data_XXXX
# 
loop_
_audit_author.name 
_audit_author.pdbx_ordinal 
"Zhai, J."  1 
"Yuan, M."  2 
"Zhang, L." 3 
"Chen, Y."  4 
"Zhang, H." 5 
"Chen, S."  6 
"Zhao, Y."  7 
# 
_struct.entry_id                  XXXX 
_struct.title                     "Crystal structure of mouse glyoxalase I complexed with zopolrestat" 
_struct.pdbx_model_details        ? 
_struct.pdbx_CASP_flag            ? 
_struct.pdbx_model_type_details   ? 
# 
_struct_keywords.entry_id        XXXX 
_struct_keywords.pdbx_keywords   "LYASE/LYASE INHIBITOR" 
_struct_keywords.text            "Lactoylglutachione Lyase, LYASE-LYASE INHIBITOR complex" 
# 
_exptl.entry_id          XXXX 
_exptl.method            "X-RAY DIFFRACTION" 
_exptl.crystals_number   1 
# 
_citation.id                        primary 
_citation.title                     "Zopolrestat as a human glyoxalase I inhibitor and its structural basis." 
_citation.journal_abbrev            Chemmedchem 
_citation.journal_volume            8 
_citation.page_first                1462 
_citation.page_last                 1464 
_citation.year                      2013 
_citation.journal_id_ASTM           ? 
_citation.country                   DE 
_citation.journal_id_ISSN           1860-7187 
_citation.journal_id_CSD            ? 
_citation.book_publisher            ? 
_citation.pdbx_database_id_PubMed   23857942 
_citation.pdbx_database_id_DOI      10.1002/cmdc.201300243 
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_citation_author.citation_id 
_citation_author.name 
_citation_author.ordinal 
_citation_author.identifier_ORCID 
primary "Zhai, J."  1  ? 
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primary "Zhao, Y."  4  ? 
primary "Chen, S."  5  ? 
primary "Chen, Y."  6  ? 
primary "Peng, X."  7  ? 
primary "Li, Q."    8  ? 
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primary "Hu, X."    10 ? 
# 
_entity_poly.entity_id                      1 
_entity_poly.type                           "polypeptide(L)" 
_entity_poly.nstd_linkage                   no 
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_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code       
;MAEPQPASSGLTDETAFSCCSDPDPSTKDFLLQQTMLRIKDPKKSLDFYTRVLGLTLLQKLDFPAMKFSLYFLAYEDKND
IPKDKSEKTAWTFSRKATLELTHNWGTEDDETQSYHNGNSDPRGFGHIGIAVPDVYSACKRFEELGVKFVKKPDDGKMKG
LAFIQDPDGYWIEILNPNKIATII
;
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can   
;MAEPQPASSGLTDETAFSCCSDPDPSTKDFLLQQTMLRIKDPKKSLDFYTRVLGLTLLQKLDFPAMKFSLYFLAYEDKND
IPKDKSEKTAWTFSRKATLELTHNWGTEDDETQSYHNGNSDPRGFGHIGIAVPDVYSACKRFEELGVKFVKKPDDGKMKG
LAFIQDPDGYWIEILNPNKIATII
;
_entity_poly.pdbx_strand_id                 A,B 
_entity_poly.pdbx_target_identifier         ? 
# 
loop_
_entity_poly_seq.entity_id 
_entity_poly_seq.num 
_entity_poly_seq.mon_id 
_entity_poly_seq.hetero 
1 1   MET n 
1 2   ALA n 
1 3   GLU n 
1 4   PRO n 
1 5   GLN n 
1 6   PRO n 
1 7   ALA n 
1 8   SER n 
1 9   SER n 
1 10  GLY n 
1 11  LEU n 
1 12  THR n 
1 13  ASP n 
1 14  GLU n 
1 15  THR n 
1 16  ALA n 
1 17  PHE n 
1 18  SER n 
1 19  CYS n 
1 20  CYS n 
1 21  SER n 
1 22  ASP n 
1 23  PRO n 
1 24  ASP n 
1 25  PRO n 
1 26  SER n 
1 27  THR n 
1 28  LYS n 
1 29  ASP n 
1 30  PHE n 
1 31  LEU n 
1 32  LEU n 
1 33  GLN n 
1 34  GLN n 
1 35  THR n 
1 36  MET n 
1 37  LEU n 
1 38  ARG n 
1 39  ILE n 
1 40  LYS n 
1 41  ASP n 
1 42  PRO n 
1 43  LYS n 
1 44  LYS n 
1 45  SER n 
1 46  LEU n 
1 47  ASP n 
1 48  PHE n 
1 49  TYR n 
1 50  THR n 
1 51  ARG n 
1 52  VAL n 
1 53  LEU n 
1 54  GLY n 
1 55  LEU n 
1 56  THR n 
1 57  LEU n 
1 58  LEU n 
1 59  GLN n 
1 60  LYS n 
1 61  LEU n 
1 62  ASP n 
1 63  PHE n 
1 64  PRO n 
1 65  ALA n 
1 66  MET n 
1 67  LYS n 
1 68  PHE n 
1 69  SER n 
1 70  LEU n 
1 71  TYR n 
1 72  PHE n 
1 73  LEU n 
1 74  ALA n 
1 75  TYR n 
1 76  GLU n 
1 77  ASP n 
1 78  LYS n 
1 79  ASN n 
1 80  ASP n 
1 81  ILE n 
1 82  PRO n 
1 83  LYS n 
1 84  ASP n 
1 85  LYS n 
1 86  SER n 
1 87  GLU n 
1 88  LYS n 
1 89  THR n 
1 90  ALA n 
1 91  TRP n 
1 92  THR n 
1 93  PHE n 
1 94  SER n 
1 95  ARG n 
1 96  LYS n 
1 97  ALA n 
1 98  THR n 
1 99  LEU n 
1 100 GLU n 
1 101 LEU n 
1 102 THR n 
1 103 HIS n 
1 104 ASN n 
1 105 TRP n 
1 106 GLY n 
1 107 THR n 
1 108 GLU n 
1 109 ASP n 
1 110 ASP n 
1 111 GLU n 
1 112 THR n 
1 113 GLN n 
1 114 SER n 
1 115 TYR n 
1 116 HIS n 
1 117 ASN n 
1 118 GLY n 
1 119 ASN n 
1 120 SER n 
1 121 ASP n 
1 122 PRO n 
1 123 ARG n 
1 124 GLY n 
1 125 PHE n 
1 126 GLY n 
1 127 HIS n 
1 128 ILE n 
1 129 GLY n 
1 130 ILE n 
1 131 ALA n 
1 132 VAL n 
1 133 PRO n 
1 134 ASP n 
1 135 VAL n 
1 136 TYR n 
1 137 SER n 
1 138 ALA n 
1 139 CYS n 
1 140 LYS n 
1 141 ARG n 
1 142 PHE n 
1 143 GLU n 
1 144 GLU n 
1 145 LEU n 
1 146 GLY n 
1 147 VAL n 
1 148 LYS n 
1 149 PHE n 
1 150 VAL n 
1 151 LYS n 
1 152 LYS n 
1 153 PRO n 
1 154 ASP n 
1 155 ASP n 
1 156 GLY n 
1 157 LYS n 
1 158 MET n 
1 159 LYS n 
1 160 GLY n 
1 161 LEU n 
1 162 ALA n 
1 163 PHE n 
1 164 ILE n 
1 165 GLN n 
1 166 ASP n 
1 167 PRO n 
1 168 ASP n 
1 169 GLY n 
1 170 TYR n 
1 171 TRP n 
1 172 ILE n 
1 173 GLU n 
1 174 ILE n 
1 175 LEU n 
1 176 ASN n 
1 177 PRO n 
1 178 ASN n 
1 179 LYS n 
1 180 ILE n 
1 181 ALA n 
1 182 THR n 
1 183 ILE n 
1 184 ILE n 
# 
loop_
_entity.id 
_entity.type 
_entity.src_method 
_entity.pdbx_description 
_entity.formula_weight 
_entity.pdbx_number_of_molecules 
_entity.pdbx_ec 
_entity.pdbx_mutation 
_entity.pdbx_fragment 
_entity.details 
1 polymer     man "Lactoylglutathione lyase"                                                                   20835.584 2   4.4.1.5 ? ? ? 
2 non-polymer syn "ZINC ION"                                                                                   65.409    2   ?       ? ? ? 
3 non-polymer syn "3,4-DIHYDRO-4-OXO-3-((5-TRIFLUOROMETHYL-2-BENZOTHIAZOLYL)METHYL)-1-PHTHALAZINE ACETIC ACID" 419.377   1   ?       ? ? ? 
4 water       nat water                                                                                        18.015    127 ?       ? ? ? 
# 
loop_
_pdbx_poly_seq_scheme.asym_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.entity_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.seq_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_ins_code 
_pdbx_poly_seq_scheme.hetero 
A 1 1   MET 1   1   ?   ?   ?   A ? n 
A 1 2   ALA 2   2   ?   ?   ?   A ? n 
A 1 3   GLU 3   3   ?   ?   ?   A ? n 
A 1 4   PRO 4   4   ?   ?   ?   A ? n 
A 1 5   GLN 5   5   ?   ?   ?   A ? n 
A 1 6   PRO 6   6   6   PRO PRO A ? n 
A 1 7   ALA 7   7   7   ALA ALA A ? n 
A 1 8   SER 8   8   8   SER SER A ? n 
A 1 9   SER 9   9   9   SER SER A ? n 
A 1 10  GLY 10  10  10  GLY GLY A ? n 
A 1 11  LEU 11  11  11  LEU LEU A ? n 
A 1 12  THR 12  12  12  THR THR A ? n 
A 1 13  ASP 13  13  13  ASP ASP A ? n 
A 1 14  GLU 14  14  14  GLU GLU A ? n 
A 1 15  THR 15  15  15  THR THR A ? n 
A 1 16  ALA 16  16  16  ALA ALA A ? n 
A 1 17  PHE 17  17  17  PHE PHE A ? n 
A 1 18  SER 18  18  18  SER SER A ? n 
A 1 19  CYS 19  19  19  CYS CYS A ? n 
A 1 20  CYS 20  20  20  CYS CYS A ? n 
A 1 21  SER 21  21  21  SER SER A ? n 
A 1 22  ASP 22  22  22  ASP ASP A ? n 
A 1 23  PRO 23  23  23  PRO PRO A ? n 
A 1 24  ASP 24  24  24  ASP ASP A ? n 
A 1 25  PRO 25  25  25  PRO PRO A ? n 
A 1 26  SER 26  26  26  SER SER A ? n 
A 1 27  THR 27  27  27  THR THR A ? n 
A 1 28  LYS 28  28  28  LYS LYS A ? n 
A 1 29  ASP 29  29  29  ASP ASP A ? n 
A 1 30  PHE 30  30  30  PHE PHE A ? n 
A 1 31  LEU 31  31  31  LEU LEU A ? n 
A 1 32  LEU 32  32  32  LEU LEU A ? n 
A 1 33  GLN 33  33  33  GLN GLN A ? n 
A 1 34  GLN 34  34  34  GLN GLN A ? n 
A 1 35  THR 35  35  35  THR THR A ? n 
A 1 36  MET 36  36  36  MET MET A ? n 
A 1 37  LEU 37  37  37  LEU LEU A ? n 
A 1 38  ARG 38  38  38  ARG ARG A ? n 
A 1 39  ILE 39  39  39  ILE ILE A ? n 
A 1 40  LYS 40  40  40  LYS LYS A ? n 
A 1 41  ASP 41  41  41  ASP ASP A ? n 
A 1 42  PRO 42  42  42  PRO PRO A ? n 
A 1 43  LYS 43  43  43  LYS LYS A ? n 
A 1 44  LYS 44  44  44  LYS LYS A ? n 
A 1 45  SER 45  45  45  SER SER A ? n 
A 1 46  LEU 46  46  46  LEU LEU A ? n 
A 1 47  ASP 47  47  47  ASP ASP A ? n 
A 1 48  PHE 48  48  48  PHE PHE A ? n 
A 1 49  TYR 49  49  49  TYR TYR A ? n 
A 1 50  THR 50  50  50  THR THR A ? n 
A 1 51  ARG 51  51  51  ARG ARG A ? n 
A 1 52  VAL 52  52  52  VAL VAL A ? n 
A 1 53  LEU 53  53  53  LEU LEU A ? n 
A 1 54  GLY 54  54  54  GLY GLY A ? n 
A 1 55  LEU 55  55  55  LEU LEU A ? n 
A 1 56  THR 56  56  56  THR THR A ? n 
A 1 57  LEU 57  57  57  LEU LEU A ? n 
A 1 58  LEU 58  58  58  LEU LEU A ? n 
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A 1 60  LYS 60  60  60  LYS LYS A ? n 
A 1 61  LEU 61  61  61  LEU LEU A ? n 
A 1 62  ASP 62  62  62  ASP ASP A ? n 
A 1 63  PHE 63  63  63  PHE PHE A ? n 
A 1 64  PRO 64  64  64  PRO PRO A ? n 
A 1 65  ALA 65  65  65  ALA ALA A ? n 
A 1 66  MET 66  66  66  MET MET A ? n 
A 1 67  LYS 67  67  67  LYS LYS A ? n 
A 1 68  PHE 68  68  68  PHE PHE A ? n 
A 1 69  SER 69  69  69  SER SER A ? n 
A 1 70  LEU 70  70  70  LEU LEU A ? n 
A 1 71  TYR 71  71  71  TYR TYR A ? n 
A 1 72  PHE 72  72  72  PHE PHE A ? n 
A 1 73  LEU 73  73  73  LEU LEU A ? n 
A 1 74  ALA 74  74  74  ALA ALA A ? n 
A 1 75  TYR 75  75  75  TYR TYR A ? n 
A 1 76  GLU 76  76  76  GLU GLU A ? n 
A 1 77  ASP 77  77  77  ASP ASP A ? n 
A 1 78  LYS 78  78  78  LYS LYS A ? n 
A 1 79  ASN 79  79  79  ASN ASN A ? n 
A 1 80  ASP 80  80  80  ASP ASP A ? n 
A 1 81  ILE 81  81  81  ILE ILE A ? n 
A 1 82  PRO 82  82  82  PRO PRO A ? n 
A 1 83  LYS 83  83  83  LYS LYS A ? n 
A 1 84  ASP 84  84  84  ASP ASP A ? n 
A 1 85  LYS 85  85  85  LYS LYS A ? n 
A 1 86  SER 86  86  86  SER SER A ? n 
A 1 87  GLU 87  87  87  GLU GLU A ? n 
A 1 88  LYS 88  88  88  LYS LYS A ? n 
A 1 89  THR 89  89  89  THR THR A ? n 
A 1 90  ALA 90  90  90  ALA ALA A ? n 
A 1 91  TRP 91  91  91  TRP TRP A ? n 
A 1 92  THR 92  92  92  THR THR A ? n 
A 1 93  PHE 93  93  93  PHE PHE A ? n 
A 1 94  SER 94  94  94  SER SER A ? n 
A 1 95  ARG 95  95  95  ARG ARG A ? n 
A 1 96  LYS 96  96  96  LYS LYS A ? n 
A 1 97  ALA 97  97  97  ALA ALA A ? n 
A 1 98  THR 98  98  98  THR THR A ? n 
A 1 99  LEU 99  99  99  LEU LEU A ? n 
A 1 100 GLU 100 100 100 GLU GLU A ? n 
A 1 101 LEU 101 101 101 LEU LEU A ? n 
A 1 102 THR 102 102 102 THR THR A ? n 
A 1 103 HIS 103 103 103 HIS HIS A ? n 
A 1 104 ASN 104 104 104 ASN ASN A ? n 
A 1 105 TRP 105 105 105 TRP TRP A ? n 
A 1 106 GLY 106 106 106 GLY GLY A ? n 
A 1 107 THR 107 107 107 THR THR A ? n 
A 1 108 GLU 108 108 108 GLU GLU A ? n 
A 1 109 ASP 109 109 109 ASP ASP A ? n 
A 1 110 ASP 110 110 110 ASP ASP A ? n 
A 1 111 GLU 111 111 111 GLU GLU A ? n 
A 1 112 THR 112 112 112 THR THR A ? n 
A 1 113 GLN 113 113 113 GLN GLN A ? n 
A 1 114 SER 114 114 114 SER SER A ? n 
A 1 115 TYR 115 115 115 TYR TYR A ? n 
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A 1 117 ASN 117 117 117 ASN ASN A ? n 
A 1 118 GLY 118 118 118 GLY GLY A ? n 
A 1 119 ASN 119 119 119 ASN ASN A ? n 
A 1 120 SER 120 120 120 SER SER A ? n 
A 1 121 ASP 121 121 121 ASP ASP A ? n 
A 1 122 PRO 122 122 122 PRO PRO A ? n 
A 1 123 ARG 123 123 123 ARG ARG A ? n 
A 1 124 GLY 124 124 124 GLY GLY A ? n 
A 1 125 PHE 125 125 125 PHE PHE A ? n 
A 1 126 GLY 126 126 126 GLY GLY A ? n 
A 1 127 HIS 127 127 127 HIS HIS A ? n 
A 1 128 ILE 128 128 128 ILE ILE A ? n 
A 1 129 GLY 129 129 129 GLY GLY A ? n 
A 1 130 ILE 130 130 130 ILE ILE A ? n 
A 1 131 ALA 131 131 131 ALA ALA A ? n 
A 1 132 VAL 132 132 132 VAL VAL A ? n 
A 1 133 PRO 133 133 133 PRO PRO A ? n 
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A 1 135 VAL 135 135 135 VAL VAL A ? n 
A 1 136 TYR 136 136 136 TYR TYR A ? n 
A 1 137 SER 137 137 137 SER SER A ? n 
A 1 138 ALA 138 138 138 ALA ALA A ? n 
A 1 139 CYS 139 139 139 CYS CYS A ? n 
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A 1 179 LYS 179 179 179 LYS LYS A ? n 
A 1 180 ILE 180 180 180 ILE ILE A ? n 
A 1 181 ALA 181 181 181 ALA ALA A ? n 
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A 1 184 ILE 184 184 ?   ?   ?   A ? n 
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B 1 3   GLU 3   3   ?   ?   ?   B ? n 
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B 1 6   PRO 6   6   ?   ?   ?   B ? n 
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B 1 8   SER 8   8   ?   ?   ?   B ? n 
B 1 9   SER 9   9   9   SER SER B ? n 
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B 1 175 LEU 175 175 175 LEU LEU B ? n 
B 1 176 ASN 176 176 176 ASN ASN B ? n 
B 1 177 PRO 177 177 177 PRO PRO B ? n 
B 1 178 ASN 178 178 178 ASN ASN B ? n 
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# 
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C 2 ZN  1  201 202 ZN  ZN  A ? 
D 2 ZN  1  202 203 ZN  ZN  A ? 
E 3 ZST 1  203 1   ZST ZST A ? 
F 4 HOH 1  301 301 HOH HOH A ? 
F 4 HOH 2  302 302 HOH HOH A ? 
F 4 HOH 3  303 303 HOH HOH A ? 
F 4 HOH 4  304 304 HOH HOH A ? 
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F 4 HOH 10 310 310 HOH HOH A ? 
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F 4 HOH 14 314 314 HOH HOH A ? 
F 4 HOH 15 315 315 HOH HOH A ? 
F 4 HOH 16 316 316 HOH HOH A ? 
F 4 HOH 17 317 317 HOH HOH A ? 
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F 4 HOH 20 320 320 HOH HOH A ? 
F 4 HOH 21 321 321 HOH HOH A ? 
F 4 HOH 22 322 322 HOH HOH A ? 
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F 4 HOH 24 324 324 HOH HOH A ? 
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F 4 HOH 29 329 329 HOH HOH A ? 
F 4 HOH 30 330 330 HOH HOH A ? 
F 4 HOH 31 331 331 HOH HOH A ? 
F 4 HOH 32 332 332 HOH HOH A ? 
F 4 HOH 33 333 333 HOH HOH A ? 
F 4 HOH 34 334 334 HOH HOH A ? 
F 4 HOH 35 335 335 HOH HOH A ? 
F 4 HOH 36 336 336 HOH HOH A ? 
F 4 HOH 37 337 338 HOH HOH A ? 
F 4 HOH 38 338 339 HOH HOH A ? 
F 4 HOH 39 339 340 HOH HOH A ? 
F 4 HOH 40 340 341 HOH HOH A ? 
F 4 HOH 41 341 344 HOH HOH A ? 
F 4 HOH 42 342 345 HOH HOH A ? 
F 4 HOH 43 343 346 HOH HOH A ? 
F 4 HOH 44 344 347 HOH HOH A ? 
F 4 HOH 45 345 348 HOH HOH A ? 
F 4 HOH 46 346 349 HOH HOH A ? 
F 4 HOH 47 347 350 HOH HOH A ? 
F 4 HOH 48 348 351 HOH HOH A ? 
F 4 HOH 49 349 352 HOH HOH A ? 
F 4 HOH 50 350 353 HOH HOH A ? 
F 4 HOH 51 351 354 HOH HOH A ? 
F 4 HOH 52 352 355 HOH HOH A ? 
F 4 HOH 53 353 356 HOH HOH A ? 
F 4 HOH 54 354 357 HOH HOH A ? 
F 4 HOH 55 355 358 HOH HOH A ? 
F 4 HOH 56 356 359 HOH HOH A ? 
F 4 HOH 57 357 360 HOH HOH A ? 
F 4 HOH 58 358 361 HOH HOH A ? 
F 4 HOH 59 359 362 HOH HOH A ? 
F 4 HOH 60 360 363 HOH HOH A ? 
F 4 HOH 61 361 364 HOH HOH A ? 
F 4 HOH 62 362 366 HOH HOH A ? 
F 4 HOH 63 363 368 HOH HOH A ? 
F 4 HOH 64 364 213 HOH HOH A ? 
G 4 HOH 1  201 337 HOH HOH B ? 
G 4 HOH 2  202 342 HOH HOH B ? 
G 4 HOH 3  203 343 HOH HOH B ? 
G 4 HOH 4  204 365 HOH HOH B ? 
G 4 HOH 5  205 367 HOH HOH B ? 
G 4 HOH 6  206 201 HOH HOH B ? 
G 4 HOH 7  207 202 HOH HOH B ? 
G 4 HOH 8  208 203 HOH HOH B ? 
G 4 HOH 9  209 204 HOH HOH B ? 
G 4 HOH 10 210 205 HOH HOH B ? 
G 4 HOH 11 211 206 HOH HOH B ? 
G 4 HOH 12 212 207 HOH HOH B ? 
G 4 HOH 13 213 208 HOH HOH B ? 
G 4 HOH 14 214 209 HOH HOH B ? 
G 4 HOH 15 215 210 HOH HOH B ? 
G 4 HOH 16 216 211 HOH HOH B ? 
G 4 HOH 17 217 212 HOH HOH B ? 
G 4 HOH 18 218 214 HOH HOH B ? 
G 4 HOH 19 219 215 HOH HOH B ? 
G 4 HOH 20 220 216 HOH HOH B ? 
G 4 HOH 21 221 217 HOH HOH B ? 
G 4 HOH 22 222 218 HOH HOH B ? 
G 4 HOH 23 223 219 HOH HOH B ? 
G 4 HOH 24 224 220 HOH HOH B ? 
G 4 HOH 25 225 221 HOH HOH B ? 
G 4 HOH 26 226 222 HOH HOH B ? 
G 4 HOH 27 227 223 HOH HOH B ? 
G 4 HOH 28 228 224 HOH HOH B ? 
G 4 HOH 29 229 225 HOH HOH B ? 
G 4 HOH 30 230 226 HOH HOH B ? 
G 4 HOH 31 231 227 HOH HOH B ? 
G 4 HOH 32 232 228 HOH HOH B ? 
G 4 HOH 33 233 229 HOH HOH B ? 
G 4 HOH 34 234 230 HOH HOH B ? 
G 4 HOH 35 235 231 HOH HOH B ? 
G 4 HOH 36 236 232 HOH HOH B ? 
G 4 HOH 37 237 233 HOH HOH B ? 
G 4 HOH 38 238 234 HOH HOH B ? 
G 4 HOH 39 239 235 HOH HOH B ? 
G 4 HOH 40 240 236 HOH HOH B ? 
G 4 HOH 41 241 237 HOH HOH B ? 
G 4 HOH 42 242 238 HOH HOH B ? 
G 4 HOH 43 243 239 HOH HOH B ? 
G 4 HOH 44 244 240 HOH HOH B ? 
G 4 HOH 45 245 241 HOH HOH B ? 
G 4 HOH 46 246 242 HOH HOH B ? 
G 4 HOH 47 247 243 HOH HOH B ? 
G 4 HOH 48 248 244 HOH HOH B ? 
G 4 HOH 49 249 245 HOH HOH B ? 
G 4 HOH 50 250 246 HOH HOH B ? 
G 4 HOH 51 251 247 HOH HOH B ? 
G 4 HOH 52 252 248 HOH HOH B ? 
G 4 HOH 53 253 249 HOH HOH B ? 
G 4 HOH 54 254 250 HOH HOH B ? 
G 4 HOH 55 255 251 HOH HOH B ? 
G 4 HOH 56 256 252 HOH HOH B ? 
G 4 HOH 57 257 253 HOH HOH B ? 
G 4 HOH 58 258 254 HOH HOH B ? 
G 4 HOH 59 259 255 HOH HOH B ? 
G 4 HOH 60 260 256 HOH HOH B ? 
G 4 HOH 61 261 257 HOH HOH B ? 
G 4 HOH 62 262 258 HOH HOH B ? 
G 4 HOH 63 263 259 HOH HOH B ? 
# 
loop_
_chem_comp.id 
_chem_comp.type 
_chem_comp.mon_nstd_flag 
_chem_comp.name 
_chem_comp.pdbx_synonyms 
_chem_comp.formula 
_chem_comp.formula_weight 
ALA "L-peptide linking" y ALANINE                                                                                      ? "C3 H7 N O2"         89.093  
ARG "L-peptide linking" y ARGININE                                                                                     ? "C6 H15 N4 O2 1"     175.209 
ASN "L-peptide linking" y ASPARAGINE                                                                                   ? "C4 H8 N2 O3"        132.118 
ASP "L-peptide linking" y "ASPARTIC ACID"                                                                              ? "C4 H7 N O4"         133.103 
CYS "L-peptide linking" y CYSTEINE                                                                                     ? "C3 H7 N O2 S"       121.158 
GLN "L-peptide linking" y GLUTAMINE                                                                                    ? "C5 H10 N2 O3"       146.144 
GLU "L-peptide linking" y "GLUTAMIC ACID"                                                                              ? "C5 H9 N O4"         147.129 
GLY "peptide linking"   y GLYCINE                                                                                      ? "C2 H5 N O2"         75.067  
HIS "L-peptide linking" y HISTIDINE                                                                                    ? "C6 H10 N3 O2 1"     156.162 
HOH non-polymer         . WATER                                                                                        ? "H2 O"               18.015  
ILE "L-peptide linking" y ISOLEUCINE                                                                                   ? "C6 H13 N O2"        131.173 
LEU "L-peptide linking" y LEUCINE                                                                                      ? "C6 H13 N O2"        131.173 
LYS "L-peptide linking" y LYSINE                                                                                       ? "C6 H15 N2 O2 1"     147.195 
MET "L-peptide linking" y METHIONINE                                                                                   ? "C5 H11 N O2 S"      149.211 
PHE "L-peptide linking" y PHENYLALANINE                                                                                ? "C9 H11 N O2"        165.189 
PRO "L-peptide linking" y PROLINE                                                                                      ? "C5 H9 N O2"         115.130 
SER "L-peptide linking" y SERINE                                                                                       ? "C3 H7 N O3"         105.093 
THR "L-peptide linking" y THREONINE                                                                                    ? "C4 H9 N O3"         119.119 
TRP "L-peptide linking" y TRYPTOPHAN                                                                                   ? "C11 H12 N2 O2"      204.225 
TYR "L-peptide linking" y TYROSINE                                                                                     ? "C9 H11 N O3"        181.189 
VAL "L-peptide linking" y VALINE                                                                                       ? "C5 H11 N O2"        117.146 
ZN  non-polymer         . "ZINC ION"                                                                                   ? "Zn 2"               65.409  
ZST non-polymer         . "3,4-DIHYDRO-4-OXO-3-((5-TRIFLUOROMETHYL-2-BENZOTHIAZOLYL)METHYL)-1-PHTHALAZINE ACETIC ACID" ? "C19 H12 F3 N3 O3 S" 419.377 
# 
loop_
_struct_asym.id 
_struct_asym.pdbx_blank_PDB_chainid_flag 
_struct_asym.pdbx_modified 
_struct_asym.entity_id 
_struct_asym.details 
A N N 1 ? 
B N N 1 ? 
C N N 2 ? 
D N N 2 ? 
E N N 3 ? 
F N N 4 ? 
G N N 4 ? 
# 
_struct_conf_type.id          HELX_P 
_struct_conf_type.criteria    ? 
_struct_conf_type.reference   ? 
# 
loop_
_struct_conf.conf_type_id 
_struct_conf.id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_id 
_struct_conf.beg_label_comp_id 
_struct_conf.beg_label_asym_id 
_struct_conf.beg_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_conf.end_label_comp_id 
_struct_conf.end_label_asym_id 
_struct_conf.end_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_conf.beg_auth_comp_id 
_struct_conf.beg_auth_asym_id 
_struct_conf.beg_auth_seq_id 
_struct_conf.end_auth_comp_id 
_struct_conf.end_auth_asym_id 
_struct_conf.end_auth_seq_id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_class 
_struct_conf.details 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_length 
HELX_P HELX_P1  AA1 THR A 12  ? CYS A 19  ? THR A 12  CYS A 19  1 ? 8  
HELX_P HELX_P2  AA2 ASP A 24  ? LYS A 28  ? ASP A 24  LYS A 28  5 ? 5  
HELX_P HELX_P3  AA3 ASP A 41  ? VAL A 52  ? ASP A 41  VAL A 52  1 ? 12 
HELX_P HELX_P4  AA4 ASP A 77  ? ILE A 81  ? ASP A 77  ILE A 81  5 ? 5  
HELX_P HELX_P5  AA5 ASP A 84  ? PHE A 93  ? ASP A 84  PHE A 93  1 ? 10 
HELX_P HELX_P6  AA6 GLY A 106 ? ASP A 110 ? GLY A 106 ASP A 110 5 ? 5  
HELX_P HELX_P7  AA7 ASP A 134 ? LEU A 145 ? ASP A 134 LEU A 145 1 ? 12 
HELX_P HELX_P8  AA8 ASN A 176 ? ILE A 180 ? ASN A 176 ILE A 180 5 ? 5  
HELX_P HELX_P9  AA9 THR B 12  ? SER B 18  ? THR B 12  SER B 18  1 ? 7  
HELX_P HELX_P10 AB1 ASP B 24  ? LYS B 28  ? ASP B 24  LYS B 28  5 ? 5  
HELX_P HELX_P11 AB2 ASP B 41  ? VAL B 52  ? ASP B 41  VAL B 52  1 ? 12 
HELX_P HELX_P12 AB3 ASP B 77  ? ILE B 81  ? ASP B 77  ILE B 81  5 ? 5  
HELX_P HELX_P13 AB4 ASP B 84  ? PHE B 93  ? ASP B 84  PHE B 93  1 ? 10 
HELX_P HELX_P14 AB5 GLY B 106 ? ASP B 110 ? GLY B 106 ASP B 110 5 ? 5  
HELX_P HELX_P15 AB6 ASP B 134 ? LEU B 145 ? ASP B 134 LEU B 145 1 ? 12 
HELX_P HELX_P16 AB7 ASN B 176 ? ILE B 184 ? ASN B 176 ILE B 184 1 ? 9  
# 
loop_
_struct_sheet.id 
_struct_sheet.type 
_struct_sheet.number_strands 
_struct_sheet.details 
AA1 ? 8 ? 
AA2 ? 8 ? 
# 
loop_
_struct_sheet_order.sheet_id 
_struct_sheet_order.range_id_1 
_struct_sheet_order.range_id_2 
_struct_sheet_order.offset 
_struct_sheet_order.sense 
AA1 1 2 ? anti-parallel 
AA1 2 3 ? anti-parallel 
AA1 3 4 ? parallel      
AA1 4 5 ? anti-parallel 
AA1 5 6 ? parallel      
AA1 6 7 ? anti-parallel 
AA1 7 8 ? anti-parallel 
AA2 1 2 ? anti-parallel 
AA2 2 3 ? anti-parallel 
AA2 3 4 ? parallel      
AA2 4 5 ? anti-parallel 
AA2 5 6 ? parallel      
AA2 6 7 ? anti-parallel 
AA2 7 8 ? anti-parallel 
# 
loop_
_struct_sheet_range.sheet_id 
_struct_sheet_range.id 
_struct_sheet_range.beg_label_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_label_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.end_label_comp_id 
_struct_sheet_range.end_label_asym_id 
_struct_sheet_range.end_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.beg_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_seq_id 
_struct_sheet_range.end_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.end_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.end_auth_seq_id 
AA1 1 THR A 56  ? PHE A 63  ? THR A 56  PHE A 63  
AA1 2 PHE A 68  ? ALA A 74  ? PHE A 68  ALA A 74  
AA1 3 THR A 98  ? ASN A 104 ? THR A 98  ASN A 104 
AA1 4 LEU A 31  ? ARG A 38  ? LEU A 31  ARG A 38  
AA1 5 PHE B 125 ? ALA B 131 ? PHE B 125 ALA B 131 
AA1 6 TRP B 171 ? LEU B 175 ? TRP B 171 LEU B 175 
AA1 7 ALA B 162 ? GLN B 165 ? ALA B 162 GLN B 165 
AA1 8 LYS B 148 ? LYS B 151 ? LYS B 148 LYS B 151 
AA2 1 PHE A 149 ? LYS A 151 ? PHE A 149 LYS A 151 
AA2 2 ALA A 162 ? GLN A 165 ? ALA A 162 GLN A 165 
AA2 3 TRP A 171 ? LEU A 175 ? TRP A 171 LEU A 175 
AA2 4 PHE A 125 ? ALA A 131 ? PHE A 125 ALA A 131 
AA2 5 LEU B 31  ? ARG B 38  ? LEU B 31  ARG B 38  
AA2 6 THR B 98  ? ASN B 104 ? THR B 98  ASN B 104 
AA2 7 PHE B 68  ? ALA B 74  ? PHE B 68  ALA B 74  
AA2 8 THR B 56  ? PHE B 63  ? THR B 56  PHE B 63  
# 
_atom_sites.entry_id                    XXXX 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][1]   0.023934 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][3]   0.005044 
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_atom_sites.fract_transf_matrix[2][2]   0.015452 
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_atom_sites.fract_transf_matrix[3][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][3]   0.015636 
_atom_sites.fract_transf_vector[1]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[2]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[3]      0.00000 
# 
loop_
_atom_type.symbol 
C  
F  
N  
O  
S  
ZN 
# 
_entry.id   XXXX 
# 
loop_
_pdbx_chain_remapping.entity_id 
_pdbx_chain_remapping.label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.applied_operations 
1 A A A A 1 
1 B B B B 1 
2 C A C A 1 
2 D A D A 1 
3 E A E A 1 
4 F A F A 1 
4 G B G B 1 
# 
loop_
_pdbx_entity_nonpoly.entity_id 
_pdbx_entity_nonpoly.name 
_pdbx_entity_nonpoly.comp_id 
2 "ZINC ION"                                                                                   ZN  
3 "3,4-DIHYDRO-4-OXO-3-((5-TRIFLUOROMETHYL-2-BENZOTHIAZOLYL)METHYL)-1-PHTHALAZINE ACETIC ACID" ZST 
4 water                                                                                        HOH 
# 
loop_
_pdbx_entity_remapping.entity_id 
_pdbx_entity_remapping.orig_entity_id 
1 1 
2 2 
3 3 
4 4 
# 
loop_
_pdbx_struct_sheet_hbond.sheet_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_1 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_2 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_seq_id 
AA1 1 2 N THR A 56  ? N THR A 56  O ALA A 74  ? O ALA A 74  
AA1 2 3 N TYR A 71  ? N TYR A 71  O LEU A 101 ? O LEU A 101 
AA1 3 4 O GLU A 100 ? O GLU A 100 N THR A 35  ? N THR A 35  
AA1 4 5 N MET A 36  ? N MET A 36  O HIS B 127 ? O HIS B 127 
AA1 5 6 N ILE B 130 ? N ILE B 130 O GLU B 173 ? O GLU B 173 
AA1 6 7 O ILE B 172 ? O ILE B 172 N ILE B 164 ? N ILE B 164 
AA1 7 8 O PHE B 163 ? O PHE B 163 N VAL B 150 ? N VAL B 150 
AA2 1 2 N LYS A 151 ? N LYS A 151 O PHE A 163 ? O PHE A 163 
AA2 2 3 N ALA A 162 ? N ALA A 162 O ILE A 174 ? O ILE A 174 
AA2 3 4 O GLU A 173 ? O GLU A 173 N ILE A 130 ? N ILE A 130 
AA2 4 5 N HIS A 127 ? N HIS A 127 O MET B 36  ? O MET B 36  
AA2 5 6 N LEU B 37  ? N LEU B 37  O THR B 102 ? O THR B 102 
AA2 6 7 O LEU B 101 ? O LEU B 101 N TYR B 71  ? N TYR B 71  
AA2 7 8 O PHE B 72  ? O PHE B 72  N LEU B 58  ? N LEU B 58  
# 
loop_
_atom_site.group_PDB 
_atom_site.id 
_atom_site.type_symbol 
_atom_site.label_atom_id 
_atom_site.label_alt_id 
_atom_site.label_comp_id 
_atom_site.label_asym_id 
_atom_site.label_entity_id 
_atom_site.label_seq_id 
_atom_site.pdbx_PDB_ins_code 
_atom_site.Cartn_x 
_atom_site.Cartn_y 
_atom_site.Cartn_z 
_atom_site.occupancy 
_atom_site.B_iso_or_equiv 
_atom_site.Cartn_x_esd 
_atom_site.Cartn_y_esd 
_atom_site.Cartn_z_esd 
_atom_site.occupancy_esd 
_atom_site.B_iso_or_equiv_esd 
_atom_site.pdbx_formal_charge 
_atom_site.auth_seq_id 
_atom_site.auth_comp_id 
_atom_site.auth_asym_id 
_atom_site.auth_atom_id 
_atom_site.pdbx_PDB_model_num 
ATOM   1    N  N   . PRO A 1 6   ? 9.057   27.962  37.644  1.00 48.43 ? ? ? ? ? ?  6   PRO A N   1 
ATOM   2    C  CA  . PRO A 1 6   ? 9.141   26.526  37.982  1.00 48.43 ? ? ? ? ? ?  6   PRO A CA  1 
ATOM   3    C  C   . PRO A 1 6   ? 9.044   25.567  36.771  1.00 48.10 ? ? ? ? ? ?  6   PRO A C   1 
ATOM   4    O  O   . PRO A 1 6   ? 8.162   25.708  35.921  1.00 48.17 ? ? ? ? ? ?  6   PRO A O   1 
ATOM   5    C  CB  . PRO A 1 6   ? 7.973   26.303  38.967  1.00 48.72 ? ? ? ? ? ?  6   PRO A CB  1 
ATOM   6    C  CG  . PRO A 1 6   ? 7.025   27.463  38.727  1.00 48.62 ? ? ? ? ? ?  6   PRO A CG  1 
ATOM   7    C  CD  . PRO A 1 6   ? 7.844   28.615  38.175  1.00 48.67 ? ? ? ? ? ?  6   PRO A CD  1 
ATOM   8    N  N   . ALA A 1 7   ? 9.959   24.598  36.732  1.00 47.46 ? ? ? ? ? ?  7   ALA A N   1 
ATOM   9    C  CA  . ALA A 1 7   ? 10.027  23.536  35.724  1.00 46.54 ? ? ? ? ? ?  7   ALA A CA  1 
ATOM   10   C  C   . ALA A 1 7   ? 8.714   22.757  35.593  1.00 46.09 ? ? ? ? ? ?  7   ALA A C   1 
ATOM   11   O  O   . ALA A 1 7   ? 7.953   22.646  36.577  1.00 45.54 ? ? ? ? ? ?  7   ALA A O   1 
ATOM   12   C  CB  . ALA A 1 7   ? 11.151  22.570  36.097  1.00 46.67 ? ? ? ? ? ?  7   ALA A CB  1 
ATOM   13   N  N   . SER A 1 8   ? 8.446   22.226  34.387  1.00 45.06 ? ? ? ? ? ?  8   SER A N   1 
ATOM   14   C  CA  . SER A 1 8   ? 7.305   21.325  34.205  1.00 43.72 ? ? ? ? ? ?  8   SER A CA  1 
ATOM   15   C  C   . SER A 1 8   ? 7.608   19.977  34.872  1.00 43.20 ? ? ? ? ? ?  8   SER A C   1 
ATOM   16   O  O   . SER A 1 8   ? 8.671   19.391  34.657  1.00 43.79 ? ? ? ? ? ?  8   SER A O   1 
ATOM   17   C  CB  . SER A 1 8   ? 6.919   21.133  32.730  1.00 43.98 ? ? ? ? ? ?  8   SER A CB  1 
ATOM   18   O  OG  . SER A 1 8   ? 5.895   20.129  32.573  1.00 42.10 ? ? ? ? ? ?  8   SER A OG  1 
ATOM   19   N  N   . SER A 1 9   ? 6.695   19.529  35.725  1.00 41.68 ? ? ? ? ? ?  9   SER A N   1 
ATOM   20   C  CA  . SER A 1 9   ? 6.726   18.182  36.249  1.00 40.86 ? ? ? ? ? ?  9   SER A CA  1 
ATOM   21   C  C   . SER A 1 9   ? 5.360   17.679  35.859  1.00 40.14 ? ? ? ? ? ?  9   SER A C   1 
ATOM   22   O  O   . SER A 1 9   ? 4.706   16.889  36.575  1.00 40.21 ? ? ? ? ? ?  9   SER A O   1 
ATOM   23   C  CB  . SER A 1 9   ? 6.949   18.158  37.764  1.00 40.93 ? ? ? ? ? ?  9   SER A CB  1 
ATOM   24   O  OG  . SER A 1 9   ? 5.897   18.828  38.430  1.00 40.89 ? ? ? ? ? ?  9   SER A OG  1 
ATOM   25   N  N   . GLY A 1 10  ? 4.934   18.191  34.703  1.00 38.84 ? ? ? ? ? ?  10  GLY A N   1 
ATOM   26   C  CA  . GLY A 1 10  ? 3.726   17.746  34.047  1.00 37.63 ? ? ? ? ? ?  10  GLY A CA  1 
ATOM   27   C  C   . GLY A 1 10  ? 2.530   18.097  34.885  1.00 36.46 ? ? ? ? ? ?  10  GLY A C   1 
ATOM   28   O  O   . GLY A 1 10  ? 2.649   18.748  35.920  1.00 37.31 ? ? ? ? ? ?  10  GLY A O   1 
ATOM   29   N  N   . LEU A 1 11  ? 1.367   17.671  34.435  1.00 35.07 ? ? ? ? ? ?  11  LEU A N   1 
ATOM   30   C  CA  . LEU A 1 11  ? 0.152   17.947  35.166  1.00 33.54 ? ? ? ? ? ?  11  LEU A CA  1 
ATOM   31   C  C   . LEU A 1 11  ? -0.074  16.881  36.232  1.00 33.36 ? ? ? ? ? ?  11  LEU A C   1 
ATOM   32   O  O   . LEU A 1 11  ? 0.196   15.685  36.010  1.00 32.92 ? ? ? ? ? ?  11  LEU A O   1 
ATOM   33   C  CB  . LEU A 1 11  ? -1.045  18.021  34.221  1.00 32.70 ? ? ? ? ? ?  11  LEU A CB  1 
ATOM   34   C  CG  . LEU A 1 11  ? -0.893  18.885  32.963  1.00 31.40 ? ? ? ? ? ?  11  LEU A CG  1 
ATOM   35   C  CD1 . LEU A 1 11  ? -2.250  18.990  32.209  1.00 29.11 ? ? ? ? ? ?  11  LEU A CD1 1 
ATOM   36   C  CD2 . LEU A 1 11  ? -0.295  20.280  33.271  1.00 29.92 ? ? ? ? ? ?  11  LEU A CD2 1 
ATOM   37   N  N   . THR A 1 12  ? -0.561  17.328  37.390  1.00 32.44 ? ? ? ? ? ?  12  THR A N   1 
ATOM   38   C  CA  . THR A 1 12  ? -1.141  16.415  38.367  1.00 31.54 ? ? ? ? ? ?  12  THR A CA  1 
ATOM   39   C  C   . THR A 1 12  ? -2.374  15.822  37.680  1.00 31.09 ? ? ? ? ? ?  12  THR A C   1 
ATOM   40   O  O   . THR A 1 12  ? -2.901  16.404  36.737  1.00 31.33 ? ? ? ? ? ?  12  THR A O   1 
ATOM   41   C  CB  . THR A 1 12  ? -1.576  17.171  39.654  1.00 31.25 ? ? ? ? ? ?  12  THR A CB  1 
ATOM   42   O  OG1 . THR A 1 12  ? -2.638  18.070  39.321  1.00 28.78 ? ? ? ? ? ?  12  THR A OG1 1 
ATOM   43   C  CG2 . THR A 1 12  ? -0.375  17.974  40.269  1.00 30.01 ? ? ? ? ? ?  12  THR A CG2 1 
ATOM   44   N  N   . ASP A 1 13  ? -2.852  14.686  38.139  1.00 30.61 ? ? ? ? ? ?  13  ASP A N   1 
ATOM   45   C  CA  . ASP A 1 13  ? -4.141  14.220  37.647  1.00 31.21 ? ? ? ? ? ?  13  ASP A CA  1 
ATOM   46   C  C   . ASP A 1 13  ? -5.261  15.271  37.845  1.00 31.23 ? ? ? ? ? ?  13  ASP A C   1 
ATOM   47   O  O   . ASP A 1 13  ? -6.179  15.359  37.038  1.00 31.80 ? ? ? ? ? ?  13  ASP A O   1 
ATOM   48   C  CB  . ASP A 1 13  ? -4.510  12.858  38.253  1.00 31.03 ? ? ? ? ? ?  13  ASP A CB  1 
ATOM   49   C  CG  . ASP A 1 13  ? -3.327  11.886  38.272  1.00 31.91 ? ? ? ? ? ?  13  ASP A CG  1 
ATOM   50   O  OD1 . ASP A 1 13  ? -2.491  11.824  37.310  1.00 32.04 ? ? ? ? ? ?  13  ASP A OD1 1 
ATOM   51   O  OD2 . ASP A 1 13  ? -3.227  11.191  39.287  1.00 32.27 ? ? ? ? ? ?  13  ASP A OD2 1 
ATOM   52   N  N   . GLU A 1 14  ? -5.163  16.092  38.882  1.00 30.79 ? ? ? ? ? ?  14  GLU A N   1 
ATOM   53   C  CA  . GLU A 1 14  ? -6.189  17.089  39.113  1.00 30.62 ? ? ? ? ? ?  14  GLU A CA  1 
ATOM   54   C  C   . GLU A 1 14  ? -6.207  18.131  37.998  1.00 30.12 ? ? ? ? ? ?  14  GLU A C   1 
ATOM   55   O  O   . GLU A 1 14  ? -7.244  18.333  37.378  1.00 29.51 ? ? ? ? ? ?  14  GLU A O   1 
ATOM   56   C  CB  . GLU A 1 14  ? -6.088  17.708  40.525  1.00 31.20 ? ? ? ? ? ?  14  GLU A CB  1 
ATOM   57   C  CG  . GLU A 1 14  ? -6.398  16.700  41.680  1.00 32.15 ? ? ? ? ? ?  14  GLU A CG  1 
ATOM   58   C  CD  . GLU A 1 14  ? -5.306  15.623  41.864  1.00 33.11 ? ? ? ? ? ?  14  GLU A CD  1 
ATOM   59   O  OE1 . GLU A 1 14  ? -5.664  14.464  42.163  1.00 33.99 ? ? ? ? ? ?  14  GLU A OE1 1 
ATOM   60   O  OE2 . GLU A 1 14  ? -4.097  15.923  41.684  1.00 32.83 ? ? ? ? ? ?  14  GLU A OE2 1 
ATOM   61   N  N   . THR A 1 15  ? -5.072  18.766  37.713  1.00 29.71 ? ? ? ? ? ?  15  THR A N   1 
ATOM   62   C  CA  . THR A 1 15  ? -5.027  19.678  36.572  1.00 29.73 ? ? ? ? ? ?  15  THR A CA  1 
ATOM   63   C  C   . THR A 1 15  ? -5.458  18.950  35.289  1.00 29.50 ? ? ? ? ? ?  15  THR A C   1 
ATOM   64   O  O   . THR A 1 15  ? -6.160  19.539  34.448  1.00 29.58 ? ? ? ? ? ?  15  THR A O   1 
ATOM   65   C  CB  . THR A 1 15  ? -3.637  20.340  36.351  1.00 29.74 ? ? ? ? ? ?  15  THR A CB  1 
ATOM   66   O  OG1 . THR A 1 15  ? -3.152  20.853  37.586  1.00 29.18 ? ? ? ? ? ?  15  THR A OG1 1 
ATOM   67   C  CG2 . THR A 1 15  ? -3.729  21.500  35.340  1.00 29.70 ? ? ? ? ? ?  15  THR A CG2 1 
ATOM   68   N  N   . ALA A 1 16  ? -5.062  17.677  35.144  1.00 28.71 ? ? ? ? ? ?  16  ALA A N   1 
ATOM   69   C  CA  . ALA A 1 16  ? -5.299  16.966  33.876  1.00 27.60 ? ? ? ? ? ?  16  ALA A CA  1 
ATOM   70   C  C   . ALA A 1 16  ? -6.793  16.848  33.663  1.00 27.65 ? ? ? ? ? ?  16  ALA A C   1 
ATOM   71   O  O   . ALA A 1 16  ? -7.308  17.374  32.685  1.00 27.44 ? ? ? ? ? ?  16  ALA A O   1 
ATOM   72   C  CB  . ALA A 1 16  ? -4.640  15.611  33.863  1.00 27.09 ? ? ? ? ? ?  16  ALA A CB  1 
ATOM   73   N  N   . PHE A 1 17  ? -7.488  16.197  34.600  1.00 27.65 ? ? ? ? ? ?  17  PHE A N   1 
ATOM   74   C  CA  . PHE A 1 17  ? -8.946  16.037  34.534  1.00 28.28 ? ? ? ? ? ?  17  PHE A CA  1 
ATOM   75   C  C   . PHE A 1 17  ? -9.749  17.345  34.592  1.00 27.52 ? ? ? ? ? ?  17  PHE A C   1 
ATOM   76   O  O   . PHE A 1 17  ? -10.817 17.445  34.005  1.00 26.98 ? ? ? ? ? ?  17  PHE A O   1 
ATOM   77   C  CB  . PHE A 1 17  ? -9.444  14.988  35.560  1.00 29.40 ? ? ? ? ? ?  17  PHE A CB  1 
ATOM   78   C  CG  . PHE A 1 17  ? -9.043  13.577  35.192  1.00 32.20 ? ? ? ? ? ?  17  PHE A CG  1 
ATOM   79   C  CD1 . PHE A 1 17  ? -9.736  12.881  34.190  1.00 33.35 ? ? ? ? ? ?  17  PHE A CD1 1 
ATOM   80   C  CD2 . PHE A 1 17  ? -7.922  12.975  35.792  1.00 33.57 ? ? ? ? ? ?  17  PHE A CD2 1 
ATOM   81   C  CE1 . PHE A 1 17  ? -9.338  11.585  33.811  1.00 35.76 ? ? ? ? ? ?  17  PHE A CE1 1 
ATOM   82   C  CE2 . PHE A 1 17  ? -7.503  11.691  35.420  1.00 34.92 ? ? ? ? ? ?  17  PHE A CE2 1 
ATOM   83   C  CZ  . PHE A 1 17  ? -8.213  10.985  34.429  1.00 37.19 ? ? ? ? ? ?  17  PHE A CZ  1 
ATOM   84   N  N   . SER A 1 18  ? -9.219  18.360  35.257  1.00 27.09 ? ? ? ? ? ?  18  SER A N   1 
ATOM   85   C  CA  . SER A 1 18  ? -9.881  19.656  35.240  1.00 27.54 ? ? ? ? ? ?  18  SER A CA  1 
ATOM   86   C  C   . SER A 1 18  ? -9.955  20.228  33.808  1.00 28.09 ? ? ? ? ? ?  18  SER A C   1 
ATOM   87   O  O   . SER A 1 18  ? -10.861 20.990  33.496  1.00 28.64 ? ? ? ? ? ?  18  SER A O   1 
ATOM   88   C  CB  . SER A 1 18  ? -9.211  20.651  36.193  1.00 26.45 ? ? ? ? ? ?  18  SER A CB  1 
ATOM   89   O  OG  . SER A 1 18  ? -8.064  21.205  35.586  1.00 26.60 ? ? ? ? ? ?  18  SER A OG  1 
ATOM   90   N  N   . CYS A 1 19  ? -8.997  19.871  32.953  1.00 28.57 ? ? ? ? ? ?  19  CYS A N   1 
ATOM   91   C  CA  . CYS A 1 19  ? -9.025  20.286  31.537  1.00 28.37 ? ? ? ? ? ?  19  CYS A CA  1 
ATOM   92   C  C   . CYS A 1 19  ? -9.967  19.490  30.682  1.00 28.27 ? ? ? ? ? ?  19  CYS A C   1 
ATOM   93   O  O   . CYS A 1 19  ? -10.170 19.842  29.542  1.00 27.74 ? ? ? ? ? ?  19  CYS A O   1 
ATOM   94   C  CB  . CYS A 1 19  ? -7.658  20.155  30.924  1.00 28.26 ? ? ? ? ? ?  19  CYS A CB  1 
ATOM   95   S  SG  . CYS A 1 19  ? -6.521  21.234  31.660  1.00 27.83 ? ? ? ? ? ?  19  CYS A SG  1 
ATOM   96   N  N   . CYS A 1 20  ? -10.522 18.416  31.235  1.00 28.85 ? ? ? ? ? ?  20  CYS A N   1 
ATOM   97   C  CA  . CYS A 1 20  ? -11.374 17.505  30.472  1.00 29.66 ? ? ? ? ? ?  20  CYS A CA  1 
ATOM   98   C  C   . CYS A 1 20  ? -12.848 17.813  30.671  1.00 29.58 ? ? ? ? ? ?  20  CYS A C   1 
ATOM   99   O  O   . CYS A 1 20  ? -13.293 18.105  31.794  1.00 30.11 ? ? ? ? ? ?  20  CYS A O   1 
ATOM   100  C  CB  . CYS A 1 20  ? -11.091 16.051  30.834  1.00 29.51 ? ? ? ? ? ?  20  CYS A CB  1 
ATOM   101  S  SG  . CYS A 1 20  ? -9.381  15.529  30.444  1.00 33.12 ? ? ? ? ? ?  20  CYS A SG  1 
ATOM   102  N  N   . SER A 1 21  ? -13.586 17.726  29.566  1.00 28.98 ? ? ? ? ? ?  21  SER A N   1 
ATOM   103  C  CA  . SER A 1 21  ? -14.983 18.092  29.495  1.00 28.35 ? ? ? ? ? ?  21  SER A CA  1 
ATOM   104  C  C   . SER A 1 21  ? -15.804 16.916  29.049  1.00 28.40 ? ? ? ? ? ?  21  SER A C   1 
ATOM   105  O  O   . SER A 1 21  ? -15.365 16.108  28.229  1.00 28.97 ? ? ? ? ? ?  21  SER A O   1 
ATOM   106  C  CB  . SER A 1 21  ? -15.165 19.243  28.500  1.00 28.37 ? ? ? ? ? ?  21  SER A CB  1 
ATOM   107  O  OG  . SER A 1 21  ? -14.551 20.436  28.964  1.00 27.43 ? ? ? ? ? ?  21  SER A OG  1 
ATOM   108  N  N   . ASP A 1 22  ? -17.007 16.803  29.585  1.00 28.69 ? ? ? ? ? ?  22  ASP A N   1 
ATOM   109  C  CA  . ASP A 1 22  ? -17.989 15.906  28.967  1.00 29.10 ? ? ? ? ? ?  22  ASP A CA  1 
ATOM   110  C  C   . ASP A 1 22  ? -18.251 16.241  27.468  1.00 28.20 ? ? ? ? ? ?  22  ASP A C   1 
ATOM   111  O  O   . ASP A 1 22  ? -18.301 17.426  27.077  1.00 27.94 ? ? ? ? ? ?  22  ASP A O   1 
ATOM   112  C  CB  . ASP A 1 22  ? -19.301 15.866  29.787  1.00 29.48 ? ? ? ? ? ?  22  ASP A CB  1 
ATOM   113  C  CG  . ASP A 1 22  ? -19.149 15.069  31.059  1.00 30.46 ? ? ? ? ? ?  22  ASP A CG  1 
ATOM   114  O  OD1 . ASP A 1 22  ? -18.777 13.876  30.970  1.00 32.91 ? ? ? ? ? ?  22  ASP A OD1 1 
ATOM   115  O  OD2 . ASP A 1 22  ? -19.377 15.628  32.143  1.00 31.14 ? ? ? ? ? ?  22  ASP A OD2 1 
ATOM   116  N  N   . PRO A 1 23  ? -18.407 15.196  26.633  1.00 27.39 ? ? ? ? ? ?  23  PRO A N   1 
ATOM   117  C  CA  . PRO A 1 23  ? -18.611 15.438  25.202  1.00 27.01 ? ? ? ? ? ?  23  PRO A CA  1 
ATOM   118  C  C   . PRO A 1 23  ? -19.892 16.238  24.910  1.00 26.50 ? ? ? ? ? ?  23  PRO A C   1 
ATOM   119  O  O   . PRO A 1 23  ? -20.963 15.899  25.390  1.00 27.12 ? ? ? ? ? ?  23  PRO A O   1 
ATOM   120  C  CB  . PRO A 1 23  ? -18.673 14.022  24.591  1.00 26.61 ? ? ? ? ? ?  23  PRO A CB  1 
ATOM   121  C  CG  . PRO A 1 23  ? -18.753 13.071  25.725  1.00 27.09 ? ? ? ? ? ?  23  PRO A CG  1 
ATOM   122  C  CD  . PRO A 1 23  ? -18.430 13.763  26.991  1.00 27.07 ? ? ? ? ? ?  23  PRO A CD  1 
ATOM   123  N  N   . ASP A 1 24  ? -19.803 17.297  24.129  1.00 26.21 ? ? ? ? ? ?  24  ASP A N   1 
ATOM   124  C  CA  . ASP A 1 24  ? -21.033 17.924  23.738  1.00 26.26 ? ? ? ? ? ?  24  ASP A CA  1 
ATOM   125  C  C   . ASP A 1 24  ? -21.924 16.862  23.085  1.00 26.59 ? ? ? ? ? ?  24  ASP A C   1 
ATOM   126  O  O   . ASP A 1 24  ? -21.420 16.007  22.350  1.00 26.81 ? ? ? ? ? ?  24  ASP A O   1 
ATOM   127  C  CB  . ASP A 1 24  ? -20.800 19.047  22.768  1.00 26.32 ? ? ? ? ? ?  24  ASP A CB  1 
ATOM   128  C  CG  . ASP A 1 24  ? -22.069 19.750  22.437  1.00 26.87 ? ? ? ? ? ?  24  ASP A CG  1 
ATOM   129  O  OD1 . ASP A 1 24  ? -22.462 20.608  23.239  1.00 28.80 ? ? ? ? ? ?  24  ASP A OD1 1 
