data_XXXX
# 
loop_
_audit_author.name 
_audit_author.pdbx_ordinal 
"Airola, M.V." 1 
"Sukomon, N."  2 
"Crane, B.R."  3 
# 
_struct.entry_id                  XXXX 
_struct.title                     "Aer2 poly-HAMP domains: L44H HAMP1 CW-lock mutant" 
_struct.pdbx_model_details        ? 
_struct.pdbx_CASP_flag            ? 
_struct.pdbx_model_type_details   ? 
# 
_struct_keywords.entry_id        XXXX 
_struct_keywords.pdbx_keywords   "SIGNALING PROTEIN" 
_struct_keywords.text            "HAMP domain, poly-HAMP domain, signal transduction, signal relay, SIGNALING PROTEIN" 
# 
_exptl.crystals_number   1 
_exptl.entry_id          XXXX 
_exptl.method            "X-RAY DIFFRACTION" 
# 
_citation.id                        primary 
_citation.title                     "HAMP Domain Conformers That Propagate Opposite Signals in Bacterial Chemoreceptors." 
_citation.journal_abbrev            "Plos Biol." 
_citation.journal_volume            11 
_citation.page_first                e1001479 
_citation.page_last                 e1001479 
_citation.year                      2013 
_citation.journal_id_ASTM           ? 
_citation.country                   US 
_citation.journal_id_ISSN           1544-9173 
_citation.journal_id_CSD            ? 
_citation.book_publisher            ? 
_citation.pdbx_database_id_PubMed   23424282 
_citation.pdbx_database_id_DOI      10.1371/journal.pbio.1001479 
# 
loop_
_citation_author.citation_id 
_citation_author.name 
_citation_author.ordinal 
_citation_author.identifier_ORCID 
primary "Airola, M.V." 1 ? 
primary "Sukomon, N."  2 ? 
primary "Samanta, D."  3 ? 
primary "Borbat, P.P." 4 ? 
primary "Freed, J.H."  5 ? 
primary "Watts, K.J."  6 ? 
primary "Crane, B.R."  7 ? 
# 
_entity_poly.entity_id                      1 
_entity_poly.type                           "polypeptide(L)" 
_entity_poly.nstd_linkage                   no 
_entity_poly.nstd_monomer                   no 
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code       
;GSHMGLFNAHAVAQQRADRIATLLQSFADGQLDTAVGEAPAPGYERHYDSLRALQRQLREQRAELQQVESLEAGLAEMSR
QHEAGWIDQTIPAERLEGRAARIAKGVNELVAAHIAVKMKVVSVVTAYGQGNFEPLMDRLPGKKAQITEAIDGVRERLRG
AAEATSAQLATAAYN
;
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can   
;GSHMGLFNAHAVAQQRADRIATLLQSFADGQLDTAVGEAPAPGYERHYDSLRALQRQLREQRAELQQVESLEAGLAEMSR
QHEAGWIDQTIPAERLEGRAARIAKGVNELVAAHIAVKMKVVSVVTAYGQGNFEPLMDRLPGKKAQITEAIDGVRERLRG
AAEATSAQLATAAYN
;
_entity_poly.pdbx_strand_id                 A,A-2 
_entity_poly.pdbx_target_identifier         ? 
# 
loop_
_entity_poly_seq.entity_id 
_entity_poly_seq.num 
_entity_poly_seq.mon_id 
_entity_poly_seq.hetero 
1 1   GLY n 
1 2   SER n 
1 3   HIS n 
1 4   MET n 
1 5   GLY n 
1 6   LEU n 
1 7   PHE n 
1 8   ASN n 
1 9   ALA n 
1 10  HIS n 
1 11  ALA n 
1 12  VAL n 
1 13  ALA n 
1 14  GLN n 
1 15  GLN n 
1 16  ARG n 
1 17  ALA n 
1 18  ASP n 
1 19  ARG n 
1 20  ILE n 
1 21  ALA n 
1 22  THR n 
1 23  LEU n 
1 24  LEU n 
1 25  GLN n 
1 26  SER n 
1 27  PHE n 
1 28  ALA n 
1 29  ASP n 
1 30  GLY n 
1 31  GLN n 
1 32  LEU n 
1 33  ASP n 
1 34  THR n 
1 35  ALA n 
1 36  VAL n 
1 37  GLY n 
1 38  GLU n 
1 39  ALA n 
1 40  PRO n 
1 41  ALA n 
1 42  PRO n 
1 43  GLY n 
1 44  TYR n 
1 45  GLU n 
1 46  ARG n 
1 47  HIS n 
1 48  TYR n 
1 49  ASP n 
1 50  SER n 
1 51  LEU n 
1 52  ARG n 
1 53  ALA n 
1 54  LEU n 
1 55  GLN n 
1 56  ARG n 
1 57  GLN n 
1 58  LEU n 
1 59  ARG n 
1 60  GLU n 
1 61  GLN n 
1 62  ARG n 
1 63  ALA n 
1 64  GLU n 
1 65  LEU n 
1 66  GLN n 
1 67  GLN n 
1 68  VAL n 
1 69  GLU n 
1 70  SER n 
1 71  LEU n 
1 72  GLU n 
1 73  ALA n 
1 74  GLY n 
1 75  LEU n 
1 76  ALA n 
1 77  GLU n 
1 78  MET n 
1 79  SER n 
1 80  ARG n 
1 81  GLN n 
1 82  HIS n 
1 83  GLU n 
1 84  ALA n 
1 85  GLY n 
1 86  TRP n 
1 87  ILE n 
1 88  ASP n 
1 89  GLN n 
1 90  THR n 
1 91  ILE n 
1 92  PRO n 
1 93  ALA n 
1 94  GLU n 
1 95  ARG n 
1 96  LEU n 
1 97  GLU n 
1 98  GLY n 
1 99  ARG n 
1 100 ALA n 
1 101 ALA n 
1 102 ARG n 
1 103 ILE n 
1 104 ALA n 
1 105 LYS n 
1 106 GLY n 
1 107 VAL n 
1 108 ASN n 
1 109 GLU n 
1 110 LEU n 
1 111 VAL n 
1 112 ALA n 
1 113 ALA n 
1 114 HIS n 
1 115 ILE n 
1 116 ALA n 
1 117 VAL n 
1 118 LYS n 
1 119 MET n 
1 120 LYS n 
1 121 VAL n 
1 122 VAL n 
1 123 SER n 
1 124 VAL n 
1 125 VAL n 
1 126 THR n 
1 127 ALA n 
1 128 TYR n 
1 129 GLY n 
1 130 GLN n 
1 131 GLY n 
1 132 ASN n 
1 133 PHE n 
1 134 GLU n 
1 135 PRO n 
1 136 LEU n 
1 137 MET n 
1 138 ASP n 
1 139 ARG n 
1 140 LEU n 
1 141 PRO n 
1 142 GLY n 
1 143 LYS n 
1 144 LYS n 
1 145 ALA n 
1 146 GLN n 
1 147 ILE n 
1 148 THR n 
1 149 GLU n 
1 150 ALA n 
1 151 ILE n 
1 152 ASP n 
1 153 GLY n 
1 154 VAL n 
1 155 ARG n 
1 156 GLU n 
1 157 ARG n 
1 158 LEU n 
1 159 ARG n 
1 160 GLY n 
1 161 ALA n 
1 162 ALA n 
1 163 GLU n 
1 164 ALA n 
1 165 THR n 
1 166 SER n 
1 167 ALA n 
1 168 GLN n 
1 169 LEU n 
1 170 ALA n 
1 171 THR n 
1 172 ALA n 
1 173 ALA n 
1 174 TYR n 
1 175 ASN n 
# 
loop_
_entity.id 
_entity.type 
_entity.src_method 
_entity.pdbx_description 
_entity.formula_weight 
_entity.pdbx_number_of_molecules 
_entity.pdbx_ec 
_entity.pdbx_mutation 
_entity.pdbx_fragment 
_entity.details 
1 polymer     man "Aerotaxis transducer Aer2" 19008.363 2   ? L44H "UNP residues 1-172" ? 
2 non-polymer syn "SULFATE ION"               96.063    4   ? ?    ?                    ? 
3 non-polymer syn "SODIUM ION"                22.990    2   ? ?    ?                    ? 
4 non-polymer syn "CHLORIDE ION"              35.453    2   ? ?    ?                    ? 
5 non-polymer syn "MAGNESIUM ION"             24.305    2   ? ?    ?                    ? 
6 water       nat water                       18.015    332 ? ?    ?                    ? 
# 
loop_
_pdbx_poly_seq_scheme.asym_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.entity_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.seq_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_ins_code 
_pdbx_poly_seq_scheme.hetero 
A   1 1   GLY 1   -2  ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 2   SER 2   -1  ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 3   HIS 3   0   ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 4   MET 4   1   ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 5   GLY 5   2   ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 6   LEU 6   3   ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 7   PHE 7   4   ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 8   ASN 8   5   ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 9   ALA 9   6   ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 10  HIS 10  7   7   HIS ALA A   ? n 
A   1 11  ALA 11  8   8   ALA ALA A   ? n 
A   1 12  VAL 12  9   9   VAL VAL A   ? n 
A   1 13  ALA 13  10  10  ALA ALA A   ? n 
A   1 14  GLN 14  11  11  GLN GLN A   ? n 
A   1 15  GLN 15  12  12  GLN GLN A   ? n 
A   1 16  ARG 16  13  13  ARG ARG A   ? n 
A   1 17  ALA 17  14  14  ALA ALA A   ? n 
A   1 18  ASP 18  15  15  ASP ASP A   ? n 
A   1 19  ARG 19  16  16  ARG ARG A   ? n 
A   1 20  ILE 20  17  17  ILE ILE A   ? n 
A   1 21  ALA 21  18  18  ALA ALA A   ? n 
A   1 22  THR 22  19  19  THR THR A   ? n 
A   1 23  LEU 23  20  20  LEU LEU A   ? n 
A   1 24  LEU 24  21  21  LEU LEU A   ? n 
A   1 25  GLN 25  22  22  GLN GLN A   ? n 
A   1 26  SER 26  23  23  SER SER A   ? n 
A   1 27  PHE 27  24  24  PHE PHE A   ? n 
A   1 28  ALA 28  25  25  ALA ALA A   ? n 
A   1 29  ASP 29  26  26  ASP ASP A   ? n 
A   1 30  GLY 30  27  27  GLY GLY A   ? n 
A   1 31  GLN 31  28  28  GLN GLN A   ? n 
A   1 32  LEU 32  29  29  LEU LEU A   ? n 
A   1 33  ASP 33  30  30  ASP ASP A   ? n 
A   1 34  THR 34  31  31  THR THR A   ? n 
A   1 35  ALA 35  32  32  ALA ALA A   ? n 
A   1 36  VAL 36  33  33  VAL VAL A   ? n 
A   1 37  GLY 37  34  34  GLY GLY A   ? n 
A   1 38  GLU 38  35  35  GLU GLU A   ? n 
A   1 39  ALA 39  36  36  ALA ALA A   ? n 
A   1 40  PRO 40  37  37  PRO PRO A   ? n 
A   1 41  ALA 41  38  38  ALA ALA A   ? n 
A   1 42  PRO 42  39  39  PRO PRO A   ? n 
A   1 43  GLY 43  40  40  GLY GLY A   ? n 
A   1 44  TYR 44  41  41  TYR TYR A   ? n 
A   1 45  GLU 45  42  42  GLU GLU A   ? n 
A   1 46  ARG 46  43  43  ARG ARG A   ? n 
A   1 47  HIS 47  44  44  HIS HIS A   ? n 
A   1 48  TYR 48  45  45  TYR TYR A   ? n 
A   1 49  ASP 49  46  46  ASP ASP A   ? n 
A   1 50  SER 50  47  47  SER SER A   ? n 
A   1 51  LEU 51  48  48  LEU LEU A   ? n 
A   1 52  ARG 52  49  49  ARG ARG A   ? n 
A   1 53  ALA 53  50  50  ALA ALA A   ? n 
A   1 54  LEU 54  51  51  LEU LEU A   ? n 
A   1 55  GLN 55  52  52  GLN GLN A   ? n 
A   1 56  ARG 56  53  53  ARG ARG A   ? n 
A   1 57  GLN 57  54  54  GLN GLN A   ? n 
A   1 58  LEU 58  55  55  LEU LEU A   ? n 
A   1 59  ARG 59  56  56  ARG ARG A   ? n 
A   1 60  GLU 60  57  57  GLU GLU A   ? n 
A   1 61  GLN 61  58  58  GLN GLN A   ? n 
A   1 62  ARG 62  59  59  ARG ARG A   ? n 
A   1 63  ALA 63  60  60  ALA ALA A   ? n 
A   1 64  GLU 64  61  61  GLU GLU A   ? n 
A   1 65  LEU 65  62  62  LEU LEU A   ? n 
A   1 66  GLN 66  63  63  GLN GLN A   ? n 
A   1 67  GLN 67  64  64  GLN GLN A   ? n 
A   1 68  VAL 68  65  65  VAL VAL A   ? n 
A   1 69  GLU 69  66  66  GLU GLU A   ? n 
A   1 70  SER 70  67  67  SER SER A   ? n 
A   1 71  LEU 71  68  68  LEU LEU A   ? n 
A   1 72  GLU 72  69  69  GLU GLU A   ? n 
A   1 73  ALA 73  70  70  ALA ALA A   ? n 
A   1 74  GLY 74  71  71  GLY GLY A   ? n 
A   1 75  LEU 75  72  72  LEU LEU A   ? n 
A   1 76  ALA 76  73  73  ALA ALA A   ? n 
A   1 77  GLU 77  74  74  GLU GLU A   ? n 
A   1 78  MET 78  75  75  MET MET A   ? n 
A   1 79  SER 79  76  76  SER SER A   ? n 
A   1 80  ARG 80  77  77  ARG ARG A   ? n 
A   1 81  GLN 81  78  78  GLN GLN A   ? n 
A   1 82  HIS 82  79  79  HIS HIS A   ? n 
A   1 83  GLU 83  80  80  GLU GLU A   ? n 
A   1 84  ALA 84  81  81  ALA ALA A   ? n 
A   1 85  GLY 85  82  82  GLY GLY A   ? n 
A   1 86  TRP 86  83  83  TRP TRP A   ? n 
A   1 87  ILE 87  84  84  ILE ILE A   ? n 
A   1 88  ASP 88  85  85  ASP ASP A   ? n 
A   1 89  GLN 89  86  86  GLN GLN A   ? n 
A   1 90  THR 90  87  87  THR THR A   ? n 
A   1 91  ILE 91  88  88  ILE ILE A   ? n 
A   1 92  PRO 92  89  89  PRO PRO A   ? n 
A   1 93  ALA 93  90  90  ALA ALA A   ? n 
A   1 94  GLU 94  91  91  GLU GLU A   ? n 
A   1 95  ARG 95  92  92  ARG ARG A   ? n 
A   1 96  LEU 96  93  93  LEU LEU A   ? n 
A   1 97  GLU 97  94  94  GLU GLU A   ? n 
A   1 98  GLY 98  95  95  GLY GLY A   ? n 
A   1 99  ARG 99  96  96  ARG ARG A   ? n 
A   1 100 ALA 100 97  97  ALA ALA A   ? n 
A   1 101 ALA 101 98  98  ALA ALA A   ? n 
A   1 102 ARG 102 99  99  ARG ARG A   ? n 
A   1 103 ILE 103 100 100 ILE ILE A   ? n 
A   1 104 ALA 104 101 101 ALA ALA A   ? n 
A   1 105 LYS 105 102 102 LYS LYS A   ? n 
A   1 106 GLY 106 103 103 GLY GLY A   ? n 
A   1 107 VAL 107 104 104 VAL VAL A   ? n 
A   1 108 ASN 108 105 105 ASN ASN A   ? n 
A   1 109 GLU 109 106 106 GLU GLU A   ? n 
A   1 110 LEU 110 107 107 LEU LEU A   ? n 
A   1 111 VAL 111 108 108 VAL VAL A   ? n 
A   1 112 ALA 112 109 109 ALA ALA A   ? n 
A   1 113 ALA 113 110 110 ALA ALA A   ? n 
A   1 114 HIS 114 111 111 HIS HIS A   ? n 
A   1 115 ILE 115 112 112 ILE ILE A   ? n 
A   1 116 ALA 116 113 113 ALA ALA A   ? n 
A   1 117 VAL 117 114 114 VAL VAL A   ? n 
A   1 118 LYS 118 115 115 LYS LYS A   ? n 
A   1 119 MET 119 116 116 MET MET A   ? n 
A   1 120 LYS 120 117 117 LYS LYS A   ? n 
A   1 121 VAL 121 118 118 VAL VAL A   ? n 
A   1 122 VAL 122 119 119 VAL VAL A   ? n 
A   1 123 SER 123 120 120 SER SER A   ? n 
A   1 124 VAL 124 121 121 VAL VAL A   ? n 
A   1 125 VAL 125 122 122 VAL VAL A   ? n 
A   1 126 THR 126 123 123 THR THR A   ? n 
A   1 127 ALA 127 124 124 ALA ALA A   ? n 
A   1 128 TYR 128 125 125 TYR TYR A   ? n 
A   1 129 GLY 129 126 126 GLY GLY A   ? n 
A   1 130 GLN 130 127 127 GLN GLN A   ? n 
A   1 131 GLY 131 128 128 GLY GLY A   ? n 
A   1 132 ASN 132 129 129 ASN ASN A   ? n 
A   1 133 PHE 133 130 130 PHE PHE A   ? n 
A   1 134 GLU 134 131 131 GLU GLU A   ? n 
A   1 135 PRO 135 132 132 PRO PRO A   ? n 
A   1 136 LEU 136 133 133 LEU LEU A   ? n 
A   1 137 MET 137 134 134 MET MET A   ? n 
A   1 138 ASP 138 135 135 ASP ASP A   ? n 
A   1 139 ARG 139 136 136 ARG ARG A   ? n 
A   1 140 LEU 140 137 137 LEU LEU A   ? n 
A   1 141 PRO 141 138 138 PRO PRO A   ? n 
A   1 142 GLY 142 139 139 GLY GLY A   ? n 
A   1 143 LYS 143 140 140 LYS LYS A   ? n 
A   1 144 LYS 144 141 141 LYS LYS A   ? n 
A   1 145 ALA 145 142 142 ALA ALA A   ? n 
A   1 146 GLN 146 143 143 GLN GLN A   ? n 
A   1 147 ILE 147 144 144 ILE ILE A   ? n 
A   1 148 THR 148 145 145 THR THR A   ? n 
A   1 149 GLU 149 146 146 GLU GLU A   ? n 
A   1 150 ALA 150 147 147 ALA ALA A   ? n 
A   1 151 ILE 151 148 148 ILE ILE A   ? n 
A   1 152 ASP 152 149 149 ASP ASP A   ? n 
A   1 153 GLY 153 150 150 GLY GLY A   ? n 
A   1 154 VAL 154 151 151 VAL VAL A   ? n 
A   1 155 ARG 155 152 152 ARG ARG A   ? n 
A   1 156 GLU 156 153 153 GLU GLU A   ? n 
A   1 157 ARG 157 154 154 ARG ARG A   ? n 
A   1 158 LEU 158 155 155 LEU LEU A   ? n 
A   1 159 ARG 159 156 156 ARG ARG A   ? n 
A   1 160 GLY 160 157 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 161 ALA 161 158 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 162 ALA 162 159 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 163 GLU 163 160 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 164 ALA 164 161 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 165 THR 165 162 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 166 SER 166 163 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 167 ALA 167 164 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 168 GLN 168 165 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 169 LEU 169 166 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 170 ALA 170 167 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 171 THR 171 168 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 172 ALA 172 169 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 173 ALA 173 170 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 174 TYR 174 171 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 175 ASN 175 172 ?   ?   ?   A   ? n 
A-2 1 1   GLY 1   -2  ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 2   SER 2   -1  ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 3   HIS 3   0   ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 4   MET 4   1   ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 5   GLY 5   2   ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 6   LEU 6   3   ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 7   PHE 7   4   ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 8   ASN 8   5   ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 9   ALA 9   6   ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 10  HIS 10  7   7   HIS ALA A-2 ? n 
A-2 1 11  ALA 11  8   8   ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 12  VAL 12  9   9   VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 13  ALA 13  10  10  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 14  GLN 14  11  11  GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 15  GLN 15  12  12  GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 16  ARG 16  13  13  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 17  ALA 17  14  14  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 18  ASP 18  15  15  ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 19  ARG 19  16  16  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 20  ILE 20  17  17  ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 21  ALA 21  18  18  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 22  THR 22  19  19  THR THR A-2 ? n 
A-2 1 23  LEU 23  20  20  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 24  LEU 24  21  21  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 25  GLN 25  22  22  GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 26  SER 26  23  23  SER SER A-2 ? n 
A-2 1 27  PHE 27  24  24  PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 28  ALA 28  25  25  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 29  ASP 29  26  26  ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 30  GLY 30  27  27  GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 31  GLN 31  28  28  GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 32  LEU 32  29  29  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 33  ASP 33  30  30  ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 34  THR 34  31  31  THR THR A-2 ? n 
A-2 1 35  ALA 35  32  32  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 36  VAL 36  33  33  VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 37  GLY 37  34  34  GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 38  GLU 38  35  35  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 39  ALA 39  36  36  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 40  PRO 40  37  37  PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 41  ALA 41  38  38  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 42  PRO 42  39  39  PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 43  GLY 43  40  40  GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 44  TYR 44  41  41  TYR TYR A-2 ? n 
A-2 1 45  GLU 45  42  42  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 46  ARG 46  43  43  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 47  HIS 47  44  44  HIS HIS A-2 ? n 
A-2 1 48  TYR 48  45  45  TYR TYR A-2 ? n 
A-2 1 49  ASP 49  46  46  ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 50  SER 50  47  47  SER SER A-2 ? n 
A-2 1 51  LEU 51  48  48  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 52  ARG 52  49  49  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 53  ALA 53  50  50  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 54  LEU 54  51  51  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 55  GLN 55  52  52  GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 56  ARG 56  53  53  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 57  GLN 57  54  54  GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 58  LEU 58  55  55  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 59  ARG 59  56  56  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 60  GLU 60  57  57  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 61  GLN 61  58  58  GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 62  ARG 62  59  59  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 63  ALA 63  60  60  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 64  GLU 64  61  61  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 65  LEU 65  62  62  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 66  GLN 66  63  63  GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 67  GLN 67  64  64  GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 68  VAL 68  65  65  VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 69  GLU 69  66  66  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 70  SER 70  67  67  SER SER A-2 ? n 
A-2 1 71  LEU 71  68  68  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 72  GLU 72  69  69  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 73  ALA 73  70  70  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 74  GLY 74  71  71  GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 75  LEU 75  72  72  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 76  ALA 76  73  73  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 77  GLU 77  74  74  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 78  MET 78  75  75  MET MET A-2 ? n 
A-2 1 79  SER 79  76  76  SER SER A-2 ? n 
A-2 1 80  ARG 80  77  77  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 81  GLN 81  78  78  GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 82  HIS 82  79  79  HIS HIS A-2 ? n 
A-2 1 83  GLU 83  80  80  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 84  ALA 84  81  81  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 85  GLY 85  82  82  GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 86  TRP 86  83  83  TRP TRP A-2 ? n 
A-2 1 87  ILE 87  84  84  ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 88  ASP 88  85  85  ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 89  GLN 89  86  86  GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 90  THR 90  87  87  THR THR A-2 ? n 
A-2 1 91  ILE 91  88  88  ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 92  PRO 92  89  89  PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 93  ALA 93  90  90  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 94  GLU 94  91  91  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 95  ARG 95  92  92  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 96  LEU 96  93  93  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 97  GLU 97  94  94  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 98  GLY 98  95  95  GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 99  ARG 99  96  96  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 100 ALA 100 97  97  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 101 ALA 101 98  98  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 102 ARG 102 99  99  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 103 ILE 103 100 100 ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 104 ALA 104 101 101 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 105 LYS 105 102 102 LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 106 GLY 106 103 103 GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 107 VAL 107 104 104 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 108 ASN 108 105 105 ASN ASN A-2 ? n 
A-2 1 109 GLU 109 106 106 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 110 LEU 110 107 107 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 111 VAL 111 108 108 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 112 ALA 112 109 109 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 113 ALA 113 110 110 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 114 HIS 114 111 111 HIS HIS A-2 ? n 
A-2 1 115 ILE 115 112 112 ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 116 ALA 116 113 113 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 117 VAL 117 114 114 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 118 LYS 118 115 115 LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 119 MET 119 116 116 MET MET A-2 ? n 
A-2 1 120 LYS 120 117 117 LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 121 VAL 121 118 118 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 122 VAL 122 119 119 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 123 SER 123 120 120 SER SER A-2 ? n 
A-2 1 124 VAL 124 121 121 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 125 VAL 125 122 122 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 126 THR 126 123 123 THR THR A-2 ? n 
A-2 1 127 ALA 127 124 124 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 128 TYR 128 125 125 TYR TYR A-2 ? n 
A-2 1 129 GLY 129 126 126 GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 130 GLN 130 127 127 GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 131 GLY 131 128 128 GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 132 ASN 132 129 129 ASN ASN A-2 ? n 
A-2 1 133 PHE 133 130 130 PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 134 GLU 134 131 131 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 135 PRO 135 132 132 PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 136 LEU 136 133 133 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 137 MET 137 134 134 MET MET A-2 ? n 
A-2 1 138 ASP 138 135 135 ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 139 ARG 139 136 136 ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 140 LEU 140 137 137 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 141 PRO 141 138 138 PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 142 GLY 142 139 139 GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 143 LYS 143 140 140 LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 144 LYS 144 141 141 LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 145 ALA 145 142 142 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 146 GLN 146 143 143 GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 147 ILE 147 144 144 ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 148 THR 148 145 145 THR THR A-2 ? n 
A-2 1 149 GLU 149 146 146 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 150 ALA 150 147 147 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 151 ILE 151 148 148 ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 152 ASP 152 149 149 ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 153 GLY 153 150 150 GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 154 VAL 154 151 151 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 155 ARG 155 152 152 ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 156 GLU 156 153 153 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 157 ARG 157 154 154 ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 158 LEU 158 155 155 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 159 ARG 159 156 156 ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 160 GLY 160 157 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 161 ALA 161 158 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 162 ALA 162 159 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 163 GLU 163 160 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 164 ALA 164 161 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 165 THR 165 162 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 166 SER 166 163 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 167 ALA 167 164 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 168 GLN 168 165 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 169 LEU 169 166 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 170 ALA 170 167 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 171 THR 171 168 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 172 ALA 172 169 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 173 ALA 173 170 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 174 TYR 174 171 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 175 ASN 175 172 ?   ?   ?   A-2 ? n 
# 
loop_
_pdbx_nonpoly_scheme.asym_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.entity_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_ins_code 
B   2 SO4 1   201 2   SO4 SO4 A   ? 
C   2 SO4 1   202 3   SO4 SO4 A   ? 
D   3 NA  1   203 1   NA  NA  A   ? 
E   4 CL  1   204 1   CL  CL  A   ? 
F   5 MG  1   205 1   MG  MG  A   ? 
B-2 2 SO4 1   201 2   SO4 SO4 A-2 ? 
C-2 2 SO4 1   202 3   SO4 SO4 A-2 ? 
D-2 3 NA  1   203 1   NA  NA  A-2 ? 
E-2 4 CL  1   204 1   CL  CL  A-2 ? 
F-2 5 MG  1   205 1   MG  MG  A-2 ? 
G   6 HOH 1   301 1   HOH TIP A   ? 
G   6 HOH 2   302 2   HOH TIP A   ? 
G   6 HOH 3   303 3   HOH TIP A   ? 
G   6 HOH 4   304 4   HOH TIP A   ? 
G   6 HOH 5   305 5   HOH TIP A   ? 
G   6 HOH 6   306 6   HOH TIP A   ? 
G   6 HOH 7   307 7   HOH TIP A   ? 
G   6 HOH 8   308 8   HOH TIP A   ? 
G   6 HOH 9   309 9   HOH TIP A   ? 
G   6 HOH 10  310 10  HOH TIP A   ? 
G   6 HOH 11  311 11  HOH TIP A   ? 
G   6 HOH 12  312 12  HOH TIP A   ? 
G   6 HOH 13  313 13  HOH TIP A   ? 
G   6 HOH 14  314 14  HOH TIP A   ? 
G   6 HOH 15  315 15  HOH TIP A   ? 
G   6 HOH 16  316 16  HOH TIP A   ? 
G   6 HOH 17  317 17  HOH TIP A   ? 
G   6 HOH 18  318 18  HOH TIP A   ? 
G   6 HOH 19  319 20  HOH TIP A   ? 
G   6 HOH 20  320 21  HOH TIP A   ? 
G   6 HOH 21  321 22  HOH TIP A   ? 
G   6 HOH 22  322 23  HOH TIP A   ? 
G   6 HOH 23  323 24  HOH TIP A   ? 
G   6 HOH 24  324 25  HOH TIP A   ? 
G   6 HOH 25  325 26  HOH TIP A   ? 
G   6 HOH 26  326 27  HOH TIP A   ? 
G   6 HOH 27  327 28  HOH TIP A   ? 
G   6 HOH 28  328 29  HOH TIP A   ? 
G   6 HOH 29  329 30  HOH TIP A   ? 
G   6 HOH 30  330 31  HOH TIP A   ? 
G   6 HOH 31  331 32  HOH TIP A   ? 
G   6 HOH 32  332 34  HOH TIP A   ? 
G   6 HOH 33  333 35  HOH TIP A   ? 
G   6 HOH 34  334 36  HOH TIP A   ? 
G   6 HOH 35  335 37  HOH TIP A   ? 
G   6 HOH 36  336 38  HOH TIP A   ? 
G   6 HOH 37  337 39  HOH TIP A   ? 
G   6 HOH 38  338 40  HOH TIP A   ? 
G   6 HOH 39  339 41  HOH TIP A   ? 
G   6 HOH 40  340 42  HOH TIP A   ? 
G   6 HOH 41  341 43  HOH TIP A   ? 
G   6 HOH 42  342 45  HOH TIP A   ? 
G   6 HOH 43  343 46  HOH TIP A   ? 
G   6 HOH 44  344 47  HOH TIP A   ? 
G   6 HOH 45  345 48  HOH TIP A   ? 
G   6 HOH 46  346 49  HOH TIP A   ? 
G   6 HOH 47  347 51  HOH TIP A   ? 
G   6 HOH 48  348 52  HOH TIP A   ? 
G   6 HOH 49  349 53  HOH TIP A   ? 
G   6 HOH 50  350 55  HOH TIP A   ? 
G   6 HOH 51  351 56  HOH TIP A   ? 
G   6 HOH 52  352 59  HOH TIP A   ? 
G   6 HOH 53  353 60  HOH TIP A   ? 
G   6 HOH 54  354 61  HOH TIP A   ? 
G   6 HOH 55  355 62  HOH TIP A   ? 
G   6 HOH 56  356 63  HOH TIP A   ? 
G   6 HOH 57  357 64  HOH TIP A   ? 
G   6 HOH 58  358 65  HOH TIP A   ? 
G   6 HOH 59  359 66  HOH TIP A   ? 
G   6 HOH 60  360 67  HOH TIP A   ? 
G   6 HOH 61  361 68  HOH TIP A   ? 
G   6 HOH 62  362 69  HOH TIP A   ? 
G   6 HOH 63  363 1   HOH TIP A   ? 
G   6 HOH 64  364 2   HOH TIP A   ? 
G   6 HOH 65  365 3   HOH TIP A   ? 
G   6 HOH 66  366 4   HOH TIP A   ? 
G   6 HOH 67  367 5   HOH TIP A   ? 
G   6 HOH 68  368 6   HOH TIP A   ? 
G   6 HOH 69  369 7   HOH TIP A   ? 
G   6 HOH 70  370 8   HOH TIP A   ? 
G   6 HOH 71  371 9   HOH TIP A   ? 
G   6 HOH 72  372 10  HOH TIP A   ? 
G   6 HOH 73  373 11  HOH TIP A   ? 
G   6 HOH 74  374 12  HOH TIP A   ? 
G   6 HOH 75  375 13  HOH TIP A   ? 
G   6 HOH 76  376 14  HOH TIP A   ? 
G   6 HOH 77  377 15  HOH TIP A   ? 
G   6 HOH 78  378 16  HOH TIP A   ? 
G   6 HOH 79  379 17  HOH TIP A   ? 
G   6 HOH 80  380 18  HOH TIP A   ? 
G   6 HOH 81  381 21  HOH TIP A   ? 
G   6 HOH 82  382 23  HOH TIP A   ? 
G   6 HOH 83  383 24  HOH TIP A   ? 
G   6 HOH 84  384 25  HOH TIP A   ? 
G   6 HOH 85  385 26  HOH TIP A   ? 
G   6 HOH 86  386 27  HOH TIP A   ? 
G   6 HOH 87  387 28  HOH TIP A   ? 
G   6 HOH 88  388 29  HOH TIP A   ? 
G   6 HOH 89  389 30  HOH TIP A   ? 
G   6 HOH 90  390 31  HOH TIP A   ? 
G   6 HOH 91  391 32  HOH TIP A   ? 
G   6 HOH 92  392 33  HOH TIP A   ? 
G   6 HOH 93  393 34  HOH TIP A   ? 
G   6 HOH 94  394 35  HOH TIP A   ? 
G   6 HOH 95  395 36  HOH TIP A   ? 
G   6 HOH 96  396 37  HOH TIP A   ? 
G   6 HOH 97  397 38  HOH TIP A   ? 
G   6 HOH 98  398 39  HOH TIP A   ? 
G   6 HOH 99  399 40  HOH TIP A   ? 
G   6 HOH 100 400 41  HOH TIP A   ? 
G   6 HOH 101 401 42  HOH TIP A   ? 
G   6 HOH 102 402 43  HOH TIP A   ? 
G   6 HOH 103 403 44  HOH TIP A   ? 
G   6 HOH 104 404 45  HOH TIP A   ? 
G   6 HOH 105 405 46  HOH TIP A   ? 
G   6 HOH 106 406 47  HOH TIP A   ? 
G   6 HOH 107 407 48  HOH TIP A   ? 
G   6 HOH 108 408 49  HOH TIP A   ? 
G   6 HOH 109 409 51  HOH TIP A   ? 
G   6 HOH 110 410 52  HOH TIP A   ? 
G   6 HOH 111 411 53  HOH TIP A   ? 
G   6 HOH 112 412 54  HOH TIP A   ? 
G   6 HOH 113 413 56  HOH TIP A   ? 
G   6 HOH 114 414 57  HOH TIP A   ? 
G   6 HOH 115 415 58  HOH TIP A   ? 
G   6 HOH 116 416 59  HOH TIP A   ? 
G   6 HOH 117 417 60  HOH TIP A   ? 
G   6 HOH 118 418 61  HOH TIP A   ? 
G   6 HOH 119 419 62  HOH TIP A   ? 
G   6 HOH 120 420 63  HOH TIP A   ? 
G   6 HOH 121 421 64  HOH TIP A   ? 
G   6 HOH 122 422 65  HOH TIP A   ? 
G   6 HOH 123 423 66  HOH TIP A   ? 
G   6 HOH 124 424 67  HOH TIP A   ? 
G   6 HOH 125 425 68  HOH TIP A   ? 
G   6 HOH 126 426 69  HOH TIP A   ? 
G   6 HOH 127 427 70  HOH TIP A   ? 
G   6 HOH 128 428 71  HOH TIP A   ? 
G   6 HOH 129 429 72  HOH TIP A   ? 
G   6 HOH 130 430 73  HOH TIP A   ? 
G   6 HOH 131 431 74  HOH TIP A   ? 
G   6 HOH 132 432 75  HOH TIP A   ? 
G   6 HOH 133 433 76  HOH TIP A   ? 
G   6 HOH 134 434 77  HOH TIP A   ? 
G   6 HOH 135 435 78  HOH TIP A   ? 
G   6 HOH 136 436 80  HOH TIP A   ? 
G   6 HOH 137 437 81  HOH TIP A   ? 
G   6 HOH 138 438 84  HOH TIP A   ? 
G   6 HOH 139 439 85  HOH TIP A   ? 
G   6 HOH 140 440 86  HOH TIP A   ? 
G   6 HOH 141 441 87  HOH TIP A   ? 
G   6 HOH 142 442 88  HOH TIP A   ? 
G   6 HOH 143 443 90  HOH TIP A   ? 
G   6 HOH 144 444 91  HOH TIP A   ? 
G   6 HOH 145 445 92  HOH TIP A   ? 
G   6 HOH 146 446 99  HOH TIP A   ? 
G   6 HOH 147 447 100 HOH TIP A   ? 
G   6 HOH 148 448 101 HOH TIP A   ? 
G   6 HOH 149 449 102 HOH TIP A   ? 
G   6 HOH 150 450 103 HOH TIP A   ? 
G   6 HOH 151 451 104 HOH TIP A   ? 
G   6 HOH 152 452 105 HOH TIP A   ? 
G   6 HOH 153 453 106 HOH TIP A   ? 
G   6 HOH 154 454 107 HOH TIP A   ? 
G   6 HOH 155 455 108 HOH TIP A   ? 
G   6 HOH 156 456 109 HOH TIP A   ? 
G   6 HOH 157 457 110 HOH TIP A   ? 
G   6 HOH 158 458 111 HOH TIP A   ? 
G   6 HOH 159 459 112 HOH TIP A   ? 
G   6 HOH 160 460 113 HOH TIP A   ? 
G   6 HOH 161 461 114 HOH TIP A   ? 
G   6 HOH 162 462 115 HOH TIP A   ? 
G   6 HOH 163 463 116 HOH TIP A   ? 
G   6 HOH 164 464 1   HOH HOH A   ? 
G   6 HOH 165 465 2   HOH HOH A   ? 
G   6 HOH 166 466 3   HOH HOH A   ? 
G-2 6 HOH 1   301 1   HOH TIP A-2 ? 
G-2 6 HOH 2   302 2   HOH TIP A-2 ? 
G-2 6 HOH 3   303 3   HOH TIP A-2 ? 
G-2 6 HOH 4   304 4   HOH TIP A-2 ? 
G-2 6 HOH 5   305 5   HOH TIP A-2 ? 
G-2 6 HOH 6   306 6   HOH TIP A-2 ? 
G-2 6 HOH 7   307 7   HOH TIP A-2 ? 
G-2 6 HOH 8   308 8   HOH TIP A-2 ? 
G-2 6 HOH 9   309 9   HOH TIP A-2 ? 
G-2 6 HOH 10  310 10  HOH TIP A-2 ? 
G-2 6 HOH 11  311 11  HOH TIP A-2 ? 
G-2 6 HOH 12  312 12  HOH TIP A-2 ? 
G-2 6 HOH 13  313 13  HOH TIP A-2 ? 
G-2 6 HOH 14  314 14  HOH TIP A-2 ? 
G-2 6 HOH 15  315 15  HOH TIP A-2 ? 
G-2 6 HOH 16  316 16  HOH TIP A-2 ? 
G-2 6 HOH 17  317 17  HOH TIP A-2 ? 
G-2 6 HOH 18  318 18  HOH TIP A-2 ? 
G-2 6 HOH 19  319 20  HOH TIP A-2 ? 
G-2 6 HOH 20  320 21  HOH TIP A-2 ? 
G-2 6 HOH 21  321 22  HOH TIP A-2 ? 
G-2 6 HOH 22  322 23  HOH TIP A-2 ? 
G-2 6 HOH 23  323 24  HOH TIP A-2 ? 
G-2 6 HOH 24  324 25  HOH TIP A-2 ? 
G-2 6 HOH 25  325 26  HOH TIP A-2 ? 
G-2 6 HOH 26  326 27  HOH TIP A-2 ? 
G-2 6 HOH 27  327 28  HOH TIP A-2 ? 
G-2 6 HOH 28  328 29  HOH TIP A-2 ? 
G-2 6 HOH 29  329 30  HOH TIP A-2 ? 
G-2 6 HOH 30  330 31  HOH TIP A-2 ? 
G-2 6 HOH 31  331 32  HOH TIP A-2 ? 
G-2 6 HOH 32  332 34  HOH TIP A-2 ? 
G-2 6 HOH 33  333 35  HOH TIP A-2 ? 
G-2 6 HOH 34  334 36  HOH TIP A-2 ? 
G-2 6 HOH 35  335 37  HOH TIP A-2 ? 
G-2 6 HOH 36  336 38  HOH TIP A-2 ? 
G-2 6 HOH 37  337 39  HOH TIP A-2 ? 
G-2 6 HOH 38  338 40  HOH TIP A-2 ? 
G-2 6 HOH 39  339 41  HOH TIP A-2 ? 
G-2 6 HOH 40  340 42  HOH TIP A-2 ? 
G-2 6 HOH 41  341 43  HOH TIP A-2 ? 
G-2 6 HOH 42  342 45  HOH TIP A-2 ? 
G-2 6 HOH 43  343 46  HOH TIP A-2 ? 
G-2 6 HOH 44  344 47  HOH TIP A-2 ? 
G-2 6 HOH 45  345 48  HOH TIP A-2 ? 
G-2 6 HOH 46  346 49  HOH TIP A-2 ? 
G-2 6 HOH 47  347 51  HOH TIP A-2 ? 
G-2 6 HOH 48  348 52  HOH TIP A-2 ? 
G-2 6 HOH 49  349 53  HOH TIP A-2 ? 
G-2 6 HOH 50  350 55  HOH TIP A-2 ? 
G-2 6 HOH 51  351 56  HOH TIP A-2 ? 
G-2 6 HOH 52  352 59  HOH TIP A-2 ? 
G-2 6 HOH 53  353 60  HOH TIP A-2 ? 
G-2 6 HOH 54  354 61  HOH TIP A-2 ? 
G-2 6 HOH 55  355 62  HOH TIP A-2 ? 
G-2 6 HOH 56  356 63  HOH TIP A-2 ? 
G-2 6 HOH 57  357 64  HOH TIP A-2 ? 
G-2 6 HOH 58  358 65  HOH TIP A-2 ? 
G-2 6 HOH 59  359 66  HOH TIP A-2 ? 
G-2 6 HOH 60  360 67  HOH TIP A-2 ? 
G-2 6 HOH 61  361 68  HOH TIP A-2 ? 
G-2 6 HOH 62  362 69  HOH TIP A-2 ? 
G-2 6 HOH 63  363 1   HOH TIP A-2 ? 
G-2 6 HOH 64  364 2   HOH TIP A-2 ? 
G-2 6 HOH 65  365 3   HOH TIP A-2 ? 
G-2 6 HOH 66  366 4   HOH TIP A-2 ? 
G-2 6 HOH 67  367 5   HOH TIP A-2 ? 
G-2 6 HOH 68  368 6   HOH TIP A-2 ? 
G-2 6 HOH 69  369 7   HOH TIP A-2 ? 
G-2 6 HOH 70  370 8   HOH TIP A-2 ? 
G-2 6 HOH 71  371 9   HOH TIP A-2 ? 
G-2 6 HOH 72  372 10  HOH TIP A-2 ? 
G-2 6 HOH 73  373 11  HOH TIP A-2 ? 
G-2 6 HOH 74  374 12  HOH TIP A-2 ? 
G-2 6 HOH 75  375 13  HOH TIP A-2 ? 
G-2 6 HOH 76  376 14  HOH TIP A-2 ? 
G-2 6 HOH 77  377 15  HOH TIP A-2 ? 
G-2 6 HOH 78  378 16  HOH TIP A-2 ? 
G-2 6 HOH 79  379 17  HOH TIP A-2 ? 
G-2 6 HOH 80  380 18  HOH TIP A-2 ? 
G-2 6 HOH 81  381 21  HOH TIP A-2 ? 
G-2 6 HOH 82  382 23  HOH TIP A-2 ? 
G-2 6 HOH 83  383 24  HOH TIP A-2 ? 
G-2 6 HOH 84  384 25  HOH TIP A-2 ? 
G-2 6 HOH 85  385 26  HOH TIP A-2 ? 
G-2 6 HOH 86  386 27  HOH TIP A-2 ? 
G-2 6 HOH 87  387 28  HOH TIP A-2 ? 
G-2 6 HOH 88  388 29  HOH TIP A-2 ? 
G-2 6 HOH 89  389 30  HOH TIP A-2 ? 
G-2 6 HOH 90  390 31  HOH TIP A-2 ? 
G-2 6 HOH 91  391 32  HOH TIP A-2 ? 
G-2 6 HOH 92  392 33  HOH TIP A-2 ? 
G-2 6 HOH 93  393 34  HOH TIP A-2 ? 
G-2 6 HOH 94  394 35  HOH TIP A-2 ? 
G-2 6 HOH 95  395 36  HOH TIP A-2 ? 
G-2 6 HOH 96  396 37  HOH TIP A-2 ? 
G-2 6 HOH 97  397 38  HOH TIP A-2 ? 
G-2 6 HOH 98  398 39  HOH TIP A-2 ? 
G-2 6 HOH 99  399 40  HOH TIP A-2 ? 
G-2 6 HOH 100 400 41  HOH TIP A-2 ? 
G-2 6 HOH 101 401 42  HOH TIP A-2 ? 
G-2 6 HOH 102 402 43  HOH TIP A-2 ? 
G-2 6 HOH 103 403 44  HOH TIP A-2 ? 
G-2 6 HOH 104 404 45  HOH TIP A-2 ? 
G-2 6 HOH 105 405 46  HOH TIP A-2 ? 
G-2 6 HOH 106 406 47  HOH TIP A-2 ? 
G-2 6 HOH 107 407 48  HOH TIP A-2 ? 
G-2 6 HOH 108 408 49  HOH TIP A-2 ? 
G-2 6 HOH 109 409 51  HOH TIP A-2 ? 
G-2 6 HOH 110 410 52  HOH TIP A-2 ? 
G-2 6 HOH 111 411 53  HOH TIP A-2 ? 
G-2 6 HOH 112 412 54  HOH TIP A-2 ? 
G-2 6 HOH 113 413 56  HOH TIP A-2 ? 
G-2 6 HOH 114 414 57  HOH TIP A-2 ? 
G-2 6 HOH 115 415 58  HOH TIP A-2 ? 
G-2 6 HOH 116 416 59  HOH TIP A-2 ? 
G-2 6 HOH 117 417 60  HOH TIP A-2 ? 
G-2 6 HOH 118 418 61  HOH TIP A-2 ? 
G-2 6 HOH 119 419 62  HOH TIP A-2 ? 
G-2 6 HOH 120 420 63  HOH TIP A-2 ? 
G-2 6 HOH 121 421 64  HOH TIP A-2 ? 
G-2 6 HOH 122 422 65  HOH TIP A-2 ? 
G-2 6 HOH 123 423 66  HOH TIP A-2 ? 
G-2 6 HOH 124 424 67  HOH TIP A-2 ? 
G-2 6 HOH 125 425 68  HOH TIP A-2 ? 
G-2 6 HOH 126 426 69  HOH TIP A-2 ? 
G-2 6 HOH 127 427 70  HOH TIP A-2 ? 
G-2 6 HOH 128 428 71  HOH TIP A-2 ? 
G-2 6 HOH 129 429 72  HOH TIP A-2 ? 
G-2 6 HOH 130 430 73  HOH TIP A-2 ? 
G-2 6 HOH 131 431 74  HOH TIP A-2 ? 
G-2 6 HOH 132 432 75  HOH TIP A-2 ? 
G-2 6 HOH 133 433 76  HOH TIP A-2 ? 
G-2 6 HOH 134 434 77  HOH TIP A-2 ? 
G-2 6 HOH 135 435 78  HOH TIP A-2 ? 
G-2 6 HOH 136 436 80  HOH TIP A-2 ? 
G-2 6 HOH 137 437 81  HOH TIP A-2 ? 
G-2 6 HOH 138 438 84  HOH TIP A-2 ? 
G-2 6 HOH 139 439 85  HOH TIP A-2 ? 
G-2 6 HOH 140 440 86  HOH TIP A-2 ? 
G-2 6 HOH 141 441 87  HOH TIP A-2 ? 
G-2 6 HOH 142 442 88  HOH TIP A-2 ? 
G-2 6 HOH 143 443 90  HOH TIP A-2 ? 
G-2 6 HOH 144 444 91  HOH TIP A-2 ? 
G-2 6 HOH 145 445 92  HOH TIP A-2 ? 
G-2 6 HOH 146 446 99  HOH TIP A-2 ? 
G-2 6 HOH 147 447 100 HOH TIP A-2 ? 
G-2 6 HOH 148 448 101 HOH TIP A-2 ? 
G-2 6 HOH 149 449 102 HOH TIP A-2 ? 
G-2 6 HOH 150 450 103 HOH TIP A-2 ? 
G-2 6 HOH 151 451 104 HOH TIP A-2 ? 
G-2 6 HOH 152 452 105 HOH TIP A-2 ? 
G-2 6 HOH 153 453 106 HOH TIP A-2 ? 
G-2 6 HOH 154 454 107 HOH TIP A-2 ? 
G-2 6 HOH 155 455 108 HOH TIP A-2 ? 
G-2 6 HOH 156 456 109 HOH TIP A-2 ? 
G-2 6 HOH 157 457 110 HOH TIP A-2 ? 
G-2 6 HOH 158 458 111 HOH TIP A-2 ? 
G-2 6 HOH 159 459 112 HOH TIP A-2 ? 
G-2 6 HOH 160 460 113 HOH TIP A-2 ? 
G-2 6 HOH 161 461 114 HOH TIP A-2 ? 
G-2 6 HOH 162 462 115 HOH TIP A-2 ? 
G-2 6 HOH 163 463 116 HOH TIP A-2 ? 
G-2 6 HOH 164 464 1   HOH HOH A-2 ? 
G-2 6 HOH 165 465 2   HOH HOH A-2 ? 
G-2 6 HOH 166 466 3   HOH HOH A-2 ? 
# 
loop_
_chem_comp.id 
_chem_comp.type 
_chem_comp.mon_nstd_flag 
_chem_comp.name 
_chem_comp.pdbx_synonyms 
_chem_comp.formula 
_chem_comp.formula_weight 
ALA "L-peptide linking" y ALANINE         ? "C3 H7 N O2"     89.093  
ARG "L-peptide linking" y ARGININE        ? "C6 H15 N4 O2 1" 175.209 
ASN "L-peptide linking" y ASPARAGINE      ? "C4 H8 N2 O3"    132.118 
ASP "L-peptide linking" y "ASPARTIC ACID" ? "C4 H7 N O4"     133.103 
CL  non-polymer         . "CHLORIDE ION"  ? "Cl -1"          35.453  
GLN "L-peptide linking" y GLUTAMINE       ? "C5 H10 N2 O3"   146.144 
GLU "L-peptide linking" y "GLUTAMIC ACID" ? "C5 H9 N O4"     147.129 
GLY "peptide linking"   y GLYCINE         ? "C2 H5 N O2"     75.067  
HIS "L-peptide linking" y HISTIDINE       ? "C6 H10 N3 O2 1" 156.162 
HOH non-polymer         . WATER           ? "H2 O"           18.015  
ILE "L-peptide linking" y ISOLEUCINE      ? "C6 H13 N O2"    131.173 
LEU "L-peptide linking" y LEUCINE         ? "C6 H13 N O2"    131.173 
LYS "L-peptide linking" y LYSINE          ? "C6 H15 N2 O2 1" 147.195 
MET "L-peptide linking" y METHIONINE      ? "C5 H11 N O2 S"  149.211 
MG  non-polymer         . "MAGNESIUM ION" ? "Mg 2"           24.305  
NA  non-polymer         . "SODIUM ION"    ? "Na 1"           22.990  
PHE "L-peptide linking" y PHENYLALANINE   ? "C9 H11 N O2"    165.189 
PRO "L-peptide linking" y PROLINE         ? "C5 H9 N O2"     115.130 
SER "L-peptide linking" y SERINE          ? "C3 H7 N O3"     105.093 
SO4 non-polymer         . "SULFATE ION"   ? "O4 S -2"        96.063  
THR "L-peptide linking" y THREONINE       ? "C4 H9 N O3"     119.119 
TRP "L-peptide linking" y TRYPTOPHAN      ? "C11 H12 N2 O2"  204.225 
TYR "L-peptide linking" y TYROSINE        ? "C9 H11 N O3"    181.189 
VAL "L-peptide linking" y VALINE          ? "C5 H11 N O2"    117.146 
# 
loop_
_struct_asym.id 
_struct_asym.pdbx_blank_PDB_chainid_flag 
_struct_asym.pdbx_modified 
_struct_asym.entity_id 
_struct_asym.details 
A   N N 1 ? 
A-2 N N 1 ? 
B   N N 2 ? 
C   N N 2 ? 
D   N N 3 ? 
E   N N 4 ? 
F   N N 5 ? 
B-2 N N 2 ? 
C-2 N N 2 ? 
D-2 N N 3 ? 
E-2 N N 4 ? 
F-2 N N 5 ? 
G   N N 6 ? 
G-2 N N 6 ? 
# 
_struct_conf_type.id          HELX_P 
_struct_conf_type.criteria    ? 
_struct_conf_type.reference   ? 
