data_XXXX
# 
loop_
_audit_author.name 
_audit_author.pdbx_ordinal 
"Brown, B.L." 1 
"Davis, J.R." 2 
"Sello, J.K." 3 
"Page, R."    4 
# 
_struct.entry_id                  XXXX 
_struct.title                     "Crystal Structure of the PcaV transcriptional regulator from Streptomyces coelicolor in complex with its natural ligand" 
_struct.pdbx_model_details        ? 
_struct.pdbx_CASP_flag            ? 
_struct.pdbx_model_type_details   ? 
# 
_struct_keywords.entry_id        XXXX 
_struct_keywords.pdbx_keywords   TRANSCRIPTION 
_struct_keywords.text            "MarR family, winged helix-turn-helix, transcription factor, protocatechuate binding, TRANSCRIPTION" 
# 
_exptl.entry_id          XXXX 
_exptl.method            "X-RAY DIFFRACTION" 
_exptl.crystals_number   1 
# 
_citation.id                        primary 
_citation.title                     "Study of PcaV from Streptomyces coelicolor yields new insights into ligand-responsive MarR family transcription factors." 
_citation.journal_abbrev            "Nucleic Acids Res." 
_citation.journal_volume            41 
_citation.page_first                3888 
_citation.page_last                 3900 
_citation.year                      2013 
_citation.journal_id_ASTM           NARHAD 
_citation.country                   UK 
_citation.journal_id_ISSN           0305-1048 
_citation.journal_id_CSD            0389 
_citation.book_publisher            ? 
_citation.pdbx_database_id_PubMed   23396446 
_citation.pdbx_database_id_DOI      10.1093/nar/gkt009 
# 
loop_
_citation_author.citation_id 
_citation_author.name 
_citation_author.ordinal 
_citation_author.identifier_ORCID 
primary "Davis, J.R." 1 ? 
primary "Brown, B.L." 2 ? 
primary "Page, R."    3 ? 
primary "Sello, J.K." 4 ? 
# 
_entity_poly.entity_id                      1 
_entity_poly.type                           "polypeptide(L)" 
_entity_poly.nstd_linkage                   no 
_entity_poly.nstd_monomer                   no 
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code       
;GSHMAAVDLATHPGHLARRLQQAHYLLWNTMVSEETTSPQYAVLNALVAEPGLDQRTVGERVGLDRSTIAEVVSRLGRRG
LLDKVRDPQDGRRSLLRLTDEGLRVHRRLGVRIARMNQVFLAPLAADEQAVFFDLIRRVADAAEGLRNPAEPAVAPG
;
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can   
;GSHMAAVDLATHPGHLARRLQQAHYLLWNTMVSEETTSPQYAVLNALVAEPGLDQRTVGERVGLDRSTIAEVVSRLGRRG
LLDKVRDPQDGRRSLLRLTDEGLRVHRRLGVRIARMNQVFLAPLAADEQAVFFDLIRRVADAAEGLRNPAEPAVAPG
;
_entity_poly.pdbx_strand_id                 A,B 
_entity_poly.pdbx_target_identifier         ? 
# 
loop_
_entity_poly_seq.entity_id 
_entity_poly_seq.num 
_entity_poly_seq.mon_id 
_entity_poly_seq.hetero 
1 1   GLY n 
1 2   SER n 
1 3   HIS n 
1 4   MET n 
1 5   ALA n 
1 6   ALA n 
1 7   VAL n 
1 8   ASP n 
1 9   LEU n 
1 10  ALA n 
1 11  THR n 
1 12  HIS n 
1 13  PRO n 
1 14  GLY n 
1 15  HIS n 
1 16  LEU n 
1 17  ALA n 
1 18  ARG n 
1 19  ARG n 
1 20  LEU n 
1 21  GLN n 
1 22  GLN n 
1 23  ALA n 
1 24  HIS n 
1 25  TYR n 
1 26  LEU n 
1 27  LEU n 
1 28  TRP n 
1 29  ASN n 
1 30  THR n 
1 31  MET n 
1 32  VAL n 
1 33  SER n 
1 34  GLU n 
1 35  GLU n 
1 36  THR n 
1 37  THR n 
1 38  SER n 
1 39  PRO n 
1 40  GLN n 
1 41  TYR n 
1 42  ALA n 
1 43  VAL n 
1 44  LEU n 
1 45  ASN n 
1 46  ALA n 
1 47  LEU n 
1 48  VAL n 
1 49  ALA n 
1 50  GLU n 
1 51  PRO n 
1 52  GLY n 
1 53  LEU n 
1 54  ASP n 
1 55  GLN n 
1 56  ARG n 
1 57  THR n 
1 58  VAL n 
1 59  GLY n 
1 60  GLU n 
1 61  ARG n 
1 62  VAL n 
1 63  GLY n 
1 64  LEU n 
1 65  ASP n 
1 66  ARG n 
1 67  SER n 
1 68  THR n 
1 69  ILE n 
1 70  ALA n 
1 71  GLU n 
1 72  VAL n 
1 73  VAL n 
1 74  SER n 
1 75  ARG n 
1 76  LEU n 
1 77  GLY n 
1 78  ARG n 
1 79  ARG n 
1 80  GLY n 
1 81  LEU n 
1 82  LEU n 
1 83  ASP n 
1 84  LYS n 
1 85  VAL n 
1 86  ARG n 
1 87  ASP n 
1 88  PRO n 
1 89  GLN n 
1 90  ASP n 
1 91  GLY n 
1 92  ARG n 
1 93  ARG n 
1 94  SER n 
1 95  LEU n 
1 96  LEU n 
1 97  ARG n 
1 98  LEU n 
1 99  THR n 
1 100 ASP n 
1 101 GLU n 
1 102 GLY n 
1 103 LEU n 
1 104 ARG n 
1 105 VAL n 
1 106 HIS n 
1 107 ARG n 
1 108 ARG n 
1 109 LEU n 
1 110 GLY n 
1 111 VAL n 
1 112 ARG n 
1 113 ILE n 
1 114 ALA n 
1 115 ARG n 
1 116 MET n 
1 117 ASN n 
1 118 GLN n 
1 119 VAL n 
1 120 PHE n 
1 121 LEU n 
1 122 ALA n 
1 123 PRO n 
1 124 LEU n 
1 125 ALA n 
1 126 ALA n 
1 127 ASP n 
1 128 GLU n 
1 129 GLN n 
1 130 ALA n 
1 131 VAL n 
1 132 PHE n 
1 133 PHE n 
1 134 ASP n 
1 135 LEU n 
1 136 ILE n 
1 137 ARG n 
1 138 ARG n 
1 139 VAL n 
1 140 ALA n 
1 141 ASP n 
1 142 ALA n 
1 143 ALA n 
1 144 GLU n 
1 145 GLY n 
1 146 LEU n 
1 147 ARG n 
1 148 ASN n 
1 149 PRO n 
1 150 ALA n 
1 151 GLU n 
1 152 PRO n 
1 153 ALA n 
1 154 VAL n 
1 155 ALA n 
1 156 PRO n 
1 157 GLY n 
# 
loop_
_entity.id 
_entity.type 
_entity.src_method 
_entity.pdbx_description 
_entity.formula_weight 
_entity.pdbx_number_of_molecules 
_entity.pdbx_ec 
_entity.pdbx_mutation 
_entity.pdbx_fragment 
_entity.details 
1 polymer     man "PcaV transcriptional regulator" 17311.734 2   ? ? ? ? 
2 non-polymer syn "3,4-DIHYDROXYBENZOIC ACID"      154.120   2   ? ? ? ? 
3 non-polymer syn "ACETATE ION"                    59.044    1   ? ? ? ? 
4 water       nat water                            18.015    168 ? ? ? ? 
# 
loop_
_pdbx_poly_seq_scheme.asym_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.entity_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.seq_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_ins_code 
_pdbx_poly_seq_scheme.hetero 
A 1 1   GLY 1   -2  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 2   SER 2   -1  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 3   HIS 3   0   ?   ?   ?   A ? n 
A 1 4   MET 4   1   1   MET MET A ? n 
A 1 5   ALA 5   2   2   ALA ALA A ? n 
A 1 6   ALA 6   3   3   ALA ALA A ? n 
A 1 7   VAL 7   4   4   VAL VAL A ? n 
A 1 8   ASP 8   5   5   ASP ASP A ? n 
A 1 9   LEU 9   6   6   LEU LEU A ? n 
A 1 10  ALA 10  7   7   ALA ALA A ? n 
A 1 11  THR 11  8   8   THR THR A ? n 
A 1 12  HIS 12  9   9   HIS HIS A ? n 
A 1 13  PRO 13  10  10  PRO PRO A ? n 
A 1 14  GLY 14  11  11  GLY GLY A ? n 
A 1 15  HIS 15  12  12  HIS HIS A ? n 
A 1 16  LEU 16  13  13  LEU LEU A ? n 
A 1 17  ALA 17  14  14  ALA ALA A ? n 
A 1 18  ARG 18  15  15  ARG ARG A ? n 
A 1 19  ARG 19  16  16  ARG ARG A ? n 
A 1 20  LEU 20  17  17  LEU LEU A ? n 
A 1 21  GLN 21  18  18  GLN GLN A ? n 
A 1 22  GLN 22  19  19  GLN GLN A ? n 
A 1 23  ALA 23  20  20  ALA ALA A ? n 
A 1 24  HIS 24  21  21  HIS HIS A ? n 
A 1 25  TYR 25  22  22  TYR TYR A ? n 
A 1 26  LEU 26  23  23  LEU LEU A ? n 
A 1 27  LEU 27  24  24  LEU LEU A ? n 
A 1 28  TRP 28  25  25  TRP TRP A ? n 
A 1 29  ASN 29  26  26  ASN ASN A ? n 
A 1 30  THR 30  27  27  THR THR A ? n 
A 1 31  MET 31  28  28  MET MET A ? n 
A 1 32  VAL 32  29  29  VAL VAL A ? n 
A 1 33  SER 33  30  30  SER SER A ? n 
A 1 34  GLU 34  31  31  GLU GLU A ? n 
A 1 35  GLU 35  32  32  GLU GLU A ? n 
A 1 36  THR 36  33  33  THR THR A ? n 
A 1 37  THR 37  34  34  THR THR A ? n 
A 1 38  SER 38  35  35  SER SER A ? n 
A 1 39  PRO 39  36  36  PRO PRO A ? n 
A 1 40  GLN 40  37  37  GLN GLN A ? n 
A 1 41  TYR 41  38  38  TYR TYR A ? n 
A 1 42  ALA 42  39  39  ALA ALA A ? n 
A 1 43  VAL 43  40  40  VAL VAL A ? n 
A 1 44  LEU 44  41  41  LEU LEU A ? n 
A 1 45  ASN 45  42  42  ASN ASN A ? n 
A 1 46  ALA 46  43  43  ALA ALA A ? n 
A 1 47  LEU 47  44  44  LEU LEU A ? n 
A 1 48  VAL 48  45  45  VAL VAL A ? n 
A 1 49  ALA 49  46  46  ALA ALA A ? n 
A 1 50  GLU 50  47  47  GLU GLU A ? n 
A 1 51  PRO 51  48  48  PRO PRO A ? n 
A 1 52  GLY 52  49  49  GLY GLY A ? n 
A 1 53  LEU 53  50  50  LEU LEU A ? n 
A 1 54  ASP 54  51  51  ASP ASP A ? n 
A 1 55  GLN 55  52  52  GLN GLN A ? n 
A 1 56  ARG 56  53  53  ARG ARG A ? n 
A 1 57  THR 57  54  54  THR THR A ? n 
A 1 58  VAL 58  55  55  VAL VAL A ? n 
A 1 59  GLY 59  56  56  GLY GLY A ? n 
A 1 60  GLU 60  57  57  GLU GLU A ? n 
A 1 61  ARG 61  58  58  ARG ARG A ? n 
A 1 62  VAL 62  59  59  VAL VAL A ? n 
A 1 63  GLY 63  60  60  GLY GLY A ? n 
A 1 64  LEU 64  61  61  LEU LEU A ? n 
A 1 65  ASP 65  62  62  ASP ASP A ? n 
A 1 66  ARG 66  63  63  ARG ARG A ? n 
A 1 67  SER 67  64  64  SER SER A ? n 
A 1 68  THR 68  65  65  THR THR A ? n 
A 1 69  ILE 69  66  66  ILE ILE A ? n 
A 1 70  ALA 70  67  67  ALA ALA A ? n 
A 1 71  GLU 71  68  68  GLU GLU A ? n 
A 1 72  VAL 72  69  69  VAL VAL A ? n 
A 1 73  VAL 73  70  70  VAL VAL A ? n 
A 1 74  SER 74  71  71  SER SER A ? n 
A 1 75  ARG 75  72  72  ARG ARG A ? n 
A 1 76  LEU 76  73  73  LEU LEU A ? n 
A 1 77  GLY 77  74  74  GLY GLY A ? n 
A 1 78  ARG 78  75  75  ARG ARG A ? n 
A 1 79  ARG 79  76  76  ARG ARG A ? n 
A 1 80  GLY 80  77  77  GLY GLY A ? n 
A 1 81  LEU 81  78  78  LEU LEU A ? n 
A 1 82  LEU 82  79  79  LEU LEU A ? n 
A 1 83  ASP 83  80  80  ASP ASP A ? n 
A 1 84  LYS 84  81  81  LYS LYS A ? n 
A 1 85  VAL 85  82  82  VAL VAL A ? n 
A 1 86  ARG 86  83  83  ARG ARG A ? n 
A 1 87  ASP 87  84  84  ASP ASP A ? n 
A 1 88  PRO 88  85  85  PRO PRO A ? n 
A 1 89  GLN 89  86  86  GLN GLN A ? n 
A 1 90  ASP 90  87  87  ASP ASP A ? n 
A 1 91  GLY 91  88  88  GLY GLY A ? n 
A 1 92  ARG 92  89  89  ARG ARG A ? n 
A 1 93  ARG 93  90  90  ARG ARG A ? n 
A 1 94  SER 94  91  91  SER SER A ? n 
A 1 95  LEU 95  92  92  LEU LEU A ? n 
A 1 96  LEU 96  93  93  LEU LEU A ? n 
A 1 97  ARG 97  94  94  ARG ARG A ? n 
A 1 98  LEU 98  95  95  LEU LEU A ? n 
A 1 99  THR 99  96  96  THR THR A ? n 
A 1 100 ASP 100 97  97  ASP ASP A ? n 
A 1 101 GLU 101 98  98  GLU GLU A ? n 
A 1 102 GLY 102 99  99  GLY GLY A ? n 
A 1 103 LEU 103 100 100 LEU LEU A ? n 
A 1 104 ARG 104 101 101 ARG ARG A ? n 
A 1 105 VAL 105 102 102 VAL VAL A ? n 
A 1 106 HIS 106 103 103 HIS HIS A ? n 
A 1 107 ARG 107 104 104 ARG ARG A ? n 
A 1 108 ARG 108 105 105 ARG ARG A ? n 
A 1 109 LEU 109 106 106 LEU LEU A ? n 
A 1 110 GLY 110 107 107 GLY GLY A ? n 
A 1 111 VAL 111 108 108 VAL VAL A ? n 
A 1 112 ARG 112 109 109 ARG ARG A ? n 
A 1 113 ILE 113 110 110 ILE ILE A ? n 
A 1 114 ALA 114 111 111 ALA ALA A ? n 
A 1 115 ARG 115 112 112 ARG ARG A ? n 
A 1 116 MET 116 113 113 MET MET A ? n 
A 1 117 ASN 117 114 114 ASN ASN A ? n 
A 1 118 GLN 118 115 115 GLN GLN A ? n 
A 1 119 VAL 119 116 116 VAL VAL A ? n 
A 1 120 PHE 120 117 117 PHE PHE A ? n 
A 1 121 LEU 121 118 118 LEU LEU A ? n 
A 1 122 ALA 122 119 119 ALA ALA A ? n 
A 1 123 PRO 123 120 120 PRO PRO A ? n 
A 1 124 LEU 124 121 121 LEU LEU A ? n 
A 1 125 ALA 125 122 122 ALA ALA A ? n 
A 1 126 ALA 126 123 123 ALA ALA A ? n 
A 1 127 ASP 127 124 124 ASP ASP A ? n 
A 1 128 GLU 128 125 125 GLU GLU A ? n 
A 1 129 GLN 129 126 126 GLN GLN A ? n 
A 1 130 ALA 130 127 127 ALA ALA A ? n 
A 1 131 VAL 131 128 128 VAL VAL A ? n 
A 1 132 PHE 132 129 129 PHE PHE A ? n 
A 1 133 PHE 133 130 130 PHE PHE A ? n 
A 1 134 ASP 134 131 131 ASP ASP A ? n 
A 1 135 LEU 135 132 132 LEU LEU A ? n 
A 1 136 ILE 136 133 133 ILE ILE A ? n 
A 1 137 ARG 137 134 134 ARG ARG A ? n 
A 1 138 ARG 138 135 135 ARG ARG A ? n 
A 1 139 VAL 139 136 136 VAL VAL A ? n 
A 1 140 ALA 140 137 137 ALA ALA A ? n 
A 1 141 ASP 141 138 138 ASP ASP A ? n 
A 1 142 ALA 142 139 139 ALA ALA A ? n 
A 1 143 ALA 143 140 140 ALA ALA A ? n 
A 1 144 GLU 144 141 141 GLU GLU A ? n 
A 1 145 GLY 145 142 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 146 LEU 146 143 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 147 ARG 147 144 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 148 ASN 148 145 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 149 PRO 149 146 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 150 ALA 150 147 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 151 GLU 151 148 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 152 PRO 152 149 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 153 ALA 153 150 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 154 VAL 154 151 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 155 ALA 155 152 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 156 PRO 156 153 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 157 GLY 157 154 ?   ?   ?   A ? n 
B 1 1   GLY 1   -2  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 2   SER 2   -1  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 3   HIS 3   0   0   HIS HIS B ? n 
B 1 4   MET 4   1   1   MET MET B ? n 
B 1 5   ALA 5   2   2   ALA ALA B ? n 
B 1 6   ALA 6   3   3   ALA ALA B ? n 
B 1 7   VAL 7   4   4   VAL VAL B ? n 
B 1 8   ASP 8   5   5   ASP ASP B ? n 
B 1 9   LEU 9   6   6   LEU LEU B ? n 
B 1 10  ALA 10  7   7   ALA ALA B ? n 
B 1 11  THR 11  8   8   THR THR B ? n 
B 1 12  HIS 12  9   9   HIS HIS B ? n 
B 1 13  PRO 13  10  10  PRO PRO B ? n 
B 1 14  GLY 14  11  11  GLY GLY B ? n 
B 1 15  HIS 15  12  12  HIS HIS B ? n 
B 1 16  LEU 16  13  13  LEU LEU B ? n 
B 1 17  ALA 17  14  14  ALA ALA B ? n 
B 1 18  ARG 18  15  15  ARG ARG B ? n 
B 1 19  ARG 19  16  16  ARG ARG B ? n 
B 1 20  LEU 20  17  17  LEU LEU B ? n 
B 1 21  GLN 21  18  18  GLN GLN B ? n 
B 1 22  GLN 22  19  19  GLN GLN B ? n 
B 1 23  ALA 23  20  20  ALA ALA B ? n 
B 1 24  HIS 24  21  21  HIS HIS B ? n 
B 1 25  TYR 25  22  22  TYR TYR B ? n 
B 1 26  LEU 26  23  23  LEU LEU B ? n 
B 1 27  LEU 27  24  24  LEU LEU B ? n 
B 1 28  TRP 28  25  25  TRP TRP B ? n 
B 1 29  ASN 29  26  26  ASN ASN B ? n 
B 1 30  THR 30  27  27  THR THR B ? n 
B 1 31  MET 31  28  28  MET MET B ? n 
B 1 32  VAL 32  29  29  VAL VAL B ? n 
B 1 33  SER 33  30  30  SER SER B ? n 
B 1 34  GLU 34  31  31  GLU GLU B ? n 
B 1 35  GLU 35  32  32  GLU GLU B ? n 
B 1 36  THR 36  33  33  THR THR B ? n 
B 1 37  THR 37  34  34  THR THR B ? n 
B 1 38  SER 38  35  35  SER SER B ? n 
B 1 39  PRO 39  36  36  PRO PRO B ? n 
B 1 40  GLN 40  37  37  GLN GLN B ? n 
B 1 41  TYR 41  38  38  TYR TYR B ? n 
B 1 42  ALA 42  39  39  ALA ALA B ? n 
B 1 43  VAL 43  40  40  VAL VAL B ? n 
B 1 44  LEU 44  41  41  LEU LEU B ? n 
B 1 45  ASN 45  42  42  ASN ASN B ? n 
B 1 46  ALA 46  43  43  ALA ALA B ? n 
B 1 47  LEU 47  44  44  LEU LEU B ? n 
B 1 48  VAL 48  45  45  VAL VAL B ? n 
B 1 49  ALA 49  46  46  ALA ALA B ? n 
B 1 50  GLU 50  47  47  GLU GLU B ? n 
B 1 51  PRO 51  48  48  PRO PRO B ? n 
B 1 52  GLY 52  49  49  GLY GLY B ? n 
B 1 53  LEU 53  50  50  LEU LEU B ? n 
B 1 54  ASP 54  51  51  ASP ASP B ? n 
B 1 55  GLN 55  52  52  GLN GLN B ? n 
B 1 56  ARG 56  53  53  ARG ARG B ? n 
B 1 57  THR 57  54  54  THR THR B ? n 
B 1 58  VAL 58  55  55  VAL VAL B ? n 
B 1 59  GLY 59  56  56  GLY GLY B ? n 
B 1 60  GLU 60  57  57  GLU GLU B ? n 
B 1 61  ARG 61  58  58  ARG ARG B ? n 
B 1 62  VAL 62  59  59  VAL VAL B ? n 
B 1 63  GLY 63  60  60  GLY GLY B ? n 
B 1 64  LEU 64  61  61  LEU LEU B ? n 
B 1 65  ASP 65  62  62  ASP ASP B ? n 
B 1 66  ARG 66  63  63  ARG ARG B ? n 
B 1 67  SER 67  64  64  SER SER B ? n 
B 1 68  THR 68  65  65  THR THR B ? n 
B 1 69  ILE 69  66  66  ILE ILE B ? n 
B 1 70  ALA 70  67  67  ALA ALA B ? n 
B 1 71  GLU 71  68  68  GLU GLU B ? n 
B 1 72  VAL 72  69  69  VAL VAL B ? n 
B 1 73  VAL 73  70  70  VAL VAL B ? n 
B 1 74  SER 74  71  71  SER SER B ? n 
B 1 75  ARG 75  72  72  ARG ARG B ? n 
B 1 76  LEU 76  73  73  LEU LEU B ? n 
B 1 77  GLY 77  74  74  GLY GLY B ? n 
B 1 78  ARG 78  75  75  ARG ARG B ? n 
B 1 79  ARG 79  76  76  ARG ARG B ? n 
B 1 80  GLY 80  77  77  GLY GLY B ? n 
B 1 81  LEU 81  78  78  LEU LEU B ? n 
B 1 82  LEU 82  79  79  LEU LEU B ? n 
B 1 83  ASP 83  80  80  ASP ASP B ? n 
B 1 84  LYS 84  81  81  LYS LYS B ? n 
B 1 85  VAL 85  82  82  VAL VAL B ? n 
B 1 86  ARG 86  83  83  ARG ARG B ? n 
B 1 87  ASP 87  84  84  ASP ASP B ? n 
B 1 88  PRO 88  85  85  PRO PRO B ? n 
B 1 89  GLN 89  86  86  GLN GLN B ? n 
B 1 90  ASP 90  87  87  ASP ASP B ? n 
B 1 91  GLY 91  88  88  GLY GLY B ? n 
B 1 92  ARG 92  89  89  ARG ARG B ? n 
B 1 93  ARG 93  90  90  ARG ARG B ? n 
B 1 94  SER 94  91  91  SER SER B ? n 
B 1 95  LEU 95  92  92  LEU LEU B ? n 
B 1 96  LEU 96  93  93  LEU LEU B ? n 
B 1 97  ARG 97  94  94  ARG ARG B ? n 
B 1 98  LEU 98  95  95  LEU LEU B ? n 
B 1 99  THR 99  96  96  THR THR B ? n 
B 1 100 ASP 100 97  97  ASP ASP B ? n 
B 1 101 GLU 101 98  98  GLU GLU B ? n 
B 1 102 GLY 102 99  99  GLY GLY B ? n 
B 1 103 LEU 103 100 100 LEU LEU B ? n 
B 1 104 ARG 104 101 101 ARG ARG B ? n 
B 1 105 VAL 105 102 102 VAL VAL B ? n 
B 1 106 HIS 106 103 103 HIS HIS B ? n 
B 1 107 ARG 107 104 104 ARG ARG B ? n 
B 1 108 ARG 108 105 105 ARG ARG B ? n 
B 1 109 LEU 109 106 106 LEU LEU B ? n 
B 1 110 GLY 110 107 107 GLY GLY B ? n 
B 1 111 VAL 111 108 108 VAL VAL B ? n 
B 1 112 ARG 112 109 109 ARG ARG B ? n 
B 1 113 ILE 113 110 110 ILE ILE B ? n 
B 1 114 ALA 114 111 111 ALA ALA B ? n 
B 1 115 ARG 115 112 112 ARG ARG B ? n 
B 1 116 MET 116 113 113 MET MET B ? n 
B 1 117 ASN 117 114 114 ASN ASN B ? n 
B 1 118 GLN 118 115 115 GLN GLN B ? n 
B 1 119 VAL 119 116 116 VAL VAL B ? n 
B 1 120 PHE 120 117 117 PHE PHE B ? n 
B 1 121 LEU 121 118 118 LEU LEU B ? n 
B 1 122 ALA 122 119 119 ALA ALA B ? n 
B 1 123 PRO 123 120 120 PRO PRO B ? n 
B 1 124 LEU 124 121 121 LEU LEU B ? n 
B 1 125 ALA 125 122 122 ALA ALA B ? n 
B 1 126 ALA 126 123 123 ALA ALA B ? n 
B 1 127 ASP 127 124 124 ASP ASP B ? n 
B 1 128 GLU 128 125 125 GLU GLU B ? n 
B 1 129 GLN 129 126 126 GLN GLN B ? n 
B 1 130 ALA 130 127 127 ALA ALA B ? n 
B 1 131 VAL 131 128 128 VAL VAL B ? n 
B 1 132 PHE 132 129 129 PHE PHE B ? n 
B 1 133 PHE 133 130 130 PHE PHE B ? n 
B 1 134 ASP 134 131 131 ASP ASP B ? n 
B 1 135 LEU 135 132 132 LEU LEU B ? n 
B 1 136 ILE 136 133 133 ILE ILE B ? n 
B 1 137 ARG 137 134 134 ARG ARG B ? n 
B 1 138 ARG 138 135 135 ARG ARG B ? n 
B 1 139 VAL 139 136 136 VAL VAL B ? n 
B 1 140 ALA 140 137 137 ALA ALA B ? n 
B 1 141 ASP 141 138 138 ASP ASP B ? n 
B 1 142 ALA 142 139 139 ALA ALA B ? n 
B 1 143 ALA 143 140 140 ALA ALA B ? n 
B 1 144 GLU 144 141 141 GLU GLU B ? n 
B 1 145 GLY 145 142 ?   ?   ?   B ? n 
B 1 146 LEU 146 143 ?   ?   ?   B ? n 
B 1 147 ARG 147 144 ?   ?   ?   B ? n 
B 1 148 ASN 148 145 ?   ?   ?   B ? n 
B 1 149 PRO 149 146 ?   ?   ?   B ? n 
B 1 150 ALA 150 147 ?   ?   ?   B ? n 
B 1 151 GLU 151 148 ?   ?   ?   B ? n 
B 1 152 PRO 152 149 ?   ?   ?   B ? n 
B 1 153 ALA 153 150 ?   ?   ?   B ? n 
B 1 154 VAL 154 151 ?   ?   ?   B ? n 
B 1 155 ALA 155 152 ?   ?   ?   B ? n 
B 1 156 PRO 156 153 ?   ?   ?   B ? n 
B 1 157 GLY 157 154 ?   ?   ?   B ? n 
# 
loop_
_pdbx_nonpoly_scheme.asym_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.entity_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_ins_code 
C 2 DHB 1  201 1   DHB DHB A ? 
D 2 DHB 1  201 1   DHB DHB B ? 
E 3 ACT 1  202 201 ACT ACT B ? 
F 4 HOH 1  301 1   HOH HOH A ? 
F 4 HOH 2  302 3   HOH HOH A ? 
F 4 HOH 3  303 4   HOH HOH A ? 
F 4 HOH 4  304 7   HOH HOH A ? 
F 4 HOH 5  305 11  HOH HOH A ? 
F 4 HOH 6  306 12  HOH HOH A ? 
F 4 HOH 7  307 13  HOH HOH A ? 
F 4 HOH 8  308 14  HOH HOH A ? 
F 4 HOH 9  309 15  HOH HOH A ? 
F 4 HOH 10 310 16  HOH HOH A ? 
F 4 HOH 11 311 17  HOH HOH A ? 
F 4 HOH 12 312 18  HOH HOH A ? 
F 4 HOH 13 313 20  HOH HOH A ? 
F 4 HOH 14 314 22  HOH HOH A ? 
F 4 HOH 15 315 24  HOH HOH A ? 
F 4 HOH 16 316 26  HOH HOH A ? 
F 4 HOH 17 317 28  HOH HOH A ? 
F 4 HOH 18 318 29  HOH HOH A ? 
F 4 HOH 19 319 40  HOH HOH A ? 
F 4 HOH 20 320 41  HOH HOH A ? 
F 4 HOH 21 321 42  HOH HOH A ? 
F 4 HOH 22 322 50  HOH HOH A ? 
F 4 HOH 23 323 51  HOH HOH A ? 
F 4 HOH 24 324 54  HOH HOH A ? 
F 4 HOH 25 325 55  HOH HOH A ? 
F 4 HOH 26 326 56  HOH HOH A ? 
F 4 HOH 27 327 61  HOH HOH A ? 
F 4 HOH 28 328 64  HOH HOH A ? 
F 4 HOH 29 329 65  HOH HOH A ? 
F 4 HOH 30 330 66  HOH HOH A ? 
F 4 HOH 31 331 69  HOH HOH A ? 
F 4 HOH 32 332 70  HOH HOH A ? 
F 4 HOH 33 333 71  HOH HOH A ? 
F 4 HOH 34 334 72  HOH HOH A ? 
F 4 HOH 35 335 74  HOH HOH A ? 
F 4 HOH 36 336 75  HOH HOH A ? 
F 4 HOH 37 337 76  HOH HOH A ? 
F 4 HOH 38 338 79  HOH HOH A ? 
F 4 HOH 39 339 80  HOH HOH A ? 
F 4 HOH 40 340 83  HOH HOH A ? 
F 4 HOH 41 341 85  HOH HOH A ? 
F 4 HOH 42 342 88  HOH HOH A ? 
F 4 HOH 43 343 89  HOH HOH A ? 
F 4 HOH 44 344 91  HOH HOH A ? 
F 4 HOH 45 345 96  HOH HOH A ? 
F 4 HOH 46 346 97  HOH HOH A ? 
F 4 HOH 47 347 99  HOH HOH A ? 
F 4 HOH 48 348 101 HOH HOH A ? 
F 4 HOH 49 349 104 HOH HOH A ? 
F 4 HOH 50 350 107 HOH HOH A ? 
F 4 HOH 51 351 109 HOH HOH A ? 
F 4 HOH 52 352 110 HOH HOH A ? 
F 4 HOH 53 353 112 HOH HOH A ? 
F 4 HOH 54 354 113 HOH HOH A ? 
F 4 HOH 55 355 119 HOH HOH A ? 
F 4 HOH 56 356 122 HOH HOH A ? 
F 4 HOH 57 357 123 HOH HOH A ? 
F 4 HOH 58 358 126 HOH HOH A ? 
F 4 HOH 59 359 127 HOH HOH A ? 
F 4 HOH 60 360 129 HOH HOH A ? 
F 4 HOH 61 361 133 HOH HOH A ? 
F 4 HOH 62 362 134 HOH HOH A ? 
F 4 HOH 63 363 135 HOH HOH A ? 
F 4 HOH 64 364 136 HOH HOH A ? 
F 4 HOH 65 365 137 HOH HOH A ? 
F 4 HOH 66 366 139 HOH HOH A ? 
F 4 HOH 67 367 144 HOH HOH A ? 
F 4 HOH 68 368 145 HOH HOH A ? 
F 4 HOH 69 369 157 HOH HOH A ? 
F 4 HOH 70 370 161 HOH HOH A ? 
F 4 HOH 71 371 171 HOH HOH A ? 
F 4 HOH 72 372 173 HOH HOH A ? 
F 4 HOH 73 373 174 HOH HOH A ? 
F 4 HOH 74 374 175 HOH HOH A ? 
F 4 HOH 75 375 176 HOH HOH A ? 
F 4 HOH 76 376 181 HOH HOH A ? 
F 4 HOH 77 377 182 HOH HOH A ? 
F 4 HOH 78 378 183 HOH HOH A ? 
F 4 HOH 79 379 184 HOH HOH A ? 
F 4 HOH 80 380 189 HOH HOH A ? 
F 4 HOH 81 381 192 HOH HOH A ? 
F 4 HOH 82 382 197 HOH HOH A ? 
F 4 HOH 83 383 199 HOH HOH A ? 
F 4 HOH 84 384 200 HOH HOH A ? 
F 4 HOH 85 385 201 HOH HOH A ? 
F 4 HOH 86 386 202 HOH HOH A ? 
F 4 HOH 87 387 204 HOH HOH A ? 
F 4 HOH 88 388 212 HOH HOH A ? 
F 4 HOH 89 389 218 HOH HOH A ? 
F 4 HOH 90 390 220 HOH HOH A ? 
F 4 HOH 91 391 221 HOH HOH A ? 
G 4 HOH 1  301 2   HOH HOH B ? 
G 4 HOH 2  302 8   HOH HOH B ? 
G 4 HOH 3  303 9   HOH HOH B ? 
G 4 HOH 4  304 10  HOH HOH B ? 
G 4 HOH 5  305 19  HOH HOH B ? 
G 4 HOH 6  306 21  HOH HOH B ? 
G 4 HOH 7  307 30  HOH HOH B ? 
G 4 HOH 8  308 31  HOH HOH B ? 
G 4 HOH 9  309 32  HOH HOH B ? 
G 4 HOH 10 310 33  HOH HOH B ? 
G 4 HOH 11 311 34  HOH HOH B ? 
G 4 HOH 12 312 35  HOH HOH B ? 
G 4 HOH 13 313 37  HOH HOH B ? 
G 4 HOH 14 314 38  HOH HOH B ? 
G 4 HOH 15 315 39  HOH HOH B ? 
G 4 HOH 16 316 44  HOH HOH B ? 
G 4 HOH 17 317 49  HOH HOH B ? 
G 4 HOH 18 318 52  HOH HOH B ? 
G 4 HOH 19 319 53  HOH HOH B ? 
G 4 HOH 20 320 57  HOH HOH B ? 
G 4 HOH 21 321 58  HOH HOH B ? 
G 4 HOH 22 322 59  HOH HOH B ? 
G 4 HOH 23 323 60  HOH HOH B ? 
G 4 HOH 24 324 62  HOH HOH B ? 
G 4 HOH 25 325 63  HOH HOH B ? 
G 4 HOH 26 326 67  HOH HOH B ? 
G 4 HOH 27 327 68  HOH HOH B ? 
G 4 HOH 28 328 77  HOH HOH B ? 
G 4 HOH 29 329 78  HOH HOH B ? 
G 4 HOH 30 330 86  HOH HOH B ? 
G 4 HOH 31 331 87  HOH HOH B ? 
G 4 HOH 32 332 90  HOH HOH B ? 
G 4 HOH 33 333 92  HOH HOH B ? 
G 4 HOH 34 334 93  HOH HOH B ? 
G 4 HOH 35 335 94  HOH HOH B ? 
G 4 HOH 36 336 95  HOH HOH B ? 
G 4 HOH 37 337 98  HOH HOH B ? 
G 4 HOH 38 338 100 HOH HOH B ? 
G 4 HOH 39 339 103 HOH HOH B ? 
G 4 HOH 40 340 106 HOH HOH B ? 
G 4 HOH 41 341 114 HOH HOH B ? 
G 4 HOH 42 342 115 HOH HOH B ? 
G 4 HOH 43 343 120 HOH HOH B ? 
G 4 HOH 44 344 124 HOH HOH B ? 
G 4 HOH 45 345 125 HOH HOH B ? 
G 4 HOH 46 346 128 HOH HOH B ? 
G 4 HOH 47 347 131 HOH HOH B ? 
G 4 HOH 48 348 132 HOH HOH B ? 
G 4 HOH 49 349 138 HOH HOH B ? 
G 4 HOH 50 350 146 HOH HOH B ? 
G 4 HOH 51 351 153 HOH HOH B ? 
G 4 HOH 52 352 154 HOH HOH B ? 
G 4 HOH 53 353 155 HOH HOH B ? 
G 4 HOH 54 354 159 HOH HOH B ? 
G 4 HOH 55 355 162 HOH HOH B ? 
G 4 HOH 56 356 164 HOH HOH B ? 
G 4 HOH 57 357 169 HOH HOH B ? 
G 4 HOH 58 358 170 HOH HOH B ? 
G 4 HOH 59 359 177 HOH HOH B ? 
G 4 HOH 60 360 179 HOH HOH B ? 
G 4 HOH 61 361 180 HOH HOH B ? 
G 4 HOH 62 362 186 HOH HOH B ? 
G 4 HOH 63 363 187 HOH HOH B ? 
G 4 HOH 64 364 188 HOH HOH B ? 
G 4 HOH 65 365 191 HOH HOH B ? 
G 4 HOH 66 366 193 HOH HOH B ? 
G 4 HOH 67 367 194 HOH HOH B ? 
G 4 HOH 68 368 196 HOH HOH B ? 
G 4 HOH 69 369 198 HOH HOH B ? 
G 4 HOH 70 370 205 HOH HOH B ? 
G 4 HOH 71 371 210 HOH HOH B ? 
G 4 HOH 72 372 214 HOH HOH B ? 
G 4 HOH 73 373 217 HOH HOH B ? 
G 4 HOH 74 374 219 HOH HOH B ? 
G 4 HOH 75 375 222 HOH HOH B ? 
G 4 HOH 76 376 223 HOH HOH B ? 
G 4 HOH 77 377 224 HOH HOH B ? 
# 
loop_
_chem_comp.id 
_chem_comp.type 
_chem_comp.mon_nstd_flag 
_chem_comp.name 
_chem_comp.pdbx_synonyms 
_chem_comp.formula 
_chem_comp.formula_weight 
ACT non-polymer         . "ACETATE ION"               ? "C2 H3 O2 -1"    59.044  
ALA "L-peptide linking" y ALANINE                     ? "C3 H7 N O2"     89.093  
ARG "L-peptide linking" y ARGININE                    ? "C6 H15 N4 O2 1" 175.209 
ASN "L-peptide linking" y ASPARAGINE                  ? "C4 H8 N2 O3"    132.118 
ASP "L-peptide linking" y "ASPARTIC ACID"             ? "C4 H7 N O4"     133.103 
DHB non-polymer         . "3,4-DIHYDROXYBENZOIC ACID" ? "C7 H6 O4"       154.120 
GLN "L-peptide linking" y GLUTAMINE                   ? "C5 H10 N2 O3"   146.144 
GLU "L-peptide linking" y "GLUTAMIC ACID"             ? "C5 H9 N O4"     147.129 
GLY "peptide linking"   y GLYCINE                     ? "C2 H5 N O2"     75.067  
HIS "L-peptide linking" y HISTIDINE                   ? "C6 H10 N3 O2 1" 156.162 
HOH non-polymer         . WATER                       ? "H2 O"           18.015  
ILE "L-peptide linking" y ISOLEUCINE                  ? "C6 H13 N O2"    131.173 
LEU "L-peptide linking" y LEUCINE                     ? "C6 H13 N O2"    131.173 
LYS "L-peptide linking" y LYSINE                      ? "C6 H15 N2 O2 1" 147.195 
MET "L-peptide linking" y METHIONINE                  ? "C5 H11 N O2 S"  149.211 
PHE "L-peptide linking" y PHENYLALANINE               ? "C9 H11 N O2"    165.189 
PRO "L-peptide linking" y PROLINE                     ? "C5 H9 N O2"     115.130 
SER "L-peptide linking" y SERINE                      ? "C3 H7 N O3"     105.093 
THR "L-peptide linking" y THREONINE                   ? "C4 H9 N O3"     119.119 
TRP "L-peptide linking" y TRYPTOPHAN                  ? "C11 H12 N2 O2"  204.225 
TYR "L-peptide linking" y TYROSINE                    ? "C9 H11 N O3"    181.189 
VAL "L-peptide linking" y VALINE                      ? "C5 H11 N O2"    117.146 
# 
loop_
_struct_asym.id 
_struct_asym.pdbx_blank_PDB_chainid_flag 
_struct_asym.pdbx_modified 
_struct_asym.entity_id 
_struct_asym.details 
A N N 1 ? 
B N N 1 ? 
C N N 2 ? 
D N N 2 ? 
E N N 3 ? 
F N N 4 ? 
G N N 4 ? 
# 
_struct_conf_type.id          HELX_P 
_struct_conf_type.criteria    ? 
_struct_conf_type.reference   ? 
# 
loop_
_struct_conf.conf_type_id 
_struct_conf.id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_id 
_struct_conf.beg_label_comp_id 
_struct_conf.beg_label_asym_id 
_struct_conf.beg_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_conf.end_label_comp_id 
_struct_conf.end_label_asym_id 
_struct_conf.end_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_conf.beg_auth_comp_id 
_struct_conf.beg_auth_asym_id 
_struct_conf.beg_auth_seq_id 
_struct_conf.end_auth_comp_id 
_struct_conf.end_auth_asym_id 
_struct_conf.end_auth_seq_id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_class 
_struct_conf.details 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_length 
HELX_P HELX_P1  AA1 ASP A 8   ? THR A 11  ? ASP A 5   THR A 8   5 ? 4  
HELX_P HELX_P2  AA2 HIS A 12  ? VAL A 32  ? HIS A 9   VAL A 29  1 ? 21 
HELX_P HELX_P3  AA3 THR A 37  ? GLU A 50  ? THR A 34  GLU A 47  1 ? 14 
HELX_P HELX_P4  AA4 GLN A 55  ? GLY A 63  ? GLN A 52  GLY A 60  1 ? 9  
HELX_P HELX_P5  AA5 ASP A 65  ? ARG A 79  ? ASP A 62  ARG A 76  1 ? 15 
HELX_P HELX_P6  AA6 THR A 99  ? ALA A 122 ? THR A 96  ALA A 119 1 ? 24 
HELX_P HELX_P7  AA7 ALA A 125 ? ASP A 141 ? ALA A 122 ASP A 138 1 ? 17 
HELX_P HELX_P8  AA8 ALA A 142 ? GLU A 144 ? ALA A 139 GLU A 141 5 ? 3  
HELX_P HELX_P9  AA9 ASP B 8   ? THR B 11  ? ASP B 5   THR B 8   5 ? 4  
HELX_P HELX_P10 AB1 HIS B 12  ? VAL B 32  ? HIS B 9   VAL B 29  1 ? 21 
HELX_P HELX_P11 AB2 THR B 37  ? GLU B 50  ? THR B 34  GLU B 47  1 ? 14 
HELX_P HELX_P12 AB3 GLN B 55  ? GLY B 63  ? GLN B 52  GLY B 60  1 ? 9  
HELX_P HELX_P13 AB4 ASP B 65  ? ARG B 79  ? ASP B 62  ARG B 76  1 ? 15 
HELX_P HELX_P14 AB5 THR B 99  ? ALA B 122 ? THR B 96  ALA B 119 1 ? 24 
HELX_P HELX_P15 AB6 ALA B 125 ? ASP B 141 ? ALA B 122 ASP B 138 1 ? 17 
# 
_struct_sheet.id               AA1 
_struct_sheet.type             ? 
_struct_sheet.number_strands   6 
_struct_sheet.details          ? 
# 
loop_
_struct_sheet_order.sheet_id 
_struct_sheet_order.range_id_1 
_struct_sheet_order.range_id_2 
_struct_sheet_order.offset 
_struct_sheet_order.sense 
AA1 1 2 ? anti-parallel 
AA1 2 3 ? anti-parallel 
AA1 4 5 ? anti-parallel 
AA1 5 6 ? anti-parallel 
# 
loop_
_struct_sheet_range.sheet_id 
_struct_sheet_range.id 
_struct_sheet_range.beg_label_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_label_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.end_label_comp_id 
_struct_sheet_range.end_label_asym_id 
_struct_sheet_range.end_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.beg_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_seq_id 
_struct_sheet_range.end_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.end_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.end_auth_seq_id 
AA1 1 LEU A 53 ? ASP A 54 ? LEU A 50 ASP A 51 
AA1 2 SER A 94 ? LEU A 98 ? SER A 91 LEU A 95 
AA1 3 LEU A 82 ? ARG A 86 ? LEU A 79 ARG A 83 
AA1 4 LEU B 53 ? ASP B 54 ? LEU B 50 ASP B 51 
AA1 5 SER B 94 ? LEU B 98 ? SER B 91 LEU B 95 
AA1 6 LEU B 82 ? ARG B 86 ? LEU B 79 ARG B 83 
# 
_atom_sites.entry_id                    XXXX 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][1]   0.016037 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][2]   0.015634 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][3]   0.013697 
_atom_sites.fract_transf_vector[1]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[2]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[3]      0.00000 
# 
loop_
_atom_type.symbol 
C 
N 
O 
S 
# 
_entry.id   XXXX 
# 
loop_
_pdbx_chain_remapping.entity_id 
_pdbx_chain_remapping.label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.applied_operations 
1 A A A A 1 
1 B B B B 1 
2 C A C A 1 
2 D B D B 1 
3 E B E B 1 
4 F A F A 1 
4 G B G B 1 
# 
loop_
_pdbx_entity_nonpoly.entity_id 
_pdbx_entity_nonpoly.name 
_pdbx_entity_nonpoly.comp_id 
2 "3,4-DIHYDROXYBENZOIC ACID" DHB 
3 "ACETATE ION"               ACT 
4 water                       HOH 
# 
loop_
_pdbx_entity_remapping.entity_id 
_pdbx_entity_remapping.orig_entity_id 
1 1 
2 2 
3 3 
4 4 
# 
loop_
_pdbx_struct_sheet_hbond.sheet_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_1 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_2 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_seq_id 
AA1 1 2 N LEU A 53 ? N LEU A 50 O LEU A 96 ? O LEU A 93 
AA1 2 3 O ARG A 97 ? O ARG A 94 N ASP A 83 ? N ASP A 80 
AA1 4 5 N LEU B 53 ? N LEU B 50 O LEU B 96 ? O LEU B 93 
AA1 5 6 O ARG B 97 ? O ARG B 94 N ASP B 83 ? N ASP B 80 
# 
loop_
_atom_site.group_PDB 
_atom_site.id 
_atom_site.type_symbol 
_atom_site.label_atom_id 
_atom_site.label_alt_id 
_atom_site.label_comp_id 
_atom_site.label_asym_id 
_atom_site.label_entity_id 
_atom_site.label_seq_id 
_atom_site.pdbx_PDB_ins_code 
_atom_site.Cartn_x 
_atom_site.Cartn_y 
_atom_site.Cartn_z 
_atom_site.occupancy 
_atom_site.B_iso_or_equiv 
_atom_site.Cartn_x_esd 
_atom_site.Cartn_y_esd 
_atom_site.Cartn_z_esd 
_atom_site.occupancy_esd 
_atom_site.B_iso_or_equiv_esd 
_atom_site.pdbx_formal_charge 
_atom_site.auth_seq_id 
_atom_site.auth_comp_id 
_atom_site.auth_asym_id 
_atom_site.auth_atom_id 
_atom_site.pdbx_PDB_model_num 
ATOM   1    N N   . MET A 1 4   ? -4.227  29.701 28.545 1.00 75.96  ? ? ? ? ? ?  1   MET A N   1 
ATOM   2    C CA  . MET A 1 4   ? -5.245  30.706 28.832 1.00 74.78  ? ? ? ? ? ?  1   MET A CA  1 
ATOM   3    C C   . MET A 1 4   ? -4.633  32.093 28.995 1.00 67.47  ? ? ? ? ? ?  1   MET A C   1 
ATOM   4    O O   . MET A 1 4   ? -5.117  33.068 28.420 1.00 69.53  ? ? ? ? ? ?  1   MET A O   1 
ATOM   5    C CB  . MET A 1 4   ? -6.023  30.333 30.095 1.00 75.85  ? ? ? ? ? ?  1   MET A CB  1 
ATOM   6    C CG  . MET A 1 4   ? -7.057  31.361 30.522 1.00 77.25  ? ? ? ? ? ?  1   MET A CG  1 
ATOM   7    S SD  . MET A 1 4   ? -7.702  31.036 32.174 1.00 117.86 ? ? ? ? ? ?  1   MET A SD  1 
ATOM   8    C CE  . MET A 1 4   ? -8.255  29.341 31.997 1.00 100.40 ? ? ? ? ? ?  1   MET A CE  1 
ATOM   9    N N   . ALA A 1 5   ? -3.565  32.174 29.782 1.00 57.14  ? ? ? ? ? ?  2   ALA A N   1 
ATOM   10   C CA  . ALA A 1 5   ? -2.934  33.453 30.080 1.00 51.33  ? ? ? ? ? ?  2   ALA A CA  1 
ATOM   11   C C   . ALA A 1 5   ? -1.525  33.546 29.507 1.00 47.04  ? ? ? ? ? ?  2   ALA A C   1 
ATOM   12   O O   . ALA A 1 5   ? -0.681  32.688 29.765 1.00 47.31  ? ? ? ? ? ?  2   ALA A O   1 
ATOM   13   C CB  . ALA A 1 5   ? -2.910  33.691 31.583 1.00 51.03  ? ? ? ? ? ?  2   ALA A CB  1 
ATOM   14   N N   . ALA A 1 6   ? -1.279  34.597 28.731 1.00 42.55  ? ? ? ? ? ?  3   ALA A N   1 
ATOM   15   C CA  . ALA A 1 6   ? 0.046   34.857 28.185 1.00 41.21  ? ? ? ? ? ?  3   ALA A CA  1 
ATOM   16   C C   . ALA A 1 6   ? 0.876   35.676 29.168 1.00 40.25  ? ? ? ? ? ?  3   ALA A C   1 
ATOM   17   O O   . ALA A 1 6   ? 0.335   36.415 29.992 1.00 38.07  ? ? ? ? ? ?  3   ALA A O   1 
ATOM   18   C CB  . ALA A 1 6   ? -0.062  35.580 26.853 1.00 40.99  ? ? ? ? ? ?  3   ALA A CB  1 
ATOM   19   N N   . VAL A 1 7   ? 2.194   35.543 29.079 1.00 39.23  ? ? ? ? ? ?  4   VAL A N   1 
ATOM   20   C CA  . VAL A 1 7   ? 3.085   36.297 29.949 1.00 35.41  ? ? ? ? ? ?  4   VAL A CA  1 
ATOM   21   C C   . VAL A 1 7   ? 3.641   37.515 29.223 1.00 36.94  ? ? ? ? ? ?  4   VAL A C   1 
ATOM   22   O O   . VAL A 1 7   ? 3.659   37.564 27.991 1.00 39.44  ? ? ? ? ? ?  4   VAL A O   1 
ATOM   23   C CB  . VAL A 1 7   ? 4.251   35.429 30.464 1.00 35.18  ? ? ? ? ? ?  4   VAL A CB  1 
ATOM   24   C CG1 . VAL A 1 7   ? 3.726   34.280 31.314 1.00 32.22  ? ? ? ? ? ?  4   VAL A CG1 1 
ATOM   25   C CG2 . VAL A 1 7   ? 5.084   34.906 29.301 1.00 34.35  ? ? ? ? ? ?  4   VAL A CG2 1 
ATOM   26   N N   . ASP A 1 8   ? 4.085   38.502 29.992 1.00 35.95  ? ? ? ? ? ?  5   ASP A N   1 
ATOM   27   C CA  . ASP A 1 8   ? 4.718   39.684 29.424 1.00 40.50  ? ? ? ? ? ?  5   ASP A CA  1 
ATOM   28   C C   . ASP A 1 8   ? 6.217   39.433 29.283 1.00 37.47  ? ? ? ? ? ?  5   ASP A C   1 
ATOM   29   O O   . ASP A 1 8   ? 6.943   39.393 30.275 1.00 36.94  ? ? ? ? ? ?  5   ASP A O   1 
ATOM   30   C CB  . ASP A 1 8   ? 4.451   40.910 30.302 1.00 44.88  ? ? ? ? ? ?  5   ASP A CB  1 
ATOM   31   C CG  . ASP A 1 8   ? 5.022   42.187 29.715 1.00 50.08  ? ? ? ? ? ?  5   ASP A CG  1 
ATOM   32   O OD1 . ASP A 1 8   ? 5.252   42.234 28.488 1.00 52.95  ? ? ? ? ? ?  5   ASP A OD1 1 
ATOM   33   O OD2 . ASP A 1 8   ? 5.236   43.149 30.482 1.00 52.92  ? ? ? ? ? ?  5   ASP A OD2 1 
ATOM   34   N N   . LEU A 1 9   ? 6.670   39.263 28.044 1.00 35.29  ? ? ? ? ? ?  6   LEU A N   1 
ATOM   35   C CA  . LEU A 1 9   ? 8.065   38.922 27.771 1.00 34.99  ? ? ? ? ? ?  6   LEU A CA  1 
ATOM   36   C C   . LEU A 1 9   ? 9.045   40.015 28.184 1.00 34.34  ? ? ? ? ? ?  6   LEU A C   1 
ATOM   37   O O   . LEU A 1 9   ? 10.244  39.765 28.297 1.00 34.98  ? ? ? ? ? ?  6   LEU A O   1 
ATOM   38   C CB  . LEU A 1 9   ? 8.261   38.582 26.290 1.00 32.74  ? ? ? ? ? ?  6   LEU A CB  1 
ATOM   39   C CG  . LEU A 1 9   ? 7.563   37.320 25.780 1.00 28.59  ? ? ? ? ? ?  6   LEU A CG  1 
ATOM   40   C CD1 . LEU A 1 9   ? 8.006   36.997 24.364 1.00 27.88  ? ? ? ? ? ?  6   LEU A CD1 1 
ATOM   41   C CD2 . LEU A 1 9   ? 7.823   36.146 26.712 1.00 24.84  ? ? ? ? ? ?  6   LEU A CD2 1 
ATOM   42   N N   . ALA A 1 10  ? 8.533   41.221 28.413 1.00 30.45  ? ? ? ? ? ?  7   ALA A N   1 
ATOM   43   C CA  . ALA A 1 10  ? 9.374   42.353 28.789 1.00 31.51  ? ? ? ? ? ?  7   ALA A CA  1 
ATOM   44   C C   . ALA A 1 10  ? 9.941   42.201 30.199 1.00 33.76  ? ? ? ? ? ?  7   ALA A C   1 
ATOM   45   O O   . ALA A 1 10  ? 10.850  42.932 30.593 1.00 33.75  ? ? ? ? ? ?  7   ALA A O   1 
ATOM   46   C CB  . ALA A 1 10  ? 8.599   43.659 28.661 1.00 33.40  ? ? ? ? ? ?  7   ALA A CB  1 
ATOM   47   N N   . THR A 1 11  ? 9.405   41.245 30.953 1.00 35.85  ? ? ? ? ? ?  8   THR A N   1 
ATOM   48   C CA  . THR A 1 11  ? 9.883   40.981 32.306 1.00 35.77  ? ? ? ? ? ?  8   THR A CA  1 
ATOM   49   C C   . THR A 1 11  ? 10.665  39.672 32.381 1.00 31.66  ? ? ? ? ? ?  8   THR A C   1 
ATOM   50   O O   . THR A 1 11  ? 11.076  39.250 33.460 1.00 27.41  ? ? ? ? ? ?  8   THR A O   1 
ATOM   51   C CB  . THR A 1 11  ? 8.724   40.924 33.316 1.00 36.78  ? ? ? ? ? ?  8   THR A CB  1 
ATOM   52   O OG1 . THR A 1 11  ? 7.793   39.910 32.919 1.00 37.32  ? ? ? ? ? ?  8   THR A OG1 1 
ATOM   53   C CG2 . THR A 1 11  ? 8.007   42.266 33.384 1.00 38.57  ? ? ? ? ? ?  8   THR A CG2 1 
ATOM   54   N N   . HIS A 1 12  ? 10.862  39.033 31.231 1.00 24.92  ? ? ? ? ? ?  9   HIS A N   1 
ATOM   55   C CA  . HIS A 1 12  ? 11.602  37.774 31.162 1.00 24.04  ? ? ? ? ? ?  9   HIS A CA  1 
ATOM   56   C C   . HIS A 1 12  ? 13.055  38.008 30.768 1.00 25.11  ? ? ? ? ? ?  9   HIS A C   1 
ATOM   57   O O   . HIS A 1 12  ? 13.336  38.371 29.628 1.00 24.62  ? ? ? ? ? ?  9   HIS A O   1 
ATOM   58   C CB  . HIS A 1 12  ? 10.936  36.813 30.172 1.00 23.32  ? ? ? ? ? ?  9   HIS A CB  1 
ATOM   59   C CG  . HIS A 1 12  ? 9.698   36.162 30.705 1.00 20.75  ? ? ? ? ? ?  9   HIS A CG  1 
ATOM   60   N ND1 . HIS A 1 12  ? 9.480   34.804 30.625 1.00 23.80  ? ? ? ? ? ?  9   HIS A ND1 1 
ATOM   61   C CD2 . HIS A 1 12  ? 8.620   36.680 31.340 1.00 21.18  ? ? ? ? ? ?  9   HIS A CD2 1 
ATOM   62   C CE1 . HIS A 1 12  ? 8.318   34.513 31.181 1.00 24.41  ? ? ? ? ? ?  9   HIS A CE1 1 
ATOM   63   N NE2 . HIS A 1 12  ? 7.775   35.634 31.623 1.00 25.64  ? ? ? ? ? ?  9   HIS A NE2 1 
ATOM   64   N N   . PRO A 1 13  ? 13.985  37.785 31.712 1.00 26.17  ? ? ? ? ? ?  10  PRO A N   1 
ATOM   65   C CA  . PRO A 1 13  ? 15.408  38.079 31.497 1.00 25.92  ? ? ? ? ? ?  10  PRO A CA  1 
ATOM   66   C C   . PRO A 1 13  ? 15.990  37.315 30.308 1.00 26.55  ? ? ? ? ? ?  10  PRO A C   1 
ATOM   67   O O   . PRO A 1 13  ? 16.835  37.851 29.591 1.00 25.55  ? ? ? ? ? ?  10  PRO A O   1 
ATOM   68   C CB  . PRO A 1 13  ? 16.062  37.623 32.808 1.00 23.66  ? ? ? ? ? ?  10  PRO A CB  1 
ATOM   69   C CG  . PRO A 1 13  ? 15.085  36.659 33.413 1.00 21.48  ? ? ? ? ? ?  10  PRO A CG  1 
ATOM   70   C CD  . PRO A 1 13  ? 13.741  37.170 33.028 1.00 21.12  ? ? ? ? ? ?  10  PRO A CD  1 
ATOM   71   N N   . GLY A 1 14  ? 15.529  36.085 30.099 1.00 22.77  ? ? ? ? ? ?  11  GLY A N   1 
ATOM   72   C CA  . GLY A 1 14  ? 15.982  35.283 28.977 1.00 19.84  ? ? ? ? ? ?  11  GLY A CA  1 
ATOM   73   C C   . GLY A 1 14  ? 15.544  35.852 27.641 1.00 23.35  ? ? ? ? ? ?  11  GLY A C   1 
ATOM   74   O O   . GLY A 1 14  ? 16.272  35.766 26.650 1.00 23.67  ? ? ? ? ? ?  11  GLY A O   1 
ATOM   75   N N   . HIS A 1 15  ? 14.349  36.435 27.610 1.00 23.42  ? ? ? ? ? ?  12  HIS A N   1 
ATOM   76   C CA  . HIS A 1 15  ? 13.848  37.076 26.398 1.00 23.02  ? ? ? ? ? ?  12  HIS A CA  1 
ATOM   77   C C   . HIS A 1 15  ? 14.717  38.273 26.042 1.00 21.58  ? ? ? ? ? ?  12  HIS A C   1 
ATOM   78   O O   . HIS A 1 15  ? 15.120  38.440 24.890 1.00 19.25  ? ? ? ? ? ?  12  HIS A O   1 
ATOM   79   C CB  . HIS A 1 15  ? 12.395  37.516 26.578 1.00 25.05  ? ? ? ? ? ?  12  HIS A CB  1 
ATOM   80   C CG  . HIS A 1 15  ? 11.839  38.259 25.403 1.00 26.19  ? ? ? ? ? ?  12  HIS A CG  1 
ATOM   81   N ND1 . HIS A 1 15  ? 11.581  37.651 24.193 1.00 25.62  ? ? ? ? ? ?  12  HIS A ND1 1 
ATOM   82   C CD2 . HIS A 1 15  ? 11.491  39.559 25.253 1.00 27.37  ? ? ? ? ? ?  12  HIS A CD2 1 
ATOM   83   C CE1 . HIS A 1 15  ? 11.098  38.545 23.348 1.00 26.93  ? ? ? ? ? ?  12  HIS A CE1 1 
ATOM   84   N NE2 . HIS A 1 15  ? 11.035  39.711 23.966 1.00 26.22  ? ? ? ? ? ?  12  HIS A NE2 1 
ATOM   85   N N   . LEU A 1 16  ? 15.008  39.097 27.043 1.00 20.66  ? ? ? ? ? ?  13  LEU A N   1 
ATOM   86   C CA  . LEU A 1 16  ? 15.879  40.250 26.860 1.00 22.30  ? ? ? ? ? ?  13  LEU A CA  1 
ATOM   87   C C   . LEU A 1 16  ? 17.302  39.819 26.511 1.00 24.02  ? ? ? ? ? ?  13  LEU A C   1 
ATOM   88   O O   . LEU A 1 16  ? 17.977  40.469 25.710 1.00 23.41  ? ? ? ? ? ?  13  LEU A O   1 
ATOM   89   C CB  . LEU A 1 16  ? 15.883  41.136 28.112 1.00 25.06  ? ? ? ? ? ?  13  LEU A CB  1 
ATOM   90   C CG  . LEU A 1 16  ? 14.707  42.096 28.335 1.00 29.84  ? ? ? ? ? ?  13  LEU A CG  1 
ATOM   91   C CD1 . LEU A 1 16  ? 14.316  42.793 27.044 1.00 29.66  ? ? ? ? ? ?  13  LEU A CD1 1 
ATOM   92   C CD2 . LEU A 1 16  ? 13.507  41.403 28.951 1.00 35.07  ? ? ? ? ? ?  13  LEU A CD2 1 
ATOM   93   N N   . ALA A 1 17  ? 17.752  38.721 27.114 1.00 18.24  ? ? ? ? ? ?  14  ALA A N   1 
ATOM   94   C CA  . ALA A 1 17  ? 19.093  38.207 26.866 1.00 15.95  ? ? ? ? ? ?  14  ALA A CA  1 
ATOM   95   C C   . ALA A 1 17  ? 19.281  37.811 25.406 1.00 22.74  ? ? ? ? ? ?  14  ALA A C   1 
ATOM   96   O O   . ALA A 1 17  ? 20.292  38.153 24.789 1.00 21.65  ? ? ? ? ? ?  14  ALA A O   1 
ATOM   97   C CB  . ALA A 1 17  ? 19.388  37.024 27.774 1.00 19.49  ? ? ? ? ? ?  14  ALA A CB  1 
ATOM   98   N N   . ARG A 1 18  ? 18.310  37.081 24.862 1.00 25.74  ? ? ? ? ? ?  15  ARG A N   1 
ATOM   99   C CA  . ARG A 1 18  ? 18.375  36.659 23.468 1.00 26.30  ? ? ? ? ? ?  15  ARG A CA  1 
ATOM   100  C C   . ARG A 1 18  ? 18.421  37.857 22.531 1.00 24.72  ? ? ? ? ? ?  15  ARG A C   1 
ATOM   101  O O   . ARG A 1 18  ? 19.226  37.898 21.601 1.00 26.07  ? ? ? ? ? ?  15  ARG A O   1 
ATOM   102  C CB  . ARG A 1 18  ? 17.191  35.765 23.091 1.00 23.07  ? ? ? ? ? ?  15  ARG A CB  1 
ATOM   103  C CG  . ARG A 1 18  ? 17.088  35.550 21.580 1.00 29.89  ? ? ? ? ? ?  15  ARG A CG  1 
ATOM   104  C CD  . ARG A 1 18  ? 16.008  34.556 21.175 1.00 33.02  ? ? ? ? ? ?  15  ARG A CD  1 
ATOM   105  N NE  . ARG A 1 18  ? 14.655  35.029 21.454 1.00 31.73  ? ? ? ? ? ?  15  ARG A NE  1 
ATOM   106  C CZ  . ARG A 1 18  ? 14.010  35.938 20.728 1.00 32.11  ? ? ? ? ? ?  15  ARG A CZ  1 
ATOM   107  N NH1 . ARG A 1 18  ? 14.598  36.501 19.681 1.00 30.14  ? ? ? ? ? ?  15  ARG A NH1 1 
ATOM   108  N NH2 . ARG A 1 18  ? 12.775  36.295 21.060 1.00 29.03  ? ? ? ? ? ?  15  ARG A NH2 1 
ATOM   109  N N   . ARG A 1 19  ? 17.559  38.835 22.785 1.00 21.55  ? ? ? ? ? ?  16  ARG A N   1 
ATOM   110  C CA  . ARG A 1 19  ? 17.465  40.002 21.916 1.00 24.50  ? ? ? ? ? ?  16  ARG A CA  1 
ATOM   111  C C   . ARG A 1 19  ? 18.715  40.876 21.996 1.00 21.48  ? ? ? ? ? ?  16  ARG A C   1 
ATOM   112  O O   . ARG A 1 19  ? 19.126  41.472 21.004 1.00 26.52  ? ? ? ? ? ?  16  ARG A O   1 
ATOM   113  C CB  . ARG A 1 19  ? 16.199  40.804 22.225 1.00 30.15  ? ? ? ? ? ?  16  ARG A CB  1 
ATOM   114  C CG  . ARG A 1 19  ? 14.924  39.996 22.030 1.00 36.96  ? ? ? ? ? ?  16  ARG A CG  1 
ATOM   115  C CD  . ARG A 1 19  ? 13.673  40.839 22.195 1.00 43.42  ? ? ? ? ? ?  16  ARG A CD  1 
ATOM   116  N NE  . ARG A 1 19  ? 13.552  41.852 21.151 1.00 49.30  ? ? ? ? ? ?  16  ARG A NE  1 
ATOM   117  C CZ  . ARG A 1 19  ? 12.425  42.493 20.860 1.00 50.30  ? ? ? ? ? ?  16  ARG A CZ  1 
ATOM   118  N NH1 . ARG A 1 19  ? 11.313  42.220 21.529 1.00 48.75  ? ? ? ? ? ?  16  ARG A NH1 1 
ATOM   119  N NH2 . ARG A 1 19  ? 12.407  43.402 19.895 1.00 52.67  ? ? ? ? ? ?  16  ARG A NH2 1 
ATOM   120  N N   . LEU A 1 20  ? 19.323  40.942 23.176 1.00 21.28  ? ? ? ? ? ?  17  LEU A N   1 
ATOM   121  C CA  . LEU A 1 20  ? 20.568  41.684 23.338 1.00 25.13  ? ? ? ? ? ?  17  LEU A CA  1 
ATOM   122  C C   . LEU A 1 20  ? 21.700  41.026 22.550 1.00 26.99  ? ? ? ? ? ?  17  LEU A C   1 
ATOM   123  O O   . LEU A 1 20  ? 22.499  41.708 21.907 1.00 28.10  ? ? ? ? ? ?  17  LEU A O   1 
ATOM   124  C CB  . LEU A 1 20  ? 20.949  41.789 24.815 1.00 20.32  ? ? ? ? ? ?  17  LEU A CB  1 
ATOM   125  C CG  . LEU A 1 20  ? 22.255  42.531 25.114 1.00 21.98  ? ? ? ? ? ?  17  LEU A CG  1 
ATOM   126  C CD1 . LEU A 1 20  ? 22.164  43.990 24.692 1.00 21.70  ? ? ? ? ? ?  17  LEU A CD1 1 
ATOM   127  C CD2 . LEU A 1 20  ? 22.622  42.414 26.586 1.00 16.88  ? ? ? ? ? ?  17  LEU A CD2 1 
ATOM   128  N N   . GLN A 1 21  ? 21.758  39.699 22.597 1.00 23.73  ? ? ? ? ? ?  18  GLN A N   1 
ATOM   129  C CA  . GLN A 1 21  ? 22.807  38.966 21.898 1.00 26.10  ? ? ? ? ? ?  18  GLN A CA  1 
ATOM   130  C C   . GLN A 1 21  ? 22.624  39.001 20.377 1.00 27.60  ? ? ? ? ? ?  18  GLN A C   1 
ATOM   131  O O   . GLN A 1 21  ? 23.603  39.041 19.631 1.00 25.98  ? ? ? ? ? ?  18  GLN A O   1 
ATOM   132  C CB  . GLN A 1 21  ? 22.906  37.525 22.415 1.00 19.60  ? ? ? ? ? ?  18  GLN A CB  1 
ATOM   133  C CG  . GLN A 1 21  ? 23.896  36.640 21.659 1.00 18.11  ? ? ? ? ? ?  18  GLN A CG  1 
ATOM   134  C CD  . GLN A 1 21  ? 25.311  37.195 21.645 1.00 23.81  ? ? ? ? ? ?  18  GLN A CD  1 
ATOM   135  O OE1 . GLN A 1 21  ? 25.687  38.011 22.486 1.00 27.10  ? ? ? ? ? ?  18  GLN A OE1 1 
ATOM   136  N NE2 . GLN A 1 21  ? 26.106  36.746 20.684 1.00 29.04  ? ? ? ? ? ?  18  GLN A NE2 1 
ATOM   137  N N   . GLN A 1 22  ? 21.373  38.990 19.922 1.00 28.81  ? ? ? ? ? ?  19  GLN A N   1 
ATOM   138  C CA  . GLN A 1 22  ? 21.081  39.155 18.500 1.00 31.16  ? ? ? ? ? ?  19  GLN A CA  1 
ATOM   139  C C   . GLN A 1 22  ? 21.554  40.522 18.027 1.00 29.45  ? ? ? ? ? ?  19  GLN A C   1 
ATOM   140  O O   . GLN A 1 22  ? 22.177  40.646 16.974 1.00 30.73  ? ? ? ? ? ?  19  GLN A O   1 
ATOM   141  C CB  . GLN A 1 22  ? 19.582  39.018 18.226 1.00 36.98  ? ? ? ? ? ?  19  GLN A CB  1 
ATOM   142  C CG  . GLN A 1 22  ? 19.032  37.615 18.395 1.00 39.50  ? ? ? ? ? ?  19  GLN A CG  1 
ATOM   143  C CD  . GLN A 1 22  ? 17.519  37.569 18.274 1.00 39.91  ? ? ? ? ? ?  19  GLN A CD  1 
ATOM   144  O OE1 . GLN A 1 22  ? 16.912  36.501 18.355 1.00 42.26  ? ? ? ? ? ?  19  GLN A OE1 1 
ATOM   145  N NE2 . GLN A 1 22  ? 16.903  38.732 18.083 1.00 36.46  ? ? ? ? ? ?  19  GLN A NE2 1 
ATOM   146  N N   . ALA A 1 23  ? 21.241  41.548 18.814 1.00 28.07  ? ? ? ? ? ?  20  ALA A N   1 
ATOM   147  C CA  . ALA A 1 23  ? 21.673  42.908 18.520 1.00 29.14  ? ? ? ? ? ?  20  ALA A CA  1 
ATOM   148  C C   . ALA A 1 23  ? 23.193  42.977 18.492 1.00 31.81  ? ? ? ? ? ?  20  ALA A C   1 
ATOM   149  O O   . ALA A 1 23  ? 23.781  43.659 17.653 1.00 31.48  ? ? ? ? ? ?  20  ALA A O   1 
ATOM   150  C CB  . ALA A 1 23  ? 21.120  43.872 19.556 1.00 29.03  ? ? ? ? ? ?  20  ALA A CB  1 
ATOM   151  N N   . HIS A 1 24  ? 23.819  42.265 19.423 1.00 29.24  ? ? ? ? ? ?  21  HIS A N   1 
ATOM   152  C CA  . HIS A 1 24  ? 25.271  42.181 19.485 1.00 28.88  ? ? ? ? ? ?  21  HIS A CA  1 
ATOM   153  C C   . HIS A 1 24  ? 25.827  41.509 18.235 1.00 23.73  ? ? ? ? ? ?  21  HIS A C   1 
ATOM   154  O O   . HIS A 1 24  ? 26.761  42.017 17.614 1.00 23.01  ? ? ? ? ? ?  21  HIS A O   1 
ATOM   155  C CB  . HIS A 1 24  ? 25.707  41.412 20.735 1.00 21.44  ? ? ? ? ? ?  21  HIS A CB  1 
ATOM   156  C CG  . HIS A 1 24  ? 27.168  41.081 20.764 1.00 26.72  ? ? ? ? ? ?  21  HIS A CG  1 
ATOM   157  N ND1 . HIS A 1 24  ? 27.653  39.907 21.302 1.00 25.54  ? ? ? ? ? ?  21  HIS A ND1 1 
ATOM   158  C CD2 . HIS A 1 24  ? 28.249  41.770 20.327 1.00 25.51  ? ? ? ? ? ?  21  HIS A CD2 1 
ATOM   159  C CE1 . HIS A 1 24  ? 28.970  39.885 21.189 1.00 27.80  ? ? ? ? ? ?  21  HIS A CE1 1 
ATOM   160  N NE2 . HIS A 1 24  ? 29.356  41.004 20.602 1.00 27.68  ? ? ? ? ? ?  21  HIS A NE2 1 
ATOM   161  N N   . TYR A 1 25  ? 25.249  40.369 17.870 1.00 22.53  ? ? ? ? ? ?  22  TYR A N   1 
ATOM   162  C CA  . TYR A 1 25  ? 25.719  39.616 16.710 1.00 28.01  ? ? ? ? ? ?  22  TYR A CA  1 
ATOM   163  C C   . TYR A 1 25  ? 25.577  40.436 15.434 1.00 32.55  ? ? ? ? ? ?  22  TYR A C   1 
ATOM   164  O O   . TYR A 1 25  ? 26.422  40.362 14.541 1.00 32.37  ? ? ? ? ? ?  22  TYR A O   1 
ATOM   165  C CB  . TYR A 1 25  ? 24.964  38.292 16.574 1.00 28.18  ? ? ? ? ? ?  22  TYR A CB  1 
ATOM   166  C CG  . TYR A 1 25  ? 25.514  37.390 15.491 1.00 32.41  ? ? ? ? ? ?  22  TYR A CG  1 
ATOM   167  C CD1 . TYR A 1 25  ? 25.006  37.431 14.200 1.00 39.03  ? ? ? ? ? ?  22  TYR A CD1 1 
ATOM   168  C CD2 . TYR A 1 25  ? 26.548  36.501 15.761 1.00 36.02  ? ? ? ? ? ?  22  TYR A CD2 1 
ATOM   169  C CE1 . TYR A 1 25  ? 25.511  36.610 13.207 1.00 42.96  ? ? ? ? ? ?  22  TYR A CE1 1 
ATOM   170  C CE2 . TYR A 1 25  ? 27.057  35.676 14.776 1.00 38.85  ? ? ? ? ? ?  22  TYR A CE2 1 
ATOM   171  C CZ  . TYR A 1 25  ? 26.535  35.735 13.502 1.00 43.32  ? ? ? ? ? ?  22  TYR A CZ  1 
ATOM   172  O OH  . TYR A 1 25  ? 27.038  34.916 12.518 1.00 49.68  ? ? ? ? ? ?  22  TYR A OH  1 
ATOM   173  N N   . LEU A 1 26  ? 24.508  41.223 15.359 1.00 34.45  ? ? ? ? ? ?  23  LEU A N   1 
ATOM   174  C CA  . LEU A 1 26  ? 24.262  42.074 14.200 1.00 36.72  ? ? ? ? ? ?  23  LEU A CA  1 
ATOM   175  C C   . LEU A 1 26  ? 25.292  43.197 14.139 1.00 35.67  ? ? ? ? ? ?  23  LEU A C   1 
ATOM   176  O O   . LEU A 1 26  ? 25.927  43.410 13.107 1.00 37.60  ? ? ? ? ? ?  23  LEU A O   1 
ATOM   177  C CB  . LEU A 1 26  ? 22.842  42.649 14.246 1.00 38.70  ? ? ? ? ? ?  23  LEU A CB  1 
ATOM   178  C CG  . LEU A 1 26  ? 22.160  43.004 12.919 1.00 48.76  ? ? ? ? ? ?  23  LEU A CG  1 
ATOM   179  C CD1 . LEU A 1 26  ? 22.724  44.280 12.304 1.00 53.05  ? ? ? ? ? ?  23  LEU A CD1 1 
ATOM   180  C CD2 . LEU A 1 26  ? 22.261  41.844 11.934 1.00 51.15  ? ? ? ? ? ?  23  LEU A CD2 1 
ATOM   181  N N   . LEU A 1 27  ? 25.452  43.912 15.248 1.00 29.38  ? ? ? ? ? ?  24  LEU A N   1 
ATOM   182  C CA  . LEU A 1 27  ? 26.412  45.008 15.322 1.00 28.26  ? ? ? ? ? ?  24  LEU A CA  1 
ATOM   183  C C   . LEU A 1 27  ? 27.842  44.534 15.073 1.00 28.67  ? ? ? ? ? ?  24  LEU A C   1 
ATOM   184  O O   . LEU A 1 27  ? 28.632  45.239 14.449 1.00 23.94  ? ? ? ? ? ?  24  LEU A O   1 
ATOM   185  C CB  . LEU A 1 27  ? 26.330  45.712 16.679 1.00 28.20  ? ? ? ? ? ?  24  LEU A CB  1 
ATOM   186  C CG  . LEU A 1 27  ? 25.184  46.693 16.918 1.00 34.21  ? ? ? ? ? ?  24  LEU A CG  1 
ATOM   187  C CD1 . LEU A 1 27  ? 25.197  47.162 18.361 1.00 34.07  ? ? ? ? ? ?  24  LEU A CD1 1 
ATOM   188  C CD2 . LEU A 1 27  ? 25.294  47.878 15.976 1.00 36.09  ? ? ? ? ? ?  24  LEU A CD2 1 
ATOM   189  N N   . TRP A 1 28  ? 28.173  43.342 15.561 1.00 30.78  ? ? ? ? ? ?  25  TRP A N   1 
ATOM   190  C CA  . TRP A 1 28  ? 29.525  42.816 15.398 1.00 30.21  ? ? ? ? ? ?  25  TRP A CA  1 
ATOM   191  C C   . TRP A 1 28  ? 29.841  42.556 13.929 1.00 30.74  ? ? ? ? ? ?  25  TRP A C   1 
ATOM   192  O O   . TRP A 1 28  ? 30.866  43.001 13.414 1.00 30.18  ? ? ? ? ? ?  25  TRP A O   1 
ATOM   193  C CB  . TRP A 1 28  ? 29.726  41.534 16.210 1.00 26.59  ? ? ? ? ? ?  25  TRP A CB  1 
ATOM   194  C CG  . TRP A 1 28  ? 31.126  40.999 16.111 1.00 23.46  ? ? ? ? ? ?  25  TRP A CG  1 
ATOM   195  C CD1 . TRP A 1 28  ? 31.628  40.189 15.134 1.00 24.73  ? ? ? ? ? ?  25  TRP A CD1 1 
ATOM   196  C CD2 . TRP A 1 28  ? 32.208  41.252 17.017 1.00 21.69  ? ? ? ? ? ?  25  TRP A CD2 1 
ATOM   197  N NE1 . TRP A 1 28  ? 32.953  39.918 15.377 1.00 24.36  ? ? ? ? ? ?  25  TRP A NE1 1 
ATOM   198  C CE2 . TRP A 1 28  ? 33.333  40.557 16.527 1.00 25.26  ? ? ? ? ? ?  25  TRP A CE2 1 
ATOM   199  C CE3 . TRP A 1 28  ? 32.334  41.996 18.194 1.00 17.86  ? ? ? ? ? ?  25  TRP A CE3 1 
ATOM   200  C CZ2 . TRP A 1 28  ? 34.568  40.589 17.171 1.00 23.72  ? ? ? ? ? ?  25  TRP A CZ2 1 
ATOM   201  C CZ3 . TRP A 1 28  ? 33.560  42.022 18.835 1.00 19.49  ? ? ? ? ? ?  25  TRP A CZ3 1 
ATOM   202  C CH2 . TRP A 1 28  ? 34.660  41.321 18.323 1.00 25.18  ? ? ? ? ? ?  25  TRP A CH2 1 
ATOM   203  N N   . ASN A 1 29  ? 28.953  41.834 13.257 1.00 29.18  ? ? ? ? ? ?  26  ASN A N   1 
ATOM   204  C CA  . ASN A 1 29  ? 29.154  41.498 11.855 1.00 32.45  ? ? ? ? ? ?  26  ASN A CA  1 
ATOM   205  C C   . ASN A 1 29  ? 29.065  42.705 10.925 1.00 34.48  ? ? ? ? ? ?  26  ASN A C   1 
ATOM   206  O O   . ASN A 1 29  ? 29.632  42.698 9.832  1.00 36.04  ? ? ? ? ? ?  26  ASN A O   1 
ATOM   207  C CB  . ASN A 1 29  ? 28.172  40.407 11.423 1.00 34.07  ? ? ? ? ? ?  26  ASN A CB  1 
ATOM   208  C CG  . ASN A 1 29  ? 28.584  39.032 11.909 1.00 36.19  ? ? ? ? ? ?  26  ASN A CG  1 
ATOM   209  O OD1 . ASN A 1 29  ? 29.257  38.289 11.196 1.00 37.11  ? ? ? ? ? ?  26  ASN A OD1 1 
ATOM   210  N ND2 . ASN A 1 29  ? 28.190  38.689 13.133 1.00 31.44  ? ? ? ? ? ?  26  ASN A ND2 1 
ATOM   211  N N   . THR A 1 30  ? 28.361  43.742 11.369 1.00 35.79  ? ? ? ? ? ?  27  THR A N   1 
ATOM   212  C CA  . THR A 1 30  ? 28.195  44.953 10.573 1.00 36.99  ? ? ? ? ? ?  27  THR A CA  1 
ATOM   213  C C   . THR A 1 30  ? 29.375  45.905 10.739 1.00 39.09  ? ? ? ? ? ?  27  THR A C   1 
ATOM   214  O O   . THR A 1 30  ? 29.915  46.421 9.759  1.00 38.93  ? ? ? ? ? ?  27  THR A O   1 
ATOM   215  C CB  . THR A 1 30  ? 26.908  45.711 10.957 1.00 38.60  ? ? ? ? ? ?  27  THR A CB  1 
ATOM   216  O OG1 . THR A 1 30  ? 25.767  44.881 10.712 1.00 40.28  ? ? ? ? ? ?  27  THR A OG1 1 
ATOM   217  C CG2 . THR A 1 30  ? 26.778  46.991 10.144 1.00 43.13  ? ? ? ? ? ?  27  THR A CG2 1 
ATOM   218  N N   . MET A 1 31  ? 29.774  46.128 11.986 1.00 34.36  ? ? ? ? ? ?  28  MET A N   1 
ATOM   219  C CA  . MET A 1 31  ? 30.755  47.157 12.304 1.00 31.77  ? ? ? ? ? ?  28  MET A CA  1 
ATOM   220  C C   . MET A 1 31  ? 32.164  46.620 12.547 1.00 31.71  ? ? ? ? ? ?  28  MET A C   1 
ATOM   221  O O   . MET A 1 31  ? 33.143  47.347 12.380 1.00 32.88  ? ? ? ? ? ?  28  MET A O   1 
ATOM   222  C CB  . MET A 1 31  ? 30.297  47.948 13.529 1.00 32.44  ? ? ? ? ? ?  28  MET A CB  1 
ATOM   223  C CG  . MET A 1 31  ? 28.892  48.509 13.415 1.00 34.04  ? ? ? ? ? ?  28  MET A CG  1 
ATOM   224  S SD  . MET A 1 31  ? 28.497  49.576 14.810 1.00 35.82  ? ? ? ? ? ?  28  MET A SD  1 
ATOM   225  C CE  . MET A 1 31  ? 29.761  50.833 14.629 1.00 25.52  ? ? ? ? ? ?  28  MET A CE  1 
ATOM   226  N N   . VAL A 1 32  ? 32.269  45.358 12.947 1.00 28.87  ? ? ? ? ? ?  29  VAL A N   1 
ATOM   227  C CA  . VAL A 1 32  ? 33.562  44.817 13.360 1.00 28.73  ? ? ? ? ? ?  29  VAL A CA  1 
ATOM   228  C C   . VAL A 1 32  ? 34.167  43.848 12.342 1.00 28.43  ? ? ? ? ? ?  29  VAL A C   1 
ATOM   229  O O   . VAL A 1 32  ? 35.162  44.172 11.696 1.00 30.24  ? ? ? ? ? ?  29  VAL A O   1 
ATOM   230  C CB  . VAL A 1 32  ? 33.487  44.163 14.762 1.00 27.75  ? ? ? ? ? ?  29  VAL A CB  1 
ATOM   231  C CG1 . VAL A 1 32  ? 34.843  43.605 15.173 1.00 24.06  ? ? ? ? ? ?  29  VAL A CG1 1 
ATOM   232  C CG2 . VAL A 1 32  ? 32.994  45.181 15.787 1.00 25.25  ? ? ? ? ? ?  29  VAL A CG2 1 
ATOM   233  N N   . SER A 1 33  ? 33.571  42.668 12.196 1.00 28.12  ? ? ? ? ? ?  30  SER A N   1 
ATOM   234  C CA  . SER A 1 33  ? 34.120  41.664 11.288 1.00 32.07  ? ? ? ? ? ?  30  SER A CA  1 
ATOM   235  C C   . SER A 1 33  ? 33.124  40.563 10.935 1.00 31.16  ? ? ? ? ? ?  30  SER A C   1 
ATOM   236  O O   . SER A 1 33  ? 32.288  40.182 11.751 1.00 28.76  ? ? ? ? ? ?  30  SER A O   1 
ATOM   237  C CB  . SER A 1 33  ? 35.384  41.038 11.889 1.00 30.31  ? ? ? ? ? ?  30  SER A CB  1 
ATOM   238  O OG  . SER A 1 33  ? 35.980  40.127 10.984 1.00 30.79  ? ? ? ? ? ?  30  SER A OG  1 
ATOM   239  N N   . GLU A 1 34  ? 33.229  40.058 9.710  1.00 32.13  ? ? ? ? ? ?  31  GLU A N   1 
ATOM   240  C CA  . GLU A 1 34  ? 32.454  38.899 9.282  1.00 38.02  ? ? ? ? ? ?  31  GLU A CA  1 
ATOM   241  C C   . GLU A 1 34  ? 33.350  37.670 9.234  1.00 39.71  ? ? ? ? ? ?  31  GLU A C   1 
ATOM   242  O O   . GLU A 1 34  ? 32.886  36.560 8.978  1.00 41.73  ? ? ? ? ? ?  31  GLU A O   1 
ATOM   243  C CB  . GLU A 1 34  ? 31.821  39.141 7.911  1.00 39.98  ? ? ? ? ? ?  31  GLU A CB  1 
ATOM   244  C CG  . GLU A 1 34  ? 30.731  40.199 7.910  1.00 46.82  ? ? ? ? ? ?  31  GLU A CG  1 
ATOM   245  C CD  . GLU A 1 34  ? 30.097  40.383 6.544  1.00 53.82  ? ? ? ? ? ?  31  GLU A CD  1 
ATOM   246  O OE1 . GLU A 1 34  ? 29.189  39.599 6.196  1.00 53.91  ? ? ? ? ? ?  31  GLU A OE1 1 
ATOM   247  O OE2 . GLU A 1 34  ? 30.505  41.315 5.820  1.00 56.67  ? ? ? ? ? ?  31  GLU A OE2 1 
ATOM   248  N N   . GLU A 1 35  ? 34.639  37.879 9.482  1.00 39.19  ? ? ? ? ? ?  32  GLU A N   1 
ATOM   249  C CA  . GLU A 1 35  ? 35.611  36.792 9.482  1.00 41.87  ? ? ? ? ? ?  32  GLU A CA  1 
ATOM   250  C C   . GLU A 1 35  ? 35.964  36.368 10.906 1.00 38.73  ? ? ? ? ? ?  32  GLU A C   1 
ATOM   251  O O   . GLU A 1 35  ? 35.892  35.189 11.247 1.00 40.64  ? ? ? ? ? ?  32  GLU A O   1 
ATOM   252  C CB  . GLU A 1 35  ? 36.876  37.203 8.726  1.00 45.23  ? ? ? ? ? ?  32  GLU A CB  1 
ATOM   253  C CG  . GLU A 1 35  ? 37.905  36.096 8.589  1.00 52.65  ? ? ? ? ? ?  32  GLU A CG  1 
ATOM   254  C CD  . GLU A 1 35  ? 39.106  36.518 7.763  1.00 60.81  ? ? ? ? ? ?  32  GLU A CD  1 
ATOM   255  O OE1 . GLU A 1 35  ? 39.100  37.654 7.241  1.00 62.61  ? ? ? ? ? ?  32  GLU A OE1 1 
ATOM   256  O OE2 . GLU A 1 35  ? 40.055  35.715 7.636  1.00 63.11  ? ? ? ? ? ?  32  GLU A OE2 1 
ATOM   257  N N   . THR A 1 36  ? 36.342  37.335 11.735 1.00 30.59  ? ? ? ? ? ?  33  THR A N   1 
ATOM   258  C CA  . THR A 1 36  ? 36.666  37.052 13.128 1.00 29.78  ? ? ? ? ? ?  33  THR A CA  1 
ATOM   259  C C   . THR A 1 36  ? 35.433  37.202 14.010 1.00 29.33  ? ? ? ? ? ?  33  THR A C   1 
ATOM   260  O O   . THR A 1 36  ? 34.762  38.231 13.983 1.00 26.73  ? ? ? ? ? ?  33  THR A O   1 
ATOM   261  C CB  . THR A 1 36  ? 37.773  37.982 13.649 1.00 26.84  ? ? ? ? ? ?  33  THR A CB  1 
ATOM   262  O OG1 . THR A 1 36  ? 38.910  37.907 12.779 1.00 27.90  ? ? ? ? ? ?  33  THR A OG1 1 
ATOM   263  C CG2 . THR A 1 36  ? 38.187  37.582 15.061 1.00 23.38  ? ? ? ? ? ?  33  THR A CG2 1 
ATOM   264  N N   . THR A 1 37  ? 35.134  36.165 14.785 1.00 28.14  ? ? ? ? ? ?  34  THR A N   1 
ATOM   265  C CA  . THR A 1 37  ? 33.993  36.195 15.688 1.00 27.88  ? ? ? ? ? ?  34  THR A CA  1 
ATOM   266  C C   . THR A 1 37  ? 34.375  36.867 17.001 1.00 25.48  ? ? ? ? ? ?  34  THR A C   1 
ATOM   267  O O   . THR A 1 37  ? 35.559  37.032 17.306 1.00 24.15  ? ? ? ? ? ?  34  THR A O   1 
ATOM   268  C CB  . THR A 1 37  ? 33.484  34.779 15.994 1.00 28.95  ? ? ? ? ? ?  34  THR A CB  1 
ATOM   269  O OG1 . THR A 1 37  ? 34.461  34.082 16.776 1.00 27.06  ? ? ? ? ? ?  34  THR A OG1 1 
ATOM   270  C CG2 . THR A 1 37  ? 33.228  34.015 14.702 1.00 30.34  ? ? ? ? ? ?  34  THR A CG2 1 
ATOM   271  N N   . SER A 1 38  ? 33.372  37.257 17.779 1.00 21.25  ? ? ? ? ? ?  35  SER A N   1 
ATOM   272  C CA  . SER A 1 38  ? 33.640  37.887 19.069 1.00 20.87  ? ? ? ? ? ?  35  SER A CA  1 
ATOM   273  C C   . SER A 1 38  ? 34.330  36.959 20.087 1.00 21.07  ? ? ? ? ? ?  35  SER A C   1 
ATOM   274  O O   . SER A 1 38  ? 35.211  37.412 20.822 1.00 21.23  ? ? ? ? ? ?  35  SER A O   1 
ATOM   275  C CB  . SER A 1 38  ? 32.389  38.580 19.645 1.00 19.43  ? ? ? ? ? ?  35  SER A CB  1 
ATOM   276  O OG  . SER A 1 38  ? 31.519  37.685 20.324 1.00 22.22  ? ? ? ? ? ?  35  SER A OG  1 
ATOM   277  N N   . PRO A 1 39  ? 33.953  35.662 20.129 1.00 18.79  ? ? ? ? ? ?  36  PRO A N   1 
ATOM   278  C CA  . PRO A 1 39  ? 34.724  34.783 21.019 1.00 21.88  ? ? ? ? ? ?  36  PRO A CA  1 
ATOM   279  C C   . PRO A 1 39  ? 36.188  34.649 20.601 1.00 21.71  ? ? ? ? ? ?  36  PRO A C   1 
ATOM   280  O O   . PRO A 1 39  ? 37.053  34.480 21.460 1.00 21.10  ? ? ? ? ? ?  36  PRO A O   1 
ATOM   281  C CB  . PRO A 1 39  ? 34.010  33.436 20.882 1.00 27.25  ? ? ? ? ? ?  36  PRO A CB  1 
ATOM   282  C CG  . PRO A 1 39  ? 32.614  33.796 20.516 1.00 23.16  ? ? ? ? ? ?  36  PRO A CG  1 
ATOM   283  C CD  . PRO A 1 39  ? 32.760  34.974 19.599 1.00 16.57  ? ? ? ? ? ?  36  PRO A CD  1 
ATOM   284  N N   . GLN A 1 40  ? 36.460  34.722 19.302 1.00 21.87  ? ? ? ? ? ?  37  GLN A N   1 
ATOM   285  C CA  . GLN A 1 40  ? 37.836  34.712 18.822 1.00 21.59  ? ? ? ? ? ?  37  GLN A CA  1 
ATOM   286  C C   . GLN A 1 40  ? 38.581  35.956 19.294 1.00 22.67  ? ? ? ? ? ?  37  GLN A C   1 
ATOM   287  O O   . GLN A 1 40  ? 39.726  35.867 19.731 1.00 21.06  ? ? ? ? ? ?  37  GLN A O   1 
ATOM   288  C CB  . GLN A 1 40  ? 37.884  34.604 17.298 1.00 21.40  ? ? ? ? ? ?  37  GLN A CB  1 
ATOM   289  C CG  . GLN A 1 40  ? 37.537  33.221 16.774 1.00 21.47  ? ? ? ? ? ?  37  GLN A CG  1 
ATOM   290  C CD  . GLN A 1 40  ? 37.236  33.221 15.292 1.00 22.41  ? ? ? ? ? ?  37  GLN A CD  1 
ATOM   291  O OE1 . GLN A 1 40  ? 37.562  34.171 14.579 1.00 22.04  ? ? ? ? ? ?  37  GLN A OE1 1 
ATOM   292  N NE2 . GLN A 1 40  ? 36.600  32.156 14.819 1.00 22.77  ? ? ? ? ? ?  37  GLN A NE2 1 
ATOM   293  N N   . TYR A 1 41  ? 37.929  37.114 19.214 1.00 16.76  ? ? ? ? ? ?  38  TYR A N   1 
ATOM   294  C CA  . TYR A 1 41  ? 38.534  38.343 19.714 1.00 20.35  ? ? ? ? ? ?  38  TYR A CA  1 
ATOM   295  C C   . TYR A 1 41  ? 38.816  38.237 21.206 1.00 17.91  ? ? ? ? ? ?  38  TYR A C   1 
ATOM   296  O O   . TYR A 1 41  ? 39.853  38.692 21.681 1.00 23.06  ? ? ? ? ? ?  38  TYR A O   1 
ATOM   297  C CB  . TYR A 1 41  ? 37.655  39.569 19.446 1.00 22.93  ? ? ? ? ? ?  38  TYR A CB  1 
ATOM   298  C CG  . TYR A 1 41  ? 38.234  40.828 20.065 1.00 22.37  ? ? ? ? ? ?  38  TYR A CG  1 
ATOM   299  C CD1 . TYR A 1 41  ? 39.246  41.536 19.425 1.00 23.01  ? ? ? ? ? ?  38  TYR A CD1 1 
ATOM   300  C CD2 . TYR A 1 41  ? 37.795  41.287 21.302 1.00 21.83  ? ? ? ? ? ?  38  TYR A CD2 1 
ATOM   301  C CE1 . TYR A 1 41  ? 39.794  42.675 19.990 1.00 22.24  ? ? ? ? ? ?  38  TYR A CE1 1 
