  38  38  ARG ARG B ? n 
B 1 39  PHE 39  39  39  PHE PHE B ? n 
B 1 40  THR 40  40  40  THR THR B ? n 
B 1 41  LEU 41  41  41  LEU LEU B ? n 
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B 1 43  PHE 43  43  43  PHE PHE B ? n 
B 1 44  VAL 44  44  44  VAL VAL B ? n 
B 1 45  GLY 45  45  45  GLY GLY B ? n 
B 1 46  TYR 46  46  46  TYR TYR B ? n 
B 1 47  GLN 47  47  47  GLN GLN B ? n 
B 1 48  ASP 48  48  48  ASP ASP B ? n 
B 1 49  GLU 49  49  49  GLU GLU B ? n 
B 1 50  ARG 50  50  50  ARG ARG B ? n 
B 1 51  ALA 51  51  51  ALA ALA B ? n 
B 1 52  ALA 52  52  52  ALA ALA B ? n 
B 1 53  ALA 53  53  53  ALA ALA B ? n 
B 1 54  ALA 54  54  54  ALA ALA B ? n 
B 1 55  LEU 55  55  55  LEU LEU B ? n 
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B 1 59  HIS 59  59  59  HIS HIS B ? n 
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B 1 61  TRP 61  61  61  TRP TRP B ? n 
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B 1 63  ARG 63  63  63  ARG ARG B ? n 
B 1 64  ASP 64  64  64  ASP ASP B ? n 
B 1 65  GLY 65  65  65  GLY GLY B ? n 
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B 1 67  THR 67  67  67  THR THR B ? n 
B 1 68  GLN 68  68  68  GLN GLN B ? n 
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B 1 70  ASP 70  70  70  ASP ASP B ? n 
B 1 71  GLY 71  71  71  GLY GLY B ? n 
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B 1 73  GLY 73  73  73  GLY GLY B ? n 
B 1 74  HIS 74  74  74  HIS HIS B ? n 
B 1 75  LEU 75  75  75  LEU LEU B ? n 
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B 1 77  ILE 77  77  77  ILE ILE B ? n 
B 1 78  GLU 78  78  78  GLU GLU B ? n 
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B 1 80  GLU 80  80  80  GLU GLU B ? n 
B 1 81  ASP 81  81  81  ASP ASP B ? n 
B 1 82  ALA 82  82  82  ALA ALA B ? n 
B 1 83  ALA 83  83  83  ALA ALA B ? n 
B 1 84  VAL 84  84  84  VAL VAL B ? n 
B 1 85  THR 85  85  85  THR THR B ? n 
B 1 86  CYS 86  86  86  CYS CYS B ? n 
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B 1 90  ARG 90  90  90  ARG ARG B ? n 
B 1 91  ALA 91  91  91  ALA ALA B ? n 
B 1 92  LEU 92  92  92  LEU LEU B ? n 
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B 1 94  TYR 94  94  94  TYR TYR B ? n 
B 1 95  ARG 95  95  95  ARG ARG B ? n 
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B 1 99  GLU 99  99  99  GLU GLU B ? n 
B 1 100 ALA 100 100 100 ALA ALA B ? n 
B 1 101 GLY 101 101 101 GLY GLY B ? n 
B 1 102 LEU 102 102 102 LEU LEU B ? n 
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B 1 104 GLN 104 104 104 GLN GLN B ? n 
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B 1 106 GLY 106 106 106 GLY GLY B ? n 
B 1 107 ARG 107 107 107 ARG ARG B ? n 
B 1 108 SER 108 108 108 SER SER B ? n 
B 1 109 VAL 109 109 109 VAL VAL B ? n 
B 1 110 ILE 110 110 110 ILE ILE B ? n 
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B 1 112 PHE 112 112 112 PHE PHE B ? n 
B 1 113 LEU 113 113 113 LEU LEU B ? n 
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B 1 117 ASP 117 117 117 ASP ASP B ? n 
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B 1 119 TYR 119 119 119 TYR TYR B ? n 
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B 1 128 THR 128 128 128 THR THR B ? n 
B 1 129 GLN 129 129 ?   ?   ?   B ? n 
B 1 130 PHE 130 130 ?   ?   ?   B ? n 
B 1 131 ASP 131 131 ?   ?   ?   B ? n 
# 
loop_
_pdbx_nonpoly_scheme.asym_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.entity_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_ins_code 
C 2 NI  1  201 1000 NI  NI  A ? 
D 2 NI  1  202 1001 NI  NI  A ? 
E 2 NI  1  203 1000 NI  NI  A ? 
F 3 SIN 1  500 500  SIN SIN B ? 
G 4 HOH 1  301 1    HOH HOH A ? 
G 4 HOH 2  302 3    HOH HOH A ? 
G 4 HOH 3  303 7    HOH HOH A ? 
G 4 HOH 4  304 10   HOH HOH A ? 
G 4 HOH 5  305 13   HOH HOH A ? 
G 4 HOH 6  306 14   HOH HOH A ? 
G 4 HOH 7  307 16   HOH HOH A ? 
G 4 HOH 8  308 18   HOH HOH A ? 
G 4 HOH 9  309 19   HOH HOH A ? 
G 4 HOH 10 310 22   HOH HOH A ? 
G 4 HOH 11 311 23   HOH HOH A ? 
G 4 HOH 12 312 28   HOH HOH A ? 
G 4 HOH 13 313 29   HOH HOH A ? 
G 4 HOH 14 314 30   HOH HOH A ? 
G 4 HOH 15 315 31   HOH HOH A ? 
G 4 HOH 16 316 32   HOH HOH A ? 
G 4 HOH 17 317 33   HOH HOH A ? 
G 4 HOH 18 318 34   HOH HOH A ? 
G 4 HOH 19 319 35   HOH HOH A ? 
G 4 HOH 20 320 36   HOH HOH A ? 
G 4 HOH 21 321 44   HOH HOH A ? 
G 4 HOH 22 322 46   HOH HOH A ? 
G 4 HOH 23 323 48   HOH HOH A ? 
G 4 HOH 24 324 49   HOH HOH A ? 
G 4 HOH 25 325 51   HOH HOH A ? 
G 4 HOH 26 326 52   HOH HOH A ? 
G 4 HOH 27 327 55   HOH HOH A ? 
G 4 HOH 28 328 56   HOH HOH A ? 
G 4 HOH 29 329 57   HOH HOH A ? 
G 4 HOH 30 330 58   HOH HOH A ? 
G 4 HOH 31 331 60   HOH HOH A ? 
G 4 HOH 32 332 61   HOH HOH A ? 
G 4 HOH 33 333 62   HOH HOH A ? 
G 4 HOH 34 334 64   HOH HOH A ? 
G 4 HOH 35 335 66   HOH HOH A ? 
H 4 HOH 1  601 2    HOH HOH B ? 
H 4 HOH 2  602 4    HOH HOH B ? 
H 4 HOH 3  603 5    HOH HOH B ? 
H 4 HOH 4  604 6    HOH HOH B ? 
H 4 HOH 5  605 8    HOH HOH B ? 
H 4 HOH 6  606 9    HOH HOH B ? 
H 4 HOH 7  607 11   HOH HOH B ? 
H 4 HOH 8  608 12   HOH HOH B ? 
H 4 HOH 9  609 15   HOH HOH B ? 
H 4 HOH 10 610 17   HOH HOH B ? 
H 4 HOH 11 611 20   HOH HOH B ? 
H 4 HOH 12 612 21   HOH HOH B ? 
H 4 HOH 13 613 24   HOH HOH B ? 
H 4 HOH 14 614 25   HOH HOH B ? 
H 4 HOH 15 615 26   HOH HOH B ? 
H 4 HOH 16 616 27   HOH HOH B ? 
H 4 HOH 17 617 37   HOH HOH B ? 
H 4 HOH 18 618 38   HOH HOH B ? 
H 4 HOH 19 619 39   HOH HOH B ? 
H 4 HOH 20 620 40   HOH HOH B ? 
H 4 HOH 21 621 41   HOH HOH B ? 
H 4 HOH 22 622 42   HOH HOH B ? 
H 4 HOH 23 623 43   HOH HOH B ? 
H 4 HOH 24 624 45   HOH HOH B ? 
H 4 HOH 25 625 47   HOH HOH B ? 
H 4 HOH 26 626 50   HOH HOH B ? 
H 4 HOH 27 627 53   HOH HOH B ? 
H 4 HOH 28 628 54   HOH HOH B ? 
H 4 HOH 29 629 59   HOH HOH B ? 
H 4 HOH 30 630 63   HOH HOH B ? 
H 4 HOH 31 631 65   HOH HOH B ? 
H 4 HOH 32 632 67   HOH HOH B ? 
H 4 HOH 33 633 68   HOH HOH B ? 
H 4 HOH 34 634 69   HOH HOH B ? 
H 4 HOH 35 635 70   HOH HOH B ? 
# 
loop_
_chem_comp.id 
_chem_comp.type 
_chem_comp.mon_nstd_flag 
_chem_comp.name 
_chem_comp.pdbx_synonyms 
_chem_comp.formula 
_chem_comp.formula_weight 
ALA "L-peptide linking" y ALANINE           ? "C3 H7 N O2"     89.093  
ARG "L-peptide linking" y ARGININE          ? "C6 H15 N4 O2 1" 175.209 
ASN "L-peptide linking" y ASPARAGINE        ? "C4 H8 N2 O3"    132.118 
ASP "L-peptide linking" y "ASPARTIC ACID"   ? "C4 H7 N O4"     133.103 
CYS "L-peptide linking" y CYSTEINE          ? "C3 H7 N O2 S"   121.158 
GLN "L-peptide linking" y GLUTAMINE         ? "C5 H10 N2 O3"   146.144 
GLU "L-peptide linking" y "GLUTAMIC ACID"   ? "C5 H9 N O4"     147.129 
GLY "peptide linking"   y GLYCINE           ? "C2 H5 N O2"     75.067  
HIS "L-peptide linking" y HISTIDINE         ? "C6 H10 N3 O2 1" 156.162 
HOH non-polymer         . WATER             ? "H2 O"           18.015  
ILE "L-peptide linking" y ISOLEUCINE        ? "C6 H13 N O2"    131.173 
LEU "L-peptide linking" y LEUCINE           ? "C6 H13 N O2"    131.173 
LYS "L-peptide linking" y LYSINE            ? "C6 H15 N2 O2 1" 147.195 
MET "L-peptide linking" y METHIONINE        ? "C5 H11 N O2 S"  149.211 
NI  non-polymer         . "NICKEL (II) ION" ? "Ni 2"           58.693  
PHE "L-peptide linking" y PHENYLALANINE     ? "C9 H11 N O2"    165.189 
PRO "L-peptide linking" y PROLINE           ? "C5 H9 N O2"     115.130 
SER "L-peptide linking" y SERINE            ? "C3 H7 N O3"     105.093 
SIN non-polymer         . "SUCCINIC ACID"   ? "C4 H6 O4"       118.088 
THR "L-peptide linking" y THREONINE         ? "C4 H9 N O3"     119.119 
TRP "L-peptide linking" y TRYPTOPHAN        ? "C11 H12 N2 O2"  204.225 
TYR "L-peptide linking" y TYROSINE          ? "C9 H11 N O3"    181.189 
VAL "L-peptide linking" y VALINE            ? "C5 H11 N O2"    117.146 
# 
loop_
_struct_asym.id 
_struct_asym.pdbx_blank_PDB_chainid_flag 
_struct_asym.pdbx_modified 
_struct_asym.entity_id 
_struct_asym.details 
A N N 1 ? 
B N N 1 ? 
C N N 2 ? 
D N N 2 ? 
E N N 2 ? 
F N N 3 ? 
G N N 4 ? 
H N N 4 ? 
# 
_struct_conf_type.id          HELX_P 
_struct_conf_type.criteria    ? 
_struct_conf_type.reference   ? 
# 
loop_
_struct_conf.conf_type_id 
_struct_conf.id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_id 
_struct_conf.beg_label_comp_id 
_struct_conf.beg_label_asym_id 
_struct_conf.beg_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_conf.end_label_comp_id 
_struct_conf.end_label_asym_id 
_struct_conf.end_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_conf.beg_auth_comp_id 
_struct_conf.beg_auth_asym_id 
_struct_conf.beg_auth_seq_id 
_struct_conf.end_auth_comp_id 
_struct_conf.end_auth_asym_id 
_struct_conf.end_auth_seq_id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_class 
_struct_conf.details 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_length 
HELX_P HELX_P1 AA1 ASP A 12 ? ALA A 23 ? ASP A 12 ALA A 23 1 ? 12 
HELX_P HELX_P2 AA2 ASP A 81 ? GLY A 93 ? ASP A 81 GLY A 93 1 ? 13 
HELX_P HELX_P3 AA3 ASP B 12 ? ALA B 23 ? ASP B 12 ALA B 23 1 ? 12 
HELX_P HELX_P4 AA4 ASP B 81 ? LEU B 92 ? ASP B 81 LEU B 92 1 ? 12 
# 
loop_
_struct_sheet.id 
_struct_sheet.type 
_struct_sheet.number_strands 
_struct_sheet.details 
AA1 ? 8 ? 
AA2 ? 7 ? 
# 
loop_
_struct_sheet_order.sheet_id 
_struct_sheet_order.range_id_1 
_struct_sheet_order.range_id_2 
_struct_sheet_order.offset 
_struct_sheet_order.sense 
AA1 1 2 ? anti-parallel 
AA1 2 3 ? anti-parallel 
AA1 3 4 ? parallel      
AA1 4 5 ? anti-parallel 
AA1 5 6 ? parallel      
AA1 6 7 ? anti-parallel 
AA1 7 8 ? anti-parallel 
AA2 1 2 ? anti-parallel 
AA2 2 3 ? parallel      
AA2 3 4 ? anti-parallel 
AA2 4 5 ? parallel      
AA2 5 6 ? anti-parallel 
AA2 6 7 ? anti-parallel 
# 
loop_
_struct_sheet_range.sheet_id 
_struct_sheet_range.id 
_struct_sheet_range.beg_label_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_label_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.end_label_comp_id 
_struct_sheet_range.end_label_asym_id 
_struct_sheet_range.end_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.beg_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_seq_id 
_struct_sheet_range.end_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.end_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.end_auth_seq_id 
AA1 1 ARG A 27  ? TYR A 34  ? ARG A 27  TYR A 34  
AA1 2 PHE A 39  ? GLY A 45  ? PHE A 39  GLY A 45  
AA1 3 ALA A 54  ? ASN A 60  ? ALA A 54  ASN A 60  
AA1 4 ARG A 2   ? ARG A 9   ? ARG A 2   ARG A 9   
AA1 5 TYR B 72  ? VAL B 79  ? TYR B 72  VAL B 79  
AA1 6 LYS B 120 ? GLN B 125 ? LYS B 120 GLN B 125 
AA1 7 ILE B 110 ? GLU B 114 ? ILE B 110 GLU B 114 
AA1 8 VAL B 96  ? ARG B 98  ? VAL B 96  ARG B 98  
AA2 1 ILE A 110 ? GLU A 114 ? ILE A 110 GLU A 114 
AA2 2 LYS A 120 ? GLN A 125 ? LYS A 120 GLN A 125 
AA2 3 TYR A 72  ? VAL A 79  ? TYR A 72  VAL A 79  
AA2 4 ARG B 2   ? ARG B 9   ? ARG B 2   ARG B 9   
AA2 5 ALA B 54  ? ASN B 60  ? ALA B 54  ASN B 60  
AA2 6 PHE B 39  ? GLY B 45  ? PHE B 39  GLY B 45  
AA2 7 ARG B 27  ? TYR B 34  ? ARG B 27  TYR B 34  
# 
_atom_sites.entry_id                    XXXX 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][1]   0.024304 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][2]   0.013336 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][3]   0.012444 
_atom_sites.fract_transf_vector[1]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[2]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[3]      0.00000 
# 
loop_
_atom_type.symbol 
C  
N  
NI 
O  
S  
# 
_entry.id   XXXX 
# 
loop_
_pdbx_chain_remapping.entity_id 
_pdbx_chain_remapping.label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.applied_operations 
1 A A A A 1 
1 B B B B 1 
2 C A C A 1 
2 D A D A 1 
2 E A E A 1 
3 F B F B 1 
4 G A G A 1 
4 H B H B 1 
# 
loop_
_pdbx_entity_nonpoly.entity_id 
_pdbx_entity_nonpoly.name 
_pdbx_entity_nonpoly.comp_id 
2 "NICKEL (II) ION" NI  
3 "SUCCINIC ACID"   SIN 
4 water             HOH 
# 
loop_
_pdbx_entity_remapping.entity_id 
_pdbx_entity_remapping.orig_entity_id 
1 1 
2 2 
3 3 
4 4 
# 
loop_
_pdbx_struct_sheet_hbond.sheet_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_1 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_2 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_seq_id 
AA1 1 2 N ARG A 30  ? N ARG A 30  O PHE A 43  ? O PHE A 43  
AA1 2 3 N ALA A 42  ? N ALA A 42  O LEU A 57  ? O LEU A 57  
AA1 3 4 O GLU A 56  ? O GLU A 56  N SER A 6   ? N SER A 6   
AA1 4 5 N HIS A 5   ? N HIS A 5   O ALA B 76  ? O ALA B 76  
AA1 5 6 N LEU B 75  ? N LEU B 75  O GLU B 122 ? O GLU B 122 
AA1 6 7 O LEU B 123 ? O LEU B 123 N ALA B 111 ? N ALA B 111 
AA1 7 8 O PHE B 112 ? O PHE B 112 N ARG B 98  ? N ARG B 98  
AA2 1 2 N ALA A 111 ? N ALA A 111 O LEU A 123 ? O LEU A 123 
AA2 2 3 O GLU A 122 ? O GLU A 122 N ILE A 77  ? N ILE A 77  
AA2 3 4 N ALA A 76  ? N ALA A 76  O HIS B 5   ? O HIS B 5   
AA2 4 5 N SER B 6   ? N SER B 6   O GLU B 56  ? O GLU B 56  
AA2 5 6 O LEU B 57  ? O LEU B 57  N ALA B 42  ? N ALA B 42  
AA2 6 7 O PHE B 39  ? O PHE B 39  N TYR B 34  ? N TYR B 34  
# 
loop_
_atom_site.group_PDB 
_atom_site.id 
_atom_site.type_symbol 
_atom_site.label_atom_id 
_atom_site.label_alt_id 
_atom_site.label_comp_id 
_atom_site.label_asym_id 
_atom_site.label_entity_id 
_atom_site.label_seq_id 
_atom_site.pdbx_PDB_ins_code 
_atom_site.Cartn_x 
_atom_site.Cartn_y 
_atom_site.Cartn_z 
_atom_site.occupancy 
_atom_site.B_iso_or_equiv 
_atom_site.Cartn_x_esd 
_atom_site.Cartn_y_esd 
_atom_site.Cartn_z_esd 
_atom_site.occupancy_esd 
_atom_site.B_iso_or_equiv_esd 
_atom_site.pdbx_formal_charge 
_atom_site.auth_seq_id 
_atom_site.auth_comp_id 
_atom_site.auth_asym_id 
_atom_site.auth_atom_id 
_atom_site.pdbx_PDB_model_num 
ATOM   1    N  N   . MET A 1 1   ? -6.193  12.632  16.954 1.00 47.94  ? ? ? ? ? ? 1   MET A N   1 
ATOM   2    C  CA  . MET A 1 1   ? -6.218  11.200  16.656 1.00 47.34  ? ? ? ? ? ? 1   MET A CA  1 
ATOM   3    C  C   . MET A 1 1   ? -5.532  10.395  17.765 1.00 43.43  ? ? ? ? ? ? 1   MET A C   1 
ATOM   4    O  O   . MET A 1 1   ? -4.602  10.890  18.390 1.00 40.94  ? ? ? ? ? ? 1   MET A O   1 
ATOM   5    C  CB  . MET A 1 1   ? -5.517  10.930  15.319 1.00 50.41  ? ? ? ? ? ? 1   MET A CB  1 
ATOM   6    C  CG  . MET A 1 1   ? -6.432  10.990  14.128 1.00 55.12  ? ? ? ? ? ? 1   MET A CG  1 
ATOM   7    S  SD  . MET A 1 1   ? -5.630  10.233  12.696 1.00 59.42  ? ? ? ? ? ? 1   MET A SD  1 
ATOM   8    C  CE  . MET A 1 1   ? -6.780  10.606  11.437 1.00 56.08  ? ? ? ? ? ? 1   MET A CE  1 
ATOM   9    N  N   . ARG A 1 2   ? -5.989  9.154   18.003 1.00 36.64  ? ? ? ? ? ? 2   ARG A N   1 
ATOM   10   C  CA  . ARG A 1 2   ? -5.417  8.284   19.030 1.00 35.09  ? ? ? ? ? ? 2   ARG A CA  1 
ATOM   11   C  C   . ARG A 1 2   ? -5.806  6.817   18.844 1.00 37.23  ? ? ? ? ? ? 2   ARG A C   1 
ATOM   12   O  O   . ARG A 1 2   ? -6.835  6.519   18.255 1.00 36.95  ? ? ? ? ? ? 2   ARG A O   1 
ATOM   13   C  CB  . ARG A 1 2   ? -5.760  8.789   20.469 1.00 34.25  ? ? ? ? ? ? 2   ARG A CB  1 
ATOM   14   C  CG  . ARG A 1 2   ? -7.233  8.667   20.852 1.00 37.12  ? ? ? ? ? ? 2   ARG A CG  1 
ATOM   15   C  CD  . ARG A 1 2   ? -7.481  9.149   22.272 1.00 38.55  ? ? ? ? ? ? 2   ARG A CD  1 
ATOM   16   N  NE  . ARG A 1 2   ? -8.892  8.992   22.597 1.00 37.73  ? ? ? ? ? ? 2   ARG A NE  1 
ATOM   17   C  CZ  . ARG A 1 2   ? -9.393  8.109   23.451 1.00 46.14  ? ? ? ? ? ? 2   ARG A CZ  1 
ATOM   18   N  NH1 . ARG A 1 2   ? -8.586  7.305   24.141 1.00 37.66  ? ? ? ? ? ? 2   ARG A NH1 1 
ATOM   19   N  NH2 . ARG A 1 2   ? -10.700 8.023   23.627 1.00 38.02  ? ? ? ? ? ? 2   ARG A NH2 1 
ATOM   20   N  N   . ILE A 1 3   ? -4.985  5.909   19.373 1.00 35.21  ? ? ? ? ? ? 3   ILE A N   1 
ATOM   21   C  CA  . ILE A 1 3   ? -5.226  4.457   19.393 1.00 33.43  ? ? ? ? ? ? 3   ILE A CA  1 
ATOM   22   C  C   . ILE A 1 3   ? -6.214  4.198   20.552 1.00 36.77  ? ? ? ? ? ? 3   ILE A C   1 
ATOM   23   O  O   . ILE A 1 3   ? -5.954  4.593   21.687 1.00 38.66  ? ? ? ? ? ? 3   ILE A O   1 
ATOM   24   C  CB  . ILE A 1 3   ? -3.903  3.636   19.500 1.00 35.12  ? ? ? ? ? ? 3   ILE A CB  1 
ATOM   25   C  CG1 . ILE A 1 3   ? -3.054  3.836   18.241 1.00 35.28  ? ? ? ? ? ? 3   ILE A CG1 1 
ATOM   26   C  CG2 . ILE A 1 3   ? -4.187  2.122   19.739 1.00 35.05  ? ? ? ? ? ? 3   ILE A CG2 1 
ATOM   27   C  CD1 . ILE A 1 3   ? -1.569  3.222   18.253 1.00 30.61  ? ? ? ? ? ? 3   ILE A CD1 1 
ATOM   28   N  N   . LEU A 1 4   ? -7.360  3.581   20.236 1.00 31.17  ? ? ? ? ? ? 4   LEU A N   1 
ATOM   29   C  CA  . LEU A 1 4   ? -8.455  3.306   21.157 1.00 30.10  ? ? ? ? ? ? 4   LEU A CA  1 
ATOM   30   C  C   . LEU A 1 4   ? -8.351  1.932   21.782 1.00 32.89  ? ? ? ? ? ? 4   LEU A C   1 
ATOM   31   O  O   . LEU A 1 4   ? -8.543  1.781   22.981 1.00 31.56  ? ? ? ? ? ? 4   LEU A O   1 
ATOM   32   C  CB  . LEU A 1 4   ? -9.804  3.410   20.423 1.00 30.03  ? ? ? ? ? ? 4   LEU A CB  1 
ATOM   33   C  CG  . LEU A 1 4   ? -10.190 4.771   19.857 1.00 35.10  ? ? ? ? ? ? 4   LEU A CG  1 
ATOM   34   C  CD1 . LEU A 1 4   ? -11.395 4.646   18.988 1.00 33.59  ? ? ? ? ? ? 4   LEU A CD1 1 
ATOM   35   C  CD2 . LEU A 1 4   ? -10.501 5.779   20.994 1.00 37.85  ? ? ? ? ? ? 4   LEU A CD2 1 
ATOM   36   N  N   . HIS A 1 5   ? -8.099  0.921   20.975 1.00 28.78  ? ? ? ? ? ? 5   HIS A N   1 
ATOM   37   C  CA  . HIS A 1 5   ? -8.041  -0.440  21.494 1.00 28.89  ? ? ? ? ? ? 5   HIS A CA  1 
ATOM   38   C  C   . HIS A 1 5   ? -7.481  -1.383  20.455 1.00 33.29  ? ? ? ? ? ? 5   HIS A C   1 
ATOM   39   O  O   . HIS A 1 5   ? -7.377  -1.040  19.270 1.00 31.83  ? ? ? ? ? ? 5   HIS A O   1 
ATOM   40   C  CB  . HIS A 1 5   ? -9.429  -0.931  22.010 1.00 29.11  ? ? ? ? ? ? 5   HIS A CB  1 
ATOM   41   C  CG  . HIS A 1 5   ? -10.536 -1.015  20.983 1.00 32.05  ? ? ? ? ? ? 5   HIS A CG  1 
ATOM   42   N  ND1 . HIS A 1 5   ? -11.557 -0.062  20.927 1.00 33.81  ? ? ? ? ? ? 5   HIS A ND1 1 
ATOM   43   C  CD2 . HIS A 1 5   ? -10.789 -1.969  20.058 1.00 34.11  ? ? ? ? ? ? 5   HIS A CD2 1 
ATOM   44   C  CE1 . HIS A 1 5   ? -12.382 -0.457  19.974 1.00 33.25  ? ? ? ? ? ? 5   HIS A CE1 1 
ATOM   45   N  NE2 . HIS A 1 5   ? -11.970 -1.604  19.419 1.00 34.13  ? ? ? ? ? ? 5   HIS A NE2 1 
ATOM   46   N  N   . SER A 1 6   ? -7.115  -2.557  20.926 1.00 30.29  ? ? ? ? ? ? 6   SER A N   1 
ATOM   47   C  CA  . SER A 1 6   ? -6.670  -3.704  20.151 1.00 30.79  ? ? ? ? ? ? 6   SER A CA  1 
ATOM   48   C  C   . SER A 1 6   ? -7.739  -4.733  20.486 1.00 31.78  ? ? ? ? ? ? 6   SER A C   1 
ATOM   49   O  O   . SER A 1 6   ? -8.181  -4.758  21.621 1.00 32.44  ? ? ? ? ? ? 6   SER A O   1 
ATOM   50   C  CB  . SER A 1 6   ? -5.293  -4.153  20.641 1.00 34.96  ? ? ? ? ? ? 6   SER A CB  1 
ATOM   51   O  OG  . SER A 1 6   ? -4.999  -5.469  20.216 1.00 46.16  ? ? ? ? ? ? 6   SER A OG  1 
ATOM   52   N  N   . MET A 1 7   ? -8.203  -5.533  19.523 1.00 28.40  ? ? ? ? ? ? 7   MET A N   1 
ATOM   53   C  CA  . MET A 1 7   ? -9.241  -6.525  19.774 1.00 28.30  ? ? ? ? ? ? 7   MET A CA  1 
ATOM   54   C  C   . MET A 1 7   ? -8.706  -7.907  19.542 1.00 32.12  ? ? ? ? ? ? 7   MET A C   1 
ATOM   55   O  O   . MET A 1 7   ? -8.095  -8.140  18.500 1.00 31.76  ? ? ? ? ? ? 7   MET A O   1 
ATOM   56   C  CB  . MET A 1 7   ? -10.463 -6.296  18.860 1.00 31.41  ? ? ? ? ? ? 7   MET A CB  1 
ATOM   57   C  CG  . MET A 1 7   ? -11.667 -7.204  19.169 1.00 35.65  ? ? ? ? ? ? 7   MET A CG  1 
ATOM   58   S  SD  . MET A 1 7   ? -11.695 -8.858  18.421 1.00 40.81  ? ? ? ? ? ? 7   MET A SD  1 
ATOM   59   C  CE  . MET A 1 7   ? -12.653 -8.511  17.006 1.00 37.43  ? ? ? ? ? ? 7   MET A CE  1 
ATOM   60   N  N   . LEU A 1 8   ? -9.042  -8.855  20.454 1.00 29.29  ? ? ? ? ? ? 8   LEU A N   1 
ATOM   61   C  CA  . LEU A 1 8   ? -8.646  -10.266 20.374 1.00 28.69  ? ? ? ? ? ? 8   LEU A CA  1 
ATOM   62   C  C   . LEU A 1 8   ? -9.855  -11.187 20.554 1.00 34.26  ? ? ? ? ? ? 8   LEU A C   1 
ATOM   63   O  O   . LEU A 1 8   ? -10.678 -10.908 21.417 1.00 33.74  ? ? ? ? ? ? 8   LEU A O   1 
ATOM   64   C  CB  . LEU A 1 8   ? -7.634  -10.568 21.492 1.00 28.58  ? ? ? ? ? ? 8   LEU A CB  1 
ATOM   65   C  CG  . LEU A 1 8   ? -6.286  -9.821  21.496 1.00 32.58  ? ? ? ? ? ? 8   LEU A CG  1 
ATOM   66   C  CD1 . LEU A 1 8   ? -5.448  -10.282 22.648 1.00 31.59  ? ? ? ? ? ? 8   LEU A CD1 1 
ATOM   67   C  CD2 . LEU A 1 8   ? -5.557  -9.964  20.175 1.00 32.08  ? ? ? ? ? ? 8   LEU A CD2 1 
ATOM   68   N  N   . ARG A 1 9   ? -9.959  -12.292 19.776 1.00 32.41  ? ? ? ? ? ? 9   ARG A N   1 
ATOM   69   C  CA  . ARG A 1 9   ? -11.067 -13.262 19.916 1.00 32.57  ? ? ? ? ? ? 9   ARG A CA  1 
ATOM   70   C  C   . ARG A 1 9   ? -10.666 -14.338 20.907 1.00 36.47  ? ? ? ? ? ? 9   ARG A C   1 
ATOM   71   O  O   . ARG A 1 9   ? -9.577  -14.907 20.814 1.00 35.05  ? ? ? ? ? ? 9   ARG A O   1 
ATOM   72   C  CB  . ARG A 1 9   ? -11.500 -13.897 18.569 1.00 29.61  ? ? ? ? ? ? 9   ARG A CB  1 
ATOM   73   C  CG  . ARG A 1 9   ? -12.063 -12.883 17.593 1.00 36.18  ? ? ? ? ? ? 9   ARG A CG  1 
ATOM   74   C  CD  . ARG A 1 9   ? -12.643 -13.482 16.316 1.00 33.81  ? ? ? ? ? ? 9   ARG A CD  1 
ATOM   75   N  NE  . ARG A 1 9   ? -13.066 -12.403 15.411 1.00 29.06  ? ? ? ? ? ? 9   ARG A NE  1 
ATOM   76   C  CZ  . ARG A 1 9   ? -12.243 -11.771 14.571 1.00 44.21  ? ? ? ? ? ? 9   ARG A CZ  1 
ATOM   77   N  NH1 . ARG A 1 9   ? -10.963 -12.146 14.465 1.00 22.78  ? ? ? ? ? ? 9   ARG A NH1 1 
ATOM   78   N  NH2 . ARG A 1 9   ? -12.683 -10.755 13.843 1.00 24.43  ? ? ? ? ? ? 9   ARG A NH2 1 
ATOM   79   N  N   . VAL A 1 10  ? -11.531 -14.606 21.862 1.00 36.28  ? ? ? ? ? ? 10  VAL A N   1 
ATOM   80   C  CA  . VAL A 1 10  ? -11.284 -15.576 22.945 1.00 36.69  ? ? ? ? ? ? 10  VAL A CA  1 
ATOM   81   C  C   . VAL A 1 10  ? -12.330 -16.684 22.956 1.00 42.98  ? ? ? ? ? ? 10  VAL A C   1 
ATOM   82   O  O   . VAL A 1 10  ? -13.493 -16.404 22.666 1.00 42.78  ? ? ? ? ? ? 10  VAL A O   1 
ATOM   83   C  CB  . VAL A 1 10  ? -11.135 -14.890 24.330 1.00 39.68  ? ? ? ? ? ? 10  VAL A CB  1 
ATOM   84   C  CG1 . VAL A 1 10  ? -9.938  -13.944 24.340 1.00 39.67  ? ? ? ? ? ? 10  VAL A CG1 1 
ATOM   85   C  CG2 . VAL A 1 10  ? -12.409 -14.159 24.755 1.00 39.27  ? ? ? ? ? ? 10  VAL A CG2 1 
ATOM   86   N  N   . ALA A 1 11  ? -11.912 -17.932 23.256 1.00 40.54  ? ? ? ? ? ? 11  ALA A N   1 
ATOM   87   C  CA  . ALA A 1 11  ? -12.798 -19.098 23.309 1.00 41.41  ? ? ? ? ? ? 11  ALA A CA  1 
ATOM   88   C  C   . ALA A 1 11  ? -13.617 -19.125 24.607 1.00 46.85  ? ? ? ? ? ? 11  ALA A C   1 
ATOM   89   O  O   . ALA A 1 11  ? -14.737 -19.600 24.593 1.00 47.71  ? ? ? ? ? ? 11  ALA A O   1 
ATOM   90   C  CB  . ALA A 1 11  ? -11.991 -20.382 23.168 1.00 42.43  ? ? ? ? ? ? 11  ALA A CB  1 
ATOM   91   N  N   . ASP A 1 12  ? -13.065 -18.626 25.724 1.00 43.01  ? ? ? ? ? ? 12  ASP A N   1 
ATOM   92   C  CA  . ASP A 1 12  ? -13.758 -18.599 27.007 1.00 41.86  ? ? ? ? ? ? 12  ASP A CA  1 
ATOM   93   C  C   . ASP A 1 12  ? -13.571 -17.203 27.600 1.00 45.05  ? ? ? ? ? ? 12  ASP A C   1 
ATOM   94   O  O   . ASP A 1 12  ? -12.466 -16.860 28.033 1.00 45.45  ? ? ? ? ? ? 12  ASP A O   1 
ATOM   95   C  CB  . ASP A 1 12  ? -13.188 -19.706 27.930 1.00 43.26  ? ? ? ? ? ? 12  ASP A CB  1 
ATOM   96   C  CG  . ASP A 1 12  ? -13.753 -19.813 29.339 1.00 56.97  ? ? ? ? ? ? 12  ASP A CG  1 
ATOM   97   O  OD1 . ASP A 1 12  ? -14.209 -18.783 29.883 1.00 58.78  ? ? ? ? ? ? 12  ASP A OD1 1 
ATOM   98   O  OD2 . ASP A 1 12  ? -13.607 -20.886 29.952 1.00 67.14  ? ? ? ? ? ? 12  ASP A OD2 1 
ATOM   99   N  N   . LEU A 1 13  ? -14.636 -16.404 27.625 1.00 41.68  ? ? ? ? ? ? 13  LEU A N   1 
ATOM   100  C  CA  . LEU A 1 13  ? -14.544 -15.048 28.159 1.00 43.01  ? ? ? ? ? ? 13  LEU A CA  1 
ATOM   101  C  C   . LEU A 1 13  ? -14.187 -14.983 29.638 1.00 47.88  ? ? ? ? ? ? 13  LEU A C   1 
ATOM   102  O  O   . LEU A 1 13  ? -13.308 -14.190 30.001 1.00 48.09  ? ? ? ? ? ? 13  LEU A O   1 
ATOM   103  C  CB  . LEU A 1 13  ? -15.786 -14.195 27.834 1.00 43.96  ? ? ? ? ? ? 13  LEU A CB  1 
ATOM   104  C  CG  . LEU A 1 13  ? -15.678 -12.680 28.120 1.00 49.37  ? ? ? ? ? ? 13  LEU A CG  1 
ATOM   105  C  CD1 . LEU A 1 13  ? -14.474 -12.043 27.414 1.00 50.05  ? ? ? ? ? ? 13  LEU A CD1 1 
ATOM   106  C  CD2 . LEU A 1 13  ? -16.908 -11.981 27.699 1.00 51.25  ? ? ? ? ? ? 13  LEU A CD2 1 
ATOM   107  N  N   . GLU A 1 14  ? -14.824 -15.825 30.482 1.00 43.55  ? ? ? ? ? ? 14  GLU A N   1 
ATOM   108  C  CA  . GLU A 1 14  ? -14.541 -15.823 31.922 1.00 43.08  ? ? ? ? ? ? 14  GLU A CA  1 
ATOM   109  C  C   . GLU A 1 14  ? -13.086 -16.193 32.266 1.00 44.02  ? ? ? ? ? ? 14  GLU A C   1 
ATOM   110  O  O   . GLU A 1 14  ? -12.503 -15.575 33.149 1.00 43.62  ? ? ? ? ? ? 14  GLU A O   1 
ATOM   111  C  CB  . GLU A 1 14  ? -15.568 -16.648 32.719 1.00 44.76  ? ? ? ? ? ? 14  GLU A CB  1 
ATOM   112  C  CG  . GLU A 1 14  ? -16.997 -16.104 32.680 1.00 54.89  ? ? ? ? ? ? 14  GLU A CG  1 
ATOM   113  C  CD  . GLU A 1 14  ? -17.210 -14.632 32.995 1.00 73.51  ? ? ? ? ? ? 14  GLU A CD  1 
ATOM   114  O  OE1 . GLU A 1 14  ? -16.756 -14.170 34.068 1.00 59.60  ? ? ? ? ? ? 14  GLU A OE1 1 
ATOM   115  O  OE2 . GLU A 1 14  ? -17.846 -13.943 32.164 1.00 62.65  ? ? ? ? ? ? 14  GLU A OE2 1 
ATOM   116  N  N   . ALA A 1 15  ? -12.487 -17.144 31.530 1.00 39.08  ? ? ? ? ? ? 15  ALA A N   1 
ATOM   117  C  CA  . ALA A 1 15  ? -11.073 -17.507 31.695 1.00 38.28  ? ? ? ? ? ? 15  ALA A CA  1 
ATOM   118  C  C   . ALA A 1 15  ? -10.188 -16.312 31.252 1.00 42.94  ? ? ? ? ? ? 15  ALA A C   1 
ATOM   119  O  O   . ALA A 1 15  ? -9.181  -16.012 31.910 1.00 42.84  ? ? ? ? ? ? 15  ALA A O   1 
ATOM   120  C  CB  . ALA A 1 15  ? -10.756 -18.726 30.849 1.00 38.78  ? ? ? ? ? ? 15  ALA A CB  1 
ATOM   121  N  N   . ALA A 1 16  ? -10.578 -15.635 30.127 1.00 38.19  ? ? ? ? ? ? 16  ALA A N   1 
ATOM   122  C  CA  . ALA A 1 16  ? -9.863  -14.471 29.602 1.00 37.14  ? ? ? ? ? ? 16  ALA A CA  1 
ATOM   123  C  C   . ALA A 1 16  ? -9.859  -13.323 30.597 1.00 39.80  ? ? ? ? ? ? 16  ALA A C   1 
ATOM   124  O  O   . ALA A 1 16  ? -8.791  -12.762 30.866 1.00 39.92  ? ? ? ? ? ? 16  ALA A O   1 
ATOM   125  C  CB  . ALA A 1 16  ? -10.457 -14.025 28.277 1.00 37.37  ? ? ? ? ? ? 16  ALA A CB  1 
ATOM   126  N  N   . LEU A 1 17  ? -11.030 -13.005 31.167 1.00 36.71  ? ? ? ? ? ? 17  LEU A N   1 
ATOM   127  C  CA  . LEU A 1 17  ? -11.206 -11.954 32.185 1.00 37.81  ? ? ? ? ? ? 17  LEU A CA  1 
ATOM   128  C  C   . LEU A 1 17  ? -10.449 -12.258 33.503 1.00 39.30  ? ? ? ? ? ? 17  LEU A C   1 
ATOM   129  O  O   . LEU A 1 17  ? -9.937  -11.330 34.130 1.00 36.28  ? ? ? ? ? ? 17  LEU A O   1 
ATOM   130  C  CB  . LEU A 1 17  ? -12.695 -11.684 32.467 1.00 38.64  ? ? ? ? ? ? 17  LEU A CB  1 
ATOM   131  C  CG  . LEU A 1 17  ? -13.511 -11.098 31.304 1.00 46.05  ? ? ? ? ? ? 17  LEU A CG  1 
ATOM   132  C  CD1 . LEU A 1 17  ? -15.031 -11.163 31.595 1.00 46.65  ? ? ? ? ? ? 17  LEU A CD1 1 
ATOM   133  C  CD2 . LEU A 1 17  ? -13.118 -9.641  31.020 1.00 51.08  ? ? ? ? ? ? 17  LEU A CD2 1 
ATOM   134  N  N   . GLU A 1 18  ? -10.345 -13.548 33.904 1.00 37.63  ? ? ? ? ? ? 18  GLU A N   1 
ATOM   135  C  CA  . GLU A 1 18  ? -9.590  -13.926 35.121 1.00 38.26  ? ? ? ? ? ? 18  GLU A CA  1 
ATOM   136  C  C   . GLU A 1 18  ? -8.111  -13.621 34.904 1.00 39.25  ? ? ? ? ? ? 18  GLU A C   1 