# 
loop_
_struct_conf.conf_type_id 
_struct_conf.id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_id 
_struct_conf.beg_label_comp_id 
_struct_conf.beg_label_asym_id 
_struct_conf.beg_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_conf.end_label_comp_id 
_struct_conf.end_label_asym_id 
_struct_conf.end_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_conf.beg_auth_comp_id 
_struct_conf.beg_auth_asym_id 
_struct_conf.beg_auth_seq_id 
_struct_conf.end_auth_comp_id 
_struct_conf.end_auth_asym_id 
_struct_conf.end_auth_seq_id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_class 
_struct_conf.details 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_length 
HELX_P HELX_P1  AA1 HIS A   10  ? GLY A   30  ? HIS A   7   GLY A   27  1 ? 21 
HELX_P HELX_P2  AA2 ALA A   41  ? GLY A   43  ? ALA A   38  GLY A   40  5 ? 3  
HELX_P HELX_P3  AA3 TYR A   44  ? ALA A   84  ? TYR A   41  ALA A   81  1 ? 41 
HELX_P HELX_P4  AA4 PRO A   92  ? LEU A   96  ? PRO A   89  LEU A   93  5 ? 5  
HELX_P HELX_P5  AA5 GLU A   97  ? GLN A   130 ? GLU A   94  GLN A   127 1 ? 34 
HELX_P HELX_P6  AA6 PRO A   141 ? LYS A   143 ? PRO A   138 LYS A   140 5 ? 3  
HELX_P HELX_P7  AA7 LYS A   144 ? ARG A   159 ? LYS A   141 ARG A   156 1 ? 16 
HELX_P HELX_P8  AA8 HIS A-2 10  ? GLY A-2 30  ? HIS A-2 7   GLY A-2 27  1 ? 21 
HELX_P HELX_P9  AA9 ALA A-2 41  ? GLY A-2 43  ? ALA A-2 38  GLY A-2 40  5 ? 3  
HELX_P HELX_P10 AB1 TYR A-2 44  ? ALA A-2 84  ? TYR A-2 41  ALA A-2 81  1 ? 41 
HELX_P HELX_P11 AB2 PRO A-2 92  ? LEU A-2 96  ? PRO A-2 89  LEU A-2 93  5 ? 5  
HELX_P HELX_P12 AB3 GLU A-2 97  ? GLN A-2 130 ? GLU A-2 94  GLN A-2 127 1 ? 34 
HELX_P HELX_P13 AB4 PRO A-2 141 ? LYS A-2 143 ? PRO A-2 138 LYS A-2 140 5 ? 3  
HELX_P HELX_P14 AB5 LYS A-2 144 ? ARG A-2 159 ? LYS A-2 141 ARG A-2 156 1 ? 16 
# 
loop_
_pdbx_struct_oper_list.id 
_pdbx_struct_oper_list.type 
_pdbx_struct_oper_list.name 
_pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[1][1] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[1][2] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[1][3] 
_pdbx_struct_oper_list.vector[1] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[2][1] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[2][2] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[2][3] 
_pdbx_struct_oper_list.vector[2] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][1] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][2] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][3] 
_pdbx_struct_oper_list.vector[3] 
1 "identity operation"         1_555 x,y,z           1.0000000000  0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000  0.0000000000 1.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 1.0000000000  0.0000000000   
2 "crystal symmetry operation" 5_654 -x+y+1,y,-z-1/3 -1.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 61.0580000000 0.0000000000 1.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 -1.0000000000 -27.1353333333 
# 
_atom_sites.entry_id                    XXXX 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][1]   0.016378 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][2]   0.009456 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][2]   0.018912 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][3]   0.012284 
_atom_sites.fract_transf_vector[1]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[2]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[3]      0.00000 
# 
loop_
_atom_type.symbol 
C  
CL 
MG 
N  
NA 
O  
S  
# 
_entry.id   XXXX 
# 
loop_
_pdbx_chain_remapping.entity_id 
_pdbx_chain_remapping.label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.applied_operations 
1 A   A   A A 1 
1 A-2 A-2 A A 2 
2 B   A   B A 1 
2 C   A   C A 1 
3 D   A   D A 1 
4 E   A   E A 1 
5 F   A   F A 1 
2 B-2 A-2 B A 2 
2 C-2 A-2 C A 2 
3 D-2 A-2 D A 2 
4 E-2 A-2 E A 2 
5 F-2 A-2 F A 2 
6 G   A   G A 1 
6 G-2 A-2 G A 2 
# 
loop_
_pdbx_entity_nonpoly.entity_id 
_pdbx_entity_nonpoly.name 
_pdbx_entity_nonpoly.comp_id 
2 "SULFATE ION"   SO4 
3 "SODIUM ION"    NA  
4 "CHLORIDE ION"  CL  
5 "MAGNESIUM ION" MG  
6 water           HOH 
# 
loop_
_pdbx_entity_remapping.entity_id 
_pdbx_entity_remapping.orig_entity_id 
1 1 
2 2 
3 3 
4 4 
5 5 
6 6 
# 
loop_
_atom_site.group_PDB 
_atom_site.id 
_atom_site.type_symbol 
_atom_site.label_atom_id 
_atom_site.label_alt_id 
_atom_site.label_comp_id 
_atom_site.label_asym_id 
_atom_site.label_entity_id 
_atom_site.label_seq_id 
_atom_site.pdbx_PDB_ins_code 
_atom_site.Cartn_x 
_atom_site.Cartn_y 
_atom_site.Cartn_z 
_atom_site.occupancy 
_atom_site.B_iso_or_equiv 
_atom_site.Cartn_x_esd 
_atom_site.Cartn_y_esd 
_atom_site.Cartn_z_esd 
_atom_site.occupancy_esd 
_atom_site.B_iso_or_equiv_esd 
_atom_site.pdbx_formal_charge 
_atom_site.auth_seq_id 
_atom_site.auth_comp_id 
_atom_site.auth_asym_id 
_atom_site.auth_atom_id 
_atom_site.pdbx_PDB_model_num 
ATOM   1    N  N   . HIS A   1 10  ? 23.911 29.743  -14.289 1.00 54.46 ? ? ? ? ? ? 7   HIS A   N   1 
ATOM   2    C  CA  . HIS A   1 10  ? 23.978 29.552  -12.811 1.00 54.45 ? ? ? ? ? ? 7   HIS A   CA  1 
ATOM   3    C  C   . HIS A   1 10  ? 22.983 28.484  -12.372 1.00 54.32 ? ? ? ? ? ? 7   HIS A   C   1 
ATOM   4    O  O   . HIS A   1 10  ? 23.348 27.509  -11.714 1.00 53.48 ? ? ? ? ? ? 7   HIS A   O   1 
ATOM   5    C  CB  . HIS A   1 10  ? 23.682 30.870  -12.100 1.00 54.67 ? ? ? ? ? ? 7   HIS A   CB  1 
ATOM   6    N  N   . ALA A   1 11  ? 21.722 28.672  -12.742 1.00 53.93 ? ? ? ? ? ? 8   ALA A   N   1 
ATOM   7    C  CA  . ALA A   1 11  ? 20.683 27.715  -12.389 1.00 53.85 ? ? ? ? ? ? 8   ALA A   CA  1 
ATOM   8    C  C   . ALA A   1 11  ? 20.863 26.436  -13.208 1.00 52.80 ? ? ? ? ? ? 8   ALA A   C   1 
ATOM   9    O  O   . ALA A   1 11  ? 20.905 25.334  -12.661 1.00 52.87 ? ? ? ? ? ? 8   ALA A   O   1 
ATOM   10   C  CB  . ALA A   1 11  ? 19.304 28.321  -12.651 1.00 53.79 ? ? ? ? ? ? 8   ALA A   CB  1 
ATOM   11   N  N   . VAL A   1 12  ? 20.977 26.598  -14.521 1.00 51.66 ? ? ? ? ? ? 9   VAL A   N   1 
ATOM   12   C  CA  . VAL A   1 12  ? 21.149 25.468  -15.426 1.00 50.69 ? ? ? ? ? ? 9   VAL A   CA  1 
ATOM   13   C  C   . VAL A   1 12  ? 22.414 24.673  -15.108 1.00 49.57 ? ? ? ? ? ? 9   VAL A   C   1 
ATOM   14   O  O   . VAL A   1 12  ? 22.397 23.444  -15.114 1.00 48.66 ? ? ? ? ? ? 9   VAL A   O   1 
ATOM   15   C  CB  . VAL A   1 12  ? 21.214 25.945  -16.892 1.00 51.19 ? ? ? ? ? ? 9   VAL A   CB  1 
ATOM   16   C  CG1 . VAL A   1 12  ? 21.283 24.751  -17.829 1.00 51.48 ? ? ? ? ? ? 9   VAL A   CG1 1 
ATOM   17   C  CG2 . VAL A   1 12  ? 20.001 26.804  -17.209 1.00 51.02 ? ? ? ? ? ? 9   VAL A   CG2 1 
ATOM   18   N  N   . ALA A   1 13  ? 23.509 25.376  -14.830 1.00 48.05 ? ? ? ? ? ? 10  ALA A   N   1 
ATOM   19   C  CA  . ALA A   1 13  ? 24.775 24.722  -14.515 1.00 46.70 ? ? ? ? ? ? 10  ALA A   CA  1 
ATOM   20   C  C   . ALA A   1 13  ? 24.595 23.742  -13.365 1.00 46.51 ? ? ? ? ? ? 10  ALA A   C   1 
ATOM   21   O  O   . ALA A   1 13  ? 25.005 22.585  -13.448 1.00 43.80 ? ? ? ? ? ? 10  ALA A   O   1 
ATOM   22   C  CB  . ALA A   1 13  ? 25.830 25.766  -14.150 1.00 46.62 ? ? ? ? ? ? 10  ALA A   CB  1 
ATOM   23   N  N   . GLN A   1 14  ? 23.971 24.216  -12.294 1.00 47.07 ? ? ? ? ? ? 11  GLN A   N   1 
ATOM   24   C  CA  . GLN A   1 14  ? 23.731 23.396  -11.116 1.00 47.69 ? ? ? ? ? ? 11  GLN A   CA  1 
ATOM   25   C  C   . GLN A   1 14  ? 22.812 22.223  -11.446 1.00 46.71 ? ? ? ? ? ? 11  GLN A   C   1 
ATOM   26   O  O   . GLN A   1 14  ? 23.039 21.101  -10.996 1.00 47.18 ? ? ? ? ? ? 11  GLN A   O   1 
ATOM   27   C  CB  . GLN A   1 14  ? 23.108 24.254  -10.011 1.00 50.84 ? ? ? ? ? ? 11  GLN A   CB  1 
ATOM   28   C  CG  . GLN A   1 14  ? 22.912 23.539  -8.681  1.00 55.76 ? ? ? ? ? ? 11  GLN A   CG  1 
ATOM   29   C  CD  . GLN A   1 14  ? 24.211 23.020  -8.095  1.00 58.94 ? ? ? ? ? ? 11  GLN A   CD  1 
ATOM   30   O  OE1 . GLN A   1 14  ? 24.764 22.022  -8.562  1.00 61.66 ? ? ? ? ? ? 11  GLN A   OE1 1 
ATOM   31   N  NE2 . GLN A   1 14  ? 24.712 23.703  -7.069  1.00 60.43 ? ? ? ? ? ? 11  GLN A   NE2 1 
ATOM   32   N  N   . GLN A   1 15  ? 21.775 22.490  -12.234 1.00 45.39 ? ? ? ? ? ? 12  GLN A   N   1 
ATOM   33   C  CA  . GLN A   1 15  ? 20.821 21.455  -12.616 1.00 44.39 ? ? ? ? ? ? 12  GLN A   CA  1 
ATOM   34   C  C   . GLN A   1 15  ? 21.507 20.341  -13.406 1.00 41.80 ? ? ? ? ? ? 12  GLN A   C   1 
ATOM   35   O  O   . GLN A   1 15  ? 21.337 19.163  -13.102 1.00 40.14 ? ? ? ? ? ? 12  GLN A   O   1 
ATOM   36   C  CB  . GLN A   1 15  ? 19.679 22.071  -13.435 1.00 46.68 ? ? ? ? ? ? 12  GLN A   CB  1 
ATOM   37   C  CG  . GLN A   1 15  ? 18.886 23.138  -12.671 1.00 50.95 ? ? ? ? ? ? 12  GLN A   CG  1 
ATOM   38   C  CD  . GLN A   1 15  ? 17.762 23.760  -13.486 1.00 53.63 ? ? ? ? ? ? 12  GLN A   CD  1 
ATOM   39   O  OE1 . GLN A   1 15  ? 17.991 24.316  -14.563 1.00 55.13 ? ? ? ? ? ? 12  GLN A   OE1 1 
ATOM   40   N  NE2 . GLN A   1 15  ? 16.539 23.676  -12.970 1.00 54.46 ? ? ? ? ? ? 12  GLN A   NE2 1 
ATOM   41   N  N   . ARG A   1 16  ? 22.290 20.718  -14.411 1.00 39.93 ? ? ? ? ? ? 13  ARG A   N   1 
ATOM   42   C  CA  . ARG A   1 16  ? 23.003 19.741  -15.233 1.00 38.32 ? ? ? ? ? ? 13  ARG A   CA  1 
ATOM   43   C  C   . ARG A   1 16  ? 24.029 18.971  -14.409 1.00 37.73 ? ? ? ? ? ? 13  ARG A   C   1 
ATOM   44   O  O   . ARG A   1 16  ? 24.306 17.803  -14.681 1.00 35.26 ? ? ? ? ? ? 13  ARG A   O   1 
ATOM   45   C  CB  . ARG A   1 16  ? 23.681 20.448  -16.409 1.00 41.30 ? ? ? ? ? ? 13  ARG A   CB  1 
ATOM   46   C  CG  . ARG A   1 16  ? 22.684 21.082  -17.364 1.00 42.01 ? ? ? ? ? ? 13  ARG A   CG  1 
ATOM   47   C  CD  . ARG A   1 16  ? 23.350 21.894  -18.460 1.00 45.85 ? ? ? ? ? ? 13  ARG A   CD  1 
ATOM   48   N  NE  . ARG A   1 16  ? 22.363 22.338  -19.443 1.00 47.95 ? ? ? ? ? ? 13  ARG A   NE  1 
ATOM   49   C  CZ  . ARG A   1 16  ? 22.593 23.237  -20.393 1.00 49.11 ? ? ? ? ? ? 13  ARG A   CZ  1 
ATOM   50   N  NH1 . ARG A   1 16  ? 23.786 23.808  -20.504 1.00 49.18 ? ? ? ? ? ? 13  ARG A   NH1 1 
ATOM   51   N  NH2 . ARG A   1 16  ? 21.623 23.567  -21.234 1.00 51.56 ? ? ? ? ? ? 13  ARG A   NH2 1 
ATOM   52   N  N   . ALA A   1 17  ? 24.586 19.630  -13.396 1.00 36.30 ? ? ? ? ? ? 14  ALA A   N   1 
ATOM   53   C  CA  . ALA A   1 17  ? 25.564 19.004  -12.518 1.00 36.09 ? ? ? ? ? ? 14  ALA A   CA  1 
ATOM   54   C  C   . ALA A   1 17  ? 24.863 18.008  -11.605 1.00 35.35 ? ? ? ? ? ? 14  ALA A   C   1 
ATOM   55   O  O   . ALA A   1 17  ? 25.387 16.931  -11.322 1.00 33.07 ? ? ? ? ? ? 14  ALA A   O   1 
ATOM   56   C  CB  . ALA A   1 17  ? 26.275 20.063  -11.682 1.00 37.77 ? ? ? ? ? ? 14  ALA A   CB  1 
ATOM   57   N  N   . ASP A   1 18  ? 23.674 18.379  -11.137 1.00 35.28 ? ? ? ? ? ? 15  ASP A   N   1 
ATOM   58   C  CA  . ASP A   1 18  ? 22.912 17.501  -10.266 1.00 35.52 ? ? ? ? ? ? 15  ASP A   CA  1 
ATOM   59   C  C   . ASP A   1 18  ? 22.493 16.254  -11.034 1.00 32.51 ? ? ? ? ? ? 15  ASP A   C   1 
ATOM   60   O  O   . ASP A   1 18  ? 22.515 15.155  -10.490 1.00 34.53 ? ? ? ? ? ? 15  ASP A   O   1 
ATOM   61   C  CB  . ASP A   1 18  ? 21.674 18.217  -9.717  1.00 39.52 ? ? ? ? ? ? 15  ASP A   CB  1 
ATOM   62   C  CG  . ASP A   1 18  ? 22.024 19.322  -8.734  1.00 45.19 ? ? ? ? ? ? 15  ASP A   CG  1 
ATOM   63   O  OD1 . ASP A   1 18  ? 22.973 19.136  -7.943  1.00 48.07 ? ? ? ? ? ? 15  ASP A   OD1 1 
ATOM   64   O  OD2 . ASP A   1 18  ? 21.342 20.370  -8.740  1.00 50.12 ? ? ? ? ? ? 15  ASP A   OD2 1 
ATOM   65   N  N   . ARG A   1 19  ? 22.123 16.429  -12.301 1.00 31.37 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A   N   1 
ATOM   66   C  CA  . ARG A   1 19  ? 21.707 15.308  -13.149 1.00 29.90 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A   CA  1 
ATOM   67   C  C   . ARG A   1 19  ? 22.831 14.275  -13.247 1.00 28.50 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A   C   1 
ATOM   68   O  O   . ARG A   1 19  ? 22.602 13.073  -13.092 1.00 27.70 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A   O   1 
ATOM   69   C  CB  . ARG A   1 19  ? 21.325 15.826  -14.541 1.00 29.81 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A   CB  1 
ATOM   70   C  CG  . ARG A   1 19  ? 20.991 14.754  -15.595 1.00 32.33 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A   CG  1 
ATOM   71   C  CD  . ARG A   1 19  ? 19.818 13.859  -15.194 1.00 28.85 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A   CD  1 
ATOM   72   N  NE  . ARG A   1 19  ? 18.623 14.614  -14.831 1.00 31.10 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A   NE  1 
ATOM   73   C  CZ  . ARG A   1 19  ? 17.895 15.349  -15.665 1.00 30.65 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A   CZ  1 
ATOM   74   N  NH1 . ARG A   1 19  ? 18.221 15.449  -16.944 1.00 32.14 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A   NH1 1 
ATOM   75   N  NH2 . ARG A   1 19  ? 16.833 15.996  -15.206 1.00 34.18 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A   NH2 1 
ATOM   76   N  N   . ILE A   1 20  ? 24.052 14.741  -13.495 1.00 28.68 ? ? ? ? ? ? 17  ILE A   N   1 
ATOM   77   C  CA  . ILE A   1 20  ? 25.186 13.828  -13.592 1.00 28.37 ? ? ? ? ? ? 17  ILE A   CA  1 
ATOM   78   C  C   . ILE A   1 20  ? 25.417 13.128  -12.257 1.00 28.39 ? ? ? ? ? ? 17  ILE A   C   1 
ATOM   79   O  O   . ILE A   1 20  ? 25.706 11.935  -12.215 1.00 29.18 ? ? ? ? ? ? 17  ILE A   O   1 
ATOM   80   C  CB  . ILE A   1 20  ? 26.479 14.574  -14.029 1.00 30.56 ? ? ? ? ? ? 17  ILE A   CB  1 
ATOM   81   C  CG1 . ILE A   1 20  ? 26.359 14.986  -15.500 1.00 31.24 ? ? ? ? ? ? 17  ILE A   CG1 1 
ATOM   82   C  CG2 . ILE A   1 20  ? 27.705 13.664  -13.856 1.00 28.49 ? ? ? ? ? ? 17  ILE A   CG2 1 
ATOM   83   C  CD1 . ILE A   1 20  ? 27.559 15.769  -16.031 1.00 34.41 ? ? ? ? ? ? 17  ILE A   CD1 1 
ATOM   84   N  N   . ALA A   1 21  ? 25.270 13.864  -11.160 1.00 30.84 ? ? ? ? ? ? 18  ALA A   N   1 
ATOM   85   C  CA  . ALA A   1 21  ? 25.459 13.276  -9.838  1.00 31.49 ? ? ? ? ? ? 18  ALA A   CA  1 
ATOM   86   C  C   . ALA A   1 21  ? 24.400 12.196  -9.590  1.00 31.73 ? ? ? ? ? ? 18  ALA A   C   1 
ATOM   87   O  O   . ALA A   1 21  ? 24.701 11.119  -9.077  1.00 31.35 ? ? ? ? ? ? 18  ALA A   O   1 
ATOM   88   C  CB  . ALA A   1 21  ? 25.366 14.366  -8.763  1.00 34.68 ? ? ? ? ? ? 18  ALA A   CB  1 
ATOM   89   N  N   . THR A   1 22  ? 23.161 12.495  -9.961  1.00 31.75 ? ? ? ? ? ? 19  THR A   N   1 
ATOM   90   C  CA  . THR A   1 22  ? 22.058 11.561  -9.782  1.00 33.19 ? ? ? ? ? ? 19  THR A   CA  1 
ATOM   91   C  C   . THR A   1 22  ? 22.250 10.279  -10.596 1.00 32.96 ? ? ? ? ? ? 19  THR A   C   1 
ATOM   92   O  O   . THR A   1 22  ? 22.001 9.178   -10.104 1.00 31.73 ? ? ? ? ? ? 19  THR A   O   1 
ATOM   93   C  CB  . THR A   1 22  ? 20.723 12.223  -10.173 1.00 35.17 ? ? ? ? ? ? 19  THR A   CB  1 
ATOM   94   O  OG1 . THR A   1 22  ? 20.435 13.280  -9.248  1.00 39.35 ? ? ? ? ? ? 19  THR A   OG1 1 
ATOM   95   C  CG2 . THR A   1 22  ? 19.588 11.209  -10.155 1.00 39.05 ? ? ? ? ? ? 19  THR A   CG2 1 
ATOM   96   N  N   . LEU A   1 23  ? 22.686 10.421  -11.844 1.00 31.18 ? ? ? ? ? ? 20  LEU A   N   1 
ATOM   97   C  CA  . LEU A   1 23  ? 22.913 9.254   -12.691 1.00 28.93 ? ? ? ? ? ? 20  LEU A   CA  1 
ATOM   98   C  C   . LEU A   1 23  ? 24.008 8.376   -12.093 1.00 28.46 ? ? ? ? ? ? 20  LEU A   C   1 
ATOM   99   O  O   . LEU A   1 23  ? 23.861 7.158   -12.015 1.00 27.68 ? ? ? ? ? ? 20  LEU A   O   1 
ATOM   100  C  CB  . LEU A   1 23  ? 23.302 9.696   -14.109 1.00 28.47 ? ? ? ? ? ? 20  LEU A   CB  1 
ATOM   101  C  CG  . LEU A   1 23  ? 22.180 10.381  -14.891 1.00 28.84 ? ? ? ? ? ? 20  LEU A   CG  1 
ATOM   102  C  CD1 . LEU A   1 23  ? 22.683 10.827  -16.263 1.00 31.73 ? ? ? ? ? ? 20  LEU A   CD1 1 
ATOM   103  C  CD2 . LEU A   1 23  ? 21.025 9.409   -15.050 1.00 32.58 ? ? ? ? ? ? 20  LEU A   CD2 1 
ATOM   104  N  N   . LEU A   1 24  ? 25.104 8.998   -11.664 1.00 27.06 ? ? ? ? ? ? 21  LEU A   N   1 
ATOM   105  C  CA  . LEU A   1 24  ? 26.214 8.264   -11.066 1.00 27.83 ? ? ? ? ? ? 21  LEU A   CA  1 
ATOM   106  C  C   . LEU A   1 24  ? 25.784 7.602   -9.769  1.00 30.34 ? ? ? ? ? ? 21  LEU A   C   1 
ATOM   107  O  O   . LEU A   1 24  ? 26.222 6.499   -9.448  1.00 29.39 ? ? ? ? ? ? 21  LEU A   O   1 
ATOM   108  C  CB  . LEU A   1 24  ? 27.380 9.201   -10.768 1.00 29.33 ? ? ? ? ? ? 21  LEU A   CB  1 
ATOM   109  C  CG  . LEU A   1 24  ? 28.250 9.656   -11.930 1.00 29.29 ? ? ? ? ? ? 21  LEU A   CG  1 
ATOM   110  C  CD1 . LEU A   1 24  ? 29.305 10.629  -11.411 1.00 28.20 ? ? ? ? ? ? 21  LEU A   CD1 1 
ATOM   111  C  CD2 . LEU A   1 24  ? 28.913 8.441   -12.580 1.00 28.16 ? ? ? ? ? ? 21  LEU A   CD2 1 
ATOM   112  N  N   . GLN A   1 25  ? 24.933 8.293   -9.020  1.00 32.64 ? ? ? ? ? ? 22  GLN A   N   1 
ATOM   113  C  CA  . GLN A   1 25  ? 24.444 7.771   -7.750  1.00 36.05 ? ? ? ? ? ? 22  GLN A   CA  1 
ATOM   114  C  C   . GLN A   1 25  ? 23.606 6.535   -8.036  1.00 35.67 ? ? ? ? ? ? 22  GLN A   C   1 
ATOM   115  O  O   . GLN A   1 25  ? 23.704 5.532   -7.333  1.00 37.81 ? ? ? ? ? ? 22  GLN A   O   1 
ATOM   116  C  CB  . GLN A   1 25  ? 23.604 8.832   -7.035  1.00 38.83 ? ? ? ? ? ? 22  GLN A   CB  1 
ATOM   117  C  CG  . GLN A   1 25  ? 22.947 8.357   -5.749  1.00 45.42 ? ? ? ? ? ? 22  GLN A   CG  1 
ATOM   118  C  CD  . GLN A   1 25  ? 23.950 7.990   -4.677  1.00 47.26 ? ? ? ? ? ? 22  GLN A   CD  1 
ATOM   119  O  OE1 . GLN A   1 25  ? 24.780 7.100   -4.859  1.00 50.85 ? ? ? ? ? ? 22  GLN A   OE1 1 
ATOM   120  N  NE2 . GLN A   1 25  ? 23.876 8.678   -3.544  1.00 52.49 ? ? ? ? ? ? 22  GLN A   NE2 1 
ATOM   121  N  N   . SER A   1 26  ? 22.786 6.608   -9.080  1.00 35.17 ? ? ? ? ? ? 23  SER A   N   1 
ATOM   122  C  CA  . SER A   1 26  ? 21.943 5.478   -9.455  1.00 35.28 ? ? ? ? ? ? 23  SER A   CA  1 
ATOM   123  C  C   . SER A   1 26  ? 22.791 4.267   -9.820  1.00 35.35 ? ? ? ? ? ? 23  SER A   C   1 
ATOM   124  O  O   . SER A   1 26  ? 22.529 3.154   -9.354  1.00 37.27 ? ? ? ? ? ? 23  SER A   O   1 
ATOM   125  C  CB  . SER A   1 26  ? 21.039 5.852   -10.632 1.00 36.30 ? ? ? ? ? ? 23  SER A   CB  1 
ATOM   126  O  OG  . SER A   1 26  ? 20.026 6.747   -10.213 1.00 37.11 ? ? ? ? ? ? 23  SER A   OG  1 
ATOM   127  N  N   . PHE A   1 27  ? 23.806 4.482   -10.655 1.00 33.86 ? ? ? ? ? ? 24  PHE A   N   1 
ATOM   128  C  CA  . PHE A   1 27  ? 24.693 3.400   -11.063 1.00 34.00 ? ? ? ? ? ? 24  PHE A   CA  1 
ATOM   129  C  C   . PHE A   1 27  ? 25.248 2.725   -9.818  1.00 34.88 ? ? ? ? ? ? 24  PHE A   C   1 
ATOM   130  O  O   . PHE A   1 27  ? 25.233 1.501   -9.698  1.00 35.25 ? ? ? ? ? ? 24  PHE A   O   1 
ATOM   131  C  CB  . PHE A   1 27  ? 25.865 3.940   -11.889 1.00 33.11 ? ? ? ? ? ? 24  PHE A   CB  1 
ATOM   132  C  CG  . PHE A   1 27  ? 25.482 4.436   -13.255 1.00 32.66 ? ? ? ? ? ? 24  PHE A   CG  1 
ATOM   133  C  CD1 . PHE A   1 27  ? 24.154 4.469   -13.662 1.00 33.56 ? ? ? ? ? ? 24  PHE A   CD1 1 
ATOM   134  C  CD2 . PHE A   1 27  ? 26.465 4.872   -14.139 1.00 34.77 ? ? ? ? ? ? 24  PHE A   CD2 1 
ATOM   135  C  CE1 . PHE A   1 27  ? 23.808 4.929   -14.933 1.00 32.55 ? ? ? ? ? ? 24  PHE A   CE1 1 
ATOM   136  C  CE2 . PHE A   1 27  ? 26.127 5.332   -15.404 1.00 34.36 ? ? ? ? ? ? 24  PHE A   CE2 1 
ATOM   137  C  CZ  . PHE A   1 27  ? 24.794 5.359   -15.800 1.00 31.61 ? ? ? ? ? ? 24  PHE A   CZ  1 
ATOM   138  N  N   . ALA A   1 28  ? 25.743 3.542   -8.897  1.00 35.81 ? ? ? ? ? ? 25  ALA A   N   1 
ATOM   139  C  CA  . ALA A   1 28  ? 26.321 3.045   -7.649  1.00 37.72 ? ? ? ? ? ? 25  ALA A   CA  1 
ATOM   140  C  C   . ALA A   1 28  ? 25.349 2.182   -6.854  1.00 37.51 ? ? ? ? ? ? 25  ALA A   C   1 
ATOM   141  O  O   . ALA A   1 28  ? 25.723 1.124   -6.343  1.00 39.69 ? ? ? ? ? ? 25  ALA A   O   1 
ATOM   142  C  CB  . ALA A   1 28  ? 26.786 4.218   -6.790  1.00 37.60 ? ? ? ? ? ? 25  ALA A   CB  1 
ATOM   143  N  N   . ASP A   1 29  ? 24.101 2.628   -6.761  1.00 36.98 ? ? ? ? ? ? 26  ASP A   N   1 
ATOM   144  C  CA  . ASP A   1 29  ? 23.091 1.902   -6.001  1.00 36.06 ? ? ? ? ? ? 26  ASP A   CA  1 
ATOM   145  C  C   . ASP A   1 29  ? 22.488 0.685   -6.703  1.00 36.49 ? ? ? ? ? ? 26  ASP A   C   1 
ATOM   146  O  O   . ASP A   1 29  ? 21.635 0.002   -6.137  1.00 36.17 ? ? ? ? ? ? 26  ASP A   O   1 
ATOM   147  C  CB  . ASP A   1 29  ? 21.972 2.859   -5.569  1.00 38.74 ? ? ? ? ? ? 26  ASP A   CB  1 
ATOM   148  C  CG  . ASP A   1 29  ? 22.456 3.927   -4.600  1.00 41.85 ? ? ? ? ? ? 26  ASP A   CG  1 
ATOM   149  O  OD1 . ASP A   1 29  ? 23.394 3.644   -3.825  1.00 44.27 ? ? ? ? ? ? 26  ASP A   OD1 1 
ATOM   150  O  OD2 . ASP A   1 29  ? 21.890 5.041   -4.599  1.00 42.45 ? ? ? ? ? ? 26  ASP A   OD2 1 
ATOM   151  N  N   . GLY A   1 30  ? 22.927 0.410   -7.927  1.00 34.95 ? ? ? ? ? ? 27  GLY A   N   1 
ATOM   152  C  CA  . GLY A   1 30  ? 22.411 -0.740  -8.648  1.00 32.25 ? ? ? ? ? ? 27  GLY A   CA  1 
ATOM   153  C  C   . GLY A   1 30  ? 21.161 -0.490  -9.477  1.00 31.59 ? ? ? ? ? ? 27  GLY A   C   1 
ATOM   154  O  O   . GLY A   1 30  ? 20.525 -1.439  -9.936  1.00 31.55 ? ? ? ? ? ? 27  GLY A   O   1 
ATOM   155  N  N   . GLN A   1 31  ? 20.800 0.778   -9.653  1.00 29.42 ? ? ? ? ? ? 28  GLN A   N   1 
ATOM   156  C  CA  . GLN A   1 31  ? 19.636 1.156   -10.452 1.00 29.73 ? ? ? ? ? ? 28  GLN A   CA  1 
ATOM   157  C  C   . GLN A   1 31  ? 20.166 1.416   -11.853 1.00 29.06 ? ? ? ? ? ? 28  GLN A   C   1 
ATOM   158  O  O   . GLN A   1 31  ? 20.607 2.519   -12.162 1.00 29.65 ? ? ? ? ? ? 28  GLN A   O   1 
ATOM   159  C  CB  . GLN A   1 31  ? 18.992 2.422   -9.881  1.00 29.95 ? ? ? ? ? ? 28  GLN A   CB  1 
ATOM   160  C  CG  . GLN A   1 31  ? 17.880 3.041   -10.730 1.00 31.32 ? ? ? ? ? ? 28  GLN A   CG  1 
ATOM   161  C  CD  . GLN A   1 31  ? 16.852 2.025   -11.188 1.00 32.44 ? ? ? ? ? ? 28  GLN A   CD  1 
ATOM   162  O  OE1 . GLN A   1 31  ? 16.937 1.503   -12.294 1.00 32.12 ? ? ? ? ? ? 28  GLN A   OE1 1 
ATOM   163  N  NE2 . GLN A   1 31  ? 15.881 1.733   -10.331 1.00 35.31 ? ? ? ? ? ? 28  GLN A   NE2 1 
ATOM   164  N  N   . LEU A   1 32  ? 20.130 0.387   -12.693 1.00 28.03 ? ? ? ? ? ? 29  LEU A   N   1 
ATOM   165  C  CA  . LEU A   1 32  ? 20.648 0.491   -14.055 1.00 27.42 ? ? ? ? ? ? 29  LEU A   CA  1 
ATOM   166  C  C   . LEU A   1 32  ? 19.569 0.613   -15.115 1.00 28.71 ? ? ? ? ? ? 29  LEU A   C   1 
ATOM   167  O  O   . LEU A   1 32  ? 19.864 0.582   -16.309 1.00 28.93 ? ? ? ? ? ? 29  LEU A   O   1 
ATOM   168  C  CB  . LEU A   1 32  ? 21.502 -0.739  -14.367 1.00 28.78 ? ? ? ? ? ? 29  LEU A   CB  1 
ATOM   169  C  CG  . LEU A   1 32  ? 22.452 -1.186  -13.252 1.00 28.71 ? ? ? ? ? ? 29  LEU A   CG  1 
ATOM   170  C  CD1 . LEU A   1 32  ? 23.207 -2.430  -13.692 1.00 32.67 ? ? ? ? ? ? 29  LEU A   CD1 1 
ATOM   171  C  CD2 . LEU A   1 32  ? 23.415 -0.062  -12.920 1.00 29.99 ? ? ? ? ? ? 29  LEU A   CD2 1 
ATOM   172  N  N   . ASP A   1 33  ? 18.321 0.766   -14.693 1.00 29.93 ? ? ? ? ? ? 30  ASP A   N   1 
ATOM   173  C  CA  . ASP A   1 33  ? 17.227 0.846   -15.649 1.00 30.11 ? ? ? ? ? ? 30  ASP A   CA  1 
ATOM   174  C  C   . ASP A   1 33  ? 16.923 2.229   -16.205 1.00 32.23 ? ? ? ? ? ? 30  ASP A   C   1 
ATOM   175  O  O   . ASP A   1 33  ? 16.236 2.355   -17.222 1.00 32.96 ? ? ? ? ? ? 30  ASP A   O   1 
ATOM   176  C  CB  . ASP A   1 33  ? 15.973 0.222   -15.033 1.00 32.53 ? ? ? ? ? ? 30  ASP A   CB  1 
ATOM   177  C  CG  . ASP A   1 33  ? 16.189 -1.237  -14.650 1.00 35.61 ? ? ? ? ? ? 30  ASP A   CG  1 
ATOM   178  O  OD1 . ASP A   1 33  ? 16.742 -1.992  -15.474 1.00 34.92 ? ? ? ? ? ? 30  ASP A   OD1 1 
ATOM   179  O  OD2 . ASP A   1 33  ? 15.812 -1.635  -13.531 1.00 39.06 ? ? ? ? ? ? 30  ASP A   OD2 1 
ATOM   180  N  N   . THR A   1 34  ? 17.437 3.272   -15.561 1.00 30.19 ? ? ? ? ? ? 31  THR A   N   1 
ATOM   181  C  CA  . THR A   1 34  ? 17.196 4.625   -16.055 1.00 31.42 ? ? ? ? ? ? 31  THR A   CA  1 
ATOM   182  C  C   . THR A   1 34  ? 17.840 4.774   -17.436 1.00 31.40 ? ? ? ? ? ? 31  THR A   C   1 
ATOM   183  O  O   . THR A   1 34  ? 18.936 4.272   -17.661 1.00 32.86 ? ? ? ? ? ? 31  THR A   O   1 
ATOM   184  C  CB  . THR A   1 34  ? 17.798 5.671   -15.091 1.00 30.79 ? ? ? ? ? ? 31  THR A   CB  1 
ATOM   185  O  OG1 . THR A   1 34  ? 17.164 5.554   -13.813 1.00 31.74 ? ? ? ? ? ? 31  THR A   OG1 1 
ATOM   186  C  CG2 . THR A   1 34  ? 17.597 7.083   -15.626 1.00 32.69 ? ? ? ? ? ? 31  THR A   CG2 1 
ATOM   187  N  N   . ALA A   1 35  ? 17.157 5.425   -18.374 1.00 29.68 ? ? ? ? ? ? 32  ALA A   N   1 
ATOM   188  C  CA  . ALA A   1 35  ? 17.752 5.625   -19.693 1.00 29.62 ? ? ? ? ? ? 32  ALA A   CA  1 
ATOM   189  C  C   . ALA A   1 35  ? 18.557 6.927   -19.630 1.00 29.46 ? ? ? ? ? ? 32  ALA A   C   1 
ATOM   190  O  O   . ALA A   1 35  ? 18.005 7.995   -19.380 1.00 31.00 ? ? ? ? ? ? 32  ALA A   O   1 
ATOM   191  C  CB  . ALA A   1 35  ? 16.675 5.715   -20.763 1.00 29.13 ? ? ? ? ? ? 32  ALA A   CB  1 
ATOM   192  N  N   . VAL A   1 36  ? 19.861 6.830   -19.859 1.00 28.23 ? ? ? ? ? ? 33  VAL A   N   1 
ATOM   193  C  CA  . VAL A   1 36  ? 20.745 7.992   -19.801 1.00 28.58 ? ? ? ? ? ? 33  VAL A   CA  1 
ATOM   194  C  C   . VAL A   1 36  ? 20.403 9.084   -20.812 1.00 30.78 ? ? ? ? ? ? 33  VAL A   C   1 
ATOM   195  O  O   . VAL A   1 36  ? 20.323 10.265  -20.462 1.00 32.33 ? ? ? ? ? ? 33  VAL A   O   1 
ATOM   196  C  CB  . VAL A   1 36  ? 22.217 7.554   -19.987 1.00 29.47 ? ? ? ? ? ? 33  VAL A   CB  1 
ATOM   197  C  CG1 . VAL A   1 36  ? 23.133 8.765   -20.011 1.00 28.05 ? ? ? ? ? ? 33  VAL A   CG1 1 
ATOM   198  C  CG2 . VAL A   1 36  ? 22.617 6.614   -18.857 1.00 30.97 ? ? ? ? ? ? 33  VAL A   CG2 1 
ATOM   199  N  N   . GLY A   1 37  ? 20.202 8.701   -22.066 1.00 29.70 ? ? ? ? ? ? 34  GLY A   N   1 
ATOM   200  C  CA  . GLY A   1 37  ? 19.867 9.695   -23.068 1.00 31.82 ? ? ? ? ? ? 34  GLY A   CA  1 
ATOM   201  C  C   . GLY A   1 37  ? 21.078 10.456  -23.569 1.00 31.60 ? ? ? ? ? ? 34  GLY A   C   1 
ATOM   202  O  O   . GLY A   1 37  ? 22.217 10.041  -23.352 1.00 33.35 ? ? ? ? ? ? 34  GLY A   O   1 
ATOM   203  N  N   . GLU A   1 38  ? 20.837 11.582  -24.233 1.00 33.29 ? ? ? ? ? ? 35  GLU A   N   1 
ATOM   204  C  CA  . GLU A   1 38  ? 21.917 12.392  -24.793 1.00 34.04 ? ? ? ? ? ? 35  GLU A   CA  1 
ATOM   205  C  C   . GLU A   1 38  ? 22.319 13.554  -23.897 1.00 33.14 ? ? ? ? ? ? 35  GLU A   C   1 
ATOM   206  O  O   . GLU A   1 38  ? 21.581 13.932  -22.988 1.00 30.29 ? ? ? ? ? ? 35  GLU A   O   1 
ATOM   207  C  CB  . GLU A   1 38  ? 21.502 12.935  -26.166 1.00 39.77 ? ? ? ? ? ? 35  GLU A   CB  1 
ATOM   208  C  CG  . GLU A   1 38  ? 21.213 11.854  -27.205 1.00 44.25 ? ? ? ? ? ? 35  GLU A   CG  1 
ATOM   209  C  CD  . GLU A   1 38  ? 22.382 10.904  -27.398 1.00 48.87 ? ? ? ? ? ? 35  GLU A   CD  1 
ATOM   210  O  OE1 . GLU A   1 38  ? 23.490 11.386  -27.719 1.00 51.58 ? ? ? ? ? ? 35  GLU A   OE1 1 
ATOM   211  O  OE2 . GLU A   1 38  ? 22.195 9.676   -27.229 1.00 51.65 ? ? ? ? ? ? 35  GLU A   OE2 1 
ATOM   212  N  N   . ALA A   1 39  ? 23.495 14.118  -24.162 1.00 31.48 ? ? ? ? ? ? 36  ALA A   N   1 
ATOM   213  C  CA  . ALA A   1 39  ? 24.001 15.249  -23.390 1.00 33.36 ? ? ? ? ? ? 36  ALA A   CA  1 
ATOM   214  C  C   . ALA A   1 39  ? 23.109 16.466  -23.612 1.00 34.81 ? ? ? ? ? ? 36  ALA A   C   1 
ATOM   215  O  O   . ALA A   1 39  ? 22.527 16.623  -24.685 1.00 36.11 ? ? ? ? ? ? 36  ALA A   O   1 
ATOM   216  C  CB  . ALA A   1 39  ? 25.427 15.566  -23.807 1.00 32.99 ? ? ? ? ? ? 36  ALA A   CB  1 
ATOM   217  N  N   . PRO A   1 40  ? 22.990 17.344  -22.597 1.00 35.76 ? ? ? ? ? ? 37  PRO A   N   1 
ATOM   218  C  CA  . PRO A   1 40  ? 22.164 18.553  -22.675 1.00 36.63 ? ? ? ? ? ? 37  PRO A   CA  1 
ATOM   219  C  C   . PRO A   1 40  ? 22.807 19.712  -23.441 1.00 38.56 ? ? ? ? ? ? 37  PRO A   C   1 
ATOM   220  O  O   . PRO A   1 40  ? 22.107 20.542  -24.023 1.00 38.43 ? ? ? ? ? ? 37  PRO A   O   1 
ATOM   221  C  CB  . PRO A   1 40  ? 21.936 18.897  -21.209 1.00 37.43 ? ? ? ? ? ? 37  PRO A   CB  1 
ATOM   222  C  CG  . PRO A   1 40  ? 23.248 18.527  -20.599 1.00 37.06 ? ? ? ? ? ? 37  PRO A   CG  1 
ATOM   223  C  CD  . PRO A   1 40  ? 23.530 17.175  -21.234 1.00 34.18 ? ? ? ? ? ? 37  PRO A   CD  1 
ATOM   224  N  N   . ALA A   1 41  ? 24.135 19.766  -23.426 1.00 38.13 ? ? ? ? ? ? 38  ALA A   N   1 
ATOM   225  C  CA  . ALA A   1 41  ? 24.881 20.822  -24.105 1.00 39.30 ? ? ? ? ? ? 38  ALA A   CA  1 
ATOM   226  C  C   . ALA A   1 41  ? 26.225 20.275  -24.577 1.00 39.53 ? ? ? ? ? ? 38  ALA A   C   1 
ATOM   227  O  O   . ALA A   1 41  ? 26.695 19.261  -24.071 1.00 38.80 ? ? ? ? ? ? 38  ALA A   O   1 
ATOM   228  C  CB  . ALA A   1 41  ? 25.091 21.998  -23.157 1.00 38.61 ? ? ? ? ? ? 38  ALA A   CB  1 
ATOM   229  N  N   . PRO A   1 42  ? 26.871 20.952  -25.545 1.00 40.49 ? ? ? ? ? ? 39  PRO A   N   1 
ATOM   230  C  CA  . PRO A   1 42  ? 28.166 20.528  -26.092 1.00 40.48 ? ? ? ? ? ? 39  PRO A   CA  1 
ATOM   231  C  C   . PRO A   1 42  ? 29.283 20.183  -25.103 1.00 41.29 ? ? ? ? ? ? 39  PRO A   C   1 
ATOM   232  O  O   . PRO A   1 42  ? 30.019 19.211  -25.310 1.00 43.44 ? ? ? ? ? ? 39  PRO A   O   1 
ATOM   233  C  CB  . PRO A   1 42  ? 28.548 21.686  -27.020 1.00 40.86 ? ? ? ? ? ? 39  PRO A   CB  1 
ATOM   234  C  CG  . PRO A   1 42  ? 27.833 22.858  -26.423 1.00 41.30 ? ? ? ? ? ? 39  PRO A   CG  1 
ATOM   235  C  CD  . PRO A   1 42  ? 26.493 22.268  -26.085 1.00 39.85 ? ? ? ? ? ? 39  PRO A   CD  1 
ATOM   236  N  N   . GLY A   1 43  ? 29.413 20.963  -24.034 1.00 40.01 ? ? ? ? ? ? 40  GLY A   N   1 
ATOM   237  C  CA  . GLY A   1 43  ? 30.463 20.705  -23.059 1.00 37.76 ? ? ? ? ? ? 40  GLY A   CA  1 
ATOM   238  C  C   . GLY A   1 43  ? 30.291 19.480  -22.164 1.00 37.37 ? ? ? ? ? ? 40  GLY A   C   1 
ATOM   239  O  O   . GLY A   1 43  ? 31.123 19.236  -21.288 1.00 37.06 ? ? ? ? ? ? 40  GLY A   O   1 
ATOM   240  N  N   . TYR A   1 44  ? 29.230 18.707  -22.373 1.00 36.20 ? ? ? ? ? ? 41  TYR A   N   1 
ATOM   241  C  CA  . TYR A   1 44  ? 28.983 17.514  -21.557 1.00 34.82 ? ? ? ? ? ? 41  TYR A   CA  1 
ATOM   242  C  C   . TYR A   1 44  ? 29.016 16.225  -22.375 1.00 34.48 ? ? ? ? ? ? 41  TYR A   C   1 
ATOM   243  O  O   . TYR A   1 44  ? 28.694 15.146  -21.864 1.00 31.76 ? ? ? ? ? ? 41  TYR A   O   1 
ATOM   244  C  CB  . TYR A   1 44  ? 27.619 17.617  -20.871 1.00 36.49 ? ? ? ? ? ? 41  TYR A   CB  1 
ATOM   245  C  CG  . TYR A   1 44  ? 27.445 18.831  -19.993 1.00 37.33 ? ? ? ? ? ? 41  TYR A   CG  1 
ATOM   246  C  CD1 . TYR A   1 44  ? 27.176 20.085  -20.542 1.00 39.31 ? ? ? ? ? ? 41  TYR A   CD1 1 
ATOM   247  C  CD2 . TYR A   1 44  ? 27.545 18.725  -18.609 1.00 37.60 ? ? ? ? ? ? 41  TYR A   CD2 1 
ATOM   248  C  CE1 . TYR A   1 44  ? 27.008 21.206  -19.729 1.00 40.19 ? ? ? ? ? ? 41  TYR A   CE1 1 
ATOM   249  C  CE2 . TYR A   1 44  ? 27.379 19.836  -17.786 1.00 39.28 ? ? ? ? ? ? 41  TYR A   CE2 1 
ATOM   250  C  CZ  . TYR A   1 44  ? 27.110 21.072  -18.352 1.00 40.38 ? ? ? ? ? ? 41  TYR A   CZ  1 
ATOM   251  O  OH  . TYR A   1 44  ? 26.933 22.166  -17.536 1.00 40.65 ? ? ? ? ? ? 41  TYR A   OH  1 
ATOM   252  N  N   . GLU A   1 45  ? 29.403 16.334  -23.642 1.00 32.23 ? ? ? ? ? ? 42  GLU A   N   1 
ATOM   253  C  CA  . GLU A   1 45  ? 29.446 15.174  -24.525 1.00 32.52 ? ? ? ? ? ? 42  GLU A   CA  1 
ATOM   254  C  C   . GLU A   1 45  ? 30.314 14.037  -23.985 1.00 31.31 ? ? ? ? ? ? 42  GLU A   C   1 
ATOM   255  O  O   . GLU A   1 45  ? 29.909 12.878  -24.017 1.00 30.33 ? ? ? ? ? ? 42  GLU A   O   1 
ATOM   256  C  CB  . GLU A   1 45  ? 29.936 15.597  -25.922 1.00 35.14 ? ? ? ? ? ? 42  GLU A   CB  1 
ATOM   257  N  N   . ARG A   1 46  ? 31.505 14.370  -23.494 1.00 32.38 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   N   1 
ATOM   258  C  CA  . ARG A   1 46  ? 32.424 13.363  -22.963 1.00 32.73 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   CA  1 
ATOM   259  C  C   . ARG A   1 46  ? 31.814 12.647  -21.764 1.00 31.11 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   C   1 
ATOM   260  O  O   . ARG A   1 46  ? 31.869 11.424  -21.676 1.00 31.22 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   O   1 
ATOM   261  C  CB  . ARG A   1 46  ? 33.744 14.009  -22.540 1.00 34.76 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   CB  1 
ATOM   262  C  CG  . ARG A   1 46  ? 34.562 14.598  -23.677 1.00 41.00 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   CG  1 
ATOM   263  C  CD  . ARG A   1 46  ? 35.773 15.337  -23.127 1.00 41.82 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   CD  1 
ATOM   264  N  NE  . ARG A   1 46  ? 36.640 14.450  -22.354 1.00 47.97 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   NE  1 
ATOM   265  C  CZ  . ARG A   1 46  ? 37.605 14.866  -21.538 1.00 48.95 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   CZ  1 
ATOM   266  N  NH1 . ARG A   1 46  ? 38.341 13.982  -20.879 1.00 51.22 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   NH1 1 
ATOM   267  N  NH2 . ARG A   1 46  ? 37.827 16.164  -21.373 1.00 49.70 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   NH2 1 
ATOM   268  N  N   . HIS A   1 47  ? 31.236 13.414  -20.845 1.00 30.06 ? ? ? ? ? ? 44  HIS A   N   1 
ATOM   269  C  CA  . HIS A   1 47  ? 30.615 12.833  -19.659 1.00 29.98 ? ? ? ? ? ? 44  HIS A   CA  1 
ATOM   270  C  C   . HIS A   1 47  ? 29.540 11.818  -20.026 1.00 27.72 ? ? ? ? ? ? 44  HIS A   C   1 
ATOM   271  O  O   . HIS A   1 47  ? 29.562 10.682  -19.558 1.00 27.73 ? ? ? ? ? ? 44  HIS A   O   1 
ATOM   272  C  CB  . HIS A   1 47  ? 29.981 13.923  -18.791 1.00 32.64 ? ? ? ? ? ? 44  HIS A   CB  1 
ATOM   273  C  CG  . HIS A   1 47  ? 30.972 14.826  -18.126 1.00 35.68 ? ? ? ? ? ? 44  HIS A   CG  1 
ATOM   274  N  ND1 . HIS A   1 47  ? 31.930 14.362  -17.249 1.00 37.77 ? ? ? ? ? ? 44  HIS A   ND1 1 
ATOM   275  C  CD2 . HIS A   1 47  ? 31.140 16.167  -18.191 1.00 36.63 ? ? ? ? ? ? 44  HIS A   CD2 1 
ATOM   276  C  CE1 . HIS A   1 47  ? 32.644 15.380  -16.801 1.00 35.90 ? ? ? ? ? ? 44  HIS A   CE1 1 
ATOM   277  N  NE2 . HIS A   1 47  ? 32.184 16.487  -17.357 1.00 38.75 ? ? ? ? ? ? 44  HIS A   NE2 1 
ATOM   278  N  N   . TYR A   1 48  ? 28.597 12.231  -20.865 1.00 26.83 ? ? ? ? ? ? 45  TYR A   N   1 
ATOM   279  C  CA  . TYR A   1 48  ? 27.507 11.354  -21.265 1.00 26.81 ? ? ? ? ? ? 45  TYR A   CA  1 
ATOM   280  C  C   . TYR A   1 48  ? 27.953 10.143  -22.075 1.00 26.25 ? ? ? ? ? ? 45  TYR A   C   1 
ATOM   281  O  O   . TYR A   1 48  ? 27.403 9.052   -21.924 1.00 26.26 ? ? ? ? ? ? 45  TYR A   O   1 
ATOM   282  C  CB  . TYR A   1 48  ? 26.440 12.166  -22.001 1.00 26.51 ? ? ? ? ? ? 45  TYR A   CB  1 
ATOM   283  C  CG  . TYR A   1 48  ? 25.459 12.809  -21.042 1.00 27.87 ? ? ? ? ? ? 45  TYR A   CG  1 
ATOM   284  C  CD1 . TYR A   1 48  ? 24.215 12.226  -20.792 1.00 28.57 ? ? ? ? ? ? 45  TYR A   CD1 1 
ATOM   285  C  CD2 . TYR A   1 48  ? 25.798 13.962  -20.337 1.00 28.07 ? ? ? ? ? ? 45  TYR A   CD2 1 
ATOM   286  C  CE1 . TYR A   1 48  ? 23.331 12.775  -19.861 1.00 29.91 ? ? ? ? ? ? 45  TYR A   CE1 1 
ATOM   287  C  CE2 . TYR A   1 48  ? 24.920 14.522  -19.399 1.00 27.62 ? ? ? ? ? ? 45  TYR A   CE2 1 
ATOM   288  C  CZ  . TYR A   1 48  ? 23.692 13.920  -19.168 1.00 29.85 ? ? ? ? ? ? 45  TYR A   CZ  1 
ATOM   289  O  OH  . TYR A   1 48  ? 22.829 14.454  -18.237 1.00 32.46 ? ? ? ? ? ? 45  TYR A   OH  1 
ATOM   290  N  N   . ASP A   1 49  ? 28.955 10.326  -22.924 1.00 27.84 ? ? ? ? ? ? 46  ASP A   N   1 
ATOM   291  C  CA  . ASP A   1 49  ? 29.469 9.217   -23.713 1.00 29.42 ? ? ? ? ? ? 46  ASP A   CA  1 
ATOM   292  C  C   . ASP A   1 49  ? 29.937 8.126   -22.744 1.00 29.24 ? ? ? ? ? ? 46  ASP A   C   1 
ATOM   293  O  O   . ASP A   1 49  ? 29.604 6.945   -22.892 1.00 26.77 ? ? ? ? ? ? 46  ASP A   O   1 
ATOM   294  C  CB  . ASP A   1 49  ? 30.641 9.698   -24.570 1.00 34.05 ? ? ? ? ? ? 46  ASP A   CB  1 
ATOM   295  C  CG  . ASP A   1 49  ? 31.275 8.582   -25.373 1.00 41.35 ? ? ? ? ? ? 46  ASP A   CG  1 
ATOM   296  O  OD1 . ASP A   1 49  ? 31.982 7.743   -24.777 1.00 46.07 ? ? ? ? ? ? 46  ASP A   OD1 1 
ATOM   297  O  OD2 . ASP A   1 49  ? 31.062 8.539   -26.602 1.00 45.85 ? ? ? ? ? ? 46  ASP A   OD2 1 
ATOM   298  N  N   . SER A   1 50  ? 30.700 8.536   -21.740 1.00 28.29 ? ? ? ? ? ? 47  SER A   N   1 
ATOM   299  C  CA  . SER A   1 50  ? 31.221 7.600   -20.750 1.00 29.18 ? ? ? ? ? ? 47  SER A   CA  1 
ATOM   300  C  C   . SER A   1 50  ? 30.113 6.995   -19.892 1.00 27.81 ? ? ? ? ? ? 47  SER A   C   1 
ATOM   301  O  O   . SER A   1 50  ? 30.140 5.806   -19.588 1.00 27.67 ? ? ? ? ? ? 47  SER A   O   1 
ATOM   302  C  CB  . SER A   1 50  ? 32.241 8.306   -19.851 1.00 30.16 ? ? ? ? ? ? 47  SER A   CB  1 
ATOM   303  O  OG  . SER A   1 50  ? 33.351 8.774   -20.605 1.00 30.13 ? ? ? ? ? ? 47  SER A   OG  1 
ATOM   304  N  N   . LEU A   1 51  ? 29.141 7.815   -19.498 1.00 27.91 ? ? ? ? ? ? 48  LEU A   N   1 
ATOM   305  C  CA  . LEU A   1 51  ? 28.033 7.336   -18.675 1.00 26.63 ? ? ? ? ? ? 48  LEU A   CA  1 
ATOM   306  C  C   . LEU A   1 51  ? 27.251 6.240   -19.385 1.00 27.23 ? ? ? ? ? ? 48  LEU A   C   1 
ATOM   307  O  O   . LEU A   1 51  ? 26.895 5.231   -18.778 1.00 26.14 ? ? ? ? ? ? 48  LEU A   O   1 
ATOM   308  C  CB  . LEU A   1 51  ? 27.094 8.493   -18.307 1.00 26.15 ? ? ? ? ? ? 48  LEU A   CB  1 
ATOM   309  C  CG  . LEU A   1 51  ? 27.650 9.483   -17.280 1.00 25.35 ? ? ? ? ? ? 48  LEU A   CG  1 
ATOM   310  C  CD1 . LEU A   1 51  ? 26.696 10.651  -17.139 1.00 25.51 ? ? ? ? ? ? 48  LEU A   CD1 1 
ATOM   311  C  CD2 . LEU A   1 51  ? 27.851 8.782   -15.936 1.00 28.25 ? ? ? ? ? ? 48  LEU A   CD2 1 
ATOM   312  N  N   . ARG A   1 52  ? 26.974 6.434   -20.671 1.00 26.16 ? ? ? ? ? ? 49  ARG A   N   1 
ATOM   313  C  CA  . ARG A   1 52  ? 26.241 5.421   -21.424 1.00 24.82 ? ? ? ? ? ? 49  ARG A   CA  1 
ATOM   314  C  C   . ARG A   1 52  ? 27.052 4.134   -21.533 1.00 25.78 ? ? ? ? ? ? 49  ARG A   C   1 
ATOM   315  O  O   . ARG A   1 52  ? 26.521 3.036   -21.368 1.00 27.38 ? ? ? ? ? ? 49  ARG A   O   1 
ATOM   316  C  CB  . ARG A   1 52  ? 25.901 5.935   -22.827 1.00 28.25 ? ? ? ? ? ? 49  ARG A   CB  1 
ATOM   317  C  CG  . ARG A   1 52  ? 24.760 6.952   -22.859 1.00 29.59 ? ? ? ? ? ? 49  ARG A   CG  1 
ATOM   318  C  CD  . ARG A   1 52  ? 24.292 7.186   -24.298 1.00 34.39 ? ? ? ? ? ? 49  ARG A   CD  1 
ATOM   319  N  NE  . ARG A   1 52  ? 25.370 7.716   -25.127 1.00 32.31 ? ? ? ? ? ? 49  ARG A   NE  1 
ATOM   320  C  CZ  . ARG A   1 52  ? 25.662 9.007   -25.247 1.00 31.69 ? ? ? ? ? ? 49  ARG A   CZ  1 
ATOM   321  N  NH1 . ARG A   1 52  ? 26.670 9.391   -26.017 1.00 31.86 ? ? ? ? ? ? 49  ARG A   NH1 1 
ATOM   322  N  NH2 . ARG A   1 52  ? 24.929 9.919   -24.626 1.00 32.82 ? ? ? ? ? ? 49  ARG A   NH2 1 
ATOM   323  N  N   . ALA A   1 53  ? 28.342 4.274   -21.809 1.00 27.81 ? ? ? ? ? ? 50  ALA A   N   1 
ATOM   324  C  CA  . ALA A   1 53  ? 29.226 3.120   -21.950 1.00 27.54 ? ? ? ? ? ? 50  ALA A   CA  1 
ATOM   325  C  C   . ALA A   1 53  ? 29.323 2.341   -20.647 1.00 29.12 ? ? ? ? ? ? 50  ALA A   C   1 
ATOM   326  O  O   . ALA A   1 53  ? 29.282 1.111   -20.646 1.00 28.17 ? ? ? ? ? ? 50  ALA A   O   1 
ATOM   327  C  CB  . ALA A   1 53  ? 30.607 3.579   -22.393 1.00 30.41 ? ? ? ? ? ? 50  ALA A   CB  1 
ATOM   328  N  N   . LEU A   1 54  ? 29.458 3.061   -19.539 1.00 28.85 ? ? ? ? ? ? 51  LEU A   N   1 
ATOM   329  C  CA  . LEU A   1 54  ? 29.545 2.427   -18.228 1.00 32.68 ? ? ? ? ? ? 51  LEU A   CA  1 
ATOM   330  C  C   . LEU A   1 54  ? 28.262 1.666   -17.911 1.00 33.79 ? ? ? ? ? ? 51  LEU A   C   1 
ATOM   331  O  O   . LEU A   1 54  ? 28.297 0.542   -17.409 1.00 34.35 ? ? ? ? ? ? 51  LEU A   O   1 
ATOM   332  C  CB  . LEU A   1 54  ? 29.799 3.479   -17.148 1.00 33.53 ? ? ? ? ? ? 51  LEU A   CB  1 
ATOM   333  C  CG  . LEU A   1 54  ? 31.261 3.843   -16.881 1.00 38.28 ? ? ? ? ? ? 51  LEU A   CG  1 
ATOM   334  C  CD1 . LEU A   1 54  ? 31.942 4.205   -18.175 1.00 42.25 ? ? ? ? ? ? 51  LEU A   CD1 1 
ATOM   335  C  CD2 . LEU A   1 54  ? 31.336 4.994   -15.893 1.00 38.52 ? ? ? ? ? ? 51  LEU A   CD2 1 
ATOM   336  N  N   . GLN A   1 55  ? 27.126 2.287   -18.201 1.00 33.73 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   N   1 
ATOM   337  C  CA  . GLN A   1 55  ? 25.849 1.647   -17.940 1.00 33.91 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   CA  1 
ATOM   338  C  C   . GLN A   1 55  ? 25.731 0.329   -18.698 1.00 34.87 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   C   1 
