data_XXXX
# 
loop_
_audit_author.name 
_audit_author.pdbx_ordinal 
"Baxter, E.L."   1 
"Zuris, J.A."    2 
"Wang, C."       3 
"Axelrod, H.L."  4 
"Cohen, A.E."    5 
"Paddock, M.L."  6 
"Nechushtai, R." 7 
"Onuchic, J.N."  8 
"Jennings, P.A." 9 
# 
_struct.entry_id                  XXXX 
_struct.title                     "The Crystal Structure of a Human MitoNEET double mutant in which Gly 66 are Asp 67 are both Replaced with Ala Residues" 
_struct.pdbx_model_details        ? 
_struct.pdbx_CASP_flag            ? 
_struct.pdbx_model_type_details   ? 
# 
_struct_keywords.entry_id        XXXX 
_struct_keywords.pdbx_keywords   "METAL BINDING PROTEIN" 
_struct_keywords.text            "MITOCHONDRIAL OUTER MEMBRANE, SIGNAL-ANCHOR, TRANSMEMBRANE METAL BINDING PROTEIN, PROTEIN FRUSTRATION, METAL BINDING PROTEIN" 
# 
_exptl.crystals_number   1 
_exptl.entry_id          XXXX 
_exptl.method            "X-RAY DIFFRACTION" 
# 
_citation.id                        primary 
_citation.title                     "Allosteric control in a metalloprotein dramatically alters function." 
_citation.journal_abbrev            Proc.Natl.Acad.Sci.USA 
_citation.journal_volume            110 
_citation.page_first                948 
_citation.page_last                 953 
_citation.year                      2013 
_citation.journal_id_ASTM           PNASA6 
_citation.country                   US 
_citation.journal_id_ISSN           0027-8424 
_citation.journal_id_CSD            0040 
_citation.book_publisher            ? 
_citation.pdbx_database_id_PubMed   23271805 
_citation.pdbx_database_id_DOI      10.1073/pnas.1208286110 
# 
loop_
_citation_author.citation_id 
_citation_author.name 
_citation_author.ordinal 
_citation_author.identifier_ORCID 
primary "Baxter, E.L."   1  ? 
primary "Zuris, J.A."    2  ? 
primary "Wang, C."       3  ? 
primary "Vo, P.L."       4  ? 
primary "Axelrod, H.L."  5  ? 
primary "Cohen, A.E."    6  ? 
primary "Paddock, M.L."  7  ? 
primary "Nechushtai, R." 8  ? 
primary "Onuchic, J.N."  9  ? 
primary "Jennings, P.A." 10 ? 
# 
_entity_poly.entity_id                      1 
_entity_poly.type                           "polypeptide(L)" 
_entity_poly.nstd_linkage                   no 
_entity_poly.nstd_monomer                   no 
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code       RFYVKDHRNKAMINLHIQKDNPKIVHAFDMEDLAAKAVYCRCWRSKKFPFCDGAHTKHNEETGDNVGPLIIKKKET 
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can   RFYVKDHRNKAMINLHIQKDNPKIVHAFDMEDLAAKAVYCRCWRSKKFPFCDGAHTKHNEETGDNVGPLIIKKKET 
_entity_poly.pdbx_strand_id                 A,B 
_entity_poly.pdbx_target_identifier         ? 
# 
loop_
_entity_poly_seq.entity_id 
_entity_poly_seq.num 
_entity_poly_seq.mon_id 
_entity_poly_seq.hetero 
1 1  ARG n 
1 2  PHE n 
1 3  TYR n 
1 4  VAL n 
1 5  LYS n 
1 6  ASP n 
1 7  HIS n 
1 8  ARG n 
1 9  ASN n 
1 10 LYS n 
1 11 ALA n 
1 12 MET n 
1 13 ILE n 
1 14 ASN n 
1 15 LEU n 
1 16 HIS n 
1 17 ILE n 
1 18 GLN n 
1 19 LYS n 
1 20 ASP n 
1 21 ASN n 
1 22 PRO n 
1 23 LYS n 
1 24 ILE n 
1 25 VAL n 
1 26 HIS n 
1 27 ALA n 
1 28 PHE n 
1 29 ASP n 
1 30 MET n 
1 31 GLU n 
1 32 ASP n 
1 33 LEU n 
1 34 ALA n 
1 35 ALA n 
1 36 LYS n 
1 37 ALA n 
1 38 VAL n 
1 39 TYR n 
1 40 CYS n 
1 41 ARG n 
1 42 CYS n 
1 43 TRP n 
1 44 ARG n 
1 45 SER n 
1 46 LYS n 
1 47 LYS n 
1 48 PHE n 
1 49 PRO n 
1 50 PHE n 
1 51 CYS n 
1 52 ASP n 
1 53 GLY n 
1 54 ALA n 
1 55 HIS n 
1 56 THR n 
1 57 LYS n 
1 58 HIS n 
1 59 ASN n 
1 60 GLU n 
1 61 GLU n 
1 62 THR n 
1 63 GLY n 
1 64 ASP n 
1 65 ASN n 
1 66 VAL n 
1 67 GLY n 
1 68 PRO n 
1 69 LEU n 
1 70 ILE n 
1 71 ILE n 
1 72 LYS n 
1 73 LYS n 
1 74 LYS n 
1 75 GLU n 
1 76 THR n 
# 
loop_
_entity.id 
_entity.type 
_entity.src_method 
_entity.pdbx_description 
_entity.formula_weight 
_entity.pdbx_number_of_molecules 
_entity.pdbx_ec 
_entity.pdbx_mutation 
_entity.pdbx_fragment 
_entity.details 
1 polymer     man "CDGSH iron-sulfur domain-containing protein 1" 8918.343 2   ? G66A,D67A "Water-soluble domain, UNP residues 33-108" ? 
2 non-polymer syn "FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER"                    175.820  2   ? ?         ?                                           ? 
3 water       nat water                                           18.015   185 ? ?         ?                                           ? 
# 
loop_
_pdbx_poly_seq_scheme.asym_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.entity_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.seq_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_ins_code 
_pdbx_poly_seq_scheme.hetero 
A 1 1  ARG 1  33  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 2  PHE 2  34  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 3  TYR 3  35  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 4  VAL 4  36  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 5  LYS 5  37  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 6  ASP 6  38  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 7  HIS 7  39  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 8  ARG 8  40  40  ARG ARG A ? n 
A 1 9  ASN 9  41  41  ASN ASN A ? n 
A 1 10 LYS 10 42  42  LYS LYS A ? n 
A 1 11 ALA 11 43  43  ALA ALA A ? n 
A 1 12 MET 12 44  44  MET MET A ? n 
A 1 13 ILE 13 45  45  ILE ILE A ? n 
A 1 14 ASN 14 46  46  ASN ASN A ? n 
A 1 15 LEU 15 47  47  LEU LEU A ? n 
A 1 16 HIS 16 48  48  HIS HIS A ? n 
A 1 17 ILE 17 49  49  ILE ILE A ? n 
A 1 18 GLN 18 50  50  GLN GLN A ? n 
A 1 19 LYS 19 51  51  LYS LYS A ? n 
A 1 20 ASP 20 52  52  ASP ASP A ? n 
A 1 21 ASN 21 53  53  ASN ASN A ? n 
A 1 22 PRO 22 54  54  PRO PRO A ? n 
A 1 23 LYS 23 55  55  LYS LYS A ? n 
A 1 24 ILE 24 56  56  ILE ILE A ? n 
A 1 25 VAL 25 57  57  VAL VAL A ? n 
A 1 26 HIS 26 58  58  HIS HIS A ? n 
A 1 27 ALA 27 59  59  ALA ALA A ? n 
A 1 28 PHE 28 60  60  PHE PHE A ? n 
A 1 29 ASP 29 61  61  ASP ASP A ? n 
A 1 30 MET 30 62  62  MET MET A ? n 
A 1 31 GLU 31 63  63  GLU GLU A ? n 
A 1 32 ASP 32 64  64  ASP ASP A ? n 
A 1 33 LEU 33 65  65  LEU LEU A ? n 
A 1 34 ALA 34 66  66  ALA ALA A ? n 
A 1 35 ALA 35 67  67  ALA ALA A ? n 
A 1 36 LYS 36 68  68  LYS LYS A ? n 
A 1 37 ALA 37 69  69  ALA ALA A ? n 
A 1 38 VAL 38 70  70  VAL VAL A ? n 
A 1 39 TYR 39 71  71  TYR TYR A ? n 
A 1 40 CYS 40 72  72  CYS CYS A ? n 
A 1 41 ARG 41 73  73  ARG ARG A ? n 
A 1 42 CYS 42 74  74  CYS CYS A ? n 
A 1 43 TRP 43 75  75  TRP TRP A ? n 
A 1 44 ARG 44 76  76  ARG ARG A ? n 
A 1 45 SER 45 77  77  SER SER A ? n 
A 1 46 LYS 46 78  78  LYS LYS A ? n 
A 1 47 LYS 47 79  79  LYS LYS A ? n 
A 1 48 PHE 48 80  80  PHE PHE A ? n 
A 1 49 PRO 49 81  81  PRO PRO A ? n 
A 1 50 PHE 50 82  82  PHE PHE A ? n 
A 1 51 CYS 51 83  83  CYS CYS A ? n 
A 1 52 ASP 52 84  84  ASP ASP A ? n 
A 1 53 GLY 53 85  85  GLY GLY A ? n 
A 1 54 ALA 54 86  86  ALA ALA A ? n 
A 1 55 HIS 55 87  87  HIS HIS A ? n 
A 1 56 THR 56 88  88  THR THR A ? n 
A 1 57 LYS 57 89  89  LYS LYS A ? n 
A 1 58 HIS 58 90  90  HIS HIS A ? n 
A 1 59 ASN 59 91  91  ASN ASN A ? n 
A 1 60 GLU 60 92  92  GLU GLU A ? n 
A 1 61 GLU 61 93  93  GLU GLU A ? n 
A 1 62 THR 62 94  94  THR THR A ? n 
A 1 63 GLY 63 95  95  GLY GLY A ? n 
A 1 64 ASP 64 96  96  ASP ASP A ? n 
A 1 65 ASN 65 97  97  ASN ASN A ? n 
A 1 66 VAL 66 98  98  VAL VAL A ? n 
A 1 67 GLY 67 99  99  GLY GLY A ? n 
A 1 68 PRO 68 100 100 PRO PRO A ? n 
A 1 69 LEU 69 101 101 LEU LEU A ? n 
A 1 70 ILE 70 102 102 ILE ILE A ? n 
A 1 71 ILE 71 103 103 ILE ILE A ? n 
A 1 72 LYS 72 104 104 LYS LYS A ? n 
A 1 73 LYS 73 105 105 LYS LYS A ? n 
A 1 74 LYS 74 106 106 LYS LYS A ? n 
A 1 75 GLU 75 107 107 GLU GLU A ? n 
A 1 76 THR 76 108 108 THR THR A ? n 
B 1 1  ARG 1  33  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 2  PHE 2  34  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 3  TYR 3  35  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 4  VAL 4  36  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 5  LYS 5  37  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 6  ASP 6  38  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 7  HIS 7  39  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 8  ARG 8  40  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 9  ASN 9  41  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 10 LYS 10 42  42  LYS LYS B ? n 
B 1 11 ALA 11 43  43  ALA ALA B ? n 
B 1 12 MET 12 44  44  MET MET B ? n 
B 1 13 ILE 13 45  45  ILE ILE B ? n 
B 1 14 ASN 14 46  46  ASN ASN B ? n 
B 1 15 LEU 15 47  47  LEU LEU B ? n 
B 1 16 HIS 16 48  48  HIS HIS B ? n 
B 1 17 ILE 17 49  49  ILE ILE B ? n 
B 1 18 GLN 18 50  50  GLN GLN B ? n 
B 1 19 LYS 19 51  51  LYS LYS B ? n 