ATOM   137  O  O   . GLU A 1 18  ? -7.490  -13.035 35.761 1.00 37.38  ? ? ? ? ? ? 18  GLU A O   1 
ATOM   138  C  CB  . GLU A 1 18  ? -9.763  -15.412 35.469 1.00 40.35  ? ? ? ? ? ? 18  GLU A CB  1 
ATOM   139  C  CG  . GLU A 1 18  ? -11.075 -15.723 36.161 1.00 59.23  ? ? ? ? ? ? 18  GLU A CG  1 
ATOM   140  C  CD  . GLU A 1 18  ? -11.339 -17.189 36.447 1.00 100.44 ? ? ? ? ? ? 18  GLU A CD  1 
ATOM   141  O  OE1 . GLU A 1 18  ? -10.586 -18.056 35.942 1.00 96.39  ? ? ? ? ? ? 18  GLU A OE1 1 
ATOM   142  O  OE2 . GLU A 1 18  ? -12.308 -17.470 37.190 1.00 105.95 ? ? ? ? ? ? 18  GLU A OE2 1 
ATOM   143  N  N   . PHE A 1 19  ? -7.575  -13.946 33.714 1.00 34.26  ? ? ? ? ? ? 19  PHE A N   1 
ATOM   144  C  CA  . PHE A 1 19  ? -6.188  -13.650 33.421 1.00 33.15  ? ? ? ? ? ? 19  PHE A CA  1 
ATOM   145  C  C   . PHE A 1 19  ? -5.946  -12.142 33.459 1.00 35.22  ? ? ? ? ? ? 19  PHE A C   1 
ATOM   146  O  O   . PHE A 1 19  ? -5.044  -11.701 34.157 1.00 35.13  ? ? ? ? ? ? 19  PHE A O   1 
ATOM   147  C  CB  . PHE A 1 19  ? -5.780  -14.261 32.067 1.00 34.94  ? ? ? ? ? ? 19  PHE A CB  1 
ATOM   148  C  CG  . PHE A 1 19  ? -4.365  -13.938 31.630 1.00 34.87  ? ? ? ? ? ? 19  PHE A CG  1 
ATOM   149  C  CD1 . PHE A 1 19  ? -3.305  -14.759 31.992 1.00 35.89  ? ? ? ? ? ? 19  PHE A CD1 1 
ATOM   150  C  CD2 . PHE A 1 19  ? -4.098  -12.818 30.848 1.00 35.72  ? ? ? ? ? ? 19  PHE A CD2 1 
ATOM   151  C  CE1 . PHE A 1 19  ? -1.994  -14.449 31.615 1.00 36.29  ? ? ? ? ? ? 19  PHE A CE1 1 
ATOM   152  C  CE2 . PHE A 1 19  ? -2.791  -12.525 30.446 1.00 38.55  ? ? ? ? ? ? 19  PHE A CE2 1 
ATOM   153  C  CZ  . PHE A 1 19  ? -1.747  -13.356 30.821 1.00 36.19  ? ? ? ? ? ? 19  PHE A CZ  1 
ATOM   154  N  N   . TYR A 1 20  ? -6.762  -11.356 32.739 1.00 31.37  ? ? ? ? ? ? 20  TYR A N   1 
ATOM   155  C  CA  . TYR A 1 20  ? -6.565  -9.906  32.681 1.00 30.96  ? ? ? ? ? ? 20  TYR A CA  1 
ATOM   156  C  C   . TYR A 1 20  ? -6.793  -9.143  33.977 1.00 38.48  ? ? ? ? ? ? 20  TYR A C   1 
ATOM   157  O  O   . TYR A 1 20  ? -6.223  -8.065  34.158 1.00 39.86  ? ? ? ? ? ? 20  TYR A O   1 
ATOM   158  C  CB  . TYR A 1 20  ? -7.220  -9.280  31.429 1.00 30.48  ? ? ? ? ? ? 20  TYR A CB  1 
ATOM   159  C  CG  . TYR A 1 20  ? -6.556  -9.779  30.154 1.00 31.37  ? ? ? ? ? ? 20  TYR A CG  1 
ATOM   160  C  CD1 . TYR A 1 20  ? -5.344  -9.244  29.716 1.00 33.04  ? ? ? ? ? ? 20  TYR A CD1 1 
ATOM   161  C  CD2 . TYR A 1 20  ? -7.094  -10.841 29.434 1.00 31.76  ? ? ? ? ? ? 20  TYR A CD2 1 
ATOM   162  C  CE1 . TYR A 1 20  ? -4.680  -9.765  28.600 1.00 31.03  ? ? ? ? ? ? 20  TYR A CE1 1 
ATOM   163  C  CE2 . TYR A 1 20  ? -6.447  -11.360 28.314 1.00 32.51  ? ? ? ? ? ? 20  TYR A CE2 1 
ATOM   164  C  CZ  . TYR A 1 20  ? -5.252  -10.807 27.886 1.00 33.53  ? ? ? ? ? ? 20  TYR A CZ  1 
ATOM   165  O  OH  . TYR A 1 20  ? -4.657  -11.307 26.741 1.00 30.09  ? ? ? ? ? ? 20  TYR A OH  1 
ATOM   166  N  N   . THR A 1 21  ? -7.544  -9.734  34.917 1.00 36.38  ? ? ? ? ? ? 21  THR A N   1 
ATOM   167  C  CA  . THR A 1 21  ? -7.787  -9.121  36.237 1.00 36.81  ? ? ? ? ? ? 21  THR A CA  1 
ATOM   168  C  C   . THR A 1 21  ? -6.922  -9.722  37.369 1.00 40.93  ? ? ? ? ? ? 21  THR A C   1 
ATOM   169  O  O   . THR A 1 21  ? -6.618  -9.010  38.330 1.00 41.77  ? ? ? ? ? ? 21  THR A O   1 
ATOM   170  C  CB  . THR A 1 21  ? -9.276  -9.120  36.568 1.00 38.56  ? ? ? ? ? ? 21  THR A CB  1 
ATOM   171  O  OG1 . THR A 1 21  ? -9.730  -10.466 36.580 1.00 36.70  ? ? ? ? ? ? 21  THR A OG1 1 
ATOM   172  C  CG2 . THR A 1 21  ? -10.085 -8.355  35.567 1.00 31.31  ? ? ? ? ? ? 21  THR A CG2 1 
ATOM   173  N  N   . ARG A 1 22  ? -6.492  -10.997 37.249 1.00 37.34  ? ? ? ? ? ? 22  ARG A N   1 
ATOM   174  C  CA  . ARG A 1 22  ? -5.637  -11.668 38.255 1.00 37.54  ? ? ? ? ? ? 22  ARG A CA  1 
ATOM   175  C  C   . ARG A 1 22  ? -4.123  -11.645 37.911 1.00 40.31  ? ? ? ? ? ? 22  ARG A C   1 
ATOM   176  O  O   . ARG A 1 22  ? -3.334  -11.184 38.730 1.00 39.13  ? ? ? ? ? ? 22  ARG A O   1 
ATOM   177  C  CB  . ARG A 1 22  ? -6.090  -13.100 38.515 1.00 37.72  ? ? ? ? ? ? 22  ARG A CB  1 
ATOM   178  C  CG  . ARG A 1 22  ? -7.476  -13.200 39.117 1.00 57.96  ? ? ? ? ? ? 22  ARG A CG  1 
ATOM   179  C  CD  . ARG A 1 22  ? -8.093  -14.542 38.782 1.00 82.25  ? ? ? ? ? ? 22  ARG A CD  1 
ATOM   180  N  NE  . ARG A 1 22  ? -9.418  -14.707 39.376 1.00 102.13 ? ? ? ? ? ? 22  ARG A NE  1 
ATOM   181  C  CZ  . ARG A 1 22  ? -10.035 -15.876 39.504 1.00 124.06 ? ? ? ? ? ? 22  ARG A CZ  1 
ATOM   182  N  NH1 . ARG A 1 22  ? -9.455  -16.991 39.074 1.00 112.91 ? ? ? ? ? ? 22  ARG A NH1 1 
ATOM   183  N  NH2 . ARG A 1 22  ? -11.239 -15.940 40.055 1.00 115.45 ? ? ? ? ? ? 22  ARG A NH2 1 
ATOM   184  N  N   . ALA A 1 23  ? -3.723  -12.131 36.709 1.00 36.50  ? ? ? ? ? ? 23  ALA A N   1 
ATOM   185  C  CA  . ALA A 1 23  ? -2.303  -12.133 36.291 1.00 35.22  ? ? ? ? ? ? 23  ALA A CA  1 
ATOM   186  C  C   . ALA A 1 23  ? -1.888  -10.692 35.965 1.00 37.73  ? ? ? ? ? ? 23  ALA A C   1 
ATOM   187  O  O   . ALA A 1 23  ? -0.732  -10.328 36.140 1.00 35.78  ? ? ? ? ? ? 23  ALA A O   1 
ATOM   188  C  CB  . ALA A 1 23  ? -2.102  -13.049 35.070 1.00 35.26  ? ? ? ? ? ? 23  ALA A CB  1 
ATOM   189  N  N   . LEU A 1 24  ? -2.844  -9.869  35.493 1.00 34.03  ? ? ? ? ? ? 24  LEU A N   1 
ATOM   190  C  CA  . LEU A 1 24  ? -2.588  -8.441  35.238 1.00 34.22  ? ? ? ? ? ? 24  LEU A CA  1 
ATOM   191  C  C   . LEU A 1 24  ? -3.551  -7.647  36.122 1.00 39.61  ? ? ? ? ? ? 24  LEU A C   1 
ATOM   192  O  O   . LEU A 1 24  ? -4.428  -8.260  36.703 1.00 41.96  ? ? ? ? ? ? 24  LEU A O   1 
ATOM   193  C  CB  . LEU A 1 24  ? -2.722  -8.126  33.742 1.00 33.65  ? ? ? ? ? ? 24  LEU A CB  1 
ATOM   194  C  CG  . LEU A 1 24  ? -1.754  -8.933  32.843 1.00 38.20  ? ? ? ? ? ? 24  LEU A CG  1 
ATOM   195  C  CD1 . LEU A 1 24  ? -2.120  -8.829  31.461 1.00 38.53  ? ? ? ? ? ? 24  LEU A CD1 1 
ATOM   196  C  CD2 . LEU A 1 24  ? -0.294  -8.468  32.999 1.00 42.12  ? ? ? ? ? ? 24  LEU A CD2 1 
ATOM   197  N  N   . ASP A 1 25  ? -3.398  -6.344  36.268 1.00 35.00  ? ? ? ? ? ? 25  ASP A N   1 
ATOM   198  C  CA  . ASP A 1 25  ? -4.276  -5.527  37.130 1.00 34.44  ? ? ? ? ? ? 25  ASP A CA  1 
ATOM   199  C  C   . ASP A 1 25  ? -5.334  -4.737  36.344 1.00 38.48  ? ? ? ? ? ? 25  ASP A C   1 
ATOM   200  O  O   . ASP A 1 25  ? -5.632  -3.581  36.689 1.00 37.64  ? ? ? ? ? ? 25  ASP A O   1 
ATOM   201  C  CB  . ASP A 1 25  ? -3.416  -4.535  37.931 1.00 35.72  ? ? ? ? ? ? 25  ASP A CB  1 
ATOM   202  C  CG  . ASP A 1 25  ? -2.453  -5.194  38.881 1.00 43.30  ? ? ? ? ? ? 25  ASP A CG  1 
ATOM   203  O  OD1 . ASP A 1 25  ? -2.642  -6.419  39.177 1.00 42.02  ? ? ? ? ? ? 25  ASP A OD1 1 
ATOM   204  O  OD2 . ASP A 1 25  ? -1.542  -4.484  39.382 1.00 47.54  ? ? ? ? ? ? 25  ASP A OD2 1 
ATOM   205  N  N   . MET A 1 26  ? -5.848  -5.322  35.248 1.00 32.97  ? ? ? ? ? ? 26  MET A N   1 
ATOM   206  C  CA  . MET A 1 26  ? -6.854  -4.641  34.441 1.00 30.38  ? ? ? ? ? ? 26  MET A CA  1 
ATOM   207  C  C   . MET A 1 26  ? -8.214  -4.656  35.129 1.00 35.65  ? ? ? ? ? ? 26  MET A C   1 
ATOM   208  O  O   . MET A 1 26  ? -8.541  -5.553  35.912 1.00 34.29  ? ? ? ? ? ? 26  MET A O   1 
ATOM   209  C  CB  . MET A 1 26  ? -6.962  -5.261  33.047 1.00 31.49  ? ? ? ? ? ? 26  MET A CB  1 
ATOM   210  C  CG  . MET A 1 26  ? -5.737  -5.064  32.212 1.00 33.30  ? ? ? ? ? ? 26  MET A CG  1 
ATOM   211  S  SD  . MET A 1 26  ? -6.012  -5.521  30.486 1.00 35.55  ? ? ? ? ? ? 26  MET A SD  1 
ATOM   212  C  CE  . MET A 1 26  ? -4.346  -5.386  29.863 1.00 32.24  ? ? ? ? ? ? 26  MET A CE  1 
ATOM   213  N  N   . ARG A 1 27  ? -9.002  -3.647  34.819 1.00 34.03  ? ? ? ? ? ? 27  ARG A N   1 
ATOM   214  C  CA  . ARG A 1 27  ? -10.351 -3.463  35.324 1.00 34.14  ? ? ? ? ? ? 27  ARG A CA  1 
ATOM   215  C  C   . ARG A 1 27  ? -11.290 -3.748  34.172 1.00 38.09  ? ? ? ? ? ? 27  ARG A C   1 
ATOM   216  O  O   . ARG A 1 27  ? -10.969 -3.395  33.038 1.00 37.64  ? ? ? ? ? ? 27  ARG A O   1 
ATOM   217  C  CB  . ARG A 1 27  ? -10.494 -1.982  35.788 1.00 35.28  ? ? ? ? ? ? 27  ARG A CB  1 
ATOM   218  C  CG  . ARG A 1 27  ? -11.913 -1.517  36.098 1.00 45.35  ? ? ? ? ? ? 27  ARG A CG  1 
ATOM   219  C  CD  . ARG A 1 27  ? -11.954 -0.215  36.881 1.00 47.73  ? ? ? ? ? ? 27  ARG A CD  1 
ATOM   220  N  NE  . ARG A 1 27  ? -11.097 0.838   36.329 1.00 48.50  ? ? ? ? ? ? 27  ARG A NE  1 
ATOM   221  C  CZ  . ARG A 1 27  ? -11.540 1.855   35.596 1.00 59.69  ? ? ? ? ? ? 27  ARG A CZ  1 
ATOM   222  N  NH1 . ARG A 1 27  ? -12.823 1.939   35.271 1.00 47.25  ? ? ? ? ? ? 27  ARG A NH1 1 
ATOM   223  N  NH2 . ARG A 1 27  ? -10.702 2.789   35.171 1.00 49.30  ? ? ? ? ? ? 27  ARG A NH2 1 
ATOM   224  N  N   . LEU A 1 28  ? -12.474 -4.329  34.458 1.00 35.30  ? ? ? ? ? ? 28  LEU A N   1 
ATOM   225  C  CA  . LEU A 1 28  ? -13.499 -4.513  33.447 1.00 34.89  ? ? ? ? ? ? 28  LEU A CA  1 
ATOM   226  C  C   . LEU A 1 28  ? -14.060 -3.149  33.195 1.00 40.13  ? ? ? ? ? ? 28  LEU A C   1 
ATOM   227  O  O   . LEU A 1 28  ? -14.616 -2.580  34.111 1.00 40.80  ? ? ? ? ? ? 28  LEU A O   1 
ATOM   228  C  CB  . LEU A 1 28  ? -14.600 -5.466  33.907 1.00 34.57  ? ? ? ? ? ? 28  LEU A CB  1 
ATOM   229  C  CG  . LEU A 1 28  ? -15.742 -5.625  32.903 1.00 39.05  ? ? ? ? ? ? 28  LEU A CG  1 
ATOM   230  C  CD1 . LEU A 1 28  ? -15.279 -6.333  31.623 1.00 38.99  ? ? ? ? ? ? 28  LEU A CD1 1 
ATOM   231  C  CD2 . LEU A 1 28  ? -16.950 -6.304  33.532 1.00 38.18  ? ? ? ? ? ? 28  LEU A CD2 1 
ATOM   232  N  N   . LEU A 1 29  ? -13.828 -2.569  31.998 1.00 38.06  ? ? ? ? ? ? 29  LEU A N   1 
ATOM   233  C  CA  . LEU A 1 29  ? -14.305 -1.218  31.667 1.00 37.24  ? ? ? ? ? ? 29  LEU A CA  1 
ATOM   234  C  C   . LEU A 1 29  ? -15.758 -1.213  31.217 1.00 43.95  ? ? ? ? ? ? 29  LEU A C   1 
ATOM   235  O  O   . LEU A 1 29  ? -16.466 -0.226  31.431 1.00 44.63  ? ? ? ? ? ? 29  LEU A O   1 
ATOM   236  C  CB  . LEU A 1 29  ? -13.405 -0.553  30.611 1.00 36.56  ? ? ? ? ? ? 29  LEU A CB  1 
ATOM   237  C  CG  . LEU A 1 29  ? -11.935 -0.319  30.997 1.00 39.10  ? ? ? ? ? ? 29  LEU A CG  1 
ATOM   238  C  CD1 . LEU A 1 29  ? -11.154 0.216   29.825 1.00 38.27  ? ? ? ? ? ? 29  LEU A CD1 1 
ATOM   239  C  CD2 . LEU A 1 29  ? -11.801 0.618   32.217 1.00 36.04  ? ? ? ? ? ? 29  LEU A CD2 1 
ATOM   240  N  N   . ARG A 1 30  ? -16.181 -2.299  30.546 1.00 41.77  ? ? ? ? ? ? 30  ARG A N   1 
ATOM   241  C  CA  . ARG A 1 30  ? -17.537 -2.562  30.056 1.00 42.85  ? ? ? ? ? ? 30  ARG A CA  1 
ATOM   242  C  C   . ARG A 1 30  ? -17.609 -3.884  29.375 1.00 45.90  ? ? ? ? ? ? 30  ARG A C   1 
ATOM   243  O  O   . ARG A 1 30  ? -16.656 -4.322  28.755 1.00 43.47  ? ? ? ? ? ? 30  ARG A O   1 
ATOM   244  C  CB  . ARG A 1 30  ? -18.143 -1.452  29.166 1.00 43.78  ? ? ? ? ? ? 30  ARG A CB  1 
ATOM   245  C  CG  . ARG A 1 30  ? -17.328 -1.060  27.961 1.00 44.80  ? ? ? ? ? ? 30  ARG A CG  1 
ATOM   246  C  CD  . ARG A 1 30  ? -18.155 -0.243  27.000 1.00 49.09  ? ? ? ? ? ? 30  ARG A CD  1 
ATOM   247  N  NE  . ARG A 1 30  ? -17.280 0.358   25.990 1.00 54.25  ? ? ? ? ? ? 30  ARG A NE  1 
ATOM   248  C  CZ  . ARG A 1 30  ? -17.436 0.226   24.675 1.00 64.90  ? ? ? ? ? ? 30  ARG A CZ  1 
ATOM   249  N  NH1 . ARG A 1 30  ? -18.472 -0.446  24.186 1.00 57.74  ? ? ? ? ? ? 30  ARG A NH1 1 
ATOM   250  N  NH2 . ARG A 1 30  ? -16.575 0.791   23.839 1.00 39.30  ? ? ? ? ? ? 30  ARG A NH2 1 
ATOM   251  N  N   . ARG A 1 31  ? -18.746 -4.516  29.514 1.00 43.80  ? ? ? ? ? ? 31  ARG A N   1 
ATOM   252  C  CA  . ARG A 1 31  ? -19.095 -5.805  28.958 1.00 43.48  ? ? ? ? ? ? 31  ARG A CA  1 
ATOM   253  C  C   . ARG A 1 31  ? -20.450 -5.591  28.283 1.00 49.98  ? ? ? ? ? ? 31  ARG A C   1 
ATOM   254  O  O   . ARG A 1 31  ? -21.274 -4.829  28.796 1.00 48.80  ? ? ? ? ? ? 31  ARG A O   1 
ATOM   255  C  CB  . ARG A 1 31  ? -19.231 -6.824  30.101 1.00 39.85  ? ? ? ? ? ? 31  ARG A CB  1 
ATOM   256  C  CG  . ARG A 1 31  ? -19.648 -8.200  29.636 1.00 50.11  ? ? ? ? ? ? 31  ARG A CG  1 
ATOM   257  C  CD  . ARG A 1 31  ? -19.968 -9.126  30.789 1.00 54.33  ? ? ? ? ? ? 31  ARG A CD  1 
ATOM   258  N  NE  . ARG A 1 31  ? -20.131 -10.493 30.299 1.00 58.05  ? ? ? ? ? ? 31  ARG A NE  1 
ATOM   259  C  CZ  . ARG A 1 31  ? -19.426 -11.526 30.737 1.00 74.58  ? ? ? ? ? ? 31  ARG A CZ  1 
ATOM   260  N  NH1 . ARG A 1 31  ? -18.527 -11.364 31.700 1.00 70.27  ? ? ? ? ? ? 31  ARG A NH1 1 
ATOM   261  N  NH2 . ARG A 1 31  ? -19.624 -12.733 30.227 1.00 63.57  ? ? ? ? ? ? 31  ARG A NH2 1 
ATOM   262  N  N   . ARG A 1 32  ? -20.682 -6.255  27.139 1.00 48.66  ? ? ? ? ? ? 32  ARG A N   1 
ATOM   263  C  CA  . ARG A 1 32  ? -21.955 -6.178  26.406 1.00 48.02  ? ? ? ? ? ? 32  ARG A CA  1 
ATOM   264  C  C   . ARG A 1 32  ? -22.274 -7.479  25.695 1.00 48.71  ? ? ? ? ? ? 32  ARG A C   1 
ATOM   265  O  O   . ARG A 1 32  ? -21.488 -7.956  24.865 1.00 46.36  ? ? ? ? ? ? 32  ARG A O   1 
ATOM   266  C  CB  . ARG A 1 32  ? -21.962 -4.998  25.420 1.00 51.09  ? ? ? ? ? ? 32  ARG A CB  1 
ATOM   267  C  CG  . ARG A 1 32  ? -22.540 -3.714  26.030 1.00 73.17  ? ? ? ? ? ? 32  ARG A CG  1 
ATOM   268  C  CD  . ARG A 1 32  ? -21.610 -2.511  25.923 1.00 92.01  ? ? ? ? ? ? 32  ARG A CD  1 
ATOM   269  N  NE  . ARG A 1 32  ? -21.972 -1.455  26.878 1.00 106.26 ? ? ? ? ? ? 32  ARG A NE  1 
ATOM   270  C  CZ  . ARG A 1 32  ? -21.786 -0.152  26.678 1.00 123.11 ? ? ? ? ? ? 32  ARG A CZ  1 
ATOM   271  N  NH1 . ARG A 1 32  ? -21.249 0.285   25.543 1.00 116.42 ? ? ? ? ? ? 32  ARG A NH1 1 
ATOM   272  N  NH2 . ARG A 1 32  ? -22.143 0.725   27.607 1.00 104.82 ? ? ? ? ? ? 32  ARG A NH2 1 
ATOM   273  N  N   . ASP A 1 33  ? -23.440 -8.044  26.004 1.00 44.79  ? ? ? ? ? ? 33  ASP A N   1 
ATOM   274  C  CA  . ASP A 1 33  ? -23.928 -9.256  25.349 1.00 44.70  ? ? ? ? ? ? 33  ASP A CA  1 
ATOM   275  C  C   . ASP A 1 33  ? -24.817 -8.915  24.149 1.00 49.52  ? ? ? ? ? ? 33  ASP A C   1 
ATOM   276  O  O   . ASP A 1 33  ? -25.599 -7.964  24.235 1.00 51.04  ? ? ? ? ? ? 33  ASP A O   1 
ATOM   277  C  CB  . ASP A 1 33  ? -24.652 -10.156 26.352 1.00 46.69  ? ? ? ? ? ? 33  ASP A CB  1 
ATOM   278  C  CG  . ASP A 1 33  ? -23.688 -10.821 27.330 1.00 64.67  ? ? ? ? ? ? 33  ASP A CG  1 
ATOM   279  O  OD1 . ASP A 1 33  ? -22.872 -10.095 27.956 1.00 65.51  ? ? ? ? ? ? 33  ASP A OD1 1 
ATOM   280  O  OD2 . ASP A 1 33  ? -23.739 -12.061 27.462 1.00 75.48  ? ? ? ? ? ? 33  ASP A OD2 1 
ATOM   281  N  N   . TYR A 1 34  ? -24.686 -9.665  23.025 1.00 42.57  ? ? ? ? ? ? 34  TYR A N   1 
ATOM   282  C  CA  . TYR A 1 34  ? -25.501 -9.455  21.814 1.00 39.14  ? ? ? ? ? ? 34  TYR A CA  1 
ATOM   283  C  C   . TYR A 1 34  ? -26.041 -10.792 21.388 1.00 43.52  ? ? ? ? ? ? 34  TYR A C   1 
ATOM   284  O  O   . TYR A 1 34  ? -25.440 -11.427 20.521 1.00 41.33  ? ? ? ? ? ? 34  TYR A O   1 
ATOM   285  C  CB  . TYR A 1 34  ? -24.707 -8.835  20.662 1.00 38.75  ? ? ? ? ? ? 34  TYR A CB  1 
ATOM   286  C  CG  . TYR A 1 34  ? -24.098 -7.495  20.977 1.00 39.33  ? ? ? ? ? ? 34  TYR A CG  1 
ATOM   287  C  CD1 . TYR A 1 34  ? -24.798 -6.315  20.737 1.00 41.91  ? ? ? ? ? ? 34  TYR A CD1 1 
ATOM   288  C  CD2 . TYR A 1 34  ? -22.843 -7.401  21.570 1.00 38.82  ? ? ? ? ? ? 34  TYR A CD2 1 
ATOM   289  C  CE1 . TYR A 1 34  ? -24.257 -5.076  21.069 1.00 41.74  ? ? ? ? ? ? 34  TYR A CE1 1 
ATOM   290  C  CE2 . TYR A 1 34  ? -22.294 -6.170  21.904 1.00 38.86  ? ? ? ? ? ? 34  TYR A CE2 1 
ATOM   291  C  CZ  . TYR A 1 34  ? -22.986 -5.007  21.615 1.00 44.54  ? ? ? ? ? ? 34  TYR A CZ  1 
ATOM   292  O  OH  . TYR A 1 34  ? -22.426 -3.789  21.903 1.00 47.58  ? ? ? ? ? ? 34  TYR A OH  1 
ATOM   293  N  N   . PRO A 1 35  ? -27.192 -11.228 21.974 1.00 42.46  ? ? ? ? ? ? 35  PRO A N   1 
ATOM   294  C  CA  . PRO A 1 35  ? -27.786 -12.534 21.587 1.00 42.10  ? ? ? ? ? ? 35  PRO A CA  1 
ATOM   295  C  C   . PRO A 1 35  ? -28.110 -12.671 20.100 1.00 44.82  ? ? ? ? ? ? 35  PRO A C   1 
ATOM   296  O  O   . PRO A 1 35  ? -28.036 -13.782 19.550 1.00 43.95  ? ? ? ? ? ? 35  PRO A O   1 
ATOM   297  C  CB  . PRO A 1 35  ? -29.077 -12.603 22.422 1.00 43.94  ? ? ? ? ? ? 35  PRO A CB  1 
ATOM   298  C  CG  . PRO A 1 35  ? -28.834 -11.661 23.566 1.00 48.54  ? ? ? ? ? ? 35  PRO A CG  1 
ATOM   299  C  CD  . PRO A 1 35  ? -28.010 -10.546 23.005 1.00 43.69  ? ? ? ? ? ? 35  PRO A CD  1 
ATOM   300  N  N   . GLU A 1 36  ? -28.480 -11.545 19.439 1.00 40.46  ? ? ? ? ? ? 36  GLU A N   1 
ATOM   301  C  CA  . GLU A 1 36  ? -28.814 -11.570 18.021 1.00 39.88  ? ? ? ? ? ? 36  GLU A CA  1 
ATOM   302  C  C   . GLU A 1 36  ? -27.609 -12.007 17.138 1.00 43.75  ? ? ? ? ? ? 36  GLU A C   1 
ATOM   303  O  O   . GLU A 1 36  ? -27.810 -12.590 16.085 1.00 42.42  ? ? ? ? ? ? 36  GLU A O   1 
ATOM   304  C  CB  . GLU A 1 36  ? -29.402 -10.229 17.606 1.00 41.38  ? ? ? ? ? ? 36  GLU A CB  1 
ATOM   305  C  CG  . GLU A 1 36  ? -30.322 -10.275 16.400 1.00 50.65  ? ? ? ? ? ? 36  GLU A CG  1 
ATOM   306  C  CD  . GLU A 1 36  ? -31.447 -11.292 16.355 1.00 53.00  ? ? ? ? ? ? 36  GLU A CD  1 
ATOM   307  O  OE1 . GLU A 1 36  ? -32.107 -11.513 17.396 1.00 39.62  ? ? ? ? ? ? 36  GLU A OE1 1 
ATOM   308  O  OE2 . GLU A 1 36  ? -31.651 -11.887 15.271 1.00 37.41  ? ? ? ? ? ? 36  GLU A OE2 1 
ATOM   309  N  N   . GLY A 1 37  ? -26.385 -11.757 17.614 1.00 42.12  ? ? ? ? ? ? 37  GLY A N   1 
ATOM   310  C  CA  . GLY A 1 37  ? -25.140 -12.120 16.938 1.00 42.12  ? ? ? ? ? ? 37  GLY A CA  1 
ATOM   311  C  C   . GLY A 1 37  ? -24.368 -13.244 17.611 1.00 48.43  ? ? ? ? ? ? 37  GLY A C   1 
ATOM   312  O  O   . GLY A 1 37  ? -23.303 -13.644 17.135 1.00 50.56  ? ? ? ? ? ? 37  GLY A O   1 
ATOM   313  N  N   . ARG A 1 38  ? -24.901 -13.751 18.726 1.00 44.88  ? ? ? ? ? ? 38  ARG A N   1 
ATOM   314  C  CA  . ARG A 1 38  ? -24.351 -14.823 19.559 1.00 45.01  ? ? ? ? ? ? 38  ARG A CA  1 
ATOM   315  C  C   . ARG A 1 38  ? -22.898 -14.584 19.956 1.00 47.03  ? ? ? ? ? ? 38  ARG A C   1 
ATOM   316  O  O   . ARG A 1 38  ? -22.036 -15.460 19.820 1.00 47.33  ? ? ? ? ? ? 38  ARG A O   1 
ATOM   317  C  CB  . ARG A 1 38  ? -24.584 -16.206 18.944 1.00 44.93  ? ? ? ? ? ? 38  ARG A CB  1 
ATOM   318  C  CG  . ARG A 1 38  ? -26.041 -16.620 18.939 1.00 46.55  ? ? ? ? ? ? 38  ARG A CG  1 
ATOM   319  C  CD  . ARG A 1 38  ? -26.225 -18.018 18.352 1.00 54.60  ? ? ? ? ? ? 38  ARG A CD  1 
ATOM   320  N  NE  . ARG A 1 38  ? -25.697 -19.113 19.183 1.00 53.83  ? ? ? ? ? ? 38  ARG A NE  1 
ATOM   321  C  CZ  . ARG A 1 38  ? -26.179 -19.489 20.368 1.00 66.92  ? ? ? ? ? ? 38  ARG A CZ  1 
ATOM   322  N  NH1 . ARG A 1 38  ? -27.179 -18.822 20.930 1.00 61.81  ? ? ? ? ? ? 38  ARG A NH1 1 
ATOM   323  N  NH2 . ARG A 1 38  ? -25.641 -20.517 21.015 1.00 43.34  ? ? ? ? ? ? 38  ARG A NH2 1 
ATOM   324  N  N   . PHE A 1 39  ? -22.641 -13.373 20.456 1.00 40.51  ? ? ? ? ? ? 39  PHE A N   1 
ATOM   325  C  CA  . PHE A 1 39  ? -21.321 -12.976 20.919 1.00 38.33  ? ? ? ? ? ? 39  PHE A CA  1 
ATOM   326  C  C   . PHE A 1 39  ? -21.427 -11.998 22.042 1.00 43.36  ? ? ? ? ? ? 39  PHE A C   1 
ATOM   327  O  O   . PHE A 1 39  ? -22.444 -11.305 22.187 1.00 43.78  ? ? ? ? ? ? 39  PHE A O   1 
ATOM   328  C  CB  . PHE A 1 39  ? -20.454 -12.406 19.772 1.00 37.75  ? ? ? ? ? ? 39  PHE A CB  1 
ATOM   329  C  CG  . PHE A 1 39  ? -20.781 -11.006 19.318 1.00 37.98  ? ? ? ? ? ? 39  PHE A CG  1 
ATOM   330  C  CD1 . PHE A 1 39  ? -20.093 -9.914  19.828 1.00 41.99  ? ? ? ? ? ? 39  PHE A CD1 1 
ATOM   331  C  CD2 . PHE A 1 39  ? -21.794 -10.776 18.393 1.00 38.85  ? ? ? ? ? ? 39  PHE A CD2 1 
ATOM   332  C  CE1 . PHE A 1 39  ? -20.401 -8.614  19.408 1.00 42.71  ? ? ? ? ? ? 39  PHE A CE1 1 
ATOM   333  C  CE2 . PHE A 1 39  ? -22.091 -9.484  17.968 1.00 40.96  ? ? ? ? ? ? 39  PHE A CE2 1 
ATOM   334  C  CZ  . PHE A 1 39  ? -21.389 -8.411  18.471 1.00 39.82  ? ? ? ? ? ? 39  PHE A CZ  1 
ATOM   335  N  N   . THR A 1 40  ? -20.328 -11.886 22.786 1.00 38.97  ? ? ? ? ? ? 40  THR A N   1 
ATOM   336  C  CA  . THR A 1 40  ? -20.159 -10.937 23.874 1.00 37.92  ? ? ? ? ? ? 40  THR A CA  1 
ATOM   337  C  C   . THR A 1 40  ? -18.863 -10.190 23.649 1.00 41.65  ? ? ? ? ? ? 40  THR A C   1 
ATOM   338  O  O   . THR A 1 40  ? -17.874 -10.798 23.229 1.00 38.73  ? ? ? ? ? ? 40  THR A O   1 
ATOM   339  C  CB  . THR A 1 40  ? -20.070 -11.676 25.217 1.00 36.36  ? ? ? ? ? ? 40  THR A CB  1 
ATOM   340  O  OG1 . THR A 1 40  ? -21.212 -12.513 25.360 1.00 38.61  ? ? ? ? ? ? 40  THR A OG1 1 
ATOM   341  C  CG2 . THR A 1 40  ? -19.974 -10.719 26.392 1.00 33.33  ? ? ? ? ? ? 40  THR A CG2 1 
ATOM   342  N  N   . LEU A 1 41  ? -18.866 -8.882  23.974 1.00 40.33  ? ? ? ? ? ? 41  LEU A N   1 
ATOM   343  C  CA  . LEU A 1 41  ? -17.692 -8.006  23.958 1.00 41.26  ? ? ? ? ? ? 41  LEU A CA  1 
ATOM   344  C  C   . LEU A 1 41  ? -17.378 -7.570  25.405 1.00 45.52  ? ? ? ? ? ? 41  LEU A C   1 
ATOM   345  O  O   . LEU A 1 41  ? -18.285 -7.292  26.200 1.00 45.56  ? ? ? ? ? ? 41  LEU A O   1 
ATOM   346  C  CB  . LEU A 1 41  ? -17.924 -6.741  23.125 1.00 41.67  ? ? ? ? ? ? 41  LEU A CB  1 
ATOM   347  C  CG  . LEU A 1 41  ? -18.326 -6.928  21.671 1.00 48.91  ? ? ? ? ? ? 41  LEU A CG  1 
ATOM   348  C  CD1 . LEU A 1 41  ? -18.885 -5.636  21.101 1.00 49.64  ? ? ? ? ? ? 41  LEU A CD1 1 
ATOM   349  C  CD2 . LEU A 1 41  ? -17.161 -7.486  20.811 1.00 52.06  ? ? ? ? ? ? 41  LEU A CD2 1 
ATOM   350  N  N   . ALA A 1 42  ? -16.100 -7.482  25.727 1.00 39.38  ? ? ? ? ? ? 42  ALA A N   1 
ATOM   351  C  CA  . ALA A 1 42  ? -15.679 -6.962  27.015 1.00 38.21  ? ? ? ? ? ? 42  ALA A CA  1 
ATOM   352  C  C   . ALA A 1 42  ? -14.466 -6.124  26.768 1.00 39.31  ? ? ? ? ? ? 42  ALA A C   1 
ATOM   353  O  O   . ALA A 1 42  ? -13.563 -6.535  26.042 1.00 41.96  ? ? ? ? ? ? 42  ALA A O   1 
ATOM   354  C  CB  . ALA A 1 42  ? -15.372 -8.086  28.013 1.00 38.91  ? ? ? ? ? ? 42  ALA A CB  1 
ATOM   355  N  N   . PHE A 1 43  ? -14.453 -4.951  27.341 1.00 34.34  ? ? ? ? ? ? 43  PHE A N   1 
ATOM   356  C  CA  . PHE A 1 43  ? -13.331 -4.031  27.302 1.00 34.51  ? ? ? ? ? ? 43  PHE A CA  1 
ATOM   357  C  C   . PHE A 1 43  ? -12.694 -4.040  28.683 1.00 39.39  ? ? ? ? ? ? 43  PHE A C   1 
ATOM   358  O  O   . PHE A 1 43  ? -13.377 -3.801  29.675 1.00 38.77  ? ? ? ? ? ? 43  PHE A O   1 
ATOM   359  C  CB  . PHE A 1 43  ? -13.770 -2.604  26.913 1.00 36.04  ? ? ? ? ? ? 43  PHE A CB  1 
ATOM   360  C  CG  . PHE A 1 43  ? -14.155 -2.472  25.462 1.00 37.73  ? ? ? ? ? ? 43  PHE A CG  1 
ATOM   361  C  CD1 . PHE A 1 43  ? -15.431 -2.835  25.025 1.00 40.50  ? ? ? ? ? ? 43  PHE A CD1 1 
ATOM   362  C  CD2 . PHE A 1 43  ? -13.256 -1.968  24.532 1.00 38.67  ? ? ? ? ? ? 43  PHE A CD2 1 
ATOM   363  C  CE1 . PHE A 1 43  ? -15.779 -2.743  23.667 1.00 40.29  ? ? ? ? ? ? 43  PHE A CE1 1 
ATOM   364  C  CE2 . PHE A 1 43  ? -13.624 -1.843  23.182 1.00 41.26  ? ? ? ? ? ? 43  PHE A CE2 1 
ATOM   365  C  CZ  . PHE A 1 43  ? -14.878 -2.235  22.761 1.00 38.67  ? ? ? ? ? ? 43  PHE A CZ  1 
ATOM   366  N  N   . VAL A 1 44  ? -11.397 -4.360  28.733 1.00 37.03  ? ? ? ? ? ? 44  VAL A N   1 
ATOM   367  C  CA  . VAL A 1 44  ? -10.545 -4.365  29.924 1.00 37.94  ? ? ? ? ? ? 44  VAL A CA  1 
ATOM   368  C  C   . VAL A 1 44  ? -9.432  -3.310  29.768 1.00 41.84  ? ? ? ? ? ? 44  VAL A C   1 
ATOM   369  O  O   . VAL A 1 44  ? -9.008  -3.020  28.644 1.00 41.55  ? ? ? ? ? ? 44  VAL A O   1 
ATOM   370  C  CB  . VAL A 1 44  ? -9.968  -5.769  30.294 1.00 42.30  ? ? ? ? ? ? 44  VAL A CB  1 
ATOM   371  C  CG1 . VAL A 1 44  ? -11.057 -6.671  30.861 1.00 41.83  ? ? ? ? ? ? 44  VAL A CG1 1 
ATOM   372  C  CG2 . VAL A 1 44  ? -9.253  -6.442  29.109 1.00 41.34  ? ? ? ? ? ? 44  VAL A CG2 1 
ATOM   373  N  N   . GLY A 1 45  ? -8.973  -2.749  30.885 1.00 38.02  ? ? ? ? ? ? 45  GLY A N   1 
ATOM   374  C  CA  . GLY A 1 45  ? -7.924  -1.735  30.858 1.00 37.22  ? ? ? ? ? ? 45  GLY A CA  1 
ATOM   375  C  C   . GLY A 1 45  ? -7.551  -1.126  32.197 1.00 42.91  ? ? ? ? ? ? 45  GLY A C   1 
ATOM   376  O  O   . GLY A 1 45  ? -7.772  -1.723  33.266 1.00 43.19  ? ? ? ? ? ? 45  GLY A O   1 
ATOM   377  N  N   . TYR A 1 46  ? -6.959  0.071   32.135 1.00 38.14  ? ? ? ? ? ? 46  TYR A N   1 
ATOM   378  C  CA  . TYR A 1 46  ? -6.468  0.768   33.307 1.00 38.97  ? ? ? ? ? ? 46  TYR A CA  1 
ATOM   379  C  C   . TYR A 1 46  ? -7.234  2.069   33.478 1.00 48.12  ? ? ? ? ? ? 46  TYR A C   1 
ATOM   380  O  O   . TYR A 1 46  ? -8.127  2.134   34.307 1.00 49.82  ? ? ? ? ? ? 46  TYR A O   1 
ATOM   381  C  CB  . TYR A 1 46  ? -4.934  0.949   33.214 1.00 38.34  ? ? ? ? ? ? 46  TYR A CB  1 
ATOM   382  C  CG  . TYR A 1 46  ? -4.227  -0.385  33.062 1.00 38.42  ? ? ? ? ? ? 46  TYR A CG  1 
ATOM   383  C  CD1 . TYR A 1 46  ? -4.206  -1.309  34.102 1.00 38.42  ? ? ? ? ? ? 46  TYR A CD1 1 
ATOM   384  C  CD2 . TYR A 1 46  ? -3.644  -0.753  31.854 1.00 39.54  ? ? ? ? ? ? 46  TYR A CD2 1 
ATOM   385  C  CE1 . TYR A 1 46  ? -3.604  -2.553  33.951 1.00 35.16  ? ? ? ? ? ? 46  TYR A CE1 1 
ATOM   386  C  CE2 . TYR A 1 46  ? -3.024  -1.990  31.698 1.00 39.88  ? ? ? ? ? ? 46  TYR A CE2 1 
ATOM   387  C  CZ  . TYR A 1 46  ? -3.010  -2.887  32.746 1.00 40.77  ? ? ? ? ? ? 46  TYR A CZ  1 
ATOM   388  O  OH  . TYR A 1 46  ? -2.423  -4.112  32.570 1.00 36.09  ? ? ? ? ? ? 46  TYR A OH  1 
ATOM   389  N  N   . GLN A 1 47  ? -6.989  3.047   32.621 1.00 45.64  ? ? ? ? ? ? 47  GLN A N   1 
ATOM   390  C  CA  . GLN A 1 47  ? -7.724  4.306   32.639 1.00 45.20  ? ? ? ? ? ? 47  GLN A CA  1 
ATOM   391  C  C   . GLN A 1 47  ? -9.042  4.119   31.902 1.00 52.45  ? ? ? ? ? ? 47  GLN A C   1 
ATOM   392  O  O   . GLN A 1 47  ? -9.321  3.036   31.374 1.00 55.36  ? ? ? ? ? ? 47  GLN A O   1 
ATOM   393  C  CB  . GLN A 1 47  ? -6.872  5.403   31.991 1.00 46.02  ? ? ? ? ? ? 47  GLN A CB  1 
ATOM   394  C  CG  . GLN A 1 47  ? -5.592  5.741   32.787 1.00 55.24  ? ? ? ? ? ? 47  GLN A CG  1 
ATOM   395  C  CD  . GLN A 1 47  ? -4.682  6.683   32.036 1.00 88.57  ? ? ? ? ? ? 47  GLN A CD  1 
ATOM   396  O  OE1 . GLN A 1 47  ? -3.628  6.290   31.531 1.00 87.67  ? ? ? ? ? ? 47  GLN A OE1 1 
ATOM   397  N  NE2 . GLN A 1 47  ? -5.059  7.956   31.949 1.00 85.83  ? ? ? ? ? ? 47  GLN A NE2 1 
ATOM   398  N  N   . ASP A 1 48  ? -9.858  5.160   31.845 1.00 48.78  ? ? ? ? ? ? 48  ASP A N   1 
ATOM   399  C  CA  . ASP A 1 48  ? -11.108 5.096   31.105 1.00 48.41  ? ? ? ? ? ? 48  ASP A CA  1 
ATOM   400  C  C   . ASP A 1 48  ? -10.770 5.069   29.600 1.00 47.91  ? ? ? ? ? ? 48  ASP A C   1 
ATOM   401  O  O   . ASP A 1 48  ? -9.723  5.593   29.209 1.00 44.02  ? ? ? ? ? ? 48  ASP A O   1 
ATOM   402  C  CB  . ASP A 1 48  ? -11.970 6.319   31.448 1.00 51.13  ? ? ? ? ? ? 48  ASP A CB  1 
ATOM   403  C  CG  . ASP A 1 48  ? -12.347 6.381   32.921 1.00 72.56  ? ? ? ? ? ? 48  ASP A CG  1 
ATOM   404  O  OD1 . ASP A 1 48  ? -11.754 7.203   33.652 1.00 74.61  ? ? ? ? ? ? 48  ASP A OD1 1 
ATOM   405  O  OD2 . ASP A 1 48  ? -13.216 5.580   33.349 1.00 83.59  ? ? ? ? ? ? 48  ASP A OD2 1 
ATOM   406  N  N   . GLU A 1 49  ? -11.664 4.469   28.768 1.00 44.03  ? ? ? ? ? ? 49  GLU A N   1 
ATOM   407  C  CA  . GLU A 1 49  ? -11.523 4.396   27.308 1.00 43.78  ? ? ? ? ? ? 49  GLU A CA  1 
ATOM   408  C  C   . GLU A 1 49  ? -11.304 5.784   26.672 1.00 50.19  ? ? ? ? ? ? 49  GLU A C   1 
ATOM   409  O  O   . GLU A 1 49  ? -10.546 5.916   25.695 1.00 50.98  ? ? ? ? ? ? 49  GLU A O   1 