ATOM   130  O  OD2 . ASP A 1 24  ? -22.707 19.406  21.417  1.00 28.48 ? ? ? ? ? ?  24  ASP A OD2 1 
ATOM   131  N  N   . PRO A 1 25  ? -23.250 16.893  23.357  1.00 26.74 ? ? ? ? ? ?  25  PRO A N   1 
ATOM   132  C  CA  . PRO A 1 25  ? -24.096 15.842  22.765  1.00 26.06 ? ? ? ? ? ?  25  PRO A CA  1 
ATOM   133  C  C   . PRO A 1 25  ? -24.009 15.787  21.227  1.00 25.06 ? ? ? ? ? ?  25  PRO A C   1 
ATOM   134  O  O   . PRO A 1 25  ? -24.142 14.709  20.661  1.00 25.94 ? ? ? ? ? ?  25  PRO A O   1 
ATOM   135  C  CB  . PRO A 1 25  ? -25.520 16.206  23.238  1.00 26.24 ? ? ? ? ? ?  25  PRO A CB  1 
ATOM   136  C  CG  . PRO A 1 25  ? -25.336 17.169  24.359  1.00 26.10 ? ? ? ? ? ?  25  PRO A CG  1 
ATOM   137  C  CD  . PRO A 1 25  ? -24.048 17.876  24.124  1.00 26.65 ? ? ? ? ? ?  25  PRO A CD  1 
ATOM   138  N  N   . SER A 1 26  ? -23.749 16.905  20.562  1.00 23.25 ? ? ? ? ? ?  26  SER A N   1 
ATOM   139  C  CA  . SER A 1 26  ? -23.565 16.869  19.112  1.00 22.47 ? ? ? ? ? ?  26  SER A CA  1 
ATOM   140  C  C   . SER A 1 26  ? -22.429 15.902  18.631  1.00 22.00 ? ? ? ? ? ?  26  SER A C   1 
ATOM   141  O  O   . SER A 1 26  ? -22.386 15.497  17.441  1.00 20.52 ? ? ? ? ? ?  26  SER A O   1 
ATOM   142  C  CB  . SER A 1 26  ? -23.335 18.284  18.573  1.00 22.14 ? ? ? ? ? ?  26  SER A CB  1 
ATOM   143  O  OG  . SER A 1 26  ? -22.080 18.801  18.953  1.00 22.01 ? ? ? ? ? ?  26  SER A OG  1 
ATOM   144  N  N   . THR A 1 27  ? -21.529 15.545  19.564  1.00 21.16 ? ? ? ? ? ?  27  THR A N   1 
ATOM   145  C  CA  . THR A 1 27  ? -20.341 14.742  19.251  1.00 20.26 ? ? ? ? ? ?  27  THR A CA  1 
ATOM   146  C  C   . THR A 1 27  ? -20.547 13.249  19.574  1.00 21.15 ? ? ? ? ? ?  27  THR A C   1 
ATOM   147  O  O   . THR A 1 27  ? -19.636 12.447  19.405  1.00 22.00 ? ? ? ? ? ?  27  THR A O   1 
ATOM   148  C  CB  . THR A 1 27  ? -19.060 15.275  19.968  1.00 19.48 ? ? ? ? ? ?  27  THR A CB  1 
ATOM   149  O  OG1 . THR A 1 27  ? -19.107 14.968  21.367  1.00 17.61 ? ? ? ? ? ?  27  THR A OG1 1 
ATOM   150  C  CG2 . THR A 1 27  ? -18.860 16.779  19.768  1.00 18.29 ? ? ? ? ? ?  27  THR A CG2 1 
ATOM   151  N  N   . LYS A 1 28  ? -21.733 12.865  20.025  1.00 21.25 ? ? ? ? ? ?  28  LYS A N   1 
ATOM   152  C  CA  . LYS A 1 28  ? -21.917 11.514  20.603  1.00 21.71 ? ? ? ? ? ?  28  LYS A CA  1 
ATOM   153  C  C   . LYS A 1 28  ? -21.870 10.343  19.606  1.00 21.12 ? ? ? ? ? ?  28  LYS A C   1 
ATOM   154  O  O   . LYS A 1 28  ? -21.858 9.198   20.019  1.00 21.21 ? ? ? ? ? ?  28  LYS A O   1 
ATOM   155  C  CB  . LYS A 1 28  ? -23.229 11.426  21.428  1.00 22.16 ? ? ? ? ? ?  28  LYS A CB  1 
ATOM   156  C  CG  . LYS A 1 28  ? -24.523 11.639  20.617  1.00 24.04 ? ? ? ? ? ?  28  LYS A CG  1 
ATOM   157  C  CD  . LYS A 1 28  ? -25.778 11.210  21.394  1.00 27.74 ? ? ? ? ? ?  28  LYS A CD  1 
ATOM   158  C  CE  . LYS A 1 28  ? -27.032 11.351  20.548  1.00 27.97 ? ? ? ? ? ?  28  LYS A CE  1 
ATOM   159  N  NZ  . LYS A 1 28  ? -27.030 10.385  19.395  1.00 28.03 ? ? ? ? ? ?  28  LYS A NZ  1 
ATOM   160  N  N   . ASP A 1 29  ? -21.896 10.609  18.309  1.00 20.32 ? ? ? ? ? ?  29  ASP A N   1 
ATOM   161  C  CA  . ASP A 1 29  ? -21.773 9.508   17.346  1.00 20.22 ? ? ? ? ? ?  29  ASP A CA  1 
ATOM   162  C  C   . ASP A 1 29  ? -20.500 9.621   16.496  1.00 19.74 ? ? ? ? ? ?  29  ASP A C   1 
ATOM   163  O  O   . ASP A 1 29  ? -20.351 8.888   15.515  1.00 19.41 ? ? ? ? ? ?  29  ASP A O   1 
ATOM   164  C  CB  . ASP A 1 29  ? -23.042 9.376   16.455  1.00 20.30 ? ? ? ? ? ?  29  ASP A CB  1 
ATOM   165  C  CG  . ASP A 1 29  ? -24.321 9.123   17.283  1.00 21.14 ? ? ? ? ? ?  29  ASP A CG  1 
ATOM   166  O  OD1 . ASP A 1 29  ? -24.353 8.125   18.035  1.00 23.70 ? ? ? ? ? ?  29  ASP A OD1 1 
ATOM   167  O  OD2 . ASP A 1 29  ? -25.280 9.926   17.209  1.00 21.55 ? ? ? ? ? ?  29  ASP A OD2 1 
ATOM   168  N  N   . PHE A 1 30  ? -19.617 10.561  16.870  1.00 18.81 ? ? ? ? ? ?  30  PHE A N   1 
ATOM   169  C  CA  . PHE A 1 30  ? -18.305 10.718  16.263  1.00 17.96 ? ? ? ? ? ?  30  PHE A CA  1 
ATOM   170  C  C   . PHE A 1 30  ? -17.556 9.447   16.561  1.00 17.95 ? ? ? ? ? ?  30  PHE A C   1 
ATOM   171  O  O   . PHE A 1 30  ? -17.785 8.827   17.596  1.00 18.65 ? ? ? ? ? ?  30  PHE A O   1 
ATOM   172  C  CB  . PHE A 1 30  ? -17.541 11.873  16.910  1.00 17.75 ? ? ? ? ? ?  30  PHE A CB  1 
ATOM   173  C  CG  . PHE A 1 30  ? -17.984 13.238  16.483  1.00 16.51 ? ? ? ? ? ?  30  PHE A CG  1 
ATOM   174  C  CD1 . PHE A 1 30  ? -19.246 13.456  15.906  1.00 16.79 ? ? ? ? ? ?  30  PHE A CD1 1 
ATOM   175  C  CD2 . PHE A 1 30  ? -17.145 14.325  16.684  1.00 14.21 ? ? ? ? ? ?  30  PHE A CD2 1 
ATOM   176  C  CE1 . PHE A 1 30  ? -19.650 14.740  15.538  1.00 12.49 ? ? ? ? ? ?  30  PHE A CE1 1 
ATOM   177  C  CE2 . PHE A 1 30  ? -17.528 15.605  16.309  1.00 12.90 ? ? ? ? ? ?  30  PHE A CE2 1 
ATOM   178  C  CZ  . PHE A 1 30  ? -18.788 15.814  15.747  1.00 12.70 ? ? ? ? ? ?  30  PHE A CZ  1 
ATOM   179  N  N   . LEU A 1 31  ? -16.635 9.073   15.683  1.00 17.95 ? ? ? ? ? ?  31  LEU A N   1 
ATOM   180  C  CA  . LEU A 1 31  ? -15.944 7.799   15.781  1.00 17.89 ? ? ? ? ? ?  31  LEU A CA  1 
ATOM   181  C  C   . LEU A 1 31  ? -14.501 7.968   15.283  1.00 17.51 ? ? ? ? ? ?  31  LEU A C   1 
ATOM   182  O  O   . LEU A 1 31  ? -14.258 8.642   14.292  1.00 17.40 ? ? ? ? ? ?  31  LEU A O   1 
ATOM   183  C  CB  . LEU A 1 31  ? -16.742 6.795   14.978  1.00 18.16 ? ? ? ? ? ?  31  LEU A CB  1 
ATOM   184  C  CG  . LEU A 1 31  ? -16.181 5.565   14.317  1.00 21.47 ? ? ? ? ? ?  31  LEU A CG  1 
ATOM   185  C  CD1 . LEU A 1 31  ? -16.028 4.551   15.416  1.00 26.03 ? ? ? ? ? ?  31  LEU A CD1 1 
ATOM   186  C  CD2 . LEU A 1 31  ? -17.171 5.060   13.277  1.00 21.04 ? ? ? ? ? ?  31  LEU A CD2 1 
ATOM   187  N  N   . LEU A 1 32  ? -13.537 7.419   16.010  1.00 16.70 ? ? ? ? ? ?  32  LEU A N   1 
ATOM   188  C  CA  . LEU A 1 32  ? -12.149 7.541   15.607  1.00 16.42 ? ? ? ? ? ?  32  LEU A CA  1 
ATOM   189  C  C   . LEU A 1 32  ? -11.895 6.476   14.504  1.00 15.69 ? ? ? ? ? ?  32  LEU A C   1 
ATOM   190  O  O   . LEU A 1 32  ? -11.790 5.274   14.783  1.00 15.98 ? ? ? ? ? ?  32  LEU A O   1 
ATOM   191  C  CB  . LEU A 1 32  ? -11.207 7.435   16.843  1.00 16.81 ? ? ? ? ? ?  32  LEU A CB  1 
ATOM   192  C  CG  . LEU A 1 32  ? -9.702  7.767   16.641  1.00 18.52 ? ? ? ? ? ?  32  LEU A CG  1 
ATOM   193  C  CD1 . LEU A 1 32  ? -9.505  8.977   15.756  1.00 16.25 ? ? ? ? ? ?  32  LEU A CD1 1 
ATOM   194  C  CD2 . LEU A 1 32  ? -8.909  7.958   17.950  1.00 17.48 ? ? ? ? ? ?  32  LEU A CD2 1 
ATOM   195  N  N   . GLN A 1 33  ? -11.834 6.912   13.248  1.00 14.87 ? ? ? ? ? ?  33  GLN A N   1 
ATOM   196  C  CA  . GLN A 1 33  ? -12.047 5.994   12.102  1.00 13.83 ? ? ? ? ? ?  33  GLN A CA  1 
ATOM   197  C  C   . GLN A 1 33  ? -10.765 5.470   11.457  1.00 13.59 ? ? ? ? ? ?  33  GLN A C   1 
ATOM   198  O  O   . GLN A 1 33  ? -10.715 4.300   10.958  1.00 13.28 ? ? ? ? ? ?  33  GLN A O   1 
ATOM   199  C  CB  . GLN A 1 33  ? -12.940 6.692   11.048  1.00 13.66 ? ? ? ? ? ?  33  GLN A CB  1 
ATOM   200  C  CG  . GLN A 1 33  ? -13.551 5.777   9.990   1.00 13.79 ? ? ? ? ? ?  33  GLN A CG  1 
ATOM   201  C  CD  . GLN A 1 33  ? -12.565 5.454   8.868   1.00 13.47 ? ? ? ? ? ?  33  GLN A CD  1 
ATOM   202  O  OE1 . GLN A 1 33  ? -11.876 6.335   8.387   1.00 11.92 ? ? ? ? ? ?  33  GLN A OE1 1 
ATOM   203  N  NE2 . GLN A 1 33  ? -12.481 4.178   8.477   1.00 13.06 ? ? ? ? ? ?  33  GLN A NE2 1 
ATOM   204  N  N   . GLN A 1 34  ? -9.732  6.332   11.467  1.00 12.73 ? ? ? ? ? ?  34  GLN A N   1 
ATOM   205  C  CA  . GLN A 1 34  ? -8.488  6.055   10.749  1.00 11.88 ? ? ? ? ? ?  34  GLN A CA  1 
ATOM   206  C  C   . GLN A 1 34  ? -7.219  6.727   11.272  1.00 11.42 ? ? ? ? ? ?  34  GLN A C   1 
ATOM   207  O  O   . GLN A 1 34  ? -7.246  7.784   11.905  1.00 11.10 ? ? ? ? ? ?  34  GLN A O   1 
ATOM   208  C  CB  . GLN A 1 34  ? -8.658  6.455   9.288   1.00 11.78 ? ? ? ? ? ?  34  GLN A CB  1 
ATOM   209  C  CG  . GLN A 1 34  ? -9.031  7.909   9.133   1.00 11.62 ? ? ? ? ? ?  34  GLN A CG  1 
ATOM   210  C  CD  . GLN A 1 34  ? -9.167  8.340   7.683   1.00 14.59 ? ? ? ? ? ?  34  GLN A CD  1 
ATOM   211  O  OE1 . GLN A 1 34  ? -10.161 8.008   7.015   1.00 15.03 ? ? ? ? ? ?  34  GLN A OE1 1 
ATOM   212  N  NE2 . GLN A 1 34  ? -8.175  9.101   7.184   1.00 11.17 ? ? ? ? ? ?  34  GLN A NE2 1 
ATOM   213  N  N   . THR A 1 35  ? -6.096  6.116   10.919  1.00 10.82 ? ? ? ? ? ?  35  THR A N   1 
ATOM   214  C  CA  . THR A 1 35  ? -4.789  6.690   11.090  1.00 10.41 ? ? ? ? ? ?  35  THR A CA  1 
ATOM   215  C  C   . THR A 1 35  ? -4.185  6.534   9.751   1.00 10.27 ? ? ? ? ? ?  35  THR A C   1 
ATOM   216  O  O   . THR A 1 35  ? -4.178  5.434   9.242   1.00 10.97 ? ? ? ? ? ?  35  THR A O   1 
ATOM   217  C  CB  . THR A 1 35  ? -3.962  5.877   12.122  1.00 10.29 ? ? ? ? ? ?  35  THR A CB  1 
ATOM   218  O  OG1 . THR A 1 35  ? -4.402  6.254   13.424  1.00 12.10 ? ? ? ? ? ?  35  THR A OG1 1 
ATOM   219  C  CG2 . THR A 1 35  ? -2.462  6.161   12.016  1.00 9.10  ? ? ? ? ? ?  35  THR A CG2 1 
ATOM   220  N  N   . MET A 1 36  ? -3.672  7.610   9.164   1.00 10.37 ? ? ? ? ? ?  36  MET A N   1 
ATOM   221  C  CA  . MET A 1 36  ? -3.087  7.504   7.848   1.00 10.22 ? ? ? ? ? ?  36  MET A CA  1 
ATOM   222  C  C   . MET A 1 36  ? -1.581  7.529   7.919   1.00 10.18 ? ? ? ? ? ?  36  MET A C   1 
ATOM   223  O  O   . MET A 1 36  ? -1.034  8.418   8.532   1.00 10.50 ? ? ? ? ? ?  36  MET A O   1 
ATOM   224  C  CB  . MET A 1 36  ? -3.622  8.594   6.903   1.00 10.73 ? ? ? ? ? ?  36  MET A CB  1 
ATOM   225  C  CG  . MET A 1 36  ? -3.212  8.421   5.433   1.00 9.30  ? ? ? ? ? ?  36  MET A CG  1 
ATOM   226  S  SD  . MET A 1 36  ? -1.569  9.026   5.092   1.00 10.73 ? ? ? ? ? ?  36  MET A SD  1 
ATOM   227  C  CE  . MET A 1 36  ? -1.975  10.545  4.188   1.00 10.64 ? ? ? ? ? ?  36  MET A CE  1 
ATOM   228  N  N   . LEU A 1 37  ? -0.944  6.542   7.263   1.00 10.16 ? ? ? ? ? ?  37  LEU A N   1 
ATOM   229  C  CA  . LEU A 1 37  ? 0.496   6.451   7.051   1.00 9.43  ? ? ? ? ? ?  37  LEU A CA  1 
ATOM   230  C  C   . LEU A 1 37  ? 0.774   6.299   5.572   1.00 9.57  ? ? ? ? ? ?  37  LEU A C   1 
ATOM   231  O  O   . LEU A 1 37  ? 0.102   5.569   4.860   1.00 9.38  ? ? ? ? ? ?  37  LEU A O   1 
ATOM   232  C  CB  . LEU A 1 37  ? 1.130   5.260   7.788   1.00 9.54  ? ? ? ? ? ?  37  LEU A CB  1 
ATOM   233  C  CG  . LEU A 1 37  ? 0.802   5.072   9.285   1.00 8.92  ? ? ? ? ? ?  37  LEU A CG  1 
ATOM   234  C  CD1 . LEU A 1 37  ? 1.133   3.657   9.756   1.00 3.44  ? ? ? ? ? ?  37  LEU A CD1 1 
ATOM   235  C  CD2 . LEU A 1 37  ? 1.408   6.189   10.210  1.00 6.18  ? ? ? ? ? ?  37  LEU A CD2 1 
ATOM   236  N  N   . ARG A 1 38  ? 1.783   7.037   5.132   1.00 9.38  ? ? ? ? ? ?  38  ARG A N   1 
ATOM   237  C  CA  . ARG A 1 38  ? 2.297   6.961   3.807   1.00 9.33  ? ? ? ? ? ?  38  ARG A CA  1 
ATOM   238  C  C   . ARG A 1 38  ? 3.217   5.764   3.703   1.00 10.28 ? ? ? ? ? ?  38  ARG A C   1 
ATOM   239  O  O   . ARG A 1 38  ? 4.086   5.574   4.577   1.00 11.66 ? ? ? ? ? ?  38  ARG A O   1 
ATOM   240  C  CB  . ARG A 1 38  ? 3.054   8.251   3.497   1.00 9.06  ? ? ? ? ? ?  38  ARG A CB  1 
ATOM   241  C  CG  . ARG A 1 38  ? 2.155   9.382   3.057   1.00 6.51  ? ? ? ? ? ?  38  ARG A CG  1 
ATOM   242  C  CD  . ARG A 1 38  ? 2.956   10.675  3.032   1.00 10.12 ? ? ? ? ? ?  38  ARG A CD  1 
ATOM   243  N  NE  . ARG A 1 38  ? 2.153   11.897  2.854   1.00 6.79  ? ? ? ? ? ?  38  ARG A NE  1 
ATOM   244  C  CZ  . ARG A 1 38  ? 1.739   12.638  3.873   1.00 8.42  ? ? ? ? ? ?  38  ARG A CZ  1 
ATOM   245  N  NH1 . ARG A 1 38  ? 2.038   12.282  5.137   1.00 6.03  ? ? ? ? ? ?  38  ARG A NH1 1 
ATOM   246  N  NH2 . ARG A 1 38  ? 1.027   13.728  3.641   1.00 8.39  ? ? ? ? ? ?  38  ARG A NH2 1 
ATOM   247  N  N   . ILE A 1 39  ? 3.029   4.955   2.653   1.00 10.47 ? ? ? ? ? ?  39  ILE A N   1 
ATOM   248  C  CA  . ILE A 1 39  ? 3.810   3.711   2.445   1.00 9.97  ? ? ? ? ? ?  39  ILE A CA  1 
ATOM   249  C  C   . ILE A 1 39  ? 4.463   3.685   1.074   1.00 10.29 ? ? ? ? ? ?  39  ILE A C   1 
ATOM   250  O  O   . ILE A 1 39  ? 3.855   4.032   0.094   1.00 9.47  ? ? ? ? ? ?  39  ILE A O   1 
ATOM   251  C  CB  . ILE A 1 39  ? 2.928   2.406   2.577   1.00 10.02 ? ? ? ? ? ?  39  ILE A CB  1 
ATOM   252  C  CG1 . ILE A 1 39  ? 1.745   2.426   1.596   1.00 8.77  ? ? ? ? ? ?  39  ILE A CG1 1 
ATOM   253  C  CG2 . ILE A 1 39  ? 2.467   2.207   4.005   1.00 8.61  ? ? ? ? ? ?  39  ILE A CG2 1 
ATOM   254  C  CD1 . ILE A 1 39  ? 1.069   1.090   1.359   1.00 8.26  ? ? ? ? ? ?  39  ILE A CD1 1 
ATOM   255  N  N   . LYS A 1 40  ? 5.705   3.222   1.025   1.00 12.13 ? ? ? ? ? ?  40  LYS A N   1 
ATOM   256  C  CA  . LYS A 1 40  ? 6.535   3.226   -0.195  1.00 13.16 ? ? ? ? ? ?  40  LYS A CA  1 
ATOM   257  C  C   . LYS A 1 40  ? 6.138   2.099   -1.169  1.00 13.93 ? ? ? ? ? ?  40  LYS A C   1 
ATOM   258  O  O   . LYS A 1 40  ? 6.113   2.274   -2.402  1.00 13.50 ? ? ? ? ? ?  40  LYS A O   1 
ATOM   259  C  CB  . LYS A 1 40  ? 8.021   3.117   0.207   1.00 13.32 ? ? ? ? ? ?  40  LYS A CB  1 
ATOM   260  C  CG  . LYS A 1 40  ? 8.975   2.863   -0.937  1.00 13.56 ? ? ? ? ? ?  40  LYS A CG  1 
ATOM   261  C  CD  . LYS A 1 40  ? 10.378  2.650   -0.416  1.00 15.18 ? ? ? ? ? ?  40  LYS A CD  1 
ATOM   262  C  CE  . LYS A 1 40  ? 11.407  2.613   -1.553  1.00 16.35 ? ? ? ? ? ?  40  LYS A CE  1 
ATOM   263  N  NZ  . LYS A 1 40  ? 11.516  3.888   -2.280  1.00 15.87 ? ? ? ? ? ?  40  LYS A NZ  1 
ATOM   264  N  N   . ASP A 1 41  ? 5.799   0.947   -0.599  1.00 14.45 ? ? ? ? ? ?  41  ASP A N   1 
ATOM   265  C  CA  . ASP A 1 41  ? 5.518   -0.229  -1.385  1.00 14.67 ? ? ? ? ? ?  41  ASP A CA  1 
ATOM   266  C  C   . ASP A 1 41  ? 4.403   -0.982  -0.699  1.00 14.12 ? ? ? ? ? ?  41  ASP A C   1 
ATOM   267  O  O   . ASP A 1 41  ? 4.585   -1.560  0.407   1.00 14.14 ? ? ? ? ? ?  41  ASP A O   1 
ATOM   268  C  CB  . ASP A 1 41  ? 6.779   -1.091  -1.473  1.00 15.91 ? ? ? ? ? ?  41  ASP A CB  1 
ATOM   269  C  CG  . ASP A 1 41  ? 6.608   -2.320  -2.356  1.00 19.61 ? ? ? ? ? ?  41  ASP A CG  1 
ATOM   270  O  OD1 . ASP A 1 41  ? 5.669   -2.391  -3.209  1.00 22.90 ? ? ? ? ? ?  41  ASP A OD1 1 
ATOM   271  O  OD2 . ASP A 1 41  ? 7.447   -3.231  -2.197  1.00 24.36 ? ? ? ? ? ?  41  ASP A OD2 1 
ATOM   272  N  N   . PRO A 1 42  ? 3.225   -0.958  -1.333  1.00 13.25 ? ? ? ? ? ?  42  PRO A N   1 
ATOM   273  C  CA  . PRO A 1 42  ? 2.040   -1.668  -0.899  1.00 13.03 ? ? ? ? ? ?  42  PRO A CA  1 
ATOM   274  C  C   . PRO A 1 42  ? 2.160   -3.192  -0.968  1.00 12.69 ? ? ? ? ? ?  42  PRO A C   1 
ATOM   275  O  O   . PRO A 1 42  ? 1.430   -3.874  -0.264  1.00 12.59 ? ? ? ? ? ?  42  PRO A O   1 
ATOM   276  C  CB  . PRO A 1 42  ? 0.977   -1.180  -1.859  1.00 12.64 ? ? ? ? ? ?  42  PRO A CB  1 
ATOM   277  C  CG  . PRO A 1 42  ? 1.717   -0.624  -2.987  1.00 11.76 ? ? ? ? ? ?  42  PRO A CG  1 
ATOM   278  C  CD  . PRO A 1 42  ? 2.942   -0.094  -2.485  1.00 13.12 ? ? ? ? ? ?  42  PRO A CD  1 
ATOM   279  N  N   . LYS A 1 43  ? 3.070   -3.719  -1.774  1.00 12.53 ? ? ? ? ? ?  43  LYS A N   1 
ATOM   280  C  CA  . LYS A 1 43  ? 3.269   -5.158  -1.785  1.00 13.43 ? ? ? ? ? ?  43  LYS A CA  1 
ATOM   281  C  C   . LYS A 1 43  ? 3.835   -5.580  -0.449  1.00 13.09 ? ? ? ? ? ?  43  LYS A C   1 
ATOM   282  O  O   . LYS A 1 43  ? 3.359   -6.544  0.149   1.00 13.72 ? ? ? ? ? ?  43  LYS A O   1 
ATOM   283  C  CB  . LYS A 1 43  ? 4.169   -5.652  -2.938  1.00 13.11 ? ? ? ? ? ?  43  LYS A CB  1 
ATOM   284  C  CG  . LYS A 1 43  ? 3.617   -5.445  -4.348  1.00 16.01 ? ? ? ? ? ?  43  LYS A CG  1 
ATOM   285  C  CD  . LYS A 1 43  ? 4.638   -5.787  -5.480  1.00 16.51 ? ? ? ? ? ?  43  LYS A CD  1 
ATOM   286  C  CE  . LYS A 1 43  ? 6.038   -5.181  -5.191  1.00 19.82 ? ? ? ? ? ?  43  LYS A CE  1 
ATOM   287  N  NZ  . LYS A 1 43  ? 6.213   -3.837  -5.814  1.00 23.46 ? ? ? ? ? ?  43  LYS A NZ  1 
ATOM   288  N  N   . LYS A 1 44  ? 4.865   -4.885  0.017   1.00 13.34 ? ? ? ? ? ?  44  LYS A N   1 
ATOM   289  C  CA  . LYS A 1 44  ? 5.464   -5.231  1.336   1.00 13.08 ? ? ? ? ? ?  44  LYS A CA  1 
ATOM   290  C  C   . LYS A 1 44  ? 4.540   -5.000  2.491   1.00 11.58 ? ? ? ? ? ?  44  LYS A C   1 
ATOM   291  O  O   . LYS A 1 44  ? 4.509   -5.773  3.428   1.00 11.59 ? ? ? ? ? ?  44  LYS A O   1 
ATOM   292  C  CB  . LYS A 1 44  ? 6.736   -4.443  1.601   1.00 13.36 ? ? ? ? ? ?  44  LYS A CB  1 
ATOM   293  C  CG  . LYS A 1 44  ? 7.858   -4.774  0.632   1.00 15.68 ? ? ? ? ? ?  44  LYS A CG  1 
ATOM   294  C  CD  . LYS A 1 44  ? 8.789   -3.602  0.519   1.00 20.00 ? ? ? ? ? ?  44  LYS A CD  1 
ATOM   295  C  CE  . LYS A 1 44  ? 10.002  -3.984  -0.294  1.00 24.36 ? ? ? ? ? ?  44  LYS A CE  1 
ATOM   296  N  NZ  . LYS A 1 44  ? 10.976  -4.568  0.666   1.00 27.28 ? ? ? ? ? ?  44  LYS A NZ  1 
ATOM   297  N  N   . SER A 1 45  ? 3.788   -3.918  2.399   1.00 11.38 ? ? ? ? ? ?  45  SER A N   1 
ATOM   298  C  CA  . SER A 1 45  ? 3.000   -3.403  3.494   1.00 10.74 ? ? ? ? ? ?  45  SER A CA  1 
ATOM   299  C  C   . SER A 1 45  ? 1.766   -4.256  3.642   1.00 11.05 ? ? ? ? ? ?  45  SER A C   1 
ATOM   300  O  O   . SER A 1 45  ? 1.340   -4.568  4.784   1.00 11.38 ? ? ? ? ? ?  45  SER A O   1 
ATOM   301  C  CB  . SER A 1 45  ? 2.624   -1.937  3.232   1.00 10.23 ? ? ? ? ? ?  45  SER A CB  1 
ATOM   302  O  OG  . SER A 1 45  ? 3.759   -1.099  3.271   1.00 9.83  ? ? ? ? ? ?  45  SER A OG  1 
ATOM   303  N  N   . LEU A 1 46  ? 1.187   -4.611  2.495   1.00 10.31 ? ? ? ? ? ?  46  LEU A N   1 
ATOM   304  C  CA  . LEU A 1 46  ? 0.075   -5.534  2.463   1.00 10.88 ? ? ? ? ? ?  46  LEU A CA  1 
ATOM   305  C  C   . LEU A 1 46  ? 0.478   -6.894  3.018   1.00 11.46 ? ? ? ? ? ?  46  LEU A C   1 
ATOM   306  O  O   . LEU A 1 46  ? -0.214  -7.442  3.867   1.00 11.08 ? ? ? ? ? ?  46  LEU A O   1 
ATOM   307  C  CB  . LEU A 1 46  ? -0.512  -5.685  1.054   1.00 10.62 ? ? ? ? ? ?  46  LEU A CB  1 
ATOM   308  C  CG  . LEU A 1 46  ? -1.304  -4.437  0.680   1.00 10.32 ? ? ? ? ? ?  46  LEU A CG  1 
ATOM   309  C  CD1 . LEU A 1 46  ? -1.722  -4.454  -0.787  1.00 8.75  ? ? ? ? ? ?  46  LEU A CD1 1 
ATOM   310  C  CD2 . LEU A 1 46  ? -2.479  -4.172  1.669   1.00 8.25  ? ? ? ? ? ?  46  LEU A CD2 1 
ATOM   311  N  N   . ASP A 1 47  ? 1.603   -7.423  2.557   1.00 11.69 ? ? ? ? ? ?  47  ASP A N   1 
ATOM   312  C  CA  . ASP A 1 47  ? 2.025   -8.685  3.036   1.00 12.20 ? ? ? ? ? ?  47  ASP A CA  1 
ATOM   313  C  C   . ASP A 1 47  ? 2.127   -8.594  4.546   1.00 12.27 ? ? ? ? ? ?  47  ASP A C   1 
ATOM   314  O  O   . ASP A 1 47  ? 1.534   -9.382  5.271   1.00 13.54 ? ? ? ? ? ?  47  ASP A O   1 
ATOM   315  C  CB  . ASP A 1 47  ? 3.365   -9.039  2.426   1.00 13.02 ? ? ? ? ? ?  47  ASP A CB  1 
ATOM   316  C  CG  . ASP A 1 47  ? 3.942   -10.286 3.026   1.00 13.96 ? ? ? ? ? ?  47  ASP A CG  1 
ATOM   317  O  OD1 . ASP A 1 47  ? 3.270   -11.341 2.909   1.00 14.77 ? ? ? ? ? ?  47  ASP A OD1 1 
ATOM   318  O  OD2 . ASP A 1 47  ? 5.036   -10.195 3.639   1.00 13.44 ? ? ? ? ? ?  47  ASP A OD2 1 
ATOM   319  N  N   . PHE A 1 48  ? 2.866   -7.605  5.005   1.00 12.08 ? ? ? ? ? ?  48  PHE A N   1 
ATOM   320  C  CA  . PHE A 1 48  ? 3.155   -7.399  6.412   1.00 11.89 ? ? ? ? ? ?  48  PHE A CA  1 
ATOM   321  C  C   . PHE A 1 48  ? 1.915   -7.334  7.315   1.00 11.60 ? ? ? ? ? ?  48  PHE A C   1 
ATOM   322  O  O   . PHE A 1 48  ? 1.818   -8.059  8.291   1.00 12.00 ? ? ? ? ? ?  48  PHE A O   1 
ATOM   323  C  CB  . PHE A 1 48  ? 3.966   -6.102  6.588   1.00 10.81 ? ? ? ? ? ?  48  PHE A CB  1 
ATOM   324  C  CG  . PHE A 1 48  ? 4.316   -5.822  8.009   1.00 10.95 ? ? ? ? ? ?  48  PHE A CG  1 
ATOM   325  C  CD1 . PHE A 1 48  ? 5.384   -6.463  8.603   1.00 11.45 ? ? ? ? ? ?  48  PHE A CD1 1 
ATOM   326  C  CD2 . PHE A 1 48  ? 3.545   -4.964  8.782   1.00 11.75 ? ? ? ? ? ?  48  PHE A CD2 1 
ATOM   327  C  CE1 . PHE A 1 48  ? 5.734   -6.215  9.936   1.00 10.85 ? ? ? ? ? ?  48  PHE A CE1 1 
ATOM   328  C  CE2 . PHE A 1 48  ? 3.862   -4.745  10.118  1.00 11.64 ? ? ? ? ? ?  48  PHE A CE2 1 
ATOM   329  C  CZ  . PHE A 1 48  ? 4.965   -5.363  10.689  1.00 10.93 ? ? ? ? ? ?  48  PHE A CZ  1 
ATOM   330  N  N   . TYR A 1 49  ? 1.013   -6.413  7.022   1.00 11.01 ? ? ? ? ? ?  49  TYR A N   1 
ATOM   331  C  CA  . TYR A 1 49  ? -0.170  -6.192  7.863   1.00 10.79 ? ? ? ? ? ?  49  TYR A CA  1 
ATOM   332  C  C   . TYR A 1 49  ? -1.150  -7.357  7.864   1.00 10.55 ? ? ? ? ? ?  49  TYR A C   1 
ATOM   333  O  O   . TYR A 1 49  ? -1.764  -7.657  8.864   1.00 11.42 ? ? ? ? ? ?  49  TYR A O   1 
ATOM   334  C  CB  . TYR A 1 49  ? -0.860  -4.844  7.500   1.00 9.26  ? ? ? ? ? ?  49  TYR A CB  1 
ATOM   335  C  CG  . TYR A 1 49  ? -0.057  -3.658  8.025   1.00 10.57 ? ? ? ? ? ?  49  TYR A CG  1 
ATOM   336  C  CD1 . TYR A 1 49  ? 0.030   -3.408  9.404   1.00 7.12  ? ? ? ? ? ?  49  TYR A CD1 1 
ATOM   337  C  CD2 . TYR A 1 49  ? 0.686   -2.821  7.153   1.00 11.23 ? ? ? ? ? ?  49  TYR A CD2 1 
ATOM   338  C  CE1 . TYR A 1 49  ? 0.786   -2.353  9.906   1.00 8.65  ? ? ? ? ? ?  49  TYR A CE1 1 
ATOM   339  C  CE2 . TYR A 1 49  ? 1.451   -1.743  7.661   1.00 9.18  ? ? ? ? ? ?  49  TYR A CE2 1 
ATOM   340  C  CZ  . TYR A 1 49  ? 1.480   -1.512  9.045   1.00 10.49 ? ? ? ? ? ?  49  TYR A CZ  1 
ATOM   341  O  OH  . TYR A 1 49  ? 2.232   -0.460  9.590   1.00 11.95 ? ? ? ? ? ?  49  TYR A OH  1 
ATOM   342  N  N   . THR A 1 50  ? -1.310  -8.006  6.729   1.00 11.19 ? ? ? ? ? ?  50  THR A N   1 
ATOM   343  C  CA  . THR A 1 50  ? -2.227  -9.125  6.632   1.00 11.26 ? ? ? ? ? ?  50  THR A CA  1 
ATOM   344  C  C   . THR A 1 50  ? -1.505  -10.384 7.173   1.00 12.28 ? ? ? ? ? ?  50  THR A C   1 
ATOM   345  O  O   . THR A 1 50  ? -1.941  -10.961 8.177   1.00 12.10 ? ? ? ? ? ?  50  THR A O   1 
ATOM   346  C  CB  . THR A 1 50  ? -2.749  -9.284  5.195   1.00 10.91 ? ? ? ? ? ?  50  THR A CB  1 
ATOM   347  O  OG1 . THR A 1 50  ? -1.714  -9.810  4.357   1.00 10.31 ? ? ? ? ? ?  50  THR A OG1 1 
ATOM   348  C  CG2 . THR A 1 50  ? -3.191  -7.928  4.631   1.00 9.20  ? ? ? ? ? ?  50  THR A CG2 1 
ATOM   349  N  N   . ARG A 1 51  ? -0.362  -10.755 6.580   1.00 12.27 ? ? ? ? ? ?  51  ARG A N   1 
ATOM   350  C  CA  . ARG A 1 51  ? 0.250   -12.025 6.926   1.00 12.71 ? ? ? ? ? ?  51  ARG A CA  1 
ATOM   351  C  C   . ARG A 1 51  ? 0.906   -12.053 8.332   1.00 13.24 ? ? ? ? ? ?  51  ARG A C   1 
ATOM   352  O  O   . ARG A 1 51  ? 0.816   -13.093 9.053   1.00 13.53 ? ? ? ? ? ?  51  ARG A O   1 
ATOM   353  C  CB  . ARG A 1 51  ? 1.214   -12.497 5.835   1.00 13.19 ? ? ? ? ? ?  51  ARG A CB  1 
ATOM   354  C  CG  . ARG A 1 51  ? 1.758   -13.898 6.045   1.00 12.94 ? ? ? ? ? ?  51  ARG A CG  1 
ATOM   355  C  CD  . ARG A 1 51  ? 2.662   -14.336 4.928   1.00 12.08 ? ? ? ? ? ?  51  ARG A CD  1 
ATOM   356  N  NE  . ARG A 1 51  ? 3.785   -13.428 4.803   1.00 13.79 ? ? ? ? ? ?  51  ARG A NE  1 
ATOM   357  C  CZ  . ARG A 1 51  ? 4.894   -13.460 5.546   1.00 15.62 ? ? ? ? ? ?  51  ARG A CZ  1 
ATOM   358  N  NH1 . ARG A 1 51  ? 5.068   -14.367 6.507   1.00 14.48 ? ? ? ? ? ?  51  ARG A NH1 1 
ATOM   359  N  NH2 . ARG A 1 51  ? 5.833   -12.555 5.330   1.00 13.92 ? ? ? ? ? ?  51  ARG A NH2 1 
ATOM   360  N  N   . VAL A 1 52  ? 1.520   -10.937 8.736   1.00 12.20 ? ? ? ? ? ?  52  VAL A N   1 
ATOM   361  C  CA  . VAL A 1 52  ? 2.233   -10.870 10.026  1.00 11.79 ? ? ? ? ? ?  52  VAL A CA  1 
ATOM   362  C  C   . VAL A 1 52  ? 1.328   -10.507 11.250  1.00 12.47 ? ? ? ? ? ?  52  VAL A C   1 
ATOM   363  O  O   . VAL A 1 52  ? 1.452   -11.093 12.341  1.00 12.70 ? ? ? ? ? ?  52  VAL A O   1 
ATOM   364  C  CB  . VAL A 1 52  ? 3.462   -9.918  9.943   1.00 11.41 ? ? ? ? ? ?  52  VAL A CB  1 
ATOM   365  C  CG1 . VAL A 1 52  ? 4.116   -9.707  11.326  1.00 10.94 ? ? ? ? ? ?  52  VAL A CG1 1 
ATOM   366  C  CG2 . VAL A 1 52  ? 4.502   -10.463 8.970   1.00 11.32 ? ? ? ? ? ?  52  VAL A CG2 1 
ATOM   367  N  N   . LEU A 1 53  ? 0.440   -9.530  11.057  1.00 12.15 ? ? ? ? ? ?  53  LEU A N   1 
ATOM   368  C  CA  . LEU A 1 53  ? -0.323  -8.939  12.127  1.00 11.23 ? ? ? ? ? ?  53  LEU A CA  1 
ATOM   369  C  C   . LEU A 1 53  ? -1.799  -9.276  12.076  1.00 10.99 ? ? ? ? ? ?  53  LEU A C   1 
ATOM   370  O  O   . LEU A 1 53  ? -2.541  -9.028  13.035  1.00 10.37 ? ? ? ? ? ?  53  LEU A O   1 
ATOM   371  C  CB  . LEU A 1 53  ? -0.149  -7.426  12.066  1.00 11.68 ? ? ? ? ? ?  53  LEU A CB  1 
ATOM   372  C  CG  . LEU A 1 53  ? 1.256   -6.909  12.412  1.00 12.20 ? ? ? ? ? ?  53  LEU A CG  1 
ATOM   373  C  CD1 . LEU A 1 53  ? 1.155   -5.386  12.316  1.00 15.33 ? ? ? ? ? ?  53  LEU A CD1 1 
ATOM   374  C  CD2 . LEU A 1 53  ? 1.791   -7.321  13.787  1.00 7.54  ? ? ? ? ? ?  53  LEU A CD2 1 
ATOM   375  N  N   . GLY A 1 54  ? -2.225  -9.788  10.925  1.00 11.04 ? ? ? ? ? ?  54  GLY A N   1 
ATOM   376  C  CA  . GLY A 1 54  ? -3.534  -10.364 10.765  1.00 11.12 ? ? ? ? ? ?  54  GLY A CA  1 
ATOM   377  C  C   . GLY A 1 54  ? -4.674  -9.399  10.517  1.00 11.59 ? ? ? ? ? ?  54  GLY A C   1 
ATOM   378  O  O   . GLY A 1 54  ? -5.833  -9.749  10.789  1.00 12.02 ? ? ? ? ? ?  54  GLY A O   1 
ATOM   379  N  N   . LEU A 1 55  ? -4.365  -8.215  9.980   1.00 11.34 ? ? ? ? ? ?  55  LEU A N   1 
ATOM   380  C  CA  . LEU A 1 55  ? -5.380  -7.219  9.640   1.00 11.84 ? ? ? ? ? ?  55  LEU A CA  1 
ATOM   381  C  C   . LEU A 1 55  ? -6.006  -7.741  8.390   1.00 12.04 ? ? ? ? ? ?  55  LEU A C   1 
ATOM   382  O  O   . LEU A 1 55  ? -5.539  -8.734  7.847   1.00 12.23 ? ? ? ? ? ?  55  LEU A O   1 
ATOM   383  C  CB  . LEU A 1 55  ? -4.755  -5.826  9.395   1.00 11.73 ? ? ? ? ? ?  55  LEU A CB  1 
ATOM   384  C  CG  . LEU A 1 55  ? -4.423  -5.031  10.674  1.00 13.90 ? ? ? ? ? ?  55  LEU A CG  1 
ATOM   385  C  CD1 . LEU A 1 55  ? -3.102  -5.508  11.273  1.00 13.26 ? ? ? ? ? ?  55  LEU A CD1 1 
ATOM   386  C  CD2 . LEU A 1 55  ? -4.411  -3.501  10.490  1.00 13.76 ? ? ? ? ? ?  55  LEU A CD2 1 
ATOM   387  N  N   . THR A 1 56  ? -7.061  -7.091  7.918   1.00 12.94 ? ? ? ? ? ?  56  THR A N   1 
ATOM   388  C  CA  . THR A 1 56  ? -7.712  -7.528  6.692   1.00 12.96 ? ? ? ? ? ?  56  THR A CA  1 
ATOM   389  C  C   . THR A 1 56  ? -7.824  -6.329  5.780   1.00 13.34 ? ? ? ? ? ?  56  THR A C   1 
ATOM   390  O  O   . THR A 1 56  ? -8.031  -5.246  6.262   1.00 13.95 ? ? ? ? ? ?  56  THR A O   1 
ATOM   391  C  CB  . THR A 1 56  ? -9.074  -8.154  6.991   1.00 12.57 ? ? ? ? ? ?  56  THR A CB  1 
ATOM   392  O  OG1 . THR A 1 56  ? -8.878  -9.322  7.798   1.00 11.34 ? ? ? ? ? ?  56  THR A OG1 1 
ATOM   393  C  CG2 . THR A 1 56  ? -9.784  -8.548  5.704   1.00 11.75 ? ? ? ? ? ?  56  THR A CG2 1 
ATOM   394  N  N   . LEU A 1 57  ? -7.673  -6.523  4.473   1.00 13.77 ? ? ? ? ? ?  57  LEU A N   1 
ATOM   395  C  CA  . LEU A 1 57  ? -7.725  -5.413  3.526   1.00 14.13 ? ? ? ? ? ?  57  LEU A CA  1 
ATOM   396  C  C   . LEU A 1 57  ? -9.185  -5.146  3.329   1.00 14.47 ? ? ? ? ? ?  57  LEU A C   1 
ATOM   397  O  O   . LEU A 1 57  ? -9.902  -6.009  2.819   1.00 15.08 ? ? ? ? ? ?  57  LEU A O   1 
ATOM   398  C  CB  . LEU A 1 57  ? -7.032  -5.746  2.174   1.00 12.96 ? ? ? ? ? ?  57  LEU A CB  1 
ATOM   399  C  CG  . LEU A 1 57  ? -7.164  -4.704  1.029   1.00 14.54 ? ? ? ? ? ?  57  LEU A CG  1 
ATOM   400  C  CD1 . LEU A 1 57  ? -6.663  -3.293  1.405   1.00 15.52 ? ? ? ? ? ?  57  LEU A CD1 1 
ATOM   401  C  CD2 . LEU A 1 57  ? -6.543  -5.115  -0.351  1.00 13.06 ? ? ? ? ? ?  57  LEU A CD2 1 
ATOM   402  N  N   . LEU A 1 58  ? -9.650  -3.963  3.736   1.00 15.11 ? ? ? ? ? ?  58  LEU A N   1 
ATOM   403  C  CA  . LEU A 1 58  ? -11.091 -3.677  3.621   1.00 14.93 ? ? ? ? ? ?  58  LEU A CA  1 
ATOM   404  C  C   . LEU A 1 58  ? -11.424 -3.236  2.201   1.00 15.88 ? ? ? ? ? ?  58  LEU A C   1 
ATOM   405  O  O   . LEU A 1 58  ? -12.355 -3.756  1.574   1.00 15.88 ? ? ? ? ? ?  58  LEU A O   1 
ATOM   406  C  CB  . LEU A 1 58  ? -11.562 -2.669  4.639   1.00 13.14 ? ? ? ? ? ?  58  LEU A CB  1 
ATOM   407  C  CG  . LEU A 1 58  ? -11.186 -3.017  6.076   1.00 14.34 ? ? ? ? ? ?  58  LEU A CG  1 
ATOM   408  C  CD1 . LEU A 1 58  ? -11.704 -1.910  6.999   1.00 12.48 ? ? ? ? ? ?  58  LEU A CD1 1 
ATOM   409  C  CD2 . LEU A 1 58  ? -11.728 -4.384  6.477   1.00 10.47 ? ? ? ? ? ?  58  LEU A CD2 1 
ATOM   410  N  N   . GLN A 1 59  ? -10.605 -2.327  1.681   1.00 16.41 ? ? ? ? ? ?  59  GLN A N   1 
ATOM   411  C  CA  . GLN A 1 59  ? -10.885 -1.690  0.419   1.00 16.09 ? ? ? ? ? ?  59  GLN A CA  1 
ATOM   412  C  C   . GLN A 1 59  ? -9.610  -1.053  -0.117  1.00 16.25 ? ? ? ? ? ?  59  GLN A C   1 
ATOM   413  O  O   . GLN A 1 59  ? -8.769  -0.547  0.633   1.00 15.49 ? ? ? ? ? ?  59  GLN A O   1 
ATOM   414  C  CB  . GLN A 1 59  ? -11.944 -0.622  0.655   1.00 16.67 ? ? ? ? ? ?  59  GLN A CB  1 
ATOM   415  C  CG  . GLN A 1 59  ? -12.465 0.095   -0.581  1.00 16.13 ? ? ? ? ? ?  59  GLN A CG  1 
ATOM   416  C  CD  . GLN A 1 59  ? -13.736 0.865   -0.275  1.00 15.46 ? ? ? ? ? ?  59  GLN A CD  1 
ATOM   417  O  OE1 . GLN A 1 59  ? -14.189 0.914   0.883   1.00 12.57 ? ? ? ? ? ?  59  GLN A OE1 1 
ATOM   418  N  NE2 . GLN A 1 59  ? -14.331 1.453   -1.309  1.00 13.75 ? ? ? ? ? ?  59  GLN A NE2 1 
ATOM   419  N  N   . LYS A 1 60  ? -9.481  -1.123  -1.436  1.00 16.44 ? ? ? ? ? ?  60  LYS A N   1 
ATOM   420  C  CA  . LYS A 1 60  ? -8.441  -0.449  -2.178  1.00 15.89 ? ? ? ? ? ?  60  LYS A CA  1 
ATOM   421  C  C   . LYS A 1 60  ? -9.146  0.577   -3.063  1.00 15.71 ? ? ? ? ? ?  60  LYS A C   1 
ATOM   422  O  O   . LYS A 1 60  ? -9.969  0.205   -3.885  1.00 14.56 ? ? ? ? ? ?  60  LYS A O   1 
ATOM   423  C  CB  . LYS A 1 60  ? -7.704  -1.472  -3.028  1.00 15.45 ? ? ? ? ? ?  60  LYS A CB  1 
ATOM   424  C  CG  . LYS A 1 60  ? -6.943  -0.909  -4.214  1.00 15.45 ? ? ? ? ? ?  60  LYS A CG  1 
ATOM   425  C  CD  . LYS A 1 60  ? -6.444  -2.060  -5.048  1.00 15.05 ? ? ? ? ? ?  60  LYS A CD  1 
ATOM   426  C  CE  . LYS A 1 60  ? -5.237  -1.702  -5.884  1.00 13.31 ? ? ? ? ? ?  60  LYS A CE  1 
ATOM   427  N  NZ  . LYS A 1 60  ? -5.724  -1.158  -7.167  1.00 16.70 ? ? ? ? ? ?  60  LYS A NZ  1 
ATOM   428  N  N   . LEU A 1 61  ? -8.822  1.856   -2.878  1.00 15.75 ? ? ? ? ? ?  61  LEU A N   1 
ATOM   429  C  CA  . LEU A 1 61  ? -9.397  2.963   -3.673  1.00 15.94 ? ? ? ? ? ?  61  LEU A CA  1 
ATOM   430  C  C   . LEU A 1 61  ? -8.301  3.615   -4.501  1.00 15.97 ? ? ? ? ? ?  61  LEU A C   1 
ATOM   431  O  O   . LEU A 1 61  ? -7.272  4.007   -3.956  1.00 14.55 ? ? ? ? ? ?  61  LEU A O   1 
ATOM   432  C  CB  . LEU A 1 61  ? -9.932  4.066   -2.768  1.00 15.63 ? ? ? ? ? ?  61  LEU A CB  1 
ATOM   433  C  CG  . LEU A 1 61  ? -11.121 3.867   -1.844  1.00 18.02 ? ? ? ? ? ?  61  LEU A CG  1 
ATOM   434  C  CD1 . LEU A 1 61  ? -10.682 3.153   -0.576  1.00 18.69 ? ? ? ? ? ?  61  LEU A CD1 1 
ATOM   435  C  CD2 . LEU A 1 61  ? -11.711 5.238   -1.487  1.00 19.40 ? ? ? ? ? ?  61  LEU A CD2 1 
ATOM   436  N  N   . ASP A 1 62  ? -8.520  3.754   -5.808  1.00 16.60 ? ? ? ? ? ?  62  ASP A N   1 
ATOM   437  C  CA  . ASP A 1 62  ? -7.516  4.387   -6.648  1.00 16.78 ? ? ? ? ? ?  62  ASP A CA  1 
ATOM   438  C  C   . ASP A 1 62  ? -7.915  5.763   -7.105  1.00 17.05 ? ? ? ? ? ?  62  ASP A C   1 
ATOM   439  O  O   . ASP A 1 62  ? -9.029  5.968   -7.523  1.00 17.90 ? ? ? ? ? ?  62  ASP A O   1 
ATOM   440  C  CB  . ASP A 1 62  ? -7.168  3.509   -7.822  1.00 16.53 ? ? ? ? ? ?  62  ASP A CB  1 
ATOM   441  C  CG  . ASP A 1 62  ? -6.601  2.184   -7.380  1.00 17.28 ? ? ? ? ? ?  62  ASP A CG  1 
ATOM   442  O  OD1 . ASP A 1 62  ? -5.537  2.168   -6.714  1.00 18.17 ? ? ? ? ? ?  62  ASP A OD1 1 
ATOM   443  O  OD2 . ASP A 1 62  ? -7.232  1.154   -7.649  1.00 16.69 ? ? ? ? ? ?  62  ASP A OD2 1 
ATOM   444  N  N   . PHE A 1 63  ? -6.980  6.708   -7.013  1.00 17.16 ? ? ? ? ? ?  63  PHE A N   1 
ATOM   445  C  CA  . PHE A 1 63  ? -7.179  8.063   -7.528  1.00 15.92 ? ? ? ? ? ?  63  PHE A CA  1 
ATOM   446  C  C   . PHE A 1 63  ? -6.274  8.439   -8.708  1.00 15.79 ? ? ? ? ? ?  63  PHE A C   1 
ATOM   447  O  O   . PHE A 1 63  ? -5.249  9.087   -8.503  1.00 16.95 ? ? ? ? ? ?  63  PHE A O   1 
ATOM   448  C  CB  . PHE A 1 63  ? -7.000  9.030   -6.384  1.00 15.30 ? ? ? ? ? ?  63  PHE A CB  1 
ATOM   449  C  CG  . PHE A 1 63  ? -8.014  8.843   -5.327  1.00 14.88 ? ? ? ? ? ?  63  PHE A CG  1 
ATOM   450  C  CD1 . PHE A 1 63  ? -7.801  7.934   -4.295  1.00 13.18 ? ? ? ? ? ?  63  PHE A CD1 1 
ATOM   451  C  CD2 . PHE A 1 63  ? -9.228  9.524   -5.397  1.00 13.68 ? ? ? ? ? ?  63  PHE A CD2 1 
ATOM   452  C  CE1 . PHE A 1 63  ? -8.765  7.737   -3.314  1.00 14.61 ? ? ? ? ? ?  63  PHE A CE1 1 
ATOM   453  C  CE2 . PHE A 1 63  ? -10.214 9.342   -4.419  1.00 15.19 ? ? ? ? ? ?  63  PHE A CE2 1 
ATOM   454  C  CZ  . PHE A 1 63  ? -9.993  8.445   -3.380  1.00 14.88 ? ? ? ? ? ?  63  PHE A CZ  1 
ATOM   455  N  N   . PRO A 1 64  ? -6.677  8.076   -9.946  1.00 15.54 ? ? ? ? ? ?  64  PRO A N   1 
ATOM   456  C  CA  . PRO A 1 64  ? -5.848  8.251   -11.163 1.00 16.08 ? ? ? ? ? ?  64  PRO A CA  1 
ATOM   457  C  C   . PRO A 1 64  ? -5.339  9.681   -11.392 1.00 17.04 ? ? ? ? ? ?  64  PRO A C   1 
ATOM   458  O  O   . PRO A 1 64  ? -4.157  9.881   -11.664 1.00 17.81 ? ? ? ? ? ?  64  PRO A O   1 
ATOM   459  C  CB  . PRO A 1 64  ? -6.781  7.846   -12.329 1.00 15.25 ? ? ? ? ? ?  64  PRO A CB  1 
ATOM   460  C  CG  . PRO A 1 64  ? -7.948  7.146   -11.738 1.00 14.78 ? ? ? ? ? ?  64  PRO A CG  1 
ATOM   461  C  CD  . PRO A 1 64  ? -8.017  7.518   -10.247 1.00 15.70 ? ? ? ? ? ?  64  PRO A CD  1 
ATOM   462  N  N   . ALA A 1 65  ? -6.241  10.650  -11.289 1.00 17.80 ? ? ? ? ? ?  65  ALA A N   1 
ATOM   463  C  CA  . ALA A 1 65  ? -5.941  12.064  -11.484 1.00 18.25 ? ? ? ? ? ?  65  ALA A CA  1 
ATOM   464  C  C   . ALA A 1 65  ? -4.878  12.512  -10.512 1.00 18.83 ? ? ? ? ? ?  65  ALA A C   1 
ATOM   465  O  O   . ALA A 1 65  ? -4.031  13.348  -10.846 1.00 20.28 ? ? ? ? ? ?  65  ALA A O   1 
ATOM   466  C  CB  . ALA A 1 65  ? -7.199  12.889  -11.275 1.00 17.71 ? ? ? ? ? ?  65  ALA A CB  1 
ATOM   467  N  N   . MET A 1 66  ? -4.910  11.945  -9.304  1.00 18.81 ? ? ? ? ? ?  66  MET A N   1 
ATOM   468  C  CA  . MET A 1 66  ? -4.039  12.425  -8.229  1.00 18.10 ? ? ? ? ? ?  66  MET A CA  1 
ATOM   469  C  C   . MET A 1 66  ? -2.859  11.510  -7.992  1.00 17.46 ? ? ? ? ? ?  66  MET A C   1 
ATOM   470  O  O   . MET A 1 66  ? -1.986  11.859  -7.241  1.00 17.32 ? ? ? ? ? ?  66  MET A O   1 
ATOM   471  C  CB  . MET A 1 66  ? -4.827  12.636  -6.935  1.00 17.93 ? ? ? ? ? ?  66  MET A CB  1 
ATOM   472  C  CG  . MET A 1 66  ? -5.985  13.597  -7.083  1.00 17.69 ? ? ? ? ? ?  66  MET A CG  1 
ATOM   473  S  SD  . MET A 1 66  ? -6.556  14.091  -5.468  1.00 23.07 ? ? ? ? ? ?  66  MET A SD  1 
ATOM   474  C  CE  . MET A 1 66  ? -7.722  12.798  -5.045  1.00 17.60 ? ? ? ? ? ?  66  MET A CE  1 
ATOM   475  N  N   . LYS A 1 67  ? -2.855  10.337  -8.620  1.00 16.92 ? ? ? ? ? ?  67  LYS A N   1 
ATOM   476  C  CA  . LYS A 1 67  ? -1.695  9.416   -8.595  1.00 16.74 ? ? ? ? ? ?  67  LYS A CA  1 
ATOM   477  C  C   . LYS A 1 67  ? -1.423  8.782   -7.259  1.00 16.18 ? ? ? ? ? ?  67  LYS A C   1 
ATOM   478  O  O   . LYS A 1 67  ? -0.264  8.636   -6.887  1.00 16.76 ? ? ? ? ? ?  67  LYS A O   1 
ATOM   479  C  CB  . LYS A 1 67  ? -0.387  10.079  -9.042  1.00 15.87 ? ? ? ? ? ?  67  LYS A CB  1 
ATOM   480  C  CG  . LYS A 1 67  ? -0.438  10.916  -10.353 1.00 18.50 ? ? ? ? ? ?  67  LYS A CG  1 
ATOM   481  C  CD  . LYS A 1 67  ? -0.589  10.119  -11.653 1.00 19.84 ? ? ? ? ? ?  67  LYS A CD  1 
ATOM   482  C  CE  . LYS A 1 67  ? 0.165   10.840  -12.832 1.00 20.98 ? ? ? ? ? ?  67  LYS A CE  1 
ATOM   483  N  NZ  . LYS A 1 67  ? -0.683  11.856  -13.519 1.00 20.54 ? ? ? ? ? ?  67  LYS A NZ  1 
ATOM   484  N  N   . PHE A 1 68  ? -2.468  8.415   -6.529  1.00 15.12 ? ? ? ? ? ?  68  PHE A N   1 
ATOM   485  C  CA  . PHE A 1 68  ? -2.273  7.603   -5.350  1.00 14.23 ? ? ? ? ? ?  68  PHE A CA  1 
ATOM   486  C  C   . PHE A 1 68  ? -3.395  6.601   -5.211  1.00 14.03 ? ? ? ? ? ?  68  PHE A C   1 
ATOM   487  O  O   . PHE A 1 68  ? -4.436  6.722   -5.875  1.00 14.96 ? ? ? ? ? ?  68  PHE A O   1 
ATOM   488  C  CB  . PHE A 1 68  ? -2.085  8.452   -4.061  1.00 14.65 ? ? ? ? ? ?  68  PHE A CB  1 
ATOM   489  C  CG  . PHE A 1 68  ? -3.278  9.286   -3.671  1.00 14.38 ? ? ? ? ? ?  68  PHE A CG  1 
ATOM   490  C  CD1 . PHE A 1 68  ? -4.305  8.748   -2.910  1.00 13.29 ? ? ? ? ? ?  68  PHE A CD1 1 
ATOM   491  C  CD2 . PHE A 1 68  ? -3.354  10.631  -4.033  1.00 16.22 ? ? ? ? ? ?  68  PHE A CD2 1 
ATOM   492  C  CE1 . PHE A 1 68  ? -5.400  9.502   -2.533  1.00 12.98 ? ? ? ? ? ?  68  PHE A CE1 1 
ATOM   493  C  CE2 . PHE A 1 68  ? -4.452  11.409  -3.649  1.00 15.84 ? ? ? ? ? ?  68  PHE A CE2 1 
ATOM   494  C  CZ  . PHE A 1 68  ? -5.477  10.836  -2.896  1.00 15.06 ? ? ? ? ? ?  68  PHE A CZ  1 
ATOM   495  N  N   . SER A 1 69  ? -3.178  5.602   -4.361  1.00 13.45 ? ? ? ? ? ?  69  SER A N   1 
ATOM   496  C  CA  . SER A 1 69  ? -4.254  4.721   -3.902  1.00 12.69 ? ? ? ? ? ?  69  SER A CA  1 
ATOM   497  C  C   . SER A 1 69  ? -4.288  4.744   -2.409  1.00 11.89 ? ? ? ? ? ?  69  SER A C   1 
ATOM   498  O  O   . SER A 1 69  ? -3.290  5.053   -1.773  1.00 11.54 ? ? ? ? ? ?  69  SER A O   1 
ATOM   499  C  CB  . SER A 1 69  ? -4.000  3.287   -4.310  1.00 12.15 ? ? ? ? ? ?  69  SER A CB  1 
ATOM   500  O  OG  . SER A 1 69  ? -3.526  3.252   -5.623  1.00 13.89 ? ? ? ? ? ?  69  SER A OG  1 
ATOM   501  N  N   . LEU A 1 70  ? -5.440  4.374   -1.873  1.00 11.94 ? ? ? ? ? ?  70  LEU A N   1 
ATOM   502  C  CA  . LEU A 1 70  ? -5.615  4.181   -0.457  1.00 12.20 ? ? ? ? ? ?  70  LEU A CA  1 
ATOM   503  C  C   . LEU A 1 70  ? -5.885  2.711   -0.094  1.00 12.50 ? ? ? ? ? ?  70  LEU A C   1 
ATOM   504  O  O   . LEU A 1 70  ? -6.742  2.039   -0.688  1.00 12.76 ? ? ? ? ? ?  70  LEU A O   1 
ATOM   505  C  CB  . LEU A 1 70  ? -6.738  5.088   0.042   1.00 11.85 ? ? ? ? ? ?  70  LEU A CB  1 
ATOM   506  C  CG  . LEU A 1 70  ? -6.564  6.608   -0.205  1.00 11.47 ? ? ? ? ? ?  70  LEU A CG  1 
ATOM   507  C  CD1 . LEU A 1 70  ? -7.792  7.404   0.284   1.00 10.17 ? ? ? ? ? ?  70  LEU A CD1 1 
ATOM   508  C  CD2 . LEU A 1 70  ? -5.288  7.157   0.388   1.00 6.60  ? ? ? ? ? ?  70  LEU A CD2 1 
ATOM   509  N  N   . TYR A 1 71  ? -5.161  2.194   0.887   1.00 12.24 ? ? ? ? ? ?  71  TYR A N   1 
ATOM   510  C  CA  . TYR A 1 71  ? -5.459  0.847   1.337   1.00 12.22 ? ? ? ? ? ?  71  TYR A CA  1 
ATOM   511  C  C   . TYR A 1 71  ? -5.883  0.910   2.781   1.00 12.49 ? ? ? ? ? ?  71  TYR A C   1 
ATOM   512  O  O   . TYR A 1 71  ? -5.111  1.329   3.625   1.00 12.69 ? ? ? ? ? ?  71  TYR A O   1 
ATOM   513  C  CB  . TYR A 1 71  ? -4.244  -0.062  1.181   1.00 12.08 ? ? ? ? ? ?  71  TYR A CB  1 
ATOM   514  C  CG  . TYR A 1 71  ? -3.731  -0.209  -0.256  1.00 12.21 ? ? ? ? ? ?  71  TYR A CG  1 
ATOM   515  C  CD1 . TYR A 1 71  ? -2.708  0.607   -0.738  1.00 11.92 ? ? ? ? ? ?  71  TYR A CD1 1 
ATOM   516  C  CD2 . TYR A 1 71  ? -4.267  -1.170  -1.123  1.00 11.15 ? ? ? ? ? ?  71  TYR A CD2 1 
ATOM   517  C  CE1 . TYR A 1 71  ? -2.218  0.468   -2.048  1.00 12.75 ? ? ? ? ? ?  71  TYR A CE1 1 
ATOM   518  C  CE2 . TYR A 1 71  ? -3.792  -1.318  -2.433  1.00 10.49 ? ? ? ? ? ?  71  TYR A CE2 1 
ATOM   519  C  CZ  . TYR A 1 71  ? -2.770  -0.501  -2.886  1.00 10.77 ? ? ? ? ? ?  71  TYR A CZ  1 
ATOM   520  O  OH  . TYR A 1 71  ? -2.275  -0.642  -4.159  1.00 9.77  ? ? ? ? ? ?  71  TYR A OH  1 
ATOM   521  N  N   . PHE A 1 72  ? -7.122  0.504   3.056   1.00 12.57 ? ? ? ? ? ?  72  PHE A N   1 
ATOM   522  C  CA  . PHE A 1 72  ? -7.647  0.495   4.396   1.00 12.03 ? ? ? ? ? ?  72  PHE A CA  1 
ATOM   523  C  C   . PHE A 1 72  ? -7.540  -0.898  4.909   1.00 12.16 ? ? ? ? ? ?  72  PHE A C   1 
ATOM   524  O  O   . PHE A 1 72  ? -8.017  -1.819  4.263   1.00 11.46 ? ? ? ? ? ?  72  PHE A O   1 
ATOM   525  C  CB  . PHE A 1 72  ? -9.111  0.925   4.417   1.00 12.17 ? ? ? ? ? ?  72  PHE A CB  1 
ATOM   526  C  CG  . PHE A 1 72  ? -9.282  2.362   4.200   1.00 12.38 ? ? ? ? ? ?  72  PHE A CG  1 
ATOM   527  C  CD1 . PHE A 1 72  ? -9.347  2.868   2.917   1.00 12.16 ? ? ? ? ? ?  72  PHE A CD1 1 
ATOM   528  C  CD2 . PHE A 1 72  ? -9.296  3.243   5.284   1.00 13.00 ? ? ? ? ? ?  72  PHE A CD2 1 
ATOM   529  C  CE1 . PHE A 1 72  ? -9.459  4.244   2.711   1.00 12.31 ? ? ? ? ? ?  72  PHE A CE1 1 
ATOM   530  C  CE2 . PHE A 1 72  ? -9.389  4.597   5.072   1.00 12.38 ? ? ? ? ? ?  72  PHE A CE2 1 
ATOM   531  C  CZ  . PHE A 1 72  ? -9.478  5.093   3.784   1.00 10.89 ? ? ? ? ? ?  72  PHE A CZ  1 
ATOM   532  N  N   . LEU A 1 73  ? -6.908  -1.030  6.076   1.00 11.88 ? ? ? ? ? ?  73  LEU A N   1 
ATOM   533  C  CA  . LEU A 1 73  ? -6.757  -2.306  6.748   1.00 11.05 ? ? ? ? ? ?  73  LEU A CA  1 
