data_XXXX
# 
loop_
_audit_author.name 
_audit_author.pdbx_ordinal 
"Zhai, J."  1 
"Yuan, M."  2 
"Zhang, L." 3 
"Chen, Y."  4 
"Zhang, H." 5 
"Chen, S."  6 
"Zhao, Y."  7 
# 
_struct.entry_id                  XXXX 
_struct.title                     "Crystal structure of mouse glyoxalase I complexed with indomethacin" 
_struct.pdbx_model_details        ? 
_struct.pdbx_CASP_flag            ? 
_struct.pdbx_model_type_details   ? 
# 
_struct_keywords.entry_id        XXXX 
_struct_keywords.pdbx_keywords   "LYASE/LYASE INHIBITOR" 
_struct_keywords.text            "Lactoylglutachione Lyase, LYASE-LYASE INHIBITOR complex" 
# 
_exptl.entry_id          XXXX 
_exptl.method            "X-RAY DIFFRACTION" 
_exptl.crystals_number   1 
# 
_citation.id                        primary 
_citation.title                     "Zopolrestat as a human glyoxalase I inhibitor and its structural basis." 
_citation.journal_abbrev            Chemmedchem 
_citation.journal_volume            8 
_citation.page_first                1462 
_citation.page_last                 1464 
_citation.year                      2013 
_citation.journal_id_ASTM           ? 
_citation.country                   DE 
_citation.journal_id_ISSN           1860-7187 
_citation.journal_id_CSD            ? 
_citation.book_publisher            ? 
_citation.pdbx_database_id_PubMed   23857942 
_citation.pdbx_database_id_DOI      10.1002/cmdc.201300243 
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_citation_author.citation_id 
_citation_author.name 
_citation_author.ordinal 
_citation_author.identifier_ORCID 
primary "Zhai, J."  1  ? 
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primary "Zhao, Y."  4  ? 
primary "Chen, S."  5  ? 
primary "Chen, Y."  6  ? 
primary "Peng, X."  7  ? 
primary "Li, Q."    8  ? 
primary "Yuan, M."  9  ? 
primary "Hu, X."    10 ? 
# 
_entity_poly.entity_id                      1 
_entity_poly.type                           "polypeptide(L)" 
_entity_poly.nstd_linkage                   no 
_entity_poly.nstd_monomer                   no 
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code       
;MAEPQPASSGLTDETAFSCCSDPDPSTKDFLLQQTMLRIKDPKKSLDFYTRVLGLTLLQKLDFPAMKFSLYFLAYEDKND
IPKDKSEKTAWTFSRKATLELTHNWGTEDDETQSYHNGNSDPRGFGHIGIAVPDVYSACKRFEELGVKFVKKPDDGKMKG
LAFIQDPDGYWIEILNPNKIATII
;
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can   
;MAEPQPASSGLTDETAFSCCSDPDPSTKDFLLQQTMLRIKDPKKSLDFYTRVLGLTLLQKLDFPAMKFSLYFLAYEDKND
IPKDKSEKTAWTFSRKATLELTHNWGTEDDETQSYHNGNSDPRGFGHIGIAVPDVYSACKRFEELGVKFVKKPDDGKMKG
LAFIQDPDGYWIEILNPNKIATII
;
_entity_poly.pdbx_strand_id                 A,B 
_entity_poly.pdbx_target_identifier         ? 
# 
loop_
_entity_poly_seq.entity_id 
_entity_poly_seq.num 
_entity_poly_seq.mon_id 
_entity_poly_seq.hetero 
1 1   MET n 
1 2   ALA n 
1 3   GLU n 
1 4   PRO n 
1 5   GLN n 
1 6   PRO n 
1 7   ALA n 
1 8   SER n 
1 9   SER n 
1 10  GLY n 
1 11  LEU n 
1 12  THR n 
1 13  ASP n 
1 14  GLU n 
1 15  THR n 
1 16  ALA n 
1 17  PHE n 
1 18  SER n 
1 19  CYS n 
1 20  CYS n 
1 21  SER n 
1 22  ASP n 
1 23  PRO n 
1 24  ASP n 
1 25  PRO n 
1 26  SER n 
1 27  THR n 
1 28  LYS n 
1 29  ASP n 
1 30  PHE n 
1 31  LEU n 
1 32  LEU n 
1 33  GLN n 
1 34  GLN n 
1 35  THR n 
1 36  MET n 
1 37  LEU n 
1 38  ARG n 
1 39  ILE n 
1 40  LYS n 
1 41  ASP n 
1 42  PRO n 
1 43  LYS n 
1 44  LYS n 
1 45  SER n 
1 46  LEU n 
1 47  ASP n 
1 48  PHE n 
1 49  TYR n 
1 50  THR n 
1 51  ARG n 
1 52  VAL n 
1 53  LEU n 
1 54  GLY n 
1 55  LEU n 
1 56  THR n 
1 57  LEU n 
1 58  LEU n 
1 59  GLN n 
1 60  LYS n 
1 61  LEU n 
1 62  ASP n 
1 63  PHE n 
1 64  PRO n 
1 65  ALA n 
1 66  MET n 
1 67  LYS n 
1 68  PHE n 
1 69  SER n 
1 70  LEU n 
1 71  TYR n 
1 72  PHE n 
1 73  LEU n 
1 74  ALA n 
1 75  TYR n 
1 76  GLU n 
1 77  ASP n 
1 78  LYS n 
1 79  ASN n 
1 80  ASP n 
1 81  ILE n 
1 82  PRO n 
1 83  LYS n 
1 84  ASP n 
1 85  LYS n 
1 86  SER n 
1 87  GLU n 
1 88  LYS n 
1 89  THR n 
1 90  ALA n 
1 91  TRP n 
1 92  THR n 
1 93  PHE n 
1 94  SER n 
1 95  ARG n 
1 96  LYS n 
1 97  ALA n 
1 98  THR n 
1 99  LEU n 
1 100 GLU n 
1 101 LEU n 
1 102 THR n 
1 103 HIS n 
1 104 ASN n 
1 105 TRP n 
1 106 GLY n 
1 107 THR n 
1 108 GLU n 
1 109 ASP n 
1 110 ASP n 
1 111 GLU n 
1 112 THR n 
1 113 GLN n 
1 114 SER n 
1 115 TYR n 
1 116 HIS n 
1 117 ASN n 
1 118 GLY n 
1 119 ASN n 
1 120 SER n 
1 121 ASP n 
1 122 PRO n 
1 123 ARG n 
1 124 GLY n 
1 125 PHE n 
1 126 GLY n 
1 127 HIS n 
1 128 ILE n 
1 129 GLY n 
1 130 ILE n 
1 131 ALA n 
1 132 VAL n 
1 133 PRO n 
1 134 ASP n 
1 135 VAL n 
1 136 TYR n 
1 137 SER n 
1 138 ALA n 
1 139 CYS n 
1 140 LYS n 
1 141 ARG n 
1 142 PHE n 
1 143 GLU n 
1 144 GLU n 
1 145 LEU n 
1 146 GLY n 
1 147 VAL n 
1 148 LYS n 
1 149 PHE n 
1 150 VAL n 
1 151 LYS n 
1 152 LYS n 
1 153 PRO n 
1 154 ASP n 
1 155 ASP n 
1 156 GLY n 
1 157 LYS n 
1 158 MET n 
1 159 LYS n 
1 160 GLY n 
1 161 LEU n 
1 162 ALA n 
1 163 PHE n 
1 164 ILE n 
1 165 GLN n 
1 166 ASP n 
1 167 PRO n 
1 168 ASP n 
1 169 GLY n 
1 170 TYR n 
1 171 TRP n 
1 172 ILE n 
1 173 GLU n 
1 174 ILE n 
1 175 LEU n 
1 176 ASN n 
1 177 PRO n 
1 178 ASN n 
1 179 LYS n 
1 180 ILE n 
1 181 ALA n 
1 182 THR n 
1 183 ILE n 
1 184 ILE n 
# 
loop_
_entity.id 
_entity.type 
_entity.src_method 
_entity.pdbx_description 
_entity.formula_weight 
_entity.pdbx_number_of_molecules 
_entity.pdbx_ec 
_entity.pdbx_mutation 
_entity.pdbx_fragment 
_entity.details 
1 polymer     man "Lactoylglutathione lyase" 20835.584 2   4.4.1.5 ? ? ? 
2 non-polymer syn "ZINC ION"                 65.409    2   ?       ? ? ? 
3 non-polymer syn INDOMETHACIN               357.788   1   ?       ? ? ? 
4 water       nat water                      18.015    106 ?       ? ? ? 
# 
loop_
_pdbx_poly_seq_scheme.asym_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.entity_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.seq_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.ndb_seq_num 
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_pdbx_poly_seq_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_ins_code 
_pdbx_poly_seq_scheme.hetero 
A 1 1   MET 1   1   ?   ?   ?   A ? n 
A 1 2   ALA 2   2   ?   ?   ?   A ? n 
A 1 3   GLU 3   3   ?   ?   ?   A ? n 
A 1 4   PRO 4   4   ?   ?   ?   A ? n 
A 1 5   GLN 5   5   ?   ?   ?   A ? n 
A 1 6   PRO 6   6   6   PRO PRO A ? n 
A 1 7   ALA 7   7   7   ALA ALA A ? n 
A 1 8   SER 8   8   8   SER SER A ? n 
A 1 9   SER 9   9   9   SER SER A ? n 
A 1 10  GLY 10  10  10  GLY GLY A ? n 
A 1 11  LEU 11  11  11  LEU LEU A ? n 
A 1 12  THR 12  12  12  THR THR A ? n 
A 1 13  ASP 13  13  13  ASP ASP A ? n 
A 1 14  GLU 14  14  14  GLU GLU A ? n 
A 1 15  THR 15  15  15  THR THR A ? n 
A 1 16  ALA 16  16  16  ALA ALA A ? n 
A 1 17  PHE 17  17  17  PHE PHE A ? n 
A 1 18  SER 18  18  18  SER SER A ? n 
A 1 19  CYS 19  19  19  CYS CYS A ? n 
A 1 20  CYS 20  20  20  CYS CYS A ? n 
A 1 21  SER 21  21  21  SER SER A ? n 
A 1 22  ASP 22  22  22  ASP ASP A ? n 
A 1 23  PRO 23  23  23  PRO PRO A ? n 
A 1 24  ASP 24  24  24  ASP ASP A ? n 
A 1 25  PRO 25  25  25  PRO PRO A ? n 
A 1 26  SER 26  26  26  SER SER A ? n 
A 1 27  THR 27  27  27  THR THR A ? n 
A 1 28  LYS 28  28  28  LYS LYS A ? n 
A 1 29  ASP 29  29  29  ASP ASP A ? n 
A 1 30  PHE 30  30  30  PHE PHE A ? n 
A 1 31  LEU 31  31  31  LEU LEU A ? n 
A 1 32  LEU 32  32  32  LEU LEU A ? n 
A 1 33  GLN 33  33  33  GLN GLN A ? n 
A 1 34  GLN 34  34  34  GLN GLN A ? n 
A 1 35  THR 35  35  35  THR THR A ? n 
A 1 36  MET 36  36  36  MET MET A ? n 
A 1 37  LEU 37  37  37  LEU LEU A ? n 
A 1 38  ARG 38  38  38  ARG ARG A ? n 
A 1 39  ILE 39  39  39  ILE ILE A ? n 
A 1 40  LYS 40  40  40  LYS LYS A ? n 
A 1 41  ASP 41  41  41  ASP ASP A ? n 
A 1 42  PRO 42  42  42  PRO PRO A ? n 
A 1 43  LYS 43  43  43  LYS LYS A ? n 
A 1 44  LYS 44  44  44  LYS LYS A ? n 
A 1 45  SER 45  45  45  SER SER A ? n 
A 1 46  LEU 46  46  46  LEU LEU A ? n 
A 1 47  ASP 47  47  47  ASP ASP A ? n 
A 1 48  PHE 48  48  48  PHE PHE A ? n 
A 1 49  TYR 49  49  49  TYR TYR A ? n 
A 1 50  THR 50  50  50  THR THR A ? n 
A 1 51  ARG 51  51  51  ARG ARG A ? n 
A 1 52  VAL 52  52  52  VAL VAL A ? n 
A 1 53  LEU 53  53  53  LEU LEU A ? n 
A 1 54  GLY 54  54  54  GLY GLY A ? n 
A 1 55  LEU 55  55  55  LEU LEU A ? n 
A 1 56  THR 56  56  56  THR THR A ? n 
A 1 57  LEU 57  57  57  LEU LEU A ? n 
A 1 58  LEU 58  58  58  LEU LEU A ? n 
A 1 59  GLN 59  59  59  GLN GLN A ? n 
A 1 60  LYS 60  60  60  LYS LYS A ? n 
A 1 61  LEU 61  61  61  LEU LEU A ? n 
A 1 62  ASP 62  62  62  ASP ASP A ? n 
A 1 63  PHE 63  63  63  PHE PHE A ? n 
A 1 64  PRO 64  64  64  PRO PRO A ? n 
A 1 65  ALA 65  65  65  ALA ALA A ? n 
A 1 66  MET 66  66  66  MET MET A ? n 
A 1 67  LYS 67  67  67  LYS LYS A ? n 
A 1 68  PHE 68  68  68  PHE PHE A ? n 
A 1 69  SER 69  69  69  SER SER A ? n 
A 1 70  LEU 70  70  70  LEU LEU A ? n 
A 1 71  TYR 71  71  71  TYR TYR A ? n 
A 1 72  PHE 72  72  72  PHE PHE A ? n 
A 1 73  LEU 73  73  73  LEU LEU A ? n 
A 1 74  ALA 74  74  74  ALA ALA A ? n 
A 1 75  TYR 75  75  75  TYR TYR A ? n 
A 1 76  GLU 76  76  76  GLU GLU A ? n 
A 1 77  ASP 77  77  77  ASP ASP A ? n 
A 1 78  LYS 78  78  78  LYS LYS A ? n 
A 1 79  ASN 79  79  79  ASN ASN A ? n 
A 1 80  ASP 80  80  80  ASP ASP A ? n 
A 1 81  ILE 81  81  81  ILE ILE A ? n 
A 1 82  PRO 82  82  82  PRO PRO A ? n 
A 1 83  LYS 83  83  83  LYS LYS A ? n 
A 1 84  ASP 84  84  84  ASP ASP A ? n 
A 1 85  LYS 85  85  85  LYS LYS A ? n 
A 1 86  SER 86  86  86  SER SER A ? n 
A 1 87  GLU 87  87  87  GLU GLU A ? n 
A 1 88  LYS 88  88  88  LYS LYS A ? n 
A 1 89  THR 89  89  89  THR THR A ? n 
A 1 90  ALA 90  90  90  ALA ALA A ? n 
A 1 91  TRP 91  91  91  TRP TRP A ? n 
A 1 92  THR 92  92  92  THR THR A ? n 
A 1 93  PHE 93  93  93  PHE PHE A ? n 
A 1 94  SER 94  94  94  SER SER A ? n 
A 1 95  ARG 95  95  95  ARG ARG A ? n 
A 1 96  LYS 96  96  96  LYS LYS A ? n 
A 1 97  ALA 97  97  97  ALA ALA A ? n 
A 1 98  THR 98  98  98  THR THR A ? n 
A 1 99  LEU 99  99  99  LEU LEU A ? n 
A 1 100 GLU 100 100 100 GLU GLU A ? n 
A 1 101 LEU 101 101 101 LEU LEU A ? n 
A 1 102 THR 102 102 102 THR THR A ? n 
A 1 103 HIS 103 103 103 HIS HIS A ? n 
A 1 104 ASN 104 104 104 ASN ASN A ? n 
A 1 105 TRP 105 105 105 TRP TRP A ? n 
A 1 106 GLY 106 106 106 GLY GLY A ? n 
A 1 107 THR 107 107 107 THR THR A ? n 
A 1 108 GLU 108 108 108 GLU GLU A ? n 
A 1 109 ASP 109 109 109 ASP ASP A ? n 
A 1 110 ASP 110 110 110 ASP ASP A ? n 
A 1 111 GLU 111 111 111 GLU GLU A ? n 
A 1 112 THR 112 112 112 THR THR A ? n 
A 1 113 GLN 113 113 113 GLN GLN A ? n 
A 1 114 SER 114 114 114 SER SER A ? n 
A 1 115 TYR 115 115 115 TYR TYR A ? n 
A 1 116 HIS 116 116 116 HIS HIS A ? n 
A 1 117 ASN 117 117 117 ASN ASN A ? n 
A 1 118 GLY 118 118 118 GLY GLY A ? n 
A 1 119 ASN 119 119 119 ASN ASN A ? n 
A 1 120 SER 120 120 120 SER SER A ? n 
A 1 121 ASP 121 121 121 ASP ASP A ? n 
A 1 122 PRO 122 122 122 PRO PRO A ? n 
A 1 123 ARG 123 123 123 ARG ARG A ? n 
A 1 124 GLY 124 124 124 GLY GLY A ? n 
A 1 125 PHE 125 125 125 PHE PHE A ? n 
A 1 126 GLY 126 126 126 GLY GLY A ? n 
A 1 127 HIS 127 127 127 HIS HIS A ? n 
A 1 128 ILE 128 128 128 ILE ILE A ? n 
A 1 129 GLY 129 129 129 GLY GLY A ? n 
A 1 130 ILE 130 130 130 ILE ILE A ? n 
A 1 131 ALA 131 131 131 ALA ALA A ? n 
A 1 132 VAL 132 132 132 VAL VAL A ? n 
A 1 133 PRO 133 133 133 PRO PRO A ? n 
A 1 134 ASP 134 134 134 ASP ASP A ? n 
A 1 135 VAL 135 135 135 VAL VAL A ? n 
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F 4 HOH 41 341 341 HOH HOH A ? 
F 4 HOH 42 342 342 HOH HOH A ? 
F 4 HOH 43 343 343 HOH HOH A ? 
F 4 HOH 44 344 344 HOH HOH A ? 
F 4 HOH 45 345 345 HOH HOH A ? 
F 4 HOH 46 346 346 HOH HOH A ? 
F 4 HOH 47 347 347 HOH HOH A ? 
F 4 HOH 48 348 348 HOH HOH A ? 
F 4 HOH 49 349 349 HOH HOH A ? 
F 4 HOH 50 350 350 HOH HOH A ? 
F 4 HOH 51 351 351 HOH HOH A ? 
F 4 HOH 52 352 352 HOH HOH A ? 
F 4 HOH 53 353 353 HOH HOH A ? 
F 4 HOH 54 354 354 HOH HOH A ? 
F 4 HOH 55 355 355 HOH HOH A ? 
F 4 HOH 56 356 419 HOH HOH A ? 
F 4 HOH 57 357 443 HOH HOH A ? 
G 4 HOH 1  401 401 HOH HOH B ? 
G 4 HOH 2  402 402 HOH HOH B ? 
G 4 HOH 3  403 403 HOH HOH B ? 
G 4 HOH 4  404 404 HOH HOH B ? 
G 4 HOH 5  405 405 HOH HOH B ? 
G 4 HOH 6  406 406 HOH HOH B ? 
G 4 HOH 7  407 407 HOH HOH B ? 
G 4 HOH 8  408 408 HOH HOH B ? 
G 4 HOH 9  409 409 HOH HOH B ? 
G 4 HOH 10 410 410 HOH HOH B ? 
G 4 HOH 11 411 411 HOH HOH B ? 
G 4 HOH 12 412 412 HOH HOH B ? 
G 4 HOH 13 413 413 HOH HOH B ? 
G 4 HOH 14 414 414 HOH HOH B ? 
G 4 HOH 15 415 415 HOH HOH B ? 
G 4 HOH 16 416 416 HOH HOH B ? 
G 4 HOH 17 417 417 HOH HOH B ? 
G 4 HOH 18 418 418 HOH HOH B ? 
G 4 HOH 19 419 420 HOH HOH B ? 
G 4 HOH 20 420 421 HOH HOH B ? 
G 4 HOH 21 421 422 HOH HOH B ? 
G 4 HOH 22 422 423 HOH HOH B ? 
G 4 HOH 23 423 424 HOH HOH B ? 
G 4 HOH 24 424 425 HOH HOH B ? 
G 4 HOH 25 425 426 HOH HOH B ? 
G 4 HOH 26 426 427 HOH HOH B ? 
G 4 HOH 27 427 428 HOH HOH B ? 
G 4 HOH 28 428 429 HOH HOH B ? 
G 4 HOH 29 429 430 HOH HOH B ? 
G 4 HOH 30 430 431 HOH HOH B ? 
G 4 HOH 31 431 432 HOH HOH B ? 
G 4 HOH 32 432 433 HOH HOH B ? 
G 4 HOH 33 433 434 HOH HOH B ? 
G 4 HOH 34 434 435 HOH HOH B ? 
G 4 HOH 35 435 436 HOH HOH B ? 
G 4 HOH 36 436 437 HOH HOH B ? 
G 4 HOH 37 437 438 HOH HOH B ? 
G 4 HOH 38 438 439 HOH HOH B ? 
G 4 HOH 39 439 440 HOH HOH B ? 
G 4 HOH 40 440 441 HOH HOH B ? 
G 4 HOH 41 441 442 HOH HOH B ? 
G 4 HOH 42 442 444 HOH HOH B ? 
G 4 HOH 43 443 445 HOH HOH B ? 
G 4 HOH 44 444 446 HOH HOH B ? 
G 4 HOH 45 445 447 HOH HOH B ? 
G 4 HOH 46 446 448 HOH HOH B ? 
G 4 HOH 47 447 449 HOH HOH B ? 
G 4 HOH 48 448 450 HOH HOH B ? 
G 4 HOH 49 449 451 HOH HOH B ? 
# 
loop_
_chem_comp.id 
_chem_comp.type 
_chem_comp.mon_nstd_flag 
_chem_comp.name 
_chem_comp.pdbx_synonyms 
_chem_comp.formula 
_chem_comp.formula_weight 
ALA "L-peptide linking" y ALANINE         ? "C3 H7 N O2"      89.093  
ARG "L-peptide linking" y ARGININE        ? "C6 H15 N4 O2 1"  175.209 
ASN "L-peptide linking" y ASPARAGINE      ? "C4 H8 N2 O3"     132.118 
ASP "L-peptide linking" y "ASPARTIC ACID" ? "C4 H7 N O4"      133.103 
CYS "L-peptide linking" y CYSTEINE        ? "C3 H7 N O2 S"    121.158 
GLN "L-peptide linking" y GLUTAMINE       ? "C5 H10 N2 O3"    146.144 
GLU "L-peptide linking" y "GLUTAMIC ACID" ? "C5 H9 N O4"      147.129 
GLY "peptide linking"   y GLYCINE         ? "C2 H5 N O2"      75.067  
HIS "L-peptide linking" y HISTIDINE       ? "C6 H10 N3 O2 1"  156.162 
HOH non-polymer         . WATER           ? "H2 O"            18.015  
ILE "L-peptide linking" y ISOLEUCINE      ? "C6 H13 N O2"     131.173 
IMN non-polymer         . INDOMETHACIN    ? "C19 H16 Cl N O4" 357.788 
LEU "L-peptide linking" y LEUCINE         ? "C6 H13 N O2"     131.173 
LYS "L-peptide linking" y LYSINE          ? "C6 H15 N2 O2 1"  147.195 
MET "L-peptide linking" y METHIONINE      ? "C5 H11 N O2 S"   149.211 
PHE "L-peptide linking" y PHENYLALANINE   ? "C9 H11 N O2"     165.189 
PRO "L-peptide linking" y PROLINE         ? "C5 H9 N O2"      115.130 
SER "L-peptide linking" y SERINE          ? "C3 H7 N O3"      105.093 
THR "L-peptide linking" y THREONINE       ? "C4 H9 N O3"      119.119 
TRP "L-peptide linking" y TRYPTOPHAN      ? "C11 H12 N2 O2"   204.225 
TYR "L-peptide linking" y TYROSINE        ? "C9 H11 N O3"     181.189 
VAL "L-peptide linking" y VALINE          ? "C5 H11 N O2"     117.146 
ZN  non-polymer         . "ZINC ION"      ? "Zn 2"            65.409  
# 
loop_
_struct_asym.id 
_struct_asym.pdbx_blank_PDB_chainid_flag 
_struct_asym.pdbx_modified 
_struct_asym.entity_id 
_struct_asym.details 
A N N 1 ? 
B N N 1 ? 
C N N 2 ? 
D N N 2 ? 
E N N 3 ? 
F N N 4 ? 
G N N 4 ? 
# 
_struct_conf_type.id          HELX_P 
_struct_conf_type.criteria    ? 
_struct_conf_type.reference   ? 
# 
loop_
_struct_conf.conf_type_id 
_struct_conf.id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_id 
_struct_conf.beg_label_comp_id 
_struct_conf.beg_label_asym_id 
_struct_conf.beg_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_conf.end_label_comp_id 
_struct_conf.end_label_asym_id 
_struct_conf.end_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_conf.beg_auth_comp_id 
_struct_conf.beg_auth_asym_id 
_struct_conf.beg_auth_seq_id 
_struct_conf.end_auth_comp_id 
_struct_conf.end_auth_asym_id 
_struct_conf.end_auth_seq_id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_class 
_struct_conf.details 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_length 
HELX_P HELX_P1  AA1 THR A 12  ? CYS A 19  ? THR A 12  CYS A 19  1 ? 8  
HELX_P HELX_P2  AA2 ASP A 24  ? LYS A 28  ? ASP A 24  LYS A 28  5 ? 5  
HELX_P HELX_P3  AA3 ASP A 41  ? VAL A 52  ? ASP A 41  VAL A 52  1 ? 12 
HELX_P HELX_P4  AA4 ASP A 77  ? ILE A 81  ? ASP A 77  ILE A 81  5 ? 5  
HELX_P HELX_P5  AA5 ASP A 84  ? PHE A 93  ? ASP A 84  PHE A 93  1 ? 10 
HELX_P HELX_P6  AA6 GLY A 106 ? ASP A 110 ? GLY A 106 ASP A 110 5 ? 5  
HELX_P HELX_P7  AA7 ASP A 134 ? LEU A 145 ? ASP A 134 LEU A 145 1 ? 12 
HELX_P HELX_P8  AA8 ILE A 180 ? ILE A 184 ? ILE A 180 ILE A 184 5 ? 5  
HELX_P HELX_P9  AA9 THR B 12  ? CYS B 19  ? THR B 12  CYS B 19  1 ? 8  
HELX_P HELX_P10 AB1 ASP B 24  ? LYS B 28  ? ASP B 24  LYS B 28  5 ? 5  
HELX_P HELX_P11 AB2 ASP B 41  ? VAL B 52  ? ASP B 41  VAL B 52  1 ? 12 
HELX_P HELX_P12 AB3 PRO B 64  ? MET B 66  ? PRO B 64  MET B 66  5 ? 3  
HELX_P HELX_P13 AB4 ASP B 77  ? ILE B 81  ? ASP B 77  ILE B 81  5 ? 5  
HELX_P HELX_P14 AB5 ASP B 84  ? PHE B 93  ? ASP B 84  PHE B 93  1 ? 10 
HELX_P HELX_P15 AB6 GLY B 106 ? ASP B 110 ? GLY B 106 ASP B 110 5 ? 5  
HELX_P HELX_P16 AB7 ASP B 134 ? GLY B 146 ? ASP B 134 GLY B 146 1 ? 13 
HELX_P HELX_P17 AB8 ASN B 176 ? ASN B 178 ? ASN B 176 ASN B 178 5 ? 3  
HELX_P HELX_P18 AB9 LYS B 179 ? ILE B 184 ? LYS B 179 ILE B 184 1 ? 6  
# 
loop_
_struct_sheet.id 
_struct_sheet.type 
_struct_sheet.number_strands 
_struct_sheet.details 
AA1 ? 8 ? 
AA2 ? 8 ? 
# 
loop_
_struct_sheet_order.sheet_id 
_struct_sheet_order.range_id_1 
_struct_sheet_order.range_id_2 
_struct_sheet_order.offset 
_struct_sheet_order.sense 
AA1 1 2 ? anti-parallel 
AA1 2 3 ? anti-parallel 
AA1 3 4 ? parallel      
AA1 4 5 ? anti-parallel 
AA1 5 6 ? parallel      
AA1 6 7 ? anti-parallel 
AA1 7 8 ? anti-parallel 
AA2 1 2 ? anti-parallel 
AA2 2 3 ? anti-parallel 
AA2 3 4 ? parallel      
AA2 4 5 ? anti-parallel 
AA2 5 6 ? parallel      
AA2 6 7 ? anti-parallel 
AA2 7 8 ? anti-parallel 
# 
loop_
_struct_sheet_range.sheet_id 
_struct_sheet_range.id 
_struct_sheet_range.beg_label_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_label_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.end_label_comp_id 
_struct_sheet_range.end_label_asym_id 
_struct_sheet_range.end_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.beg_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_seq_id 
_struct_sheet_range.end_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.end_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.end_auth_seq_id 
AA1 1 THR A 56  ? PHE A 63  ? THR A 56  PHE A 63  
AA1 2 PHE A 68  ? ALA A 74  ? PHE A 68  ALA A 74  
AA1 3 THR A 98  ? ASN A 104 ? THR A 98  ASN A 104 
AA1 4 LEU A 31  ? ARG A 38  ? LEU A 31  ARG A 38  
AA1 5 PHE B 125 ? ALA B 131 ? PHE B 125 ALA B 131 
AA1 6 TRP B 171 ? LEU B 175 ? TRP B 171 LEU B 175 
AA1 7 ALA B 162 ? GLN B 165 ? ALA B 162 GLN B 165 
AA1 8 PHE B 149 ? LYS B 151 ? PHE B 149 LYS B 151 
AA2 1 PHE A 149 ? LYS A 151 ? PHE A 149 LYS A 151 
AA2 2 ALA A 162 ? GLN A 165 ? ALA A 162 GLN A 165 
AA2 3 TRP A 171 ? LEU A 175 ? TRP A 171 LEU A 175 
AA2 4 PHE A 125 ? ALA A 131 ? PHE A 125 ALA A 131 
AA2 5 LEU B 31  ? ARG B 38  ? LEU B 31  ARG B 38  
AA2 6 THR B 98  ? ASN B 104 ? THR B 98  ASN B 104 
AA2 7 PHE B 68  ? ALA B 74  ? PHE B 68  ALA B 74  
AA2 8 THR B 56  ? PHE B 63  ? THR B 56  PHE B 63  
# 
_atom_sites.entry_id                    XXXX 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][1]   0.023886 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][3]   0.004812 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][2]   0.015291 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][3]   0.015715 
_atom_sites.fract_transf_vector[1]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[2]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[3]      0.00000 
# 
loop_
_atom_type.symbol 
C  
CL 
N  
O  
S  
ZN 
# 
_entry.id   XXXX 
# 
loop_
_pdbx_chain_remapping.entity_id 
_pdbx_chain_remapping.label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.applied_operations 
1 A A A A 1 
1 B B B B 1 
2 C A C A 1 
2 D A D A 1 
3 E B E B 1 
4 F A F A 1 
4 G B G B 1 
# 
loop_
_pdbx_entity_nonpoly.entity_id 
_pdbx_entity_nonpoly.name 
_pdbx_entity_nonpoly.comp_id 
2 "ZINC ION"   ZN  
3 INDOMETHACIN IMN 
4 water        HOH 
# 
loop_
_pdbx_entity_remapping.entity_id 
_pdbx_entity_remapping.orig_entity_id 
1 1 
2 2 
3 3 
4 4 
# 
loop_
_pdbx_struct_sheet_hbond.sheet_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_1 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_2 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_seq_id 
AA1 1 2 N LEU A 58  ? N LEU A 58  O PHE A 72  ? O PHE A 72  
AA1 2 3 N TYR A 71  ? N TYR A 71  O LEU A 101 ? O LEU A 101 
AA1 3 4 O GLU A 100 ? O GLU A 100 N THR A 35  ? N THR A 35  
AA1 4 5 N MET A 36  ? N MET A 36  O HIS B 127 ? O HIS B 127 
AA1 5 6 N ILE B 130 ? N ILE B 130 O GLU B 173 ? O GLU B 173 
AA1 6 7 O ILE B 174 ? O ILE B 174 N ALA B 162 ? N ALA B 162 
AA1 7 8 O PHE B 163 ? O PHE B 163 N VAL B 150 ? N VAL B 150 
AA2 1 2 N VAL A 150 ? N VAL A 150 O PHE A 163 ? O PHE A 163 
AA2 2 3 N ALA A 162 ? N ALA A 162 O ILE A 174 ? O ILE A 174 
AA2 3 4 O GLU A 173 ? O GLU A 173 N ILE A 130 ? N ILE A 130 
AA2 4 5 N HIS A 127 ? N HIS A 127 O MET B 36  ? O MET B 36  
AA2 5 6 N LEU B 37  ? N LEU B 37  O THR B 102 ? O THR B 102 
AA2 6 7 O LEU B 99  ? O LEU B 99  N LEU B 73  ? N LEU B 73  
AA2 7 8 O PHE B 72  ? O PHE B 72  N LEU B 58  ? N LEU B 58  
# 
loop_
_atom_site.group_PDB 
_atom_site.id 
_atom_site.type_symbol 
_atom_site.label_atom_id 
_atom_site.label_alt_id 
_atom_site.label_comp_id 
_atom_site.label_asym_id 
_atom_site.label_entity_id 
_atom_site.label_seq_id 
_atom_site.pdbx_PDB_ins_code 
_atom_site.Cartn_x 
_atom_site.Cartn_y 
_atom_site.Cartn_z 
_atom_site.occupancy 
_atom_site.B_iso_or_equiv 
_atom_site.Cartn_x_esd 
_atom_site.Cartn_y_esd 
_atom_site.Cartn_z_esd 
_atom_site.occupancy_esd 
_atom_site.B_iso_or_equiv_esd 
_atom_site.pdbx_formal_charge 
_atom_site.auth_seq_id 
_atom_site.auth_comp_id 
_atom_site.auth_asym_id 
_atom_site.auth_atom_id 
_atom_site.pdbx_PDB_model_num 
ATOM   1    N  N   . PRO A 1 6   ? 38.481 27.569  101.192 1.00 51.52 ? ? ? ? ? ? 6   PRO A N   1 
ATOM   2    C  CA  . PRO A 1 6   ? 38.215 26.166  101.523 1.00 51.50 ? ? ? ? ? ? 6   PRO A CA  1 
ATOM   3    C  C   . PRO A 1 6   ? 38.394 25.243  100.319 1.00 51.47 ? ? ? ? ? ? 6   PRO A C   1 
ATOM   4    O  O   . PRO A 1 6   ? 37.597 25.299  99.379  1.00 49.88 ? ? ? ? ? ? 6   PRO A O   1 
ATOM   5    C  CB  . PRO A 1 6   ? 36.744 26.184  101.959 1.00 51.27 ? ? ? ? ? ? 6   PRO A CB  1 
ATOM   6    C  CG  . PRO A 1 6   ? 36.518 27.558  102.457 1.00 51.88 ? ? ? ? ? ? 6   PRO A CG  1 
ATOM   7    C  CD  . PRO A 1 6   ? 37.385 28.459  101.615 1.00 56.49 ? ? ? ? ? ? 6   PRO A CD  1 
ATOM   8    N  N   . ALA A 1 7   ? 39.430 24.405  100.359 1.00 51.43 ? ? ? ? ? ? 7   ALA A N   1 
ATOM   9    C  CA  . ALA A 1 7   ? 39.673 23.399  99.321  1.00 50.86 ? ? ? ? ? ? 7   ALA A CA  1 
ATOM   10   C  C   . ALA A 1 7   ? 38.492 22.429  99.201  1.00 51.59 ? ? ? ? ? ? 7   ALA A C   1 
ATOM   11   O  O   . ALA A 1 7   ? 37.986 21.927  100.210 1.00 48.45 ? ? ? ? ? ? 7   ALA A O   1 
ATOM   12   C  CB  . ALA A 1 7   ? 40.963 22.634  99.614  1.00 46.32 ? ? ? ? ? ? 7   ALA A CB  1 
ATOM   13   N  N   . SER A 1 8   ? 38.061 22.169  97.966  1.00 52.06 ? ? ? ? ? ? 8   SER A N   1 
ATOM   14   C  CA  . SER A 1 8   ? 36.888 21.327  97.721  1.00 44.58 ? ? ? ? ? ? 8   SER A CA  1 
ATOM   15   C  C   . SER A 1 8   ? 37.015 19.923  98.327  1.00 43.92 ? ? ? ? ? ? 8   SER A C   1 
ATOM   16   O  O   . SER A 1 8   ? 37.992 19.207  98.093  1.00 39.68 ? ? ? ? ? ? 8   SER A O   1 
ATOM   17   C  CB  . SER A 1 8   ? 36.567 21.236  96.219  1.00 39.44 ? ? ? ? ? ? 8   SER A CB  1 
ATOM   18   O  OG  . SER A 1 8   ? 35.529 20.283  95.965  1.00 35.39 ? ? ? ? ? ? 8   SER A OG  1 
ATOM   19   N  N   . SER A 1 9   ? 36.019 19.554  99.122  1.00 39.58 ? ? ? ? ? ? 9   SER A N   1 
ATOM   20   C  CA  . SER A 1 9   ? 35.944 18.221  99.689  1.00 40.95 ? ? ? ? ? ? 9   SER A CA  1 
ATOM   21   C  C   . SER A 1 9   ? 34.658 17.608  99.167  1.00 36.99 ? ? ? ? ? ? 9   SER A C   1 
ATOM   22   O  O   . SER A 1 9   ? 34.032 16.761  99.824  1.00 37.80 ? ? ? ? ? ? 9   SER A O   1 
ATOM   23   C  CB  . SER A 1 9   ? 35.907 18.293  101.211 1.00 41.19 ? ? ? ? ? ? 9   SER A CB  1 
ATOM   24   O  OG  . SER A 1 9   ? 34.735 18.959  101.645 1.00 47.78 ? ? ? ? ? ? 9   SER A OG  1 
ATOM   25   N  N   . GLY A 1 10  ? 34.262 18.071  97.986  1.00 34.12 ? ? ? ? ? ? 10  GLY A N   1 
ATOM   26   C  CA  . GLY A 1 10  ? 33.045 17.623  97.343  1.00 34.86 ? ? ? ? ? ? 10  GLY A CA  1 
ATOM   27   C  C   . GLY A 1 10  ? 31.829 18.018  98.150  1.00 36.17 ? ? ? ? ? ? 10  GLY A C   1 
ATOM   28   O  O   . GLY A 1 10  ? 31.931 18.761  99.129  1.00 41.04 ? ? ? ? ? ? 10  GLY A O   1 
ATOM   29   N  N   . LEU A 1 11  ? 30.672 17.523  97.745  1.00 28.62 ? ? ? ? ? ? 11  LEU A N   1 
ATOM   30   C  CA  . LEU A 1 11  ? 29.447 17.842  98.453  1.00 34.43 ? ? ? ? ? ? 11  LEU A CA  1 
ATOM   31   C  C   . LEU A 1 11  ? 29.202 16.847  99.578  1.00 34.05 ? ? ? ? ? ? 11  LEU A C   1 
ATOM   32   O  O   . LEU A 1 11  ? 29.518 15.658  99.465  1.00 31.14 ? ? ? ? ? ? 11  LEU A O   1 
ATOM   33   C  CB  . LEU A 1 11  ? 28.250 17.837  97.495  1.00 29.40 ? ? ? ? ? ? 11  LEU A CB  1 
ATOM   34   C  CG  . LEU A 1 11  ? 28.340 18.701  96.230  1.00 32.12 ? ? ? ? ? ? 11  LEU A CG  1 
ATOM   35   C  CD1 . LEU A 1 11  ? 26.987 18.791  95.520  1.00 25.03 ? ? ? ? ? ? 11  LEU A CD1 1 
ATOM   36   C  CD2 . LEU A 1 11  ? 28.872 20.081  96.546  1.00 32.63 ? ? ? ? ? ? 11  LEU A CD2 1 
ATOM   37   N  N   . THR A 1 12  ? 28.638 17.336  100.670 1.00 33.27 ? ? ? ? ? ? 12  THR A N   1 
ATOM   38   C  CA  . THR A 1 12  ? 28.049 16.446  101.655 1.00 34.90 ? ? ? ? ? ? 12  THR A CA  1 
ATOM   39   C  C   . THR A 1 12  ? 26.895 15.745  100.957 1.00 31.33 ? ? ? ? ? ? 12  THR A C   1 
ATOM   40   O  O   . THR A 1 12  ? 26.445 16.198  99.908  1.00 28.82 ? ? ? ? ? ? 12  THR A O   1 
ATOM   41   C  CB  . THR A 1 12  ? 27.469 17.242  102.826 1.00 30.35 ? ? ? ? ? ? 12  THR A CB  1 
ATOM   42   O  OG1 . THR A 1 12  ? 26.775 18.385  102.312 1.00 29.92 ? ? ? ? ? ? 12  THR A OG1 1 
ATOM   43   C  CG2 . THR A 1 12  ? 28.579 17.706  103.752 1.00 32.22 ? ? ? ? ? ? 12  THR A CG2 1 
ATOM   44   N  N   . ASP A 1 13  ? 26.403 14.656  101.536 1.00 31.24 ? ? ? ? ? ? 13  ASP A N   1 
ATOM   45   C  CA  . ASP A 1 13  ? 25.159 14.064  101.051 1.00 33.44 ? ? ? ? ? ? 13  ASP A CA  1 
ATOM   46   C  C   . ASP A 1 13  ? 24.038 15.106  101.132 1.00 33.10 ? ? ? ? ? ? 13  ASP A C   1 
ATOM   47   O  O   . ASP A 1 13  ? 23.130 15.115  100.303 1.00 30.80 ? ? ? ? ? ? 13  ASP A O   1 
ATOM   48   C  CB  . ASP A 1 13  ? 24.769 12.810  101.850 1.00 31.39 ? ? ? ? ? ? 13  ASP A CB  1 
ATOM   49   C  CG  . ASP A 1 13  ? 25.791 11.684  101.732 1.00 32.14 ? ? ? ? ? ? 13  ASP A CG  1 
ATOM   50   O  OD1 . ASP A 1 13  ? 26.747 11.787  100.924 1.00 32.90 ? ? ? ? ? ? 13  ASP A OD1 1 
ATOM   51   O  OD2 . ASP A 1 13  ? 25.633 10.683  102.457 1.00 34.15 ? ? ? ? ? ? 13  ASP A OD2 1 
ATOM   52   N  N   . GLU A 1 14  ? 24.132 15.995  102.123 1.00 30.12 ? ? ? ? ? ? 14  GLU A N   1 
ATOM   53   C  CA  . GLU A 1 14  ? 23.103 17.007  102.396 1.00 32.34 ? ? ? ? ? ? 14  GLU A CA  1 
ATOM   54   C  C   . GLU A 1 14  ? 22.946 18.009  101.263 1.00 28.74 ? ? ? ? ? ? 14  GLU A C   1 
ATOM   55   O  O   . GLU A 1 14  ? 21.840 18.200  100.743 1.00 31.50 ? ? ? ? ? ? 14  GLU A O   1 
ATOM   56   C  CB  . GLU A 1 14  ? 23.400 17.755  103.711 1.00 32.29 ? ? ? ? ? ? 14  GLU A CB  1 
ATOM   57   C  CG  . GLU A 1 14  ? 23.173 16.929  104.986 1.00 35.21 ? ? ? ? ? ? 14  GLU A CG  1 
ATOM   58   C  CD  . GLU A 1 14  ? 24.088 15.691  105.098 1.00 35.02 ? ? ? ? ? ? 14  GLU A CD  1 
ATOM   59   O  OE1 . GLU A 1 14  ? 23.635 14.678  105.673 1.00 38.10 ? ? ? ? ? ? 14  GLU A OE1 1 
ATOM   60   O  OE2 . GLU A 1 14  ? 25.252 15.727  104.625 1.00 30.69 ? ? ? ? ? ? 14  GLU A OE2 1 
ATOM   61   N  N   . THR A 1 15  ? 24.046 18.665  100.913 1.00 26.42 ? ? ? ? ? ? 15  THR A N   1 
ATOM   62   C  CA  . THR A 1 15  ? 24.084 19.579  99.776  1.00 32.94 ? ? ? ? ? ? 15  THR A CA  1 
ATOM   63   C  C   . THR A 1 15  ? 23.642 18.901  98.485  1.00 29.48 ? ? ? ? ? ? 15  THR A C   1 
ATOM   64   O  O   . THR A 1 15  ? 22.835 19.456  97.736  1.00 30.76 ? ? ? ? ? ? 15  THR A O   1 
ATOM   65   C  CB  . THR A 1 15  ? 25.504 20.105  99.539  1.00 28.91 ? ? ? ? ? ? 15  THR A CB  1 
ATOM   66   O  OG1 . THR A 1 15  ? 26.001 20.700  100.741 1.00 33.74 ? ? ? ? ? ? 15  THR A OG1 1 
ATOM   67   C  CG2 . THR A 1 15  ? 25.514 21.135  98.430  1.00 32.14 ? ? ? ? ? ? 15  THR A CG2 1 
ATOM   68   N  N   . ALA A 1 16  ? 24.199 17.715  98.226  1.00 31.93 ? ? ? ? ? ? 16  ALA A N   1 
ATOM   69   C  CA  . ALA A 1 16  ? 23.899 16.938  97.021  1.00 25.79 ? ? ? ? ? ? 16  ALA A CA  1 
ATOM   70   C  C   . ALA A 1 16  ? 22.402 16.742  96.876  1.00 27.97 ? ? ? ? ? ? 16  ALA A C   1 
ATOM   71   O  O   . ALA A 1 16  ? 21.807 17.136  95.866  1.00 27.43 ? ? ? ? ? ? 16  ALA A O   1 
ATOM   72   C  CB  . ALA A 1 16  ? 24.604 15.595  97.080  1.00 27.41 ? ? ? ? ? ? 16  ALA A CB  1 
ATOM   73   N  N   . PHE A 1 17  ? 21.779 16.162  97.897  1.00 27.19 ? ? ? ? ? ? 17  PHE A N   1 
ATOM   74   C  CA  . PHE A 1 17  ? 20.338 15.927  97.845  1.00 29.47 ? ? ? ? ? ? 17  PHE A CA  1 
ATOM   75   C  C   . PHE A 1 17  ? 19.509 17.218  97.880  1.00 26.82 ? ? ? ? ? ? 17  PHE A C   1 
ATOM   76   O  O   . PHE A 1 17  ? 18.406 17.279  97.319  1.00 26.02 ? ? ? ? ? ? 17  PHE A O   1 
ATOM   77   C  CB  . PHE A 1 17  ? 19.899 14.900  98.904  1.00 30.17 ? ? ? ? ? ? 17  PHE A CB  1 
ATOM   78   C  CG  . PHE A 1 17  ? 20.060 13.468  98.446  1.00 26.38 ? ? ? ? ? ? 17  PHE A CG  1 
ATOM   79   C  CD1 . PHE A 1 17  ? 19.054 12.843  97.727  1.00 28.07 ? ? ? ? ? ? 17  PHE A CD1 1 
ATOM   80   C  CD2 . PHE A 1 17  ? 21.238 12.765  98.698  1.00 33.25 ? ? ? ? ? ? 17  PHE A CD2 1 
ATOM   81   C  CE1 . PHE A 1 17  ? 19.207 11.538  97.282  1.00 30.65 ? ? ? ? ? ? 17  PHE A CE1 1 
ATOM   82   C  CE2 . PHE A 1 17  ? 21.398 11.458  98.259  1.00 29.11 ? ? ? ? ? ? 17  PHE A CE2 1 
ATOM   83   C  CZ  . PHE A 1 17  ? 20.378 10.845  97.546  1.00 29.98 ? ? ? ? ? ? 17  PHE A CZ  1 
ATOM   84   N  N   . SER A 1 18  ? 20.051 18.260  98.496  1.00 24.34 ? ? ? ? ? ? 18  SER A N   1 
ATOM   85   C  CA  . SER A 1 18  ? 19.384 19.558  98.483  1.00 26.80 ? ? ? ? ? ? 18  SER A CA  1 
ATOM   86   C  C   . SER A 1 18  ? 19.290 20.104  97.057  1.00 26.82 ? ? ? ? ? ? 18  SER A C   1 
ATOM   87   O  O   . SER A 1 18  ? 18.417 20.907  96.760  1.00 27.94 ? ? ? ? ? ? 18  SER A O   1 
ATOM   88   C  CB  . SER A 1 18  ? 20.110 20.568  99.379  1.00 23.54 ? ? ? ? ? ? 18  SER A CB  1 
ATOM   89   O  OG  . SER A 1 18  ? 21.285 21.068  98.764  1.00 23.73 ? ? ? ? ? ? 18  SER A OG  1 
ATOM   90   N  N   . CYS A 1 19  ? 20.192 19.662  96.178  1.00 27.13 ? ? ? ? ? ? 19  CYS A N   1 
ATOM   91   C  CA  . CYS A 1 19  ? 20.196 20.114  94.786  1.00 29.31 ? ? ? ? ? ? 19  CYS A CA  1 
ATOM   92   C  C   . CYS A 1 19  ? 19.221 19.316  93.929  1.00 30.05 ? ? ? ? ? ? 19  CYS A C   1 
ATOM   93   O  O   . CYS A 1 19  ? 19.059 19.597  92.737  1.00 33.33 ? ? ? ? ? ? 19  CYS A O   1 
ATOM   94   C  CB  . CYS A 1 19  ? 21.600 20.018  94.192  1.00 26.38 ? ? ? ? ? ? 19  CYS A CB  1 
ATOM   95   S  SG  . CYS A 1 19  ? 22.769 21.216  94.858  1.00 25.81 ? ? ? ? ? ? 19  CYS A SG  1 
ATOM   96   N  N   . CYS A 1 20  ? 18.575 18.325  94.537  1.00 27.89 ? ? ? ? ? ? 20  CYS A N   1 
ATOM   97   C  CA  . CYS A 1 20  ? 17.745 17.379  93.799  1.00 29.56 ? ? ? ? ? ? 20  CYS A CA  1 
ATOM   98   C  C   . CYS A 1 20  ? 16.241 17.648  93.938  1.00 30.23 ? ? ? ? ? ? 20  CYS A C   1 
ATOM   99   O  O   . CYS A 1 20  ? 15.693 17.642  95.048  1.00 30.06 ? ? ? ? ? ? 20  CYS A O   1 
ATOM   100  C  CB  . CYS A 1 20  ? 18.063 15.938  94.226  1.00 28.07 ? ? ? ? ? ? 20  CYS A CB  1 
ATOM   101  S  SG  . CYS A 1 20  ? 19.732 15.300  93.755  1.00 28.91 ? ? ? ? ? ? 20  CYS A SG  1 
ATOM   102  N  N   . SER A 1 21  ? 15.592 17.863  92.794  1.00 24.55 ? ? ? ? ? ? 21  SER A N   1 
ATOM   103  C  CA  . SER A 1 21  ? 14.162 18.143  92.703  1.00 28.72 ? ? ? ? ? ? 21  SER A CA  1 
ATOM   104  C  C   . SER A 1 21  ? 13.375 16.901  92.287  1.00 29.47 ? ? ? ? ? ? 21  SER A C   1 
ATOM   105  O  O   . SER A 1 21  ? 13.843 16.114  91.465  1.00 31.48 ? ? ? ? ? ? 21  SER A O   1 
ATOM   106  C  CB  . SER A 1 21  ? 13.915 19.236  91.653  1.00 27.32 ? ? ? ? ? ? 21  SER A CB  1 
ATOM   107  O  OG  . SER A 1 21  ? 14.355 20.508  92.092  1.00 33.45 ? ? ? ? ? ? 21  SER A OG  1 
ATOM   108  N  N   . ASP A 1 22  ? 12.178 16.731  92.840  1.00 28.89 ? ? ? ? ? ? 22  ASP A N   1 
ATOM   109  C  CA  . ASP A 1 22  ? 11.281 15.678  92.386  1.00 27.16 ? ? ? ? ? ? 22  ASP A CA  1 
ATOM   110  C  C   . ASP A 1 22  ? 10.899 15.978  90.943  1.00 26.89 ? ? ? ? ? ? 22  ASP A C   1 
ATOM   111  O  O   . ASP A 1 22  ? 10.758 17.139  90.576  1.00 26.95 ? ? ? ? ? ? 22  ASP A O   1 
ATOM   112  C  CB  . ASP A 1 22  ? 10.025 15.631  93.262  1.00 30.18 ? ? ? ? ? ? 22  ASP A CB  1 
ATOM   113  C  CG  . ASP A 1 22  ? 10.270 14.966  94.597  1.00 34.09 ? ? ? ? ? ? 22  ASP A CG  1 
ATOM   114  O  OD1 . ASP A 1 22  ? 10.878 13.879  94.617  1.00 39.11 ? ? ? ? ? ? 22  ASP A OD1 1 
ATOM   115  O  OD2 . ASP A 1 22  ? 9.861  15.531  95.631  1.00 37.84 ? ? ? ? ? ? 22  ASP A OD2 1 
ATOM   116  N  N   . PRO A 1 23  ? 10.726 14.937  90.119  1.00 26.33 ? ? ? ? ? ? 23  PRO A N   1 
ATOM   117  C  CA  . PRO A 1 23  ? 10.494 15.175  88.693  1.00 23.88 ? ? ? ? ? ? 23  PRO A CA  1 
ATOM   118  C  C   . PRO A 1 23  ? 9.211  15.950  88.436  1.00 26.93 ? ? ? ? ? ? 23  PRO A C   1 
ATOM   119  O  O   . PRO A 1 23  ? 8.189  15.726  89.094  1.00 27.45 ? ? ? ? ? ? 23  PRO A O   1 
ATOM   120  C  CB  . PRO A 1 23  ? 10.377 13.764  88.122  1.00 23.44 ? ? ? ? ? ? 23  PRO A CB  1 
ATOM   121  C  CG  . PRO A 1 23  ? 11.043 12.902  89.108  1.00 28.37 ? ? ? ? ? ? 23  PRO A CG  1 
ATOM   122  C  CD  . PRO A 1 23  ? 10.739 13.502  90.429  1.00 26.39 ? ? ? ? ? ? 23  PRO A CD  1 
ATOM   123  N  N   . ASP A 1 24  ? 9.259  16.869  87.484  1.00 24.62 ? ? ? ? ? ? 24  ASP A N   1 
ATOM   124  C  CA  . ASP A 1 24  ? 8.060  17.604  87.137  1.00 22.95 ? ? ? ? ? ? 24  ASP A CA  1 
ATOM   125  C  C   . ASP A 1 24  ? 7.161  16.651  86.376  1.00 25.39 ? ? ? ? ? ? 24  ASP A C   1 
ATOM   126  O  O   . ASP A 1 24  ? 7.651  15.808  85.619  1.00 26.67 ? ? ? ? ? ? 24  ASP A O   1 
ATOM   127  C  CB  . ASP A 1 24  ? 8.429  18.803  86.292  1.00 24.61 ? ? ? ? ? ? 24  ASP A CB  1 
ATOM   128  C  CG  . ASP A 1 24  ? 7.229  19.581  85.835  1.00 26.87 ? ? ? ? ? ? 24  ASP A CG  1 
ATOM   129  O  OD1 . ASP A 1 24  ? 6.704  20.364  86.645  1.00 30.02 ? ? ? ? ? ? 24  ASP A OD1 1 
ATOM   130  O  OD2 . ASP A 1 24  ? 6.823  19.410  84.670  1.00 24.97 ? ? ? ? ? ? 24  ASP A OD2 1 
ATOM   131  N  N   . PRO A 1 25  ? 5.840  16.748  86.585  1.00 25.70 ? ? ? ? ? ? 25  PRO A N   1 
ATOM   132  C  CA  . PRO A 1 25  ? 4.949  15.780  85.943  1.00 26.24 ? ? ? ? ? ? 25  PRO A CA  1 
ATOM   133  C  C   . PRO A 1 25  ? 5.134  15.692  84.434  1.00 20.97 ? ? ? ? ? ? 25  PRO A C   1 
ATOM   134  O  O   . PRO A 1 25  ? 4.860  14.641  83.876  1.00 24.46 ? ? ? ? ? ? 25  PRO A O   1 
ATOM   135  C  CB  . PRO A 1 25  ? 3.554  16.310  86.291  1.00 28.61 ? ? ? ? ? ? 25  PRO A CB  1 
ATOM   136  C  CG  . PRO A 1 25  ? 3.756  17.005  87.586  1.00 24.23 ? ? ? ? ? ? 25  PRO A CG  1 
ATOM   137  C  CD  . PRO A 1 25  ? 5.106  17.648  87.494  1.00 27.72 ? ? ? ? ? ? 25  PRO A CD  1 
ATOM   138  N  N   . SER A 1 26  ? 5.634  16.743  83.798  1.00 23.10 ? ? ? ? ? ? 26  SER A N   1 
ATOM   139  C  CA  . SER A 1 26  ? 5.865  16.703  82.353  1.00 24.45 ? ? ? ? ? ? 26  SER A CA  1 
ATOM   140  C  C   . SER A 1 26  ? 6.949  15.701  81.949  1.00 25.03 ? ? ? ? ? ? 26  SER A C   1 
ATOM   141  O  O   . SER A 1 26  ? 7.012  15.276  80.781  1.00 25.18 ? ? ? ? ? ? 26  SER A O   1 
ATOM   142  C  CB  . SER A 1 26  ? 6.230  18.089  81.814  1.00 26.25 ? ? ? ? ? ? 26  SER A CB  1 
ATOM   143  O  OG  . SER A 1 26  ? 7.342  18.630  82.499  1.00 24.28 ? ? ? ? ? ? 26  SER A OG  1 
ATOM   144  N  N   . THR A 1 27  ? 7.796  15.338  82.908  1.00 22.73 ? ? ? ? ? ? 27  THR A N   1 
ATOM   145  C  CA  . THR A 1 27  ? 8.937  14.467  82.656  1.00 23.59 ? ? ? ? ? ? 27  THR A CA  1 
ATOM   146  C  C   . THR A 1 27  ? 8.636  13.021  83.060  1.00 26.25 ? ? ? ? ? ? 27  THR A C   1 
ATOM   147  O  O   . THR A 1 27  ? 9.537  12.178  83.072  1.00 22.91 ? ? ? ? ? ? 27  THR A O   1 
ATOM   148  C  CB  . THR A 1 27  ? 10.173 14.934  83.436  1.00 21.13 ? ? ? ? ? ? 27  THR A CB  1 
ATOM   149  O  OG1 . THR A 1 27  ? 10.038 14.577  84.818  1.00 20.62 ? ? ? ? ? ? 27  THR A OG1 1 
ATOM   150  C  CG2 . THR A 1 27  ? 10.337 16.424  83.332  1.00 21.86 ? ? ? ? ? ? 27  THR A CG2 1 
ATOM   151  N  N   . LYS A 1 28  ? 7.374  12.733  83.370  1.00 19.69 ? ? ? ? ? ? 28  LYS A N   1 
ATOM   152  C  CA  . LYS A 1 28  ? 7.036  11.450  83.982  1.00 22.94 ? ? ? ? ? ? 28  LYS A CA  1 
ATOM   153  C  C   . LYS A 1 28  ? 7.196  10.233  83.062  1.00 24.07 ? ? ? ? ? ? 28  LYS A C   1 
ATOM   154  O  O   . LYS A 1 28  ? 7.310  9.105   83.547  1.00 24.22 ? ? ? ? ? ? 28  LYS A O   1 
ATOM   155  C  CB  . LYS A 1 28  ? 5.615  11.472  84.594  1.00 22.11 ? ? ? ? ? ? 28  LYS A CB  1 
ATOM   156  C  CG  . LYS A 1 28  ? 4.478  11.122  83.619  1.00 24.39 ? ? ? ? ? ? 28  LYS A CG  1 
ATOM   157  C  CD  . LYS A 1 28  ? 3.124  11.032  84.363  1.00 27.44 ? ? ? ? ? ? 28  LYS A CD  1 
ATOM   158  C  CE  . LYS A 1 28  ? 1.976  10.764  83.398  1.00 27.61 ? ? ? ? ? ? 28  LYS A CE  1 
ATOM   159  N  NZ  . LYS A 1 28  ? 2.186  9.578   82.513  1.00 17.79 ? ? ? ? ? ? 28  LYS A NZ  1 
ATOM   160  N  N   . ASP A 1 29  ? 7.179  10.431  81.743  1.00 19.17 ? ? ? ? ? ? 29  ASP A N   1 
ATOM   161  C  CA  . ASP A 1 29  ? 7.346  9.284   80.852  1.00 18.78 ? ? ? ? ? ? 29  ASP A CA  1 
ATOM   162  C  C   . ASP A 1 29  ? 8.692  9.276   80.122  1.00 17.91 ? ? ? ? ? ? 29  ASP A C   1 
ATOM   163  O  O   . ASP A 1 29  ? 8.941  8.419   79.285  1.00 20.56 ? ? ? ? ? ? 29  ASP A O   1 
ATOM   164  C  CB  . ASP A 1 29  ? 6.166  9.169   79.870  1.00 23.69 ? ? ? ? ? ? 29  ASP A CB  1 
ATOM   165  C  CG  . ASP A 1 29  ? 4.848  8.949   80.588  1.00 23.81 ? ? ? ? ? ? 29  ASP A CG  1 
ATOM   166  O  OD1 . ASP A 1 29  ? 4.696  7.856   81.152  1.00 21.19 ? ? ? ? ? ? 29  ASP A OD1 1 
ATOM   167  O  OD2 . ASP A 1 29  ? 3.994  9.867   80.630  1.00 21.79 ? ? ? ? ? ? 29  ASP A OD2 1 
ATOM   168  N  N   . PHE A 1 30  ? 9.564  10.221  80.460  1.00 21.22 ? ? ? ? ? ? 30  PHE A N   1 
ATOM   169  C  CA  . PHE A 1 30  ? 10.897 10.271  79.870  1.00 18.51 ? ? ? ? ? ? 30  PHE A CA  1 
ATOM   170  C  C   . PHE A 1 30  ? 11.658 8.988   80.196  1.00 20.69 ? ? ? ? ? ? 30  PHE A C   1 
ATOM   171  O  O   . PHE A 1 30  ? 11.529 8.446   81.296  1.00 20.89 ? ? ? ? ? ? 30  PHE A O   1 
ATOM   172  C  CB  . PHE A 1 30  ? 11.697 11.441  80.442  1.00 18.45 ? ? ? ? ? ? 30  PHE A CB  1 