ATOM   410  C  CB  . GLU A 1 49  ? -12.750 3.724   26.691 1.00 44.94  ? ? ? ? ? ? 49  GLU A CB  1 
ATOM   411  C  CG  . GLU A 1 49  ? -12.718 2.217   26.761 1.00 48.41  ? ? ? ? ? ? 49  GLU A CG  1 
ATOM   412  C  CD  . GLU A 1 49  ? -13.964 1.611   26.159 1.00 65.09  ? ? ? ? ? ? 49  GLU A CD  1 
ATOM   413  O  OE1 . GLU A 1 49  ? -13.963 1.375   24.931 1.00 48.35  ? ? ? ? ? ? 49  GLU A OE1 1 
ATOM   414  O  OE2 . GLU A 1 49  ? -14.953 1.412   26.903 1.00 64.29  ? ? ? ? ? ? 49  GLU A OE2 1 
ATOM   415  N  N   . ARG A 1 50  ? -11.940 6.818   27.265 1.00 46.59  ? ? ? ? ? ? 50  ARG A N   1 
ATOM   416  C  CA  . ARG A 1 50  ? -11.820 8.230   26.884 1.00 46.20  ? ? ? ? ? ? 50  ARG A CA  1 
ATOM   417  C  C   . ARG A 1 50  ? -10.398 8.760   27.066 1.00 47.68  ? ? ? ? ? ? 50  ARG A C   1 
ATOM   418  O  O   . ARG A 1 50  ? -10.036 9.708   26.373 1.00 48.03  ? ? ? ? ? ? 50  ARG A O   1 
ATOM   419  C  CB  . ARG A 1 50  ? -12.762 9.095   27.744 1.00 49.38  ? ? ? ? ? ? 50  ARG A CB  1 
ATOM   420  C  CG  . ARG A 1 50  ? -14.226 9.008   27.373 1.00 68.06  ? ? ? ? ? ? 50  ARG A CG  1 
ATOM   421  C  CD  . ARG A 1 50  ? -15.077 9.850   28.302 1.00 88.62  ? ? ? ? ? ? 50  ARG A CD  1 
ATOM   422  N  NE  . ARG A 1 50  ? -16.487 9.809   27.910 1.00 109.13 ? ? ? ? ? ? 50  ARG A NE  1 
ATOM   423  C  CZ  . ARG A 1 50  ? -17.403 10.702  28.278 1.00 127.88 ? ? ? ? ? ? 50  ARG A CZ  1 
ATOM   424  N  NH1 . ARG A 1 50  ? -17.069 11.727  29.054 1.00 115.65 ? ? ? ? ? ? 50  ARG A NH1 1 
ATOM   425  N  NH2 . ARG A 1 50  ? -18.659 10.580  27.867 1.00 115.55 ? ? ? ? ? ? 50  ARG A NH2 1 
ATOM   426  N  N   . ALA A 1 51  ? -9.623  8.193   28.032 1.00 42.80  ? ? ? ? ? ? 51  ALA A N   1 
ATOM   427  C  CA  . ALA A 1 51  ? -8.268  8.600   28.424 1.00 42.82  ? ? ? ? ? ? 51  ALA A CA  1 
ATOM   428  C  C   . ALA A 1 51  ? -7.095  7.712   27.921 1.00 48.45  ? ? ? ? ? ? 51  ALA A C   1 
ATOM   429  O  O   . ALA A 1 51  ? -5.972  8.213   27.813 1.00 49.82  ? ? ? ? ? ? 51  ALA A O   1 
ATOM   430  C  CB  . ALA A 1 51  ? -8.195  8.701   29.945 1.00 43.80  ? ? ? ? ? ? 51  ALA A CB  1 
ATOM   431  N  N   . ALA A 1 52  ? -7.314  6.395   27.701 1.00 43.39  ? ? ? ? ? ? 52  ALA A N   1 
ATOM   432  C  CA  . ALA A 1 52  ? -6.223  5.512   27.261 1.00 41.99  ? ? ? ? ? ? 52  ALA A CA  1 
ATOM   433  C  C   . ALA A 1 52  ? -6.689  4.344   26.383 1.00 41.02  ? ? ? ? ? ? 52  ALA A C   1 
ATOM   434  O  O   . ALA A 1 52  ? -7.903  4.084   26.285 1.00 39.17  ? ? ? ? ? ? 52  ALA A O   1 
ATOM   435  C  CB  . ALA A 1 52  ? -5.457  4.976   28.477 1.00 42.70  ? ? ? ? ? ? 52  ALA A CB  1 
ATOM   436  N  N   . ALA A 1 53  ? -5.711  3.635   25.754 1.00 33.89  ? ? ? ? ? ? 53  ALA A N   1 
ATOM   437  C  CA  . ALA A 1 53  ? -5.996  2.447   24.945 1.00 33.53  ? ? ? ? ? ? 53  ALA A CA  1 
ATOM   438  C  C   . ALA A 1 53  ? -6.377  1.279   25.841 1.00 35.31  ? ? ? ? ? ? 53  ALA A C   1 
ATOM   439  O  O   . ALA A 1 53  ? -5.739  1.046   26.862 1.00 35.95  ? ? ? ? ? ? 53  ALA A O   1 
ATOM   440  C  CB  . ALA A 1 53  ? -4.799  2.065   24.093 1.00 33.87  ? ? ? ? ? ? 53  ALA A CB  1 
ATOM   441  N  N   . ALA A 1 54  ? -7.429  0.564   25.458 1.00 30.09  ? ? ? ? ? ? 54  ALA A N   1 
ATOM   442  C  CA  . ALA A 1 54  ? -7.951  -0.593  26.164 1.00 28.93  ? ? ? ? ? ? 54  ALA A CA  1 
ATOM   443  C  C   . ALA A 1 54  ? -7.716  -1.880  25.337 1.00 36.03  ? ? ? ? ? ? 54  ALA A C   1 
ATOM   444  O  O   . ALA A 1 54  ? -7.163  -1.838  24.226 1.00 35.83  ? ? ? ? ? ? 54  ALA A O   1 
ATOM   445  C  CB  . ALA A 1 54  ? -9.446  -0.383  26.400 1.00 29.04  ? ? ? ? ? ? 54  ALA A CB  1 
ATOM   446  N  N   . LEU A 1 55  ? -8.113  -3.024  25.902 1.00 32.91  ? ? ? ? ? ? 55  LEU A N   1 
ATOM   447  C  CA  . LEU A 1 55  ? -8.064  -4.330  25.254 1.00 31.58  ? ? ? ? ? ? 55  LEU A CA  1 
ATOM   448  C  C   . LEU A 1 55  ? -9.513  -4.803  25.065 1.00 33.60  ? ? ? ? ? ? 55  LEU A C   1 
ATOM   449  O  O   . LEU A 1 55  ? -10.289 -4.821  26.029 1.00 29.72  ? ? ? ? ? ? 55  LEU A O   1 
ATOM   450  C  CB  . LEU A 1 55  ? -7.251  -5.356  26.081 1.00 31.17  ? ? ? ? ? ? 55  LEU A CB  1 
ATOM   451  C  CG  . LEU A 1 55  ? -7.262  -6.808  25.535 1.00 35.57  ? ? ? ? ? ? 55  LEU A CG  1 
ATOM   452  C  CD1 . LEU A 1 55  ? -6.661  -6.886  24.102 1.00 35.97  ? ? ? ? ? ? 55  LEU A CD1 1 
ATOM   453  C  CD2 . LEU A 1 55  ? -6.487  -7.727  26.441 1.00 36.78  ? ? ? ? ? ? 55  LEU A CD2 1 
ATOM   454  N  N   . GLU A 1 56  ? -9.885  -5.160  23.814 1.00 30.90  ? ? ? ? ? ? 56  GLU A N   1 
ATOM   455  C  CA  . GLU A 1 56  ? -11.248 -5.617  23.511 1.00 29.54  ? ? ? ? ? ? 56  GLU A CA  1 
ATOM   456  C  C   . GLU A 1 56  ? -11.222 -7.118  23.354 1.00 34.37  ? ? ? ? ? ? 56  GLU A C   1 
ATOM   457  O  O   . GLU A 1 56  ? -10.435 -7.633  22.560 1.00 33.33  ? ? ? ? ? ? 56  GLU A O   1 
ATOM   458  C  CB  . GLU A 1 56  ? -11.818 -4.928  22.233 1.00 29.91  ? ? ? ? ? ? 56  GLU A CB  1 
ATOM   459  C  CG  . GLU A 1 56  ? -13.252 -5.332  21.884 1.00 27.15  ? ? ? ? ? ? 56  GLU A CG  1 
ATOM   460  C  CD  . GLU A 1 56  ? -13.854 -4.801  20.594 1.00 47.39  ? ? ? ? ? ? 56  GLU A CD  1 
ATOM   461  O  OE1 . GLU A 1 56  ? -13.125 -4.179  19.788 1.00 31.93  ? ? ? ? ? ? 56  GLU A OE1 1 
ATOM   462  O  OE2 . GLU A 1 56  ? -15.060 -5.047  20.364 1.00 54.91  ? ? ? ? ? ? 56  GLU A OE2 1 
ATOM   463  N  N   . LEU A 1 57  ? -12.095 -7.822  24.085 1.00 31.90  ? ? ? ? ? ? 57  LEU A N   1 
ATOM   464  C  CA  . LEU A 1 57  ? -12.158 -9.286  24.020 1.00 30.92  ? ? ? ? ? ? 57  LEU A CA  1 
ATOM   465  C  C   . LEU A 1 57  ? -13.493 -9.698  23.446 1.00 39.11  ? ? ? ? ? ? 57  LEU A C   1 
ATOM   466  O  O   . LEU A 1 57  ? -14.549 -9.317  23.979 1.00 39.34  ? ? ? ? ? ? 57  LEU A O   1 
ATOM   467  C  CB  . LEU A 1 57  ? -11.946 -9.921  25.403 1.00 30.82  ? ? ? ? ? ? 57  LEU A CB  1 
ATOM   468  C  CG  . LEU A 1 57  ? -10.652 -9.528  26.179 1.00 33.66  ? ? ? ? ? ? 57  LEU A CG  1 
ATOM   469  C  CD1 . LEU A 1 57  ? -10.801 -9.827  27.655 1.00 34.18  ? ? ? ? ? ? 57  LEU A CD1 1 
ATOM   470  C  CD2 . LEU A 1 57  ? -9.403  -10.201 25.592 1.00 32.35  ? ? ? ? ? ? 57  LEU A CD2 1 
ATOM   471  N  N   . THR A 1 58  ? -13.445 -10.421 22.314 1.00 35.32  ? ? ? ? ? ? 58  THR A N   1 
ATOM   472  C  CA  . THR A 1 58  ? -14.629 -10.896 21.634 1.00 35.42  ? ? ? ? ? ? 58  THR A CA  1 
ATOM   473  C  C   . THR A 1 58  ? -14.830 -12.363 21.894 1.00 41.66  ? ? ? ? ? ? 58  THR A C   1 
ATOM   474  O  O   . THR A 1 58  ? -13.940 -13.178 21.672 1.00 42.41  ? ? ? ? ? ? 58  THR A O   1 
ATOM   475  C  CB  . THR A 1 58  ? -14.550 -10.583 20.144 1.00 41.33  ? ? ? ? ? ? 58  THR A CB  1 
ATOM   476  O  OG1 . THR A 1 58  ? -14.346 -9.184  20.003 1.00 42.16  ? ? ? ? ? ? 58  THR A OG1 1 
ATOM   477  C  CG2 . THR A 1 58  ? -15.800 -11.011 19.389 1.00 39.62  ? ? ? ? ? ? 58  THR A CG2 1 
ATOM   478  N  N   . HIS A 1 59  ? -16.027 -12.708 22.298 1.00 38.76  ? ? ? ? ? ? 59  HIS A N   1 
ATOM   479  C  CA  . HIS A 1 59  ? -16.338 -14.080 22.542 1.00 38.77  ? ? ? ? ? ? 59  HIS A CA  1 
ATOM   480  C  C   . HIS A 1 59  ? -17.539 -14.516 21.713 1.00 44.33  ? ? ? ? ? ? 59  HIS A C   1 
ATOM   481  O  O   . HIS A 1 59  ? -18.672 -14.209 22.072 1.00 45.01  ? ? ? ? ? ? 59  HIS A O   1 
ATOM   482  C  CB  . HIS A 1 59  ? -16.532 -14.302 24.046 1.00 39.44  ? ? ? ? ? ? 59  HIS A CB  1 
ATOM   483  C  CG  . HIS A 1 59  ? -16.964 -15.684 24.382 1.00 43.48  ? ? ? ? ? ? 59  HIS A CG  1 
ATOM   484  N  ND1 . HIS A 1 59  ? -18.129 -15.919 25.081 1.00 45.53  ? ? ? ? ? ? 59  HIS A ND1 1 
ATOM   485  C  CD2 . HIS A 1 59  ? -16.401 -16.869 24.055 1.00 45.06  ? ? ? ? ? ? 59  HIS A CD2 1 
ATOM   486  C  CE1 . HIS A 1 59  ? -18.209 -17.231 25.211 1.00 44.63  ? ? ? ? ? ? 59  HIS A CE1 1 
ATOM   487  N  NE2 . HIS A 1 59  ? -17.186 -17.842 24.613 1.00 44.92  ? ? ? ? ? ? 59  HIS A NE2 1 
ATOM   488  N  N   . ASN A 1 60  ? -17.297 -15.243 20.614 1.00 41.13  ? ? ? ? ? ? 60  ASN A N   1 
ATOM   489  C  CA  . ASN A 1 60  ? -18.369 -15.769 19.774 1.00 41.44  ? ? ? ? ? ? 60  ASN A CA  1 
ATOM   490  C  C   . ASN A 1 60  ? -18.752 -17.057 20.444 1.00 48.35  ? ? ? ? ? ? 60  ASN A C   1 
ATOM   491  O  O   . ASN A 1 60  ? -17.931 -17.976 20.495 1.00 47.33  ? ? ? ? ? ? 60  ASN A O   1 
ATOM   492  C  CB  . ASN A 1 60  ? -17.899 -16.021 18.323 1.00 42.97  ? ? ? ? ? ? 60  ASN A CB  1 
ATOM   493  C  CG  . ASN A 1 60  ? -17.242 -14.823 17.650 1.00 71.30  ? ? ? ? ? ? 60  ASN A CG  1 
ATOM   494  O  OD1 . ASN A 1 60  ? -16.007 -14.720 17.557 1.00 66.10  ? ? ? ? ? ? 60  ASN A OD1 1 
ATOM   495  N  ND2 . ASN A 1 60  ? -18.047 -13.890 17.159 1.00 57.81  ? ? ? ? ? ? 60  ASN A ND2 1 
ATOM   496  N  N   . TRP A 1 61  ? -19.987 -17.121 21.009 1.00 48.30  ? ? ? ? ? ? 61  TRP A N   1 
ATOM   497  C  CA  . TRP A 1 61  ? -20.472 -18.283 21.774 1.00 48.63  ? ? ? ? ? ? 61  TRP A CA  1 
ATOM   498  C  C   . TRP A 1 61  ? -20.362 -19.628 21.041 1.00 52.86  ? ? ? ? ? ? 61  TRP A C   1 
ATOM   499  O  O   . TRP A 1 61  ? -20.256 -20.663 21.691 1.00 52.21  ? ? ? ? ? ? 61  TRP A O   1 
ATOM   500  C  CB  . TRP A 1 61  ? -21.913 -18.088 22.301 1.00 47.50  ? ? ? ? ? ? 61  TRP A CB  1 
ATOM   501  C  CG  . TRP A 1 61  ? -22.254 -16.773 22.948 1.00 48.74  ? ? ? ? ? ? 61  TRP A CG  1 
ATOM   502  C  CD1 . TRP A 1 61  ? -21.404 -15.906 23.573 1.00 51.75  ? ? ? ? ? ? 61  TRP A CD1 1 
ATOM   503  C  CD2 . TRP A 1 61  ? -23.569 -16.223 23.098 1.00 48.64  ? ? ? ? ? ? 61  TRP A CD2 1 
ATOM   504  N  NE1 . TRP A 1 61  ? -22.097 -14.805 24.021 1.00 51.14  ? ? ? ? ? ? 61  TRP A NE1 1 
ATOM   505  C  CE2 . TRP A 1 61  ? -23.430 -14.975 23.746 1.00 51.91  ? ? ? ? ? ? 61  TRP A CE2 1 
ATOM   506  C  CE3 . TRP A 1 61  ? -24.855 -16.639 22.697 1.00 49.97  ? ? ? ? ? ? 61  TRP A CE3 1 
ATOM   507  C  CZ2 . TRP A 1 61  ? -24.522 -14.151 24.019 1.00 50.78  ? ? ? ? ? ? 61  TRP A CZ2 1 
ATOM   508  C  CZ3 . TRP A 1 61  ? -25.938 -15.818 22.968 1.00 50.84  ? ? ? ? ? ? 61  TRP A CZ3 1 
ATOM   509  C  CH2 . TRP A 1 61  ? -25.766 -14.596 23.632 1.00 51.39  ? ? ? ? ? ? 61  TRP A CH2 1 
ATOM   510  N  N   . ASP A 1 62  ? -20.402 -19.620 19.705 1.00 52.00  ? ? ? ? ? ? 62  ASP A N   1 
ATOM   511  C  CA  . ASP A 1 62  ? -20.358 -20.870 18.934 1.00 53.82  ? ? ? ? ? ? 62  ASP A CA  1 
ATOM   512  C  C   . ASP A 1 62  ? -18.947 -21.412 18.568 1.00 61.56  ? ? ? ? ? ? 62  ASP A C   1 
ATOM   513  O  O   . ASP A 1 62  ? -18.836 -22.557 18.100 1.00 62.35  ? ? ? ? ? ? 62  ASP A O   1 
ATOM   514  C  CB  . ASP A 1 62  ? -21.301 -20.784 17.713 1.00 55.30  ? ? ? ? ? ? 62  ASP A CB  1 
ATOM   515  C  CG  . ASP A 1 62  ? -22.765 -20.512 18.062 1.00 58.91  ? ? ? ? ? ? 62  ASP A CG  1 
ATOM   516  O  OD1 . ASP A 1 62  ? -23.171 -20.787 19.234 1.00 56.62  ? ? ? ? ? ? 62  ASP A OD1 1 
ATOM   517  O  OD2 . ASP A 1 62  ? -23.497 -20.003 17.181 1.00 60.91  ? ? ? ? ? ? 62  ASP A OD2 1 
ATOM   518  N  N   . ARG A 1 63  ? -17.881 -20.611 18.821 1.00 57.92  ? ? ? ? ? ? 63  ARG A N   1 
ATOM   519  C  CA  . ARG A 1 63  ? -16.502 -20.985 18.506 1.00 57.24  ? ? ? ? ? ? 63  ARG A CA  1 
ATOM   520  C  C   . ARG A 1 63  ? -15.799 -21.660 19.684 1.00 62.59  ? ? ? ? ? ? 63  ARG A C   1 
ATOM   521  O  O   . ARG A 1 63  ? -15.726 -21.093 20.784 1.00 61.75  ? ? ? ? ? ? 63  ARG A O   1 
ATOM   522  C  CB  . ARG A 1 63  ? -15.689 -19.771 18.016 1.00 55.19  ? ? ? ? ? ? 63  ARG A CB  1 
ATOM   523  C  CG  . ARG A 1 63  ? -16.187 -19.127 16.725 1.00 64.59  ? ? ? ? ? ? 63  ARG A CG  1 
ATOM   524  C  CD  . ARG A 1 63  ? -15.879 -19.932 15.470 1.00 68.47  ? ? ? ? ? ? 63  ARG A CD  1 
ATOM   525  N  NE  . ARG A 1 63  ? -14.463 -20.287 15.368 1.00 69.55  ? ? ? ? ? ? 63  ARG A NE  1 
ATOM   526  C  CZ  . ARG A 1 63  ? -13.583 -19.620 14.632 1.00 79.95  ? ? ? ? ? ? 63  ARG A CZ  1 
ATOM   527  N  NH1 . ARG A 1 63  ? -13.963 -18.561 13.927 1.00 61.74  ? ? ? ? ? ? 63  ARG A NH1 1 
ATOM   528  N  NH2 . ARG A 1 63  ? -12.313 -20.007 14.594 1.00 63.45  ? ? ? ? ? ? 63  ARG A NH2 1 
ATOM   529  N  N   . ASP A 1 64  ? -15.248 -22.865 19.423 1.00 60.35  ? ? ? ? ? ? 64  ASP A N   1 
ATOM   530  C  CA  . ASP A 1 64  ? -14.502 -23.672 20.391 1.00 60.86  ? ? ? ? ? ? 64  ASP A CA  1 
ATOM   531  C  C   . ASP A 1 64  ? -13.049 -23.192 20.506 1.00 62.64  ? ? ? ? ? ? 64  ASP A C   1 
ATOM   532  O  O   . ASP A 1 64  ? -12.385 -23.428 21.525 1.00 62.62  ? ? ? ? ? ? 64  ASP A O   1 
ATOM   533  C  CB  . ASP A 1 64  ? -14.550 -25.167 19.998 1.00 63.96  ? ? ? ? ? ? 64  ASP A CB  1 
ATOM   534  C  CG  . ASP A 1 64  ? -15.903 -25.848 20.216 1.00 79.38  ? ? ? ? ? ? 64  ASP A CG  1 
ATOM   535  O  OD1 . ASP A 1 64  ? -16.006 -26.685 21.152 1.00 81.88  ? ? ? ? ? ? 64  ASP A OD1 1 
ATOM   536  O  OD2 . ASP A 1 64  ? -16.845 -25.578 19.423 1.00 82.86  ? ? ? ? ? ? 64  ASP A OD2 1 
ATOM   537  N  N   . GLY A 1 65  ? -12.572 -22.537 19.450 1.00 56.11  ? ? ? ? ? ? 65  GLY A N   1 
ATOM   538  C  CA  . GLY A 1 65  ? -11.218 -22.022 19.380 1.00 54.61  ? ? ? ? ? ? 65  GLY A CA  1 
ATOM   539  C  C   . GLY A 1 65  ? -10.939 -21.228 18.126 1.00 57.36  ? ? ? ? ? ? 65  GLY A C   1 
ATOM   540  O  O   . GLY A 1 65  ? -11.751 -21.184 17.192 1.00 56.65  ? ? ? ? ? ? 65  GLY A O   1 
ATOM   541  N  N   . TYR A 1 66  ? -9.756  -20.609 18.102 1.00 53.24  ? ? ? ? ? ? 66  TYR A N   1 
ATOM   542  C  CA  . TYR A 1 66  ? -9.318  -19.775 16.993 1.00 51.92  ? ? ? ? ? ? 66  TYR A CA  1 
ATOM   543  C  C   . TYR A 1 66  ? -7.929  -20.165 16.589 1.00 57.23  ? ? ? ? ? ? 66  TYR A C   1 
ATOM   544  O  O   . TYR A 1 66  ? -7.114  -20.497 17.440 1.00 57.32  ? ? ? ? ? ? 66  TYR A O   1 
ATOM   545  C  CB  . TYR A 1 66  ? -9.380  -18.283 17.379 1.00 51.26  ? ? ? ? ? ? 66  TYR A CB  1 
ATOM   546  C  CG  . TYR A 1 66  ? -10.750 -17.827 17.837 1.00 50.05  ? ? ? ? ? ? 66  TYR A CG  1 
ATOM   547  C  CD1 . TYR A 1 66  ? -11.091 -17.827 19.186 1.00 50.21  ? ? ? ? ? ? 66  TYR A CD1 1 
ATOM   548  C  CD2 . TYR A 1 66  ? -11.722 -17.436 16.917 1.00 50.11  ? ? ? ? ? ? 66  TYR A CD2 1 
ATOM   549  C  CE1 . TYR A 1 66  ? -12.357 -17.444 19.613 1.00 48.03  ? ? ? ? ? ? 66  TYR A CE1 1 
ATOM   550  C  CE2 . TYR A 1 66  ? -12.988 -17.024 17.335 1.00 50.13  ? ? ? ? ? ? 66  TYR A CE2 1 
ATOM   551  C  CZ  . TYR A 1 66  ? -13.301 -17.032 18.688 1.00 55.40  ? ? ? ? ? ? 66  TYR A CZ  1 
ATOM   552  O  OH  . TYR A 1 66  ? -14.547 -16.638 19.131 1.00 52.92  ? ? ? ? ? ? 66  TYR A OH  1 
ATOM   553  N  N   . THR A 1 67  ? -7.670  -20.169 15.288 1.00 55.95  ? ? ? ? ? ? 67  THR A N   1 
ATOM   554  C  CA  . THR A 1 67  ? -6.363  -20.506 14.749 1.00 56.85  ? ? ? ? ? ? 67  THR A CA  1 
ATOM   555  C  C   . THR A 1 67  ? -5.507  -19.251 14.723 1.00 61.24  ? ? ? ? ? ? 67  THR A C   1 
ATOM   556  O  O   . THR A 1 67  ? -5.736  -18.378 13.890 1.00 60.79  ? ? ? ? ? ? 67  THR A O   1 
ATOM   557  C  CB  . THR A 1 67  ? -6.465  -21.245 13.396 1.00 64.51  ? ? ? ? ? ? 67  THR A CB  1 
ATOM   558  O  OG1 . THR A 1 67  ? -7.479  -20.648 12.586 0.50 65.30  ? ? ? ? ? ? 67  THR A OG1 1 
ATOM   559  C  CG2 . THR A 1 67  ? -6.749  -22.732 13.567 0.50 63.88  ? ? ? ? ? ? 67  THR A CG2 1 
ATOM   560  N  N   . GLN A 1 68  ? -4.588  -19.117 15.694 1.00 57.86  ? ? ? ? ? ? 68  GLN A N   1 
ATOM   561  C  CA  . GLN A 1 68  ? -3.670  -17.974 15.748 1.00 57.81  ? ? ? ? ? ? 68  GLN A CA  1 
ATOM   562  C  C   . GLN A 1 68  ? -2.591  -18.233 14.698 1.00 59.67  ? ? ? ? ? ? 68  GLN A C   1 
ATOM   563  O  O   . GLN A 1 68  ? -2.118  -19.369 14.557 1.00 60.23  ? ? ? ? ? ? 68  GLN A O   1 
ATOM   564  C  CB  . GLN A 1 68  ? -2.977  -17.833 17.111 1.00 59.02  ? ? ? ? ? ? 68  GLN A CB  1 
ATOM   565  C  CG  . GLN A 1 68  ? -3.903  -17.614 18.295 1.00 87.67  ? ? ? ? ? ? 68  GLN A CG  1 
ATOM   566  C  CD  . GLN A 1 68  ? -3.181  -17.777 19.616 1.00 108.58 ? ? ? ? ? ? 68  GLN A CD  1 
ATOM   567  O  OE1 . GLN A 1 68  ? -2.199  -18.529 19.753 1.00 104.62 ? ? ? ? ? ? 68  GLN A OE1 1 
ATOM   568  N  NE2 . GLN A 1 68  ? -3.684  -17.106 20.633 1.00 98.49  ? ? ? ? ? ? 68  GLN A NE2 1 
ATOM   569  N  N   . GLY A 1 69  ? -2.221  -17.192 13.970 1.00 52.30  ? ? ? ? ? ? 69  GLY A N   1 
ATOM   570  C  CA  . GLY A 1 69  ? -1.163  -17.317 12.984 1.00 50.12  ? ? ? ? ? ? 69  GLY A CA  1 
ATOM   571  C  C   . GLY A 1 69  ? 0.193   -17.016 13.597 1.00 48.72  ? ? ? ? ? ? 69  GLY A C   1 
ATOM   572  O  O   . GLY A 1 69  ? 0.452   -17.331 14.768 1.00 47.68  ? ? ? ? ? ? 69  GLY A O   1 
ATOM   573  N  N   . ASP A 1 70  ? 1.067   -16.412 12.793 1.00 41.41  ? ? ? ? ? ? 70  ASP A N   1 
ATOM   574  C  CA  . ASP A 1 70  ? 2.407   -16.030 13.215 1.00 40.08  ? ? ? ? ? ? 70  ASP A CA  1 
ATOM   575  C  C   . ASP A 1 70  ? 2.606   -14.545 12.874 1.00 39.51  ? ? ? ? ? ? 70  ASP A C   1 
ATOM   576  O  O   . ASP A 1 70  ? 3.698   -14.014 13.026 1.00 39.69  ? ? ? ? ? ? 70  ASP A O   1 
ATOM   577  C  CB  . ASP A 1 70  ? 3.486   -16.944 12.563 1.00 41.87  ? ? ? ? ? ? 70  ASP A CB  1 
ATOM   578  C  CG  . ASP A 1 70  ? 3.500   -17.085 11.043 1.00 56.32  ? ? ? ? ? ? 70  ASP A CG  1 
ATOM   579  O  OD1 . ASP A 1 70  ? 4.395   -17.785 10.522 1.00 60.64  ? ? ? ? ? ? 70  ASP A OD1 1 
ATOM   580  O  OD2 . ASP A 1 70  ? 2.663   -16.444 10.372 1.00 62.71  ? ? ? ? ? ? 70  ASP A OD2 1 
ATOM   581  N  N   . GLY A 1 71  ? 1.528   -13.907 12.446 1.00 31.80  ? ? ? ? ? ? 71  GLY A N   1 
ATOM   582  C  CA  . GLY A 1 71  ? 1.498   -12.494 12.102 1.00 32.06  ? ? ? ? ? ? 71  GLY A CA  1 
ATOM   583  C  C   . GLY A 1 71  ? 1.360   -11.646 13.350 1.00 35.85  ? ? ? ? ? ? 71  GLY A C   1 
ATOM   584  O  O   . GLY A 1 71  ? 2.201   -10.785 13.612 1.00 35.42  ? ? ? ? ? ? 71  GLY A O   1 
ATOM   585  N  N   . TYR A 1 72  ? 0.301   -11.894 14.144 1.00 32.41  ? ? ? ? ? ? 72  TYR A N   1 
ATOM   586  C  CA  . TYR A 1 72  ? 0.109   -11.184 15.407 1.00 30.94  ? ? ? ? ? ? 72  TYR A CA  1 
ATOM   587  C  C   . TYR A 1 72  ? 1.270   -11.486 16.356 1.00 35.47  ? ? ? ? ? ? 72  TYR A C   1 
ATOM   588  O  O   . TYR A 1 72  ? 1.614   -12.662 16.587 1.00 35.36  ? ? ? ? ? ? 72  TYR A O   1 
ATOM   589  C  CB  . TYR A 1 72  ? -1.230  -11.531 16.082 1.00 30.24  ? ? ? ? ? ? 72  TYR A CB  1 
ATOM   590  C  CG  . TYR A 1 72  ? -1.386  -10.850 17.429 1.00 28.49  ? ? ? ? ? ? 72  TYR A CG  1 
ATOM   591  C  CD1 . TYR A 1 72  ? -1.497  -9.460  17.524 1.00 29.43  ? ? ? ? ? ? 72  TYR A CD1 1 
ATOM   592  C  CD2 . TYR A 1 72  ? -1.356  -11.585 18.610 1.00 28.55  ? ? ? ? ? ? 72  TYR A CD2 1 
ATOM   593  C  CE1 . TYR A 1 72  ? -1.610  -8.823  18.762 1.00 27.45  ? ? ? ? ? ? 72  TYR A CE1 1 
ATOM   594  C  CE2 . TYR A 1 72  ? -1.453  -10.958 19.851 1.00 29.49  ? ? ? ? ? ? 72  TYR A CE2 1 
ATOM   595  C  CZ  . TYR A 1 72  ? -1.616  -9.580  19.917 1.00 30.90  ? ? ? ? ? ? 72  TYR A CZ  1 
ATOM   596  O  OH  . TYR A 1 72  ? -1.747  -8.962  21.126 1.00 33.63  ? ? ? ? ? ? 72  TYR A OH  1 
ATOM   597  N  N   . GLY A 1 73  ? 1.871   -10.424 16.881 1.00 30.23  ? ? ? ? ? ? 73  GLY A N   1 
ATOM   598  C  CA  . GLY A 1 73  ? 2.996   -10.579 17.794 1.00 30.22  ? ? ? ? ? ? 73  GLY A CA  1 
ATOM   599  C  C   . GLY A 1 73  ? 2.607   -10.720 19.254 1.00 32.34  ? ? ? ? ? ? 73  GLY A C   1 
ATOM   600  O  O   . GLY A 1 73  ? 2.463   -11.838 19.788 1.00 28.81  ? ? ? ? ? ? 73  GLY A O   1 
ATOM   601  N  N   . HIS A 1 74  ? 2.382   -9.557  19.899 1.00 29.42  ? ? ? ? ? ? 74  HIS A N   1 
ATOM   602  C  CA  . HIS A 1 74  ? 2.041   -9.486  21.320 1.00 28.38  ? ? ? ? ? ? 74  HIS A CA  1 
ATOM   603  C  C   . HIS A 1 74  ? 1.388   -8.165  21.709 1.00 31.84  ? ? ? ? ? ? 74  HIS A C   1 
ATOM   604  O  O   . HIS A 1 74  ? 1.378   -7.186  20.935 1.00 30.76  ? ? ? ? ? ? 74  HIS A O   1 
ATOM   605  C  CB  . HIS A 1 74  ? 3.343   -9.641  22.165 1.00 29.69  ? ? ? ? ? ? 74  HIS A CB  1 
ATOM   606  C  CG  . HIS A 1 74  ? 4.405   -8.603  21.897 1.00 32.78  ? ? ? ? ? ? 74  HIS A CG  1 
ATOM   607  N  ND1 . HIS A 1 74  ? 5.528   -8.905  21.164 1.00 34.45  ? ? ? ? ? ? 74  HIS A ND1 1 
ATOM   608  C  CD2 . HIS A 1 74  ? 4.454   -7.292  22.251 1.00 34.86  ? ? ? ? ? ? 74  HIS A CD2 1 
ATOM   609  C  CE1 . HIS A 1 74  ? 6.244   -7.789  21.116 1.00 34.31  ? ? ? ? ? ? 74  HIS A CE1 1 
ATOM   610  N  NE2 . HIS A 1 74  ? 5.635   -6.791  21.760 1.00 34.85  ? ? ? ? ? ? 74  HIS A NE2 1 
ATOM   611  N  N   . LEU A 1 75  ? 0.978   -8.108  22.974 1.00 28.51  ? ? ? ? ? ? 75  LEU A N   1 
ATOM   612  C  CA  . LEU A 1 75  ? 0.522   -6.890  23.642 1.00 27.77  ? ? ? ? ? ? 75  LEU A CA  1 
ATOM   613  C  C   . LEU A 1 75  ? 1.530   -6.625  24.760 1.00 30.99  ? ? ? ? ? ? 75  LEU A C   1 
ATOM   614  O  O   . LEU A 1 75  ? 1.756   -7.490  25.610 1.00 30.62  ? ? ? ? ? ? 75  LEU A O   1 
ATOM   615  C  CB  . LEU A 1 75  ? -0.909  -7.025  24.201 1.00 27.42  ? ? ? ? ? ? 75  LEU A CB  1 
ATOM   616  C  CG  . LEU A 1 75  ? -1.490  -5.757  24.857 1.00 32.75  ? ? ? ? ? ? 75  LEU A CG  1 
ATOM   617  C  CD1 . LEU A 1 75  ? -1.745  -4.657  23.822 1.00 31.64  ? ? ? ? ? ? 75  LEU A CD1 1 
ATOM   618  C  CD2 . LEU A 1 75  ? -2.790  -6.069  25.621 1.00 34.68  ? ? ? ? ? ? 75  LEU A CD2 1 
ATOM   619  N  N   . ALA A 1 76  ? 2.167   -5.454  24.739 1.00 28.98  ? ? ? ? ? ? 76  ALA A N   1 
ATOM   620  C  CA  . ALA A 1 76  ? 3.135   -5.066  25.766 1.00 28.70  ? ? ? ? ? ? 76  ALA A CA  1 
ATOM   621  C  C   . ALA A 1 76  ? 2.467   -4.215  26.820 1.00 36.22  ? ? ? ? ? ? 76  ALA A C   1 
ATOM   622  O  O   . ALA A 1 76  ? 1.732   -3.266  26.501 1.00 35.43  ? ? ? ? ? ? 76  ALA A O   1 
ATOM   623  C  CB  . ALA A 1 76  ? 4.315   -4.333  25.160 1.00 28.13  ? ? ? ? ? ? 76  ALA A CB  1 
ATOM   624  N  N   . ILE A 1 77  ? 2.738   -4.577  28.092 1.00 33.52  ? ? ? ? ? ? 77  ILE A N   1 
ATOM   625  C  CA  . ILE A 1 77  ? 2.241   -3.934  29.310 1.00 34.31  ? ? ? ? ? ? 77  ILE A CA  1 
ATOM   626  C  C   . ILE A 1 77  ? 3.445   -3.410  30.118 1.00 39.00  ? ? ? ? ? ? 77  ILE A C   1 
ATOM   627  O  O   . ILE A 1 77  ? 4.420   -4.142  30.316 1.00 36.64  ? ? ? ? ? ? 77  ILE A O   1 
ATOM   628  C  CB  . ILE A 1 77  ? 1.407   -4.976  30.150 1.00 37.28  ? ? ? ? ? ? 77  ILE A CB  1 
ATOM   629  C  CG1 . ILE A 1 77  ? 0.279   -5.676  29.299 1.00 37.49  ? ? ? ? ? ? 77  ILE A CG1 1 
ATOM   630  C  CG2 . ILE A 1 77  ? 0.845   -4.391  31.476 1.00 36.60  ? ? ? ? ? ? 77  ILE A CG2 1 
ATOM   631  C  CD1 . ILE A 1 77  ? -0.857  -4.875  28.986 1.00 40.98  ? ? ? ? ? ? 77  ILE A CD1 1 
ATOM   632  N  N   . GLU A 1 78  ? 3.351   -2.170  30.607 1.00 37.42  ? ? ? ? ? ? 78  GLU A N   1 
ATOM   633  C  CA  . GLU A 1 78  ? 4.345   -1.557  31.495 1.00 37.65  ? ? ? ? ? ? 78  GLU A CA  1 
ATOM   634  C  C   . GLU A 1 78  ? 4.068   -2.055  32.913 1.00 43.60  ? ? ? ? ? ? 78  GLU A C   1 
ATOM   635  O  O   . GLU A 1 78  ? 2.939   -1.921  33.393 1.00 41.46  ? ? ? ? ? ? 78  GLU A O   1 
ATOM   636  C  CB  . GLU A 1 78  ? 4.172   -0.032  31.493 1.00 38.88  ? ? ? ? ? ? 78  GLU A CB  1 
ATOM   637  C  CG  . GLU A 1 78  ? 5.334   0.714   32.130 1.00 45.79  ? ? ? ? ? ? 78  GLU A CG  1 
ATOM   638  C  CD  . GLU A 1 78  ? 5.216   2.214   31.972 1.00 59.57  ? ? ? ? ? ? 78  GLU A CD  1 
ATOM   639  O  OE1 . GLU A 1 78  ? 4.236   2.787   32.499 1.00 53.16  ? ? ? ? ? ? 78  GLU A OE1 1 
ATOM   640  O  OE2 . GLU A 1 78  ? 6.057   2.810   31.262 1.00 59.76  ? ? ? ? ? ? 78  GLU A OE2 1 
ATOM   641  N  N   . VAL A 1 79  ? 5.082   -2.628  33.587 1.00 43.33  ? ? ? ? ? ? 79  VAL A N   1 
ATOM   642  C  CA  . VAL A 1 79  ? 4.935   -3.127  34.984 1.00 43.49  ? ? ? ? ? ? 79  VAL A CA  1 
ATOM   643  C  C   . VAL A 1 79  ? 5.978   -2.489  35.905 1.00 51.45  ? ? ? ? ? ? 79  VAL A C   1 
ATOM   644  O  O   . VAL A 1 79  ? 7.036   -2.067  35.426 1.00 49.89  ? ? ? ? ? ? 79  VAL A O   1 
ATOM   645  C  CB  . VAL A 1 79  ? 4.990   -4.678  35.118 1.00 45.39  ? ? ? ? ? ? 79  VAL A CB  1 
ATOM   646  C  CG1 . VAL A 1 79  ? 3.866   -5.352  34.349 1.00 45.61  ? ? ? ? ? ? 79  VAL A CG1 1 
ATOM   647  C  CG2 . VAL A 1 79  ? 6.345   -5.232  34.695 1.00 44.29  ? ? ? ? ? ? 79  VAL A CG2 1 
ATOM   648  N  N   . GLU A 1 80  ? 5.721   -2.489  37.230 1.00 52.01  ? ? ? ? ? ? 80  GLU A N   1 
ATOM   649  C  CA  . GLU A 1 80  ? 6.700   -1.992  38.207 1.00 52.71  ? ? ? ? ? ? 80  GLU A CA  1 
ATOM   650  C  C   . GLU A 1 80  ? 7.875   -2.966  38.332 1.00 56.54  ? ? ? ? ? ? 80  GLU A C   1 
ATOM   651  O  O   . GLU A 1 80  ? 9.023   -2.532  38.230 1.00 56.48  ? ? ? ? ? ? 80  GLU A O   1 
ATOM   652  C  CB  . GLU A 1 80  ? 6.062   -1.712  39.586 1.00 54.37  ? ? ? ? ? ? 80  GLU A CB  1 
ATOM   653  C  CG  . GLU A 1 80  ? 5.256   -0.418  39.654 1.00 68.57  ? ? ? ? ? ? 80  GLU A CG  1 
ATOM   654  C  CD  . GLU A 1 80  ? 5.976   0.892   39.356 1.00 98.68  ? ? ? ? ? ? 80  GLU A CD  1 
ATOM   655  O  OE1 . GLU A 1 80  ? 7.203   0.984   39.598 1.00 97.75  ? ? ? ? ? ? 80  GLU A OE1 1 
ATOM   656  O  OE2 . GLU A 1 80  ? 5.290   1.848   38.926 1.00 94.14  ? ? ? ? ? ? 80  GLU A OE2 1 
ATOM   657  N  N   . ASP A 1 81  ? 7.585   -4.280  38.501 1.00 53.09  ? ? ? ? ? ? 81  ASP A N   1 
ATOM   658  C  CA  . ASP A 1 81  ? 8.591   -5.335  38.659 1.00 52.80  ? ? ? ? ? ? 81  ASP A CA  1 
ATOM   659  C  C   . ASP A 1 81  ? 8.202   -6.571  37.837 1.00 57.74  ? ? ? ? ? ? 81  ASP A C   1 
ATOM   660  O  O   . ASP A 1 81  ? 7.289   -7.324  38.208 1.00 57.61  ? ? ? ? ? ? 81  ASP A O   1 
ATOM   661  C  CB  . ASP A 1 81  ? 8.775   -5.688  40.152 1.00 54.56  ? ? ? ? ? ? 81  ASP A CB  1 
ATOM   662  C  CG  . ASP A 1 81  ? 10.112  -6.329  40.489 1.00 71.57  ? ? ? ? ? ? 81  ASP A CG  1 
ATOM   663  O  OD1 . ASP A 1 81  ? 10.383  -7.461  39.989 1.00 72.12  ? ? ? ? ? ? 81  ASP A OD1 1 
ATOM   664  O  OD2 . ASP A 1 81  ? 10.876  -5.724  41.278 1.00 81.42  ? ? ? ? ? ? 81  ASP A OD2 1 
ATOM   665  N  N   . ALA A 1 82  ? 8.922   -6.772  36.722 1.00 54.43  ? ? ? ? ? ? 82  ALA A N   1 
ATOM   666  C  CA  . ALA A 1 82  ? 8.716   -7.848  35.750 1.00 53.93  ? ? ? ? ? ? 82  ALA A CA  1 
ATOM   667  C  C   . ALA A 1 82  ? 8.782   -9.261  36.327 1.00 58.35  ? ? ? ? ? ? 82  ALA A C   1 
ATOM   668  O  O   . ALA A 1 82  ? 7.922   -10.089 36.000 1.00 58.35  ? ? ? ? ? ? 82  ALA A O   1 
ATOM   669  C  CB  . ALA A 1 82  ? 9.689   -7.698  34.593 1.00 54.47  ? ? ? ? ? ? 82  ALA A CB  1 
ATOM   670  N  N   . ALA A 1 83  ? 9.789   -9.527  37.189 1.00 54.17  ? ? ? ? ? ? 83  ALA A N   1 
ATOM   671  C  CA  . ALA A 1 83  ? 10.038  -10.824 37.832 1.00 52.67  ? ? ? ? ? ? 83  ALA A CA  1 
ATOM   672  C  C   . ALA A 1 83  ? 8.879   -11.224 38.744 1.00 52.30  ? ? ? ? ? ? 83  ALA A C   1 
ATOM   673  O  O   . ALA A 1 83  ? 8.378   -12.348 38.639 1.00 51.45  ? ? ? ? ? ? 83  ALA A O   1 
ATOM   674  C  CB  . ALA A 1 83  ? 11.353  -10.780 38.607 1.00 53.12  ? ? ? ? ? ? 83  ALA A CB  1 
ATOM   675  N  N   . VAL A 1 84  ? 8.412   -10.277 39.577 1.00 47.32  ? ? ? ? ? ? 84  VAL A N   1 
ATOM   676  C  CA  . VAL A 1 84  ? 7.266   -10.439 40.489 1.00 47.40  ? ? ? ? ? ? 84  VAL A CA  1 
ATOM   677  C  C   . VAL A 1 84  ? 5.970   -10.810 39.723 1.00 50.88  ? ? ? ? ? ? 84  VAL A C   1 
ATOM   678  O  O   . VAL A 1 84  ? 5.382   -11.867 39.982 1.00 49.12  ? ? ? ? ? ? 84  VAL A O   1 
ATOM   679  C  CB  . VAL A 1 84  ? 7.057   -9.163  41.331 1.00 50.80  ? ? ? ? ? ? 84  VAL A CB  1 
ATOM   680  C  CG1 . VAL A 1 84  ? 5.758   -9.239  42.137 1.00 50.28  ? ? ? ? ? ? 84  VAL A CG1 1 
ATOM   681  C  CG2 . VAL A 1 84  ? 8.260   -8.898  42.236 1.00 50.40  ? ? ? ? ? ? 84  VAL A CG2 1 
ATOM   682  N  N   . THR A 1 85  ? 5.536   -9.929  38.786 1.00 47.77  ? ? ? ? ? ? 85  THR A N   1 
ATOM   683  C  CA  . THR A 1 85  ? 4.333   -10.121 37.964 1.00 47.40  ? ? ? ? ? ? 85  THR A CA  1 