B 1 20 ASP 20 52  52  ASP ASP B ? n 
B 1 21 ASN 21 53  53  ASN ASN B ? n 
B 1 22 PRO 22 54  54  PRO PRO B ? n 
B 1 23 LYS 23 55  55  LYS LYS B ? n 
B 1 24 ILE 24 56  56  ILE ILE B ? n 
B 1 25 VAL 25 57  57  VAL VAL B ? n 
B 1 26 HIS 26 58  58  HIS HIS B ? n 
B 1 27 ALA 27 59  59  ALA ALA B ? n 
B 1 28 PHE 28 60  60  PHE PHE B ? n 
B 1 29 ASP 29 61  61  ASP ASP B ? n 
B 1 30 MET 30 62  62  MET MET B ? n 
B 1 31 GLU 31 63  63  GLU GLU B ? n 
B 1 32 ASP 32 64  64  ASP ASP B ? n 
B 1 33 LEU 33 65  65  LEU LEU B ? n 
B 1 34 ALA 34 66  66  ALA ALA B ? n 
B 1 35 ALA 35 67  67  ALA ALA B ? n 
B 1 36 LYS 36 68  68  LYS LYS B ? n 
B 1 37 ALA 37 69  69  ALA ALA B ? n 
B 1 38 VAL 38 70  70  VAL VAL B ? n 
B 1 39 TYR 39 71  71  TYR TYR B ? n 
B 1 40 CYS 40 72  72  CYS CYS B ? n 
B 1 41 ARG 41 73  73  ARG ARG B ? n 
B 1 42 CYS 42 74  74  CYS CYS B ? n 
B 1 43 TRP 43 75  75  TRP TRP B ? n 
B 1 44 ARG 44 76  76  ARG ARG B ? n 
B 1 45 SER 45 77  77  SER SER B ? n 
B 1 46 LYS 46 78  78  LYS LYS B ? n 
B 1 47 LYS 47 79  79  LYS LYS B ? n 
B 1 48 PHE 48 80  80  PHE PHE B ? n 
B 1 49 PRO 49 81  81  PRO PRO B ? n 
B 1 50 PHE 50 82  82  PHE PHE B ? n 
B 1 51 CYS 51 83  83  CYS CYS B ? n 
B 1 52 ASP 52 84  84  ASP ASP B ? n 
B 1 53 GLY 53 85  85  GLY GLY B ? n 
B 1 54 ALA 54 86  86  ALA ALA B ? n 
B 1 55 HIS 55 87  87  HIS HIS B ? n 
B 1 56 THR 56 88  88  THR THR B ? n 
B 1 57 LYS 57 89  89  LYS LYS B ? n 
B 1 58 HIS 58 90  90  HIS HIS B ? n 
B 1 59 ASN 59 91  91  ASN ASN B ? n 
B 1 60 GLU 60 92  92  GLU GLU B ? n 
B 1 61 GLU 61 93  93  GLU GLU B ? n 
B 1 62 THR 62 94  94  THR THR B ? n 
B 1 63 GLY 63 95  95  GLY GLY B ? n 
B 1 64 ASP 64 96  96  ASP ASP B ? n 
B 1 65 ASN 65 97  97  ASN ASN B ? n 
B 1 66 VAL 66 98  98  VAL VAL B ? n 
B 1 67 GLY 67 99  99  GLY GLY B ? n 
B 1 68 PRO 68 100 100 PRO PRO B ? n 
B 1 69 LEU 69 101 101 LEU LEU B ? n 
B 1 70 ILE 70 102 102 ILE ILE B ? n 
B 1 71 ILE 71 103 103 ILE ILE B ? n 
B 1 72 LYS 72 104 104 LYS LYS B ? n 
B 1 73 LYS 73 105 105 LYS LYS B ? n 
B 1 74 LYS 74 106 ?   ?   ?   B ? n 
B 1 75 GLU 75 107 ?   ?   ?   B ? n 
B 1 76 THR 76 108 ?   ?   ?   B ? n 
# 
loop_
_pdbx_nonpoly_scheme.asym_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.entity_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_ins_code 
C 2 FES 1  201 109 FES FES A ? 
D 2 FES 1  201 109 FES FES B ? 
E 3 HOH 1  301 111 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 2  302 112 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 3  303 113 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 4  304 114 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 5  305 115 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 6  306 116 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 7  307 117 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 8  308 118 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 9  309 119 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 10 310 120 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 11 311 121 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 12 312 122 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 13 313 123 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 14 314 124 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 15 315 125 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 16 316 126 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 17 317 127 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 18 318 128 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 19 319 129 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 20 320 130 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 21 321 131 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 22 322 132 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 23 323 133 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 24 324 134 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 25 325 135 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 26 326 136 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 27 327 137 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 28 328 138 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 29 329 140 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 30 330 141 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 31 331 142 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 32 332 143 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 33 333 144 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 34 334 145 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 35 335 146 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 36 336 147 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 37 337 148 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 38 338 149 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 39 339 152 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 40 340 153 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 41 341 154 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 42 342 155 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 43 343 156 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 44 344 157 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 45 345 158 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 46 346 159 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 47 347 160 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 48 348 162 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 49 349 163 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 50 350 164 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 51 351 165 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 52 352 193 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 53 353 194 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 54 354 196 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 55 355 203 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 56 356 223 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 57 357 227 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 58 358 228 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 59 359 229 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 60 360 232 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 61 361 233 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 62 362 234 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 63 363 235 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 64 364 236 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 65 365 237 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 66 366 238 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 67 367 240 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 68 368 243 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 69 369 246 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 70 370 247 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 71 371 248 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 72 372 250 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 73 373 251 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 74 374 254 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 75 375 256 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 76 376 259 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 77 377 260 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 78 378 262 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 79 379 263 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 80 380 265 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 81 381 269 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 82 382 270 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 83 383 272 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 84 384 276 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 85 385 277 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 86 386 278 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 87 387 279 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 88 388 280 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 89 389 281 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 90 390 282 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 91 391 283 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 92 392 285 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 93 393 286 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 94 394 287 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 95 395 289 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 96 396 293 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 97 397 294 HOH HOH A ? 