ATOM   173  C  CG  . PHE A 1 30  ? 11.224 12.806  79.994  1.00 20.68 ? ? ? ? ? ? 30  PHE A CG  1 
ATOM   174  C  CD1 . PHE A 1 30  ? 10.029 12.974  79.310  1.00 18.59 ? ? ? ? ? ? 30  PHE A CD1 1 
ATOM   175  C  CD2 . PHE A 1 30  ? 12.000 13.927  80.253  1.00 19.37 ? ? ? ? ? ? 30  PHE A CD2 1 
ATOM   176  C  CE1 . PHE A 1 30  ? 9.619  14.239  78.917  1.00 18.41 ? ? ? ? ? ? 30  PHE A CE1 1 
ATOM   177  C  CE2 . PHE A 1 30  ? 11.590 15.186  79.849  1.00 18.78 ? ? ? ? ? ? 30  PHE A CE2 1 
ATOM   178  C  CZ  . PHE A 1 30  ? 10.412 15.339  79.186  1.00 14.19 ? ? ? ? ? ? 30  PHE A CZ  1 
ATOM   179  N  N   . LEU A 1 31  ? 12.460 8.507   79.254  1.00 19.25 ? ? ? ? ? ? 31  LEU A N   1 
ATOM   180  C  CA  . LEU A 1 31  ? 13.347 7.380   79.523  1.00 15.35 ? ? ? ? ? ? 31  LEU A CA  1 
ATOM   181  C  C   . LEU A 1 31  ? 14.733 7.618   78.925  1.00 18.20 ? ? ? ? ? ? 31  LEU A C   1 
ATOM   182  O  O   . LEU A 1 31  ? 14.901 8.344   77.932  1.00 17.00 ? ? ? ? ? ? 31  LEU A O   1 
ATOM   183  C  CB  . LEU A 1 31  ? 12.756 6.047   79.050  1.00 21.37 ? ? ? ? ? ? 31  LEU A CB  1 
ATOM   184  C  CG  . LEU A 1 31  ? 12.603 5.748   77.562  1.00 18.42 ? ? ? ? ? ? 31  LEU A CG  1 
ATOM   185  C  CD1 . LEU A 1 31  ? 13.773 4.953   77.069  1.00 20.85 ? ? ? ? ? ? 31  LEU A CD1 1 
ATOM   186  C  CD2 . LEU A 1 31  ? 11.331 4.975   77.305  1.00 24.91 ? ? ? ? ? ? 31  LEU A CD2 1 
ATOM   187  N  N   . LEU A 1 32  ? 15.725 7.025   79.568  1.00 17.12 ? ? ? ? ? ? 32  LEU A N   1 
ATOM   188  C  CA  . LEU A 1 32  ? 17.107 7.189   79.168  1.00 15.15 ? ? ? ? ? ? 32  LEU A CA  1 
ATOM   189  C  C   . LEU A 1 32  ? 17.348 6.121   78.136  1.00 19.57 ? ? ? ? ? ? 32  LEU A C   1 
ATOM   190  O  O   . LEU A 1 32  ? 17.598 4.960   78.476  1.00 17.50 ? ? ? ? ? ? 32  LEU A O   1 
ATOM   191  C  CB  . LEU A 1 32  ? 18.045 7.041   80.368  1.00 16.97 ? ? ? ? ? ? 32  LEU A CB  1 
ATOM   192  C  CG  . LEU A 1 32  ? 19.554 7.053   80.097  1.00 17.80 ? ? ? ? ? ? 32  LEU A CG  1 
ATOM   193  C  CD1 . LEU A 1 32  ? 19.889 8.071   79.051  1.00 17.68 ? ? ? ? ? ? 32  LEU A CD1 1 
ATOM   194  C  CD2 . LEU A 1 32  ? 20.313 7.375   81.387  1.00 14.59 ? ? ? ? ? ? 32  LEU A CD2 1 
ATOM   195  N  N   . GLN A 1 33  ? 17.252 6.524   76.870  1.00 15.04 ? ? ? ? ? ? 33  GLN A N   1 
ATOM   196  C  CA  . GLN A 1 33  ? 17.051 5.587   75.765  1.00 15.18 ? ? ? ? ? ? 33  GLN A CA  1 
ATOM   197  C  C   . GLN A 1 33  ? 18.335 5.095   75.120  1.00 15.59 ? ? ? ? ? ? 33  GLN A C   1 
ATOM   198  O  O   . GLN A 1 33  ? 18.405 3.949   74.670  1.00 17.16 ? ? ? ? ? ? 33  GLN A O   1 
ATOM   199  C  CB  . GLN A 1 33  ? 16.147 6.223   74.699  1.00 15.70 ? ? ? ? ? ? 33  GLN A CB  1 
ATOM   200  C  CG  . GLN A 1 33  ? 15.572 5.238   73.685  1.00 19.63 ? ? ? ? ? ? 33  GLN A CG  1 
ATOM   201  C  CD  . GLN A 1 33  ? 16.522 4.922   72.555  1.00 17.57 ? ? ? ? ? ? 33  GLN A CD  1 
ATOM   202  O  OE1 . GLN A 1 33  ? 17.219 5.797   72.053  1.00 21.31 ? ? ? ? ? ? 33  GLN A OE1 1 
ATOM   203  N  NE2 . GLN A 1 33  ? 16.576 3.656   72.166  1.00 21.84 ? ? ? ? ? ? 33  GLN A NE2 1 
ATOM   204  N  N   . GLN A 1 34  ? 19.360 5.942   75.080  1.00 13.90 ? ? ? ? ? ? 34  GLN A N   1 
ATOM   205  C  CA  . GLN A 1 34  ? 20.566 5.579   74.347  1.00 14.33 ? ? ? ? ? ? 34  GLN A CA  1 
ATOM   206  C  C   . GLN A 1 34  ? 21.830 6.293   74.790  1.00 14.85 ? ? ? ? ? ? 34  GLN A C   1 
ATOM   207  O  O   . GLN A 1 34  ? 21.780 7.393   75.347  1.00 16.86 ? ? ? ? ? ? 34  GLN A O   1 
ATOM   208  C  CB  . GLN A 1 34  ? 20.354 5.855   72.865  1.00 15.20 ? ? ? ? ? ? 34  GLN A CB  1 
ATOM   209  C  CG  . GLN A 1 34  ? 19.927 7.296   72.606  1.00 18.11 ? ? ? ? ? ? 34  GLN A CG  1 
ATOM   210  C  CD  . GLN A 1 34  ? 20.065 7.675   71.159  1.00 24.62 ? ? ? ? ? ? 34  GLN A CD  1 
ATOM   211  O  OE1 . GLN A 1 34  ? 21.096 8.208   70.752  1.00 29.98 ? ? ? ? ? ? 34  GLN A OE1 1 
ATOM   212  N  NE2 . GLN A 1 34  ? 19.042 7.378   70.359  1.00 21.45 ? ? ? ? ? ? 34  GLN A NE2 1 
ATOM   213  N  N   . THR A 1 35  ? 22.962 5.648   74.526  1.00 13.06 ? ? ? ? ? ? 35  THR A N   1 
ATOM   214  C  CA  . THR A 1 35  ? 24.287 6.256   74.662  1.00 12.66 ? ? ? ? ? ? 35  THR A CA  1 
ATOM   215  C  C   . THR A 1 35  ? 24.928 6.088   73.297  1.00 14.74 ? ? ? ? ? ? 35  THR A C   1 
ATOM   216  O  O   . THR A 1 35  ? 25.002 4.974   72.791  1.00 12.15 ? ? ? ? ? ? 35  THR A O   1 
ATOM   217  C  CB  . THR A 1 35  ? 25.173 5.507   75.667  1.00 14.60 ? ? ? ? ? ? 35  THR A CB  1 
ATOM   218  O  OG1 . THR A 1 35  ? 24.609 5.622   76.977  1.00 16.01 ? ? ? ? ? ? 35  THR A OG1 1 
ATOM   219  C  CG2 . THR A 1 35  ? 26.586 6.103   75.689  1.00 13.47 ? ? ? ? ? ? 35  THR A CG2 1 
ATOM   220  N  N   . MET A 1 36  ? 25.351 7.180   72.677  1.00 11.73 ? ? ? ? ? ? 36  MET A N   1 
ATOM   221  C  CA  . MET A 1 36  ? 25.956 7.073   71.358  1.00 14.10 ? ? ? ? ? ? 36  MET A CA  1 
ATOM   222  C  C   . MET A 1 36  ? 27.474 7.134   71.406  1.00 11.56 ? ? ? ? ? ? 36  MET A C   1 
ATOM   223  O  O   . MET A 1 36  ? 28.059 7.994   72.066  1.00 12.96 ? ? ? ? ? ? 36  MET A O   1 
ATOM   224  C  CB  . MET A 1 36  ? 25.397 8.130   70.401  1.00 14.08 ? ? ? ? ? ? 36  MET A CB  1 
ATOM   225  C  CG  . MET A 1 36  ? 25.897 7.983   68.952  1.00 15.84 ? ? ? ? ? ? 36  MET A CG  1 
ATOM   226  S  SD  . MET A 1 36  ? 27.529 8.646   68.657  1.00 15.59 ? ? ? ? ? ? 36  MET A SD  1 
ATOM   227  C  CE  . MET A 1 36  ? 27.111 10.113  67.691  1.00 14.91 ? ? ? ? ? ? 36  MET A CE  1 
ATOM   228  N  N   . LEU A 1 37  ? 28.101 6.206   70.692  1.00 12.86 ? ? ? ? ? ? 37  LEU A N   1 
ATOM   229  C  CA  . LEU A 1 37  ? 29.552 6.155   70.564  1.00 12.76 ? ? ? ? ? ? 37  LEU A CA  1 
ATOM   230  C  C   . LEU A 1 37  ? 29.860 5.976   69.112  1.00 12.39 ? ? ? ? ? ? 37  LEU A C   1 
ATOM   231  O  O   . LEU A 1 37  ? 29.234 5.172   68.426  1.00 14.89 ? ? ? ? ? ? 37  LEU A O   1 
ATOM   232  C  CB  . LEU A 1 37  ? 30.166 4.977   71.316  1.00 10.05 ? ? ? ? ? ? 37  LEU A CB  1 
ATOM   233  C  CG  . LEU A 1 37  ? 29.991 4.823   72.821  1.00 10.95 ? ? ? ? ? ? 37  LEU A CG  1 
ATOM   234  C  CD1 . LEU A 1 37  ? 30.454 3.440   73.252  1.00 11.96 ? ? ? ? ? ? 37  LEU A CD1 1 
ATOM   235  C  CD2 . LEU A 1 37  ? 30.714 5.887   73.584  1.00 11.60 ? ? ? ? ? ? 37  LEU A CD2 1 
ATOM   236  N  N   . ARG A 1 38  ? 30.840 6.725   68.636  1.00 15.51 ? ? ? ? ? ? 38  ARG A N   1 
ATOM   237  C  CA  . ARG A 1 38  ? 31.253 6.613   67.251  1.00 12.96 ? ? ? ? ? ? 38  ARG A CA  1 
ATOM   238  C  C   . ARG A 1 38  ? 32.177 5.409   67.109  1.00 15.56 ? ? ? ? ? ? 38  ARG A C   1 
ATOM   239  O  O   . ARG A 1 38  ? 33.074 5.227   67.943  1.00 13.55 ? ? ? ? ? ? 38  ARG A O   1 
ATOM   240  C  CB  . ARG A 1 38  ? 31.987 7.883   66.833  1.00 12.50 ? ? ? ? ? ? 38  ARG A CB  1 
ATOM   241  C  CG  . ARG A 1 38  ? 31.139 9.131   66.890  1.00 14.88 ? ? ? ? ? ? 38  ARG A CG  1 
ATOM   242  C  CD  . ARG A 1 38  ? 31.897 10.277  66.271  1.00 12.81 ? ? ? ? ? ? 38  ARG A CD  1 
ATOM   243  N  NE  . ARG A 1 38  ? 31.160 11.538  66.188  1.00 14.95 ? ? ? ? ? ? 38  ARG A NE  1 
ATOM   244  C  CZ  . ARG A 1 38  ? 30.870 12.312  67.226  1.00 12.98 ? ? ? ? ? ? 38  ARG A CZ  1 
ATOM   245  N  NH1 . ARG A 1 38  ? 31.165 11.927  68.464  1.00 9.91  ? ? ? ? ? ? 38  ARG A NH1 1 
ATOM   246  N  NH2 . ARG A 1 38  ? 30.251 13.453  67.022  1.00 12.46 ? ? ? ? ? ? 38  ARG A NH2 1 
ATOM   247  N  N   . ILE A 1 39  ? 31.970 4.596   66.061  1.00 13.66 ? ? ? ? ? ? 39  ILE A N   1 
ATOM   248  C  CA  . ILE A 1 39  ? 32.810 3.403   65.839  1.00 13.31 ? ? ? ? ? ? 39  ILE A CA  1 
ATOM   249  C  C   . ILE A 1 39  ? 33.488 3.371   64.481  1.00 10.90 ? ? ? ? ? ? 39  ILE A C   1 
ATOM   250  O  O   . ILE A 1 39  ? 32.874 3.702   63.478  1.00 14.25 ? ? ? ? ? ? 39  ILE A O   1 
ATOM   251  C  CB  . ILE A 1 39  ? 32.002 2.100   66.035  1.00 13.10 ? ? ? ? ? ? 39  ILE A CB  1 
ATOM   252  C  CG1 . ILE A 1 39  ? 30.781 2.075   65.107  1.00 12.54 ? ? ? ? ? ? 39  ILE A CG1 1 
ATOM   253  C  CG2 . ILE A 1 39  ? 31.546 1.998   67.487  1.00 10.53 ? ? ? ? ? ? 39  ILE A CG2 1 
ATOM   254  C  CD1 . ILE A 1 39  ? 30.240 0.683   64.846  1.00 13.47 ? ? ? ? ? ? 39  ILE A CD1 1 
ATOM   255  N  N   . LYS A 1 40  ? 34.761 2.981   64.462  1.00 12.76 ? ? ? ? ? ? 40  LYS A N   1 
ATOM   256  C  CA  . LYS A 1 40  ? 35.563 2.953   63.243  1.00 11.40 ? ? ? ? ? ? 40  LYS A CA  1 
ATOM   257  C  C   . LYS A 1 40  ? 35.145 1.840   62.284  1.00 14.44 ? ? ? ? ? ? 40  LYS A C   1 
ATOM   258  O  O   . LYS A 1 40  ? 35.200 2.003   61.061  1.00 16.52 ? ? ? ? ? ? 40  LYS A O   1 
ATOM   259  C  CB  . LYS A 1 40  ? 37.036 2.755   63.617  1.00 14.15 ? ? ? ? ? ? 40  LYS A CB  1 
ATOM   260  C  CG  . LYS A 1 40  ? 38.027 2.613   62.445  1.00 13.19 ? ? ? ? ? ? 40  LYS A CG  1 
ATOM   261  C  CD  . LYS A 1 40  ? 39.447 2.436   62.968  1.00 15.37 ? ? ? ? ? ? 40  LYS A CD  1 
ATOM   262  C  CE  . LYS A 1 40  ? 40.472 2.335   61.847  1.00 15.85 ? ? ? ? ? ? 40  LYS A CE  1 
ATOM   263  N  NZ  . LYS A 1 40  ? 40.412 3.521   60.946  1.00 19.40 ? ? ? ? ? ? 40  LYS A NZ  1 
ATOM   264  N  N   . ASP A 1 41  ? 34.723 0.705   62.831  1.00 13.05 ? ? ? ? ? ? 41  ASP A N   1 
ATOM   265  C  CA  . ASP A 1 41  ? 34.541 -0.481  62.004  1.00 13.56 ? ? ? ? ? ? 41  ASP A CA  1 
ATOM   266  C  C   . ASP A 1 41  ? 33.504 -1.393  62.617  1.00 15.83 ? ? ? ? ? ? 41  ASP A C   1 
ATOM   267  O  O   . ASP A 1 41  ? 33.828 -2.152  63.531  1.00 18.35 ? ? ? ? ? ? 41  ASP A O   1 
ATOM   268  C  CB  . ASP A 1 41  ? 35.874 -1.228  61.938  1.00 19.36 ? ? ? ? ? ? 41  ASP A CB  1 
ATOM   269  C  CG  . ASP A 1 41  ? 35.825 -2.452  61.053  1.00 20.77 ? ? ? ? ? ? 41  ASP A CG  1 
ATOM   270  O  OD1 . ASP A 1 41  ? 34.721 -2.871  60.632  1.00 19.30 ? ? ? ? ? ? 41  ASP A OD1 1 
ATOM   271  O  OD2 . ASP A 1 41  ? 36.915 -2.993  60.779  1.00 20.59 ? ? ? ? ? ? 41  ASP A OD2 1 
ATOM   272  N  N   . PRO A 1 42  ? 32.263 -1.348  62.098  1.00 16.12 ? ? ? ? ? ? 42  PRO A N   1 
ATOM   273  C  CA  . PRO A 1 42  ? 31.145 -2.124  62.641  1.00 15.14 ? ? ? ? ? ? 42  PRO A CA  1 
ATOM   274  C  C   . PRO A 1 42  ? 31.380 -3.627  62.557  1.00 17.14 ? ? ? ? ? ? 42  PRO A C   1 
ATOM   275  O  O   . PRO A 1 42  ? 30.789 -4.341  63.352  1.00 16.13 ? ? ? ? ? ? 42  PRO A O   1 
ATOM   276  C  CB  . PRO A 1 42  ? 29.965 -1.722  61.750  1.00 14.69 ? ? ? ? ? ? 42  PRO A CB  1 
ATOM   277  C  CG  . PRO A 1 42  ? 30.359 -0.418  61.160  1.00 18.17 ? ? ? ? ? ? 42  PRO A CG  1 
ATOM   278  C  CD  . PRO A 1 42  ? 31.843 -0.527  60.950  1.00 18.34 ? ? ? ? ? ? 42  PRO A CD  1 
ATOM   279  N  N   . LYS A 1 43  ? 32.208 -4.096  61.624  1.00 16.25 ? ? ? ? ? ? 43  LYS A N   1 
ATOM   280  C  CA  . LYS A 1 43  ? 32.501 -5.527  61.551  1.00 17.29 ? ? ? ? ? ? 43  LYS A CA  1 
ATOM   281  C  C   . LYS A 1 43  ? 33.079 -5.987  62.879  1.00 19.58 ? ? ? ? ? ? 43  LYS A C   1 
ATOM   282  O  O   . LYS A 1 43  ? 32.632 -6.990  63.443  1.00 17.75 ? ? ? ? ? ? 43  LYS A O   1 
ATOM   283  C  CB  . LYS A 1 43  ? 33.444 -5.849  60.390  1.00 17.82 ? ? ? ? ? ? 43  LYS A CB  1 
ATOM   284  C  CG  . LYS A 1 43  ? 32.801 -5.591  59.027  1.00 18.52 ? ? ? ? ? ? 43  LYS A CG  1 
ATOM   285  C  CD  . LYS A 1 43  ? 33.679 -6.062  57.886  1.00 22.45 ? ? ? ? ? ? 43  LYS A CD  1 
ATOM   286  C  CE  . LYS A 1 43  ? 35.069 -5.444  57.981  1.00 26.55 ? ? ? ? ? ? 43  LYS A CE  1 
ATOM   287  N  NZ  . LYS A 1 43  ? 35.058 -3.978  57.755  1.00 23.66 ? ? ? ? ? ? 43  LYS A NZ  1 
ATOM   288  N  N   . LYS A 1 44  ? 34.034 -5.227  63.398  1.00 15.93 ? ? ? ? ? ? 44  LYS A N   1 
ATOM   289  C  CA  . LYS A 1 44  ? 34.622 -5.538  64.702  1.00 18.31 ? ? ? ? ? ? 44  LYS A CA  1 
ATOM   290  C  C   . LYS A 1 44  ? 33.689 -5.263  65.878  1.00 16.49 ? ? ? ? ? ? 44  LYS A C   1 
ATOM   291  O  O   . LYS A 1 44  ? 33.591 -6.068  66.813  1.00 16.78 ? ? ? ? ? ? 44  LYS A O   1 
ATOM   292  C  CB  . LYS A 1 44  ? 35.933 -4.778  64.893  1.00 19.42 ? ? ? ? ? ? 44  LYS A CB  1 
ATOM   293  C  CG  . LYS A 1 44  ? 37.129 -5.485  64.282  1.00 24.00 ? ? ? ? ? ? 44  LYS A CG  1 
ATOM   294  C  CD  . LYS A 1 44  ? 38.433 -4.721  64.473  1.00 24.08 ? ? ? ? ? ? 44  LYS A CD  1 
ATOM   295  C  CE  . LYS A 1 44  ? 38.883 -4.130  63.155  1.00 27.13 ? ? ? ? ? ? 44  LYS A CE  1 
ATOM   296  N  NZ  . LYS A 1 44  ? 40.368 -4.057  63.080  1.00 36.43 ? ? ? ? ? ? 44  LYS A NZ  1 
ATOM   297  N  N   . SER A 1 45  ? 33.023 -4.113  65.837  1.00 14.79 ? ? ? ? ? ? 45  SER A N   1 
ATOM   298  C  CA  . SER A 1 45  ? 32.187 -3.680  66.939  1.00 14.45 ? ? ? ? ? ? 45  SER A CA  1 
ATOM   299  C  C   . SER A 1 45  ? 30.981 -4.586  67.098  1.00 13.68 ? ? ? ? ? ? 45  SER A C   1 
ATOM   300  O  O   . SER A 1 45  ? 30.652 -4.984  68.218  1.00 11.15 ? ? ? ? ? ? 45  SER A O   1 
ATOM   301  C  CB  . SER A 1 45  ? 31.762 -2.214  66.767  1.00 11.97 ? ? ? ? ? ? 45  SER A CB  1 
ATOM   302  O  OG  . SER A 1 45  ? 32.912 -1.380  66.696  1.00 14.64 ? ? ? ? ? ? 45  SER A OG  1 
ATOM   303  N  N   . LEU A 1 46  ? 30.320 -4.903  65.988  1.00 13.31 ? ? ? ? ? ? 46  LEU A N   1 
ATOM   304  C  CA  . LEU A 1 46  ? 29.194 -5.839  66.037  1.00 16.38 ? ? ? ? ? ? 46  LEU A CA  1 
ATOM   305  C  C   . LEU A 1 46  ? 29.578 -7.219  66.614  1.00 14.75 ? ? ? ? ? ? 46  LEU A C   1 
ATOM   306  O  O   . LEU A 1 46  ? 28.856 -7.781  67.432  1.00 14.52 ? ? ? ? ? ? 46  LEU A O   1 
ATOM   307  C  CB  . LEU A 1 46  ? 28.525 -5.979  64.669  1.00 15.02 ? ? ? ? ? ? 46  LEU A CB  1 
ATOM   308  C  CG  . LEU A 1 46  ? 27.826 -4.703  64.194  1.00 16.10 ? ? ? ? ? ? 46  LEU A CG  1 
ATOM   309  C  CD1 . LEU A 1 46  ? 27.224 -4.856  62.783  1.00 17.19 ? ? ? ? ? ? 46  LEU A CD1 1 
ATOM   310  C  CD2 . LEU A 1 46  ? 26.774 -4.291  65.201  1.00 17.24 ? ? ? ? ? ? 46  LEU A CD2 1 
ATOM   311  N  N   . ASP A 1 47  ? 30.712 -7.753  66.182  1.00 14.88 ? ? ? ? ? ? 47  ASP A N   1 
ATOM   312  C  CA  . ASP A 1 47  ? 31.218 -9.012  66.704  1.00 15.27 ? ? ? ? ? ? 47  ASP A CA  1 
ATOM   313  C  C   . ASP A 1 47  ? 31.418 -8.928  68.220  1.00 15.94 ? ? ? ? ? ? 47  ASP A C   1 
ATOM   314  O  O   . ASP A 1 47  ? 30.922 -9.764  68.976  1.00 14.20 ? ? ? ? ? ? 47  ASP A O   1 
ATOM   315  C  CB  . ASP A 1 47  ? 32.544 -9.353  66.032  1.00 19.50 ? ? ? ? ? ? 47  ASP A CB  1 
ATOM   316  C  CG  . ASP A 1 47  ? 33.174 -10.616 66.597  1.00 18.51 ? ? ? ? ? ? 47  ASP A CG  1 
ATOM   317  O  OD1 . ASP A 1 47  ? 32.522 -11.686 66.544  1.00 22.02 ? ? ? ? ? ? 47  ASP A OD1 1 
ATOM   318  O  OD2 . ASP A 1 47  ? 34.305 -10.540 67.111  1.00 17.56 ? ? ? ? ? ? 47  ASP A OD2 1 
ATOM   319  N  N   . PHE A 1 48  ? 32.152 -7.911  68.657  1.00 16.60 ? ? ? ? ? ? 48  PHE A N   1 
ATOM   320  C  CA  . PHE A 1 48  ? 32.481 -7.753  70.068  1.00 13.93 ? ? ? ? ? ? 48  PHE A CA  1 
ATOM   321  C  C   . PHE A 1 48  ? 31.214 -7.652  70.903  1.00 14.89 ? ? ? ? ? ? 48  PHE A C   1 
ATOM   322  O  O   . PHE A 1 48  ? 30.993 -8.415  71.837  1.00 16.53 ? ? ? ? ? ? 48  PHE A O   1 
ATOM   323  C  CB  . PHE A 1 48  ? 33.355 -6.506  70.263  1.00 14.32 ? ? ? ? ? ? 48  PHE A CB  1 
ATOM   324  C  CG  . PHE A 1 48  ? 33.645 -6.184  71.719  1.00 15.00 ? ? ? ? ? ? 48  PHE A CG  1 
ATOM   325  C  CD1 . PHE A 1 48  ? 34.690 -6.802  72.382  1.00 11.82 ? ? ? ? ? ? 48  PHE A CD1 1 
ATOM   326  C  CD2 . PHE A 1 48  ? 32.874 -5.262  72.402  1.00 15.22 ? ? ? ? ? ? 48  PHE A CD2 1 
ATOM   327  C  CE1 . PHE A 1 48  ? 34.967 -6.507  73.696  1.00 13.23 ? ? ? ? ? ? 48  PHE A CE1 1 
ATOM   328  C  CE2 . PHE A 1 48  ? 33.132 -4.964  73.725  1.00 17.83 ? ? ? ? ? ? 48  PHE A CE2 1 
ATOM   329  C  CZ  . PHE A 1 48  ? 34.189 -5.585  74.374  1.00 13.21 ? ? ? ? ? ? 48  PHE A CZ  1 
ATOM   330  N  N   . TYR A 1 49  ? 30.344 -6.728  70.541  1.00 16.27 ? ? ? ? ? ? 49  TYR A N   1 
ATOM   331  C  CA  . TYR A 1 49  ? 29.175 -6.489  71.377  1.00 15.42 ? ? ? ? ? ? 49  TYR A CA  1 
ATOM   332  C  C   . TYR A 1 49  ? 28.169 -7.659  71.410  1.00 15.49 ? ? ? ? ? ? 49  TYR A C   1 
ATOM   333  O  O   . TYR A 1 49  ? 27.620 -7.968  72.452  1.00 14.64 ? ? ? ? ? ? 49  TYR A O   1 
ATOM   334  C  CB  . TYR A 1 49  ? 28.514 -5.153  71.022  1.00 13.08 ? ? ? ? ? ? 49  TYR A CB  1 
ATOM   335  C  CG  . TYR A 1 49  ? 29.277 -3.968  71.570  1.00 14.23 ? ? ? ? ? ? 49  TYR A CG  1 
ATOM   336  C  CD1 . TYR A 1 49  ? 29.335 -3.745  72.940  1.00 12.73 ? ? ? ? ? ? 49  TYR A CD1 1 
ATOM   337  C  CD2 . TYR A 1 49  ? 29.952 -3.083  70.732  1.00 12.91 ? ? ? ? ? ? 49  TYR A CD2 1 
ATOM   338  C  CE1 . TYR A 1 49  ? 30.026 -2.688  73.473  1.00 13.99 ? ? ? ? ? ? 49  TYR A CE1 1 
ATOM   339  C  CE2 . TYR A 1 49  ? 30.673 -1.986  71.273  1.00 13.24 ? ? ? ? ? ? 49  TYR A CE2 1 
ATOM   340  C  CZ  . TYR A 1 49  ? 30.689 -1.802  72.649  1.00 15.84 ? ? ? ? ? ? 49  TYR A CZ  1 
ATOM   341  O  OH  . TYR A 1 49  ? 31.372 -0.751  73.236  1.00 13.77 ? ? ? ? ? ? 49  TYR A OH  1 
ATOM   342  N  N   . THR A 1 50  ? 27.934 -8.315  70.280  1.00 17.47 ? ? ? ? ? ? 50  THR A N   1 
ATOM   343  C  CA  . THR A 1 50  ? 27.037 -9.477  70.276  1.00 15.88 ? ? ? ? ? ? 50  THR A CA  1 
ATOM   344  C  C   . THR A 1 50  ? 27.706 -10.754 70.810  1.00 17.48 ? ? ? ? ? ? 50  THR A C   1 
ATOM   345  O  O   . THR A 1 50  ? 27.164 -11.392 71.708  1.00 17.58 ? ? ? ? ? ? 50  THR A O   1 
ATOM   346  C  CB  . THR A 1 50  ? 26.432 -9.735  68.895  1.00 14.24 ? ? ? ? ? ? 50  THR A CB  1 
ATOM   347  O  OG1 . THR A 1 50  ? 27.473 -10.094 67.990  1.00 16.40 ? ? ? ? ? ? 50  THR A OG1 1 
ATOM   348  C  CG2 . THR A 1 50  ? 25.738 -8.474  68.375  1.00 13.43 ? ? ? ? ? ? 50  THR A CG2 1 
ATOM   349  N  N   . ARG A 1 51  ? 28.888 -11.098 70.290  1.00 18.76 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A N   1 
ATOM   350  C  CA  . ARG A 1 51  ? 29.556 -12.375 70.613  1.00 20.13 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A CA  1 
ATOM   351  C  C   . ARG A 1 51  ? 30.272 -12.365 71.957  1.00 20.91 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A C   1 
ATOM   352  O  O   . ARG A 1 51  ? 30.241 -13.361 72.687  1.00 23.02 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A O   1 
ATOM   353  C  CB  . ARG A 1 51  ? 30.546 -12.800 69.508  1.00 19.80 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A CB  1 
ATOM   354  C  CG  . ARG A 1 51  ? 31.121 -14.206 69.692  1.00 17.42 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A CG  1 
ATOM   355  C  CD  . ARG A 1 51  ? 32.024 -14.641 68.549  1.00 16.56 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A CD  1 
ATOM   356  N  NE  . ARG A 1 51  ? 33.087 -13.674 68.314  1.00 19.58 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A NE  1 
ATOM   357  C  CZ  . ARG A 1 51  ? 34.278 -13.692 68.892  1.00 17.89 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A CZ  1 
ATOM   358  N  NH1 . ARG A 1 51  ? 34.598 -14.639 69.763  1.00 21.93 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A NH1 1 
ATOM   359  N  NH2 . ARG A 1 51  ? 35.149 -12.739 68.610  1.00 18.02 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A NH2 1 
ATOM   360  N  N   . VAL A 1 52  ? 30.915 -11.254 72.293  1.00 14.75 ? ? ? ? ? ? 52  VAL A N   1 
ATOM   361  C  CA  . VAL A 1 52  ? 31.590 -11.168 73.576  1.00 18.41 ? ? ? ? ? ? 52  VAL A CA  1 
ATOM   362  C  C   . VAL A 1 52  ? 30.651 -10.761 74.708  1.00 17.63 ? ? ? ? ? ? 52  VAL A C   1 
ATOM   363  O  O   . VAL A 1 52  ? 30.624 -11.418 75.746  1.00 14.47 ? ? ? ? ? ? 52  VAL A O   1 
ATOM   364  C  CB  . VAL A 1 52  ? 32.834 -10.238 73.536  1.00 18.06 ? ? ? ? ? ? 52  VAL A CB  1 
ATOM   365  C  CG1 . VAL A 1 52  ? 33.511 -10.177 74.910  1.00 16.23 ? ? ? ? ? ? 52  VAL A CG1 1 
ATOM   366  C  CG2 . VAL A 1 52  ? 33.810 -10.716 72.490  1.00 16.85 ? ? ? ? ? ? 52  VAL A CG2 1 
ATOM   367  N  N   . LEU A 1 53  ? 29.876 -9.697  74.506  1.00 17.46 ? ? ? ? ? ? 53  LEU A N   1 
ATOM   368  C  CA  . LEU A 1 53  ? 29.012 -9.187  75.577  1.00 16.80 ? ? ? ? ? ? 53  LEU A CA  1 
ATOM   369  C  C   . LEU A 1 53  ? 27.569 -9.670  75.572  1.00 15.57 ? ? ? ? ? ? 53  LEU A C   1 
ATOM   370  O  O   . LEU A 1 53  ? 26.852 -9.485  76.549  1.00 17.51 ? ? ? ? ? ? 53  LEU A O   1 
ATOM   371  C  CB  . LEU A 1 53  ? 29.042 -7.659  75.631  1.00 16.12 ? ? ? ? ? ? 53  LEU A CB  1 
ATOM   372  C  CG  . LEU A 1 53  ? 30.395 -7.083  76.056  1.00 17.48 ? ? ? ? ? ? 53  LEU A CG  1 
ATOM   373  C  CD1 . LEU A 1 53  ? 30.390 -5.571  75.876  1.00 17.22 ? ? ? ? ? ? 53  LEU A CD1 1 
ATOM   374  C  CD2 . LEU A 1 53  ? 30.740 -7.456  77.522  1.00 13.46 ? ? ? ? ? ? 53  LEU A CD2 1 
ATOM   375  N  N   . GLY A 1 54  ? 27.122 -10.253 74.474  1.00 16.55 ? ? ? ? ? ? 54  GLY A N   1 
ATOM   376  C  CA  . GLY A 1 54  ? 25.797 -10.836 74.437  1.00 16.55 ? ? ? ? ? ? 54  GLY A CA  1 
ATOM   377  C  C   . GLY A 1 54  ? 24.667 -9.854  74.185  1.00 18.01 ? ? ? ? ? ? 54  GLY A C   1 
ATOM   378  O  O   . GLY A 1 54  ? 23.533 -10.117 74.570  1.00 17.07 ? ? ? ? ? ? 54  GLY A O   1 
ATOM   379  N  N   . LEU A 1 55  ? 24.957 -8.716  73.561  1.00 13.84 ? ? ? ? ? ? 55  LEU A N   1 
ATOM   380  C  CA  . LEU A 1 55  ? 23.879 -7.802  73.207  1.00 13.47 ? ? ? ? ? ? 55  LEU A CA  1 
ATOM   381  C  C   . LEU A 1 55  ? 23.272 -8.292  71.922  1.00 15.03 ? ? ? ? ? ? 55  LEU A C   1 
ATOM   382  O  O   . LEU A 1 55  ? 23.844 -9.142  71.257  1.00 14.23 ? ? ? ? ? ? 55  LEU A O   1 
ATOM   383  C  CB  . LEU A 1 55  ? 24.372 -6.368  72.994  1.00 11.24 ? ? ? ? ? ? 55  LEU A CB  1 
ATOM   384  C  CG  . LEU A 1 55  ? 24.638 -5.536  74.252  1.00 13.79 ? ? ? ? ? ? 55  LEU A CG  1 
ATOM   385  C  CD1 . LEU A 1 55  ? 25.963 -5.898  74.839  1.00 15.34 ? ? ? ? ? ? 55  LEU A CD1 1 
ATOM   386  C  CD2 . LEU A 1 55  ? 24.577 -4.033  73.973  1.00 15.45 ? ? ? ? ? ? 55  LEU A CD2 1 
ATOM   387  N  N   . THR A 1 56  ? 22.126 -7.721  71.568  1.00 16.72 ? ? ? ? ? ? 56  THR A N   1 
ATOM   388  C  CA  . THR A 1 56  ? 21.492 -8.029  70.299  1.00 18.92 ? ? ? ? ? ? 56  THR A CA  1 
ATOM   389  C  C   . THR A 1 56  ? 21.398 -6.778  69.440  1.00 15.77 ? ? ? ? ? ? 56  THR A C   1 
ATOM   390  O  O   . THR A 1 56  ? 21.117 -5.705  69.948  1.00 17.05 ? ? ? ? ? ? 56  THR A O   1 
ATOM   391  C  CB  . THR A 1 56  ? 20.121 -8.607  70.537  1.00 14.53 ? ? ? ? ? ? 56  THR A CB  1 
ATOM   392  O  OG1 . THR A 1 56  ? 20.266 -9.759  71.382  1.00 16.79 ? ? ? ? ? ? 56  THR A OG1 1 
ATOM   393  C  CG2 . THR A 1 56  ? 19.459 -9.008  69.213  1.00 17.95 ? ? ? ? ? ? 56  THR A CG2 1 
ATOM   394  N  N   . LEU A 1 57  ? 21.686 -6.919  68.154  1.00 15.75 ? ? ? ? ? ? 57  LEU A N   1 
ATOM   395  C  CA  . LEU A 1 57  ? 21.551 -5.812  67.220  1.00 15.50 ? ? ? ? ? ? 57  LEU A CA  1 
ATOM   396  C  C   . LEU A 1 57  ? 20.076 -5.632  66.950  1.00 16.70 ? ? ? ? ? ? 57  LEU A C   1 
ATOM   397  O  O   . LEU A 1 57  ? 19.425 -6.494  66.355  1.00 16.32 ? ? ? ? ? ? 57  LEU A O   1 
ATOM   398  C  CB  . LEU A 1 57  ? 22.294 -6.099  65.914  1.00 14.19 ? ? ? ? ? ? 57  LEU A CB  1 
ATOM   399  C  CG  . LEU A 1 57  ? 21.933 -5.139  64.774  1.00 16.53 ? ? ? ? ? ? 57  LEU A CG  1 
ATOM   400  C  CD1 . LEU A 1 57  ? 22.356 -3.697  65.099  1.00 14.69 ? ? ? ? ? ? 57  LEU A CD1 1 
ATOM   401  C  CD2 . LEU A 1 57  ? 22.548 -5.616  63.468  1.00 16.57 ? ? ? ? ? ? 57  LEU A CD2 1 
ATOM   402  N  N   . LEU A 1 58  ? 19.528 -4.520  67.407  1.00 15.92 ? ? ? ? ? ? 58  LEU A N   1 
ATOM   403  C  CA  . LEU A 1 58  ? 18.092 -4.304  67.279  1.00 15.21 ? ? ? ? ? ? 58  LEU A CA  1 
ATOM   404  C  C   . LEU A 1 58  ? 17.793 -3.860  65.864  1.00 20.36 ? ? ? ? ? ? 58  LEU A C   1 
ATOM   405  O  O   . LEU A 1 58  ? 16.853 -4.342  65.249  1.00 19.75 ? ? ? ? ? ? 58  LEU A O   1 
ATOM   406  C  CB  . LEU A 1 58  ? 17.629 -3.232  68.254  1.00 14.05 ? ? ? ? ? ? 58  LEU A CB  1 
ATOM   407  C  CG  . LEU A 1 58  ? 18.074 -3.377  69.710  1.00 15.46 ? ? ? ? ? ? 58  LEU A CG  1 
ATOM   408  C  CD1 . LEU A 1 58  ? 17.389 -2.288  70.545  1.00 18.17 ? ? ? ? ? ? 58  LEU A CD1 1 
ATOM   409  C  CD2 . LEU A 1 58  ? 17.732 -4.760  70.219  1.00 13.22 ? ? ? ? ? ? 58  LEU A CD2 1 
ATOM   410  N  N   . GLN A 1 59  ? 18.622 -2.952  65.340  1.00 20.01 ? ? ? ? ? ? 59  GLN A N   1 
ATOM   411  C  CA  . GLN A 1 59  ? 18.324 -2.310  64.066  1.00 19.11 ? ? ? ? ? ? 59  GLN A CA  1 
ATOM   412  C  C   . GLN A 1 59  ? 19.562 -1.663  63.465  1.00 20.26 ? ? ? ? ? ? 59  GLN A C   1 
ATOM   413  O  O   . GLN A 1 59  ? 20.425 -1.173  64.190  1.00 19.27 ? ? ? ? ? ? 59  GLN A O   1 
ATOM   414  C  CB  . GLN A 1 59  ? 17.217 -1.261  64.260  1.00 18.07 ? ? ? ? ? ? 59  GLN A CB  1 
ATOM   415  C  CG  . GLN A 1 59  ? 16.623 -0.719  62.950  1.00 20.42 ? ? ? ? ? ? 59  GLN A CG  1 
ATOM   416  C  CD  . GLN A 1 59  ? 15.432 0.186   63.190  1.00 20.83 ? ? ? ? ? ? 59  GLN A CD  1 
ATOM   417  O  OE1 . GLN A 1 59  ? 15.024 0.398   64.325  1.00 23.12 ? ? ? ? ? ? 59  GLN A OE1 1 
ATOM   418  N  NE2 . GLN A 1 59  ? 14.864 0.717   62.118  1.00 24.51 ? ? ? ? ? ? 59  GLN A NE2 1 
ATOM   419  N  N   . LYS A 1 60  ? 19.644 -1.698  62.134  1.00 16.96 ? ? ? ? ? ? 60  LYS A N   1 
ATOM   420  C  CA  . LYS A 1 60  ? 20.671 -1.017  61.366  1.00 17.44 ? ? ? ? ? ? 60  LYS A CA  1 
ATOM   421  C  C   . LYS A 1 60  ? 19.932 0.040   60.560  1.00 22.87 ? ? ? ? ? ? 60  LYS A C   1 
ATOM   422  O  O   . LYS A 1 60  ? 18.992 -0.296  59.850  1.00 19.98 ? ? ? ? ? ? 60  LYS A O   1 
ATOM   423  C  CB  . LYS A 1 60  ? 21.350 -2.025  60.430  1.00 15.14 ? ? ? ? ? ? 60  LYS A CB  1 
ATOM   424  C  CG  . LYS A 1 60  ? 22.219 -1.444  59.316  1.00 20.03 ? ? ? ? ? ? 60  LYS A CG  1 
ATOM   425  C  CD  . LYS A 1 60  ? 23.019 -2.564  58.621  1.00 16.74 ? ? ? ? ? ? 60  LYS A CD  1 
ATOM   426  C  CE  . LYS A 1 60  ? 23.881 -2.043  57.482  1.00 17.90 ? ? ? ? ? ? 60  LYS A CE  1 
ATOM   427  N  NZ  . LYS A 1 60  ? 23.128 -1.971  56.167  1.00 21.33 ? ? ? ? ? ? 60  LYS A NZ  1 
ATOM   428  N  N   . LEU A 1 61  ? 20.305 1.310   60.704  1.00 17.71 ? ? ? ? ? ? 61  LEU A N   1 
ATOM   429  C  CA  . LEU A 1 61  ? 19.686 2.365   59.906  1.00 19.61 ? ? ? ? ? ? 61  LEU A CA  1 
ATOM   430  C  C   . LEU A 1 61  ? 20.757 2.999   59.055  1.00 22.21 ? ? ? ? ? ? 61  LEU A C   1 
ATOM   431  O  O   . LEU A 1 61  ? 21.814 3.362   59.560  1.00 19.32 ? ? ? ? ? ? 61  LEU A O   1 
ATOM   432  C  CB  . LEU A 1 61  ? 19.068 3.460   60.771  1.00 19.74 ? ? ? ? ? ? 61  LEU A CB  1 
ATOM   433  C  CG  . LEU A 1 61  ? 17.912 3.199   61.721  1.00 23.24 ? ? ? ? ? ? 61  LEU A CG  1 
ATOM   434  C  CD1 . LEU A 1 61  ? 18.451 2.607   63.023  1.00 23.01 ? ? ? ? ? ? 61  LEU A CD1 1 
ATOM   435  C  CD2 . LEU A 1 61  ? 17.178 4.525   61.976  1.00 19.29 ? ? ? ? ? ? 61  LEU A CD2 1 
ATOM   436  N  N   . ASP A 1 62  ? 20.481 3.142   57.765  1.00 19.26 ? ? ? ? ? ? 62  ASP A N   1 
ATOM   437  C  CA  . ASP A 1 62  ? 21.440 3.751   56.858  1.00 19.77 ? ? ? ? ? ? 62  ASP A CA  1 
ATOM   438  C  C   . ASP A 1 62  ? 20.938 5.114   56.406  1.00 24.31 ? ? ? ? ? ? 62  ASP A C   1 
ATOM   439  O  O   . ASP A 1 62  ? 19.742 5.309   56.177  1.00 20.55 ? ? ? ? ? ? 62  ASP A O   1 
ATOM   440  C  CB  . ASP A 1 62  ? 21.738 2.846   55.662  1.00 22.19 ? ? ? ? ? ? 62  ASP A CB  1 
ATOM   441  C  CG  . ASP A 1 62  ? 22.253 1.482   56.085  1.00 22.45 ? ? ? ? ? ? 62  ASP A CG  1 
ATOM   442  O  OD1 . ASP A 1 62  ? 23.398 1.382   56.592  1.00 23.63 ? ? ? ? ? ? 62  ASP A OD1 1 
ATOM   443  O  OD2 . ASP A 1 62  ? 21.505 0.509   55.914  1.00 22.15 ? ? ? ? ? ? 62  ASP A OD2 1 
ATOM   444  N  N   . PHE A 1 63  ? 21.871 6.059   56.314  1.00 21.98 ? ? ? ? ? ? 63  PHE A N   1 
ATOM   445  C  CA  . PHE A 1 63  ? 21.569 7.437   55.963  1.00 20.77 ? ? ? ? ? ? 63  PHE A CA  1 
ATOM   446  C  C   . PHE A 1 63  ? 22.466 7.888   54.821  1.00 20.86 ? ? ? ? ? ? 63  PHE A C   1 
ATOM   447  O  O   . PHE A 1 63  ? 23.419 8.620   55.054  1.00 21.99 ? ? ? ? ? ? 63  PHE A O   1 
ATOM   448  C  CB  . PHE A 1 63  ? 21.803 8.339   57.175  1.00 20.65 ? ? ? ? ? ? 63  PHE A CB  1 
ATOM   449  C  CG  . PHE A 1 63  ? 20.802 8.141   58.276  1.00 23.60 ? ? ? ? ? ? 63  PHE A CG  1 
ATOM   450  C  CD1 . PHE A 1 63  ? 21.089 7.328   59.359  1.00 23.26 ? ? ? ? ? ? 63  PHE A CD1 1 
ATOM   451  C  CD2 . PHE A 1 63  ? 19.571 8.769   58.227  1.00 20.84 ? ? ? ? ? ? 63  PHE A CD2 1 
ATOM   452  C  CE1 . PHE A 1 63  ? 20.158 7.152   60.376  1.00 25.46 ? ? ? ? ? ? 63  PHE A CE1 1 
ATOM   453  C  CE2 . PHE A 1 63  ? 18.636 8.594   59.230  1.00 26.27 ? ? ? ? ? ? 63  PHE A CE2 1 
ATOM   454  C  CZ  . PHE A 1 63  ? 18.923 7.789   60.303  1.00 27.39 ? ? ? ? ? ? 63  PHE A CZ  1 
ATOM   455  N  N   . PRO A 1 64  ? 22.174 7.441   53.582  1.00 21.27 ? ? ? ? ? ? 64  PRO A N   1 
ATOM   456  C  CA  . PRO A 1 64  ? 22.979 7.749   52.398  1.00 24.47 ? ? ? ? ? ? 64  PRO A CA  1 
ATOM   457  C  C   . PRO A 1 64  ? 23.286 9.231   52.220  1.00 21.52 ? ? ? ? ? ? 64  PRO A C   1 
ATOM   458  O  O   . PRO A 1 64  ? 24.392 9.573   51.810  1.00 23.52 ? ? ? ? ? ? 64  PRO A O   1 
ATOM   459  C  CB  . PRO A 1 64  ? 22.102 7.264   51.229  1.00 27.55 ? ? ? ? ? ? 64  PRO A CB  1 
ATOM   460  C  CG  . PRO A 1 64  ? 20.876 6.716   51.821  1.00 23.85 ? ? ? ? ? ? 64  PRO A CG  1 
ATOM   461  C  CD  . PRO A 1 64  ? 21.137 6.454   53.265  1.00 25.63 ? ? ? ? ? ? 64  PRO A CD  1 
ATOM   462  N  N   . ALA A 1 65  ? 22.327 10.098  52.513  1.00 23.05 ? ? ? ? ? ? 65  ALA A N   1 
ATOM   463  C  CA  . ALA A 1 65  ? 22.523 11.530  52.260  1.00 27.34 ? ? ? ? ? ? 65  ALA A CA  1 
ATOM   464  C  C   . ALA A 1 65  ? 23.687 12.081  53.076  1.00 24.08 ? ? ? ? ? ? 65  ALA A C   1 
ATOM   465  O  O   . ALA A 1 65  ? 24.383 13.009  52.649  1.00 30.53 ? ? ? ? ? ? 65  ALA A O   1 
ATOM   466  C  CB  . ALA A 1 65  ? 21.247 12.307  52.557  1.00 25.63 ? ? ? ? ? ? 65  ALA A CB  1 
ATOM   467  N  N   . MET A 1 66  ? 23.891 11.496  54.255  1.00 26.22 ? ? ? ? ? ? 66  MET A N   1 
ATOM   468  C  CA  . MET A 1 66  ? 24.920 11.961  55.182  1.00 21.24 ? ? ? ? ? ? 66  MET A CA  1 
ATOM   469  C  C   . MET A 1 66  ? 26.053 10.940  55.368  1.00 20.41 ? ? ? ? ? ? 66  MET A C   1 
ATOM   470  O  O   . MET A 1 66  ? 26.969 11.181  56.141  1.00 19.62 ? ? ? ? ? ? 66  MET A O   1 
ATOM   471  C  CB  . MET A 1 66  ? 24.318 12.420  56.532  1.00 24.91 ? ? ? ? ? ? 66  MET A CB  1 
ATOM   472  C  CG  . MET A 1 66  ? 23.844 13.909  56.599  1.00 23.24 ? ? ? ? ? ? 66  MET A CG  1 
ATOM   473  S  SD  . MET A 1 66  ? 25.134 15.169  56.271  1.00 29.85 ? ? ? ? ? ? 66  MET A SD  1 
ATOM   474  C  CE  . MET A 1 66  ? 26.396 14.730  57.481  1.00 24.19 ? ? ? ? ? ? 66  MET A CE  1 
ATOM   475  N  N   . LYS A 1 67  ? 26.008 9.834   54.623  1.00 20.97 ? ? ? ? ? ? 67  LYS A N   1 
ATOM   476  C  CA  . LYS A 1 67  ? 27.069 8.816   54.630  1.00 19.45 ? ? ? ? ? ? 67  LYS A CA  1 
ATOM   477  C  C   . LYS A 1 67  ? 27.415 8.335   56.026  1.00 19.86 ? ? ? ? ? ? 67  LYS A C   1 
ATOM   478  O  O   . LYS A 1 67  ? 28.576 8.329   56.405  1.00 20.52 ? ? ? ? ? ? 67  LYS A O   1 
ATOM   479  C  CB  . LYS A 1 67  ? 28.348 9.316   53.933  1.00 21.65 ? ? ? ? ? ? 67  LYS A CB  1 
ATOM   480  C  CG  . LYS A 1 67  ? 28.264 9.342   52.406  1.00 24.23 ? ? ? ? ? ? 67  LYS A CG  1 
ATOM   481  C  CD  . LYS A 1 67  ? 28.692 10.689  51.861  1.00 24.29 ? ? ? ? ? ? 67  LYS A CD  1 
ATOM   482  C  CE  . LYS A 1 67  ? 28.512 10.762  50.335  1.00 28.20 ? ? ? ? ? ? 67  LYS A CE  1 
ATOM   483  N  NZ  . LYS A 1 67  ? 28.117 12.134  49.892  1.00 21.87 ? ? ? ? ? ? 67  LYS A NZ  1 
ATOM   484  N  N   . PHE A 1 68  ? 26.402 7.965   56.796  1.00 20.74 ? ? ? ? ? ? 68  PHE A N   1 
ATOM   485  C  CA  . PHE A 1 68  ? 26.635 7.213   58.018  1.00 18.81 ? ? ? ? ? ? 68  PHE A CA  1 
ATOM   486  C  C   . PHE A 1 68  ? 25.576 6.135   58.252  1.00 18.80 ? ? ? ? ? ? 68  PHE A C   1 
ATOM   487  O  O   . PHE A 1 68  ? 24.504 6.141   57.630  1.00 19.02 ? ? ? ? ? ? 68  PHE A O   1 
ATOM   488  C  CB  . PHE A 1 68  ? 26.770 8.146   59.235  1.00 20.13 ? ? ? ? ? ? 68  PHE A CB  1 
ATOM   489  C  CG  . PHE A 1 68  ? 25.475 8.773   59.684  1.00 18.76 ? ? ? ? ? ? 68  PHE A CG  1 
ATOM   490  C  CD1 . PHE A 1 68  ? 25.006 9.931   59.101  1.00 22.90 ? ? ? ? ? ? 68  PHE A CD1 1 
ATOM   491  C  CD2 . PHE A 1 68  ? 24.740 8.217   60.712  1.00 24.29 ? ? ? ? ? ? 68  PHE A CD2 1 
ATOM   492  C  CE1 . PHE A 1 68  ? 23.836 10.512  59.516  1.00 20.27 ? ? ? ? ? ? 68  PHE A CE1 1 
ATOM   493  C  CE2 . PHE A 1 68  ? 23.563 8.800   61.129  1.00 20.96 ? ? ? ? ? ? 68  PHE A CE2 1 
ATOM   494  C  CZ  . PHE A 1 68  ? 23.116 9.950   60.523  1.00 24.36 ? ? ? ? ? ? 68  PHE A CZ  1 
ATOM   495  N  N   . SER A 1 69  ? 25.886 5.201   59.145  1.00 17.90 ? ? ? ? ? ? 69  SER A N   1 
ATOM   496  C  CA  . SER A 1 69  ? 24.904 4.231   59.616  1.00 17.56 ? ? ? ? ? ? 69  SER A CA  1 
ATOM   497  C  C   . SER A 1 69  ? 24.821 4.229   61.142  1.00 16.11 ? ? ? ? ? ? 69  SER A C   1 
ATOM   498  O  O   . SER A 1 69  ? 25.805 4.512   61.830  1.00 14.39 ? ? ? ? ? ? 69  SER A O   1 
ATOM   499  C  CB  . SER A 1 69  ? 25.244 2.819   59.135  1.00 17.74 ? ? ? ? ? ? 69  SER A CB  1 
ATOM   500  O  OG  . SER A 1 69  ? 25.219 2.727   57.723  1.00 20.14 ? ? ? ? ? ? 69  SER A OG  1 
ATOM   501  N  N   . LEU A 1 70  ? 23.635 3.907   61.653  1.00 16.56 ? ? ? ? ? ? 70  LEU A N   1 
ATOM   502  C  CA  . LEU A 1 70  ? 23.406 3.774   63.088  1.00 16.86 ? ? ? ? ? ? 70  LEU A CA  1 
ATOM   503  C  C   . LEU A 1 70  ? 23.147 2.315   63.404  1.00 16.50 ? ? ? ? ? ? 70  LEU A C   1 
ATOM   504  O  O   . LEU A 1 70  ? 22.335 1.678   62.754  1.00 14.20 ? ? ? ? ? ? 70  LEU A O   1 
ATOM   505  C  CB  . LEU A 1 70  ? 22.199 4.603   63.507  1.00 15.78 ? ? ? ? ? ? 70  LEU A CB  1 
ATOM   506  C  CG  . LEU A 1 70  ? 22.356 6.100   63.273  1.00 20.25 ? ? ? ? ? ? 70  LEU A CG  1 
ATOM   507  C  CD1 . LEU A 1 70  ? 21.079 6.829   63.708  1.00 19.00 ? ? ? ? ? ? 70  LEU A CD1 1 
ATOM   508  C  CD2 . LEU A 1 70  ? 23.587 6.629   64.010  1.00 11.93 ? ? ? ? ? ? 70  LEU A CD2 1 
ATOM   509  N  N   . TYR A 1 71  ? 23.851 1.781   64.391  1.00 15.63 ? ? ? ? ? ? 71  TYR A N   1 
ATOM   510  C  CA  . TYR A 1 71  ? 23.626 0.411   64.821  1.00 14.21 ? ? ? ? ? ? 71  TYR A CA  1 
ATOM   511  C  C   . TYR A 1 71  ? 23.173 0.438   66.261  1.00 16.90 ? ? ? ? ? ? 71  TYR A C   1 
ATOM   512  O  O   . TYR A 1 71  ? 23.902 0.928   67.117  1.00 15.24 ? ? ? ? ? ? 71  TYR A O   1 
ATOM   513  C  CB  . TYR A 1 71  ? 24.923 -0.386  64.719  1.00 16.38 ? ? ? ? ? ? 71  TYR A CB  1 
ATOM   514  C  CG  . TYR A 1 71  ? 25.380 -0.586  63.300  1.00 19.23 ? ? ? ? ? ? 71  TYR A CG  1 
ATOM   515  C  CD1 . TYR A 1 71  ? 26.286 0.296   62.701  1.00 17.64 ? ? ? ? ? ? 71  TYR A CD1 1 
ATOM   516  C  CD2 . TYR A 1 71  ? 24.904 -1.654  62.557  1.00 14.63 ? ? ? ? ? ? 71  TYR A CD2 1 
ATOM   517  C  CE1 . TYR A 1 71  ? 26.695 0.112   61.399  1.00 15.70 ? ? ? ? ? ? 71  TYR A CE1 1 
ATOM   518  C  CE2 . TYR A 1 71  ? 25.306 -1.850  61.257  1.00 19.80 ? ? ? ? ? ? 71  TYR A CE2 1 
ATOM   519  C  CZ  . TYR A 1 71  ? 26.200 -0.968  60.681  1.00 17.89 ? ? ? ? ? ? 71  TYR A CZ  1 
ATOM   520  O  OH  . TYR A 1 71  ? 26.583 -1.175  59.386  1.00 16.54 ? ? ? ? ? ? 71  TYR A OH  1 
ATOM   521  N  N   . PHE A 1 72  ? 21.972 -0.077  66.528  1.00 15.23 ? ? ? ? ? ? 72  PHE A N   1 
ATOM   522  C  CA  . PHE A 1 72  ? 21.409 -0.032  67.870  1.00 15.67 ? ? ? ? ? ? 72  PHE A CA  1 
ATOM   523  C  C   . PHE A 1 72  ? 21.522 -1.408  68.460  1.00 17.64 ? ? ? ? ? ? 72  PHE A C   1 
ATOM   524  O  O   . PHE A 1 72  ? 21.031 -2.370  67.878  1.00 15.09 ? ? ? ? ? ? 72  PHE A O   1 
ATOM   525  C  CB  . PHE A 1 72  ? 19.933 0.385   67.846  1.00 12.39 ? ? ? ? ? ? 72  PHE A CB  1 
ATOM   526  C  CG  . PHE A 1 72  ? 19.732 1.846   67.680  1.00 17.94 ? ? ? ? ? ? 72  PHE A CG  1 
ATOM   527  C  CD1 . PHE A 1 72  ? 19.547 2.393   66.429  1.00 19.25 ? ? ? ? ? ? 72  PHE A CD1 1 
ATOM   528  C  CD2 . PHE A 1 72  ? 19.742 2.677   68.780  1.00 16.75 ? ? ? ? ? ? 72  PHE A CD2 1 
ATOM   529  C  CE1 . PHE A 1 72  ? 19.383 3.763   66.283  1.00 21.85 ? ? ? ? ? ? 72  PHE A CE1 1 
ATOM   530  C  CE2 . PHE A 1 72  ? 19.564 4.025   68.642  1.00 20.58 ? ? ? ? ? ? 72  PHE A CE2 1 
ATOM   531  C  CZ  . PHE A 1 72  ? 19.400 4.572   67.394  1.00 20.28 ? ? ? ? ? ? 72  PHE A CZ  1 
ATOM   532  N  N   . LEU A 1 73  ? 22.166 -1.488  69.615  1.00 16.15 ? ? ? ? ? ? 73  LEU A N   1 
ATOM   533  C  CA  . LEU A 1 73  ? 22.381 -2.757  70.283  1.00 15.19 ? ? ? ? ? ? 73  LEU A CA  1 
ATOM   534  C  C   . LEU A 1 73  ? 21.815 -2.615  71.665  1.00 16.47 ? ? ? ? ? ? 73  LEU A C   1 
ATOM   535  O  O   . LEU A 1 73  ? 21.802 -1.518  72.212  1.00 14.41 ? ? ? ? ? ? 73  LEU A O   1 
ATOM   536  C  CB  . LEU A 1 73  ? 23.875 -3.054  70.360  1.00 14.80 ? ? ? ? ? ? 73  LEU A CB  1 
ATOM   537  C  CG  . LEU A 1 73  ? 24.459 -3.545  69.039  1.00 14.68 ? ? ? ? ? ? 73  LEU A CG  1 
ATOM   538  C  CD1 . LEU A 1 73  ? 24.908 -2.373  68.157  1.00 16.48 ? ? ? ? ? ? 73  LEU A CD1 1 
ATOM   539  C  CD2 . LEU A 1 73  ? 25.578 -4.524  69.307  1.00 22.16 ? ? ? ? ? ? 73  LEU A CD2 1 
ATOM   540  N  N   . ALA A 1 74  ? 21.320 -3.718  72.225  1.00 14.76 ? ? ? ? ? ? 74  ALA A N   1 
ATOM   541  C  CA  . ALA A 1 74  ? 20.751 -3.699  73.562  1.00 13.48 ? ? ? ? ? ? 74  ALA A CA  1 
ATOM   542  C  C   . ALA A 1 74  ? 20.575 -5.131  74.021  1.00 13.22 ? ? ? ? ? ? 74  ALA A C   1 
ATOM   543  O  O   . ALA A 1 74  ? 20.616 -6.046  73.214  1.00 16.56 ? ? ? ? ? ? 74  ALA A O   1 
ATOM   544  C  CB  . ALA A 1 74  ? 19.434 -3.019  73.544  1.00 12.93 ? ? ? ? ? ? 74  ALA A CB  1 
ATOM   545  N  N   . TYR A 1 75  ? 20.378 -5.323  75.313  1.00 15.28 ? ? ? ? ? ? 75  TYR A N   1 
ATOM   546  C  CA  . TYR A 1 75  ? 20.045 -6.641  75.824  1.00 16.46 ? ? ? ? ? ? 75  TYR A CA  1 
ATOM   547  C  C   . TYR A 1 75  ? 18.546 -6.892  75.687  1.00 17.80 ? ? ? ? ? ? 75  TYR A C   1 
ATOM   548  O  O   . TYR A 1 75  ? 17.781 -6.597  76.576  1.00 15.85 ? ? ? ? ? ? 75  TYR A O   1 
ATOM   549  C  CB  . TYR A 1 75  ? 20.488 -6.786  77.268  1.00 13.34 ? ? ? ? ? ? 75  TYR A CB  1 
ATOM   550  C  CG  . TYR A 1 75  ? 21.980 -6.885  77.426  1.00 14.33 ? ? ? ? ? ? 75  TYR A CG  1 
ATOM   551  C  CD1 . TYR A 1 75  ? 22.656 -8.037  77.068  1.00 11.52 ? ? ? ? ? ? 75  TYR A CD1 1 
ATOM   552  C  CD2 . TYR A 1 75  ? 22.714 -5.813  77.934  1.00 17.04 ? ? ? ? ? ? 75  TYR A CD2 1 
ATOM   553  C  CE1 . TYR A 1 75  ? 24.028 -8.135  77.215  1.00 13.90 ? ? ? ? ? ? 75  TYR A CE1 1 
ATOM   554  C  CE2 . TYR A 1 75  ? 24.085 -5.895  78.089  1.00 14.33 ? ? ? ? ? ? 75  TYR A CE2 1 
ATOM   555  C  CZ  . TYR A 1 75  ? 24.736 -7.052  77.741  1.00 13.53 ? ? ? ? ? ? 75  TYR A CZ  1 
ATOM   556  O  OH  . TYR A 1 75  ? 26.091 -7.114  77.897  1.00 13.94 ? ? ? ? ? ? 75  TYR A OH  1 
ATOM   557  N  N   . GLU A 1 76  ? 18.153 -7.427  74.538  1.00 20.06 ? ? ? ? ? ? 76  GLU A N   1 
ATOM   558  C  CA  . GLU A 1 76  ? 16.766 -7.709  74.232  1.00 18.68 ? ? ? ? ? ? 76  GLU A CA  1 
ATOM   559  C  C   . GLU A 1 76  ? 16.718 -9.056  73.537  1.00 20.55 ? ? ? ? ? ? 76  GLU A C   1 
ATOM   560  O  O   . GLU A 1 76  ? 17.688 -9.474  72.925  1.00 20.06 ? ? ? ? ? ? 76  GLU A O   1 
ATOM   561  C  CB  . GLU A 1 76  ? 16.216 -6.635  73.292  1.00 20.39 ? ? ? ? ? ? 76  GLU A CB  1 
ATOM   562  C  CG  . GLU A 1 76  ? 16.172 -5.226  73.881  1.00 17.88 ? ? ? ? ? ? 76  GLU A CG  1 
ATOM   563  C  CD  . GLU A 1 76  ? 15.060 -5.045  74.899  1.00 23.84 ? ? ? ? ? ? 76  GLU A CD  1 
ATOM   564  O  OE1 . GLU A 1 76  ? 14.092 -5.828  74.855  1.00 21.25 ? ? ? ? ? ? 76  GLU A OE1 1 
ATOM   565  O  OE2 . GLU A 1 76  ? 15.151 -4.120  75.742  1.00 24.09 ? ? ? ? ? ? 76  GLU A OE2 1 
ATOM   566  N  N   . ASP A 1 77  ? 15.583 -9.735  73.609  1.00 23.45 ? ? ? ? ? ? 77  ASP A N   1 
ATOM   567  C  CA  . ASP A 1 77  ? 15.411 -10.962 72.839  1.00 24.26 ? ? ? ? ? ? 77  ASP A CA  1 
ATOM   568  C  C   . ASP A 1 77  ? 15.133 -10.620 71.372  1.00 23.76 ? ? ? ? ? ? 77  ASP A C   1 
ATOM   569  O  O   . ASP A 1 77  ? 14.180 -9.906  71.076  1.00 24.21 ? ? ? ? ? ? 77  ASP A O   1 