ATOM   684  C  C   . THR A 1 85  ? 4.403   -11.484 37.284 1.00 50.76  ? ? ? ? ? ? 85  THR A C   1 
ATOM   685  O  O   . THR A 1 85  ? 3.441   -12.236 37.330 1.00 49.81  ? ? ? ? ? ? 85  THR A O   1 
ATOM   686  C  CB  . THR A 1 85  ? 4.180   -8.969  36.946 1.00 57.43  ? ? ? ? ? ? 85  THR A CB  1 
ATOM   687  O  OG1 . THR A 1 85  ? 4.378   -7.725  37.615 1.00 54.47  ? ? ? ? ? ? 85  THR A OG1 1 
ATOM   688  C  CG2 . THR A 1 85  ? 2.809   -8.985  36.219 1.00 56.30  ? ? ? ? ? ? 85  THR A CG2 1 
ATOM   689  N  N   . CYS A 1 86  ? 5.571   -11.827 36.746 1.00 50.03  ? ? ? ? ? ? 86  CYS A N   1 
ATOM   690  C  CA  . CYS A 1 86  ? 5.824   -13.107 36.096 1.00 52.48  ? ? ? ? ? ? 86  CYS A CA  1 
ATOM   691  C  C   . CYS A 1 86  ? 5.647   -14.275 37.088 1.00 55.11  ? ? ? ? ? ? 86  CYS A C   1 
ATOM   692  O  O   . CYS A 1 86  ? 4.993   -15.268 36.748 1.00 53.45  ? ? ? ? ? ? 86  CYS A O   1 
ATOM   693  C  CB  . CYS A 1 86  ? 7.217   -13.104 35.478 1.00 54.78  ? ? ? ? ? ? 86  CYS A CB  1 
ATOM   694  S  SG  . CYS A 1 86  ? 7.639   -14.623 34.607 1.00 60.25  ? ? ? ? ? ? 86  CYS A SG  1 
ATOM   695  N  N   . ALA A 1 87  ? 6.214   -14.136 38.316 1.00 51.66  ? ? ? ? ? ? 87  ALA A N   1 
ATOM   696  C  CA  . ALA A 1 87  ? 6.129   -15.146 39.363 1.00 51.42  ? ? ? ? ? ? 87  ALA A CA  1 
ATOM   697  C  C   . ALA A 1 87  ? 4.685   -15.316 39.789 1.00 53.86  ? ? ? ? ? ? 87  ALA A C   1 
ATOM   698  O  O   . ALA A 1 87  ? 4.199   -16.458 39.841 1.00 52.27  ? ? ? ? ? ? 87  ALA A O   1 
ATOM   699  C  CB  . ALA A 1 87  ? 7.002   -14.766 40.551 1.00 52.27  ? ? ? ? ? ? 87  ALA A CB  1 
ATOM   700  N  N   . ARG A 1 88  ? 3.971   -14.178 40.007 1.00 49.40  ? ? ? ? ? ? 88  ARG A N   1 
ATOM   701  C  CA  . ARG A 1 88  ? 2.559   -14.204 40.385 1.00 48.46  ? ? ? ? ? ? 88  ARG A CA  1 
ATOM   702  C  C   . ARG A 1 88  ? 1.738   -14.979 39.328 1.00 52.64  ? ? ? ? ? ? 88  ARG A C   1 
ATOM   703  O  O   . ARG A 1 88  ? 0.977   -15.862 39.715 1.00 53.66  ? ? ? ? ? ? 88  ARG A O   1 
ATOM   704  C  CB  . ARG A 1 88  ? 2.016   -12.783 40.659 1.00 46.67  ? ? ? ? ? ? 88  ARG A CB  1 
ATOM   705  C  CG  . ARG A 1 88  ? 0.532   -12.748 41.069 1.00 52.57  ? ? ? ? ? ? 88  ARG A CG  1 
ATOM   706  C  CD  . ARG A 1 88  ? -0.065  -11.347 41.178 1.00 63.13  ? ? ? ? ? ? 88  ARG A CD  1 
ATOM   707  N  NE  . ARG A 1 88  ? -0.190  -10.644 39.891 1.00 64.11  ? ? ? ? ? ? 88  ARG A NE  1 
ATOM   708  C  CZ  . ARG A 1 88  ? -0.602  -9.384  39.764 1.00 71.63  ? ? ? ? ? ? 88  ARG A CZ  1 
ATOM   709  N  NH1 . ARG A 1 88  ? -0.943  -8.677  40.835 1.00 55.84  ? ? ? ? ? ? 88  ARG A NH1 1 
ATOM   710  N  NH2 . ARG A 1 88  ? -0.681  -8.822  38.562 1.00 53.61  ? ? ? ? ? ? 88  ARG A NH2 1 
ATOM   711  N  N   . ALA A 1 89  ? 1.948   -14.707 38.012 1.00 48.02  ? ? ? ? ? ? 89  ALA A N   1 
ATOM   712  C  CA  . ALA A 1 89  ? 1.232   -15.398 36.924 1.00 47.93  ? ? ? ? ? ? 89  ALA A CA  1 
ATOM   713  C  C   . ALA A 1 89  ? 1.566   -16.893 36.877 1.00 53.70  ? ? ? ? ? ? 89  ALA A C   1 
ATOM   714  O  O   . ALA A 1 89  ? 0.659   -17.714 36.730 1.00 52.56  ? ? ? ? ? ? 89  ALA A O   1 
ATOM   715  C  CB  . ALA A 1 89  ? 1.514   -14.735 35.585 1.00 48.35  ? ? ? ? ? ? 89  ALA A CB  1 
ATOM   716  N  N   . ARG A 1 90  ? 2.867   -17.243 37.055 1.00 53.61  ? ? ? ? ? ? 90  ARG A N   1 
ATOM   717  C  CA  . ARG A 1 90  ? 3.387   -18.626 37.143 1.00 54.25  ? ? ? ? ? ? 90  ARG A CA  1 
ATOM   718  C  C   . ARG A 1 90  ? 2.677   -19.361 38.292 1.00 57.32  ? ? ? ? ? ? 90  ARG A C   1 
ATOM   719  O  O   . ARG A 1 90  ? 2.226   -20.480 38.087 1.00 57.10  ? ? ? ? ? ? 90  ARG A O   1 
ATOM   720  C  CB  . ARG A 1 90  ? 4.896   -18.589 37.443 1.00 56.94  ? ? ? ? ? ? 90  ARG A CB  1 
ATOM   721  C  CG  . ARG A 1 90  ? 5.684   -19.874 37.142 1.00 76.83  ? ? ? ? ? ? 90  ARG A CG  1 
ATOM   722  C  CD  . ARG A 1 90  ? 7.117   -19.846 37.709 1.00 87.74  ? ? ? ? ? ? 90  ARG A CD  1 
ATOM   723  N  NE  . ARG A 1 90  ? 7.747   -18.521 37.617 1.00 97.03  ? ? ? ? ? ? 90  ARG A NE  1 
ATOM   724  C  CZ  . ARG A 1 90  ? 8.709   -18.193 36.759 1.00 116.14 ? ? ? ? ? ? 90  ARG A CZ  1 
ATOM   725  N  NH1 . ARG A 1 90  ? 9.203   -19.100 35.924 1.00 105.57 ? ? ? ? ? ? 90  ARG A NH1 1 
ATOM   726  N  NH2 . ARG A 1 90  ? 9.199   -16.958 36.744 1.00 104.85 ? ? ? ? ? ? 90  ARG A NH2 1 
ATOM   727  N  N   . ALA A 1 91  ? 2.558   -18.706 39.481 1.00 53.10  ? ? ? ? ? ? 91  ALA A N   1 
ATOM   728  C  CA  . ALA A 1 91  ? 1.918   -19.223 40.698 1.00 53.43  ? ? ? ? ? ? 91  ALA A CA  1 
ATOM   729  C  C   . ALA A 1 91  ? 0.409   -19.444 40.526 1.00 58.34  ? ? ? ? ? ? 91  ALA A C   1 
ATOM   730  O  O   . ALA A 1 91  ? -0.146  -20.388 41.104 1.00 58.11  ? ? ? ? ? ? 91  ALA A O   1 
ATOM   731  C  CB  . ALA A 1 91  ? 2.175   -18.280 41.866 1.00 54.15  ? ? ? ? ? ? 91  ALA A CB  1 
ATOM   732  N  N   . LEU A 1 92  ? -0.255  -18.571 39.735 1.00 54.04  ? ? ? ? ? ? 92  LEU A N   1 
ATOM   733  C  CA  . LEU A 1 92  ? -1.681  -18.697 39.458 1.00 53.69  ? ? ? ? ? ? 92  LEU A CA  1 
ATOM   734  C  C   . LEU A 1 92  ? -1.966  -19.895 38.528 1.00 57.97  ? ? ? ? ? ? 92  LEU A C   1 
ATOM   735  O  O   . LEU A 1 92  ? -3.081  -20.414 38.527 1.00 58.60  ? ? ? ? ? ? 92  LEU A O   1 
ATOM   736  C  CB  . LEU A 1 92  ? -2.244  -17.389 38.890 1.00 54.01  ? ? ? ? ? ? 92  LEU A CB  1 
ATOM   737  C  CG  . LEU A 1 92  ? -2.367  -16.235 39.889 1.00 58.85  ? ? ? ? ? ? 92  LEU A CG  1 
ATOM   738  C  CD1 . LEU A 1 92  ? -2.281  -14.890 39.185 1.00 58.75  ? ? ? ? ? ? 92  LEU A CD1 1 
ATOM   739  C  CD2 . LEU A 1 92  ? -3.655  -16.344 40.697 1.00 61.54  ? ? ? ? ? ? 92  LEU A CD2 1 
ATOM   740  N  N   . GLY A 1 93  ? -0.943  -20.342 37.791 1.00 53.60  ? ? ? ? ? ? 93  GLY A N   1 
ATOM   741  C  CA  . GLY A 1 93  ? -1.026  -21.494 36.896 1.00 52.46  ? ? ? ? ? ? 93  GLY A CA  1 
ATOM   742  C  C   . GLY A 1 93  ? -0.953  -21.172 35.418 1.00 53.19  ? ? ? ? ? ? 93  GLY A C   1 
ATOM   743  O  O   . GLY A 1 93  ? -1.242  -22.033 34.576 1.00 51.24  ? ? ? ? ? ? 93  GLY A O   1 
ATOM   744  N  N   . TYR A 1 94  ? -0.565  -19.929 35.092 1.00 48.89  ? ? ? ? ? ? 94  TYR A N   1 
ATOM   745  C  CA  . TYR A 1 94  ? -0.482  -19.467 33.708 1.00 47.59  ? ? ? ? ? ? 94  TYR A CA  1 
ATOM   746  C  C   . TYR A 1 94  ? 0.871   -19.755 33.078 1.00 52.12  ? ? ? ? ? ? 94  TYR A C   1 
ATOM   747  O  O   . TYR A 1 94  ? 1.846   -19.865 33.805 1.00 50.93  ? ? ? ? ? ? 94  TYR A O   1 
ATOM   748  C  CB  . TYR A 1 94  ? -0.840  -17.976 33.620 1.00 47.28  ? ? ? ? ? ? 94  TYR A CB  1 
ATOM   749  C  CG  . TYR A 1 94  ? -2.278  -17.680 33.993 1.00 46.43  ? ? ? ? ? ? 94  TYR A CG  1 
ATOM   750  C  CD1 . TYR A 1 94  ? -3.334  -18.280 33.310 1.00 47.86  ? ? ? ? ? ? 94  TYR A CD1 1 
ATOM   751  C  CD2 . TYR A 1 94  ? -2.585  -16.770 35.005 1.00 46.11  ? ? ? ? ? ? 94  TYR A CD2 1 
ATOM   752  C  CE1 . TYR A 1 94  ? -4.660  -18.012 33.647 1.00 49.32  ? ? ? ? ? ? 94  TYR A CE1 1 
ATOM   753  C  CE2 . TYR A 1 94  ? -3.912  -16.495 35.353 1.00 46.03  ? ? ? ? ? ? 94  TYR A CE2 1 
ATOM   754  C  CZ  . TYR A 1 94  ? -4.944  -17.119 34.670 1.00 52.84  ? ? ? ? ? ? 94  TYR A CZ  1 
ATOM   755  O  OH  . TYR A 1 94  ? -6.257  -16.853 34.976 1.00 51.63  ? ? ? ? ? ? 94  TYR A OH  1 
ATOM   756  N  N   . ARG A 1 95  ? 0.925   -19.886 31.723 1.00 49.98  ? ? ? ? ? ? 95  ARG A N   1 
ATOM   757  C  CA  . ARG A 1 95  ? 2.169   -20.124 30.998 1.00 50.32  ? ? ? ? ? ? 95  ARG A CA  1 
ATOM   758  C  C   . ARG A 1 95  ? 2.999   -18.848 30.945 1.00 58.14  ? ? ? ? ? ? 95  ARG A C   1 
ATOM   759  O  O   . ARG A 1 95  ? 2.491   -17.752 30.682 1.00 57.48  ? ? ? ? ? ? 95  ARG A O   1 
ATOM   760  C  CB  . ARG A 1 95  ? 1.931   -20.637 29.568 1.00 50.04  ? ? ? ? ? ? 95  ARG A CB  1 
ATOM   761  C  CG  . ARG A 1 95  ? 1.224   -21.978 29.431 1.00 62.04  ? ? ? ? ? ? 95  ARG A CG  1 
ATOM   762  C  CD  . ARG A 1 95  ? 0.675   -22.091 28.032 1.00 77.82  ? ? ? ? ? ? 95  ARG A CD  1 
ATOM   763  N  NE  . ARG A 1 95  ? 0.289   -23.456 27.669 1.00 95.75  ? ? ? ? ? ? 95  ARG A NE  1 
ATOM   764  C  CZ  . ARG A 1 95  ? 0.133   -23.875 26.415 1.00 111.22 ? ? ? ? ? ? 95  ARG A CZ  1 
ATOM   765  N  NH1 . ARG A 1 95  ? 0.346   -23.047 25.398 1.00 102.82 ? ? ? ? ? ? 95  ARG A NH1 1 
ATOM   766  N  NH2 . ARG A 1 95  ? -0.226  -25.129 26.167 1.00 91.23  ? ? ? ? ? ? 95  ARG A NH2 1 
ATOM   767  N  N   . VAL A 1 96  ? 4.294   -19.019 31.183 1.00 58.69  ? ? ? ? ? ? 96  VAL A N   1 
ATOM   768  C  CA  . VAL A 1 96  ? 5.326   -17.993 31.178 1.00 60.20  ? ? ? ? ? ? 96  VAL A CA  1 
ATOM   769  C  C   . VAL A 1 96  ? 6.474   -18.506 30.264 1.00 70.58  ? ? ? ? ? ? 96  VAL A C   1 
ATOM   770  O  O   . VAL A 1 96  ? 6.743   -19.712 30.222 1.00 71.06  ? ? ? ? ? ? 96  VAL A O   1 
ATOM   771  C  CB  . VAL A 1 96  ? 5.822   -17.739 32.626 1.00 63.40  ? ? ? ? ? ? 96  VAL A CB  1 
ATOM   772  C  CG1 . VAL A 1 96  ? 6.959   -16.740 32.655 1.00 63.25  ? ? ? ? ? ? 96  VAL A CG1 1 
ATOM   773  C  CG2 . VAL A 1 96  ? 4.690   -17.288 33.541 1.00 63.08  ? ? ? ? ? ? 96  VAL A CG2 1 
ATOM   774  N  N   . THR A 1 97  ? 7.136   -17.593 29.542 1.00 70.31  ? ? ? ? ? ? 97  THR A N   1 
ATOM   775  C  CA  . THR A 1 97  ? 8.256   -17.922 28.668 1.00 71.68  ? ? ? ? ? ? 97  THR A CA  1 
ATOM   776  C  C   . THR A 1 97  ? 9.538   -18.148 29.502 1.00 78.67  ? ? ? ? ? ? 97  THR A C   1 
ATOM   777  O  O   . THR A 1 97  ? 9.875   -17.324 30.361 1.00 79.33  ? ? ? ? ? ? 97  THR A O   1 
ATOM   778  C  CB  . THR A 1 97  ? 8.356   -16.862 27.549 1.00 80.51  ? ? ? ? ? ? 97  THR A CB  1 
ATOM   779  O  OG1 . THR A 1 97  ? 7.309   -17.096 26.597 1.00 77.60  ? ? ? ? ? ? 97  THR A OG1 1 
ATOM   780  C  CG2 . THR A 1 97  ? 9.715   -16.841 26.844 1.00 80.06  ? ? ? ? ? ? 97  THR A CG2 1 
ATOM   781  N  N   . ARG A 1 98  ? 10.246  -19.266 29.236 1.00 75.52  ? ? ? ? ? ? 98  ARG A N   1 
ATOM   782  C  CA  . ARG A 1 98  ? 11.496  -19.621 29.911 1.00 100.36 ? ? ? ? ? ? 98  ARG A CA  1 
ATOM   783  C  C   . ARG A 1 98  ? 12.609  -19.854 28.888 1.00 121.11 ? ? ? ? ? ? 98  ARG A C   1 
ATOM   784  O  O   . ARG A 1 98  ? 13.439  -18.976 28.659 1.00 78.93  ? ? ? ? ? ? 98  ARG A O   1 
ATOM   785  C  CB  . ARG A 1 98  ? 11.301  -20.863 30.792 1.00 100.19 ? ? ? ? ? ? 98  ARG A CB  1 
ATOM   786  N  N   . VAL A 1 109 ? 13.808  -7.524  33.894 1.00 68.32  ? ? ? ? ? ? 109 VAL A N   1 
ATOM   787  C  CA  . VAL A 1 109 ? 13.373  -6.274  33.260 1.00 68.12  ? ? ? ? ? ? 109 VAL A CA  1 
ATOM   788  C  C   . VAL A 1 109 ? 12.329  -6.479  32.107 1.00 70.86  ? ? ? ? ? ? 109 VAL A C   1 
ATOM   789  O  O   . VAL A 1 109 ? 11.556  -5.564  31.792 1.00 69.67  ? ? ? ? ? ? 109 VAL A O   1 
ATOM   790  C  CB  . VAL A 1 109 ? 14.578  -5.331  32.942 1.00 71.86  ? ? ? ? ? ? 109 VAL A CB  1 
ATOM   791  C  CG1 . VAL A 1 109 ? 14.648  -4.910  31.471 1.00 71.64  ? ? ? ? ? ? 109 VAL A CG1 1 
ATOM   792  C  CG2 . VAL A 1 109 ? 14.585  -4.117  33.868 1.00 71.54  ? ? ? ? ? ? 109 VAL A CG2 1 
ATOM   793  N  N   . ILE A 1 110 ? 12.282  -7.704  31.540 1.00 66.66  ? ? ? ? ? ? 110 ILE A N   1 
ATOM   794  C  CA  . ILE A 1 110 ? 11.360  -8.077  30.466 1.00 66.30  ? ? ? ? ? ? 110 ILE A CA  1 
ATOM   795  C  C   . ILE A 1 110 ? 10.948  -9.563  30.526 1.00 67.75  ? ? ? ? ? ? 110 ILE A C   1 
ATOM   796  O  O   . ILE A 1 110 ? 11.804  -10.448 30.471 1.00 68.64  ? ? ? ? ? ? 110 ILE A O   1 
ATOM   797  C  CB  . ILE A 1 110 ? 11.842  -7.586  29.064 1.00 69.67  ? ? ? ? ? ? 110 ILE A CB  1 
ATOM   798  C  CG1 . ILE A 1 110 ? 10.828  -7.900  27.950 1.00 69.59  ? ? ? ? ? ? 110 ILE A CG1 1 
ATOM   799  C  CG2 . ILE A 1 110 ? 13.255  -8.093  28.728 1.00 72.56  ? ? ? ? ? ? 110 ILE A CG2 1 
ATOM   800  C  CD1 . ILE A 1 110 ? 10.794  -6.855  26.858 1.00 77.49  ? ? ? ? ? ? 110 ILE A CD1 1 
ATOM   801  N  N   . ALA A 1 111 ? 9.632   -9.824  30.664 1.00 60.08  ? ? ? ? ? ? 111 ALA A N   1 
ATOM   802  C  CA  . ALA A 1 111 ? 9.088   -11.185 30.730 1.00 57.48  ? ? ? ? ? ? 111 ALA A CA  1 
ATOM   803  C  C   . ALA A 1 111 ? 7.901   -11.386 29.772 1.00 55.64  ? ? ? ? ? ? 111 ALA A C   1 
ATOM   804  O  O   . ALA A 1 111 ? 7.267   -10.422 29.340 1.00 54.12  ? ? ? ? ? ? 111 ALA A O   1 
ATOM   805  C  CB  . ALA A 1 111 ? 8.692   -11.530 32.160 1.00 57.99  ? ? ? ? ? ? 111 ALA A CB  1 
ATOM   806  N  N   . PHE A 1 112 ? 7.615   -12.639 29.433 1.00 49.76  ? ? ? ? ? ? 112 PHE A N   1 
ATOM   807  C  CA  . PHE A 1 112 ? 6.536   -12.959 28.524 1.00 48.79  ? ? ? ? ? ? 112 PHE A CA  1 
ATOM   808  C  C   . PHE A 1 112 ? 5.546   -13.913 29.150 1.00 48.66  ? ? ? ? ? ? 112 PHE A C   1 
ATOM   809  O  O   . PHE A 1 112 ? 5.937   -14.974 29.633 1.00 50.85  ? ? ? ? ? ? 112 PHE A O   1 
ATOM   810  C  CB  . PHE A 1 112 ? 7.093   -13.545 27.222 1.00 51.19  ? ? ? ? ? ? 112 PHE A CB  1 
ATOM   811  C  CG  . PHE A 1 112 ? 7.479   -12.539 26.162 1.00 53.60  ? ? ? ? ? ? 112 PHE A CG  1 
ATOM   812  C  CD1 . PHE A 1 112 ? 8.745   -11.955 26.161 1.00 56.41  ? ? ? ? ? ? 112 PHE A CD1 1 
ATOM   813  C  CD2 . PHE A 1 112 ? 6.596   -12.212 25.134 1.00 55.41  ? ? ? ? ? ? 112 PHE A CD2 1 
ATOM   814  C  CE1 . PHE A 1 112 ? 9.102   -11.022 25.180 1.00 57.30  ? ? ? ? ? ? 112 PHE A CE1 1 
ATOM   815  C  CE2 . PHE A 1 112 ? 6.954   -11.280 24.152 1.00 58.46  ? ? ? ? ? ? 112 PHE A CE2 1 
ATOM   816  C  CZ  . PHE A 1 112 ? 8.209   -10.704 24.171 1.00 57.03  ? ? ? ? ? ? 112 PHE A CZ  1 
ATOM   817  N  N   . LEU A 1 113 ? 4.267   -13.561 29.122 1.00 38.43  ? ? ? ? ? ? 113 LEU A N   1 
ATOM   818  C  CA  . LEU A 1 113 ? 3.234   -14.456 29.596 1.00 36.94  ? ? ? ? ? ? 113 LEU A CA  1 
ATOM   819  C  C   . LEU A 1 113 ? 2.361   -14.790 28.433 1.00 42.57  ? ? ? ? ? ? 113 LEU A C   1 
ATOM   820  O  O   . LEU A 1 113 ? 2.303   -14.031 27.463 1.00 43.52  ? ? ? ? ? ? 113 LEU A O   1 
ATOM   821  C  CB  . LEU A 1 113 ? 2.317   -13.803 30.649 1.00 36.71  ? ? ? ? ? ? 113 LEU A CB  1 
ATOM   822  C  CG  . LEU A 1 113 ? 2.906   -12.930 31.762 1.00 41.60  ? ? ? ? ? ? 113 LEU A CG  1 
ATOM   823  C  CD1 . LEU A 1 113 ? 1.790   -12.116 32.455 1.00 40.77  ? ? ? ? ? ? 113 LEU A CD1 1 
ATOM   824  C  CD2 . LEU A 1 113 ? 3.696   -13.769 32.771 1.00 41.58  ? ? ? ? ? ? 113 LEU A CD2 1 
ATOM   825  N  N   . GLU A 1 114 ? 1.601   -15.874 28.546 1.00 39.16  ? ? ? ? ? ? 114 GLU A N   1 
ATOM   826  C  CA  . GLU A 1 114 ? 0.571   -16.102 27.568 1.00 38.97  ? ? ? ? ? ? 114 GLU A CA  1 
ATOM   827  C  C   . GLU A 1 114 ? -0.762  -16.267 28.225 1.00 42.35  ? ? ? ? ? ? 114 GLU A C   1 
ATOM   828  O  O   . GLU A 1 114 ? -0.847  -16.727 29.376 1.00 42.71  ? ? ? ? ? ? 114 GLU A O   1 
ATOM   829  C  CB  . GLU A 1 114 ? 0.907   -17.060 26.420 1.00 40.38  ? ? ? ? ? ? 114 GLU A CB  1 
ATOM   830  C  CG  . GLU A 1 114 ? 1.124   -18.499 26.784 1.00 49.56  ? ? ? ? ? ? 114 GLU A CG  1 
ATOM   831  C  CD  . GLU A 1 114 ? 1.262   -19.357 25.545 1.00 72.47  ? ? ? ? ? ? 114 GLU A CD  1 
ATOM   832  O  OE1 . GLU A 1 114 ? 0.378   -20.216 25.317 1.00 52.32  ? ? ? ? ? ? 114 GLU A OE1 1 
ATOM   833  O  OE2 . GLU A 1 114 ? 2.229   -19.138 24.777 1.00 72.31  ? ? ? ? ? ? 114 GLU A OE2 1 
ATOM   834  N  N   . ASP A 1 115 ? -1.794  -15.740 27.572 1.00 35.99  ? ? ? ? ? ? 115 ASP A N   1 
ATOM   835  C  CA  . ASP A 1 115 ? -3.115  -15.780 28.156 1.00 33.55  ? ? ? ? ? ? 115 ASP A CA  1 
ATOM   836  C  C   . ASP A 1 115 ? -3.789  -17.149 27.887 1.00 38.55  ? ? ? ? ? ? 115 ASP A C   1 
ATOM   837  O  O   . ASP A 1 115 ? -3.199  -17.961 27.160 1.00 38.88  ? ? ? ? ? ? 115 ASP A O   1 
ATOM   838  C  CB  . ASP A 1 115 ? -3.905  -14.557 27.679 1.00 33.35  ? ? ? ? ? ? 115 ASP A CB  1 
ATOM   839  C  CG  . ASP A 1 115 ? -4.495  -14.594 26.308 1.00 37.87  ? ? ? ? ? ? 115 ASP A CG  1 
ATOM   840  O  OD1 . ASP A 1 115 ? -4.231  -15.587 25.566 1.00 41.92  ? ? ? ? ? ? 115 ASP A OD1 1 
ATOM   841  O  OD2 . ASP A 1 115 ? -5.345  -13.724 26.015 1.00 38.99  ? ? ? ? ? ? 115 ASP A OD2 1 
ATOM   842  N  N   . PRO A 1 116 ? -4.995  -17.451 28.423 1.00 35.84  ? ? ? ? ? ? 116 PRO A N   1 
ATOM   843  C  CA  . PRO A 1 116 ? -5.603  -18.770 28.159 1.00 36.39  ? ? ? ? ? ? 116 PRO A CA  1 
ATOM   844  C  C   . PRO A 1 116 ? -5.796  -19.151 26.695 1.00 42.66  ? ? ? ? ? ? 116 PRO A C   1 
ATOM   845  O  O   . PRO A 1 116 ? -5.855  -20.342 26.398 1.00 44.95  ? ? ? ? ? ? 116 PRO A O   1 
ATOM   846  C  CB  . PRO A 1 116 ? -6.945  -18.687 28.894 1.00 38.20  ? ? ? ? ? ? 116 PRO A CB  1 
ATOM   847  C  CG  . PRO A 1 116 ? -6.687  -17.740 30.004 1.00 42.10  ? ? ? ? ? ? 116 PRO A CG  1 
ATOM   848  C  CD  . PRO A 1 116 ? -5.823  -16.683 29.371 1.00 37.91  ? ? ? ? ? ? 116 PRO A CD  1 
ATOM   849  N  N   . ASP A 1 117 ? -5.883  -18.170 25.777 1.00 37.85  ? ? ? ? ? ? 117 ASP A N   1 
ATOM   850  C  CA  . ASP A 1 117 ? -6.075  -18.468 24.360 1.00 37.82  ? ? ? ? ? ? 117 ASP A CA  1 
ATOM   851  C  C   . ASP A 1 117 ? -4.792  -18.625 23.579 1.00 42.37  ? ? ? ? ? ? 117 ASP A C   1 
ATOM   852  O  O   . ASP A 1 117 ? -4.858  -18.954 22.386 1.00 41.38  ? ? ? ? ? ? 117 ASP A O   1 
ATOM   853  C  CB  . ASP A 1 117 ? -6.966  -17.415 23.701 1.00 40.25  ? ? ? ? ? ? 117 ASP A CB  1 
ATOM   854  C  CG  . ASP A 1 117 ? -8.408  -17.611 24.073 1.00 49.22  ? ? ? ? ? ? 117 ASP A CG  1 
ATOM   855  O  OD1 . ASP A 1 117 ? -9.128  -18.321 23.313 1.00 49.34  ? ? ? ? ? ? 117 ASP A OD1 1 
ATOM   856  O  OD2 . ASP A 1 117 ? -8.807  -17.117 25.148 1.00 52.10  ? ? ? ? ? ? 117 ASP A OD2 1 
ATOM   857  N  N   . GLY A 1 118 ? -3.661  -18.344 24.241 1.00 39.36  ? ? ? ? ? ? 118 GLY A N   1 
ATOM   858  C  CA  . GLY A 1 118 ? -2.316  -18.445 23.675 1.00 38.96  ? ? ? ? ? ? 118 GLY A CA  1 
ATOM   859  C  C   . GLY A 1 118 ? -1.695  -17.136 23.226 1.00 42.41  ? ? ? ? ? ? 118 GLY A C   1 
ATOM   860  O  O   . GLY A 1 118 ? -0.603  -17.148 22.658 1.00 43.90  ? ? ? ? ? ? 118 GLY A O   1 
ATOM   861  N  N   . TYR A 1 119 ? -2.378  -15.992 23.459 1.00 35.95  ? ? ? ? ? ? 119 TYR A N   1 
ATOM   862  C  CA  . TYR A 1 119 ? -1.876  -14.682 23.048 1.00 33.05  ? ? ? ? ? ? 119 TYR A CA  1 
ATOM   863  C  C   . TYR A 1 119 ? -0.761  -14.288 23.962 1.00 36.15  ? ? ? ? ? ? 119 TYR A C   1 
ATOM   864  O  O   . TYR A 1 119 ? -0.878  -14.507 25.157 1.00 36.26  ? ? ? ? ? ? 119 TYR A O   1 
ATOM   865  C  CB  . TYR A 1 119 ? -2.971  -13.613 23.078 1.00 31.29  ? ? ? ? ? ? 119 TYR A CB  1 
ATOM   866  C  CG  . TYR A 1 119 ? -4.115  -13.891 22.138 1.00 29.98  ? ? ? ? ? ? 119 TYR A CG  1 
ATOM   867  C  CD1 . TYR A 1 119 ? -3.938  -13.837 20.761 1.00 31.84  ? ? ? ? ? ? 119 TYR A CD1 1 
ATOM   868  C  CD2 . TYR A 1 119 ? -5.377  -14.210 22.623 1.00 30.86  ? ? ? ? ? ? 119 TYR A CD2 1 
ATOM   869  C  CE1 . TYR A 1 119 ? -4.992  -14.081 19.885 1.00 32.04  ? ? ? ? ? ? 119 TYR A CE1 1 
ATOM   870  C  CE2 . TYR A 1 119 ? -6.444  -14.455 21.756 1.00 31.38  ? ? ? ? ? ? 119 TYR A CE2 1 
ATOM   871  C  CZ  . TYR A 1 119 ? -6.246  -14.384 20.388 1.00 37.66  ? ? ? ? ? ? 119 TYR A CZ  1 
ATOM   872  O  OH  . TYR A 1 119 ? -7.284  -14.610 19.520 1.00 36.38  ? ? ? ? ? ? 119 TYR A OH  1 
ATOM   873  N  N   . LYS A 1 120 ? 0.315   -13.700 23.402 1.00 30.67  ? ? ? ? ? ? 120 LYS A N   1 
ATOM   874  C  CA  . LYS A 1 120 ? 1.476   -13.292 24.162 1.00 29.97  ? ? ? ? ? ? 120 LYS A CA  1 
ATOM   875  C  C   . LYS A 1 120 ? 1.366   -11.896 24.710 1.00 34.12  ? ? ? ? ? ? 120 LYS A C   1 
ATOM   876  O  O   . LYS A 1 120 ? 0.886   -10.970 24.043 1.00 33.14  ? ? ? ? ? ? 120 LYS A O   1 
ATOM   877  C  CB  . LYS A 1 120 ? 2.795   -13.542 23.382 1.00 33.04  ? ? ? ? ? ? 120 LYS A CB  1 
ATOM   878  C  CG  . LYS A 1 120 ? 3.089   -15.040 23.178 1.00 51.27  ? ? ? ? ? ? 120 LYS A CG  1 
ATOM   879  C  CD  . LYS A 1 120 ? 4.308   -15.275 22.289 1.00 66.81  ? ? ? ? ? ? 120 LYS A CD  1 
ATOM   880  C  CE  . LYS A 1 120 ? 4.238   -16.578 21.520 1.00 73.76  ? ? ? ? ? ? 120 LYS A CE  1 
ATOM   881  N  NZ  . LYS A 1 120 ? 3.298   -16.508 20.360 1.00 78.67  ? ? ? ? ? ? 120 LYS A NZ  1 
ATOM   882  N  N   . VAL A 1 121 ? 1.792   -11.766 25.969 1.00 31.82  ? ? ? ? ? ? 121 VAL A N   1 
ATOM   883  C  CA  . VAL A 1 121 ? 1.819   -10.521 26.727 1.00 31.61  ? ? ? ? ? ? 121 VAL A CA  1 
ATOM   884  C  C   . VAL A 1 121 ? 3.285   -10.276 27.120 1.00 38.16  ? ? ? ? ? ? 121 VAL A C   1 
ATOM   885  O  O   . VAL A 1 121 ? 3.890   -11.119 27.773 1.00 38.50  ? ? ? ? ? ? 121 VAL A O   1 
ATOM   886  C  CB  . VAL A 1 121 ? 0.885   -10.583 27.975 1.00 34.31  ? ? ? ? ? ? 121 VAL A CB  1 
ATOM   887  C  CG1 . VAL A 1 121 ? 1.017   -9.330  28.840 1.00 32.96  ? ? ? ? ? ? 121 VAL A CG1 1 
ATOM   888  C  CG2 . VAL A 1 121 ? -0.575  -10.811 27.568 1.00 33.70  ? ? ? ? ? ? 121 VAL A CG2 1 
ATOM   889  N  N   . GLU A 1 122 ? 3.836   -9.129  26.709 1.00 35.29  ? ? ? ? ? ? 122 GLU A N   1 
ATOM   890  C  CA  . GLU A 1 122 ? 5.187   -8.696  27.024 1.00 35.80  ? ? ? ? ? ? 122 GLU A CA  1 
ATOM   891  C  C   . GLU A 1 122 ? 5.159   -7.743  28.243 1.00 40.73  ? ? ? ? ? ? 122 GLU A C   1 
ATOM   892  O  O   . GLU A 1 122 ? 4.488   -6.714  28.232 1.00 39.33  ? ? ? ? ? ? 122 GLU A O   1 
ATOM   893  C  CB  . GLU A 1 122 ? 5.780   -7.975  25.807 1.00 37.38  ? ? ? ? ? ? 122 GLU A CB  1 
ATOM   894  C  CG  . GLU A 1 122 ? 7.283   -7.755  25.870 1.00 45.12  ? ? ? ? ? ? 122 GLU A CG  1 
ATOM   895  C  CD  . GLU A 1 122 ? 7.864   -7.090  24.635 1.00 65.09  ? ? ? ? ? ? 122 GLU A CD  1 
ATOM   896  O  OE1 . GLU A 1 122 ? 7.291   -6.075  24.178 1.00 34.91  ? ? ? ? ? ? 122 GLU A OE1 1 
ATOM   897  O  OE2 . GLU A 1 122 ? 8.903   -7.575  24.133 1.00 73.28  ? ? ? ? ? ? 122 GLU A OE2 1 
ATOM   898  N  N   . LEU A 1 123 ? 5.912   -8.087  29.280 1.00 39.62  ? ? ? ? ? ? 123 LEU A N   1 
ATOM   899  C  CA  . LEU A 1 123 ? 6.020   -7.276  30.492 1.00 39.62  ? ? ? ? ? ? 123 LEU A CA  1 
ATOM   900  C  C   . LEU A 1 123 ? 7.278   -6.453  30.375 1.00 44.19  ? ? ? ? ? ? 123 LEU A C   1 
ATOM   901  O  O   . LEU A 1 123 ? 8.353   -7.010  30.133 1.00 44.23  ? ? ? ? ? ? 123 LEU A O   1 
ATOM   902  C  CB  . LEU A 1 123 ? 6.054   -8.174  31.743 1.00 39.63  ? ? ? ? ? ? 123 LEU A CB  1 
ATOM   903  C  CG  . LEU A 1 123 ? 4.852   -9.117  31.922 1.00 43.54  ? ? ? ? ? ? 123 LEU A CG  1 
ATOM   904  C  CD1 . LEU A 1 123 ? 5.004   -9.954  33.157 1.00 44.46  ? ? ? ? ? ? 123 LEU A CD1 1 
ATOM   905  C  CD2 . LEU A 1 123 ? 3.519   -8.341  31.985 1.00 43.27  ? ? ? ? ? ? 123 LEU A CD2 1 
ATOM   906  N  N   . ILE A 1 124 ? 7.132   -5.127  30.425 1.00 40.66  ? ? ? ? ? ? 124 ILE A N   1 
ATOM   907  C  CA  . ILE A 1 124 ? 8.261   -4.201  30.322 1.00 40.96  ? ? ? ? ? ? 124 ILE A CA  1 
ATOM   908  C  C   . ILE A 1 124 ? 8.309   -3.361  31.604 1.00 48.74  ? ? ? ? ? ? 124 ILE A C   1 
ATOM   909  O  O   . ILE A 1 124 ? 7.363   -2.618  31.900 1.00 47.42  ? ? ? ? ? ? 124 ILE A O   1 
ATOM   910  C  CB  . ILE A 1 124 ? 8.239   -3.336  29.024 1.00 42.85  ? ? ? ? ? ? 124 ILE A CB  1 
ATOM   911  C  CG1 . ILE A 1 124 ? 8.145   -4.229  27.762 1.00 43.03  ? ? ? ? ? ? 124 ILE A CG1 1 
ATOM   912  C  CG2 . ILE A 1 124 ? 9.493   -2.473  28.954 1.00 43.21  ? ? ? ? ? ? 124 ILE A CG2 1 
ATOM   913  C  CD1 . ILE A 1 124 ? 7.854   -3.498  26.461 1.00 48.39  ? ? ? ? ? ? 124 ILE A CD1 1 
ATOM   914  N  N   . GLN A 1 125 ? 9.414   -3.492  32.358 1.00 47.53  ? ? ? ? ? ? 125 GLN A N   1 
ATOM   915  C  CA  . GLN A 1 125 ? 9.633   -2.782  33.624 1.00 48.72  ? ? ? ? ? ? 125 GLN A CA  1 
ATOM   916  C  C   . GLN A 1 125 ? 9.718   -1.251  33.418 1.00 56.22  ? ? ? ? ? ? 125 GLN A C   1 
ATOM   917  O  O   . GLN A 1 125 ? 10.559  -0.796  32.637 1.00 55.77  ? ? ? ? ? ? 125 GLN A O   1 
ATOM   918  C  CB  . GLN A 1 125 ? 10.883  -3.333  34.311 1.00 50.04  ? ? ? ? ? ? 125 GLN A CB  1 
ATOM   919  C  CG  . GLN A 1 125 ? 10.963  -2.988  35.782 1.00 63.58  ? ? ? ? ? ? 125 GLN A CG  1 
ATOM   920  C  CD  . GLN A 1 125 ? 11.945  -3.873  36.488 1.00 78.38  ? ? ? ? ? ? 125 GLN A CD  1 
ATOM   921  O  OE1 . GLN A 1 125 ? 11.742  -5.091  36.619 1.00 72.66  ? ? ? ? ? ? 125 GLN A OE1 1 
ATOM   922  N  NE2 . GLN A 1 125 ? 13.038  -3.275  36.947 1.00 69.67  ? ? ? ? ? ? 125 GLN A NE2 1 
ATOM   923  N  N   . LYS A 1 126 ? 8.827   -0.468  34.099 1.00 55.49  ? ? ? ? ? ? 126 LYS A N   1 
ATOM   924  C  CA  . LYS A 1 126 ? 8.761   1.007   33.983 1.00 57.63  ? ? ? ? ? ? 126 LYS A CA  1 
ATOM   925  C  C   . LYS A 1 126 ? 10.157  1.613   34.040 1.00 66.97  ? ? ? ? ? ? 126 LYS A C   1 
ATOM   926  O  O   . LYS A 1 126 ? 10.937  1.292   34.941 1.00 66.43  ? ? ? ? ? ? 126 LYS A O   1 
ATOM   927  C  CB  . LYS A 1 126 ? 7.852   1.675   35.047 1.00 60.35  ? ? ? ? ? ? 126 LYS A CB  1 
ATOM   928  C  CG  . LYS A 1 126 ? 6.646   0.865   35.505 1.00 84.50  ? ? ? ? ? ? 126 LYS A CG  1 
ATOM   929  C  CD  . LYS A 1 126 ? 5.369   1.684   35.664 1.00 98.19  ? ? ? ? ? ? 126 LYS A CD  1 
ATOM   930  C  CE  . LYS A 1 126 ? 4.162   0.801   35.900 1.00 102.21 ? ? ? ? ? ? 126 LYS A CE  1 
ATOM   931  N  NZ  . LYS A 1 126 ? 2.897   1.579   35.839 1.00 107.78 ? ? ? ? ? ? 126 LYS A NZ  1 
ATOM   932  N  N   . GLY A 1 127 ? 10.464  2.429   33.042 1.00 67.90  ? ? ? ? ? ? 127 GLY A N   1 
ATOM   933  C  CA  . GLY A 1 127 ? 11.768  3.056   32.868 1.00 69.38  ? ? ? ? ? ? 127 GLY A CA  1 
ATOM   934  C  C   . GLY A 1 127 ? 12.353  2.650   31.530 1.00 77.34  ? ? ? ? ? ? 127 GLY A C   1 
ATOM   935  O  O   . GLY A 1 127 ? 12.496  3.488   30.628 1.00 78.56  ? ? ? ? ? ? 127 GLY A O   1 
ATOM   936  N  N   . THR A 1 128 ? 12.646  1.338   31.383 1.00 74.07  ? ? ? ? ? ? 128 THR A N   1 
ATOM   937  C  CA  . THR A 1 128 ? 13.211  0.721   30.176 1.00 97.10  ? ? ? ? ? ? 128 THR A CA  1 
ATOM   938  C  C   . THR A 1 128 ? 12.180  0.679   29.041 1.00 117.22 ? ? ? ? ? ? 128 THR A C   1 
ATOM   939  O  O   . THR A 1 128 ? 12.531  0.780   27.864 1.00 78.09  ? ? ? ? ? ? 128 THR A O   1 
ATOM   940  C  CB  . THR A 1 128 ? 13.772  -0.684  30.497 1.00 104.89 ? ? ? ? ? ? 128 THR A CB  1 
ATOM   941  O  OG1 . THR A 1 128 ? 12.739  -1.509  31.040 1.00 102.69 ? ? ? ? ? ? 128 THR A OG1 1 
ATOM   942  C  CG2 . THR A 1 128 ? 14.958  -0.644  31.457 1.00 103.97 ? ? ? ? ? ? 128 THR A CG2 1 
ATOM   943  N  N   . MET B 1 1   ? 0.119   -0.006  36.192 1.00 40.38  ? ? ? ? ? ? 1   MET B N   1 
ATOM   944  C  CA  . MET B 1 1   ? 0.329   -0.549  34.846 1.00 39.16  ? ? ? ? ? ? 1   MET B CA  1 
ATOM   945  C  C   . MET B 1 1   ? -0.330  0.316   33.784 1.00 42.70  ? ? ? ? ? ? 1   MET B C   1 
ATOM   946  O  O   . MET B 1 1   ? -1.113  1.197   34.109 1.00 44.49  ? ? ? ? ? ? 1   MET B O   1 
ATOM   947  C  CB  . MET B 1 1   ? -0.197  -1.991  34.752 1.00 40.67  ? ? ? ? ? ? 1   MET B CB  1 
ATOM   948  C  CG  . MET B 1 1   ? 0.221   -2.887  35.899 1.00 43.55  ? ? ? ? ? ? 1   MET B CG  1 
ATOM   949  S  SD  . MET B 1 1   ? 0.309   -4.660  35.492 1.00 47.40  ? ? ? ? ? ? 1   MET B SD  1 
ATOM   950  C  CE  . MET B 1 1   ? -1.222  -4.959  35.045 1.00 43.37  ? ? ? ? ? ? 1   MET B CE  1 
ATOM   951  N  N   . ARG B 1 2   ? 0.031   0.105   32.518 1.00 39.36  ? ? ? ? ? ? 2   ARG B N   1 
ATOM   952  C  CA  . ARG B 1 2   ? -0.555  0.743   31.322 1.00 37.55  ? ? ? ? ? ? 2   ARG B CA  1 
ATOM   953  C  C   . ARG B 1 2   ? -0.188  -0.060  30.044 1.00 40.51  ? ? ? ? ? ? 2   ARG B C   1 
ATOM   954  O  O   . ARG B 1 2   ? 0.832   -0.765  30.017 1.00 40.32  ? ? ? ? ? ? 2   ARG B O   1 
ATOM   955  C  CB  . ARG B 1 2   ? -0.180  2.234   31.208 1.00 34.76  ? ? ? ? ? ? 2   ARG B CB  1 
ATOM   956  C  CG  . ARG B 1 2   ? 1.259   2.462   30.803 1.00 42.52  ? ? ? ? ? ? 2   ARG B CG  1 