F 3 HOH 1  301 110 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 2  302 139 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 3  303 150 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 4  304 151 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 5  305 161 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 6  306 166 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 7  307 167 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 8  308 168 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 9  309 169 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 10 310 170 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 11 311 171 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 12 312 172 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 13 313 173 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 14 314 174 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 15 315 175 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 16 316 176 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 17 317 177 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 18 318 178 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 19 319 179 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 20 320 180 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 21 321 181 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 22 322 182 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 23 323 183 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 24 324 184 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 25 325 185 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 26 326 186 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 27 327 187 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 28 328 188 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 29 329 189 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 30 330 190 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 31 331 191 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 32 332 192 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 33 333 195 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 34 334 197 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 35 335 198 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 36 336 199 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 37 337 200 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 38 338 201 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 39 339 202 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 40 340 204 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 41 341 205 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 42 342 206 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 43 343 207 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 44 344 208 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 45 345 209 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 46 346 210 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 47 347 211 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 48 348 212 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 49 349 213 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 50 350 214 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 51 351 215 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 52 352 216 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 53 353 217 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 54 354 218 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 55 355 219 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 56 356 220 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 57 357 221 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 58 358 222 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 59 359 224 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 60 360 225 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 61 361 226 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 62 362 230 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 63 363 231 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 64 364 239 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 65 365 241 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 66 366 242 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 67 367 244 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 68 368 245 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 69 369 249 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 70 370 252 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 71 371 253 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 72 372 255 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 73 373 257 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 74 374 258 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 75 375 261 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 76 376 264 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 77 377 266 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 78 378 267 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 79 379 268 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 80 380 271 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 81 381 273 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 82 382 274 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 83 383 275 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 84 384 284 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 85 385 288 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 86 386 290 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 87 387 291 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 88 388 292 HOH HOH B ? 
# 
loop_
_chem_comp.id 
_chem_comp.type 
_chem_comp.mon_nstd_flag 
_chem_comp.name 
_chem_comp.pdbx_synonyms 
_chem_comp.formula 
_chem_comp.formula_weight 
ALA "L-peptide linking" y ALANINE                      ? "C3 H7 N O2"     89.093  
ARG "L-peptide linking" y ARGININE                     ? "C6 H15 N4 O2 1" 175.209 
ASN "L-peptide linking" y ASPARAGINE                   ? "C4 H8 N2 O3"    132.118 
ASP "L-peptide linking" y "ASPARTIC ACID"              ? "C4 H7 N O4"     133.103 
CYS "L-peptide linking" y CYSTEINE                     ? "C3 H7 N O2 S"   121.158 