ATOM   534  C  C   . LEU A 1 73  ? -7.425  -2.192  8.091   1.00 11.09 ? ? ? ? ? ?  73  LEU A C   1 
ATOM   535  O  O   . LEU A 1 73  ? -7.508  -1.108  8.619   1.00 10.78 ? ? ? ? ? ?  73  LEU A O   1 
ATOM   536  C  CB  . LEU A 1 73  ? -5.290  -2.613  6.906   1.00 10.71 ? ? ? ? ? ?  73  LEU A CB  1 
ATOM   537  C  CG  . LEU A 1 73  ? -4.727  -2.930  5.533   1.00 10.04 ? ? ? ? ? ?  73  LEU A CG  1 
ATOM   538  C  CD1 . LEU A 1 73  ? -3.596  -2.032  5.373   1.00 8.38  ? ? ? ? ? ?  73  LEU A CD1 1 
ATOM   539  C  CD2 . LEU A 1 73  ? -4.302  -4.410  5.363   1.00 8.32  ? ? ? ? ? ?  73  LEU A CD2 1 
ATOM   540  N  N   . ALA A 1 74  ? -7.967  -3.288  8.607   1.00 11.32 ? ? ? ? ? ?  74  ALA A N   1 
ATOM   541  C  CA  . ALA A 1 74  ? -8.614  -3.285  9.905   1.00 11.84 ? ? ? ? ? ?  74  ALA A CA  1 
ATOM   542  C  C   . ALA A 1 74  ? -8.668  -4.718  10.348  1.00 13.43 ? ? ? ? ? ?  74  ALA A C   1 
ATOM   543  O  O   . ALA A 1 74  ? -8.475  -5.634  9.537   1.00 13.35 ? ? ? ? ? ?  74  ALA A O   1 
ATOM   544  C  CB  . ALA A 1 74  ? -9.986  -2.738  9.815   1.00 10.80 ? ? ? ? ? ?  74  ALA A CB  1 
ATOM   545  N  N   . TYR A 1 75  ? -8.899  -4.915  11.644  1.00 15.16 ? ? ? ? ? ?  75  TYR A N   1 
ATOM   546  C  CA  . TYR A 1 75  ? -9.287  -6.239  12.157  1.00 16.41 ? ? ? ? ? ?  75  TYR A CA  1 
ATOM   547  C  C   . TYR A 1 75  ? -10.799 -6.442  12.040  1.00 17.27 ? ? ? ? ? ?  75  TYR A C   1 
ATOM   548  O  O   . TYR A 1 75  ? -11.589 -5.986  12.870  1.00 17.57 ? ? ? ? ? ?  75  TYR A O   1 
ATOM   549  C  CB  . TYR A 1 75  ? -8.854  -6.391  13.605  1.00 16.30 ? ? ? ? ? ?  75  TYR A CB  1 
ATOM   550  C  CG  . TYR A 1 75  ? -7.374  -6.490  13.775  1.00 14.41 ? ? ? ? ? ?  75  TYR A CG  1 
ATOM   551  C  CD1 . TYR A 1 75  ? -6.690  -7.624  13.345  1.00 11.77 ? ? ? ? ? ?  75  TYR A CD1 1 
ATOM   552  C  CD2 . TYR A 1 75  ? -6.652  -5.448  14.361  1.00 11.92 ? ? ? ? ? ?  75  TYR A CD2 1 
ATOM   553  C  CE1 . TYR A 1 75  ? -5.316  -7.731  13.518  1.00 12.74 ? ? ? ? ? ?  75  TYR A CE1 1 
ATOM   554  C  CE2 . TYR A 1 75  ? -5.285  -5.539  14.535  1.00 10.82 ? ? ? ? ? ?  75  TYR A CE2 1 
ATOM   555  C  CZ  . TYR A 1 75  ? -4.621  -6.682  14.128  1.00 11.81 ? ? ? ? ? ?  75  TYR A CZ  1 
ATOM   556  O  OH  . TYR A 1 75  ? -3.272  -6.792  14.322  1.00 11.26 ? ? ? ? ? ?  75  TYR A OH  1 
ATOM   557  N  N   . GLU A 1 76  ? -11.177 -7.113  10.970  1.00 18.41 ? ? ? ? ? ?  76  GLU A N   1 
ATOM   558  C  CA  . GLU A 1 76  ? -12.557 -7.298  10.565  1.00 19.52 ? ? ? ? ? ?  76  GLU A CA  1 
ATOM   559  C  C   . GLU A 1 76  ? -12.534 -8.613  9.820   1.00 19.92 ? ? ? ? ? ?  76  GLU A C   1 
ATOM   560  O  O   . GLU A 1 76  ? -11.519 -8.956  9.202   1.00 19.69 ? ? ? ? ? ?  76  GLU A O   1 
ATOM   561  C  CB  . GLU A 1 76  ? -13.029 -6.162  9.610   1.00 18.89 ? ? ? ? ? ?  76  GLU A CB  1 
ATOM   562  C  CG  . GLU A 1 76  ? -13.151 -4.772  10.249  1.00 20.91 ? ? ? ? ? ?  76  GLU A CG  1 
ATOM   563  C  CD  . GLU A 1 76  ? -14.230 -4.659  11.327  1.00 23.34 ? ? ? ? ? ?  76  GLU A CD  1 
ATOM   564  O  OE1 . GLU A 1 76  ? -15.149 -5.500  11.322  1.00 27.11 ? ? ? ? ? ?  76  GLU A OE1 1 
ATOM   565  O  OE2 . GLU A 1 76  ? -14.174 -3.737  12.186  1.00 24.20 ? ? ? ? ? ?  76  GLU A OE2 1 
ATOM   566  N  N   . ASP A 1 77  ? -13.636 -9.341  9.888   1.00 21.21 ? ? ? ? ? ?  77  ASP A N   1 
ATOM   567  C  CA  . ASP A 1 77  ? -13.829 -10.573 9.135   1.00 23.59 ? ? ? ? ? ?  77  ASP A CA  1 
ATOM   568  C  C   . ASP A 1 77  ? -14.140 -10.170 7.691   1.00 24.31 ? ? ? ? ? ?  77  ASP A C   1 
ATOM   569  O  O   . ASP A 1 77  ? -15.034 -9.366  7.439   1.00 24.93 ? ? ? ? ? ?  77  ASP A O   1 
ATOM   570  C  CB  . ASP A 1 77  ? -15.006 -11.346 9.785   1.00 24.67 ? ? ? ? ? ?  77  ASP A CB  1 
ATOM   571  C  CG  . ASP A 1 77  ? -15.312 -12.700 9.122   1.00 25.88 ? ? ? ? ? ?  77  ASP A CG  1 
ATOM   572  O  OD1 . ASP A 1 77  ? -14.761 -13.068 8.065   1.00 24.59 ? ? ? ? ? ?  77  ASP A OD1 1 
ATOM   573  O  OD2 . ASP A 1 77  ? -16.152 -13.415 9.703   1.00 30.24 ? ? ? ? ? ?  77  ASP A OD2 1 
ATOM   574  N  N   . LYS A 1 78  ? -13.385 -10.705 6.746   1.00 25.60 ? ? ? ? ? ?  78  LYS A N   1 
ATOM   575  C  CA  . LYS A 1 78  ? -13.600 -10.421 5.332   1.00 27.00 ? ? ? ? ? ?  78  LYS A CA  1 
ATOM   576  C  C   . LYS A 1 78  ? -14.997 -10.803 4.788   1.00 28.34 ? ? ? ? ? ?  78  LYS A C   1 
ATOM   577  O  O   . LYS A 1 78  ? -15.404 -10.268 3.753   1.00 29.67 ? ? ? ? ? ?  78  LYS A O   1 
ATOM   578  C  CB  . LYS A 1 78  ? -12.507 -11.088 4.488   1.00 27.08 ? ? ? ? ? ?  78  LYS A CB  1 
ATOM   579  C  CG  . LYS A 1 78  ? -12.565 -12.635 4.411   1.00 27.00 ? ? ? ? ? ?  78  LYS A CG  1 
ATOM   580  C  CD  . LYS A 1 78  ? -11.817 -13.119 3.125   1.00 29.64 ? ? ? ? ? ?  78  LYS A CD  1 
ATOM   581  C  CE  . LYS A 1 78  ? -11.312 -14.582 3.213   1.00 31.02 ? ? ? ? ? ?  78  LYS A CE  1 
ATOM   582  N  NZ  . LYS A 1 78  ? -10.380 -14.929 2.092   1.00 30.37 ? ? ? ? ? ?  78  LYS A NZ  1 
ATOM   583  N  N   . ASN A 1 79  ? -15.708 -11.730 5.450   1.00 28.74 ? ? ? ? ? ?  79  ASN A N   1 
ATOM   584  C  CA  . ASN A 1 79  ? -17.074 -12.112 5.054   1.00 28.97 ? ? ? ? ? ?  79  ASN A CA  1 
ATOM   585  C  C   . ASN A 1 79  ? -18.090 -11.011 5.361   1.00 28.79 ? ? ? ? ? ?  79  ASN A C   1 
ATOM   586  O  O   . ASN A 1 79  ? -19.196 -11.018 4.802   1.00 30.03 ? ? ? ? ? ?  79  ASN A O   1 
ATOM   587  C  CB  . ASN A 1 79  ? -17.532 -13.424 5.724   1.00 29.15 ? ? ? ? ? ?  79  ASN A CB  1 
ATOM   588  C  CG  . ASN A 1 79  ? -16.651 -14.650 5.351   1.00 32.21 ? ? ? ? ? ?  79  ASN A CG  1 
ATOM   589  O  OD1 . ASN A 1 79  ? -16.349 -15.472 6.226   1.00 37.56 ? ? ? ? ? ?  79  ASN A OD1 1 
ATOM   590  N  ND2 . ASN A 1 79  ? -16.245 -14.777 4.072   1.00 31.37 ? ? ? ? ? ?  79  ASN A ND2 1 
ATOM   591  N  N   . ASP A 1 80  ? -17.739 -10.090 6.261   1.00 27.31 ? ? ? ? ? ?  80  ASP A N   1 
ATOM   592  C  CA  . ASP A 1 80  ? -18.570 -8.916  6.541   1.00 26.18 ? ? ? ? ? ?  80  ASP A CA  1 
ATOM   593  C  C   . ASP A 1 80  ? -18.461 -7.786  5.487   1.00 25.22 ? ? ? ? ? ?  80  ASP A C   1 
ATOM   594  O  O   . ASP A 1 80  ? -19.288 -6.870  5.516   1.00 25.47 ? ? ? ? ? ?  80  ASP A O   1 
ATOM   595  C  CB  . ASP A 1 80  ? -18.232 -8.308  7.915   1.00 26.05 ? ? ? ? ? ?  80  ASP A CB  1 
ATOM   596  C  CG  . ASP A 1 80  ? -18.614 -9.199  9.088   1.00 28.56 ? ? ? ? ? ?  80  ASP A CG  1 
ATOM   597  O  OD1 . ASP A 1 80  ? -19.338 -10.202 8.919   1.00 32.35 ? ? ? ? ? ?  80  ASP A OD1 1 
ATOM   598  O  OD2 . ASP A 1 80  ? -18.185 -8.891  10.223  1.00 30.80 ? ? ? ? ? ?  80  ASP A OD2 1 
ATOM   599  N  N   . ILE A 1 81  ? -17.443 -7.801  4.610   1.00 23.87 ? ? ? ? ? ?  81  ILE A N   1 
ATOM   600  C  CA  . ILE A 1 81  ? -17.222 -6.677  3.666   1.00 23.09 ? ? ? ? ? ?  81  ILE A CA  1 
ATOM   601  C  C   . ILE A 1 81  ? -18.252 -6.695  2.503   1.00 23.04 ? ? ? ? ? ?  81  ILE A C   1 
ATOM   602  O  O   . ILE A 1 81  ? -18.311 -7.651  1.756   1.00 22.32 ? ? ? ? ? ?  81  ILE A O   1 
ATOM   603  C  CB  . ILE A 1 81  ? -15.752 -6.650  3.090   1.00 23.22 ? ? ? ? ? ?  81  ILE A CB  1 
ATOM   604  C  CG1 . ILE A 1 81  ? -14.701 -6.984  4.161   1.00 22.08 ? ? ? ? ? ?  81  ILE A CG1 1 
ATOM   605  C  CG2 . ILE A 1 81  ? -15.415 -5.302  2.406   1.00 22.23 ? ? ? ? ? ?  81  ILE A CG2 1 
ATOM   606  C  CD1 . ILE A 1 81  ? -13.321 -7.258  3.593   1.00 18.42 ? ? ? ? ? ?  81  ILE A CD1 1 
ATOM   607  N  N   . PRO A 1 82  ? -19.089 -5.652  2.367   1.00 23.76 ? ? ? ? ? ?  82  PRO A N   1 
ATOM   608  C  CA  . PRO A 1 82  ? -19.943 -5.689  1.174   1.00 24.52 ? ? ? ? ? ?  82  PRO A CA  1 
ATOM   609  C  C   . PRO A 1 82  ? -19.080 -5.701  -0.067  1.00 26.11 ? ? ? ? ? ?  82  PRO A C   1 
ATOM   610  O  O   . PRO A 1 82  ? -18.022 -5.056  -0.095  1.00 26.48 ? ? ? ? ? ?  82  PRO A O   1 
ATOM   611  C  CB  . PRO A 1 82  ? -20.723 -4.385  1.257   1.00 23.90 ? ? ? ? ? ?  82  PRO A CB  1 
ATOM   612  C  CG  . PRO A 1 82  ? -20.817 -4.070  2.717   1.00 23.68 ? ? ? ? ? ?  82  PRO A CG  1 
ATOM   613  C  CD  . PRO A 1 82  ? -19.610 -4.719  3.388   1.00 23.90 ? ? ? ? ? ?  82  PRO A CD  1 
ATOM   614  N  N   . LYS A 1 83  ? -19.503 -6.444  -1.083  1.00 27.71 ? ? ? ? ? ?  83  LYS A N   1 
ATOM   615  C  CA  . LYS A 1 83  ? -18.691 -6.623  -2.296  1.00 29.35 ? ? ? ? ? ?  83  LYS A CA  1 
ATOM   616  C  C   . LYS A 1 83  ? -18.926 -5.553  -3.347  1.00 30.46 ? ? ? ? ? ?  83  LYS A C   1 
ATOM   617  O  O   . LYS A 1 83  ? -18.082 -5.309  -4.196  1.00 30.16 ? ? ? ? ? ?  83  LYS A O   1 
ATOM   618  C  CB  . LYS A 1 83  ? -18.906 -8.033  -2.797  1.00 29.21 ? ? ? ? ? ?  83  LYS A CB  1 
ATOM   619  C  CG  . LYS A 1 83  ? -19.256 -8.906  -1.528  1.00 32.24 ? ? ? ? ? ?  83  LYS A CG  1 
ATOM   620  C  CD  . LYS A 1 83  ? -18.111 -9.784  -1.024  1.00 34.88 ? ? ? ? ? ?  83  LYS A CD  1 
ATOM   621  C  CE  . LYS A 1 83  ? -17.848 -10.860 -2.067  1.00 39.09 ? ? ? ? ? ?  83  LYS A CE  1 
ATOM   622  N  NZ  . LYS A 1 83  ? -17.374 -10.157 -3.323  1.00 40.46 ? ? ? ? ? ?  83  LYS A NZ  1 
ATOM   623  N  N   . ASP A 1 84  ? -20.056 -4.865  -3.212  1.00 32.63 ? ? ? ? ? ?  84  ASP A N   1 
ATOM   624  C  CA  . ASP A 1 84  ? -20.474 -3.815  -4.125  1.00 34.91 ? ? ? ? ? ?  84  ASP A CA  1 
ATOM   625  C  C   . ASP A 1 84  ? -19.825 -2.492  -3.713  1.00 35.63 ? ? ? ? ? ?  84  ASP A C   1 
ATOM   626  O  O   . ASP A 1 84  ? -19.859 -2.132  -2.517  1.00 36.26 ? ? ? ? ? ?  84  ASP A O   1 
ATOM   627  C  CB  . ASP A 1 84  ? -22.004 -3.721  -4.080  1.00 35.47 ? ? ? ? ? ?  84  ASP A CB  1 
ATOM   628  C  CG  . ASP A 1 84  ? -22.529 -2.473  -4.711  1.00 37.07 ? ? ? ? ? ?  84  ASP A CG  1 
ATOM   629  O  OD1 . ASP A 1 84  ? -22.811 -2.493  -5.943  1.00 40.33 ? ? ? ? ? ?  84  ASP A OD1 1 
ATOM   630  O  OD2 . ASP A 1 84  ? -22.681 -1.483  -3.959  1.00 39.38 ? ? ? ? ? ?  84  ASP A OD2 1 
ATOM   631  N  N   . LYS A 1 85  ? -19.274 -1.774  -4.701  1.00 35.91 ? ? ? ? ? ?  85  LYS A N   1 
ATOM   632  C  CA  . LYS A 1 85  ? -18.390 -0.623  -4.472  1.00 36.17 ? ? ? ? ? ?  85  LYS A CA  1 
ATOM   633  C  C   . LYS A 1 85  ? -18.910 0.486   -3.524  1.00 36.48 ? ? ? ? ? ?  85  LYS A C   1 
ATOM   634  O  O   . LYS A 1 85  ? -18.216 0.864   -2.550  1.00 36.49 ? ? ? ? ? ?  85  LYS A O   1 
ATOM   635  C  CB  . LYS A 1 85  ? -17.938 -0.017  -5.798  1.00 36.75 ? ? ? ? ? ?  85  LYS A CB  1 
ATOM   636  N  N   . SER A 1 86  ? -20.113 0.996   -3.783  1.00 36.02 ? ? ? ? ? ?  86  SER A N   1 
ATOM   637  C  CA  . SER A 1 86  ? -20.694 2.025   -2.901  1.00 35.63 ? ? ? ? ? ?  86  SER A CA  1 
ATOM   638  C  C   . SER A 1 86  ? -21.024 1.446   -1.507  1.00 34.51 ? ? ? ? ? ?  86  SER A C   1 
ATOM   639  O  O   . SER A 1 86  ? -20.894 2.131   -0.496  1.00 34.31 ? ? ? ? ? ?  86  SER A O   1 
ATOM   640  C  CB  . SER A 1 86  ? -21.942 2.662   -3.542  1.00 35.86 ? ? ? ? ? ?  86  SER A CB  1 
ATOM   641  O  OG  . SER A 1 86  ? -23.068 1.789   -3.395  1.00 38.17 ? ? ? ? ? ?  86  SER A OG  1 
ATOM   642  N  N   . GLU A 1 87  ? -21.462 0.191   -1.465  1.00 33.54 ? ? ? ? ? ?  87  GLU A N   1 
ATOM   643  C  CA  . GLU A 1 87  ? -21.750 -0.471  -0.188  1.00 32.65 ? ? ? ? ? ?  87  GLU A CA  1 
ATOM   644  C  C   . GLU A 1 87  ? -20.444 -0.795  0.597   1.00 31.33 ? ? ? ? ? ?  87  GLU A C   1 
ATOM   645  O  O   . GLU A 1 87  ? -20.378 -0.618  1.835   1.00 31.05 ? ? ? ? ? ?  87  GLU A O   1 
ATOM   646  C  CB  . GLU A 1 87  ? -22.636 -1.718  -0.397  1.00 32.57 ? ? ? ? ? ?  87  GLU A CB  1 
ATOM   647  N  N   . LYS A 1 88  ? -19.416 -1.242  -0.122  1.00 29.18 ? ? ? ? ? ?  88  LYS A N   1 
ATOM   648  C  CA  . LYS A 1 88  ? -18.107 -1.413  0.491   1.00 28.23 ? ? ? ? ? ?  88  LYS A CA  1 
ATOM   649  C  C   . LYS A 1 88  ? -17.688 -0.109  1.167   1.00 27.91 ? ? ? ? ? ?  88  LYS A C   1 
ATOM   650  O  O   . LYS A 1 88  ? -17.305 -0.086  2.344   1.00 27.90 ? ? ? ? ? ?  88  LYS A O   1 
ATOM   651  C  CB  . LYS A 1 88  ? -17.060 -1.828  -0.540  1.00 28.16 ? ? ? ? ? ?  88  LYS A CB  1 
ATOM   652  C  CG  . LYS A 1 88  ? -15.858 -2.506  0.093   1.00 26.76 ? ? ? ? ? ?  88  LYS A CG  1 
ATOM   653  C  CD  . LYS A 1 88  ? -14.668 -2.640  -0.851  1.00 27.09 ? ? ? ? ? ?  88  LYS A CD  1 
ATOM   654  C  CE  . LYS A 1 88  ? -14.950 -3.459  -2.123  1.00 28.30 ? ? ? ? ? ?  88  LYS A CE  1 
ATOM   655  N  NZ  . LYS A 1 88  ? -15.583 -4.768  -1.832  1.00 26.65 ? ? ? ? ? ?  88  LYS A NZ  1 
ATOM   656  N  N   . THR A 1 89  ? -17.814 0.981   0.418   1.00 27.13 ? ? ? ? ? ?  89  THR A N   1 
ATOM   657  C  CA  . THR A 1 89  ? -17.363 2.274   0.864   1.00 26.37 ? ? ? ? ? ?  89  THR A CA  1 
ATOM   658  C  C   . THR A 1 89  ? -18.058 2.777   2.121   1.00 26.10 ? ? ? ? ? ?  89  THR A C   1 
ATOM   659  O  O   . THR A 1 89  ? -17.393 3.207   3.068   1.00 25.48 ? ? ? ? ? ?  89  THR A O   1 
ATOM   660  C  CB  . THR A 1 89  ? -17.498 3.306   -0.225  1.00 26.51 ? ? ? ? ? ?  89  THR A CB  1 
ATOM   661  O  OG1 . THR A 1 89  ? -16.666 2.926   -1.340  1.00 25.89 ? ? ? ? ? ?  89  THR A OG1 1 
ATOM   662  C  CG2 . THR A 1 89  ? -17.072 4.682   0.331   1.00 27.05 ? ? ? ? ? ?  89  THR A CG2 1 
ATOM   663  N  N   . ALA A 1 90  ? -19.391 2.727   2.133   1.00 25.55 ? ? ? ? ? ?  90  ALA A N   1 
ATOM   664  C  CA  . ALA A 1 90  ? -20.123 3.136   3.320   1.00 24.23 ? ? ? ? ? ?  90  ALA A CA  1 
ATOM   665  C  C   . ALA A 1 90  ? -19.728 2.248   4.518   1.00 23.79 ? ? ? ? ? ?  90  ALA A C   1 
ATOM   666  O  O   . ALA A 1 90  ? -19.639 2.739   5.634   1.00 23.50 ? ? ? ? ? ?  90  ALA A O   1 
ATOM   667  C  CB  . ALA A 1 90  ? -21.642 3.106   3.073   1.00 23.63 ? ? ? ? ? ?  90  ALA A CB  1 
ATOM   668  N  N   . TRP A 1 91  ? -19.471 0.959   4.287   1.00 22.98 ? ? ? ? ? ?  91  TRP A N   1 
ATOM   669  C  CA  . TRP A 1 91  ? -19.139 0.055   5.389   1.00 23.01 ? ? ? ? ? ?  91  TRP A CA  1 
ATOM   670  C  C   . TRP A 1 91  ? -17.726 0.312   5.993   1.00 22.72 ? ? ? ? ? ?  91  TRP A C   1 
ATOM   671  O  O   . TRP A 1 91  ? -17.575 0.422   7.203   1.00 21.74 ? ? ? ? ? ?  91  TRP A O   1 
ATOM   672  C  CB  . TRP A 1 91  ? -19.291 -1.386  4.902   1.00 23.80 ? ? ? ? ? ?  91  TRP A CB  1 
ATOM   673  C  CG  . TRP A 1 91  ? -18.908 -2.415  5.924   1.00 23.98 ? ? ? ? ? ?  91  TRP A CG  1 
ATOM   674  C  CD1 . TRP A 1 91  ? -19.707 -2.945  6.881   1.00 25.51 ? ? ? ? ? ?  91  TRP A CD1 1 
ATOM   675  C  CD2 . TRP A 1 91  ? -17.617 -3.006  6.099   1.00 23.43 ? ? ? ? ? ?  91  TRP A CD2 1 
ATOM   676  N  NE1 . TRP A 1 91  ? -18.998 -3.843  7.653   1.00 25.60 ? ? ? ? ? ?  91  TRP A NE1 1 
ATOM   677  C  CE2 . TRP A 1 91  ? -17.712 -3.902  7.188   1.00 24.09 ? ? ? ? ? ?  91  TRP A CE2 1 
ATOM   678  C  CE3 . TRP A 1 91  ? -16.385 -2.866  5.440   1.00 23.51 ? ? ? ? ? ?  91  TRP A CE3 1 
ATOM   679  C  CZ2 . TRP A 1 91  ? -16.628 -4.673  7.625   1.00 22.32 ? ? ? ? ? ?  91  TRP A CZ2 1 
ATOM   680  C  CZ3 . TRP A 1 91  ? -15.308 -3.639  5.873   1.00 22.95 ? ? ? ? ? ?  91  TRP A CZ3 1 
ATOM   681  C  CH2 . TRP A 1 91  ? -15.439 -4.526  6.956   1.00 22.54 ? ? ? ? ? ?  91  TRP A CH2 1 
ATOM   682  N  N   . THR A 1 92  ? -16.718 0.433   5.119   1.00 22.54 ? ? ? ? ? ?  92  THR A N   1 
ATOM   683  C  CA  . THR A 1 92  ? -15.327 0.756   5.480   1.00 22.10 ? ? ? ? ? ?  92  THR A CA  1 
ATOM   684  C  C   . THR A 1 92  ? -15.171 2.042   6.290   1.00 22.20 ? ? ? ? ? ?  92  THR A C   1 
ATOM   685  O  O   . THR A 1 92  ? -14.464 2.083   7.328   1.00 22.91 ? ? ? ? ? ?  92  THR A O   1 
ATOM   686  C  CB  . THR A 1 92  ? -14.463 0.904   4.228   1.00 21.60 ? ? ? ? ? ?  92  THR A CB  1 
ATOM   687  O  OG1 . THR A 1 92  ? -14.283 -0.366  3.624   1.00 22.13 ? ? ? ? ? ?  92  THR A OG1 1 
ATOM   688  C  CG2 . THR A 1 92  ? -13.108 1.373   4.579   1.00 22.25 ? ? ? ? ? ?  92  THR A CG2 1 
ATOM   689  N  N   . PHE A 1 93  ? -15.834 3.093   5.830   1.00 20.68 ? ? ? ? ? ?  93  PHE A N   1 
ATOM   690  C  CA  . PHE A 1 93  ? -15.615 4.394   6.421   1.00 19.55 ? ? ? ? ? ?  93  PHE A CA  1 
ATOM   691  C  C   . PHE A 1 93  ? -16.409 4.597   7.692   1.00 19.34 ? ? ? ? ? ?  93  PHE A C   1 
ATOM   692  O  O   . PHE A 1 93  ? -16.357 5.653   8.318   1.00 18.21 ? ? ? ? ? ?  93  PHE A O   1 
ATOM   693  C  CB  . PHE A 1 93  ? -15.852 5.479   5.387   1.00 19.26 ? ? ? ? ? ?  93  PHE A CB  1 
ATOM   694  C  CG  . PHE A 1 93  ? -14.657 5.724   4.535   1.00 19.56 ? ? ? ? ? ?  93  PHE A CG  1 
ATOM   695  C  CD1 . PHE A 1 93  ? -13.626 6.553   4.989   1.00 19.99 ? ? ? ? ? ?  93  PHE A CD1 1 
ATOM   696  C  CD2 . PHE A 1 93  ? -14.517 5.075   3.321   1.00 18.18 ? ? ? ? ? ?  93  PHE A CD2 1 
ATOM   697  C  CE1 . PHE A 1 93  ? -12.501 6.764   4.218   1.00 20.81 ? ? ? ? ? ?  93  PHE A CE1 1 
ATOM   698  C  CE2 . PHE A 1 93  ? -13.416 5.270   2.548   1.00 18.32 ? ? ? ? ? ?  93  PHE A CE2 1 
ATOM   699  C  CZ  . PHE A 1 93  ? -12.397 6.124   2.984   1.00 19.43 ? ? ? ? ? ?  93  PHE A CZ  1 
ATOM   700  N  N   . SER A 1 94  ? -17.122 3.547   8.089   1.00 19.31 ? ? ? ? ? ?  94  SER A N   1 
ATOM   701  C  CA  . SER A 1 94  ? -17.862 3.564   9.343   1.00 18.90 ? ? ? ? ? ?  94  SER A CA  1 
ATOM   702  C  C   . SER A 1 94  ? -17.324 2.484   10.281  1.00 19.06 ? ? ? ? ? ?  94  SER A C   1 
ATOM   703  O  O   . SER A 1 94  ? -17.907 2.229   11.339  1.00 18.96 ? ? ? ? ? ?  94  SER A O   1 
ATOM   704  C  CB  . SER A 1 94  ? -19.346 3.364   9.076   1.00 18.81 ? ? ? ? ? ?  94  SER A CB  1 
ATOM   705  O  OG  . SER A 1 94  ? -19.548 2.332   8.137   1.00 19.16 ? ? ? ? ? ?  94  SER A OG  1 
ATOM   706  N  N   . ARG A 1 95  ? -16.201 1.863   9.893   1.00 18.45 ? ? ? ? ? ?  95  ARG A N   1 
ATOM   707  C  CA  . ARG A 1 95  ? -15.486 0.998   10.806  1.00 17.71 ? ? ? ? ? ?  95  ARG A CA  1 
ATOM   708  C  C   . ARG A 1 95  ? -14.682 1.848   11.722  1.00 17.17 ? ? ? ? ? ?  95  ARG A C   1 
ATOM   709  O  O   . ARG A 1 95  ? -14.224 2.923   11.346  1.00 18.36 ? ? ? ? ? ?  95  ARG A O   1 
ATOM   710  C  CB  . ARG A 1 95  ? -14.564 0.033   10.069  1.00 18.30 ? ? ? ? ? ?  95  ARG A CB  1 
ATOM   711  C  CG  . ARG A 1 95  ? -15.272 -1.022  9.169   1.00 19.29 ? ? ? ? ? ?  95  ARG A CG  1 
ATOM   712  C  CD  . ARG A 1 95  ? -16.511 -1.648  9.838   1.00 19.82 ? ? ? ? ? ?  95  ARG A CD  1 
ATOM   713  N  NE  . ARG A 1 95  ? -17.749 -0.965  9.449   1.00 21.48 ? ? ? ? ? ?  95  ARG A NE  1 
ATOM   714  C  CZ  . ARG A 1 95  ? -18.920 -1.034  10.093  1.00 24.06 ? ? ? ? ? ?  95  ARG A CZ  1 
ATOM   715  N  NH1 . ARG A 1 95  ? -19.059 -1.743  11.207  1.00 25.92 ? ? ? ? ? ?  95  ARG A NH1 1 
ATOM   716  N  NH2 . ARG A 1 95  ? -19.970 -0.373  9.633   1.00 22.55 ? ? ? ? ? ?  95  ARG A NH2 1 
ATOM   717  N  N   . LYS A 1 96  ? -14.525 1.361   12.937  1.00 16.63 ? ? ? ? ? ?  96  LYS A N   1 
ATOM   718  C  CA  . LYS A 1 96  ? -13.630 1.915   13.944  1.00 16.27 ? ? ? ? ? ?  96  LYS A CA  1 
ATOM   719  C  C   . LYS A 1 96  ? -12.199 1.330   13.827  1.00 15.57 ? ? ? ? ? ?  96  LYS A C   1 
ATOM   720  O  O   . LYS A 1 96  ? -11.980 0.220   13.318  1.00 14.82 ? ? ? ? ? ?  96  LYS A O   1 
ATOM   721  C  CB  . LYS A 1 96  ? -14.232 1.530   15.269  1.00 17.22 ? ? ? ? ? ?  96  LYS A CB  1 
ATOM   722  C  CG  . LYS A 1 96  ? -13.667 2.122   16.523  1.00 19.59 ? ? ? ? ? ?  96  LYS A CG  1 
ATOM   723  C  CD  . LYS A 1 96  ? -14.683 1.791   17.619  1.00 20.99 ? ? ? ? ? ?  96  LYS A CD  1 
ATOM   724  C  CE  . LYS A 1 96  ? -14.057 1.863   18.995  1.00 21.07 ? ? ? ? ? ?  96  LYS A CE  1 
ATOM   725  N  NZ  . LYS A 1 96  ? -15.131 1.623   19.975  1.00 17.93 ? ? ? ? ? ?  96  LYS A NZ  1 
ATOM   726  N  N   . ALA A 1 97  ? -11.224 2.100   14.281  1.00 14.71 ? ? ? ? ? ?  97  ALA A N   1 
ATOM   727  C  CA  . ALA A 1 97  ? -9.841  1.693   14.235  1.00 14.58 ? ? ? ? ? ?  97  ALA A CA  1 
ATOM   728  C  C   . ALA A 1 97  ? -9.350  1.154   12.892  1.00 14.31 ? ? ? ? ? ?  97  ALA A C   1 
ATOM   729  O  O   . ALA A 1 97  ? -8.924  0.019   12.841  1.00 15.64 ? ? ? ? ? ?  97  ALA A O   1 
ATOM   730  C  CB  . ALA A 1 97  ? -9.583  0.662   15.326  1.00 14.05 ? ? ? ? ? ?  97  ALA A CB  1 
ATOM   731  N  N   . THR A 1 98  ? -9.366  1.925   11.808  1.00 13.87 ? ? ? ? ? ?  98  THR A N   1 
ATOM   732  C  CA  . THR A 1 98  ? -8.773  1.409   10.536  1.00 12.52 ? ? ? ? ? ?  98  THR A CA  1 
ATOM   733  C  C   . THR A 1 98  ? -7.402  2.056   10.295  1.00 12.64 ? ? ? ? ? ?  98  THR A C   1 
ATOM   734  O  O   . THR A 1 98  ? -7.116  3.132   10.834  1.00 12.06 ? ? ? ? ? ?  98  THR A O   1 
ATOM   735  C  CB  . THR A 1 98  ? -9.646  1.668   9.288   1.00 11.91 ? ? ? ? ? ?  98  THR A CB  1 
ATOM   736  O  OG1 . THR A 1 98  ? -9.640  3.072   9.008   1.00 14.28 ? ? ? ? ? ?  98  THR A OG1 1 
ATOM   737  C  CG2 . THR A 1 98  ? -11.073 1.243   9.504   1.00 10.10 ? ? ? ? ? ?  98  THR A CG2 1 
ATOM   738  N  N   . LEU A 1 99  ? -6.560  1.379   9.512   1.00 12.80 ? ? ? ? ? ?  99  LEU A N   1 
ATOM   739  C  CA  . LEU A 1 99  ? -5.308  1.930   8.984   1.00 13.32 ? ? ? ? ? ?  99  LEU A CA  1 
ATOM   740  C  C   . LEU A 1 99  ? -5.526  2.296   7.556   1.00 13.11 ? ? ? ? ? ?  99  LEU A C   1 
ATOM   741  O  O   . LEU A 1 99  ? -6.038  1.490   6.746   1.00 12.87 ? ? ? ? ? ?  99  LEU A O   1 
ATOM   742  C  CB  . LEU A 1 99  ? -4.220  0.882   8.912   1.00 13.35 ? ? ? ? ? ?  99  LEU A CB  1 
ATOM   743  C  CG  . LEU A 1 99  ? -3.246  0.712   10.050  1.00 15.30 ? ? ? ? ? ?  99  LEU A CG  1 
ATOM   744  C  CD1 . LEU A 1 99  ? -2.062  -0.051  9.488   1.00 15.89 ? ? ? ? ? ?  99  LEU A CD1 1 
ATOM   745  C  CD2 . LEU A 1 99  ? -2.824  2.078   10.601  1.00 16.41 ? ? ? ? ? ?  99  LEU A CD2 1 
ATOM   746  N  N   . GLU A 1 100 ? -5.099  3.491   7.226   1.00 12.34 ? ? ? ? ? ?  100 GLU A N   1 
ATOM   747  C  CA  . GLU A 1 100 ? -5.198  3.926   5.871   1.00 12.52 ? ? ? ? ? ?  100 GLU A CA  1 
ATOM   748  C  C   . GLU A 1 100 ? -3.789  4.072   5.368   1.00 12.09 ? ? ? ? ? ?  100 GLU A C   1 
ATOM   749  O  O   . GLU A 1 100 ? -3.030  4.927   5.838   1.00 12.85 ? ? ? ? ? ?  100 GLU A O   1 
ATOM   750  C  CB  . GLU A 1 100 ? -5.914  5.269   5.810   1.00 13.08 ? ? ? ? ? ?  100 GLU A CB  1 
ATOM   751  C  CG  . GLU A 1 100 ? -5.687  6.000   4.506   1.00 14.27 ? ? ? ? ? ?  100 GLU A CG  1 
ATOM   752  C  CD  . GLU A 1 100 ? -6.356  7.344   4.508   1.00 17.46 ? ? ? ? ? ?  100 GLU A CD  1 
ATOM   753  O  OE1 . GLU A 1 100 ? -7.135  7.654   5.432   1.00 21.21 ? ? ? ? ? ?  100 GLU A OE1 1 
ATOM   754  O  OE2 . GLU A 1 100 ? -6.117  8.111   3.584   1.00 18.16 ? ? ? ? ? ?  100 GLU A OE2 1 
ATOM   755  N  N   . LEU A 1 101 ? -3.416  3.240   4.421   1.00 10.83 ? ? ? ? ? ?  101 LEU A N   1 
ATOM   756  C  CA  . LEU A 1 101 ? -2.111  3.364   3.911   1.00 10.18 ? ? ? ? ? ?  101 LEU A CA  1 
ATOM   757  C  C   . LEU A 1 101 ? -2.209  4.017   2.535   1.00 11.21 ? ? ? ? ? ?  101 LEU A C   1 
ATOM   758  O  O   . LEU A 1 101 ? -2.984  3.612   1.670   1.00 11.59 ? ? ? ? ? ?  101 LEU A O   1 
ATOM   759  C  CB  . LEU A 1 101 ? -1.424  2.013   3.938   1.00 10.36 ? ? ? ? ? ?  101 LEU A CB  1 
ATOM   760  C  CG  . LEU A 1 101 ? -1.525  1.211   5.243   1.00 8.17  ? ? ? ? ? ?  101 LEU A CG  1 
ATOM   761  C  CD1 . LEU A 1 101 ? -0.943  -0.125  5.024   1.00 5.47  ? ? ? ? ? ?  101 LEU A CD1 1 
ATOM   762  C  CD2 . LEU A 1 101 ? -0.803  1.911   6.381   1.00 7.55  ? ? ? ? ? ?  101 LEU A CD2 1 
ATOM   763  N  N   . THR A 1 102 ? -1.447  5.088   2.381   1.00 12.07 ? ? ? ? ? ?  102 THR A N   1 
ATOM   764  C  CA  . THR A 1 102 ? -1.447  5.914   1.188   1.00 12.35 ? ? ? ? ? ?  102 THR A CA  1 
ATOM   765  C  C   . THR A 1 102 ? -0.247  5.582   0.347   1.00 12.01 ? ? ? ? ? ?  102 THR A C   1 
ATOM   766  O  O   . THR A 1 102 ? 0.895   5.770   0.782   1.00 11.17 ? ? ? ? ? ?  102 THR A O   1 
ATOM   767  C  CB  . THR A 1 102 ? -1.360  7.426   1.552   1.00 12.72 ? ? ? ? ? ?  102 THR A CB  1 
ATOM   768  O  OG1 . THR A 1 102 ? -2.575  7.846   2.186   1.00 13.63 ? ? ? ? ? ?  102 THR A OG1 1 
ATOM   769  C  CG2 . THR A 1 102 ? -1.193  8.246   0.300   1.00 12.70 ? ? ? ? ? ?  102 THR A CG2 1 
ATOM   770  N  N   . HIS A 1 103 ? -0.512  5.096   -0.859  1.00 12.51 ? ? ? ? ? ?  103 HIS A N   1 
ATOM   771  C  CA  . HIS A 1 103 ? 0.543   4.796   -1.836  1.00 13.00 ? ? ? ? ? ?  103 HIS A CA  1 
ATOM   772  C  C   . HIS A 1 103 ? 0.517   5.832   -2.958  1.00 14.07 ? ? ? ? ? ?  103 HIS A C   1 
ATOM   773  O  O   . HIS A 1 103 ? -0.327  5.750   -3.842  1.00 13.63 ? ? ? ? ? ?  103 HIS A O   1 
ATOM   774  C  CB  . HIS A 1 103 ? 0.325   3.404   -2.423  1.00 12.52 ? ? ? ? ? ?  103 HIS A CB  1 
ATOM   775  C  CG  . HIS A 1 103 ? 1.263   3.048   -3.533  1.00 13.94 ? ? ? ? ? ?  103 HIS A CG  1 
ATOM   776  N  ND1 . HIS A 1 103 ? 0.830   2.566   -4.756  1.00 13.06 ? ? ? ? ? ?  103 HIS A ND1 1 
ATOM   777  C  CD2 . HIS A 1 103 ? 2.617   3.074   -3.595  1.00 13.58 ? ? ? ? ? ?  103 HIS A CD2 1 
ATOM   778  C  CE1 . HIS A 1 103 ? 1.879   2.314   -5.515  1.00 13.89 ? ? ? ? ? ?  103 HIS A CE1 1 
ATOM   779  N  NE2 . HIS A 1 103 ? 2.973   2.625   -4.839  1.00 12.62 ? ? ? ? ? ?  103 HIS A NE2 1 
ATOM   780  N  N   . ASN A 1 104 ? 1.417   6.817   -2.880  1.00 14.59 ? ? ? ? ? ?  104 ASN A N   1 
ATOM   781  C  CA  . ASN A 1 104 ? 1.761   7.685   -4.006  1.00 15.56 ? ? ? ? ? ?  104 ASN A CA  1 
ATOM   782  C  C   . ASN A 1 104 ? 2.465   6.849   -5.065  1.00 15.85 ? ? ? ? ? ?  104 ASN A C   1 
ATOM   783  O  O   . ASN A 1 104 ? 3.559   6.347   -4.813  1.00 16.42 ? ? ? ? ? ?  104 ASN A O   1 
ATOM   784  C  CB  . ASN A 1 104 ? 2.720   8.803   -3.529  1.00 14.90 ? ? ? ? ? ?  104 ASN A CB  1 
ATOM   785  C  CG  . ASN A 1 104 ? 2.021   9.806   -2.655  1.00 14.78 ? ? ? ? ? ?  104 ASN A CG  1 
ATOM   786  O  OD1 . ASN A 1 104 ? 1.142   10.540  -3.128  1.00 15.04 ? ? ? ? ? ?  104 ASN A OD1 1 
ATOM   787  N  ND2 . ASN A 1 104 ? 2.367   9.826   -1.361  1.00 11.91 ? ? ? ? ? ?  104 ASN A ND2 1 
ATOM   788  N  N   . TRP A 1 105 ? 1.868   6.701   -6.241  1.00 16.18 ? ? ? ? ? ?  105 TRP A N   1 
ATOM   789  C  CA  . TRP A 1 105 ? 2.394   5.747   -7.231  1.00 16.35 ? ? ? ? ? ?  105 TRP A CA  1 
ATOM   790  C  C   . TRP A 1 105 ? 3.841   5.991   -7.555  1.00 17.27 ? ? ? ? ? ?  105 TRP A C   1 
ATOM   791  O  O   . TRP A 1 105 ? 4.289   7.127   -7.588  1.00 18.32 ? ? ? ? ? ?  105 TRP A O   1 
ATOM   792  C  CB  . TRP A 1 105 ? 1.585   5.765   -8.519  1.00 15.74 ? ? ? ? ? ?  105 TRP A CB  1 
ATOM   793  C  CG  . TRP A 1 105 ? 0.173   5.490   -8.303  1.00 13.10 ? ? ? ? ? ?  105 TRP A CG  1 
ATOM   794  C  CD1 . TRP A 1 105 ? -0.390  4.988   -7.175  1.00 11.44 ? ? ? ? ? ?  105 TRP A CD1 1 
ATOM   795  C  CD2 . TRP A 1 105 ? -0.888  5.637   -9.262  1.00 13.43 ? ? ? ? ? ?  105 TRP A CD2 1 
ATOM   796  N  NE1 . TRP A 1 105 ? -1.747  4.825   -7.349  1.00 11.52 ? ? ? ? ? ?  105 TRP A NE1 1 
ATOM   797  C  CE2 . TRP A 1 105 ? -2.082  5.214   -8.625  1.00 12.11 ? ? ? ? ? ?  105 TRP A CE2 1 
ATOM   798  C  CE3 . TRP A 1 105 ? -0.947  6.066   -10.612 1.00 11.08 ? ? ? ? ? ?  105 TRP A CE3 1 
ATOM   799  C  CZ2 . TRP A 1 105 ? -3.331  5.231   -9.281  1.00 9.60  ? ? ? ? ? ?  105 TRP A CZ2 1 
ATOM   800  C  CZ3 . TRP A 1 105 ? -2.189  6.077   -11.264 1.00 6.69  ? ? ? ? ? ?  105 TRP A CZ3 1 
ATOM   801  C  CH2 . TRP A 1 105 ? -3.358  5.674   -10.593 1.00 8.97  ? ? ? ? ? ?  105 TRP A CH2 1 
ATOM   802  N  N   . GLY A 1 106 ? 4.586   4.916   -7.760  1.00 18.35 ? ? ? ? ? ?  106 GLY A N   1 
ATOM   803  C  CA  . GLY A 1 106 ? 5.945   5.041   -8.237  1.00 18.53 ? ? ? ? ? ?  106 GLY A CA  1 
ATOM   804  C  C   . GLY A 1 106 ? 7.000   5.107   -7.158  1.00 18.90 ? ? ? ? ? ?  106 GLY A C   1 
ATOM   805  O  O   . GLY A 1 106 ? 8.189   4.960   -7.477  1.00 19.10 ? ? ? ? ? ?  106 GLY A O   1 
ATOM   806  N  N   . THR A 1 107 ? 6.614   5.304   -5.892  1.00 18.66 ? ? ? ? ? ?  107 THR A N   1 
ATOM   807  C  CA  . THR A 1 107 ? 7.643   5.354   -4.829  1.00 18.11 ? ? ? ? ? ?  107 THR A CA  1 
ATOM   808  C  C   . THR A 1 107 ? 8.387   4.027   -4.652  1.00 19.71 ? ? ? ? ? ?  107 THR A C   1 
ATOM   809  O  O   . THR A 1 107 ? 9.542   4.038   -4.211  1.00 20.58 ? ? ? ? ? ?  107 THR A O   1 
ATOM   810  C  CB  . THR A 1 107 ? 7.084   5.720   -3.483  1.00 17.48 ? ? ? ? ? ?  107 THR A CB  1 
ATOM   811  O  OG1 . THR A 1 107 ? 5.965   4.874   -3.241  1.00 16.82 ? ? ? ? ? ?  107 THR A OG1 1 
ATOM   812  C  CG2 . THR A 1 107 ? 6.679   7.217   -3.406  1.00 13.86 ? ? ? ? ? ?  107 THR A CG2 1 
ATOM   813  N  N   . GLU A 1 108 ? 7.738   2.895   -4.960  1.00 20.43 ? ? ? ? ? ?  108 GLU A N   1 
ATOM   814  C  CA  . GLU A 1 108 ? 8.371   1.571   -4.895  1.00 21.22 ? ? ? ? ? ?  108 GLU A CA  1 
ATOM   815  C  C   . GLU A 1 108 ? 9.628   1.431   -5.764  1.00 23.81 ? ? ? ? ? ?  108 GLU A C   1 
ATOM   816  O  O   . GLU A 1 108 ? 10.582  0.744   -5.374  1.00 24.60 ? ? ? ? ? ?  108 GLU A O   1 
ATOM   817  C  CB  . GLU A 1 108 ? 7.377   0.433   -5.212  1.00 20.45 ? ? ? ? ? ?  108 GLU A CB  1 
ATOM   818  C  CG  . GLU A 1 108 ? 6.681   0.428   -6.563  1.00 17.72 ? ? ? ? ? ?  108 GLU A CG  1 
ATOM   819  C  CD  . GLU A 1 108 ? 5.447   1.354   -6.642  1.00 19.57 ? ? ? ? ? ?  108 GLU A CD  1 
ATOM   820  O  OE1 . GLU A 1 108 ? 5.422   2.398   -5.933  1.00 17.31 ? ? ? ? ? ?  108 GLU A OE1 1 
ATOM   821  O  OE2 . GLU A 1 108 ? 4.498   1.059   -7.439  1.00 19.45 ? ? ? ? ? ?  108 GLU A OE2 1 
ATOM   822  N  N   . ASP A 1 109 ? 9.630   2.079   -6.934  1.00 26.04 ? ? ? ? ? ?  109 ASP A N   1 
ATOM   823  C  CA  . ASP A 1 109 ? 10.761  2.020   -7.884  1.00 27.74 ? ? ? ? ? ?  109 ASP A CA  1 
ATOM   824  C  C   . ASP A 1 109 ? 11.668  3.239   -7.793  1.00 28.89 ? ? ? ? ? ?  109 ASP A C   1 
ATOM   825  O  O   . ASP A 1 109 ? 12.523  3.424   -8.665  1.00 29.46 ? ? ? ? ? ?  109 ASP A O   1 
ATOM   826  C  CB  . ASP A 1 109 ? 10.280  1.920   -9.349  1.00 27.77 ? ? ? ? ? ?  109 ASP A CB  1 
ATOM   827  C  CG  . ASP A 1 109 ? 9.236   0.830   -9.574  1.00 28.44 ? ? ? ? ? ?  109 ASP A CG  1 
ATOM   828  O  OD1 . ASP A 1 109 ? 9.442   -0.325  -9.136  1.00 29.31 ? ? ? ? ? ?  109 ASP A OD1 1 
ATOM   829  O  OD2 . ASP A 1 109 ? 8.204   1.145   -10.204 1.00 27.93 ? ? ? ? ? ?  109 ASP A OD2 1 
ATOM   830  N  N   . ASP A 1 110 ? 11.469  4.078   -6.774  1.00 30.14 ? ? ? ? ? ?  110 ASP A N   1 
ATOM   831  C  CA  . ASP A 1 110 ? 12.327  5.242   -6.547  1.00 31.68 ? ? ? ? ? ?  110 ASP A CA  1 
ATOM   832  C  C   . ASP A 1 110 ? 13.267  5.001   -5.376  1.00 33.21 ? ? ? ? ? ?  110 ASP A C   1 
ATOM   833  O  O   . ASP A 1 110 ? 12.904  5.240   -4.216  1.00 32.98 ? ? ? ? ? ?  110 ASP A O   1 
ATOM   834  C  CB  . ASP A 1 110 ? 11.502  6.494   -6.265  1.00 31.75 ? ? ? ? ? ?  110 ASP A CB  1 
ATOM   835  C  CG  . ASP A 1 110 ? 12.362  7.753   -6.144  1.00 32.53 ? ? ? ? ? ?  110 ASP A CG  1 
ATOM   836  O  OD1 . ASP A 1 110 ? 13.615  7.658   -6.048  1.00 32.07 ? ? ? ? ? ?  110 ASP A OD1 1 
ATOM   837  O  OD2 . ASP A 1 110 ? 11.776  8.849   -6.152  1.00 33.19 ? ? ? ? ? ?  110 ASP A OD2 1 
ATOM   838  N  N   . GLU A 1 111 ? 14.485  4.564   -5.686  1.00 34.73 ? ? ? ? ? ?  111 GLU A N   1 
ATOM   839  C  CA  . GLU A 1 111 ? 15.420  4.124   -4.658  1.00 36.50 ? ? ? ? ? ?  111 GLU A CA  1 
ATOM   840  C  C   . GLU A 1 111 ? 15.996  5.245   -3.773  1.00 36.32 ? ? ? ? ? ?  111 GLU A C   1 
ATOM   841  O  O   . GLU A 1 111 ? 16.651  4.979   -2.763  1.00 36.69 ? ? ? ? ? ?  111 GLU A O   1 
ATOM   842  C  CB  . GLU A 1 111 ? 16.519  3.290   -5.305  1.00 37.40 ? ? ? ? ? ?  111 GLU A CB  1 
ATOM   843  C  CG  . GLU A 1 111 ? 16.105  1.824   -5.510  1.00 41.52 ? ? ? ? ? ?  111 GLU A CG  1 
ATOM   844  C  CD  . GLU A 1 111 ? 16.808  1.188   -6.684  1.00 47.26 ? ? ? ? ? ?  111 GLU A CD  1 
ATOM   845  O  OE1 . GLU A 1 111 ? 17.816  1.774   -7.172  1.00 49.33 ? ? ? ? ? ?  111 GLU A OE1 1 
ATOM   846  O  OE2 . GLU A 1 111 ? 16.352  0.104   -7.120  1.00 50.07 ? ? ? ? ? ?  111 GLU A OE2 1 
ATOM   847  N  N   . THR A 1 112 ? 15.735  6.492   -4.158  1.00 35.67 ? ? ? ? ? ?  112 THR A N   1 
ATOM   848  C  CA  . THR A 1 112 ? 16.133  7.674   -3.376  1.00 34.48 ? ? ? ? ? ?  112 THR A CA  1 
ATOM   849  C  C   . THR A 1 112 ? 15.020  8.163   -2.413  1.00 32.92 ? ? ? ? ? ?  112 THR A C   1 
ATOM   850  O  O   . THR A 1 112 ? 15.168  9.217   -1.763  1.00 32.95 ? ? ? ? ? ?  112 THR A O   1 
ATOM   851  C  CB  . THR A 1 112 ? 16.523  8.866   -4.322  1.00 34.82 ? ? ? ? ? ?  112 THR A CB  1 
ATOM   852  O  OG1 . THR A 1 112 ? 15.355  9.381   -4.974  1.00 35.80 ? ? ? ? ? ?  112 THR A OG1 1 
ATOM   853  C  CG2 . THR A 1 112 ? 17.553  8.446   -5.378  1.00 35.43 ? ? ? ? ? ?  112 THR A CG2 1 
ATOM   854  N  N   . GLN A 1 113 ? 13.911  7.419   -2.340  1.00 30.16 ? ? ? ? ? ?  113 GLN A N   1 
ATOM   855  C  CA  . GLN A 1 113 ? 12.737  7.868   -1.593  1.00 27.69 ? ? ? ? ? ?  113 GLN A CA  1 
ATOM   856  C  C   . GLN A 1 113 ? 12.453  6.946   -0.421  1.00 26.29 ? ? ? ? ? ?  113 GLN A C   1 
ATOM   857  O  O   . GLN A 1 113 ? 12.461  5.721   -0.564  1.00 26.57 ? ? ? ? ? ?  113 GLN A O   1 
ATOM   858  C  CB  . GLN A 1 113 ? 11.503  7.967   -2.503  1.00 27.72 ? ? ? ? ? ?  113 GLN A CB  1 
ATOM   859  C  CG  . GLN A 1 113 ? 10.195  8.421   -1.827  1.00 25.80 ? ? ? ? ? ?  113 GLN A CG  1 
ATOM   860  C  CD  . GLN A 1 113 ? 9.556   7.357   -0.913  1.00 24.23 ? ? ? ? ? ?  113 GLN A CD  1 
ATOM   861  O  OE1 . GLN A 1 113 ? 9.539   6.168   -1.217  1.00 23.60 ? ? ? ? ? ?  113 GLN A OE1 1 
ATOM   862  N  NE2 . GLN A 1 113 ? 9.010   7.801   0.197   1.00 23.72 ? ? ? ? ? ?  113 GLN A NE2 1 
ATOM   863  N  N   . SER A 1 114 ? 12.202  7.547   0.731   1.00 23.82 ? ? ? ? ? ?  114 SER A N   1 
ATOM   864  C  CA  . SER A 1 114 ? 11.713  6.824   1.889   1.00 22.87 ? ? ? ? ? ?  114 SER A CA  1 
ATOM   865  C  C   . SER A 1 114 ? 10.907  7.792   2.746   1.00 20.68 ? ? ? ? ? ?  114 SER A C   1 
ATOM   866  O  O   . SER A 1 114 ? 10.964  9.001   2.569   1.00 20.34 ? ? ? ? ? ?  114 SER A O   1 
ATOM   867  C  CB  . SER A 1 114 ? 12.854  6.165   2.679   1.00 23.04 ? ? ? ? ? ?  114 SER A CB  1 
ATOM   868  O  OG  . SER A 1 114 ? 13.845  7.117   3.021   1.00 25.94 ? ? ? ? ? ?  114 SER A OG  1 
ATOM   869  N  N   . TYR A 1 115 ? 10.112  7.248   3.646   1.00 18.27 ? ? ? ? ? ?  115 TYR A N   1 
ATOM   870  C  CA  . TYR A 1 115 ? 9.321   8.070   4.519   1.00 15.42 ? ? ? ? ? ?  115 TYR A CA  1 
ATOM   871  C  C   . TYR A 1 115 ? 9.957   8.142   5.890   1.00 14.32 ? ? ? ? ? ?  115 TYR A C   1 
ATOM   872  O  O   . TYR A 1 115 ? 10.931  7.465   6.183   1.00 13.82 ? ? ? ? ? ?  115 TYR A O   1 
ATOM   873  C  CB  . TYR A 1 115 ? 7.923   7.529   4.581   1.00 15.23 ? ? ? ? ? ?  115 TYR A CB  1 
ATOM   874  C  CG  . TYR A 1 115 ? 7.174   7.747   3.305   1.00 13.78 ? ? ? ? ? ?  115 TYR A CG  1 
ATOM   875  C  CD1 . TYR A 1 115 ? 6.990   9.052   2.783   1.00 11.24 ? ? ? ? ? ?  115 TYR A CD1 1 
ATOM   876  C  CD2 . TYR A 1 115 ? 6.643   6.676   2.606   1.00 12.03 ? ? ? ? ? ?  115 TYR A CD2 1 
ATOM   877  C  CE1 . TYR A 1 115 ? 6.297   9.266   1.606   1.00 8.10  ? ? ? ? ? ?  115 TYR A CE1 1 
ATOM   878  C  CE2 . TYR A 1 115 ? 5.921   6.898   1.424   1.00 12.09 ? ? ? ? ? ?  115 TYR A CE2 1 
ATOM   879  C  CZ  . TYR A 1 115 ? 5.763   8.191   0.943   1.00 9.89  ? ? ? ? ? ?  115 TYR A CZ  1 
ATOM   880  O  OH  . TYR A 1 115 ? 5.041   8.387   -0.186  1.00 9.05  ? ? ? ? ? ?  115 TYR A OH  1 
ATOM   881  N  N   . HIS A 1 116 ? 9.433   9.021   6.714   1.00 13.53 ? ? ? ? ? ?  116 HIS A N   1 
ATOM   882  C  CA  . HIS A 1 116 ? 10.044  9.317   7.991   1.00 12.22 ? ? ? ? ? ?  116 HIS A CA  1 
ATOM   883  C  C   . HIS A 1 116 ? 9.080   8.816   9.039   1.00 12.13 ? ? ? ? ? ?  116 HIS A C   1 
ATOM   884  O  O   . HIS A 1 116 ? 7.878   9.103   8.976   1.00 11.64 ? ? ? ? ? ?  116 HIS A O   1 
ATOM   885  C  CB  . HIS A 1 116 ? 10.211  10.811  8.070   1.00 11.74 ? ? ? ? ? ?  116 HIS A CB  1 
ATOM   886  C  CG  . HIS A 1 116 ? 10.809  11.286  9.341   1.00 12.51 ? ? ? ? ? ?  116 HIS A CG  1 
ATOM   887  N  ND1 . HIS A 1 116 ? 12.127  11.071  9.666   1.00 14.40 ? ? ? ? ? ?  116 HIS A ND1 1 
ATOM   888  C  CD2 . HIS A 1 116 ? 10.269  11.962  10.380  1.00 12.06 ? ? ? ? ? ?  116 HIS A CD2 1 
ATOM   889  C  CE1 . HIS A 1 116 ? 12.373  11.597  10.853  1.00 10.85 ? ? ? ? ? ?  116 HIS A CE1 1 
ATOM   890  N  NE2 . HIS A 1 116 ? 11.261  12.139  11.305  1.00 9.82  ? ? ? ? ? ?  116 HIS A NE2 1 
ATOM   891  N  N   . ASN A 1 117 ? 9.586   8.054   10.002  1.00 12.41 ? ? ? ? ? ?  117 ASN A N   1 
ATOM   892  C  CA  . ASN A 1 117 ? 8.697   7.420   10.948  1.00 12.63 ? ? ? ? ? ?  117 ASN A CA  1 
ATOM   893  C  C   . ASN A 1 117 ? 8.270   8.302   12.111  1.00 13.25 ? ? ? ? ? ?  117 ASN A C   1 
ATOM   894  O  O   . ASN A 1 117 ? 7.307   7.970   12.829  1.00 13.43 ? ? ? ? ? ?  117 ASN A O   1 
ATOM   895  C  CB  . ASN A 1 117 ? 9.227   6.076   11.404  1.00 13.27 ? ? ? ? ? ?  117 ASN A CB  1 
ATOM   896  C  CG  . ASN A 1 117 ? 10.462  6.178   12.242  1.00 13.00 ? ? ? ? ? ?  117 ASN A CG  1 
ATOM   897  O  OD1 . ASN A 1 117 ? 10.835  7.240   12.746  1.00 14.28 ? ? ? ? ? ?  117 ASN A OD1 1 
ATOM   898  N  ND2 . ASN A 1 117 ? 11.088  5.055   12.430  1.00 11.83 ? ? ? ? ? ?  117 ASN A ND2 1 
ATOM   899  N  N   . GLY A 1 118 ? 8.925   9.458   12.254  1.00 12.85 ? ? ? ? ? ?  118 GLY A N   1 
ATOM   900  C  CA  . GLY A 1 118 ? 8.485   10.446  13.233  1.00 12.27 ? ? ? ? ? ?  118 GLY A CA  1 
ATOM   901  C  C   . GLY A 1 118 ? 9.185   10.277  14.567  1.00 12.70 ? ? ? ? ? ?  118 GLY A C   1 
ATOM   902  O  O   . GLY A 1 118 ? 8.912   11.041  15.504  1.00 11.58 ? ? ? ? ? ?  118 GLY A O   1 
ATOM   903  N  N   . ASN A 1 119 ? 10.089  9.282   14.653  1.00 13.28 ? ? ? ? ? ?  119 ASN A N   1 
ATOM   904  C  CA  . ASN A 1 119 ? 10.774  8.956   15.935  1.00 13.79 ? ? ? ? ? ?  119 ASN A CA  1 
ATOM   905  C  C   . ASN A 1 119 ? 12.161  9.517   16.180  1.00 14.10 ? ? ? ? ? ?  119 ASN A C   1 
ATOM   906  O  O   . ASN A 1 119 ? 12.728  9.331   17.274  1.00 14.68 ? ? ? ? ? ?  119 ASN A O   1 
ATOM   907  C  CB  . ASN A 1 119 ? 10.728  7.470   16.215  1.00 12.32 ? ? ? ? ? ?  119 ASN A CB  1 
ATOM   908  C  CG  . ASN A 1 119 ? 9.376   7.057   16.640  1.00 12.78 ? ? ? ? ? ?  119 ASN A CG  1 
ATOM   909  O  OD1 . ASN A 1 119 ? 8.834   7.619   17.612  1.00 13.46 ? ? ? ? ? ?  119 ASN A OD1 1 
ATOM   910  N  ND2 . ASN A 1 119 ? 8.758   6.148   15.890  1.00 8.54  ? ? ? ? ? ?  119 ASN A ND2 1 
ATOM   911  N  N   . SER A 1 120 ? 12.667  10.206  15.158  1.00 13.94 ? ? ? ? ? ?  120 SER A N   1 
ATOM   912  C  CA  . SER A 1 120 ? 13.893  10.975  15.193  1.00 14.07 ? ? ? ? ? ?  120 SER A CA  1 
ATOM   913  C  C   . SER A 1 120 ? 13.622  12.321  14.478  1.00 14.19 ? ? ? ? ? ?  120 SER A C   1 
ATOM   914  O  O   . SER A 1 120 ? 12.666  12.436  13.714  1.00 13.88 ? ? ? ? ? ?  120 SER A O   1 
ATOM   915  C  CB  . SER A 1 120 ? 14.978  10.205  14.458  1.00 13.85 ? ? ? ? ? ?  120 SER A CB  1 
ATOM   916  O  OG  . SER A 1 120 ? 14.593  10.079  13.099  1.00 15.72 ? ? ? ? ? ?  120 SER A OG  1 
ATOM   917  N  N   . ASP A 1 121 ? 14.459  13.335  14.734  1.00 14.36 ? ? ? ? ? ?  121 ASP A N   1 
ATOM   918  C  CA  . ASP A 1 121 ? 14.324  14.686  14.143  1.00 14.67 ? ? ? ? ? ?  121 ASP A CA  1 
ATOM   919  C  C   . ASP A 1 121 ? 13.966  14.792  12.633  1.00 13.83 ? ? ? ? ? ?  121 ASP A C   1 
ATOM   920  O  O   . ASP A 1 121 ? 14.764  14.373  11.804  1.00 14.51 ? ? ? ? ? ?  121 ASP A O   1 
ATOM   921  C  CB  . ASP A 1 121 ? 15.614  15.462  14.384  1.00 14.72 ? ? ? ? ? ?  121 ASP A CB  1 
ATOM   922  C  CG  . ASP A 1 121 ? 15.483  16.954  14.005  1.00 17.34 ? ? ? ? ? ?  121 ASP A CG  1 
ATOM   923  O  OD1 . ASP A 1 121 ? 14.359  17.401  13.694  1.00 16.24 ? ? ? ? ? ?  121 ASP A OD1 1 
ATOM   924  O  OD2 . ASP A 1 121 ? 16.501  17.699  14.013  1.00 18.03 ? ? ? ? ? ?  121 ASP A OD2 1 
ATOM   925  N  N   . PRO A 1 122 ? 12.813  15.416  12.274  1.00 13.05 ? ? ? ? ? ?  122 PRO A N   1 
ATOM   926  C  CA  . PRO A 1 122 ? 11.870  16.040  13.222  1.00 12.96 ? ? ? ? ? ?  122 PRO A CA  1 
ATOM   927  C  C   . PRO A 1 122 ? 10.848  15.034  13.750  1.00 12.93 ? ? ? ? ? ?  122 PRO A C   1 
ATOM   928  O  O   . PRO A 1 122 ? 10.333  14.179  13.002  1.00 13.51 ? ? ? ? ? ?  122 PRO A O   1 
ATOM   929  C  CB  . PRO A 1 122 ? 11.234  17.150  12.397  1.00 12.38 ? ? ? ? ? ?  122 PRO A CB  1 
ATOM   930  C  CG  . PRO A 1 122 ? 11.226  16.550  10.927  1.00 11.98 ? ? ? ? ? ?  122 PRO A CG  1 
ATOM   931  C  CD  . PRO A 1 122 ? 12.389  15.604  10.864  1.00 12.20 ? ? ? ? ? ?  122 PRO A CD  1 
ATOM   932  N  N   . ARG A 1 123 ? 10.624  15.105  15.052  1.00 12.86 ? ? ? ? ? ?  123 ARG A N   1 
ATOM   933  C  CA  . ARG A 1 123 ? 9.729   14.195  15.765  1.00 12.49 ? ? ? ? ? ?  123 ARG A CA  1 
ATOM   934  C  C   . ARG A 1 123 ? 8.283   14.671  15.754  1.00 11.95 ? ? ? ? ? ?  123 ARG A C   1 
ATOM   935  O  O   . ARG A 1 123 ? 8.006   15.865  15.765  1.00 12.32 ? ? ? ? ? ?  123 ARG A O   1 
ATOM   936  C  CB  . ARG A 1 123 ? 10.208  14.031  17.197  1.00 12.08 ? ? ? ? ? ?  123 ARG A CB  1 
ATOM   937  C  CG  . ARG A 1 123 ? 11.049  12.818  17.407  1.00 14.13 ? ? ? ? ? ?  123 ARG A CG  1 