ATOM   957  C  CD  . ARG B 1 2   ? 1.593   3.915   30.622 1.00 39.01  ? ? ? ? ? ? 2   ARG B CD  1 
ATOM   958  N  NE  . ARG B 1 2   ? 3.020   4.048   30.307 1.00 47.77  ? ? ? ? ? ? 2   ARG B NE  1 
ATOM   959  C  CZ  . ARG B 1 2   ? 3.510   4.421   29.128 1.00 54.20  ? ? ? ? ? ? 2   ARG B CZ  1 
ATOM   960  N  NH1 . ARG B 1 2   ? 2.693   4.700   28.118 1.00 37.33  ? ? ? ? ? ? 2   ARG B NH1 1 
ATOM   961  N  NH2 . ARG B 1 2   ? 4.819   4.489   28.942 1.00 46.41  ? ? ? ? ? ? 2   ARG B NH2 1 
ATOM   962  N  N   . ILE B 1 3   ? -1.035  0.007   29.016 1.00 37.27  ? ? ? ? ? ? 3   ILE B N   1 
ATOM   963  C  CA  . ILE B 1 3   ? -0.767  -0.653  27.721 1.00 36.25  ? ? ? ? ? ? 3   ILE B CA  1 
ATOM   964  C  C   . ILE B 1 3   ? 0.268   0.225   26.969 1.00 37.87  ? ? ? ? ? ? 3   ILE B C   1 
ATOM   965  O  O   . ILE B 1 3   ? 0.054   1.438   26.792 1.00 35.84  ? ? ? ? ? ? 3   ILE B O   1 
ATOM   966  C  CB  . ILE B 1 3   ? -2.075  -0.908  26.900 1.00 38.63  ? ? ? ? ? ? 3   ILE B CB  1 
ATOM   967  C  CG1 . ILE B 1 3   ? -2.971  -1.948  27.587 1.00 38.38  ? ? ? ? ? ? 3   ILE B CG1 1 
ATOM   968  C  CG2 . ILE B 1 3   ? -1.776  -1.305  25.447 1.00 39.06  ? ? ? ? ? ? 3   ILE B CG2 1 
ATOM   969  C  CD1 . ILE B 1 3   ? -4.405  -1.958  27.103 1.00 39.29  ? ? ? ? ? ? 3   ILE B CD1 1 
ATOM   970  N  N   . LEU B 1 4   ? 1.401   -0.392  26.574 1.00 32.84  ? ? ? ? ? ? 4   LEU B N   1 
ATOM   971  C  CA  . LEU B 1 4   ? 2.468   0.283   25.866 1.00 32.04  ? ? ? ? ? ? 4   LEU B CA  1 
ATOM   972  C  C   . LEU B 1 4   ? 2.287   0.190   24.378 1.00 37.20  ? ? ? ? ? ? 4   LEU B C   1 
ATOM   973  O  O   . LEU B 1 4   ? 2.455   1.190   23.676 1.00 38.32  ? ? ? ? ? ? 4   LEU B O   1 
ATOM   974  C  CB  . LEU B 1 4   ? 3.846   -0.317  26.251 1.00 32.35  ? ? ? ? ? ? 4   LEU B CB  1 
ATOM   975  C  CG  . LEU B 1 4   ? 4.304   -0.139  27.701 1.00 36.71  ? ? ? ? ? ? 4   LEU B CG  1 
ATOM   976  C  CD1 . LEU B 1 4   ? 5.657   -0.775  27.925 1.00 35.26  ? ? ? ? ? ? 4   LEU B CD1 1 
ATOM   977  C  CD2 . LEU B 1 4   ? 4.383   1.328   28.085 1.00 39.88  ? ? ? ? ? ? 4   LEU B CD2 1 
ATOM   978  N  N   . HIS B 1 5   ? 1.960   -1.010  23.874 1.00 33.01  ? ? ? ? ? ? 5   HIS B N   1 
ATOM   979  C  CA  . HIS B 1 5   ? 1.813   -1.221  22.433 1.00 31.58  ? ? ? ? ? ? 5   HIS B CA  1 
ATOM   980  C  C   . HIS B 1 5   ? 1.307   -2.589  22.079 1.00 33.79  ? ? ? ? ? ? 5   HIS B C   1 
ATOM   981  O  O   . HIS B 1 5   ? 1.357   -3.530  22.890 1.00 31.68  ? ? ? ? ? ? 5   HIS B O   1 
ATOM   982  C  CB  . HIS B 1 5   ? 3.176   -1.010  21.714 1.00 31.99  ? ? ? ? ? ? 5   HIS B CB  1 
ATOM   983  C  CG  . HIS B 1 5   ? 4.275   -1.937  22.121 1.00 35.20  ? ? ? ? ? ? 5   HIS B CG  1 
ATOM   984  N  ND1 . HIS B 1 5   ? 5.283   -1.526  22.991 1.00 36.88  ? ? ? ? ? ? 5   HIS B ND1 1 
ATOM   985  C  CD2 . HIS B 1 5   ? 4.560   -3.188  21.685 1.00 36.88  ? ? ? ? ? ? 5   HIS B CD2 1 
ATOM   986  C  CE1 . HIS B 1 5   ? 6.151   -2.526  23.036 1.00 36.32  ? ? ? ? ? ? 5   HIS B CE1 1 
ATOM   987  N  NE2 . HIS B 1 5   ? 5.768   -3.544  22.261 1.00 36.66  ? ? ? ? ? ? 5   HIS B NE2 1 
ATOM   988  N  N   . SER B 1 6   ? 0.956   -2.715  20.802 1.00 30.93  ? ? ? ? ? ? 6   SER B N   1 
ATOM   989  C  CA  . SER B 1 6   ? 0.502   -3.931  20.140 1.00 31.90  ? ? ? ? ? ? 6   SER B CA  1 
ATOM   990  C  C   . SER B 1 6   ? 1.546   -4.204  19.071 1.00 35.02  ? ? ? ? ? ? 6   SER B C   1 
ATOM   991  O  O   . SER B 1 6   ? 1.986   -3.259  18.417 1.00 35.17  ? ? ? ? ? ? 6   SER B O   1 
ATOM   992  C  CB  . SER B 1 6   ? -0.862  -3.678  19.486 1.00 35.87  ? ? ? ? ? ? 6   SER B CB  1 
ATOM   993  O  OG  . SER B 1 6   ? -1.263  -4.724  18.620 1.00 47.63  ? ? ? ? ? ? 6   SER B OG  1 
ATOM   994  N  N   . MET B 1 7   ? 1.904   -5.474  18.856 1.00 31.39  ? ? ? ? ? ? 7   MET B N   1 
ATOM   995  C  CA  . MET B 1 7   ? 2.912   -5.848  17.866 1.00 31.45  ? ? ? ? ? ? 7   MET B CA  1 
ATOM   996  C  C   . MET B 1 7   ? 2.368   -6.675  16.704 1.00 34.38  ? ? ? ? ? ? 7   MET B C   1 
ATOM   997  O  O   . MET B 1 7   ? 1.733   -7.713  16.920 1.00 31.94  ? ? ? ? ? ? 7   MET B O   1 
ATOM   998  C  CB  . MET B 1 7   ? 4.093   -6.561  18.547 1.00 33.79  ? ? ? ? ? ? 7   MET B CB  1 
ATOM   999  C  CG  . MET B 1 7   ? 5.349   -6.598  17.706 1.00 38.96  ? ? ? ? ? ? 7   MET B CG  1 
ATOM   1000 S  SD  . MET B 1 7   ? 5.423   -7.894  16.420 1.00 43.62  ? ? ? ? ? ? 7   MET B SD  1 
ATOM   1001 C  CE  . MET B 1 7   ? 6.132   -9.239  17.406 1.00 40.51  ? ? ? ? ? ? 7   MET B CE  1 
ATOM   1002 N  N   . LEU B 1 8   ? 2.721   -6.264  15.462 1.00 30.83  ? ? ? ? ? ? 8   LEU B N   1 
ATOM   1003 C  CA  . LEU B 1 8   ? 2.338   -6.997  14.249 1.00 28.71  ? ? ? ? ? ? 8   LEU B CA  1 
ATOM   1004 C  C   . LEU B 1 8   ? 3.526   -7.205  13.333 1.00 31.92  ? ? ? ? ? ? 8   LEU B C   1 
ATOM   1005 O  O   . LEU B 1 8   ? 4.328   -6.286  13.160 1.00 29.70  ? ? ? ? ? ? 8   LEU B O   1 
ATOM   1006 C  CB  . LEU B 1 8   ? 1.202   -6.290  13.477 1.00 28.00  ? ? ? ? ? ? 8   LEU B CB  1 
ATOM   1007 C  CG  . LEU B 1 8   ? -0.106  -6.035  14.236 1.00 31.52  ? ? ? ? ? ? 8   LEU B CG  1 
ATOM   1008 C  CD1 . LEU B 1 8   ? -1.092  -5.249  13.375 1.00 31.48  ? ? ? ? ? ? 8   LEU B CD1 1 
ATOM   1009 C  CD2 . LEU B 1 8   ? -0.735  -7.325  14.691 1.00 30.55  ? ? ? ? ? ? 8   LEU B CD2 1 
ATOM   1010 N  N   . ARG B 1 9   ? 3.648   -8.426  12.759 1.00 28.71  ? ? ? ? ? ? 9   ARG B N   1 
ATOM   1011 C  CA  . ARG B 1 9   ? 4.703   -8.752  11.804 1.00 28.88  ? ? ? ? ? ? 9   ARG B CA  1 
ATOM   1012 C  C   . ARG B 1 9   ? 4.195   -8.410  10.395 1.00 36.39  ? ? ? ? ? ? 9   ARG B C   1 
ATOM   1013 O  O   . ARG B 1 9   ? 3.069   -8.754  10.008 1.00 34.55  ? ? ? ? ? ? 9   ARG B O   1 
ATOM   1014 C  CB  . ARG B 1 9   ? 5.148   -10.222 11.905 1.00 28.62  ? ? ? ? ? ? 9   ARG B CB  1 
ATOM   1015 C  CG  . ARG B 1 9   ? 5.926   -10.514 13.188 1.00 34.90  ? ? ? ? ? ? 9   ARG B CG  1 
ATOM   1016 C  CD  . ARG B 1 9   ? 6.239   -11.978 13.389 1.00 29.03  ? ? ? ? ? ? 9   ARG B CD  1 
ATOM   1017 N  NE  . ARG B 1 9   ? 6.752   -12.175 14.731 1.00 27.81  ? ? ? ? ? ? 9   ARG B NE  1 
ATOM   1018 C  CZ  . ARG B 1 9   ? 6.051   -12.643 15.756 1.00 41.46  ? ? ? ? ? ? 9   ARG B CZ  1 
ATOM   1019 N  NH1 . ARG B 1 9   ? 4.816   -13.098 15.575 1.00 34.81  ? ? ? ? ? ? 9   ARG B NH1 1 
ATOM   1020 N  NH2 . ARG B 1 9   ? 6.595   -12.708 16.961 1.00 25.21  ? ? ? ? ? ? 9   ARG B NH2 1 
ATOM   1021 N  N   . VAL B 1 10  ? 5.013   -7.666  9.662  1.00 34.65  ? ? ? ? ? ? 10  VAL B N   1 
ATOM   1022 C  CA  . VAL B 1 10  ? 4.709   -7.175  8.326  1.00 34.58  ? ? ? ? ? ? 10  VAL B CA  1 
ATOM   1023 C  C   . VAL B 1 10  ? 5.663   -7.789  7.274  1.00 41.12  ? ? ? ? ? ? 10  VAL B C   1 
ATOM   1024 O  O   . VAL B 1 10  ? 6.842   -7.974  7.561  1.00 40.94  ? ? ? ? ? ? 10  VAL B O   1 
ATOM   1025 C  CB  . VAL B 1 10  ? 4.701   -5.625  8.342  1.00 37.80  ? ? ? ? ? ? 10  VAL B CB  1 
ATOM   1026 C  CG1 . VAL B 1 10  ? 3.576   -5.101  9.246  1.00 37.86  ? ? ? ? ? ? 10  VAL B CG1 1 
ATOM   1027 C  CG2 . VAL B 1 10  ? 6.035   -5.070  8.803  1.00 37.19  ? ? ? ? ? ? 10  VAL B CG2 1 
ATOM   1028 N  N   . ALA B 1 11  ? 5.141   -8.158  6.083  1.00 38.90  ? ? ? ? ? ? 11  ALA B N   1 
ATOM   1029 C  CA  . ALA B 1 11  ? 5.946   -8.730  4.994  1.00 38.46  ? ? ? ? ? ? 11  ALA B CA  1 
ATOM   1030 C  C   . ALA B 1 11  ? 6.877   -7.676  4.400  1.00 40.64  ? ? ? ? ? ? 11  ALA B C   1 
ATOM   1031 O  O   . ALA B 1 11  ? 7.979   -8.000  3.959  1.00 40.85  ? ? ? ? ? ? 11  ALA B O   1 
ATOM   1032 C  CB  . ALA B 1 11  ? 5.051   -9.308  3.914  1.00 38.95  ? ? ? ? ? ? 11  ALA B CB  1 
ATOM   1033 N  N   . ASP B 1 12  ? 6.471   -6.409  4.458  1.00 36.13  ? ? ? ? ? ? 12  ASP B N   1 
ATOM   1034 C  CA  . ASP B 1 12  ? 7.284   -5.339  3.910  1.00 36.48  ? ? ? ? ? ? 12  ASP B CA  1 
ATOM   1035 C  C   . ASP B 1 12  ? 7.139   -4.163  4.822  1.00 40.73  ? ? ? ? ? ? 12  ASP B C   1 
ATOM   1036 O  O   . ASP B 1 12  ? 6.088   -3.531  4.850  1.00 40.54  ? ? ? ? ? ? 12  ASP B O   1 
ATOM   1037 C  CB  . ASP B 1 12  ? 6.816   -5.020  2.458  1.00 38.17  ? ? ? ? ? ? 12  ASP B CB  1 
ATOM   1038 C  CG  . ASP B 1 12  ? 7.588   -3.969  1.695  1.00 45.36  ? ? ? ? ? ? 12  ASP B CG  1 
ATOM   1039 O  OD1 . ASP B 1 12  ? 7.977   -2.958  2.301  1.00 43.67  ? ? ? ? ? ? 12  ASP B OD1 1 
ATOM   1040 O  OD2 . ASP B 1 12  ? 7.699   -4.101  0.478  1.00 58.01  ? ? ? ? ? ? 12  ASP B OD2 1 
ATOM   1041 N  N   . LEU B 1 13  ? 8.179   -3.876  5.597  1.00 38.86  ? ? ? ? ? ? 13  LEU B N   1 
ATOM   1042 C  CA  . LEU B 1 13  ? 8.143   -2.750  6.530  1.00 38.63  ? ? ? ? ? ? 13  LEU B CA  1 
ATOM   1043 C  C   . LEU B 1 13  ? 7.904   -1.395  5.839  1.00 42.24  ? ? ? ? ? ? 13  LEU B C   1 
ATOM   1044 O  O   . LEU B 1 13  ? 7.159   -0.566  6.369  1.00 40.87  ? ? ? ? ? ? 13  LEU B O   1 
ATOM   1045 C  CB  . LEU B 1 13  ? 9.409   -2.709  7.406  1.00 38.44  ? ? ? ? ? ? 13  LEU B CB  1 
ATOM   1046 C  CG  . LEU B 1 13  ? 9.379   -1.680  8.551  1.00 41.53  ? ? ? ? ? ? 13  LEU B CG  1 
ATOM   1047 C  CD1 . LEU B 1 13  ? 8.211   -1.933  9.477  1.00 40.04  ? ? ? ? ? ? 13  LEU B CD1 1 
ATOM   1048 C  CD2 . LEU B 1 13  ? 10.681  -1.700  9.322  1.00 43.44  ? ? ? ? ? ? 13  LEU B CD2 1 
ATOM   1049 N  N   . GLU B 1 14  ? 8.529   -1.167  4.666  1.00 40.16  ? ? ? ? ? ? 14  GLU B N   1 
ATOM   1050 C  CA  . GLU B 1 14  ? 8.341   0.115   3.967  1.00 40.53  ? ? ? ? ? ? 14  GLU B CA  1 
ATOM   1051 C  C   . GLU B 1 14  ? 6.909   0.361   3.527  1.00 40.29  ? ? ? ? ? ? 14  GLU B C   1 
ATOM   1052 O  O   . GLU B 1 14  ? 6.417   1.464   3.733  1.00 38.43  ? ? ? ? ? ? 14  GLU B O   1 
ATOM   1053 C  CB  . GLU B 1 14  ? 9.336   0.332   2.821  1.00 42.31  ? ? ? ? ? ? 14  GLU B CB  1 
ATOM   1054 C  CG  . GLU B 1 14  ? 10.754  0.682   3.248  1.00 56.99  ? ? ? ? ? ? 14  GLU B CG  1 
ATOM   1055 C  CD  . GLU B 1 14  ? 10.928  1.403   4.571  1.00 85.68  ? ? ? ? ? ? 14  GLU B CD  1 
ATOM   1056 O  OE1 . GLU B 1 14  ? 10.461  2.559   4.709  1.00 74.61  ? ? ? ? ? ? 14  GLU B OE1 1 
ATOM   1057 O  OE2 . GLU B 1 14  ? 11.521  0.787   5.484  1.00 87.57  ? ? ? ? ? ? 14  GLU B OE2 1 
ATOM   1058 N  N   . ALA B 1 15  ? 6.231   -0.676  2.984  1.00 36.09  ? ? ? ? ? ? 15  ALA B N   1 
ATOM   1059 C  CA  . ALA B 1 15  ? 4.814   -0.621  2.570  1.00 36.90  ? ? ? ? ? ? 15  ALA B CA  1 
ATOM   1060 C  C   . ALA B 1 15  ? 3.912   -0.364  3.800  1.00 40.57  ? ? ? ? ? ? 15  ALA B C   1 
ATOM   1061 O  O   . ALA B 1 15  ? 3.050   0.517   3.745  1.00 42.13  ? ? ? ? ? ? 15  ALA B O   1 
ATOM   1062 C  CB  . ALA B 1 15  ? 4.404   -1.936  1.895  1.00 37.74  ? ? ? ? ? ? 15  ALA B CB  1 
ATOM   1063 N  N   . ALA B 1 16  ? 4.136   -1.124  4.901  1.00 34.20  ? ? ? ? ? ? 16  ALA B N   1 
ATOM   1064 C  CA  . ALA B 1 16  ? 3.388   -0.998  6.158  1.00 34.22  ? ? ? ? ? ? 16  ALA B CA  1 
ATOM   1065 C  C   . ALA B 1 16  ? 3.479   0.428   6.731  1.00 38.54  ? ? ? ? ? ? 16  ALA B C   1 
ATOM   1066 O  O   . ALA B 1 16  ? 2.439   1.023   7.047  1.00 37.49  ? ? ? ? ? ? 16  ALA B O   1 
ATOM   1067 C  CB  . ALA B 1 16  ? 3.881   -2.020  7.178  1.00 34.11  ? ? ? ? ? ? 16  ALA B CB  1 
ATOM   1068 N  N   . LEU B 1 17  ? 4.710   0.987   6.804  1.00 35.52  ? ? ? ? ? ? 17  LEU B N   1 
ATOM   1069 C  CA  . LEU B 1 17  ? 5.001   2.337   7.317  1.00 35.17  ? ? ? ? ? ? 17  LEU B CA  1 
ATOM   1070 C  C   . LEU B 1 17  ? 4.366   3.427   6.482  1.00 40.11  ? ? ? ? ? ? 17  LEU B C   1 
ATOM   1071 O  O   . LEU B 1 17  ? 3.986   4.463   7.026  1.00 38.09  ? ? ? ? ? ? 17  LEU B O   1 
ATOM   1072 C  CB  . LEU B 1 17  ? 6.519   2.598   7.413  1.00 35.08  ? ? ? ? ? ? 17  LEU B CB  1 
ATOM   1073 C  CG  . LEU B 1 17  ? 7.282   1.908   8.562  1.00 40.89  ? ? ? ? ? ? 17  LEU B CG  1 
ATOM   1074 C  CD1 . LEU B 1 17  ? 8.798   2.137   8.433  1.00 39.98  ? ? ? ? ? ? 17  LEU B CD1 1 
ATOM   1075 C  CD2 . LEU B 1 17  ? 6.836   2.419   9.919  1.00 43.66  ? ? ? ? ? ? 17  LEU B CD2 1 
ATOM   1076 N  N   . GLU B 1 18  ? 4.297   3.226   5.150  1.00 37.57  ? ? ? ? ? ? 18  GLU B N   1 
ATOM   1077 C  CA  . GLU B 1 18  ? 3.680   4.201   4.246  1.00 37.88  ? ? ? ? ? ? 18  GLU B CA  1 
ATOM   1078 C  C   . GLU B 1 18  ? 2.169   4.311   4.557  1.00 37.45  ? ? ? ? ? ? 18  GLU B C   1 
ATOM   1079 O  O   . GLU B 1 18  ? 1.629   5.417   4.568  1.00 33.80  ? ? ? ? ? ? 18  GLU B O   1 
ATOM   1080 C  CB  . GLU B 1 18  ? 3.898   3.784   2.762  1.00 39.89  ? ? ? ? ? ? 18  GLU B CB  1 
ATOM   1081 C  CG  . GLU B 1 18  ? 3.659   4.918   1.761  1.00 55.42  ? ? ? ? ? ? 18  GLU B CG  1 
ATOM   1082 C  CD  . GLU B 1 18  ? 4.810   5.889   1.549  1.00 93.94  ? ? ? ? ? ? 18  GLU B CD  1 
ATOM   1083 O  OE1 . GLU B 1 18  ? 5.330   6.441   2.548  1.00 85.71  ? ? ? ? ? ? 18  GLU B OE1 1 
ATOM   1084 O  OE2 . GLU B 1 18  ? 5.140   6.158   0.370  1.00 101.23 ? ? ? ? ? ? 18  GLU B OE2 1 
ATOM   1085 N  N   . PHE B 1 19  ? 1.508   3.164   4.838  1.00 33.32  ? ? ? ? ? ? 19  PHE B N   1 
ATOM   1086 C  CA  . PHE B 1 19  ? 0.070   3.120   5.150  1.00 33.74  ? ? ? ? ? ? 19  PHE B CA  1 
ATOM   1087 C  C   . PHE B 1 19  ? -0.228  3.811   6.477  1.00 39.53  ? ? ? ? ? ? 19  PHE B C   1 
ATOM   1088 O  O   . PHE B 1 19  ? -1.134  4.633   6.533  1.00 39.93  ? ? ? ? ? ? 19  PHE B O   1 
ATOM   1089 C  CB  . PHE B 1 19  ? -0.434  1.660   5.206  1.00 35.78  ? ? ? ? ? ? 19  PHE B CB  1 
ATOM   1090 C  CG  . PHE B 1 19  ? -1.830  1.496   5.785  1.00 37.00  ? ? ? ? ? ? 19  PHE B CG  1 
ATOM   1091 C  CD1 . PHE B 1 19  ? -2.956  1.724   5.001  1.00 39.56  ? ? ? ? ? ? 19  PHE B CD1 1 
ATOM   1092 C  CD2 . PHE B 1 19  ? -2.012  1.118   7.114  1.00 38.46  ? ? ? ? ? ? 19  PHE B CD2 1 
ATOM   1093 C  CE1 . PHE B 1 19  ? -4.240  1.570   5.533  1.00 40.75  ? ? ? ? ? ? 19  PHE B CE1 1 
ATOM   1094 C  CE2 . PHE B 1 19  ? -3.291  0.991   7.656  1.00 40.63  ? ? ? ? ? ? 19  PHE B CE2 1 
ATOM   1095 C  CZ  . PHE B 1 19  ? -4.397  1.208   6.863  1.00 39.97  ? ? ? ? ? ? 19  PHE B CZ  1 
ATOM   1096 N  N   . TYR B 1 20  ? 0.512   3.456   7.556  1.00 35.98  ? ? ? ? ? ? 20  TYR B N   1 
ATOM   1097 C  CA  . TYR B 1 20  ? 0.292   4.039   8.883  1.00 34.09  ? ? ? ? ? ? 20  TYR B CA  1 
ATOM   1098 C  C   . TYR B 1 20  ? 0.629   5.534   8.957  1.00 41.43  ? ? ? ? ? ? 20  TYR B C   1 
ATOM   1099 O  O   . TYR B 1 20  ? -0.089  6.276   9.617  1.00 42.62  ? ? ? ? ? ? 20  TYR B O   1 
ATOM   1100 C  CB  . TYR B 1 20  ? 0.996   3.212   9.988  1.00 32.18  ? ? ? ? ? ? 20  TYR B CB  1 
ATOM   1101 C  CG  . TYR B 1 20  ? 0.316   1.880   10.177 1.00 32.17  ? ? ? ? ? ? 20  TYR B CG  1 
ATOM   1102 C  CD1 . TYR B 1 20  ? -0.953  1.800   10.752 1.00 33.70  ? ? ? ? ? ? 20  TYR B CD1 1 
ATOM   1103 C  CD2 . TYR B 1 20  ? 0.867   0.715   9.648  1.00 32.48  ? ? ? ? ? ? 20  TYR B CD2 1 
ATOM   1104 C  CE1 . TYR B 1 20  ? -1.644  0.591   10.816 1.00 32.73  ? ? ? ? ? ? 20  TYR B CE1 1 
ATOM   1105 C  CE2 . TYR B 1 20  ? 0.196   -0.503  9.731  1.00 32.77  ? ? ? ? ? ? 20  TYR B CE2 1 
ATOM   1106 C  CZ  . TYR B 1 20  ? -1.069  -0.554  10.298 1.00 36.37  ? ? ? ? ? ? 20  TYR B CZ  1 
ATOM   1107 O  OH  . TYR B 1 20  ? -1.743  -1.743  10.377 1.00 33.81  ? ? ? ? ? ? 20  TYR B OH  1 
ATOM   1108 N  N   . THR B 1 21  ? 1.715   5.970   8.292  1.00 37.94  ? ? ? ? ? ? 21  THR B N   1 
ATOM   1109 C  CA  . THR B 1 21  ? 2.147   7.362   8.325  1.00 38.16  ? ? ? ? ? ? 21  THR B CA  1 
ATOM   1110 C  C   . THR B 1 21  ? 1.391   8.202   7.297  1.00 44.43  ? ? ? ? ? ? 21  THR B C   1 
ATOM   1111 O  O   . THR B 1 21  ? 0.996   9.324   7.624  1.00 45.41  ? ? ? ? ? ? 21  THR B O   1 
ATOM   1112 C  CB  . THR B 1 21  ? 3.680   7.497   8.200  1.00 43.40  ? ? ? ? ? ? 21  THR B CB  1 
ATOM   1113 O  OG1 . THR B 1 21  ? 4.083   7.021   6.917  1.00 43.38  ? ? ? ? ? ? 21  THR B OG1 1 
ATOM   1114 C  CG2 . THR B 1 21  ? 4.457   6.769   9.342  1.00 38.31  ? ? ? ? ? ? 21  THR B CG2 1 
ATOM   1115 N  N   . ARG B 1 22  ? 1.171   7.672   6.075  1.00 39.96  ? ? ? ? ? ? 22  ARG B N   1 
ATOM   1116 C  CA  . ARG B 1 22  ? 0.434   8.425   5.046  1.00 40.51  ? ? ? ? ? ? 22  ARG B CA  1 
ATOM   1117 C  C   . ARG B 1 22  ? -1.077  8.315   5.142  1.00 44.08  ? ? ? ? ? ? 22  ARG B C   1 
ATOM   1118 O  O   . ARG B 1 22  ? -1.711  9.355   5.232  1.00 46.47  ? ? ? ? ? ? 22  ARG B O   1 
ATOM   1119 C  CB  . ARG B 1 22  ? 0.934   8.152   3.615  1.00 42.45  ? ? ? ? ? ? 22  ARG B CB  1 
ATOM   1120 C  CG  . ARG B 1 22  ? 2.270   8.821   3.327  1.00 60.21  ? ? ? ? ? ? 22  ARG B CG  1 
ATOM   1121 C  CD  . ARG B 1 22  ? 2.759   8.611   1.902  1.00 77.72  ? ? ? ? ? ? 22  ARG B CD  1 
ATOM   1122 N  NE  . ARG B 1 22  ? 1.840   9.122   0.881  1.00 95.85  ? ? ? ? ? ? 22  ARG B NE  1 
ATOM   1123 C  CZ  . ARG B 1 22  ? 1.780   10.390  0.483  1.00 119.52 ? ? ? ? ? ? 22  ARG B CZ  1 
ATOM   1124 N  NH1 . ARG B 1 22  ? 2.569   11.307  1.037  1.00 109.31 ? ? ? ? ? ? 22  ARG B NH1 1 
ATOM   1125 N  NH2 . ARG B 1 22  ? 0.924   10.755  -0.462 1.00 110.84 ? ? ? ? ? ? 22  ARG B NH2 1 
ATOM   1126 N  N   . ALA B 1 23  ? -1.670  7.104   5.134  1.00 38.13  ? ? ? ? ? ? 23  ALA B N   1 
ATOM   1127 C  CA  . ALA B 1 23  ? -3.143  6.981   5.240  1.00 38.55  ? ? ? ? ? ? 23  ALA B CA  1 
ATOM   1128 C  C   . ALA B 1 23  ? -3.701  7.299   6.618  1.00 44.27  ? ? ? ? ? ? 23  ALA B C   1 
ATOM   1129 O  O   . ALA B 1 23  ? -4.785  7.878   6.714  1.00 45.85  ? ? ? ? ? ? 23  ALA B O   1 
ATOM   1130 C  CB  . ALA B 1 23  ? -3.620  5.602   4.782  1.00 38.76  ? ? ? ? ? ? 23  ALA B CB  1 
ATOM   1131 N  N   . LEU B 1 24  ? -2.964  6.965   7.682  1.00 40.83  ? ? ? ? ? ? 24  LEU B N   1 
ATOM   1132 C  CA  . LEU B 1 24  ? -3.463  7.203   9.041  1.00 40.61  ? ? ? ? ? ? 24  LEU B CA  1 
ATOM   1133 C  C   . LEU B 1 24  ? -2.866  8.332   9.863  1.00 43.30  ? ? ? ? ? ? 24  LEU B C   1 
ATOM   1134 O  O   . LEU B 1 24  ? -3.222  8.467   11.034 1.00 43.48  ? ? ? ? ? ? 24  LEU B O   1 
ATOM   1135 C  CB  . LEU B 1 24  ? -3.557  5.899   9.843  1.00 40.68  ? ? ? ? ? ? 24  LEU B CB  1 
ATOM   1136 C  CG  . LEU B 1 24  ? -4.490  4.840   9.253  1.00 45.09  ? ? ? ? ? ? 24  LEU B CG  1 
ATOM   1137 C  CD1 . LEU B 1 24  ? -4.302  3.542   9.953  1.00 45.44  ? ? ? ? ? ? 24  LEU B CD1 1 
ATOM   1138 C  CD2 . LEU B 1 24  ? -5.937  5.275   9.327  1.00 46.58  ? ? ? ? ? ? 24  LEU B CD2 1 
ATOM   1139 N  N   . ASP B 1 25  ? -1.996  9.157   9.270  1.00 39.05  ? ? ? ? ? ? 25  ASP B N   1 
ATOM   1140 C  CA  . ASP B 1 25  ? -1.362  10.309  9.954  1.00 39.31  ? ? ? ? ? ? 25  ASP B CA  1 
ATOM   1141 C  C   . ASP B 1 25  ? -0.550  9.999   11.241 1.00 44.19  ? ? ? ? ? ? 25  ASP B C   1 
ATOM   1142 O  O   . ASP B 1 25  ? -0.406  10.872  12.098 1.00 45.48  ? ? ? ? ? ? 25  ASP B O   1 
ATOM   1143 C  CB  . ASP B 1 25  ? -2.365  11.468  10.163 1.00 40.21  ? ? ? ? ? ? 25  ASP B CB  1 
ATOM   1144 C  CG  . ASP B 1 25  ? -2.861  12.043  8.857  1.00 51.11  ? ? ? ? ? ? 25  ASP B CG  1 
ATOM   1145 O  OD1 . ASP B 1 25  ? -2.019  12.403  8.014  1.00 49.27  ? ? ? ? ? ? 25  ASP B OD1 1 
ATOM   1146 O  OD2 . ASP B 1 25  ? -4.097  12.134  8.678  1.00 65.58  ? ? ? ? ? ? 25  ASP B OD2 1 
ATOM   1147 N  N   . MET B 1 26  ? -0.020  8.772   11.376 1.00 38.75  ? ? ? ? ? ? 26  MET B N   1 
ATOM   1148 C  CA  . MET B 1 26  ? 0.810   8.415   12.538 1.00 37.44  ? ? ? ? ? ? 26  MET B CA  1 
ATOM   1149 C  C   . MET B 1 26  ? 2.207   8.914   12.305 1.00 43.20  ? ? ? ? ? ? 26  MET B C   1 
ATOM   1150 O  O   . MET B 1 26  ? 2.614   9.042   11.166 1.00 43.72  ? ? ? ? ? ? 26  MET B O   1 
ATOM   1151 C  CB  . MET B 1 26  ? 0.891   6.879   12.729 1.00 38.08  ? ? ? ? ? ? 26  MET B CB  1 
ATOM   1152 C  CG  . MET B 1 26  ? -0.402  6.233   13.191 1.00 38.76  ? ? ? ? ? ? 26  MET B CG  1 
ATOM   1153 S  SD  . MET B 1 26  ? -0.099  4.507   13.660 1.00 39.38  ? ? ? ? ? ? 26  MET B SD  1 
ATOM   1154 C  CE  . MET B 1 26  ? -1.786  3.981   13.981 1.00 36.69  ? ? ? ? ? ? 26  MET B CE  1 
ATOM   1155 N  N   . ARG B 1 27  ? 2.980   9.111   13.371 1.00 42.06  ? ? ? ? ? ? 27  ARG B N   1 
ATOM   1156 C  CA  . ARG B 1 27  ? 4.365   9.515   13.211 1.00 42.49  ? ? ? ? ? ? 27  ARG B CA  1 
ATOM   1157 C  C   . ARG B 1 27  ? 5.251   8.338   13.537 1.00 45.63  ? ? ? ? ? ? 27  ARG B C   1 
ATOM   1158 O  O   . ARG B 1 27  ? 4.811   7.410   14.212 1.00 43.64  ? ? ? ? ? ? 27  ARG B O   1 
ATOM   1159 C  CB  . ARG B 1 27  ? 4.699   10.737  14.080 1.00 45.74  ? ? ? ? ? ? 27  ARG B CB  1 
ATOM   1160 C  CG  . ARG B 1 27  ? 4.282   12.056  13.430 1.00 61.76  ? ? ? ? ? ? 27  ARG B CG  1 
ATOM   1161 C  CD  . ARG B 1 27  ? 3.888   13.095  14.479 1.00 85.67  ? ? ? ? ? ? 27  ARG B CD  1 
ATOM   1162 N  NE  . ARG B 1 27  ? 3.223   14.267  13.892 1.00 93.58  ? ? ? ? ? ? 27  ARG B NE  1 
ATOM   1163 C  CZ  . ARG B 1 27  ? 2.779   15.312  14.588 1.00 99.69  ? ? ? ? ? ? 27  ARG B CZ  1 
ATOM   1164 N  NH1 . ARG B 1 27  ? 2.912   15.344  15.911 1.00 78.06  ? ? ? ? ? ? 27  ARG B NH1 1 
ATOM   1165 N  NH2 . ARG B 1 27  ? 2.186   16.329  13.968 1.00 81.94  ? ? ? ? ? ? 27  ARG B NH2 1 
ATOM   1166 N  N   . LEU B 1 28  ? 6.474   8.334   12.989 1.00 44.09  ? ? ? ? ? ? 28  LEU B N   1 
ATOM   1167 C  CA  . LEU B 1 28  ? 7.439   7.303   13.270 1.00 44.60  ? ? ? ? ? ? 28  LEU B CA  1 
ATOM   1168 C  C   . LEU B 1 28  ? 8.097   7.725   14.587 1.00 48.78  ? ? ? ? ? ? 28  LEU B C   1 
ATOM   1169 O  O   . LEU B 1 28  ? 8.661   8.815   14.670 1.00 50.46  ? ? ? ? ? ? 28  LEU B O   1 
ATOM   1170 C  CB  . LEU B 1 28  ? 8.466   7.173   12.127 1.00 45.09  ? ? ? ? ? ? 28  LEU B CB  1 
ATOM   1171 C  CG  . LEU B 1 28  ? 9.541   6.083   12.329 1.00 49.70  ? ? ? ? ? ? 28  LEU B CG  1 
ATOM   1172 C  CD1 . LEU B 1 28  ? 8.992   4.683   11.997 1.00 49.68  ? ? ? ? ? ? 28  LEU B CD1 1 
ATOM   1173 C  CD2 . LEU B 1 28  ? 10.769  6.381   11.505 1.00 50.95  ? ? ? ? ? ? 28  LEU B CD2 1 
ATOM   1174 N  N   . LEU B 1 29  ? 7.914   6.916   15.640 1.00 42.66  ? ? ? ? ? ? 29  LEU B N   1 
ATOM   1175 C  CA  . LEU B 1 29  ? 8.456   7.186   16.964 1.00 41.50  ? ? ? ? ? ? 29  LEU B CA  1 
ATOM   1176 C  C   . LEU B 1 29  ? 9.836   6.547   17.136 1.00 46.98  ? ? ? ? ? ? 29  LEU B C   1 
ATOM   1177 O  O   . LEU B 1 29  ? 10.695  7.138   17.781 1.00 47.12  ? ? ? ? ? ? 29  LEU B O   1 
ATOM   1178 C  CB  . LEU B 1 29  ? 7.489   6.686   18.064 1.00 41.02  ? ? ? ? ? ? 29  LEU B CB  1 
ATOM   1179 C  CG  . LEU B 1 29  ? 5.957   6.929   17.841 1.00 43.46  ? ? ? ? ? ? 29  LEU B CG  1 
ATOM   1180 C  CD1 . LEU B 1 29  ? 5.138   6.136   18.808 1.00 41.85  ? ? ? ? ? ? 29  LEU B CD1 1 
ATOM   1181 C  CD2 . LEU B 1 29  ? 5.590   8.405   17.883 1.00 42.50  ? ? ? ? ? ? 29  LEU B CD2 1 
ATOM   1182 N  N   . ARG B 1 30  ? 10.048  5.346   16.556 1.00 43.93  ? ? ? ? ? ? 30  ARG B N   1 
ATOM   1183 C  CA  . ARG B 1 30  ? 11.277  4.569   16.666 1.00 43.61  ? ? ? ? ? ? 30  ARG B CA  1 
ATOM   1184 C  C   . ARG B 1 30  ? 11.442  3.658   15.472 1.00 45.97  ? ? ? ? ? ? 30  ARG B C   1 
ATOM   1185 O  O   . ARG B 1 30  ? 10.454  3.163   14.931 1.00 45.37  ? ? ? ? ? ? 30  ARG B O   1 
ATOM   1186 C  CB  . ARG B 1 30  ? 11.211  3.678   17.924 1.00 46.63  ? ? ? ? ? ? 30  ARG B CB  1 
ATOM   1187 C  CG  . ARG B 1 30  ? 11.778  4.291   19.191 1.00 57.58  ? ? ? ? ? ? 30  ARG B CG  1 
ATOM   1188 C  CD  . ARG B 1 30  ? 11.392  3.486   20.430 1.00 62.52  ? ? ? ? ? ? 30  ARG B CD  1 
ATOM   1189 N  NE  . ARG B 1 30  ? 12.036  2.171   20.496 1.00 57.51  ? ? ? ? ? ? 30  ARG B NE  1 
ATOM   1190 C  CZ  . ARG B 1 30  ? 11.576  1.145   21.204 1.00 72.37  ? ? ? ? ? ? 30  ARG B CZ  1 
ATOM   1191 N  NH1 . ARG B 1 30  ? 10.440  1.253   21.883 1.00 51.49  ? ? ? ? ? ? 30  ARG B NH1 1 
ATOM   1192 N  NH2 . ARG B 1 30  ? 12.226  -0.012  21.207 1.00 71.98  ? ? ? ? ? ? 30  ARG B NH2 1 
ATOM   1193 N  N   . ARG B 1 31  ? 12.701  3.404   15.082 1.00 41.78  ? ? ? ? ? ? 31  ARG B N   1 
ATOM   1194 C  CA  . ARG B 1 31  ? 13.090  2.480   14.018 1.00 42.16  ? ? ? ? ? ? 31  ARG B CA  1 
ATOM   1195 C  C   . ARG B 1 31  ? 14.528  2.008   14.244 1.00 51.47  ? ? ? ? ? ? 31  ARG B C   1 
ATOM   1196 O  O   . ARG B 1 31  ? 15.408  2.847   14.459 1.00 52.76  ? ? ? ? ? ? 31  ARG B O   1 
ATOM   1197 C  CB  A ARG B 1 31  ? 12.947  3.100   12.619 0.50 39.11  ? ? ? ? ? ? 31  ARG B CB  1 
ATOM   1198 C  CB  B ARG B 1 31  ? 12.941  3.109   12.629 0.50 38.88  ? ? ? ? ? ? 31  ARG B CB  1 
ATOM   1199 C  CG  A ARG B 1 31  ? 12.955  2.036   11.527 0.50 46.59  ? ? ? ? ? ? 31  ARG B CG  1 
ATOM   1200 C  CG  B ARG B 1 31  ? 13.033  2.049   11.556 0.50 45.54  ? ? ? ? ? ? 31  ARG B CG  1 
ATOM   1201 C  CD  A ARG B 1 31  ? 13.281  2.600   10.162 0.50 52.95  ? ? ? ? ? ? 31  ARG B CD  1 
ATOM   1202 C  CD  B ARG B 1 31  ? 12.985  2.594   10.157 0.50 51.47  ? ? ? ? ? ? 31  ARG B CD  1 
ATOM   1203 N  NE  A ARG B 1 31  ? 13.198  1.588   9.106  0.50 59.24  ? ? ? ? ? ? 31  ARG B NE  1 
ATOM   1204 N  NE  B ARG B 1 31  ? 13.407  1.560   9.219  0.50 57.36  ? ? ? ? ? ? 31  ARG B NE  1 
ATOM   1205 C  CZ  A ARG B 1 31  ? 14.206  0.808   8.719  0.50 74.07  ? ? ? ? ? ? 31  ARG B CZ  1 
ATOM   1206 C  CZ  B ARG B 1 31  ? 13.153  1.571   7.916  0.50 71.34  ? ? ? ? ? ? 31  ARG B CZ  1 
ATOM   1207 N  NH1 A ARG B 1 31  ? 15.390  0.890   9.320  0.50 57.35  ? ? ? ? ? ? 31  ARG B NH1 1 
ATOM   1208 N  NH1 B ARG B 1 31  ? 12.458  2.566   7.375  0.50 52.92  ? ? ? ? ? ? 31  ARG B NH1 1 
ATOM   1209 N  NH2 A ARG B 1 31  ? 14.033  -0.073  7.742  0.50 60.77  ? ? ? ? ? ? 31  ARG B NH2 1 
ATOM   1210 N  NH2 B ARG B 1 31  ? 13.581  0.581   7.143  0.50 61.18  ? ? ? ? ? ? 31  ARG B NH2 1 
ATOM   1211 N  N   . ARG B 1 32  ? 14.763  0.673   14.214 1.00 47.24  ? ? ? ? ? ? 32  ARG B N   1 
ATOM   1212 C  CA  . ARG B 1 32  ? 16.099  0.099   14.409 1.00 47.02  ? ? ? ? ? ? 32  ARG B CA  1 
ATOM   1213 C  C   . ARG B 1 32  ? 16.229  -1.221  13.709 1.00 48.35  ? ? ? ? ? ? 32  ARG B C   1 
ATOM   1214 O  O   . ARG B 1 32  ? 15.317  -2.040  13.800 1.00 46.69  ? ? ? ? ? ? 32  ARG B O   1 
ATOM   1215 C  CB  . ARG B 1 32  ? 16.465  -0.049  15.906 1.00 48.19  ? ? ? ? ? ? 32  ARG B CB  1 
ATOM   1216 C  CG  . ARG B 1 32  ? 17.948  -0.407  16.148 1.00 65.57  ? ? ? ? ? ? 32  ARG B CG  1 
ATOM   1217 C  CD  . ARG B 1 32  ? 18.442  0.043   17.513 1.00 83.94  ? ? ? ? ? ? 32  ARG B CD  1 
ATOM   1218 N  NE  . ARG B 1 32  ? 19.691  -0.624  17.891 1.00 102.24 ? ? ? ? ? ? 32  ARG B NE  1 
ATOM   1219 C  CZ  . ARG B 1 32  ? 20.041  -0.924  19.141 1.00 122.07 ? ? ? ? ? ? 32  ARG B CZ  1 
ATOM   1220 N  NH1 . ARG B 1 32  ? 19.237  -0.622  20.155 1.00 109.94 ? ? ? ? ? ? 32  ARG B NH1 1 
ATOM   1221 N  NH2 . ARG B 1 32  ? 21.192  -1.538  19.386 1.00 111.01 ? ? ? ? ? ? 32  ARG B NH2 1 
ATOM   1222 N  N   . ASP B 1 33  ? 17.371  -1.413  13.014 1.00 44.82  ? ? ? ? ? ? 33  ASP B N   1 
ATOM   1223 C  CA  . ASP B 1 33  ? 17.773  -2.643  12.334 1.00 45.92  ? ? ? ? ? ? 33  ASP B CA  1 
ATOM   1224 C  C   . ASP B 1 33  ? 18.569  -3.492  13.327 1.00 49.50  ? ? ? ? ? ? 33  ASP B C   1 
ATOM   1225 O  O   . ASP B 1 33  ? 19.422  -2.945  14.028 1.00 51.49  ? ? ? ? ? ? 33  ASP B O   1 
ATOM   1226 C  CB  . ASP B 1 33  ? 18.701  -2.337  11.133 1.00 48.81  ? ? ? ? ? ? 33  ASP B CB  1 
ATOM   1227 C  CG  . ASP B 1 33  ? 18.070  -1.646  9.940  1.00 65.24  ? ? ? ? ? ? 33  ASP B CG  1 
ATOM   1228 O  OD1 . ASP B 1 33  ? 16.896  -1.933  9.643  1.00 66.84  ? ? ? ? ? ? 33  ASP B OD1 1 
ATOM   1229 O  OD2 . ASP B 1 33  ? 18.785  -0.879  9.250  1.00 73.24  ? ? ? ? ? ? 33  ASP B OD2 1 
ATOM   1230 N  N   . TYR B 1 34  ? 18.352  -4.820  13.343 1.00 42.44  ? ? ? ? ? ? 34  TYR B N   1 