FES non-polymer         . "FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER" ? "Fe2 S2"         175.820 
GLN "L-peptide linking" y GLUTAMINE                    ? "C5 H10 N2 O3"   146.144 
GLU "L-peptide linking" y "GLUTAMIC ACID"              ? "C5 H9 N O4"     147.129 
GLY "peptide linking"   y GLYCINE                      ? "C2 H5 N O2"     75.067  
HIS "L-peptide linking" y HISTIDINE                    ? "C6 H10 N3 O2 1" 156.162 
HOH non-polymer         . WATER                        ? "H2 O"           18.015  
ILE "L-peptide linking" y ISOLEUCINE                   ? "C6 H13 N O2"    131.173 
LEU "L-peptide linking" y LEUCINE                      ? "C6 H13 N O2"    131.173 
LYS "L-peptide linking" y LYSINE                       ? "C6 H15 N2 O2 1" 147.195 
MET "L-peptide linking" y METHIONINE                   ? "C5 H11 N O2 S"  149.211 
PHE "L-peptide linking" y PHENYLALANINE                ? "C9 H11 N O2"    165.189 
PRO "L-peptide linking" y PROLINE                      ? "C5 H9 N O2"     115.130 
SER "L-peptide linking" y SERINE                       ? "C3 H7 N O3"     105.093 
THR "L-peptide linking" y THREONINE                    ? "C4 H9 N O3"     119.119 
TRP "L-peptide linking" y TRYPTOPHAN                   ? "C11 H12 N2 O2"  204.225 
TYR "L-peptide linking" y TYROSINE                     ? "C9 H11 N O3"    181.189 
VAL "L-peptide linking" y VALINE                       ? "C5 H11 N O2"    117.146 
# 
loop_
_struct_asym.id 
_struct_asym.pdbx_blank_PDB_chainid_flag 
_struct_asym.pdbx_modified 
_struct_asym.entity_id 
_struct_asym.details 
A N N 1 ? 
B N N 1 ? 
C N N 2 ? 
D N N 2 ? 
E N N 3 ? 
F N N 3 ? 
# 
_struct_conf_type.id          HELX_P 
_struct_conf_type.criteria    ? 
_struct_conf_type.reference   ? 
# 
loop_
_struct_conf.conf_type_id 
_struct_conf.id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_id 
_struct_conf.beg_label_comp_id 
_struct_conf.beg_label_asym_id 
_struct_conf.beg_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_conf.end_label_comp_id 
_struct_conf.end_label_asym_id 
_struct_conf.end_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_conf.beg_auth_comp_id 
_struct_conf.beg_auth_asym_id 
_struct_conf.beg_auth_seq_id 
_struct_conf.end_auth_comp_id 
_struct_conf.end_auth_asym_id 
_struct_conf.end_auth_seq_id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_class 
_struct_conf.details 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_length 
HELX_P HELX_P1 AA1 GLU A 31 ? LEU A 33 ? GLU A 63 LEU A 65 5 ? 3  
HELX_P HELX_P2 AA2 GLY A 53 ? GLY A 63 ? GLY A 85 GLY A 95 1 ? 11 
HELX_P HELX_P3 AA3 GLU B 31 ? LEU B 33 ? GLU B 63 LEU B 65 5 ? 3  
HELX_P HELX_P4 AA4 GLY B 53 ? GLY B 63 ? GLY B 85 GLY B 95 1 ? 11 
# 
loop_
_struct_sheet.id 
_struct_sheet.type 
_struct_sheet.number_strands 
_struct_sheet.details 
AA1 ? 3 ? 
AA2 ? 3 ? 
# 
loop_
_struct_sheet_order.sheet_id 
_struct_sheet_order.range_id_1 
_struct_sheet_order.range_id_2 
_struct_sheet_order.offset 
_struct_sheet_order.sense 
AA1 1 2 ? parallel      
AA1 2 3 ? anti-parallel 
AA2 1 2 ? anti-parallel 
AA2 2 3 ? parallel      
# 
loop_
_struct_sheet_range.sheet_id 
_struct_sheet_range.id 
_struct_sheet_range.beg_label_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_label_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.end_label_comp_id 
_struct_sheet_range.end_label_asym_id 
_struct_sheet_range.end_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.beg_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_seq_id 
_struct_sheet_range.end_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.end_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.end_auth_seq_id 
AA1 1 ILE A 24 ? ASP A 29 ? ILE A 56 ASP A 61  
AA1 2 VAL B 66 ? LYS B 72 ? VAL B 98 LYS B 104 
AA1 3 LYS B 36 ? TYR B 39 ? LYS B 68 TYR B 71  
AA2 1 LYS A 36 ? TYR A 39 ? LYS A 68 TYR A 71  
AA2 2 VAL A 66 ? LYS A 72 ? VAL A 98 LYS A 104 
AA2 3 ILE B 24 ? ASP B 29 ? ILE B 56 ASP B 61  
# 
_atom_sites.entry_id                    XXXX 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][1]   0.021914 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][2]   0.019233 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][3]   0.016944 
_atom_sites.fract_transf_vector[1]      0.000000 
_atom_sites.fract_transf_vector[2]      0.000000 
_atom_sites.fract_transf_vector[3]      0.000000 
# 
loop_
_atom_type.symbol 
C  
FE 
N  
O  
S  
# 
_entry.id   XXXX 
# 
loop_
_pdbx_chain_remapping.entity_id 
_pdbx_chain_remapping.label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.applied_operations 
1 A A A A 1 
1 B B B B 1 
2 C A C A 1 
2 D B D B 1 
3 E A E A 1 
3 F B F B 1 
# 
loop_
_pdbx_entity_nonpoly.entity_id 
_pdbx_entity_nonpoly.name 
_pdbx_entity_nonpoly.comp_id 
2 "FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER" FES 
3 water                        HOH 
# 
loop_
_pdbx_entity_remapping.entity_id 
_pdbx_entity_remapping.orig_entity_id 
1 1 
2 2 
3 3 
# 
loop_
_pdbx_struct_sheet_hbond.sheet_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_1 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_2 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_seq_id 
AA1 1 2 N HIS A 26 ? N HIS A 58  O ILE B 70 ? O ILE B 102 
AA1 2 3 O LEU B 69 ? O LEU B 101 N TYR B 39 ? N TYR B 71  
AA2 1 2 N TYR A 39 ? N TYR A 71  O LEU A 69 ? O LEU A 101 
AA2 2 3 N ILE A 70 ? N ILE A 102 O HIS B 26 ? O HIS B 58  
# 
loop_
_atom_site.group_PDB 
_atom_site.id 
_atom_site.type_symbol 
_atom_site.label_atom_id 
_atom_site.label_alt_id 
_atom_site.label_comp_id 
_atom_site.label_asym_id 
_atom_site.label_entity_id 
_atom_site.label_seq_id 
_atom_site.pdbx_PDB_ins_code 
_atom_site.Cartn_x 
_atom_site.Cartn_y 
_atom_site.Cartn_z 
_atom_site.occupancy 
_atom_site.B_iso_or_equiv 
_atom_site.Cartn_x_esd 
_atom_site.Cartn_y_esd 
_atom_site.Cartn_z_esd 
_atom_site.occupancy_esd 
_atom_site.B_iso_or_equiv_esd 
_atom_site.pdbx_formal_charge 
_atom_site.auth_seq_id 
_atom_site.auth_comp_id 
_atom_site.auth_asym_id 
_atom_site.auth_atom_id 
_atom_site.pdbx_PDB_model_num 
ATOM   1    N  N   . ARG A 1 8  ? 0.900   -21.985 7.451   1.00 33.49 ? ? ? ? ? ? 40  ARG A N   1 
ATOM   2    C  CA  . ARG A 1 8  ? 2.230   -21.424 7.218   1.00 33.34 ? ? ? ? ? ? 40  ARG A CA  1 