ATOM   938  C  CD  . ARG A 1 123 ? 12.079  12.973  18.516  1.00 16.07 ? ? ? ? ? ?  123 ARG A CD  1 
ATOM   939  N  NE  . ARG A 1 123 ? 11.577  13.609  19.741  1.00 16.02 ? ? ? ? ? ?  123 ARG A NE  1 
ATOM   940  C  CZ  . ARG A 1 123 ? 11.376  12.984  20.912  1.00 22.97 ? ? ? ? ? ?  123 ARG A CZ  1 
ATOM   941  N  NH1 . ARG A 1 123 ? 11.585  11.654  21.069  1.00 23.65 ? ? ? ? ? ?  123 ARG A NH1 1 
ATOM   942  N  NH2 . ARG A 1 123 ? 10.945  13.688  21.952  1.00 22.71 ? ? ? ? ? ?  123 ARG A NH2 1 
ATOM   943  N  N   . GLY A 1 124 ? 7.353   13.726  15.720  1.00 12.18 ? ? ? ? ? ?  124 GLY A N   1 
ATOM   944  C  CA  . GLY A 1 124 ? 5.918   14.058  15.821  1.00 10.94 ? ? ? ? ? ?  124 GLY A CA  1 
ATOM   945  C  C   . GLY A 1 124 ? 5.118   12.840  16.222  1.00 10.73 ? ? ? ? ? ?  124 GLY A C   1 
ATOM   946  O  O   . GLY A 1 124 ? 5.049   12.470  17.423  1.00 10.26 ? ? ? ? ? ?  124 GLY A O   1 
ATOM   947  N  N   . PHE A 1 125 ? 4.530   12.209  15.206  1.00 9.94  ? ? ? ? ? ?  125 PHE A N   1 
ATOM   948  C  CA  . PHE A 1 125 ? 3.857   10.953  15.362  1.00 9.81  ? ? ? ? ? ?  125 PHE A CA  1 
ATOM   949  C  C   . PHE A 1 125 ? 4.824   9.913   15.918  1.00 9.85  ? ? ? ? ? ?  125 PHE A C   1 
ATOM   950  O  O   . PHE A 1 125 ? 5.989   9.901   15.557  1.00 10.21 ? ? ? ? ? ?  125 PHE A O   1 
ATOM   951  C  CB  . PHE A 1 125 ? 3.368   10.513  14.009  1.00 10.40 ? ? ? ? ? ?  125 PHE A CB  1 
ATOM   952  C  CG  . PHE A 1 125 ? 3.069   9.048   13.914  1.00 10.44 ? ? ? ? ? ?  125 PHE A CG  1 
ATOM   953  C  CD1 . PHE A 1 125 ? 1.812   8.541   14.301  1.00 10.53 ? ? ? ? ? ?  125 PHE A CD1 1 
ATOM   954  C  CD2 . PHE A 1 125 ? 4.050   8.160   13.441  1.00 11.25 ? ? ? ? ? ?  125 PHE A CD2 1 
ATOM   955  C  CE1 . PHE A 1 125 ? 1.532   7.157   14.205  1.00 10.37 ? ? ? ? ? ?  125 PHE A CE1 1 
ATOM   956  C  CE2 . PHE A 1 125 ? 3.790   6.760   13.340  1.00 10.35 ? ? ? ? ? ?  125 PHE A CE2 1 
ATOM   957  C  CZ  . PHE A 1 125 ? 2.528   6.268   13.707  1.00 11.16 ? ? ? ? ? ?  125 PHE A CZ  1 
ATOM   958  N  N   . GLY A 1 126 ? 4.355   9.012   16.771  1.00 8.99  ? ? ? ? ? ?  126 GLY A N   1 
ATOM   959  C  CA  . GLY A 1 126 ? 5.288   8.059   17.323  1.00 8.37  ? ? ? ? ? ?  126 GLY A CA  1 
ATOM   960  C  C   . GLY A 1 126 ? 5.135   6.654   16.846  1.00 7.87  ? ? ? ? ? ?  126 GLY A C   1 
ATOM   961  O  O   . GLY A 1 126 ? 6.099   6.043   16.418  1.00 7.27  ? ? ? ? ? ?  126 GLY A O   1 
ATOM   962  N  N   . HIS A 1 127 ? 3.909   6.148   16.937  1.00 9.08  ? ? ? ? ? ?  127 HIS A N   1 
ATOM   963  C  CA  . HIS A 1 127 ? 3.565   4.780   16.562  1.00 9.28  ? ? ? ? ? ?  127 HIS A CA  1 
ATOM   964  C  C   . HIS A 1 127 ? 2.073   4.537   16.644  1.00 9.72  ? ? ? ? ? ?  127 HIS A C   1 
ATOM   965  O  O   . HIS A 1 127 ? 1.305   5.298   17.285  1.00 8.81  ? ? ? ? ? ?  127 HIS A O   1 
ATOM   966  C  CB  . HIS A 1 127 ? 4.240   3.770   17.492  1.00 9.93  ? ? ? ? ? ?  127 HIS A CB  1 
ATOM   967  C  CG  . HIS A 1 127 ? 4.040   4.059   18.944  1.00 11.28 ? ? ? ? ? ?  127 HIS A CG  1 
ATOM   968  N  ND1 . HIS A 1 127 ? 4.993   4.690   19.708  1.00 12.43 ? ? ? ? ? ?  127 HIS A ND1 1 
ATOM   969  C  CD2 . HIS A 1 127 ? 2.989   3.822   19.767  1.00 12.60 ? ? ? ? ? ?  127 HIS A CD2 1 
ATOM   970  C  CE1 . HIS A 1 127 ? 4.545   4.818   20.946  1.00 13.93 ? ? ? ? ? ?  127 HIS A CE1 1 
ATOM   971  N  NE2 . HIS A 1 127 ? 3.329   4.302   21.008  1.00 12.06 ? ? ? ? ? ?  127 HIS A NE2 1 
ATOM   972  N  N   . ILE A 1 128 ? 1.682   3.454   15.973  1.00 9.90  ? ? ? ? ? ?  128 ILE A N   1 
ATOM   973  C  CA  . ILE A 1 128 ? 0.433   2.758   16.277  1.00 9.39  ? ? ? ? ? ?  128 ILE A CA  1 
ATOM   974  C  C   . ILE A 1 128 ? 0.799   1.620   17.239  1.00 10.50 ? ? ? ? ? ?  128 ILE A C   1 
ATOM   975  O  O   . ILE A 1 128 ? 2.004   1.292   17.368  1.00 11.71 ? ? ? ? ? ?  128 ILE A O   1 
ATOM   976  C  CB  . ILE A 1 128 ? -0.271  2.246   15.010  1.00 8.35  ? ? ? ? ? ?  128 ILE A CB  1 
ATOM   977  C  CG1 . ILE A 1 128 ? 0.654   1.291   14.223  1.00 5.52  ? ? ? ? ? ?  128 ILE A CG1 1 
ATOM   978  C  CG2 . ILE A 1 128 ? -0.700  3.438   14.197  1.00 5.55  ? ? ? ? ? ?  128 ILE A CG2 1 
ATOM   979  C  CD1 . ILE A 1 128 ? -0.029  0.307   13.299  1.00 3.92  ? ? ? ? ? ?  128 ILE A CD1 1 
ATOM   980  N  N   . GLY A 1 129 ? -0.215  1.043   17.890  1.00 10.51 ? ? ? ? ? ?  129 GLY A N   1 
ATOM   981  C  CA  . GLY A 1 129 ? -0.044  -0.019  18.890  1.00 11.42 ? ? ? ? ? ?  129 GLY A CA  1 
ATOM   982  C  C   . GLY A 1 129 ? -1.115  -1.107  18.803  1.00 12.48 ? ? ? ? ? ?  129 GLY A C   1 
ATOM   983  O  O   . GLY A 1 129 ? -2.281  -0.810  18.577  1.00 11.99 ? ? ? ? ? ?  129 GLY A O   1 
ATOM   984  N  N   . ILE A 1 130 ? -0.704  -2.373  18.967  1.00 13.51 ? ? ? ? ? ?  130 ILE A N   1 
ATOM   985  C  CA  . ILE A 1 130 ? -1.613  -3.509  18.864  1.00 13.94 ? ? ? ? ? ?  130 ILE A CA  1 
ATOM   986  C  C   . ILE A 1 130 ? -1.607  -4.333  20.144  1.00 14.36 ? ? ? ? ? ?  130 ILE A C   1 
ATOM   987  O  O   . ILE A 1 130 ? -0.563  -4.813  20.586  1.00 13.99 ? ? ? ? ? ?  130 ILE A O   1 
ATOM   988  C  CB  . ILE A 1 130 ? -1.320  -4.376  17.625  1.00 14.38 ? ? ? ? ? ?  130 ILE A CB  1 
ATOM   989  C  CG1 . ILE A 1 130 ? -1.621  -3.564  16.362  1.00 14.93 ? ? ? ? ? ?  130 ILE A CG1 1 
ATOM   990  C  CG2 . ILE A 1 130 ? -2.179  -5.672  17.628  1.00 12.88 ? ? ? ? ? ?  130 ILE A CG2 1 
ATOM   991  C  CD1 . ILE A 1 130 ? -0.735  -3.900  15.238  1.00 13.67 ? ? ? ? ? ?  130 ILE A CD1 1 
ATOM   992  N  N   . ALA A 1 131 ? -2.805  -4.476  20.717  1.00 14.98 ? ? ? ? ? ?  131 ALA A N   1 
ATOM   993  C  CA  . ALA A 1 131 ? -3.058  -5.285  21.900  1.00 15.19 ? ? ? ? ? ?  131 ALA A CA  1 
ATOM   994  C  C   . ALA A 1 131 ? -3.085  -6.733  21.493  1.00 15.97 ? ? ? ? ? ?  131 ALA A C   1 
ATOM   995  O  O   . ALA A 1 131 ? -3.765  -7.119  20.534  1.00 15.55 ? ? ? ? ? ?  131 ALA A O   1 
ATOM   996  C  CB  . ALA A 1 131 ? -4.374  -4.899  22.520  1.00 15.22 ? ? ? ? ? ?  131 ALA A CB  1 
ATOM   997  N  N   . VAL A 1 132 ? -2.331  -7.547  22.214  1.00 17.15 ? ? ? ? ? ?  132 VAL A N   1 
ATOM   998  C  CA  . VAL A 1 132 ? -2.307  -8.985  21.926  1.00 17.66 ? ? ? ? ? ?  132 VAL A CA  1 
ATOM   999  C  C   . VAL A 1 132 ? -2.595  -9.631  23.268  1.00 18.73 ? ? ? ? ? ?  132 VAL A C   1 
ATOM   1000 O  O   . VAL A 1 132 ? -2.449  -8.967  24.297  1.00 19.42 ? ? ? ? ? ?  132 VAL A O   1 
ATOM   1001 C  CB  . VAL A 1 132 ? -0.921  -9.469  21.370  1.00 17.60 ? ? ? ? ? ?  132 VAL A CB  1 
ATOM   1002 C  CG1 . VAL A 1 132 ? -0.635  -8.862  20.006  1.00 14.52 ? ? ? ? ? ?  132 VAL A CG1 1 
ATOM   1003 C  CG2 . VAL A 1 132 ? 0.206   -9.158  22.380  1.00 16.43 ? ? ? ? ? ?  132 VAL A CG2 1 
ATOM   1004 N  N   . PRO A 1 133 ? -3.021  -10.903 23.260  1.00 19.08 ? ? ? ? ? ?  133 PRO A N   1 
ATOM   1005 C  CA  . PRO A 1 133 ? -3.129  -11.740 24.469  1.00 19.41 ? ? ? ? ? ?  133 PRO A CA  1 
ATOM   1006 C  C   . PRO A 1 133 ? -1.784  -12.123 25.111  1.00 20.07 ? ? ? ? ? ?  133 PRO A C   1 
ATOM   1007 O  O   . PRO A 1 133 ? -1.700  -12.226 26.327  1.00 21.37 ? ? ? ? ? ?  133 PRO A O   1 
ATOM   1008 C  CB  . PRO A 1 133 ? -3.849  -13.006 23.982  1.00 19.11 ? ? ? ? ? ?  133 PRO A CB  1 
ATOM   1009 C  CG  . PRO A 1 133 ? -4.060  -12.853 22.525  1.00 19.84 ? ? ? ? ? ?  133 PRO A CG  1 
ATOM   1010 C  CD  . PRO A 1 133 ? -3.358  -11.631 22.026  1.00 18.66 ? ? ? ? ? ?  133 PRO A CD  1 
ATOM   1011 N  N   . ASP A 1 134 ? -0.742  -12.363 24.316  1.00 20.87 ? ? ? ? ? ?  134 ASP A N   1 
ATOM   1012 C  CA  . ASP A 1 134 ? 0.607   -12.681 24.849  1.00 20.59 ? ? ? ? ? ?  134 ASP A CA  1 
ATOM   1013 C  C   . ASP A 1 134 ? 1.713   -12.095 23.988  1.00 20.41 ? ? ? ? ? ?  134 ASP A C   1 
ATOM   1014 O  O   . ASP A 1 134 ? 1.937   -12.540 22.850  1.00 20.88 ? ? ? ? ? ?  134 ASP A O   1 
ATOM   1015 C  CB  . ASP A 1 134 ? 0.790   -14.197 25.007  1.00 20.96 ? ? ? ? ? ?  134 ASP A CB  1 
ATOM   1016 C  CG  . ASP A 1 134 ? 2.160   -14.585 25.565  1.00 21.84 ? ? ? ? ? ?  134 ASP A CG  1 
ATOM   1017 O  OD1 . ASP A 1 134 ? 2.957   -13.732 25.976  1.00 27.74 ? ? ? ? ? ?  134 ASP A OD1 1 
ATOM   1018 O  OD2 . ASP A 1 134 ? 2.468   -15.773 25.582  1.00 24.64 ? ? ? ? ? ?  134 ASP A OD2 1 
ATOM   1019 N  N   . VAL A 1 135 ? 2.395   -11.089 24.532  1.00 20.57 ? ? ? ? ? ?  135 VAL A N   1 
ATOM   1020 C  CA  . VAL A 1 135 ? 3.502   -10.397 23.852  1.00 20.21 ? ? ? ? ? ?  135 VAL A CA  1 
ATOM   1021 C  C   . VAL A 1 135 ? 4.664   -11.354 23.470  1.00 20.89 ? ? ? ? ? ?  135 VAL A C   1 
ATOM   1022 O  O   . VAL A 1 135 ? 5.242   -11.231 22.355  1.00 19.82 ? ? ? ? ? ?  135 VAL A O   1 
ATOM   1023 C  CB  . VAL A 1 135 ? 4.013   -9.211  24.737  1.00 20.68 ? ? ? ? ? ?  135 VAL A CB  1 
ATOM   1024 C  CG1 . VAL A 1 135 ? 5.208   -8.509  24.120  1.00 20.01 ? ? ? ? ? ?  135 VAL A CG1 1 
ATOM   1025 C  CG2 . VAL A 1 135 ? 2.876   -8.209  25.047  1.00 19.83 ? ? ? ? ? ?  135 VAL A CG2 1 
ATOM   1026 N  N   . TYR A 1 136 ? 4.984   -12.307 24.384  1.00 21.09 ? ? ? ? ? ?  136 TYR A N   1 
ATOM   1027 C  CA  . TYR A 1 136 ? 6.156   -13.212 24.238  1.00 20.72 ? ? ? ? ? ?  136 TYR A CA  1 
ATOM   1028 C  C   . TYR A 1 136 ? 5.978   -14.222 23.141  1.00 20.65 ? ? ? ? ? ?  136 TYR A C   1 
ATOM   1029 O  O   . TYR A 1 136 ? 6.921   -14.459 22.395  1.00 21.40 ? ? ? ? ? ?  136 TYR A O   1 
ATOM   1030 C  CB  . TYR A 1 136 ? 6.561   -13.906 25.554  1.00 20.81 ? ? ? ? ? ?  136 TYR A CB  1 
ATOM   1031 C  CG  . TYR A 1 136 ? 6.963   -12.899 26.588  1.00 22.19 ? ? ? ? ? ?  136 TYR A CG  1 
ATOM   1032 C  CD1 . TYR A 1 136 ? 8.294   -12.460 26.700  1.00 21.33 ? ? ? ? ? ?  136 TYR A CD1 1 
ATOM   1033 C  CD2 . TYR A 1 136 ? 5.997   -12.317 27.429  1.00 23.78 ? ? ? ? ? ?  136 TYR A CD2 1 
ATOM   1034 C  CE1 . TYR A 1 136 ? 8.646   -11.477 27.632  1.00 20.95 ? ? ? ? ? ?  136 TYR A CE1 1 
ATOM   1035 C  CE2 . TYR A 1 136 ? 6.351   -11.330 28.368  1.00 23.31 ? ? ? ? ? ?  136 TYR A CE2 1 
ATOM   1036 C  CZ  . TYR A 1 136 ? 7.669   -10.920 28.457  1.00 22.41 ? ? ? ? ? ?  136 TYR A CZ  1 
ATOM   1037 O  OH  . TYR A 1 136 ? 7.993   -9.955  29.389  1.00 25.69 ? ? ? ? ? ?  136 TYR A OH  1 
ATOM   1038 N  N   . SER A 1 137 ? 4.794   -14.827 23.024  1.00 20.13 ? ? ? ? ? ?  137 SER A N   1 
ATOM   1039 C  CA  . SER A 1 137 ? 4.544   -15.643 21.832  1.00 19.71 ? ? ? ? ? ?  137 SER A CA  1 
ATOM   1040 C  C   . SER A 1 137 ? 4.333   -14.792 20.590  1.00 19.20 ? ? ? ? ? ?  137 SER A C   1 
ATOM   1041 O  O   . SER A 1 137 ? 4.756   -15.178 19.500  1.00 19.29 ? ? ? ? ? ?  137 SER A O   1 
ATOM   1042 C  CB  . SER A 1 137 ? 3.404   -16.628 22.007  1.00 19.59 ? ? ? ? ? ?  137 SER A CB  1 
ATOM   1043 O  OG  . SER A 1 137 ? 2.298   -15.974 22.544  1.00 20.21 ? ? ? ? ? ?  137 SER A OG  1 
ATOM   1044 N  N   . ALA A 1 138 ? 3.699   -13.630 20.744  1.00 18.65 ? ? ? ? ? ?  138 ALA A N   1 
ATOM   1045 C  CA  . ALA A 1 138 ? 3.527   -12.742 19.591  1.00 17.62 ? ? ? ? ? ?  138 ALA A CA  1 
ATOM   1046 C  C   . ALA A 1 138 ? 4.918   -12.468 19.055  1.00 17.29 ? ? ? ? ? ?  138 ALA A C   1 
ATOM   1047 O  O   . ALA A 1 138 ? 5.136   -12.658 17.867  1.00 17.04 ? ? ? ? ? ?  138 ALA A O   1 
ATOM   1048 C  CB  . ALA A 1 138 ? 2.797   -11.432 19.956  1.00 16.88 ? ? ? ? ? ?  138 ALA A CB  1 
ATOM   1049 N  N   . CYS A 1 139 ? 5.866   -12.113 19.941  1.00 17.07 ? ? ? ? ? ?  139 CYS A N   1 
ATOM   1050 C  CA  . CYS A 1 139 ? 7.220   -11.690 19.504  1.00 17.51 ? ? ? ? ? ?  139 CYS A CA  1 
ATOM   1051 C  C   . CYS A 1 139 ? 8.102   -12.797 19.002  1.00 17.46 ? ? ? ? ? ?  139 CYS A C   1 
ATOM   1052 O  O   . CYS A 1 139 ? 8.866   -12.595 18.064  1.00 17.46 ? ? ? ? ? ?  139 CYS A O   1 
ATOM   1053 C  CB  . CYS A 1 139 ? 7.942   -10.809 20.529  1.00 16.45 ? ? ? ? ? ?  139 CYS A CB  1 
ATOM   1054 S  SG  . CYS A 1 139 ? 7.080   -9.238  20.652  1.00 18.06 ? ? ? ? ? ?  139 CYS A SG  1 
ATOM   1055 N  N   . LYS A 1 140 ? 7.958   -13.968 19.608  1.00 18.39 ? ? ? ? ? ?  140 LYS A N   1 
ATOM   1056 C  CA  . LYS A 1 140 ? 8.623   -15.159 19.147  1.00 19.29 ? ? ? ? ? ?  140 LYS A CA  1 
ATOM   1057 C  C   . LYS A 1 140 ? 8.103   -15.500 17.747  1.00 18.19 ? ? ? ? ? ?  140 LYS A C   1 
ATOM   1058 O  O   . LYS A 1 140 ? 8.887   -15.794 16.836  1.00 18.41 ? ? ? ? ? ?  140 LYS A O   1 
ATOM   1059 C  CB  . LYS A 1 140 ? 8.382   -16.306 20.135  1.00 20.20 ? ? ? ? ? ?  140 LYS A CB  1 
ATOM   1060 C  CG  . LYS A 1 140 ? 8.912   -17.672 19.666  1.00 23.60 ? ? ? ? ? ?  140 LYS A CG  1 
ATOM   1061 C  CD  . LYS A 1 140 ? 8.545   -18.765 20.677  1.00 31.47 ? ? ? ? ? ?  140 LYS A CD  1 
ATOM   1062 C  CE  . LYS A 1 140 ? 8.881   -18.305 22.130  1.00 34.79 ? ? ? ? ? ?  140 LYS A CE  1 
ATOM   1063 N  NZ  . LYS A 1 140 ? 8.686   -19.423 23.106  1.00 36.51 ? ? ? ? ? ?  140 LYS A NZ  1 
ATOM   1064 N  N   . ARG A 1 141 ? 6.791   -15.451 17.567  1.00 17.15 ? ? ? ? ? ?  141 ARG A N   1 
ATOM   1065 C  CA  . ARG A 1 141 ? 6.257   -15.607 16.219  1.00 16.54 ? ? ? ? ? ?  141 ARG A CA  1 
ATOM   1066 C  C   . ARG A 1 141 ? 6.864   -14.545 15.261  1.00 16.74 ? ? ? ? ? ?  141 ARG A C   1 
ATOM   1067 O  O   . ARG A 1 141 ? 7.360   -14.881 14.163  1.00 17.17 ? ? ? ? ? ?  141 ARG A O   1 
ATOM   1068 C  CB  . ARG A 1 141 ? 4.733   -15.612 16.184  1.00 15.41 ? ? ? ? ? ?  141 ARG A CB  1 
ATOM   1069 C  CG  . ARG A 1 141 ? 4.222   -15.986 14.794  1.00 16.08 ? ? ? ? ? ?  141 ARG A CG  1 
ATOM   1070 C  CD  . ARG A 1 141 ? 2.693   -16.016 14.659  1.00 15.44 ? ? ? ? ? ?  141 ARG A CD  1 
ATOM   1071 N  NE  . ARG A 1 141 ? 2.304   -16.014 13.242  1.00 15.24 ? ? ? ? ? ?  141 ARG A NE  1 
ATOM   1072 C  CZ  . ARG A 1 141 ? 1.887   -14.936 12.561  1.00 13.63 ? ? ? ? ? ?  141 ARG A CZ  1 
ATOM   1073 N  NH1 . ARG A 1 141 ? 1.778   -13.762 13.150  1.00 11.88 ? ? ? ? ? ?  141 ARG A NH1 1 
ATOM   1074 N  NH2 . ARG A 1 141 ? 1.571   -15.034 11.276  1.00 14.06 ? ? ? ? ? ?  141 ARG A NH2 1 
ATOM   1075 N  N   . PHE A 1 142 ? 6.869   -13.279 15.685  1.00 15.84 ? ? ? ? ? ?  142 PHE A N   1 
ATOM   1076 C  CA  . PHE A 1 142 ? 7.507   -12.242 14.886  1.00 15.28 ? ? ? ? ? ?  142 PHE A CA  1 
ATOM   1077 C  C   . PHE A 1 142 ? 8.957   -12.533 14.514  1.00 15.08 ? ? ? ? ? ?  142 PHE A C   1 
ATOM   1078 O  O   . PHE A 1 142 ? 9.344   -12.297 13.365  1.00 15.46 ? ? ? ? ? ?  142 PHE A O   1 
ATOM   1079 C  CB  . PHE A 1 142 ? 7.387   -10.852 15.534  1.00 15.55 ? ? ? ? ? ?  142 PHE A CB  1 
ATOM   1080 C  CG  . PHE A 1 142 ? 5.978   -10.401 15.746  1.00 12.88 ? ? ? ? ? ?  142 PHE A CG  1 
ATOM   1081 C  CD1 . PHE A 1 142 ? 5.005   -10.744 14.862  1.00 8.13  ? ? ? ? ? ?  142 PHE A CD1 1 
ATOM   1082 C  CD2 . PHE A 1 142 ? 5.645   -9.625  16.848  1.00 14.93 ? ? ? ? ? ?  142 PHE A CD2 1 
ATOM   1083 C  CE1 . PHE A 1 142 ? 3.709   -10.342 15.041  1.00 11.34 ? ? ? ? ? ?  142 PHE A CE1 1 
ATOM   1084 C  CE2 . PHE A 1 142 ? 4.317   -9.207  17.044  1.00 15.11 ? ? ? ? ? ?  142 PHE A CE2 1 
ATOM   1085 C  CZ  . PHE A 1 142 ? 3.353   -9.582  16.139  1.00 12.25 ? ? ? ? ? ?  142 PHE A CZ  1 
ATOM   1086 N  N   A GLU A 1 143 ? 9.749   -13.009 15.471  0.58 15.22 ? ? ? ? ? ?  143 GLU A N   1 
ATOM   1087 N  N   B GLU A 1 143 ? 9.757   -13.024 15.465  0.42 15.29 ? ? ? ? ? ?  143 GLU A N   1 
ATOM   1088 C  CA  A GLU A 1 143 ? 11.150  -13.318 15.202  0.58 15.51 ? ? ? ? ? ?  143 GLU A CA  1 
ATOM   1089 C  CA  B GLU A 1 143 ? 11.184  -13.325 15.223  0.42 15.56 ? ? ? ? ? ?  143 GLU A CA  1 
ATOM   1090 C  C   A GLU A 1 143 ? 11.202  -14.356 14.085  0.58 16.14 ? ? ? ? ? ?  143 GLU A C   1 
ATOM   1091 C  C   B GLU A 1 143 ? 11.379  -14.514 14.271  0.42 16.17 ? ? ? ? ? ?  143 GLU A C   1 
ATOM   1092 O  O   A GLU A 1 143 ? 11.917  -14.180 13.104  0.58 16.35 ? ? ? ? ? ?  143 GLU A O   1 
ATOM   1093 O  O   B GLU A 1 143 ? 12.398  -14.614 13.598  0.42 16.51 ? ? ? ? ? ?  143 GLU A O   1 
ATOM   1094 C  CB  A GLU A 1 143 ? 11.854  -13.850 16.450  0.58 15.56 ? ? ? ? ? ?  143 GLU A CB  1 
ATOM   1095 C  CB  B GLU A 1 143 ? 11.934  -13.544 16.549  0.42 15.47 ? ? ? ? ? ?  143 GLU A CB  1 
ATOM   1096 C  CG  A GLU A 1 143 ? 11.809  -12.930 17.658  0.58 15.55 ? ? ? ? ? ?  143 GLU A CG  1 
ATOM   1097 C  CG  B GLU A 1 143 ? 13.018  -14.640 16.532  0.42 15.28 ? ? ? ? ? ?  143 GLU A CG  1 
ATOM   1098 C  CD  A GLU A 1 143 ? 12.600  -13.463 18.825  0.58 17.21 ? ? ? ? ? ?  143 GLU A CD  1 
ATOM   1099 C  CD  B GLU A 1 143 ? 14.455  -14.115 16.704  0.42 15.05 ? ? ? ? ? ?  143 GLU A CD  1 
ATOM   1100 O  OE1 A GLU A 1 143 ? 13.690  -12.926 19.076  0.58 19.73 ? ? ? ? ? ?  143 GLU A OE1 1 
ATOM   1101 O  OE1 B GLU A 1 143 ? 15.018  -14.230 17.825  0.42 13.57 ? ? ? ? ? ?  143 GLU A OE1 1 
ATOM   1102 O  OE2 A GLU A 1 143 ? 12.162  -14.427 19.487  0.58 18.67 ? ? ? ? ? ?  143 GLU A OE2 1 
ATOM   1103 O  OE2 B GLU A 1 143 ? 15.029  -13.608 15.718  0.42 13.28 ? ? ? ? ? ?  143 GLU A OE2 1 
ATOM   1104 N  N   . GLU A 1 144 ? 10.398  -15.407 14.214  1.00 16.33 ? ? ? ? ? ?  144 GLU A N   1 
ATOM   1105 C  CA  . GLU A 1 144 ? 10.409  -16.494 13.253  1.00 17.88 ? ? ? ? ? ?  144 GLU A CA  1 
ATOM   1106 C  C   . GLU A 1 144 ? 10.164  -16.013 11.788  1.00 18.21 ? ? ? ? ? ?  144 GLU A C   1 
ATOM   1107 O  O   . GLU A 1 144 ? 10.801  -16.512 10.843  1.00 18.30 ? ? ? ? ? ?  144 GLU A O   1 
ATOM   1108 C  CB  . GLU A 1 144 ? 9.440   -17.596 13.698  1.00 18.37 ? ? ? ? ? ?  144 GLU A CB  1 
ATOM   1109 C  CG  . GLU A 1 144 ? 10.015  -18.504 14.774  1.00 22.32 ? ? ? ? ? ?  144 GLU A CG  1 
ATOM   1110 C  CD  . GLU A 1 144 ? 8.964   -19.329 15.531  1.00 31.58 ? ? ? ? ? ?  144 GLU A CD  1 
ATOM   1111 O  OE1 . GLU A 1 144 ? 7.764   -19.400 15.101  1.00 33.68 ? ? ? ? ? ?  144 GLU A OE1 1 
ATOM   1112 O  OE2 . GLU A 1 144 ? 9.361   -19.915 16.585  1.00 34.49 ? ? ? ? ? ?  144 GLU A OE2 1 
ATOM   1113 N  N   . LEU A 1 145 ? 9.299   -15.009 11.620  1.00 17.58 ? ? ? ? ? ?  145 LEU A N   1 
ATOM   1114 C  CA  . LEU A 1 145 ? 9.001   -14.448 10.305  1.00 16.76 ? ? ? ? ? ?  145 LEU A CA  1 
ATOM   1115 C  C   . LEU A 1 145 ? 9.898   -13.286 9.880   1.00 16.39 ? ? ? ? ? ?  145 LEU A C   1 
ATOM   1116 O  O   . LEU A 1 145 ? 9.620   -12.664 8.855   1.00 16.20 ? ? ? ? ? ?  145 LEU A O   1 
ATOM   1117 C  CB  . LEU A 1 145 ? 7.560   -13.957 10.264  1.00 16.55 ? ? ? ? ? ?  145 LEU A CB  1 
ATOM   1118 C  CG  . LEU A 1 145 ? 6.443   -14.860 10.790  1.00 18.33 ? ? ? ? ? ?  145 LEU A CG  1 
ATOM   1119 C  CD1 . LEU A 1 145 ? 5.118   -14.080 11.003  1.00 16.21 ? ? ? ? ? ?  145 LEU A CD1 1 
ATOM   1120 C  CD2 . LEU A 1 145 ? 6.228   -16.026 9.838   1.00 17.77 ? ? ? ? ? ?  145 LEU A CD2 1 
ATOM   1121 N  N   . GLY A 1 146 ? 10.930  -12.954 10.667  1.00 15.68 ? ? ? ? ? ?  146 GLY A N   1 
ATOM   1122 C  CA  . GLY A 1 146 ? 11.899  -11.895 10.279  1.00 14.81 ? ? ? ? ? ?  146 GLY A CA  1 
ATOM   1123 C  C   . GLY A 1 146 ? 11.533  -10.412 10.460  1.00 14.81 ? ? ? ? ? ?  146 GLY A C   1 
ATOM   1124 O  O   . GLY A 1 146 ? 12.080  -9.532  9.805   1.00 14.33 ? ? ? ? ? ?  146 GLY A O   1 
ATOM   1125 N  N   . VAL A 1 147 ? 10.625  -10.117 11.374  1.00 14.89 ? ? ? ? ? ?  147 VAL A N   1 
ATOM   1126 C  CA  . VAL A 1 147 ? 10.269  -8.743  11.684  1.00 14.51 ? ? ? ? ? ?  147 VAL A CA  1 
ATOM   1127 C  C   . VAL A 1 147 ? 11.493  -7.976  12.329  1.00 15.67 ? ? ? ? ? ?  147 VAL A C   1 
ATOM   1128 O  O   . VAL A 1 147 ? 12.103  -8.480  13.300  1.00 15.66 ? ? ? ? ? ?  147 VAL A O   1 
ATOM   1129 C  CB  . VAL A 1 147 ? 9.003   -8.824  12.601  1.00 14.39 ? ? ? ? ? ?  147 VAL A CB  1 
ATOM   1130 C  CG1 . VAL A 1 147 ? 8.565   -7.497  13.106  1.00 12.15 ? ? ? ? ? ?  147 VAL A CG1 1 
ATOM   1131 C  CG2 . VAL A 1 147 ? 7.867   -9.534  11.850  1.00 13.89 ? ? ? ? ? ?  147 VAL A CG2 1 
ATOM   1132 N  N   . LYS A 1 148 ? 11.871  -6.795  11.800  1.00 15.69 ? ? ? ? ? ?  148 LYS A N   1 
ATOM   1133 C  CA  . LYS A 1 148 ? 12.874  -5.957  12.491  1.00 15.85 ? ? ? ? ? ?  148 LYS A CA  1 
ATOM   1134 C  C   . LYS A 1 148 ? 12.291  -5.480  13.825  1.00 15.83 ? ? ? ? ? ?  148 LYS A C   1 
ATOM   1135 O  O   . LYS A 1 148 ? 11.154  -5.049  13.877  1.00 15.71 ? ? ? ? ? ?  148 LYS A O   1 
ATOM   1136 C  CB  . LYS A 1 148 ? 13.384  -4.760  11.654  1.00 14.79 ? ? ? ? ? ?  148 LYS A CB  1 
ATOM   1137 N  N   . PHE A 1 149 ? 13.067  -5.552  14.901  1.00 16.20 ? ? ? ? ? ?  149 PHE A N   1 
ATOM   1138 C  CA  . PHE A 1 149 ? 12.577  -5.033  16.170  1.00 16.93 ? ? ? ? ? ?  149 PHE A CA  1 
ATOM   1139 C  C   . PHE A 1 149 ? 13.145  -3.677  16.495  1.00 17.81 ? ? ? ? ? ?  149 PHE A C   1 
ATOM   1140 O  O   . PHE A 1 149 ? 14.337  -3.408  16.290  1.00 17.85 ? ? ? ? ? ?  149 PHE A O   1 
ATOM   1141 C  CB  . PHE A 1 149 ? 12.832  -6.008  17.329  1.00 16.33 ? ? ? ? ? ?  149 PHE A CB  1 
ATOM   1142 C  CG  . PHE A 1 149 ? 11.863  -7.180  17.364  1.00 15.97 ? ? ? ? ? ?  149 PHE A CG  1 
ATOM   1143 C  CD1 . PHE A 1 149 ? 10.842  -7.225  18.303  1.00 14.72 ? ? ? ? ? ?  149 PHE A CD1 1 
ATOM   1144 C  CD2 . PHE A 1 149 ? 11.978  -8.229  16.442  1.00 14.54 ? ? ? ? ? ?  149 PHE A CD2 1 
ATOM   1145 C  CE1 . PHE A 1 149 ? 9.967   -8.295  18.339  1.00 14.06 ? ? ? ? ? ?  149 PHE A CE1 1 
ATOM   1146 C  CE2 . PHE A 1 149 ? 11.094  -9.287  16.445  1.00 14.27 ? ? ? ? ? ?  149 PHE A CE2 1 
ATOM   1147 C  CZ  . PHE A 1 149 ? 10.092  -9.338  17.407  1.00 15.08 ? ? ? ? ? ?  149 PHE A CZ  1 
ATOM   1148 N  N   . VAL A 1 150 ? 12.284  -2.815  17.021  1.00 18.74 ? ? ? ? ? ?  150 VAL A N   1 
ATOM   1149 C  CA  . VAL A 1 150 ? 12.783  -1.624  17.687  1.00 19.54 ? ? ? ? ? ?  150 VAL A CA  1 
ATOM   1150 C  C   . VAL A 1 150 ? 13.163  -2.025  19.137  1.00 20.94 ? ? ? ? ? ?  150 VAL A C   1 
ATOM   1151 O  O   . VAL A 1 150 ? 14.237  -1.660  19.597  1.00 21.84 ? ? ? ? ? ?  150 VAL A O   1 
ATOM   1152 C  CB  . VAL A 1 150 ? 11.780  -0.448  17.607  1.00 19.14 ? ? ? ? ? ?  150 VAL A CB  1 
ATOM   1153 C  CG1 . VAL A 1 150 ? 12.249  0.742   18.430  1.00 19.21 ? ? ? ? ? ?  150 VAL A CG1 1 
ATOM   1154 C  CG2 . VAL A 1 150 ? 11.528  -0.034  16.140  1.00 18.19 ? ? ? ? ? ?  150 VAL A CG2 1 
ATOM   1155 N  N   . LYS A 1 151 ? 12.313  -2.801  19.823  1.00 21.53 ? ? ? ? ? ?  151 LYS A N   1 
ATOM   1156 C  CA  . LYS A 1 151 ? 12.590  -3.269  21.194  1.00 22.61 ? ? ? ? ? ?  151 LYS A CA  1 
ATOM   1157 C  C   . LYS A 1 151 ? 12.048  -4.702  21.380  1.00 23.36 ? ? ? ? ? ?  151 LYS A C   1 
ATOM   1158 O  O   . LYS A 1 151 ? 10.880  -4.960  21.059  1.00 24.29 ? ? ? ? ? ?  151 LYS A O   1 
ATOM   1159 C  CB  . LYS A 1 151 ? 11.956  -2.305  22.214  1.00 22.68 ? ? ? ? ? ?  151 LYS A CB  1 
ATOM   1160 C  CG  . LYS A 1 151 ? 12.070  -2.727  23.692  1.00 22.45 ? ? ? ? ? ?  151 LYS A CG  1 
ATOM   1161 C  CD  . LYS A 1 151 ? 11.152  -1.901  24.592  1.00 19.79 ? ? ? ? ? ?  151 LYS A CD  1 
ATOM   1162 C  CE  . LYS A 1 151 ? 11.263  -2.300  26.096  1.00 20.59 ? ? ? ? ? ?  151 LYS A CE  1 
ATOM   1163 N  NZ  . LYS A 1 151 ? 11.193  -3.770  26.452  1.00 17.29 ? ? ? ? ? ?  151 LYS A NZ  1 
ATOM   1164 N  N   . LYS A 1 152 ? 12.883  -5.637  21.834  1.00 23.81 ? ? ? ? ? ?  152 LYS A N   1 
ATOM   1165 C  CA  . LYS A 1 152 ? 12.394  -6.975  22.135  1.00 24.98 ? ? ? ? ? ?  152 LYS A CA  1 
ATOM   1166 C  C   . LYS A 1 152 ? 11.764  -6.849  23.510  1.00 25.84 ? ? ? ? ? ?  152 LYS A C   1 
ATOM   1167 O  O   . LYS A 1 152 ? 12.189  -5.977  24.293  1.00 25.56 ? ? ? ? ? ?  152 LYS A O   1 
ATOM   1168 C  CB  . LYS A 1 152 ? 13.498  -8.047  22.156  1.00 25.14 ? ? ? ? ? ?  152 LYS A CB  1 
ATOM   1169 C  CG  . LYS A 1 152 ? 14.444  -8.078  20.959  1.00 26.67 ? ? ? ? ? ?  152 LYS A CG  1 
ATOM   1170 C  CD  . LYS A 1 152 ? 14.040  -9.073  19.894  1.00 29.79 ? ? ? ? ? ?  152 LYS A CD  1 
ATOM   1171 C  CE  . LYS A 1 152 ? 15.286  -9.578  19.149  1.00 31.80 ? ? ? ? ? ?  152 LYS A CE  1 
ATOM   1172 N  NZ  . LYS A 1 152 ? 15.107  -10.973 18.600  1.00 31.99 ? ? ? ? ? ?  152 LYS A NZ  1 
ATOM   1173 N  N   . PRO A 1 153 ? 10.748  -7.698  23.803  1.00 26.48 ? ? ? ? ? ?  153 PRO A N   1 
ATOM   1174 C  CA  . PRO A 1 153 ? 9.958   -7.552  25.007  1.00 27.90 ? ? ? ? ? ?  153 PRO A CA  1 
ATOM   1175 C  C   . PRO A 1 153 ? 10.796  -7.644  26.271  1.00 29.47 ? ? ? ? ? ?  153 PRO A C   1 
ATOM   1176 O  O   . PRO A 1 153 ? 10.588  -6.862  27.184  1.00 29.58 ? ? ? ? ? ?  153 PRO A O   1 
ATOM   1177 C  CB  . PRO A 1 153 ? 8.930   -8.693  24.916  1.00 27.90 ? ? ? ? ? ?  153 PRO A CB  1 
ATOM   1178 C  CG  . PRO A 1 153 ? 9.380   -9.576  23.821  1.00 26.87 ? ? ? ? ? ?  153 PRO A CG  1 
ATOM   1179 C  CD  . PRO A 1 153 ? 10.205  -8.744  22.921  1.00 26.64 ? ? ? ? ? ?  153 PRO A CD  1 
ATOM   1180 N  N   . ASP A 1 154 ? 11.759  -8.546  26.337  1.00 31.55 ? ? ? ? ? ?  154 ASP A N   1 
ATOM   1181 C  CA  . ASP A 1 154 ? 12.608  -8.530  27.534  1.00 34.24 ? ? ? ? ? ?  154 ASP A CA  1 
ATOM   1182 C  C   . ASP A 1 154 ? 13.835  -7.615  27.428  1.00 35.09 ? ? ? ? ? ?  154 ASP A C   1 
ATOM   1183 O  O   . ASP A 1 154 ? 14.677  -7.636  28.302  1.00 35.05 ? ? ? ? ? ?  154 ASP A O   1 
ATOM   1184 C  CB  . ASP A 1 154 ? 12.990  -9.952  27.991  1.00 34.72 ? ? ? ? ? ?  154 ASP A CB  1 
ATOM   1185 C  CG  . ASP A 1 154 ? 11.908  -10.618 28.862  1.00 36.49 ? ? ? ? ? ?  154 ASP A CG  1 
ATOM   1186 O  OD1 . ASP A 1 154 ? 11.094  -9.915  29.522  1.00 37.08 ? ? ? ? ? ?  154 ASP A OD1 1 
ATOM   1187 O  OD2 . ASP A 1 154 ? 11.888  -11.869 28.898  1.00 38.26 ? ? ? ? ? ?  154 ASP A OD2 1 
ATOM   1188 N  N   . ASP A 1 155 ? 13.912  -6.799  26.375  1.00 37.06 ? ? ? ? ? ?  155 ASP A N   1 
ATOM   1189 C  CA  . ASP A 1 155 ? 15.008  -5.839  26.200  1.00 39.08 ? ? ? ? ? ?  155 ASP A CA  1 
ATOM   1190 C  C   . ASP A 1 155 ? 14.702  -4.501  26.841  1.00 40.52 ? ? ? ? ? ?  155 ASP A C   1 
ATOM   1191 O  O   . ASP A 1 155 ? 13.559  -4.206  27.176  1.00 41.01 ? ? ? ? ? ?  155 ASP A O   1 
ATOM   1192 C  CB  . ASP A 1 155 ? 15.294  -5.600  24.721  1.00 38.87 ? ? ? ? ? ?  155 ASP A CB  1 
ATOM   1193 C  CG  . ASP A 1 155 ? 16.224  -6.647  24.117  1.00 40.93 ? ? ? ? ? ?  155 ASP A CG  1 
ATOM   1194 O  OD1 . ASP A 1 155 ? 16.573  -7.650  24.796  1.00 40.07 ? ? ? ? ? ?  155 ASP A OD1 1 
ATOM   1195 O  OD2 . ASP A 1 155 ? 16.605  -6.458  22.934  1.00 43.18 ? ? ? ? ? ?  155 ASP A OD2 1 
ATOM   1196 N  N   . GLY A 1 156 ? 15.736  -3.679  26.993  1.00 42.50 ? ? ? ? ? ?  156 GLY A N   1 
ATOM   1197 C  CA  . GLY A 1 156 ? 15.599  -2.328  27.546  1.00 43.83 ? ? ? ? ? ?  156 GLY A CA  1 
ATOM   1198 C  C   . GLY A 1 156 ? 14.984  -2.289  28.934  1.00 44.94 ? ? ? ? ? ?  156 GLY A C   1 
ATOM   1199 O  O   . GLY A 1 156 ? 15.064  -3.263  29.699  1.00 44.18 ? ? ? ? ? ?  156 GLY A O   1 
ATOM   1200 N  N   . LYS A 1 157 ? 14.333  -1.162  29.220  1.00 46.26 ? ? ? ? ? ?  157 LYS A N   1 
ATOM   1201 C  CA  . LYS A 1 157 ? 13.816  -0.828  30.549  1.00 47.58 ? ? ? ? ? ?  157 LYS A CA  1 
ATOM   1202 C  C   . LYS A 1 157 ? 12.582  -1.642  30.993  1.00 47.47 ? ? ? ? ? ?  157 LYS A C   1 
ATOM   1203 O  O   . LYS A 1 157 ? 12.662  -2.450  31.940  1.00 47.34 ? ? ? ? ? ?  157 LYS A O   1 
ATOM   1204 C  CB  . LYS A 1 157 ? 13.457  0.663   30.583  1.00 48.17 ? ? ? ? ? ?  157 LYS A CB  1 
ATOM   1205 C  CG  . LYS A 1 157 ? 14.601  1.643   30.257  1.00 51.38 ? ? ? ? ? ?  157 LYS A CG  1 
ATOM   1206 C  CD  . LYS A 1 157 ? 14.172  3.071   30.633  1.00 54.89 ? ? ? ? ? ?  157 LYS A CD  1 
ATOM   1207 C  CE  . LYS A 1 157 ? 13.076  2.999   31.705  1.00 56.83 ? ? ? ? ? ?  157 LYS A CE  1 
ATOM   1208 N  NZ  . LYS A 1 157 ? 12.830  4.272   32.409  1.00 59.94 ? ? ? ? ? ?  157 LYS A NZ  1 
ATOM   1209 N  N   . MET A 1 158 ? 11.454  -1.384  30.312  1.00 46.95 ? ? ? ? ? ?  158 MET A N   1 
ATOM   1210 C  CA  . MET A 1 158 ? 10.153  -1.981  30.615  1.00 46.51 ? ? ? ? ? ?  158 MET A CA  1 
ATOM   1211 C  C   . MET A 1 158 ? 10.039  -3.366  29.962  1.00 45.03 ? ? ? ? ? ?  158 MET A C   1 
ATOM   1212 O  O   . MET A 1 158 ? 9.789   -3.466  28.760  1.00 44.96 ? ? ? ? ? ?  158 MET A O   1 
ATOM   1213 C  CB  . MET A 1 158 ? 8.998   -1.070  30.113  1.00 47.76 ? ? ? ? ? ?  158 MET A CB  1 
ATOM   1214 C  CG  . MET A 1 158 ? 9.044   0.421   30.548  1.00 50.35 ? ? ? ? ? ?  158 MET A CG  1 
ATOM   1215 S  SD  . MET A 1 158 ? 8.670   0.653   32.313  1.00 58.66 ? ? ? ? ? ?  158 MET A SD  1 
ATOM   1216 C  CE  . MET A 1 158 ? 9.333   2.298   32.640  1.00 56.78 ? ? ? ? ? ?  158 MET A CE  1 
ATOM   1217 N  N   . LYS A 1 159 ? 10.228  -4.428  30.740  1.00 43.15 ? ? ? ? ? ?  159 LYS A N   1 
ATOM   1218 C  CA  . LYS A 1 159 ? 10.086  -5.777  30.200  1.00 41.68 ? ? ? ? ? ?  159 LYS A CA  1 
ATOM   1219 C  C   . LYS A 1 159 ? 8.600   -6.099  29.962  1.00 39.81 ? ? ? ? ? ?  159 LYS A C   1 
ATOM   1220 O  O   . LYS A 1 159 ? 7.750   -5.575  30.664  1.00 39.84 ? ? ? ? ? ?  159 LYS A O   1 
ATOM   1221 C  CB  . LYS A 1 159 ? 10.797  -6.818  31.081  1.00 41.80 ? ? ? ? ? ?  159 LYS A CB  1 
ATOM   1222 C  CG  . LYS A 1 159 ? 10.999  -6.401  32.518  1.00 43.42 ? ? ? ? ? ?  159 LYS A CG  1 
ATOM   1223 C  CD  . LYS A 1 159 ? 11.568  -7.554  33.383  1.00 47.47 ? ? ? ? ? ?  159 LYS A CD  1 
ATOM   1224 C  CE  . LYS A 1 159 ? 11.274  -7.347  34.900  1.00 48.97 ? ? ? ? ? ?  159 LYS A CE  1 
ATOM   1225 N  NZ  . LYS A 1 159 ? 12.346  -7.922  35.810  1.00 48.92 ? ? ? ? ? ?  159 LYS A NZ  1 
ATOM   1226 N  N   . GLY A 1 160 ? 8.288   -6.927  28.964  1.00 37.54 ? ? ? ? ? ?  160 GLY A N   1 
ATOM   1227 C  CA  . GLY A 1 160 ? 6.884   -7.207  28.613  1.00 35.00 ? ? ? ? ? ?  160 GLY A CA  1 
ATOM   1228 C  C   . GLY A 1 160 ? 6.272   -6.279  27.568  1.00 33.27 ? ? ? ? ? ?  160 GLY A C   1 
ATOM   1229 O  O   . GLY A 1 160 ? 5.114   -6.468  27.155  1.00 32.97 ? ? ? ? ? ?  160 GLY A O   1 
ATOM   1230 N  N   . LEU A 1 161 ? 7.059   -5.282  27.142  1.00 30.98 ? ? ? ? ? ?  161 LEU A N   1 
ATOM   1231 C  CA  . LEU A 1 161 ? 6.646   -4.298  26.146  1.00 28.80 ? ? ? ? ? ?  161 LEU A CA  1 
ATOM   1232 C  C   . LEU A 1 161 ? 7.558   -4.350  24.902  1.00 26.66 ? ? ? ? ? ?  161 LEU A C   1 
ATOM   1233 O  O   . LEU A 1 161 ? 8.782   -4.237  25.010  1.00 25.85 ? ? ? ? ? ?  161 LEU A O   1 
ATOM   1234 C  CB  . LEU A 1 161 ? 6.663   -2.886  26.764  1.00 29.31 ? ? ? ? ? ?  161 LEU A CB  1 
ATOM   1235 C  CG  . LEU A 1 161 ? 6.090   -1.737  25.917  1.00 29.88 ? ? ? ? ? ?  161 LEU A CG  1 
ATOM   1236 C  CD1 . LEU A 1 161 ? 4.607   -1.974  25.576  1.00 29.88 ? ? ? ? ? ?  161 LEU A CD1 1 
ATOM   1237 C  CD2 . LEU A 1 161 ? 6.280   -0.418  26.627  1.00 30.28 ? ? ? ? ? ?  161 LEU A CD2 1 
ATOM   1238 N  N   . ALA A 1 162 ? 6.956   -4.517  23.726  1.00 23.87 ? ? ? ? ? ?  162 ALA A N   1 
ATOM   1239 C  CA  . ALA A 1 162 ? 7.743   -4.624  22.489  1.00 21.25 ? ? ? ? ? ?  162 ALA A CA  1 
ATOM   1240 C  C   . ALA A 1 162 ? 7.414   -3.518  21.505  1.00 18.98 ? ? ? ? ? ?  162 ALA A C   1 
ATOM   1241 O  O   . ALA A 1 162 ? 6.304   -3.029  21.502  1.00 18.11 ? ? ? ? ? ?  162 ALA A O   1 
ATOM   1242 C  CB  . ALA A 1 162 ? 7.542   -5.983  21.850  1.00 20.98 ? ? ? ? ? ?  162 ALA A CB  1 
ATOM   1243 N  N   . PHE A 1 163 ? 8.400   -3.110  20.714  1.00 17.31 ? ? ? ? ? ?  163 PHE A N   1 
ATOM   1244 C  CA  . PHE A 1 163 ? 8.182   -2.234  19.562  1.00 16.26 ? ? ? ? ? ?  163 PHE A CA  1 
ATOM   1245 C  C   . PHE A 1 163 ? 8.779   -2.948  18.368  1.00 15.52 ? ? ? ? ? ?  163 PHE A C   1 
ATOM   1246 O  O   . PHE A 1 163 ? 9.967   -3.320  18.393  1.00 15.74 ? ? ? ? ? ?  163 PHE A O   1 
ATOM   1247 C  CB  . PHE A 1 163 ? 8.862   -0.856  19.740  1.00 16.38 ? ? ? ? ? ?  163 PHE A CB  1 
ATOM   1248 C  CG  . PHE A 1 163 ? 8.150   0.073   20.707  1.00 16.50 ? ? ? ? ? ?  163 PHE A CG  1 
ATOM   1249 C  CD1 . PHE A 1 163 ? 6.974   0.736   20.328  1.00 13.99 ? ? ? ? ? ?  163 PHE A CD1 1 
ATOM   1250 C  CD2 . PHE A 1 163 ? 8.650   0.274   21.998  1.00 15.84 ? ? ? ? ? ?  163 PHE A CD2 1 
ATOM   1251 C  CE1 . PHE A 1 163 ? 6.304   1.571   21.228  1.00 14.83 ? ? ? ? ? ?  163 PHE A CE1 1 
ATOM   1252 C  CE2 . PHE A 1 163 ? 7.985   1.130   22.923  1.00 15.56 ? ? ? ? ? ?  163 PHE A CE2 1 
ATOM   1253 C  CZ  . PHE A 1 163 ? 6.828   1.787   22.535  1.00 14.65 ? ? ? ? ? ?  163 PHE A CZ  1 
ATOM   1254 N  N   . ILE A 1 164 ? 7.953   -3.198  17.356  1.00 14.36 ? ? ? ? ? ?  164 ILE A N   1 
ATOM   1255 C  CA  . ILE A 1 164 ? 8.445   -3.682  16.065  1.00 13.43 ? ? ? ? ? ?  164 ILE A CA  1 
ATOM   1256 C  C   . ILE A 1 164 ? 8.358   -2.567  14.990  1.00 13.06 ? ? ? ? ? ?  164 ILE A C   1 
ATOM   1257 O  O   . ILE A 1 164 ? 7.849   -1.477  15.257  1.00 12.81 ? ? ? ? ? ?  164 ILE A O   1 
ATOM   1258 C  CB  . ILE A 1 164 ? 7.714   -4.959  15.596  1.00 13.53 ? ? ? ? ? ?  164 ILE A CB  1 
ATOM   1259 C  CG1 . ILE A 1 164 ? 6.252   -4.638  15.309  1.00 12.71 ? ? ? ? ? ?  164 ILE A CG1 1 
ATOM   1260 C  CG2 . ILE A 1 164 ? 7.913   -6.164  16.597  1.00 12.15 ? ? ? ? ? ?  164 ILE A CG2 1 
ATOM   1261 C  CD1 . ILE A 1 164 ? 5.517   -5.747  14.597  1.00 11.96 ? ? ? ? ? ?  164 ILE A CD1 1 
ATOM   1262 N  N   . GLN A 1 165 ? 8.854   -2.843  13.789  1.00 12.60 ? ? ? ? ? ?  165 GLN A N   1 
ATOM   1263 C  CA  . GLN A 1 165 ? 8.794   -1.889  12.667  1.00 13.33 ? ? ? ? ? ?  165 GLN A CA  1 
ATOM   1264 C  C   . GLN A 1 165 ? 8.068   -2.464  11.470  1.00 12.84 ? ? ? ? ? ?  165 GLN A C   1 
ATOM   1265 O  O   . GLN A 1 165 ? 8.204   -3.639  11.196  1.00 13.63 ? ? ? ? ? ?  165 GLN A O   1 
ATOM   1266 C  CB  . GLN A 1 165 ? 10.209  -1.533  12.207  1.00 13.44 ? ? ? ? ? ?  165 GLN A CB  1 
ATOM   1267 C  CG  . GLN A 1 165 ? 10.894  -0.552  13.098  1.00 13.83 ? ? ? ? ? ?  165 GLN A CG  1 
ATOM   1268 C  CD  . GLN A 1 165 ? 12.186  -0.085  12.525  1.00 15.38 ? ? ? ? ? ?  165 GLN A CD  1 
ATOM   1269 O  OE1 . GLN A 1 165 ? 12.854  -0.810  11.786  1.00 15.89 ? ? ? ? ? ?  165 GLN A OE1 1 
ATOM   1270 N  NE2 . GLN A 1 165 ? 12.508  1.173   12.776  1.00 17.75 ? ? ? ? ? ?  165 GLN A NE2 1 
ATOM   1271 N  N   . ASP A 1 166 ? 7.343   -1.653  10.719  1.00 12.29 ? ? ? ? ? ?  166 ASP A N   1 
ATOM   1272 C  CA  . ASP A 1 166 ? 6.693   -2.208  9.525   1.00 12.37 ? ? ? ? ? ?  166 ASP A CA  1 
ATOM   1273 C  C   . ASP A 1 166 ? 7.661   -2.019  8.355   1.00 11.96 ? ? ? ? ? ?  166 ASP A C   1 
ATOM   1274 O  O   . ASP A 1 166 ? 8.768   -1.542  8.590   1.00 13.26 ? ? ? ? ? ?  166 ASP A O   1 
ATOM   1275 C  CB  . ASP A 1 166 ? 5.328   -1.574  9.311   1.00 11.53 ? ? ? ? ? ?  166 ASP A CB  1 
ATOM   1276 C  CG  . ASP A 1 166 ? 5.403   -0.207  8.672   1.00 12.92 ? ? ? ? ? ?  166 ASP A CG  1 
ATOM   1277 O  OD1 . ASP A 1 166 ? 6.540   0.322   8.397   1.00 13.00 ? ? ? ? ? ?  166 ASP A OD1 1 
ATOM   1278 O  OD2 . ASP A 1 166 ? 4.290   0.318   8.416   1.00 9.21  ? ? ? ? ? ?  166 ASP A OD2 1 
ATOM   1279 N  N   . PRO A 1 167 ? 7.280   -2.386  7.110   1.00 10.97 ? ? ? ? ? ?  167 PRO A N   1 
ATOM   1280 C  CA  . PRO A 1 167 ? 8.274   -2.316  6.032   1.00 9.76  ? ? ? ? ? ?  167 PRO A CA  1 
ATOM   1281 C  C   . PRO A 1 167 ? 8.827   -0.932  5.720   1.00 10.00 ? ? ? ? ? ?  167 PRO A C   1 
ATOM   1282 O  O   . PRO A 1 167 ? 9.920   -0.865  5.209   1.00 10.30 ? ? ? ? ? ?  167 PRO A O   1 
ATOM   1283 C  CB  . PRO A 1 167 ? 7.507   -2.854  4.831   1.00 9.92  ? ? ? ? ? ?  167 PRO A CB  1 
ATOM   1284 C  CG  . PRO A 1 167 ? 6.574   -3.889  5.428   1.00 9.18  ? ? ? ? ? ?  167 PRO A CG  1 
ATOM   1285 C  CD  . PRO A 1 167 ? 6.063   -3.084  6.646   1.00 11.38 ? ? ? ? ? ?  167 PRO A CD  1 
ATOM   1286 N  N   . ASP A 1 168 ? 8.105   0.149   6.024   1.00 9.55  ? ? ? ? ? ?  168 ASP A N   1 
ATOM   1287 C  CA  . ASP A 1 168 ? 8.645   1.532   5.949   1.00 9.33  ? ? ? ? ? ?  168 ASP A CA  1 
ATOM   1288 C  C   . ASP A 1 168 ? 9.400   2.084   7.177   1.00 9.18  ? ? ? ? ? ?  168 ASP A C   1 
ATOM   1289 O  O   . ASP A 1 168 ? 9.818   3.244   7.134   1.00 9.77  ? ? ? ? ? ?  168 ASP A O   1 
ATOM   1290 C  CB  . ASP A 1 168 ? 7.515   2.550   5.714   1.00 9.38  ? ? ? ? ? ?  168 ASP A CB  1 
ATOM   1291 C  CG  . ASP A 1 168 ? 6.772   2.309   4.447   1.00 9.84  ? ? ? ? ? ?  168 ASP A CG  1 
ATOM   1292 O  OD1 . ASP A 1 168 ? 7.156   2.892   3.431   1.00 11.06 ? ? ? ? ? ?  168 ASP A OD1 1 
ATOM   1293 O  OD2 . ASP A 1 168 ? 5.831   1.499   4.452   1.00 9.75  ? ? ? ? ? ?  168 ASP A OD2 1 
ATOM   1294 N  N   . GLY A 1 169 ? 9.532   1.323   8.264   1.00 8.68  ? ? ? ? ? ?  169 GLY A N   1 
ATOM   1295 C  CA  . GLY A 1 169 ? 10.172  1.830   9.478   1.00 8.26  ? ? ? ? ? ?  169 GLY A CA  1 
ATOM   1296 C  C   . GLY A 1 169 ? 9.247   2.350   10.590  1.00 8.59  ? ? ? ? ? ?  169 GLY A C   1 
ATOM   1297 O  O   . GLY A 1 169 ? 9.708   2.708   11.677  1.00 8.35  ? ? ? ? ? ?  169 GLY A O   1 
ATOM   1298 N  N   . TYR A 1 170 ? 7.948   2.407   10.340  1.00 8.87  ? ? ? ? ? ?  170 TYR A N   1 
ATOM   1299 C  CA  . TYR A 1 170 ? 7.024   2.857   11.385  1.00 10.14 ? ? ? ? ? ?  170 TYR A CA  1 
ATOM   1300 C  C   . TYR A 1 170 ? 7.075   1.965   12.597  1.00 10.78 ? ? ? ? ? ?  170 TYR A C   1 
ATOM   1301 O  O   . TYR A 1 170 ? 7.121   0.737   12.475  1.00 11.83 ? ? ? ? ? ?  170 TYR A O   1 
ATOM   1302 C  CB  . TYR A 1 170 ? 5.567   2.961   10.878  1.00 10.41 ? ? ? ? ? ?  170 TYR A CB  1 
ATOM   1303 C  CG  . TYR A 1 170 ? 5.390   4.019   9.811   1.00 9.95  ? ? ? ? ? ?  170 TYR A CG  1 
ATOM   1304 C  CD1 . TYR A 1 170 ? 5.709   5.369   10.059  1.00 7.35  ? ? ? ? ? ?  170 TYR A CD1 1 
ATOM   1305 C  CD2 . TYR A 1 170 ? 4.941   3.661   8.542   1.00 9.67  ? ? ? ? ? ?  170 TYR A CD2 1 
ATOM   1306 C  CE1 . TYR A 1 170 ? 5.554   6.341   9.048   1.00 7.52  ? ? ? ? ? ?  170 TYR A CE1 1 
ATOM   1307 C  CE2 . TYR A 1 170 ? 4.785   4.618   7.521   1.00 9.30  ? ? ? ? ? ?  170 TYR A CE2 1 
ATOM   1308 C  CZ  . TYR A 1 170 ? 5.098   5.938   7.782   1.00 9.23  ? ? ? ? ? ?  170 TYR A CZ  1 
ATOM   1309 O  OH  . TYR A 1 170 ? 4.921   6.814   6.758   1.00 9.32  ? ? ? ? ? ?  170 TYR A OH  1 
ATOM   1310 N  N   . TRP A 1 171 ? 7.058   2.574   13.770  1.00 11.04 ? ? ? ? ? ?  171 TRP A N   1 
ATOM   1311 C  CA  . TRP A 1 171 ? 7.069   1.806   15.013  1.00 11.93 ? ? ? ? ? ?  171 TRP A CA  1 
ATOM   1312 C  C   . TRP A 1 171 ? 5.670   1.260   15.332  1.00 12.87 ? ? ? ? ? ?  171 TRP A C   1 
ATOM   1313 O  O   . TRP A 1 171 ? 4.661   1.921   15.080  1.00 13.54 ? ? ? ? ? ?  171 TRP A O   1 
ATOM   1314 C  CB  . TRP A 1 171 ? 7.595   2.639   16.164  1.00 10.31 ? ? ? ? ? ?  171 TRP A CB  1 
ATOM   1315 C  CG  . TRP A 1 171 ? 9.044   2.955   16.066  1.00 11.13 ? ? ? ? ? ?  171 TRP A CG  1 
ATOM   1316 C  CD1 . TRP A 1 171 ? 9.819   2.874   14.958  1.00 9.17  ? ? ? ? ? ?  171 TRP A CD1 1 
ATOM   1317 C  CD2 . TRP A 1 171 ? 9.906   3.467   17.118  1.00 12.68 ? ? ? ? ? ?  171 TRP A CD2 1 
ATOM   1318 N  NE1 . TRP A 1 171 ? 11.093  3.280   15.231  1.00 7.92  ? ? ? ? ? ?  171 TRP A NE1 1 
ATOM   1319 C  CE2 . TRP A 1 171 ? 11.189  3.639   16.549  1.00 10.71 ? ? ? ? ? ?  171 TRP A CE2 1 
ATOM   1320 C  CE3 . TRP A 1 171 ? 9.708   3.804   18.475  1.00 12.79 ? ? ? ? ? ?  171 TRP A CE3 1 
ATOM   1321 C  CZ2 . TRP A 1 171 ? 12.290  4.126   17.282  1.00 10.76 ? ? ? ? ? ?  171 TRP A CZ2 1 
ATOM   1322 C  CZ3 . TRP A 1 171 ? 10.800  4.280   19.208  1.00 13.90 ? ? ? ? ? ?  171 TRP A CZ3 1 
ATOM   1323 C  CH2 . TRP A 1 171 ? 12.079  4.450   18.592  1.00 13.59 ? ? ? ? ? ?  171 TRP A CH2 1 
ATOM   1324 N  N   . ILE A 1 172 ? 5.622   0.027   15.845  1.00 13.75 ? ? ? ? ? ?  172 ILE A N   1 
ATOM   1325 C  CA  . ILE A 1 172 ? 4.368   -0.623  16.246  1.00 13.73 ? ? ? ? ? ?  172 ILE A CA  1 
ATOM   1326 C  C   . ILE A 1 172 ? 4.563   -1.218  17.656  1.00 13.93 ? ? ? ? ? ?  172 ILE A C   1 
ATOM   1327 O  O   . ILE A 1 172 ? 5.355   -2.144  17.837  1.00 13.24 ? ? ? ? ? ?  172 ILE A O   1 
ATOM   1328 C  CB  . ILE A 1 172 ? 3.924   -1.725  15.204  1.00 14.21 ? ? ? ? ? ?  172 ILE A CB  1 
ATOM   1329 C  CG1 . ILE A 1 172 ? 3.830   -1.140  13.781  1.00 13.26 ? ? ? ? ? ?  172 ILE A CG1 1 
ATOM   1330 C  CG2 . ILE A 1 172 ? 2.592   -2.353  15.620  1.00 13.23 ? ? ? ? ? ?  172 ILE A CG2 1 
ATOM   1331 C  CD1 . ILE A 1 172 ? 3.261   -2.140  12.733  1.00 16.66 ? ? ? ? ? ?  172 ILE A CD1 1 
ATOM   1332 N  N   . GLU A 1 173 ? 3.880   -0.651  18.655  1.00 13.96 ? ? ? ? ? ?  173 GLU A N   1 
ATOM   1333 C  CA  . GLU A 1 173 ? 3.927   -1.175  20.012  1.00 14.10 ? ? ? ? ? ?  173 GLU A CA  1 
ATOM   1334 C  C   . GLU A 1 173 ? 3.139   -2.471  20.041  1.00 14.28 ? ? ? ? ? ?  173 GLU A C   1 
ATOM   1335 O  O   . GLU A 1 173 ? 2.051   -2.544  19.470  1.00 13.67 ? ? ? ? ? ?  173 GLU A O   1 
ATOM   1336 C  CB  . GLU A 1 173 ? 3.286   -0.186  20.956  1.00 14.51 ? ? ? ? ? ?  173 GLU A CB  1 
ATOM   1337 C  CG  . GLU A 1 173 ? 3.675   -0.300  22.405  1.00 15.83 ? ? ? ? ? ?  173 GLU A CG  1 
ATOM   1338 C  CD  . GLU A 1 173 ? 3.004   0.798   23.187  1.00 19.74 ? ? ? ? ? ?  173 GLU A CD  1 
ATOM   1339 O  OE1 . GLU A 1 173 ? 2.558   0.586   24.337  1.00 23.03 ? ? ? ? ? ?  173 GLU A OE1 1 
ATOM   1340 O  OE2 . GLU A 1 173 ? 2.849   1.888   22.615  1.00 21.31 ? ? ? ? ? ?  173 GLU A OE2 1 