ATOM   339  O  O   . GLN A   1 55  ? 25.310 -0.676  -18.132 1.00 36.94 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   O   1 
ATOM   340  C  CB  . GLN A   1 55  ? 24.700 2.567   -18.339 1.00 33.72 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   CB  1 
ATOM   341  C  CG  . GLN A   1 55  ? 23.338 1.934   -18.136 1.00 32.84 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   CG  1 
ATOM   342  C  CD  . GLN A   1 55  ? 22.224 2.857   -18.537 1.00 32.41 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   CD  1 
ATOM   343  O  OE1 . GLN A   1 55  ? 22.160 3.296   -19.681 1.00 35.23 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   OE1 1 
ATOM   344  N  NE2 . GLN A   1 55  ? 21.334 3.164   -17.597 1.00 29.26 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   NE2 1 
ATOM   345  N  N   . ARG A   1 56  ? 26.096 0.335   -19.978 1.00 36.49 ? ? ? ? ? ? 53  ARG A   N   1 
ATOM   346  C  CA  . ARG A   1 56  ? 26.026 -0.876  -20.787 1.00 38.71 ? ? ? ? ? ? 53  ARG A   CA  1 
ATOM   347  C  C   . ARG A   1 56  ? 26.875 -1.977  -20.162 1.00 38.88 ? ? ? ? ? ? 53  ARG A   C   1 
ATOM   348  O  O   . ARG A   1 56  ? 26.479 -3.145  -20.144 1.00 37.99 ? ? ? ? ? ? 53  ARG A   O   1 
ATOM   349  C  CB  . ARG A   1 56  ? 26.511 -0.601  -22.213 1.00 41.22 ? ? ? ? ? ? 53  ARG A   CB  1 
ATOM   350  C  CG  . ARG A   1 56  ? 26.607 -1.848  -23.078 1.00 46.26 ? ? ? ? ? ? 53  ARG A   CG  1 
ATOM   351  C  CD  . ARG A   1 56  ? 26.983 -1.520  -24.514 1.00 50.43 ? ? ? ? ? ? 53  ARG A   CD  1 
ATOM   352  N  NE  . ARG A   1 56  ? 28.283 -0.861  -24.622 1.00 55.90 ? ? ? ? ? ? 53  ARG A   NE  1 
ATOM   353  C  CZ  . ARG A   1 56  ? 29.448 -1.433  -24.329 1.00 58.28 ? ? ? ? ? ? 53  ARG A   CZ  1 
ATOM   354  N  NH1 . ARG A   1 56  ? 29.494 -2.690  -23.902 1.00 59.34 ? ? ? ? ? ? 53  ARG A   NH1 1 
ATOM   355  N  NH2 . ARG A   1 56  ? 30.574 -0.744  -24.470 1.00 60.01 ? ? ? ? ? ? 53  ARG A   NH2 1 
ATOM   356  N  N   . GLN A   1 57  ? 28.036 -1.595  -19.636 1.00 38.78 ? ? ? ? ? ? 54  GLN A   N   1 
ATOM   357  C  CA  . GLN A   1 57  ? 28.943 -2.555  -19.016 1.00 39.75 ? ? ? ? ? ? 54  GLN A   CA  1 
ATOM   358  C  C   . GLN A   1 57  ? 28.411 -3.111  -17.700 1.00 38.40 ? ? ? ? ? ? 54  GLN A   C   1 
ATOM   359  O  O   . GLN A   1 57  ? 28.553 -4.301  -17.425 1.00 37.48 ? ? ? ? ? ? 54  GLN A   O   1 
ATOM   360  C  CB  . GLN A   1 57  ? 30.313 -1.923  -18.788 1.00 41.61 ? ? ? ? ? ? 54  GLN A   CB  1 
ATOM   361  C  CG  . GLN A   1 57  ? 31.343 -2.904  -18.257 1.00 47.90 ? ? ? ? ? ? 54  GLN A   CG  1 
ATOM   362  C  CD  . GLN A   1 57  ? 32.733 -2.314  -18.207 1.00 50.55 ? ? ? ? ? ? 54  GLN A   CD  1 
ATOM   363  O  OE1 . GLN A   1 57  ? 33.261 -1.866  -19.221 1.00 53.66 ? ? ? ? ? ? 54  GLN A   OE1 1 
ATOM   364  N  NE2 . GLN A   1 57  ? 33.335 -2.311  -17.023 1.00 53.57 ? ? ? ? ? ? 54  GLN A   NE2 1 
ATOM   365  N  N   . LEU A   1 58  ? 27.805 -2.252  -16.886 1.00 36.11 ? ? ? ? ? ? 55  LEU A   N   1 
ATOM   366  C  CA  . LEU A   1 58  ? 27.246 -2.694  -15.613 1.00 34.98 ? ? ? ? ? ? 55  LEU A   CA  1 
ATOM   367  C  C   . LEU A   1 58  ? 26.078 -3.646  -15.860 1.00 34.23 ? ? ? ? ? ? 55  LEU A   C   1 
ATOM   368  O  O   . LEU A   1 58  ? 25.890 -4.616  -15.126 1.00 33.83 ? ? ? ? ? ? 55  LEU A   O   1 
ATOM   369  C  CB  . LEU A   1 58  ? 26.781 -1.491  -14.790 1.00 33.84 ? ? ? ? ? ? 55  LEU A   CB  1 
ATOM   370  C  CG  . LEU A   1 58  ? 27.898 -0.586  -14.264 1.00 34.74 ? ? ? ? ? ? 55  LEU A   CG  1 
ATOM   371  C  CD1 . LEU A   1 58  ? 27.294 0.648   -13.613 1.00 32.85 ? ? ? ? ? ? 55  LEU A   CD1 1 
ATOM   372  C  CD2 . LEU A   1 58  ? 28.756 -1.353  -13.262 1.00 34.31 ? ? ? ? ? ? 55  LEU A   CD2 1 
ATOM   373  N  N   . ARG A   1 59  ? 25.295 -3.368  -16.896 1.00 33.44 ? ? ? ? ? ? 56  ARG A   N   1 
ATOM   374  C  CA  . ARG A   1 59  ? 24.162 -4.224  -17.233 1.00 34.05 ? ? ? ? ? ? 56  ARG A   CA  1 
ATOM   375  C  C   . ARG A   1 59  ? 24.655 -5.584  -17.728 1.00 35.71 ? ? ? ? ? ? 56  ARG A   C   1 
ATOM   376  O  O   . ARG A   1 59  ? 24.141 -6.626  -17.318 1.00 32.57 ? ? ? ? ? ? 56  ARG A   O   1 
ATOM   377  C  CB  . ARG A   1 59  ? 23.303 -3.569  -18.315 1.00 36.08 ? ? ? ? ? ? 56  ARG A   CB  1 
ATOM   378  C  CG  . ARG A   1 59  ? 22.491 -2.370  -17.840 1.00 33.87 ? ? ? ? ? ? 56  ARG A   CG  1 
ATOM   379  C  CD  . ARG A   1 59  ? 21.854 -1.661  -19.027 1.00 34.94 ? ? ? ? ? ? 56  ARG A   CD  1 
ATOM   380  N  NE  . ARG A   1 59  ? 20.916 -0.616  -18.625 1.00 32.78 ? ? ? ? ? ? 56  ARG A   NE  1 
ATOM   381  C  CZ  . ARG A   1 59  ? 20.209 0.112   -19.483 1.00 35.78 ? ? ? ? ? ? 56  ARG A   CZ  1 
ATOM   382  N  NH1 . ARG A   1 59  ? 20.341 -0.092  -20.788 1.00 34.78 ? ? ? ? ? ? 56  ARG A   NH1 1 
ATOM   383  N  NH2 . ARG A   1 59  ? 19.359 1.034   -19.042 1.00 35.26 ? ? ? ? ? ? 56  ARG A   NH2 1 
ATOM   384  N  N   . GLU A   1 60  ? 25.653 -5.567  -18.608 1.00 35.91 ? ? ? ? ? ? 57  GLU A   N   1 
ATOM   385  C  CA  . GLU A   1 60  ? 26.210 -6.804  -19.155 1.00 39.68 ? ? ? ? ? ? 57  GLU A   CA  1 
ATOM   386  C  C   . GLU A   1 60  ? 26.816 -7.686  -18.073 1.00 38.93 ? ? ? ? ? ? 57  GLU A   C   1 
ATOM   387  O  O   . GLU A   1 60  ? 26.563 -8.891  -18.025 1.00 40.84 ? ? ? ? ? ? 57  GLU A   O   1 
ATOM   388  C  CB  . GLU A   1 60  ? 27.281 -6.498  -20.202 1.00 43.10 ? ? ? ? ? ? 57  GLU A   CB  1 
ATOM   389  C  CG  . GLU A   1 60  ? 26.746 -5.910  -21.490 1.00 48.97 ? ? ? ? ? ? 57  GLU A   CG  1 
ATOM   390  C  CD  . GLU A   1 60  ? 27.804 -5.848  -22.574 1.00 52.57 ? ? ? ? ? ? 57  GLU A   CD  1 
ATOM   391  O  OE1 . GLU A   1 60  ? 28.390 -6.907  -22.890 1.00 54.78 ? ? ? ? ? ? 57  GLU A   OE1 1 
ATOM   392  O  OE2 . GLU A   1 60  ? 28.050 -4.747  -23.111 1.00 55.23 ? ? ? ? ? ? 57  GLU A   OE2 1 
ATOM   393  N  N   . GLN A   1 61  ? 27.625 -7.084  -17.211 1.00 37.80 ? ? ? ? ? ? 58  GLN A   N   1 
ATOM   394  C  CA  . GLN A   1 61  ? 28.259 -7.829  -16.137 1.00 38.41 ? ? ? ? ? ? 58  GLN A   CA  1 
ATOM   395  C  C   . GLN A   1 61  ? 27.225 -8.341  -15.150 1.00 37.87 ? ? ? ? ? ? 58  GLN A   C   1 
ATOM   396  O  O   . GLN A   1 61  ? 27.406 -9.400  -14.550 1.00 33.74 ? ? ? ? ? ? 58  GLN A   O   1 
ATOM   397  C  CB  . GLN A   1 61  ? 29.292 -6.956  -15.428 1.00 40.16 ? ? ? ? ? ? 58  GLN A   CB  1 
ATOM   398  C  CG  . GLN A   1 61  ? 30.434 -6.544  -16.344 1.00 43.18 ? ? ? ? ? ? 58  GLN A   CG  1 
ATOM   399  C  CD  . GLN A   1 61  ? 31.495 -5.724  -15.645 1.00 43.47 ? ? ? ? ? ? 58  GLN A   CD  1 
ATOM   400  O  OE1 . GLN A   1 61  ? 32.447 -5.273  -16.274 1.00 47.71 ? ? ? ? ? ? 58  GLN A   OE1 1 
ATOM   401  N  NE2 . GLN A   1 61  ? 31.341 -5.528  -14.342 1.00 44.57 ? ? ? ? ? ? 58  GLN A   NE2 1 
ATOM   402  N  N   . ARG A   1 62  ? 26.142 -7.589  -14.977 1.00 36.87 ? ? ? ? ? ? 59  ARG A   N   1 
ATOM   403  C  CA  . ARG A   1 62  ? 25.084 -8.018  -14.070 1.00 37.99 ? ? ? ? ? ? 59  ARG A   CA  1 
ATOM   404  C  C   . ARG A   1 62  ? 24.439 -9.277  -14.635 1.00 37.26 ? ? ? ? ? ? 59  ARG A   C   1 
ATOM   405  O  O   . ARG A   1 62  ? 24.215 -10.251 -13.917 1.00 37.47 ? ? ? ? ? ? 59  ARG A   O   1 
ATOM   406  C  CB  . ARG A   1 62  ? 24.022 -6.926  -13.911 1.00 38.49 ? ? ? ? ? ? 59  ARG A   CB  1 
ATOM   407  C  CG  . ARG A   1 62  ? 22.689 -7.455  -13.381 1.00 41.94 ? ? ? ? ? ? 59  ARG A   CG  1 
ATOM   408  C  CD  . ARG A   1 62  ? 21.652 -6.355  -13.235 1.00 41.37 ? ? ? ? ? ? 59  ARG A   CD  1 
ATOM   409  N  NE  . ARG A   1 62  ? 21.908 -5.520  -12.066 1.00 43.07 ? ? ? ? ? ? 59  ARG A   NE  1 
ATOM   410  C  CZ  . ARG A   1 62  ? 21.163 -4.476  -11.718 1.00 42.20 ? ? ? ? ? ? 59  ARG A   CZ  1 
ATOM   411  N  NH1 . ARG A   1 62  ? 20.113 -4.136  -12.456 1.00 39.16 ? ? ? ? ? ? 59  ARG A   NH1 1 
ATOM   412  N  NH2 . ARG A   1 62  ? 21.465 -3.780  -10.628 1.00 40.49 ? ? ? ? ? ? 59  ARG A   NH2 1 
ATOM   413  N  N   . ALA A   1 63  ? 24.147 -9.253  -15.931 1.00 37.04 ? ? ? ? ? ? 60  ALA A   N   1 
ATOM   414  C  CA  . ALA A   1 63  ? 23.522 -10.389 -16.593 1.00 37.98 ? ? ? ? ? ? 60  ALA A   CA  1 
ATOM   415  C  C   . ALA A   1 63  ? 24.416 -11.623 -16.525 1.00 38.44 ? ? ? ? ? ? 60  ALA A   C   1 
ATOM   416  O  O   . ALA A   1 63  ? 23.953 -12.715 -16.181 1.00 37.67 ? ? ? ? ? ? 60  ALA A   O   1 
ATOM   417  C  CB  . ALA A   1 63  ? 23.218 -10.045 -18.049 1.00 37.27 ? ? ? ? ? ? 60  ALA A   CB  1 
ATOM   418  N  N   . GLU A   1 64  ? 25.692 -11.450 -16.854 1.00 38.37 ? ? ? ? ? ? 61  GLU A   N   1 
ATOM   419  C  CA  . GLU A   1 64  ? 26.635 -12.564 -16.830 1.00 38.86 ? ? ? ? ? ? 61  GLU A   CA  1 
ATOM   420  C  C   . GLU A   1 64  ? 26.774 -13.168 -15.437 1.00 37.30 ? ? ? ? ? ? 61  GLU A   C   1 
ATOM   421  O  O   . GLU A   1 64  ? 26.846 -14.386 -15.291 1.00 37.15 ? ? ? ? ? ? 61  GLU A   O   1 
ATOM   422  C  CB  . GLU A   1 64  ? 28.008 -12.120 -17.350 1.00 41.40 ? ? ? ? ? ? 61  GLU A   CB  1 
ATOM   423  C  CG  . GLU A   1 64  ? 28.001 -11.700 -18.814 1.00 48.37 ? ? ? ? ? ? 61  GLU A   CG  1 
ATOM   424  C  CD  . GLU A   1 64  ? 29.397 -11.556 -19.398 1.00 52.45 ? ? ? ? ? ? 61  GLU A   CD  1 
ATOM   425  O  OE1 . GLU A   1 64  ? 30.173 -10.708 -18.911 1.00 56.71 ? ? ? ? ? ? 61  GLU A   OE1 1 
ATOM   426  O  OE2 . GLU A   1 64  ? 29.718 -12.294 -20.351 1.00 55.81 ? ? ? ? ? ? 61  GLU A   OE2 1 
ATOM   427  N  N   . LEU A   1 65  ? 26.808 -12.323 -14.412 1.00 36.92 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A   N   1 
ATOM   428  C  CA  . LEU A   1 65  ? 26.928 -12.816 -13.044 1.00 37.34 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A   CA  1 
ATOM   429  C  C   . LEU A   1 65  ? 25.657 -13.542 -12.606 1.00 37.90 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A   C   1 
ATOM   430  O  O   . LEU A   1 65  ? 25.712 -14.478 -11.805 1.00 37.61 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A   O   1 
ATOM   431  C  CB  . LEU A   1 65  ? 27.231 -11.665 -12.084 1.00 39.25 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A   CB  1 
ATOM   432  C  CG  . LEU A   1 65  ? 28.623 -11.044 -12.216 1.00 40.60 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A   CG  1 
ATOM   433  C  CD1 . LEU A   1 65  ? 28.763 -9.902  -11.233 1.00 42.32 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A   CD1 1 
ATOM   434  C  CD2 . LEU A   1 65  ? 29.685 -12.103 -11.958 1.00 42.88 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A   CD2 1 
ATOM   435  N  N   . GLN A   1 66  ? 24.515 -13.111 -13.136 1.00 37.26 ? ? ? ? ? ? 63  GLN A   N   1 
ATOM   436  C  CA  . GLN A   1 66  ? 23.241 -13.744 -12.808 1.00 39.54 ? ? ? ? ? ? 63  GLN A   CA  1 
ATOM   437  C  C   . GLN A   1 66  ? 23.191 -15.134 -13.435 1.00 38.16 ? ? ? ? ? ? 63  GLN A   C   1 
ATOM   438  O  O   . GLN A   1 66  ? 22.628 -16.066 -12.859 1.00 37.84 ? ? ? ? ? ? 63  GLN A   O   1 
ATOM   439  C  CB  . GLN A   1 66  ? 22.073 -12.893 -13.318 1.00 42.05 ? ? ? ? ? ? 63  GLN A   CB  1 
ATOM   440  C  CG  . GLN A   1 66  ? 21.996 -11.516 -12.667 1.00 47.06 ? ? ? ? ? ? 63  GLN A   CG  1 
ATOM   441  C  CD  . GLN A   1 66  ? 20.841 -10.680 -13.183 1.00 48.96 ? ? ? ? ? ? 63  GLN A   CD  1 
ATOM   442  O  OE1 . GLN A   1 66  ? 20.678 -10.502 -14.392 1.00 50.48 ? ? ? ? ? ? 63  GLN A   OE1 1 
ATOM   443  N  NE2 . GLN A   1 66  ? 20.036 -10.154 -12.265 1.00 49.40 ? ? ? ? ? ? 63  GLN A   NE2 1 
ATOM   444  N  N   . GLN A   1 67  ? 23.785 -15.265 -14.617 1.00 37.26 ? ? ? ? ? ? 64  GLN A   N   1 
ATOM   445  C  CA  . GLN A   1 67  ? 23.830 -16.543 -15.317 1.00 38.26 ? ? ? ? ? ? 64  GLN A   CA  1 
ATOM   446  C  C   . GLN A   1 67  ? 24.642 -17.541 -14.493 1.00 37.67 ? ? ? ? ? ? 64  GLN A   C   1 
ATOM   447  O  O   . GLN A   1 67  ? 24.304 -18.726 -14.412 1.00 34.83 ? ? ? ? ? ? 64  GLN A   O   1 
ATOM   448  C  CB  . GLN A   1 67  ? 24.475 -16.362 -16.693 1.00 40.30 ? ? ? ? ? ? 64  GLN A   CB  1 
ATOM   449  C  CG  . GLN A   1 67  ? 23.636 -15.576 -17.690 1.00 45.55 ? ? ? ? ? ? 64  GLN A   CG  1 
ATOM   450  C  CD  . GLN A   1 67  ? 22.558 -16.423 -18.339 1.00 48.17 ? ? ? ? ? ? 64  GLN A   CD  1 
ATOM   451  O  OE1 . GLN A   1 67  ? 22.853 -17.418 -19.005 1.00 50.25 ? ? ? ? ? ? 64  GLN A   OE1 1 
ATOM   452  N  NE2 . GLN A   1 67  ? 21.303 -16.036 -18.149 1.00 49.07 ? ? ? ? ? ? 64  GLN A   NE2 1 
ATOM   453  N  N   . VAL A   1 68  ? 25.717 -17.052 -13.883 1.00 36.20 ? ? ? ? ? ? 65  VAL A   N   1 
ATOM   454  C  CA  . VAL A   1 68  ? 26.577 -17.894 -13.060 1.00 36.40 ? ? ? ? ? ? 65  VAL A   CA  1 
ATOM   455  C  C   . VAL A   1 68  ? 25.825 -18.349 -11.819 1.00 35.47 ? ? ? ? ? ? 65  VAL A   C   1 
ATOM   456  O  O   . VAL A   1 68  ? 25.967 -19.492 -11.378 1.00 33.59 ? ? ? ? ? ? 65  VAL A   O   1 
ATOM   457  C  CB  . VAL A   1 68  ? 27.853 -17.138 -12.621 1.00 36.94 ? ? ? ? ? ? 65  VAL A   CB  1 
ATOM   458  C  CG1 . VAL A   1 68  ? 28.736 -18.053 -11.783 1.00 38.32 ? ? ? ? ? ? 65  VAL A   CG1 1 
ATOM   459  C  CG2 . VAL A   1 68  ? 28.609 -16.641 -13.848 1.00 37.53 ? ? ? ? ? ? 65  VAL A   CG2 1 
ATOM   460  N  N   . GLU A   1 69  ? 25.033 -17.448 -11.245 1.00 35.05 ? ? ? ? ? ? 66  GLU A   N   1 
ATOM   461  C  CA  . GLU A   1 69  ? 24.252 -17.784 -10.063 1.00 35.14 ? ? ? ? ? ? 66  GLU A   CA  1 
ATOM   462  C  C   . GLU A   1 69  ? 23.261 -18.880 -10.443 1.00 34.95 ? ? ? ? ? ? 66  GLU A   C   1 
ATOM   463  O  O   . GLU A   1 69  ? 23.002 -19.795 -9.657  1.00 33.40 ? ? ? ? ? ? 66  GLU A   O   1 
ATOM   464  C  CB  . GLU A   1 69  ? 23.506 -16.549 -9.545  1.00 39.88 ? ? ? ? ? ? 66  GLU A   CB  1 
ATOM   465  C  CG  . GLU A   1 69  ? 22.622 -16.809 -8.331  1.00 43.56 ? ? ? ? ? ? 66  GLU A   CG  1 
ATOM   466  C  CD  . GLU A   1 69  ? 22.026 -15.531 -7.758  1.00 48.20 ? ? ? ? ? ? 66  GLU A   CD  1 
ATOM   467  O  OE1 . GLU A   1 69  ? 21.499 -14.712 -8.540  1.00 49.59 ? ? ? ? ? ? 66  GLU A   OE1 1 
ATOM   468  O  OE2 . GLU A   1 69  ? 22.077 -15.351 -6.523  1.00 50.44 ? ? ? ? ? ? 66  GLU A   OE2 1 
ATOM   469  N  N   . SER A   1 70  ? 22.716 -18.786 -11.653 1.00 32.82 ? ? ? ? ? ? 67  SER A   N   1 
ATOM   470  C  CA  . SER A   1 70  ? 21.765 -19.781 -12.140 1.00 33.92 ? ? ? ? ? ? 67  SER A   CA  1 
ATOM   471  C  C   . SER A   1 70  ? 22.472 -21.102 -12.425 1.00 33.30 ? ? ? ? ? ? 67  SER A   C   1 
ATOM   472  O  O   . SER A   1 70  ? 21.883 -22.173 -12.288 1.00 33.81 ? ? ? ? ? ? 67  SER A   O   1 
ATOM   473  C  CB  . SER A   1 70  ? 21.075 -19.283 -13.409 1.00 34.92 ? ? ? ? ? ? 67  SER A   CB  1 
ATOM   474  O  OG  . SER A   1 70  ? 20.231 -18.186 -13.114 1.00 38.08 ? ? ? ? ? ? 67  SER A   OG  1 
ATOM   475  N  N   . LEU A   1 71  ? 23.737 -21.012 -12.823 1.00 31.88 ? ? ? ? ? ? 68  LEU A   N   1 
ATOM   476  C  CA  . LEU A   1 71  ? 24.542 -22.188 -13.114 1.00 31.25 ? ? ? ? ? ? 68  LEU A   CA  1 
ATOM   477  C  C   . LEU A   1 71  ? 24.791 -22.954 -11.818 1.00 31.77 ? ? ? ? ? ? 68  LEU A   C   1 
ATOM   478  O  O   . LEU A   1 71  ? 24.744 -24.187 -11.794 1.00 33.02 ? ? ? ? ? ? 68  LEU A   O   1 
ATOM   479  C  CB  . LEU A   1 71  ? 25.874 -21.765 -13.746 1.00 30.24 ? ? ? ? ? ? 68  LEU A   CB  1 
ATOM   480  C  CG  . LEU A   1 71  ? 26.913 -22.859 -13.999 1.00 32.07 ? ? ? ? ? ? 68  LEU A   CG  1 
ATOM   481  C  CD1 . LEU A   1 71  ? 26.324 -23.954 -14.880 1.00 31.75 ? ? ? ? ? ? 68  LEU A   CD1 1 
ATOM   482  C  CD2 . LEU A   1 71  ? 28.141 -22.241 -14.661 1.00 33.05 ? ? ? ? ? ? 68  LEU A   CD2 1 
ATOM   483  N  N   . GLU A   1 72  ? 25.059 -22.229 -10.736 1.00 30.47 ? ? ? ? ? ? 69  GLU A   N   1 
ATOM   484  C  CA  . GLU A   1 72  ? 25.295 -22.883 -9.458  1.00 31.13 ? ? ? ? ? ? 69  GLU A   CA  1 
ATOM   485  C  C   . GLU A   1 72  ? 24.038 -23.596 -8.968  1.00 32.28 ? ? ? ? ? ? 69  GLU A   C   1 
ATOM   486  O  O   . GLU A   1 72  ? 24.118 -24.693 -8.415  1.00 30.87 ? ? ? ? ? ? 69  GLU A   O   1 
ATOM   487  C  CB  . GLU A   1 72  ? 25.767 -21.884 -8.397  1.00 32.89 ? ? ? ? ? ? 69  GLU A   CB  1 
ATOM   488  C  CG  . GLU A   1 72  ? 25.651 -22.449 -6.983  1.00 35.67 ? ? ? ? ? ? 69  GLU A   CG  1 
ATOM   489  C  CD  . GLU A   1 72  ? 26.283 -21.578 -5.921  1.00 37.37 ? ? ? ? ? ? 69  GLU A   CD  1 
ATOM   490  O  OE1 . GLU A   1 72  ? 26.148 -20.339 -5.997  1.00 40.22 ? ? ? ? ? ? 69  GLU A   OE1 1 
ATOM   491  O  OE2 . GLU A   1 72  ? 26.900 -22.139 -4.994  1.00 38.80 ? ? ? ? ? ? 69  GLU A   OE2 1 
ATOM   492  N  N   . ALA A   1 73  ? 22.881 -22.974 -9.166  1.00 30.47 ? ? ? ? ? ? 70  ALA A   N   1 
ATOM   493  C  CA  . ALA A   1 73  ? 21.618 -23.572 -8.743  1.00 31.28 ? ? ? ? ? ? 70  ALA A   CA  1 
ATOM   494  C  C   . ALA A   1 73  ? 21.298 -24.796 -9.602  1.00 32.43 ? ? ? ? ? ? 70  ALA A   C   1 
ATOM   495  O  O   . ALA A   1 73  ? 20.802 -25.809 -9.099  1.00 32.33 ? ? ? ? ? ? 70  ALA A   O   1 
ATOM   496  C  CB  . ALA A   1 73  ? 20.490 -22.542 -8.843  1.00 31.50 ? ? ? ? ? ? 70  ALA A   CB  1 
ATOM   497  N  N   . GLY A   1 74  ? 21.579 -24.697 -10.898 1.00 30.54 ? ? ? ? ? ? 71  GLY A   N   1 
ATOM   498  C  CA  . GLY A   1 74  ? 21.333 -25.809 -11.799 1.00 31.38 ? ? ? ? ? ? 71  GLY A   CA  1 
ATOM   499  C  C   . GLY A   1 74  ? 22.197 -27.004 -11.438 1.00 31.14 ? ? ? ? ? ? 71  GLY A   C   1 
ATOM   500  O  O   . GLY A   1 74  ? 21.737 -28.144 -11.456 1.00 32.71 ? ? ? ? ? ? 71  GLY A   O   1 
ATOM   501  N  N   . LEU A   1 75  ? 23.460 -26.753 -11.112 1.00 30.31 ? ? ? ? ? ? 72  LEU A   N   1 
ATOM   502  C  CA  . LEU A   1 75  ? 24.364 -27.834 -10.722 1.00 31.07 ? ? ? ? ? ? 72  LEU A   CA  1 
ATOM   503  C  C   . LEU A   1 75  ? 23.869 -28.449 -9.413  1.00 31.60 ? ? ? ? ? ? 72  LEU A   C   1 
ATOM   504  O  O   . LEU A   1 75  ? 23.864 -29.671 -9.247  1.00 31.00 ? ? ? ? ? ? 72  LEU A   O   1 
ATOM   505  C  CB  . LEU A   1 75  ? 25.785 -27.299 -10.540 1.00 30.60 ? ? ? ? ? ? 72  LEU A   CB  1 
ATOM   506  C  CG  . LEU A   1 75  ? 26.836 -28.278 -10.000 1.00 31.70 ? ? ? ? ? ? 72  LEU A   CG  1 
ATOM   507  C  CD1 . LEU A   1 75  ? 26.980 -29.458 -10.946 1.00 30.83 ? ? ? ? ? ? 72  LEU A   CD1 1 
ATOM   508  C  CD2 . LEU A   1 75  ? 28.166 -27.562 -9.839  1.00 30.09 ? ? ? ? ? ? 72  LEU A   CD2 1 
ATOM   509  N  N   . ALA A   1 76  ? 23.451 -27.596 -8.484  1.00 31.26 ? ? ? ? ? ? 73  ALA A   N   1 
ATOM   510  C  CA  . ALA A   1 76  ? 22.948 -28.064 -7.200  1.00 33.98 ? ? ? ? ? ? 73  ALA A   CA  1 
ATOM   511  C  C   . ALA A   1 76  ? 21.763 -29.012 -7.397  1.00 33.29 ? ? ? ? ? ? 73  ALA A   C   1 
ATOM   512  O  O   . ALA A   1 76  ? 21.701 -30.075 -6.783  1.00 35.11 ? ? ? ? ? ? 73  ALA A   O   1 
ATOM   513  C  CB  . ALA A   1 76  ? 22.532 -26.876 -6.338  1.00 35.80 ? ? ? ? ? ? 73  ALA A   CB  1 
ATOM   514  N  N   . GLU A   1 77  ? 20.829 -28.625 -8.259  1.00 33.81 ? ? ? ? ? ? 74  GLU A   N   1 
ATOM   515  C  CA  . GLU A   1 77  ? 19.650 -29.444 -8.530  1.00 33.87 ? ? ? ? ? ? 74  GLU A   CA  1 
ATOM   516  C  C   . GLU A   1 77  ? 20.043 -30.733 -9.243  1.00 32.46 ? ? ? ? ? ? 74  GLU A   C   1 
ATOM   517  O  O   . GLU A   1 77  ? 19.491 -31.794 -8.963  1.00 32.17 ? ? ? ? ? ? 74  GLU A   O   1 
ATOM   518  C  CB  . GLU A   1 77  ? 18.646 -28.656 -9.380  1.00 35.73 ? ? ? ? ? ? 74  GLU A   CB  1 
ATOM   519  C  CG  . GLU A   1 77  ? 17.386 -29.424 -9.794  1.00 38.23 ? ? ? ? ? ? 74  GLU A   CG  1 
ATOM   520  C  CD  . GLU A   1 77  ? 16.535 -29.876 -8.613  1.00 40.12 ? ? ? ? ? ? 74  GLU A   CD  1 
ATOM   521  O  OE1 . GLU A   1 77  ? 16.713 -29.338 -7.499  1.00 39.97 ? ? ? ? ? ? 74  GLU A   OE1 1 
ATOM   522  O  OE2 . GLU A   1 77  ? 15.677 -30.764 -8.807  1.00 40.69 ? ? ? ? ? ? 74  GLU A   OE2 1 
ATOM   523  N  N   . MET A   1 78  ? 20.994 -30.645 -10.168 1.00 30.89 ? ? ? ? ? ? 75  MET A   N   1 
ATOM   524  C  CA  . MET A   1 78  ? 21.438 -31.837 -10.884 1.00 30.34 ? ? ? ? ? ? 75  MET A   CA  1 
ATOM   525  C  C   . MET A   1 78  ? 22.037 -32.817 -9.879  1.00 30.06 ? ? ? ? ? ? 75  MET A   C   1 
ATOM   526  O  O   . MET A   1 78  ? 21.787 -34.018 -9.949  1.00 29.67 ? ? ? ? ? ? 75  MET A   O   1 
ATOM   527  C  CB  . MET A   1 78  ? 22.482 -31.478 -11.955 1.00 30.75 ? ? ? ? ? ? 75  MET A   CB  1 
ATOM   528  C  CG  . MET A   1 78  ? 22.996 -32.681 -12.754 1.00 31.27 ? ? ? ? ? ? 75  MET A   CG  1 
ATOM   529  S  SD  . MET A   1 78  ? 24.150 -32.256 -14.095 1.00 27.84 ? ? ? ? ? ? 75  MET A   SD  1 
ATOM   530  C  CE  . MET A   1 78  ? 24.557 -33.868 -14.764 1.00 29.86 ? ? ? ? ? ? 75  MET A   CE  1 
ATOM   531  N  N   . SER A   1 79  ? 22.832 -32.299 -8.946  1.00 29.53 ? ? ? ? ? ? 76  SER A   N   1 
ATOM   532  C  CA  . SER A   1 79  ? 23.459 -33.136 -7.924  1.00 30.54 ? ? ? ? ? ? 76  SER A   CA  1 
ATOM   533  C  C   . SER A   1 79  ? 22.398 -33.803 -7.056  1.00 30.85 ? ? ? ? ? ? 76  SER A   C   1 
ATOM   534  O  O   . SER A   1 79  ? 22.497 -34.983 -6.723  1.00 31.79 ? ? ? ? ? ? 76  SER A   O   1 
ATOM   535  C  CB  . SER A   1 79  ? 24.377 -32.294 -7.039  1.00 31.32 ? ? ? ? ? ? 76  SER A   CB  1 
ATOM   536  O  OG  . SER A   1 79  ? 25.474 -31.797 -7.782  1.00 35.53 ? ? ? ? ? ? 76  SER A   OG  1 
ATOM   537  N  N   . ARG A   1 80  ? 21.386 -33.028 -6.689  1.00 32.53 ? ? ? ? ? ? 77  ARG A   N   1 
ATOM   538  C  CA  . ARG A   1 80  ? 20.292 -33.521 -5.865  1.00 33.72 ? ? ? ? ? ? 77  ARG A   CA  1 
ATOM   539  C  C   . ARG A   1 80  ? 19.572 -34.657 -6.585  1.00 32.26 ? ? ? ? ? ? 77  ARG A   C   1 
ATOM   540  O  O   . ARG A   1 80  ? 19.278 -35.699 -5.994  1.00 31.81 ? ? ? ? ? ? 77  ARG A   O   1 
ATOM   541  C  CB  . ARG A   1 80  ? 19.321 -32.377 -5.579  1.00 37.27 ? ? ? ? ? ? 77  ARG A   CB  1 
ATOM   542  C  CG  . ARG A   1 80  ? 18.252 -32.695 -4.560  1.00 42.40 ? ? ? ? ? ? 77  ARG A   CG  1 
ATOM   543  C  CD  . ARG A   1 80  ? 17.534 -31.431 -4.127  1.00 45.81 ? ? ? ? ? ? 77  ARG A   CD  1 
ATOM   544  N  NE  . ARG A   1 80  ? 18.469 -30.432 -3.616  1.00 50.04 ? ? ? ? ? ? 77  ARG A   NE  1 
ATOM   545  C  CZ  . ARG A   1 80  ? 18.851 -29.346 -4.283  1.00 51.28 ? ? ? ? ? ? 77  ARG A   CZ  1 
ATOM   546  N  NH1 . ARG A   1 80  ? 18.378 -29.105 -5.498  1.00 52.74 ? ? ? ? ? ? 77  ARG A   NH1 1 
ATOM   547  N  NH2 . ARG A   1 80  ? 19.710 -28.498 -3.731  1.00 51.53 ? ? ? ? ? ? 77  ARG A   NH2 1 
ATOM   548  N  N   . GLN A   1 81  ? 19.292 -34.448 -7.869  1.00 29.62 ? ? ? ? ? ? 78  GLN A   N   1 
ATOM   549  C  CA  . GLN A   1 81  ? 18.609 -35.445 -8.688  1.00 27.61 ? ? ? ? ? ? 78  GLN A   CA  1 
ATOM   550  C  C   . GLN A   1 81  ? 19.422 -36.732 -8.810  1.00 26.45 ? ? ? ? ? ? 78  GLN A   C   1 
ATOM   551  O  O   . GLN A   1 81  ? 18.883 -37.828 -8.656  1.00 24.75 ? ? ? ? ? ? 78  GLN A   O   1 
ATOM   552  C  CB  . GLN A   1 81  ? 18.341 -34.884 -10.089 1.00 29.71 ? ? ? ? ? ? 78  GLN A   CB  1 
ATOM   553  C  CG  . GLN A   1 81  ? 17.285 -33.790 -10.151 1.00 29.95 ? ? ? ? ? ? 78  GLN A   CG  1 
ATOM   554  C  CD  . GLN A   1 81  ? 15.882 -34.317 -9.902  1.00 32.00 ? ? ? ? ? ? 78  GLN A   CD  1 
ATOM   555  O  OE1 . GLN A   1 81  ? 15.619 -35.505 -10.061 1.00 30.86 ? ? ? ? ? ? 78  GLN A   OE1 1 
ATOM   556  N  NE2 . GLN A   1 81  ? 14.968 -33.426 -9.530  1.00 34.40 ? ? ? ? ? ? 78  GLN A   NE2 1 
ATOM   557  N  N   . HIS A   1 82  ? 20.718 -36.607 -9.083  1.00 25.89 ? ? ? ? ? ? 79  HIS A   N   1 
ATOM   558  C  CA  . HIS A   1 82  ? 21.552 -37.797 -9.223  1.00 26.52 ? ? ? ? ? ? 79  HIS A   CA  1 
ATOM   559  C  C   . HIS A   1 82  ? 21.732 -38.578 -7.920  1.00 28.33 ? ? ? ? ? ? 79  HIS A   C   1 
ATOM   560  O  O   . HIS A   1 82  ? 21.787 -39.807 -7.937  1.00 28.88 ? ? ? ? ? ? 79  HIS A   O   1 
ATOM   561  C  CB  . HIS A   1 82  ? 22.912 -37.436 -9.830  1.00 26.64 ? ? ? ? ? ? 79  HIS A   CB  1 
ATOM   562  C  CG  . HIS A   1 82  ? 22.835 -37.073 -11.282 1.00 24.99 ? ? ? ? ? ? 79  HIS A   CG  1 
ATOM   563  N  ND1 . HIS A   1 82  ? 23.833 -37.378 -12.182 1.00 26.34 ? ? ? ? ? ? 79  HIS A   ND1 1 
ATOM   564  C  CD2 . HIS A   1 82  ? 21.860 -36.461 -11.995 1.00 24.44 ? ? ? ? ? ? 79  HIS A   CD2 1 
ATOM   565  C  CE1 . HIS A   1 82  ? 23.473 -36.977 -13.389 1.00 26.00 ? ? ? ? ? ? 79  HIS A   CE1 1 
ATOM   566  N  NE2 . HIS A   1 82  ? 22.279 -36.418 -13.303 1.00 26.01 ? ? ? ? ? ? 79  HIS A   NE2 1 
ATOM   567  N  N   . GLU A   1 83  ? 21.814 -37.881 -6.793  1.00 29.39 ? ? ? ? ? ? 80  GLU A   N   1 
ATOM   568  C  CA  . GLU A   1 83  ? 21.955 -38.576 -5.517  1.00 30.89 ? ? ? ? ? ? 80  GLU A   CA  1 
ATOM   569  C  C   . GLU A   1 83  ? 20.681 -39.384 -5.246  1.00 29.84 ? ? ? ? ? ? 80  GLU A   C   1 
ATOM   570  O  O   . GLU A   1 83  ? 20.707 -40.390 -4.534  1.00 29.79 ? ? ? ? ? ? 80  GLU A   O   1 
ATOM   571  C  CB  . GLU A   1 83  ? 22.203 -37.574 -4.384  1.00 34.86 ? ? ? ? ? ? 80  GLU A   CB  1 
ATOM   572  C  CG  . GLU A   1 83  ? 23.545 -36.866 -4.485  1.00 42.56 ? ? ? ? ? ? 80  GLU A   CG  1 
ATOM   573  C  CD  . GLU A   1 83  ? 23.911 -36.110 -3.222  1.00 47.12 ? ? ? ? ? ? 80  GLU A   CD  1 
ATOM   574  O  OE1 . GLU A   1 83  ? 23.114 -35.252 -2.786  1.00 48.55 ? ? ? ? ? ? 80  GLU A   OE1 1 
ATOM   575  O  OE2 . GLU A   1 83  ? 25.002 -36.374 -2.668  1.00 51.24 ? ? ? ? ? ? 80  GLU A   OE2 1 
ATOM   576  N  N   . ALA A   1 84  ? 19.574 -38.938 -5.838  1.00 28.27 ? ? ? ? ? ? 81  ALA A   N   1 
ATOM   577  C  CA  . ALA A   1 84  ? 18.278 -39.593 -5.703  1.00 28.21 ? ? ? ? ? ? 81  ALA A   CA  1 
ATOM   578  C  C   . ALA A   1 84  ? 18.122 -40.674 -6.770  1.00 27.38 ? ? ? ? ? ? 81  ALA A   C   1 
ATOM   579  O  O   . ALA A   1 84  ? 17.110 -41.360 -6.816  1.00 28.13 ? ? ? ? ? ? 81  ALA A   O   1 
ATOM   580  C  CB  . ALA A   1 84  ? 17.154 -38.564 -5.836  1.00 28.19 ? ? ? ? ? ? 81  ALA A   CB  1 
ATOM   581  N  N   . GLY A   1 85  ? 19.119 -40.800 -7.642  1.00 26.26 ? ? ? ? ? ? 82  GLY A   N   1 
ATOM   582  C  CA  . GLY A   1 85  ? 19.081 -41.825 -8.673  1.00 25.29 ? ? ? ? ? ? 82  GLY A   CA  1 
ATOM   583  C  C   . GLY A   1 85  ? 18.512 -41.456 -10.030 1.00 26.41 ? ? ? ? ? ? 82  GLY A   C   1 
ATOM   584  O  O   . GLY A   1 85  ? 18.411 -42.314 -10.909 1.00 28.23 ? ? ? ? ? ? 82  GLY A   O   1 
ATOM   585  N  N   . TRP A   1 86  ? 18.143 -40.195 -10.222 1.00 24.69 ? ? ? ? ? ? 83  TRP A   N   1 
ATOM   586  C  CA  . TRP A   1 86  ? 17.580 -39.769 -11.503 1.00 26.03 ? ? ? ? ? ? 83  TRP A   CA  1 
ATOM   587  C  C   . TRP A   1 86  ? 18.735 -39.232 -12.333 1.00 25.98 ? ? ? ? ? ? 83  TRP A   C   1 
ATOM   588  O  O   . TRP A   1 86  ? 18.847 -38.032 -12.575 1.00 23.93 ? ? ? ? ? ? 83  TRP A   O   1 
ATOM   589  C  CB  . TRP A   1 86  ? 16.512 -38.697 -11.254 1.00 26.61 ? ? ? ? ? ? 83  TRP A   CB  1 
ATOM   590  C  CG  . TRP A   1 86  ? 15.500 -39.159 -10.234 1.00 26.77 ? ? ? ? ? ? 83  TRP A   CG  1 
ATOM   591  C  CD1 . TRP A   1 86  ? 15.325 -38.673 -8.967  1.00 28.27 ? ? ? ? ? ? 83  TRP A   CD1 1 
ATOM   592  C  CD2 . TRP A   1 86  ? 14.579 -40.249 -10.373 1.00 26.44 ? ? ? ? ? ? 83  TRP A   CD2 1 
ATOM   593  N  NE1 . TRP A   1 86  ? 14.353 -39.395 -8.309  1.00 27.02 ? ? ? ? ? ? 83  TRP A   NE1 1 
ATOM   594  C  CE2 . TRP A   1 86  ? 13.880 -40.368 -9.149  1.00 27.14 ? ? ? ? ? ? 83  TRP A   CE2 1 
ATOM   595  C  CE3 . TRP A   1 86  ? 14.278 -41.138 -11.412 1.00 28.87 ? ? ? ? ? ? 83  TRP A   CE3 1 
ATOM   596  C  CZ2 . TRP A   1 86  ? 12.896 -41.343 -8.937  1.00 28.42 ? ? ? ? ? ? 83  TRP A   CZ2 1 
ATOM   597  C  CZ3 . TRP A   1 86  ? 13.299 -42.112 -11.198 1.00 30.35 ? ? ? ? ? ? 83  TRP A   CZ3 1 
ATOM   598  C  CH2 . TRP A   1 86  ? 12.622 -42.202 -9.969  1.00 26.93 ? ? ? ? ? ? 83  TRP A   CH2 1 
ATOM   599  N  N   . ILE A   1 87  ? 19.588 -40.155 -12.767 1.00 27.86 ? ? ? ? ? ? 84  ILE A   N   1 
ATOM   600  C  CA  . ILE A   1 87  ? 20.794 -39.819 -13.514 1.00 30.66 ? ? ? ? ? ? 84  ILE A   CA  1 
ATOM   601  C  C   . ILE A   1 87  ? 20.645 -39.334 -14.947 1.00 31.87 ? ? ? ? ? ? 84  ILE A   C   1 
ATOM   602  O  O   . ILE A   1 87  ? 21.653 -39.093 -15.623 1.00 30.54 ? ? ? ? ? ? 84  ILE A   O   1 
ATOM   603  C  CB  . ILE A   1 87  ? 21.793 -40.997 -13.489 1.00 32.19 ? ? ? ? ? ? 84  ILE A   CB  1 
ATOM   604  C  CG1 . ILE A   1 87  ? 21.177 -42.233 -14.144 1.00 35.65 ? ? ? ? ? ? 84  ILE A   CG1 1 
ATOM   605  C  CG2 . ILE A   1 87  ? 22.185 -41.301 -12.045 1.00 30.10 ? ? ? ? ? ? 84  ILE A   CG2 1 
ATOM   606  C  CD1 . ILE A   1 87  ? 22.142 -43.392 -14.289 1.00 41.21 ? ? ? ? ? ? 84  ILE A   CD1 1 
ATOM   607  N  N   . ASP A   1 88  ? 19.408 -39.194 -15.419 1.00 31.01 ? ? ? ? ? ? 85  ASP A   N   1 
ATOM   608  C  CA  . ASP A   1 88  ? 19.194 -38.694 -16.772 1.00 32.85 ? ? ? ? ? ? 85  ASP A   CA  1 
ATOM   609  C  C   . ASP A   1 88  ? 19.043 -37.182 -16.719 1.00 30.26 ? ? ? ? ? ? 85  ASP A   C   1 
ATOM   610  O  O   . ASP A   1 88  ? 19.052 -36.519 -17.749 1.00 30.91 ? ? ? ? ? ? 85  ASP A   O   1 
ATOM   611  C  CB  . ASP A   1 88  ? 17.934 -39.293 -17.408 1.00 36.06 ? ? ? ? ? ? 85  ASP A   CB  1 
ATOM   612  C  CG  . ASP A   1 88  ? 18.151 -40.699 -17.928 1.00 38.22 ? ? ? ? ? ? 85  ASP A   CG  1 
ATOM   613  O  OD1 . ASP A   1 88  ? 19.309 -41.053 -18.222 1.00 41.87 ? ? ? ? ? ? 85  ASP A   OD1 1 
ATOM   614  O  OD2 . ASP A   1 88  ? 17.161 -41.446 -18.060 1.00 41.01 ? ? ? ? ? ? 85  ASP A   OD2 1 
ATOM   615  N  N   . GLN A   1 89  ? 18.900 -36.643 -15.512 1.00 29.14 ? ? ? ? ? ? 86  GLN A   N   1 
ATOM   616  C  CA  . GLN A   1 89  ? 18.736 -35.203 -15.343 1.00 29.66 ? ? ? ? ? ? 86  GLN A   CA  1 
ATOM   617  C  C   . GLN A   1 89  ? 20.031 -34.466 -15.663 1.00 29.11 ? ? ? ? ? ? 86  GLN A   C   1 
ATOM   618  O  O   . GLN A   1 89  ? 21.114 -34.918 -15.304 1.00 28.56 ? ? ? ? ? ? 86  GLN A   O   1 
ATOM   619  C  CB  . GLN A   1 89  ? 18.290 -34.889 -13.914 1.00 29.66 ? ? ? ? ? ? 86  GLN A   CB  1 
ATOM   620  C  CG  . GLN A   1 89  ? 16.926 -35.476 -13.563 1.00 34.91 ? ? ? ? ? ? 86  GLN A   CG  1 
ATOM   621  C  CD  . GLN A   1 89  ? 15.820 -34.959 -14.465 1.00 37.17 ? ? ? ? ? ? 86  GLN A   CD  1 
ATOM   622  O  OE1 . GLN A   1 89  ? 15.493 -33.773 -14.447 1.00 38.27 ? ? ? ? ? ? 86  GLN A   OE1 1 
ATOM   623  N  NE2 . GLN A   1 89  ? 15.243 -35.849 -15.265 1.00 42.01 ? ? ? ? ? ? 86  GLN A   NE2 1 
ATOM   624  N  N   . THR A   1 90  ? 19.905 -33.329 -16.343 1.00 30.13 ? ? ? ? ? ? 87  THR A   N   1 
ATOM   625  C  CA  . THR A   1 90  ? 21.057 -32.518 -16.734 1.00 28.82 ? ? ? ? ? ? 87  THR A   CA  1 
ATOM   626  C  C   . THR A   1 90  ? 20.792 -31.052 -16.398 1.00 31.32 ? ? ? ? ? ? 87  THR A   C   1 
ATOM   627  O  O   . THR A   1 90  ? 19.669 -30.680 -16.053 1.00 28.67 ? ? ? ? ? ? 87  THR A   O   1 
ATOM   628  C  CB  . THR A   1 90  ? 21.286 -32.588 -18.250 1.00 28.85 ? ? ? ? ? ? 87  THR A   CB  1 
ATOM   629  O  OG1 . THR A   1 90  ? 20.112 -32.109 -18.920 1.00 31.93 ? ? ? ? ? ? 87  THR A   OG1 1 
ATOM   630  C  CG2 . THR A   1 90  ? 21.552 -34.005 -18.691 1.00 28.79 ? ? ? ? ? ? 87  THR A   CG2 1 
ATOM   631  N  N   . ILE A   1 91  ? 21.829 -30.223 -16.489 1.00 30.52 ? ? ? ? ? ? 88  ILE A   N   1 
ATOM   632  C  CA  . ILE A   1 91  ? 21.661 -28.794 -16.245 1.00 32.58 ? ? ? ? ? ? 88  ILE A   CA  1 
ATOM   633  C  C   . ILE A   1 91  ? 21.106 -28.281 -17.573 1.00 33.87 ? ? ? ? ? ? 88  ILE A   C   1 
ATOM   634  O  O   . ILE A   1 91  ? 21.660 -28.579 -18.633 1.00 34.06 ? ? ? ? ? ? 88  ILE A   O   1 
ATOM   635  C  CB  . ILE A   1 91  ? 23.006 -28.089 -15.963 1.00 32.99 ? ? ? ? ? ? 88  ILE A   CB  1 
ATOM   636  C  CG1 . ILE A   1 91  ? 23.690 -28.722 -14.747 1.00 32.11 ? ? ? ? ? ? 88  ILE A   CG1 1 
ATOM   637  C  CG2 . ILE A   1 91  ? 22.767 -26.604 -15.719 1.00 34.18 ? ? ? ? ? ? 88  ILE A   CG2 1 
ATOM   638  C  CD1 . ILE A   1 91  ? 25.066 -28.158 -14.449 1.00 34.26 ? ? ? ? ? ? 88  ILE A   CD1 1 
ATOM   639  N  N   . PRO A   1 92  ? 19.997 -27.524 -17.539 1.00 35.30 ? ? ? ? ? ? 89  PRO A   N   1 
ATOM   640  C  CA  . PRO A   1 92  ? 19.406 -27.001 -18.775 1.00 36.66 ? ? ? ? ? ? 89  PRO A   CA  1 
ATOM   641  C  C   . PRO A   1 92  ? 20.227 -25.873 -19.395 1.00 38.24 ? ? ? ? ? ? 89  PRO A   C   1 
ATOM   642  O  O   . PRO A   1 92  ? 19.879 -24.700 -19.281 1.00 38.98 ? ? ? ? ? ? 89  PRO A   O   1 
ATOM   643  C  CB  . PRO A   1 92  ? 18.027 -26.542 -18.323 1.00 36.62 ? ? ? ? ? ? 89  PRO A   CB  1 
ATOM   644  C  CG  . PRO A   1 92  ? 18.285 -26.057 -16.944 1.00 36.75 ? ? ? ? ? ? 89  PRO A   CG  1 
ATOM   645  C  CD  . PRO A   1 92  ? 19.200 -27.124 -16.366 1.00 35.80 ? ? ? ? ? ? 89  PRO A   CD  1 
ATOM   646  N  N   . ALA A   1 93  ? 21.318 -26.246 -20.057 1.00 39.44 ? ? ? ? ? ? 90  ALA A   N   1 
ATOM   647  C  CA  . ALA A   1 93  ? 22.215 -25.285 -20.694 1.00 40.20 ? ? ? ? ? ? 90  ALA A   CA  1 
ATOM   648  C  C   . ALA A   1 93  ? 21.512 -24.390 -21.714 1.00 41.55 ? ? ? ? ? ? 90  ALA A   C   1 
ATOM   649  O  O   . ALA A   1 93  ? 21.876 -23.225 -21.885 1.00 40.58 ? ? ? ? ? ? 90  ALA A   O   1 
ATOM   650  C  CB  . ALA A   1 93  ? 23.366 -26.026 -21.365 1.00 39.61 ? ? ? ? ? ? 90  ALA A   CB  1 
ATOM   651  N  N   . GLU A   1 94  ? 20.512 -24.941 -22.395 1.00 41.83 ? ? ? ? ? ? 91  GLU A   N   1 
ATOM   652  C  CA  . GLU A   1 94  ? 19.771 -24.192 -23.403 1.00 43.03 ? ? ? ? ? ? 91  GLU A   CA  1 
ATOM   653  C  C   . GLU A   1 94  ? 19.103 -22.954 -22.818 1.00 43.75 ? ? ? ? ? ? 91  GLU A   C   1 
ATOM   654  O  O   . GLU A   1 94  ? 18.770 -22.015 -23.545 1.00 45.56 ? ? ? ? ? ? 91  GLU A   O   1 
ATOM   655  C  CB  . GLU A   1 94  ? 18.726 -25.093 -24.058 1.00 43.94 ? ? ? ? ? ? 91  GLU A   CB  1 
ATOM   656  N  N   . ARG A   1 95  ? 18.913 -22.948 -21.503 1.00 42.79 ? ? ? ? ? ? 92  ARG A   N   1 
ATOM   657  C  CA  . ARG A   1 95  ? 18.277 -21.818 -20.841 1.00 42.99 ? ? ? ? ? ? 92  ARG A   CA  1 
ATOM   658  C  C   . ARG A   1 95  ? 19.306 -20.803 -20.354 1.00 41.88 ? ? ? ? ? ? 92  ARG A   C   1 
ATOM   659  O  O   . ARG A   1 95  ? 18.958 -19.780 -19.769 1.00 41.11 ? ? ? ? ? ? 92  ARG A   O   1 
ATOM   660  C  CB  . ARG A   1 95  ? 17.421 -22.321 -19.682 1.00 44.29 ? ? ? ? ? ? 92  ARG A   CB  1 
ATOM   661  C  CG  . ARG A   1 95  ? 16.312 -23.257 -20.138 1.00 47.75 ? ? ? ? ? ? 92  ARG A   CG  1 
ATOM   662  C  CD  . ARG A   1 95  ? 15.616 -23.925 -18.966 1.00 50.03 ? ? ? ? ? ? 92  ARG A   CD  1 
ATOM   663  N  NE  . ARG A   1 95  ? 14.849 -22.980 -18.162 1.00 52.27 ? ? ? ? ? ? 92  ARG A   NE  1 
ATOM   664  C  CZ  . ARG A   1 95  ? 14.233 -23.300 -17.029 1.00 51.64 ? ? ? ? ? ? 92  ARG A   CZ  1 
ATOM   665  N  NH1 . ARG A   1 95  ? 14.300 -24.542 -16.567 1.00 51.87 ? ? ? ? ? ? 92  ARG A   NH1 1 
ATOM   666  N  NH2 . ARG A   1 95  ? 13.546 -22.381 -16.363 1.00 51.80 ? ? ? ? ? ? 92  ARG A   NH2 1 
ATOM   667  N  N   . LEU A   1 96  ? 20.575 -21.098 -20.611 1.00 40.35 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A   N   1 
ATOM   668  C  CA  . LEU A   1 96  ? 21.679 -20.222 -20.227 1.00 40.05 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A   CA  1 
ATOM   669  C  C   . LEU A   1 96  ? 22.339 -19.732 -21.510 1.00 41.00 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A   C   1 
ATOM   670  O  O   . LEU A   1 96  ? 21.973 -20.163 -22.605 1.00 40.32 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A   O   1 
ATOM   671  C  CB  . LEU A   1 96  ? 22.704 -20.997 -19.391 1.00 38.13 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A   CB  1 
ATOM   672  C  CG  . LEU A   1 96  ? 22.245 -21.547 -18.037 1.00 37.95 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A   CG  1 
ATOM   673  C  CD1 . LEU A   1 96  ? 23.273 -22.542 -17.500 1.00 37.40 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A   CD1 1 
ATOM   674  C  CD2 . LEU A   1 96  ? 22.050 -20.396 -17.066 1.00 36.68 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A   CD2 1 
ATOM   675  N  N   . GLU A   1 97  ? 23.308 -18.832 -21.381 1.00 41.12 ? ? ? ? ? ? 94  GLU A   N   1 
ATOM   676  C  CA  . GLU A   1 97  ? 24.010 -18.321 -22.551 1.00 43.18 ? ? ? ? ? ? 94  GLU A   CA  1 
ATOM   677  C  C   . GLU A   1 97  ? 25.452 -17.958 -22.225 1.00 43.27 ? ? ? ? ? ? 94  GLU A   C   1 
ATOM   678  O  O   . GLU A   1 97  ? 25.834 -17.873 -21.055 1.00 43.17 ? ? ? ? ? ? 94  GLU A   O   1 
ATOM   679  C  CB  . GLU A   1 97  ? 23.271 -17.106 -23.129 1.00 48.22 ? ? ? ? ? ? 94  GLU A   CB  1 
ATOM   680  C  CG  . GLU A   1 97  ? 23.005 -15.984 -22.137 1.00 52.09 ? ? ? ? ? ? 94  GLU A   CG  1 
ATOM   681  C  CD  . GLU A   1 97  ? 22.138 -14.878 -22.725 1.00 55.80 ? ? ? ? ? ? 94  GLU A   CD  1 
ATOM   682  O  OE1 . GLU A   1 97  ? 20.981 -15.161 -23.103 1.00 57.69 ? ? ? ? ? ? 94  GLU A   OE1 1 
ATOM   683  O  OE2 . GLU A   1 97  ? 22.612 -13.724 -22.807 1.00 57.70 ? ? ? ? ? ? 94  GLU A   OE2 1 
ATOM   684  N  N   . GLY A   1 98  ? 26.256 -17.771 -23.266 1.00 42.09 ? ? ? ? ? ? 95  GLY A   N   1 
ATOM   685  C  CA  . GLY A   1 98  ? 27.649 -17.408 -23.073 1.00 41.37 ? ? ? ? ? ? 95  GLY A   CA  1 
ATOM   686  C  C   . GLY A   1 98  ? 28.500 -18.454 -22.376 1.00 41.33 ? ? ? ? ? ? 95  GLY A   C   1 
ATOM   687  O  O   . GLY A   1 98  ? 28.348 -19.655 -22.603 1.00 40.90 ? ? ? ? ? ? 95  GLY A   O   1 
ATOM   688  N  N   . ARG A   1 99  ? 29.406 -17.991 -21.522 1.00 39.57 ? ? ? ? ? ? 96  ARG A   N   1 
ATOM   689  C  CA  . ARG A   1 99  ? 30.296 -18.884 -20.795 1.00 39.23 ? ? ? ? ? ? 96  ARG A   CA  1 
ATOM   690  C  C   . ARG A   1 99  ? 29.539 -19.807 -19.847 1.00 38.47 ? ? ? ? ? ? 96  ARG A   C   1 
ATOM   691  O  O   . ARG A   1 99  ? 29.907 -20.970 -19.676 1.00 37.36 ? ? ? ? ? ? 96  ARG A   O   1 
ATOM   692  C  CB  . ARG A   1 99  ? 31.334 -18.068 -20.016 1.00 40.12 ? ? ? ? ? ? 96  ARG A   CB  1 
ATOM   693  C  CG  . ARG A   1 99  ? 32.180 -18.894 -19.058 1.00 41.49 ? ? ? ? ? ? 96  ARG A   CG  1 
ATOM   694  C  CD  . ARG A   1 99  ? 33.434 -18.150 -18.634 1.00 41.81 ? ? ? ? ? ? 96  ARG A   CD  1 
ATOM   695  N  NE  . ARG A   1 99  ? 34.381 -18.022 -19.738 1.00 42.89 ? ? ? ? ? ? 96  ARG A   NE  1 
ATOM   696  C  CZ  . ARG A   1 99  ? 34.706 -16.873 -20.318 1.00 44.37 ? ? ? ? ? ? 96  ARG A   CZ  1 
ATOM   697  N  NH1 . ARG A   1 99  ? 34.164 -15.737 -19.902 1.00 44.32 ? ? ? ? ? ? 96  ARG A   NH1 1 
ATOM   698  N  NH2 . ARG A   1 99  ? 35.577 -16.860 -21.314 1.00 45.93 ? ? ? ? ? ? 96  ARG A   NH2 1 
ATOM   699  N  N   . ALA A   1 100 ? 28.485 -19.287 -19.229 1.00 36.78 ? ? ? ? ? ? 97  ALA A   N   1 
ATOM   700  C  CA  . ALA A   1 100 ? 27.693 -20.085 -18.302 1.00 36.54 ? ? ? ? ? ? 97  ALA A   CA  1 
ATOM   701  C  C   . ALA A   1 100 ? 27.143 -21.315 -19.011 1.00 35.62 ? ? ? ? ? ? 97  ALA A   C   1 
ATOM   702  O  O   . ALA A   1 100 ? 27.148 -22.417 -18.464 1.00 35.39 ? ? ? ? ? ? 97  ALA A   O   1 
ATOM   703  C  CB  . ALA A   1 100 ? 26.554 -19.251 -17.743 1.00 38.80 ? ? ? ? ? ? 97  ALA A   CB  1 
ATOM   704  N  N   . ALA A   1 101 ? 26.680 -21.120 -20.240 1.00 33.60 ? ? ? ? ? ? 98  ALA A   N   1 
ATOM   705  C  CA  . ALA A   1 101 ? 26.112 -22.206 -21.028 1.00 33.87 ? ? ? ? ? ? 98  ALA A   CA  1 
ATOM   706  C  C   . ALA A   1 101 ? 27.157 -23.244 -21.413 1.00 33.29 ? ? ? ? ? ? 98  ALA A   C   1 
ATOM   707  O  O   . ALA A   1 101 ? 26.873 -24.443 -21.396 1.00 32.73 ? ? ? ? ? ? 98  ALA A   O   1 
ATOM   708  C  CB  . ALA A   1 101 ? 25.446 -21.649 -22.280 1.00 35.49 ? ? ? ? ? ? 98  ALA A   CB  1 
ATOM   709  N  N   . ARG A   1 102 ? 28.359 -22.787 -21.759 1.00 30.91 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A   N   1 
ATOM   710  C  CA  . ARG A   1 102 ? 29.433 -23.700 -22.145 1.00 31.09 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A   CA  1 
ATOM   711  C  C   . ARG A   1 102 ? 29.867 -24.566 -20.972 1.00 30.73 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A   C   1 
ATOM   712  O  O   . ARG A   1 102 ? 30.138 -25.756 -21.138 1.00 30.61 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A   O   1 
ATOM   713  C  CB  . ARG A   1 102 ? 30.643 -22.928 -22.686 1.00 30.78 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A   CB  1 
ATOM   714  C  CG  . ARG A   1 102 ? 30.381 -22.197 -23.996 1.00 32.74 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A   CG  1 
ATOM   715  C  CD  . ARG A   1 102 ? 31.687 -21.833 -24.702 1.00 33.26 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A   CD  1 
ATOM   716  N  NE  . ARG A   1 102 ? 32.493 -20.854 -23.975 1.00 34.94 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A   NE  1 
ATOM   717  C  CZ  . ARG A   1 102 ? 32.252 -19.547 -23.954 1.00 36.48 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A   CZ  1 
ATOM   718  N  NH1 . ARG A   1 102 ? 33.042 -18.736 -23.263 1.00 33.44 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A   NH1 1 
ATOM   719  N  NH2 . ARG A   1 102 ? 31.226 -19.047 -24.628 1.00 38.01 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A   NH2 1 
ATOM   720  N  N   . ILE A   1 103 ? 29.943 -23.966 -19.788 1.00 29.17 ? ? ? ? ? ? 100 ILE A   N   1 
ATOM   721  C  CA  . ILE A   1 103 ? 30.327 -24.711 -18.593 1.00 28.94 ? ? ? ? ? ? 100 ILE A   CA  1 