ATOM   3    C  C   . ARG A 1 8  ? 2.224   -20.270 6.222   1.00 32.88 ? ? ? ? ? ? 40  ARG A C   1 
ATOM   4    O  O   . ARG A 1 8  ? 3.009   -19.324 6.355   1.00 33.81 ? ? ? ? ? ? 40  ARG A O   1 
ATOM   5    C  CB  . ARG A 1 8  ? 3.198   -22.510 6.748   1.00 33.39 ? ? ? ? ? ? 40  ARG A CB  1 
ATOM   6    C  CG  . ARG A 1 8  ? 3.782   -23.332 7.875   1.00 33.47 ? ? ? ? ? ? 40  ARG A CG  1 
ATOM   7    C  CD  . ARG A 1 8  ? 4.501   -24.555 7.334   1.00 33.46 ? ? ? ? ? ? 40  ARG A CD  1 
ATOM   8    N  NE  . ARG A 1 8  ? 3.566   -25.605 6.935   1.00 33.48 ? ? ? ? ? ? 40  ARG A NE  1 
ATOM   9    C  CZ  . ARG A 1 8  ? 3.934   -26.804 6.490   1.00 33.98 ? ? ? ? ? ? 40  ARG A CZ  1 
ATOM   10   N  NH1 . ARG A 1 8  ? 5.223   -27.112 6.374   1.00 33.79 ? ? ? ? ? ? 40  ARG A NH1 1 
ATOM   11   N  NH2 . ARG A 1 8  ? 3.010   -27.700 6.159   1.00 34.24 ? ? ? ? ? ? 40  ARG A NH2 1 
ATOM   12   N  N   . ASN A 1 9  ? 1.350   -20.358 5.222   1.00 31.30 ? ? ? ? ? ? 41  ASN A N   1 
ATOM   13   C  CA  . ASN A 1 9  ? 1.185   -19.289 4.244   1.00 29.86 ? ? ? ? ? ? 41  ASN A CA  1 
ATOM   14   C  C   . ASN A 1 9  ? 0.154   -18.268 4.682   1.00 28.51 ? ? ? ? ? ? 41  ASN A C   1 
ATOM   15   O  O   . ASN A 1 9  ? -0.937  -18.627 5.129   1.00 29.27 ? ? ? ? ? ? 41  ASN A O   1 
ATOM   16   C  CB  . ASN A 1 9  ? 0.797   -19.863 2.890   1.00 30.18 ? ? ? ? ? ? 41  ASN A CB  1 
ATOM   17   C  CG  . ASN A 1 9  ? 1.860   -20.772 2.337   1.00 30.55 ? ? ? ? ? ? 41  ASN A CG  1 
ATOM   18   O  OD1 . ASN A 1 9  ? 3.059   -20.519 2.518   1.00 31.67 ? ? ? ? ? ? 41  ASN A OD1 1 
ATOM   19   N  ND2 . ASN A 1 9  ? 1.441   -21.840 1.663   1.00 29.47 ? ? ? ? ? ? 41  ASN A ND2 1 
ATOM   20   N  N   . LYS A 1 10 ? 0.507   -16.994 4.549   1.00 26.71 ? ? ? ? ? ? 42  LYS A N   1 
ATOM   21   C  CA  . LYS A 1 10 ? -0.365  -15.919 5.009   1.00 25.69 ? ? ? ? ? ? 42  LYS A CA  1 
ATOM   22   C  C   . LYS A 1 10 ? -1.679  -15.890 4.245   1.00 24.80 ? ? ? ? ? ? 42  LYS A C   1 
ATOM   23   O  O   . LYS A 1 10 ? -1.718  -16.106 3.031   1.00 25.87 ? ? ? ? ? ? 42  LYS A O   1 
ATOM   24   C  CB  . LYS A 1 10 ? 0.347   -14.570 4.931   1.00 26.70 ? ? ? ? ? ? 42  LYS A CB  1 
ATOM   25   C  CG  . LYS A 1 10 ? 1.477   -14.408 5.951   1.00 28.54 ? ? ? ? ? ? 42  LYS A CG  1 
ATOM   26   C  CD  . LYS A 1 10 ? 1.733   -12.934 6.241   1.00 30.24 ? ? ? ? ? ? 42  LYS A CD  1 
ATOM   27   C  CE  . LYS A 1 10 ? 2.863   -12.748 7.242   1.00 31.37 ? ? ? ? ? ? 42  LYS A CE  1 
ATOM   28   N  NZ  . LYS A 1 10 ? 4.158   -13.219 6.695   1.00 31.35 ? ? ? ? ? ? 42  LYS A NZ  1 
ATOM   29   N  N   . ALA A 1 11 ? -2.757  -15.634 4.975   1.00 22.78 ? ? ? ? ? ? 43  ALA A N   1 
ATOM   30   C  CA  . ALA A 1 11 ? -4.093  -15.634 4.399   1.00 20.74 ? ? ? ? ? ? 43  ALA A CA  1 
ATOM   31   C  C   . ALA A 1 11 ? -4.468  -14.279 3.816   1.00 17.99 ? ? ? ? ? ? 43  ALA A C   1 
ATOM   32   O  O   . ALA A 1 11 ? -4.015  -13.237 4.296   1.00 16.38 ? ? ? ? ? ? 43  ALA A O   1 
ATOM   33   C  CB  . ALA A 1 11 ? -5.111  -16.015 5.458   1.00 21.73 ? ? ? ? ? ? 43  ALA A CB  1 
ATOM   34   N  N   . MET A 1 12 ? -5.311  -14.287 2.788   1.00 16.79 ? ? ? ? ? ? 44  MET A N   1 
ATOM   35   C  CA  A MET A 1 12 ? -5.931  -13.050 2.340   0.47 15.80 ? ? ? ? ? ? 44  MET A CA  1 
ATOM   36   C  CA  B MET A 1 12 ? -5.938  -13.052 2.337   0.53 15.71 ? ? ? ? ? ? 44  MET A CA  1 
ATOM   37   C  C   . MET A 1 12 ? -6.828  -12.515 3.449   1.00 14.52 ? ? ? ? ? ? 44  MET A C   1 
ATOM   38   O  O   . MET A 1 12 ? -7.293  -13.274 4.314   1.00 16.57 ? ? ? ? ? ? 44  MET A O   1 
ATOM   39   C  CB  A MET A 1 12 ? -6.752  -13.262 1.065   0.47 16.24 ? ? ? ? ? ? 44  MET A CB  1 
ATOM   40   C  CB  B MET A 1 12 ? -6.791  -13.276 1.087   0.53 16.01 ? ? ? ? ? ? 44  MET A CB  1 
ATOM   41   C  CG  A MET A 1 12 ? -5.912  -13.504 -0.174  0.47 16.80 ? ? ? ? ? ? 44  MET A CG  1 
ATOM   42   C  CG  B MET A 1 12 ? -6.009  -13.634 -0.156  0.53 16.54 ? ? ? ? ? ? 44  MET A CG  1 
ATOM   43   S  SD  A MET A 1 12 ? -6.852  -13.351 -1.710  0.47 17.66 ? ? ? ? ? ? 44  MET A SD  1 
ATOM   44   S  SD  B MET A 1 12 ? -7.059  -13.596 -1.630  0.53 17.42 ? ? ? ? ? ? 44  MET A SD  1 
ATOM   45   C  CE  A MET A 1 12 ? -8.085  -14.628 -1.476  0.47 17.91 ? ? ? ? ? ? 44  MET A CE  1 
ATOM   46   C  CE  B MET A 1 12 ? -5.953  -14.328 -2.833  0.53 17.11 ? ? ? ? ? ? 44  MET A CE  1 
ATOM   47   N  N   . ILE A 1 13 ? -7.038  -11.210 3.429   1.00 11.96 ? ? ? ? ? ? 45  ILE A N   1 
ATOM   48   C  CA  . ILE A 1 13 ? -7.973  -10.546 4.318   1.00 10.66 ? ? ? ? ? ? 45  ILE A CA  1 
ATOM   49   C  C   . ILE A 1 13 ? -9.347  -10.504 3.669   1.00 10.19 ? ? ? ? ? ? 45  ILE A C   1 
ATOM   50   O  O   . ILE A 1 13 ? -10.348 -10.837 4.300   1.00 10.94 ? ? ? ? ? ? 45  ILE A O   1 
ATOM   51   C  CB  . ILE A 1 13 ? -7.466  -9.131  4.620   1.00 12.43 ? ? ? ? ? ? 45  ILE A CB  1 
ATOM   52   C  CG1 . ILE A 1 13 ? -6.297  -9.230  5.612   1.00 12.69 ? ? ? ? ? ? 45  ILE A CG1 1 
ATOM   53   C  CG2 . ILE A 1 13 ? -8.589  -8.232  5.110   1.00 13.85 ? ? ? ? ? ? 45  ILE A CG2 1 
ATOM   54   C  CD1 . ILE A 1 13 ? -5.486  -7.973  5.703   1.00 13.57 ? ? ? ? ? ? 45  ILE A CD1 1 
ATOM   55   N  N   . ASN A 1 14 ? -9.386  -10.109 2.393   1.00 9.26  ? ? ? ? ? ? 46  ASN A N   1 
ATOM   56   C  CA  . ASN A 1 14 ? -10.628 -10.068 1.646   1.00 9.65  ? ? ? ? ? ? 46  ASN A CA  1 
ATOM   57   C  C   . ASN A 1 14 ? -10.813 -11.389 0.898   1.00 10.41 ? ? ? ? ? ? 46  ASN A C   1 
ATOM   58   O  O   . ASN A 1 14 ? -10.019 -11.721 0.028   1.00 10.36 ? ? ? ? ? ? 46  ASN A O   1 
ATOM   59   C  CB  . ASN A 1 14 ? -10.594 -8.900  0.656   1.00 9.80  ? ? ? ? ? ? 46  ASN A CB  1 
ATOM   60   C  CG  . ASN A 1 14 ? -11.789 -8.892  -0.262  1.00 8.91  ? ? ? ? ? ? 46  ASN A CG  1 
ATOM   61   O  OD1 . ASN A 1 14 ? -12.880 -9.344  0.114   1.00 9.84  ? ? ? ? ? ? 46  ASN A OD1 1 
ATOM   62   N  ND2 . ASN A 1 14 ? -11.597 -8.380  -1.478  1.00 9.10  ? ? ? ? ? ? 46  ASN A ND2 1 
ATOM   63   N  N   . LEU A 1 15 ? -11.846 -12.150 1.241   1.00 11.78 ? ? ? ? ? ? 47  LEU A N   1 
ATOM   64   C  CA  . LEU A 1 15 ? -12.046 -13.442 0.594   1.00 13.50 ? ? ? ? ? ? 47  LEU A CA  1 
ATOM   65   C  C   . LEU A 1 15 ? -12.802 -13.349 -0.731  1.00 13.08 ? ? ? ? ? ? 47  LEU A C   1 