ATOM   1341 N  N   . ILE A 1 174 ? 3.704   -3.495  20.684  1.00 14.42 ? ? ? ? ? ?  174 ILE A N   1 
ATOM   1342 C  CA  . ILE A 1 174 ? 3.038   -4.770  20.853  1.00 14.01 ? ? ? ? ? ?  174 ILE A CA  1 
ATOM   1343 C  C   . ILE A 1 174 ? 2.776   -4.910  22.348  1.00 15.43 ? ? ? ? ? ?  174 ILE A C   1 
ATOM   1344 O  O   . ILE A 1 174 ? 3.698   -4.962  23.174  1.00 15.91 ? ? ? ? ? ?  174 ILE A O   1 
ATOM   1345 C  CB  . ILE A 1 174 ? 3.870   -5.925  20.305  1.00 14.00 ? ? ? ? ? ?  174 ILE A CB  1 
ATOM   1346 C  CG1 . ILE A 1 174 ? 4.265   -5.670  18.853  1.00 12.66 ? ? ? ? ? ?  174 ILE A CG1 1 
ATOM   1347 C  CG2 . ILE A 1 174 ? 3.104   -7.253  20.426  1.00 13.31 ? ? ? ? ? ?  174 ILE A CG2 1 
ATOM   1348 C  CD1 . ILE A 1 174 ? 3.097   -5.752  17.873  1.00 13.89 ? ? ? ? ? ?  174 ILE A CD1 1 
ATOM   1349 N  N   . LEU A 1 175 ? 1.506   -4.933  22.709  1.00 16.64 ? ? ? ? ? ?  175 LEU A N   1 
ATOM   1350 C  CA  . LEU A 1 175 ? 1.172   -4.725  24.092  1.00 18.25 ? ? ? ? ? ?  175 LEU A CA  1 
ATOM   1351 C  C   . LEU A 1 175 ? 0.101   -5.671  24.675  1.00 19.26 ? ? ? ? ? ?  175 LEU A C   1 
ATOM   1352 O  O   . LEU A 1 175 ? -0.821  -6.158  23.988  1.00 19.38 ? ? ? ? ? ?  175 LEU A O   1 
ATOM   1353 C  CB  . LEU A 1 175 ? 0.837   -3.237  24.299  1.00 18.12 ? ? ? ? ? ?  175 LEU A CB  1 
ATOM   1354 C  CG  . LEU A 1 175 ? -0.527  -2.664  23.936  1.00 18.30 ? ? ? ? ? ?  175 LEU A CG  1 
ATOM   1355 C  CD1 . LEU A 1 175 ? -1.498  -2.879  25.108  1.00 16.93 ? ? ? ? ? ?  175 LEU A CD1 1 
ATOM   1356 C  CD2 . LEU A 1 175 ? -0.439  -1.183  23.594  1.00 16.53 ? ? ? ? ? ?  175 LEU A CD2 1 
ATOM   1357 N  N   . ASN A 1 176 ? 0.247   -5.945  25.961  1.00 20.45 ? ? ? ? ? ?  176 ASN A N   1 
ATOM   1358 C  CA  . ASN A 1 176 ? -0.697  -6.825  26.637  1.00 21.14 ? ? ? ? ? ?  176 ASN A CA  1 
ATOM   1359 C  C   . ASN A 1 176 ? -1.494  -5.996  27.635  1.00 21.73 ? ? ? ? ? ?  176 ASN A C   1 
ATOM   1360 O  O   . ASN A 1 176 ? -0.984  -5.626  28.702  1.00 22.10 ? ? ? ? ? ?  176 ASN A O   1 
ATOM   1361 C  CB  . ASN A 1 176 ? -0.012  -8.039  27.297  1.00 20.18 ? ? ? ? ? ?  176 ASN A CB  1 
ATOM   1362 C  CG  . ASN A 1 176 ? -1.015  -8.991  27.937  1.00 20.88 ? ? ? ? ? ?  176 ASN A CG  1 
ATOM   1363 O  OD1 . ASN A 1 176 ? -2.139  -8.593  28.242  1.00 15.15 ? ? ? ? ? ?  176 ASN A OD1 1 
ATOM   1364 N  ND2 . ASN A 1 176 ? -0.613  -10.264 28.133  1.00 20.21 ? ? ? ? ? ?  176 ASN A ND2 1 
ATOM   1365 N  N   . PRO A 1 177 ? -2.765  -5.719  27.295  1.00 22.43 ? ? ? ? ? ?  177 PRO A N   1 
ATOM   1366 C  CA  . PRO A 1 177 ? -3.531  -4.794  28.138  1.00 23.16 ? ? ? ? ? ?  177 PRO A CA  1 
ATOM   1367 C  C   . PRO A 1 177 ? -3.726  -5.269  29.591  1.00 24.51 ? ? ? ? ? ?  177 PRO A C   1 
ATOM   1368 O  O   . PRO A 1 177 ? -3.870  -4.443  30.484  1.00 25.82 ? ? ? ? ? ?  177 PRO A O   1 
ATOM   1369 C  CB  . PRO A 1 177 ? -4.868  -4.658  27.404  1.00 22.51 ? ? ? ? ? ?  177 PRO A CB  1 
ATOM   1370 C  CG  . PRO A 1 177 ? -4.957  -5.821  26.478  1.00 22.10 ? ? ? ? ? ?  177 PRO A CG  1 
ATOM   1371 C  CD  . PRO A 1 177 ? -3.589  -6.389  26.265  1.00 21.36 ? ? ? ? ? ?  177 PRO A CD  1 
ATOM   1372 N  N   . ASN A 1 178 ? -3.728  -6.573  29.837  1.00 25.63 ? ? ? ? ? ?  178 ASN A N   1 
ATOM   1373 C  CA  . ASN A 1 178 ? -3.947  -7.080  31.189  1.00 27.22 ? ? ? ? ? ?  178 ASN A CA  1 
ATOM   1374 C  C   . ASN A 1 178 ? -2.652  -7.131  32.053  1.00 28.72 ? ? ? ? ? ?  178 ASN A C   1 
ATOM   1375 O  O   . ASN A 1 178 ? -2.652  -7.628  33.161  1.00 28.87 ? ? ? ? ? ?  178 ASN A O   1 
ATOM   1376 C  CB  . ASN A 1 178 ? -4.695  -8.415  31.103  1.00 26.98 ? ? ? ? ? ?  178 ASN A CB  1 
ATOM   1377 C  CG  . ASN A 1 178 ? -6.076  -8.280  30.385  1.00 27.81 ? ? ? ? ? ?  178 ASN A CG  1 
ATOM   1378 O  OD1 . ASN A 1 178 ? -6.832  -7.338  30.639  1.00 29.86 ? ? ? ? ? ?  178 ASN A OD1 1 
ATOM   1379 N  ND2 . ASN A 1 178 ? -6.393  -9.222  29.498  1.00 25.47 ? ? ? ? ? ?  178 ASN A ND2 1 
ATOM   1380 N  N   . LYS A 1 179 ? -1.550  -6.581  31.535  1.00 31.00 ? ? ? ? ? ?  179 LYS A N   1 
ATOM   1381 C  CA  . LYS A 1 179 ? -0.271  -6.532  32.248  1.00 32.53 ? ? ? ? ? ?  179 LYS A CA  1 
ATOM   1382 C  C   . LYS A 1 179 ? 0.473   -5.264  31.888  1.00 34.68 ? ? ? ? ? ?  179 LYS A C   1 
ATOM   1383 O  O   . LYS A 1 179 ? 1.662   -5.322  31.605  1.00 35.57 ? ? ? ? ? ?  179 LYS A O   1 
ATOM   1384 C  CB  . LYS A 1 179 ? 0.653   -7.671  31.824  1.00 32.10 ? ? ? ? ? ?  179 LYS A CB  1 
ATOM   1385 C  CG  . LYS A 1 179 ? 0.079   -9.048  31.744  1.00 30.91 ? ? ? ? ? ?  179 LYS A CG  1 
ATOM   1386 C  CD  . LYS A 1 179 ? 1.227   -9.979  31.583  1.00 29.73 ? ? ? ? ? ?  179 LYS A CD  1 
ATOM   1387 C  CE  . LYS A 1 179 ? 0.776   -11.396 31.312  1.00 28.36 ? ? ? ? ? ?  179 LYS A CE  1 
ATOM   1388 N  NZ  . LYS A 1 179 ? 1.979   -12.298 31.174  1.00 28.64 ? ? ? ? ? ?  179 LYS A NZ  1 
ATOM   1389 N  N   . ILE A 1 180 ? -0.206  -4.129  31.832  1.00 37.01 ? ? ? ? ? ?  180 ILE A N   1 
ATOM   1390 C  CA  . ILE A 1 180 ? 0.480   -2.867  31.563  1.00 39.20 ? ? ? ? ? ?  180 ILE A CA  1 
ATOM   1391 C  C   . ILE A 1 180 ? 0.780   -2.130  32.882  1.00 41.08 ? ? ? ? ? ?  180 ILE A C   1 
ATOM   1392 O  O   . ILE A 1 180 ? 1.820   -1.486  33.023  1.00 41.88 ? ? ? ? ? ?  180 ILE A O   1 
ATOM   1393 C  CB  . ILE A 1 180 ? -0.331  -1.967  30.593  1.00 39.35 ? ? ? ? ? ?  180 ILE A CB  1 
ATOM   1394 C  CG1 . ILE A 1 180 ? -0.107  -2.396  29.140  1.00 39.25 ? ? ? ? ? ?  180 ILE A CG1 1 
ATOM   1395 C  CG2 . ILE A 1 180 ? 0.012   -0.481  30.792  1.00 38.52 ? ? ? ? ? ?  180 ILE A CG2 1 
ATOM   1396 C  CD1 . ILE A 1 180 ? 1.257   -2.025  28.588  1.00 39.70 ? ? ? ? ? ?  180 ILE A CD1 1 
ATOM   1397 N  N   . ALA A 1 181 ? -0.138  -2.245  33.842  1.00 42.81 ? ? ? ? ? ?  181 ALA A N   1 
ATOM   1398 C  CA  . ALA A 1 181 ? -0.003  -1.653  35.168  1.00 44.31 ? ? ? ? ? ?  181 ALA A CA  1 
ATOM   1399 C  C   . ALA A 1 181 ? 1.167   -2.269  35.994  1.00 45.67 ? ? ? ? ? ?  181 ALA A C   1 
ATOM   1400 O  O   . ALA A 1 181 ? 1.403   -1.910  37.162  1.00 45.74 ? ? ? ? ? ?  181 ALA A O   1 
ATOM   1401 C  CB  . ALA A 1 181 ? -1.350  -1.800  35.914  1.00 44.43 ? ? ? ? ? ?  181 ALA A CB  1 
ATOM   1402 N  N   . THR A 1 182 ? 1.892   -3.198  35.374  1.00 46.85 ? ? ? ? ? ?  182 THR A N   1 
ATOM   1403 C  CA  . THR A 1 182 ? 3.002   -3.899  36.025  1.00 47.55 ? ? ? ? ? ?  182 THR A CA  1 
ATOM   1404 C  C   . THR A 1 182 ? 4.362   -3.208  35.787  1.00 47.63 ? ? ? ? ? ?  182 THR A C   1 
ATOM   1405 O  O   . THR A 1 182 ? 4.481   -2.276  34.974  1.00 47.90 ? ? ? ? ? ?  182 THR A O   1 
ATOM   1406 C  CB  . THR A 1 182 ? 3.046   -5.359  35.538  1.00 47.67 ? ? ? ? ? ?  182 THR A CB  1 
ATOM   1407 O  OG1 . THR A 1 182 ? 2.946   -5.365  34.108  1.00 48.13 ? ? ? ? ? ?  182 THR A OG1 1 
ATOM   1408 C  CG2 . THR A 1 182 ? 1.858   -6.152  36.111  1.00 47.01 ? ? ? ? ? ?  182 THR A CG2 1 
ATOM   1409 N  N   . SER B 1 9   ? 1.441   4.770   -12.355 1.00 27.33 ? ? ? ? ? ?  9   SER B N   1 
ATOM   1410 C  CA  . SER B 1 9   ? 0.745   3.525   -12.757 1.00 26.82 ? ? ? ? ? ?  9   SER B CA  1 
ATOM   1411 C  C   . SER B 1 9   ? -0.131  2.907   -11.658 1.00 25.95 ? ? ? ? ? ?  9   SER B C   1 
ATOM   1412 O  O   . SER B 1 9   ? -1.321  2.626   -11.919 1.00 26.83 ? ? ? ? ? ?  9   SER B O   1 
ATOM   1413 C  CB  . SER B 1 9   ? 1.762   2.493   -13.266 1.00 28.22 ? ? ? ? ? ?  9   SER B CB  1 
ATOM   1414 O  OG  . SER B 1 9   ? 1.084   1.415   -13.889 1.00 29.89 ? ? ? ? ? ?  9   SER B OG  1 
ATOM   1415 N  N   . GLY B 1 10  ? 0.423   2.667   -10.459 1.00 23.66 ? ? ? ? ? ?  10  GLY B N   1 
ATOM   1416 C  CA  . GLY B 1 10  ? -0.351  2.055   -9.341  1.00 21.08 ? ? ? ? ? ?  10  GLY B CA  1 
ATOM   1417 C  C   . GLY B 1 10  ? -0.361  0.533   -9.429  1.00 19.89 ? ? ? ? ? ?  10  GLY B C   1 
ATOM   1418 O  O   . GLY B 1 10  ? 0.022   0.001   -10.462 1.00 19.68 ? ? ? ? ? ?  10  GLY B O   1 
ATOM   1419 N  N   . LEU B 1 11  ? -0.756  -0.177  -8.356  1.00 18.48 ? ? ? ? ? ?  11  LEU B N   1 
ATOM   1420 C  CA  . LEU B 1 11  ? -0.896  -1.666  -8.389  1.00 16.97 ? ? ? ? ? ?  11  LEU B CA  1 
ATOM   1421 C  C   . LEU B 1 11  ? -2.260  -1.961  -8.982  1.00 16.28 ? ? ? ? ? ?  11  LEU B C   1 
ATOM   1422 O  O   . LEU B 1 11  ? -3.202  -1.226  -8.736  1.00 15.39 ? ? ? ? ? ?  11  LEU B O   1 
ATOM   1423 C  CB  . LEU B 1 11  ? -0.808  -2.311  -6.974  1.00 16.83 ? ? ? ? ? ?  11  LEU B CB  1 
ATOM   1424 C  CG  . LEU B 1 11  ? 0.512   -2.709  -6.256  1.00 16.51 ? ? ? ? ? ?  11  LEU B CG  1 
ATOM   1425 C  CD1 . LEU B 1 11  ? 1.437   -1.557  -6.095  1.00 16.31 ? ? ? ? ? ?  11  LEU B CD1 1 
ATOM   1426 C  CD2 . LEU B 1 11  ? 0.336   -3.334  -4.892  1.00 15.22 ? ? ? ? ? ?  11  LEU B CD2 1 
ATOM   1427 N  N   . THR B 1 12  ? -2.378  -3.013  -9.777  1.00 16.12 ? ? ? ? ? ?  12  THR B N   1 
ATOM   1428 C  CA  . THR B 1 12  ? -3.691  -3.471  -10.182 1.00 16.32 ? ? ? ? ? ?  12  THR B CA  1 
ATOM   1429 C  C   . THR B 1 12  ? -4.251  -4.125  -8.949  1.00 16.43 ? ? ? ? ? ?  12  THR B C   1 
ATOM   1430 O  O   . THR B 1 12  ? -3.485  -4.493  -8.036  1.00 16.06 ? ? ? ? ? ?  12  THR B O   1 
ATOM   1431 C  CB  . THR B 1 12  ? -3.629  -4.560  -11.270 1.00 16.44 ? ? ? ? ? ?  12  THR B CB  1 
ATOM   1432 O  OG1 . THR B 1 12  ? -2.740  -5.597  -10.818 1.00 19.93 ? ? ? ? ? ?  12  THR B OG1 1 
ATOM   1433 C  CG2 . THR B 1 12  ? -3.115  -4.003  -12.577 1.00 14.01 ? ? ? ? ? ?  12  THR B CG2 1 
ATOM   1434 N  N   . ASP B 1 13  ? -5.575  -4.282  -8.929  1.00 16.26 ? ? ? ? ? ?  13  ASP B N   1 
ATOM   1435 C  CA  . ASP B 1 13  ? -6.263  -5.027  -7.885  1.00 15.98 ? ? ? ? ? ?  13  ASP B CA  1 
ATOM   1436 C  C   . ASP B 1 13  ? -5.700  -6.405  -7.704  1.00 16.54 ? ? ? ? ? ?  13  ASP B C   1 
ATOM   1437 O  O   . ASP B 1 13  ? -5.540  -6.882  -6.574  1.00 17.96 ? ? ? ? ? ?  13  ASP B O   1 
ATOM   1438 C  CB  . ASP B 1 13  ? -7.738  -5.204  -8.239  1.00 16.05 ? ? ? ? ? ?  13  ASP B CB  1 
ATOM   1439 C  CG  . ASP B 1 13  ? -8.563  -3.919  -8.072  1.00 14.37 ? ? ? ? ? ?  13  ASP B CG  1 
ATOM   1440 O  OD1 . ASP B 1 13  ? -8.038  -2.808  -7.856  1.00 13.61 ? ? ? ? ? ?  13  ASP B OD1 1 
ATOM   1441 O  OD2 . ASP B 1 13  ? -9.781  -4.036  -8.177  1.00 15.25 ? ? ? ? ? ?  13  ASP B OD2 1 
ATOM   1442 N  N   . GLU B 1 14  ? -5.412  -7.082  -8.797  1.00 16.86 ? ? ? ? ? ?  14  GLU B N   1 
ATOM   1443 C  CA  . GLU B 1 14  ? -4.918  -8.446  -8.658  1.00 17.59 ? ? ? ? ? ?  14  GLU B CA  1 
ATOM   1444 C  C   . GLU B 1 14  ? -3.556  -8.548  -7.937  1.00 17.72 ? ? ? ? ? ?  14  GLU B C   1 
ATOM   1445 O  O   . GLU B 1 14  ? -3.376  -9.411  -7.051  1.00 18.90 ? ? ? ? ? ?  14  GLU B O   1 
ATOM   1446 C  CB  . GLU B 1 14  ? -4.898  -9.176  -9.986  1.00 17.45 ? ? ? ? ? ?  14  GLU B CB  1 
ATOM   1447 C  CG  . GLU B 1 14  ? -4.201  -10.484 -9.862  1.00 20.86 ? ? ? ? ? ?  14  GLU B CG  1 
ATOM   1448 C  CD  . GLU B 1 14  ? -4.128  -11.242 -11.157 1.00 24.70 ? ? ? ? ? ?  14  GLU B CD  1 
ATOM   1449 O  OE1 . GLU B 1 14  ? -4.939  -12.181 -11.277 1.00 25.63 ? ? ? ? ? ?  14  GLU B OE1 1 
ATOM   1450 O  OE2 . GLU B 1 14  ? -3.280  -10.904 -12.035 1.00 24.46 ? ? ? ? ? ?  14  GLU B OE2 1 
ATOM   1451 N  N   . THR B 1 15  ? -2.600  -7.689  -8.276  1.00 17.33 ? ? ? ? ? ?  15  THR B N   1 
ATOM   1452 C  CA  . THR B 1 15  ? -1.328  -7.652  -7.512  1.00 16.90 ? ? ? ? ? ?  15  THR B CA  1 
ATOM   1453 C  C   . THR B 1 15  ? -1.522  -7.343  -6.011  1.00 16.91 ? ? ? ? ? ?  15  THR B C   1 
ATOM   1454 O  O   . THR B 1 15  ? -0.872  -7.967  -5.137  1.00 17.26 ? ? ? ? ? ?  15  THR B O   1 
ATOM   1455 C  CB  . THR B 1 15  ? -0.365  -6.604  -8.064  1.00 16.93 ? ? ? ? ? ?  15  THR B CB  1 
ATOM   1456 O  OG1 . THR B 1 15  ? -0.269  -6.747  -9.487  1.00 16.99 ? ? ? ? ? ?  15  THR B OG1 1 
ATOM   1457 C  CG2 . THR B 1 15  ? 0.998   -6.773  -7.436  1.00 18.01 ? ? ? ? ? ?  15  THR B CG2 1 
ATOM   1458 N  N   . ALA B 1 16  ? -2.406  -6.387  -5.715  1.00 15.89 ? ? ? ? ? ?  16  ALA B N   1 
ATOM   1459 C  CA  . ALA B 1 16  ? -2.640  -5.988  -4.335  1.00 15.38 ? ? ? ? ? ?  16  ALA B CA  1 
ATOM   1460 C  C   . ALA B 1 16  ? -3.253  -7.128  -3.545  1.00 14.87 ? ? ? ? ? ?  16  ALA B C   1 
ATOM   1461 O  O   . ALA B 1 16  ? -2.770  -7.457  -2.450  1.00 13.32 ? ? ? ? ? ?  16  ALA B O   1 
ATOM   1462 C  CB  . ALA B 1 16  ? -3.516  -4.733  -4.255  1.00 14.79 ? ? ? ? ? ?  16  ALA B CB  1 
ATOM   1463 N  N   . PHE B 1 17  ? -4.308  -7.725  -4.112  1.00 15.04 ? ? ? ? ? ?  17  PHE B N   1 
ATOM   1464 C  CA  . PHE B 1 17  ? -5.051  -8.795  -3.425  1.00 15.60 ? ? ? ? ? ?  17  PHE B CA  1 
ATOM   1465 C  C   . PHE B 1 17  ? -4.160  -10.024 -3.223  1.00 15.81 ? ? ? ? ? ?  17  PHE B C   1 
ATOM   1466 O  O   . PHE B 1 17  ? -4.205  -10.676 -2.188  1.00 15.76 ? ? ? ? ? ?  17  PHE B O   1 
ATOM   1467 C  CB  . PHE B 1 17  ? -6.354  -9.207  -4.163  1.00 15.70 ? ? ? ? ? ?  17  PHE B CB  1 
ATOM   1468 C  CG  . PHE B 1 17  ? -7.396  -8.093  -4.338  1.00 16.40 ? ? ? ? ? ?  17  PHE B CG  1 
ATOM   1469 C  CD1 . PHE B 1 17  ? -7.309  -6.881  -3.649  1.00 16.44 ? ? ? ? ? ?  17  PHE B CD1 1 
ATOM   1470 C  CD2 . PHE B 1 17  ? -8.495  -8.298  -5.200  1.00 19.20 ? ? ? ? ? ?  17  PHE B CD2 1 
ATOM   1471 C  CE1 . PHE B 1 17  ? -8.283  -5.866  -3.838  1.00 18.81 ? ? ? ? ? ?  17  PHE B CE1 1 
ATOM   1472 C  CE2 . PHE B 1 17  ? -9.487  -7.294  -5.399  1.00 21.34 ? ? ? ? ? ?  17  PHE B CE2 1 
ATOM   1473 C  CZ  . PHE B 1 17  ? -9.379  -6.067  -4.718  1.00 19.38 ? ? ? ? ? ?  17  PHE B CZ  1 
ATOM   1474 N  N   . SER B 1 18  ? -3.318  -10.324 -4.203  1.00 16.79 ? ? ? ? ? ?  18  SER B N   1 
ATOM   1475 C  CA  . SER B 1 18  ? -2.472  -11.482 -4.077  1.00 17.71 ? ? ? ? ? ?  18  SER B CA  1 
ATOM   1476 C  C   . SER B 1 18  ? -1.319  -11.276 -3.057  1.00 17.29 ? ? ? ? ? ?  18  SER B C   1 
ATOM   1477 O  O   . SER B 1 18  ? -0.547  -12.205 -2.774  1.00 17.45 ? ? ? ? ? ?  18  SER B O   1 
ATOM   1478 C  CB  . SER B 1 18  ? -2.010  -11.952 -5.460  1.00 18.22 ? ? ? ? ? ?  18  SER B CB  1 
ATOM   1479 O  OG  . SER B 1 18  ? -1.152  -10.995 -6.040  1.00 22.70 ? ? ? ? ? ?  18  SER B OG  1 
ATOM   1480 N  N   . CYS B 1 19  ? -1.239  -10.083 -2.465  1.00 16.93 ? ? ? ? ? ?  19  CYS B N   1 
ATOM   1481 C  CA  . CYS B 1 19  ? -0.259  -9.803  -1.426  1.00 16.30 ? ? ? ? ? ?  19  CYS B CA  1 
ATOM   1482 C  C   . CYS B 1 19  ? -0.945  -9.865  -0.084  1.00 16.68 ? ? ? ? ? ?  19  CYS B C   1 
ATOM   1483 O  O   . CYS B 1 19  ? -0.328  -9.602  0.962   1.00 17.01 ? ? ? ? ? ?  19  CYS B O   1 
ATOM   1484 C  CB  . CYS B 1 19  ? 0.393   -8.432  -1.617  1.00 15.93 ? ? ? ? ? ?  19  CYS B CB  1 
ATOM   1485 S  SG  . CYS B 1 19  ? 1.594   -8.324  -2.941  1.00 14.82 ? ? ? ? ? ?  19  CYS B SG  1 
ATOM   1486 N  N   . CYS B 1 20  ? -2.227  -10.189 -0.107  1.00 16.56 ? ? ? ? ? ?  20  CYS B N   1 
ATOM   1487 C  CA  . CYS B 1 20  ? -2.974  -10.282 1.129   1.00 17.56 ? ? ? ? ? ?  20  CYS B CA  1 
ATOM   1488 C  C   . CYS B 1 20  ? -3.126  -11.730 1.581   1.00 17.98 ? ? ? ? ? ?  20  CYS B C   1 
ATOM   1489 O  O   . CYS B 1 20  ? -3.565  -12.570 0.813   1.00 18.59 ? ? ? ? ? ?  20  CYS B O   1 
ATOM   1490 C  CB  . CYS B 1 20  ? -4.332  -9.626  0.955   1.00 18.01 ? ? ? ? ? ?  20  CYS B CB  1 
ATOM   1491 S  SG  . CYS B 1 20  ? -4.243  -7.827  0.620   1.00 19.87 ? ? ? ? ? ?  20  CYS B SG  1 
ATOM   1492 N  N   . SER B 1 21  ? -2.715  -12.034 2.815   1.00 17.22 ? ? ? ? ? ?  21  SER B N   1 
ATOM   1493 C  CA  . SER B 1 21  ? -2.919  -13.353 3.373   1.00 15.94 ? ? ? ? ? ?  21  SER B CA  1 
ATOM   1494 C  C   . SER B 1 21  ? -4.105  -13.351 4.278   1.00 16.45 ? ? ? ? ? ?  21  SER B C   1 
ATOM   1495 O  O   . SER B 1 21  ? -4.471  -12.310 4.854   1.00 16.35 ? ? ? ? ? ?  21  SER B O   1 
ATOM   1496 C  CB  . SER B 1 21  ? -1.731  -13.754 4.195   1.00 15.80 ? ? ? ? ? ?  21  SER B CB  1 
ATOM   1497 O  OG  . SER B 1 21  ? -0.721  -14.310 3.370   1.00 16.86 ? ? ? ? ? ?  21  SER B OG  1 
ATOM   1498 N  N   . ASP B 1 22  ? -4.709  -14.516 4.437   1.00 16.52 ? ? ? ? ? ?  22  ASP B N   1 
ATOM   1499 C  CA  . ASP B 1 22  ? -5.641  -14.650 5.512   1.00 17.94 ? ? ? ? ? ?  22  ASP B CA  1 
ATOM   1500 C  C   . ASP B 1 22  ? -4.865  -14.559 6.840   1.00 17.18 ? ? ? ? ? ?  22  ASP B C   1 
ATOM   1501 O  O   . ASP B 1 22  ? -3.686  -14.879 6.903   1.00 16.11 ? ? ? ? ? ?  22  ASP B O   1 
ATOM   1502 C  CB  . ASP B 1 22  ? -6.455  -15.941 5.384   1.00 18.44 ? ? ? ? ? ?  22  ASP B CB  1 
ATOM   1503 C  CG  . ASP B 1 22  ? -7.570  -15.813 4.373   1.00 22.34 ? ? ? ? ? ?  22  ASP B CG  1 
ATOM   1504 O  OD1 . ASP B 1 22  ? -8.226  -14.725 4.304   1.00 24.37 ? ? ? ? ? ?  22  ASP B OD1 1 
ATOM   1505 O  OD2 . ASP B 1 22  ? -7.773  -16.802 3.628   1.00 25.72 ? ? ? ? ? ?  22  ASP B OD2 1 
ATOM   1506 N  N   . PRO B 1 23  ? -5.533  -14.086 7.890   1.00 17.39 ? ? ? ? ? ?  23  PRO B N   1 
ATOM   1507 C  CA  . PRO B 1 23  ? -4.854  -13.931 9.171   1.00 18.14 ? ? ? ? ? ?  23  PRO B CA  1 
ATOM   1508 C  C   . PRO B 1 23  ? -4.544  -15.287 9.747   1.00 18.46 ? ? ? ? ? ?  23  PRO B C   1 
ATOM   1509 O  O   . PRO B 1 23  ? -5.399  -16.158 9.755   1.00 20.33 ? ? ? ? ? ?  23  PRO B O   1 
ATOM   1510 C  CB  . PRO B 1 23  ? -5.911  -13.252 10.058  1.00 18.18 ? ? ? ? ? ?  23  PRO B CB  1 
ATOM   1511 C  CG  . PRO B 1 23  ? -7.112  -12.973 9.133   1.00 17.75 ? ? ? ? ? ?  23  PRO B CG  1 
ATOM   1512 C  CD  . PRO B 1 23  ? -6.990  -13.904 8.002   1.00 16.75 ? ? ? ? ? ?  23  PRO B CD  1 
ATOM   1513 N  N   . ASP B 1 24  ? -3.324  -15.471 10.195  1.00 18.45 ? ? ? ? ? ?  24  ASP B N   1 
ATOM   1514 C  CA  . ASP B 1 24  ? -2.961  -16.593 11.002  1.00 18.91 ? ? ? ? ? ?  24  ASP B CA  1 
ATOM   1515 C  C   . ASP B 1 24  ? -3.818  -16.641 12.264  1.00 19.29 ? ? ? ? ? ?  24  ASP B C   1 
ATOM   1516 O  O   . ASP B 1 24  ? -4.018  -15.611 12.898  1.00 18.95 ? ? ? ? ? ?  24  ASP B O   1 
ATOM   1517 C  CB  . ASP B 1 24  ? -1.535  -16.365 11.413  1.00 19.60 ? ? ? ? ? ?  24  ASP B CB  1 
ATOM   1518 C  CG  . ASP B 1 24  ? -0.892  -17.596 11.880  1.00 19.78 ? ? ? ? ? ?  24  ASP B CG  1 
ATOM   1519 O  OD1 . ASP B 1 24  ? -0.143  -18.176 11.078  1.00 23.73 ? ? ? ? ? ?  24  ASP B OD1 1 
ATOM   1520 O  OD2 . ASP B 1 24  ? -1.161  -17.997 13.016  1.00 21.17 ? ? ? ? ? ?  24  ASP B OD2 1 
ATOM   1521 N  N   . PRO B 1 25  ? -4.331  -17.829 12.634  1.00 20.13 ? ? ? ? ? ?  25  PRO B N   1 
ATOM   1522 C  CA  . PRO B 1 25  ? -5.120  -17.982 13.885  1.00 20.56 ? ? ? ? ? ?  25  PRO B CA  1 
ATOM   1523 C  C   . PRO B 1 25  ? -4.375  -17.503 15.112  1.00 20.64 ? ? ? ? ? ?  25  PRO B C   1 
ATOM   1524 O  O   . PRO B 1 25  ? -4.973  -16.992 16.063  1.00 21.09 ? ? ? ? ? ?  25  PRO B O   1 
ATOM   1525 C  CB  . PRO B 1 25  ? -5.349  -19.497 13.973  1.00 20.78 ? ? ? ? ? ?  25  PRO B CB  1 
ATOM   1526 C  CG  . PRO B 1 25  ? -5.404  -19.936 12.506  1.00 20.04 ? ? ? ? ? ?  25  PRO B CG  1 
ATOM   1527 C  CD  . PRO B 1 25  ? -4.319  -19.082 11.846  1.00 20.18 ? ? ? ? ? ?  25  PRO B CD  1 
ATOM   1528 N  N   . SER B 1 26  ? -3.062  -17.618 15.067  1.00 20.59 ? ? ? ? ? ?  26  SER B N   1 
ATOM   1529 C  CA  . SER B 1 26  ? -2.232  -17.009 16.083  1.00 21.34 ? ? ? ? ? ?  26  SER B CA  1 
ATOM   1530 C  C   . SER B 1 26  ? -2.577  -15.537 16.416  1.00 20.72 ? ? ? ? ? ?  26  SER B C   1 
ATOM   1531 O  O   . SER B 1 26  ? -2.357  -15.108 17.539  1.00 20.30 ? ? ? ? ? ?  26  SER B O   1 
ATOM   1532 C  CB  . SER B 1 26  ? -0.769  -17.150 15.682  1.00 21.40 ? ? ? ? ? ?  26  SER B CB  1 
ATOM   1533 O  OG  . SER B 1 26  ? -0.002  -16.225 16.423  1.00 26.13 ? ? ? ? ? ?  26  SER B OG  1 
ATOM   1534 N  N   . THR B 1 27  ? -3.124  -14.793 15.446  1.00 20.54 ? ? ? ? ? ?  27  THR B N   1 
ATOM   1535 C  CA  . THR B 1 27  ? -3.362  -13.343 15.551  1.00 20.09 ? ? ? ? ? ?  27  THR B CA  1 
ATOM   1536 C  C   . THR B 1 27  ? -4.803  -13.032 15.942  1.00 21.50 ? ? ? ? ? ?  27  THR B C   1 
ATOM   1537 O  O   . THR B 1 27  ? -5.224  -11.863 15.911  1.00 21.90 ? ? ? ? ? ?  27  THR B O   1 
ATOM   1538 C  CB  . THR B 1 27  ? -3.013  -12.591 14.219  1.00 19.87 ? ? ? ? ? ?  27  THR B CB  1 
ATOM   1539 O  OG1 . THR B 1 27  ? -3.973  -12.920 13.204  1.00 18.10 ? ? ? ? ? ?  27  THR B OG1 1 
ATOM   1540 C  CG2 . THR B 1 27  ? -1.598  -12.945 13.716  1.00 17.76 ? ? ? ? ? ?  27  THR B CG2 1 
ATOM   1541 N  N   . LYS B 1 28  ? -5.555  -14.081 16.289  1.00 22.56 ? ? ? ? ? ?  28  LYS B N   1 
ATOM   1542 C  CA  . LYS B 1 28  ? -6.944  -13.989 16.738  1.00 24.10 ? ? ? ? ? ?  28  LYS B CA  1 
ATOM   1543 C  C   . LYS B 1 28  ? -7.038  -13.044 17.939  1.00 24.34 ? ? ? ? ? ?  28  LYS B C   1 
ATOM   1544 O  O   . LYS B 1 28  ? -6.282  -13.189 18.906  1.00 25.23 ? ? ? ? ? ?  28  LYS B O   1 
ATOM   1545 C  CB  . LYS B 1 28  ? -7.457  -15.410 17.109  1.00 25.25 ? ? ? ? ? ?  28  LYS B CB  1 
ATOM   1546 C  CG  . LYS B 1 28  ? -8.651  -15.486 18.126  1.00 27.51 ? ? ? ? ? ?  28  LYS B CG  1 
ATOM   1547 C  CD  . LYS B 1 28  ? -9.196  -16.928 18.363  1.00 30.35 ? ? ? ? ? ?  28  LYS B CD  1 
ATOM   1548 C  CE  . LYS B 1 28  ? -10.749 -16.925 18.706  1.00 33.86 ? ? ? ? ? ?  28  LYS B CE  1 
ATOM   1549 N  NZ  . LYS B 1 28  ? -11.225 -16.603 20.131  1.00 30.42 ? ? ? ? ? ?  28  LYS B NZ  1 
ATOM   1550 N  N   . ASP B 1 29  ? -7.964  -12.092 17.887  1.00 24.19 ? ? ? ? ? ?  29  ASP B N   1 
ATOM   1551 C  CA  . ASP B 1 29  ? -8.089  -11.069 18.936  1.00 24.77 ? ? ? ? ? ?  29  ASP B CA  1 
ATOM   1552 C  C   . ASP B 1 29  ? -6.979  -10.014 19.040  1.00 23.84 ? ? ? ? ? ?  29  ASP B C   1 
ATOM   1553 O  O   . ASP B 1 29  ? -7.029  -9.158  19.938  1.00 24.38 ? ? ? ? ? ?  29  ASP B O   1 
ATOM   1554 C  CB  . ASP B 1 29  ? -8.317  -11.704 20.297  1.00 26.10 ? ? ? ? ? ?  29  ASP B CB  1 
ATOM   1555 C  CG  . ASP B 1 29  ? -9.482  -12.658 20.281  1.00 30.91 ? ? ? ? ? ?  29  ASP B CG  1 
ATOM   1556 O  OD1 . ASP B 1 29  ? -10.633 -12.207 20.020  1.00 34.00 ? ? ? ? ? ?  29  ASP B OD1 1 
ATOM   1557 O  OD2 . ASP B 1 29  ? -9.231  -13.869 20.490  1.00 35.95 ? ? ? ? ? ?  29  ASP B OD2 1 
ATOM   1558 N  N   . PHE B 1 30  ? -5.989  -10.034 18.140  1.00 21.88 ? ? ? ? ? ?  30  PHE B N   1 
ATOM   1559 C  CA  . PHE B 1 30  ? -5.192  -8.827  17.963  1.00 19.67 ? ? ? ? ? ?  30  PHE B CA  1 
ATOM   1560 C  C   . PHE B 1 30  ? -6.172  -7.727  17.689  1.00 19.04 ? ? ? ? ? ?  30  PHE B C   1 
ATOM   1561 O  O   . PHE B 1 30  ? -7.213  -7.928  17.029  1.00 19.01 ? ? ? ? ? ?  30  PHE B O   1 
ATOM   1562 C  CB  . PHE B 1 30  ? -4.224  -8.944  16.812  1.00 18.86 ? ? ? ? ? ?  30  PHE B CB  1 
ATOM   1563 C  CG  . PHE B 1 30  ? -3.038  -9.815  17.112  1.00 17.44 ? ? ? ? ? ?  30  PHE B CG  1 
ATOM   1564 C  CD1 . PHE B 1 30  ? -3.096  -10.791 18.117  1.00 15.28 ? ? ? ? ? ?  30  PHE B CD1 1 
ATOM   1565 C  CD2 . PHE B 1 30  ? -1.878  -9.697  16.364  1.00 14.43 ? ? ? ? ? ?  30  PHE B CD2 1 
ATOM   1566 C  CE1 . PHE B 1 30  ? -1.991  -11.627 18.377  1.00 15.52 ? ? ? ? ? ?  30  PHE B CE1 1 
ATOM   1567 C  CE2 . PHE B 1 30  ? -0.770  -10.516 16.624  1.00 15.82 ? ? ? ? ? ?  30  PHE B CE2 1 
ATOM   1568 C  CZ  . PHE B 1 30  ? -0.824  -11.486 17.638  1.00 14.32 ? ? ? ? ? ?  30  PHE B CZ  1 
ATOM   1569 N  N   . LEU B 1 31  ? -5.881  -6.571  18.247  1.00 18.32 ? ? ? ? ? ?  31  LEU B N   1 
ATOM   1570 C  CA  . LEU B 1 31  ? -6.721  -5.442  17.978  1.00 18.43 ? ? ? ? ? ?  31  LEU B CA  1 
ATOM   1571 C  C   . LEU B 1 31  ? -5.920  -4.148  17.819  1.00 17.64 ? ? ? ? ? ?  31  LEU B C   1 
ATOM   1572 O  O   . LEU B 1 31  ? -4.890  -3.962  18.467  1.00 17.75 ? ? ? ? ? ?  31  LEU B O   1 
ATOM   1573 C  CB  . LEU B 1 31  ? -7.835  -5.355  19.019  1.00 18.82 ? ? ? ? ? ?  31  LEU B CB  1 
ATOM   1574 C  CG  . LEU B 1 31  ? -7.567  -5.002  20.481  1.00 21.69 ? ? ? ? ? ?  31  LEU B CG  1 
ATOM   1575 C  CD1 . LEU B 1 31  ? -7.345  -3.507  20.643  1.00 22.64 ? ? ? ? ? ?  31  LEU B CD1 1 
ATOM   1576 C  CD2 . LEU B 1 31  ? -8.810  -5.404  21.266  1.00 25.62 ? ? ? ? ? ?  31  LEU B CD2 1 
ATOM   1577 N  N   . LEU B 1 32  ? -6.375  -3.287  16.908  1.00 16.99 ? ? ? ? ? ?  32  LEU B N   1 
ATOM   1578 C  CA  . LEU B 1 32  ? -5.739  -1.976  16.691  1.00 16.60 ? ? ? ? ? ?  32  LEU B CA  1 
ATOM   1579 C  C   . LEU B 1 32  ? -6.055  -1.027  17.863  1.00 16.07 ? ? ? ? ? ?  32  LEU B C   1 
ATOM   1580 O  O   . LEU B 1 32  ? -7.108  -0.350  17.882  1.00 15.35 ? ? ? ? ? ?  32  LEU B O   1 
ATOM   1581 C  CB  . LEU B 1 32  ? -6.143  -1.356  15.341  1.00 16.27 ? ? ? ? ? ?  32  LEU B CB  1 
ATOM   1582 C  CG  . LEU B 1 32  ? -5.209  -0.308  14.724  1.00 16.27 ? ? ? ? ? ?  32  LEU B CG  1 
ATOM   1583 C  CD1 . LEU B 1 32  ? -3.791  -0.827  14.613  1.00 14.19 ? ? ? ? ? ?  32  LEU B CD1 1 
ATOM   1584 C  CD2 . LEU B 1 32  ? -5.708  0.087   13.299  1.00 18.00 ? ? ? ? ? ?  32  LEU B CD2 1 
ATOM   1585 N  N   . GLN B 1 33  ? -5.123  -0.971  18.819  1.00 15.07 ? ? ? ? ? ?  33  GLN B N   1 
ATOM   1586 C  CA  . GLN B 1 33  ? -5.373  -0.290  20.089  1.00 14.84 ? ? ? ? ? ?  33  GLN B CA  1 
ATOM   1587 C  C   . GLN B 1 33  ? -5.124  1.199   20.094  1.00 14.50 ? ? ? ? ? ?  33  GLN B C   1 
ATOM   1588 O  O   . GLN B 1 33  ? -5.950  1.928   20.620  1.00 15.40 ? ? ? ? ? ?  33  GLN B O   1 
ATOM   1589 C  CB  . GLN B 1 33  ? -4.631  -0.959  21.255  1.00 15.15 ? ? ? ? ? ?  33  GLN B CB  1 
ATOM   1590 C  CG  . GLN B 1 33  ? -5.208  -0.625  22.631  1.00 15.69 ? ? ? ? ? ?  33  GLN B CG  1 
ATOM   1591 C  CD  . GLN B 1 33  ? -4.573  0.587   23.280  1.00 18.01 ? ? ? ? ? ?  33  GLN B CD  1 
ATOM   1592 O  OE1 . GLN B 1 33  ? -3.391  0.870   23.084  1.00 19.61 ? ? ? ? ? ?  33  GLN B OE1 1 
ATOM   1593 N  NE2 . GLN B 1 33  ? -5.362  1.317   24.067  1.00 19.92 ? ? ? ? ? ?  33  GLN B NE2 1 
ATOM   1594 N  N   . GLN B 1 34  ? -4.023  1.671   19.512  1.00 13.88 ? ? ? ? ? ?  34  GLN B N   1 
ATOM   1595 C  CA  . GLN B 1 34  ? -3.620  3.068   19.707  1.00 13.50 ? ? ? ? ? ?  34  GLN B CA  1 
ATOM   1596 C  C   . GLN B 1 34  ? -2.800  3.655   18.561  1.00 13.05 ? ? ? ? ? ?  34  GLN B C   1 
ATOM   1597 O  O   . GLN B 1 34  ? -2.114  2.925   17.865  1.00 13.73 ? ? ? ? ? ?  34  GLN B O   1 
ATOM   1598 C  CB  . GLN B 1 34  ? -2.758  3.175   20.962  1.00 13.56 ? ? ? ? ? ?  34  GLN B CB  1 
ATOM   1599 C  CG  . GLN B 1 34  ? -1.388  2.683   20.701  1.00 13.76 ? ? ? ? ? ?  34  GLN B CG  1 
ATOM   1600 C  CD  . GLN B 1 34  ? -0.547  2.582   21.916  1.00 18.44 ? ? ? ? ? ?  34  GLN B CD  1 
ATOM   1601 O  OE1 . GLN B 1 34  ? -1.028  2.176   22.991  1.00 19.57 ? ? ? ? ? ?  34  GLN B OE1 1 
ATOM   1602 N  NE2 . GLN B 1 34  ? 0.753   2.915   21.766  1.00 16.36 ? ? ? ? ? ?  34  GLN B NE2 1 
ATOM   1603 N  N   . THR B 1 35  ? -2.862  4.978   18.431  1.00 11.90 ? ? ? ? ? ?  35  THR B N   1 
ATOM   1604 C  CA  . THR B 1 35  ? -1.997  5.788   17.605  1.00 11.40 ? ? ? ? ? ?  35  THR B CA  1 
ATOM   1605 C  C   . THR B 1 35  ? -1.403  6.825   18.540  1.00 11.85 ? ? ? ? ? ?  35  THR B C   1 
ATOM   1606 O  O   . THR B 1 35  ? -2.159  7.458   19.266  1.00 12.06 ? ? ? ? ? ?  35  THR B O   1 
ATOM   1607 C  CB  . THR B 1 35  ? -2.857  6.616   16.616  1.00 11.16 ? ? ? ? ? ?  35  THR B CB  1 
ATOM   1608 O  OG1 . THR B 1 35  ? -3.633  5.731   15.833  1.00 8.95  ? ? ? ? ? ?  35  THR B OG1 1 
ATOM   1609 C  CG2 . THR B 1 35  ? -2.010  7.513   15.712  1.00 8.63  ? ? ? ? ? ?  35  THR B CG2 1 
ATOM   1610 N  N   . MET B 1 36  ? -0.086  7.048   18.485  1.00 12.28 ? ? ? ? ? ?  36  MET B N   1 
ATOM   1611 C  CA  . MET B 1 36  ? 0.581   7.941   19.440  1.00 12.39 ? ? ? ? ? ?  36  MET B CA  1 
ATOM   1612 C  C   . MET B 1 36  ? 1.097   9.212   18.775  1.00 12.79 ? ? ? ? ? ?  36  MET B C   1 
ATOM   1613 O  O   . MET B 1 36  ? 1.785   9.151   17.763  1.00 13.64 ? ? ? ? ? ?  36  MET B O   1 
ATOM   1614 C  CB  . MET B 1 36  ? 1.684   7.190   20.195  1.00 12.47 ? ? ? ? ? ?  36  MET B CB  1 
ATOM   1615 C  CG  . MET B 1 36  ? 2.373   7.935   21.319  1.00 11.04 ? ? ? ? ? ?  36  MET B CG  1 
ATOM   1616 S  SD  . MET B 1 36  ? 3.454   9.236   20.737  1.00 13.78 ? ? ? ? ? ?  36  MET B SD  1 
ATOM   1617 C  CE  . MET B 1 36  ? 5.041   8.515   21.143  1.00 13.95 ? ? ? ? ? ?  36  MET B CE  1 
ATOM   1618 N  N   . LEU B 1 37  ? 0.723   10.363  19.340  1.00 12.77 ? ? ? ? ? ?  37  LEU B N   1 
ATOM   1619 C  CA  . LEU B 1 37  ? 1.203   11.667  18.916  1.00 12.49 ? ? ? ? ? ?  37  LEU B CA  1 
ATOM   1620 C  C   . LEU B 1 37  ? 1.931   12.346  20.078  1.00 13.27 ? ? ? ? ? ?  37  LEU B C   1 
ATOM   1621 O  O   . LEU B 1 37  ? 1.507   12.261  21.237  1.00 12.90 ? ? ? ? ? ?  37  LEU B O   1 
ATOM   1622 C  CB  . LEU B 1 37  ? 0.035   12.538  18.452  1.00 12.49 ? ? ? ? ? ?  37  LEU B CB  1 
ATOM   1623 C  CG  . LEU B 1 37  ? -0.891  11.908  17.401  1.00 11.94 ? ? ? ? ? ?  37  LEU B CG  1 
ATOM   1624 C  CD1 . LEU B 1 37  ? -2.144  12.709  17.269  1.00 10.28 ? ? ? ? ? ?  37  LEU B CD1 1 
ATOM   1625 C  CD2 . LEU B 1 37  ? -0.239  11.686  16.068  1.00 9.39  ? ? ? ? ? ?  37  LEU B CD2 1 
ATOM   1626 N  N   . ARG B 1 38  ? 3.054   12.988  19.764  1.00 14.06 ? ? ? ? ? ?  38  ARG B N   1 
ATOM   1627 C  CA  . ARG B 1 38  ? 3.763   13.812  20.736  1.00 14.50 ? ? ? ? ? ?  38  ARG B CA  1 
ATOM   1628 C  C   . ARG B 1 38  ? 3.141   15.188  20.749  1.00 14.96 ? ? ? ? ? ?  38  ARG B C   1 
ATOM   1629 O  O   . ARG B 1 38  ? 2.933   15.782  19.686  1.00 15.29 ? ? ? ? ? ?  38  ARG B O   1 
ATOM   1630 C  CB  . ARG B 1 38  ? 5.229   13.936  20.365  1.00 14.69 ? ? ? ? ? ?  38  ARG B CB  1 
ATOM   1631 C  CG  . ARG B 1 38  ? 6.067   12.729  20.705  1.00 13.05 ? ? ? ? ? ?  38  ARG B CG  1 
ATOM   1632 C  CD  . ARG B 1 38  ? 7.349   12.832  19.961  1.00 12.49 ? ? ? ? ? ?  38  ARG B CD  1 
ATOM   1633 N  NE  . ARG B 1 38  ? 8.145   11.620  20.116  1.00 12.78 ? ? ? ? ? ?  38  ARG B NE  1 
ATOM   1634 C  CZ  . ARG B 1 38  ? 8.247   10.654  19.214  1.00 10.50 ? ? ? ? ? ?  38  ARG B CZ  1 
ATOM   1635 N  NH1 . ARG B 1 38  ? 7.605   10.727  18.039  1.00 13.52 ? ? ? ? ? ?  38  ARG B NH1 1 
ATOM   1636 N  NH2 . ARG B 1 38  ? 9.004   9.616   19.492  1.00 7.93  ? ? ? ? ? ?  38  ARG B NH2 1 
ATOM   1637 N  N   . ILE B 1 39  ? 2.822   15.680  21.946  1.00 15.95 ? ? ? ? ? ?  39  ILE B N   1 
ATOM   1638 C  CA  . ILE B 1 39  ? 2.062   16.948  22.110  1.00 16.67 ? ? ? ? ? ?  39  ILE B CA  1 
ATOM   1639 C  C   . ILE B 1 39  ? 2.830   17.985  22.947  1.00 17.88 ? ? ? ? ? ?  39  ILE B C   1 
ATOM   1640 O  O   . ILE B 1 39  ? 3.477   17.645  23.945  1.00 17.38 ? ? ? ? ? ?  39  ILE B O   1 
ATOM   1641 C  CB  . ILE B 1 39  ? 0.672   16.713  22.735  1.00 16.54 ? ? ? ? ? ?  39  ILE B CB  1 
ATOM   1642 C  CG1 . ILE B 1 39  ? 0.806   16.051  24.113  1.00 14.63 ? ? ? ? ? ?  39  ILE B CG1 1 
ATOM   1643 C  CG2 . ILE B 1 39  ? -0.254  15.928  21.767  1.00 15.22 ? ? ? ? ? ?  39  ILE B CG2 1 
ATOM   1644 C  CD1 . ILE B 1 39  ? -0.409  16.216  25.005  1.00 12.85 ? ? ? ? ? ?  39  ILE B CD1 1 
ATOM   1645 N  N   . LYS B 1 40  ? 2.769   19.239  22.514  1.00 19.12 ? ? ? ? ? ?  40  LYS B N   1 
ATOM   1646 C  CA  . LYS B 1 40  ? 3.508   20.292  23.173  1.00 20.56 ? ? ? ? ? ?  40  LYS B CA  1 
ATOM   1647 C  C   . LYS B 1 40  ? 2.846   20.678  24.498  1.00 21.25 ? ? ? ? ? ?  40  LYS B C   1 
ATOM   1648 O  O   . LYS B 1 40  ? 3.524   20.751  25.522  1.00 22.03 ? ? ? ? ? ?  40  LYS B O   1 
ATOM   1649 C  CB  . LYS B 1 40  ? 3.682   21.510  22.260  1.00 20.68 ? ? ? ? ? ?  40  LYS B CB  1 
ATOM   1650 C  CG  . LYS B 1 40  ? 4.339   22.751  22.895  1.00 19.27 ? ? ? ? ? ?  40  LYS B CG  1 
ATOM   1651 C  CD  . LYS B 1 40  ? 4.467   23.840  21.839  1.00 19.17 ? ? ? ? ? ?  40  LYS B CD  1 
ATOM   1652 C  CE  . LYS B 1 40  ? 5.199   25.119  22.308  1.00 21.41 ? ? ? ? ? ?  40  LYS B CE  1 
ATOM   1653 N  NZ  . LYS B 1 40  ? 6.710   24.930  22.252  1.00 23.67 ? ? ? ? ? ?  40  LYS B NZ  1 
ATOM   1654 N  N   . ASP B 1 41  ? 1.535   20.901  24.484  1.00 21.83 ? ? ? ? ? ?  41  ASP B N   1 
ATOM   1655 C  CA  . ASP B 1 41  ? 0.815   21.418  25.663  1.00 21.79 ? ? ? ? ? ?  41  ASP B CA  1 
ATOM   1656 C  C   . ASP B 1 41  ? -0.365  20.517  25.993  1.00 21.82 ? ? ? ? ? ?  41  ASP B C   1 
ATOM   1657 O  O   . ASP B 1 41  ? -1.370  20.552  25.287  1.00 22.19 ? ? ? ? ? ?  41  ASP B O   1 
ATOM   1658 C  CB  . ASP B 1 41  ? 0.291   22.820  25.355  1.00 21.59 ? ? ? ? ? ?  41  ASP B CB  1 
ATOM   1659 C  CG  . ASP B 1 41  ? -0.014  23.626  26.595  1.00 22.55 ? ? ? ? ? ?  41  ASP B CG  1 
ATOM   1660 O  OD1 . ASP B 1 41  ? -0.604  23.083  27.573  1.00 24.85 ? ? ? ? ? ?  41  ASP B OD1 1 
ATOM   1661 O  OD2 . ASP B 1 41  ? 0.343   24.825  26.582  1.00 23.44 ? ? ? ? ? ?  41  ASP B OD2 1 
ATOM   1662 N  N   . PRO B 1 42  ? -0.271  19.729  27.074  1.00 22.05 ? ? ? ? ? ?  42  PRO B N   1 
ATOM   1663 C  CA  . PRO B 1 42  ? -1.373  18.825  27.423  1.00 22.13 ? ? ? ? ? ?  42  PRO B CA  1 
ATOM   1664 C  C   . PRO B 1 42  ? -2.637  19.522  27.944  1.00 22.61 ? ? ? ? ? ?  42  PRO B C   1 
ATOM   1665 O  O   . PRO B 1 42  ? -3.681  18.859  28.087  1.00 22.75 ? ? ? ? ? ?  42  PRO B O   1 
ATOM   1666 C  CB  . PRO B 1 42  ? -0.782  17.962  28.519  1.00 22.29 ? ? ? ? ? ?  42  PRO B CB  1 
ATOM   1667 C  CG  . PRO B 1 42  ? 0.247   18.880  29.197  1.00 22.44 ? ? ? ? ? ?  42  PRO B CG  1 
ATOM   1668 C  CD  . PRO B 1 42  ? 0.856   19.619  28.022  1.00 22.62 ? ? ? ? ? ?  42  PRO B CD  1 
ATOM   1669 N  N   . LYS B 1 43  ? -2.552  20.822  28.229  1.00 22.58 ? ? ? ? ? ?  43  LYS B N   1 
ATOM   1670 C  CA  . LYS B 1 43  ? -3.725  21.574  28.687  1.00 23.17 ? ? ? ? ? ?  43  LYS B CA  1 
ATOM   1671 C  C   . LYS B 1 43  ? -4.607  21.867  27.459  1.00 23.27 ? ? ? ? ? ?  43  LYS B C   1 
ATOM   1672 O  O   . LYS B 1 43  ? -5.804  21.470  27.411  1.00 22.14 ? ? ? ? ? ?  43  LYS B O   1 
ATOM   1673 C  CB  . LYS B 1 43  ? -3.314  22.879  29.382  1.00 23.53 ? ? ? ? ? ?  43  LYS B CB  1 
ATOM   1674 N  N   . LYS B 1 44  ? -3.985  22.553  26.487  1.00 23.16 ? ? ? ? ? ?  44  LYS B N   1 
ATOM   1675 C  CA  . LYS B 1 44  ? -4.503  22.709  25.129  1.00 23.43 ? ? ? ? ? ?  44  LYS B CA  1 
ATOM   1676 C  C   . LYS B 1 44  ? -4.993  21.410  24.490  1.00 23.24 ? ? ? ? ? ?  44  LYS B C   1 
ATOM   1677 O  O   . LYS B 1 44  ? -6.090  21.370  23.950  1.00 24.26 ? ? ? ? ? ?  44  LYS B O   1 
ATOM   1678 C  CB  . LYS B 1 44  ? -3.436  23.306  24.229  1.00 23.39 ? ? ? ? ? ?  44  LYS B CB  1 
ATOM   1679 C  CG  . LYS B 1 44  ? -3.362  24.817  24.260  1.00 25.62 ? ? ? ? ? ?  44  LYS B CG  1 
ATOM   1680 C  CD  . LYS B 1 44  ? -2.172  25.326  23.451  1.00 26.83 ? ? ? ? ? ?  44  LYS B CD  1 
ATOM   1681 C  CE  . LYS B 1 44  ? -1.872  26.781  23.768  1.00 27.67 ? ? ? ? ? ?  44  LYS B CE  1 
ATOM   1682 N  NZ  . LYS B 1 44  ? -0.844  27.381  22.826  1.00 26.47 ? ? ? ? ? ?  44  LYS B NZ  1 
ATOM   1683 N  N   . SER B 1 45  ? -4.193  20.347  24.539  1.00 22.54 ? ? ? ? ? ?  45  SER B N   1 
ATOM   1684 C  CA  . SER B 1 45  ? -4.560  19.127  23.859  1.00 21.29 ? ? ? ? ? ?  45  SER B CA  1 
ATOM   1685 C  C   . SER B 1 45  ? -5.748  18.442  24.511  1.00 21.75 ? ? ? ? ? ?  45  SER B C   1 
ATOM   1686 O  O   . SER B 1 45  ? -6.653  18.000  23.807  1.00 22.09 ? ? ? ? ? ?  45  SER B O   1 
ATOM   1687 C  CB  . SER B 1 45  ? -3.368  18.204  23.772  1.00 20.94 ? ? ? ? ? ?  45  SER B CB  1 
ATOM   1688 O  OG  . SER B 1 45  ? -2.353  18.799  22.972  1.00 21.05 ? ? ? ? ? ?  45  SER B OG  1 
ATOM   1689 N  N   . LEU B 1 46  ? -5.779  18.363  25.841  1.00 21.50 ? ? ? ? ? ?  46  LEU B N   1 
ATOM   1690 C  CA  . LEU B 1 46  ? -6.916  17.728  26.512  1.00 21.46 ? ? ? ? ? ?  46  LEU B CA  1 
ATOM   1691 C  C   . LEU B 1 46  ? -8.221  18.512  26.385  1.00 21.56 ? ? ? ? ? ?  46  LEU B C   1 
ATOM   1692 O  O   . LEU B 1 46  ? -9.313  17.936  26.195  1.00 21.24 ? ? ? ? ? ?  46  LEU B O   1 
ATOM   1693 C  CB  . LEU B 1 46  ? -6.620  17.487  27.980  1.00 21.79 ? ? ? ? ? ?  46  LEU B CB  1 
ATOM   1694 C  CG  . LEU B 1 46  ? -5.532  16.468  28.269  1.00 21.99 ? ? ? ? ? ?  46  LEU B CG  1 
ATOM   1695 C  CD1 . LEU B 1 46  ? -5.154  16.571  29.747  1.00 20.16 ? ? ? ? ? ?  46  LEU B CD1 1 
ATOM   1696 C  CD2 . LEU B 1 46  ? -6.034  15.071  27.880  1.00 21.12 ? ? ? ? ? ?  46  LEU B CD2 1 
ATOM   1697 N  N   . ASP B 1 47  ? -8.109  19.828  26.508  1.00 21.20 ? ? ? ? ? ?  47  ASP B N   1 
ATOM   1698 C  CA  . ASP B 1 47  ? -9.237  20.673  26.211  1.00 21.03 ? ? ? ? ? ?  47  ASP B CA  1 
ATOM   1699 C  C   . ASP B 1 47  ? -9.787  20.407  24.782  1.00 20.92 ? ? ? ? ? ?  47  ASP B C   1 
ATOM   1700 O  O   . ASP B 1 47  ? -10.993 20.190  24.618  1.00 20.75 ? ? ? ? ? ?  47  ASP B O   1 
ATOM   1701 C  CB  . ASP B 1 47  ? -8.868  22.141  26.383  1.00 21.15 ? ? ? ? ? ?  47  ASP B CB  1 
ATOM   1702 C  CG  . ASP B 1 47  ? -9.997  23.046  26.028  1.00 21.47 ? ? ? ? ? ?  47  ASP B CG  1 
ATOM   1703 O  OD1 . ASP B 1 47  ? -11.009 22.971  26.743  1.00 24.68 ? ? ? ? ? ?  47  ASP B OD1 1 
ATOM   1704 O  OD2 . ASP B 1 47  ? -9.894  23.794  25.033  1.00 21.45 ? ? ? ? ? ?  47  ASP B OD2 1 
ATOM   1705 N  N   . PHE B 1 48  ? -8.906  20.390  23.776  1.00 19.91 ? ? ? ? ? ?  48  PHE B N   1 
ATOM   1706 C  CA  . PHE B 1 48  ? -9.308  20.147  22.383  1.00 19.49 ? ? ? ? ? ?  48  PHE B CA  1 
ATOM   1707 C  C   . PHE B 1 48  ? -10.055 18.825  22.174  1.00 19.21 ? ? ? ? ? ?  48  PHE B C   1 
ATOM   1708 O  O   . PHE B 1 48  ? -11.204 18.792  21.678  1.00 19.30 ? ? ? ? ? ?  48  PHE B O   1 
ATOM   1709 C  CB  . PHE B 1 48  ? -8.088  20.200  21.478  1.00 19.91 ? ? ? ? ? ?  48  PHE B CB  1 
ATOM   1710 C  CG  . PHE B 1 48  ? -8.399  20.031  20.015  1.00 20.60 ? ? ? ? ? ?  48  PHE B CG  1 
ATOM   1711 C  CD1 . PHE B 1 48  ? -8.719  21.139  19.221  1.00 20.31 ? ? ? ? ? ?  48  PHE B CD1 1 
ATOM   1712 C  CD2 . PHE B 1 48  ? -8.334  18.771  19.424  1.00 21.42 ? ? ? ? ? ?  48  PHE B CD2 1 
ATOM   1713 C  CE1 . PHE B 1 48  ? -9.003  21.008  17.882  1.00 20.22 ? ? ? ? ? ?  48  PHE B CE1 1 
ATOM   1714 C  CE2 . PHE B 1 48  ? -8.616  18.624  18.065  1.00 22.73 ? ? ? ? ? ?  48  PHE B CE2 1 
ATOM   1715 C  CZ  . PHE B 1 48  ? -8.954  19.746  17.290  1.00 21.49 ? ? ? ? ? ?  48  PHE B CZ  1 
ATOM   1716 N  N   . TYR B 1 49  ? -9.416  17.730  22.554  1.00 17.47 ? ? ? ? ? ?  49  TYR B N   1 
ATOM   1717 C  CA  . TYR B 1 49  ? -9.971  16.441  22.239  1.00 15.99 ? ? ? ? ? ?  49  TYR B CA  1 
ATOM   1718 C  C   . TYR B 1 49  ? -11.238 16.149  23.032  1.00 16.67 ? ? ? ? ? ?  49  TYR B C   1 
ATOM   1719 O  O   . TYR B 1 49  ? -12.073 15.338  22.603  1.00 16.98 ? ? ? ? ? ?  49  TYR B O   1 
ATOM   1720 C  CB  . TYR B 1 49  ? -8.900  15.360  22.377  1.00 14.69 ? ? ? ? ? ?  49  TYR B CB  1 
ATOM   1721 C  CG  . TYR B 1 49  ? -7.912  15.406  21.230  1.00 14.65 ? ? ? ? ? ?  49  TYR B CG  1 
ATOM   1722 C  CD1 . TYR B 1 49  ? -8.250  14.844  19.982  1.00 13.55 ? ? ? ? ? ?  49  TYR B CD1 1 
ATOM   1723 C  CD2 . TYR B 1 49  ? -6.646  16.043  21.360  1.00 11.50 ? ? ? ? ? ?  49  TYR B CD2 1 
ATOM   1724 C  CE1 . TYR B 1 49  ? -7.355  14.882  18.883  1.00 12.24 ? ? ? ? ? ?  49  TYR B CE1 1 
ATOM   1725 C  CE2 . TYR B 1 49  ? -5.747  16.113  20.261  1.00 12.33 ? ? ? ? ? ?  49  TYR B CE2 1 
ATOM   1726 C  CZ  . TYR B 1 49  ? -6.109  15.509  19.014  1.00 13.54 ? ? ? ? ? ?  49  TYR B CZ  1 
ATOM   1727 O  OH  . TYR B 1 49  ? -5.265  15.532  17.899  1.00 12.82 ? ? ? ? ? ?  49  TYR B OH  1 
ATOM   1728 N  N   . THR B 1 50  ? -11.419 16.790  24.184  1.00 17.64 ? ? ? ? ? ?  50  THR B N   1 
ATOM   1729 C  CA  . THR B 1 50  ? -12.614 16.458  24.975  1.00 19.05 ? ? ? ? ? ?  50  THR B CA  1 
ATOM   1730 C  C   . THR B 1 50  ? -13.755 17.412  24.662  1.00 19.18 ? ? ? ? ? ?  50  THR B C   1 
ATOM   1731 O  O   . THR B 1 50  ? -14.831 17.014  24.137  1.00 19.02 ? ? ? ? ? ?  50  THR B O   1 
ATOM   1732 C  CB  . THR B 1 50  ? -12.341 16.424  26.477  1.00 19.42 ? ? ? ? ? ?  50  THR B CB  1 
ATOM   1733 O  OG1 . THR B 1 50  ? -11.754 17.664  26.855  1.00 20.43 ? ? ? ? ? ?  50  THR B OG1 1 
ATOM   1734 C  CG2 . THR B 1 50  ? -11.344 15.259  26.848  1.00 20.59 ? ? ? ? ? ?  50  THR B CG2 1 
ATOM   1735 N  N   . ARG B 1 51  ? -13.499 18.675  24.965  1.00 19.24 ? ? ? ? ? ?  51  ARG B N   1 
ATOM   1736 C  CA  . ARG B 1 51  ? -14.468 19.710  24.724  1.00 19.54 ? ? ? ? ? ?  51  ARG B CA  1 
ATOM   1737 C  C   . ARG B 1 51  ? -14.803 19.850  23.234  1.00 19.79 ? ? ? ? ? ?  51  ARG B C   1 
ATOM   1738 O  O   . ARG B 1 51  ? -16.001 19.803  22.868  1.00 19.33 ? ? ? ? ? ?  51  ARG B O   1 
ATOM   1739 C  CB  . ARG B 1 51  ? -14.006 21.042  25.311  1.00 19.85 ? ? ? ? ? ?  51  ARG B CB  1 
ATOM   1740 C  CG  . ARG B 1 51  ? -15.119 22.103  25.371  1.00 19.65 ? ? ? ? ? ?  51  ARG B CG  1 
ATOM   1741 C  CD  . ARG B 1 51  ? -14.580 23.380  25.900  1.00 15.51 ? ? ? ? ? ?  51  ARG B CD  1 
ATOM   1742 N  NE  . ARG B 1 51  ? -13.417 23.849  25.157  1.00 15.83 ? ? ? ? ? ?  51  ARG B NE  1 
ATOM   1743 C  CZ  . ARG B 1 51  ? -13.447 24.730  24.160  1.00 15.71 ? ? ? ? ? ?  51  ARG B CZ  1 
ATOM   1744 N  NH1 . ARG B 1 51  ? -14.584 25.250  23.725  1.00 17.64 ? ? ? ? ? ?  51  ARG B NH1 1 