ATOM   722  C  C   . ILE A   1 103 ? 29.259 -25.760 -18.295 1.00 28.28 ? ? ? ? ? ? 100 ILE A   C   1 
ATOM   723  O  O   . ILE A   1 103 ? 29.574 -26.912 -18.008 1.00 28.33 ? ? ? ? ? ? 100 ILE A   O   1 
ATOM   724  C  CB  . ILE A   1 103 ? 30.481 -23.774 -17.378 1.00 29.38 ? ? ? ? ? ? 100 ILE A   CB  1 
ATOM   725  C  CG1 . ILE A   1 103 ? 31.645 -22.814 -17.619 1.00 29.08 ? ? ? ? ? ? 100 ILE A   CG1 1 
ATOM   726  C  CG2 . ILE A   1 103 ? 30.724 -24.591 -16.107 1.00 28.65 ? ? ? ? ? ? 100 ILE A   CG2 1 
ATOM   727  C  CD1 . ILE A   1 103 ? 31.866 -21.827 -16.491 1.00 31.47 ? ? ? ? ? ? 100 ILE A   CD1 1 
ATOM   728  N  N   . ALA A   1 104 ? 27.992 -25.364 -18.378 1.00 29.75 ? ? ? ? ? ? 101 ALA A   N   1 
ATOM   729  C  CA  . ALA A   1 104 ? 26.893 -26.290 -18.131 1.00 29.60 ? ? ? ? ? ? 101 ALA A   CA  1 
ATOM   730  C  C   . ALA A   1 104 ? 26.981 -27.491 -19.075 1.00 31.42 ? ? ? ? ? ? 101 ALA A   C   1 
ATOM   731  O  O   . ALA A   1 104 ? 26.867 -28.637 -18.643 1.00 28.91 ? ? ? ? ? ? 101 ALA A   O   1 
ATOM   732  C  CB  . ALA A   1 104 ? 25.556 -25.577 -18.305 1.00 31.09 ? ? ? ? ? ? 101 ALA A   CB  1 
ATOM   733  N  N   . LYS A   1 105 ? 27.177 -27.228 -20.365 1.00 32.32 ? ? ? ? ? ? 102 LYS A   N   1 
ATOM   734  C  CA  . LYS A   1 105 ? 27.300 -28.303 -21.346 1.00 32.48 ? ? ? ? ? ? 102 LYS A   CA  1 
ATOM   735  C  C   . LYS A   1 105 ? 28.516 -29.155 -21.010 1.00 31.78 ? ? ? ? ? ? 102 LYS A   C   1 
ATOM   736  O  O   . LYS A   1 105 ? 28.484 -30.378 -21.132 1.00 32.00 ? ? ? ? ? ? 102 LYS A   O   1 
ATOM   737  C  CB  . LYS A   1 105 ? 27.455 -27.735 -22.763 1.00 36.36 ? ? ? ? ? ? 102 LYS A   CB  1 
ATOM   738  C  CG  . LYS A   1 105 ? 26.205 -27.054 -23.299 1.00 41.52 ? ? ? ? ? ? 102 LYS A   CG  1 
ATOM   739  C  CD  . LYS A   1 105 ? 26.369 -26.641 -24.757 1.00 45.62 ? ? ? ? ? ? 102 LYS A   CD  1 
ATOM   740  C  CE  . LYS A   1 105 ? 26.610 -27.846 -25.659 1.00 48.32 ? ? ? ? ? ? 102 LYS A   CE  1 
ATOM   741  N  NZ  . LYS A   1 105 ? 25.454 -28.786 -25.647 1.00 52.80 ? ? ? ? ? ? 102 LYS A   NZ  1 
ATOM   742  N  N   . GLY A   1 106 ? 29.594 -28.500 -20.595 1.00 30.55 ? ? ? ? ? ? 103 GLY A   N   1 
ATOM   743  C  CA  . GLY A   1 106 ? 30.798 -29.225 -20.235 1.00 29.75 ? ? ? ? ? ? 103 GLY A   CA  1 
ATOM   744  C  C   . GLY A   1 106 ? 30.544 -30.198 -19.098 1.00 28.41 ? ? ? ? ? ? 103 GLY A   C   1 
ATOM   745  O  O   . GLY A   1 106 ? 31.024 -31.334 -19.127 1.00 27.36 ? ? ? ? ? ? 103 GLY A   O   1 
ATOM   746  N  N   . VAL A   1 107 ? 29.791 -29.764 -18.090 1.00 27.38 ? ? ? ? ? ? 104 VAL A   N   1 
ATOM   747  C  CA  . VAL A   1 107 ? 29.494 -30.639 -16.957 1.00 26.94 ? ? ? ? ? ? 104 VAL A   CA  1 
ATOM   748  C  C   . VAL A   1 107 ? 28.606 -31.798 -17.401 1.00 26.36 ? ? ? ? ? ? 104 VAL A   C   1 
ATOM   749  O  O   . VAL A   1 107 ? 28.869 -32.953 -17.064 1.00 26.73 ? ? ? ? ? ? 104 VAL A   O   1 
ATOM   750  C  CB  . VAL A   1 107 ? 28.800 -29.871 -15.812 1.00 26.69 ? ? ? ? ? ? 104 VAL A   CB  1 
ATOM   751  C  CG1 . VAL A   1 107 ? 28.399 -30.837 -14.705 1.00 26.78 ? ? ? ? ? ? 104 VAL A   CG1 1 
ATOM   752  C  CG2 . VAL A   1 107 ? 29.740 -28.811 -15.260 1.00 27.09 ? ? ? ? ? ? 104 VAL A   CG2 1 
ATOM   753  N  N   . ASN A   1 108 ? 27.564 -31.492 -18.168 1.00 27.43 ? ? ? ? ? ? 105 ASN A   N   1 
ATOM   754  C  CA  . ASN A   1 108 ? 26.659 -32.527 -18.657 1.00 29.18 ? ? ? ? ? ? 105 ASN A   CA  1 
ATOM   755  C  C   . ASN A   1 108 ? 27.418 -33.609 -19.424 1.00 28.93 ? ? ? ? ? ? 105 ASN A   C   1 
ATOM   756  O  O   . ASN A   1 108 ? 27.205 -34.801 -19.202 1.00 29.67 ? ? ? ? ? ? 105 ASN A   O   1 
ATOM   757  C  CB  . ASN A   1 108 ? 25.585 -31.928 -19.576 1.00 28.78 ? ? ? ? ? ? 105 ASN A   CB  1 
ATOM   758  C  CG  . ASN A   1 108 ? 24.567 -31.090 -18.830 1.00 30.22 ? ? ? ? ? ? 105 ASN A   CG  1 
ATOM   759  O  OD1 . ASN A   1 108 ? 24.365 -31.249 -17.623 1.00 29.97 ? ? ? ? ? ? 105 ASN A   OD1 1 
ATOM   760  N  ND2 . ASN A   1 108 ? 23.898 -30.201 -19.556 1.00 29.53 ? ? ? ? ? ? 105 ASN A   ND2 1 
ATOM   761  N  N   . GLU A   1 109 ? 28.304 -33.188 -20.323 1.00 30.78 ? ? ? ? ? ? 106 GLU A   N   1 
ATOM   762  C  CA  . GLU A   1 109 ? 29.080 -34.126 -21.136 1.00 29.48 ? ? ? ? ? ? 106 GLU A   CA  1 
ATOM   763  C  C   . GLU A   1 109 ? 30.051 -34.996 -20.338 1.00 29.22 ? ? ? ? ? ? 106 GLU A   C   1 
ATOM   764  O  O   . GLU A   1 109 ? 30.176 -36.192 -20.607 1.00 27.66 ? ? ? ? ? ? 106 GLU A   O   1 
ATOM   765  C  CB  . GLU A   1 109 ? 29.838 -33.365 -22.231 1.00 32.34 ? ? ? ? ? ? 106 GLU A   CB  1 
ATOM   766  C  CG  . GLU A   1 109 ? 28.939 -32.456 -23.061 1.00 37.64 ? ? ? ? ? ? 106 GLU A   CG  1 
ATOM   767  C  CD  . GLU A   1 109 ? 29.683 -31.728 -24.169 1.00 42.07 ? ? ? ? ? ? 106 GLU A   CD  1 
ATOM   768  O  OE1 . GLU A   1 109 ? 30.826 -31.283 -23.929 1.00 44.46 ? ? ? ? ? ? 106 GLU A   OE1 1 
ATOM   769  O  OE2 . GLU A   1 109 ? 29.115 -31.587 -25.275 1.00 41.70 ? ? ? ? ? ? 106 GLU A   OE2 1 
ATOM   770  N  N   . LEU A   1 110 ? 30.738 -34.400 -19.366 1.00 27.21 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A   N   1 
ATOM   771  C  CA  . LEU A   1 110 ? 31.688 -35.140 -18.537 1.00 27.79 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A   CA  1 
ATOM   772  C  C   . LEU A   1 110 ? 30.952 -36.176 -17.683 1.00 26.42 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A   C   1 
ATOM   773  O  O   . LEU A   1 110 ? 31.383 -37.326 -17.571 1.00 27.28 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A   O   1 
ATOM   774  C  CB  . LEU A   1 110 ? 32.478 -34.177 -17.632 1.00 26.22 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A   CB  1 
ATOM   775  C  CG  . LEU A   1 110 ? 33.501 -34.792 -16.664 1.00 26.83 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A   CG  1 
ATOM   776  C  CD1 . LEU A   1 110 ? 34.524 -35.617 -17.433 1.00 28.39 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A   CD1 1 
ATOM   777  C  CD2 . LEU A   1 110 ? 34.197 -33.685 -15.893 1.00 26.99 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A   CD2 1 
ATOM   778  N  N   . VAL A   1 111 ? 29.846 -35.769 -17.072 1.00 26.07 ? ? ? ? ? ? 108 VAL A   N   1 
ATOM   779  C  CA  . VAL A   1 111 ? 29.075 -36.697 -16.255 1.00 24.98 ? ? ? ? ? ? 108 VAL A   CA  1 
ATOM   780  C  C   . VAL A   1 111 ? 28.526 -37.811 -17.146 1.00 25.19 ? ? ? ? ? ? 108 VAL A   C   1 
ATOM   781  O  O   . VAL A   1 111 ? 28.604 -38.985 -16.795 1.00 27.21 ? ? ? ? ? ? 108 VAL A   O   1 
ATOM   782  C  CB  . VAL A   1 111 ? 27.903 -35.988 -15.541 1.00 25.66 ? ? ? ? ? ? 108 VAL A   CB  1 
ATOM   783  C  CG1 . VAL A   1 111 ? 27.027 -37.017 -14.830 1.00 25.73 ? ? ? ? ? ? 108 VAL A   CG1 1 
ATOM   784  C  CG2 . VAL A   1 111 ? 28.441 -34.972 -14.533 1.00 28.26 ? ? ? ? ? ? 108 VAL A   CG2 1 
ATOM   785  N  N   . ALA A   1 112 ? 27.980 -37.439 -18.302 1.00 26.10 ? ? ? ? ? ? 109 ALA A   N   1 
ATOM   786  C  CA  . ALA A   1 112 ? 27.422 -38.420 -19.232 1.00 26.65 ? ? ? ? ? ? 109 ALA A   CA  1 
ATOM   787  C  C   . ALA A   1 112 ? 28.463 -39.440 -19.673 1.00 27.50 ? ? ? ? ? ? 109 ALA A   C   1 
ATOM   788  O  O   . ALA A   1 112 ? 28.155 -40.626 -19.835 1.00 27.04 ? ? ? ? ? ? 109 ALA A   O   1 
ATOM   789  C  CB  . ALA A   1 112 ? 26.826 -37.714 -20.455 1.00 25.89 ? ? ? ? ? ? 109 ALA A   CB  1 
ATOM   790  N  N   . ALA A   1 113 ? 29.696 -38.977 -19.867 1.00 26.99 ? ? ? ? ? ? 110 ALA A   N   1 
ATOM   791  C  CA  . ALA A   1 113 ? 30.791 -39.850 -20.283 1.00 28.66 ? ? ? ? ? ? 110 ALA A   CA  1 
ATOM   792  C  C   . ALA A   1 113 ? 31.089 -40.904 -19.225 1.00 28.76 ? ? ? ? ? ? 110 ALA A   C   1 
ATOM   793  O  O   . ALA A   1 113 ? 31.338 -42.068 -19.548 1.00 27.88 ? ? ? ? ? ? 110 ALA A   O   1 
ATOM   794  C  CB  . ALA A   1 113 ? 32.048 -39.024 -20.561 1.00 29.56 ? ? ? ? ? ? 110 ALA A   CB  1 
ATOM   795  N  N   . HIS A   1 114 ? 31.078 -40.497 -17.959 1.00 28.07 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A   N   1 
ATOM   796  C  CA  . HIS A   1 114 ? 31.349 -41.434 -16.875 1.00 26.69 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A   CA  1 
ATOM   797  C  C   . HIS A   1 114 ? 30.212 -42.451 -16.737 1.00 27.57 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A   C   1 
ATOM   798  O  O   . HIS A   1 114 ? 30.454 -43.641 -16.523 1.00 28.50 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A   O   1 
ATOM   799  C  CB  . HIS A   1 114 ? 31.552 -40.675 -15.560 1.00 28.08 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A   CB  1 
ATOM   800  C  CG  . HIS A   1 114 ? 32.942 -40.145 -15.379 1.00 27.02 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A   CG  1 
ATOM   801  N  ND1 . HIS A   1 114 ? 34.005 -40.952 -15.040 1.00 27.69 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A   ND1 1 
ATOM   802  C  CD2 . HIS A   1 114 ? 33.448 -38.897 -15.522 1.00 26.94 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A   CD2 1 
ATOM   803  C  CE1 . HIS A   1 114 ? 35.108 -40.226 -14.980 1.00 27.57 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A   CE1 1 
ATOM   804  N  NE2 . HIS A   1 114 ? 34.798 -38.975 -15.270 1.00 26.44 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A   NE2 1 
ATOM   805  N  N   . ILE A   1 115 ? 28.977 -41.978 -16.863 1.00 27.19 ? ? ? ? ? ? 112 ILE A   N   1 
ATOM   806  C  CA  . ILE A   1 115 ? 27.814 -42.856 -16.771 1.00 27.06 ? ? ? ? ? ? 112 ILE A   CA  1 
ATOM   807  C  C   . ILE A   1 115 ? 27.874 -43.900 -17.886 1.00 27.16 ? ? ? ? ? ? 112 ILE A   C   1 
ATOM   808  O  O   . ILE A   1 115 ? 27.575 -45.071 -17.668 1.00 27.81 ? ? ? ? ? ? 112 ILE A   O   1 
ATOM   809  C  CB  . ILE A   1 115 ? 26.505 -42.053 -16.896 1.00 23.72 ? ? ? ? ? ? 112 ILE A   CB  1 
ATOM   810  C  CG1 . ILE A   1 115 ? 26.362 -41.113 -15.694 1.00 25.17 ? ? ? ? ? ? 112 ILE A   CG1 1 
ATOM   811  C  CG2 . ILE A   1 115 ? 25.310 -43.006 -16.996 1.00 25.50 ? ? ? ? ? ? 112 ILE A   CG2 1 
ATOM   812  C  CD1 . ILE A   1 115 ? 25.194 -40.137 -15.809 1.00 26.96 ? ? ? ? ? ? 112 ILE A   CD1 1 
ATOM   813  N  N   . ALA A   1 116 ? 28.284 -43.472 -19.076 1.00 27.07 ? ? ? ? ? ? 113 ALA A   N   1 
ATOM   814  C  CA  . ALA A   1 116 ? 28.389 -44.373 -20.225 1.00 27.66 ? ? ? ? ? ? 113 ALA A   CA  1 
ATOM   815  C  C   . ALA A   1 116 ? 29.399 -45.495 -19.993 1.00 28.70 ? ? ? ? ? ? 113 ALA A   C   1 
ATOM   816  O  O   . ALA A   1 116 ? 29.168 -46.639 -20.398 1.00 27.53 ? ? ? ? ? ? 113 ALA A   O   1 
ATOM   817  C  CB  . ALA A   1 116 ? 28.760 -43.587 -21.475 1.00 30.64 ? ? ? ? ? ? 113 ALA A   CB  1 
ATOM   818  N  N   . VAL A   1 117 ? 30.525 -45.171 -19.360 1.00 27.72 ? ? ? ? ? ? 114 VAL A   N   1 
ATOM   819  C  CA  . VAL A   1 117 ? 31.537 -46.177 -19.068 1.00 27.07 ? ? ? ? ? ? 114 VAL A   CA  1 
ATOM   820  C  C   . VAL A   1 117 ? 30.956 -47.136 -18.035 1.00 27.99 ? ? ? ? ? ? 114 VAL A   C   1 
ATOM   821  O  O   . VAL A   1 117 ? 31.102 -48.352 -18.143 1.00 26.90 ? ? ? ? ? ? 114 VAL A   O   1 
ATOM   822  C  CB  . VAL A   1 117 ? 32.825 -45.546 -18.491 1.00 28.44 ? ? ? ? ? ? 114 VAL A   CB  1 
ATOM   823  C  CG1 . VAL A   1 117 ? 33.814 -46.636 -18.116 1.00 31.81 ? ? ? ? ? ? 114 VAL A   CG1 1 
ATOM   824  C  CG2 . VAL A   1 117 ? 33.453 -44.604 -19.511 1.00 28.55 ? ? ? ? ? ? 114 VAL A   CG2 1 
ATOM   825  N  N   . LYS A   1 118 ? 30.283 -46.574 -17.035 1.00 27.68 ? ? ? ? ? ? 115 LYS A   N   1 
ATOM   826  C  CA  . LYS A   1 118 ? 29.671 -47.371 -15.975 1.00 26.57 ? ? ? ? ? ? 115 LYS A   CA  1 
ATOM   827  C  C   . LYS A   1 118 ? 28.642 -48.350 -16.539 1.00 26.15 ? ? ? ? ? ? 115 LYS A   C   1 
ATOM   828  O  O   . LYS A   1 118 ? 28.626 -49.529 -16.180 1.00 27.01 ? ? ? ? ? ? 115 LYS A   O   1 
ATOM   829  C  CB  . LYS A   1 118 ? 28.976 -46.454 -14.959 1.00 28.29 ? ? ? ? ? ? 115 LYS A   CB  1 
ATOM   830  C  CG  . LYS A   1 118 ? 28.410 -47.184 -13.744 1.00 29.20 ? ? ? ? ? ? 115 LYS A   CG  1 
ATOM   831  C  CD  . LYS A   1 118 ? 27.561 -46.248 -12.883 1.00 34.20 ? ? ? ? ? ? 115 LYS A   CD  1 
ATOM   832  C  CE  . LYS A   1 118 ? 26.358 -45.737 -13.664 1.00 35.32 ? ? ? ? ? ? 115 LYS A   CE  1 
ATOM   833  N  NZ  . LYS A   1 118 ? 25.443 -44.900 -12.848 1.00 42.64 ? ? ? ? ? ? 115 LYS A   NZ  1 
ATOM   834  N  N   . MET A   1 119 ? 27.775 -47.863 -17.416 1.00 25.55 ? ? ? ? ? ? 116 MET A   N   1 
ATOM   835  C  CA  . MET A   1 119 ? 26.753 -48.732 -17.986 1.00 26.84 ? ? ? ? ? ? 116 MET A   CA  1 
ATOM   836  C  C   . MET A   1 119 ? 27.335 -49.753 -18.957 1.00 26.05 ? ? ? ? ? ? 116 MET A   C   1 
ATOM   837  O  O   . MET A   1 119 ? 26.734 -50.808 -19.193 1.00 25.93 ? ? ? ? ? ? 116 MET A   O   1 
ATOM   838  C  CB  . MET A   1 119 ? 25.659 -47.897 -18.661 1.00 29.00 ? ? ? ? ? ? 116 MET A   CB  1 
ATOM   839  C  CG  . MET A   1 119 ? 24.936 -46.958 -17.695 1.00 32.42 ? ? ? ? ? ? 116 MET A   CG  1 
ATOM   840  S  SD  . MET A   1 119 ? 24.343 -47.777 -16.175 1.00 35.49 ? ? ? ? ? ? 116 MET A   SD  1 
ATOM   841  C  CE  . MET A   1 119 ? 23.032 -46.634 -15.681 1.00 40.61 ? ? ? ? ? ? 116 MET A   CE  1 
ATOM   842  N  N   . LYS A   1 120 ? 28.499 -49.444 -19.527 1.00 26.22 ? ? ? ? ? ? 117 LYS A   N   1 
ATOM   843  C  CA  . LYS A   1 120 ? 29.161 -50.374 -20.444 1.00 25.57 ? ? ? ? ? ? 117 LYS A   CA  1 
ATOM   844  C  C   . LYS A   1 120 ? 29.627 -51.559 -19.606 1.00 24.99 ? ? ? ? ? ? 117 LYS A   C   1 
ATOM   845  O  O   . LYS A   1 120 ? 29.469 -52.719 -19.995 1.00 23.51 ? ? ? ? ? ? 117 LYS A   O   1 
ATOM   846  C  CB  . LYS A   1 120 ? 30.366 -49.711 -21.118 1.00 27.80 ? ? ? ? ? ? 117 LYS A   CB  1 
ATOM   847  C  CG  . LYS A   1 120 ? 31.189 -50.648 -22.006 1.00 30.01 ? ? ? ? ? ? 117 LYS A   CG  1 
ATOM   848  C  CD  . LYS A   1 120 ? 30.312 -51.335 -23.047 1.00 33.74 ? ? ? ? ? ? 117 LYS A   CD  1 
ATOM   849  C  CE  . LYS A   1 120 ? 31.147 -52.131 -24.049 1.00 34.64 ? ? ? ? ? ? 117 LYS A   CE  1 
ATOM   850  N  NZ  . LYS A   1 120 ? 30.290 -52.869 -25.021 1.00 35.94 ? ? ? ? ? ? 117 LYS A   NZ  1 
ATOM   851  N  N   . VAL A   1 121 ? 30.198 -51.257 -18.442 1.00 24.45 ? ? ? ? ? ? 118 VAL A   N   1 
ATOM   852  C  CA  . VAL A   1 121 ? 30.662 -52.301 -17.538 1.00 23.53 ? ? ? ? ? ? 118 VAL A   CA  1 
ATOM   853  C  C   . VAL A   1 121 ? 29.488 -53.186 -17.150 1.00 24.95 ? ? ? ? ? ? 118 VAL A   C   1 
ATOM   854  O  O   . VAL A   1 121 ? 29.572 -54.406 -17.212 1.00 25.14 ? ? ? ? ? ? 118 VAL A   O   1 
ATOM   855  C  CB  . VAL A   1 121 ? 31.252 -51.702 -16.251 1.00 25.28 ? ? ? ? ? ? 118 VAL A   CB  1 
ATOM   856  C  CG1 . VAL A   1 121 ? 31.604 -52.810 -15.278 1.00 26.76 ? ? ? ? ? ? 118 VAL A   CG1 1 
ATOM   857  C  CG2 . VAL A   1 121 ? 32.482 -50.874 -16.584 1.00 27.55 ? ? ? ? ? ? 118 VAL A   CG2 1 
ATOM   858  N  N   . VAL A   1 122 ? 28.383 -52.564 -16.757 1.00 24.50 ? ? ? ? ? ? 119 VAL A   N   1 
ATOM   859  C  CA  . VAL A   1 122 ? 27.205 -53.327 -16.344 1.00 25.11 ? ? ? ? ? ? 119 VAL A   CA  1 
ATOM   860  C  C   . VAL A   1 122 ? 26.663 -54.193 -17.483 1.00 26.17 ? ? ? ? ? ? 119 VAL A   C   1 
ATOM   861  O  O   . VAL A   1 122 ? 26.280 -55.344 -17.274 1.00 26.35 ? ? ? ? ? ? 119 VAL A   O   1 
ATOM   862  C  CB  . VAL A   1 122 ? 26.089 -52.386 -15.854 1.00 26.19 ? ? ? ? ? ? 119 VAL A   CB  1 
ATOM   863  C  CG1 . VAL A   1 122 ? 24.855 -53.189 -15.466 1.00 27.62 ? ? ? ? ? ? 119 VAL A   CG1 1 
ATOM   864  C  CG2 . VAL A   1 122 ? 26.591 -51.565 -14.662 1.00 27.24 ? ? ? ? ? ? 119 VAL A   CG2 1 
ATOM   865  N  N   . SER A   1 123 ? 26.628 -53.636 -18.687 1.00 25.50 ? ? ? ? ? ? 120 SER A   N   1 
ATOM   866  C  CA  . SER A   1 123 ? 26.126 -54.370 -19.843 1.00 28.03 ? ? ? ? ? ? 120 SER A   CA  1 
ATOM   867  C  C   . SER A   1 123 ? 26.956 -55.616 -20.134 1.00 25.25 ? ? ? ? ? ? 120 SER A   C   1 
ATOM   868  O  O   . SER A   1 123 ? 26.418 -56.682 -20.396 1.00 25.36 ? ? ? ? ? ? 120 SER A   O   1 
ATOM   869  C  CB  . SER A   1 123 ? 26.124 -53.471 -21.082 1.00 30.65 ? ? ? ? ? ? 120 SER A   CB  1 
ATOM   870  O  OG  . SER A   1 123 ? 25.493 -54.127 -22.168 1.00 35.80 ? ? ? ? ? ? 120 SER A   OG  1 
ATOM   871  N  N   . VAL A   1 124 ? 28.273 -55.471 -20.092 1.00 25.76 ? ? ? ? ? ? 121 VAL A   N   1 
ATOM   872  C  CA  . VAL A   1 124 ? 29.177 -56.578 -20.370 1.00 26.27 ? ? ? ? ? ? 121 VAL A   CA  1 
ATOM   873  C  C   . VAL A   1 124 ? 29.083 -57.688 -19.333 1.00 26.05 ? ? ? ? ? ? 121 VAL A   C   1 
ATOM   874  O  O   . VAL A   1 124 ? 28.934 -58.859 -19.682 1.00 27.36 ? ? ? ? ? ? 121 VAL A   O   1 
ATOM   875  C  CB  . VAL A   1 124 ? 30.628 -56.068 -20.461 1.00 29.05 ? ? ? ? ? ? 121 VAL A   CB  1 
ATOM   876  C  CG1 . VAL A   1 124 ? 31.582 -57.223 -20.604 1.00 31.32 ? ? ? ? ? ? 121 VAL A   CG1 1 
ATOM   877  C  CG2 . VAL A   1 124 ? 30.758 -55.117 -21.653 1.00 30.49 ? ? ? ? ? ? 121 VAL A   CG2 1 
ATOM   878  N  N   . VAL A   1 125 ? 29.159 -57.335 -18.055 1.00 24.04 ? ? ? ? ? ? 122 VAL A   N   1 
ATOM   879  C  CA  . VAL A   1 125 ? 29.081 -58.358 -17.017 1.00 24.11 ? ? ? ? ? ? 122 VAL A   CA  1 
ATOM   880  C  C   . VAL A   1 125 ? 27.698 -59.018 -16.952 1.00 23.48 ? ? ? ? ? ? 122 VAL A   C   1 
ATOM   881  O  O   . VAL A   1 125 ? 27.590 -60.202 -16.642 1.00 25.96 ? ? ? ? ? ? 122 VAL A   O   1 
ATOM   882  C  CB  . VAL A   1 125 ? 29.479 -57.775 -15.641 1.00 24.21 ? ? ? ? ? ? 122 VAL A   CB  1 
ATOM   883  C  CG1 . VAL A   1 125 ? 30.928 -57.284 -15.701 1.00 22.00 ? ? ? ? ? ? 122 VAL A   CG1 1 
ATOM   884  C  CG2 . VAL A   1 125 ? 28.560 -56.636 -15.264 1.00 26.44 ? ? ? ? ? ? 122 VAL A   CG2 1 
ATOM   885  N  N   . THR A   1 126 ? 26.644 -58.264 -17.243 1.00 24.82 ? ? ? ? ? ? 123 THR A   N   1 
ATOM   886  C  CA  . THR A   1 126 ? 25.297 -58.834 -17.239 1.00 25.09 ? ? ? ? ? ? 123 THR A   CA  1 
ATOM   887  C  C   . THR A   1 126 ? 25.258 -59.962 -18.276 1.00 26.27 ? ? ? ? ? ? 123 THR A   C   1 
ATOM   888  O  O   . THR A   1 126 ? 24.656 -61.016 -18.051 1.00 25.11 ? ? ? ? ? ? 123 THR A   O   1 
ATOM   889  C  CB  . THR A   1 126 ? 24.235 -57.767 -17.604 1.00 26.96 ? ? ? ? ? ? 123 THR A   CB  1 
ATOM   890  O  OG1 . THR A   1 126 ? 24.119 -56.817 -16.534 1.00 29.94 ? ? ? ? ? ? 123 THR A   OG1 1 
ATOM   891  C  CG2 . THR A   1 126 ? 22.874 -58.412 -17.839 1.00 26.28 ? ? ? ? ? ? 123 THR A   CG2 1 
ATOM   892  N  N   . ALA A   1 127 ? 25.904 -59.729 -19.417 1.00 26.12 ? ? ? ? ? ? 124 ALA A   N   1 
ATOM   893  C  CA  . ALA A   1 127 ? 25.955 -60.725 -20.484 1.00 26.56 ? ? ? ? ? ? 124 ALA A   CA  1 
ATOM   894  C  C   . ALA A   1 127 ? 26.730 -61.955 -20.016 1.00 27.00 ? ? ? ? ? ? 124 ALA A   C   1 
ATOM   895  O  O   . ALA A   1 127 ? 26.296 -63.087 -20.223 1.00 26.90 ? ? ? ? ? ? 124 ALA A   O   1 
ATOM   896  C  CB  . ALA A   1 127 ? 26.619 -60.133 -21.724 1.00 27.78 ? ? ? ? ? ? 124 ALA A   CB  1 
ATOM   897  N  N   . TYR A   1 128 ? 27.881 -61.742 -19.386 1.00 28.06 ? ? ? ? ? ? 125 TYR A   N   1 
ATOM   898  C  CA  . TYR A   1 128 ? 28.668 -62.874 -18.908 1.00 28.91 ? ? ? ? ? ? 125 TYR A   CA  1 
ATOM   899  C  C   . TYR A   1 128 ? 27.829 -63.688 -17.920 1.00 32.71 ? ? ? ? ? ? 125 TYR A   C   1 
ATOM   900  O  O   . TYR A   1 128 ? 27.882 -64.920 -17.906 1.00 33.27 ? ? ? ? ? ? 125 TYR A   O   1 
ATOM   901  C  CB  . TYR A   1 128 ? 29.953 -62.405 -18.210 1.00 28.65 ? ? ? ? ? ? 125 TYR A   CB  1 
ATOM   902  C  CG  . TYR A   1 128 ? 30.920 -61.617 -19.063 1.00 26.29 ? ? ? ? ? ? 125 TYR A   CG  1 
ATOM   903  C  CD1 . TYR A   1 128 ? 30.884 -61.684 -20.457 1.00 25.73 ? ? ? ? ? ? 125 TYR A   CD1 1 
ATOM   904  C  CD2 . TYR A   1 128 ? 31.901 -60.822 -18.468 1.00 27.89 ? ? ? ? ? ? 125 TYR A   CD2 1 
ATOM   905  C  CE1 . TYR A   1 128 ? 31.803 -60.978 -21.233 1.00 26.00 ? ? ? ? ? ? 125 TYR A   CE1 1 
ATOM   906  C  CE2 . TYR A   1 128 ? 32.818 -60.115 -19.229 1.00 26.89 ? ? ? ? ? ? 125 TYR A   CE2 1 
ATOM   907  C  CZ  . TYR A   1 128 ? 32.768 -60.194 -20.611 1.00 27.35 ? ? ? ? ? ? 125 TYR A   CZ  1 
ATOM   908  O  OH  . TYR A   1 128 ? 33.689 -59.491 -21.355 1.00 26.61 ? ? ? ? ? ? 125 TYR A   OH  1 
ATOM   909  N  N   . GLY A   1 129 ? 27.064 -62.992 -17.084 1.00 33.75 ? ? ? ? ? ? 126 GLY A   N   1 
ATOM   910  C  CA  . GLY A   1 129 ? 26.232 -63.676 -16.109 1.00 36.56 ? ? ? ? ? ? 126 GLY A   CA  1 
ATOM   911  C  C   . GLY A   1 129 ? 25.221 -64.590 -16.777 1.00 37.89 ? ? ? ? ? ? 126 GLY A   C   1 
ATOM   912  O  O   . GLY A   1 129 ? 24.782 -65.584 -16.195 1.00 38.29 ? ? ? ? ? ? 126 GLY A   O   1 
ATOM   913  N  N   . GLN A   1 130 ? 24.854 -64.249 -18.007 1.00 38.37 ? ? ? ? ? ? 127 GLN A   N   1 
ATOM   914  C  CA  . GLN A   1 130 ? 23.895 -65.037 -18.775 1.00 39.54 ? ? ? ? ? ? 127 GLN A   CA  1 
ATOM   915  C  C   . GLN A   1 130 ? 24.589 -66.101 -19.617 1.00 39.74 ? ? ? ? ? ? 127 GLN A   C   1 
ATOM   916  O  O   . GLN A   1 130 ? 23.935 -66.841 -20.352 1.00 40.15 ? ? ? ? ? ? 127 GLN A   O   1 
ATOM   917  C  CB  . GLN A   1 130 ? 23.086 -64.122 -19.692 1.00 42.36 ? ? ? ? ? ? 127 GLN A   CB  1 
ATOM   918  C  CG  . GLN A   1 130 ? 22.208 -63.133 -18.957 1.00 46.29 ? ? ? ? ? ? 127 GLN A   CG  1 
ATOM   919  C  CD  . GLN A   1 130 ? 21.637 -62.068 -19.868 1.00 49.54 ? ? ? ? ? ? 127 GLN A   CD  1 
ATOM   920  O  OE1 . GLN A   1 130 ? 20.790 -61.273 -19.458 1.00 52.87 ? ? ? ? ? ? 127 GLN A   OE1 1 
ATOM   921  N  NE2 . GLN A   1 130 ? 22.105 -62.038 -21.111 1.00 51.00 ? ? ? ? ? ? 127 GLN A   NE2 1 
ATOM   922  N  N   . GLY A   1 131 ? 25.912 -66.173 -19.515 1.00 39.30 ? ? ? ? ? ? 128 GLY A   N   1 
ATOM   923  C  CA  . GLY A   1 131 ? 26.655 -67.155 -20.289 1.00 37.85 ? ? ? ? ? ? 128 GLY A   CA  1 
ATOM   924  C  C   . GLY A   1 131 ? 27.009 -66.655 -21.679 1.00 36.98 ? ? ? ? ? ? 128 GLY A   C   1 
ATOM   925  O  O   . GLY A   1 131 ? 27.515 -67.409 -22.510 1.00 36.30 ? ? ? ? ? ? 128 GLY A   O   1 
ATOM   926  N  N   . ASN A   1 132 ? 26.741 -65.377 -21.931 1.00 34.65 ? ? ? ? ? ? 129 ASN A   N   1 
ATOM   927  C  CA  . ASN A   1 132 ? 27.033 -64.752 -23.218 1.00 33.06 ? ? ? ? ? ? 129 ASN A   CA  1 
ATOM   928  C  C   . ASN A   1 132 ? 28.377 -64.032 -23.125 1.00 32.59 ? ? ? ? ? ? 129 ASN A   C   1 
ATOM   929  O  O   . ASN A   1 132 ? 28.460 -62.933 -22.585 1.00 30.83 ? ? ? ? ? ? 129 ASN A   O   1 
ATOM   930  C  CB  . ASN A   1 132 ? 25.915 -63.760 -23.567 1.00 33.86 ? ? ? ? ? ? 129 ASN A   CB  1 
ATOM   931  C  CG  . ASN A   1 132 ? 26.226 -62.927 -24.797 1.00 33.30 ? ? ? ? ? ? 129 ASN A   CG  1 
ATOM   932  O  OD1 . ASN A   1 132 ? 27.099 -63.267 -25.592 1.00 35.46 ? ? ? ? ? ? 129 ASN A   OD1 1 
ATOM   933  N  ND2 . ASN A   1 132 ? 25.497 -61.829 -24.963 1.00 34.94 ? ? ? ? ? ? 129 ASN A   ND2 1 
ATOM   934  N  N   . PHE A   1 133 ? 29.428 -64.654 -23.653 1.00 31.80 ? ? ? ? ? ? 130 PHE A   N   1 
ATOM   935  C  CA  . PHE A   1 133 ? 30.762 -64.066 -23.596 1.00 32.55 ? ? ? ? ? ? 130 PHE A   CA  1 
ATOM   936  C  C   . PHE A   1 133 ? 31.203 -63.341 -24.867 1.00 31.13 ? ? ? ? ? ? 130 PHE A   C   1 
ATOM   937  O  O   . PHE A   1 133 ? 32.394 -63.127 -25.080 1.00 31.39 ? ? ? ? ? ? 130 PHE A   O   1 
ATOM   938  C  CB  . PHE A   1 133 ? 31.783 -65.150 -23.235 1.00 33.07 ? ? ? ? ? ? 130 PHE A   CB  1 
ATOM   939  C  CG  . PHE A   1 133 ? 31.456 -65.881 -21.963 1.00 35.02 ? ? ? ? ? ? 130 PHE A   CG  1 
ATOM   940  C  CD1 . PHE A   1 133 ? 31.572 -65.247 -20.730 1.00 36.77 ? ? ? ? ? ? 130 PHE A   CD1 1 
ATOM   941  C  CD2 . PHE A   1 133 ? 30.991 -67.189 -21.998 1.00 35.93 ? ? ? ? ? ? 130 PHE A   CD2 1 
ATOM   942  C  CE1 . PHE A   1 133 ? 31.226 -65.908 -19.549 1.00 37.73 ? ? ? ? ? ? 130 PHE A   CE1 1 
ATOM   943  C  CE2 . PHE A   1 133 ? 30.644 -67.857 -20.825 1.00 37.45 ? ? ? ? ? ? 130 PHE A   CE2 1 
ATOM   944  C  CZ  . PHE A   1 133 ? 30.761 -67.215 -19.600 1.00 37.32 ? ? ? ? ? ? 130 PHE A   CZ  1 
ATOM   945  N  N   . GLU A   1 134 ? 30.247 -62.946 -25.699 1.00 30.99 ? ? ? ? ? ? 131 GLU A   N   1 
ATOM   946  C  CA  . GLU A   1 134 ? 30.571 -62.239 -26.935 1.00 30.66 ? ? ? ? ? ? 131 GLU A   CA  1 
ATOM   947  C  C   . GLU A   1 134 ? 31.115 -60.828 -26.698 1.00 30.66 ? ? ? ? ? ? 131 GLU A   C   1 
ATOM   948  O  O   . GLU A   1 134 ? 32.087 -60.412 -27.333 1.00 30.08 ? ? ? ? ? ? 131 GLU A   O   1 
ATOM   949  C  CB  . GLU A   1 134 ? 29.329 -62.160 -27.839 1.00 31.49 ? ? ? ? ? ? 131 GLU A   CB  1 
ATOM   950  C  CG  . GLU A   1 134 ? 28.823 -63.520 -28.305 1.00 32.09 ? ? ? ? ? ? 131 GLU A   CG  1 
ATOM   951  C  CD  . GLU A   1 134 ? 27.583 -63.433 -29.187 1.00 34.52 ? ? ? ? ? ? 131 GLU A   CD  1 
ATOM   952  O  OE1 . GLU A   1 134 ? 27.135 -64.489 -29.677 1.00 35.45 ? ? ? ? ? ? 131 GLU A   OE1 1 
ATOM   953  O  OE2 . GLU A   1 134 ? 27.054 -62.320 -29.396 1.00 35.25 ? ? ? ? ? ? 131 GLU A   OE2 1 
ATOM   954  N  N   . PRO A   1 135 ? 30.501 -60.069 -25.775 1.00 29.70 ? ? ? ? ? ? 132 PRO A   N   1 
ATOM   955  C  CA  . PRO A   1 135 ? 30.991 -58.708 -25.531 1.00 29.35 ? ? ? ? ? ? 132 PRO A   CA  1 
ATOM   956  C  C   . PRO A   1 135 ? 32.307 -58.584 -24.767 1.00 30.53 ? ? ? ? ? ? 132 PRO A   C   1 
ATOM   957  O  O   . PRO A   1 135 ? 32.602 -59.374 -23.870 1.00 31.81 ? ? ? ? ? ? 132 PRO A   O   1 
ATOM   958  C  CB  . PRO A   1 135 ? 29.822 -58.054 -24.797 1.00 30.13 ? ? ? ? ? ? 132 PRO A   CB  1 
ATOM   959  C  CG  . PRO A   1 135 ? 29.241 -59.186 -24.034 1.00 30.90 ? ? ? ? ? ? 132 PRO A   CG  1 
ATOM   960  C  CD  . PRO A   1 135 ? 29.249 -60.311 -25.036 1.00 30.63 ? ? ? ? ? ? 132 PRO A   CD  1 
ATOM   961  N  N   . LEU A   1 136 ? 33.094 -57.577 -25.143 1.00 30.63 ? ? ? ? ? ? 133 LEU A   N   1 
ATOM   962  C  CA  . LEU A   1 136 ? 34.376 -57.297 -24.512 1.00 30.41 ? ? ? ? ? ? 133 LEU A   CA  1 
ATOM   963  C  C   . LEU A   1 136 ? 34.398 -55.844 -24.054 1.00 30.82 ? ? ? ? ? ? 133 LEU A   C   1 
ATOM   964  O  O   . LEU A   1 136 ? 33.893 -54.947 -24.741 1.00 28.45 ? ? ? ? ? ? 133 LEU A   O   1 
ATOM   965  C  CB  . LEU A   1 136 ? 35.528 -57.531 -25.492 1.00 33.18 ? ? ? ? ? ? 133 LEU A   CB  1 
ATOM   966  C  CG  . LEU A   1 136 ? 35.702 -58.940 -26.061 1.00 33.94 ? ? ? ? ? ? 133 LEU A   CG  1 
ATOM   967  C  CD1 . LEU A   1 136 ? 36.886 -58.947 -27.017 1.00 36.69 ? ? ? ? ? ? 133 LEU A   CD1 1 
ATOM   968  C  CD2 . LEU A   1 136 ? 35.930 -59.930 -24.931 1.00 35.60 ? ? ? ? ? ? 133 LEU A   CD2 1 
ATOM   969  N  N   . MET A   1 137 ? 34.977 -55.614 -22.884 1.00 30.36 ? ? ? ? ? ? 134 MET A   N   1 
ATOM   970  C  CA  . MET A   1 137 ? 35.066 -54.263 -22.345 1.00 27.99 ? ? ? ? ? ? 134 MET A   CA  1 
ATOM   971  C  C   . MET A   1 137 ? 35.944 -53.420 -23.262 1.00 28.06 ? ? ? ? ? ? 134 MET A   C   1 
ATOM   972  O  O   . MET A   1 137 ? 36.898 -53.927 -23.846 1.00 29.58 ? ? ? ? ? ? 134 MET A   O   1 
ATOM   973  C  CB  . MET A   1 137 ? 35.695 -54.309 -20.950 1.00 30.38 ? ? ? ? ? ? 134 MET A   CB  1 
ATOM   974  C  CG  . MET A   1 137 ? 35.675 -52.985 -20.229 1.00 26.94 ? ? ? ? ? ? 134 MET A   CG  1 
ATOM   975  S  SD  . MET A   1 137 ? 33.983 -52.415 -20.069 1.00 30.34 ? ? ? ? ? ? 134 MET A   SD  1 
ATOM   976  C  CE  . MET A   1 137 ? 34.241 -50.649 -19.903 1.00 27.13 ? ? ? ? ? ? 134 MET A   CE  1 
ATOM   977  N  N   . ASP A   1 138 ? 35.615 -52.139 -23.399 1.00 27.39 ? ? ? ? ? ? 135 ASP A   N   1 
ATOM   978  C  CA  . ASP A   1 138 ? 36.411 -51.228 -24.216 1.00 26.83 ? ? ? ? ? ? 135 ASP A   CA  1 
ATOM   979  C  C   . ASP A   1 138 ? 37.848 -51.227 -23.689 1.00 28.04 ? ? ? ? ? ? 135 ASP A   C   1 
ATOM   980  O  O   . ASP A   1 138 ? 38.079 -51.520 -22.514 1.00 27.43 ? ? ? ? ? ? 135 ASP A   O   1 
ATOM   981  C  CB  . ASP A   1 138 ? 35.869 -49.801 -24.112 1.00 27.63 ? ? ? ? ? ? 135 ASP A   CB  1 
ATOM   982  C  CG  . ASP A   1 138 ? 34.523 -49.626 -24.792 1.00 31.98 ? ? ? ? ? ? 135 ASP A   CG  1 
ATOM   983  O  OD1 . ASP A   1 138 ? 33.927 -48.540 -24.631 1.00 31.80 ? ? ? ? ? ? 135 ASP A   OD1 1 
ATOM   984  O  OD2 . ASP A   1 138 ? 34.065 -50.560 -25.486 1.00 28.04 ? ? ? ? ? ? 135 ASP A   OD2 1 
ATOM   985  N  N   . ARG A   1 139 ? 38.804 -50.895 -24.554 1.00 26.61 ? ? ? ? ? ? 136 ARG A   N   1 
ATOM   986  C  CA  . ARG A   1 139 ? 40.210 -50.821 -24.167 1.00 29.37 ? ? ? ? ? ? 136 ARG A   CA  1 
ATOM   987  C  C   . ARG A   1 139 ? 40.413 -49.379 -23.718 1.00 29.37 ? ? ? ? ? ? 136 ARG A   C   1 
ATOM   988  O  O   . ARG A   1 139 ? 40.575 -48.482 -24.552 1.00 29.26 ? ? ? ? ? ? 136 ARG A   O   1 
ATOM   989  C  CB  . ARG A   1 139 ? 41.122 -51.109 -25.363 1.00 30.55 ? ? ? ? ? ? 136 ARG A   CB  1 
ATOM   990  C  CG  . ARG A   1 139 ? 40.928 -52.465 -26.034 1.00 31.96 ? ? ? ? ? ? 136 ARG A   CG  1 
ATOM   991  C  CD  . ARG A   1 139 ? 41.214 -53.622 -25.093 1.00 30.76 ? ? ? ? ? ? 136 ARG A   CD  1 
ATOM   992  N  NE  . ARG A   1 139 ? 39.994 -54.155 -24.496 1.00 31.61 ? ? ? ? ? ? 136 ARG A   NE  1 
ATOM   993  C  CZ  . ARG A   1 139 ? 39.937 -55.280 -23.794 1.00 29.83 ? ? ? ? ? ? 136 ARG A   CZ  1 
ATOM   994  N  NH1 . ARG A   1 139 ? 41.036 -55.999 -23.592 1.00 28.12 ? ? ? ? ? ? 136 ARG A   NH1 1 
ATOM   995  N  NH2 . ARG A   1 139 ? 38.777 -55.696 -23.307 1.00 29.23 ? ? ? ? ? ? 136 ARG A   NH2 1 
ATOM   996  N  N   . LEU A   1 140 ? 40.405 -49.154 -22.408 1.00 27.25 ? ? ? ? ? ? 137 LEU A   N   1 
ATOM   997  C  CA  . LEU A   1 140 ? 40.530 -47.803 -21.870 1.00 25.34 ? ? ? ? ? ? 137 LEU A   CA  1 
ATOM   998  C  C   . LEU A   1 140 ? 41.955 -47.333 -21.586 1.00 25.51 ? ? ? ? ? ? 137 LEU A   C   1 
ATOM   999  O  O   . LEU A   1 140 ? 42.838 -48.129 -21.279 1.00 28.26 ? ? ? ? ? ? 137 LEU A   O   1 
ATOM   1000 C  CB  . LEU A   1 140 ? 39.670 -47.691 -20.609 1.00 24.12 ? ? ? ? ? ? 137 LEU A   CB  1 
ATOM   1001 C  CG  . LEU A   1 140 ? 38.223 -48.136 -20.851 1.00 25.70 ? ? ? ? ? ? 137 LEU A   CG  1 
ATOM   1002 C  CD1 . LEU A   1 140 ? 37.478 -48.278 -19.535 1.00 25.03 ? ? ? ? ? ? 137 LEU A   CD1 1 
ATOM   1003 C  CD2 . LEU A   1 140 ? 37.543 -47.130 -21.770 1.00 24.56 ? ? ? ? ? ? 137 LEU A   CD2 1 
ATOM   1004 N  N   . PRO A   1 141 ? 42.190 -46.017 -21.677 1.00 26.03 ? ? ? ? ? ? 138 PRO A   N   1 
ATOM   1005 C  CA  . PRO A   1 141 ? 43.509 -45.429 -21.439 1.00 24.81 ? ? ? ? ? ? 138 PRO A   CA  1 
ATOM   1006 C  C   . PRO A   1 141 ? 43.737 -44.967 -20.002 1.00 24.81 ? ? ? ? ? ? 138 PRO A   C   1 
ATOM   1007 O  O   . PRO A   1 141 ? 42.818 -44.955 -19.187 1.00 24.75 ? ? ? ? ? ? 138 PRO A   O   1 
ATOM   1008 C  CB  . PRO A   1 141 ? 43.517 -44.259 -22.399 1.00 28.21 ? ? ? ? ? ? 138 PRO A   CB  1 
ATOM   1009 C  CG  . PRO A   1 141 ? 42.128 -43.722 -22.207 1.00 27.15 ? ? ? ? ? ? 138 PRO A   CG  1 
ATOM   1010 C  CD  . PRO A   1 141 ? 41.258 -44.994 -22.188 1.00 25.76 ? ? ? ? ? ? 138 PRO A   CD  1 
ATOM   1011 N  N   . GLY A   1 142 ? 44.974 -44.569 -19.719 1.00 25.42 ? ? ? ? ? ? 139 GLY A   N   1 
ATOM   1012 C  CA  . GLY A   1 142 ? 45.329 -44.083 -18.400 1.00 24.90 ? ? ? ? ? ? 139 GLY A   CA  1 
ATOM   1013 C  C   . GLY A   1 142 ? 44.957 -45.031 -17.286 1.00 24.81 ? ? ? ? ? ? 139 GLY A   C   1 
ATOM   1014 O  O   . GLY A   1 142 ? 45.129 -46.241 -17.396 1.00 23.10 ? ? ? ? ? ? 139 GLY A   O   1 
ATOM   1015 N  N   . LYS A   1 143 ? 44.447 -44.469 -16.200 1.00 25.27 ? ? ? ? ? ? 140 LYS A   N   1 
ATOM   1016 C  CA  . LYS A   1 143 ? 44.049 -45.256 -15.047 1.00 25.83 ? ? ? ? ? ? 140 LYS A   CA  1 
ATOM   1017 C  C   . LYS A   1 143 ? 42.845 -46.142 -15.368 1.00 24.50 ? ? ? ? ? ? 140 LYS A   C   1 
ATOM   1018 O  O   . LYS A   1 143 ? 42.655 -47.182 -14.746 1.00 26.91 ? ? ? ? ? ? 140 LYS A   O   1 
ATOM   1019 C  CB  . LYS A   1 143 ? 43.713 -44.317 -13.887 1.00 30.25 ? ? ? ? ? ? 140 LYS A   CB  1 
ATOM   1020 C  CG  . LYS A   1 143 ? 43.624 -44.998 -12.534 1.00 36.46 ? ? ? ? ? ? 140 LYS A   CG  1 
ATOM   1021 C  CD  . LYS A   1 143 ? 43.339 -43.988 -11.430 1.00 40.28 ? ? ? ? ? ? 140 LYS A   CD  1 
ATOM   1022 C  CE  . LYS A   1 143 ? 44.258 -42.770 -11.523 1.00 44.17 ? ? ? ? ? ? 140 LYS A   CE  1 
ATOM   1023 N  NZ  . LYS A   1 143 ? 45.710 -43.112 -11.556 1.00 45.41 ? ? ? ? ? ? 140 LYS A   NZ  1 
ATOM   1024 N  N   . LYS A   1 144 ? 42.040 -45.738 -16.347 1.00 23.29 ? ? ? ? ? ? 141 LYS A   N   1 
ATOM   1025 C  CA  . LYS A   1 144 ? 40.860 -46.517 -16.718 1.00 23.89 ? ? ? ? ? ? 141 LYS A   CA  1 
ATOM   1026 C  C   . LYS A   1 144 ? 41.238 -47.885 -17.261 1.00 22.34 ? ? ? ? ? ? 141 LYS A   C   1 
ATOM   1027 O  O   . LYS A   1 144 ? 40.418 -48.803 -17.283 1.00 22.12 ? ? ? ? ? ? 141 LYS A   O   1 
ATOM   1028 C  CB  . LYS A   1 144 ? 40.016 -45.762 -17.753 1.00 25.71 ? ? ? ? ? ? 141 LYS A   CB  1 
ATOM   1029 C  CG  . LYS A   1 144 ? 39.277 -44.548 -17.195 1.00 29.43 ? ? ? ? ? ? 141 LYS A   CG  1 
ATOM   1030 C  CD  . LYS A   1 144 ? 38.660 -43.697 -18.310 1.00 32.74 ? ? ? ? ? ? 141 LYS A   CD  1 
ATOM   1031 C  CE  . LYS A   1 144 ? 37.638 -44.470 -19.139 1.00 35.63 ? ? ? ? ? ? 141 LYS A   CE  1 
ATOM   1032 N  NZ  . LYS A   1 144 ? 37.130 -43.654 -20.299 1.00 34.34 ? ? ? ? ? ? 141 LYS A   NZ  1 
ATOM   1033 N  N   . ALA A   1 145 ? 42.486 -48.022 -17.695 1.00 21.96 ? ? ? ? ? ? 142 ALA A   N   1 
ATOM   1034 C  CA  . ALA A   1 145 ? 42.955 -49.289 -18.225 1.00 23.03 ? ? ? ? ? ? 142 ALA A   CA  1 
ATOM   1035 C  C   . ALA A   1 145 ? 42.824 -50.375 -17.164 1.00 24.54 ? ? ? ? ? ? 142 ALA A   C   1 
ATOM   1036 O  O   . ALA A   1 145 ? 42.744 -51.558 -17.484 1.00 22.96 ? ? ? ? ? ? 142 ALA A   O   1 
ATOM   1037 C  CB  . ALA A   1 145 ? 44.410 -49.165 -18.684 1.00 26.05 ? ? ? ? ? ? 142 ALA A   CB  1 
ATOM   1038 N  N   . GLN A   1 146 ? 42.802 -49.972 -15.896 1.00 24.27 ? ? ? ? ? ? 143 GLN A   N   1 
ATOM   1039 C  CA  . GLN A   1 146 ? 42.666 -50.933 -14.815 1.00 23.65 ? ? ? ? ? ? 143 GLN A   CA  1 
ATOM   1040 C  C   . GLN A   1 146 ? 41.300 -51.621 -14.893 1.00 22.39 ? ? ? ? ? ? 143 GLN A   C   1 
ATOM   1041 O  O   . GLN A   1 146 ? 41.173 -52.806 -14.588 1.00 23.35 ? ? ? ? ? ? 143 GLN A   O   1 
ATOM   1042 C  CB  . GLN A   1 146 ? 42.865 -50.225 -13.467 1.00 26.91 ? ? ? ? ? ? 143 GLN A   CB  1 
ATOM   1043 C  CG  . GLN A   1 146 ? 44.280 -49.642 -13.326 1.00 28.27 ? ? ? ? ? ? 143 GLN A   CG  1 
ATOM   1044 C  CD  . GLN A   1 146 ? 44.473 -48.810 -12.064 1.00 32.63 ? ? ? ? ? ? 143 GLN A   CD  1 
ATOM   1045 O  OE1 . GLN A   1 146 ? 45.491 -48.131 -11.903 1.00 34.78 ? ? ? ? ? ? 143 GLN A   OE1 1 
ATOM   1046 N  NE2 . GLN A   1 146 ? 43.501 -48.861 -11.168 1.00 32.02 ? ? ? ? ? ? 143 GLN A   NE2 1 
ATOM   1047 N  N   . ILE A   1 147 ? 40.287 -50.885 -15.340 1.00 22.90 ? ? ? ? ? ? 144 ILE A   N   1 
ATOM   1048 C  CA  . ILE A   1 147 ? 38.933 -51.435 -15.473 1.00 22.19 ? ? ? ? ? ? 144 ILE A   CA  1 
ATOM   1049 C  C   . ILE A   1 147 ? 38.904 -52.486 -16.586 1.00 21.89 ? ? ? ? ? ? 144 ILE A   C   1 
ATOM   1050 O  O   . ILE A   1 147 ? 38.336 -53.565 -16.429 1.00 21.51 ? ? ? ? ? ? 144 ILE A   O   1 
ATOM   1051 C  CB  . ILE A   1 147 ? 37.921 -50.313 -15.789 1.00 23.47 ? ? ? ? ? ? 144 ILE A   CB  1 
ATOM   1052 C  CG1 . ILE A   1 147 ? 37.906 -49.309 -14.635 1.00 22.22 ? ? ? ? ? ? 144 ILE A   CG1 1 
ATOM   1053 C  CG2 . ILE A   1 147 ? 36.514 -50.890 -15.980 1.00 21.97 ? ? ? ? ? ? 144 ILE A   CG2 1 
ATOM   1054 C  CD1 . ILE A   1 147 ? 37.182 -48.013 -14.956 1.00 28.04 ? ? ? ? ? ? 144 ILE A   CD1 1 
ATOM   1055 N  N   . THR A   1 148 ? 39.530 -52.168 -17.710 1.00 23.11 ? ? ? ? ? ? 145 THR A   N   1 
ATOM   1056 C  CA  . THR A   1 148 ? 39.588 -53.096 -18.829 1.00 25.58 ? ? ? ? ? ? 145 THR A   CA  1 
ATOM   1057 C  C   . THR A   1 148 ? 40.198 -54.432 -18.394 1.00 26.32 ? ? ? ? ? ? 145 THR A   C   1 
ATOM   1058 O  O   . THR A   1 148 ? 39.633 -55.493 -18.646 1.00 26.16 ? ? ? ? ? ? 145 THR A   O   1 
ATOM   1059 C  CB  . THR A   1 148 ? 40.444 -52.523 -19.966 1.00 25.21 ? ? ? ? ? ? 145 THR A   CB  1 
ATOM   1060 O  OG1 . THR A   1 148 ? 39.891 -51.271 -20.400 1.00 24.34 ? ? ? ? ? ? 145 THR A   OG1 1 
ATOM   1061 C  CG2 . THR A   1 148 ? 40.491 -53.505 -21.137 1.00 26.08 ? ? ? ? ? ? 145 THR A   CG2 1 
ATOM   1062 N  N   . GLU A   1 149 ? 41.352 -54.382 -17.734 1.00 26.58 ? ? ? ? ? ? 146 GLU A   N   1 
ATOM   1063 C  CA  . GLU A   1 149 ? 42.012 -55.613 -17.294 1.00 26.43 ? ? ? ? ? ? 146 GLU A   CA  1 
ATOM   1064 C  C   . GLU A   1 149 ? 41.152 -56.399 -16.318 1.00 26.12 ? ? ? ? ? ? 146 GLU A   C   1 
ATOM   1065 O  O   . GLU A   1 149 ? 41.081 -57.636 -16.383 1.00 22.74 ? ? ? ? ? ? 146 GLU A   O   1 
ATOM   1066 C  CB  . GLU A   1 149 ? 43.367 -55.301 -16.643 1.00 31.45 ? ? ? ? ? ? 146 GLU A   CB  1 
ATOM   1067 C  CG  . GLU A   1 149 ? 44.419 -54.829 -17.625 1.00 37.95 ? ? ? ? ? ? 146 GLU A   CG  1 
ATOM   1068 C  CD  . GLU A   1 149 ? 44.623 -55.822 -18.755 1.00 41.38 ? ? ? ? ? ? 146 GLU A   CD  1 
ATOM   1069 O  OE1 . GLU A   1 149 ? 45.033 -56.968 -18.473 1.00 42.25 ? ? ? ? ? ? 146 GLU A   OE1 1 
ATOM   1070 O  OE2 . GLU A   1 149 ? 44.363 -55.457 -19.923 1.00 45.97 ? ? ? ? ? ? 146 GLU A   OE2 1 
ATOM   1071 N  N   . ALA A   1 150 ? 40.500 -55.681 -15.414 1.00 23.90 ? ? ? ? ? ? 147 ALA A   N   1 
ATOM   1072 C  CA  . ALA A   1 150 ? 39.643 -56.315 -14.419 1.00 24.22 ? ? ? ? ? ? 147 ALA A   CA  1 
ATOM   1073 C  C   . ALA A   1 150 ? 38.518 -57.104 -15.074 1.00 25.31 ? ? ? ? ? ? 147 ALA A   C   1 
ATOM   1074 O  O   . ALA A   1 150 ? 38.304 -58.273 -14.761 1.00 25.66 ? ? ? ? ? ? 147 ALA A   O   1 
ATOM   1075 C  CB  . ALA A   1 150 ? 39.060 -55.259 -13.479 1.00 22.96 ? ? ? ? ? ? 147 ALA A   CB  1 
ATOM   1076 N  N   . ILE A   1 151 ? 37.799 -56.464 -15.989 1.00 26.86 ? ? ? ? ? ? 148 ILE A   N   1 
ATOM   1077 C  CA  . ILE A   1 151 ? 36.682 -57.121 -16.651 1.00 26.91 ? ? ? ? ? ? 148 ILE A   CA  1 
ATOM   1078 C  C   . ILE A   1 151 ? 37.146 -58.275 -17.544 1.00 28.05 ? ? ? ? ? ? 148 ILE A   C   1 
ATOM   1079 O  O   . ILE A   1 151 ? 36.473 -59.299 -17.623 1.00 28.06 ? ? ? ? ? ? 148 ILE A   O   1 
ATOM   1080 C  CB  . ILE A   1 151 ? 35.838 -56.095 -17.440 1.00 26.76 ? ? ? ? ? ? 148 ILE A   CB  1 
ATOM   1081 C  CG1 . ILE A   1 151 ? 35.387 -54.979 -16.490 1.00 25.49 ? ? ? ? ? ? 148 ILE A   CG1 1 
ATOM   1082 C  CG2 . ILE A   1 151 ? 34.601 -56.761 -18.032 1.00 26.29 ? ? ? ? ? ? 148 ILE A   CG2 1 
ATOM   1083 C  CD1 . ILE A   1 151 ? 34.617 -55.484 -15.269 1.00 25.98 ? ? ? ? ? ? 148 ILE A   CD1 1 
ATOM   1084 N  N   . ASP A   1 152 ? 38.291 -58.121 -18.209 1.00 29.21 ? ? ? ? ? ? 149 ASP A   N   1 
ATOM   1085 C  CA  . ASP A   1 152 ? 38.817 -59.211 -19.031 1.00 30.25 ? ? ? ? ? ? 149 ASP A   CA  1 
ATOM   1086 C  C   . ASP A   1 152 ? 39.057 -60.401 -18.109 1.00 31.72 ? ? ? ? ? ? 149 ASP A   C   1 
ATOM   1087 O  O   . ASP A   1 152 ? 38.762 -61.552 -18.453 1.00 31.47 ? ? ? ? ? ? 149 ASP A   O   1 
ATOM   1088 C  CB  . ASP A   1 152 ? 40.140 -58.823 -19.687 1.00 31.84 ? ? ? ? ? ? 149 ASP A   CB  1 
ATOM   1089 C  CG  . ASP A   1 152 ? 39.950 -58.066 -20.978 1.00 33.78 ? ? ? ? ? ? 149 ASP A   CG  1 
ATOM   1090 O  OD1 . ASP A   1 152 ? 38.795 -57.970 -21.452 1.00 34.25 ? ? ? ? ? ? 149 ASP A   OD1 1 
ATOM   1091 O  OD2 . ASP A   1 152 ? 40.960 -57.574 -21.523 1.00 34.90 ? ? ? ? ? ? 149 ASP A   OD2 1 
ATOM   1092 N  N   . GLY A   1 153 ? 39.609 -60.110 -16.934 1.00 30.53 ? ? ? ? ? ? 150 GLY A   N   1 
ATOM   1093 C  CA  . GLY A   1 153 ? 39.872 -61.154 -15.963 1.00 30.08 ? ? ? ? ? ? 150 GLY A   CA  1 
ATOM   1094 C  C   . GLY A   1 153 ? 38.587 -61.872 -15.600 1.00 30.10 ? ? ? ? ? ? 150 GLY A   C   1 
ATOM   1095 O  O   . GLY A   1 153 ? 38.578 -63.086 -15.425 1.00 33.02 ? ? ? ? ? ? 150 GLY A   O   1 
ATOM   1096 N  N   . VAL A   1 154 ? 37.495 -61.122 -15.483 1.00 29.26 ? ? ? ? ? ? 151 VAL A   N   1 
ATOM   1097 C  CA  . VAL A   1 154 ? 36.202 -61.711 -15.148 1.00 29.30 ? ? ? ? ? ? 151 VAL A   CA  1 
ATOM   1098 C  C   . VAL A   1 154 ? 35.759 -62.658 -16.260 1.00 32.96 ? ? ? ? ? ? 151 VAL A   C   1 
ATOM   1099 O  O   . VAL A   1 154 ? 35.297 -63.773 -15.997 1.00 33.27 ? ? ? ? ? ? 151 VAL A   O   1 
ATOM   1100 C  CB  . VAL A   1 154 ? 35.128 -60.624 -14.961 1.00 29.46 ? ? ? ? ? ? 151 VAL A   CB  1 
ATOM   1101 C  CG1 . VAL A   1 154 ? 33.753 -61.264 -14.798 1.00 29.98 ? ? ? ? ? ? 151 VAL A   CG1 1 
ATOM   1102 C  CG2 . VAL A   1 154 ? 35.464 -59.774 -13.742 1.00 28.44 ? ? ? ? ? ? 151 VAL A   CG2 1 
ATOM   1103 N  N   . ARG A   1 155 ? 35.915 -62.214 -17.503 1.00 32.17 ? ? ? ? ? ? 152 ARG A   N   1 
ATOM   1104 C  CA  . ARG A   1 155 ? 35.524 -63.025 -18.650 1.00 34.52 ? ? ? ? ? ? 152 ARG A   CA  1 
ATOM   1105 C  C   . ARG A   1 155 ? 36.261 -64.360 -18.674 1.00 36.19 ? ? ? ? ? ? 152 ARG A   C   1 
ATOM   1106 O  O   . ARG A   1 155 ? 35.640 -65.424 -18.739 1.00 38.86 ? ? ? ? ? ? 152 ARG A   O   1 
ATOM   1107 C  CB  . ARG A   1 155 ? 35.800 -62.264 -19.951 1.00 32.89 ? ? ? ? ? ? 152 ARG A   CB  1 
ATOM   1108 C  CG  . ARG A   1 155 ? 35.455 -63.051 -21.212 1.00 35.25 ? ? ? ? ? ? 152 ARG A   CG  1 