ATOM   66   O  O   . LEU A 1 15 ? -12.516 -14.105 -1.674  1.00 14.26 ? ? ? ? ? ? 47  LEU A O   1 
ATOM   67   C  CB  . LEU A 1 15 ? -12.802 -14.380 1.533   1.00 15.58 ? ? ? ? ? ? 47  LEU A CB  1 
ATOM   68   C  CG  . LEU A 1 15 ? -12.103 -14.630 2.869   1.00 17.89 ? ? ? ? ? ? 47  LEU A CG  1 
ATOM   69   C  CD1 . LEU A 1 15 ? -12.964 -15.490 3.763   1.00 18.36 ? ? ? ? ? ? 47  LEU A CD1 1 
ATOM   70   C  CD2 . LEU A 1 15 ? -10.764 -15.284 2.614   1.00 19.48 ? ? ? ? ? ? 47  LEU A CD2 1 
ATOM   71   N  N   . HIS A 1 16 ? -13.781 -12.447 -0.797  1.00 13.07 ? ? ? ? ? ? 48  HIS A N   1 
ATOM   72   C  CA  . HIS A 1 16 ? -14.807 -12.517 -1.837  1.00 14.14 ? ? ? ? ? ? 48  HIS A CA  1 
ATOM   73   C  C   . HIS A 1 16 ? -15.124 -11.227 -2.572  1.00 13.14 ? ? ? ? ? ? 48  HIS A C   1 
ATOM   74   O  O   . HIS A 1 16 ? -15.739 -11.275 -3.631  1.00 15.12 ? ? ? ? ? ? 48  HIS A O   1 
ATOM   75   C  CB  . HIS A 1 16 ? -16.125 -13.019 -1.237  1.00 15.51 ? ? ? ? ? ? 48  HIS A CB  1 
ATOM   76   C  CG  . HIS A 1 16 ? -16.011 -14.330 -0.529  1.00 18.08 ? ? ? ? ? ? 48  HIS A CG  1 
ATOM   77   N  ND1 . HIS A 1 16 ? -16.449 -14.518 0.764   1.00 19.74 ? ? ? ? ? ? 48  HIS A ND1 1 
ATOM   78   C  CD2 . HIS A 1 16 ? -15.533 -15.529 -0.943  1.00 19.22 ? ? ? ? ? ? 48  HIS A CD2 1 
ATOM   79   C  CE1 . HIS A 1 16 ? -16.234 -15.772 1.121   1.00 19.85 ? ? ? ? ? ? 48  HIS A CE1 1 
ATOM   80   N  NE2 . HIS A 1 16 ? -15.683 -16.407 0.103   1.00 20.23 ? ? ? ? ? ? 48  HIS A NE2 1 
ATOM   81   N  N   . ILE A 1 17 ? -14.762 -10.075 -2.013  1.00 11.49 ? ? ? ? ? ? 49  ILE A N   1 
ATOM   82   C  CA  . ILE A 1 17 ? -15.324 -8.824  -2.504  1.00 11.96 ? ? ? ? ? ? 49  ILE A CA  1 
ATOM   83   C  C   . ILE A 1 17 ? -14.575 -8.297  -3.738  1.00 11.14 ? ? ? ? ? ? 49  ILE A C   1 
ATOM   84   O  O   . ILE A 1 17 ? -13.352 -8.150  -3.703  1.00 10.56 ? ? ? ? ? ? 49  ILE A O   1 
ATOM   85   C  CB  . ILE A 1 17 ? -15.341 -7.751  -1.408  1.00 12.76 ? ? ? ? ? ? 49  ILE A CB  1 
ATOM   86   C  CG1 . ILE A 1 17 ? -16.268 -8.187  -0.266  1.00 13.18 ? ? ? ? ? ? 49  ILE A CG1 1 
ATOM   87   C  CG2 . ILE A 1 17 ? -15.802 -6.418  -1.961  1.00 13.82 ? ? ? ? ? ? 49  ILE A CG2 1 
ATOM   88   C  CD1 . ILE A 1 17 ? -16.136 -7.337  0.980   1.00 13.10 ? ? ? ? ? ? 49  ILE A CD1 1 
ATOM   89   N  N   . GLN A 1 18 ? -15.321 -8.064  -4.824  1.00 11.54 ? ? ? ? ? ? 50  GLN A N   1 
ATOM   90   C  CA  A GLN A 1 18 ? -14.791 -7.381  -6.013  0.49 12.47 ? ? ? ? ? ? 50  GLN A CA  1 
ATOM   91   C  CA  B GLN A 1 18 ? -14.830 -7.424  -6.039  0.51 12.22 ? ? ? ? ? ? 50  GLN A CA  1 
ATOM   92   C  C   . GLN A 1 18 ? -13.429 -7.887  -6.450  1.00 11.60 ? ? ? ? ? ? 50  GLN A C   1 
ATOM   93   O  O   . GLN A 1 18 ? -12.484 -7.098  -6.581  1.00 11.56 ? ? ? ? ? ? 50  GLN A O   1 
ATOM   94   C  CB  A GLN A 1 18 ? -14.662 -5.876  -5.762  0.49 14.58 ? ? ? ? ? ? 50  GLN A CB  1 
ATOM   95   C  CB  B GLN A 1 18 ? -14.954 -5.906  -5.883  0.51 13.89 ? ? ? ? ? ? 50  GLN A CB  1 
ATOM   96   C  CG  A GLN A 1 18 ? -15.901 -5.056  -6.052  0.49 16.59 ? ? ? ? ? ? 50  GLN A CG  1 
ATOM   97   C  CG  B GLN A 1 18 ? -16.385 -5.506  -5.474  0.51 15.45 ? ? ? ? ? ? 50  GLN A CG  1 
ATOM   98   C  CD  A GLN A 1 18 ? -15.589 -3.576  -6.195  0.49 17.92 ? ? ? ? ? ? 50  GLN A CD  1 
ATOM   99   C  CD  B GLN A 1 18 ? -16.472 -4.165  -4.772  0.51 16.88 ? ? ? ? ? ? 50  GLN A CD  1 
ATOM   100  O  OE1 A GLN A 1 18 ? -14.850 -3.158  -7.100  0.49 18.50 ? ? ? ? ? ? 50  GLN A OE1 1 
ATOM   101  O  OE1 B GLN A 1 18 ? -15.633 -3.291  -4.973  0.51 17.67 ? ? ? ? ? ? 50  GLN A OE1 1 
ATOM   102  N  NE2 A GLN A 1 18 ? -16.150 -2.774  -5.301  0.49 18.21 ? ? ? ? ? ? 50  GLN A NE2 1 
ATOM   103  N  NE2 B GLN A 1 18 ? -17.494 -3.999  -3.931  0.51 17.73 ? ? ? ? ? ? 50  GLN A NE2 1 
ATOM   104  N  N   . LYS A 1 19 ? -13.318 -9.188  -6.663  1.00 10.81 ? ? ? ? ? ? 51  LYS A N   1 
ATOM   105  C  CA  . LYS A 1 19 ? -12.030 -9.778  -6.993  1.00 10.89 ? ? ? ? ? ? 51  LYS A CA  1 
ATOM   106  C  C   . LYS A 1 19 ? -11.514 -9.414  -8.392  1.00 11.57 ? ? ? ? ? ? 51  LYS A C   1 
ATOM   107  O  O   . LYS A 1 19 ? -10.356 -9.662  -8.702  1.00 13.15 ? ? ? ? ? ? 51  LYS A O   1 
ATOM   108  C  CB  . LYS A 1 19 ? -12.048 -11.289 -6.720  1.00 10.87 ? ? ? ? ? ? 51  LYS A CB  1 
ATOM   109  C  CG  . LYS A 1 19 ? -12.031 -11.597 -5.200  1.00 10.81 ? ? ? ? ? ? 51  LYS A CG  1 
ATOM   110  C  CD  . LYS A 1 19 ? -10.791 -10.998 -4.552  1.00 10.50 ? ? ? ? ? ? 51  LYS A CD  1 
ATOM   111  C  CE  . LYS A 1 19 ? -10.613 -11.417 -3.077  1.00 10.27 ? ? ? ? ? ? 51  LYS A CE  1 
ATOM   112  N  NZ  . LYS A 1 19 ? -9.338  -10.864 -2.503  1.00 10.63 ? ? ? ? ? ? 51  LYS A NZ  1 
ATOM   113  N  N   . ASP A 1 20 ? -12.376 -8.824  -9.219  1.00 11.52 ? ? ? ? ? ? 52  ASP A N   1 
ATOM   114  C  CA  A ASP A 1 20 ? -11.970 -8.310  -10.518 0.51 11.70 ? ? ? ? ? ? 52  ASP A CA  1 
ATOM   115  C  CA  B ASP A 1 20 ? -11.954 -8.320  -10.522 0.49 11.80 ? ? ? ? ? ? 52  ASP A CA  1 
ATOM   116  C  C   . ASP A 1 20 ? -11.264 -6.959  -10.418 1.00 11.46 ? ? ? ? ? ? 52  ASP A C   1 
ATOM   117  O  O   . ASP A 1 20 ? -10.755 -6.442  -11.412 1.00 12.77 ? ? ? ? ? ? 52  ASP A O   1 
ATOM   118  C  CB  A ASP A 1 20 ? -13.167 -8.224  -11.475 0.51 13.55 ? ? ? ? ? ? 52  ASP A CB  1 
ATOM   119  C  CB  B ASP A 1 20 ? -13.140 -8.211  -11.482 0.49 13.76 ? ? ? ? ? ? 52  ASP A CB  1 
ATOM   120  C  CG  A ASP A 1 20 ? -14.344 -7.433  -10.901 0.51 15.46 ? ? ? ? ? ? 52  ASP A CG  1 
ATOM   121  C  CG  B ASP A 1 20 ? -13.855 -9.536  -11.692 0.49 15.85 ? ? ? ? ? ? 52  ASP A CG  1 
ATOM   122  O  OD1 A ASP A 1 20 ? -14.501 -7.348  -9.659  0.51 16.20 ? ? ? ? ? ? 52  ASP A OD1 1 
ATOM   123  O  OD1 B ASP A 1 20 ? -13.204 -10.604 -11.644 0.49 17.12 ? ? ? ? ? ? 52  ASP A OD1 1 
ATOM   124  O  OD2 A ASP A 1 20 ? -15.136 -6.908  -11.716 0.51 17.41 ? ? ? ? ? ? 52  ASP A OD2 1 
ATOM   125  O  OD2 B ASP A 1 20 ? -15.079 -9.504  -11.926 0.49 17.32 ? ? ? ? ? ? 52  ASP A OD2 1 
ATOM   126  N  N   . ASN A 1 21 ? -11.238 -6.388  -9.214  1.00 10.96 ? ? ? ? ? ? 53  ASN A N   1 
ATOM   127  C  CA  . ASN A 1 21 ? -10.570 -5.118  -8.973  1.00 10.48 ? ? ? ? ? ? 53  ASN A CA  1 
ATOM   128  C  C   . ASN A 1 21 ? -9.214  -5.401  -8.329  1.00 10.15 ? ? ? ? ? ? 53  ASN A C   1 
ATOM   129  O  O   . ASN A 1 21 ? -9.161  -5.974  -7.261  1.00 10.55 ? ? ? ? ? ? 53  ASN A O   1 