ATOM   302  C CE2 . TYR A 1 41  ? 38.339  42.425 21.877 1.00 23.94  ? ? ? ? ? ?  38  TYR A CE2 1 
ATOM   303  C CZ  . TYR A 1 41  ? 39.335  43.115 21.214 1.00 25.25  ? ? ? ? ? ?  38  TYR A CZ  1 
ATOM   304  O OH  . TYR A 1 41  ? 39.877  44.245 21.777 1.00 27.12  ? ? ? ? ? ?  38  TYR A OH  1 
ATOM   305  N N   . ALA A 1 42  ? 37.884  37.635 21.937 1.00 21.10  ? ? ? ? ? ?  39  ALA A N   1 
ATOM   306  C CA  . ALA A 1 42  ? 38.032  37.462 23.376 1.00 21.06  ? ? ? ? ? ?  39  ALA A CA  1 
ATOM   307  C C   . ALA A 1 42  ? 39.301  36.682 23.696 1.00 22.22  ? ? ? ? ? ?  39  ALA A C   1 
ATOM   308  O O   . ALA A 1 42  ? 40.034  37.020 24.623 1.00 17.98  ? ? ? ? ? ?  39  ALA A O   1 
ATOM   309  C CB  . ALA A 1 42  ? 36.811  36.761 23.959 1.00 18.27  ? ? ? ? ? ?  39  ALA A CB  1 
ATOM   310  N N   . VAL A 1 43  ? 39.562  35.642 22.914 1.00 18.90  ? ? ? ? ? ?  40  VAL A N   1 
ATOM   311  C CA  . VAL A 1 43  ? 40.763  34.842 23.103 1.00 19.52  ? ? ? ? ? ?  40  VAL A CA  1 
ATOM   312  C C   . VAL A 1 43  ? 42.016  35.623 22.704 1.00 19.34  ? ? ? ? ? ?  40  VAL A C   1 
ATOM   313  O O   . VAL A 1 43  ? 43.024  35.585 23.408 1.00 20.50  ? ? ? ? ? ?  40  VAL A O   1 
ATOM   314  C CB  . VAL A 1 43  ? 40.680  33.513 22.330 1.00 21.39  ? ? ? ? ? ?  40  VAL A CB  1 
ATOM   315  C CG1 . VAL A 1 43  ? 42.039  32.829 22.292 1.00 20.90  ? ? ? ? ? ?  40  VAL A CG1 1 
ATOM   316  C CG2 . VAL A 1 43  ? 39.627  32.605 22.965 1.00 19.09  ? ? ? ? ? ?  40  VAL A CG2 1 
ATOM   317  N N   . LEU A 1 44  ? 41.945  36.337 21.584 1.00 18.78  ? ? ? ? ? ?  41  LEU A N   1 
ATOM   318  C CA  . LEU A 1 44  ? 43.047  37.193 21.155 1.00 20.23  ? ? ? ? ? ?  41  LEU A CA  1 
ATOM   319  C C   . LEU A 1 44  ? 43.417  38.181 22.258 1.00 24.05  ? ? ? ? ? ?  41  LEU A C   1 
ATOM   320  O O   . LEU A 1 44  ? 44.597  38.384 22.558 1.00 25.13  ? ? ? ? ? ?  41  LEU A O   1 
ATOM   321  C CB  . LEU A 1 44  ? 42.679  37.966 19.888 1.00 21.49  ? ? ? ? ? ?  41  LEU A CB  1 
ATOM   322  C CG  . LEU A 1 44  ? 42.473  37.230 18.562 1.00 21.68  ? ? ? ? ? ?  41  LEU A CG  1 
ATOM   323  C CD1 . LEU A 1 44  ? 42.108  38.233 17.485 1.00 18.95  ? ? ? ? ? ?  41  LEU A CD1 1 
ATOM   324  C CD2 . LEU A 1 44  ? 43.709  36.443 18.157 1.00 21.22  ? ? ? ? ? ?  41  LEU A CD2 1 
ATOM   325  N N   . ASN A 1 45  ? 42.398  38.782 22.866 1.00 18.38  ? ? ? ? ? ?  42  ASN A N   1 
ATOM   326  C CA  . ASN A 1 45  ? 42.612  39.782 23.907 1.00 23.36  ? ? ? ? ? ?  42  ASN A CA  1 
ATOM   327  C C   . ASN A 1 45  ? 43.251  39.198 25.164 1.00 23.64  ? ? ? ? ? ?  42  ASN A C   1 
ATOM   328  O O   . ASN A 1 45  ? 44.151  39.802 25.749 1.00 23.05  ? ? ? ? ? ?  42  ASN A O   1 
ATOM   329  C CB  . ASN A 1 45  ? 41.298  40.490 24.253 1.00 23.39  ? ? ? ? ? ?  42  ASN A CB  1 
ATOM   330  C CG  . ASN A 1 45  ? 41.509  41.717 25.122 1.00 26.69  ? ? ? ? ? ?  42  ASN A CG  1 
ATOM   331  O OD1 . ASN A 1 45  ? 42.020  42.735 24.658 1.00 27.48  ? ? ? ? ? ?  42  ASN A OD1 1 
ATOM   332  N ND2 . ASN A 1 45  ? 41.107  41.628 26.385 1.00 23.31  ? ? ? ? ? ?  42  ASN A ND2 1 
ATOM   333  N N   . ALA A 1 46  ? 42.789  38.018 25.569 1.00 19.42  ? ? ? ? ? ?  43  ALA A N   1 
ATOM   334  C CA  . ALA A 1 46  ? 43.325  37.359 26.754 1.00 20.68  ? ? ? ? ? ?  43  ALA A CA  1 
ATOM   335  C C   . ALA A 1 46  ? 44.807  37.046 26.578 1.00 21.59  ? ? ? ? ? ?  43  ALA A C   1 
ATOM   336  O O   . ALA A 1 46  ? 45.571  37.042 27.542 1.00 21.82  ? ? ? ? ? ?  43  ALA A O   1 
ATOM   337  C CB  . ALA A 1 46  ? 42.540  36.084 27.059 1.00 21.98  ? ? ? ? ? ?  43  ALA A CB  1 
ATOM   338  N N   . LEU A 1 47  ? 45.209  36.790 25.337 1.00 26.95  ? ? ? ? ? ?  44  LEU A N   1 
ATOM   339  C CA  . LEU A 1 47  ? 46.594  36.436 25.046 1.00 25.35  ? ? ? ? ? ?  44  LEU A CA  1 
ATOM   340  C C   . LEU A 1 47  ? 47.481  37.664 24.870 1.00 24.90  ? ? ? ? ? ?  44  LEU A C   1 
ATOM   341  O O   . LEU A 1 47  ? 48.703  37.570 24.971 1.00 26.59  ? ? ? ? ? ?  44  LEU A O   1 
ATOM   342  C CB  . LEU A 1 47  ? 46.668  35.530 23.818 1.00 24.02  ? ? ? ? ? ?  44  LEU A CB  1 
ATOM   343  C CG  . LEU A 1 47  ? 45.946  34.193 24.006 1.00 24.28  ? ? ? ? ? ?  44  LEU A CG  1 
ATOM   344  C CD1 . LEU A 1 47  ? 46.111  33.318 22.784 1.00 21.07  ? ? ? ? ? ?  44  LEU A CD1 1 
ATOM   345  C CD2 . LEU A 1 47  ? 46.448  33.476 25.256 1.00 24.22  ? ? ? ? ? ?  44  LEU A CD2 1 
ATOM   346  N N   . VAL A 1 48  ? 46.865  38.811 24.595 1.00 26.79  ? ? ? ? ? ?  45  VAL A N   1 
ATOM   347  C CA  . VAL A 1 48  ? 47.586  40.079 24.601 1.00 29.25  ? ? ? ? ? ?  45  VAL A CA  1 
ATOM   348  C C   . VAL A 1 48  ? 47.887  40.453 26.045 1.00 31.92  ? ? ? ? ? ?  45  VAL A C   1 
ATOM   349  O O   . VAL A 1 48  ? 49.006  40.843 26.380 1.00 33.86  ? ? ? ? ? ?  45  VAL A O   1 
ATOM   350  C CB  . VAL A 1 48  ? 46.774  41.212 23.936 1.00 25.94  ? ? ? ? ? ?  45  VAL A CB  1 
ATOM   351  C CG1 . VAL A 1 48  ? 47.410  42.566 24.214 1.00 20.09  ? ? ? ? ? ?  45  VAL A CG1 1 
ATOM   352  C CG2 . VAL A 1 48  ? 46.662  40.981 22.440 1.00 25.43  ? ? ? ? ? ?  45  VAL A CG2 1 
ATOM   353  N N   . ALA A 1 49  ? 46.877  40.310 26.901 1.00 31.27  ? ? ? ? ? ?  46  ALA A N   1 
ATOM   354  C CA  . ALA A 1 49  ? 47.014  40.609 28.322 1.00 29.51  ? ? ? ? ? ?  46  ALA A CA  1 
ATOM   355  C C   . ALA A 1 49  ? 48.005  39.674 29.008 1.00 32.23  ? ? ? ? ? ?  46  ALA A C   1 
ATOM   356  O O   . ALA A 1 49  ? 48.823  40.112 29.817 1.00 34.58  ? ? ? ? ? ?  46  ALA A O   1 
ATOM   357  C CB  . ALA A 1 49  ? 45.656  40.537 29.010 1.00 28.95  ? ? ? ? ? ?  46  ALA A CB  1 
ATOM   358  N N   . GLU A 1 50  ? 47.925  38.385 28.688 1.00 32.33  ? ? ? ? ? ?  47  GLU A N   1 
ATOM   359  C CA  . GLU A 1 50  ? 48.797  37.387 29.303 1.00 32.24  ? ? ? ? ? ?  47  GLU A CA  1 
ATOM   360  C C   . GLU A 1 50  ? 49.357  36.397 28.283 1.00 29.38  ? ? ? ? ? ?  47  GLU A C   1 
ATOM   361  O O   . GLU A 1 50  ? 48.827  35.299 28.128 1.00 25.74  ? ? ? ? ? ?  47  GLU A O   1 
ATOM   362  C CB  . GLU A 1 50  ? 48.049  36.621 30.397 1.00 30.94  ? ? ? ? ? ?  47  GLU A CB  1 
ATOM   363  C CG  . GLU A 1 50  ? 47.706  37.447 31.627 1.00 38.96  ? ? ? ? ? ?  47  GLU A CG  1 
ATOM   364  C CD  . GLU A 1 50  ? 46.913  36.657 32.653 1.00 45.41  ? ? ? ? ? ?  47  GLU A CD  1 
ATOM   365  O OE1 . GLU A 1 50  ? 47.517  36.183 33.638 1.00 47.56  ? ? ? ? ? ?  47  GLU A OE1 1 
ATOM   366  O OE2 . GLU A 1 50  ? 45.685  36.507 32.471 1.00 44.88  ? ? ? ? ? ?  47  GLU A OE2 1 
ATOM   367  N N   . PRO A 1 51  ? 50.436  36.784 27.588 1.00 30.28  ? ? ? ? ? ?  48  PRO A N   1 
ATOM   368  C CA  . PRO A 1 51  ? 51.100  35.903 26.620 1.00 32.35  ? ? ? ? ? ?  48  PRO A CA  1 
ATOM   369  C C   . PRO A 1 51  ? 51.578  34.608 27.269 1.00 34.51  ? ? ? ? ? ?  48  PRO A C   1 
ATOM   370  O O   . PRO A 1 51  ? 52.104  34.640 28.381 1.00 36.22  ? ? ? ? ? ?  48  PRO A O   1 
ATOM   371  C CB  . PRO A 1 51  ? 52.304  36.733 26.163 1.00 31.48  ? ? ? ? ? ?  48  PRO A CB  1 
ATOM   372  C CG  . PRO A 1 51  ? 51.891  38.147 26.388 1.00 31.78  ? ? ? ? ? ?  48  PRO A CG  1 
ATOM   373  C CD  . PRO A 1 51  ? 51.054  38.121 27.633 1.00 30.41  ? ? ? ? ? ?  48  PRO A CD  1 
ATOM   374  N N   . GLY A 1 52  ? 51.388  33.485 26.582 1.00 30.84  ? ? ? ? ? ?  49  GLY A N   1 
ATOM   375  C CA  . GLY A 1 52  ? 51.838  32.198 27.083 1.00 28.33  ? ? ? ? ? ?  49  GLY A CA  1 
ATOM   376  C C   . GLY A 1 52  ? 50.850  31.554 28.035 1.00 29.12  ? ? ? ? ? ?  49  GLY A C   1 
ATOM   377  O O   . GLY A 1 52  ? 51.174  30.580 28.714 1.00 26.81  ? ? ? ? ? ?  49  GLY A O   1 
ATOM   378  N N   . LEU A 1 53  ? 49.638  32.095 28.082 1.00 27.65  ? ? ? ? ? ?  50  LEU A N   1 
ATOM   379  C CA  . LEU A 1 53  ? 48.621  31.603 29.002 1.00 30.06  ? ? ? ? ? ?  50  LEU A CA  1 
ATOM   380  C C   . LEU A 1 53  ? 48.154  30.198 28.633 1.00 31.33  ? ? ? ? ? ?  50  LEU A C   1 
ATOM   381  O O   . LEU A 1 53  ? 48.037  29.857 27.456 1.00 30.67  ? ? ? ? ? ?  50  LEU A O   1 
ATOM   382  C CB  . LEU A 1 53  ? 47.431  32.561 29.040 1.00 28.27  ? ? ? ? ? ?  50  LEU A CB  1 
ATOM   383  C CG  . LEU A 1 53  ? 46.493  32.453 30.239 1.00 30.28  ? ? ? ? ? ?  50  LEU A CG  1 
ATOM   384  C CD1 . LEU A 1 53  ? 47.260  32.663 31.541 1.00 32.55  ? ? ? ? ? ?  50  LEU A CD1 1 
ATOM   385  C CD2 . LEU A 1 53  ? 45.369  33.466 30.108 1.00 30.50  ? ? ? ? ? ?  50  LEU A CD2 1 
ATOM   386  N N   . ASP A 1 54  ? 47.900  29.387 29.654 1.00 28.48  ? ? ? ? ? ?  51  ASP A N   1 
ATOM   387  C CA  . ASP A 1 54  ? 47.385  28.036 29.472 1.00 31.05  ? ? ? ? ? ?  51  ASP A CA  1 
ATOM   388  C C   . ASP A 1 54  ? 46.006  28.070 28.821 1.00 29.68  ? ? ? ? ? ?  51  ASP A C   1 
ATOM   389  O O   . ASP A 1 54  ? 45.180  28.921 29.152 1.00 27.57  ? ? ? ? ? ?  51  ASP A O   1 
ATOM   390  C CB  . ASP A 1 54  ? 47.318  27.324 30.825 1.00 41.20  ? ? ? ? ? ?  51  ASP A CB  1 
ATOM   391  C CG  . ASP A 1 54  ? 46.451  26.082 30.792 1.00 49.88  ? ? ? ? ? ?  51  ASP A CG  1 
ATOM   392  O OD1 . ASP A 1 54  ? 46.508  25.329 29.797 1.00 57.21  ? ? ? ? ? ?  51  ASP A OD1 1 
ATOM   393  O OD2 . ASP A 1 54  ? 45.709  25.860 31.769 1.00 52.87  ? ? ? ? ? ?  51  ASP A OD2 1 
ATOM   394  N N   . GLN A 1 55  ? 45.769  27.140 27.899 1.00 30.40  ? ? ? ? ? ?  52  GLN A N   1 
ATOM   395  C CA  . GLN A 1 55  ? 44.516  27.075 27.147 1.00 31.62  ? ? ? ? ? ?  52  GLN A CA  1 
ATOM   396  C C   . GLN A 1 55  ? 43.293  26.940 28.054 1.00 34.25  ? ? ? ? ? ?  52  GLN A C   1 
ATOM   397  O O   . GLN A 1 55  ? 42.265  27.577 27.821 1.00 35.14  ? ? ? ? ? ?  52  GLN A O   1 
ATOM   398  C CB  . GLN A 1 55  ? 44.560  25.923 26.138 1.00 31.53  ? ? ? ? ? ?  52  GLN A CB  1 
ATOM   399  C CG  . GLN A 1 55  ? 43.234  25.651 25.447 1.00 33.66  ? ? ? ? ? ?  52  GLN A CG  1 
ATOM   400  C CD  . GLN A 1 55  ? 43.388  24.835 24.175 1.00 38.59  ? ? ? ? ? ?  52  GLN A CD  1 
ATOM   401  O OE1 . GLN A 1 55  ? 44.458  24.804 23.570 1.00 44.30  ? ? ? ? ? ?  52  GLN A OE1 1 
ATOM   402  N NE2 . GLN A 1 55  ? 42.314  24.169 23.764 1.00 38.76  ? ? ? ? ? ?  52  GLN A NE2 1 
ATOM   403  N N   . ARG A 1 56  ? 43.412  26.108 29.083 1.00 33.25  ? ? ? ? ? ?  53  ARG A N   1 
ATOM   404  C CA  . ARG A 1 56  ? 42.357  25.957 30.078 1.00 34.88  ? ? ? ? ? ?  53  ARG A CA  1 
ATOM   405  C C   . ARG A 1 56  ? 42.048  27.292 30.755 1.00 29.13  ? ? ? ? ? ?  53  ARG A C   1 
ATOM   406  O O   . ARG A 1 56  ? 40.887  27.681 30.879 1.00 28.08  ? ? ? ? ? ?  53  ARG A O   1 
ATOM   407  C CB  . ARG A 1 56  ? 42.768  24.924 31.128 1.00 44.19  ? ? ? ? ? ?  53  ARG A CB  1 
ATOM   408  C CG  . ARG A 1 56  ? 41.987  25.009 32.430 1.00 56.48  ? ? ? ? ? ?  53  ARG A CG  1 
ATOM   409  C CD  . ARG A 1 56  ? 40.763  24.111 32.408 1.00 65.67  ? ? ? ? ? ?  53  ARG A CD  1 
ATOM   410  N NE  . ARG A 1 56  ? 41.132  22.698 32.404 1.00 73.09  ? ? ? ? ? ?  53  ARG A NE  1 
ATOM   411  C CZ  . ARG A 1 56  ? 40.257  21.697 32.411 1.00 76.02  ? ? ? ? ? ?  53  ARG A CZ  1 
ATOM   412  N NH1 . ARG A 1 56  ? 38.955  21.953 32.423 1.00 73.28  ? ? ? ? ? ?  53  ARG A NH1 1 
ATOM   413  N NH2 . ARG A 1 56  ? 40.685  20.441 32.407 1.00 78.42  ? ? ? ? ? ?  53  ARG A NH2 1 
ATOM   414  N N   . THR A 1 57  ? 43.098  27.988 31.183 1.00 25.19  ? ? ? ? ? ?  54  THR A N   1 
ATOM   415  C CA  . THR A 1 57  ? 42.952  29.254 31.891 1.00 24.95  ? ? ? ? ? ?  54  THR A CA  1 
ATOM   416  C C   . THR A 1 57  ? 42.288  30.316 31.016 1.00 25.66  ? ? ? ? ? ?  54  THR A C   1 
ATOM   417  O O   . THR A 1 57  ? 41.462  31.093 31.493 1.00 26.82  ? ? ? ? ? ?  54  THR A O   1 
ATOM   418  C CB  . THR A 1 57  ? 44.313  29.766 32.407 1.00 28.73  ? ? ? ? ? ?  54  THR A CB  1 
ATOM   419  O OG1 . THR A 1 57  ? 44.922  28.762 33.228 1.00 31.57  ? ? ? ? ? ?  54  THR A OG1 1 
ATOM   420  C CG2 . THR A 1 57  ? 44.140  31.036 33.221 1.00 29.17  ? ? ? ? ? ?  54  THR A CG2 1 
ATOM   421  N N   . VAL A 1 58  ? 42.650  30.340 29.736 1.00 19.90  ? ? ? ? ? ?  55  VAL A N   1 
ATOM   422  C CA  . VAL A 1 58  ? 42.049  31.273 28.791 1.00 21.61  ? ? ? ? ? ?  55  VAL A CA  1 
ATOM   423  C C   . VAL A 1 58  ? 40.534  31.094 28.757 1.00 23.63  ? ? ? ? ? ?  55  VAL A C   1 
ATOM   424  O O   . VAL A 1 58  ? 39.785  32.071 28.770 1.00 22.26  ? ? ? ? ? ?  55  VAL A O   1 
ATOM   425  C CB  . VAL A 1 58  ? 42.616  31.091 27.366 1.00 24.59  ? ? ? ? ? ?  55  VAL A CB  1 
ATOM   426  C CG1 . VAL A 1 58  ? 41.874  31.982 26.382 1.00 25.00  ? ? ? ? ? ?  55  VAL A CG1 1 
ATOM   427  C CG2 . VAL A 1 58  ? 44.115  31.390 27.339 1.00 23.84  ? ? ? ? ? ?  55  VAL A CG2 1 
ATOM   428  N N   . GLY A 1 59  ? 40.090  29.841 28.728 1.00 18.87  ? ? ? ? ? ?  56  GLY A N   1 
ATOM   429  C CA  . GLY A 1 59  ? 38.671  29.536 28.724 1.00 24.03  ? ? ? ? ? ?  56  GLY A CA  1 
ATOM   430  C C   . GLY A 1 59  ? 37.959  30.052 29.957 1.00 26.92  ? ? ? ? ? ?  56  GLY A C   1 
ATOM   431  O O   . GLY A 1 59  ? 36.880  30.636 29.868 1.00 28.91  ? ? ? ? ? ?  56  GLY A O   1 
ATOM   432  N N   . GLU A 1 60  ? 38.573  29.841 31.115 1.00 30.93  ? ? ? ? ? ?  57  GLU A N   1 
ATOM   433  C CA  . GLU A 1 60  ? 38.003  30.287 32.379 1.00 36.48  ? ? ? ? ? ?  57  GLU A CA  1 
ATOM   434  C C   . GLU A 1 60  ? 37.952  31.809 32.460 1.00 36.47  ? ? ? ? ? ?  57  GLU A C   1 
ATOM   435  O O   . GLU A 1 60  ? 37.085  32.377 33.120 1.00 38.85  ? ? ? ? ? ?  57  GLU A O   1 
ATOM   436  C CB  . GLU A 1 60  ? 38.817  29.730 33.548 1.00 38.47  ? ? ? ? ? ?  57  GLU A CB  1 
ATOM   437  C CG  . GLU A 1 60  ? 38.873  28.213 33.593 1.00 43.79  ? ? ? ? ? ?  57  GLU A CG  1 
ATOM   438  C CD  . GLU A 1 60  ? 39.901  27.698 34.582 1.00 46.97  ? ? ? ? ? ?  57  GLU A CD  1 
ATOM   439  O OE1 . GLU A 1 60  ? 40.686  28.516 35.105 1.00 48.83  ? ? ? ? ? ?  57  GLU A OE1 1 
ATOM   440  O OE2 . GLU A 1 60  ? 39.923  26.475 34.834 1.00 48.71  ? ? ? ? ? ?  57  GLU A OE2 1 
ATOM   441  N N   . ARG A 1 61  ? 38.880  32.463 31.773 1.00 34.05  ? ? ? ? ? ?  58  ARG A N   1 
ATOM   442  C CA  . ARG A 1 61  ? 39.012  33.911 31.855 1.00 32.77  ? ? ? ? ? ?  58  ARG A CA  1 
ATOM   443  C C   . ARG A 1 61  ? 37.977  34.646 31.001 1.00 29.98  ? ? ? ? ? ?  58  ARG A C   1 
ATOM   444  O O   . ARG A 1 61  ? 37.426  35.662 31.424 1.00 28.33  ? ? ? ? ? ?  58  ARG A O   1 
ATOM   445  C CB  . ARG A 1 61  ? 40.426  34.329 31.455 1.00 41.45  ? ? ? ? ? ?  58  ARG A CB  1 
ATOM   446  C CG  . ARG A 1 61  ? 40.829  35.702 31.957 1.00 52.81  ? ? ? ? ? ?  58  ARG A CG  1 
ATOM   447  C CD  . ARG A 1 61  ? 42.339  35.853 31.954 1.00 56.54  ? ? ? ? ? ?  58  ARG A CD  1 
ATOM   448  N NE  . ARG A 1 61  ? 42.991  34.836 32.773 1.00 58.01  ? ? ? ? ? ?  58  ARG A NE  1 
ATOM   449  C CZ  . ARG A 1 61  ? 43.355  35.016 34.038 1.00 63.05  ? ? ? ? ? ?  58  ARG A CZ  1 
ATOM   450  N NH1 . ARG A 1 61  ? 43.131  36.178 34.635 1.00 67.90  ? ? ? ? ? ?  58  ARG A NH1 1 
ATOM   451  N NH2 . ARG A 1 61  ? 43.944  34.034 34.707 1.00 63.20  ? ? ? ? ? ?  58  ARG A NH2 1 
ATOM   452  N N   . VAL A 1 62  ? 37.709  34.128 29.806 1.00 21.81  ? ? ? ? ? ?  59  VAL A N   1 
ATOM   453  C CA  . VAL A 1 62  ? 36.791  34.789 28.883 1.00 21.33  ? ? ? ? ? ?  59  VAL A CA  1 
ATOM   454  C C   . VAL A 1 62  ? 35.393  34.166 28.856 1.00 19.73  ? ? ? ? ? ?  59  VAL A C   1 
ATOM   455  O O   . VAL A 1 62  ? 34.530  34.602 28.095 1.00 23.83  ? ? ? ? ? ?  59  VAL A O   1 
ATOM   456  C CB  . VAL A 1 62  ? 37.361  34.824 27.452 1.00 19.69  ? ? ? ? ? ?  59  VAL A CB  1 
ATOM   457  C CG1 . VAL A 1 62  ? 38.687  35.573 27.435 1.00 24.34  ? ? ? ? ? ?  59  VAL A CG1 1 
ATOM   458  C CG2 . VAL A 1 62  ? 37.533  33.410 26.914 1.00 14.21  ? ? ? ? ? ?  59  VAL A CG2 1 
ATOM   459  N N   . GLY A 1 63  ? 35.173  33.147 29.679 1.00 19.40  ? ? ? ? ? ?  60  GLY A N   1 
ATOM   460  C CA  . GLY A 1 63  ? 33.860  32.533 29.785 1.00 19.11  ? ? ? ? ? ?  60  GLY A CA  1 
ATOM   461  C C   . GLY A 1 63  ? 33.486  31.655 28.605 1.00 21.31  ? ? ? ? ? ?  60  GLY A C   1 
ATOM   462  O O   . GLY A 1 63  ? 32.361  31.711 28.110 1.00 21.85  ? ? ? ? ? ?  60  GLY A O   1 
ATOM   463  N N   . LEU A 1 64  ? 34.432  30.841 28.147 1.00 24.44  ? ? ? ? ? ?  61  LEU A N   1 
ATOM   464  C CA  . LEU A 1 64  ? 34.161  29.880 27.083 1.00 24.50  ? ? ? ? ? ?  61  LEU A CA  1 
ATOM   465  C C   . LEU A 1 64  ? 34.511  28.476 27.560 1.00 23.36  ? ? ? ? ? ?  61  LEU A C   1 
ATOM   466  O O   . LEU A 1 64  ? 35.551  28.276 28.185 1.00 19.71  ? ? ? ? ? ?  61  LEU A O   1 
ATOM   467  C CB  . LEU A 1 64  ? 34.968  30.223 25.832 1.00 26.14  ? ? ? ? ? ?  61  LEU A CB  1 
ATOM   468  C CG  . LEU A 1 64  ? 34.598  31.503 25.079 1.00 29.40  ? ? ? ? ? ?  61  LEU A CG  1 
ATOM   469  C CD1 . LEU A 1 64  ? 35.676  31.851 24.060 1.00 27.31  ? ? ? ? ? ?  61  LEU A CD1 1 
ATOM   470  C CD2 . LEU A 1 64  ? 33.246  31.340 24.399 1.00 33.08  ? ? ? ? ? ?  61  LEU A CD2 1 
ATOM   471  N N   . ASP A 1 65  ? 33.649  27.507 27.266 1.00 25.00  ? ? ? ? ? ?  62  ASP A N   1 
ATOM   472  C CA  . ASP A 1 65  ? 33.885  26.135 27.714 1.00 30.81  ? ? ? ? ? ?  62  ASP A CA  1 
ATOM   473  C C   . ASP A 1 65  ? 35.048  25.476 26.970 1.00 32.90  ? ? ? ? ? ?  62  ASP A C   1 
ATOM   474  O O   . ASP A 1 65  ? 35.571  26.032 26.003 1.00 32.05  ? ? ? ? ? ?  62  ASP A O   1 
ATOM   475  C CB  . ASP A 1 65  ? 32.607  25.284 27.643 1.00 37.39  ? ? ? ? ? ?  62  ASP A CB  1 
ATOM   476  C CG  . ASP A 1 65  ? 31.971  25.280 26.264 1.00 43.38  ? ? ? ? ? ?  62  ASP A CG  1 
ATOM   477  O OD1 . ASP A 1 65  ? 32.706  25.225 25.258 1.00 45.77  ? ? ? ? ? ?  62  ASP A OD1 1 
ATOM   478  O OD2 . ASP A 1 65  ? 30.724  25.321 26.188 1.00 46.61  ? ? ? ? ? ?  62  ASP A OD2 1 
ATOM   479  N N   . ARG A 1 66  ? 35.444  24.292 27.427 1.00 34.99  ? ? ? ? ? ?  63  ARG A N   1 
ATOM   480  C CA  . ARG A 1 66  ? 36.653  23.640 26.929 1.00 38.36  ? ? ? ? ? ?  63  ARG A CA  1 
ATOM   481  C C   . ARG A 1 66  ? 36.576  23.302 25.440 1.00 34.08  ? ? ? ? ? ?  63  ARG A C   1 
ATOM   482  O O   . ARG A 1 66  ? 37.592  23.307 24.748 1.00 36.13  ? ? ? ? ? ?  63  ARG A O   1 
ATOM   483  C CB  . ARG A 1 66  ? 36.978  22.387 27.755 1.00 47.22  ? ? ? ? ? ?  63  ARG A CB  1 
ATOM   484  C CG  . ARG A 1 66  ? 36.187  21.142 27.370 1.00 58.10  ? ? ? ? ? ?  63  ARG A CG  1 
ATOM   485  C CD  . ARG A 1 66  ? 36.308  20.045 28.420 1.00 65.90  ? ? ? ? ? ?  63  ARG A CD  1 
ATOM   486  N NE  . ARG A 1 66  ? 37.693  19.796 28.810 1.00 70.32  ? ? ? ? ? ?  63  ARG A NE  1 
ATOM   487  C CZ  . ARG A 1 66  ? 38.493  18.915 28.217 1.00 74.19  ? ? ? ? ? ?  63  ARG A CZ  1 
ATOM   488  N NH1 . ARG A 1 66  ? 38.048  18.193 27.198 1.00 76.17  ? ? ? ? ? ?  63  ARG A NH1 1 
ATOM   489  N NH2 . ARG A 1 66  ? 39.739  18.757 28.644 1.00 74.53  ? ? ? ? ? ?  63  ARG A NH2 1 
ATOM   490  N N   . SER A 1 67  ? 35.371  23.025 24.950 1.00 29.07  ? ? ? ? ? ?  64  SER A N   1 
ATOM   491  C CA  . SER A 1 67  ? 35.189  22.636 23.557 1.00 30.87  ? ? ? ? ? ?  64  SER A CA  1 
ATOM   492  C C   . SER A 1 67  ? 35.223  23.851 22.637 1.00 26.60  ? ? ? ? ? ?  64  SER A C   1 
ATOM   493  O O   . SER A 1 67  ? 35.827  23.809 21.565 1.00 25.93  ? ? ? ? ? ?  64  SER A O   1 
ATOM   494  C CB  . SER A 1 67  ? 33.876  21.869 23.375 1.00 34.18  ? ? ? ? ? ?  64  SER A CB  1 
ATOM   495  O OG  . SER A 1 67  ? 32.752  22.689 23.653 1.00 36.51  ? ? ? ? ? ?  64  SER A OG  1 
ATOM   496  N N   . THR A 1 68  ? 34.571  24.928 23.064 1.00 25.21  ? ? ? ? ? ?  65  THR A N   1 
ATOM   497  C CA  . THR A 1 68  ? 34.539  26.166 22.292 1.00 27.50  ? ? ? ? ? ?  65  THR A CA  1 
ATOM   498  C C   . THR A 1 68  ? 35.939  26.762 22.167 1.00 23.62  ? ? ? ? ? ?  65  THR A C   1 
ATOM   499  O O   . THR A 1 68  ? 36.325  27.257 21.108 1.00 24.58  ? ? ? ? ? ?  65  THR A O   1 
ATOM   500  C CB  . THR A 1 68  ? 33.584  27.201 22.925 1.00 29.07  ? ? ? ? ? ?  65  THR A CB  1 
ATOM   501  O OG1 . THR A 1 68  ? 32.289  26.612 23.097 1.00 33.92  ? ? ? ? ? ?  65  THR A OG1 1 
ATOM   502  C CG2 . THR A 1 68  ? 33.462  28.434 22.043 1.00 26.19  ? ? ? ? ? ?  65  THR A CG2 1 
ATOM   503  N N   . ILE A 1 69  ? 36.700  26.701 23.254 1.00 21.31  ? ? ? ? ? ?  66  ILE A N   1 
ATOM   504  C CA  . ILE A 1 69  ? 38.076  27.184 23.249 1.00 25.54  ? ? ? ? ? ?  66  ILE A CA  1 
ATOM   505  C C   . ILE A 1 69  ? 38.937  26.390 22.271 1.00 23.99  ? ? ? ? ? ?  66  ILE A C   1 
ATOM   506  O O   . ILE A 1 69  ? 39.715  26.964 21.508 1.00 25.30  ? ? ? ? ? ?  66  ILE A O   1 
ATOM   507  C CB  . ILE A 1 69  ? 38.693  27.134 24.657 1.00 26.69  ? ? ? ? ? ?  66  ILE A CB  1 
ATOM   508  C CG1 . ILE A 1 69  ? 38.097  28.240 25.519 1.00 28.55  ? ? ? ? ? ?  66  ILE A CG1 1 
ATOM   509  C CG2 . ILE A 1 69  ? 40.194  27.321 24.591 1.00 28.22  ? ? ? ? ? ?  66  ILE A CG2 1 
ATOM   510  C CD1 . ILE A 1 69  ? 38.513  29.633 25.084 1.00 28.76  ? ? ? ? ? ?  66  ILE A CD1 1 
ATOM   511  N N   . ALA A 1 70  ? 38.781  25.070 22.287 1.00 21.52  ? ? ? ? ? ?  67  ALA A N   1 
ATOM   512  C CA  . ALA A 1 70  ? 39.513  24.202 21.369 1.00 21.29  ? ? ? ? ? ?  67  ALA A CA  1 
ATOM   513  C C   . ALA A 1 70  ? 39.215  24.584 19.922 1.00 22.11  ? ? ? ? ? ?  67  ALA A C   1 
ATOM   514  O O   . ALA A 1 70  ? 40.117  24.653 19.087 1.00 21.02  ? ? ? ? ? ?  67  ALA A O   1 
ATOM   515  C CB  . ALA A 1 70  ? 39.159  22.742 21.621 1.00 19.41  ? ? ? ? ? ?  67  ALA A CB  1 
ATOM   516  N N   . GLU A 1 71  ? 37.941  24.840 19.641 1.00 21.98  ? ? ? ? ? ?  68  GLU A N   1 
ATOM   517  C CA  . GLU A 1 71  ? 37.509  25.249 18.310 1.00 26.11  ? ? ? ? ? ?  68  GLU A CA  1 
ATOM   518  C C   . GLU A 1 71  ? 38.131  26.586 17.914 1.00 22.36  ? ? ? ? ? ?  68  GLU A C   1 
ATOM   519  O O   . GLU A 1 71  ? 38.659  26.734 16.813 1.00 22.09  ? ? ? ? ? ?  68  GLU A O   1 
ATOM   520  C CB  . GLU A 1 71  ? 35.982  25.336 18.253 1.00 32.04  ? ? ? ? ? ?  68  GLU A CB  1 
ATOM   521  C CG  . GLU A 1 71  ? 35.433  25.793 16.913 1.00 40.05  ? ? ? ? ? ?  68  GLU A CG  1 
ATOM   522  C CD  . GLU A 1 71  ? 33.918  25.845 16.890 1.00 43.69  ? ? ? ? ? ?  68  GLU A CD  1 
ATOM   523  O OE1 . GLU A 1 71  ? 33.290  25.492 17.911 1.00 44.97  ? ? ? ? ? ?  68  GLU A OE1 1 
ATOM   524  O OE2 . GLU A 1 71  ? 33.355  26.238 15.849 1.00 45.62  ? ? ? ? ? ?  68  GLU A OE2 1 
ATOM   525  N N   . VAL A 1 72  ? 38.063  27.555 18.819 1.00 17.54  ? ? ? ? ? ?  69  VAL A N   1 
ATOM   526  C CA  . VAL A 1 72  ? 38.635  28.875 18.574 1.00 22.89  ? ? ? ? ? ?  69  VAL A CA  1 
ATOM   527  C C   . VAL A 1 72  ? 40.140  28.808 18.335 1.00 24.58  ? ? ? ? ? ?  69  VAL A C   1 
ATOM   528  O O   . VAL A 1 72  ? 40.649  29.398 17.382 1.00 26.87  ? ? ? ? ? ?  69  VAL A O   1 
ATOM   529  C CB  . VAL A 1 72  ? 38.338  29.840 19.737 1.00 19.59  ? ? ? ? ? ?  69  VAL A CB  1 
ATOM   530  C CG1 . VAL A 1 72  ? 39.195  31.095 19.630 1.00 18.58  ? ? ? ? ? ?  69  VAL A CG1 1 
ATOM   531  C CG2 . VAL A 1 72  ? 36.861  30.193 19.755 1.00 20.09  ? ? ? ? ? ?  69  VAL A CG2 1 
ATOM   532  N N   . VAL A 1 73  ? 40.843  28.082 19.201 1.00 23.61  ? ? ? ? ? ?  70  VAL A N   1 
ATOM   533  C CA  . VAL A 1 73  ? 42.288  27.906 19.071 1.00 26.23  ? ? ? ? ? ?  70  VAL A CA  1 
ATOM   534  C C   . VAL A 1 73  ? 42.663  27.271 17.730 1.00 27.46  ? ? ? ? ? ?  70  VAL A C   1 
ATOM   535  O O   . VAL A 1 73  ? 43.637  27.675 17.093 1.00 27.42  ? ? ? ? ? ?  70  VAL A O   1 
ATOM   536  C CB  . VAL A 1 73  ? 42.866  27.068 20.239 1.00 23.35  ? ? ? ? ? ?  70  VAL A CB  1 
ATOM   537  C CG1 . VAL A 1 73  ? 44.297  26.654 19.953 1.00 20.95  ? ? ? ? ? ?  70  VAL A CG1 1 
ATOM   538  C CG2 . VAL A 1 73  ? 42.791  27.853 21.537 1.00 20.85  ? ? ? ? ? ?  70  VAL A CG2 1 
ATOM   539  N N   . SER A 1 74  ? 41.877  26.290 17.298 1.00 24.99  ? ? ? ? ? ?  71  SER A N   1 
ATOM   540  C CA  . SER A 1 74  ? 42.098  25.654 16.003 1.00 27.83  ? ? ? ? ? ?  71  SER A CA  1 
ATOM   541  C C   . SER A 1 74  ? 41.945  26.655 14.863 1.00 29.59  ? ? ? ? ? ?  71  SER A C   1 
ATOM   542  O O   . SER A 1 74  ? 42.770  26.698 13.952 1.00 31.99  ? ? ? ? ? ?  71  SER A O   1 
ATOM   543  C CB  . SER A 1 74  ? 41.134  24.484 15.796 1.00 27.98  ? ? ? ? ? ?  71  SER A CB  1 
ATOM   544  O OG  . SER A 1 74  ? 41.397  23.437 16.709 1.00 30.50  ? ? ? ? ? ?  71  SER A OG  1 
ATOM   545  N N   . ARG A 1 75  ? 40.891  27.463 14.922 1.00 27.65  ? ? ? ? ? ?  72  ARG A N   1 
ATOM   546  C CA  . ARG A 1 75  ? 40.602  28.416 13.854 1.00 29.95  ? ? ? ? ? ?  72  ARG A CA  1 
ATOM   547  C C   . ARG A 1 75  ? 41.627  29.546 13.801 1.00 24.62  ? ? ? ? ? ?  72  ARG A C   1 
ATOM   548  O O   . ARG A 1 75  ? 42.100  29.910 12.724 1.00 22.08  ? ? ? ? ? ?  72  ARG A O   1 
ATOM   549  C CB  . ARG A 1 75  ? 39.182  28.976 13.988 1.00 34.03  ? ? ? ? ? ?  72  ARG A CB  1 
ATOM   550  C CG  . ARG A 1 75  ? 38.097  27.913 13.903 1.00 41.67  ? ? ? ? ? ?  72  ARG A CG  1 
ATOM   551  C CD  . ARG A 1 75  ? 36.705  28.523 13.803 1.00 47.93  ? ? ? ? ? ?  72  ARG A CD  1 
ATOM   552  N NE  . ARG A 1 75  ? 35.663  27.518 13.998 1.00 52.71  ? ? ? ? ? ?  72  ARG A NE  1 
ATOM   553  C CZ  . ARG A 1 75  ? 35.186  26.736 13.035 1.00 57.32  ? ? ? ? ? ?  72  ARG A CZ  1 
ATOM   554  N NH1 . ARG A 1 75  ? 35.657  26.839 11.799 1.00 60.44  ? ? ? ? ? ?  72  ARG A NH1 1 
ATOM   555  N NH2 . ARG A 1 75  ? 34.239  25.847 13.308 1.00 58.41  ? ? ? ? ? ?  72  ARG A NH2 1 
ATOM   556  N N   . LEU A 1 76  ? 41.964  30.098 14.962 1.00 18.06  ? ? ? ? ? ?  73  LEU A N   1 
ATOM   557  C CA  . LEU A 1 76  ? 42.971  31.150 15.036 1.00 22.80  ? ? ? ? ? ?  73  LEU A CA  1 
ATOM   558  C C   . LEU A 1 76  ? 44.330  30.605 14.606 1.00 26.54  ? ? ? ? ? ?  73  LEU A C   1 
ATOM   559  O O   . LEU A 1 76  ? 45.107  31.296 13.947 1.00 25.88  ? ? ? ? ? ?  73  LEU A O   1 
ATOM   560  C CB  . LEU A 1 76  ? 43.055  31.725 16.452 1.00 19.62  ? ? ? ? ? ?  73  LEU A CB  1 
ATOM   561  C CG  . LEU A 1 76  ? 41.799  32.417 16.982 1.00 22.86  ? ? ? ? ? ?  73  LEU A CG  1 
ATOM   562  C CD1 . LEU A 1 76  ? 42.046  32.987 18.370 1.00 18.33  ? ? ? ? ? ?  73  LEU A CD1 1 
ATOM   563  C CD2 . LEU A 1 76  ? 41.340  33.506 16.025 1.00 25.52  ? ? ? ? ? ?  73  LEU A CD2 1 
ATOM   564  N N   . GLY A 1 77  ? 44.602  29.360 14.980 1.00 27.66  ? ? ? ? ? ?  74  GLY A N   1 
ATOM   565  C CA  . GLY A 1 77  ? 45.834  28.697 14.599 1.00 28.98  ? ? ? ? ? ?  74  GLY A CA  1 
ATOM   566  C C   . GLY A 1 77  ? 45.955  28.541 13.094 1.00 28.79  ? ? ? ? ? ?  74  GLY A C   1 
ATOM   567  O O   . GLY A 1 77  ? 47.000  28.848 12.518 1.00 25.35  ? ? ? ? ? ?  74  GLY A O   1 
ATOM   568  N N   . ARG A 1 78  ? 44.883  28.071 12.459 1.00 28.27  ? ? ? ? ? ?  75  ARG A N   1 
ATOM   569  C CA  . ARG A 1 78  ? 44.859  27.882 11.010 1.00 29.25  ? ? ? ? ? ?  75  ARG A CA  1 
ATOM   570  C C   . ARG A 1 78  ? 45.119  29.190 10.271 1.00 31.62  ? ? ? ? ? ?  75  ARG A C   1 
ATOM   571  O O   . ARG A 1 78  ? 45.800  29.210 9.246  1.00 33.24  ? ? ? ? ? ?  75  ARG A O   1 
ATOM   572  C CB  . ARG A 1 78  ? 43.517  27.299 10.558 1.00 32.46  ? ? ? ? ? ?  75  ARG A CB  1 
ATOM   573  C CG  . ARG A 1 78  ? 43.413  27.114 9.049  1.00 36.58  ? ? ? ? ? ?  75  ARG A CG  1 
ATOM   574  C CD  . ARG A 1 78  ? 42.016  26.694 8.611  1.00 41.02  ? ? ? ? ? ?  75  ARG A CD  1 
ATOM   575  N NE  . ARG A 1 78  ? 41.011  27.719 8.884  1.00 41.83  ? ? ? ? ? ?  75  ARG A NE  1 
ATOM   576  C CZ  . ARG A 1 78  ? 40.805  28.785 8.117  1.00 42.54  ? ? ? ? ? ?  75  ARG A CZ  1 
ATOM   577  N NH1 . ARG A 1 78  ? 41.541  28.976 7.030  1.00 38.72  ? ? ? ? ? ?  75  ARG A NH1 1 
ATOM   578  N NH2 . ARG A 1 78  ? 39.866  29.666 8.438  1.00 42.52  ? ? ? ? ? ?  75  ARG A NH2 1 
ATOM   579  N N   . ARG A 1 79  ? 44.573  30.281 10.802 1.00 26.50  ? ? ? ? ? ?  76  ARG A N   1 
ATOM   580  C CA  . ARG A 1 79  ? 44.751  31.601 10.206 1.00 28.78  ? ? ? ? ? ?  76  ARG A CA  1 
ATOM   581  C C   . ARG A 1 79  ? 46.123  32.188 10.524 1.00 27.03  ? ? ? ? ? ?  76  ARG A C   1 
ATOM   582  O O   . ARG A 1 79  ? 46.480  33.253 10.024 1.00 30.53  ? ? ? ? ? ?  76  ARG A O   1 
ATOM   583  C CB  . ARG A 1 79  ? 43.651  32.552 10.679 1.00 28.93  ? ? ? ? ? ?  76  ARG A CB  1 
ATOM   584  C CG  . ARG A 1 79  ? 42.262  32.194 10.170 1.00 35.55  ? ? ? ? ? ?  76  ARG A CG  1 
ATOM   585  C CD  . ARG A 1 79  ? 41.221  33.144 10.724 1.00 38.18  ? ? ? ? ? ?  76  ARG A CD  1 
ATOM   586  N NE  . ARG A 1 79  ? 41.524  34.534 10.394 1.00 43.15  ? ? ? ? ? ?  76  ARG A NE  1 
ATOM   587  C CZ  . ARG A 1 79  ? 40.918  35.582 10.942 1.00 43.23  ? ? ? ? ? ?  76  ARG A CZ  1 
ATOM   588  N NH1 . ARG A 1 79  ? 39.975  35.401 11.858 1.00 38.34  ? ? ? ? ? ?  76  ARG A NH1 1 
ATOM   589  N NH2 . ARG A 1 79  ? 41.257  36.812 10.579 1.00 43.66  ? ? ? ? ? ?  76  ARG A NH2 1 
ATOM   590  N N   . GLY A 1 80  ? 46.885  31.491 11.361 1.00 28.78  ? ? ? ? ? ?  77  GLY A N   1 
ATOM   591  C CA  . GLY A 1 80  ? 48.218  31.930 11.728 1.00 30.49  ? ? ? ? ? ?  77  GLY A CA  1 
ATOM   592  C C   . GLY A 1 80  ? 48.211  33.151 12.630 1.00 32.98  ? ? ? ? ? ?  77  GLY A C   1 
ATOM   593  O O   . GLY A 1 80  ? 49.125  33.975 12.583 1.00 31.62  ? ? ? ? ? ?  77  GLY A O   1 
ATOM   594  N N   . LEU A 1 81  ? 47.175  33.267 13.454 1.00 28.21  ? ? ? ? ? ?  78  LEU A N   1 
ATOM   595  C CA  . LEU A 1 81  ? 47.059  34.388 14.377 1.00 25.93  ? ? ? ? ? ?  78  LEU A CA  1 
ATOM   596  C C   . LEU A 1 81  ? 47.536  33.970 15.755 1.00 25.68  ? ? ? ? ? ?  78  LEU A C   1 
ATOM   597  O O   . LEU A 1 81  ? 47.747  34.807 16.634 1.00 25.67  ? ? ? ? ? ?  78  LEU A O   1 
ATOM   598  C CB  . LEU A 1 81  ? 45.605  34.857 14.468 1.00 24.99  ? ? ? ? ? ?  78  LEU A CB  1 
ATOM   599  C CG  . LEU A 1 81  ? 44.906  35.164 13.145 1.00 26.97  ? ? ? ? ? ?  78  LEU A CG  1 
ATOM   600  C CD1 . LEU A 1 81  ? 43.534  35.772 13.385 1.00 26.93  ? ? ? ? ? ?  78  LEU A CD1 1 
ATOM   601  C CD2 . LEU A 1 81  ? 45.765  36.088 12.297 1.00 26.32  ? ? ? ? ? ?  78  LEU A CD2 1 
ATOM   602  N N   . LEU A 1 82  ? 47.707  32.666 15.935 1.00 22.62  ? ? ? ? ? ?  79  LEU A N   1 
ATOM   603  C CA  . LEU A 1 82  ? 47.949  32.105 17.255 1.00 28.68  ? ? ? ? ? ?  79  LEU A CA  1 
ATOM   604  C C   . LEU A 1 82  ? 48.931  30.939 17.186 1.00 33.00  ? ? ? ? ? ?  79  LEU A C   1 
ATOM   605  O O   . LEU A 1 82  ? 48.902  30.143 16.249 1.00 33.78  ? ? ? ? ? ?  79  LEU A O   1 
ATOM   606  C CB  . LEU A 1 82  ? 46.616  31.652 17.858 1.00 28.50  ? ? ? ? ? ?  79  LEU A CB  1 
ATOM   607  C CG  . LEU A 1 82  ? 46.544  30.976 19.227 1.00 31.45  ? ? ? ? ? ?  79  LEU A CG  1 
ATOM   608  C CD1 . LEU A 1 82  ? 45.198  31.284 19.865 1.00 28.33  ? ? ? ? ? ?  79  LEU A CD1 1 
ATOM   609  C CD2 . LEU A 1 82  ? 46.739  29.470 19.112 1.00 34.36  ? ? ? ? ? ?  79  LEU A CD2 1 
ATOM   610  N N   . ASP A 1 83  ? 49.792  30.842 18.192 1.00 33.82  ? ? ? ? ? ?  80  ASP A N   1 
ATOM   611  C CA  . ASP A 1 83  ? 50.742  29.744 18.280 1.00 35.34  ? ? ? ? ? ?  80  ASP A CA  1 
ATOM   612  C C   . ASP A 1 83  ? 50.461  28.896 19.512 1.00 34.17  ? ? ? ? ? ?  80  ASP A C   1 
ATOM   613  O O   . ASP A 1 83  ? 50.292  29.421 20.613 1.00 33.66  ? ? ? ? ? ?  80  ASP A O   1 
ATOM   614  C CB  . ASP A 1 83  ? 52.171  30.280 18.334 1.00 42.28  ? ? ? ? ? ?  80  ASP A CB  1 
ATOM   615  C CG  . ASP A 1 83  ? 53.088  29.575 17.363 1.00 54.34  ? ? ? ? ? ?  80  ASP A CG  1 
ATOM   616  O OD1 . ASP A 1 83  ? 53.065  29.937 16.166 1.00 58.38  ? ? ? ? ? ?  80  ASP A OD1 1 
ATOM   617  O OD2 . ASP A 1 83  ? 53.824  28.659 17.794 1.00 57.48  ? ? ? ? ? ?  80  ASP A OD2 1 
ATOM   618  N N   . LYS A 1 84  ? 50.413  27.583 19.318 1.00 34.29  ? ? ? ? ? ?  81  LYS A N   1 
ATOM   619  C CA  . LYS A 1 84  ? 50.158  26.654 20.407 1.00 35.47  ? ? ? ? ? ?  81  LYS A CA  1 
ATOM   620  C C   . LYS A 1 84  ? 51.396  25.802 20.644 1.00 34.70  ? ? ? ? ? ?  81  LYS A C   1 
ATOM   621  O O   . LYS A 1 84  ? 51.962  25.241 19.706 1.00 33.28  ? ? ? ? ? ?  81  LYS A O   1 
ATOM   622  C CB  . LYS A 1 84  ? 48.952  25.772 20.074 1.00 37.79  ? ? ? ? ? ?  81  LYS A CB  1 
ATOM   623  C CG  . LYS A 1 84  ? 48.544  24.798 21.170 1.00 43.28  ? ? ? ? ? ?  81  LYS A CG  1 
ATOM   624  C CD  . LYS A 1 84  ? 47.221  24.131 20.820 1.00 45.57  ? ? ? ? ? ?  81  LYS A CD  1 
ATOM   625  C CE  . LYS A 1 84  ? 46.786  23.139 21.886 1.00 50.07  ? ? ? ? ? ?  81  LYS A CE  1 
ATOM   626  N NZ  . LYS A 1 84  ? 45.422  22.597 21.616 1.00 53.97  ? ? ? ? ? ?  81  LYS A NZ  1 
ATOM   627  N N   . VAL A 1 85  ? 51.820  25.714 21.900 1.00 31.76  ? ? ? ? ? ?  82  VAL A N   1 
ATOM   628  C CA  . VAL A 1 85  ? 53.023  24.968 22.242 1.00 33.13  ? ? ? ? ? ?  82  VAL A CA  1 
ATOM   629  C C   . VAL A 1 85  ? 52.827  24.184 23.540 1.00 38.65  ? ? ? ? ? ?  82  VAL A C   1 
ATOM   630  O O   . VAL A 1 85  ? 52.054  24.586 24.411 1.00 43.47  ? ? ? ? ? ?  82  VAL A O   1 
ATOM   631  C CB  . VAL A 1 85  ? 54.254  25.906 22.347 1.00 40.54  ? ? ? ? ? ?  82  VAL A CB  1 
ATOM   632  C CG1 . VAL A 1 85  ? 54.204  26.729 23.628 1.00 39.56  ? ? ? ? ? ?  82  VAL A CG1 1 
ATOM   633  C CG2 . VAL A 1 85  ? 55.550  25.116 22.264 1.00 41.13  ? ? ? ? ? ?  82  VAL A CG2 1 
ATOM   634  N N   . ARG A 1 86  ? 53.510  23.049 23.651 1.00 39.77  ? ? ? ? ? ?  83  ARG A N   1 
ATOM   635  C CA  . ARG A 1 86  ? 53.437  22.228 24.852 1.00 40.34  ? ? ? ? ? ?  83  ARG A CA  1 
ATOM   636  C C   . ARG A 1 86  ? 54.143  22.901 26.025 1.00 33.72  ? ? ? ? ? ?  83  ARG A C   1 
ATOM   637  O O   . ARG A 1 86  ? 55.277  23.360 25.892 1.00 28.67  ? ? ? ? ? ?  83  ARG A O   1 
ATOM   638  C CB  . ARG A 1 86  ? 54.060  20.854 24.598 1.00 48.50  ? ? ? ? ? ?  83  ARG A CB  1 
ATOM   639  C CG  . ARG A 1 86  ? 54.344  20.068 25.866 1.00 59.64  ? ? ? ? ? ?  83  ARG A CG  1 
ATOM   640  C CD  . ARG A 1 86  ? 55.095  18.774 25.588 1.00 71.25  ? ? ? ? ? ?  83  ARG A CD  1 
ATOM   641  N NE  . ARG A 1 86  ? 54.267  17.786 24.902 1.00 79.18  ? ? ? ? ? ?  83  ARG A NE  1 
ATOM   642  C CZ  . ARG A 1 86  ? 54.459  17.388 23.649 1.00 85.00  ? ? ? ? ? ?  83  ARG A CZ  1 
ATOM   643  N NH1 . ARG A 1 86  ? 55.459  17.891 22.936 1.00 84.99  ? ? ? ? ? ?  83  ARG A NH1 1 
ATOM   644  N NH2 . ARG A 1 86  ? 53.655  16.482 23.108 1.00 88.23  ? ? ? ? ? ?  83  ARG A NH2 1 
ATOM   645  N N   . ASP A 1 87  ? 53.466  22.964 27.168 1.00 30.46  ? ? ? ? ? ?  84  ASP A N   1 
ATOM   646  C CA  . ASP A 1 87  ? 54.082  23.453 28.395 1.00 34.09  ? ? ? ? ? ?  84  ASP A CA  1 
ATOM   647  C C   . ASP A 1 87  ? 55.233  22.519 28.750 1.00 39.56  ? ? ? ? ? ?  84  ASP A C   1 
ATOM   648  O O   . ASP A 1 87  ? 55.022  21.330 28.973 1.00 42.41  ? ? ? ? ? ?  84  ASP A O   1 
ATOM   649  C CB  . ASP A 1 87  ? 53.052  23.489 29.530 1.00 36.65  ? ? ? ? ? ?  84  ASP A CB  1 
ATOM   650  C CG  . ASP A 1 87  ? 53.553  24.225 30.769 1.00 40.07  ? ? ? ? ? ?  84  ASP A CG  1 
ATOM   651  O OD1 . ASP A 1 87  ? 54.763  24.165 31.080 1.00 38.23  ? ? ? ? ? ?  84  ASP A OD1 1 
ATOM   652  O OD2 . ASP A 1 87  ? 52.722  24.865 31.444 1.00 41.56  ? ? ? ? ? ?  84  ASP A OD2 1 
ATOM   653  N N   . PRO A 1 88  ? 56.461  23.055 28.791 1.00 42.90  ? ? ? ? ? ?  85  PRO A N   1 
ATOM   654  C CA  . PRO A 1 88  ? 57.645  22.240 29.084 1.00 50.87  ? ? ? ? ? ?  85  PRO A CA  1 
ATOM   655  C C   . PRO A 1 88  ? 57.619  21.629 30.486 1.00 56.77  ? ? ? ? ? ?  85  PRO A C   1 
ATOM   656  O O   . PRO A 1 88  ? 58.088  20.505 30.664 1.00 58.45  ? ? ? ? ? ?  85  PRO A O   1 
ATOM   657  C CB  . PRO A 1 88  ? 58.805  23.234 28.943 1.00 47.17  ? ? ? ? ? ?  85  PRO A CB  1 
ATOM   658  C CG  . PRO A 1 88  ? 58.187  24.579 29.096 1.00 45.92  ? ? ? ? ? ?  85  PRO A CG  1 
ATOM   659  C CD  . PRO A 1 88  ? 56.803  24.464 28.535 1.00 41.74  ? ? ? ? ? ?  85  PRO A CD  1 
ATOM   660  N N   . GLN A 1 89  ? 57.074  22.353 31.459 1.00 57.43  ? ? ? ? ? ?  86  GLN A N   1 
ATOM   661  C CA  . GLN A 1 89  ? 56.988  21.842 32.824 1.00 62.83  ? ? ? ? ? ?  86  GLN A CA  1 
ATOM   662  C C   . GLN A 1 89  ? 55.919  20.760 32.959 1.00 66.47  ? ? ? ? ? ?  86  GLN A C   1 
ATOM   663  O O   . GLN A 1 89  ? 56.176  19.688 33.507 1.00 70.11  ? ? ? ? ? ?  86  GLN A O   1 
ATOM   664  C CB  . GLN A 1 89  ? 56.743  22.979 33.820 1.00 67.05  ? ? ? ? ? ?  86  GLN A CB  1 
ATOM   665  C CG  . GLN A 1 89  ? 58.002  23.741 34.203 1.00 71.43  ? ? ? ? ? ?  86  GLN A CG  1 
ATOM   666  C CD  . GLN A 1 89  ? 57.720  24.925 35.108 1.00 74.23  ? ? ? ? ? ?  86  GLN A CD  1 
ATOM   667  O OE1 . GLN A 1 89  ? 56.564  25.246 35.387 1.00 73.88  ? ? ? ? ? ?  86  GLN A OE1 1 
ATOM   668  N NE2 . GLN A 1 89  ? 58.779  25.583 35.570 1.00 75.04  ? ? ? ? ? ?  86  GLN A NE2 1 
ATOM   669  N N   . ASP A 1 90  ? 54.720  21.045 32.462 1.00 66.72  ? ? ? ? ? ?  87  ASP A N   1 
ATOM   670  C CA  . ASP A 1 90  ? 53.655  20.051 32.429 1.00 67.66  ? ? ? ? ? ?  87  ASP A CA  1 
ATOM   671  C C   . ASP A 1 90  ? 53.396  19.667 30.979 1.00 67.45  ? ? ? ? ? ?  87  ASP A C   1 
ATOM   672  O O   . ASP A 1 90  ? 52.617  20.320 30.284 1.00 66.28  ? ? ? ? ? ?  87  ASP A O   1 
ATOM   673  C CB  . ASP A 1 90  ? 52.381  20.598 33.074 1.00 68.26  ? ? ? ? ? ?  87  ASP A CB  1 
ATOM   674  C CG  . ASP A 1 90  ? 51.390  19.504 33.440 1.00 69.68  ? ? ? ? ? ?  87  ASP A CG  1 
ATOM   675  O OD1 . ASP A 1 90  ? 51.412  18.430 32.802 1.00 69.58  ? ? ? ? ? ?  87  ASP A OD1 1 
ATOM   676  O OD2 . ASP A 1 90  ? 50.583  19.721 34.370 1.00 69.26  ? ? ? ? ? ?  87  ASP A OD2 1 
ATOM   677  N N   . GLY A 1 91  ? 54.052  18.598 30.534 1.00 70.40  ? ? ? ? ? ?  88  GLY A N   1 
ATOM   678  C CA  . GLY A 1 91  ? 54.035  18.189 29.139 1.00 72.93  ? ? ? ? ? ?  88  GLY A CA  1 
ATOM   679  C C   . GLY A 1 91  ? 52.671  17.938 28.522 1.00 75.26  ? ? ? ? ? ?  88  GLY A C   1 
ATOM   680  O O   . GLY A 1 91  ? 52.545  17.852 27.301 1.00 74.78  ? ? ? ? ? ?  88  GLY A O   1 
ATOM   681  N N   . ARG A 1 92  ? 51.646  17.817 29.356 1.00 78.39  ? ? ? ? ? ?  89  ARG A N   1 
ATOM   682  C CA  . ARG A 1 92  ? 50.298  17.587 28.852 1.00 82.06  ? ? ? ? ? ?  89  ARG A CA  1 
ATOM   683  C C   . ARG A 1 92  ? 49.397  18.793 29.100 1.00 77.45  ? ? ? ? ? ?  89  ARG A C   1 
ATOM   684  O O   . ARG A 1 92  ? 48.196  18.658 29.334 1.00 78.71  ? ? ? ? ? ?  89  ARG A O   1 
ATOM   685  C CB  . ARG A 1 92  ? 49.722  16.293 29.431 1.00 91.28  ? ? ? ? ? ?  89  ARG A CB  1 
ATOM   686  C CG  . ARG A 1 92  ? 50.459  15.064 28.917 1.00 99.10  ? ? ? ? ? ?  89  ARG A CG  1 
ATOM   687  C CD  . ARG A 1 92  ? 50.198  13.815 29.738 1.00 106.61 ? ? ? ? ? ?  89  ARG A CD  1 
ATOM   688  N NE  . ARG A 1 92  ? 51.056  12.718 29.296 1.00 111.98 ? ? ? ? ? ?  89  ARG A NE  1 
ATOM   689  C CZ  . ARG A 1 92  ? 51.082  11.510 29.849 1.00 116.03 ? ? ? ? ? ?  89  ARG A CZ  1 
ATOM   690  N NH1 . ARG A 1 92  ? 50.292  11.231 30.877 1.00 117.41 ? ? ? ? ? ?  89  ARG A NH1 1 
ATOM   691  N NH2 . ARG A 1 92  ? 51.900  10.579 29.374 1.00 116.95 ? ? ? ? ? ?  89  ARG A NH2 1 
ATOM   692  N N   . ARG A 1 93  ? 50.005  19.973 29.041 1.00 70.97  ? ? ? ? ? ?  90  ARG A N   1 
ATOM   693  C CA  . ARG A 1 93  ? 49.287  21.239 29.094 1.00 62.83  ? ? ? ? ? ?  90  ARG A CA  1 
ATOM   694  C C   . ARG A 1 93  ? 49.735  22.082 27.900 1.00 53.93  ? ? ? ? ? ?  90  ARG A C   1 
ATOM   695  O O   . ARG A 1 93  ? 50.836  21.893 27.384 1.00 48.44  ? ? ? ? ? ?  90  ARG A O   1 
ATOM   696  C CB  . ARG A 1 93  ? 49.586  21.967 30.406 1.00 64.30  ? ? ? ? ? ?  90  ARG A CB  1 
ATOM   697  C CG  . ARG A 1 93  ? 48.670  23.146 30.677 1.00 68.38  ? ? ? ? ? ?  90  ARG A CG  1 
ATOM   698  C CD  . ARG A 1 93  ? 49.445  24.379 31.119 1.00 72.57  ? ? ? ? ? ?  90  ARG A CD  1 
ATOM   699  N NE  . ARG A 1 93  ? 49.775  24.356 32.540 1.00 76.67  ? ? ? ? ? ?  90  ARG A NE  1 
ATOM   700  C CZ  . ARG A 1 93  ? 50.296  25.386 33.201 1.00 78.45  ? ? ? ? ? ?  90  ARG A CZ  1 
ATOM   701  N NH1 . ARG A 1 93  ? 50.547  26.525 32.568 1.00 76.07  ? ? ? ? ? ?  90  ARG A NH1 1 
ATOM   702  N NH2 . ARG A 1 93  ? 50.565  25.279 34.495 1.00 80.29  ? ? ? ? ? ?  90  ARG A NH2 1 
ATOM   703  N N   . SER A 1 94  ? 48.888  23.005 27.456 1.00 51.95  ? ? ? ? ? ?  91  SER A N   1 
ATOM   704  C CA  . SER A 1 94  ? 49.196  23.799 26.268 1.00 51.55  ? ? ? ? ? ?  91  SER A CA  1 
ATOM   705  C C   . SER A 1 94  ? 49.256  25.298 26.547 1.00 47.73  ? ? ? ? ? ?  91  SER A C   1 
ATOM   706  O O   . SER A 1 94  ? 48.375  25.852 27.202 1.00 50.09  ? ? ? ? ? ?  91  SER A O   1 
ATOM   707  C CB  . SER A 1 94  ? 48.178  23.520 25.163 1.00 52.84  ? ? ? ? ? ?  91  SER A CB  1 
ATOM   708  O OG  . SER A 1 94  ? 48.224  22.163 24.762 1.00 56.78  ? ? ? ? ? ?  91  SER A OG  1 
ATOM   709  N N   . LEU A 1 95  ? 50.297  25.948 26.034 1.00 41.16  ? ? ? ? ? ?  92  LEU A N   1 
ATOM   710  C CA  . LEU A 1 95  ? 50.464  27.388 26.200 1.00 33.68  ? ? ? ? ? ?  92  LEU A CA  1 
ATOM   711  C C   . LEU A 1 95  ? 50.197  28.118 24.888 1.00 32.66  ? ? ? ? ? ?  92  LEU A C   1 
ATOM   712  O O   . LEU A 1 95  ? 50.590  27.654 23.817 1.00 30.60  ? ? ? ? ? ?  92  LEU A O   1 
ATOM   713  C CB  . LEU A 1 95  ? 51.869  27.711 26.705 1.00 32.69  ? ? ? ? ? ?  92  LEU A CB  1 
ATOM   714  C CG  . LEU A 1 95  ? 52.320  26.996 27.982 1.00 34.66  ? ? ? ? ? ?  92  LEU A CG  1 
ATOM   715  C CD1 . LEU A 1 95  ? 53.630  27.588 28.485 1.00 31.15  ? ? ? ? ? ?  92  LEU A CD1 1 
ATOM   716  C CD2 . LEU A 1 95  ? 51.242  27.050 29.061 1.00 35.55  ? ? ? ? ? ?  92  LEU A CD2 1 
ATOM   717  N N   . LEU A 1 96  ? 49.535  29.267 24.977 1.00 28.81  ? ? ? ? ? ?  93  LEU A N   1 
ATOM   718  C CA  . LEU A 1 96  ? 49.119  30.000 23.788 1.00 27.58  ? ? ? ? ? ?  93  LEU A CA  1 
ATOM   719  C C   . LEU A 1 96  ? 49.778  31.374 23.685 1.00 28.40  ? ? ? ? ? ?  93  LEU A C   1 
ATOM   720  O O   . LEU A 1 96  ? 49.840  32.119 24.661 1.00 26.45  ? ? ? ? ? ?  93  LEU A O   1 
ATOM   721  C CB  . LEU A 1 96  ? 47.596  30.157 23.774 1.00 23.03  ? ? ? ? ? ?  93  LEU A CB  1 
ATOM   722  C CG  . LEU A 1 96  ? 46.769  28.878 23.901 1.00 24.52  ? ? ? ? ? ?  93  LEU A CG  1 
ATOM   723  C CD1 . LEU A 1 96  ? 45.283  29.205 23.907 1.00 21.52  ? ? ? ? ? ?  93  LEU A CD1 1 
ATOM   724  C CD2 . LEU A 1 96  ? 47.106  27.907 22.776 1.00 23.85  ? ? ? ? ? ?  93  LEU A CD2 1 
ATOM   725  N N   . ARG A 1 97  ? 50.269  31.702 22.494 1.00 22.47  ? ? ? ? ? ?  94  ARG A N   1 
ATOM   726  C CA  . ARG A 1 97  ? 50.854  33.014 22.236 1.00 33.10  ? ? ? ? ? ?  94  ARG A CA  1 
ATOM   727  C C   . ARG A 1 97  ? 50.408  33.529 20.878 1.00 31.43  ? ? ? ? ? ?  94  ARG A C   1 
ATOM   728  O O   . ARG A 1 97  ? 50.266  32.759 19.928 1.00 35.63  ? ? ? ? ? ?  94  ARG A O   1 
ATOM   729  C CB  . ARG A 1 97  ? 52.383  32.953 22.277 1.00 46.12  ? ? ? ? ? ?  94  ARG A CB  1 
ATOM   730  C CG  . ARG A 1 97  ? 52.961  32.509 23.607 1.00 56.95  ? ? ? ? ? ?  94  ARG A CG  1 
ATOM   731  C CD  . ARG A 1 97  ? 54.479  32.576 23.594 1.00 66.94  ? ? ? ? ? ?  94  ARG A CD  1 
ATOM   732  N NE  . ARG A 1 97  ? 55.060  31.886 24.741 1.00 71.32  ? ? ? ? ? ?  94  ARG A NE  1 
ATOM   733  C CZ  . ARG A 1 97  ? 55.400  30.602 24.740 1.00 72.53  ? ? ? ? ? ?  94  ARG A CZ  1 
ATOM   734  N NH1 . ARG A 1 97  ? 55.220  29.871 23.649 1.00 76.48  ? ? ? ? ? ?  94  ARG A NH1 1 
ATOM   735  N NH2 . ARG A 1 97  ? 55.921  30.050 25.827 1.00 68.95  ? ? ? ? ? ?  94  ARG A NH2 1 
ATOM   736  N N   . LEU A 1 98  ? 50.194  34.835 20.784 1.00 28.38  ? ? ? ? ? ?  95  LEU A N   1 
ATOM   737  C CA  . LEU A 1 98  ? 49.798  35.435 19.521 1.00 29.48  ? ? ? ? ? ?  95  LEU A CA  1 
ATOM   738  C C   . LEU A 1 98  ? 50.997  35.629 18.603 1.00 30.31  ? ? ? ? ? ?  95  LEU A C   1 
ATOM   739  O O   . LEU A 1 98  ? 52.109  35.885 19.062 1.00 28.29  ? ? ? ? ? ?  95  LEU A O   1 
ATOM   740  C CB  . LEU A 1 98  ? 49.098  36.774 19.757 1.00 28.67  ? ? ? ? ? ?  95  LEU A CB  1 
ATOM   741  C CG  . LEU A 1 98  ? 47.739  36.678 20.449 1.00 25.12  ? ? ? ? ? ?  95  LEU A CG  1 
ATOM   742  C CD1 . LEU A 1 98  ? 47.007  38.002 20.373 1.00 24.00  ? ? ? ? ? ?  95  LEU A CD1 1 
ATOM   743  C CD2 . LEU A 1 98  ? 46.907  35.558 19.836 1.00 23.28  ? ? ? ? ? ?  95  LEU A CD2 1 
ATOM   744  N N   . THR A 1 99  ? 50.765  35.495 17.302 1.00 29.09  ? ? ? ? ? ?  96  THR A N   1 
ATOM   745  C CA  . THR A 1 99  ? 51.772  35.857 16.317 1.00 31.58  ? ? ? ? ? ?  96  THR A CA  1 
ATOM   746  C C   . THR A 1 99  ? 51.665  37.353 16.063 1.00 28.17  ? ? ? ? ? ?  96  THR A C   1 
ATOM   747  O O   . THR A 1 99  ? 50.752  38.007 16.570 1.00 26.81  ? ? ? ? ? ?  96  THR A O   1 
ATOM   748  C CB  . THR A 1 99  ? 51.565  35.113 14.990 1.00 31.37  ? ? ? ? ? ?  96  THR A CB  1 
ATOM   749  O OG1 . THR A 1 99  ? 50.279  35.445 14.452 1.00 27.59  ? ? ? ? ? ?  96  THR A OG1 1 
ATOM   750  C CG2 . THR A 1 99  ? 51.654  33.605 15.200 1.00 31.13  ? ? ? ? ? ?  96  THR A CG2 1 
ATOM   751  N N   . ASP A 1 100 ? 52.593  37.892 15.282 1.00 26.23  ? ? ? ? ? ?  97  ASP A N   1 
ATOM   752  C CA  . ASP A 1 100 ? 52.552  39.302 14.917 1.00 35.68  ? ? ? ? ? ?  97  ASP A CA  1 
ATOM   753  C C   . ASP A 1 100 ? 51.256  39.649 14.193 1.00 34.89  ? ? ? ? ? ?  97  ASP A C   1 
ATOM   754  O O   . ASP A 1 100 ? 50.670  40.705 14.424 1.00 35.81  ? ? ? ? ? ?  97  ASP A O   1 
ATOM   755  C CB  . ASP A 1 100 ? 53.760  39.676 14.056 1.00 44.43  ? ? ? ? ? ?  97  ASP A CB  1 
ATOM   756  C CG  . ASP A 1 100 ? 55.012  39.897 14.878 1.00 53.68  ? ? ? ? ? ?  97  ASP A CG  1 
ATOM   757  O OD1 . ASP A 1 100 ? 54.931  40.604 15.907 1.00 53.89  ? ? ? ? ? ?  97  ASP A OD1 1 
ATOM   758  O OD2 . ASP A 1 100 ? 56.074  39.360 14.501 1.00 61.34  ? ? ? ? ? ?  97  ASP A OD2 1 
ATOM   759  N N   . GLU A 1 101 ? 50.808  38.752 13.321 1.00 31.21  ? ? ? ? ? ?  98  GLU A N   1 
ATOM   760  C CA  . GLU A 1 101 ? 49.557  38.955 12.599 1.00 33.51  ? ? ? ? ? ?  98  GLU A CA  1 
ATOM   761  C C   . GLU A 1 101 ? 48.355  38.884 13.543 1.00 29.74  ? ? ? ? ? ?  98  GLU A C   1 
ATOM   762  O O   . GLU A 1 101 ? 47.366  39.595 13.358 1.00 27.54  ? ? ? ? ? ?  98  GLU A O   1 
ATOM   763  C CB  . GLU A 1 101 ? 49.419  37.937 11.461 1.00 33.71  ? ? ? ? ? ?  98  GLU A CB  1 
ATOM   764  C CG  . GLU A 1 101 ? 48.151  38.083 10.631 1.00 35.41  ? ? ? ? ? ?  98  GLU A CG  1 
ATOM   765  C CD  . GLU A 1 101 ? 48.090  39.382 9.847  1.00 38.63  ? ? ? ? ? ?  98  GLU A CD  1 
ATOM   766  O OE1 . GLU A 1 101 ? 49.135  40.051 9.699  1.00 33.32  ? ? ? ? ? ?  98  GLU A OE1 1 
ATOM   767  O OE2 . GLU A 1 101 ? 46.988  39.733 9.376  1.00 42.50  ? ? ? ? ? ?  98  GLU A OE2 1 
ATOM   768  N N   . GLY A 1 102 ? 48.450  38.027 14.558 1.00 23.18  ? ? ? ? ? ?  99  GLY A N   1 
ATOM   769  C CA  . GLY A 1 102 ? 47.414  37.930 15.574 1.00 20.39  ? ? ? ? ? ?  99  GLY A CA  1 
ATOM   770  C C   . GLY A 1 102 ? 47.288  39.214 16.377 1.00 21.98  ? ? ? ? ? ?  99  GLY A C   1 
ATOM   771  O O   . GLY A 1 102 ? 46.181  39.667 16.676 1.00 22.72  ? ? ? ? ? ?  99  GLY A O   1 
ATOM   772  N N   . LEU A 1 103 ? 48.430  39.796 16.729 1.00 21.85  ? ? ? ? ? ?  100 LEU A N   1 
ATOM   773  C CA  . LEU A 1 103 ? 48.469  41.081 17.420 1.00 29.26  ? ? ? ? ? ?  100 LEU A CA  1 
ATOM   774  C C   . LEU A 1 103 ? 47.930  42.178 16.516 1.00 28.11  ? ? ? ? ? ?  100 LEU A C   1 
ATOM   775  O O   . LEU A 1 103 ? 47.229  43.088 16.963 1.00 28.20  ? ? ? ? ? ?  100 LEU A O   1 
ATOM   776  C CB  . LEU A 1 103 ? 49.903  41.416 17.835 1.00 33.57  ? ? ? ? ? ?  100 LEU A CB  1 
ATOM   777  C CG  . LEU A 1 103 ? 50.519  40.528 18.918 1.00 37.09  ? ? ? ? ? ?  100 LEU A CG  1 
ATOM   778  C CD1 . LEU A 1 103 ? 52.005  40.817 19.069 1.00 44.31  ? ? ? ? ? ?  100 LEU A CD1 1 
ATOM   779  C CD2 . LEU A 1 103 ? 49.800  40.730 20.238 1.00 34.42  ? ? ? ? ? ?  100 LEU A CD2 1 
ATOM   780  N N   . ARG A 1 104 ? 48.263  42.075 15.234 1.00 26.68  ? ? ? ? ? ?  101 ARG A N   1 
ATOM   781  C CA  . ARG A 1 104 ? 47.829  43.039 14.235 1.00 34.92  ? ? ? ? ? ?  101 ARG A CA  1 
ATOM   782  C C   . ARG A 1 104 ? 46.313  42.993 14.050 1.00 32.68  ? ? ? ? ? ?  101 ARG A C   1 
ATOM   783  O O   . ARG A 1 104 ? 45.657  44.032 13.974 1.00 32.83  ? ? ? ? ? ?  101 ARG A O   1 
ATOM   784  C CB  . ARG A 1 104 ? 48.545  42.772 12.908 1.00 44.13  ? ? ? ? ? ?  101 ARG A CB  1 
ATOM   785  C CG  . ARG A 1 104 ? 48.412  43.882 11.887 1.00 55.90  ? ? ? ? ? ?  101 ARG A CG  1 
ATOM   786  C CD  . ARG A 1 104 ? 49.374  43.680 10.722 1.00 66.41  ? ? ? ? ? ?  101 ARG A CD  1 
ATOM   787  N NE  . ARG A 1 104 ? 50.773  43.806 11.125 1.00 74.32  ? ? ? ? ? ?  101 ARG A NE  1 
ATOM   788  C CZ  . ARG A 1 104 ? 51.609  42.782 11.272 1.00 77.71  ? ? ? ? ? ?  101 ARG A CZ  1 
ATOM   789  N NH1 . ARG A 1 104 ? 51.193  41.544 11.044 1.00 77.25  ? ? ? ? ? ?  101 ARG A NH1 1 
ATOM   790  N NH2 . ARG A 1 104 ? 52.864  42.998 11.643 1.00 79.55  ? ? ? ? ? ?  101 ARG A NH2 1 
ATOM   791  N N   . VAL A 1 105 ? 45.761  41.786 13.986 1.00 28.21  ? ? ? ? ? ?  102 VAL A N   1 
ATOM   792  C CA  . VAL A 1 105 ? 44.316  41.613 13.877 1.00 27.41  ? ? ? ? ? ?  102 VAL A CA  1 
ATOM   793  C C   . VAL A 1 105 ? 43.604  42.159 15.118 1.00 27.89  ? ? ? ? ? ?  102 VAL A C   1 
ATOM   794  O O   . VAL A 1 105 ? 42.604  42.870 15.007 1.00 27.14  ? ? ? ? ? ?  102 VAL A O   1 
ATOM   795  C CB  . VAL A 1 105 ? 43.936  40.133 13.654 1.00 27.68  ? ? ? ? ? ?  102 VAL A CB  1 
ATOM   796  C CG1 . VAL A 1 105 ? 42.452  39.905 13.941 1.00 18.75  ? ? ? ? ? ?  102 VAL A CG1 1 
ATOM   797  C CG2 . VAL A 1 105 ? 44.293  39.697 12.235 1.00 28.19  ? ? ? ? ? ?  102 VAL A CG2 1 
ATOM   798  N N   . HIS A 1 106 ? 44.137  41.833 16.292 1.00 22.61  ? ? ? ? ? ?  103 HIS A N   1 
ATOM   799  C CA  . HIS A 1 106 ? 43.587  42.313 17.557 1.00 22.89  ? ? ? ? ? ?  103 HIS A CA  1 
ATOM   800  C C   . HIS A 1 106 ? 43.542  43.841 17.623 1.00 26.98  ? ? ? ? ? ?  103 HIS A C   1 
ATOM   801  O O   . HIS A 1 106 ? 42.565  44.420 18.104 1.00 27.90  ? ? ? ? ? ?  103 HIS A O   1 
ATOM   802  C CB  . HIS A 1 106 ? 44.402  41.771 18.733 1.00 20.99  ? ? ? ? ? ?  103 HIS A CB  1 
ATOM   803  C CG  . HIS A 1 106 ? 43.991  42.327 20.062 1.00 26.27  ? ? ? ? ? ?  103 HIS A CG  1 
ATOM   804  N ND1 . HIS A 1 106 ? 44.560  43.460 20.602 1.00 29.54  ? ? ? ? ? ?  103 HIS A ND1 1 
ATOM   805  C CD2 . HIS A 1 106 ? 43.070  41.903 20.960 1.00 23.72  ? ? ? ? ? ?  103 HIS A CD2 1 
ATOM   806  C CE1 . HIS A 1 106 ? 44.008  43.711 21.776 1.00 27.91  ? ? ? ? ? ?  103 HIS A CE1 1 
ATOM   807  N NE2 . HIS A 1 106 ? 43.100  42.781 22.016 1.00 27.96  ? ? ? ? ? ?  103 HIS A NE2 1 
ATOM   808  N N   . ARG A 1 107 ? 44.599  44.488 17.142 1.00 30.21  ? ? ? ? ? ?  104 ARG A N   1 
ATOM   809  C CA  . ARG A 1 107 ? 44.670  45.945 17.169 1.00 36.16  ? ? ? ? ? ?  104 ARG A CA  1 
ATOM   810  C C   . ARG A 1 107 ? 43.664  46.564 16.201 1.00 36.29  ? ? ? ? ? ?  104 ARG A C   1 
ATOM   811  O O   . ARG A 1 107 ? 42.967  47.518 16.546 1.00 34.71  ? ? ? ? ? ?  104 ARG A O   1 
ATOM   812  C CB  . ARG A 1 107 ? 46.087  46.429 16.847 1.00 41.39  ? ? ? ? ? ?  104 ARG A CB  1 
ATOM   813  C CG  . ARG A 1 107 ? 46.344  47.873 17.255 1.00 49.81  ? ? ? ? ? ?  104 ARG A CG  1 
ATOM   814  C CD  . ARG A 1 107 ? 47.767  48.315 16.936 1.00 56.63  ? ? ? ? ? ?  104 ARG A CD  1 
ATOM   815  N NE  . ARG A 1 107 ? 48.042  48.287 15.502 1.00 62.37  ? ? ? ? ? ?  104 ARG A NE  1 
ATOM   816  C CZ  . ARG A 1 107 ? 48.889  47.445 14.918 1.00 65.99  ? ? ? ? ? ?  104 ARG A CZ  1 
ATOM   817  N NH1 . ARG A 1 107 ? 49.558  46.560 15.645 1.00 65.30  ? ? ? ? ? ?  104 ARG A NH1 1 
ATOM   818  N NH2 . ARG A 1 107 ? 49.073  47.492 13.605 1.00 68.18  ? ? ? ? ? ?  104 ARG A NH2 1 
ATOM   819  N N   . ARG A 1 108 ? 43.592  46.009 14.993 1.00 35.54  ? ? ? ? ? ?  105 ARG A N   1 
ATOM   820  C CA  . ARG A 1 108 ? 42.645  46.469 13.980 1.00 35.58  ? ? ? ? ? ?  105 ARG A CA  1 
ATOM   821  C C   . ARG A 1 108 ? 41.203  46.395 14.472 1.00 36.20  ? ? ? ? ? ?  105 ARG A C   1 
ATOM   822  O O   . ARG A 1 108 ? 40.453  47.366 14.370 1.00 40.70  ? ? ? ? ? ?  105 ARG A O   1 
ATOM   823  C CB  . ARG A 1 108 ? 42.783  45.642 12.700 1.00 38.12  ? ? ? ? ? ?  105 ARG A CB  1 
ATOM   824  C CG  . ARG A 1 108 ? 44.051  45.906 11.907 1.00 47.25  ? ? ? ? ? ?  105 ARG A CG  1 
ATOM   825  C CD  . ARG A 1 108 ? 44.271  44.815 10.869 1.00 53.46  ? ? ? ? ? ?  105 ARG A CD  1 
ATOM   826  N NE  . ARG A 1 108 ? 45.429  45.082 10.020 1.00 58.39  ? ? ? ? ? ?  105 ARG A NE  1 
ATOM   827  C CZ  . ARG A 1 108 ? 46.042  44.161 9.282  1.00 62.30  ? ? ? ? ? ?  105 ARG A CZ  1 
ATOM   828  N NH1 . ARG A 1 108 ? 45.615  42.905 9.294  1.00 59.48  ? ? ? ? ? ?  105 ARG A NH1 1 
ATOM   829  N NH2 . ARG A 1 108 ? 47.088  44.496 8.537  1.00 66.03  ? ? ? ? ? ?  105 ARG A NH2 1 
ATOM   830  N N   . LEU A 1 109 ? 40.822  45.239 15.006 1.00 29.63  ? ? ? ? ? ?  106 LEU A N   1 
ATOM   831  C CA  . LEU A 1 109 ? 39.451  45.016 15.453 1.00 29.04  ? ? ? ? ? ?  106 LEU A CA  1 
ATOM   832  C C   . LEU A 1 109 ? 39.065  45.928 16.610 1.00 29.40  ? ? ? ? ? ?  106 LEU A C   1 
ATOM   833  O O   . LEU A 1 109 ? 37.919  46.368 16.703 1.00 29.97  ? ? ? ? ? ?  106 LEU A O   1 
ATOM   834  C CB  . LEU A 1 109 ? 39.238  43.552 15.844 1.00 25.46  ? ? ? ? ? ?  106 LEU A CB  1 
ATOM   835  C CG  . LEU A 1 109 ? 39.324  42.541 14.702 1.00 32.19  ? ? ? ? ? ?  106 LEU A CG  1 
ATOM   836  C CD1 . LEU A 1 109 ? 39.033  41.135 15.207 1.00 31.22  ? ? ? ? ? ?  106 LEU A CD1 1 
ATOM   837  C CD2 . LEU A 1 109 ? 38.372  42.922 13.575 1.00 34.25  ? ? ? ? ? ?  106 LEU A CD2 1 
ATOM   838  N N   . GLY A 1 110 ? 40.027  46.211 17.482 1.00 31.14  ? ? ? ? ? ?  107 GLY A N   1 
ATOM   839  C CA  . GLY A 1 110 ? 39.790  47.047 18.645 1.00 31.76  ? ? ? ? ? ?  107 GLY A CA  1 
ATOM   840  C C   . GLY A 1 110 ? 39.302  48.437 18.286 1.00 31.98  ? ? ? ? ? ?  107 GLY A C   1 
ATOM   841  O O   . GLY A 1 110 ? 38.500  49.030 19.010 1.00 26.83  ? ? ? ? ? ?  107 GLY A O   1 
ATOM   842  N N   . VAL A 1 111 ? 39.790  48.954 17.164 1.00 28.89  ? ? ? ? ? ?  108 VAL A N   1 
ATOM   843  C CA  . VAL A 1 111 ? 39.372  50.261 16.674 1.00 32.80  ? ? ? ? ? ?  108 VAL A CA  1 
ATOM   844  C C   . VAL A 1 111 ? 37.897  50.233 16.288 1.00 32.72  ? ? ? ? ? ?  108 VAL A C   1 
ATOM   845  O O   . VAL A 1 111 ? 37.143  51.150 16.606 1.00 34.93  ? ? ? ? ? ?  108 VAL A O   1 
ATOM   846  C CB  . VAL A 1 111 ? 40.214  50.705 15.458 1.00 36.84  ? ? ? ? ? ?  108 VAL A CB  1 
ATOM   847  C CG1 . VAL A 1 111 ? 39.730  52.045 14.937 1.00 39.10  ? ? ? ? ? ?  108 VAL A CG1 1 
ATOM   848  C CG2 . VAL A 1 111 ? 41.688  50.773 15.828 1.00 37.09  ? ? ? ? ? ?  108 VAL A CG2 1 
ATOM   849  N N   . ARG A 1 112 ? 37.487  49.165 15.613 1.00 31.48  ? ? ? ? ? ?  109 ARG A N   1 
ATOM   850  C CA  . ARG A 1 112 ? 36.098  49.023 15.190 1.00 36.09  ? ? ? ? ? ?  109 ARG A CA  1 
ATOM   851  C C   . ARG A 1 112 ? 35.180  48.753 16.377 1.00 33.60  ? ? ? ? ? ?  109 ARG A C   1 
ATOM   852  O O   . ARG A 1 112 ? 34.074  49.289 16.454 1.00 32.92  ? ? ? ? ? ?  109 ARG A O   1 
ATOM   853  C CB  . ARG A 1 112 ? 35.966  47.906 14.154 1.00 37.80  ? ? ? ? ? ?  109 ARG A CB  1 
ATOM   854  C CG  . ARG A 1 112 ? 36.771  48.153 12.887 1.00 41.80  ? ? ? ? ? ?  109 ARG A CG  1 
ATOM   855  C CD  . ARG A 1 112 ? 36.729  46.950 11.961 1.00 47.47  ? ? ? ? ? ?  109 ARG A CD  1 
ATOM   856  N NE  . ARG A 1 112 ? 37.588  47.133 10.795 1.00 58.42  ? ? ? ? ? ?  109 ARG A NE  1 
ATOM   857  C CZ  . ARG A 1 112 ? 37.891  46.172 9.927  1.00 63.33  ? ? ? ? ? ?  109 ARG A CZ  1 
ATOM   858  N NH1 . ARG A 1 112 ? 37.408  44.947 10.091 1.00 61.26  ? ? ? ? ? ?  109 ARG A NH1 1 
ATOM   859  N NH2 . ARG A 1 112 ? 38.684  46.435 8.897  1.00 66.42  ? ? ? ? ? ?  109 ARG A NH2 1 
ATOM   860  N N   . ILE A 1 113 ? 35.650  47.918 17.298 1.00 29.18  ? ? ? ? ? ?  110 ILE A N   1 
ATOM   861  C CA  . ILE A 1 113 ? 34.896  47.573 18.498 1.00 28.26  ? ? ? ? ? ?  110 ILE A CA  1 
ATOM   862  C C   . ILE A 1 113 ? 34.584  48.816 19.335 1.00 34.01  ? ? ? ? ? ?  110 ILE A C   1 
ATOM   863  O O   . ILE A 1 113 ? 33.495  48.941 19.901 1.00 32.12  ? ? ? ? ? ?  110 ILE A O   1 
ATOM   864  C CB  . ILE A 1 113 ? 35.655  46.530 19.342 1.00 22.86  ? ? ? ? ? ?  110 ILE A CB  1 
ATOM   865  C CG1 . ILE A 1 113 ? 35.715  45.196 18.592 1.00 25.09  ? ? ? ? ? ?  110 ILE A CG1 1 
ATOM   866  C CG2 . ILE A 1 113 ? 34.988  46.338 20.696 1.00 19.73  ? ? ? ? ? ?  110 ILE A CG2 1 
ATOM   867  C CD1 . ILE A 1 113 ? 36.706  44.206 19.163 1.00 23.60  ? ? ? ? ? ?  110 ILE A CD1 1 
ATOM   868  N N   . ALA A 1 114 ? 35.540  49.739 19.393 1.00 31.76  ? ? ? ? ? ?  111 ALA A N   1 
ATOM   869  C CA  . ALA A 1 114 ? 35.357  50.989 20.119 1.00 37.15  ? ? ? ? ? ?  111 ALA A CA  1 
ATOM   870  C C   . ALA A 1 114 ? 34.186  51.793 19.550 1.00 38.40  ? ? ? ? ? ?  111 ALA A C   1 
ATOM   871  O O   . ALA A 1 114 ? 33.457  52.449 20.292 1.00 37.74  ? ? ? ? ? ?  111 ALA A O   1 
ATOM   872  C CB  . ALA A 1 114 ? 36.635  51.814 20.092 1.00 39.72  ? ? ? ? ? ?  111 ALA A CB  1 
ATOM   873  N N   . ARG A 1 115 ? 34.009  51.728 18.233 1.00 37.39  ? ? ? ? ? ?  112 ARG A N   1 
ATOM   874  C CA  . ARG A 1 115 ? 32.890  52.395 17.577 1.00 38.56  ? ? ? ? ? ?  112 ARG A CA  1 
ATOM   875  C C   . ARG A 1 115 ? 31.577  51.678 17.866 1.00 31.53  ? ? ? ? ? ?  112 ARG A C   1 
ATOM   876  O O   . ARG A 1 115 ? 30.555  52.317 18.109 1.00 28.79  ? ? ? ? ? ?  112 ARG A O   1 
ATOM   877  C CB  . ARG A 1 115 ? 33.108  52.468 16.065 1.00 45.50  ? ? ? ? ? ?  112 ARG A CB  1 
ATOM   878  C CG  . ARG A 1 115 ? 34.321  53.272 15.633 1.00 54.55  ? ? ? ? ? ?  112 ARG A CG  1 
ATOM   879  C CD  . ARG A 1 115 ? 34.300  53.502 14.128 1.00 62.31  ? ? ? ? ? ?  112 ARG A CD  1 
ATOM   880  N NE  . ARG A 1 115 ? 35.551  54.069 13.634 1.00 70.23  ? ? ? ? ? ?  112 ARG A NE  1 
ATOM   881  C CZ  . ARG A 1 115 ? 36.486  53.373 12.995 1.00 73.92  ? ? ? ? ? ?  112 ARG A CZ  1 
ATOM   882  N NH1 . ARG A 1 115 ? 36.311  52.077 12.763 1.00 70.47  ? ? ? ? ? ?  112 ARG A NH1 1 
ATOM   883  N NH2 . ARG A 1 115 ? 37.594  53.972 12.582 1.00 77.91  ? ? ? ? ? ?  112 ARG A NH2 1 
ATOM   884  N N   . MET A 1 116 ? 31.612  50.349 17.824 1.00 27.19  ? ? ? ? ? ?  113 MET A N   1 
ATOM   885  C CA  . MET A 1 116 ? 30.429  49.541 18.103 1.00 29.37  ? ? ? ? ? ?  113 MET A CA  1 
ATOM   886  C C   . MET A 1 116 ? 29.905  49.814 19.512 1.00 28.12  ? ? ? ? ? ?  113 MET A C   1 
ATOM   887  O O   . MET A 1 116 ? 28.705  49.994 19.714 1.00 27.76  ? ? ? ? ? ?  113 MET A O   1 
ATOM   888  C CB  . MET A 1 116 ? 30.736  48.048 17.934 1.00 28.31  ? ? ? ? ? ?  113 MET A CB  1 
ATOM   889  C CG  . MET A 1 116 ? 29.564  47.131 18.278 1.00 29.22  ? ? ? ? ? ?  113 MET A CG  1 
ATOM   890  S SD  . MET A 1 116 ? 29.970  45.365 18.241 1.00 25.53  ? ? ? ? ? ?  113 MET A SD  1 
ATOM   891  C CE  . MET A 1 116 ? 31.160  45.268 19.573 1.00 27.30  ? ? ? ? ? ?  113 MET A CE  1 
ATOM   892  N N   . ASN A 1 117 ? 30.816  49.855 20.479 1.00 28.37  ? ? ? ? ? ?  114 ASN A N   1 
ATOM   893  C CA  . ASN A 1 117 ? 30.441  50.048 21.876 1.00 28.34  ? ? ? ? ? ?  114 ASN A CA  1 
ATOM   894  C C   . ASN A 1 117 ? 29.816  51.408 22.170 1.00 26.18  ? ? ? ? ? ?  114 ASN A C   1 
ATOM   895  O O   . ASN A 1 117 ? 28.970  51.528 23.054 1.00 25.75  ? ? ? ? ? ?  114 ASN A O   1 
ATOM   896  C CB  . ASN A 1 117 ? 31.634  49.792 22.795 1.00 25.69  ? ? ? ? ? ?  114 ASN A CB  1 
ATOM   897  C CG  . ASN A 1 117 ? 32.025  48.333 22.835 1.00 26.92  ? ? ? ? ? ?  114 ASN A CG  1 
ATOM   898  O OD1 . ASN A 1 117 ? 31.274  47.470 22.377 1.00 27.62  ? ? ? ? ? ?  114 ASN A OD1 1 
ATOM   899  N ND2 . ASN A 1 117 ? 33.195  48.045 23.392 1.00 25.42  ? ? ? ? ? ?  114 ASN A ND2 1 
ATOM   900  N N   . GLN A 1 118 ? 30.234  52.431 21.433 1.00 26.58  ? ? ? ? ? ?  115 GLN A N   1 
ATOM   901  C CA  . GLN A 1 118 ? 29.643  53.755 21.585 1.00 31.42  ? ? ? ? ? ?  115 GLN A CA  1 
ATOM   902  C C   . GLN A 1 118 ? 28.217  53.739 21.053 1.00 28.46  ? ? ? ? ? ?  115 GLN A C   1 
ATOM   903  O O   . GLN A 1 118 ? 27.318  54.328 21.648 1.00 30.14  ? ? ? ? ? ?  115 GLN A O   1 
ATOM   904  C CB  . GLN A 1 118 ? 30.480  54.814 20.866 1.00 38.42  ? ? ? ? ? ?  115 GLN A CB  1 
ATOM   905  C CG  . GLN A 1 118 ? 31.825  55.071 21.520 1.00 49.32  ? ? ? ? ? ?  115 GLN A CG  1 
ATOM   906  C CD  . GLN A 1 118 ? 32.731  55.946 20.677 1.00 62.29  ? ? ? ? ? ?  115 GLN A CD  1 
ATOM   907  O OE1 . GLN A 1 118 ? 32.318  56.478 19.645 1.00 66.08  ? ? ? ? ? ?  115 GLN A OE1 1 
ATOM   908  N NE2 . GLN A 1 118 ? 33.977  56.097 21.111 1.00 67.55  ? ? ? ? ? ?  115 GLN A NE2 1 
ATOM   909  N N   . VAL A 1 119 ? 28.018  53.049 19.934 1.00 27.27  ? ? ? ? ? ?  116 VAL A N   1 
ATOM   910  C CA  . VAL A 1 119 ? 26.686  52.851 19.374 1.00 26.93  ? ? ? ? ? ?  116 VAL A CA  1 
ATOM   911  C C   . VAL A 1 119 ? 25.827  52.054 20.347 1.00 26.88  ? ? ? ? ? ?  116 VAL A C   1 
ATOM   912  O O   . VAL A 1 119 ? 24.669  52.391 20.599 1.00 23.14  ? ? ? ? ? ?  116 VAL A O   1 
ATOM   913  C CB  . VAL A 1 119 ? 26.754  52.096 18.031 1.00 30.73  ? ? ? ? ? ?  116 VAL A CB  1 
ATOM   914  C CG1 . VAL A 1 119 ? 25.364  51.669 17.581 1.00 32.26  ? ? ? ? ? ?  116 VAL A CG1 1 
ATOM   915  C CG2 . VAL A 1 119 ? 27.433  52.953 16.974 1.00 30.26  ? ? ? ? ? ?  116 VAL A CG2 1 
ATOM   916  N N   . PHE A 1 120 ? 26.416  50.999 20.897 1.00 23.47  ? ? ? ? ? ?  117 PHE A N   1 
ATOM   917  C CA  . PHE A 1 120 ? 25.722  50.106 21.815 1.00 24.71  ? ? ? ? ? ?  117 PHE A CA  1 
ATOM   918  C C   . PHE A 1 120 ? 25.268  50.828 23.083 1.00 23.39  ? ? ? ? ? ?  117 PHE A C   1 
ATOM   919  O O   . PHE A 1 120 ? 24.168  50.592 23.581 1.00 23.43  ? ? ? ? ? ?  117 PHE A O   1 
ATOM   920  C CB  . PHE A 1 120 ? 26.643  48.941 22.188 1.00 26.23  ? ? ? ? ? ?  117 PHE A CB  1 
ATOM   921  C CG  . PHE A 1 120 ? 25.997  47.592 22.079 1.00 28.10  ? ? ? ? ? ?  117 PHE A CG  1 