ATOM   1109 C  CD  . ARG A   1 155 ? 35.507 -62.161 -22.437 1.00 35.09 ? ? ? ? ? ? 152 ARG A   CD  1 
ATOM   1110 N  NE  . ARG A   1 155 ? 34.969 -62.814 -23.629 1.00 33.35 ? ? ? ? ? ? 152 ARG A   NE  1 
ATOM   1111 C  CZ  . ARG A   1 155 ? 35.615 -63.731 -24.339 1.00 37.20 ? ? ? ? ? ? 152 ARG A   CZ  1 
ATOM   1112 N  NH1 . ARG A   1 155 ? 36.835 -64.114 -23.985 1.00 36.01 ? ? ? ? ? ? 152 ARG A   NH1 1 
ATOM   1113 N  NH2 . ARG A   1 155 ? 35.040 -64.262 -25.410 1.00 35.58 ? ? ? ? ? ? 152 ARG A   NH2 1 
ATOM   1114 N  N   . GLU A   1 156 ? 37.586 -64.293 -18.619 1.00 37.32 ? ? ? ? ? ? 153 GLU A   N   1 
ATOM   1115 C  CA  . GLU A   1 156 ? 38.432 -65.480 -18.648 1.00 41.65 ? ? ? ? ? ? 153 GLU A   CA  1 
ATOM   1116 C  C   . GLU A   1 156 ? 38.071 -66.496 -17.570 1.00 44.32 ? ? ? ? ? ? 153 GLU A   C   1 
ATOM   1117 O  O   . GLU A   1 156 ? 37.944 -67.690 -17.846 1.00 46.09 ? ? ? ? ? ? 153 GLU A   O   1 
ATOM   1118 C  CB  . GLU A   1 156 ? 39.888 -65.074 -18.507 1.00 40.44 ? ? ? ? ? ? 153 GLU A   CB  1 
ATOM   1119 N  N   . ARG A   1 157 ? 37.903 -66.018 -16.344 1.00 45.79 ? ? ? ? ? ? 154 ARG A   N   1 
ATOM   1120 C  CA  . ARG A   1 157 ? 37.569 -66.882 -15.222 1.00 47.39 ? ? ? ? ? ? 154 ARG A   CA  1 
ATOM   1121 C  C   . ARG A   1 157 ? 36.146 -67.440 -15.253 1.00 49.65 ? ? ? ? ? ? 154 ARG A   C   1 
ATOM   1122 O  O   . ARG A   1 157 ? 35.932 -68.612 -14.933 1.00 48.94 ? ? ? ? ? ? 154 ARG A   O   1 
ATOM   1123 C  CB  . ARG A   1 157 ? 37.795 -66.128 -13.910 1.00 47.38 ? ? ? ? ? ? 154 ARG A   CB  1 
ATOM   1124 C  CG  . ARG A   1 157 ? 39.245 -65.746 -13.672 1.00 48.26 ? ? ? ? ? ? 154 ARG A   CG  1 
ATOM   1125 C  CD  . ARG A   1 157 ? 39.403 -64.827 -12.471 1.00 50.81 ? ? ? ? ? ? 154 ARG A   CD  1 
ATOM   1126 N  NE  . ARG A   1 157 ? 40.803 -64.474 -12.257 1.00 52.46 ? ? ? ? ? ? 154 ARG A   NE  1 
ATOM   1127 C  CZ  . ARG A   1 157 ? 41.222 -63.549 -11.401 1.00 55.20 ? ? ? ? ? ? 154 ARG A   CZ  1 
ATOM   1128 N  NH1 . ARG A   1 157 ? 40.347 -62.871 -10.670 1.00 56.55 ? ? ? ? ? ? 154 ARG A   NH1 1 
ATOM   1129 N  NH2 . ARG A   1 157 ? 42.519 -63.301 -11.276 1.00 55.88 ? ? ? ? ? ? 154 ARG A   NH2 1 
ATOM   1130 N  N   . LEU A   1 158 ? 35.178 -66.612 -15.639 1.00 51.03 ? ? ? ? ? ? 155 LEU A   N   1 
ATOM   1131 C  CA  . LEU A   1 158 ? 33.780 -67.041 -15.674 1.00 52.93 ? ? ? ? ? ? 155 LEU A   CA  1 
ATOM   1132 C  C   . LEU A   1 158 ? 33.457 -68.167 -16.650 1.00 54.90 ? ? ? ? ? ? 155 LEU A   C   1 
ATOM   1133 O  O   . LEU A   1 158 ? 32.490 -68.907 -16.447 1.00 54.37 ? ? ? ? ? ? 155 LEU A   O   1 
ATOM   1134 C  CB  . LEU A   1 158 ? 32.858 -65.850 -15.950 1.00 53.19 ? ? ? ? ? ? 155 LEU A   CB  1 
ATOM   1135 C  CG  . LEU A   1 158 ? 32.691 -64.844 -14.806 1.00 54.01 ? ? ? ? ? ? 155 LEU A   CG  1 
ATOM   1136 C  CD1 . LEU A   1 158 ? 31.599 -63.846 -15.165 1.00 52.68 ? ? ? ? ? ? 155 LEU A   CD1 1 
ATOM   1137 C  CD2 . LEU A   1 158 ? 32.324 -65.572 -13.520 1.00 53.99 ? ? ? ? ? ? 155 LEU A   CD2 1 
ATOM   1138 N  N   . ARG A   1 159 ? 34.246 -68.302 -17.711 1.00 55.51 ? ? ? ? ? ? 156 ARG A   N   1 
ATOM   1139 C  CA  . ARG A   1 159 ? 34.001 -69.370 -18.671 1.00 56.74 ? ? ? ? ? ? 156 ARG A   CA  1 
ATOM   1140 C  C   . ARG A   1 159 ? 35.142 -70.379 -18.637 1.00 56.54 ? ? ? ? ? ? 156 ARG A   C   1 
ATOM   1141 O  O   . ARG A   1 159 ? 36.190 -70.023 -18.055 1.00 56.13 ? ? ? ? ? ? 156 ARG A   O   1 
ATOM   1142 C  CB  . ARG A   1 159 ? 33.853 -68.808 -20.089 1.00 57.39 ? ? ? ? ? ? 156 ARG A   CB  1 
ATOM   1143 C  CG  . ARG A   1 159 ? 35.140 -68.291 -20.692 1.00 58.63 ? ? ? ? ? ? 156 ARG A   CG  1 
ATOM   1144 C  CD  . ARG A   1 159 ? 34.990 -68.085 -22.189 1.00 60.86 ? ? ? ? ? ? 156 ARG A   CD  1 
ATOM   1145 N  NE  . ARG A   1 159 ? 36.267 -67.761 -22.816 1.00 62.45 ? ? ? ? ? ? 156 ARG A   NE  1 
ATOM   1146 C  CZ  . ARG A   1 159 ? 36.452 -67.658 -24.128 1.00 63.08 ? ? ? ? ? ? 156 ARG A   CZ  1 
ATOM   1147 N  NH1 . ARG A   1 159 ? 35.437 -67.853 -24.961 1.00 63.95 ? ? ? ? ? ? 156 ARG A   NH1 1 
ATOM   1148 N  NH2 . ARG A   1 159 ? 37.653 -67.363 -24.607 1.00 63.26 ? ? ? ? ? ? 156 ARG A   NH2 1 
ATOM   1149 N  N   . HIS A-2 1 10  ? 37.147 29.743  -12.846 1.00 54.46 ? ? ? ? ? ? 7   HIS A-2 N   1 
ATOM   1150 C  CA  . HIS A-2 1 10  ? 37.080 29.552  -14.324 1.00 54.45 ? ? ? ? ? ? 7   HIS A-2 CA  1 
ATOM   1151 C  C   . HIS A-2 1 10  ? 38.075 28.484  -14.763 1.00 54.32 ? ? ? ? ? ? 7   HIS A-2 C   1 
ATOM   1152 O  O   . HIS A-2 1 10  ? 37.710 27.509  -15.421 1.00 53.48 ? ? ? ? ? ? 7   HIS A-2 O   1 
ATOM   1153 C  CB  . HIS A-2 1 10  ? 37.376 30.870  -15.035 1.00 54.67 ? ? ? ? ? ? 7   HIS A-2 CB  1 
ATOM   1154 N  N   . ALA A-2 1 11  ? 39.336 28.672  -14.393 1.00 53.93 ? ? ? ? ? ? 8   ALA A-2 N   1 
ATOM   1155 C  CA  . ALA A-2 1 11  ? 40.375 27.715  -14.746 1.00 53.85 ? ? ? ? ? ? 8   ALA A-2 CA  1 
ATOM   1156 C  C   . ALA A-2 1 11  ? 40.195 26.436  -13.927 1.00 52.80 ? ? ? ? ? ? 8   ALA A-2 C   1 
ATOM   1157 O  O   . ALA A-2 1 11  ? 40.153 25.334  -14.474 1.00 52.87 ? ? ? ? ? ? 8   ALA A-2 O   1 
ATOM   1158 C  CB  . ALA A-2 1 11  ? 41.754 28.321  -14.484 1.00 53.79 ? ? ? ? ? ? 8   ALA A-2 CB  1 
ATOM   1159 N  N   . VAL A-2 1 12  ? 40.081 26.598  -12.614 1.00 51.66 ? ? ? ? ? ? 9   VAL A-2 N   1 
ATOM   1160 C  CA  . VAL A-2 1 12  ? 39.909 25.468  -11.709 1.00 50.69 ? ? ? ? ? ? 9   VAL A-2 CA  1 
ATOM   1161 C  C   . VAL A-2 1 12  ? 38.644 24.673  -12.027 1.00 49.57 ? ? ? ? ? ? 9   VAL A-2 C   1 
ATOM   1162 O  O   . VAL A-2 1 12  ? 38.661 23.444  -12.021 1.00 48.66 ? ? ? ? ? ? 9   VAL A-2 O   1 
ATOM   1163 C  CB  . VAL A-2 1 12  ? 39.844 25.945  -10.243 1.00 51.19 ? ? ? ? ? ? 9   VAL A-2 CB  1 
ATOM   1164 C  CG1 . VAL A-2 1 12  ? 39.775 24.751  -9.306  1.00 51.48 ? ? ? ? ? ? 9   VAL A-2 CG1 1 
ATOM   1165 C  CG2 . VAL A-2 1 12  ? 41.057 26.804  -9.926  1.00 51.02 ? ? ? ? ? ? 9   VAL A-2 CG2 1 
ATOM   1166 N  N   . ALA A-2 1 13  ? 37.549 25.376  -12.305 1.00 48.05 ? ? ? ? ? ? 10  ALA A-2 N   1 
ATOM   1167 C  CA  . ALA A-2 1 13  ? 36.283 24.722  -12.620 1.00 46.70 ? ? ? ? ? ? 10  ALA A-2 CA  1 
ATOM   1168 C  C   . ALA A-2 1 13  ? 36.463 23.742  -13.770 1.00 46.51 ? ? ? ? ? ? 10  ALA A-2 C   1 
ATOM   1169 O  O   . ALA A-2 1 13  ? 36.053 22.585  -13.687 1.00 43.80 ? ? ? ? ? ? 10  ALA A-2 O   1 
ATOM   1170 C  CB  . ALA A-2 1 13  ? 35.228 25.766  -12.985 1.00 46.62 ? ? ? ? ? ? 10  ALA A-2 CB  1 
ATOM   1171 N  N   . GLN A-2 1 14  ? 37.087 24.216  -14.841 1.00 47.07 ? ? ? ? ? ? 11  GLN A-2 N   1 
ATOM   1172 C  CA  . GLN A-2 1 14  ? 37.327 23.396  -16.019 1.00 47.69 ? ? ? ? ? ? 11  GLN A-2 CA  1 
ATOM   1173 C  C   . GLN A-2 1 14  ? 38.246 22.223  -15.689 1.00 46.71 ? ? ? ? ? ? 11  GLN A-2 C   1 
ATOM   1174 O  O   . GLN A-2 1 14  ? 38.019 21.101  -16.139 1.00 47.18 ? ? ? ? ? ? 11  GLN A-2 O   1 
ATOM   1175 C  CB  . GLN A-2 1 14  ? 37.950 24.254  -17.124 1.00 50.84 ? ? ? ? ? ? 11  GLN A-2 CB  1 
ATOM   1176 C  CG  . GLN A-2 1 14  ? 38.146 23.539  -18.454 1.00 55.76 ? ? ? ? ? ? 11  GLN A-2 CG  1 
ATOM   1177 C  CD  . GLN A-2 1 14  ? 36.847 23.020  -19.040 1.00 58.94 ? ? ? ? ? ? 11  GLN A-2 CD  1 
ATOM   1178 O  OE1 . GLN A-2 1 14  ? 36.294 22.022  -18.573 1.00 61.66 ? ? ? ? ? ? 11  GLN A-2 OE1 1 
ATOM   1179 N  NE2 . GLN A-2 1 14  ? 36.346 23.703  -20.066 1.00 60.43 ? ? ? ? ? ? 11  GLN A-2 NE2 1 
ATOM   1180 N  N   . GLN A-2 1 15  ? 39.283 22.490  -14.901 1.00 45.39 ? ? ? ? ? ? 12  GLN A-2 N   1 
ATOM   1181 C  CA  . GLN A-2 1 15  ? 40.237 21.455  -14.519 1.00 44.39 ? ? ? ? ? ? 12  GLN A-2 CA  1 
ATOM   1182 C  C   . GLN A-2 1 15  ? 39.551 20.341  -13.729 1.00 41.80 ? ? ? ? ? ? 12  GLN A-2 C   1 
ATOM   1183 O  O   . GLN A-2 1 15  ? 39.721 19.163  -14.033 1.00 40.14 ? ? ? ? ? ? 12  GLN A-2 O   1 
ATOM   1184 C  CB  . GLN A-2 1 15  ? 41.379 22.071  -13.700 1.00 46.68 ? ? ? ? ? ? 12  GLN A-2 CB  1 
ATOM   1185 C  CG  . GLN A-2 1 15  ? 42.172 23.138  -14.464 1.00 50.95 ? ? ? ? ? ? 12  GLN A-2 CG  1 
ATOM   1186 C  CD  . GLN A-2 1 15  ? 43.296 23.760  -13.649 1.00 53.63 ? ? ? ? ? ? 12  GLN A-2 CD  1 
ATOM   1187 O  OE1 . GLN A-2 1 15  ? 43.067 24.316  -12.572 1.00 55.13 ? ? ? ? ? ? 12  GLN A-2 OE1 1 
ATOM   1188 N  NE2 . GLN A-2 1 15  ? 44.519 23.676  -14.165 1.00 54.46 ? ? ? ? ? ? 12  GLN A-2 NE2 1 
ATOM   1189 N  N   . ARG A-2 1 16  ? 38.768 20.718  -12.724 1.00 39.93 ? ? ? ? ? ? 13  ARG A-2 N   1 
ATOM   1190 C  CA  . ARG A-2 1 16  ? 38.055 19.741  -11.902 1.00 38.32 ? ? ? ? ? ? 13  ARG A-2 CA  1 
ATOM   1191 C  C   . ARG A-2 1 16  ? 37.029 18.971  -12.726 1.00 37.73 ? ? ? ? ? ? 13  ARG A-2 C   1 
ATOM   1192 O  O   . ARG A-2 1 16  ? 36.752 17.803  -12.454 1.00 35.26 ? ? ? ? ? ? 13  ARG A-2 O   1 
ATOM   1193 C  CB  . ARG A-2 1 16  ? 37.377 20.448  -10.726 1.00 41.30 ? ? ? ? ? ? 13  ARG A-2 CB  1 
ATOM   1194 C  CG  . ARG A-2 1 16  ? 38.374 21.082  -9.771  1.00 42.01 ? ? ? ? ? ? 13  ARG A-2 CG  1 
ATOM   1195 C  CD  . ARG A-2 1 16  ? 37.708 21.894  -8.675  1.00 45.85 ? ? ? ? ? ? 13  ARG A-2 CD  1 
ATOM   1196 N  NE  . ARG A-2 1 16  ? 38.695 22.338  -7.692  1.00 47.95 ? ? ? ? ? ? 13  ARG A-2 NE  1 
ATOM   1197 C  CZ  . ARG A-2 1 16  ? 38.465 23.237  -6.742  1.00 49.11 ? ? ? ? ? ? 13  ARG A-2 CZ  1 
ATOM   1198 N  NH1 . ARG A-2 1 16  ? 37.272 23.808  -6.631  1.00 49.18 ? ? ? ? ? ? 13  ARG A-2 NH1 1 
ATOM   1199 N  NH2 . ARG A-2 1 16  ? 39.435 23.567  -5.901  1.00 51.56 ? ? ? ? ? ? 13  ARG A-2 NH2 1 
ATOM   1200 N  N   . ALA A-2 1 17  ? 36.472 19.630  -13.739 1.00 36.30 ? ? ? ? ? ? 14  ALA A-2 N   1 
ATOM   1201 C  CA  . ALA A-2 1 17  ? 35.494 19.004  -14.617 1.00 36.09 ? ? ? ? ? ? 14  ALA A-2 CA  1 
ATOM   1202 C  C   . ALA A-2 1 17  ? 36.195 18.008  -15.530 1.00 35.35 ? ? ? ? ? ? 14  ALA A-2 C   1 
ATOM   1203 O  O   . ALA A-2 1 17  ? 35.671 16.931  -15.813 1.00 33.07 ? ? ? ? ? ? 14  ALA A-2 O   1 
ATOM   1204 C  CB  . ALA A-2 1 17  ? 34.783 20.063  -15.453 1.00 37.77 ? ? ? ? ? ? 14  ALA A-2 CB  1 
ATOM   1205 N  N   . ASP A-2 1 18  ? 37.384 18.379  -15.998 1.00 35.28 ? ? ? ? ? ? 15  ASP A-2 N   1 
ATOM   1206 C  CA  . ASP A-2 1 18  ? 38.146 17.501  -16.869 1.00 35.52 ? ? ? ? ? ? 15  ASP A-2 CA  1 
ATOM   1207 C  C   . ASP A-2 1 18  ? 38.565 16.254  -16.101 1.00 32.51 ? ? ? ? ? ? 15  ASP A-2 C   1 
ATOM   1208 O  O   . ASP A-2 1 18  ? 38.543 15.155  -16.645 1.00 34.53 ? ? ? ? ? ? 15  ASP A-2 O   1 
ATOM   1209 C  CB  . ASP A-2 1 18  ? 39.384 18.217  -17.418 1.00 39.52 ? ? ? ? ? ? 15  ASP A-2 CB  1 
ATOM   1210 C  CG  . ASP A-2 1 18  ? 39.034 19.322  -18.401 1.00 45.19 ? ? ? ? ? ? 15  ASP A-2 CG  1 
ATOM   1211 O  OD1 . ASP A-2 1 18  ? 38.085 19.136  -19.192 1.00 48.07 ? ? ? ? ? ? 15  ASP A-2 OD1 1 
ATOM   1212 O  OD2 . ASP A-2 1 18  ? 39.716 20.370  -18.395 1.00 50.12 ? ? ? ? ? ? 15  ASP A-2 OD2 1 
ATOM   1213 N  N   . ARG A-2 1 19  ? 38.935 16.429  -14.834 1.00 31.37 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A-2 N   1 
ATOM   1214 C  CA  . ARG A-2 1 19  ? 39.351 15.308  -13.986 1.00 29.90 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A-2 CA  1 
ATOM   1215 C  C   . ARG A-2 1 19  ? 38.227 14.275  -13.888 1.00 28.50 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A-2 C   1 
ATOM   1216 O  O   . ARG A-2 1 19  ? 38.456 13.073  -14.043 1.00 27.70 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A-2 O   1 
ATOM   1217 C  CB  . ARG A-2 1 19  ? 39.733 15.826  -12.594 1.00 29.81 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A-2 CB  1 
ATOM   1218 C  CG  . ARG A-2 1 19  ? 40.067 14.754  -11.540 1.00 32.33 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A-2 CG  1 
ATOM   1219 C  CD  . ARG A-2 1 19  ? 41.240 13.859  -11.941 1.00 28.85 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A-2 CD  1 
ATOM   1220 N  NE  . ARG A-2 1 19  ? 42.435 14.614  -12.304 1.00 31.10 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A-2 NE  1 
ATOM   1221 C  CZ  . ARG A-2 1 19  ? 43.163 15.349  -11.470 1.00 30.65 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A-2 CZ  1 
ATOM   1222 N  NH1 . ARG A-2 1 19  ? 42.837 15.449  -10.191 1.00 32.14 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A-2 NH1 1 
ATOM   1223 N  NH2 . ARG A-2 1 19  ? 44.225 15.996  -11.929 1.00 34.18 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A-2 NH2 1 
ATOM   1224 N  N   . ILE A-2 1 20  ? 37.006 14.741  -13.640 1.00 28.68 ? ? ? ? ? ? 17  ILE A-2 N   1 
ATOM   1225 C  CA  . ILE A-2 1 20  ? 35.872 13.828  -13.543 1.00 28.37 ? ? ? ? ? ? 17  ILE A-2 CA  1 
ATOM   1226 C  C   . ILE A-2 1 20  ? 35.641 13.128  -14.878 1.00 28.39 ? ? ? ? ? ? 17  ILE A-2 C   1 
ATOM   1227 O  O   . ILE A-2 1 20  ? 35.352 11.935  -14.920 1.00 29.18 ? ? ? ? ? ? 17  ILE A-2 O   1 
ATOM   1228 C  CB  . ILE A-2 1 20  ? 34.579 14.574  -13.106 1.00 30.56 ? ? ? ? ? ? 17  ILE A-2 CB  1 
ATOM   1229 C  CG1 . ILE A-2 1 20  ? 34.699 14.986  -11.635 1.00 31.24 ? ? ? ? ? ? 17  ILE A-2 CG1 1 
ATOM   1230 C  CG2 . ILE A-2 1 20  ? 33.353 13.664  -13.279 1.00 28.49 ? ? ? ? ? ? 17  ILE A-2 CG2 1 
ATOM   1231 C  CD1 . ILE A-2 1 20  ? 33.499 15.769  -11.104 1.00 34.41 ? ? ? ? ? ? 17  ILE A-2 CD1 1 
ATOM   1232 N  N   . ALA A-2 1 21  ? 35.788 13.864  -15.975 1.00 30.84 ? ? ? ? ? ? 18  ALA A-2 N   1 
ATOM   1233 C  CA  . ALA A-2 1 21  ? 35.599 13.276  -17.297 1.00 31.49 ? ? ? ? ? ? 18  ALA A-2 CA  1 
ATOM   1234 C  C   . ALA A-2 1 21  ? 36.658 12.196  -17.545 1.00 31.73 ? ? ? ? ? ? 18  ALA A-2 C   1 
ATOM   1235 O  O   . ALA A-2 1 21  ? 36.357 11.119  -18.058 1.00 31.35 ? ? ? ? ? ? 18  ALA A-2 O   1 
ATOM   1236 C  CB  . ALA A-2 1 21  ? 35.692 14.366  -18.372 1.00 34.68 ? ? ? ? ? ? 18  ALA A-2 CB  1 
ATOM   1237 N  N   . THR A-2 1 22  ? 37.897 12.495  -17.174 1.00 31.75 ? ? ? ? ? ? 19  THR A-2 N   1 
ATOM   1238 C  CA  . THR A-2 1 22  ? 39.000 11.561  -17.353 1.00 33.19 ? ? ? ? ? ? 19  THR A-2 CA  1 
ATOM   1239 C  C   . THR A-2 1 22  ? 38.808 10.279  -16.539 1.00 32.96 ? ? ? ? ? ? 19  THR A-2 C   1 
ATOM   1240 O  O   . THR A-2 1 22  ? 39.057 9.178   -17.031 1.00 31.73 ? ? ? ? ? ? 19  THR A-2 O   1 
ATOM   1241 C  CB  . THR A-2 1 22  ? 40.335 12.223  -16.962 1.00 35.17 ? ? ? ? ? ? 19  THR A-2 CB  1 
ATOM   1242 O  OG1 . THR A-2 1 22  ? 40.623 13.280  -17.887 1.00 39.35 ? ? ? ? ? ? 19  THR A-2 OG1 1 
ATOM   1243 C  CG2 . THR A-2 1 22  ? 41.470 11.209  -16.980 1.00 39.05 ? ? ? ? ? ? 19  THR A-2 CG2 1 
ATOM   1244 N  N   . LEU A-2 1 23  ? 38.372 10.421  -15.291 1.00 31.18 ? ? ? ? ? ? 20  LEU A-2 N   1 
ATOM   1245 C  CA  . LEU A-2 1 23  ? 38.145 9.254   -14.444 1.00 28.93 ? ? ? ? ? ? 20  LEU A-2 CA  1 
ATOM   1246 C  C   . LEU A-2 1 23  ? 37.050 8.376   -15.042 1.00 28.46 ? ? ? ? ? ? 20  LEU A-2 C   1 
ATOM   1247 O  O   . LEU A-2 1 23  ? 37.197 7.158   -15.120 1.00 27.68 ? ? ? ? ? ? 20  LEU A-2 O   1 
ATOM   1248 C  CB  . LEU A-2 1 23  ? 37.756 9.696   -13.026 1.00 28.47 ? ? ? ? ? ? 20  LEU A-2 CB  1 
ATOM   1249 C  CG  . LEU A-2 1 23  ? 38.878 10.381  -12.244 1.00 28.84 ? ? ? ? ? ? 20  LEU A-2 CG  1 
ATOM   1250 C  CD1 . LEU A-2 1 23  ? 38.375 10.827  -10.872 1.00 31.73 ? ? ? ? ? ? 20  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   1251 C  CD2 . LEU A-2 1 23  ? 40.033 9.409   -12.085 1.00 32.58 ? ? ? ? ? ? 20  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   1252 N  N   . LEU A-2 1 24  ? 35.954 8.998   -15.471 1.00 27.06 ? ? ? ? ? ? 21  LEU A-2 N   1 
ATOM   1253 C  CA  . LEU A-2 1 24  ? 34.844 8.264   -16.069 1.00 27.83 ? ? ? ? ? ? 21  LEU A-2 CA  1 
ATOM   1254 C  C   . LEU A-2 1 24  ? 35.274 7.602   -17.366 1.00 30.34 ? ? ? ? ? ? 21  LEU A-2 C   1 
ATOM   1255 O  O   . LEU A-2 1 24  ? 34.836 6.499   -17.687 1.00 29.39 ? ? ? ? ? ? 21  LEU A-2 O   1 
ATOM   1256 C  CB  . LEU A-2 1 24  ? 33.678 9.201   -16.367 1.00 29.33 ? ? ? ? ? ? 21  LEU A-2 CB  1 
ATOM   1257 C  CG  . LEU A-2 1 24  ? 32.808 9.656   -15.205 1.00 29.29 ? ? ? ? ? ? 21  LEU A-2 CG  1 
ATOM   1258 C  CD1 . LEU A-2 1 24  ? 31.753 10.629  -15.724 1.00 28.20 ? ? ? ? ? ? 21  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   1259 C  CD2 . LEU A-2 1 24  ? 32.145 8.441   -14.555 1.00 28.16 ? ? ? ? ? ? 21  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   1260 N  N   . GLN A-2 1 25  ? 36.125 8.293   -18.115 1.00 32.64 ? ? ? ? ? ? 22  GLN A-2 N   1 
ATOM   1261 C  CA  . GLN A-2 1 25  ? 36.614 7.771   -19.385 1.00 36.05 ? ? ? ? ? ? 22  GLN A-2 CA  1 
ATOM   1262 C  C   . GLN A-2 1 25  ? 37.452 6.535   -19.099 1.00 35.67 ? ? ? ? ? ? 22  GLN A-2 C   1 
ATOM   1263 O  O   . GLN A-2 1 25  ? 37.354 5.532   -19.802 1.00 37.81 ? ? ? ? ? ? 22  GLN A-2 O   1 
ATOM   1264 C  CB  . GLN A-2 1 25  ? 37.454 8.832   -20.100 1.00 38.83 ? ? ? ? ? ? 22  GLN A-2 CB  1 
ATOM   1265 C  CG  . GLN A-2 1 25  ? 38.111 8.357   -21.386 1.00 45.42 ? ? ? ? ? ? 22  GLN A-2 CG  1 
ATOM   1266 C  CD  . GLN A-2 1 25  ? 37.108 7.990   -22.458 1.00 47.26 ? ? ? ? ? ? 22  GLN A-2 CD  1 
ATOM   1267 O  OE1 . GLN A-2 1 25  ? 36.278 7.100   -22.276 1.00 50.85 ? ? ? ? ? ? 22  GLN A-2 OE1 1 
ATOM   1268 N  NE2 . GLN A-2 1 25  ? 37.182 8.678   -23.591 1.00 52.49 ? ? ? ? ? ? 22  GLN A-2 NE2 1 
ATOM   1269 N  N   . SER A-2 1 26  ? 38.272 6.608   -18.055 1.00 35.17 ? ? ? ? ? ? 23  SER A-2 N   1 
ATOM   1270 C  CA  . SER A-2 1 26  ? 39.115 5.478   -17.680 1.00 35.28 ? ? ? ? ? ? 23  SER A-2 CA  1 
ATOM   1271 C  C   . SER A-2 1 26  ? 38.267 4.267   -17.315 1.00 35.35 ? ? ? ? ? ? 23  SER A-2 C   1 
ATOM   1272 O  O   . SER A-2 1 26  ? 38.529 3.154   -17.781 1.00 37.27 ? ? ? ? ? ? 23  SER A-2 O   1 
ATOM   1273 C  CB  . SER A-2 1 26  ? 40.019 5.852   -16.503 1.00 36.30 ? ? ? ? ? ? 23  SER A-2 CB  1 
ATOM   1274 O  OG  . SER A-2 1 26  ? 41.032 6.747   -16.922 1.00 37.11 ? ? ? ? ? ? 23  SER A-2 OG  1 
ATOM   1275 N  N   . PHE A-2 1 27  ? 37.252 4.482   -16.480 1.00 33.86 ? ? ? ? ? ? 24  PHE A-2 N   1 
ATOM   1276 C  CA  . PHE A-2 1 27  ? 36.365 3.400   -16.072 1.00 34.00 ? ? ? ? ? ? 24  PHE A-2 CA  1 
ATOM   1277 C  C   . PHE A-2 1 27  ? 35.810 2.725   -17.317 1.00 34.88 ? ? ? ? ? ? 24  PHE A-2 C   1 
ATOM   1278 O  O   . PHE A-2 1 27  ? 35.825 1.501   -17.437 1.00 35.25 ? ? ? ? ? ? 24  PHE A-2 O   1 
ATOM   1279 C  CB  . PHE A-2 1 27  ? 35.193 3.940   -15.246 1.00 33.11 ? ? ? ? ? ? 24  PHE A-2 CB  1 
ATOM   1280 C  CG  . PHE A-2 1 27  ? 35.576 4.436   -13.880 1.00 32.66 ? ? ? ? ? ? 24  PHE A-2 CG  1 
ATOM   1281 C  CD1 . PHE A-2 1 27  ? 36.904 4.469   -13.473 1.00 33.56 ? ? ? ? ? ? 24  PHE A-2 CD1 1 
ATOM   1282 C  CD2 . PHE A-2 1 27  ? 34.593 4.872   -12.996 1.00 34.77 ? ? ? ? ? ? 24  PHE A-2 CD2 1 
ATOM   1283 C  CE1 . PHE A-2 1 27  ? 37.250 4.929   -12.202 1.00 32.55 ? ? ? ? ? ? 24  PHE A-2 CE1 1 
ATOM   1284 C  CE2 . PHE A-2 1 27  ? 34.931 5.332   -11.731 1.00 34.36 ? ? ? ? ? ? 24  PHE A-2 CE2 1 
ATOM   1285 C  CZ  . PHE A-2 1 27  ? 36.264 5.359   -11.335 1.00 31.61 ? ? ? ? ? ? 24  PHE A-2 CZ  1 
ATOM   1286 N  N   . ALA A-2 1 28  ? 35.315 3.542   -18.238 1.00 35.81 ? ? ? ? ? ? 25  ALA A-2 N   1 
ATOM   1287 C  CA  . ALA A-2 1 28  ? 34.737 3.045   -19.486 1.00 37.72 ? ? ? ? ? ? 25  ALA A-2 CA  1 
ATOM   1288 C  C   . ALA A-2 1 28  ? 35.709 2.182   -20.281 1.00 37.51 ? ? ? ? ? ? 25  ALA A-2 C   1 
ATOM   1289 O  O   . ALA A-2 1 28  ? 35.335 1.124   -20.792 1.00 39.69 ? ? ? ? ? ? 25  ALA A-2 O   1 
ATOM   1290 C  CB  . ALA A-2 1 28  ? 34.272 4.218   -20.345 1.00 37.60 ? ? ? ? ? ? 25  ALA A-2 CB  1 
ATOM   1291 N  N   . ASP A-2 1 29  ? 36.957 2.628   -20.374 1.00 36.98 ? ? ? ? ? ? 26  ASP A-2 N   1 
ATOM   1292 C  CA  . ASP A-2 1 29  ? 37.967 1.902   -21.134 1.00 36.06 ? ? ? ? ? ? 26  ASP A-2 CA  1 
ATOM   1293 C  C   . ASP A-2 1 29  ? 38.570 0.685   -20.432 1.00 36.49 ? ? ? ? ? ? 26  ASP A-2 C   1 
ATOM   1294 O  O   . ASP A-2 1 29  ? 39.423 0.002   -20.998 1.00 36.17 ? ? ? ? ? ? 26  ASP A-2 O   1 
ATOM   1295 C  CB  . ASP A-2 1 29  ? 39.086 2.859   -21.566 1.00 38.74 ? ? ? ? ? ? 26  ASP A-2 CB  1 
ATOM   1296 C  CG  . ASP A-2 1 29  ? 38.602 3.927   -22.535 1.00 41.85 ? ? ? ? ? ? 26  ASP A-2 CG  1 
ATOM   1297 O  OD1 . ASP A-2 1 29  ? 37.664 3.644   -23.310 1.00 44.27 ? ? ? ? ? ? 26  ASP A-2 OD1 1 
ATOM   1298 O  OD2 . ASP A-2 1 29  ? 39.168 5.041   -22.536 1.00 42.45 ? ? ? ? ? ? 26  ASP A-2 OD2 1 
ATOM   1299 N  N   . GLY A-2 1 30  ? 38.131 0.410   -19.208 1.00 34.95 ? ? ? ? ? ? 27  GLY A-2 N   1 
ATOM   1300 C  CA  . GLY A-2 1 30  ? 38.647 -0.740  -18.487 1.00 32.25 ? ? ? ? ? ? 27  GLY A-2 CA  1 
ATOM   1301 C  C   . GLY A-2 1 30  ? 39.897 -0.490  -17.658 1.00 31.59 ? ? ? ? ? ? 27  GLY A-2 C   1 
ATOM   1302 O  O   . GLY A-2 1 30  ? 40.533 -1.439  -17.199 1.00 31.55 ? ? ? ? ? ? 27  GLY A-2 O   1 
ATOM   1303 N  N   . GLN A-2 1 31  ? 40.258 0.778   -17.482 1.00 29.42 ? ? ? ? ? ? 28  GLN A-2 N   1 
ATOM   1304 C  CA  . GLN A-2 1 31  ? 41.422 1.156   -16.683 1.00 29.73 ? ? ? ? ? ? 28  GLN A-2 CA  1 
ATOM   1305 C  C   . GLN A-2 1 31  ? 40.892 1.416   -15.282 1.00 29.06 ? ? ? ? ? ? 28  GLN A-2 C   1 
ATOM   1306 O  O   . GLN A-2 1 31  ? 40.451 2.519   -14.973 1.00 29.65 ? ? ? ? ? ? 28  GLN A-2 O   1 
ATOM   1307 C  CB  . GLN A-2 1 31  ? 42.066 2.422   -17.254 1.00 29.95 ? ? ? ? ? ? 28  GLN A-2 CB  1 
ATOM   1308 C  CG  . GLN A-2 1 31  ? 43.178 3.041   -16.405 1.00 31.32 ? ? ? ? ? ? 28  GLN A-2 CG  1 
ATOM   1309 C  CD  . GLN A-2 1 31  ? 44.206 2.025   -15.947 1.00 32.44 ? ? ? ? ? ? 28  GLN A-2 CD  1 
ATOM   1310 O  OE1 . GLN A-2 1 31  ? 44.121 1.503   -14.841 1.00 32.12 ? ? ? ? ? ? 28  GLN A-2 OE1 1 
ATOM   1311 N  NE2 . GLN A-2 1 31  ? 45.177 1.733   -16.804 1.00 35.31 ? ? ? ? ? ? 28  GLN A-2 NE2 1 
ATOM   1312 N  N   . LEU A-2 1 32  ? 40.928 0.387   -14.442 1.00 28.03 ? ? ? ? ? ? 29  LEU A-2 N   1 
ATOM   1313 C  CA  . LEU A-2 1 32  ? 40.410 0.491   -13.080 1.00 27.42 ? ? ? ? ? ? 29  LEU A-2 CA  1 
ATOM   1314 C  C   . LEU A-2 1 32  ? 41.489 0.613   -12.020 1.00 28.71 ? ? ? ? ? ? 29  LEU A-2 C   1 
ATOM   1315 O  O   . LEU A-2 1 32  ? 41.194 0.582   -10.826 1.00 28.93 ? ? ? ? ? ? 29  LEU A-2 O   1 
ATOM   1316 C  CB  . LEU A-2 1 32  ? 39.556 -0.739  -12.768 1.00 28.78 ? ? ? ? ? ? 29  LEU A-2 CB  1 
ATOM   1317 C  CG  . LEU A-2 1 32  ? 38.606 -1.186  -13.883 1.00 28.71 ? ? ? ? ? ? 29  LEU A-2 CG  1 
ATOM   1318 C  CD1 . LEU A-2 1 32  ? 37.851 -2.430  -13.443 1.00 32.67 ? ? ? ? ? ? 29  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   1319 C  CD2 . LEU A-2 1 32  ? 37.643 -0.062  -14.215 1.00 29.99 ? ? ? ? ? ? 29  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   1320 N  N   . ASP A-2 1 33  ? 42.737 0.766   -12.442 1.00 29.93 ? ? ? ? ? ? 30  ASP A-2 N   1 
ATOM   1321 C  CA  . ASP A-2 1 33  ? 43.831 0.846   -11.486 1.00 30.11 ? ? ? ? ? ? 30  ASP A-2 CA  1 
ATOM   1322 C  C   . ASP A-2 1 33  ? 44.135 2.229   -10.930 1.00 32.23 ? ? ? ? ? ? 30  ASP A-2 C   1 
ATOM   1323 O  O   . ASP A-2 1 33  ? 44.822 2.355   -9.913  1.00 32.96 ? ? ? ? ? ? 30  ASP A-2 O   1 
ATOM   1324 C  CB  . ASP A-2 1 33  ? 45.085 0.222   -12.102 1.00 32.53 ? ? ? ? ? ? 30  ASP A-2 CB  1 
ATOM   1325 C  CG  . ASP A-2 1 33  ? 44.869 -1.237  -12.485 1.00 35.61 ? ? ? ? ? ? 30  ASP A-2 CG  1 
ATOM   1326 O  OD1 . ASP A-2 1 33  ? 44.316 -1.992  -11.661 1.00 34.92 ? ? ? ? ? ? 30  ASP A-2 OD1 1 
ATOM   1327 O  OD2 . ASP A-2 1 33  ? 45.246 -1.635  -13.604 1.00 39.06 ? ? ? ? ? ? 30  ASP A-2 OD2 1 
ATOM   1328 N  N   . THR A-2 1 34  ? 43.621 3.272   -11.574 1.00 30.19 ? ? ? ? ? ? 31  THR A-2 N   1 
ATOM   1329 C  CA  . THR A-2 1 34  ? 43.862 4.625   -11.080 1.00 31.42 ? ? ? ? ? ? 31  THR A-2 CA  1 
ATOM   1330 C  C   . THR A-2 1 34  ? 43.218 4.774   -9.699  1.00 31.40 ? ? ? ? ? ? 31  THR A-2 C   1 
ATOM   1331 O  O   . THR A-2 1 34  ? 42.122 4.272   -9.474  1.00 32.86 ? ? ? ? ? ? 31  THR A-2 O   1 
ATOM   1332 C  CB  . THR A-2 1 34  ? 43.260 5.671   -12.044 1.00 30.79 ? ? ? ? ? ? 31  THR A-2 CB  1 
ATOM   1333 O  OG1 . THR A-2 1 34  ? 43.894 5.554   -13.322 1.00 31.74 ? ? ? ? ? ? 31  THR A-2 OG1 1 
ATOM   1334 C  CG2 . THR A-2 1 34  ? 43.461 7.083   -11.509 1.00 32.69 ? ? ? ? ? ? 31  THR A-2 CG2 1 
ATOM   1335 N  N   . ALA A-2 1 35  ? 43.901 5.425   -8.761  1.00 29.68 ? ? ? ? ? ? 32  ALA A-2 N   1 
ATOM   1336 C  CA  . ALA A-2 1 35  ? 43.306 5.625   -7.442  1.00 29.62 ? ? ? ? ? ? 32  ALA A-2 CA  1 
ATOM   1337 C  C   . ALA A-2 1 35  ? 42.501 6.927   -7.505  1.00 29.46 ? ? ? ? ? ? 32  ALA A-2 C   1 
ATOM   1338 O  O   . ALA A-2 1 35  ? 43.053 7.995   -7.755  1.00 31.00 ? ? ? ? ? ? 32  ALA A-2 O   1 
ATOM   1339 C  CB  . ALA A-2 1 35  ? 44.383 5.715   -6.372  1.00 29.13 ? ? ? ? ? ? 32  ALA A-2 CB  1 
ATOM   1340 N  N   . VAL A-2 1 36  ? 41.197 6.830   -7.276  1.00 28.23 ? ? ? ? ? ? 33  VAL A-2 N   1 
ATOM   1341 C  CA  . VAL A-2 1 36  ? 40.313 7.992   -7.334  1.00 28.58 ? ? ? ? ? ? 33  VAL A-2 CA  1 
ATOM   1342 C  C   . VAL A-2 1 36  ? 40.655 9.084   -6.323  1.00 30.78 ? ? ? ? ? ? 33  VAL A-2 C   1 
ATOM   1343 O  O   . VAL A-2 1 36  ? 40.735 10.265  -6.673  1.00 32.33 ? ? ? ? ? ? 33  VAL A-2 O   1 
ATOM   1344 C  CB  . VAL A-2 1 36  ? 38.841 7.554   -7.148  1.00 29.47 ? ? ? ? ? ? 33  VAL A-2 CB  1 
ATOM   1345 C  CG1 . VAL A-2 1 36  ? 37.925 8.765   -7.124  1.00 28.05 ? ? ? ? ? ? 33  VAL A-2 CG1 1 
ATOM   1346 C  CG2 . VAL A-2 1 36  ? 38.441 6.614   -8.278  1.00 30.97 ? ? ? ? ? ? 33  VAL A-2 CG2 1 
ATOM   1347 N  N   . GLY A-2 1 37  ? 40.856 8.701   -5.069  1.00 29.70 ? ? ? ? ? ? 34  GLY A-2 N   1 
ATOM   1348 C  CA  . GLY A-2 1 37  ? 41.191 9.695   -4.067  1.00 31.82 ? ? ? ? ? ? 34  GLY A-2 CA  1 
ATOM   1349 C  C   . GLY A-2 1 37  ? 39.980 10.456  -3.566  1.00 31.60 ? ? ? ? ? ? 34  GLY A-2 C   1 
ATOM   1350 O  O   . GLY A-2 1 37  ? 38.841 10.041  -3.783  1.00 33.35 ? ? ? ? ? ? 34  GLY A-2 O   1 
ATOM   1351 N  N   . GLU A-2 1 38  ? 40.221 11.582  -2.902  1.00 33.29 ? ? ? ? ? ? 35  GLU A-2 N   1 
ATOM   1352 C  CA  . GLU A-2 1 38  ? 39.141 12.392  -2.342  1.00 34.04 ? ? ? ? ? ? 35  GLU A-2 CA  1 
ATOM   1353 C  C   . GLU A-2 1 38  ? 38.739 13.554  -3.238  1.00 33.14 ? ? ? ? ? ? 35  GLU A-2 C   1 
ATOM   1354 O  O   . GLU A-2 1 38  ? 39.477 13.932  -4.147  1.00 30.29 ? ? ? ? ? ? 35  GLU A-2 O   1 
ATOM   1355 C  CB  . GLU A-2 1 38  ? 39.556 12.935  -0.969  1.00 39.77 ? ? ? ? ? ? 35  GLU A-2 CB  1 
ATOM   1356 C  CG  . GLU A-2 1 38  ? 39.845 11.854  0.070   1.00 44.25 ? ? ? ? ? ? 35  GLU A-2 CG  1 
ATOM   1357 C  CD  . GLU A-2 1 38  ? 38.676 10.904  0.263   1.00 48.87 ? ? ? ? ? ? 35  GLU A-2 CD  1 
ATOM   1358 O  OE1 . GLU A-2 1 38  ? 37.568 11.386  0.584   1.00 51.58 ? ? ? ? ? ? 35  GLU A-2 OE1 1 
ATOM   1359 O  OE2 . GLU A-2 1 38  ? 38.863 9.676   0.094   1.00 51.65 ? ? ? ? ? ? 35  GLU A-2 OE2 1 
ATOM   1360 N  N   . ALA A-2 1 39  ? 37.563 14.118  -2.973  1.00 31.48 ? ? ? ? ? ? 36  ALA A-2 N   1 
ATOM   1361 C  CA  . ALA A-2 1 39  ? 37.057 15.249  -3.745  1.00 33.36 ? ? ? ? ? ? 36  ALA A-2 CA  1 
ATOM   1362 C  C   . ALA A-2 1 39  ? 37.949 16.466  -3.523  1.00 34.81 ? ? ? ? ? ? 36  ALA A-2 C   1 
ATOM   1363 O  O   . ALA A-2 1 39  ? 38.531 16.623  -2.450  1.00 36.11 ? ? ? ? ? ? 36  ALA A-2 O   1 
ATOM   1364 C  CB  . ALA A-2 1 39  ? 35.631 15.566  -3.328  1.00 32.99 ? ? ? ? ? ? 36  ALA A-2 CB  1 
ATOM   1365 N  N   . PRO A-2 1 40  ? 38.068 17.344  -4.538  1.00 35.76 ? ? ? ? ? ? 37  PRO A-2 N   1 
ATOM   1366 C  CA  . PRO A-2 1 40  ? 38.894 18.553  -4.460  1.00 36.63 ? ? ? ? ? ? 37  PRO A-2 CA  1 
ATOM   1367 C  C   . PRO A-2 1 40  ? 38.251 19.712  -3.694  1.00 38.56 ? ? ? ? ? ? 37  PRO A-2 C   1 
ATOM   1368 O  O   . PRO A-2 1 40  ? 38.951 20.542  -3.112  1.00 38.43 ? ? ? ? ? ? 37  PRO A-2 O   1 
ATOM   1369 C  CB  . PRO A-2 1 40  ? 39.122 18.897  -5.926  1.00 37.43 ? ? ? ? ? ? 37  PRO A-2 CB  1 
ATOM   1370 C  CG  . PRO A-2 1 40  ? 37.810 18.527  -6.536  1.00 37.06 ? ? ? ? ? ? 37  PRO A-2 CG  1 
ATOM   1371 C  CD  . PRO A-2 1 40  ? 37.528 17.175  -5.901  1.00 34.18 ? ? ? ? ? ? 37  PRO A-2 CD  1 
ATOM   1372 N  N   . ALA A-2 1 41  ? 36.923 19.766  -3.709  1.00 38.13 ? ? ? ? ? ? 38  ALA A-2 N   1 
ATOM   1373 C  CA  . ALA A-2 1 41  ? 36.177 20.822  -3.030  1.00 39.30 ? ? ? ? ? ? 38  ALA A-2 CA  1 
ATOM   1374 C  C   . ALA A-2 1 41  ? 34.833 20.275  -2.558  1.00 39.53 ? ? ? ? ? ? 38  ALA A-2 C   1 
ATOM   1375 O  O   . ALA A-2 1 41  ? 34.363 19.261  -3.064  1.00 38.80 ? ? ? ? ? ? 38  ALA A-2 O   1 
ATOM   1376 C  CB  . ALA A-2 1 41  ? 35.967 21.998  -3.978  1.00 38.61 ? ? ? ? ? ? 38  ALA A-2 CB  1 
ATOM   1377 N  N   . PRO A-2 1 42  ? 34.187 20.952  -1.590  1.00 40.49 ? ? ? ? ? ? 39  PRO A-2 N   1 
ATOM   1378 C  CA  . PRO A-2 1 42  ? 32.892 20.528  -1.043  1.00 40.48 ? ? ? ? ? ? 39  PRO A-2 CA  1 
ATOM   1379 C  C   . PRO A-2 1 42  ? 31.775 20.183  -2.032  1.00 41.29 ? ? ? ? ? ? 39  PRO A-2 C   1 
ATOM   1380 O  O   . PRO A-2 1 42  ? 31.039 19.211  -1.825  1.00 43.44 ? ? ? ? ? ? 39  PRO A-2 O   1 
ATOM   1381 C  CB  . PRO A-2 1 42  ? 32.510 21.686  -0.115  1.00 40.86 ? ? ? ? ? ? 39  PRO A-2 CB  1 
ATOM   1382 C  CG  . PRO A-2 1 42  ? 33.225 22.858  -0.712  1.00 41.30 ? ? ? ? ? ? 39  PRO A-2 CG  1 
ATOM   1383 C  CD  . PRO A-2 1 42  ? 34.565 22.268  -1.050  1.00 39.85 ? ? ? ? ? ? 39  PRO A-2 CD  1 
ATOM   1384 N  N   . GLY A-2 1 43  ? 31.645 20.963  -3.101  1.00 40.01 ? ? ? ? ? ? 40  GLY A-2 N   1 
ATOM   1385 C  CA  . GLY A-2 1 43  ? 30.595 20.705  -4.076  1.00 37.76 ? ? ? ? ? ? 40  GLY A-2 CA  1 
ATOM   1386 C  C   . GLY A-2 1 43  ? 30.767 19.480  -4.971  1.00 37.37 ? ? ? ? ? ? 40  GLY A-2 C   1 
ATOM   1387 O  O   . GLY A-2 1 43  ? 29.935 19.236  -5.847  1.00 37.06 ? ? ? ? ? ? 40  GLY A-2 O   1 
ATOM   1388 N  N   . TYR A-2 1 44  ? 31.828 18.707  -4.762  1.00 36.20 ? ? ? ? ? ? 41  TYR A-2 N   1 
ATOM   1389 C  CA  . TYR A-2 1 44  ? 32.075 17.514  -5.578  1.00 34.82 ? ? ? ? ? ? 41  TYR A-2 CA  1 
ATOM   1390 C  C   . TYR A-2 1 44  ? 32.042 16.225  -4.760  1.00 34.48 ? ? ? ? ? ? 41  TYR A-2 C   1 
ATOM   1391 O  O   . TYR A-2 1 44  ? 32.364 15.146  -5.271  1.00 31.76 ? ? ? ? ? ? 41  TYR A-2 O   1 
ATOM   1392 C  CB  . TYR A-2 1 44  ? 33.439 17.617  -6.264  1.00 36.49 ? ? ? ? ? ? 41  TYR A-2 CB  1 
ATOM   1393 C  CG  . TYR A-2 1 44  ? 33.613 18.831  -7.142  1.00 37.33 ? ? ? ? ? ? 41  TYR A-2 CG  1 
ATOM   1394 C  CD1 . TYR A-2 1 44  ? 33.882 20.085  -6.593  1.00 39.31 ? ? ? ? ? ? 41  TYR A-2 CD1 1 
ATOM   1395 C  CD2 . TYR A-2 1 44  ? 33.513 18.725  -8.526  1.00 37.60 ? ? ? ? ? ? 41  TYR A-2 CD2 1 
ATOM   1396 C  CE1 . TYR A-2 1 44  ? 34.050 21.206  -7.406  1.00 40.19 ? ? ? ? ? ? 41  TYR A-2 CE1 1 
ATOM   1397 C  CE2 . TYR A-2 1 44  ? 33.679 19.836  -9.349  1.00 39.28 ? ? ? ? ? ? 41  TYR A-2 CE2 1 
ATOM   1398 C  CZ  . TYR A-2 1 44  ? 33.948 21.072  -8.783  1.00 40.38 ? ? ? ? ? ? 41  TYR A-2 CZ  1 
ATOM   1399 O  OH  . TYR A-2 1 44  ? 34.125 22.166  -9.599  1.00 40.65 ? ? ? ? ? ? 41  TYR A-2 OH  1 
ATOM   1400 N  N   . GLU A-2 1 45  ? 31.655 16.334  -3.493  1.00 32.23 ? ? ? ? ? ? 42  GLU A-2 N   1 
ATOM   1401 C  CA  . GLU A-2 1 45  ? 31.612 15.174  -2.610  1.00 32.52 ? ? ? ? ? ? 42  GLU A-2 CA  1 
ATOM   1402 C  C   . GLU A-2 1 45  ? 30.744 14.037  -3.150  1.00 31.31 ? ? ? ? ? ? 42  GLU A-2 C   1 
ATOM   1403 O  O   . GLU A-2 1 45  ? 31.149 12.878  -3.118  1.00 30.33 ? ? ? ? ? ? 42  GLU A-2 O   1 
ATOM   1404 C  CB  . GLU A-2 1 45  ? 31.122 15.597  -1.213  1.00 35.14 ? ? ? ? ? ? 42  GLU A-2 CB  1 
ATOM   1405 N  N   . ARG A-2 1 46  ? 29.553 14.370  -3.641  1.00 32.38 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 N   1 
ATOM   1406 C  CA  . ARG A-2 1 46  ? 28.634 13.363  -4.172  1.00 32.73 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 CA  1 
ATOM   1407 C  C   . ARG A-2 1 46  ? 29.244 12.647  -5.371  1.00 31.11 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 C   1 
ATOM   1408 O  O   . ARG A-2 1 46  ? 29.189 11.424  -5.459  1.00 31.22 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 O   1 
ATOM   1409 C  CB  . ARG A-2 1 46  ? 27.314 14.009  -4.595  1.00 34.76 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 CB  1 
ATOM   1410 C  CG  . ARG A-2 1 46  ? 26.496 14.598  -3.458  1.00 41.00 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 CG  1 
ATOM   1411 C  CD  . ARG A-2 1 46  ? 25.285 15.337  -4.008  1.00 41.82 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 CD  1 
ATOM   1412 N  NE  . ARG A-2 1 46  ? 24.418 14.450  -4.781  1.00 47.97 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 NE  1 
ATOM   1413 C  CZ  . ARG A-2 1 46  ? 23.453 14.866  -5.597  1.00 48.95 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 CZ  1 
ATOM   1414 N  NH1 . ARG A-2 1 46  ? 22.717 13.982  -6.256  1.00 51.22 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 NH1 1 
ATOM   1415 N  NH2 . ARG A-2 1 46  ? 23.231 16.164  -5.762  1.00 49.70 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 NH2 1 
ATOM   1416 N  N   . HIS A-2 1 47  ? 29.822 13.414  -6.290  1.00 30.06 ? ? ? ? ? ? 44  HIS A-2 N   1 
ATOM   1417 C  CA  . HIS A-2 1 47  ? 30.443 12.833  -7.476  1.00 29.98 ? ? ? ? ? ? 44  HIS A-2 CA  1 
ATOM   1418 C  C   . HIS A-2 1 47  ? 31.518 11.818  -7.109  1.00 27.72 ? ? ? ? ? ? 44  HIS A-2 C   1 
ATOM   1419 O  O   . HIS A-2 1 47  ? 31.496 10.682  -7.577  1.00 27.73 ? ? ? ? ? ? 44  HIS A-2 O   1 
ATOM   1420 C  CB  . HIS A-2 1 47  ? 31.077 13.923  -8.344  1.00 32.64 ? ? ? ? ? ? 44  HIS A-2 CB  1 
ATOM   1421 C  CG  . HIS A-2 1 47  ? 30.086 14.826  -9.009  1.00 35.68 ? ? ? ? ? ? 44  HIS A-2 CG  1 
ATOM   1422 N  ND1 . HIS A-2 1 47  ? 29.128 14.362  -9.886  1.00 37.77 ? ? ? ? ? ? 44  HIS A-2 ND1 1 
ATOM   1423 C  CD2 . HIS A-2 1 47  ? 29.918 16.167  -8.944  1.00 36.63 ? ? ? ? ? ? 44  HIS A-2 CD2 1 
ATOM   1424 C  CE1 . HIS A-2 1 47  ? 28.414 15.380  -10.334 1.00 35.90 ? ? ? ? ? ? 44  HIS A-2 CE1 1 
ATOM   1425 N  NE2 . HIS A-2 1 47  ? 28.874 16.487  -9.778  1.00 38.75 ? ? ? ? ? ? 44  HIS A-2 NE2 1 
ATOM   1426 N  N   . TYR A-2 1 48  ? 32.461 12.231  -6.270  1.00 26.83 ? ? ? ? ? ? 45  TYR A-2 N   1 
ATOM   1427 C  CA  . TYR A-2 1 48  ? 33.551 11.354  -5.870  1.00 26.81 ? ? ? ? ? ? 45  TYR A-2 CA  1 
ATOM   1428 C  C   . TYR A-2 1 48  ? 33.105 10.143  -5.060  1.00 26.25 ? ? ? ? ? ? 45  TYR A-2 C   1 
ATOM   1429 O  O   . TYR A-2 1 48  ? 33.655 9.052   -5.211  1.00 26.26 ? ? ? ? ? ? 45  TYR A-2 O   1 
ATOM   1430 C  CB  . TYR A-2 1 48  ? 34.618 12.166  -5.134  1.00 26.51 ? ? ? ? ? ? 45  TYR A-2 CB  1 
ATOM   1431 C  CG  . TYR A-2 1 48  ? 35.599 12.809  -6.093  1.00 27.87 ? ? ? ? ? ? 45  TYR A-2 CG  1 
ATOM   1432 C  CD1 . TYR A-2 1 48  ? 36.843 12.226  -6.343  1.00 28.57 ? ? ? ? ? ? 45  TYR A-2 CD1 1 
ATOM   1433 C  CD2 . TYR A-2 1 48  ? 35.260 13.962  -6.798  1.00 28.07 ? ? ? ? ? ? 45  TYR A-2 CD2 1 
ATOM   1434 C  CE1 . TYR A-2 1 48  ? 37.727 12.775  -7.274  1.00 29.91 ? ? ? ? ? ? 45  TYR A-2 CE1 1 
ATOM   1435 C  CE2 . TYR A-2 1 48  ? 36.138 14.522  -7.736  1.00 27.62 ? ? ? ? ? ? 45  TYR A-2 CE2 1 
ATOM   1436 C  CZ  . TYR A-2 1 48  ? 37.366 13.920  -7.967  1.00 29.85 ? ? ? ? ? ? 45  TYR A-2 CZ  1 
ATOM   1437 O  OH  . TYR A-2 1 48  ? 38.229 14.454  -8.898  1.00 32.46 ? ? ? ? ? ? 45  TYR A-2 OH  1 
ATOM   1438 N  N   . ASP A-2 1 49  ? 32.103 10.326  -4.211  1.00 27.84 ? ? ? ? ? ? 46  ASP A-2 N   1 
ATOM   1439 C  CA  . ASP A-2 1 49  ? 31.589 9.217   -3.422  1.00 29.42 ? ? ? ? ? ? 46  ASP A-2 CA  1 
ATOM   1440 C  C   . ASP A-2 1 49  ? 31.121 8.126   -4.391  1.00 29.24 ? ? ? ? ? ? 46  ASP A-2 C   1 
ATOM   1441 O  O   . ASP A-2 1 49  ? 31.454 6.945   -4.243  1.00 26.77 ? ? ? ? ? ? 46  ASP A-2 O   1 
ATOM   1442 C  CB  . ASP A-2 1 49  ? 30.417 9.698   -2.565  1.00 34.05 ? ? ? ? ? ? 46  ASP A-2 CB  1 
ATOM   1443 C  CG  . ASP A-2 1 49  ? 29.783 8.582   -1.762  1.00 41.35 ? ? ? ? ? ? 46  ASP A-2 CG  1 
ATOM   1444 O  OD1 . ASP A-2 1 49  ? 29.076 7.743   -2.358  1.00 46.07 ? ? ? ? ? ? 46  ASP A-2 OD1 1 
ATOM   1445 O  OD2 . ASP A-2 1 49  ? 29.996 8.539   -0.533  1.00 45.85 ? ? ? ? ? ? 46  ASP A-2 OD2 1 
ATOM   1446 N  N   . SER A-2 1 50  ? 30.358 8.536   -5.395  1.00 28.29 ? ? ? ? ? ? 47  SER A-2 N   1 
ATOM   1447 C  CA  . SER A-2 1 50  ? 29.837 7.600   -6.385  1.00 29.18 ? ? ? ? ? ? 47  SER A-2 CA  1 
ATOM   1448 C  C   . SER A-2 1 50  ? 30.945 6.995   -7.243  1.00 27.81 ? ? ? ? ? ? 47  SER A-2 C   1 
ATOM   1449 O  O   . SER A-2 1 50  ? 30.918 5.806   -7.547  1.00 27.67 ? ? ? ? ? ? 47  SER A-2 O   1 
ATOM   1450 C  CB  . SER A-2 1 50  ? 28.817 8.306   -7.284  1.00 30.16 ? ? ? ? ? ? 47  SER A-2 CB  1 
ATOM   1451 O  OG  . SER A-2 1 50  ? 27.707 8.774   -6.530  1.00 30.13 ? ? ? ? ? ? 47  SER A-2 OG  1 
ATOM   1452 N  N   . LEU A-2 1 51  ? 31.917 7.815   -7.637  1.00 27.91 ? ? ? ? ? ? 48  LEU A-2 N   1 
ATOM   1453 C  CA  . LEU A-2 1 51  ? 33.025 7.336   -8.460  1.00 26.63 ? ? ? ? ? ? 48  LEU A-2 CA  1 
ATOM   1454 C  C   . LEU A-2 1 51  ? 33.807 6.240   -7.750  1.00 27.23 ? ? ? ? ? ? 48  LEU A-2 C   1 
ATOM   1455 O  O   . LEU A-2 1 51  ? 34.163 5.231   -8.357  1.00 26.14 ? ? ? ? ? ? 48  LEU A-2 O   1 
ATOM   1456 C  CB  . LEU A-2 1 51  ? 33.964 8.493   -8.828  1.00 26.15 ? ? ? ? ? ? 48  LEU A-2 CB  1 
ATOM   1457 C  CG  . LEU A-2 1 51  ? 33.408 9.483   -9.855  1.00 25.35 ? ? ? ? ? ? 48  LEU A-2 CG  1 
ATOM   1458 C  CD1 . LEU A-2 1 51  ? 34.362 10.651  -9.996  1.00 25.51 ? ? ? ? ? ? 48  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   1459 C  CD2 . LEU A-2 1 51  ? 33.207 8.782   -11.199 1.00 28.25 ? ? ? ? ? ? 48  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   1460 N  N   . ARG A-2 1 52  ? 34.084 6.434   -6.464  1.00 26.16 ? ? ? ? ? ? 49  ARG A-2 N   1 
ATOM   1461 C  CA  . ARG A-2 1 52  ? 34.817 5.421   -5.711  1.00 24.82 ? ? ? ? ? ? 49  ARG A-2 CA  1 
ATOM   1462 C  C   . ARG A-2 1 52  ? 34.006 4.134   -5.602  1.00 25.78 ? ? ? ? ? ? 49  ARG A-2 C   1 
ATOM   1463 O  O   . ARG A-2 1 52  ? 34.537 3.036   -5.767  1.00 27.38 ? ? ? ? ? ? 49  ARG A-2 O   1 
ATOM   1464 C  CB  . ARG A-2 1 52  ? 35.157 5.935   -4.308  1.00 28.25 ? ? ? ? ? ? 49  ARG A-2 CB  1 
ATOM   1465 C  CG  . ARG A-2 1 52  ? 36.298 6.952   -4.276  1.00 29.59 ? ? ? ? ? ? 49  ARG A-2 CG  1 
ATOM   1466 C  CD  . ARG A-2 1 52  ? 36.766 7.186   -2.837  1.00 34.39 ? ? ? ? ? ? 49  ARG A-2 CD  1 
ATOM   1467 N  NE  . ARG A-2 1 52  ? 35.688 7.716   -2.008  1.00 32.31 ? ? ? ? ? ? 49  ARG A-2 NE  1 
ATOM   1468 C  CZ  . ARG A-2 1 52  ? 35.396 9.007   -1.888  1.00 31.69 ? ? ? ? ? ? 49  ARG A-2 CZ  1 
ATOM   1469 N  NH1 . ARG A-2 1 52  ? 34.388 9.391   -1.118  1.00 31.86 ? ? ? ? ? ? 49  ARG A-2 NH1 1 
ATOM   1470 N  NH2 . ARG A-2 1 52  ? 36.129 9.919   -2.509  1.00 32.82 ? ? ? ? ? ? 49  ARG A-2 NH2 1 
ATOM   1471 N  N   . ALA A-2 1 53  ? 32.716 4.274   -5.326  1.00 27.81 ? ? ? ? ? ? 50  ALA A-2 N   1 
ATOM   1472 C  CA  . ALA A-2 1 53  ? 31.832 3.120   -5.185  1.00 27.54 ? ? ? ? ? ? 50  ALA A-2 CA  1 
ATOM   1473 C  C   . ALA A-2 1 53  ? 31.735 2.341   -6.488  1.00 29.12 ? ? ? ? ? ? 50  ALA A-2 C   1 
ATOM   1474 O  O   . ALA A-2 1 53  ? 31.776 1.111   -6.489  1.00 28.17 ? ? ? ? ? ? 50  ALA A-2 O   1 
ATOM   1475 C  CB  . ALA A-2 1 53  ? 30.451 3.579   -4.742  1.00 30.41 ? ? ? ? ? ? 50  ALA A-2 CB  1 
ATOM   1476 N  N   . LEU A-2 1 54  ? 31.600 3.061   -7.596  1.00 28.85 ? ? ? ? ? ? 51  LEU A-2 N   1 
ATOM   1477 C  CA  . LEU A-2 1 54  ? 31.513 2.427   -8.907  1.00 32.68 ? ? ? ? ? ? 51  LEU A-2 CA  1 
ATOM   1478 C  C   . LEU A-2 1 54  ? 32.796 1.666   -9.224  1.00 33.79 ? ? ? ? ? ? 51  LEU A-2 C   1 
ATOM   1479 O  O   . LEU A-2 1 54  ? 32.761 0.542   -9.726  1.00 34.35 ? ? ? ? ? ? 51  LEU A-2 O   1 
ATOM   1480 C  CB  . LEU A-2 1 54  ? 31.259 3.479   -9.987  1.00 33.53 ? ? ? ? ? ? 51  LEU A-2 CB  1 
ATOM   1481 C  CG  . LEU A-2 1 54  ? 29.797 3.843   -10.254 1.00 38.28 ? ? ? ? ? ? 51  LEU A-2 CG  1 
ATOM   1482 C  CD1 . LEU A-2 1 54  ? 29.116 4.205   -8.960  1.00 42.25 ? ? ? ? ? ? 51  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   1483 C  CD2 . LEU A-2 1 54  ? 29.722 4.994   -11.242 1.00 38.52 ? ? ? ? ? ? 51  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   1484 N  N   . GLN A-2 1 55  ? 33.932 2.287   -8.934  1.00 33.73 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 N   1 
ATOM   1485 C  CA  . GLN A-2 1 55  ? 35.209 1.647   -9.195  1.00 33.91 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 CA  1 
ATOM   1486 C  C   . GLN A-2 1 55  ? 35.327 0.329   -8.437  1.00 34.87 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 C   1 
ATOM   1487 O  O   . GLN A-2 1 55  ? 35.748 -0.676  -9.003  1.00 36.94 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 O   1 
ATOM   1488 C  CB  . GLN A-2 1 55  ? 36.358 2.567   -8.796  1.00 33.72 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 CB  1 
ATOM   1489 C  CG  . GLN A-2 1 55  ? 37.720 1.934   -8.999  1.00 32.84 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 CG  1 
ATOM   1490 C  CD  . GLN A-2 1 55  ? 38.834 2.857   -8.598  1.00 32.41 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 CD  1 