ATOM   130  C  CB  . ASN A 1 21 ? -11.440 -4.270  -8.043  1.00 10.55 ? ? ? ? ? ? 53  ASN A CB  1 
ATOM   131  C  CG  . ASN A 1 21 ? -10.868 -2.891  -7.788  1.00 9.92  ? ? ? ? ? ? 53  ASN A CG  1 
ATOM   132  O  OD1 . ASN A 1 21 ? -9.689  -2.616  -8.068  1.00 11.00 ? ? ? ? ? ? 53  ASN A OD1 1 
ATOM   133  N  ND2 . ASN A 1 21 ? -11.705 -2.001  -7.263  1.00 11.06 ? ? ? ? ? ? 53  ASN A ND2 1 
ATOM   134  N  N   . PRO A 1 22 ? -8.106  -5.017  -8.981  1.00 10.17 ? ? ? ? ? ? 54  PRO A N   1 
ATOM   135  C  CA  . PRO A 1 22 ? -6.802  -5.416  -8.414  1.00 11.08 ? ? ? ? ? ? 54  PRO A CA  1 
ATOM   136  C  C   . PRO A 1 22 ? -6.427  -4.734  -7.096  1.00 10.18 ? ? ? ? ? ? 54  PRO A C   1 
ATOM   137  O  O   . PRO A 1 22 ? -5.544  -5.221  -6.399  1.00 10.77 ? ? ? ? ? ? 54  PRO A O   1 
ATOM   138  C  CB  . PRO A 1 22 ? -5.807  -5.037  -9.512  1.00 12.08 ? ? ? ? ? ? 54  PRO A CB  1 
ATOM   139  C  CG  . PRO A 1 22 ? -6.520  -3.990  -10.318 1.00 12.34 ? ? ? ? ? ? 54  PRO A CG  1 
ATOM   140  C  CD  . PRO A 1 22 ? -7.974  -4.320  -10.272 1.00 11.04 ? ? ? ? ? ? 54  PRO A CD  1 
ATOM   141  N  N   . LYS A 1 23 ? -7.079  -3.629  -6.768  1.00 9.16  ? ? ? ? ? ? 55  LYS A N   1 
ATOM   142  C  CA  . LYS A 1 23 ? -6.828  -2.964  -5.497  1.00 9.73  ? ? ? ? ? ? 55  LYS A CA  1 
ATOM   143  C  C   . LYS A 1 23 ? -8.024  -2.104  -5.163  1.00 9.41  ? ? ? ? ? ? 55  LYS A C   1 
ATOM   144  O  O   . LYS A 1 23 ? -8.299  -1.107  -5.837  1.00 9.77  ? ? ? ? ? ? 55  LYS A O   1 
ATOM   145  C  CB  . LYS A 1 23 ? -5.566  -2.104  -5.532  1.00 10.88 ? ? ? ? ? ? 55  LYS A CB  1 
ATOM   146  C  CG  . LYS A 1 23 ? -5.265  -1.481  -4.156  1.00 13.65 ? ? ? ? ? ? 55  LYS A CG  1 
ATOM   147  C  CD  . LYS A 1 23 ? -3.964  -0.702  -4.140  1.00 16.83 ? ? ? ? ? ? 55  LYS A CD  1 
ATOM   148  C  CE  . LYS A 1 23 ? -4.011  0.465   -5.093  1.00 19.14 ? ? ? ? ? ? 55  LYS A CE  1 
ATOM   149  N  NZ  . LYS A 1 23 ? -2.782  1.307   -4.985  1.00 20.92 ? ? ? ? ? ? 55  LYS A NZ  1 
ATOM   150  N  N   . ILE A 1 24 ? -8.753  -2.512  -4.131  1.00 8.62  ? ? ? ? ? ? 56  ILE A N   1 
ATOM   151  C  CA  . ILE A 1 24 ? -9.995  -1.853  -3.769  1.00 8.76  ? ? ? ? ? ? 56  ILE A CA  1 
ATOM   152  C  C   . ILE A 1 24 ? -9.748  -0.655  -2.864  1.00 9.35  ? ? ? ? ? ? 56  ILE A C   1 
ATOM   153  O  O   . ILE A 1 24 ? -9.351  -0.797  -1.703  1.00 9.71  ? ? ? ? ? ? 56  ILE A O   1 
ATOM   154  C  CB  . ILE A 1 24 ? -10.979 -2.839  -3.112  1.00 8.75  ? ? ? ? ? ? 56  ILE A CB  1 
ATOM   155  C  CG1 . ILE A 1 24 ? -11.322 -3.952  -4.096  1.00 9.22  ? ? ? ? ? ? 56  ILE A CG1 1 
ATOM   156  C  CG2 . ILE A 1 24 ? -12.257 -2.127  -2.665  1.00 9.34  ? ? ? ? ? ? 56  ILE A CG2 1 
ATOM   157  C  CD1 . ILE A 1 24 ? -11.980 -5.140  -3.443  1.00 10.47 ? ? ? ? ? ? 56  ILE A CD1 1 
ATOM   158  N  N   . VAL A 1 25 ? -9.992  0.525   -3.419  1.00 9.61  ? ? ? ? ? ? 57  VAL A N   1 
ATOM   159  C  CA  . VAL A 1 25 ? -9.821  1.796   -2.737  1.00 9.76  ? ? ? ? ? ? 57  VAL A CA  1 
ATOM   160  C  C   . VAL A 1 25 ? -11.142 2.539   -2.838  1.00 9.80  ? ? ? ? ? ? 57  VAL A C   1 
ATOM   161  O  O   . VAL A 1 25 ? -11.806 2.493   -3.889  1.00 10.72 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A O   1 
ATOM   162  C  CB  . VAL A 1 25 ? -8.717  2.646   -3.414  1.00 10.66 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A CB  1 
ATOM   163  C  CG1 . VAL A 1 25 ? -8.483  3.962   -2.654  1.00 10.84 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A CG1 1 
ATOM   164  C  CG2 . VAL A 1 25 ? -7.418  1.831   -3.552  1.00 12.63 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A CG2 1 
ATOM   165  N  N   . HIS A 1 26 ? -11.550 3.182   -1.748  1.00 10.02 ? ? ? ? ? ? 58  HIS A N   1 
ATOM   166  C  CA  . HIS A 1 26 ? -12.702 4.066   -1.784  1.00 10.30 ? ? ? ? ? ? 58  HIS A CA  1 
ATOM   167  C  C   . HIS A 1 26 ? -12.264 5.456   -1.401  1.00 10.56 ? ? ? ? ? ? 58  HIS A C   1 
ATOM   168  O  O   . HIS A 1 26 ? -11.440 5.617   -0.502  1.00 12.53 ? ? ? ? ? ? 58  HIS A O   1 
ATOM   169  C  CB  . HIS A 1 26 ? -13.817 3.574   -0.856  1.00 10.54 ? ? ? ? ? ? 58  HIS A CB  1 
ATOM   170  C  CG  . HIS A 1 26 ? -14.488 2.350   -1.379  1.00 11.34 ? ? ? ? ? ? 58  HIS A CG  1 
ATOM   171  N  ND1 . HIS A 1 26 ? -14.000 1.082   -1.149  1.00 10.62 ? ? ? ? ? ? 58  HIS A ND1 1 
ATOM   172  C  CD2 . HIS A 1 26 ? -15.558 2.202   -2.196  1.00 12.62 ? ? ? ? ? ? 58  HIS A CD2 1 
ATOM   173  C  CE1 . HIS A 1 26 ? -14.760 0.202   -1.776  1.00 10.75 ? ? ? ? ? ? 58  HIS A CE1 1 
ATOM   174  N  NE2 . HIS A 1 26 ? -15.716 0.856   -2.416  1.00 12.45 ? ? ? ? ? ? 58  HIS A NE2 1 
ATOM   175  N  N   . ALA A 1 27 ? -12.802 6.459   -2.091  1.00 10.92 ? ? ? ? ? ? 59  ALA A N   1 
ATOM   176  C  CA  . ALA A 1 27 ? -12.444 7.841   -1.811  1.00 11.23 ? ? ? ? ? ? 59  ALA A CA  1 
ATOM   177  C  C   . ALA A 1 27 ? -13.687 8.705   -1.856  1.00 12.34 ? ? ? ? ? ? 59  ALA A C   1 
ATOM   178  O  O   . ALA A 1 27 ? -14.413 8.712   -2.850  1.00 13.79 ? ? ? ? ? ? 59  ALA A O   1 
ATOM   179  C  CB  . ALA A 1 27 ? -11.381 8.353   -2.793  1.00 11.64 ? ? ? ? ? ? 59  ALA A CB  1 
ATOM   180  N  N   . PHE A 1 28 ? -13.911 9.436   -0.771  1.00 12.60 ? ? ? ? ? ? 60  PHE A N   1 
ATOM   181  C  CA  . PHE A 1 28 ? -15.099 10.248  -0.609  1.00 13.82 ? ? ? ? ? ? 60  PHE A CA  1 
ATOM   182  C  C   . PHE A 1 28 ? -14.712 11.694  -0.324  1.00 16.34 ? ? ? ? ? ? 60  PHE A C   1 
ATOM   183  O  O   . PHE A 1 28 ? -13.732 11.949  0.371   1.00 16.34 ? ? ? ? ? ? 60  PHE A O   1 
ATOM   184  C  CB  . PHE A 1 28 ? -15.927 9.718   0.571   1.00 14.30 ? ? ? ? ? ? 60  PHE A CB  1 
ATOM   185  C  CG  . PHE A 1 28 ? -16.489 8.346   0.346   1.00 15.32 ? ? ? ? ? ? 60  PHE A CG  1 
ATOM   186  C  CD1 . PHE A 1 28 ? -17.611 8.182   -0.456  1.00 16.01 ? ? ? ? ? ? 60  PHE A CD1 1 
ATOM   187  C  CD2 . PHE A 1 28 ? -15.902 7.222   0.917   1.00 15.34 ? ? ? ? ? ? 60  PHE A CD2 1 
ATOM   188  C  CE1 . PHE A 1 28 ? -18.146 6.927   -0.690  1.00 16.14 ? ? ? ? ? ? 60  PHE A CE1 1 
ATOM   189  C  CE2 . PHE A 1 28 ? -16.440 5.959   0.685   1.00 15.30 ? ? ? ? ? ? 60  PHE A CE2 1 
ATOM   190  C  CZ  . PHE A 1 28 ? -17.559 5.816   -0.127  1.00 15.59 ? ? ? ? ? ? 60  PHE A CZ  1 
ATOM   191  N  N   . ASP A 1 29 ? -15.489 12.636  -0.843  1.00 18.25 ? ? ? ? ? ? 61  ASP A N   1 