ATOM   570  C  CB  . ASP A 1 77  ? 14.241 -11.752 73.414  1.00 26.19 ? ? ? ? ? ? 77  ASP A CB  1 
ATOM   571  C  CG  . ASP A 1 77  ? 14.216 -13.176 72.939  1.00 27.13 ? ? ? ? ? ? 77  ASP A CG  1 
ATOM   572  O  OD1 . ASP A 1 77  ? 14.345 -13.410 71.722  1.00 27.84 ? ? ? ? ? ? 77  ASP A OD1 1 
ATOM   573  O  OD2 . ASP A 1 77  ? 14.103 -14.070 73.796  1.00 28.14 ? ? ? ? ? ? 77  ASP A OD2 1 
ATOM   574  N  N   . LYS A 1 78  ? 15.942 -11.130 70.452  1.00 22.47 ? ? ? ? ? ? 78  LYS A N   1 
ATOM   575  C  CA  . LYS A 1 78  ? 15.705 -10.893 69.025  1.00 23.42 ? ? ? ? ? ? 78  LYS A CA  1 
ATOM   576  C  C   . LYS A 1 78  ? 14.280 -11.228 68.574  1.00 27.92 ? ? ? ? ? ? 78  LYS A C   1 
ATOM   577  O  O   . LYS A 1 78  ? 13.756 -10.609 67.652  1.00 27.73 ? ? ? ? ? ? 78  LYS A O   1 
ATOM   578  C  CB  . LYS A 1 78  ? 16.697 -11.682 68.161  1.00 23.03 ? ? ? ? ? ? 78  LYS A CB  1 
ATOM   579  C  CG  . LYS A 1 78  ? 16.513 -13.196 68.182  1.00 24.99 ? ? ? ? ? ? 78  LYS A CG  1 
ATOM   580  C  CD  . LYS A 1 78  ? 17.499 -13.850 67.207  1.00 35.50 ? ? ? ? ? ? 78  LYS A CD  1 
ATOM   581  C  CE  . LYS A 1 78  ? 17.639 -15.358 67.426  1.00 38.70 ? ? ? ? ? ? 78  LYS A CE  1 
ATOM   582  N  NZ  . LYS A 1 78  ? 18.521 -15.966 66.377  1.00 37.07 ? ? ? ? ? ? 78  LYS A NZ  1 
ATOM   583  N  N   . ASN A 1 79  ? 13.652 -12.207 69.218  1.00 28.11 ? ? ? ? ? ? 79  ASN A N   1 
ATOM   584  C  CA  . ASN A 1 79  ? 12.289 -12.583 68.845  1.00 30.13 ? ? ? ? ? ? 79  ASN A CA  1 
ATOM   585  C  C   . ASN A 1 79  ? 11.279 -11.474 69.105  1.00 25.20 ? ? ? ? ? ? 79  ASN A C   1 
ATOM   586  O  O   . ASN A 1 79  ? 10.188 -11.470 68.540  1.00 28.71 ? ? ? ? ? ? 79  ASN A O   1 
ATOM   587  C  CB  . ASN A 1 79  ? 11.867 -13.866 69.557  1.00 29.53 ? ? ? ? ? ? 79  ASN A CB  1 
ATOM   588  C  CG  . ASN A 1 79  ? 12.652 -15.065 69.087  1.00 33.79 ? ? ? ? ? ? 79  ASN A CG  1 
ATOM   589  O  OD1 . ASN A 1 79  ? 12.911 -15.222 67.887  1.00 38.42 ? ? ? ? ? ? 79  ASN A OD1 1 
ATOM   590  N  ND2 . ASN A 1 79  ? 13.049 -15.919 70.026  1.00 36.67 ? ? ? ? ? ? 79  ASN A ND2 1 
ATOM   591  N  N   . ASP A 1 80  ? 11.653 -10.529 69.952  1.00 25.10 ? ? ? ? ? ? 80  ASP A N   1 
ATOM   592  C  CA  . ASP A 1 80  ? 10.770 -9.418  70.307  1.00 23.94 ? ? ? ? ? ? 80  ASP A CA  1 
ATOM   593  C  C   . ASP A 1 80  ? 10.821 -8.291  69.283  1.00 25.57 ? ? ? ? ? ? 80  ASP A C   1 
ATOM   594  O  O   . ASP A 1 80  ? 9.979  -7.401  69.298  1.00 26.27 ? ? ? ? ? ? 80  ASP A O   1 
ATOM   595  C  CB  . ASP A 1 80  ? 11.151 -8.846  71.669  1.00 21.62 ? ? ? ? ? ? 80  ASP A CB  1 
ATOM   596  C  CG  . ASP A 1 80  ? 10.691 -9.712  72.814  1.00 28.69 ? ? ? ? ? ? 80  ASP A CG  1 
ATOM   597  O  OD1 . ASP A 1 80  ? 9.903  -10.649 72.575  1.00 27.41 ? ? ? ? ? ? 80  ASP A OD1 1 
ATOM   598  O  OD2 . ASP A 1 80  ? 11.101 -9.442  73.962  1.00 23.21 ? ? ? ? ? ? 80  ASP A OD2 1 
ATOM   599  N  N   . ILE A 1 81  ? 11.830 -8.300  68.417  1.00 25.10 ? ? ? ? ? ? 81  ILE A N   1 
ATOM   600  C  CA  . ILE A 1 81  ? 11.990 -7.211  67.455  1.00 23.64 ? ? ? ? ? ? 81  ILE A CA  1 
ATOM   601  C  C   . ILE A 1 81  ? 10.932 -7.339  66.349  1.00 22.10 ? ? ? ? ? ? 81  ILE A C   1 
ATOM   602  O  O   . ILE A 1 81  ? 10.841 -8.374  65.701  1.00 27.00 ? ? ? ? ? ? 81  ILE A O   1 
ATOM   603  C  CB  . ILE A 1 81  ? 13.408 -7.208  66.821  1.00 21.89 ? ? ? ? ? ? 81  ILE A CB  1 
ATOM   604  C  CG1 . ILE A 1 81  ? 14.506 -7.369  67.879  1.00 20.12 ? ? ? ? ? ? 81  ILE A CG1 1 
ATOM   605  C  CG2 . ILE A 1 81  ? 13.646 -5.944  66.015  1.00 20.65 ? ? ? ? ? ? 81  ILE A CG2 1 
ATOM   606  C  CD1 . ILE A 1 81  ? 15.914 -7.604  67.279  1.00 19.23 ? ? ? ? ? ? 81  ILE A CD1 1 
ATOM   607  N  N   . PRO A 1 82  ? 10.120 -6.293  66.137  1.00 21.26 ? ? ? ? ? ? 82  PRO A N   1 
ATOM   608  C  CA  . PRO A 1 82  ? 9.246  -6.310  64.958  1.00 19.66 ? ? ? ? ? ? 82  PRO A CA  1 
ATOM   609  C  C   . PRO A 1 82  ? 10.046 -6.358  63.670  1.00 27.22 ? ? ? ? ? ? 82  PRO A C   1 
ATOM   610  O  O   . PRO A 1 82  ? 11.041 -5.626  63.528  1.00 25.77 ? ? ? ? ? ? 82  PRO A O   1 
ATOM   611  C  CB  . PRO A 1 82  ? 8.488  -4.987  65.070  1.00 22.65 ? ? ? ? ? ? 82  PRO A CB  1 
ATOM   612  C  CG  . PRO A 1 82  ? 8.405  -4.738  66.545  1.00 21.37 ? ? ? ? ? ? 82  PRO A CG  1 
ATOM   613  C  CD  . PRO A 1 82  ? 9.768  -5.198  67.062  1.00 22.53 ? ? ? ? ? ? 82  PRO A CD  1 
ATOM   614  N  N   . LYS A 1 83  ? 9.618  -7.213  62.741  1.00 27.65 ? ? ? ? ? ? 83  LYS A N   1 
ATOM   615  C  CA  . LYS A 1 83  ? 10.303 -7.375  61.450  1.00 32.82 ? ? ? ? ? ? 83  LYS A CA  1 
ATOM   616  C  C   . LYS A 1 83  ? 10.074 -6.162  60.564  1.00 29.13 ? ? ? ? ? ? 83  LYS A C   1 
ATOM   617  O  O   . LYS A 1 83  ? 10.980 -5.720  59.844  1.00 29.68 ? ? ? ? ? ? 83  LYS A O   1 
ATOM   618  C  CB  . LYS A 1 83  ? 9.837  -8.633  60.705  1.00 27.15 ? ? ? ? ? ? 83  LYS A CB  1 
ATOM   619  C  CG  . LYS A 1 83  ? 10.376 -9.949  61.260  1.00 25.31 ? ? ? ? ? ? 83  LYS A CG  1 
ATOM   620  C  CD  . LYS A 1 83  ? 9.891  -10.212 62.677  1.00 26.49 ? ? ? ? ? ? 83  LYS A CD  1 
ATOM   621  C  CE  . LYS A 1 83  ? 10.360 -11.553 63.161  1.00 28.59 ? ? ? ? ? ? 83  LYS A CE  1 
ATOM   622  N  NZ  . LYS A 1 83  ? 11.770 -11.776 62.751  1.00 31.60 ? ? ? ? ? ? 83  LYS A NZ  1 
ATOM   623  N  N   . ASP A 1 84  ? 8.861  -5.621  60.634  1.00 28.84 ? ? ? ? ? ? 84  ASP A N   1 
ATOM   624  C  CA  . ASP A 1 84  ? 8.471  -4.494  59.819  1.00 30.87 ? ? ? ? ? ? 84  ASP A CA  1 
ATOM   625  C  C   . ASP A 1 84  ? 9.347  -3.277  60.113  1.00 31.24 ? ? ? ? ? ? 84  ASP A C   1 
ATOM   626  O  O   . ASP A 1 84  ? 9.532  -2.901  61.274  1.00 31.25 ? ? ? ? ? ? 84  ASP A O   1 
ATOM   627  C  CB  . ASP A 1 84  ? 7.003  -4.143  60.047  1.00 31.18 ? ? ? ? ? ? 84  ASP A CB  1 
ATOM   628  C  CG  . ASP A 1 84  ? 6.561  -2.919  59.250  1.00 33.68 ? ? ? ? ? ? 84  ASP A CG  1 
ATOM   629  O  OD1 . ASP A 1 84  ? 6.486  -2.996  58.002  1.00 37.23 ? ? ? ? ? ? 84  ASP A OD1 1 
ATOM   630  O  OD2 . ASP A 1 84  ? 6.293  -1.874  59.873  1.00 38.19 ? ? ? ? ? ? 84  ASP A OD2 1 
ATOM   631  N  N   . LYS A 1 85  ? 9.879  -2.669  59.063  1.00 31.45 ? ? ? ? ? ? 85  LYS A N   1 
ATOM   632  C  CA  . LYS A 1 85  ? 10.798 -1.540  59.211  1.00 28.81 ? ? ? ? ? ? 85  LYS A CA  1 
ATOM   633  C  C   . LYS A 1 85  ? 10.244 -0.409  60.078  1.00 31.47 ? ? ? ? ? ? 85  LYS A C   1 
ATOM   634  O  O   . LYS A 1 85  ? 10.918 0.065   60.997  1.00 26.14 ? ? ? ? ? ? 85  LYS A O   1 
ATOM   635  C  CB  . LYS A 1 85  ? 11.198 -0.969  57.849  1.00 31.42 ? ? ? ? ? ? 85  LYS A CB  1 
ATOM   636  C  CG  . LYS A 1 85  ? 12.044 0.306   57.976  1.00 33.82 ? ? ? ? ? ? 85  LYS A CG  1 
ATOM   637  C  CD  . LYS A 1 85  ? 12.540 0.802   56.623  1.00 41.71 ? ? ? ? ? ? 85  LYS A CD  1 
ATOM   638  C  CE  . LYS A 1 85  ? 13.581 1.885   56.805  1.00 48.76 ? ? ? ? ? ? 85  LYS A CE  1 
ATOM   639  N  NZ  . LYS A 1 85  ? 13.927 2.414   55.478  1.00 48.75 ? ? ? ? ? ? 85  LYS A NZ  1 
ATOM   640  N  N   . SER A 1 86  ? 9.037  0.036   59.770  1.00 26.24 ? ? ? ? ? ? 86  SER A N   1 
ATOM   641  C  CA  . SER A 1 86  ? 8.401  1.118   60.533  1.00 32.04 ? ? ? ? ? ? 86  SER A CA  1 
ATOM   642  C  C   . SER A 1 86  ? 8.145  0.728   61.991  1.00 29.50 ? ? ? ? ? ? 86  SER A C   1 
ATOM   643  O  O   . SER A 1 86  ? 8.308  1.545   62.898  1.00 30.59 ? ? ? ? ? ? 86  SER A O   1 
ATOM   644  C  CB  . SER A 1 86  ? 7.086  1.558   59.875  1.00 37.64 ? ? ? ? ? ? 86  SER A CB  1 
ATOM   645  O  OG  . SER A 1 86  ? 6.543  2.730   60.485  1.00 42.35 ? ? ? ? ? ? 86  SER A OG  1 
ATOM   646  N  N   . GLU A 1 87  ? 7.728  -0.512  62.216  1.00 28.57 ? ? ? ? ? ? 87  GLU A N   1 
ATOM   647  C  CA  . GLU A 1 87  ? 7.435  -0.974  63.568  1.00 30.12 ? ? ? ? ? ? 87  GLU A CA  1 
ATOM   648  C  C   . GLU A 1 87  ? 8.735  -1.243  64.322  1.00 23.99 ? ? ? ? ? ? 87  GLU A C   1 
ATOM   649  O  O   . GLU A 1 87  ? 8.843  -0.981  65.528  1.00 23.37 ? ? ? ? ? ? 87  GLU A O   1 
ATOM   650  C  CB  . GLU A 1 87  ? 6.574  -2.237  63.518  1.00 32.08 ? ? ? ? ? ? 87  GLU A CB  1 
ATOM   651  C  CG  . GLU A 1 87  ? 5.179  -2.010  62.972  1.00 31.91 ? ? ? ? ? ? 87  GLU A CG  1 
ATOM   652  C  CD  . GLU A 1 87  ? 4.394  -3.304  62.826  1.00 40.49 ? ? ? ? ? ? 87  GLU A CD  1 
ATOM   653  O  OE1 . GLU A 1 87  ? 4.936  -4.395  63.141  1.00 35.56 ? ? ? ? ? ? 87  GLU A OE1 1 
ATOM   654  O  OE2 . GLU A 1 87  ? 3.225  -3.223  62.398  1.00 40.88 ? ? ? ? ? ? 87  GLU A OE2 1 
ATOM   655  N  N   . LYS A 1 88  ? 9.722  -1.761  63.599  1.00 23.08 ? ? ? ? ? ? 88  LYS A N   1 
ATOM   656  C  CA  . LYS A 1 88  ? 11.050 -1.999  64.153  1.00 23.12 ? ? ? ? ? ? 88  LYS A CA  1 
ATOM   657  C  C   . LYS A 1 88  ? 11.582 -0.697  64.721  1.00 23.14 ? ? ? ? ? ? 88  LYS A C   1 
ATOM   658  O  O   . LYS A 1 88  ? 12.116 -0.663  65.824  1.00 23.49 ? ? ? ? ? ? 88  LYS A O   1 
ATOM   659  C  CB  . LYS A 1 88  ? 12.001 -2.518  63.062  1.00 24.15 ? ? ? ? ? ? 88  LYS A CB  1 
ATOM   660  C  CG  . LYS A 1 88  ? 13.242 -3.215  63.562  1.00 20.18 ? ? ? ? ? ? 88  LYS A CG  1 
ATOM   661  C  CD  . LYS A 1 88  ? 14.292 -3.353  62.458  1.00 19.64 ? ? ? ? ? ? 88  LYS A CD  1 
ATOM   662  C  CE  . LYS A 1 88  ? 13.965 -4.524  61.519  1.00 24.69 ? ? ? ? ? ? 88  LYS A CE  1 
ATOM   663  N  NZ  . LYS A 1 88  ? 13.699 -5.784  62.275  1.00 20.73 ? ? ? ? ? ? 88  LYS A NZ  1 
ATOM   664  N  N   . THR A 1 89  ? 11.402 0.383   63.968  1.00 24.59 ? ? ? ? ? ? 89  THR A N   1 
ATOM   665  C  CA  . THR A 1 89  ? 11.930 1.691   64.341  1.00 21.26 ? ? ? ? ? ? 89  THR A CA  1 
ATOM   666  C  C   . THR A 1 89  ? 11.324 2.219   65.639  1.00 25.35 ? ? ? ? ? ? 89  THR A C   1 
ATOM   667  O  O   . THR A 1 89  ? 12.048 2.625   66.556  1.00 23.21 ? ? ? ? ? ? 89  THR A O   1 
ATOM   668  C  CB  . THR A 1 89  ? 11.730 2.704   63.194  1.00 24.08 ? ? ? ? ? ? 89  THR A CB  1 
ATOM   669  O  OG1 . THR A 1 89  ? 12.337 2.181   62.010  1.00 22.33 ? ? ? ? ? ? 89  THR A OG1 1 
ATOM   670  C  CG2 . THR A 1 89  ? 12.373 4.044   63.526  1.00 23.18 ? ? ? ? ? ? 89  THR A CG2 1 
ATOM   671  N  N   . ALA A 1 90  ? 9.996  2.193   65.728  1.00 23.88 ? ? ? ? ? ? 90  ALA A N   1 
ATOM   672  C  CA  . ALA A 1 90  ? 9.311  2.672   66.920  1.00 20.74 ? ? ? ? ? ? 90  ALA A CA  1 
ATOM   673  C  C   . ALA A 1 90  ? 9.643  1.831   68.156  1.00 20.60 ? ? ? ? ? ? 90  ALA A C   1 
ATOM   674  O  O   . ALA A 1 90  ? 9.695  2.344   69.284  1.00 18.59 ? ? ? ? ? ? 90  ALA A O   1 
ATOM   675  C  CB  . ALA A 1 90  ? 7.812  2.695   66.685  1.00 19.72 ? ? ? ? ? ? 90  ALA A CB  1 
ATOM   676  N  N   . TRP A 1 91  ? 9.831  0.533   67.943  1.00 20.93 ? ? ? ? ? ? 91  TRP A N   1 
ATOM   677  C  CA  . TRP A 1 91  ? 10.218 -0.367  69.020  1.00 21.93 ? ? ? ? ? ? 91  TRP A CA  1 
ATOM   678  C  C   . TRP A 1 91  ? 11.671 -0.119  69.501  1.00 21.39 ? ? ? ? ? ? 91  TRP A C   1 
ATOM   679  O  O   . TRP A 1 91  ? 11.912 0.066   70.693  1.00 25.19 ? ? ? ? ? ? 91  TRP A O   1 
ATOM   680  C  CB  . TRP A 1 91  ? 10.012 -1.814  68.575  1.00 20.13 ? ? ? ? ? ? 91  TRP A CB  1 
ATOM   681  C  CG  . TRP A 1 91  ? 10.325 -2.857  69.622  1.00 20.44 ? ? ? ? ? ? 91  TRP A CG  1 
ATOM   682  C  CD1 . TRP A 1 91  ? 9.453  -3.411  70.512  1.00 26.09 ? ? ? ? ? ? 91  TRP A CD1 1 
ATOM   683  C  CD2 . TRP A 1 91  ? 11.594 -3.487  69.861  1.00 23.15 ? ? ? ? ? ? 91  TRP A CD2 1 
ATOM   684  N  NE1 . TRP A 1 91  ? 10.099 -4.338  71.302  1.00 22.45 ? ? ? ? ? ? 91  TRP A NE1 1 
ATOM   685  C  CE2 . TRP A 1 91  ? 11.413 -4.407  70.917  1.00 23.78 ? ? ? ? ? ? 91  TRP A CE2 1 
ATOM   686  C  CE3 . TRP A 1 91  ? 12.864 -3.360  69.290  1.00 22.02 ? ? ? ? ? ? 91  TRP A CE3 1 
ATOM   687  C  CZ2 . TRP A 1 91  ? 12.460 -5.195  71.415  1.00 23.04 ? ? ? ? ? ? 91  TRP A CZ2 1 
ATOM   688  C  CZ3 . TRP A 1 91  ? 13.900 -4.143  69.786  1.00 23.00 ? ? ? ? ? ? 91  TRP A CZ3 1 
ATOM   689  C  CH2 . TRP A 1 91  ? 13.691 -5.043  70.839  1.00 22.40 ? ? ? ? ? ? 91  TRP A CH2 1 
ATOM   690  N  N   . THR A 1 92  ? 12.626 -0.117  68.576  1.00 22.39 ? ? ? ? ? ? 92  THR A N   1 
ATOM   691  C  CA  . THR A 1 92  ? 14.031 0.154   68.903  1.00 20.79 ? ? ? ? ? ? 92  THR A CA  1 
ATOM   692  C  C   . THR A 1 92  ? 14.203 1.451   69.688  1.00 20.07 ? ? ? ? ? ? 92  THR A C   1 
ATOM   693  O  O   . THR A 1 92  ? 14.831 1.452   70.739  1.00 22.40 ? ? ? ? ? ? 92  THR A O   1 
ATOM   694  C  CB  . THR A 1 92  ? 14.891 0.237   67.640  1.00 21.11 ? ? ? ? ? ? 92  THR A CB  1 
ATOM   695  O  OG1 . THR A 1 92  ? 14.895 -1.031  66.981  1.00 18.78 ? ? ? ? ? ? 92  THR A OG1 1 
ATOM   696  C  CG2 . THR A 1 92  ? 16.321 0.626   67.990  1.00 20.39 ? ? ? ? ? ? 92  THR A CG2 1 
ATOM   697  N  N   . PHE A 1 93  ? 13.626 2.546   69.196  1.00 21.50 ? ? ? ? ? ? 93  PHE A N   1 
ATOM   698  C  CA  . PHE A 1 93  ? 13.797 3.860   69.835  1.00 19.74 ? ? ? ? ? ? 93  PHE A CA  1 
ATOM   699  C  C   . PHE A 1 93  ? 13.016 4.014   71.139  1.00 20.39 ? ? ? ? ? ? 93  PHE A C   1 
ATOM   700  O  O   . PHE A 1 93  ? 13.070 5.061   71.792  1.00 19.56 ? ? ? ? ? ? 93  PHE A O   1 
ATOM   701  C  CB  . PHE A 1 93  ? 13.463 5.000   68.858  1.00 22.39 ? ? ? ? ? ? 93  PHE A CB  1 
ATOM   702  C  CG  . PHE A 1 93  ? 14.591 5.327   67.929  1.00 24.33 ? ? ? ? ? ? 93  PHE A CG  1 
ATOM   703  C  CD1 . PHE A 1 93  ? 15.541 6.273   68.280  1.00 24.24 ? ? ? ? ? ? 93  PHE A CD1 1 
ATOM   704  C  CD2 . PHE A 1 93  ? 14.742 4.644   66.737  1.00 21.29 ? ? ? ? ? ? 93  PHE A CD2 1 
ATOM   705  C  CE1 . PHE A 1 93  ? 16.598 6.543   67.437  1.00 28.12 ? ? ? ? ? ? 93  PHE A CE1 1 
ATOM   706  C  CE2 . PHE A 1 93  ? 15.796 4.905   65.897  1.00 21.83 ? ? ? ? ? ? 93  PHE A CE2 1 
ATOM   707  C  CZ  . PHE A 1 93  ? 16.712 5.859   66.229  1.00 24.89 ? ? ? ? ? ? 93  PHE A CZ  1 
ATOM   708  N  N   . SER A 1 94  ? 12.278 2.978   71.523  1.00 17.16 ? ? ? ? ? ? 94  SER A N   1 
ATOM   709  C  CA  . SER A 1 94  ? 11.557 3.051   72.775  1.00 17.45 ? ? ? ? ? ? 94  SER A CA  1 
ATOM   710  C  C   . SER A 1 94  ? 12.118 2.059   73.780  1.00 18.03 ? ? ? ? ? ? 94  SER A C   1 
ATOM   711  O  O   . SER A 1 94  ? 11.590 1.937   74.857  1.00 17.26 ? ? ? ? ? ? 94  SER A O   1 
ATOM   712  C  CB  . SER A 1 94  ? 10.047 2.863   72.580  1.00 22.89 ? ? ? ? ? ? 94  SER A CB  1 
ATOM   713  O  OG  . SER A 1 94  ? 9.744  1.647   71.905  1.00 23.03 ? ? ? ? ? ? 94  SER A OG  1 
ATOM   714  N  N   . ARG A 1 95  ? 13.194 1.351   73.437  1.00 19.49 ? ? ? ? ? ? 95  ARG A N   1 
ATOM   715  C  CA  . ARG A 1 95  ? 13.823 0.484   74.422  1.00 17.46 ? ? ? ? ? ? 95  ARG A CA  1 
ATOM   716  C  C   . ARG A 1 95  ? 14.643 1.334   75.387  1.00 19.55 ? ? ? ? ? ? 95  ARG A C   1 
ATOM   717  O  O   . ARG A 1 95  ? 15.138 2.396   75.028  1.00 19.82 ? ? ? ? ? ? 95  ARG A O   1 
ATOM   718  C  CB  . ARG A 1 95  ? 14.721 -0.569  73.758  1.00 20.99 ? ? ? ? ? ? 95  ARG A CB  1 
ATOM   719  C  CG  . ARG A 1 95  ? 14.027 -1.539  72.801  1.00 23.44 ? ? ? ? ? ? 95  ARG A CG  1 
ATOM   720  C  CD  . ARG A 1 95  ? 12.745 -2.120  73.402  1.00 21.97 ? ? ? ? ? ? 95  ARG A CD  1 
ATOM   721  N  NE  . ARG A 1 95  ? 11.594 -1.284  73.068  1.00 20.70 ? ? ? ? ? ? 95  ARG A NE  1 
ATOM   722  C  CZ  . ARG A 1 95  ? 10.369 -1.492  73.529  1.00 24.59 ? ? ? ? ? ? 95  ARG A CZ  1 
ATOM   723  N  NH1 . ARG A 1 95  ? 10.143 -2.507  74.358  1.00 26.92 ? ? ? ? ? ? 95  ARG A NH1 1 
ATOM   724  N  NH2 . ARG A 1 95  ? 9.380  -0.679  73.180  1.00 20.78 ? ? ? ? ? ? 95  ARG A NH2 1 
ATOM   725  N  N   . LYS A 1 96  ? 14.779 0.852   76.616  1.00 17.33 ? ? ? ? ? ? 96  LYS A N   1 
ATOM   726  C  CA  . LYS A 1 96  ? 15.637 1.448   77.616  1.00 17.96 ? ? ? ? ? ? 96  LYS A CA  1 
ATOM   727  C  C   . LYS A 1 96  ? 17.056 0.904   77.452  1.00 19.43 ? ? ? ? ? ? 96  LYS A C   1 
ATOM   728  O  O   . LYS A 1 96  ? 17.243 -0.253  77.068  1.00 21.82 ? ? ? ? ? ? 96  LYS A O   1 
ATOM   729  C  CB  . LYS A 1 96  ? 15.114 1.015   78.982  1.00 22.04 ? ? ? ? ? ? 96  LYS A CB  1 
ATOM   730  C  CG  . LYS A 1 96  ? 15.461 1.884   80.165  1.00 25.00 ? ? ? ? ? ? 96  LYS A CG  1 
ATOM   731  C  CD  . LYS A 1 96  ? 14.868 1.202   81.419  1.00 26.42 ? ? ? ? ? ? 96  LYS A CD  1 
ATOM   732  C  CE  . LYS A 1 96  ? 14.913 2.069   82.662  1.00 25.84 ? ? ? ? ? ? 96  LYS A CE  1 
ATOM   733  N  NZ  . LYS A 1 96  ? 14.155 1.409   83.767  1.00 23.95 ? ? ? ? ? ? 96  LYS A NZ  1 
ATOM   734  N  N   . ALA A 1 97  ? 18.050 1.736   77.750  1.00 18.46 ? ? ? ? ? ? 97  ALA A N   1 
ATOM   735  C  CA  . ALA A 1 97  ? 19.436 1.294   77.795  1.00 14.90 ? ? ? ? ? ? 97  ALA A CA  1 
ATOM   736  C  C   . ALA A 1 97  ? 19.922 0.674   76.487  1.00 16.40 ? ? ? ? ? ? 97  ALA A C   1 
ATOM   737  O  O   . ALA A 1 97  ? 20.335 -0.484  76.459  1.00 20.21 ? ? ? ? ? ? 97  ALA A O   1 
ATOM   738  C  CB  . ALA A 1 97  ? 19.633 0.322   78.938  1.00 18.51 ? ? ? ? ? ? 97  ALA A CB  1 
ATOM   739  N  N   . THR A 1 98  ? 19.908 1.440   75.408  1.00 13.46 ? ? ? ? ? ? 98  THR A N   1 
ATOM   740  C  CA  . THR A 1 98  ? 20.512 0.948   74.179  1.00 15.05 ? ? ? ? ? ? 98  THR A CA  1 
ATOM   741  C  C   . THR A 1 98  ? 21.837 1.646   73.920  1.00 14.71 ? ? ? ? ? ? 98  THR A C   1 
ATOM   742  O  O   . THR A 1 98  ? 22.096 2.740   74.437  1.00 12.05 ? ? ? ? ? ? 98  THR A O   1 
ATOM   743  C  CB  . THR A 1 98  ? 19.610 1.145   72.966  1.00 11.48 ? ? ? ? ? ? 98  THR A CB  1 
ATOM   744  O  OG1 . THR A 1 98  ? 19.642 2.510   72.563  1.00 13.01 ? ? ? ? ? ? 98  THR A OG1 1 
ATOM   745  C  CG2 . THR A 1 98  ? 18.195 0.788   73.305  1.00 17.84 ? ? ? ? ? ? 98  THR A CG2 1 
ATOM   746  N  N   . LEU A 1 99  ? 22.657 0.999   73.103  1.00 14.27 ? ? ? ? ? ? 99  LEU A N   1 
ATOM   747  C  CA  . LEU A 1 99  ? 23.861 1.592   72.545  1.00 16.35 ? ? ? ? ? ? 99  LEU A CA  1 
ATOM   748  C  C   . LEU A 1 99  ? 23.591 1.959   71.113  1.00 16.44 ? ? ? ? ? ? 99  LEU A C   1 
ATOM   749  O  O   . LEU A 1 99  ? 23.165 1.118   70.328  1.00 16.07 ? ? ? ? ? ? 99  LEU A O   1 
ATOM   750  C  CB  . LEU A 1 99  ? 24.997 0.583   72.499  1.00 17.49 ? ? ? ? ? ? 99  LEU A CB  1 
ATOM   751  C  CG  . LEU A 1 99  ? 25.796 0.259   73.742  1.00 19.42 ? ? ? ? ? ? 99  LEU A CG  1 
ATOM   752  C  CD1 . LEU A 1 99  ? 27.014 -0.571  73.325  1.00 17.03 ? ? ? ? ? ? 99  LEU A CD1 1 
ATOM   753  C  CD2 . LEU A 1 99  ? 26.202 1.538   74.454  1.00 20.36 ? ? ? ? ? ? 99  LEU A CD2 1 
ATOM   754  N  N   . GLU A 1 100 ? 23.862 3.206   70.774  1.00 14.63 ? ? ? ? ? ? 100 GLU A N   1 
ATOM   755  C  CA  . GLU A 1 100 ? 23.802 3.639   69.400  1.00 16.61 ? ? ? ? ? ? 100 GLU A CA  1 
ATOM   756  C  C   . GLU A 1 100 ? 25.224 3.787   68.884  1.00 13.21 ? ? ? ? ? ? 100 GLU A C   1 
ATOM   757  O  O   . GLU A 1 100 ? 25.972 4.666   69.302  1.00 17.03 ? ? ? ? ? ? 100 GLU A O   1 
ATOM   758  C  CB  . GLU A 1 100 ? 23.050 4.961   69.281  1.00 18.95 ? ? ? ? ? ? 100 GLU A CB  1 
ATOM   759  C  CG  . GLU A 1 100 ? 22.979 5.460   67.848  1.00 18.36 ? ? ? ? ? ? 100 GLU A CG  1 
ATOM   760  C  CD  . GLU A 1 100 ? 22.414 6.862   67.760  1.00 23.13 ? ? ? ? ? ? 100 GLU A CD  1 
ATOM   761  O  OE1 . GLU A 1 100 ? 21.197 7.029   67.581  1.00 25.95 ? ? ? ? ? ? 100 GLU A OE1 1 
ATOM   762  O  OE2 . GLU A 1 100 ? 23.193 7.811   67.877  1.00 28.53 ? ? ? ? ? ? 100 GLU A OE2 1 
ATOM   763  N  N   . LEU A 1 101 ? 25.621 2.890   68.007  1.00 12.98 ? ? ? ? ? ? 101 LEU A N   1 
ATOM   764  C  CA  . LEU A 1 101 ? 26.951 2.943   67.482  1.00 10.25 ? ? ? ? ? ? 101 LEU A CA  1 
ATOM   765  C  C   . LEU A 1 101 ? 26.849 3.604   66.116  1.00 14.22 ? ? ? ? ? ? 101 LEU A C   1 
ATOM   766  O  O   . LEU A 1 101 ? 26.145 3.131   65.223  1.00 12.94 ? ? ? ? ? ? 101 LEU A O   1 
ATOM   767  C  CB  . LEU A 1 101 ? 27.557 1.548   67.424  1.00 11.45 ? ? ? ? ? ? 101 LEU A CB  1 
ATOM   768  C  CG  . LEU A 1 101 ? 27.485 0.738   68.723  1.00 11.75 ? ? ? ? ? ? 101 LEU A CG  1 
ATOM   769  C  CD1 . LEU A 1 101 ? 28.037 -0.664  68.540  1.00 11.35 ? ? ? ? ? ? 101 LEU A CD1 1 
ATOM   770  C  CD2 . LEU A 1 101 ? 28.205 1.450   69.866  1.00 9.27  ? ? ? ? ? ? 101 LEU A CD2 1 
ATOM   771  N  N   . THR A 1 102 ? 27.543 4.728   65.981  1.00 16.55 ? ? ? ? ? ? 102 THR A N   1 
ATOM   772  C  CA  . THR A 1 102 ? 27.527 5.524   64.756  1.00 14.21 ? ? ? ? ? ? 102 THR A CA  1 
ATOM   773  C  C   . THR A 1 102 ? 28.738 5.229   63.896  1.00 14.94 ? ? ? ? ? ? 102 THR A C   1 
ATOM   774  O  O   . THR A 1 102 ? 29.881 5.414   64.325  1.00 13.94 ? ? ? ? ? ? 102 THR A O   1 
ATOM   775  C  CB  . THR A 1 102 ? 27.526 7.023   65.048  1.00 12.42 ? ? ? ? ? ? 102 THR A CB  1 
ATOM   776  O  OG1 . THR A 1 102 ? 26.417 7.331   65.887  1.00 14.71 ? ? ? ? ? ? 102 THR A OG1 1 
ATOM   777  C  CG2 . THR A 1 102 ? 27.377 7.797   63.760  1.00 14.77 ? ? ? ? ? ? 102 THR A CG2 1 
ATOM   778  N  N   . HIS A 1 103 ? 28.467 4.805   62.666  1.00 12.70 ? ? ? ? ? ? 103 HIS A N   1 
ATOM   779  C  CA  . HIS A 1 103 ? 29.506 4.507   61.699  1.00 14.51 ? ? ? ? ? ? 103 HIS A CA  1 
ATOM   780  C  C   . HIS A 1 103 ? 29.499 5.534   60.572  1.00 17.81 ? ? ? ? ? ? 103 HIS A C   1 
ATOM   781  O  O   . HIS A 1 103 ? 28.574 5.533   59.755  1.00 19.06 ? ? ? ? ? ? 103 HIS A O   1 
ATOM   782  C  CB  . HIS A 1 103 ? 29.239 3.137   61.090  1.00 15.00 ? ? ? ? ? ? 103 HIS A CB  1 
ATOM   783  C  CG  . HIS A 1 103 ? 30.207 2.757   60.018  1.00 16.19 ? ? ? ? ? ? 103 HIS A CG  1 
ATOM   784  N  ND1 . HIS A 1 103 ? 29.816 2.129   58.856  1.00 16.40 ? ? ? ? ? ? 103 HIS A ND1 1 
ATOM   785  C  CD2 . HIS A 1 103 ? 31.551 2.901   59.937  1.00 17.94 ? ? ? ? ? ? 103 HIS A CD2 1 
ATOM   786  C  CE1 . HIS A 1 103 ? 30.878 1.907   58.101  1.00 19.20 ? ? ? ? ? ? 103 HIS A CE1 1 
ATOM   787  N  NE2 . HIS A 1 103 ? 31.944 2.371   58.729  1.00 19.70 ? ? ? ? ? ? 103 HIS A NE2 1 
ATOM   788  N  N   . ASN A 1 104 ? 30.497 6.419   60.538  1.00 16.15 ? ? ? ? ? ? 104 ASN A N   1 
ATOM   789  C  CA  . ASN A 1 104 ? 30.696 7.286   59.384  1.00 14.86 ? ? ? ? ? ? 104 ASN A CA  1 
ATOM   790  C  C   . ASN A 1 104 ? 31.428 6.484   58.329  1.00 18.66 ? ? ? ? ? ? 104 ASN A C   1 
ATOM   791  O  O   . ASN A 1 104 ? 32.535 5.996   58.572  1.00 16.46 ? ? ? ? ? ? 104 ASN A O   1 
ATOM   792  C  CB  . ASN A 1 104 ? 31.519 8.512   59.753  1.00 19.22 ? ? ? ? ? ? 104 ASN A CB  1 
ATOM   793  C  CG  . ASN A 1 104 ? 30.806 9.420   60.723  1.00 22.22 ? ? ? ? ? ? 104 ASN A CG  1 
ATOM   794  O  OD1 . ASN A 1 104 ? 29.614 9.686   60.588  1.00 24.40 ? ? ? ? ? ? 104 ASN A OD1 1 
ATOM   795  N  ND2 . ASN A 1 104 ? 31.533 9.897   61.721  1.00 24.36 ? ? ? ? ? ? 104 ASN A ND2 1 
ATOM   796  N  N   . TRP A 1 105 ? 30.801 6.340   57.162  1.00 17.19 ? ? ? ? ? ? 105 TRP A N   1 
ATOM   797  C  CA  . TRP A 1 105 ? 31.281 5.426   56.128  1.00 18.16 ? ? ? ? ? ? 105 TRP A CA  1 
ATOM   798  C  C   . TRP A 1 105 ? 32.733 5.679   55.767  1.00 18.31 ? ? ? ? ? ? 105 TRP A C   1 
ATOM   799  O  O   . TRP A 1 105 ? 33.189 6.809   55.766  1.00 18.11 ? ? ? ? ? ? 105 TRP A O   1 
ATOM   800  C  CB  . TRP A 1 105 ? 30.406 5.517   54.874  1.00 20.59 ? ? ? ? ? ? 105 TRP A CB  1 
ATOM   801  C  CG  . TRP A 1 105 ? 29.007 5.102   55.111  1.00 21.73 ? ? ? ? ? ? 105 TRP A CG  1 
ATOM   802  C  CD1 . TRP A 1 105 ? 28.497 4.545   56.256  1.00 20.26 ? ? ? ? ? ? 105 TRP A CD1 1 
ATOM   803  C  CD2 . TRP A 1 105 ? 27.913 5.198   54.190  1.00 24.41 ? ? ? ? ? ? 105 TRP A CD2 1 
ATOM   804  N  NE1 . TRP A 1 105 ? 27.158 4.293   56.099  1.00 18.64 ? ? ? ? ? ? 105 TRP A NE1 1 
ATOM   805  C  CE2 . TRP A 1 105 ? 26.773 4.688   54.842  1.00 22.00 ? ? ? ? ? ? 105 TRP A CE2 1 
ATOM   806  C  CE3 . TRP A 1 105 ? 27.786 5.666   52.878  1.00 22.75 ? ? ? ? ? ? 105 TRP A CE3 1 
ATOM   807  C  CZ2 . TRP A 1 105 ? 25.525 4.637   54.226  1.00 22.87 ? ? ? ? ? ? 105 TRP A CZ2 1 
ATOM   808  C  CZ3 . TRP A 1 105 ? 26.543 5.610   52.270  1.00 21.51 ? ? ? ? ? ? 105 TRP A CZ3 1 
ATOM   809  C  CH2 . TRP A 1 105 ? 25.437 5.101   52.939  1.00 23.17 ? ? ? ? ? ? 105 TRP A CH2 1 
ATOM   810  N  N   . GLY A 1 106 ? 33.475 4.622   55.480  1.00 18.96 ? ? ? ? ? ? 106 GLY A N   1 
ATOM   811  C  CA  . GLY A 1 106 ? 34.864 4.807   55.104  1.00 18.73 ? ? ? ? ? ? 106 GLY A CA  1 
ATOM   812  C  C   . GLY A 1 106 ? 35.900 4.686   56.208  1.00 19.89 ? ? ? ? ? ? 106 GLY A C   1 
ATOM   813  O  O   . GLY A 1 106 ? 37.033 4.288   55.931  1.00 20.64 ? ? ? ? ? ? 106 GLY A O   1 
ATOM   814  N  N   . THR A 1 107 ? 35.544 5.019   57.450  1.00 18.99 ? ? ? ? ? ? 107 THR A N   1 
ATOM   815  C  CA  . THR A 1 107 ? 36.568 5.087   58.502  1.00 14.64 ? ? ? ? ? ? 107 THR A CA  1 
ATOM   816  C  C   . THR A 1 107 ? 37.354 3.787   58.640  1.00 16.98 ? ? ? ? ? ? 107 THR A C   1 
ATOM   817  O  O   . THR A 1 107 ? 38.530 3.814   58.990  1.00 20.26 ? ? ? ? ? ? 107 THR A O   1 
ATOM   818  C  CB  . THR A 1 107 ? 35.987 5.454   59.876  1.00 17.70 ? ? ? ? ? ? 107 THR A CB  1 
ATOM   819  O  OG1 . THR A 1 107 ? 34.808 4.663   60.125  1.00 19.03 ? ? ? ? ? ? 107 THR A OG1 1 
ATOM   820  C  CG2 . THR A 1 107 ? 35.627 6.939   59.933  1.00 14.12 ? ? ? ? ? ? 107 THR A CG2 1 
ATOM   821  N  N   . GLU A 1 108 ? 36.718 2.648   58.370  1.00 19.98 ? ? ? ? ? ? 108 GLU A N   1 
ATOM   822  C  CA  . GLU A 1 108 ? 37.391 1.350   58.572  1.00 20.67 ? ? ? ? ? ? 108 GLU A CA  1 
ATOM   823  C  C   . GLU A 1 108 ? 38.577 1.149   57.627  1.00 24.78 ? ? ? ? ? ? 108 GLU A C   1 
ATOM   824  O  O   . GLU A 1 108 ? 39.447 0.319   57.882  1.00 24.42 ? ? ? ? ? ? 108 GLU A O   1 
ATOM   825  C  CB  . GLU A 1 108 ? 36.410 0.166   58.447  1.00 19.60 ? ? ? ? ? ? 108 GLU A CB  1 
ATOM   826  C  CG  . GLU A 1 108 ? 35.792 -0.034  57.056  1.00 22.37 ? ? ? ? ? ? 108 GLU A CG  1 
ATOM   827  C  CD  . GLU A 1 108 ? 34.516 0.780   56.855  1.00 23.09 ? ? ? ? ? ? 108 GLU A CD  1 
ATOM   828  O  OE1 . GLU A 1 108 ? 34.372 1.852   57.489  1.00 21.94 ? ? ? ? ? ? 108 GLU A OE1 1 
ATOM   829  O  OE2 . GLU A 1 108 ? 33.648 0.346   56.074  1.00 21.55 ? ? ? ? ? ? 108 GLU A OE2 1 
ATOM   830  N  N   . ASP A 1 109 ? 38.607 1.910   56.536  1.00 23.39 ? ? ? ? ? ? 109 ASP A N   1 
ATOM   831  C  CA  . ASP A 1 109 ? 39.640 1.740   55.509  1.00 22.90 ? ? ? ? ? ? 109 ASP A CA  1 
ATOM   832  C  C   . ASP A 1 109 ? 40.691 2.832   55.597  1.00 26.23 ? ? ? ? ? ? 109 ASP A C   1 
ATOM   833  O  O   . ASP A 1 109 ? 41.680 2.798   54.866  1.00 32.74 ? ? ? ? ? ? 109 ASP A O   1 
ATOM   834  C  CB  . ASP A 1 109 ? 39.025 1.765   54.105  1.00 25.01 ? ? ? ? ? ? 109 ASP A CB  1 
ATOM   835  C  CG  . ASP A 1 109 ? 38.017 0.656   53.880  1.00 25.69 ? ? ? ? ? ? 109 ASP A CG  1 
ATOM   836  O  OD1 . ASP A 1 109 ? 38.278 -0.492  54.291  1.00 25.45 ? ? ? ? ? ? 109 ASP A OD1 1 
ATOM   837  O  OD2 . ASP A 1 109 ? 36.955 0.943   53.286  1.00 32.87 ? ? ? ? ? ? 109 ASP A OD2 1 
ATOM   838  N  N   . ASP A 1 110 ? 40.464 3.803   56.484  1.00 28.07 ? ? ? ? ? ? 110 ASP A N   1 
ATOM   839  C  CA  . ASP A 1 110 ? 41.367 4.944   56.665  1.00 27.44 ? ? ? ? ? ? 110 ASP A CA  1 
ATOM   840  C  C   . ASP A 1 110 ? 42.337 4.672   57.803  1.00 28.55 ? ? ? ? ? ? 110 ASP A C   1 
ATOM   841  O  O   . ASP A 1 110 ? 41.998 4.875   58.969  1.00 24.73 ? ? ? ? ? ? 110 ASP A O   1 
ATOM   842  C  CB  . ASP A 1 110 ? 40.566 6.222   56.961  1.00 26.88 ? ? ? ? ? ? 110 ASP A CB  1 
ATOM   843  C  CG  . ASP A 1 110 ? 41.450 7.428   57.288  1.00 26.69 ? ? ? ? ? ? 110 ASP A CG  1 
ATOM   844  O  OD1 . ASP A 1 110 ? 42.692 7.306   57.404  1.00 28.05 ? ? ? ? ? ? 110 ASP A OD1 1 
ATOM   845  O  OD2 . ASP A 1 110 ? 40.881 8.522   57.436  1.00 30.91 ? ? ? ? ? ? 110 ASP A OD2 1 
ATOM   846  N  N   . GLU A 1 111 ? 43.551 4.258   57.445  1.00 28.54 ? ? ? ? ? ? 111 GLU A N   1 
ATOM   847  C  CA  . GLU A 1 111 ? 44.611 3.955   58.404  1.00 32.78 ? ? ? ? ? ? 111 GLU A CA  1 
ATOM   848  C  C   . GLU A 1 111 ? 44.970 5.104   59.352  1.00 32.03 ? ? ? ? ? ? 111 GLU A C   1 
ATOM   849  O  O   . GLU A 1 111 ? 45.578 4.879   60.396  1.00 34.61 ? ? ? ? ? ? 111 GLU A O   1 
ATOM   850  C  CB  . GLU A 1 111 ? 45.880 3.510   57.661  1.00 34.82 ? ? ? ? ? ? 111 GLU A CB  1 
ATOM   851  C  CG  . GLU A 1 111 ? 45.798 2.109   57.069  1.00 39.62 ? ? ? ? ? ? 111 GLU A CG  1 
ATOM   852  C  CD  . GLU A 1 111 ? 47.174 1.514   56.782  1.00 40.51 ? ? ? ? ? ? 111 GLU A CD  1 
ATOM   853  O  OE1 . GLU A 1 111 ? 48.051 2.262   56.299  1.00 40.49 ? ? ? ? ? ? 111 GLU A OE1 1 
ATOM   854  O  OE2 . GLU A 1 111 ? 47.377 0.307   57.057  1.00 43.39 ? ? ? ? ? ? 111 GLU A OE2 1 
ATOM   855  N  N   . THR A 1 112 ? 44.616 6.330   58.988  1.00 28.79 ? ? ? ? ? ? 112 THR A N   1 
ATOM   856  C  CA  . THR A 1 112 ? 44.988 7.483   59.805  1.00 30.56 ? ? ? ? ? ? 112 THR A CA  1 
ATOM   857  C  C   . THR A 1 112 ? 43.935 7.827   60.858  1.00 28.57 ? ? ? ? ? ? 112 THR A C   1 
ATOM   858  O  O   . THR A 1 112 ? 44.116 8.749   61.643  1.00 31.95 ? ? ? ? ? ? 112 THR A O   1 
ATOM   859  C  CB  . THR A 1 112 ? 45.216 8.738   58.942  1.00 29.46 ? ? ? ? ? ? 112 THR A CB  1 
ATOM   860  O  OG1 . THR A 1 112 ? 43.968 9.225   58.438  1.00 30.45 ? ? ? ? ? ? 112 THR A OG1 1 
ATOM   861  C  CG2 . THR A 1 112 ? 46.134 8.419   57.779  1.00 33.57 ? ? ? ? ? ? 112 THR A CG2 1 
ATOM   862  N  N   . GLN A 1 113 ? 42.834 7.091   60.872  1.00 26.75 ? ? ? ? ? ? 113 GLN A N   1 
ATOM   863  C  CA  . GLN A 1 113 ? 41.686 7.488   61.662  1.00 21.94 ? ? ? ? ? ? 113 GLN A CA  1 
ATOM   864  C  C   . GLN A 1 113 ? 41.522 6.619   62.901  1.00 20.89 ? ? ? ? ? ? 113 GLN A C   1 
ATOM   865  O  O   . GLN A 1 113 ? 41.714 5.417   62.852  1.00 20.42 ? ? ? ? ? ? 113 GLN A O   1 
ATOM   866  C  CB  . GLN A 1 113 ? 40.438 7.389   60.795  1.00 20.74 ? ? ? ? ? ? 113 GLN A CB  1 
ATOM   867  C  CG  . GLN A 1 113 ? 39.214 8.022   61.398  1.00 21.41 ? ? ? ? ? ? 113 GLN A CG  1 
ATOM   868  C  CD  . GLN A 1 113 ? 38.489 7.118   62.387  1.00 19.46 ? ? ? ? ? ? 113 GLN A CD  1 
ATOM   869  O  OE1 . GLN A 1 113 ? 38.561 5.891   62.303  1.00 16.70 ? ? ? ? ? ? 113 GLN A OE1 1 
ATOM   870  N  NE2 . GLN A 1 113 ? 37.771 7.730   63.323  1.00 16.49 ? ? ? ? ? ? 113 GLN A NE2 1 
ATOM   871  N  N   . SER A 1 114 ? 41.157 7.243   64.014  1.00 21.04 ? ? ? ? ? ? 114 SER A N   1 
ATOM   872  C  CA  . SER A 1 114 ? 40.720 6.519   65.202  1.00 21.34 ? ? ? ? ? ? 114 SER A CA  1 
ATOM   873  C  C   . SER A 1 114 ? 39.896 7.448   66.094  1.00 21.67 ? ? ? ? ? ? 114 SER A C   1 
ATOM   874  O  O   . SER A 1 114 ? 40.022 8.667   66.011  1.00 19.97 ? ? ? ? ? ? 114 SER A O   1 
ATOM   875  C  CB  . SER A 1 114 ? 41.910 5.989   65.980  1.00 20.23 ? ? ? ? ? ? 114 SER A CB  1 
ATOM   876  O  OG  . SER A 1 114 ? 42.629 7.071   66.516  1.00 25.60 ? ? ? ? ? ? 114 SER A OG  1 
ATOM   877  N  N   . TYR A 1 115 ? 39.031 6.879   66.930  1.00 15.81 ? ? ? ? ? ? 115 TYR A N   1 
ATOM   878  C  CA  . TYR A 1 115 ? 38.212 7.714   67.798  1.00 16.04 ? ? ? ? ? ? 115 TYR A CA  1 
ATOM   879  C  C   . TYR A 1 115 ? 38.864 7.777   69.164  1.00 16.09 ? ? ? ? ? ? 115 TYR A C   1 
ATOM   880  O  O   . TYR A 1 115 ? 39.708 6.952   69.474  1.00 15.85 ? ? ? ? ? ? 115 TYR A O   1 
ATOM   881  C  CB  . TYR A 1 115 ? 36.786 7.171   67.886  1.00 13.59 ? ? ? ? ? ? 115 TYR A CB  1 
ATOM   882  C  CG  . TYR A 1 115 ? 35.999 7.375   66.613  1.00 17.78 ? ? ? ? ? ? 115 TYR A CG  1 
ATOM   883  C  CD1 . TYR A 1 115 ? 35.700 8.662   66.158  1.00 17.79 ? ? ? ? ? ? 115 TYR A CD1 1 
ATOM   884  C  CD2 . TYR A 1 115 ? 35.567 6.293   65.855  1.00 14.31 ? ? ? ? ? ? 115 TYR A CD2 1 
ATOM   885  C  CE1 . TYR A 1 115 ? 34.987 8.864   64.994  1.00 17.34 ? ? ? ? ? ? 115 TYR A CE1 1 
ATOM   886  C  CE2 . TYR A 1 115 ? 34.849 6.493   64.667  1.00 15.14 ? ? ? ? ? ? 115 TYR A CE2 1 
ATOM   887  C  CZ  . TYR A 1 115 ? 34.566 7.779   64.250  1.00 15.45 ? ? ? ? ? ? 115 TYR A CZ  1 
ATOM   888  O  OH  . TYR A 1 115 ? 33.854 7.997   63.084  1.00 13.76 ? ? ? ? ? ? 115 TYR A OH  1 
ATOM   889  N  N   . HIS A 1 116 ? 38.496 8.772   69.963  1.00 15.89 ? ? ? ? ? ? 116 HIS A N   1 
ATOM   890  C  CA  . HIS A 1 116 ? 39.158 9.020   71.243  1.00 11.46 ? ? ? ? ? ? 116 HIS A CA  1 
ATOM   891  C  C   . HIS A 1 116 ? 38.260 8.537   72.356  1.00 13.48 ? ? ? ? ? ? 116 HIS A C   1 
ATOM   892  O  O   . HIS A 1 116 ? 37.059 8.795   72.331  1.00 12.51 ? ? ? ? ? ? 116 HIS A O   1 
ATOM   893  C  CB  . HIS A 1 116 ? 39.409 10.518  71.400  1.00 14.22 ? ? ? ? ? ? 116 HIS A CB  1 
ATOM   894  C  CG  . HIS A 1 116 ? 40.083 10.889  72.689  1.00 15.10 ? ? ? ? ? ? 116 HIS A CG  1 
ATOM   895  N  ND1 . HIS A 1 116 ? 39.450 11.610  73.680  1.00 12.75 ? ? ? ? ? ? 116 HIS A ND1 1 
ATOM   896  C  CD2 . HIS A 1 116 ? 41.338 10.658  73.140  1.00 16.32 ? ? ? ? ? ? 116 HIS A CD2 1 
ATOM   897  C  CE1 . HIS A 1 116 ? 40.277 11.787  74.694  1.00 13.78 ? ? ? ? ? ? 116 HIS A CE1 1 
ATOM   898  N  NE2 . HIS A 1 116 ? 41.429 11.214  74.395  1.00 14.88 ? ? ? ? ? ? 116 HIS A NE2 1 
ATOM   899  N  N   . ASN A 1 117 ? 38.807 7.847   73.353  1.00 13.61 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A N   1 
ATOM   900  C  CA  . ASN A 1 117 ? 37.914 7.184   74.298  1.00 12.47 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A CA  1 
ATOM   901  C  C   . ASN A 1 117 ? 37.521 8.003   75.535  1.00 15.44 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A C   1 
ATOM   902  O  O   . ASN A 1 117 ? 36.776 7.513   76.404  1.00 16.02 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A O   1 
ATOM   903  C  CB  . ASN A 1 117 ? 38.465 5.836   74.700  1.00 12.63 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A CB  1 
ATOM   904  C  CG  . ASN A 1 117 ? 39.690 5.965   75.543  1.00 14.91 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A CG  1 
ATOM   905  O  OD1 . ASN A 1 117 ? 40.014 7.055   76.007  1.00 14.54 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A OD1 1 
ATOM   906  N  ND2 . ASN A 1 117 ? 40.379 4.855   75.757  1.00 14.75 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A ND2 1 
ATOM   907  N  N   . GLY A 1 118 ? 38.018 9.235   75.617  1.00 12.46 ? ? ? ? ? ? 118 GLY A N   1 
ATOM   908  C  CA  . GLY A 1 118 ? 37.631 10.135  76.694  1.00 13.25 ? ? ? ? ? ? 118 GLY A CA  1 
ATOM   909  C  C   . GLY A 1 118 ? 38.426 9.997   77.986  1.00 14.23 ? ? ? ? ? ? 118 GLY A C   1 
ATOM   910  O  O   . GLY A 1 118 ? 38.197 10.749  78.938  1.00 15.31 ? ? ? ? ? ? 118 GLY A O   1 
ATOM   911  N  N   . ASN A 1 119 ? 39.359 9.052   78.037  1.00 13.37 ? ? ? ? ? ? 119 ASN A N   1 
ATOM   912  C  CA  . ASN A 1 119 ? 40.086 8.814   79.286  1.00 13.39 ? ? ? ? ? ? 119 ASN A CA  1 
ATOM   913  C  C   . ASN A 1 119 ? 41.523 9.311   79.353  1.00 15.33 ? ? ? ? ? ? 119 ASN A C   1 
ATOM   914  O  O   . ASN A 1 119 ? 42.209 9.081   80.345  1.00 19.47 ? ? ? ? ? ? 119 ASN A O   1 
ATOM   915  C  CB  . ASN A 1 119 ? 40.012 7.350   79.688  1.00 14.34 ? ? ? ? ? ? 119 ASN A CB  1 
ATOM   916  C  CG  . ASN A 1 119 ? 38.608 6.927   79.976  1.00 15.01 ? ? ? ? ? ? 119 ASN A CG  1 
ATOM   917  O  OD1 . ASN A 1 119 ? 37.987 7.445   80.900  1.00 15.17 ? ? ? ? ? ? 119 ASN A OD1 1 
ATOM   918  N  ND2 . ASN A 1 119 ? 38.080 5.997   79.180  1.00 13.82 ? ? ? ? ? ? 119 ASN A ND2 1 
ATOM   919  N  N   . SER A 1 120 ? 41.978 9.981   78.301  1.00 15.07 ? ? ? ? ? ? 120 SER A N   1 
ATOM   920  C  CA  . SER A 1 120 ? 43.209 10.748  78.369  1.00 15.63 ? ? ? ? ? ? 120 SER A CA  1 
ATOM   921  C  C   . SER A 1 120 ? 42.905 12.127  77.781  1.00 14.84 ? ? ? ? ? ? 120 SER A C   1 
ATOM   922  O  O   . SER A 1 120 ? 41.839 12.331  77.211  1.00 14.29 ? ? ? ? ? ? 120 SER A O   1 
ATOM   923  C  CB  . SER A 1 120 ? 44.299 10.048  77.565  1.00 16.62 ? ? ? ? ? ? 120 SER A CB  1 
ATOM   924  O  OG  . SER A 1 120 ? 43.811 9.814   76.257  1.00 16.97 ? ? ? ? ? ? 120 SER A OG  1 
ATOM   925  N  N   . ASP A 1 121 ? 43.834 13.066  77.945  1.00 17.21 ? ? ? ? ? ? 121 ASP A N   1 
ATOM   926  C  CA  . ASP A 1 121 ? 43.692 14.441  77.463  1.00 15.03 ? ? ? ? ? ? 121 ASP A CA  1 
ATOM   927  C  C   . ASP A 1 121 ? 43.246 14.480  75.989  1.00 18.27 ? ? ? ? ? ? 121 ASP A C   1 
ATOM   928  O  O   . ASP A 1 121 ? 43.911 13.899  75.139  1.00 13.88 ? ? ? ? ? ? 121 ASP A O   1 
ATOM   929  C  CB  . ASP A 1 121 ? 45.037 15.143  77.636  1.00 14.68 ? ? ? ? ? ? 121 ASP A CB  1 
ATOM   930  C  CG  . ASP A 1 121 ? 44.984 16.624  77.291  1.00 19.01 ? ? ? ? ? ? 121 ASP A CG  1 
ATOM   931  O  OD1 . ASP A 1 121 ? 43.887 17.152  77.031  1.00 14.91 ? ? ? ? ? ? 121 ASP A OD1 1 
ATOM   932  O  OD2 . ASP A 1 121 ? 46.055 17.264  77.288  1.00 17.79 ? ? ? ? ? ? 121 ASP A OD2 1 
ATOM   933  N  N   . PRO A 1 122 ? 42.096 15.125  75.691  1.00 15.90 ? ? ? ? ? ? 122 PRO A N   1 
ATOM   934  C  CA  . PRO A 1 122 ? 41.167 15.800  76.603  1.00 16.57 ? ? ? ? ? ? 122 PRO A CA  1 
ATOM   935  C  C   . PRO A 1 122 ? 40.090 14.853  77.162  1.00 16.38 ? ? ? ? ? ? 122 PRO A C   1 
ATOM   936  O  O   . PRO A 1 122 ? 39.416 14.155  76.404  1.00 14.46 ? ? ? ? ? ? 122 PRO A O   1 
ATOM   937  C  CB  . PRO A 1 122 ? 40.526 16.853  75.704  1.00 18.10 ? ? ? ? ? ? 122 PRO A CB  1 
ATOM   938  C  CG  . PRO A 1 122 ? 40.485 16.179  74.350  1.00 15.49 ? ? ? ? ? ? 122 PRO A CG  1 
ATOM   939  C  CD  . PRO A 1 122 ? 41.676 15.266  74.281  1.00 14.50 ? ? ? ? ? ? 122 PRO A CD  1 
ATOM   940  N  N   . ARG A 1 123 ? 39.940 14.826  78.479  1.00 13.81 ? ? ? ? ? ? 123 ARG A N   1 
ATOM   941  C  CA  . ARG A 1 123 ? 39.009 13.901  79.119  1.00 14.55 ? ? ? ? ? ? 123 ARG A CA  1 
ATOM   942  C  C   . ARG A 1 123 ? 37.565 14.380  79.123  1.00 13.73 ? ? ? ? ? ? 123 ARG A C   1 
ATOM   943  O  O   . ARG A 1 123 ? 37.295 15.572  79.028  1.00 13.47 ? ? ? ? ? ? 123 ARG A O   1 
ATOM   944  C  CB  . ARG A 1 123 ? 39.452 13.626  80.559  1.00 13.60 ? ? ? ? ? ? 123 ARG A CB  1 
ATOM   945  C  CG  . ARG A 1 123 ? 40.637 12.716  80.640  1.00 18.71 ? ? ? ? ? ? 123 ARG A CG  1 
ATOM   946  C  CD  . ARG A 1 123 ? 40.901 12.386  82.071  1.00 17.92 ? ? ? ? ? ? 123 ARG A CD  1 
ATOM   947  N  NE  . ARG A 1 123 ? 41.224 13.581  82.835  1.00 23.05 ? ? ? ? ? ? 123 ARG A NE  1 
ATOM   948  C  CZ  . ARG A 1 123 ? 41.217 13.628  84.168  1.00 29.51 ? ? ? ? ? ? 123 ARG A CZ  1 
ATOM   949  N  NH1 . ARG A 1 123 ? 40.870 12.554  84.866  1.00 27.25 ? ? ? ? ? ? 123 ARG A NH1 1 
ATOM   950  N  NH2 . ARG A 1 123 ? 41.542 14.751  84.801  1.00 30.73 ? ? ? ? ? ? 123 ARG A NH2 1 
ATOM   951  N  N   . GLY A 1 124 ? 36.636 13.443  79.265  1.00 13.91 ? ? ? ? ? ? 124 GLY A N   1 
ATOM   952  C  CA  . GLY A 1 124 ? 35.225 13.789  79.365  1.00 11.37 ? ? ? ? ? ? 124 GLY A CA  1 
ATOM   953  C  C   . GLY A 1 124 ? 34.430 12.539  79.676  1.00 14.34 ? ? ? ? ? ? 124 GLY A C   1 
ATOM   954  O  O   . GLY A 1 124 ? 34.409 12.098  80.818  1.00 11.78 ? ? ? ? ? ? 124 GLY A O   1 
ATOM   955  N  N   . PHE A 1 125 ? 33.782 11.970  78.657  1.00 11.98 ? ? ? ? ? ? 125 PHE A N   1 
ATOM   956  C  CA  . PHE A 1 125 ? 33.187 10.642  78.748  1.00 12.84 ? ? ? ? ? ? 125 PHE A CA  1 
ATOM   957  C  C   . PHE A 1 125 ? 34.200 9.641   79.335  1.00 14.97 ? ? ? ? ? ? 125 PHE A C   1 
ATOM   958  O  O   . PHE A 1 125 ? 35.374 9.667   78.987  1.00 12.85 ? ? ? ? ? ? 125 PHE A O   1 
ATOM   959  C  CB  . PHE A 1 125 ? 32.765 10.188  77.355  1.00 11.77 ? ? ? ? ? ? 125 PHE A CB  1 
ATOM   960  C  CG  . PHE A 1 125 ? 32.394 8.734   77.260  1.00 12.62 ? ? ? ? ? ? 125 PHE A CG  1 
ATOM   961  C  CD1 . PHE A 1 125 ? 31.163 8.278   77.727  1.00 12.34 ? ? ? ? ? ? 125 PHE A CD1 1 
ATOM   962  C  CD2 . PHE A 1 125 ? 33.266 7.822   76.681  1.00 13.11 ? ? ? ? ? ? 125 PHE A CD2 1 
ATOM   963  C  CE1 . PHE A 1 125 ? 30.822 6.935   77.630  1.00 13.32 ? ? ? ? ? ? 125 PHE A CE1 1 
ATOM   964  C  CE2 . PHE A 1 125 ? 32.915 6.467   76.571  1.00 12.57 ? ? ? ? ? ? 125 PHE A CE2 1 
ATOM   965  C  CZ  . PHE A 1 125 ? 31.687 6.040   77.040  1.00 12.82 ? ? ? ? ? ? 125 PHE A CZ  1 
ATOM   966  N  N   . GLY A 1 126 ? 33.743 8.769   80.221  1.00 13.67 ? ? ? ? ? ? 126 GLY A N   1 
ATOM   967  C  CA  . GLY A 1 126 ? 34.628 7.800   80.841  1.00 12.61 ? ? ? ? ? ? 126 GLY A CA  1 