ATOM   1491 O  OE1 . GLN A-2 1 55  ? 38.898 3.296   -7.454  1.00 35.23 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 OE1 1 
ATOM   1492 N  NE2 . GLN A-2 1 55  ? 39.724 3.164   -9.538  1.00 29.26 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 NE2 1 
ATOM   1493 N  N   . ARG A-2 1 56  ? 34.962 0.335   -7.157  1.00 36.49 ? ? ? ? ? ? 53  ARG A-2 N   1 
ATOM   1494 C  CA  . ARG A-2 1 56  ? 35.032 -0.876  -6.348  1.00 38.71 ? ? ? ? ? ? 53  ARG A-2 CA  1 
ATOM   1495 C  C   . ARG A-2 1 56  ? 34.183 -1.977  -6.973  1.00 38.88 ? ? ? ? ? ? 53  ARG A-2 C   1 
ATOM   1496 O  O   . ARG A-2 1 56  ? 34.579 -3.145  -6.991  1.00 37.99 ? ? ? ? ? ? 53  ARG A-2 O   1 
ATOM   1497 C  CB  . ARG A-2 1 56  ? 34.547 -0.601  -4.922  1.00 41.22 ? ? ? ? ? ? 53  ARG A-2 CB  1 
ATOM   1498 C  CG  . ARG A-2 1 56  ? 34.451 -1.848  -4.057  1.00 46.26 ? ? ? ? ? ? 53  ARG A-2 CG  1 
ATOM   1499 C  CD  . ARG A-2 1 56  ? 34.075 -1.520  -2.621  1.00 50.43 ? ? ? ? ? ? 53  ARG A-2 CD  1 
ATOM   1500 N  NE  . ARG A-2 1 56  ? 32.775 -0.861  -2.513  1.00 55.90 ? ? ? ? ? ? 53  ARG A-2 NE  1 
ATOM   1501 C  CZ  . ARG A-2 1 56  ? 31.610 -1.433  -2.806  1.00 58.28 ? ? ? ? ? ? 53  ARG A-2 CZ  1 
ATOM   1502 N  NH1 . ARG A-2 1 56  ? 31.564 -2.690  -3.233  1.00 59.34 ? ? ? ? ? ? 53  ARG A-2 NH1 1 
ATOM   1503 N  NH2 . ARG A-2 1 56  ? 30.484 -0.744  -2.665  1.00 60.01 ? ? ? ? ? ? 53  ARG A-2 NH2 1 
ATOM   1504 N  N   . GLN A-2 1 57  ? 33.022 -1.595  -7.499  1.00 38.78 ? ? ? ? ? ? 54  GLN A-2 N   1 
ATOM   1505 C  CA  . GLN A-2 1 57  ? 32.115 -2.555  -8.119  1.00 39.75 ? ? ? ? ? ? 54  GLN A-2 CA  1 
ATOM   1506 C  C   . GLN A-2 1 57  ? 32.647 -3.111  -9.435  1.00 38.40 ? ? ? ? ? ? 54  GLN A-2 C   1 
ATOM   1507 O  O   . GLN A-2 1 57  ? 32.505 -4.301  -9.710  1.00 37.48 ? ? ? ? ? ? 54  GLN A-2 O   1 
ATOM   1508 C  CB  . GLN A-2 1 57  ? 30.745 -1.923  -8.347  1.00 41.61 ? ? ? ? ? ? 54  GLN A-2 CB  1 
ATOM   1509 C  CG  . GLN A-2 1 57  ? 29.715 -2.904  -8.878  1.00 47.90 ? ? ? ? ? ? 54  GLN A-2 CG  1 
ATOM   1510 C  CD  . GLN A-2 1 57  ? 28.325 -2.314  -8.928  1.00 50.55 ? ? ? ? ? ? 54  GLN A-2 CD  1 
ATOM   1511 O  OE1 . GLN A-2 1 57  ? 27.797 -1.866  -7.914  1.00 53.66 ? ? ? ? ? ? 54  GLN A-2 OE1 1 
ATOM   1512 N  NE2 . GLN A-2 1 57  ? 27.723 -2.311  -10.112 1.00 53.57 ? ? ? ? ? ? 54  GLN A-2 NE2 1 
ATOM   1513 N  N   . LEU A-2 1 58  ? 33.253 -2.252  -10.249 1.00 36.11 ? ? ? ? ? ? 55  LEU A-2 N   1 
ATOM   1514 C  CA  . LEU A-2 1 58  ? 33.812 -2.694  -11.522 1.00 34.98 ? ? ? ? ? ? 55  LEU A-2 CA  1 
ATOM   1515 C  C   . LEU A-2 1 58  ? 34.980 -3.646  -11.275 1.00 34.23 ? ? ? ? ? ? 55  LEU A-2 C   1 
ATOM   1516 O  O   . LEU A-2 1 58  ? 35.168 -4.616  -12.009 1.00 33.83 ? ? ? ? ? ? 55  LEU A-2 O   1 
ATOM   1517 C  CB  . LEU A-2 1 58  ? 34.277 -1.491  -12.345 1.00 33.84 ? ? ? ? ? ? 55  LEU A-2 CB  1 
ATOM   1518 C  CG  . LEU A-2 1 58  ? 33.160 -0.586  -12.871 1.00 34.74 ? ? ? ? ? ? 55  LEU A-2 CG  1 
ATOM   1519 C  CD1 . LEU A-2 1 58  ? 33.764 0.648   -13.522 1.00 32.85 ? ? ? ? ? ? 55  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   1520 C  CD2 . LEU A-2 1 58  ? 32.302 -1.353  -13.873 1.00 34.31 ? ? ? ? ? ? 55  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   1521 N  N   . ARG A-2 1 59  ? 35.763 -3.368  -10.239 1.00 33.44 ? ? ? ? ? ? 56  ARG A-2 N   1 
ATOM   1522 C  CA  . ARG A-2 1 59  ? 36.896 -4.224  -9.902  1.00 34.05 ? ? ? ? ? ? 56  ARG A-2 CA  1 
ATOM   1523 C  C   . ARG A-2 1 59  ? 36.403 -5.584  -9.407  1.00 35.71 ? ? ? ? ? ? 56  ARG A-2 C   1 
ATOM   1524 O  O   . ARG A-2 1 59  ? 36.917 -6.626  -9.817  1.00 32.57 ? ? ? ? ? ? 56  ARG A-2 O   1 
ATOM   1525 C  CB  . ARG A-2 1 59  ? 37.755 -3.569  -8.820  1.00 36.08 ? ? ? ? ? ? 56  ARG A-2 CB  1 
ATOM   1526 C  CG  . ARG A-2 1 59  ? 38.567 -2.370  -9.295  1.00 33.87 ? ? ? ? ? ? 56  ARG A-2 CG  1 
ATOM   1527 C  CD  . ARG A-2 1 59  ? 39.204 -1.661  -8.108  1.00 34.94 ? ? ? ? ? ? 56  ARG A-2 CD  1 
ATOM   1528 N  NE  . ARG A-2 1 59  ? 40.142 -0.616  -8.510  1.00 32.78 ? ? ? ? ? ? 56  ARG A-2 NE  1 
ATOM   1529 C  CZ  . ARG A-2 1 59  ? 40.849 0.112   -7.652  1.00 35.78 ? ? ? ? ? ? 56  ARG A-2 CZ  1 
ATOM   1530 N  NH1 . ARG A-2 1 59  ? 40.717 -0.092  -6.347  1.00 34.78 ? ? ? ? ? ? 56  ARG A-2 NH1 1 
ATOM   1531 N  NH2 . ARG A-2 1 59  ? 41.699 1.034   -8.093  1.00 35.26 ? ? ? ? ? ? 56  ARG A-2 NH2 1 
ATOM   1532 N  N   . GLU A-2 1 60  ? 35.405 -5.567  -8.527  1.00 35.91 ? ? ? ? ? ? 57  GLU A-2 N   1 
ATOM   1533 C  CA  . GLU A-2 1 60  ? 34.848 -6.804  -7.980  1.00 39.68 ? ? ? ? ? ? 57  GLU A-2 CA  1 
ATOM   1534 C  C   . GLU A-2 1 60  ? 34.242 -7.686  -9.062  1.00 38.93 ? ? ? ? ? ? 57  GLU A-2 C   1 
ATOM   1535 O  O   . GLU A-2 1 60  ? 34.495 -8.891  -9.110  1.00 40.84 ? ? ? ? ? ? 57  GLU A-2 O   1 
ATOM   1536 C  CB  . GLU A-2 1 60  ? 33.777 -6.498  -6.933  1.00 43.10 ? ? ? ? ? ? 57  GLU A-2 CB  1 
ATOM   1537 C  CG  . GLU A-2 1 60  ? 34.312 -5.910  -5.645  1.00 48.97 ? ? ? ? ? ? 57  GLU A-2 CG  1 
ATOM   1538 C  CD  . GLU A-2 1 60  ? 33.254 -5.848  -4.561  1.00 52.57 ? ? ? ? ? ? 57  GLU A-2 CD  1 
ATOM   1539 O  OE1 . GLU A-2 1 60  ? 32.668 -6.907  -4.245  1.00 54.78 ? ? ? ? ? ? 57  GLU A-2 OE1 1 
ATOM   1540 O  OE2 . GLU A-2 1 60  ? 33.008 -4.747  -4.024  1.00 55.23 ? ? ? ? ? ? 57  GLU A-2 OE2 1 
ATOM   1541 N  N   . GLN A-2 1 61  ? 33.433 -7.084  -9.924  1.00 37.80 ? ? ? ? ? ? 58  GLN A-2 N   1 
ATOM   1542 C  CA  . GLN A-2 1 61  ? 32.799 -7.829  -10.998 1.00 38.41 ? ? ? ? ? ? 58  GLN A-2 CA  1 
ATOM   1543 C  C   . GLN A-2 1 61  ? 33.833 -8.341  -11.985 1.00 37.87 ? ? ? ? ? ? 58  GLN A-2 C   1 
ATOM   1544 O  O   . GLN A-2 1 61  ? 33.652 -9.400  -12.585 1.00 33.74 ? ? ? ? ? ? 58  GLN A-2 O   1 
ATOM   1545 C  CB  . GLN A-2 1 61  ? 31.766 -6.956  -11.707 1.00 40.16 ? ? ? ? ? ? 58  GLN A-2 CB  1 
ATOM   1546 C  CG  . GLN A-2 1 61  ? 30.624 -6.544  -10.791 1.00 43.18 ? ? ? ? ? ? 58  GLN A-2 CG  1 
ATOM   1547 C  CD  . GLN A-2 1 61  ? 29.563 -5.724  -11.490 1.00 43.47 ? ? ? ? ? ? 58  GLN A-2 CD  1 
ATOM   1548 O  OE1 . GLN A-2 1 61  ? 28.611 -5.273  -10.861 1.00 47.71 ? ? ? ? ? ? 58  GLN A-2 OE1 1 
ATOM   1549 N  NE2 . GLN A-2 1 61  ? 29.717 -5.528  -12.793 1.00 44.57 ? ? ? ? ? ? 58  GLN A-2 NE2 1 
ATOM   1550 N  N   . ARG A-2 1 62  ? 34.916 -7.589  -12.158 1.00 36.87 ? ? ? ? ? ? 59  ARG A-2 N   1 
ATOM   1551 C  CA  . ARG A-2 1 62  ? 35.974 -8.018  -13.065 1.00 37.99 ? ? ? ? ? ? 59  ARG A-2 CA  1 
ATOM   1552 C  C   . ARG A-2 1 62  ? 36.619 -9.277  -12.500 1.00 37.26 ? ? ? ? ? ? 59  ARG A-2 C   1 
ATOM   1553 O  O   . ARG A-2 1 62  ? 36.843 -10.251 -13.218 1.00 37.47 ? ? ? ? ? ? 59  ARG A-2 O   1 
ATOM   1554 C  CB  . ARG A-2 1 62  ? 37.036 -6.926  -13.224 1.00 38.49 ? ? ? ? ? ? 59  ARG A-2 CB  1 
ATOM   1555 C  CG  . ARG A-2 1 62  ? 38.369 -7.455  -13.754 1.00 41.94 ? ? ? ? ? ? 59  ARG A-2 CG  1 
ATOM   1556 C  CD  . ARG A-2 1 62  ? 39.406 -6.355  -13.900 1.00 41.37 ? ? ? ? ? ? 59  ARG A-2 CD  1 
ATOM   1557 N  NE  . ARG A-2 1 62  ? 39.150 -5.520  -15.069 1.00 43.07 ? ? ? ? ? ? 59  ARG A-2 NE  1 
ATOM   1558 C  CZ  . ARG A-2 1 62  ? 39.895 -4.476  -15.417 1.00 42.20 ? ? ? ? ? ? 59  ARG A-2 CZ  1 
ATOM   1559 N  NH1 . ARG A-2 1 62  ? 40.945 -4.136  -14.679 1.00 39.16 ? ? ? ? ? ? 59  ARG A-2 NH1 1 
ATOM   1560 N  NH2 . ARG A-2 1 62  ? 39.593 -3.780  -16.507 1.00 40.49 ? ? ? ? ? ? 59  ARG A-2 NH2 1 
ATOM   1561 N  N   . ALA A-2 1 63  ? 36.911 -9.253  -11.204 1.00 37.04 ? ? ? ? ? ? 60  ALA A-2 N   1 
ATOM   1562 C  CA  . ALA A-2 1 63  ? 37.536 -10.389 -10.542 1.00 37.98 ? ? ? ? ? ? 60  ALA A-2 CA  1 
ATOM   1563 C  C   . ALA A-2 1 63  ? 36.642 -11.623 -10.610 1.00 38.44 ? ? ? ? ? ? 60  ALA A-2 C   1 
ATOM   1564 O  O   . ALA A-2 1 63  ? 37.105 -12.715 -10.954 1.00 37.67 ? ? ? ? ? ? 60  ALA A-2 O   1 
ATOM   1565 C  CB  . ALA A-2 1 63  ? 37.840 -10.045 -9.086  1.00 37.27 ? ? ? ? ? ? 60  ALA A-2 CB  1 
ATOM   1566 N  N   . GLU A-2 1 64  ? 35.366 -11.450 -10.281 1.00 38.37 ? ? ? ? ? ? 61  GLU A-2 N   1 
ATOM   1567 C  CA  . GLU A-2 1 64  ? 34.423 -12.564 -10.305 1.00 38.86 ? ? ? ? ? ? 61  GLU A-2 CA  1 
ATOM   1568 C  C   . GLU A-2 1 64  ? 34.284 -13.168 -11.698 1.00 37.30 ? ? ? ? ? ? 61  GLU A-2 C   1 
ATOM   1569 O  O   . GLU A-2 1 64  ? 34.212 -14.386 -11.844 1.00 37.15 ? ? ? ? ? ? 61  GLU A-2 O   1 
ATOM   1570 C  CB  . GLU A-2 1 64  ? 33.050 -12.120 -9.785  1.00 41.40 ? ? ? ? ? ? 61  GLU A-2 CB  1 
ATOM   1571 C  CG  . GLU A-2 1 64  ? 33.057 -11.700 -8.321  1.00 48.37 ? ? ? ? ? ? 61  GLU A-2 CG  1 
ATOM   1572 C  CD  . GLU A-2 1 64  ? 31.661 -11.556 -7.737  1.00 52.45 ? ? ? ? ? ? 61  GLU A-2 CD  1 
ATOM   1573 O  OE1 . GLU A-2 1 64  ? 30.885 -10.708 -8.224  1.00 56.71 ? ? ? ? ? ? 61  GLU A-2 OE1 1 
ATOM   1574 O  OE2 . GLU A-2 1 64  ? 31.340 -12.294 -6.784  1.00 55.81 ? ? ? ? ? ? 61  GLU A-2 OE2 1 
ATOM   1575 N  N   . LEU A-2 1 65  ? 34.250 -12.323 -12.723 1.00 36.92 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A-2 N   1 
ATOM   1576 C  CA  . LEU A-2 1 65  ? 34.130 -12.816 -14.091 1.00 37.34 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A-2 CA  1 
ATOM   1577 C  C   . LEU A-2 1 65  ? 35.401 -13.542 -14.529 1.00 37.90 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A-2 C   1 
ATOM   1578 O  O   . LEU A-2 1 65  ? 35.346 -14.478 -15.330 1.00 37.61 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A-2 O   1 
ATOM   1579 C  CB  . LEU A-2 1 65  ? 33.827 -11.665 -15.051 1.00 39.25 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A-2 CB  1 
ATOM   1580 C  CG  . LEU A-2 1 65  ? 32.435 -11.044 -14.919 1.00 40.60 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A-2 CG  1 
ATOM   1581 C  CD1 . LEU A-2 1 65  ? 32.295 -9.902  -15.902 1.00 42.32 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   1582 C  CD2 . LEU A-2 1 65  ? 31.373 -12.103 -15.177 1.00 42.88 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   1583 N  N   . GLN A-2 1 66  ? 36.543 -13.111 -13.999 1.00 37.26 ? ? ? ? ? ? 63  GLN A-2 N   1 
ATOM   1584 C  CA  . GLN A-2 1 66  ? 37.817 -13.744 -14.327 1.00 39.54 ? ? ? ? ? ? 63  GLN A-2 CA  1 
ATOM   1585 C  C   . GLN A-2 1 66  ? 37.867 -15.134 -13.700 1.00 38.16 ? ? ? ? ? ? 63  GLN A-2 C   1 
ATOM   1586 O  O   . GLN A-2 1 66  ? 38.430 -16.066 -14.276 1.00 37.84 ? ? ? ? ? ? 63  GLN A-2 O   1 
ATOM   1587 C  CB  . GLN A-2 1 66  ? 38.985 -12.893 -13.817 1.00 42.05 ? ? ? ? ? ? 63  GLN A-2 CB  1 
ATOM   1588 C  CG  . GLN A-2 1 66  ? 39.062 -11.516 -14.468 1.00 47.06 ? ? ? ? ? ? 63  GLN A-2 CG  1 
ATOM   1589 C  CD  . GLN A-2 1 66  ? 40.217 -10.680 -13.952 1.00 48.96 ? ? ? ? ? ? 63  GLN A-2 CD  1 
ATOM   1590 O  OE1 . GLN A-2 1 66  ? 40.380 -10.502 -12.743 1.00 50.48 ? ? ? ? ? ? 63  GLN A-2 OE1 1 
ATOM   1591 N  NE2 . GLN A-2 1 66  ? 41.022 -10.154 -14.870 1.00 49.40 ? ? ? ? ? ? 63  GLN A-2 NE2 1 
ATOM   1592 N  N   . GLN A-2 1 67  ? 37.273 -15.265 -12.518 1.00 37.26 ? ? ? ? ? ? 64  GLN A-2 N   1 
ATOM   1593 C  CA  . GLN A-2 1 67  ? 37.228 -16.543 -11.818 1.00 38.26 ? ? ? ? ? ? 64  GLN A-2 CA  1 
ATOM   1594 C  C   . GLN A-2 1 67  ? 36.416 -17.541 -12.642 1.00 37.67 ? ? ? ? ? ? 64  GLN A-2 C   1 
ATOM   1595 O  O   . GLN A-2 1 67  ? 36.754 -18.726 -12.723 1.00 34.83 ? ? ? ? ? ? 64  GLN A-2 O   1 
ATOM   1596 C  CB  . GLN A-2 1 67  ? 36.583 -16.362 -10.442 1.00 40.30 ? ? ? ? ? ? 64  GLN A-2 CB  1 
ATOM   1597 C  CG  . GLN A-2 1 67  ? 37.422 -15.576 -9.445  1.00 45.55 ? ? ? ? ? ? 64  GLN A-2 CG  1 
ATOM   1598 C  CD  . GLN A-2 1 67  ? 38.500 -16.423 -8.796  1.00 48.17 ? ? ? ? ? ? 64  GLN A-2 CD  1 
ATOM   1599 O  OE1 . GLN A-2 1 67  ? 38.205 -17.418 -8.130  1.00 50.25 ? ? ? ? ? ? 64  GLN A-2 OE1 1 
ATOM   1600 N  NE2 . GLN A-2 1 67  ? 39.755 -16.036 -8.986  1.00 49.07 ? ? ? ? ? ? 64  GLN A-2 NE2 1 
ATOM   1601 N  N   . VAL A-2 1 68  ? 35.341 -17.052 -13.252 1.00 36.20 ? ? ? ? ? ? 65  VAL A-2 N   1 
ATOM   1602 C  CA  . VAL A-2 1 68  ? 34.481 -17.894 -14.075 1.00 36.40 ? ? ? ? ? ? 65  VAL A-2 CA  1 
ATOM   1603 C  C   . VAL A-2 1 68  ? 35.233 -18.349 -15.316 1.00 35.47 ? ? ? ? ? ? 65  VAL A-2 C   1 
ATOM   1604 O  O   . VAL A-2 1 68  ? 35.091 -19.492 -15.757 1.00 33.59 ? ? ? ? ? ? 65  VAL A-2 O   1 
ATOM   1605 C  CB  . VAL A-2 1 68  ? 33.205 -17.138 -14.514 1.00 36.94 ? ? ? ? ? ? 65  VAL A-2 CB  1 
ATOM   1606 C  CG1 . VAL A-2 1 68  ? 32.322 -18.053 -15.352 1.00 38.32 ? ? ? ? ? ? 65  VAL A-2 CG1 1 
ATOM   1607 C  CG2 . VAL A-2 1 68  ? 32.449 -16.641 -13.287 1.00 37.53 ? ? ? ? ? ? 65  VAL A-2 CG2 1 
ATOM   1608 N  N   . GLU A-2 1 69  ? 36.025 -17.448 -15.890 1.00 35.05 ? ? ? ? ? ? 66  GLU A-2 N   1 
ATOM   1609 C  CA  . GLU A-2 1 69  ? 36.806 -17.784 -17.072 1.00 35.14 ? ? ? ? ? ? 66  GLU A-2 CA  1 
ATOM   1610 C  C   . GLU A-2 1 69  ? 37.797 -18.880 -16.692 1.00 34.95 ? ? ? ? ? ? 66  GLU A-2 C   1 
ATOM   1611 O  O   . GLU A-2 1 69  ? 38.056 -19.795 -17.478 1.00 33.40 ? ? ? ? ? ? 66  GLU A-2 O   1 
ATOM   1612 C  CB  . GLU A-2 1 69  ? 37.552 -16.549 -17.590 1.00 39.88 ? ? ? ? ? ? 66  GLU A-2 CB  1 
ATOM   1613 C  CG  . GLU A-2 1 69  ? 38.436 -16.809 -18.804 1.00 43.56 ? ? ? ? ? ? 66  GLU A-2 CG  1 
ATOM   1614 C  CD  . GLU A-2 1 69  ? 39.032 -15.531 -19.377 1.00 48.20 ? ? ? ? ? ? 66  GLU A-2 CD  1 
ATOM   1615 O  OE1 . GLU A-2 1 69  ? 39.559 -14.712 -18.595 1.00 49.59 ? ? ? ? ? ? 66  GLU A-2 OE1 1 
ATOM   1616 O  OE2 . GLU A-2 1 69  ? 38.981 -15.351 -20.612 1.00 50.44 ? ? ? ? ? ? 66  GLU A-2 OE2 1 
ATOM   1617 N  N   . SER A-2 1 70  ? 38.342 -18.786 -15.482 1.00 32.82 ? ? ? ? ? ? 67  SER A-2 N   1 
ATOM   1618 C  CA  . SER A-2 1 70  ? 39.293 -19.781 -14.995 1.00 33.92 ? ? ? ? ? ? 67  SER A-2 CA  1 
ATOM   1619 C  C   . SER A-2 1 70  ? 38.586 -21.102 -14.710 1.00 33.30 ? ? ? ? ? ? 67  SER A-2 C   1 
ATOM   1620 O  O   . SER A-2 1 70  ? 39.175 -22.173 -14.847 1.00 33.81 ? ? ? ? ? ? 67  SER A-2 O   1 
ATOM   1621 C  CB  . SER A-2 1 70  ? 39.983 -19.283 -13.726 1.00 34.92 ? ? ? ? ? ? 67  SER A-2 CB  1 
ATOM   1622 O  OG  . SER A-2 1 70  ? 40.827 -18.186 -14.021 1.00 38.08 ? ? ? ? ? ? 67  SER A-2 OG  1 
ATOM   1623 N  N   . LEU A-2 1 71  ? 37.321 -21.012 -14.312 1.00 31.88 ? ? ? ? ? ? 68  LEU A-2 N   1 
ATOM   1624 C  CA  . LEU A-2 1 71  ? 36.516 -22.188 -14.021 1.00 31.25 ? ? ? ? ? ? 68  LEU A-2 CA  1 
ATOM   1625 C  C   . LEU A-2 1 71  ? 36.267 -22.954 -15.317 1.00 31.77 ? ? ? ? ? ? 68  LEU A-2 C   1 
ATOM   1626 O  O   . LEU A-2 1 71  ? 36.314 -24.187 -15.341 1.00 33.02 ? ? ? ? ? ? 68  LEU A-2 O   1 
ATOM   1627 C  CB  . LEU A-2 1 71  ? 35.184 -21.765 -13.389 1.00 30.24 ? ? ? ? ? ? 68  LEU A-2 CB  1 
ATOM   1628 C  CG  . LEU A-2 1 71  ? 34.145 -22.859 -13.136 1.00 32.07 ? ? ? ? ? ? 68  LEU A-2 CG  1 
ATOM   1629 C  CD1 . LEU A-2 1 71  ? 34.734 -23.954 -12.255 1.00 31.75 ? ? ? ? ? ? 68  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   1630 C  CD2 . LEU A-2 1 71  ? 32.917 -22.241 -12.474 1.00 33.05 ? ? ? ? ? ? 68  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   1631 N  N   . GLU A-2 1 72  ? 35.999 -22.229 -16.399 1.00 30.47 ? ? ? ? ? ? 69  GLU A-2 N   1 
ATOM   1632 C  CA  . GLU A-2 1 72  ? 35.763 -22.883 -17.677 1.00 31.13 ? ? ? ? ? ? 69  GLU A-2 CA  1 
ATOM   1633 C  C   . GLU A-2 1 72  ? 37.020 -23.596 -18.167 1.00 32.28 ? ? ? ? ? ? 69  GLU A-2 C   1 
ATOM   1634 O  O   . GLU A-2 1 72  ? 36.940 -24.693 -18.720 1.00 30.87 ? ? ? ? ? ? 69  GLU A-2 O   1 
ATOM   1635 C  CB  . GLU A-2 1 72  ? 35.291 -21.884 -18.738 1.00 32.89 ? ? ? ? ? ? 69  GLU A-2 CB  1 
ATOM   1636 C  CG  . GLU A-2 1 72  ? 35.407 -22.449 -20.152 1.00 35.67 ? ? ? ? ? ? 69  GLU A-2 CG  1 
ATOM   1637 C  CD  . GLU A-2 1 72  ? 34.775 -21.578 -21.214 1.00 37.37 ? ? ? ? ? ? 69  GLU A-2 CD  1 
ATOM   1638 O  OE1 . GLU A-2 1 72  ? 34.910 -20.339 -21.138 1.00 40.22 ? ? ? ? ? ? 69  GLU A-2 OE1 1 
ATOM   1639 O  OE2 . GLU A-2 1 72  ? 34.158 -22.139 -22.141 1.00 38.80 ? ? ? ? ? ? 69  GLU A-2 OE2 1 
ATOM   1640 N  N   . ALA A-2 1 73  ? 38.177 -22.974 -17.969 1.00 30.47 ? ? ? ? ? ? 70  ALA A-2 N   1 
ATOM   1641 C  CA  . ALA A-2 1 73  ? 39.440 -23.572 -18.392 1.00 31.28 ? ? ? ? ? ? 70  ALA A-2 CA  1 
ATOM   1642 C  C   . ALA A-2 1 73  ? 39.760 -24.796 -17.533 1.00 32.43 ? ? ? ? ? ? 70  ALA A-2 C   1 
ATOM   1643 O  O   . ALA A-2 1 73  ? 40.256 -25.809 -18.036 1.00 32.33 ? ? ? ? ? ? 70  ALA A-2 O   1 
ATOM   1644 C  CB  . ALA A-2 1 73  ? 40.568 -22.542 -18.292 1.00 31.50 ? ? ? ? ? ? 70  ALA A-2 CB  1 
ATOM   1645 N  N   . GLY A-2 1 74  ? 39.479 -24.697 -16.237 1.00 30.54 ? ? ? ? ? ? 71  GLY A-2 N   1 
ATOM   1646 C  CA  . GLY A-2 1 74  ? 39.725 -25.809 -15.336 1.00 31.38 ? ? ? ? ? ? 71  GLY A-2 CA  1 
ATOM   1647 C  C   . GLY A-2 1 74  ? 38.861 -27.004 -15.697 1.00 31.14 ? ? ? ? ? ? 71  GLY A-2 C   1 
ATOM   1648 O  O   . GLY A-2 1 74  ? 39.321 -28.144 -15.679 1.00 32.71 ? ? ? ? ? ? 71  GLY A-2 O   1 
ATOM   1649 N  N   . LEU A-2 1 75  ? 37.598 -26.753 -16.023 1.00 30.31 ? ? ? ? ? ? 72  LEU A-2 N   1 
ATOM   1650 C  CA  . LEU A-2 1 75  ? 36.694 -27.834 -16.413 1.00 31.07 ? ? ? ? ? ? 72  LEU A-2 CA  1 
ATOM   1651 C  C   . LEU A-2 1 75  ? 37.189 -28.449 -17.722 1.00 31.60 ? ? ? ? ? ? 72  LEU A-2 C   1 
ATOM   1652 O  O   . LEU A-2 1 75  ? 37.194 -29.671 -17.888 1.00 31.00 ? ? ? ? ? ? 72  LEU A-2 O   1 
ATOM   1653 C  CB  . LEU A-2 1 75  ? 35.273 -27.299 -16.595 1.00 30.60 ? ? ? ? ? ? 72  LEU A-2 CB  1 
ATOM   1654 C  CG  . LEU A-2 1 75  ? 34.222 -28.278 -17.135 1.00 31.70 ? ? ? ? ? ? 72  LEU A-2 CG  1 
ATOM   1655 C  CD1 . LEU A-2 1 75  ? 34.078 -29.458 -16.189 1.00 30.83 ? ? ? ? ? ? 72  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   1656 C  CD2 . LEU A-2 1 75  ? 32.892 -27.562 -17.296 1.00 30.09 ? ? ? ? ? ? 72  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   1657 N  N   . ALA A-2 1 76  ? 37.607 -27.596 -18.651 1.00 31.26 ? ? ? ? ? ? 73  ALA A-2 N   1 
ATOM   1658 C  CA  . ALA A-2 1 76  ? 38.110 -28.064 -19.935 1.00 33.98 ? ? ? ? ? ? 73  ALA A-2 CA  1 
ATOM   1659 C  C   . ALA A-2 1 76  ? 39.295 -29.012 -19.738 1.00 33.29 ? ? ? ? ? ? 73  ALA A-2 C   1 
ATOM   1660 O  O   . ALA A-2 1 76  ? 39.357 -30.075 -20.352 1.00 35.11 ? ? ? ? ? ? 73  ALA A-2 O   1 
ATOM   1661 C  CB  . ALA A-2 1 76  ? 38.526 -26.876 -20.797 1.00 35.80 ? ? ? ? ? ? 73  ALA A-2 CB  1 
ATOM   1662 N  N   . GLU A-2 1 77  ? 40.229 -28.625 -18.876 1.00 33.81 ? ? ? ? ? ? 74  GLU A-2 N   1 
ATOM   1663 C  CA  . GLU A-2 1 77  ? 41.408 -29.444 -18.605 1.00 33.87 ? ? ? ? ? ? 74  GLU A-2 CA  1 
ATOM   1664 C  C   . GLU A-2 1 77  ? 41.015 -30.733 -17.892 1.00 32.46 ? ? ? ? ? ? 74  GLU A-2 C   1 
ATOM   1665 O  O   . GLU A-2 1 77  ? 41.567 -31.794 -18.172 1.00 32.17 ? ? ? ? ? ? 74  GLU A-2 O   1 
ATOM   1666 C  CB  . GLU A-2 1 77  ? 42.412 -28.656 -17.755 1.00 35.73 ? ? ? ? ? ? 74  GLU A-2 CB  1 
ATOM   1667 C  CG  . GLU A-2 1 77  ? 43.672 -29.424 -17.341 1.00 38.23 ? ? ? ? ? ? 74  GLU A-2 CG  1 
ATOM   1668 C  CD  . GLU A-2 1 77  ? 44.523 -29.876 -18.522 1.00 40.12 ? ? ? ? ? ? 74  GLU A-2 CD  1 
ATOM   1669 O  OE1 . GLU A-2 1 77  ? 44.345 -29.338 -19.636 1.00 39.97 ? ? ? ? ? ? 74  GLU A-2 OE1 1 
ATOM   1670 O  OE2 . GLU A-2 1 77  ? 45.381 -30.764 -18.328 1.00 40.69 ? ? ? ? ? ? 74  GLU A-2 OE2 1 
ATOM   1671 N  N   . MET A-2 1 78  ? 40.064 -30.645 -16.967 1.00 30.89 ? ? ? ? ? ? 75  MET A-2 N   1 
ATOM   1672 C  CA  . MET A-2 1 78  ? 39.620 -31.837 -16.251 1.00 30.34 ? ? ? ? ? ? 75  MET A-2 CA  1 
ATOM   1673 C  C   . MET A-2 1 78  ? 39.021 -32.817 -17.256 1.00 30.06 ? ? ? ? ? ? 75  MET A-2 C   1 
ATOM   1674 O  O   . MET A-2 1 78  ? 39.271 -34.018 -17.186 1.00 29.67 ? ? ? ? ? ? 75  MET A-2 O   1 
ATOM   1675 C  CB  . MET A-2 1 78  ? 38.576 -31.478 -15.180 1.00 30.75 ? ? ? ? ? ? 75  MET A-2 CB  1 
ATOM   1676 C  CG  . MET A-2 1 78  ? 38.062 -32.681 -14.381 1.00 31.27 ? ? ? ? ? ? 75  MET A-2 CG  1 
ATOM   1677 S  SD  . MET A-2 1 78  ? 36.908 -32.256 -13.040 1.00 27.84 ? ? ? ? ? ? 75  MET A-2 SD  1 
ATOM   1678 C  CE  . MET A-2 1 78  ? 36.501 -33.868 -12.371 1.00 29.86 ? ? ? ? ? ? 75  MET A-2 CE  1 
ATOM   1679 N  N   . SER A-2 1 79  ? 38.226 -32.299 -18.189 1.00 29.53 ? ? ? ? ? ? 76  SER A-2 N   1 
ATOM   1680 C  CA  . SER A-2 1 79  ? 37.599 -33.136 -19.211 1.00 30.54 ? ? ? ? ? ? 76  SER A-2 CA  1 
ATOM   1681 C  C   . SER A-2 1 79  ? 38.660 -33.803 -20.079 1.00 30.85 ? ? ? ? ? ? 76  SER A-2 C   1 
ATOM   1682 O  O   . SER A-2 1 79  ? 38.561 -34.983 -20.412 1.00 31.79 ? ? ? ? ? ? 76  SER A-2 O   1 
ATOM   1683 C  CB  . SER A-2 1 79  ? 36.681 -32.294 -20.096 1.00 31.32 ? ? ? ? ? ? 76  SER A-2 CB  1 
ATOM   1684 O  OG  . SER A-2 1 79  ? 35.584 -31.797 -19.353 1.00 35.53 ? ? ? ? ? ? 76  SER A-2 OG  1 
ATOM   1685 N  N   . ARG A-2 1 80  ? 39.672 -33.028 -20.446 1.00 32.53 ? ? ? ? ? ? 77  ARG A-2 N   1 
ATOM   1686 C  CA  . ARG A-2 1 80  ? 40.766 -33.521 -21.270 1.00 33.72 ? ? ? ? ? ? 77  ARG A-2 CA  1 
ATOM   1687 C  C   . ARG A-2 1 80  ? 41.486 -34.657 -20.550 1.00 32.26 ? ? ? ? ? ? 77  ARG A-2 C   1 
ATOM   1688 O  O   . ARG A-2 1 80  ? 41.780 -35.699 -21.141 1.00 31.81 ? ? ? ? ? ? 77  ARG A-2 O   1 
ATOM   1689 C  CB  . ARG A-2 1 80  ? 41.737 -32.377 -21.556 1.00 37.27 ? ? ? ? ? ? 77  ARG A-2 CB  1 
ATOM   1690 C  CG  . ARG A-2 1 80  ? 42.806 -32.695 -22.575 1.00 42.40 ? ? ? ? ? ? 77  ARG A-2 CG  1 
ATOM   1691 C  CD  . ARG A-2 1 80  ? 43.524 -31.431 -23.008 1.00 45.81 ? ? ? ? ? ? 77  ARG A-2 CD  1 
ATOM   1692 N  NE  . ARG A-2 1 80  ? 42.589 -30.432 -23.519 1.00 50.04 ? ? ? ? ? ? 77  ARG A-2 NE  1 
ATOM   1693 C  CZ  . ARG A-2 1 80  ? 42.207 -29.346 -22.852 1.00 51.28 ? ? ? ? ? ? 77  ARG A-2 CZ  1 
ATOM   1694 N  NH1 . ARG A-2 1 80  ? 42.680 -29.105 -21.637 1.00 52.74 ? ? ? ? ? ? 77  ARG A-2 NH1 1 
ATOM   1695 N  NH2 . ARG A-2 1 80  ? 41.348 -28.498 -23.404 1.00 51.53 ? ? ? ? ? ? 77  ARG A-2 NH2 1 
ATOM   1696 N  N   . GLN A-2 1 81  ? 41.766 -34.448 -19.266 1.00 29.62 ? ? ? ? ? ? 78  GLN A-2 N   1 
ATOM   1697 C  CA  . GLN A-2 1 81  ? 42.449 -35.445 -18.447 1.00 27.61 ? ? ? ? ? ? 78  GLN A-2 CA  1 
ATOM   1698 C  C   . GLN A-2 1 81  ? 41.636 -36.732 -18.325 1.00 26.45 ? ? ? ? ? ? 78  GLN A-2 C   1 
ATOM   1699 O  O   . GLN A-2 1 81  ? 42.175 -37.828 -18.479 1.00 24.75 ? ? ? ? ? ? 78  GLN A-2 O   1 
ATOM   1700 C  CB  . GLN A-2 1 81  ? 42.717 -34.884 -17.046 1.00 29.71 ? ? ? ? ? ? 78  GLN A-2 CB  1 
ATOM   1701 C  CG  . GLN A-2 1 81  ? 43.773 -33.790 -16.984 1.00 29.95 ? ? ? ? ? ? 78  GLN A-2 CG  1 
ATOM   1702 C  CD  . GLN A-2 1 81  ? 45.176 -34.317 -17.233 1.00 32.00 ? ? ? ? ? ? 78  GLN A-2 CD  1 
ATOM   1703 O  OE1 . GLN A-2 1 81  ? 45.439 -35.505 -17.074 1.00 30.86 ? ? ? ? ? ? 78  GLN A-2 OE1 1 
ATOM   1704 N  NE2 . GLN A-2 1 81  ? 46.090 -33.426 -17.605 1.00 34.40 ? ? ? ? ? ? 78  GLN A-2 NE2 1 
ATOM   1705 N  N   . HIS A-2 1 82  ? 40.340 -36.607 -18.052 1.00 25.89 ? ? ? ? ? ? 79  HIS A-2 N   1 
ATOM   1706 C  CA  . HIS A-2 1 82  ? 39.506 -37.797 -17.912 1.00 26.52 ? ? ? ? ? ? 79  HIS A-2 CA  1 
ATOM   1707 C  C   . HIS A-2 1 82  ? 39.326 -38.578 -19.215 1.00 28.33 ? ? ? ? ? ? 79  HIS A-2 C   1 
ATOM   1708 O  O   . HIS A-2 1 82  ? 39.271 -39.807 -19.198 1.00 28.88 ? ? ? ? ? ? 79  HIS A-2 O   1 
ATOM   1709 C  CB  . HIS A-2 1 82  ? 38.146 -37.436 -17.305 1.00 26.64 ? ? ? ? ? ? 79  HIS A-2 CB  1 
ATOM   1710 C  CG  . HIS A-2 1 82  ? 38.223 -37.073 -15.853 1.00 24.99 ? ? ? ? ? ? 79  HIS A-2 CG  1 
ATOM   1711 N  ND1 . HIS A-2 1 82  ? 37.225 -37.378 -14.953 1.00 26.34 ? ? ? ? ? ? 79  HIS A-2 ND1 1 
ATOM   1712 C  CD2 . HIS A-2 1 82  ? 39.198 -36.461 -15.140 1.00 24.44 ? ? ? ? ? ? 79  HIS A-2 CD2 1 
ATOM   1713 C  CE1 . HIS A-2 1 82  ? 37.585 -36.977 -13.746 1.00 26.00 ? ? ? ? ? ? 79  HIS A-2 CE1 1 
ATOM   1714 N  NE2 . HIS A-2 1 82  ? 38.779 -36.418 -13.832 1.00 26.01 ? ? ? ? ? ? 79  HIS A-2 NE2 1 
ATOM   1715 N  N   . GLU A-2 1 83  ? 39.244 -37.881 -20.342 1.00 29.39 ? ? ? ? ? ? 80  GLU A-2 N   1 
ATOM   1716 C  CA  . GLU A-2 1 83  ? 39.103 -38.576 -21.618 1.00 30.89 ? ? ? ? ? ? 80  GLU A-2 CA  1 
ATOM   1717 C  C   . GLU A-2 1 83  ? 40.377 -39.384 -21.889 1.00 29.84 ? ? ? ? ? ? 80  GLU A-2 C   1 
ATOM   1718 O  O   . GLU A-2 1 83  ? 40.351 -40.390 -22.601 1.00 29.79 ? ? ? ? ? ? 80  GLU A-2 O   1 
ATOM   1719 C  CB  . GLU A-2 1 83  ? 38.855 -37.574 -22.751 1.00 34.86 ? ? ? ? ? ? 80  GLU A-2 CB  1 
ATOM   1720 C  CG  . GLU A-2 1 83  ? 37.513 -36.866 -22.650 1.00 42.56 ? ? ? ? ? ? 80  GLU A-2 CG  1 
ATOM   1721 C  CD  . GLU A-2 1 83  ? 37.147 -36.110 -23.913 1.00 47.12 ? ? ? ? ? ? 80  GLU A-2 CD  1 
ATOM   1722 O  OE1 . GLU A-2 1 83  ? 37.944 -35.252 -24.349 1.00 48.55 ? ? ? ? ? ? 80  GLU A-2 OE1 1 
ATOM   1723 O  OE2 . GLU A-2 1 83  ? 36.056 -36.374 -24.467 1.00 51.24 ? ? ? ? ? ? 80  GLU A-2 OE2 1 
ATOM   1724 N  N   . ALA A-2 1 84  ? 41.484 -38.938 -21.297 1.00 28.27 ? ? ? ? ? ? 81  ALA A-2 N   1 
ATOM   1725 C  CA  . ALA A-2 1 84  ? 42.780 -39.593 -21.432 1.00 28.21 ? ? ? ? ? ? 81  ALA A-2 CA  1 
ATOM   1726 C  C   . ALA A-2 1 84  ? 42.936 -40.674 -20.365 1.00 27.38 ? ? ? ? ? ? 81  ALA A-2 C   1 
ATOM   1727 O  O   . ALA A-2 1 84  ? 43.948 -41.360 -20.319 1.00 28.13 ? ? ? ? ? ? 81  ALA A-2 O   1 
ATOM   1728 C  CB  . ALA A-2 1 84  ? 43.904 -38.564 -21.299 1.00 28.19 ? ? ? ? ? ? 81  ALA A-2 CB  1 
ATOM   1729 N  N   . GLY A-2 1 85  ? 41.939 -40.800 -19.493 1.00 26.26 ? ? ? ? ? ? 82  GLY A-2 N   1 
ATOM   1730 C  CA  . GLY A-2 1 85  ? 41.977 -41.825 -18.462 1.00 25.29 ? ? ? ? ? ? 82  GLY A-2 CA  1 
ATOM   1731 C  C   . GLY A-2 1 85  ? 42.546 -41.456 -17.105 1.00 26.41 ? ? ? ? ? ? 82  GLY A-2 C   1 
ATOM   1732 O  O   . GLY A-2 1 85  ? 42.647 -42.314 -16.226 1.00 28.23 ? ? ? ? ? ? 82  GLY A-2 O   1 
ATOM   1733 N  N   . TRP A-2 1 86  ? 42.915 -40.195 -16.913 1.00 24.69 ? ? ? ? ? ? 83  TRP A-2 N   1 
ATOM   1734 C  CA  . TRP A-2 1 86  ? 43.478 -39.769 -15.632 1.00 26.03 ? ? ? ? ? ? 83  TRP A-2 CA  1 
ATOM   1735 C  C   . TRP A-2 1 86  ? 42.323 -39.232 -14.802 1.00 25.98 ? ? ? ? ? ? 83  TRP A-2 C   1 
ATOM   1736 O  O   . TRP A-2 1 86  ? 42.211 -38.032 -14.560 1.00 23.93 ? ? ? ? ? ? 83  TRP A-2 O   1 
ATOM   1737 C  CB  . TRP A-2 1 86  ? 44.546 -38.697 -15.881 1.00 26.61 ? ? ? ? ? ? 83  TRP A-2 CB  1 
ATOM   1738 C  CG  . TRP A-2 1 86  ? 45.558 -39.159 -16.901 1.00 26.77 ? ? ? ? ? ? 83  TRP A-2 CG  1 
ATOM   1739 C  CD1 . TRP A-2 1 86  ? 45.733 -38.673 -18.168 1.00 28.27 ? ? ? ? ? ? 83  TRP A-2 CD1 1 
ATOM   1740 C  CD2 . TRP A-2 1 86  ? 46.479 -40.249 -16.762 1.00 26.44 ? ? ? ? ? ? 83  TRP A-2 CD2 1 
ATOM   1741 N  NE1 . TRP A-2 1 86  ? 46.705 -39.395 -18.826 1.00 27.02 ? ? ? ? ? ? 83  TRP A-2 NE1 1 
ATOM   1742 C  CE2 . TRP A-2 1 86  ? 47.178 -40.368 -17.986 1.00 27.14 ? ? ? ? ? ? 83  TRP A-2 CE2 1 
ATOM   1743 C  CE3 . TRP A-2 1 86  ? 46.780 -41.138 -15.723 1.00 28.87 ? ? ? ? ? ? 83  TRP A-2 CE3 1 
ATOM   1744 C  CZ2 . TRP A-2 1 86  ? 48.162 -41.343 -18.198 1.00 28.42 ? ? ? ? ? ? 83  TRP A-2 CZ2 1 
ATOM   1745 C  CZ3 . TRP A-2 1 86  ? 47.759 -42.112 -15.937 1.00 30.35 ? ? ? ? ? ? 83  TRP A-2 CZ3 1 
ATOM   1746 C  CH2 . TRP A-2 1 86  ? 48.436 -42.202 -17.166 1.00 26.93 ? ? ? ? ? ? 83  TRP A-2 CH2 1 
ATOM   1747 N  N   . ILE A-2 1 87  ? 41.470 -40.155 -14.368 1.00 27.86 ? ? ? ? ? ? 84  ILE A-2 N   1 
ATOM   1748 C  CA  . ILE A-2 1 87  ? 40.264 -39.819 -13.621 1.00 30.66 ? ? ? ? ? ? 84  ILE A-2 CA  1 
ATOM   1749 C  C   . ILE A-2 1 87  ? 40.413 -39.334 -12.188 1.00 31.87 ? ? ? ? ? ? 84  ILE A-2 C   1 
ATOM   1750 O  O   . ILE A-2 1 87  ? 39.405 -39.093 -11.512 1.00 30.54 ? ? ? ? ? ? 84  ILE A-2 O   1 
ATOM   1751 C  CB  . ILE A-2 1 87  ? 39.265 -40.997 -13.646 1.00 32.19 ? ? ? ? ? ? 84  ILE A-2 CB  1 
ATOM   1752 C  CG1 . ILE A-2 1 87  ? 39.881 -42.233 -12.991 1.00 35.65 ? ? ? ? ? ? 84  ILE A-2 CG1 1 
ATOM   1753 C  CG2 . ILE A-2 1 87  ? 38.873 -41.301 -15.090 1.00 30.10 ? ? ? ? ? ? 84  ILE A-2 CG2 1 
ATOM   1754 C  CD1 . ILE A-2 1 87  ? 38.916 -43.392 -12.846 1.00 41.21 ? ? ? ? ? ? 84  ILE A-2 CD1 1 
ATOM   1755 N  N   . ASP A-2 1 88  ? 41.650 -39.194 -11.716 1.00 31.01 ? ? ? ? ? ? 85  ASP A-2 N   1 
ATOM   1756 C  CA  . ASP A-2 1 88  ? 41.864 -38.694 -10.363 1.00 32.85 ? ? ? ? ? ? 85  ASP A-2 CA  1 
ATOM   1757 C  C   . ASP A-2 1 88  ? 42.015 -37.182 -10.416 1.00 30.26 ? ? ? ? ? ? 85  ASP A-2 C   1 
ATOM   1758 O  O   . ASP A-2 1 88  ? 42.006 -36.519 -9.386  1.00 30.91 ? ? ? ? ? ? 85  ASP A-2 O   1 
ATOM   1759 C  CB  . ASP A-2 1 88  ? 43.124 -39.293 -9.727  1.00 36.06 ? ? ? ? ? ? 85  ASP A-2 CB  1 
ATOM   1760 C  CG  . ASP A-2 1 88  ? 42.907 -40.699 -9.207  1.00 38.22 ? ? ? ? ? ? 85  ASP A-2 CG  1 
ATOM   1761 O  OD1 . ASP A-2 1 88  ? 41.749 -41.053 -8.913  1.00 41.87 ? ? ? ? ? ? 85  ASP A-2 OD1 1 
ATOM   1762 O  OD2 . ASP A-2 1 88  ? 43.897 -41.446 -9.075  1.00 41.01 ? ? ? ? ? ? 85  ASP A-2 OD2 1 
ATOM   1763 N  N   . GLN A-2 1 89  ? 42.158 -36.643 -11.623 1.00 29.14 ? ? ? ? ? ? 86  GLN A-2 N   1 
ATOM   1764 C  CA  . GLN A-2 1 89  ? 42.322 -35.203 -11.792 1.00 29.66 ? ? ? ? ? ? 86  GLN A-2 CA  1 
ATOM   1765 C  C   . GLN A-2 1 89  ? 41.027 -34.466 -11.472 1.00 29.11 ? ? ? ? ? ? 86  GLN A-2 C   1 
ATOM   1766 O  O   . GLN A-2 1 89  ? 39.944 -34.918 -11.831 1.00 28.56 ? ? ? ? ? ? 86  GLN A-2 O   1 
ATOM   1767 C  CB  . GLN A-2 1 89  ? 42.768 -34.889 -13.221 1.00 29.66 ? ? ? ? ? ? 86  GLN A-2 CB  1 
ATOM   1768 C  CG  . GLN A-2 1 89  ? 44.132 -35.476 -13.572 1.00 34.91 ? ? ? ? ? ? 86  GLN A-2 CG  1 
ATOM   1769 C  CD  . GLN A-2 1 89  ? 45.238 -34.959 -12.670 1.00 37.17 ? ? ? ? ? ? 86  GLN A-2 CD  1 
ATOM   1770 O  OE1 . GLN A-2 1 89  ? 45.565 -33.773 -12.688 1.00 38.27 ? ? ? ? ? ? 86  GLN A-2 OE1 1 
ATOM   1771 N  NE2 . GLN A-2 1 89  ? 45.815 -35.849 -11.870 1.00 42.01 ? ? ? ? ? ? 86  GLN A-2 NE2 1 
ATOM   1772 N  N   . THR A-2 1 90  ? 41.153 -33.329 -10.792 1.00 30.13 ? ? ? ? ? ? 87  THR A-2 N   1 
ATOM   1773 C  CA  . THR A-2 1 90  ? 40.001 -32.518 -10.401 1.00 28.82 ? ? ? ? ? ? 87  THR A-2 CA  1 
ATOM   1774 C  C   . THR A-2 1 90  ? 40.266 -31.052 -10.737 1.00 31.32 ? ? ? ? ? ? 87  THR A-2 C   1 
ATOM   1775 O  O   . THR A-2 1 90  ? 41.389 -30.680 -11.082 1.00 28.67 ? ? ? ? ? ? 87  THR A-2 O   1 
ATOM   1776 C  CB  . THR A-2 1 90  ? 39.772 -32.588 -8.885  1.00 28.85 ? ? ? ? ? ? 87  THR A-2 CB  1 
ATOM   1777 O  OG1 . THR A-2 1 90  ? 40.946 -32.109 -8.215  1.00 31.93 ? ? ? ? ? ? 87  THR A-2 OG1 1 
ATOM   1778 C  CG2 . THR A-2 1 90  ? 39.506 -34.005 -8.444  1.00 28.79 ? ? ? ? ? ? 87  THR A-2 CG2 1 
ATOM   1779 N  N   . ILE A-2 1 91  ? 39.229 -30.223 -10.646 1.00 30.52 ? ? ? ? ? ? 88  ILE A-2 N   1 
ATOM   1780 C  CA  . ILE A-2 1 91  ? 39.397 -28.794 -10.890 1.00 32.58 ? ? ? ? ? ? 88  ILE A-2 CA  1 
ATOM   1781 C  C   . ILE A-2 1 91  ? 39.952 -28.281 -9.562  1.00 33.87 ? ? ? ? ? ? 88  ILE A-2 C   1 
ATOM   1782 O  O   . ILE A-2 1 91  ? 39.398 -28.579 -8.502  1.00 34.06 ? ? ? ? ? ? 88  ILE A-2 O   1 
ATOM   1783 C  CB  . ILE A-2 1 91  ? 38.052 -28.089 -11.172 1.00 32.99 ? ? ? ? ? ? 88  ILE A-2 CB  1 
ATOM   1784 C  CG1 . ILE A-2 1 91  ? 37.368 -28.722 -12.388 1.00 32.11 ? ? ? ? ? ? 88  ILE A-2 CG1 1 
ATOM   1785 C  CG2 . ILE A-2 1 91  ? 38.291 -26.604 -11.416 1.00 34.18 ? ? ? ? ? ? 88  ILE A-2 CG2 1 
ATOM   1786 C  CD1 . ILE A-2 1 91  ? 35.992 -28.158 -12.686 1.00 34.26 ? ? ? ? ? ? 88  ILE A-2 CD1 1 
ATOM   1787 N  N   . PRO A-2 1 92  ? 41.061 -27.524 -9.596  1.00 35.30 ? ? ? ? ? ? 89  PRO A-2 N   1 
ATOM   1788 C  CA  . PRO A-2 1 92  ? 41.652 -27.001 -8.360  1.00 36.66 ? ? ? ? ? ? 89  PRO A-2 CA  1 
ATOM   1789 C  C   . PRO A-2 1 92  ? 40.831 -25.873 -7.740  1.00 38.24 ? ? ? ? ? ? 89  PRO A-2 C   1 
ATOM   1790 O  O   . PRO A-2 1 92  ? 41.179 -24.700 -7.854  1.00 38.98 ? ? ? ? ? ? 89  PRO A-2 O   1 
ATOM   1791 C  CB  . PRO A-2 1 92  ? 43.031 -26.542 -8.812  1.00 36.62 ? ? ? ? ? ? 89  PRO A-2 CB  1 
ATOM   1792 C  CG  . PRO A-2 1 92  ? 42.773 -26.057 -10.191 1.00 36.75 ? ? ? ? ? ? 89  PRO A-2 CG  1 
ATOM   1793 C  CD  . PRO A-2 1 92  ? 41.858 -27.124 -10.769 1.00 35.80 ? ? ? ? ? ? 89  PRO A-2 CD  1 
ATOM   1794 N  N   . ALA A-2 1 93  ? 39.740 -26.246 -7.078  1.00 39.44 ? ? ? ? ? ? 90  ALA A-2 N   1 
ATOM   1795 C  CA  . ALA A-2 1 93  ? 38.843 -25.285 -6.441  1.00 40.20 ? ? ? ? ? ? 90  ALA A-2 CA  1 
ATOM   1796 C  C   . ALA A-2 1 93  ? 39.546 -24.390 -5.421  1.00 41.55 ? ? ? ? ? ? 90  ALA A-2 C   1 
ATOM   1797 O  O   . ALA A-2 1 93  ? 39.182 -23.225 -5.250  1.00 40.58 ? ? ? ? ? ? 90  ALA A-2 O   1 
ATOM   1798 C  CB  . ALA A-2 1 93  ? 37.692 -26.026 -5.770  1.00 39.61 ? ? ? ? ? ? 90  ALA A-2 CB  1 
ATOM   1799 N  N   . GLU A-2 1 94  ? 40.546 -24.941 -4.740  1.00 41.83 ? ? ? ? ? ? 91  GLU A-2 N   1 
ATOM   1800 C  CA  . GLU A-2 1 94  ? 41.287 -24.192 -3.732  1.00 43.03 ? ? ? ? ? ? 91  GLU A-2 CA  1 
ATOM   1801 C  C   . GLU A-2 1 94  ? 41.955 -22.954 -4.317  1.00 43.75 ? ? ? ? ? ? 91  GLU A-2 C   1 
ATOM   1802 O  O   . GLU A-2 1 94  ? 42.288 -22.015 -3.590  1.00 45.56 ? ? ? ? ? ? 91  GLU A-2 O   1 
ATOM   1803 C  CB  . GLU A-2 1 94  ? 42.332 -25.093 -3.077  1.00 43.94 ? ? ? ? ? ? 91  GLU A-2 CB  1 
ATOM   1804 N  N   . ARG A-2 1 95  ? 42.145 -22.948 -5.632  1.00 42.79 ? ? ? ? ? ? 92  ARG A-2 N   1 
ATOM   1805 C  CA  . ARG A-2 1 95  ? 42.781 -21.818 -6.294  1.00 42.99 ? ? ? ? ? ? 92  ARG A-2 CA  1 
ATOM   1806 C  C   . ARG A-2 1 95  ? 41.752 -20.803 -6.781  1.00 41.88 ? ? ? ? ? ? 92  ARG A-2 C   1 
ATOM   1807 O  O   . ARG A-2 1 95  ? 42.100 -19.780 -7.366  1.00 41.11 ? ? ? ? ? ? 92  ARG A-2 O   1 
ATOM   1808 C  CB  . ARG A-2 1 95  ? 43.637 -22.321 -7.453  1.00 44.29 ? ? ? ? ? ? 92  ARG A-2 CB  1 
ATOM   1809 C  CG  . ARG A-2 1 95  ? 44.746 -23.257 -6.997  1.00 47.75 ? ? ? ? ? ? 92  ARG A-2 CG  1 
ATOM   1810 C  CD  . ARG A-2 1 95  ? 45.442 -23.925 -8.169  1.00 50.03 ? ? ? ? ? ? 92  ARG A-2 CD  1 
ATOM   1811 N  NE  . ARG A-2 1 95  ? 46.209 -22.980 -8.973  1.00 52.27 ? ? ? ? ? ? 92  ARG A-2 NE  1 
ATOM   1812 C  CZ  . ARG A-2 1 95  ? 46.825 -23.300 -10.106 1.00 51.64 ? ? ? ? ? ? 92  ARG A-2 CZ  1 
ATOM   1813 N  NH1 . ARG A-2 1 95  ? 46.758 -24.542 -10.568 1.00 51.87 ? ? ? ? ? ? 92  ARG A-2 NH1 1 
ATOM   1814 N  NH2 . ARG A-2 1 95  ? 47.512 -22.381 -10.772 1.00 51.80 ? ? ? ? ? ? 92  ARG A-2 NH2 1 
ATOM   1815 N  N   . LEU A-2 1 96  ? 40.483 -21.098 -6.524  1.00 40.35 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A-2 N   1 
ATOM   1816 C  CA  . LEU A-2 1 96  ? 39.379 -20.222 -6.908  1.00 40.05 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A-2 CA  1 
ATOM   1817 C  C   . LEU A-2 1 96  ? 38.719 -19.732 -5.625  1.00 41.00 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A-2 C   1 
ATOM   1818 O  O   . LEU A-2 1 96  ? 39.085 -20.163 -4.530  1.00 40.32 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A-2 O   1 
ATOM   1819 C  CB  . LEU A-2 1 96  ? 38.354 -20.997 -7.744  1.00 38.13 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A-2 CB  1 
ATOM   1820 C  CG  . LEU A-2 1 96  ? 38.813 -21.547 -9.098  1.00 37.95 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A-2 CG  1 
ATOM   1821 C  CD1 . LEU A-2 1 96  ? 37.785 -22.542 -9.635  1.00 37.40 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   1822 C  CD2 . LEU A-2 1 96  ? 39.008 -20.396 -10.069 1.00 36.68 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   1823 N  N   . GLU A-2 1 97  ? 37.750 -18.832 -5.754  1.00 41.12 ? ? ? ? ? ? 94  GLU A-2 N   1 
ATOM   1824 C  CA  . GLU A-2 1 97  ? 37.048 -18.321 -4.584  1.00 43.18 ? ? ? ? ? ? 94  GLU A-2 CA  1 
ATOM   1825 C  C   . GLU A-2 1 97  ? 35.606 -17.958 -4.910  1.00 43.27 ? ? ? ? ? ? 94  GLU A-2 C   1 
ATOM   1826 O  O   . GLU A-2 1 97  ? 35.224 -17.873 -6.080  1.00 43.17 ? ? ? ? ? ? 94  GLU A-2 O   1 
ATOM   1827 C  CB  . GLU A-2 1 97  ? 37.787 -17.106 -4.006  1.00 48.22 ? ? ? ? ? ? 94  GLU A-2 CB  1 
ATOM   1828 C  CG  . GLU A-2 1 97  ? 38.053 -15.984 -4.998  1.00 52.09 ? ? ? ? ? ? 94  GLU A-2 CG  1 
ATOM   1829 C  CD  . GLU A-2 1 97  ? 38.920 -14.878 -4.410  1.00 55.80 ? ? ? ? ? ? 94  GLU A-2 CD  1 
ATOM   1830 O  OE1 . GLU A-2 1 97  ? 40.077 -15.161 -4.032  1.00 57.69 ? ? ? ? ? ? 94  GLU A-2 OE1 1 
ATOM   1831 O  OE2 . GLU A-2 1 97  ? 38.446 -13.724 -4.328  1.00 57.70 ? ? ? ? ? ? 94  GLU A-2 OE2 1 
ATOM   1832 N  N   . GLY A-2 1 98  ? 34.802 -17.771 -3.869  1.00 42.09 ? ? ? ? ? ? 95  GLY A-2 N   1 
ATOM   1833 C  CA  . GLY A-2 1 98  ? 33.409 -17.408 -4.062  1.00 41.37 ? ? ? ? ? ? 95  GLY A-2 CA  1 
ATOM   1834 C  C   . GLY A-2 1 98  ? 32.558 -18.454 -4.759  1.00 41.33 ? ? ? ? ? ? 95  GLY A-2 C   1 
ATOM   1835 O  O   . GLY A-2 1 98  ? 32.710 -19.655 -4.532  1.00 40.90 ? ? ? ? ? ? 95  GLY A-2 O   1 
ATOM   1836 N  N   . ARG A-2 1 99  ? 31.652 -17.991 -5.613  1.00 39.57 ? ? ? ? ? ? 96  ARG A-2 N   1 
ATOM   1837 C  CA  . ARG A-2 1 99  ? 30.762 -18.884 -6.340  1.00 39.23 ? ? ? ? ? ? 96  ARG A-2 CA  1 
ATOM   1838 C  C   . ARG A-2 1 99  ? 31.519 -19.807 -7.288  1.00 38.47 ? ? ? ? ? ? 96  ARG A-2 C   1 
ATOM   1839 O  O   . ARG A-2 1 99  ? 31.151 -20.970 -7.459  1.00 37.36 ? ? ? ? ? ? 96  ARG A-2 O   1 
ATOM   1840 C  CB  . ARG A-2 1 99  ? 29.724 -18.068 -7.119  1.00 40.12 ? ? ? ? ? ? 96  ARG A-2 CB  1 
ATOM   1841 C  CG  . ARG A-2 1 99  ? 28.878 -18.894 -8.077  1.00 41.49 ? ? ? ? ? ? 96  ARG A-2 CG  1 
ATOM   1842 C  CD  . ARG A-2 1 99  ? 27.624 -18.150 -8.501  1.00 41.81 ? ? ? ? ? ? 96  ARG A-2 CD  1 
ATOM   1843 N  NE  . ARG A-2 1 99  ? 26.677 -18.022 -7.397  1.00 42.89 ? ? ? ? ? ? 96  ARG A-2 NE  1 
ATOM   1844 C  CZ  . ARG A-2 1 99  ? 26.352 -16.873 -6.817  1.00 44.37 ? ? ? ? ? ? 96  ARG A-2 CZ  1 
ATOM   1845 N  NH1 . ARG A-2 1 99  ? 26.894 -15.737 -7.233  1.00 44.32 ? ? ? ? ? ? 96  ARG A-2 NH1 1 
ATOM   1846 N  NH2 . ARG A-2 1 99  ? 25.481 -16.860 -5.821  1.00 45.93 ? ? ? ? ? ? 96  ARG A-2 NH2 1 
ATOM   1847 N  N   . ALA A-2 1 100 ? 32.573 -19.287 -7.906  1.00 36.78 ? ? ? ? ? ? 97  ALA A-2 N   1 
ATOM   1848 C  CA  . ALA A-2 1 100 ? 33.365 -20.085 -8.833  1.00 36.54 ? ? ? ? ? ? 97  ALA A-2 CA  1 
ATOM   1849 C  C   . ALA A-2 1 100 ? 33.915 -21.315 -8.124  1.00 35.62 ? ? ? ? ? ? 97  ALA A-2 C   1 
ATOM   1850 O  O   . ALA A-2 1 100 ? 33.910 -22.417 -8.671  1.00 35.39 ? ? ? ? ? ? 97  ALA A-2 O   1 
ATOM   1851 C  CB  . ALA A-2 1 100 ? 34.504 -19.251 -9.392  1.00 38.80 ? ? ? ? ? ? 97  ALA A-2 CB  1 
ATOM   1852 N  N   . ALA A-2 1 101 ? 34.378 -21.120 -6.895  1.00 33.60 ? ? ? ? ? ? 98  ALA A-2 N   1 
ATOM   1853 C  CA  . ALA A-2 1 101 ? 34.946 -22.206 -6.107  1.00 33.87 ? ? ? ? ? ? 98  ALA A-2 CA  1 
ATOM   1854 C  C   . ALA A-2 1 101 ? 33.901 -23.244 -5.722  1.00 33.29 ? ? ? ? ? ? 98  ALA A-2 C   1 
ATOM   1855 O  O   . ALA A-2 1 101 ? 34.185 -24.443 -5.739  1.00 32.73 ? ? ? ? ? ? 98  ALA A-2 O   1 
ATOM   1856 C  CB  . ALA A-2 1 101 ? 35.612 -21.649 -4.855  1.00 35.49 ? ? ? ? ? ? 98  ALA A-2 CB  1 
ATOM   1857 N  N   . ARG A-2 1 102 ? 32.699 -22.787 -5.376  1.00 30.91 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A-2 N   1 
ATOM   1858 C  CA  . ARG A-2 1 102 ? 31.625 -23.700 -4.990  1.00 31.09 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A-2 CA  1 
ATOM   1859 C  C   . ARG A-2 1 102 ? 31.191 -24.566 -6.163  1.00 30.73 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A-2 C   1 
ATOM   1860 O  O   . ARG A-2 1 102 ? 30.920 -25.756 -5.997  1.00 30.61 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A-2 O   1 
ATOM   1861 C  CB  . ARG A-2 1 102 ? 30.415 -22.928 -4.449  1.00 30.78 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A-2 CB  1 
ATOM   1862 C  CG  . ARG A-2 1 102 ? 30.677 -22.197 -3.139  1.00 32.74 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A-2 CG  1 
ATOM   1863 C  CD  . ARG A-2 1 102 ? 29.371 -21.833 -2.433  1.00 33.26 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A-2 CD  1 
ATOM   1864 N  NE  . ARG A-2 1 102 ? 28.565 -20.854 -3.160  1.00 34.94 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A-2 NE  1 
ATOM   1865 C  CZ  . ARG A-2 1 102 ? 28.806 -19.547 -3.181  1.00 36.48 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A-2 CZ  1 
ATOM   1866 N  NH1 . ARG A-2 1 102 ? 28.016 -18.736 -3.872  1.00 33.44 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A-2 NH1 1 
ATOM   1867 N  NH2 . ARG A-2 1 102 ? 29.832 -19.047 -2.507  1.00 38.01 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A-2 NH2 1 
ATOM   1868 N  N   . ILE A-2 1 103 ? 31.115 -23.966 -7.347  1.00 29.17 ? ? ? ? ? ? 100 ILE A-2 N   1 
ATOM   1869 C  CA  . ILE A-2 1 103 ? 30.731 -24.711 -8.542  1.00 28.94 ? ? ? ? ? ? 100 ILE A-2 CA  1 
ATOM   1870 C  C   . ILE A-2 1 103 ? 31.799 -25.760 -8.840  1.00 28.28 ? ? ? ? ? ? 100 ILE A-2 C   1 
ATOM   1871 O  O   . ILE A-2 1 103 ? 31.484 -26.912 -9.127  1.00 28.33 ? ? ? ? ? ? 100 ILE A-2 O   1 
ATOM   1872 C  CB  . ILE A-2 1 103 ? 30.577 -23.774 -9.757  1.00 29.38 ? ? ? ? ? ? 100 ILE A-2 CB  1 
ATOM   1873 C  CG1 . ILE A-2 1 103 ? 29.413 -22.814 -9.516  1.00 29.08 ? ? ? ? ? ? 100 ILE A-2 CG1 1 