ATOM   1745 N  NH2 . ARG B 1 51  ? -12.324 25.086  23.570  1.00 17.30 ? ? ? ? ? ?  51  ARG B NH2 1 
ATOM   1746 N  N   . VAL B 1 52  ? -13.772 20.014  22.387  1.00 19.51 ? ? ? ? ? ?  52  VAL B N   1 
ATOM   1747 C  CA  . VAL B 1 52  ? -14.013 20.228  20.959  1.00 19.67 ? ? ? ? ? ?  52  VAL B CA  1 
ATOM   1748 C  C   . VAL B 1 52  ? -14.462 18.965  20.220  1.00 20.23 ? ? ? ? ? ?  52  VAL B C   1 
ATOM   1749 O  O   . VAL B 1 52  ? -15.475 19.001  19.501  1.00 20.97 ? ? ? ? ? ?  52  VAL B O   1 
ATOM   1750 C  CB  . VAL B 1 52  ? -12.820 20.809  20.217  1.00 19.97 ? ? ? ? ? ?  52  VAL B CB  1 
ATOM   1751 C  CG1 . VAL B 1 52  ? -13.149 20.899  18.703  1.00 21.28 ? ? ? ? ? ?  52  VAL B CG1 1 
ATOM   1752 C  CG2 . VAL B 1 52  ? -12.436 22.182  20.754  1.00 19.53 ? ? ? ? ? ?  52  VAL B CG2 1 
ATOM   1753 N  N   . LEU B 1 53  ? -13.729 17.857  20.399  1.00 19.91 ? ? ? ? ? ?  53  LEU B N   1 
ATOM   1754 C  CA  . LEU B 1 53  ? -13.998 16.641  19.639  1.00 18.81 ? ? ? ? ? ?  53  LEU B CA  1 
ATOM   1755 C  C   . LEU B 1 53  ? -14.798 15.572  20.324  1.00 19.02 ? ? ? ? ? ?  53  LEU B C   1 
ATOM   1756 O  O   . LEU B 1 53  ? -15.254 14.682  19.646  1.00 19.41 ? ? ? ? ? ?  53  LEU B O   1 
ATOM   1757 C  CB  . LEU B 1 53  ? -12.720 16.042  19.062  1.00 18.53 ? ? ? ? ? ?  53  LEU B CB  1 
ATOM   1758 C  CG  . LEU B 1 53  ? -12.036 16.886  17.989  1.00 17.27 ? ? ? ? ? ?  53  LEU B CG  1 
ATOM   1759 C  CD1 . LEU B 1 53  ? -10.808 16.148  17.570  1.00 16.49 ? ? ? ? ? ?  53  LEU B CD1 1 
ATOM   1760 C  CD2 . LEU B 1 53  ? -12.944 17.152  16.794  1.00 14.20 ? ? ? ? ? ?  53  LEU B CD2 1 
ATOM   1761 N  N   . GLY B 1 54  ? -14.949 15.609  21.645  1.00 19.40 ? ? ? ? ? ?  54  GLY B N   1 
ATOM   1762 C  CA  . GLY B 1 54  ? -15.922 14.726  22.286  1.00 19.89 ? ? ? ? ? ?  54  GLY B CA  1 
ATOM   1763 C  C   . GLY B 1 54  ? -15.358 13.403  22.751  1.00 21.00 ? ? ? ? ? ?  54  GLY B C   1 
ATOM   1764 O  O   . GLY B 1 54  ? -16.110 12.440  23.019  1.00 19.74 ? ? ? ? ? ?  54  GLY B O   1 
ATOM   1765 N  N   . LEU B 1 55  ? -14.024 13.349  22.866  1.00 21.73 ? ? ? ? ? ?  55  LEU B N   1 
ATOM   1766 C  CA  . LEU B 1 55  ? -13.366 12.117  23.337  1.00 21.75 ? ? ? ? ? ?  55  LEU B CA  1 
ATOM   1767 C  C   . LEU B 1 55  ? -13.194 12.283  24.830  1.00 22.50 ? ? ? ? ? ?  55  LEU B C   1 
ATOM   1768 O  O   . LEU B 1 55  ? -13.413 13.378  25.391  1.00 22.73 ? ? ? ? ? ?  55  LEU B O   1 
ATOM   1769 C  CB  . LEU B 1 55  ? -12.001 11.868  22.668  1.00 21.11 ? ? ? ? ? ?  55  LEU B CB  1 
ATOM   1770 C  CG  . LEU B 1 55  ? -11.792 11.666  21.153  1.00 20.19 ? ? ? ? ? ?  55  LEU B CG  1 
ATOM   1771 C  CD1 . LEU B 1 55  ? -12.044 12.944  20.330  1.00 16.47 ? ? ? ? ? ?  55  LEU B CD1 1 
ATOM   1772 C  CD2 . LEU B 1 55  ? -10.375 11.173  20.919  1.00 16.86 ? ? ? ? ? ?  55  LEU B CD2 1 
ATOM   1773 N  N   . THR B 1 56  ? -12.749 11.210  25.462  1.00 22.74 ? ? ? ? ? ?  56  THR B N   1 
ATOM   1774 C  CA  . THR B 1 56  ? -12.785 11.108  26.891  1.00 22.83 ? ? ? ? ? ?  56  THR B CA  1 
ATOM   1775 C  C   . THR B 1 56  ? -11.414 10.693  27.356  1.00 22.95 ? ? ? ? ? ?  56  THR B C   1 
ATOM   1776 O  O   . THR B 1 56  ? -10.878 9.684   26.869  1.00 23.42 ? ? ? ? ? ?  56  THR B O   1 
ATOM   1777 C  CB  . THR B 1 56  ? -13.809 10.021  27.247  1.00 23.25 ? ? ? ? ? ?  56  THR B CB  1 
ATOM   1778 O  OG1 . THR B 1 56  ? -15.092 10.415  26.743  1.00 22.50 ? ? ? ? ? ?  56  THR B OG1 1 
ATOM   1779 C  CG2 . THR B 1 56  ? -13.854 9.745   28.754  1.00 22.65 ? ? ? ? ? ?  56  THR B CG2 1 
ATOM   1780 N  N   . LEU B 1 57  ? -10.842 11.447  28.288  1.00 22.76 ? ? ? ? ? ?  57  LEU B N   1 
ATOM   1781 C  CA  . LEU B 1 57  ? -9.596  11.021  28.937  1.00 23.17 ? ? ? ? ? ?  57  LEU B CA  1 
ATOM   1782 C  C   . LEU B 1 57  ? -9.847  9.716   29.686  1.00 23.80 ? ? ? ? ? ?  57  LEU B C   1 
ATOM   1783 O  O   . LEU B 1 57  ? -10.645 9.690   30.626  1.00 24.54 ? ? ? ? ? ?  57  LEU B O   1 
ATOM   1784 C  CB  . LEU B 1 57  ? -9.065  12.103  29.876  1.00 22.45 ? ? ? ? ? ?  57  LEU B CB  1 
ATOM   1785 C  CG  . LEU B 1 57  ? -7.674  11.898  30.486  1.00 23.76 ? ? ? ? ? ?  57  LEU B CG  1 
ATOM   1786 C  CD1 . LEU B 1 57  ? -6.596  11.530  29.436  1.00 24.15 ? ? ? ? ? ?  57  LEU B CD1 1 
ATOM   1787 C  CD2 . LEU B 1 57  ? -7.224  13.135  31.286  1.00 20.98 ? ? ? ? ? ?  57  LEU B CD2 1 
ATOM   1788 N  N   . LEU B 1 58  ? -9.227  8.622   29.244  1.00 24.37 ? ? ? ? ? ?  58  LEU B N   1 
ATOM   1789 C  CA  . LEU B 1 58  ? -9.390  7.347   29.945  1.00 25.14 ? ? ? ? ? ?  58  LEU B CA  1 
ATOM   1790 C  C   . LEU B 1 58  ? -8.390  7.188   31.068  1.00 26.23 ? ? ? ? ? ?  58  LEU B C   1 
ATOM   1791 O  O   . LEU B 1 58  ? -8.722  6.669   32.134  1.00 27.00 ? ? ? ? ? ?  58  LEU B O   1 
ATOM   1792 C  CB  . LEU B 1 58  ? -9.256  6.161   29.012  1.00 24.64 ? ? ? ? ? ?  58  LEU B CB  1 
ATOM   1793 C  CG  . LEU B 1 58  ? -10.157 6.146   27.782  1.00 26.18 ? ? ? ? ? ?  58  LEU B CG  1 
ATOM   1794 C  CD1 . LEU B 1 58  ? -9.808  4.953   26.883  1.00 22.69 ? ? ? ? ? ?  58  LEU B CD1 1 
ATOM   1795 C  CD2 . LEU B 1 58  ? -11.640 6.170   28.189  1.00 25.31 ? ? ? ? ? ?  58  LEU B CD2 1 
ATOM   1796 N  N   . GLN B 1 59  ? -7.154  7.605   30.828  1.00 26.57 ? ? ? ? ? ?  59  GLN B N   1 
ATOM   1797 C  CA  . GLN B 1 59  ? -6.159  7.450   31.828  1.00 26.73 ? ? ? ? ? ?  59  GLN B CA  1 
ATOM   1798 C  C   . GLN B 1 59  ? -4.990  8.340   31.586  1.00 27.21 ? ? ? ? ? ?  59  GLN B C   1 
ATOM   1799 O  O   . GLN B 1 59  ? -4.764  8.805   30.467  1.00 27.51 ? ? ? ? ? ?  59  GLN B O   1 
ATOM   1800 C  CB  . GLN B 1 59  ? -5.692  6.022   31.838  1.00 27.09 ? ? ? ? ? ?  59  GLN B CB  1 
ATOM   1801 C  CG  . GLN B 1 59  ? -5.055  5.652   33.117  1.00 28.64 ? ? ? ? ? ?  59  GLN B CG  1 
ATOM   1802 C  CD  . GLN B 1 59  ? -4.837  4.187   33.221  1.00 31.56 ? ? ? ? ? ?  59  GLN B CD  1 
ATOM   1803 O  OE1 . GLN B 1 59  ? -5.215  3.420   32.318  1.00 29.94 ? ? ? ? ? ?  59  GLN B OE1 1 
ATOM   1804 N  NE2 . GLN B 1 59  ? -4.208  3.761   34.336  1.00 32.45 ? ? ? ? ? ?  59  GLN B NE2 1 
ATOM   1805 N  N   . LYS B 1 60  ? -4.244  8.569   32.657  1.00 27.36 ? ? ? ? ? ?  60  LYS B N   1 
ATOM   1806 C  CA  . LYS B 1 60  ? -2.998  9.292   32.610  1.00 27.76 ? ? ? ? ? ?  60  LYS B CA  1 
ATOM   1807 C  C   . LYS B 1 60  ? -1.957  8.431   33.333  1.00 28.74 ? ? ? ? ? ?  60  LYS B C   1 
ATOM   1808 O  O   . LYS B 1 60  ? -2.208  7.974   34.468  1.00 28.43 ? ? ? ? ? ?  60  LYS B O   1 
ATOM   1809 C  CB  . LYS B 1 60  ? -3.188  10.615  33.320  1.00 27.61 ? ? ? ? ? ?  60  LYS B CB  1 
ATOM   1810 C  CG  . LYS B 1 60  ? -1.951  11.441  33.560  1.00 27.52 ? ? ? ? ? ?  60  LYS B CG  1 
ATOM   1811 C  CD  . LYS B 1 60  ? -2.429  12.787  34.067  1.00 27.50 ? ? ? ? ? ?  60  LYS B CD  1 
ATOM   1812 C  CE  . LYS B 1 60  ? -1.313  13.744  34.377  1.00 28.18 ? ? ? ? ? ?  60  LYS B CE  1 
ATOM   1813 N  NZ  . LYS B 1 60  ? -0.951  13.543  35.797  1.00 28.52 ? ? ? ? ? ?  60  LYS B NZ  1 
ATOM   1814 N  N   . LEU B 1 61  ? -0.822  8.167   32.671  1.00 28.86 ? ? ? ? ? ?  61  LEU B N   1 
ATOM   1815 C  CA  . LEU B 1 61  ? 0.299   7.478   33.315  1.00 29.22 ? ? ? ? ? ?  61  LEU B CA  1 
ATOM   1816 C  C   . LEU B 1 61  ? 1.470   8.451   33.326  1.00 29.74 ? ? ? ? ? ?  61  LEU B C   1 
ATOM   1817 O  O   . LEU B 1 61  ? 1.732   9.116   32.329  1.00 30.03 ? ? ? ? ? ?  61  LEU B O   1 
ATOM   1818 C  CB  . LEU B 1 61  ? 0.671   6.187   32.582  1.00 29.07 ? ? ? ? ? ?  61  LEU B CB  1 
ATOM   1819 C  CG  . LEU B 1 61  ? -0.453  5.175   32.335  1.00 30.51 ? ? ? ? ? ?  61  LEU B CG  1 
ATOM   1820 C  CD1 . LEU B 1 61  ? -0.065  4.174   31.267  1.00 32.26 ? ? ? ? ? ?  61  LEU B CD1 1 
ATOM   1821 C  CD2 . LEU B 1 61  ? -0.832  4.421   33.608  1.00 32.17 ? ? ? ? ? ?  61  LEU B CD2 1 
ATOM   1822 N  N   . ASP B 1 62  ? 2.145   8.584   34.463  1.00 30.18 ? ? ? ? ? ?  62  ASP B N   1 
ATOM   1823 C  CA  . ASP B 1 62  ? 3.278   9.506   34.527  1.00 30.66 ? ? ? ? ? ?  62  ASP B CA  1 
ATOM   1824 C  C   . ASP B 1 62  ? 4.550   8.706   34.729  1.00 30.68 ? ? ? ? ? ?  62  ASP B C   1 
ATOM   1825 O  O   . ASP B 1 62  ? 4.528   7.589   35.281  1.00 30.63 ? ? ? ? ? ?  62  ASP B O   1 
ATOM   1826 C  CB  . ASP B 1 62  ? 3.100   10.547  35.634  1.00 31.04 ? ? ? ? ? ?  62  ASP B CB  1 
ATOM   1827 C  CG  . ASP B 1 62  ? 1.768   11.310  35.522  1.00 32.84 ? ? ? ? ? ?  62  ASP B CG  1 
ATOM   1828 O  OD1 . ASP B 1 62  ? 1.657   12.249  34.691  1.00 31.92 ? ? ? ? ? ?  62  ASP B OD1 1 
ATOM   1829 O  OD2 . ASP B 1 62  ? 0.829   10.958  36.280  1.00 36.20 ? ? ? ? ? ?  62  ASP B OD2 1 
ATOM   1830 N  N   . PHE B 1 63  ? 5.647   9.261   34.230  1.00 30.39 ? ? ? ? ? ?  63  PHE B N   1 
ATOM   1831 C  CA  . PHE B 1 63  ? 6.956   8.633   34.339  1.00 29.86 ? ? ? ? ? ?  63  PHE B CA  1 
ATOM   1832 C  C   . PHE B 1 63  ? 7.954   9.727   34.705  1.00 29.90 ? ? ? ? ? ?  63  PHE B C   1 
ATOM   1833 O  O   . PHE B 1 63  ? 8.557   10.338  33.827  1.00 29.56 ? ? ? ? ? ?  63  PHE B O   1 
ATOM   1834 C  CB  . PHE B 1 63  ? 7.325   7.955   33.019  1.00 29.47 ? ? ? ? ? ?  63  PHE B CB  1 
ATOM   1835 C  CG  . PHE B 1 63  ? 6.395   6.854   32.620  1.00 28.18 ? ? ? ? ? ?  63  PHE B CG  1 
ATOM   1836 C  CD1 . PHE B 1 63  ? 5.219   7.124   31.915  1.00 28.85 ? ? ? ? ? ?  63  PHE B CD1 1 
ATOM   1837 C  CD2 . PHE B 1 63  ? 6.695   5.542   32.919  1.00 27.19 ? ? ? ? ? ?  63  PHE B CD2 1 
ATOM   1838 C  CE1 . PHE B 1 63  ? 4.363   6.092   31.541  1.00 27.45 ? ? ? ? ? ?  63  PHE B CE1 1 
ATOM   1839 C  CE2 . PHE B 1 63  ? 5.828   4.497   32.550  1.00 27.60 ? ? ? ? ? ?  63  PHE B CE2 1 
ATOM   1840 C  CZ  . PHE B 1 63  ? 4.671   4.770   31.873  1.00 25.16 ? ? ? ? ? ?  63  PHE B CZ  1 
ATOM   1841 N  N   . PRO B 1 64  ? 8.097   10.012  36.014  1.00 30.87 ? ? ? ? ? ?  64  PRO B N   1 
ATOM   1842 C  CA  . PRO B 1 64  ? 8.949   11.150  36.451  1.00 31.19 ? ? ? ? ? ?  64  PRO B CA  1 
ATOM   1843 C  C   . PRO B 1 64  ? 10.435  10.947  36.125  1.00 31.41 ? ? ? ? ? ?  64  PRO B C   1 
ATOM   1844 O  O   . PRO B 1 64  ? 11.145  11.900  35.818  1.00 31.86 ? ? ? ? ? ?  64  PRO B O   1 
ATOM   1845 C  CB  . PRO B 1 64  ? 8.699   11.224  37.962  1.00 31.20 ? ? ? ? ? ?  64  PRO B CB  1 
ATOM   1846 C  CG  . PRO B 1 64  ? 8.195   9.856   38.357  1.00 31.13 ? ? ? ? ? ?  64  PRO B CG  1 
ATOM   1847 C  CD  . PRO B 1 64  ? 7.443   9.330   37.155  1.00 30.97 ? ? ? ? ? ?  64  PRO B CD  1 
ATOM   1848 N  N   . ALA B 1 65  ? 10.862  9.694   36.158  1.00 31.82 ? ? ? ? ? ?  65  ALA B N   1 
ATOM   1849 C  CA  . ALA B 1 65  ? 12.212  9.265   35.784  1.00 32.33 ? ? ? ? ? ?  65  ALA B CA  1 
ATOM   1850 C  C   . ALA B 1 65  ? 12.645  9.671   34.376  1.00 32.36 ? ? ? ? ? ?  65  ALA B C   1 
ATOM   1851 O  O   . ALA B 1 65  ? 13.824  9.952   34.155  1.00 32.59 ? ? ? ? ? ?  65  ALA B O   1 
ATOM   1852 C  CB  . ALA B 1 65  ? 12.308  7.734   35.919  1.00 32.67 ? ? ? ? ? ?  65  ALA B CB  1 
ATOM   1853 N  N   . MET B 1 66  ? 11.710  9.650   33.419  1.00 32.31 ? ? ? ? ? ?  66  MET B N   1 
ATOM   1854 C  CA  . MET B 1 66  ? 12.001  10.087  32.040  1.00 32.18 ? ? ? ? ? ?  66  MET B CA  1 
ATOM   1855 C  C   . MET B 1 66  ? 11.346  11.422  31.678  1.00 31.68 ? ? ? ? ? ?  66  MET B C   1 
ATOM   1856 O  O   . MET B 1 66  ? 11.481  11.878  30.540  1.00 32.90 ? ? ? ? ? ?  66  MET B O   1 
ATOM   1857 C  CB  . MET B 1 66  ? 11.659  9.003   31.016  1.00 32.21 ? ? ? ? ? ?  66  MET B CB  1 
ATOM   1858 C  CG  . MET B 1 66  ? 12.141  7.631   31.459  1.00 34.65 ? ? ? ? ? ?  66  MET B CG  1 
ATOM   1859 S  SD  . MET B 1 66  ? 11.766  6.260   30.348  1.00 40.27 ? ? ? ? ? ?  66  MET B SD  1 
ATOM   1860 C  CE  . MET B 1 66  ? 10.240  5.583   31.037  1.00 35.45 ? ? ? ? ? ?  66  MET B CE  1 
ATOM   1861 N  N   . LYS B 1 67  ? 10.668  12.058  32.641  1.00 30.24 ? ? ? ? ? ?  67  LYS B N   1 
ATOM   1862 C  CA  . LYS B 1 67  ? 10.078  13.397  32.445  1.00 28.97 ? ? ? ? ? ?  67  LYS B CA  1 
ATOM   1863 C  C   . LYS B 1 67  ? 8.995   13.391  31.365  1.00 27.53 ? ? ? ? ? ?  67  LYS B C   1 
ATOM   1864 O  O   . LYS B 1 67  ? 8.958   14.295  30.528  1.00 26.21 ? ? ? ? ? ?  67  LYS B O   1 
ATOM   1865 C  CB  . LYS B 1 67  ? 11.130  14.477  32.093  1.00 29.14 ? ? ? ? ? ?  67  LYS B CB  1 
ATOM   1866 C  CG  . LYS B 1 67  ? 12.499  14.350  32.758  1.00 29.82 ? ? ? ? ? ?  67  LYS B CG  1 
ATOM   1867 C  CD  . LYS B 1 67  ? 12.523  14.910  34.165  1.00 31.18 ? ? ? ? ? ?  67  LYS B CD  1 
ATOM   1868 C  CE  . LYS B 1 67  ? 13.198  16.293  34.232  1.00 32.13 ? ? ? ? ? ?  67  LYS B CE  1 
ATOM   1869 N  NZ  . LYS B 1 67  ? 14.645  16.220  34.641  1.00 31.60 ? ? ? ? ? ?  67  LYS B NZ  1 
ATOM   1870 N  N   . PHE B 1 68  ? 8.132   12.368  31.374  1.00 26.24 ? ? ? ? ? ?  68  PHE B N   1 
ATOM   1871 C  CA  . PHE B 1 68  ? 6.999   12.345  30.435  1.00 25.45 ? ? ? ? ? ?  68  PHE B CA  1 
ATOM   1872 C  C   . PHE B 1 68  ? 5.660   11.802  30.965  1.00 24.60 ? ? ? ? ? ?  68  PHE B C   1 
ATOM   1873 O  O   . PHE B 1 68  ? 5.622   10.969  31.850  1.00 23.75 ? ? ? ? ? ?  68  PHE B O   1 
ATOM   1874 C  CB  . PHE B 1 68  ? 7.402   11.750  29.046  1.00 25.36 ? ? ? ? ? ?  68  PHE B CB  1 
ATOM   1875 C  CG  . PHE B 1 68  ? 7.450   10.228  28.981  1.00 24.29 ? ? ? ? ? ?  68  PHE B CG  1 
ATOM   1876 C  CD1 . PHE B 1 68  ? 6.282   9.481   29.009  1.00 19.62 ? ? ? ? ? ?  68  PHE B CD1 1 
ATOM   1877 C  CD2 . PHE B 1 68  ? 8.677   9.556   28.815  1.00 23.71 ? ? ? ? ? ?  68  PHE B CD2 1 
ATOM   1878 C  CE1 . PHE B 1 68  ? 6.323   8.104   28.922  1.00 21.18 ? ? ? ? ? ?  68  PHE B CE1 1 
ATOM   1879 C  CE2 . PHE B 1 68  ? 8.736   8.167   28.726  1.00 19.51 ? ? ? ? ? ?  68  PHE B CE2 1 
ATOM   1880 C  CZ  . PHE B 1 68  ? 7.552   7.435   28.781  1.00 21.78 ? ? ? ? ? ?  68  PHE B CZ  1 
ATOM   1881 N  N   . SER B 1 69  ? 4.560   12.291  30.409  1.00 24.41 ? ? ? ? ? ?  69  SER B N   1 
ATOM   1882 C  CA  . SER B 1 69  ? 3.243   11.749  30.746  1.00 24.41 ? ? ? ? ? ?  69  SER B CA  1 
ATOM   1883 C  C   . SER B 1 69  ? 2.588   11.214  29.473  1.00 24.07 ? ? ? ? ? ?  69  SER B C   1 
ATOM   1884 O  O   . SER B 1 69  ? 2.849   11.731  28.374  1.00 24.16 ? ? ? ? ? ?  69  SER B O   1 
ATOM   1885 C  CB  . SER B 1 69  ? 2.327   12.816  31.367  1.00 24.43 ? ? ? ? ? ?  69  SER B CB  1 
ATOM   1886 O  OG  . SER B 1 69  ? 3.002   13.659  32.283  1.00 26.01 ? ? ? ? ? ?  69  SER B OG  1 
ATOM   1887 N  N   . LEU B 1 70  ? 1.731   10.208  29.641  1.00 23.14 ? ? ? ? ? ?  70  LEU B N   1 
ATOM   1888 C  CA  . LEU B 1 70  ? 0.904   9.672   28.574  1.00 23.72 ? ? ? ? ? ?  70  LEU B CA  1 
ATOM   1889 C  C   . LEU B 1 70  ? -0.545  9.864   28.936  1.00 24.13 ? ? ? ? ? ?  70  LEU B C   1 
ATOM   1890 O  O   . LEU B 1 70  ? -0.969  9.545   30.057  1.00 24.70 ? ? ? ? ? ?  70  LEU B O   1 
ATOM   1891 C  CB  . LEU B 1 70  ? 1.142   8.176   28.355  1.00 23.38 ? ? ? ? ? ?  70  LEU B CB  1 
ATOM   1892 C  CG  . LEU B 1 70  ? 2.563   7.807   27.938  1.00 24.90 ? ? ? ? ? ?  70  LEU B CG  1 
ATOM   1893 C  CD1 . LEU B 1 70  ? 2.837   6.293   28.113  1.00 25.47 ? ? ? ? ? ?  70  LEU B CD1 1 
ATOM   1894 C  CD2 . LEU B 1 70  ? 2.865   8.299   26.513  1.00 25.32 ? ? ? ? ? ?  70  LEU B CD2 1 
ATOM   1895 N  N   . TYR B 1 71  ? -1.309  10.368  27.968  1.00 24.22 ? ? ? ? ? ?  71  TYR B N   1 
ATOM   1896 C  CA  . TYR B 1 71  ? -2.739  10.576  28.121  1.00 23.67 ? ? ? ? ? ?  71  TYR B CA  1 
ATOM   1897 C  C   . TYR B 1 71  ? -3.533  9.714   27.118  1.00 23.00 ? ? ? ? ? ?  71  TYR B C   1 
ATOM   1898 O  O   . TYR B 1 71  ? -3.325  9.832   25.922  1.00 23.00 ? ? ? ? ? ?  71  TYR B O   1 
ATOM   1899 C  CB  . TYR B 1 71  ? -3.022  12.042  27.872  1.00 24.02 ? ? ? ? ? ?  71  TYR B CB  1 
ATOM   1900 C  CG  . TYR B 1 71  ? -2.376  12.974  28.864  1.00 24.90 ? ? ? ? ? ?  71  TYR B CG  1 
ATOM   1901 C  CD1 . TYR B 1 71  ? -1.174  13.645  28.548  1.00 25.62 ? ? ? ? ? ?  71  TYR B CD1 1 
ATOM   1902 C  CD2 . TYR B 1 71  ? -2.962  13.209  30.121  1.00 24.46 ? ? ? ? ? ?  71  TYR B CD2 1 
ATOM   1903 C  CE1 . TYR B 1 71  ? -0.569  14.534  29.448  1.00 23.56 ? ? ? ? ? ?  71  TYR B CE1 1 
ATOM   1904 C  CE2 . TYR B 1 71  ? -2.355  14.094  31.036  1.00 25.36 ? ? ? ? ? ?  71  TYR B CE2 1 
ATOM   1905 C  CZ  . TYR B 1 71  ? -1.160  14.748  30.685  1.00 25.82 ? ? ? ? ? ?  71  TYR B CZ  1 
ATOM   1906 O  OH  . TYR B 1 71  ? -0.561  15.621  31.563  1.00 27.78 ? ? ? ? ? ?  71  TYR B OH  1 
ATOM   1907 N  N   . PHE B 1 72  ? -4.415  8.840   27.593  1.00 21.73 ? ? ? ? ? ?  72  PHE B N   1 
ATOM   1908 C  CA  . PHE B 1 72  ? -5.222  8.007   26.683  1.00 20.93 ? ? ? ? ? ?  72  PHE B CA  1 
ATOM   1909 C  C   . PHE B 1 72  ? -6.686  8.453   26.530  1.00 20.67 ? ? ? ? ? ?  72  PHE B C   1 
ATOM   1910 O  O   . PHE B 1 72  ? -7.410  8.623   27.512  1.00 19.69 ? ? ? ? ? ?  72  PHE B O   1 
ATOM   1911 C  CB  . PHE B 1 72  ? -5.156  6.528   27.081  1.00 21.10 ? ? ? ? ? ?  72  PHE B CB  1 
ATOM   1912 C  CG  . PHE B 1 72  ? -3.795  5.927   26.906  1.00 21.12 ? ? ? ? ? ?  72  PHE B CG  1 
ATOM   1913 C  CD1 . PHE B 1 72  ? -2.774  6.212   27.814  1.00 21.17 ? ? ? ? ? ?  72  PHE B CD1 1 
ATOM   1914 C  CD2 . PHE B 1 72  ? -3.517  5.108   25.812  1.00 19.67 ? ? ? ? ? ?  72  PHE B CD2 1 
ATOM   1915 C  CE1 . PHE B 1 72  ? -1.499  5.656   27.651  1.00 21.43 ? ? ? ? ? ?  72  PHE B CE1 1 
ATOM   1916 C  CE2 . PHE B 1 72  ? -2.255  4.561   25.627  1.00 20.03 ? ? ? ? ? ?  72  PHE B CE2 1 
ATOM   1917 C  CZ  . PHE B 1 72  ? -1.243  4.826   26.553  1.00 21.48 ? ? ? ? ? ?  72  PHE B CZ  1 
ATOM   1918 N  N   . LEU B 1 73  ? -7.106  8.606   25.277  1.00 20.22 ? ? ? ? ? ?  73  LEU B N   1 
ATOM   1919 C  CA  . LEU B 1 73  ? -8.418  9.137   24.949  1.00 19.98 ? ? ? ? ? ?  73  LEU B CA  1 
ATOM   1920 C  C   . LEU B 1 73  ? -9.137  8.313   23.883  1.00 20.46 ? ? ? ? ? ?  73  LEU B C   1 
ATOM   1921 O  O   . LEU B 1 73  ? -8.529  7.830   22.903  1.00 20.21 ? ? ? ? ? ?  73  LEU B O   1 
ATOM   1922 C  CB  . LEU B 1 73  ? -8.304  10.570  24.451  1.00 19.65 ? ? ? ? ? ?  73  LEU B CB  1 
ATOM   1923 C  CG  . LEU B 1 73  ? -7.787  11.641  25.389  1.00 21.33 ? ? ? ? ? ?  73  LEU B CG  1 
ATOM   1924 C  CD1 . LEU B 1 73  ? -6.355  11.993  25.001  1.00 21.53 ? ? ? ? ? ?  73  LEU B CD1 1 
ATOM   1925 C  CD2 . LEU B 1 73  ? -8.700  12.860  25.272  1.00 22.27 ? ? ? ? ? ?  73  LEU B CD2 1 
ATOM   1926 N  N   . ALA B 1 74  ? -10.444 8.193   24.054  1.00 20.18 ? ? ? ? ? ?  74  ALA B N   1 
ATOM   1927 C  CA  . ALA B 1 74  ? -11.236 7.375   23.189  1.00 20.66 ? ? ? ? ? ?  74  ALA B CA  1 
ATOM   1928 C  C   . ALA B 1 74  ? -12.644 7.921   23.245  1.00 21.19 ? ? ? ? ? ?  74  ALA B C   1 
ATOM   1929 O  O   . ALA B 1 74  ? -12.962 8.692   24.138  1.00 22.02 ? ? ? ? ? ?  74  ALA B O   1 
ATOM   1930 C  CB  . ALA B 1 74  ? -11.202 5.959   23.672  1.00 20.39 ? ? ? ? ? ?  74  ALA B CB  1 
ATOM   1931 N  N   . TYR B 1 75  ? -13.468 7.559   22.267  1.00 21.48 ? ? ? ? ? ?  75  TYR B N   1 
ATOM   1932 C  CA  . TYR B 1 75  ? -14.913 7.729   22.378  1.00 21.56 ? ? ? ? ? ?  75  TYR B CA  1 
ATOM   1933 C  C   . TYR B 1 75  ? -15.476 6.547   23.187  1.00 22.94 ? ? ? ? ? ?  75  TYR B C   1 
ATOM   1934 O  O   . TYR B 1 75  ? -15.649 5.422   22.686  1.00 22.23 ? ? ? ? ? ?  75  TYR B O   1 
ATOM   1935 C  CB  . TYR B 1 75  ? -15.560 7.808   20.989  1.00 20.77 ? ? ? ? ? ?  75  TYR B CB  1 
ATOM   1936 C  CG  . TYR B 1 75  ? -15.205 9.032   20.211  1.00 16.71 ? ? ? ? ? ?  75  TYR B CG  1 
ATOM   1937 C  CD1 . TYR B 1 75  ? -15.801 10.254  20.492  1.00 14.39 ? ? ? ? ? ?  75  TYR B CD1 1 
ATOM   1938 C  CD2 . TYR B 1 75  ? -14.270 8.973   19.179  1.00 14.79 ? ? ? ? ? ?  75  TYR B CD2 1 
ATOM   1939 C  CE1 . TYR B 1 75  ? -15.460 11.410  19.754  1.00 14.00 ? ? ? ? ? ?  75  TYR B CE1 1 
ATOM   1940 C  CE2 . TYR B 1 75  ? -13.919 10.111  18.437  1.00 12.98 ? ? ? ? ? ?  75  TYR B CE2 1 
ATOM   1941 C  CZ  . TYR B 1 75  ? -14.525 11.323  18.723  1.00 15.53 ? ? ? ? ? ?  75  TYR B CZ  1 
ATOM   1942 O  OH  . TYR B 1 75  ? -14.176 12.446  17.982  1.00 16.18 ? ? ? ? ? ?  75  TYR B OH  1 
ATOM   1943 N  N   . GLU B 1 76  ? -15.743 6.837   24.449  1.00 24.69 ? ? ? ? ? ?  76  GLU B N   1 
ATOM   1944 C  CA  . GLU B 1 76  ? -16.147 5.880   25.442  1.00 27.49 ? ? ? ? ? ?  76  GLU B CA  1 
ATOM   1945 C  C   . GLU B 1 76  ? -16.930 6.697   26.473  1.00 29.72 ? ? ? ? ? ?  76  GLU B C   1 
ATOM   1946 O  O   . GLU B 1 76  ? -16.552 7.841   26.797  1.00 30.07 ? ? ? ? ? ?  76  GLU B O   1 
ATOM   1947 C  CB  . GLU B 1 76  ? -14.911 5.296   26.162  1.00 27.00 ? ? ? ? ? ?  76  GLU B CB  1 
ATOM   1948 C  CG  . GLU B 1 76  ? -14.018 4.327   25.362  1.00 29.16 ? ? ? ? ? ?  76  GLU B CG  1 
ATOM   1949 C  CD  . GLU B 1 76  ? -14.711 3.025   24.960  1.00 30.57 ? ? ? ? ? ?  76  GLU B CD  1 
ATOM   1950 O  OE1 . GLU B 1 76  ? -15.508 2.499   25.754  1.00 33.63 ? ? ? ? ? ?  76  GLU B OE1 1 
ATOM   1951 O  OE2 . GLU B 1 76  ? -14.457 2.509   23.855  1.00 31.68 ? ? ? ? ? ?  76  GLU B OE2 1 
ATOM   1952 N  N   . ASP B 1 77  ? -17.986 6.106   27.034  1.00 32.20 ? ? ? ? ? ?  77  ASP B N   1 
ATOM   1953 C  CA  . ASP B 1 77  ? -18.664 6.713   28.179  1.00 34.25 ? ? ? ? ? ?  77  ASP B CA  1 
ATOM   1954 C  C   . ASP B 1 77  ? -17.739 6.653   29.406  1.00 35.30 ? ? ? ? ? ?  77  ASP B C   1 
ATOM   1955 O  O   . ASP B 1 77  ? -17.197 5.591   29.716  1.00 35.18 ? ? ? ? ? ?  77  ASP B O   1 
ATOM   1956 C  CB  . ASP B 1 77  ? -19.974 5.964   28.459  1.00 34.67 ? ? ? ? ? ?  77  ASP B CB  1 
ATOM   1957 C  CG  . ASP B 1 77  ? -20.937 6.740   29.383  1.00 35.97 ? ? ? ? ? ?  77  ASP B CG  1 
ATOM   1958 O  OD1 . ASP B 1 77  ? -20.491 7.455   30.342  1.00 35.36 ? ? ? ? ? ?  77  ASP B OD1 1 
ATOM   1959 O  OD2 . ASP B 1 77  ? -22.159 6.602   29.133  1.00 35.65 ? ? ? ? ? ?  77  ASP B OD2 1 
ATOM   1960 N  N   . LYS B 1 78  ? -17.558 7.787   30.095  1.00 37.27 ? ? ? ? ? ?  78  LYS B N   1 
ATOM   1961 C  CA  . LYS B 1 78  ? -16.747 7.829   31.345  1.00 38.68 ? ? ? ? ? ?  78  LYS B CA  1 
ATOM   1962 C  C   . LYS B 1 78  ? -17.361 6.975   32.460  1.00 40.20 ? ? ? ? ? ?  78  LYS B C   1 
ATOM   1963 O  O   . LYS B 1 78  ? -16.691 6.664   33.448  1.00 40.71 ? ? ? ? ? ?  78  LYS B O   1 
ATOM   1964 C  CB  . LYS B 1 78  ? -16.450 9.270   31.844  1.00 38.39 ? ? ? ? ? ?  78  LYS B CB  1 
ATOM   1965 C  CG  . LYS B 1 78  ? -17.650 10.103  32.433  1.00 37.35 ? ? ? ? ? ?  78  LYS B CG  1 
ATOM   1966 C  CD  . LYS B 1 78  ? -17.183 11.068  33.539  1.00 35.87 ? ? ? ? ? ?  78  LYS B CD  1 
ATOM   1967 C  CE  . LYS B 1 78  ? -17.919 12.421  33.567  1.00 37.24 ? ? ? ? ? ?  78  LYS B CE  1 
ATOM   1968 N  NZ  . LYS B 1 78  ? -19.427 12.400  33.563  1.00 34.76 ? ? ? ? ? ?  78  LYS B NZ  1 
ATOM   1969 N  N   . ASN B 1 79  ? -18.622 6.584   32.293  1.00 41.81 ? ? ? ? ? ?  79  ASN B N   1 
ATOM   1970 C  CA  . ASN B 1 79  ? -19.245 5.663   33.239  1.00 43.63 ? ? ? ? ? ?  79  ASN B CA  1 
ATOM   1971 C  C   . ASN B 1 79  ? -18.918 4.178   32.994  1.00 44.58 ? ? ? ? ? ?  79  ASN B C   1 
ATOM   1972 O  O   . ASN B 1 79  ? -19.414 3.309   33.726  1.00 45.31 ? ? ? ? ? ?  79  ASN B O   1 
ATOM   1973 C  CB  . ASN B 1 79  ? -20.753 5.936   33.382  1.00 43.73 ? ? ? ? ? ?  79  ASN B CB  1 
ATOM   1974 C  CG  . ASN B 1 79  ? -21.037 7.267   34.095  1.00 45.16 ? ? ? ? ? ?  79  ASN B CG  1 
ATOM   1975 O  OD1 . ASN B 1 79  ? -20.697 7.443   35.270  1.00 47.86 ? ? ? ? ? ?  79  ASN B OD1 1 
ATOM   1976 N  ND2 . ASN B 1 79  ? -21.646 8.207   33.385  1.00 44.33 ? ? ? ? ? ?  79  ASN B ND2 1 
ATOM   1977 N  N   . ASP B 1 80  ? -18.069 3.885   32.000  1.00 45.13 ? ? ? ? ? ?  80  ASP B N   1 
ATOM   1978 C  CA  . ASP B 1 80  ? -17.469 2.542   31.876  1.00 45.44 ? ? ? ? ? ?  80  ASP B CA  1 
ATOM   1979 C  C   . ASP B 1 80  ? -16.040 2.500   32.427  1.00 45.82 ? ? ? ? ? ?  80  ASP B C   1 
ATOM   1980 O  O   . ASP B 1 80  ? -15.464 1.416   32.556  1.00 45.75 ? ? ? ? ? ?  80  ASP B O   1 
ATOM   1981 C  CB  . ASP B 1 80  ? -17.476 2.019   30.427  1.00 45.16 ? ? ? ? ? ?  80  ASP B CB  1 
ATOM   1982 C  CG  . ASP B 1 80  ? -18.872 2.022   29.783  1.00 45.77 ? ? ? ? ? ?  80  ASP B CG  1 
ATOM   1983 O  OD1 . ASP B 1 80  ? -19.889 1.936   30.509  1.00 46.88 ? ? ? ? ? ?  80  ASP B OD1 1 
ATOM   1984 O  OD2 . ASP B 1 80  ? -18.947 2.089   28.529  1.00 44.80 ? ? ? ? ? ?  80  ASP B OD2 1 
ATOM   1985 N  N   . ILE B 1 81  ? -15.472 3.667   32.737  1.00 46.28 ? ? ? ? ? ?  81  ILE B N   1 
ATOM   1986 C  CA  . ILE B 1 81  ? -14.087 3.740   33.232  1.00 47.32 ? ? ? ? ? ?  81  ILE B CA  1 
ATOM   1987 C  C   . ILE B 1 81  ? -13.998 3.169   34.654  1.00 48.20 ? ? ? ? ? ?  81  ILE B C   1 
ATOM   1988 O  O   . ILE B 1 81  ? -14.380 3.851   35.621  1.00 47.94 ? ? ? ? ? ?  81  ILE B O   1 
ATOM   1989 C  CB  . ILE B 1 81  ? -13.475 5.197   33.197  1.00 47.18 ? ? ? ? ? ?  81  ILE B CB  1 
ATOM   1990 C  CG1 . ILE B 1 81  ? -13.428 5.756   31.766  1.00 47.50 ? ? ? ? ? ?  81  ILE B CG1 1 
ATOM   1991 C  CG2 . ILE B 1 81  ? -12.057 5.227   33.804  1.00 46.85 ? ? ? ? ? ?  81  ILE B CG2 1 
ATOM   1992 C  CD1 . ILE B 1 81  ? -12.927 7.231   31.657  1.00 47.26 ? ? ? ? ? ?  81  ILE B CD1 1 
ATOM   1993 N  N   . PRO B 1 82  ? -13.477 1.925   34.788  1.00 48.90 ? ? ? ? ? ?  82  PRO B N   1 
ATOM   1994 C  CA  . PRO B 1 82  ? -13.350 1.290   36.100  1.00 49.31 ? ? ? ? ? ?  82  PRO B CA  1 
ATOM   1995 C  C   . PRO B 1 82  ? -12.588 2.224   37.022  1.00 49.59 ? ? ? ? ? ?  82  PRO B C   1 
ATOM   1996 O  O   . PRO B 1 82  ? -11.574 2.781   36.608  1.00 49.67 ? ? ? ? ? ?  82  PRO B O   1 
ATOM   1997 C  CB  . PRO B 1 82  ? -12.503 0.042   35.805  1.00 49.54 ? ? ? ? ? ?  82  PRO B CB  1 
ATOM   1998 C  CG  . PRO B 1 82  ? -12.702 -0.239  34.365  1.00 49.05 ? ? ? ? ? ?  82  PRO B CG  1 
ATOM   1999 C  CD  . PRO B 1 82  ? -12.831 1.117   33.734  1.00 48.90 ? ? ? ? ? ?  82  PRO B CD  1 
ATOM   2000 N  N   . LYS B 1 83  ? -13.082 2.423   38.244  1.00 50.10 ? ? ? ? ? ?  83  LYS B N   1 
ATOM   2001 C  CA  . LYS B 1 83  ? -12.436 3.356   39.177  1.00 50.17 ? ? ? ? ? ?  83  LYS B CA  1 
ATOM   2002 C  C   . LYS B 1 83  ? -11.153 2.742   39.753  1.00 50.32 ? ? ? ? ? ?  83  LYS B C   1 
ATOM   2003 O  O   . LYS B 1 83  ? -10.164 3.441   40.005  1.00 50.48 ? ? ? ? ? ?  83  LYS B O   1 
ATOM   2004 C  CB  . LYS B 1 83  ? -13.408 3.784   40.284  1.00 50.45 ? ? ? ? ? ?  83  LYS B CB  1 
ATOM   2005 N  N   . ASP B 1 84  ? -11.180 1.424   39.922  1.00 50.21 ? ? ? ? ? ?  84  ASP B N   1 
ATOM   2006 C  CA  . ASP B 1 84  ? -10.055 0.641   40.415  1.00 50.42 ? ? ? ? ? ?  84  ASP B CA  1 
ATOM   2007 C  C   . ASP B 1 84  ? -8.774  0.838   39.561  1.00 50.37 ? ? ? ? ? ?  84  ASP B C   1 
ATOM   2008 O  O   . ASP B 1 84  ? -8.672  0.360   38.423  1.00 50.31 ? ? ? ? ? ?  84  ASP B O   1 
ATOM   2009 C  CB  . ASP B 1 84  ? -10.503 -0.825  40.462  1.00 50.57 ? ? ? ? ? ?  84  ASP B CB  1 
ATOM   2010 C  CG  . ASP B 1 84  ? -9.525  -1.742  41.185  1.00 51.66 ? ? ? ? ? ?  84  ASP B CG  1 
ATOM   2011 O  OD1 . ASP B 1 84  ? -8.304  -1.436  41.253  1.00 51.11 ? ? ? ? ? ?  84  ASP B OD1 1 
ATOM   2012 O  OD2 . ASP B 1 84  ? -10.006 -2.805  41.663  1.00 53.09 ? ? ? ? ? ?  84  ASP B OD2 1 
ATOM   2013 N  N   . LYS B 1 85  ? -7.794  1.528   40.145  1.00 50.22 ? ? ? ? ? ?  85  LYS B N   1 
ATOM   2014 C  CA  . LYS B 1 85  ? -6.592  2.004   39.442  1.00 49.74 ? ? ? ? ? ?  85  LYS B CA  1 
ATOM   2015 C  C   . LYS B 1 85  ? -5.805  0.952   38.659  1.00 49.50 ? ? ? ? ? ?  85  LYS B C   1 
ATOM   2016 O  O   . LYS B 1 85  ? -5.084  1.302   37.716  1.00 50.04 ? ? ? ? ? ?  85  LYS B O   1 
ATOM   2017 C  CB  . LYS B 1 85  ? -5.668  2.742   40.413  1.00 49.78 ? ? ? ? ? ?  85  LYS B CB  1 
ATOM   2018 N  N   . SER B 1 86  ? -5.954  -0.320  39.033  1.00 48.48 ? ? ? ? ? ?  86  SER B N   1 
ATOM   2019 C  CA  . SER B 1 86  ? -5.260  -1.424  38.368  1.00 47.10 ? ? ? ? ? ?  86  SER B CA  1 
ATOM   2020 C  C   . SER B 1 86  ? -6.054  -1.939  37.170  1.00 46.58 ? ? ? ? ? ?  86  SER B C   1 
ATOM   2021 O  O   . SER B 1 86  ? -5.494  -2.470  36.202  1.00 46.55 ? ? ? ? ? ?  86  SER B O   1 
ATOM   2022 C  CB  . SER B 1 86  ? -5.049  -2.560  39.366  1.00 47.16 ? ? ? ? ? ?  86  SER B CB  1 
ATOM   2023 O  OG  . SER B 1 86  ? -4.178  -3.545  38.838  1.00 46.90 ? ? ? ? ? ?  86  SER B OG  1 
ATOM   2024 N  N   . GLU B 1 87  ? -7.366  -1.757  37.267  1.00 45.79 ? ? ? ? ? ?  87  GLU B N   1 
ATOM   2025 C  CA  . GLU B 1 87  ? -8.370  -2.362  36.404  1.00 44.93 ? ? ? ? ? ?  87  GLU B CA  1 
ATOM   2026 C  C   . GLU B 1 87  ? -8.808  -1.334  35.363  1.00 44.01 ? ? ? ? ? ?  87  GLU B C   1 
ATOM   2027 O  O   . GLU B 1 87  ? -9.400  -1.663  34.317  1.00 43.38 ? ? ? ? ? ?  87  GLU B O   1 
ATOM   2028 C  CB  . GLU B 1 87  ? -9.551  -2.782  37.285  1.00 45.11 ? ? ? ? ? ?  87  GLU B CB  1 
ATOM   2029 C  CG  . GLU B 1 87  ? -10.938 -2.744  36.635  1.00 46.84 ? ? ? ? ? ?  87  GLU B CG  1 
ATOM   2030 C  CD  . GLU B 1 87  ? -12.074 -2.936  37.640  1.00 48.97 ? ? ? ? ? ?  87  GLU B CD  1 
ATOM   2031 O  OE1 . GLU B 1 87  ? -11.848 -2.753  38.856  1.00 50.83 ? ? ? ? ? ?  87  GLU B OE1 1 
ATOM   2032 O  OE2 . GLU B 1 87  ? -13.201 -3.262  37.216  1.00 48.81 ? ? ? ? ? ?  87  GLU B OE2 1 
ATOM   2033 N  N   . LYS B 1 88  ? -8.525  -0.079  35.686  1.00 42.73 ? ? ? ? ? ?  88  LYS B N   1 
ATOM   2034 C  CA  . LYS B 1 88  ? -8.762  1.014   34.782  1.00 41.75 ? ? ? ? ? ?  88  LYS B CA  1 
ATOM   2035 C  C   . LYS B 1 88  ? -7.803  0.853   33.610  1.00 41.08 ? ? ? ? ? ?  88  LYS B C   1 
ATOM   2036 O  O   . LYS B 1 88  ? -8.224  0.865   32.437  1.00 40.52 ? ? ? ? ? ?  88  LYS B O   1 
ATOM   2037 C  CB  . LYS B 1 88  ? -8.497  2.333   35.492  1.00 41.66 ? ? ? ? ? ?  88  LYS B CB  1 
ATOM   2038 C  CG  . LYS B 1 88  ? -8.827  3.522   34.649  1.00 41.47 ? ? ? ? ? ?  88  LYS B CG  1 
ATOM   2039 C  CD  . LYS B 1 88  ? -8.283  4.779   35.267  1.00 43.30 ? ? ? ? ? ?  88  LYS B CD  1 
ATOM   2040 C  CE  . LYS B 1 88  ? -8.993  5.172   36.548  1.00 42.42 ? ? ? ? ? ?  88  LYS B CE  1 
ATOM   2041 N  NZ  . LYS B 1 88  ? -8.172  6.309   37.055  1.00 42.43 ? ? ? ? ? ?  88  LYS B NZ  1 
ATOM   2042 N  N   . THR B 1 89  ? -6.520  0.702   33.964  1.00 39.80 ? ? ? ? ? ?  89  THR B N   1 
ATOM   2043 C  CA  . THR B 1 89  ? -5.445  0.400   33.023  1.00 38.38 ? ? ? ? ? ?  89  THR B CA  1 
ATOM   2044 C  C   . THR B 1 89  ? -5.836  -0.748  32.085  1.00 37.37 ? ? ? ? ? ?  89  THR B C   1 
ATOM   2045 O  O   . THR B 1 89  ? -5.888  -0.551  30.862  1.00 37.40 ? ? ? ? ? ?  89  THR B O   1 
ATOM   2046 C  CB  . THR B 1 89  ? -4.085  0.115   33.757  1.00 38.46 ? ? ? ? ? ?  89  THR B CB  1 
ATOM   2047 O  OG1 . THR B 1 89  ? -3.614  1.310   34.391  1.00 37.32 ? ? ? ? ? ?  89  THR B OG1 1 
ATOM   2048 C  CG2 . THR B 1 89  ? -3.023  -0.370  32.787  1.00 37.59 ? ? ? ? ? ?  89  THR B CG2 1 
ATOM   2049 N  N   . ALA B 1 90  ? -6.130  -1.917  32.660  1.00 35.73 ? ? ? ? ? ?  90  ALA B N   1 
ATOM   2050 C  CA  . ALA B 1 90  ? -6.498  -3.113  31.890  1.00 34.39 ? ? ? ? ? ?  90  ALA B CA  1 
ATOM   2051 C  C   . ALA B 1 90  ? -7.618  -2.848  30.887  1.00 33.65 ? ? ? ? ? ?  90  ALA B C   1 
ATOM   2052 O  O   . ALA B 1 90  ? -7.604  -3.371  29.769  1.00 34.14 ? ? ? ? ? ?  90  ALA B O   1 
ATOM   2053 C  CB  . ALA B 1 90  ? -6.890  -4.227  32.811  1.00 34.16 ? ? ? ? ? ?  90  ALA B CB  1 
ATOM   2054 N  N   . TRP B 1 91  ? -8.576  -2.020  31.285  1.00 32.18 ? ? ? ? ? ?  91  TRP B N   1 
ATOM   2055 C  CA  . TRP B 1 91  ? -9.733  -1.698  30.453  1.00 31.07 ? ? ? ? ? ?  91  TRP B CA  1 
ATOM   2056 C  C   . TRP B 1 91  ? -9.319  -0.814  29.239  1.00 30.27 ? ? ? ? ? ?  91  TRP B C   1 
ATOM   2057 O  O   . TRP B 1 91  ? -9.546  -1.187  28.084  1.00 29.94 ? ? ? ? ? ?  91  TRP B O   1 
ATOM   2058 C  CB  . TRP B 1 91  ? -10.827 -1.065  31.349  1.00 31.02 ? ? ? ? ? ?  91  TRP B CB  1 
ATOM   2059 C  CG  . TRP B 1 91  ? -12.056 -0.661  30.652  1.00 30.97 ? ? ? ? ? ?  91  TRP B CG  1 
ATOM   2060 C  CD1 . TRP B 1 91  ? -13.117 -1.463  30.327  1.00 30.44 ? ? ? ? ? ?  91  TRP B CD1 1 
ATOM   2061 C  CD2 . TRP B 1 91  ? -12.376 0.660   30.164  1.00 31.27 ? ? ? ? ? ?  91  TRP B CD2 1 
ATOM   2062 N  NE1 . TRP B 1 91  ? -14.073 -0.723  29.652  1.00 31.55 ? ? ? ? ? ?  91  TRP B NE1 1 
ATOM   2063 C  CE2 . TRP B 1 91  ? -13.651 0.579   29.545  1.00 29.81 ? ? ? ? ? ?  91  TRP B CE2 1 
ATOM   2064 C  CE3 . TRP B 1 91  ? -11.706 1.904   30.190  1.00 32.20 ? ? ? ? ? ?  91  TRP B CE3 1 
ATOM   2065 C  CZ2 . TRP B 1 91  ? -14.276 1.688   28.949  1.00 29.69 ? ? ? ? ? ?  91  TRP B CZ2 1 
ATOM   2066 C  CZ3 . TRP B 1 91  ? -12.335 3.020   29.592  1.00 32.13 ? ? ? ? ? ?  91  TRP B CZ3 1 
ATOM   2067 C  CH2 . TRP B 1 91  ? -13.607 2.894   28.973  1.00 30.43 ? ? ? ? ? ?  91  TRP B CH2 1 
ATOM   2068 N  N   . THR B 1 92  ? -8.690  0.324   29.555  1.00 29.32 ? ? ? ? ? ?  92  THR B N   1 
ATOM   2069 C  CA  . THR B 1 92  ? -8.079  1.313   28.649  1.00 28.45 ? ? ? ? ? ?  92  THR B CA  1 
ATOM   2070 C  C   . THR B 1 92  ? -7.344  0.716   27.444  1.00 28.16 ? ? ? ? ? ?  92  THR B C   1 
ATOM   2071 O  O   . THR B 1 92  ? -7.662  1.005   26.292  1.00 28.21 ? ? ? ? ? ?  92  THR B O   1 
ATOM   2072 C  CB  . THR B 1 92  ? -7.042  2.174   29.461  1.00 28.43 ? ? ? ? ? ?  92  THR B CB  1 
ATOM   2073 O  OG1 . THR B 1 92  ? -7.688  2.803   30.578  1.00 29.12 ? ? ? ? ? ?  92  THR B OG1 1 
ATOM   2074 C  CG2 . THR B 1 92  ? -6.386  3.241   28.621  1.00 26.41 ? ? ? ? ? ?  92  THR B CG2 1 
ATOM   2075 N  N   . PHE B 1 93  ? -6.360  -0.122  27.748  1.00 27.77 ? ? ? ? ? ?  93  PHE B N   1 
ATOM   2076 C  CA  . PHE B 1 93  ? -5.500  -0.755  26.783  1.00 26.91 ? ? ? ? ? ?  93  PHE B CA  1 
ATOM   2077 C  C   . PHE B 1 93  ? -6.196  -1.928  26.135  1.00 27.50 ? ? ? ? ? ?  93  PHE B C   1 
ATOM   2078 O  O   . PHE B 1 93  ? -5.588  -2.701  25.391  1.00 27.38 ? ? ? ? ? ?  93  PHE B O   1 
ATOM   2079 C  CB  . PHE B 1 93  ? -4.231  -1.200  27.488  1.00 26.81 ? ? ? ? ? ?  93  PHE B CB  1 
ATOM   2080 C  CG  . PHE B 1 93  ? -3.338  -0.073  27.833  1.00 25.94 ? ? ? ? ? ?  93  PHE B CG  1 
ATOM   2081 C  CD1 . PHE B 1 93  ? -2.552  0.521   26.846  1.00 25.95 ? ? ? ? ? ?  93  PHE B CD1 1 
ATOM   2082 C  CD2 . PHE B 1 93  ? -3.324  0.449   29.114  1.00 25.55 ? ? ? ? ? ?  93  PHE B CD2 1 
ATOM   2083 C  CE1 . PHE B 1 93  ? -1.727  1.591   27.133  1.00 26.62 ? ? ? ? ? ?  93  PHE B CE1 1 
ATOM   2084 C  CE2 . PHE B 1 93  ? -2.495  1.531   29.422  1.00 26.47 ? ? ? ? ? ?  93  PHE B CE2 1 
ATOM   2085 C  CZ  . PHE B 1 93  ? -1.694  2.104   28.430  1.00 26.85 ? ? ? ? ? ?  93  PHE B CZ  1 
ATOM   2086 N  N   . SER B 1 94  ? -7.489  -2.052  26.402  1.00 27.66 ? ? ? ? ? ?  94  SER B N   1 
ATOM   2087 C  CA  . SER B 1 94  ? -8.262  -3.109  25.805  1.00 27.97 ? ? ? ? ? ?  94  SER B CA  1 
ATOM   2088 C  C   . SER B 1 94  ? -9.334  -2.482  24.899  1.00 27.46 ? ? ? ? ? ?  94  SER B C   1 
ATOM   2089 O  O   . SER B 1 94  ? -9.992  -3.182  24.110  1.00 27.17 ? ? ? ? ? ?  94  SER B O   1 
ATOM   2090 C  CB  . SER B 1 94  ? -8.784  -4.031  26.925  1.00 28.38 ? ? ? ? ? ?  94  SER B CB  1 
ATOM   2091 O  OG  . SER B 1 94  ? -10.187 -4.204  26.898  1.00 31.18 ? ? ? ? ? ?  94  SER B OG  1 
ATOM   2092 N  N   . ARG B 1 95  ? -9.456  -1.152  24.978  1.00 26.77 ? ? ? ? ? ?  95  ARG B N   1 
ATOM   2093 C  CA  . ARG B 1 95  ? -10.339 -0.396  24.082  1.00 26.55 ? ? ? ? ? ?  95  ARG B CA  1 
ATOM   2094 C  C   . ARG B 1 95  ? -9.740  -0.258  22.683  1.00 25.72 ? ? ? ? ? ?  95  ARG B C   1 
ATOM   2095 O  O   . ARG B 1 95  ? -8.533  -0.098  22.562  1.00 25.90 ? ? ? ? ? ?  95  ARG B O   1 
ATOM   2096 C  CB  . ARG B 1 95  ? -10.566 1.001   24.647  1.00 26.70 ? ? ? ? ? ?  95  ARG B CB  1 
ATOM   2097 C  CG  . ARG B 1 95  ? -11.101 1.047   26.061  1.00 28.78 ? ? ? ? ? ?  95  ARG B CG  1 
ATOM   2098 C  CD  . ARG B 1 95  ? -12.392 0.245   26.226  1.00 29.97 ? ? ? ? ? ?  95  ARG B CD  1 
ATOM   2099 N  NE  . ARG B 1 95  ? -12.158 -1.127  26.672  1.00 32.09 ? ? ? ? ? ?  95  ARG B NE  1 
ATOM   2100 C  CZ  . ARG B 1 95  ? -13.053 -2.115  26.542  1.00 33.81 ? ? ? ? ? ?  95  ARG B CZ  1 
ATOM   2101 N  NH1 . ARG B 1 95  ? -14.228 -1.853  25.975  1.00 31.79 ? ? ? ? ? ?  95  ARG B NH1 1 
ATOM   2102 N  NH2 . ARG B 1 95  ? -12.775 -3.366  26.948  1.00 30.70 ? ? ? ? ? ?  95  ARG B NH2 1 
ATOM   2103 N  N   . LYS B 1 96  ? -10.557 -0.317  21.631  1.00 25.00 ? ? ? ? ? ?  96  LYS B N   1 
ATOM   2104 C  CA  . LYS B 1 96  ? -10.063 -0.024  20.269  1.00 24.61 ? ? ? ? ? ?  96  LYS B CA  1 
ATOM   2105 C  C   . LYS B 1 96  ? -10.100 1.485   19.990  1.00 24.30 ? ? ? ? ? ?  96  LYS B C   1 
ATOM   2106 O  O   . LYS B 1 96  ? -10.893 2.214   20.615  1.00 24.70 ? ? ? ? ? ?  96  LYS B O   1 
ATOM   2107 C  CB  . LYS B 1 96  ? -10.920 -0.688  19.202  1.00 24.75 ? ? ? ? ? ?  96  LYS B CB  1 
ATOM   2108 C  CG  . LYS B 1 96  ? -10.790 -2.198  19.075  1.00 26.88 ? ? ? ? ? ?  96  LYS B CG  1 
ATOM   2109 C  CD  . LYS B 1 96  ? -11.998 -2.791  18.310  1.00 26.07 ? ? ? ? ? ?  96  LYS B CD  1 
ATOM   2110 C  CE  . LYS B 1 96  ? -12.125 -2.241  16.884  1.00 24.72 ? ? ? ? ? ?  96  LYS B CE  1 
ATOM   2111 N  NZ  . LYS B 1 96  ? -13.039 -3.109  16.080  1.00 24.42 ? ? ? ? ? ?  96  LYS B NZ  1 
ATOM   2112 N  N   . ALA B 1 97  ? -9.258  1.945   19.053  1.00 23.11 ? ? ? ? ? ?  97  ALA B N   1 
ATOM   2113 C  CA  . ALA B 1 97  ? -9.327  3.310   18.523  1.00 22.21 ? ? ? ? ? ?  97  ALA B CA  1 
ATOM   2114 C  C   . ALA B 1 97  ? -9.141  4.327   19.635  1.00 21.56 ? ? ? ? ? ?  97  ALA B C   1 
ATOM   2115 O  O   . ALA B 1 97  ? -10.068 5.035   20.004  1.00 22.96 ? ? ? ? ? ?  97  ALA B O   1 
ATOM   2116 C  CB  . ALA B 1 97  ? -10.638 3.545   17.779  1.00 22.15 ? ? ? ? ? ?  97  ALA B CB  1 
ATOM   2117 N  N   . THR B 1 98  ? -7.926  4.338   20.168  1.00 20.05 ? ? ? ? ? ?  98  THR B N   1 
ATOM   2118 C  CA  . THR B 1 98  ? -7.462  5.149   21.261  1.00 18.92 ? ? ? ? ? ?  98  THR B CA  1 
ATOM   2119 C  C   . THR B 1 98  ? -6.376  6.088   20.700  1.00 18.24 ? ? ? ? ? ?  98  THR B C   1 
ATOM   2120 O  O   . THR B 1 98  ? -5.670  5.718   19.767  1.00 16.79 ? ? ? ? ? ?  98  THR B O   1 
ATOM   2121 C  CB  . THR B 1 98  ? -6.816  4.188   22.325  1.00 19.46 ? ? ? ? ? ?  98  THR B CB  1 
ATOM   2122 O  OG1 . THR B 1 98  ? -7.835  3.475   23.053  1.00 21.27 ? ? ? ? ? ?  98  THR B OG1 1 
ATOM   2123 C  CG2 . THR B 1 98  ? -5.909  4.901   23.276  1.00 18.06 ? ? ? ? ? ?  98  THR B CG2 1 
ATOM   2124 N  N   . LEU B 1 99  ? -6.253  7.287   21.268  1.00 18.48 ? ? ? ? ? ?  99  LEU B N   1 
ATOM   2125 C  CA  . LEU B 1 99  ? -5.094  8.174   21.082  1.00 18.74 ? ? ? ? ? ?  99  LEU B CA  1 
ATOM   2126 C  C   . LEU B 1 99  ? -4.224  8.220   22.344  1.00 18.47 ? ? ? ? ? ?  99  LEU B C   1 
ATOM   2127 O  O   . LEU B 1 99  ? -4.726  8.586   23.410  1.00 18.92 ? ? ? ? ? ?  99  LEU B O   1 
ATOM   2128 C  CB  . LEU B 1 99  ? -5.568  9.600   20.860  1.00 19.16 ? ? ? ? ? ?  99  LEU B CB  1 
ATOM   2129 C  CG  . LEU B 1 99  ? -6.125  10.103  19.544  1.00 20.85 ? ? ? ? ? ?  99  LEU B CG  1 
ATOM   2130 C  CD1 . LEU B 1 99  ? -5.978  11.600  19.638  1.00 21.56 ? ? ? ? ? ?  99  LEU B CD1 1 
ATOM   2131 C  CD2 . LEU B 1 99  ? -5.339  9.558   18.325  1.00 21.78 ? ? ? ? ? ?  99  LEU B CD2 1 
ATOM   2132 N  N   . GLU B 1 100 ? -2.939  7.882   22.219  1.00 17.82 ? ? ? ? ? ?  100 GLU B N   1 
ATOM   2133 C  CA  . GLU B 1 100 ? -1.946  8.085   23.279  1.00 17.59 ? ? ? ? ? ?  100 GLU B CA  1 
ATOM   2134 C  C   . GLU B 1 100 ? -1.245  9.404   23.056  1.00 17.40 ? ? ? ? ? ?  100 GLU B C   1 
ATOM   2135 O  O   . GLU B 1 100 ? -0.463  9.510   22.149  1.00 17.41 ? ? ? ? ? ?  100 GLU B O   1 
ATOM   2136 C  CB  . GLU B 1 100 ? -0.890  6.991   23.205  1.00 17.61 ? ? ? ? ? ?  100 GLU B CB  1 
ATOM   2137 C  CG  . GLU B 1 100 ? 0.233   7.098   24.211  1.00 17.51 ? ? ? ? ? ?  100 GLU B CG  1 
ATOM   2138 C  CD  . GLU B 1 100 ? 1.247   5.979   24.021  1.00 19.74 ? ? ? ? ? ?  100 GLU B CD  1 
ATOM   2139 O  OE1 . GLU B 1 100 ? 1.177   5.287   22.990  1.00 20.68 ? ? ? ? ? ?  100 GLU B OE1 1 
ATOM   2140 O  OE2 . GLU B 1 100 ? 2.137   5.783   24.867  1.00 20.38 ? ? ? ? ? ?  100 GLU B OE2 1 
ATOM   2141 N  N   . LEU B 1 101 ? -1.512  10.411  23.869  1.00 17.15 ? ? ? ? ? ?  101 LEU B N   1 
ATOM   2142 C  CA  . LEU B 1 101 ? -0.823  11.676  23.703  1.00 17.16 ? ? ? ? ? ?  101 LEU B CA  1 
ATOM   2143 C  C   . LEU B 1 101 ? 0.368   11.722  24.664  1.00 17.49 ? ? ? ? ? ?  101 LEU B C   1 
ATOM   2144 O  O   . LEU B 1 101 ? 0.218   11.407  25.851  1.00 16.82 ? ? ? ? ? ?  101 LEU B O   1 
ATOM   2145 C  CB  . LEU B 1 101 ? -1.799  12.841  23.913  1.00 16.97 ? ? ? ? ? ?  101 LEU B CB  1 
ATOM   2146 C  CG  . LEU B 1 101 ? -3.024  12.874  22.979  1.00 17.72 ? ? ? ? ? ?  101 LEU B CG  1 
ATOM   2147 C  CD1 . LEU B 1 101 ? -3.863  14.077  23.255  1.00 19.72 ? ? ? ? ? ?  101 LEU B CD1 1 
ATOM   2148 C  CD2 . LEU B 1 101 ? -2.674  12.911  21.507  1.00 19.92 ? ? ? ? ? ?  101 LEU B CD2 1 