ATOM   922  C CD1 . PHE A 1 120 ? 24.618  47.463 22.083 1.00 31.13  ? ? ? ? ? ?  117 PHE A CD1 1 
ATOM   923  C CD2 . PHE A 1 120 ? 26.771  46.450 21.973 1.00 32.52  ? ? ? ? ? ?  117 PHE A CD2 1 
ATOM   924  C CE1 . PHE A 1 120 ? 24.024  46.220 21.983 1.00 31.69  ? ? ? ? ? ?  117 PHE A CE1 1 
ATOM   925  C CE2 . PHE A 1 120 ? 26.183  45.203 21.874 1.00 34.17  ? ? ? ? ? ?  117 PHE A CE2 1 
ATOM   926  C CZ  . PHE A 1 120 ? 24.808  45.088 21.879 1.00 32.18  ? ? ? ? ? ?  117 PHE A CZ  1 
ATOM   927  N N   . LEU A 1 121 ? 26.120  51.710 23.595 1.00 21.44  ? ? ? ? ? ?  118 LEU A N   1 
ATOM   928  C CA  . LEU A 1 121 ? 25.893  52.340 24.892 1.00 22.15  ? ? ? ? ? ?  118 LEU A CA  1 
ATOM   929  C C   . LEU A 1 121 ? 25.281  53.737 24.804 1.00 25.07  ? ? ? ? ? ?  118 LEU A C   1 
ATOM   930  O O   . LEU A 1 121 ? 24.867  54.299 25.820 1.00 24.49  ? ? ? ? ? ?  118 LEU A O   1 
ATOM   931  C CB  . LEU A 1 121 ? 27.198  52.392 25.687 1.00 24.63  ? ? ? ? ? ?  118 LEU A CB  1 
ATOM   932  C CG  . LEU A 1 121 ? 27.740  51.023 26.098 1.00 26.49  ? ? ? ? ? ?  118 LEU A CG  1 
ATOM   933  C CD1 . LEU A 1 121 ? 29.159  51.137 26.641 1.00 25.40  ? ? ? ? ? ?  118 LEU A CD1 1 
ATOM   934  C CD2 . LEU A 1 121 ? 26.817  50.401 27.127 1.00 28.25  ? ? ? ? ? ?  118 LEU A CD2 1 
ATOM   935  N N   . ALA A 1 122 ? 25.228  54.286 23.593 1.00 25.40  ? ? ? ? ? ?  119 ALA A N   1 
ATOM   936  C CA  . ALA A 1 122 ? 24.613  55.597 23.351 1.00 27.77  ? ? ? ? ? ?  119 ALA A CA  1 
ATOM   937  C C   . ALA A 1 122 ? 23.228  55.821 23.990 1.00 25.74  ? ? ? ? ? ?  119 ALA A C   1 
ATOM   938  O O   . ALA A 1 122 ? 22.961  56.912 24.495 1.00 26.32  ? ? ? ? ? ?  119 ALA A O   1 
ATOM   939  C CB  . ALA A 1 122 ? 24.573  55.908 21.852 1.00 25.77  ? ? ? ? ? ?  119 ALA A CB  1 
ATOM   940  N N   . PRO A 1 123 ? 22.343  54.801 23.975 1.00 27.61  ? ? ? ? ? ?  120 PRO A N   1 
ATOM   941  C CA  . PRO A 1 123 ? 21.048  55.006 24.641 1.00 29.32  ? ? ? ? ? ?  120 PRO A CA  1 
ATOM   942  C C   . PRO A 1 123 ? 21.139  55.257 26.148 1.00 27.04  ? ? ? ? ? ?  120 PRO A C   1 
ATOM   943  O O   . PRO A 1 123 ? 20.147  55.679 26.743 1.00 27.10  ? ? ? ? ? ?  120 PRO A O   1 
ATOM   944  C CB  . PRO A 1 123 ? 20.316  53.686 24.386 1.00 29.75  ? ? ? ? ? ?  120 PRO A CB  1 
ATOM   945  C CG  . PRO A 1 123 ? 20.894  53.185 23.123 1.00 25.26  ? ? ? ? ? ?  120 PRO A CG  1 
ATOM   946  C CD  . PRO A 1 123 ? 22.344  53.555 23.184 1.00 26.94  ? ? ? ? ? ?  120 PRO A CD  1 
ATOM   947  N N   . LEU A 1 124 ? 22.298  55.007 26.751 1.00 22.01  ? ? ? ? ? ?  121 LEU A N   1 
ATOM   948  C CA  . LEU A 1 124 ? 22.450  55.162 28.194 1.00 25.82  ? ? ? ? ? ?  121 LEU A CA  1 
ATOM   949  C C   . LEU A 1 124 ? 23.301  56.367 28.561 1.00 25.78  ? ? ? ? ? ?  121 LEU A C   1 
ATOM   950  O O   . LEU A 1 124 ? 24.294  56.664 27.898 1.00 28.22  ? ? ? ? ? ?  121 LEU A O   1 
ATOM   951  C CB  . LEU A 1 124 ? 23.075  53.910 28.816 1.00 24.55  ? ? ? ? ? ?  121 LEU A CB  1 
ATOM   952  C CG  . LEU A 1 124 ? 22.379  52.557 28.647 1.00 29.99  ? ? ? ? ? ?  121 LEU A CG  1 
ATOM   953  C CD1 . LEU A 1 124 ? 23.096  51.506 29.482 1.00 29.45  ? ? ? ? ? ?  121 LEU A CD1 1 
ATOM   954  C CD2 . LEU A 1 124 ? 20.909  52.636 29.027 1.00 25.76  ? ? ? ? ? ?  121 LEU A CD2 1 
ATOM   955  N N   . ALA A 1 125 ? 22.914  57.049 29.633 1.00 22.76  ? ? ? ? ? ?  122 ALA A N   1 
ATOM   956  C CA  . ALA A 1 125 ? 23.762  58.074 30.223 1.00 25.47  ? ? ? ? ? ?  122 ALA A CA  1 
ATOM   957  C C   . ALA A 1 125 ? 24.975  57.394 30.851 1.00 28.69  ? ? ? ? ? ?  122 ALA A C   1 
ATOM   958  O O   . ALA A 1 125 ? 24.984  56.176 31.034 1.00 27.92  ? ? ? ? ? ?  122 ALA A O   1 
ATOM   959  C CB  . ALA A 1 125 ? 22.993  58.868 31.264 1.00 23.90  ? ? ? ? ? ?  122 ALA A CB  1 
ATOM   960  N N   . ALA A 1 126 ? 25.995  58.181 31.179 1.00 33.00  ? ? ? ? ? ?  123 ALA A N   1 
ATOM   961  C CA  . ALA A 1 126 ? 27.252  57.645 31.700 1.00 38.59  ? ? ? ? ? ?  123 ALA A CA  1 
ATOM   962  C C   . ALA A 1 126 ? 27.070  56.820 32.975 1.00 39.67  ? ? ? ? ? ?  123 ALA A C   1 
ATOM   963  O O   . ALA A 1 126 ? 27.639  55.734 33.105 1.00 41.00  ? ? ? ? ? ?  123 ALA A O   1 
ATOM   964  C CB  . ALA A 1 126 ? 28.253  58.772 31.930 1.00 40.17  ? ? ? ? ? ?  123 ALA A CB  1 
ATOM   965  N N   . ASP A 1 127 ? 26.276  57.335 33.909 1.00 38.82  ? ? ? ? ? ?  124 ASP A N   1 
ATOM   966  C CA  . ASP A 1 127 ? 26.029  56.642 35.171 1.00 41.65  ? ? ? ? ? ?  124 ASP A CA  1 
ATOM   967  C C   . ASP A 1 127 ? 25.255  55.345 34.954 1.00 37.11  ? ? ? ? ? ?  124 ASP A C   1 
ATOM   968  O O   . ASP A 1 127 ? 25.457  54.363 35.670 1.00 40.11  ? ? ? ? ? ?  124 ASP A O   1 
ATOM   969  C CB  . ASP A 1 127 ? 25.277  57.551 36.147 1.00 48.09  ? ? ? ? ? ?  124 ASP A CB  1 
ATOM   970  C CG  . ASP A 1 127 ? 23.954  58.038 35.589 1.00 53.32  ? ? ? ? ? ?  124 ASP A CG  1 
ATOM   971  O OD1 . ASP A 1 127 ? 23.875  58.275 34.366 1.00 55.81  ? ? ? ? ? ?  124 ASP A OD1 1 
ATOM   972  O OD2 . ASP A 1 127 ? 22.993  58.181 36.372 1.00 56.08  ? ? ? ? ? ?  124 ASP A OD2 1 
ATOM   973  N N   . GLU A 1 128 ? 24.374  55.346 33.961 1.00 31.53  ? ? ? ? ? ?  125 GLU A N   1 
ATOM   974  C CA  . GLU A 1 128 ? 23.576  54.168 33.641 1.00 33.33  ? ? ? ? ? ?  125 GLU A CA  1 
ATOM   975  C C   . GLU A 1 128 ? 24.423  53.062 33.016 1.00 33.48  ? ? ? ? ? ?  125 GLU A C   1 
ATOM   976  O O   . GLU A 1 128 ? 24.134  51.875 33.186 1.00 31.04  ? ? ? ? ? ?  125 GLU A O   1 
ATOM   977  C CB  . GLU A 1 128 ? 22.422  54.539 32.707 1.00 34.11  ? ? ? ? ? ?  125 GLU A CB  1 
ATOM   978  C CG  . GLU A 1 128 ? 21.334  55.380 33.364 1.00 31.83  ? ? ? ? ? ?  125 GLU A CG  1 
ATOM   979  C CD  . GLU A 1 128 ? 20.207  55.707 32.407 1.00 28.15  ? ? ? ? ? ?  125 GLU A CD  1 
ATOM   980  O OE1 . GLU A 1 128 ? 20.497  56.185 31.292 1.00 26.90  ? ? ? ? ? ?  125 GLU A OE1 1 
ATOM   981  O OE2 . GLU A 1 128 ? 19.034  55.475 32.763 1.00 31.84  ? ? ? ? ? ?  125 GLU A OE2 1 
ATOM   982  N N   . GLN A 1 129 ? 25.465  53.455 32.292 1.00 32.49  ? ? ? ? ? ?  126 GLN A N   1 
ATOM   983  C CA  . GLN A 1 129 ? 26.361  52.494 31.661 1.00 33.91  ? ? ? ? ? ?  126 GLN A CA  1 
ATOM   984  C C   . GLN A 1 129 ? 27.100  51.660 32.706 1.00 31.79  ? ? ? ? ? ?  126 GLN A C   1 
ATOM   985  O O   . GLN A 1 129 ? 27.234  50.445 32.557 1.00 32.49  ? ? ? ? ? ?  126 GLN A O   1 
ATOM   986  C CB  . GLN A 1 129 ? 27.347  53.205 30.729 1.00 33.76  ? ? ? ? ? ?  126 GLN A CB  1 
ATOM   987  C CG  . GLN A 1 129 ? 26.680  53.888 29.541 1.00 31.75  ? ? ? ? ? ?  126 GLN A CG  1 
ATOM   988  C CD  . GLN A 1 129 ? 27.662  54.637 28.660 1.00 31.61  ? ? ? ? ? ?  126 GLN A CD  1 
ATOM   989  O OE1 . GLN A 1 129 ? 28.875  54.510 28.818 1.00 37.25  ? ? ? ? ? ?  126 GLN A OE1 1 
ATOM   990  N NE2 . GLN A 1 129 ? 27.140  55.426 27.727 1.00 31.32  ? ? ? ? ? ?  126 GLN A NE2 1 
ATOM   991  N N   . ALA A 1 130 ? 27.564  52.318 33.766 1.00 28.41  ? ? ? ? ? ?  127 ALA A N   1 
ATOM   992  C CA  . ALA A 1 130 ? 28.243  51.631 34.863 1.00 26.31  ? ? ? ? ? ?  127 ALA A CA  1 
ATOM   993  C C   . ALA A 1 130 ? 27.304  50.654 35.562 1.00 28.71  ? ? ? ? ? ?  127 ALA A C   1 
ATOM   994  O O   . ALA A 1 130 ? 27.674  49.513 35.846 1.00 29.83  ? ? ? ? ? ?  127 ALA A O   1 
ATOM   995  C CB  . ALA A 1 130 ? 28.793  52.638 35.861 1.00 28.06  ? ? ? ? ? ?  127 ALA A CB  1 
ATOM   996  N N   . VAL A 1 131 ? 26.090  51.115 35.840 1.00 26.27  ? ? ? ? ? ?  128 VAL A N   1 
ATOM   997  C CA  . VAL A 1 131 ? 25.062  50.274 36.438 1.00 25.34  ? ? ? ? ? ?  128 VAL A CA  1 
ATOM   998  C C   . VAL A 1 131 ? 24.755  49.080 35.539 1.00 25.54  ? ? ? ? ? ?  128 VAL A C   1 
ATOM   999  O O   . VAL A 1 131 ? 24.651  47.946 36.011 1.00 28.12  ? ? ? ? ? ?  128 VAL A O   1 
ATOM   1000 C CB  . VAL A 1 131 ? 23.766  51.069 36.689 1.00 24.29  ? ? ? ? ? ?  128 VAL A CB  1 
ATOM   1001 C CG1 . VAL A 1 131 ? 22.645  50.138 37.133 1.00 25.82  ? ? ? ? ? ?  128 VAL A CG1 1 
ATOM   1002 C CG2 . VAL A 1 131 ? 24.005  52.157 37.730 1.00 26.06  ? ? ? ? ? ?  128 VAL A CG2 1 
ATOM   1003 N N   . PHE A 1 132 ? 24.620  49.344 34.243 1.00 21.83  ? ? ? ? ? ?  129 PHE A N   1 
ATOM   1004 C CA  . PHE A 1 132 ? 24.336  48.297 33.266 1.00 24.09  ? ? ? ? ? ?  129 PHE A CA  1 
ATOM   1005 C C   . PHE A 1 132 ? 25.390  47.197 33.304 1.00 24.27  ? ? ? ? ? ?  129 PHE A C   1 
ATOM   1006 O O   . PHE A 1 132 ? 25.054  46.015 33.363 1.00 24.86  ? ? ? ? ? ?  129 PHE A O   1 
ATOM   1007 C CB  . PHE A 1 132 ? 24.237  48.887 31.857 1.00 24.68  ? ? ? ? ? ?  129 PHE A CB  1 
ATOM   1008 C CG  . PHE A 1 132 ? 24.108  47.855 30.771 1.00 29.38  ? ? ? ? ? ?  129 PHE A CG  1 
ATOM   1009 C CD1 . PHE A 1 132 ? 22.910  47.192 30.565 1.00 30.37  ? ? ? ? ? ?  129 PHE A CD1 1 
ATOM   1010 C CD2 . PHE A 1 132 ? 25.184  47.556 29.950 1.00 30.37  ? ? ? ? ? ?  129 PHE A CD2 1 
ATOM   1011 C CE1 . PHE A 1 132 ? 22.788  46.246 29.563 1.00 31.69  ? ? ? ? ? ?  129 PHE A CE1 1 
ATOM   1012 C CE2 . PHE A 1 132 ? 25.067  46.611 28.946 1.00 32.04  ? ? ? ? ? ?  129 PHE A CE2 1 
ATOM   1013 C CZ  . PHE A 1 132 ? 23.867  45.957 28.752 1.00 32.81  ? ? ? ? ? ?  129 PHE A CZ  1 
ATOM   1014 N N   . PHE A 1 133 ? 26.660  47.593 33.277 1.00 25.71  ? ? ? ? ? ?  130 PHE A N   1 
ATOM   1015 C CA  . PHE A 1 133 ? 27.764  46.642 33.352 1.00 25.22  ? ? ? ? ? ?  130 PHE A CA  1 
ATOM   1016 C C   . PHE A 1 133 ? 27.668  45.790 34.613 1.00 28.02  ? ? ? ? ? ?  130 PHE A C   1 
ATOM   1017 O O   . PHE A 1 133 ? 27.823  44.568 34.560 1.00 26.85  ? ? ? ? ? ?  130 PHE A O   1 
ATOM   1018 C CB  . PHE A 1 133 ? 29.114  47.366 33.323 1.00 32.18  ? ? ? ? ? ?  130 PHE A CB  1 
ATOM   1019 C CG  . PHE A 1 133 ? 29.420  48.036 32.013 1.00 34.97  ? ? ? ? ? ?  130 PHE A CG  1 
ATOM   1020 C CD1 . PHE A 1 133 ? 28.968  47.498 30.821 1.00 37.67  ? ? ? ? ? ?  130 PHE A CD1 1 
ATOM   1021 C CD2 . PHE A 1 133 ? 30.158  49.208 31.977 1.00 37.69  ? ? ? ? ? ?  130 PHE A CD2 1 
ATOM   1022 C CE1 . PHE A 1 133 ? 29.249  48.115 29.614 1.00 37.19  ? ? ? ? ? ?  130 PHE A CE1 1 
ATOM   1023 C CE2 . PHE A 1 133 ? 30.439  49.831 30.774 1.00 39.70  ? ? ? ? ? ?  130 PHE A CE2 1 
ATOM   1024 C CZ  . PHE A 1 133 ? 29.983  49.283 29.592 1.00 37.15  ? ? ? ? ? ?  130 PHE A CZ  1 
ATOM   1025 N N   . ASP A 1 134 ? 27.406  46.438 35.743 1.00 27.08  ? ? ? ? ? ?  131 ASP A N   1 
ATOM   1026 C CA  . ASP A 1 134 ? 27.340  45.736 37.021 1.00 30.36  ? ? ? ? ? ?  131 ASP A CA  1 
ATOM   1027 C C   . ASP A 1 134 ? 26.182  44.741 37.090 1.00 28.14  ? ? ? ? ? ?  131 ASP A C   1 
ATOM   1028 O O   . ASP A 1 134 ? 26.361  43.599 37.513 1.00 28.70  ? ? ? ? ? ?  131 ASP A O   1 
ATOM   1029 C CB  . ASP A 1 134 ? 27.251  46.729 38.180 1.00 32.66  ? ? ? ? ? ?  131 ASP A CB  1 
ATOM   1030 C CG  . ASP A 1 134 ? 27.161  46.040 39.528 1.00 32.68  ? ? ? ? ? ?  131 ASP A CG  1 
ATOM   1031 O OD1 . ASP A 1 134 ? 28.178  45.461 39.967 1.00 35.41  ? ? ? ? ? ?  131 ASP A OD1 1 
ATOM   1032 O OD2 . ASP A 1 134 ? 26.076  46.077 40.147 1.00 32.31  ? ? ? ? ? ?  131 ASP A OD2 1 
ATOM   1033 N N   . LEU A 1 135 ? 24.998  45.176 36.673 1.00 26.11  ? ? ? ? ? ?  132 LEU A N   1 
ATOM   1034 C CA  . LEU A 1 135 ? 23.812  44.329 36.759 1.00 22.81  ? ? ? ? ? ?  132 LEU A CA  1 
ATOM   1035 C C   . LEU A 1 135 ? 23.906  43.103 35.855 1.00 22.59  ? ? ? ? ? ?  132 LEU A C   1 
ATOM   1036 O O   . LEU A 1 135 ? 23.641  41.987 36.292 1.00 22.60  ? ? ? ? ? ?  132 LEU A O   1 
ATOM   1037 C CB  . LEU A 1 135 ? 22.544  45.127 36.445 1.00 23.23  ? ? ? ? ? ?  132 LEU A CB  1 
ATOM   1038 C CG  . LEU A 1 135 ? 22.223  46.308 37.367 1.00 25.89  ? ? ? ? ? ?  132 LEU A CG  1 
ATOM   1039 C CD1 . LEU A 1 135 ? 20.834  46.859 37.065 1.00 25.78  ? ? ? ? ? ?  132 LEU A CD1 1 
ATOM   1040 C CD2 . LEU A 1 135 ? 22.349  45.920 38.835 1.00 22.42  ? ? ? ? ? ?  132 LEU A CD2 1 
ATOM   1041 N N   . ILE A 1 136 ? 24.289  43.311 34.599 1.00 22.19  ? ? ? ? ? ?  133 ILE A N   1 
ATOM   1042 C CA  . ILE A 1 136 ? 24.330  42.218 33.636 1.00 22.63  ? ? ? ? ? ?  133 ILE A CA  1 
ATOM   1043 C C   . ILE A 1 136 ? 25.378  41.161 33.990 1.00 25.94  ? ? ? ? ? ?  133 ILE A C   1 
ATOM   1044 O O   . ILE A 1 136 ? 25.148  39.967 33.800 1.00 25.67  ? ? ? ? ? ?  133 ILE A O   1 
ATOM   1045 C CB  . ILE A 1 136 ? 24.523  42.719 32.180 1.00 29.71  ? ? ? ? ? ?  133 ILE A CB  1 
ATOM   1046 C CG1 . ILE A 1 136 ? 24.302  41.576 31.189 1.00 32.08  ? ? ? ? ? ?  133 ILE A CG1 1 
ATOM   1047 C CG2 . ILE A 1 136 ? 25.897  43.336 31.982 1.00 31.19  ? ? ? ? ? ?  133 ILE A CG2 1 
ATOM   1048 C CD1 . ILE A 1 136 ? 24.358  42.012 29.745 1.00 37.12  ? ? ? ? ? ?  133 ILE A CD1 1 
ATOM   1049 N N   . ARG A 1 137 ? 26.516  41.595 34.521 1.00 30.56  ? ? ? ? ? ?  134 ARG A N   1 
ATOM   1050 C CA  . ARG A 1 137 ? 27.554  40.659 34.936 1.00 33.83  ? ? ? ? ? ?  134 ARG A CA  1 
ATOM   1051 C C   . ARG A 1 137 ? 27.051  39.793 36.084 1.00 31.92  ? ? ? ? ? ?  134 ARG A C   1 
ATOM   1052 O O   . ARG A 1 137 ? 27.263  38.580 36.102 1.00 34.87  ? ? ? ? ? ?  134 ARG A O   1 
ATOM   1053 C CB  . ARG A 1 137 ? 28.822  41.401 35.357 1.00 37.06  ? ? ? ? ? ?  134 ARG A CB  1 
ATOM   1054 C CG  . ARG A 1 137 ? 29.907  40.488 35.910 1.00 43.61  ? ? ? ? ? ?  134 ARG A CG  1 
ATOM   1055 C CD  . ARG A 1 137 ? 31.065  41.284 36.487 1.00 50.28  ? ? ? ? ? ?  134 ARG A CD  1 
ATOM   1056 N NE  . ARG A 1 137 ? 30.608  42.275 37.457 1.00 54.09  ? ? ? ? ? ?  134 ARG A NE  1 
ATOM   1057 C CZ  . ARG A 1 137 ? 30.402  42.023 38.745 1.00 55.53  ? ? ? ? ? ?  134 ARG A CZ  1 
ATOM   1058 N NH1 . ARG A 1 137 ? 30.613  40.805 39.229 1.00 54.43  ? ? ? ? ? ?  134 ARG A NH1 1 
ATOM   1059 N NH2 . ARG A 1 137 ? 29.984  42.990 39.550 1.00 54.39  ? ? ? ? ? ?  134 ARG A NH2 1 
ATOM   1060 N N   . ARG A 1 138 ? 26.375  40.427 37.036 1.00 28.22  ? ? ? ? ? ?  135 ARG A N   1 
ATOM   1061 C CA  . ARG A 1 138 ? 25.806  39.718 38.177 1.00 29.18  ? ? ? ? ? ?  135 ARG A CA  1 
ATOM   1062 C C   . ARG A 1 138 ? 24.738  38.717 37.736 1.00 27.86  ? ? ? ? ? ?  135 ARG A C   1 
ATOM   1063 O O   . ARG A 1 138 ? 24.718  37.580 38.200 1.00 33.61  ? ? ? ? ? ?  135 ARG A O   1 
ATOM   1064 C CB  . ARG A 1 138 ? 25.246  40.708 39.202 1.00 23.55  ? ? ? ? ? ?  135 ARG A CB  1 
ATOM   1065 C CG  . ARG A 1 138 ? 26.321  41.468 39.968 1.00 25.85  ? ? ? ? ? ?  135 ARG A CG  1 
ATOM   1066 C CD  . ARG A 1 138 ? 25.763  42.713 40.642 1.00 28.68  ? ? ? ? ? ?  135 ARG A CD  1 
ATOM   1067 N NE  . ARG A 1 138 ? 24.647  42.405 41.531 1.00 32.78  ? ? ? ? ? ?  135 ARG A NE  1 
ATOM   1068 C CZ  . ARG A 1 138 ? 23.874  43.323 42.102 1.00 29.84  ? ? ? ? ? ?  135 ARG A CZ  1 
ATOM   1069 N NH1 . ARG A 1 138 ? 24.094  44.610 41.873 1.00 28.29  ? ? ? ? ? ?  135 ARG A NH1 1 
ATOM   1070 N NH2 . ARG A 1 138 ? 22.878  42.954 42.895 1.00 27.78  ? ? ? ? ? ?  135 ARG A NH2 1 
ATOM   1071 N N   . VAL A 1 139 ? 23.865  39.135 36.827 1.00 27.87  ? ? ? ? ? ?  136 VAL A N   1 
ATOM   1072 C CA  . VAL A 1 139 ? 22.827  38.244 36.314 1.00 30.14  ? ? ? ? ? ?  136 VAL A CA  1 
ATOM   1073 C C   . VAL A 1 139 ? 23.430  37.110 35.486 1.00 35.31  ? ? ? ? ? ?  136 VAL A C   1 
ATOM   1074 O O   . VAL A 1 139 ? 22.945  35.978 35.522 1.00 36.58  ? ? ? ? ? ?  136 VAL A O   1 
ATOM   1075 C CB  . VAL A 1 139 ? 21.781  39.009 35.476 1.00 31.02  ? ? ? ? ? ?  136 VAL A CB  1 
ATOM   1076 C CG1 . VAL A 1 139 ? 20.736  38.054 34.914 1.00 34.48  ? ? ? ? ? ?  136 VAL A CG1 1 
ATOM   1077 C CG2 . VAL A 1 139 ? 21.112  40.074 36.318 1.00 26.57  ? ? ? ? ? ?  136 VAL A CG2 1 
ATOM   1078 N N   . ALA A 1 140 ? 24.500  37.409 34.755 1.00 33.79  ? ? ? ? ? ?  137 ALA A N   1 
ATOM   1079 C CA  . ALA A 1 140 ? 25.162  36.395 33.937 1.00 35.28  ? ? ? ? ? ?  137 ALA A CA  1 
ATOM   1080 C C   . ALA A 1 140 ? 25.807  35.307 34.794 1.00 35.35  ? ? ? ? ? ?  137 ALA A C   1 
ATOM   1081 O O   . ALA A 1 140 ? 25.974  34.174 34.348 1.00 33.82  ? ? ? ? ? ?  137 ALA A O   1 
ATOM   1082 C CB  . ALA A 1 140 ? 26.190  37.034 33.013 1.00 33.97  ? ? ? ? ? ?  137 ALA A CB  1 
ATOM   1083 N N   . ASP A 1 141 ? 26.158  35.654 36.028 1.00 39.19  ? ? ? ? ? ?  138 ASP A N   1 
ATOM   1084 C CA  . ASP A 1 141 ? 26.771  34.696 36.946 1.00 39.26  ? ? ? ? ? ?  138 ASP A CA  1 
ATOM   1085 C C   . ASP A 1 141 ? 25.739  33.837 37.673 1.00 34.62  ? ? ? ? ? ?  138 ASP A C   1 
ATOM   1086 O O   . ASP A 1 141 ? 26.091  33.029 38.530 1.00 31.10  ? ? ? ? ? ?  138 ASP A O   1 
ATOM   1087 C CB  . ASP A 1 141 ? 27.659  35.411 37.967 1.00 41.91  ? ? ? ? ? ?  138 ASP A CB  1 
ATOM   1088 C CG  . ASP A 1 141 ? 28.940  35.938 37.357 1.00 48.07  ? ? ? ? ? ?  138 ASP A CG  1 
ATOM   1089 O OD1 . ASP A 1 141 ? 29.327  35.451 36.274 1.00 50.30  ? ? ? ? ? ?  138 ASP A OD1 1 
ATOM   1090 O OD2 . ASP A 1 141 ? 29.565  36.833 37.964 1.00 50.85  ? ? ? ? ? ?  138 ASP A OD2 1 
ATOM   1091 N N   . ALA A 1 142 ? 24.469  34.011 37.323 1.00 32.96  ? ? ? ? ? ?  139 ALA A N   1 
ATOM   1092 C CA  . ALA A 1 142 ? 23.391  33.251 37.949 1.00 34.33  ? ? ? ? ? ?  139 ALA A CA  1 
ATOM   1093 C C   . ALA A 1 142 ? 23.484  31.762 37.630 1.00 36.26  ? ? ? ? ? ?  139 ALA A C   1 
ATOM   1094 O O   . ALA A 1 142 ? 22.977  30.925 38.378 1.00 38.92  ? ? ? ? ? ?  139 ALA A O   1 
ATOM   1095 C CB  . ALA A 1 142 ? 22.030  33.804 37.530 1.00 29.65  ? ? ? ? ? ?  139 ALA A CB  1 
ATOM   1096 N N   . ALA A 1 143 ? 24.136  31.437 36.519 1.00 36.22  ? ? ? ? ? ?  140 ALA A N   1 
ATOM   1097 C CA  . ALA A 1 143 ? 24.296  30.047 36.105 1.00 39.47  ? ? ? ? ? ?  140 ALA A CA  1 
ATOM   1098 C C   . ALA A 1 143 ? 25.635  29.474 36.562 1.00 47.96  ? ? ? ? ? ?  140 ALA A C   1 
ATOM   1099 O O   . ALA A 1 143 ? 26.196  28.590 35.913 1.00 50.24  ? ? ? ? ? ?  140 ALA A O   1 
ATOM   1100 C CB  . ALA A 1 143 ? 24.156  29.925 34.594 1.00 36.87  ? ? ? ? ? ?  140 ALA A CB  1 
ATOM   1101 N N   . GLU A 1 144 ? 26.138  29.983 37.681 1.00 54.59  ? ? ? ? ? ?  141 GLU A N   1 
ATOM   1102 C CA  . GLU A 1 144 ? 27.430  29.558 38.213 1.00 60.34  ? ? ? ? ? ?  141 GLU A CA  1 
ATOM   1103 C C   . GLU A 1 144 ? 27.420  28.079 38.590 1.00 57.95  ? ? ? ? ? ?  141 GLU A C   1 
ATOM   1104 O O   . GLU A 1 144 ? 26.421  27.563 39.094 1.00 55.95  ? ? ? ? ? ?  141 GLU A O   1 
ATOM   1105 C CB  . GLU A 1 144 ? 27.801  30.401 39.435 1.00 66.99  ? ? ? ? ? ?  141 GLU A CB  1 
ATOM   1106 C CG  . GLU A 1 144 ? 29.289  30.442 39.747 1.00 73.64  ? ? ? ? ? ?  141 GLU A CG  1 
ATOM   1107 C CD  . GLU A 1 144 ? 30.022  31.513 38.961 1.00 77.48  ? ? ? ? ? ?  141 GLU A CD  1 
ATOM   1108 O OE1 . GLU A 1 144 ? 31.178  31.824 39.317 1.00 78.28  ? ? ? ? ? ?  141 GLU A OE1 1 
ATOM   1109 O OE2 . GLU A 1 144 ? 29.444  32.046 37.989 1.00 79.07  ? ? ? ? ? ?  141 GLU A OE2 1 
ATOM   1110 N N   . HIS B 1 3   ? 54.214  47.004 23.772 1.00 83.66  ? ? ? ? ? ?  0   HIS B N   1 
ATOM   1111 C CA  . HIS B 1 3   ? 53.454  47.757 22.780 1.00 83.17  ? ? ? ? ? ?  0   HIS B CA  1 
ATOM   1112 C C   . HIS B 1 3   ? 52.031  47.220 22.638 1.00 75.90  ? ? ? ? ? ?  0   HIS B C   1 
ATOM   1113 O O   . HIS B 1 3   ? 51.180  47.848 22.007 1.00 76.52  ? ? ? ? ? ?  0   HIS B O   1 
ATOM   1114 C CB  . HIS B 1 3   ? 54.169  47.730 21.426 1.00 88.99  ? ? ? ? ? ?  0   HIS B CB  1 
ATOM   1115 C CG  . HIS B 1 3   ? 54.372  46.352 20.877 1.00 95.05  ? ? ? ? ? ?  0   HIS B CG  1 
ATOM   1116 N ND1 . HIS B 1 3   ? 55.520  45.621 21.103 1.00 97.77  ? ? ? ? ? ?  0   HIS B ND1 1 
ATOM   1117 C CD2 . HIS B 1 3   ? 53.574  45.570 20.112 1.00 97.26  ? ? ? ? ? ?  0   HIS B CD2 1 
ATOM   1118 C CE1 . HIS B 1 3   ? 55.420  44.451 20.501 1.00 98.38  ? ? ? ? ? ?  0   HIS B CE1 1 
ATOM   1119 N NE2 . HIS B 1 3   ? 54.248  44.393 19.892 1.00 98.19  ? ? ? ? ? ?  0   HIS B NE2 1 
ATOM   1120 N N   . MET B 1 4   ? 51.779  46.058 23.233 1.00 67.17  ? ? ? ? ? ?  1   MET B N   1 
ATOM   1121 C CA  . MET B 1 4   ? 50.471  45.417 23.156 1.00 58.98  ? ? ? ? ? ?  1   MET B CA  1 
ATOM   1122 C C   . MET B 1 4   ? 49.538  45.953 24.236 1.00 52.13  ? ? ? ? ? ?  1   MET B C   1 
ATOM   1123 O O   . MET B 1 4   ? 49.894  45.976 25.413 1.00 53.37  ? ? ? ? ? ?  1   MET B O   1 
ATOM   1124 C CB  . MET B 1 4   ? 50.617  43.906 23.324 1.00 59.24  ? ? ? ? ? ?  1   MET B CB  1 
ATOM   1125 C CG  . MET B 1 4   ? 51.831  43.310 22.640 1.00 58.91  ? ? ? ? ? ?  1   MET B CG  1 
ATOM   1126 S SD  . MET B 1 4   ? 52.083  41.596 23.136 1.00 138.02 ? ? ? ? ? ?  1   MET B SD  1 
ATOM   1127 C CE  . MET B 1 4   ? 52.118  41.765 24.919 1.00 78.37  ? ? ? ? ? ?  1   MET B CE  1 
ATOM   1128 N N   . ALA B 1 5   ? 48.341  46.370 23.838 1.00 44.05  ? ? ? ? ? ?  2   ALA B N   1 
ATOM   1129 C CA  . ALA B 1 5   ? 47.375  46.913 24.789 1.00 39.54  ? ? ? ? ? ?  2   ALA B CA  1 
ATOM   1130 C C   . ALA B 1 5   ? 46.055  46.144 24.773 1.00 37.70  ? ? ? ? ? ?  2   ALA B C   1 
ATOM   1131 O O   . ALA B 1 5   ? 45.270  46.258 23.831 1.00 40.85  ? ? ? ? ? ?  2   ALA B O   1 
ATOM   1132 C CB  . ALA B 1 5   ? 47.136  48.392 24.516 1.00 39.91  ? ? ? ? ? ?  2   ALA B CB  1 
ATOM   1133 N N   . ALA B 1 6   ? 45.817  45.365 25.824 1.00 30.09  ? ? ? ? ? ?  3   ALA B N   1 
ATOM   1134 C CA  . ALA B 1 6   ? 44.581  44.600 25.951 1.00 29.00  ? ? ? ? ? ?  3   ALA B CA  1 
ATOM   1135 C C   . ALA B 1 6   ? 43.463  45.458 26.532 1.00 26.65  ? ? ? ? ? ?  3   ALA B C   1 
ATOM   1136 O O   . ALA B 1 6   ? 43.719  46.403 27.279 1.00 29.58  ? ? ? ? ? ?  3   ALA B O   1 
ATOM   1137 C CB  . ALA B 1 6   ? 44.806  43.369 26.814 1.00 25.30  ? ? ? ? ? ?  3   ALA B CB  1 
ATOM   1138 N N   . VAL B 1 7   ? 42.224  45.127 26.184 1.00 24.15  ? ? ? ? ? ?  4   VAL B N   1 
ATOM   1139 C CA  . VAL B 1 7   ? 41.071  45.860 26.694 1.00 27.01  ? ? ? ? ? ?  4   VAL B CA  1 
ATOM   1140 C C   . VAL B 1 7   ? 40.428  45.127 27.866 1.00 31.26  ? ? ? ? ? ?  4   VAL B C   1 
ATOM   1141 O O   . VAL B 1 7   ? 40.664  43.936 28.072 1.00 32.99  ? ? ? ? ? ?  4   VAL B O   1 
ATOM   1142 C CB  . VAL B 1 7   ? 40.004  46.076 25.606 1.00 25.15  ? ? ? ? ? ?  4   VAL B CB  1 
ATOM   1143 C CG1 . VAL B 1 7   ? 40.557  46.936 24.480 1.00 31.21  ? ? ? ? ? ?  4   VAL B CG1 1 
ATOM   1144 C CG2 . VAL B 1 7   ? 39.505  44.737 25.076 1.00 23.10  ? ? ? ? ? ?  4   VAL B CG2 1 
ATOM   1145 N N   . ASP B 1 8   ? 39.612  45.847 28.628 1.00 31.36  ? ? ? ? ? ?  5   ASP B N   1 
ATOM   1146 C CA  . ASP B 1 8   ? 38.870  45.254 29.734 1.00 32.26  ? ? ? ? ? ?  5   ASP B CA  1 
ATOM   1147 C C   . ASP B 1 8   ? 37.498  44.798 29.244 1.00 25.63  ? ? ? ? ? ?  5   ASP B C   1 
ATOM   1148 O O   . ASP B 1 8   ? 36.610  45.616 29.007 1.00 24.70  ? ? ? ? ? ?  5   ASP B O   1 
ATOM   1149 C CB  . ASP B 1 8   ? 38.728  46.262 30.880 1.00 38.47  ? ? ? ? ? ?  5   ASP B CB  1 
ATOM   1150 C CG  . ASP B 1 8   ? 38.067  45.666 32.111 1.00 42.96  ? ? ? ? ? ?  5   ASP B CG  1 
ATOM   1151 O OD1 . ASP B 1 8   ? 37.952  44.426 32.196 1.00 42.80  ? ? ? ? ? ?  5   ASP B OD1 1 
ATOM   1152 O OD2 . ASP B 1 8   ? 37.671  46.446 33.003 1.00 49.03  ? ? ? ? ? ?  5   ASP B OD2 1 
ATOM   1153 N N   . LEU B 1 9   ? 37.335  43.487 29.092 1.00 24.58  ? ? ? ? ? ?  6   LEU B N   1 
ATOM   1154 C CA  . LEU B 1 9   ? 36.103  42.916 28.553 1.00 25.77  ? ? ? ? ? ?  6   LEU B CA  1 
ATOM   1155 C C   . LEU B 1 9   ? 34.882  43.210 29.421 1.00 25.16  ? ? ? ? ? ?  6   LEU B C   1 
ATOM   1156 O O   . LEU B 1 9   ? 33.749  43.182 28.942 1.00 28.55  ? ? ? ? ? ?  6   LEU B O   1 
ATOM   1157 C CB  . LEU B 1 9   ? 36.256  41.405 28.348 1.00 25.76  ? ? ? ? ? ?  6   LEU B CB  1 
ATOM   1158 C CG  . LEU B 1 9   ? 37.308  40.965 27.324 1.00 22.80  ? ? ? ? ? ?  6   LEU B CG  1 
ATOM   1159 C CD1 . LEU B 1 9   ? 37.206  39.468 27.053 1.00 19.30  ? ? ? ? ? ?  6   LEU B CD1 1 
ATOM   1160 C CD2 . LEU B 1 9   ? 37.172  41.760 26.031 1.00 21.10  ? ? ? ? ? ?  6   LEU B CD2 1 
ATOM   1161 N N   . ALA B 1 10  ? 35.117  43.504 30.694 1.00 25.69  ? ? ? ? ? ?  7   ALA B N   1 
ATOM   1162 C CA  . ALA B 1 10  ? 34.034  43.811 31.623 1.00 27.87  ? ? ? ? ? ?  7   ALA B CA  1 
ATOM   1163 C C   . ALA B 1 10  ? 33.313  45.106 31.258 1.00 27.50  ? ? ? ? ? ?  7   ALA B C   1 
ATOM   1164 O O   . ALA B 1 10  ? 32.228  45.382 31.768 1.00 28.45  ? ? ? ? ? ?  7   ALA B O   1 
ATOM   1165 C CB  . ALA B 1 10  ? 34.561  43.875 33.054 1.00 31.41  ? ? ? ? ? ?  7   ALA B CB  1 
ATOM   1166 N N   . THR B 1 11  ? 33.914  45.895 30.371 1.00 29.57  ? ? ? ? ? ?  8   THR B N   1 
ATOM   1167 C CA  . THR B 1 11  ? 33.292  47.133 29.905 1.00 32.07  ? ? ? ? ? ?  8   THR B CA  1 
ATOM   1168 C C   . THR B 1 11  ? 32.759  46.998 28.481 1.00 27.90  ? ? ? ? ? ?  8   THR B C   1 
ATOM   1169 O O   . THR B 1 11  ? 32.283  47.969 27.895 1.00 25.75  ? ? ? ? ? ?  8   THR B O   1 
ATOM   1170 C CB  . THR B 1 11  ? 34.268  48.330 29.971 1.00 34.69  ? ? ? ? ? ?  8   THR B CB  1 
ATOM   1171 O OG1 . THR B 1 11  ? 35.388  48.090 29.109 1.00 38.83  ? ? ? ? ? ?  8   THR B OG1 1 
ATOM   1172 C CG2 . THR B 1 11  ? 34.761  48.539 31.397 1.00 37.29  ? ? ? ? ? ?  8   THR B CG2 1 
ATOM   1173 N N   . HIS B 1 12  ? 32.845  45.794 27.927 1.00 25.46  ? ? ? ? ? ?  9   HIS B N   1 
ATOM   1174 C CA  . HIS B 1 12  ? 32.325  45.536 26.588 1.00 22.14  ? ? ? ? ? ?  9   HIS B CA  1 
ATOM   1175 C C   . HIS B 1 12  ? 30.940  44.894 26.639 1.00 24.73  ? ? ? ? ? ?  9   HIS B C   1 
ATOM   1176 O O   . HIS B 1 12  ? 30.811  43.722 26.992 1.00 21.54  ? ? ? ? ? ?  9   HIS B O   1 
ATOM   1177 C CB  . HIS B 1 12  ? 33.285  44.645 25.801 1.00 24.70  ? ? ? ? ? ?  9   HIS B CB  1 
ATOM   1178 C CG  . HIS B 1 12  ? 34.542  45.338 25.374 1.00 22.88  ? ? ? ? ? ?  9   HIS B CG  1 
ATOM   1179 N ND1 . HIS B 1 12  ? 35.090  45.175 24.120 1.00 22.60  ? ? ? ? ? ?  9   HIS B ND1 1 
ATOM   1180 C CD2 . HIS B 1 12  ? 35.356  46.198 26.031 1.00 24.36  ? ? ? ? ? ?  9   HIS B CD2 1 
ATOM   1181 C CE1 . HIS B 1 12  ? 36.189  45.903 24.024 1.00 25.23  ? ? ? ? ? ?  9   HIS B CE1 1 
ATOM   1182 N NE2 . HIS B 1 12  ? 36.372  46.533 25.170 1.00 25.06  ? ? ? ? ? ?  9   HIS B NE2 1 
ATOM   1183 N N   . PRO B 1 13  ? 29.900  45.663 26.276 1.00 24.80  ? ? ? ? ? ?  10  PRO B N   1 
ATOM   1184 C CA  . PRO B 1 13  ? 28.506  45.208 26.356 1.00 23.13  ? ? ? ? ? ?  10  PRO B CA  1 
ATOM   1185 C C   . PRO B 1 13  ? 28.256  43.946 25.538 1.00 26.15  ? ? ? ? ? ?  10  PRO B C   1 
ATOM   1186 O O   . PRO B 1 13  ? 27.431  43.120 25.925 1.00 27.24  ? ? ? ? ? ?  10  PRO B O   1 
ATOM   1187 C CB  . PRO B 1 13  ? 27.714  46.388 25.775 1.00 25.62  ? ? ? ? ? ?  10  PRO B CB  1 
ATOM   1188 C CG  . PRO B 1 13  ? 28.700  47.151 24.957 1.00 25.92  ? ? ? ? ? ?  10  PRO B CG  1 
ATOM   1189 C CD  . PRO B 1 13  ? 30.008  47.001 25.671 1.00 25.46  ? ? ? ? ? ?  10  PRO B CD  1 
ATOM   1190 N N   . GLY B 1 14  ? 28.963  43.806 24.421 1.00 25.33  ? ? ? ? ? ?  11  GLY B N   1 
ATOM   1191 C CA  . GLY B 1 14  ? 28.854  42.617 23.597 1.00 21.01  ? ? ? ? ? ?  11  GLY B CA  1 
ATOM   1192 C C   . GLY B 1 14  ? 29.391  41.387 24.302 1.00 19.70  ? ? ? ? ? ?  11  GLY B C   1 
ATOM   1193 O O   . GLY B 1 14  ? 28.854  40.290 24.158 1.00 17.94  ? ? ? ? ? ?  11  GLY B O   1 
ATOM   1194 N N   . HIS B 1 15  ? 30.463  41.566 25.065 1.00 18.81  ? ? ? ? ? ?  12  HIS B N   1 
ATOM   1195 C CA  . HIS B 1 15  ? 31.032  40.469 25.835 1.00 20.58  ? ? ? ? ? ?  12  HIS B CA  1 
ATOM   1196 C C   . HIS B 1 15  ? 30.037  40.019 26.898 1.00 19.67  ? ? ? ? ? ?  12  HIS B C   1 
ATOM   1197 O O   . HIS B 1 15  ? 29.774  38.825 27.062 1.00 14.82  ? ? ? ? ? ?  12  HIS B O   1 
ATOM   1198 C CB  . HIS B 1 15  ? 32.339  40.908 26.489 1.00 21.50  ? ? ? ? ? ?  12  HIS B CB  1 
ATOM   1199 C CG  . HIS B 1 15  ? 32.921  39.891 27.420 1.00 23.19  ? ? ? ? ? ?  12  HIS B CG  1 
ATOM   1200 N ND1 . HIS B 1 15  ? 33.465  38.703 26.981 1.00 23.53  ? ? ? ? ? ?  12  HIS B ND1 1 
ATOM   1201 C CD2 . HIS B 1 15  ? 33.053  39.891 28.768 1.00 23.06  ? ? ? ? ? ?  12  HIS B CD2 1 
ATOM   1202 C CE1 . HIS B 1 15  ? 33.903  38.012 28.019 1.00 24.66  ? ? ? ? ? ?  12  HIS B CE1 1 
ATOM   1203 N NE2 . HIS B 1 15  ? 33.666  38.712 29.115 1.00 24.82  ? ? ? ? ? ?  12  HIS B NE2 1 
ATOM   1204 N N   . LEU B 1 16  ? 29.478  40.990 27.610 1.00 21.13  ? ? ? ? ? ?  13  LEU B N   1 
ATOM   1205 C CA  . LEU B 1 16  ? 28.494  40.715 28.647 1.00 25.17  ? ? ? ? ? ?  13  LEU B CA  1 
ATOM   1206 C C   . LEU B 1 16  ? 27.227  40.116 28.046 1.00 24.30  ? ? ? ? ? ?  13  LEU B C   1 
ATOM   1207 O O   . LEU B 1 16  ? 26.598  39.245 28.649 1.00 24.25  ? ? ? ? ? ?  13  LEU B O   1 
ATOM   1208 C CB  . LEU B 1 16  ? 28.183  41.992 29.425 1.00 21.00  ? ? ? ? ? ?  13  LEU B CB  1 
ATOM   1209 C CG  . LEU B 1 16  ? 29.413  42.584 30.119 1.00 23.06  ? ? ? ? ? ?  13  LEU B CG  1 
ATOM   1210 C CD1 . LEU B 1 16  ? 29.159  44.011 30.576 1.00 27.05  ? ? ? ? ? ?  13  LEU B CD1 1 
ATOM   1211 C CD2 . LEU B 1 16  ? 29.828  41.714 31.294 1.00 24.61  ? ? ? ? ? ?  13  LEU B CD2 1 
ATOM   1212 N N   . ALA B 1 17  ? 26.870  40.575 26.849 1.00 22.85  ? ? ? ? ? ?  14  ALA B N   1 
ATOM   1213 C CA  . ALA B 1 17  ? 25.725  40.029 26.127 1.00 24.86  ? ? ? ? ? ?  14  ALA B CA  1 
ATOM   1214 C C   . ALA B 1 17  ? 25.899  38.540 25.836 1.00 21.45  ? ? ? ? ? ?  14  ALA B C   1 
ATOM   1215 O O   . ALA B 1 17  ? 24.983  37.744 26.061 1.00 20.50  ? ? ? ? ? ?  14  ALA B O   1 
ATOM   1216 C CB  . ALA B 1 17  ? 25.500  40.791 24.830 1.00 26.78  ? ? ? ? ? ?  14  ALA B CB  1 
ATOM   1217 N N   . ARG B 1 18  ? 27.069  38.170 25.323 1.00 18.33  ? ? ? ? ? ?  15  ARG B N   1 
ATOM   1218 C CA  . ARG B 1 18  ? 27.352  36.772 25.021 1.00 20.64  ? ? ? ? ? ?  15  ARG B CA  1 
ATOM   1219 C C   . ARG B 1 18  ? 27.268  35.898 26.271 1.00 19.92  ? ? ? ? ? ?  15  ARG B C   1 
ATOM   1220 O O   . ARG B 1 18  ? 26.656  34.831 26.249 1.00 23.61  ? ? ? ? ? ?  15  ARG B O   1 
ATOM   1221 C CB  . ARG B 1 18  ? 28.726  36.608 24.365 1.00 19.99  ? ? ? ? ? ?  15  ARG B CB  1 
ATOM   1222 C CG  . ARG B 1 18  ? 29.143  35.145 24.266 1.00 25.26  ? ? ? ? ? ?  15  ARG B CG  1 
ATOM   1223 C CD  . ARG B 1 18  ? 30.467  34.936 23.564 1.00 30.88  ? ? ? ? ? ?  15  ARG B CD  1 
ATOM   1224 N NE  . ARG B 1 18  ? 31.614  35.451 24.310 1.00 30.51  ? ? ? ? ? ?  15  ARG B NE  1 
ATOM   1225 C CZ  . ARG B 1 18  ? 32.144  34.870 25.384 1.00 29.54  ? ? ? ? ? ?  15  ARG B CZ  1 
ATOM   1226 N NH1 . ARG B 1 18  ? 31.617  33.758 25.878 1.00 31.89  ? ? ? ? ? ?  15  ARG B NH1 1 
ATOM   1227 N NH2 . ARG B 1 18  ? 33.201  35.410 25.975 1.00 25.06  ? ? ? ? ? ?  15  ARG B NH2 1 
ATOM   1228 N N   . ARG B 1 19  ? 27.884  36.358 27.357 1.00 18.77  ? ? ? ? ? ?  16  ARG B N   1 
ATOM   1229 C CA  . ARG B 1 19  ? 27.860  35.630 28.624 1.00 21.87  ? ? ? ? ? ?  16  ARG B CA  1 
ATOM   1230 C C   . ARG B 1 19  ? 26.445  35.440 29.156 1.00 19.46  ? ? ? ? ? ?  16  ARG B C   1 
ATOM   1231 O O   . ARG B 1 19  ? 26.092  34.362 29.630 1.00 24.60  ? ? ? ? ? ?  16  ARG B O   1 
ATOM   1232 C CB  . ARG B 1 19  ? 28.694  36.359 29.682 1.00 24.35  ? ? ? ? ? ?  16  ARG B CB  1 
ATOM   1233 C CG  . ARG B 1 19  ? 30.195  36.133 29.604 1.00 29.52  ? ? ? ? ? ?  16  ARG B CG  1 
ATOM   1234 C CD  . ARG B 1 19  ? 30.869  36.879 30.750 1.00 35.23  ? ? ? ? ? ?  16  ARG B CD  1 
ATOM   1235 N NE  . ARG B 1 19  ? 32.312  36.676 30.807 1.00 44.17  ? ? ? ? ? ?  16  ARG B NE  1 
ATOM   1236 C CZ  . ARG B 1 19  ? 32.914  35.782 31.586 1.00 44.46  ? ? ? ? ? ?  16  ARG B CZ  1 
ATOM   1237 N NH1 . ARG B 1 19  ? 32.197  34.991 32.374 1.00 43.68  ? ? ? ? ? ?  16  ARG B NH1 1 
ATOM   1238 N NH2 . ARG B 1 19  ? 34.236  35.679 31.575 1.00 39.30  ? ? ? ? ? ?  16  ARG B NH2 1 
ATOM   1239 N N   . LEU B 1 20  ? 25.642  36.498 29.093 1.00 19.66  ? ? ? ? ? ?  17  LEU B N   1 
ATOM   1240 C CA  . LEU B 1 20  ? 24.288  36.459 29.633 1.00 19.00  ? ? ? ? ? ?  17  LEU B CA  1 
ATOM   1241 C C   . LEU B 1 20  ? 23.436  35.453 28.872 1.00 20.24  ? ? ? ? ? ?  17  LEU B C   1 
ATOM   1242 O O   . LEU B 1 20  ? 22.696  34.670 29.470 1.00 22.09  ? ? ? ? ? ?  17  LEU B O   1 
ATOM   1243 C CB  . LEU B 1 20  ? 23.646  37.845 29.572 1.00 20.57  ? ? ? ? ? ?  17  LEU B CB  1 
ATOM   1244 C CG  . LEU B 1 20  ? 22.209  37.955 30.082 1.00 19.16  ? ? ? ? ? ?  17  LEU B CG  1 
ATOM   1245 C CD1 . LEU B 1 20  ? 22.152  37.731 31.587 1.00 21.81  ? ? ? ? ? ?  17  LEU B CD1 1 
ATOM   1246 C CD2 . LEU B 1 20  ? 21.604  39.299 29.715 1.00 14.30  ? ? ? ? ? ?  17  LEU B CD2 1 
ATOM   1247 N N   . GLN B 1 21  ? 23.558  35.473 27.549 1.00 16.98  ? ? ? ? ? ?  18  GLN B N   1 
ATOM   1248 C CA  . GLN B 1 21  ? 22.803  34.568 26.694 1.00 19.32  ? ? ? ? ? ?  18  GLN B CA  1 
ATOM   1249 C C   . GLN B 1 21  ? 23.285  33.134 26.858 1.00 20.35  ? ? ? ? ? ?  18  GLN B C   1 
ATOM   1250 O O   . GLN B 1 21  ? 22.493  32.195 26.776 1.00 20.78  ? ? ? ? ? ?  18  GLN B O   1 
ATOM   1251 C CB  . GLN B 1 21  ? 22.877  35.006 25.224 1.00 19.91  ? ? ? ? ? ?  18  GLN B CB  1 
ATOM   1252 C CG  . GLN B 1 21  ? 22.242  34.026 24.234 1.00 17.99  ? ? ? ? ? ?  18  GLN B CG  1 
ATOM   1253 C CD  . GLN B 1 21  ? 20.772  33.733 24.525 1.00 20.67  ? ? ? ? ? ?  18  GLN B CD  1 
ATOM   1254 O OE1 . GLN B 1 21  ? 20.111  34.458 25.267 1.00 23.72  ? ? ? ? ? ?  18  GLN B OE1 1 
ATOM   1255 N NE2 . GLN B 1 21  ? 20.256  32.662 23.931 1.00 23.15  ? ? ? ? ? ?  18  GLN B NE2 1 
ATOM   1256 N N   . GLN B 1 22  ? 24.586  32.973 27.094 1.00 20.95  ? ? ? ? ? ?  19  GLN B N   1 
ATOM   1257 C CA  . GLN B 1 22  ? 25.144  31.668 27.434 1.00 25.91  ? ? ? ? ? ?  19  GLN B CA  1 
ATOM   1258 C C   . GLN B 1 22  ? 24.520  31.163 28.726 1.00 21.38  ? ? ? ? ? ?  19  GLN B C   1 
ATOM   1259 O O   . GLN B 1 22  ? 24.132  30.003 28.825 1.00 19.03  ? ? ? ? ? ?  19  GLN B O   1 
ATOM   1260 C CB  . GLN B 1 22  ? 26.664  31.744 27.600 1.00 30.74  ? ? ? ? ? ?  19  GLN B CB  1 
ATOM   1261 C CG  . GLN B 1 22  ? 27.449  31.680 26.304 1.00 37.14  ? ? ? ? ? ?  19  GLN B CG  1 
ATOM   1262 C CD  . GLN B 1 22  ? 28.950  31.676 26.537 1.00 39.69  ? ? ? ? ? ?  19  GLN B CD  1 
ATOM   1263 O OE1 . GLN B 1 22  ? 29.735  31.708 25.590 1.00 45.88  ? ? ? ? ? ?  19  GLN B OE1 1 
ATOM   1264 N NE2 . GLN B 1 22  ? 29.355  31.638 27.801 1.00 36.45  ? ? ? ? ? ?  19  GLN B NE2 1 
ATOM   1265 N N   . ALA B 1 23  ? 24.441  32.044 29.719 1.00 18.04  ? ? ? ? ? ?  20  ALA B N   1 
ATOM   1266 C CA  . ALA B 1 23  ? 23.822  31.707 30.994 1.00 20.20  ? ? ? ? ? ?  20  ALA B CA  1 
ATOM   1267 C C   . ALA B 1 23  ? 22.351  31.353 30.795 1.00 23.72  ? ? ? ? ? ?  20  ALA B C   1 
ATOM   1268 O O   . ALA B 1 23  ? 21.851  30.387 31.373 1.00 22.49  ? ? ? ? ? ?  20  ALA B O   1 
ATOM   1269 C CB  . ALA B 1 23  ? 23.966  32.863 31.977 1.00 19.85  ? ? ? ? ? ?  20  ALA B CB  1 
ATOM   1270 N N   . HIS B 1 24  ? 21.670  32.142 29.969 1.00 20.72  ? ? ? ? ? ?  21  HIS B N   1 
ATOM   1271 C CA  . HIS B 1 24  ? 20.271  31.900 29.631 1.00 14.86  ? ? ? ? ? ?  21  HIS B CA  1 
ATOM   1272 C C   . HIS B 1 24  ? 20.083  30.516 29.018 1.00 16.88  ? ? ? ? ? ?  21  HIS B C   1 
ATOM   1273 O O   . HIS B 1 24  ? 19.223  29.745 29.447 1.00 19.11  ? ? ? ? ? ?  21  HIS B O   1 
ATOM   1274 C CB  . HIS B 1 24  ? 19.786  32.967 28.645 1.00 15.10  ? ? ? ? ? ?  21  HIS B CB  1 
ATOM   1275 C CG  . HIS B 1 24  ? 18.402  32.730 28.123 1.00 14.05  ? ? ? ? ? ?  21  HIS B CG  1 
ATOM   1276 N ND1 . HIS B 1 24  ? 18.007  33.126 26.864 1.00 15.36  ? ? ? ? ? ?  21  HIS B ND1 1 
ATOM   1277 C CD2 . HIS B 1 24  ? 17.317  32.155 28.694 1.00 20.22  ? ? ? ? ? ?  21  HIS B CD2 1 
ATOM   1278 C CE1 . HIS B 1 24  ? 16.741  32.796 26.676 1.00 14.46  ? ? ? ? ? ?  21  HIS B CE1 1 
ATOM   1279 N NE2 . HIS B 1 24  ? 16.298  32.208 27.774 1.00 14.60  ? ? ? ? ? ?  21  HIS B NE2 1 
ATOM   1280 N N   . TYR B 1 25  ? 20.894  30.215 28.009 1.00 22.37  ? ? ? ? ? ?  22  TYR B N   1 
ATOM   1281 C CA  . TYR B 1 25  ? 20.811  28.948 27.291 1.00 25.77  ? ? ? ? ? ?  22  TYR B CA  1 
ATOM   1282 C C   . TYR B 1 25  ? 21.017  27.758 28.221 1.00 26.91  ? ? ? ? ? ?  22  TYR B C   1 
ATOM   1283 O O   . TYR B 1 25  ? 20.338  26.738 28.099 1.00 24.36  ? ? ? ? ? ?  22  TYR B O   1 
ATOM   1284 C CB  . TYR B 1 25  ? 21.840  28.914 26.157 1.00 28.75  ? ? ? ? ? ?  22  TYR B CB  1 
ATOM   1285 C CG  . TYR B 1 25  ? 21.856  27.621 25.375 1.00 36.73  ? ? ? ? ? ?  22  TYR B CG  1 
ATOM   1286 C CD1 . TYR B 1 25  ? 22.762  26.613 25.683 1.00 42.55  ? ? ? ? ? ?  22  TYR B CD1 1 
ATOM   1287 C CD2 . TYR B 1 25  ? 20.970  27.409 24.326 1.00 42.67  ? ? ? ? ? ?  22  TYR B CD2 1 
ATOM   1288 C CE1 . TYR B 1 25  ? 22.783  25.428 24.970 1.00 48.89  ? ? ? ? ? ?  22  TYR B CE1 1 
ATOM   1289 C CE2 . TYR B 1 25  ? 20.985  26.227 23.605 1.00 47.73  ? ? ? ? ? ?  22  TYR B CE2 1 
ATOM   1290 C CZ  . TYR B 1 25  ? 21.894  25.241 23.933 1.00 51.78  ? ? ? ? ? ?  22  TYR B CZ  1 
ATOM   1291 O OH  . TYR B 1 25  ? 21.917  24.060 23.225 1.00 58.31  ? ? ? ? ? ?  22  TYR B OH  1 
ATOM   1292 N N   . LEU B 1 26  ? 21.958  27.898 29.149 1.00 25.26  ? ? ? ? ? ?  23  LEU B N   1 
ATOM   1293 C CA  . LEU B 1 26  ? 22.249  26.853 30.122 1.00 26.53  ? ? ? ? ? ?  23  LEU B CA  1 
ATOM   1294 C C   . LEU B 1 26  ? 21.055  26.625 31.049 1.00 24.06  ? ? ? ? ? ?  23  LEU B C   1 
ATOM   1295 O O   . LEU B 1 26  ? 20.624  25.486 31.256 1.00 19.58  ? ? ? ? ? ?  23  LEU B O   1 
ATOM   1296 C CB  . LEU B 1 26  ? 23.496  27.230 30.932 1.00 35.19  ? ? ? ? ? ?  23  LEU B CB  1 
ATOM   1297 C CG  . LEU B 1 26  ? 24.255  26.146 31.704 1.00 48.91  ? ? ? ? ? ?  23  LEU B CG  1 
ATOM   1298 C CD1 . LEU B 1 26  ? 25.698  26.581 31.919 1.00 53.02  ? ? ? ? ? ?  23  LEU B CD1 1 
ATOM   1299 C CD2 . LEU B 1 26  ? 23.597  25.836 33.041 1.00 53.48  ? ? ? ? ? ?  23  LEU B CD2 1 
ATOM   1300 N N   . LEU B 1 27  ? 20.530  27.713 31.606 1.00 19.09  ? ? ? ? ? ?  24  LEU B N   1 
ATOM   1301 C CA  . LEU B 1 27  ? 19.410  27.640 32.542 1.00 20.68  ? ? ? ? ? ?  24  LEU B CA  1 
ATOM   1302 C C   . LEU B 1 27  ? 18.134  27.132 31.874 1.00 19.60  ? ? ? ? ? ?  24  LEU B C   1 
ATOM   1303 O O   . LEU B 1 27  ? 17.344  26.419 32.490 1.00 25.22  ? ? ? ? ? ?  24  LEU B O   1 
ATOM   1304 C CB  . LEU B 1 27  ? 19.156  29.006 33.189 1.00 20.63  ? ? ? ? ? ?  24  LEU B CB  1 
ATOM   1305 C CG  . LEU B 1 27  ? 20.151  29.462 34.259 1.00 23.67  ? ? ? ? ? ?  24  LEU B CG  1 
ATOM   1306 C CD1 . LEU B 1 27  ? 19.976  30.941 34.566 1.00 20.80  ? ? ? ? ? ?  24  LEU B CD1 1 
ATOM   1307 C CD2 . LEU B 1 27  ? 19.991  28.634 35.525 1.00 25.50  ? ? ? ? ? ?  24  LEU B CD2 1 
ATOM   1308 N N   . TRP B 1 28  ? 17.939  27.507 30.615 1.00 21.21  ? ? ? ? ? ?  25  TRP B N   1 
ATOM   1309 C CA  . TRP B 1 28  ? 16.774  27.066 29.861 1.00 22.42  ? ? ? ? ? ?  25  TRP B CA  1 
ATOM   1310 C C   . TRP B 1 28  ? 16.800  25.553 29.667 1.00 24.87  ? ? ? ? ? ?  25  TRP B C   1 
ATOM   1311 O O   . TRP B 1 28  ? 15.830  24.862 29.968 1.00 21.50  ? ? ? ? ? ?  25  TRP B O   1 
ATOM   1312 C CB  . TRP B 1 28  ? 16.700  27.778 28.505 1.00 17.93  ? ? ? ? ? ?  25  TRP B CB  1 
ATOM   1313 C CG  . TRP B 1 28  ? 15.498  27.388 27.698 1.00 19.07  ? ? ? ? ? ?  25  TRP B CG  1 
ATOM   1314 C CD1 . TRP B 1 28  ? 15.397  26.335 26.836 1.00 18.26  ? ? ? ? ? ?  25  TRP B CD1 1 
ATOM   1315 C CD2 . TRP B 1 28  ? 14.221  28.040 27.685 1.00 13.62  ? ? ? ? ? ?  25  TRP B CD2 1 
ATOM   1316 N NE1 . TRP B 1 28  ? 14.141  26.289 26.290 1.00 19.29  ? ? ? ? ? ?  25  TRP B NE1 1 
ATOM   1317 C CE2 . TRP B 1 28  ? 13.399  27.325 26.792 1.00 21.16  ? ? ? ? ? ?  25  TRP B CE2 1 
ATOM   1318 C CE3 . TRP B 1 28  ? 13.694  29.158 28.341 1.00 14.27  ? ? ? ? ? ?  25  TRP B CE3 1 
ATOM   1319 C CZ2 . TRP B 1 28  ? 12.075  27.689 26.539 1.00 21.58  ? ? ? ? ? ?  25  TRP B CZ2 1 
ATOM   1320 C CZ3 . TRP B 1 28  ? 12.378  29.520 28.088 1.00 18.75  ? ? ? ? ? ?  25  TRP B CZ3 1 
ATOM   1321 C CH2 . TRP B 1 28  ? 11.584  28.787 27.193 1.00 21.75  ? ? ? ? ? ?  25  TRP B CH2 1 
ATOM   1322 N N   . ASN B 1 29  ? 17.923  25.035 29.181 1.00 26.25  ? ? ? ? ? ?  26  ASN B N   1 
ATOM   1323 C CA  . ASN B 1 29  ? 18.026  23.608 28.895 1.00 30.61  ? ? ? ? ? ?  26  ASN B CA  1 
ATOM   1324 C C   . ASN B 1 29  ? 18.046  22.706 30.129 1.00 29.70  ? ? ? ? ? ?  26  ASN B C   1 
ATOM   1325 O O   . ASN B 1 29  ? 17.769  21.509 30.029 1.00 30.37  ? ? ? ? ? ?  26  ASN B O   1 
ATOM   1326 C CB  . ASN B 1 29  ? 19.229  23.314 27.994 1.00 29.52  ? ? ? ? ? ?  26  ASN B CB  1 
ATOM   1327 C CG  . ASN B 1 29  ? 18.934  23.585 26.530 1.00 29.96  ? ? ? ? ? ?  26  ASN B CG  1 
ATOM   1328 O OD1 . ASN B 1 29  ? 18.417  22.722 25.822 1.00 28.74  ? ? ? ? ? ?  26  ASN B OD1 1 
ATOM   1329 N ND2 . ASN B 1 29  ? 19.255  24.790 26.073 1.00 27.78  ? ? ? ? ? ?  26  ASN B ND2 1 
ATOM   1330 N N   . THR B 1 30  ? 18.364  23.274 31.287 1.00 24.44  ? ? ? ? ? ?  27  THR B N   1 
ATOM   1331 C CA  . THR B 1 30  ? 18.418  22.486 32.515 1.00 27.97  ? ? ? ? ? ?  27  THR B CA  1 
ATOM   1332 C C   . THR B 1 30  ? 17.144  22.603 33.353 1.00 25.43  ? ? ? ? ? ?  27  THR B C   1 
ATOM   1333 O O   . THR B 1 30  ? 16.752  21.652 34.029 1.00 27.94  ? ? ? ? ? ?  27  THR B O   1 
ATOM   1334 C CB  . THR B 1 30  ? 19.647  22.845 33.386 1.00 31.67  ? ? ? ? ? ?  27  THR B CB  1 
ATOM   1335 O OG1 . THR B 1 30  ? 19.649  24.250 33.664 1.00 34.32  ? ? ? ? ? ?  27  THR B OG1 1 
ATOM   1336 C CG2 . THR B 1 30  ? 20.940  22.472 32.672 1.00 33.15  ? ? ? ? ? ?  27  THR B CG2 1 
ATOM   1337 N N   . MET B 1 31  ? 16.498  23.763 33.310 1.00 22.65  ? ? ? ? ? ?  28  MET B N   1 
ATOM   1338 C CA  . MET B 1 31  ? 15.334  24.002 34.159 1.00 24.22  ? ? ? ? ? ?  28  MET B CA  1 
ATOM   1339 C C   . MET B 1 31  ? 14.012  24.015 33.391 1.00 26.81  ? ? ? ? ? ?  28  MET B C   1 
ATOM   1340 O O   . MET B 1 31  ? 12.951  23.786 33.973 1.00 28.28  ? ? ? ? ? ?  28  MET B O   1 
ATOM   1341 C CB  . MET B 1 31  ? 15.493  25.314 34.933 1.00 20.98  ? ? ? ? ? ?  28  MET B CB  1 
ATOM   1342 C CG  . MET B 1 31  ? 16.789  25.416 35.732 1.00 18.87  ? ? ? ? ? ?  28  MET B CG  1 
ATOM   1343 S SD  . MET B 1 31  ? 16.802  26.872 36.796 1.00 26.38  ? ? ? ? ? ?  28  MET B SD  1 
ATOM   1344 C CE  . MET B 1 31  ? 15.510  26.439 37.957 1.00 28.02  ? ? ? ? ? ?  28  MET B CE  1 
ATOM   1345 N N   . VAL B 1 32  ? 14.074  24.285 32.091 1.00 25.53  ? ? ? ? ? ?  29  VAL B N   1 
ATOM   1346 C CA  . VAL B 1 32  ? 12.855  24.435 31.300 1.00 22.29  ? ? ? ? ? ?  29  VAL B CA  1 
ATOM   1347 C C   . VAL B 1 32  ? 12.614  23.280 30.327 1.00 24.80  ? ? ? ? ? ?  29  VAL B C   1 
ATOM   1348 O O   . VAL B 1 32  ? 11.694  22.490 30.525 1.00 23.27  ? ? ? ? ? ?  29  VAL B O   1 
ATOM   1349 C CB  . VAL B 1 32  ? 12.821  25.783 30.550 1.00 22.14  ? ? ? ? ? ?  29  VAL B CB  1 
ATOM   1350 C CG1 . VAL B 1 32  ? 11.489  25.955 29.818 1.00 23.52  ? ? ? ? ? ?  29  VAL B CG1 1 
ATOM   1351 C CG2 . VAL B 1 32  ? 13.055  26.934 31.524 1.00 22.47  ? ? ? ? ? ?  29  VAL B CG2 1 
ATOM   1352 N N   . SER B 1 33  ? 13.432  23.180 29.281 1.00 25.97  ? ? ? ? ? ?  30  SER B N   1 
ATOM   1353 C CA  . SER B 1 33  ? 13.232  22.138 28.273 1.00 28.02  ? ? ? ? ? ?  30  SER B CA  1 
ATOM   1354 C C   . SER B 1 33  ? 14.432  21.917 27.350 1.00 29.18  ? ? ? ? ? ?  30  SER B C   1 
ATOM   1355 O O   . SER B 1 33  ? 15.143  22.859 27.000 1.00 29.05  ? ? ? ? ? ?  30  SER B O   1 
ATOM   1356 C CB  . SER B 1 33  ? 11.989  22.445 27.433 1.00 29.01  ? ? ? ? ? ?  30  SER B CB  1 
ATOM   1357 O OG  . SER B 1 33  ? 11.773  21.451 26.446 1.00 34.94  ? ? ? ? ? ?  30  SER B OG  1 
ATOM   1358 N N   . GLU B 1 34  ? 14.641  20.660 26.965 1.00 28.34  ? ? ? ? ? ?  31  GLU B N   1 
ATOM   1359 C CA  . GLU B 1 34  ? 15.608  20.302 25.934 1.00 34.55  ? ? ? ? ? ?  31  GLU B CA  1 
ATOM   1360 C C   . GLU B 1 34  ? 14.890  20.133 24.603 1.00 36.81  ? ? ? ? ? ?  31  GLU B C   1 
ATOM   1361 O O   . GLU B 1 34  ? 15.522  19.968 23.560 1.00 38.90  ? ? ? ? ? ?  31  GLU B O   1 
ATOM   1362 C CB  . GLU B 1 34  ? 16.288  18.975 26.269 1.00 38.80  ? ? ? ? ? ?  31  GLU B CB  1 
ATOM   1363 C CG  . GLU B 1 34  ? 17.238  19.003 27.444 1.00 43.76  ? ? ? ? ? ?  31  GLU B CG  1 
ATOM   1364 C CD  . GLU B 1 34  ? 17.789  17.621 27.753 1.00 49.02  ? ? ? ? ? ?  31  GLU B CD  1 
ATOM   1365 O OE1 . GLU B 1 34  ? 17.185  16.626 27.290 1.00 48.48  ? ? ? ? ? ?  31  GLU B OE1 1 
ATOM   1366 O OE2 . GLU B 1 34  ? 18.824  17.532 28.449 1.00 50.21  ? ? ? ? ? ?  31  GLU B OE2 1 
ATOM   1367 N N   . GLU B 1 35  ? 13.564  20.160 24.651 1.00 39.01  ? ? ? ? ? ?  32  GLU B N   1 
ATOM   1368 C CA  . GLU B 1 35  ? 12.745  19.835 23.490 1.00 43.89  ? ? ? ? ? ?  32  GLU B CA  1 
ATOM   1369 C C   . GLU B 1 35  ? 12.201  21.090 22.812 1.00 42.32  ? ? ? ? ? ?  32  GLU B C   1 
ATOM   1370 O O   . GLU B 1 35  ? 12.102  21.151 21.585 1.00 42.84  ? ? ? ? ? ?  32  GLU B O   1 
ATOM   1371 C CB  . GLU B 1 35  ? 11.598  18.916 23.914 1.00 52.09  ? ? ? ? ? ?  32  GLU B CB  1 
ATOM   1372 C CG  . GLU B 1 35  ? 10.847  18.263 22.771 1.00 62.09  ? ? ? ? ? ?  32  GLU B CG  1 
ATOM   1373 C CD  . GLU B 1 35  ? 9.812   17.265 23.259 1.00 69.73  ? ? ? ? ? ?  32  GLU B CD  1 
ATOM   1374 O OE1 . GLU B 1 35  ? 9.671   17.107 24.491 1.00 69.46  ? ? ? ? ? ?  32  GLU B OE1 1 
ATOM   1375 O OE2 . GLU B 1 35  ? 9.141   16.637 22.412 1.00 74.45  ? ? ? ? ? ?  32  GLU B OE2 1 
ATOM   1376 N N   . THR B 1 36  ? 11.845  22.086 23.617 1.00 33.80  ? ? ? ? ? ?  33  THR B N   1 
ATOM   1377 C CA  . THR B 1 36  ? 11.329  23.345 23.098 1.00 30.16  ? ? ? ? ? ?  33  THR B CA  1 
ATOM   1378 C C   . THR B 1 36  ? 12.321  24.462 23.388 1.00 25.34  ? ? ? ? ? ?  33  THR B C   1 
ATOM   1379 O O   . THR B 1 36  ? 12.759  24.626 24.527 1.00 24.94  ? ? ? ? ? ?  33  THR B O   1 
ATOM   1380 C CB  . THR B 1 36  ? 9.972   23.701 23.739 1.00 29.51  ? ? ? ? ? ?  33  THR B CB  1 
ATOM   1381 O OG1 . THR B 1 36  ? 9.037   22.641 23.510 1.00 31.69  ? ? ? ? ? ?  33  THR B OG1 1 
ATOM   1382 C CG2 . THR B 1 36  ? 9.422   24.997 23.157 1.00 28.76  ? ? ? ? ? ?  33  THR B CG2 1 
ATOM   1383 N N   . THR B 1 37  ? 12.679  25.226 22.361 1.00 19.94  ? ? ? ? ? ?  34  THR B N   1 
ATOM   1384 C CA  . THR B 1 37  ? 13.594  26.347 22.541 1.00 19.68  ? ? ? ? ? ?  34  THR B CA  1 
ATOM   1385 C C   . THR B 1 37  ? 12.845  27.580 23.044 1.00 23.66  ? ? ? ? ? ?  34  THR B C   1 
ATOM   1386 O O   . THR B 1 37  ? 11.619  27.640 22.984 1.00 25.73  ? ? ? ? ? ?  34  THR B O   1 
ATOM   1387 C CB  . THR B 1 37  ? 14.325  26.708 21.233 1.00 22.51  ? ? ? ? ? ?  34  THR B CB  1 
ATOM   1388 O OG1 . THR B 1 37  ? 13.385  27.228 20.286 1.00 23.65  ? ? ? ? ? ?  34  THR B OG1 1 
ATOM   1389 C CG2 . THR B 1 37  ? 15.020  25.484 20.644 1.00 26.09  ? ? ? ? ? ?  34  THR B CG2 1 
ATOM   1390 N N   . SER B 1 38  ? 13.589  28.565 23.534 1.00 24.65  ? ? ? ? ? ?  35  SER B N   1 
ATOM   1391 C CA  . SER B 1 38  ? 12.983  29.811 23.993 1.00 21.29  ? ? ? ? ? ?  35  SER B CA  1 
ATOM   1392 C C   . SER B 1 38  ? 12.367  30.669 22.873 1.00 24.20  ? ? ? ? ? ?  35  SER B C   1 
ATOM   1393 O O   . SER B 1 38  ? 11.342  31.312 23.095 1.00 22.88  ? ? ? ? ? ?  35  SER B O   1 
ATOM   1394 C CB  . SER B 1 38  ? 13.960  30.617 24.862 1.00 21.10  ? ? ? ? ? ?  35  SER B CB  1 
ATOM   1395 O OG  . SER B 1 38  ? 14.817  31.436 24.088 1.00 23.17  ? ? ? ? ? ?  35  SER B OG  1 
ATOM   1396 N N   . PRO B 1 39  ? 12.980  30.690 21.670 1.00 24.09  ? ? ? ? ? ?  36  PRO B N   1 
ATOM   1397 C CA  . PRO B 1 39  ? 12.250  31.354 20.582 1.00 24.48  ? ? ? ? ? ?  36  PRO B CA  1 
ATOM   1398 C C   . PRO B 1 39  ? 10.923  30.663 20.261 1.00 26.04  ? ? ? ? ? ?  36  PRO B C   1 
ATOM   1399 O O   . PRO B 1 39  ? 9.942   31.334 19.939 1.00 25.37  ? ? ? ? ? ?  36  PRO B O   1 
ATOM   1400 C CB  . PRO B 1 39  ? 13.211  31.234 19.394 1.00 23.69  ? ? ? ? ? ?  36  PRO B CB  1 
ATOM   1401 C CG  . PRO B 1 39  ? 14.558  31.185 20.015 1.00 21.27  ? ? ? ? ? ?  36  PRO B CG  1 
ATOM   1402 C CD  . PRO B 1 39  ? 14.373  30.391 21.282 1.00 20.38  ? ? ? ? ? ?  36  PRO B CD  1 
ATOM   1403 N N   . GLN B 1 40  ? 10.898  29.337 20.355 1.00 27.19  ? ? ? ? ? ?  37  GLN B N   1 
ATOM   1404 C CA  . GLN B 1 40  ? 9.674   28.579 20.114 1.00 28.71  ? ? ? ? ? ?  37  GLN B CA  1 
ATOM   1405 C C   . GLN B 1 40  ? 8.599   28.921 21.143 1.00 25.74  ? ? ? ? ? ?  37  GLN B C   1 
ATOM   1406 O O   . GLN B 1 40  ? 7.433   29.084 20.794 1.00 23.98  ? ? ? ? ? ?  37  GLN B O   1 
ATOM   1407 C CB  . GLN B 1 40  ? 9.958   27.073 20.107 1.00 32.01  ? ? ? ? ? ?  37  GLN B CB  1 
ATOM   1408 C CG  . GLN B 1 40  ? 10.656  26.576 18.843 1.00 32.43  ? ? ? ? ? ?  37  GLN B CG  1 
ATOM   1409 C CD  . GLN B 1 40  ? 11.176  25.154 18.975 1.00 31.69  ? ? ? ? ? ?  37  GLN B CD  1 
ATOM   1410 O OE1 . GLN B 1 40  ? 10.872  24.454 19.940 1.00 34.77  ? ? ? ? ? ?  37  GLN B OE1 1 
ATOM   1411 N NE2 . GLN B 1 40  ? 11.971  24.724 18.002 1.00 27.94  ? ? ? ? ? ?  37  GLN B NE2 1 
ATOM   1412 N N   . TYR B 1 41  ? 8.995   29.038 22.407 1.00 24.45  ? ? ? ? ? ?  38  TYR B N   1 
ATOM   1413 C CA  . TYR B 1 41  ? 8.057   29.416 23.457 1.00 22.22  ? ? ? ? ? ?  38  TYR B CA  1 
ATOM   1414 C C   . TYR B 1 41  ? 7.512   30.821 23.236 1.00 23.03  ? ? ? ? ? ?  38  TYR B C   1 
ATOM   1415 O O   . TYR B 1 41  ? 6.325   31.072 23.448 1.00 21.45  ? ? ? ? ? ?  38  TYR B O   1 
ATOM   1416 C CB  . TYR B 1 41  ? 8.695   29.323 24.849 1.00 17.82  ? ? ? ? ? ?  38  TYR B CB  1 
ATOM   1417 C CG  . TYR B 1 41  ? 7.790   29.865 25.934 1.00 22.13  ? ? ? ? ? ?  38  TYR B CG  1 
ATOM   1418 C CD1 . TYR B 1 41  ? 6.823   29.059 26.524 1.00 24.77  ? ? ? ? ? ?  38  TYR B CD1 1 
ATOM   1419 C CD2 . TYR B 1 41  ? 7.883   31.192 26.351 1.00 20.63  ? ? ? ? ? ?  38  TYR B CD2 1 
ATOM   1420 C CE1 . TYR B 1 41  ? 5.980   29.556 27.506 1.00 23.95  ? ? ? ? ? ?  38  TYR B CE1 1 
ATOM   1421 C CE2 . TYR B 1 41  ? 7.047   31.695 27.327 1.00 23.49  ? ? ? ? ? ?  38  TYR B CE2 1 
ATOM   1422 C CZ  . TYR B 1 41  ? 6.100   30.874 27.905 1.00 26.23  ? ? ? ? ? ?  38  TYR B CZ  1 
ATOM   1423 O OH  . TYR B 1 41  ? 5.271   31.376 28.882 1.00 26.79  ? ? ? ? ? ?  38  TYR B OH  1 
ATOM   1424 N N   . ALA B 1 42  ? 8.388   31.734 22.824 1.00 22.97  ? ? ? ? ? ?  39  ALA B N   1 
ATOM   1425 C CA  . ALA B 1 42  ? 8.005   33.122 22.587 1.00 19.21  ? ? ? ? ? ?  39  ALA B CA  1 
ATOM   1426 C C   . ALA B 1 42  ? 6.913   33.206 21.532 1.00 21.34  ? ? ? ? ? ?  39  ALA B C   1 
ATOM   1427 O O   . ALA B 1 42  ? 5.977   33.999 21.650 1.00 27.80  ? ? ? ? ? ?  39  ALA B O   1 
ATOM   1428 C CB  . ALA B 1 42  ? 9.211   33.941 22.162 1.00 18.67  ? ? ? ? ? ?  39  ALA B CB  1 
ATOM   1429 N N   . VAL B 1 43  ? 7.039   32.382 20.499 1.00 25.25  ? ? ? ? ? ?  40  VAL B N   1 
ATOM   1430 C CA  . VAL B 1 43  ? 6.046   32.332 19.435 1.00 26.45  ? ? ? ? ? ?  40  VAL B CA  1 
ATOM   1431 C C   . VAL B 1 43  ? 4.739   31.757 19.970 1.00 28.30  ? ? ? ? ? ?  40  VAL B C   1 
ATOM   1432 O O   . VAL B 1 43  ? 3.664   32.302 19.722 1.00 30.34  ? ? ? ? ? ?  40  VAL B O   1 
ATOM   1433 C CB  . VAL B 1 43  ? 6.548   31.502 18.240 1.00 26.32  ? ? ? ? ? ?  40  VAL B CB  1 
ATOM   1434 C CG1 . VAL B 1 43  ? 5.430   31.284 17.225 1.00 24.50  ? ? ? ? ? ?  40  VAL B CG1 1 
ATOM   1435 C CG2 . VAL B 1 43  ? 7.740   32.190 17.595 1.00 25.27  ? ? ? ? ? ?  40  VAL B CG2 1 
ATOM   1436 N N   . LEU B 1 44  ? 4.844   30.663 20.720 1.00 31.89  ? ? ? ? ? ?  41  LEU B N   1 
ATOM   1437 C CA  . LEU B 1 44  ? 3.687   30.054 21.364 1.00 31.49  ? ? ? ? ? ?  41  LEU B CA  1 
ATOM   1438 C C   . LEU B 1 44  ? 2.965   31.077 22.231 1.00 32.36  ? ? ? ? ? ?  41  LEU B C   1 
ATOM   1439 O O   . LEU B 1 44  ? 1.744   31.217 22.160 1.00 31.30  ? ? ? ? ? ?  41  LEU B O   1 
ATOM   1440 C CB  . LEU B 1 44  ? 4.112   28.855 22.217 1.00 27.69  ? ? ? ? ? ?  41  LEU B CB  1 
ATOM   1441 C CG  . LEU B 1 44  ? 4.637   27.624 21.476 1.00 26.39  ? ? ? ? ? ?  41  LEU B CG  1 
ATOM   1442 C CD1 . LEU B 1 44  ? 5.007   26.527 22.458 1.00 22.94  ? ? ? ? ? ?  41  LEU B CD1 1 
ATOM   1443 C CD2 . LEU B 1 44  ? 3.603   27.123 20.488 1.00 26.95  ? ? ? ? ? ?  41  LEU B CD2 1 
ATOM   1444 N N   . ASN B 1 45  ? 3.735   31.807 23.030 1.00 30.06  ? ? ? ? ? ?  42  ASN B N   1 
ATOM   1445 C CA  . ASN B 1 45  ? 3.177   32.812 23.922 1.00 29.13  ? ? ? ? ? ?  42  ASN B CA  1 
ATOM   1446 C C   . ASN B 1 45  ? 2.514   33.968 23.180 1.00 30.17  ? ? ? ? ? ?  42  ASN B C   1 
ATOM   1447 O O   . ASN B 1 45  ? 1.501   34.504 23.633 1.00 27.59  ? ? ? ? ? ?  42  ASN B O   1 
ATOM   1448 C CB  . ASN B 1 45  ? 4.256   33.352 24.861 1.00 24.63  ? ? ? ? ? ?  42  ASN B CB  1 
ATOM   1449 C CG  . ASN B 1 45  ? 3.697   34.320 25.883 1.00 26.63  ? ? ? ? ? ?  42  ASN B CG  1 
ATOM   1450 O OD1 . ASN B 1 45  ? 3.087   33.910 26.868 1.00 24.26  ? ? ? ? ? ?  42  ASN B OD1 1 
ATOM   1451 N ND2 . ASN B 1 45  ? 3.894   35.612 25.650 1.00 30.10  ? ? ? ? ? ?  42  ASN B ND2 1 
ATOM   1452 N N   . ALA B 1 46  ? 3.093   34.351 22.045 1.00 30.11  ? ? ? ? ? ?  43  ALA B N   1 
ATOM   1453 C CA  . ALA B 1 46  ? 2.566   35.457 21.255 1.00 29.81  ? ? ? ? ? ?  43  ALA B CA  1 
ATOM   1454 C C   . ALA B 1 46  ? 1.190   35.118 20.701 1.00 31.12  ? ? ? ? ? ?  43  ALA B C   1 
ATOM   1455 O O   . ALA B 1 46  ? 0.356   36.001 20.502 1.00 35.07  ? ? ? ? ? ?  43  ALA B O   1 
ATOM   1456 C CB  . ALA B 1 46  ? 3.523   35.811 20.128 1.00 31.90  ? ? ? ? ? ?  43  ALA B CB  1 
ATOM   1457 N N   . LEU B 1 47  ? 0.958   33.832 20.461 1.00 33.06  ? ? ? ? ? ?  44  LEU B N   1 
ATOM   1458 C CA  . LEU B 1 47  ? -0.312  33.370 19.918 1.00 34.49  ? ? ? ? ? ?  44  LEU B CA  1 
ATOM   1459 C C   . LEU B 1 47  ? -1.357  33.198 21.013 1.00 37.19  ? ? ? ? ? ?  44  LEU B C   1 
ATOM   1460 O O   . LEU B 1 47  ? -2.557  33.236 20.747 1.00 40.04  ? ? ? ? ? ?  44  LEU B O   1 
ATOM   1461 C CB  . LEU B 1 47  ? -0.124  32.061 19.147 1.00 35.99  ? ? ? ? ? ?  44  LEU B CB  1 
ATOM   1462 C CG  . LEU B 1 47  ? 0.740   32.167 17.888 1.00 35.78  ? ? ? ? ? ?  44  LEU B CG  1 
ATOM   1463 C CD1 . LEU B 1 47  ? 0.833   30.828 17.172 1.00 40.75  ? ? ? ? ? ?  44  LEU B CD1 1 
ATOM   1464 C CD2 . LEU B 1 47  ? 0.194   33.242 16.961 1.00 33.54  ? ? ? ? ? ?  44  LEU B CD2 1 
ATOM   1465 N N   . VAL B 1 48  ? -0.896  33.006 22.243 1.00 36.70  ? ? ? ? ? ?  45  VAL B N   1 
ATOM   1466 C CA  . VAL B 1 48  ? -1.797  32.946 23.387 1.00 37.41  ? ? ? ? ? ?  45  VAL B CA  1 
ATOM   1467 C C   . VAL B 1 48  ? -2.361  34.335 23.661 1.00 40.48  ? ? ? ? ? ?  45  VAL B C   1 
ATOM   1468 O O   . VAL B 1 48  ? -3.552  34.493 23.947 1.00 41.92  ? ? ? ? ? ?  45  VAL B O   1 
ATOM   1469 C CB  . VAL B 1 48  ? -1.080  32.419 24.647 1.00 35.04  ? ? ? ? ? ?  45  VAL B CB  1 
ATOM   1470 C CG1 . VAL B 1 48  ? -1.982  32.529 25.865 1.00 34.19  ? ? ? ? ? ?  45  VAL B CG1 1 
ATOM   1471 C CG2 . VAL B 1 48  ? -0.635  30.982 24.441 1.00 36.10  ? ? ? ? ? ?  45  VAL B CG2 1 
ATOM   1472 N N   . ALA B 1 49  ? -1.497  35.342 23.555 1.00 43.40  ? ? ? ? ? ?  46  ALA B N   1 
ATOM   1473 C CA  . ALA B 1 49  ? -1.883  36.728 23.805 1.00 49.35  ? ? ? ? ? ?  46  ALA B CA  1 
ATOM   1474 C C   . ALA B 1 49  ? -2.926  37.213 22.800 1.00 54.69  ? ? ? ? ? ?  46  ALA B C   1 
ATOM   1475 O O   . ALA B 1 49  ? -4.041  37.578 23.173 1.00 59.97  ? ? ? ? ? ?  46  ALA B O   1 
ATOM   1476 C CB  . ALA B 1 49  ? -0.657  37.633 23.785 1.00 45.05  ? ? ? ? ? ?  46  ALA B CB  1 
ATOM   1477 N N   . GLU B 1 50  ? -2.558  37.214 21.524 1.00 52.89  ? ? ? ? ? ?  47  GLU B N   1 
ATOM   1478 C CA  . GLU B 1 50  ? -3.474  37.625 20.467 1.00 57.91  ? ? ? ? ? ?  47  GLU B CA  1 
ATOM   1479 C C   . GLU B 1 50  ? -3.425  36.662 19.283 1.00 56.89  ? ? ? ? ? ?  47  GLU B C   1 
ATOM   1480 O O   . GLU B 1 50  ? -2.553  36.771 18.423 1.00 49.98  ? ? ? ? ? ?  47  GLU B O   1 
ATOM   1481 C CB  . GLU B 1 50  ? -3.170  39.056 20.011 1.00 63.93  ? ? ? ? ? ?  47  GLU B CB  1 
ATOM   1482 C CG  . GLU B 1 50  ? -1.687  39.387 19.915 1.00 69.46  ? ? ? ? ? ?  47  GLU B CG  1 
ATOM   1483 C CD  . GLU B 1 50  ? -1.419  40.643 19.107 1.00 74.11  ? ? ? ? ? ?  47  GLU B CD  1 
ATOM   1484 O OE1 . GLU B 1 50  ? -2.375  41.173 18.501 1.00 77.60  ? ? ? ? ? ?  47  GLU B OE1 1 
ATOM   1485 O OE2 . GLU B 1 50  ? -0.255  41.097 19.077 1.00 71.56  ? ? ? ? ? ?  47  GLU B OE2 1 
ATOM   1486 N N   . PRO B 1 51  ? -4.358  35.698 19.248 1.00 64.45  ? ? ? ? ? ?  48  PRO B N   1 
ATOM   1487 C CA  . PRO B 1 51  ? -4.449  34.755 18.128 1.00 68.05  ? ? ? ? ? ?  48  PRO B CA  1 
ATOM   1488 C C   . PRO B 1 51  ? -4.862  35.447 16.831 1.00 69.72  ? ? ? ? ? ?  48  PRO B C   1 
ATOM   1489 O O   . PRO B 1 51  ? -5.526  36.483 16.864 1.00 69.76  ? ? ? ? ? ?  48  PRO B O   1 
ATOM   1490 C CB  . PRO B 1 51  ? -5.549  33.784 18.574 1.00 69.49  ? ? ? ? ? ?  48  PRO B CB  1 
ATOM   1491 C CG  . PRO B 1 51  ? -5.612  33.922 20.060 1.00 68.63  ? ? ? ? ? ?  48  PRO B CG  1 
ATOM   1492 C CD  . PRO B 1 51  ? -5.290  35.357 20.335 1.00 67.99  ? ? ? ? ? ?  48  PRO B CD  1 
ATOM   1493 N N   . GLY B 1 52  ? -4.468  34.872 15.700 1.00 69.79  ? ? ? ? ? ?  49  GLY B N   1 
ATOM   1494 C CA  . GLY B 1 52  ? -4.810  35.427 14.405 1.00 67.47  ? ? ? ? ? ?  49  GLY B CA  1 
ATOM   1495 C C   . GLY B 1 52  ? -3.712  36.294 13.824 1.00 62.03  ? ? ? ? ? ?  49  GLY B C   1 
ATOM   1496 O O   . GLY B 1 52  ? -3.891  36.923 12.782 1.00 62.11  ? ? ? ? ? ?  49  GLY B O   1 
ATOM   1497 N N   . LEU B 1 53  ? -2.573  36.337 14.506 1.00 57.28  ? ? ? ? ? ?  50  LEU B N   1 
ATOM   1498 C CA  . LEU B 1 53  ? -1.408  37.043 13.992 1.00 51.54  ? ? ? ? ? ?  50  LEU B CA  1 
ATOM   1499 C C   . LEU B 1 53  ? -0.814  36.271 12.824 1.00 42.85  ? ? ? ? ? ?  50  LEU B C   1 
ATOM   1500 O O   . LEU B 1 53  ? -0.840  35.040 12.806 1.00 33.42  ? ? ? ? ? ?  50  LEU B O   1 
ATOM   1501 C CB  . LEU B 1 53  ? -0.346  37.204 15.083 1.00 48.82  ? ? ? ? ? ?  50  LEU B CB  1 
ATOM   1502 C CG  . LEU B 1 53  ? -0.615  38.158 16.246 1.00 49.51  ? ? ? ? ? ?  50  LEU B CG  1 
ATOM   1503 C CD1 . LEU B 1 53  ? 0.503   38.055 17.270 1.00 48.89  ? ? ? ? ? ?  50  LEU B CD1 1 
ATOM   1504 C CD2 . LEU B 1 53  ? -0.759  39.588 15.754 1.00 51.56  ? ? ? ? ? ?  50  LEU B CD2 1 
ATOM   1505 N N   . ASP B 1 54  ? -0.282  36.993 11.844 1.00 42.28  ? ? ? ? ? ?  51  ASP B N   1 
ATOM   1506 C CA  . ASP B 1 54  ? 0.451   36.346 10.766 1.00 41.21  ? ? ? ? ? ?  51  ASP B CA  1 
ATOM   1507 C C   . ASP B 1 54  ? 1.925   36.235 11.143 1.00 38.01  ? ? ? ? ? ?  51  ASP B C   1 
ATOM   1508 O O   . ASP B 1 54  ? 2.368   36.805 12.143 1.00 38.41  ? ? ? ? ? ?  51  ASP B O   1 
ATOM   1509 C CB  . ASP B 1 54  ? 0.259   37.078 9.432  1.00 47.68  ? ? ? ? ? ?  51  ASP B CB  1 
ATOM   1510 C CG  . ASP B 1 54  ? 0.713   38.522 9.482  1.00 54.15  ? ? ? ? ? ?  51  ASP B CG  1 
ATOM   1511 O OD1 . ASP B 1 54  ? 0.944   39.037 10.593 1.00 56.91  ? ? ? ? ? ?  51  ASP B OD1 1 
ATOM   1512 O OD2 . ASP B 1 54  ? 0.825   39.146 8.407  1.00 58.59  ? ? ? ? ? ?  51  ASP B OD2 1 
ATOM   1513 N N   . GLN B 1 55  ? 2.676   35.492 10.342 1.00 37.22  ? ? ? ? ? ?  52  GLN B N   1 
ATOM   1514 C CA  . GLN B 1 55  ? 4.072   35.201 10.635 1.00 37.56  ? ? ? ? ? ?  52  GLN B CA  1 
ATOM   1515 C C   . GLN B 1 55  ? 4.917   36.468 10.755 1.00 40.30  ? ? ? ? ? ?  52  GLN B C   1 
ATOM   1516 O O   . GLN B 1 55  ? 5.734   36.598 11.669 1.00 37.69  ? ? ? ? ? ?  52  GLN B O   1 
ATOM   1517 C CB  . GLN B 1 55  ? 4.638   34.283 9.553  1.00 40.34  ? ? ? ? ? ?  52  GLN B CB  1 
ATOM   1518 C CG  . GLN B 1 55  ? 6.091   33.903 9.739  1.00 41.59  ? ? ? ? ? ?  52  GLN B CG  1 
ATOM   1519 C CD  . GLN B 1 55  ? 6.524   32.836 8.761  1.00 40.98  ? ? ? ? ? ?  52  GLN B CD  1 
ATOM   1520 O OE1 . GLN B 1 55  ? 7.437   33.042 7.964  1.00 42.19  ? ? ? ? ? ?  52  GLN B OE1 1 
ATOM   1521 N NE2 . GLN B 1 55  ? 5.865   31.683 8.816  1.00 39.13  ? ? ? ? ? ?  52  GLN B NE2 1 
ATOM   1522 N N   . ARG B 1 56  ? 4.701   37.402 9.835  1.00 43.13  ? ? ? ? ? ?  53  ARG B N   1 
ATOM   1523 C CA  . ARG B 1 56  ? 5.462   38.646 9.798  1.00 47.37  ? ? ? ? ? ?  53  ARG B CA  1 
ATOM   1524 C C   . ARG B 1 56  ? 5.305   39.462 11.079 1.00 43.41  ? ? ? ? ? ?  53  ARG B C   1 
ATOM   1525 O O   . ARG B 1 56  ? 6.282   39.997 11.607 1.00 42.63  ? ? ? ? ? ?  53  ARG B O   1 
ATOM   1526 C CB  . ARG B 1 56  ? 5.045   39.484 8.588  1.00 53.45  ? ? ? ? ? ?  53  ARG B CB  1 
ATOM   1527 C CG  . ARG B 1 56  ? 5.769   40.812 8.463  1.00 60.48  ? ? ? ? ? ?  53  ARG B CG  1 
ATOM   1528 C CD  . ARG B 1 56  ? 5.210   41.644 7.315  1.00 68.62  ? ? ? ? ? ?  53  ARG B CD  1 
ATOM   1529 N NE  . ARG B 1 56  ? 3.818   42.035 7.535  1.00 72.27  ? ? ? ? ? ?  53  ARG B NE  1 
ATOM   1530 C CZ  . ARG B 1 56  ? 2.770   41.426 6.988  1.00 74.59  ? ? ? ? ? ?  53  ARG B CZ  1 
ATOM   1531 N NH1 . ARG B 1 56  ? 2.946   40.388 6.179  1.00 74.43  ? ? ? ? ? ?  53  ARG B NH1 1 
ATOM   1532 N NH2 . ARG B 1 56  ? 1.542   41.855 7.249  1.00 75.59  ? ? ? ? ? ?  53  ARG B NH2 1 
ATOM   1533 N N   . THR B 1 57  ? 4.077   39.551 11.580 1.00 41.20  ? ? ? ? ? ?  54  THR B N   1 
ATOM   1534 C CA  . THR B 1 57  ? 3.803   40.342 12.774 1.00 42.33  ? ? ? ? ? ?  54  THR B CA  1 
ATOM   1535 C C   . THR B 1 57  ? 4.370   39.681 14.028 1.00 40.74  ? ? ? ? ? ?  54  THR B C   1 
ATOM   1536 O O   . THR B 1 57  ? 4.920   40.360 14.896 1.00 37.36  ? ? ? ? ? ?  54  THR B O   1 
ATOM   1537 C CB  . THR B 1 57  ? 2.294   40.593 12.961 1.00 45.72  ? ? ? ? ? ?  54  THR B CB  1 
ATOM   1538 O OG1 . THR B 1 57  ? 1.735   41.090 11.737 1.00 51.27  ? ? ? ? ? ?  54  THR B OG1 1 
ATOM   1539 C CG2 . THR B 1 57  ? 2.047   41.606 14.074 1.00 43.14  ? ? ? ? ? ?  54  THR B CG2 1 
ATOM   1540 N N   . VAL B 1 58  ? 4.232   38.360 14.115 1.00 41.33  ? ? ? ? ? ?  55  VAL B N   1 
ATOM   1541 C CA  . VAL B 1 58  ? 4.761   37.602 15.248 1.00 40.47  ? ? ? ? ? ?  55  VAL B CA  1 