ATOM   1874 C  CG2 . ILE A-2 1 103 ? 30.334 -24.591 -11.028 1.00 28.65 ? ? ? ? ? ? 100 ILE A-2 CG2 1 
ATOM   1875 C  CD1 . ILE A-2 1 103 ? 29.192 -21.827 -10.644 1.00 31.47 ? ? ? ? ? ? 100 ILE A-2 CD1 1 
ATOM   1876 N  N   . ALA A-2 1 104 ? 33.066 -25.364 -8.757  1.00 29.75 ? ? ? ? ? ? 101 ALA A-2 N   1 
ATOM   1877 C  CA  . ALA A-2 1 104 ? 34.165 -26.290 -9.004  1.00 29.60 ? ? ? ? ? ? 101 ALA A-2 CA  1 
ATOM   1878 C  C   . ALA A-2 1 104 ? 34.077 -27.491 -8.060  1.00 31.42 ? ? ? ? ? ? 101 ALA A-2 C   1 
ATOM   1879 O  O   . ALA A-2 1 104 ? 34.191 -28.637 -8.492  1.00 28.91 ? ? ? ? ? ? 101 ALA A-2 O   1 
ATOM   1880 C  CB  . ALA A-2 1 104 ? 35.502 -25.577 -8.830  1.00 31.09 ? ? ? ? ? ? 101 ALA A-2 CB  1 
ATOM   1881 N  N   . LYS A-2 1 105 ? 33.881 -27.228 -6.770  1.00 32.32 ? ? ? ? ? ? 102 LYS A-2 N   1 
ATOM   1882 C  CA  . LYS A-2 1 105 ? 33.758 -28.303 -5.789  1.00 32.48 ? ? ? ? ? ? 102 LYS A-2 CA  1 
ATOM   1883 C  C   . LYS A-2 1 105 ? 32.542 -29.155 -6.125  1.00 31.78 ? ? ? ? ? ? 102 LYS A-2 C   1 
ATOM   1884 O  O   . LYS A-2 1 105 ? 32.574 -30.378 -6.003  1.00 32.00 ? ? ? ? ? ? 102 LYS A-2 O   1 
ATOM   1885 C  CB  . LYS A-2 1 105 ? 33.603 -27.735 -4.372  1.00 36.36 ? ? ? ? ? ? 102 LYS A-2 CB  1 
ATOM   1886 C  CG  . LYS A-2 1 105 ? 34.853 -27.054 -3.836  1.00 41.52 ? ? ? ? ? ? 102 LYS A-2 CG  1 
ATOM   1887 C  CD  . LYS A-2 1 105 ? 34.689 -26.641 -2.378  1.00 45.62 ? ? ? ? ? ? 102 LYS A-2 CD  1 
ATOM   1888 C  CE  . LYS A-2 1 105 ? 34.448 -27.846 -1.476  1.00 48.32 ? ? ? ? ? ? 102 LYS A-2 CE  1 
ATOM   1889 N  NZ  . LYS A-2 1 105 ? 35.604 -28.786 -1.488  1.00 52.80 ? ? ? ? ? ? 102 LYS A-2 NZ  1 
ATOM   1890 N  N   . GLY A-2 1 106 ? 31.464 -28.500 -6.540  1.00 30.55 ? ? ? ? ? ? 103 GLY A-2 N   1 
ATOM   1891 C  CA  . GLY A-2 1 106 ? 30.260 -29.225 -6.900  1.00 29.75 ? ? ? ? ? ? 103 GLY A-2 CA  1 
ATOM   1892 C  C   . GLY A-2 1 106 ? 30.514 -30.198 -8.037  1.00 28.41 ? ? ? ? ? ? 103 GLY A-2 C   1 
ATOM   1893 O  O   . GLY A-2 1 106 ? 30.034 -31.334 -8.008  1.00 27.36 ? ? ? ? ? ? 103 GLY A-2 O   1 
ATOM   1894 N  N   . VAL A-2 1 107 ? 31.267 -29.764 -9.045  1.00 27.38 ? ? ? ? ? ? 104 VAL A-2 N   1 
ATOM   1895 C  CA  . VAL A-2 1 107 ? 31.564 -30.639 -10.178 1.00 26.94 ? ? ? ? ? ? 104 VAL A-2 CA  1 
ATOM   1896 C  C   . VAL A-2 1 107 ? 32.452 -31.798 -9.734  1.00 26.36 ? ? ? ? ? ? 104 VAL A-2 C   1 
ATOM   1897 O  O   . VAL A-2 1 107 ? 32.189 -32.953 -10.071 1.00 26.73 ? ? ? ? ? ? 104 VAL A-2 O   1 
ATOM   1898 C  CB  . VAL A-2 1 107 ? 32.258 -29.871 -11.323 1.00 26.69 ? ? ? ? ? ? 104 VAL A-2 CB  1 
ATOM   1899 C  CG1 . VAL A-2 1 107 ? 32.659 -30.837 -12.430 1.00 26.78 ? ? ? ? ? ? 104 VAL A-2 CG1 1 
ATOM   1900 C  CG2 . VAL A-2 1 107 ? 31.318 -28.811 -11.875 1.00 27.09 ? ? ? ? ? ? 104 VAL A-2 CG2 1 
ATOM   1901 N  N   . ASN A-2 1 108 ? 33.494 -31.492 -8.967  1.00 27.43 ? ? ? ? ? ? 105 ASN A-2 N   1 
ATOM   1902 C  CA  . ASN A-2 1 108 ? 34.399 -32.527 -8.478  1.00 29.18 ? ? ? ? ? ? 105 ASN A-2 CA  1 
ATOM   1903 C  C   . ASN A-2 1 108 ? 33.640 -33.609 -7.711  1.00 28.93 ? ? ? ? ? ? 105 ASN A-2 C   1 
ATOM   1904 O  O   . ASN A-2 1 108 ? 33.853 -34.801 -7.933  1.00 29.67 ? ? ? ? ? ? 105 ASN A-2 O   1 
ATOM   1905 C  CB  . ASN A-2 1 108 ? 35.473 -31.928 -7.559  1.00 28.78 ? ? ? ? ? ? 105 ASN A-2 CB  1 
ATOM   1906 C  CG  . ASN A-2 1 108 ? 36.491 -31.090 -8.305  1.00 30.22 ? ? ? ? ? ? 105 ASN A-2 CG  1 
ATOM   1907 O  OD1 . ASN A-2 1 108 ? 36.693 -31.249 -9.512  1.00 29.97 ? ? ? ? ? ? 105 ASN A-2 OD1 1 
ATOM   1908 N  ND2 . ASN A-2 1 108 ? 37.160 -30.201 -7.579  1.00 29.53 ? ? ? ? ? ? 105 ASN A-2 ND2 1 
ATOM   1909 N  N   . GLU A-2 1 109 ? 32.754 -33.188 -6.812  1.00 30.78 ? ? ? ? ? ? 106 GLU A-2 N   1 
ATOM   1910 C  CA  . GLU A-2 1 109 ? 31.978 -34.126 -5.999  1.00 29.48 ? ? ? ? ? ? 106 GLU A-2 CA  1 
ATOM   1911 C  C   . GLU A-2 1 109 ? 31.007 -34.996 -6.797  1.00 29.22 ? ? ? ? ? ? 106 GLU A-2 C   1 
ATOM   1912 O  O   . GLU A-2 1 109 ? 30.882 -36.192 -6.528  1.00 27.66 ? ? ? ? ? ? 106 GLU A-2 O   1 
ATOM   1913 C  CB  . GLU A-2 1 109 ? 31.220 -33.365 -4.904  1.00 32.34 ? ? ? ? ? ? 106 GLU A-2 CB  1 
ATOM   1914 C  CG  . GLU A-2 1 109 ? 32.119 -32.456 -4.074  1.00 37.64 ? ? ? ? ? ? 106 GLU A-2 CG  1 
ATOM   1915 C  CD  . GLU A-2 1 109 ? 31.375 -31.728 -2.966  1.00 42.07 ? ? ? ? ? ? 106 GLU A-2 CD  1 
ATOM   1916 O  OE1 . GLU A-2 1 109 ? 30.232 -31.283 -3.206  1.00 44.46 ? ? ? ? ? ? 106 GLU A-2 OE1 1 
ATOM   1917 O  OE2 . GLU A-2 1 109 ? 31.943 -31.587 -1.860  1.00 41.70 ? ? ? ? ? ? 106 GLU A-2 OE2 1 
ATOM   1918 N  N   . LEU A-2 1 110 ? 30.320 -34.400 -7.769  1.00 27.21 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A-2 N   1 
ATOM   1919 C  CA  . LEU A-2 1 110 ? 29.370 -35.140 -8.598  1.00 27.79 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A-2 CA  1 
ATOM   1920 C  C   . LEU A-2 1 110 ? 30.106 -36.176 -9.452  1.00 26.42 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A-2 C   1 
ATOM   1921 O  O   . LEU A-2 1 110 ? 29.675 -37.326 -9.564  1.00 27.28 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A-2 O   1 
ATOM   1922 C  CB  . LEU A-2 1 110 ? 28.580 -34.177 -9.503  1.00 26.22 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A-2 CB  1 
ATOM   1923 C  CG  . LEU A-2 1 110 ? 27.557 -34.792 -10.471 1.00 26.83 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A-2 CG  1 
ATOM   1924 C  CD1 . LEU A-2 1 110 ? 26.534 -35.617 -9.702  1.00 28.39 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A-2 CD1 1 
ATOM   1925 C  CD2 . LEU A-2 1 110 ? 26.861 -33.685 -11.242 1.00 26.99 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A-2 CD2 1 
ATOM   1926 N  N   . VAL A-2 1 111 ? 31.212 -35.769 -10.063 1.00 26.07 ? ? ? ? ? ? 108 VAL A-2 N   1 
ATOM   1927 C  CA  . VAL A-2 1 111 ? 31.983 -36.697 -10.880 1.00 24.98 ? ? ? ? ? ? 108 VAL A-2 CA  1 
ATOM   1928 C  C   . VAL A-2 1 111 ? 32.532 -37.811 -9.989  1.00 25.19 ? ? ? ? ? ? 108 VAL A-2 C   1 
ATOM   1929 O  O   . VAL A-2 1 111 ? 32.454 -38.985 -10.340 1.00 27.21 ? ? ? ? ? ? 108 VAL A-2 O   1 
ATOM   1930 C  CB  . VAL A-2 1 111 ? 33.155 -35.988 -11.594 1.00 25.66 ? ? ? ? ? ? 108 VAL A-2 CB  1 
ATOM   1931 C  CG1 . VAL A-2 1 111 ? 34.031 -37.017 -12.305 1.00 25.73 ? ? ? ? ? ? 108 VAL A-2 CG1 1 
ATOM   1932 C  CG2 . VAL A-2 1 111 ? 32.617 -34.972 -12.602 1.00 28.26 ? ? ? ? ? ? 108 VAL A-2 CG2 1 
ATOM   1933 N  N   . ALA A-2 1 112 ? 33.078 -37.439 -8.833  1.00 26.10 ? ? ? ? ? ? 109 ALA A-2 N   1 
ATOM   1934 C  CA  . ALA A-2 1 112 ? 33.636 -38.420 -7.903  1.00 26.65 ? ? ? ? ? ? 109 ALA A-2 CA  1 
ATOM   1935 C  C   . ALA A-2 1 112 ? 32.595 -39.440 -7.462  1.00 27.50 ? ? ? ? ? ? 109 ALA A-2 C   1 
ATOM   1936 O  O   . ALA A-2 1 112 ? 32.903 -40.626 -7.300  1.00 27.04 ? ? ? ? ? ? 109 ALA A-2 O   1 
ATOM   1937 C  CB  . ALA A-2 1 112 ? 34.232 -37.714 -6.680  1.00 25.89 ? ? ? ? ? ? 109 ALA A-2 CB  1 
ATOM   1938 N  N   . ALA A-2 1 113 ? 31.362 -38.977 -7.268  1.00 26.99 ? ? ? ? ? ? 110 ALA A-2 N   1 
ATOM   1939 C  CA  . ALA A-2 1 113 ? 30.267 -39.850 -6.852  1.00 28.66 ? ? ? ? ? ? 110 ALA A-2 CA  1 
ATOM   1940 C  C   . ALA A-2 1 113 ? 29.969 -40.904 -7.910  1.00 28.76 ? ? ? ? ? ? 110 ALA A-2 C   1 
ATOM   1941 O  O   . ALA A-2 1 113 ? 29.720 -42.068 -7.587  1.00 27.88 ? ? ? ? ? ? 110 ALA A-2 O   1 
ATOM   1942 C  CB  . ALA A-2 1 113 ? 29.010 -39.024 -6.574  1.00 29.56 ? ? ? ? ? ? 110 ALA A-2 CB  1 
ATOM   1943 N  N   . HIS A-2 1 114 ? 29.980 -40.497 -9.176  1.00 28.07 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A-2 N   1 
ATOM   1944 C  CA  . HIS A-2 1 114 ? 29.709 -41.434 -10.260 1.00 26.69 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A-2 CA  1 
ATOM   1945 C  C   . HIS A-2 1 114 ? 30.846 -42.451 -10.398 1.00 27.57 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A-2 C   1 
ATOM   1946 O  O   . HIS A-2 1 114 ? 30.604 -43.641 -10.612 1.00 28.50 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A-2 O   1 
ATOM   1947 C  CB  . HIS A-2 1 114 ? 29.506 -40.675 -11.575 1.00 28.08 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A-2 CB  1 
ATOM   1948 C  CG  . HIS A-2 1 114 ? 28.116 -40.145 -11.756 1.00 27.02 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A-2 CG  1 
ATOM   1949 N  ND1 . HIS A-2 1 114 ? 27.053 -40.952 -12.095 1.00 27.69 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A-2 ND1 1 
ATOM   1950 C  CD2 . HIS A-2 1 114 ? 27.610 -38.897 -11.613 1.00 26.94 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A-2 CD2 1 
ATOM   1951 C  CE1 . HIS A-2 1 114 ? 25.950 -40.226 -12.155 1.00 27.57 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A-2 CE1 1 
ATOM   1952 N  NE2 . HIS A-2 1 114 ? 26.260 -38.975 -11.865 1.00 26.44 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A-2 NE2 1 
ATOM   1953 N  N   . ILE A-2 1 115 ? 32.081 -41.978 -10.272 1.00 27.19 ? ? ? ? ? ? 112 ILE A-2 N   1 
ATOM   1954 C  CA  . ILE A-2 1 115 ? 33.244 -42.856 -10.364 1.00 27.06 ? ? ? ? ? ? 112 ILE A-2 CA  1 
ATOM   1955 C  C   . ILE A-2 1 115 ? 33.184 -43.900 -9.249  1.00 27.16 ? ? ? ? ? ? 112 ILE A-2 C   1 
ATOM   1956 O  O   . ILE A-2 1 115 ? 33.483 -45.071 -9.467  1.00 27.81 ? ? ? ? ? ? 112 ILE A-2 O   1 
ATOM   1957 C  CB  . ILE A-2 1 115 ? 34.553 -42.053 -10.239 1.00 23.72 ? ? ? ? ? ? 112 ILE A-2 CB  1 
ATOM   1958 C  CG1 . ILE A-2 1 115 ? 34.696 -41.113 -11.441 1.00 25.17 ? ? ? ? ? ? 112 ILE A-2 CG1 1 
ATOM   1959 C  CG2 . ILE A-2 1 115 ? 35.748 -43.006 -10.139 1.00 25.50 ? ? ? ? ? ? 112 ILE A-2 CG2 1 
ATOM   1960 C  CD1 . ILE A-2 1 115 ? 35.864 -40.137 -11.326 1.00 26.96 ? ? ? ? ? ? 112 ILE A-2 CD1 1 
ATOM   1961 N  N   . ALA A-2 1 116 ? 32.774 -43.472 -8.059  1.00 27.07 ? ? ? ? ? ? 113 ALA A-2 N   1 
ATOM   1962 C  CA  . ALA A-2 1 116 ? 32.669 -44.373 -6.910  1.00 27.66 ? ? ? ? ? ? 113 ALA A-2 CA  1 
ATOM   1963 C  C   . ALA A-2 1 116 ? 31.659 -45.495 -7.142  1.00 28.70 ? ? ? ? ? ? 113 ALA A-2 C   1 
ATOM   1964 O  O   . ALA A-2 1 116 ? 31.890 -46.639 -6.737  1.00 27.53 ? ? ? ? ? ? 113 ALA A-2 O   1 
ATOM   1965 C  CB  . ALA A-2 1 116 ? 32.298 -43.587 -5.660  1.00 30.64 ? ? ? ? ? ? 113 ALA A-2 CB  1 
ATOM   1966 N  N   . VAL A-2 1 117 ? 30.533 -45.171 -7.775  1.00 27.72 ? ? ? ? ? ? 114 VAL A-2 N   1 
ATOM   1967 C  CA  . VAL A-2 1 117 ? 29.521 -46.177 -8.067  1.00 27.07 ? ? ? ? ? ? 114 VAL A-2 CA  1 
ATOM   1968 C  C   . VAL A-2 1 117 ? 30.102 -47.136 -9.100  1.00 27.99 ? ? ? ? ? ? 114 VAL A-2 C   1 
ATOM   1969 O  O   . VAL A-2 1 117 ? 29.956 -48.352 -8.992  1.00 26.90 ? ? ? ? ? ? 114 VAL A-2 O   1 
ATOM   1970 C  CB  . VAL A-2 1 117 ? 28.233 -45.546 -8.644  1.00 28.44 ? ? ? ? ? ? 114 VAL A-2 CB  1 
ATOM   1971 C  CG1 . VAL A-2 1 117 ? 27.244 -46.636 -9.019  1.00 31.81 ? ? ? ? ? ? 114 VAL A-2 CG1 1 
ATOM   1972 C  CG2 . VAL A-2 1 117 ? 27.605 -44.604 -7.624  1.00 28.55 ? ? ? ? ? ? 114 VAL A-2 CG2 1 
ATOM   1973 N  N   . LYS A-2 1 118 ? 30.775 -46.574 -10.100 1.00 27.68 ? ? ? ? ? ? 115 LYS A-2 N   1 
ATOM   1974 C  CA  . LYS A-2 1 118 ? 31.387 -47.371 -11.160 1.00 26.57 ? ? ? ? ? ? 115 LYS A-2 CA  1 
ATOM   1975 C  C   . LYS A-2 1 118 ? 32.416 -48.350 -10.596 1.00 26.15 ? ? ? ? ? ? 115 LYS A-2 C   1 
ATOM   1976 O  O   . LYS A-2 1 118 ? 32.432 -49.529 -10.955 1.00 27.01 ? ? ? ? ? ? 115 LYS A-2 O   1 
ATOM   1977 C  CB  . LYS A-2 1 118 ? 32.082 -46.454 -12.176 1.00 28.29 ? ? ? ? ? ? 115 LYS A-2 CB  1 
ATOM   1978 C  CG  . LYS A-2 1 118 ? 32.648 -47.184 -13.391 1.00 29.20 ? ? ? ? ? ? 115 LYS A-2 CG  1 
ATOM   1979 C  CD  . LYS A-2 1 118 ? 33.497 -46.248 -14.252 1.00 34.20 ? ? ? ? ? ? 115 LYS A-2 CD  1 
ATOM   1980 C  CE  . LYS A-2 1 118 ? 34.700 -45.737 -13.471 1.00 35.32 ? ? ? ? ? ? 115 LYS A-2 CE  1 
ATOM   1981 N  NZ  . LYS A-2 1 118 ? 35.615 -44.900 -14.287 1.00 42.64 ? ? ? ? ? ? 115 LYS A-2 NZ  1 
ATOM   1982 N  N   . MET A-2 1 119 ? 33.283 -47.863 -9.719  1.00 25.55 ? ? ? ? ? ? 116 MET A-2 N   1 
ATOM   1983 C  CA  . MET A-2 1 119 ? 34.305 -48.732 -9.149  1.00 26.84 ? ? ? ? ? ? 116 MET A-2 CA  1 
ATOM   1984 C  C   . MET A-2 1 119 ? 33.723 -49.753 -8.178  1.00 26.05 ? ? ? ? ? ? 116 MET A-2 C   1 
ATOM   1985 O  O   . MET A-2 1 119 ? 34.324 -50.808 -7.942  1.00 25.93 ? ? ? ? ? ? 116 MET A-2 O   1 
ATOM   1986 C  CB  . MET A-2 1 119 ? 35.399 -47.897 -8.474  1.00 29.00 ? ? ? ? ? ? 116 MET A-2 CB  1 
ATOM   1987 C  CG  . MET A-2 1 119 ? 36.122 -46.958 -9.440  1.00 32.42 ? ? ? ? ? ? 116 MET A-2 CG  1 
ATOM   1988 S  SD  . MET A-2 1 119 ? 36.715 -47.777 -10.960 1.00 35.49 ? ? ? ? ? ? 116 MET A-2 SD  1 
ATOM   1989 C  CE  . MET A-2 1 119 ? 38.026 -46.634 -11.454 1.00 40.61 ? ? ? ? ? ? 116 MET A-2 CE  1 
ATOM   1990 N  N   . LYS A-2 1 120 ? 32.559 -49.444 -7.608  1.00 26.22 ? ? ? ? ? ? 117 LYS A-2 N   1 
ATOM   1991 C  CA  . LYS A-2 1 120 ? 31.897 -50.374 -6.691  1.00 25.57 ? ? ? ? ? ? 117 LYS A-2 CA  1 
ATOM   1992 C  C   . LYS A-2 1 120 ? 31.431 -51.559 -7.529  1.00 24.99 ? ? ? ? ? ? 117 LYS A-2 C   1 
ATOM   1993 O  O   . LYS A-2 1 120 ? 31.589 -52.719 -7.140  1.00 23.51 ? ? ? ? ? ? 117 LYS A-2 O   1 
ATOM   1994 C  CB  . LYS A-2 1 120 ? 30.692 -49.711 -6.017  1.00 27.80 ? ? ? ? ? ? 117 LYS A-2 CB  1 
ATOM   1995 C  CG  . LYS A-2 1 120 ? 29.869 -50.648 -5.129  1.00 30.01 ? ? ? ? ? ? 117 LYS A-2 CG  1 
ATOM   1996 C  CD  . LYS A-2 1 120 ? 30.746 -51.335 -4.088  1.00 33.74 ? ? ? ? ? ? 117 LYS A-2 CD  1 
ATOM   1997 C  CE  . LYS A-2 1 120 ? 29.911 -52.131 -3.086  1.00 34.64 ? ? ? ? ? ? 117 LYS A-2 CE  1 
ATOM   1998 N  NZ  . LYS A-2 1 120 ? 30.768 -52.869 -2.114  1.00 35.94 ? ? ? ? ? ? 117 LYS A-2 NZ  1 
ATOM   1999 N  N   . VAL A-2 1 121 ? 30.860 -51.257 -8.693  1.00 24.45 ? ? ? ? ? ? 118 VAL A-2 N   1 
ATOM   2000 C  CA  . VAL A-2 1 121 ? 30.396 -52.301 -9.597  1.00 23.53 ? ? ? ? ? ? 118 VAL A-2 CA  1 
ATOM   2001 C  C   . VAL A-2 1 121 ? 31.570 -53.186 -9.985  1.00 24.95 ? ? ? ? ? ? 118 VAL A-2 C   1 
ATOM   2002 O  O   . VAL A-2 1 121 ? 31.486 -54.406 -9.923  1.00 25.14 ? ? ? ? ? ? 118 VAL A-2 O   1 
ATOM   2003 C  CB  . VAL A-2 1 121 ? 29.806 -51.702 -10.884 1.00 25.28 ? ? ? ? ? ? 118 VAL A-2 CB  1 
ATOM   2004 C  CG1 . VAL A-2 1 121 ? 29.454 -52.810 -11.857 1.00 26.76 ? ? ? ? ? ? 118 VAL A-2 CG1 1 
ATOM   2005 C  CG2 . VAL A-2 1 121 ? 28.576 -50.874 -10.551 1.00 27.55 ? ? ? ? ? ? 118 VAL A-2 CG2 1 
ATOM   2006 N  N   . VAL A-2 1 122 ? 32.675 -52.564 -10.378 1.00 24.50 ? ? ? ? ? ? 119 VAL A-2 N   1 
ATOM   2007 C  CA  . VAL A-2 1 122 ? 33.853 -53.327 -10.791 1.00 25.11 ? ? ? ? ? ? 119 VAL A-2 CA  1 
ATOM   2008 C  C   . VAL A-2 1 122 ? 34.395 -54.193 -9.652  1.00 26.17 ? ? ? ? ? ? 119 VAL A-2 C   1 
ATOM   2009 O  O   . VAL A-2 1 122 ? 34.778 -55.344 -9.861  1.00 26.35 ? ? ? ? ? ? 119 VAL A-2 O   1 
ATOM   2010 C  CB  . VAL A-2 1 122 ? 34.969 -52.386 -11.281 1.00 26.19 ? ? ? ? ? ? 119 VAL A-2 CB  1 
ATOM   2011 C  CG1 . VAL A-2 1 122 ? 36.203 -53.189 -11.669 1.00 27.62 ? ? ? ? ? ? 119 VAL A-2 CG1 1 
ATOM   2012 C  CG2 . VAL A-2 1 122 ? 34.467 -51.565 -12.473 1.00 27.24 ? ? ? ? ? ? 119 VAL A-2 CG2 1 
ATOM   2013 N  N   . SER A-2 1 123 ? 34.430 -53.636 -8.448  1.00 25.50 ? ? ? ? ? ? 120 SER A-2 N   1 
ATOM   2014 C  CA  . SER A-2 1 123 ? 34.932 -54.370 -7.292  1.00 28.03 ? ? ? ? ? ? 120 SER A-2 CA  1 
ATOM   2015 C  C   . SER A-2 1 123 ? 34.102 -55.616 -7.001  1.00 25.25 ? ? ? ? ? ? 120 SER A-2 C   1 
ATOM   2016 O  O   . SER A-2 1 123 ? 34.640 -56.682 -6.739  1.00 25.36 ? ? ? ? ? ? 120 SER A-2 O   1 
ATOM   2017 C  CB  . SER A-2 1 123 ? 34.934 -53.471 -6.053  1.00 30.65 ? ? ? ? ? ? 120 SER A-2 CB  1 
ATOM   2018 O  OG  . SER A-2 1 123 ? 35.565 -54.127 -4.967  1.00 35.80 ? ? ? ? ? ? 120 SER A-2 OG  1 
ATOM   2019 N  N   . VAL A-2 1 124 ? 32.785 -55.471 -7.043  1.00 25.76 ? ? ? ? ? ? 121 VAL A-2 N   1 
ATOM   2020 C  CA  . VAL A-2 1 124 ? 31.881 -56.578 -6.765  1.00 26.27 ? ? ? ? ? ? 121 VAL A-2 CA  1 
ATOM   2021 C  C   . VAL A-2 1 124 ? 31.975 -57.688 -7.802  1.00 26.05 ? ? ? ? ? ? 121 VAL A-2 C   1 
ATOM   2022 O  O   . VAL A-2 1 124 ? 32.124 -58.859 -7.453  1.00 27.36 ? ? ? ? ? ? 121 VAL A-2 O   1 
ATOM   2023 C  CB  . VAL A-2 1 124 ? 30.430 -56.068 -6.674  1.00 29.05 ? ? ? ? ? ? 121 VAL A-2 CB  1 
ATOM   2024 C  CG1 . VAL A-2 1 124 ? 29.476 -57.223 -6.531  1.00 31.32 ? ? ? ? ? ? 121 VAL A-2 CG1 1 
ATOM   2025 C  CG2 . VAL A-2 1 124 ? 30.300 -55.117 -5.482  1.00 30.49 ? ? ? ? ? ? 121 VAL A-2 CG2 1 
ATOM   2026 N  N   . VAL A-2 1 125 ? 31.899 -57.335 -9.080  1.00 24.04 ? ? ? ? ? ? 122 VAL A-2 N   1 
ATOM   2027 C  CA  . VAL A-2 1 125 ? 31.977 -58.358 -10.118 1.00 24.11 ? ? ? ? ? ? 122 VAL A-2 CA  1 
ATOM   2028 C  C   . VAL A-2 1 125 ? 33.360 -59.018 -10.183 1.00 23.48 ? ? ? ? ? ? 122 VAL A-2 C   1 
ATOM   2029 O  O   . VAL A-2 1 125 ? 33.468 -60.202 -10.493 1.00 25.96 ? ? ? ? ? ? 122 VAL A-2 O   1 
ATOM   2030 C  CB  . VAL A-2 1 125 ? 31.579 -57.775 -11.494 1.00 24.21 ? ? ? ? ? ? 122 VAL A-2 CB  1 
ATOM   2031 C  CG1 . VAL A-2 1 125 ? 30.130 -57.284 -11.434 1.00 22.00 ? ? ? ? ? ? 122 VAL A-2 CG1 1 
ATOM   2032 C  CG2 . VAL A-2 1 125 ? 32.498 -56.636 -11.871 1.00 26.44 ? ? ? ? ? ? 122 VAL A-2 CG2 1 
ATOM   2033 N  N   . THR A-2 1 126 ? 34.414 -58.264 -9.892  1.00 24.82 ? ? ? ? ? ? 123 THR A-2 N   1 
ATOM   2034 C  CA  . THR A-2 1 126 ? 35.761 -58.834 -9.896  1.00 25.09 ? ? ? ? ? ? 123 THR A-2 CA  1 
ATOM   2035 C  C   . THR A-2 1 126 ? 35.800 -59.962 -8.859  1.00 26.27 ? ? ? ? ? ? 123 THR A-2 C   1 
ATOM   2036 O  O   . THR A-2 1 126 ? 36.402 -61.016 -9.084  1.00 25.11 ? ? ? ? ? ? 123 THR A-2 O   1 
ATOM   2037 C  CB  . THR A-2 1 126 ? 36.823 -57.767 -9.531  1.00 26.96 ? ? ? ? ? ? 123 THR A-2 CB  1 
ATOM   2038 O  OG1 . THR A-2 1 126 ? 36.939 -56.817 -10.601 1.00 29.94 ? ? ? ? ? ? 123 THR A-2 OG1 1 
ATOM   2039 C  CG2 . THR A-2 1 126 ? 38.184 -58.412 -9.296  1.00 26.28 ? ? ? ? ? ? 123 THR A-2 CG2 1 
ATOM   2040 N  N   . ALA A-2 1 127 ? 35.154 -59.729 -7.718  1.00 26.12 ? ? ? ? ? ? 124 ALA A-2 N   1 
ATOM   2041 C  CA  . ALA A-2 1 127 ? 35.103 -60.725 -6.651  1.00 26.56 ? ? ? ? ? ? 124 ALA A-2 CA  1 
ATOM   2042 C  C   . ALA A-2 1 127 ? 34.328 -61.955 -7.119  1.00 27.00 ? ? ? ? ? ? 124 ALA A-2 C   1 
ATOM   2043 O  O   . ALA A-2 1 127 ? 34.762 -63.087 -6.912  1.00 26.90 ? ? ? ? ? ? 124 ALA A-2 O   1 
ATOM   2044 C  CB  . ALA A-2 1 127 ? 34.439 -60.133 -5.411  1.00 27.78 ? ? ? ? ? ? 124 ALA A-2 CB  1 
ATOM   2045 N  N   . TYR A-2 1 128 ? 33.177 -61.742 -7.749  1.00 28.06 ? ? ? ? ? ? 125 TYR A-2 N   1 
ATOM   2046 C  CA  . TYR A-2 1 128 ? 32.390 -62.874 -8.227  1.00 28.91 ? ? ? ? ? ? 125 TYR A-2 CA  1 
ATOM   2047 C  C   . TYR A-2 1 128 ? 33.229 -63.688 -9.215  1.00 32.71 ? ? ? ? ? ? 125 TYR A-2 C   1 
ATOM   2048 O  O   . TYR A-2 1 128 ? 33.176 -64.920 -9.229  1.00 33.27 ? ? ? ? ? ? 125 TYR A-2 O   1 
ATOM   2049 C  CB  . TYR A-2 1 128 ? 31.105 -62.405 -8.925  1.00 28.65 ? ? ? ? ? ? 125 TYR A-2 CB  1 
ATOM   2050 C  CG  . TYR A-2 1 128 ? 30.138 -61.617 -8.072  1.00 26.29 ? ? ? ? ? ? 125 TYR A-2 CG  1 
ATOM   2051 C  CD1 . TYR A-2 1 128 ? 30.174 -61.684 -6.678  1.00 25.73 ? ? ? ? ? ? 125 TYR A-2 CD1 1 
ATOM   2052 C  CD2 . TYR A-2 1 128 ? 29.157 -60.822 -8.667  1.00 27.89 ? ? ? ? ? ? 125 TYR A-2 CD2 1 
ATOM   2053 C  CE1 . TYR A-2 1 128 ? 29.255 -60.978 -5.902  1.00 26.00 ? ? ? ? ? ? 125 TYR A-2 CE1 1 
ATOM   2054 C  CE2 . TYR A-2 1 128 ? 28.240 -60.115 -7.906  1.00 26.89 ? ? ? ? ? ? 125 TYR A-2 CE2 1 
ATOM   2055 C  CZ  . TYR A-2 1 128 ? 28.290 -60.194 -6.524  1.00 27.35 ? ? ? ? ? ? 125 TYR A-2 CZ  1 
ATOM   2056 O  OH  . TYR A-2 1 128 ? 27.369 -59.491 -5.780  1.00 26.61 ? ? ? ? ? ? 125 TYR A-2 OH  1 
ATOM   2057 N  N   . GLY A-2 1 129 ? 33.994 -62.992 -10.051 1.00 33.75 ? ? ? ? ? ? 126 GLY A-2 N   1 
ATOM   2058 C  CA  . GLY A-2 1 129 ? 34.826 -63.676 -11.026 1.00 36.56 ? ? ? ? ? ? 126 GLY A-2 CA  1 
ATOM   2059 C  C   . GLY A-2 1 129 ? 35.837 -64.590 -10.358 1.00 37.89 ? ? ? ? ? ? 126 GLY A-2 C   1 
ATOM   2060 O  O   . GLY A-2 1 129 ? 36.276 -65.584 -10.940 1.00 38.29 ? ? ? ? ? ? 126 GLY A-2 O   1 
ATOM   2061 N  N   . GLN A-2 1 130 ? 36.204 -64.249 -9.128  1.00 38.37 ? ? ? ? ? ? 127 GLN A-2 N   1 
ATOM   2062 C  CA  . GLN A-2 1 130 ? 37.163 -65.037 -8.360  1.00 39.54 ? ? ? ? ? ? 127 GLN A-2 CA  1 
ATOM   2063 C  C   . GLN A-2 1 130 ? 36.469 -66.101 -7.518  1.00 39.74 ? ? ? ? ? ? 127 GLN A-2 C   1 
ATOM   2064 O  O   . GLN A-2 1 130 ? 37.123 -66.841 -6.783  1.00 40.15 ? ? ? ? ? ? 127 GLN A-2 O   1 
ATOM   2065 C  CB  . GLN A-2 1 130 ? 37.972 -64.122 -7.443  1.00 42.36 ? ? ? ? ? ? 127 GLN A-2 CB  1 
ATOM   2066 C  CG  . GLN A-2 1 130 ? 38.850 -63.133 -8.178  1.00 46.29 ? ? ? ? ? ? 127 GLN A-2 CG  1 
ATOM   2067 C  CD  . GLN A-2 1 130 ? 39.421 -62.068 -7.267  1.00 49.54 ? ? ? ? ? ? 127 GLN A-2 CD  1 
ATOM   2068 O  OE1 . GLN A-2 1 130 ? 40.268 -61.273 -7.677  1.00 52.87 ? ? ? ? ? ? 127 GLN A-2 OE1 1 
ATOM   2069 N  NE2 . GLN A-2 1 130 ? 38.953 -62.038 -6.024  1.00 51.00 ? ? ? ? ? ? 127 GLN A-2 NE2 1 
ATOM   2070 N  N   . GLY A-2 1 131 ? 35.146 -66.173 -7.620  1.00 39.30 ? ? ? ? ? ? 128 GLY A-2 N   1 
ATOM   2071 C  CA  . GLY A-2 1 131 ? 34.403 -67.155 -6.846  1.00 37.85 ? ? ? ? ? ? 128 GLY A-2 CA  1 
ATOM   2072 C  C   . GLY A-2 1 131 ? 34.049 -66.655 -5.456  1.00 36.98 ? ? ? ? ? ? 128 GLY A-2 C   1 
ATOM   2073 O  O   . GLY A-2 1 131 ? 33.543 -67.409 -4.625  1.00 36.30 ? ? ? ? ? ? 128 GLY A-2 O   1 
ATOM   2074 N  N   . ASN A-2 1 132 ? 34.317 -65.377 -5.204  1.00 34.65 ? ? ? ? ? ? 129 ASN A-2 N   1 
ATOM   2075 C  CA  . ASN A-2 1 132 ? 34.025 -64.752 -3.917  1.00 33.06 ? ? ? ? ? ? 129 ASN A-2 CA  1 
ATOM   2076 C  C   . ASN A-2 1 132 ? 32.681 -64.032 -4.010  1.00 32.59 ? ? ? ? ? ? 129 ASN A-2 C   1 
ATOM   2077 O  O   . ASN A-2 1 132 ? 32.598 -62.933 -4.550  1.00 30.83 ? ? ? ? ? ? 129 ASN A-2 O   1 
ATOM   2078 C  CB  . ASN A-2 1 132 ? 35.143 -63.760 -3.568  1.00 33.86 ? ? ? ? ? ? 129 ASN A-2 CB  1 
ATOM   2079 C  CG  . ASN A-2 1 132 ? 34.832 -62.927 -2.338  1.00 33.30 ? ? ? ? ? ? 129 ASN A-2 CG  1 
ATOM   2080 O  OD1 . ASN A-2 1 132 ? 33.959 -63.267 -1.543  1.00 35.46 ? ? ? ? ? ? 129 ASN A-2 OD1 1 
ATOM   2081 N  ND2 . ASN A-2 1 132 ? 35.561 -61.829 -2.172  1.00 34.94 ? ? ? ? ? ? 129 ASN A-2 ND2 1 
ATOM   2082 N  N   . PHE A-2 1 133 ? 31.630 -64.654 -3.482  1.00 31.80 ? ? ? ? ? ? 130 PHE A-2 N   1 
ATOM   2083 C  CA  . PHE A-2 1 133 ? 30.296 -64.066 -3.539  1.00 32.55 ? ? ? ? ? ? 130 PHE A-2 CA  1 
ATOM   2084 C  C   . PHE A-2 1 133 ? 29.855 -63.341 -2.268  1.00 31.13 ? ? ? ? ? ? 130 PHE A-2 C   1 
ATOM   2085 O  O   . PHE A-2 1 133 ? 28.664 -63.127 -2.055  1.00 31.39 ? ? ? ? ? ? 130 PHE A-2 O   1 
ATOM   2086 C  CB  . PHE A-2 1 133 ? 29.275 -65.150 -3.900  1.00 33.07 ? ? ? ? ? ? 130 PHE A-2 CB  1 
ATOM   2087 C  CG  . PHE A-2 1 133 ? 29.602 -65.881 -5.172  1.00 35.02 ? ? ? ? ? ? 130 PHE A-2 CG  1 
ATOM   2088 C  CD1 . PHE A-2 1 133 ? 29.486 -65.247 -6.405  1.00 36.77 ? ? ? ? ? ? 130 PHE A-2 CD1 1 
ATOM   2089 C  CD2 . PHE A-2 1 133 ? 30.067 -67.189 -5.137  1.00 35.93 ? ? ? ? ? ? 130 PHE A-2 CD2 1 
ATOM   2090 C  CE1 . PHE A-2 1 133 ? 29.832 -65.908 -7.586  1.00 37.73 ? ? ? ? ? ? 130 PHE A-2 CE1 1 
ATOM   2091 C  CE2 . PHE A-2 1 133 ? 30.414 -67.857 -6.310  1.00 37.45 ? ? ? ? ? ? 130 PHE A-2 CE2 1 
ATOM   2092 C  CZ  . PHE A-2 1 133 ? 30.297 -67.215 -7.535  1.00 37.32 ? ? ? ? ? ? 130 PHE A-2 CZ  1 
ATOM   2093 N  N   . GLU A-2 1 134 ? 30.811 -62.946 -1.436  1.00 30.99 ? ? ? ? ? ? 131 GLU A-2 N   1 
ATOM   2094 C  CA  . GLU A-2 1 134 ? 30.487 -62.239 -0.200  1.00 30.66 ? ? ? ? ? ? 131 GLU A-2 CA  1 
ATOM   2095 C  C   . GLU A-2 1 134 ? 29.943 -60.828 -0.437  1.00 30.66 ? ? ? ? ? ? 131 GLU A-2 C   1 
ATOM   2096 O  O   . GLU A-2 1 134 ? 28.971 -60.412 0.198   1.00 30.08 ? ? ? ? ? ? 131 GLU A-2 O   1 
ATOM   2097 C  CB  . GLU A-2 1 134 ? 31.729 -62.160 0.704   1.00 31.49 ? ? ? ? ? ? 131 GLU A-2 CB  1 
ATOM   2098 C  CG  . GLU A-2 1 134 ? 32.235 -63.520 1.170   1.00 32.09 ? ? ? ? ? ? 131 GLU A-2 CG  1 
ATOM   2099 C  CD  . GLU A-2 1 134 ? 33.475 -63.433 2.052   1.00 34.52 ? ? ? ? ? ? 131 GLU A-2 CD  1 
ATOM   2100 O  OE1 . GLU A-2 1 134 ? 33.923 -64.489 2.542   1.00 35.45 ? ? ? ? ? ? 131 GLU A-2 OE1 1 
ATOM   2101 O  OE2 . GLU A-2 1 134 ? 34.004 -62.320 2.261   1.00 35.25 ? ? ? ? ? ? 131 GLU A-2 OE2 1 
ATOM   2102 N  N   . PRO A-2 1 135 ? 30.557 -60.069 -1.360  1.00 29.70 ? ? ? ? ? ? 132 PRO A-2 N   1 
ATOM   2103 C  CA  . PRO A-2 1 135 ? 30.067 -58.708 -1.604  1.00 29.35 ? ? ? ? ? ? 132 PRO A-2 CA  1 
ATOM   2104 C  C   . PRO A-2 1 135 ? 28.751 -58.584 -2.368  1.00 30.53 ? ? ? ? ? ? 132 PRO A-2 C   1 
ATOM   2105 O  O   . PRO A-2 1 135 ? 28.456 -59.374 -3.265  1.00 31.81 ? ? ? ? ? ? 132 PRO A-2 O   1 
ATOM   2106 C  CB  . PRO A-2 1 135 ? 31.236 -58.054 -2.338  1.00 30.13 ? ? ? ? ? ? 132 PRO A-2 CB  1 
ATOM   2107 C  CG  . PRO A-2 1 135 ? 31.817 -59.186 -3.101  1.00 30.90 ? ? ? ? ? ? 132 PRO A-2 CG  1 
ATOM   2108 C  CD  . PRO A-2 1 135 ? 31.809 -60.311 -2.099  1.00 30.63 ? ? ? ? ? ? 132 PRO A-2 CD  1 
ATOM   2109 N  N   . LEU A-2 1 136 ? 27.964 -57.577 -1.992  1.00 30.63 ? ? ? ? ? ? 133 LEU A-2 N   1 
ATOM   2110 C  CA  . LEU A-2 1 136 ? 26.682 -57.297 -2.623  1.00 30.41 ? ? ? ? ? ? 133 LEU A-2 CA  1 
ATOM   2111 C  C   . LEU A-2 1 136 ? 26.660 -55.844 -3.081  1.00 30.82 ? ? ? ? ? ? 133 LEU A-2 C   1 
ATOM   2112 O  O   . LEU A-2 1 136 ? 27.165 -54.947 -2.394  1.00 28.45 ? ? ? ? ? ? 133 LEU A-2 O   1 
ATOM   2113 C  CB  . LEU A-2 1 136 ? 25.530 -57.531 -1.643  1.00 33.18 ? ? ? ? ? ? 133 LEU A-2 CB  1 
ATOM   2114 C  CG  . LEU A-2 1 136 ? 25.356 -58.940 -1.074  1.00 33.94 ? ? ? ? ? ? 133 LEU A-2 CG  1 
ATOM   2115 C  CD1 . LEU A-2 1 136 ? 24.172 -58.947 -0.118  1.00 36.69 ? ? ? ? ? ? 133 LEU A-2 CD1 1 
ATOM   2116 C  CD2 . LEU A-2 1 136 ? 25.128 -59.930 -2.204  1.00 35.60 ? ? ? ? ? ? 133 LEU A-2 CD2 1 
ATOM   2117 N  N   . MET A-2 1 137 ? 26.081 -55.614 -4.251  1.00 30.36 ? ? ? ? ? ? 134 MET A-2 N   1 
ATOM   2118 C  CA  . MET A-2 1 137 ? 25.992 -54.263 -4.790  1.00 27.99 ? ? ? ? ? ? 134 MET A-2 CA  1 
ATOM   2119 C  C   . MET A-2 1 137 ? 25.114 -53.420 -3.873  1.00 28.06 ? ? ? ? ? ? 134 MET A-2 C   1 
ATOM   2120 O  O   . MET A-2 1 137 ? 24.160 -53.927 -3.289  1.00 29.58 ? ? ? ? ? ? 134 MET A-2 O   1 
ATOM   2121 C  CB  . MET A-2 1 137 ? 25.363 -54.309 -6.185  1.00 30.38 ? ? ? ? ? ? 134 MET A-2 CB  1 
ATOM   2122 C  CG  . MET A-2 1 137 ? 25.383 -52.985 -6.906  1.00 26.94 ? ? ? ? ? ? 134 MET A-2 CG  1 
ATOM   2123 S  SD  . MET A-2 1 137 ? 27.075 -52.415 -7.066  1.00 30.34 ? ? ? ? ? ? 134 MET A-2 SD  1 
ATOM   2124 C  CE  . MET A-2 1 137 ? 26.817 -50.649 -7.232  1.00 27.13 ? ? ? ? ? ? 134 MET A-2 CE  1 
ATOM   2125 N  N   . ASP A-2 1 138 ? 25.443 -52.139 -3.736  1.00 27.39 ? ? ? ? ? ? 135 ASP A-2 N   1 
ATOM   2126 C  CA  . ASP A-2 1 138 ? 24.647 -51.228 -2.919  1.00 26.83 ? ? ? ? ? ? 135 ASP A-2 CA  1 
ATOM   2127 C  C   . ASP A-2 1 138 ? 23.210 -51.227 -3.446  1.00 28.04 ? ? ? ? ? ? 135 ASP A-2 C   1 
ATOM   2128 O  O   . ASP A-2 1 138 ? 22.979 -51.520 -4.621  1.00 27.43 ? ? ? ? ? ? 135 ASP A-2 O   1 
ATOM   2129 C  CB  . ASP A-2 1 138 ? 25.189 -49.801 -3.023  1.00 27.63 ? ? ? ? ? ? 135 ASP A-2 CB  1 
ATOM   2130 C  CG  . ASP A-2 1 138 ? 26.535 -49.626 -2.343  1.00 31.98 ? ? ? ? ? ? 135 ASP A-2 CG  1 
ATOM   2131 O  OD1 . ASP A-2 1 138 ? 27.131 -48.540 -2.504  1.00 31.80 ? ? ? ? ? ? 135 ASP A-2 OD1 1 
ATOM   2132 O  OD2 . ASP A-2 1 138 ? 26.993 -50.560 -1.649  1.00 28.04 ? ? ? ? ? ? 135 ASP A-2 OD2 1 
ATOM   2133 N  N   . ARG A-2 1 139 ? 22.254 -50.895 -2.581  1.00 26.61 ? ? ? ? ? ? 136 ARG A-2 N   1 
ATOM   2134 C  CA  . ARG A-2 1 139 ? 20.848 -50.821 -2.968  1.00 29.37 ? ? ? ? ? ? 136 ARG A-2 CA  1 
ATOM   2135 C  C   . ARG A-2 1 139 ? 20.645 -49.379 -3.417  1.00 29.37 ? ? ? ? ? ? 136 ARG A-2 C   1 
ATOM   2136 O  O   . ARG A-2 1 139 ? 20.483 -48.482 -2.583  1.00 29.26 ? ? ? ? ? ? 136 ARG A-2 O   1 
ATOM   2137 C  CB  . ARG A-2 1 139 ? 19.936 -51.109 -1.772  1.00 30.55 ? ? ? ? ? ? 136 ARG A-2 CB  1 
ATOM   2138 C  CG  . ARG A-2 1 139 ? 20.130 -52.465 -1.101  1.00 31.96 ? ? ? ? ? ? 136 ARG A-2 CG  1 
ATOM   2139 C  CD  . ARG A-2 1 139 ? 19.844 -53.622 -2.042  1.00 30.76 ? ? ? ? ? ? 136 ARG A-2 CD  1 
ATOM   2140 N  NE  . ARG A-2 1 139 ? 21.064 -54.155 -2.639  1.00 31.61 ? ? ? ? ? ? 136 ARG A-2 NE  1 
ATOM   2141 C  CZ  . ARG A-2 1 139 ? 21.121 -55.280 -3.341  1.00 29.83 ? ? ? ? ? ? 136 ARG A-2 CZ  1 
ATOM   2142 N  NH1 . ARG A-2 1 139 ? 20.022 -55.999 -3.543  1.00 28.12 ? ? ? ? ? ? 136 ARG A-2 NH1 1 
ATOM   2143 N  NH2 . ARG A-2 1 139 ? 22.281 -55.696 -3.828  1.00 29.23 ? ? ? ? ? ? 136 ARG A-2 NH2 1 
ATOM   2144 N  N   . LEU A-2 1 140 ? 20.653 -49.154 -4.727  1.00 27.25 ? ? ? ? ? ? 137 LEU A-2 N   1 
ATOM   2145 C  CA  . LEU A-2 1 140 ? 20.528 -47.803 -5.265  1.00 25.34 ? ? ? ? ? ? 137 LEU A-2 CA  1 
ATOM   2146 C  C   . LEU A-2 1 140 ? 19.103 -47.333 -5.549  1.00 25.51 ? ? ? ? ? ? 137 LEU A-2 C   1 
ATOM   2147 O  O   . LEU A-2 1 140 ? 18.220 -48.129 -5.856  1.00 28.26 ? ? ? ? ? ? 137 LEU A-2 O   1 
ATOM   2148 C  CB  . LEU A-2 1 140 ? 21.388 -47.691 -6.526  1.00 24.12 ? ? ? ? ? ? 137 LEU A-2 CB  1 
ATOM   2149 C  CG  . LEU A-2 1 140 ? 22.835 -48.136 -6.284  1.00 25.70 ? ? ? ? ? ? 137 LEU A-2 CG  1 
ATOM   2150 C  CD1 . LEU A-2 1 140 ? 23.580 -48.278 -7.600  1.00 25.03 ? ? ? ? ? ? 137 LEU A-2 CD1 1 
ATOM   2151 C  CD2 . LEU A-2 1 140 ? 23.515 -47.130 -5.365  1.00 24.56 ? ? ? ? ? ? 137 LEU A-2 CD2 1 
ATOM   2152 N  N   . PRO A-2 1 141 ? 18.868 -46.017 -5.458  1.00 26.03 ? ? ? ? ? ? 138 PRO A-2 N   1 
ATOM   2153 C  CA  . PRO A-2 1 141 ? 17.549 -45.429 -5.696  1.00 24.81 ? ? ? ? ? ? 138 PRO A-2 CA  1 
ATOM   2154 C  C   . PRO A-2 1 141 ? 17.321 -44.967 -7.133  1.00 24.81 ? ? ? ? ? ? 138 PRO A-2 C   1 
ATOM   2155 O  O   . PRO A-2 1 141 ? 18.240 -44.955 -7.948  1.00 24.75 ? ? ? ? ? ? 138 PRO A-2 O   1 
ATOM   2156 C  CB  . PRO A-2 1 141 ? 17.541 -44.259 -4.736  1.00 28.21 ? ? ? ? ? ? 138 PRO A-2 CB  1 
ATOM   2157 C  CG  . PRO A-2 1 141 ? 18.930 -43.722 -4.928  1.00 27.15 ? ? ? ? ? ? 138 PRO A-2 CG  1 
ATOM   2158 C  CD  . PRO A-2 1 141 ? 19.800 -44.994 -4.947  1.00 25.76 ? ? ? ? ? ? 138 PRO A-2 CD  1 
ATOM   2159 N  N   . GLY A-2 1 142 ? 16.084 -44.569 -7.416  1.00 25.42 ? ? ? ? ? ? 139 GLY A-2 N   1 
ATOM   2160 C  CA  . GLY A-2 1 142 ? 15.729 -44.083 -8.735  1.00 24.90 ? ? ? ? ? ? 139 GLY A-2 CA  1 
ATOM   2161 C  C   . GLY A-2 1 142 ? 16.101 -45.031 -9.849  1.00 24.81 ? ? ? ? ? ? 139 GLY A-2 C   1 
ATOM   2162 O  O   . GLY A-2 1 142 ? 15.929 -46.241 -9.739  1.00 23.10 ? ? ? ? ? ? 139 GLY A-2 O   1 
ATOM   2163 N  N   . LYS A-2 1 143 ? 16.611 -44.469 -10.935 1.00 25.27 ? ? ? ? ? ? 140 LYS A-2 N   1 
ATOM   2164 C  CA  . LYS A-2 1 143 ? 17.009 -45.256 -12.088 1.00 25.83 ? ? ? ? ? ? 140 LYS A-2 CA  1 
ATOM   2165 C  C   . LYS A-2 1 143 ? 18.213 -46.142 -11.767 1.00 24.50 ? ? ? ? ? ? 140 LYS A-2 C   1 
ATOM   2166 O  O   . LYS A-2 1 143 ? 18.403 -47.182 -12.389 1.00 26.91 ? ? ? ? ? ? 140 LYS A-2 O   1 
ATOM   2167 C  CB  . LYS A-2 1 143 ? 17.345 -44.317 -13.248 1.00 30.25 ? ? ? ? ? ? 140 LYS A-2 CB  1 
ATOM   2168 C  CG  . LYS A-2 1 143 ? 17.434 -44.998 -14.601 1.00 36.46 ? ? ? ? ? ? 140 LYS A-2 CG  1 
ATOM   2169 C  CD  . LYS A-2 1 143 ? 17.719 -43.988 -15.705 1.00 40.28 ? ? ? ? ? ? 140 LYS A-2 CD  1 
ATOM   2170 C  CE  . LYS A-2 1 143 ? 16.800 -42.770 -15.612 1.00 44.17 ? ? ? ? ? ? 140 LYS A-2 CE  1 
ATOM   2171 N  NZ  . LYS A-2 1 143 ? 15.348 -43.112 -15.579 1.00 45.41 ? ? ? ? ? ? 140 LYS A-2 NZ  1 
ATOM   2172 N  N   . LYS A-2 1 144 ? 19.018 -45.738 -10.788 1.00 23.29 ? ? ? ? ? ? 141 LYS A-2 N   1 
ATOM   2173 C  CA  . LYS A-2 1 144 ? 20.198 -46.517 -10.417 1.00 23.89 ? ? ? ? ? ? 141 LYS A-2 CA  1 
ATOM   2174 C  C   . LYS A-2 1 144 ? 19.820 -47.885 -9.874  1.00 22.34 ? ? ? ? ? ? 141 LYS A-2 C   1 
ATOM   2175 O  O   . LYS A-2 1 144 ? 20.640 -48.803 -9.852  1.00 22.12 ? ? ? ? ? ? 141 LYS A-2 O   1 
ATOM   2176 C  CB  . LYS A-2 1 144 ? 21.042 -45.762 -9.382  1.00 25.71 ? ? ? ? ? ? 141 LYS A-2 CB  1 
ATOM   2177 C  CG  . LYS A-2 1 144 ? 21.781 -44.548 -9.940  1.00 29.43 ? ? ? ? ? ? 141 LYS A-2 CG  1 
ATOM   2178 C  CD  . LYS A-2 1 144 ? 22.398 -43.697 -8.825  1.00 32.74 ? ? ? ? ? ? 141 LYS A-2 CD  1 
ATOM   2179 C  CE  . LYS A-2 1 144 ? 23.420 -44.470 -7.996  1.00 35.63 ? ? ? ? ? ? 141 LYS A-2 CE  1 
ATOM   2180 N  NZ  . LYS A-2 1 144 ? 23.928 -43.654 -6.836  1.00 34.34 ? ? ? ? ? ? 141 LYS A-2 NZ  1 
ATOM   2181 N  N   . ALA A-2 1 145 ? 18.572 -48.022 -9.440  1.00 21.96 ? ? ? ? ? ? 142 ALA A-2 N   1 
ATOM   2182 C  CA  . ALA A-2 1 145 ? 18.103 -49.289 -8.910  1.00 23.03 ? ? ? ? ? ? 142 ALA A-2 CA  1 
ATOM   2183 C  C   . ALA A-2 1 145 ? 18.234 -50.375 -9.971  1.00 24.54 ? ? ? ? ? ? 142 ALA A-2 C   1 
ATOM   2184 O  O   . ALA A-2 1 145 ? 18.314 -51.558 -9.651  1.00 22.96 ? ? ? ? ? ? 142 ALA A-2 O   1 
ATOM   2185 C  CB  . ALA A-2 1 145 ? 16.648 -49.165 -8.451  1.00 26.05 ? ? ? ? ? ? 142 ALA A-2 CB  1 
ATOM   2186 N  N   . GLN A-2 1 146 ? 18.256 -49.972 -11.239 1.00 24.27 ? ? ? ? ? ? 143 GLN A-2 N   1 
ATOM   2187 C  CA  . GLN A-2 1 146 ? 18.392 -50.933 -12.320 1.00 23.65 ? ? ? ? ? ? 143 GLN A-2 CA  1 
ATOM   2188 C  C   . GLN A-2 1 146 ? 19.758 -51.621 -12.242 1.00 22.39 ? ? ? ? ? ? 143 GLN A-2 C   1 
ATOM   2189 O  O   . GLN A-2 1 146 ? 19.885 -52.806 -12.547 1.00 23.35 ? ? ? ? ? ? 143 GLN A-2 O   1 
ATOM   2190 C  CB  . GLN A-2 1 146 ? 18.193 -50.225 -13.668 1.00 26.91 ? ? ? ? ? ? 143 GLN A-2 CB  1 
ATOM   2191 C  CG  . GLN A-2 1 146 ? 16.778 -49.642 -13.809 1.00 28.27 ? ? ? ? ? ? 143 GLN A-2 CG  1 
ATOM   2192 C  CD  . GLN A-2 1 146 ? 16.585 -48.810 -15.071 1.00 32.63 ? ? ? ? ? ? 143 GLN A-2 CD  1 
ATOM   2193 O  OE1 . GLN A-2 1 146 ? 15.567 -48.131 -15.232 1.00 34.78 ? ? ? ? ? ? 143 GLN A-2 OE1 1 
ATOM   2194 N  NE2 . GLN A-2 1 146 ? 17.557 -48.861 -15.967 1.00 32.02 ? ? ? ? ? ? 143 GLN A-2 NE2 1 
ATOM   2195 N  N   . ILE A-2 1 147 ? 20.771 -50.885 -11.795 1.00 22.90 ? ? ? ? ? ? 144 ILE A-2 N   1 
ATOM   2196 C  CA  . ILE A-2 1 147 ? 22.125 -51.435 -11.662 1.00 22.19 ? ? ? ? ? ? 144 ILE A-2 CA  1 
ATOM   2197 C  C   . ILE A-2 1 147 ? 22.154 -52.486 -10.549 1.00 21.89 ? ? ? ? ? ? 144 ILE A-2 C   1 
ATOM   2198 O  O   . ILE A-2 1 147 ? 22.722 -53.565 -10.706 1.00 21.51 ? ? ? ? ? ? 144 ILE A-2 O   1 
ATOM   2199 C  CB  . ILE A-2 1 147 ? 23.137 -50.313 -11.346 1.00 23.47 ? ? ? ? ? ? 144 ILE A-2 CB  1 
ATOM   2200 C  CG1 . ILE A-2 1 147 ? 23.152 -49.309 -12.500 1.00 22.22 ? ? ? ? ? ? 144 ILE A-2 CG1 1 
ATOM   2201 C  CG2 . ILE A-2 1 147 ? 24.544 -50.890 -11.155 1.00 21.97 ? ? ? ? ? ? 144 ILE A-2 CG2 1 
ATOM   2202 C  CD1 . ILE A-2 1 147 ? 23.876 -48.013 -12.179 1.00 28.04 ? ? ? ? ? ? 144 ILE A-2 CD1 1 
ATOM   2203 N  N   . THR A-2 1 148 ? 21.528 -52.168 -9.425  1.00 23.11 ? ? ? ? ? ? 145 THR A-2 N   1 
ATOM   2204 C  CA  . THR A-2 1 148 ? 21.470 -53.096 -8.306  1.00 25.58 ? ? ? ? ? ? 145 THR A-2 CA  1 
ATOM   2205 C  C   . THR A-2 1 148 ? 20.860 -54.432 -8.741  1.00 26.32 ? ? ? ? ? ? 145 THR A-2 C   1 
ATOM   2206 O  O   . THR A-2 1 148 ? 21.425 -55.493 -8.489  1.00 26.16 ? ? ? ? ? ? 145 THR A-2 O   1 
ATOM   2207 C  CB  . THR A-2 1 148 ? 20.614 -52.523 -7.169  1.00 25.21 ? ? ? ? ? ? 145 THR A-2 CB  1 
ATOM   2208 O  OG1 . THR A-2 1 148 ? 21.167 -51.271 -6.735  1.00 24.34 ? ? ? ? ? ? 145 THR A-2 OG1 1 
ATOM   2209 C  CG2 . THR A-2 1 148 ? 20.567 -53.505 -5.998  1.00 26.08 ? ? ? ? ? ? 145 THR A-2 CG2 1 
ATOM   2210 N  N   . GLU A-2 1 149 ? 19.706 -54.382 -9.401  1.00 26.58 ? ? ? ? ? ? 146 GLU A-2 N   1 
ATOM   2211 C  CA  . GLU A-2 1 149 ? 19.046 -55.613 -9.841  1.00 26.43 ? ? ? ? ? ? 146 GLU A-2 CA  1 
ATOM   2212 C  C   . GLU A-2 1 149 ? 19.906 -56.399 -10.817 1.00 26.12 ? ? ? ? ? ? 146 GLU A-2 C   1 
ATOM   2213 O  O   . GLU A-2 1 149 ? 19.977 -57.636 -10.752 1.00 22.74 ? ? ? ? ? ? 146 GLU A-2 O   1 
ATOM   2214 C  CB  . GLU A-2 1 149 ? 17.691 -55.301 -10.492 1.00 31.45 ? ? ? ? ? ? 146 GLU A-2 CB  1 
ATOM   2215 C  CG  . GLU A-2 1 149 ? 16.639 -54.829 -9.510  1.00 37.95 ? ? ? ? ? ? 146 GLU A-2 CG  1 
ATOM   2216 C  CD  . GLU A-2 1 149 ? 16.435 -55.822 -8.380  1.00 41.38 ? ? ? ? ? ? 146 GLU A-2 CD  1 
ATOM   2217 O  OE1 . GLU A-2 1 149 ? 16.025 -56.968 -8.662  1.00 42.25 ? ? ? ? ? ? 146 GLU A-2 OE1 1 
ATOM   2218 O  OE2 . GLU A-2 1 149 ? 16.695 -55.457 -7.212  1.00 45.97 ? ? ? ? ? ? 146 GLU A-2 OE2 1 
ATOM   2219 N  N   . ALA A-2 1 150 ? 20.558 -55.681 -11.721 1.00 23.90 ? ? ? ? ? ? 147 ALA A-2 N   1 
ATOM   2220 C  CA  . ALA A-2 1 150 ? 21.415 -56.315 -12.716 1.00 24.22 ? ? ? ? ? ? 147 ALA A-2 CA  1 
ATOM   2221 C  C   . ALA A-2 1 150 ? 22.540 -57.104 -12.061 1.00 25.31 ? ? ? ? ? ? 147 ALA A-2 C   1 
ATOM   2222 O  O   . ALA A-2 1 150 ? 22.754 -58.273 -12.374 1.00 25.66 ? ? ? ? ? ? 147 ALA A-2 O   1 
ATOM   2223 C  CB  . ALA A-2 1 150 ? 21.998 -55.259 -13.656 1.00 22.96 ? ? ? ? ? ? 147 ALA A-2 CB  1 
ATOM   2224 N  N   . ILE A-2 1 151 ? 23.259 -56.464 -11.146 1.00 26.86 ? ? ? ? ? ? 148 ILE A-2 N   1 
ATOM   2225 C  CA  . ILE A-2 1 151 ? 24.376 -57.121 -10.484 1.00 26.91 ? ? ? ? ? ? 148 ILE A-2 CA  1 
ATOM   2226 C  C   . ILE A-2 1 151 ? 23.912 -58.275 -9.591  1.00 28.05 ? ? ? ? ? ? 148 ILE A-2 C   1 
ATOM   2227 O  O   . ILE A-2 1 151 ? 24.585 -59.299 -9.512  1.00 28.06 ? ? ? ? ? ? 148 ILE A-2 O   1 
ATOM   2228 C  CB  . ILE A-2 1 151 ? 25.220 -56.095 -9.695  1.00 26.76 ? ? ? ? ? ? 148 ILE A-2 CB  1 
ATOM   2229 C  CG1 . ILE A-2 1 151 ? 25.671 -54.979 -10.645 1.00 25.49 ? ? ? ? ? ? 148 ILE A-2 CG1 1 
ATOM   2230 C  CG2 . ILE A-2 1 151 ? 26.457 -56.761 -9.103  1.00 26.29 ? ? ? ? ? ? 148 ILE A-2 CG2 1 
ATOM   2231 C  CD1 . ILE A-2 1 151 ? 26.441 -55.484 -11.866 1.00 25.98 ? ? ? ? ? ? 148 ILE A-2 CD1 1 
ATOM   2232 N  N   . ASP A-2 1 152 ? 22.767 -58.121 -8.926  1.00 29.21 ? ? ? ? ? ? 149 ASP A-2 N   1 
ATOM   2233 C  CA  . ASP A-2 1 152 ? 22.241 -59.211 -8.104  1.00 30.25 ? ? ? ? ? ? 149 ASP A-2 CA  1 
ATOM   2234 C  C   . ASP A-2 1 152 ? 22.001 -60.401 -9.026  1.00 31.72 ? ? ? ? ? ? 149 ASP A-2 C   1 
ATOM   2235 O  O   . ASP A-2 1 152 ? 22.296 -61.552 -8.682  1.00 31.47 ? ? ? ? ? ? 149 ASP A-2 O   1 
ATOM   2236 C  CB  . ASP A-2 1 152 ? 20.918 -58.823 -7.448  1.00 31.84 ? ? ? ? ? ? 149 ASP A-2 CB  1 
ATOM   2237 C  CG  . ASP A-2 1 152 ? 21.108 -58.066 -6.157  1.00 33.78 ? ? ? ? ? ? 149 ASP A-2 CG  1 
ATOM   2238 O  OD1 . ASP A-2 1 152 ? 22.263 -57.970 -5.683  1.00 34.25 ? ? ? ? ? ? 149 ASP A-2 OD1 1 
ATOM   2239 O  OD2 . ASP A-2 1 152 ? 20.098 -57.574 -5.612  1.00 34.90 ? ? ? ? ? ? 149 ASP A-2 OD2 1 
ATOM   2240 N  N   . GLY A-2 1 153 ? 21.449 -60.110 -10.201 1.00 30.53 ? ? ? ? ? ? 150 GLY A-2 N   1 
ATOM   2241 C  CA  . GLY A-2 1 153 ? 21.186 -61.154 -11.172 1.00 30.08 ? ? ? ? ? ? 150 GLY A-2 CA  1 
ATOM   2242 C  C   . GLY A-2 1 153 ? 22.471 -61.872 -11.535 1.00 30.10 ? ? ? ? ? ? 150 GLY A-2 C   1 
ATOM   2243 O  O   . GLY A-2 1 153 ? 22.480 -63.086 -11.710 1.00 33.02 ? ? ? ? ? ? 150 GLY A-2 O   1 
ATOM   2244 N  N   . VAL A-2 1 154 ? 23.563 -61.122 -11.652 1.00 29.26 ? ? ? ? ? ? 151 VAL A-2 N   1 
ATOM   2245 C  CA  . VAL A-2 1 154 ? 24.856 -61.711 -11.987 1.00 29.30 ? ? ? ? ? ? 151 VAL A-2 CA  1 
ATOM   2246 C  C   . VAL A-2 1 154 ? 25.299 -62.658 -10.875 1.00 32.96 ? ? ? ? ? ? 151 VAL A-2 C   1 
ATOM   2247 O  O   . VAL A-2 1 154 ? 25.761 -63.773 -11.138 1.00 33.27 ? ? ? ? ? ? 151 VAL A-2 O   1 
ATOM   2248 C  CB  . VAL A-2 1 154 ? 25.930 -60.624 -12.174 1.00 29.46 ? ? ? ? ? ? 151 VAL A-2 CB  1 
ATOM   2249 C  CG1 . VAL A-2 1 154 ? 27.305 -61.264 -12.337 1.00 29.98 ? ? ? ? ? ? 151 VAL A-2 CG1 1 
ATOM   2250 C  CG2 . VAL A-2 1 154 ? 25.594 -59.774 -13.393 1.00 28.44 ? ? ? ? ? ? 151 VAL A-2 CG2 1 
ATOM   2251 N  N   . ARG A-2 1 155 ? 25.143 -62.214 -9.632  1.00 32.17 ? ? ? ? ? ? 152 ARG A-2 N   1 
ATOM   2252 C  CA  . ARG A-2 1 155 ? 25.534 -63.025 -8.485  1.00 34.52 ? ? ? ? ? ? 152 ARG A-2 CA  1 
ATOM   2253 C  C   . ARG A-2 1 155 ? 24.797 -64.360 -8.461  1.00 36.19 ? ? ? ? ? ? 152 ARG A-2 C   1 
ATOM   2254 O  O   . ARG A-2 1 155 ? 25.418 -65.424 -8.396  1.00 38.86 ? ? ? ? ? ? 152 ARG A-2 O   1 
ATOM   2255 C  CB  . ARG A-2 1 155 ? 25.258 -62.264 -7.184  1.00 32.89 ? ? ? ? ? ? 152 ARG A-2 CB  1 
ATOM   2256 C  CG  . ARG A-2 1 155 ? 25.603 -63.051 -5.923  1.00 35.25 ? ? ? ? ? ? 152 ARG A-2 CG  1 
ATOM   2257 C  CD  . ARG A-2 1 155 ? 25.551 -62.161 -4.698  1.00 35.09 ? ? ? ? ? ? 152 ARG A-2 CD  1 
ATOM   2258 N  NE  . ARG A-2 1 155 ? 26.089 -62.814 -3.506  1.00 33.35 ? ? ? ? ? ? 152 ARG A-2 NE  1 
ATOM   2259 C  CZ  . ARG A-2 1 155 ? 25.443 -63.731 -2.796  1.00 37.20 ? ? ? ? ? ? 152 ARG A-2 CZ  1 
ATOM   2260 N  NH1 . ARG A-2 1 155 ? 24.223 -64.114 -3.150  1.00 36.01 ? ? ? ? ? ? 152 ARG A-2 NH1 1 