ATOM   2149 N  N   . THR B 1 102 ? 1.545   12.090  24.144  1.00 17.96 ? ? ? ? ? ?  102 THR B N   1 
ATOM   2150 C  CA  . THR B 1 102 ? 2.772   12.005  24.896  1.00 18.67 ? ? ? ? ? ?  102 THR B CA  1 
ATOM   2151 C  C   . THR B 1 102 ? 3.282   13.368  25.163  1.00 18.94 ? ? ? ? ? ?  102 THR B C   1 
ATOM   2152 O  O   . THR B 1 102 ? 3.793   14.016  24.261  1.00 19.22 ? ? ? ? ? ?  102 THR B O   1 
ATOM   2153 C  CB  . THR B 1 102 ? 3.885   11.286  24.121  1.00 19.57 ? ? ? ? ? ?  102 THR B CB  1 
ATOM   2154 O  OG1 . THR B 1 102 ? 3.442   9.980   23.720  1.00 20.68 ? ? ? ? ? ?  102 THR B OG1 1 
ATOM   2155 C  CG2 . THR B 1 102 ? 5.168   11.150  24.996  1.00 19.34 ? ? ? ? ? ?  102 THR B CG2 1 
ATOM   2156 N  N   . HIS B 1 103 ? 3.179   13.794  26.416  1.00 19.27 ? ? ? ? ? ?  103 HIS B N   1 
ATOM   2157 C  CA  . HIS B 1 103 ? 3.776   15.056  26.846  1.00 19.42 ? ? ? ? ? ?  103 HIS B CA  1 
ATOM   2158 C  C   . HIS B 1 103 ? 5.171   14.855  27.445  1.00 19.99 ? ? ? ? ? ?  103 HIS B C   1 
ATOM   2159 O  O   . HIS B 1 103 ? 5.312   14.290  28.545  1.00 20.13 ? ? ? ? ? ?  103 HIS B O   1 
ATOM   2160 C  CB  . HIS B 1 103 ? 2.877   15.745  27.877  1.00 19.25 ? ? ? ? ? ?  103 HIS B CB  1 
ATOM   2161 C  CG  . HIS B 1 103 ? 3.433   17.030  28.411  1.00 19.03 ? ? ? ? ? ?  103 HIS B CG  1 
ATOM   2162 N  ND1 . HIS B 1 103 ? 3.244   17.431  29.714  1.00 18.74 ? ? ? ? ? ?  103 HIS B ND1 1 
ATOM   2163 C  CD2 . HIS B 1 103 ? 4.158   18.010  27.813  1.00 19.36 ? ? ? ? ? ?  103 HIS B CD2 1 
ATOM   2164 C  CE1 . HIS B 1 103 ? 3.819   18.606  29.895  1.00 19.94 ? ? ? ? ? ?  103 HIS B CE1 1 
ATOM   2165 N  NE2 . HIS B 1 103 ? 4.394   18.972  28.763  1.00 19.93 ? ? ? ? ? ?  103 HIS B NE2 1 
ATOM   2166 N  N   . ASN B 1 104 ? 6.188   15.314  26.720  1.00 20.22 ? ? ? ? ? ?  104 ASN B N   1 
ATOM   2167 C  CA  . ASN B 1 104 ? 7.534   15.435  27.271  1.00 21.28 ? ? ? ? ? ?  104 ASN B CA  1 
ATOM   2168 C  C   . ASN B 1 104 ? 7.637   16.727  28.097  1.00 21.87 ? ? ? ? ? ?  104 ASN B C   1 
ATOM   2169 O  O   . ASN B 1 104 ? 7.797   17.828  27.520  1.00 21.15 ? ? ? ? ? ?  104 ASN B O   1 
ATOM   2170 C  CB  . ASN B 1 104 ? 8.595   15.461  26.155  1.00 21.22 ? ? ? ? ? ?  104 ASN B CB  1 
ATOM   2171 C  CG  . ASN B 1 104 ? 8.721   14.142  25.428  1.00 22.67 ? ? ? ? ? ?  104 ASN B CG  1 
ATOM   2172 O  OD1 . ASN B 1 104 ? 9.050   13.122  26.016  1.00 24.12 ? ? ? ? ? ?  104 ASN B OD1 1 
ATOM   2173 N  ND2 . ASN B 1 104 ? 8.443   14.155  24.138  1.00 25.11 ? ? ? ? ? ?  104 ASN B ND2 1 
ATOM   2174 N  N   . TRP B 1 105 ? 7.558   16.586  29.428  1.00 22.83 ? ? ? ? ? ?  105 TRP B N   1 
ATOM   2175 C  CA  . TRP B 1 105 ? 7.660   17.722  30.359  1.00 24.13 ? ? ? ? ? ?  105 TRP B CA  1 
ATOM   2176 C  C   . TRP B 1 105 ? 8.727   18.703  29.932  1.00 24.38 ? ? ? ? ? ?  105 TRP B C   1 
ATOM   2177 O  O   . TRP B 1 105 ? 9.848   18.292  29.637  1.00 24.02 ? ? ? ? ? ?  105 TRP B O   1 
ATOM   2178 C  CB  . TRP B 1 105 ? 7.985   17.264  31.773  1.00 24.39 ? ? ? ? ? ?  105 TRP B CB  1 
ATOM   2179 C  CG  . TRP B 1 105 ? 7.112   16.190  32.292  1.00 25.95 ? ? ? ? ? ?  105 TRP B CG  1 
ATOM   2180 C  CD1 . TRP B 1 105 ? 6.037   15.635  31.676  1.00 28.57 ? ? ? ? ? ?  105 TRP B CD1 1 
ATOM   2181 C  CD2 . TRP B 1 105 ? 7.236   15.538  33.560  1.00 28.56 ? ? ? ? ? ?  105 TRP B CD2 1 
ATOM   2182 N  NE1 . TRP B 1 105 ? 5.478   14.650  32.480  1.00 30.09 ? ? ? ? ? ?  105 TRP B NE1 1 
ATOM   2183 C  CE2 . TRP B 1 105 ? 6.193   14.581  33.646  1.00 30.46 ? ? ? ? ? ?  105 TRP B CE2 1 
ATOM   2184 C  CE3 . TRP B 1 105 ? 8.127   15.672  34.638  1.00 29.92 ? ? ? ? ? ?  105 TRP B CE3 1 
ATOM   2185 C  CZ2 . TRP B 1 105 ? 6.007   13.761  34.781  1.00 31.78 ? ? ? ? ? ?  105 TRP B CZ2 1 
ATOM   2186 C  CZ3 . TRP B 1 105 ? 7.949   14.856  35.767  1.00 31.26 ? ? ? ? ? ?  105 TRP B CZ3 1 
ATOM   2187 C  CH2 . TRP B 1 105 ? 6.890   13.917  35.829  1.00 31.81 ? ? ? ? ? ?  105 TRP B CH2 1 
ATOM   2188 N  N   . GLY B 1 106 ? 8.359   19.988  29.887  1.00 25.17 ? ? ? ? ? ?  106 GLY B N   1 
ATOM   2189 C  CA  . GLY B 1 106 ? 9.268   21.061  29.495  1.00 26.61 ? ? ? ? ? ?  106 GLY B CA  1 
ATOM   2190 C  C   . GLY B 1 106 ? 8.811   21.827  28.273  1.00 27.97 ? ? ? ? ? ?  106 GLY B C   1 
ATOM   2191 O  O   . GLY B 1 106 ? 8.791   23.051  28.276  1.00 27.58 ? ? ? ? ? ?  106 GLY B O   1 
ATOM   2192 N  N   . THR B 1 107 ? 8.412   21.085  27.236  1.00 29.68 ? ? ? ? ? ?  107 THR B N   1 
ATOM   2193 C  CA  . THR B 1 107 ? 8.102   21.624  25.888  1.00 30.85 ? ? ? ? ? ?  107 THR B CA  1 
ATOM   2194 C  C   . THR B 1 107 ? 7.076   22.773  25.820  1.00 31.64 ? ? ? ? ? ?  107 THR B C   1 
ATOM   2195 O  O   . THR B 1 107 ? 7.170   23.648  24.960  1.00 31.28 ? ? ? ? ? ?  107 THR B O   1 
ATOM   2196 C  CB  . THR B 1 107 ? 7.654   20.485  24.911  1.00 30.81 ? ? ? ? ? ?  107 THR B CB  1 
ATOM   2197 O  OG1 . THR B 1 107 ? 6.473   19.826  25.405  1.00 30.46 ? ? ? ? ? ?  107 THR B OG1 1 
ATOM   2198 C  CG2 . THR B 1 107 ? 8.766   19.468  24.741  1.00 31.27 ? ? ? ? ? ?  107 THR B CG2 1 
ATOM   2199 N  N   . GLU B 1 108 ? 6.090   22.762  26.712  1.00 33.08 ? ? ? ? ? ?  108 GLU B N   1 
ATOM   2200 C  CA  . GLU B 1 108 ? 5.075   23.816  26.721  1.00 34.70 ? ? ? ? ? ?  108 GLU B CA  1 
ATOM   2201 C  C   . GLU B 1 108 ? 5.642   25.197  27.052  1.00 36.00 ? ? ? ? ? ?  108 GLU B C   1 
ATOM   2202 O  O   . GLU B 1 108 ? 4.950   26.208  26.864  1.00 36.89 ? ? ? ? ? ?  108 GLU B O   1 
ATOM   2203 C  CB  . GLU B 1 108 ? 3.946   23.488  27.687  1.00 34.22 ? ? ? ? ? ?  108 GLU B CB  1 
ATOM   2204 C  CG  . GLU B 1 108 ? 4.394   23.345  29.104  1.00 33.67 ? ? ? ? ? ?  108 GLU B CG  1 
ATOM   2205 C  CD  . GLU B 1 108 ? 4.905   21.968  29.407  1.00 33.94 ? ? ? ? ? ?  108 GLU B CD  1 
ATOM   2206 O  OE1 . GLU B 1 108 ? 5.607   21.346  28.558  1.00 30.50 ? ? ? ? ? ?  108 GLU B OE1 1 
ATOM   2207 O  OE2 . GLU B 1 108 ? 4.582   21.508  30.516  1.00 35.06 ? ? ? ? ? ?  108 GLU B OE2 1 
ATOM   2208 N  N   . ASP B 1 109 ? 6.890   25.228  27.529  1.00 36.89 ? ? ? ? ? ?  109 ASP B N   1 
ATOM   2209 C  CA  . ASP B 1 109 ? 7.558   26.461  27.980  1.00 37.56 ? ? ? ? ? ?  109 ASP B CA  1 
ATOM   2210 C  C   . ASP B 1 109 ? 8.701   26.935  27.055  1.00 38.03 ? ? ? ? ? ?  109 ASP B C   1 
ATOM   2211 O  O   . ASP B 1 109 ? 9.408   27.902  27.364  1.00 38.38 ? ? ? ? ? ?  109 ASP B O   1 
ATOM   2212 C  CB  . ASP B 1 109 ? 8.071   26.254  29.418  1.00 37.18 ? ? ? ? ? ?  109 ASP B CB  1 
ATOM   2213 C  CG  . ASP B 1 109 ? 6.925   26.027  30.441  1.00 38.79 ? ? ? ? ? ?  109 ASP B CG  1 
ATOM   2214 O  OD1 . ASP B 1 109 ? 5.908   26.768  30.406  1.00 36.60 ? ? ? ? ? ?  109 ASP B OD1 1 
ATOM   2215 O  OD2 . ASP B 1 109 ? 7.051   25.116  31.307  1.00 40.86 ? ? ? ? ? ?  109 ASP B OD2 1 
ATOM   2216 N  N   . ASP B 1 110 ? 8.873   26.255  25.922  1.00 38.47 ? ? ? ? ? ?  110 ASP B N   1 
ATOM   2217 C  CA  . ASP B 1 110 ? 9.976   26.511  24.996  1.00 38.66 ? ? ? ? ? ?  110 ASP B CA  1 
ATOM   2218 C  C   . ASP B 1 110 ? 9.419   27.017  23.671  1.00 39.03 ? ? ? ? ? ?  110 ASP B C   1 
ATOM   2219 O  O   . ASP B 1 110 ? 8.942   26.236  22.837  1.00 39.30 ? ? ? ? ? ?  110 ASP B O   1 
ATOM   2220 C  CB  . ASP B 1 110 ? 10.795  25.225  24.799  1.00 38.56 ? ? ? ? ? ?  110 ASP B CB  1 
ATOM   2221 C  CG  . ASP B 1 110 ? 11.936  25.375  23.770  1.00 39.53 ? ? ? ? ? ?  110 ASP B CG  1 
ATOM   2222 O  OD1 . ASP B 1 110 ? 12.168  26.492  23.233  1.00 39.70 ? ? ? ? ? ?  110 ASP B OD1 1 
ATOM   2223 O  OD2 . ASP B 1 110 ? 12.596  24.346  23.491  1.00 38.09 ? ? ? ? ? ?  110 ASP B OD2 1 
ATOM   2224 N  N   . GLU B 1 111 ? 9.487   28.329  23.473  1.00 39.38 ? ? ? ? ? ?  111 GLU B N   1 
ATOM   2225 C  CA  . GLU B 1 111 ? 8.858   28.960  22.307  1.00 39.16 ? ? ? ? ? ?  111 GLU B CA  1 
ATOM   2226 C  C   . GLU B 1 111 ? 9.465   28.496  20.973  1.00 38.88 ? ? ? ? ? ?  111 GLU B C   1 
ATOM   2227 O  O   . GLU B 1 111 ? 8.849   28.676  19.925  1.00 39.22 ? ? ? ? ? ?  111 GLU B O   1 
ATOM   2228 C  CB  . GLU B 1 111 ? 8.889   30.487  22.430  1.00 39.39 ? ? ? ? ? ?  111 GLU B CB  1 
ATOM   2229 N  N   . THR B 1 112 ? 10.651  27.888  21.019  1.00 37.89 ? ? ? ? ? ?  112 THR B N   1 
ATOM   2230 C  CA  . THR B 1 112 ? 11.319  27.423  19.810  1.00 37.35 ? ? ? ? ? ?  112 THR B CA  1 
ATOM   2231 C  C   . THR B 1 112 ? 10.843  26.024  19.417  1.00 36.82 ? ? ? ? ? ?  112 THR B C   1 
ATOM   2232 O  O   . THR B 1 112 ? 11.264  25.494  18.382  1.00 37.15 ? ? ? ? ? ?  112 THR B O   1 
ATOM   2233 C  CB  . THR B 1 112 ? 12.883  27.331  19.966  1.00 37.79 ? ? ? ? ? ?  112 THR B CB  1 
ATOM   2234 O  OG1 . THR B 1 112 ? 13.234  26.215  20.805  1.00 38.13 ? ? ? ? ? ?  112 THR B OG1 1 
ATOM   2235 C  CG2 . THR B 1 112 ? 13.508  28.654  20.511  1.00 37.96 ? ? ? ? ? ?  112 THR B CG2 1 
ATOM   2236 N  N   . GLN B 1 113 ? 9.993   25.416  20.248  1.00 35.26 ? ? ? ? ? ?  113 GLN B N   1 
ATOM   2237 C  CA  . GLN B 1 113 ? 9.659   23.996  20.099  1.00 32.89 ? ? ? ? ? ?  113 GLN B CA  1 
ATOM   2238 C  C   . GLN B 1 113 ? 8.269   23.792  19.497  1.00 31.84 ? ? ? ? ? ?  113 GLN B C   1 
ATOM   2239 O  O   . GLN B 1 113 ? 7.258   24.265  20.040  1.00 31.82 ? ? ? ? ? ?  113 GLN B O   1 
ATOM   2240 C  CB  . GLN B 1 113 ? 9.732   23.292  21.457  1.00 32.60 ? ? ? ? ? ?  113 GLN B CB  1 
ATOM   2241 C  CG  . GLN B 1 113 ? 9.864   21.787  21.378  1.00 31.06 ? ? ? ? ? ?  113 GLN B CG  1 
ATOM   2242 C  CD  . GLN B 1 113 ? 8.563   21.079  21.083  1.00 30.35 ? ? ? ? ? ?  113 GLN B CD  1 
ATOM   2243 O  OE1 . GLN B 1 113 ? 7.489   21.541  21.449  1.00 28.93 ? ? ? ? ? ?  113 GLN B OE1 1 
ATOM   2244 N  NE2 . GLN B 1 113 ? 8.656   19.935  20.420  1.00 33.08 ? ? ? ? ? ?  113 GLN B NE2 1 
ATOM   2245 N  N   . SER B 1 114 ? 8.223   23.089  18.375  1.00 29.48 ? ? ? ? ? ?  114 SER B N   1 
ATOM   2246 C  CA  . SER B 1 114 ? 6.973   22.516  17.906  1.00 27.73 ? ? ? ? ? ?  114 SER B CA  1 
ATOM   2247 C  C   . SER B 1 114 ? 7.268   21.132  17.325  1.00 25.97 ? ? ? ? ? ?  114 SER B C   1 
ATOM   2248 O  O   . SER B 1 114 ? 8.397   20.856  16.910  1.00 25.29 ? ? ? ? ? ?  114 SER B O   1 
ATOM   2249 C  CB  . SER B 1 114 ? 6.245   23.449  16.912  1.00 27.75 ? ? ? ? ? ?  114 SER B CB  1 
ATOM   2250 O  OG  . SER B 1 114 ? 6.799   23.377  15.611  1.00 30.28 ? ? ? ? ? ?  114 SER B OG  1 
ATOM   2251 N  N   . TYR B 1 115 ? 6.266   20.250  17.341  1.00 23.72 ? ? ? ? ? ?  115 TYR B N   1 
ATOM   2252 C  CA  . TYR B 1 115 ? 6.393   18.971  16.649  1.00 20.97 ? ? ? ? ? ?  115 TYR B CA  1 
ATOM   2253 C  C   . TYR B 1 115 ? 6.081   19.054  15.155  1.00 19.76 ? ? ? ? ? ?  115 TYR B C   1 
ATOM   2254 O  O   . TYR B 1 115 ? 5.518   20.043  14.646  1.00 18.82 ? ? ? ? ? ?  115 TYR B O   1 
ATOM   2255 C  CB  . TYR B 1 115 ? 5.560   17.923  17.333  1.00 21.00 ? ? ? ? ? ?  115 TYR B CB  1 
ATOM   2256 C  CG  . TYR B 1 115 ? 6.092   17.598  18.700  1.00 20.77 ? ? ? ? ? ?  115 TYR B CG  1 
ATOM   2257 C  CD1 . TYR B 1 115 ? 7.376   17.048  18.857  1.00 18.77 ? ? ? ? ? ?  115 TYR B CD1 1 
ATOM   2258 C  CD2 . TYR B 1 115 ? 5.318   17.825  19.849  1.00 20.23 ? ? ? ? ? ?  115 TYR B CD2 1 
ATOM   2259 C  CE1 . TYR B 1 115 ? 7.882   16.746  20.114  1.00 18.23 ? ? ? ? ? ?  115 TYR B CE1 1 
ATOM   2260 C  CE2 . TYR B 1 115 ? 5.821   17.511  21.132  1.00 18.42 ? ? ? ? ? ?  115 TYR B CE2 1 
ATOM   2261 C  CZ  . TYR B 1 115 ? 7.111   16.980  21.243  1.00 17.90 ? ? ? ? ? ?  115 TYR B CZ  1 
ATOM   2262 O  OH  . TYR B 1 115 ? 7.621   16.646  22.478  1.00 18.41 ? ? ? ? ? ?  115 TYR B OH  1 
ATOM   2263 N  N   . HIS B 1 116 ? 6.524   18.023  14.451  1.00 17.91 ? ? ? ? ? ?  116 HIS B N   1 
ATOM   2264 C  CA  . HIS B 1 116 ? 6.334   17.925  13.017  1.00 15.53 ? ? ? ? ? ?  116 HIS B CA  1 
ATOM   2265 C  C   . HIS B 1 116 ? 5.102   17.069  12.729  1.00 14.49 ? ? ? ? ? ?  116 HIS B C   1 
ATOM   2266 O  O   . HIS B 1 116 ? 4.935   15.977  13.269  1.00 13.26 ? ? ? ? ? ?  116 HIS B O   1 
ATOM   2267 C  CB  . HIS B 1 116 ? 7.581   17.280  12.412  1.00 15.38 ? ? ? ? ? ?  116 HIS B CB  1 
ATOM   2268 C  CG  . HIS B 1 116 ? 7.614   17.273  10.918  1.00 15.06 ? ? ? ? ? ?  116 HIS B CG  1 
ATOM   2269 N  ND1 . HIS B 1 116 ? 7.559   16.108  10.184  1.00 13.98 ? ? ? ? ? ?  116 HIS B ND1 1 
ATOM   2270 C  CD2 . HIS B 1 116 ? 7.707   18.285  10.018  1.00 16.03 ? ? ? ? ? ?  116 HIS B CD2 1 
ATOM   2271 C  CE1 . HIS B 1 116 ? 7.604   16.400  8.895   1.00 14.67 ? ? ? ? ? ?  116 HIS B CE1 1 
ATOM   2272 N  NE2 . HIS B 1 116 ? 7.699   17.713  8.768   1.00 17.65 ? ? ? ? ? ?  116 HIS B NE2 1 
ATOM   2273 N  N   . ASN B 1 117 ? 4.254   17.538  11.833  1.00 13.99 ? ? ? ? ? ?  117 ASN B N   1 
ATOM   2274 C  CA  . ASN B 1 117 ? 2.994   16.870  11.662  1.00 13.63 ? ? ? ? ? ?  117 ASN B CA  1 
ATOM   2275 C  C   . ASN B 1 117 ? 3.050   15.761  10.621  1.00 13.13 ? ? ? ? ? ?  117 ASN B C   1 
ATOM   2276 O  O   . ASN B 1 117 ? 2.053   15.099  10.377  1.00 13.43 ? ? ? ? ? ?  117 ASN B O   1 
ATOM   2277 C  CB  . ASN B 1 117 ? 1.889   17.885  11.375  1.00 13.69 ? ? ? ? ? ?  117 ASN B CB  1 
ATOM   2278 C  CG  . ASN B 1 117 ? 1.968   18.476  9.976   1.00 14.89 ? ? ? ? ? ?  117 ASN B CG  1 
ATOM   2279 O  OD1 . ASN B 1 117 ? 2.555   17.909  9.053   1.00 15.48 ? ? ? ? ? ?  117 ASN B OD1 1 
ATOM   2280 N  ND2 . ASN B 1 117 ? 1.340   19.619  9.811   1.00 18.40 ? ? ? ? ? ?  117 ASN B ND2 1 
ATOM   2281 N  N   . GLY B 1 118 ? 4.211   15.563  10.012  1.00 12.35 ? ? ? ? ? ?  118 GLY B N   1 
ATOM   2282 C  CA  . GLY B 1 118 ? 4.364   14.528  8.984   1.00 11.64 ? ? ? ? ? ?  118 GLY B CA  1 
ATOM   2283 C  C   . GLY B 1 118 ? 3.837   14.879  7.595   1.00 11.20 ? ? ? ? ? ?  118 GLY B C   1 
ATOM   2284 O  O   . GLY B 1 118 ? 3.950   14.077  6.663   1.00 10.34 ? ? ? ? ? ?  118 GLY B O   1 
ATOM   2285 N  N   . ASN B 1 119 ? 3.259   16.068  7.458   1.00 11.68 ? ? ? ? ? ?  119 ASN B N   1 
ATOM   2286 C  CA  . ASN B 1 119 ? 2.740   16.537  6.161   1.00 12.94 ? ? ? ? ? ?  119 ASN B CA  1 
ATOM   2287 C  C   . ASN B 1 119 ? 3.639   17.458  5.329   1.00 13.31 ? ? ? ? ? ?  119 ASN B C   1 
ATOM   2288 O  O   . ASN B 1 119 ? 3.265   17.782  4.207   1.00 13.16 ? ? ? ? ? ?  119 ASN B O   1 
ATOM   2289 C  CB  . ASN B 1 119 ? 1.343   17.130  6.302   1.00 12.69 ? ? ? ? ? ?  119 ASN B CB  1 
ATOM   2290 C  CG  . ASN B 1 119 ? 0.303   16.069  6.576   1.00 13.14 ? ? ? ? ? ?  119 ASN B CG  1 
ATOM   2291 O  OD1 . ASN B 1 119 ? 0.172   15.121  5.818   1.00 14.79 ? ? ? ? ? ?  119 ASN B OD1 1 
ATOM   2292 N  ND2 . ASN B 1 119 ? -0.445  16.230  7.643   1.00 12.99 ? ? ? ? ? ?  119 ASN B ND2 1 
ATOM   2293 N  N   . SER B 1 120 ? 4.778   17.898  5.893   1.00 12.96 ? ? ? ? ? ?  120 SER B N   1 
ATOM   2294 C  CA  . SER B 1 120 ? 5.895   18.414  5.094   1.00 12.85 ? ? ? ? ? ?  120 SER B CA  1 
ATOM   2295 C  C   . SER B 1 120 ? 7.201   17.601  5.257   1.00 13.19 ? ? ? ? ? ?  120 SER B C   1 
ATOM   2296 O  O   . SER B 1 120 ? 7.381   16.825  6.230   1.00 12.82 ? ? ? ? ? ?  120 SER B O   1 
ATOM   2297 C  CB  . SER B 1 120 ? 6.166   19.866  5.418   1.00 13.64 ? ? ? ? ? ?  120 SER B CB  1 
ATOM   2298 O  OG  . SER B 1 120 ? 6.455   20.016  6.798   1.00 13.03 ? ? ? ? ? ?  120 SER B OG  1 
ATOM   2299 N  N   . ASP B 1 121 ? 8.105   17.785  4.287   1.00 13.08 ? ? ? ? ? ?  121 ASP B N   1 
ATOM   2300 C  CA  . ASP B 1 121 ? 9.359   17.056  4.219   1.00 13.41 ? ? ? ? ? ?  121 ASP B CA  1 
ATOM   2301 C  C   . ASP B 1 121 ? 10.050  17.154  5.553   1.00 12.51 ? ? ? ? ? ?  121 ASP B C   1 
ATOM   2302 O  O   . ASP B 1 121 ? 10.061  18.213  6.145   1.00 12.34 ? ? ? ? ? ?  121 ASP B O   1 
ATOM   2303 C  CB  . ASP B 1 121 ? 10.255  17.657  3.133   1.00 15.10 ? ? ? ? ? ?  121 ASP B CB  1 
ATOM   2304 C  CG  . ASP B 1 121 ? 9.760   17.351  1.726   1.00 18.93 ? ? ? ? ? ?  121 ASP B CG  1 
ATOM   2305 O  OD1 . ASP B 1 121 ? 8.864   16.489  1.569   1.00 22.14 ? ? ? ? ? ?  121 ASP B OD1 1 
ATOM   2306 O  OD2 . ASP B 1 121 ? 10.281  17.955  0.765   1.00 24.17 ? ? ? ? ? ?  121 ASP B OD2 1 
ATOM   2307 N  N   . PRO B 1 122 ? 10.563  16.033  6.081   1.00 12.47 ? ? ? ? ? ?  122 PRO B N   1 
ATOM   2308 C  CA  . PRO B 1 122 ? 10.359  14.660  5.578   1.00 12.19 ? ? ? ? ? ?  122 PRO B CA  1 
ATOM   2309 C  C   . PRO B 1 122 ? 8.938   14.124  5.950   1.00 12.36 ? ? ? ? ? ?  122 PRO B C   1 
ATOM   2310 O  O   . PRO B 1 122 ? 8.624   14.006  7.118   1.00 12.23 ? ? ? ? ? ?  122 PRO B O   1 
ATOM   2311 C  CB  . PRO B 1 122 ? 11.456  13.885  6.294   1.00 11.45 ? ? ? ? ? ?  122 PRO B CB  1 
ATOM   2312 C  CG  . PRO B 1 122 ? 11.564  14.599  7.648   1.00 11.49 ? ? ? ? ? ?  122 PRO B CG  1 
ATOM   2313 C  CD  . PRO B 1 122 ? 11.362  16.060  7.328   1.00 11.47 ? ? ? ? ? ?  122 PRO B CD  1 
ATOM   2314 N  N   . ARG B 1 123 ? 8.097   13.851  4.945   1.00 12.74 ? ? ? ? ? ?  123 ARG B N   1 
ATOM   2315 C  CA  . ARG B 1 123 ? 6.729   13.353  5.103   1.00 12.58 ? ? ? ? ? ?  123 ARG B CA  1 
ATOM   2316 C  C   . ARG B 1 123 ? 6.659   11.920  5.654   1.00 12.13 ? ? ? ? ? ?  123 ARG B C   1 
ATOM   2317 O  O   . ARG B 1 123 ? 7.580   11.121  5.439   1.00 12.46 ? ? ? ? ? ?  123 ARG B O   1 
ATOM   2318 C  CB  . ARG B 1 123 ? 6.010   13.394  3.746   1.00 13.39 ? ? ? ? ? ?  123 ARG B CB  1 
ATOM   2319 C  CG  . ARG B 1 123 ? 5.457   14.747  3.285   1.00 15.15 ? ? ? ? ? ?  123 ARG B CG  1 
ATOM   2320 C  CD  . ARG B 1 123 ? 4.469   14.553  2.076   1.00 18.31 ? ? ? ? ? ?  123 ARG B CD  1 
ATOM   2321 N  NE  . ARG B 1 123 ? 5.041   13.794  0.932   1.00 22.28 ? ? ? ? ? ?  123 ARG B NE  1 
ATOM   2322 C  CZ  . ARG B 1 123 ? 4.344   13.253  -0.093  1.00 23.02 ? ? ? ? ? ?  123 ARG B CZ  1 
ATOM   2323 N  NH1 . ARG B 1 123 ? 3.012   13.338  -0.174  1.00 21.82 ? ? ? ? ? ?  123 ARG B NH1 1 
ATOM   2324 N  NH2 . ARG B 1 123 ? 4.981   12.580  -1.050  1.00 22.51 ? ? ? ? ? ?  123 ARG B NH2 1 
ATOM   2325 N  N   . GLY B 1 124 ? 5.574   11.596  6.367   1.00 11.12 ? ? ? ? ? ?  124 GLY B N   1 
ATOM   2326 C  CA  . GLY B 1 124 ? 5.353   10.231  6.867   1.00 9.80  ? ? ? ? ? ?  124 GLY B CA  1 
ATOM   2327 C  C   . GLY B 1 124 ? 3.908   9.929   7.223   1.00 9.47  ? ? ? ? ? ?  124 GLY B C   1 
ATOM   2328 O  O   . GLY B 1 124 ? 3.052   9.709   6.372   1.00 9.08  ? ? ? ? ? ?  124 GLY B O   1 
ATOM   2329 N  N   . PHE B 1 125 ? 3.653   9.920   8.513   1.00 9.59  ? ? ? ? ? ?  125 PHE B N   1 
ATOM   2330 C  CA  . PHE B 1 125 ? 2.321   9.979   9.070   1.00 9.32  ? ? ? ? ? ?  125 PHE B CA  1 
ATOM   2331 C  C   . PHE B 1 125 ? 1.558   11.132  8.427   1.00 9.77  ? ? ? ? ? ?  125 PHE B C   1 
ATOM   2332 O  O   . PHE B 1 125 ? 2.131   12.204  8.255   1.00 10.11 ? ? ? ? ? ?  125 PHE B O   1 
ATOM   2333 C  CB  . PHE B 1 125 ? 2.473   10.282  10.551  1.00 7.89  ? ? ? ? ? ?  125 PHE B CB  1 
ATOM   2334 C  CG  . PHE B 1 125 ? 1.203   10.680  11.198  1.00 9.19  ? ? ? ? ? ?  125 PHE B CG  1 
ATOM   2335 C  CD1 . PHE B 1 125 ? 0.251   9.727   11.536  1.00 8.47  ? ? ? ? ? ?  125 PHE B CD1 1 
ATOM   2336 C  CD2 . PHE B 1 125 ? 0.914   12.025  11.412  1.00 10.56 ? ? ? ? ? ?  125 PHE B CD2 1 
ATOM   2337 C  CE1 . PHE B 1 125 ? -0.959  10.102  12.135  1.00 10.70 ? ? ? ? ? ?  125 PHE B CE1 1 
ATOM   2338 C  CE2 . PHE B 1 125 ? -0.284  12.408  12.006  1.00 9.95  ? ? ? ? ? ?  125 PHE B CE2 1 
ATOM   2339 C  CZ  . PHE B 1 125 ? -1.219  11.441  12.381  1.00 9.09  ? ? ? ? ? ?  125 PHE B CZ  1 
ATOM   2340 N  N   . GLY B 1 126 ? 0.275   10.962  8.116   1.00 9.98  ? ? ? ? ? ?  126 GLY B N   1 
ATOM   2341 C  CA  . GLY B 1 126 ? -0.483  12.082  7.514   1.00 9.56  ? ? ? ? ? ?  126 GLY B CA  1 
ATOM   2342 C  C   . GLY B 1 126 ? -1.534  12.668  8.428   1.00 10.03 ? ? ? ? ? ?  126 GLY B C   1 
ATOM   2343 O  O   . GLY B 1 126 ? -1.560  13.889  8.671   1.00 10.25 ? ? ? ? ? ?  126 GLY B O   1 
ATOM   2344 N  N   . HIS B 1 127 ? -2.428  11.805  8.922   1.00 10.06 ? ? ? ? ? ?  127 HIS B N   1 
ATOM   2345 C  CA  . HIS B 1 127 ? -3.529  12.265  9.733   1.00 10.17 ? ? ? ? ? ?  127 HIS B CA  1 
ATOM   2346 C  C   . HIS B 1 127 ? -4.299  11.205  10.475  1.00 11.18 ? ? ? ? ? ?  127 HIS B C   1 
ATOM   2347 O  O   . HIS B 1 127 ? -4.166  9.994   10.221  1.00 11.47 ? ? ? ? ? ?  127 HIS B O   1 
ATOM   2348 C  CB  . HIS B 1 127 ? -4.506  13.013  8.862   1.00 10.16 ? ? ? ? ? ?  127 HIS B CB  1 
ATOM   2349 C  CG  . HIS B 1 127 ? -5.084  12.208  7.751   1.00 10.36 ? ? ? ? ? ?  127 HIS B CG  1 
ATOM   2350 N  ND1 . HIS B 1 127 ? -4.626  12.298  6.456   1.00 13.04 ? ? ? ? ? ?  127 HIS B ND1 1 
ATOM   2351 C  CD2 . HIS B 1 127 ? -6.131  11.351  7.720   1.00 11.34 ? ? ? ? ? ?  127 HIS B CD2 1 
ATOM   2352 C  CE1 . HIS B 1 127 ? -5.367  11.528  5.676   1.00 11.83 ? ? ? ? ? ?  127 HIS B CE1 1 
ATOM   2353 N  NE2 . HIS B 1 127 ? -6.285  10.939  6.422   1.00 8.99  ? ? ? ? ? ?  127 HIS B NE2 1 
ATOM   2354 N  N   . ILE B 1 128 ? -5.116  11.672  11.410  1.00 11.30 ? ? ? ? ? ?  128 ILE B N   1 
ATOM   2355 C  CA  . ILE B 1 128 ? -6.145  10.822  11.978  1.00 11.55 ? ? ? ? ? ?  128 ILE B CA  1 
ATOM   2356 C  C   . ILE B 1 128 ? -7.445  11.318  11.333  1.00 12.25 ? ? ? ? ? ?  128 ILE B C   1 
ATOM   2357 O  O   . ILE B 1 128 ? -7.477  12.412  10.778  1.00 12.58 ? ? ? ? ? ?  128 ILE B O   1 
ATOM   2358 C  CB  . ILE B 1 128 ? -6.173  10.839  13.551  1.00 11.19 ? ? ? ? ? ?  128 ILE B CB  1 
ATOM   2359 C  CG1 . ILE B 1 128 ? -6.268  12.239  14.093  1.00 10.48 ? ? ? ? ? ?  128 ILE B CG1 1 
ATOM   2360 C  CG2 . ILE B 1 128 ? -4.909  10.235  14.178  1.00 10.14 ? ? ? ? ? ?  128 ILE B CG2 1 
ATOM   2361 C  CD1 . ILE B 1 128 ? -6.662  12.265  15.529  1.00 11.97 ? ? ? ? ? ?  128 ILE B CD1 1 
ATOM   2362 N  N   . GLY B 1 129 ? -8.505  10.524  11.383  1.00 12.49 ? ? ? ? ? ?  129 GLY B N   1 
ATOM   2363 C  CA  . GLY B 1 129 ? -9.761  10.925  10.784  1.00 12.71 ? ? ? ? ? ?  129 GLY B CA  1 
ATOM   2364 C  C   . GLY B 1 129 ? -10.934 10.463  11.615  1.00 13.94 ? ? ? ? ? ?  129 GLY B C   1 
ATOM   2365 O  O   . GLY B 1 129 ? -10.947 9.339   12.178  1.00 13.65 ? ? ? ? ? ?  129 GLY B O   1 
ATOM   2366 N  N   . ILE B 1 130 ? -11.926 11.344  11.687  1.00 14.40 ? ? ? ? ? ?  130 ILE B N   1 
ATOM   2367 C  CA  . ILE B 1 130 ? -13.058 11.190  12.575  1.00 14.62 ? ? ? ? ? ?  130 ILE B CA  1 
ATOM   2368 C  C   . ILE B 1 130 ? -14.314 11.101  11.726  1.00 15.38 ? ? ? ? ? ?  130 ILE B C   1 
ATOM   2369 O  O   . ILE B 1 130 ? -14.586 12.012  10.924  1.00 16.31 ? ? ? ? ? ?  130 ILE B O   1 
ATOM   2370 C  CB  . ILE B 1 130 ? -13.115 12.371  13.569  1.00 14.50 ? ? ? ? ? ?  130 ILE B CB  1 
ATOM   2371 C  CG1 . ILE B 1 130 ? -11.769 12.452  14.276  1.00 12.77 ? ? ? ? ? ?  130 ILE B CG1 1 
ATOM   2372 C  CG2 . ILE B 1 130 ? -14.297 12.250  14.531  1.00 14.41 ? ? ? ? ? ?  130 ILE B CG2 1 
ATOM   2373 C  CD1 . ILE B 1 130 ? -11.794 13.031  15.615  1.00 13.93 ? ? ? ? ? ?  130 ILE B CD1 1 
ATOM   2374 N  N   . ALA B 1 131 ? -15.039 9.995   11.901  1.00 14.87 ? ? ? ? ? ?  131 ALA B N   1 
ATOM   2375 C  CA  . ALA B 1 131 ? -16.300 9.748   11.236  1.00 15.76 ? ? ? ? ? ?  131 ALA B CA  1 
ATOM   2376 C  C   . ALA B 1 131 ? -17.442 10.494  11.905  1.00 16.25 ? ? ? ? ? ?  131 ALA B C   1 
ATOM   2377 O  O   . ALA B 1 131 ? -17.733 10.252  13.074  1.00 17.12 ? ? ? ? ? ?  131 ALA B O   1 
ATOM   2378 C  CB  . ALA B 1 131 ? -16.602 8.260   11.225  1.00 15.95 ? ? ? ? ? ?  131 ALA B CB  1 
ATOM   2379 N  N   . VAL B 1 132 ? -18.094 11.395  11.171  1.00 15.66 ? ? ? ? ? ?  132 VAL B N   1 
ATOM   2380 C  CA  . VAL B 1 132 ? -19.205 12.144  11.736  1.00 15.39 ? ? ? ? ? ?  132 VAL B CA  1 
ATOM   2381 C  C   . VAL B 1 132 ? -20.523 11.949  10.964  1.00 15.32 ? ? ? ? ? ?  132 VAL B C   1 
ATOM   2382 O  O   . VAL B 1 132 ? -20.517 11.646  9.780   1.00 15.69 ? ? ? ? ? ?  132 VAL B O   1 
ATOM   2383 C  CB  . VAL B 1 132 ? -18.864 13.646  11.856  1.00 15.64 ? ? ? ? ? ?  132 VAL B CB  1 
ATOM   2384 C  CG1 . VAL B 1 132 ? -17.573 13.849  12.692  1.00 15.21 ? ? ? ? ? ?  132 VAL B CG1 1 
ATOM   2385 C  CG2 . VAL B 1 132 ? -18.758 14.290  10.466  1.00 14.72 ? ? ? ? ? ?  132 VAL B CG2 1 
ATOM   2386 N  N   . PRO B 1 133 ? -21.663 12.156  11.637  1.00 15.48 ? ? ? ? ? ?  133 PRO B N   1 
ATOM   2387 C  CA  . PRO B 1 133 ? -22.936 12.048  10.946  1.00 15.69 ? ? ? ? ? ?  133 PRO B CA  1 
ATOM   2388 C  C   . PRO B 1 133 ? -23.179 13.233  10.003  1.00 15.72 ? ? ? ? ? ?  133 PRO B C   1 
ATOM   2389 O  O   . PRO B 1 133 ? -23.806 13.086  8.950   1.00 16.08 ? ? ? ? ? ?  133 PRO B O   1 
ATOM   2390 C  CB  . PRO B 1 133 ? -23.946 12.019  12.096  1.00 15.61 ? ? ? ? ? ?  133 PRO B CB  1 
ATOM   2391 C  CG  . PRO B 1 133 ? -23.282 12.793  13.183  1.00 15.26 ? ? ? ? ? ?  133 PRO B CG  1 
ATOM   2392 C  CD  . PRO B 1 133 ? -21.828 12.575  13.048  1.00 15.35 ? ? ? ? ? ?  133 PRO B CD  1 
ATOM   2393 N  N   . ASP B 1 134 ? -22.656 14.395  10.335  1.00 16.11 ? ? ? ? ? ?  134 ASP B N   1 
ATOM   2394 C  CA  . ASP B 1 134 ? -22.857 15.544  9.453   1.00 16.81 ? ? ? ? ? ?  134 ASP B CA  1 
ATOM   2395 C  C   . ASP B 1 134 ? -21.659 16.475  9.485   1.00 16.00 ? ? ? ? ? ?  134 ASP B C   1 
ATOM   2396 O  O   . ASP B 1 134 ? -21.397 17.144  10.488  1.00 15.48 ? ? ? ? ? ?  134 ASP B O   1 
ATOM   2397 C  CB  . ASP B 1 134 ? -24.163 16.277  9.847   1.00 17.52 ? ? ? ? ? ?  134 ASP B CB  1 
ATOM   2398 C  CG  . ASP B 1 134 ? -24.499 17.466  8.942   1.00 19.85 ? ? ? ? ? ?  134 ASP B CG  1 
ATOM   2399 O  OD1 . ASP B 1 134 ? -23.609 18.109  8.319   1.00 21.93 ? ? ? ? ? ?  134 ASP B OD1 1 
ATOM   2400 O  OD2 . ASP B 1 134 ? -25.701 17.777  8.884   1.00 25.51 ? ? ? ? ? ?  134 ASP B OD2 1 
ATOM   2401 N  N   . VAL B 1 135 ? -20.956 16.541  8.364   1.00 16.15 ? ? ? ? ? ?  135 VAL B N   1 
ATOM   2402 C  CA  . VAL B 1 135 ? -19.687 17.274  8.293   1.00 16.25 ? ? ? ? ? ?  135 VAL B CA  1 
ATOM   2403 C  C   . VAL B 1 135 ? -19.899 18.784  8.481   1.00 16.52 ? ? ? ? ? ?  135 VAL B C   1 
ATOM   2404 O  O   . VAL B 1 135 ? -19.102 19.477  9.145   1.00 16.41 ? ? ? ? ? ?  135 VAL B O   1 
ATOM   2405 C  CB  . VAL B 1 135 ? -18.948 16.890  7.000   1.00 16.14 ? ? ? ? ? ?  135 VAL B CB  1 
ATOM   2406 C  CG1 . VAL B 1 135 ? -17.688 17.704  6.805   1.00 17.31 ? ? ? ? ? ?  135 VAL B CG1 1 
ATOM   2407 C  CG2 . VAL B 1 135 ? -18.628 15.380  7.011   1.00 15.06 ? ? ? ? ? ?  135 VAL B CG2 1 
ATOM   2408 N  N   . TYR B 1 136 ? -21.008 19.273  7.941   1.00 17.25 ? ? ? ? ? ?  136 TYR B N   1 
ATOM   2409 C  CA  . TYR B 1 136 ? -21.349 20.700  7.996   1.00 17.26 ? ? ? ? ? ?  136 TYR B CA  1 
ATOM   2410 C  C   . TYR B 1 136 ? -21.730 21.187  9.375   1.00 17.47 ? ? ? ? ? ?  136 TYR B C   1 
ATOM   2411 O  O   . TYR B 1 136 ? -21.195 22.214  9.805   1.00 17.79 ? ? ? ? ? ?  136 TYR B O   1 
ATOM   2412 C  CB  . TYR B 1 136 ? -22.401 21.047  6.951   1.00 17.06 ? ? ? ? ? ?  136 TYR B CB  1 
ATOM   2413 C  CG  . TYR B 1 136 ? -21.872 20.782  5.563   1.00 17.33 ? ? ? ? ? ?  136 TYR B CG  1 
ATOM   2414 C  CD1 . TYR B 1 136 ? -20.957 21.644  4.977   1.00 18.42 ? ? ? ? ? ?  136 TYR B CD1 1 
ATOM   2415 C  CD2 . TYR B 1 136 ? -22.255 19.651  4.851   1.00 16.32 ? ? ? ? ? ?  136 TYR B CD2 1 
ATOM   2416 C  CE1 . TYR B 1 136 ? -20.448 21.395  3.705   1.00 18.74 ? ? ? ? ? ?  136 TYR B CE1 1 
ATOM   2417 C  CE2 . TYR B 1 136 ? -21.767 19.396  3.586   1.00 16.89 ? ? ? ? ? ?  136 TYR B CE2 1 
ATOM   2418 C  CZ  . TYR B 1 136 ? -20.864 20.279  3.009   1.00 19.79 ? ? ? ? ? ?  136 TYR B CZ  1 
ATOM   2419 O  OH  . TYR B 1 136 ? -20.371 20.040  1.730   1.00 22.11 ? ? ? ? ? ?  136 TYR B OH  1 
ATOM   2420 N  N   . SER B 1 137 ? -22.609 20.480  10.088  1.00 17.45 ? ? ? ? ? ?  137 SER B N   1 
ATOM   2421 C  CA  . SER B 1 137 ? -22.839 20.865  11.495  1.00 17.84 ? ? ? ? ? ?  137 SER B CA  1 
ATOM   2422 C  C   . SER B 1 137 ? -21.551 20.753  12.295  1.00 18.36 ? ? ? ? ? ?  137 SER B C   1 
ATOM   2423 O  O   . SER B 1 137 ? -21.125 21.730  12.946  1.00 19.29 ? ? ? ? ? ?  137 SER B O   1 
ATOM   2424 C  CB  . SER B 1 137 ? -23.930 20.047  12.175  1.00 17.16 ? ? ? ? ? ?  137 SER B CB  1 
ATOM   2425 O  OG  . SER B 1 137 ? -24.036 18.773  11.597  1.00 19.85 ? ? ? ? ? ?  137 SER B OG  1 
ATOM   2426 N  N   . ALA B 1 138 ? -20.917 19.582  12.220  1.00 18.06 ? ? ? ? ? ?  138 ALA B N   1 
ATOM   2427 C  CA  . ALA B 1 138 ? -19.634 19.354  12.885  1.00 18.27 ? ? ? ? ? ?  138 ALA B CA  1 
ATOM   2428 C  C   . ALA B 1 138 ? -18.707 20.548  12.686  1.00 18.35 ? ? ? ? ? ?  138 ALA B C   1 
ATOM   2429 O  O   . ALA B 1 138 ? -18.195 21.087  13.666  1.00 18.45 ? ? ? ? ? ?  138 ALA B O   1 
ATOM   2430 C  CB  . ALA B 1 138 ? -18.974 18.029  12.417  1.00 16.74 ? ? ? ? ? ?  138 ALA B CB  1 
ATOM   2431 N  N   . CYS B 1 139 ? -18.557 20.998  11.438  1.00 18.64 ? ? ? ? ? ?  139 CYS B N   1 
ATOM   2432 C  CA  . CYS B 1 139 ? -17.578 22.042  11.109  1.00 19.77 ? ? ? ? ? ?  139 CYS B CA  1 
ATOM   2433 C  C   . CYS B 1 139 ? -18.037 23.430  11.454  1.00 20.49 ? ? ? ? ? ?  139 CYS B C   1 
ATOM   2434 O  O   . CYS B 1 139 ? -17.210 24.332  11.734  1.00 20.68 ? ? ? ? ? ?  139 CYS B O   1 
ATOM   2435 C  CB  . CYS B 1 139 ? -17.222 22.018  9.632   1.00 19.38 ? ? ? ? ? ?  139 CYS B CB  1 
ATOM   2436 S  SG  . CYS B 1 139 ? -16.110 20.702  9.257   1.00 22.00 ? ? ? ? ? ?  139 CYS B SG  1 
ATOM   2437 N  N   . LYS B 1 140 ? -19.354 23.610  11.407  1.00 20.82 ? ? ? ? ? ?  140 LYS B N   1 
ATOM   2438 C  CA  . LYS B 1 140 ? -19.920 24.886  11.708  1.00 21.29 ? ? ? ? ? ?  140 LYS B CA  1 
ATOM   2439 C  C   . LYS B 1 140 ? -19.584 25.104  13.156  1.00 20.78 ? ? ? ? ? ?  140 LYS B C   1 
ATOM   2440 O  O   . LYS B 1 140 ? -19.163 26.193  13.541  1.00 21.03 ? ? ? ? ? ?  140 LYS B O   1 
ATOM   2441 C  CB  . LYS B 1 140 ? -21.425 24.871  11.474  1.00 22.17 ? ? ? ? ? ?  140 LYS B CB  1 
ATOM   2442 C  CG  . LYS B 1 140 ? -22.046 26.239  11.232  1.00 24.68 ? ? ? ? ? ?  140 LYS B CG  1 
ATOM   2443 C  CD  . LYS B 1 140 ? -23.573 26.125  11.293  1.00 29.60 ? ? ? ? ? ?  140 LYS B CD  1 
ATOM   2444 C  CE  . LYS B 1 140 ? -24.195 27.214  12.197  1.00 31.85 ? ? ? ? ? ?  140 LYS B CE  1 
ATOM   2445 N  NZ  . LYS B 1 140 ? -24.308 28.527  11.493  1.00 30.88 ? ? ? ? ? ?  140 LYS B NZ  1 
ATOM   2446 N  N   . ARG B 1 141 ? -19.741 24.049  13.945  1.00 20.56 ? ? ? ? ? ?  141 ARG B N   1 
ATOM   2447 C  CA  . ARG B 1 141 ? -19.442 24.118  15.363  1.00 20.98 ? ? ? ? ? ?  141 ARG B CA  1 
ATOM   2448 C  C   . ARG B 1 141 ? -17.937 24.279  15.608  1.00 21.72 ? ? ? ? ? ?  141 ARG B C   1 
ATOM   2449 O  O   . ARG B 1 141 ? -17.525 25.135  16.408  1.00 22.19 ? ? ? ? ? ?  141 ARG B O   1 
ATOM   2450 C  CB  . ARG B 1 141 ? -19.978 22.921  16.120  1.00 19.67 ? ? ? ? ? ?  141 ARG B CB  1 
ATOM   2451 C  CG  . ARG B 1 141 ? -19.730 23.084  17.604  1.00 20.91 ? ? ? ? ? ?  141 ARG B CG  1 
ATOM   2452 C  CD  . ARG B 1 141 ? -20.257 21.887  18.397  1.00 21.91 ? ? ? ? ? ?  141 ARG B CD  1 
ATOM   2453 N  NE  . ARG B 1 141 ? -19.619 21.738  19.705  1.00 21.46 ? ? ? ? ? ?  141 ARG B NE  1 
ATOM   2454 C  CZ  . ARG B 1 141 ? -18.613 20.908  19.985  1.00 20.48 ? ? ? ? ? ?  141 ARG B CZ  1 
ATOM   2455 N  NH1 . ARG B 1 141 ? -18.063 20.132  19.065  1.00 20.33 ? ? ? ? ? ?  141 ARG B NH1 1 
ATOM   2456 N  NH2 . ARG B 1 141 ? -18.150 20.857  21.215  1.00 22.52 ? ? ? ? ? ?  141 ARG B NH2 1 
ATOM   2457 N  N   . PHE B 1 142 ? -17.115 23.488  14.914  1.00 21.55 ? ? ? ? ? ?  142 PHE B N   1 
ATOM   2458 C  CA  . PHE B 1 142 ? -15.664 23.741  14.950  1.00 21.81 ? ? ? ? ? ?  142 PHE B CA  1 
ATOM   2459 C  C   . PHE B 1 142 ? -15.325 25.204  14.640  1.00 22.39 ? ? ? ? ? ?  142 PHE B C   1 
ATOM   2460 O  O   . PHE B 1 142 ? -14.611 25.843  15.392  1.00 23.22 ? ? ? ? ? ?  142 PHE B O   1 
ATOM   2461 C  CB  . PHE B 1 142 ? -14.875 22.771  14.057  1.00 20.44 ? ? ? ? ? ?  142 PHE B CB  1 
ATOM   2462 C  CG  . PHE B 1 142 ? -15.098 21.334  14.386  1.00 18.13 ? ? ? ? ? ?  142 PHE B CG  1 
ATOM   2463 C  CD1 . PHE B 1 142 ? -15.490 20.950  15.651  1.00 16.40 ? ? ? ? ? ?  142 PHE B CD1 1 
ATOM   2464 C  CD2 . PHE B 1 142 ? -14.943 20.358  13.420  1.00 18.21 ? ? ? ? ? ?  142 PHE B CD2 1 
ATOM   2465 C  CE1 . PHE B 1 142 ? -15.700 19.636  15.947  1.00 15.69 ? ? ? ? ? ?  142 PHE B CE1 1 
ATOM   2466 C  CE2 . PHE B 1 142 ? -15.133 19.015  13.730  1.00 14.95 ? ? ? ? ? ?  142 PHE B CE2 1 
ATOM   2467 C  CZ  . PHE B 1 142 ? -15.508 18.664  14.983  1.00 14.20 ? ? ? ? ? ?  142 PHE B CZ  1 
ATOM   2468 N  N   . GLU B 1 143 ? -15.867 25.750  13.565  1.00 23.92 ? ? ? ? ? ?  143 GLU B N   1 
ATOM   2469 C  CA  . GLU B 1 143 ? -15.613 27.158  13.240  1.00 25.93 ? ? ? ? ? ?  143 GLU B CA  1 
ATOM   2470 C  C   . GLU B 1 143 ? -16.007 28.096  14.368  1.00 26.47 ? ? ? ? ? ?  143 GLU B C   1 
ATOM   2471 O  O   . GLU B 1 143 ? -15.277 29.035  14.663  1.00 27.21 ? ? ? ? ? ?  143 GLU B O   1 
ATOM   2472 C  CB  . GLU B 1 143 ? -16.374 27.568  12.002  1.00 26.13 ? ? ? ? ? ?  143 GLU B CB  1 
ATOM   2473 C  CG  . GLU B 1 143 ? -15.612 27.402  10.712  1.00 29.18 ? ? ? ? ? ?  143 GLU B CG  1 
ATOM   2474 C  CD  . GLU B 1 143 ? -16.468 27.847  9.552   1.00 33.29 ? ? ? ? ? ?  143 GLU B CD  1 
ATOM   2475 O  OE1 . GLU B 1 143 ? -17.102 26.956  8.923   1.00 31.65 ? ? ? ? ? ?  143 GLU B OE1 1 
ATOM   2476 O  OE2 . GLU B 1 143 ? -16.542 29.090  9.331   1.00 34.48 ? ? ? ? ? ?  143 GLU B OE2 1 
ATOM   2477 N  N   . GLU B 1 144 ? -17.154 27.815  14.989  1.00 26.42 ? ? ? ? ? ?  144 GLU B N   1 
ATOM   2478 C  CA  . GLU B 1 144 ? -17.669 28.581  16.114  1.00 26.87 ? ? ? ? ? ?  144 GLU B CA  1 
ATOM   2479 C  C   . GLU B 1 144 ? -16.725 28.599  17.312  1.00 26.44 ? ? ? ? ? ?  144 GLU B C   1 
ATOM   2480 O  O   . GLU B 1 144 ? -16.585 29.619  17.969  1.00 26.71 ? ? ? ? ? ?  144 GLU B O   1 
ATOM   2481 C  CB  . GLU B 1 144 ? -19.045 28.041  16.545  1.00 26.83 ? ? ? ? ? ?  144 GLU B CB  1 
ATOM   2482 C  CG  . GLU B 1 144 ? -20.154 28.477  15.615  1.00 28.49 ? ? ? ? ? ?  144 GLU B CG  1 
ATOM   2483 C  CD  . GLU B 1 144 ? -21.508 27.864  15.923  1.00 31.86 ? ? ? ? ? ?  144 GLU B CD  1 
ATOM   2484 O  OE1 . GLU B 1 144 ? -21.649 27.146  16.937  1.00 33.60 ? ? ? ? ? ?  144 GLU B OE1 1 
ATOM   2485 O  OE2 . GLU B 1 144 ? -22.448 28.099  15.129  1.00 33.68 ? ? ? ? ? ?  144 GLU B OE2 1 
ATOM   2486 N  N   . LEU B 1 145 ? -16.083 27.471  17.580  1.00 25.47 ? ? ? ? ? ?  145 LEU B N   1 
ATOM   2487 C  CA  . LEU B 1 145 ? -15.202 27.336  18.726  1.00 24.92 ? ? ? ? ? ?  145 LEU B CA  1 
ATOM   2488 C  C   . LEU B 1 145 ? -13.778 27.823  18.425  1.00 24.56 ? ? ? ? ? ?  145 LEU B C   1 
ATOM   2489 O  O   . LEU B 1 145 ? -12.888 27.773  19.284  1.00 24.29 ? ? ? ? ? ?  145 LEU B O   1 
ATOM   2490 C  CB  . LEU B 1 145 ? -15.171 25.883  19.173  1.00 24.87 ? ? ? ? ? ?  145 LEU B CB  1 
ATOM   2491 C  CG  . LEU B 1 145 ? -16.504 25.290  19.586  1.00 24.80 ? ? ? ? ? ?  145 LEU B CG  1 
ATOM   2492 C  CD1 . LEU B 1 145 ? -16.320 23.837  19.947  1.00 25.52 ? ? ? ? ? ?  145 LEU B CD1 1 
ATOM   2493 C  CD2 . LEU B 1 145 ? -17.091 26.066  20.767  1.00 25.58 ? ? ? ? ? ?  145 LEU B CD2 1 
ATOM   2494 N  N   . GLY B 1 146 ? -13.562 28.295  17.206  1.00 23.44 ? ? ? ? ? ?  146 GLY B N   1 
ATOM   2495 C  CA  . GLY B 1 146 ? -12.246 28.789  16.855  1.00 22.45 ? ? ? ? ? ?  146 GLY B CA  1 
ATOM   2496 C  C   . GLY B 1 146 ? -11.241 27.753  16.353  1.00 21.45 ? ? ? ? ? ?  146 GLY B C   1 
ATOM   2497 O  O   . GLY B 1 146 ? -10.080 28.076  16.205  1.00 21.45 ? ? ? ? ? ?  146 GLY B O   1 
ATOM   2498 N  N   . VAL B 1 147 ? -11.677 26.526  16.079  1.00 20.38 ? ? ? ? ? ?  147 VAL B N   1 
ATOM   2499 C  CA  . VAL B 1 147 ? -10.809 25.491  15.502  1.00 19.56 ? ? ? ? ? ?  147 VAL B CA  1 
ATOM   2500 C  C   . VAL B 1 147 ? -10.112 26.012  14.197  1.00 20.29 ? ? ? ? ? ?  147 VAL B C   1 
ATOM   2501 O  O   . VAL B 1 147 ? -10.743 26.713  13.376  1.00 19.71 ? ? ? ? ? ?  147 VAL B O   1 
ATOM   2502 C  CB  . VAL B 1 147 ? -11.636 24.194  15.250  1.00 19.06 ? ? ? ? ? ?  147 VAL B CB  1 
ATOM   2503 C  CG1 . VAL B 1 147 ? -10.845 23.161  14.490  1.00 19.24 ? ? ? ? ? ?  147 VAL B CG1 1 
ATOM   2504 C  CG2 . VAL B 1 147 ? -12.138 23.602  16.555  1.00 17.01 ? ? ? ? ? ?  147 VAL B CG2 1 
ATOM   2505 N  N   . LYS B 1 148 ? -8.813  25.723  14.033  1.00 20.36 ? ? ? ? ? ?  148 LYS B N   1 
ATOM   2506 C  CA  . LYS B 1 148 ? -8.058  26.190  12.853  1.00 20.43 ? ? ? ? ? ?  148 LYS B CA  1 
ATOM   2507 C  C   . LYS B 1 148 ? -8.227  25.126  11.782  1.00 20.12 ? ? ? ? ? ?  148 LYS B C   1 
ATOM   2508 O  O   . LYS B 1 148 ? -8.159  23.931  12.090  1.00 21.29 ? ? ? ? ? ?  148 LYS B O   1 
ATOM   2509 C  CB  . LYS B 1 148 ? -6.571  26.449  13.195  1.00 21.04 ? ? ? ? ? ?  148 LYS B CB  1 
ATOM   2510 N  N   . PHE B 1 149 ? -8.517  25.545  10.546  1.00 19.59 ? ? ? ? ? ?  149 PHE B N   1 
ATOM   2511 C  CA  . PHE B 1 149 ? -8.817  24.628  9.432   1.00 18.02 ? ? ? ? ? ?  149 PHE B CA  1 
ATOM   2512 C  C   . PHE B 1 149 ? -7.699  24.531  8.444   1.00 18.08 ? ? ? ? ? ?  149 PHE B C   1 
ATOM   2513 O  O   . PHE B 1 149 ? -7.009  25.531  8.170   1.00 19.06 ? ? ? ? ? ?  149 PHE B O   1 
ATOM   2514 C  CB  . PHE B 1 149 ? -10.034 25.104  8.652   1.00 17.55 ? ? ? ? ? ?  149 PHE B CB  1 
ATOM   2515 C  CG  . PHE B 1 149 ? -11.337 24.628  9.207   1.00 16.79 ? ? ? ? ? ?  149 PHE B CG  1 
ATOM   2516 C  CD1 . PHE B 1 149 ? -11.969 23.503  8.684   1.00 14.01 ? ? ? ? ? ?  149 PHE B CD1 1 
ATOM   2517 C  CD2 . PHE B 1 149 ? -11.932 25.300  10.262  1.00 14.50 ? ? ? ? ? ?  149 PHE B CD2 1 
ATOM   2518 C  CE1 . PHE B 1 149 ? -13.192 23.078  9.212   1.00 13.33 ? ? ? ? ? ?  149 PHE B CE1 1 
ATOM   2519 C  CE2 . PHE B 1 149 ? -13.140 24.865  10.792  1.00 14.36 ? ? ? ? ? ?  149 PHE B CE2 1 
ATOM   2520 C  CZ  . PHE B 1 149 ? -13.771 23.758  10.262  1.00 12.84 ? ? ? ? ? ?  149 PHE B CZ  1 
ATOM   2521 N  N   . VAL B 1 150 ? -7.534  23.338  7.882   1.00 17.26 ? ? ? ? ? ?  150 VAL B N   1 
ATOM   2522 C  CA  . VAL B 1 150 ? -6.717  23.156  6.698   1.00 16.76 ? ? ? ? ? ?  150 VAL B CA  1 
ATOM   2523 C  C   . VAL B 1 150 ? -7.623  23.249  5.454   1.00 17.07 ? ? ? ? ? ?  150 VAL B C   1 
ATOM   2524 O  O   . VAL B 1 150 ? -7.377  24.034  4.548   1.00 16.38 ? ? ? ? ? ?  150 VAL B O   1 
ATOM   2525 C  CB  . VAL B 1 150 ? -6.016  21.781  6.703   1.00 16.42 ? ? ? ? ? ?  150 VAL B CB  1 
ATOM   2526 C  CG1 . VAL B 1 150 ? -5.335  21.508  5.368   1.00 17.11 ? ? ? ? ? ?  150 VAL B CG1 1 
ATOM   2527 C  CG2 . VAL B 1 150 ? -5.014  21.685  7.839   1.00 17.11 ? ? ? ? ? ?  150 VAL B CG2 1 
ATOM   2528 N  N   . LYS B 1 151 ? -8.642  22.393  5.410   1.00 17.61 ? ? ? ? ? ?  151 LYS B N   1 
ATOM   2529 C  CA  . LYS B 1 151 ? -9.600  22.361  4.328   1.00 17.74 ? ? ? ? ? ?  151 LYS B CA  1 
ATOM   2530 C  C   . LYS B 1 151 ? -11.014 22.448  4.906   1.00 18.53 ? ? ? ? ? ?  151 LYS B C   1 
ATOM   2531 O  O   . LYS B 1 151 ? -11.468 21.555  5.610   1.00 18.54 ? ? ? ? ? ?  151 LYS B O   1 
ATOM   2532 C  CB  . LYS B 1 151 ? -9.419  21.115  3.446   1.00 17.06 ? ? ? ? ? ?  151 LYS B CB  1 
ATOM   2533 C  CG  . LYS B 1 151 ? -10.715 20.638  2.780   1.00 16.72 ? ? ? ? ? ?  151 LYS B CG  1 
ATOM   2534 C  CD  . LYS B 1 151 ? -10.450 19.802  1.525   1.00 17.09 ? ? ? ? ? ?  151 LYS B CD  1 
ATOM   2535 C  CE  . LYS B 1 151 ? -11.671 19.016  1.062   1.00 15.29 ? ? ? ? ? ?  151 LYS B CE  1 
ATOM   2536 N  NZ  . LYS B 1 151 ? -12.949 19.815  1.027   1.00 15.16 ? ? ? ? ? ?  151 LYS B NZ  1 
ATOM   2537 N  N   . LYS B 1 152 ? -11.697 23.547  4.619   1.00 19.58 ? ? ? ? ? ?  152 LYS B N   1 
ATOM   2538 C  CA  . LYS B 1 152 ? -13.079 23.673  5.010   1.00 20.77 ? ? ? ? ? ?  152 LYS B CA  1 
ATOM   2539 C  C   . LYS B 1 152 ? -13.908 22.768  4.087   1.00 20.94 ? ? ? ? ? ?  152 LYS B C   1 
ATOM   2540 O  O   . LYS B 1 152 ? -13.504 22.515  2.950   1.00 21.18 ? ? ? ? ? ?  152 LYS B O   1 
ATOM   2541 C  CB  . LYS B 1 152 ? -13.508 25.140  4.907   1.00 21.05 ? ? ? ? ? ?  152 LYS B CB  1 
ATOM   2542 C  CG  . LYS B 1 152 ? -13.091 26.020  6.099   1.00 22.55 ? ? ? ? ? ?  152 LYS B CG  1 
ATOM   2543 C  CD  . LYS B 1 152 ? -13.960 27.274  6.109   1.00 22.92 ? ? ? ? ? ?  152 LYS B CD  1 
ATOM   2544 C  CE  . LYS B 1 152 ? -13.120 28.531  6.286   1.00 25.70 ? ? ? ? ? ?  152 LYS B CE  1 
ATOM   2545 N  NZ  . LYS B 1 152 ? -12.943 28.828  7.736   1.00 28.01 ? ? ? ? ? ?  152 LYS B NZ  1 
ATOM   2546 N  N   . PRO B 1 153 ? -15.062 22.280  4.567   1.00 20.95 ? ? ? ? ? ?  153 PRO B N   1 
ATOM   2547 C  CA  . PRO B 1 153 ? -15.884 21.285  3.861   1.00 21.15 ? ? ? ? ? ?  153 PRO B CA  1 
ATOM   2548 C  C   . PRO B 1 153 ? -16.229 21.666  2.441   1.00 22.33 ? ? ? ? ? ?  153 PRO B C   1 
ATOM   2549 O  O   . PRO B 1 153 ? -16.375 20.768  1.589   1.00 23.22 ? ? ? ? ? ?  153 PRO B O   1 
ATOM   2550 C  CB  . PRO B 1 153 ? -17.181 21.241  4.679   1.00 21.39 ? ? ? ? ? ?  153 PRO B CB  1 
ATOM   2551 C  CG  . PRO B 1 153 ? -16.836 21.733  6.046   1.00 19.86 ? ? ? ? ? ?  153 PRO B CG  1 
ATOM   2552 C  CD  . PRO B 1 153 ? -15.634 22.665  5.870   1.00 21.02 ? ? ? ? ? ?  153 PRO B CD  1 