ATOM   1231 C  CA  . TYR B 1 34  ? 19.115  -5.721  14.207 1.00 41.23  ? ? ? ? ? ? 34  TYR B CA  1 
ATOM   1232 C  C   . TYR B 1 34  ? 19.740  -6.836  13.366 1.00 43.81  ? ? ? ? ? ? 34  TYR B C   1 
ATOM   1233 O  O   . TYR B 1 34  ? 19.157  -7.918  13.273 1.00 40.26  ? ? ? ? ? ? 34  TYR B O   1 
ATOM   1234 C  CB  . TYR B 1 34  ? 18.273  -6.258  15.376 1.00 42.28  ? ? ? ? ? ? 34  TYR B CB  1 
ATOM   1235 C  CG  . TYR B 1 34  ? 17.770  -5.174  16.306 1.00 43.28  ? ? ? ? ? ? 34  TYR B CG  1 
ATOM   1236 C  CD1 . TYR B 1 34  ? 18.535  -4.744  17.385 1.00 45.83  ? ? ? ? ? ? 34  TYR B CD1 1 
ATOM   1237 C  CD2 . TYR B 1 34  ? 16.546  -4.552  16.086 1.00 42.76  ? ? ? ? ? ? 34  TYR B CD2 1 
ATOM   1238 C  CE1 . TYR B 1 34  ? 18.089  -3.727  18.229 1.00 47.19  ? ? ? ? ? ? 34  TYR B CE1 1 
ATOM   1239 C  CE2 . TYR B 1 34  ? 16.076  -3.553  16.941 1.00 42.76  ? ? ? ? ? ? 34  TYR B CE2 1 
ATOM   1240 C  CZ  . TYR B 1 34  ? 16.842  -3.157  18.019 1.00 49.23  ? ? ? ? ? ? 34  TYR B CZ  1 
ATOM   1241 O  OH  . TYR B 1 34  ? 16.369  -2.194  18.871 1.00 48.79  ? ? ? ? ? ? 34  TYR B OH  1 
ATOM   1242 N  N   . PRO B 1 35  ? 20.945  -6.594  12.753 1.00 42.45  ? ? ? ? ? ? 35  PRO B N   1 
ATOM   1243 C  CA  . PRO B 1 35  ? 21.562  -7.626  11.893 1.00 41.34  ? ? ? ? ? ? 35  PRO B CA  1 
ATOM   1244 C  C   . PRO B 1 35  ? 21.824  -8.947  12.585 1.00 43.44  ? ? ? ? ? ? 35  PRO B C   1 
ATOM   1245 O  O   . PRO B 1 35  ? 21.693  -9.984  11.940 1.00 44.57  ? ? ? ? ? ? 35  PRO B O   1 
ATOM   1246 C  CB  . PRO B 1 35  ? 22.838  -6.961  11.360 1.00 43.79  ? ? ? ? ? ? 35  PRO B CB  1 
ATOM   1247 C  CG  . PRO B 1 35  ? 23.070  -5.786  12.220 1.00 49.24  ? ? ? ? ? ? 35  PRO B CG  1 
ATOM   1248 C  CD  . PRO B 1 35  ? 21.732  -5.345  12.730 1.00 44.93  ? ? ? ? ? ? 35  PRO B CD  1 
ATOM   1249 N  N   . GLU B 1 36  ? 22.112  -8.912  13.900 1.00 38.83  ? ? ? ? ? ? 36  GLU B N   1 
ATOM   1250 C  CA  . GLU B 1 36  ? 22.328  -10.089 14.758 1.00 38.11  ? ? ? ? ? ? 36  GLU B CA  1 
ATOM   1251 C  C   . GLU B 1 36  ? 21.126  -11.007 14.810 1.00 44.52  ? ? ? ? ? ? 36  GLU B C   1 
ATOM   1252 O  O   . GLU B 1 36  ? 21.290  -12.217 14.912 1.00 45.15  ? ? ? ? ? ? 36  GLU B O   1 
ATOM   1253 C  CB  . GLU B 1 36  ? 22.752  -9.693  16.193 1.00 38.25  ? ? ? ? ? ? 36  GLU B CB  1 
ATOM   1254 C  CG  . GLU B 1 36  ? 24.196  -9.241  16.295 1.00 46.16  ? ? ? ? ? ? 36  GLU B CG  1 
ATOM   1255 C  CD  . GLU B 1 36  ? 25.227  -10.057 15.529 1.00 53.44  ? ? ? ? ? ? 36  GLU B CD  1 
ATOM   1256 O  OE1 . GLU B 1 36  ? 25.919  -9.464  14.668 1.00 50.87  ? ? ? ? ? ? 36  GLU B OE1 1 
ATOM   1257 O  OE2 . GLU B 1 36  ? 25.332  -11.282 15.775 1.00 35.09  ? ? ? ? ? ? 36  GLU B OE2 1 
ATOM   1258 N  N   . GLY B 1 37  ? 19.929  -10.432 14.757 1.00 43.38  ? ? ? ? ? ? 37  GLY B N   1 
ATOM   1259 C  CA  . GLY B 1 37  ? 18.689  -11.198 14.743 1.00 42.28  ? ? ? ? ? ? 37  GLY B CA  1 
ATOM   1260 C  C   . GLY B 1 37  ? 18.008  -11.174 13.390 1.00 44.62  ? ? ? ? ? ? 37  GLY B C   1 
ATOM   1261 O  O   . GLY B 1 37  ? 16.914  -11.741 13.231 1.00 45.30  ? ? ? ? ? ? 37  GLY B O   1 
ATOM   1262 N  N   . ARG B 1 38  ? 18.622  -10.477 12.409 1.00 38.54  ? ? ? ? ? ? 38  ARG B N   1 
ATOM   1263 C  CA  . ARG B 1 38  ? 18.073  -10.354 11.060 1.00 38.27  ? ? ? ? ? ? 38  ARG B CA  1 
ATOM   1264 C  C   . ARG B 1 38  ? 16.588  -9.897  11.069 1.00 43.08  ? ? ? ? ? ? 38  ARG B C   1 
ATOM   1265 O  O   . ARG B 1 38  ? 15.687  -10.551 10.507 1.00 42.93  ? ? ? ? ? ? 38  ARG B O   1 
ATOM   1266 C  CB  . ARG B 1 38  ? 18.286  -11.646 10.242 1.00 39.73  ? ? ? ? ? ? 38  ARG B CB  1 
ATOM   1267 C  CG  . ARG B 1 38  ? 19.749  -11.873 9.852  1.00 54.36  ? ? ? ? ? ? 38  ARG B CG  1 
ATOM   1268 C  CD  . ARG B 1 38  ? 19.920  -13.011 8.852  1.00 65.85  ? ? ? ? ? ? 38  ARG B CD  1 
ATOM   1269 N  NE  . ARG B 1 38  ? 19.246  -12.737 7.580  1.00 74.27  ? ? ? ? ? ? 38  ARG B NE  1 
ATOM   1270 C  CZ  . ARG B 1 38  ? 19.753  -11.999 6.597  1.00 88.85  ? ? ? ? ? ? 38  ARG B CZ  1 
ATOM   1271 N  NH1 . ARG B 1 38  ? 20.965  -11.466 6.712  1.00 71.48  ? ? ? ? ? ? 38  ARG B NH1 1 
ATOM   1272 N  NH2 . ARG B 1 38  ? 19.051  -11.784 5.492  1.00 79.71  ? ? ? ? ? ? 38  ARG B NH2 1 
ATOM   1273 N  N   . PHE B 1 39  ? 16.338  -8.790  11.761 1.00 37.12  ? ? ? ? ? ? 39  PHE B N   1 
ATOM   1274 C  CA  . PHE B 1 39  ? 14.999  -8.210  11.780 1.00 36.28  ? ? ? ? ? ? 39  PHE B CA  1 
ATOM   1275 C  C   . PHE B 1 39  ? 15.132  -6.699  11.958 1.00 37.67  ? ? ? ? ? ? 39  PHE B C   1 
ATOM   1276 O  O   . PHE B 1 39  ? 16.183  -6.206  12.394 1.00 34.04  ? ? ? ? ? ? 39  PHE B O   1 
ATOM   1277 C  CB  . PHE B 1 39  ? 14.080  -8.857  12.857 1.00 37.53  ? ? ? ? ? ? 39  PHE B CB  1 
ATOM   1278 C  CG  . PHE B 1 39  ? 14.323  -8.395  14.282 1.00 38.29  ? ? ? ? ? ? 39  PHE B CG  1 
ATOM   1279 C  CD1 . PHE B 1 39  ? 15.294  -9.003  15.072 1.00 40.28  ? ? ? ? ? ? 39  PHE B CD1 1 
ATOM   1280 C  CD2 . PHE B 1 39  ? 13.595  -7.338  14.824 1.00 39.73  ? ? ? ? ? ? 39  PHE B CD2 1 
ATOM   1281 C  CE1 . PHE B 1 39  ? 15.525  -8.571  16.387 1.00 41.10  ? ? ? ? ? ? 39  PHE B CE1 1 
ATOM   1282 C  CE2 . PHE B 1 39  ? 13.822  -6.910  16.143 1.00 42.49  ? ? ? ? ? ? 39  PHE B CE2 1 
ATOM   1283 C  CZ  . PHE B 1 39  ? 14.799  -7.518  16.909 1.00 40.51  ? ? ? ? ? ? 39  PHE B CZ  1 
ATOM   1284 N  N   . THR B 1 40  ? 14.079  -5.979  11.601 1.00 34.52  ? ? ? ? ? ? 40  THR B N   1 
ATOM   1285 C  CA  . THR B 1 40  ? 13.990  -4.533  11.797 1.00 35.08  ? ? ? ? ? ? 40  THR B CA  1 
ATOM   1286 C  C   . THR B 1 40  ? 12.676  -4.305  12.517 1.00 41.57  ? ? ? ? ? ? 40  THR B C   1 
ATOM   1287 O  O   . THR B 1 40  ? 11.691  -5.036  12.293 1.00 40.23  ? ? ? ? ? ? 40  THR B O   1 
ATOM   1288 C  CB  . THR B 1 40  ? 13.995  -3.790  10.446 1.00 40.37  ? ? ? ? ? ? 40  THR B CB  1 
ATOM   1289 O  OG1 . THR B 1 40  ? 15.075  -4.258  9.633  1.00 38.91  ? ? ? ? ? ? 40  THR B OG1 1 
ATOM   1290 C  CG2 . THR B 1 40  ? 14.073  -2.270  10.614 1.00 37.13  ? ? ? ? ? ? 40  THR B CG2 1 
ATOM   1291 N  N   . LEU B 1 41  ? 12.650  -3.313  13.389 1.00 39.60  ? ? ? ? ? ? 41  LEU B N   1 
ATOM   1292 C  CA  . LEU B 1 41  ? 11.407  -2.990  14.071 1.00 39.54  ? ? ? ? ? ? 41  LEU B CA  1 
ATOM   1293 C  C   . LEU B 1 41  ? 11.107  -1.517  13.908 1.00 43.16  ? ? ? ? ? ? 41  LEU B C   1 
ATOM   1294 O  O   . LEU B 1 41  ? 12.018  -0.723  13.669 1.00 42.42  ? ? ? ? ? ? 41  LEU B O   1 
ATOM   1295 C  CB  . LEU B 1 41  ? 11.374  -3.448  15.553 1.00 39.49  ? ? ? ? ? ? 41  LEU B CB  1 
ATOM   1296 C  CG  . LEU B 1 41  ? 12.392  -2.854  16.542 1.00 45.29  ? ? ? ? ? ? 41  LEU B CG  1 
ATOM   1297 C  CD1 . LEU B 1 41  ? 12.092  -1.355  16.879 1.00 45.40  ? ? ? ? ? ? 41  LEU B CD1 1 
ATOM   1298 C  CD2 . LEU B 1 41  ? 12.397  -3.669  17.851 1.00 45.70  ? ? ? ? ? ? 41  LEU B CD2 1 
ATOM   1299 N  N   . ALA B 1 42  ? 9.826   -1.156  13.995 1.00 38.76  ? ? ? ? ? ? 42  ALA B N   1 
ATOM   1300 C  CA  . ALA B 1 42  ? 9.414   0.233   13.938 1.00 38.12  ? ? ? ? ? ? 42  ALA B CA  1 
ATOM   1301 C  C   . ALA B 1 42  ? 8.234   0.450   14.842 1.00 41.22  ? ? ? ? ? ? 42  ALA B C   1 
ATOM   1302 O  O   . ALA B 1 42  ? 7.400   -0.445  15.012 1.00 41.09  ? ? ? ? ? ? 42  ALA B O   1 
ATOM   1303 C  CB  . ALA B 1 42  ? 9.096   0.662   12.511 1.00 38.41  ? ? ? ? ? ? 42  ALA B CB  1 
ATOM   1304 N  N   . PHE B 1 43  ? 8.200   1.633   15.453 1.00 34.98  ? ? ? ? ? ? 43  PHE B N   1 
ATOM   1305 C  CA  . PHE B 1 43  ? 7.150   2.087   16.338 1.00 33.63  ? ? ? ? ? ? 43  PHE B CA  1 
ATOM   1306 C  C   . PHE B 1 43  ? 6.494   3.286   15.704 1.00 37.55  ? ? ? ? ? ? 43  PHE B C   1 
ATOM   1307 O  O   . PHE B 1 43  ? 7.182   4.221   15.261 1.00 35.65  ? ? ? ? ? ? 43  PHE B O   1 
ATOM   1308 C  CB  . PHE B 1 43  ? 7.671   2.410   17.760 1.00 35.10  ? ? ? ? ? ? 43  PHE B CB  1 
ATOM   1309 C  CG  . PHE B 1 43  ? 7.967   1.209   18.634 1.00 35.73  ? ? ? ? ? ? 43  PHE B CG  1 
ATOM   1310 C  CD1 . PHE B 1 43  ? 9.162   0.506   18.503 1.00 38.83  ? ? ? ? ? ? 43  PHE B CD1 1 
ATOM   1311 C  CD2 . PHE B 1 43  ? 7.053   0.774   19.578 1.00 36.72  ? ? ? ? ? ? 43  PHE B CD2 1 
ATOM   1312 C  CE1 . PHE B 1 43  ? 9.414   -0.646  19.280 1.00 38.75  ? ? ? ? ? ? 43  PHE B CE1 1 
ATOM   1313 C  CE2 . PHE B 1 43  ? 7.328   -0.349  20.386 1.00 39.83  ? ? ? ? ? ? 43  PHE B CE2 1 
ATOM   1314 C  CZ  . PHE B 1 43  ? 8.521   -1.037  20.243 1.00 37.04  ? ? ? ? ? ? 43  PHE B CZ  1 
ATOM   1315 N  N   . VAL B 1 44  ? 5.150   3.205   15.598 1.00 33.56  ? ? ? ? ? ? 44  VAL B N   1 
ATOM   1316 C  CA  . VAL B 1 44  ? 4.265   4.227   15.053 1.00 34.08  ? ? ? ? ? ? 44  VAL B CA  1 
ATOM   1317 C  C   . VAL B 1 44  ? 3.154   4.521   16.066 1.00 41.17  ? ? ? ? ? ? 44  VAL B C   1 
ATOM   1318 O  O   . VAL B 1 44  ? 2.687   3.603   16.764 1.00 40.65  ? ? ? ? ? ? 44  VAL B O   1 
ATOM   1319 C  CB  . VAL B 1 44  ? 3.723   3.962   13.607 1.00 36.03  ? ? ? ? ? ? 44  VAL B CB  1 
ATOM   1320 C  CG1 . VAL B 1 44  ? 4.852   4.019   12.574 1.00 34.95  ? ? ? ? ? ? 44  VAL B CG1 1 
ATOM   1321 C  CG2 . VAL B 1 44  ? 2.958   2.650   13.503 1.00 35.30  ? ? ? ? ? ? 44  VAL B CG2 1 
ATOM   1322 N  N   . GLY B 1 45  ? 2.784   5.801   16.154 1.00 37.34  ? ? ? ? ? ? 45  GLY B N   1 
ATOM   1323 C  CA  . GLY B 1 45  ? 1.746   6.286   17.048 1.00 37.09  ? ? ? ? ? ? 45  GLY B CA  1 
ATOM   1324 C  C   . GLY B 1 45  ? 1.401   7.739   16.807 1.00 42.75  ? ? ? ? ? ? 45  GLY B C   1 
ATOM   1325 O  O   . GLY B 1 45  ? 1.892   8.345   15.855 1.00 41.76  ? ? ? ? ? ? 45  GLY B O   1 
ATOM   1326 N  N   . TYR B 1 46  ? 0.549   8.298   17.682 1.00 40.89  ? ? ? ? ? ? 46  TYR B N   1 
ATOM   1327 C  CA  . TYR B 1 46  ? 0.080   9.676   17.627 1.00 40.45  ? ? ? ? ? ? 46  TYR B CA  1 
ATOM   1328 C  C   . TYR B 1 46  ? 0.749   10.537  18.702 1.00 52.28  ? ? ? ? ? ? 46  TYR B C   1 
ATOM   1329 O  O   . TYR B 1 46  ? 1.010   11.723  18.485 1.00 53.50  ? ? ? ? ? ? 46  TYR B O   1 
ATOM   1330 C  CB  . TYR B 1 46  ? -1.452  9.713   17.752 1.00 38.26  ? ? ? ? ? ? 46  TYR B CB  1 
ATOM   1331 C  CG  . TYR B 1 46  ? -2.125  9.063   16.569 1.00 37.14  ? ? ? ? ? ? 46  TYR B CG  1 
ATOM   1332 C  CD1 . TYR B 1 46  ? -2.069  9.645   15.305 1.00 38.18  ? ? ? ? ? ? 46  TYR B CD1 1 
ATOM   1333 C  CD2 . TYR B 1 46  ? -2.718  7.810   16.683 1.00 36.97  ? ? ? ? ? ? 46  TYR B CD2 1 
ATOM   1334 C  CE1 . TYR B 1 46  ? -2.632  9.019   14.195 1.00 37.26  ? ? ? ? ? ? 46  TYR B CE1 1 
ATOM   1335 C  CE2 . TYR B 1 46  ? -3.272  7.168   15.579 1.00 37.83  ? ? ? ? ? ? 46  TYR B CE2 1 
ATOM   1336 C  CZ  . TYR B 1 46  ? -3.246  7.788   14.338 1.00 43.77  ? ? ? ? ? ? 46  TYR B CZ  1 
ATOM   1337 O  OH  . TYR B 1 46  ? -3.784  7.168   13.232 1.00 42.66  ? ? ? ? ? ? 46  TYR B OH  1 
ATOM   1338 N  N   . GLN B 1 47  ? 1.017   9.925   19.865 1.00 51.75  ? ? ? ? ? ? 47  GLN B N   1 
ATOM   1339 C  CA  . GLN B 1 47  ? 1.630   10.561  21.030 1.00 51.01  ? ? ? ? ? ? 47  GLN B CA  1 
ATOM   1340 C  C   . GLN B 1 47  ? 2.932   9.823   21.356 1.00 56.07  ? ? ? ? ? ? 47  GLN B C   1 
ATOM   1341 O  O   . GLN B 1 47  ? 3.219   8.758   20.788 1.00 56.02  ? ? ? ? ? ? 47  GLN B O   1 
ATOM   1342 C  CB  . GLN B 1 47  ? 0.658   10.516  22.240 1.00 51.46  ? ? ? ? ? ? 47  GLN B CB  1 
ATOM   1343 C  CG  . GLN B 1 47  ? -0.641  11.342  22.099 1.00 62.13  ? ? ? ? ? ? 47  GLN B CG  1 
ATOM   1344 C  CD  . GLN B 1 47  ? -1.839  10.642  21.436 1.00 75.94  ? ? ? ? ? ? 47  GLN B CD  1 
ATOM   1345 O  OE1 . GLN B 1 47  ? -2.187  9.494   21.724 1.00 60.15  ? ? ? ? ? ? 47  GLN B OE1 1 
ATOM   1346 N  NE2 . GLN B 1 47  ? -2.574  11.364  20.589 1.00 72.44  ? ? ? ? ? ? 47  GLN B NE2 1 
ATOM   1347 N  N   . ASP B 1 48  ? 3.722   10.405  22.264 1.00 52.92  ? ? ? ? ? ? 48  ASP B N   1 
ATOM   1348 C  CA  . ASP B 1 48  ? 4.978   9.856   22.771 1.00 52.31  ? ? ? ? ? ? 48  ASP B CA  1 
ATOM   1349 C  C   . ASP B 1 48  ? 4.681   8.533   23.493 1.00 53.17  ? ? ? ? ? ? 48  ASP B C   1 
ATOM   1350 O  O   . ASP B 1 48  ? 3.658   8.408   24.177 1.00 51.99  ? ? ? ? ? ? 48  ASP B O   1 
ATOM   1351 C  CB  . ASP B 1 48  ? 5.594   10.856  23.776 1.00 54.85  ? ? ? ? ? ? 48  ASP B CB  1 
ATOM   1352 C  CG  . ASP B 1 48  ? 7.107   11.019  23.707 1.00 71.68  ? ? ? ? ? ? 48  ASP B CG  1 
ATOM   1353 O  OD1 . ASP B 1 48  ? 7.567   12.145  23.375 1.00 74.65  ? ? ? ? ? ? 48  ASP B OD1 1 
ATOM   1354 O  OD2 . ASP B 1 48  ? 7.836   10.041  24.058 1.00 73.98  ? ? ? ? ? ? 48  ASP B OD2 1 
ATOM   1355 N  N   . GLU B 1 49  ? 5.581   7.563   23.357 1.00 49.12  ? ? ? ? ? ? 49  GLU B N   1 
ATOM   1356 C  CA  . GLU B 1 49  ? 5.465   6.249   23.994 1.00 48.99  ? ? ? ? ? ? 49  GLU B CA  1 
ATOM   1357 C  C   . GLU B 1 49  ? 5.285   6.280   25.514 1.00 54.63  ? ? ? ? ? ? 49  GLU B C   1 
ATOM   1358 O  O   . GLU B 1 49  ? 4.748   5.329   26.089 1.00 54.24  ? ? ? ? ? ? 49  GLU B O   1 
ATOM   1359 C  CB  . GLU B 1 49  ? 6.646   5.371   23.607 1.00 49.91  ? ? ? ? ? ? 49  GLU B CB  1 
ATOM   1360 C  CG  . GLU B 1 49  ? 6.525   4.863   22.186 1.00 55.22  ? ? ? ? ? ? 49  GLU B CG  1 
ATOM   1361 C  CD  . GLU B 1 49  ? 7.709   4.033   21.759 1.00 59.03  ? ? ? ? ? ? 49  GLU B CD  1 
ATOM   1362 O  OE1 . GLU B 1 49  ? 7.763   2.829   22.102 1.00 48.26  ? ? ? ? ? ? 49  GLU B OE1 1 
ATOM   1363 O  OE2 . GLU B 1 49  ? 8.614   4.612   21.122 1.00 59.35  ? ? ? ? ? ? 49  GLU B OE2 1 
ATOM   1364 N  N   . ARG B 1 50  ? 5.712   7.376   26.155 1.00 52.92  ? ? ? ? ? ? 50  ARG B N   1 
ATOM   1365 C  CA  . ARG B 1 50  ? 5.590   7.588   27.597 1.00 53.18  ? ? ? ? ? ? 50  ARG B CA  1 
ATOM   1366 C  C   . ARG B 1 50  ? 4.157   7.977   27.964 1.00 57.62  ? ? ? ? ? ? 50  ARG B C   1 
ATOM   1367 O  O   . ARG B 1 50  ? 3.709   7.711   29.079 1.00 58.91  ? ? ? ? ? ? 50  ARG B O   1 
ATOM   1368 C  CB  . ARG B 1 50  ? 6.545   8.705   28.050 1.00 55.06  ? ? ? ? ? ? 50  ARG B CB  1 
ATOM   1369 C  CG  . ARG B 1 50  ? 8.026   8.448   27.800 1.00 68.48  ? ? ? ? ? ? 50  ARG B CG  1 
ATOM   1370 C  CD  . ARG B 1 50  ? 8.761   9.773   27.655 1.00 89.97  ? ? ? ? ? ? 50  ARG B CD  1 
ATOM   1371 N  NE  . ARG B 1 50  ? 10.069  9.757   28.314 1.00 107.35 ? ? ? ? ? ? 50  ARG B NE  1 
ATOM   1372 C  CZ  . ARG B 1 50  ? 10.345  10.362  29.468 1.00 122.60 ? ? ? ? ? ? 50  ARG B CZ  1 
ATOM   1373 N  NH1 . ARG B 1 50  ? 9.409   11.060  30.104 1.00 102.20 ? ? ? ? ? ? 50  ARG B NH1 1 
ATOM   1374 N  NH2 . ARG B 1 50  ? 11.563  10.281  29.992 1.00 112.91 ? ? ? ? ? ? 50  ARG B NH2 1 
ATOM   1375 N  N   . ALA B 1 51  ? 3.452   8.630   27.033 1.00 53.91  ? ? ? ? ? ? 51  ALA B N   1 
ATOM   1376 C  CA  . ALA B 1 51  ? 2.085   9.138   27.204 1.00 53.15  ? ? ? ? ? ? 51  ALA B CA  1 
ATOM   1377 C  C   . ALA B 1 51  ? 0.992   8.204   26.670 1.00 54.79  ? ? ? ? ? ? 51  ALA B C   1 
ATOM   1378 O  O   . ALA B 1 51  ? -0.098  8.164   27.251 1.00 54.33  ? ? ? ? ? ? 51  ALA B O   1 
ATOM   1379 C  CB  . ALA B 1 51  ? 1.959   10.497  26.525 1.00 53.71  ? ? ? ? ? ? 51  ALA B CB  1 
ATOM   1380 N  N   . ALA B 1 52  ? 1.240   7.500   25.539 1.00 48.71  ? ? ? ? ? ? 52  ALA B N   1 
ATOM   1381 C  CA  . ALA B 1 52  ? 0.183   6.660   24.952 1.00 47.05  ? ? ? ? ? ? 52  ALA B CA  1 
ATOM   1382 C  C   . ALA B 1 52  ? 0.651   5.343   24.372 1.00 47.41  ? ? ? ? ? ? 52  ALA B C   1 
ATOM   1383 O  O   . ALA B 1 52  ? 1.844   5.158   24.172 1.00 46.98  ? ? ? ? ? ? 52  ALA B O   1 
ATOM   1384 C  CB  . ALA B 1 52  ? -0.585  7.451   23.894 1.00 47.36  ? ? ? ? ? ? 52  ALA B CB  1 
ATOM   1385 N  N   . ALA B 1 53  ? -0.304  4.427   24.092 1.00 42.36  ? ? ? ? ? ? 53  ALA B N   1 
ATOM   1386 C  CA  . ALA B 1 53  ? -0.023  3.152   23.433 1.00 42.32  ? ? ? ? ? ? 53  ALA B CA  1 
ATOM   1387 C  C   . ALA B 1 53  ? 0.363   3.423   21.957 1.00 42.61  ? ? ? ? ? ? 53  ALA B C   1 
ATOM   1388 O  O   . ALA B 1 53  ? -0.151  4.361   21.337 1.00 43.59  ? ? ? ? ? ? 53  ALA B O   1 
ATOM   1389 C  CB  . ALA B 1 53  ? -1.234  2.230   23.494 1.00 43.32  ? ? ? ? ? ? 53  ALA B CB  1 
ATOM   1390 N  N   . ALA B 1 54  ? 1.293   2.628   21.440 1.00 33.45  ? ? ? ? ? ? 54  ALA B N   1 
ATOM   1391 C  CA  . ALA B 1 54  ? 1.821   2.720   20.092 1.00 32.34  ? ? ? ? ? ? 54  ALA B CA  1 
ATOM   1392 C  C   . ALA B 1 54  ? 1.580   1.385   19.368 1.00 35.15  ? ? ? ? ? ? 54  ALA B C   1 
ATOM   1393 O  O   . ALA B 1 54  ? 0.985   0.465   19.942 1.00 32.98  ? ? ? ? ? ? 54  ALA B O   1 
ATOM   1394 C  CB  . ALA B 1 54  ? 3.327   3.017   20.144 1.00 31.95  ? ? ? ? ? ? 54  ALA B CB  1 
ATOM   1395 N  N   . LEU B 1 55  ? 2.043   1.299   18.106 1.00 29.64  ? ? ? ? ? ? 55  LEU B N   1 
ATOM   1396 C  CA  . LEU B 1 55  ? 1.977   0.107   17.290 1.00 29.12  ? ? ? ? ? ? 55  LEU B CA  1 
ATOM   1397 C  C   . LEU B 1 55  ? 3.395   -0.224  16.898 1.00 34.41  ? ? ? ? ? ? 55  LEU B C   1 
ATOM   1398 O  O   . LEU B 1 55  ? 4.091   0.613   16.294 1.00 35.23  ? ? ? ? ? ? 55  LEU B O   1 
ATOM   1399 C  CB  . LEU B 1 55  ? 1.105   0.338   16.025 1.00 28.52  ? ? ? ? ? ? 55  LEU B CB  1 
ATOM   1400 C  CG  . LEU B 1 55  ? 1.099   -0.777  14.950 1.00 29.68  ? ? ? ? ? ? 55  LEU B CG  1 
ATOM   1401 C  CD1 . LEU B 1 55  ? 0.481   -2.082  15.504 1.00 28.83  ? ? ? ? ? ? 55  LEU B CD1 1 
ATOM   1402 C  CD2 . LEU B 1 55  ? 0.337   -0.327  13.742 1.00 25.79  ? ? ? ? ? ? 55  LEU B CD2 1 
ATOM   1403 N  N   . GLU B 1 56  ? 3.810   -1.455  17.209 1.00 28.61  ? ? ? ? ? ? 56  GLU B N   1 
ATOM   1404 C  CA  . GLU B 1 56  ? 5.115   -1.956  16.868 1.00 27.65  ? ? ? ? ? ? 56  GLU B CA  1 
ATOM   1405 C  C   . GLU B 1 56  ? 4.967   -2.847  15.644 1.00 34.60  ? ? ? ? ? ? 56  GLU B C   1 
ATOM   1406 O  O   . GLU B 1 56  ? 4.070   -3.695  15.580 1.00 35.67  ? ? ? ? ? ? 56  GLU B O   1 
ATOM   1407 C  CB  . GLU B 1 56  ? 5.722   -2.705  18.054 1.00 28.64  ? ? ? ? ? ? 56  GLU B CB  1 
ATOM   1408 C  CG  . GLU B 1 56  ? 7.110   -3.245  17.784 1.00 33.93  ? ? ? ? ? ? 56  GLU B CG  1 
ATOM   1409 C  CD  . GLU B 1 56  ? 7.708   -4.087  18.890 1.00 39.63  ? ? ? ? ? ? 56  GLU B CD  1 
ATOM   1410 O  OE1 . GLU B 1 56  ? 6.959   -4.518  19.795 1.00 35.29  ? ? ? ? ? ? 56  GLU B OE1 1 
ATOM   1411 O  OE2 . GLU B 1 56  ? 8.944   -4.274  18.877 1.00 45.48  ? ? ? ? ? ? 56  GLU B OE2 1 
ATOM   1412 N  N   . LEU B 1 57  ? 5.844   -2.627  14.667 1.00 31.37  ? ? ? ? ? ? 57  LEU B N   1 
ATOM   1413 C  CA  . LEU B 1 57  ? 5.869   -3.331  13.395 1.00 32.01  ? ? ? ? ? ? 57  LEU B CA  1 
ATOM   1414 C  C   . LEU B 1 57  ? 7.172   -4.049  13.238 1.00 37.11  ? ? ? ? ? ? 57  LEU B C   1 
ATOM   1415 O  O   . LEU B 1 57  ? 8.222   -3.434  13.315 1.00 36.93  ? ? ? ? ? ? 57  LEU B O   1 
ATOM   1416 C  CB  . LEU B 1 57  ? 5.652   -2.362  12.226 1.00 31.49  ? ? ? ? ? ? 57  LEU B CB  1 
ATOM   1417 C  CG  . LEU B 1 57  ? 4.332   -1.597  12.270 1.00 35.31  ? ? ? ? ? ? 57  LEU B CG  1 
ATOM   1418 C  CD1 . LEU B 1 57  ? 4.358   -0.456  11.290 1.00 35.85  ? ? ? ? ? ? 57  LEU B CD1 1 
ATOM   1419 C  CD2 . LEU B 1 57  ? 3.124   -2.539  12.105 1.00 34.52  ? ? ? ? ? ? 57  LEU B CD2 1 
ATOM   1420 N  N   . THR B 1 58  ? 7.109   -5.354  13.023 1.00 33.66  ? ? ? ? ? ? 58  THR B N   1 
ATOM   1421 C  CA  . THR B 1 58  ? 8.335   -6.123  12.886 1.00 34.56  ? ? ? ? ? ? 58  THR B CA  1 
ATOM   1422 C  C   . THR B 1 58  ? 8.445   -6.726  11.503 1.00 38.58  ? ? ? ? ? ? 58  THR B C   1 
ATOM   1423 O  O   . THR B 1 58  ? 7.481   -7.296  11.019 1.00 36.23  ? ? ? ? ? ? 58  THR B O   1 
ATOM   1424 C  CB  . THR B 1 58  ? 8.308   -7.266  13.926 1.00 38.96  ? ? ? ? ? ? 58  THR B CB  1 
ATOM   1425 O  OG1 . THR B 1 58  ? 8.055   -6.721  15.201 1.00 35.73  ? ? ? ? ? ? 58  THR B OG1 1 
ATOM   1426 C  CG2 . THR B 1 58  ? 9.592   -8.066  13.955 1.00 38.32  ? ? ? ? ? ? 58  THR B CG2 1 
ATOM   1427 N  N   . HIS B 1 59  ? 9.622   -6.664  10.897 1.00 39.61  ? ? ? ? ? ? 59  HIS B N   1 
ATOM   1428 C  CA  . HIS B 1 59  ? 9.877   -7.412  9.675  1.00 41.46  ? ? ? ? ? ? 59  HIS B CA  1 
ATOM   1429 C  C   . HIS B 1 59  ? 11.100  -8.264  9.861  1.00 44.21  ? ? ? ? ? ? 59  HIS B C   1 
ATOM   1430 O  O   . HIS B 1 59  ? 12.168  -7.720  10.105 1.00 42.59  ? ? ? ? ? ? 59  HIS B O   1 
ATOM   1431 C  CB  . HIS B 1 59  ? 9.969   -6.562  8.392  1.00 44.41  ? ? ? ? ? ? 59  HIS B CB  1 
ATOM   1432 C  CG  . HIS B 1 59  ? 10.248  -7.414  7.183  1.00 49.23  ? ? ? ? ? ? 59  HIS B CG  1 
ATOM   1433 N  ND1 . HIS B 1 59  ? 11.340  -7.169  6.367  1.00 51.88  ? ? ? ? ? ? 59  HIS B ND1 1 
ATOM   1434 C  CD2 . HIS B 1 59  ? 9.636   -8.554  6.764  1.00 52.11  ? ? ? ? ? ? 59  HIS B CD2 1 
ATOM   1435 C  CE1 . HIS B 1 59  ? 11.338  -8.143  5.464  1.00 52.01  ? ? ? ? ? ? 59  HIS B CE1 1 
ATOM   1436 N  NE2 . HIS B 1 59  ? 10.319  -8.990  5.652  1.00 52.46  ? ? ? ? ? ? 59  HIS B NE2 1 
ATOM   1437 N  N   . ASN B 1 60  ? 10.931  -9.599  9.817  1.00 41.60  ? ? ? ? ? ? 60  ASN B N   1 
ATOM   1438 C  CA  . ASN B 1 60  ? 12.026  -10.588 9.879  1.00 40.95  ? ? ? ? ? ? 60  ASN B CA  1 
ATOM   1439 C  C   . ASN B 1 60  ? 12.545  -10.704 8.450  1.00 46.82  ? ? ? ? ? ? 60  ASN B C   1 
ATOM   1440 O  O   . ASN B 1 60  ? 11.758  -10.922 7.515  1.00 43.17  ? ? ? ? ? ? 60  ASN B O   1 
ATOM   1441 C  CB  . ASN B 1 60  ? 11.532  -11.973 10.343 1.00 36.81  ? ? ? ? ? ? 60  ASN B CB  1 
ATOM   1442 C  CG  . ASN B 1 60  ? 10.824  -11.942 11.669 1.00 56.60  ? ? ? ? ? ? 60  ASN B CG  1 
ATOM   1443 O  OD1 . ASN B 1 60  ? 11.449  -11.874 12.730 1.00 40.63  ? ? ? ? ? ? 60  ASN B OD1 1 
ATOM   1444 N  ND2 . ASN B 1 60  ? 9.497   -11.939 11.633 1.00 48.21  ? ? ? ? ? ? 60  ASN B ND2 1 
ATOM   1445 N  N   . TRP B 1 61  ? 13.864  -10.571 8.282  1.00 48.23  ? ? ? ? ? ? 61  TRP B N   1 
ATOM   1446 C  CA  . TRP B 1 61  ? 14.513  -10.559 6.968  1.00 49.18  ? ? ? ? ? ? 61  TRP B CA  1 
ATOM   1447 C  C   . TRP B 1 61  ? 14.328  -11.827 6.144  1.00 52.14  ? ? ? ? ? ? 61  TRP B C   1 
ATOM   1448 O  O   . TRP B 1 61  ? 14.143  -11.726 4.931  1.00 51.60  ? ? ? ? ? ? 61  TRP B O   1 
ATOM   1449 C  CB  . TRP B 1 61  ? 15.988  -10.126 7.072  1.00 49.22  ? ? ? ? ? ? 61  TRP B CB  1 
ATOM   1450 C  CG  . TRP B 1 61  ? 16.216  -8.795  7.746  1.00 51.12  ? ? ? ? ? ? 61  TRP B CG  1 
ATOM   1451 C  CD1 . TRP B 1 61  ? 15.265  -7.893  8.132  1.00 54.34  ? ? ? ? ? ? 61  TRP B CD1 1 
ATOM   1452 C  CD2 . TRP B 1 61  ? 17.488  -8.223  8.116  1.00 51.16  ? ? ? ? ? ? 61  TRP B CD2 1 
ATOM   1453 N  NE1 . TRP B 1 61  ? 15.858  -6.806  8.739  1.00 54.46  ? ? ? ? ? ? 61  TRP B NE1 1 
ATOM   1454 C  CE2 . TRP B 1 61  ? 17.222  -6.984  8.749  1.00 55.16  ? ? ? ? ? ? 61  TRP B CE2 1 
ATOM   1455 C  CE3 . TRP B 1 61  ? 18.830  -8.645  7.985  1.00 52.58  ? ? ? ? ? ? 61  TRP B CE3 1 
ATOM   1456 C  CZ2 . TRP B 1 61  ? 18.247  -6.147  9.234  1.00 53.92  ? ? ? ? ? ? 61  TRP B CZ2 1 
ATOM   1457 C  CZ3 . TRP B 1 61  ? 19.847  -7.817  8.474  1.00 53.77  ? ? ? ? ? ? 61  TRP B CZ3 1 
ATOM   1458 C  CH2 . TRP B 1 61  ? 19.551  -6.585  9.088  1.00 54.13  ? ? ? ? ? ? 61  TRP B CH2 1 
ATOM   1459 N  N   . ASP B 1 62  ? 14.288  -13.001 6.808  1.00 49.51  ? ? ? ? ? ? 62  ASP B N   1 
ATOM   1460 C  CA  . ASP B 1 62  ? 14.129  -14.325 6.185  1.00 50.01  ? ? ? ? ? ? 62  ASP B CA  1 
ATOM   1461 C  C   . ASP B 1 62  ? 12.652  -14.740 5.899  1.00 56.81  ? ? ? ? ? ? 62  ASP B C   1 
ATOM   1462 O  O   . ASP B 1 62  ? 12.360  -15.934 5.672  1.00 57.26  ? ? ? ? ? ? 62  ASP B O   1 
ATOM   1463 C  CB  . ASP B 1 62  ? 14.881  -15.400 7.019  1.00 51.79  ? ? ? ? ? ? 62  ASP B CB  1 
ATOM   1464 C  CG  . ASP B 1 62  ? 16.376  -15.120 7.230  1.00 64.23  ? ? ? ? ? ? 62  ASP B CG  1 
ATOM   1465 O  OD1 . ASP B 1 62  ? 16.911  -15.508 8.304  1.00 65.69  ? ? ? ? ? ? 62  ASP B OD1 1 
ATOM   1466 O  OD2 . ASP B 1 62  ? 17.004  -14.484 6.334  1.00 67.06  ? ? ? ? ? ? 62  ASP B OD2 1 
ATOM   1467 N  N   . ARG B 1 63  ? 11.733  -13.753 5.884  1.00 52.93  ? ? ? ? ? ? 63  ARG B N   1 
ATOM   1468 C  CA  . ARG B 1 63  ? 10.302  -13.997 5.665  1.00 53.07  ? ? ? ? ? ? 63  ARG B CA  1 
ATOM   1469 C  C   . ARG B 1 63  ? 9.744   -13.115 4.562  1.00 60.50  ? ? ? ? ? ? 63  ARG B C   1 
ATOM   1470 O  O   . ARG B 1 63  ? 10.126  -11.946 4.466  1.00 61.26  ? ? ? ? ? ? 63  ARG B O   1 
ATOM   1471 C  CB  . ARG B 1 63  ? 9.504   -13.770 6.976  1.00 48.80  ? ? ? ? ? ? 63  ARG B CB  1 
ATOM   1472 C  CG  . ARG B 1 63  ? 9.856   -14.717 8.118  1.00 42.99  ? ? ? ? ? ? 63  ARG B CG  1 
ATOM   1473 C  CD  . ARG B 1 63  ? 9.385   -16.141 7.868  1.00 48.49  ? ? ? ? ? ? 63  ARG B CD  1 
ATOM   1474 N  NE  . ARG B 1 63  ? 7.943   -16.217 7.613  1.00 52.19  ? ? ? ? ? ? 63  ARG B NE  1 
ATOM   1475 C  CZ  . ARG B 1 63  ? 7.031   -16.557 8.519  1.00 68.31  ? ? ? ? ? ? 63  ARG B CZ  1 
ATOM   1476 N  NH1 . ARG B 1 63  ? 7.399   -16.877 9.756  1.00 54.98  ? ? ? ? ? ? 63  ARG B NH1 1 
ATOM   1477 N  NH2 . ARG B 1 63  ? 5.743   -16.598 8.190  1.00 59.01  ? ? ? ? ? ? 63  ARG B NH2 1 
ATOM   1478 N  N   . ASP B 1 64  ? 8.818   -13.663 3.750  1.00 59.09  ? ? ? ? ? ? 64  ASP B N   1 
ATOM   1479 C  CA  . ASP B 1 64  ? 8.162   -12.941 2.642  1.00 59.55  ? ? ? ? ? ? 64  ASP B CA  1 
ATOM   1480 C  C   . ASP B 1 64  ? 6.655   -12.701 2.895  1.00 61.42  ? ? ? ? ? ? 64  ASP B C   1 
ATOM   1481 O  O   . ASP B 1 64  ? 5.956   -12.069 2.069  1.00 62.06  ? ? ? ? ? ? 64  ASP B O   1 
ATOM   1482 C  CB  . ASP B 1 64  ? 8.395   -13.675 1.302  1.00 62.29  ? ? ? ? ? ? 64  ASP B CB  1 
ATOM   1483 C  CG  . ASP B 1 64  ? 9.864   -13.805 0.910  1.00 81.10  ? ? ? ? ? ? 64  ASP B CG  1 
ATOM   1484 O  OD1 . ASP B 1 64  ? 10.563  -12.757 0.840  1.00 82.58  ? ? ? ? ? ? 64  ASP B OD1 1 
ATOM   1485 O  OD2 . ASP B 1 64  ? 10.309  -14.949 0.648  1.00 89.73  ? ? ? ? ? ? 64  ASP B OD2 1 
ATOM   1486 N  N   . GLY B 1 65  ? 6.185   -13.197 4.036  1.00 52.73  ? ? ? ? ? ? 65  GLY B N   1 
ATOM   1487 C  CA  . GLY B 1 65  ? 4.797   -13.075 4.452  1.00 50.51  ? ? ? ? ? ? 65  GLY B CA  1 
ATOM   1488 C  C   . GLY B 1 65  ? 4.496   -13.883 5.695  1.00 50.16  ? ? ? ? ? ? 65  GLY B C   1 
ATOM   1489 O  O   . GLY B 1 65  ? 5.307   -14.720 6.125  1.00 48.28  ? ? ? ? ? ? 65  GLY B O   1 
ATOM   1490 N  N   . TYR B 1 66  ? 3.312   -13.622 6.281  1.00 44.83  ? ? ? ? ? ? 66  TYR B N   1 
ATOM   1491 C  CA  . TYR B 1 66  ? 2.859   -14.280 7.509  1.00 43.49  ? ? ? ? ? ? 66  TYR B CA  1 
ATOM   1492 C  C   . TYR B 1 66  ? 1.458   -14.856 7.373  1.00 51.07  ? ? ? ? ? ? 66  TYR B C   1 
ATOM   1493 O  O   . TYR B 1 66  ? 0.621   -14.329 6.640  1.00 49.41  ? ? ? ? ? ? 66  TYR B O   1 
ATOM   1494 C  CB  . TYR B 1 66  ? 2.968   -13.334 8.726  1.00 41.95  ? ? ? ? ? ? 66  TYR B CB  1 
ATOM   1495 C  CG  . TYR B 1 66  ? 4.370   -12.805 8.944  1.00 40.31  ? ? ? ? ? ? 66  TYR B CG  1 
ATOM   1496 C  CD1 . TYR B 1 66  ? 4.796   -11.633 8.325  1.00 41.53  ? ? ? ? ? ? 66  TYR B CD1 1 
ATOM   1497 C  CD2 . TYR B 1 66  ? 5.294   -13.514 9.707  1.00 40.02  ? ? ? ? ? ? 66  TYR B CD2 1 
ATOM   1498 C  CE1 . TYR B 1 66  ? 6.108   -11.178 8.458  1.00 42.06  ? ? ? ? ? ? 66  TYR B CE1 1 
ATOM   1499 C  CE2 . TYR B 1 66  ? 6.609   -13.063 9.852  1.00 40.63  ? ? ? ? ? ? 66  TYR B CE2 1 
ATOM   1500 C  CZ  . TYR B 1 66  ? 7.008   -11.892 9.225  1.00 44.05  ? ? ? ? ? ? 66  TYR B CZ  1 
ATOM   1501 O  OH  . TYR B 1 66  ? 8.273   -11.392 9.385  1.00 47.48  ? ? ? ? ? ? 66  TYR B OH  1 
ATOM   1502 N  N   . THR B 1 67  ? 1.251   -15.975 8.055  1.00 52.18  ? ? ? ? ? ? 67  THR B N   1 
ATOM   1503 C  CA  . THR B 1 67  ? 0.016   -16.731 8.157  1.00 54.28  ? ? ? ? ? ? 67  THR B CA  1 