ATOM   968  C  C   . GLY A 1 126 ? 34.428 6.375   80.357  1.00 15.65 ? ? ? ? ? ? 126 GLY A C   1 
ATOM   969  O  O   . GLY A 1 126 ? 35.393 5.727   79.960  1.00 17.18 ? ? ? ? ? ? 126 GLY A O   1 
ATOM   970  N  N   . HIS A 1 127 ? 33.191 5.887   80.395  1.00 12.08 ? ? ? ? ? ? 127 HIS A N   1 
ATOM   971  C  CA  . HIS A 1 127 ? 32.884 4.519   79.958  1.00 14.39 ? ? ? ? ? ? 127 HIS A CA  1 
ATOM   972  C  C   . HIS A 1 127 ? 31.390 4.228   80.021  1.00 14.71 ? ? ? ? ? ? 127 HIS A C   1 
ATOM   973  O  O   . HIS A 1 127 ? 30.609 5.009   80.577  1.00 13.28 ? ? ? ? ? ? 127 HIS A O   1 
ATOM   974  C  CB  . HIS A 1 127 ? 33.585 3.505   80.855  1.00 15.23 ? ? ? ? ? ? 127 HIS A CB  1 
ATOM   975  C  CG  . HIS A 1 127 ? 33.262 3.664   82.304  1.00 14.93 ? ? ? ? ? ? 127 HIS A CG  1 
ATOM   976  N  ND1 . HIS A 1 127 ? 34.058 4.383   83.168  1.00 17.65 ? ? ? ? ? ? 127 HIS A ND1 1 
ATOM   977  C  CD2 . HIS A 1 127 ? 32.209 3.227   83.034  1.00 17.77 ? ? ? ? ? ? 127 HIS A CD2 1 
ATOM   978  C  CE1 . HIS A 1 127 ? 33.522 4.359   84.374  1.00 19.25 ? ? ? ? ? ? 127 HIS A CE1 1 
ATOM   979  N  NE2 . HIS A 1 127 ? 32.398 3.669   84.316  1.00 19.24 ? ? ? ? ? ? 127 HIS A NE2 1 
ATOM   980  N  N   . ILE A 1 128 ? 30.995 3.094   79.444  1.00 14.15 ? ? ? ? ? ? 128 ILE A N   1 
ATOM   981  C  CA  . ILE A 1 128 ? 29.685 2.519   79.739  1.00 17.47 ? ? ? ? ? ? 128 ILE A CA  1 
ATOM   982  C  C   . ILE A 1 128 ? 29.980 1.370   80.694  1.00 16.77 ? ? ? ? ? ? 128 ILE A C   1 
ATOM   983  O  O   . ILE A 1 128 ? 31.152 1.017   80.867  1.00 13.69 ? ? ? ? ? ? 128 ILE A O   1 
ATOM   984  C  CB  . ILE A 1 128 ? 28.993 1.991   78.481  1.00 14.83 ? ? ? ? ? ? 128 ILE A CB  1 
ATOM   985  C  CG1 . ILE A 1 128 ? 29.918 1.015   77.734  1.00 13.32 ? ? ? ? ? ? 128 ILE A CG1 1 
ATOM   986  C  CG2 . ILE A 1 128 ? 28.551 3.163   77.591  1.00 12.91 ? ? ? ? ? ? 128 ILE A CG2 1 
ATOM   987  C  CD1 . ILE A 1 128 ? 29.195 0.214   76.615  1.00 15.19 ? ? ? ? ? ? 128 ILE A CD1 1 
ATOM   988  N  N   . GLY A 1 129 ? 28.952 0.781   81.302  1.00 13.87 ? ? ? ? ? ? 129 GLY A N   1 
ATOM   989  C  CA  . GLY A 1 129 ? 29.174 -0.272  82.283  1.00 15.71 ? ? ? ? ? ? 129 GLY A CA  1 
ATOM   990  C  C   . GLY A 1 129 ? 28.125 -1.376  82.297  1.00 16.89 ? ? ? ? ? ? 129 GLY A C   1 
ATOM   991  O  O   . GLY A 1 129 ? 26.943 -1.130  82.157  1.00 16.47 ? ? ? ? ? ? 129 GLY A O   1 
ATOM   992  N  N   . ILE A 1 130 ? 28.560 -2.612  82.493  1.00 15.87 ? ? ? ? ? ? 130 ILE A N   1 
ATOM   993  C  CA  . ILE A 1 130 ? 27.644 -3.745  82.419  1.00 15.15 ? ? ? ? ? ? 130 ILE A CA  1 
ATOM   994  C  C   . ILE A 1 130 ? 27.612 -4.555  83.723  1.00 19.08 ? ? ? ? ? ? 130 ILE A C   1 
ATOM   995  O  O   . ILE A 1 130 ? 28.652 -4.954  84.226  1.00 18.87 ? ? ? ? ? ? 130 ILE A O   1 
ATOM   996  C  CB  . ILE A 1 130 ? 28.031 -4.632  81.229  1.00 15.69 ? ? ? ? ? ? 130 ILE A CB  1 
ATOM   997  C  CG1 . ILE A 1 130 ? 27.710 -3.895  79.927  1.00 14.37 ? ? ? ? ? ? 130 ILE A CG1 1 
ATOM   998  C  CG2 . ILE A 1 130 ? 27.346 -5.993  81.288  1.00 14.83 ? ? ? ? ? ? 130 ILE A CG2 1 
ATOM   999  C  CD1 . ILE A 1 130 ? 28.445 -4.448  78.779  1.00 18.63 ? ? ? ? ? ? 130 ILE A CD1 1 
ATOM   1000 N  N   . ALA A 1 131 ? 26.417 -4.766  84.275  1.00 19.06 ? ? ? ? ? ? 131 ALA A N   1 
ATOM   1001 C  CA  . ALA A 1 131 ? 26.254 -5.604  85.470  1.00 17.03 ? ? ? ? ? ? 131 ALA A CA  1 
ATOM   1002 C  C   . ALA A 1 131 ? 26.213 -7.069  85.089  1.00 16.29 ? ? ? ? ? ? 131 ALA A C   1 
ATOM   1003 O  O   . ALA A 1 131 ? 25.517 -7.460  84.161  1.00 20.43 ? ? ? ? ? ? 131 ALA A O   1 
ATOM   1004 C  CB  . ALA A 1 131 ? 25.001 -5.217  86.259  1.00 15.75 ? ? ? ? ? ? 131 ALA A CB  1 
ATOM   1005 N  N   . VAL A 1 132 ? 26.995 -7.875  85.793  1.00 20.90 ? ? ? ? ? ? 132 VAL A N   1 
ATOM   1006 C  CA  . VAL A 1 132 ? 27.113 -9.297  85.506  1.00 19.56 ? ? ? ? ? ? 132 VAL A CA  1 
ATOM   1007 C  C   . VAL A 1 132 ? 26.959 -10.059 86.817  1.00 21.65 ? ? ? ? ? ? 132 VAL A C   1 
ATOM   1008 O  O   . VAL A 1 132 ? 27.268 -9.534  87.886  1.00 22.74 ? ? ? ? ? ? 132 VAL A O   1 
ATOM   1009 C  CB  . VAL A 1 132 ? 28.485 -9.635  84.891  1.00 18.10 ? ? ? ? ? ? 132 VAL A CB  1 
ATOM   1010 C  CG1 . VAL A 1 132 ? 28.699 -8.870  83.587  1.00 16.95 ? ? ? ? ? ? 132 VAL A CG1 1 
ATOM   1011 C  CG2 . VAL A 1 132 ? 29.619 -9.354  85.894  1.00 21.90 ? ? ? ? ? ? 132 VAL A CG2 1 
ATOM   1012 N  N   . PRO A 1 133 ? 26.469 -11.298 86.744  1.00 19.19 ? ? ? ? ? ? 133 PRO A N   1 
ATOM   1013 C  CA  . PRO A 1 133 ? 26.270 -12.054 87.981  1.00 20.20 ? ? ? ? ? ? 133 PRO A CA  1 
ATOM   1014 C  C   . PRO A 1 133 ? 27.596 -12.458 88.597  1.00 20.68 ? ? ? ? ? ? 133 PRO A C   1 
ATOM   1015 O  O   . PRO A 1 133 ? 27.663 -12.702 89.788  1.00 20.32 ? ? ? ? ? ? 133 PRO A O   1 
ATOM   1016 C  CB  . PRO A 1 133 ? 25.464 -13.285 87.525  1.00 23.39 ? ? ? ? ? ? 133 PRO A CB  1 
ATOM   1017 C  CG  . PRO A 1 133 ? 25.748 -13.414 86.077  1.00 26.34 ? ? ? ? ? ? 133 PRO A CG  1 
ATOM   1018 C  CD  . PRO A 1 133 ? 25.966 -12.008 85.561  1.00 16.68 ? ? ? ? ? ? 133 PRO A CD  1 
ATOM   1019 N  N   . ASP A 1 134 ? 28.654 -12.509 87.802  1.00 20.66 ? ? ? ? ? ? 134 ASP A N   1 
ATOM   1020 C  CA  . ASP A 1 134 ? 29.932 -12.960 88.327  1.00 21.67 ? ? ? ? ? ? 134 ASP A CA  1 
ATOM   1021 C  C   . ASP A 1 134 ? 31.100 -12.427 87.490  1.00 19.51 ? ? ? ? ? ? 134 ASP A C   1 
ATOM   1022 O  O   . ASP A 1 134 ? 31.355 -12.892 86.377  1.00 18.11 ? ? ? ? ? ? 134 ASP A O   1 
ATOM   1023 C  CB  . ASP A 1 134 ? 29.932 -14.485 88.402  1.00 21.94 ? ? ? ? ? ? 134 ASP A CB  1 
ATOM   1024 C  CG  . ASP A 1 134 ? 31.234 -15.050 88.911  1.00 23.28 ? ? ? ? ? ? 134 ASP A CG  1 
ATOM   1025 O  OD1 . ASP A 1 134 ? 32.189 -14.292 89.139  1.00 24.24 ? ? ? ? ? ? 134 ASP A OD1 1 
ATOM   1026 O  OD2 . ASP A 1 134 ? 31.315 -16.281 89.060  1.00 28.46 ? ? ? ? ? ? 134 ASP A OD2 1 
ATOM   1027 N  N   . VAL A 1 135 ? 31.803 -11.454 88.059  1.00 20.58 ? ? ? ? ? ? 135 VAL A N   1 
ATOM   1028 C  CA  . VAL A 1 135 ? 32.892 -10.747 87.391  1.00 19.61 ? ? ? ? ? ? 135 VAL A CA  1 
ATOM   1029 C  C   . VAL A 1 135 ? 34.077 -11.646 87.062  1.00 21.01 ? ? ? ? ? ? 135 VAL A C   1 
ATOM   1030 O  O   . VAL A 1 135 ? 34.634 -11.554 85.975  1.00 15.24 ? ? ? ? ? ? 135 VAL A O   1 
ATOM   1031 C  CB  . VAL A 1 135 ? 33.437 -9.593  88.271  1.00 19.94 ? ? ? ? ? ? 135 VAL A CB  1 
ATOM   1032 C  CG1 . VAL A 1 135 ? 34.629 -8.923  87.593  1.00 15.93 ? ? ? ? ? ? 135 VAL A CG1 1 
ATOM   1033 C  CG2 . VAL A 1 135 ? 32.347 -8.574  88.600  1.00 19.48 ? ? ? ? ? ? 135 VAL A CG2 1 
ATOM   1034 N  N   . TYR A 1 136 ? 34.485 -12.492 88.017  1.00 22.73 ? ? ? ? ? ? 136 TYR A N   1 
ATOM   1035 C  CA  . TYR A 1 136 ? 35.613 -13.402 87.789  1.00 19.80 ? ? ? ? ? ? 136 TYR A CA  1 
ATOM   1036 C  C   . TYR A 1 136 ? 35.393 -14.360 86.623  1.00 19.16 ? ? ? ? ? ? 136 TYR A C   1 
ATOM   1037 O  O   . TYR A 1 136 ? 36.260 -14.494 85.770  1.00 20.26 ? ? ? ? ? ? 136 TYR A O   1 
ATOM   1038 C  CB  . TYR A 1 136 ? 36.004 -14.152 89.070  1.00 20.76 ? ? ? ? ? ? 136 TYR A CB  1 
ATOM   1039 C  CG  . TYR A 1 136 ? 36.492 -13.202 90.129  1.00 22.41 ? ? ? ? ? ? 136 TYR A CG  1 
ATOM   1040 C  CD1 . TYR A 1 136 ? 37.828 -12.806 90.177  1.00 26.10 ? ? ? ? ? ? 136 TYR A CD1 1 
ATOM   1041 C  CD2 . TYR A 1 136 ? 35.610 -12.658 91.056  1.00 24.30 ? ? ? ? ? ? 136 TYR A CD2 1 
ATOM   1042 C  CE1 . TYR A 1 136 ? 38.276 -11.914 91.138  1.00 24.24 ? ? ? ? ? ? 136 TYR A CE1 1 
ATOM   1043 C  CE2 . TYR A 1 136 ? 36.055 -11.765 92.029  1.00 27.55 ? ? ? ? ? ? 136 TYR A CE2 1 
ATOM   1044 C  CZ  . TYR A 1 136 ? 37.385 -11.402 92.058  1.00 29.05 ? ? ? ? ? ? 136 TYR A CZ  1 
ATOM   1045 O  OH  . TYR A 1 136 ? 37.822 -10.519 93.015  1.00 35.63 ? ? ? ? ? ? 136 TYR A OH  1 
ATOM   1046 N  N   . SER A 1 137 ? 34.235 -15.013 86.577  1.00 21.64 ? ? ? ? ? ? 137 SER A N   1 
ATOM   1047 C  CA  . SER A 1 137 ? 33.939 -15.926 85.470  1.00 19.76 ? ? ? ? ? ? 137 SER A CA  1 
ATOM   1048 C  C   . SER A 1 137 ? 33.747 -15.173 84.141  1.00 19.62 ? ? ? ? ? ? 137 SER A C   1 
ATOM   1049 O  O   . SER A 1 137 ? 34.222 -15.606 83.096  1.00 19.31 ? ? ? ? ? ? 137 SER A O   1 
ATOM   1050 C  CB  . SER A 1 137 ? 32.718 -16.800 85.787  1.00 15.22 ? ? ? ? ? ? 137 SER A CB  1 
ATOM   1051 O  OG  . SER A 1 137 ? 31.528 -16.033 85.894  1.00 21.76 ? ? ? ? ? ? 137 SER A OG  1 
ATOM   1052 N  N   . ALA A 1 138 ? 33.051 -14.043 84.178  1.00 20.14 ? ? ? ? ? ? 138 ALA A N   1 
ATOM   1053 C  CA  . ALA A 1 138 ? 32.912 -13.252 82.966  1.00 18.70 ? ? ? ? ? ? 138 ALA A CA  1 
ATOM   1054 C  C   . ALA A 1 138 ? 34.302 -12.892 82.431  1.00 16.98 ? ? ? ? ? ? 138 ALA A C   1 
ATOM   1055 O  O   . ALA A 1 138 ? 34.558 -13.078 81.263  1.00 18.67 ? ? ? ? ? ? 138 ALA A O   1 
ATOM   1056 C  CB  . ALA A 1 138 ? 32.074 -12.011 83.212  1.00 15.47 ? ? ? ? ? ? 138 ALA A CB  1 
ATOM   1057 N  N   . CYS A 1 139 ? 35.211 -12.419 83.285  1.00 18.04 ? ? ? ? ? ? 139 CYS A N   1 
ATOM   1058 C  CA  . CYS A 1 139 ? 36.547 -12.031 82.816  1.00 17.88 ? ? ? ? ? ? 139 CYS A CA  1 
ATOM   1059 C  C   . CYS A 1 139 ? 37.448 -13.186 82.371  1.00 20.89 ? ? ? ? ? ? 139 CYS A C   1 
ATOM   1060 O  O   . CYS A 1 139 ? 38.278 -13.030 81.482  1.00 19.15 ? ? ? ? ? ? 139 CYS A O   1 
ATOM   1061 C  CB  . CYS A 1 139 ? 37.260 -11.172 83.854  1.00 19.56 ? ? ? ? ? ? 139 CYS A CB  1 
ATOM   1062 S  SG  . CYS A 1 139 ? 36.422 -9.589  84.101  1.00 17.06 ? ? ? ? ? ? 139 CYS A SG  1 
ATOM   1063 N  N   . LYS A 1 140 ? 37.286 -14.347 82.986  1.00 21.20 ? ? ? ? ? ? 140 LYS A N   1 
ATOM   1064 C  CA  . LYS A 1 140 ? 38.023 -15.514 82.527  1.00 20.46 ? ? ? ? ? ? 140 LYS A CA  1 
ATOM   1065 C  C   . LYS A 1 140 ? 37.554 -15.836 81.114  1.00 23.14 ? ? ? ? ? ? 140 LYS A C   1 
ATOM   1066 O  O   . LYS A 1 140 ? 38.352 -16.155 80.240  1.00 24.57 ? ? ? ? ? ? 140 LYS A O   1 
ATOM   1067 C  CB  . LYS A 1 140 ? 37.776 -16.686 83.480  1.00 27.11 ? ? ? ? ? ? 140 LYS A CB  1 
ATOM   1068 C  CG  . LYS A 1 140 ? 38.434 -18.004 83.095  1.00 29.15 ? ? ? ? ? ? 140 LYS A CG  1 
ATOM   1069 C  CD  . LYS A 1 140 ? 37.971 -19.096 84.053  1.00 24.97 ? ? ? ? ? ? 140 LYS A CD  1 
ATOM   1070 C  CE  . LYS A 1 140 ? 38.721 -20.399 83.850  1.00 36.08 ? ? ? ? ? ? 140 LYS A CE  1 
ATOM   1071 N  NZ  . LYS A 1 140 ? 38.309 -21.084 82.598  1.00 37.15 ? ? ? ? ? ? 140 LYS A NZ  1 
ATOM   1072 N  N   . ARG A 1 141 ? 36.249 -15.719 80.884  1.00 21.14 ? ? ? ? ? ? 141 ARG A N   1 
ATOM   1073 C  CA  . ARG A 1 141 ? 35.709 -15.930 79.547  1.00 20.92 ? ? ? ? ? ? 141 ARG A CA  1 
ATOM   1074 C  C   . ARG A 1 141 ? 36.243 -14.878 78.572  1.00 19.67 ? ? ? ? ? ? 141 ARG A C   1 
ATOM   1075 O  O   . ARG A 1 141 ? 36.717 -15.216 77.489  1.00 21.70 ? ? ? ? ? ? 141 ARG A O   1 
ATOM   1076 C  CB  . ARG A 1 141 ? 34.176 -15.941 79.550  1.00 20.29 ? ? ? ? ? ? 141 ARG A CB  1 
ATOM   1077 C  CG  . ARG A 1 141 ? 33.599 -16.103 78.142  1.00 19.66 ? ? ? ? ? ? 141 ARG A CG  1 
ATOM   1078 C  CD  . ARG A 1 141 ? 32.095 -16.287 78.121  1.00 21.10 ? ? ? ? ? ? 141 ARG A CD  1 
ATOM   1079 N  NE  . ARG A 1 141 ? 31.599 -16.222 76.749  1.00 16.99 ? ? ? ? ? ? 141 ARG A NE  1 
ATOM   1080 C  CZ  . ARG A 1 141 ? 31.275 -15.089 76.126  1.00 18.76 ? ? ? ? ? ? 141 ARG A CZ  1 
ATOM   1081 N  NH1 . ARG A 1 141 ? 31.377 -13.918 76.742  1.00 13.16 ? ? ? ? ? ? 141 ARG A NH1 1 
ATOM   1082 N  NH2 . ARG A 1 141 ? 30.840 -15.126 74.878  1.00 19.31 ? ? ? ? ? ? 141 ARG A NH2 1 
ATOM   1083 N  N   . PHE A 1 142 ? 36.147 -13.607 78.957  1.00 19.42 ? ? ? ? ? ? 142 PHE A N   1 
ATOM   1084 C  CA  . PHE A 1 142 ? 36.744 -12.519 78.185  1.00 18.62 ? ? ? ? ? ? 142 PHE A CA  1 
ATOM   1085 C  C   . PHE A 1 142 ? 38.227 -12.801 77.842  1.00 18.31 ? ? ? ? ? ? 142 PHE A C   1 
ATOM   1086 O  O   . PHE A 1 142 ? 38.666 -12.544 76.716  1.00 18.58 ? ? ? ? ? ? 142 PHE A O   1 
ATOM   1087 C  CB  . PHE A 1 142 ? 36.626 -11.171 78.922  1.00 17.27 ? ? ? ? ? ? 142 PHE A CB  1 
ATOM   1088 C  CG  . PHE A 1 142 ? 35.210 -10.698 79.169  1.00 16.42 ? ? ? ? ? ? 142 PHE A CG  1 
ATOM   1089 C  CD1 . PHE A 1 142 ? 34.141 -11.207 78.458  1.00 13.39 ? ? ? ? ? ? 142 PHE A CD1 1 
ATOM   1090 C  CD2 . PHE A 1 142 ? 34.967 -9.704  80.106  1.00 15.87 ? ? ? ? ? ? 142 PHE A CD2 1 
ATOM   1091 C  CE1 . PHE A 1 142 ? 32.869 -10.752 78.686  1.00 17.72 ? ? ? ? ? ? 142 PHE A CE1 1 
ATOM   1092 C  CE2 . PHE A 1 142 ? 33.688 -9.246  80.342  1.00 14.66 ? ? ? ? ? ? 142 PHE A CE2 1 
ATOM   1093 C  CZ  . PHE A 1 142 ? 32.636 -9.769  79.634  1.00 16.00 ? ? ? ? ? ? 142 PHE A CZ  1 
ATOM   1094 N  N   . GLU A 1 143 ? 38.997 -13.316 78.801  1.00 20.75 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A N   1 
ATOM   1095 C  CA  . GLU A 1 143 ? 40.403 -13.652 78.545  1.00 18.79 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A CA  1 
ATOM   1096 C  C   . GLU A 1 143 ? 40.531 -14.727 77.467  1.00 24.39 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A C   1 
ATOM   1097 O  O   . GLU A 1 143 ? 41.335 -14.613 76.537  1.00 24.55 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A O   1 
ATOM   1098 C  CB  . GLU A 1 143 ? 41.097 -14.152 79.811  1.00 23.88 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A CB  1 
ATOM   1099 C  CG  . GLU A 1 143 ? 41.398 -13.081 80.821  1.00 29.15 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A CG  1 
ATOM   1100 C  CD  . GLU A 1 143 ? 42.069 -13.627 82.083  1.00 37.56 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A CD  1 
ATOM   1101 O  OE1 . GLU A 1 143 ? 41.997 -14.853 82.336  1.00 42.03 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A OE1 1 
ATOM   1102 O  OE2 . GLU A 1 143 ? 42.673 -12.822 82.820  1.00 36.44 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A OE2 1 
ATOM   1103 N  N   . GLU A 1 144 ? 39.738 -15.781 77.587  1.00 21.41 ? ? ? ? ? ? 144 GLU A N   1 
ATOM   1104 C  CA  . GLU A 1 144 ? 39.775 -16.855 76.600  1.00 20.41 ? ? ? ? ? ? 144 GLU A CA  1 
ATOM   1105 C  C   . GLU A 1 144 ? 39.346 -16.378 75.214  1.00 22.66 ? ? ? ? ? ? 144 GLU A C   1 
ATOM   1106 O  O   . GLU A 1 144 ? 39.640 -17.016 74.196  1.00 22.60 ? ? ? ? ? ? 144 GLU A O   1 
ATOM   1107 C  CB  . GLU A 1 144 ? 38.895 -18.015 77.064  1.00 28.67 ? ? ? ? ? ? 144 GLU A CB  1 
ATOM   1108 C  CG  . GLU A 1 144 ? 39.577 -18.955 78.055  1.00 29.10 ? ? ? ? ? ? 144 GLU A CG  1 
ATOM   1109 C  CD  . GLU A 1 144 ? 38.586 -19.702 78.941  1.00 39.44 ? ? ? ? ? ? 144 GLU A CD  1 
ATOM   1110 O  OE1 . GLU A 1 144 ? 39.009 -20.208 80.010  1.00 46.05 ? ? ? ? ? ? 144 GLU A OE1 1 
ATOM   1111 O  OE2 . GLU A 1 144 ? 37.388 -19.782 78.582  1.00 33.56 ? ? ? ? ? ? 144 GLU A OE2 1 
ATOM   1112 N  N   . LEU A 1 145 ? 38.647 -15.246 75.174  1.00 20.98 ? ? ? ? ? ? 145 LEU A N   1 
ATOM   1113 C  CA  . LEU A 1 145 ? 38.200 -14.700 73.908  1.00 20.02 ? ? ? ? ? ? 145 LEU A CA  1 
ATOM   1114 C  C   . LEU A 1 145 ? 39.101 -13.592 73.381  1.00 18.19 ? ? ? ? ? ? 145 LEU A C   1 
ATOM   1115 O  O   . LEU A 1 145 ? 38.795 -13.004 72.353  1.00 18.66 ? ? ? ? ? ? 145 LEU A O   1 
ATOM   1116 C  CB  . LEU A 1 145 ? 36.763 -14.204 74.011  1.00 17.07 ? ? ? ? ? ? 145 LEU A CB  1 
ATOM   1117 C  CG  . LEU A 1 145 ? 35.712 -15.258 74.354  1.00 20.59 ? ? ? ? ? ? 145 LEU A CG  1 
ATOM   1118 C  CD1 . LEU A 1 145 ? 34.327 -14.631 74.289  1.00 21.03 ? ? ? ? ? ? 145 LEU A CD1 1 
ATOM   1119 C  CD2 . LEU A 1 145 ? 35.799 -16.469 73.449  1.00 19.10 ? ? ? ? ? ? 145 LEU A CD2 1 
ATOM   1120 N  N   . GLY A 1 146 ? 40.201 -13.308 74.079  1.00 22.31 ? ? ? ? ? ? 146 GLY A N   1 
ATOM   1121 C  CA  . GLY A 1 146 ? 41.191 -12.332 73.611  1.00 21.86 ? ? ? ? ? ? 146 GLY A CA  1 
ATOM   1122 C  C   . GLY A 1 146 ? 40.870 -10.855 73.842  1.00 22.90 ? ? ? ? ? ? 146 GLY A C   1 
ATOM   1123 O  O   . GLY A 1 146 ? 41.468 -9.958  73.225  1.00 17.74 ? ? ? ? ? ? 146 GLY A O   1 
ATOM   1124 N  N   . VAL A 1 147 ? 39.910 -10.606 74.726  1.00 17.82 ? ? ? ? ? ? 147 VAL A N   1 
ATOM   1125 C  CA  . VAL A 1 147 ? 39.485 -9.249  75.084  1.00 19.04 ? ? ? ? ? ? 147 VAL A CA  1 
ATOM   1126 C  C   . VAL A 1 147 ? 40.608 -8.433  75.740  1.00 18.44 ? ? ? ? ? ? 147 VAL A C   1 
ATOM   1127 O  O   . VAL A 1 147 ? 41.294 -8.917  76.632  1.00 19.68 ? ? ? ? ? ? 147 VAL A O   1 
ATOM   1128 C  CB  . VAL A 1 147 ? 38.258 -9.328  76.033  1.00 16.29 ? ? ? ? ? ? 147 VAL A CB  1 
ATOM   1129 C  CG1 . VAL A 1 147 ? 37.941 -7.997  76.658  1.00 15.70 ? ? ? ? ? ? 147 VAL A CG1 1 
ATOM   1130 C  CG2 . VAL A 1 147 ? 37.057 -9.868  75.278  1.00 14.24 ? ? ? ? ? ? 147 VAL A CG2 1 
ATOM   1131 N  N   . LYS A 1 148 ? 40.796 -7.194  75.307  1.00 22.36 ? ? ? ? ? ? 148 LYS A N   1 
ATOM   1132 C  CA  . LYS A 1 148 ? 41.826 -6.355  75.920  1.00 20.08 ? ? ? ? ? ? 148 LYS A CA  1 
ATOM   1133 C  C   . LYS A 1 148 ? 41.350 -5.767  77.234  1.00 20.70 ? ? ? ? ? ? 148 LYS A C   1 
ATOM   1134 O  O   . LYS A 1 148 ? 40.244 -5.223  77.331  1.00 18.31 ? ? ? ? ? ? 148 LYS A O   1 
ATOM   1135 C  CB  . LYS A 1 148 ? 42.288 -5.237  74.988  1.00 25.65 ? ? ? ? ? ? 148 LYS A CB  1 
ATOM   1136 C  CG  . LYS A 1 148 ? 43.406 -4.385  75.616  1.00 25.56 ? ? ? ? ? ? 148 LYS A CG  1 
ATOM   1137 C  CD  . LYS A 1 148 ? 43.893 -3.274  74.693  1.00 30.51 ? ? ? ? ? ? 148 LYS A CD  1 
ATOM   1138 C  CE  . LYS A 1 148 ? 45.037 -2.502  75.348  1.00 42.95 ? ? ? ? ? ? 148 LYS A CE  1 
ATOM   1139 N  NZ  . LYS A 1 148 ? 45.549 -1.392  74.486  1.00 48.30 ? ? ? ? ? ? 148 LYS A NZ  1 
ATOM   1140 N  N   . PHE A 1 149 ? 42.192 -5.887  78.249  1.00 18.64 ? ? ? ? ? ? 149 PHE A N   1 
ATOM   1141 C  CA  . PHE A 1 149 ? 41.836 -5.444  79.575  1.00 17.95 ? ? ? ? ? ? 149 PHE A CA  1 
ATOM   1142 C  C   . PHE A 1 149 ? 42.482 -4.115  79.902  1.00 19.34 ? ? ? ? ? ? 149 PHE A C   1 
ATOM   1143 O  O   . PHE A 1 149 ? 43.651 -3.873  79.562  1.00 19.26 ? ? ? ? ? ? 149 PHE A O   1 
ATOM   1144 C  CB  . PHE A 1 149 ? 42.229 -6.500  80.611  1.00 19.34 ? ? ? ? ? ? 149 PHE A CB  1 
ATOM   1145 C  CG  . PHE A 1 149 ? 41.246 -7.634  80.718  1.00 18.38 ? ? ? ? ? ? 149 PHE A CG  1 
ATOM   1146 C  CD1 . PHE A 1 149 ? 40.221 -7.593  81.645  1.00 20.89 ? ? ? ? ? ? 149 PHE A CD1 1 
ATOM   1147 C  CD2 . PHE A 1 149 ? 41.323 -8.713  79.867  1.00 20.60 ? ? ? ? ? ? 149 PHE A CD2 1 
ATOM   1148 C  CE1 . PHE A 1 149 ? 39.316 -8.623  81.746  1.00 18.69 ? ? ? ? ? ? 149 PHE A CE1 1 
ATOM   1149 C  CE2 . PHE A 1 149 ? 40.411 -9.743  79.956  1.00 20.73 ? ? ? ? ? ? 149 PHE A CE2 1 
ATOM   1150 C  CZ  . PHE A 1 149 ? 39.415 -9.699  80.903  1.00 22.41 ? ? ? ? ? ? 149 PHE A CZ  1 
ATOM   1151 N  N   . VAL A 1 150 ? 41.707 -3.253  80.552  1.00 17.05 ? ? ? ? ? ? 150 VAL A N   1 
ATOM   1152 C  CA  . VAL A 1 150 ? 42.228 -2.035  81.146  1.00 17.03 ? ? ? ? ? ? 150 VAL A CA  1 
ATOM   1153 C  C   . VAL A 1 150 ? 42.571 -2.322  82.606  1.00 19.07 ? ? ? ? ? ? 150 VAL A C   1 
ATOM   1154 O  O   . VAL A 1 150 ? 43.592 -1.868  83.122  1.00 20.62 ? ? ? ? ? ? 150 VAL A O   1 
ATOM   1155 C  CB  . VAL A 1 150 ? 41.197 -0.911  81.074  1.00 16.78 ? ? ? ? ? ? 150 VAL A CB  1 
ATOM   1156 C  CG1 . VAL A 1 150 ? 41.548 0.225   82.039  1.00 17.14 ? ? ? ? ? ? 150 VAL A CG1 1 
ATOM   1157 C  CG2 . VAL A 1 150 ? 41.098 -0.406  79.664  1.00 19.34 ? ? ? ? ? ? 150 VAL A CG2 1 
ATOM   1158 N  N   . LYS A 1 151 ? 41.711 -3.096  83.257  1.00 16.50 ? ? ? ? ? ? 151 LYS A N   1 
ATOM   1159 C  CA  . LYS A 1 151 ? 41.933 -3.507  84.640  1.00 17.53 ? ? ? ? ? ? 151 LYS A CA  1 
ATOM   1160 C  C   . LYS A 1 151 ? 41.336 -4.884  84.827  1.00 19.64 ? ? ? ? ? ? 151 LYS A C   1 
ATOM   1161 O  O   . LYS A 1 151 ? 40.131 -5.041  84.667  1.00 19.01 ? ? ? ? ? ? 151 LYS A O   1 
ATOM   1162 C  CB  . LYS A 1 151 ? 41.247 -2.538  85.603  1.00 15.10 ? ? ? ? ? ? 151 LYS A CB  1 
ATOM   1163 C  CG  . LYS A 1 151 ? 41.401 -2.940  87.086  1.00 26.13 ? ? ? ? ? ? 151 LYS A CG  1 
ATOM   1164 C  CD  . LYS A 1 151 ? 40.322 -2.286  87.918  1.00 21.29 ? ? ? ? ? ? 151 LYS A CD  1 
ATOM   1165 C  CE  . LYS A 1 151 ? 40.432 -2.645  89.396  1.00 26.76 ? ? ? ? ? ? 151 LYS A CE  1 
ATOM   1166 N  NZ  . LYS A 1 151 ? 40.420 -4.113  89.628  1.00 24.52 ? ? ? ? ? ? 151 LYS A NZ  1 
ATOM   1167 N  N   . LYS A 1 152 ? 42.183 -5.873  85.121  1.00 22.56 ? ? ? ? ? ? 152 LYS A N   1 
ATOM   1168 C  CA  . LYS A 1 152 ? 41.752 -7.221  85.498  1.00 23.24 ? ? ? ? ? ? 152 LYS A CA  1 
ATOM   1169 C  C   . LYS A 1 152 ? 41.061 -7.165  86.865  1.00 24.64 ? ? ? ? ? ? 152 LYS A C   1 
ATOM   1170 O  O   . LYS A 1 152 ? 41.313 -6.242  87.655  1.00 22.72 ? ? ? ? ? ? 152 LYS A O   1 
ATOM   1171 C  CB  . LYS A 1 152 ? 42.958 -8.182  85.544  1.00 26.40 ? ? ? ? ? ? 152 LYS A CB  1 
ATOM   1172 C  CG  . LYS A 1 152 ? 43.701 -8.332  84.222  1.00 25.63 ? ? ? ? ? ? 152 LYS A CG  1 
ATOM   1173 C  CD  . LYS A 1 152 ? 43.855 -9.798  83.798  1.00 30.14 ? ? ? ? ? ? 152 LYS A CD  1 
ATOM   1174 C  CE  . LYS A 1 152 ? 44.555 -9.924  82.443  1.00 28.88 ? ? ? ? ? ? 152 LYS A CE  1 
ATOM   1175 N  NZ  . LYS A 1 152 ? 44.297 -11.230 81.764  1.00 26.71 ? ? ? ? ? ? 152 LYS A NZ  1 
ATOM   1176 N  N   . PRO A 1 153 ? 40.187 -8.145  87.149  1.00 21.39 ? ? ? ? ? ? 153 PRO A N   1 
ATOM   1177 C  CA  . PRO A 1 153 ? 39.322 -8.052  88.331  1.00 24.46 ? ? ? ? ? ? 153 PRO A CA  1 
ATOM   1178 C  C   . PRO A 1 153 ? 40.086 -7.951  89.652  1.00 26.57 ? ? ? ? ? ? 153 PRO A C   1 
ATOM   1179 O  O   . PRO A 1 153 ? 39.616 -7.287  90.568  1.00 32.12 ? ? ? ? ? ? 153 PRO A O   1 
ATOM   1180 C  CB  . PRO A 1 153 ? 38.514 -9.359  88.284  1.00 22.49 ? ? ? ? ? ? 153 PRO A CB  1 
ATOM   1181 C  CG  . PRO A 1 153 ? 38.589 -9.812  86.873  1.00 24.25 ? ? ? ? ? ? 153 PRO A CG  1 
ATOM   1182 C  CD  . PRO A 1 153 ? 39.930 -9.376  86.376  1.00 22.26 ? ? ? ? ? ? 153 PRO A CD  1 
ATOM   1183 N  N   . ASP A 1 154 ? 41.247 -8.578  89.756  1.00 27.00 ? ? ? ? ? ? 154 ASP A N   1 
ATOM   1184 C  CA  . ASP A 1 154 ? 41.982 -8.497  91.014  1.00 35.18 ? ? ? ? ? ? 154 ASP A CA  1 
ATOM   1185 C  C   . ASP A 1 154 ? 43.258 -7.662  90.975  1.00 36.99 ? ? ? ? ? ? 154 ASP A C   1 
ATOM   1186 O  O   . ASP A 1 154 ? 44.048 -7.691  91.914  1.00 42.26 ? ? ? ? ? ? 154 ASP A O   1 
ATOM   1187 C  CB  . ASP A 1 154 ? 42.245 -9.893  91.587  1.00 37.25 ? ? ? ? ? ? 154 ASP A CB  1 
ATOM   1188 C  CG  . ASP A 1 154 ? 41.079 -10.406 92.427  1.00 38.06 ? ? ? ? ? ? 154 ASP A CG  1 
ATOM   1189 O  OD1 . ASP A 1 154 ? 40.926 -11.639 92.557  1.00 37.37 ? ? ? ? ? ? 154 ASP A OD1 1 
ATOM   1190 O  OD2 . ASP A 1 154 ? 40.318 -9.569  92.967  1.00 38.76 ? ? ? ? ? ? 154 ASP A OD2 1 
ATOM   1191 N  N   . ASP A 1 155 ? 43.455 -6.907  89.900  1.00 37.60 ? ? ? ? ? ? 155 ASP A N   1 
ATOM   1192 C  CA  . ASP A 1 155 ? 44.536 -5.926  89.858  1.00 38.19 ? ? ? ? ? ? 155 ASP A CA  1 
ATOM   1193 C  C   . ASP A 1 155 ? 44.028 -4.592  90.413  1.00 40.53 ? ? ? ? ? ? 155 ASP A C   1 
ATOM   1194 O  O   . ASP A 1 155 ? 42.834 -4.285  90.307  1.00 38.07 ? ? ? ? ? ? 155 ASP A O   1 
ATOM   1195 C  CB  . ASP A 1 155 ? 45.049 -5.757  88.428  1.00 39.26 ? ? ? ? ? ? 155 ASP A CB  1 
ATOM   1196 C  CG  . ASP A 1 155 ? 45.575 -7.067  87.826  1.00 43.67 ? ? ? ? ? ? 155 ASP A CG  1 
ATOM   1197 O  OD1 . ASP A 1 155 ? 45.347 -8.149  88.419  1.00 43.25 ? ? ? ? ? ? 155 ASP A OD1 1 
ATOM   1198 O  OD2 . ASP A 1 155 ? 46.211 -7.017  86.749  1.00 43.68 ? ? ? ? ? ? 155 ASP A OD2 1 
ATOM   1199 N  N   . GLY A 1 156 ? 44.925 -3.805  91.008  1.00 40.39 ? ? ? ? ? ? 156 GLY A N   1 
ATOM   1200 C  CA  . GLY A 1 156 ? 44.547 -2.558  91.661  1.00 37.13 ? ? ? ? ? ? 156 GLY A CA  1 
ATOM   1201 C  C   . GLY A 1 156 ? 43.980 -2.835  93.042  1.00 37.82 ? ? ? ? ? ? 156 GLY A C   1 
ATOM   1202 O  O   . GLY A 1 156 ? 44.068 -3.961  93.524  1.00 38.24 ? ? ? ? ? ? 156 GLY A O   1 
ATOM   1203 N  N   . LYS A 1 157 ? 43.397 -1.829  93.687  1.00 36.64 ? ? ? ? ? ? 157 LYS A N   1 
ATOM   1204 C  CA  . LYS A 1 157 ? 42.845 -2.025  95.033  1.00 37.09 ? ? ? ? ? ? 157 LYS A CA  1 
ATOM   1205 C  C   . LYS A 1 157 ? 41.318 -2.257  95.067  1.00 44.65 ? ? ? ? ? ? 157 LYS A C   1 
ATOM   1206 O  O   . LYS A 1 157 ? 40.767 -2.708  96.083  1.00 38.45 ? ? ? ? ? ? 157 LYS A O   1 
ATOM   1207 C  CB  . LYS A 1 157 ? 43.236 -0.860  95.946  1.00 40.48 ? ? ? ? ? ? 157 LYS A CB  1 
ATOM   1208 N  N   . MET A 1 158 ? 40.627 -1.930  93.974  1.00 43.96 ? ? ? ? ? ? 158 MET A N   1 
ATOM   1209 C  CA  . MET A 1 158 ? 39.233 -2.339  93.833  1.00 39.67 ? ? ? ? ? ? 158 MET A CA  1 
ATOM   1210 C  C   . MET A 1 158 ? 39.211 -3.772  93.327  1.00 35.54 ? ? ? ? ? ? 158 MET A C   1 
ATOM   1211 O  O   . MET A 1 158 ? 39.247 -4.004  92.127  1.00 31.89 ? ? ? ? ? ? 158 MET A O   1 
ATOM   1212 C  CB  . MET A 1 158 ? 38.473 -1.446  92.848  1.00 33.21 ? ? ? ? ? ? 158 MET A CB  1 
ATOM   1213 C  CG  . MET A 1 158 ? 38.317 -0.004  93.292  1.00 38.57 ? ? ? ? ? ? 158 MET A CG  1 
ATOM   1214 S  SD  . MET A 1 158 ? 37.451 0.154   94.860  1.00 53.53 ? ? ? ? ? ? 158 MET A SD  1 
ATOM   1215 C  CE  . MET A 1 158 ? 38.660 1.080   95.808  1.00 52.53 ? ? ? ? ? ? 158 MET A CE  1 
ATOM   1216 N  N   . LYS A 1 159 ? 39.170 -4.738  94.235  1.00 35.22 ? ? ? ? ? ? 159 LYS A N   1 
ATOM   1217 C  CA  . LYS A 1 159 ? 39.140 -6.131  93.817  1.00 28.88 ? ? ? ? ? ? 159 LYS A CA  1 
ATOM   1218 C  C   . LYS A 1 159 ? 37.714 -6.511  93.465  1.00 27.09 ? ? ? ? ? ? 159 LYS A C   1 
ATOM   1219 O  O   . LYS A 1 159 ? 36.777 -6.091  94.135  1.00 32.75 ? ? ? ? ? ? 159 LYS A O   1 
ATOM   1220 C  CB  . LYS A 1 159 ? 39.658 -7.050  94.928  1.00 34.97 ? ? ? ? ? ? 159 LYS A CB  1 
ATOM   1221 C  CG  . LYS A 1 159 ? 40.924 -6.571  95.622  1.00 37.55 ? ? ? ? ? ? 159 LYS A CG  1 
ATOM   1222 C  CD  . LYS A 1 159 ? 42.019 -6.245  94.624  1.00 41.40 ? ? ? ? ? ? 159 LYS A CD  1 
ATOM   1223 C  CE  . LYS A 1 159 ? 43.397 -6.385  95.254  1.00 38.72 ? ? ? ? ? ? 159 LYS A CE  1 
ATOM   1224 N  NZ  . LYS A 1 159 ? 44.445 -6.195  94.212  1.00 39.14 ? ? ? ? ? ? 159 LYS A NZ  1 
ATOM   1225 N  N   . GLY A 1 160 ? 37.548 -7.314  92.424  1.00 23.29 ? ? ? ? ? ? 160 GLY A N   1 
ATOM   1226 C  CA  . GLY A 1 160 ? 36.222 -7.756  92.025  1.00 26.91 ? ? ? ? ? ? 160 GLY A CA  1 
ATOM   1227 C  C   . GLY A 1 160 ? 35.548 -6.787  91.074  1.00 24.11 ? ? ? ? ? ? 160 GLY A C   1 
ATOM   1228 O  O   . GLY A 1 160 ? 34.335 -6.843  90.867  1.00 20.78 ? ? ? ? ? ? 160 GLY A O   1 
ATOM   1229 N  N   . LEU A 1 161 ? 36.348 -5.894  90.498  1.00 19.52 ? ? ? ? ? ? 161 LEU A N   1 
ATOM   1230 C  CA  . LEU A 1 161 ? 35.859 -4.927  89.523  1.00 22.83 ? ? ? ? ? ? 161 LEU A CA  1 
ATOM   1231 C  C   . LEU A 1 161 ? 36.821 -4.837  88.333  1.00 19.46 ? ? ? ? ? ? 161 LEU A C   1 
ATOM   1232 O  O   . LEU A 1 161 ? 38.032 -4.738  88.522  1.00 19.74 ? ? ? ? ? ? 161 LEU A O   1 
ATOM   1233 C  CB  . LEU A 1 161 ? 35.670 -3.556  90.180  1.00 21.58 ? ? ? ? ? ? 161 LEU A CB  1 
ATOM   1234 C  CG  . LEU A 1 161 ? 35.140 -2.477  89.235  1.00 23.76 ? ? ? ? ? ? 161 LEU A CG  1 
ATOM   1235 C  CD1 . LEU A 1 161 ? 33.620 -2.487  89.220  1.00 20.72 ? ? ? ? ? ? 161 LEU A CD1 1 
ATOM   1236 C  CD2 . LEU A 1 161 ? 35.671 -1.128  89.634  1.00 22.93 ? ? ? ? ? ? 161 LEU A CD2 1 
ATOM   1237 N  N   . ALA A 1 162 ? 36.287 -4.900  87.109  1.00 17.27 ? ? ? ? ? ? 162 ALA A N   1 
ATOM   1238 C  CA  . ALA A 1 162 ? 37.138 -4.838  85.918  1.00 16.36 ? ? ? ? ? ? 162 ALA A CA  1 
ATOM   1239 C  C   . ALA A 1 162 ? 36.725 -3.775  84.913  1.00 20.92 ? ? ? ? ? ? 162 ALA A C   1 
ATOM   1240 O  O   . ALA A 1 162 ? 35.580 -3.301  84.910  1.00 15.86 ? ? ? ? ? ? 162 ALA A O   1 
ATOM   1241 C  CB  . ALA A 1 162 ? 37.193 -6.191  85.220  1.00 19.04 ? ? ? ? ? ? 162 ALA A CB  1 
ATOM   1242 N  N   . PHE A 1 163 ? 37.674 -3.420  84.053  1.00 17.02 ? ? ? ? ? ? 163 PHE A N   1 
ATOM   1243 C  CA  . PHE A 1 163 ? 37.406 -2.587  82.898  1.00 15.75 ? ? ? ? ? ? 163 PHE A CA  1 
ATOM   1244 C  C   . PHE A 1 163 ? 37.979 -3.300  81.715  1.00 15.22 ? ? ? ? ? ? 163 PHE A C   1 
ATOM   1245 O  O   . PHE A 1 163 ? 39.132 -3.718  81.746  1.00 18.91 ? ? ? ? ? ? 163 PHE A O   1 
ATOM   1246 C  CB  . PHE A 1 163 ? 38.086 -1.225  83.024  1.00 15.49 ? ? ? ? ? ? 163 PHE A CB  1 
ATOM   1247 C  CG  . PHE A 1 163 ? 37.384 -0.286  83.961  1.00 15.64 ? ? ? ? ? ? 163 PHE A CG  1 
ATOM   1248 C  CD1 . PHE A 1 163 ? 36.422 0.580   83.494  1.00 15.77 ? ? ? ? ? ? 163 PHE A CD1 1 
ATOM   1249 C  CD2 . PHE A 1 163 ? 37.687 -0.285  85.313  1.00 16.93 ? ? ? ? ? ? 163 PHE A CD2 1 
ATOM   1250 C  CE1 . PHE A 1 163 ? 35.769 1.433   84.364  1.00 20.66 ? ? ? ? ? ? 163 PHE A CE1 1 
ATOM   1251 C  CE2 . PHE A 1 163 ? 37.059 0.560   86.178  1.00 20.47 ? ? ? ? ? ? 163 PHE A CE2 1 
ATOM   1252 C  CZ  . PHE A 1 163 ? 36.095 1.432   85.705  1.00 17.87 ? ? ? ? ? ? 163 PHE A CZ  1 
ATOM   1253 N  N   . ILE A 1 164 ? 37.175 -3.475  80.676  1.00 13.19 ? ? ? ? ? ? 164 ILE A N   1 
ATOM   1254 C  CA  . ILE A 1 164 ? 37.690 -3.992  79.416  1.00 16.03 ? ? ? ? ? ? 164 ILE A CA  1 
ATOM   1255 C  C   . ILE A 1 164 ? 37.578 -2.877  78.382  1.00 14.90 ? ? ? ? ? ? 164 ILE A C   1 
ATOM   1256 O  O   . ILE A 1 164 ? 37.104 -1.794  78.710  1.00 14.58 ? ? ? ? ? ? 164 ILE A O   1 
ATOM   1257 C  CB  . ILE A 1 164 ? 36.909 -5.236  78.963  1.00 16.96 ? ? ? ? ? ? 164 ILE A CB  1 
ATOM   1258 C  CG1 . ILE A 1 164 ? 35.419 -4.904  78.850  1.00 13.18 ? ? ? ? ? ? 164 ILE A CG1 1 
ATOM   1259 C  CG2 . ILE A 1 164 ? 37.131 -6.382  79.972  1.00 13.27 ? ? ? ? ? ? 164 ILE A CG2 1 
ATOM   1260 C  CD1 . ILE A 1 164 ? 34.588 -6.052  78.309  1.00 15.16 ? ? ? ? ? ? 164 ILE A CD1 1 
ATOM   1261 N  N   . GLN A 1 165 ? 38.033 -3.147  77.160  1.00 14.85 ? ? ? ? ? ? 165 GLN A N   1 
ATOM   1262 C  CA  . GLN A 1 165 ? 37.948 -2.209  76.035  1.00 15.48 ? ? ? ? ? ? 165 GLN A CA  1 
ATOM   1263 C  C   . GLN A 1 165 ? 37.278 -2.828  74.816  1.00 15.46 ? ? ? ? ? ? 165 GLN A C   1 
ATOM   1264 O  O   . GLN A 1 165 ? 37.456 -4.011  74.528  1.00 15.62 ? ? ? ? ? ? 165 GLN A O   1 
ATOM   1265 C  CB  . GLN A 1 165 ? 39.348 -1.724  75.621  1.00 16.70 ? ? ? ? ? ? 165 GLN A CB  1 
ATOM   1266 C  CG  . GLN A 1 165 ? 39.899 -0.650  76.541  1.00 19.18 ? ? ? ? ? ? 165 GLN A CG  1 
ATOM   1267 C  CD  . GLN A 1 165 ? 41.266 -0.139  76.124  1.00 22.02 ? ? ? ? ? ? 165 GLN A CD  1 
ATOM   1268 O  OE1 . GLN A 1 165 ? 42.162 -0.918  75.837  1.00 22.44 ? ? ? ? ? ? 165 GLN A OE1 1 
ATOM   1269 N  NE2 . GLN A 1 165 ? 41.424 1.193   76.081  1.00 20.00 ? ? ? ? ? ? 165 GLN A NE2 1 
ATOM   1270 N  N   . ASP A 1 166 ? 36.523 -2.021  74.087  1.00 12.60 ? ? ? ? ? ? 166 ASP A N   1 
ATOM   1271 C  CA  . ASP A 1 166 ? 35.872 -2.514  72.891  1.00 12.96 ? ? ? ? ? ? 166 ASP A CA  1 
ATOM   1272 C  C   . ASP A 1 166 ? 36.849 -2.286  71.737  1.00 15.12 ? ? ? ? ? ? 166 ASP A C   1 
ATOM   1273 O  O   . ASP A 1 166 ? 37.949 -1.774  71.973  1.00 17.02 ? ? ? ? ? ? 166 ASP A O   1 
ATOM   1274 C  CB  . ASP A 1 166 ? 34.466 -1.875  72.735  1.00 13.31 ? ? ? ? ? ? 166 ASP A CB  1 
ATOM   1275 C  CG  . ASP A 1 166 ? 34.489 -0.484  72.093  1.00 12.75 ? ? ? ? ? ? 166 ASP A CG  1 
ATOM   1276 O  OD1 . ASP A 1 166 ? 35.563 0.117   71.899  1.00 10.55 ? ? ? ? ? ? 166 ASP A OD1 1 
ATOM   1277 O  OD2 . ASP A 1 166 ? 33.391 0.023   71.822  1.00 13.17 ? ? ? ? ? ? 166 ASP A OD2 1 
ATOM   1278 N  N   . PRO A 1 167 ? 36.488 -2.678  70.500  1.00 15.30 ? ? ? ? ? ? 167 PRO A N   1 
ATOM   1279 C  CA  . PRO A 1 167 ? 37.470 -2.481  69.424  1.00 15.24 ? ? ? ? ? ? 167 PRO A CA  1 
ATOM   1280 C  C   . PRO A 1 167 ? 37.915 -1.038  69.160  1.00 16.74 ? ? ? ? ? ? 167 PRO A C   1 
ATOM   1281 O  O   . PRO A 1 167 ? 38.958 -0.855  68.553  1.00 18.36 ? ? ? ? ? ? 167 PRO A O   1 
ATOM   1282 C  CB  . PRO A 1 167 ? 36.750 -3.038  68.202  1.00 14.96 ? ? ? ? ? ? 167 PRO A CB  1 
ATOM   1283 C  CG  . PRO A 1 167 ? 35.835 -4.120  68.792  1.00 13.11 ? ? ? ? ? ? 167 PRO A CG  1 
ATOM   1284 C  CD  . PRO A 1 167 ? 35.348 -3.508  70.061  1.00 14.28 ? ? ? ? ? ? 167 PRO A CD  1 
ATOM   1285 N  N   . ASP A 1 168 ? 37.157 -0.038  69.588  1.00 13.84 ? ? ? ? ? ? 168 ASP A N   1 
ATOM   1286 C  CA  . ASP A 1 168 ? 37.604 1.351   69.429  1.00 14.56 ? ? ? ? ? ? 168 ASP A CA  1 
ATOM   1287 C  C   . ASP A 1 168 ? 38.384 1.834   70.654  1.00 16.07 ? ? ? ? ? ? 168 ASP A C   1 
ATOM   1288 O  O   . ASP A 1 168 ? 38.845 2.969   70.700  1.00 16.64 ? ? ? ? ? ? 168 ASP A O   1 
ATOM   1289 C  CB  . ASP A 1 168 ? 36.407 2.278   69.167  1.00 12.23 ? ? ? ? ? ? 168 ASP A CB  1 
ATOM   1290 C  CG  . ASP A 1 168 ? 35.842 2.116   67.757  1.00 14.98 ? ? ? ? ? ? 168 ASP A CG  1 
ATOM   1291 O  OD1 . ASP A 1 168 ? 36.379 2.764   66.839  1.00 13.01 ? ? ? ? ? ? 168 ASP A OD1 1 
ATOM   1292 O  OD2 . ASP A 1 168 ? 34.862 1.354   67.563  1.00 14.18 ? ? ? ? ? ? 168 ASP A OD2 1 
ATOM   1293 N  N   . GLY A 1 169 ? 38.522 0.972   71.653  1.00 12.94 ? ? ? ? ? ? 169 GLY A N   1 
ATOM   1294 C  CA  . GLY A 1 169 ? 39.193 1.348   72.876  1.00 10.06 ? ? ? ? ? ? 169 GLY A CA  1 
ATOM   1295 C  C   . GLY A 1 169 ? 38.307 2.023   73.914  1.00 14.03 ? ? ? ? ? ? 169 GLY A C   1 
ATOM   1296 O  O   . GLY A 1 169 ? 38.812 2.463   74.946  1.00 12.60 ? ? ? ? ? ? 169 GLY A O   1 
ATOM   1297 N  N   . TYR A 1 170 ? 36.994 2.123   73.658  1.00 12.82 ? ? ? ? ? ? 170 TYR A N   1 
ATOM   1298 C  CA  . TYR A 1 170 ? 36.078 2.590   74.694  1.00 11.40 ? ? ? ? ? ? 170 TYR A CA  1 
ATOM   1299 C  C   . TYR A 1 170 ? 36.148 1.674   75.910  1.00 12.44 ? ? ? ? ? ? 170 TYR A C   1 
ATOM   1300 O  O   . TYR A 1 170 ? 36.188 0.461   75.777  1.00 11.61 ? ? ? ? ? ? 170 TYR A O   1 
ATOM   1301 C  CB  . TYR A 1 170 ? 34.624 2.697   74.203  1.00 10.60 ? ? ? ? ? ? 170 TYR A CB  1 
ATOM   1302 C  CG  . TYR A 1 170 ? 34.433 3.723   73.114  1.00 12.33 ? ? ? ? ? ? 170 TYR A CG  1 
ATOM   1303 C  CD1 . TYR A 1 170 ? 34.622 5.076   73.366  1.00 9.41  ? ? ? ? ? ? 170 TYR A CD1 1 
ATOM   1304 C  CD2 . TYR A 1 170 ? 34.086 3.330   71.831  1.00 10.95 ? ? ? ? ? ? 170 TYR A CD2 1 
ATOM   1305 C  CE1 . TYR A 1 170 ? 34.467 6.017   72.358  1.00 10.84 ? ? ? ? ? ? 170 TYR A CE1 1 
ATOM   1306 C  CE2 . TYR A 1 170 ? 33.912 4.254   70.819  1.00 11.42 ? ? ? ? ? ? 170 TYR A CE2 1 
ATOM   1307 C  CZ  . TYR A 1 170 ? 34.104 5.592   71.085  1.00 11.42 ? ? ? ? ? ? 170 TYR A CZ  1 
ATOM   1308 O  OH  . TYR A 1 170 ? 33.939 6.491   70.058  1.00 10.12 ? ? ? ? ? ? 170 TYR A OH  1 
ATOM   1309 N  N   . TRP A 1 171 ? 36.177 2.267   77.092  1.00 11.89 ? ? ? ? ? ? 171 TRP A N   1 
ATOM   1310 C  CA  . TRP A 1 171 ? 36.190 1.474   78.314  1.00 12.94 ? ? ? ? ? ? 171 TRP A CA  1 
ATOM   1311 C  C   . TRP A 1 171 ? 34.803 0.983   78.710  1.00 15.91 ? ? ? ? ? ? 171 TRP A C   1 
ATOM   1312 O  O   . TRP A 1 171 ? 33.780 1.674   78.518  1.00 14.77 ? ? ? ? ? ? 171 TRP A O   1 
ATOM   1313 C  CB  . TRP A 1 171 ? 36.754 2.287   79.457  1.00 13.19 ? ? ? ? ? ? 171 TRP A CB  1 
ATOM   1314 C  CG  . TRP A 1 171 ? 38.186 2.605   79.319  1.00 13.80 ? ? ? ? ? ? 171 TRP A CG  1 
ATOM   1315 C  CD1 . TRP A 1 171 ? 38.951 2.537   78.195  1.00 16.93 ? ? ? ? ? ? 171 TRP A CD1 1 
ATOM   1316 C  CD2 . TRP A 1 171 ? 39.042 3.053   80.359  1.00 16.04 ? ? ? ? ? ? 171 TRP A CD2 1 
ATOM   1317 N  NE1 . TRP A 1 171 ? 40.246 2.913   78.476  1.00 18.83 ? ? ? ? ? ? 171 TRP A NE1 1 
ATOM   1318 C  CE2 . TRP A 1 171 ? 40.323 3.233   79.803  1.00 16.02 ? ? ? ? ? ? 171 TRP A CE2 1 
ATOM   1319 C  CE3 . TRP A 1 171 ? 38.849 3.324   81.718  1.00 17.00 ? ? ? ? ? ? 171 TRP A CE3 1 
ATOM   1320 C  CZ2 . TRP A 1 171 ? 41.399 3.667   80.553  1.00 17.63 ? ? ? ? ? ? 171 TRP A CZ2 1 
ATOM   1321 C  CZ3 . TRP A 1 171 ? 39.917 3.757   82.453  1.00 16.77 ? ? ? ? ? ? 171 TRP A CZ3 1 
ATOM   1322 C  CH2 . TRP A 1 171 ? 41.175 3.929   81.871  1.00 16.12 ? ? ? ? ? ? 171 TRP A CH2 1 
ATOM   1323 N  N   . ILE A 1 172 ? 34.776 -0.223  79.267  1.00 13.90 ? ? ? ? ? ? 172 ILE A N   1 
ATOM   1324 C  CA  . ILE A 1 172 ? 33.534 -0.851  79.676  1.00 15.73 ? ? ? ? ? ? 172 ILE A CA  1 
ATOM   1325 C  C   . ILE A 1 172 ? 33.770 -1.444  81.058  1.00 15.07 ? ? ? ? ? ? 172 ILE A C   1 
ATOM   1326 O  O   . ILE A 1 172 ? 34.611 -2.322  81.226  1.00 16.14 ? ? ? ? ? ? 172 ILE A O   1 
ATOM   1327 C  CB  . ILE A 1 172 ? 33.100 -1.950  78.678  1.00 16.58 ? ? ? ? ? ? 172 ILE A CB  1 
ATOM   1328 C  CG1 . ILE A 1 172 ? 32.831 -1.333  77.301  1.00 15.26 ? ? ? ? ? ? 172 ILE A CG1 1 
ATOM   1329 C  CG2 . ILE A 1 172 ? 31.850 -2.661  79.187  1.00 16.44 ? ? ? ? ? ? 172 ILE A CG2 1 
ATOM   1330 C  CD1 . ILE A 1 172 ? 32.498 -2.345  76.234  1.00 16.60 ? ? ? ? ? ? 172 ILE A CD1 1 
ATOM   1331 N  N   . GLU A 1 173 ? 33.057 -0.934  82.053  1.00 16.56 ? ? ? ? ? ? 173 GLU A N   1 
ATOM   1332 C  CA  . GLU A 1 173 ? 33.203 -1.424  83.420  1.00 17.17 ? ? ? ? ? ? 173 GLU A CA  1 
ATOM   1333 C  C   . GLU A 1 173 ? 32.434 -2.728  83.556  1.00 18.60 ? ? ? ? ? ? 173 GLU A C   1 
ATOM   1334 O  O   . GLU A 1 173 ? 31.326 -2.849  83.027  1.00 17.83 ? ? ? ? ? ? 173 GLU A O   1 
ATOM   1335 C  CB  . GLU A 1 173 ? 32.653 -0.404  84.401  1.00 18.38 ? ? ? ? ? ? 173 GLU A CB  1 
ATOM   1336 C  CG  . GLU A 1 173 ? 33.135 -0.593  85.836  1.00 22.76 ? ? ? ? ? ? 173 GLU A CG  1 
ATOM   1337 C  CD  . GLU A 1 173 ? 32.680 0.558   86.724  1.00 23.55 ? ? ? ? ? ? 173 GLU A CD  1 
ATOM   1338 O  OE1 . GLU A 1 173 ? 33.471 1.477   87.002  1.00 28.94 ? ? ? ? ? ? 173 GLU A OE1 1 
ATOM   1339 O  OE2 . GLU A 1 173 ? 31.514 0.559   87.140  1.00 32.18 ? ? ? ? ? ? 173 GLU A OE2 1 
ATOM   1340 N  N   . ILE A 1 174 ? 33.034 -3.703  84.237  1.00 15.65 ? ? ? ? ? ? 174 ILE A N   1 
ATOM   1341 C  CA  . ILE A 1 174 ? 32.403 -4.999  84.447  1.00 15.08 ? ? ? ? ? ? 174 ILE A CA  1 
ATOM   1342 C  C   . ILE A 1 174 ? 32.211 -5.147  85.948  1.00 18.37 ? ? ? ? ? ? 174 ILE A C   1 
ATOM   1343 O  O   . ILE A 1 174 ? 33.181 -5.216  86.680  1.00 15.69 ? ? ? ? ? ? 174 ILE A O   1 
ATOM   1344 C  CB  . ILE A 1 174 ? 33.273 -6.179  83.946  1.00 13.16 ? ? ? ? ? ? 174 ILE A CB  1 
ATOM   1345 C  CG1 . ILE A 1 174 ? 33.622 -6.033  82.465  1.00 16.68 ? ? ? ? ? ? 174 ILE A CG1 1 
ATOM   1346 C  CG2 . ILE A 1 174 ? 32.555 -7.517  84.198  1.00 13.24 ? ? ? ? ? ? 174 ILE A CG2 1 
ATOM   1347 C  CD1 . ILE A 1 174 ? 32.420 -5.944  81.547  1.00 13.40 ? ? ? ? ? ? 174 ILE A CD1 1 
ATOM   1348 N  N   . LEU A 1 175 ? 30.962 -5.184  86.408  1.00 20.36 ? ? ? ? ? ? 175 LEU A N   1 
ATOM   1349 C  CA  . LEU A 1 175 ? 30.715 -5.169  87.849  1.00 19.98 ? ? ? ? ? ? 175 LEU A CA  1 
ATOM   1350 C  C   . LEU A 1 175 ? 29.628 -6.149  88.304  1.00 19.73 ? ? ? ? ? ? 175 LEU A C   1 
ATOM   1351 O  O   . LEU A 1 175 ? 28.750 -6.532  87.534  1.00 18.36 ? ? ? ? ? ? 175 LEU A O   1 
ATOM   1352 C  CB  . LEU A 1 175 ? 30.383 -3.746  88.318  1.00 21.27 ? ? ? ? ? ? 175 LEU A CB  1 
ATOM   1353 C  CG  . LEU A 1 175 ? 29.161 -3.021  87.741  1.00 23.50 ? ? ? ? ? ? 175 LEU A CG  1 
ATOM   1354 C  CD1 . LEU A 1 175 ? 27.857 -3.311  88.494  1.00 20.20 ? ? ? ? ? ? 175 LEU A CD1 1 
ATOM   1355 C  CD2 . LEU A 1 175 ? 29.419 -1.547  87.739  1.00 28.40 ? ? ? ? ? ? 175 LEU A CD2 1 
ATOM   1356 N  N   . ASN A 1 176 ? 29.711 -6.550  89.568  1.00 20.24 ? ? ? ? ? ? 176 ASN A N   1 
ATOM   1357 C  CA  . ASN A 1 176 ? 28.670 -7.347  90.199  1.00 22.29 ? ? ? ? ? ? 176 ASN A CA  1 
ATOM   1358 C  C   . ASN A 1 176 ? 27.965 -6.440  91.209  1.00 22.42 ? ? ? ? ? ? 176 ASN A C   1 
ATOM   1359 O  O   . ASN A 1 176 ? 28.548 -6.041  92.223  1.00 20.10 ? ? ? ? ? ? 176 ASN A O   1 
ATOM   1360 C  CB  . ASN A 1 176 ? 29.288 -8.574  90.888  1.00 22.44 ? ? ? ? ? ? 176 ASN A CB  1 
ATOM   1361 C  CG  . ASN A 1 176 ? 28.256 -9.464  91.561  1.00 23.15 ? ? ? ? ? ? 176 ASN A CG  1 
ATOM   1362 O  OD1 . ASN A 1 176 ? 27.097 -9.084  91.749  1.00 17.16 ? ? ? ? ? ? 176 ASN A OD1 1 
ATOM   1363 N  ND2 . ASN A 1 176 ? 28.690 -10.662 91.957  1.00 24.38 ? ? ? ? ? ? 176 ASN A ND2 1 
ATOM   1364 N  N   . PRO A 1 177 ? 26.699 -6.108  90.932  1.00 18.83 ? ? ? ? ? ? 177 PRO A N   1 
ATOM   1365 C  CA  . PRO A 1 177 ? 26.012 -5.068  91.701  1.00 19.39 ? ? ? ? ? ? 177 PRO A CA  1 