ATOM   1542 C C   . VAL B 1 58  ? 6.265   37.808 15.389 1.00 38.36  ? ? ? ? ? ?  55  VAL B C   1 
ATOM   1543 O O   . VAL B 1 58  ? 6.766   38.044 16.489 1.00 38.73  ? ? ? ? ? ?  55  VAL B O   1 
ATOM   1544 C CB  . VAL B 1 58  ? 4.464   36.091 15.121 1.00 39.21  ? ? ? ? ? ?  55  VAL B CB  1 
ATOM   1545 C CG1 . VAL B 1 58  ? 5.235   35.300 16.171 1.00 39.97  ? ? ? ? ? ?  55  VAL B CG1 1 
ATOM   1546 C CG2 . VAL B 1 58  ? 2.980   35.833 15.255 1.00 35.99  ? ? ? ? ? ?  55  VAL B CG2 1 
ATOM   1547 N N   . GLY B 1 59  ? 6.975   37.728 14.267 1.00 38.40  ? ? ? ? ? ?  56  GLY B N   1 
ATOM   1548 C CA  . GLY B 1 59  ? 8.408   37.956 14.252 1.00 39.16  ? ? ? ? ? ?  56  GLY B CA  1 
ATOM   1549 C C   . GLY B 1 59  ? 8.761   39.332 14.781 1.00 38.46  ? ? ? ? ? ?  56  GLY B C   1 
ATOM   1550 O O   . GLY B 1 59  ? 9.728   39.494 15.524 1.00 34.95  ? ? ? ? ? ?  56  GLY B O   1 
ATOM   1551 N N   . GLU B 1 60  ? 7.961   40.326 14.409 1.00 39.26  ? ? ? ? ? ?  57  GLU B N   1 
ATOM   1552 C CA  . GLU B 1 60  ? 8.155   41.683 14.902 1.00 41.14  ? ? ? ? ? ?  57  GLU B CA  1 
ATOM   1553 C C   . GLU B 1 60  ? 7.863   41.773 16.396 1.00 39.18  ? ? ? ? ? ?  57  GLU B C   1 
ATOM   1554 O O   . GLU B 1 60  ? 8.520   42.519 17.119 1.00 43.49  ? ? ? ? ? ?  57  GLU B O   1 
ATOM   1555 C CB  . GLU B 1 60  ? 7.286   42.673 14.119 1.00 47.10  ? ? ? ? ? ?  57  GLU B CB  1 
ATOM   1556 C CG  . GLU B 1 60  ? 7.712   42.834 12.666 1.00 56.34  ? ? ? ? ? ?  57  GLU B CG  1 
ATOM   1557 C CD  . GLU B 1 60  ? 6.844   43.812 11.897 1.00 63.60  ? ? ? ? ? ?  57  GLU B CD  1 
ATOM   1558 O OE1 . GLU B 1 60  ? 5.824   44.274 12.451 1.00 66.10  ? ? ? ? ? ?  57  GLU B OE1 1 
ATOM   1559 O OE2 . GLU B 1 60  ? 7.185   44.118 10.734 1.00 64.97  ? ? ? ? ? ?  57  GLU B OE2 1 
ATOM   1560 N N   . ARG B 1 61  ? 6.884   41.000 16.855 1.00 35.60  ? ? ? ? ? ?  58  ARG B N   1 
ATOM   1561 C CA  . ARG B 1 61  ? 6.523   40.973 18.271 1.00 39.52  ? ? ? ? ? ?  58  ARG B CA  1 
ATOM   1562 C C   . ARG B 1 61  ? 7.640   40.416 19.155 1.00 39.71  ? ? ? ? ? ?  58  ARG B C   1 
ATOM   1563 O O   . ARG B 1 61  ? 7.998   41.021 20.168 1.00 35.37  ? ? ? ? ? ?  58  ARG B O   1 
ATOM   1564 C CB  . ARG B 1 61  ? 5.247   40.154 18.485 1.00 41.45  ? ? ? ? ? ?  58  ARG B CB  1 
ATOM   1565 C CG  . ARG B 1 61  ? 3.990   40.799 17.934 1.00 49.60  ? ? ? ? ? ?  58  ARG B CG  1 
ATOM   1566 C CD  . ARG B 1 61  ? 3.579   42.010 18.754 1.00 54.67  ? ? ? ? ? ?  58  ARG B CD  1 
ATOM   1567 N NE  . ARG B 1 61  ? 3.252   43.151 17.903 1.00 60.95  ? ? ? ? ? ?  58  ARG B NE  1 
ATOM   1568 C CZ  . ARG B 1 61  ? 2.073   43.339 17.318 1.00 61.00  ? ? ? ? ? ?  58  ARG B CZ  1 
ATOM   1569 N NH1 . ARG B 1 61  ? 1.096   42.460 17.489 1.00 62.39  ? ? ? ? ? ?  58  ARG B NH1 1 
ATOM   1570 N NH2 . ARG B 1 61  ? 1.875   44.408 16.560 1.00 60.82  ? ? ? ? ? ?  58  ARG B NH2 1 
ATOM   1571 N N   . VAL B 1 62  ? 8.188   39.266 18.766 1.00 37.12  ? ? ? ? ? ?  59  VAL B N   1 
ATOM   1572 C CA  . VAL B 1 62  ? 9.130   38.540 19.620 1.00 34.37  ? ? ? ? ? ?  59  VAL B CA  1 
ATOM   1573 C C   . VAL B 1 62  ? 10.597  38.766 19.258 1.00 34.52  ? ? ? ? ? ?  59  VAL B C   1 
ATOM   1574 O O   . VAL B 1 62  ? 11.493  38.208 19.894 1.00 32.80  ? ? ? ? ? ?  59  VAL B O   1 
ATOM   1575 C CB  . VAL B 1 62  ? 8.838   37.026 19.616 1.00 30.21  ? ? ? ? ? ?  59  VAL B CB  1 
ATOM   1576 C CG1 . VAL B 1 62  ? 7.428   36.758 20.125 1.00 30.91  ? ? ? ? ? ?  59  VAL B CG1 1 
ATOM   1577 C CG2 . VAL B 1 62  ? 9.024   36.456 18.221 1.00 29.86  ? ? ? ? ? ?  59  VAL B CG2 1 
ATOM   1578 N N   . GLY B 1 63  ? 10.841  39.584 18.239 1.00 32.69  ? ? ? ? ? ?  60  GLY B N   1 
ATOM   1579 C CA  . GLY B 1 63  ? 12.199  39.909 17.841 1.00 34.18  ? ? ? ? ? ?  60  GLY B CA  1 
ATOM   1580 C C   . GLY B 1 63  ? 12.897  38.786 17.099 1.00 35.12  ? ? ? ? ? ?  60  GLY B C   1 
ATOM   1581 O O   . GLY B 1 63  ? 13.997  38.372 17.464 1.00 33.86  ? ? ? ? ? ?  60  GLY B O   1 
ATOM   1582 N N   . LEU B 1 64  ? 12.251  38.290 16.050 1.00 35.47  ? ? ? ? ? ?  61  LEU B N   1 
ATOM   1583 C CA  . LEU B 1 64  ? 12.839  37.270 15.192 1.00 37.75  ? ? ? ? ? ?  61  LEU B CA  1 
ATOM   1584 C C   . LEU B 1 64  ? 12.774  37.723 13.739 1.00 43.15  ? ? ? ? ? ?  61  LEU B C   1 
ATOM   1585 O O   . LEU B 1 64  ? 11.710  38.104 13.248 1.00 41.08  ? ? ? ? ? ?  61  LEU B O   1 
ATOM   1586 C CB  . LEU B 1 64  ? 12.115  35.933 15.366 1.00 34.27  ? ? ? ? ? ?  61  LEU B CB  1 
ATOM   1587 C CG  . LEU B 1 64  ? 12.300  35.239 16.717 1.00 33.55  ? ? ? ? ? ?  61  LEU B CG  1 
ATOM   1588 C CD1 . LEU B 1 64  ? 11.366  34.046 16.849 1.00 33.62  ? ? ? ? ? ?  61  LEU B CD1 1 
ATOM   1589 C CD2 . LEU B 1 64  ? 13.748  34.806 16.895 1.00 32.10  ? ? ? ? ? ?  61  LEU B CD2 1 
ATOM   1590 N N   . ASP B 1 65  ? 13.915  37.686 13.056 1.00 44.69  ? ? ? ? ? ?  62  ASP B N   1 
ATOM   1591 C CA  . ASP B 1 65  ? 13.985  38.120 11.663 1.00 45.40  ? ? ? ? ? ?  62  ASP B CA  1 
ATOM   1592 C C   . ASP B 1 65  ? 13.211  37.178 10.746 1.00 43.86  ? ? ? ? ? ?  62  ASP B C   1 
ATOM   1593 O O   . ASP B 1 65  ? 12.769  36.114 11.178 1.00 38.91  ? ? ? ? ? ?  62  ASP B O   1 
ATOM   1594 C CB  . ASP B 1 65  ? 15.441  38.266 11.202 1.00 49.97  ? ? ? ? ? ?  62  ASP B CB  1 
ATOM   1595 C CG  . ASP B 1 65  ? 16.270  37.016 11.450 1.00 52.56  ? ? ? ? ? ?  62  ASP B CG  1 
ATOM   1596 O OD1 . ASP B 1 65  ? 15.814  35.906 11.101 1.00 51.40  ? ? ? ? ? ?  62  ASP B OD1 1 
ATOM   1597 O OD2 . ASP B 1 65  ? 17.386  37.146 11.994 1.00 54.56  ? ? ? ? ? ?  62  ASP B OD2 1 
ATOM   1598 N N   . ARG B 1 66  ? 13.062  37.581 9.485  1.00 47.13  ? ? ? ? ? ?  63  ARG B N   1 
ATOM   1599 C CA  . ARG B 1 66  ? 12.266  36.847 8.498  1.00 50.00  ? ? ? ? ? ?  63  ARG B CA  1 
ATOM   1600 C C   . ARG B 1 66  ? 12.554  35.349 8.446  1.00 46.26  ? ? ? ? ? ?  63  ARG B C   1 
ATOM   1601 O O   . ARG B 1 66  ? 11.641  34.531 8.541  1.00 46.62  ? ? ? ? ? ?  63  ARG B O   1 
ATOM   1602 C CB  . ARG B 1 66  ? 12.468  37.441 7.102  1.00 57.25  ? ? ? ? ? ?  63  ARG B CB  1 
ATOM   1603 C CG  . ARG B 1 66  ? 11.877  38.824 6.908  1.00 62.77  ? ? ? ? ? ?  63  ARG B CG  1 
ATOM   1604 C CD  . ARG B 1 66  ? 12.137  39.326 5.498  1.00 66.94  ? ? ? ? ? ?  63  ARG B CD  1 
ATOM   1605 N NE  . ARG B 1 66  ? 11.560  38.443 4.487  1.00 68.91  ? ? ? ? ? ?  63  ARG B NE  1 
ATOM   1606 C CZ  . ARG B 1 66  ? 11.741  38.587 3.178  1.00 68.93  ? ? ? ? ? ?  63  ARG B CZ  1 
ATOM   1607 N NH1 . ARG B 1 66  ? 12.490  39.579 2.714  1.00 69.83  ? ? ? ? ? ?  63  ARG B NH1 1 
ATOM   1608 N NH2 . ARG B 1 66  ? 11.176  37.737 2.331  1.00 67.06  ? ? ? ? ? ?  63  ARG B NH2 1 
ATOM   1609 N N   . SER B 1 67  ? 13.825  34.998 8.288  1.00 44.33  ? ? ? ? ? ?  64  SER B N   1 
ATOM   1610 C CA  . SER B 1 67  ? 14.214  33.600 8.148  1.00 44.24  ? ? ? ? ? ?  64  SER B CA  1 
ATOM   1611 C C   . SER B 1 67  ? 13.988  32.796 9.428  1.00 40.69  ? ? ? ? ? ?  64  SER B C   1 
ATOM   1612 O O   . SER B 1 67  ? 13.448  31.690 9.386  1.00 40.04  ? ? ? ? ? ?  64  SER B O   1 
ATOM   1613 C CB  . SER B 1 67  ? 15.671  33.493 7.695  1.00 47.05  ? ? ? ? ? ?  64  SER B CB  1 
ATOM   1614 O OG  . SER B 1 67  ? 16.508  34.325 8.475  1.00 51.49  ? ? ? ? ? ?  64  SER B OG  1 
ATOM   1615 N N   . THR B 1 68  ? 14.390  33.357 10.564 1.00 35.48  ? ? ? ? ? ?  65  THR B N   1 
ATOM   1616 C CA  . THR B 1 68  ? 14.283  32.651 11.836 1.00 36.15  ? ? ? ? ? ?  65  THR B CA  1 
ATOM   1617 C C   . THR B 1 68  ? 12.831  32.389 12.232 1.00 36.24  ? ? ? ? ? ?  65  THR B C   1 
ATOM   1618 O O   . THR B 1 68  ? 12.485  31.276 12.628 1.00 34.60  ? ? ? ? ? ?  65  THR B O   1 
ATOM   1619 C CB  . THR B 1 68  ? 14.999  33.406 12.971 1.00 38.60  ? ? ? ? ? ?  65  THR B CB  1 
ATOM   1620 O OG1 . THR B 1 68  ? 16.336  33.722 12.566 1.00 43.14  ? ? ? ? ? ?  65  THR B OG1 1 
ATOM   1621 C CG2 . THR B 1 68  ? 15.044  32.554 14.230 1.00 34.13  ? ? ? ? ? ?  65  THR B CG2 1 
ATOM   1622 N N   . ILE B 1 69  ? 11.983  33.410 12.123 1.00 30.97  ? ? ? ? ? ?  66  ILE B N   1 
ATOM   1623 C CA  . ILE B 1 69  ? 10.572  33.244 12.455 1.00 35.30  ? ? ? ? ? ?  66  ILE B CA  1 
ATOM   1624 C C   . ILE B 1 69  ? 9.938   32.201 11.537 1.00 36.68  ? ? ? ? ? ?  66  ILE B C   1 
ATOM   1625 O O   . ILE B 1 69  ? 9.100   31.412 11.964 1.00 34.88  ? ? ? ? ? ?  66  ILE B O   1 
ATOM   1626 C CB  . ILE B 1 69  ? 9.782   34.587 12.415 1.00 33.66  ? ? ? ? ? ?  66  ILE B CB  1 
ATOM   1627 C CG1 . ILE B 1 69  ? 8.359   34.394 12.945 1.00 31.93  ? ? ? ? ? ?  66  ILE B CG1 1 
ATOM   1628 C CG2 . ILE B 1 69  ? 9.749   35.180 11.012 1.00 34.80  ? ? ? ? ? ?  66  ILE B CG2 1 
ATOM   1629 C CD1 . ILE B 1 69  ? 8.295   33.927 14.385 1.00 30.63  ? ? ? ? ? ?  66  ILE B CD1 1 
ATOM   1630 N N   . ALA B 1 70  ? 10.372  32.182 10.281 1.00 38.56  ? ? ? ? ? ?  67  ALA B N   1 
ATOM   1631 C CA  . ALA B 1 70  ? 9.882   31.205 9.320  1.00 37.76  ? ? ? ? ? ?  67  ALA B CA  1 
ATOM   1632 C C   . ALA B 1 70  ? 10.313  29.802 9.729  1.00 35.65  ? ? ? ? ? ?  67  ALA B C   1 
ATOM   1633 O O   . ALA B 1 70  ? 9.545   28.849 9.610  1.00 36.64  ? ? ? ? ? ?  67  ALA B O   1 
ATOM   1634 C CB  . ALA B 1 70  ? 10.384  31.538 7.922  1.00 38.36  ? ? ? ? ? ?  67  ALA B CB  1 
ATOM   1635 N N   . GLU B 1 71  ? 11.541  29.687 10.229 1.00 33.85  ? ? ? ? ? ?  68  GLU B N   1 
ATOM   1636 C CA  . GLU B 1 71  ? 12.075  28.404 10.680 1.00 37.00  ? ? ? ? ? ?  68  GLU B CA  1 
ATOM   1637 C C   . GLU B 1 71  ? 11.391  27.918 11.954 1.00 35.43  ? ? ? ? ? ?  68  GLU B C   1 
ATOM   1638 O O   . GLU B 1 71  ? 11.046  26.742 12.072 1.00 37.86  ? ? ? ? ? ?  68  GLU B O   1 
ATOM   1639 C CB  . GLU B 1 71  ? 13.588  28.499 10.897 1.00 37.80  ? ? ? ? ? ?  68  GLU B CB  1 
ATOM   1640 C CG  . GLU B 1 71  ? 14.384  28.668 9.611  1.00 46.10  ? ? ? ? ? ?  68  GLU B CG  1 
ATOM   1641 C CD  . GLU B 1 71  ? 15.766  29.246 9.845  1.00 48.69  ? ? ? ? ? ?  68  GLU B CD  1 
ATOM   1642 O OE1 . GLU B 1 71  ? 16.119  29.502 11.017 1.00 49.64  ? ? ? ? ? ?  68  GLU B OE1 1 
ATOM   1643 O OE2 . GLU B 1 71  ? 16.497  29.450 8.852  1.00 48.86  ? ? ? ? ? ?  68  GLU B OE2 1 
ATOM   1644 N N   . VAL B 1 72  ? 11.202  28.825 12.907 1.00 30.09  ? ? ? ? ? ?  69  VAL B N   1 
ATOM   1645 C CA  . VAL B 1 72  ? 10.544  28.486 14.164 1.00 30.96  ? ? ? ? ? ?  69  VAL B CA  1 
ATOM   1646 C C   . VAL B 1 72  ? 9.090   28.068 13.949 1.00 30.70  ? ? ? ? ? ?  69  VAL B C   1 
ATOM   1647 O O   . VAL B 1 72  ? 8.650   27.041 14.469 1.00 31.77  ? ? ? ? ? ?  69  VAL B O   1 
ATOM   1648 C CB  . VAL B 1 72  ? 10.613  29.651 15.174 1.00 32.22  ? ? ? ? ? ?  69  VAL B CB  1 
ATOM   1649 C CG1 . VAL B 1 72  ? 9.785   29.336 16.412 1.00 27.98  ? ? ? ? ? ?  69  VAL B CG1 1 
ATOM   1650 C CG2 . VAL B 1 72  ? 12.060  29.931 15.554 1.00 28.53  ? ? ? ? ? ?  69  VAL B CG2 1 
ATOM   1651 N N   . VAL B 1 73  ? 8.353   28.857 13.173 1.00 31.64  ? ? ? ? ? ?  70  VAL B N   1 
ATOM   1652 C CA  . VAL B 1 73  ? 6.950   28.562 12.891 1.00 37.56  ? ? ? ? ? ?  70  VAL B CA  1 
ATOM   1653 C C   . VAL B 1 73  ? 6.796   27.202 12.210 1.00 40.68  ? ? ? ? ? ?  70  VAL B C   1 
ATOM   1654 O O   . VAL B 1 73  ? 5.934   26.402 12.580 1.00 39.69  ? ? ? ? ? ?  70  VAL B O   1 
ATOM   1655 C CB  . VAL B 1 73  ? 6.305   29.665 12.023 1.00 39.79  ? ? ? ? ? ?  70  VAL B CB  1 
ATOM   1656 C CG1 . VAL B 1 73  ? 4.994   29.182 11.416 1.00 44.95  ? ? ? ? ? ?  70  VAL B CG1 1 
ATOM   1657 C CG2 . VAL B 1 73  ? 6.084   30.922 12.844 1.00 35.71  ? ? ? ? ? ?  70  VAL B CG2 1 
ATOM   1658 N N   . SER B 1 74  ? 7.652   26.942 11.227 1.00 52.17  ? ? ? ? ? ?  71  SER B N   1 
ATOM   1659 C CA  . SER B 1 74  ? 7.626   25.682 10.497 1.00 53.32  ? ? ? ? ? ?  71  SER B CA  1 
ATOM   1660 C C   . SER B 1 74  ? 7.959   24.505 11.407 1.00 46.92  ? ? ? ? ? ?  71  SER B C   1 
ATOM   1661 O O   . SER B 1 74  ? 7.346   23.443 11.310 1.00 46.41  ? ? ? ? ? ?  71  SER B O   1 
ATOM   1662 C CB  . SER B 1 74  ? 8.601   25.735 9.321  1.00 60.81  ? ? ? ? ? ?  71  SER B CB  1 
ATOM   1663 O OG  . SER B 1 74  ? 8.333   26.861 8.501  1.00 65.62  ? ? ? ? ? ?  71  SER B OG  1 
ATOM   1664 N N   . ARG B 1 75  ? 8.933   24.702 12.290 1.00 43.08  ? ? ? ? ? ?  72  ARG B N   1 
ATOM   1665 C CA  . ARG B 1 75  ? 9.315   23.679 13.256 1.00 46.60  ? ? ? ? ? ?  72  ARG B CA  1 
ATOM   1666 C C   . ARG B 1 75  ? 8.172   23.388 14.225 1.00 44.28  ? ? ? ? ? ?  72  ARG B C   1 
ATOM   1667 O O   . ARG B 1 75  ? 7.886   22.231 14.534 1.00 43.30  ? ? ? ? ? ?  72  ARG B O   1 
ATOM   1668 C CB  . ARG B 1 75  ? 10.570  24.112 14.020 1.00 53.62  ? ? ? ? ? ?  72  ARG B CB  1 
ATOM   1669 C CG  . ARG B 1 75  ? 10.896  23.261 15.238 1.00 63.81  ? ? ? ? ? ?  72  ARG B CG  1 
ATOM   1670 C CD  . ARG B 1 75  ? 11.193  21.818 14.865 1.00 73.90  ? ? ? ? ? ?  72  ARG B CD  1 
ATOM   1671 N NE  . ARG B 1 75  ? 11.473  21.003 16.044 1.00 79.87  ? ? ? ? ? ?  72  ARG B NE  1 
ATOM   1672 C CZ  . ARG B 1 75  ? 11.692  19.691 16.015 1.00 84.06  ? ? ? ? ? ?  72  ARG B CZ  1 
ATOM   1673 N NH1 . ARG B 1 75  ? 11.664  19.036 14.862 1.00 84.37  ? ? ? ? ? ?  72  ARG B NH1 1 
ATOM   1674 N NH2 . ARG B 1 75  ? 11.938  19.034 17.140 1.00 86.14  ? ? ? ? ? ?  72  ARG B NH2 1 
ATOM   1675 N N   . LEU B 1 76  ? 7.519   24.444 14.698 1.00 43.10  ? ? ? ? ? ?  73  LEU B N   1 
ATOM   1676 C CA  . LEU B 1 76  ? 6.364   24.291 15.576 1.00 41.79  ? ? ? ? ? ?  73  LEU B CA  1 
ATOM   1677 C C   . LEU B 1 76  ? 5.214   23.613 14.842 1.00 40.03  ? ? ? ? ? ?  73  LEU B C   1 
ATOM   1678 O O   . LEU B 1 76  ? 4.456   22.847 15.433 1.00 37.51  ? ? ? ? ? ?  73  LEU B O   1 
ATOM   1679 C CB  . LEU B 1 76  ? 5.915   25.644 16.125 1.00 39.35  ? ? ? ? ? ?  73  LEU B CB  1 
ATOM   1680 C CG  . LEU B 1 76  ? 6.869   26.285 17.131 1.00 35.86  ? ? ? ? ? ?  73  LEU B CG  1 
ATOM   1681 C CD1 . LEU B 1 76  ? 6.328   27.624 17.596 1.00 33.39  ? ? ? ? ? ?  73  LEU B CD1 1 
ATOM   1682 C CD2 . LEU B 1 76  ? 7.089   25.350 18.307 1.00 33.60  ? ? ? ? ? ?  73  LEU B CD2 1 
ATOM   1683 N N   . GLY B 1 77  ? 5.093   23.898 13.550 1.00 40.36  ? ? ? ? ? ?  74  GLY B N   1 
ATOM   1684 C CA  . GLY B 1 77  ? 4.088   23.255 12.723 1.00 43.03  ? ? ? ? ? ?  74  GLY B CA  1 
ATOM   1685 C C   . GLY B 1 77  ? 4.327   21.759 12.635 1.00 46.36  ? ? ? ? ? ?  74  GLY B C   1 
ATOM   1686 O O   . GLY B 1 77  ? 3.407   20.963 12.825 1.00 47.11  ? ? ? ? ? ?  74  GLY B O   1 
ATOM   1687 N N   . ARG B 1 78  ? 5.571   21.381 12.358 1.00 48.47  ? ? ? ? ? ?  75  ARG B N   1 
ATOM   1688 C CA  . ARG B 1 78  ? 5.951   19.974 12.243 1.00 52.07  ? ? ? ? ? ?  75  ARG B CA  1 
ATOM   1689 C C   . ARG B 1 78  ? 5.730   19.202 13.542 1.00 51.14  ? ? ? ? ? ?  75  ARG B C   1 
ATOM   1690 O O   . ARG B 1 78  ? 5.394   18.018 13.517 1.00 51.64  ? ? ? ? ? ?  75  ARG B O   1 
ATOM   1691 C CB  . ARG B 1 78  ? 7.408   19.843 11.785 1.00 51.91  ? ? ? ? ? ?  75  ARG B CB  1 
ATOM   1692 C CG  . ARG B 1 78  ? 7.622   20.168 10.310 1.00 57.04  ? ? ? ? ? ?  75  ARG B CG  1 
ATOM   1693 C CD  . ARG B 1 78  ? 9.066   19.937 9.871  1.00 59.61  ? ? ? ? ? ?  75  ARG B CD  1 
ATOM   1694 N NE  . ARG B 1 78  ? 9.873   21.154 9.930  1.00 60.67  ? ? ? ? ? ?  75  ARG B NE  1 
ATOM   1695 C CZ  . ARG B 1 78  ? 10.800  21.397 10.852 1.00 61.58  ? ? ? ? ? ?  75  ARG B CZ  1 
ATOM   1696 N NH1 . ARG B 1 78  ? 11.049  20.501 11.797 1.00 65.70  ? ? ? ? ? ?  75  ARG B NH1 1 
ATOM   1697 N NH2 . ARG B 1 78  ? 11.483  22.534 10.825 1.00 58.38  ? ? ? ? ? ?  75  ARG B NH2 1 
ATOM   1698 N N   . ARG B 1 79  ? 5.915   19.879 14.672 1.00 45.95  ? ? ? ? ? ?  76  ARG B N   1 
ATOM   1699 C CA  . ARG B 1 79  ? 5.685   19.264 15.975 1.00 45.15  ? ? ? ? ? ?  76  ARG B CA  1 
ATOM   1700 C C   . ARG B 1 79  ? 4.195   19.152 16.300 1.00 43.95  ? ? ? ? ? ?  76  ARG B C   1 
ATOM   1701 O O   . ARG B 1 79  ? 3.806   18.453 17.236 1.00 44.81  ? ? ? ? ? ?  76  ARG B O   1 
ATOM   1702 C CB  . ARG B 1 79  ? 6.404   20.047 17.076 1.00 46.04  ? ? ? ? ? ?  76  ARG B CB  1 
ATOM   1703 C CG  . ARG B 1 79  ? 7.917   19.946 17.021 1.00 51.08  ? ? ? ? ? ?  76  ARG B CG  1 
ATOM   1704 C CD  . ARG B 1 79  ? 8.555   20.669 18.196 1.00 55.06  ? ? ? ? ? ?  76  ARG B CD  1 
ATOM   1705 N NE  . ARG B 1 79  ? 8.042   20.192 19.477 1.00 54.17  ? ? ? ? ? ?  76  ARG B NE  1 
ATOM   1706 C CZ  . ARG B 1 79  ? 8.410   20.684 20.655 1.00 54.10  ? ? ? ? ? ?  76  ARG B CZ  1 
ATOM   1707 N NH1 . ARG B 1 79  ? 9.294   21.670 20.714 1.00 56.68  ? ? ? ? ? ?  76  ARG B NH1 1 
ATOM   1708 N NH2 . ARG B 1 79  ? 7.893   20.194 21.774 1.00 51.01  ? ? ? ? ? ?  76  ARG B NH2 1 
ATOM   1709 N N   . GLY B 1 80  ? 3.367   19.845 15.525 1.00 41.67  ? ? ? ? ? ?  77  GLY B N   1 
ATOM   1710 C CA  . GLY B 1 80  ? 1.930   19.807 15.722 1.00 41.28  ? ? ? ? ? ?  77  GLY B CA  1 
ATOM   1711 C C   . GLY B 1 80  ? 1.463   20.726 16.834 1.00 42.00  ? ? ? ? ? ?  77  GLY B C   1 
ATOM   1712 O O   . GLY B 1 80  ? 0.402   20.515 17.424 1.00 43.53  ? ? ? ? ? ?  77  GLY B O   1 
ATOM   1713 N N   . LEU B 1 81  ? 2.254   21.754 17.121 1.00 41.53  ? ? ? ? ? ?  78  LEU B N   1 
ATOM   1714 C CA  . LEU B 1 81  ? 1.917   22.699 18.179 1.00 41.07  ? ? ? ? ? ?  78  LEU B CA  1 
ATOM   1715 C C   . LEU B 1 81  ? 1.255   23.958 17.622 1.00 41.11  ? ? ? ? ? ?  78  LEU B C   1 
ATOM   1716 O O   . LEU B 1 81  ? 0.756   24.792 18.376 1.00 39.69  ? ? ? ? ? ?  78  LEU B O   1 
ATOM   1717 C CB  . LEU B 1 81  ? 3.171   23.074 18.973 1.00 40.08  ? ? ? ? ? ?  78  LEU B CB  1 
ATOM   1718 C CG  . LEU B 1 81  ? 3.991   21.904 19.521 1.00 40.72  ? ? ? ? ? ?  78  LEU B CG  1 
ATOM   1719 C CD1 . LEU B 1 81  ? 5.200   22.407 20.301 1.00 42.51  ? ? ? ? ? ?  78  LEU B CD1 1 
ATOM   1720 C CD2 . LEU B 1 81  ? 3.126   20.999 20.382 1.00 38.35  ? ? ? ? ? ?  78  LEU B CD2 1 
ATOM   1721 N N   . LEU B 1 82  ? 1.244   24.082 16.299 1.00 48.35  ? ? ? ? ? ?  79  LEU B N   1 
ATOM   1722 C CA  . LEU B 1 82  ? 0.805   25.311 15.644 1.00 52.38  ? ? ? ? ? ?  79  LEU B CA  1 
ATOM   1723 C C   . LEU B 1 82  ? 0.154   25.020 14.290 1.00 56.04  ? ? ? ? ? ?  79  LEU B C   1 
ATOM   1724 O O   . LEU B 1 82  ? 0.534   24.072 13.602 1.00 55.87  ? ? ? ? ? ?  79  LEU B O   1 
ATOM   1725 C CB  . LEU B 1 82  ? 2.005   26.257 15.496 1.00 54.68  ? ? ? ? ? ?  79  LEU B CB  1 
ATOM   1726 C CG  . LEU B 1 82  ? 1.998   27.489 14.590 1.00 51.86  ? ? ? ? ? ?  79  LEU B CG  1 
ATOM   1727 C CD1 . LEU B 1 82  ? 2.963   28.523 15.145 1.00 43.39  ? ? ? ? ? ?  79  LEU B CD1 1 
ATOM   1728 C CD2 . LEU B 1 82  ? 2.397   27.121 13.165 1.00 52.11  ? ? ? ? ? ?  79  LEU B CD2 1 
ATOM   1729 N N   . ASP B 1 83  ? -0.824  25.842 13.912 1.00 59.05  ? ? ? ? ? ?  80  ASP B N   1 
ATOM   1730 C CA  . ASP B 1 83  ? -1.539  25.663 12.648 1.00 60.43  ? ? ? ? ? ?  80  ASP B CA  1 
ATOM   1731 C C   . ASP B 1 83  ? -1.666  26.954 11.844 1.00 62.18  ? ? ? ? ? ?  80  ASP B C   1 
ATOM   1732 O O   . ASP B 1 83  ? -1.504  28.053 12.376 1.00 63.04  ? ? ? ? ? ?  80  ASP B O   1 
ATOM   1733 C CB  . ASP B 1 83  ? -2.932  25.080 12.893 1.00 62.56  ? ? ? ? ? ?  80  ASP B CB  1 
ATOM   1734 C CG  . ASP B 1 83  ? -2.923  23.572 12.996 1.00 66.77  ? ? ? ? ? ?  80  ASP B CG  1 
ATOM   1735 O OD1 . ASP B 1 83  ? -2.029  22.943 12.391 1.00 70.55  ? ? ? ? ? ?  80  ASP B OD1 1 
ATOM   1736 O OD2 . ASP B 1 83  ? -3.812  23.014 13.673 1.00 67.35  ? ? ? ? ? ?  80  ASP B OD2 1 
ATOM   1737 N N   . LYS B 1 84  ? -1.968  26.805 10.558 1.00 62.94  ? ? ? ? ? ?  81  LYS B N   1 
ATOM   1738 C CA  . LYS B 1 84  ? -2.188  27.945 9.675  1.00 66.37  ? ? ? ? ? ?  81  LYS B CA  1 
ATOM   1739 C C   . LYS B 1 84  ? -3.614  27.962 9.133  1.00 69.91  ? ? ? ? ? ?  81  LYS B C   1 
ATOM   1740 O O   . LYS B 1 84  ? -4.239  26.914 8.967  1.00 70.06  ? ? ? ? ? ?  81  LYS B O   1 
ATOM   1741 C CB  . LYS B 1 84  ? -1.191  27.934 8.514  1.00 67.19  ? ? ? ? ? ?  81  LYS B CB  1 
ATOM   1742 C CG  . LYS B 1 84  ? 0.245   28.220 8.919  1.00 64.52  ? ? ? ? ? ?  81  LYS B CG  1 
ATOM   1743 C CD  . LYS B 1 84  ? 1.158   28.258 7.706  1.00 67.16  ? ? ? ? ? ?  81  LYS B CD  1 
ATOM   1744 C CE  . LYS B 1 84  ? 2.592   28.570 8.101  1.00 68.68  ? ? ? ? ? ?  81  LYS B CE  1 
ATOM   1745 N NZ  . LYS B 1 84  ? 3.510   28.542 6.928  1.00 71.14  ? ? ? ? ? ?  81  LYS B NZ  1 
ATOM   1746 N N   . VAL B 1 85  ? -4.120  29.159 8.855  1.00 71.42  ? ? ? ? ? ?  82  VAL B N   1 
ATOM   1747 C CA  . VAL B 1 85  ? -5.464  29.319 8.313  1.00 73.40  ? ? ? ? ? ?  82  VAL B CA  1 
ATOM   1748 C C   . VAL B 1 85  ? -5.568  30.613 7.501  1.00 75.96  ? ? ? ? ? ?  82  VAL B C   1 
ATOM   1749 O O   . VAL B 1 85  ? -4.960  31.626 7.849  1.00 73.39  ? ? ? ? ? ?  82  VAL B O   1 
ATOM   1750 C CB  . VAL B 1 85  ? -6.539  29.280 9.432  1.00 80.21  ? ? ? ? ? ?  82  VAL B CB  1 
ATOM   1751 C CG1 . VAL B 1 85  ? -6.378  30.460 10.383 1.00 78.54  ? ? ? ? ? ?  82  VAL B CG1 1 
ATOM   1752 C CG2 . VAL B 1 85  ? -7.943  29.243 8.839  1.00 82.71  ? ? ? ? ? ?  82  VAL B CG2 1 
ATOM   1753 N N   . ARG B 1 86  ? -6.322  30.568 6.408  1.00 80.10  ? ? ? ? ? ?  83  ARG B N   1 
ATOM   1754 C CA  . ARG B 1 86  ? -6.482  31.727 5.537  1.00 83.68  ? ? ? ? ? ?  83  ARG B CA  1 
ATOM   1755 C C   . ARG B 1 86  ? -7.262  32.851 6.211  1.00 81.94  ? ? ? ? ? ?  83  ARG B C   1 
ATOM   1756 O O   . ARG B 1 86  ? -8.200  32.604 6.969  1.00 80.57  ? ? ? ? ? ?  83  ARG B O   1 
ATOM   1757 C CB  . ARG B 1 86  ? -7.174  31.322 4.233  1.00 89.69  ? ? ? ? ? ?  83  ARG B CB  1 
ATOM   1758 C CG  . ARG B 1 86  ? -6.323  30.456 3.322  1.00 95.10  ? ? ? ? ? ?  83  ARG B CG  1 
ATOM   1759 C CD  . ARG B 1 86  ? -5.147  31.238 2.759  1.00 98.72  ? ? ? ? ? ?  83  ARG B CD  1 
ATOM   1760 N NE  . ARG B 1 86  ? -4.330  30.428 1.860  1.00 101.56 ? ? ? ? ? ?  83  ARG B NE  1 
ATOM   1761 C CZ  . ARG B 1 86  ? -4.592  30.250 0.568  1.00 104.67 ? ? ? ? ? ?  83  ARG B CZ  1 
ATOM   1762 N NH1 . ARG B 1 86  ? -5.655  30.823 0.020  1.00 104.94 ? ? ? ? ? ?  83  ARG B NH1 1 
ATOM   1763 N NH2 . ARG B 1 86  ? -3.792  29.497 -0.175 1.00 105.73 ? ? ? ? ? ?  83  ARG B NH2 1 
ATOM   1764 N N   . ASP B 1 87  ? -6.861  34.086 5.930  1.00 82.01  ? ? ? ? ? ?  84  ASP B N   1 
ATOM   1765 C CA  . ASP B 1 87  ? -7.574  35.260 6.415  1.00 84.08  ? ? ? ? ? ?  84  ASP B CA  1 
ATOM   1766 C C   . ASP B 1 87  ? -8.845  35.422 5.593  1.00 90.70  ? ? ? ? ? ?  84  ASP B C   1 
ATOM   1767 O O   . ASP B 1 87  ? -8.783  35.475 4.365  1.00 92.81  ? ? ? ? ? ?  84  ASP B O   1 
ATOM   1768 C CB  . ASP B 1 87  ? -6.697  36.505 6.259  1.00 80.37  ? ? ? ? ? ?  84  ASP B CB  1 
ATOM   1769 C CG  . ASP B 1 87  ? -7.203  37.696 7.056  1.00 78.41  ? ? ? ? ? ?  84  ASP B CG  1 
ATOM   1770 O OD1 . ASP B 1 87  ? -8.314  37.630 7.616  1.00 79.53  ? ? ? ? ? ?  84  ASP B OD1 1 
ATOM   1771 O OD2 . ASP B 1 87  ? -6.481  38.713 7.114  1.00 77.09  ? ? ? ? ? ?  84  ASP B OD2 1 
ATOM   1772 N N   . PRO B 1 88  ? -10.006 35.481 6.267  1.00 94.40  ? ? ? ? ? ?  85  PRO B N   1 
ATOM   1773 C CA  . PRO B 1 88  ? -11.281 35.743 5.588  1.00 98.62  ? ? ? ? ? ?  85  PRO B CA  1 
ATOM   1774 C C   . PRO B 1 88  ? -11.239 37.019 4.752  1.00 101.64 ? ? ? ? ? ?  85  PRO B C   1 
ATOM   1775 O O   . PRO B 1 88  ? -11.778 37.044 3.646  1.00 103.11 ? ? ? ? ? ?  85  PRO B O   1 
ATOM   1776 C CB  . PRO B 1 88  ? -12.276 35.896 6.750  1.00 97.79  ? ? ? ? ? ?  85  PRO B CB  1 
ATOM   1777 C CG  . PRO B 1 88  ? -11.433 36.016 7.995  1.00 94.68  ? ? ? ? ? ?  85  PRO B CG  1 
ATOM   1778 C CD  . PRO B 1 88  ? -10.200 35.232 7.703  1.00 92.81  ? ? ? ? ? ?  85  PRO B CD  1 
ATOM   1779 N N   . GLN B 1 89  ? -10.598 38.060 5.274  1.00 103.03 ? ? ? ? ? ?  86  GLN B N   1 
ATOM   1780 C CA  . GLN B 1 89  ? -10.452 39.311 4.539  1.00 107.34 ? ? ? ? ? ?  86  GLN B CA  1 
ATOM   1781 C C   . GLN B 1 89  ? -9.397  39.188 3.441  1.00 108.70 ? ? ? ? ? ?  86  GLN B C   1 
ATOM   1782 O O   . GLN B 1 89  ? -9.729  39.004 2.270  1.00 111.27 ? ? ? ? ? ?  86  GLN B O   1 
ATOM   1783 C CB  . GLN B 1 89  ? -10.110 40.460 5.491  1.00 108.66 ? ? ? ? ? ?  86  GLN B CB  1 
ATOM   1784 C CG  . GLN B 1 89  ? -11.239 40.825 6.442  1.00 110.65 ? ? ? ? ? ?  86  GLN B CG  1 
ATOM   1785 C CD  . GLN B 1 89  ? -10.898 42.001 7.336  1.00 111.33 ? ? ? ? ? ?  86  GLN B CD  1 
ATOM   1786 O OE1 . GLN B 1 89  ? -9.746  42.183 7.731  1.00 110.80 ? ? ? ? ? ?  86  GLN B OE1 1 
ATOM   1787 N NE2 . GLN B 1 89  ? -11.902 42.811 7.654  1.00 111.63 ? ? ? ? ? ?  86  GLN B NE2 1 
ATOM   1788 N N   . ASP B 1 90  ? -8.128  39.288 3.823  1.00 107.06 ? ? ? ? ? ?  87  ASP B N   1 
ATOM   1789 C CA  . ASP B 1 90  ? -7.032  39.148 2.871  1.00 106.88 ? ? ? ? ? ?  87  ASP B CA  1 
ATOM   1790 C C   . ASP B 1 90  ? -6.786  37.668 2.584  1.00 105.06 ? ? ? ? ? ?  87  ASP B C   1 
ATOM   1791 O O   . ASP B 1 90  ? -5.962  37.028 3.235  1.00 103.80 ? ? ? ? ? ?  87  ASP B O   1 
ATOM   1792 C CB  . ASP B 1 90  ? -5.765  39.806 3.420  1.00 106.72 ? ? ? ? ? ?  87  ASP B CB  1 
ATOM   1793 C CG  . ASP B 1 90  ? -4.862  40.337 2.325  1.00 107.84 ? ? ? ? ? ?  87  ASP B CG  1 
ATOM   1794 O OD1 . ASP B 1 90  ? -4.938  39.826 1.188  1.00 108.27 ? ? ? ? ? ?  87  ASP B OD1 1 
ATOM   1795 O OD2 . ASP B 1 90  ? -4.076  41.268 2.603  1.00 108.33 ? ? ? ? ? ?  87  ASP B OD2 1 
ATOM   1796 N N   . GLY B 1 91  ? -7.499  37.137 1.593  1.00 104.70 ? ? ? ? ? ?  88  GLY B N   1 
ATOM   1797 C CA  . GLY B 1 91  ? -7.523  35.708 1.320  1.00 102.12 ? ? ? ? ? ?  88  GLY B CA  1 
ATOM   1798 C C   . GLY B 1 91  ? -6.201  35.016 1.034  1.00 100.64 ? ? ? ? ? ?  88  GLY B C   1 
ATOM   1799 O O   . GLY B 1 91  ? -6.156  33.792 0.919  1.00 97.10  ? ? ? ? ? ?  88  GLY B O   1 
ATOM   1800 N N   . ARG B 1 92  ? -5.126  35.787 0.916  1.00 103.32 ? ? ? ? ? ?  89  ARG B N   1 
ATOM   1801 C CA  . ARG B 1 92  ? -3.810  35.216 0.646  1.00 106.98 ? ? ? ? ? ?  89  ARG B CA  1 
ATOM   1802 C C   . ARG B 1 92  ? -2.903  35.285 1.871  1.00 103.13 ? ? ? ? ? ?  89  ARG B C   1 
ATOM   1803 O O   . ARG B 1 92  ? -1.915  34.556 1.967  1.00 102.73 ? ? ? ? ? ?  89  ARG B O   1 
ATOM   1804 C CB  . ARG B 1 92  ? -3.152  35.931 -0.534 1.00 112.96 ? ? ? ? ? ?  89  ARG B CB  1 
ATOM   1805 C CG  . ARG B 1 92  ? -3.896  35.768 -1.846 1.00 119.46 ? ? ? ? ? ?  89  ARG B CG  1 
ATOM   1806 C CD  . ARG B 1 92  ? -3.346  36.709 -2.900 1.00 125.32 ? ? ? ? ? ?  89  ARG B CD  1 
ATOM   1807 N NE  . ARG B 1 92  ? -3.481  38.105 -2.497 1.00 128.45 ? ? ? ? ? ?  89  ARG B NE  1 
ATOM   1808 C CZ  . ARG B 1 92  ? -3.057  39.137 -3.219 1.00 131.32 ? ? ? ? ? ?  89  ARG B CZ  1 
ATOM   1809 N NH1 . ARG B 1 92  ? -2.465  38.931 -4.388 1.00 133.88 ? ? ? ? ? ?  89  ARG B NH1 1 
ATOM   1810 N NH2 . ARG B 1 92  ? -3.223  40.374 -2.772 1.00 130.37 ? ? ? ? ? ?  89  ARG B NH2 1 
ATOM   1811 N N   . ARG B 1 93  ? -3.247  36.165 2.804  1.00 99.92  ? ? ? ? ? ?  90  ARG B N   1 
ATOM   1812 C CA  . ARG B 1 93  ? -2.455  36.365 4.010  1.00 95.77  ? ? ? ? ? ?  90  ARG B CA  1 
ATOM   1813 C C   . ARG B 1 93  ? -2.822  35.336 5.077  1.00 91.75  ? ? ? ? ? ?  90  ARG B C   1 
ATOM   1814 O O   . ARG B 1 93  ? -3.835  35.472 5.756  1.00 95.33  ? ? ? ? ? ?  90  ARG B O   1 
ATOM   1815 C CB  . ARG B 1 93  ? -2.666  37.786 4.537  1.00 96.01  ? ? ? ? ? ?  90  ARG B CB  1 
ATOM   1816 C CG  . ARG B 1 93  ? -1.944  38.106 5.831  1.00 94.23  ? ? ? ? ? ?  90  ARG B CG  1 
ATOM   1817 C CD  . ARG B 1 93  ? -2.247  39.528 6.273  1.00 93.62  ? ? ? ? ? ?  90  ARG B CD  1 
ATOM   1818 N NE  . ARG B 1 93  ? -2.213  39.661 7.725  1.00 91.63  ? ? ? ? ? ?  90  ARG B NE  1 
ATOM   1819 C CZ  . ARG B 1 93  ? -3.238  39.373 8.519  1.00 90.78  ? ? ? ? ? ?  90  ARG B CZ  1 
ATOM   1820 N NH1 . ARG B 1 93  ? -4.375  38.935 7.998  1.00 91.09  ? ? ? ? ? ?  90  ARG B NH1 1 
ATOM   1821 N NH2 . ARG B 1 93  ? -3.128  39.520 9.831  1.00 90.39  ? ? ? ? ? ?  90  ARG B NH2 1 
ATOM   1822 N N   . SER B 1 94  ? -1.992  34.309 5.222  1.00 84.74  ? ? ? ? ? ?  91  SER B N   1 
ATOM   1823 C CA  . SER B 1 94  ? -2.283  33.213 6.144  1.00 77.66  ? ? ? ? ? ?  91  SER B CA  1 
ATOM   1824 C C   . SER B 1 94  ? -2.129  33.612 7.616  1.00 68.55  ? ? ? ? ? ?  91  SER B C   1 
ATOM   1825 O O   . SER B 1 94  ? -1.304  34.459 7.960  1.00 66.22  ? ? ? ? ? ?  91  SER B O   1 
ATOM   1826 C CB  . SER B 1 94  ? -1.408  32.000 5.822  1.00 79.11  ? ? ? ? ? ?  91  SER B CB  1 
ATOM   1827 O OG  . SER B 1 94  ? -1.836  30.859 6.543  1.00 81.01  ? ? ? ? ? ?  91  SER B OG  1 
ATOM   1828 N N   . LEU B 1 95  ? -2.931  32.988 8.476  1.00 62.26  ? ? ? ? ? ?  92  LEU B N   1 
ATOM   1829 C CA  . LEU B 1 95  ? -2.952  33.303 9.903  1.00 56.96  ? ? ? ? ? ?  92  LEU B CA  1 
ATOM   1830 C C   . LEU B 1 95  ? -2.392  32.154 10.734 1.00 51.89  ? ? ? ? ? ?  92  LEU B C   1 
ATOM   1831 O O   . LEU B 1 95  ? -2.495  30.994 10.345 1.00 53.01  ? ? ? ? ? ?  92  LEU B O   1 
ATOM   1832 C CB  . LEU B 1 95  ? -4.382  33.605 10.357 1.00 59.85  ? ? ? ? ? ?  92  LEU B CB  1 
ATOM   1833 C CG  . LEU B 1 95  ? -4.876  35.054 10.352 1.00 62.95  ? ? ? ? ? ?  92  LEU B CG  1 
ATOM   1834 C CD1 . LEU B 1 95  ? -4.537  35.755 9.049  1.00 64.63  ? ? ? ? ? ?  92  LEU B CD1 1 
ATOM   1835 C CD2 . LEU B 1 95  ? -6.376  35.095 10.610 1.00 61.90  ? ? ? ? ? ?  92  LEU B CD2 1 
ATOM   1836 N N   . LEU B 1 96  ? -1.814  32.479 11.887 1.00 44.09  ? ? ? ? ? ?  93  LEU B N   1 
ATOM   1837 C CA  . LEU B 1 96  ? -1.243  31.461 12.766 1.00 43.99  ? ? ? ? ? ?  93  LEU B CA  1 
ATOM   1838 C C   . LEU B 1 96  ? -2.158  31.150 13.946 1.00 41.61  ? ? ? ? ? ?  93  LEU B C   1 
ATOM   1839 O O   . LEU B 1 96  ? -2.644  32.054 14.623 1.00 36.82  ? ? ? ? ? ?  93  LEU B O   1 
ATOM   1840 C CB  . LEU B 1 96  ? 0.141   31.884 13.274 1.00 44.00  ? ? ? ? ? ?  93  LEU B CB  1 
ATOM   1841 C CG  . LEU B 1 96  ? 1.326   31.692 12.322 1.00 51.51  ? ? ? ? ? ?  93  LEU B CG  1 
ATOM   1842 C CD1 . LEU B 1 96  ? 1.331   30.281 11.756 1.00 48.69  ? ? ? ? ? ?  93  LEU B CD1 1 
ATOM   1843 C CD2 . LEU B 1 96  ? 1.302   32.708 11.195 1.00 58.81  ? ? ? ? ? ?  93  LEU B CD2 1 
ATOM   1844 N N   . ARG B 1 97  ? -2.378  29.864 14.195 1.00 41.79  ? ? ? ? ? ?  94  ARG B N   1 
ATOM   1845 C CA  . ARG B 1 97  ? -3.278  29.439 15.258 1.00 45.75  ? ? ? ? ? ?  94  ARG B CA  1 
ATOM   1846 C C   . ARG B 1 97  ? -2.683  28.303 16.087 1.00 42.86  ? ? ? ? ? ?  94  ARG B C   1 
ATOM   1847 O O   . ARG B 1 97  ? -2.118  27.355 15.543 1.00 40.60  ? ? ? ? ? ?  94  ARG B O   1 
ATOM   1848 C CB  . ARG B 1 97  ? -4.617  29.011 14.657 1.00 52.79  ? ? ? ? ? ?  94  ARG B CB  1 
ATOM   1849 C CG  . ARG B 1 97  ? -5.661  28.587 15.669 1.00 57.01  ? ? ? ? ? ?  94  ARG B CG  1 
ATOM   1850 C CD  . ARG B 1 97  ? -6.953  28.215 14.960 1.00 64.88  ? ? ? ? ? ?  94  ARG B CD  1 
ATOM   1851 N NE  . ARG B 1 97  ? -6.741  27.177 13.957 1.00 68.32  ? ? ? ? ? ?  94  ARG B NE  1 
ATOM   1852 C CZ  . ARG B 1 97  ? -7.650  26.800 13.064 1.00 73.23  ? ? ? ? ? ?  94  ARG B CZ  1 
ATOM   1853 N NH1 . ARG B 1 97  ? -8.842  27.382 13.042 1.00 75.12  ? ? ? ? ? ?  94  ARG B NH1 1 
ATOM   1854 N NH2 . ARG B 1 97  ? -7.365  25.844 12.190 1.00 74.20  ? ? ? ? ? ?  94  ARG B NH2 1 
ATOM   1855 N N   . LEU B 1 98  ? -2.811  28.405 17.406 1.00 38.47  ? ? ? ? ? ?  95  LEU B N   1 
ATOM   1856 C CA  . LEU B 1 98  ? -2.325  27.360 18.301 1.00 40.78  ? ? ? ? ? ?  95  LEU B CA  1 
ATOM   1857 C C   . LEU B 1 98  ? -3.204  26.114 18.276 1.00 40.03  ? ? ? ? ? ?  95  LEU B C   1 
ATOM   1858 O O   . LEU B 1 98  ? -4.407  26.193 18.029 1.00 35.40  ? ? ? ? ? ?  95  LEU B O   1 
ATOM   1859 C CB  . LEU B 1 98  ? -2.219  27.877 19.736 1.00 47.61  ? ? ? ? ? ?  95  LEU B CB  1 
ATOM   1860 C CG  . LEU B 1 98  ? -0.952  28.655 20.082 1.00 52.85  ? ? ? ? ? ?  95  LEU B CG  1 
ATOM   1861 C CD1 . LEU B 1 98  ? -0.812  28.778 21.585 1.00 54.42  ? ? ? ? ? ?  95  LEU B CD1 1 
ATOM   1862 C CD2 . LEU B 1 98  ? 0.264   27.976 19.480 1.00 55.12  ? ? ? ? ? ?  95  LEU B CD2 1 
ATOM   1863 N N   . THR B 1 99  ? -2.591  24.964 18.533 1.00 42.48  ? ? ? ? ? ?  96  THR B N   1 
ATOM   1864 C CA  . THR B 1 99  ? -3.328  23.715 18.663 1.00 44.00  ? ? ? ? ? ?  96  THR B CA  1 
ATOM   1865 C C   . THR B 1 99  ? -3.515  23.410 20.141 1.00 43.33  ? ? ? ? ? ?  96  THR B C   1 
ATOM   1866 O O   . THR B 1 99  ? -2.945  24.093 20.995 1.00 38.09  ? ? ? ? ? ?  96  THR B O   1 
ATOM   1867 C CB  . THR B 1 99  ? -2.574  22.544 18.012 1.00 45.02  ? ? ? ? ? ?  96  THR B CB  1 
ATOM   1868 O OG1 . THR B 1 99  ? -1.342  22.320 18.709 1.00 40.19  ? ? ? ? ? ?  96  THR B OG1 1 
ATOM   1869 C CG2 . THR B 1 99  ? -2.278  22.846 16.552 1.00 48.19  ? ? ? ? ? ?  96  THR B CG2 1 
ATOM   1870 N N   . ASP B 1 100 ? -4.310  22.385 20.438 1.00 39.90  ? ? ? ? ? ?  97  ASP B N   1 
ATOM   1871 C CA  . ASP B 1 100 ? -4.506  21.933 21.811 1.00 39.94  ? ? ? ? ? ?  97  ASP B CA  1 
ATOM   1872 C C   . ASP B 1 100 ? -3.162  21.626 22.464 1.00 38.85  ? ? ? ? ? ?  97  ASP B C   1 
ATOM   1873 O O   . ASP B 1 100 ? -2.915  22.000 23.610 1.00 32.05  ? ? ? ? ? ?  97  ASP B O   1 
ATOM   1874 C CB  . ASP B 1 100 ? -5.394  20.685 21.848 1.00 43.18  ? ? ? ? ? ?  97  ASP B CB  1 
ATOM   1875 C CG  . ASP B 1 100 ? -6.804  20.947 21.342 1.00 45.87  ? ? ? ? ? ?  97  ASP B CG  1 
ATOM   1876 O OD1 . ASP B 1 100 ? -7.391  20.039 20.718 1.00 51.71  ? ? ? ? ? ?  97  ASP B OD1 1 
ATOM   1877 O OD2 . ASP B 1 100 ? -7.328  22.055 21.570 1.00 39.91  ? ? ? ? ? ?  97  ASP B OD2 1 
ATOM   1878 N N   . GLU B 1 101 ? -2.295  20.950 21.717 1.00 37.03  ? ? ? ? ? ?  98  GLU B N   1 
ATOM   1879 C CA  . GLU B 1 101 ? -0.974  20.578 22.209 1.00 38.23  ? ? ? ? ? ?  98  GLU B CA  1 
ATOM   1880 C C   . GLU B 1 101 ? -0.078  21.787 22.431 1.00 35.36  ? ? ? ? ? ?  98  GLU B C   1 
ATOM   1881 O O   . GLU B 1 101 ? 0.669   21.841 23.406 1.00 38.74  ? ? ? ? ? ?  98  GLU B O   1 
ATOM   1882 C CB  . GLU B 1 101 ? -0.303  19.600 21.247 1.00 41.46  ? ? ? ? ? ?  98  GLU B CB  1 
ATOM   1883 C CG  . GLU B 1 101 ? -0.481  18.152 21.642 1.00 49.73  ? ? ? ? ? ?  98  GLU B CG  1 
ATOM   1884 C CD  . GLU B 1 101 ? 0.161   17.841 22.978 1.00 52.16  ? ? ? ? ? ?  98  GLU B CD  1 
ATOM   1885 O OE1 . GLU B 1 101 ? -0.547  17.338 23.876 1.00 57.76  ? ? ? ? ? ?  98  GLU B OE1 1 
ATOM   1886 O OE2 . GLU B 1 101 ? 1.373   18.101 23.129 1.00 46.18  ? ? ? ? ? ?  98  GLU B OE2 1 
ATOM   1887 N N   . GLY B 1 102 ? -0.149  22.746 21.515 1.00 34.60  ? ? ? ? ? ?  99  GLY B N   1 
ATOM   1888 C CA  . GLY B 1 102 ? 0.619   23.973 21.628 1.00 34.33  ? ? ? ? ? ?  99  GLY B CA  1 
ATOM   1889 C C   . GLY B 1 102 ? 0.332   24.714 22.920 1.00 33.51  ? ? ? ? ? ?  99  GLY B C   1 
ATOM   1890 O O   . GLY B 1 102 ? 1.253   25.131 23.622 1.00 32.48  ? ? ? ? ? ?  99  GLY B O   1 
ATOM   1891 N N   . LEU B 1 103 ? -0.950  24.871 23.235 1.00 32.30  ? ? ? ? ? ?  100 LEU B N   1 
ATOM   1892 C CA  . LEU B 1 103 ? -1.359  25.532 24.471 1.00 36.78  ? ? ? ? ? ?  100 LEU B CA  1 
ATOM   1893 C C   . LEU B 1 103 ? -0.933  24.720 25.693 1.00 36.02  ? ? ? ? ? ?  100 LEU B C   1 
ATOM   1894 O O   . LEU B 1 103 ? -0.559  25.280 26.725 1.00 36.57  ? ? ? ? ? ?  100 LEU B O   1 
ATOM   1895 C CB  . LEU B 1 103 ? -2.874  25.756 24.486 1.00 42.06  ? ? ? ? ? ?  100 LEU B CB  1 
ATOM   1896 C CG  . LEU B 1 103 ? -3.441  26.415 25.748 1.00 43.66  ? ? ? ? ? ?  100 LEU B CG  1 
ATOM   1897 C CD1 . LEU B 1 103 ? -2.759  27.751 26.009 1.00 41.32  ? ? ? ? ? ?  100 LEU B CD1 1 
ATOM   1898 C CD2 . LEU B 1 103 ? -4.950  26.591 25.637 1.00 41.18  ? ? ? ? ? ?  100 LEU B CD2 1 
ATOM   1899 N N   . ARG B 1 104 ? -0.987  23.398 25.568 1.00 34.63  ? ? ? ? ? ?  101 ARG B N   1 
ATOM   1900 C CA  . ARG B 1 104 ? -0.571  22.510 26.646 1.00 37.54  ? ? ? ? ? ?  101 ARG B CA  1 
ATOM   1901 C C   . ARG B 1 104 ? 0.924   22.656 26.917 1.00 32.61  ? ? ? ? ? ?  101 ARG B C   1 
ATOM   1902 O O   . ARG B 1 104 ? 1.357   22.690 28.070 1.00 29.39  ? ? ? ? ? ?  101 ARG B O   1 
ATOM   1903 C CB  . ARG B 1 104 ? -0.910  21.060 26.302 1.00 46.41  ? ? ? ? ? ?  101 ARG B CB  1 
ATOM   1904 C CG  . ARG B 1 104 ? -0.517  20.056 27.370 1.00 55.72  ? ? ? ? ? ?  101 ARG B CG  1 
ATOM   1905 C CD  . ARG B 1 104 ? -0.750  18.632 26.887 1.00 66.94  ? ? ? ? ? ?  101 ARG B CD  1 
ATOM   1906 N NE  . ARG B 1 104 ? -0.164  17.640 27.784 1.00 75.73  ? ? ? ? ? ?  101 ARG B NE  1 
ATOM   1907 C CZ  . ARG B 1 104 ? 1.107   17.250 27.739 1.00 79.16  ? ? ? ? ? ?  101 ARG B CZ  1 
ATOM   1908 N NH1 . ARG B 1 104 ? 1.933   17.771 26.841 1.00 76.96  ? ? ? ? ? ?  101 ARG B NH1 1 
ATOM   1909 N NH2 . ARG B 1 104 ? 1.554   16.341 28.595 1.00 82.57  ? ? ? ? ? ?  101 ARG B NH2 1 
ATOM   1910 N N   . VAL B 1 105 ? 1.707   22.742 25.848 1.00 31.53  ? ? ? ? ? ?  102 VAL B N   1 
ATOM   1911 C CA  . VAL B 1 105 ? 3.144   22.944 25.973 1.00 29.91  ? ? ? ? ? ?  102 VAL B CA  1 
ATOM   1912 C C   . VAL B 1 105 ? 3.435   24.319 26.560 1.00 28.73  ? ? ? ? ? ?  102 VAL B C   1 
ATOM   1913 O O   . VAL B 1 105 ? 4.289   24.460 27.437 1.00 27.30  ? ? ? ? ? ?  102 VAL B O   1 
ATOM   1914 C CB  . VAL B 1 105 ? 3.863   22.795 24.616 1.00 32.43  ? ? ? ? ? ?  102 VAL B CB  1 
ATOM   1915 C CG1 . VAL B 1 105 ? 5.304   23.269 24.716 1.00 33.14  ? ? ? ? ? ?  102 VAL B CG1 1 
ATOM   1916 C CG2 . VAL B 1 105 ? 3.811   21.350 24.147 1.00 35.83  ? ? ? ? ? ?  102 VAL B CG2 1 
ATOM   1917 N N   . HIS B 1 106 ? 2.714   25.328 26.079 1.00 27.54  ? ? ? ? ? ?  103 HIS B N   1 
ATOM   1918 C CA  . HIS B 1 106 ? 2.885   26.691 26.572 1.00 28.13  ? ? ? ? ? ?  103 HIS B CA  1 
ATOM   1919 C C   . HIS B 1 106 ? 2.650   26.764 28.076 1.00 29.48  ? ? ? ? ? ?  103 HIS B C   1 
ATOM   1920 O O   . HIS B 1 106 ? 3.468   27.315 28.815 1.00 27.10  ? ? ? ? ? ?  103 HIS B O   1 
ATOM   1921 C CB  . HIS B 1 106 ? 1.940   27.654 25.852 1.00 29.12  ? ? ? ? ? ?  103 HIS B CB  1 
ATOM   1922 C CG  . HIS B 1 106 ? 1.972   29.048 26.398 1.00 28.83  ? ? ? ? ? ?  103 HIS B CG  1 
ATOM   1923 N ND1 . HIS B 1 106 ? 1.091   29.490 27.362 1.00 27.17  ? ? ? ? ? ?  103 HIS B ND1 1 
ATOM   1924 C CD2 . HIS B 1 106 ? 2.785   30.096 26.124 1.00 28.42  ? ? ? ? ? ?  103 HIS B CD2 1 
ATOM   1925 C CE1 . HIS B 1 106 ? 1.356   30.751 27.652 1.00 28.99  ? ? ? ? ? ?  103 HIS B CE1 1 
ATOM   1926 N NE2 . HIS B 1 106 ? 2.380   31.143 26.916 1.00 27.27  ? ? ? ? ? ?  103 HIS B NE2 1 
ATOM   1927 N N   . ARG B 1 107 ? 1.536   26.195 28.525 1.00 26.08  ? ? ? ? ? ?  104 ARG B N   1 
ATOM   1928 C CA  . ARG B 1 107 ? 1.195   26.210 29.942 1.00 37.08  ? ? ? ? ? ?  104 ARG B CA  1 
ATOM   1929 C C   . ARG B 1 107 ? 2.222   25.468 30.794 1.00 34.62  ? ? ? ? ? ?  104 ARG B C   1 
ATOM   1930 O O   . ARG B 1 107 ? 2.630   25.955 31.847 1.00 35.93  ? ? ? ? ? ?  104 ARG B O   1 
ATOM   1931 C CB  . ARG B 1 107 ? -0.202  25.633 30.172 1.00 42.76  ? ? ? ? ? ?  104 ARG B CB  1 
ATOM   1932 C CG  . ARG B 1 107 ? -0.522  25.369 31.634 1.00 52.70  ? ? ? ? ? ?  104 ARG B CG  1 
ATOM   1933 C CD  . ARG B 1 107 ? -2.018  25.400 31.888 1.00 64.65  ? ? ? ? ? ?  104 ARG B CD  1 
ATOM   1934 N NE  . ARG B 1 107 ? -2.549  26.759 31.830 1.00 72.55  ? ? ? ? ? ?  104 ARG B NE  1 
ATOM   1935 C CZ  . ARG B 1 107 ? -3.843  27.062 31.873 1.00 79.22  ? ? ? ? ? ?  104 ARG B CZ  1 
ATOM   1936 N NH1 . ARG B 1 107 ? -4.752  26.102 31.968 1.00 81.90  ? ? ? ? ? ?  104 ARG B NH1 1 
ATOM   1937 N NH2 . ARG B 1 107 ? -4.230  28.327 31.818 1.00 80.52  ? ? ? ? ? ?  104 ARG B NH2 1 
ATOM   1938 N N   . ARG B 1 108 ? 2.638   24.294 30.332 1.00 35.24  ? ? ? ? ? ?  105 ARG B N   1 
ATOM   1939 C CA  . ARG B 1 108 ? 3.564   23.463 31.091 1.00 38.65  ? ? ? ? ? ?  105 ARG B CA  1 
ATOM   1940 C C   . ARG B 1 108 ? 4.922   24.138 31.294 1.00 37.13  ? ? ? ? ? ?  105 ARG B C   1 
ATOM   1941 O O   . ARG B 1 108 ? 5.465   24.142 32.400 1.00 34.99  ? ? ? ? ? ?  105 ARG B O   1 
ATOM   1942 C CB  . ARG B 1 108 ? 3.739   22.103 30.413 1.00 46.06  ? ? ? ? ? ?  105 ARG B CB  1 
ATOM   1943 C CG  . ARG B 1 108 ? 4.608   21.132 31.195 1.00 56.49  ? ? ? ? ? ?  105 ARG B CG  1 
ATOM   1944 C CD  . ARG B 1 108 ? 4.519   19.726 30.623 1.00 65.96  ? ? ? ? ? ?  105 ARG B CD  1 
ATOM   1945 N NE  . ARG B 1 108 ? 4.851   19.693 29.202 1.00 72.28  ? ? ? ? ? ?  105 ARG B NE  1 
ATOM   1946 C CZ  . ARG B 1 108 ? 6.088   19.585 28.724 1.00 75.56  ? ? ? ? ? ?  105 ARG B CZ  1 
ATOM   1947 N NH1 . ARG B 1 108 ? 7.118   19.499 29.556 1.00 74.83  ? ? ? ? ? ?  105 ARG B NH1 1 
ATOM   1948 N NH2 . ARG B 1 108 ? 6.294   19.563 27.414 1.00 76.42  ? ? ? ? ? ?  105 ARG B NH2 1 
ATOM   1949 N N   . LEU B 1 109 ? 5.463   24.716 30.227 1.00 33.72  ? ? ? ? ? ?  106 LEU B N   1 
ATOM   1950 C CA  . LEU B 1 109 ? 6.758   25.384 30.302 1.00 32.42  ? ? ? ? ? ?  106 LEU B CA  1 
ATOM   1951 C C   . LEU B 1 109 ? 6.725   26.624 31.189 1.00 29.75  ? ? ? ? ? ?  106 LEU B C   1 
ATOM   1952 O O   . LEU B 1 109 ? 7.703   26.929 31.867 1.00 30.35  ? ? ? ? ? ?  106 LEU B O   1 
ATOM   1953 C CB  . LEU B 1 109 ? 7.263   25.745 28.904 1.00 30.37  ? ? ? ? ? ?  106 LEU B CB  1 
ATOM   1954 C CG  . LEU B 1 109 ? 7.571   24.556 27.993 1.00 32.05  ? ? ? ? ? ?  106 LEU B CG  1 
ATOM   1955 C CD1 . LEU B 1 109 ? 8.221   25.019 26.697 1.00 32.48  ? ? ? ? ? ?  106 LEU B CD1 1 
ATOM   1956 C CD2 . LEU B 1 109 ? 8.454   23.553 28.713 1.00 29.43  ? ? ? ? ? ?  106 LEU B CD2 1 
ATOM   1957 N N   . GLY B 1 110 ? 5.595   27.325 31.188 1.00 31.55  ? ? ? ? ? ?  107 GLY B N   1 
ATOM   1958 C CA  . GLY B 1 110 ? 5.439   28.536 31.976 1.00 31.39  ? ? ? ? ? ?  107 GLY B CA  1 
ATOM   1959 C C   . GLY B 1 110 ? 5.748   28.335 33.447 1.00 31.08  ? ? ? ? ? ?  107 GLY B C   1 
ATOM   1960 O O   . GLY B 1 110 ? 6.379   29.182 34.082 1.00 30.85  ? ? ? ? ? ?  107 GLY B O   1 
ATOM   1961 N N   . VAL B 1 111 ? 5.303   27.205 33.989 1.00 29.41  ? ? ? ? ? ?  108 VAL B N   1 
ATOM   1962 C CA  . VAL B 1 111 ? 5.585   26.857 35.376 1.00 32.14  ? ? ? ? ? ?  108 VAL B CA  1 
ATOM   1963 C C   . VAL B 1 111 ? 7.089   26.720 35.589 1.00 28.44  ? ? ? ? ? ?  108 VAL B C   1 
ATOM   1964 O O   . VAL B 1 111 ? 7.643   27.225 36.568 1.00 28.69  ? ? ? ? ? ?  108 VAL B O   1 
ATOM   1965 C CB  . VAL B 1 111 ? 4.892   25.539 35.774 1.00 37.58  ? ? ? ? ? ?  108 VAL B CB  1 
ATOM   1966 C CG1 . VAL B 1 111 ? 5.305   25.125 37.179 1.00 42.38  ? ? ? ? ? ?  108 VAL B CG1 1 
ATOM   1967 C CG2 . VAL B 1 111 ? 3.382   25.682 35.672 1.00 36.93  ? ? ? ? ? ?  108 VAL B CG2 1 
ATOM   1968 N N   . ARG B 1 112 ? 7.743   26.038 34.657 1.00 22.78  ? ? ? ? ? ?  109 ARG B N   1 
ATOM   1969 C CA  . ARG B 1 112 ? 9.186   25.837 34.722 1.00 25.77  ? ? ? ? ? ?  109 ARG B CA  1 
ATOM   1970 C C   . ARG B 1 112 ? 9.948   27.147 34.525 1.00 24.58  ? ? ? ? ? ?  109 ARG B C   1 
ATOM   1971 O O   . ARG B 1 112 ? 10.965  27.384 35.174 1.00 25.28  ? ? ? ? ? ?  109 ARG B O   1 
ATOM   1972 C CB  . ARG B 1 112 ? 9.624   24.813 33.676 1.00 28.09  ? ? ? ? ? ?  109 ARG B CB  1 
ATOM   1973 C CG  . ARG B 1 112 ? 9.058   23.418 33.891 1.00 32.78  ? ? ? ? ? ?  109 ARG B CG  1 
ATOM   1974 C CD  . ARG B 1 112 ? 9.456   22.501 32.748 1.00 36.97  ? ? ? ? ? ?  109 ARG B CD  1 
ATOM   1975 N NE  . ARG B 1 112 ? 9.137   21.104 33.015 1.00 48.22  ? ? ? ? ? ?  109 ARG B NE  1 
ATOM   1976 C CZ  . ARG B 1 112 ? 9.985   20.236 33.557 1.00 55.99  ? ? ? ? ? ?  109 ARG B CZ  1 
ATOM   1977 N NH1 . ARG B 1 112 ? 11.209  20.623 33.893 1.00 56.07  ? ? ? ? ? ?  109 ARG B NH1 1 
ATOM   1978 N NH2 . ARG B 1 112 ? 9.609   18.982 33.763 1.00 59.73  ? ? ? ? ? ?  109 ARG B NH2 1 
ATOM   1979 N N   . ILE B 1 113 ? 9.449   27.989 33.626 1.00 27.08  ? ? ? ? ? ?  110 ILE B N   1 
ATOM   1980 C CA  . ILE B 1 113 ? 10.079  29.274 33.329 1.00 27.47  ? ? ? ? ? ?  110 ILE B CA  1 
ATOM   1981 C C   . ILE B 1 113 ? 10.086  30.201 34.548 1.00 23.57  ? ? ? ? ? ?  110 ILE B C   1 
ATOM   1982 O O   . ILE B 1 113 ? 11.068  30.906 34.802 1.00 21.12  ? ? ? ? ? ?  110 ILE B O   1 
ATOM   1983 C CB  . ILE B 1 113 ? 9.381   29.970 32.138 1.00 23.20  ? ? ? ? ? ?  110 ILE B CB  1 
ATOM   1984 C CG1 . ILE B 1 113 ? 9.648   29.199 30.845 1.00 20.99  ? ? ? ? ? ?  110 ILE B CG1 1 
ATOM   1985 C CG2 . ILE B 1 113 ? 9.847   31.411 31.994 1.00 21.73  ? ? ? ? ? ?  110 ILE B CG2 1 
ATOM   1986 C CD1 . ILE B 1 113 ? 8.911   29.746 29.644 1.00 21.30  ? ? ? ? ? ?  110 ILE B CD1 1 
ATOM   1987 N N   . ALA B 1 114 ? 8.991   30.183 35.302 1.00 24.45  ? ? ? ? ? ?  111 ALA B N   1 
ATOM   1988 C CA  . ALA B 1 114 ? 8.863   31.007 36.497 1.00 27.00  ? ? ? ? ? ?  111 ALA B CA  1 
ATOM   1989 C C   . ALA B 1 114 ? 9.944   30.665 37.519 1.00 28.85  ? ? ? ? ? ?  111 ALA B C   1 
ATOM   1990 O O   . ALA B 1 114 ? 10.506  31.554 38.161 1.00 26.56  ? ? ? ? ? ?  111 ALA B O   1 
ATOM   1991 C CB  . ALA B 1 114 ? 7.478   30.847 37.108 1.00 28.58  ? ? ? ? ? ?  111 ALA B CB  1 
ATOM   1992 N N   . ARG B 1 115 ? 10.237  29.377 37.661 1.00 29.92  ? ? ? ? ? ?  112 ARG B N   1 
ATOM   1993 C CA  . ARG B 1 115 ? 11.295  28.932 38.560 1.00 29.99  ? ? ? ? ? ?  112 ARG B CA  1 
ATOM   1994 C C   . ARG B 1 115 ? 12.675  29.320 38.033 1.00 28.79  ? ? ? ? ? ?  112 ARG B C   1 
ATOM   1995 O O   . ARG B 1 115 ? 13.552  29.716 38.805 1.00 27.16  ? ? ? ? ? ?  112 ARG B O   1 
ATOM   1996 C CB  . ARG B 1 115 ? 11.220  27.421 38.785 1.00 34.78  ? ? ? ? ? ?  112 ARG B CB  1 
ATOM   1997 C CG  . ARG B 1 115 ? 9.903   26.946 39.376 1.00 44.99  ? ? ? ? ? ?  112 ARG B CG  1 
ATOM   1998 C CD  . ARG B 1 115 ? 10.022  25.529 39.918 1.00 54.08  ? ? ? ? ? ?  112 ARG B CD  1 
ATOM   1999 N NE  . ARG B 1 115 ? 10.512  24.591 38.911 1.00 60.02  ? ? ? ? ? ?  112 ARG B NE  1 
ATOM   2000 C CZ  . ARG B 1 115 ? 9.728   23.880 38.106 1.00 63.84  ? ? ? ? ? ?  112 ARG B CZ  1 
ATOM   2001 N NH1 . ARG B 1 115 ? 8.408   23.997 38.185 1.00 64.16  ? ? ? ? ? ?  112 ARG B NH1 1 
ATOM   2002 N NH2 . ARG B 1 115 ? 10.263  23.051 37.221 1.00 64.69  ? ? ? ? ? ?  112 ARG B NH2 1 
ATOM   2003 N N   . MET B 1 116 ? 12.866  29.198 36.721 1.00 24.77  ? ? ? ? ? ?  113 MET B N   1 
ATOM   2004 C CA  . MET B 1 116 ? 14.128  29.588 36.098 1.00 23.75  ? ? ? ? ? ?  113 MET B CA  1 
ATOM   2005 C C   . MET B 1 116 ? 14.407  31.071 36.322 1.00 20.94  ? ? ? ? ? ?  113 MET B C   1 
ATOM   2006 O O   . MET B 1 116 ? 15.533  31.460 36.635 1.00 24.69  ? ? ? ? ? ?  113 MET B O   1 
ATOM   2007 C CB  . MET B 1 116 ? 14.126  29.291 34.595 1.00 21.99  ? ? ? ? ? ?  113 MET B CB  1 
ATOM   2008 C CG  . MET B 1 116 ? 15.414  29.725 33.898 1.00 24.10  ? ? ? ? ? ?  113 MET B CG  1 
ATOM   2009 S SD  . MET B 1 116 ? 15.349  29.770 32.092 1.00 26.05  ? ? ? ? ? ?  113 MET B SD  1 
ATOM   2010 C CE  . MET B 1 116 ? 14.132  31.058 31.832 1.00 24.42  ? ? ? ? ? ?  113 MET B CE  1 
ATOM   2011 N N   . ASN B 1 117 ? 13.375  31.894 36.162 1.00 24.45  ? ? ? ? ? ?  114 ASN B N   1 
ATOM   2012 C CA  . ASN B 1 117 ? 13.520  33.334 36.336 1.00 28.60  ? ? ? ? ? ?  114 ASN B CA  1 
ATOM   2013 C C   . ASN B 1 117 ? 13.855  33.740 37.772 1.00 30.11  ? ? ? ? ? ?  114 ASN B C   1 
ATOM   2014 O O   . ASN B 1 117 ? 14.553  34.731 37.993 1.00 29.85  ? ? ? ? ? ?  114 ASN B O   1 
ATOM   2015 C CB  . ASN B 1 117 ? 12.278  34.074 35.835 1.00 25.81  ? ? ? ? ? ?  114 ASN B CB  1 
ATOM   2016 C CG  . ASN B 1 117 ? 12.190  34.098 34.321 1.00 26.33  ? ? ? ? ? ?  114 ASN B CG  1 
ATOM   2017 O OD1 . ASN B 1 117 ? 13.159  33.790 33.627 1.00 26.01  ? ? ? ? ? ?  114 ASN B OD1 1 
ATOM   2018 N ND2 . ASN B 1 117 ? 11.029  34.473 33.801 1.00 26.35  ? ? ? ? ? ?  114 ASN B ND2 1 
ATOM   2019 N N   . GLN B 1 118 ? 13.365  32.973 38.742 1.00 33.71  ? ? ? ? ? ?  115 GLN B N   1 
ATOM   2020 C CA  . GLN B 1 118 ? 13.711  33.213 40.140 1.00 35.35  ? ? ? ? ? ?  115 GLN B CA  1 
ATOM   2021 C C   . GLN B 1 118 ? 15.207  33.026 40.354 1.00 29.41  ? ? ? ? ? ?  115 GLN B C   1 
ATOM   2022 O O   . GLN B 1 118 ? 15.860  33.853 40.983 1.00 29.39  ? ? ? ? ? ?  115 GLN B O   1 
ATOM   2023 C CB  . GLN B 1 118 ? 12.937  32.279 41.068 1.00 41.17  ? ? ? ? ? ?  115 GLN B CB  1 
ATOM   2024 C CG  . GLN B 1 118 ? 11.461  32.602 41.195 1.00 50.61  ? ? ? ? ? ?  115 GLN B CG  1 
ATOM   2025 C CD  . GLN B 1 118 ? 10.822  31.908 42.382 1.00 60.33  ? ? ? ? ? ?  115 GLN B CD  1 
ATOM   2026 O OE1 . GLN B 1 118 ? 11.508  31.281 43.192 1.00 62.89  ? ? ? ? ? ?  115 GLN B OE1 1 
ATOM   2027 N NE2 . GLN B 1 118 ? 9.503   32.020 42.495 1.00 63.40  ? ? ? ? ? ?  115 GLN B NE2 1 
ATOM   2028 N N   . VAL B 1 119 ? 15.741  31.932 39.823 1.00 26.38  ? ? ? ? ? ?  116 VAL B N   1 
ATOM   2029 C CA  . VAL B 1 119 ? 17.167  31.649 39.913 1.00 25.39  ? ? ? ? ? ?  116 VAL B CA  1 
ATOM   2030 C C   . VAL B 1 119 ? 17.974  32.655 39.095 1.00 25.95  ? ? ? ? ? ?  116 VAL B C   1 
ATOM   2031 O O   . VAL B 1 119 ? 19.032  33.115 39.526 1.00 30.38  ? ? ? ? ? ?  116 VAL B O   1 
ATOM   2032 C CB  . VAL B 1 119 ? 17.474  30.221 39.430 1.00 27.65  ? ? ? ? ? ?  116 VAL B CB  1 
ATOM   2033 C CG1 . VAL B 1 119 ? 18.981  29.986 39.330 1.00 28.66  ? ? ? ? ? ?  116 VAL B CG1 1 
ATOM   2034 C CG2 . VAL B 1 119 ? 16.819  29.200 40.358 1.00 27.67  ? ? ? ? ? ?  116 VAL B CG2 1 
ATOM   2035 N N   . PHE B 1 120 ? 17.457  33.007 37.920 1.00 20.15  ? ? ? ? ? ?  117 PHE B N   1 
ATOM   2036 C CA  . PHE B 1 120 ? 18.149  33.918 37.015 1.00 19.65  ? ? ? ? ? ?  117 PHE B CA  1 
ATOM   2037 C C   . PHE B 1 120 ? 18.277  35.325 37.602 1.00 21.55  ? ? ? ? ? ?  117 PHE B C   1 
ATOM   2038 O O   . PHE B 1 120 ? 19.319  35.969 37.466 1.00 22.13  ? ? ? ? ? ?  117 PHE B O   1 
ATOM   2039 C CB  . PHE B 1 120 ? 17.427  33.975 35.663 1.00 22.78  ? ? ? ? ? ?  117 PHE B CB  1 
ATOM   2040 C CG  . PHE B 1 120 ? 18.339  34.224 34.488 1.00 20.93  ? ? ? ? ? ?  117 PHE B CG  1 
ATOM   2041 C CD1 . PHE B 1 120 ? 19.672  34.544 34.677 1.00 20.47  ? ? ? ? ? ?  117 PHE B CD1 1 
ATOM   2042 C CD2 . PHE B 1 120 ? 17.855  34.139 33.190 1.00 28.16  ? ? ? ? ? ?  117 PHE B CD2 1 
ATOM   2043 C CE1 . PHE B 1 120 ? 20.507  34.773 33.595 1.00 21.49  ? ? ? ? ? ?  117 PHE B CE1 1 
ATOM   2044 C CE2 . PHE B 1 120 ? 18.683  34.368 32.107 1.00 27.98  ? ? ? ? ? ?  117 PHE B CE2 1 
ATOM   2045 C CZ  . PHE B 1 120 ? 20.012  34.687 32.310 1.00 22.89  ? ? ? ? ? ?  117 PHE B CZ  1 
ATOM   2046 N N   . LEU B 1 121 ? 17.219  35.796 38.257 1.00 18.69  ? ? ? ? ? ?  118 LEU B N   1 
ATOM   2047 C CA  . LEU B 1 121 ? 17.184  37.161 38.783 1.00 21.69  ? ? ? ? ? ?  118 LEU B CA  1 
ATOM   2048 C C   . LEU B 1 121 ? 17.589  37.253 40.258 1.00 25.58  ? ? ? ? ? ?  118 LEU B C   1 
ATOM   2049 O O   . LEU B 1 121 ? 17.729  38.350 40.804 1.00 26.97  ? ? ? ? ? ?  118 LEU B O   1 
ATOM   2050 C CB  . LEU B 1 121 ? 15.795  37.769 38.573 1.00 22.57  ? ? ? ? ? ?  118 LEU B CB  1 
ATOM   2051 C CG  . LEU B 1 121 ? 15.378  37.928 37.106 1.00 24.47  ? ? ? ? ? ?  118 LEU B CG  1 
ATOM   2052 C CD1 . LEU B 1 121 ? 13.901  38.277 36.989 1.00 22.39  ? ? ? ? ? ?  118 LEU B CD1 1 
ATOM   2053 C CD2 . LEU B 1 121 ? 16.233  38.986 36.434 1.00 20.44  ? ? ? ? ? ?  118 LEU B CD2 1 
ATOM   2054 N N   . ALA B 1 122 ? 17.780  36.097 40.889 1.00 25.42  ? ? ? ? ? ?  119 ALA B N   1 
ATOM   2055 C CA  . ALA B 1 122 ? 18.187  36.024 42.296 1.00 27.84  ? ? ? ? ? ?  119 ALA B CA  1 
ATOM   2056 C C   . ALA B 1 122 ? 19.376  36.912 42.724 1.00 26.80  ? ? ? ? ? ?  119 ALA B C   1 
ATOM   2057 O O   . ALA B 1 122 ? 19.370  37.439 43.836 1.00 30.51  ? ? ? ? ? ?  119 ALA B O   1 
ATOM   2058 C CB  . ALA B 1 122 ? 18.427  34.572 42.707 1.00 26.52  ? ? ? ? ? ?  119 ALA B CB  1 
ATOM   2059 N N   . PRO B 1 123 ? 20.401  37.072 41.863 1.00 28.83  ? ? ? ? ? ?  120 PRO B N   1 
ATOM   2060 C CA  . PRO B 1 123 ? 21.486  37.974 42.277 1.00 31.20  ? ? ? ? ? ?  120 PRO B CA  1 
ATOM   2061 C C   . PRO B 1 123 ? 21.073  39.438 42.435 1.00 31.46  ? ? ? ? ? ?  120 PRO B C   1 
ATOM   2062 O O   . PRO B 1 123 ? 21.825  40.208 43.030 1.00 32.24  ? ? ? ? ? ?  120 PRO B O   1 
ATOM   2063 C CB  . PRO B 1 123 ? 22.500  37.847 41.138 1.00 29.26  ? ? ? ? ? ?  120 PRO B CB  1 
ATOM   2064 C CG  . PRO B 1 123 ? 22.261  36.503 40.576 1.00 30.68  ? ? ? ? ? ?  120 PRO B CG  1 
ATOM   2065 C CD  . PRO B 1 123 ? 20.780  36.286 40.673 1.00 30.68  ? ? ? ? ? ?  120 PRO B CD  1 
ATOM   2066 N N   . LEU B 1 124 ? 19.908  39.815 41.914 1.00 28.77  ? ? ? ? ? ?  121 LEU B N   1 
ATOM   2067 C CA  . LEU B 1 124 ? 19.468  41.205 41.976 1.00 24.52  ? ? ? ? ? ?  121 LEU B CA  1 
ATOM   2068 C C   . LEU B 1 124 ? 18.342  41.430 42.975 1.00 24.24  ? ? ? ? ? ?  121 LEU B C   1 
ATOM   2069 O O   . LEU B 1 124 ? 17.443  40.602 43.113 1.00 27.42  ? ? ? ? ? ?  121 LEU B O   1 
ATOM   2070 C CB  . LEU B 1 124 ? 19.011  41.691 40.600 1.00 22.24  ? ? ? ? ? ?  121 LEU B CB  1 
ATOM   2071 C CG  . LEU B 1 124 ? 20.030  41.698 39.462 1.00 24.85  ? ? ? ? ? ?  121 LEU B CG  1 
ATOM   2072 C CD1 . LEU B 1 124 ? 19.512  42.557 38.318 1.00 26.37  ? ? ? ? ? ?  121 LEU B CD1 1 
ATOM   2073 C CD2 . LEU B 1 124 ? 21.387  42.190 39.943 1.00 22.21  ? ? ? ? ? ?  121 LEU B CD2 1 
ATOM   2074 N N   . ALA B 1 125 ? 18.395  42.566 43.660 1.00 23.19  ? ? ? ? ? ?  122 ALA B N   1 
ATOM   2075 C CA  . ALA B 1 125 ? 17.283  43.010 44.486 1.00 28.95  ? ? ? ? ? ?  122 ALA B CA  1 
ATOM   2076 C C   . ALA B 1 125 ? 16.142  43.419 43.567 1.00 29.62  ? ? ? ? ? ?  122 ALA B C   1 
ATOM   2077 O O   . ALA B 1 125 ? 16.363  43.692 42.385 1.00 29.75  ? ? ? ? ? ?  122 ALA B O   1 
ATOM   2078 C CB  . ALA B 1 125 ? 17.702  44.177 45.357 1.00 28.01  ? ? ? ? ? ?  122 ALA B CB  1 
ATOM   2079 N N   . ALA B 1 126 ? 14.930  43.464 44.113 1.00 31.89  ? ? ? ? ? ?  123 ALA B N   1 
ATOM   2080 C CA  . ALA B 1 126 ? 13.734  43.769 43.328 1.00 34.29  ? ? ? ? ? ?  123 ALA B CA  1 
ATOM   2081 C C   . ALA B 1 126 ? 13.861  45.068 42.538 1.00 30.42  ? ? ? ? ? ?  123 ALA B C   1 
ATOM   2082 O O   . ALA B 1 126 ? 13.469  45.134 41.372 1.00 31.46  ? ? ? ? ? ?  123 ALA B O   1 
ATOM   2083 C CB  . ALA B 1 126 ? 12.503  43.812 44.229 1.00 36.66  ? ? ? ? ? ?  123 ALA B CB  1 
ATOM   2084 N N   . ASP B 1 127 ? 14.417  46.094 43.173 1.00 25.75  ? ? ? ? ? ?  124 ASP B N   1 
ATOM   2085 C CA  . ASP B 1 127 ? 14.563  47.395 42.533 1.00 28.50  ? ? ? ? ? ?  124 ASP B CA  1 
ATOM   2086 C C   . ASP B 1 127 ? 15.609  47.347 41.422 1.00 25.13  ? ? ? ? ? ?  124 ASP B C   1 
ATOM   2087 O O   . ASP B 1 127 ? 15.499  48.056 40.422 1.00 24.86  ? ? ? ? ? ?  124 ASP B O   1 
ATOM   2088 C CB  . ASP B 1 127 ? 14.925  48.464 43.568 1.00 31.99  ? ? ? ? ? ?  124 ASP B CB  1 
ATOM   2089 C CG  . ASP B 1 127 ? 16.307  48.263 44.154 1.00 34.27  ? ? ? ? ? ?  124 ASP B CG  1 
ATOM   2090 O OD1 . ASP B 1 127 ? 16.511  47.270 44.884 1.00 35.28  ? ? ? ? ? ?  124 ASP B OD1 1 
ATOM   2091 O OD2 . ASP B 1 127 ? 17.191  49.104 43.886 1.00 35.84  ? ? ? ? ? ?  124 ASP B OD2 1 
ATOM   2092 N N   . GLU B 1 128 ? 16.621  46.505 41.600 1.00 25.88  ? ? ? ? ? ?  125 GLU B N   1 
ATOM   2093 C CA  . GLU B 1 128 ? 17.672  46.361 40.601 1.00 26.05  ? ? ? ? ? ?  125 GLU B CA  1 
ATOM   2094 C C   . GLU B 1 128 ? 17.149  45.614 39.380 1.00 24.00  ? ? ? ? ? ?  125 GLU B C   1 
ATOM   2095 O O   . GLU B 1 128 ? 17.630  45.813 38.264 1.00 23.28  ? ? ? ? ? ?  125 GLU B O   1 
ATOM   2096 C CB  . GLU B 1 128 ? 18.887  45.639 41.189 1.00 25.34  ? ? ? ? ? ?  125 GLU B CB  1 
ATOM   2097 C CG  . GLU B 1 128 ? 19.569  46.392 42.326 1.00 30.27  ? ? ? ? ? ?  125 GLU B CG  1 
ATOM   2098 C CD  . GLU B 1 128 ? 20.808  45.678 42.838 1.00 32.72  ? ? ? ? ? ?  125 GLU B CD  1 
ATOM   2099 O OE1 . GLU B 1 128 ? 20.684  44.524 43.302 1.00 33.49  ? ? ? ? ? ?  125 GLU B OE1 1 
ATOM   2100 O OE2 . GLU B 1 128 ? 21.907  46.268 42.765 1.00 30.88  ? ? ? ? ? ?  125 GLU B OE2 1 
ATOM   2101 N N   . GLN B 1 129 ? 16.160  44.754 39.601 1.00 23.40  ? ? ? ? ? ?  126 GLN B N   1 
ATOM   2102 C CA  . GLN B 1 129 ? 15.559  43.986 38.518 1.00 22.70  ? ? ? ? ? ?  126 GLN B CA  1 
ATOM   2103 C C   . GLN B 1 129 ? 14.804  44.893 37.548 1.00 21.16  ? ? ? ? ? ?  126 GLN B C   1 
ATOM   2104 O O   . GLN B 1 129 ? 14.881  44.714 36.334 1.00 19.17  ? ? ? ? ? ?  126 GLN B O   1 
ATOM   2105 C CB  . GLN B 1 129 ? 14.639  42.897 39.078 1.00 25.20  ? ? ? ? ? ?  126 GLN B CB  1 
ATOM   2106 C CG  . GLN B 1 129 ? 15.376  41.832 39.881 1.00 24.23  ? ? ? ? ? ?  126 GLN B CG  1 
ATOM   2107 C CD  . GLN B 1 129 ? 14.447  40.782 40.457 1.00 30.06  ? ? ? ? ? ?  126 GLN B CD  1 
ATOM   2108 O OE1 . GLN B 1 129 ? 13.332  40.594 39.974 1.00 32.77  ? ? ? ? ? ?  126 GLN B OE1 1 
ATOM   2109 N NE2 . GLN B 1 129 ? 14.905  40.090 41.497 1.00 28.96  ? ? ? ? ? ?  126 GLN B NE2 1 
ATOM   2110 N N   . ALA B 1 130 ? 14.087  45.874 38.089 1.00 22.59  ? ? ? ? ? ?  127 ALA B N   1 
ATOM   2111 C CA  . ALA B 1 130 ? 13.360  46.830 37.261 1.00 26.72  ? ? ? ? ? ?  127 ALA B CA  1 
ATOM   2112 C C   . ALA B 1 130 ? 14.315  47.650 36.394 1.00 25.47  ? ? ? ? ? ?  127 ALA B C   1 
ATOM   2113 O O   . ALA B 1 130 ? 14.060  47.874 35.211 1.00 25.79  ? ? ? ? ? ?  127 ALA B O   1 
ATOM   2114 C CB  . ALA B 1 130 ? 12.498  47.744 38.127 1.00 29.01  ? ? ? ? ? ?  127 ALA B CB  1 
ATOM   2115 N N   . VAL B 1 131 ? 15.418  48.088 36.990 1.00 27.68  ? ? ? ? ? ?  128 VAL B N   1 
ATOM   2116 C CA  . VAL B 1 131 ? 16.431  48.843 36.262 1.00 27.69  ? ? ? ? ? ?  128 VAL B CA  1 
ATOM   2117 C C   . VAL B 1 131 ? 17.084  47.969 35.192 1.00 25.41  ? ? ? ? ? ?  128 VAL B C   1 
ATOM   2118 O O   . VAL B 1 131 ? 17.309  48.413 34.063 1.00 28.62  ? ? ? ? ? ?  128 VAL B O   1 
ATOM   2119 C CB  . VAL B 1 131 ? 17.509  49.398 37.215 1.00 30.38  ? ? ? ? ? ?  128 VAL B CB  1 
ATOM   2120 C CG1 . VAL B 1 131 ? 18.649  50.023 36.430 1.00 29.88  ? ? ? ? ? ?  128 VAL B CG1 1 
ATOM   2121 C CG2 . VAL B 1 131 ? 16.898  50.415 38.169 1.00 30.64  ? ? ? ? ? ?  128 VAL B CG2 1 
ATOM   2122 N N   . PHE B 1 132 ? 17.372  46.722 35.554 1.00 23.41  ? ? ? ? ? ?  129 PHE B N   1 
ATOM   2123 C CA  . PHE B 1 132 ? 17.972  45.764 34.631 1.00 23.46  ? ? ? ? ? ?  129 PHE B CA  1 
ATOM   2124 C C   . PHE B 1 132 ? 17.154  45.616 33.350 1.00 20.44  ? ? ? ? ? ?  129 PHE B C   1 
ATOM   2125 O O   . PHE B 1 132 ? 17.700  45.722 32.255 1.00 18.24  ? ? ? ? ? ?  129 PHE B O   1 
ATOM   2126 C CB  . PHE B 1 132 ? 18.155  44.403 35.305 1.00 21.93  ? ? ? ? ? ?  129 PHE B CB  1 
ATOM   2127 C CG  . PHE B 1 132 ? 18.598  43.314 34.366 1.00 24.04  ? ? ? ? ? ?  129 PHE B CG  1 
ATOM   2128 C CD1 . PHE B 1 132 ? 19.867  43.330 33.813 1.00 27.22  ? ? ? ? ? ?  129 PHE B CD1 1 
ATOM   2129 C CD2 . PHE B 1 132 ? 17.746  42.269 34.046 1.00 25.54  ? ? ? ? ? ?  129 PHE B CD2 1 
ATOM   2130 C CE1 . PHE B 1 132 ? 20.278  42.328 32.950 1.00 28.36  ? ? ? ? ? ?  129 PHE B CE1 1 
ATOM   2131 C CE2 . PHE B 1 132 ? 18.149  41.260 33.185 1.00 24.17  ? ? ? ? ? ?  129 PHE B CE2 1 
ATOM   2132 C CZ  . PHE B 1 132 ? 19.417  41.289 32.638 1.00 23.39  ? ? ? ? ? ?  129 PHE B CZ  1 
ATOM   2133 N N   . PHE B 1 133 ? 15.849  45.391 33.502 1.00 18.11  ? ? ? ? ? ?  130 PHE B N   1 
ATOM   2134 C CA  . PHE B 1 133 ? 14.937  45.247 32.366 1.00 21.76  ? ? ? ? ? ?  130 PHE B CA  1 
ATOM   2135 C C   . PHE B 1 133 ? 14.960  46.475 31.461 1.00 25.95  ? ? ? ? ? ?  130 PHE B C   1 
ATOM   2136 O O   . PHE B 1 133 ? 15.008  46.356 30.235 1.00 28.58  ? ? ? ? ? ?  130 PHE B O   1 
ATOM   2137 C CB  . PHE B 1 133 ? 13.503  45.015 32.853 1.00 27.48  ? ? ? ? ? ?  130 PHE B CB  1 
ATOM   2138 C CG  . PHE B 1 133 ? 13.310  43.727 33.598 1.00 31.22  ? ? ? ? ? ?  130 PHE B CG  1 
ATOM   2139 C CD1 . PHE B 1 133 ? 14.059  42.608 33.284 1.00 32.19  ? ? ? ? ? ?  130 PHE B CD1 1 
ATOM   2140 C CD2 . PHE B 1 133 ? 12.374  43.637 34.615 1.00 35.05  ? ? ? ? ? ?  130 PHE B CD2 1 
ATOM   2141 C CE1 . PHE B 1 133 ? 13.880  41.420 33.972 1.00 34.25  ? ? ? ? ? ?  130 PHE B CE1 1 
ATOM   2142 C CE2 . PHE B 1 133 ? 12.190  42.453 35.308 1.00 37.03  ? ? ? ? ? ?  130 PHE B CE2 1 
ATOM   2143 C CZ  . PHE B 1 133 ? 12.944  41.343 34.985 1.00 33.84  ? ? ? ? ? ?  130 PHE B CZ  1 
ATOM   2144 N N   . ASP B 1 134 ? 14.913  47.654 32.074 1.00 28.44  ? ? ? ? ? ?  131 ASP B N   1 
ATOM   2145 C CA  . ASP B 1 134 ? 14.906  48.908 31.325 1.00 28.18  ? ? ? ? ? ?  131 ASP B CA  1 
ATOM   2146 C C   . ASP B 1 134 ? 16.207  49.123 30.556 1.00 26.58  ? ? ? ? ? ?  131 ASP B C   1 
ATOM   2147 O O   . ASP B 1 134 ? 16.188  49.371 29.352 1.00 27.93  ? ? ? ? ? ?  131 ASP B O   1 
ATOM   2148 C CB  . ASP B 1 134 ? 14.647  50.090 32.261 1.00 29.46  ? ? ? ? ? ?  131 ASP B CB  1 
ATOM   2149 C CG  . ASP B 1 134 ? 14.739  51.426 31.550 1.00 31.37  ? ? ? ? ? ?  131 ASP B CG  1 
ATOM   2150 O OD1 . ASP B 1 134 ? 13.844  51.725 30.732 1.00 31.73  ? ? ? ? ? ?  131 ASP B OD1 1 
ATOM   2151 O OD2 . ASP B 1 134 ? 15.702  52.179 31.811 1.00 26.30  ? ? ? ? ? ?  131 ASP B OD2 1 
ATOM   2152 N N   . LEU B 1 135 ? 17.332  49.023 31.259 1.00 24.69  ? ? ? ? ? ?  132 LEU B N   1 
ATOM   2153 C CA  . LEU B 1 135 ? 18.643  49.257 30.661 1.00 22.64  ? ? ? ? ? ?  132 LEU B CA  1 
ATOM   2154 C C   . LEU B 1 135 ? 18.936  48.316 29.499 1.00 24.96  ? ? ? ? ? ?  132 LEU B C   1 
ATOM   2155 O O   . LEU B 1 135 ? 19.384  48.751 28.438 1.00 24.84  ? ? ? ? ? ?  132 LEU B O   1 
ATOM   2156 C CB  . LEU B 1 135 ? 19.747  49.128 31.714 1.00 23.27  ? ? ? ? ? ?  132 LEU B CB  1 
ATOM   2157 C CG  . LEU B 1 135 ? 19.759  50.167 32.836 1.00 27.32  ? ? ? ? ? ?  132 LEU B CG  1 
ATOM   2158 C CD1 . LEU B 1 135 ? 21.029  50.033 33.670 1.00 25.48  ? ? ? ? ? ?  132 LEU B CD1 1 
ATOM   2159 C CD2 . LEU B 1 135 ? 19.607  51.585 32.279 1.00 20.58  ? ? ? ? ? ?  132 LEU B CD2 1 
ATOM   2160 N N   . ILE B 1 136 ? 18.682  47.028 29.705 1.00 25.43  ? ? ? ? ? ?  133 ILE B N   1 
ATOM   2161 C CA  . ILE B 1 136 ? 18.993  46.026 28.693 1.00 24.56  ? ? ? ? ? ?  133 ILE B CA  1 