ATOM   1504 C  C   . THR B 1 67  ? -0.768  -15.990 9.243  1.00 61.92  ? ? ? ? ? ? 67  THR B C   1 
ATOM   1505 O  O   . THR B 1 67  ? -0.382  -16.009 10.421 1.00 61.08  ? ? ? ? ? ? 67  THR B O   1 
ATOM   1506 C  CB  . THR B 1 67  ? 0.357   -18.204 8.538  1.00 68.76  ? ? ? ? ? ? 67  THR B CB  1 
ATOM   1507 O  OG1 . THR B 1 67  ? 1.088   -18.823 7.472  1.00 67.39  ? ? ? ? ? ? 67  THR B OG1 1 
ATOM   1508 C  CG2 . THR B 1 67  ? -0.876  -19.041 8.890  1.00 71.42  ? ? ? ? ? ? 67  THR B CG2 1 
ATOM   1509 N  N   . GLN B 1 68  ? -1.787  -15.235 8.819  1.00 60.09  ? ? ? ? ? ? 68  GLN B N   1 
ATOM   1510 C  CA  . GLN B 1 68  ? -2.650  -14.491 9.731  1.00 59.54  ? ? ? ? ? ? 68  GLN B CA  1 
ATOM   1511 C  C   . GLN B 1 68  ? -3.781  -15.438 10.064 1.00 60.53  ? ? ? ? ? ? 68  GLN B C   1 
ATOM   1512 O  O   . GLN B 1 68  ? -4.388  -16.030 9.158  1.00 62.14  ? ? ? ? ? ? 68  GLN B O   1 
ATOM   1513 C  CB  . GLN B 1 68  ? -3.227  -13.238 9.062  1.00 61.45  ? ? ? ? ? ? 68  GLN B CB  1 
ATOM   1514 C  CG  . GLN B 1 68  ? -2.188  -12.236 8.595  1.00 93.59  ? ? ? ? ? ? 68  GLN B CG  1 
ATOM   1515 C  CD  . GLN B 1 68  ? -2.833  -11.052 7.928  1.00 123.39 ? ? ? ? ? ? 68  GLN B CD  1 
ATOM   1516 O  OE1 . GLN B 1 68  ? -3.834  -11.162 7.205  1.00 121.96 ? ? ? ? ? ? 68  GLN B OE1 1 
ATOM   1517 N  NE2 . GLN B 1 68  ? -2.251  -9.892  8.135  1.00 117.91 ? ? ? ? ? ? 68  GLN B NE2 1 
ATOM   1518 N  N   . GLY B 1 69  ? -4.023  -15.622 11.348 1.00 52.43  ? ? ? ? ? ? 69  GLY B N   1 
ATOM   1519 C  CA  . GLY B 1 69  ? -5.097  -16.493 11.801 1.00 50.12  ? ? ? ? ? ? 69  GLY B CA  1 
ATOM   1520 C  C   . GLY B 1 69  ? -6.451  -15.805 11.830 1.00 49.07  ? ? ? ? ? ? 69  GLY B C   1 
ATOM   1521 O  O   . GLY B 1 69  ? -6.681  -14.817 11.121 1.00 48.77  ? ? ? ? ? ? 69  GLY B O   1 
ATOM   1522 N  N   . ASP B 1 70  ? -7.356  -16.334 12.636 1.00 41.79  ? ? ? ? ? ? 70  ASP B N   1 
ATOM   1523 C  CA  . ASP B 1 70  ? -8.709  -15.810 12.785 1.00 40.44  ? ? ? ? ? ? 70  ASP B CA  1 
ATOM   1524 C  C   . ASP B 1 70  ? -8.949  -15.286 14.229 1.00 40.78  ? ? ? ? ? ? 70  ASP B C   1 
ATOM   1525 O  O   . ASP B 1 70  ? -10.027 -14.757 14.543 1.00 40.66  ? ? ? ? ? ? 70  ASP B O   1 
ATOM   1526 C  CB  . ASP B 1 70  ? -9.743  -16.886 12.369 1.00 42.50  ? ? ? ? ? ? 70  ASP B CB  1 
ATOM   1527 C  CG  . ASP B 1 70  ? -9.596  -18.211 13.084 1.00 53.60  ? ? ? ? ? ? 70  ASP B CG  1 
ATOM   1528 O  OD1 . ASP B 1 70  ? -8.892  -18.251 14.109 1.00 54.17  ? ? ? ? ? ? 70  ASP B OD1 1 
ATOM   1529 O  OD2 . ASP B 1 70  ? -10.168 -19.223 12.597 1.00 62.66  ? ? ? ? ? ? 70  ASP B OD2 1 
ATOM   1530 N  N   . GLY B 1 71  ? -7.932  -15.453 15.076 1.00 34.22  ? ? ? ? ? ? 71  GLY B N   1 
ATOM   1531 C  CA  . GLY B 1 71  ? -7.921  -15.022 16.466 1.00 32.85  ? ? ? ? ? ? 71  GLY B CA  1 
ATOM   1532 C  C   . GLY B 1 71  ? -7.774  -13.512 16.617 1.00 37.53  ? ? ? ? ? ? 71  GLY B C   1 
ATOM   1533 O  O   . GLY B 1 71  ? -8.588  -12.885 17.296 1.00 37.96  ? ? ? ? ? ? 71  GLY B O   1 
ATOM   1534 N  N   . TYR B 1 72  ? -6.733  -12.911 16.009 1.00 33.33  ? ? ? ? ? ? 72  TYR B N   1 
ATOM   1535 C  CA  . TYR B 1 72  ? -6.500  -11.452 16.087 1.00 31.09  ? ? ? ? ? ? 72  TYR B CA  1 
ATOM   1536 C  C   . TYR B 1 72  ? -7.629  -10.693 15.447 1.00 35.07  ? ? ? ? ? ? 72  TYR B C   1 
ATOM   1537 O  O   . TYR B 1 72  ? -8.057  -11.022 14.336 1.00 33.88  ? ? ? ? ? ? 72  TYR B O   1 
ATOM   1538 C  CB  . TYR B 1 72  ? -5.136  -11.024 15.515 1.00 29.44  ? ? ? ? ? ? 72  TYR B CB  1 
ATOM   1539 C  CG  . TYR B 1 72  ? -4.943  -9.522  15.419 1.00 27.85  ? ? ? ? ? ? 72  TYR B CG  1 
ATOM   1540 C  CD1 . TYR B 1 72  ? -4.729  -8.750  16.558 1.00 28.90  ? ? ? ? ? ? 72  TYR B CD1 1 
ATOM   1541 C  CD2 . TYR B 1 72  ? -5.015  -8.869  14.191 1.00 29.44  ? ? ? ? ? ? 72  TYR B CD2 1 
ATOM   1542 C  CE1 . TYR B 1 72  ? -4.614  -7.354  16.479 1.00 28.95  ? ? ? ? ? ? 72  TYR B CE1 1 
ATOM   1543 C  CE2 . TYR B 1 72  ? -4.875  -7.482  14.094 1.00 30.51  ? ? ? ? ? ? 72  TYR B CE2 1 
ATOM   1544 C  CZ  . TYR B 1 72  ? -4.655  -6.731  15.239 1.00 31.02  ? ? ? ? ? ? 72  TYR B CZ  1 
ATOM   1545 O  OH  . TYR B 1 72  ? -4.537  -5.373  15.114 1.00 26.87  ? ? ? ? ? ? 72  TYR B OH  1 
ATOM   1546 N  N   . GLY B 1 73  ? -8.097  -9.676  16.160 1.00 31.54  ? ? ? ? ? ? 73  GLY B N   1 
ATOM   1547 C  CA  . GLY B 1 73  ? -9.209  -8.878  15.697 1.00 29.94  ? ? ? ? ? ? 73  GLY B CA  1 
ATOM   1548 C  C   . GLY B 1 73  ? -8.805  -7.696  14.861 1.00 33.92  ? ? ? ? ? ? 73  GLY B C   1 
ATOM   1549 O  O   . GLY B 1 73  ? -8.859  -7.766  13.634 1.00 34.35  ? ? ? ? ? ? 73  GLY B O   1 
ATOM   1550 N  N   . HIS B 1 74  ? -8.485  -6.564  15.508 1.00 30.26  ? ? ? ? ? ? 74  HIS B N   1 
ATOM   1551 C  CA  . HIS B 1 74  ? -8.176  -5.336  14.766 1.00 28.65  ? ? ? ? ? ? 74  HIS B CA  1 
ATOM   1552 C  C   . HIS B 1 74  ? -7.521  -4.326  15.655 1.00 32.33  ? ? ? ? ? ? 74  HIS B C   1 
ATOM   1553 O  O   . HIS B 1 74  ? -7.488  -4.517  16.867 1.00 31.97  ? ? ? ? ? ? 74  HIS B O   1 
ATOM   1554 C  CB  . HIS B 1 74  ? -9.503  -4.709  14.206 1.00 28.50  ? ? ? ? ? ? 74  HIS B CB  1 
ATOM   1555 C  CG  . HIS B 1 74  ? -10.591 -4.572  15.225 1.00 32.48  ? ? ? ? ? ? 74  HIS B CG  1 
ATOM   1556 N  ND1 . HIS B 1 74  ? -11.649 -5.465  15.273 1.00 35.58  ? ? ? ? ? ? 74  HIS B ND1 1 
ATOM   1557 C  CD2 . HIS B 1 74  ? -10.760 -3.647  16.195 1.00 34.31  ? ? ? ? ? ? 74  HIS B CD2 1 
ATOM   1558 C  CE1 . HIS B 1 74  ? -12.429 -5.041  16.255 1.00 34.85  ? ? ? ? ? ? 74  HIS B CE1 1 
ATOM   1559 N  NE2 . HIS B 1 74  ? -11.915 -3.978  16.861 1.00 34.86  ? ? ? ? ? ? 74  HIS B NE2 1 
ATOM   1560 N  N   . LEU B 1 75  ? -7.069  -3.213  15.065 1.00 29.19  ? ? ? ? ? ? 75  LEU B N   1 
ATOM   1561 C  CA  . LEU B 1 75  ? -6.551  -2.102  15.833 1.00 29.79  ? ? ? ? ? ? 75  LEU B CA  1 
ATOM   1562 C  C   . LEU B 1 75  ? -7.588  -1.004  15.629 1.00 34.27  ? ? ? ? ? ? 75  LEU B C   1 
ATOM   1563 O  O   . LEU B 1 75  ? -7.967  -0.743  14.501 1.00 35.90  ? ? ? ? ? ? 75  LEU B O   1 
ATOM   1564 C  CB  . LEU B 1 75  ? -5.136  -1.644  15.394 1.00 29.21  ? ? ? ? ? ? 75  LEU B CB  1 
ATOM   1565 C  CG  . LEU B 1 75  ? -4.490  -0.507  16.242 1.00 33.55  ? ? ? ? ? ? 75  LEU B CG  1 
ATOM   1566 C  CD1 . LEU B 1 75  ? -4.197  -0.960  17.681 1.00 32.71  ? ? ? ? ? ? 75  LEU B CD1 1 
ATOM   1567 C  CD2 . LEU B 1 75  ? -3.202  0.003   15.613 1.00 34.34  ? ? ? ? ? ? 75  LEU B CD2 1 
ATOM   1568 N  N   . ALA B 1 76  ? -8.074  -0.403  16.698 1.00 30.69  ? ? ? ? ? ? 76  ALA B N   1 
ATOM   1569 C  CA  . ALA B 1 76  ? -9.066  0.664   16.584 1.00 31.42  ? ? ? ? ? ? 76  ALA B CA  1 
ATOM   1570 C  C   . ALA B 1 76  ? -8.417  1.998   16.821 1.00 36.99  ? ? ? ? ? ? 76  ALA B C   1 
ATOM   1571 O  O   . ALA B 1 76  ? -7.574  2.128   17.723 1.00 36.14  ? ? ? ? ? ? 76  ALA B O   1 
ATOM   1572 C  CB  . ALA B 1 76  ? -10.206 0.451   17.552 1.00 31.29  ? ? ? ? ? ? 76  ALA B CB  1 
ATOM   1573 N  N   . ILE B 1 77  ? -8.771  2.973   15.961 1.00 33.36  ? ? ? ? ? ? 77  ILE B N   1 
ATOM   1574 C  CA  . ILE B 1 77  ? -8.222  4.328   15.973 1.00 33.09  ? ? ? ? ? ? 77  ILE B CA  1 
ATOM   1575 C  C   . ILE B 1 77  ? -9.339  5.343   15.950 1.00 36.86  ? ? ? ? ? ? 77  ILE B C   1 
ATOM   1576 O  O   . ILE B 1 77  ? -10.321 5.145   15.253 1.00 35.30  ? ? ? ? ? ? 77  ILE B O   1 
ATOM   1577 C  CB  . ILE B 1 77  ? -7.226  4.538   14.788 1.00 36.17  ? ? ? ? ? ? 77  ILE B CB  1 
ATOM   1578 C  CG1 . ILE B 1 77  ? -6.018  3.576   14.927 1.00 35.55  ? ? ? ? ? ? 77  ILE B CG1 1 
ATOM   1579 C  CG2 . ILE B 1 77  ? -6.700  6.017   14.732 1.00 36.69  ? ? ? ? ? ? 77  ILE B CG2 1 
ATOM   1580 C  CD1 . ILE B 1 77  ? -5.306  3.421   13.661 1.00 38.24  ? ? ? ? ? ? 77  ILE B CD1 1 
ATOM   1581 N  N   . GLU B 1 78  ? -9.172  6.444   16.699 1.00 36.61  ? ? ? ? ? ? 78  GLU B N   1 
ATOM   1582 C  CA  . GLU B 1 78  ? -10.159 7.516   16.774 1.00 36.99  ? ? ? ? ? ? 78  GLU B CA  1 
ATOM   1583 C  C   . GLU B 1 78  ? -9.842  8.549   15.718 1.00 40.26  ? ? ? ? ? ? 78  GLU B C   1 
ATOM   1584 O  O   . GLU B 1 78  ? -8.708  8.995   15.603 1.00 38.81  ? ? ? ? ? ? 78  GLU B O   1 
ATOM   1585 C  CB  . GLU B 1 78  ? -10.138 8.164   18.157 1.00 38.85  ? ? ? ? ? ? 78  GLU B CB  1 
ATOM   1586 C  CG  . GLU B 1 78  ? -11.383 8.987   18.443 1.00 46.32  ? ? ? ? ? ? 78  GLU B CG  1 
ATOM   1587 C  CD  . GLU B 1 78  ? -11.345 9.675   19.791 1.00 50.75  ? ? ? ? ? ? 78  GLU B CD  1 
ATOM   1588 O  OE1 . GLU B 1 78  ? -10.594 10.664  19.925 1.00 41.21  ? ? ? ? ? ? 78  GLU B OE1 1 
ATOM   1589 O  OE2 . GLU B 1 78  ? -12.020 9.195   20.729 1.00 39.14  ? ? ? ? ? ? 78  GLU B OE2 1 
ATOM   1590 N  N   . VAL B 1 79  ? -10.853 8.923   14.940 1.00 38.39  ? ? ? ? ? ? 79  VAL B N   1 
ATOM   1591 C  CA  . VAL B 1 79  ? -10.693 9.876   13.851 1.00 38.12  ? ? ? ? ? ? 79  VAL B CA  1 
ATOM   1592 C  C   . VAL B 1 79  ? -11.674 11.023  13.981 1.00 41.86  ? ? ? ? ? ? 79  VAL B C   1 
ATOM   1593 O  O   . VAL B 1 79  ? -12.792 10.829  14.491 1.00 38.23  ? ? ? ? ? ? 79  VAL B O   1 
ATOM   1594 C  CB  . VAL B 1 79  ? -10.769 9.190   12.446 1.00 41.13  ? ? ? ? ? ? 79  VAL B CB  1 
ATOM   1595 C  CG1 . VAL B 1 79  ? -9.631  8.202   12.243 1.00 41.06  ? ? ? ? ? ? 79  VAL B CG1 1 
ATOM   1596 C  CG2 . VAL B 1 79  ? -12.119 8.523   12.203 1.00 40.21  ? ? ? ? ? ? 79  VAL B CG2 1 
ATOM   1597 N  N   . GLU B 1 80  ? -11.263 12.208  13.486 1.00 40.66  ? ? ? ? ? ? 80  GLU B N   1 
ATOM   1598 C  CA  . GLU B 1 80  ? -12.097 13.410  13.449 1.00 42.16  ? ? ? ? ? ? 80  GLU B CA  1 
ATOM   1599 C  C   . GLU B 1 80  ? -13.237 13.214  12.480 1.00 45.13  ? ? ? ? ? ? 80  GLU B C   1 
ATOM   1600 O  O   . GLU B 1 80  ? -14.354 13.595  12.790 1.00 44.04  ? ? ? ? ? ? 80  GLU B O   1 
ATOM   1601 C  CB  . GLU B 1 80  ? -11.286 14.643  13.007 1.00 44.47  ? ? ? ? ? ? 80  GLU B CB  1 
ATOM   1602 C  CG  . GLU B 1 80  ? -10.529 15.323  14.134 1.00 63.28  ? ? ? ? ? ? 80  GLU B CG  1 
ATOM   1603 C  CD  . GLU B 1 80  ? -9.676  16.508  13.710 1.00 103.96 ? ? ? ? ? ? 80  GLU B CD  1 
ATOM   1604 O  OE1 . GLU B 1 80  ? -9.039  16.440  12.632 1.00 101.94 ? ? ? ? ? ? 80  GLU B OE1 1 
ATOM   1605 O  OE2 . GLU B 1 80  ? -9.614  17.493  14.482 1.00 104.25 ? ? ? ? ? ? 80  GLU B OE2 1 
ATOM   1606 N  N   . ASP B 1 81  ? -12.955 12.598  11.313 1.00 42.91  ? ? ? ? ? ? 81  ASP B N   1 
ATOM   1607 C  CA  . ASP B 1 81  ? -13.938 12.369  10.265 1.00 42.97  ? ? ? ? ? ? 81  ASP B CA  1 
ATOM   1608 C  C   . ASP B 1 81  ? -13.653 11.050  9.536  1.00 44.80  ? ? ? ? ? ? 81  ASP B C   1 
ATOM   1609 O  O   . ASP B 1 81  ? -12.764 10.989  8.699  1.00 44.46  ? ? ? ? ? ? 81  ASP B O   1 
ATOM   1610 C  CB  . ASP B 1 81  ? -13.931 13.555  9.271  1.00 44.87  ? ? ? ? ? ? 81  ASP B CB  1 
ATOM   1611 C  CG  . ASP B 1 81  ? -15.221 13.715  8.489  1.00 56.76  ? ? ? ? ? ? 81  ASP B CG  1 
ATOM   1612 O  OD1 . ASP B 1 81  ? -15.644 12.730  7.822  1.00 57.89  ? ? ? ? ? ? 81  ASP B OD1 1 
ATOM   1613 O  OD2 . ASP B 1 81  ? -15.791 14.836  8.504  1.00 62.72  ? ? ? ? ? ? 81  ASP B OD2 1 
ATOM   1614 N  N   . ALA B 1 82  ? -14.449 10.018  9.821  1.00 39.26  ? ? ? ? ? ? 82  ALA B N   1 
ATOM   1615 C  CA  . ALA B 1 82  ? -14.283 8.699   9.222  1.00 37.99  ? ? ? ? ? ? 82  ALA B CA  1 
ATOM   1616 C  C   . ALA B 1 82  ? -14.451 8.713   7.684  1.00 41.36  ? ? ? ? ? ? 82  ALA B C   1 
ATOM   1617 O  O   . ALA B 1 82  ? -13.685 8.043   7.007  1.00 39.81  ? ? ? ? ? ? 82  ALA B O   1 
ATOM   1618 C  CB  . ALA B 1 82  ? -15.214 7.688   9.894  1.00 37.44  ? ? ? ? ? ? 82  ALA B CB  1 
ATOM   1619 N  N   . ALA B 1 83  ? -15.401 9.514   7.135  1.00 38.92  ? ? ? ? ? ? 83  ALA B N   1 
ATOM   1620 C  CA  . ALA B 1 83  ? -15.614 9.626   5.674  1.00 38.99  ? ? ? ? ? ? 83  ALA B CA  1 
ATOM   1621 C  C   . ALA B 1 83  ? -14.351 10.147  4.989  1.00 42.35  ? ? ? ? ? ? 83  ALA B C   1 
ATOM   1622 O  O   . ALA B 1 83  ? -13.928 9.617   3.961  1.00 42.28  ? ? ? ? ? ? 83  ALA B O   1 
ATOM   1623 C  CB  . ALA B 1 83  ? -16.790 10.555  5.369  1.00 39.18  ? ? ? ? ? ? 83  ALA B CB  1 
ATOM   1624 N  N   . VAL B 1 84  ? -13.749 11.177  5.587  1.00 39.43  ? ? ? ? ? ? 84  VAL B N   1 
ATOM   1625 C  CA  . VAL B 1 84  ? -12.524 11.814  5.119  1.00 38.79  ? ? ? ? ? ? 84  VAL B CA  1 
ATOM   1626 C  C   . VAL B 1 84  ? -11.340 10.828  5.150  1.00 43.03  ? ? ? ? ? ? 84  VAL B C   1 
ATOM   1627 O  O   . VAL B 1 84  ? -10.547 10.812  4.204  1.00 41.06  ? ? ? ? ? ? 84  VAL B O   1 
ATOM   1628 C  CB  . VAL B 1 84  ? -12.246 13.102  5.924  1.00 41.64  ? ? ? ? ? ? 84  VAL B CB  1 
ATOM   1629 C  CG1 . VAL B 1 84  ? -10.796 13.586  5.750  1.00 41.78  ? ? ? ? ? ? 84  VAL B CG1 1 
ATOM   1630 C  CG2 . VAL B 1 84  ? -13.231 14.195  5.536  1.00 41.16  ? ? ? ? ? ? 84  VAL B CG2 1 
ATOM   1631 N  N   . THR B 1 85  ? -11.232 10.007  6.226  1.00 38.73  ? ? ? ? ? ? 85  THR B N   1 
ATOM   1632 C  CA  . THR B 1 85  ? -10.124 9.059   6.340  1.00 37.69  ? ? ? ? ? ? 85  THR B CA  1 
ATOM   1633 C  C   . THR B 1 85  ? -10.254 7.939   5.343  1.00 40.51  ? ? ? ? ? ? 85  THR B C   1 
ATOM   1634 O  O   . THR B 1 85  ? -9.265  7.530   4.729  1.00 39.33  ? ? ? ? ? ? 85  THR B O   1 
ATOM   1635 C  CB  . THR B 1 85  ? -9.899  8.653   7.779  1.00 39.51  ? ? ? ? ? ? 85  THR B CB  1 
ATOM   1636 O  OG1 . THR B 1 85  ? -9.662  9.859   8.504  1.00 39.51  ? ? ? ? ? ? 85  THR B OG1 1 
ATOM   1637 C  CG2 . THR B 1 85  ? -8.701  7.686   7.939  1.00 34.74  ? ? ? ? ? ? 85  THR B CG2 1 
ATOM   1638 N  N   . CYS B 1 86  ? -11.484 7.510   5.117  1.00 38.24  ? ? ? ? ? ? 86  CYS B N   1 
ATOM   1639 C  CA  . CYS B 1 86  ? -11.788 6.471   4.137  1.00 38.71  ? ? ? ? ? ? 86  CYS B CA  1 
ATOM   1640 C  C   . CYS B 1 86  ? -11.432 6.923   2.729  1.00 39.94  ? ? ? ? ? ? 86  CYS B C   1 
ATOM   1641 O  O   . CYS B 1 86  ? -10.707 6.220   2.049  1.00 38.25  ? ? ? ? ? ? 86  CYS B O   1 
ATOM   1642 C  CB  . CYS B 1 86  ? -13.252 6.063   4.236  1.00 39.89  ? ? ? ? ? ? 86  CYS B CB  1 
ATOM   1643 S  SG  . CYS B 1 86  ? -13.643 5.109   5.722  1.00 44.21  ? ? ? ? ? ? 86  CYS B SG  1 
ATOM   1644 N  N   . ALA B 1 87  ? -11.939 8.100   2.304  1.00 37.96  ? ? ? ? ? ? 87  ALA B N   1 
ATOM   1645 C  CA  . ALA B 1 87  ? -11.666 8.702   0.997  1.00 37.92  ? ? ? ? ? ? 87  ALA B CA  1 
ATOM   1646 C  C   . ALA B 1 87  ? -10.159 8.864   0.796  1.00 42.97  ? ? ? ? ? ? 87  ALA B C   1 
ATOM   1647 O  O   . ALA B 1 87  ? -9.664  8.541   -0.300 1.00 44.12  ? ? ? ? ? ? 87  ALA B O   1 
ATOM   1648 C  CB  . ALA B 1 87  ? -12.355 10.050  0.884  1.00 38.18  ? ? ? ? ? ? 87  ALA B CB  1 
ATOM   1649 N  N   . ARG B 1 88  ? -9.424  9.282   1.868  1.00 37.13  ? ? ? ? ? ? 88  ARG B N   1 
ATOM   1650 C  CA  . ARG B 1 88  ? -7.969  9.472   1.829  1.00 36.42  ? ? ? ? ? ? 88  ARG B CA  1 
ATOM   1651 C  C   . ARG B 1 88  ? -7.200  8.174   1.645  1.00 39.35  ? ? ? ? ? ? 88  ARG B C   1 
ATOM   1652 O  O   . ARG B 1 88  ? -6.296  8.125   0.815  1.00 38.97  ? ? ? ? ? ? 88  ARG B O   1 
ATOM   1653 C  CB  . ARG B 1 88  ? -7.474  10.242  3.053  1.00 38.08  ? ? ? ? ? ? 88  ARG B CB  1 
ATOM   1654 C  CG  . ARG B 1 88  ? -5.999  10.616  2.983  1.00 53.88  ? ? ? ? ? ? 88  ARG B CG  1 
ATOM   1655 C  CD  . ARG B 1 88  ? -5.711  11.879  3.752  1.00 73.79  ? ? ? ? ? ? 88  ARG B CD  1 
ATOM   1656 N  NE  . ARG B 1 88  ? -4.280  12.171  3.791  1.00 88.28  ? ? ? ? ? ? 88  ARG B NE  1 
ATOM   1657 C  CZ  . ARG B 1 88  ? -3.463  11.764  4.756  1.00 102.91 ? ? ? ? ? ? 88  ARG B CZ  1 
ATOM   1658 N  NH1 . ARG B 1 88  ? -3.925  11.023  5.758  1.00 88.81  ? ? ? ? ? ? 88  ARG B NH1 1 
ATOM   1659 N  NH2 . ARG B 1 88  ? -2.173  12.071  4.716  1.00 88.02  ? ? ? ? ? ? 88  ARG B NH2 1 
ATOM   1660 N  N   . ALA B 1 89  ? -7.571  7.113   2.376  1.00 37.26  ? ? ? ? ? ? 89  ALA B N   1 
ATOM   1661 C  CA  . ALA B 1 89  ? -6.900  5.805   2.229  1.00 36.35  ? ? ? ? ? ? 89  ALA B CA  1 
ATOM   1662 C  C   . ALA B 1 89  ? -7.155  5.226   0.819  1.00 36.65  ? ? ? ? ? ? 89  ALA B C   1 
ATOM   1663 O  O   . ALA B 1 89  ? -6.280  4.570   0.252  1.00 35.73  ? ? ? ? ? ? 89  ALA B O   1 
ATOM   1664 C  CB  . ALA B 1 89  ? -7.403  4.817   3.290  1.00 36.50  ? ? ? ? ? ? 89  ALA B CB  1 
ATOM   1665 N  N   . ARG B 1 90  ? -8.381  5.412   0.313  1.00 33.76  ? ? ? ? ? ? 90  ARG B N   1 
ATOM   1666 C  CA  . ARG B 1 90  ? -8.787  4.941   -1.006 1.00 34.18  ? ? ? ? ? ? 90  ARG B CA  1 
ATOM   1667 C  C   . ARG B 1 90  ? -8.061  5.710   -2.118 1.00 37.47  ? ? ? ? ? ? 90  ARG B C   1 
ATOM   1668 O  O   . ARG B 1 90  ? -7.619  5.098   -3.072 1.00 37.80  ? ? ? ? ? ? 90  ARG B O   1 
ATOM   1669 C  CB  . ARG B 1 90  ? -10.306 4.997   -1.147 1.00 33.29  ? ? ? ? ? ? 90  ARG B CB  1 
ATOM   1670 C  CG  . ARG B 1 90  ? -10.991 3.659   -0.865 1.00 37.07  ? ? ? ? ? ? 90  ARG B CG  1 
ATOM   1671 C  CD  . ARG B 1 90  ? -12.490 3.646   -1.204 1.00 38.50  ? ? ? ? ? ? 90  ARG B CD  1 
ATOM   1672 N  NE  . ARG B 1 90  ? -13.287 4.446   -0.272 1.00 27.87  ? ? ? ? ? ? 90  ARG B NE  1 
ATOM   1673 C  CZ  . ARG B 1 90  ? -13.604 5.718   -0.464 1.00 45.85  ? ? ? ? ? ? 90  ARG B CZ  1 
ATOM   1674 N  NH1 . ARG B 1 90  ? -13.262 6.333   -1.593 1.00 31.73  ? ? ? ? ? ? 90  ARG B NH1 1 
ATOM   1675 N  NH2 . ARG B 1 90  ? -14.281 6.382   0.457  1.00 33.99  ? ? ? ? ? ? 90  ARG B NH2 1 
ATOM   1676 N  N   . ALA B 1 91  ? -7.849  7.020   -1.942 1.00 35.83  ? ? ? ? ? ? 91  ALA B N   1 
ATOM   1677 C  CA  . ALA B 1 91  ? -7.121  7.894   -2.889 1.00 35.90  ? ? ? ? ? ? 91  ALA B CA  1 
ATOM   1678 C  C   . ALA B 1 91  ? -5.620  7.506   -2.968 1.00 42.99  ? ? ? ? ? ? 91  ALA B C   1 
ATOM   1679 O  O   . ALA B 1 91  ? -4.959  7.784   -3.968 1.00 43.62  ? ? ? ? ? ? 91  ALA B O   1 
ATOM   1680 C  CB  . ALA B 1 91  ? -7.256  9.350   -2.470 1.00 35.58  ? ? ? ? ? ? 91  ALA B CB  1 
ATOM   1681 N  N   . LEU B 1 92  ? -5.095  6.855   -1.919 1.00 39.76  ? ? ? ? ? ? 92  LEU B N   1 
ATOM   1682 C  CA  . LEU B 1 92  ? -3.695  6.412   -1.862 1.00 38.69  ? ? ? ? ? ? 92  LEU B CA  1 
ATOM   1683 C  C   . LEU B 1 92  ? -3.577  4.979   -2.373 1.00 40.51  ? ? ? ? ? ? 92  LEU B C   1 
ATOM   1684 O  O   . LEU B 1 92  ? -2.463  4.475   -2.516 1.00 39.76  ? ? ? ? ? ? 92  LEU B O   1 
ATOM   1685 C  CB  . LEU B 1 92  ? -3.166  6.483   -0.421 1.00 38.98  ? ? ? ? ? ? 92  LEU B CB  1 
ATOM   1686 C  CG  . LEU B 1 92  ? -3.014  7.860   0.228  1.00 43.48  ? ? ? ? ? ? 92  LEU B CG  1 
ATOM   1687 C  CD1 . LEU B 1 92  ? -2.685  7.701   1.715  1.00 43.61  ? ? ? ? ? ? 92  LEU B CD1 1 
ATOM   1688 C  CD2 . LEU B 1 92  ? -1.943  8.696   -0.452 1.00 44.01  ? ? ? ? ? ? 92  LEU B CD2 1 
ATOM   1689 N  N   . GLY B 1 93  ? -4.721  4.337   -2.639 1.00 34.82  ? ? ? ? ? ? 93  GLY B N   1 
ATOM   1690 C  CA  . GLY B 1 93  ? -4.760  2.970   -3.148 1.00 33.89  ? ? ? ? ? ? 93  GLY B CA  1 
ATOM   1691 C  C   . GLY B 1 93  ? -5.088  1.872   -2.157 1.00 38.02  ? ? ? ? ? ? 93  GLY B C   1 
ATOM   1692 O  O   . GLY B 1 93  ? -5.025  0.700   -2.524 1.00 38.40  ? ? ? ? ? ? 93  GLY B O   1 
ATOM   1693 N  N   . TYR B 1 94  ? -5.439  2.204   -0.896 1.00 35.70  ? ? ? ? ? ? 94  TYR B N   1 
ATOM   1694 C  CA  . TYR B 1 94  ? -5.767  1.136   0.088  1.00 35.40  ? ? ? ? ? ? 94  TYR B CA  1 
ATOM   1695 C  C   . TYR B 1 94  ? -7.211  0.765   0.089  1.00 38.78  ? ? ? ? ? ? 94  TYR B C   1 
ATOM   1696 O  O   . TYR B 1 94  ? -8.060  1.595   -0.234 1.00 39.22  ? ? ? ? ? ? 94  TYR B O   1 
ATOM   1697 C  CB  . TYR B 1 94  ? -5.297  1.481   1.513  1.00 35.81  ? ? ? ? ? ? 94  TYR B CB  1 
ATOM   1698 C  CG  . TYR B 1 94  ? -3.856  1.934   1.536  1.00 35.98  ? ? ? ? ? ? 94  TYR B CG  1 
ATOM   1699 C  CD1 . TYR B 1 94  ? -2.817  1.028   1.323  1.00 36.52  ? ? ? ? ? ? 94  TYR B CD1 1 
ATOM   1700 C  CD2 . TYR B 1 94  ? -3.531  3.277   1.701  1.00 36.78  ? ? ? ? ? ? 94  TYR B CD2 1 
ATOM   1701 C  CE1 . TYR B 1 94  ? -1.492  1.444   1.278  1.00 36.48  ? ? ? ? ? ? 94  TYR B CE1 1 
ATOM   1702 C  CE2 . TYR B 1 94  ? -2.201  3.702   1.696  1.00 38.10  ? ? ? ? ? ? 94  TYR B CE2 1 
ATOM   1703 C  CZ  . TYR B 1 94  ? -1.188  2.787   1.449  1.00 45.73  ? ? ? ? ? ? 94  TYR B CZ  1 
ATOM   1704 O  OH  . TYR B 1 94  ? 0.121   3.202   1.419  1.00 45.94  ? ? ? ? ? ? 94  TYR B OH  1 
ATOM   1705 N  N   . ARG B 1 95  ? -7.498  -0.466  0.509  1.00 35.14  ? ? ? ? ? ? 95  ARG B N   1 
ATOM   1706 C  CA  . ARG B 1 95  ? -8.848  -1.010  0.577  1.00 35.51  ? ? ? ? ? ? 95  ARG B CA  1 
ATOM   1707 C  C   . ARG B 1 95  ? -9.632  -0.640  1.845  1.00 39.99  ? ? ? ? ? ? 95  ARG B C   1 
ATOM   1708 O  O   . ARG B 1 95  ? -9.147  -0.815  2.963  1.00 38.54  ? ? ? ? ? ? 95  ARG B O   1 
ATOM   1709 C  CB  . ARG B 1 95  ? -8.805  -2.535  0.436  1.00 36.46  ? ? ? ? ? ? 95  ARG B CB  1 
ATOM   1710 C  CG  . ARG B 1 95  ? -7.953  -2.987  -0.728 1.00 50.05  ? ? ? ? ? ? 95  ARG B CG  1 
ATOM   1711 C  CD  . ARG B 1 95  ? -8.326  -4.386  -1.150 1.00 66.19  ? ? ? ? ? ? 95  ARG B CD  1 
ATOM   1712 N  NE  . ARG B 1 95  ? -7.320  -4.940  -2.053 1.00 77.70  ? ? ? ? ? ? 95  ARG B NE  1 
ATOM   1713 C  CZ  . ARG B 1 95  ? -7.589  -5.450  -3.247 1.00 90.62  ? ? ? ? ? ? 95  ARG B CZ  1 
ATOM   1714 N  NH1 . ARG B 1 95  ? -8.839  -5.489  -3.694 1.00 83.42  ? ? ? ? ? ? 95  ARG B NH1 1 
ATOM   1715 N  NH2 . ARG B 1 95  ? -6.613  -5.934  -4.002 1.00 75.02  ? ? ? ? ? ? 95  ARG B NH2 1 
ATOM   1716 N  N   . VAL B 1 96  ? -10.854 -0.134  1.650  1.00 36.49  ? ? ? ? ? ? 96  VAL B N   1 
ATOM   1717 C  CA  . VAL B 1 96  ? -11.793 0.180   2.709  1.00 36.17  ? ? ? ? ? ? 96  VAL B CA  1 
ATOM   1718 C  C   . VAL B 1 96  ? -12.781 -0.958  2.556  1.00 43.10  ? ? ? ? ? ? 96  VAL B C   1 
ATOM   1719 O  O   . VAL B 1 96  ? -13.482 -0.999  1.537  1.00 42.53  ? ? ? ? ? ? 96  VAL B O   1 
ATOM   1720 C  CB  . VAL B 1 96  ? -12.495 1.552   2.531  1.00 38.28  ? ? ? ? ? ? 96  VAL B CB  1 
ATOM   1721 C  CG1 . VAL B 1 96  ? -13.603 1.710   3.551  1.00 38.33  ? ? ? ? ? ? 96  VAL B CG1 1 
ATOM   1722 C  CG2 . VAL B 1 96  ? -11.518 2.725   2.612  1.00 36.86  ? ? ? ? ? ? 96  VAL B CG2 1 
ATOM   1723 N  N   . THR B 1 97  ? -12.780 -1.914  3.523  1.00 40.23  ? ? ? ? ? ? 97  THR B N   1 
ATOM   1724 C  CA  . THR B 1 97  ? -13.650 -3.101  3.563  1.00 40.39  ? ? ? ? ? ? 97  THR B CA  1 
ATOM   1725 C  C   . THR B 1 97  ? -15.086 -2.793  4.053  1.00 45.87  ? ? ? ? ? ? 97  THR B C   1 
ATOM   1726 O  O   . THR B 1 97  ? -16.004 -3.561  3.766  1.00 45.18  ? ? ? ? ? ? 97  THR B O   1 
ATOM   1727 C  CB  . THR B 1 97  ? -12.992 -4.245  4.333  1.00 46.00  ? ? ? ? ? ? 97  THR B CB  1 
ATOM   1728 O  OG1 . THR B 1 97  ? -12.542 -3.765  5.596  1.00 43.01  ? ? ? ? ? ? 97  THR B OG1 1 
ATOM   1729 C  CG2 . THR B 1 97  ? -11.824 -4.851  3.583  1.00 45.56  ? ? ? ? ? ? 97  THR B CG2 1 
ATOM   1730 N  N   . ARG B 1 98  ? -15.269 -1.677  4.785  1.00 43.94  ? ? ? ? ? ? 98  ARG B N   1 
ATOM   1731 C  CA  . ARG B 1 98  ? -16.567 -1.176  5.247  1.00 44.32  ? ? ? ? ? ? 98  ARG B CA  1 
ATOM   1732 C  C   . ARG B 1 98  ? -16.504 0.337   5.302  1.00 48.40  ? ? ? ? ? ? 98  ARG B C   1 
ATOM   1733 O  O   . ARG B 1 98  ? -15.774 0.884   6.114  1.00 47.58  ? ? ? ? ? ? 98  ARG B O   1 
ATOM   1734 C  CB  . ARG B 1 98  ? -16.966 -1.757  6.614  1.00 45.67  ? ? ? ? ? ? 98  ARG B CB  1 
ATOM   1735 C  CG  . ARG B 1 98  ? -18.490 -1.695  6.858  1.00 61.03  ? ? ? ? ? ? 98  ARG B CG  1 
ATOM   1736 C  CD  . ARG B 1 98  ? -18.966 -2.398  8.138  1.00 71.19  ? ? ? ? ? ? 98  ARG B CD  1 
ATOM   1737 N  NE  . ARG B 1 98  ? -18.252 -3.653  8.417  1.00 82.92  ? ? ? ? ? ? 98  ARG B NE  1 
ATOM   1738 C  CZ  . ARG B 1 98  ? -18.469 -4.809  7.793  1.00 98.81  ? ? ? ? ? ? 98  ARG B CZ  1 
ATOM   1739 N  NH1 . ARG B 1 98  ? -19.390 -4.898  6.838  1.00 88.53  ? ? ? ? ? ? 98  ARG B NH1 1 
ATOM   1740 N  NH2 . ARG B 1 98  ? -17.760 -5.884  8.113  1.00 81.91  ? ? ? ? ? ? 98  ARG B NH2 1 
ATOM   1741 N  N   . GLU B 1 99  ? -17.244 1.015   4.432  1.00 48.21  ? ? ? ? ? ? 99  GLU B N   1 
ATOM   1742 C  CA  . GLU B 1 99  ? -17.282 2.486   4.384  1.00 49.25  ? ? ? ? ? ? 99  GLU B CA  1 
ATOM   1743 C  C   . GLU B 1 99  ? -17.915 3.064   5.677  1.00 56.32  ? ? ? ? ? ? 99  GLU B C   1 
ATOM   1744 O  O   . GLU B 1 99  ? -18.595 2.341   6.413  1.00 54.84  ? ? ? ? ? ? 99  GLU B O   1 
ATOM   1745 C  CB  . GLU B 1 99  ? -18.023 2.981   3.119  1.00 49.71  ? ? ? ? ? ? 99  GLU B CB  1 
ATOM   1746 C  CG  . GLU B 1 99  ? -17.345 2.601   1.805  1.00 52.45  ? ? ? ? ? ? 99  GLU B CG  1 
ATOM   1747 C  CD  . GLU B 1 99  ? -15.953 3.125   1.472  1.00 61.23  ? ? ? ? ? ? 99  GLU B CD  1 
ATOM   1748 O  OE1 . GLU B 1 99  ? -15.558 4.204   1.975  1.00 42.98  ? ? ? ? ? ? 99  GLU B OE1 1 
ATOM   1749 O  OE2 . GLU B 1 99  ? -15.267 2.461   0.663  1.00 55.26  ? ? ? ? ? ? 99  GLU B OE2 1 
ATOM   1750 N  N   . ALA B 1 100 ? -17.670 4.348   5.957  1.00 56.94  ? ? ? ? ? ? 100 ALA B N   1 
ATOM   1751 C  CA  . ALA B 1 100 ? -18.192 4.990   7.168  1.00 59.05  ? ? ? ? ? ? 100 ALA B CA  1 
ATOM   1752 C  C   . ALA B 1 100 ? -19.730 5.148   7.163  1.00 68.76  ? ? ? ? ? ? 100 ALA B C   1 
ATOM   1753 O  O   . ALA B 1 100 ? -20.379 4.985   8.203  1.00 69.63  ? ? ? ? ? ? 100 ALA B O   1 
ATOM   1754 C  CB  . ALA B 1 100 ? -17.522 6.340   7.362  1.00 59.66  ? ? ? ? ? ? 100 ALA B CB  1 
ATOM   1755 N  N   . GLY B 1 101 ? -20.287 5.445   5.995  1.00 68.36  ? ? ? ? ? ? 101 GLY B N   1 
ATOM   1756 C  CA  . GLY B 1 101 ? -21.716 5.670   5.839  1.00 70.10  ? ? ? ? ? ? 101 GLY B CA  1 
ATOM   1757 C  C   . GLY B 1 101 ? -22.094 7.088   6.221  1.00 77.74  ? ? ? ? ? ? 101 GLY B C   1 
ATOM   1758 O  O   . GLY B 1 101 ? -21.239 7.868   6.671  1.00 78.46  ? ? ? ? ? ? 101 GLY B O   1 
ATOM   1759 N  N   . LEU B 1 102 ? -23.382 7.435   6.014  1.00 74.80  ? ? ? ? ? ? 102 LEU B N   1 
ATOM   1760 C  CA  . LEU B 1 102 ? -23.946 8.755   6.314  1.00 74.35  ? ? ? ? ? ? 102 LEU B CA  1 
ATOM   1761 C  C   . LEU B 1 102 ? -23.670 9.116   7.774  1.00 77.58  ? ? ? ? ? ? 102 LEU B C   1 
ATOM   1762 O  O   . LEU B 1 102 ? -23.917 8.307   8.667  1.00 76.03  ? ? ? ? ? ? 102 LEU B O   1 
ATOM   1763 C  CB  . LEU B 1 102 ? -25.461 8.777   5.974  1.00 74.27  ? ? ? ? ? ? 102 LEU B CB  1 
ATOM   1764 C  CG  . LEU B 1 102 ? -26.318 10.002  6.348  1.00 78.93  ? ? ? ? ? ? 102 LEU B CG  1 
ATOM   1765 C  CD1 . LEU B 1 102 ? -25.870 11.265  5.609  1.00 79.11  ? ? ? ? ? ? 102 LEU B CD1 1 
ATOM   1766 C  CD2 . LEU B 1 102 ? -27.785 9.742   6.034  1.00 81.48  ? ? ? ? ? ? 102 LEU B CD2 1 
ATOM   1767 N  N   . MET B 1 103 ? -23.048 10.283  7.987  1.00 75.69  ? ? ? ? ? ? 103 MET B N   1 
ATOM   1768 C  CA  . MET B 1 103 ? -22.699 10.794  9.308  1.00 76.12  ? ? ? ? ? ? 103 MET B CA  1 
ATOM   1769 C  C   . MET B 1 103 ? -23.939 11.499  9.862  1.00 78.05  ? ? ? ? ? ? 103 MET B C   1 
ATOM   1770 O  O   . MET B 1 103 ? -24.435 12.446  9.246  1.00 77.70  ? ? ? ? ? ? 103 MET B O   1 
ATOM   1771 C  CB  . MET B 1 103 ? -21.488 11.742  9.217  1.00 79.12  ? ? ? ? ? ? 103 MET B CB  1 
ATOM   1772 C  CG  . MET B 1 103 ? -20.712 11.870  10.516 1.00 83.73  ? ? ? ? ? ? 103 MET B CG  1 
ATOM   1773 S  SD  . MET B 1 103 ? -20.162 13.567  10.893 1.00 89.05  ? ? ? ? ? ? 103 MET B SD  1 
ATOM   1774 C  CE  . MET B 1 103 ? -18.790 13.750  9.728  1.00 85.95  ? ? ? ? ? ? 103 MET B CE  1 
ATOM   1775 N  N   . GLN B 1 104 ? -24.476 10.976  10.982 1.00 72.51  ? ? ? ? ? ? 104 GLN B N   1 
ATOM   1776 C  CA  . GLN B 1 104 ? -25.688 11.462  11.645 1.00 71.51  ? ? ? ? ? ? 104 GLN B CA  1 
ATOM   1777 C  C   . GLN B 1 104 ? -25.783 10.908  13.069 1.00 73.20  ? ? ? ? ? ? 104 GLN B C   1 