ATOM   1366 C  C   . PRO A 1 177 ? 25.825 -5.479  93.163  1.00 26.16 ? ? ? ? ? ? 177 PRO A C   1 
ATOM   1367 O  O   . PRO A 1 177 ? 25.706 -4.624  94.050  1.00 25.27 ? ? ? ? ? ? 177 PRO A O   1 
ATOM   1368 C  CB  . PRO A 1 177 ? 24.664 -4.950  90.992  1.00 22.91 ? ? ? ? ? ? 177 PRO A CB  1 
ATOM   1369 C  CG  . PRO A 1 177 ? 24.450 -6.307  90.358  1.00 22.56 ? ? ? ? ? ? 177 PRO A CG  1 
ATOM   1370 C  CD  . PRO A 1 177 ? 25.801 -6.832  90.015  1.00 18.69 ? ? ? ? ? ? 177 PRO A CD  1 
ATOM   1371 N  N   . ASN A 1 178 ? 25.812 -6.787  93.393  1.00 23.33 ? ? ? ? ? ? 178 ASN A N   1 
ATOM   1372 C  CA  . ASN A 1 178 ? 25.608 -7.346  94.716  1.00 27.12 ? ? ? ? ? ? 178 ASN A CA  1 
ATOM   1373 C  C   . ASN A 1 178 ? 26.919 -7.478  95.495  1.00 28.26 ? ? ? ? ? ? 178 ASN A C   1 
ATOM   1374 O  O   . ASN A 1 178 ? 26.928 -8.058  96.560  1.00 26.29 ? ? ? ? ? ? 178 ASN A O   1 
ATOM   1375 C  CB  . ASN A 1 178 ? 24.940 -8.720  94.605  1.00 24.74 ? ? ? ? ? ? 178 ASN A CB  1 
ATOM   1376 C  CG  . ASN A 1 178 ? 23.518 -8.652  94.053  1.00 28.88 ? ? ? ? ? ? 178 ASN A CG  1 
ATOM   1377 O  OD1 . ASN A 1 178 ? 22.691 -7.856  94.508  1.00 27.97 ? ? ? ? ? ? 178 ASN A OD1 1 
ATOM   1378 N  ND2 . ASN A 1 178 ? 23.230 -9.496  93.063  1.00 28.66 ? ? ? ? ? ? 178 ASN A ND2 1 
ATOM   1379 N  N   . LYS A 1 179 ? 28.023 -6.954  94.959  1.00 25.32 ? ? ? ? ? ? 179 LYS A N   1 
ATOM   1380 C  CA  . LYS A 1 179 ? 29.304 -7.020  95.668  1.00 26.99 ? ? ? ? ? ? 179 LYS A CA  1 
ATOM   1381 C  C   . LYS A 1 179 ? 30.045 -5.684  95.720  1.00 32.54 ? ? ? ? ? ? 179 LYS A C   1 
ATOM   1382 O  O   . LYS A 1 179 ? 31.105 -5.584  96.331  1.00 38.39 ? ? ? ? ? ? 179 LYS A O   1 
ATOM   1383 C  CB  . LYS A 1 179 ? 30.215 -8.097  95.067  1.00 24.86 ? ? ? ? ? ? 179 LYS A CB  1 
ATOM   1384 C  CG  . LYS A 1 179 ? 29.790 -9.521  95.349  1.00 23.61 ? ? ? ? ? ? 179 LYS A CG  1 
ATOM   1385 C  CD  . LYS A 1 179 ? 30.934 -10.506 95.070  1.00 25.03 ? ? ? ? ? ? 179 LYS A CD  1 
ATOM   1386 C  CE  . LYS A 1 179 ? 30.397 -11.932 94.886  1.00 30.68 ? ? ? ? ? ? 179 LYS A CE  1 
ATOM   1387 N  NZ  . LYS A 1 179 ? 31.470 -12.966 94.726  1.00 30.94 ? ? ? ? ? ? 179 LYS A NZ  1 
ATOM   1388 N  N   . ILE A 1 180 ? 29.483 -4.663  95.084  1.00 26.62 ? ? ? ? ? ? 180 ILE A N   1 
ATOM   1389 C  CA  . ILE A 1 180 ? 30.061 -3.317  95.082  1.00 30.05 ? ? ? ? ? ? 180 ILE A CA  1 
ATOM   1390 C  C   . ILE A 1 180 ? 30.240 -2.687  96.480  1.00 35.79 ? ? ? ? ? ? 180 ILE A C   1 
ATOM   1391 O  O   . ILE A 1 180 ? 31.289 -2.104  96.781  1.00 37.06 ? ? ? ? ? ? 180 ILE A O   1 
ATOM   1392 C  CB  . ILE A 1 180 ? 29.191 -2.368  94.210  1.00 31.30 ? ? ? ? ? ? 180 ILE A CB  1 
ATOM   1393 C  CG1 . ILE A 1 180 ? 29.367 -2.704  92.732  1.00 25.98 ? ? ? ? ? ? 180 ILE A CG1 1 
ATOM   1394 C  CG2 . ILE A 1 180 ? 29.521 -0.886  94.482  1.00 26.42 ? ? ? ? ? ? 180 ILE A CG2 1 
ATOM   1395 C  CD1 . ILE A 1 180 ? 30.542 -1.979  92.085  1.00 26.29 ? ? ? ? ? ? 180 ILE A CD1 1 
ATOM   1396 N  N   . ALA A 1 181 ? 29.210 -2.799  97.318  1.00 34.47 ? ? ? ? ? ? 181 ALA A N   1 
ATOM   1397 C  CA  . ALA A 1 181 ? 29.208 -2.190  98.653  1.00 35.77 ? ? ? ? ? ? 181 ALA A CA  1 
ATOM   1398 C  C   . ALA A 1 181 ? 30.406 -2.647  99.484  1.00 37.27 ? ? ? ? ? ? 181 ALA A C   1 
ATOM   1399 O  O   . ALA A 1 181 ? 30.964 -1.881  100.274 1.00 41.07 ? ? ? ? ? ? 181 ALA A O   1 
ATOM   1400 C  CB  . ALA A 1 181 ? 27.902 -2.513  99.373  1.00 30.98 ? ? ? ? ? ? 181 ALA A CB  1 
ATOM   1401 N  N   . THR A 1 182 ? 30.799 -3.899  99.272  1.00 36.12 ? ? ? ? ? ? 182 THR A N   1 
ATOM   1402 C  CA  . THR A 1 182 ? 31.923 -4.515  99.967  1.00 38.62 ? ? ? ? ? ? 182 THR A CA  1 
ATOM   1403 C  C   . THR A 1 182 ? 33.257 -3.851  99.632  1.00 44.66 ? ? ? ? ? ? 182 THR A C   1 
ATOM   1404 O  O   . THR A 1 182 ? 34.214 -3.927  100.410 1.00 47.27 ? ? ? ? ? ? 182 THR A O   1 
ATOM   1405 C  CB  . THR A 1 182 ? 32.036 -6.007  99.595  1.00 39.43 ? ? ? ? ? ? 182 THR A CB  1 
ATOM   1406 O  OG1 . THR A 1 182 ? 30.736 -6.620  99.633  1.00 40.55 ? ? ? ? ? ? 182 THR A OG1 1 
ATOM   1407 C  CG2 . THR A 1 182 ? 32.979 -6.730  100.549 1.00 42.02 ? ? ? ? ? ? 182 THR A CG2 1 
ATOM   1408 N  N   . ILE A 1 183 ? 33.337 -3.212  98.470  1.00 42.30 ? ? ? ? ? ? 183 ILE A N   1 
ATOM   1409 C  CA  . ILE A 1 183 ? 34.575 -2.543  98.090  1.00 39.60 ? ? ? ? ? ? 183 ILE A CA  1 
ATOM   1410 C  C   . ILE A 1 183 ? 34.398 -1.034  98.073  1.00 43.38 ? ? ? ? ? ? 183 ILE A C   1 
ATOM   1411 O  O   . ILE A 1 183 ? 35.304 -0.306  97.668  1.00 46.57 ? ? ? ? ? ? 183 ILE A O   1 
ATOM   1412 C  CB  . ILE A 1 183 ? 35.149 -3.082  96.754  1.00 44.54 ? ? ? ? ? ? 183 ILE A CB  1 
ATOM   1413 C  CG1 . ILE A 1 183 ? 34.195 -2.816  95.582  1.00 42.78 ? ? ? ? ? ? 183 ILE A CG1 1 
ATOM   1414 C  CG2 . ILE A 1 183 ? 35.441 -4.576  96.871  1.00 40.13 ? ? ? ? ? ? 183 ILE A CG2 1 
ATOM   1415 C  CD1 . ILE A 1 183 ? 34.629 -3.487  94.283  1.00 34.87 ? ? ? ? ? ? 183 ILE A CD1 1 
ATOM   1416 N  N   . ILE A 1 184 ? 33.230 -0.588  98.546  1.00 45.65 ? ? ? ? ? ? 184 ILE A N   1 
ATOM   1417 C  CA  . ILE A 1 184 ? 32.864 0.833   98.672  1.00 44.17 ? ? ? ? ? ? 184 ILE A CA  1 
ATOM   1418 C  C   . ILE A 1 184 ? 32.687 1.531   97.330  1.00 40.66 ? ? ? ? ? ? 184 ILE A C   1 
ATOM   1419 O  O   . ILE A 1 184 ? 32.469 0.879   96.310  1.00 45.99 ? ? ? ? ? ? 184 ILE A O   1 
ATOM   1420 C  CB  . ILE A 1 184 ? 33.859 1.638   99.556  1.00 45.30 ? ? ? ? ? ? 184 ILE A CB  1 
ATOM   1421 C  CG1 . ILE A 1 184 ? 33.842 1.104   100.988 1.00 47.03 ? ? ? ? ? ? 184 ILE A CG1 1 
ATOM   1422 C  CG2 . ILE A 1 184 ? 33.532 3.132   99.525  1.00 39.94 ? ? ? ? ? ? 184 ILE A CG2 1 
ATOM   1423 C  CD1 . ILE A 1 184 ? 32.443 0.803   101.515 1.00 49.31 ? ? ? ? ? ? 184 ILE A CD1 1 
ATOM   1424 N  N   . SER B 1 8   ? 32.346 6.669   51.474  1.00 39.17 ? ? ? ? ? ? 8   SER B N   1 
ATOM   1425 C  CA  . SER B 1 8   ? 32.448 5.299   50.972  1.00 38.80 ? ? ? ? ? ? 8   SER B CA  1 
ATOM   1426 C  C   . SER B 1 8   ? 31.081 4.750   50.556  1.00 37.83 ? ? ? ? ? ? 8   SER B C   1 
ATOM   1427 O  O   . SER B 1 8   ? 30.365 5.371   49.769  1.00 40.78 ? ? ? ? ? ? 8   SER B O   1 
ATOM   1428 C  CB  . SER B 1 8   ? 33.068 4.398   52.043  1.00 36.04 ? ? ? ? ? ? 8   SER B CB  1 
ATOM   1429 O  OG  . SER B 1 8   ? 33.082 3.029   51.649  1.00 41.19 ? ? ? ? ? ? 8   SER B OG  1 
ATOM   1430 N  N   . SER B 1 9   ? 30.727 3.578   51.079  1.00 34.06 ? ? ? ? ? ? 9   SER B N   1 
ATOM   1431 C  CA  . SER B 1 9   ? 29.393 3.027   50.884  1.00 27.30 ? ? ? ? ? ? 9   SER B CA  1 
ATOM   1432 C  C   . SER B 1 9   ? 28.790 2.429   52.170  1.00 30.33 ? ? ? ? ? ? 9   SER B C   1 
ATOM   1433 O  O   . SER B 1 9   ? 27.570 2.361   52.313  1.00 36.27 ? ? ? ? ? ? 9   SER B O   1 
ATOM   1434 C  CB  . SER B 1 9   ? 29.383 1.988   49.750  1.00 34.97 ? ? ? ? ? ? 9   SER B CB  1 
ATOM   1435 O  OG  . SER B 1 9   ? 30.493 1.097   49.838  1.00 34.06 ? ? ? ? ? ? 9   SER B OG  1 
ATOM   1436 N  N   . GLY B 1 10  ? 29.621 1.983   53.101  1.00 28.83 ? ? ? ? ? ? 10  GLY B N   1 
ATOM   1437 C  CA  . GLY B 1 10  ? 29.081 1.397   54.325  1.00 24.76 ? ? ? ? ? ? 10  GLY B CA  1 
ATOM   1438 C  C   . GLY B 1 10  ? 28.625 -0.041  54.131  1.00 24.22 ? ? ? ? ? ? 10  GLY B C   1 
ATOM   1439 O  O   . GLY B 1 10  ? 28.641 -0.560  53.007  1.00 25.00 ? ? ? ? ? ? 10  GLY B O   1 
ATOM   1440 N  N   . LEU B 1 11  ? 28.212 -0.690  55.219  1.00 19.05 ? ? ? ? ? ? 11  LEU B N   1 
ATOM   1441 C  CA  . LEU B 1 11  ? 27.965 -2.129  55.202  1.00 18.22 ? ? ? ? ? ? 11  LEU B CA  1 
ATOM   1442 C  C   . LEU B 1 11  ? 26.605 -2.448  54.605  1.00 22.14 ? ? ? ? ? ? 11  LEU B C   1 
ATOM   1443 O  O   . LEU B 1 11  ? 25.625 -1.738  54.831  1.00 20.23 ? ? ? ? ? ? 11  LEU B O   1 
ATOM   1444 C  CB  . LEU B 1 11  ? 28.046 -2.726  56.620  1.00 18.62 ? ? ? ? ? ? 11  LEU B CB  1 
ATOM   1445 C  CG  . LEU B 1 11  ? 29.401 -2.910  57.297  1.00 16.62 ? ? ? ? ? ? 11  LEU B CG  1 
ATOM   1446 C  CD1 . LEU B 1 11  ? 30.135 -1.590  57.443  1.00 20.35 ? ? ? ? ? ? 11  LEU B CD1 1 
ATOM   1447 C  CD2 . LEU B 1 11  ? 29.259 -3.585  58.664  1.00 17.96 ? ? ? ? ? ? 11  LEU B CD2 1 
ATOM   1448 N  N   . THR B 1 12  ? 26.547 -3.527  53.835  1.00 22.41 ? ? ? ? ? ? 12  THR B N   1 
ATOM   1449 C  CA  . THR B 1 12  ? 25.261 -4.062  53.419  1.00 19.23 ? ? ? ? ? ? 12  THR B CA  1 
ATOM   1450 C  C   . THR B 1 12  ? 24.667 -4.746  54.631  1.00 21.02 ? ? ? ? ? ? 12  THR B C   1 
ATOM   1451 O  O   . THR B 1 12  ? 25.377 -5.039  55.598  1.00 18.45 ? ? ? ? ? ? 12  THR B O   1 
ATOM   1452 C  CB  . THR B 1 12  ? 25.442 -5.119  52.338  1.00 20.44 ? ? ? ? ? ? 12  THR B CB  1 
ATOM   1453 O  OG1 . THR B 1 12  ? 26.408 -6.078  52.794  1.00 22.51 ? ? ? ? ? ? 12  THR B OG1 1 
ATOM   1454 C  CG2 . THR B 1 12  ? 25.953 -4.477  51.078  1.00 21.75 ? ? ? ? ? ? 12  THR B CG2 1 
ATOM   1455 N  N   . ASP B 1 13  ? 23.370 -5.013  54.583  1.00 20.35 ? ? ? ? ? ? 13  ASP B N   1 
ATOM   1456 C  CA  . ASP B 1 13  ? 22.744 -5.758  55.652  1.00 18.90 ? ? ? ? ? ? 13  ASP B CA  1 
ATOM   1457 C  C   . ASP B 1 13  ? 23.417 -7.122  55.811  1.00 23.69 ? ? ? ? ? ? 13  ASP B C   1 
ATOM   1458 O  O   . ASP B 1 13  ? 23.692 -7.540  56.932  1.00 22.50 ? ? ? ? ? ? 13  ASP B O   1 
ATOM   1459 C  CB  . ASP B 1 13  ? 21.252 -5.913  55.386  1.00 20.44 ? ? ? ? ? ? 13  ASP B CB  1 
ATOM   1460 C  CG  . ASP B 1 13  ? 20.491 -4.622  55.563  1.00 21.05 ? ? ? ? ? ? 13  ASP B CG  1 
ATOM   1461 O  OD1 . ASP B 1 13  ? 21.096 -3.608  55.982  1.00 25.01 ? ? ? ? ? ? 13  ASP B OD1 1 
ATOM   1462 O  OD2 . ASP B 1 13  ? 19.276 -4.625  55.296  1.00 24.84 ? ? ? ? ? ? 13  ASP B OD2 1 
ATOM   1463 N  N   . GLU B 1 14  ? 23.719 -7.799  54.700  1.00 19.14 ? ? ? ? ? ? 14  GLU B N   1 
ATOM   1464 C  CA  . GLU B 1 14  ? 24.378 -9.115  54.778  1.00 22.54 ? ? ? ? ? ? 14  GLU B CA  1 
ATOM   1465 C  C   . GLU B 1 14  ? 25.667 -9.071  55.595  1.00 20.66 ? ? ? ? ? ? 14  GLU B C   1 
ATOM   1466 O  O   . GLU B 1 14  ? 25.865 -9.895  56.503  1.00 21.47 ? ? ? ? ? ? 14  GLU B O   1 
ATOM   1467 C  CB  . GLU B 1 14  ? 24.675 -9.712  53.389  1.00 23.02 ? ? ? ? ? ? 14  GLU B CB  1 
ATOM   1468 C  CG  . GLU B 1 14  ? 23.443 -10.356 52.669  1.00 23.79 ? ? ? ? ? ? 14  GLU B CG  1 
ATOM   1469 C  CD  . GLU B 1 14  ? 23.198 -11.830 53.018  1.00 22.40 ? ? ? ? ? ? 14  GLU B CD  1 
ATOM   1470 O  OE1 . GLU B 1 14  ? 22.070 -12.126 53.474  1.00 23.35 ? ? ? ? ? ? 14  GLU B OE1 1 
ATOM   1471 O  OE2 . GLU B 1 14  ? 24.095 -12.690 52.794  1.00 16.93 ? ? ? ? ? ? 14  GLU B OE2 1 
ATOM   1472 N  N   . THR B 1 15  ? 26.548 -8.122  55.280  1.00 18.36 ? ? ? ? ? ? 15  THR B N   1 
ATOM   1473 C  CA  . THR B 1 15  ? 27.802 -8.052  56.005  1.00 20.62 ? ? ? ? ? ? 15  THR B CA  1 
ATOM   1474 C  C   . THR B 1 15  ? 27.579 -7.764  57.475  1.00 19.78 ? ? ? ? ? ? 15  THR B C   1 
ATOM   1475 O  O   . THR B 1 15  ? 28.140 -8.449  58.330  1.00 18.25 ? ? ? ? ? ? 15  THR B O   1 
ATOM   1476 C  CB  . THR B 1 15  ? 28.750 -7.018  55.433  1.00 19.19 ? ? ? ? ? ? 15  THR B CB  1 
ATOM   1477 O  OG1 . THR B 1 15  ? 28.910 -7.263  54.034  1.00 19.72 ? ? ? ? ? ? 15  THR B OG1 1 
ATOM   1478 C  CG2 . THR B 1 15  ? 30.102 -7.135  56.117  1.00 21.87 ? ? ? ? ? ? 15  THR B CG2 1 
ATOM   1479 N  N   . ALA B 1 16  ? 26.753 -6.763  57.770  1.00 19.35 ? ? ? ? ? ? 16  ALA B N   1 
ATOM   1480 C  CA  . ALA B 1 16  ? 26.501 -6.387  59.152  1.00 22.19 ? ? ? ? ? ? 16  ALA B CA  1 
ATOM   1481 C  C   . ALA B 1 16  ? 25.867 -7.543  59.933  1.00 19.81 ? ? ? ? ? ? 16  ALA B C   1 
ATOM   1482 O  O   . ALA B 1 16  ? 26.331 -7.913  61.021  1.00 17.49 ? ? ? ? ? ? 16  ALA B O   1 
ATOM   1483 C  CB  . ALA B 1 16  ? 25.622 -5.135  59.203  1.00 20.37 ? ? ? ? ? ? 16  ALA B CB  1 
ATOM   1484 N  N   . PHE B 1 17  ? 24.814 -8.129  59.375  1.00 20.05 ? ? ? ? ? ? 17  PHE B N   1 
ATOM   1485 C  CA  . PHE B 1 17  ? 24.153 -9.234  60.072  1.00 20.14 ? ? ? ? ? ? 17  PHE B CA  1 
ATOM   1486 C  C   . PHE B 1 17  ? 25.090 -10.443 60.289  1.00 17.91 ? ? ? ? ? ? 17  PHE B C   1 
ATOM   1487 O  O   . PHE B 1 17  ? 25.035 -11.108 61.328  1.00 22.10 ? ? ? ? ? ? 17  PHE B O   1 
ATOM   1488 C  CB  . PHE B 1 17  ? 22.867 -9.667  59.359  1.00 22.41 ? ? ? ? ? ? 17  PHE B CB  1 
ATOM   1489 C  CG  . PHE B 1 17  ? 21.832 -8.574  59.231  1.00 21.08 ? ? ? ? ? ? 17  PHE B CG  1 
ATOM   1490 C  CD1 . PHE B 1 17  ? 21.814 -7.495  60.104  1.00 22.32 ? ? ? ? ? ? 17  PHE B CD1 1 
ATOM   1491 C  CD2 . PHE B 1 17  ? 20.878 -8.634  58.222  1.00 23.32 ? ? ? ? ? ? 17  PHE B CD2 1 
ATOM   1492 C  CE1 . PHE B 1 17  ? 20.857 -6.486  59.964  1.00 22.48 ? ? ? ? ? ? 17  PHE B CE1 1 
ATOM   1493 C  CE2 . PHE B 1 17  ? 19.920 -7.634  58.077  1.00 26.60 ? ? ? ? ? ? 17  PHE B CE2 1 
ATOM   1494 C  CZ  . PHE B 1 17  ? 19.911 -6.558  58.947  1.00 26.04 ? ? ? ? ? ? 17  PHE B CZ  1 
ATOM   1495 N  N   . SER B 1 18  ? 25.978 -10.705 59.340  1.00 17.35 ? ? ? ? ? ? 18  SER B N   1 
ATOM   1496 C  CA  . SER B 1 18  ? 26.839 -11.881 59.456  1.00 19.92 ? ? ? ? ? ? 18  SER B CA  1 
ATOM   1497 C  C   . SER B 1 18  ? 27.863 -11.729 60.582  1.00 21.06 ? ? ? ? ? ? 18  SER B C   1 
ATOM   1498 O  O   . SER B 1 18  ? 28.446 -12.712 61.038  1.00 17.25 ? ? ? ? ? ? 18  SER B O   1 
ATOM   1499 C  CB  . SER B 1 18  ? 27.535 -12.198 58.128  1.00 22.42 ? ? ? ? ? ? 18  SER B CB  1 
ATOM   1500 O  OG  . SER B 1 18  ? 28.506 -11.216 57.821  1.00 23.47 ? ? ? ? ? ? 18  SER B OG  1 
ATOM   1501 N  N   . CYS B 1 19  ? 28.050 -10.497 61.053  1.00 20.85 ? ? ? ? ? ? 19  CYS B N   1 
ATOM   1502 C  CA  . CYS B 1 19  ? 29.028 -10.225 62.103  1.00 21.82 ? ? ? ? ? ? 19  CYS B CA  1 
ATOM   1503 C  C   . CYS B 1 19  ? 28.423 -10.316 63.495  1.00 19.59 ? ? ? ? ? ? 19  CYS B C   1 
ATOM   1504 O  O   . CYS B 1 19  ? 29.128 -10.158 64.505  1.00 21.23 ? ? ? ? ? ? 19  CYS B O   1 
ATOM   1505 C  CB  . CYS B 1 19  ? 29.691 -8.857  61.904  1.00 21.84 ? ? ? ? ? ? 19  CYS B CB  1 
ATOM   1506 S  SG  . CYS B 1 19  ? 30.873 -8.772  60.531  1.00 21.27 ? ? ? ? ? ? 19  CYS B SG  1 
ATOM   1507 N  N   . CYS B 1 20  ? 27.121 -10.575 63.552  1.00 19.59 ? ? ? ? ? ? 20  CYS B N   1 
ATOM   1508 C  CA  . CYS B 1 20  ? 26.427 -10.695 64.828  1.00 15.98 ? ? ? ? ? ? 20  CYS B CA  1 
ATOM   1509 C  C   . CYS B 1 20  ? 26.291 -12.160 65.266  1.00 19.11 ? ? ? ? ? ? 20  CYS B C   1 
ATOM   1510 O  O   . CYS B 1 20  ? 25.841 -12.993 64.486  1.00 22.45 ? ? ? ? ? ? 20  CYS B O   1 
ATOM   1511 C  CB  . CYS B 1 20  ? 25.049 -10.052 64.712  1.00 17.55 ? ? ? ? ? ? 20  CYS B CB  1 
ATOM   1512 S  SG  . CYS B 1 20  ? 25.110 -8.283  64.259  1.00 22.02 ? ? ? ? ? ? 20  CYS B SG  1 
ATOM   1513 N  N   . SER B 1 21  ? 26.699 -12.486 66.493  1.00 16.52 ? ? ? ? ? ? 21  SER B N   1 
ATOM   1514 C  CA  . SER B 1 21  ? 26.476 -13.845 67.018  1.00 16.22 ? ? ? ? ? ? 21  SER B CA  1 
ATOM   1515 C  C   . SER B 1 21  ? 25.298 -13.836 67.977  1.00 20.74 ? ? ? ? ? ? 21  SER B C   1 
ATOM   1516 O  O   . SER B 1 21  ? 24.992 -12.803 68.562  1.00 20.98 ? ? ? ? ? ? 21  SER B O   1 
ATOM   1517 C  CB  . SER B 1 21  ? 27.710 -14.351 67.754  1.00 18.12 ? ? ? ? ? ? 21  SER B CB  1 
ATOM   1518 O  OG  . SER B 1 21  ? 28.847 -14.346 66.902  1.00 21.87 ? ? ? ? ? ? 21  SER B OG  1 
ATOM   1519 N  N   . ASP B 1 22  ? 24.622 -14.967 68.146  1.00 18.99 ? ? ? ? ? ? 22  ASP B N   1 
ATOM   1520 C  CA  . ASP B 1 22  ? 23.593 -15.037 69.173  1.00 19.52 ? ? ? ? ? ? 22  ASP B CA  1 
ATOM   1521 C  C   . ASP B 1 22  ? 24.290 -14.978 70.524  1.00 20.43 ? ? ? ? ? ? 22  ASP B C   1 
ATOM   1522 O  O   . ASP B 1 22  ? 25.447 -15.377 70.632  1.00 22.41 ? ? ? ? ? ? 22  ASP B O   1 
ATOM   1523 C  CB  . ASP B 1 22  ? 22.786 -16.328 69.056  1.00 25.12 ? ? ? ? ? ? 22  ASP B CB  1 
ATOM   1524 C  CG  . ASP B 1 22  ? 21.834 -16.318 67.872  1.00 35.43 ? ? ? ? ? ? 22  ASP B CG  1 
ATOM   1525 O  OD1 . ASP B 1 22  ? 21.135 -15.292 67.657  1.00 36.07 ? ? ? ? ? ? 22  ASP B OD1 1 
ATOM   1526 O  OD2 . ASP B 1 22  ? 21.789 -17.343 67.159  1.00 42.04 ? ? ? ? ? ? 22  ASP B OD2 1 
ATOM   1527 N  N   . PRO B 1 23  ? 23.595 -14.480 71.556  1.00 22.66 ? ? ? ? ? ? 23  PRO B N   1 
ATOM   1528 C  CA  . PRO B 1 23  ? 24.214 -14.344 72.879  1.00 23.16 ? ? ? ? ? ? 23  PRO B CA  1 
ATOM   1529 C  C   . PRO B 1 23  ? 24.665 -15.694 73.438  1.00 23.38 ? ? ? ? ? ? 23  PRO B C   1 
ATOM   1530 O  O   . PRO B 1 23  ? 23.963 -16.686 73.329  1.00 26.38 ? ? ? ? ? ? 23  PRO B O   1 
ATOM   1531 C  CB  . PRO B 1 23  ? 23.079 -13.770 73.733  1.00 20.03 ? ? ? ? ? ? 23  PRO B CB  1 
ATOM   1532 C  CG  . PRO B 1 23  ? 22.206 -13.060 72.755  1.00 21.06 ? ? ? ? ? ? 23  PRO B CG  1 
ATOM   1533 C  CD  . PRO B 1 23  ? 22.228 -13.928 71.534  1.00 19.69 ? ? ? ? ? ? 23  PRO B CD  1 
ATOM   1534 N  N   . ASP B 1 24  ? 25.850 -15.736 74.011  1.00 23.36 ? ? ? ? ? ? 24  ASP B N   1 
ATOM   1535 C  CA  . ASP B 1 24  ? 26.284 -16.945 74.663  1.00 22.11 ? ? ? ? ? ? 24  ASP B CA  1 
ATOM   1536 C  C   . ASP B 1 24  ? 25.484 -17.046 75.956  1.00 22.24 ? ? ? ? ? ? 24  ASP B C   1 
ATOM   1537 O  O   . ASP B 1 24  ? 25.241 -16.034 76.605  1.00 22.23 ? ? ? ? ? ? 24  ASP B O   1 
ATOM   1538 C  CB  . ASP B 1 24  ? 27.766 -16.847 74.950  1.00 24.29 ? ? ? ? ? ? 24  ASP B CB  1 
ATOM   1539 C  CG  . ASP B 1 24  ? 28.270 -18.017 75.727  1.00 25.64 ? ? ? ? ? ? 24  ASP B CG  1 
ATOM   1540 O  OD1 . ASP B 1 24  ? 28.063 -18.035 76.952  1.00 26.13 ? ? ? ? ? ? 24  ASP B OD1 1 
ATOM   1541 O  OD2 . ASP B 1 24  ? 28.869 -18.908 75.110  1.00 26.67 ? ? ? ? ? ? 24  ASP B OD2 1 
ATOM   1542 N  N   . PRO B 1 25  ? 25.056 -18.261 76.333  1.00 24.16 ? ? ? ? ? ? 25  PRO B N   1 
ATOM   1543 C  CA  . PRO B 1 25  ? 24.221 -18.383 77.533  1.00 21.72 ? ? ? ? ? ? 25  PRO B CA  1 
ATOM   1544 C  C   . PRO B 1 25  ? 24.877 -17.804 78.778  1.00 17.88 ? ? ? ? ? ? 25  PRO B C   1 
ATOM   1545 O  O   . PRO B 1 25  ? 24.156 -17.384 79.663  1.00 23.45 ? ? ? ? ? ? 25  PRO B O   1 
ATOM   1546 C  CB  . PRO B 1 25  ? 24.047 -19.902 77.696  1.00 25.94 ? ? ? ? ? ? 25  PRO B CB  1 
ATOM   1547 C  CG  . PRO B 1 25  ? 24.228 -20.448 76.309  1.00 27.18 ? ? ? ? ? ? 25  PRO B CG  1 
ATOM   1548 C  CD  . PRO B 1 25  ? 25.289 -19.565 75.689  1.00 25.22 ? ? ? ? ? ? 25  PRO B CD  1 
ATOM   1549 N  N   . SER B 1 26  ? 26.205 -17.766 78.836  1.00 21.12 ? ? ? ? ? ? 26  SER B N   1 
ATOM   1550 C  CA  . SER B 1 26  ? 26.890 -17.211 80.001  1.00 22.37 ? ? ? ? ? ? 26  SER B CA  1 
ATOM   1551 C  C   . SER B 1 26  ? 26.725 -15.693 80.163  1.00 25.18 ? ? ? ? ? ? 26  SER B C   1 
ATOM   1552 O  O   . SER B 1 26  ? 27.079 -15.148 81.196  1.00 25.10 ? ? ? ? ? ? 26  SER B O   1 
ATOM   1553 C  CB  . SER B 1 26  ? 28.373 -17.565 79.980  1.00 23.27 ? ? ? ? ? ? 26  SER B CB  1 
ATOM   1554 O  OG  . SER B 1 26  ? 29.042 -16.850 78.965  1.00 26.31 ? ? ? ? ? ? 26  SER B OG  1 
ATOM   1555 N  N   . THR B 1 27  ? 26.189 -15.012 79.149  1.00 22.25 ? ? ? ? ? ? 27  THR B N   1 
ATOM   1556 C  CA  . THR B 1 27  ? 25.959 -13.571 79.234  1.00 17.89 ? ? ? ? ? ? 27  THR B CA  1 
ATOM   1557 C  C   . THR B 1 27  ? 24.502 -13.323 79.612  1.00 21.78 ? ? ? ? ? ? 27  THR B C   1 
ATOM   1558 O  O   . THR B 1 27  ? 23.981 -12.219 79.464  1.00 22.80 ? ? ? ? ? ? 27  THR B O   1 
ATOM   1559 C  CB  . THR B 1 27  ? 26.294 -12.882 77.897  1.00 19.50 ? ? ? ? ? ? 27  THR B CB  1 
ATOM   1560 O  OG1 . THR B 1 27  ? 25.385 -13.324 76.877  1.00 19.22 ? ? ? ? ? ? 27  THR B OG1 1 
ATOM   1561 C  CG2 . THR B 1 27  ? 27.672 -13.258 77.474  1.00 19.84 ? ? ? ? ? ? 27  THR B CG2 1 
ATOM   1562 N  N   . LYS B 1 28  ? 23.862 -14.367 80.130  1.00 21.18 ? ? ? ? ? ? 28  LYS B N   1 
ATOM   1563 C  CA  . LYS B 1 28  ? 22.412 -14.417 80.332  1.00 26.07 ? ? ? ? ? ? 28  LYS B CA  1 
ATOM   1564 C  C   . LYS B 1 28  ? 21.743 -13.183 80.926  1.00 23.10 ? ? ? ? ? ? 28  LYS B C   1 
ATOM   1565 O  O   . LYS B 1 28  ? 20.909 -12.534 80.274  1.00 30.34 ? ? ? ? ? ? 28  LYS B O   1 
ATOM   1566 C  CB  . LYS B 1 28  ? 22.055 -15.655 81.161  1.00 30.07 ? ? ? ? ? ? 28  LYS B CB  1 
ATOM   1567 C  CG  . LYS B 1 28  ? 20.629 -15.712 81.647  1.00 29.37 ? ? ? ? ? ? 28  LYS B CG  1 
ATOM   1568 C  CD  . LYS B 1 28  ? 20.205 -17.160 81.833  1.00 31.61 ? ? ? ? ? ? 28  LYS B CD  1 
ATOM   1569 C  CE  . LYS B 1 28  ? 19.322 -17.328 83.052  1.00 38.10 ? ? ? ? ? ? 28  LYS B CE  1 
ATOM   1570 N  NZ  . LYS B 1 28  ? 18.155 -16.402 83.072  1.00 41.54 ? ? ? ? ? ? 28  LYS B NZ  1 
ATOM   1571 N  N   . ASP B 1 29  ? 22.082 -12.850 82.155  1.00 21.31 ? ? ? ? ? ? 29  ASP B N   1 
ATOM   1572 C  CA  . ASP B 1 29  ? 21.448 -11.692 82.758  1.00 27.15 ? ? ? ? ? ? 29  ASP B CA  1 
ATOM   1573 C  C   . ASP B 1 29  ? 22.401 -10.491 82.850  1.00 25.91 ? ? ? ? ? ? 29  ASP B C   1 
ATOM   1574 O  O   . ASP B 1 29  ? 22.295 -9.675  83.770  1.00 24.64 ? ? ? ? ? ? 29  ASP B O   1 
ATOM   1575 C  CB  . ASP B 1 29  ? 20.828 -12.036 84.116  1.00 27.83 ? ? ? ? ? ? 29  ASP B CB  1 
ATOM   1576 C  CG  . ASP B 1 29  ? 19.558 -12.896 83.982  1.00 38.76 ? ? ? ? ? ? 29  ASP B CG  1 
ATOM   1577 O  OD1 . ASP B 1 29  ? 18.511 -12.393 83.497  1.00 40.27 ? ? ? ? ? ? 29  ASP B OD1 1 
ATOM   1578 O  OD2 . ASP B 1 29  ? 19.606 -14.080 84.370  1.00 30.79 ? ? ? ? ? ? 29  ASP B OD2 1 
ATOM   1579 N  N   . PHE B 1 30  ? 23.323 -10.396 81.895  1.00 20.28 ? ? ? ? ? ? 30  PHE B N   1 
ATOM   1580 C  CA  . PHE B 1 30  ? 24.112 -9.182  81.713  1.00 16.81 ? ? ? ? ? ? 30  PHE B CA  1 
ATOM   1581 C  C   . PHE B 1 30  ? 23.145 -8.030  81.427  1.00 17.09 ? ? ? ? ? ? 30  PHE B C   1 
ATOM   1582 O  O   . PHE B 1 30  ? 22.159 -8.193  80.703  1.00 17.93 ? ? ? ? ? ? 30  PHE B O   1 
ATOM   1583 C  CB  . PHE B 1 30  ? 25.085 -9.325  80.533  1.00 16.85 ? ? ? ? ? ? 30  PHE B CB  1 
ATOM   1584 C  CG  . PHE B 1 30  ? 26.307 -10.168 80.821  1.00 16.71 ? ? ? ? ? ? 30  PHE B CG  1 
ATOM   1585 C  CD1 . PHE B 1 30  ? 26.329 -11.083 81.862  1.00 18.96 ? ? ? ? ? ? 30  PHE B CD1 1 
ATOM   1586 C  CD2 . PHE B 1 30  ? 27.440 -10.030 80.034  1.00 14.19 ? ? ? ? ? ? 30  PHE B CD2 1 
ATOM   1587 C  CE1 . PHE B 1 30  ? 27.471 -11.853 82.105  1.00 19.10 ? ? ? ? ? ? 30  PHE B CE1 1 
ATOM   1588 C  CE2 . PHE B 1 30  ? 28.574 -10.771 80.271  1.00 14.65 ? ? ? ? ? ? 30  PHE B CE2 1 
ATOM   1589 C  CZ  . PHE B 1 30  ? 28.593 -11.689 81.313  1.00 17.91 ? ? ? ? ? ? 30  PHE B CZ  1 
ATOM   1590 N  N   . LEU B 1 31  ? 23.418 -6.859  81.983  1.00 19.32 ? ? ? ? ? ? 31  LEU B N   1 
ATOM   1591 C  CA  . LEU B 1 31  ? 22.606 -5.696  81.651  1.00 19.72 ? ? ? ? ? ? 31  LEU B CA  1 
ATOM   1592 C  C   . LEU B 1 31  ? 23.431 -4.426  81.480  1.00 21.78 ? ? ? ? ? ? 31  LEU B C   1 
ATOM   1593 O  O   . LEU B 1 31  ? 24.420 -4.226  82.188  1.00 21.39 ? ? ? ? ? ? 31  LEU B O   1 
ATOM   1594 C  CB  . LEU B 1 31  ? 21.477 -5.494  82.669  1.00 27.74 ? ? ? ? ? ? 31  LEU B CB  1 
ATOM   1595 C  CG  . LEU B 1 31  ? 21.699 -5.103  84.129  1.00 25.54 ? ? ? ? ? ? 31  LEU B CG  1 
ATOM   1596 C  CD1 . LEU B 1 31  ? 21.979 -3.629  84.290  1.00 23.00 ? ? ? ? ? ? 31  LEU B CD1 1 
ATOM   1597 C  CD2 . LEU B 1 31  ? 20.459 -5.458  84.935  1.00 32.81 ? ? ? ? ? ? 31  LEU B CD2 1 
ATOM   1598 N  N   . LEU B 1 32  ? 23.009 -3.568  80.551  1.00 19.40 ? ? ? ? ? ? 32  LEU B N   1 
ATOM   1599 C  CA  . LEU B 1 32  ? 23.702 -2.305  80.302  1.00 18.87 ? ? ? ? ? ? 32  LEU B CA  1 
ATOM   1600 C  C   . LEU B 1 32  ? 23.317 -1.338  81.407  1.00 17.91 ? ? ? ? ? ? 32  LEU B C   1 
ATOM   1601 O  O   . LEU B 1 32  ? 22.225 -0.763  81.397  1.00 17.74 ? ? ? ? ? ? 32  LEU B O   1 
ATOM   1602 C  CB  . LEU B 1 32  ? 23.347 -1.749  78.921  1.00 15.57 ? ? ? ? ? ? 32  LEU B CB  1 
ATOM   1603 C  CG  . LEU B 1 32  ? 24.184 -0.586  78.404  1.00 19.99 ? ? ? ? ? ? 32  LEU B CG  1 
ATOM   1604 C  CD1 . LEU B 1 32  ? 25.674 -0.964  78.341  1.00 19.59 ? ? ? ? ? ? 32  LEU B CD1 1 
ATOM   1605 C  CD2 . LEU B 1 32  ? 23.682 -0.178  77.022  1.00 16.49 ? ? ? ? ? ? 32  LEU B CD2 1 
ATOM   1606 N  N   . GLN B 1 33  ? 24.224 -1.166  82.356  1.00 14.76 ? ? ? ? ? ? 33  GLN B N   1 
ATOM   1607 C  CA  . GLN B 1 33  ? 23.894 -0.562  83.638  1.00 17.27 ? ? ? ? ? ? 33  GLN B CA  1 
ATOM   1608 C  C   . GLN B 1 33  ? 24.142 0.940   83.780  1.00 19.40 ? ? ? ? ? ? 33  GLN B C   1 
ATOM   1609 O  O   . GLN B 1 33  ? 23.394 1.613   84.482  1.00 20.57 ? ? ? ? ? ? 33  GLN B O   1 
ATOM   1610 C  CB  . GLN B 1 33  ? 24.625 -1.311  84.753  1.00 16.96 ? ? ? ? ? ? 33  GLN B CB  1 
ATOM   1611 C  CG  . GLN B 1 33  ? 24.076 -1.091  86.152  1.00 17.08 ? ? ? ? ? ? 33  GLN B CG  1 
ATOM   1612 C  CD  . GLN B 1 33  ? 24.571 0.176   86.797  1.00 19.14 ? ? ? ? ? ? 33  GLN B CD  1 
ATOM   1613 O  OE1 . GLN B 1 33  ? 25.730 0.562   86.649  1.00 22.26 ? ? ? ? ? ? 33  GLN B OE1 1 
ATOM   1614 N  NE2 . GLN B 1 33  ? 23.690 0.836   87.530  1.00 20.07 ? ? ? ? ? ? 33  GLN B NE2 1 
ATOM   1615 N  N   . GLN B 1 34  ? 25.185 1.468   83.141  1.00 19.58 ? ? ? ? ? ? 34  GLN B N   1 
ATOM   1616 C  CA  . GLN B 1 34  ? 25.587 2.859   83.377  1.00 17.56 ? ? ? ? ? ? 34  GLN B CA  1 
ATOM   1617 C  C   . GLN B 1 34  ? 26.364 3.454   82.211  1.00 20.75 ? ? ? ? ? ? 34  GLN B C   1 
ATOM   1618 O  O   . GLN B 1 34  ? 27.041 2.738   81.483  1.00 18.81 ? ? ? ? ? ? 34  GLN B O   1 
ATOM   1619 C  CB  . GLN B 1 34  ? 26.498 2.920   84.596  1.00 15.92 ? ? ? ? ? ? 34  GLN B CB  1 
ATOM   1620 C  CG  . GLN B 1 34  ? 27.565 1.831   84.508  1.00 19.93 ? ? ? ? ? ? 34  GLN B CG  1 
ATOM   1621 C  CD  . GLN B 1 34  ? 28.666 2.019   85.473  1.00 24.03 ? ? ? ? ? ? 34  GLN B CD  1 
ATOM   1622 O  OE1 . GLN B 1 34  ? 29.697 2.598   85.142  1.00 29.05 ? ? ? ? ? ? 34  GLN B OE1 1 
ATOM   1623 N  NE2 . GLN B 1 34  ? 28.477 1.524   86.688  1.00 28.72 ? ? ? ? ? ? 34  GLN B NE2 1 
ATOM   1624 N  N   . THR B 1 35  ? 26.251 4.771   82.038  1.00 17.91 ? ? ? ? ? ? 35  THR B N   1 
ATOM   1625 C  CA  . THR B 1 35  ? 27.138 5.521   81.174  1.00 14.89 ? ? ? ? ? ? 35  THR B CA  1 
ATOM   1626 C  C   . THR B 1 35  ? 27.764 6.512   82.134  1.00 16.91 ? ? ? ? ? ? 35  THR B C   1 
ATOM   1627 O  O   . THR B 1 35  ? 27.041 7.133   82.918  1.00 16.09 ? ? ? ? ? ? 35  THR B O   1 
ATOM   1628 C  CB  . THR B 1 35  ? 26.342 6.270   80.087  1.00 17.83 ? ? ? ? ? ? 35  THR B CB  1 
ATOM   1629 O  OG1 . THR B 1 35  ? 25.764 5.318   79.185  1.00 15.54 ? ? ? ? ? ? 35  THR B OG1 1 
ATOM   1630 C  CG2 . THR B 1 35  ? 27.223 7.256   79.319  1.00 14.56 ? ? ? ? ? ? 35  THR B CG2 1 
ATOM   1631 N  N   . MET B 1 36  ? 29.092 6.635   82.116  1.00 17.37 ? ? ? ? ? ? 36  MET B N   1 
ATOM   1632 C  CA  . MET B 1 36  ? 29.792 7.556   83.034  1.00 16.63 ? ? ? ? ? ? 36  MET B CA  1 
ATOM   1633 C  C   . MET B 1 36  ? 30.296 8.820   82.337  1.00 15.25 ? ? ? ? ? ? 36  MET B C   1 
ATOM   1634 O  O   . MET B 1 36  ? 30.944 8.740   81.298  1.00 14.61 ? ? ? ? ? ? 36  MET B O   1 
ATOM   1635 C  CB  . MET B 1 36  ? 30.953 6.853   83.749  1.00 16.22 ? ? ? ? ? ? 36  MET B CB  1 
ATOM   1636 C  CG  . MET B 1 36  ? 31.616 7.688   84.853  1.00 16.68 ? ? ? ? ? ? 36  MET B CG  1 
ATOM   1637 S  SD  . MET B 1 36  ? 32.765 8.970   84.275  1.00 16.41 ? ? ? ? ? ? 36  MET B SD  1 
ATOM   1638 C  CE  . MET B 1 36  ? 34.342 8.178   84.507  1.00 16.09 ? ? ? ? ? ? 36  MET B CE  1 
ATOM   1639 N  N   . LEU B 1 37  ? 30.007 9.982   82.926  1.00 13.98 ? ? ? ? ? ? 37  LEU B N   1 
ATOM   1640 C  CA  . LEU B 1 37  ? 30.496 11.259  82.414  1.00 15.08 ? ? ? ? ? ? 37  LEU B CA  1 
ATOM   1641 C  C   . LEU B 1 37  ? 31.175 11.998  83.545  1.00 14.61 ? ? ? ? ? ? 37  LEU B C   1 
ATOM   1642 O  O   . LEU B 1 37  ? 30.667 12.004  84.646  1.00 14.17 ? ? ? ? ? ? 37  LEU B O   1 
ATOM   1643 C  CB  . LEU B 1 37  ? 29.340 12.122  81.901  1.00 14.73 ? ? ? ? ? ? 37  LEU B CB  1 
ATOM   1644 C  CG  . LEU B 1 37  ? 28.460 11.491  80.818  1.00 16.38 ? ? ? ? ? ? 37  LEU B CG  1 
ATOM   1645 C  CD1 . LEU B 1 37  ? 27.188 12.289  80.642  1.00 16.48 ? ? ? ? ? ? 37  LEU B CD1 1 
ATOM   1646 C  CD2 . LEU B 1 37  ? 29.228 11.404  79.513  1.00 14.09 ? ? ? ? ? ? 37  LEU B CD2 1 
ATOM   1647 N  N   . ARG B 1 38  ? 32.324 12.607  83.272  1.00 16.06 ? ? ? ? ? ? 38  ARG B N   1 
ATOM   1648 C  CA  . ARG B 1 38  ? 32.975 13.494  84.243  1.00 14.08 ? ? ? ? ? ? 38  ARG B CA  1 
ATOM   1649 C  C   . ARG B 1 38  ? 32.332 14.872  84.202  1.00 15.67 ? ? ? ? ? ? 38  ARG B C   1 
ATOM   1650 O  O   . ARG B 1 38  ? 32.104 15.438  83.119  1.00 13.16 ? ? ? ? ? ? 38  ARG B O   1 
ATOM   1651 C  CB  . ARG B 1 38  ? 34.453 13.639  83.932  1.00 13.04 ? ? ? ? ? ? 38  ARG B CB  1 
ATOM   1652 C  CG  . ARG B 1 38  ? 35.218 12.328  83.857  1.00 15.42 ? ? ? ? ? ? 38  ARG B CG  1 
ATOM   1653 C  CD  . ARG B 1 38  ? 36.711 12.605  83.606  1.00 17.59 ? ? ? ? ? ? 38  ARG B CD  1 
ATOM   1654 N  NE  . ARG B 1 38  ? 37.556 11.405  83.628  1.00 17.20 ? ? ? ? ? ? 38  ARG B NE  1 
ATOM   1655 C  CZ  . ARG B 1 38  ? 37.616 10.516  82.639  1.00 16.70 ? ? ? ? ? ? 38  ARG B CZ  1 
ATOM   1656 N  NH1 . ARG B 1 38  ? 36.852 10.665  81.563  1.00 16.19 ? ? ? ? ? ? 38  ARG B NH1 1 
ATOM   1657 N  NH2 . ARG B 1 38  ? 38.413 9.462   82.726  1.00 12.55 ? ? ? ? ? ? 38  ARG B NH2 1 
ATOM   1658 N  N   . ILE B 1 39  ? 32.041 15.410  85.388  1.00 17.72 ? ? ? ? ? ? 39  ILE B N   1 
ATOM   1659 C  CA  . ILE B 1 39  ? 31.353 16.688  85.509  1.00 16.59 ? ? ? ? ? ? 39  ILE B CA  1 
ATOM   1660 C  C   . ILE B 1 39  ? 32.143 17.682  86.353  1.00 19.31 ? ? ? ? ? ? 39  ILE B C   1 
ATOM   1661 O  O   . ILE B 1 39  ? 32.683 17.333  87.411  1.00 16.32 ? ? ? ? ? ? 39  ILE B O   1 
ATOM   1662 C  CB  . ILE B 1 39  ? 29.965 16.513  86.128  1.00 17.19 ? ? ? ? ? ? 39  ILE B CB  1 
ATOM   1663 C  CG1 . ILE B 1 39  ? 30.064 15.803  87.484  1.00 15.81 ? ? ? ? ? ? 39  ILE B CG1 1 
ATOM   1664 C  CG2 . ILE B 1 39  ? 29.076 15.734  85.169  1.00 15.32 ? ? ? ? ? ? 39  ILE B CG2 1 
ATOM   1665 C  CD1 . ILE B 1 39  ? 28.862 15.983  88.357  1.00 18.48 ? ? ? ? ? ? 39  ILE B CD1 1 
ATOM   1666 N  N   . LYS B 1 40  ? 32.178 18.922  85.875  1.00 17.39 ? ? ? ? ? ? 40  LYS B N   1 
ATOM   1667 C  CA  . LYS B 1 40  ? 32.943 19.982  86.501  1.00 20.43 ? ? ? ? ? ? 40  LYS B CA  1 
ATOM   1668 C  C   . LYS B 1 40  ? 32.290 20.454  87.796  1.00 21.42 ? ? ? ? ? ? 40  LYS B C   1 
ATOM   1669 O  O   . LYS B 1 40  ? 32.992 20.763  88.754  1.00 25.51 ? ? ? ? ? ? 40  LYS B O   1 
ATOM   1670 C  CB  . LYS B 1 40  ? 33.095 21.150  85.533  1.00 20.90 ? ? ? ? ? ? 40  LYS B CB  1 
ATOM   1671 C  CG  . LYS B 1 40  ? 33.779 22.378  86.132  1.00 23.01 ? ? ? ? ? ? 40  LYS B CG  1 
ATOM   1672 C  CD  . LYS B 1 40  ? 33.758 23.516  85.137  1.00 19.87 ? ? ? ? ? ? 40  LYS B CD  1 
ATOM   1673 C  CE  . LYS B 1 40  ? 34.437 24.753  85.685  1.00 21.97 ? ? ? ? ? ? 40  LYS B CE  1 
ATOM   1674 N  NZ  . LYS B 1 40  ? 35.900 24.557  85.726  1.00 24.32 ? ? ? ? ? ? 40  LYS B NZ  1 
ATOM   1675 N  N   . ASP B 1 41  ? 30.955 20.483  87.827  1.00 19.33 ? ? ? ? ? ? 41  ASP B N   1 
ATOM   1676 C  CA  . ASP B 1 41  ? 30.210 21.035  88.970  1.00 22.17 ? ? ? ? ? ? 41  ASP B CA  1 
ATOM   1677 C  C   . ASP B 1 41  ? 28.948 20.251  89.280  1.00 23.76 ? ? ? ? ? ? 41  ASP B C   1 
ATOM   1678 O  O   . ASP B 1 41  ? 27.959 20.347  88.556  1.00 25.17 ? ? ? ? ? ? 41  ASP B O   1 
ATOM   1679 C  CB  . ASP B 1 41  ? 29.838 22.493  88.720  1.00 20.40 ? ? ? ? ? ? 41  ASP B CB  1 
ATOM   1680 C  CG  . ASP B 1 41  ? 29.256 23.175  89.961  1.00 25.00 ? ? ? ? ? ? 41  ASP B CG  1 
ATOM   1681 O  OD1 . ASP B 1 41  ? 28.506 22.539  90.741  1.00 24.66 ? ? ? ? ? ? 41  ASP B OD1 1 
ATOM   1682 O  OD2 . ASP B 1 41  ? 29.553 24.365  90.152  1.00 24.29 ? ? ? ? ? ? 41  ASP B OD2 1 
ATOM   1683 N  N   . PRO B 1 42  ? 28.960 19.501  90.389  1.00 22.94 ? ? ? ? ? ? 42  PRO B N   1 
ATOM   1684 C  CA  . PRO B 1 42  ? 27.847 18.614  90.739  1.00 24.41 ? ? ? ? ? ? 42  PRO B CA  1 
ATOM   1685 C  C   . PRO B 1 42  ? 26.576 19.362  91.174  1.00 21.82 ? ? ? ? ? ? 42  PRO B C   1 
ATOM   1686 O  O   . PRO B 1 42  ? 25.491 18.810  91.069  1.00 22.20 ? ? ? ? ? ? 42  PRO B O   1 
ATOM   1687 C  CB  . PRO B 1 42  ? 28.420 17.781  91.888  1.00 22.77 ? ? ? ? ? ? 42  PRO B CB  1 
ATOM   1688 C  CG  . PRO B 1 42  ? 29.408 18.677  92.516  1.00 27.35 ? ? ? ? ? ? 42  PRO B CG  1 
ATOM   1689 C  CD  . PRO B 1 42  ? 30.043 19.439  91.381  1.00 26.07 ? ? ? ? ? ? 42  PRO B CD  1 
ATOM   1690 N  N   . LYS B 1 43  ? 26.706 20.593  91.657  1.00 24.24 ? ? ? ? ? ? 43  LYS B N   1 
ATOM   1691 C  CA  . LYS B 1 43  ? 25.527 21.341  92.049  1.00 21.53 ? ? ? ? ? ? 43  LYS B CA  1 
ATOM   1692 C  C   . LYS B 1 43  ? 24.698 21.658  90.804  1.00 23.13 ? ? ? ? ? ? 43  LYS B C   1 
ATOM   1693 O  O   . LYS B 1 43  ? 23.466 21.484  90.794  1.00 20.34 ? ? ? ? ? ? 43  LYS B O   1 
ATOM   1694 C  CB  . LYS B 1 43  ? 25.910 22.611  92.802  1.00 26.05 ? ? ? ? ? ? 43  LYS B CB  1 
ATOM   1695 C  CG  . LYS B 1 43  ? 26.435 22.342  94.205  1.00 33.76 ? ? ? ? ? ? 43  LYS B CG  1 
ATOM   1696 C  CD  . LYS B 1 43  ? 26.779 23.646  94.941  1.00 36.48 ? ? ? ? ? ? 43  LYS B CD  1 
ATOM   1697 C  CE  . LYS B 1 43  ? 27.608 23.349  96.186  1.00 44.03 ? ? ? ? ? ? 43  LYS B CE  1 
ATOM   1698 N  NZ  . LYS B 1 43  ? 27.923 24.576  96.981  1.00 50.83 ? ? ? ? ? ? 43  LYS B NZ  1 
ATOM   1699 N  N   . LYS B 1 44  ? 25.392 22.083  89.752  1.00 20.27 ? ? ? ? ? ? 44  LYS B N   1 
ATOM   1700 C  CA  . LYS B 1 44  ? 24.760 22.399  88.475  1.00 19.84 ? ? ? ? ? ? 44  LYS B CA  1 
ATOM   1701 C  C   . LYS B 1 44  ? 24.242 21.155  87.758  1.00 20.17 ? ? ? ? ? ? 44  LYS B C   1 
ATOM   1702 O  O   . LYS B 1 44  ? 23.115 21.134  87.246  1.00 21.28 ? ? ? ? ? ? 44  LYS B O   1 
ATOM   1703 C  CB  . LYS B 1 44  ? 25.751 23.107  87.577  1.00 19.68 ? ? ? ? ? ? 44  LYS B CB  1 
ATOM   1704 C  CG  . LYS B 1 44  ? 26.161 24.486  88.052  1.00 20.15 ? ? ? ? ? ? 44  LYS B CG  1 
ATOM   1705 C  CD  . LYS B 1 44  ? 27.245 25.055  87.146  1.00 20.66 ? ? ? ? ? ? 44  LYS B CD  1 
ATOM   1706 C  CE  . LYS B 1 44  ? 27.580 26.487  87.523  1.00 25.86 ? ? ? ? ? ? 44  LYS B CE  1 
ATOM   1707 N  NZ  . LYS B 1 44  ? 28.796 26.984  86.828  1.00 25.02 ? ? ? ? ? ? 44  LYS B NZ  1 
ATOM   1708 N  N   . SER B 1 45  ? 25.069 20.118  87.723  1.00 20.29 ? ? ? ? ? ? 45  SER B N   1 
ATOM   1709 C  CA  . SER B 1 45  ? 24.675 18.852  87.123  1.00 17.78 ? ? ? ? ? ? 45  SER B CA  1 
ATOM   1710 C  C   . SER B 1 45  ? 23.429 18.228  87.769  1.00 16.73 ? ? ? ? ? ? 45  SER B C   1 
ATOM   1711 O  O   . SER B 1 45  ? 22.483 17.876  87.078  1.00 19.90 ? ? ? ? ? ? 45  SER B O   1 
ATOM   1712 C  CB  . SER B 1 45  ? 25.849 17.879  87.178  1.00 18.71 ? ? ? ? ? ? 45  SER B CB  1 
ATOM   1713 O  OG  . SER B 1 45  ? 26.928 18.343  86.380  1.00 19.24 ? ? ? ? ? ? 45  SER B OG  1 
ATOM   1714 N  N   . LEU B 1 46  ? 23.424 18.096  89.092  1.00 17.10 ? ? ? ? ? ? 46  LEU B N   1 
ATOM   1715 C  CA  . LEU B 1 46  ? 22.298 17.468  89.796  1.00 20.45 ? ? ? ? ? ? 46  LEU B CA  1 
ATOM   1716 C  C   . LEU B 1 46  ? 20.989 18.244  89.644  1.00 19.93 ? ? ? ? ? ? 46  LEU B C   1 
ATOM   1717 O  O   . LEU B 1 46  ? 19.906 17.646  89.537  1.00 20.73 ? ? ? ? ? ? 46  LEU B O   1 
ATOM   1718 C  CB  . LEU B 1 46  ? 22.611 17.299  91.289  1.00 23.55 ? ? ? ? ? ? 46  LEU B CB  1 
ATOM   1719 C  CG  . LEU B 1 46  ? 23.715 16.316  91.662  1.00 19.35 ? ? ? ? ? ? 46  LEU B CG  1 
ATOM   1720 C  CD1 . LEU B 1 46  ? 24.022 16.389  93.154  1.00 22.02 ? ? ? ? ? ? 46  LEU B CD1 1 
ATOM   1721 C  CD2 . LEU B 1 46  ? 23.300 14.916  91.266  1.00 16.37 ? ? ? ? ? ? 46  LEU B CD2 1 
ATOM   1722 N  N   . ASP B 1 47  ? 21.096 19.568  89.653  1.00 19.31 ? ? ? ? ? ? 47  ASP B N   1 
ATOM   1723 C  CA  . ASP B 1 47  ? 19.952 20.430  89.376  1.00 18.95 ? ? ? ? ? ? 47  ASP B CA  1 
ATOM   1724 C  C   . ASP B 1 47  ? 19.405 20.166  87.973  1.00 23.36 ? ? ? ? ? ? 47  ASP B C   1 
ATOM   1725 O  O   . ASP B 1 47  ? 18.188 19.999  87.773  1.00 20.66 ? ? ? ? ? ? 47  ASP B O   1 
ATOM   1726 C  CB  . ASP B 1 47  ? 20.357 21.902  89.498  1.00 20.88 ? ? ? ? ? ? 47  ASP B CB  1 
ATOM   1727 C  CG  . ASP B 1 47  ? 19.195 22.838  89.241  1.00 23.33 ? ? ? ? ? ? 47  ASP B CG  1 
ATOM   1728 O  OD1 . ASP B 1 47  ? 18.113 22.602  89.835  1.00 20.99 ? ? ? ? ? ? 47  ASP B OD1 1 
ATOM   1729 O  OD2 . ASP B 1 47  ? 19.348 23.762  88.408  1.00 25.06 ? ? ? ? ? ? 47  ASP B OD2 1 
ATOM   1730 N  N   . PHE B 1 48  ? 20.320 20.129  87.005  1.00 22.43 ? ? ? ? ? ? 48  PHE B N   1 
ATOM   1731 C  CA  . PHE B 1 48  ? 19.968 19.844  85.616  1.00 21.24 ? ? ? ? ? ? 48  PHE B CA  1 
ATOM   1732 C  C   . PHE B 1 48  ? 19.261 18.508  85.460  1.00 17.68 ? ? ? ? ? ? 48  PHE B C   1 
ATOM   1733 O  O   . PHE B 1 48  ? 18.093 18.458  85.085  1.00 22.30 ? ? ? ? ? ? 48  PHE B O   1 
ATOM   1734 C  CB  . PHE B 1 48  ? 21.201 19.899  84.717  1.00 20.29 ? ? ? ? ? ? 48  PHE B CB  1 
ATOM   1735 C  CG  . PHE B 1 48  ? 20.900 19.632  83.264  1.00 19.70 ? ? ? ? ? ? 48  PHE B CG  1 
ATOM   1736 C  CD1 . PHE B 1 48  ? 20.402 20.643  82.440  1.00 16.60 ? ? ? ? ? ? 48  PHE B CD1 1 
ATOM   1737 C  CD2 . PHE B 1 48  ? 21.106 18.370  82.726  1.00 17.54 ? ? ? ? ? ? 48  PHE B CD2 1 
ATOM   1738 C  CE1 . PHE B 1 48  ? 20.123 20.398  81.091  1.00 17.80 ? ? ? ? ? ? 48  PHE B CE1 1 
ATOM   1739 C  CE2 . PHE B 1 48  ? 20.822 18.121  81.379  1.00 17.76 ? ? ? ? ? ? 48  PHE B CE2 1 
ATOM   1740 C  CZ  . PHE B 1 48  ? 20.330 19.134  80.570  1.00 16.42 ? ? ? ? ? ? 48  PHE B CZ  1 
ATOM   1741 N  N   . TYR B 1 49  ? 19.954 17.424  85.776  1.00 18.37 ? ? ? ? ? ? 49  TYR B N   1 
ATOM   1742 C  CA  . TYR B 1 49  ? 19.386 16.092  85.593  1.00 17.10 ? ? ? ? ? ? 49  TYR B CA  1 
ATOM   1743 C  C   . TYR B 1 49  ? 18.095 15.805  86.373  1.00 20.39 ? ? ? ? ? ? 49  TYR B C   1 
ATOM   1744 O  O   . TYR B 1 49  ? 17.226 15.075  85.887  1.00 22.23 ? ? ? ? ? ? 49  TYR B O   1 
ATOM   1745 C  CB  . TYR B 1 49  ? 20.462 15.006  85.787  1.00 17.17 ? ? ? ? ? ? 49  TYR B CB  1 
ATOM   1746 C  CG  . TYR B 1 49  ? 21.434 14.999  84.616  1.00 15.08 ? ? ? ? ? ? 49  TYR B CG  1 
ATOM   1747 C  CD1 . TYR B 1 49  ? 21.059 14.442  83.391  1.00 16.39 ? ? ? ? ? ? 49  TYR B CD1 1 
ATOM   1748 C  CD2 . TYR B 1 49  ? 22.680 15.590  84.709  1.00 12.06 ? ? ? ? ? ? 49  TYR B CD2 1 
ATOM   1749 C  CE1 . TYR B 1 49  ? 21.905 14.460  82.293  1.00 15.10 ? ? ? ? ? ? 49  TYR B CE1 1 
ATOM   1750 C  CE2 . TYR B 1 49  ? 23.543 15.602  83.616  1.00 16.32 ? ? ? ? ? ? 49  TYR B CE2 1 
ATOM   1751 C  CZ  . TYR B 1 49  ? 23.139 15.026  82.406  1.00 15.20 ? ? ? ? ? ? 49  TYR B CZ  1 
ATOM   1752 O  OH  . TYR B 1 49  ? 23.962 15.039  81.300  1.00 15.86 ? ? ? ? ? ? 49  TYR B OH  1 
ATOM   1753 N  N   . THR B 1 50  ? 17.940 16.395  87.556  1.00 19.92 ? ? ? ? ? ? 50  THR B N   1 
ATOM   1754 C  CA  . THR B 1 50  ? 16.724 16.158  88.330  1.00 20.94 ? ? ? ? ? ? 50  THR B CA  1 
ATOM   1755 C  C   . THR B 1 50  ? 15.604 17.131  87.982  1.00 21.61 ? ? ? ? ? ? 50  THR B C   1 
ATOM   1756 O  O   . THR B 1 50  ? 14.540 16.715  87.527  1.00 23.76 ? ? ? ? ? ? 50  THR B O   1 
ATOM   1757 C  CB  . THR B 1 50  ? 16.966 16.188  89.858  1.00 22.79 ? ? ? ? ? ? 50  THR B CB  1 
ATOM   1758 O  OG1 . THR B 1 50  ? 17.659 17.383  90.206  1.00 22.62 ? ? ? ? ? ? 50  THR B OG1 1 
ATOM   1759 C  CG2 . THR B 1 50  ? 17.801 14.988  90.288  1.00 26.26 ? ? ? ? ? ? 50  THR B CG2 1 
ATOM   1760 N  N   . ARG B 1 51  ? 15.842 18.421  88.202  1.00 22.73 ? ? ? ? ? ? 51  ARG B N   1 
ATOM   1761 C  CA  . ARG B 1 51  ? 14.821 19.434  87.951  1.00 23.29 ? ? ? ? ? ? 51  ARG B CA  1 
ATOM   1762 C  C   . ARG B 1 51  ? 14.503 19.613  86.462  1.00 20.52 ? ? ? ? ? ? 51  ARG B C   1 
ATOM   1763 O  O   . ARG B 1 51  ? 13.330 19.694  86.065  1.00 22.73 ? ? ? ? ? ? 51  ARG B O   1 
ATOM   1764 C  CB  . ARG B 1 51  ? 15.214 20.777  88.563  1.00 23.75 ? ? ? ? ? ? 51  ARG B CB  1 
ATOM   1765 C  CG  . ARG B 1 51  ? 14.158 21.853  88.364  1.00 25.27 ? ? ? ? ? ? 51  ARG B CG  1 
ATOM   1766 C  CD  . ARG B 1 51  ? 14.594 23.207  88.939  1.00 22.94 ? ? ? ? ? ? 51  ARG B CD  1 