ATOM   2553 N  N   . ASP B 1 154 ? -16.400 22.963  2.175   1.00 22.54 ? ? ? ? ? ?  154 ASP B N   1 
ATOM   2554 C  CA  . ASP B 1 154 ? -16.713 23.394  0.824   1.00 24.01 ? ? ? ? ? ?  154 ASP B CA  1 
ATOM   2555 C  C   . ASP B 1 154 ? -15.517 23.669  -0.046  1.00 24.09 ? ? ? ? ? ?  154 ASP B C   1 
ATOM   2556 O  O   . ASP B 1 154 ? -15.694 23.925  -1.244  1.00 23.77 ? ? ? ? ? ?  154 ASP B O   1 
ATOM   2557 C  CB  . ASP B 1 154 ? -17.561 24.649  0.805   1.00 24.95 ? ? ? ? ? ?  154 ASP B CB  1 
ATOM   2558 C  CG  . ASP B 1 154 ? -19.030 24.356  0.679   1.00 28.94 ? ? ? ? ? ?  154 ASP B CG  1 
ATOM   2559 O  OD1 . ASP B 1 154 ? -19.435 23.280  0.126   1.00 32.78 ? ? ? ? ? ?  154 ASP B OD1 1 
ATOM   2560 O  OD2 . ASP B 1 154 ? -19.779 25.227  1.172   1.00 33.56 ? ? ? ? ? ?  154 ASP B OD2 1 
ATOM   2561 N  N   . ASP B 1 155 ? -14.317 23.651  0.538   1.00 23.88 ? ? ? ? ? ?  155 ASP B N   1 
ATOM   2562 C  CA  . ASP B 1 155 ? -13.122 24.000  -0.214  1.00 24.13 ? ? ? ? ? ?  155 ASP B CA  1 
ATOM   2563 C  C   . ASP B 1 155 ? -12.651 22.842  -1.115  1.00 24.43 ? ? ? ? ? ?  155 ASP B C   1 
ATOM   2564 O  O   . ASP B 1 155 ? -12.520 21.685  -0.684  1.00 24.46 ? ? ? ? ? ?  155 ASP B O   1 
ATOM   2565 C  CB  . ASP B 1 155 ? -11.979 24.437  0.714   1.00 24.63 ? ? ? ? ? ?  155 ASP B CB  1 
ATOM   2566 C  CG  . ASP B 1 155 ? -12.250 25.764  1.470   1.00 25.49 ? ? ? ? ? ?  155 ASP B CG  1 
ATOM   2567 O  OD1 . ASP B 1 155 ? -13.181 26.539  1.151   1.00 27.70 ? ? ? ? ? ?  155 ASP B OD1 1 
ATOM   2568 O  OD2 . ASP B 1 155 ? -11.493 26.023  2.422   1.00 26.72 ? ? ? ? ? ?  155 ASP B OD2 1 
ATOM   2569 N  N   . GLY B 1 156 ? -12.386 23.159  -2.371  1.00 24.44 ? ? ? ? ? ?  156 GLY B N   1 
ATOM   2570 C  CA  . GLY B 1 156 ? -11.694 22.222  -3.249  1.00 24.77 ? ? ? ? ? ?  156 GLY B CA  1 
ATOM   2571 C  C   . GLY B 1 156 ? -12.668 21.314  -3.940  1.00 24.74 ? ? ? ? ? ?  156 GLY B C   1 
ATOM   2572 O  O   . GLY B 1 156 ? -13.866 21.534  -3.857  1.00 25.37 ? ? ? ? ? ?  156 GLY B O   1 
ATOM   2573 N  N   . LYS B 1 157 ? -12.144 20.282  -4.591  1.00 24.94 ? ? ? ? ? ?  157 LYS B N   1 
ATOM   2574 C  CA  . LYS B 1 157 ? -12.943 19.336  -5.359  1.00 24.98 ? ? ? ? ? ?  157 LYS B CA  1 
ATOM   2575 C  C   . LYS B 1 157 ? -13.808 18.425  -4.515  1.00 24.81 ? ? ? ? ? ?  157 LYS B C   1 
ATOM   2576 O  O   . LYS B 1 157 ? -14.944 18.166  -4.860  1.00 25.67 ? ? ? ? ? ?  157 LYS B O   1 
ATOM   2577 C  CB  . LYS B 1 157 ? -12.056 18.464  -6.255  1.00 25.30 ? ? ? ? ? ?  157 LYS B CB  1 
ATOM   2578 C  CG  . LYS B 1 157 ? -12.876 17.636  -7.272  1.00 26.11 ? ? ? ? ? ?  157 LYS B CG  1 
ATOM   2579 C  CD  . LYS B 1 157 ? -12.108 16.450  -7.842  1.00 28.07 ? ? ? ? ? ?  157 LYS B CD  1 
ATOM   2580 C  CE  . LYS B 1 157 ? -13.065 15.501  -8.569  1.00 30.00 ? ? ? ? ? ?  157 LYS B CE  1 
ATOM   2581 N  NZ  . LYS B 1 157 ? -13.826 16.173  -9.671  1.00 29.96 ? ? ? ? ? ?  157 LYS B NZ  1 
ATOM   2582 N  N   . MET B 1 158 ? -13.246 17.906  -3.433  1.00 25.05 ? ? ? ? ? ?  158 MET B N   1 
ATOM   2583 C  CA  . MET B 1 158 ? -13.939 16.978  -2.550  1.00 23.74 ? ? ? ? ? ?  158 MET B CA  1 
ATOM   2584 C  C   . MET B 1 158 ? -14.765 17.757  -1.544  1.00 22.93 ? ? ? ? ? ?  158 MET B C   1 
ATOM   2585 O  O   . MET B 1 158 ? -14.324 18.059  -0.430  1.00 22.46 ? ? ? ? ? ?  158 MET B O   1 
ATOM   2586 C  CB  . MET B 1 158 ? -12.935 16.069  -1.844  1.00 23.96 ? ? ? ? ? ?  158 MET B CB  1 
ATOM   2587 C  CG  . MET B 1 158 ? -11.908 15.427  -2.751  1.00 24.56 ? ? ? ? ? ?  158 MET B CG  1 
ATOM   2588 S  SD  . MET B 1 158 ? -12.665 14.374  -3.986  1.00 33.09 ? ? ? ? ? ?  158 MET B SD  1 
ATOM   2589 C  CE  . MET B 1 158 ? -11.238 14.102  -5.063  1.00 28.51 ? ? ? ? ? ?  158 MET B CE  1 
ATOM   2590 N  N   . LYS B 1 159 ? -15.973 18.070  -1.885  1.00 22.21 ? ? ? ? ? ?  159 LYS B N   1 
ATOM   2591 C  CA  . LYS B 1 159 ? -16.795 18.787  -0.989  1.00 22.50 ? ? ? ? ? ?  159 LYS B CA  1 
ATOM   2592 C  C   . LYS B 1 159 ? -17.509 17.839  -0.039  1.00 22.14 ? ? ? ? ? ?  159 LYS B C   1 
ATOM   2593 O  O   . LYS B 1 159 ? -17.940 16.819  -0.421  1.00 22.04 ? ? ? ? ? ?  159 LYS B O   1 
ATOM   2594 C  CB  . LYS B 1 159 ? -17.753 19.657  -1.779  1.00 22.53 ? ? ? ? ? ?  159 LYS B CB  1 
ATOM   2595 C  CG  . LYS B 1 159 ? -17.143 20.884  -2.305  1.00 22.37 ? ? ? ? ? ?  159 LYS B CG  1 
ATOM   2596 C  CD  . LYS B 1 159 ? -17.799 21.388  -3.487  1.00 22.73 ? ? ? ? ? ?  159 LYS B CD  1 
ATOM   2597 C  CE  . LYS B 1 159 ? -16.981 22.436  -4.111  1.00 25.15 ? ? ? ? ? ?  159 LYS B CE  1 
ATOM   2598 N  NZ  . LYS B 1 159 ? -16.140 23.138  -3.153  1.00 27.47 ? ? ? ? ? ?  159 LYS B NZ  1 
ATOM   2599 N  N   . GLY B 1 160 ? -17.567 18.176  1.226   1.00 21.40 ? ? ? ? ? ?  160 GLY B N   1 
ATOM   2600 C  CA  . GLY B 1 160 ? -18.231 17.341  2.192   1.00 20.76 ? ? ? ? ? ?  160 GLY B CA  1 
ATOM   2601 C  C   . GLY B 1 160 ? -17.302 16.639  3.129   1.00 19.96 ? ? ? ? ? ?  160 GLY B C   1 
ATOM   2602 O  O   . GLY B 1 160 ? -17.674 15.728  3.781   1.00 20.49 ? ? ? ? ? ?  160 GLY B O   1 
ATOM   2603 N  N   . LEU B 1 161 ? -16.080 17.113  3.159   1.00 18.74 ? ? ? ? ? ?  161 LEU B N   1 
ATOM   2604 C  CA  . LEU B 1 161 ? -14.974 16.503  3.793   1.00 18.13 ? ? ? ? ? ?  161 LEU B CA  1 
ATOM   2605 C  C   . LEU B 1 161 ? -14.123 17.610  4.317   1.00 17.75 ? ? ? ? ? ?  161 LEU B C   1 
ATOM   2606 O  O   . LEU B 1 161 ? -13.912 18.554  3.669   1.00 17.79 ? ? ? ? ? ?  161 LEU B O   1 
ATOM   2607 C  CB  . LEU B 1 161 ? -14.249 15.769  2.710   1.00 18.70 ? ? ? ? ? ?  161 LEU B CB  1 
ATOM   2608 C  CG  . LEU B 1 161 ? -13.222 14.676  2.776   1.00 19.47 ? ? ? ? ? ?  161 LEU B CG  1 
ATOM   2609 C  CD1 . LEU B 1 161 ? -13.450 13.879  1.579   1.00 21.30 ? ? ? ? ? ?  161 LEU B CD1 1 
ATOM   2610 C  CD2 . LEU B 1 161 ? -11.926 15.311  2.660   1.00 17.83 ? ? ? ? ? ?  161 LEU B CD2 1 
ATOM   2611 N  N   . ALA B 1 162 ? -13.638 17.492  5.527   1.00 16.29 ? ? ? ? ? ?  162 ALA B N   1 
ATOM   2612 C  CA  . ALA B 1 162 ? -12.825 18.550  6.050   1.00 15.80 ? ? ? ? ? ?  162 ALA B CA  1 
ATOM   2613 C  C   . ALA B 1 162 ? -11.561 18.061  6.680   1.00 15.13 ? ? ? ? ? ?  162 ALA B C   1 
ATOM   2614 O  O   . ALA B 1 162 ? -11.450 16.960  7.044   1.00 14.57 ? ? ? ? ? ?  162 ALA B O   1 
ATOM   2615 C  CB  . ALA B 1 162 ? -13.609 19.450  6.984   1.00 15.62 ? ? ? ? ? ?  162 ALA B CB  1 
ATOM   2616 N  N   . PHE B 1 163 ? -10.613 18.956  6.780   1.00 14.99 ? ? ? ? ? ?  163 PHE B N   1 
ATOM   2617 C  CA  . PHE B 1 163 ? -9.432  18.747  7.586   1.00 14.78 ? ? ? ? ? ?  163 PHE B CA  1 
ATOM   2618 C  C   . PHE B 1 163 ? -9.280  19.917  8.535   1.00 15.09 ? ? ? ? ? ?  163 PHE B C   1 
ATOM   2619 O  O   . PHE B 1 163 ? -9.228  21.085  8.114   1.00 14.62 ? ? ? ? ? ?  163 PHE B O   1 
ATOM   2620 C  CB  . PHE B 1 163 ? -8.190  18.699  6.712   1.00 14.48 ? ? ? ? ? ?  163 PHE B CB  1 
ATOM   2621 C  CG  . PHE B 1 163 ? -7.973  17.397  6.043   1.00 13.84 ? ? ? ? ? ?  163 PHE B CG  1 
ATOM   2622 C  CD1 . PHE B 1 163 ? -7.267  16.388  6.696   1.00 13.91 ? ? ? ? ? ?  163 PHE B CD1 1 
ATOM   2623 C  CD2 . PHE B 1 163 ? -8.477  17.174  4.762   1.00 10.55 ? ? ? ? ? ?  163 PHE B CD2 1 
ATOM   2624 C  CE1 . PHE B 1 163 ? -7.057  15.188  6.083   1.00 12.53 ? ? ? ? ? ?  163 PHE B CE1 1 
ATOM   2625 C  CE2 . PHE B 1 163 ? -8.296  15.967  4.147   1.00 11.10 ? ? ? ? ? ?  163 PHE B CE2 1 
ATOM   2626 C  CZ  . PHE B 1 163 ? -7.569  14.967  4.796   1.00 12.82 ? ? ? ? ? ?  163 PHE B CZ  1 
ATOM   2627 N  N   . ILE B 1 164 ? -9.155  19.582  9.805   1.00 15.12 ? ? ? ? ? ?  164 ILE B N   1 
ATOM   2628 C  CA  . ILE B 1 164 ? -8.838  20.545  10.833  1.00 15.71 ? ? ? ? ? ?  164 ILE B CA  1 
ATOM   2629 C  C   . ILE B 1 164 ? -7.480  20.218  11.498  1.00 16.78 ? ? ? ? ? ?  164 ILE B C   1 
ATOM   2630 O  O   . ILE B 1 164 ? -6.915  19.139  11.296  1.00 17.72 ? ? ? ? ? ?  164 ILE B O   1 
ATOM   2631 C  CB  . ILE B 1 164 ? -9.943  20.552  11.932  1.00 15.28 ? ? ? ? ? ?  164 ILE B CB  1 
ATOM   2632 C  CG1 . ILE B 1 164 ? -9.824  19.335  12.832  1.00 12.66 ? ? ? ? ? ?  164 ILE B CG1 1 
ATOM   2633 C  CG2 . ILE B 1 164 ? -11.381 20.717  11.332  1.00 14.42 ? ? ? ? ? ?  164 ILE B CG2 1 
ATOM   2634 C  CD1 . ILE B 1 164 ? -10.934 19.232  13.865  1.00 13.83 ? ? ? ? ? ?  164 ILE B CD1 1 
ATOM   2635 N  N   . GLN B 1 165 ? -6.996  21.132  12.333  1.00 16.68 ? ? ? ? ? ?  165 GLN B N   1 
ATOM   2636 C  CA  . GLN B 1 165 ? -5.744  20.960  13.028  1.00 17.02 ? ? ? ? ? ?  165 GLN B CA  1 
ATOM   2637 C  C   . GLN B 1 165 ? -5.944  20.969  14.537  1.00 16.82 ? ? ? ? ? ?  165 GLN B C   1 
ATOM   2638 O  O   . GLN B 1 165 ? -6.752  21.737  15.073  1.00 17.15 ? ? ? ? ? ?  165 GLN B O   1 
ATOM   2639 C  CB  . GLN B 1 165 ? -4.818  22.120  12.688  1.00 17.82 ? ? ? ? ? ?  165 GLN B CB  1 
ATOM   2640 C  CG  . GLN B 1 165 ? -4.397  22.219  11.239  1.00 19.82 ? ? ? ? ? ?  165 GLN B CG  1 
ATOM   2641 C  CD  . GLN B 1 165 ? -3.490  23.414  11.010  1.00 23.53 ? ? ? ? ? ?  165 GLN B CD  1 
ATOM   2642 O  OE1 . GLN B 1 165 ? -2.341  23.396  11.421  1.00 26.42 ? ? ? ? ? ?  165 GLN B OE1 1 
ATOM   2643 N  NE2 . GLN B 1 165 ? -3.995  24.449  10.339  1.00 23.75 ? ? ? ? ? ?  165 GLN B NE2 1 
ATOM   2644 N  N   . ASP B 1 166 ? -5.195  20.138  15.235  1.00 15.87 ? ? ? ? ? ?  166 ASP B N   1 
ATOM   2645 C  CA  . ASP B 1 166 ? -5.229  20.181  16.686  1.00 15.58 ? ? ? ? ? ?  166 ASP B CA  1 
ATOM   2646 C  C   . ASP B 1 166 ? -4.222  21.218  17.155  1.00 15.25 ? ? ? ? ? ?  166 ASP B C   1 
ATOM   2647 O  O   . ASP B 1 166 ? -3.547  21.825  16.317  1.00 16.14 ? ? ? ? ? ?  166 ASP B O   1 
ATOM   2648 C  CB  . ASP B 1 166 ? -5.009  18.775  17.294  1.00 15.48 ? ? ? ? ? ?  166 ASP B CB  1 
ATOM   2649 C  CG  . ASP B 1 166 ? -3.542  18.341  17.321  1.00 15.28 ? ? ? ? ? ?  166 ASP B CG  1 
ATOM   2650 O  OD1 . ASP B 1 166 ? -2.650  19.023  16.740  1.00 13.20 ? ? ? ? ? ?  166 ASP B OD1 1 
ATOM   2651 O  OD2 . ASP B 1 166 ? -3.300  17.279  17.940  1.00 13.49 ? ? ? ? ? ?  166 ASP B OD2 1 
ATOM   2652 N  N   . PRO B 1 167 ? -4.130  21.452  18.478  1.00 14.92 ? ? ? ? ? ?  167 PRO B N   1 
ATOM   2653 C  CA  . PRO B 1 167 ? -3.204  22.426  19.057  1.00 14.32 ? ? ? ? ? ?  167 PRO B CA  1 
ATOM   2654 C  C   . PRO B 1 167 ? -1.716  22.251  18.618  1.00 13.95 ? ? ? ? ? ?  167 PRO B C   1 
ATOM   2655 O  O   . PRO B 1 167 ? -0.942  23.190  18.744  1.00 13.28 ? ? ? ? ? ?  167 PRO B O   1 
ATOM   2656 C  CB  . PRO B 1 167 ? -3.357  22.185  20.566  1.00 13.74 ? ? ? ? ? ?  167 PRO B CB  1 
ATOM   2657 C  CG  . PRO B 1 167 ? -4.678  21.689  20.725  1.00 14.36 ? ? ? ? ? ?  167 PRO B CG  1 
ATOM   2658 C  CD  . PRO B 1 167 ? -4.922  20.807  19.537  1.00 15.30 ? ? ? ? ? ?  167 PRO B CD  1 
ATOM   2659 N  N   . ASP B 1 168 ? -1.343  21.075  18.109  1.00 13.75 ? ? ? ? ? ?  168 ASP B N   1 
ATOM   2660 C  CA  . ASP B 1 168 ? 0.015   20.841  17.564  1.00 14.25 ? ? ? ? ? ?  168 ASP B CA  1 
ATOM   2661 C  C   . ASP B 1 168 ? 0.185   21.016  16.053  1.00 13.76 ? ? ? ? ? ?  168 ASP B C   1 
ATOM   2662 O  O   . ASP B 1 168 ? 1.301   21.054  15.564  1.00 14.28 ? ? ? ? ? ?  168 ASP B O   1 
ATOM   2663 C  CB  . ASP B 1 168 ? 0.553   19.470  17.990  1.00 13.54 ? ? ? ? ? ?  168 ASP B CB  1 
ATOM   2664 C  CG  . ASP B 1 168 ? 0.799   19.398  19.476  1.00 14.52 ? ? ? ? ? ?  168 ASP B CG  1 
ATOM   2665 O  OD1 . ASP B 1 168 ? 1.851   19.875  19.972  1.00 12.41 ? ? ? ? ? ?  168 ASP B OD1 1 
ATOM   2666 O  OD2 . ASP B 1 168 ? -0.085  18.880  20.163  1.00 17.35 ? ? ? ? ? ?  168 ASP B OD2 1 
ATOM   2667 N  N   . GLY B 1 169 ? -0.909  21.120  15.319  1.00 13.89 ? ? ? ? ? ?  169 GLY B N   1 
ATOM   2668 C  CA  . GLY B 1 169 ? -0.845  21.203  13.849  1.00 14.55 ? ? ? ? ? ?  169 GLY B CA  1 
ATOM   2669 C  C   . GLY B 1 169 ? -1.076  19.850  13.154  1.00 14.89 ? ? ? ? ? ?  169 GLY B C   1 
ATOM   2670 O  O   . GLY B 1 169 ? -1.034  19.746  11.915  1.00 15.01 ? ? ? ? ? ?  169 GLY B O   1 
ATOM   2671 N  N   . TYR B 1 170 ? -1.301  18.810  13.958  1.00 14.26 ? ? ? ? ? ?  170 TYR B N   1 
ATOM   2672 C  CA  . TYR B 1 170 ? -1.730  17.540  13.445  1.00 14.01 ? ? ? ? ? ?  170 TYR B CA  1 
ATOM   2673 C  C   . TYR B 1 170 ? -3.085  17.663  12.708  1.00 14.20 ? ? ? ? ? ?  170 TYR B C   1 
ATOM   2674 O  O   . TYR B 1 170 ? -4.066  18.246  13.211  1.00 13.44 ? ? ? ? ? ?  170 TYR B O   1 
ATOM   2675 C  CB  . TYR B 1 170 ? -1.815  16.502  14.573  1.00 13.98 ? ? ? ? ? ?  170 TYR B CB  1 
ATOM   2676 C  CG  . TYR B 1 170 ? -0.488  16.183  15.240  1.00 12.14 ? ? ? ? ? ?  170 TYR B CG  1 
ATOM   2677 C  CD1 . TYR B 1 170 ? 0.595   15.657  14.514  1.00 11.83 ? ? ? ? ? ?  170 TYR B CD1 1 
ATOM   2678 C  CD2 . TYR B 1 170 ? -0.332  16.355  16.607  1.00 10.91 ? ? ? ? ? ?  170 TYR B CD2 1 
ATOM   2679 C  CE1 . TYR B 1 170 ? 1.816   15.352  15.147  1.00 7.36  ? ? ? ? ? ?  170 TYR B CE1 1 
ATOM   2680 C  CE2 . TYR B 1 170 ? 0.859   16.055  17.246  1.00 10.88 ? ? ? ? ? ?  170 TYR B CE2 1 
ATOM   2681 C  CZ  . TYR B 1 170 ? 1.924   15.547  16.509  1.00 10.30 ? ? ? ? ? ?  170 TYR B CZ  1 
ATOM   2682 O  OH  . TYR B 1 170 ? 3.073   15.279  17.174  1.00 10.00 ? ? ? ? ? ?  170 TYR B OH  1 
ATOM   2683 N  N   . TRP B 1 171 ? -3.118  17.074  11.521  1.00 13.69 ? ? ? ? ? ?  171 TRP B N   1 
ATOM   2684 C  CA  . TRP B 1 171 ? -4.250  17.166  10.650  1.00 13.46 ? ? ? ? ? ?  171 TRP B CA  1 
ATOM   2685 C  C   . TRP B 1 171 ? -5.241  16.148  11.070  1.00 13.71 ? ? ? ? ? ?  171 TRP B C   1 
ATOM   2686 O  O   . TRP B 1 171 ? -4.923  14.984  11.151  1.00 13.70 ? ? ? ? ? ?  171 TRP B O   1 
ATOM   2687 C  CB  . TRP B 1 171 ? -3.824  16.901  9.206   1.00 13.38 ? ? ? ? ? ?  171 TRP B CB  1 
ATOM   2688 C  CG  . TRP B 1 171 ? -3.096  18.059  8.590   1.00 13.32 ? ? ? ? ? ?  171 TRP B CG  1 
ATOM   2689 C  CD1 . TRP B 1 171 ? -2.479  19.080  9.249   1.00 13.61 ? ? ? ? ? ?  171 TRP B CD1 1 
ATOM   2690 C  CD2 . TRP B 1 171 ? -2.878  18.293  7.192   1.00 14.52 ? ? ? ? ? ?  171 TRP B CD2 1 
ATOM   2691 N  NE1 . TRP B 1 171 ? -1.923  19.963  8.353   1.00 14.91 ? ? ? ? ? ?  171 TRP B NE1 1 
ATOM   2692 C  CE2 . TRP B 1 171 ? -2.149  19.498  7.081   1.00 14.85 ? ? ? ? ? ?  171 TRP B CE2 1 
ATOM   2693 C  CE3 . TRP B 1 171 ? -3.261  17.618  6.016   1.00 14.06 ? ? ? ? ? ?  171 TRP B CE3 1 
ATOM   2694 C  CZ2 . TRP B 1 171 ? -1.781  20.042  5.833   1.00 16.47 ? ? ? ? ? ?  171 TRP B CZ2 1 
ATOM   2695 C  CZ3 . TRP B 1 171 ? -2.902  18.161  4.787   1.00 15.32 ? ? ? ? ? ?  171 TRP B CZ3 1 
ATOM   2696 C  CH2 . TRP B 1 171 ? -2.166  19.358  4.702   1.00 15.27 ? ? ? ? ? ?  171 TRP B CH2 1 
ATOM   2697 N  N   . ILE B 1 172 ? -6.462  16.588  11.353  1.00 14.30 ? ? ? ? ? ?  172 ILE B N   1 
ATOM   2698 C  CA  . ILE B 1 172 ? -7.533  15.648  11.656  1.00 13.73 ? ? ? ? ? ?  172 ILE B CA  1 
ATOM   2699 C  C   . ILE B 1 172 ? -8.565  15.748  10.551  1.00 13.75 ? ? ? ? ? ?  172 ILE B C   1 
ATOM   2700 O  O   . ILE B 1 172 ? -9.097  16.831  10.299  1.00 13.79 ? ? ? ? ? ?  172 ILE B O   1 
ATOM   2701 C  CB  . ILE B 1 172 ? -8.174  15.936  13.019  1.00 13.53 ? ? ? ? ? ?  172 ILE B CB  1 
ATOM   2702 C  CG1 . ILE B 1 172 ? -7.095  15.907  14.134  1.00 13.21 ? ? ? ? ? ?  172 ILE B CG1 1 
ATOM   2703 C  CG2 . ILE B 1 172 ? -9.345  14.957  13.237  1.00 11.36 ? ? ? ? ? ?  172 ILE B CG2 1 
ATOM   2704 C  CD1 . ILE B 1 172 ? -7.602  16.272  15.516  1.00 11.50 ? ? ? ? ? ?  172 ILE B CD1 1 
ATOM   2705 N  N   . GLU B 1 173 ? -8.825  14.636  9.885   1.00 13.42 ? ? ? ? ? ?  173 GLU B N   1 
ATOM   2706 C  CA  . GLU B 1 173 ? -9.858  14.579  8.828   1.00 14.32 ? ? ? ? ? ?  173 GLU B CA  1 
ATOM   2707 C  C   . GLU B 1 173 ? -11.237 14.375  9.402   1.00 14.22 ? ? ? ? ? ?  173 GLU B C   1 
ATOM   2708 O  O   . GLU B 1 173 ? -11.383 13.630  10.360  1.00 15.08 ? ? ? ? ? ?  173 GLU B O   1 
ATOM   2709 C  CB  . GLU B 1 173 ? -9.606  13.415  7.872   1.00 13.96 ? ? ? ? ? ?  173 GLU B CB  1 
ATOM   2710 C  CG  . GLU B 1 173 ? -10.670 13.311  6.818   1.00 15.82 ? ? ? ? ? ?  173 GLU B CG  1 
ATOM   2711 C  CD  . GLU B 1 173 ? -10.250 12.475  5.636   1.00 18.92 ? ? ? ? ? ?  173 GLU B CD  1 
ATOM   2712 O  OE1 . GLU B 1 173 ? -10.879 12.612  4.592   1.00 20.44 ? ? ? ? ? ?  173 GLU B OE1 1 
ATOM   2713 O  OE2 . GLU B 1 173 ? -9.304  11.678  5.737   1.00 20.26 ? ? ? ? ? ?  173 GLU B OE2 1 
ATOM   2714 N  N   . ILE B 1 174 ? -12.240 15.009  8.799   1.00 14.50 ? ? ? ? ? ?  174 ILE B N   1 
ATOM   2715 C  CA  . ILE B 1 174 ? -13.634 14.883  9.206   1.00 14.71 ? ? ? ? ? ?  174 ILE B CA  1 
ATOM   2716 C  C   . ILE B 1 174 ? -14.476 14.395  8.031   1.00 15.20 ? ? ? ? ? ?  174 ILE B C   1 
ATOM   2717 O  O   . ILE B 1 174 ? -14.551 15.069  7.020   1.00 15.27 ? ? ? ? ? ?  174 ILE B O   1 
ATOM   2718 C  CB  . ILE B 1 174 ? -14.198 16.258  9.633   1.00 15.19 ? ? ? ? ? ?  174 ILE B CB  1 
ATOM   2719 C  CG1 . ILE B 1 174 ? -13.294 16.944  10.677  1.00 13.91 ? ? ? ? ? ?  174 ILE B CG1 1 
ATOM   2720 C  CG2 . ILE B 1 174 ? -15.663 16.134  10.081  1.00 15.44 ? ? ? ? ? ?  174 ILE B CG2 1 
ATOM   2721 C  CD1 . ILE B 1 174 ? -13.225 16.279  12.058  1.00 9.29  ? ? ? ? ? ?  174 ILE B CD1 1 
ATOM   2722 N  N   . LEU B 1 175 ? -15.115 13.235  8.161   1.00 15.46 ? ? ? ? ? ?  175 LEU B N   1 
ATOM   2723 C  CA  . LEU B 1 175 ? -15.865 12.681  7.066   1.00 15.03 ? ? ? ? ? ?  175 LEU B CA  1 
ATOM   2724 C  C   . LEU B 1 175 ? -17.191 12.096  7.545   1.00 15.71 ? ? ? ? ? ?  175 LEU B C   1 
ATOM   2725 O  O   . LEU B 1 175 ? -17.354 11.739  8.714   1.00 15.99 ? ? ? ? ? ?  175 LEU B O   1 
ATOM   2726 C  CB  . LEU B 1 175 ? -15.039 11.598  6.369   1.00 15.15 ? ? ? ? ? ?  175 LEU B CB  1 
ATOM   2727 C  CG  . LEU B 1 175 ? -14.587 10.353  7.185   1.00 15.33 ? ? ? ? ? ?  175 LEU B CG  1 
ATOM   2728 C  CD1 . LEU B 1 175 ? -15.522 9.126   7.059   1.00 9.76  ? ? ? ? ? ?  175 LEU B CD1 1 
ATOM   2729 C  CD2 . LEU B 1 175 ? -13.161 9.961   6.794   1.00 15.27 ? ? ? ? ? ?  175 LEU B CD2 1 
ATOM   2730 N  N   . ASN B 1 176 ? -18.121 11.989  6.612   1.00 15.83 ? ? ? ? ? ?  176 ASN B N   1 
ATOM   2731 C  CA  . ASN B 1 176 ? -19.369 11.304  6.804   1.00 16.85 ? ? ? ? ? ?  176 ASN B CA  1 
ATOM   2732 C  C   . ASN B 1 176 ? -19.251 10.037  5.976   1.00 17.29 ? ? ? ? ? ?  176 ASN B C   1 
ATOM   2733 O  O   . ASN B 1 176 ? -19.081 10.106  4.779   1.00 16.99 ? ? ? ? ? ?  176 ASN B O   1 
ATOM   2734 C  CB  . ASN B 1 176 ? -20.504 12.171  6.272   1.00 17.01 ? ? ? ? ? ?  176 ASN B CB  1 
ATOM   2735 C  CG  . ASN B 1 176 ? -21.869 11.536  6.441   1.00 17.22 ? ? ? ? ? ?  176 ASN B CG  1 
ATOM   2736 O  OD1 . ASN B 1 176 ? -22.018 10.331  6.339   1.00 18.85 ? ? ? ? ? ?  176 ASN B OD1 1 
ATOM   2737 N  ND2 . ASN B 1 176 ? -22.888 12.366  6.642   1.00 17.99 ? ? ? ? ? ?  176 ASN B ND2 1 
ATOM   2738 N  N   . PRO B 1 177 ? -19.287 8.870   6.623   1.00 18.26 ? ? ? ? ? ?  177 PRO B N   1 
ATOM   2739 C  CA  . PRO B 1 177 ? -19.119 7.640   5.846   1.00 19.54 ? ? ? ? ? ?  177 PRO B CA  1 
ATOM   2740 C  C   . PRO B 1 177 ? -20.182 7.447   4.741   1.00 21.44 ? ? ? ? ? ?  177 PRO B C   1 
ATOM   2741 O  O   . PRO B 1 177 ? -19.866 6.856   3.692   1.00 21.15 ? ? ? ? ? ?  177 PRO B O   1 
ATOM   2742 C  CB  . PRO B 1 177 ? -19.192 6.546   6.918   1.00 19.18 ? ? ? ? ? ?  177 PRO B CB  1 
ATOM   2743 C  CG  . PRO B 1 177 ? -19.791 7.219   8.127   1.00 18.06 ? ? ? ? ? ?  177 PRO B CG  1 
ATOM   2744 C  CD  . PRO B 1 177 ? -19.333 8.613   8.074   1.00 17.18 ? ? ? ? ? ?  177 PRO B CD  1 
ATOM   2745 N  N   . ASN B 1 178 ? -21.400 7.979   4.963   1.00 23.60 ? ? ? ? ? ?  178 ASN B N   1 
ATOM   2746 C  CA  . ASN B 1 178 ? -22.524 7.878   3.998   1.00 26.25 ? ? ? ? ? ?  178 ASN B CA  1 
ATOM   2747 C  C   . ASN B 1 178 ? -22.378 8.738   2.746   1.00 27.89 ? ? ? ? ? ?  178 ASN B C   1 
ATOM   2748 O  O   . ASN B 1 178 ? -23.114 8.558   1.760   1.00 28.60 ? ? ? ? ? ?  178 ASN B O   1 
ATOM   2749 C  CB  . ASN B 1 178 ? -23.848 8.235   4.654   1.00 26.01 ? ? ? ? ? ?  178 ASN B CB  1 
ATOM   2750 C  CG  . ASN B 1 178 ? -24.128 7.405   5.877   1.00 27.61 ? ? ? ? ? ?  178 ASN B CG  1 
ATOM   2751 O  OD1 . ASN B 1 178 ? -24.105 6.180   5.831   1.00 26.73 ? ? ? ? ? ?  178 ASN B OD1 1 
ATOM   2752 N  ND2 . ASN B 1 178 ? -24.391 8.075   6.996   1.00 31.48 ? ? ? ? ? ?  178 ASN B ND2 1 
ATOM   2753 N  N   . LYS B 1 179 ? -21.429 9.670   2.792   1.00 29.14 ? ? ? ? ? ?  179 LYS B N   1 
ATOM   2754 C  CA  . LYS B 1 179 ? -21.232 10.657  1.739   1.00 29.73 ? ? ? ? ? ?  179 LYS B CA  1 
ATOM   2755 C  C   . LYS B 1 179 ? -19.916 10.420  1.003   1.00 30.50 ? ? ? ? ? ?  179 LYS B C   1 
ATOM   2756 O  O   . LYS B 1 179 ? -19.769 10.847  -0.140  1.00 31.46 ? ? ? ? ? ?  179 LYS B O   1 
ATOM   2757 C  CB  . LYS B 1 179 ? -21.277 12.062  2.335   1.00 29.48 ? ? ? ? ? ?  179 LYS B CB  1 
ATOM   2758 C  CG  . LYS B 1 179 ? -22.583 12.848  2.144   1.00 30.30 ? ? ? ? ? ?  179 LYS B CG  1 
ATOM   2759 C  CD  . LYS B 1 179 ? -23.831 12.080  2.487   1.00 31.81 ? ? ? ? ? ?  179 LYS B CD  1 
ATOM   2760 C  CE  . LYS B 1 179 ? -25.064 12.996  2.444   1.00 34.75 ? ? ? ? ? ?  179 LYS B CE  1 
ATOM   2761 N  NZ  . LYS B 1 179 ? -25.534 13.377  1.042   1.00 36.19 ? ? ? ? ? ?  179 LYS B NZ  1 
ATOM   2762 N  N   . ILE B 1 180 ? -18.964 9.734   1.629   1.00 30.67 ? ? ? ? ? ?  180 ILE B N   1 
ATOM   2763 C  CA  . ILE B 1 180 ? -17.716 9.381   0.934   1.00 31.66 ? ? ? ? ? ?  180 ILE B CA  1 
ATOM   2764 C  C   . ILE B 1 180 ? -17.890 8.898   -0.519  1.00 32.38 ? ? ? ? ? ?  180 ILE B C   1 
ATOM   2765 O  O   . ILE B 1 180 ? -17.238 9.429   -1.409  1.00 33.03 ? ? ? ? ? ?  180 ILE B O   1 
ATOM   2766 C  CB  . ILE B 1 180 ? -16.851 8.365   1.721   1.00 31.16 ? ? ? ? ? ?  180 ILE B CB  1 
ATOM   2767 C  CG1 . ILE B 1 180 ? -16.327 9.001   2.985   1.00 30.79 ? ? ? ? ? ?  180 ILE B CG1 1 
ATOM   2768 C  CG2 . ILE B 1 180 ? -15.614 8.021   0.939   1.00 31.92 ? ? ? ? ? ?  180 ILE B CG2 1 
ATOM   2769 C  CD1 . ILE B 1 180 ? -15.384 10.175  2.717   1.00 30.75 ? ? ? ? ? ?  180 ILE B CD1 1 
ATOM   2770 N  N   . ALA B 1 181 ? -18.751 7.911   -0.763  1.00 33.45 ? ? ? ? ? ?  181 ALA B N   1 
ATOM   2771 C  CA  . ALA B 1 181 ? -18.909 7.355   -2.122  1.00 35.13 ? ? ? ? ? ?  181 ALA B CA  1 
ATOM   2772 C  C   . ALA B 1 181 ? -19.397 8.401   -3.160  1.00 36.11 ? ? ? ? ? ?  181 ALA B C   1 
ATOM   2773 O  O   . ALA B 1 181 ? -18.906 8.431   -4.287  1.00 36.51 ? ? ? ? ? ?  181 ALA B O   1 
ATOM   2774 C  CB  . ALA B 1 181 ? -19.805 6.107   -2.116  1.00 34.64 ? ? ? ? ? ?  181 ALA B CB  1 
ATOM   2775 N  N   . THR B 1 182 ? -20.330 9.269   -2.776  1.00 36.84 ? ? ? ? ? ?  182 THR B N   1 
ATOM   2776 C  CA  . THR B 1 182 ? -20.705 10.388  -3.646  1.00 38.11 ? ? ? ? ? ?  182 THR B CA  1 
ATOM   2777 C  C   . THR B 1 182 ? -19.520 11.350  -3.901  1.00 38.37 ? ? ? ? ? ?  182 THR B C   1 
ATOM   2778 O  O   . THR B 1 182 ? -19.266 11.745  -5.038  1.00 38.38 ? ? ? ? ? ?  182 THR B O   1 
ATOM   2779 C  CB  . THR B 1 182 ? -21.807 11.264  -3.018  1.00 38.36 ? ? ? ? ? ?  182 THR B CB  1 
ATOM   2780 O  OG1 . THR B 1 182 ? -21.296 11.850  -1.813  1.00 38.98 ? ? ? ? ? ?  182 THR B OG1 1 
ATOM   2781 C  CG2 . THR B 1 182 ? -23.056 10.474  -2.692  1.00 38.59 ? ? ? ? ? ?  182 THR B CG2 1 
ATOM   2782 N  N   . ILE B 1 183 ? -18.827 11.732  -2.823  1.00 38.61 ? ? ? ? ? ?  183 ILE B N   1 
ATOM   2783 C  CA  . ILE B 1 183 ? -17.787 12.785  -2.834  1.00 38.36 ? ? ? ? ? ?  183 ILE B CA  1 
ATOM   2784 C  C   . ILE B 1 183 ? -16.646 12.444  -3.775  1.00 38.59 ? ? ? ? ? ?  183 ILE B C   1 
ATOM   2785 O  O   . ILE B 1 183 ? -16.264 13.254  -4.637  1.00 38.01 ? ? ? ? ? ?  183 ILE B O   1 
ATOM   2786 C  CB  . ILE B 1 183 ? -17.227 13.050  -1.411  1.00 38.20 ? ? ? ? ? ?  183 ILE B CB  1 
ATOM   2787 C  CG1 . ILE B 1 183 ? -18.288 13.776  -0.567  1.00 37.48 ? ? ? ? ? ?  183 ILE B CG1 1 
ATOM   2788 C  CG2 . ILE B 1 183 ? -15.910 13.835  -1.485  1.00 37.37 ? ? ? ? ? ?  183 ILE B CG2 1 
ATOM   2789 C  CD1 . ILE B 1 183 ? -18.233 13.479  0.917   1.00 36.01 ? ? ? ? ? ?  183 ILE B CD1 1 
ATOM   2790 N  N   . ILE B 1 184 ? -16.116 11.232  -3.599  1.00 38.81 ? ? ? ? ? ?  184 ILE B N   1 
ATOM   2791 C  CA  . ILE B 1 184 ? -15.062 10.721  -4.463  1.00 38.85 ? ? ? ? ? ?  184 ILE B CA  1 
ATOM   2792 C  C   . ILE B 1 184 ? -15.579 10.259  -5.825  1.00 38.81 ? ? ? ? ? ?  184 ILE B C   1 
ATOM   2793 O  O   . ILE B 1 184 ? -14.803 9.754   -6.622  1.00 38.93 ? ? ? ? ? ?  184 ILE B O   1 
ATOM   2794 C  CB  . ILE B 1 184 ? -14.254 9.594   -3.783  1.00 38.81 ? ? ? ? ? ?  184 ILE B CB  1 
ATOM   2795 C  CG1 . ILE B 1 184 ? -15.166 8.430   -3.397  1.00 38.14 ? ? ? ? ? ?  184 ILE B CG1 1 
ATOM   2796 C  CG2 . ILE B 1 184 ? -13.449 10.168  -2.604  1.00 38.28 ? ? ? ? ? ?  184 ILE B CG2 1 
ATOM   2797 C  CD1 . ILE B 1 184 ? -14.460 7.104   -3.370  1.00 38.37 ? ? ? ? ? ?  184 ILE B CD1 1 
HETATM 2798 ZN ZN  . ZN  C 2 .   ? -7.597  9.687   5.351   1.00 14.93 ? ? ? ? ? ?  201 ZN  A ZN  1 
HETATM 2799 ZN ZN  . ZN  D 2 .   ? 2.127   3.684   22.939  1.00 22.96 ? ? ? ? ? ?  202 ZN  A ZN  1 
HETATM 2800 C  C1  . ZST E 3 .   ? -5.053  14.064  -0.717  1.00 25.66 ? ? ? ? ? ?  203 ZST A C1  1 
HETATM 2801 O  O1  . ZST E 3 .   ? -6.138  14.598  -0.728  1.00 24.73 ? ? ? ? ? -1 203 ZST A O1  1 
HETATM 2802 C  C2  . ZST E 3 .   ? -4.773  12.893  0.117   1.00 26.65 ? ? ? ? ? ?  203 ZST A C2  1 
HETATM 2803 C  C3  . ZST E 3 .   ? -3.529  12.225  0.030   1.00 25.91 ? ? ? ? ? ?  203 ZST A C3  1 
HETATM 2804 C  C4  . ZST E 3 .   ? -2.526  12.810  -0.909  1.00 25.42 ? ? ? ? ? ?  203 ZST A C4  1 
HETATM 2805 C  C5  . ZST E 3 .   ? -5.774  12.397  0.960   1.00 25.85 ? ? ? ? ? ?  203 ZST A C5  1 
HETATM 2806 C  C6  . ZST E 3 .   ? -5.556  11.238  1.686   1.00 26.47 ? ? ? ? ? ?  203 ZST A C6  1 
HETATM 2807 C  C7  . ZST E 3 .   ? -4.349  10.566  1.582   1.00 26.79 ? ? ? ? ? ?  203 ZST A C7  1 
HETATM 2808 C  C8  . ZST E 3 .   ? -3.335  11.055  0.764   1.00 25.75 ? ? ? ? ? ?  203 ZST A C8  1 
HETATM 2809 N  N1  . ZST E 3 .   ? -3.971  14.502  -1.586  1.00 26.60 ? ? ? ? ? ?  203 ZST A N1  1 
HETATM 2810 N  N2  . ZST E 3 .   ? -2.735  13.855  -1.645  1.00 26.81 ? ? ? ? ? ?  203 ZST A N2  1 
HETATM 2811 C  C9  . ZST E 3 .   ? -4.175  15.657  -2.445  1.00 26.66 ? ? ? ? ? ?  203 ZST A C9  1 
HETATM 2812 C  C10 . ZST E 3 .   ? -4.095  16.925  -1.650  1.00 26.97 ? ? ? ? ? ?  203 ZST A C10 1 
HETATM 2813 C  C11 . ZST E 3 .   ? -3.338  18.648  -0.106  1.00 25.48 ? ? ? ? ? ?  203 ZST A C11 1 
HETATM 2814 C  C12 . ZST E 3 .   ? -4.590  18.856  -0.697  1.00 24.83 ? ? ? ? ? ?  203 ZST A C12 1 
HETATM 2815 C  C13 . ZST E 3 .   ? -2.802  19.564  0.794   1.00 27.42 ? ? ? ? ? ?  203 ZST A C13 1 
HETATM 2816 C  C14 . ZST E 3 .   ? -3.523  20.711  1.072   1.00 25.90 ? ? ? ? ? ?  203 ZST A C14 1 
HETATM 2817 C  C15 . ZST E 3 .   ? -4.754  20.946  0.474   1.00 26.57 ? ? ? ? ? ?  203 ZST A C15 1 
HETATM 2818 C  C16 . ZST E 3 .   ? -5.298  20.016  -0.410  1.00 24.51 ? ? ? ? ? ?  203 ZST A C16 1 
HETATM 2819 N  N3  . ZST E 3 .   ? -5.001  17.844  -1.569  1.00 26.20 ? ? ? ? ? ?  203 ZST A N3  1 
HETATM 2820 S  S1  . ZST E 3 .   ? -2.654  17.173  -0.691  1.00 26.63 ? ? ? ? ? ?  203 ZST A S1  1 
HETATM 2821 C  C17 . ZST E 3 .   ? -1.139  12.214  -1.016  1.00 22.62 ? ? ? ? ? ?  203 ZST A C17 1 
HETATM 2822 C  C18 . ZST E 3 .   ? -0.328  12.322  0.253   1.00 22.68 ? ? ? ? ? ?  203 ZST A C18 1 
HETATM 2823 O  O2  . ZST E 3 .   ? -0.825  13.135  1.152   1.00 22.31 ? ? ? ? ? ?  203 ZST A O2  1 
HETATM 2824 O  O3  . ZST E 3 .   ? 0.694   11.685  0.436   1.00 21.81 ? ? ? ? ? ?  203 ZST A O3  1 
HETATM 2825 C  C19 . ZST E 3 .   ? -5.490  22.196  0.779   1.00 28.97 ? ? ? ? ? ?  203 ZST A C19 1 
HETATM 2826 F  F1  . ZST E 3 .   ? -6.558  21.962  1.540   1.00 28.41 ? ? ? ? ? ?  203 ZST A F1  1 
HETATM 2827 F  F2  . ZST E 3 .   ? -4.706  22.982  1.437   1.00 28.83 ? ? ? ? ? ?  203 ZST A F2  1 
HETATM 2828 F  F3  . ZST E 3 .   ? -5.890  22.908  -0.321  1.00 31.85 ? ? ? ? ? ?  203 ZST A F3  1 
HETATM 2829 O  O   . HOH F 4 .   ? 4.576   -0.200  5.745   1.00 4.52  ? ? ? ? ? ?  301 HOH A O   1 
HETATM 2830 O  O   . HOH F 4 .   ? -1.581  -13.380 9.688   1.00 13.95 ? ? ? ? ? ?  302 HOH A O   1 
HETATM 2831 O  O   . HOH F 4 .   ? -18.752 12.313  21.780  1.00 11.35 ? ? ? ? ? ?  303 HOH A O   1 
HETATM 2832 O  O   . HOH F 4 .   ? -9.179  -2.615  13.492  1.00 12.51 ? ? ? ? ? ?  304 HOH A O   1 
HETATM 2833 O  O   . HOH F 4 .   ? 4.851   13.160  12.802  1.00 9.59  ? ? ? ? ? ?  305 HOH A O   1 
HETATM 2834 O  O   . HOH F 4 .   ? 5.957   0.033   2.000   1.00 9.25  ? ? ? ? ? ?  306 HOH A O   1 
HETATM 2835 O  O   . HOH F 4 .   ? -22.398 12.736  16.738  1.00 17.39 ? ? ? ? ? ?  307 HOH A O   1 
HETATM 2836 O  O   . HOH F 4 .   ? 4.203   6.193   -1.368  1.00 12.62 ? ? ? ? ? ?  308 HOH A O   1 
HETATM 2837 O  O   . HOH F 4 .   ? 6.798   6.478   19.478  1.00 9.60  ? ? ? ? ? ?  309 HOH A O   1 
HETATM 2838 O  O   . HOH F 4 .   ? -22.714 16.860  15.206  1.00 8.72  ? ? ? ? ? ?  310 HOH A O   1 
HETATM 2839 O  O   . HOH F 4 .   ? 7.842   -13.802 7.158   1.00 10.41 ? ? ? ? ? ?  311 HOH A O   1 
HETATM 2840 O  O   . HOH F 4 .   ? 2.402   -10.541 28.102  1.00 19.06 ? ? ? ? ? ?  312 HOH A O   1 
HETATM 2841 O  O   . HOH F 4 .   ? -12.265 21.396  28.388  1.00 18.78 ? ? ? ? ? ?  313 HOH A O   1 
HETATM 2842 O  O   . HOH F 4 .   ? -15.798 -8.057  11.012  1.00 18.82 ? ? ? ? ? ?  314 HOH A O   1 
HETATM 2843 O  O   . HOH F 4 .   ? -10.579 2.818   -6.688  1.00 13.54 ? ? ? ? ? ?  315 HOH A O   1 
HETATM 2844 O  O   . HOH F 4 .   ? -12.185 -2.445  13.191  1.00 18.41 ? ? ? ? ? ?  316 HOH A O   1 
HETATM 2845 O  O   . HOH F 4 .   ? 0.882   -12.053 2.259   1.00 17.40 ? ? ? ? ? ?  317 HOH A O   1 
HETATM 2846 O  O   . HOH F 4 .   ? 4.326   -12.108 32.312  1.00 17.99 ? ? ? ? ? ?  318 HOH A O   1 
HETATM 2847 O  O   . HOH F 4 .   ? 6.209   -7.826  3.940   1.00 12.69 ? ? ? ? ? ?  319 HOH A O   1 
HETATM 2848 O  O   . HOH F 4 .   ? -10.731 -11.830 7.323   1.00 20.98 ? ? ? ? ? ?  320 HOH A O   1 
HETATM 2849 O  O   . HOH F 4 .   ? 0.256   11.589  -5.267  1.00 13.53 ? ? ? ? ? ?  321 HOH A O   1 
HETATM 2850 O  O   . HOH F 4 .   ? -6.719  -8.978  3.602   1.00 9.63  ? ? ? ? ? ?  322 HOH A O   1 
HETATM 2851 O  O   . HOH F 4 .   ? -0.318  -12.865 21.427  1.00 15.87 ? ? ? ? ? ?  323 HOH A O   1 
HETATM 2852 O  O   . HOH F 4 .   ? -6.348  4.002   13.525  1.00 20.69 ? ? ? ? ? ?  324 HOH A O   1 
HETATM 2853 O  O   . HOH F 4 .   ? -1.401  1.460   -5.584  1.00 13.55 ? ? ? ? ? ?  325 HOH A O   1 
HETATM 2854 O  O   . HOH F 4 .   ? -1.673  14.695  2.684   1.00 20.26 ? ? ? ? ? ?  326 HOH A O   1 
HETATM 2855 O  O   . HOH F 4 .   ? -16.953 12.133  29.768  1.00 22.93 ? ? ? ? ? ?  327 HOH A O   1 
HETATM 2856 O  O   . HOH F 4 .   ? 14.671  14.006  9.219   1.00 17.94 ? ? ? ? ? ?  328 HOH A O   1 
HETATM 2857 O  O   . HOH F 4 .   ? 15.553  -6.951  14.577  1.00 18.23 ? ? ? ? ? ?  329 HOH A O   1 
HETATM 2858 O  O   . HOH F 4 .   ? -25.592 12.388  16.675  1.00 19.07 ? ? ? ? ? ?  330 HOH A O   1 
HETATM 2859 O  O   . HOH F 4 .   ? 3.403   -7.912  28.508  1.00 24.80 ? ? ? ? ? ?  331 HOH A O   1 
HETATM 2860 O  O   . HOH F 4 .   ? 5.885   10.733  10.163  1.00 2.07  ? ? ? ? ? ?  332 HOH A O   1 
HETATM 2861 O  O   . HOH F 4 .   ? 6.695   5.451   13.572  1.00 4.77  ? ? ? ? ? ?  333 HOH A O   1 
HETATM 2862 O  O   . HOH F 4 .   ? 12.121  9.308   19.896  1.00 26.23 ? ? ? ? ? ?  334 HOH A O   1 
HETATM 2863 O  O   . HOH F 4 .   ? -26.361 13.636  18.587  1.00 25.77 ? ? ? ? ? ?  335 HOH A O   1 
HETATM 2864 O  O   . HOH F 4 .   ? 11.339  -2.097  8.320   1.00 23.60 ? ? ? ? ? ?  336 HOH A O   1 
HETATM 2865 O  O   . HOH F 4 .   ? -14.207 5.631   18.049  1.00 23.55 ? ? ? ? ? ?  337 HOH A O   1 
HETATM 2866 O  O   . HOH F 4 .   ? -8.232  5.400   14.917  1.00 28.87 ? ? ? ? ? ?  338 HOH A O   1 
HETATM 2867 O  O   . HOH F 4 .   ? 9.723   -5.715  9.989   1.00 14.42 ? ? ? ? ? ?  339 HOH A O   1 
HETATM 2868 O  O   . HOH F 4 .   ? 3.767   -16.568 7.229   1.00 21.45 ? ? ? ? ? ?  340 HOH A O   1 
HETATM 2869 O  O   . HOH F 4 .   ? -17.432 -4.601  11.447  1.00 22.41 ? ? ? ? ? ?  341 HOH A O   1 
HETATM 2870 O  O   . HOH F 4 .   ? -3.988  1.265   -8.301  1.00 12.54 ? ? ? ? ? ?  342 HOH A O   1 
HETATM 2871 O  O   . HOH F 4 .   ? 11.686  15.628  19.900  1.00 23.21 ? ? ? ? ? ?  343 HOH A O   1 
HETATM 2872 O  O   . HOH F 4 .   ? 3.259   -13.619 28.610  1.00 33.65 ? ? ? ? ? ?  344 HOH A O   1 
HETATM 2873 O  O   . HOH F 4 .   ? -8.248  -9.016  10.286  1.00 17.22 ? ? ? ? ? ?  345 HOH A O   1 
HETATM 2874 O  O   . HOH F 4 .   ? 3.984   9.367   -6.864  1.00 15.10 ? ? ? ? ? ?  346 HOH A O   1 
HETATM 2875 O  O   . HOH F 4 .   ? -8.629  -15.880 0.908   1.00 27.92 ? ? ? ? ? ?  347 HOH A O   1 
HETATM 2876 O  O   . HOH F 4 .   ? -7.268  17.926  -2.686  1.00 29.55 ? ? ? ? ? ?  348 HOH A O   1 
HETATM 2877 O  O   . HOH F 4 .   ? 13.313  -10.516 14.400  1.00 18.04 ? ? ? ? ? ?  349 HOH A O   1 
HETATM 2878 O  O   . HOH F 4 .   ? 12.607  7.471   9.328   1.00 20.92 ? ? ? ? ? ?  350 HOH A O   1 
HETATM 2879 O  O   . HOH F 4 .   ? -15.772 -1.356  13.301  1.00 28.02 ? ? ? ? ? ?  351 HOH A O   1 
HETATM 2880 O  O   . HOH F 4 .   ? -14.982 13.426  27.685  1.00 23.46 ? ? ? ? ? ?  352 HOH A O   1 
HETATM 2881 O  O   . HOH F 4 .   ? 2.499   -5.388  27.781  1.00 23.91 ? ? ? ? ? ?  353 HOH A O   1 
HETATM 2882 O  O   . HOH F 4 .   ? 14.163  8.492   7.681   1.00 27.29 ? ? ? ? ? ?  354 HOH A O   1 
HETATM 2883 O  O   . HOH F 4 .   ? 9.541   4.402   3.749   1.00 18.26 ? ? ? ? ? ?  355 HOH A O   1 
HETATM 2884 O  O   . HOH F 4 .   ? -11.230 -5.357  -0.286  1.00 32.64 ? ? ? ? ? ?  356 HOH A O   1 
HETATM 2885 O  O   . HOH F 4 .   ? 14.146  3.709   0.596   1.00 30.43 ? ? ? ? ? ?  357 HOH A O   1 
HETATM 2886 O  O   . HOH F 4 .   ? 8.507   3.908   27.837  1.00 22.88 ? ? ? ? ? ?  358 HOH A O   1 
HETATM 2887 O  O   . HOH F 4 .   ? -27.539 16.449  17.671  1.00 30.56 ? ? ? ? ? ?  359 HOH A O   1 
HETATM 2888 O  O   . HOH F 4 .   ? 1.949   -18.036 5.944   1.00 16.75 ? ? ? ? ? ?  360 HOH A O   1 
HETATM 2889 O  O   . HOH F 4 .   ? -21.545 18.849  16.221  1.00 27.99 ? ? ? ? ? ?  361 HOH A O   1 
HETATM 2890 O  O   . HOH F 4 .   ? 14.479  19.639  11.956  1.00 23.02 ? ? ? ? ? ?  362 HOH A O   1 
HETATM 2891 O  O   . HOH F 4 .   ? 8.780   -7.862  2.670   1.00 29.11 ? ? ? ? ? ?  363 HOH A O   1 
HETATM 2892 O  O   . HOH F 4 .   ? 7.744   13.646  11.976  1.00 21.44 ? ? ? ? ? ?  364 HOH A O   1 
HETATM 2893 O  O   . HOH G 4 .   ? 9.596   11.681  3.252   1.00 18.23 ? ? ? ? ? ?  201 HOH B O   1 
HETATM 2894 O  O   . HOH G 4 .   ? -6.286  -11.418 13.193  1.00 19.73 ? ? ? ? ? ?  202 HOH B O   1 
HETATM 2895 O  O   . HOH G 4 .   ? -6.474  -10.585 5.762   1.00 17.95 ? ? ? ? ? ?  203 HOH B O   1 
HETATM 2896 O  O   . HOH G 4 .   ? -8.563  -9.123  -1.468  1.00 22.85 ? ? ? ? ? ?  204 HOH B O   1 
HETATM 2897 O  O   . HOH G 4 .   ? -8.598  -12.947 13.535  1.00 23.64 ? ? ? ? ? ?  205 HOH B O   1 
HETATM 2898 O  O   . HOH G 4 .   ? -2.312  18.210  20.445  1.00 8.10  ? ? ? ? ? ?  206 HOH B O   1 
HETATM 2899 O  O   . HOH G 4 .   ? -2.483  13.980  5.529   1.00 2.00  ? ? ? ? ? ?  207 HOH B O   1 
HETATM 2900 O  O   . HOH G 4 .   ? -21.703 15.663  12.699  1.00 11.70 ? ? ? ? ? ?  208 HOH B O   1 
HETATM 2901 O  O   . HOH G 4 .   ? -18.667 19.678  16.454  1.00 13.98 ? ? ? ? ? ?  209 HOH B O   1 
HETATM 2902 O  O   . HOH G 4 .   ? -21.924 15.556  5.913   1.00 13.88 ? ? ? ? ? ?  210 HOH B O   1 
HETATM 2903 O  O   . HOH G 4 .   ? -6.054  5.153   16.998  1.00 11.57 ? ? ? ? ? ?  211 HOH B O   1 
HETATM 2904 O  O   . HOH G 4 .   ? 5.953   17.014  24.786  1.00 18.04 ? ? ? ? ? ?  212 HOH B O   1 
HETATM 2905 O  O   . HOH G 4 .   ? 3.353   20.790  18.268  1.00 19.57 ? ? ? ? ? ?  213 HOH B O   1 
HETATM 2906 O  O   . HOH G 4 .   ? 7.570   12.667  9.187   1.00 15.47 ? ? ? ? ? ?  214 HOH B O   1 
HETATM 2907 O  O   . HOH G 4 .   ? -16.240 10.024  24.235  1.00 22.37 ? ? ? ? ? ?  215 HOH B O   1 
HETATM 2908 O  O   . HOH G 4 .   ? -12.594 5.500   20.186  1.00 23.90 ? ? ? ? ? ?  216 HOH B O   1 
HETATM 2909 O  O   . HOH G 4 .   ? -8.080  24.735  18.953  1.00 26.56 ? ? ? ? ? ?  217 HOH B O   1 
HETATM 2910 O  O   . HOH G 4 .   ? 11.231  13.726  27.327  1.00 13.89 ? ? ? ? ? ?  218 HOH B O   1 
HETATM 2911 O  O   . HOH G 4 .   ? 0.504   23.287  21.236  1.00 19.96 ? ? ? ? ? ?  219 HOH B O   1 
HETATM 2912 O  O   . HOH G 4 .   ? -9.205  19.547  -4.551  1.00 19.41 ? ? ? ? ? ?  220 HOH B O   1 
HETATM 2913 O  O   . HOH G 4 .   ? -0.173  -9.733  -10.234 1.00 27.81 ? ? ? ? ? ?  221 HOH B O   1 
HETATM 2914 O  O   . HOH G 4 .   ? -7.818  -10.008 15.252  1.00 24.96 ? ? ? ? ? ?  222 HOH B O   1 
HETATM 2915 O  O   . HOH G 4 .   ? -9.758  26.111  19.999  1.00 28.49 ? ? ? ? ? ?  223 HOH B O   1 
HETATM 2916 O  O   . HOH G 4 .   ? -18.995 22.933  23.349  1.00 13.25 ? ? ? ? ? ?  224 HOH B O   1 
HETATM 2917 O  O   . HOH G 4 .   ? -2.086  -7.264  -12.664 1.00 21.23 ? ? ? ? ? ?  225 HOH B O   1 
HETATM 2918 O  O   . HOH G 4 .   ? 8.882   13.952  2.465   1.00 15.83 ? ? ? ? ? ?  226 HOH B O   1 
HETATM 2919 O  O   . HOH G 4 .   ? -13.479 27.094  22.053  1.00 15.05 ? ? ? ? ? ?  227 HOH B O   1 
HETATM 2920 O  O   . HOH G 4 .   ? -0.845  15.292  10.636  1.00 12.40 ? ? ? ? ? ?  228 HOH B O   1 
HETATM 2921 O  O   . HOH G 4 .   ? -17.693 24.829  24.321  1.00 11.82 ? ? ? ? ? ?  229 HOH B O   1 
HETATM 2922 O  O   . HOH G 4 .   ? -16.374 4.791   19.832  1.00 33.26 ? ? ? ? ? ?  230 HOH B O   1 
HETATM 2923 O  O   . HOH G 4 .   ? 0.717   -4.375  -10.574 1.00 2.00  ? ? ? ? ? ?  231 HOH B O   1 
HETATM 2924 O  O   . HOH G 4 .   ? -0.283  20.788  22.492  1.00 20.44 ? ? ? ? ? ?  232 HOH B O   1 
HETATM 2925 O  O   . HOH G 4 .   ? -4.743  -7.560  -13.336 1.00 21.50 ? ? ? ? ? ?  233 HOH B O   1 
HETATM 2926 O  O   . HOH G 4 .   ? -8.756  -3.319  15.982  1.00 21.15 ? ? ? ? ? ?  234 HOH B O   1 
HETATM 2927 O  O   . HOH G 4 .   ? 5.335   18.925  8.372   1.00 24.60 ? ? ? ? ? ?  235 HOH B O   1 
HETATM 2928 O  O   . HOH G 4 .   ? -7.470  24.468  16.238  1.00 19.82 ? ? ? ? ? ?  236 HOH B O   1 
HETATM 2929 O  O   . HOH G 4 .   ? -16.065 -0.178  25.658  1.00 27.28 ? ? ? ? ? ?  237 HOH B O   1 
HETATM 2930 O  O   . HOH G 4 .   ? 3.665   3.970   24.795  1.00 13.40 ? ? ? ? ? ?  238 HOH B O   1 
HETATM 2931 O  O   . HOH G 4 .   ? 5.716   16.898  -0.516  1.00 30.70 ? ? ? ? ? ?  239 HOH B O   1 
HETATM 2932 O  O   . HOH G 4 .   ? -17.266 24.965  3.965   1.00 25.09 ? ? ? ? ? ?  240 HOH B O   1 
HETATM 2933 O  O   . HOH G 4 .   ? -17.571 30.851  10.098  1.00 29.76 ? ? ? ? ? ?  241 HOH B O   1 
HETATM 2934 O  O   . HOH G 4 .   ? -7.279  23.517  23.315  1.00 27.85 ? ? ? ? ? ?  242 HOH B O   1 
HETATM 2935 O  O   . HOH G 4 .   ? -11.483 -5.562  15.949  1.00 29.27 ? ? ? ? ? ?  243 HOH B O   1 
HETATM 2936 O  O   . HOH G 4 .   ? -20.444 15.199  3.938   1.00 15.76 ? ? ? ? ? ?  244 HOH B O   1 
HETATM 2937 O  O   . HOH G 4 .   ? -8.906  -11.913 5.304   1.00 21.79 ? ? ? ? ? ?  245 HOH B O   1 
HETATM 2938 O  O   . HOH G 4 .   ? 5.352   24.504  32.865  1.00 30.49 ? ? ? ? ? ?  246 HOH B O   1 
HETATM 2939 O  O   . HOH G 4 .   ? -21.076 0.155   32.683  1.00 31.11 ? ? ? ? ? ?  247 HOH B O   1 
HETATM 2940 O  O   . HOH G 4 .   ? -6.989  -6.642  -11.655 1.00 21.77 ? ? ? ? ? ?  248 HOH B O   1 
HETATM 2941 O  O   . HOH G 4 .   ? -9.621  9.413   3.763   1.00 15.70 ? ? ? ? ? ?  249 HOH B O   1 
HETATM 2942 O  O   . HOH G 4 .   ? -10.680 9.796   1.739   1.00 22.25 ? ? ? ? ? ?  250 HOH B O   1 
HETATM 2943 O  O   . HOH G 4 .   ? -12.738 29.274  10.359  1.00 29.93 ? ? ? ? ? ?  251 HOH B O   1 
HETATM 2944 O  O   . HOH G 4 .   ? -14.781 15.768  -12.232 1.00 25.50 ? ? ? ? ? ?  252 HOH B O   1 
HETATM 2945 O  O   . HOH G 4 .   ? 2.992   5.345   -14.431 1.00 37.08 ? ? ? ? ? ?  253 HOH B O   1 
HETATM 2946 O  O   . HOH G 4 .   ? -10.184 -6.500  17.595  1.00 28.03 ? ? ? ? ? ?  254 HOH B O   1 
HETATM 2947 O  O   . HOH G 4 .   ? 6.163   3.604   27.350  1.00 30.69 ? ? ? ? ? ?  255 HOH B O   1 
HETATM 2948 O  O   . HOH G 4 .   ? -3.307  2.887   38.792  1.00 38.59 ? ? ? ? ? ?  256 HOH B O   1 
HETATM 2949 O  O   . HOH G 4 .   ? 6.928   19.252  -0.988  1.00 25.69 ? ? ? ? ? ?  257 HOH B O   1 
HETATM 2950 O  O   . HOH G 4 .   ? -23.493 22.994  14.092  1.00 20.08 ? ? ? ? ? ?  258 HOH B O   1 
HETATM 2951 O  O   . HOH G 4 .   ? -7.586  -11.660 -2.032  1.00 24.52 ? ? ? ? ? ?  259 HOH B O   1 
HETATM 2952 O  O   . HOH G 4 .   ? -23.229 24.372  18.125  1.00 24.46 ? ? ? ? ? ?  260 HOH B O   1 
HETATM 2953 O  O   . HOH G 4 .   ? -7.189  -0.667  43.752  1.00 34.26 ? ? ? ? ? ?  261 HOH B O   1 
HETATM 2954 O  O   . HOH G 4 .   ? -23.128 25.320  15.638  1.00 22.61 ? ? ? ? ? ?  262 HOH B O   1 
HETATM 2955 O  O   . HOH G 4 .   ? -21.693 29.405  13.481  1.00 31.80 ? ? ? ? ? ?  263 HOH B O   1 
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