ATOM   1778 O  O   . GLN B 1 104 ? -25.171 9.879   13.357 1.00 72.64  ? ? ? ? ? ? 104 GLN B O   1 
ATOM   1779 C  CB  . GLN B 1 104 ? -26.956 11.068  10.827 1.00 72.92  ? ? ? ? ? ? 104 GLN B CB  1 
ATOM   1780 C  CG  . GLN B 1 104 ? -27.211 9.554   10.730 1.00 88.45  ? ? ? ? ? ? 104 GLN B CG  1 
ATOM   1781 C  CD  . GLN B 1 104 ? -28.218 9.122   9.692  1.00 102.89 ? ? ? ? ? ? 104 GLN B CD  1 
ATOM   1782 O  OE1 . GLN B 1 104 ? -28.042 8.089   9.027  1.00 92.78  ? ? ? ? ? ? 104 GLN B OE1 1 
ATOM   1783 N  NE2 . GLN B 1 104 ? -29.319 9.858   9.568  1.00 96.93  ? ? ? ? ? ? 104 GLN B NE2 1 
ATOM   1784 N  N   . HIS B 1 105 ? -26.555 11.581  13.948 1.00 68.91  ? ? ? ? ? ? 105 HIS B N   1 
ATOM   1785 C  CA  . HIS B 1 105 ? -26.824 11.117  15.322 1.00 68.53  ? ? ? ? ? ? 105 HIS B CA  1 
ATOM   1786 C  C   . HIS B 1 105 ? -28.113 10.240  15.249 1.00 72.15  ? ? ? ? ? ? 105 HIS B C   1 
ATOM   1787 O  O   . HIS B 1 105 ? -29.041 10.601  14.523 1.00 72.66  ? ? ? ? ? ? 105 HIS B O   1 
ATOM   1788 C  CB  . HIS B 1 105 ? -27.083 12.304  16.284 1.00 69.12  ? ? ? ? ? ? 105 HIS B CB  1 
ATOM   1789 C  CG  . HIS B 1 105 ? -26.165 13.480  16.124 1.00 72.23  ? ? ? ? ? ? 105 HIS B CG  1 
ATOM   1790 N  ND1 . HIS B 1 105 ? -25.058 13.651  16.941 1.00 73.57  ? ? ? ? ? ? 105 HIS B ND1 1 
ATOM   1791 C  CD2 . HIS B 1 105 ? -26.239 14.524  15.265 1.00 73.62  ? ? ? ? ? ? 105 HIS B CD2 1 
ATOM   1792 C  CE1 . HIS B 1 105 ? -24.496 14.784  16.553 1.00 72.70  ? ? ? ? ? ? 105 HIS B CE1 1 
ATOM   1793 N  NE2 . HIS B 1 105 ? -25.158 15.335  15.536 1.00 73.22  ? ? ? ? ? ? 105 HIS B NE2 1 
ATOM   1794 N  N   . GLY B 1 106 ? -28.219 9.144   16.001 1.00 67.30  ? ? ? ? ? ? 106 GLY B N   1 
ATOM   1795 C  CA  . GLY B 1 106 ? -27.213 8.548   16.866 1.00 66.33  ? ? ? ? ? ? 106 GLY B CA  1 
ATOM   1796 C  C   . GLY B 1 106 ? -26.719 7.257   16.241 1.00 69.19  ? ? ? ? ? ? 106 GLY B C   1 
ATOM   1797 O  O   . GLY B 1 106 ? -26.666 6.211   16.906 1.00 69.43  ? ? ? ? ? ? 106 GLY B O   1 
ATOM   1798 N  N   . ARG B 1 107 ? -26.408 7.328   14.922 1.00 62.58  ? ? ? ? ? ? 107 ARG B N   1 
ATOM   1799 C  CA  . ARG B 1 107 ? -25.816 6.259   14.126 1.00 61.84  ? ? ? ? ? ? 107 ARG B CA  1 
ATOM   1800 C  C   . ARG B 1 107 ? -24.338 6.114   14.561 1.00 65.18  ? ? ? ? ? ? 107 ARG B C   1 
ATOM   1801 O  O   . ARG B 1 107 ? -23.678 7.116   14.868 1.00 65.47  ? ? ? ? ? ? 107 ARG B O   1 
ATOM   1802 C  CB  . ARG B 1 107 ? -25.890 6.596   12.615 1.00 61.06  ? ? ? ? ? ? 107 ARG B CB  1 
ATOM   1803 C  CG  . ARG B 1 107 ? -25.374 5.472   11.722 1.00 71.53  ? ? ? ? ? ? 107 ARG B CG  1 
ATOM   1804 C  CD  . ARG B 1 107 ? -25.577 5.725   10.250 1.00 83.25  ? ? ? ? ? ? 107 ARG B CD  1 
ATOM   1805 N  NE  . ARG B 1 107 ? -25.113 4.588   9.450  1.00 92.07  ? ? ? ? ? ? 107 ARG B NE  1 
ATOM   1806 C  CZ  . ARG B 1 107 ? -25.403 4.399   8.165  1.00 106.33 ? ? ? ? ? ? 107 ARG B CZ  1 
ATOM   1807 N  NH1 . ARG B 1 107 ? -26.166 5.269   7.513  1.00 96.67  ? ? ? ? ? ? 107 ARG B NH1 1 
ATOM   1808 N  NH2 . ARG B 1 107 ? -24.939 3.334   7.524  1.00 90.90  ? ? ? ? ? ? 107 ARG B NH2 1 
ATOM   1809 N  N   . SER B 1 108 ? -23.839 4.870   14.613 1.00 59.53  ? ? ? ? ? ? 108 SER B N   1 
ATOM   1810 C  CA  . SER B 1 108 ? -22.455 4.585   14.957 1.00 58.10  ? ? ? ? ? ? 108 SER B CA  1 
ATOM   1811 C  C   . SER B 1 108 ? -21.644 4.709   13.658 1.00 58.01  ? ? ? ? ? ? 108 SER B C   1 
ATOM   1812 O  O   . SER B 1 108 ? -21.900 3.964   12.707 1.00 57.33  ? ? ? ? ? ? 108 SER B O   1 
ATOM   1813 C  CB  . SER B 1 108 ? -22.320 3.196   15.581 1.00 61.82  ? ? ? ? ? ? 108 SER B CB  1 
ATOM   1814 O  OG  . SER B 1 108 ? -22.156 2.161   14.619 1.00 70.23  ? ? ? ? ? ? 108 SER B OG  1 
ATOM   1815 N  N   . VAL B 1 109 ? -20.747 5.719   13.593 1.00 51.21  ? ? ? ? ? ? 109 VAL B N   1 
ATOM   1816 C  CA  . VAL B 1 109 ? -19.867 5.950   12.447 1.00 49.28  ? ? ? ? ? ? 109 VAL B CA  1 
ATOM   1817 C  C   . VAL B 1 109 ? -18.570 5.168   12.681 1.00 51.58  ? ? ? ? ? ? 109 VAL B C   1 
ATOM   1818 O  O   . VAL B 1 109 ? -17.669 5.603   13.415 1.00 49.92  ? ? ? ? ? ? 109 VAL B O   1 
ATOM   1819 C  CB  . VAL B 1 109 ? -19.606 7.431   12.055 1.00 52.33  ? ? ? ? ? ? 109 VAL B CB  1 
ATOM   1820 C  CG1 . VAL B 1 109 ? -19.100 7.516   10.613 1.00 51.49  ? ? ? ? ? ? 109 VAL B CG1 1 
ATOM   1821 C  CG2 . VAL B 1 109 ? -20.857 8.307   12.240 1.00 51.72  ? ? ? ? ? ? 109 VAL B CG2 1 
ATOM   1822 N  N   . ILE B 1 110 ? -18.538 3.959   12.093 1.00 47.48  ? ? ? ? ? ? 110 ILE B N   1 
ATOM   1823 C  CA  . ILE B 1 110 ? -17.418 3.024   12.150 1.00 46.58  ? ? ? ? ? ? 110 ILE B CA  1 
ATOM   1824 C  C   . ILE B 1 110 ? -17.047 2.603   10.725 1.00 45.52  ? ? ? ? ? ? 110 ILE B C   1 
ATOM   1825 O  O   . ILE B 1 110 ? -17.933 2.288   9.915  1.00 45.36  ? ? ? ? ? ? 110 ILE B O   1 
ATOM   1826 C  CB  . ILE B 1 110 ? -17.690 1.782   13.063 1.00 48.98  ? ? ? ? ? ? 110 ILE B CB  1 
ATOM   1827 C  CG1 . ILE B 1 110 ? -18.160 2.206   14.476 1.00 49.10  ? ? ? ? ? ? 110 ILE B CG1 1 
ATOM   1828 C  CG2 . ILE B 1 110 ? -16.443 0.890   13.144 1.00 49.01  ? ? ? ? ? ? 110 ILE B CG2 1 
ATOM   1829 C  CD1 . ILE B 1 110 ? -18.895 1.082   15.315 1.00 52.29  ? ? ? ? ? ? 110 ILE B CD1 1 
ATOM   1830 N  N   . ALA B 1 111 ? -15.736 2.591   10.436 1.00 34.34  ? ? ? ? ? ? 111 ALA B N   1 
ATOM   1831 C  CA  . ALA B 1 111 ? -15.259 2.136   9.165  1.00 32.02  ? ? ? ? ? ? 111 ALA B CA  1 
ATOM   1832 C  C   . ALA B 1 111 ? -14.175 1.093   9.378  1.00 38.26  ? ? ? ? ? ? 111 ALA B C   1 
ATOM   1833 O  O   . ALA B 1 111 ? -13.558 1.025   10.448 1.00 39.25  ? ? ? ? ? ? 111 ALA B O   1 
ATOM   1834 C  CB  . ALA B 1 111 ? -14.742 3.299   8.353  1.00 31.78  ? ? ? ? ? ? 111 ALA B CB  1 
ATOM   1835 N  N   . PHE B 1 112 ? -13.969 0.254   8.378  1.00 34.91  ? ? ? ? ? ? 112 PHE B N   1 
ATOM   1836 C  CA  . PHE B 1 112 ? -12.929 -0.755  8.389  1.00 35.37  ? ? ? ? ? ? 112 PHE B CA  1 
ATOM   1837 C  C   . PHE B 1 112 ? -12.021 -0.581  7.187  1.00 43.40  ? ? ? ? ? ? 112 PHE B C   1 
ATOM   1838 O  O   . PHE B 1 112 ? -12.470 -0.506  6.035  1.00 42.88  ? ? ? ? ? ? 112 PHE B O   1 
ATOM   1839 C  CB  . PHE B 1 112 ? -13.501 -2.177  8.468  1.00 36.83  ? ? ? ? ? ? 112 PHE B CB  1 
ATOM   1840 C  CG  . PHE B 1 112 ? -13.758 -2.625  9.888  1.00 38.12  ? ? ? ? ? ? 112 PHE B CG  1 
ATOM   1841 C  CD1 . PHE B 1 112 ? -12.744 -3.196  10.648 1.00 39.37  ? ? ? ? ? ? 112 PHE B CD1 1 
ATOM   1842 C  CD2 . PHE B 1 112 ? -15.018 -2.461  10.472 1.00 40.10  ? ? ? ? ? ? 112 PHE B CD2 1 
ATOM   1843 C  CE1 . PHE B 1 112 ? -12.984 -3.617  11.965 1.00 40.74  ? ? ? ? ? ? 112 PHE B CE1 1 
ATOM   1844 C  CE2 . PHE B 1 112 ? -15.259 -2.883  11.784 1.00 42.57  ? ? ? ? ? ? 112 PHE B CE2 1 
ATOM   1845 C  CZ  . PHE B 1 112 ? -14.245 -3.471  12.518 1.00 40.74  ? ? ? ? ? ? 112 PHE B CZ  1 
ATOM   1846 N  N   . LEU B 1 113 ? -10.737 -0.469  7.498  1.00 41.88  ? ? ? ? ? ? 113 LEU B N   1 
ATOM   1847 C  CA  . LEU B 1 113 ? -9.628  -0.348  6.583  1.00 41.36  ? ? ? ? ? ? 113 LEU B CA  1 
ATOM   1848 C  C   . LEU B 1 113 ? -8.866  -1.634  6.648  1.00 43.54  ? ? ? ? ? ? 113 LEU B C   1 
ATOM   1849 O  O   . LEU B 1 113 ? -8.872  -2.333  7.667  1.00 40.04  ? ? ? ? ? ? 113 LEU B O   1 
ATOM   1850 C  CB  . LEU B 1 113 ? -8.674  0.768   7.030  1.00 41.61  ? ? ? ? ? ? 113 LEU B CB  1 
ATOM   1851 C  CG  . LEU B 1 113 ? -9.062  2.178   6.687  1.00 48.13  ? ? ? ? ? ? 113 LEU B CG  1 
ATOM   1852 C  CD1 . LEU B 1 113 ? -7.910  3.139   6.986  1.00 48.89  ? ? ? ? ? ? 113 LEU B CD1 1 
ATOM   1853 C  CD2 . LEU B 1 113 ? -9.392  2.301   5.239  1.00 53.20  ? ? ? ? ? ? 113 LEU B CD2 1 
ATOM   1854 N  N   . GLU B 1 114 ? -8.134  -1.901  5.583  1.00 41.33  ? ? ? ? ? ? 114 GLU B N   1 
ATOM   1855 C  CA  . GLU B 1 114 ? -7.270  -3.054  5.519  1.00 41.58  ? ? ? ? ? ? 114 GLU B CA  1 
ATOM   1856 C  C   . GLU B 1 114 ? -5.882  -2.507  5.237  1.00 44.58  ? ? ? ? ? ? 114 GLU B C   1 
ATOM   1857 O  O   . GLU B 1 114 ? -5.724  -1.643  4.363  1.00 45.53  ? ? ? ? ? ? 114 GLU B O   1 
ATOM   1858 C  CB  . GLU B 1 114 ? -7.757  -3.990  4.418  1.00 43.39  ? ? ? ? ? ? 114 GLU B CB  1 
ATOM   1859 C  CG  . GLU B 1 114 ? -7.275  -5.413  4.572  1.00 58.90  ? ? ? ? ? ? 114 GLU B CG  1 
ATOM   1860 C  CD  . GLU B 1 114 ? -7.918  -6.342  3.567  1.00 81.62  ? ? ? ? ? ? 114 GLU B CD  1 
ATOM   1861 O  OE1 . GLU B 1 114 ? -9.031  -6.835  3.858  1.00 86.72  ? ? ? ? ? ? 114 GLU B OE1 1 
ATOM   1862 O  OE2 . GLU B 1 114 ? -7.329  -6.555  2.482  1.00 70.02  ? ? ? ? ? ? 114 GLU B OE2 1 
ATOM   1863 N  N   . ASP B 1 115 ? -4.890  -2.929  6.027  1.00 38.59  ? ? ? ? ? ? 115 ASP B N   1 
ATOM   1864 C  CA  . ASP B 1 115 ? -3.529  -2.461  5.808  1.00 37.12  ? ? ? ? ? ? 115 ASP B CA  1 
ATOM   1865 C  C   . ASP B 1 115 ? -2.838  -3.303  4.711  1.00 37.78  ? ? ? ? ? ? 115 ASP B C   1 
ATOM   1866 O  O   . ASP B 1 115 ? -3.435  -4.317  4.321  1.00 35.64  ? ? ? ? ? ? 115 ASP B O   1 
ATOM   1867 C  CB  . ASP B 1 115 ? -2.758  -2.390  7.140  1.00 38.78  ? ? ? ? ? ? 115 ASP B CB  1 
ATOM   1868 C  CG  . ASP B 1 115 ? -2.010  -3.598  7.657  1.00 42.89  ? ? ? ? ? ? 115 ASP B CG  1 
ATOM   1869 O  OD1 . ASP B 1 115 ? -2.198  -4.719  7.105  1.00 42.62  ? ? ? ? ? ? 115 ASP B OD1 1 
ATOM   1870 O  OD2 . ASP B 1 115 ? -1.262  -3.439  8.628  1.00 46.94  ? ? ? ? ? ? 115 ASP B OD2 1 
ATOM   1871 N  N   . PRO B 1 116 ? -1.586  -2.982  4.240  1.00 33.34  ? ? ? ? ? ? 116 PRO B N   1 
ATOM   1872 C  CA  . PRO B 1 116 ? -0.982  -3.796  3.159  1.00 32.83  ? ? ? ? ? ? 116 PRO B CA  1 
ATOM   1873 C  C   . PRO B 1 116 ? -0.824  -5.297  3.421  1.00 36.49  ? ? ? ? ? ? 116 PRO B C   1 
ATOM   1874 O  O   . PRO B 1 116 ? -0.755  -6.070  2.479  1.00 36.50  ? ? ? ? ? ? 116 PRO B O   1 
ATOM   1875 C  CB  . PRO B 1 116 ? 0.359   -3.103  2.894  1.00 35.04  ? ? ? ? ? ? 116 PRO B CB  1 
ATOM   1876 C  CG  . PRO B 1 116 ? 0.153   -1.678  3.351  1.00 39.09  ? ? ? ? ? ? 116 PRO B CG  1 
ATOM   1877 C  CD  . PRO B 1 116 ? -0.733  -1.814  4.558  1.00 34.38  ? ? ? ? ? ? 116 PRO B CD  1 
ATOM   1878 N  N   . ASP B 1 117 ? -0.828  -5.717  4.677  1.00 34.37  ? ? ? ? ? ? 117 ASP B N   1 
ATOM   1879 C  CA  . ASP B 1 117 ? -0.653  -7.125  5.050  1.00 33.26  ? ? ? ? ? ? 117 ASP B CA  1 
ATOM   1880 C  C   . ASP B 1 117 ? -1.976  -7.791  5.313  1.00 39.34  ? ? ? ? ? ? 117 ASP B C   1 
ATOM   1881 O  O   . ASP B 1 117 ? -1.996  -8.983  5.652  1.00 40.56  ? ? ? ? ? ? 117 ASP B O   1 
ATOM   1882 C  CB  . ASP B 1 117 ? 0.197   -7.204  6.310  1.00 34.88  ? ? ? ? ? ? 117 ASP B CB  1 
ATOM   1883 C  CG  . ASP B 1 117 ? 1.660   -6.997  6.051  1.00 45.59  ? ? ? ? ? ? 117 ASP B CG  1 
ATOM   1884 O  OD1 . ASP B 1 117 ? 2.370   -8.009  5.827  1.00 49.54  ? ? ? ? ? ? 117 ASP B OD1 1 
ATOM   1885 O  OD2 . ASP B 1 117 ? 2.097   -5.835  6.065  1.00 43.32  ? ? ? ? ? ? 117 ASP B OD2 1 
ATOM   1886 N  N   . GLY B 1 118 ? -3.067  -7.034  5.162  1.00 34.34  ? ? ? ? ? ? 118 GLY B N   1 
ATOM   1887 C  CA  . GLY B 1 118 ? -4.416  -7.535  5.412  1.00 33.31  ? ? ? ? ? ? 118 GLY B CA  1 
ATOM   1888 C  C   . GLY B 1 118 ? -4.879  -7.434  6.862  1.00 38.67  ? ? ? ? ? ? 118 GLY B C   1 
ATOM   1889 O  O   . GLY B 1 118 ? -5.886  -8.052  7.219  1.00 40.95  ? ? ? ? ? ? 118 GLY B O   1 
ATOM   1890 N  N   . TYR B 1 119 ? -4.177  -6.650  7.716  1.00 33.26  ? ? ? ? ? ? 119 TYR B N   1 
ATOM   1891 C  CA  . TYR B 1 119 ? -4.586  -6.465  9.124  1.00 32.93  ? ? ? ? ? ? 119 TYR B CA  1 
ATOM   1892 C  C   . TYR B 1 119 ? -5.747  -5.517  9.154  1.00 37.02  ? ? ? ? ? ? 119 TYR B C   1 
ATOM   1893 O  O   . TYR B 1 119 ? -5.742  -4.544  8.401  1.00 37.15  ? ? ? ? ? ? 119 TYR B O   1 
ATOM   1894 C  CB  . TYR B 1 119 ? -3.449  -5.895  9.981  1.00 32.11  ? ? ? ? ? ? 119 TYR B CB  1 
ATOM   1895 C  CG  . TYR B 1 119 ? -2.325  -6.882  10.207 1.00 33.70  ? ? ? ? ? ? 119 TYR B CG  1 
ATOM   1896 C  CD1 . TYR B 1 119 ? -2.534  -8.049  10.939 1.00 35.98  ? ? ? ? ? ? 119 TYR B CD1 1 
ATOM   1897 C  CD2 . TYR B 1 119 ? -1.039  -6.626  9.739  1.00 33.52  ? ? ? ? ? ? 119 TYR B CD2 1 
ATOM   1898 C  CE1 . TYR B 1 119 ? -1.502  -8.946  11.176 1.00 36.87  ? ? ? ? ? ? 119 TYR B CE1 1 
ATOM   1899 C  CE2 . TYR B 1 119 ? 0.007   -7.517  9.981  1.00 33.34  ? ? ? ? ? ? 119 TYR B CE2 1 
ATOM   1900 C  CZ  . TYR B 1 119 ? -0.243  -8.694  10.665 1.00 38.02  ? ? ? ? ? ? 119 TYR B CZ  1 
ATOM   1901 O  OH  . TYR B 1 119 ? 0.748   -9.603  10.896 1.00 36.96  ? ? ? ? ? ? 119 TYR B OH  1 
ATOM   1902 N  N   . LYS B 1 120 ? -6.722  -5.759  10.026 1.00 33.43  ? ? ? ? ? ? 120 LYS B N   1 
ATOM   1903 C  CA  . LYS B 1 120 ? -7.876  -4.855  10.070 1.00 33.80  ? ? ? ? ? ? 120 LYS B CA  1 
ATOM   1904 C  C   . LYS B 1 120 ? -7.676  -3.636  10.956 1.00 36.53  ? ? ? ? ? ? 120 LYS B C   1 
ATOM   1905 O  O   . LYS B 1 120 ? -7.208  -3.761  12.090 1.00 34.90  ? ? ? ? ? ? 120 LYS B O   1 
ATOM   1906 C  CB  . LYS B 1 120 ? -9.178  -5.599  10.425 1.00 36.01  ? ? ? ? ? ? 120 LYS B CB  1 
ATOM   1907 C  CG  . LYS B 1 120 ? -9.675  -6.470  9.295  1.00 52.16  ? ? ? ? ? ? 120 LYS B CG  1 
ATOM   1908 C  CD  . LYS B 1 120 ? -10.687 -7.504  9.790  1.00 72.70  ? ? ? ? ? ? 120 LYS B CD  1 
ATOM   1909 C  CE  . LYS B 1 120 ? -10.923 -8.588  8.758  1.00 85.41  ? ? ? ? ? ? 120 LYS B CE  1 
ATOM   1910 N  NZ  . LYS B 1 120 ? -11.636 -9.760  9.330  1.00 93.69  ? ? ? ? ? ? 120 LYS B NZ  1 
ATOM   1911 N  N   . VAL B 1 121 ? -8.015  -2.449  10.420 1.00 33.16  ? ? ? ? ? ? 121 VAL B N   1 
ATOM   1912 C  CA  . VAL B 1 121 ? -7.989  -1.187  11.166 1.00 31.96  ? ? ? ? ? ? 121 VAL B CA  1 
ATOM   1913 C  C   . VAL B 1 121 ? -9.425  -0.674  11.258 1.00 36.74  ? ? ? ? ? ? 121 VAL B C   1 
ATOM   1914 O  O   . VAL B 1 121 ? -10.069 -0.447  10.238 1.00 35.95  ? ? ? ? ? ? 121 VAL B O   1 
ATOM   1915 C  CB  . VAL B 1 121 ? -7.011  -0.112  10.651 1.00 34.42  ? ? ? ? ? ? 121 VAL B CB  1 
ATOM   1916 C  CG1 . VAL B 1 121 ? -7.011  1.100   11.576 1.00 34.41  ? ? ? ? ? ? 121 VAL B CG1 1 
ATOM   1917 C  CG2 . VAL B 1 121 ? -5.597  -0.664  10.491 1.00 33.56  ? ? ? ? ? ? 121 VAL B CG2 1 
ATOM   1918 N  N   . GLU B 1 122 ? -9.941  -0.572  12.482 1.00 34.52  ? ? ? ? ? ? 122 GLU B N   1 
ATOM   1919 C  CA  . GLU B 1 122 ? -11.287 -0.076  12.766 1.00 34.00  ? ? ? ? ? ? 122 GLU B CA  1 
ATOM   1920 C  C   . GLU B 1 122 ? -11.216 1.429   13.037 1.00 38.12  ? ? ? ? ? ? 122 GLU B C   1 
ATOM   1921 O  O   . GLU B 1 122 ? -10.440 1.873   13.886 1.00 38.07  ? ? ? ? ? ? 122 GLU B O   1 
ATOM   1922 C  CB  . GLU B 1 122 ? -11.864 -0.808  13.970 1.00 35.10  ? ? ? ? ? ? 122 GLU B CB  1 
ATOM   1923 C  CG  . GLU B 1 122 ? -13.155 -0.206  14.487 1.00 40.34  ? ? ? ? ? ? 122 GLU B CG  1 
ATOM   1924 C  CD  . GLU B 1 122 ? -13.764 -0.940  15.659 1.00 43.91  ? ? ? ? ? ? 122 GLU B CD  1 
ATOM   1925 O  OE1 . GLU B 1 122 ? -13.048 -1.176  16.657 1.00 37.85  ? ? ? ? ? ? 122 GLU B OE1 1 
ATOM   1926 O  OE2 . GLU B 1 122 ? -14.972 -1.247  15.594 1.00 44.28  ? ? ? ? ? ? 122 GLU B OE2 1 
ATOM   1927 N  N   . LEU B 1 123 ? -11.994 2.218   12.299 1.00 34.89  ? ? ? ? ? ? 123 LEU B N   1 
ATOM   1928 C  CA  . LEU B 1 123 ? -11.982 3.679   12.481 1.00 34.32  ? ? ? ? ? ? 123 LEU B CA  1 
ATOM   1929 C  C   . LEU B 1 123 ? -13.250 4.068   13.185 1.00 37.07  ? ? ? ? ? ? 123 LEU B C   1 
ATOM   1930 O  O   . LEU B 1 123 ? -14.327 3.789   12.690 1.00 36.38  ? ? ? ? ? ? 123 LEU B O   1 
ATOM   1931 C  CB  . LEU B 1 123 ? -11.878 4.417   11.128 1.00 33.89  ? ? ? ? ? ? 123 LEU B CB  1 
ATOM   1932 C  CG  . LEU B 1 123 ? -10.697 4.063   10.224 1.00 38.70  ? ? ? ? ? ? 123 LEU B CG  1 
ATOM   1933 C  CD1 . LEU B 1 123 ? -10.836 4.770   8.887  1.00 38.70  ? ? ? ? ? ? 123 LEU B CD1 1 
ATOM   1934 C  CD2 . LEU B 1 123 ? -9.336  4.415   10.903 1.00 39.24  ? ? ? ? ? ? 123 LEU B CD2 1 
ATOM   1935 N  N   . ILE B 1 124 ? -13.133 4.650   14.359 1.00 35.13  ? ? ? ? ? ? 124 ILE B N   1 
ATOM   1936 C  CA  . ILE B 1 124 ? -14.319 5.040   15.127 1.00 34.97  ? ? ? ? ? ? 124 ILE B CA  1 
ATOM   1937 C  C   . ILE B 1 124 ? -14.363 6.573   15.186 1.00 39.22  ? ? ? ? ? ? 124 ILE B C   1 
ATOM   1938 O  O   . ILE B 1 124 ? -13.394 7.194   15.614 1.00 35.97  ? ? ? ? ? ? 124 ILE B O   1 
ATOM   1939 C  CB  . ILE B 1 124 ? -14.334 4.383   16.543 1.00 36.82  ? ? ? ? ? ? 124 ILE B CB  1 
ATOM   1940 C  CG1 . ILE B 1 124 ? -14.264 2.833   16.444 1.00 36.52  ? ? ? ? ? ? 124 ILE B CG1 1 
ATOM   1941 C  CG2 . ILE B 1 124 ? -15.581 4.860   17.348 1.00 36.56  ? ? ? ? ? ? 124 ILE B CG2 1 
ATOM   1942 C  CD1 . ILE B 1 124 ? -14.107 2.033   17.801 1.00 38.64  ? ? ? ? ? ? 124 ILE B CD1 1 
ATOM   1943 N  N   . GLN B 1 125 ? -15.446 7.184   14.709 1.00 39.64  ? ? ? ? ? ? 125 GLN B N   1 
ATOM   1944 C  CA  . GLN B 1 125 ? -15.489 8.647   14.753 1.00 40.53  ? ? ? ? ? ? 125 GLN B CA  1 
ATOM   1945 C  C   . GLN B 1 125 ? -15.646 9.196   16.173 1.00 44.20  ? ? ? ? ? ? 125 GLN B C   1 
ATOM   1946 O  O   . GLN B 1 125 ? -16.543 8.747   16.895 1.00 42.99  ? ? ? ? ? ? 125 GLN B O   1 
ATOM   1947 C  CB  . GLN B 1 125 ? -16.569 9.210   13.818 1.00 41.63  ? ? ? ? ? ? 125 GLN B CB  1 
ATOM   1948 C  CG  . GLN B 1 125 ? -16.367 10.704  13.574 1.00 54.40  ? ? ? ? ? ? 125 GLN B CG  1 
ATOM   1949 C  CD  . GLN B 1 125 ? -17.172 11.183  12.413 1.00 63.97  ? ? ? ? ? ? 125 GLN B CD  1 
ATOM   1950 O  OE1 . GLN B 1 125 ? -16.984 10.761  11.267 1.00 52.78  ? ? ? ? ? ? 125 GLN B OE1 1 
ATOM   1951 N  NE2 . GLN B 1 125 ? -18.096 12.072  12.695 1.00 61.08  ? ? ? ? ? ? 125 GLN B NE2 1 
ATOM   1952 N  N   . LYS B 1 126 ? -14.781 10.169  16.564 1.00 43.51  ? ? ? ? ? ? 126 LYS B N   1 
ATOM   1953 C  CA  . LYS B 1 126 ? -14.857 10.885  17.857 1.00 44.98  ? ? ? ? ? ? 126 LYS B CA  1 
ATOM   1954 C  C   . LYS B 1 126 ? -16.304 11.388  18.010 1.00 52.31  ? ? ? ? ? ? 126 LYS B C   1 
ATOM   1955 O  O   . LYS B 1 126 ? -16.831 12.029  17.086 1.00 52.17  ? ? ? ? ? ? 126 LYS B O   1 
ATOM   1956 C  CB  . LYS B 1 126 ? -13.926 12.128  17.909 1.00 48.49  ? ? ? ? ? ? 126 LYS B CB  1 
ATOM   1957 C  CG  . LYS B 1 126 ? -12.548 11.957  17.287 1.00 76.89  ? ? ? ? ? ? 126 LYS B CG  1 
ATOM   1958 C  CD  . LYS B 1 126 ? -11.561 13.109  17.529 1.00 90.04  ? ? ? ? ? ? 126 LYS B CD  1 
ATOM   1959 C  CE  . LYS B 1 126 ? -10.223 12.776  16.899 1.00 98.86  ? ? ? ? ? ? 126 LYS B CE  1 
ATOM   1960 N  NZ  . LYS B 1 126 ? -9.266  13.910  16.968 1.00 111.04 ? ? ? ? ? ? 126 LYS B NZ  1 
ATOM   1961 N  N   . GLY B 1 127 ? -16.938 11.049  19.131 1.00 50.60  ? ? ? ? ? ? 127 GLY B N   1 
ATOM   1962 C  CA  . GLY B 1 127 ? -18.316 11.432  19.412 1.00 52.14  ? ? ? ? ? ? 127 GLY B CA  1 
ATOM   1963 C  C   . GLY B 1 127 ? -19.307 10.308  19.176 1.00 60.56  ? ? ? ? ? ? 127 GLY B C   1 
ATOM   1964 O  O   . GLY B 1 127 ? -20.362 10.285  19.816 1.00 61.66  ? ? ? ? ? ? 127 GLY B O   1 
ATOM   1965 N  N   . THR B 1 128 ? -18.971 9.377   18.237 1.00 58.05  ? ? ? ? ? ? 128 THR B N   1 
ATOM   1966 C  CA  . THR B 1 128 ? -19.709 8.161   17.857 1.00 84.21  ? ? ? ? ? ? 128 THR B CA  1 
ATOM   1967 C  C   . THR B 1 128 ? -21.196 8.352   17.570 1.00 121.63 ? ? ? ? ? ? 128 THR B C   1 
ATOM   1968 O  O   . THR B 1 128 ? -22.040 7.986   18.384 1.00 90.18  ? ? ? ? ? ? 128 THR B O   1 
ATOM   1969 C  CB  . THR B 1 128 ? -19.383 7.002   18.812 1.00 90.87  ? ? ? ? ? ? 128 THR B CB  1 
HETATM 1970 NI NI  . NI  C 2 .   ? -13.065 -2.648  18.180 1.00 35.58  ? ? ? ? ? ? 201 NI  A NI  1 
HETATM 1971 NI NI  . NI  D 2 .   ? -16.854 -19.877 24.226 1.00 55.69  ? ? ? ? ? ? 202 NI  A NI  1 
HETATM 1972 NI NI  . NI  E 2 .   ? 6.928   -5.276  21.937 1.00 39.74  ? ? ? ? ? ? 203 NI  A NI  1 
HETATM 1973 C  C1  . SIN F 3 .   ? 17.172  -5.674  5.071  1.00 99.81  ? ? ? ? ? ? 500 SIN B C1  1 
HETATM 1974 O  O1  . SIN F 3 .   ? 16.993  -4.538  4.592  1.00 100.90 ? ? ? ? ? ? 500 SIN B O1  1 
HETATM 1975 O  O2  . SIN F 3 .   ? 16.224  -6.450  5.318  1.00 99.05  ? ? ? ? ? ? 500 SIN B O2  1 
HETATM 1976 C  C2  . SIN F 3 .   ? 18.590  -6.114  5.362  1.00 99.72  ? ? ? ? ? ? 500 SIN B C2  1 
HETATM 1977 C  C3  . SIN F 3 .   ? 19.223  -6.756  4.130  1.00 100.33 ? ? ? ? ? ? 500 SIN B C3  1 
HETATM 1978 C  C4  . SIN F 3 .   ? 19.425  -8.245  4.328  1.00 101.20 ? ? ? ? ? ? 500 SIN B C4  1 
HETATM 1979 O  O3  . SIN F 3 .   ? 18.555  -9.033  3.885  1.00 101.13 ? ? ? ? ? ? 500 SIN B O3  1 
HETATM 1980 O  O4  . SIN F 3 .   ? 20.459  -8.639  4.916  1.00 101.28 ? ? ? ? ? ? 500 SIN B O4  1 
HETATM 1981 O  O   . HOH G 4 .   ? -14.913 -3.194  18.052 1.00 42.70  ? ? ? ? ? ? 301 HOH A O   1 
HETATM 1982 O  O   . HOH G 4 .   ? -7.638  -15.118 26.789 1.00 36.37  ? ? ? ? ? ? 302 HOH A O   1 
HETATM 1983 O  O   . HOH G 4 .   ? -1.768  -10.547 23.099 1.00 29.22  ? ? ? ? ? ? 303 HOH A O   1 
HETATM 1984 O  O   . HOH G 4 .   ? -6.674  1.387   29.718 1.00 38.73  ? ? ? ? ? ? 304 HOH A O   1 
HETATM 1985 O  O   . HOH G 4 .   ? -1.510  -19.400 30.093 1.00 40.65  ? ? ? ? ? ? 305 HOH A O   1 
HETATM 1986 O  O   . HOH G 4 .   ? -1.604  -14.045 13.449 1.00 38.08  ? ? ? ? ? ? 306 HOH A O   1 
HETATM 1987 O  O   . HOH G 4 .   ? -3.519  3.731   31.078 1.00 42.35  ? ? ? ? ? ? 307 HOH A O   1 
HETATM 1988 O  O   . HOH G 4 .   ? -3.739  1.818   29.205 1.00 39.32  ? ? ? ? ? ? 308 HOH A O   1 
HETATM 1989 O  O   . HOH G 4 .   ? -4.453  -8.218  39.871 1.00 42.90  ? ? ? ? ? ? 309 HOH A O   1 
HETATM 1990 O  O   . HOH G 4 .   ? -9.609  -20.816 26.883 1.00 42.42  ? ? ? ? ? ? 310 HOH A O   1 
HETATM 1991 O  O   . HOH G 4 .   ? -10.375 -18.305 26.667 1.00 47.81  ? ? ? ? ? ? 311 HOH A O   1 
HETATM 1992 O  O   . HOH G 4 .   ? 0.944   -11.886 37.410 1.00 36.67  ? ? ? ? ? ? 312 HOH A O   1 
HETATM 1993 O  O   . HOH G 4 .   ? -5.545  -1.310  37.544 1.00 54.05  ? ? ? ? ? ? 313 HOH A O   1 
HETATM 1994 O  O   . HOH G 4 .   ? -14.557 6.196   29.135 1.00 56.26  ? ? ? ? ? ? 314 HOH A O   1 
HETATM 1995 O  O   . HOH G 4 .   ? -14.283 3.169   29.602 1.00 54.05  ? ? ? ? ? ? 315 HOH A O   1 
HETATM 1996 O  O   . HOH G 4 .   ? -2.995  5.079   25.599 1.00 30.86  ? ? ? ? ? ? 316 HOH A O   1 
HETATM 1997 O  O   . HOH G 4 .   ? 5.938   -11.411 20.570 1.00 38.50  ? ? ? ? ? ? 317 HOH A O   1 
HETATM 1998 O  O   . HOH G 4 .   ? 0.589   -13.704 20.609 1.00 31.24  ? ? ? ? ? ? 318 HOH A O   1 
HETATM 1999 O  O   . HOH G 4 .   ? -0.274  -9.171  43.711 1.00 53.30  ? ? ? ? ? ? 319 HOH A O   1 
HETATM 2000 O  O   . HOH G 4 .   ? -3.506  -11.511 41.578 1.00 52.16  ? ? ? ? ? ? 320 HOH A O   1 
HETATM 2001 O  O   . HOH G 4 .   ? -17.147 -18.190 28.119 1.00 46.80  ? ? ? ? ? ? 321 HOH A O   1 
HETATM 2002 O  O   . HOH G 4 .   ? 9.170   -14.860 30.806 1.00 49.77  ? ? ? ? ? ? 322 HOH A O   1 
HETATM 2003 O  O   . HOH G 4 .   ? -10.227 3.571   24.269 1.00 34.15  ? ? ? ? ? ? 323 HOH A O   1 
HETATM 2004 O  O   . HOH G 4 .   ? -15.582 0.890   21.091 1.00 51.67  ? ? ? ? ? ? 324 HOH A O   1 
HETATM 2005 O  O   . HOH G 4 .   ? -8.003  -18.516 33.380 1.00 49.17  ? ? ? ? ? ? 325 HOH A O   1 
HETATM 2006 O  O   . HOH G 4 .   ? -19.585 -16.340 29.465 1.00 55.91  ? ? ? ? ? ? 326 HOH A O   1 
HETATM 2007 O  O   . HOH G 4 .   ? -16.876 -19.943 26.158 1.00 35.67  ? ? ? ? ? ? 327 HOH A O   1 
HETATM 2008 O  O   . HOH G 4 .   ? 13.835  3.323   26.586 1.00 68.29  ? ? ? ? ? ? 328 HOH A O   1 
HETATM 2009 O  O   . HOH G 4 .   ? -3.245  -9.562  25.326 1.00 35.13  ? ? ? ? ? ? 329 HOH A O   1 
HETATM 2010 O  O   . HOH G 4 .   ? -23.254 -17.150 27.012 1.00 64.80  ? ? ? ? ? ? 330 HOH A O   1 
HETATM 2011 O  O   . HOH G 4 .   ? -20.495 -14.128 16.464 1.00 39.36  ? ? ? ? ? ? 331 HOH A O   1 
HETATM 2012 O  O   . HOH G 4 .   ? 2.992   -3.225  38.068 1.00 45.33  ? ? ? ? ? ? 332 HOH A O   1 
HETATM 2013 O  O   . HOH G 4 .   ? -12.004 1.807   22.952 1.00 45.14  ? ? ? ? ? ? 333 HOH A O   1 
HETATM 2014 O  O   . HOH G 4 .   ? 8.777   -15.204 22.487 1.00 64.68  ? ? ? ? ? ? 334 HOH A O   1 
HETATM 2015 O  O   . HOH G 4 .   ? 15.845  3.585   30.533 1.00 79.56  ? ? ? ? ? ? 335 HOH A O   1 
HETATM 2016 O  O   . HOH H 4 .   ? 8.850   -5.529  21.519 1.00 44.71  ? ? ? ? ? ? 601 HOH B O   1 
HETATM 2017 O  O   . HOH H 4 .   ? -6.933  -8.080  11.429 1.00 29.54  ? ? ? ? ? ? 602 HOH B O   1 
HETATM 2018 O  O   . HOH H 4 .   ? -2.741  7.669   26.737 1.00 41.25  ? ? ? ? ? ? 603 HOH B O   1 
HETATM 2019 O  O   . HOH H 4 .   ? -2.426  6.860   20.741 1.00 38.23  ? ? ? ? ? ? 604 HOH B O   1 
HETATM 2020 O  O   . HOH H 4 .   ? 4.859   -15.510 2.032  1.00 61.44  ? ? ? ? ? ? 605 HOH B O   1 
HETATM 2021 O  O   . HOH H 4 .   ? 0.105   6.594   19.965 1.00 44.81  ? ? ? ? ? ? 606 HOH B O   1 
HETATM 2022 O  O   . HOH H 4 .   ? -4.679  -4.386  12.791 1.00 28.75  ? ? ? ? ? ? 607 HOH B O   1 
HETATM 2023 O  O   . HOH H 4 .   ? -12.152 -7.709  13.614 1.00 36.49  ? ? ? ? ? ? 608 HOH B O   1 
HETATM 2024 O  O   . HOH H 4 .   ? 4.017   3.163   24.645 1.00 38.33  ? ? ? ? ? ? 609 HOH B O   1 
HETATM 2025 O  O   . HOH H 4 .   ? -2.958  -2.267  12.723 1.00 33.65  ? ? ? ? ? ? 610 HOH B O   1 
HETATM 2026 O  O   . HOH H 4 .   ? 7.480   4.038   4.146  1.00 47.18  ? ? ? ? ? ? 611 HOH B O   1 
HETATM 2027 O  O   . HOH H 4 .   ? 1.811   0.992   1.194  1.00 43.03  ? ? ? ? ? ? 612 HOH B O   1 
HETATM 2028 O  O   . HOH H 4 .   ? 0.928   -3.618  6.953  1.00 33.08  ? ? ? ? ? ? 613 HOH B O   1 
HETATM 2029 O  O   . HOH H 4 .   ? -4.879  -14.447 14.608 1.00 46.10  ? ? ? ? ? ? 614 HOH B O   1 
HETATM 2030 O  O   . HOH H 4 .   ? -0.494  1.233   -3.150 1.00 64.50  ? ? ? ? ? ? 615 HOH B O   1 
HETATM 2031 O  O   . HOH H 4 .   ? -2.422  2.935   27.126 1.00 46.63  ? ? ? ? ? ? 616 HOH B O   1 
HETATM 2032 O  O   . HOH H 4 .   ? 5.794   1.411   23.540 1.00 47.49  ? ? ? ? ? ? 617 HOH B O   1 
HETATM 2033 O  O   . HOH H 4 .   ? -3.833  -9.037  1.918  1.00 62.44  ? ? ? ? ? ? 618 HOH B O   1 
HETATM 2034 O  O   . HOH H 4 .   ? 3.854   -4.891  4.460  1.00 42.41  ? ? ? ? ? ? 619 HOH B O   1 
HETATM 2035 O  O   . HOH H 4 .   ? 14.847  -13.124 9.530  1.00 42.41  ? ? ? ? ? ? 620 HOH B O   1 
HETATM 2036 O  O   . HOH H 4 .   ? -5.285  -1.867  1.683  1.00 36.77  ? ? ? ? ? ? 621 HOH B O   1 
HETATM 2037 O  O   . HOH H 4 .   ? -17.055 -2.717  15.131 1.00 46.14  ? ? ? ? ? ? 622 HOH B O   1 
HETATM 2038 O  O   . HOH H 4 .   ? 3.305   -5.620  1.897  1.00 47.49  ? ? ? ? ? ? 623 HOH B O   1 
HETATM 2039 O  O   . HOH H 4 .   ? 1.982   -0.881  38.012 1.00 38.39  ? ? ? ? ? ? 624 HOH B O   1 
HETATM 2040 O  O   . HOH H 4 .   ? 1.029   13.833  20.248 1.00 63.77  ? ? ? ? ? ? 625 HOH B O   1 
HETATM 2041 O  O   . HOH H 4 .   ? -23.610 6.194   19.489 1.00 57.26  ? ? ? ? ? ? 626 HOH B O   1 
HETATM 2042 O  O   . HOH H 4 .   ? -21.626 4.365   18.690 1.00 53.50  ? ? ? ? ? ? 627 HOH B O   1 
HETATM 2043 O  O   . HOH H 4 .   ? -23.395 8.936   21.143 1.00 63.69  ? ? ? ? ? ? 628 HOH B O   1 
HETATM 2044 O  O   . HOH H 4 .   ? -16.214 -5.377  14.952 1.00 43.89  ? ? ? ? ? ? 629 HOH B O   1 
HETATM 2045 O  O   . HOH H 4 .   ? -12.605 -15.355 13.077 1.00 44.15  ? ? ? ? ? ? 630 HOH B O   1 
HETATM 2046 O  O   . HOH H 4 .   ? 11.168  -2.474  3.962  1.00 53.71  ? ? ? ? ? ? 631 HOH B O   1 
HETATM 2047 O  O   . HOH H 4 .   ? -14.904 -7.603  10.832 1.00 60.71  ? ? ? ? ? ? 632 HOH B O   1 
HETATM 2048 O  O   . HOH H 4 .   ? -20.442 -1.486  3.948  1.00 72.02  ? ? ? ? ? ? 633 HOH B O   1 
HETATM 2049 O  O   . HOH H 4 .   ? -8.827  12.631  12.512 1.00 61.79  ? ? ? ? ? ? 634 HOH B O   1 
HETATM 2050 O  O   . HOH H 4 .   ? -16.682 6.071   3.331  1.00 46.58  ? ? ? ? ? ? 635 HOH B O   1 
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