ATOM   1767 N  NE  . ARG B 1 51  ? 15.785 23.715  88.274  1.00 25.60 ? ? ? ? ? ? 51  ARG B NE  1 
ATOM   1768 C  CZ  . ARG B 1 51  ? 15.773 24.522  87.217  1.00 25.90 ? ? ? ? ? ? 51  ARG B CZ  1 
ATOM   1769 N  NH1 . ARG B 1 51  ? 14.623 24.931  86.709  1.00 24.07 ? ? ? ? ? ? 51  ARG B NH1 1 
ATOM   1770 N  NH2 . ARG B 1 51  ? 16.912 24.928  86.674  1.00 23.67 ? ? ? ? ? ? 51  ARG B NH2 1 
ATOM   1771 N  N   . VAL B 1 52  ? 15.530 19.681  85.633  1.00 19.21 ? ? ? ? ? ? 52  VAL B N   1 
ATOM   1772 C  CA  . VAL B 1 52  ? 15.271 19.857  84.206  1.00 20.87 ? ? ? ? ? ? 52  VAL B CA  1 
ATOM   1773 C  C   . VAL B 1 52  ? 14.845 18.561  83.538  1.00 19.20 ? ? ? ? ? ? 52  VAL B C   1 
ATOM   1774 O  O   . VAL B 1 52  ? 13.819 18.520  82.862  1.00 22.02 ? ? ? ? ? ? 52  VAL B O   1 
ATOM   1775 C  CB  . VAL B 1 52  ? 16.462 20.462  83.437  1.00 23.36 ? ? ? ? ? ? 52  VAL B CB  1 
ATOM   1776 C  CG1 . VAL B 1 52  ? 16.110 20.588  81.953  1.00 18.13 ? ? ? ? ? ? 52  VAL B CG1 1 
ATOM   1777 C  CG2 . VAL B 1 52  ? 16.862 21.811  84.034  1.00 21.22 ? ? ? ? ? ? 52  VAL B CG2 1 
ATOM   1778 N  N   . LEU B 1 53  ? 15.609 17.496  83.753  1.00 18.84 ? ? ? ? ? ? 53  LEU B N   1 
ATOM   1779 C  CA  . LEU B 1 53  ? 15.367 16.264  83.021  1.00 20.29 ? ? ? ? ? ? 53  LEU B CA  1 
ATOM   1780 C  C   . LEU B 1 53  ? 14.455 15.271  83.701  1.00 20.06 ? ? ? ? ? ? 53  LEU B C   1 
ATOM   1781 O  O   . LEU B 1 53  ? 13.851 14.457  83.025  1.00 23.16 ? ? ? ? ? ? 53  LEU B O   1 
ATOM   1782 C  CB  . LEU B 1 53  ? 16.678 15.588  82.629  1.00 19.58 ? ? ? ? ? ? 53  LEU B CB  1 
ATOM   1783 C  CG  . LEU B 1 53  ? 17.318 16.222  81.399  1.00 22.96 ? ? ? ? ? ? 53  LEU B CG  1 
ATOM   1784 C  CD1 . LEU B 1 53  ? 18.536 15.403  80.932  1.00 14.28 ? ? ? ? ? ? 53  LEU B CD1 1 
ATOM   1785 C  CD2 . LEU B 1 53  ? 16.261 16.410  80.274  1.00 17.82 ? ? ? ? ? ? 53  LEU B CD2 1 
ATOM   1786 N  N   . GLY B 1 54  ? 14.364 15.321  85.027  1.00 21.96 ? ? ? ? ? ? 54  GLY B N   1 
ATOM   1787 C  CA  . GLY B 1 54  ? 13.410 14.488  85.739  1.00 20.32 ? ? ? ? ? ? 54  GLY B CA  1 
ATOM   1788 C  C   . GLY B 1 54  ? 13.962 13.139  86.158  1.00 21.99 ? ? ? ? ? ? 54  GLY B C   1 
ATOM   1789 O  O   . GLY B 1 54  ? 13.204 12.202  86.433  1.00 21.24 ? ? ? ? ? ? 54  GLY B O   1 
ATOM   1790 N  N   . LEU B 1 55  ? 15.287 13.028  86.201  1.00 24.75 ? ? ? ? ? ? 55  LEU B N   1 
ATOM   1791 C  CA  . LEU B 1 55  ? 15.911 11.837  86.769  1.00 19.57 ? ? ? ? ? ? 55  LEU B CA  1 
ATOM   1792 C  C   . LEU B 1 55  ? 15.907 11.963  88.282  1.00 21.80 ? ? ? ? ? ? 55  LEU B C   1 
ATOM   1793 O  O   . LEU B 1 55  ? 15.595 13.030  88.818  1.00 21.40 ? ? ? ? ? ? 55  LEU B O   1 
ATOM   1794 C  CB  . LEU B 1 55  ? 17.346 11.638  86.259  1.00 20.81 ? ? ? ? ? ? 55  LEU B CB  1 
ATOM   1795 C  CG  . LEU B 1 55  ? 17.510 11.127  84.823  1.00 17.55 ? ? ? ? ? ? 55  LEU B CG  1 
ATOM   1796 C  CD1 . LEU B 1 55  ? 17.297 12.267  83.833  1.00 21.45 ? ? ? ? ? ? 55  LEU B CD1 1 
ATOM   1797 C  CD2 . LEU B 1 55  ? 18.869 10.484  84.632  1.00 17.64 ? ? ? ? ? ? 55  LEU B CD2 1 
ATOM   1798 N  N   . THR B 1 56  ? 16.238 10.869  88.962  1.00 20.66 ? ? ? ? ? ? 56  THR B N   1 
ATOM   1799 C  CA  . THR B 1 56  ? 16.297 10.838  90.420  1.00 22.20 ? ? ? ? ? ? 56  THR B CA  1 
ATOM   1800 C  C   . THR B 1 56  ? 17.703 10.444  90.827  1.00 21.28 ? ? ? ? ? ? 56  THR B C   1 
ATOM   1801 O  O   . THR B 1 56  ? 18.265 9.515   90.258  1.00 20.82 ? ? ? ? ? ? 56  THR B O   1 
ATOM   1802 C  CB  . THR B 1 56  ? 15.303 9.780   90.957  1.00 23.02 ? ? ? ? ? ? 56  THR B CB  1 
ATOM   1803 O  OG1 . THR B 1 56  ? 13.974 10.167  90.591  1.00 21.79 ? ? ? ? ? ? 56  THR B OG1 1 
ATOM   1804 C  CG2 . THR B 1 56  ? 15.386 9.655   92.460  1.00 24.68 ? ? ? ? ? ? 56  THR B CG2 1 
ATOM   1805 N  N   . LEU B 1 57  ? 18.278 11.142  91.796  1.00 17.99 ? ? ? ? ? ? 57  LEU B N   1 
ATOM   1806 C  CA  . LEU B 1 57  ? 19.585 10.747  92.327  1.00 20.08 ? ? ? ? ? ? 57  LEU B CA  1 
ATOM   1807 C  C   . LEU B 1 57  ? 19.434 9.529   93.237  1.00 25.25 ? ? ? ? ? ? 57  LEU B C   1 
ATOM   1808 O  O   . LEU B 1 57  ? 18.838 9.618   94.318  1.00 25.16 ? ? ? ? ? ? 57  LEU B O   1 
ATOM   1809 C  CB  . LEU B 1 57  ? 20.242 11.903  93.085  1.00 22.88 ? ? ? ? ? ? 57  LEU B CB  1 
ATOM   1810 C  CG  . LEU B 1 57  ? 21.553 11.584  93.807  1.00 22.72 ? ? ? ? ? ? 57  LEU B CG  1 
ATOM   1811 C  CD1 . LEU B 1 57  ? 22.647 11.182  92.821  1.00 18.72 ? ? ? ? ? ? 57  LEU B CD1 1 
ATOM   1812 C  CD2 . LEU B 1 57  ? 22.013 12.756  94.644  1.00 20.00 ? ? ? ? ? ? 57  LEU B CD2 1 
ATOM   1813 N  N   . LEU B 1 58  ? 19.969 8.395   92.792  1.00 19.62 ? ? ? ? ? ? 58  LEU B N   1 
ATOM   1814 C  CA  . LEU B 1 58  ? 19.796 7.130   93.490  1.00 22.38 ? ? ? ? ? ? 58  LEU B CA  1 
ATOM   1815 C  C   . LEU B 1 58  ? 20.752 7.016   94.659  1.00 26.07 ? ? ? ? ? ? 58  LEU B C   1 
ATOM   1816 O  O   . LEU B 1 58  ? 20.379 6.555   95.739  1.00 26.67 ? ? ? ? ? ? 58  LEU B O   1 
ATOM   1817 C  CB  . LEU B 1 58  ? 20.033 5.960   92.534  1.00 17.86 ? ? ? ? ? ? 58  LEU B CB  1 
ATOM   1818 C  CG  . LEU B 1 58  ? 19.288 6.066   91.207  1.00 19.51 ? ? ? ? ? ? 58  LEU B CG  1 
ATOM   1819 C  CD1 . LEU B 1 58  ? 19.553 4.836   90.343  1.00 18.67 ? ? ? ? ? ? 58  LEU B CD1 1 
ATOM   1820 C  CD2 . LEU B 1 58  ? 17.787 6.270   91.430  1.00 22.70 ? ? ? ? ? ? 58  LEU B CD2 1 
ATOM   1821 N  N   . GLN B 1 59  ? 21.990 7.439   94.440  1.00 25.17 ? ? ? ? ? ? 59  GLN B N   1 
ATOM   1822 C  CA  . GLN B 1 59  ? 23.031 7.252   95.433  1.00 21.30 ? ? ? ? ? ? 59  GLN B CA  1 
ATOM   1823 C  C   . GLN B 1 59  ? 24.232 8.115   95.122  1.00 22.88 ? ? ? ? ? ? 59  GLN B C   1 
ATOM   1824 O  O   . GLN B 1 59  ? 24.521 8.411   93.963  1.00 21.77 ? ? ? ? ? ? 59  GLN B O   1 
ATOM   1825 C  CB  . GLN B 1 59  ? 23.451 5.785   95.464  1.00 23.84 ? ? ? ? ? ? 59  GLN B CB  1 
ATOM   1826 C  CG  . GLN B 1 59  ? 24.449 5.454   96.551  1.00 24.19 ? ? ? ? ? ? 59  GLN B CG  1 
ATOM   1827 C  CD  . GLN B 1 59  ? 24.589 3.966   96.803  1.00 26.00 ? ? ? ? ? ? 59  GLN B CD  1 
ATOM   1828 O  OE1 . GLN B 1 59  ? 24.063 3.143   96.058  1.00 28.93 ? ? ? ? ? ? 59  GLN B OE1 1 
ATOM   1829 N  NE2 . GLN B 1 59  ? 25.296 3.614   97.877  1.00 29.26 ? ? ? ? ? ? 59  GLN B NE2 1 
ATOM   1830 N  N   . LYS B 1 60  ? 24.940 8.514   96.168  1.00 22.49 ? ? ? ? ? ? 60  LYS B N   1 
ATOM   1831 C  CA  . LYS B 1 60  ? 26.169 9.270   96.022  1.00 21.22 ? ? ? ? ? ? 60  LYS B CA  1 
ATOM   1832 C  C   . LYS B 1 60  ? 27.300 8.527   96.732  1.00 22.67 ? ? ? ? ? ? 60  LYS B C   1 
ATOM   1833 O  O   . LYS B 1 60  ? 27.115 8.058   97.845  1.00 21.14 ? ? ? ? ? ? 60  LYS B O   1 
ATOM   1834 C  CB  . LYS B 1 60  ? 25.976 10.644  96.635  1.00 16.57 ? ? ? ? ? ? 60  LYS B CB  1 
ATOM   1835 C  CG  . LYS B 1 60  ? 27.261 11.355  97.015  1.00 22.39 ? ? ? ? ? ? 60  LYS B CG  1 
ATOM   1836 C  CD  . LYS B 1 60  ? 26.924 12.780  97.450  1.00 27.54 ? ? ? ? ? ? 60  LYS B CD  1 
ATOM   1837 C  CE  . LYS B 1 60  ? 28.131 13.579  97.889  1.00 28.01 ? ? ? ? ? ? 60  LYS B CE  1 
ATOM   1838 N  NZ  . LYS B 1 60  ? 28.591 13.134  99.227  1.00 28.56 ? ? ? ? ? ? 60  LYS B NZ  1 
ATOM   1839 N  N   . LEU B 1 61  ? 28.456 8.395   96.085  1.00 24.84 ? ? ? ? ? ? 61  LEU B N   1 
ATOM   1840 C  CA  . LEU B 1 61  ? 29.607 7.719   96.706  1.00 27.45 ? ? ? ? ? ? 61  LEU B CA  1 
ATOM   1841 C  C   . LEU B 1 61  ? 30.796 8.662   96.775  1.00 28.00 ? ? ? ? ? ? 61  LEU B C   1 
ATOM   1842 O  O   . LEU B 1 61  ? 31.117 9.330   95.788  1.00 24.15 ? ? ? ? ? ? 61  LEU B O   1 
ATOM   1843 C  CB  . LEU B 1 61  ? 30.004 6.454   95.923  1.00 21.62 ? ? ? ? ? ? 61  LEU B CB  1 
ATOM   1844 C  CG  . LEU B 1 61  ? 29.422 5.088   96.309  1.00 26.52 ? ? ? ? ? ? 61  LEU B CG  1 
ATOM   1845 C  CD1 . LEU B 1 61  ? 27.930 5.105   96.474  1.00 26.98 ? ? ? ? ? ? 61  LEU B CD1 1 
ATOM   1846 C  CD2 . LEU B 1 61  ? 29.791 4.042   95.284  1.00 26.66 ? ? ? ? ? ? 61  LEU B CD2 1 
ATOM   1847 N  N   . ASP B 1 62  ? 31.459 8.739   97.928  1.00 23.91 ? ? ? ? ? ? 62  ASP B N   1 
ATOM   1848 C  CA  . ASP B 1 62  ? 32.666 9.554   97.994  1.00 26.09 ? ? ? ? ? ? 62  ASP B CA  1 
ATOM   1849 C  C   . ASP B 1 62  ? 33.890 8.674   98.212  1.00 29.35 ? ? ? ? ? ? 62  ASP B C   1 
ATOM   1850 O  O   . ASP B 1 62  ? 33.814 7.624   98.859  1.00 29.61 ? ? ? ? ? ? 62  ASP B O   1 
ATOM   1851 C  CB  . ASP B 1 62  ? 32.579 10.636  99.079  1.00 31.68 ? ? ? ? ? ? 62  ASP B CB  1 
ATOM   1852 C  CG  . ASP B 1 62  ? 31.262 11.402  99.044  1.00 34.54 ? ? ? ? ? ? 62  ASP B CG  1 
ATOM   1853 O  OD1 . ASP B 1 62  ? 31.029 12.170  98.084  1.00 32.61 ? ? ? ? ? ? 62  ASP B OD1 1 
ATOM   1854 O  OD2 . ASP B 1 62  ? 30.455 11.234  99.982  1.00 36.45 ? ? ? ? ? ? 62  ASP B OD2 1 
ATOM   1855 N  N   . PHE B 1 63  ? 35.012 9.100   97.645  1.00 26.21 ? ? ? ? ? ? 63  PHE B N   1 
ATOM   1856 C  CA  . PHE B 1 63  ? 36.275 8.403   97.811  1.00 26.21 ? ? ? ? ? ? 63  PHE B CA  1 
ATOM   1857 C  C   . PHE B 1 63  ? 37.320 9.470   98.106  1.00 29.63 ? ? ? ? ? ? 63  PHE B C   1 
ATOM   1858 O  O   . PHE B 1 63  ? 37.994 9.966   97.200  1.00 27.74 ? ? ? ? ? ? 63  PHE B O   1 
ATOM   1859 C  CB  . PHE B 1 63  ? 36.622 7.617   96.546  1.00 27.82 ? ? ? ? ? ? 63  PHE B CB  1 
ATOM   1860 C  CG  . PHE B 1 63  ? 35.553 6.652   96.135  1.00 24.49 ? ? ? ? ? ? 63  PHE B CG  1 
ATOM   1861 C  CD1 . PHE B 1 63  ? 34.454 7.079   95.404  1.00 25.74 ? ? ? ? ? ? 63  PHE B CD1 1 
ATOM   1862 C  CD2 . PHE B 1 63  ? 35.636 5.322   96.490  1.00 23.83 ? ? ? ? ? ? 63  PHE B CD2 1 
ATOM   1863 C  CE1 . PHE B 1 63  ? 33.455 6.191   95.051  1.00 29.82 ? ? ? ? ? ? 63  PHE B CE1 1 
ATOM   1864 C  CE2 . PHE B 1 63  ? 34.645 4.424   96.132  1.00 28.58 ? ? ? ? ? ? 63  PHE B CE2 1 
ATOM   1865 C  CZ  . PHE B 1 63  ? 33.553 4.852   95.415  1.00 28.40 ? ? ? ? ? ? 63  PHE B CZ  1 
ATOM   1866 N  N   . PRO B 1 64  ? 37.438 9.845   99.386  1.00 30.77 ? ? ? ? ? ? 64  PRO B N   1 
ATOM   1867 C  CA  . PRO B 1 64  ? 38.288 10.967  99.803  1.00 33.07 ? ? ? ? ? ? 64  PRO B CA  1 
ATOM   1868 C  C   . PRO B 1 64  ? 39.758 10.655  99.553  1.00 31.45 ? ? ? ? ? ? 64  PRO B C   1 
ATOM   1869 O  O   . PRO B 1 64  ? 40.534 11.564  99.259  1.00 37.24 ? ? ? ? ? ? 64  PRO B O   1 
ATOM   1870 C  CB  . PRO B 1 64  ? 37.985 11.101  101.301 1.00 31.22 ? ? ? ? ? ? 64  PRO B CB  1 
ATOM   1871 C  CG  . PRO B 1 64  ? 37.465 9.763   101.708 1.00 30.93 ? ? ? ? ? ? 64  PRO B CG  1 
ATOM   1872 C  CD  . PRO B 1 64  ? 36.738 9.220   100.520 1.00 30.24 ? ? ? ? ? ? 64  PRO B CD  1 
ATOM   1873 N  N   . ALA B 1 65  ? 40.113 9.376   99.642  1.00 33.26 ? ? ? ? ? ? 65  ALA B N   1 
ATOM   1874 C  CA  . ALA B 1 65  ? 41.458 8.908   99.334  1.00 32.40 ? ? ? ? ? ? 65  ALA B CA  1 
ATOM   1875 C  C   . ALA B 1 65  ? 41.900 9.407   97.968  1.00 35.17 ? ? ? ? ? ? 65  ALA B C   1 
ATOM   1876 O  O   . ALA B 1 65  ? 43.028 9.853   97.803  1.00 39.25 ? ? ? ? ? ? 65  ALA B O   1 
ATOM   1877 C  CB  . ALA B 1 65  ? 41.503 7.382   99.375  1.00 34.50 ? ? ? ? ? ? 65  ALA B CB  1 
ATOM   1878 N  N   . MET B 1 66  ? 40.998 9.337   96.991  1.00 33.57 ? ? ? ? ? ? 66  MET B N   1 
ATOM   1879 C  CA  . MET B 1 66  ? 41.315 9.751   95.630  1.00 31.46 ? ? ? ? ? ? 66  MET B CA  1 
ATOM   1880 C  C   . MET B 1 66  ? 40.571 11.005  95.176  1.00 33.33 ? ? ? ? ? ? 66  MET B C   1 
ATOM   1881 O  O   . MET B 1 66  ? 40.560 11.325  93.981  1.00 33.67 ? ? ? ? ? ? 66  MET B O   1 
ATOM   1882 C  CB  . MET B 1 66  ? 41.044 8.614   94.653  1.00 32.99 ? ? ? ? ? ? 66  MET B CB  1 
ATOM   1883 C  CG  . MET B 1 66  ? 42.011 7.462   94.778  1.00 30.05 ? ? ? ? ? ? 66  MET B CG  1 
ATOM   1884 S  SD  . MET B 1 66  ? 41.364 6.053   93.869  1.00 57.09 ? ? ? ? ? ? 66  MET B SD  1 
ATOM   1885 C  CE  . MET B 1 66  ? 40.311 5.290   95.111  1.00 37.16 ? ? ? ? ? ? 66  MET B CE  1 
ATOM   1886 N  N   . LYS B 1 67  ? 39.939 11.693  96.122  1.00 29.75 ? ? ? ? ? ? 67  LYS B N   1 
ATOM   1887 C  CA  . LYS B 1 67  ? 39.369 13.010  95.870  1.00 29.71 ? ? ? ? ? ? 67  LYS B CA  1 
ATOM   1888 C  C   . LYS B 1 67  ? 38.333 13.065  94.742  1.00 26.50 ? ? ? ? ? ? 67  LYS B C   1 
ATOM   1889 O  O   . LYS B 1 67  ? 38.463 13.866  93.809  1.00 24.45 ? ? ? ? ? ? 67  LYS B O   1 
ATOM   1890 C  CB  . LYS B 1 67  ? 40.491 14.014  95.613  1.00 30.29 ? ? ? ? ? ? 67  LYS B CB  1 
ATOM   1891 C  CG  . LYS B 1 67  ? 41.294 14.322  96.855  1.00 34.67 ? ? ? ? ? ? 67  LYS B CG  1 
ATOM   1892 C  CD  . LYS B 1 67  ? 41.517 15.804  96.975  1.00 37.51 ? ? ? ? ? ? 67  LYS B CD  1 
ATOM   1893 C  CE  . LYS B 1 67  ? 42.938 16.133  96.629  1.00 42.75 ? ? ? ? ? ? 67  LYS B CE  1 
ATOM   1894 N  NZ  . LYS B 1 67  ? 43.820 15.246  97.418  1.00 45.79 ? ? ? ? ? ? 67  LYS B NZ  1 
ATOM   1895 N  N   . PHE B 1 68  ? 37.311 12.221  94.835  1.00 24.17 ? ? ? ? ? ? 68  PHE B N   1 
ATOM   1896 C  CA  . PHE B 1 68  ? 36.193 12.305  93.901  1.00 26.80 ? ? ? ? ? ? 68  PHE B CA  1 
ATOM   1897 C  C   . PHE B 1 68  ? 34.908 11.709  94.438  1.00 24.47 ? ? ? ? ? ? 68  PHE B C   1 
ATOM   1898 O  O   . PHE B 1 68  ? 34.933 10.868  95.330  1.00 24.42 ? ? ? ? ? ? 68  PHE B O   1 
ATOM   1899 C  CB  . PHE B 1 68  ? 36.554 11.685  92.540  1.00 26.29 ? ? ? ? ? ? 68  PHE B CB  1 
ATOM   1900 C  CG  . PHE B 1 68  ? 36.709 10.183  92.548  1.00 25.75 ? ? ? ? ? ? 68  PHE B CG  1 
ATOM   1901 C  CD1 . PHE B 1 68  ? 37.961 9.599   92.659  1.00 28.27 ? ? ? ? ? ? 68  PHE B CD1 1 
ATOM   1902 C  CD2 . PHE B 1 68  ? 35.609 9.354   92.392  1.00 24.21 ? ? ? ? ? ? 68  PHE B CD2 1 
ATOM   1903 C  CE1 . PHE B 1 68  ? 38.105 8.219   92.636  1.00 26.61 ? ? ? ? ? ? 68  PHE B CE1 1 
ATOM   1904 C  CE2 . PHE B 1 68  ? 35.755 7.975   92.378  1.00 25.18 ? ? ? ? ? ? 68  PHE B CE2 1 
ATOM   1905 C  CZ  . PHE B 1 68  ? 37.003 7.411   92.495  1.00 23.14 ? ? ? ? ? ? 68  PHE B CZ  1 
ATOM   1906 N  N   . SER B 1 69  ? 33.785 12.146  93.874  1.00 23.85 ? ? ? ? ? ? 69  SER B N   1 
ATOM   1907 C  CA  . SER B 1 69  ? 32.484 11.564  94.191  1.00 22.47 ? ? ? ? ? ? 69  SER B CA  1 
ATOM   1908 C  C   . SER B 1 69  ? 31.859 10.972  92.923  1.00 23.76 ? ? ? ? ? ? 69  SER B C   1 
ATOM   1909 O  O   . SER B 1 69  ? 32.083 11.475  91.824  1.00 23.85 ? ? ? ? ? ? 69  SER B O   1 
ATOM   1910 C  CB  . SER B 1 69  ? 31.528 12.623  94.752  1.00 24.58 ? ? ? ? ? ? 69  SER B CB  1 
ATOM   1911 O  OG  . SER B 1 69  ? 32.123 13.428  95.760  1.00 28.85 ? ? ? ? ? ? 69  SER B OG  1 
ATOM   1912 N  N   . LEU B 1 70  ? 31.072 9.915   93.092  1.00 21.62 ? ? ? ? ? ? 70  LEU B N   1 
ATOM   1913 C  CA  . LEU B 1 70  ? 30.269 9.351   92.020  1.00 20.86 ? ? ? ? ? ? 70  LEU B CA  1 
ATOM   1914 C  C   . LEU B 1 70  ? 28.779 9.548   92.335  1.00 24.32 ? ? ? ? ? ? 70  LEU B C   1 
ATOM   1915 O  O   . LEU B 1 70  ? 28.311 9.200   93.424  1.00 21.53 ? ? ? ? ? ? 70  LEU B O   1 
ATOM   1916 C  CB  . LEU B 1 70  ? 30.567 7.858   91.857  1.00 21.18 ? ? ? ? ? ? 70  LEU B CB  1 
ATOM   1917 C  CG  . LEU B 1 70  ? 32.029 7.414   91.778  1.00 24.60 ? ? ? ? ? ? 70  LEU B CG  1 
ATOM   1918 C  CD1 . LEU B 1 70  ? 32.120 5.898   91.620  1.00 22.61 ? ? ? ? ? ? 70  LEU B CD1 1 
ATOM   1919 C  CD2 . LEU B 1 70  ? 32.754 8.130   90.649  1.00 20.64 ? ? ? ? ? ? 70  LEU B CD2 1 
ATOM   1920 N  N   . TYR B 1 71  ? 28.034 10.097  91.379  1.00 19.61 ? ? ? ? ? ? 71  TYR B N   1 
ATOM   1921 C  CA  . TYR B 1 71  ? 26.600 10.293  91.556  1.00 18.25 ? ? ? ? ? ? 71  TYR B CA  1 
ATOM   1922 C  C   . TYR B 1 71  ? 25.827 9.411   90.584  1.00 24.53 ? ? ? ? ? ? 71  TYR B C   1 
ATOM   1923 O  O   . TYR B 1 71  ? 26.118 9.403   89.392  1.00 20.38 ? ? ? ? ? ? 71  TYR B O   1 
ATOM   1924 C  CB  . TYR B 1 71  ? 26.240 11.741  91.291  1.00 17.30 ? ? ? ? ? ? 71  TYR B CB  1 
ATOM   1925 C  CG  . TYR B 1 71  ? 26.887 12.716  92.231  1.00 22.30 ? ? ? ? ? ? 71  TYR B CG  1 
ATOM   1926 C  CD1 . TYR B 1 71  ? 28.154 13.226  91.975  1.00 21.58 ? ? ? ? ? ? 71  TYR B CD1 1 
ATOM   1927 C  CD2 . TYR B 1 71  ? 26.235 13.131  93.378  1.00 23.20 ? ? ? ? ? ? 71  TYR B CD2 1 
ATOM   1928 C  CE1 . TYR B 1 71  ? 28.743 14.119  92.826  1.00 20.84 ? ? ? ? ? ? 71  TYR B CE1 1 
ATOM   1929 C  CE2 . TYR B 1 71  ? 26.818 14.037  94.232  1.00 22.82 ? ? ? ? ? ? 71  TYR B CE2 1 
ATOM   1930 C  CZ  . TYR B 1 71  ? 28.071 14.522  93.953  1.00 23.27 ? ? ? ? ? ? 71  TYR B CZ  1 
ATOM   1931 O  OH  . TYR B 1 71  ? 28.650 15.406  94.814  1.00 19.54 ? ? ? ? ? ? 71  TYR B OH  1 
ATOM   1932 N  N   . PHE B 1 72  ? 24.836 8.672   91.082  1.00 20.66 ? ? ? ? ? ? 72  PHE B N   1 
ATOM   1933 C  CA  . PHE B 1 72  ? 24.079 7.766   90.218  1.00 18.92 ? ? ? ? ? ? 72  PHE B CA  1 
ATOM   1934 C  C   . PHE B 1 72  ? 22.634 8.201   90.081  1.00 22.33 ? ? ? ? ? ? 72  PHE B C   1 
ATOM   1935 O  O   . PHE B 1 72  ? 21.899 8.256   91.067  1.00 20.80 ? ? ? ? ? ? 72  PHE B O   1 
ATOM   1936 C  CB  . PHE B 1 72  ? 24.189 6.314   90.706  1.00 19.29 ? ? ? ? ? ? 72  PHE B CB  1 
ATOM   1937 C  CG  . PHE B 1 72  ? 25.598 5.773   90.645  1.00 21.34 ? ? ? ? ? ? 72  PHE B CG  1 
ATOM   1938 C  CD1 . PHE B 1 72  ? 26.525 6.119   91.606  1.00 24.33 ? ? ? ? ? ? 72  PHE B CD1 1 
ATOM   1939 C  CD2 . PHE B 1 72  ? 26.001 4.958   89.604  1.00 23.78 ? ? ? ? ? ? 72  PHE B CD2 1 
ATOM   1940 C  CE1 . PHE B 1 72  ? 27.826 5.642   91.538  1.00 27.80 ? ? ? ? ? ? 72  PHE B CE1 1 
ATOM   1941 C  CE2 . PHE B 1 72  ? 27.293 4.480   89.538  1.00 23.92 ? ? ? ? ? ? 72  PHE B CE2 1 
ATOM   1942 C  CZ  . PHE B 1 72  ? 28.202 4.828   90.498  1.00 22.22 ? ? ? ? ? ? 72  PHE B CZ  1 
ATOM   1943 N  N   . LEU B 1 73  ? 22.236 8.504   88.846  1.00 16.51 ? ? ? ? ? ? 73  LEU B N   1 
ATOM   1944 C  CA  . LEU B 1 73  ? 20.895 8.977   88.571  1.00 18.13 ? ? ? ? ? ? 73  LEU B CA  1 
ATOM   1945 C  C   . LEU B 1 73  ? 20.208 8.051   87.593  1.00 21.96 ? ? ? ? ? ? 73  LEU B C   1 
ATOM   1946 O  O   . LEU B 1 73  ? 20.857 7.465   86.720  1.00 17.80 ? ? ? ? ? ? 73  LEU B O   1 
ATOM   1947 C  CB  . LEU B 1 73  ? 20.917 10.383  87.979  1.00 20.61 ? ? ? ? ? ? 73  LEU B CB  1 
ATOM   1948 C  CG  . LEU B 1 73  ? 21.560 11.505  88.778  1.00 20.51 ? ? ? ? ? ? 73  LEU B CG  1 
ATOM   1949 C  CD1 . LEU B 1 73  ? 22.914 11.856  88.182  1.00 19.26 ? ? ? ? ? ? 73  LEU B CD1 1 
ATOM   1950 C  CD2 . LEU B 1 73  ? 20.637 12.715  88.833  1.00 21.50 ? ? ? ? ? ? 73  LEU B CD2 1 
ATOM   1951 N  N   . ALA B 1 74  ? 18.891 7.935   87.733  1.00 16.34 ? ? ? ? ? ? 74  ALA B N   1 
ATOM   1952 C  CA  . ALA B 1 74  ? 18.108 7.147   86.813  1.00 16.40 ? ? ? ? ? ? 74  ALA B CA  1 
ATOM   1953 C  C   . ALA B 1 74  ? 16.657 7.632   86.809  1.00 18.64 ? ? ? ? ? ? 74  ALA B C   1 
ATOM   1954 O  O   . ALA B 1 74  ? 16.256 8.428   87.645  1.00 15.47 ? ? ? ? ? ? 74  ALA B O   1 
ATOM   1955 C  CB  . ALA B 1 74  ? 18.178 5.699   87.205  1.00 18.45 ? ? ? ? ? ? 74  ALA B CB  1 
ATOM   1956 N  N   . TYR B 1 75  ? 15.885 7.167   85.837  1.00 19.51 ? ? ? ? ? ? 75  TYR B N   1 
ATOM   1957 C  CA  . TYR B 1 75  ? 14.457 7.393   85.852  1.00 18.66 ? ? ? ? ? ? 75  TYR B CA  1 
ATOM   1958 C  C   . TYR B 1 75  ? 13.876 6.292   86.709  1.00 21.11 ? ? ? ? ? ? 75  TYR B C   1 
ATOM   1959 O  O   . TYR B 1 75  ? 13.503 5.233   86.200  1.00 19.87 ? ? ? ? ? ? 75  TYR B O   1 
ATOM   1960 C  CB  . TYR B 1 75  ? 13.889 7.365   84.436  1.00 18.98 ? ? ? ? ? ? 75  TYR B CB  1 
ATOM   1961 C  CG  . TYR B 1 75  ? 14.148 8.645   83.673  1.00 18.47 ? ? ? ? ? ? 75  TYR B CG  1 
ATOM   1962 C  CD1 . TYR B 1 75  ? 13.517 9.837   84.039  1.00 17.90 ? ? ? ? ? ? 75  TYR B CD1 1 
ATOM   1963 C  CD2 . TYR B 1 75  ? 15.018 8.672   82.595  1.00 17.78 ? ? ? ? ? ? 75  TYR B CD2 1 
ATOM   1964 C  CE1 . TYR B 1 75  ? 13.743 11.021  83.339  1.00 18.54 ? ? ? ? ? ? 75  TYR B CE1 1 
ATOM   1965 C  CE2 . TYR B 1 75  ? 15.252 9.854   81.893  1.00 19.28 ? ? ? ? ? ? 75  TYR B CE2 1 
ATOM   1966 C  CZ  . TYR B 1 75  ? 14.608 11.016  82.263  1.00 20.39 ? ? ? ? ? ? 75  TYR B CZ  1 
ATOM   1967 O  OH  . TYR B 1 75  ? 14.843 12.178  81.553  1.00 23.57 ? ? ? ? ? ? 75  TYR B OH  1 
ATOM   1968 N  N   . GLU B 1 76  ? 13.884 6.539   88.020  1.00 21.39 ? ? ? ? ? ? 76  GLU B N   1 
ATOM   1969 C  CA  . GLU B 1 76  ? 13.351 5.636   89.036  1.00 23.70 ? ? ? ? ? ? 76  GLU B CA  1 
ATOM   1970 C  C   . GLU B 1 76  ? 12.549 6.433   90.076  1.00 28.24 ? ? ? ? ? ? 76  GLU B C   1 
ATOM   1971 O  O   . GLU B 1 76  ? 12.843 7.608   90.334  1.00 28.66 ? ? ? ? ? ? 76  GLU B O   1 
ATOM   1972 C  CB  . GLU B 1 76  ? 14.487 4.904   89.768  1.00 20.52 ? ? ? ? ? ? 76  GLU B CB  1 
ATOM   1973 C  CG  . GLU B 1 76  ? 15.366 4.002   88.920  1.00 19.43 ? ? ? ? ? ? 76  GLU B CG  1 
ATOM   1974 C  CD  . GLU B 1 76  ? 14.710 2.682   88.585  1.00 23.83 ? ? ? ? ? ? 76  GLU B CD  1 
ATOM   1975 O  OE1 . GLU B 1 76  ? 13.671 2.364   89.182  1.00 31.69 ? ? ? ? ? ? 76  GLU B OE1 1 
ATOM   1976 O  OE2 . GLU B 1 76  ? 15.227 1.949   87.725  1.00 26.51 ? ? ? ? ? ? 76  GLU B OE2 1 
ATOM   1977 N  N   . ASP B 1 77  ? 11.555 5.782   90.682  1.00 30.11 ? ? ? ? ? ? 77  ASP B N   1 
ATOM   1978 C  CA  . ASP B 1 77  ? 10.808 6.334   91.818  1.00 33.66 ? ? ? ? ? ? 77  ASP B CA  1 
ATOM   1979 C  C   . ASP B 1 77  ? 11.702 6.303   93.051  1.00 29.90 ? ? ? ? ? ? 77  ASP B C   1 
ATOM   1980 O  O   . ASP B 1 77  ? 12.218 5.252   93.412  1.00 30.90 ? ? ? ? ? ? 77  ASP B O   1 
ATOM   1981 C  CB  . ASP B 1 77  ? 9.560  5.469   92.071  1.00 38.46 ? ? ? ? ? ? 77  ASP B CB  1 
ATOM   1982 C  CG  . ASP B 1 77  ? 8.537  6.128   93.006  1.00 41.23 ? ? ? ? ? ? 77  ASP B CG  1 
ATOM   1983 O  OD1 . ASP B 1 77  ? 8.916  6.950   93.873  1.00 39.29 ? ? ? ? ? ? 77  ASP B OD1 1 
ATOM   1984 O  OD2 . ASP B 1 77  ? 7.337  5.804   92.871  1.00 44.71 ? ? ? ? ? ? 77  ASP B OD2 1 
ATOM   1985 N  N   . LYS B 1 78  ? 11.879 7.438   93.714  1.00 28.77 ? ? ? ? ? ? 78  LYS B N   1 
ATOM   1986 C  CA  . LYS B 1 78  ? 12.755 7.473   94.881  1.00 31.79 ? ? ? ? ? ? 78  LYS B CA  1 
ATOM   1987 C  C   . LYS B 1 78  ? 12.201 6.681   96.060  1.00 35.67 ? ? ? ? ? ? 78  LYS B C   1 
ATOM   1988 O  O   . LYS B 1 78  ? 12.942 6.356   96.988  1.00 35.32 ? ? ? ? ? ? 78  LYS B O   1 
ATOM   1989 C  CB  . LYS B 1 78  ? 13.059 8.908   95.320  1.00 30.38 ? ? ? ? ? ? 78  LYS B CB  1 
ATOM   1990 C  CG  . LYS B 1 78  ? 11.875 9.662   95.895  1.00 32.60 ? ? ? ? ? ? 78  LYS B CG  1 
ATOM   1991 C  CD  . LYS B 1 78  ? 12.330 10.944  96.564  1.00 29.17 ? ? ? ? ? ? 78  LYS B CD  1 
ATOM   1992 C  CE  . LYS B 1 78  ? 11.153 11.740  97.092  1.00 30.84 ? ? ? ? ? ? 78  LYS B CE  1 
ATOM   1993 N  NZ  . LYS B 1 78  ? 11.610 12.972  97.784  1.00 37.67 ? ? ? ? ? ? 78  LYS B NZ  1 
ATOM   1994 N  N   . ASN B 1 79  ? 10.903 6.378   96.033  1.00 38.97 ? ? ? ? ? ? 79  ASN B N   1 
ATOM   1995 C  CA  . ASN B 1 79  ? 10.302 5.568   97.097  1.00 40.34 ? ? ? ? ? ? 79  ASN B CA  1 
ATOM   1996 C  C   . ASN B 1 79  ? 10.683 4.109   96.943  1.00 39.39 ? ? ? ? ? ? 79  ASN B C   1 
ATOM   1997 O  O   . ASN B 1 79  ? 10.364 3.284   97.805  1.00 43.81 ? ? ? ? ? ? 79  ASN B O   1 
ATOM   1998 C  CB  . ASN B 1 79  ? 8.771  5.702   97.131  1.00 37.44 ? ? ? ? ? ? 79  ASN B CB  1 
ATOM   1999 C  CG  . ASN B 1 79  ? 8.310  7.121   97.413  1.00 44.01 ? ? ? ? ? ? 79  ASN B CG  1 
ATOM   2000 O  OD1 . ASN B 1 79  ? 8.781  7.774   98.349  1.00 42.98 ? ? ? ? ? ? 79  ASN B OD1 1 
ATOM   2001 N  ND2 . ASN B 1 79  ? 7.387  7.609   96.594  1.00 48.67 ? ? ? ? ? ? 79  ASN B ND2 1 
ATOM   2002 N  N   . ASP B 1 80  ? 11.347 3.787   95.835  1.00 34.87 ? ? ? ? ? ? 80  ASP B N   1 
ATOM   2003 C  CA  . ASP B 1 80  ? 11.796 2.420   95.591  1.00 34.21 ? ? ? ? ? ? 80  ASP B CA  1 
ATOM   2004 C  C   . ASP B 1 80  ? 13.251 2.241   96.005  1.00 34.70 ? ? ? ? ? ? 80  ASP B C   1 
ATOM   2005 O  O   . ASP B 1 80  ? 13.806 1.148   95.874  1.00 37.35 ? ? ? ? ? ? 80  ASP B O   1 
ATOM   2006 C  CB  . ASP B 1 80  ? 11.602 2.010   94.122  1.00 34.82 ? ? ? ? ? ? 80  ASP B CB  1 
ATOM   2007 C  CG  . ASP B 1 80  ? 10.144 1.685   93.780  1.00 43.00 ? ? ? ? ? ? 80  ASP B CG  1 
ATOM   2008 O  OD1 . ASP B 1 80  ? 9.394  1.213   94.673  1.00 43.36 ? ? ? ? ? ? 80  ASP B OD1 1 
ATOM   2009 O  OD2 . ASP B 1 80  ? 9.751  1.895   92.610  1.00 40.06 ? ? ? ? ? ? 80  ASP B OD2 1 
ATOM   2010 N  N   . ILE B 1 81  ? 13.861 3.309   96.510  1.00 34.87 ? ? ? ? ? ? 81  ILE B N   1 
ATOM   2011 C  CA  . ILE B 1 81  ? 15.271 3.271   96.892  1.00 33.07 ? ? ? ? ? ? 81  ILE B CA  1 
ATOM   2012 C  C   . ILE B 1 81  ? 15.405 2.765   98.309  1.00 37.12 ? ? ? ? ? ? 81  ILE B C   1 
ATOM   2013 O  O   . ILE B 1 81  ? 14.836 3.359   99.229  1.00 36.10 ? ? ? ? ? ? 81  ILE B O   1 
ATOM   2014 C  CB  . ILE B 1 81  ? 15.918 4.670   96.864  1.00 29.51 ? ? ? ? ? ? 81  ILE B CB  1 
ATOM   2015 C  CG1 . ILE B 1 81  ? 15.790 5.310   95.481  1.00 32.85 ? ? ? ? ? ? 81  ILE B CG1 1 
ATOM   2016 C  CG2 . ILE B 1 81  ? 17.376 4.577   97.255  1.00 33.14 ? ? ? ? ? ? 81  ILE B CG2 1 
ATOM   2017 C  CD1 . ILE B 1 81  ? 16.293 6.752   95.424  1.00 26.14 ? ? ? ? ? ? 81  ILE B CD1 1 
ATOM   2018 N  N   . PRO B 1 82  ? 16.170 1.675   98.498  1.00 35.80 ? ? ? ? ? ? 82  PRO B N   1 
ATOM   2019 C  CA  . PRO B 1 82  ? 16.360 1.089   99.832  1.00 34.62 ? ? ? ? ? ? 82  PRO B CA  1 
ATOM   2020 C  C   . PRO B 1 82  ? 17.052 2.057   100.787 1.00 36.59 ? ? ? ? ? ? 82  PRO B C   1 
ATOM   2021 O  O   . PRO B 1 82  ? 17.937 2.807   100.361 1.00 33.84 ? ? ? ? ? ? 82  PRO B O   1 
ATOM   2022 C  CB  . PRO B 1 82  ? 17.265 -0.112  99.556  1.00 35.75 ? ? ? ? ? ? 82  PRO B CB  1 
ATOM   2023 C  CG  . PRO B 1 82  ? 17.022 -0.445  98.127  1.00 31.14 ? ? ? ? ? ? 82  PRO B CG  1 
ATOM   2024 C  CD  . PRO B 1 82  ? 16.826 0.872   97.453  1.00 30.52 ? ? ? ? ? ? 82  PRO B CD  1 
ATOM   2025 N  N   . LYS B 1 83  ? 16.652 2.037   102.060 1.00 39.15 ? ? ? ? ? ? 83  LYS B N   1 
ATOM   2026 C  CA  . LYS B 1 83  ? 17.222 2.943   103.052 1.00 37.65 ? ? ? ? ? ? 83  LYS B CA  1 
ATOM   2027 C  C   . LYS B 1 83  ? 18.624 2.526   103.496 1.00 36.29 ? ? ? ? ? ? 83  LYS B C   1 
ATOM   2028 O  O   . LYS B 1 83  ? 19.553 3.335   103.447 1.00 41.79 ? ? ? ? ? ? 83  LYS B O   1 
ATOM   2029 C  CB  . LYS B 1 83  ? 16.293 3.088   104.259 1.00 39.02 ? ? ? ? ? ? 83  LYS B CB  1 
ATOM   2030 N  N   . ASP B 1 84  ? 18.793 1.277   103.925 1.00 37.48 ? ? ? ? ? ? 84  ASP B N   1 
ATOM   2031 C  CA  . ASP B 1 84  ? 20.108 0.848   104.404 1.00 36.21 ? ? ? ? ? ? 84  ASP B CA  1 
ATOM   2032 C  C   . ASP B 1 84  ? 21.126 0.736   103.266 1.00 35.90 ? ? ? ? ? ? 84  ASP B C   1 
ATOM   2033 O  O   . ASP B 1 84  ? 20.801 0.312   102.153 1.00 36.46 ? ? ? ? ? ? 84  ASP B O   1 
ATOM   2034 C  CB  . ASP B 1 84  ? 20.036 -0.428  105.252 1.00 41.57 ? ? ? ? ? ? 84  ASP B CB  1 
ATOM   2035 C  CG  . ASP B 1 84  ? 19.381 -1.573  104.527 1.00 44.42 ? ? ? ? ? ? 84  ASP B CG  1 
ATOM   2036 O  OD1 . ASP B 1 84  ? 18.550 -1.303  103.630 1.00 46.27 ? ? ? ? ? ? 84  ASP B OD1 1 
ATOM   2037 O  OD2 . ASP B 1 84  ? 19.693 -2.741  104.858 1.00 46.86 ? ? ? ? ? ? 84  ASP B OD2 1 
ATOM   2038 N  N   . LYS B 1 85  ? 22.357 1.123   103.575 1.00 32.72 ? ? ? ? ? ? 85  LYS B N   1 
ATOM   2039 C  CA  . LYS B 1 85  ? 23.402 1.347   102.592 1.00 33.27 ? ? ? ? ? ? 85  LYS B CA  1 
ATOM   2040 C  C   . LYS B 1 85  ? 23.693 0.153   101.690 1.00 34.89 ? ? ? ? ? ? 85  LYS B C   1 
ATOM   2041 O  O   . LYS B 1 85  ? 23.742 0.299   100.471 1.00 35.56 ? ? ? ? ? ? 85  LYS B O   1 
ATOM   2042 C  CB  . LYS B 1 85  ? 24.672 1.825   103.292 1.00 29.62 ? ? ? ? ? ? 85  LYS B CB  1 
ATOM   2043 C  CG  . LYS B 1 85  ? 25.768 2.287   102.360 1.00 32.10 ? ? ? ? ? ? 85  LYS B CG  1 
ATOM   2044 C  CD  . LYS B 1 85  ? 26.731 3.224   103.083 1.00 30.94 ? ? ? ? ? ? 85  LYS B CD  1 
ATOM   2045 C  CE  . LYS B 1 85  ? 28.055 3.340   102.348 1.00 37.14 ? ? ? ? ? ? 85  LYS B CE  1 
ATOM   2046 N  NZ  . LYS B 1 85  ? 27.828 3.542   100.894 1.00 31.70 ? ? ? ? ? ? 85  LYS B NZ  1 
ATOM   2047 N  N   . SER B 1 86  ? 23.883 -1.018  102.283 1.00 35.38 ? ? ? ? ? ? 86  SER B N   1 
ATOM   2048 C  CA  . SER B 1 86  ? 24.188 -2.214  101.516 1.00 27.02 ? ? ? ? ? ? 86  SER B CA  1 
ATOM   2049 C  C   . SER B 1 86  ? 23.114 -2.486  100.482 1.00 33.80 ? ? ? ? ? ? 86  SER B C   1 
ATOM   2050 O  O   . SER B 1 86  ? 23.412 -2.716  99.310  1.00 30.42 ? ? ? ? ? ? 86  SER B O   1 
ATOM   2051 C  CB  . SER B 1 86  ? 24.284 -3.418  102.439 1.00 35.45 ? ? ? ? ? ? 86  SER B CB  1 
ATOM   2052 O  OG  . SER B 1 86  ? 25.421 -3.318  103.266 1.00 53.19 ? ? ? ? ? ? 86  SER B OG  1 
ATOM   2053 N  N   . GLU B 1 87  ? 21.863 -2.464  100.932 1.00 29.91 ? ? ? ? ? ? 87  GLU B N   1 
ATOM   2054 C  CA  . GLU B 1 87  ? 20.737 -2.838  100.092 1.00 32.70 ? ? ? ? ? ? 87  GLU B CA  1 
ATOM   2055 C  C   . GLU B 1 87  ? 20.523 -1.800  98.998  1.00 32.63 ? ? ? ? ? ? 87  GLU B C   1 
ATOM   2056 O  O   . GLU B 1 87  ? 20.088 -2.130  97.890  1.00 26.98 ? ? ? ? ? ? 87  GLU B O   1 
ATOM   2057 C  CB  . GLU B 1 87  ? 19.460 -2.993  100.923 1.00 31.99 ? ? ? ? ? ? 87  GLU B CB  1 
ATOM   2058 C  CG  . GLU B 1 87  ? 18.266 -3.461  100.098 1.00 39.91 ? ? ? ? ? ? 87  GLU B CG  1 
ATOM   2059 C  CD  . GLU B 1 87  ? 16.957 -3.513  100.878 1.00 40.86 ? ? ? ? ? ? 87  GLU B CD  1 
ATOM   2060 O  OE1 . GLU B 1 87  ? 16.972 -3.393  102.129 1.00 35.54 ? ? ? ? ? ? 87  GLU B OE1 1 
ATOM   2061 O  OE2 . GLU B 1 87  ? 15.909 -3.668  100.215 1.00 40.92 ? ? ? ? ? ? 87  GLU B OE2 1 
ATOM   2062 N  N   . LYS B 1 88  ? 20.821 -0.548  99.334  1.00 32.50 ? ? ? ? ? ? 88  LYS B N   1 
ATOM   2063 C  CA  . LYS B 1 88  ? 20.699 0.566   98.400  1.00 33.77 ? ? ? ? ? ? 88  LYS B CA  1 
ATOM   2064 C  C   . LYS B 1 88  ? 21.766 0.459   97.321  1.00 32.80 ? ? ? ? ? ? 88  LYS B C   1 
ATOM   2065 O  O   . LYS B 1 88  ? 21.501 0.705   96.144  1.00 32.62 ? ? ? ? ? ? 88  LYS B O   1 
ATOM   2066 C  CB  . LYS B 1 88  ? 20.834 1.906   99.122  1.00 28.15 ? ? ? ? ? ? 88  LYS B CB  1 
ATOM   2067 C  CG  . LYS B 1 88  ? 20.724 3.107   98.205  1.00 29.98 ? ? ? ? ? ? 88  LYS B CG  1 
ATOM   2068 C  CD  . LYS B 1 88  ? 21.457 4.300   98.788  1.00 26.20 ? ? ? ? ? ? 88  LYS B CD  1 
ATOM   2069 C  CE  . LYS B 1 88  ? 20.785 4.797   100.066 1.00 31.15 ? ? ? ? ? ? 88  LYS B CE  1 
ATOM   2070 N  NZ  . LYS B 1 88  ? 21.684 5.737   100.800 1.00 29.63 ? ? ? ? ? ? 88  LYS B NZ  1 
ATOM   2071 N  N   . THR B 1 89  ? 22.975 0.100   97.725  1.00 30.54 ? ? ? ? ? ? 89  THR B N   1 
ATOM   2072 C  CA  . THR B 1 89  ? 24.033 -0.066  96.753  1.00 28.60 ? ? ? ? ? ? 89  THR B CA  1 
ATOM   2073 C  C   . THR B 1 89  ? 23.671 -1.176  95.770  1.00 30.02 ? ? ? ? ? ? 89  THR B C   1 
ATOM   2074 O  O   . THR B 1 89  ? 23.715 -0.963  94.559  1.00 26.43 ? ? ? ? ? ? 89  THR B O   1 
ATOM   2075 C  CB  . THR B 1 89  ? 25.403 -0.289  97.421  1.00 28.77 ? ? ? ? ? ? 89  THR B CB  1 
ATOM   2076 O  OG1 . THR B 1 89  ? 25.667 0.799   98.316  1.00 26.97 ? ? ? ? ? ? 89  THR B OG1 1 
ATOM   2077 C  CG2 . THR B 1 89  ? 26.495 -0.336  96.386  1.00 26.26 ? ? ? ? ? ? 89  THR B CG2 1 
ATOM   2078 N  N   . ALA B 1 90  ? 23.276 -2.339  96.275  1.00 24.75 ? ? ? ? ? ? 90  ALA B N   1 
ATOM   2079 C  CA  . ALA B 1 90  ? 22.993 -3.465  95.391  1.00 26.28 ? ? ? ? ? ? 90  ALA B CA  1 
ATOM   2080 C  C   . ALA B 1 90  ? 21.880 -3.146  94.389  1.00 26.15 ? ? ? ? ? ? 90  ALA B C   1 
ATOM   2081 O  O   . ALA B 1 90  ? 21.917 -3.605  93.245  1.00 28.06 ? ? ? ? ? ? 90  ALA B O   1 
ATOM   2082 C  CB  . ALA B 1 90  ? 22.655 -4.715  96.199  1.00 26.08 ? ? ? ? ? ? 90  ALA B CB  1 
ATOM   2083 N  N   . TRP B 1 91  ? 20.912 -2.332  94.810  1.00 24.80 ? ? ? ? ? ? 91  TRP B N   1 
ATOM   2084 C  CA  . TRP B 1 91  ? 19.767 -1.973  93.956  1.00 27.08 ? ? ? ? ? ? 91  TRP B CA  1 
ATOM   2085 C  C   . TRP B 1 91  ? 20.158 -0.964  92.857  1.00 23.24 ? ? ? ? ? ? 91  TRP B C   1 
ATOM   2086 O  O   . TRP B 1 91  ? 19.903 -1.184  91.668  1.00 24.64 ? ? ? ? ? ? 91  TRP B O   1 
ATOM   2087 C  CB  . TRP B 1 91  ? 18.609 -1.468  94.838  1.00 27.32 ? ? ? ? ? ? 91  TRP B CB  1 
ATOM   2088 C  CG  . TRP B 1 91  ? 17.385 -0.927  94.134  1.00 25.91 ? ? ? ? ? ? 91  TRP B CG  1 
ATOM   2089 C  CD1 . TRP B 1 91  ? 16.282 -1.629  93.737  1.00 25.74 ? ? ? ? ? ? 91  TRP B CD1 1 
ATOM   2090 C  CD2 . TRP B 1 91  ? 17.133 0.446   93.786  1.00 29.75 ? ? ? ? ? ? 91  TRP B CD2 1 
ATOM   2091 N  NE1 . TRP B 1 91  ? 15.370 -0.781  93.145  1.00 30.47 ? ? ? ? ? ? 91  TRP B NE1 1 
ATOM   2092 C  CE2 . TRP B 1 91  ? 15.868 0.497   93.166  1.00 27.56 ? ? ? ? ? ? 91  TRP B CE2 1 
ATOM   2093 C  CE3 . TRP B 1 91  ? 17.866 1.636   93.926  1.00 29.10 ? ? ? ? ? ? 91  TRP B CE3 1 
ATOM   2094 C  CZ2 . TRP B 1 91  ? 15.312 1.692   92.693  1.00 29.46 ? ? ? ? ? ? 91  TRP B CZ2 1 
ATOM   2095 C  CZ3 . TRP B 1 91  ? 17.308 2.827   93.452  1.00 29.50 ? ? ? ? ? ? 91  TRP B CZ3 1 
ATOM   2096 C  CH2 . TRP B 1 91  ? 16.047 2.840   92.841  1.00 25.16 ? ? ? ? ? ? 91  TRP B CH2 1 
ATOM   2097 N  N   . THR B 1 92  ? 20.795 0.126   93.273  1.00 25.90 ? ? ? ? ? ? 92  THR B N   1 
ATOM   2098 C  CA  . THR B 1 92  ? 21.371 1.127   92.374  1.00 25.66 ? ? ? ? ? ? 92  THR B CA  1 
ATOM   2099 C  C   . THR B 1 92  ? 22.163 0.504   91.232  1.00 26.70 ? ? ? ? ? ? 92  THR B C   1 
ATOM   2100 O  O   . THR B 1 92  ? 21.931 0.809   90.060  1.00 22.02 ? ? ? ? ? ? 92  THR B O   1 
ATOM   2101 C  CB  . THR B 1 92  ? 22.330 2.046   93.148  1.00 27.86 ? ? ? ? ? ? 92  THR B CB  1 
ATOM   2102 O  OG1 . THR B 1 92  ? 21.580 2.851   94.063  1.00 26.42 ? ? ? ? ? ? 92  THR B OG1 1 
ATOM   2103 C  CG2 . THR B 1 92  ? 23.111 2.954   92.208  1.00 24.50 ? ? ? ? ? ? 92  THR B CG2 1 
ATOM   2104 N  N   . PHE B 1 93  ? 23.100 -0.370  91.580  1.00 22.77 ? ? ? ? ? ? 93  PHE B N   1 
ATOM   2105 C  CA  . PHE B 1 93  ? 23.974 -0.968  90.581  1.00 23.08 ? ? ? ? ? ? 93  PHE B CA  1 
ATOM   2106 C  C   . PHE B 1 93  ? 23.295 -2.080  89.791  1.00 24.80 ? ? ? ? ? ? 93  PHE B C   1 
ATOM   2107 O  O   . PHE B 1 93  ? 23.922 -2.711  88.937  1.00 27.57 ? ? ? ? ? ? 93  PHE B O   1 
ATOM   2108 C  CB  . PHE B 1 93  ? 25.283 -1.440  91.218  1.00 24.96 ? ? ? ? ? ? 93  PHE B CB  1 
ATOM   2109 C  CG  . PHE B 1 93  ? 26.215 -0.318  91.558  1.00 22.55 ? ? ? ? ? ? 93  PHE B CG  1 
ATOM   2110 C  CD1 . PHE B 1 93  ? 27.182 0.089   90.660  1.00 22.21 ? ? ? ? ? ? 93  PHE B CD1 1 
ATOM   2111 C  CD2 . PHE B 1 93  ? 26.091 0.365   92.753  1.00 23.24 ? ? ? ? ? ? 93  PHE B CD2 1 
ATOM   2112 C  CE1 . PHE B 1 93  ? 28.035 1.127   90.962  1.00 24.75 ? ? ? ? ? ? 93  PHE B CE1 1 
ATOM   2113 C  CE2 . PHE B 1 93  ? 26.936 1.409   93.051  1.00 24.36 ? ? ? ? ? ? 93  PHE B CE2 1 
ATOM   2114 C  CZ  . PHE B 1 93  ? 27.915 1.788   92.152  1.00 26.49 ? ? ? ? ? ? 93  PHE B CZ  1 
ATOM   2115 N  N   . SER B 1 94  ? 22.014 -2.314  90.055  1.00 20.80 ? ? ? ? ? ? 94  SER B N   1 
ATOM   2116 C  CA  . SER B 1 94  ? 21.275 -3.293  89.269  1.00 23.28 ? ? ? ? ? ? 94  SER B CA  1 
ATOM   2117 C  C   . SER B 1 94  ? 20.141 -2.660  88.478  1.00 21.89 ? ? ? ? ? ? 94  SER B C   1 
ATOM   2118 O  O   . SER B 1 94  ? 19.407 -3.364  87.780  1.00 28.20 ? ? ? ? ? ? 94  SER B O   1 
ATOM   2119 C  CB  . SER B 1 94  ? 20.789 -4.482  90.125  1.00 27.73 ? ? ? ? ? ? 94  SER B CB  1 
ATOM   2120 O  OG  . SER B 1 94  ? 19.708 -4.135  90.979  1.00 32.23 ? ? ? ? ? ? 94  SER B OG  1 
ATOM   2121 N  N   . ARG B 1 95  ? 20.005 -1.336  88.559  1.00 21.47 ? ? ? ? ? ? 95  ARG B N   1 
ATOM   2122 C  CA  . ARG B 1 95  ? 19.048 -0.620  87.699  1.00 23.57 ? ? ? ? ? ? 95  ARG B CA  1 
ATOM   2123 C  C   . ARG B 1 95  ? 19.592 -0.487  86.271  1.00 21.45 ? ? ? ? ? ? 95  ARG B C   1 
ATOM   2124 O  O   . ARG B 1 95  ? 20.775 -0.218  86.095  1.00 24.21 ? ? ? ? ? ? 95  ARG B O   1 
ATOM   2125 C  CB  . ARG B 1 95  ? 18.738 0.772   88.254  1.00 21.83 ? ? ? ? ? ? 95  ARG B CB  1 
ATOM   2126 C  CG  . ARG B 1 95  ? 18.155 0.829   89.674  1.00 26.90 ? ? ? ? ? ? 95  ARG B CG  1 
ATOM   2127 C  CD  . ARG B 1 95  ? 16.921 -0.049  89.828  1.00 25.31 ? ? ? ? ? ? 95  ARG B CD  1 
ATOM   2128 N  NE  . ARG B 1 95  ? 17.283 -1.378  90.325  1.00 27.37 ? ? ? ? ? ? 95  ARG B NE  1 
ATOM   2129 C  CZ  . ARG B 1 95  ? 16.430 -2.391  90.455  1.00 30.76 ? ? ? ? ? ? 95  ARG B CZ  1 
ATOM   2130 N  NH1 . ARG B 1 95  ? 15.159 -2.226  90.116  1.00 29.85 ? ? ? ? ? ? 95  ARG B NH1 1 
ATOM   2131 N  NH2 . ARG B 1 95  ? 16.848 -3.569  90.907  1.00 27.70 ? ? ? ? ? ? 95  ARG B NH2 1 
ATOM   2132 N  N   . LYS B 1 96  ? 18.747 -0.690  85.256  1.00 22.75 ? ? ? ? ? ? 96  LYS B N   1 
ATOM   2133 C  CA  . LYS B 1 96  ? 19.153 -0.462  83.863  1.00 22.14 ? ? ? ? ? ? 96  LYS B CA  1 
ATOM   2134 C  C   . LYS B 1 96  ? 19.175 1.038   83.604  1.00 22.23 ? ? ? ? ? ? 96  LYS B C   1 
ATOM   2135 O  O   . LYS B 1 96  ? 18.446 1.791   84.263  1.00 20.25 ? ? ? ? ? ? 96  LYS B O   1 
ATOM   2136 C  CB  . LYS B 1 96  ? 18.192 -1.135  82.863  1.00 22.98 ? ? ? ? ? ? 96  LYS B CB  1 
ATOM   2137 C  CG  . LYS B 1 96  ? 18.498 -2.617  82.561  1.00 26.84 ? ? ? ? ? ? 96  LYS B CG  1 
ATOM   2138 C  CD  . LYS B 1 96  ? 17.351 -3.338  81.801  1.00 25.54 ? ? ? ? ? ? 96  LYS B CD  1 
ATOM   2139 C  CE  . LYS B 1 96  ? 17.215 -2.868  80.344  1.00 22.68 ? ? ? ? ? ? 96  LYS B CE  1 
ATOM   2140 N  NZ  . LYS B 1 96  ? 16.279 -3.733  79.538  1.00 22.55 ? ? ? ? ? ? 96  LYS B NZ  1 
ATOM   2141 N  N   . ALA B 1 97  ? 20.033 1.463   82.674  1.00 19.46 ? ? ? ? ? ? 97  ALA B N   1 
ATOM   2142 C  CA  . ALA B 1 97  ? 20.046 2.834   82.159  1.00 17.05 ? ? ? ? ? ? 97  ALA B CA  1 
ATOM   2143 C  C   . ALA B 1 97  ? 20.261 3.903   83.219  1.00 21.16 ? ? ? ? ? ? 97  ALA B C   1 
ATOM   2144 O  O   . ALA B 1 97  ? 19.418 4.797   83.366  1.00 19.70 ? ? ? ? ? ? 97  ALA B O   1 
ATOM   2145 C  CB  . ALA B 1 97  ? 18.760 3.133   81.396  1.00 20.63 ? ? ? ? ? ? 97  ALA B CB  1 
ATOM   2146 N  N   . THR B 1 98  ? 21.373 3.811   83.944  1.00 17.70 ? ? ? ? ? ? 98  THR B N   1 
ATOM   2147 C  CA  . THR B 1 98  ? 21.747 4.841   84.901  1.00 17.69 ? ? ? ? ? ? 98  THR B CA  1 
ATOM   2148 C  C   . THR B 1 98  ? 22.854 5.735   84.338  1.00 17.78 ? ? ? ? ? ? 98  THR B C   1 
ATOM   2149 O  O   . THR B 1 98  ? 23.525 5.386   83.344  1.00 19.07 ? ? ? ? ? ? 98  THR B O   1 
ATOM   2150 C  CB  . THR B 1 98  ? 22.217 4.243   86.248  1.00 20.44 ? ? ? ? ? ? 98  THR B CB  1 
ATOM   2151 O  OG1 . THR B 1 98  ? 23.589 3.835   86.147  1.00 22.28 ? ? ? ? ? ? 98  THR B OG1 1 
ATOM   2152 C  CG2 . THR B 1 98  ? 21.374 3.028   86.617  1.00 21.07 ? ? ? ? ? ? 98  THR B CG2 1 
ATOM   2153 N  N   . LEU B 1 99  ? 23.033 6.882   84.989  1.00 15.08 ? ? ? ? ? ? 99  LEU B N   1 
ATOM   2154 C  CA  . LEU B 1 99  ? 24.067 7.842   84.660  1.00 15.88 ? ? ? ? ? ? 99  LEU B CA  1 
ATOM   2155 C  C   . LEU B 1 99  ? 24.977 7.982   85.860  1.00 21.26 ? ? ? ? ? ? 99  LEU B C   1 
ATOM   2156 O  O   . LEU B 1 99  ? 24.528 8.348   86.939  1.00 19.57 ? ? ? ? ? ? 99  LEU B O   1 
ATOM   2157 C  CB  . LEU B 1 99  ? 23.443 9.201   84.404  1.00 20.63 ? ? ? ? ? ? 99  LEU B CB  1 
ATOM   2158 C  CG  . LEU B 1 99  ? 23.916 10.004  83.213  1.00 23.80 ? ? ? ? ? ? 99  LEU B CG  1 
ATOM   2159 C  CD1 . LEU B 1 99  ? 23.773 9.161   81.943  1.00 23.65 ? ? ? ? ? ? 99  LEU B CD1 1 
ATOM   2160 C  CD2 . LEU B 1 99  ? 23.077 11.282  83.129  1.00 19.75 ? ? ? ? ? ? 99  LEU B CD2 1 
ATOM   2161 N  N   . GLU B 1 100 ? 26.256 7.707   85.663  1.00 19.26 ? ? ? ? ? ? 100 GLU B N   1 
ATOM   2162 C  CA  . GLU B 1 100 ? 27.253 7.964   86.687  1.00 20.05 ? ? ? ? ? ? 100 GLU B CA  1 
ATOM   2163 C  C   . GLU B 1 100 ? 28.040 9.229   86.368  1.00 19.41 ? ? ? ? ? ? 100 GLU B C   1 
ATOM   2164 O  O   . GLU B 1 100 ? 28.752 9.298   85.378  1.00 18.87 ? ? ? ? ? ? 100 GLU B O   1 
ATOM   2165 C  CB  . GLU B 1 100 ? 28.186 6.785   86.796  1.00 20.48 ? ? ? ? ? ? 100 GLU B CB  1 
ATOM   2166 C  CG  . GLU B 1 100 ? 29.305 6.968   87.769  1.00 20.15 ? ? ? ? ? ? 100 GLU B CG  1 