ATOM   2162 C C   . ILE B 1 136 ? 18.098  46.166 27.463 1.00 24.51  ? ? ? ? ? ?  133 ILE B C   1 
ATOM   2163 O O   . ILE B 1 136 ? 18.527  45.896 26.344 1.00 24.50  ? ? ? ? ? ?  133 ILE B O   1 
ATOM   2164 C CB  . ILE B 1 136 ? 18.920  44.588 29.260 1.00 25.28  ? ? ? ? ? ?  133 ILE B CB  1 
ATOM   2165 C CG1 . ILE B 1 136 ? 19.562  43.598 28.288 1.00 28.84  ? ? ? ? ? ?  133 ILE B CG1 1 
ATOM   2166 C CG2 . ILE B 1 136 ? 17.483  44.184 29.563 1.00 28.41  ? ? ? ? ? ?  133 ILE B CG2 1 
ATOM   2167 C CD1 . ILE B 1 136 ? 19.657  42.193 28.835 1.00 31.53  ? ? ? ? ? ?  133 ILE B CD1 1 
ATOM   2168 N N   . ARG B 1 137 ? 16.862  46.610 27.672 1.00 24.85  ? ? ? ? ? ?  134 ARG B N   1 
ATOM   2169 C CA  . ARG B 1 137 ? 15.932  46.824 26.570 1.00 28.51  ? ? ? ? ? ?  134 ARG B CA  1 
ATOM   2170 C C   . ARG B 1 137 ? 16.403  47.979 25.689 1.00 29.63  ? ? ? ? ? ?  134 ARG B C   1 
ATOM   2171 O O   . ARG B 1 137 ? 16.347  47.903 24.462 1.00 26.55  ? ? ? ? ? ?  134 ARG B O   1 
ATOM   2172 C CB  . ARG B 1 137 ? 14.529  47.111 27.106 1.00 32.42  ? ? ? ? ? ?  134 ARG B CB  1 
ATOM   2173 C CG  . ARG B 1 137 ? 13.480  47.301 26.026 1.00 40.84  ? ? ? ? ? ?  134 ARG B CG  1 
ATOM   2174 C CD  . ARG B 1 137 ? 12.147  47.732 26.618 1.00 47.25  ? ? ? ? ? ?  134 ARG B CD  1 
ATOM   2175 N NE  . ARG B 1 137 ? 12.283  48.906 27.477 1.00 51.68  ? ? ? ? ? ?  134 ARG B NE  1 
ATOM   2176 C CZ  . ARG B 1 137 ? 12.414  50.152 27.030 1.00 51.64  ? ? ? ? ? ?  134 ARG B CZ  1 
ATOM   2177 N NH1 . ARG B 1 137 ? 12.435  50.395 25.726 1.00 49.12  ? ? ? ? ? ?  134 ARG B NH1 1 
ATOM   2178 N NH2 . ARG B 1 137 ? 12.532  51.157 27.888 1.00 52.94  ? ? ? ? ? ?  134 ARG B NH2 1 
ATOM   2179 N N   . ARG B 1 138 ? 16.871  49.045 26.329 1.00 30.95  ? ? ? ? ? ?  135 ARG B N   1 
ATOM   2180 C CA  . ARG B 1 138 ? 17.362  50.221 25.623 1.00 27.29  ? ? ? ? ? ?  135 ARG B CA  1 
ATOM   2181 C C   . ARG B 1 138 ? 18.667  49.923 24.888 1.00 25.23  ? ? ? ? ? ?  135 ARG B C   1 
ATOM   2182 O O   . ARG B 1 138 ? 18.891  50.405 23.778 1.00 26.25  ? ? ? ? ? ?  135 ARG B O   1 
ATOM   2183 C CB  . ARG B 1 138 ? 17.543  51.387 26.600 1.00 30.77  ? ? ? ? ? ?  135 ARG B CB  1 
ATOM   2184 C CG  . ARG B 1 138 ? 16.229  51.942 27.141 1.00 32.37  ? ? ? ? ? ?  135 ARG B CG  1 
ATOM   2185 C CD  . ARG B 1 138 ? 16.414  52.641 28.485 1.00 31.31  ? ? ? ? ? ?  135 ARG B CD  1 
ATOM   2186 N NE  . ARG B 1 138 ? 17.298  53.798 28.395 1.00 31.42  ? ? ? ? ? ?  135 ARG B NE  1 
ATOM   2187 C CZ  . ARG B 1 138 ? 17.700  54.515 29.440 1.00 31.56  ? ? ? ? ? ?  135 ARG B CZ  1 
ATOM   2188 N NH1 . ARG B 1 138 ? 17.296  54.197 30.663 1.00 30.46  ? ? ? ? ? ?  135 ARG B NH1 1 
ATOM   2189 N NH2 . ARG B 1 138 ? 18.508  55.552 29.261 1.00 27.78  ? ? ? ? ? ?  135 ARG B NH2 1 
ATOM   2190 N N   . VAL B 1 139 ? 19.528  49.124 25.507 1.00 26.48  ? ? ? ? ? ?  136 VAL B N   1 
ATOM   2191 C CA  . VAL B 1 139 ? 20.788  48.751 24.878 1.00 28.77  ? ? ? ? ? ?  136 VAL B CA  1 
ATOM   2192 C C   . VAL B 1 139 ? 20.533  47.812 23.702 1.00 31.65  ? ? ? ? ? ?  136 VAL B C   1 
ATOM   2193 O O   . VAL B 1 139 ? 21.175  47.921 22.657 1.00 34.57  ? ? ? ? ? ?  136 VAL B O   1 
ATOM   2194 C CB  . VAL B 1 139 ? 21.771  48.119 25.889 1.00 28.26  ? ? ? ? ? ?  136 VAL B CB  1 
ATOM   2195 C CG1 . VAL B 1 139 ? 22.981  47.539 25.177 1.00 22.68  ? ? ? ? ? ?  136 VAL B CG1 1 
ATOM   2196 C CG2 . VAL B 1 139 ? 22.211  49.156 26.907 1.00 26.06  ? ? ? ? ? ?  136 VAL B CG2 1 
ATOM   2197 N N   . ALA B 1 140 ? 19.571  46.909 23.866 1.00 30.12  ? ? ? ? ? ?  137 ALA B N   1 
ATOM   2198 C CA  . ALA B 1 140 ? 19.210  45.984 22.798 1.00 30.55  ? ? ? ? ? ?  137 ALA B CA  1 
ATOM   2199 C C   . ALA B 1 140 ? 18.634  46.728 21.599 1.00 31.81  ? ? ? ? ? ?  137 ALA B C   1 
ATOM   2200 O O   . ALA B 1 140 ? 18.806  46.308 20.456 1.00 34.67  ? ? ? ? ? ?  137 ALA B O   1 
ATOM   2201 C CB  . ALA B 1 140 ? 18.221  44.943 23.301 1.00 29.73  ? ? ? ? ? ?  137 ALA B CB  1 
ATOM   2202 N N   . ASP B 1 141 ? 17.956  47.840 21.864 1.00 29.60  ? ? ? ? ? ?  138 ASP B N   1 
ATOM   2203 C CA  . ASP B 1 141 ? 17.324  48.614 20.801 1.00 34.17  ? ? ? ? ? ?  138 ASP B CA  1 
ATOM   2204 C C   . ASP B 1 141 ? 18.313  49.483 20.030 1.00 32.59  ? ? ? ? ? ?  138 ASP B C   1 
ATOM   2205 O O   . ASP B 1 141 ? 17.953  50.096 19.027 1.00 34.70  ? ? ? ? ? ?  138 ASP B O   1 
ATOM   2206 C CB  . ASP B 1 141 ? 16.181  49.469 21.352 1.00 38.97  ? ? ? ? ? ?  138 ASP B CB  1 
ATOM   2207 C CG  . ASP B 1 141 ? 14.959  48.644 21.704 1.00 49.10  ? ? ? ? ? ?  138 ASP B CG  1 
ATOM   2208 O OD1 . ASP B 1 141 ? 14.911  47.459 21.310 1.00 50.79  ? ? ? ? ? ?  138 ASP B OD1 1 
ATOM   2209 O OD2 . ASP B 1 141 ? 14.046  49.179 22.367 1.00 53.41  ? ? ? ? ? ?  138 ASP B OD2 1 
ATOM   2210 N N   . ALA B 1 142 ? 19.558  49.525 20.494 1.00 33.10  ? ? ? ? ? ?  139 ALA B N   1 
ATOM   2211 C CA  . ALA B 1 142 ? 20.600  50.280 19.807 1.00 33.79  ? ? ? ? ? ?  139 ALA B CA  1 
ATOM   2212 C C   . ALA B 1 142 ? 20.827  49.719 18.408 1.00 38.41  ? ? ? ? ? ?  139 ALA B C   1 
ATOM   2213 O O   . ALA B 1 142 ? 21.330  50.412 17.525 1.00 36.44  ? ? ? ? ? ?  139 ALA B O   1 
ATOM   2214 C CB  . ALA B 1 142 ? 21.889  50.259 20.606 1.00 32.11  ? ? ? ? ? ?  139 ALA B CB  1 
ATOM   2215 N N   . ALA B 1 143 ? 20.453  48.457 18.215 1.00 46.46  ? ? ? ? ? ?  140 ALA B N   1 
ATOM   2216 C CA  . ALA B 1 143 ? 20.462  47.850 16.893 1.00 56.46  ? ? ? ? ? ?  140 ALA B CA  1 
ATOM   2217 C C   . ALA B 1 143 ? 19.352  48.454 16.040 1.00 64.32  ? ? ? ? ? ?  140 ALA B C   1 
ATOM   2218 O O   . ALA B 1 143 ? 18.187  48.074 16.157 1.00 66.58  ? ? ? ? ? ?  140 ALA B O   1 
ATOM   2219 C CB  . ALA B 1 143 ? 20.293  46.348 17.001 1.00 59.07  ? ? ? ? ? ?  140 ALA B CB  1 
ATOM   2220 N N   . GLU B 1 144 ? 19.727  49.404 15.189 1.00 68.29  ? ? ? ? ? ?  141 GLU B N   1 
ATOM   2221 C CA  . GLU B 1 144 ? 18.786  50.107 14.323 1.00 69.87  ? ? ? ? ? ?  141 GLU B CA  1 
ATOM   2222 C C   . GLU B 1 144 ? 18.017  49.155 13.411 1.00 72.40  ? ? ? ? ? ?  141 GLU B C   1 
ATOM   2223 O O   . GLU B 1 144 ? 18.291  49.064 12.214 1.00 73.67  ? ? ? ? ? ?  141 GLU B O   1 
ATOM   2224 C CB  . GLU B 1 144 ? 19.534  51.148 13.490 1.00 69.38  ? ? ? ? ? ?  141 GLU B CB  1 
ATOM   2225 C CG  . GLU B 1 144 ? 20.904  50.676 13.024 1.00 70.57  ? ? ? ? ? ?  141 GLU B CG  1 
ATOM   2226 C CD  . GLU B 1 144 ? 21.650  51.729 12.233 1.00 75.19  ? ? ? ? ? ?  141 GLU B CD  1 
ATOM   2227 O OE1 . GLU B 1 144 ? 21.086  52.821 12.014 1.00 77.02  ? ? ? ? ? ?  141 GLU B OE1 1 
ATOM   2228 O OE2 . GLU B 1 144 ? 22.803  51.463 11.829 1.00 77.04  ? ? ? ? ? ?  141 GLU B OE2 1 
HETATM 2229 C C1  . DHB C 2 .   ? 33.345  39.632 23.262 1.00 17.39  ? ? ? ? ? ?  201 DHB A C1  1 
HETATM 2230 C C2  . DHB C 2 .   ? 32.343  40.307 22.584 1.00 17.45  ? ? ? ? ? ?  201 DHB A C2  1 
HETATM 2231 C C3  . DHB C 2 .   ? 32.497  41.647 22.264 1.00 22.52  ? ? ? ? ? ?  201 DHB A C3  1 
HETATM 2232 O O3  . DHB C 2 .   ? 31.503  42.309 21.579 1.00 25.95  ? ? ? ? ? ?  201 DHB A O3  1 
HETATM 2233 C C4  . DHB C 2 .   ? 33.654  42.317 22.627 1.00 25.46  ? ? ? ? ? ?  201 DHB A C4  1 
HETATM 2234 O O4  . DHB C 2 .   ? 33.797  43.647 22.308 1.00 30.04  ? ? ? ? ? ?  201 DHB A O4  1 
HETATM 2235 C C5  . DHB C 2 .   ? 34.662  41.647 23.309 1.00 21.47  ? ? ? ? ? ?  201 DHB A C5  1 
HETATM 2236 C C6  . DHB C 2 .   ? 34.508  40.302 23.627 1.00 19.73  ? ? ? ? ? ?  201 DHB A C6  1 
HETATM 2237 C C   . DHB C 2 .   ? 33.164  38.191 23.607 1.00 19.60  ? ? ? ? ? ?  201 DHB A C   1 
HETATM 2238 O O1  . DHB C 2 .   ? 32.390  37.469 22.924 1.00 18.48  ? ? ? ? ? ?  201 DHB A O1  1 
HETATM 2239 O O2  . DHB C 2 .   ? 33.718  37.718 24.632 1.00 22.03  ? ? ? ? ? -1 201 DHB A O2  1 
HETATM 2240 C C1  . DHB D 2 .   ? 12.274  33.994 25.528 1.00 23.41  ? ? ? ? ? ?  201 DHB B C1  1 
HETATM 2241 C C2  . DHB D 2 .   ? 13.224  33.542 26.436 1.00 20.11  ? ? ? ? ? ?  201 DHB B C2  1 
HETATM 2242 C C3  . DHB D 2 .   ? 12.856  33.257 27.744 1.00 18.97  ? ? ? ? ? ?  201 DHB B C3  1 
HETATM 2243 O O3  . DHB D 2 .   ? 13.791  32.810 28.652 1.00 22.81  ? ? ? ? ? ?  201 DHB B O3  1 
HETATM 2244 C C4  . DHB D 2 .   ? 11.543  33.428 28.149 1.00 18.58  ? ? ? ? ? ?  201 DHB B C4  1 
HETATM 2245 O O4  . DHB D 2 .   ? 11.191  33.133 29.447 1.00 20.91  ? ? ? ? ? ?  201 DHB B O4  1 
HETATM 2246 C C5  . DHB D 2 .   ? 10.592  33.881 27.246 1.00 20.91  ? ? ? ? ? ?  201 DHB B C5  1 
HETATM 2247 C C6  . DHB D 2 .   ? 10.957  34.163 25.934 1.00 23.02  ? ? ? ? ? ?  201 DHB B C6  1 
HETATM 2248 C C   . DHB D 2 .   ? 12.662  34.300 24.119 1.00 24.64  ? ? ? ? ? ?  201 DHB B C   1 
HETATM 2249 O O1  . DHB D 2 .   ? 13.622  33.689 23.572 1.00 23.11  ? ? ? ? ? ?  201 DHB B O1  1 
HETATM 2250 O O2  . DHB D 2 .   ? 12.019  35.167 23.471 1.00 20.84  ? ? ? ? ? -1 201 DHB B O2  1 
HETATM 2251 C C   . ACT E 3 .   ? 51.374  48.689 26.414 1.00 47.57  ? ? ? ? ? ?  202 ACT B C   1 
HETATM 2252 O O   . ACT E 3 .   ? 52.400  48.886 25.725 1.00 50.16  ? ? ? ? ? ?  202 ACT B O   1 
HETATM 2253 O OXT . ACT E 3 .   ? 50.341  49.290 26.044 1.00 47.21  ? ? ? ? ? ?  202 ACT B OXT 1 
HETATM 2254 C CH3 . ACT E 3 .   ? 51.384  47.786 27.611 1.00 45.09  ? ? ? ? ? ?  202 ACT B CH3 1 
HETATM 2255 O O   . HOH F 4 .   ? 1.200   30.913 31.398 1.00 35.34  ? ? ? ? ? ?  301 HOH A O   1 
HETATM 2256 O O   . HOH F 4 .   ? 3.570   38.199 32.697 1.00 35.92  ? ? ? ? ? ?  302 HOH A O   1 
HETATM 2257 O O   . HOH F 4 .   ? 5.129   39.747 25.719 1.00 27.87  ? ? ? ? ? ?  303 HOH A O   1 
HETATM 2258 O O   . HOH F 4 .   ? 7.792   37.458 35.201 1.00 36.73  ? ? ? ? ? ?  304 HOH A O   1 
HETATM 2259 O O   . HOH F 4 .   ? 22.396  38.827 26.107 1.00 18.00  ? ? ? ? ? ?  305 HOH A O   1 
HETATM 2260 O O   . HOH F 4 .   ? 28.905  36.770 20.184 1.00 21.70  ? ? ? ? ? ?  306 HOH A O   1 
HETATM 2261 O O   . HOH F 4 .   ? 33.847  31.536 17.601 1.00 32.62  ? ? ? ? ? ?  307 HOH A O   1 
HETATM 2262 O O   . HOH F 4 .   ? 35.365  30.173 16.380 1.00 34.29  ? ? ? ? ? ?  308 HOH A O   1 
HETATM 2263 O O   . HOH F 4 .   ? 35.360  31.799 12.278 1.00 37.23  ? ? ? ? ? ?  309 HOH A O   1 
HETATM 2264 O O   . HOH F 4 .   ? 41.968  45.442 20.385 1.00 26.86  ? ? ? ? ? ?  310 HOH A O   1 
HETATM 2265 O O   . HOH F 4 .   ? 43.476  49.102 18.705 1.00 35.54  ? ? ? ? ? ?  311 HOH A O   1 
HETATM 2266 O O   . HOH F 4 .   ? 38.663  48.568 21.548 1.00 41.18  ? ? ? ? ? ?  312 HOH A O   1 
HETATM 2267 O O   . HOH F 4 .   ? 31.091  44.894 23.028 1.00 16.65  ? ? ? ? ? ?  313 HOH A O   1 
HETATM 2268 O O   . HOH F 4 .   ? 50.390  36.698 23.235 1.00 25.11  ? ? ? ? ? ?  314 HOH A O   1 
HETATM 2269 O O   . HOH F 4 .   ? 34.043  23.144 29.711 1.00 46.06  ? ? ? ? ? ?  315 HOH A O   1 
HETATM 2270 O O   . HOH F 4 .   ? 37.795  31.497 10.908 1.00 41.05  ? ? ? ? ? ?  316 HOH A O   1 
HETATM 2271 O O   . HOH F 4 .   ? 26.126  60.861 29.668 1.00 38.78  ? ? ? ? ? ?  317 HOH A O   1 
HETATM 2272 O O   . HOH F 4 .   ? 20.663  53.308 36.429 1.00 31.04  ? ? ? ? ? ?  318 HOH A O   1 
HETATM 2273 O O   . HOH F 4 .   ? 32.704  45.289 8.359  1.00 49.71  ? ? ? ? ? ?  319 HOH A O   1 
HETATM 2274 O O   . HOH F 4 .   ? 29.922  34.255 17.561 1.00 33.57  ? ? ? ? ? ?  320 HOH A O   1 
HETATM 2275 O O   . HOH F 4 .   ? 50.898  26.554 16.126 1.00 53.44  ? ? ? ? ? ?  321 HOH A O   1 
HETATM 2276 O O   . HOH F 4 .   ? 22.959  53.855 19.106 1.00 32.82  ? ? ? ? ? ?  322 HOH A O   1 
HETATM 2277 O O   . HOH F 4 .   ? 18.878  54.268 35.286 1.00 44.75  ? ? ? ? ? ?  323 HOH A O   1 
HETATM 2278 O O   . HOH F 4 .   ? 40.230  23.446 25.394 1.00 28.30  ? ? ? ? ? ?  324 HOH A O   1 
HETATM 2279 O O   . HOH F 4 .   ? 25.046  34.711 18.917 1.00 27.61  ? ? ? ? ? ?  325 HOH A O   1 
HETATM 2280 O O   . HOH F 4 .   ? 24.464  48.500 39.981 1.00 41.20  ? ? ? ? ? ?  326 HOH A O   1 
HETATM 2281 O O   . HOH F 4 .   ? 50.407  30.217 13.639 1.00 40.67  ? ? ? ? ? ?  327 HOH A O   1 
HETATM 2282 O O   . HOH F 4 .   ? 33.994  52.661 23.067 1.00 29.42  ? ? ? ? ? ?  328 HOH A O   1 
HETATM 2283 O O   . HOH F 4 .   ? 42.448  23.335 19.737 1.00 30.81  ? ? ? ? ? ?  329 HOH A O   1 
HETATM 2284 O O   . HOH F 4 .   ? 30.724  53.170 29.868 1.00 46.00  ? ? ? ? ? ?  330 HOH A O   1 
HETATM 2285 O O   . HOH F 4 .   ? 30.229  36.315 14.126 1.00 35.16  ? ? ? ? ? ?  331 HOH A O   1 
HETATM 2286 O O   . HOH F 4 .   ? 20.487  52.182 39.169 1.00 34.91  ? ? ? ? ? ?  332 HOH A O   1 
HETATM 2287 O O   . HOH F 4 .   ? 17.447  42.011 18.582 1.00 33.09  ? ? ? ? ? ?  333 HOH A O   1 
HETATM 2288 O O   . HOH F 4 .   ? 44.292  37.294 29.974 1.00 27.51  ? ? ? ? ? ?  334 HOH A O   1 
HETATM 2289 O O   . HOH F 4 .   ? 44.348  24.510 13.335 1.00 33.86  ? ? ? ? ? ?  335 HOH A O   1 
HETATM 2290 O O   . HOH F 4 .   ? 12.148  45.148 29.356 1.00 38.37  ? ? ? ? ? ?  336 HOH A O   1 
HETATM 2291 O O   . HOH F 4 .   ? 28.759  38.658 18.269 1.00 28.36  ? ? ? ? ? ?  337 HOH A O   1 
HETATM 2292 O O   . HOH F 4 .   ? 39.812  39.919 11.178 1.00 36.90  ? ? ? ? ? ?  338 HOH A O   1 
HETATM 2293 O O   . HOH F 4 .   ? 47.243  44.219 19.717 1.00 48.51  ? ? ? ? ? ?  339 HOH A O   1 
HETATM 2294 O O   . HOH F 4 .   ? 25.881  60.392 33.752 1.00 48.93  ? ? ? ? ? ?  340 HOH A O   1 
HETATM 2295 O O   . HOH F 4 .   ? 30.622  36.820 16.751 1.00 33.59  ? ? ? ? ? ?  341 HOH A O   1 
HETATM 2296 O O   . HOH F 4 .   ? 32.263  37.486 12.596 1.00 28.60  ? ? ? ? ? ?  342 HOH A O   1 
HETATM 2297 O O   . HOH F 4 .   ? 40.425  39.000 27.342 1.00 34.41  ? ? ? ? ? ?  343 HOH A O   1 
HETATM 2298 O O   . HOH F 4 .   ? 37.855  41.137 9.397  1.00 44.04  ? ? ? ? ? ?  344 HOH A O   1 
HETATM 2299 O O   . HOH F 4 .   ? 26.782  31.957 34.845 1.00 33.70  ? ? ? ? ? ?  345 HOH A O   1 
HETATM 2300 O O   . HOH F 4 .   ? 34.794  50.423 24.170 1.00 36.08  ? ? ? ? ? ?  346 HOH A O   1 
HETATM 2301 O O   . HOH F 4 .   ? 45.204  23.286 10.829 1.00 24.59  ? ? ? ? ? ?  347 HOH A O   1 
HETATM 2302 O O   . HOH F 4 .   ? 22.138  55.369 36.913 1.00 33.59  ? ? ? ? ? ?  348 HOH A O   1 
HETATM 2303 O O   . HOH F 4 .   ? 44.120  22.568 15.301 1.00 37.93  ? ? ? ? ? ?  349 HOH A O   1 
HETATM 2304 O O   . HOH F 4 .   ? 31.123  27.427 19.167 1.00 43.50  ? ? ? ? ? ?  350 HOH A O   1 
HETATM 2305 O O   . HOH F 4 .   ? 31.178  28.344 25.845 1.00 34.44  ? ? ? ? ? ?  351 HOH A O   1 
HETATM 2306 O O   . HOH F 4 .   ? 52.365  38.259 22.528 1.00 39.03  ? ? ? ? ? ?  352 HOH A O   1 
HETATM 2307 O O   . HOH F 4 .   ? 54.489  36.064 13.998 1.00 42.08  ? ? ? ? ? ?  353 HOH A O   1 
HETATM 2308 O O   . HOH F 4 .   ? 53.754  38.646 10.152 1.00 49.79  ? ? ? ? ? ?  354 HOH A O   1 
HETATM 2309 O O   . HOH F 4 .   ? 21.521  38.703 14.970 1.00 40.48  ? ? ? ? ? ?  355 HOH A O   1 
HETATM 2310 O O   . HOH F 4 .   ? 22.106  35.428 18.295 1.00 46.70  ? ? ? ? ? ?  356 HOH A O   1 
HETATM 2311 O O   . HOH F 4 .   ? 45.889  23.438 28.711 1.00 32.00  ? ? ? ? ? ?  357 HOH A O   1 
HETATM 2312 O O   . HOH F 4 .   ? 34.639  31.462 33.629 1.00 37.16  ? ? ? ? ? ?  358 HOH A O   1 
HETATM 2313 O O   . HOH F 4 .   ? 52.849  36.638 11.964 1.00 33.57  ? ? ? ? ? ?  359 HOH A O   1 
HETATM 2314 O O   . HOH F 4 .   ? 26.167  37.300 40.580 1.00 41.22  ? ? ? ? ? ?  360 HOH A O   1 
HETATM 2315 O O   . HOH F 4 .   ? 26.439  54.726 38.329 1.00 37.03  ? ? ? ? ? ?  361 HOH A O   1 
HETATM 2316 O O   . HOH F 4 .   ? 51.400  34.184 11.064 1.00 40.15  ? ? ? ? ? ?  362 HOH A O   1 
HETATM 2317 O O   . HOH F 4 .   ? 21.635  36.283 15.675 1.00 36.38  ? ? ? ? ? ?  363 HOH A O   1 
HETATM 2318 O O   . HOH F 4 .   ? 32.400  27.963 30.443 1.00 47.34  ? ? ? ? ? ?  364 HOH A O   1 
HETATM 2319 O O   . HOH F 4 .   ? 29.340  36.692 34.022 1.00 63.38  ? ? ? ? ? ?  365 HOH A O   1 
HETATM 2320 O O   . HOH F 4 .   ? 35.863  26.923 30.671 1.00 49.11  ? ? ? ? ? ?  366 HOH A O   1 
HETATM 2321 O O   . HOH F 4 .   ? 53.704  33.155 18.591 1.00 48.73  ? ? ? ? ? ?  367 HOH A O   1 
HETATM 2322 O O   . HOH F 4 .   ? -3.483  36.564 27.983 1.00 51.53  ? ? ? ? ? ?  368 HOH A O   1 
HETATM 2323 O O   . HOH F 4 .   ? 45.600  49.065 13.668 1.00 58.87  ? ? ? ? ? ?  369 HOH A O   1 
HETATM 2324 O O   . HOH F 4 .   ? 5.869   35.981 33.662 1.00 34.96  ? ? ? ? ? ?  370 HOH A O   1 
HETATM 2325 O O   . HOH F 4 .   ? 46.381  25.943 16.871 1.00 41.16  ? ? ? ? ? ?  371 HOH A O   1 
HETATM 2326 O O   . HOH F 4 .   ? 2.898   31.563 33.554 1.00 55.70  ? ? ? ? ? ?  372 HOH A O   1 
HETATM 2327 O O   . HOH F 4 .   ? 55.590  32.889 26.788 1.00 43.71  ? ? ? ? ? ?  373 HOH A O   1 
HETATM 2328 O O   . HOH F 4 .   ? 29.696  34.026 13.480 1.00 42.50  ? ? ? ? ? ?  374 HOH A O   1 
HETATM 2329 O O   . HOH F 4 .   ? 31.451  31.841 17.499 1.00 37.42  ? ? ? ? ? ?  375 HOH A O   1 
HETATM 2330 O O   . HOH F 4 .   ? 30.077  31.763 14.400 1.00 44.32  ? ? ? ? ? ?  376 HOH A O   1 
HETATM 2331 O O   . HOH F 4 .   ? 40.696  31.089 35.982 1.00 50.58  ? ? ? ? ? ?  377 HOH A O   1 
HETATM 2332 O O   . HOH F 4 .   ? 29.380  31.544 35.537 1.00 46.40  ? ? ? ? ? ?  378 HOH A O   1 
HETATM 2333 O O   . HOH F 4 .   ? 22.512  53.265 40.792 1.00 47.83  ? ? ? ? ? ?  379 HOH A O   1 
HETATM 2334 O O   . HOH F 4 .   ? 39.337  26.951 10.436 1.00 41.11  ? ? ? ? ? ?  380 HOH A O   1 
HETATM 2335 O O   . HOH F 4 .   ? 31.687  34.539 35.758 1.00 46.15  ? ? ? ? ? ?  381 HOH A O   1 
HETATM 2336 O O   . HOH F 4 .   ? 38.273  50.721 10.954 1.00 50.35  ? ? ? ? ? ?  382 HOH A O   1 
HETATM 2337 O O   . HOH F 4 .   ? 4.190   42.742 33.138 1.00 55.11  ? ? ? ? ? ?  383 HOH A O   1 
HETATM 2338 O O   . HOH F 4 .   ? 40.171  33.206 35.168 1.00 42.91  ? ? ? ? ? ?  384 HOH A O   1 
HETATM 2339 O O   . HOH F 4 .   ? 31.554  37.966 37.356 1.00 50.36  ? ? ? ? ? ?  385 HOH A O   1 
HETATM 2340 O O   . HOH F 4 .   ? 20.455  58.002 36.097 1.00 49.47  ? ? ? ? ? ?  386 HOH A O   1 
HETATM 2341 O O   . HOH F 4 .   ? 40.042  25.566 27.743 1.00 46.57  ? ? ? ? ? ?  387 HOH A O   1 
HETATM 2342 O O   . HOH F 4 .   ? 50.308  45.154 19.841 1.00 42.43  ? ? ? ? ? ?  388 HOH A O   1 
HETATM 2343 O O   . HOH F 4 .   ? 38.528  33.336 12.382 1.00 53.47  ? ? ? ? ? ?  389 HOH A O   1 
HETATM 2344 O O   . HOH F 4 .   ? 20.813  34.877 20.585 1.00 45.48  ? ? ? ? ? ?  390 HOH A O   1 
HETATM 2345 O O   . HOH F 4 .   ? 45.956  23.179 33.038 1.00 51.68  ? ? ? ? ? ?  391 HOH A O   1 
HETATM 2346 O O   . HOH G 4 .   ? 3.567   29.896 29.745 1.00 29.06  ? ? ? ? ? ?  301 HOH B O   1 
HETATM 2347 O O   . HOH G 4 .   ? 8.476   34.703 35.696 1.00 38.68  ? ? ? ? ? ?  302 HOH B O   1 
HETATM 2348 O O   . HOH G 4 .   ? 5.230   36.053 23.084 1.00 32.71  ? ? ? ? ? ?  303 HOH B O   1 
HETATM 2349 O O   . HOH G 4 .   ? 13.441  34.500 31.071 1.00 17.96  ? ? ? ? ? ?  304 HOH B O   1 
HETATM 2350 O O   . HOH G 4 .   ? 38.157  48.950 25.979 1.00 33.11  ? ? ? ? ? ?  305 HOH B O   1 
HETATM 2351 O O   . HOH G 4 .   ? 39.207  41.477 30.420 1.00 24.53  ? ? ? ? ? ?  306 HOH B O   1 
HETATM 2352 O O   . HOH G 4 .   ? 27.925  32.885 30.987 1.00 24.31  ? ? ? ? ? ?  307 HOH B O   1 
HETATM 2353 O O   . HOH G 4 .   ? 36.747  45.976 35.457 1.00 45.80  ? ? ? ? ? ?  308 HOH B O   1 
HETATM 2354 O O   . HOH G 4 .   ? 17.749  29.688 25.639 1.00 28.87  ? ? ? ? ? ?  309 HOH B O   1 
HETATM 2355 O O   . HOH G 4 .   ? 16.557  28.197 23.776 1.00 25.99  ? ? ? ? ? ?  310 HOH B O   1 
HETATM 2356 O O   . HOH G 4 .   ? 17.525  25.613 23.598 1.00 25.57  ? ? ? ? ? ?  311 HOH B O   1 
HETATM 2357 O O   . HOH G 4 .   ? 14.380  27.718 17.927 1.00 35.75  ? ? ? ? ? ?  312 HOH B O   1 
HETATM 2358 O O   . HOH G 4 .   ? 5.419   22.167 34.241 1.00 35.94  ? ? ? ? ? ?  313 HOH B O   1 
HETATM 2359 O O   . HOH G 4 .   ? 6.384   27.802 39.002 1.00 41.32  ? ? ? ? ? ?  314 HOH B O   1 
HETATM 2360 O O   . HOH G 4 .   ? 16.555  52.174 34.432 1.00 35.96  ? ? ? ? ? ?  315 HOH B O   1 
HETATM 2361 O O   . HOH G 4 .   ? 42.719  47.318 29.911 1.00 58.95  ? ? ? ? ? ?  316 HOH B O   1 
HETATM 2362 O O   . HOH G 4 .   ? 21.084  48.225 10.913 1.00 56.42  ? ? ? ? ? ?  317 HOH B O   1 
HETATM 2363 O O   . HOH G 4 .   ? 39.831  48.612 28.276 1.00 41.14  ? ? ? ? ? ?  318 HOH B O   1 
HETATM 2364 O O   . HOH G 4 .   ? 17.528  31.711 23.753 1.00 24.16  ? ? ? ? ? ?  319 HOH B O   1 
HETATM 2365 O O   . HOH G 4 .   ? -4.119  30.562 18.668 1.00 35.68  ? ? ? ? ? ?  320 HOH B O   1 
HETATM 2366 O O   . HOH G 4 .   ? -4.824  22.199 25.681 1.00 34.93  ? ? ? ? ? ?  321 HOH B O   1 
HETATM 2367 O O   . HOH G 4 .   ? 22.288  48.736 40.951 1.00 33.07  ? ? ? ? ? ?  322 HOH B O   1 
HETATM 2368 O O   . HOH G 4 .   ? 15.633  23.536 24.140 1.00 29.56  ? ? ? ? ? ?  323 HOH B O   1 
HETATM 2369 O O   . HOH G 4 .   ? 13.423  26.335 16.113 1.00 37.85  ? ? ? ? ? ?  324 HOH B O   1 
HETATM 2370 O O   . HOH G 4 .   ? 3.080   29.653 35.402 1.00 45.63  ? ? ? ? ? ?  325 HOH B O   1 
HETATM 2371 O O   . HOH G 4 .   ? 11.766  48.058 34.188 1.00 35.33  ? ? ? ? ? ?  326 HOH B O   1 
HETATM 2372 O O   . HOH G 4 .   ? 12.165  25.128 36.456 1.00 26.38  ? ? ? ? ? ?  327 HOH B O   1 
HETATM 2373 O O   . HOH G 4 .   ? 9.582   34.119 38.208 1.00 34.72  ? ? ? ? ? ?  328 HOH B O   1 
HETATM 2374 O O   . HOH G 4 .   ? 6.513   33.815 34.924 1.00 37.33  ? ? ? ? ? ?  329 HOH B O   1 
HETATM 2375 O O   . HOH G 4 .   ? 1.656   28.004 33.292 1.00 39.51  ? ? ? ? ? ?  330 HOH B O   1 
HETATM 2376 O O   . HOH G 4 .   ? 8.582   20.783 25.758 1.00 39.52  ? ? ? ? ? ?  331 HOH B O   1 
HETATM 2377 O O   . HOH G 4 .   ? 18.491  19.398 34.831 1.00 48.70  ? ? ? ? ? ?  332 HOH B O   1 
HETATM 2378 O O   . HOH G 4 .   ? 37.272  49.800 23.772 1.00 45.77  ? ? ? ? ? ?  333 HOH B O   1 
HETATM 2379 O O   . HOH G 4 .   ? 18.213  31.422 21.060 1.00 31.70  ? ? ? ? ? ?  334 HOH B O   1 
HETATM 2380 O O   . HOH G 4 .   ? 14.878  35.746 42.544 1.00 34.98  ? ? ? ? ? ?  335 HOH B O   1 
HETATM 2381 O O   . HOH G 4 .   ? 13.168  18.359 28.060 1.00 41.80  ? ? ? ? ? ?  336 HOH B O   1 
HETATM 2382 O O   . HOH G 4 .   ? 35.224  50.194 27.181 1.00 44.98  ? ? ? ? ? ?  337 HOH B O   1 
HETATM 2383 O O   . HOH G 4 .   ? 24.528  30.867 24.020 1.00 38.75  ? ? ? ? ? ?  338 HOH B O   1 
HETATM 2384 O O   . HOH G 4 .   ? 22.087  30.661 22.744 1.00 39.09  ? ? ? ? ? ?  339 HOH B O   1 
HETATM 2385 O O   . HOH G 4 .   ? 42.566  42.543 30.050 1.00 45.13  ? ? ? ? ? ?  340 HOH B O   1 
HETATM 2386 O O   . HOH G 4 .   ? 5.983   31.836 33.608 1.00 33.51  ? ? ? ? ? ?  341 HOH B O   1 
HETATM 2387 O O   . HOH G 4 .   ? -0.824  40.162 12.122 1.00 40.08  ? ? ? ? ? ?  342 HOH B O   1 
HETATM 2388 O O   . HOH G 4 .   ? 19.818  49.818 39.950 1.00 29.92  ? ? ? ? ? ?  343 HOH B O   1 
HETATM 2389 O O   . HOH G 4 .   ? -3.055  19.363 19.461 1.00 36.38  ? ? ? ? ? ?  344 HOH B O   1 
HETATM 2390 O O   . HOH G 4 .   ? 16.532  46.720 16.973 1.00 53.68  ? ? ? ? ? ?  345 HOH B O   1 
HETATM 2391 O O   . HOH G 4 .   ? 41.120  43.302 31.742 1.00 39.23  ? ? ? ? ? ?  346 HOH B O   1 
HETATM 2392 O O   . HOH G 4 .   ? 24.791  39.928 43.327 1.00 37.87  ? ? ? ? ? ?  347 HOH B O   1 
HETATM 2393 O O   . HOH G 4 .   ? 3.405   37.101 7.226  1.00 44.06  ? ? ? ? ? ?  348 HOH B O   1 
HETATM 2394 O O   . HOH G 4 .   ? 43.788  48.807 26.334 1.00 50.84  ? ? ? ? ? ?  349 HOH B O   1 
HETATM 2395 O O   . HOH G 4 .   ? 35.546  38.785 31.358 1.00 40.50  ? ? ? ? ? ?  350 HOH B O   1 
HETATM 2396 O O   . HOH G 4 .   ? 23.914  47.341 44.705 1.00 48.62  ? ? ? ? ? ?  351 HOH B O   1 
HETATM 2397 O O   . HOH G 4 .   ? 29.387  34.533 32.856 1.00 50.34  ? ? ? ? ? ?  352 HOH B O   1 
HETATM 2398 O O   . HOH G 4 .   ? 47.748  44.568 27.901 1.00 43.00  ? ? ? ? ? ?  353 HOH B O   1 
HETATM 2399 O O   . HOH G 4 .   ? -4.260  20.533 14.455 1.00 49.36  ? ? ? ? ? ?  354 HOH B O   1 
HETATM 2400 O O   . HOH G 4 .   ? 10.268  19.635 27.519 1.00 44.69  ? ? ? ? ? ?  355 HOH B O   1 
HETATM 2401 O O   . HOH G 4 .   ? 16.594  36.962 14.748 1.00 40.20  ? ? ? ? ? ?  356 HOH B O   1 
HETATM 2402 O O   . HOH G 4 .   ? 25.615  33.360 23.873 1.00 32.75  ? ? ? ? ? ?  357 HOH B O   1 
HETATM 2403 O O   . HOH G 4 .   ? 7.652   30.497 6.355  1.00 50.34  ? ? ? ? ? ?  358 HOH B O   1 
HETATM 2404 O O   . HOH G 4 .   ? -1.665  18.517 17.742 1.00 43.41  ? ? ? ? ? ?  359 HOH B O   1 
HETATM 2405 O O   . HOH G 4 .   ? -6.062  21.247 18.149 1.00 42.83  ? ? ? ? ? ?  360 HOH B O   1 
HETATM 2406 O O   . HOH G 4 .   ? -5.867  27.651 19.637 1.00 41.97  ? ? ? ? ? ?  361 HOH B O   1 
HETATM 2407 O O   . HOH G 4 .   ? 30.899  43.935 33.988 1.00 32.60  ? ? ? ? ? ?  362 HOH B O   1 
HETATM 2408 O O   . HOH G 4 .   ? 13.845  50.490 40.492 1.00 29.89  ? ? ? ? ? ?  363 HOH B O   1 
HETATM 2409 O O   . HOH G 4 .   ? 17.759  52.412 22.481 1.00 34.63  ? ? ? ? ? ?  364 HOH B O   1 
HETATM 2410 O O   . HOH G 4 .   ? 11.851  49.234 23.103 1.00 52.37  ? ? ? ? ? ?  365 HOH B O   1 
HETATM 2411 O O   . HOH G 4 .   ? 43.349  47.217 21.843 1.00 45.55  ? ? ? ? ? ?  366 HOH B O   1 
HETATM 2412 O O   . HOH G 4 .   ? -9.989  19.653 21.939 1.00 57.33  ? ? ? ? ? ?  367 HOH B O   1 
HETATM 2413 O O   . HOH G 4 .   ? 17.579  38.564 44.819 1.00 46.24  ? ? ? ? ? ?  368 HOH B O   1 
HETATM 2414 O O   . HOH G 4 .   ? 11.250  49.793 41.075 1.00 47.37  ? ? ? ? ? ?  369 HOH B O   1 
HETATM 2415 O O   . HOH G 4 .   ? 14.331  40.656 9.234  1.00 41.51  ? ? ? ? ? ?  370 HOH B O   1 
HETATM 2416 O O   . HOH G 4 .   ? 11.283  47.556 30.445 1.00 50.71  ? ? ? ? ? ?  371 HOH B O   1 
HETATM 2417 O O   . HOH G 4 .   ? -0.718  33.692 0.265  1.00 72.72  ? ? ? ? ? ?  372 HOH B O   1 
HETATM 2418 O O   . HOH G 4 .   ? -3.536  29.315 4.861  1.00 63.54  ? ? ? ? ? ?  373 HOH B O   1 
HETATM 2419 O O   . HOH G 4 .   ? 27.752  31.047 22.873 1.00 46.57  ? ? ? ? ? ?  374 HOH B O   1 
HETATM 2420 O O   . HOH G 4 .   ? -5.405  25.377 15.255 1.00 56.29  ? ? ? ? ? ?  375 HOH B O   1 
HETATM 2421 O O   . HOH G 4 .   ? -3.983  29.946 -2.724 1.00 50.20  ? ? ? ? ? ?  376 HOH B O   1 
HETATM 2422 O O   . HOH G 4 .   ? -7.139  25.409 17.265 1.00 51.29  ? ? ? ? ? ?  377 HOH B O   1 
# 
loop_
_atom_site_anisotrop.id 
_atom_site_anisotrop.type_symbol 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_atom_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_alt_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_comp_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_asym_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_seq_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_PDB_ins_code 
_atom_site_anisotrop.U[1][1] 
_atom_site_anisotrop.U[2][2] 
_atom_site_anisotrop.U[3][3] 
_atom_site_anisotrop.U[1][2] 
_atom_site_anisotrop.U[1][3] 
_atom_site_anisotrop.U[2][3] 
_atom_site_anisotrop.U[1][1]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[2][2]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[3][3]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[1][2]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[1][3]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[2][3]_esd 
_atom_site_anisotrop.pdbx_auth_seq_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_auth_comp_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_auth_asym_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_auth_atom_id 
1    N N   . MET A 4   ? 0.8894 1.0112 0.9855 0.0359  -0.0633 -0.1555 ? ? ? ? ? ? 1   MET A N   
2    C CA  . MET A 4   ? 0.8697 1.0006 0.9710 0.0409  -0.0671 -0.1613 ? ? ? ? ? ? 1   MET A CA  
3    C C   . MET A 4   ? 0.7833 0.9033 0.8770 0.0477  -0.0710 -0.1494 ? ? ? ? ? ? 1   MET A C   
4    O O   . MET A 4   ? 0.8075 0.9343 0.9002 0.0582  -0.0770 -0.1503 ? ? ? ? ? ? 1   MET A O   
5    C CB  . MET A 4   ? 0.8805 1.0115 0.9901 0.0313  -0.0591 -0.1650 ? ? ? ? ? ? 1   MET A CB  
6    C CG  . MET A 4   ? 0.8935 1.0325 1.0091 0.0358  -0.0613 -0.1696 ? ? ? ? ? ? 1   MET A CG  
7    S SD  . MET A 4   ? 1.4067 1.5419 1.5294 0.0237  -0.0519 -0.1711 ? ? ? ? ? ? 1   MET A SD  
8    C CE  . MET A 4   ? 1.1815 1.3236 1.3095 0.0157  -0.0433 -0.1766 ? ? ? ? ? ? 1   MET A CE  
9    N N   . ALA A 5   ? 0.6601 0.7629 0.7483 0.0420  -0.0673 -0.1382 ? ? ? ? ? ? 2   ALA A N   
10   C CA  . ALA A 5   ? 0.5925 0.6839 0.6739 0.0465  -0.0694 -0.1271 ? ? ? ? ? ? 2   ALA A CA  
11   C C   . ALA A 5   ? 0.5461 0.6246 0.6165 0.0490  -0.0695 -0.1138 ? ? ? ? ? ? 2   ALA A C   
12   O O   . ALA A 5   ? 0.5529 0.6235 0.6213 0.0419  -0.0653 -0.1094 ? ? ? ? ? ? 2   ALA A O   
13   C CB  . ALA A 5   ? 0.5903 0.6736 0.6748 0.0379  -0.0651 -0.1259 ? ? ? ? ? ? 2   ALA A CB  
14   N N   . ALA A 6   ? 0.4925 0.5687 0.5557 0.0591  -0.0742 -0.1077 ? ? ? ? ? ? 3   ALA A N   
15   C CA  . ALA A 6   ? 0.4833 0.5469 0.5357 0.0617  -0.0742 -0.0953 ? ? ? ? ? ? 3   ALA A CA  
16   C C   . ALA A 6   ? 0.4774 0.5262 0.5256 0.0581  -0.0715 -0.0855 ? ? ? ? ? ? 3   ALA A C   
17   O O   . ALA A 6   ? 0.4487 0.4972 0.5005 0.0574  -0.0714 -0.0875 ? ? ? ? ? ? 3   ALA A O   
18   C CB  . ALA A 6   ? 0.4818 0.5488 0.5269 0.0740  -0.0798 -0.0933 ? ? ? ? ? ? 3   ALA A CB  
19   N N   . VAL A 7   ? 0.4707 0.5080 0.5118 0.0556  -0.0691 -0.0756 ? ? ? ? ? ? 4   VAL A N   
20   C CA  . VAL A 7   ? 0.4281 0.4522 0.4650 0.0520  -0.0664 -0.0665 ? ? ? ? ? ? 4   VAL A CA  
21   C C   . VAL A 7   ? 0.4535 0.4698 0.4803 0.0603  -0.0687 -0.0584 ? ? ? ? ? ? 4   VAL A C   
22   O O   . VAL A 7   ? 0.4862 0.5049 0.5075 0.0679  -0.0718 -0.0576 ? ? ? ? ? ? 4   VAL A O   
23   C CB  . VAL A 7   ? 0.4283 0.4445 0.4639 0.0434  -0.0619 -0.0607 ? ? ? ? ? ? 4   VAL A CB  
24   C CG1 . VAL A 7   ? 0.3864 0.4075 0.4304 0.0347  -0.0588 -0.0679 ? ? ? ? ? ? 4   VAL A CG1 
25   C CG2 . VAL A 7   ? 0.4204 0.4350 0.4499 0.0465  -0.0626 -0.0563 ? ? ? ? ? ? 4   VAL A CG2 
26   N N   . ASP A 8   ? 0.4452 0.4517 0.4692 0.0586  -0.0667 -0.0525 ? ? ? ? ? ? 5   ASP A N   
27   C CA  . ASP A 8   ? 0.5096 0.5060 0.5233 0.0652  -0.0674 -0.0443 ? ? ? ? ? ? 5   ASP A CA  
28   C C   . ASP A 8   ? 0.4767 0.4633 0.4838 0.0611  -0.0641 -0.0355 ? ? ? ? ? ? 5   ASP A C   
29   O O   . ASP A 8   ? 0.4714 0.4521 0.4799 0.0532  -0.0603 -0.0317 ? ? ? ? ? ? 5   ASP A O   
30   C CB  . ASP A 8   ? 0.5669 0.5574 0.5809 0.0652  -0.0662 -0.0430 ? ? ? ? ? ? 5   ASP A CB  
31   C CG  . ASP A 8   ? 0.6404 0.6193 0.6431 0.0722  -0.0662 -0.0350 ? ? ? ? ? ? 5   ASP A CG  
32   O OD1 . ASP A 8   ? 0.6799 0.6574 0.6745 0.0794  -0.0685 -0.0323 ? ? ? ? ? ? 5   ASP A OD1 
33   O OD2 . ASP A 8   ? 0.6795 0.6501 0.6810 0.0701  -0.0634 -0.0317 ? ? ? ? ? ? 5   ASP A OD2 
34   N N   . LEU A 9   ? 0.4517 0.4374 0.4516 0.0664  -0.0657 -0.0325 ? ? ? ? ? ? 6   LEU A N   
35   C CA  . LEU A 9   ? 0.4523 0.4305 0.4467 0.0629  -0.0628 -0.0253 ? ? ? ? ? ? 6   LEU A CA  
36   C C   . LEU A 9   ? 0.4506 0.4159 0.4381 0.0613  -0.0595 -0.0171 ? ? ? ? ? ? 6   LEU A C   
37   O O   . LEU A 9   ? 0.4614 0.4211 0.4464 0.0565  -0.0563 -0.0117 ? ? ? ? ? ? 6   LEU A O   
38   C CB  . LEU A 9   ? 0.4253 0.4055 0.4131 0.0693  -0.0652 -0.0245 ? ? ? ? ? ? 6   LEU A CB  
39   C CG  . LEU A 9   ? 0.3664 0.3594 0.3606 0.0695  -0.0675 -0.0324 ? ? ? ? ? ? 6   LEU A CG  
40   C CD1 . LEU A 9   ? 0.3595 0.3532 0.3465 0.0746  -0.0690 -0.0305 ? ? ? ? ? ? 6   LEU A CD1 
41   C CD2 . LEU A 9   ? 0.3151 0.3105 0.3181 0.0597  -0.0643 -0.0347 ? ? ? ? ? ? 6   LEU A CD2 
42   N N   . ALA A 10  ? 0.4037 0.3647 0.3886 0.0654  -0.0599 -0.0166 ? ? ? ? ? ? 7   ALA A N   
43   C CA  . ALA A 10  ? 0.4235 0.3719 0.4017 0.0639  -0.0561 -0.0096 ? ? ? ? ? ? 7   ALA A CA  
44   C C   . ALA A 10  ? 0.4505 0.3973 0.4350 0.0536  -0.0522 -0.0085 ? ? ? ? ? ? 7   ALA A C   
45   O O   . ALA A 10  ? 0.4549 0.3927 0.4349 0.0503  -0.0483 -0.0030 ? ? ? ? ? ? 7   ALA A O   
46   C CB  . ALA A 10  ? 0.4505 0.3943 0.4242 0.0714  -0.0574 -0.0098 ? ? ? ? ? ? 7   ALA A CB  
47   N N   . THR A 11  ? 0.4707 0.4264 0.4650 0.0483  -0.0529 -0.0140 ? ? ? ? ? ? 8   THR A N   
48   C CA  . THR A 11  ? 0.4682 0.4230 0.4680 0.0387  -0.0495 -0.0132 ? ? ? ? ? ? 8   THR A CA  
49   C C   . THR A 11  ? 0.4145 0.3720 0.4166 0.0333  -0.0485 -0.0121 ? ? ? ? ? ? 8   THR A C   
50   O O   . THR A 11  ? 0.3592 0.3167 0.3654 0.0258  -0.0461 -0.0114 ? ? ? ? ? ? 8   THR A O   
51   C CB  . THR A 11  ? 0.4760 0.4369 0.4845 0.0357  -0.0501 -0.0200 ? ? ? ? ? ? 8   THR A CB  
52   O OG1 . THR A 11  ? 0.4777 0.4486 0.4918 0.0374  -0.0530 -0.0270 ? ? ? ? ? ? 8   THR A OG1 
53   C CG2 . THR A 11  ? 0.5002 0.4581 0.5072 0.0407  -0.0507 -0.0210 ? ? ? ? ? ? 8   THR A CG2 
54   N N   . HIS A 12  ? 0.3293 0.2890 0.3285 0.0375  -0.0503 -0.0119 ? ? ? ? ? ? 9   HIS A N   
55   C CA  . HIS A 12  ? 0.3169 0.2787 0.3180 0.0334  -0.0493 -0.0109 ? ? ? ? ? ? 9   HIS A CA  
56   C C   . HIS A 12  ? 0.3348 0.2898 0.3294 0.0327  -0.0471 -0.0037 ? ? ? ? ? ? 9   HIS A C   
57   O O   . HIS A 12  ? 0.3319 0.2841 0.3196 0.0382  -0.0478 -0.0014 ? ? ? ? ? ? 9   HIS A O   
58   C CB  . HIS A 12  ? 0.3046 0.2739 0.3076 0.0374  -0.0521 -0.0161 ? ? ? ? ? ? 9   HIS A CB  
59   C CG  . HIS A 12  ? 0.2665 0.2440 0.2778 0.0353  -0.0532 -0.0242 ? ? ? ? ? ? 9   HIS A CG  
60   N ND1 . HIS A 12  ? 0.3017 0.2848 0.3178 0.0324  -0.0528 -0.0286 ? ? ? ? ? ? 9   HIS A ND1 
61   C CD2 . HIS A 12  ? 0.2694 0.2502 0.2850 0.0354  -0.0541 -0.0291 ? ? ? ? ? ? 9   HIS A CD2 
62   C CE1 . HIS A 12  ? 0.3050 0.2945 0.3279 0.0304  -0.0532 -0.0361 ? ? ? ? ? ? 9   HIS A CE1 
63   N NE2 . HIS A 12  ? 0.3209 0.3095 0.3439 0.0322  -0.0542 -0.0367 ? ? ? ? ? ? 9   HIS A NE2 
64   N N   . PRO A 13  ? 0.3484 0.3011 0.3449 0.0260  -0.0442 -0.0004 ? ? ? ? ? ? 10  PRO A N   
65   C CA  . PRO A 13  ? 0.3487 0.2961 0.3401 0.0245  -0.0417 0.0057  ? ? ? ? ? ? 10  PRO A CA  
66   C C   . PRO A 13  ? 0.3573 0.3057 0.3459 0.0276  -0.0424 0.0068  ? ? ? ? ? ? 10  PRO A C   
67   O O   . PRO A 13  ? 0.3484 0.2920 0.3305 0.0294  -0.0409 0.0107  ? ? ? ? ? ? 10  PRO A O   
68   C CB  . PRO A 13  ? 0.3182 0.2665 0.3143 0.0170  -0.0396 0.0071  ? ? ? ? ? ? 10  PRO A CB  
69   C CG  . PRO A 13  ? 0.2865 0.2402 0.2894 0.0149  -0.0411 0.0020  ? ? ? ? ? ? 10  PRO A CG  
70   C CD  . PRO A 13  ? 0.2811 0.2368 0.2845 0.0193  -0.0433 -0.0027 ? ? ? ? ? ? 10  PRO A CD  
71   N N   . GLY A 14  ? 0.3058 0.2602 0.2991 0.0277  -0.0441 0.0030  ? ? ? ? ? ? 11  GLY A N   
72   C CA  . GLY A 14  ? 0.2688 0.2249 0.2602 0.0303  -0.0446 0.0032  ? ? ? ? ? ? 11  GLY A CA  
73   C C   . GLY A 14  ? 0.3155 0.2710 0.3005 0.0375  -0.0466 0.0025  ? ? ? ? ? ? 11  GLY A C   
74   O O   . GLY A 14  ? 0.3220 0.2755 0.3018 0.0398  -0.0461 0.0050  ? ? ? ? ? ? 11  GLY A O   
75   N N   . HIS A 15  ? 0.3159 0.2732 0.3008 0.0413  -0.0490 -0.0010 ? ? ? ? ? ? 12  HIS A N   
76   C CA  . HIS A 15  ? 0.3134 0.2700 0.2912 0.0492  -0.0514 -0.0014 ? ? ? ? ? ? 12  HIS A CA  
77   C C   . HIS A 15  ? 0.3018 0.2482 0.2698 0.0509  -0.0491 0.0050  ? ? ? ? ? ? 12  HIS A C   
78   O O   . HIS A 15  ? 0.2760 0.2193 0.2361 0.0552  -0.0492 0.0073  ? ? ? ? ? ? 12  HIS A O   
79   C CB  . HIS A 15  ? 0.3367 0.2978 0.3171 0.0532  -0.0545 -0.0067 ? ? ? ? ? ? 12  HIS A CB  
80   C CG  . HIS A 15  ? 0.3540 0.3144 0.3264 0.0623  -0.0574 -0.0069 ? ? ? ? ? ? 12  HIS A CG  
81   N ND1 . HIS A 15  ? 0.3458 0.3119 0.3158 0.0672  -0.0601 -0.0095 ? ? ? ? ? ? 12  HIS A ND1 
82   C CD2 . HIS A 15  ? 0.3734 0.3276 0.3390 0.0678  -0.0581 -0.0047 ? ? ? ? ? ? 12  HIS A CD2 
83   C CE1 . HIS A 15  ? 0.3659 0.3297 0.3275 0.0756  -0.0626 -0.0088 ? ? ? ? ? ? 12  HIS A CE1 
84   N NE2 . HIS A 15  ? 0.3605 0.3165 0.3191 0.0763  -0.0615 -0.0057 ? ? ? ? ? ? 12  HIS A NE2 
85   N N   . LEU A 16  ? 0.2919 0.2329 0.2602 0.0472  -0.0465 0.0076  ? ? ? ? ? ? 13  LEU A N   
86   C CA  . LEU A 16  ? 0.3190 0.2496 0.2785 0.0474  -0.0432 0.0132  ? ? ? ? ? ? 13  LEU A CA  
87   C C   . LEU A 16  ? 0.3424 0.2708 0.2995 0.0438  -0.0402 0.0168  ? ? ? ? ? ? 13  LEU A C   
88   O O   . LEU A 16  ? 0.3401 0.2612 0.2880 0.0459  -0.0379 0.0204  ? ? ? ? ? ? 13  LEU A O   
89   C CB  . LEU A 16  ? 0.3546 0.2811 0.3162 0.0431  -0.0406 0.0143  ? ? ? ? ? ? 13  LEU A CB  
90   C CG  . LEU A 16  ? 0.4163 0.3407 0.3768 0.0476  -0.0421 0.0123  ? ? ? ? ? ? 13  LEU A CG  
91   C CD1 . LEU A 16  ? 0.4193 0.3383 0.3694 0.0568  -0.0438 0.0136  ? ? ? ? ? ? 13  LEU A CD1 
92   C CD2 . LEU A 16  ? 0.4759 0.4103 0.4464 0.0471  -0.0456 0.0060  ? ? ? ? ? ? 13  LEU A CD2 
93   N N   . ALA A 17  ? 0.2644 0.1989 0.2296 0.0384  -0.0400 0.0157  ? ? ? ? ? ? 14  ALA A N   
94   C CA  . ALA A 17  ? 0.2357 0.1698 0.2005 0.0351  -0.0375 0.0184  ? ? ? ? ? ? 14  ALA A CA  
95   C C   . ALA A 17  ? 0.3235 0.2576 0.2828 0.0397  -0.0384 0.0185  ? ? ? ? ? ? 14  ALA A C   
96   O O   . ALA A 17  ? 0.3134 0.2426 0.2665 0.0393  -0.0356 0.0216  ? ? ? ? ? ? 14  ALA A O   
97   C CB  . ALA A 17  ? 0.2752 0.2159 0.2496 0.0299  -0.0377 0.0170  ? ? ? ? ? ? 14  ALA A CB  
98   N N   . ARG A 18  ? 0.3587 0.2989 0.3204 0.0436  -0.0420 0.0144  ? ? ? ? ? ? 15  ARG A N   
99   C CA  . ARG A 18  ? 0.3670 0.3084 0.3237 0.0480  -0.0431 0.0137  ? ? ? ? ? ? 15  ARG A CA  
100  C C   . ARG A 18  ? 0.3540 0.2871 0.2982 0.0532  -0.0425 0.0169  ? ? ? ? ? ? 15  ARG A C   
101  O O   . ARG A 18  ? 0.3746 0.3039 0.3120 0.0540  -0.0406 0.0192  ? ? ? ? ? ? 15  ARG A O   
102  C CB  . ARG A 18  ? 0.3216 0.2719 0.2831 0.0512  -0.0471 0.0079  ? ? ? ? ? ? 15  ARG A CB  
103  C CG  . ARG A 18  ? 0.4096 0.3615 0.3646 0.0567  -0.0487 0.0069  ? ? ? ? ? ? 15  ARG A CG  
104  C CD  . ARG A 18  ? 0.4439 0.4062 0.4046 0.0591  -0.0521 0.0002  ? ? ? ? ? ? 15  ARG A CD  
105  N NE  . ARG A 18  ? 0.4258 0.3919 0.3880 0.0630  -0.0554 -0.0037 ? ? ? ? ? ? 15  ARG A NE  
106  C CZ  . ARG A 18  ? 0.4337 0.3984 0.3878 0.0703  -0.0581 -0.0036 ? ? ? ? ? ? 15  ARG A CZ  
107  N NH1 . ARG A 18  ? 0.4148 0.3730 0.3576 0.0743  -0.0575 0.0006  ? ? ? ? ? ? 15  ARG A NH1 
108  N NH2 . ARG A 18  ? 0.3922 0.3616 0.3491 0.0738  -0.0613 -0.0078 ? ? ? ? ? ? 15  ARG A NH2 
109  N N   . ARG A 19  ? 0.3160 0.2457 0.2570 0.0568  -0.0438 0.0168  ? ? ? ? ? ? 16  ARG A N   
110  C CA  . ARG A 19  ? 0.3608 0.2812 0.2888 0.0628  -0.0433 0.0200  ? ? ? ? ? ? 16  ARG A CA  
111  C C   . ARG A 19  ? 0.3287 0.2380 0.2494 0.0591  -0.0376 0.0253  ? ? ? ? ? ? 16  ARG A C   
112  O O   . ARG A 19  ? 0.3994 0.3003 0.3082 0.0624  -0.0357 0.0283  ? ? ? ? ? ? 16  ARG A O   
113  C CB  . ARG A 19  ? 0.4330 0.3526 0.3599 0.0681  -0.0461 0.0183  ? ? ? ? ? ? 16  ARG A CB  
114  C CG  . ARG A 19  ? 0.5129 0.4445 0.4467 0.0721  -0.0516 0.0120  ? ? ? ? ? ? 16  ARG A CG  
115  C CD  . ARG A 19  ? 0.5953 0.5269 0.5276 0.0785  -0.0547 0.0099  ? ? ? ? ? ? 16  ARG A CD  
116  N NE  . ARG A 19  ? 0.6774 0.6002 0.5956 0.0869  -0.0554 0.0133  ? ? ? ? ? ? 16  ARG A NE  
117  C CZ  . ARG A 19  ? 0.6910 0.6146 0.6056 0.0953  -0.0592 0.0114  ? ? ? ? ? ? 16  ARG A CZ  
118  N NH1 . ARG A 19  ? 0.6645 0.5982 0.5894 0.0960  -0.0627 0.0054  ? ? ? ? ? ? 16  ARG A NH1 
119  N NH2 . ARG A 19  ? 0.7290 0.6431 0.6291 0.1033  -0.0595 0.0154  ? ? ? ? ? ? 16  ARG A NH2 
120  N N   . LEU A 20  ? 0.3240 0.2332 0.2513 0.0520  -0.0346 0.0261  ? ? ? ? ? ? 17  LEU A N   
121  C CA  . LEU A 20  ? 0.3773 0.2780 0.2994 0.0473  -0.0288 0.0300  ? ? ? ? ? ? 17  LEU A CA  
122  C C   . LEU A 20  ? 0.4011 0.3029 0.3215 0.0451  -0.0268 0.0308  ? ? ? ? ? ? 17  LEU A C   
123  O O   . LEU A 20  ? 0.4213 0.3143 0.3320 0.0447  -0.0226 0.0336  ? ? ? ? ? ? 17  LEU A O   
124  C CB  . LEU A 20  ? 0.3127 0.2158 0.2436 0.0401  -0.0267 0.0298  ? ? ? ? ? ? 17  LEU A CB  
125  C CG  . LEU A 20  ? 0.3371 0.2336 0.2644 0.0343  -0.0205 0.0326  ? ? ? ? ? ? 17  LEU A CG  
126  C CD1 . LEU A 20  ? 0.3422 0.2252 0.2571 0.0371  -0.0167 0.0354  ? ? ? ? ? ? 17  LEU A CD1 
127  C CD2 . LEU A 20  ? 0.2673 0.1693 0.2046 0.0273  -0.0193 0.0317  ? ? ? ? ? ? 17  LEU A CD2 
128  N N   . GLN A 21  ? 0.3533 0.2653 0.2829 0.0436  -0.0294 0.0281  ? ? ? ? ? ? 18  GLN A N   
129  C CA  . GLN A 21  ? 0.3827 0.2969 0.3123 0.0415  -0.0276 0.0283  ? ? ? ? ? ? 18  GLN A CA  
130  C C   . GLN A 21  ? 0.4061 0.3170 0.3255 0.0472  -0.0284 0.0286  ? ? ? ? ? ? 18  GLN A C   
131  O O   . GLN A 21  ? 0.3887 0.2959 0.3025 0.0458  -0.0251 0.0301  ? ? ? ? ? ? 18  GLN A O   
132  C CB  . GLN A 21  ? 0.2925 0.2175 0.2345 0.0386  -0.0299 0.0254  ? ? ? ? ? ? 18  GLN A CB  
133  C CG  . GLN A 21  ? 0.2722 0.2005 0.2154 0.0372  -0.0285 0.0251  ? ? ? ? ? ? 18  GLN A CG  
134  C CD  . GLN A 21  ? 0.3471 0.2708 0.2869 0.0328  -0.0234 0.0275  ? ? ? ? ? ? 18  GLN A CD  
135  O OE1 . GLN A 21  ? 0.3899 0.3102 0.3296 0.0294  -0.0208 0.0292  ? ? ? ? ? ? 18  GLN A OE1 
136  N NE2 . GLN A 21  ? 0.4140 0.3382 0.3514 0.0327  -0.0217 0.0272  ? ? ? ? ? ? 18  GLN A NE2 
137  N N   . GLN A 22  ? 0.4216 0.3344 0.3387 0.0536  -0.0328 0.0268  ? ? ? ? ? ? 19  GLN A N   
138  C CA  . GLN A 22  ? 0.4562 0.3658 0.3622 0.0599  -0.0341 0.0272  ? ? ? ? ? ? 19  GLN A CA  
139  C C   . GLN A 22  ? 0.4441 0.3394 0.3354 0.0614  -0.0299 0.0319  ? ? ? ? ? ? 19  GLN A C   
140  O O   . GLN A 22  ? 0.4654 0.3552 0.3470 0.0624  -0.0274 0.0336  ? ? ? ? ? ? 19  GLN A O   
141  C CB  . GLN A 22  ? 0.5278 0.4430 0.4342 0.0669  -0.0399 0.0240  ? ? ? ? ? ? 19  GLN A CB  
142  C CG  . GLN A 22  ? 0.5511 0.4799 0.4699 0.0658  -0.0435 0.0185  ? ? ? ? ? ? 19  GLN A CG  
143  C CD  . GLN A 22  ? 0.5536 0.4890 0.4740 0.0720  -0.0488 0.0143  ? ? ? ? ? ? 19  GLN A CD  
144  O OE1 . GLN A 22  ? 0.5766 0.5228 0.5063 0.0714  -0.0515 0.0090  ? ? ? ? ? ? 19  GLN A OE1 
145  N NE2 . GLN A 22  ? 0.5150 0.4439 0.4264 0.0779  -0.0500 0.0162  ? ? ? ? ? ? 19  GLN A NE2 
146  N N   . ALA A 23  ? 0.4295 0.3182 0.3190 0.0615  -0.0286 0.0337  ? ? ? ? ? ? 20  ALA A N   
147  C CA  . ALA A 23  ? 0.4526 0.3261 0.3283 0.0623  -0.0236 0.0381  ? ? ? ? ? ? 20  ALA A CA  
148  C C   . ALA A 23  ? 0.4884 0.3576 0.3625 0.0549  -0.0171 0.0397  ? ? ? ? ? ? 20  ALA A C   
149  O O   . ALA A 23  ? 0.4924 0.3504 0.3533 0.0555  -0.0126 0.0425  ? ? ? ? ? ? 20  ALA A O   
150  C CB  . ALA A 23  ? 0.4526 0.3212 0.3294 0.0624  -0.0229 0.0390  ? ? ? ? ? ? 20  ALA A CB  
151  N N   . HIS A 24  ? 0.4485 0.3266 0.3358 0.0480  -0.0164 0.0377  ? ? ? ? ? ? 21  HIS A N   
152  C CA  . HIS A 24  ? 0.4437 0.3212 0.3323 0.0409  -0.0109 0.0381  ? ? ? ? ? ? 21  HIS A CA  
153  C C   . HIS A 24  ? 0.3795 0.2584 0.2639 0.0418  -0.0105 0.0375  ? ? ? ? ? ? 21  HIS A C   
154  O O   . HIS A 24  ? 0.3760 0.2469 0.2515 0.0393  -0.0050 0.0390  ? ? ? ? ? ? 21  HIS A O   
155  C CB  . HIS A 24  ? 0.3405 0.2292 0.2448 0.0347  -0.0117 0.0358  ? ? ? ? ? ? 21  HIS A CB  
156  C CG  . HIS A 24  ? 0.4053 0.2969 0.3131 0.0283  -0.0074 0.0352  ? ? ? ? ? ? 21  HIS A CG  
157  N ND1 . HIS A 24  ? 0.3821 0.2855 0.3027 0.0251  -0.0094 0.0329  ? ? ? ? ? ? 21  HIS A ND1 
158  C CD2 . HIS A 24  ? 0.3948 0.2792 0.2951 0.0246  -0.0010 0.0362  ? ? ? ? ? ? 21  HIS A CD2 
159  C CE1 . HIS A 24  ? 0.4102 0.3146 0.3316 0.0202  -0.0049 0.0324  ? ? ? ? ? ? 21  HIS A CE1 
160  N NE2 . HIS A 24  ? 0.4163 0.3096 0.3257 0.0194  0.0004  0.0340  ? ? ? ? ? ? 21  HIS A NE2 
161  N N   . TYR A 25  ? 0.3588 0.2476 0.2495 0.0450  -0.0159 0.0350  ? ? ? ? ? ? 22  TYR A N   
162  C CA  . TYR A 25  ? 0.4283 0.3198 0.3163 0.0457  -0.0157 0.0338  ? ? ? ? ? ? 22  TYR A CA  
163  C C   . TYR A 25  ? 0.4953 0.3754 0.3658 0.0506  -0.0140 0.0363  ? ? ? ? ? ? 22  TYR A C   
164  O O   . TYR A 25  ? 0.4964 0.3730 0.3604 0.0488  -0.0104 0.0367  ? ? ? ? ? ? 22  TYR A O   
165  C CB  . TYR A 25  ? 0.4231 0.3269 0.3207 0.0485  -0.0216 0.0301  ? ? ? ? ? ? 22  TYR A CB  
166  C CG  . TYR A 25  ? 0.4754 0.3835 0.3726 0.0483  -0.0211 0.0283  ? ? ? ? ? ? 22  TYR A CG  
167  C CD1 . TYR A 25  ? 0.5634 0.4693 0.4502 0.0538  -0.0228 0.0281  ? ? ? ? ? ? 22  TYR A CD1 
168  C CD2 . TYR A 25  ? 0.5157 0.4302 0.4228 0.0428  -0.0191 0.0266  ? ? ? ? ? ? 22  TYR A CD2 
169  C CE1 . TYR A 25  ? 0.6121 0.5220 0.4984 0.0532  -0.0220 0.0261  ? ? ? ? ? ? 22  TYR A CE1 
170  C CE2 . TYR A 25  ? 0.5502 0.4686 0.4573 0.0425  -0.0183 0.0245  ? ? ? ? ? ? 22  TYR A CE2 
171  C CZ  . TYR A 25  ? 0.6110 0.5270 0.5078 0.0473  -0.0197 0.0242  ? ? ? ? ? ? 22  TYR A CZ  
172  O OH  . TYR A 25  ? 0.6901 0.6102 0.5871 0.0466  -0.0187 0.0219  ? ? ? ? ? ? 22  TYR A OH  
173  N N   . LEU A 26  ? 0.5241 0.3981 0.3867 0.0569  -0.0165 0.0381  ? ? ? ? ? ? 23  LEU A N   
174  C CA  . LEU A 26  ? 0.5630 0.4249 0.4074 0.0628  -0.0153 0.0411  ? ? ? ? ? ? 23  LEU A CA  
175  C C   . LEU A 26  ? 0.5585 0.4052 0.3915 0.0585  -0.0071 0.0447  ? ? ? ? ? ? 23  LEU A C   
176  O O   . LEU A 26  ? 0.5895 0.4285 0.4106 0.0583  -0.0032 0.0461  ? ? ? ? ? ? 23  LEU A O   
177  C CB  . LEU A 26  ? 0.5905 0.4501 0.4300 0.0713  -0.0203 0.0420  ? ? ? ? ? ? 23  LEU A CB  
178  C CG  . LEU A 26  ? 0.7250 0.5787 0.5487 0.0805  -0.0229 0.0436  ? ? ? ? ? ? 23  LEU A CG  
179  C CD1 . LEU A 26  ? 0.7923 0.6266 0.5966 0.0816  -0.0166 0.0489  ? ? ? ? ? ? 23  LEU A CD1 
180  C CD2 . LEU A 26  ? 0.7513 0.6152 0.5770 0.0811  -0.0256 0.0405  ? ? ? ? ? ? 23  LEU A CD2 
181  N N   . LEU A 27  ? 0.4789 0.3216 0.3156 0.0547  -0.0042 0.0456  ? ? ? ? ? ? 24  LEU A N   
182  C CA  . LEU A 27  ? 0.4725 0.3014 0.2997 0.0497  0.0043  0.0482  ? ? ? ? ? ? 24  LEU A CA  
183  C C   . LEU A 27  ? 0.4757 0.3076 0.3060 0.0418  0.0096  0.0463  ? ? ? ? ? ? 24  LEU A C   
184  O O   . LEU A 27  ? 0.4240 0.2438 0.2418 0.0391  0.0165  0.0478  ? ? ? ? ? ? 24  LEU A O   
185  C CB  . LEU A 27  ? 0.4704 0.2974 0.3038 0.0461  0.0063  0.0484  ? ? ? ? ? ? 24  LEU A CB  
186  C CG  . LEU A 27  ? 0.5520 0.3699 0.3781 0.0527  0.0046  0.0510  ? ? ? ? ? ? 24  LEU A CG  
187  C CD1 . LEU A 27  ? 0.5464 0.3658 0.3822 0.0476  0.0064  0.0502  ? ? ? ? ? ? 24  LEU A CD1 
188  C CD2 . LEU A 27  ? 0.5894 0.3874 0.3944 0.0564  0.0100  0.0552  ? ? ? ? ? ? 24  LEU A CD2 
189  N N   . TRP A 28  ? 0.4918 0.3394 0.3384 0.0382  0.0065  0.0427  ? ? ? ? ? ? 25  TRP A N   
190  C CA  . TRP A 28  ? 0.4813 0.3337 0.3329 0.0312  0.0108  0.0404  ? ? ? ? ? ? 25  TRP A CA  
191  C C   . TRP A 28  ? 0.4928 0.3413 0.3338 0.0331  0.0123  0.0404  ? ? ? ? ? ? 25  TRP A C   
192  O O   . TRP A 28  ? 0.4909 0.3319 0.3240 0.0285  0.0192  0.0404  ? ? ? ? ? ? 25  TRP A O   
193  C CB  . TRP A 28  ? 0.4233 0.2929 0.2941 0.0283  0.0066  0.0369  ? ? ? ? ? ? 25  TRP A CB  
194  C CG  . TRP A 28  ? 0.3797 0.2552 0.2567 0.0217  0.0107  0.0342  ? ? ? ? ? ? 25  TRP A CG  
195  C CD1 . TRP A 28  ? 0.3943 0.2739 0.2713 0.0217  0.0109  0.0323  ? ? ? ? ? ? 25  TRP A CD1 
196  C CD2 . TRP A 28  ? 0.3537 0.2325 0.2380 0.0144  0.0153  0.0325  ? ? ? ? ? ? 25  TRP A CD2 
197  N NE1 . TRP A 28  ? 0.3854 0.2705 0.2696 0.0150  0.0152  0.0295  ? ? ? ? ? ? 25  TRP A NE1 
198  C CE2 . TRP A 28  ? 0.3952 0.2804 0.2840 0.0105  0.0178  0.0295  ? ? ? ? ? ? 25  TRP A CE2 
199  C CE3 . TRP A 28  ? 0.3043 0.1821 0.1921 0.0106  0.0175  0.0328  ? ? ? ? ? ? 25  TRP A CE3 
200  C CZ2 . TRP A 28  ? 0.3710 0.2623 0.2678 0.0036  0.0221  0.0266  ? ? ? ? ? ? 25  TRP A CZ2 
201  C CZ3 . TRP A 28  ? 0.3205 0.2043 0.2158 0.0034  0.0219  0.0301  ? ? ? ? ? ? 25  TRP A CZ3 
202  C CH2 . TRP A 28  ? 0.3887 0.2795 0.2886 0.0001  0.0240  0.0269  ? ? ? ? ? ? 25  TRP A CH2 
203  N N   . ASN A 29  ? 0.4715 0.3252 0.3121 0.0396  0.0060  0.0400  ? ? ? ? ? ? 26  ASN A N   
204  C CA  . ASN A 29  ? 0.5169 0.3683 0.3478 0.0417  0.0067  0.0398  ? ? ? ? ? ? 26  ASN A CA  
205  C C   . ASN A 29  ? 0.5559 0.3892 0.3649 0.0451  0.0110  0.0438  ? ? ? ? ? ? 26  ASN A C   
206  O O   . ASN A 29  ? 0.5810 0.4089 0.3796 0.0443  0.0145  0.0439  ? ? ? ? ? ? 26  ASN A O   
207  C CB  . ASN A 29  ? 0.5315 0.3945 0.3684 0.0476  -0.0011 0.0376  ? ? ? ? ? ? 26  ASN A CB  
208  C CG  . ASN A 29  ? 0.5470 0.4257 0.4024 0.0435  -0.0034 0.0334  ? ? ? ? ? ? 26  ASN A CG  
209  O OD1 . ASN A 29  ? 0.5566 0.4398 0.4138 0.0413  -0.0019 0.0311  ? ? ? ? ? ? 26  ASN A OD1 
210  N ND2 . ASN A 29  ? 0.4797 0.3662 0.3486 0.0426  -0.0066 0.0324  ? ? ? ? ? ? 26  ASN A ND2 
211  N N   . THR A 30  ? 0.5782 0.4017 0.3800 0.0488  0.0109  0.0471  ? ? ? ? ? ? 27  THR A N   
212  C CA  . THR A 30  ? 0.6071 0.4114 0.3869 0.0530  0.0149  0.0516  ? ? ? ? ? ? 27  THR A CA  
213  C C   . THR A 30  ? 0.6407 0.4316 0.4128 0.0452  0.0253  0.0527  ? ? ? ? ? ? 27  THR A C   
214  O O   . THR A 30  ? 0.6486 0.4264 0.4044 0.0444  0.0312  0.0544  ? ? ? ? ? ? 27  THR A O   
215  C CB  . THR A 30  ? 0.6312 0.4295 0.4058 0.0611  0.0107  0.0546  ? ? ? ? ? ? 27  THR A CB  
216  O OG1 . THR A 30  ? 0.6462 0.4571 0.4269 0.0685  0.0014  0.0529  ? ? ? ? ? ? 27  THR A OG1 
217  C CG2 . THR A 30  ? 0.7038 0.4805 0.4545 0.0660  0.0153  0.0598  ? ? ? ? ? ? 27  THR A CG2 
218  N N   . MET A 31  ? 0.5756 0.3702 0.3596 0.0391  0.0277  0.0512  ? ? ? ? ? ? 28  MET A N   
219  C CA  . MET A 31  ? 0.5491 0.3314 0.3265 0.0317  0.0376  0.0517  ? ? ? ? ? ? 28  MET A CA  
220  C C   . MET A 31  ? 0.5416 0.3332 0.3299 0.0216  0.0426  0.0470  ? ? ? ? ? ? 28  MET A C   
221  O O   . MET A 31  ? 0.5624 0.3439 0.3428 0.0150  0.0518  0.0463  ? ? ? ? ? ? 28  MET A O   
222  C CB  . MET A 31  ? 0.5573 0.3363 0.3389 0.0313  0.0381  0.0528  ? ? ? ? ? ? 28  MET A CB  
223  C CG  . MET A 31  ? 0.5833 0.3543 0.3559 0.0414  0.0331  0.0569  ? ? ? ? ? ? 28  MET A CG  
224  S SD  . MET A 31  ? 0.6066 0.3716 0.3829 0.0398  0.0355  0.0579  ? ? ? ? ? ? 28  MET A SD  
225  C CE  . MET A 31  ? 0.4875 0.2329 0.2492 0.0315  0.0494  0.0588  ? ? ? ? ? ? 28  MET A CE  
226  N N   . VAL A 32  ? 0.4933 0.3039 0.2998 0.0204  0.0368  0.0435  ? ? ? ? ? ? 29  VAL A N   
227  C CA  . VAL A 32  ? 0.4836 0.3051 0.3028 0.0117  0.0405  0.0388  ? ? ? ? ? ? 29  VAL A CA  
228  C C   . VAL A 32  ? 0.4772 0.3053 0.2976 0.0107  0.0403  0.0361  ? ? ? ? ? ? 29  VAL A C   
229  O O   . VAL A 32  ? 0.5048 0.3266 0.3176 0.0055  0.0477  0.0345  ? ? ? ? ? ? 29  VAL A O   
230  C CB  . VAL A 32  ? 0.4590 0.2967 0.2986 0.0097  0.0355  0.0365  ? ? ? ? ? ? 29  VAL A CB  
231  C CG1 . VAL A 32  ? 0.4042 0.2536 0.2565 0.0017  0.0389  0.0316  ? ? ? ? ? ? 29  VAL A CG1 
232  C CG2 . VAL A 32  ? 0.4300 0.2610 0.2683 0.0094  0.0367  0.0385  ? ? ? ? ? ? 29  VAL A CG2 
233  N N   . SER A 33  ? 0.4660 0.3065 0.2960 0.0154  0.0323  0.0352  ? ? ? ? ? ? 30  SER A N   
234  C CA  . SER A 33  ? 0.5125 0.3606 0.3454 0.0145  0.0319  0.0322  ? ? ? ? ? ? 30  SER A CA  
235  C C   . SER A 33  ? 0.4959 0.3536 0.3345 0.0213  0.0233  0.0320  ? ? ? ? ? ? 30  SER A C   
236  O O   . SER A 33  ? 0.4597 0.3248 0.3082 0.0246  0.0171  0.0323  ? ? ? ? ? ? 30  SER A O   
237  C CB  . SER A 33  ? 0.4809 0.3414 0.3294 0.0069  0.0347  0.0274  ? ? ? ? ? ? 30  SER A CB  
238  O OG  . SER A 33  ? 0.4840 0.3508 0.3351 0.0057  0.0351  0.0242  ? ? ? ? ? ? 30  SER A OG  
239  N N   . GLU A 34  ? 0.5102 0.3679 0.3426 0.0228  0.0233  0.0310  ? ? ? ? ? ? 31  GLU A N   
240  C CA  . GLU A 34  ? 0.5791 0.4476 0.4180 0.0280  0.0162  0.0294  ? ? ? ? ? ? 31  GLU A CA  
241  C C   . GLU A 34  ? 0.5913 0.4729 0.4447 0.0235  0.0166  0.0246  ? ? ? ? ? ? 31  GLU A C   
242  O O   . GLU A 34  ? 0.6108 0.5025 0.4723 0.0264  0.0116  0.0224  ? ? ? ? ? ? 31  GLU A O   
243  C CB  . GLU A 34  ? 0.6123 0.4727 0.4341 0.0337  0.0153  0.0313  ? ? ? ? ? ? 31  GLU A CB  
244  C CG  . GLU A 34  ? 0.7074 0.5562 0.5154 0.0405  0.0131  0.0360  ? ? ? ? ? ? 31  GLU A CG  
245  C CD  . GLU A 34  ? 0.8041 0.6460 0.5948 0.0471  0.0115  0.0379  ? ? ? ? ? ? 31  GLU A CD  
246  O OE1 . GLU A 34  ? 0.8005 0.6523 0.5954 0.0526  0.0046  0.0362  ? ? ? ? ? ? 31  GLU A OE1 
247  O OE2 . GLU A 34  ? 0.8514 0.6779 0.6239 0.0466  0.0173  0.0408  ? ? ? ? ? ? 31  GLU A OE2 
248  N N   . GLU A 35  ? 0.5836 0.4651 0.4404 0.0164  0.0229  0.0227  ? ? ? ? ? ? 32  GLU A N   
249  C CA  . GLU A 35  ? 0.6088 0.5026 0.4795 0.0122  0.0237  0.0179  ? ? ? ? ? ? 32  GLU A CA  
250  C C   . GLU A 35  ? 0.5597 0.4642 0.4479 0.0097  0.0218  0.0165  ? ? ? ? ? ? 32  GLU A C   
251  O O   . GLU A 35  ? 0.5753 0.4916 0.4774 0.0110  0.0174  0.0143  ? ? ? ? ? ? 32  GLU A O   
252  C CB  . GLU A 35  ? 0.6555 0.5441 0.5191 0.0061  0.0319  0.0156  ? ? ? ? ? ? 32  GLU A CB  
253  C CG  . GLU A 35  ? 0.7405 0.6419 0.6180 0.0022  0.0331  0.0102  ? ? ? ? ? ? 32  GLU A CG  
254  C CD  . GLU A 35  ? 0.8481 0.7444 0.7181 -0.0041 0.0415  0.0071  ? ? ? ? ? ? 32  GLU A CD  
255  O OE1 . GLU A 35  ? 0.8816 0.7632 0.7342 -0.0054 0.0467  0.0096  ? ? ? ? ? ? 32  GLU A OE1 
256  O OE2 . GLU A 35  ? 0.8700 0.7766 0.7512 -0.0077 0.0432  0.0022  ? ? ? ? ? ? 32  GLU A OE2 
257  N N   . THR A 36  ? 0.4585 0.3584 0.3455 0.0062  0.0252  0.0176  ? ? ? ? ? ? 33  THR A N   
258  C CA  . THR A 36  ? 0.4399 0.3496 0.3421 0.0039  0.0234  0.0164  ? ? ? ? ? ? 33  THR A CA  
259  C C   . THR A 36  ? 0.4338 0.3429 0.3378 0.0083  0.0177  0.0198  ? ? ? ? ? ? 33  THR A C   
260  O O   . THR A 36  ? 0.4083 0.3064 0.3009 0.0102  0.0185  0.0231  ? ? ? ? ? ? 33  THR A O   
261  C CB  . THR A 36  ? 0.4037 0.3110 0.3051 -0.0030 0.0303  0.0149  ? ? ? ? ? ? 33  THR A CB  
262  O OG1 . THR A 36  ? 0.4178 0.3254 0.3169 -0.0076 0.0363  0.0111  ? ? ? ? ? ? 33  THR A OG1 
263  C CG2 . THR A 36  ? 0.3504 0.2700 0.2681 -0.0052 0.0280  0.0132  ? ? ? ? ? ? 33  THR A CG2 
264  N N   . THR A 37  ? 0.4103 0.3306 0.3284 0.0101  0.0121  0.0188  ? ? ? ? ? ? 34  THR A N   
265  C CA  . THR A 37  ? 0.4058 0.3267 0.3270 0.0136  0.0069  0.0212  ? ? ? ? ? ? 34  THR A CA  
266  C C   . THR A 37  ? 0.3734 0.2952 0.2994 0.0097  0.0085  0.0218  ? ? ? ? ? ? 34  THR A C   
267  O O   . THR A 37  ? 0.3540 0.2794 0.2842 0.0046  0.0127  0.0197  ? ? ? ? ? ? 34  THR A O   
268  C CB  . THR A 37  ? 0.4117 0.3432 0.3453 0.0167  0.0009  0.0197  ? ? ? ? ? ? 34  THR A CB  
269  O OG1 . THR A 37  ? 0.3802 0.3213 0.3267 0.0134  0.0013  0.0176  ? ? ? ? ? ? 34  THR A OG1 
270  C CG2 . THR A 37  ? 0.4300 0.3624 0.3605 0.0197  -0.0001 0.0181  ? ? ? ? ? ? 34  THR A CG2 
271  N N   . SER A 38  ? 0.3207 0.2401 0.2465 0.0121  0.0052  0.0242  ? ? ? ? ? ? 35  SER A N   
272  C CA  . SER A 38  ? 0.3140 0.2346 0.2444 0.0083  0.0066  0.0246  ? ? ? ? ? ? 35  SER A CA  
273  C C   . SER A 38  ? 0.3070 0.2408 0.2526 0.0058  0.0046  0.0224  ? ? ? ? ? ? 35  SER A C   
274  O O   . SER A 38  ? 0.3067 0.2438 0.2561 0.0010  0.0078  0.0212  ? ? ? ? ? ? 35  SER A O   
275  C CB  . SER A 38  ? 0.2991 0.2136 0.2253 0.0113  0.0039  0.0275  ? ? ? ? ? ? 35  SER A CB  
276  O OG  . SER A 38  ? 0.3290 0.2509 0.2645 0.0143  -0.0024 0.0274  ? ? ? ? ? ? 35  SER A OG  
277  N N   . PRO A 39  ? 0.2729 0.2142 0.2269 0.0091  -0.0005 0.0217  ? ? ? ? ? ? 36  PRO A N   
278  C CA  . PRO A 39  ? 0.3039 0.2564 0.2709 0.0073  -0.0020 0.0199  ? ? ? ? ? ? 36  PRO A CA  
279  C C   . PRO A 39  ? 0.2991 0.2566 0.2690 0.0038  0.0022  0.0169  ? ? ? ? ? ? 36  PRO A C   
280  O O   . PRO A 39  ? 0.2857 0.2516 0.2642 0.0011  0.0026  0.0153  ? ? ? ? ? ? 36  PRO A O   
281  C CB  . PRO A 39  ? 0.3686 0.3254 0.3416 0.0118  -0.0070 0.0197  ? ? ? ? ? ? 36  PRO A CB  
282  C CG  . PRO A 39  ? 0.3217 0.2712 0.2870 0.0153  -0.0093 0.0215  ? ? ? ? ? ? 36  PRO A CG  
283  C CD  . PRO A 39  ? 0.2455 0.1858 0.1982 0.0145  -0.0051 0.0224  ? ? ? ? ? ? 36  PRO A CD  
284  N N   . GLN A 40  ? 0.3049 0.2580 0.2679 0.0039  0.0053  0.0158  ? ? ? ? ? ? 37  GLN A N   
285  C CA  . GLN A 40  ? 0.2994 0.2566 0.2644 -0.0001 0.0101  0.0122  ? ? ? ? ? ? 37  GLN A CA  
286  C C   . GLN A 40  ? 0.3150 0.2699 0.2765 -0.0058 0.0156  0.0113  ? ? ? ? ? ? 37  GLN A C   
287  O O   . GLN A 40  ? 0.2890 0.2528 0.2582 -0.0095 0.0179  0.0078  ? ? ? ? ? ? 37  GLN A O   
288  C CB  . GLN A 40  ? 0.3016 0.2532 0.2583 0.0008  0.0126  0.0113  ? ? ? ? ? ? 37  GLN A CB  
289  C CG  . GLN A 40  ? 0.2987 0.2556 0.2614 0.0050  0.0085  0.0104  ? ? ? ? ? ? 37  GLN A CG  
290  C CD  . GLN A 40  ? 0.3162 0.2665 0.2687 0.0065  0.0101  0.0101  ? ? ? ? ? ? 37  GLN A CD  
291  O OE1 . GLN A 40  ? 0.3180 0.2601 0.2592 0.0040  0.0151  0.0102  ? ? ? ? ? ? 37  GLN A OE1 
292  N NE2 . GLN A 40  ? 0.3187 0.2721 0.2745 0.0106  0.0063  0.0096  ? ? ? ? ? ? 37  GLN A NE2 
293  N N   . TYR A 41  ? 0.2479 0.1911 0.1979 -0.0063 0.0179  0.0140  ? ? ? ? ? ? 38  TYR A N   
294  C CA  . TYR A 41  ? 0.2958 0.2355 0.2420 -0.0120 0.0238  0.0130  ? ? ? ? ? ? 38  TYR A CA  
295  C C   . TYR A 41  ? 0.2575 0.2078 0.2152 -0.0140 0.0215  0.0120  ? ? ? ? ? ? 38  TYR A C   
296  O O   . TYR A 41  ? 0.3197 0.2756 0.2811 -0.0195 0.0258  0.0086  ? ? ? ? ? ? 38  TYR A O   
297  C CB  . TYR A 41  ? 0.3385 0.2627 0.2702 -0.0112 0.0262  0.0166  ? ? ? ? ? ? 38  TYR A CB  
298  C CG  . TYR A 41  ? 0.3339 0.2539 0.2621 -0.0175 0.0328  0.0154  ? ? ? ? ? ? 38  TYR A CG  
299  C CD1 . TYR A 41  ? 0.3460 0.2610 0.2674 -0.0231 0.0411  0.0124  ? ? ? ? ? ? 38  TYR A CD1 
300  C CD2 . TYR A 41  ? 0.3253 0.2468 0.2574 -0.0184 0.0312  0.0166  ? ? ? ? ? ? 38  TYR A CD2 
301  C CE1 . TYR A 41  ? 0.3385 0.2498 0.2569 -0.0295 0.0479  0.0106  ? ? ? ? ? ? 38  TYR A CE1 
302  C CE2 . TYR A 41  ? 0.3540 0.2723 0.2834 -0.0246 0.0376  0.0150  ? ? ? ? ? ? 38  TYR A CE2 
303  C CZ  . TYR A 41  ? 0.3746 0.2877 0.2972 -0.0301 0.0461  0.0118  ? ? ? ? ? ? 38  TYR A CZ  
304  O OH  . TYR A 41  ? 0.4003 0.3101 0.3202 -0.0369 0.0533  0.0095  ? ? ? ? ? ? 38  TYR A OH  
305  N N   . ALA A 42  ? 0.2951 0.2485 0.2582 -0.0098 0.0149  0.0147  ? ? ? ? ? ? 39  ALA A N   
306  C CA  . ALA A 42  ? 0.2881 0.2508 0.2611 -0.0112 0.0121  0.0144  ? ? ? ? ? ? 39  ALA A CA  
307  C C   . ALA A 42  ? 0.2943 0.2711 0.2787 -0.0128 0.0120  0.0105  ? ? ? ? ? ? 39  ALA A C   
308  O O   . ALA A 42  ? 0.2362 0.2209 0.2262 -0.0166 0.0134  0.0082  ? ? ? ? ? ? 39  ALA A O   
309  C CB  . ALA A 42  ? 0.2516 0.2147 0.2280 -0.0062 0.0053  0.0176  ? ? ? ? ? ? 39  ALA A CB  
310  N N   . VAL A 43  ? 0.2500 0.2302 0.2378 -0.0098 0.0103  0.0094  ? ? ? ? ? ? 40  VAL A N   
311  C CA  . VAL A 43  ? 0.2499 0.2432 0.2485 -0.0104 0.0100  0.0056  ? ? ? ? ? ? 40  VAL A CA  
312  C C   . VAL A 43  ? 0.2471 0.2432 0.2445 -0.0164 0.0170  0.0007  ? ? ? ? ? ? 40  VAL A C   
313  O O   . VAL A 43  ? 0.2550 0.2630 0.2610 -0.0191 0.0178  -0.0030 ? ? ? ? ? ? 40  VAL A O   
314  C CB  . VAL A 43  ? 0.2716 0.2671 0.2742 -0.0056 0.0068  0.0054  ? ? ? ? ? ? 40  VAL A CB  
315  C CG1 . VAL A 43  ? 0.2578 0.2658 0.2706 -0.0063 0.0077  0.0008  ? ? ? ? ? ? 40  VAL A CG1 
316  C CG2 . VAL A 43  ? 0.2411 0.2366 0.2476 -0.0004 0.0003  0.0091  ? ? ? ? ? ? 40  VAL A CG2 
317  N N   . LEU A 44  ? 0.2474 0.2324 0.2337 -0.0186 0.0223  0.0005  ? ? ? ? ? ? 41  LEU A N   
318  C CA  . LEU A 44  ? 0.2669 0.2519 0.2499 -0.0252 0.0302  -0.0042 ? ? ? ? ? ? 41  LEU A CA  
319  C C   . LEU A 44  ? 0.3137 0.3019 0.2981 -0.0305 0.0332  -0.0059 ? ? ? ? ? ? 41  LEU A C   
320  O O   . LEU A 44  ? 0.3219 0.3204 0.3127 -0.0354 0.0370  -0.0115 ? ? ? ? ? ? 41  LEU A O   
321  C CB  . LEU A 44  ? 0.2933 0.2622 0.2609 -0.0265 0.0356  -0.0028 ? ? ? ? ? ? 41  LEU A CB  
322  C CG  . LEU A 44  ? 0.2985 0.2632 0.2619 -0.0230 0.0347  -0.0023 ? ? ? ? ? ? 41  LEU A CG  
323  C CD1 . LEU A 44  ? 0.2753 0.2232 0.2214 -0.0246 0.0404  -0.0004 ? ? ? ? ? ? 41  LEU A CD1 
324  C CD2 . LEU A 44  ? 0.2856 0.2622 0.2586 -0.0248 0.0363  -0.0080 ? ? ? ? ? ? 41  LEU A CD2 
325  N N   . ASN A 45  ? 0.2463 0.2265 0.2255 -0.0295 0.0315  -0.0015 ? ? ? ? ? ? 42  ASN A N   
326  C CA  . ASN A 45  ? 0.3087 0.2905 0.2883 -0.0346 0.0347  -0.0028 ? ? ? ? ? ? 42  ASN A CA  
327  C C   . ASN A 45  ? 0.3015 0.3013 0.2954 -0.0350 0.0306  -0.0056 ? ? ? ? ? ? 42  ASN A C   
328  O O   . ASN A 45  ? 0.2900 0.2979 0.2878 -0.0408 0.0348  -0.0103 ? ? ? ? ? ? 42  ASN A O   
329  C CB  . ASN A 45  ? 0.3161 0.2853 0.2873 -0.0329 0.0334  0.0025  ? ? ? ? ? ? 42  ASN A CB  
330  C CG  . ASN A 45  ? 0.3591 0.3268 0.3283 -0.0390 0.0385  0.0008  ? ? ? ? ? ? 42  ASN A CG  
331  O OD1 . ASN A 45  ? 0.3742 0.3344 0.3356 -0.0445 0.0468  -0.0017 ? ? ? ? ? ? 42  ASN A OD1 
332  N ND2 . ASN A 45  ? 0.3118 0.2861 0.2876 -0.0385 0.0341  0.0021  ? ? ? ? ? ? 42  ASN A ND2 
333  N N   . ALA A 46  ? 0.2437 0.2495 0.2448 -0.0288 0.0227  -0.0027 ? ? ? ? ? ? 43  ALA A N   
334  C CA  . ALA A 46  ? 0.2502 0.2719 0.2635 -0.0278 0.0181  -0.0044 ? ? ? ? ? ? 43  ALA A CA  
335  C C   . ALA A 46  ? 0.2544 0.2900 0.2761 -0.0301 0.0206  -0.0109 ? ? ? ? ? ? 43  ALA A C   
336  O O   . ALA A 46  ? 0.2497 0.2994 0.2798 -0.0319 0.0197  -0.0144 ? ? ? ? ? ? 43  ALA A O   
337  C CB  . ALA A 46  ? 0.2649 0.2877 0.2826 -0.0204 0.0100  0.0001  ? ? ? ? ? ? 43  ALA A CB  
338  N N   . LEU A 47  ? 0.3240 0.3566 0.3434 -0.0300 0.0236  -0.0129 ? ? ? ? ? ? 44  LEU A N   
339  C CA  . LEU A 47  ? 0.2965 0.3423 0.3243 -0.0320 0.0261  -0.0197 ? ? ? ? ? ? 44  LEU A CA  
340  C C   . LEU A 47  ? 0.2916 0.3383 0.3161 -0.0408 0.0350  -0.0259 ? ? ? ? ? ? 44  LEU A C   
341  O O   . LEU A 47  ? 0.3054 0.3664 0.3385 -0.0438 0.0374  -0.0328 ? ? ? ? ? ? 44  LEU A O   
342  C CB  . LEU A 47  ? 0.2806 0.3236 0.3083 -0.0283 0.0254  -0.0198 ? ? ? ? ? ? 44  LEU A CB  
343  C CG  . LEU A 47  ? 0.2822 0.3259 0.3146 -0.0201 0.0173  -0.0149 ? ? ? ? ? ? 44  LEU A CG  
344  C CD1 . LEU A 47  ? 0.2418 0.2839 0.2749 -0.0171 0.0174  -0.0160 ? ? ? ? ? ? 44  LEU A CD1 
345  C CD2 . LEU A 47  ? 0.2722 0.3314 0.3168 -0.0169 0.0117  -0.0158 ? ? ? ? ? ? 44  LEU A CD2 
346  N N   . VAL A 48  ? 0.3248 0.3562 0.3370 -0.0448 0.0403  -0.0236 ? ? ? ? ? ? 45  VAL A N   
347  C CA  . VAL A 48  ? 0.3577 0.3879 0.3657 -0.0536 0.0495  -0.0291 ? ? ? ? ? ? 45  VAL A CA  
348  C C   . VAL A 48  ? 0.3848 0.4275 0.4006 -0.0564 0.0483  -0.0315 ? ? ? ? ? ? 45  VAL A C   
349  O O   . VAL A 48  ? 0.4031 0.4584 0.4252 -0.0623 0.0529  -0.0391 ? ? ? ? ? ? 45  VAL A O   
350  C CB  . VAL A 48  ? 0.3287 0.3370 0.3200 -0.0563 0.0555  -0.0253 ? ? ? ? ? ? 45  VAL A CB  