ATOM   2261 N  NH2 . ARG A-2 1 155 ? 26.018 -64.262 -1.725  1.00 35.58 ? ? ? ? ? ? 152 ARG A-2 NH2 1 
ATOM   2262 N  N   . GLU A-2 1 156 ? 23.472 -64.293 -8.516  1.00 37.32 ? ? ? ? ? ? 153 GLU A-2 N   1 
ATOM   2263 C  CA  . GLU A-2 1 156 ? 22.626 -65.480 -8.487  1.00 41.65 ? ? ? ? ? ? 153 GLU A-2 CA  1 
ATOM   2264 C  C   . GLU A-2 1 156 ? 22.987 -66.496 -9.565  1.00 44.32 ? ? ? ? ? ? 153 GLU A-2 C   1 
ATOM   2265 O  O   . GLU A-2 1 156 ? 23.114 -67.690 -9.289  1.00 46.09 ? ? ? ? ? ? 153 GLU A-2 O   1 
ATOM   2266 C  CB  . GLU A-2 1 156 ? 21.170 -65.074 -8.628  1.00 40.44 ? ? ? ? ? ? 153 GLU A-2 CB  1 
ATOM   2267 N  N   . ARG A-2 1 157 ? 23.155 -66.018 -10.791 1.00 45.79 ? ? ? ? ? ? 154 ARG A-2 N   1 
ATOM   2268 C  CA  . ARG A-2 1 157 ? 23.489 -66.882 -11.913 1.00 47.39 ? ? ? ? ? ? 154 ARG A-2 CA  1 
ATOM   2269 C  C   . ARG A-2 1 157 ? 24.912 -67.440 -11.882 1.00 49.65 ? ? ? ? ? ? 154 ARG A-2 C   1 
ATOM   2270 O  O   . ARG A-2 1 157 ? 25.126 -68.612 -12.202 1.00 48.94 ? ? ? ? ? ? 154 ARG A-2 O   1 
ATOM   2271 C  CB  . ARG A-2 1 157 ? 23.263 -66.128 -13.225 1.00 47.38 ? ? ? ? ? ? 154 ARG A-2 CB  1 
ATOM   2272 C  CG  . ARG A-2 1 157 ? 21.813 -65.746 -13.463 1.00 48.26 ? ? ? ? ? ? 154 ARG A-2 CG  1 
ATOM   2273 C  CD  . ARG A-2 1 157 ? 21.655 -64.827 -14.664 1.00 50.81 ? ? ? ? ? ? 154 ARG A-2 CD  1 
ATOM   2274 N  NE  . ARG A-2 1 157 ? 20.255 -64.474 -14.878 1.00 52.46 ? ? ? ? ? ? 154 ARG A-2 NE  1 
ATOM   2275 C  CZ  . ARG A-2 1 157 ? 19.836 -63.549 -15.734 1.00 55.20 ? ? ? ? ? ? 154 ARG A-2 CZ  1 
ATOM   2276 N  NH1 . ARG A-2 1 157 ? 20.711 -62.871 -16.465 1.00 56.55 ? ? ? ? ? ? 154 ARG A-2 NH1 1 
ATOM   2277 N  NH2 . ARG A-2 1 157 ? 18.539 -63.301 -15.859 1.00 55.88 ? ? ? ? ? ? 154 ARG A-2 NH2 1 
ATOM   2278 N  N   . LEU A-2 1 158 ? 25.880 -66.612 -11.496 1.00 51.03 ? ? ? ? ? ? 155 LEU A-2 N   1 
ATOM   2279 C  CA  . LEU A-2 1 158 ? 27.278 -67.041 -11.461 1.00 52.93 ? ? ? ? ? ? 155 LEU A-2 CA  1 
ATOM   2280 C  C   . LEU A-2 1 158 ? 27.601 -68.167 -10.485 1.00 54.90 ? ? ? ? ? ? 155 LEU A-2 C   1 
ATOM   2281 O  O   . LEU A-2 1 158 ? 28.568 -68.907 -10.688 1.00 54.37 ? ? ? ? ? ? 155 LEU A-2 O   1 
ATOM   2282 C  CB  . LEU A-2 1 158 ? 28.200 -65.850 -11.185 1.00 53.19 ? ? ? ? ? ? 155 LEU A-2 CB  1 
ATOM   2283 C  CG  . LEU A-2 1 158 ? 28.367 -64.844 -12.329 1.00 54.01 ? ? ? ? ? ? 155 LEU A-2 CG  1 
ATOM   2284 C  CD1 . LEU A-2 1 158 ? 29.459 -63.846 -11.970 1.00 52.68 ? ? ? ? ? ? 155 LEU A-2 CD1 1 
ATOM   2285 C  CD2 . LEU A-2 1 158 ? 28.734 -65.572 -13.615 1.00 53.99 ? ? ? ? ? ? 155 LEU A-2 CD2 1 
ATOM   2286 N  N   . ARG A-2 1 159 ? 26.812 -68.302 -9.424  1.00 55.51 ? ? ? ? ? ? 156 ARG A-2 N   1 
ATOM   2287 C  CA  . ARG A-2 1 159 ? 27.057 -69.370 -8.464  1.00 56.74 ? ? ? ? ? ? 156 ARG A-2 CA  1 
ATOM   2288 C  C   . ARG A-2 1 159 ? 25.916 -70.379 -8.498  1.00 56.54 ? ? ? ? ? ? 156 ARG A-2 C   1 
ATOM   2289 O  O   . ARG A-2 1 159 ? 24.868 -70.023 -9.080  1.00 56.13 ? ? ? ? ? ? 156 ARG A-2 O   1 
ATOM   2290 C  CB  . ARG A-2 1 159 ? 27.205 -68.808 -7.046  1.00 57.39 ? ? ? ? ? ? 156 ARG A-2 CB  1 
ATOM   2291 C  CG  . ARG A-2 1 159 ? 25.918 -68.291 -6.443  1.00 58.63 ? ? ? ? ? ? 156 ARG A-2 CG  1 
ATOM   2292 C  CD  . ARG A-2 1 159 ? 26.068 -68.085 -4.946  1.00 60.86 ? ? ? ? ? ? 156 ARG A-2 CD  1 
ATOM   2293 N  NE  . ARG A-2 1 159 ? 24.791 -67.761 -4.319  1.00 62.45 ? ? ? ? ? ? 156 ARG A-2 NE  1 
ATOM   2294 C  CZ  . ARG A-2 1 159 ? 24.606 -67.658 -3.007  1.00 63.08 ? ? ? ? ? ? 156 ARG A-2 CZ  1 
ATOM   2295 N  NH1 . ARG A-2 1 159 ? 25.621 -67.853 -2.174  1.00 63.95 ? ? ? ? ? ? 156 ARG A-2 NH1 1 
ATOM   2296 N  NH2 . ARG A-2 1 159 ? 23.405 -67.363 -2.528  1.00 63.26 ? ? ? ? ? ? 156 ARG A-2 NH2 1 
HETATM 2297 S  S   . SO4 B   2 .   ? 16.065 6.474   -8.554  1.00 84.04 ? ? ? ? ? ? 201 SO4 A   S   1 
HETATM 2298 O  O1  . SO4 B   2 .   ? 17.466 6.026   -8.428  1.00 83.83 ? ? ? ? ? ? 201 SO4 A   O1  1 
HETATM 2299 O  O2  . SO4 B   2 .   ? 15.684 6.494   -9.978  1.00 83.83 ? ? ? ? ? ? 201 SO4 A   O2  1 
HETATM 2300 O  O3  . SO4 B   2 .   ? 15.187 5.548   -7.815  1.00 84.28 ? ? ? ? ? ? 201 SO4 A   O3  1 
HETATM 2301 O  O4  . SO4 B   2 .   ? 15.925 7.833   -7.998  1.00 84.57 ? ? ? ? ? ? 201 SO4 A   O4  1 
HETATM 2302 S  S   . SO4 C   2 .   ? 37.999 -65.737 -27.300 1.00 79.60 ? ? ? ? ? ? 202 SO4 A   S   1 
HETATM 2303 O  O1  . SO4 C   2 .   ? 38.377 -64.967 -28.502 1.00 79.17 ? ? ? ? ? ? 202 SO4 A   O1  1 
HETATM 2304 O  O2  . SO4 C   2 .   ? 36.528 -65.803 -27.204 1.00 78.17 ? ? ? ? ? ? 202 SO4 A   O2  1 
HETATM 2305 O  O3  . SO4 C   2 .   ? 38.542 -67.106 -27.397 1.00 79.43 ? ? ? ? ? ? 202 SO4 A   O3  1 
HETATM 2306 O  O4  . SO4 C   2 .   ? 38.548 -65.072 -26.103 1.00 78.61 ? ? ? ? ? ? 202 SO4 A   O4  1 
HETATM 2307 NA NA  . NA  D   3 .   ? 26.596 -28.624 -6.100  1.00 44.13 ? ? ? ? ? ? 203 NA  A   NA  1 
HETATM 2308 CL CL  . CL  E   4 .   ? 13.529 -38.471 -15.223 1.00 66.71 ? ? ? ? ? ? 204 CL  A   CL  1 
HETATM 2309 MG MG  . MG  F   5 .   ? 24.143 -68.443 -16.772 1.00 72.25 ? ? ? ? ? ? 205 MG  A   MG  1 
HETATM 2310 S  S   . SO4 B-2 2 .   ? 44.993 6.474   -18.581 1.00 84.04 ? ? ? ? ? ? 201 SO4 A-2 S   1 
HETATM 2311 O  O1  . SO4 B-2 2 .   ? 43.592 6.026   -18.707 1.00 83.83 ? ? ? ? ? ? 201 SO4 A-2 O1  1 
HETATM 2312 O  O2  . SO4 B-2 2 .   ? 45.374 6.494   -17.157 1.00 83.83 ? ? ? ? ? ? 201 SO4 A-2 O2  1 
HETATM 2313 O  O3  . SO4 B-2 2 .   ? 45.871 5.548   -19.320 1.00 84.28 ? ? ? ? ? ? 201 SO4 A-2 O3  1 
HETATM 2314 O  O4  . SO4 B-2 2 .   ? 45.133 7.833   -19.137 1.00 84.57 ? ? ? ? ? ? 201 SO4 A-2 O4  1 
HETATM 2315 S  S   . SO4 C-2 2 .   ? 23.059 -65.737 0.165   1.00 79.60 ? ? ? ? ? ? 202 SO4 A-2 S   1 
HETATM 2316 O  O1  . SO4 C-2 2 .   ? 22.681 -64.967 1.367   1.00 79.17 ? ? ? ? ? ? 202 SO4 A-2 O1  1 
HETATM 2317 O  O2  . SO4 C-2 2 .   ? 24.530 -65.803 0.069   1.00 78.17 ? ? ? ? ? ? 202 SO4 A-2 O2  1 
HETATM 2318 O  O3  . SO4 C-2 2 .   ? 22.516 -67.106 0.262   1.00 79.43 ? ? ? ? ? ? 202 SO4 A-2 O3  1 
HETATM 2319 O  O4  . SO4 C-2 2 .   ? 22.510 -65.072 -1.032  1.00 78.61 ? ? ? ? ? ? 202 SO4 A-2 O4  1 
HETATM 2320 NA NA  . NA  D-2 3 .   ? 34.462 -28.624 -21.035 1.00 44.13 ? ? ? ? ? ? 203 NA  A-2 NA  1 
HETATM 2321 CL CL  . CL  E-2 4 .   ? 47.529 -38.471 -11.912 1.00 66.71 ? ? ? ? ? ? 204 CL  A-2 CL  1 
HETATM 2322 MG MG  . MG  F-2 5 .   ? 36.915 -68.443 -10.363 1.00 72.25 ? ? ? ? ? ? 205 MG  A-2 MG  1 
HETATM 2323 O  O   . HOH G   6 .   ? 32.177 -42.746 -21.940 1.00 37.79 ? ? ? ? ? ? 301 HOH A   O   1 
HETATM 2324 O  O   . HOH G   6 .   ? 39.298 -59.661 -12.556 1.00 31.77 ? ? ? ? ? ? 302 HOH A   O   1 
HETATM 2325 O  O   . HOH G   6 .   ? 16.601 9.040   -21.638 1.00 32.24 ? ? ? ? ? ? 303 HOH A   O   1 
HETATM 2326 O  O   . HOH G   6 .   ? 19.770 12.877  -21.240 1.00 30.49 ? ? ? ? ? ? 304 HOH A   O   1 
HETATM 2327 O  O   . HOH G   6 .   ? 24.044 -57.035 -21.567 1.00 30.07 ? ? ? ? ? ? 305 HOH A   O   1 
HETATM 2328 O  O   . HOH G   6 .   ? 36.102 -57.926 -21.248 1.00 29.08 ? ? ? ? ? ? 306 HOH A   O   1 
HETATM 2329 O  O   . HOH G   6 .   ? 34.375 -52.889 -26.601 1.00 27.71 ? ? ? ? ? ? 307 HOH A   O   1 
HETATM 2330 O  O   . HOH G   6 .   ? 26.252 -25.892 -7.109  1.00 40.34 ? ? ? ? ? ? 308 HOH A   O   1 
HETATM 2331 O  O   . HOH G   6 .   ? 23.511 16.787  -17.144 1.00 34.44 ? ? ? ? ? ? 309 HOH A   O   1 
HETATM 2332 O  O   . HOH G   6 .   ? 14.787 -41.439 -5.337  1.00 32.68 ? ? ? ? ? ? 310 HOH A   O   1 
HETATM 2333 O  O   . HOH G   6 .   ? 18.485 -1.945  -12.152 1.00 28.51 ? ? ? ? ? ? 311 HOH A   O   1 
HETATM 2334 O  O   . HOH G   6 .   ? 23.310 -61.858 -15.876 1.00 31.75 ? ? ? ? ? ? 312 HOH A   O   1 
HETATM 2335 O  O   . HOH G   6 .   ? 13.198 -39.337 -5.605  1.00 25.38 ? ? ? ? ? ? 313 HOH A   O   1 
HETATM 2336 O  O   . HOH G   6 .   ? 27.712 -31.665 -6.609  1.00 33.17 ? ? ? ? ? ? 314 HOH A   O   1 
HETATM 2337 O  O   . HOH G   6 .   ? 20.262 14.456  -19.030 1.00 29.12 ? ? ? ? ? ? 315 HOH A   O   1 
HETATM 2338 O  O   . HOH G   6 .   ? 25.643 -41.495 -20.580 1.00 33.81 ? ? ? ? ? ? 316 HOH A   O   1 
HETATM 2339 O  O   . HOH G   6 .   ? 27.515 21.757  -9.011  1.00 46.56 ? ? ? ? ? ? 317 HOH A   O   1 
HETATM 2340 O  O   . HOH G   6 .   ? 25.097 12.785  -26.007 1.00 31.16 ? ? ? ? ? ? 318 HOH A   O   1 
HETATM 2341 O  O   . HOH G   6 .   ? 25.377 -21.428 -2.605  1.00 59.25 ? ? ? ? ? ? 319 HOH A   O   1 
HETATM 2342 O  O   . HOH G   6 .   ? 16.544 -39.545 -14.689 1.00 30.37 ? ? ? ? ? ? 320 HOH A   O   1 
HETATM 2343 O  O   . HOH G   6 .   ? 28.225 -54.524 -24.187 1.00 48.33 ? ? ? ? ? ? 321 HOH A   O   1 
HETATM 2344 O  O   . HOH G   6 .   ? 20.146 -37.303 -20.273 1.00 45.30 ? ? ? ? ? ? 322 HOH A   O   1 
HETATM 2345 O  O   . HOH G   6 .   ? 33.496 -14.703 -17.525 1.00 43.92 ? ? ? ? ? ? 323 HOH A   O   1 
HETATM 2346 O  O   . HOH G   6 .   ? 23.695 2.728   -21.749 1.00 44.25 ? ? ? ? ? ? 324 HOH A   O   1 
HETATM 2347 O  O   . HOH G   6 .   ? 22.997 -36.942 -16.776 1.00 30.43 ? ? ? ? ? ? 325 HOH A   O   1 
HETATM 2348 O  O   . HOH G   6 .   ? 20.483 4.107   -21.209 1.00 31.34 ? ? ? ? ? ? 326 HOH A   O   1 
HETATM 2349 O  O   . HOH G   6 .   ? 18.921 -36.148 -3.351  1.00 35.80 ? ? ? ? ? ? 327 HOH A   O   1 
HETATM 2350 O  O   . HOH G   6 .   ? 19.491 -28.679 -13.095 1.00 35.37 ? ? ? ? ? ? 328 HOH A   O   1 
HETATM 2351 O  O   . HOH G   6 .   ? 29.038 5.598   -25.318 1.00 36.05 ? ? ? ? ? ? 329 HOH A   O   1 
HETATM 2352 O  O   . HOH G   6 .   ? 22.108 -54.971 -17.444 1.00 35.17 ? ? ? ? ? ? 330 HOH A   O   1 
HETATM 2353 O  O   . HOH G   6 .   ? 20.157 8.701   -8.093  1.00 46.35 ? ? ? ? ? ? 331 HOH A   O   1 
HETATM 2354 O  O   . HOH G   6 .   ? 23.973 -51.175 -18.935 1.00 35.01 ? ? ? ? ? ? 332 HOH A   O   1 
HETATM 2355 O  O   . HOH G   6 .   ? 22.976 -53.823 -22.237 1.00 57.80 ? ? ? ? ? ? 333 HOH A   O   1 
HETATM 2356 O  O   . HOH G   6 .   ? 21.414 -6.608  -16.724 1.00 35.36 ? ? ? ? ? ? 334 HOH A   O   1 
HETATM 2357 O  O   . HOH G   6 .   ? 18.832 19.141  -15.296 1.00 48.78 ? ? ? ? ? ? 335 HOH A   O   1 
HETATM 2358 O  O   . HOH G   6 .   ? 22.837 -30.336 -4.144  1.00 42.02 ? ? ? ? ? ? 336 HOH A   O   1 
HETATM 2359 O  O   . HOH G   6 .   ? 33.691 -46.968 -22.467 1.00 37.17 ? ? ? ? ? ? 337 HOH A   O   1 
HETATM 2360 O  O   . HOH G   6 .   ? 18.628 2.148   -21.507 1.00 53.98 ? ? ? ? ? ? 338 HOH A   O   1 
HETATM 2361 O  O   . HOH G   6 .   ? 32.154 -47.371 -25.919 1.00 52.63 ? ? ? ? ? ? 339 HOH A   O   1 
HETATM 2362 O  O   . HOH G   6 .   ? 31.531 -26.518 -23.144 1.00 44.78 ? ? ? ? ? ? 340 HOH A   O   1 
HETATM 2363 O  O   . HOH G   6 .   ? 29.621 -37.164 -23.145 1.00 37.00 ? ? ? ? ? ? 341 HOH A   O   1 
HETATM 2364 O  O   . HOH G   6 .   ? 42.710 -54.015 -12.672 1.00 33.88 ? ? ? ? ? ? 342 HOH A   O   1 
HETATM 2365 O  O   . HOH G   6 .   ? 26.631 11.426  -7.172  1.00 39.69 ? ? ? ? ? ? 343 HOH A   O   1 
HETATM 2366 O  O   . HOH G   6 .   ? 22.815 -22.381 -24.701 1.00 48.90 ? ? ? ? ? ? 344 HOH A   O   1 
HETATM 2367 O  O   . HOH G   6 .   ? 22.789 -59.363 -21.404 1.00 42.17 ? ? ? ? ? ? 345 HOH A   O   1 
HETATM 2368 O  O   . HOH G   6 .   ? 19.026 -13.095 -24.612 1.00 68.04 ? ? ? ? ? ? 346 HOH A   O   1 
HETATM 2369 O  O   . HOH G   6 .   ? 24.152 -29.795 -22.555 1.00 39.23 ? ? ? ? ? ? 347 HOH A   O   1 
HETATM 2370 O  O   . HOH G   6 .   ? 19.626 -4.641  -15.115 1.00 55.26 ? ? ? ? ? ? 348 HOH A   O   1 
HETATM 2371 O  O   . HOH G   6 .   ? 16.083 0.798   -19.266 1.00 39.78 ? ? ? ? ? ? 349 HOH A   O   1 
HETATM 2372 O  O   . HOH G   6 .   ? 20.662 5.952   -23.434 1.00 39.22 ? ? ? ? ? ? 350 HOH A   O   1 
HETATM 2373 O  O   . HOH G   6 .   ? 20.586 17.861  -17.718 1.00 33.18 ? ? ? ? ? ? 351 HOH A   O   1 
HETATM 2374 O  O   . HOH G   6 .   ? 18.749 -31.303 -13.320 1.00 36.41 ? ? ? ? ? ? 352 HOH A   O   1 
HETATM 2375 O  O   . HOH G   6 .   ? 23.428 -32.772 -3.242  1.00 62.61 ? ? ? ? ? ? 353 HOH A   O   1 
HETATM 2376 O  O   . HOH G   6 .   ? 22.276 -42.385 -4.748  1.00 37.29 ? ? ? ? ? ? 354 HOH A   O   1 
HETATM 2377 O  O   . HOH G   6 .   ? 23.932 -35.224 -21.324 1.00 41.65 ? ? ? ? ? ? 355 HOH A   O   1 
HETATM 2378 O  O   . HOH G   6 .   ? 23.610 -40.117 -19.467 1.00 41.47 ? ? ? ? ? ? 356 HOH A   O   1 
HETATM 2379 O  O   . HOH G   6 .   ? 27.479 -47.309 -22.057 1.00 37.25 ? ? ? ? ? ? 357 HOH A   O   1 
HETATM 2380 O  O   . HOH G   6 .   ? 26.420 -50.090 -22.474 1.00 41.70 ? ? ? ? ? ? 358 HOH A   O   1 
HETATM 2381 O  O   . HOH G   6 .   ? 26.805 -51.551 -25.008 1.00 64.17 ? ? ? ? ? ? 359 HOH A   O   1 
HETATM 2382 O  O   . HOH G   6 .   ? 25.920 -61.226 -31.631 1.00 47.92 ? ? ? ? ? ? 360 HOH A   O   1 
HETATM 2383 O  O   . HOH G   6 .   ? 23.268 -61.558 -31.470 1.00 50.40 ? ? ? ? ? ? 361 HOH A   O   1 
HETATM 2384 O  O   . HOH G   6 .   ? 44.251 -52.660 -20.480 1.00 44.09 ? ? ? ? ? ? 362 HOH A   O   1 
HETATM 2385 O  O   . HOH G   6 .   ? 27.199 7.077   -4.276  1.00 43.45 ? ? ? ? ? ? 363 HOH A   O   1 
HETATM 2386 O  O   . HOH G   6 .   ? 19.670 21.088  -19.009 1.00 49.59 ? ? ? ? ? ? 364 HOH A   O   1 
HETATM 2387 O  O   . HOH G   6 .   ? 32.643 0.091   -20.623 1.00 42.58 ? ? ? ? ? ? 365 HOH A   O   1 
HETATM 2388 O  O   . HOH G   6 .   ? 22.647 -19.901 -6.868  1.00 39.17 ? ? ? ? ? ? 366 HOH A   O   1 
HETATM 2389 O  O   . HOH G   6 .   ? 25.382 -38.502 -6.758  1.00 51.74 ? ? ? ? ? ? 367 HOH A   O   1 
HETATM 2390 O  O   . HOH G   6 .   ? 16.196 -31.728 -13.133 1.00 48.13 ? ? ? ? ? ? 368 HOH A   O   1 
HETATM 2391 O  O   . HOH G   6 .   ? 18.052 -29.888 -18.221 1.00 47.10 ? ? ? ? ? ? 369 HOH A   O   1 
HETATM 2392 O  O   . HOH G   6 .   ? 34.749 -13.027 -21.643 1.00 54.64 ? ? ? ? ? ? 370 HOH A   O   1 
HETATM 2393 O  O   . HOH G   6 .   ? 32.884 -15.527 -25.573 1.00 63.18 ? ? ? ? ? ? 371 HOH A   O   1 
HETATM 2394 O  O   . HOH G   6 .   ? 26.008 -40.768 -23.132 1.00 44.07 ? ? ? ? ? ? 372 HOH A   O   1 
HETATM 2395 O  O   . HOH G   6 .   ? 25.064 -44.354 -20.473 1.00 38.21 ? ? ? ? ? ? 373 HOH A   O   1 
HETATM 2396 O  O   . HOH G   6 .   ? 22.580 -44.767 -19.680 1.00 48.31 ? ? ? ? ? ? 374 HOH A   O   1 
HETATM 2397 O  O   . HOH G   6 .   ? 45.091 -47.523 -24.105 1.00 43.49 ? ? ? ? ? ? 375 HOH A   O   1 
HETATM 2398 O  O   . HOH G   6 .   ? 43.639 -58.303 -20.535 1.00 53.10 ? ? ? ? ? ? 376 HOH A   O   1 
HETATM 2399 O  O   . HOH G   6 .   ? 22.333 22.352  -27.139 0.50 49.50 ? ? ? ? ? ? 377 HOH A   O   1 
HETATM 2400 O  O   . HOH G   6 .   ? 15.111 -31.965 -5.827  1.00 58.32 ? ? ? ? ? ? 378 HOH A   O   1 
HETATM 2401 O  O   . HOH G   6 .   ? 26.539 -35.475 -5.592  1.00 58.14 ? ? ? ? ? ? 379 HOH A   O   1 
HETATM 2402 O  O   . HOH G   6 .   ? 28.060 -32.050 -4.058  1.00 42.31 ? ? ? ? ? ? 380 HOH A   O   1 
HETATM 2403 O  O   . HOH G   6 .   ? 17.409 -26.630 -21.926 1.00 57.20 ? ? ? ? ? ? 381 HOH A   O   1 
HETATM 2404 O  O   . HOH G   6 .   ? 31.493 -15.325 -23.322 1.00 58.85 ? ? ? ? ? ? 382 HOH A   O   1 
HETATM 2405 O  O   . HOH G   6 .   ? 29.411 -19.597 -26.453 1.00 49.79 ? ? ? ? ? ? 383 HOH A   O   1 
HETATM 2406 O  O   . HOH G   6 .   ? 31.151 -25.773 -25.602 1.00 61.61 ? ? ? ? ? ? 384 HOH A   O   1 
HETATM 2407 O  O   . HOH G   6 .   ? 29.488 -40.128 -23.686 1.00 59.96 ? ? ? ? ? ? 385 HOH A   O   1 
HETATM 2408 O  O   . HOH G   6 .   ? 28.113 -44.770 -25.434 1.00 53.69 ? ? ? ? ? ? 386 HOH A   O   1 
HETATM 2409 O  O   . HOH G   6 .   ? 31.614 -45.386 -22.889 1.00 41.60 ? ? ? ? ? ? 387 HOH A   O   1 
HETATM 2410 O  O   . HOH G   6 .   ? 28.882 -66.700 -25.739 1.00 44.04 ? ? ? ? ? ? 388 HOH A   O   1 
HETATM 2411 O  O   . HOH G   6 .   ? 43.187 -50.829 -22.102 1.00 35.56 ? ? ? ? ? ? 389 HOH A   O   1 
HETATM 2412 O  O   . HOH G   6 .   ? 30.426 19.102  -14.521 1.00 49.44 ? ? ? ? ? ? 390 HOH A   O   1 
HETATM 2413 O  O   . HOH G   6 .   ? 30.908 21.057  -17.291 1.00 47.34 ? ? ? ? ? ? 391 HOH A   O   1 
HETATM 2414 O  O   . HOH G   6 .   ? 17.989 20.147  -20.477 1.00 53.03 ? ? ? ? ? ? 392 HOH A   O   1 
HETATM 2415 O  O   . HOH G   6 .   ? 18.230 17.957  -21.623 1.00 65.06 ? ? ? ? ? ? 393 HOH A   O   1 
HETATM 2416 O  O   . HOH G   6 .   ? 26.657 5.632   -27.983 1.00 54.74 ? ? ? ? ? ? 394 HOH A   O   1 
HETATM 2417 O  O   . HOH G   6 .   ? 20.859 -12.752 -16.782 1.00 53.57 ? ? ? ? ? ? 395 HOH A   O   1 
HETATM 2418 O  O   . HOH G   6 .   ? 24.713 -13.106 -20.697 1.00 57.51 ? ? ? ? ? ? 396 HOH A   O   1 
HETATM 2419 O  O   . HOH G   6 .   ? 19.196 -25.425 -6.836  1.00 39.29 ? ? ? ? ? ? 397 HOH A   O   1 
HETATM 2420 O  O   . HOH G   6 .   ? 18.771 -13.933 -7.057  1.00 60.17 ? ? ? ? ? ? 398 HOH A   O   1 
HETATM 2421 O  O   . HOH G   6 .   ? 28.179 7.513   -27.285 1.00 65.15 ? ? ? ? ? ? 399 HOH A   O   1 
HETATM 2422 O  O   . HOH G   6 .   ? 19.680 -23.440 -14.237 1.00 56.31 ? ? ? ? ? ? 400 HOH A   O   1 
HETATM 2423 O  O   . HOH G   6 .   ? 28.401 -36.011 -3.607  1.00 53.44 ? ? ? ? ? ? 401 HOH A   O   1 
HETATM 2424 O  O   . HOH G   6 .   ? 26.161 -40.154 -8.392  1.00 51.11 ? ? ? ? ? ? 402 HOH A   O   1 
HETATM 2425 O  O   . HOH G   6 .   ? 14.321 -22.990 -13.512 1.00 58.57 ? ? ? ? ? ? 403 HOH A   O   1 
HETATM 2426 O  O   . HOH G   6 .   ? 15.280 -24.815 -10.652 1.00 55.80 ? ? ? ? ? ? 404 HOH A   O   1 
HETATM 2427 O  O   . HOH G   6 .   ? 13.697 -22.873 -11.012 1.00 64.21 ? ? ? ? ? ? 405 HOH A   O   1 
HETATM 2428 O  O   . HOH G   6 .   ? 11.820 -21.648 -12.287 1.00 52.26 ? ? ? ? ? ? 406 HOH A   O   1 
HETATM 2429 O  O   . HOH G   6 .   ? 22.942 -47.591 -21.521 1.00 60.14 ? ? ? ? ? ? 407 HOH A   O   1 
HETATM 2430 O  O   . HOH G   6 .   ? 22.652 -53.449 -19.302 1.00 53.53 ? ? ? ? ? ? 408 HOH A   O   1 
HETATM 2431 O  O   . HOH G   6 .   ? 46.389 -41.452 -9.667  1.00 76.20 ? ? ? ? ? ? 409 HOH A   O   1 
HETATM 2432 O  O   . HOH G   6 .   ? 40.706 -47.126 -12.706 1.00 42.97 ? ? ? ? ? ? 410 HOH A   O   1 
HETATM 2433 O  O   . HOH G   6 .   ? 41.113 -69.189 -15.856 1.00 62.89 ? ? ? ? ? ? 411 HOH A   O   1 
HETATM 2434 O  O   . HOH G   6 .   ? 42.299 -69.796 -10.405 1.00 65.37 ? ? ? ? ? ? 412 HOH A   O   1 
HETATM 2435 O  O   . HOH G   6 .   ? 28.592 -16.514 -27.134 0.50 71.86 ? ? ? ? ? ? 413 HOH A   O   1 
HETATM 2436 O  O   . HOH G   6 .   ? 26.137 -17.137 -26.603 1.00 56.26 ? ? ? ? ? ? 414 HOH A   O   1 
HETATM 2437 O  O   . HOH G   6 .   ? 18.927 21.296  -16.435 1.00 62.15 ? ? ? ? ? ? 415 HOH A   O   1 
HETATM 2438 O  O   . HOH G   6 .   ? 17.544 23.650  -17.041 1.00 55.35 ? ? ? ? ? ? 416 HOH A   O   1 
HETATM 2439 O  O   . HOH G   6 .   ? 25.921 24.483  -18.259 1.00 51.21 ? ? ? ? ? ? 417 HOH A   O   1 
HETATM 2440 O  O   . HOH G   6 .   ? 28.580 29.913  -21.329 1.00 63.11 ? ? ? ? ? ? 418 HOH A   O   1 
HETATM 2441 O  O   . HOH G   6 .   ? 24.033 27.391  -21.776 1.00 56.23 ? ? ? ? ? ? 419 HOH A   O   1 
HETATM 2442 O  O   . HOH G   6 .   ? 23.477 25.838  -23.765 1.00 52.70 ? ? ? ? ? ? 420 HOH A   O   1 
HETATM 2443 O  O   . HOH G   6 .   ? 21.327 25.041  -24.852 1.00 73.59 ? ? ? ? ? ? 421 HOH A   O   1 
HETATM 2444 O  O   . HOH G   6 .   ? 26.787 24.518  -22.194 1.00 74.71 ? ? ? ? ? ? 422 HOH A   O   1 
HETATM 2445 O  O   . HOH G   6 .   ? 33.451 20.322  -20.113 1.00 59.09 ? ? ? ? ? ? 423 HOH A   O   1 
HETATM 2446 O  O   . HOH G   6 .   ? 36.316 11.808  -21.967 1.00 51.16 ? ? ? ? ? ? 424 HOH A   O   1 
HETATM 2447 O  O   . HOH G   6 .   ? 39.162 13.167  -24.727 1.00 54.77 ? ? ? ? ? ? 425 HOH A   O   1 
HETATM 2448 O  O   . HOH G   6 .   ? 36.380 10.710  -24.987 1.00 61.46 ? ? ? ? ? ? 426 HOH A   O   1 
HETATM 2449 O  O   . HOH G   6 .   ? 34.506 10.339  -23.242 1.00 50.34 ? ? ? ? ? ? 427 HOH A   O   1 
HETATM 2450 O  O   . HOH G   6 .   ? 17.224 17.233  -19.294 1.00 57.18 ? ? ? ? ? ? 428 HOH A   O   1 
HETATM 2451 O  O   . HOH G   6 .   ? 19.760 16.735  -19.969 1.00 76.55 ? ? ? ? ? ? 429 HOH A   O   1 
HETATM 2452 O  O   . HOH G   6 .   ? 17.858 9.509   -6.770  1.00 62.02 ? ? ? ? ? ? 430 HOH A   O   1 
HETATM 2453 O  O   . HOH G   6 .   ? 20.561 3.682   -14.420 1.00 36.62 ? ? ? ? ? ? 431 HOH A   O   1 
HETATM 2454 O  O   . HOH G   6 .   ? 25.352 -4.646  -23.923 1.00 59.85 ? ? ? ? ? ? 432 HOH A   O   1 
HETATM 2455 O  O   . HOH G   6 .   ? 17.175 0.437   -23.735 1.00 66.44 ? ? ? ? ? ? 433 HOH A   O   1 
HETATM 2456 O  O   . HOH G   6 .   ? 34.079 -4.671  -14.352 1.00 46.52 ? ? ? ? ? ? 434 HOH A   O   1 
HETATM 2457 O  O   . HOH G   6 .   ? 33.037 -11.688 -19.578 1.00 65.25 ? ? ? ? ? ? 435 HOH A   O   1 
HETATM 2458 O  O   . HOH G   6 .   ? 31.004 -15.258 -17.650 1.00 42.03 ? ? ? ? ? ? 436 HOH A   O   1 
HETATM 2459 O  O   . HOH G   6 .   ? 26.612 -24.899 -4.673  1.00 42.57 ? ? ? ? ? ? 437 HOH A   O   1 
HETATM 2460 O  O   . HOH G   6 .   ? 23.455 -35.256 0.715   1.00 61.66 ? ? ? ? ? ? 438 HOH A   O   1 
HETATM 2461 O  O   . HOH G   6 .   ? 19.734 -43.754 -1.360  1.00 48.52 ? ? ? ? ? ? 439 HOH A   O   1 
HETATM 2462 O  O   . HOH G   6 .   ? 16.246 -21.065 -13.676 1.00 50.43 ? ? ? ? ? ? 440 HOH A   O   1 
HETATM 2463 O  O   . HOH G   6 .   ? 12.683 -20.458 -14.812 1.00 64.99 ? ? ? ? ? ? 441 HOH A   O   1 
HETATM 2464 O  O   . HOH G   6 .   ? 10.177 -20.502 -13.785 1.00 72.27 ? ? ? ? ? ? 442 HOH A   O   1 
HETATM 2465 O  O   . HOH G   6 .   ? 18.218 -22.275 -16.220 1.00 65.05 ? ? ? ? ? ? 443 HOH A   O   1 
HETATM 2466 O  O   . HOH G   6 .   ? 19.097 -17.152 -16.598 1.00 63.11 ? ? ? ? ? ? 444 HOH A   O   1 
HETATM 2467 O  O   . HOH G   6 .   ? 26.945 -23.638 -25.243 1.00 48.99 ? ? ? ? ? ? 445 HOH A   O   1 
HETATM 2468 O  O   . HOH G   6 .   ? 35.750 -42.368 -18.479 1.00 50.30 ? ? ? ? ? ? 446 HOH A   O   1 
HETATM 2469 O  O   . HOH G   6 .   ? 25.699 -43.635 -10.819 1.00 44.20 ? ? ? ? ? ? 447 HOH A   O   1 
HETATM 2470 O  O   . HOH G   6 .   ? 22.113 -55.504 -20.503 1.00 45.92 ? ? ? ? ? ? 448 HOH A   O   1 
HETATM 2471 O  O   . HOH G   6 .   ? 26.045 -56.499 -25.390 1.00 54.35 ? ? ? ? ? ? 449 HOH A   O   1 
HETATM 2472 O  O   . HOH G   6 .   ? 25.980 -60.252 -27.864 1.00 49.40 ? ? ? ? ? ? 450 HOH A   O   1 
HETATM 2473 O  O   . HOH G   6 .   ? 31.754 -50.064 -26.772 1.00 52.15 ? ? ? ? ? ? 451 HOH A   O   1 
HETATM 2474 O  O   . HOH G   6 .   ? 45.102 -53.460 -11.638 1.00 45.32 ? ? ? ? ? ? 452 HOH A   O   1 
HETATM 2475 O  O   . HOH G   6 .   ? 41.688 -55.692 -10.895 1.00 62.75 ? ? ? ? ? ? 453 HOH A   O   1 
HETATM 2476 O  O   . HOH G   6 .   ? 40.759 -53.267 -10.316 1.00 66.85 ? ? ? ? ? ? 454 HOH A   O   1 
HETATM 2477 O  O   . HOH G   6 .   ? 42.932 -60.780 -20.564 1.00 71.39 ? ? ? ? ? ? 455 HOH A   O   1 
HETATM 2478 O  O   . HOH G   6 .   ? 41.389 -58.439 -11.492 1.00 55.30 ? ? ? ? ? ? 456 HOH A   O   1 
HETATM 2479 O  O   . HOH G   6 .   ? 40.228 -62.502 -28.238 1.00 57.56 ? ? ? ? ? ? 457 HOH A   O   1 
HETATM 2480 O  O   . HOH G   6 .   ? 25.092 21.121  -4.612  1.00 56.83 ? ? ? ? ? ? 458 HOH A   O   1 
HETATM 2481 O  O   . HOH G   6 .   ? 30.718 1.474   -25.640 1.00 55.40 ? ? ? ? ? ? 459 HOH A   O   1 
HETATM 2482 O  O   . HOH G   6 .   ? 20.249 -31.255 -21.421 1.00 54.07 ? ? ? ? ? ? 460 HOH A   O   1 
HETATM 2483 O  O   . HOH G   6 .   ? 45.919 -57.524 -22.334 1.00 79.99 ? ? ? ? ? ? 461 HOH A   O   1 
HETATM 2484 O  O   . HOH G   6 .   ? 17.226 -27.389 -13.169 1.00 67.12 ? ? ? ? ? ? 462 HOH A   O   1 
HETATM 2485 O  O   . HOH G   6 .   ? 20.918 29.953  -15.351 1.00 37.92 ? ? ? ? ? ? 463 HOH A   O   1 
HETATM 2486 O  O   . HOH G   6 .   ? 35.807 -3.080  -16.381 1.00 42.57 ? ? ? ? ? ? 464 HOH A   O   1 
HETATM 2487 O  O   . HOH G   6 .   ? 25.705 -38.395 -1.355  1.00 59.01 ? ? ? ? ? ? 465 HOH A   O   1 
HETATM 2488 O  O   . HOH G   6 .   ? 27.530 2.424   -25.226 1.00 55.39 ? ? ? ? ? ? 466 HOH A   O   1 
HETATM 2489 O  O   . HOH G-2 6 .   ? 28.881 -42.746 -5.195  1.00 37.79 ? ? ? ? ? ? 301 HOH A-2 O   1 
HETATM 2490 O  O   . HOH G-2 6 .   ? 21.760 -59.661 -14.579 1.00 31.77 ? ? ? ? ? ? 302 HOH A-2 O   1 
HETATM 2491 O  O   . HOH G-2 6 .   ? 44.457 9.040   -5.497  1.00 32.24 ? ? ? ? ? ? 303 HOH A-2 O   1 
HETATM 2492 O  O   . HOH G-2 6 .   ? 41.288 12.877  -5.895  1.00 30.49 ? ? ? ? ? ? 304 HOH A-2 O   1 
HETATM 2493 O  O   . HOH G-2 6 .   ? 37.014 -57.035 -5.568  1.00 30.07 ? ? ? ? ? ? 305 HOH A-2 O   1 
HETATM 2494 O  O   . HOH G-2 6 .   ? 24.956 -57.926 -5.887  1.00 29.08 ? ? ? ? ? ? 306 HOH A-2 O   1 
HETATM 2495 O  O   . HOH G-2 6 .   ? 26.683 -52.889 -0.534  1.00 27.71 ? ? ? ? ? ? 307 HOH A-2 O   1 
HETATM 2496 O  O   . HOH G-2 6 .   ? 34.806 -25.892 -20.026 1.00 40.34 ? ? ? ? ? ? 308 HOH A-2 O   1 
HETATM 2497 O  O   . HOH G-2 6 .   ? 37.547 16.787  -9.991  1.00 34.44 ? ? ? ? ? ? 309 HOH A-2 O   1 
HETATM 2498 O  O   . HOH G-2 6 .   ? 46.271 -41.439 -21.798 1.00 32.68 ? ? ? ? ? ? 310 HOH A-2 O   1 
HETATM 2499 O  O   . HOH G-2 6 .   ? 42.573 -1.945  -14.983 1.00 28.51 ? ? ? ? ? ? 311 HOH A-2 O   1 
HETATM 2500 O  O   . HOH G-2 6 .   ? 37.748 -61.858 -11.259 1.00 31.75 ? ? ? ? ? ? 312 HOH A-2 O   1 
HETATM 2501 O  O   . HOH G-2 6 .   ? 47.860 -39.337 -21.530 1.00 25.38 ? ? ? ? ? ? 313 HOH A-2 O   1 
HETATM 2502 O  O   . HOH G-2 6 .   ? 33.346 -31.665 -20.526 1.00 33.17 ? ? ? ? ? ? 314 HOH A-2 O   1 
HETATM 2503 O  O   . HOH G-2 6 .   ? 40.796 14.456  -8.105  1.00 29.12 ? ? ? ? ? ? 315 HOH A-2 O   1 
HETATM 2504 O  O   . HOH G-2 6 .   ? 35.415 -41.495 -6.555  1.00 33.81 ? ? ? ? ? ? 316 HOH A-2 O   1 
HETATM 2505 O  O   . HOH G-2 6 .   ? 33.543 21.757  -18.124 1.00 46.56 ? ? ? ? ? ? 317 HOH A-2 O   1 
HETATM 2506 O  O   . HOH G-2 6 .   ? 35.961 12.785  -1.128  1.00 31.16 ? ? ? ? ? ? 318 HOH A-2 O   1 
HETATM 2507 O  O   . HOH G-2 6 .   ? 35.681 -21.428 -24.530 1.00 59.25 ? ? ? ? ? ? 319 HOH A-2 O   1 
HETATM 2508 O  O   . HOH G-2 6 .   ? 44.514 -39.545 -12.446 1.00 30.37 ? ? ? ? ? ? 320 HOH A-2 O   1 
HETATM 2509 O  O   . HOH G-2 6 .   ? 32.833 -54.524 -2.948  1.00 48.33 ? ? ? ? ? ? 321 HOH A-2 O   1 
HETATM 2510 O  O   . HOH G-2 6 .   ? 40.912 -37.303 -6.862  1.00 45.30 ? ? ? ? ? ? 322 HOH A-2 O   1 
HETATM 2511 O  O   . HOH G-2 6 .   ? 27.562 -14.703 -9.610  1.00 43.92 ? ? ? ? ? ? 323 HOH A-2 O   1 
HETATM 2512 O  O   . HOH G-2 6 .   ? 37.363 2.728   -5.386  1.00 44.25 ? ? ? ? ? ? 324 HOH A-2 O   1 
HETATM 2513 O  O   . HOH G-2 6 .   ? 38.061 -36.942 -10.359 1.00 30.43 ? ? ? ? ? ? 325 HOH A-2 O   1 
HETATM 2514 O  O   . HOH G-2 6 .   ? 40.575 4.107   -5.926  1.00 31.34 ? ? ? ? ? ? 326 HOH A-2 O   1 
HETATM 2515 O  O   . HOH G-2 6 .   ? 42.137 -36.148 -23.784 1.00 35.80 ? ? ? ? ? ? 327 HOH A-2 O   1 
HETATM 2516 O  O   . HOH G-2 6 .   ? 41.567 -28.679 -14.040 1.00 35.37 ? ? ? ? ? ? 328 HOH A-2 O   1 
HETATM 2517 O  O   . HOH G-2 6 .   ? 32.020 5.598   -1.817  1.00 36.05 ? ? ? ? ? ? 329 HOH A-2 O   1 
HETATM 2518 O  O   . HOH G-2 6 .   ? 38.950 -54.971 -9.691  1.00 35.17 ? ? ? ? ? ? 330 HOH A-2 O   1 
HETATM 2519 O  O   . HOH G-2 6 .   ? 40.901 8.701   -19.042 1.00 46.35 ? ? ? ? ? ? 331 HOH A-2 O   1 
HETATM 2520 O  O   . HOH G-2 6 .   ? 37.085 -51.175 -8.200  1.00 35.01 ? ? ? ? ? ? 332 HOH A-2 O   1 
HETATM 2521 O  O   . HOH G-2 6 .   ? 38.082 -53.823 -4.898  1.00 57.80 ? ? ? ? ? ? 333 HOH A-2 O   1 
HETATM 2522 O  O   . HOH G-2 6 .   ? 39.644 -6.608  -10.411 1.00 35.36 ? ? ? ? ? ? 334 HOH A-2 O   1 
HETATM 2523 O  O   . HOH G-2 6 .   ? 42.226 19.141  -11.839 1.00 48.78 ? ? ? ? ? ? 335 HOH A-2 O   1 
HETATM 2524 O  O   . HOH G-2 6 .   ? 38.221 -30.336 -22.991 1.00 42.02 ? ? ? ? ? ? 336 HOH A-2 O   1 
HETATM 2525 O  O   . HOH G-2 6 .   ? 27.367 -46.968 -4.668  1.00 37.17 ? ? ? ? ? ? 337 HOH A-2 O   1 
HETATM 2526 O  O   . HOH G-2 6 .   ? 42.430 2.148   -5.628  1.00 53.98 ? ? ? ? ? ? 338 HOH A-2 O   1 
HETATM 2527 O  O   . HOH G-2 6 .   ? 28.904 -47.371 -1.216  1.00 52.63 ? ? ? ? ? ? 339 HOH A-2 O   1 
HETATM 2528 O  O   . HOH G-2 6 .   ? 29.527 -26.518 -3.991  1.00 44.78 ? ? ? ? ? ? 340 HOH A-2 O   1 
HETATM 2529 O  O   . HOH G-2 6 .   ? 31.437 -37.164 -3.990  1.00 37.00 ? ? ? ? ? ? 341 HOH A-2 O   1 
HETATM 2530 O  O   . HOH G-2 6 .   ? 18.348 -54.015 -14.463 1.00 33.88 ? ? ? ? ? ? 342 HOH A-2 O   1 
HETATM 2531 O  O   . HOH G-2 6 .   ? 34.427 11.426  -19.963 1.00 39.69 ? ? ? ? ? ? 343 HOH A-2 O   1 
HETATM 2532 O  O   . HOH G-2 6 .   ? 38.243 -22.381 -2.434  1.00 48.90 ? ? ? ? ? ? 344 HOH A-2 O   1 
HETATM 2533 O  O   . HOH G-2 6 .   ? 38.269 -59.363 -5.731  1.00 42.17 ? ? ? ? ? ? 345 HOH A-2 O   1 
HETATM 2534 O  O   . HOH G-2 6 .   ? 42.032 -13.095 -2.523  1.00 68.04 ? ? ? ? ? ? 346 HOH A-2 O   1 
HETATM 2535 O  O   . HOH G-2 6 .   ? 36.906 -29.795 -4.580  1.00 39.23 ? ? ? ? ? ? 347 HOH A-2 O   1 
HETATM 2536 O  O   . HOH G-2 6 .   ? 41.432 -4.641  -12.020 1.00 55.26 ? ? ? ? ? ? 348 HOH A-2 O   1 
HETATM 2537 O  O   . HOH G-2 6 .   ? 44.975 0.798   -7.869  1.00 39.78 ? ? ? ? ? ? 349 HOH A-2 O   1 
HETATM 2538 O  O   . HOH G-2 6 .   ? 40.396 5.952   -3.701  1.00 39.22 ? ? ? ? ? ? 350 HOH A-2 O   1 
HETATM 2539 O  O   . HOH G-2 6 .   ? 40.472 17.861  -9.417  1.00 33.18 ? ? ? ? ? ? 351 HOH A-2 O   1 
HETATM 2540 O  O   . HOH G-2 6 .   ? 42.309 -31.303 -13.815 1.00 36.41 ? ? ? ? ? ? 352 HOH A-2 O   1 
HETATM 2541 O  O   . HOH G-2 6 .   ? 37.630 -32.772 -23.893 1.00 62.61 ? ? ? ? ? ? 353 HOH A-2 O   1 
HETATM 2542 O  O   . HOH G-2 6 .   ? 38.782 -42.385 -22.387 1.00 37.29 ? ? ? ? ? ? 354 HOH A-2 O   1 
HETATM 2543 O  O   . HOH G-2 6 .   ? 37.126 -35.224 -5.811  1.00 41.65 ? ? ? ? ? ? 355 HOH A-2 O   1 
HETATM 2544 O  O   . HOH G-2 6 .   ? 37.448 -40.117 -7.668  1.00 41.47 ? ? ? ? ? ? 356 HOH A-2 O   1 
HETATM 2545 O  O   . HOH G-2 6 .   ? 33.579 -47.309 -5.078  1.00 37.25 ? ? ? ? ? ? 357 HOH A-2 O   1 
HETATM 2546 O  O   . HOH G-2 6 .   ? 34.638 -50.090 -4.661  1.00 41.70 ? ? ? ? ? ? 358 HOH A-2 O   1 
HETATM 2547 O  O   . HOH G-2 6 .   ? 34.253 -51.551 -2.127  1.00 64.17 ? ? ? ? ? ? 359 HOH A-2 O   1 
HETATM 2548 O  O   . HOH G-2 6 .   ? 35.138 -61.226 4.496   1.00 47.92 ? ? ? ? ? ? 360 HOH A-2 O   1 
HETATM 2549 O  O   . HOH G-2 6 .   ? 37.790 -61.558 4.335   1.00 50.40 ? ? ? ? ? ? 361 HOH A-2 O   1 
HETATM 2550 O  O   . HOH G-2 6 .   ? 16.807 -52.660 -6.655  1.00 44.09 ? ? ? ? ? ? 362 HOH A-2 O   1 
HETATM 2551 O  O   . HOH G-2 6 .   ? 33.859 7.077   -22.859 1.00 43.45 ? ? ? ? ? ? 363 HOH A-2 O   1 
HETATM 2552 O  O   . HOH G-2 6 .   ? 41.388 21.088  -8.126  1.00 49.59 ? ? ? ? ? ? 364 HOH A-2 O   1 
HETATM 2553 O  O   . HOH G-2 6 .   ? 28.415 0.091   -6.512  1.00 42.58 ? ? ? ? ? ? 365 HOH A-2 O   1 
HETATM 2554 O  O   . HOH G-2 6 .   ? 38.411 -19.901 -20.267 1.00 39.17 ? ? ? ? ? ? 366 HOH A-2 O   1 
HETATM 2555 O  O   . HOH G-2 6 .   ? 35.676 -38.502 -20.377 1.00 51.74 ? ? ? ? ? ? 367 HOH A-2 O   1 
HETATM 2556 O  O   . HOH G-2 6 .   ? 44.862 -31.728 -14.002 1.00 48.13 ? ? ? ? ? ? 368 HOH A-2 O   1 
HETATM 2557 O  O   . HOH G-2 6 .   ? 43.006 -29.888 -8.914  1.00 47.10 ? ? ? ? ? ? 369 HOH A-2 O   1 
HETATM 2558 O  O   . HOH G-2 6 .   ? 26.309 -13.027 -5.492  1.00 54.64 ? ? ? ? ? ? 370 HOH A-2 O   1 
HETATM 2559 O  O   . HOH G-2 6 .   ? 28.174 -15.527 -1.562  1.00 63.18 ? ? ? ? ? ? 371 HOH A-2 O   1 
HETATM 2560 O  O   . HOH G-2 6 .   ? 35.050 -40.768 -4.003  1.00 44.07 ? ? ? ? ? ? 372 HOH A-2 O   1 
HETATM 2561 O  O   . HOH G-2 6 .   ? 35.994 -44.354 -6.662  1.00 38.21 ? ? ? ? ? ? 373 HOH A-2 O   1 
HETATM 2562 O  O   . HOH G-2 6 .   ? 38.478 -44.767 -7.455  1.00 48.31 ? ? ? ? ? ? 374 HOH A-2 O   1 
HETATM 2563 O  O   . HOH G-2 6 .   ? 15.967 -47.523 -3.030  1.00 43.49 ? ? ? ? ? ? 375 HOH A-2 O   1 
HETATM 2564 O  O   . HOH G-2 6 .   ? 17.419 -58.303 -6.600  1.00 53.10 ? ? ? ? ? ? 376 HOH A-2 O   1 
HETATM 2565 O  O   . HOH G-2 6 .   ? 38.725 22.352  0.004   0.50 49.50 ? ? ? ? ? ? 377 HOH A-2 O   1 
HETATM 2566 O  O   . HOH G-2 6 .   ? 45.947 -31.965 -21.308 1.00 58.32 ? ? ? ? ? ? 378 HOH A-2 O   1 
HETATM 2567 O  O   . HOH G-2 6 .   ? 34.519 -35.475 -21.543 1.00 58.14 ? ? ? ? ? ? 379 HOH A-2 O   1 
HETATM 2568 O  O   . HOH G-2 6 .   ? 32.998 -32.050 -23.077 1.00 42.31 ? ? ? ? ? ? 380 HOH A-2 O   1 
HETATM 2569 O  O   . HOH G-2 6 .   ? 43.649 -26.630 -5.209  1.00 57.20 ? ? ? ? ? ? 381 HOH A-2 O   1 
HETATM 2570 O  O   . HOH G-2 6 .   ? 29.565 -15.325 -3.813  1.00 58.85 ? ? ? ? ? ? 382 HOH A-2 O   1 
HETATM 2571 O  O   . HOH G-2 6 .   ? 31.647 -19.597 -0.682  1.00 49.79 ? ? ? ? ? ? 383 HOH A-2 O   1 
HETATM 2572 O  O   . HOH G-2 6 .   ? 29.907 -25.773 -1.533  1.00 61.61 ? ? ? ? ? ? 384 HOH A-2 O   1 
HETATM 2573 O  O   . HOH G-2 6 .   ? 31.570 -40.128 -3.449  1.00 59.96 ? ? ? ? ? ? 385 HOH A-2 O   1 
HETATM 2574 O  O   . HOH G-2 6 .   ? 32.945 -44.770 -1.701  1.00 53.69 ? ? ? ? ? ? 386 HOH A-2 O   1 
HETATM 2575 O  O   . HOH G-2 6 .   ? 29.444 -45.386 -4.246  1.00 41.60 ? ? ? ? ? ? 387 HOH A-2 O   1 
HETATM 2576 O  O   . HOH G-2 6 .   ? 32.176 -66.700 -1.396  1.00 44.04 ? ? ? ? ? ? 388 HOH A-2 O   1 
HETATM 2577 O  O   . HOH G-2 6 .   ? 17.871 -50.829 -5.033  1.00 35.56 ? ? ? ? ? ? 389 HOH A-2 O   1 
HETATM 2578 O  O   . HOH G-2 6 .   ? 30.632 19.102  -12.614 1.00 49.44 ? ? ? ? ? ? 390 HOH A-2 O   1 
HETATM 2579 O  O   . HOH G-2 6 .   ? 30.150 21.057  -9.844  1.00 47.34 ? ? ? ? ? ? 391 HOH A-2 O   1 
HETATM 2580 O  O   . HOH G-2 6 .   ? 43.069 20.147  -6.658  1.00 53.03 ? ? ? ? ? ? 392 HOH A-2 O   1 
HETATM 2581 O  O   . HOH G-2 6 .   ? 42.828 17.957  -5.512  1.00 65.06 ? ? ? ? ? ? 393 HOH A-2 O   1 
HETATM 2582 O  O   . HOH G-2 6 .   ? 34.401 5.632   0.848   1.00 54.74 ? ? ? ? ? ? 394 HOH A-2 O   1 
HETATM 2583 O  O   . HOH G-2 6 .   ? 40.199 -12.752 -10.353 1.00 53.57 ? ? ? ? ? ? 395 HOH A-2 O   1 
HETATM 2584 O  O   . HOH G-2 6 .   ? 36.345 -13.106 -6.438  1.00 57.51 ? ? ? ? ? ? 396 HOH A-2 O   1 
HETATM 2585 O  O   . HOH G-2 6 .   ? 41.862 -25.425 -20.299 1.00 39.29 ? ? ? ? ? ? 397 HOH A-2 O   1 
HETATM 2586 O  O   . HOH G-2 6 .   ? 42.287 -13.933 -20.078 1.00 60.17 ? ? ? ? ? ? 398 HOH A-2 O   1 
HETATM 2587 O  O   . HOH G-2 6 .   ? 32.879 7.513   0.150   1.00 65.15 ? ? ? ? ? ? 399 HOH A-2 O   1 
HETATM 2588 O  O   . HOH G-2 6 .   ? 41.378 -23.440 -12.898 1.00 56.31 ? ? ? ? ? ? 400 HOH A-2 O   1 
HETATM 2589 O  O   . HOH G-2 6 .   ? 32.657 -36.011 -23.528 1.00 53.44 ? ? ? ? ? ? 401 HOH A-2 O   1 
HETATM 2590 O  O   . HOH G-2 6 .   ? 34.897 -40.154 -18.743 1.00 51.11 ? ? ? ? ? ? 402 HOH A-2 O   1 
HETATM 2591 O  O   . HOH G-2 6 .   ? 46.737 -22.990 -13.623 1.00 58.57 ? ? ? ? ? ? 403 HOH A-2 O   1 
HETATM 2592 O  O   . HOH G-2 6 .   ? 45.778 -24.815 -16.483 1.00 55.80 ? ? ? ? ? ? 404 HOH A-2 O   1 
HETATM 2593 O  O   . HOH G-2 6 .   ? 47.361 -22.873 -16.123 1.00 64.21 ? ? ? ? ? ? 405 HOH A-2 O   1 
HETATM 2594 O  O   . HOH G-2 6 .   ? 49.238 -21.648 -14.848 1.00 52.26 ? ? ? ? ? ? 406 HOH A-2 O   1 
HETATM 2595 O  O   . HOH G-2 6 .   ? 38.116 -47.591 -5.614  1.00 60.14 ? ? ? ? ? ? 407 HOH A-2 O   1 
HETATM 2596 O  O   . HOH G-2 6 .   ? 38.406 -53.449 -7.833  1.00 53.53 ? ? ? ? ? ? 408 HOH A-2 O   1 
HETATM 2597 O  O   . HOH G-2 6 .   ? 14.669 -41.452 -17.468 1.00 76.20 ? ? ? ? ? ? 409 HOH A-2 O   1 
HETATM 2598 O  O   . HOH G-2 6 .   ? 20.352 -47.126 -14.429 1.00 42.97 ? ? ? ? ? ? 410 HOH A-2 O   1 
HETATM 2599 O  O   . HOH G-2 6 .   ? 19.945 -69.189 -11.279 1.00 62.89 ? ? ? ? ? ? 411 HOH A-2 O   1 
HETATM 2600 O  O   . HOH G-2 6 .   ? 18.759 -69.796 -16.730 1.00 65.37 ? ? ? ? ? ? 412 HOH A-2 O   1 
HETATM 2601 O  O   . HOH G-2 6 .   ? 32.466 -16.514 -0.001  0.50 71.86 ? ? ? ? ? ? 413 HOH A-2 O   1 
HETATM 2602 O  O   . HOH G-2 6 .   ? 34.921 -17.137 -0.532  1.00 56.26 ? ? ? ? ? ? 414 HOH A-2 O   1 
HETATM 2603 O  O   . HOH G-2 6 .   ? 42.131 21.296  -10.700 1.00 62.15 ? ? ? ? ? ? 415 HOH A-2 O   1 
HETATM 2604 O  O   . HOH G-2 6 .   ? 43.514 23.650  -10.094 1.00 55.35 ? ? ? ? ? ? 416 HOH A-2 O   1 
HETATM 2605 O  O   . HOH G-2 6 .   ? 35.137 24.483  -8.876  1.00 51.21 ? ? ? ? ? ? 417 HOH A-2 O   1 
HETATM 2606 O  O   . HOH G-2 6 .   ? 32.478 29.913  -5.806  1.00 63.11 ? ? ? ? ? ? 418 HOH A-2 O   1 
HETATM 2607 O  O   . HOH G-2 6 .   ? 37.025 27.391  -5.359  1.00 56.23 ? ? ? ? ? ? 419 HOH A-2 O   1 
HETATM 2608 O  O   . HOH G-2 6 .   ? 37.581 25.838  -3.370  1.00 52.70 ? ? ? ? ? ? 420 HOH A-2 O   1 
HETATM 2609 O  O   . HOH G-2 6 .   ? 39.731 25.041  -2.283  1.00 73.59 ? ? ? ? ? ? 421 HOH A-2 O   1 
HETATM 2610 O  O   . HOH G-2 6 .   ? 34.271 24.518  -4.941  1.00 74.71 ? ? ? ? ? ? 422 HOH A-2 O   1 
HETATM 2611 O  O   . HOH G-2 6 .   ? 27.607 20.322  -7.022  1.00 59.09 ? ? ? ? ? ? 423 HOH A-2 O   1 
HETATM 2612 O  O   . HOH G-2 6 .   ? 24.742 11.808  -5.168  1.00 51.16 ? ? ? ? ? ? 424 HOH A-2 O   1 
HETATM 2613 O  O   . HOH G-2 6 .   ? 21.896 13.167  -2.408  1.00 54.77 ? ? ? ? ? ? 425 HOH A-2 O   1 
HETATM 2614 O  O   . HOH G-2 6 .   ? 24.678 10.710  -2.148  1.00 61.46 ? ? ? ? ? ? 426 HOH A-2 O   1 
HETATM 2615 O  O   . HOH G-2 6 .   ? 26.552 10.339  -3.893  1.00 50.34 ? ? ? ? ? ? 427 HOH A-2 O   1 
HETATM 2616 O  O   . HOH G-2 6 .   ? 43.834 17.233  -7.841  1.00 57.18 ? ? ? ? ? ? 428 HOH A-2 O   1 
HETATM 2617 O  O   . HOH G-2 6 .   ? 41.298 16.735  -7.166  1.00 76.55 ? ? ? ? ? ? 429 HOH A-2 O   1 
HETATM 2618 O  O   . HOH G-2 6 .   ? 43.200 9.509   -20.365 1.00 62.02 ? ? ? ? ? ? 430 HOH A-2 O   1 
HETATM 2619 O  O   . HOH G-2 6 .   ? 40.497 3.682   -12.715 1.00 36.62 ? ? ? ? ? ? 431 HOH A-2 O   1 
HETATM 2620 O  O   . HOH G-2 6 .   ? 35.706 -4.646  -3.212  1.00 59.85 ? ? ? ? ? ? 432 HOH A-2 O   1 
HETATM 2621 O  O   . HOH G-2 6 .   ? 43.883 0.437   -3.400  1.00 66.44 ? ? ? ? ? ? 433 HOH A-2 O   1 
HETATM 2622 O  O   . HOH G-2 6 .   ? 26.979 -4.671  -12.783 1.00 46.52 ? ? ? ? ? ? 434 HOH A-2 O   1 
HETATM 2623 O  O   . HOH G-2 6 .   ? 28.021 -11.688 -7.557  1.00 65.25 ? ? ? ? ? ? 435 HOH A-2 O   1 
HETATM 2624 O  O   . HOH G-2 6 .   ? 30.054 -15.258 -9.485  1.00 42.03 ? ? ? ? ? ? 436 HOH A-2 O   1 
HETATM 2625 O  O   . HOH G-2 6 .   ? 34.446 -24.899 -22.462 1.00 42.57 ? ? ? ? ? ? 437 HOH A-2 O   1 
HETATM 2626 O  O   . HOH G-2 6 .   ? 37.603 -35.256 -27.850 1.00 61.66 ? ? ? ? ? ? 438 HOH A-2 O   1 
HETATM 2627 O  O   . HOH G-2 6 .   ? 41.324 -43.754 -25.775 1.00 48.52 ? ? ? ? ? ? 439 HOH A-2 O   1 
HETATM 2628 O  O   . HOH G-2 6 .   ? 44.812 -21.065 -13.459 1.00 50.43 ? ? ? ? ? ? 440 HOH A-2 O   1 
HETATM 2629 O  O   . HOH G-2 6 .   ? 48.375 -20.458 -12.323 1.00 64.99 ? ? ? ? ? ? 441 HOH A-2 O   1 
HETATM 2630 O  O   . HOH G-2 6 .   ? 50.881 -20.502 -13.350 1.00 72.27 ? ? ? ? ? ? 442 HOH A-2 O   1 
HETATM 2631 O  O   . HOH G-2 6 .   ? 42.840 -22.275 -10.915 1.00 65.05 ? ? ? ? ? ? 443 HOH A-2 O   1 
HETATM 2632 O  O   . HOH G-2 6 .   ? 41.961 -17.152 -10.537 1.00 63.11 ? ? ? ? ? ? 444 HOH A-2 O   1 
HETATM 2633 O  O   . HOH G-2 6 .   ? 34.113 -23.638 -1.892  1.00 48.99 ? ? ? ? ? ? 445 HOH A-2 O   1 
HETATM 2634 O  O   . HOH G-2 6 .   ? 25.308 -42.368 -8.656  1.00 50.30 ? ? ? ? ? ? 446 HOH A-2 O   1 
HETATM 2635 O  O   . HOH G-2 6 .   ? 35.359 -43.635 -16.316 1.00 44.20 ? ? ? ? ? ? 447 HOH A-2 O   1 
HETATM 2636 O  O   . HOH G-2 6 .   ? 38.945 -55.504 -6.632  1.00 45.92 ? ? ? ? ? ? 448 HOH A-2 O   1 
HETATM 2637 O  O   . HOH G-2 6 .   ? 35.013 -56.499 -1.745  1.00 54.35 ? ? ? ? ? ? 449 HOH A-2 O   1 
HETATM 2638 O  O   . HOH G-2 6 .   ? 35.078 -60.252 0.729   1.00 49.40 ? ? ? ? ? ? 450 HOH A-2 O   1 
HETATM 2639 O  O   . HOH G-2 6 .   ? 29.304 -50.064 -0.363  1.00 52.15 ? ? ? ? ? ? 451 HOH A-2 O   1 
HETATM 2640 O  O   . HOH G-2 6 .   ? 15.956 -53.460 -15.497 1.00 45.32 ? ? ? ? ? ? 452 HOH A-2 O   1 
HETATM 2641 O  O   . HOH G-2 6 .   ? 19.370 -55.692 -16.240 1.00 62.75 ? ? ? ? ? ? 453 HOH A-2 O   1 
HETATM 2642 O  O   . HOH G-2 6 .   ? 20.299 -53.267 -16.819 1.00 66.85 ? ? ? ? ? ? 454 HOH A-2 O   1 
HETATM 2643 O  O   . HOH G-2 6 .   ? 18.126 -60.780 -6.571  1.00 71.39 ? ? ? ? ? ? 455 HOH A-2 O   1 
HETATM 2644 O  O   . HOH G-2 6 .   ? 19.669 -58.439 -15.643 1.00 55.30 ? ? ? ? ? ? 456 HOH A-2 O   1 
HETATM 2645 O  O   . HOH G-2 6 .   ? 20.830 -62.502 1.103   1.00 57.56 ? ? ? ? ? ? 457 HOH A-2 O   1 
HETATM 2646 O  O   . HOH G-2 6 .   ? 35.966 21.121  -22.523 1.00 56.83 ? ? ? ? ? ? 458 HOH A-2 O   1 
HETATM 2647 O  O   . HOH G-2 6 .   ? 30.340 1.474   -1.495  1.00 55.40 ? ? ? ? ? ? 459 HOH A-2 O   1 
HETATM 2648 O  O   . HOH G-2 6 .   ? 40.809 -31.255 -5.714  1.00 54.07 ? ? ? ? ? ? 460 HOH A-2 O   1 
HETATM 2649 O  O   . HOH G-2 6 .   ? 15.139 -57.524 -4.801  1.00 79.99 ? ? ? ? ? ? 461 HOH A-2 O   1 
HETATM 2650 O  O   . HOH G-2 6 .   ? 43.832 -27.389 -13.966 1.00 67.12 ? ? ? ? ? ? 462 HOH A-2 O   1 
HETATM 2651 O  O   . HOH G-2 6 .   ? 40.140 29.953  -11.784 1.00 37.92 ? ? ? ? ? ? 463 HOH A-2 O   1 
HETATM 2652 O  O   . HOH G-2 6 .   ? 25.251 -3.080  -10.754 1.00 42.57 ? ? ? ? ? ? 464 HOH A-2 O   1 
HETATM 2653 O  O   . HOH G-2 6 .   ? 35.353 -38.395 -25.780 1.00 59.01 ? ? ? ? ? ? 465 HOH A-2 O   1 
HETATM 2654 O  O   . HOH G-2 6 .   ? 33.528 2.424   -1.909  1.00 55.39 ? ? ? ? ? ? 466 HOH A-2 O   1 
# 