ATOM   2167 C  CD  . GLU B 1 100 ? 30.234 5.796   87.695  1.00 23.34 ? ? ? ? ? ? 100 GLU B CD  1 
ATOM   2168 O  OE1 . GLU B 1 100 ? 30.020 4.984   86.784  1.00 26.20 ? ? ? ? ? ? 100 GLU B OE1 1 
ATOM   2169 O  OE2 . GLU B 1 100 ? 31.161 5.666   88.512  1.00 29.21 ? ? ? ? ? ? 100 GLU B OE2 1 
ATOM   2170 N  N   . LEU B 1 101 ? 27.884 10.239  87.206  1.00 16.14 ? ? ? ? ? ? 101 LEU B N   1 
ATOM   2171 C  CA  . LEU B 1 101 ? 28.555 11.510  87.010  1.00 17.11 ? ? ? ? ? ? 101 LEU B CA  1 
ATOM   2172 C  C   . LEU B 1 101 ? 29.726 11.575  87.977  1.00 19.91 ? ? ? ? ? ? 101 LEU B C   1 
ATOM   2173 O  O   . LEU B 1 101 ? 29.545 11.429  89.179  1.00 21.48 ? ? ? ? ? ? 101 LEU B O   1 
ATOM   2174 C  CB  . LEU B 1 101 ? 27.582 12.652  87.280  1.00 16.31 ? ? ? ? ? ? 101 LEU B CB  1 
ATOM   2175 C  CG  . LEU B 1 101 ? 26.305 12.585  86.450  1.00 16.21 ? ? ? ? ? ? 101 LEU B CG  1 
ATOM   2176 C  CD1 . LEU B 1 101 ? 25.457 13.820  86.721  1.00 16.40 ? ? ? ? ? ? 101 LEU B CD1 1 
ATOM   2177 C  CD2 . LEU B 1 101 ? 26.650 12.472  84.966  1.00 15.97 ? ? ? ? ? ? 101 LEU B CD2 1 
ATOM   2178 N  N   . THR B 1 102 ? 30.921 11.783  87.436  1.00 16.70 ? ? ? ? ? ? 102 THR B N   1 
ATOM   2179 C  CA  . THR B 1 102 ? 32.144 11.740  88.200  1.00 17.53 ? ? ? ? ? ? 102 THR B CA  1 
ATOM   2180 C  C   . THR B 1 102 ? 32.674 13.132  88.438  1.00 16.78 ? ? ? ? ? ? 102 THR B C   1 
ATOM   2181 O  O   . THR B 1 102 ? 33.026 13.828  87.511  1.00 17.85 ? ? ? ? ? ? 102 THR B O   1 
ATOM   2182 C  CB  . THR B 1 102 ? 33.200 10.925  87.463  1.00 17.04 ? ? ? ? ? ? 102 THR B CB  1 
ATOM   2183 O  OG1 . THR B 1 102 ? 32.671 9.622   87.178  1.00 16.65 ? ? ? ? ? ? 102 THR B OG1 1 
ATOM   2184 C  CG2 . THR B 1 102 ? 34.439 10.787  88.303  1.00 17.70 ? ? ? ? ? ? 102 THR B CG2 1 
ATOM   2185 N  N   . HIS B 1 103 ? 32.730 13.529  89.700  1.00 19.87 ? ? ? ? ? ? 103 HIS B N   1 
ATOM   2186 C  CA  . HIS B 1 103 ? 33.202 14.857  90.065  1.00 19.27 ? ? ? ? ? ? 103 HIS B CA  1 
ATOM   2187 C  C   . HIS B 1 103 ? 34.548 14.735  90.741  1.00 20.78 ? ? ? ? ? ? 103 HIS B C   1 
ATOM   2188 O  O   . HIS B 1 103 ? 34.642 14.203  91.841  1.00 21.86 ? ? ? ? ? ? 103 HIS B O   1 
ATOM   2189 C  CB  . HIS B 1 103 ? 32.216 15.532  91.027  1.00 20.78 ? ? ? ? ? ? 103 HIS B CB  1 
ATOM   2190 C  CG  . HIS B 1 103 ? 32.739 16.800  91.633  1.00 25.45 ? ? ? ? ? ? 103 HIS B CG  1 
ATOM   2191 N  ND1 . HIS B 1 103 ? 32.685 17.058  92.988  1.00 23.34 ? ? ? ? ? ? 103 HIS B ND1 1 
ATOM   2192 C  CD2 . HIS B 1 103 ? 33.344 17.873  91.070  1.00 24.37 ? ? ? ? ? ? 103 HIS B CD2 1 
ATOM   2193 C  CE1 . HIS B 1 103 ? 33.232 18.235  93.231  1.00 21.59 ? ? ? ? ? ? 103 HIS B CE1 1 
ATOM   2194 N  NE2 . HIS B 1 103 ? 33.639 18.751  92.084  1.00 24.64 ? ? ? ? ? ? 103 HIS B NE2 1 
ATOM   2195 N  N   . ASN B 1 104 ? 35.589 15.203  90.065  1.00 24.16 ? ? ? ? ? ? 104 ASN B N   1 
ATOM   2196 C  CA  . ASN B 1 104 ? 36.920 15.282  90.660  1.00 22.63 ? ? ? ? ? ? 104 ASN B CA  1 
ATOM   2197 C  C   . ASN B 1 104 ? 37.009 16.578  91.463  1.00 24.57 ? ? ? ? ? ? 104 ASN B C   1 
ATOM   2198 O  O   . ASN B 1 104 ? 36.946 17.672  90.893  1.00 23.60 ? ? ? ? ? ? 104 ASN B O   1 
ATOM   2199 C  CB  . ASN B 1 104 ? 38.010 15.257  89.588  1.00 21.54 ? ? ? ? ? ? 104 ASN B CB  1 
ATOM   2200 C  CG  . ASN B 1 104 ? 38.098 13.912  88.865  1.00 26.27 ? ? ? ? ? ? 104 ASN B CG  1 
ATOM   2201 O  OD1 . ASN B 1 104 ? 38.329 12.877  89.485  1.00 24.91 ? ? ? ? ? ? 104 ASN B OD1 1 
ATOM   2202 N  ND2 . ASN B 1 104 ? 37.902 13.927  87.544  1.00 23.51 ? ? ? ? ? ? 104 ASN B ND2 1 
ATOM   2203 N  N   . TRP B 1 105 ? 37.135 16.442  92.781  1.00 25.73 ? ? ? ? ? ? 105 TRP B N   1 
ATOM   2204 C  CA  . TRP B 1 105 ? 37.124 17.584  93.704  1.00 25.60 ? ? ? ? ? ? 105 TRP B CA  1 
ATOM   2205 C  C   . TRP B 1 105 ? 38.091 18.673  93.263  1.00 23.69 ? ? ? ? ? ? 105 TRP B C   1 
ATOM   2206 O  O   . TRP B 1 105 ? 39.225 18.387  92.928  1.00 23.31 ? ? ? ? ? ? 105 TRP B O   1 
ATOM   2207 C  CB  . TRP B 1 105 ? 37.493 17.135  95.114  1.00 26.34 ? ? ? ? ? ? 105 TRP B CB  1 
ATOM   2208 C  CG  . TRP B 1 105 ? 36.586 16.111  95.717  1.00 27.43 ? ? ? ? ? ? 105 TRP B CG  1 
ATOM   2209 C  CD1 . TRP B 1 105 ? 35.452 15.568  95.170  1.00 29.30 ? ? ? ? ? ? 105 TRP B CD1 1 
ATOM   2210 C  CD2 . TRP B 1 105 ? 36.742 15.503  96.998  1.00 27.47 ? ? ? ? ? ? 105 TRP B CD2 1 
ATOM   2211 N  NE1 . TRP B 1 105 ? 34.895 14.654  96.042  1.00 25.76 ? ? ? ? ? ? 105 TRP B NE1 1 
ATOM   2212 C  CE2 . TRP B 1 105 ? 35.671 14.603  97.173  1.00 29.39 ? ? ? ? ? ? 105 TRP B CE2 1 
ATOM   2213 C  CE3 . TRP B 1 105 ? 37.684 15.638  98.021  1.00 29.41 ? ? ? ? ? ? 105 TRP B CE3 1 
ATOM   2214 C  CZ2 . TRP B 1 105 ? 35.521 13.839  98.334  1.00 33.51 ? ? ? ? ? ? 105 TRP B CZ2 1 
ATOM   2215 C  CZ3 . TRP B 1 105 ? 37.534 14.880  99.167  1.00 32.30 ? ? ? ? ? ? 105 TRP B CZ3 1 
ATOM   2216 C  CH2 . TRP B 1 105 ? 36.462 13.994  99.317  1.00 30.47 ? ? ? ? ? ? 105 TRP B CH2 1 
ATOM   2217 N  N   . GLY B 1 106 ? 37.635 19.920  93.248  1.00 25.20 ? ? ? ? ? ? 106 GLY B N   1 
ATOM   2218 C  CA  . GLY B 1 106 ? 38.474 21.014  92.803  1.00 25.36 ? ? ? ? ? ? 106 GLY B CA  1 
ATOM   2219 C  C   . GLY B 1 106 ? 37.984 21.697  91.539  1.00 27.86 ? ? ? ? ? ? 106 GLY B C   1 
ATOM   2220 O  O   . GLY B 1 106 ? 37.851 22.920  91.510  1.00 25.78 ? ? ? ? ? ? 106 GLY B O   1 
ATOM   2221 N  N   . THR B 1 107 ? 37.702 20.907  90.501  1.00 26.14 ? ? ? ? ? ? 107 THR B N   1 
ATOM   2222 C  CA  . THR B 1 107 ? 37.358 21.439  89.179  1.00 24.89 ? ? ? ? ? ? 107 THR B CA  1 
ATOM   2223 C  C   . THR B 1 107 ? 36.328 22.581  89.179  1.00 27.47 ? ? ? ? ? ? 107 THR B C   1 
ATOM   2224 O  O   . THR B 1 107 ? 36.420 23.496  88.356  1.00 27.98 ? ? ? ? ? ? 107 THR B O   1 
ATOM   2225 C  CB  . THR B 1 107 ? 36.836 20.335  88.221  1.00 22.90 ? ? ? ? ? ? 107 THR B CB  1 
ATOM   2226 O  OG1 . THR B 1 107 ? 35.647 19.735  88.766  1.00 22.71 ? ? ? ? ? ? 107 THR B OG1 1 
ATOM   2227 C  CG2 . THR B 1 107 ? 37.907 19.266  87.978  1.00 23.87 ? ? ? ? ? ? 107 THR B CG2 1 
ATOM   2228 N  N   . GLU B 1 108 ? 35.350 22.529  90.083  1.00 25.15 ? ? ? ? ? ? 108 GLU B N   1 
ATOM   2229 C  CA  . GLU B 1 108 ? 34.304 23.549  90.086  1.00 27.62 ? ? ? ? ? ? 108 GLU B CA  1 
ATOM   2230 C  C   . GLU B 1 108 ? 34.841 24.939  90.442  1.00 31.36 ? ? ? ? ? ? 108 GLU B C   1 
ATOM   2231 O  O   . GLU B 1 108 ? 34.196 25.947  90.136  1.00 31.93 ? ? ? ? ? ? 108 GLU B O   1 
ATOM   2232 C  CB  . GLU B 1 108 ? 33.143 23.160  90.999  1.00 27.69 ? ? ? ? ? ? 108 GLU B CB  1 
ATOM   2233 C  CG  . GLU B 1 108 ? 33.481 23.117  92.490  1.00 29.56 ? ? ? ? ? ? 108 GLU B CG  1 
ATOM   2234 C  CD  . GLU B 1 108 ? 34.205 21.847  92.919  1.00 31.64 ? ? ? ? ? ? 108 GLU B CD  1 
ATOM   2235 O  OE1 . GLU B 1 108 ? 34.782 21.141  92.064  1.00 25.74 ? ? ? ? ? ? 108 GLU B OE1 1 
ATOM   2236 O  OE2 . GLU B 1 108 ? 34.189 21.552  94.133  1.00 33.13 ? ? ? ? ? ? 108 GLU B OE2 1 
ATOM   2237 N  N   . ASP B 1 109 ? 36.024 24.991  91.059  1.00 30.37 ? ? ? ? ? ? 109 ASP B N   1 
ATOM   2238 C  CA  . ASP B 1 109 ? 36.678 26.266  91.407  1.00 31.58 ? ? ? ? ? ? 109 ASP B CA  1 
ATOM   2239 C  C   . ASP B 1 109 ? 37.782 26.687  90.423  1.00 35.52 ? ? ? ? ? ? 109 ASP B C   1 
ATOM   2240 O  O   . ASP B 1 109 ? 38.421 27.722  90.612  1.00 33.60 ? ? ? ? ? ? 109 ASP B O   1 
ATOM   2241 C  CB  . ASP B 1 109 ? 37.272 26.201  92.823  1.00 33.43 ? ? ? ? ? ? 109 ASP B CB  1 
ATOM   2242 C  CG  . ASP B 1 109 ? 36.227 25.897  93.893  1.00 35.48 ? ? ? ? ? ? 109 ASP B CG  1 
ATOM   2243 O  OD1 . ASP B 1 109 ? 35.241 26.651  94.015  1.00 41.61 ? ? ? ? ? ? 109 ASP B OD1 1 
ATOM   2244 O  OD2 . ASP B 1 109 ? 36.382 24.892  94.618  1.00 40.83 ? ? ? ? ? ? 109 ASP B OD2 1 
ATOM   2245 N  N   . ASP B 1 110 ? 38.015 25.880  89.387  1.00 33.54 ? ? ? ? ? ? 110 ASP B N   1 
ATOM   2246 C  CA  . ASP B 1 110 ? 39.117 26.110  88.448  1.00 31.45 ? ? ? ? ? ? 110 ASP B CA  1 
ATOM   2247 C  C   . ASP B 1 110 ? 38.606 26.669  87.124  1.00 35.94 ? ? ? ? ? ? 110 ASP B C   1 
ATOM   2248 O  O   . ASP B 1 110 ? 37.992 25.960  86.328  1.00 30.02 ? ? ? ? ? ? 110 ASP B O   1 
ATOM   2249 C  CB  . ASP B 1 110 ? 39.878 24.805  88.206  1.00 30.68 ? ? ? ? ? ? 110 ASP B CB  1 
ATOM   2250 C  CG  . ASP B 1 110 ? 41.134 24.988  87.356  1.00 33.62 ? ? ? ? ? ? 110 ASP B CG  1 
ATOM   2251 O  OD1 . ASP B 1 110 ? 41.292 26.040  86.703  1.00 37.62 ? ? ? ? ? ? 110 ASP B OD1 1 
ATOM   2252 O  OD2 . ASP B 1 110 ? 41.967 24.054  87.326  1.00 35.50 ? ? ? ? ? ? 110 ASP B OD2 1 
ATOM   2253 N  N   . GLU B 1 111 ? 38.921 27.934  86.881  1.00 34.07 ? ? ? ? ? ? 111 GLU B N   1 
ATOM   2254 C  CA  . GLU B 1 111 ? 38.361 28.689  85.773  1.00 35.68 ? ? ? ? ? ? 111 GLU B CA  1 
ATOM   2255 C  C   . GLU B 1 111 ? 38.880 28.192  84.433  1.00 32.85 ? ? ? ? ? ? 111 GLU B C   1 
ATOM   2256 O  O   . GLU B 1 111 ? 38.228 28.350  83.405  1.00 38.37 ? ? ? ? ? ? 111 GLU B O   1 
ATOM   2257 C  CB  . GLU B 1 111 ? 38.697 30.175  85.943  1.00 37.02 ? ? ? ? ? ? 111 GLU B CB  1 
ATOM   2258 C  CG  . GLU B 1 111 ? 38.153 30.810  87.227  1.00 39.03 ? ? ? ? ? ? 111 GLU B CG  1 
ATOM   2259 C  CD  . GLU B 1 111 ? 38.923 30.409  88.491  1.00 45.47 ? ? ? ? ? ? 111 GLU B CD  1 
ATOM   2260 O  OE1 . GLU B 1 111 ? 39.917 29.650  88.376  1.00 42.69 ? ? ? ? ? ? 111 GLU B OE1 1 
ATOM   2261 O  OE2 . GLU B 1 111 ? 38.532 30.851  89.603  1.00 43.97 ? ? ? ? ? ? 111 GLU B OE2 1 
ATOM   2262 N  N   . THR B 1 112 ? 40.059 27.584  84.459  1.00 36.42 ? ? ? ? ? ? 112 THR B N   1 
ATOM   2263 C  CA  . THR B 1 112 ? 40.731 27.135  83.246  1.00 34.17 ? ? ? ? ? ? 112 THR B CA  1 
ATOM   2264 C  C   . THR B 1 112 ? 40.366 25.695  82.886  1.00 35.69 ? ? ? ? ? ? 112 THR B C   1 
ATOM   2265 O  O   . THR B 1 112 ? 40.915 25.124  81.939  1.00 38.46 ? ? ? ? ? ? 112 THR B O   1 
ATOM   2266 C  CB  . THR B 1 112 ? 42.247 27.207  83.418  1.00 36.00 ? ? ? ? ? ? 112 THR B CB  1 
ATOM   2267 O  OG1 . THR B 1 112 ? 42.653 26.273  84.426  1.00 35.88 ? ? ? ? ? ? 112 THR B OG1 1 
ATOM   2268 C  CG2 . THR B 1 112 ? 42.658 28.609  83.844  1.00 36.26 ? ? ? ? ? ? 112 THR B CG2 1 
ATOM   2269 N  N   . GLN B 1 113 ? 39.435 25.111  83.635  1.00 34.19 ? ? ? ? ? ? 113 GLN B N   1 
ATOM   2270 C  CA  . GLN B 1 113 ? 39.116 23.689  83.476  1.00 30.92 ? ? ? ? ? ? 113 GLN B CA  1 
ATOM   2271 C  C   . GLN B 1 113 ? 37.790 23.481  82.759  1.00 28.91 ? ? ? ? ? ? 113 GLN B C   1 
ATOM   2272 O  O   . GLN B 1 113 ? 36.788 24.127  83.078  1.00 26.31 ? ? ? ? ? ? 113 GLN B O   1 
ATOM   2273 C  CB  . GLN B 1 113 ? 39.091 22.994  84.847  1.00 29.51 ? ? ? ? ? ? 113 GLN B CB  1 
ATOM   2274 C  CG  . GLN B 1 113 ? 39.068 21.465  84.791  1.00 27.16 ? ? ? ? ? ? 113 GLN B CG  1 
ATOM   2275 C  CD  . GLN B 1 113 ? 37.696 20.928  84.513  1.00 24.60 ? ? ? ? ? ? 113 GLN B CD  1 
ATOM   2276 O  OE1 . GLN B 1 113 ? 36.711 21.508  84.945  1.00 24.85 ? ? ? ? ? ? 113 GLN B OE1 1 
ATOM   2277 N  NE2 . GLN B 1 113 ? 37.612 19.821  83.772  1.00 26.17 ? ? ? ? ? ? 113 GLN B NE2 1 
ATOM   2278 N  N   . SER B 1 114 ? 37.780 22.563  81.798  1.00 28.77 ? ? ? ? ? ? 114 SER B N   1 
ATOM   2279 C  CA  . SER B 1 114 ? 36.527 22.116  81.201  1.00 26.38 ? ? ? ? ? ? 114 SER B CA  1 
ATOM   2280 C  C   . SER B 1 114 ? 36.724 20.739  80.589  1.00 25.46 ? ? ? ? ? ? 114 SER B C   1 
ATOM   2281 O  O   . SER B 1 114 ? 37.818 20.410  80.125  1.00 25.02 ? ? ? ? ? ? 114 SER B O   1 
ATOM   2282 C  CB  . SER B 1 114 ? 36.028 23.098  80.140  1.00 22.11 ? ? ? ? ? ? 114 SER B CB  1 
ATOM   2283 O  OG  . SER B 1 114 ? 36.937 23.158  79.063  1.00 28.14 ? ? ? ? ? ? 114 SER B OG  1 
ATOM   2284 N  N   . TYR B 1 115 ? 35.666 19.935  80.606  1.00 21.26 ? ? ? ? ? ? 115 TYR B N   1 
ATOM   2285 C  CA  . TYR B 1 115 ? 35.718 18.625  79.983  1.00 18.82 ? ? ? ? ? ? 115 TYR B CA  1 
ATOM   2286 C  C   . TYR B 1 115 ? 35.367 18.715  78.514  1.00 17.95 ? ? ? ? ? ? 115 TYR B C   1 
ATOM   2287 O  O   . TYR B 1 115 ? 34.859 19.744  78.031  1.00 19.36 ? ? ? ? ? ? 115 TYR B O   1 
ATOM   2288 C  CB  . TYR B 1 115 ? 34.813 17.637  80.709  1.00 15.64 ? ? ? ? ? ? 115 TYR B CB  1 
ATOM   2289 C  CG  . TYR B 1 115 ? 35.333 17.336  82.083  1.00 19.35 ? ? ? ? ? ? 115 TYR B CG  1 
ATOM   2290 C  CD1 . TYR B 1 115 ? 36.572 16.740  82.250  1.00 17.62 ? ? ? ? ? ? 115 TYR B CD1 1 
ATOM   2291 C  CD2 . TYR B 1 115 ? 34.609 17.683  83.219  1.00 18.32 ? ? ? ? ? ? 115 TYR B CD2 1 
ATOM   2292 C  CE1 . TYR B 1 115 ? 37.068 16.473  83.496  1.00 14.21 ? ? ? ? ? ? 115 TYR B CE1 1 
ATOM   2293 C  CE2 . TYR B 1 115 ? 35.105 17.416  84.492  1.00 19.88 ? ? ? ? ? ? 115 TYR B CE2 1 
ATOM   2294 C  CZ  . TYR B 1 115 ? 36.343 16.811  84.615  1.00 20.16 ? ? ? ? ? ? 115 TYR B CZ  1 
ATOM   2295 O  OH  . TYR B 1 115 ? 36.844 16.526  85.868  1.00 22.03 ? ? ? ? ? ? 115 TYR B OH  1 
ATOM   2296 N  N   . HIS B 1 116 ? 35.684 17.641  77.801  1.00 16.90 ? ? ? ? ? ? 116 HIS B N   1 
ATOM   2297 C  CA  . HIS B 1 116 ? 35.507 17.589  76.363  1.00 15.83 ? ? ? ? ? ? 116 HIS B CA  1 
ATOM   2298 C  C   . HIS B 1 116 ? 34.324 16.686  76.071  1.00 14.82 ? ? ? ? ? ? 116 HIS B C   1 
ATOM   2299 O  O   . HIS B 1 116 ? 34.226 15.577  76.611  1.00 11.48 ? ? ? ? ? ? 116 HIS B O   1 
ATOM   2300 C  CB  . HIS B 1 116 ? 36.795 17.090  75.700  1.00 15.98 ? ? ? ? ? ? 116 HIS B CB  1 
ATOM   2301 C  CG  . HIS B 1 116 ? 36.714 16.973  74.208  1.00 15.83 ? ? ? ? ? ? 116 HIS B CG  1 
ATOM   2302 N  ND1 . HIS B 1 116 ? 36.757 15.758  73.555  1.00 16.36 ? ? ? ? ? ? 116 HIS B ND1 1 
ATOM   2303 C  CD2 . HIS B 1 116 ? 36.606 17.912  73.240  1.00 16.00 ? ? ? ? ? ? 116 HIS B CD2 1 
ATOM   2304 C  CE1 . HIS B 1 116 ? 36.684 15.957  72.252  1.00 12.27 ? ? ? ? ? ? 116 HIS B CE1 1 
ATOM   2305 N  NE2 . HIS B 1 116 ? 36.579 17.253  72.035  1.00 19.39 ? ? ? ? ? ? 116 HIS B NE2 1 
ATOM   2306 N  N   . ASN B 1 117 ? 33.401 17.183  75.246  1.00 16.63 ? ? ? ? ? ? 117 ASN B N   1 
ATOM   2307 C  CA  . ASN B 1 117 ? 32.139 16.497  75.054  1.00 13.56 ? ? ? ? ? ? 117 ASN B CA  1 
ATOM   2308 C  C   . ASN B 1 117 ? 32.137 15.464  73.929  1.00 14.76 ? ? ? ? ? ? 117 ASN B C   1 
ATOM   2309 O  O   . ASN B 1 117 ? 31.097 14.874  73.644  1.00 13.83 ? ? ? ? ? ? 117 ASN B O   1 
ATOM   2310 C  CB  . ASN B 1 117 ? 31.006 17.506  74.852  1.00 15.54 ? ? ? ? ? ? 117 ASN B CB  1 
ATOM   2311 C  CG  . ASN B 1 117 ? 31.086 18.229  73.524  1.00 15.20 ? ? ? ? ? ? 117 ASN B CG  1 
ATOM   2312 O  OD1 . ASN B 1 117 ? 31.915 17.927  72.679  1.00 19.23 ? ? ? ? ? ? 117 ASN B OD1 1 
ATOM   2313 N  ND2 . ASN B 1 117 ? 30.197 19.190  73.333  1.00 19.17 ? ? ? ? ? ? 117 ASN B ND2 1 
ATOM   2314 N  N   . GLY B 1 118 ? 33.283 15.275  73.275  1.00 13.33 ? ? ? ? ? ? 118 GLY B N   1 
ATOM   2315 C  CA  . GLY B 1 118 ? 33.431 14.223  72.267  1.00 14.34 ? ? ? ? ? ? 118 GLY B CA  1 
ATOM   2316 C  C   . GLY B 1 118 ? 32.921 14.599  70.882  1.00 17.44 ? ? ? ? ? ? 118 GLY B C   1 
ATOM   2317 O  O   . GLY B 1 118 ? 33.060 13.816  69.934  1.00 12.64 ? ? ? ? ? ? 118 GLY B O   1 
ATOM   2318 N  N   . ASN B 1 119 ? 32.327 15.786  70.766  1.00 13.32 ? ? ? ? ? ? 119 ASN B N   1 
ATOM   2319 C  CA  . ASN B 1 119 ? 31.738 16.223  69.506  1.00 15.78 ? ? ? ? ? ? 119 ASN B CA  1 
ATOM   2320 C  C   . ASN B 1 119 ? 32.595 17.198  68.702  1.00 18.14 ? ? ? ? ? ? 119 ASN B C   1 
ATOM   2321 O  O   . ASN B 1 119 ? 32.157 17.717  67.682  1.00 16.73 ? ? ? ? ? ? 119 ASN B O   1 
ATOM   2322 C  CB  . ASN B 1 119 ? 30.333 16.762  69.731  1.00 14.44 ? ? ? ? ? ? 119 ASN B CB  1 
ATOM   2323 C  CG  . ASN B 1 119 ? 29.366 15.667  70.173  1.00 16.80 ? ? ? ? ? ? 119 ASN B CG  1 
ATOM   2324 O  OD1 . ASN B 1 119 ? 29.316 14.602  69.564  1.00 15.66 ? ? ? ? ? ? 119 ASN B OD1 1 
ATOM   2325 N  ND2 . ASN B 1 119 ? 28.624 15.912  71.248  1.00 14.52 ? ? ? ? ? ? 119 ASN B ND2 1 
ATOM   2326 N  N   . SER B 1 120 ? 33.819 17.437  69.158  1.00 16.68 ? ? ? ? ? ? 120 SER B N   1 
ATOM   2327 C  CA  . SER B 1 120 ? 34.828 18.055  68.298  1.00 18.35 ? ? ? ? ? ? 120 SER B CA  1 
ATOM   2328 C  C   . SER B 1 120 ? 36.143 17.304  68.466  1.00 16.14 ? ? ? ? ? ? 120 SER B C   1 
ATOM   2329 O  O   . SER B 1 120 ? 36.309 16.554  69.427  1.00 16.86 ? ? ? ? ? ? 120 SER B O   1 
ATOM   2330 C  CB  . SER B 1 120 ? 35.005 19.533  68.627  1.00 17.93 ? ? ? ? ? ? 120 SER B CB  1 
ATOM   2331 O  OG  . SER B 1 120 ? 35.435 19.702  69.959  1.00 16.69 ? ? ? ? ? ? 120 SER B OG  1 
ATOM   2332 N  N   . ASP B 1 121 ? 37.073 17.526  67.544  1.00 19.08 ? ? ? ? ? ? 121 ASP B N   1 
ATOM   2333 C  CA  . ASP B 1 121 ? 38.344 16.806  67.506  1.00 20.46 ? ? ? ? ? ? 121 ASP B CA  1 
ATOM   2334 C  C   . ASP B 1 121 ? 39.063 16.893  68.835  1.00 17.22 ? ? ? ? ? ? 121 ASP B C   1 
ATOM   2335 O  O   . ASP B 1 121 ? 39.260 17.975  69.352  1.00 18.13 ? ? ? ? ? ? 121 ASP B O   1 
ATOM   2336 C  CB  . ASP B 1 121 ? 39.237 17.380  66.405  1.00 22.67 ? ? ? ? ? ? 121 ASP B CB  1 
ATOM   2337 C  CG  . ASP B 1 121 ? 38.722 17.064  65.019  1.00 28.05 ? ? ? ? ? ? 121 ASP B CG  1 
ATOM   2338 O  OD1 . ASP B 1 121 ? 37.941 16.095  64.871  1.00 29.42 ? ? ? ? ? ? 121 ASP B OD1 1 
ATOM   2339 O  OD2 . ASP B 1 121 ? 39.108 17.775  64.065  1.00 36.24 ? ? ? ? ? ? 121 ASP B OD2 1 
ATOM   2340 N  N   . PRO B 1 122 ? 39.439 15.745  69.407  1.00 14.49 ? ? ? ? ? ? 122 PRO B N   1 
ATOM   2341 C  CA  . PRO B 1 122 ? 39.218 14.393  68.878  1.00 15.00 ? ? ? ? ? ? 122 PRO B CA  1 
ATOM   2342 C  C   . PRO B 1 122 ? 37.820 13.821  69.237  1.00 16.19 ? ? ? ? ? ? 122 PRO B C   1 
ATOM   2343 O  O   . PRO B 1 122 ? 37.431 13.833  70.410  1.00 15.84 ? ? ? ? ? ? 122 PRO B O   1 
ATOM   2344 C  CB  . PRO B 1 122 ? 40.341 13.591  69.555  1.00 15.55 ? ? ? ? ? ? 122 PRO B CB  1 
ATOM   2345 C  CG  . PRO B 1 122 ? 40.484 14.245  70.920  1.00 16.10 ? ? ? ? ? ? 122 PRO B CG  1 
ATOM   2346 C  CD  . PRO B 1 122 ? 40.177 15.735  70.689  1.00 14.75 ? ? ? ? ? ? 122 PRO B CD  1 
ATOM   2347 N  N   . ARG B 1 123 ? 37.074 13.334  68.243  1.00 15.00 ? ? ? ? ? ? 123 ARG B N   1 
ATOM   2348 C  CA  . ARG B 1 123 ? 35.718 12.817  68.482  1.00 15.83 ? ? ? ? ? ? 123 ARG B CA  1 
ATOM   2349 C  C   . ARG B 1 123 ? 35.669 11.374  69.011  1.00 14.94 ? ? ? ? ? ? 123 ARG B C   1 
ATOM   2350 O  O   . ARG B 1 123 ? 36.586 10.594  68.794  1.00 15.52 ? ? ? ? ? ? 123 ARG B O   1 
ATOM   2351 C  CB  . ARG B 1 123 ? 34.866 12.925  67.211  1.00 15.51 ? ? ? ? ? ? 123 ARG B CB  1 
ATOM   2352 C  CG  . ARG B 1 123 ? 34.646 14.325  66.726  1.00 17.00 ? ? ? ? ? ? 123 ARG B CG  1 
ATOM   2353 C  CD  . ARG B 1 123 ? 34.068 14.312  65.315  1.00 21.86 ? ? ? ? ? ? 123 ARG B CD  1 
ATOM   2354 N  NE  . ARG B 1 123 ? 33.218 15.486  65.109  1.00 29.08 ? ? ? ? ? ? 123 ARG B NE  1 
ATOM   2355 C  CZ  . ARG B 1 123 ? 33.628 16.620  64.550  1.00 33.44 ? ? ? ? ? ? 123 ARG B CZ  1 
ATOM   2356 N  NH1 . ARG B 1 123 ? 34.880 16.720  64.127  1.00 32.96 ? ? ? ? ? ? 123 ARG B NH1 1 
ATOM   2357 N  NH2 . ARG B 1 123 ? 32.785 17.652  64.412  1.00 29.35 ? ? ? ? ? ? 123 ARG B NH2 1 
ATOM   2358 N  N   . GLY B 1 124 ? 34.583 11.034  69.703  1.00 14.94 ? ? ? ? ? ? 124 GLY B N   1 
ATOM   2359 C  CA  . GLY B 1 124 ? 34.353 9.689   70.209  1.00 11.59 ? ? ? ? ? ? 124 GLY B CA  1 
ATOM   2360 C  C   . GLY B 1 124 ? 32.917 9.538   70.691  1.00 14.29 ? ? ? ? ? ? 124 GLY B C   1 
ATOM   2361 O  O   . GLY B 1 124 ? 31.993 9.370   69.891  1.00 11.89 ? ? ? ? ? ? 124 GLY B O   1 
ATOM   2362 N  N   . PHE B 1 125 ? 32.734 9.598   72.009  1.00 15.09 ? ? ? ? ? ? 125 PHE B N   1 
ATOM   2363 C  CA  . PHE B 1 125 ? 31.409 9.675   72.616  1.00 13.88 ? ? ? ? ? ? 125 PHE B CA  1 
ATOM   2364 C  C   . PHE B 1 125 ? 30.655 10.800  71.938  1.00 14.86 ? ? ? ? ? ? 125 PHE B C   1 
ATOM   2365 O  O   . PHE B 1 125 ? 31.244 11.832  71.606  1.00 12.00 ? ? ? ? ? ? 125 PHE B O   1 
ATOM   2366 C  CB  . PHE B 1 125 ? 31.538 10.010  74.102  1.00 13.24 ? ? ? ? ? ? 125 PHE B CB  1 
ATOM   2367 C  CG  . PHE B 1 125 ? 30.227 10.396  74.775  1.00 12.38 ? ? ? ? ? ? 125 PHE B CG  1 
ATOM   2368 C  CD1 . PHE B 1 125 ? 29.283 9.440   75.084  1.00 13.74 ? ? ? ? ? ? 125 PHE B CD1 1 
ATOM   2369 C  CD2 . PHE B 1 125 ? 29.973 11.713  75.135  1.00 13.06 ? ? ? ? ? ? 125 PHE B CD2 1 
ATOM   2370 C  CE1 . PHE B 1 125 ? 28.076 9.785   75.735  1.00 14.32 ? ? ? ? ? ? 125 PHE B CE1 1 
ATOM   2371 C  CE2 . PHE B 1 125 ? 28.784 12.069  75.779  1.00 11.22 ? ? ? ? ? ? 125 PHE B CE2 1 
ATOM   2372 C  CZ  . PHE B 1 125 ? 27.832 11.107  76.077  1.00 14.04 ? ? ? ? ? ? 125 PHE B CZ  1 
ATOM   2373 N  N   . GLY B 1 126 ? 29.356 10.606  71.728  1.00 13.15 ? ? ? ? ? ? 126 GLY B N   1 
ATOM   2374 C  CA  . GLY B 1 126 ? 28.549 11.623  71.098  1.00 12.09 ? ? ? ? ? ? 126 GLY B CA  1 
ATOM   2375 C  C   . GLY B 1 126 ? 27.513 12.233  72.025  1.00 15.71 ? ? ? ? ? ? 126 GLY B C   1 
ATOM   2376 O  O   . GLY B 1 126 ? 27.480 13.465  72.204  1.00 15.51 ? ? ? ? ? ? 126 GLY B O   1 
ATOM   2377 N  N   . HIS B 1 127 ? 26.671 11.383  72.618  1.00 11.85 ? ? ? ? ? ? 127 HIS B N   1 
ATOM   2378 C  CA  . HIS B 1 127 ? 25.572 11.870  73.449  1.00 15.39 ? ? ? ? ? ? 127 HIS B CA  1 
ATOM   2379 C  C   . HIS B 1 127 ? 24.836 10.773  74.168  1.00 13.78 ? ? ? ? ? ? 127 HIS B C   1 
ATOM   2380 O  O   . HIS B 1 127 ? 25.008 9.592   73.874  1.00 15.05 ? ? ? ? ? ? 127 HIS B O   1 
ATOM   2381 C  CB  . HIS B 1 127 ? 24.549 12.627  72.602  1.00 12.52 ? ? ? ? ? ? 127 HIS B CB  1 
ATOM   2382 C  CG  . HIS B 1 127 ? 23.984 11.817  71.485  1.00 13.15 ? ? ? ? ? ? 127 HIS B CG  1 
ATOM   2383 N  ND1 . HIS B 1 127 ? 24.444 11.914  70.192  1.00 15.62 ? ? ? ? ? ? 127 HIS B ND1 1 
ATOM   2384 C  CD2 . HIS B 1 127 ? 23.010 10.879  71.468  1.00 15.94 ? ? ? ? ? ? 127 HIS B CD2 1 
ATOM   2385 C  CE1 . HIS B 1 127 ? 23.768 11.083  69.421  1.00 14.96 ? ? ? ? ? ? 127 HIS B CE1 1 
ATOM   2386 N  NE2 . HIS B 1 127 ? 22.895 10.440  70.172  1.00 18.54 ? ? ? ? ? ? 127 HIS B NE2 1 
ATOM   2387 N  N   . ILE B 1 128 ? 24.008 11.177  75.119  1.00 14.63 ? ? ? ? ? ? 128 ILE B N   1 
ATOM   2388 C  CA  . ILE B 1 128 ? 22.983 10.292  75.659  1.00 16.22 ? ? ? ? ? ? 128 ILE B CA  1 
ATOM   2389 C  C   . ILE B 1 128 ? 21.714 10.808  75.030  1.00 18.88 ? ? ? ? ? ? 128 ILE B C   1 
ATOM   2390 O  O   . ILE B 1 128 ? 21.702 11.935  74.528  1.00 17.59 ? ? ? ? ? ? 128 ILE B O   1 
ATOM   2391 C  CB  . ILE B 1 128 ? 22.876 10.344  77.210  1.00 18.26 ? ? ? ? ? ? 128 ILE B CB  1 
ATOM   2392 C  CG1 . ILE B 1 128 ? 22.712 11.782  77.700  1.00 14.96 ? ? ? ? ? ? 128 ILE B CG1 1 
ATOM   2393 C  CG2 . ILE B 1 128 ? 24.087 9.700   77.869  1.00 16.07 ? ? ? ? ? ? 128 ILE B CG2 1 
ATOM   2394 C  CD1 . ILE B 1 128 ? 22.545 11.890  79.234  1.00 18.98 ? ? ? ? ? ? 128 ILE B CD1 1 
ATOM   2395 N  N   . GLY B 1 129 ? 20.661 9.994   75.026  1.00 16.65 ? ? ? ? ? ? 129 GLY B N   1 
ATOM   2396 C  CA  . GLY B 1 129 ? 19.418 10.372  74.389  1.00 16.02 ? ? ? ? ? ? 129 GLY B CA  1 
ATOM   2397 C  C   . GLY B 1 129 ? 18.207 10.056  75.243  1.00 16.67 ? ? ? ? ? ? 129 GLY B C   1 
ATOM   2398 O  O   . GLY B 1 129 ? 18.133 8.992   75.847  1.00 16.62 ? ? ? ? ? ? 129 GLY B O   1 
ATOM   2399 N  N   . ILE B 1 130 ? 17.253 10.980  75.278  1.00 16.54 ? ? ? ? ? ? 130 ILE B N   1 
ATOM   2400 C  CA  . ILE B 1 130 ? 16.055 10.847  76.093  1.00 18.11 ? ? ? ? ? ? 130 ILE B CA  1 
ATOM   2401 C  C   . ILE B 1 130 ? 14.870 10.618  75.173  1.00 16.36 ? ? ? ? ? ? 130 ILE B C   1 
ATOM   2402 O  O   . ILE B 1 130 ? 14.646 11.396  74.227  1.00 18.84 ? ? ? ? ? ? 130 ILE B O   1 
ATOM   2403 C  CB  . ILE B 1 130 ? 15.795 12.142  76.909  1.00 18.66 ? ? ? ? ? ? 130 ILE B CB  1 
ATOM   2404 C  CG1 . ILE B 1 130 ? 17.059 12.574  77.648  1.00 20.25 ? ? ? ? ? ? 130 ILE B CG1 1 
ATOM   2405 C  CG2 . ILE B 1 130 ? 14.654 11.958  77.899  1.00 16.74 ? ? ? ? ? ? 130 ILE B CG2 1 
ATOM   2406 C  CD1 . ILE B 1 130 ? 17.368 11.733  78.846  1.00 18.07 ? ? ? ? ? ? 130 ILE B CD1 1 
ATOM   2407 N  N   . ALA B 1 131 ? 14.119 9.550   75.423  1.00 16.26 ? ? ? ? ? ? 131 ALA B N   1 
ATOM   2408 C  CA  . ALA B 1 131 ? 12.861 9.345   74.701  1.00 18.33 ? ? ? ? ? ? 131 ALA B CA  1 
ATOM   2409 C  C   . ALA B 1 131 ? 11.751 10.051  75.454  1.00 19.84 ? ? ? ? ? ? 131 ALA B C   1 
ATOM   2410 O  O   . ALA B 1 131 ? 11.578 9.819   76.640  1.00 18.03 ? ? ? ? ? ? 131 ALA B O   1 
ATOM   2411 C  CB  . ALA B 1 131 ? 12.542 7.880   74.558  1.00 13.10 ? ? ? ? ? ? 131 ALA B CB  1 
ATOM   2412 N  N   . VAL B 1 132 ? 11.013 10.922  74.765  1.00 20.83 ? ? ? ? ? ? 132 VAL B N   1 
ATOM   2413 C  CA  . VAL B 1 132 ? 9.947  11.704  75.389  1.00 16.98 ? ? ? ? ? ? 132 VAL B CA  1 
ATOM   2414 C  C   . VAL B 1 132 ? 8.639  11.606  74.603  1.00 21.66 ? ? ? ? ? ? 132 VAL B C   1 
ATOM   2415 O  O   . VAL B 1 132 ? 8.641  11.221  73.436  1.00 17.09 ? ? ? ? ? ? 132 VAL B O   1 
ATOM   2416 C  CB  . VAL B 1 132 ? 10.345 13.183  75.492  1.00 18.98 ? ? ? ? ? ? 132 VAL B CB  1 
ATOM   2417 C  CG1 . VAL B 1 132 ? 11.705 13.313  76.143  1.00 16.60 ? ? ? ? ? ? 132 VAL B CG1 1 
ATOM   2418 C  CG2 . VAL B 1 132 ? 10.325 13.843  74.094  1.00 19.82 ? ? ? ? ? ? 132 VAL B CG2 1 
ATOM   2419 N  N   . PRO B 1 133 ? 7.508  11.949  75.251  1.00 19.55 ? ? ? ? ? ? 133 PRO B N   1 
ATOM   2420 C  CA  . PRO B 1 133 ? 6.234  11.875  74.552  1.00 20.40 ? ? ? ? ? ? 133 PRO B CA  1 
ATOM   2421 C  C   . PRO B 1 133 ? 6.041  12.973  73.517  1.00 17.65 ? ? ? ? ? ? 133 PRO B C   1 
ATOM   2422 O  O   . PRO B 1 133 ? 5.398  12.741  72.507  1.00 18.20 ? ? ? ? ? ? 133 PRO B O   1 
ATOM   2423 C  CB  . PRO B 1 133 ? 5.204  11.999  75.689  1.00 15.11 ? ? ? ? ? ? 133 PRO B CB  1 
ATOM   2424 C  CG  . PRO B 1 133 ? 5.931  12.648  76.806  1.00 20.67 ? ? ? ? ? ? 133 PRO B CG  1 
ATOM   2425 C  CD  . PRO B 1 133 ? 7.320  12.103  76.706  1.00 18.63 ? ? ? ? ? ? 133 PRO B CD  1 
ATOM   2426 N  N   . ASP B 1 134 ? 6.604  14.143  73.752  1.00 19.49 ? ? ? ? ? ? 134 ASP B N   1 
ATOM   2427 C  CA  . ASP B 1 134 ? 6.389  15.262  72.851  1.00 21.37 ? ? ? ? ? ? 134 ASP B CA  1 
ATOM   2428 C  C   . ASP B 1 134 ? 7.631  16.135  72.832  1.00 20.86 ? ? ? ? ? ? 134 ASP B C   1 
ATOM   2429 O  O   . ASP B 1 134 ? 7.921  16.854  73.790  1.00 20.93 ? ? ? ? ? ? 134 ASP B O   1 
ATOM   2430 C  CB  . ASP B 1 134 ? 5.158  16.056  73.303  1.00 20.41 ? ? ? ? ? ? 134 ASP B CB  1 
ATOM   2431 C  CG  . ASP B 1 134 ? 4.885  17.300  72.454  1.00 20.32 ? ? ? ? ? ? 134 ASP B CG  1 
ATOM   2432 O  OD1 . ASP B 1 134 ? 5.740  17.745  71.660  1.00 20.64 ? ? ? ? ? ? 134 ASP B OD1 1 
ATOM   2433 O  OD2 . ASP B 1 134 ? 3.781  17.859  72.616  1.00 22.91 ? ? ? ? ? ? 134 ASP B OD2 1 
ATOM   2434 N  N   . VAL B 1 135 ? 8.354  16.077  71.726  1.00 19.24 ? ? ? ? ? ? 135 VAL B N   1 
ATOM   2435 C  CA  . VAL B 1 135 ? 9.622  16.764  71.648  1.00 20.47 ? ? ? ? ? ? 135 VAL B CA  1 
ATOM   2436 C  C   . VAL B 1 135 ? 9.437  18.268  71.722  1.00 19.99 ? ? ? ? ? ? 135 VAL B C   1 
ATOM   2437 O  O   . VAL B 1 135 ? 10.238 18.961  72.355  1.00 21.13 ? ? ? ? ? ? 135 VAL B O   1 
ATOM   2438 C  CB  . VAL B 1 135 ? 10.375 16.371  70.370  1.00 23.48 ? ? ? ? ? ? 135 VAL B CB  1 
ATOM   2439 C  CG1 . VAL B 1 135 ? 11.737 17.091  70.290  1.00 18.98 ? ? ? ? ? ? 135 VAL B CG1 1 
ATOM   2440 C  CG2 . VAL B 1 135 ? 10.549 14.860  70.325  1.00 21.27 ? ? ? ? ? ? 135 VAL B CG2 1 
ATOM   2441 N  N   . TYR B 1 136 ? 8.379  18.779  71.090  1.00 19.01 ? ? ? ? ? ? 136 TYR B N   1 
ATOM   2442 C  CA  . TYR B 1 136 ? 8.144  20.226  71.088  1.00 20.05 ? ? ? ? ? ? 136 TYR B CA  1 
ATOM   2443 C  C   . TYR B 1 136 ? 7.720  20.769  72.450  1.00 19.13 ? ? ? ? ? ? 136 TYR B C   1 
ATOM   2444 O  O   . TYR B 1 136 ? 8.191  21.816  72.864  1.00 19.42 ? ? ? ? ? ? 136 TYR B O   1 
ATOM   2445 C  CB  . TYR B 1 136 ? 7.145  20.639  69.998  1.00 16.76 ? ? ? ? ? ? 136 TYR B CB  1 
ATOM   2446 C  CG  . TYR B 1 136 ? 7.641  20.331  68.614  1.00 17.47 ? ? ? ? ? ? 136 TYR B CG  1 
ATOM   2447 C  CD1 . TYR B 1 136 ? 8.551  21.171  67.993  1.00 23.60 ? ? ? ? ? ? 136 TYR B CD1 1 
ATOM   2448 C  CD2 . TYR B 1 136 ? 7.225  19.192  67.936  1.00 18.17 ? ? ? ? ? ? 136 TYR B CD2 1 
ATOM   2449 C  CE1 . TYR B 1 136 ? 9.026  20.905  66.724  1.00 23.90 ? ? ? ? ? ? 136 TYR B CE1 1 
ATOM   2450 C  CE2 . TYR B 1 136 ? 7.700  18.903  66.654  1.00 22.31 ? ? ? ? ? ? 136 TYR B CE2 1 
ATOM   2451 C  CZ  . TYR B 1 136 ? 8.600  19.773  66.061  1.00 24.02 ? ? ? ? ? ? 136 TYR B CZ  1 
ATOM   2452 O  OH  . TYR B 1 136 ? 9.084  19.531  64.808  1.00 25.18 ? ? ? ? ? ? 136 TYR B OH  1 
ATOM   2453 N  N   . SER B 1 137 ? 6.837  20.075  73.165  1.00 21.16 ? ? ? ? ? ? 137 SER B N   1 
ATOM   2454 C  CA  . SER B 1 137 ? 6.490  20.567  74.496  1.00 17.16 ? ? ? ? ? ? 137 SER B CA  1 
ATOM   2455 C  C   . SER B 1 137 ? 7.688  20.413  75.435  1.00 19.49 ? ? ? ? ? ? 137 SER B C   1 
ATOM   2456 O  O   . SER B 1 137 ? 7.915  21.245  76.317  1.00 20.55 ? ? ? ? ? ? 137 SER B O   1 
ATOM   2457 C  CB  . SER B 1 137 ? 5.234  19.886  75.067  1.00 19.84 ? ? ? ? ? ? 137 SER B CB  1 
ATOM   2458 O  OG  . SER B 1 137 ? 5.401  18.494  75.167  1.00 23.05 ? ? ? ? ? ? 137 SER B OG  1 
ATOM   2459 N  N   . ALA B 1 138 ? 8.459  19.349  75.240  1.00 19.06 ? ? ? ? ? ? 138 ALA B N   1 
ATOM   2460 C  CA  . ALA B 1 138 ? 9.625  19.126  76.077  1.00 19.02 ? ? ? ? ? ? 138 ALA B CA  1 
ATOM   2461 C  C   . ALA B 1 138 ? 10.642 20.255  75.874  1.00 17.09 ? ? ? ? ? ? 138 ALA B C   1 
ATOM   2462 O  O   . ALA B 1 138 ? 11.186 20.802  76.840  1.00 18.67 ? ? ? ? ? ? 138 ALA B O   1 
ATOM   2463 C  CB  . ALA B 1 138 ? 10.237 17.771  75.762  1.00 19.23 ? ? ? ? ? ? 138 ALA B CB  1 
ATOM   2464 N  N   . CYS B 1 139 ? 10.895 20.614  74.618  1.00 16.35 ? ? ? ? ? ? 139 CYS B N   1 
ATOM   2465 C  CA  . CYS B 1 139 ? 11.892 21.647  74.341  1.00 18.62 ? ? ? ? ? ? 139 CYS B CA  1 
ATOM   2466 C  C   . CYS B 1 139 ? 11.394 23.051  74.672  1.00 19.70 ? ? ? ? ? ? 139 CYS B C   1 
ATOM   2467 O  O   . CYS B 1 139 ? 12.190 23.944  74.966  1.00 18.46 ? ? ? ? ? ? 139 CYS B O   1 
ATOM   2468 C  CB  . CYS B 1 139 ? 12.378 21.585  72.896  1.00 16.54 ? ? ? ? ? ? 139 CYS B CB  1 
ATOM   2469 S  SG  . CYS B 1 139 ? 13.258 20.052  72.467  1.00 18.24 ? ? ? ? ? ? 139 CYS B SG  1 
ATOM   2470 N  N   . LYS B 1 140 ? 10.079 23.252  74.604  1.00 21.93 ? ? ? ? ? ? 140 LYS B N   1 
ATOM   2471 C  CA  . LYS B 1 140 ? 9.512  24.543  74.961  1.00 22.22 ? ? ? ? ? ? 140 LYS B CA  1 
ATOM   2472 C  C   . LYS B 1 140 ? 9.799  24.809  76.420  1.00 21.27 ? ? ? ? ? ? 140 LYS B C   1 
ATOM   2473 O  O   . LYS B 1 140 ? 10.166 25.924  76.811  1.00 23.61 ? ? ? ? ? ? 140 LYS B O   1 
ATOM   2474 C  CB  . LYS B 1 140 ? 8.003  24.578  74.713  1.00 23.37 ? ? ? ? ? ? 140 LYS B CB  1 
ATOM   2475 C  CG  . LYS B 1 140 ? 7.386  25.947  74.987  1.00 21.82 ? ? ? ? ? ? 140 LYS B CG  1 
ATOM   2476 C  CD  . LYS B 1 140 ? 6.228  26.181  74.059  1.00 32.45 ? ? ? ? ? ? 140 LYS B CD  1 
ATOM   2477 C  CE  . LYS B 1 140 ? 4.958  26.455  74.827  1.00 41.34 ? ? ? ? ? ? 140 LYS B CE  1 
ATOM   2478 N  NZ  . LYS B 1 140 ? 4.966  27.756  75.529  1.00 34.54 ? ? ? ? ? ? 140 LYS B NZ  1 
ATOM   2479 N  N   . ARG B 1 141 ? 9.651  23.761  77.225  1.00 22.04 ? ? ? ? ? ? 141 ARG B N   1 
ATOM   2480 C  CA  . ARG B 1 141 ? 9.893  23.866  78.656  1.00 20.91 ? ? ? ? ? ? 141 ARG B CA  1 
ATOM   2481 C  C   . ARG B 1 141 ? 11.383 24.074  78.924  1.00 20.66 ? ? ? ? ? ? 141 ARG B C   1 
ATOM   2482 O  O   . ARG B 1 141 ? 11.759 24.939  79.709  1.00 19.46 ? ? ? ? ? ? 141 ARG B O   1 
ATOM   2483 C  CB  . ARG B 1 141 ? 9.365  22.632  79.389  1.00 19.00 ? ? ? ? ? ? 141 ARG B CB  1 
ATOM   2484 C  CG  . ARG B 1 141 ? 9.781  22.578  80.849  1.00 20.34 ? ? ? ? ? ? 141 ARG B CG  1 
ATOM   2485 C  CD  . ARG B 1 141 ? 9.106  21.439  81.567  1.00 21.11 ? ? ? ? ? ? 141 ARG B CD  1 
ATOM   2486 N  NE  . ARG B 1 141 ? 9.632  21.294  82.917  1.00 22.89 ? ? ? ? ? ? 141 ARG B NE  1 
ATOM   2487 C  CZ  . ARG B 1 141 ? 10.647 20.494  83.227  1.00 22.32 ? ? ? ? ? ? 141 ARG B CZ  1 
ATOM   2488 N  NH1 . ARG B 1 141 ? 11.232 19.763  82.282  1.00 16.76 ? ? ? ? ? ? 141 ARG B NH1 1 
ATOM   2489 N  NH2 . ARG B 1 141 ? 11.066 20.418  84.476  1.00 22.36 ? ? ? ? ? ? 141 ARG B NH2 1 
ATOM   2490 N  N   . PHE B 1 142 ? 12.222 23.278  78.266  1.00 19.31 ? ? ? ? ? ? 142 PHE B N   1 
ATOM   2491 C  CA  . PHE B 1 142 ? 13.675 23.445  78.360  1.00 20.17 ? ? ? ? ? ? 142 PHE B CA  1 
ATOM   2492 C  C   . PHE B 1 142 ? 14.084 24.904  78.070  1.00 20.69 ? ? ? ? ? ? 142 PHE B C   1 
ATOM   2493 O  O   . PHE B 1 142 ? 14.869 25.500  78.814  1.00 22.44 ? ? ? ? ? ? 142 PHE B O   1 
ATOM   2494 C  CB  . PHE B 1 142 ? 14.402 22.512  77.373  1.00 21.94 ? ? ? ? ? ? 142 PHE B CB  1 
ATOM   2495 C  CG  . PHE B 1 142 ? 14.243 21.046  77.658  1.00 17.22 ? ? ? ? ? ? 142 PHE B CG  1 
ATOM   2496 C  CD1 . PHE B 1 142 ? 13.942 20.587  78.931  1.00 19.67 ? ? ? ? ? ? 142 PHE B CD1 1 
ATOM   2497 C  CD2 . PHE B 1 142 ? 14.410 20.118  76.638  1.00 17.17 ? ? ? ? ? ? 142 PHE B CD2 1 
ATOM   2498 C  CE1 . PHE B 1 142 ? 13.819 19.233  79.181  1.00 18.69 ? ? ? ? ? ? 142 PHE B CE1 1 
ATOM   2499 C  CE2 . PHE B 1 142 ? 14.269 18.758  76.878  1.00 19.40 ? ? ? ? ? ? 142 PHE B CE2 1 
ATOM   2500 C  CZ  . PHE B 1 142 ? 13.977 18.318  78.157  1.00 18.11 ? ? ? ? ? ? 142 PHE B CZ  1 
ATOM   2501 N  N   . GLU B 1 143 ? 13.548 25.465  76.982  1.00 22.93 ? ? ? ? ? ? 143 GLU B N   1 
ATOM   2502 C  CA  . GLU B 1 143 ? 13.804 26.864  76.596  1.00 23.89 ? ? ? ? ? ? 143 GLU B CA  1 
ATOM   2503 C  C   . GLU B 1 143 ? 13.449 27.821  77.709  1.00 23.02 ? ? ? ? ? ? 143 GLU B C   1 
ATOM   2504 O  O   . GLU B 1 143 ? 14.244 28.680  78.080  1.00 24.12 ? ? ? ? ? ? 143 GLU B O   1 
ATOM   2505 C  CB  . GLU B 1 143 ? 12.969 27.265  75.375  1.00 23.56 ? ? ? ? ? ? 143 GLU B CB  1 
ATOM   2506 C  CG  . GLU B 1 143 ? 13.543 26.901  74.041  1.00 27.71 ? ? ? ? ? ? 143 GLU B CG  1 
ATOM   2507 C  CD  . GLU B 1 143 ? 12.812 27.591  72.911  1.00 34.93 ? ? ? ? ? ? 143 GLU B CD  1 
ATOM   2508 O  OE1 . GLU B 1 143 ? 13.401 28.539  72.335  1.00 36.56 ? ? ? ? ? ? 143 GLU B OE1 1 
ATOM   2509 O  OE2 . GLU B 1 143 ? 11.650 27.202  72.619  1.00 34.53 ? ? ? ? ? ? 143 GLU B OE2 1 
ATOM   2510 N  N   . GLU B 1 144 ? 12.223 27.673  78.210  1.00 22.46 ? ? ? ? ? ? 144 GLU B N   1 
ATOM   2511 C  CA  . GLU B 1 144 ? 11.735 28.439  79.342  1.00 26.08 ? ? ? ? ? ? 144 GLU B CA  1 
ATOM   2512 C  C   . GLU B 1 144 ? 12.704 28.371  80.528  1.00 28.19 ? ? ? ? ? ? 144 GLU B C   1 
ATOM   2513 O  O   . GLU B 1 144 ? 12.964 29.374  81.192  1.00 28.23 ? ? ? ? ? ? 144 GLU B O   1 
ATOM   2514 C  CB  . GLU B 1 144 ? 10.337 27.937  79.749  1.00 30.72 ? ? ? ? ? ? 144 GLU B CB  1 
ATOM   2515 C  CG  . GLU B 1 144 ? 9.198  28.648  79.019  1.00 31.98 ? ? ? ? ? ? 144 GLU B CG  1 
ATOM   2516 C  CD  . GLU B 1 144 ? 7.969  27.780  78.838  1.00 33.05 ? ? ? ? ? ? 144 GLU B CD  1 
ATOM   2517 O  OE1 . GLU B 1 144 ? 7.772  26.837  79.635  1.00 36.90 ? ? ? ? ? ? 144 GLU B OE1 1 
ATOM   2518 O  OE2 . GLU B 1 144 ? 7.207  28.035  77.884  1.00 33.47 ? ? ? ? ? ? 144 GLU B OE2 1 
ATOM   2519 N  N   . LEU B 1 145 ? 13.257 27.186  80.765  1.00 23.78 ? ? ? ? ? ? 145 LEU B N   1 
ATOM   2520 C  CA  . LEU B 1 145 ? 14.109 26.943  81.930  1.00 24.56 ? ? ? ? ? ? 145 LEU B CA  1 
ATOM   2521 C  C   . LEU B 1 145 ? 15.562 27.373  81.771  1.00 21.78 ? ? ? ? ? ? 145 LEU B C   1 
ATOM   2522 O  O   . LEU B 1 145 ? 16.335 27.269  82.713  1.00 22.78 ? ? ? ? ? ? 145 LEU B O   1 
ATOM   2523 C  CB  . LEU B 1 145 ? 14.061 25.461  82.336  1.00 22.27 ? ? ? ? ? ? 145 LEU B CB  1 
ATOM   2524 C  CG  . LEU B 1 145 ? 12.704 24.929  82.790  1.00 23.57 ? ? ? ? ? ? 145 LEU B CG  1 
ATOM   2525 C  CD1 . LEU B 1 145 ? 12.825 23.512  83.346  1.00 21.60 ? ? ? ? ? ? 145 LEU B CD1 1 
ATOM   2526 C  CD2 . LEU B 1 145 ? 12.070 25.857  83.824  1.00 27.46 ? ? ? ? ? ? 145 LEU B CD2 1 
ATOM   2527 N  N   . GLY B 1 146 ? 15.947 27.841  80.590  1.00 22.80 ? ? ? ? ? ? 146 GLY B N   1 
ATOM   2528 C  CA  . GLY B 1 146 ? 17.286 28.373  80.412  1.00 24.82 ? ? ? ? ? ? 146 GLY B CA  1 
ATOM   2529 C  C   . GLY B 1 146 ? 18.262 27.369  79.825  1.00 20.89 ? ? ? ? ? ? 146 GLY B C   1 
ATOM   2530 O  O   . GLY B 1 146 ? 19.443 27.662  79.668  1.00 22.17 ? ? ? ? ? ? 146 GLY B O   1 
ATOM   2531 N  N   . VAL B 1 147 ? 17.764 26.179  79.514  1.00 24.32 ? ? ? ? ? ? 147 VAL B N   1 
ATOM   2532 C  CA  . VAL B 1 147 ? 18.563 25.128  78.885  1.00 22.72 ? ? ? ? ? ? 147 VAL B CA  1 
ATOM   2533 C  C   . VAL B 1 147 ? 19.158 25.607  77.552  1.00 21.62 ? ? ? ? ? ? 147 VAL B C   1 
ATOM   2534 O  O   . VAL B 1 147 ? 18.459 26.241  76.754  1.00 21.07 ? ? ? ? ? ? 147 VAL B O   1 
ATOM   2535 C  CB  . VAL B 1 147 ? 17.696 23.873  78.632  1.00 20.84 ? ? ? ? ? ? 147 VAL B CB  1 
ATOM   2536 C  CG1 . VAL B 1 147 ? 18.482 22.798  77.883  1.00 20.37 ? ? ? ? ? ? 147 VAL B CG1 1 
ATOM   2537 C  CG2 . VAL B 1 147 ? 17.174 23.333  79.914  1.00 18.47 ? ? ? ? ? ? 147 VAL B CG2 1 
ATOM   2538 N  N   . LYS B 1 148 ? 20.437 25.303  77.323  1.00 20.07 ? ? ? ? ? ? 148 LYS B N   1 
ATOM   2539 C  CA  . LYS B 1 148 ? 21.119 25.629  76.066  1.00 21.54 ? ? ? ? ? ? 148 LYS B CA  1 
ATOM   2540 C  C   . LYS B 1 148 ? 20.919 24.553  74.995  1.00 23.58 ? ? ? ? ? ? 148 LYS B C   1 
ATOM   2541 O  O   . LYS B 1 148 ? 20.962 23.359  75.291  1.00 19.05 ? ? ? ? ? ? 148 LYS B O   1 
ATOM   2542 C  CB  . LYS B 1 148 ? 22.616 25.793  76.306  1.00 24.76 ? ? ? ? ? ? 148 LYS B CB  1 
ATOM   2543 C  CG  . LYS B 1 148 ? 22.970 26.796  77.391  1.00 24.78 ? ? ? ? ? ? 148 LYS B CG  1 
ATOM   2544 C  CD  . LYS B 1 148 ? 22.606 28.206  76.971  1.00 31.73 ? ? ? ? ? ? 148 LYS B CD  1 
ATOM   2545 C  CE  . LYS B 1 148 ? 23.311 28.587  75.669  1.00 34.86 ? ? ? ? ? ? 148 LYS B CE  1 
ATOM   2546 N  NZ  . LYS B 1 148 ? 23.932 29.943  75.742  1.00 36.33 ? ? ? ? ? ? 148 LYS B NZ  1 
ATOM   2547 N  N   . PHE B 1 149 ? 20.742 24.983  73.747  1.00 18.86 ? ? ? ? ? ? 149 PHE B N   1 
ATOM   2548 C  CA  . PHE B 1 149 ? 20.438 24.067  72.656  1.00 18.90 ? ? ? ? ? ? 149 PHE B CA  1 
ATOM   2549 C  C   . PHE B 1 149 ? 21.583 23.950  71.667  1.00 21.47 ? ? ? ? ? ? 149 PHE B C   1 
ATOM   2550 O  O   . PHE B 1 149 ? 22.338 24.900  71.473  1.00 21.41 ? ? ? ? ? ? 149 PHE B O   1 
ATOM   2551 C  CB  . PHE B 1 149 ? 19.195 24.537  71.910  1.00 20.14 ? ? ? ? ? ? 149 PHE B CB  1 
ATOM   2552 C  CG  . PHE B 1 149 ? 17.897 24.152  72.579  1.00 20.38 ? ? ? ? ? ? 149 PHE B CG  1 
ATOM   2553 C  CD1 . PHE B 1 149 ? 17.171 23.070  72.126  1.00 20.53 ? ? ? ? ? ? 149 PHE B CD1 1 
ATOM   2554 C  CD2 . PHE B 1 149 ? 17.406 24.879  73.648  1.00 20.76 ? ? ? ? ? ? 149 PHE B CD2 1 
ATOM   2555 C  CE1 . PHE B 1 149 ? 15.974 22.705  72.731  1.00 20.00 ? ? ? ? ? ? 149 PHE B CE1 1 
ATOM   2556 C  CE2 . PHE B 1 149 ? 16.220 24.528  74.256  1.00 22.93 ? ? ? ? ? ? 149 PHE B CE2 1 
ATOM   2557 C  CZ  . PHE B 1 149 ? 15.495 23.429  73.786  1.00 21.28 ? ? ? ? ? ? 149 PHE B CZ  1 
ATOM   2558 N  N   . VAL B 1 150 ? 21.702 22.776  71.054  1.00 18.32 ? ? ? ? ? ? 150 VAL B N   1 
ATOM   2559 C  CA  . VAL B 1 150 ? 22.611 22.550  69.942  1.00 15.06 ? ? ? ? ? ? 150 VAL B CA  1 
ATOM   2560 C  C   . VAL B 1 150 ? 21.795 22.558  68.658  1.00 22.41 ? ? ? ? ? ? 150 VAL B C   1 
ATOM   2561 O  O   . VAL B 1 150 ? 22.178 23.189  67.665  1.00 22.89 ? ? ? ? ? ? 150 VAL B O   1 
ATOM   2562 C  CB  . VAL B 1 150 ? 23.308 21.180  70.059  1.00 17.57 ? ? ? ? ? ? 150 VAL B CB  1 
ATOM   2563 C  CG1 . VAL B 1 150 ? 24.151 20.887  68.828  1.00 19.20 ? ? ? ? ? ? 150 VAL B CG1 1 
ATOM   2564 C  CG2 . VAL B 1 150 ? 24.157 21.114  71.312  1.00 21.43 ? ? ? ? ? ? 150 VAL B CG2 1 
ATOM   2565 N  N   . LYS B 1 151 ? 20.676 21.836  68.682  1.00 17.94 ? ? ? ? ? ? 151 LYS B N   1 
ATOM   2566 C  CA  . LYS B 1 151 ? 19.765 21.766  67.550  1.00 18.18 ? ? ? ? ? ? 151 LYS B CA  1 
ATOM   2567 C  C   . LYS B 1 151 ? 18.344 21.917  68.087  1.00 22.51 ? ? ? ? ? ? 151 LYS B C   1 