351  C CG1 . VAL A 48  ? 0.2567 0.2629 0.2437 -0.0656 0.0652  -0.0304 ? ? ? ? ? ? 45  VAL A CG1 
352  C CG2 . VAL A 48  ? 0.3290 0.3258 0.3114 -0.0546 0.0580  -0.0240 ? ? ? ? ? ? 45  VAL A CG2 
353  N N   . ALA A 49  ? 0.3775 0.4175 0.3931 -0.0523 0.0421  -0.0256 ? ? ? ? ? ? 46  ALA A N   
354  C CA  . ALA A 49  ? 0.3493 0.4004 0.3716 -0.0545 0.0402  -0.0270 ? ? ? ? ? ? 46  ALA A CA  
355  C C   . ALA A 49  ? 0.3715 0.4448 0.4082 -0.0522 0.0352  -0.0314 ? ? ? ? ? ? 46  ALA A C   
356  O O   . ALA A 49  ? 0.3945 0.4817 0.4376 -0.0569 0.0373  -0.0373 ? ? ? ? ? ? 46  ALA A O   
357  C CB  . ALA A 49  ? 0.3462 0.3889 0.3649 -0.0501 0.0344  -0.0195 ? ? ? ? ? ? 46  ALA A CB  
358  N N   . GLU A 50  ? 0.3700 0.4466 0.4116 -0.0447 0.0286  -0.0288 ? ? ? ? ? ? 47  GLU A N   
359  C CA  . GLU A 50  ? 0.3580 0.4543 0.4127 -0.0407 0.0231  -0.0321 ? ? ? ? ? ? 47  GLU A CA  
360  C C   . GLU A 50  ? 0.3192 0.4187 0.3783 -0.0366 0.0222  -0.0340 ? ? ? ? ? ? 47  GLU A C   
361  O O   . GLU A 50  ? 0.2737 0.3702 0.3342 -0.0292 0.0160  -0.0291 ? ? ? ? ? ? 47  GLU A O   
362  C CB  . GLU A 50  ? 0.3397 0.4385 0.3975 -0.0341 0.0142  -0.0260 ? ? ? ? ? ? 47  GLU A CB  
363  C CG  . GLU A 50  ? 0.4410 0.5417 0.4975 -0.0380 0.0143  -0.0253 ? ? ? ? ? ? 47  GLU A CG  
364  C CD  . GLU A 50  ? 0.5218 0.6234 0.5801 -0.0317 0.0059  -0.0191 ? ? ? ? ? ? 47  GLU A CD  
365  O OE1 . GLU A 50  ? 0.5411 0.6584 0.6075 -0.0294 0.0014  -0.0210 ? ? ? ? ? ? 47  GLU A OE1 
366  O OE2 . GLU A 50  ? 0.5224 0.6091 0.5738 -0.0289 0.0038  -0.0127 ? ? ? ? ? ? 47  GLU A OE2 
367  N N   . PRO A 51  ? 0.3280 0.4334 0.3892 -0.0419 0.0288  -0.0416 ? ? ? ? ? ? 48  PRO A N   
368  C CA  . PRO A 51  ? 0.3509 0.4610 0.4173 -0.0389 0.0286  -0.0447 ? ? ? ? ? ? 48  PRO A CA  
369  C C   . PRO A 51  ? 0.3686 0.4949 0.4477 -0.0311 0.0205  -0.0451 ? ? ? ? ? ? 48  PRO A C   
370  O O   . PRO A 51  ? 0.3827 0.5241 0.4694 -0.0309 0.0177  -0.0479 ? ? ? ? ? ? 48  PRO A O   
371  C CB  . PRO A 51  ? 0.3368 0.4543 0.4048 -0.0475 0.0376  -0.0544 ? ? ? ? ? ? 48  PRO A CB  
372  C CG  . PRO A 51  ? 0.3476 0.4542 0.4055 -0.0552 0.0441  -0.0540 ? ? ? ? ? ? 48  PRO A CG  
373  C CD  . PRO A 51  ? 0.3302 0.4370 0.3884 -0.0517 0.0377  -0.0480 ? ? ? ? ? ? 48  PRO A CD  
374  N N   . GLY A 52  ? 0.3225 0.4455 0.4035 -0.0246 0.0168  -0.0424 ? ? ? ? ? ? 49  GLY A N   
375  C CA  . GLY A 52  ? 0.2828 0.4189 0.3749 -0.0165 0.0096  -0.0424 ? ? ? ? ? ? 49  GLY A CA  
376  C C   . GLY A 52  ? 0.2946 0.4262 0.3855 -0.0098 0.0019  -0.0342 ? ? ? ? ? ? 49  GLY A C   
377  O O   . GLY A 52  ? 0.2593 0.4011 0.3582 -0.0029 -0.0043 -0.0335 ? ? ? ? ? ? 49  GLY A O   
378  N N   . LEU A 53  ? 0.2848 0.4006 0.3653 -0.0116 0.0025  -0.0282 ? ? ? ? ? ? 50  LEU A N   
379  C CA  . LEU A 53  ? 0.3178 0.4283 0.3962 -0.0065 -0.0040 -0.0209 ? ? ? ? ? ? 50  LEU A CA  
380  C C   . LEU A 53  ? 0.3350 0.4403 0.4151 0.0016  -0.0089 -0.0165 ? ? ? ? ? ? 50  LEU A C   
381  O O   . LEU A 53  ? 0.3297 0.4279 0.4078 0.0021  -0.0066 -0.0168 ? ? ? ? ? ? 50  LEU A O   
382  C CB  . LEU A 53  ? 0.3039 0.3990 0.3712 -0.0107 -0.0016 -0.0164 ? ? ? ? ? ? 50  LEU A CB  
383  C CG  . LEU A 53  ? 0.3311 0.4230 0.3963 -0.0082 -0.0068 -0.0106 ? ? ? ? ? ? 50  LEU A CG  
384  C CD1 . LEU A 53  ? 0.3523 0.4602 0.4242 -0.0092 -0.0089 -0.0135 ? ? ? ? ? ? 50  LEU A CD1 
385  C CD2 . LEU A 53  ? 0.3425 0.4193 0.3971 -0.0125 -0.0038 -0.0072 ? ? ? ? ? ? 50  LEU A CD2 
386  N N   . ASP A 54  ? 0.2966 0.4054 0.3800 0.0076  -0.0153 -0.0126 ? ? ? ? ? ? 51  ASP A N   
387  C CA  . ASP A 54  ? 0.3309 0.4335 0.4153 0.0152  -0.0196 -0.0081 ? ? ? ? ? ? 51  ASP A CA  
388  C C   . ASP A 54  ? 0.3227 0.4073 0.3979 0.0144  -0.0185 -0.0032 ? ? ? ? ? ? 51  ASP A C   
389  O O   . ASP A 54  ? 0.3008 0.3778 0.3689 0.0106  -0.0176 -0.0006 ? ? ? ? ? ? 51  ASP A O   
390  C CB  . ASP A 54  ? 0.4566 0.5645 0.5441 0.0211  -0.0260 -0.0044 ? ? ? ? ? ? 51  ASP A CB  
391  C CG  . ASP A 54  ? 0.5709 0.6679 0.6563 0.0277  -0.0297 0.0014  ? ? ? ? ? ? 51  ASP A CG  
392  O OD1 . ASP A 54  ? 0.6646 0.7575 0.7518 0.0305  -0.0286 0.0007  ? ? ? ? ? ? 51  ASP A OD1 
393  O OD2 . ASP A 54  ? 0.6116 0.7038 0.6934 0.0298  -0.0332 0.0064  ? ? ? ? ? ? 51  ASP A OD2 
394  N N   . GLN A 55  ? 0.3337 0.4122 0.4093 0.0182  -0.0187 -0.0024 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A N   
395  C CA  . GLN A 55  ? 0.3568 0.4200 0.4244 0.0179  -0.0177 0.0012  ? ? ? ? ? ? 52  GLN A CA  
396  C C   . GLN A 55  ? 0.3943 0.4495 0.4574 0.0196  -0.0213 0.0069  ? ? ? ? ? ? 52  GLN A C   
397  O O   . GLN A 55  ? 0.4115 0.4566 0.4669 0.0167  -0.0200 0.0091  ? ? ? ? ? ? 52  GLN A O   
398  C CB  . GLN A 55  ? 0.3556 0.4161 0.4262 0.0221  -0.0177 0.0005  ? ? ? ? ? ? 52  GLN A CB  
399  C CG  . GLN A 55  ? 0.3896 0.4361 0.4530 0.0227  -0.0174 0.0038  ? ? ? ? ? ? 52  GLN A CG  
400  C CD  . GLN A 55  ? 0.4522 0.4966 0.5175 0.0247  -0.0156 0.0016  ? ? ? ? ? ? 52  GLN A CD  
401  O OE1 . GLN A 55  ? 0.5204 0.5722 0.5906 0.0238  -0.0131 -0.0030 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A OE1 
402  N NE2 . GLN A 55  ? 0.4587 0.4935 0.5206 0.0269  -0.0165 0.0041  ? ? ? ? ? ? 52  GLN A NE2 
403  N N   . ARG A 56  ? 0.3789 0.4384 0.4462 0.0244  -0.0258 0.0092  ? ? ? ? ? ? 53  ARG A N   
404  C CA  . ARG A 56  ? 0.4032 0.4559 0.4663 0.0256  -0.0290 0.0142  ? ? ? ? ? ? 53  ARG A CA  
405  C C   . ARG A 56  ? 0.3318 0.3848 0.3904 0.0198  -0.0279 0.0145  ? ? ? ? ? ? 53  ARG A C   
406  O O   . ARG A 56  ? 0.3238 0.3670 0.3762 0.0179  -0.0278 0.0173  ? ? ? ? ? ? 53  ARG A O   
407  C CB  . ARG A 56  ? 0.5176 0.5759 0.5854 0.0316  -0.0335 0.0163  ? ? ? ? ? ? 53  ARG A CB  
408  C CG  . ARG A 56  ? 0.6760 0.7306 0.7395 0.0316  -0.0365 0.0207  ? ? ? ? ? ? 53  ARG A CG  
409  C CD  . ARG A 56  ? 0.7983 0.8395 0.8575 0.0344  -0.0376 0.0247  ? ? ? ? ? ? 53  ARG A CD  
410  N NE  . ARG A 56  ? 0.8911 0.9318 0.9540 0.0413  -0.0395 0.0259  ? ? ? ? ? ? 53  ARG A NE  
411  C CZ  . ARG A 56  ? 0.9330 0.9626 0.9929 0.0443  -0.0400 0.0289  ? ? ? ? ? ? 53  ARG A CZ  
412  N NH1 . ARG A 56  ? 0.9036 0.9230 0.9576 0.0410  -0.0390 0.0306  ? ? ? ? ? ? 53  ARG A NH1 
413  N NH2 . ARG A 56  ? 0.9626 0.9912 1.0256 0.0507  -0.0411 0.0298  ? ? ? ? ? ? 53  ARG A NH2 
414  N N   . THR A 57  ? 0.2766 0.3413 0.3390 0.0170  -0.0269 0.0110  ? ? ? ? ? ? 54  THR A N   
415  C CA  . THR A 57  ? 0.2743 0.3406 0.3333 0.0112  -0.0253 0.0106  ? ? ? ? ? ? 54  THR A CA  
416  C C   . THR A 57  ? 0.2892 0.3450 0.3408 0.0059  -0.0205 0.0102  ? ? ? ? ? ? 54  THR A C   
417  O O   . THR A 57  ? 0.3078 0.3574 0.3540 0.0028  -0.0200 0.0123  ? ? ? ? ? ? 54  THR A O   
418  C CB  . THR A 57  ? 0.3147 0.3971 0.3800 0.0088  -0.0244 0.0056  ? ? ? ? ? ? 54  THR A CB  
419  O OG1 . THR A 57  ? 0.3451 0.4375 0.4167 0.0149  -0.0294 0.0062  ? ? ? ? ? ? 54  THR A OG1 
420  C CG2 . THR A 57  ? 0.3207 0.4047 0.3828 0.0025  -0.0225 0.0049  ? ? ? ? ? ? 54  THR A CG2 
421  N N   . VAL A 58  ? 0.2171 0.2708 0.2682 0.0052  -0.0170 0.0075  ? ? ? ? ? ? 55  VAL A N   
422  C CA  . VAL A 58  ? 0.2452 0.2880 0.2881 0.0012  -0.0126 0.0075  ? ? ? ? ? ? 55  VAL A CA  
423  C C   . VAL A 58  ? 0.2770 0.3072 0.3136 0.0033  -0.0148 0.0123  ? ? ? ? ? ? 55  VAL A C   
424  O O   . VAL A 58  ? 0.2646 0.2870 0.2943 0.0002  -0.0130 0.0136  ? ? ? ? ? ? 55  VAL A O   
425  C CB  . VAL A 58  ? 0.2834 0.3251 0.3260 0.0010  -0.0090 0.0043  ? ? ? ? ? ? 55  VAL A CB  
426  C CG1 . VAL A 58  ? 0.2963 0.3251 0.3285 -0.0020 -0.0049 0.0052  ? ? ? ? ? ? 55  VAL A CG1 
427  C CG2 . VAL A 58  ? 0.2675 0.3219 0.3163 -0.0020 -0.0059 -0.0016 ? ? ? ? ? ? 55  VAL A CG2 
428  N N   . GLY A 59  ? 0.1926 0.2596 0.2648 0.0270  0.0163  0.0014  ? ? ? ? ? ? 56  GLY A N   
429  C CA  . GLY A 59  ? 0.2543 0.3254 0.3334 0.0222  0.0082  -0.0015 ? ? ? ? ? ? 56  GLY A CA  
430  C C   . GLY A 59  ? 0.2765 0.3764 0.3701 0.0232  0.0035  0.0039  ? ? ? ? ? ? 56  GLY A C   
431  O O   . GLY A 59  ? 0.3000 0.4068 0.3915 0.0215  -0.0060 -0.0009 ? ? ? ? ? ? 56  GLY A O   
432  N N   . GLU A 60  ? 0.3164 0.4338 0.4248 0.0264  0.0103  0.0138  ? ? ? ? ? ? 57  GLU A N   
433  C CA  . GLU A 60  ? 0.3730 0.5183 0.4949 0.0280  0.0068  0.0193  ? ? ? ? ? ? 57  GLU A CA  
434  C C   . GLU A 60  ? 0.3798 0.5220 0.4838 0.0294  -0.0002 0.0130  ? ? ? ? ? ? 57  GLU A C   
435  O O   . GLU A 60  ? 0.4110 0.5536 0.5115 0.0269  -0.0062 0.0113  ? ? ? ? ? ? 57  GLU A O   
436  C CB  . GLU A 60  ? 0.4002 0.5395 0.5218 0.0267  0.0138  0.0248  ? ? ? ? ? ? 57  GLU A CB  
437  C CG  . GLU A 60  ? 0.4626 0.6012 0.5999 0.0244  0.0203  0.0316  ? ? ? ? ? ? 57  GLU A CG  
438  C CD  . GLU A 60  ? 0.5067 0.6386 0.6394 0.0242  0.0262  0.0365  ? ? ? ? ? ? 57  GLU A CD  
439  O OE1 . GLU A 60  ? 0.5365 0.6638 0.6550 0.0257  0.0257  0.0347  ? ? ? ? ? ? 57  GLU A OE1 
440  O OE2 . GLU A 60  ? 0.5254 0.6560 0.6695 0.0221  0.0305  0.0426  ? ? ? ? ? ? 57  GLU A OE2 
441  N N   . ARG A 61  ? 0.3550 0.4914 0.4474 0.0336  0.0017  0.0104  ? ? ? ? ? ? 58  ARG A N   
442  C CA  . ARG A 61  ? 0.3462 0.4768 0.4219 0.0340  -0.0039 0.0064  ? ? ? ? ? ? 58  ARG A CA  
443  C C   . ARG A 61  ? 0.3133 0.4452 0.3807 0.0338  -0.0146 -0.0024 ? ? ? ? ? ? 58  ARG A C   
444  O O   . ARG A 61  ? 0.2971 0.4240 0.3552 0.0313  -0.0192 -0.0040 ? ? ? ? ? ? 58  ARG A O   
445  C CB  . ARG A 61  ? 0.4622 0.5848 0.5280 0.0378  0.0016  0.0071  ? ? ? ? ? ? 58  ARG A CB  
446  C CG  . ARG A 61  ? 0.6130 0.7289 0.6646 0.0366  -0.0017 0.0064  ? ? ? ? ? ? 58  ARG A CG  
447  C CD  . ARG A 61  ? 0.6648 0.7731 0.7103 0.0383  0.0046  0.0099  ? ? ? ? ? ? 58  ARG A CD  
448  N NE  . ARG A 61  ? 0.6815 0.7874 0.7353 0.0364  0.0117  0.0159  ? ? ? ? ? ? 58  ARG A NE  
449  C CZ  . ARG A 61  ? 0.7468 0.8503 0.7986 0.0336  0.0117  0.0190  ? ? ? ? ? ? 58  ARG A CZ  
450  N NH1 . ARG A 61  ? 0.8105 0.9179 0.8514 0.0339  0.0074  0.0192  ? ? ? ? ? ? 58  ARG A NH1 
451  N NH2 . ARG A 61  ? 0.7470 0.8506 0.8036 0.0332  0.0170  0.0249  ? ? ? ? ? ? 58  ARG A NH2 
452  N N   . VAL A 62  ? 0.2156 0.3353 0.2776 0.0320  -0.0166 -0.0090 ? ? ? ? ? ? 59  VAL A N   
453  C CA  . VAL A 62  ? 0.2172 0.3278 0.2656 0.0294  -0.0271 -0.0188 ? ? ? ? ? ? 59  VAL A CA  
454  C C   . VAL A 62  ? 0.1930 0.3069 0.2498 0.0244  -0.0329 -0.0210 ? ? ? ? ? ? 59  VAL A C   
455  O O   . VAL A 62  ? 0.2508 0.3573 0.2975 0.0217  -0.0417 -0.0290 ? ? ? ? ? ? 59  VAL A O   
456  C CB  . VAL A 62  ? 0.2123 0.2952 0.2406 0.0279  -0.0257 -0.0256 ? ? ? ? ? ? 59  VAL A CB  
457  C CG1 . VAL A 62  ? 0.2750 0.3556 0.2944 0.0327  -0.0211 -0.0233 ? ? ? ? ? ? 59  VAL A CG1 
458  C CG2 . VAL A 62  ? 0.1480 0.2136 0.1785 0.0243  -0.0187 -0.0251 ? ? ? ? ? ? 59  VAL A CG2 
459  N N   . GLY A 63  ? 0.1788 0.3040 0.2542 0.0230  -0.0282 -0.0135 ? ? ? ? ? ? 60  GLY A N   
460  C CA  . GLY A 63  ? 0.1697 0.3009 0.2554 0.0182  -0.0337 -0.0140 ? ? ? ? ? ? 60  GLY A CA  
461  C C   . GLY A 63  ? 0.2082 0.3144 0.2869 0.0124  -0.0345 -0.0199 ? ? ? ? ? ? 60  GLY A C   
462  O O   . GLY A 63  ? 0.2171 0.3203 0.2929 0.0085  -0.0429 -0.0257 ? ? ? ? ? ? 60  GLY A O   
463  N N   . LEU A 64  ? 0.2549 0.3430 0.3308 0.0121  -0.0258 -0.0186 ? ? ? ? ? ? 61  LEU A N   
464  C CA  . LEU A 64  ? 0.2655 0.3296 0.3359 0.0071  -0.0259 -0.0239 ? ? ? ? ? ? 61  LEU A CA  
465  C C   . LEU A 64  ? 0.2460 0.3086 0.3330 0.0054  -0.0177 -0.0162 ? ? ? ? ? ? 61  LEU A C   
466  O O   . LEU A 64  ? 0.1959 0.2639 0.2891 0.0090  -0.0089 -0.0090 ? ? ? ? ? ? 61  LEU A O   
467  C CB  . LEU A 64  ? 0.3018 0.3415 0.3499 0.0084  -0.0240 -0.0317 ? ? ? ? ? ? 61  LEU A CB  
468  C CG  . LEU A 64  ? 0.3506 0.3863 0.3803 0.0090  -0.0327 -0.0404 ? ? ? ? ? ? 61  LEU A CG  
469  C CD1 . LEU A 64  ? 0.3374 0.3531 0.3473 0.0113  -0.0287 -0.0451 ? ? ? ? ? ? 61  LEU A CD1 
470  C CD2 . LEU A 64  ? 0.4005 0.4293 0.4271 0.0035  -0.0422 -0.0478 ? ? ? ? ? ? 61  LEU A CD2 
471  N N   . ASP A 65  ? 0.2667 0.3220 0.3612 -0.0002 -0.0209 -0.0174 ? ? ? ? ? ? 62  ASP A N   
472  C CA  . ASP A 65  ? 0.3351 0.3887 0.4468 -0.0023 -0.0143 -0.0098 ? ? ? ? ? ? 62  ASP A CA  
473  C C   . ASP A 65  ? 0.3727 0.4020 0.4754 -0.0008 -0.0060 -0.0120 ? ? ? ? ? ? 62  ASP A C   
474  O O   . ASP A 65  ? 0.3741 0.3871 0.4566 0.0013  -0.0058 -0.0200 ? ? ? ? ? ? 62  ASP A O   
475  C CB  . ASP A 65  ? 0.4147 0.4678 0.5384 -0.0089 -0.0209 -0.0099 ? ? ? ? ? ? 62  ASP A CB  
476  C CG  . ASP A 65  ? 0.5037 0.5336 0.6111 -0.0128 -0.0281 -0.0219 ? ? ? ? ? ? 62  ASP A CG  
477  O OD1 . ASP A 65  ? 0.5471 0.5539 0.6380 -0.0114 -0.0250 -0.0288 ? ? ? ? ? ? 62  ASP A OD1 
478  O OD2 . ASP A 65  ? 0.5414 0.5767 0.6527 -0.0171 -0.0370 -0.0243 ? ? ? ? ? ? 62  ASP A OD2 
479  N N   . ARG A 66  ? 0.3945 0.4223 0.5126 -0.0018 0.0008  -0.0048 ? ? ? ? ? ? 63  ARG A N   
480  C CA  . ARG A 66  ? 0.4456 0.4539 0.5579 0.0007  0.0098  -0.0054 ? ? ? ? ? ? 63  ARG A CA  
481  C C   . ARG A 66  ? 0.4070 0.3859 0.5018 -0.0013 0.0070  -0.0171 ? ? ? ? ? ? 63  ARG A C   
482  O O   . ARG A 66  ? 0.4431 0.4058 0.5239 0.0022  0.0128  -0.0210 ? ? ? ? ? ? 63  ARG A O   
483  C CB  . ARG A 66  ? 0.5490 0.5621 0.6832 -0.0003 0.0166  0.0049  ? ? ? ? ? ? 63  ARG A CB  
484  C CG  . ARG A 66  ? 0.6879 0.6877 0.8319 -0.0064 0.0127  0.0035  ? ? ? ? ? ? 63  ARG A CG  
485  C CD  . ARG A 66  ? 0.7745 0.7854 0.9438 -0.0079 0.0178  0.0157  ? ? ? ? ? ? 63  ARG A CD  
486  N NE  . ARG A 66  ? 0.8302 0.8403 1.0015 -0.0028 0.0289  0.0215  ? ? ? ? ? ? 63  ARG A NE  
487  C CZ  . ARG A 66  ? 0.8875 0.8756 1.0558 -0.0018 0.0347  0.0193  ? ? ? ? ? ? 63  ARG A CZ  
488  N NH1 . ARG A 66  ? 0.9222 0.8870 1.0851 -0.0053 0.0303  0.0110  ? ? ? ? ? ? 63  ARG A NH1 
489  N NH2 . ARG A 66  ? 0.8904 0.8802 1.0611 0.0030  0.0448  0.0252  ? ? ? ? ? ? 63  ARG A NH2 
490  N N   . SER A 67  ? 0.3454 0.3184 0.4408 -0.0067 -0.0019 -0.0225 ? ? ? ? ? ? 64  SER A N   
491  C CA  . SER A 67  ? 0.3824 0.3281 0.4623 -0.0089 -0.0054 -0.0339 ? ? ? ? ? ? 64  SER A CA  
492  C C   . SER A 67  ? 0.3388 0.2776 0.3944 -0.0068 -0.0095 -0.0434 ? ? ? ? ? ? 64  SER A C   
493  O O   . SER A 67  ? 0.3430 0.2612 0.3812 -0.0050 -0.0073 -0.0511 ? ? ? ? ? ? 64  SER A O   
494  C CB  . SER A 67  ? 0.4223 0.3640 0.5124 -0.0157 -0.0138 -0.0360 ? ? ? ? ? ? 64  SER A CB  
495  O OG  . SER A 67  ? 0.4460 0.4040 0.5373 -0.0183 -0.0227 -0.0366 ? ? ? ? ? ? 64  SER A OG  
496  N N   . THR A 68  ? 0.3153 0.2722 0.3703 -0.0070 -0.0158 -0.0428 ? ? ? ? ? ? 65  THR A N   
497  C CA  . THR A 68  ? 0.3527 0.3055 0.3865 -0.0053 -0.0207 -0.0510 ? ? ? ? ? ? 65  THR A CA  
498  C C   . THR A 68  ? 0.3086 0.2585 0.3304 0.0007  -0.0127 -0.0499 ? ? ? ? ? ? 65  THR A C   
499  O O   . THR A 68  ? 0.3325 0.2673 0.3340 0.0022  -0.0134 -0.0576 ? ? ? ? ? ? 65  THR A O   
500  C CB  . THR A 68  ? 0.3640 0.3388 0.4018 -0.0061 -0.0289 -0.0496 ? ? ? ? ? ? 65  THR A CB  
501  O OG1 . THR A 68  ? 0.4198 0.3990 0.4701 -0.0117 -0.0359 -0.0496 ? ? ? ? ? ? 65  THR A OG1 
502  C CG2 . THR A 68  ? 0.3367 0.3053 0.3529 -0.0049 -0.0351 -0.0585 ? ? ? ? ? ? 65  THR A CG2 
503  N N   . ILE A 69  ? 0.2700 0.2350 0.3045 0.0041  -0.0052 -0.0400 ? ? ? ? ? ? 66  ILE A N   
504  C CA  . ILE A 69  ? 0.3271 0.2907 0.3527 0.0097  0.0029  -0.0376 ? ? ? ? ? ? 66  ILE A CA  
505  C C   . ILE A 69  ? 0.3190 0.2585 0.3341 0.0110  0.0095  -0.0419 ? ? ? ? ? ? 66  ILE A C   
506  O O   . ILE A 69  ? 0.3448 0.2743 0.3420 0.0142  0.0119  -0.0461 ? ? ? ? ? ? 66  ILE A O   
507  C CB  . ILE A 69  ? 0.3287 0.3134 0.3719 0.0129  0.0098  -0.0257 ? ? ? ? ? ? 66  ILE A CB  
508  C CG1 . ILE A 69  ? 0.3425 0.3514 0.3908 0.0137  0.0036  -0.0227 ? ? ? ? ? ? 66  ILE A CG1 
509  C CG2 . ILE A 69  ? 0.3523 0.3322 0.3879 0.0182  0.0194  -0.0228 ? ? ? ? ? ? 66  ILE A CG2 
510  C CD1 . ILE A 69  ? 0.3512 0.3601 0.3816 0.0171  0.0007  -0.0271 ? ? ? ? ? ? 66  ILE A CD1 
511  N N   . ALA A 70  ? 0.2869 0.2174 0.3134 0.0085  0.0121  -0.0408 ? ? ? ? ? ? 67  ALA A N   
512  C CA  . ALA A 70  ? 0.2947 0.2019 0.3124 0.0099  0.0178  -0.0456 ? ? ? ? ? ? 67  ALA A CA  
513  C C   . ALA A 70  ? 0.3190 0.2073 0.3140 0.0090  0.0120  -0.0579 ? ? ? ? ? ? 67  ALA A C   
514  O O   . ALA A 70  ? 0.3151 0.1894 0.2941 0.0126  0.0168  -0.0624 ? ? ? ? ? ? 67  ALA A O   
515  C CB  . ALA A 70  ? 0.2673 0.1679 0.3022 0.0066  0.0190  -0.0431 ? ? ? ? ? ? 67  ALA A CB  
516  N N   . GLU A 71  ? 0.3175 0.2064 0.3112 0.0043  0.0017  -0.0632 ? ? ? ? ? ? 68  GLU A N   
517  C CA  . GLU A 71  ? 0.3822 0.2549 0.3551 0.0029  -0.0049 -0.0749 ? ? ? ? ? ? 68  GLU A CA  
518  C C   . GLU A 71  ? 0.3396 0.2155 0.2944 0.0067  -0.0046 -0.0768 ? ? ? ? ? ? 68  GLU A C   
519  O O   . GLU A 71  ? 0.3477 0.2078 0.2837 0.0088  -0.0032 -0.0836 ? ? ? ? ? ? 68  GLU A O   
520  C CB  . GLU A 71  ? 0.4546 0.3309 0.4320 -0.0029 -0.0163 -0.0788 ? ? ? ? ? ? 68  GLU A CB  
521  C CG  . GLU A 71  ? 0.5681 0.4289 0.5247 -0.0047 -0.0239 -0.0907 ? ? ? ? ? ? 68  GLU A CG  
522  C CD  . GLU A 71  ? 0.6111 0.4759 0.5730 -0.0106 -0.0351 -0.0941 ? ? ? ? ? ? 68  GLU A CD  
523  O OE1 . GLU A 71  ? 0.6157 0.4954 0.5977 -0.0133 -0.0367 -0.0871 ? ? ? ? ? ? 68  GLU A OE1 
524  O OE2 . GLU A 71  ? 0.6446 0.4981 0.5906 -0.0125 -0.0422 -0.1036 ? ? ? ? ? ? 68  GLU A OE2 
525  N N   . VAL A 72  ? 0.2696 0.1663 0.2304 0.0078  -0.0062 -0.0705 ? ? ? ? ? ? 69  VAL A N   
526  C CA  . VAL A 72  ? 0.3408 0.2421 0.2867 0.0112  -0.0068 -0.0712 ? ? ? ? ? ? 69  VAL A CA  
527  C C   . VAL A 72  ? 0.3671 0.2616 0.3051 0.0164  0.0036  -0.0684 ? ? ? ? ? ? 69  VAL A C   
528  O O   . VAL A 72  ? 0.4058 0.2904 0.3248 0.0183  0.0037  -0.0734 ? ? ? ? ? ? 69  VAL A O   
529  C CB  . VAL A 72  ? 0.2874 0.2132 0.2439 0.0119  -0.0102 -0.0644 ? ? ? ? ? ? 69  VAL A CB  
530  C CG1 . VAL A 72  ? 0.2772 0.2078 0.2210 0.0161  -0.0091 -0.0632 ? ? ? ? ? ? 69  VAL A CG1 
531  C CG2 . VAL A 72  ? 0.2906 0.2228 0.2498 0.0074  -0.0216 -0.0686 ? ? ? ? ? ? 69  VAL A CG2 
532  N N   . VAL A 73  ? 0.3479 0.2483 0.3008 0.0185  0.0124  -0.0602 ? ? ? ? ? ? 70  VAL A N   
533  C CA  . VAL A 73  ? 0.3847 0.2797 0.3323 0.0235  0.0229  -0.0568 ? ? ? ? ? ? 70  VAL A CA  
534  C C   . VAL A 73  ? 0.4135 0.2848 0.3451 0.0244  0.0254  -0.0652 ? ? ? ? ? ? 70  VAL A C   
535  O O   . VAL A 73  ? 0.4201 0.2850 0.3368 0.0282  0.0301  -0.0665 ? ? ? ? ? ? 70  VAL A O   
536  C CB  . VAL A 73  ? 0.3381 0.2428 0.3061 0.0252  0.0316  -0.0466 ? ? ? ? ? ? 70  VAL A CB  
537  C CG1 . VAL A 73  ? 0.3128 0.2083 0.2751 0.0301  0.0426  -0.0443 ? ? ? ? ? ? 70  VAL A CG1 
538  C CG2 . VAL A 73  ? 0.2940 0.2233 0.2748 0.0260  0.0306  -0.0379 ? ? ? ? ? ? 70  VAL A CG2 
539  N N   . SER A 74  ? 0.3852 0.2440 0.3201 0.0209  0.0220  -0.0711 ? ? ? ? ? ? 71  SER A N   
540  C CA  . SER A 74  ? 0.4337 0.2699 0.3536 0.0217  0.0231  -0.0804 ? ? ? ? ? ? 71  SER A CA  
541  C C   . SER A 74  ? 0.4660 0.2953 0.3629 0.0218  0.0174  -0.0886 ? ? ? ? ? ? 71  SER A C   
542  O O   . SER A 74  ? 0.5046 0.3244 0.3867 0.0252  0.0215  -0.0921 ? ? ? ? ? ? 71  SER A O   
543  C CB  . SER A 74  ? 0.4365 0.2612 0.3652 0.0173  0.0186  -0.0855 ? ? ? ? ? ? 71  SER A CB  
544  O OG  . SER A 74  ? 0.4605 0.2888 0.4096 0.0175  0.0245  -0.0781 ? ? ? ? ? ? 71  SER A OG  
545  N N   . ARG A 75  ? 0.4392 0.2763 0.3351 0.0180  0.0075  -0.0908 ? ? ? ? ? ? 72  ARG A N   
546  C CA  . ARG A 75  ? 0.4729 0.3110 0.3542 0.0164  0.0012  -0.0961 ? ? ? ? ? ? 72  ARG A CA  
547  C C   . ARG A 75  ? 0.4044 0.2531 0.2780 0.0199  0.0047  -0.0908 ? ? ? ? ? ? 72  ARG A C   
548  O O   . ARG A 75  ? 0.3744 0.2242 0.2402 0.0201  0.0053  -0.0919 ? ? ? ? ? ? 72  ARG A O   
549  C CB  . ARG A 75  ? 0.5199 0.3671 0.4058 0.0108  -0.0094 -0.0981 ? ? ? ? ? ? 72  ARG A CB  
550  C CG  . ARG A 75  ? 0.6170 0.4551 0.5110 0.0063  -0.0140 -0.1030 ? ? ? ? ? ? 72  ARG A CG  
551  C CD  . ARG A 75  ? 0.6917 0.5405 0.5889 0.0005  -0.0234 -0.1041 ? ? ? ? ? ? 72  ARG A CD  
552  N NE  . ARG A 75  ? 0.7512 0.5931 0.6583 -0.0037 -0.0283 -0.1071 ? ? ? ? ? ? 72  ARG A NE  
553  C CZ  . ARG A 75  ? 0.8135 0.6454 0.7192 -0.0071 -0.0286 -0.1120 ? ? ? ? ? ? 72  ARG A CZ  
554  N NH1 . ARG A 75  ? 0.8573 0.6860 0.7530 -0.0062 -0.0245 -0.1152 ? ? ? ? ? ? 72  ARG A NH1 
555  N NH2 . ARG A 75  ? 0.8257 0.6521 0.7416 -0.0111 -0.0335 -0.1136 ? ? ? ? ? ? 72  ARG A NH2 
556  N N   . LEU A 76  ? 0.3177 0.1743 0.1941 0.0229  0.0067  -0.0849 ? ? ? ? ? ? 73  LEU A N   
557  C CA  . LEU A 76  ? 0.3763 0.2431 0.2470 0.0263  0.0100  -0.0790 ? ? ? ? ? ? 73  LEU A CA  
558  C C   . LEU A 76  ? 0.4273 0.2874 0.2937 0.0305  0.0205  -0.0764 ? ? ? ? ? ? 73  LEU A C   
559  O O   . LEU A 76  ? 0.4199 0.2847 0.2789 0.0315  0.0215  -0.0740 ? ? ? ? ? ? 73  LEU A O   
560  C CB  . LEU A 76  ? 0.3251 0.2109 0.2096 0.0276  0.0104  -0.0702 ? ? ? ? ? ? 73  LEU A CB  
561  C CG  . LEU A 76  ? 0.3596 0.2579 0.2511 0.0240  -0.0004 -0.0712 ? ? ? ? ? ? 73  LEU A CG  
562  C CD1 . LEU A 76  ? 0.2900 0.2100 0.1966 0.0260  0.0008  -0.0617 ? ? ? ? ? ? 73  LEU A CD1 
563  C CD2 . LEU A 76  ? 0.3979 0.2956 0.2762 0.0213  -0.0088 -0.0760 ? ? ? ? ? ? 73  LEU A CD2 
564  N N   . GLY A 77  ? 0.4425 0.2930 0.3157 0.0324  0.0281  -0.0761 ? ? ? ? ? ? 74  GLY A N   
565  C CA  . GLY A 77  ? 0.4618 0.3063 0.3328 0.0364  0.0379  -0.0739 ? ? ? ? ? ? 74  GLY A CA  
566  C C   . GLY A 77  ? 0.4648 0.3033 0.3258 0.0353  0.0348  -0.0799 ? ? ? ? ? ? 74  GLY A C   
567  O O   . GLY A 77  ? 0.4228 0.2638 0.2766 0.0380  0.0389  -0.0772 ? ? ? ? ? ? 74  GLY A O   
568  N N   . ARG A 78  ? 0.4604 0.2919 0.3218 0.0313  0.0278  -0.0877 ? ? ? ? ? ? 75  ARG A N   
569  C CA  . ARG A 78  ? 0.4770 0.3040 0.3304 0.0302  0.0250  -0.0940 ? ? ? ? ? ? 75  ARG A CA  
570  C C   . ARG A 78  ? 0.5068 0.3440 0.3508 0.0294  0.0216  -0.0923 ? ? ? ? ? ? 75  ARG A C   
571  O O   . ARG A 78  ? 0.5306 0.3662 0.3662 0.0312  0.0238  -0.0936 ? ? ? ? ? ? 75  ARG A O   
572  C CB  . ARG A 78  ? 0.5183 0.3392 0.3761 0.0254  0.0174  -0.1019 ? ? ? ? ? ? 75  ARG A CB  
573  C CG  . ARG A 78  ? 0.5741 0.3915 0.4245 0.0244  0.0149  -0.1087 ? ? ? ? ? ? 75  ARG A CG  
574  C CD  . ARG A 78  ? 0.6297 0.4436 0.4851 0.0190  0.0076  -0.1156 ? ? ? ? ? ? 75  ARG A CD  
575  N NE  . ARG A 78  ? 0.6357 0.4605 0.4933 0.0142  0.0008  -0.1139 ? ? ? ? ? ? 75  ARG A NE  
576  C CZ  . ARG A 78  ? 0.6436 0.4777 0.4950 0.0122  -0.0027 -0.1136 ? ? ? ? ? ? 75  ARG A CZ  
577  N NH1 . ARG A 78  ? 0.5986 0.4320 0.4405 0.0144  -0.0003 -0.1150 ? ? ? ? ? ? 75  ARG A NH1 
578  N NH2 . ARG A 78  ? 0.6388 0.4829 0.4938 0.0079  -0.0085 -0.1115 ? ? ? ? ? ? 75  ARG A NH2 
579  N N   . ARG A 79  ? 0.4377 0.2855 0.2837 0.0268  0.0162  -0.0892 ? ? ? ? ? ? 76  ARG A N   
580  C CA  . ARG A 79  ? 0.4654 0.3233 0.3050 0.0255  0.0124  -0.0866 ? ? ? ? ? ? 76  ARG A CA  
581  C C   . ARG A 79  ? 0.4429 0.3057 0.2783 0.0298  0.0186  -0.0789 ? ? ? ? ? ? 76  ARG A C   
582  O O   . ARG A 79  ? 0.4867 0.3567 0.3168 0.0292  0.0162  -0.0759 ? ? ? ? ? ? 76  ARG A O   
583  C CB  . ARG A 79  ? 0.4619 0.3301 0.3071 0.0211  0.0042  -0.0857 ? ? ? ? ? ? 76  ARG A CB  
584  C CG  . ARG A 79  ? 0.5453 0.4113 0.3943 0.0161  -0.0022 -0.0923 ? ? ? ? ? ? 76  ARG A CG  
585  C CD  . ARG A 79  ? 0.5726 0.4502 0.4280 0.0120  -0.0093 -0.0901 ? ? ? ? ? ? 76  ARG A CD  
586  N NE  . ARG A 79  ? 0.6329 0.5213 0.4854 0.0114  -0.0116 -0.0855 ? ? ? ? ? ? 76  ARG A NE  
587  C CZ  . ARG A 79  ? 0.6281 0.5281 0.4863 0.0090  -0.0166 -0.0818 ? ? ? ? ? ? 76  ARG A CZ  
588  N NH1 . ARG A 79  ? 0.5624 0.4657 0.4286 0.0071  -0.0201 -0.0820 ? ? ? ? ? ? 76  ARG A NH1 
589  N NH2 . ARG A 79  ? 0.6315 0.5397 0.4879 0.0085  -0.0183 -0.0776 ? ? ? ? ? ? 76  ARG A NH2 
590  N N   . GLY A 80  ? 0.4650 0.3245 0.3041 0.0339  0.0267  -0.0752 ? ? ? ? ? ? 77  GLY A N   
591  C CA  . GLY A 80  ? 0.4855 0.3505 0.3227 0.0379  0.0335  -0.0671 ? ? ? ? ? ? 77  GLY A CA  
592  C C   . GLY A 80  ? 0.5116 0.3893 0.3523 0.0374  0.0303  -0.0607 ? ? ? ? ? ? 77  GLY A C   
593  O O   . GLY A 80  ? 0.4929 0.3776 0.3307 0.0389  0.0320  -0.0546 ? ? ? ? ? ? 77  GLY A O   
594  N N   . LEU A 81  ? 0.4477 0.3287 0.2954 0.0353  0.0253  -0.0622 ? ? ? ? ? ? 78  LEU A N   
595  C CA  . LEU A 81  ? 0.4131 0.3070 0.2651 0.0353  0.0213  -0.0570 ? ? ? ? ? ? 78  LEU A CA  
596  C C   . LEU A 81  ? 0.4056 0.3037 0.2664 0.0397  0.0289  -0.0512 ? ? ? ? ? ? 78  LEU A C   
597  O O   . LEU A 81  ? 0.3998 0.3103 0.2652 0.0413  0.0278  -0.0454 ? ? ? ? ? ? 78  LEU A O   
598  C CB  . LEU A 81  ? 0.3985 0.2967 0.2542 0.0306  0.0107  -0.0616 ? ? ? ? ? ? 78  LEU A CB  
599  C CG  . LEU A 81  ? 0.4259 0.3219 0.2771 0.0257  0.0041  -0.0668 ? ? ? ? ? ? 78  LEU A CG  
600  C CD1 . LEU A 81  ? 0.4205 0.3244 0.2784 0.0209  -0.0051 -0.0688 ? ? ? ? ? ? 78  LEU A CD1 
601  C CD2 . LEU A 81  ? 0.4187 0.3183 0.2630 0.0260  0.0044  -0.0633 ? ? ? ? ? ? 78  LEU A CD2 
602  N N   . LEU A 82  ? 0.3686 0.2574 0.2334 0.0417  0.0368  -0.0524 ? ? ? ? ? ? 79  LEU A N   
603  C CA  . LEU A 82  ? 0.4374 0.3339 0.3183 0.0441  0.0437  -0.0457 ? ? ? ? ? ? 79  LEU A CA  
604  C C   . LEU A 82  ? 0.4940 0.3821 0.3777 0.0475  0.0554  -0.0432 ? ? ? ? ? ? 79  LEU A C   
605  O O   . LEU A 82  ? 0.5109 0.3848 0.3879 0.0469  0.0565  -0.0495 ? ? ? ? ? ? 79  LEU A O   
606  C CB  . LEU A 82  ? 0.4290 0.3300 0.3240 0.0399  0.0372  -0.0479 ? ? ? ? ? ? 79  LEU A CB  
607  C CG  . LEU A 82  ? 0.4545 0.3682 0.3723 0.0399  0.0413  -0.0403 ? ? ? ? ? ? 79  LEU A CG  
608  C CD1 . LEU A 82  ? 0.4076 0.3328 0.3359 0.0359  0.0316  -0.0413 ? ? ? ? ? ? 79  LEU A CD1 
609  C CD2 . LEU A 82  ? 0.4929 0.3950 0.4177 0.0401  0.0486  -0.0410 ? ? ? ? ? ? 79  LEU A CD2 
610  N N   . ASP A 83  ? 0.4964 0.3959 0.3926 0.0505  0.0630  -0.0336 ? ? ? ? ? ? 80  ASP A N   
611  C CA  . ASP A 83  ? 0.5152 0.4098 0.4176 0.0532  0.0734  -0.0298 ? ? ? ? ? ? 80  ASP A CA  
612  C C   . ASP A 83  ? 0.4908 0.3929 0.4147 0.0529  0.0773  -0.0244 ? ? ? ? ? ? 80  ASP A C   
613  O O   . ASP A 83  ? 0.4743 0.3938 0.4108 0.0524  0.0754  -0.0176 ? ? ? ? ? ? 80  ASP A O   
614  C CB  . ASP A 83  ? 0.5999 0.5044 0.5021 0.0547  0.0767  -0.0210 ? ? ? ? ? ? 80  ASP A CB  
615  C CG  . ASP A 83  ? 0.7586 0.6528 0.6534 0.0559  0.0812  -0.0223 ? ? ? ? ? ? 80  ASP A CG  
616  O OD1 . ASP A 83  ? 0.8170 0.7041 0.6972 0.0551  0.0772  -0.0281 ? ? ? ? ? ? 80  ASP A OD1 
617  O OD2 . ASP A 83  ? 0.7952 0.6893 0.6995 0.0576  0.0885  -0.0175 ? ? ? ? ? ? 80  ASP A OD2 
618  N N   . LYS A 84  ? 0.3646 0.4431 0.4951 0.0175  -0.0326 -0.0113 ? ? ? ? ? ? 81  LYS A N   
619  C CA  . LYS A 84  ? 0.3784 0.4573 0.5120 0.0163  -0.0348 0.0015  ? ? ? ? ? ? 81  LYS A CA  
620  C C   . LYS A 84  ? 0.3702 0.4412 0.5071 0.0218  -0.0376 0.0030  ? ? ? ? ? ? 81  LYS A C   
621  O O   . LYS A 84  ? 0.3557 0.4128 0.4961 0.0235  -0.0395 -0.0029 ? ? ? ? ? ? 81  LYS A O   
622  C CB  . LYS A 84  ? 0.4094 0.4789 0.5475 0.0097  -0.0365 0.0072  ? ? ? ? ? ? 81  LYS A CB  
623  C CG  . LYS A 84  ? 0.4777 0.5475 0.6192 0.0078  -0.0387 0.0208  ? ? ? ? ? ? 81  LYS A CG  
624  C CD  . LYS A 84  ? 0.5080 0.5704 0.6532 0.0008  -0.0398 0.0259  ? ? ? ? ? ? 81  LYS A CD  
625  C CE  . LYS A 84  ? 0.5638 0.6262 0.7125 -0.0012 -0.0420 0.0394  ? ? ? ? ? ? 81  LYS A CE  
626  N NZ  . LYS A 84  ? 0.6139 0.6709 0.7657 -0.0084 -0.0427 0.0446  ? ? ? ? ? ? 81  LYS A NZ  
627  N N   . VAL A 85  ? 0.3304 0.4102 0.4663 0.0247  -0.0380 0.0108  ? ? ? ? ? ? 82  VAL A N   
628  C CA  . VAL A 85  ? 0.3487 0.4226 0.4874 0.0301  -0.0405 0.0127  ? ? ? ? ? ? 82  VAL A CA  
629  C C   . VAL A 85  ? 0.4167 0.4941 0.5576 0.0296  -0.0423 0.0262  ? ? ? ? ? ? 82  VAL A C   
630  O O   . VAL A 85  ? 0.4747 0.5641 0.6130 0.0268  -0.0408 0.0330  ? ? ? ? ? ? 82  VAL A O   
631  C CB  . VAL A 85  ? 0.4415 0.5234 0.5756 0.0367  -0.0387 0.0050  ? ? ? ? ? ? 82  VAL A CB  
632  C CG1 . VAL A 85  ? 0.4245 0.5249 0.5535 0.0380  -0.0365 0.0104  ? ? ? ? ? ? 82  VAL A CG1 
633  C CG2 . VAL A 85  ? 0.4510 0.5229 0.5886 0.0423  -0.0415 0.0039  ? ? ? ? ? ? 82  VAL A CG2 
634  N N   . ARG A 86  ? 0.4330 0.4994 0.5788 0.0321  -0.0456 0.0300  ? ? ? ? ? ? 83  ARG A N   
635  C CA  . ARG A 86  ? 0.4386 0.5073 0.5870 0.0321  -0.0476 0.0426  ? ? ? ? ? ? 83  ARG A CA  
636  C C   . ARG A 86  ? 0.3512 0.4350 0.4950 0.0368  -0.0461 0.0454  ? ? ? ? ? ? 83  ARG A C   
637  O O   . ARG A 86  ? 0.2874 0.3730 0.4291 0.0424  -0.0455 0.0385  ? ? ? ? ? ? 83  ARG A O   
638  C CB  . ARG A 86  ? 0.5451 0.5977 0.6999 0.0339  -0.0514 0.0451  ? ? ? ? ? ? 83  ARG A CB  
639  C CG  . ARG A 86  ? 0.6847 0.7398 0.8417 0.0357  -0.0535 0.0569  ? ? ? ? ? ? 83  ARG A CG  
640  C CD  . ARG A 86  ? 0.8348 0.8743 0.9979 0.0382  -0.0572 0.0585  ? ? ? ? ? ? 83  ARG A CD  
641  N NE  . ARG A 86  ? 0.9382 0.9636 1.1067 0.0330  -0.0594 0.0610  ? ? ? ? ? ? 83  ARG A NE  
642  C CZ  . ARG A 86  ? 1.0157 1.0266 1.1873 0.0327  -0.0606 0.0533  ? ? ? ? ? ? 83  ARG A CZ  
643  N NH1 . ARG A 86  ? 1.0170 1.0254 1.1869 0.0374  -0.0599 0.0426  ? ? ? ? ? ? 83  ARG A NH1 
644  N NH2 . ARG A 86  ? 1.0590 1.0578 1.2355 0.0278  -0.0626 0.0563  ? ? ? ? ? ? 83  ARG A NH2 
645  N N   . ASP A 87  ? 0.3066 0.4015 0.4491 0.0345  -0.0455 0.0554  ? ? ? ? ? ? 84  ASP A N   
646  C CA  . ASP A 87  ? 0.3492 0.4581 0.4880 0.0386  -0.0444 0.0597  ? ? ? ? ? ? 84  ASP A CA  
647  C C   . ASP A 87  ? 0.4198 0.5212 0.5622 0.0438  -0.0474 0.0628  ? ? ? ? ? ? 84  ASP A C   
648  O O   . ASP A 87  ? 0.4571 0.5493 0.6048 0.0421  -0.0503 0.0707  ? ? ? ? ? ? 84  ASP A O   
649  C CB  . ASP A 87  ? 0.3783 0.4984 0.5158 0.0346  -0.0437 0.0709  ? ? ? ? ? ? 84  ASP A CB  
650  C CG  . ASP A 87  ? 0.4176 0.5544 0.5504 0.0384  -0.0419 0.0745  ? ? ? ? ? ? 84  ASP A CG  
651  O OD1 . ASP A 87  ? 0.3943 0.5315 0.5267 0.0444  -0.0427 0.0730  ? ? ? ? ? ? 84  ASP A OD1 
652  O OD2 . ASP A 87  ? 0.4334 0.5830 0.5625 0.0354  -0.0398 0.0790  ? ? ? ? ? ? 84  ASP A OD2 
653  N N   . PRO A 88  ? 0.4616 0.5668 0.6014 0.0500  -0.0467 0.0565  ? ? ? ? ? ? 85  PRO A N   
654  C CA  . PRO A 88  ? 0.5638 0.6621 0.7068 0.0553  -0.0494 0.0585  ? ? ? ? ? ? 85  PRO A CA  
655  C C   . PRO A 88  ? 0.6362 0.7404 0.7804 0.0558  -0.0508 0.0714  ? ? ? ? ? ? 85  PRO A C   
656  O O   . PRO A 88  ? 0.6591 0.7535 0.8082 0.0574  -0.0539 0.0764  ? ? ? ? ? ? 85  PRO A O   
657  C CB  . PRO A 88  ? 0.5163 0.6213 0.6547 0.0614  -0.0475 0.0490  ? ? ? ? ? ? 85  PRO A CB  
658  C CG  . PRO A 88  ? 0.4975 0.6174 0.6297 0.0595  -0.0437 0.0458  ? ? ? ? ? ? 85  PRO A CG  
659  C CD  . PRO A 88  ? 0.4455 0.5615 0.5790 0.0524  -0.0433 0.0469  ? ? ? ? ? ? 85  PRO A CD  
660  N N   . GLN A 89  ? 0.6407 0.7607 0.7806 0.0544  -0.0486 0.0766  ? ? ? ? ? ? 86  GLN A N   
661  C CA  . GLN A 89  ? 0.7066 0.8333 0.8473 0.0547  -0.0497 0.0890  ? ? ? ? ? ? 86  GLN A CA  
662  C C   . GLN A 89  ? 0.7536 0.8726 0.8994 0.0490  -0.0519 0.0986  ? ? ? ? ? ? 86  GLN A C   
663  O O   . GLN A 89  ? 0.8003 0.9133 0.9504 0.0500  -0.0547 0.1068  ? ? ? ? ? ? 86  GLN A O   
664  C CB  . GLN A 89  ? 0.7556 0.9018 0.8900 0.0551  -0.0466 0.0914  ? ? ? ? ? ? 86  GLN A CB  
665  C CG  . GLN A 89  ? 0.8095 0.9646 0.9399 0.0619  -0.0454 0.0863  ? ? ? ? ? ? 86  GLN A CG  
666  C CD  . GLN A 89  ? 0.8407 1.0150 0.9647 0.0620  -0.0421 0.0879  ? ? ? ? ? ? 86  GLN A CD  
667  O OE1 . GLN A 89  ? 0.8345 1.0157 0.9568 0.0570  -0.0406 0.0922  ? ? ? ? ? ? 86  GLN A OE1 
668  N NE2 . GLN A 89  ? 0.8493 1.0323 0.9695 0.0678  -0.0410 0.0845  ? ? ? ? ? ? 86  GLN A NE2 
669  N N   . ASP A 90  ? 0.7569 0.8761 0.9022 0.0431  -0.0505 0.0977  ? ? ? ? ? ? 87  ASP A N   
670  C CA  . ASP A 90  ? 0.7699 0.8808 0.9201 0.0373  -0.0525 0.1057  ? ? ? ? ? ? 87  ASP A CA  
671  C C   . ASP A 90  ? 0.7713 0.8666 0.9248 0.0347  -0.0535 0.0981  ? ? ? ? ? ? 87  ASP A C   
672  O O   . ASP A 90  ? 0.7567 0.8535 0.9081 0.0309  -0.0515 0.0927  ? ? ? ? ? ? 87  ASP A O   
673  C CB  . ASP A 90  ? 0.7743 0.8976 0.9215 0.0322  -0.0503 0.1119  ? ? ? ? ? ? 87  ASP A CB  
674  C CG  . ASP A 90  ? 0.7928 0.9101 0.9448 0.0270  -0.0525 0.1230  ? ? ? ? ? ? 87  ASP A CG  
675  O OD1 . ASP A 90  ? 0.7948 0.8965 0.9526 0.0258  -0.0553 0.1235  ? ? ? ? ? ? 87  ASP A OD1 
676  O OD2 . ASP A 90  ? 0.7843 0.9126 0.9345 0.0240  -0.0514 0.1313  ? ? ? ? ? ? 87  ASP A OD2 
677  N N   . GLY A 91  ? 0.8118 0.8923 0.9707 0.0368  -0.0566 0.0979  ? ? ? ? ? ? 88  GLY A N   
678  C CA  . GLY A 91  ? 0.8479 0.9129 1.0102 0.0354  -0.0578 0.0900  ? ? ? ? ? ? 88  GLY A CA  
679  C C   . GLY A 91  ? 0.8786 0.9379 1.0430 0.0282  -0.0577 0.0913  ? ? ? ? ? ? 88  GLY A C   
680  O O   . GLY A 91  ? 0.8756 0.9240 1.0417 0.0266  -0.0580 0.0834  ? ? ? ? ? ? 88  GLY A O   
681  N N   . ARG A 92  ? 0.9159 0.9824 1.0802 0.0238  -0.0574 0.1012  ? ? ? ? ? ? 89  ARG A N   
682  C CA  . ARG A 92  ? 0.9632 1.0252 1.1294 0.0168  -0.0573 0.1031  ? ? ? ? ? ? 89  ARG A CA  
683  C C   . ARG A 92  ? 0.9017 0.9786 1.0623 0.0136  -0.0537 0.1022  ? ? ? ? ? ? 89  ARG A C   
684  O O   . ARG A 92  ? 0.9168 0.9960 1.0780 0.0079  -0.0534 0.1085  ? ? ? ? ? ? 89  ARG A O   
685  C CB  . ARG A 92  ? 1.0804 1.1356 1.2521 0.0136  -0.0603 0.1153  ? ? ? ? ? ? 89  ARG A CB  
686  C CG  . ARG A 92  ? 1.1832 1.2213 1.3611 0.0159  -0.0638 0.1149  ? ? ? ? ? ? 89  ARG A CG  
687  C CD  . ARG A 92  ? 1.2781 1.3115 1.4611 0.0144  -0.0668 0.1276  ? ? ? ? ? ? 89  ARG A CD  
688  N NE  . ARG A 92  ? 1.3494 1.3673 1.5378 0.0174  -0.0701 0.1267  ? ? ? ? ? ? 89  ARG A NE  
689  C CZ  . ARG A 92  ? 1.4015 1.4124 1.5950 0.0171  -0.0730 0.1363  ? ? ? ? ? ? 89  ARG A CZ  
690  N NH1 . ARG A 92  ? 1.4164 1.4343 1.6104 0.0139  -0.0732 0.1476  ? ? ? ? ? ? 89  ARG A NH1 
691  N NH2 . ARG A 92  ? 1.4162 1.4130 1.6144 0.0200  -0.0759 0.1346  ? ? ? ? ? ? 89  ARG A NH2 
692  N N   . ARG A 93  ? 0.8182 0.9050 0.9732 0.0173  -0.0511 0.0942  ? ? ? ? ? ? 90  ARG A N   
693  C CA  . ARG A 93  ? 0.7126 0.8129 0.8618 0.0148  -0.0474 0.0910  ? ? ? ? ? ? 90  ARG A CA  
694  C C   . ARG A 93  ? 0.6017 0.6995 0.7482 0.0166  -0.0456 0.0771  ? ? ? ? ? ? 90  ARG A C   
695  O O   . ARG A 93  ? 0.5343 0.6244 0.6819 0.0213  -0.0468 0.0707  ? ? ? ? ? ? 90  ARG A O   
696  C CB  . ARG A 93  ? 0.7270 0.8448 0.8713 0.0177  -0.0456 0.0959  ? ? ? ? ? ? 90  ARG A CB  
697  C CG  . ARG A 93  ? 0.7756 0.9082 0.9144 0.0144  -0.0420 0.0953  ? ? ? ? ? ? 90  ARG A CG  
698  C CD  . ARG A 93  ? 0.8260 0.9729 0.9584 0.0193  -0.0392 0.0900  ? ? ? ? ? ? 90  ARG A CD  
699  N NE  . ARG A 93  ? 0.8747 1.0328 1.0055 0.0219  -0.0393 0.0990  ? ? ? ? ? ? 90  ARG A NE  
700  C CZ  . ARG A 93  ? 0.8943 1.0670 1.0196 0.0256  -0.0369 0.0970  ? ? ? ? ? ? 90  ARG A CZ  
701  N NH1 . ARG A 93  ? 0.8639 1.0417 0.9846 0.0271  -0.0342 0.0863  ? ? ? ? ? ? 90  ARG A NH1 
702  N NH2 . ARG A 93  ? 0.9148 1.0969 1.0390 0.0279  -0.0372 0.1058  ? ? ? ? ? ? 90  ARG A NH2 
703  N N   . SER A 94  ? 0.5756 0.6797 0.7185 0.0129  -0.0428 0.0724  ? ? ? ? ? ? 91  SER A N   
704  C CA  . SER A 94  ? 0.5722 0.6736 0.7127 0.0140  -0.0411 0.0593  ? ? ? ? ? ? 91  SER A CA  
705  C C   . SER A 94  ? 0.5207 0.6386 0.6540 0.0156  -0.0372 0.0540  ? ? ? ? ? ? 91  SER A C   
706  O O   . SER A 94  ? 0.5477 0.6776 0.6779 0.0123  -0.0352 0.0590  ? ? ? ? ? ? 91  SER A O   
707  C CB  . SER A 94  ? 0.5911 0.6821 0.7343 0.0081  -0.0414 0.0562  ? ? ? ? ? ? 91  SER A CB  
708  O OG  . SER A 94  ? 0.6443 0.7190 0.7941 0.0071  -0.0450 0.0595  ? ? ? ? ? ? 91  SER A OG  
709  N N   . LEU A 95  ? 0.4383 0.5566 0.5690 0.0206  -0.0361 0.0439  ? ? ? ? ? ? 92  LEU A N   
710  C CA  . LEU A 95  ? 0.3409 0.4740 0.4648 0.0225  -0.0325 0.0378  ? ? ? ? ? ? 92  LEU A CA  
711  C C   . LEU A 95  ? 0.3297 0.4594 0.4518 0.0208  -0.0306 0.0260  ? ? ? ? ? ? 92  LEU A C   
712  O O   . LEU A 95  ? 0.3071 0.4230 0.4324 0.0216  -0.0321 0.0194  ? ? ? ? ? ? 92  LEU A O   
713  C CB  . LEU A 95  ? 0.3273 0.4658 0.4490 0.0298  -0.0324 0.0351  ? ? ? ? ? ? 92  LEU A CB  
714  C CG  . LEU A 95  ? 0.3506 0.4923 0.4740 0.0324  -0.0344 0.0459  ? ? ? ? ? ? 92  LEU A CG  
715  C CD1 . LEU A 95  ? 0.3047 0.4543 0.4246 0.0394  -0.0335 0.0423  ? ? ? ? ? ? 92  LEU A CD1 
716  C CD2 . LEU A 95  ? 0.3586 0.5113 0.4808 0.0281  -0.0335 0.0569  ? ? ? ? ? ? 92  LEU A CD2 
717  N N   . LEU A 96  ? 0.2785 0.4208 0.3955 0.0186  -0.0272 0.0235  ? ? ? ? ? ? 93  LEU A N   
718  C CA  . LEU A 96  ? 0.2643 0.4044 0.3793 0.0162  -0.0252 0.0131  ? ? ? ? ? ? 93  LEU A CA  
719  C C   . LEU A 96  ? 0.2730 0.4243 0.3818 0.0203  -0.0219 0.0038  ? ? ? ? ? ? 93  LEU A C   
720  O O   . LEU A 96  ? 0.2448 0.4111 0.3491 0.0218  -0.0199 0.0069  ? ? ? ? ? ? 93  LEU A O   
721  C CB  . LEU A 96  ? 0.2056 0.3492 0.3202 0.0091  -0.0239 0.0174  ? ? ? ? ? ? 93  LEU A CB  
722  C CG  . LEU A 96  ? 0.2258 0.3595 0.3462 0.0043  -0.0268 0.0270  ? ? ? ? ? ? 93  LEU A CG  
723  C CD1 . LEU A 96  ? 0.1864 0.3255 0.3056 -0.0025 -0.0251 0.0305  ? ? ? ? ? ? 93  LEU A CD1 
724  C CD2 . LEU A 96  ? 0.2218 0.3366 0.3478 0.0044  -0.0296 0.0225  ? ? ? ? ? ? 93  LEU A CD2 
725  N N   . ARG A 97  ? 0.2437 0.2948 0.3154 -0.0522 0.0585  -0.0971 ? ? ? ? ? ? 94  ARG A N   
726  C CA  . ARG A 97  ? 0.3772 0.4275 0.4530 -0.0610 0.0691  -0.1038 ? ? ? ? ? ? 94  ARG A CA  
727  C C   . ARG A 97  ? 0.3562 0.4073 0.4307 -0.0658 0.0729  -0.0959 ? ? ? ? ? ? 94  ARG A C   
728  O O   . ARG A 97  ? 0.4077 0.4661 0.4799 -0.0652 0.0704  -0.0942 ? ? ? ? ? ? 94  ARG A O   
729  C CB  . ARG A 97  ? 0.5368 0.5985 0.6169 -0.0662 0.0718  -0.1129 ? ? ? ? ? ? 94  ARG A CB  
730  C CG  . ARG A 97  ? 0.6719 0.7368 0.7552 -0.0602 0.0660  -0.1126 ? ? ? ? ? ? 94  ARG A CG  
731  C CD  . ARG A 97  ? 0.7923 0.8703 0.8806 -0.0662 0.0694  -0.1229 ? ? ? ? ? ? 94  ARG A CD  
732  N NE  . ARG A 97  ? 0.8455 0.9281 0.9362 -0.0597 0.0626  -0.1227 ? ? ? ? ? ? 94  ARG A NE  
733  C CZ  . ARG A 97  ? 0.8594 0.9483 0.9483 -0.0546 0.0552  -0.1216 ? ? ? ? ? ? 94  ARG A CZ  
734  N NH1 . ARG A 97  ? 0.9090 1.0019 0.9950 -0.0550 0.0534  -0.1210 ? ? ? ? ? ? 94  ARG A NH1 
735  N NH2 . ARG A 97  ? 0.8128 0.9040 0.9030 -0.0493 0.0501  -0.1215 ? ? ? ? ? ? 94  ARG A NH2 
736  N N   . LEU A 98  ? 0.3190 0.3638 0.3954 -0.0698 0.0783  -0.0882 ? ? ? ? ? ? 95  LEU A N   
737  C CA  . LEU A 98  ? 0.3332 0.3789 0.4081 -0.0735 0.0823  -0.0768 ? ? ? ? ? ? 95  LEU A CA  
738  C C   . LEU A 98  ? 0.3390 0.3965 0.4161 -0.0805 0.0874  -0.0753 ? ? ? ? ? ? 95  LEU A C   
739  O O   . LEU A 98  ? 0.3107 0.3722 0.3919 -0.0853 0.0897  -0.0816 ? ? ? ? ? ? 95  LEU A O   
740  C CB  . LEU A 98  ? 0.3278 0.3596 0.4021 -0.0759 0.0869  -0.0696 ? ? ? ? ? ? 95  LEU A CB  
741  C CG  . LEU A 98  ? 0.2869 0.3085 0.3589 -0.0689 0.0828  -0.0696 ? ? ? ? ? ? 95  LEU A CG  
742  C CD1 . LEU A 98  ? 0.2776 0.2857 0.3485 -0.0722 0.0888  -0.0623 ? ? ? ? ? ? 95  LEU A CD1 
743  C CD2 . LEU A 98  ? 0.2631 0.2899 0.3314 -0.0637 0.0782  -0.0702 ? ? ? ? ? ? 95  LEU A CD2 
744  N N   . THR A 99  ? 0.3222 0.3864 0.3965 -0.0813 0.0902  -0.0684 ? ? ? ? ? ? 96  THR A N   
745  C CA  . THR A 99  ? 0.3503 0.4243 0.4255 -0.0885 0.0970  -0.0657 ? ? ? ? ? ? 96  THR A CA  
746  C C   . THR A 99  ? 0.3118 0.3739 0.3846 -0.0964 0.1065  -0.0579 ? ? ? ? ? ? 96  THR A C   
747  O O   . THR A 99  ? 0.3004 0.3474 0.3709 -0.0953 0.1071  -0.0545 ? ? ? ? ? ? 96  THR A O   
748  C CB  . THR A 99  ? 0.3447 0.4308 0.4164 -0.0856 0.0973  -0.0614 ? ? ? ? ? ? 96  THR A CB  
749  O OG1 . THR A 99  ? 0.3011 0.3801 0.3669 -0.0827 0.0998  -0.0530 ? ? ? ? ? ? 96  THR A OG1 
750  C CG2 . THR A 99  ? 0.3384 0.4335 0.4108 -0.0784 0.0882  -0.0693 ? ? ? ? ? ? 96  THR A CG2 
751  N N   . ASP A 100 ? 0.2856 0.3532 0.3580 -0.1046 0.1140  -0.0552 ? ? ? ? ? ? 97  ASP A N   
752  C CA  . ASP A 100 ? 0.4118 0.4652 0.4788 -0.1131 0.1239  -0.0471 ? ? ? ? ? ? 97  ASP A CA  
753  C C   . ASP A 100 ? 0.4087 0.4510 0.4661 -0.1100 0.1277  -0.0363 ? ? ? ? ? ? 97  ASP A C   
754  O O   . ASP A 100 ? 0.4288 0.4514 0.4803 -0.1127 0.1325  -0.0304 ? ? ? ? ? ? 97  ASP A O   
755  C CB  . ASP A 100 ? 0.5199 0.5819 0.5863 -0.1224 0.1317  -0.0462 ? ? ? ? ? ? 97  ASP A CB  
756  C CG  . ASP A 100 ? 0.6327 0.6998 0.7069 -0.1285 0.1314  -0.0559 ? ? ? ? ? ? 97  ASP A CG  
757  O OD1 . ASP A 100 ? 0.6390 0.6936 0.7150 -0.1302 0.1312  -0.0581 ? ? ? ? ? ? 97  ASP A OD1 
758  O OD2 . ASP A 100 ? 0.7227 0.8070 0.8010 -0.1311 0.1316  -0.0619 ? ? ? ? ? ? 97  ASP A OD2 
759  N N   . GLU A 101 ? 0.3589 0.4134 0.4135 -0.1038 0.1256  -0.0339 ? ? ? ? ? ? 98  GLU A N   
760  C CA  . GLU A 101 ? 0.3938 0.4411 0.4382 -0.0992 0.1291  -0.0244 ? ? ? ? ? ? 98  GLU A CA  
761  C C   . GLU A 101 ? 0.3494 0.3857 0.3947 -0.0927 0.1237  -0.0265 ? ? ? ? ? ? 98  GLU A C   
762  O O   . GLU A 101 ? 0.3298 0.3508 0.3660 -0.0914 0.1288  -0.0189 ? ? ? ? ? ? 98  GLU A O   
763  C CB  . GLU A 101 ? 0.3910 0.4572 0.4326 -0.0930 0.1275  -0.0225 ? ? ? ? ? ? 98  GLU A CB  
764  C CG  . GLU A 101 ? 0.4180 0.4804 0.4472 -0.0868 0.1314  -0.0132 ? ? ? ? ? ? 98  GLU A CG  
765  C CD  . GLU A 101 ? 0.4691 0.5154 0.4833 -0.0927 0.1435  -0.0009 ? ? ? ? ? ? 98  GLU A CD  
766  O OE1 . GLU A 101 ? 0.4033 0.4451 0.4175 -0.1023 0.1492  0.0004  ? ? ? ? ? ? 98  GLU A OE1 
767  O OE2 . GLU A 101 ? 0.5260 0.5626 0.5264 -0.0871 0.1476  0.0073  ? ? ? ? ? ? 98  GLU A OE2 
768  N N   . GLY A 102 ? 0.2612 0.3038 0.3159 -0.0883 0.1138  -0.0367 ? ? ? ? ? ? 99  GLY A N   
769  C CA  . GLY A 102 ? 0.2286 0.2612 0.2849 -0.0827 0.1081  -0.0401 ? ? ? ? ? ? 99  GLY A CA  
770  C C   . GLY A 102 ? 0.2557 0.2680 0.3115 -0.0873 0.1123  -0.0380 ? ? ? ? ? ? 99  GLY A C   
771  O O   . GLY A 102 ? 0.2708 0.2693 0.3230 -0.0843 0.1133  -0.0349 ? ? ? ? ? ? 99  GLY A O   
772  N N   . LEU A 103 ? 0.2535 0.2641 0.3127 -0.0944 0.1147  -0.0402 ? ? ? ? ? ? 100 LEU A N   
773  C CA  . LEU A 103 ? 0.3540 0.3460 0.4119 -0.0992 0.1187  -0.0379 ? ? ? ? ? ? 100 LEU A CA  
774  C C   . LEU A 103 ? 0.3495 0.3233 0.3951 -0.1032 0.1289  -0.0259 ? ? ? ? ? ? 100 LEU A C   
775  O O   . LEU A 103 ? 0.3593 0.3124 0.3998 -0.1027 0.1312  -0.0217 ? ? ? ? ? ? 100 LEU A O   
776  C CB  . LEU A 103 ? 0.4048 0.4023 0.4684 -0.1064 0.1199  -0.0432 ? ? ? ? ? ? 100 LEU A CB  
777  C CG  . LEU A 103 ? 0.4419 0.4525 0.5147 -0.1018 0.1111  -0.0545 ? ? ? ? ? ? 100 LEU A CG  
778  C CD1 . LEU A 103 ? 0.5291 0.5479 0.6065 -0.1095 0.1142  -0.0596 ? ? ? ? ? ? 100 LEU A CD1 
779  C CD2 . LEU A 103 ? 0.4108 0.4114 0.4856 -0.0958 0.1057  -0.0573 ? ? ? ? ? ? 100 LEU A CD2 
780  N N   . ARG A 104 ? 0.3314 0.3120 0.3702 -0.1063 0.1349  -0.0199 ? ? ? ? ? ? 101 ARG A N   
781  C CA  . ARG A 104 ? 0.4474 0.4098 0.4698 -0.1089 0.1453  -0.0070 ? ? ? ? ? ? 101 ARG A CA  
782  C C   . ARG A 104 ? 0.4258 0.3770 0.4387 -0.0998 0.1458  -0.0008 ? ? ? ? ? ? 101 ARG A C   
783  O O   . ARG A 104 ? 0.4410 0.3659 0.4403 -0.0990 0.1519  0.0082  ? ? ? ? ? ? 101 ARG A O   
784  C CB  . ARG A 104 ? 0.5611 0.5373 0.5782 -0.1126 0.1508  -0.0025 ? ? ? ? ? ? 101 ARG A CB  
785  C CG  . ARG A 104 ? 0.7237 0.6793 0.7211 -0.1167 0.1622  0.0110  ? ? ? ? ? ? 101 ARG A CG  
786  C CD  . ARG A 104 ? 0.8527 0.8235 0.8469 -0.1222 0.1673  0.0137  ? ? ? ? ? ? 101 ARG A CD  
787  N NE  . ARG A 104 ? 0.9459 0.9258 0.9520 -0.1320 0.1674  0.0054  ? ? ? ? ? ? 101 ARG A NE  
788  C CZ  . ARG A 104 ? 0.9752 0.9814 0.9960 -0.1319 0.1613  -0.0048 ? ? ? ? ? ? 101 ARG A CZ  
789  N NH1 . ARG A 104 ? 0.9613 0.9866 0.9872 -0.1227 0.1542  -0.0079 ? ? ? ? ? ? 101 ARG A NH1 
790  N NH2 . ARG A 104 ? 0.9937 1.0062 1.0228 -0.1404 0.1625  -0.0121 ? ? ? ? ? ? 101 ARG A NH2 
791  N N   . VAL A 105 ? 0.3608 0.3313 0.3797 -0.0921 0.1394  -0.0058 ? ? ? ? ? ? 102 VAL A N   
792  C CA  . VAL A 105 ? 0.3551 0.3196 0.3665 -0.0828 0.1397  -0.0021 ? ? ? ? ? ? 102 VAL A CA  
793  C C   . VAL A 105 ? 0.3663 0.3117 0.3816 -0.0809 0.1370  -0.0049 ? ? ? ? ? ? 102 VAL A C   
794  O O   . VAL A 105 ? 0.3684 0.2920 0.3708 -0.0762 0.1425  0.0035  ? ? ? ? ? ? 102 VAL A O   
795  C CB  . VAL A 105 ? 0.3470 0.3390 0.3657 -0.0751 0.1318  -0.0094 ? ? ? ? ? ? 102 VAL A CB  
796  C CG1 . VAL A 105 ? 0.2362 0.2247 0.2515 -0.0654 0.1303  -0.0100 ? ? ? ? ? ? 102 VAL A CG1 
797  C CG2 . VAL A 105 ? 0.3505 0.3593 0.3612 -0.0738 0.1352  -0.0042 ? ? ? ? ? ? 102 VAL A CG2 
798  N N   . HIS A 106 ? 0.2918 0.2444 0.3227 -0.0830 0.1284  -0.0159 ? ? ? ? ? ? 103 HIS A N   
799  C CA  . HIS A 106 ? 0.2985 0.2368 0.3343 -0.0808 0.1241  -0.0198 ? ? ? ? ? ? 103 HIS A CA  
800  C C   . HIS A 106 ? 0.3633 0.2734 0.3885 -0.0843 0.1309  -0.0110 ? ? ? ? ? ? 103 HIS A C   
801  O O   . HIS A 106 ? 0.3825 0.2741 0.4033 -0.0794 0.1307  -0.0081 ? ? ? ? ? ? 103 HIS A O   
802  C CB  . HIS A 106 ? 0.2653 0.2173 0.3149 -0.0812 0.1144  -0.0315 ? ? ? ? ? ? 103 HIS A CB  
803  C CG  . HIS A 106 ? 0.3344 0.2758 0.3881 -0.0781 0.1096  -0.0347 ? ? ? ? ? ? 103 HIS A CG  
804  N ND1 . HIS A 106 ? 0.3800 0.3095 0.4329 -0.0829 0.1117  -0.0326 ? ? ? ? ? ? 103 HIS A ND1 
805  C CD2 . HIS A 106 ? 0.3000 0.2432 0.3582 -0.0705 0.1024  -0.0397 ? ? ? ? ? ? 103 HIS A CD2 
806  C CE1 . HIS A 106 ? 0.3592 0.2850 0.4161 -0.0779 0.1055  -0.0356 ? ? ? ? ? ? 103 HIS A CE1 
807  N NE2 . HIS A 106 ? 0.3561 0.2902 0.4159 -0.0702 0.0999  -0.0395 ? ? ? ? ? ? 103 HIS A NE2 
808  N N   . ARG A 107 ? 0.4069 0.3133 0.4276 -0.0925 0.1366  -0.0071 ? ? ? ? ? ? 104 ARG A N   
809  C CA  . ARG A 107 ? 0.4952 0.3744 0.5044 -0.0964 0.1429  0.0007  ? ? ? ? ? ? 104 ARG A CA  
810  C C   . ARG A 107 ? 0.5124 0.3668 0.4997 -0.0908 0.1508  0.0147  ? ? ? ? ? ? 104 ARG A C   
811  O O   . ARG A 107 ? 0.5044 0.3328 0.4817 -0.0866 0.1519  0.0203  ? ? ? ? ? ? 104 ARG A O   
812  C CB  . ARG A 107 ? 0.5600 0.4427 0.5697 -0.1073 0.1477  0.0006  ? ? ? ? ? ? 104 ARG A CB  
813  C CG  . ARG A 107 ? 0.6771 0.5356 0.6798 -0.1126 0.1521  0.0044  ? ? ? ? ? ? 104 ARG A CG  
814  C CD  . ARG A 107 ? 0.7615 0.6247 0.7653 -0.1245 0.1580  0.0030  ? ? ? ? ? ? 104 ARG A CD  
815  N NE  . ARG A 107 ? 0.8388 0.7011 0.8299 -0.1280 0.1663  0.0114  ? ? ? ? ? ? 104 ARG A NE  
816  C CZ  . ARG A 107 ? 0.8741 0.7611 0.8722 -0.1319 0.1664  0.0074  ? ? ? ? ? ? 104 ARG A CZ  
817  N NH1 . ARG A 107 ? 0.8507 0.7630 0.8672 -0.1322 0.1587  -0.0048 ? ? ? ? ? ? 104 ARG A NH1 
818  N NH2 . ARG A 107 ? 0.9064 0.7924 0.8917 -0.1345 0.1739  0.0159  ? ? ? ? ? ? 104 ARG A NH2 
819  N N   . ARG A 108 ? 0.5031 0.3663 0.4811 -0.0889 0.1557  0.0207  ? ? ? ? ? ? 105 ARG A N   
820  C CA  . ARG A 108 ? 0.5189 0.3612 0.4717 -0.0802 0.1630  0.0352  ? ? ? ? ? ? 105 ARG A CA  
821  C C   . ARG A 108 ? 0.5324 0.3624 0.4805 -0.0677 0.1600  0.0370  ? ? ? ? ? ? 105 ARG A C   
822  O O   . ARG A 108 ? 0.6063 0.4053 0.5348 -0.0596 0.1627  0.0474  ? ? ? ? ? ? 105 ARG A O   
823  C CB  . ARG A 108 ? 0.5463 0.4096 0.4922 -0.0780 0.1665  0.0391  ? ? ? ? ? ? 105 ARG A CB  
824  C CG  . ARG A 108 ? 0.6608 0.5302 0.6042 -0.0885 0.1713  0.0414  ? ? ? ? ? ? 105 ARG A CG  
825  C CD  . ARG A 108 ? 0.7292 0.6285 0.6734 -0.0865 0.1712  0.0407  ? ? ? ? ? ? 105 ARG A CD  
826  N NE  . ARG A 108 ? 0.7910 0.6959 0.7317 -0.0959 0.1764  0.0438  ? ? ? ? ? ? 105 ARG A NE  
827  C CZ  . ARG A 108 ? 0.8284 0.7629 0.7759 -0.0975 0.1750  0.0403  ? ? ? ? ? ? 105 ARG A CZ  
828  N NH1 . ARG A 108 ? 0.7804 0.7412 0.7384 -0.0900 0.1678  0.0332  ? ? ? ? ? ? 105 ARG A NH1 
829  N NH2 . ARG A 108 ? 0.8757 0.8134 0.8196 -0.1063 0.1805  0.0435  ? ? ? ? ? ? 105 ARG A NH2 
830  N N   . LEU A 109 ? 0.4355 0.2896 0.4009 -0.0652 0.1539  0.0265  ? ? ? ? ? ? 106 LEU A N   
831  C CA  . LEU A 109 ? 0.4279 0.2829 0.3925 -0.0494 0.1428  0.0235  ? ? ? ? ? ? 106 LEU A CA  
832  C C   . LEU A 109 ? 0.4404 0.2690 0.4077 -0.0498 0.1408  0.0225  ? ? ? ? ? ? 106 LEU A C   
833  O O   . LEU A 109 ? 0.4556 0.2714 0.4117 -0.0354 0.1348  0.0259  ? ? ? ? ? ? 106 LEU A O   
834  C CB  . LEU A 109 ? 0.3644 0.2545 0.3485 -0.0471 0.1333  0.0095  ? ? ? ? ? ? 106 LEU A CB  
835  C CG  . LEU A 109 ? 0.4415 0.3595 0.4222 -0.0430 0.1331  0.0092  ? ? ? ? ? ? 106 LEU A CG  
836  C CD1 . LEU A 109 ? 0.4134 0.3610 0.4119 -0.0406 0.1239  -0.0051 ? ? ? ? ? ? 106 LEU A CD1 
837  C CD2 . LEU A 109 ? 0.4776 0.3896 0.4340 -0.0272 0.1323  0.0202  ? ? ? ? ? ? 106 LEU A CD2 
838  N N   . GLY A 110 ? 0.4573 0.2859 0.4399 -0.0627 0.1409  0.0155  ? ? ? ? ? ? 107 GLY A N   
839  C CA  . GLY A 110 ? 0.4681 0.2832 0.4556 -0.0614 0.1345  0.0118  ? ? ? ? ? ? 107 GLY A CA  
840  C C   . GLY A 110 ? 0.4900 0.2700 0.4550 -0.0557 0.1392  0.0243  ? ? ? ? ? ? 107 GLY A C   
841  O O   . GLY A 110 ? 0.4302 0.1961 0.3933 -0.0484 0.1337  0.0237  ? ? ? ? ? ? 107 GLY A O   
842  N N   . VAL A 111 ? 0.4612 0.2284 0.4081 -0.0583 0.1485  0.0352  ? ? ? ? ? ? 108 VAL A N   
843  C CA  . VAL A 111 ? 0.5307 0.2635 0.4522 -0.0516 0.1531  0.0480  ? ? ? ? ? ? 108 VAL A CA  
844  C C   . VAL A 111 ? 0.5418 0.2574 0.4440 -0.0323 0.1513  0.0565  ? ? ? ? ? ? 108 VAL A C   
845  O O   . VAL A 111 ? 0.5815 0.2738 0.4720 -0.0222 0.1478  0.0604  ? ? ? ? ? ? 108 VAL A O   
846  C CB  . VAL A 111 ? 0.5900 0.3151 0.4948 -0.0580 0.1630  0.0577  ? ? ? ? ? ? 108 VAL A CB  
847  C CG1 . VAL A 111 ? 0.6402 0.3286 0.5167 -0.0496 0.1672  0.0709  ? ? ? ? ? ? 108 VAL A CG1 
848  C CG2 . VAL A 111 ? 0.5817 0.3233 0.5044 -0.0755 0.1643  0.0489  ? ? ? ? ? ? 108 VAL A CG2 
849  N N   . ARG A 112 ? 0.5187 0.2571 0.4201 -0.0245 0.1489  0.0563  ? ? ? ? ? ? 109 ARG A N   
850  C CA  . ARG A 112 ? 0.5796 0.3238 0.4677 -0.0018 0.1389  0.0585  ? ? ? ? ? ? 109 ARG A CA  
851  C C   . ARG A 112 ? 0.5398 0.2925 0.4442 0.0052  0.1271  0.0466  ? ? ? ? ? ? 109 ARG A C   
852  O O   . ARG A 112 ? 0.5397 0.2798 0.4314 0.0218  0.1209  0.0493  ? ? ? ? ? ? 109 ARG A O   
853  C CB  . ARG A 112 ? 0.5901 0.3689 0.4774 0.0045  0.1357  0.0571  ? ? ? ? ? ? 109 ARG A CB  
854  C CG  . ARG A 112 ? 0.6489 0.4211 0.5182 -0.0007 0.1470  0.0691  ? ? ? ? ? ? 109 ARG A CG  
855  C CD  . ARG A 112 ? 0.7072 0.5170 0.5796 0.0037  0.1437  0.0657  ? ? ? ? ? ? 109 ARG A CD  
856  N NE  . ARG A 112 ? 0.8522 0.6582 0.7094 -0.0031 0.1548  0.0761  ? ? ? ? ? ? 109 ARG A NE  
857  C CZ  . ARG A 112 ? 0.9033 0.7397 0.7634 -0.0038 0.1552  0.0739  ? ? ? ? ? ? 109 ARG A CZ  
858  N NH1 . ARG A 112 ? 0.8596 0.7313 0.7368 0.0016  0.1453  0.0616  ? ? ? ? ? ? 109 ARG A NH1 
859  N NH2 . ARG A 112 ? 0.9492 0.7800 0.7946 -0.0106 0.1659  0.0837  ? ? ? ? ? ? 109 ARG A NH2 
860  N N   . ILE A 113 ? 0.4677 0.2419 0.3993 -0.0070 0.1240  0.0333  ? ? ? ? ? ? 110 ILE A N   
861  C CA  . ILE A 113 ? 0.4474 0.2308 0.3957 -0.0031 0.1137  0.0210  ? ? ? ? ? ? 110 ILE A CA  
862  C C   . ILE A 113 ? 0.5332 0.2825 0.4766 -0.0017 0.1143  0.0239  ? ? ? ? ? ? 110 ILE A C   
863  O O   . ILE A 113 ? 0.5094 0.2578 0.4532 0.0105  0.1054  0.0193  ? ? ? ? ? ? 110 ILE A O   
864  C CB  . ILE A 113 ? 0.3615 0.1695 0.3376 -0.0180 0.1121  0.0074  ? ? ? ? ? ? 110 ILE A CB  
865  C CG1 . ILE A 113 ? 0.3767 0.2193 0.3574 -0.0161 0.1093  0.0028  ? ? ? ? ? ? 110 ILE A CG1 
866  C CG2 . ILE A 113 ? 0.3154 0.1268 0.3073 -0.0162 0.1030  -0.0043 ? ? ? ? ? ? 110 ILE A CG2 
867  C CD1 . ILE A 113 ? 0.3432 0.2071 0.3465 -0.0308 0.1100  -0.0081 ? ? ? ? ? ? 110 ILE A CD1 
868  N N   . ALA A 114 ? 0.5126 0.2418 0.4522 -0.0140 0.1227  0.0299  ? ? ? ? ? ? 111 ALA A N   
869  C CA  . ALA A 114 ? 0.5869 0.3010 0.5237 -0.0129 0.1184  0.0307  ? ? ? ? ? ? 111 ALA A CA  
870  C C   . ALA A 114 ? 0.6207 0.3072 0.5311 0.0066  0.1175  0.0411  ? ? ? ? ? ? 111 ALA A C   
871  O O   . ALA A 114 ? 0.6142 0.2944 0.5254 0.0136  0.1098  0.0382  ? ? ? ? ? ? 111 ALA A O   
872  C CB  . ALA A 114 ? 0.6213 0.3295 0.5583 -0.0278 0.1250  0.0337  ? ? ? ? ? ? 111 ALA A CB  
873  N N   . ARG A 115 ? 0.6205 0.2936 0.5067 0.0165  0.1243  0.0532  ? ? ? ? ? ? 112 ARG A N   
874  C CA  . ARG A 115 ? 0.6518 0.3036 0.5098 0.0392  0.1216  0.0634  ? ? ? ? ? ? 112 ARG A CA  
875  C C   . ARG A 115 ? 0.5515 0.2294 0.4169 0.0566  0.1078  0.0536  ? ? ? ? ? ? 112 ARG A C   
876  O O   . ARG A 115 ? 0.5252 0.1892 0.3795 0.0731  0.1016  0.0546  ? ? ? ? ? ? 112 ARG A O   
877  C CB  . ARG A 115 ? 0.7505 0.3956 0.5826 0.0453  0.1289  0.0775  ? ? ? ? ? ? 112 ARG A CB  
878  C CG  . ARG A 115 ? 0.8741 0.5006 0.6979 0.0288  0.1407  0.0855  ? ? ? ? ? ? 112 ARG A CG  
879  C CD  . ARG A 115 ? 0.9869 0.6012 0.7795 0.0386  0.1473  0.1008  ? ? ? ? ? ? 112 ARG A CD  
880  N NE  . ARG A 115 ? 1.0911 0.6971 0.8803 0.0208  0.1577  0.1051  ? ? ? ? ? ? 112 ARG A NE  
881  C CZ  . ARG A 115 ? 1.1302 0.7537 0.9248 0.0080  0.1647  0.1057  ? ? ? ? ? ? 112 ARG A CZ  
882  N NH1 . ARG A 115 ? 1.0749 0.7248 0.8778 0.0107  0.1633  0.1030  ? ? ? ? ? ? 112 ARG A NH1 
883  N NH2 . ARG A 115 ? 1.1841 0.8002 0.9758 -0.0072 0.1729  0.1083  ? ? ? ? ? ? 112 ARG A NH2 
884  N N   . MET A 116 ? 0.4769 0.1952 0.3611 0.0527  0.1027  0.0432  ? ? ? ? ? ? 113 MET A N   
885  C CA  . MET A 116 ? 0.4910 0.2401 0.3847 0.0658  0.0900  0.0315  ? ? ? ? ? ? 113 MET A CA  
886  C C   . MET A 116 ? 0.4723 0.2152 0.3808 0.0654  0.0836  0.0213  ? ? ? ? ? ? 113 MET A C   
887  O O   . MET A 116 ? 0.4683 0.2147 0.3717 0.0819  0.0749  0.0174  ? ? ? ? ? ? 113 MET A O   
888  C CB  . MET A 116 ? 0.4579 0.2474 0.3703 0.0576  0.0876  0.0213  ? ? ? ? ? ? 113 MET A CB  
889  C CG  . MET A 116 ? 0.4552 0.2767 0.3783 0.0681  0.0757  0.0076  ? ? ? ? ? ? 113 MET A CG  
890  S SD  . MET A 116 ? 0.3871 0.2510 0.3320 0.0567  0.0738  -0.0054 ? ? ? ? ? ? 113 MET A SD  
891  C CE  . MET A 116 ? 0.4049 0.2591 0.3733 0.0341  0.0780  -0.0116 ? ? ? ? ? ? 113 MET A CE  
892  N N   . ASN A 117 ? 0.4723 0.2070 0.3988 0.0466  0.0881  0.0167  ? ? ? ? ? ? 114 ASN A N   
893  C CA  . ASN A 117 ? 0.4641 0.2041 0.4085 0.0423  0.0797  0.0062  ? ? ? ? ? ? 114 ASN A CA  
894  C C   . ASN A 117 ? 0.4474 0.1672 0.3799 0.0508  0.0755  0.0116  ? ? ? ? ? ? 114 ASN A C   
895  O O   . ASN A 117 ? 0.4351 0.1657 0.3775 0.0554  0.0651  0.0033  ? ? ? ? ? ? 114 ASN A O   
896  C CB  . ASN A 117 ? 0.4177 0.1729 0.3854 0.0195  0.0801  0.0002  ? ? ? ? ? ? 114 ASN A CB  
897  C CG  . ASN A 117 ? 0.4185 0.2017 0.4028 0.0120  0.0799  -0.0092 ? ? ? ? ? ? 114 ASN A CG  
898  O OD1 . ASN A 117 ? 0.4241 0.2185 0.4066 0.0228  0.0780  -0.0144 ? ? ? ? ? ? 114 ASN A OD1 
899  N ND2 . ASN A 117 ? 0.3893 0.1875 0.3891 -0.0047 0.0808  -0.0124 ? ? ? ? ? ? 114 ASN A ND2 
900  N N   . GLN A 118 ? 0.3802 0.2787 0.3509 0.0512  0.0505  -0.0245 ? ? ? ? ? ? 115 GLN A N   
901  C CA  . GLN A 118 ? 0.4456 0.3392 0.4090 0.0418  0.0588  -0.0268 ? ? ? ? ? ? 115 GLN A CA  
902  C C   . GLN A 118 ? 0.4200 0.2919 0.3694 0.0443  0.0594  -0.0252 ? ? ? ? ? ? 115 GLN A C   
903  O O   . GLN A 118 ? 0.4459 0.3118 0.3875 0.0369  0.0600  -0.0245 ? ? ? ? ? ? 115 GLN A O   
904  C CB  . GLN A 118 ? 0.5309 0.4303 0.4984 0.0396  0.0708  -0.0320 ? ? ? ? ? ? 115 GLN A CB  
905  C CG  . GLN A 118 ? 0.6571 0.5787 0.6381 0.0349  0.0713  -0.0343 ? ? ? ? ? ? 115 GLN A CG  
906  C CD  . GLN A 118 ? 0.8179 0.7450 0.8039 0.0344  0.0829  -0.0395 ? ? ? ? ? ? 115 GLN A CD  
907  O OE1 . GLN A 118 ? 0.8726 0.7867 0.8513 0.0368  0.0913  -0.0413 ? ? ? ? ? ? 115 GLN A OE1 
908  N NE2 . GLN A 118 ? 0.8739 0.8205 0.8724 0.0314  0.0836  -0.0419 ? ? ? ? ? ? 115 GLN A NE2 
909  N N   . VAL A 119 ? 0.4096 0.2703 0.3560 0.0548  0.0592  -0.0247 ? ? ? ? ? ? 116 VAL A N   
910  C CA  . VAL A 119 ? 0.4164 0.2568 0.3501 0.0586  0.0587  -0.0232 ? ? ? ? ? ? 116 VAL A CA  
911  C C   . VAL A 119 ? 0.4183 0.2546 0.3484 0.0574  0.0478  -0.0187 ? ? ? ? ? ? 116 VAL A C   
912  O O   . VAL A 119 ? 0.3782 0.2028 0.2981 0.0533  0.0478  -0.0176 ? ? ? ? ? ? 116 VAL A O   
913  C CB  . VAL A 119 ? 0.4679 0.2991 0.4008 0.0710  0.0593  -0.0236 ? ? ? ? ? ? 116 VAL A CB  
914  C CG1 . VAL A 119 ? 0.4979 0.3093 0.4186 0.0756  0.0566  -0.0216 ? ? ? ? ? ? 116 VAL A CG1 
915  C CG2 . VAL A 119 ? 0.4609 0.2934 0.3953 0.0724  0.0710  -0.0280 ? ? ? ? ? ? 116 VAL A CG2 
916  N N   . PHE A 120 ? 0.3690 0.2151 0.3076 0.0609  0.0387  -0.0160 ? ? ? ? ? ? 117 PHE A N   
917  C CA  . PHE A 120 ? 0.3865 0.2295 0.3228 0.0607  0.0280  -0.0114 ? ? ? ? ? ? 117 PHE A CA  
918  C C   . PHE A 120 ? 0.3693 0.2166 0.3029 0.0491  0.0270  -0.0106 ? ? ? ? ? ? 117 PHE A C   
919  O O   . PHE A 120 ? 0.3759 0.2130 0.3014 0.0470  0.0222  -0.0078 ? ? ? ? ? ? 117 PHE A O   
920  C CB  . PHE A 120 ? 0.3981 0.2533 0.3453 0.0664  0.0194  -0.0090 ? ? ? ? ? ? 117 PHE A CB  
921  C CG  . PHE A 120 ? 0.4263 0.2708 0.3705 0.0747  0.0103  -0.0051 ? ? ? ? ? ? 117 PHE A CG  
922  C CD1 . PHE A 120 ? 0.4740 0.3017 0.4070 0.0744  0.0083  -0.0032 ? ? ? ? ? ? 117 PHE A CD1 
923  C CD2 . PHE A 120 ? 0.4771 0.3285 0.4300 0.0829  0.0040  -0.0033 ? ? ? ? ? ? 117 PHE A CD2 
924  C CE1 . PHE A 120 ? 0.4853 0.3031 0.4158 0.0819  0.0002  0.0002  ? ? ? ? ? ? 117 PHE A CE1 
925  C CE2 . PHE A 120 ? 0.5022 0.3436 0.4525 0.0905  -0.0040 0.0003  ? ? ? ? ? ? 117 PHE A CE2 
926  C CZ  . PHE A 120 ? 0.4863 0.3109 0.4256 0.0899  -0.0059 0.0020  ? ? ? ? ? ? 117 PHE A CZ  
927  N N   . LEU A 121 ? 0.3374 0.1999 0.2776 0.0414  0.0316  -0.0131 ? ? ? ? ? ? 118 LEU A N   
928  C CA  . LEU A 121 ? 0.3440 0.2139 0.2837 0.0303  0.0301  -0.0124 ? ? ? ? ? ? 118 LEU A CA  
929  C C   . LEU A 121 ? 0.3859 0.2493 0.3175 0.0217  0.0395  -0.0153 ? ? ? ? ? ? 118 LEU A C   
930  O O   . LEU A 121 ? 0.3784 0.2448 0.3074 0.0124  0.0386  -0.0147 ? ? ? ? ? ? 118 LEU A O   
931  C CB  . LEU A 121 ? 0.3637 0.2559 0.3163 0.0265  0.0282  -0.0133 ? ? ? ? ? ? 118 LEU A CB  
932  C CG  . LEU A 121 ? 0.3820 0.2821 0.3423 0.0334  0.0176  -0.0098 ? ? ? ? ? ? 118 LEU A CG  
933  C CD1 . LEU A 121 ? 0.3563 0.2788 0.3299 0.0310  0.0172  -0.0116 ? ? ? ? ? ? 118 LEU A CD1 
934  C CD2 . LEU A 121 ? 0.4078 0.3027 0.3629 0.0313  0.0081  -0.0050 ? ? ? ? ? ? 118 LEU A CD2 
935  N N   . ALA A 122 ? 0.3944 0.2489 0.3219 0.0251  0.0487  -0.0185 ? ? ? ? ? ? 119 ALA A N   
936  C CA  . ALA A 122 ? 0.4299 0.2764 0.3489 0.0182  0.0585  -0.0212 ? ? ? ? ? ? 119 ALA A CA  
937  C C   . ALA A 122 ? 0.4118 0.2464 0.3196 0.0126  0.0556  -0.0189 ? ? ? ? ? ? 119 ALA A C   
938  O O   . ALA A 122 ? 0.4199 0.2559 0.3242 0.0029  0.0610  -0.0205 ? ? ? ? ? ? 119 ALA A O   
939  C CB  . ALA A 122 ? 0.4097 0.2451 0.3242 0.0250  0.0673  -0.0240 ? ? ? ? ? ? 119 ALA A CB  
940  N N   . PRO A 123 ? 0.4414 0.2643 0.3434 0.0184  0.0475  -0.0152 ? ? ? ? ? ? 120 PRO A N   
941  C CA  . PRO A 123 ? 0.4699 0.2822 0.3617 0.0126  0.0446  -0.0131 ? ? ? ? ? ? 120 PRO A CA  
942  C C   . PRO A 123 ? 0.4359 0.2602 0.3312 0.0026  0.0399  -0.0114 ? ? ? ? ? ? 120 PRO A C   
943  O O   . PRO A 123 ? 0.4419 0.2589 0.3290 -0.0039 0.0392  -0.0103 ? ? ? ? ? ? 120 PRO A O   
944  C CB  . PRO A 123 ? 0.4807 0.2811 0.3685 0.0215  0.0358  -0.0095 ? ? ? ? ? ? 120 PRO A CB  
945  C CG  . PRO A 123 ? 0.4234 0.2215 0.3146 0.0321  0.0384  -0.0111 ? ? ? ? ? ? 120 PRO A CG  
946  C CD  . PRO A 123 ? 0.4349 0.2510 0.3378 0.0303  0.0422  -0.0135 ? ? ? ? ? ? 120 PRO A CD  
947  N N   . LEU A 124 ? 0.3622 0.2046 0.2694 0.0014  0.0368  -0.0114 ? ? ? ? ? ? 121 LEU A N   
948  C CA  . LEU A 124 ? 0.4050 0.2599 0.3162 -0.0075 0.0317  -0.0099 ? ? ? ? ? ? 121 LEU A CA  
949  C C   . LEU A 124 ? 0.3975 0.2672 0.3148 -0.0164 0.0394  -0.0138 ? ? ? ? ? ? 121 LEU A C   
950  O O   . LEU A 124 ? 0.4234 0.3009 0.3477 -0.0141 0.0455  -0.0172 ? ? ? ? ? ? 121 LEU A O   
951  C CB  . LEU A 124 ? 0.3825 0.2480 0.3024 -0.0026 0.0210  -0.0064 ? ? ? ? ? ? 121 LEU A CB  
952  C CG  . LEU A 124 ? 0.4567 0.3103 0.3726 0.0062  0.0120  -0.0021 ? ? ? ? ? ? 121 LEU A CG  
953  C CD1 . LEU A 124 ? 0.4422 0.3091 0.3676 0.0090  0.0021  0.0012  ? ? ? ? ? ? 121 LEU A CD1 
954  C CD2 . LEU A 124 ? 0.4121 0.2504 0.3161 0.0025  0.0096  0.0002  ? ? ? ? ? ? 121 LEU A CD2 
955  N N   . ALA A 125 ? 0.3587 0.2324 0.2737 -0.0268 0.0391  -0.0136 ? ? ? ? ? ? 122 ALA A N   
956  C CA  . ALA A 125 ? 0.3851 0.2753 0.3073 -0.0360 0.0446  -0.0171 ? ? ? ? ? ? 122 ALA A CA  
957  C C   . ALA A 125 ? 0.4149 0.3247 0.3503 -0.0343 0.0382  -0.0165 ? ? ? ? ? ? 122 ALA A C   
958  O O   . ALA A 125 ? 0.4046 0.3143 0.3421 -0.0274 0.0287  -0.0127 ? ? ? ? ? ? 122 ALA A O   
959  C CB  . ALA A 125 ? 0.3675 0.2569 0.2838 -0.0471 0.0448  -0.0166 ? ? ? ? ? ? 122 ALA A CB  
960  N N   . ALA A 126 ? 0.4610 0.3875 0.4053 -0.0405 0.0434  -0.0203 ? ? ? ? ? ? 123 ALA A N   
961  C CA  . ALA A 126 ? 0.5207 0.4673 0.4782 -0.0390 0.0384  -0.0205 ? ? ? ? ? ? 123 ALA A CA  
962  C C   . ALA A 126 ? 0.5316 0.4850 0.4908 -0.0402 0.0265  -0.0160 ? ? ? ? ? ? 123 ALA A C   
963  O O   . ALA A 126 ? 0.5439 0.5043 0.5097 -0.0332 0.0188  -0.0136 ? ? ? ? ? ? 123 ALA A O   
964  C CB  . ALA A 126 ? 0.5324 0.4955 0.4984 -0.0470 0.0465  -0.0259 ? ? ? ? ? ? 123 ALA A CB  
965  N N   . ASP A 127 ? 0.5235 0.4747 0.4767 -0.0489 0.0251  -0.0148 ? ? ? ? ? ? 124 ASP A N   
966  C CA  . ASP A 127 ? 0.5571 0.5142 0.5111 -0.0508 0.0143  -0.0105 ? ? ? ? ? ? 124 ASP A CA  
967  C C   . ASP A 127 ? 0.5064 0.4492 0.4543 -0.0417 0.0057  -0.0052 ? ? ? ? ? ? 124 ASP A C   
968  O O   . ASP A 127 ? 0.5408 0.4902 0.4928 -0.0384 -0.0039 -0.0014 ? ? ? ? ? ? 124 ASP A O   
969  C CB  . ASP A 127 ? 0.6409 0.5973 0.5888 -0.0623 0.0156  -0.0106 ? ? ? ? ? ? 124 ASP A CB  
970  C CG  . ASP A 127 ? 0.7188 0.6538 0.6533 -0.0638 0.0204  -0.0103 ? ? ? ? ? ? 124 ASP A CG  
971  O OD1 . ASP A 127 ? 0.7549 0.6794 0.6861 -0.0591 0.0275  -0.0124 ? ? ? ? ? ? 124 ASP A OD1 
972  O OD2 . ASP A 127 ? 0.7583 0.6871 0.6854 -0.0694 0.0170  -0.0078 ? ? ? ? ? ? 124 ASP A OD2 
973  N N   . GLU A 128 ? 0.4454 0.3687 0.3839 -0.0375 0.0094  -0.0050 ? ? ? ? ? ? 125 GLU A N   
974  C CA  . GLU A 128 ? 0.4752 0.3836 0.4076 -0.0289 0.0022  -0.0005 ? ? ? ? ? ? 125 GLU A CA  
975  C C   . GLU A 128 ? 0.4730 0.3857 0.4132 -0.0178 -0.0018 0.0004  ? ? ? ? ? ? 125 GLU A C   
976  O O   . GLU A 128 ? 0.4440 0.3519 0.3835 -0.0112 -0.0105 0.0047  ? ? ? ? ? ? 125 GLU A O   
977  C CB  . GLU A 128 ? 0.4962 0.3833 0.4165 -0.0275 0.0078  -0.0012 ? ? ? ? ? ? 125 GLU A CB  
978  C CG  . GLU A 128 ? 0.4730 0.3525 0.3838 -0.0372 0.0096  -0.0009 ? ? ? ? ? ? 125 GLU A CG  
979  C CD  . GLU A 128 ? 0.4374 0.2960 0.3362 -0.0351 0.0150  -0.0016 ? ? ? ? ? ? 125 GLU A CD  
980  O OE1 . GLU A 128 ? 0.4230 0.2777 0.3214 -0.0319 0.0233  -0.0051 ? ? ? ? ? ? 125 GLU A OE1 
981  O OE2 . GLU A 128 ? 0.4913 0.3375 0.3810 -0.0364 0.0108  0.0013  ? ? ? ? ? ? 125 GLU A OE2 
982  N N   . GLN A 129 ? 0.4551 0.3766 0.4028 -0.0158 0.0049  -0.0036 ? ? ? ? ? ? 126 GLN A N   
983  C CA  . GLN A 129 ? 0.4687 0.3954 0.4244 -0.0056 0.0019  -0.0032 ? ? ? ? ? ? 126 GLN A CA  
984  C C   . GLN A 129 ? 0.4333 0.3763 0.3982 -0.0045 -0.0076 -0.0003 ? ? ? ? ? ? 126 GLN A C   
985  O O   . GLN A 129 ? 0.4421 0.3832 0.4092 0.0044  -0.0148 0.0030  ? ? ? ? ? ? 126 GLN A O   
986  C CB  . GLN A 129 ? 0.4623 0.3959 0.4243 -0.0047 0.0117  -0.0085 ? ? ? ? ? ? 126 GLN A CB  
987  C CG  . GLN A 129 ? 0.4456 0.3624 0.3986 -0.0037 0.0210  -0.0111 ? ? ? ? ? ? 126 GLN A CG  
988  C CD  . GLN A 129 ? 0.4394 0.3632 0.3985 -0.0032 0.0311  -0.0162 ? ? ? ? ? ? 126 GLN A CD  
989  O OE1 . GLN A 129 ? 0.5014 0.4420 0.4719 -0.0024 0.0307  -0.0179 ? ? ? ? ? ? 126 GLN A OE1 
990  N NE2 . GLN A 129 ? 0.4426 0.3533 0.3940 -0.0037 0.0404  -0.0188 ? ? ? ? ? ? 126 GLN A NE2 
991  N N   . ALA A 130 ? 0.3837 0.3424 0.3535 -0.0136 -0.0076 -0.0017 ? ? ? ? ? ? 127 ALA A N   
992  C CA  . ALA A 130 ? 0.3488 0.3240 0.3268 -0.0134 -0.0164 0.0009  ? ? ? ? ? ? 127 ALA A CA  
993  C C   . ALA A 130 ? 0.3845 0.3503 0.3561 -0.0110 -0.0265 0.0070  ? ? ? ? ? ? 127 ALA A C   
994  O O   . ALA A 130 ? 0.3956 0.3660 0.3719 -0.0041 -0.0348 0.0105  ? ? ? ? ? ? 127 ALA A O   
995  C CB  . ALA A 130 ? 0.3632 0.3560 0.3467 -0.0243 -0.0138 -0.0020 ? ? ? ? ? ? 127 ALA A CB  
996  N N   . VAL A 131 ? 0.3616 0.3141 0.3226 -0.0168 -0.0255 0.0081  ? ? ? ? ? ? 128 VAL A N   
997  C CA  . VAL A 131 ? 0.3559 0.2974 0.3097 -0.0150 -0.0341 0.0136  ? ? ? ? ? ? 128 VAL A CA  
998  C C   . VAL A 131 ? 0.3638 0.2915 0.3152 -0.0033 -0.0379 0.0164  ? ? ? ? ? ? 128 VAL A C   
999  O O   . VAL A 131 ? 0.3964 0.3235 0.3487 0.0020  -0.0468 0.0210  ? ? ? ? ? ? 128 VAL A O   
1000 C CB  . VAL A 131 ? 0.3510 0.2788 0.2931 -0.0230 -0.0309 0.0136  ? ? ? ? ? ? 128 VAL A CB  
1001 C CG1 . VAL A 131 ? 0.3775 0.2917 0.3118 -0.0202 -0.0393 0.0191  ? ? ? ? ? ? 128 VAL A CG1 
1002 C CG2 . VAL A 131 ? 0.3680 0.3095 0.3124 -0.0349 -0.0284 0.0115  ? ? ? ? ? ? 128 VAL A CG2 
1003 N N   . PHE A 132 ? 0.3214 0.2383 0.2698 0.0008  -0.0308 0.0135  ? ? ? ? ? ? 129 PHE A N   
1004 C CA  . PHE A 132 ? 0.3552 0.2588 0.3013 0.0120  -0.0334 0.0153  ? ? ? ? ? ? 129 PHE A CA  
1005 C C   . PHE A 132 ? 0.3503 0.2654 0.3066 0.0203  -0.0397 0.0172  ? ? ? ? ? ? 129 PHE A C   
1006 O O   . PHE A 132 ? 0.3605 0.2686 0.3156 0.0273  -0.0472 0.0214  ? ? ? ? ? ? 129 PHE A O   
1007 C CB  . PHE A 132 ? 0.3672 0.2606 0.3098 0.0148  -0.0239 0.0112  ? ? ? ? ? ? 129 PHE A CB  
1008 C CG  . PHE A 132 ? 0.4309 0.3127 0.3725 0.0266  -0.0258 0.0124  ? ? ? ? ? ? 129 PHE A CG  
1009 C CD1 . PHE A 132 ? 0.4526 0.3162 0.3850 0.0305  -0.0299 0.0154  ? ? ? ? ? ? 129 PHE A CD1 
1010 C CD2 . PHE A 132 ? 0.4383 0.3274 0.3883 0.0337  -0.0236 0.0103  ? ? ? ? ? ? 129 PHE A CD2 
1011 C CE1 . PHE A 132 ? 0.4731 0.3262 0.4048 0.0413  -0.0316 0.0162  ? ? ? ? ? ? 129 PHE A CE1 
1012 C CE2 . PHE A 132 ? 0.4633 0.3418 0.4124 0.0445  -0.0253 0.0113  ? ? ? ? ? ? 129 PHE A CE2 
1013 C CZ  . PHE A 132 ? 0.4821 0.3426 0.4221 0.0483  -0.0293 0.0142  ? ? ? ? ? ? 129 PHE A CZ  
1014 N N   . PHE A 133 ? 0.3592 0.2918 0.3257 0.0193  -0.0364 0.0140  ? ? ? ? ? ? 130 PHE A N   
1015 C CA  . PHE A 133 ? 0.3453 0.2909 0.3223 0.0266  -0.0419 0.0154  ? ? ? ? ? ? 130 PHE A CA  
1016 C C   . PHE A 133 ? 0.3782 0.3298 0.3567 0.0266  -0.0524 0.0206  ? ? ? ? ? ? 130 PHE A C   
1017 O O   . PHE A 133 ? 0.3631 0.3130 0.3440 0.0353  -0.0594 0.0242  ? ? ? ? ? ? 130 PHE A O   
1018 C CB  . PHE A 133 ? 0.4232 0.3885 0.4109 0.0236  -0.0365 0.0108  ? ? ? ? ? ? 130 PHE A CB  
1019 C CG  . PHE A 133 ? 0.4599 0.4208 0.4479 0.0254  -0.0265 0.0059  ? ? ? ? ? ? 130 PHE A CG  
1020 C CD1 . PHE A 133 ? 0.5011 0.4458 0.4843 0.0340  -0.0251 0.0064  ? ? ? ? ? ? 130 PHE A CD1 
1021 C CD2 . PHE A 133 ? 0.4885 0.4617 0.4817 0.0185  -0.0183 0.0008  ? ? ? ? ? ? 130 PHE A CD2 
1022 C CE1 . PHE A 133 ? 0.4964 0.4371 0.4797 0.0360  -0.0157 0.0020  ? ? ? ? ? ? 130 PHE A CE1 
1023 C CE2 . PHE A 133 ? 0.5155 0.4843 0.5088 0.0202  -0.0087 -0.0036 ? ? ? ? ? ? 130 PHE A CE2 
1024 C CZ  . PHE A 133 ? 0.4903 0.4428 0.4785 0.0291  -0.0075 -0.0029 ? ? ? ? ? ? 130 PHE A CZ  
1025 N N   . ASP A 134 ? 0.3647 0.3229 0.3414 0.0169  -0.0534 0.0210  ? ? ? ? ? ? 131 ASP A N   
1026 C CA  . ASP A 134 ? 0.4036 0.3686 0.3815 0.0161  -0.0630 0.0257  ? ? ? ? ? ? 131 ASP A CA  
1027 C C   . ASP A 134 ? 0.3844 0.3313 0.3537 0.0209  -0.0695 0.0310  ? ? ? ? ? ? 131 ASP A C   
1028 O O   . ASP A 134 ? 0.3898 0.3388 0.3619 0.0272  -0.0777 0.0354  ? ? ? ? ? ? 131 ASP A O   
1029 C CB  . ASP A 134 ? 0.4294 0.4048 0.4067 0.0042  -0.0620 0.0246  ? ? ? ? ? ? 131 ASP A CB  
1030 C CG  . ASP A 134 ? 0.4270 0.4096 0.4052 0.0033  -0.0718 0.0296  ? ? ? ? ? ? 131 ASP A CG  
1031 O OD1 . ASP A 134 ? 0.4532 0.4517 0.4406 0.0071  -0.0766 0.0307  ? ? ? ? ? ? 131 ASP A OD1 
1032 O OD2 . ASP A 134 ? 0.4286 0.4010 0.3982 -0.0011 -0.0745 0.0325  ? ? ? ? ? ? 131 ASP A OD2 
1033 N N   . LEU A 135 ? 0.3681 0.2971 0.3268 0.0181  -0.0658 0.0306  ? ? ? ? ? ? 132 LEU A N   
1034 C CA  . LEU A 135 ? 0.3351 0.2464 0.2852 0.0216  -0.0715 0.0351  ? ? ? ? ? ? 132 LEU A CA  
1035 C C   . LEU A 135 ? 0.3347 0.2372 0.2863 0.0338  -0.0747 0.0370  ? ? ? ? ? ? 132 LEU A C   
1036 O O   . LEU A 135 ? 0.3363 0.2349 0.2875 0.0390  -0.0826 0.0417  ? ? ? ? ? ? 132 LEU A O   
1037 C CB  . LEU A 135 ? 0.3498 0.2444 0.2885 0.0159  -0.0662 0.0336  ? ? ? ? ? ? 132 LEU A CB  
1038 C CG  . LEU A 135 ? 0.3826 0.2829 0.3180 0.0035  -0.0633 0.0322  ? ? ? ? ? ? 132 LEU A CG  
1039 C CD1 . LEU A 135 ? 0.3917 0.2731 0.3149 -0.0007 -0.0595 0.0316  ? ? ? ? ? ? 132 LEU A CD1 
1040 C CD2 . LEU A 135 ? 0.3342 0.2455 0.2723 -0.0001 -0.0714 0.0362  ? ? ? ? ? ? 132 LEU A CD2 
1041 N N   . ILE A 136 ? 0.3301 0.2296 0.2836 0.0385  -0.0683 0.0332  ? ? ? ? ? ? 133 ILE A N   
1042 C CA  . ILE A 136 ? 0.3384 0.2285 0.2928 0.0500  -0.0706 0.0345  ? ? ? ? ? ? 133 ILE A CA  
1043 C C   . ILE A 136 ? 0.3727 0.2758 0.3371 0.0570  -0.0775 0.0372  ? ? ? ? ? ? 133 ILE A C   
1044 O O   . ILE A 136 ? 0.3721 0.2672 0.3361 0.0653  -0.0833 0.0408  ? ? ? ? ? ? 133 ILE A O   
1045 C CB  . ILE A 136 ? 0.4302 0.3143 0.3843 0.0535  -0.0619 0.0297  ? ? ? ? ? ? 133 ILE A CB  
1046 C CG1 . ILE A 136 ? 0.4648 0.3362 0.4180 0.0651  -0.0645 0.0311  ? ? ? ? ? ? 133 ILE A CG1 
1047 C CG2 . ILE A 136 ? 0.4395 0.3419 0.4036 0.0523  -0.0569 0.0257  ? ? ? ? ? ? 133 ILE A CG2 
1048 C CD1 . ILE A 136 ? 0.5317 0.3954 0.4833 0.0691  -0.0563 0.0267  ? ? ? ? ? ? 133 ILE A CD1 
1049 N N   . ARG A 137 ? 0.4215 0.3448 0.3948 0.0536  -0.0768 0.0356  ? ? ? ? ? ? 134 ARG A N   
1050 C CA  . ARG A 137 ? 0.4550 0.3923 0.4379 0.0598  -0.0833 0.0381  ? ? ? ? ? ? 134 ARG A CA  
1051 C C   . ARG A 137 ? 0.4322 0.3680 0.4126 0.0601  -0.0927 0.0441  ? ? ? ? ? ? 134 ARG A C   
1052 O O   . ARG A 137 ? 0.4690 0.4037 0.4523 0.0686  -0.0992 0.0478  ? ? ? ? ? ? 134 ARG A O   
1053 C CB  . ARG A 137 ? 0.4851 0.4451 0.4779 0.0550  -0.0805 0.0347  ? ? ? ? ? ? 134 ARG A CB  
1054 C CG  . ARG A 137 ? 0.5595 0.5355 0.5621 0.0608  -0.0875 0.0373  ? ? ? ? ? ? 134 ARG A CG  
1055 C CD  . ARG A 137 ? 0.6332 0.6323 0.6451 0.0548  -0.0851 0.0338  ? ? ? ? ? ? 134 ARG A CD  
1056 N NE  . ARG A 137 ? 0.6813 0.6846 0.6894 0.0433  -0.0837 0.0330  ? ? ? ? ? ? 134 ARG A NE  
1057 C CZ  . ARG A 137 ? 0.6977 0.7071 0.7049 0.0398  -0.0905 0.0367  ? ? ? ? ? ? 134 ARG A CZ  
1058 N NH1 . ARG A 137 ? 0.6821 0.6941 0.6919 0.0469  -0.0992 0.0417  ? ? ? ? ? ? 134 ARG A NH1 
1059 N NH2 . ARG A 137 ? 0.6834 0.6963 0.6870 0.0291  -0.0885 0.0355  ? ? ? ? ? ? 134 ARG A NH2 
1060 N N   . ARG A 138 ? 0.3873 0.3228 0.3622 0.0508  -0.0933 0.0449  ? ? ? ? ? ? 135 ARG A N   
1061 C CA  . ARG A 138 ? 0.4013 0.3346 0.3728 0.0501  -0.1016 0.0505  ? ? ? ? ? ? 135 ARG A CA  
1062 C C   . ARG A 138 ? 0.3941 0.3063 0.3581 0.0568  -0.1053 0.0542  ? ? ? ? ? ? 135 ARG A C   
1063 O O   . ARG A 138 ? 0.4670 0.3779 0.4321 0.0626  -0.1128 0.0590  ? ? ? ? ? ? 135 ARG A O   
1064 C CB  . ARG A 138 ? 0.3306 0.2670 0.2971 0.0383  -0.1006 0.0502  ? ? ? ? ? ? 135 ARG A CB  
1065 C CG  . ARG A 138 ? 0.3493 0.3087 0.3241 0.0320  -0.0994 0.0477  ? ? ? ? ? ? 135 ARG A CG  
1066 C CD  . ARG A 138 ? 0.3864 0.3472 0.3560 0.0197  -0.0955 0.0457  ? ? ? ? ? ? 135 ARG A CD  
1067 N NE  . ARG A 138 ? 0.4444 0.3953 0.4057 0.0165  -0.1009 0.0503  ? ? ? ? ? ? 135 ARG A NE  
1068 C CZ  . ARG A 138 ? 0.4106 0.3581 0.3652 0.0066  -0.0985 0.0494  ? ? ? ? ? ? 135 ARG A CZ  
1069 N NH1 . ARG A 138 ? 0.3887 0.3419 0.3441 -0.0011 -0.0905 0.0441  ? ? ? ? ? ? 135 ARG A NH1 
1070 N NH2 . ARG A 138 ? 0.3900 0.3282 0.3373 0.0043  -0.1038 0.0538  ? ? ? ? ? ? 135 ARG A NH2 
1071 N N   . VAL A 139 ? 0.4022 0.2980 0.3587 0.0561  -0.0998 0.0517  ? ? ? ? ? ? 136 VAL A N   
1072 C CA  . VAL A 139 ? 0.4402 0.3156 0.3896 0.0623  -0.1025 0.0543  ? ? ? ? ? ? 136 VAL A CA  
1073 C C   . VAL A 139 ? 0.5041 0.3781 0.4593 0.0742  -0.1050 0.0553  ? ? ? ? ? ? 136 VAL A C   
1074 O O   . VAL A 139 ? 0.5244 0.3881 0.4775 0.0806  -0.1108 0.0593  ? ? ? ? ? ? 136 VAL A O   
1075 C CB  . VAL A 139 ? 0.4599 0.3188 0.4000 0.0589  -0.0957 0.0509  ? ? ? ? ? ? 136 VAL A CB  
1076 C CG1 . VAL A 139 ? 0.5127 0.3513 0.4461 0.0657  -0.0986 0.0532  ? ? ? ? ? ? 136 VAL A CG1 
1077 C CG2 . VAL A 139 ? 0.4055 0.2648 0.3394 0.0473  -0.0936 0.0503  ? ? ? ? ? ? 136 VAL A CG2 
1078 N N   . ALA A 140 ? 0.4789 0.3632 0.4416 0.0771  -0.1005 0.0516  ? ? ? ? ? ? 137 ALA A N   
1079 C CA  . ALA A 140 ? 0.4958 0.3800 0.4646 0.0883  -0.1024 0.0521  ? ? ? ? ? ? 137 ALA A CA  
1080 C C   . ALA A 140 ? 0.4912 0.3855 0.4664 0.0933  -0.1110 0.0570  ? ? ? ? ? ? 137 ALA A C   
1081 O O   . ALA A 140 ? 0.4726 0.3620 0.4503 0.1029  -0.1149 0.0593  ? ? ? ? ? ? 137 ALA A O   
1082 C CB  . ALA A 140 ? 0.4738 0.3677 0.4492 0.0897  -0.0954 0.0469  ? ? ? ? ? ? 137 ALA A CB  
1083 N N   . ASP A 141 ? 0.5342 0.4428 0.5120 0.0868  -0.1139 0.0585  ? ? ? ? ? ? 138 ASP A N   
1084 C CA  . ASP A 141 ? 0.5296 0.4489 0.5131 0.0909  -0.1221 0.0633  ? ? ? ? ? ? 138 ASP A CA  
1085 C C   . ASP A 141 ? 0.4774 0.3840 0.4539 0.0920  -0.1289 0.0690  ? ? ? ? ? ? 138 ASP A C   
1086 O O   . ASP A 141 ? 0.4285 0.3444 0.4089 0.0937  -0.1332 0.0727  ? ? ? ? ? ? 138 ASP A O   
1087 C CB  . ASP A 141 ? 0.5538 0.4951 0.5435 0.0840  -0.1225 0.0623  ? ? ? ? ? ? 138 ASP A CB  
1088 C CG  . ASP A 141 ? 0.6235 0.5804 0.6226 0.0851  -0.1174 0.0574  ? ? ? ? ? ? 138 ASP A CG  
1089 O OD1 . ASP A 141 ? 0.6520 0.6047 0.6543 0.0932  -0.1157 0.0561  ? ? ? ? ? ? 138 ASP A OD1 
1090 O OD2 . ASP A 141 ? 0.6519 0.6251 0.6552 0.0778  -0.1152 0.0549  ? ? ? ? ? ? 138 ASP A OD2 
1091 N N   . ALA A 142 ? 0.4644 0.3555 0.4324 0.0877  -0.1235 0.0675  ? ? ? ? ? ? 139 ALA A N   
1092 C CA  . ALA A 142 ? 0.4849 0.3708 0.4487 0.0838  -0.1211 0.0693  ? ? ? ? ? ? 139 ALA A CA  
1093 C C   . ALA A 142 ? 0.5073 0.3945 0.4760 0.0900  -0.1188 0.0705  ? ? ? ? ? ? 139 ALA A C   
1094 O O   . ALA A 142 ? 0.5410 0.4288 0.5090 0.0887  -0.1189 0.0730  ? ? ? ? ? ? 139 ALA A O   
1095 C CB  . ALA A 142 ? 0.4333 0.3049 0.3885 0.0776  -0.1149 0.0662  ? ? ? ? ? ? 139 ALA A CB  
1096 N N   . ALA A 143 ? 0.5049 0.3927 0.4787 0.0967  -0.1165 0.0686  ? ? ? ? ? ? 140 ALA A N   
1097 C CA  . ALA A 143 ? 0.5439 0.4331 0.5227 0.1023  -0.1141 0.0699  ? ? ? ? ? ? 140 ALA A CA  
1098 C C   . ALA A 143 ? 0.6440 0.5472 0.6310 0.1084  -0.1197 0.0730  ? ? ? ? ? ? 140 ALA A C   
1099 O O   . ALA A 143 ? 0.6700 0.5759 0.6628 0.1145  -0.1181 0.0734  ? ? ? ? ? ? 140 ALA A O   
1100 C CB  . ALA A 143 ? 0.5131 0.3951 0.4928 0.1054  -0.1077 0.0660  ? ? ? ? ? ? 140 ALA A CB  
1101 N N   . GLU A 144 ? 0.7244 0.6376 0.7122 0.1063  -0.1261 0.0753  ? ? ? ? ? ? 141 GLU A N   
1102 C CA  . GLU A 144 ? 0.7892 0.7184 0.7852 0.1114  -0.1319 0.0780  ? ? ? ? ? ? 141 GLU A CA  
1103 C C   . GLU A 144 ? 0.7574 0.6886 0.7558 0.1149  -0.1312 0.0819  ? ? ? ? ? ? 141 GLU A C   
1104 O O   . GLU A 144 ? 0.7361 0.6602 0.7294 0.1114  -0.1290 0.0835  ? ? ? ? ? ? 141 GLU A O   
1105 C CB  . GLU A 144 ? 0.8695 0.8100 0.8657 0.1069  -0.1387 0.0796  ? ? ? ? ? ? 141 GLU A CB  
1106 C CG  . GLU A 144 ? 0.9442 0.9038 0.9501 0.1117  -0.1449 0.0803  ? ? ? ? ? ? 141 GLU A CG  
1107 C CD  . GLU A 144 ? 0.9895 0.9545 0.9999 0.1127  -0.1449 0.0755  ? ? ? ? ? ? 141 GLU A CD  
1108 O OE1 . GLU A 144 ? 0.9901 0.9753 1.0090 0.1118  -0.1449 0.0738  ? ? ? ? ? ? 141 GLU A OE1 
1109 O OE2 . GLU A 144 ? 1.0153 0.9677 1.0212 0.1110  -0.1387 0.0719  ? ? ? ? ? ? 141 GLU A OE2 
1110 N N   . HIS B 3   ? 1.0480 1.0125 1.1183 -0.0510 0.0203  -0.0808 ? ? ? ? ? ? 0   HIS B N   
1111 C CA  . HIS B 3   ? 1.0474 1.0082 1.1045 -0.0534 0.0188  -0.0800 ? ? ? ? ? ? 0   HIS B CA  
1112 C C   . HIS B 3   ? 0.9557 0.9170 1.0113 -0.0503 0.0204  -0.0798 ? ? ? ? ? ? 0   HIS B C   
1113 O O   . HIS B 3   ? 0.9685 0.9259 1.0128 -0.0512 0.0185  -0.0788 ? ? ? ? ? ? 0   HIS B O   
1114 C CB  . HIS B 3   ? 1.1184 1.0853 1.1776 -0.0586 0.0232  -0.0826 ? ? ? ? ? ? 0   HIS B CB  
1115 C CG  . HIS B 3   ? 1.1870 1.1641 1.2604 -0.0584 0.0311  -0.0867 ? ? ? ? ? ? 0   HIS B CG  
1116 N ND1 . HIS B 3   ? 1.2149 1.1983 1.3016 -0.0586 0.0349  -0.0894 ? ? ? ? ? ? 0   HIS B ND1 
1117 C CD2 . HIS B 3   ? 1.2128 1.1942 1.2886 -0.0578 0.0358  -0.0887 ? ? ? ? ? ? 0   HIS B CD2 
1118 C CE1 . HIS B 3   ? 1.2170 1.2077 1.3135 -0.0579 0.0415  -0.0931 ? ? ? ? ? ? 0   HIS B CE1 
1119 N NE2 . HIS B 3   ? 1.2171 1.2066 1.3071 -0.0576 0.0421  -0.0926 ? ? ? ? ? ? 0   HIS B NE2 
1120 N N   . MET B 4   ? 0.8394 0.8056 0.9070 -0.0467 0.0237  -0.0809 ? ? ? ? ? ? 1   MET B N   
1121 C CA  . MET B 4   ? 0.7351 0.7026 0.8032 -0.0441 0.0254  -0.0808 ? ? ? ? ? ? 1   MET B CA  
1122 C C   . MET B 4   ? 0.6538 0.6133 0.7135 -0.0398 0.0198  -0.0776 ? ? ? ? ? ? 1   MET B C   
1123 O O   . MET B 4   ? 0.6693 0.6262 0.7322 -0.0365 0.0172  -0.0763 ? ? ? ? ? ? 1   MET B O   
1124 C CB  . MET B 4   ? 0.7300 0.7061 0.8148 -0.0422 0.0311  -0.0832 ? ? ? ? ? ? 1   MET B CB  
1125 C CG  . MET B 4   ? 0.7200 0.7032 0.8150 -0.0451 0.0364  -0.0868 ? ? ? ? ? ? 1   MET B CG  
1126 S SD  . MET B 4   ? 1.7128 1.7042 1.8273 -0.0417 0.0419  -0.0893 ? ? ? ? ? ? 1   MET B SD  
1127 C CE  . MET B 4   ? 0.9575 0.9449 1.0753 -0.0366 0.0368  -0.0859 ? ? ? ? ? ? 1   MET B CE  
1128 N N   . ALA B 5   ? 0.5563 0.5121 0.6054 -0.0394 0.0182  -0.0765 ? ? ? ? ? ? 2   ALA B N   
1129 C CA  . ALA B 5   ? 0.5049 0.4527 0.5447 -0.0349 0.0131  -0.0739 ? ? ? ? ? ? 2   ALA B CA  
1130 C C   . ALA B 5   ? 0.4796 0.4306 0.5223 -0.0324 0.0154  -0.0741 ? ? ? ? ? ? 2   ALA B C   
1131 O O   . ALA B 5   ? 0.5211 0.4730 0.5580 -0.0346 0.0166  -0.0746 ? ? ? ? ? ? 2   ALA B O   
1132 C CB  . ALA B 5   ? 0.5190 0.4570 0.5404 -0.0358 0.0074  -0.0721 ? ? ? ? ? ? 2   ALA B CB  
1133 N N   . ALA B 6   ? 0.3793 0.3323 0.4316 -0.0280 0.0159  -0.0736 ? ? ? ? ? ? 3   ALA B N   
1134 C CA  . ALA B 6   ? 0.3632 0.3192 0.4194 -0.0255 0.0177  -0.0735 ? ? ? ? ? ? 3   ALA B CA  
1135 C C   . ALA B 6   ? 0.3407 0.2884 0.3833 -0.0212 0.0129  -0.0715 ? ? ? ? ? ? 3   ALA B C   
1136 O O   . ALA B 6   ? 0.3838 0.3232 0.4169 -0.0181 0.0080  -0.0698 ? ? ? ? ? ? 3   ALA B O   
1137 C CB  . ALA B 6   ? 0.3088 0.2707 0.3817 -0.0224 0.0201  -0.0735 ? ? ? ? ? ? 3   ALA B CB  
1138 N N   . VAL B 7   ? 0.3090 0.2586 0.3501 -0.0208 0.0143  -0.0719 ? ? ? ? ? ? 4   VAL B N   
1139 C CA  . VAL B 7   ? 0.3517 0.2945 0.3802 -0.0159 0.0104  -0.0706 ? ? ? ? ? ? 4   VAL B CA  
1140 C C   . VAL B 7   ? 0.4018 0.3464 0.4394 -0.0091 0.0102  -0.0693 ? ? ? ? ? ? 4   VAL B C   
1141 O O   . VAL B 7   ? 0.4160 0.3679 0.4697 -0.0095 0.0136  -0.0696 ? ? ? ? ? ? 4   VAL B O   
1142 C CB  . VAL B 7   ? 0.3306 0.2745 0.3504 -0.0190 0.0116  -0.0717 ? ? ? ? ? ? 4   VAL B CB  
1143 C CG1 . VAL B 7   ? 0.4114 0.3530 0.4213 -0.0244 0.0109  -0.0720 ? ? ? ? ? ? 4   VAL B CG1 
1144 C CG2 . VAL B 7   ? 0.2970 0.2504 0.3304 -0.0219 0.0171  -0.0734 ? ? ? ? ? ? 4   VAL B CG2 
1145 N N   . ASP B 8   ? 0.4089 0.3471 0.4358 -0.0020 0.0059  -0.0676 ? ? ? ? ? ? 5   ASP B N   
1146 C CA  . ASP B 8   ? 0.4169 0.3573 0.4514 0.0065  0.0049  -0.0653 ? ? ? ? ? ? 5   ASP B CA  
1147 C C   . ASP B 8   ? 0.3312 0.2780 0.3647 0.0067  0.0070  -0.0643 ? ? ? ? ? ? 5   ASP B C   
1148 O O   . ASP B 8   ? 0.3254 0.2705 0.3426 0.0091  0.0044  -0.0615 ? ? ? ? ? ? 5   ASP B O   
1149 C CB  . ASP B 8   ? 0.5023 0.4352 0.5242 0.0162  -0.0018 -0.0607 ? ? ? ? ? ? 5   ASP B CB  
1150 C CG  . ASP B 8   ? 0.5554 0.4934 0.5833 0.0258  -0.0034 -0.0543 ? ? ? ? ? ? 5   ASP B CG  
1151 O OD1 . ASP B 8   ? 0.5451 0.4911 0.5898 0.0246  0.0006  -0.0547 ? ? ? ? ? ? 5   ASP B OD1 
1152 O OD2 . ASP B 8   ? 0.6381 0.5715 0.6534 0.0346  -0.0088 -0.0489 ? ? ? ? ? ? 5   ASP B OD2 
1153 N N   . LEU B 9   ? 0.3098 0.2644 0.3597 0.0039  0.0115  -0.0656 ? ? ? ? ? ? 6   LEU B N   
1154 C CA  . LEU B 9   ? 0.3223 0.2843 0.3724 0.0025  0.0137  -0.0639 ? ? ? ? ? ? 6   LEU B CA  
1155 C C   . LEU B 9   ? 0.3164 0.2818 0.3579 0.0121  0.0097  -0.0556 ? ? ? ? ? ? 6   LEU B C   
1156 O O   . LEU B 9   ? 0.3597 0.3301 0.3950 0.0117  0.0101  -0.0531 ? ? ? ? ? ? 6   LEU B O   
1157 C CB  . LEU B 9   ? 0.3134 0.2820 0.3833 -0.0020 0.0188  -0.0666 ? ? ? ? ? ? 6   LEU B CB  
1158 C CG  . LEU B 9   ? 0.2735 0.2423 0.3505 -0.0113 0.0231  -0.0725 ? ? ? ? ? ? 6   LEU B CG  
1159 C CD1 . LEU B 9   ? 0.2214 0.1975 0.3143 -0.0149 0.0275  -0.0735 ? ? ? ? ? ? 6   LEU B CD1 
1160 C CD2 . LEU B 9   ? 0.2570 0.2242 0.3204 -0.0174 0.0236  -0.0745 ? ? ? ? ? ? 6   LEU B CD2 
1161 N N   . ALA B 10  ? 0.3243 0.2870 0.3648 0.0207  0.0057  -0.0511 ? ? ? ? ? ? 7   ALA B N   
1162 C CA  . ALA B 10  ? 0.3536 0.3195 0.3858 0.0309  0.0017  -0.0430 ? ? ? ? ? ? 7   ALA B CA  
1163 C C   . ALA B 10  ? 0.3578 0.3195 0.3677 0.0337  -0.0019 -0.0407 ? ? ? ? ? ? 7   ALA B C   
1164 O O   . ALA B 10  ? 0.3714 0.3371 0.3725 0.0414  -0.0046 -0.0341 ? ? ? ? ? ? 7   ALA B O   
1165 C CB  . ALA B 10  ? 0.3983 0.3613 0.4340 0.0396  -0.0018 -0.0392 ? ? ? ? ? ? 7   ALA B CB  
1166 N N   . THR B 11  ? 0.3896 0.3437 0.3904 0.0274  -0.0017 -0.0461 ? ? ? ? ? ? 8   THR B N   
1167 C CA  . THR B 11  ? 0.4301 0.3792 0.4092 0.0291  -0.0049 -0.0447 ? ? ? ? ? ? 8   THR B CA  
1168 C C   . THR B 11  ? 0.3767 0.3298 0.3536 0.0204  -0.0010 -0.0484 ? ? ? ? ? ? 8   THR B C   
1169 O O   . THR B 11  ? 0.3565 0.3058 0.3162 0.0203  -0.0029 -0.0482 ? ? ? ? ? ? 8   THR B O   
1170 C CB  . THR B 11  ? 0.4718 0.4079 0.4385 0.0290  -0.0087 -0.0473 ? ? ? ? ? ? 8   THR B CB  
1171 O OG1 . THR B 11  ? 0.5221 0.4558 0.4977 0.0185  -0.0050 -0.0548 ? ? ? ? ? ? 8   THR B OG1 
1172 C CG2 . THR B 11  ? 0.5060 0.4375 0.4733 0.0379  -0.0131 -0.0434 ? ? ? ? ? ? 8   THR B CG2 
1173 N N   . HIS B 12  ? 0.3378 0.2981 0.3315 0.0133  0.0042  -0.0518 ? ? ? ? ? ? 9   HIS B N   
1174 C CA  . HIS B 12  ? 0.2947 0.2591 0.2875 0.0049  0.0080  -0.0553 ? ? ? ? ? ? 9   HIS B CA  
1175 C C   . HIS B 12  ? 0.3233 0.2984 0.3181 0.0075  0.0088  -0.0499 ? ? ? ? ? ? 9   HIS B C   
1176 O O   . HIS B 12  ? 0.2752 0.2573 0.2858 0.0071  0.0110  -0.0487 ? ? ? ? ? ? 9   HIS B O   
1177 C CB  . HIS B 12  ? 0.3216 0.2865 0.3302 -0.0051 0.0134  -0.0629 ? ? ? ? ? ? 9   HIS B CB  
1178 C CG  . HIS B 12  ? 0.3027 0.2587 0.3079 -0.0099 0.0134  -0.0687 ? ? ? ? ? ? 9   HIS B CG  
1179 N ND1 . HIS B 12  ? 0.2984 0.2537 0.3065 -0.0199 0.0175  -0.0754 ? ? ? ? ? ? 9   HIS B ND1 
1180 C CD2 . HIS B 12  ? 0.3264 0.2741 0.3251 -0.0062 0.0095  -0.0683 ? ? ? ? ? ? 9   HIS B CD2 
1181 C CE1 . HIS B 12  ? 0.3350 0.2853 0.3384 -0.0208 0.0152  -0.0742 ? ? ? ? ? ? 9   HIS B CE1 
1182 N NE2 . HIS B 12  ? 0.3368 0.2805 0.3348 -0.0139 0.0110  -0.0729 ? ? ? ? ? ? 9   HIS B NE2 
1183 N N   . PRO B 13  ? 0.3291 0.3056 0.3077 0.0100  0.0067  -0.0465 ? ? ? ? ? ? 10  PRO B N   
1184 C CA  . PRO B 13  ? 0.3044 0.2919 0.2827 0.0131  0.0068  -0.0404 ? ? ? ? ? ? 10  PRO B CA  
1185 C C   . PRO B 13  ? 0.3351 0.3304 0.3280 0.0040  0.0118  -0.0434 ? ? ? ? ? ? 10  PRO B C   
1186 O O   . PRO B 13  ? 0.3431 0.3479 0.3439 0.0061  0.0121  -0.0384 ? ? ? ? ? ? 10  PRO B O   
1187 C CB  . PRO B 13  ? 0.3436 0.3292 0.3008 0.0149  0.0044  -0.0386 ? ? ? ? ? ? 10  PRO B CB  
1188 C CG  . PRO B 13  ? 0.3534 0.3282 0.3034 0.0085  0.0050  -0.0459 ? ? ? ? ? ? 10  PRO B CG  
1189 C CD  . PRO B 13  ? 0.3466 0.3147 0.3062 0.0092  0.0045  -0.0486 ? ? ? ? ? ? 10  PRO B CD  
1190 N N   . GLY B 14  ? 0.3251 0.3162 0.3213 -0.0059 0.0154  -0.0513 ? ? ? ? ? ? 11  GLY B N   
1191 C CA  . GLY B 14  ? 0.2640 0.2606 0.2735 -0.0148 0.0200  -0.0551 ? ? ? ? ? ? 11  GLY B CA  
1192 C C   . GLY B 14  ? 0.2403 0.2392 0.2691 -0.0147 0.0218  -0.0553 ? ? ? ? ? ? 11  GLY B C   
1193 O O   . GLY B 14  ? 0.2121 0.2180 0.2516 -0.0179 0.0239  -0.0542 ? ? ? ? ? ? 11  GLY B O   
1194 N N   . HIS B 15  ? 0.2295 0.2224 0.2627 -0.0112 0.0207  -0.0567 ? ? ? ? ? ? 12  HIS B N   
1195 C CA  . HIS B 15  ? 0.2455 0.2401 0.2965 -0.0100 0.0221  -0.0567 ? ? ? ? ? ? 12  HIS B CA  
1196 C C   . HIS B 15  ? 0.2302 0.2328 0.2844 -0.0022 0.0196  -0.0480 ? ? ? ? ? ? 12  HIS B C   
1197 O O   . HIS B 15  ? 0.1622 0.1707 0.2301 -0.0041 0.0215  -0.0468 ? ? ? ? ? ? 12  HIS B O   
1198 C CB  . HIS B 15  ? 0.2591 0.2458 0.3122 -0.0071 0.0209  -0.0592 ? ? ? ? ? ? 12  HIS B CB  
1199 C CG  . HIS B 15  ? 0.2742 0.2625 0.3445 -0.0044 0.0218  -0.0585 ? ? ? ? ? ? 12  HIS B CG  
1200 N ND1 . HIS B 15  ? 0.2727 0.2624 0.3588 -0.0110 0.0262  -0.0635 ? ? ? ? ? ? 12  HIS B ND1 
1201 C CD2 . HIS B 15  ? 0.2713 0.2599 0.3451 0.0043  0.0187  -0.0534 ? ? ? ? ? ? 12  HIS B CD2 
1202 C CE1 . HIS B 15  ? 0.2825 0.2732 0.3812 -0.0065 0.0259  -0.0615 ? ? ? ? ? ? 12  HIS B CE1 
1203 N NE2 . HIS B 15  ? 0.2870 0.2773 0.3788 0.0026  0.0214  -0.0553 ? ? ? ? ? ? 12  HIS B NE2 
1204 N N   . LEU B 16  ? 0.2530 0.2558 0.2940 0.0066  0.0152  -0.0418 ? ? ? ? ? ? 13  LEU B N   
1205 C CA  . LEU B 16  ? 0.3010 0.3120 0.3431 0.0150  0.0125  -0.0329 ? ? ? ? ? ? 13  LEU B CA  
1206 C C   . LEU B 16  ? 0.2864 0.3077 0.3293 0.0114  0.0139  -0.0296 ? ? ? ? ? ? 13  LEU B C   
1207 O O   . LEU B 16  ? 0.2798 0.3095 0.3321 0.0137  0.0137  -0.0241 ? ? ? ? ? ? 13  LEU B O   
1208 C CB  . LEU B 16  ? 0.2548 0.2629 0.2802 0.0255  0.0075  -0.0275 ? ? ? ? ? ? 13  LEU B CB  
1209 C CG  . LEU B 16  ? 0.2848 0.2825 0.3090 0.0293  0.0054  -0.0301 ? ? ? ? ? ? 13  LEU B CG  
1210 C CD1 . LEU B 16  ? 0.3439 0.3358 0.3480 0.0379  0.0004  -0.0264 ? ? ? ? ? ? 13  LEU B CD1 
1211 C CD2 . LEU B 16  ? 0.2983 0.2985 0.3381 0.0340  0.0052  -0.0274 ? ? ? ? ? ? 13  LEU B CD2 
1212 N N   . ALA B 17  ? 0.2716 0.2921 0.3046 0.0052  0.0152  -0.0329 ? ? ? ? ? ? 14  ALA B N   
1213 C CA  . ALA B 17  ? 0.2938 0.3236 0.3272 0.0003  0.0166  -0.0305 ? ? ? ? ? ? 14  ALA B CA  
1214 C C   . ALA B 17  ? 0.2435 0.2765 0.2951 -0.0073 0.0202  -0.0333 ? ? ? ? ? ? 14  ALA B C   
1215 O O   . ALA B 17  ? 0.2262 0.2686 0.2840 -0.0074 0.0199  -0.0278 ? ? ? ? ? ? 14  ALA B O   
1216 C CB  . ALA B 17  ? 0.3236 0.3504 0.3436 -0.0056 0.0177  -0.0348 ? ? ? ? ? ? 14  ALA B CB  
1217 N N   . ARG B 18  ? 0.2038 0.2290 0.2635 -0.0139 0.0233  -0.0417 ? ? ? ? ? ? 15  ARG B N   
1218 C CA  . ARG B 18  ? 0.2272 0.2536 0.3033 -0.0209 0.0268  -0.0453 ? ? ? ? ? ? 15  ARG B CA  
1219 C C   . ARG B 18  ? 0.2123 0.2433 0.3013 -0.0153 0.0255  -0.0396 ? ? ? ? ? ? 15  ARG B C   
1220 O O   . ARG B 18  ? 0.2540 0.2911 0.3522 -0.0185 0.0263  -0.0371 ? ? ? ? ? ? 15  ARG B O   
1221 C CB  . ARG B 18  ? 0.2201 0.2372 0.3021 -0.0272 0.0303  -0.0551 ? ? ? ? ? ? 15  ARG B CB  
1222 C CG  . ARG B 18  ? 0.2811 0.2983 0.3803 -0.0326 0.0335  -0.0585 ? ? ? ? ? ? 15  ARG B CG  
1223 C CD  . ARG B 18  ? 0.3531 0.3622 0.4580 -0.0386 0.0374  -0.0681 ? ? ? ? ? ? 15  ARG B CD  
1224 N NE  . ARG B 18  ? 0.3496 0.3532 0.4564 -0.0335 0.0366  -0.0696 ? ? ? ? ? ? 15  ARG B NE  
1225 C CZ  . ARG B 18  ? 0.3335 0.3369 0.4519 -0.0286 0.0360  -0.0677 ? ? ? ? ? ? 15  ARG B CZ  
1226 N NH1 . ARG B 18  ? 0.3581 0.3665 0.4872 -0.0278 0.0361  -0.0640 ? ? ? ? ? ? 15  ARG B NH1 
1227 N NH2 . ARG B 18  ? 0.2783 0.2766 0.3974 -0.0245 0.0352  -0.0694 ? ? ? ? ? ? 15  ARG B NH2 
1228 N N   . ARG B 19  ? 0.1987 0.2265 0.2880 -0.0071 0.0233  -0.0377 ? ? ? ? ? ? 16  ARG B N   
1229 C CA  . ARG B 19  ? 0.2328 0.2646 0.3336 -0.0009 0.0218  -0.0322 ? ? ? ? ? ? 16  ARG B CA  
1230 C C   . ARG B 19  ? 0.1992 0.2424 0.2978 0.0037  0.0192  -0.0224 ? ? ? ? ? ? 16  ARG B C   
1231 O O   . ARG B 19  ? 0.2583 0.3074 0.3689 0.0034  0.0194  -0.0187 ? ? ? ? ? ? 16  ARG B O   
1232 C CB  . ARG B 19  ? 0.2668 0.2930 0.3654 0.0077  0.0194  -0.0313 ? ? ? ? ? ? 16  ARG B CB  
1233 C CG  . ARG B 19  ? 0.3323 0.3496 0.4398 0.0044  0.0218  -0.0392 ? ? ? ? ? ? 16  ARG B CG  
1234 C CD  . ARG B 19  ? 0.4071 0.4198 0.5115 0.0134  0.0186  -0.0370 ? ? ? ? ? ? 16  ARG B CD  
1235 N NE  . ARG B 19  ? 0.5198 0.5252 0.6333 0.0110  0.0206  -0.0435 ? ? ? ? ? ? 16  ARG B NE  
1236 C CZ  . ARG B 19  ? 0.5184 0.5241 0.6468 0.0130  0.0215  -0.0434 ? ? ? ? ? ? 16  ARG B CZ  
1237 N NH1 . ARG B 19  ? 0.5036 0.5163 0.6397 0.0171  0.0205  -0.0370 ? ? ? ? ? ? 16  ARG B NH1 
1238 N NH2 . ARG B 19  ? 0.4528 0.4522 0.5884 0.0108  0.0233  -0.0494 ? ? ? ? ? ? 16  ARG B NH2 
1239 N N   . LEU B 20  ? 0.2059 0.2522 0.2887 0.0083  0.0166  -0.0180 ? ? ? ? ? ? 17  LEU B N   
1240 C CA  . LEU B 20  ? 0.1949 0.2530 0.2740 0.0138  0.0139  -0.0081 ? ? ? ? ? ? 17  LEU B CA  
1241 C C   . LEU B 20  ? 0.2057 0.2718 0.2914 0.0053  0.0158  -0.0070 ? ? ? ? ? ? 17  LEU B C   
1242 O O   . LEU B 20  ? 0.2234 0.2989 0.3170 0.0070  0.0147  0.0000  ? ? ? ? ? ? 17  LEU B O   
1243 C CB  . LEU B 20  ? 0.2209 0.2800 0.2805 0.0200  0.0110  -0.0045 ? ? ? ? ? ? 17  LEU B CB  
1244 C CG  . LEU B 20  ? 0.2007 0.2728 0.2543 0.0267  0.0083  0.0061  ? ? ? ? ? ? 17  LEU B CG  
1245 C CD1 . LEU B 20  ? 0.2309 0.3074 0.2904 0.0370  0.0056  0.0133  ? ? ? ? ? ? 17  LEU B CD1 
1246 C CD2 . LEU B 20  ? 0.1460 0.2180 0.1792 0.0311  0.0061  0.0080  ? ? ? ? ? ? 17  LEU B CD2 
1247 N N   . GLN B 21  ? 0.1669 0.2290 0.2493 -0.0041 0.0185  -0.0138 ? ? ? ? ? ? 18  GLN B N   
1248 C CA  . GLN B 21  ? 0.1928 0.2609 0.2802 -0.0131 0.0202  -0.0137 ? ? ? ? ? ? 18  GLN B CA  
1249 C C   . GLN B 21  ? 0.2005 0.2671 0.3058 -0.0183 0.0222  -0.0161 ? ? ? ? ? ? 18  GLN B C   
1250 O O   . GLN B 21  ? 0.2012 0.2751 0.3132 -0.0224 0.0220  -0.0120 ? ? ? ? ? ? 18  GLN B O   
1251 C CB  . GLN B 21  ? 0.2049 0.2682 0.2835 -0.0216 0.0225  -0.0209 ? ? ? ? ? ? 18  GLN B CB  
1252 C CG  . GLN B 21  ? 0.1774 0.2449 0.2612 -0.0320 0.0245  -0.0222 ? ? ? ? ? ? 18  GLN B CG  
1253 C CD  . GLN B 21  ? 0.2072 0.2884 0.2897 -0.0305 0.0219  -0.0121 ? ? ? ? ? ? 18  GLN B CD  
1254 O OE1 . GLN B 21  ? 0.2462 0.3345 0.3207 -0.0215 0.0189  -0.0044 ? ? ? ? ? ? 18  GLN B OE1 
1255 N NE2 . GLN B 21  ? 0.2349 0.3199 0.3249 -0.0391 0.0230  -0.0120 ? ? ? ? ? ? 18  GLN B NE2 
1256 N N   . GLN B 22  ? 0.2089 0.2658 0.3215 -0.0181 0.0239  -0.0225 ? ? ? ? ? ? 19  GLN B N   
1257 C CA  . GLN B 22  ? 0.2668 0.3216 0.3962 -0.0211 0.0256  -0.0245 ? ? ? ? ? ? 19  GLN B CA  
1258 C C   . GLN B 22  ? 0.2042 0.2676 0.3406 -0.0141 0.0227  -0.0149 ? ? ? ? ? ? 19  GLN B C   
1259 O O   . GLN B 22  ? 0.1695 0.2369 0.3165 -0.0179 0.0229  -0.0125 ? ? ? ? ? ? 19  GLN B O   
1260 C CB  . GLN B 22  ? 0.3298 0.3737 0.4646 -0.0203 0.0276  -0.0322 ? ? ? ? ? ? 19  GLN B CB  
1261 C CG  . GLN B 22  ? 0.4137 0.4493 0.5480 -0.0292 0.0315  -0.0425 ? ? ? ? ? ? 19  GLN B CG  
1262 C CD  . GLN B 22  ? 0.4469 0.4734 0.5879 -0.0282 0.0335  -0.0493 ? ? ? ? ? ? 19  GLN B CD  
1263 O OE1 . GLN B 22  ? 0.5276 0.5475 0.6683 -0.0343 0.0367  -0.0576 ? ? ? ? ? ? 19  GLN B OE1 
1264 N NE2 . GLN B 22  ? 0.4036 0.4305 0.5508 -0.0203 0.0317  -0.0455 ? ? ? ? ? ? 19  GLN B NE2 
1265 N N   . ALA B 23  ? 0.1633 0.2291 0.2932 -0.0037 0.0198  -0.0095 ? ? ? ? ? ? 20  ALA B N   
1266 C CA  . ALA B 23  ? 0.1859 0.2606 0.3210 0.0042  0.0169  0.0001  ? ? ? ? ? ? 20  ALA B CA  
1267 C C   . ALA B 23  ? 0.2270 0.3144 0.3600 0.0021  0.0154  0.0081  ? ? ? ? ? ? 20  ALA B C   
1268 O O   . ALA B 23  ? 0.2055 0.3001 0.3489 0.0021  0.0144  0.0140  ? ? ? ? ? ? 20  ALA B O   
1269 C CB  . ALA B 23  ? 0.1847 0.2590 0.3104 0.0160  0.0140  0.0041  ? ? ? ? ? ? 20  ALA B CB  
1270 N N   . HIS B 24  ? 0.1925 0.2827 0.3121 0.0002  0.0151  0.0083  ? ? ? ? ? ? 21  HIS B N   
1271 C CA  . HIS B 24  ? 0.1152 0.2178 0.2315 -0.0025 0.0137  0.0155  ? ? ? ? ? ? 21  HIS B CA  
1272 C C   . HIS B 24  ? 0.1364 0.2401 0.2649 -0.0135 0.0155  0.0137  ? ? ? ? ? ? 21  HIS B C   
1273 O O   . HIS B 24  ? 0.1590 0.2729 0.2941 -0.0140 0.0138  0.0215  ? ? ? ? ? ? 21  HIS B O   
1274 C CB  . HIS B 24  ? 0.1236 0.2267 0.2236 -0.0042 0.0138  0.0138  ? ? ? ? ? ? 21  HIS B CB  
1275 C CG  . HIS B 24  ? 0.1074 0.2228 0.2037 -0.0082 0.0128  0.0202  ? ? ? ? ? ? 21  HIS B CG  
1276 N ND1 . HIS B 24  ? 0.1273 0.2423 0.2141 -0.0152 0.0140  0.0166  ? ? ? ? ? ? 21  HIS B ND1 
1277 C CD2 . HIS B 24  ? 0.1794 0.3086 0.2802 -0.0064 0.0106  0.0303  ? ? ? ? ? ? 21  HIS B CD2 
1278 C CE1 . HIS B 24  ? 0.1120 0.2399 0.1976 -0.0175 0.0126  0.0241  ? ? ? ? ? ? 21  HIS B CE1 
1279 N NE2 . HIS B 24  ? 0.1079 0.2448 0.2020 -0.0124 0.0104  0.0327  ? ? ? ? ? ? 21  HIS B NE2 
1280 N N   . TYR B 25  ? 0.2087 0.3016 0.3396 -0.0222 0.0187  0.0035  ? ? ? ? ? ? 22  TYR B N   
1281 C CA  . TYR B 25  ? 0.2491 0.3403 0.3897 -0.0329 0.0204  0.0004  ? ? ? ? ? ? 22  TYR B CA  
1282 C C   . TYR B 25  ? 0.2581 0.3501 0.4141 -0.0320 0.0198  0.0036  ? ? ? ? ? ? 22  TYR B C   
1283 O O   . TYR B 25  ? 0.2219 0.3190 0.3848 -0.0378 0.0190  0.0073  ? ? ? ? ? ? 22  TYR B O   
1284 C CB  . TYR B 25  ? 0.2914 0.3696 0.4316 -0.0406 0.0242  -0.0118 ? ? ? ? ? ? 22  TYR B CB  
1285 C CG  . TYR B 25  ? 0.3906 0.4652 0.5398 -0.0514 0.0261  -0.0160 ? ? ? ? ? ? 22  TYR B CG  
1286 C CD1 . TYR B 25  ? 0.4626 0.5294 0.6248 -0.0531 0.0277  -0.0204 ? ? ? ? ? ? 22  TYR B CD1 
1287 C CD2 . TYR B 25  ? 0.4663 0.5446 0.6102 -0.0597 0.0261  -0.0157 ? ? ? ? ? ? 22  TYR B CD2 
1288 C CE1 . TYR B 25  ? 0.5420 0.6042 0.7113 -0.0625 0.0292  -0.0244 ? ? ? ? ? ? 22  TYR B CE1 
1289 C CE2 . TYR B 25  ? 0.5296 0.6033 0.6807 -0.0696 0.0274  -0.0197 ? ? ? ? ? ? 22  TYR B CE2 
1290 C CZ  . TYR B 25  ? 0.5796 0.6449 0.7431 -0.0708 0.0289  -0.0241 ? ? ? ? ? ? 22  TYR B CZ  
1291 O OH  . TYR B 25  ? 0.6650 0.7226 0.8280 -0.0775 0.0286  -0.0268 ? ? ? ? ? ? 22  TYR B OH  
1292 N N   . LEU B 26  ? 0.3554 0.2642 0.3403 0.0071  -0.0040 0.0455  ? ? ? ? ? ? 23  LEU B N   
1293 C CA  . LEU B 26  ? 0.3661 0.2779 0.3640 -0.0037 -0.0009 0.0424  ? ? ? ? ? ? 23  LEU B CA  
1294 C C   . LEU B 26  ? 0.3352 0.2447 0.3341 -0.0062 0.0005  0.0406  ? ? ? ? ? ? 23  LEU B C   
1295 O O   . LEU B 26  ? 0.2685 0.1866 0.2888 -0.0137 0.0018  0.0379  ? ? ? ? ? ? 23  LEU B O   
1296 C CB  . LEU B 26  ? 0.4764 0.3873 0.4735 -0.0065 -0.0014 0.0446  ? ? ? ? ? ? 23  LEU B CB  
1297 C CG  . LEU B 26  ? 0.6432 0.5605 0.6545 -0.0139 -0.0018 0.0432  ? ? ? ? ? ? 23  LEU B CG  
1298 C CD1 . LEU B 26  ? 0.6951 0.6129 0.7063 -0.0141 -0.0043 0.0463  ? ? ? ? ? ? 23  LEU B CD1 
1299 C CD2 . LEU B 26  ? 0.7019 0.6169 0.7131 -0.0173 -0.0006 0.0418  ? ? ? ? ? ? 23  LEU B CD2 
1300 N N   . LEU B 27  ? 0.2811 0.1817 0.2624 0.0001  0.0000  0.0425  ? ? ? ? ? ? 24  LEU B N   
1301 C CA  . LEU B 27  ? 0.3002 0.1995 0.2861 -0.0018 0.0002  0.0435  ? ? ? ? ? ? 24  LEU B CA  
1302 C C   . LEU B 27  ? 0.2707 0.1841 0.2899 0.0015  0.0002  0.0480  ? ? ? ? ? ? 24  LEU B C   
1303 O O   . LEU B 27  ? 0.3342 0.2586 0.3656 -0.0050 0.0039  0.0403  ? ? ? ? ? ? 24  LEU B O   
1304 C CB  . LEU B 27  ? 0.3087 0.2024 0.2726 0.0062  0.0004  0.0427  ? ? ? ? ? ? 24  LEU B CB  
1305 C CG  . LEU B 27  ? 0.3447 0.2401 0.3144 0.0044  0.0059  0.0458  ? ? ? ? ? ? 24  LEU B CG  
1306 C CD1 . LEU B 27  ? 0.2989 0.2086 0.2830 0.0100  0.0032  0.0545  ? ? ? ? ? ? 24  LEU B CD1 
1307 C CD2 . LEU B 27  ? 0.3674 0.2600 0.3415 -0.0042 0.0072  0.0438  ? ? ? ? ? ? 24  LEU B CD2 
1308 N N   . TRP B 28  ? 0.2857 0.2175 0.3025 0.0126  -0.0017 0.0429  ? ? ? ? ? ? 25  TRP B N   
1309 C CA  . TRP B 28  ? 0.2856 0.2519 0.3141 0.0178  0.0001  0.0273  ? ? ? ? ? ? 25  TRP B CA  
1310 C C   . TRP B 28  ? 0.3033 0.2837 0.3581 0.0056  0.0036  0.0174  ? ? ? ? ? ? 25  TRP B C   
1311 O O   . TRP B 28  ? 0.2500 0.2482 0.3186 0.0014  0.0065  0.0070  ? ? ? ? ? ? 25  TRP B O   
1312 C CB  . TRP B 28  ? 0.2267 0.2084 0.2463 0.0318  -0.0033 0.0251  ? ? ? ? ? ? 25  TRP B CB  
1313 C CG  . TRP B 28  ? 0.2254 0.2430 0.2560 0.0375  -0.0022 0.0094  ? ? ? ? ? ? 25  TRP B CG  
1314 C CD1 . TRP B 28  ? 0.2013 0.2413 0.2510 0.0334  -0.0007 -0.0023 ? ? ? ? ? ? 25  TRP B CD1 
1315 C CD2 . TRP B 28  ? 0.1528 0.1883 0.1764 0.0484  -0.0027 0.0035  ? ? ? ? ? ? 25  TRP B CD2 
1316 N NE1 . TRP B 28  ? 0.2026 0.2731 0.2573 0.0405  -0.0007 -0.0150 ? ? ? ? ? ? 25  TRP B NE1 
1317 C CE2 . TRP B 28  ? 0.2318 0.3008 0.2712 0.0499  -0.0018 -0.0115 ? ? ? ? ? ? 25  TRP B CE2 
1318 C CE3 . TRP B 28  ? 0.1701 0.1963 0.1757 0.0573  -0.0040 0.0091  ? ? ? ? ? ? 25  TRP B CE3 
1319 C CZ2 . TRP B 28  ? 0.2291 0.3233 0.2677 0.0596  -0.0022 -0.0202 ? ? ? ? ? ? 25  TRP B CZ2 
1320 C CZ3 . TRP B 28  ? 0.2188 0.2700 0.2237 0.0675  -0.0040 0.0003  ? ? ? ? ? ? 25  TRP B CZ3 
1321 C CH2 . TRP B 28  ? 0.2398 0.3250 0.2614 0.0685  -0.0032 -0.0139 ? ? ? ? ? ? 25  TRP B CH2 
1322 N N   . ASN B 29  ? 0.3212 0.2929 0.3835 -0.0002 0.0033  0.0209  ? ? ? ? ? ? 26  ASN B N   
1323 C CA  . ASN B 29  ? 0.3639 0.3478 0.4512 -0.0109 0.0062  0.0112  ? ? ? ? ? ? 26  ASN B CA  
1324 C C   . ASN B 29  ? 0.3516 0.3239 0.4528 -0.0260 0.0094  0.0126  ? ? ? ? ? ? 26  ASN B C   
1325 O O   . ASN B 29  ? 0.3482 0.3342 0.4715 -0.0347 0.0120  0.0025  ? ? ? ? ? ? 26  ASN B O   
1326 C CB  . ASN B 29  ? 0.3505 0.3293 0.4420 -0.0120 0.0054  0.0143  ? ? ? ? ? ? 26  ASN B CB  
1327 C CG  . ASN B 29  ? 0.3487 0.3520 0.4374 -0.0001 0.0037  0.0058  ? ? ? ? ? ? 26  ASN B CG  
1328 O OD1 . ASN B 29  ? 0.3199 0.3474 0.4246 -0.0014 0.0052  -0.0085 ? ? ? ? ? ? 26  ASN B OD1 
1329 N ND2 . ASN B 29  ? 0.3301 0.3272 0.3982 0.0113  0.0004  0.0146  ? ? ? ? ? ? 26  ASN B ND2 
1330 N N   . THR B 30  ? 0.2979 0.2455 0.3851 -0.0287 0.0088  0.0247  ? ? ? ? ? ? 27  THR B N   
1331 C CA  . THR B 30  ? 0.3470 0.2943 0.4215 -0.0350 0.0091  0.0216  ? ? ? ? ? ? 27  THR B CA  
1332 C C   . THR B 30  ? 0.3105 0.2619 0.3939 -0.0380 0.0120  0.0199  ? ? ? ? ? ? 27  THR B C   
1333 O O   . THR B 30  ? 0.3387 0.2979 0.4250 -0.0441 0.0132  0.0149  ? ? ? ? ? ? 27  THR B O   
1334 C CB  . THR B 30  ? 0.4098 0.3419 0.4514 -0.0332 0.0069  0.0259  ? ? ? ? ? ? 27  THR B CB  
1335 O OG1 . THR B 30  ? 0.4539 0.3734 0.4766 -0.0269 0.0059  0.0311  ? ? ? ? ? ? 27  THR B OG1 
1336 C CG2 . THR B 30  ? 0.4259 0.3607 0.4731 -0.0312 0.0054  0.0271  ? ? ? ? ? ? 27  THR B CG2 
1337 N N   . MET B 31  ? 0.2779 0.2268 0.3560 -0.0299 0.0123  0.0236  ? ? ? ? ? ? 28  MET B N   
1338 C CA  . MET B 31  ? 0.2963 0.2534 0.3705 -0.0283 0.0147  0.0201  ? ? ? ? ? ? 28  MET B CA  
1339 C C   . MET B 31  ? 0.3156 0.3071 0.3958 -0.0189 0.0155  0.0060  ? ? ? ? ? ? 28  MET B C   
1340 O O   . MET B 31  ? 0.3275 0.3334 0.4137 -0.0203 0.0186  0.0001  ? ? ? ? ? ? 28  MET B O   
1341 C CB  . MET B 31  ? 0.2720 0.2058 0.3193 -0.0212 0.0126  0.0316  ? ? ? ? ? ? 28  MET B CB  
1342 C CG  . MET B 31  ? 0.2607 0.1722 0.2839 -0.0262 0.0090  0.0370  ? ? ? ? ? ? 28  MET B CG  
1343 S SD  . MET B 31  ? 0.3745 0.2658 0.3620 -0.0190 0.0070  0.0409  ? ? ? ? ? ? 28  MET B SD  
1344 C CE  . MET B 31  ? 0.3890 0.2851 0.3905 -0.0253 0.0107  0.0422  ? ? ? ? ? ? 28  MET B CE  
1345 N N   . VAL B 32  ? 0.2953 0.3007 0.3741 -0.0093 0.0128  0.0011  ? ? ? ? ? ? 29  VAL B N   
1346 C CA  . VAL B 32  ? 0.2423 0.2800 0.3246 0.0009  0.0127  -0.0114 ? ? ? ? ? ? 29  VAL B CA  
1347 C C   . VAL B 32  ? 0.2578 0.3211 0.3634 -0.0038 0.0134  -0.0247 ? ? ? ? ? ? 29  VAL B C   
1348 O O   . VAL B 32  ? 0.2260 0.3094 0.3487 -0.0094 0.0160  -0.0347 ? ? ? ? ? ? 29  VAL B O   
1349 C CB  . VAL B 32  ? 0.2474 0.2858 0.3080 0.0178  0.0087  -0.0079 ? ? ? ? ? ? 29  VAL B CB  
1350 C CG1 . VAL B 32  ? 0.2523 0.3246 0.3166 0.0284  0.0084  -0.0202 ? ? ? ? ? ? 29  VAL B CG1 
1351 C CG2 . VAL B 32  ? 0.2683 0.2799 0.3057 0.0225  0.0076  0.0048  ? ? ? ? ? ? 29  VAL B CG2 
1352 N N   . SER B 33  ? 0.2725 0.3352 0.3788 -0.0017 0.0111  -0.0250 ? ? ? ? ? ? 30  SER B N   
1353 C CA  . SER B 33  ? 0.2838 0.3704 0.4104 -0.0051 0.0113  -0.0386 ? ? ? ? ? ? 30  SER B CA  
1354 C C   . SER B 33  ? 0.3008 0.3796 0.4282 -0.0054 0.0097  -0.0364 ? ? ? ? ? ? 30  SER B C   
1355 O O   . SER B 33  ? 0.3097 0.3751 0.4189 0.0028  0.0072  -0.0268 ? ? ? ? ? ? 30  SER B O   
1356 C CB  . SER B 33  ? 0.2855 0.4047 0.4120 0.0062  0.0099  -0.0504 ? ? ? ? ? ? 30  SER B CB  
1357 O OG  . SER B 33  ? 0.3466 0.4891 0.4919 0.0030  0.0096  -0.0641 ? ? ? ? ? ? 30  SER B OG  
1358 N N   . GLU B 34  ? 0.2801 0.3675 0.4291 -0.0150 0.0112  -0.0455 ? ? ? ? ? ? 31  GLU B N   
1359 C CA  . GLU B 34  ? 0.3578 0.4443 0.5106 -0.0147 0.0103  -0.0470 ? ? ? ? ? ? 31  GLU B CA  
1360 C C   . GLU B 34  ? 0.3742 0.4927 0.5316 -0.0066 0.0086  -0.0619 ? ? ? ? ? ? 31  GLU B C   
1361 O O   . GLU B 34  ? 0.3989 0.5222 0.5568 -0.0034 0.0077  -0.0649 ? ? ? ? ? ? 31  GLU B O   
1362 C CB  . GLU B 34  ? 0.4077 0.4844 0.5822 -0.0298 0.0129  -0.0489 ? ? ? ? ? ? 31  GLU B CB  
1363 C CG  . GLU B 34  ? 0.4823 0.5265 0.6541 -0.0390 0.0141  -0.0338 ? ? ? ? ? ? 31  GLU B CG  
1364 C CD  . GLU B 34  ? 0.5562 0.5863 0.7200 -0.0433 0.0144  -0.0313 ? ? ? ? ? ? 31  GLU B CD  
1365 O OE1 . GLU B 34  ? 0.5414 0.5861 0.7145 -0.0445 0.0150  -0.0423 ? ? ? ? ? ? 31  GLU B OE1 
1366 O OE2 . GLU B 34  ? 0.5847 0.5926 0.7305 -0.0439 0.0132  -0.0185 ? ? ? ? ? ? 31  GLU B OE2 
1367 N N   . GLU B 35  ? 0.3933 0.5345 0.5544 -0.0034 0.0084  -0.0712 ? ? ? ? ? ? 32  GLU B N   
1368 C CA  . GLU B 35  ? 0.4418 0.6154 0.6106 0.0022  0.0066  -0.0867 ? ? ? ? ? ? 32  GLU B CA  
1369 C C   . GLU B 35  ? 0.4240 0.6111 0.5728 0.0187  0.0033  -0.0854 ? ? ? ? ? ? 32  GLU B C   
1370 O O   . GLU B 35  ? 0.4249 0.6311 0.5718 0.0263  0.0008  -0.0930 ? ? ? ? ? ? 32  GLU B O   
1371 C CB  . GLU B 35  ? 0.5345 0.7239 0.7207 -0.0059 0.0080  -0.0976 ? ? ? ? ? ? 32  GLU B CB  
1372 C CG  . GLU B 35  ? 0.6549 0.8627 0.8415 -0.0038 0.0057  -0.1107 ? ? ? ? ? ? 32  GLU B CG  
1373 C CD  . GLU B 35  ? 0.7479 0.9584 0.9433 -0.0123 0.0069  -0.1170 ? ? ? ? ? ? 32  GLU B CD  
1374 O OE1 . GLU B 35  ? 0.7472 0.9454 0.9466 -0.0193 0.0096  -0.1103 ? ? ? ? ? ? 32  GLU B OE1 
1375 O OE2 . GLU B 35  ? 0.8021 1.0268 1.0000 -0.0118 0.0052  -0.1282 ? ? ? ? ? ? 32  GLU B OE2 
1376 N N   . THR B 36  ? 0.3245 0.5015 0.4584 0.0242  0.0031  -0.0757 ? ? ? ? ? ? 33  THR B N   
1377 C CA  . THR B 36  ? 0.2814 0.4684 0.3960 0.0401  -0.0001 -0.0730 ? ? ? ? ? ? 33  THR B CA  
1378 C C   . THR B 36  ? 0.2375 0.3955 0.3299 0.0458  -0.0015 -0.0560 ? ? ? ? ? ? 33  THR B C   
1379 O O   . THR B 36  ? 0.2424 0.3747 0.3304 0.0398  0.0003  -0.0457 ? ? ? ? ? ? 33  THR B O   
1380 C CB  . THR B 36  ? 0.2685 0.4696 0.3832 0.0439  0.0004  -0.0764 ? ? ? ? ? ? 33  THR B CB  
1381 O OG1 . THR B 36  ? 0.2797 0.5079 0.4163 0.0377  0.0014  -0.0917 ? ? ? ? ? ? 33  THR B OG1 
1382 C CG2 . THR B 36  ? 0.2617 0.4737 0.3575 0.0609  -0.0032 -0.0739 ? ? ? ? ? ? 33  THR B CG2 
1383 N N   . THR B 37  ? 0.1724 0.3345 0.2507 0.0571  -0.0048 -0.0528 ? ? ? ? ? ? 34  THR B N   
1384 C CA  . THR B 37  ? 0.1849 0.3207 0.2420 0.0631  -0.0068 -0.0364 ? ? ? ? ? ? 34  THR B CA  
1385 C C   . THR B 37  ? 0.2420 0.3750 0.2821 0.0740  -0.0087 -0.0304 ? ? ? ? ? ? 34  THR B C   
1386 O O   . THR B 37  ? 0.2594 0.4152 0.3032 0.0792  -0.0089 -0.0394 ? ? ? ? ? ? 34  THR B O   
1387 C CB  . THR B 37  ? 0.2219 0.3628 0.2705 0.0709  -0.0096 -0.0340 ? ? ? ? ? ? 34  THR B CB  
1388 O OG1 . THR B 37  ? 0.2290 0.3977 0.2719 0.0836  -0.0127 -0.0413 ? ? ? ? ? ? 34  THR B OG1 
1389 C CG2 . THR B 37  ? 0.2599 0.4059 0.3254 0.0615  -0.0074 -0.0414 ? ? ? ? ? ? 34  THR B CG2 
1390 N N   . SER B 38  ? 0.2699 0.3750 0.2917 0.0775  -0.0104 -0.0152 ? ? ? ? ? ? 35  SER B N   
1391 C CA  . SER B 38  ? 0.2353 0.3344 0.2393 0.0886  -0.0126 -0.0089 ? ? ? ? ? ? 35  SER B CA  
1392 C C   . SER B 38  ? 0.2683 0.3891 0.2621 0.1045  -0.0167 -0.0114 ? ? ? ? ? ? 35  SER B C   
1393 O O   . SER B 38  ? 0.2503 0.3811 0.2381 0.1135  -0.0176 -0.0136 ? ? ? ? ? ? 35  SER B O   
1394 C CB  . SER B 38  ? 0.2509 0.3125 0.2381 0.0873  -0.0138 0.0078  ? ? ? ? ? ? 35  SER B CB  
1395 O OG  . SER B 38  ? 0.2853 0.3371 0.2581 0.0949  -0.0178 0.0179  ? ? ? ? ? ? 35  SER B OG  
1396 N N   . PRO B 39  ? 0.2650 0.3937 0.2567 0.1083  -0.0191 -0.0108 ? ? ? ? ? ? 36  PRO B N   
1397 C CA  . PRO B 39  ? 0.2639 0.4178 0.2483 0.1226  -0.0228 -0.0150 ? ? ? ? ? ? 36  PRO B CA  
1398 C C   . PRO B 39  ? 0.2672 0.4553 0.2670 0.1229  -0.0217 -0.0318 ? ? ? ? ? ? 36  PRO B C   
1399 O O   . PRO B 39  ? 0.2584 0.4568 0.2486 0.1296  -0.0232 -0.0342 ? ? ? ? ? ? 36  PRO B O   
1400 C CB  . PRO B 39  ? 0.2538 0.4104 0.2359 0.1231  -0.0243 -0.0126 ? ? ? ? ? ? 36  PRO B CB  
1401 C CG  . PRO B 39  ? 0.2349 0.3593 0.2140 0.1148  -0.0231 -0.0002 ? ? ? ? ? ? 36  PRO B CG  
1402 C CD  . PRO B 39  ? 0.2233 0.3363 0.2149 0.1022  -0.0190 -0.0037 ? ? ? ? ? ? 36  PRO B CD  
1403 N N   . GLN B 40  ? 0.2719 0.4693 0.2920 0.1107  -0.0183 -0.0424 ? ? ? ? ? ? 37  GLN B N   
1404 C CA  . GLN B 40  ? 0.2765 0.5026 0.3117 0.1077  -0.0173 -0.0579 ? ? ? ? ? ? 37  GLN B CA  
1405 C C   . GLN B 40  ? 0.2385 0.4659 0.2736 0.1094  -0.0159 -0.0584 ? ? ? ? ? ? 37  GLN B C   
1406 O O   . GLN B 40  ? 0.2111 0.4557 0.2445 0.1124  -0.0175 -0.0649 ? ? ? ? ? ? 37  GLN B O   
1407 C CB  . GLN B 40  ? 0.3082 0.5414 0.3664 0.0939  -0.0141 -0.0684 ? ? ? ? ? ? 37  GLN B CB  
1408 C CG  . GLN B 40  ? 0.3110 0.5508 0.3705 0.0923  -0.0155 -0.0726 ? ? ? ? ? ? 37  GLN B CG  
1409 C CD  . GLN B 40  ? 0.2945 0.5341 0.3757 0.0784  -0.0120 -0.0809 ? ? ? ? ? ? 37  GLN B CD  
1410 O OE1 . GLN B 40  ? 0.3299 0.5656 0.4256 0.0683  -0.0088 -0.0843 ? ? ? ? ? ? 37  GLN B OE1 
1411 N NE2 . GLN B 40  ? 0.2458 0.4877 0.3283 0.0771  -0.0124 -0.0835 ? ? ? ? ? ? 37  GLN B NE2 
1412 N N   . TYR B 41  ? 0.2307 0.4342 0.2642 0.1048  -0.0131 -0.0503 ? ? ? ? ? ? 38  TYR B N   
1413 C CA  . TYR B 41  ? 0.2031 0.4061 0.2350 0.1070  -0.0111 -0.0500 ? ? ? ? ? ? 38  TYR B CA  
1414 C C   . TYR B 41  ? 0.2190 0.4242 0.2319 0.1236  -0.0147 -0.0445 ? ? ? ? ? ? 38  TYR B C   
1415 O O   . TYR B 41  ? 0.1950 0.4128 0.2073 0.1266  -0.0143 -0.0491 ? ? ? ? ? ? 38  TYR B O   
1416 C CB  . TYR B 41  ? 0.1591 0.3298 0.1882 0.0969  -0.0076 -0.0407 ? ? ? ? ? ? 38  TYR B CB  
1417 C CG  . TYR B 41  ? 0.2164 0.3846 0.2401 0.1007  -0.0055 -0.0393 ? ? ? ? ? ? 38  TYR B CG  
1418 C CD1 . TYR B 41  ? 0.2381 0.4240 0.2790 0.0938  -0.0015 -0.0487 ? ? ? ? ? ? 38  TYR B CD1 
1419 C CD2 . TYR B 41  ? 0.2112 0.3601 0.2127 0.1116  -0.0076 -0.0285 ? ? ? ? ? ? 38  TYR B CD2 
1420 C CE1 . TYR B 41  ? 0.2296 0.4149 0.2656 0.0978  0.0010  -0.0475 ? ? ? ? ? ? 38  TYR B CE1 
1421 C CE2 . TYR B 41  ? 0.2497 0.3968 0.2458 0.1159  -0.0053 -0.0279 ? ? ? ? ? ? 38  TYR B CE2 
1422 C CZ  . TYR B 41  ? 0.2726 0.4383 0.2858 0.1091  -0.0008 -0.0373 ? ? ? ? ? ? 38  TYR B CZ  
1423 O OH  . TYR B 41  ? 0.2818 0.4467 0.2895 0.1137  0.0020  -0.0366 ? ? ? ? ? ? 38  TYR B OH  
1424 N N   . ALA B 42  ? 0.2306 0.4170 0.2252 0.1306  -0.0182 -0.0331 ? ? ? ? ? ? 39  ALA B N   
1425 C CA  . ALA B 42  ? 0.1930 0.3714 0.1654 0.1412  -0.0210 -0.0261 ? ? ? ? ? ? 39  ALA B CA  
1426 C C   . ALA B 42  ? 0.2108 0.4166 0.1834 0.1455  -0.0227 -0.0355 ? ? ? ? ? ? 39  ALA B C   
1427 O O   . ALA B 42  ? 0.2942 0.5042 0.2578 0.1528  -0.0232 -0.0355 ? ? ? ? ? ? 39  ALA B O   
1428 C CB  . ALA B 42  ? 0.2007 0.3530 0.1555 0.1427  -0.0229 -0.0135 ? ? ? ? ? ? 39  ALA B CB  
1429 N N   . VAL B 43  ? 0.2511 0.4746 0.2336 0.1409  -0.0237 -0.0434 ? ? ? ? ? ? 40  VAL B N   
1430 C CA  . VAL B 43  ? 0.2578 0.5069 0.2404 0.1439  -0.0259 -0.0526 ? ? ? ? ? ? 40  VAL B CA  
1431 C C   . VAL B 43  ? 0.2705 0.5379 0.2670 0.1401  -0.0248 -0.0624 ? ? ? ? ? ? 40  VAL B C   
1432 O O   . VAL B 43  ? 0.2939 0.5741 0.2846 0.1467  -0.0264 -0.0650 ? ? ? ? ? ? 40  VAL B O   
1433 C CB  . VAL B 43  ? 0.2495 0.5116 0.2390 0.1391  -0.0272 -0.0593 ? ? ? ? ? ? 40  VAL B CB  
1434 C CG1 . VAL B 43  ? 0.2168 0.5062 0.2079 0.1412  -0.0296 -0.0703 ? ? ? ? ? ? 40  VAL B CG1 
1435 C CG2 . VAL B 43  ? 0.2465 0.4925 0.2211 0.1438  -0.0278 -0.0490 ? ? ? ? ? ? 40  VAL B CG2 
1436 N N   . LEU B 44  ? 0.3096 0.5774 0.3246 0.1292  -0.0214 -0.0675 ? ? ? ? ? ? 41  LEU B N   
1437 C CA  . LEU B 44  ? 0.2951 0.5772 0.3243 0.1237  -0.0191 -0.0757 ? ? ? ? ? ? 41  LEU B CA  
1438 C C   . LEU B 44  ? 0.3114 0.5880 0.3303 0.1322  -0.0184 -0.0699 ? ? ? ? ? ? 41  LEU B C   
1439 O O   . LEU B 44  ? 0.2918 0.5852 0.3124 0.1351  -0.0192 -0.0749 ? ? ? ? ? ? 41  LEU B O   
1440 C CB  . LEU B 44  ? 0.2421 0.5193 0.2908 0.1102  -0.0143 -0.0793 ? ? ? ? ? ? 41  LEU B CB  
1441 C CG  . LEU B 44  ? 0.2186 0.5028 0.2815 0.0997  -0.0144 -0.0875 ? ? ? ? ? ? 41  LEU B CG  
1442 C CD1 . LEU B 44  ? 0.1709 0.4480 0.2527 0.0862  -0.0094 -0.0900 ? ? ? ? ? ? 41  LEU B CD1 
1443 C CD2 . LEU B 44  ? 0.2158 0.5245 0.2839 0.0985  -0.0174 -0.0990 ? ? ? ? ? ? 41  LEU B CD2 
1444 N N   . ASN B 45  ? 0.2942 0.5464 0.3017 0.1366  -0.0170 -0.0591 ? ? ? ? ? ? 42  ASN B N   
1445 C CA  . ASN B 45  ? 0.2894 0.5323 0.2852 0.1449  -0.0160 -0.0532 ? ? ? ? ? ? 42  ASN B CA  
1446 C C   . ASN B 45  ? 0.3062 0.5547 0.2854 0.1569  -0.0200 -0.0511 ? ? ? ? ? ? 42  ASN B C   
1447 O O   . ASN B 45  ? 0.2727 0.5271 0.2486 0.1625  -0.0196 -0.0518 ? ? ? ? ? ? 42  ASN B O   
1448 C CB  . ASN B 45  ? 0.2464 0.4584 0.2312 0.1471  -0.0143 -0.0419 ? ? ? ? ? ? 42  ASN B CB  
1449 C CG  . ASN B 45  ? 0.2799 0.4800 0.2521 0.1551  -0.0129 -0.0366 ? ? ? ? ? ? 42  ASN B CG  
1450 O OD1 . ASN B 45  ? 0.2450 0.4501 0.2268 0.1516  -0.0085 -0.0404 ? ? ? ? ? ? 42  ASN B OD1 
1451 N ND2 . ASN B 45  ? 0.3365 0.5202 0.2870 0.1649  -0.0160 -0.0282 ? ? ? ? ? ? 42  ASN B ND2 
1452 N N   . ALA B 46  ? 0.3096 0.5562 0.2784 0.1605  -0.0232 -0.0484 ? ? ? ? ? ? 43  ALA B N   
1453 C CA  . ALA B 46  ? 0.3096 0.5604 0.2625 0.1712  -0.0256 -0.0463 ? ? ? ? ? ? 43  ALA B CA  
1454 C C   . ALA B 46  ? 0.3133 0.5941 0.2749 0.1722  -0.0273 -0.0566 ? ? ? ? ? ? 43  ALA B C   
1455 O O   . ALA B 46  ? 0.3646 0.6512 0.3167 0.1812  -0.0283 -0.0558 ? ? ? ? ? ? 43  ALA B O   
1456 C CB  . ALA B 46  ? 0.3420 0.5852 0.2846 0.1730  -0.0268 -0.0419 ? ? ? ? ? ? 43  ALA B CB  
1457 N N   . LEU B 47  ? 0.3258 0.6244 0.3059 0.1624  -0.0272 -0.0663 ? ? ? ? ? ? 44  LEU B N   
1458 C CA  . LEU B 47  ? 0.3315 0.6577 0.3213 0.1615  -0.0288 -0.0766 ? ? ? ? ? ? 44  LEU B CA  
1459 C C   . LEU B 47  ? 0.3600 0.6929 0.3600 0.1597  -0.0261 -0.0794 ? ? ? ? ? ? 44  LEU B C   
1460 O O   . LEU B 47  ? 0.3883 0.7410 0.3920 0.1625  -0.0273 -0.0849 ? ? ? ? ? ? 44  LEU B O   
1461 C CB  . LEU B 47  ? 0.3406 0.6815 0.3451 0.1513  -0.0296 -0.0865 ? ? ? ? ? ? 44  LEU B CB  
1462 C CG  . LEU B 47  ? 0.3415 0.6813 0.3365 0.1536  -0.0321 -0.0856 ? ? ? ? ? ? 44  LEU B CG  
1463 C CD1 . LEU B 47  ? 0.3945 0.7494 0.4043 0.1436  -0.0327 -0.0969 ? ? ? ? ? ? 44  LEU B CD1 
1464 C CD2 . LEU B 47  ? 0.3159 0.6640 0.2945 0.1656  -0.0345 -0.0836 ? ? ? ? ? ? 44  LEU B CD2 
1465 N N   . VAL B 48  ? 0.3576 0.6743 0.3623 0.1551  -0.0221 -0.0753 ? ? ? ? ? ? 45  VAL B N   
1466 C CA  . VAL B 48  ? 0.3628 0.6834 0.3752 0.1540  -0.0185 -0.0766 ? ? ? ? ? ? 45  VAL B CA  
1467 C C   . VAL B 48  ? 0.4091 0.7242 0.4047 0.1674  -0.0196 -0.0702 ? ? ? ? ? ? 45  VAL B C   
1468 O O   . VAL B 48  ? 0.4211 0.7507 0.4208 0.1706  -0.0188 -0.0735 ? ? ? ? ? ? 45  VAL B O   
1469 C CB  . VAL B 48  ? 0.3360 0.6395 0.3559 0.1460  -0.0131 -0.0735 ? ? ? ? ? ? 45  VAL B CB  
1470 C CG1 . VAL B 48  ? 0.3228 0.6288 0.3472 0.1465  -0.0087 -0.0736 ? ? ? ? ? ? 45  VAL B CG1 
1471 C CG2 . VAL B 48  ? 0.3411 0.6509 0.3797 0.1319  -0.0115 -0.0806 ? ? ? ? ? ? 45  VAL B CG2 
1472 N N   . ALA B 49  ? 0.4596 0.7531 0.4362 0.1752  -0.0211 -0.0610 ? ? ? ? ? ? 46  ALA B N   
1473 C CA  . ALA B 49  ? 0.5443 0.8278 0.5029 0.1877  -0.0219 -0.0544 ? ? ? ? ? ? 46  ALA B CA  
1474 C C   . ALA B 49  ? 0.6061 0.9106 0.5612 0.1952  -0.0251 -0.0584 ? ? ? ? ? ? 46  ALA B C   
1475 O O   . ALA B 49  ? 0.6689 0.9843 0.6255 0.2004  -0.0246 -0.0603 ? ? ? ? ? ? 46  ALA B O   
1476 C CB  . ALA B 49  ? 0.5061 0.7602 0.4453 0.1924  -0.0224 -0.0441 ? ? ? ? ? ? 46  ALA B CB  
1477 N N   . GLU B 50  ? 0.5829 0.8932 0.5335 0.1959  -0.0280 -0.0596 ? ? ? ? ? ? 47  GLU B N   
1478 C CA  . GLU B 50  ? 0.6409 0.9713 0.5881 0.2028  -0.0306 -0.0636 ? ? ? ? ? ? 47  GLU B CA  
1479 C C   . GLU B 50  ? 0.6183 0.9682 0.5749 0.1965  -0.0328 -0.0717 ? ? ? ? ? ? 47  GLU B C   
1480 O O   . GLU B 50  ? 0.5356 0.8791 0.4845 0.1969  -0.0337 -0.0694 ? ? ? ? ? ? 47  GLU B O   
1481 C CB  . GLU B 50  ? 0.7291 1.0442 0.6556 0.2140  -0.0309 -0.0555 ? ? ? ? ? ? 47  GLU B CB  
1482 C CG  . GLU B 50  ? 0.8115 1.1000 0.7276 0.2124  -0.0294 -0.0477 ? ? ? ? ? ? 47  GLU B CG  
1483 C CD  . GLU B 50  ? 0.8789 1.1569 0.7800 0.2211  -0.0288 -0.0417 ? ? ? ? ? ? 47  GLU B CD  
1484 O OE1 . GLU B 50  ? 0.9187 1.2124 0.8175 0.2285  -0.0300 -0.0442 ? ? ? ? ? ? 47  GLU B OE1 
1485 O OE2 . GLU B 50  ? 0.8571 1.1110 0.7509 0.2196  -0.0271 -0.0343 ? ? ? ? ? ? 47  GLU B OE2 
1486 N N   . PRO B 51  ? 0.7006 1.0738 0.6743 0.1903  -0.0333 -0.0813 ? ? ? ? ? ? 48  PRO B N   
1487 C CA  . PRO B 51  ? 0.7368 1.1295 0.7194 0.1843  -0.0354 -0.0905 ? ? ? ? ? ? 48  PRO B CA  
1488 C C   . PRO B 51  ? 0.7575 1.1629 0.7286 0.1936  -0.0382 -0.0913 ? ? ? ? ? ? 48  PRO B C   
1489 O O   . PRO B 51  ? 0.7607 1.1672 0.7225 0.2037  -0.0384 -0.0873 ? ? ? ? ? ? 48  PRO B O   
1490 C CB  . PRO B 51  ? 0.7419 1.1545 0.7441 0.1769  -0.0345 -0.0996 ? ? ? ? ? ? 48  PRO B CB  
1491 C CG  . PRO B 51  ? 0.7340 1.1334 0.7402 0.1754  -0.0306 -0.0948 ? ? ? ? ? ? 48  PRO B CG  
1492 C CD  . PRO B 51  ? 0.7388 1.1194 0.7251 0.1873  -0.0308 -0.0842 ? ? ? ? ? ? 48  PRO B CD  
1493 N N   . GLY B 52  ? 0.7548 1.1698 0.7271 0.1904  -0.0397 -0.0967 ? ? ? ? ? ? 49  GLY B N   
1494 C CA  . GLY B 52  ? 0.7241 1.1524 0.6869 0.1986  -0.0414 -0.0980 ? ? ? ? ? ? 49  GLY B CA  
1495 C C   . GLY B 52  ? 0.6666 1.0772 0.6132 0.2046  -0.0401 -0.0893 ? ? ? ? ? ? 49  GLY B C   
1496 O O   . GLY B 52  ? 0.6676 1.0862 0.6061 0.2123  -0.0403 -0.0884 ? ? ? ? ? ? 49  GLY B O   
1497 N N   . LEU B 53  ? 0.6154 1.0018 0.5590 0.2010  -0.0382 -0.0823 ? ? ? ? ? ? 50  LEU B N   
1498 C CA  . LEU B 53  ? 0.5530 0.9210 0.4842 0.2049  -0.0362 -0.0737 ? ? ? ? ? ? 50  LEU B CA  
1499 C C   . LEU B 53  ? 0.4382 0.8172 0.3727 0.2007  -0.0367 -0.0792 ? ? ? ? ? ? 50  LEU B C   
1500 O O   . LEU B 53  ? 0.3109 0.7013 0.2574 0.1917  -0.0383 -0.0882 ? ? ? ? ? ? 50  LEU B O   
1501 C CB  . LEU B 53  ? 0.5291 0.8683 0.4575 0.2011  -0.0340 -0.0651 ? ? ? ? ? ? 50  LEU B CB  
1502 C CG  . LEU B 53  ? 0.5460 0.8675 0.4675 0.2062  -0.0326 -0.0577 ? ? ? ? ? ? 50  LEU B CG  
1503 C CD1 . LEU B 53  ? 0.5474 0.8422 0.4681 0.2007  -0.0306 -0.0508 ? ? ? ? ? ? 50  LEU B CD1 
1504 C CD2 . LEU B 53  ? 0.5790 0.8927 0.4872 0.2169  -0.0315 -0.0508 ? ? ? ? ? ? 50  LEU B CD2 
1505 N N   . ASP B 54  ? 0.4352 0.8107 0.3605 0.2069  -0.0352 -0.0740 ? ? ? ? ? ? 51  ASP B N   
1506 C CA  . ASP B 54  ? 0.4182 0.8018 0.3457 0.2037  -0.0350 -0.0778 ? ? ? ? ? ? 51  ASP B CA  
1507 C C   . ASP B 54  ? 0.3862 0.7458 0.3124 0.1985  -0.0330 -0.0702 ? ? ? ? ? ? 51  ASP B C   
1508 O O   . ASP B 54  ? 0.4003 0.7364 0.3226 0.1983  -0.0316 -0.0613 ? ? ? ? ? ? 51  ASP B O   
1509 C CB  . ASP B 54  ? 0.4984 0.8937 0.4197 0.2123  -0.0344 -0.0762 ? ? ? ? ? ? 51  ASP B CB  
1510 C CG  . ASP B 54  ? 0.5907 0.9649 0.5020 0.2194  -0.0325 -0.0627 ? ? ? ? ? ? 51  ASP B CG  
1511 O OD1 . ASP B 54  ? 0.6341 0.9863 0.5421 0.2188  -0.0316 -0.0557 ? ? ? ? ? ? 51  ASP B OD1 
1512 O OD2 . ASP B 54  ? 0.6465 1.0260 0.5537 0.2250  -0.0322 -0.0593 ? ? ? ? ? ? 51  ASP B OD2 
1513 N N   . GLN B 55  ? 0.3729 0.7388 0.3025 0.1944  -0.0328 -0.0740 ? ? ? ? ? ? 52  GLN B N   
1514 C CA  . GLN B 55  ? 0.3835 0.7297 0.3137 0.1887  -0.0314 -0.0679 ? ? ? ? ? ? 52  GLN B CA  
1515 C C   . GLN B 55  ? 0.4300 0.7504 0.3506 0.1931  -0.0289 -0.0529 ? ? ? ? ? ? 52  GLN B C   
1516 O O   . GLN B 55  ? 0.4053 0.7016 0.3250 0.1888  -0.0280 -0.0452 ? ? ? ? ? ? 52  GLN B O   
1517 C CB  . GLN B 55  ? 0.4125 0.7731 0.3471 0.1852  -0.0317 -0.0751 ? ? ? ? ? ? 52  GLN B CB  
1518 C CG  . GLN B 55  ? 0.4338 0.7768 0.3697 0.1794  -0.0304 -0.0694 ? ? ? ? ? ? 52  GLN B CG  
1519 C CD  . GLN B 55  ? 0.4185 0.7771 0.3614 0.1747  -0.0316 -0.0781 ? ? ? ? ? ? 52  GLN B CD  
1520 O OE1 . GLN B 55  ? 0.4360 0.7918 0.3751 0.1769  -0.0299 -0.0731 ? ? ? ? ? ? 52  GLN B OE1 
1521 N NE2 . GLN B 55  ? 0.3859 0.7604 0.3403 0.1675  -0.0346 -0.0914 ? ? ? ? ? ? 52  GLN B NE2 
1522 N N   . ARG B 56  ? 0.4665 0.7916 0.3807 0.2008  -0.0284 -0.0490 ? ? ? ? ? ? 53  ARG B N   
1523 C CA  . ARG B 56  ? 0.5307 0.8320 0.4372 0.2034  -0.0271 -0.0354 ? ? ? ? ? ? 53  ARG B CA  
1524 C C   . ARG B 56  ? 0.4897 0.7677 0.3918 0.2037  -0.0268 -0.0283 ? ? ? ? ? ? 53  ARG B C   
1525 O O   . ARG B 56  ? 0.4900 0.7409 0.3887 0.1998  -0.0260 -0.0184 ? ? ? ? ? ? 53  ARG B O   
1526 C CB  . ARG B 56  ? 0.6052 0.9188 0.5070 0.2112  -0.0276 -0.0335 ? ? ? ? ? ? 53  ARG B CB  
1527 C CG  . ARG B 56  ? 0.7045 0.9944 0.5990 0.2126  -0.0273 -0.0200 ? ? ? ? ? ? 53  ARG B CG  
1528 C CD  . ARG B 56  ? 0.8043 1.1080 0.6948 0.2204  -0.0284 -0.0185 ? ? ? ? ? ? 53  ARG B CD  
1529 N NE  . ARG B 56  ? 0.8468 1.1629 0.7361 0.2273  -0.0296 -0.0231 ? ? ? ? ? ? 53  ARG B NE  
1530 C CZ  . ARG B 56  ? 0.8652 1.2104 0.7583 0.2311  -0.0305 -0.0337 ? ? ? ? ? ? 53  ARG B CZ  
1531 N NH1 . ARG B 56  ? 0.8549 1.2198 0.7532 0.2288  -0.0304 -0.0416 ? ? ? ? ? ? 53  ARG B NH1 
1532 N NH2 . ARG B 56  ? 0.8752 1.2299 0.7669 0.2371  -0.0317 -0.0367 ? ? ? ? ? ? 53  ARG B NH2 
1533 N N   . THR B 57  ? 0.4582 0.7469 0.3604 0.2078  -0.0277 -0.0338 ? ? ? ? ? ? 54  THR B N   
1534 C CA  . THR B 57  ? 0.4805 0.7498 0.3780 0.2095  -0.0272 -0.0282 ? ? ? ? ? ? 54  THR B CA  
1535 C C   . THR B 57  ? 0.4645 0.7178 0.3657 0.2017  -0.0266 -0.0273 ? ? ? ? ? ? 54  THR B C   
1536 O O   . THR B 57  ? 0.4321 0.6588 0.3285 0.2000  -0.0256 -0.0188 ? ? ? ? ? ? 54  THR B O   
1537 C CB  . THR B 57  ? 0.5178 0.8048 0.4146 0.2165  -0.0284 -0.0343 ? ? ? ? ? ? 54  THR B CB  
1538 O OG1 . THR B 57  ? 0.5829 0.8874 0.4775 0.2234  -0.0293 -0.0358 ? ? ? ? ? ? 54  THR B OG1 
1539 C CG2 . THR B 57  ? 0.4941 0.7605 0.3844 0.2198  -0.0277 -0.0278 ? ? ? ? ? ? 54  THR B CG2 
1540 N N   . VAL B 58  ? 0.4637 0.7330 0.3738 0.1963  -0.0275 -0.0363 ? ? ? ? ? ? 55  VAL B N   
1541 C CA  . VAL B 58  ? 0.4551 0.7118 0.3709 0.1884  -0.0274 -0.0359 ? ? ? ? ? ? 55  VAL B CA  
1542 C C   . VAL B 58  ? 0.4381 0.6681 0.3512 0.1833  -0.0259 -0.0256 ? ? ? ? ? ? 55  VAL B C   
1543 O O   . VAL B 58  ? 0.4513 0.6578 0.3626 0.1797  -0.0251 -0.0190 ? ? ? ? ? ? 55  VAL B O   
1544 C CB  . VAL B 58  ? 0.4272 0.7064 0.3561 0.1814  -0.0294 -0.0477 ? ? ? ? ? ? 55  VAL B CB  
1545 C CG1 . VAL B 58  ? 0.4389 0.7036 0.3761 0.1724  -0.0292 -0.0460 ? ? ? ? ? ? 55  VAL B CG1 
1546 C CG2 . VAL B 58  ? 0.3771 0.6791 0.3113 0.1834  -0.0314 -0.0571 ? ? ? ? ? ? 55  VAL B CG2 
1547 N N   . GLY B 59  ? 0.4375 0.6713 0.3503 0.1826  -0.0258 -0.0243 ? ? ? ? ? ? 56  GLY B N   
1548 C CA  . GLY B 59  ? 0.4558 0.6657 0.3664 0.1772  -0.0248 -0.0143 ? ? ? ? ? ? 56  GLY B CA  
1549 C C   . GLY B 59  ? 0.4591 0.6409 0.3612 0.1776  -0.0242 -0.0030 ? ? ? ? ? ? 56  GLY B C   
1550 O O   . GLY B 59  ? 0.4235 0.5797 0.3248 0.1704  -0.0239 0.0047  ? ? ? ? ? ? 56  GLY B O   
1551 N N   . GLU B 60  ? 0.4695 0.6564 0.3660 0.1851  -0.0246 -0.0027 ? ? ? ? ? ? 57  GLU B N   
1552 C CA  . GLU B 60  ? 0.5038 0.6662 0.3931 0.1854  -0.0248 0.0064  ? ? ? ? ? ? 57  GLU B CA  
1553 C C   . GLU B 60  ? 0.4846 0.6318 0.3724 0.1838  -0.0242 0.0069  ? ? ? ? ? ? 57  GLU B C   
1554 O O   . GLU B 60  ? 0.5494 0.6698 0.4334 0.1787  -0.0244 0.0146  ? ? ? ? ? ? 57  GLU B O   
1555 C CB  . GLU B 60  ? 0.5771 0.7509 0.4615 0.1945  -0.0257 0.0060  ? ? ? ? ? ? 57  GLU B CB  
1556 C CG  . GLU B 60  ? 0.6907 0.8749 0.5751 0.1958  -0.0263 0.0078  ? ? ? ? ? ? 57  GLU B CG  
1557 C CD  . GLU B 60  ? 0.7804 0.9759 0.6603 0.2047  -0.0275 0.0080  ? ? ? ? ? ? 57  GLU B CD  
1558 O OE1 . GLU B 60  ? 0.8121 1.0103 0.6893 0.2107  -0.0278 0.0056  ? ? ? ? ? ? 57  GLU B OE1 
1559 O OE2 . GLU B 60  ? 0.7958 0.9979 0.6749 0.2060  -0.0283 0.0109  ? ? ? ? ? ? 57  GLU B OE2 
1560 N N   . ARG B 61  ? 0.4320 0.5973 0.3234 0.1873  -0.0239 -0.0017 ? ? ? ? ? ? 58  ARG B N   
1561 C CA  . ARG B 61  ? 0.4856 0.6399 0.3759 0.1865  -0.0233 -0.0018 ? ? ? ? ? ? 58  ARG B CA  
1562 C C   . ARG B 61  ? 0.4943 0.6269 0.3876 0.1764  -0.0227 0.0031  ? ? ? ? ? ? 58  ARG B C   
1563 O O   . ARG B 61  ? 0.4491 0.5570 0.3376 0.1731  -0.0222 0.0090  ? ? ? ? ? ? 58  ARG B O   
1564 C CB  . ARG B 61  ? 0.4991 0.6810 0.3949 0.1910  -0.0237 -0.0124 ? ? ? ? ? ? 58  ARG B CB  
1565 C CG  . ARG B 61  ? 0.5972 0.7980 0.4894 0.2008  -0.0244 -0.0168 ? ? ? ? ? ? 58  ARG B CG  
1566 C CD  . ARG B 61  ? 0.6702 0.8539 0.5532 0.2063  -0.0237 -0.0118 ? ? ? ? ? ? 58  ARG B CD  
1567 N NE  . ARG B 61  ? 0.7513 0.9365 0.6280 0.2134  -0.0244 -0.0090 ? ? ? ? ? ? 58  ARG B NE  
1568 C CZ  . ARG B 61  ? 0.7443 0.9529 0.6207 0.2216  -0.0253 -0.0145 ? ? ? ? ? ? 58  ARG B CZ  
1569 N NH1 . ARG B 61  ? 0.7517 0.9846 0.6342 0.2227  -0.0261 -0.0235 ? ? ? ? ? ? 58  ARG B NH1 
1570 N NH2 . ARG B 61  ? 0.7439 0.9518 0.6150 0.2277  -0.0261 -0.0109 ? ? ? ? ? ? 58  ARG B NH2 
1571 N N   . VAL B 62  ? 0.4556 0.5977 0.3569 0.1712  -0.0231 0.0002  ? ? ? ? ? ? 59  VAL B N   
1572 C CA  . VAL B 62  ? 0.4249 0.5502 0.3307 0.1619  -0.0228 0.0039  ? ? ? ? ? ? 59  VAL B CA  
1573 C C   . VAL B 62  ? 0.4342 0.5385 0.3390 0.1537  -0.0228 0.0127  ? ? ? ? ? ? 59  VAL B C   
1574 O O   . VAL B 62  ? 0.4163 0.5052 0.3248 0.1451  -0.0227 0.0167  ? ? ? ? ? ? 59  VAL B O   
1575 C CB  . VAL B 62  ? 0.3603 0.5089 0.2785 0.1599  -0.0236 -0.0053 ? ? ? ? ? ? 59  VAL B CB  
1576 C CG1 . VAL B 62  ? 0.3610 0.5300 0.2834 0.1649  -0.0240 -0.0141 ? ? ? ? ? ? 59  VAL B CG1 
1577 C CG2 . VAL B 62  ? 0.3473 0.5169 0.2703 0.1602  -0.0245 -0.0106 ? ? ? ? ? ? 59  VAL B CG2 
1578 N N   . GLY B 63  ? 0.4124 0.5168 0.3131 0.1558  -0.0232 0.0159  ? ? ? ? ? ? 60  GLY B N   
1579 C CA  . GLY B 63  ? 0.4372 0.5237 0.3379 0.1474  -0.0237 0.0242  ? ? ? ? ? ? 60  GLY B CA  
1580 C C   . GLY B 63  ? 0.4432 0.5410 0.3502 0.1445  -0.0235 0.0222  ? ? ? ? ? ? 60  GLY B C   
1581 O O   . GLY B 63  ? 0.4314 0.5135 0.3419 0.1353  -0.0235 0.0273  ? ? ? ? ? ? 60  GLY B O   
1582 N N   . LEU B 64  ? 0.4375 0.5637 0.3465 0.1519  -0.0234 0.0143  ? ? ? ? ? ? 61  LEU B N   
1583 C CA  . LEU B 64  ? 0.4598 0.6004 0.3743 0.1502  -0.0234 0.0109  ? ? ? ? ? ? 61  LEU B CA  
1584 C C   . LEU B 64  ? 0.5241 0.6801 0.4353 0.1559  -0.0233 0.0101  ? ? ? ? ? ? 61  LEU B C   
1585 O O   . LEU B 64  ? 0.4930 0.6662 0.4017 0.1638  -0.0235 0.0048  ? ? ? ? ? ? 61  LEU B O   
1586 C CB  . LEU B 64  ? 0.4047 0.5695 0.3281 0.1515  -0.0241 -0.0009 ? ? ? ? ? ? 61  LEU B CB  
1587 C CG  . LEU B 64  ? 0.3974 0.5502 0.3273 0.1453  -0.0244 -0.0003 ? ? ? ? ? ? 61  LEU B CG  
1588 C CD1 . LEU B 64  ? 0.3849 0.5652 0.3273 0.1457  -0.0258 -0.0139 ? ? ? ? ? ? 61  LEU B CD1 
1589 C CD2 . LEU B 64  ? 0.3843 0.5182 0.3171 0.1368  -0.0241 0.0074  ? ? ? ? ? ? 61  LEU B CD2 
1590 N N   . ASP B 65  ? 0.5456 0.6955 0.4570 0.1519  -0.0228 0.0156  ? ? ? ? ? ? 62  ASP B N   
1591 C CA  . ASP B 65  ? 0.5511 0.7145 0.4593 0.1569  -0.0226 0.0159  ? ? ? ? ? ? 62  ASP B CA  
1592 C C   . ASP B 65  ? 0.5189 0.7167 0.4307 0.1636  -0.0225 0.0035  ? ? ? ? ? ? 62  ASP B C   
1593 O O   . ASP B 65  ? 0.4500 0.6604 0.3681 0.1625  -0.0231 -0.0056 ? ? ? ? ? ? 62  ASP B O   
1594 C CB  . ASP B 65  ? 0.6138 0.7629 0.5218 0.1505  -0.0222 0.0247  ? ? ? ? ? ? 62  ASP B CB  
1595 C CG  . ASP B 65  ? 0.6447 0.7936 0.5588 0.1450  -0.0214 0.0233  ? ? ? ? ? ? 62  ASP B CG  
1596 O OD1 . ASP B 65  ? 0.6204 0.7934 0.5392 0.1486  -0.0213 0.0130  ? ? ? ? ? ? 62  ASP B OD1 
1597 O OD2 . ASP B 65  ? 0.6775 0.8027 0.5928 0.1362  -0.0214 0.0318  ? ? ? ? ? ? 62  ASP B OD2 
1598 N N   . ARG B 66  ? 0.5564 0.7694 0.4650 0.1693  -0.0223 0.0027  ? ? ? ? ? ? 63  ARG B N   
1599 C CA  . ARG B 66  ? 0.5805 0.8270 0.4922 0.1754  -0.0225 -0.0095 ? ? ? ? ? ? 63  ARG B CA  
1600 C C   . ARG B 66  ? 0.5256 0.7869 0.4451 0.1715  -0.0226 -0.0193 ? ? ? ? ? ? 63  ARG B C   
1601 O O   . ARG B 66  ? 0.5217 0.8029 0.4468 0.1720  -0.0239 -0.0320 ? ? ? ? ? ? 63  ARG B O   
1602 C CB  . ARG B 66  ? 0.6701 0.9274 0.5776 0.1806  -0.0221 -0.0066 ? ? ? ? ? ? 63  ARG B CB  