ATOM   2568 O  O   . LYS B 1 151 ? 17.857 21.075  68.844  1.00 21.51 ? ? ? ? ? ? 151 LYS B O   1 
ATOM   2569 C  CB  . LYS B 1 151 ? 19.906 20.429  66.819  1.00 16.76 ? ? ? ? ? ? 151 LYS B CB  1 
ATOM   2570 C  CG  . LYS B 1 151 ? 19.182 20.385  65.478  1.00 20.40 ? ? ? ? ? ? 151 LYS B CG  1 
ATOM   2571 C  CD  . LYS B 1 151 ? 18.600 19.008  65.225  1.00 20.63 ? ? ? ? ? ? 151 LYS B CD  1 
ATOM   2572 C  CE  . LYS B 1 151 ? 17.660 18.992  64.029  1.00 24.39 ? ? ? ? ? ? 151 LYS B CE  1 
ATOM   2573 N  NZ  . LYS B 1 151 ? 16.292 19.481  64.346  1.00 20.55 ? ? ? ? ? ? 151 LYS B NZ  1 
ATOM   2574 N  N   . LYS B 1 152 ? 17.690 23.015  67.736  1.00 23.39 ? ? ? ? ? ? 152 LYS B N   1 
ATOM   2575 C  CA  . LYS B 1 152 ? 16.312 23.207  68.127  1.00 22.14 ? ? ? ? ? ? 152 LYS B CA  1 
ATOM   2576 C  C   . LYS B 1 152 ? 15.446 22.194  67.361  1.00 21.90 ? ? ? ? ? ? 152 LYS B C   1 
ATOM   2577 O  O   . LYS B 1 152 ? 15.784 21.821  66.240  1.00 26.06 ? ? ? ? ? ? 152 LYS B O   1 
ATOM   2578 C  CB  . LYS B 1 152 ? 15.882 24.642  67.824  1.00 25.64 ? ? ? ? ? ? 152 LYS B CB  1 
ATOM   2579 C  CG  . LYS B 1 152 ? 16.483 25.710  68.746  1.00 25.41 ? ? ? ? ? ? 152 LYS B CG  1 
ATOM   2580 C  CD  . LYS B 1 152 ? 15.714 25.826  70.056  1.00 31.40 ? ? ? ? ? ? 152 LYS B CD  1 
ATOM   2581 C  CE  . LYS B 1 152 ? 16.170 27.017  70.921  1.00 32.73 ? ? ? ? ? ? 152 LYS B CE  1 
ATOM   2582 N  NZ  . LYS B 1 152 ? 15.756 28.326  70.345  1.00 35.79 ? ? ? ? ? ? 152 LYS B NZ  1 
ATOM   2583 N  N   . PRO B 1 153 ? 14.331 21.745  67.958  1.00 22.11 ? ? ? ? ? ? 153 PRO B N   1 
ATOM   2584 C  CA  . PRO B 1 153 ? 13.538 20.644  67.384  1.00 21.85 ? ? ? ? ? ? 153 PRO B CA  1 
ATOM   2585 C  C   . PRO B 1 153 ? 13.106 20.841  65.926  1.00 26.90 ? ? ? ? ? ? 153 PRO B C   1 
ATOM   2586 O  O   . PRO B 1 153 ? 12.881 19.898  65.179  1.00 25.66 ? ? ? ? ? ? 153 PRO B O   1 
ATOM   2587 C  CB  . PRO B 1 153 ? 12.351 20.525  68.348  1.00 20.13 ? ? ? ? ? ? 153 PRO B CB  1 
ATOM   2588 C  CG  . PRO B 1 153 ? 12.288 21.843  68.986  1.00 24.05 ? ? ? ? ? ? 153 PRO B CG  1 
ATOM   2589 C  CD  . PRO B 1 153 ? 13.705 22.256  69.176  1.00 19.69 ? ? ? ? ? ? 153 PRO B CD  1 
ATOM   2590 N  N   . ASP B 1 154 ? 13.028 22.116  65.519  1.00 28.98 ? ? ? ? ? ? 154 ASP B N   1 
ATOM   2591 C  CA  . ASP B 1 154 ? 12.403 22.524  64.278  1.00 25.96 ? ? ? ? ? ? 154 ASP B CA  1 
ATOM   2592 C  C   . ASP B 1 154 ? 13.404 23.015  63.250  1.00 28.48 ? ? ? ? ? ? 154 ASP B C   1 
ATOM   2593 O  O   . ASP B 1 154 ? 13.008 23.388  62.146  1.00 29.05 ? ? ? ? ? ? 154 ASP B O   1 
ATOM   2594 C  CB  . ASP B 1 154 ? 11.466 23.662  64.627  1.00 29.61 ? ? ? ? ? ? 154 ASP B CB  1 
ATOM   2595 C  CG  . ASP B 1 154 ? 10.367 23.863  63.615  1.00 36.94 ? ? ? ? ? ? 154 ASP B CG  1 
ATOM   2596 O  OD1 . ASP B 1 154 ? 9.601  22.897  63.386  1.00 29.56 ? ? ? ? ? ? 154 ASP B OD1 1 
ATOM   2597 O  OD2 . ASP B 1 154 ? 10.277 24.971  63.035  1.00 42.79 ? ? ? ? ? ? 154 ASP B OD2 1 
ATOM   2598 N  N   . ASP B 1 155 ? 14.683 23.024  63.619  1.00 26.47 ? ? ? ? ? ? 155 ASP B N   1 
ATOM   2599 C  CA  . ASP B 1 155 ? 15.777 23.377  62.718  1.00 26.22 ? ? ? ? ? ? 155 ASP B CA  1 
ATOM   2600 C  C   . ASP B 1 155 ? 16.170 22.179  61.861  1.00 29.80 ? ? ? ? ? ? 155 ASP B C   1 
ATOM   2601 O  O   . ASP B 1 155 ? 16.170 21.034  62.313  1.00 29.16 ? ? ? ? ? ? 155 ASP B O   1 
ATOM   2602 C  CB  . ASP B 1 155 ? 16.978 23.860  63.532  1.00 25.10 ? ? ? ? ? ? 155 ASP B CB  1 
ATOM   2603 C  CG  . ASP B 1 155 ? 16.806 25.276  64.048  1.00 28.59 ? ? ? ? ? ? 155 ASP B CG  1 
ATOM   2604 O  OD1 . ASP B 1 155 ? 16.129 26.088  63.381  1.00 30.38 ? ? ? ? ? ? 155 ASP B OD1 1 
ATOM   2605 O  OD2 . ASP B 1 155 ? 17.379 25.585  65.113  1.00 34.67 ? ? ? ? ? ? 155 ASP B OD2 1 
ATOM   2606 N  N   . GLY B 1 156 ? 16.472 22.448  60.606  1.00 29.27 ? ? ? ? ? ? 156 GLY B N   1 
ATOM   2607 C  CA  . GLY B 1 156 ? 17.086 21.446  59.757  1.00 27.23 ? ? ? ? ? ? 156 GLY B CA  1 
ATOM   2608 C  C   . GLY B 1 156 ? 16.144 20.470  59.091  1.00 20.56 ? ? ? ? ? ? 156 GLY B C   1 
ATOM   2609 O  O   . GLY B 1 156 ? 14.950 20.612  59.168  1.00 28.65 ? ? ? ? ? ? 156 GLY B O   1 
ATOM   2610 N  N   . LYS B 1 157 ? 16.706 19.478  58.414  1.00 24.05 ? ? ? ? ? ? 157 LYS B N   1 
ATOM   2611 C  CA  . LYS B 1 157 ? 15.949 18.482  57.688  1.00 24.91 ? ? ? ? ? ? 157 LYS B CA  1 
ATOM   2612 C  C   . LYS B 1 157 ? 15.200 17.565  58.618  1.00 27.56 ? ? ? ? ? ? 157 LYS B C   1 
ATOM   2613 O  O   . LYS B 1 157 ? 14.094 17.146  58.307  1.00 29.36 ? ? ? ? ? ? 157 LYS B O   1 
ATOM   2614 C  CB  . LYS B 1 157 ? 16.897 17.631  56.844  1.00 23.51 ? ? ? ? ? ? 157 LYS B CB  1 
ATOM   2615 C  CG  . LYS B 1 157 ? 16.231 16.557  55.991  1.00 24.00 ? ? ? ? ? ? 157 LYS B CG  1 
ATOM   2616 C  CD  . LYS B 1 157 ? 15.458 17.202  54.875  1.00 29.76 ? ? ? ? ? ? 157 LYS B CD  1 
ATOM   2617 C  CE  . LYS B 1 157 ? 15.109 16.207  53.814  1.00 28.01 ? ? ? ? ? ? 157 LYS B CE  1 
ATOM   2618 N  NZ  . LYS B 1 157 ? 14.497 15.006  54.436  1.00 33.34 ? ? ? ? ? ? 157 LYS B NZ  1 
ATOM   2619 N  N   . MET B 1 158 ? 15.798 17.223  59.759  1.00 29.15 ? ? ? ? ? ? 158 MET B N   1 
ATOM   2620 C  CA  . MET B 1 158 ? 15.140 16.307  60.703  1.00 24.41 ? ? ? ? ? ? 158 MET B CA  1 
ATOM   2621 C  C   . MET B 1 158 ? 14.437 17.086  61.785  1.00 25.80 ? ? ? ? ? ? 158 MET B C   1 
ATOM   2622 O  O   . MET B 1 158 ? 14.934 17.217  62.901  1.00 27.34 ? ? ? ? ? ? 158 MET B O   1 
ATOM   2623 C  CB  . MET B 1 158 ? 16.166 15.355  61.336  1.00 26.88 ? ? ? ? ? ? 158 MET B CB  1 
ATOM   2624 C  CG  . MET B 1 158 ? 16.923 14.544  60.288  1.00 27.10 ? ? ? ? ? ? 158 MET B CG  1 
ATOM   2625 S  SD  . MET B 1 158 ? 15.869 13.397  59.429  1.00 39.78 ? ? ? ? ? ? 158 MET B SD  1 
ATOM   2626 C  CE  . MET B 1 158 ? 16.892 12.827  58.068  1.00 37.50 ? ? ? ? ? ? 158 MET B CE  1 
ATOM   2627 N  N   . LYS B 1 159 ? 13.239 17.576  61.469  1.00 26.37 ? ? ? ? ? ? 159 LYS B N   1 
ATOM   2628 C  CA  . LYS B 1 159 ? 12.439 18.318  62.421  1.00 25.47 ? ? ? ? ? ? 159 LYS B CA  1 
ATOM   2629 C  C   . LYS B 1 159 ? 11.756 17.320  63.341  1.00 24.47 ? ? ? ? ? ? 159 LYS B C   1 
ATOM   2630 O  O   . LYS B 1 159 ? 11.405 16.227  62.914  1.00 27.89 ? ? ? ? ? ? 159 LYS B O   1 
ATOM   2631 C  CB  . LYS B 1 159 ? 11.406 19.195  61.686  1.00 30.20 ? ? ? ? ? ? 159 LYS B CB  1 
ATOM   2632 C  CG  . LYS B 1 159 ? 12.043 20.146  60.666  1.00 26.01 ? ? ? ? ? ? 159 LYS B CG  1 
ATOM   2633 C  CD  . LYS B 1 159 ? 11.026 21.114  60.094  1.00 31.08 ? ? ? ? ? ? 159 LYS B CD  1 
ATOM   2634 C  CE  . LYS B 1 159 ? 11.653 22.068  59.095  1.00 25.30 ? ? ? ? ? ? 159 LYS B CE  1 
ATOM   2635 N  NZ  . LYS B 1 159 ? 12.840 22.733  59.687  1.00 30.05 ? ? ? ? ? ? 159 LYS B NZ  1 
ATOM   2636 N  N   . GLY B 1 160 ? 11.628 17.690  64.608  1.00 19.91 ? ? ? ? ? ? 160 GLY B N   1 
ATOM   2637 C  CA  . GLY B 1 160 ? 10.926 16.878  65.565  1.00 23.63 ? ? ? ? ? ? 160 GLY B CA  1 
ATOM   2638 C  C   . GLY B 1 160 ? 11.919 16.150  66.422  1.00 21.31 ? ? ? ? ? ? 160 GLY B C   1 
ATOM   2639 O  O   . GLY B 1 160 ? 11.545 15.322  67.231  1.00 18.94 ? ? ? ? ? ? 160 GLY B O   1 
ATOM   2640 N  N   . LEU B 1 161 ? 13.193 16.470  66.240  1.00 20.67 ? ? ? ? ? ? 161 LEU B N   1 
ATOM   2641 C  CA  . LEU B 1 161 ? 14.282 15.864  66.993  1.00 19.34 ? ? ? ? ? ? 161 LEU B CA  1 
ATOM   2642 C  C   . LEU B 1 161 ? 15.242 16.958  67.423  1.00 16.31 ? ? ? ? ? ? 161 LEU B C   1 
ATOM   2643 O  O   . LEU B 1 161 ? 15.590 17.798  66.607  1.00 18.82 ? ? ? ? ? ? 161 LEU B O   1 
ATOM   2644 C  CB  . LEU B 1 161 ? 15.046 14.905  66.089  1.00 24.50 ? ? ? ? ? ? 161 LEU B CB  1 
ATOM   2645 C  CG  . LEU B 1 161 ? 16.264 14.303  66.782  1.00 21.66 ? ? ? ? ? ? 161 LEU B CG  1 
ATOM   2646 C  CD1 . LEU B 1 161 ? 15.814 13.096  67.567  1.00 26.83 ? ? ? ? ? ? 161 LEU B CD1 1 
ATOM   2647 C  CD2 . LEU B 1 161 ? 17.371 13.933  65.813  1.00 27.07 ? ? ? ? ? ? 161 LEU B CD2 1 
ATOM   2648 N  N   . ALA B 1 162 ? 15.685 16.945  68.680  1.00 14.86 ? ? ? ? ? ? 162 ALA B N   1 
ATOM   2649 C  CA  . ALA B 1 162 ? 16.519 18.025  69.190  1.00 15.59 ? ? ? ? ? ? 162 ALA B CA  1 
ATOM   2650 C  C   . ALA B 1 162 ? 17.751 17.517  69.923  1.00 16.35 ? ? ? ? ? ? 162 ALA B C   1 
ATOM   2651 O  O   . ALA B 1 162 ? 17.835 16.342  70.259  1.00 18.19 ? ? ? ? ? ? 162 ALA B O   1 
ATOM   2652 C  CB  . ALA B 1 162 ? 15.719 18.931  70.098  1.00 17.99 ? ? ? ? ? ? 162 ALA B CB  1 
ATOM   2653 N  N   . PHE B 1 163 ? 18.697 18.431  70.157  1.00 14.81 ? ? ? ? ? ? 163 PHE B N   1 
ATOM   2654 C  CA  . PHE B 1 163 ? 19.872 18.184  70.969  1.00 17.45 ? ? ? ? ? ? 163 PHE B CA  1 
ATOM   2655 C  C   . PHE B 1 163 ? 20.027 19.369  71.891  1.00 16.32 ? ? ? ? ? ? 163 PHE B C   1 
ATOM   2656 O  O   . PHE B 1 163 ? 20.108 20.494  71.426  1.00 18.25 ? ? ? ? ? ? 163 PHE B O   1 
ATOM   2657 C  CB  . PHE B 1 163 ? 21.121 18.092  70.090  1.00 16.69 ? ? ? ? ? ? 163 PHE B CB  1 
ATOM   2658 C  CG  . PHE B 1 163 ? 21.242 16.795  69.337  1.00 16.65 ? ? ? ? ? ? 163 PHE B CG  1 
ATOM   2659 C  CD1 . PHE B 1 163 ? 21.785 15.676  69.945  1.00 14.66 ? ? ? ? ? ? 163 PHE B CD1 1 
ATOM   2660 C  CD2 . PHE B 1 163 ? 20.795 16.692  68.032  1.00 17.94 ? ? ? ? ? ? 163 PHE B CD2 1 
ATOM   2661 C  CE1 . PHE B 1 163 ? 21.894 14.481  69.261  1.00 18.62 ? ? ? ? ? ? 163 PHE B CE1 1 
ATOM   2662 C  CE2 . PHE B 1 163 ? 20.906 15.489  67.335  1.00 20.34 ? ? ? ? ? ? 163 PHE B CE2 1 
ATOM   2663 C  CZ  . PHE B 1 163 ? 21.457 14.385  67.952  1.00 16.99 ? ? ? ? ? ? 163 PHE B CZ  1 
ATOM   2664 N  N   . ILE B 1 164 ? 20.066 19.125  73.193  1.00 14.88 ? ? ? ? ? ? 164 ILE B N   1 
ATOM   2665 C  CA  . ILE B 1 164 ? 20.416 20.165  74.152  1.00 15.57 ? ? ? ? ? ? 164 ILE B CA  1 
ATOM   2666 C  C   . ILE B 1 164 ? 21.765 19.836  74.780  1.00 18.89 ? ? ? ? ? ? 164 ILE B C   1 
ATOM   2667 O  O   . ILE B 1 164 ? 22.348 18.790  74.493  1.00 16.34 ? ? ? ? ? ? 164 ILE B O   1 
ATOM   2668 C  CB  . ILE B 1 164 ? 19.387 20.257  75.273  1.00 15.16 ? ? ? ? ? ? 164 ILE B CB  1 
ATOM   2669 C  CG1 . ILE B 1 164 ? 19.346 18.945  76.053  1.00 17.40 ? ? ? ? ? ? 164 ILE B CG1 1 
ATOM   2670 C  CG2 . ILE B 1 164 ? 18.002 20.577  74.704  1.00 21.91 ? ? ? ? ? ? 164 ILE B CG2 1 
ATOM   2671 C  CD1 . ILE B 1 164 ? 18.373 18.945  77.211  1.00 18.31 ? ? ? ? ? ? 164 ILE B CD1 1 
ATOM   2672 N  N   . GLN B 1 165 ? 22.236 20.714  75.664  1.00 18.12 ? ? ? ? ? ? 165 GLN B N   1 
ATOM   2673 C  CA  . GLN B 1 165 ? 23.515 20.527  76.349  1.00 17.74 ? ? ? ? ? ? 165 GLN B CA  1 
ATOM   2674 C  C   . GLN B 1 165 ? 23.276 20.465  77.850  1.00 16.92 ? ? ? ? ? ? 165 GLN B C   1 
ATOM   2675 O  O   . GLN B 1 165 ? 22.399 21.164  78.355  1.00 16.80 ? ? ? ? ? ? 165 GLN B O   1 
ATOM   2676 C  CB  . GLN B 1 165 ? 24.433 21.717  76.058  1.00 20.47 ? ? ? ? ? ? 165 GLN B CB  1 
ATOM   2677 C  CG  . GLN B 1 165 ? 25.019 21.723  74.669  1.00 22.90 ? ? ? ? ? ? 165 GLN B CG  1 
ATOM   2678 C  CD  . GLN B 1 165 ? 25.632 23.059  74.307  1.00 20.34 ? ? ? ? ? ? 165 GLN B CD  1 
ATOM   2679 O  OE1 . GLN B 1 165 ? 26.795 23.145  73.920  1.00 29.27 ? ? ? ? ? ? 165 GLN B OE1 1 
ATOM   2680 N  NE2 . GLN B 1 165 ? 24.843 24.112  74.422  1.00 30.03 ? ? ? ? ? ? 165 GLN B NE2 1 
ATOM   2681 N  N   . ASP B 1 166 ? 24.027 19.636  78.567  1.00 15.08 ? ? ? ? ? ? 166 ASP B N   1 
ATOM   2682 C  CA  . ASP B 1 166 ? 23.969 19.661  80.041  1.00 16.10 ? ? ? ? ? ? 166 ASP B CA  1 
ATOM   2683 C  C   . ASP B 1 166 ? 24.924 20.753  80.512  1.00 14.11 ? ? ? ? ? ? 166 ASP B C   1 
ATOM   2684 O  O   . ASP B 1 166 ? 25.501 21.419  79.666  1.00 15.61 ? ? ? ? ? ? 166 ASP B O   1 
ATOM   2685 C  CB  . ASP B 1 166 ? 24.238 18.272  80.648  1.00 13.47 ? ? ? ? ? ? 166 ASP B CB  1 
ATOM   2686 C  CG  . ASP B 1 166 ? 25.712 17.879  80.663  1.00 14.28 ? ? ? ? ? ? 166 ASP B CG  1 
ATOM   2687 O  OD1 . ASP B 1 166 ? 26.572 18.601  80.109  1.00 13.83 ? ? ? ? ? ? 166 ASP B OD1 1 
ATOM   2688 O  OD2 . ASP B 1 166 ? 25.990 16.796  81.231  1.00 14.61 ? ? ? ? ? ? 166 ASP B OD2 1 
ATOM   2689 N  N   . PRO B 1 167 ? 25.091 20.954  81.835  1.00 16.23 ? ? ? ? ? ? 167 PRO B N   1 
ATOM   2690 C  CA  . PRO B 1 167 ? 25.994 22.038  82.281  1.00 18.26 ? ? ? ? ? ? 167 PRO B CA  1 
ATOM   2691 C  C   . PRO B 1 167 ? 27.482 21.908  81.909  1.00 18.15 ? ? ? ? ? ? 167 PRO B C   1 
ATOM   2692 O  O   . PRO B 1 167 ? 28.229 22.874  82.062  1.00 17.21 ? ? ? ? ? ? 167 PRO B O   1 
ATOM   2693 C  CB  . PRO B 1 167 ? 25.832 22.022  83.803  1.00 17.23 ? ? ? ? ? ? 167 PRO B CB  1 
ATOM   2694 C  CG  . PRO B 1 167 ? 24.495 21.542  84.026  1.00 17.53 ? ? ? ? ? ? 167 PRO B CG  1 
ATOM   2695 C  CD  . PRO B 1 167 ? 24.196 20.537  82.927  1.00 17.92 ? ? ? ? ? ? 167 PRO B CD  1 
ATOM   2696 N  N   . ASP B 1 168 ? 27.897 20.742  81.415  1.00 17.20 ? ? ? ? ? ? 168 ASP B N   1 
ATOM   2697 C  CA  . ASP B 1 168 ? 29.270 20.540  80.979  1.00 16.54 ? ? ? ? ? ? 168 ASP B CA  1 
ATOM   2698 C  C   . ASP B 1 168 ? 29.427 20.600  79.468  1.00 16.97 ? ? ? ? ? ? 168 ASP B C   1 
ATOM   2699 O  O   . ASP B 1 168 ? 30.533 20.431  78.951  1.00 16.65 ? ? ? ? ? ? 168 ASP B O   1 
ATOM   2700 C  CB  . ASP B 1 168 ? 29.764 19.173  81.452  1.00 17.45 ? ? ? ? ? ? 168 ASP B CB  1 
ATOM   2701 C  CG  . ASP B 1 168 ? 30.140 19.161  82.908  1.00 16.90 ? ? ? ? ? ? 168 ASP B CG  1 
ATOM   2702 O  OD1 . ASP B 1 168 ? 31.302 19.501  83.213  1.00 18.12 ? ? ? ? ? ? 168 ASP B OD1 1 
ATOM   2703 O  OD2 . ASP B 1 168 ? 29.285 18.777  83.737  1.00 19.79 ? ? ? ? ? ? 168 ASP B OD2 1 
ATOM   2704 N  N   . GLY B 1 169 ? 28.327 20.810  78.754  1.00 14.04 ? ? ? ? ? ? 169 GLY B N   1 
ATOM   2705 C  CA  . GLY B 1 169 ? 28.377 20.813  77.297  1.00 15.08 ? ? ? ? ? ? 169 GLY B CA  1 
ATOM   2706 C  C   . GLY B 1 169 ? 28.180 19.452  76.627  1.00 15.40 ? ? ? ? ? ? 169 GLY B C   1 
ATOM   2707 O  O   . GLY B 1 169 ? 28.251 19.358  75.410  1.00 17.70 ? ? ? ? ? ? 169 GLY B O   1 
ATOM   2708 N  N   . TYR B 1 170 ? 27.920 18.395  77.398  1.00 14.24 ? ? ? ? ? ? 170 TYR B N   1 
ATOM   2709 C  CA  . TYR B 1 170 ? 27.631 17.098  76.791  1.00 13.93 ? ? ? ? ? ? 170 TYR B CA  1 
ATOM   2710 C  C   . TYR B 1 170 ? 26.278 17.177  76.066  1.00 16.87 ? ? ? ? ? ? 170 TYR B C   1 
ATOM   2711 O  O   . TYR B 1 170 ? 25.316 17.762  76.576  1.00 13.56 ? ? ? ? ? ? 170 TYR B O   1 
ATOM   2712 C  CB  . TYR B 1 170 ? 27.589 15.967  77.831  1.00 16.01 ? ? ? ? ? ? 170 TYR B CB  1 
ATOM   2713 C  CG  . TYR B 1 170 ? 28.891 15.690  78.569  1.00 15.12 ? ? ? ? ? ? 170 TYR B CG  1 
ATOM   2714 C  CD1 . TYR B 1 170 ? 29.984 15.111  77.920  1.00 13.87 ? ? ? ? ? ? 170 TYR B CD1 1 
ATOM   2715 C  CD2 . TYR B 1 170 ? 28.995 15.950  79.930  1.00 11.94 ? ? ? ? ? ? 170 TYR B CD2 1 
ATOM   2716 C  CE1 . TYR B 1 170 ? 31.160 14.846  78.604  1.00 13.11 ? ? ? ? ? ? 170 TYR B CE1 1 
ATOM   2717 C  CE2 . TYR B 1 170 ? 30.156 15.688  80.627  1.00 14.02 ? ? ? ? ? ? 170 TYR B CE2 1 
ATOM   2718 C  CZ  . TYR B 1 170 ? 31.232 15.148  79.966  1.00 16.12 ? ? ? ? ? ? 170 TYR B CZ  1 
ATOM   2719 O  OH  . TYR B 1 170 ? 32.368 14.899  80.680  1.00 12.88 ? ? ? ? ? ? 170 TYR B OH  1 
ATOM   2720 N  N   . TRP B 1 171 ? 26.204 16.581  74.888  1.00 14.18 ? ? ? ? ? ? 171 TRP B N   1 
ATOM   2721 C  CA  . TRP B 1 171 ? 24.970 16.627  74.116  1.00 14.66 ? ? ? ? ? ? 171 TRP B CA  1 
ATOM   2722 C  C   . TRP B 1 171 ? 23.955 15.632  74.628  1.00 16.43 ? ? ? ? ? ? 171 TRP B C   1 
ATOM   2723 O  O   . TRP B 1 171 ? 24.298 14.508  74.993  1.00 17.18 ? ? ? ? ? ? 171 TRP B O   1 
ATOM   2724 C  CB  . TRP B 1 171 ? 25.253 16.326  72.655  1.00 14.72 ? ? ? ? ? ? 171 TRP B CB  1 
ATOM   2725 C  CG  . TRP B 1 171 ? 26.014 17.404  71.966  1.00 13.96 ? ? ? ? ? ? 171 TRP B CG  1 
ATOM   2726 C  CD1 . TRP B 1 171 ? 26.702 18.435  72.548  1.00 13.45 ? ? ? ? ? ? 171 TRP B CD1 1 
ATOM   2727 C  CD2 . TRP B 1 171 ? 26.141 17.577  70.551  1.00 15.19 ? ? ? ? ? ? 171 TRP B CD2 1 
ATOM   2728 N  NE1 . TRP B 1 171 ? 27.261 19.227  71.575  1.00 20.24 ? ? ? ? ? ? 171 TRP B NE1 1 
ATOM   2729 C  CE2 . TRP B 1 171 ? 26.927 18.722  70.340  1.00 16.56 ? ? ? ? ? ? 171 TRP B CE2 1 
ATOM   2730 C  CE3 . TRP B 1 171 ? 25.664 16.870  69.441  1.00 16.77 ? ? ? ? ? ? 171 TRP B CE3 1 
ATOM   2731 C  CZ2 . TRP B 1 171 ? 27.253 19.176  69.060  1.00 23.04 ? ? ? ? ? ? 171 TRP B CZ2 1 
ATOM   2732 C  CZ3 . TRP B 1 171 ? 25.987 17.318  68.180  1.00 21.46 ? ? ? ? ? ? 171 TRP B CZ3 1 
ATOM   2733 C  CH2 . TRP B 1 171 ? 26.778 18.462  67.995  1.00 19.21 ? ? ? ? ? ? 171 TRP B CH2 1 
ATOM   2734 N  N   . ILE B 1 172 ? 22.693 16.045  74.642  1.00 15.21 ? ? ? ? ? ? 172 ILE B N   1 
ATOM   2735 C  CA  . ILE B 1 172 ? 21.615 15.146  75.009  1.00 15.62 ? ? ? ? ? ? 172 ILE B CA  1 
ATOM   2736 C  C   . ILE B 1 172 ? 20.551 15.184  73.925  1.00 13.60 ? ? ? ? ? ? 172 ILE B C   1 
ATOM   2737 O  O   . ILE B 1 172 ? 19.968 16.233  73.686  1.00 15.78 ? ? ? ? ? ? 172 ILE B O   1 
ATOM   2738 C  CB  . ILE B 1 172 ? 21.002 15.560  76.342  1.00 15.42 ? ? ? ? ? ? 172 ILE B CB  1 
ATOM   2739 C  CG1 . ILE B 1 172 ? 22.089 15.542  77.418  1.00 16.06 ? ? ? ? ? ? 172 ILE B CG1 1 
ATOM   2740 C  CG2 . ILE B 1 172 ? 19.857 14.623  76.702  1.00 14.25 ? ? ? ? ? ? 172 ILE B CG2 1 
ATOM   2741 C  CD1 . ILE B 1 172 ? 21.617 15.908  78.771  1.00 16.47 ? ? ? ? ? ? 172 ILE B CD1 1 
ATOM   2742 N  N   . GLU B 1 173 ? 20.317 14.054  73.266  1.00 14.43 ? ? ? ? ? ? 173 GLU B N   1 
ATOM   2743 C  CA  . GLU B 1 173 ? 19.303 13.973  72.225  1.00 15.63 ? ? ? ? ? ? 173 GLU B CA  1 
ATOM   2744 C  C   . GLU B 1 173 ? 17.918 13.881  72.825  1.00 16.76 ? ? ? ? ? ? 173 GLU B C   1 
ATOM   2745 O  O   . GLU B 1 173 ? 17.714 13.220  73.833  1.00 16.95 ? ? ? ? ? ? 173 GLU B O   1 
ATOM   2746 C  CB  . GLU B 1 173 ? 19.531 12.773  71.309  1.00 18.69 ? ? ? ? ? ? 173 GLU B CB  1 
ATOM   2747 C  CG  . GLU B 1 173 ? 18.575 12.752  70.138  1.00 15.21 ? ? ? ? ? ? 173 GLU B CG  1 
ATOM   2748 C  CD  . GLU B 1 173 ? 19.014 11.796  69.068  1.00 22.67 ? ? ? ? ? ? 173 GLU B CD  1 
ATOM   2749 O  OE1 . GLU B 1 173 ? 18.500 11.872  67.940  1.00 32.92 ? ? ? ? ? ? 173 GLU B OE1 1 
ATOM   2750 O  OE2 . GLU B 1 173 ? 19.880 10.965  69.351  1.00 24.30 ? ? ? ? ? ? 173 GLU B OE2 1 
ATOM   2751 N  N   . ILE B 1 174 ? 16.965 14.545  72.186  1.00 17.53 ? ? ? ? ? ? 174 ILE B N   1 
ATOM   2752 C  CA  . ILE B 1 174 ? 15.585 14.524  72.641  1.00 13.96 ? ? ? ? ? ? 174 ILE B CA  1 
ATOM   2753 C  C   . ILE B 1 174 ? 14.727 14.018  71.489  1.00 17.00 ? ? ? ? ? ? 174 ILE B C   1 
ATOM   2754 O  O   . ILE B 1 174 ? 14.613 14.674  70.454  1.00 15.11 ? ? ? ? ? ? 174 ILE B O   1 
ATOM   2755 C  CB  . ILE B 1 174 ? 15.139 15.921  73.065  1.00 17.15 ? ? ? ? ? ? 174 ILE B CB  1 
ATOM   2756 C  CG1 . ILE B 1 174 ? 16.087 16.480  74.145  1.00 18.79 ? ? ? ? ? ? 174 ILE B CG1 1 
ATOM   2757 C  CG2 . ILE B 1 174 ? 13.701 15.901  73.551  1.00 20.09 ? ? ? ? ? ? 174 ILE B CG2 1 
ATOM   2758 C  CD1 . ILE B 1 174 ? 16.058 15.717  75.458  1.00 15.68 ? ? ? ? ? ? 174 ILE B CD1 1 
ATOM   2759 N  N   . LEU B 1 175 ? 14.152 12.835  71.659  1.00 15.98 ? ? ? ? ? ? 175 LEU B N   1 
ATOM   2760 C  CA  . LEU B 1 175 ? 13.484 12.170  70.563  1.00 15.59 ? ? ? ? ? ? 175 LEU B CA  1 
ATOM   2761 C  C   . LEU B 1 175 ? 12.133 11.625  70.977  1.00 17.60 ? ? ? ? ? ? 175 LEU B C   1 
ATOM   2762 O  O   . LEU B 1 175 ? 11.893 11.321  72.148  1.00 16.03 ? ? ? ? ? ? 175 LEU B O   1 
ATOM   2763 C  CB  . LEU B 1 175 ? 14.349 11.039  69.997  1.00 14.84 ? ? ? ? ? ? 175 LEU B CB  1 
ATOM   2764 C  CG  . LEU B 1 175 ? 14.822 9.867   70.869  1.00 20.62 ? ? ? ? ? ? 175 LEU B CG  1 
ATOM   2765 C  CD1 . LEU B 1 175 ? 14.005 8.597   70.661  1.00 17.44 ? ? ? ? ? ? 175 LEU B CD1 1 
ATOM   2766 C  CD2 . LEU B 1 175 ? 16.287 9.578   70.585  1.00 22.95 ? ? ? ? ? ? 175 LEU B CD2 1 
ATOM   2767 N  N   . ASN B 1 176 ? 11.260 11.499  69.984  1.00 19.78 ? ? ? ? ? ? 176 ASN B N   1 
ATOM   2768 C  CA  . ASN B 1 176 ? 9.976  10.838  70.145  1.00 18.71 ? ? ? ? ? ? 176 ASN B CA  1 
ATOM   2769 C  C   . ASN B 1 176 ? 10.007 9.581   69.305  1.00 18.76 ? ? ? ? ? ? 176 ASN B C   1 
ATOM   2770 O  O   . ASN B 1 176 ? 10.023 9.660   68.084  1.00 22.68 ? ? ? ? ? ? 176 ASN B O   1 
ATOM   2771 C  CB  . ASN B 1 176 ? 8.857  11.742  69.650  1.00 18.61 ? ? ? ? ? ? 176 ASN B CB  1 
ATOM   2772 C  CG  . ASN B 1 176 ? 7.476  11.124  69.835  1.00 21.42 ? ? ? ? ? ? 176 ASN B CG  1 
ATOM   2773 O  OD1 . ASN B 1 176 ? 7.337  9.932   70.105  1.00 20.81 ? ? ? ? ? ? 176 ASN B OD1 1 
ATOM   2774 N  ND2 . ASN B 1 176 ? 6.449  11.948  69.706  1.00 20.83 ? ? ? ? ? ? 176 ASN B ND2 1 
ATOM   2775 N  N   . PRO B 1 177 ? 9.992  8.414   69.960  1.00 20.82 ? ? ? ? ? ? 177 PRO B N   1 
ATOM   2776 C  CA  . PRO B 1 177 ? 10.065 7.112   69.281  1.00 21.69 ? ? ? ? ? ? 177 PRO B CA  1 
ATOM   2777 C  C   . PRO B 1 177 ? 8.988  6.932   68.206  1.00 23.79 ? ? ? ? ? ? 177 PRO B C   1 
ATOM   2778 O  O   . PRO B 1 177 ? 9.251  6.264   67.213  1.00 22.33 ? ? ? ? ? ? 177 PRO B O   1 
ATOM   2779 C  CB  . PRO B 1 177 ? 9.829  6.099   70.412  1.00 20.92 ? ? ? ? ? ? 177 PRO B CB  1 
ATOM   2780 C  CG  . PRO B 1 177 ? 10.038 6.851   71.683  1.00 19.25 ? ? ? ? ? ? 177 PRO B CG  1 
ATOM   2781 C  CD  . PRO B 1 177 ? 9.803  8.291   71.418  1.00 17.17 ? ? ? ? ? ? 177 PRO B CD  1 
ATOM   2782 N  N   . ASN B 1 178 ? 7.801  7.508   68.410  1.00 23.27 ? ? ? ? ? ? 178 ASN B N   1 
ATOM   2783 C  CA  . ASN B 1 178 ? 6.675  7.290   67.494  1.00 27.38 ? ? ? ? ? ? 178 ASN B CA  1 
ATOM   2784 C  C   . ASN B 1 178 ? 6.704  8.196   66.290  1.00 27.56 ? ? ? ? ? ? 178 ASN B C   1 
ATOM   2785 O  O   . ASN B 1 178 ? 5.852  8.091   65.407  1.00 35.43 ? ? ? ? ? ? 178 ASN B O   1 
ATOM   2786 C  CB  . ASN B 1 178 ? 5.341  7.456   68.215  1.00 23.92 ? ? ? ? ? ? 178 ASN B CB  1 
ATOM   2787 C  CG  . ASN B 1 178 ? 5.208  6.523   69.369  1.00 29.21 ? ? ? ? ? ? 178 ASN B CG  1 
ATOM   2788 O  OD1 . ASN B 1 178 ? 5.007  6.953   70.508  1.00 39.60 ? ? ? ? ? ? 178 ASN B OD1 1 
ATOM   2789 N  ND2 . ASN B 1 178 ? 5.351  5.230   69.102  1.00 27.45 ? ? ? ? ? ? 178 ASN B ND2 1 
ATOM   2790 N  N   . LYS B 1 179 ? 7.686  9.088   66.259  1.00 24.37 ? ? ? ? ? ? 179 LYS B N   1 
ATOM   2791 C  CA  . LYS B 1 179 ? 7.817  10.039  65.172  1.00 27.70 ? ? ? ? ? ? 179 LYS B CA  1 
ATOM   2792 C  C   . LYS B 1 179 ? 9.154  9.907   64.468  1.00 28.11 ? ? ? ? ? ? 179 LYS B C   1 
ATOM   2793 O  O   . LYS B 1 179 ? 9.407  10.635  63.522  1.00 34.86 ? ? ? ? ? ? 179 LYS B O   1 
ATOM   2794 C  CB  . LYS B 1 179 ? 7.640  11.473  65.681  1.00 24.76 ? ? ? ? ? ? 179 LYS B CB  1 
ATOM   2795 C  CG  . LYS B 1 179 ? 6.251  11.786  66.204  1.00 27.51 ? ? ? ? ? ? 179 LYS B CG  1 
ATOM   2796 C  CD  . LYS B 1 179 ? 5.247  11.845  65.077  1.00 31.43 ? ? ? ? ? ? 179 LYS B CD  1 
ATOM   2797 C  CE  . LYS B 1 179 ? 3.858  12.135  65.600  1.00 36.26 ? ? ? ? ? ? 179 LYS B CE  1 
ATOM   2798 N  NZ  . LYS B 1 179 ? 3.860  13.359  66.455  1.00 42.29 ? ? ? ? ? ? 179 LYS B NZ  1 
ATOM   2799 N  N   . ILE B 1 180 ? 10.002 8.979   64.907  1.00 30.05 ? ? ? ? ? ? 180 ILE B N   1 
ATOM   2800 C  CA  . ILE B 1 180 ? 11.324 8.816   64.290  1.00 27.94 ? ? ? ? ? ? 180 ILE B CA  1 
ATOM   2801 C  C   . ILE B 1 180 ? 11.255 8.320   62.843  1.00 30.56 ? ? ? ? ? ? 180 ILE B C   1 
ATOM   2802 O  O   . ILE B 1 180 ? 11.858 8.916   61.949  1.00 32.39 ? ? ? ? ? ? 180 ILE B O   1 
ATOM   2803 C  CB  . ILE B 1 180 ? 12.250 7.863   65.084  1.00 27.66 ? ? ? ? ? ? 180 ILE B CB  1 
ATOM   2804 C  CG1 . ILE B 1 180 ? 12.874 8.566   66.287  1.00 26.18 ? ? ? ? ? ? 180 ILE B CG1 1 
ATOM   2805 C  CG2 . ILE B 1 180 ? 13.403 7.426   64.204  1.00 30.66 ? ? ? ? ? ? 180 ILE B CG2 1 
ATOM   2806 C  CD1 . ILE B 1 180 ? 14.017 9.532   65.890  1.00 25.30 ? ? ? ? ? ? 180 ILE B CD1 1 
ATOM   2807 N  N   . ALA B 1 181 ? 10.537 7.219   62.628  1.00 30.92 ? ? ? ? ? ? 181 ALA B N   1 
ATOM   2808 C  CA  . ALA B 1 181 ? 10.456 6.574   61.314  1.00 34.30 ? ? ? ? ? ? 181 ALA B CA  1 
ATOM   2809 C  C   . ALA B 1 181 ? 9.943  7.556   60.279  1.00 37.77 ? ? ? ? ? ? 181 ALA B C   1 
ATOM   2810 O  O   . ALA B 1 181 ? 10.398 7.567   59.131  1.00 38.34 ? ? ? ? ? ? 181 ALA B O   1 
ATOM   2811 C  CB  . ALA B 1 181 ? 9.551  5.348   61.374  1.00 30.45 ? ? ? ? ? ? 181 ALA B CB  1 
ATOM   2812 N  N   . THR B 1 182 ? 8.986  8.376   60.710  1.00 36.95 ? ? ? ? ? ? 182 THR B N   1 
ATOM   2813 C  CA  . THR B 1 182 ? 8.450  9.472   59.918  1.00 37.75 ? ? ? ? ? ? 182 THR B CA  1 
ATOM   2814 C  C   . THR B 1 182 ? 9.540  10.483  59.555  1.00 40.44 ? ? ? ? ? ? 182 THR B C   1 
ATOM   2815 O  O   . THR B 1 182 ? 9.636  10.944  58.413  1.00 42.07 ? ? ? ? ? ? 182 THR B O   1 
ATOM   2816 C  CB  . THR B 1 182 ? 7.369  10.220  60.715  1.00 40.65 ? ? ? ? ? ? 182 THR B CB  1 
ATOM   2817 O  OG1 . THR B 1 182 ? 6.201  9.400   60.829  1.00 42.96 ? ? ? ? ? ? 182 THR B OG1 1 
ATOM   2818 C  CG2 . THR B 1 182 ? 6.997  11.524  60.031  1.00 40.14 ? ? ? ? ? ? 182 THR B CG2 1 
ATOM   2819 N  N   . ILE B 1 183 ? 10.356 10.822  60.547  1.00 38.48 ? ? ? ? ? ? 183 ILE B N   1 
ATOM   2820 C  CA  . ILE B 1 183 ? 11.362 11.867  60.410  1.00 38.35 ? ? ? ? ? ? 183 ILE B CA  1 
ATOM   2821 C  C   . ILE B 1 183 ? 12.401 11.520  59.344  1.00 40.52 ? ? ? ? ? ? 183 ILE B C   1 
ATOM   2822 O  O   . ILE B 1 183 ? 12.692 12.354  58.485  1.00 43.00 ? ? ? ? ? ? 183 ILE B O   1 
ATOM   2823 C  CB  . ILE B 1 183 ? 11.977 12.242  61.790  1.00 36.61 ? ? ? ? ? ? 183 ILE B CB  1 
ATOM   2824 C  CG1 . ILE B 1 183 ? 10.994 13.129  62.569  1.00 33.80 ? ? ? ? ? ? 183 ILE B CG1 1 
ATOM   2825 C  CG2 . ILE B 1 183 ? 13.273 12.971  61.632  1.00 31.50 ? ? ? ? ? ? 183 ILE B CG2 1 
ATOM   2826 C  CD1 . ILE B 1 183 ? 11.216 13.145  64.104  1.00 28.58 ? ? ? ? ? ? 183 ILE B CD1 1 
ATOM   2827 N  N   . ILE B 1 184 ? 12.927 10.294  59.384  1.00 37.27 ? ? ? ? ? ? 184 ILE B N   1 
ATOM   2828 C  CA  . ILE B 1 184 ? 13.770 9.772   58.303  1.00 44.19 ? ? ? ? ? ? 184 ILE B CA  1 
ATOM   2829 C  C   . ILE B 1 184 ? 13.075 9.892   56.948  1.00 47.59 ? ? ? ? ? ? 184 ILE B C   1 
ATOM   2830 O  O   . ILE B 1 184 ? 12.404 8.958   56.493  1.00 52.05 ? ? ? ? ? ? 184 ILE B O   1 
ATOM   2831 C  CB  . ILE B 1 184 ? 14.088 8.287   58.501  1.00 45.90 ? ? ? ? ? ? 184 ILE B CB  1 
ATOM   2832 C  CG1 . ILE B 1 184 ? 14.544 8.018   59.929  1.00 41.80 ? ? ? ? ? ? 184 ILE B CG1 1 
ATOM   2833 C  CG2 . ILE B 1 184 ? 15.140 7.820   57.484  1.00 44.99 ? ? ? ? ? ? 184 ILE B CG2 1 
ATOM   2834 C  CD1 . ILE B 1 184 ? 14.735 6.549   60.205  1.00 38.19 ? ? ? ? ? ? 184 ILE B CD1 1 
HETATM 2835 ZN ZN  . ZN  C 2 .   ? 31.598 3.268   86.307  1.00 47.85 ? ? ? ? ? ? 201 ZN  A ZN  1 
HETATM 2836 ZN ZN  . ZN  D 2 .   ? 21.452 9.327   68.901  1.00 62.49 ? ? ? ? ? ? 202 ZN  A ZN  1 
HETATM 2837 C  C   . IMN E 3 .   ? 20.601 13.964  61.047  1.00 28.36 ? ? ? ? ? ? 300 IMN B C   1 
HETATM 2838 C  C1  . IMN E 3 .   ? 20.586 15.139  60.282  1.00 29.41 ? ? ? ? ? ? 300 IMN B C1  1 
HETATM 2839 C  C2  . IMN E 3 .   ? 20.487 15.043  58.897  1.00 29.83 ? ? ? ? ? ? 300 IMN B C2  1 
HETATM 2840 C  C3  . IMN E 3 .   ? 20.409 13.789  58.305  1.00 35.33 ? ? ? ? ? ? 300 IMN B C3  1 
HETATM 2841 C  C4  . IMN E 3 .   ? 20.435 12.631  59.070  1.00 28.92 ? ? ? ? ? ? 300 IMN B C4  1 
HETATM 2842 C  C5  . IMN E 3 .   ? 20.532 12.713  60.447  1.00 28.51 ? ? ? ? ? ? 300 IMN B C5  1 
HETATM 2843 C  C6  . IMN E 3 .   ? 20.214 12.424  56.357  1.00 33.46 ? ? ? ? ? ? 300 IMN B C6  1 
HETATM 2844 C  C7  . IMN E 3 .   ? 20.668 16.244  61.197  1.00 32.18 ? ? ? ? ? ? 300 IMN B C7  1 
HETATM 2845 C  C8  . IMN E 3 .   ? 20.710 15.753  62.457  1.00 29.38 ? ? ? ? ? ? 300 IMN B C8  1 
HETATM 2846 C  C9  . IMN E 3 .   ? 20.779 13.460  63.528  1.00 31.90 ? ? ? ? ? ? 300 IMN B C9  1 
HETATM 2847 C  C10 . IMN E 3 .   ? 19.885 12.261  63.598  1.00 30.40 ? ? ? ? ? ? 300 IMN B C10 1 
HETATM 2848 C  C11 . IMN E 3 .   ? 20.325 11.146  64.300  1.00 31.03 ? ? ? ? ? ? 300 IMN B C11 1 
HETATM 2849 C  C12 . IMN E 3 .   ? 19.544 10.011  64.389  1.00 27.77 ? ? ? ? ? ? 300 IMN B C12 1 
HETATM 2850 C  C13 . IMN E 3 .   ? 18.319 9.984   63.759  1.00 35.21 ? ? ? ? ? ? 300 IMN B C13 1 
HETATM 2851 C  C14 . IMN E 3 .   ? 17.848 11.083  63.072  1.00 31.28 ? ? ? ? ? ? 300 IMN B C14 1 
HETATM 2852 C  C15 . IMN E 3 .   ? 18.631 12.219  62.995  1.00 34.76 ? ? ? ? ? ? 300 IMN B C15 1 
HETATM 2853 C  C16 . IMN E 3 .   ? 20.754 16.511  63.739  1.00 27.71 ? ? ? ? ? ? 300 IMN B C16 1 
HETATM 2854 C  C17 . IMN E 3 .   ? 20.738 17.694  60.797  1.00 34.64 ? ? ? ? ? ? 300 IMN B C17 1 
HETATM 2855 C  C18 . IMN E 3 .   ? 19.475 18.120  60.098  1.00 28.98 ? ? ? ? ? ? 300 IMN B C18 1 
HETATM 2856 N  N   . IMN E 3 .   ? 20.682 14.351  62.410  1.00 31.71 ? ? ? ? ? ? 300 IMN B N   1 
HETATM 2857 O  O   . IMN E 3 .   ? 20.300 13.719  56.941  1.00 34.02 ? ? ? ? ? ? 300 IMN B O   1 
HETATM 2858 O  O1  . IMN E 3 .   ? 21.592 13.668  64.408  1.00 36.62 ? ? ? ? ? ? 300 IMN B O1  1 
HETATM 2859 O  O2  . IMN E 3 .   ? 19.455 18.750  59.070  1.00 29.46 ? ? ? ? ? ? 300 IMN B O2  1 
HETATM 2860 O  O3  . IMN E 3 .   ? 18.406 17.731  60.702  1.00 30.88 ? ? ? ? ? ? 300 IMN B O3  1 
HETATM 2861 CL CL  . IMN E 3 .   ? 17.384 8.514   63.774  1.00 42.03 ? ? ? ? ? ? 300 IMN B CL  1 
HETATM 2862 O  O   . HOH F 4 .   ? 33.738 -0.531  69.066  1.00 12.61 ? ? ? ? ? ? 301 HOH A O   1 
HETATM 2863 O  O   . HOH F 4 .   ? 6.532  16.449  78.420  1.00 17.44 ? ? ? ? ? ? 302 HOH A O   1 
HETATM 2864 O  O   . HOH F 4 .   ? 35.035 -0.207  65.517  1.00 11.73 ? ? ? ? ? ? 303 HOH A O   1 
HETATM 2865 O  O   . HOH F 4 .   ? 6.707  12.726  80.115  1.00 16.13 ? ? ? ? ? ? 304 HOH A O   1 
HETATM 2866 O  O   . HOH F 4 .   ? 36.545 5.841   82.764  1.00 12.94 ? ? ? ? ? ? 305 HOH A O   1 
HETATM 2867 O  O   . HOH F 4 .   ? 37.059 13.376  75.194  1.00 13.95 ? ? ? ? ? ? 306 HOH A O   1 
HETATM 2868 O  O   . HOH F 4 .   ? 33.029 5.913   62.064  1.00 12.11 ? ? ? ? ? ? 307 HOH A O   1 
HETATM 2869 O  O   . HOH F 4 .   ? 22.621 3.470   77.137  1.00 18.73 ? ? ? ? ? ? 308 HOH A O   1 
HETATM 2870 O  O   . HOH F 4 .   ? 12.574 22.581  92.283  1.00 19.80 ? ? ? ? ? ? 309 HOH A O   1 
HETATM 2871 O  O   . HOH F 4 .   ? 35.746 5.169   77.125  1.00 10.41 ? ? ? ? ? ? 310 HOH A O   1 
HETATM 2872 O  O   . HOH F 4 .   ? 38.646 4.039   66.857  1.00 17.01 ? ? ? ? ? ? 311 HOH A O   1 
HETATM 2873 O  O   . HOH F 4 .   ? 41.786 16.357  80.333  1.00 20.49 ? ? ? ? ? ? 312 HOH A O   1 
HETATM 2874 O  O   . HOH F 4 .   ? 42.642 4.496   77.372  1.00 20.13 ? ? ? ? ? ? 313 HOH A O   1 
HETATM 2875 O  O   . HOH F 4 .   ? 10.464 9.155   83.781  1.00 24.41 ? ? ? ? ? ? 314 HOH A O   1 
HETATM 2876 O  O   . HOH F 4 .   ? 28.542 20.482  100.624 1.00 31.71 ? ? ? ? ? ? 315 HOH A O   1 
HETATM 2877 O  O   . HOH F 4 .   ? 42.760 7.554   75.770  1.00 16.03 ? ? ? ? ? ? 316 HOH A O   1 
HETATM 2878 O  O   . HOH F 4 .   ? 19.799 -3.145  77.269  1.00 16.23 ? ? ? ? ? ? 317 HOH A O   1 
HETATM 2879 O  O   . HOH F 4 .   ? 29.020 -13.314 85.109  1.00 18.54 ? ? ? ? ? ? 318 HOH A O   1 
HETATM 2880 O  O   . HOH F 4 .   ? 31.732 -13.508 79.649  1.00 17.99 ? ? ? ? ? ? 319 HOH A O   1 
HETATM 2881 O  O   . HOH F 4 .   ? 20.969 -9.671  73.903  1.00 15.43 ? ? ? ? ? ? 320 HOH A O   1 
HETATM 2882 O  O   . HOH F 4 .   ? 22.854 -11.751 76.740  1.00 19.59 ? ? ? ? ? ? 321 HOH A O   1 
HETATM 2883 O  O   . HOH F 4 .   ? 22.515 -9.508  67.021  1.00 16.61 ? ? ? ? ? ? 322 HOH A O   1 
HETATM 2884 O  O   . HOH F 4 .   ? 27.601 0.817   57.878  1.00 21.71 ? ? ? ? ? ? 323 HOH A O   1 
HETATM 2885 O  O   . HOH F 4 .   ? 15.069 5.164   81.544  1.00 18.39 ? ? ? ? ? ? 324 HOH A O   1 
HETATM 2886 O  O   . HOH F 4 .   ? 34.492 -13.018 62.893  1.00 33.58 ? ? ? ? ? ? 325 HOH A O   1 
HETATM 2887 O  O   . HOH F 4 .   ? 37.894 -0.555  65.227  1.00 18.96 ? ? ? ? ? ? 326 HOH A O   1 
HETATM 2888 O  O   . HOH F 4 .   ? 32.215 1.972   55.169  1.00 22.54 ? ? ? ? ? ? 327 HOH A O   1 
HETATM 2889 O  O   . HOH F 4 .   ? 3.867  12.233  79.993  1.00 16.81 ? ? ? ? ? ? 328 HOH A O   1 
HETATM 2890 O  O   . HOH F 4 .   ? 22.161 22.998  101.913 1.00 30.27 ? ? ? ? ? ? 329 HOH A O   1 
HETATM 2891 O  O   . HOH F 4 .   ? 26.486 -4.279  96.733  1.00 25.30 ? ? ? ? ? ? 330 HOH A O   1 
HETATM 2892 O  O   . HOH F 4 .   ? 16.927 -2.894  76.969  1.00 17.88 ? ? ? ? ? ? 331 HOH A O   1 
HETATM 2893 O  O   . HOH F 4 .   ? 15.753 15.774  97.364  1.00 28.98 ? ? ? ? ? ? 332 HOH A O   1 
HETATM 2894 O  O   . HOH F 4 .   ? 35.333 -8.144  67.522  1.00 16.80 ? ? ? ? ? ? 333 HOH A O   1 
HETATM 2895 O  O   . HOH F 4 .   ? 19.390 8.559   67.552  1.00 28.84 ? ? ? ? ? ? 334 HOH A O   1 
HETATM 2896 O  O   . HOH F 4 .   ? 22.693 10.701  66.149  1.00 36.26 ? ? ? ? ? ? 335 HOH A O   1 
HETATM 2897 O  O   . HOH F 4 .   ? 27.723 -13.635 73.506  1.00 21.55 ? ? ? ? ? ? 336 HOH A O   1 
HETATM 2898 O  O   . HOH F 4 .   ? 25.355 0.914   55.077  1.00 23.29 ? ? ? ? ? ? 337 HOH A O   1 
HETATM 2899 O  O   . HOH F 4 .   ? 23.309 21.371  103.175 1.00 28.49 ? ? ? ? ? ? 338 HOH A O   1 
HETATM 2900 O  O   . HOH F 4 .   ? 7.442  -5.182  56.298  1.00 27.13 ? ? ? ? ? ? 339 HOH A O   1 
HETATM 2901 O  O   . HOH F 4 .   ? 37.928 -1.100  97.957  1.00 41.13 ? ? ? ? ? ? 340 HOH A O   1 
HETATM 2902 O  O   . HOH F 4 .   ? 39.001 17.552  79.419  1.00 19.93 ? ? ? ? ? ? 341 HOH A O   1 
HETATM 2903 O  O   . HOH F 4 .   ? 13.771 -7.861  60.693  1.00 22.92 ? ? ? ? ? ? 342 HOH A O   1 
HETATM 2904 O  O   . HOH F 4 .   ? 19.917 9.680   53.945  1.00 22.30 ? ? ? ? ? ? 343 HOH A O   1 
HETATM 2905 O  O   . HOH F 4 .   ? 41.285 10.496  63.512  1.00 19.55 ? ? ? ? ? ? 344 HOH A O   1 
HETATM 2906 O  O   . HOH F 4 .   ? 18.033 4.158   54.129  1.00 31.65 ? ? ? ? ? ? 345 HOH A O   1 
HETATM 2907 O  O   . HOH F 4 .   ? 11.479 -5.153  75.225  1.00 27.34 ? ? ? ? ? ? 346 HOH A O   1 
HETATM 2908 O  O   . HOH F 4 .   ? 18.277 2.124   56.809  1.00 28.02 ? ? ? ? ? ? 347 HOH A O   1 
HETATM 2909 O  O   . HOH F 4 .   ? 39.983 -1.179  63.142  1.00 24.92 ? ? ? ? ? ? 348 HOH A O   1 
HETATM 2910 O  O   . HOH F 4 .   ? 28.498 13.450  103.120 1.00 35.90 ? ? ? ? ? ? 349 HOH A O   1 
HETATM 2911 O  O   . HOH F 4 .   ? 32.157 -5.710  91.265  1.00 22.64 ? ? ? ? ? ? 350 HOH A O   1 
HETATM 2912 O  O   . HOH F 4 .   ? 38.592 -13.792 86.132  1.00 27.25 ? ? ? ? ? ? 351 HOH A O   1 
HETATM 2913 O  O   . HOH F 4 .   ? 38.932 -6.122  73.579  1.00 16.86 ? ? ? ? ? ? 352 HOH A O   1 
HETATM 2914 O  O   . HOH F 4 .   ? 13.406 -8.405  74.729  1.00 25.42 ? ? ? ? ? ? 353 HOH A O   1 
HETATM 2915 O  O   . HOH F 4 .   ? 44.860 -5.235  85.379  1.00 30.08 ? ? ? ? ? ? 354 HOH A O   1 
HETATM 2916 O  O   . HOH F 4 .   ? 18.393 -12.425 71.123  1.00 23.07 ? ? ? ? ? ? 355 HOH A O   1 
HETATM 2917 O  O   . HOH F 4 .   ? 10.659 11.971  85.497  1.00 22.33 ? ? ? ? ? ? 356 HOH A O   1 
HETATM 2918 O  O   . HOH F 4 .   ? 30.173 -12.251 65.709  1.00 17.19 ? ? ? ? ? ? 357 HOH A O   1 
HETATM 2919 O  O   . HOH G 4 .   ? 13.128 9.839   88.006  1.00 20.49 ? ? ? ? ? ? 401 HOH B O   1 
HETATM 2920 O  O   . HOH G 4 .   ? 7.380  15.356  75.979  1.00 19.28 ? ? ? ? ? ? 402 HOH B O   1 
HETATM 2921 O  O   . HOH G 4 .   ? 29.050 20.538  85.878  1.00 17.08 ? ? ? ? ? ? 403 HOH B O   1 
HETATM 2922 O  O   . HOH G 4 .   ? 8.887  14.756  67.256  1.00 19.53 ? ? ? ? ? ? 404 HOH B O   1 
HETATM 2923 O  O   . HOH G 4 .   ? 10.662 19.213  79.497  1.00 18.35 ? ? ? ? ? ? 405 HOH B O   1 
HETATM 2924 O  O   . HOH G 4 .   ? 26.856 18.164  83.534  1.00 15.30 ? ? ? ? ? ? 406 HOH B O   1 
HETATM 2925 O  O   . HOH G 4 .   ? 26.657 13.338  68.967  1.00 14.77 ? ? ? ? ? ? 407 HOH B O   1 
HETATM 2926 O  O   . HOH G 4 .   ? 38.405 11.170  86.069  1.00 19.76 ? ? ? ? ? ? 408 HOH B O   1 
HETATM 2927 O  O   . HOH G 4 .   ? 29.663 -4.655  53.058  1.00 16.83 ? ? ? ? ? ? 409 HOH B O   1 
HETATM 2928 O  O   . HOH G 4 .   ? 23.212 4.618   80.693  1.00 15.96 ? ? ? ? ? ? 410 HOH B O   1 
HETATM 2929 O  O   . HOH G 4 .   ? 16.994 5.129   83.742  1.00 19.22 ? ? ? ? ? ? 411 HOH B O   1 
HETATM 2930 O  O   . HOH G 4 .   ? 6.005  22.755  77.268  1.00 20.75 ? ? ? ? ? ? 412 HOH B O   1 
HETATM 2931 O  O   . HOH G 4 .   ? 20.561 18.467  56.769  1.00 21.23 ? ? ? ? ? ? 413 HOH B O   1 
HETATM 2932 O  O   . HOH G 4 .   ? 11.093 3.216   89.916  1.00 26.32 ? ? ? ? ? ? 414 HOH B O   1 
HETATM 2933 O  O   . HOH G 4 .   ? 15.810 27.058  85.209  1.00 20.35 ? ? ? ? ? ? 415 HOH B O   1 
HETATM 2934 O  O   . HOH G 4 .   ? 33.081 20.757  81.702  1.00 16.55 ? ? ? ? ? ? 416 HOH B O   1 
HETATM 2935 O  O   . HOH G 4 .   ? 34.879 10.303  73.574  1.00 18.69 ? ? ? ? ? ? 417 HOH B O   1 
HETATM 2936 O  O   . HOH G 4 .   ? 29.370 22.930  85.029  1.00 21.33 ? ? ? ? ? ? 418 HOH B O   1 
HETATM 2937 O  O   . HOH G 4 .   ? 16.735 13.296  92.986  1.00 19.67 ? ? ? ? ? ? 419 HOH B O   1 
HETATM 2938 O  O   . HOH G 4 .   ? 35.117 17.160  87.852  1.00 16.21 ? ? ? ? ? ? 420 HOH B O   1 
HETATM 2939 O  O   . HOH G 4 .   ? 28.366 14.904  74.207  1.00 16.43 ? ? ? ? ? ? 421 HOH B O   1 
HETATM 2940 O  O   . HOH G 4 .   ? 33.048 3.967   88.040  1.00 23.73 ? ? ? ? ? ? 422 HOH B O   1 
HETATM 2941 O  O   . HOH G 4 .   ? 22.926 -11.016 69.308  1.00 16.82 ? ? ? ? ? ? 423 HOH B O   1 
HETATM 2942 O  O   . HOH G 4 .   ? 20.342 -3.734  79.686  1.00 16.18 ? ? ? ? ? ? 424 HOH B O   1 
HETATM 2943 O  O   . HOH G 4 .   ? 34.203 12.932  75.947  1.00 15.81 ? ? ? ? ? ? 425 HOH B O   1 
HETATM 2944 O  O   . HOH G 4 .   ? 11.860 12.565  67.330  1.00 22.74 ? ? ? ? ? ? 426 HOH B O   1 
HETATM 2945 O  O   . HOH G 4 .   ? 36.626 12.636  72.785  1.00 19.60 ? ? ? ? ? ? 427 HOH B O   1 
HETATM 2946 O  O   . HOH G 4 .   ? 22.553 1.985   79.571  1.00 27.06 ? ? ? ? ? ? 428 HOH B O   1 
HETATM 2947 O  O   . HOH G 4 .   ? 33.515 19.873  71.430  1.00 21.60 ? ? ? ? ? ? 429 HOH B O   1 
HETATM 2948 O  O   . HOH G 4 .   ? 29.573 1.912   88.378  1.00 30.47 ? ? ? ? ? ? 430 HOH B O   1 
HETATM 2949 O  O   . HOH G 4 .   ? 7.363  15.025  69.252  1.00 21.44 ? ? ? ? ? ? 431 HOH B O   1 
HETATM 2950 O  O   . HOH G 4 .   ? 22.068 23.776  79.211  1.00 23.58 ? ? ? ? ? ? 432 HOH B O   1 
HETATM 2951 O  O   . HOH G 4 .   ? 13.441 -0.173  89.437  1.00 24.57 ? ? ? ? ? ? 433 HOH B O   1 
HETATM 2952 O  O   . HOH G 4 .   ? 38.156 13.491  65.581  1.00 20.60 ? ? ? ? ? ? 434 HOH B O   1 
HETATM 2953 O  O   . HOH G 4 .   ? 30.978 15.739  95.136  1.00 25.05 ? ? ? ? ? ? 435 HOH B O   1 
HETATM 2954 O  O   . HOH G 4 .   ? 3.464  20.388  71.456  1.00 18.70 ? ? ? ? ? ? 436 HOH B O   1 
HETATM 2955 O  O   . HOH G 4 .   ? 22.587 -7.418  52.028  1.00 19.79 ? ? ? ? ? ? 437 HOH B O   1 
HETATM 2956 O  O   . HOH G 4 .   ? 12.530 24.751  67.376  1.00 26.56 ? ? ? ? ? ? 438 HOH B O   1 
HETATM 2957 O  O   . HOH G 4 .   ? 24.671 24.068  79.105  1.00 21.43 ? ? ? ? ? ? 439 HOH B O   1 
HETATM 2958 O  O   . HOH G 4 .   ? 29.120 22.297  99.039  1.00 34.03 ? ? ? ? ? ? 440 HOH B O   1 
HETATM 2959 O  O   . HOH G 4 .   ? 36.437 19.688  65.539  1.00 25.45 ? ? ? ? ? ? 441 HOH B O   1 
HETATM 2960 O  O   . HOH G 4 .   ? 28.207 -10.179 53.021  1.00 19.63 ? ? ? ? ? ? 442 HOH B O   1 
HETATM 2961 O  O   . HOH G 4 .   ? 27.040 -0.742  50.851  1.00 24.08 ? ? ? ? ? ? 443 HOH B O   1 
HETATM 2962 O  O   . HOH G 4 .   ? 25.658 2.031   79.486  1.00 29.44 ? ? ? ? ? ? 444 HOH B O   1 
HETATM 2963 O  O   . HOH G 4 .   ? 2.728  25.670  76.608  1.00 38.92 ? ? ? ? ? ? 445 HOH B O   1 
HETATM 2964 O  O   . HOH G 4 .   ? 21.078 -10.450 78.861  1.00 20.86 ? ? ? ? ? ? 446 HOH B O   1 
HETATM 2965 O  O   . HOH G 4 .   ? 7.751  15.413  64.711  1.00 21.91 ? ? ? ? ? ? 447 HOH B O   1 
HETATM 2966 O  O   . HOH G 4 .   ? 20.682 7.879   98.692  1.00 29.59 ? ? ? ? ? ? 448 HOH B O   1 
HETATM 2967 O  O   . HOH G 4 .   ? 29.268 -11.404 55.076  1.00 20.82 ? ? ? ? ? ? 449 HOH B O   1 
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