1603 C CG  . ARG B 66  ? 0.7442 0.9957 0.6453 0.1856  -0.0229 -0.0005 ? ? ? ? ? ? 63  ARG B CG  
1604 C CD  . ARG B 66  ? 0.7942 1.0573 0.6919 0.1901  -0.0228 0.0026  ? ? ? ? ? ? 63  ARG B CD  
1605 N NE  . ARG B 66  ? 0.8070 1.1032 0.7082 0.1953  -0.0226 -0.0091 ? ? ? ? ? ? 63  ARG B NE  
1606 C CZ  . ARG B 66  ? 0.8025 1.1148 0.7019 0.1996  -0.0224 -0.0089 ? ? ? ? ? ? 63  ARG B CZ  
1607 N NH1 . ARG B 66  ? 0.8202 1.1186 0.7143 0.1991  -0.0223 0.0029  ? ? ? ? ? ? 63  ARG B NH1 
1608 N NH2 . ARG B 66  ? 0.7672 1.1099 0.6708 0.2036  -0.0224 -0.0208 ? ? ? ? ? ? 63  ARG B NH2 
1609 N N   . SER B 67  ? 0.5042 0.7556 0.4247 0.1669  -0.0217 -0.0139 ? ? ? ? ? ? 64  SER B N   
1610 C CA  . SER B 67  ? 0.4958 0.7611 0.4239 0.1631  -0.0221 -0.0232 ? ? ? ? ? ? 64  SER B CA  
1611 C C   . SER B 67  ? 0.4504 0.7092 0.3864 0.1566  -0.0238 -0.0279 ? ? ? ? ? ? 64  SER B C   
1612 O O   . SER B 67  ? 0.4327 0.7111 0.3775 0.1539  -0.0256 -0.0419 ? ? ? ? ? ? 64  SER B O   
1613 C CB  . SER B 67  ? 0.5350 0.7905 0.4619 0.1602  -0.0206 -0.0150 ? ? ? ? ? ? 64  SER B CB  
1614 O OG  . SER B 67  ? 0.6034 0.8264 0.5265 0.1553  -0.0198 0.0000  ? ? ? ? ? ? 64  SER B OG  
1615 N N   . THR B 68  ? 0.3945 0.6251 0.3285 0.1528  -0.0235 -0.0168 ? ? ? ? ? ? 65  THR B N   
1616 C CA  . THR B 68  ? 0.4028 0.6253 0.3455 0.1466  -0.0248 -0.0193 ? ? ? ? ? ? 65  THR B CA  
1617 C C   . THR B 68  ? 0.3967 0.6360 0.3441 0.1483  -0.0264 -0.0306 ? ? ? ? ? ? 65  THR B C   
1618 O O   . THR B 68  ? 0.3676 0.6185 0.3287 0.1427  -0.0278 -0.0412 ? ? ? ? ? ? 65  THR B O   
1619 C CB  . THR B 68  ? 0.4470 0.6346 0.3852 0.1421  -0.0239 -0.0046 ? ? ? ? ? ? 65  THR B CB  
1620 O OG1 . THR B 68  ? 0.5113 0.6824 0.4456 0.1388  -0.0224 0.0061  ? ? ? ? ? ? 65  THR B OG1 
1621 C CG2 . THR B 68  ? 0.3892 0.5693 0.3381 0.1358  -0.0249 -0.0065 ? ? ? ? ? ? 65  THR B CG2 
1622 N N   . ILE B 69  ? 0.3326 0.5727 0.2713 0.1549  -0.0259 -0.0286 ? ? ? ? ? ? 66  ILE B N   
1623 C CA  . ILE B 69  ? 0.3808 0.6374 0.3230 0.1571  -0.0273 -0.0385 ? ? ? ? ? ? 66  ILE B CA  
1624 C C   . ILE B 69  ? 0.3854 0.6729 0.3353 0.1560  -0.0292 -0.0543 ? ? ? ? ? ? 66  ILE B C   
1625 O O   . ILE B 69  ? 0.3549 0.6550 0.3154 0.1513  -0.0311 -0.0649 ? ? ? ? ? ? 66  ILE B O   
1626 C CB  . ILE B 69  ? 0.3649 0.6176 0.2966 0.1653  -0.0264 -0.0333 ? ? ? ? ? ? 66  ILE B CB  
1627 C CG1 . ILE B 69  ? 0.3366 0.6044 0.2721 0.1670  -0.0279 -0.0425 ? ? ? ? ? ? 66  ILE B CG1 
1628 C CG2 . ILE B 69  ? 0.3773 0.6421 0.3028 0.1719  -0.0256 -0.0327 ? ? ? ? ? ? 66  ILE B CG2 
1629 C CD1 . ILE B 69  ? 0.3216 0.5779 0.2644 0.1608  -0.0285 -0.0423 ? ? ? ? ? ? 66  ILE B CD1 
1630 N N   . ALA B 70  ? 0.4069 0.7055 0.3529 0.1593  -0.0284 -0.0557 ? ? ? ? ? ? 67  ALA B N   
1631 C CA  . ALA B 70  ? 0.3855 0.7119 0.3374 0.1580  -0.0302 -0.0710 ? ? ? ? ? ? 67  ALA B CA  
1632 C C   . ALA B 70  ? 0.3532 0.6810 0.3203 0.1467  -0.0322 -0.0795 ? ? ? ? ? ? 67  ALA B C   
1633 O O   . ALA B 70  ? 0.3562 0.7012 0.3347 0.1412  -0.0345 -0.0936 ? ? ? ? ? ? 67  ALA B O   
1634 C CB  . ALA B 70  ? 0.3920 0.7286 0.3369 0.1644  -0.0282 -0.0693 ? ? ? ? ? ? 67  ALA B CB  
1635 N N   . GLU B 71  ? 0.3359 0.6442 0.3058 0.1427  -0.0308 -0.0707 ? ? ? ? ? ? 68  GLU B N   
1636 C CA  . GLU B 71  ? 0.3704 0.6765 0.3589 0.1318  -0.0305 -0.0774 ? ? ? ? ? ? 68  GLU B CA  
1637 C C   . GLU B 71  ? 0.3475 0.6481 0.3507 0.1242  -0.0297 -0.0814 ? ? ? ? ? ? 68  GLU B C   
1638 O O   . GLU B 71  ? 0.3695 0.6790 0.3901 0.1149  -0.0290 -0.0940 ? ? ? ? ? ? 68  GLU B O   
1639 C CB  . GLU B 71  ? 0.3873 0.6734 0.3753 0.1304  -0.0282 -0.0654 ? ? ? ? ? ? 68  GLU B CB  
1640 C CG  . GLU B 71  ? 0.4933 0.7870 0.4712 0.1356  -0.0280 -0.0631 ? ? ? ? ? ? 68  GLU B CG  
1641 C CD  . GLU B 71  ? 0.5361 0.8066 0.5074 0.1368  -0.0258 -0.0463 ? ? ? ? ? ? 68  GLU B CD  
1642 O OE1 . GLU B 71  ? 0.5549 0.8024 0.5288 0.1333  -0.0251 -0.0366 ? ? ? ? ? ? 68  GLU B OE1 
1643 O OE2 . GLU B 71  ? 0.5395 0.8143 0.5027 0.1408  -0.0248 -0.0425 ? ? ? ? ? ? 68  GLU B OE2 
1644 N N   . VAL B 72  ? 0.2874 0.5723 0.2835 0.1279  -0.0292 -0.0708 ? ? ? ? ? ? 69  VAL B N   
1645 C CA  . VAL B 72  ? 0.2961 0.5760 0.3043 0.1220  -0.0279 -0.0734 ? ? ? ? ? ? 69  VAL B CA  
1646 C C   . VAL B 72  ? 0.2833 0.5853 0.2977 0.1205  -0.0296 -0.0866 ? ? ? ? ? ? 69  VAL B C   
1647 O O   . VAL B 72  ? 0.2894 0.5962 0.3214 0.1108  -0.0280 -0.0960 ? ? ? ? ? ? 69  VAL B O   
1648 C CB  . VAL B 72  ? 0.3230 0.5817 0.3194 0.1277  -0.0275 -0.0592 ? ? ? ? ? ? 69  VAL B CB  
1649 C CG1 . VAL B 72  ? 0.2659 0.5234 0.2738 0.1228  -0.0260 -0.0629 ? ? ? ? ? ? 69  VAL B CG1 
1650 C CG2 . VAL B 72  ? 0.2859 0.5198 0.2783 0.1269  -0.0263 -0.0458 ? ? ? ? ? ? 69  VAL B CG2 
1651 N N   . VAL B 73  ? 0.2958 0.6105 0.2958 0.1299  -0.0322 -0.0870 ? ? ? ? ? ? 70  VAL B N   
1652 C CA  . VAL B 73  ? 0.3621 0.6986 0.3665 0.1299  -0.0342 -0.0986 ? ? ? ? ? ? 70  VAL B CA  
1653 C C   . VAL B 73  ? 0.3911 0.7447 0.4100 0.1213  -0.0349 -0.1139 ? ? ? ? ? ? 70  VAL B C   
1654 O O   . VAL B 73  ? 0.3707 0.7337 0.4037 0.1142  -0.0346 -0.1239 ? ? ? ? ? ? 70  VAL B O   
1655 C CB  . VAL B 73  ? 0.3928 0.7400 0.3790 0.1421  -0.0358 -0.0961 ? ? ? ? ? ? 70  VAL B CB  
1656 C CG1 . VAL B 73  ? 0.4477 0.8209 0.4392 0.1418  -0.0380 -0.1098 ? ? ? ? ? ? 70  VAL B CG1 
1657 C CG2 . VAL B 73  ? 0.3502 0.6815 0.3251 0.1494  -0.0346 -0.0840 ? ? ? ? ? ? 70  VAL B CG2 
1658 N N   . SER B 74  ? 0.4855 0.9544 0.5424 0.1225  -0.0707 -0.2646 ? ? ? ? ? ? 71  SER B N   
1659 C CA  . SER B 74  ? 0.5061 0.9676 0.5521 0.1181  -0.0719 -0.2702 ? ? ? ? ? ? 71  SER B CA  
1660 C C   . SER B 74  ? 0.4250 0.8765 0.4810 0.1202  -0.0722 -0.2736 ? ? ? ? ? ? 71  SER B C   
1661 O O   . SER B 74  ? 0.4232 0.8656 0.4745 0.1175  -0.0740 -0.2770 ? ? ? ? ? ? 71  SER B O   
1662 C CB  . SER B 74  ? 0.6030 1.0704 0.6371 0.1153  -0.0696 -0.2735 ? ? ? ? ? ? 71  SER B CB  
1663 O OG  . SER B 74  ? 0.6640 1.1411 0.6881 0.1129  -0.0698 -0.2695 ? ? ? ? ? ? 71  SER B OG  
1664 N N   . ARG B 75  ? 0.3715 0.8248 0.4408 0.1244  -0.0710 -0.2726 ? ? ? ? ? ? 72  ARG B N   
1665 C CA  . ARG B 75  ? 0.4155 0.8601 0.4948 0.1261  -0.0723 -0.2749 ? ? ? ? ? ? 72  ARG B CA  
1666 C C   . ARG B 75  ? 0.3869 0.8236 0.4721 0.1263  -0.0741 -0.2723 ? ? ? ? ? ? 72  ARG B C   
1667 O O   . ARG B 75  ? 0.3776 0.8044 0.4630 0.1252  -0.0758 -0.2755 ? ? ? ? ? ? 72  ARG B O   
1668 C CB  . ARG B 75  ? 0.4991 0.9479 0.5902 0.1295  -0.0718 -0.2731 ? ? ? ? ? ? 72  ARG B CB  
1669 C CG  . ARG B 75  ? 0.6273 1.0677 0.7295 0.1311  -0.0741 -0.2739 ? ? ? ? ? ? 72  ARG B CG  
1670 C CD  . ARG B 75  ? 0.7592 1.1915 0.8573 0.1296  -0.0749 -0.2814 ? ? ? ? ? ? 72  ARG B CD  
1671 N NE  . ARG B 75  ? 0.8338 1.2584 0.9424 0.1312  -0.0776 -0.2822 ? ? ? ? ? ? 72  ARG B NE  
1672 C CZ  . ARG B 75  ? 0.8896 1.3064 0.9981 0.1307  -0.0789 -0.2887 ? ? ? ? ? ? 72  ARG B CZ  
1673 N NH1 . ARG B 75  ? 0.8975 1.3126 0.9957 0.1283  -0.0774 -0.2952 ? ? ? ? ? ? 72  ARG B NH1 
1674 N NH2 . ARG B 75  ? 0.9146 1.3252 1.0330 0.1323  -0.0817 -0.2891 ? ? ? ? ? ? 72  ARG B NH2 
1675 N N   . LEU B 76  ? 0.3691 0.8097 0.4587 0.1276  -0.0733 -0.2671 ? ? ? ? ? ? 73  LEU B N   
1676 C CA  . LEU B 76  ? 0.3537 0.7865 0.4477 0.1270  -0.0741 -0.2650 ? ? ? ? ? ? 73  LEU B CA  
1677 C C   . LEU B 76  ? 0.3374 0.7640 0.4196 0.1228  -0.0764 -0.2672 ? ? ? ? ? ? 73  LEU B C   
1678 O O   . LEU B 76  ? 0.3082 0.7250 0.3921 0.1213  -0.0780 -0.2676 ? ? ? ? ? ? 73  LEU B O   
1679 C CB  . LEU B 76  ? 0.3187 0.7574 0.4190 0.1288  -0.0718 -0.2604 ? ? ? ? ? ? 73  LEU B CB  
1680 C CG  . LEU B 76  ? 0.2749 0.7073 0.3805 0.1284  -0.0697 -0.2546 ? ? ? ? ? ? 73  LEU B CG  
1681 C CD1 . LEU B 76  ? 0.2461 0.6732 0.3494 0.1260  -0.0670 -0.2481 ? ? ? ? ? ? 73  LEU B CD1 
1682 C CD2 . LEU B 76  ? 0.2496 0.6675 0.3595 0.1265  -0.0706 -0.2536 ? ? ? ? ? ? 73  LEU B CD2 
1683 N N   . GLY B 77  ? 0.3439 0.7761 0.4135 0.1202  -0.0770 -0.2682 ? ? ? ? ? ? 74  GLY B N   
1684 C CA  . GLY B 77  ? 0.3838 0.8108 0.4404 0.1151  -0.0801 -0.2701 ? ? ? ? ? ? 74  GLY B CA  
1685 C C   . GLY B 77  ? 0.4301 0.8477 0.4837 0.1133  -0.0811 -0.2757 ? ? ? ? ? ? 74  GLY B C   
1686 O O   . GLY B 77  ? 0.4434 0.8520 0.4947 0.1107  -0.0837 -0.2766 ? ? ? ? ? ? 74  GLY B O   
1687 N N   . ARG B 78  ? 0.4559 0.8757 0.5101 0.1147  -0.0791 -0.2798 ? ? ? ? ? ? 75  ARG B N   
1688 C CA  . ARG B 78  ? 0.5049 0.9164 0.5570 0.1134  -0.0796 -0.2863 ? ? ? ? ? ? 75  ARG B CA  
1689 C C   . ARG B 78  ? 0.4924 0.8945 0.5563 0.1156  -0.0812 -0.2858 ? ? ? ? ? ? 75  ARG B C   
1690 O O   . ARG B 78  ? 0.5027 0.8958 0.5636 0.1134  -0.0829 -0.2901 ? ? ? ? ? ? 75  ARG B O   
1691 C CB  . ARG B 78  ? 0.5013 0.9174 0.5536 0.1147  -0.0768 -0.2911 ? ? ? ? ? ? 75  ARG B CB  
1692 C CG  . ARG B 78  ? 0.5697 0.9918 0.6059 0.1105  -0.0747 -0.2940 ? ? ? ? ? ? 75  ARG B CG  
1693 C CD  . ARG B 78  ? 0.6013 1.0263 0.6374 0.1112  -0.0710 -0.2998 ? ? ? ? ? ? 75  ARG B CD  
1694 N NE  . ARG B 78  ? 0.6097 1.0451 0.6503 0.1141  -0.0690 -0.2955 ? ? ? ? ? ? 75  ARG B NE  
1695 C CZ  . ARG B 78  ? 0.6159 1.0532 0.6708 0.1188  -0.0687 -0.2938 ? ? ? ? ? ? 75  ARG B CZ  
1696 N NH1 . ARG B 78  ? 0.6669 1.0966 0.7328 0.1213  -0.0706 -0.2960 ? ? ? ? ? ? 75  ARG B NH1 
1697 N NH2 . ARG B 78  ? 0.5713 1.0180 0.6288 0.1207  -0.0671 -0.2898 ? ? ? ? ? ? 75  ARG B NH2 
1698 N N   . ARG B 79  ? 0.4218 0.8258 0.4982 0.1192  -0.0805 -0.2808 ? ? ? ? ? ? 76  ARG B N   
1699 C CA  . ARG B 79  ? 0.4113 0.8064 0.4976 0.1204  -0.0819 -0.2795 ? ? ? ? ? ? 76  ARG B CA  
1700 C C   . ARG B 79  ? 0.3994 0.7875 0.4828 0.1174  -0.0834 -0.2768 ? ? ? ? ? ? 76  ARG B C   
1701 O O   . ARG B 79  ? 0.4119 0.7907 0.5001 0.1168  -0.0846 -0.2763 ? ? ? ? ? ? 76  ARG B O   
1702 C CB  . ARG B 79  ? 0.4171 0.8162 0.5160 0.1240  -0.0804 -0.2752 ? ? ? ? ? ? 76  ARG B CB  
1703 C CG  . ARG B 79  ? 0.4778 0.8817 0.5815 0.1267  -0.0801 -0.2780 ? ? ? ? ? ? 76  ARG B CG  
1704 C CD  . ARG B 79  ? 0.5231 0.9301 0.6387 0.1294  -0.0794 -0.2734 ? ? ? ? ? ? 76  ARG B CD  
1705 N NE  . ARG B 79  ? 0.5131 0.9104 0.6347 0.1287  -0.0803 -0.2713 ? ? ? ? ? ? 76  ARG B NE  
1706 C CZ  . ARG B 79  ? 0.5117 0.9048 0.6389 0.1283  -0.0792 -0.2663 ? ? ? ? ? ? 76  ARG B CZ  
1707 N NH1 . ARG B 79  ? 0.5456 0.9380 0.6699 0.1270  -0.0771 -0.2611 ? ? ? ? ? ? 76  ARG B NH1 
1708 N NH2 . ARG B 79  ? 0.4754 0.8579 0.6049 0.1264  -0.0795 -0.2646 ? ? ? ? ? ? 76  ARG B NH2 
1709 N N   . GLY B 80  ? 0.3718 0.7643 0.4471 0.1151  -0.0836 -0.2750 ? ? ? ? ? ? 77  GLY B N   
1710 C CA  . GLY B 80  ? 0.3697 0.7565 0.4421 0.1119  -0.0857 -0.2727 ? ? ? ? ? ? 77  GLY B CA  
1711 C C   . GLY B 80  ? 0.3753 0.7627 0.4577 0.1134  -0.0840 -0.2678 ? ? ? ? ? ? 77  GLY B C   
1712 O O   . GLY B 80  ? 0.3967 0.7771 0.4803 0.1110  -0.0852 -0.2663 ? ? ? ? ? ? 77  GLY B O   
1713 N N   . LEU B 81  ? 0.3644 0.7602 0.4536 0.1171  -0.0809 -0.2656 ? ? ? ? ? ? 78  LEU B N   
1714 C CA  . LEU B 81  ? 0.3550 0.7519 0.4536 0.1183  -0.0783 -0.2619 ? ? ? ? ? ? 78  LEU B CA  
1715 C C   . LEU B 81  ? 0.3537 0.7588 0.4495 0.1181  -0.0778 -0.2600 ? ? ? ? ? ? 78  LEU B C   
1716 O O   . LEU B 81  ? 0.3333 0.7391 0.4357 0.1185  -0.0756 -0.2581 ? ? ? ? ? ? 78  LEU B O   
1717 C CB  . LEU B 81  ? 0.3379 0.7386 0.4465 0.1218  -0.0755 -0.2606 ? ? ? ? ? ? 78  LEU B CB  
1718 C CG  . LEU B 81  ? 0.3473 0.7408 0.4590 0.1221  -0.0769 -0.2625 ? ? ? ? ? ? 78  LEU B CG  
1719 C CD1 . LEU B 81  ? 0.3656 0.7631 0.4864 0.1248  -0.0750 -0.2604 ? ? ? ? ? ? 78  LEU B CD1 
1720 C CD2 . LEU B 81  ? 0.3215 0.7022 0.4334 0.1189  -0.0783 -0.2623 ? ? ? ? ? ? 78  LEU B CD2 
1721 N N   . LEU B 82  ? 0.4471 0.8579 0.5322 0.1169  -0.0799 -0.2610 ? ? ? ? ? ? 79  LEU B N   
1722 C CA  . LEU B 82  ? 0.4967 0.9160 0.5776 0.1165  -0.0802 -0.2587 ? ? ? ? ? ? 79  LEU B CA  
1723 C C   . LEU B 82  ? 0.5476 0.9679 0.6138 0.1116  -0.0853 -0.2590 ? ? ? ? ? ? 79  LEU B C   
1724 O O   . LEU B 82  ? 0.5490 0.9668 0.6070 0.1097  -0.0867 -0.2620 ? ? ? ? ? ? 79  LEU B O   
1725 C CB  . LEU B 82  ? 0.5211 0.9511 0.6053 0.1206  -0.0766 -0.2578 ? ? ? ? ? ? 79  LEU B CB  
1726 C CG  . LEU B 82  ? 0.4840 0.9248 0.5618 0.1205  -0.0769 -0.2555 ? ? ? ? ? ? 79  LEU B CG  
1727 C CD1 . LEU B 82  ? 0.3710 0.8196 0.4579 0.1254  -0.0719 -0.2543 ? ? ? ? ? ? 79  LEU B CD1 
1728 C CD2 . LEU B 82  ? 0.4903 0.9356 0.5541 0.1175  -0.0796 -0.2566 ? ? ? ? ? ? 79  LEU B CD2 
1729 N N   . ASP B 83  ? 0.5858 1.0094 0.6485 0.1089  -0.0886 -0.2559 ? ? ? ? ? ? 80  ASP B N   
1730 C CA  . ASP B 83  ? 0.6074 1.0325 0.6561 0.1028  -0.0950 -0.2546 ? ? ? ? ? ? 80  ASP B CA  
1731 C C   . ASP B 83  ? 0.6277 1.0635 0.6714 0.1010  -0.0980 -0.2497 ? ? ? ? ? ? 80  ASP B C   
1732 O O   . ASP B 83  ? 0.6341 1.0748 0.6863 0.1044  -0.0954 -0.2474 ? ? ? ? ? ? 80  ASP B O   
1733 C CB  . ASP B 83  ? 0.6371 1.0538 0.6859 0.0984  -0.0998 -0.2540 ? ? ? ? ? ? 80  ASP B CB  
1734 C CG  . ASP B 83  ? 0.6949 1.1016 0.7403 0.0970  -0.0999 -0.2582 ? ? ? ? ? ? 80  ASP B CG  
1735 O OD1 . ASP B 83  ? 0.7451 1.1520 0.7833 0.0971  -0.0984 -0.2615 ? ? ? ? ? ? 80  ASP B OD1 
1736 O OD2 . ASP B 83  ? 0.7036 1.1020 0.7535 0.0954  -0.1014 -0.2584 ? ? ? ? ? ? 80  ASP B OD2 
1737 N N   . LYS B 84  ? 0.6412 1.0801 0.6703 0.0949  -0.1039 -0.2479 ? ? ? ? ? ? 81  LYS B N   
1738 C CA  . LYS B 84  ? 0.6834 1.1323 0.7063 0.0913  -0.1090 -0.2415 ? ? ? ? ? ? 81  LYS B CA  
1739 C C   . LYS B 84  ? 0.7301 1.1778 0.7486 0.0838  -0.1192 -0.2360 ? ? ? ? ? ? 81  LYS B C   
1740 O O   . LYS B 84  ? 0.7364 1.1764 0.7493 0.0799  -0.1222 -0.2384 ? ? ? ? ? ? 81  LYS B O   
1741 C CB  . LYS B 84  ? 0.6962 1.1521 0.7048 0.0891  -0.1082 -0.2424 ? ? ? ? ? ? 81  LYS B CB  
1742 C CG  . LYS B 84  ? 0.6589 1.1193 0.6734 0.0961  -0.0996 -0.2458 ? ? ? ? ? ? 81  LYS B CG  
1743 C CD  . LYS B 84  ? 0.6948 1.1624 0.6946 0.0929  -0.0989 -0.2467 ? ? ? ? ? ? 81  LYS B CD  
1744 C CE  . LYS B 84  ? 0.7098 1.1827 0.7172 0.0996  -0.0910 -0.2497 ? ? ? ? ? ? 81  LYS B CE  
1745 N NZ  . LYS B 84  ? 0.7436 1.2229 0.7366 0.0959  -0.0897 -0.2515 ? ? ? ? ? ? 81  LYS B NZ  
1746 N N   . VAL B 85  ? 0.7453 1.2008 0.7676 0.0814  -0.1251 -0.2278 ? ? ? ? ? ? 82  VAL B N   
1747 C CA  . VAL B 85  ? 0.7703 1.2266 0.7920 0.0738  -0.1366 -0.2204 ? ? ? ? ? ? 82  VAL B CA  
1748 C C   . VAL B 85  ? 0.7988 1.2669 0.8203 0.0698  -0.1444 -0.2097 ? ? ? ? ? ? 82  VAL B C   
1749 O O   . VAL B 85  ? 0.7614 1.2357 0.7913 0.0743  -0.1405 -0.2074 ? ? ? ? ? ? 82  VAL B O   
1750 C CB  . VAL B 85  ? 0.8531 1.3029 0.8917 0.0752  -0.1375 -0.2203 ? ? ? ? ? ? 82  VAL B CB  
1751 C CG1 . VAL B 85  ? 0.8250 1.2782 0.8808 0.0806  -0.1334 -0.2182 ? ? ? ? ? ? 82  VAL B CG1 
1752 C CG2 . VAL B 85  ? 0.8844 1.3347 0.9235 0.0670  -0.1499 -0.2129 ? ? ? ? ? ? 82  VAL B CG2 
1753 N N   . ARG B 86  ? 0.8534 1.3245 0.8655 0.0608  -0.1558 -0.2024 ? ? ? ? ? ? 83  ARG B N   
1754 C CA  . ARG B 86  ? 0.8950 1.3773 0.9072 0.0556  -0.1653 -0.1902 ? ? ? ? ? ? 83  ARG B CA  
1755 C C   . ARG B 86  ? 0.8633 1.3496 0.9005 0.0572  -0.1702 -0.1810 ? ? ? ? ? ? 83  ARG B C   
1756 O O   . ARG B 86  ? 0.8432 1.3237 0.8944 0.0578  -0.1716 -0.1817 ? ? ? ? ? ? 83  ARG B O   
1757 C CB  . ARG B 86  ? 0.9761 1.4595 0.9722 0.0444  -0.1775 -0.1841 ? ? ? ? ? ? 83  ARG B CB  
1758 C CG  . ARG B 86  ? 1.0539 1.5352 1.0242 0.0409  -0.1734 -0.1915 ? ? ? ? ? ? 83  ARG B CG  
1759 C CD  . ARG B 86  ? 1.0994 1.5902 1.0614 0.0418  -0.1696 -0.1898 ? ? ? ? ? ? 83  ARG B CD  
1760 N NE  . ARG B 86  ? 1.1439 1.6328 1.0821 0.0376  -0.1652 -0.1973 ? ? ? ? ? ? 83  ARG B NE  
1761 C CZ  . ARG B 86  ? 1.1896 1.6801 1.1075 0.0267  -0.1736 -0.1931 ? ? ? ? ? ? 83  ARG B CZ  
1762 N NH1 . ARG B 86  ? 1.1912 1.6856 1.1106 0.0189  -0.1881 -0.1805 ? ? ? ? ? ? 83  ARG B NH1 
1763 N NH2 . ARG B 86  ? 1.2108 1.6987 1.1078 0.0231  -0.1679 -0.2014 ? ? ? ? ? ? 83  ARG B NH2 
1764 N N   . ASP B 87  ? 0.8588 1.3549 0.9025 0.0575  -0.1726 -0.1724 ? ? ? ? ? ? 84  ASP B N   
1765 C CA  . ASP B 87  ? 0.8746 1.3754 0.9445 0.0581  -0.1782 -0.1617 ? ? ? ? ? ? 84  ASP B CA  
1766 C C   . ASP B 87  ? 0.9553 1.4598 1.0312 0.0488  -0.1946 -0.1487 ? ? ? ? ? ? 84  ASP B C   
1767 O O   . ASP B 87  ? 0.9852 1.4952 1.0459 0.0416  -0.2035 -0.1418 ? ? ? ? ? ? 84  ASP B O   
1768 C CB  . ASP B 87  ? 0.8229 1.3329 0.8977 0.0609  -0.1762 -0.1555 ? ? ? ? ? ? 84  ASP B CB  
1769 C CG  . ASP B 87  ? 0.7871 1.2995 0.8925 0.0637  -0.1775 -0.1471 ? ? ? ? ? ? 84  ASP B CG  
1770 O OD1 . ASP B 87  ? 0.7965 1.3048 0.9204 0.0625  -0.1813 -0.1447 ? ? ? ? ? ? 84  ASP B OD1 
1771 O OD2 . ASP B 87  ? 0.7662 1.2847 0.8783 0.0668  -0.1744 -0.1428 ? ? ? ? ? ? 84  ASP B OD2 
1772 N N   . PRO B 88  ? 0.9957 1.4972 1.0939 0.0485  -0.1987 -0.1452 ? ? ? ? ? ? 85  PRO B N   
1773 C CA  . PRO B 88  ? 1.0438 1.5496 1.1539 0.0400  -0.2150 -0.1313 ? ? ? ? ? ? 85  PRO B CA  
1774 C C   . PRO B 88  ? 1.0748 1.5921 1.1949 0.0361  -0.2259 -0.1149 ? ? ? ? ? ? 85  PRO B C   
1775 O O   . PRO B 88  ? 1.0941 1.6154 1.2082 0.0274  -0.2402 -0.1044 ? ? ? ? ? ? 85  PRO B O   
1776 C CB  . PRO B 88  ? 1.0247 1.5269 1.1641 0.0430  -0.2134 -0.1311 ? ? ? ? ? ? 85  PRO B CB  
1777 C CG  . PRO B 88  ? 0.9858 1.4826 1.1290 0.0526  -0.1970 -0.1430 ? ? ? ? ? ? 85  PRO B CG  
1778 C CD  . PRO B 88  ? 0.9735 1.4667 1.0863 0.0553  -0.1883 -0.1547 ? ? ? ? ? ? 85  PRO B CD  
1779 N N   . GLN B 89  ? 1.0860 1.6075 1.2210 0.0421  -0.2194 -0.1125 ? ? ? ? ? ? 86  GLN B N   
1780 C CA  . GLN B 89  ? 1.1335 1.6656 1.2794 0.0391  -0.2286 -0.0969 ? ? ? ? ? ? 86  GLN B CA  
1781 C C   . GLN B 89  ? 1.1599 1.6964 1.2739 0.0359  -0.2290 -0.0981 ? ? ? ? ? ? 86  GLN B C   
1782 O O   . GLN B 89  ? 1.1963 1.7357 1.2959 0.0271  -0.2414 -0.0907 ? ? ? ? ? ? 86  GLN B O   
1783 C CB  . GLN B 89  ? 1.1405 1.6747 1.3136 0.0464  -0.2207 -0.0941 ? ? ? ? ? ? 86  GLN B CB  
1784 C CG  . GLN B 89  ? 1.1545 1.6861 1.3635 0.0478  -0.2214 -0.0897 ? ? ? ? ? ? 86  GLN B CG  
1785 C CD  . GLN B 89  ? 1.1537 1.6865 1.3897 0.0540  -0.2129 -0.0866 ? ? ? ? ? ? 86  GLN B CD  
1786 O OE1 . GLN B 89  ? 1.1516 1.6826 1.3758 0.0597  -0.2012 -0.0950 ? ? ? ? ? ? 86  GLN B OE1 
1787 N NE2 . GLN B 89  ? 1.1441 1.6798 1.4175 0.0525  -0.2184 -0.0743 ? ? ? ? ? ? 86  GLN B NE2 
1788 N N   . ASP B 90  ? 1.1428 1.6794 1.2457 0.0427  -0.2153 -0.1076 ? ? ? ? ? ? 87  ASP B N   
1789 C CA  . ASP B 90  ? 1.1487 1.6900 1.2223 0.0402  -0.2131 -0.1104 ? ? ? ? ? ? 87  ASP B CA  
1790 C C   . ASP B 90  ? 1.1379 1.6715 1.1826 0.0382  -0.2077 -0.1244 ? ? ? ? ? ? 87  ASP B C   
1791 O O   . ASP B 90  ? 1.1266 1.6547 1.1626 0.0451  -0.1935 -0.1390 ? ? ? ? ? ? 87  ASP B O   
1792 C CB  . ASP B 90  ? 1.1450 1.6897 1.2201 0.0484  -0.2002 -0.1153 ? ? ? ? ? ? 87  ASP B CB  
1793 C CG  . ASP B 90  ? 1.1620 1.7165 1.2190 0.0443  -0.2027 -0.1096 ? ? ? ? ? ? 87  ASP B CG  
1794 O OD1 . ASP B 90  ? 1.1746 1.7306 1.2085 0.0357  -0.2099 -0.1077 ? ? ? ? ? ? 87  ASP B OD1 
1795 O OD2 . ASP B 90  ? 1.1635 1.7238 1.2288 0.0492  -0.1971 -0.1071 ? ? ? ? ? ? 87  ASP B OD2 
1796 N N   . GLY B 91  ? 1.1381 1.6708 1.1693 0.0285  -0.2195 -0.1195 ? ? ? ? ? ? 88  GLY B N   
1797 C CA  . GLY B 91  ? 1.1161 1.6400 1.1239 0.0255  -0.2160 -0.1314 ? ? ? ? ? ? 88  GLY B CA  
1798 C C   . GLY B 91  ? 1.1066 1.6286 1.0885 0.0275  -0.2033 -0.1447 ? ? ? ? ? ? 88  GLY B C   
1799 O O   . GLY B 91  ? 1.0699 1.5835 1.0359 0.0260  -0.1987 -0.1554 ? ? ? ? ? ? 88  GLY B O   
1800 N N   . ARG B 92  ? 1.1388 1.6686 1.1182 0.0307  -0.1974 -0.1438 ? ? ? ? ? ? 89  ARG B N   
1801 C CA  . ARG B 92  ? 1.1925 1.7217 1.1506 0.0328  -0.1850 -0.1559 ? ? ? ? ? ? 89  ARG B CA  
1802 C C   . ARG B 92  ? 1.1402 1.6676 1.1108 0.0453  -0.1700 -0.1661 ? ? ? ? ? ? 89  ARG B C   
1803 O O   . ARG B 92  ? 1.1399 1.6641 1.0994 0.0492  -0.1586 -0.1783 ? ? ? ? ? ? 89  ARG B O   
1804 C CB  . ARG B 92  ? 1.2701 1.8097 1.2120 0.0260  -0.1891 -0.1483 ? ? ? ? ? ? 89  ARG B CB  
1805 C CG  . ARG B 92  ? 1.3581 1.8984 1.2825 0.0125  -0.2034 -0.1393 ? ? ? ? ? ? 89  ARG B CG  
1806 C CD  . ARG B 92  ? 1.4328 1.9841 1.3449 0.0057  -0.2087 -0.1291 ? ? ? ? ? ? 89  ARG B CD  
1807 N NE  . ARG B 92  ? 1.4613 2.0215 1.3977 0.0097  -0.2140 -0.1158 ? ? ? ? ? ? 89  ARG B NE  
1808 C CZ  . ARG B 92  ? 1.4954 2.0660 1.4280 0.0053  -0.2191 -0.1044 ? ? ? ? ? ? 89  ARG B CZ  
1809 N NH1 . ARG B 92  ? 1.5366 2.1104 1.4401 -0.0038 -0.2194 -0.1052 ? ? ? ? ? ? 89  ARG B NH1 
1810 N NH2 . ARG B 92  ? 1.4726 2.0501 1.4309 0.0096  -0.2237 -0.0924 ? ? ? ? ? ? 89  ARG B NH2 
1811 N N   . ARG B 93  ? 1.0907 1.6199 1.0860 0.0513  -0.1704 -0.1607 ? ? ? ? ? ? 90  ARG B N   
1812 C CA  . ARG B 93  ? 1.0346 1.5618 1.0423 0.0624  -0.1572 -0.1691 ? ? ? ? ? ? 90  ARG B CA  
1813 C C   . ARG B 93  ? 0.9856 1.5004 1.0000 0.0676  -0.1506 -0.1802 ? ? ? ? ? ? 90  ARG B C   
1814 O O   . ARG B 93  ? 1.0267 1.5372 1.0581 0.0681  -0.1546 -0.1769 ? ? ? ? ? ? 90  ARG B O   
1815 C CB  . ARG B 93  ? 1.0280 1.5611 1.0588 0.0654  -0.1601 -0.1585 ? ? ? ? ? ? 90  ARG B CB  
1816 C CG  . ARG B 93  ? 1.0021 1.5320 1.0460 0.0758  -0.1473 -0.1664 ? ? ? ? ? ? 90  ARG B CG  
1817 C CD  . ARG B 93  ? 0.9850 1.5196 1.0526 0.0773  -0.1508 -0.1550 ? ? ? ? ? ? 90  ARG B CD  
1818 N NE  . ARG B 93  ? 0.9570 1.4832 1.0412 0.0847  -0.1414 -0.1619 ? ? ? ? ? ? 90  ARG B NE  
1819 C CZ  . ARG B 93  ? 0.9443 1.4618 1.0430 0.0847  -0.1427 -0.1631 ? ? ? ? ? ? 90  ARG B CZ  
1820 N NH1 . ARG B 93  ? 0.9480 1.4649 1.0481 0.0785  -0.1532 -0.1578 ? ? ? ? ? ? 90  ARG B NH1 
1821 N NH2 . ARG B 93  ? 0.9379 1.4473 1.0490 0.0903  -0.1335 -0.1698 ? ? ? ? ? ? 90  ARG B NH2 
1822 N N   . SER B 94  ? 0.9025 1.4119 0.9053 0.0711  -0.1406 -0.1928 ? ? ? ? ? ? 91  SER B N   
1823 C CA  . SER B 94  ? 0.8151 1.3126 0.8230 0.0753  -0.1349 -0.2026 ? ? ? ? ? ? 91  SER B CA  
1824 C C   . SER B 94  ? 0.6947 1.1882 0.7219 0.0842  -0.1269 -0.2063 ? ? ? ? ? ? 91  SER B C   
1825 O O   . SER B 94  ? 0.6616 1.1604 0.6943 0.0891  -0.1214 -0.2059 ? ? ? ? ? ? 91  SER B O   
1826 C CB  . SER B 94  ? 0.8401 1.3329 0.8330 0.0760  -0.1275 -0.2133 ? ? ? ? ? ? 91  SER B CB  
1827 O OG  . SER B 94  ? 0.8665 1.3477 0.8637 0.0782  -0.1246 -0.2206 ? ? ? ? ? ? 91  SER B OG  
1828 N N   . LEU B 95  ? 0.6153 1.0989 0.6515 0.0855  -0.1264 -0.2101 ? ? ? ? ? ? 92  LEU B N   
1829 C CA  . LEU B 95  ? 0.5443 1.0225 0.5973 0.0920  -0.1195 -0.2138 ? ? ? ? ? ? 92  LEU B CA  
1830 C C   . LEU B 95  ? 0.4836 0.9524 0.5358 0.0973  -0.1100 -0.2250 ? ? ? ? ? ? 92  LEU B C   
1831 O O   . LEU B 95  ? 0.5024 0.9663 0.5454 0.0950  -0.1110 -0.2289 ? ? ? ? ? ? 92  LEU B O   
1832 C CB  . LEU B 95  ? 0.5774 1.0520 0.6448 0.0886  -0.1266 -0.2083 ? ? ? ? ? ? 92  LEU B CB  
1833 C CG  . LEU B 95  ? 0.6089 1.0905 0.6922 0.0867  -0.1327 -0.1971 ? ? ? ? ? ? 92  LEU B CG  
1834 C CD1 . LEU B 95  ? 0.6290 1.1225 0.7044 0.0826  -0.1399 -0.1873 ? ? ? ? ? ? 92  LEU B CD1 
1835 C CD2 . LEU B 95  ? 0.5915 1.0701 0.6902 0.0822  -0.1409 -0.1914 ? ? ? ? ? ? 92  LEU B CD2 
1836 N N   . LEU B 96  ? 0.3822 0.8482 0.4447 0.1037  -0.1015 -0.2293 ? ? ? ? ? ? 93  LEU B N   
1837 C CA  . LEU B 96  ? 0.3828 0.8407 0.4480 0.1084  -0.0936 -0.2377 ? ? ? ? ? ? 93  LEU B CA  
1838 C C   . LEU B 96  ? 0.3525 0.8003 0.4284 0.1084  -0.0927 -0.2401 ? ? ? ? ? ? 93  LEU B C   
1839 O O   . LEU B 96  ? 0.2890 0.7358 0.3742 0.1083  -0.0924 -0.2382 ? ? ? ? ? ? 93  LEU B O   
1840 C CB  . LEU B 96  ? 0.3803 0.8422 0.4495 0.1149  -0.0849 -0.2409 ? ? ? ? ? ? 93  LEU B CB  
1841 C CG  . LEU B 96  ? 0.4755 0.9457 0.5358 0.1160  -0.0833 -0.2416 ? ? ? ? ? ? 93  LEU B CG  
1842 C CD1 . LEU B 96  ? 0.4441 0.9095 0.4963 0.1132  -0.0855 -0.2450 ? ? ? ? ? ? 93  LEU B CD1 
1843 C CD2 . LEU B 96  ? 0.5675 1.0481 0.6189 0.1124  -0.0883 -0.2351 ? ? ? ? ? ? 93  LEU B CD2 
1844 N N   . ARG B 97  ? 0.3578 0.7977 0.4324 0.1079  -0.0922 -0.2442 ? ? ? ? ? ? 94  ARG B N   
1845 C CA  . ARG B 97  ? 0.4081 0.8386 0.4915 0.1071  -0.0917 -0.2463 ? ? ? ? ? ? 94  ARG B CA  
1846 C C   . ARG B 97  ? 0.3729 0.7959 0.4597 0.1101  -0.0862 -0.2512 ? ? ? ? ? ? 94  ARG B C   
1847 O O   . ARG B 97  ? 0.3468 0.7689 0.4270 0.1102  -0.0867 -0.2526 ? ? ? ? ? ? 94  ARG B O   
1848 C CB  . ARG B 97  ? 0.4993 0.9274 0.5790 0.1008  -0.1004 -0.2434 ? ? ? ? ? ? 94  ARG B CB  
1849 C CG  . ARG B 97  ? 0.5527 0.9720 0.6416 0.0991  -0.1005 -0.2454 ? ? ? ? ? ? 94  ARG B CG  
1850 C CD  . ARG B 97  ? 0.6537 1.0721 0.7394 0.0927  -0.1100 -0.2419 ? ? ? ? ? ? 94  ARG B CD  
1851 N NE  . ARG B 97  ? 0.7024 1.1196 0.7737 0.0903  -0.1132 -0.2425 ? ? ? ? ? ? 94  ARG B NE  
1852 C CZ  . ARG B 97  ? 0.7669 1.1843 0.8311 0.0840  -0.1219 -0.2392 ? ? ? ? ? ? 94  ARG B CZ  
1853 N NH1 . ARG B 97  ? 0.7874 1.2072 0.8597 0.0799  -0.1290 -0.2339 ? ? ? ? ? ? 94  ARG B NH1 
1854 N NH2 . ARG B 97  ? 0.7847 1.2000 0.8345 0.0813  -0.1237 -0.2410 ? ? ? ? ? ? 94  ARG B NH2 
1855 N N   . LEU B 98  ? 0.3216 0.6225 0.5174 0.0563  -0.0833 -0.2168 ? ? ? ? ? ? 95  LEU B N   
1856 C CA  . LEU B 98  ? 0.3470 0.6490 0.5535 0.0476  -0.0788 -0.2158 ? ? ? ? ? ? 95  LEU B CA  
1857 C C   . LEU B 98  ? 0.3269 0.6388 0.5554 0.0376  -0.0772 -0.2257 ? ? ? ? ? ? 95  LEU B C   
1858 O O   . LEU B 98  ? 0.2617 0.5835 0.4999 0.0364  -0.0781 -0.2327 ? ? ? ? ? ? 95  LEU B O   
1859 C CB  . LEU B 98  ? 0.4323 0.7376 0.6390 0.0455  -0.0735 -0.2084 ? ? ? ? ? ? 95  LEU B CB  
1860 C CG  . LEU B 98  ? 0.5095 0.8022 0.6964 0.0521  -0.0734 -0.1966 ? ? ? ? ? ? 95  LEU B CG  
1861 C CD1 . LEU B 98  ? 0.5263 0.8233 0.7180 0.0475  -0.0672 -0.1900 ? ? ? ? ? ? 95  LEU B CD1 
1862 C CD2 . LEU B 98  ? 0.5446 0.8252 0.7243 0.0533  -0.0755 -0.1945 ? ? ? ? ? ? 95  LEU B CD2 
1863 N N   . THR B 99  ? 0.3567 0.6646 0.5930 0.0301  -0.0748 -0.2260 ? ? ? ? ? ? 96  THR B N   
1864 C CA  . THR B 99  ? 0.3666 0.6815 0.6237 0.0190  -0.0719 -0.2340 ? ? ? ? ? ? 96  THR B CA  
1865 C C   . THR B 99  ? 0.3519 0.6729 0.6215 0.0094  -0.0639 -0.2303 ? ? ? ? ? ? 96  THR B C   
1866 O O   . THR B 99  ? 0.2887 0.6080 0.5506 0.0117  -0.0612 -0.2217 ? ? ? ? ? ? 96  THR B O   
1867 C CB  . THR B 99  ? 0.3824 0.6871 0.6410 0.0152  -0.0734 -0.2368 ? ? ? ? ? ? 96  THR B CB  
1868 O OG1 . THR B 99  ? 0.3261 0.6212 0.5798 0.0131  -0.0706 -0.2290 ? ? ? ? ? ? 96  THR B OG1 
1869 C CG2 . THR B 99  ? 0.4294 0.7273 0.6743 0.0247  -0.0805 -0.2393 ? ? ? ? ? ? 96  THR B CG2 
1870 N N   . ASP B 100 ? 0.3000 0.6275 0.5885 -0.0016 -0.0598 -0.2362 ? ? ? ? ? ? 97  ASP B N   
1871 C CA  . ASP B 100 ? 0.2948 0.6268 0.5960 -0.0125 -0.0511 -0.2325 ? ? ? ? ? ? 97  ASP B CA  
1872 C C   . ASP B 100 ? 0.2864 0.6071 0.5826 -0.0155 -0.0478 -0.2237 ? ? ? ? ? ? 97  ASP B C   
1873 O O   . ASP B 100 ? 0.1999 0.5222 0.4958 -0.0182 -0.0419 -0.2159 ? ? ? ? ? ? 97  ASP B O   
1874 C CB  . ASP B 100 ? 0.3280 0.6645 0.6483 -0.0244 -0.0475 -0.2397 ? ? ? ? ? ? 97  ASP B CB  
1875 C CG  . ASP B 100 ? 0.3554 0.7044 0.6832 -0.0225 -0.0500 -0.2483 ? ? ? ? ? ? 97  ASP B CG  
1876 O OD1 . ASP B 100 ? 0.4254 0.7756 0.7637 -0.0273 -0.0513 -0.2559 ? ? ? ? ? ? 97  ASP B OD1 
1877 O OD2 . ASP B 100 ? 0.2787 0.6358 0.6020 -0.0163 -0.0507 -0.2474 ? ? ? ? ? ? 97  ASP B OD2 
1878 N N   . GLU B 101 ? 0.2688 0.5775 0.5608 -0.0151 -0.0515 -0.2248 ? ? ? ? ? ? 98  GLU B N   
1879 C CA  . GLU B 101 ? 0.2937 0.5835 0.5754 -0.0168 -0.0475 -0.2142 ? ? ? ? ? ? 98  GLU B CA  
1880 C C   . GLU B 101 ? 0.2663 0.5497 0.5274 -0.0057 -0.0489 -0.2040 ? ? ? ? ? ? 98  GLU B C   
1881 O O   . GLU B 101 ? 0.3165 0.5870 0.5684 -0.0075 -0.0422 -0.1915 ? ? ? ? ? ? 98  GLU B O   
1882 C CB  . GLU B 101 ? 0.3406 0.6155 0.6192 -0.0175 -0.0507 -0.2173 ? ? ? ? ? ? 98  GLU B CB  
1883 C CG  . GLU B 101 ? 0.4434 0.7107 0.7356 -0.0310 -0.0445 -0.2182 ? ? ? ? ? ? 98  GLU B CG  
1884 C CD  . GLU B 101 ? 0.4805 0.7331 0.7682 -0.0378 -0.0348 -0.2044 ? ? ? ? ? ? 98  GLU B CD  
1885 O OE1 . GLU B 101 ? 0.5450 0.8031 0.8463 -0.0487 -0.0281 -0.2039 ? ? ? ? ? ? 98  GLU B OE1 
1886 O OE2 . GLU B 101 ? 0.4162 0.6516 0.6866 -0.0324 -0.0339 -0.1940 ? ? ? ? ? ? 98  GLU B OE2 
1887 N N   . GLY B 102 ? 0.2561 0.5484 0.5101 0.0056  -0.0580 -0.2091 ? ? ? ? ? ? 99  GLY B N   
1888 C CA  . GLY B 102 ? 0.2604 0.5485 0.4955 0.0168  -0.0606 -0.2004 ? ? ? ? ? ? 99  GLY B CA  
1889 C C   . GLY B 102 ? 0.2477 0.5423 0.4832 0.0157  -0.0545 -0.1930 ? ? ? ? ? ? 99  GLY B C   
1890 O O   . GLY B 102 ? 0.2439 0.5255 0.4647 0.0185  -0.0506 -0.1805 ? ? ? ? ? ? 99  GLY B O   
1891 N N   . LEU B 103 ? 0.2232 0.5327 0.4713 0.0119  -0.0523 -0.1989 ? ? ? ? ? ? 100 LEU B N   
1892 C CA  . LEU B 103 ? 0.2766 0.5940 0.5270 0.0100  -0.0461 -0.1934 ? ? ? ? ? ? 100 LEU B CA  
1893 C C   . LEU B 103 ? 0.2680 0.5773 0.5235 -0.0013 -0.0358 -0.1851 ? ? ? ? ? ? 100 LEU B C   
1894 O O   . LEU B 103 ? 0.2793 0.5841 0.5262 -0.0008 -0.0303 -0.1748 ? ? ? ? ? ? 100 LEU B O   
1895 C CB  . LEU B 103 ? 0.3356 0.6663 0.5962 0.0076  -0.0452 -0.2011 ? ? ? ? ? ? 100 LEU B CB  
1896 C CG  . LEU B 103 ? 0.3519 0.6915 0.6156 0.0051  -0.0385 -0.1968 ? ? ? ? ? ? 100 LEU B CG  
1897 C CD1 . LEU B 103 ? 0.3307 0.6645 0.5747 0.0159  -0.0407 -0.1877 ? ? ? ? ? ? 100 LEU B CD1 
1898 C CD2 . LEU B 103 ? 0.3126 0.6650 0.5870 0.0032  -0.0384 -0.2056 ? ? ? ? ? ? 100 LEU B CD2 
1899 N N   . ARG B 104 ? 0.2497 0.5516 0.5146 -0.0113 -0.0327 -0.1879 ? ? ? ? ? ? 101 ARG B N   
1900 C CA  . ARG B 104 ? 0.2911 0.5785 0.5567 -0.0226 -0.0226 -0.1785 ? ? ? ? ? ? 101 ARG B CA  
1901 C C   . ARG B 104 ? 0.2434 0.5075 0.4879 -0.0179 -0.0211 -0.1645 ? ? ? ? ? ? 101 ARG B C   
1902 O O   . ARG B 104 ? 0.2078 0.4625 0.4463 -0.0223 -0.0136 -0.1532 ? ? ? ? ? ? 101 ARG B O   
1903 C CB  . ARG B 104 ? 0.3997 0.6837 0.6799 -0.0334 -0.0211 -0.1851 ? ? ? ? ? ? 101 ARG B CB  
1904 C CG  . ARG B 104 ? 0.5223 0.7909 0.8041 -0.0459 -0.0114 -0.1757 ? ? ? ? ? ? 101 ARG B CG  
1905 C CD  . ARG B 104 ? 0.6616 0.9252 0.9568 -0.0554 -0.0113 -0.1824 ? ? ? ? ? ? 101 ARG B CD  
1906 N NE  . ARG B 104 ? 0.7794 1.0244 1.0738 -0.0664 -0.0035 -0.1725 ? ? ? ? ? ? 101 ARG B NE  
1907 C CZ  . ARG B 104 ? 0.8348 1.0568 1.1159 -0.0647 -0.0033 -0.1636 ? ? ? ? ? ? 101 ARG B CZ  
1908 N NH1 . ARG B 104 ? 0.8140 1.0291 1.0812 -0.0526 -0.0100 -0.1633 ? ? ? ? ? ? 101 ARG B NH1 
1909 N NH2 . ARG B 104 ? 0.8831 1.0891 1.1651 -0.0753 0.0035  -0.1548 ? ? ? ? ? ? 101 ARG B NH2 
1910 N N   . VAL B 105 ? 0.2367 0.4915 0.4700 -0.0092 -0.0283 -0.1655 ? ? ? ? ? ? 102 VAL B N   
1911 C CA  . VAL B 105 ? 0.2299 0.4633 0.4433 -0.0036 -0.0278 -0.1531 ? ? ? ? ? ? 102 VAL B CA  
1912 C C   . VAL B 105 ? 0.2185 0.4548 0.4184 0.0050  -0.0279 -0.1449 ? ? ? ? ? ? 102 VAL B C   
1913 O O   . VAL B 105 ? 0.2092 0.4308 0.3973 0.0044  -0.0227 -0.1320 ? ? ? ? ? ? 102 VAL B O   
1914 C CB  . VAL B 105 ? 0.2675 0.4925 0.4722 0.0042  -0.0358 -0.1572 ? ? ? ? ? ? 102 VAL B CB  
1915 C CG1 . VAL B 105 ? 0.2899 0.4958 0.4733 0.0119  -0.0360 -0.1447 ? ? ? ? ? ? 102 VAL B CG1 
1916 C CG2 . VAL B 105 ? 0.3093 0.5269 0.5253 -0.0046 -0.0347 -0.1633 ? ? ? ? ? ? 102 VAL B CG2 
1917 N N   . HIS B 106 ? 0.1965 0.4515 0.3984 0.0129  -0.0343 -0.1524 ? ? ? ? ? ? 103 HIS B N   
1918 C CA  . HIS B 106 ? 0.2063 0.4659 0.3967 0.0217  -0.0353 -0.1459 ? ? ? ? ? ? 103 HIS B CA  
1919 C C   . HIS B 106 ? 0.2223 0.4824 0.4155 0.0141  -0.0256 -0.1380 ? ? ? ? ? ? 103 HIS B C   
1920 O O   . HIS B 106 ? 0.2007 0.4495 0.3793 0.0173  -0.0225 -0.1258 ? ? ? ? ? ? 103 HIS B O   
1921 C CB  . HIS B 106 ? 0.2095 0.4912 0.4057 0.0298  -0.0437 -0.1569 ? ? ? ? ? ? 103 HIS B CB  
1922 C CG  . HIS B 106 ? 0.2068 0.4951 0.3936 0.0382  -0.0449 -0.1514 ? ? ? ? ? ? 103 HIS B CG  
1923 N ND1 . HIS B 106 ? 0.1791 0.4794 0.3738 0.0344  -0.0396 -0.1516 ? ? ? ? ? ? 103 HIS B ND1 
1924 C CD2 . HIS B 106 ? 0.2132 0.4895 0.3772 0.0492  -0.0493 -0.1432 ? ? ? ? ? ? 103 HIS B CD2 
1925 C CE1 . HIS B 106 ? 0.2101 0.5046 0.3869 0.0428  -0.0410 -0.1439 ? ? ? ? ? ? 103 HIS B CE1 
1926 N NE2 . HIS B 106 ? 0.1997 0.4789 0.3574 0.0515  -0.0466 -0.1384 ? ? ? ? ? ? 103 HIS B NE2 
1927 N N   . ARG B 107 ? 0.1685 0.4417 0.3805 0.0039  -0.0207 -0.1449 ? ? ? ? ? ? 104 ARG B N   
1928 C CA  . ARG B 107 ? 0.3058 0.5813 0.5219 -0.0045 -0.0110 -0.1386 ? ? ? ? ? ? 104 ARG B CA  
1929 C C   . ARG B 107 ? 0.2856 0.5376 0.4921 -0.0119 -0.0035 -0.1252 ? ? ? ? ? ? 104 ARG B C   
1930 O O   . ARG B 107 ? 0.3075 0.5532 0.5044 -0.0124 0.0020  -0.1144 ? ? ? ? ? ? 104 ARG B O   
1931 C CB  . ARG B 107 ? 0.3638 0.6580 0.6028 -0.0149 -0.0073 -0.1494 ? ? ? ? ? ? 104 ARG B CB  
1932 C CG  . ARG B 107 ? 0.4879 0.7824 0.7319 -0.0263 0.0038  -0.1429 ? ? ? ? ? ? 104 ARG B CG  
1933 C CD  . ARG B 107 ? 0.6241 0.9433 0.8889 -0.0324 0.0063  -0.1541 ? ? ? ? ? ? 104 ARG B CD  
1934 N NE  . ARG B 107 ? 0.7184 1.0555 0.9828 -0.0223 0.0021  -0.1585 ? ? ? ? ? ? 104 ARG B NE  
1935 C CZ  . ARG B 107 ? 0.7919 1.1483 1.0700 -0.0237 0.0022  -0.1681 ? ? ? ? ? ? 104 ARG B CZ  
1936 N NH1 . ARG B 107 ? 0.8184 1.1808 1.1126 -0.0349 0.0064  -0.1748 ? ? ? ? ? ? 104 ARG B NH1 
1937 N NH2 . ARG B 107 ? 0.8100 1.1709 1.0785 -0.0135 -0.0020 -0.1685 ? ? ? ? ? ? 104 ARG B NH2 
1938 N N   . ARG B 108 ? 0.2968 0.5357 0.5063 -0.0175 -0.0034 -0.1259 ? ? ? ? ? ? 105 ARG B N   
1939 C CA  . ARG B 108 ? 0.3498 0.5661 0.5525 -0.0254 0.0032  -0.1140 ? ? ? ? ? ? 105 ARG B CA  
1940 C C   . ARG B 108 ? 0.3439 0.5423 0.5246 -0.0166 0.0021  -0.1008 ? ? ? ? ? ? 105 ARG B C   
1941 O O   . ARG B 108 ? 0.3236 0.5097 0.4963 -0.0210 0.0086  -0.0888 ? ? ? ? ? ? 105 ARG B O   
1942 C CB  . ARG B 108 ? 0.4443 0.6507 0.6552 -0.0319 0.0022  -0.1186 ? ? ? ? ? ? 105 ARG B CB  
1943 C CG  . ARG B 108 ? 0.5855 0.7688 0.7920 -0.0412 0.0088  -0.1071 ? ? ? ? ? ? 105 ARG B CG  
1944 C CD  . ARG B 108 ? 0.7036 0.8803 0.9223 -0.0494 0.0083  -0.1135 ? ? ? ? ? ? 105 ARG B CD  
1945 N NE  . ARG B 108 ? 0.7848 0.9606 1.0010 -0.0404 -0.0003 -0.1213 ? ? ? ? ? ? 105 ARG B NE  
1946 C CZ  . ARG B 108 ? 0.8369 0.9941 1.0398 -0.0343 -0.0032 -0.1156 ? ? ? ? ? ? 105 ARG B CZ  
1947 N NH1 . ARG B 108 ? 0.8380 0.9758 1.0294 -0.0360 0.0013  -0.1017 ? ? ? ? ? ? 105 ARG B NH1 
1948 N NH2 . ARG B 108 ? 0.8481 1.0063 1.0494 -0.0266 -0.0107 -0.1238 ? ? ? ? ? ? 105 ARG B NH2 
1949 N N   . LEU B 109 ? 0.3045 0.5013 0.4752 -0.0044 -0.0062 -0.1031 ? ? ? ? ? ? 106 LEU B N   
1950 C CA  . LEU B 109 ? 0.3004 0.4809 0.4504 0.0047  -0.0080 -0.0914 ? ? ? ? ? ? 106 LEU B CA  
1951 C C   . LEU B 109 ? 0.2679 0.4540 0.4086 0.0096  -0.0061 -0.0841 ? ? ? ? ? ? 106 LEU B C   
1952 O O   . LEU B 109 ? 0.2856 0.4559 0.4116 0.0115  -0.0033 -0.0711 ? ? ? ? ? ? 106 LEU B O   
1953 C CB  . LEU B 109 ? 0.2775 0.4569 0.4194 0.0164  -0.0176 -0.0965 ? ? ? ? ? ? 106 LEU B CB  
1954 C CG  . LEU B 109 ? 0.3001 0.4701 0.4475 0.0128  -0.0197 -0.1021 ? ? ? ? ? ? 106 LEU B CG  
1955 C CD1 . LEU B 109 ? 0.3103 0.4775 0.4464 0.0248  -0.0285 -0.1054 ? ? ? ? ? ? 106 LEU B CD1 
1956 C CD2 . LEU B 109 ? 0.2753 0.4229 0.4201 0.0044  -0.0129 -0.0917 ? ? ? ? ? ? 106 LEU B CD2 
1957 N N   . GLY B 110 ? 0.2801 0.4886 0.4299 0.0116  -0.0077 -0.0926 ? ? ? ? ? ? 107 GLY B N   
1958 C CA  . GLY B 110 ? 0.2778 0.4940 0.4206 0.0167  -0.0063 -0.0875 ? ? ? ? ? ? 107 GLY B CA  
1959 C C   . GLY B 110 ? 0.2789 0.4844 0.4175 0.0080  0.0036  -0.0755 ? ? ? ? ? ? 107 GLY B C   
1960 O O   . GLY B 110 ? 0.2833 0.4818 0.4072 0.0134  0.0046  -0.0652 ? ? ? ? ? ? 107 GLY B O   
1961 N N   . VAL B 111 ? 0.2542 0.4580 0.4052 -0.0057 0.0106  -0.0766 ? ? ? ? ? ? 108 VAL B N   
1962 C CA  . VAL B 111 ? 0.2937 0.4862 0.4412 -0.0157 0.0201  -0.0653 ? ? ? ? ? ? 108 VAL B CA  
1963 C C   . VAL B 111 ? 0.2617 0.4277 0.3910 -0.0131 0.0203  -0.0511 ? ? ? ? ? ? 108 VAL B C   
1964 O O   . VAL B 111 ? 0.2721 0.4288 0.3891 -0.0130 0.0243  -0.0394 ? ? ? ? ? ? 108 VAL B O   
1965 C CB  . VAL B 111 ? 0.3566 0.5504 0.5208 -0.0313 0.0267  -0.0694 ? ? ? ? ? ? 108 VAL B CB  
1966 C CG1 . VAL B 111 ? 0.4240 0.6034 0.5827 -0.0421 0.0360  -0.0565 ? ? ? ? ? ? 108 VAL B CG1 
1967 C CG2 . VAL B 111 ? 0.3333 0.5538 0.5162 -0.0346 0.0272  -0.0829 ? ? ? ? ? ? 108 VAL B CG2 
1968 N N   . ARG B 112 ? 0.1945 0.3486 0.3225 -0.0111 0.0158  -0.0526 ? ? ? ? ? ? 109 ARG B N   
1969 C CA  . ARG B 112 ? 0.2458 0.3751 0.3583 -0.0083 0.0154  -0.0403 ? ? ? ? ? ? 109 ARG B CA  
1970 C C   . ARG B 112 ? 0.2377 0.3641 0.3321 0.0058  0.0102  -0.0341 ? ? ? ? ? ? 109 ARG B C   
1971 O O   . ARG B 112 ? 0.2572 0.3664 0.3371 0.0073  0.0124  -0.0209 ? ? ? ? ? ? 109 ARG B O   
1972 C CB  . ARG B 112 ? 0.2770 0.3965 0.3939 -0.0090 0.0115  -0.0453 ? ? ? ? ? ? 109 ARG B CB  
1973 C CG  . ARG B 112 ? 0.3312 0.4495 0.4648 -0.0233 0.0164  -0.0498 ? ? ? ? ? ? 109 ARG B CG  
1974 C CD  . ARG B 112 ? 0.3855 0.4956 0.5236 -0.0225 0.0116  -0.0561 ? ? ? ? ? ? 109 ARG B CD  
1975 N NE  . ARG B 112 ? 0.5252 0.6296 0.6773 -0.0362 0.0161  -0.0582 ? ? ? ? ? ? 109 ARG B NE  
1976 C CZ  . ARG B 112 ? 0.6319 0.7145 0.7809 -0.0433 0.0199  -0.0486 ? ? ? ? ? ? 109 ARG B CZ  
1977 N NH1 . ARG B 112 ? 0.6444 0.7090 0.7769 -0.0379 0.0198  -0.0361 ? ? ? ? ? ? 109 ARG B NH1 
1978 N NH2 . ARG B 112 ? 0.6761 0.7547 0.8388 -0.0559 0.0233  -0.0513 ? ? ? ? ? ? 109 ARG B NH2 
1979 N N   . ILE B 113 ? 0.2635 0.4066 0.3589 0.0159  0.0031  -0.0434 ? ? ? ? ? ? 110 ILE B N   
1980 C CA  . ILE B 113 ? 0.2740 0.4164 0.3531 0.0297  -0.0028 -0.0387 ? ? ? ? ? ? 110 ILE B CA  
1981 C C   . ILE B 113 ? 0.2271 0.3706 0.2978 0.0305  0.0016  -0.0294 ? ? ? ? ? ? 110 ILE B C   
1982 O O   . ILE B 113 ? 0.2059 0.3370 0.2596 0.0377  0.0001  -0.0186 ? ? ? ? ? ? 110 ILE B O   
1983 C CB  . ILE B 113 ? 0.2120 0.3739 0.2957 0.0393  -0.0117 -0.0516 ? ? ? ? ? ? 110 ILE B CB  
1984 C CG1 . ILE B 113 ? 0.1843 0.3417 0.2713 0.0406  -0.0170 -0.0590 ? ? ? ? ? ? 110 ILE B CG1 
1985 C CG2 . ILE B 113 ? 0.1980 0.3617 0.2659 0.0527  -0.0175 -0.0468 ? ? ? ? ? ? 110 ILE B CG2 
1986 C CD1 . ILE B 113 ? 0.1803 0.3564 0.2727 0.0486  -0.0258 -0.0723 ? ? ? ? ? ? 110 ILE B CD1 
1987 N N   . ALA B 114 ? 0.2293 0.3875 0.3120 0.0228  0.0070  -0.0339 ? ? ? ? ? ? 111 ALA B N   
1988 C CA  . ALA B 114 ? 0.2628 0.4238 0.3392 0.0224  0.0119  -0.0265 ? ? ? ? ? ? 111 ALA B CA  
1989 C C   . ALA B 114 ? 0.2984 0.4358 0.3618 0.0171  0.0180  -0.0106 ? ? ? ? ? ? 111 ALA B C   
1990 O O   . ALA B 114 ? 0.2763 0.4075 0.3254 0.0224  0.0185  -0.0008 ? ? ? ? ? ? 111 ALA B O   
1991 C CB  . ALA B 114 ? 0.2707 0.4514 0.3641 0.0133  0.0177  -0.0349 ? ? ? ? ? ? 111 ALA B CB  
1992 N N   . ARG B 115 ? 0.3148 0.4387 0.3834 0.0066  0.0221  -0.0081 ? ? ? ? ? ? 112 ARG B N   
1993 C CA  . ARG B 115 ? 0.3274 0.4274 0.3847 0.0011  0.0271  0.0067  ? ? ? ? ? ? 112 ARG B CA  
1994 C C   . ARG B 115 ? 0.3238 0.4060 0.3641 0.0118  0.0214  0.0153  ? ? ? ? ? ? 112 ARG B C   
1995 O O   . ARG B 115 ? 0.3129 0.3801 0.3387 0.0133  0.0234  0.0285  ? ? ? ? ? ? 112 ARG B O   
1996 C CB  . ARG B 115 ? 0.3877 0.4779 0.4560 -0.0130 0.0322  0.0065  ? ? ? ? ? ? 112 ARG B CB  
1997 C CG  . ARG B 115 ? 0.5060 0.6123 0.5910 -0.0250 0.0386  -0.0010 ? ? ? ? ? ? 112 ARG B CG  
1998 C CD  . ARG B 115 ? 0.6235 0.7158 0.7156 -0.0399 0.0446  0.0030  ? ? ? ? ? ? 112 ARG B CD  
1999 N NE  . ARG B 115 ? 0.7005 0.7826 0.7972 -0.0395 0.0401  -0.0006 ? ? ? ? ? ? 112 ARG B NE  
2000 C CZ  . ARG B 115 ? 0.7397 0.8332 0.8527 -0.0430 0.0382  -0.0134 ? ? ? ? ? ? 112 ARG B CZ  
2001 N NH1 . ARG B 115 ? 0.7317 0.8476 0.8585 -0.0472 0.0403  -0.0238 ? ? ? ? ? ? 112 ARG B NH1 
2002 N NH2 . ARG B 115 ? 0.7531 0.8358 0.8689 -0.0423 0.0341  -0.0161 ? ? ? ? ? ? 112 ARG B NH2 
2003 N N   . MET B 116 ? 0.2716 0.3557 0.3138 0.0191  0.0143  0.0077  ? ? ? ? ? ? 113 MET B N   
2004 C CA  . MET B 116 ? 0.2687 0.3380 0.2956 0.0297  0.0085  0.0144  ? ? ? ? ? ? 113 MET B CA  
2005 C C   . MET B 116 ? 0.2368 0.3099 0.2490 0.0410  0.0052  0.0201  ? ? ? ? ? ? 113 MET B C   
2006 O O   . MET B 116 ? 0.2950 0.3515 0.2917 0.0458  0.0046  0.0323  ? ? ? ? ? ? 113 MET B O   
2007 C CB  . MET B 116 ? 0.2432 0.3172 0.2751 0.0356  0.0013  0.0035  ? ? ? ? ? ? 113 MET B CB  
2008 C CG  . MET B 116 ? 0.2799 0.3398 0.2959 0.0466  -0.0045 0.0098  ? ? ? ? ? ? 113 MET B CG  
2009 S SD  . MET B 116 ? 0.3008 0.3699 0.3192 0.0560  -0.0140 -0.0033 ? ? ? ? ? ? 113 MET B SD  
2010 C CE  . MET B 116 ? 0.2701 0.3663 0.2915 0.0634  -0.0189 -0.0128 ? ? ? ? ? ? 113 MET B CE  
2011 N N   . ASN B 117 ? 0.2721 0.3672 0.2899 0.0452  0.0028  0.0113  ? ? ? ? ? ? 114 ASN B N   
2012 C CA  . ASN B 117 ? 0.3268 0.4275 0.3322 0.0561  -0.0010 0.0153  ? ? ? ? ? ? 114 ASN B CA  
2013 C C   . ASN B 117 ? 0.3522 0.4439 0.3480 0.0525  0.0055  0.0281  ? ? ? ? ? ? 114 ASN B C   
2014 O O   . ASN B 117 ? 0.3561 0.4416 0.3365 0.0613  0.0027  0.0367  ? ? ? ? ? ? 114 ASN B O   
2015 C CB  . ASN B 117 ? 0.2795 0.4063 0.2949 0.0610  -0.0053 0.0021  ? ? ? ? ? ? 114 ASN B CB  
2016 C CG  . ASN B 117 ? 0.2826 0.4168 0.3011 0.0688  -0.0142 -0.0083 ? ? ? ? ? ? 114 ASN B CG  
2017 O OD1 . ASN B 117 ? 0.2861 0.4060 0.2963 0.0726  -0.0178 -0.0048 ? ? ? ? ? ? 114 ASN B OD1 
2018 N ND2 . ASN B 117 ? 0.2714 0.4279 0.3019 0.0710  -0.0180 -0.0212 ? ? ? ? ? ? 114 ASN B ND2 
2019 N N   . GLN B 118 ? 0.4040 0.4512 0.4255 -0.0072 0.0268  0.0649  ? ? ? ? ? ? 115 GLN B N   
2020 C CA  . GLN B 118 ? 0.4353 0.4702 0.4378 -0.0082 0.0337  0.0621  ? ? ? ? ? ? 115 GLN B CA  
2021 C C   . GLN B 118 ? 0.3709 0.3913 0.3554 -0.0146 0.0269  0.0592  ? ? ? ? ? ? 115 GLN B C   
2022 O O   . GLN B 118 ? 0.3818 0.3866 0.3484 -0.0134 0.0294  0.0553  ? ? ? ? ? ? 115 GLN B O   
2023 C CB  . GLN B 118 ? 0.5045 0.5486 0.5110 -0.0109 0.0402  0.0650  ? ? ? ? ? ? 115 GLN B CB  
2024 C CG  . GLN B 118 ? 0.6155 0.6713 0.6361 -0.0042 0.0494  0.0671  ? ? ? ? ? ? 115 GLN B CG  
2025 C CD  . GLN B 118 ? 0.7374 0.7982 0.7565 -0.0065 0.0576  0.0687  ? ? ? ? ? ? 115 GLN B CD  
2026 O OE1 . GLN B 118 ? 0.7766 0.8307 0.7824 -0.0129 0.0568  0.0681  ? ? ? ? ? ? 115 GLN B OE1 
2027 N NE2 . GLN B 118 ? 0.7678 0.8403 0.8007 -0.0014 0.0654  0.0709  ? ? ? ? ? ? 115 GLN B NE2 
2028 N N   . VAL B 119 ? 0.3290 0.3548 0.3186 -0.0214 0.0181  0.0612  ? ? ? ? ? ? 116 VAL B N   
2029 C CA  . VAL B 119 ? 0.3255 0.3389 0.3003 -0.0279 0.0107  0.0587  ? ? ? ? ? ? 116 VAL B CA  
2030 C C   . VAL B 119 ? 0.3381 0.3410 0.3069 -0.0253 0.0051  0.0554  ? ? ? ? ? ? 116 VAL B C   
2031 O O   . VAL B 119 ? 0.4054 0.3926 0.3562 -0.0271 0.0035  0.0517  ? ? ? ? ? ? 116 VAL B O   
2032 C CB  . VAL B 119 ? 0.3478 0.3709 0.3320 -0.0356 0.0024  0.0618  ? ? ? ? ? ? 116 VAL B CB  
2033 C CG1 . VAL B 119 ? 0.3691 0.3798 0.3399 -0.0419 -0.0063 0.0591  ? ? ? ? ? ? 116 VAL B CG1 
2034 C CG2 . VAL B 119 ? 0.3441 0.3757 0.3315 -0.0389 0.0076  0.0649  ? ? ? ? ? ? 116 VAL B CG2 
2035 N N   . PHE B 120 ? 0.2566 0.2682 0.2406 -0.0211 0.0023  0.0567  ? ? ? ? ? ? 117 PHE B N   
2036 C CA  . PHE B 120 ? 0.2543 0.2576 0.2347 -0.0188 -0.0034 0.0539  ? ? ? ? ? ? 117 PHE B CA  
2037 C C   . PHE B 120 ? 0.2880 0.2769 0.2538 -0.0127 0.0029  0.0500  ? ? ? ? ? ? 117 PHE B C   
2038 O O   . PHE B 120 ? 0.3044 0.2794 0.2568 -0.0133 -0.0012 0.0465  ? ? ? ? ? ? 117 PHE B O   
2039 C CB  . PHE B 120 ? 0.2827 0.2996 0.2834 -0.0154 -0.0072 0.0567  ? ? ? ? ? ? 117 PHE B CB  
2040 C CG  . PHE B 120 ? 0.2607 0.2732 0.2612 -0.0172 -0.0172 0.0551  ? ? ? ? ? ? 117 PHE B CG  
2041 C CD1 . PHE B 120 ? 0.2662 0.2628 0.2489 -0.0205 -0.0215 0.0511  ? ? ? ? ? ? 117 PHE B CD1 
2042 C CD2 . PHE B 120 ? 0.3426 0.3669 0.3606 -0.0158 -0.0222 0.0576  ? ? ? ? ? ? 117 PHE B CD2 
2043 C CE1 . PHE B 120 ? 0.2804 0.2730 0.2629 -0.0223 -0.0305 0.0495  ? ? ? ? ? ? 117 PHE B CE1 
2044 C CE2 . PHE B 120 ? 0.3417 0.3621 0.3593 -0.0177 -0.0312 0.0560  ? ? ? ? ? ? 117 PHE B CE2 
2045 C CZ  . PHE B 120 ? 0.2884 0.2929 0.2882 -0.0209 -0.0353 0.0519  ? ? ? ? ? ? 117 PHE B CZ  
2046 N N   . LEU B 121 ? 0.2497 0.2420 0.2184 -0.0070 0.0129  0.0507  ? ? ? ? ? ? 118 LEU B N   
2047 C CA  . LEU B 121 ? 0.2958 0.2758 0.2527 -0.0005 0.0197  0.0471  ? ? ? ? ? ? 118 LEU B CA  
2048 C C   . LEU B 121 ? 0.3556 0.3232 0.2929 -0.0025 0.0262  0.0445  ? ? ? ? ? ? 118 LEU B C   
2049 O O   . LEU B 121 ? 0.3816 0.3369 0.3063 0.0019  0.0316  0.0410  ? ? ? ? ? ? 118 LEU B O   
2050 C CB  . LEU B 121 ? 0.2985 0.2887 0.2704 0.0075  0.0269  0.0489  ? ? ? ? ? ? 118 LEU B CB  
2051 C CG  . LEU B 121 ? 0.3130 0.3137 0.3031 0.0105  0.0209  0.0512  ? ? ? ? ? ? 118 LEU B CG  
2052 C CD1 . LEU B 121 ? 0.2769 0.2900 0.2838 0.0176  0.0282  0.0538  ? ? ? ? ? ? 118 LEU B CD1 
2053 C CD2 . LEU B 121 ? 0.2689 0.2572 0.2505 0.0127  0.0156  0.0478  ? ? ? ? ? ? 118 LEU B CD2 
2054 N N   . ALA B 122 ? 0.3535 0.3241 0.2882 -0.0093 0.0256  0.0461  ? ? ? ? ? ? 119 ALA B N   
2055 C CA  . ALA B 122 ? 0.3941 0.3536 0.3102 -0.0123 0.0310  0.0441  ? ? ? ? ? ? 119 ALA B CA  
2056 C C   . ALA B 122 ? 0.3950 0.3343 0.2891 -0.0126 0.0298  0.0392  ? ? ? ? ? ? 119 ALA B C   
2057 O O   . ALA B 122 ? 0.4500 0.3794 0.3298 -0.0112 0.0374  0.0369  ? ? ? ? ? ? 119 ALA B O   
2058 C CB  . ALA B 122 ? 0.3752 0.3405 0.2921 -0.0206 0.0278  0.0468  ? ? ? ? ? ? 119 ALA B CB  
2059 N N   . PRO B 123 ? 0.4239 0.3568 0.3149 -0.0148 0.0203  0.0377  ? ? ? ? ? ? 120 PRO B N   
2060 C CA  . PRO B 123 ? 0.4673 0.3809 0.3374 -0.0147 0.0195  0.0330  ? ? ? ? ? ? 120 PRO B CA  
2061 C C   . PRO B 123 ? 0.4747 0.3809 0.3399 -0.0063 0.0266  0.0301  ? ? ? ? ? ? 120 PRO B C   
2062 O O   . PRO B 123 ? 0.4960 0.3860 0.3428 -0.0058 0.0281  0.0263  ? ? ? ? ? ? 120 PRO B O   
2063 C CB  . PRO B 123 ? 0.4429 0.3541 0.3146 -0.0180 0.0079  0.0323  ? ? ? ? ? ? 120 PRO B CB  
2064 C CG  . PRO B 123 ? 0.4506 0.3769 0.3380 -0.0231 0.0023  0.0363  ? ? ? ? ? ? 120 PRO B CG  
2065 C CD  . PRO B 123 ? 0.4403 0.3818 0.3436 -0.0189 0.0097  0.0398  ? ? ? ? ? ? 120 PRO B CD  
2066 N N   . LEU B 124 ? 0.4313 0.3489 0.3128 0.0002  0.0308  0.0320  ? ? ? ? ? ? 121 LEU B N   
2067 C CA  . LEU B 124 ? 0.3805 0.2919 0.2594 0.0085  0.0372  0.0295  ? ? ? ? ? ? 121 LEU B CA  
2068 C C   . LEU B 124 ? 0.3752 0.2904 0.2555 0.0129  0.0493  0.0298  ? ? ? ? ? ? 121 LEU B C   
2069 O O   . LEU B 124 ? 0.4065 0.3357 0.2997 0.0120  0.0525  0.0334  ? ? ? ? ? ? 121 LEU B O   
2070 C CB  . LEU B 124 ? 0.3432 0.2629 0.2388 0.0136  0.0330  0.0309  ? ? ? ? ? ? 121 LEU B CB  
2071 C CG  . LEU B 124 ? 0.3776 0.2936 0.2730 0.0106  0.0214  0.0302  ? ? ? ? ? ? 121 LEU B CG  
2072 C CD1 . LEU B 124 ? 0.3910 0.3117 0.2993 0.0172  0.0196  0.0307  ? ? ? ? ? ? 121 LEU B CD1 
2073 C CD2 . LEU B 124 ? 0.3581 0.2548 0.2309 0.0077  0.0187  0.0258  ? ? ? ? ? ? 121 LEU B CD2 
2074 N N   . ALA B 125 ? 0.3704 0.2730 0.2375 0.0176  0.0562  0.0261  ? ? ? ? ? ? 122 ALA B N   
2075 C CA  . ALA B 125 ? 0.4416 0.3473 0.3110 0.0230  0.0681  0.0258  ? ? ? ? ? ? 122 ALA B CA  
2076 C C   . ALA B 125 ? 0.4386 0.3575 0.3294 0.0301  0.0698  0.0281  ? ? ? ? ? ? 122 ALA B C   
2077 O O   . ALA B 125 ? 0.4367 0.3578 0.3359 0.0317  0.0623  0.0287  ? ? ? ? ? ? 122 ALA B O   
2078 C CB  . ALA B 125 ? 0.4420 0.3302 0.2918 0.0262  0.0743  0.0209  ? ? ? ? ? ? 122 ALA B CB  
2079 N N   . ALA B 126 ? 0.4615 0.3891 0.3611 0.0343  0.0796  0.0293  ? ? ? ? ? ? 123 ALA B N   
2080 C CA  . ALA B 126 ? 0.4801 0.4214 0.4013 0.0409  0.0819  0.0318  ? ? ? ? ? ? 123 ALA B CA  
2081 C C   . ALA B 126 ? 0.4328 0.3675 0.3553 0.0476  0.0798  0.0296  ? ? ? ? ? ? 123 ALA B C   
2082 O O   . ALA B 126 ? 0.4373 0.3815 0.3763 0.0503  0.0746  0.0321  ? ? ? ? ? ? 123 ALA B O   
2083 C CB  . ALA B 126 ? 0.5058 0.4542 0.4328 0.0448  0.0941  0.0324  ? ? ? ? ? ? 123 ALA B CB  
2084 N N   . ASP B 127 ? 0.3851 0.3033 0.2898 0.0500  0.0836  0.0250  ? ? ? ? ? ? 124 ASP B N   
2085 C CA  . ASP B 127 ? 0.4227 0.3332 0.3269 0.0564  0.0822  0.0226  ? ? ? ? ? ? 124 ASP B CA  
2086 C C   . ASP B 127 ? 0.3819 0.2883 0.2845 0.0531  0.0697  0.0227  ? ? ? ? ? ? 124 ASP B C   
2087 O O   . ASP B 127 ? 0.3753 0.2828 0.2865 0.0576  0.0658  0.0229  ? ? ? ? ? ? 124 ASP B O   
2088 C CB  . ASP B 127 ? 0.4791 0.3725 0.3638 0.0595  0.0896  0.0174  ? ? ? ? ? ? 124 ASP B CB  
2089 C CG  . ASP B 127 ? 0.5207 0.3988 0.3825 0.0527  0.0856  0.0146  ? ? ? ? ? ? 124 ASP B CG  
2090 O OD1 . ASP B 127 ? 0.5350 0.4146 0.3908 0.0464  0.0864  0.0156  ? ? ? ? ? ? 124 ASP B OD1 
2091 O OD2 . ASP B 127 ? 0.5491 0.4136 0.3992 0.0538  0.0815  0.0114  ? ? ? ? ? ? 124 ASP B OD2 
2092 N N   . GLU B 128 ? 0.3965 0.2984 0.2883 0.0451  0.0635  0.0226  ? ? ? ? ? ? 125 GLU B N   
2093 C CA  . GLU B 128 ? 0.4007 0.2988 0.2904 0.0411  0.0518  0.0225  ? ? ? ? ? ? 125 GLU B CA  
2094 C C   . GLU B 128 ? 0.3617 0.2770 0.2732 0.0402  0.0451  0.0271  ? ? ? ? ? ? 125 GLU B C   
2095 O O   . GLU B 128 ? 0.3513 0.2662 0.2670 0.0398  0.0365  0.0274  ? ? ? ? ? ? 125 GLU B O   
2096 C CB  . GLU B 128 ? 0.4006 0.2892 0.2730 0.0327  0.0473  0.0210  ? ? ? ? ? ? 125 GLU B CB  
2097 C CG  . GLU B 128 ? 0.4769 0.3470 0.3262 0.0330  0.0526  0.0164  ? ? ? ? ? ? 125 GLU B CG  
2098 C CD  . GLU B 128 ? 0.5166 0.3773 0.3494 0.0245  0.0473  0.0151  ? ? ? ? ? ? 125 GLU B CD  
2099 O OE1 . GLU B 128 ? 0.5232 0.3911 0.3581 0.0190  0.0475  0.0176  ? ? ? ? ? ? 125 GLU B OE1 
2100 O OE2 . GLU B 128 ? 0.5031 0.3491 0.3211 0.0233  0.0427  0.0118  ? ? ? ? ? ? 125 GLU B OE2 
2101 N N   . GLN B 129 ? 0.3446 0.2747 0.2697 0.0395  0.0492  0.0307  ? ? ? ? ? ? 126 GLN B N   
2102 C CA  . GLN B 129 ? 0.3229 0.2701 0.2693 0.0386  0.0436  0.0353  ? ? ? ? ? ? 126 GLN B CA  
2103 C C   . GLN B 129 ? 0.2967 0.2495 0.2579 0.0462  0.0436  0.0363  ? ? ? ? ? ? 126 GLN B C   
2104 O O   . GLN B 129 ? 0.2654 0.2251 0.2380 0.0454  0.0353  0.0385  ? ? ? ? ? ? 126 GLN B O   
2105 C CB  . GLN B 129 ? 0.3465 0.3078 0.3034 0.0364  0.0488  0.0388  ? ? ? ? ? ? 126 GLN B CB  
2106 C CG  . GLN B 129 ? 0.3394 0.2971 0.2842 0.0281  0.0473  0.0387  ? ? ? ? ? ? 126 GLN B CG  
2107 C CD  . GLN B 129 ? 0.4053 0.3768 0.3602 0.0259  0.0527  0.0422  ? ? ? ? ? ? 126 GLN B CD  
2108 O OE1 . GLN B 129 ? 0.4283 0.4146 0.4023 0.0294  0.0548  0.0455  ? ? ? ? ? ? 126 GLN B OE1 
2109 N NE2 . GLN B 129 ? 0.3972 0.3638 0.3393 0.0201  0.0547  0.0415  ? ? ? ? ? ? 126 GLN B NE2 
2110 N N   . ALA B 130 ? 0.3159 0.2656 0.2767 0.0534  0.0527  0.0347  ? ? ? ? ? ? 127 ALA B N   
2111 C CA  . ALA B 130 ? 0.3625 0.3164 0.3366 0.0611  0.0533  0.0354  ? ? ? ? ? ? 127 ALA B CA  
2112 C C   . ALA B 130 ? 0.3526 0.2955 0.3195 0.0617  0.0451  0.0331  ? ? ? ? ? ? 127 ALA B C   
2113 O O   . ALA B 130 ? 0.3499 0.2995 0.3303 0.0639  0.0392  0.0353  ? ? ? ? ? ? 127 ALA B O   
2114 C CB  . ALA B 130 ? 0.3926 0.3436 0.3659 0.0685  0.0651  0.0335  ? ? ? ? ? ? 127 ALA B CB  
2115 N N   . VAL B 131 ? 0.3934 0.3193 0.3390 0.0595  0.0446  0.0289  ? ? ? ? ? ? 128 VAL B N   
2116 C CA  . VAL B 131 ? 0.4005 0.3146 0.3370 0.0595  0.0369  0.0264  ? ? ? ? ? ? 128 VAL B CA  
2117 C C   . VAL B 131 ? 0.3679 0.2878 0.3100 0.0529  0.0253  0.0287  ? ? ? ? ? ? 128 VAL B C   
2118 O O   . VAL B 131 ? 0.4065 0.3266 0.3543 0.0542  0.0182  0.0291  ? ? ? ? ? ? 128 VAL B O   
2119 C CB  . VAL B 131 ? 0.4493 0.3439 0.3610 0.0579  0.0390  0.0214  ? ? ? ? ? ? 128 VAL B CB  
2120 C CG1 . VAL B 131 ? 0.4500 0.3330 0.3524 0.0567  0.0302  0.0190  ? ? ? ? ? ? 128 VAL B CG1 
2121 C CG2 . VAL B 131 ? 0.4568 0.3446 0.3628 0.0648  0.0503  0.0187  ? ? ? ? ? ? 128 VAL B CG2 
2122 N N   . PHE B 132 ? 0.3413 0.2660 0.2820 0.0458  0.0234  0.0301  ? ? ? ? ? ? 129 PHE B N   
2123 C CA  . PHE B 132 ? 0.3381 0.2690 0.2843 0.0391  0.0129  0.0322  ? ? ? ? ? ? 129 PHE B CA  
2124 C C   . PHE B 132 ? 0.2873 0.2335 0.2557 0.0414  0.0086  0.0362  ? ? ? ? ? ? 129 PHE B C   
2125 O O   . PHE B 132 ? 0.2587 0.2045 0.2299 0.0397  -0.0003 0.0364  ? ? ? ? ? ? 129 PHE B O   
2126 C CB  . PHE B 132 ? 0.3178 0.2536 0.2618 0.0318  0.0130  0.0336  ? ? ? ? ? ? 129 PHE B CB  
2127 C CG  . PHE B 132 ? 0.3388 0.2832 0.2913 0.0251  0.0029  0.0361  ? ? ? ? ? ? 129 PHE B CG  
2128 C CD1 . PHE B 132 ? 0.3854 0.3206 0.3283 0.0205  -0.0061 0.0339  ? ? ? ? ? ? 129 PHE B CD1 
2129 C CD2 . PHE B 132 ? 0.3459 0.3079 0.3164 0.0233  0.0025  0.0406  ? ? ? ? ? ? 129 PHE B CD2 
2130 C CE1 . PHE B 132 ? 0.3946 0.3377 0.3455 0.0141  -0.0151 0.0360  ? ? ? ? ? ? 129 PHE B CE1 
2131 C CE2 . PHE B 132 ? 0.3234 0.2933 0.3018 0.0170  -0.0066 0.0428  ? ? ? ? ? ? 129 PHE B CE2 
2132 C CZ  . PHE B 132 ? 0.3199 0.2804 0.2886 0.0124  -0.0154 0.0404  ? ? ? ? ? ? 129 PHE B CZ  
2133 N N   . PHE B 133 ? 0.2482 0.2078 0.2321 0.0452  0.0149  0.0394  ? ? ? ? ? ? 130 PHE B N   
2134 C CA  . PHE B 133 ? 0.2819 0.2570 0.2879 0.0478  0.0117  0.0436  ? ? ? ? ? ? 130 PHE B CA  
2135 C C   . PHE B 133 ? 0.3358 0.3059 0.3443 0.0533  0.0085  0.0426  ? ? ? ? ? ? 130 PHE B C   
2136 O O   . PHE B 133 ? 0.3635 0.3399 0.3825 0.0521  0.0004  0.0447  ? ? ? ? ? ? 130 PHE B O   
2137 C CB  . PHE B 133 ? 0.3452 0.3333 0.3657 0.0521  0.0206  0.0465  ? ? ? ? ? ? 130 PHE B CB  
2138 C CG  . PHE B 133 ? 0.3896 0.3855 0.4112 0.0467  0.0233  0.0484  ? ? ? ? ? ? 130 PHE B CG  
2139 C CD1 . PHE B 133 ? 0.4015 0.4000 0.4215 0.0385  0.0155  0.0494  ? ? ? ? ? ? 130 PHE B CD1 
2140 C CD2 . PHE B 133 ? 0.4356 0.4362 0.4600 0.0497  0.0338  0.0490  ? ? ? ? ? ? 130 PHE B CD2 
2141 C CE1 . PHE B 133 ? 0.4248 0.4304 0.4460 0.0335  0.0178  0.0513  ? ? ? ? ? ? 130 PHE B CE1 
2142 C CE2 . PHE B 133 ? 0.4581 0.4658 0.4833 0.0446  0.0362  0.0508  ? ? ? ? ? ? 130 PHE B CE2 
2143 C CZ  . PHE B 133 ? 0.4174 0.4275 0.4410 0.0364  0.0281  0.0520  ? ? ? ? ? ? 130 PHE B CZ  
2144 N N   . ASP B 134 ? 0.3744 0.3330 0.3732 0.0593  0.0150  0.0394  ? ? ? ? ? ? 131 ASP B N   
2145 C CA  . ASP B 134 ? 0.3725 0.3254 0.3729 0.0651  0.0128  0.0383  ? ? ? ? ? ? 131 ASP B CA  
2146 C C   . ASP B 134 ? 0.3593 0.3019 0.3489 0.0609  0.0027  0.0362  ? ? ? ? ? ? 131 ASP B C   
2147 O O   . ASP B 134 ? 0.3718 0.3186 0.3710 0.0615  -0.0044 0.0378  ? ? ? ? ? ? 131 ASP B O   
2148 C CB  . ASP B 134 ? 0.3956 0.3373 0.3864 0.0720  0.0222  0.0348  ? ? ? ? ? ? 131 ASP B CB  
2149 C CG  . ASP B 134 ? 0.4223 0.3565 0.4130 0.0778  0.0198  0.0334  ? ? ? ? ? ? 131 ASP B CG  
2150 O OD1 . ASP B 134 ? 0.4175 0.3619 0.4260 0.0823  0.0189  0.0364  ? ? ? ? ? ? 131 ASP B OD1 
2151 O OD2 . ASP B 134 ? 0.3694 0.2874 0.3425 0.0778  0.0187  0.0292  ? ? ? ? ? ? 131 ASP B OD2 
2152 N N   . LEU B 135 ? 0.3463 0.2756 0.3162 0.0564  0.0020  0.0325  ? ? ? ? ? ? 132 LEU B N   
2153 C CA  . LEU B 135 ? 0.3281 0.2462 0.2860 0.0523  -0.0069 0.0300  ? ? ? ? ? ? 132 LEU B CA  
2154 C C   . LEU B 135 ? 0.3505 0.2788 0.3190 0.0462  -0.0171 0.0328  ? ? ? ? ? ? 132 LEU B C   
2155 O O   . LEU B 135 ? 0.3493 0.2752 0.3192 0.0459  -0.0246 0.0326  ? ? ? ? ? ? 132 LEU B O   
2156 C CB  . LEU B 135 ? 0.3482 0.2517 0.2841 0.0479  -0.0056 0.0260  ? ? ? ? ? ? 132 LEU B CB  
2157 C CG  . LEU B 135 ? 0.4090 0.2988 0.3302 0.0530  0.0033  0.0222  ? ? ? ? ? ? 132 LEU B CG  
2158 C CD1 . LEU B 135 ? 0.3983 0.2729 0.2972 0.0477  0.0024  0.0183  ? ? ? ? ? ? 132 LEU B CD1 
2159 C CD2 . LEU B 135 ? 0.3257 0.2089 0.2475 0.0601  0.0034  0.0207  ? ? ? ? ? ? 132 LEU B CD2 
2160 N N   . ILE B 136 ? 0.3505 0.2898 0.3260 0.0412  -0.0173 0.0354  ? ? ? ? ? ? 133 ILE B N   
2161 C CA  . ILE B 136 ? 0.3330 0.2820 0.3180 0.0348  -0.0266 0.0379  ? ? ? ? ? ? 133 ILE B CA  
2162 C C   . ILE B 136 ? 0.3213 0.2835 0.3265 0.0381  -0.0300 0.0418  ? ? ? ? ? ? 133 ILE B C   
2163 O O   . ILE B 136 ? 0.3183 0.2839 0.3287 0.0343  -0.0389 0.0427  ? ? ? ? ? ? 133 ILE B O   
2164 C CB  . ILE B 136 ? 0.3384 0.2960 0.3262 0.0287  -0.0257 0.0398  ? ? ? ? ? ? 133 ILE B CB  
2165 C CG1 . ILE B 136 ? 0.3796 0.3434 0.3728 0.0211  -0.0361 0.0412  ? ? ? ? ? ? 133 ILE B CG1 
2166 C CG2 . ILE B 136 ? 0.3676 0.3402 0.3717 0.0323  -0.0187 0.0437  ? ? ? ? ? ? 133 ILE B CG2 
2167 C CD1 . ILE B 136 ? 0.4110 0.3816 0.4054 0.0145  -0.0361 0.0427  ? ? ? ? ? ? 133 ILE B CD1 
2168 N N   . ARG B 137 ? 0.3194 0.2888 0.3359 0.0449  -0.0228 0.0438  ? ? ? ? ? ? 134 ARG B N   
2169 C CA  . ARG B 137 ? 0.3552 0.3369 0.3912 0.0486  -0.0254 0.0476  ? ? ? ? ? ? 134 ARG B CA  
2170 C C   . ARG B 137 ? 0.3735 0.3463 0.4058 0.0515  -0.0307 0.0460  ? ? ? ? ? ? 134 ARG B C   
2171 O O   . ARG B 137 ? 0.3287 0.3083 0.3716 0.0502  -0.0383 0.0483  ? ? ? ? ? ? 134 ARG B O   
2172 C CB  . ARG B 137 ? 0.3978 0.3881 0.4459 0.0557  -0.0158 0.0498  ? ? ? ? ? ? 134 ARG B CB  
2173 C CG  . ARG B 137 ? 0.4929 0.4966 0.5622 0.0597  -0.0182 0.0541  ? ? ? ? ? ? 134 ARG B CG  
2174 C CD  . ARG B 137 ? 0.5683 0.5786 0.6484 0.0673  -0.0082 0.0557  ? ? ? ? ? ? 134 ARG B CD  
2175 N NE  . ARG B 137 ? 0.6336 0.6297 0.7005 0.0730  -0.0011 0.0517  ? ? ? ? ? ? 134 ARG B NE  
2176 C CZ  . ARG B 137 ? 0.6368 0.6242 0.7009 0.0780  -0.0024 0.0501  ? ? ? ? ? ? 134 ARG B CZ  
2177 N NH1 . ARG B 137 ? 0.6004 0.5919 0.6739 0.0780  -0.0107 0.0522  ? ? ? ? ? ? 134 ARG B NH1 
2178 N NH2 . ARG B 137 ? 0.6617 0.6364 0.7136 0.0830  0.0046  0.0463  ? ? ? ? ? ? 134 ARG B NH2 
2179 N N   . ARG B 138 ? 0.4007 0.3579 0.4175 0.0553  -0.0268 0.0419  ? ? ? ? ? ? 135 ARG B N   
2180 C CA  . ARG B 138 ? 0.3596 0.3066 0.3709 0.0582  -0.0312 0.0399  ? ? ? ? ? ? 135 ARG B CA  
2181 C C   . ARG B 138 ? 0.3385 0.2792 0.3407 0.0511  -0.0414 0.0382  ? ? ? ? ? ? 135 ARG B C   
2182 O O   . ARG B 138 ? 0.3504 0.2906 0.3563 0.0513  -0.0483 0.0387  ? ? ? ? ? ? 135 ARG B O   
2183 C CB  . ARG B 138 ? 0.4136 0.3454 0.4101 0.0638  -0.0238 0.0359  ? ? ? ? ? ? 135 ARG B CB  
2184 C CG  . ARG B 138 ? 0.4286 0.3659 0.4352 0.0719  -0.0141 0.0372  ? ? ? ? ? ? 135 ARG B CG  
2185 C CD  . ARG B 138 ? 0.4251 0.3488 0.4155 0.0755  -0.0050 0.0330  ? ? ? ? ? ? 135 ARG B CD  
2186 N NE  . ARG B 138 ? 0.4372 0.3441 0.4124 0.0775  -0.0073 0.0291  ? ? ? ? ? ? 135 ARG B NE  
2187 C CZ  . ARG B 138 ? 0.4494 0.3419 0.4079 0.0800  -0.0010 0.0248  ? ? ? ? ? ? 135 ARG B CZ  
2188 N NH1 . ARG B 138 ? 0.4367 0.3295 0.3912 0.0807  0.0081  0.0240  ? ? ? ? ? ? 135 ARG B NH1 
2189 N NH2 . ARG B 138 ? 0.4108 0.2886 0.3563 0.0816  -0.0037 0.0214  ? ? ? ? ? ? 135 ARG B NH2 
2190 N N   . VAL B 139 ? 0.3600 0.2959 0.3503 0.0448  -0.0423 0.0362  ? ? ? ? ? ? 136 VAL B N   
2191 C CA  . VAL B 139 ? 0.3937 0.3239 0.3755 0.0376  -0.0517 0.0344  ? ? ? ? ? ? 136 VAL B CA  
2192 C C   . VAL B 139 ? 0.4197 0.3649 0.4180 0.0330  -0.0592 0.0382  ? ? ? ? ? ? 136 VAL B C   
2193 O O   . VAL B 139 ? 0.4557 0.4038 0.4540 0.0277  -0.0621 0.0350  ? ? ? ? ? ? 136 VAL B O   
2194 C CB  . VAL B 139 ? 0.3959 0.3169 0.3610 0.0319  -0.0506 0.0313  ? ? ? ? ? ? 136 VAL B CB  
2195 C CG1 . VAL B 139 ? 0.3277 0.2465 0.2877 0.0237  -0.0599 0.0296  ? ? ? ? ? ? 136 VAL B CG1 
2196 C CG2 . VAL B 139 ? 0.3797 0.2839 0.3266 0.0359  -0.0446 0.0271  ? ? ? ? ? ? 136 VAL B CG2 
2197 N N   . ALA B 140 ? 0.3906 0.3507 0.4033 0.0327  -0.0560 0.0420  ? ? ? ? ? ? 137 ALA B N   
2198 C CA  . ALA B 140 ? 0.3854 0.3614 0.4141 0.0282  -0.0611 0.0449  ? ? ? ? ? ? 137 ALA B CA  
2199 C C   . ALA B 140 ? 0.3960 0.3785 0.4341 0.0308  -0.0610 0.0446  ? ? ? ? ? ? 137 ALA B C   
2200 O O   . ALA B 140 ? 0.4287 0.4186 0.4702 0.0247  -0.0624 0.0421  ? ? ? ? ? ? 137 ALA B O   
2201 C CB  . ALA B 140 ? 0.3657 0.3557 0.4080 0.0282  -0.0575 0.0494  ? ? ? ? ? ? 137 ALA B CB  
2202 N N   . ASP B 141 ? 0.3684 0.3464 0.4099 0.0400  -0.0586 0.0468  ? ? ? ? ? ? 138 ASP B N   
2203 C CA  . ASP B 141 ? 0.4216 0.4053 0.4714 0.0429  -0.0582 0.0469  ? ? ? ? ? ? 138 ASP B CA  
2204 C C   . ASP B 141 ? 0.4087 0.3833 0.4463 0.0399  -0.0604 0.0421  ? ? ? ? ? ? 138 ASP B C   
2205 O O   . ASP B 141 ? 0.4323 0.4109 0.4750 0.0408  -0.0608 0.0419  ? ? ? ? ? ? 138 ASP B O   
2206 C CB  . ASP B 141 ? 0.4789 0.4627 0.5392 0.0537  -0.0536 0.0508  ? ? ? ? ? ? 138 ASP B CB  
2207 C CG  . ASP B 141 ? 0.5959 0.5954 0.6742 0.0557  -0.0492 0.0557  ? ? ? ? ? ? 138 ASP B CG  
2208 O OD1 . ASP B 141 ? 0.6120 0.6223 0.6954 0.0488  -0.0518 0.0564  ? ? ? ? ? ? 138 ASP B OD1 
2209 O OD2 . ASP B 141 ? 0.6486 0.6494 0.7315 0.0625  -0.0408 0.0563  ? ? ? ? ? ? 138 ASP B OD2 
2210 N N   . ALA B 142 ? 0.4243 0.3872 0.4462 0.0359  -0.0615 0.0381  ? ? ? ? ? ? 139 ALA B N   
2211 C CA  . ALA B 142 ? 0.4389 0.3944 0.4506 0.0319  -0.0630 0.0331  ? ? ? ? ? ? 139 ALA B CA  
2212 C C   . ALA B 142 ? 0.4920 0.4574 0.5099 0.0241  -0.0648 0.0311  ? ? ? ? ? ? 139 ALA B C   
2213 O O   . ALA B 142 ? 0.4691 0.4315 0.4839 0.0218  -0.0657 0.0281  ? ? ? ? ? ? 139 ALA B O   
2214 C CB  . ALA B 142 ? 0.4275 0.3702 0.4225 0.0280  -0.0634 0.0285  ? ? ? ? ? ? 139 ALA B CB  
2215 N N   . ALA B 143 ? 0.5878 0.5635 0.6138 0.0202  -0.0648 0.0325  ? ? ? ? ? ? 140 ALA B N   
2216 C CA  . ALA B 143 ? 0.7101 0.6934 0.7419 0.0139  -0.0649 0.0308  ? ? ? ? ? ? 140 ALA B CA  
2217 C C   . ALA B 143 ? 0.8039 0.7943 0.8457 0.0183  -0.0649 0.0338  ? ? ? ? ? ? 140 ALA B C   
2218 O O   . ALA B 143 ? 0.8258 0.8254 0.8785 0.0218  -0.0641 0.0377  ? ? ? ? ? ? 140 ALA B O   
2219 C CB  . ALA B 143 ? 0.7389 0.7297 0.7758 0.0092  -0.0639 0.0315  ? ? ? ? ? ? 140 ALA B CB  
2220 N N   . GLU B 144 ? 0.8568 0.8427 0.8950 0.0178  -0.0657 0.0316  ? ? ? ? ? ? 141 GLU B N   
2221 C CA  . GLU B 144 ? 0.8726 0.8636 0.9187 0.0216  -0.0659 0.0340  ? ? ? ? ? ? 141 GLU B CA  
2222 C C   . GLU B 144 ? 0.8977 0.8989 0.9543 0.0179  -0.0661 0.0355  ? ? ? ? ? ? 141 GLU B C   
2223 O O   . GLU B 144 ? 0.9138 0.9126 0.9727 0.0115  -0.0689 0.0344  ? ? ? ? ? ? 141 GLU B O   
2224 C CB  . GLU B 144 ? 0.8710 0.8543 0.9110 0.0194  -0.0677 0.0309  ? ? ? ? ? ? 141 GLU B CB  
2225 C CG  . GLU B 144 ? 0.8913 0.8654 0.9248 0.0097  -0.0707 0.0260  ? ? ? ? ? ? 141 GLU B CG  
2226 C CD  . GLU B 144 ? 0.9547 0.9192 0.9829 0.0073  -0.0734 0.0227  ? ? ? ? ? ? 141 GLU B CD  
2227 O OE1 . GLU B 144 ? 0.9768 0.9428 1.0067 0.0129  -0.0734 0.0244  ? ? ? ? ? ? 141 GLU B OE1 
2228 O OE2 . GLU B 144 ? 0.9834 0.9379 1.0060 0.0002  -0.0752 0.0186  ? ? ? ? ? ? 141 GLU B OE2 
# 