ATOM   192  C  CA  . ASP A 1 29 ? -15.281 14.042  -0.509  1.00 21.57 ? ? ? ? ? ? 61  ASP A CA  1 
ATOM   193  C  C   . ASP A 1 29 ? -16.074 14.366  0.743   1.00 24.20 ? ? ? ? ? ? 61  ASP A C   1 
ATOM   194  O  O   . ASP A 1 29 ? -17.219 13.944  0.872   1.00 23.22 ? ? ? ? ? ? 61  ASP A O   1 
ATOM   195  C  CB  . ASP A 1 29 ? -15.746 14.951  -1.646  1.00 22.94 ? ? ? ? ? ? 61  ASP A CB  1 
ATOM   196  C  CG  . ASP A 1 29 ? -14.923 14.782  -2.901  1.00 25.14 ? ? ? ? ? ? 61  ASP A CG  1 
ATOM   197  O  OD1 . ASP A 1 29 ? -13.685 14.620  -2.797  1.00 26.08 ? ? ? ? ? ? 61  ASP A OD1 1 
ATOM   198  O  OD2 . ASP A 1 29 ? -15.522 14.808  -3.994  1.00 26.46 ? ? ? ? ? ? 61  ASP A OD2 1 
ATOM   199  N  N   . MET A 1 30 ? -15.462 15.119  1.655   1.00 28.58 ? ? ? ? ? ? 62  MET A N   1 
ATOM   200  C  CA  . MET A 1 30 ? -16.097 15.497  2.920   1.00 32.48 ? ? ? ? ? ? 62  MET A CA  1 
ATOM   201  C  C   . MET A 1 30 ? -17.444 16.166  2.694   1.00 34.11 ? ? ? ? ? ? 62  MET A C   1 
ATOM   202  O  O   . MET A 1 30 ? -18.399 15.948  3.440   1.00 34.57 ? ? ? ? ? ? 62  MET A O   1 
ATOM   203  C  CB  . MET A 1 30 ? -15.190 16.436  3.718   1.00 34.75 ? ? ? ? ? ? 62  MET A CB  1 
ATOM   204  C  CG  . MET A 1 30 ? -13.840 15.833  4.059   1.00 37.05 ? ? ? ? ? ? 62  MET A CG  1 
ATOM   205  S  SD  . MET A 1 30 ? -12.795 16.849  5.129   1.00 39.51 ? ? ? ? ? ? 62  MET A SD  1 
ATOM   206  C  CE  . MET A 1 30 ? -11.314 15.838  5.163   1.00 39.50 ? ? ? ? ? ? 62  MET A CE  1 
ATOM   207  N  N   . GLU A 1 31 ? -17.511 16.969  1.641   1.00 35.12 ? ? ? ? ? ? 63  GLU A N   1 
ATOM   208  C  CA  . GLU A 1 31 ? -18.691 17.760  1.350   1.00 36.12 ? ? ? ? ? ? 63  GLU A CA  1 
ATOM   209  C  C   . GLU A 1 31 ? -19.888 16.885  0.975   1.00 36.20 ? ? ? ? ? ? 63  GLU A C   1 
ATOM   210  O  O   . GLU A 1 31 ? -21.040 17.297  1.126   1.00 36.74 ? ? ? ? ? ? 63  GLU A O   1 
ATOM   211  C  CB  . GLU A 1 31 ? -18.374 18.778  0.250   1.00 37.16 ? ? ? ? ? ? 63  GLU A CB  1 
ATOM   212  C  CG  . GLU A 1 31 ? -17.280 19.792  0.632   1.00 38.14 ? ? ? ? ? ? 63  GLU A CG  1 
ATOM   213  C  CD  . GLU A 1 31 ? -15.856 19.231  0.555   1.00 39.13 ? ? ? ? ? ? 63  GLU A CD  1 
ATOM   214  O  OE1 . GLU A 1 31 ? -15.657 18.146  -0.037  1.00 39.12 ? ? ? ? ? ? 63  GLU A OE1 1 
ATOM   215  O  OE2 . GLU A 1 31 ? -14.930 19.885  1.088   1.00 39.51 ? ? ? ? ? ? 63  GLU A OE2 1 
ATOM   216  N  N   . ASP A 1 32 ? -19.615 15.673  0.504   1.00 35.45 ? ? ? ? ? ? 64  ASP A N   1 
ATOM   217  C  CA  . ASP A 1 32 ? -20.676 14.728  0.162   1.00 34.85 ? ? ? ? ? ? 64  ASP A CA  1 
ATOM   218  C  C   . ASP A 1 32 ? -21.074 13.854  1.346   1.00 32.66 ? ? ? ? ? ? 64  ASP A C   1 
ATOM   219  O  O   . ASP A 1 32 ? -22.086 13.155  1.283   1.00 32.79 ? ? ? ? ? ? 64  ASP A O   1 
ATOM   220  C  CB  . ASP A 1 32 ? -20.246 13.812  -0.988  1.00 36.61 ? ? ? ? ? ? 64  ASP A CB  1 
ATOM   221  C  CG  . ASP A 1 32 ? -20.023 14.558  -2.290  1.00 38.12 ? ? ? ? ? ? 64  ASP A CG  1 
ATOM   222  O  OD1 . ASP A 1 32 ? -20.565 15.676  -2.456  1.00 39.10 ? ? ? ? ? ? 64  ASP A OD1 1 
ATOM   223  O  OD2 . ASP A 1 32 ? -19.305 14.007  -3.157  1.00 38.34 ? ? ? ? ? ? 64  ASP A OD2 1 
ATOM   224  N  N   . LEU A 1 33 ? -20.270 13.874  2.408   1.00 30.72 ? ? ? ? ? ? 65  LEU A N   1 
ATOM   225  C  CA  . LEU A 1 33 ? -20.474 12.968  3.541   1.00 28.98 ? ? ? ? ? ? 65  LEU A CA  1 
ATOM   226  C  C   . LEU A 1 33 ? -21.812 13.187  4.246   1.00 27.63 ? ? ? ? ? ? 65  LEU A C   1 
ATOM   227  O  O   . LEU A 1 33 ? -22.286 14.314  4.353   1.00 28.01 ? ? ? ? ? ? 65  LEU A O   1 
ATOM   228  C  CB  . LEU A 1 33 ? -19.336 13.099  4.568   1.00 28.60 ? ? ? ? ? ? 65  LEU A CB  1 
ATOM   229  C  CG  . LEU A 1 33 ? -17.906 12.686  4.198   1.00 28.61 ? ? ? ? ? ? 65  LEU A CG  1 
ATOM   230  C  CD1 . LEU A 1 33 ? -16.926 12.951  5.356   1.00 28.39 ? ? ? ? ? ? 65  LEU A CD1 1 
ATOM   231  C  CD2 . LEU A 1 33 ? -17.861 11.224  3.775   1.00 28.82 ? ? ? ? ? ? 65  LEU A CD2 1 
ATOM   232  N  N   . ALA A 1 34 ? -22.411 12.093  4.712   1.00 25.83 ? ? ? ? ? ? 66  ALA A N   1 
ATOM   233  C  CA  . ALA A 1 34 ? -23.590 12.147  5.572   1.00 24.02 ? ? ? ? ? ? 66  ALA A CA  1 
ATOM   234  C  C   . ALA A 1 34 ? -23.174 12.519  6.993   1.00 20.87 ? ? ? ? ? ? 66  ALA A C   1 
ATOM   235  O  O   . ALA A 1 34 ? -21.981 12.636  7.280   1.00 20.99 ? ? ? ? ? ? 66  ALA A O   1 
ATOM   236  C  CB  . ALA A 1 34 ? -24.308 10.803  5.570   1.00 24.54 ? ? ? ? ? ? 66  ALA A CB  1 
ATOM   237  N  N   . ALA A 1 35 ? -24.156 12.697  7.874   1.00 17.26 ? ? ? ? ? ? 67  ALA A N   1 
ATOM   238  C  CA  . ALA A 1 35 ? -23.870 13.037  9.265   1.00 14.88 ? ? ? ? ? ? 67  ALA A CA  1 
ATOM   239  C  C   . ALA A 1 35 ? -23.035 11.949  9.939   1.00 13.78 ? ? ? ? ? ? 67  ALA A C   1 
ATOM   240  O  O   . ALA A 1 35 ? -22.206 12.237  10.789  1.00 13.30 ? ? ? ? ? ? 67  ALA A O   1 
ATOM   241  C  CB  . ALA A 1 35 ? -25.165 13.283  10.035  1.00 14.87 ? ? ? ? ? ? 67  ALA A CB  1 
ATOM   242  N  N   . LYS A 1 36 ? -23.249 10.704  9.538   1.00 12.93 ? ? ? ? ? ? 68  LYS A N   1 
ATOM   243  C  CA  . LYS A 1 36 ? -22.484 9.584   10.074  1.00 12.27 ? ? ? ? ? ? 68  LYS A CA  1 
ATOM   244  C  C   . LYS A 1 36 ? -22.362 8.535   8.992   1.00 12.39 ? ? ? ? ? ? 68  LYS A C   1 
ATOM   245  O  O   . LYS A 1 36 ? -23.350 8.220   8.319   1.00 14.31 ? ? ? ? ? ? 68  LYS A O   1 
ATOM   246  C  CB  . LYS A 1 36 ? -23.189 8.988   11.298  1.00 13.98 ? ? ? ? ? ? 68  LYS A CB  1 
ATOM   247  C  CG  . LYS A 1 36 ? -22.473 7.801   11.920  1.00 15.28 ? ? ? ? ? ? 68  LYS A CG  1 
ATOM   248  C  CD  . LYS A 1 36 ? -23.237 7.302   13.128  1.00 16.82 ? ? ? ? ? ? 68  LYS A CD  1 
ATOM   249  C  CE  . LYS A 1 36 ? -22.639 6.037   13.694  1.00 18.35 ? ? ? ? ? ? 68  LYS A CE  1 
ATOM   250  N  NZ  . LYS A 1 36 ? -23.463 5.541   14.826  1.00 20.16 ? ? ? ? ? ? 68  LYS A NZ  1 
ATOM   251  N  N   . ALA A 1 37 ? -21.153 8.017   8.814   1.00 12.24 ? ? ? ? ? ? 69  ALA A N   1 
ATOM   252  C  CA  . ALA A 1 37 ? -20.921 6.867   7.949   1.00 12.33 ? ? ? ? ? ? 69  ALA A CA  1 
ATOM   253  C  C   . ALA A 1 37 ? -20.118 5.861   8.747   1.00 12.19 ? ? ? ? ? ? 69  ALA A C   1 
ATOM   254  O  O   . ALA A 1 37 ? -19.214 6.231   9.501   1.00 13.05 ? ? ? ? ? ? 69  ALA A O   1 
ATOM   255  C  CB  . ALA A 1 37 ? -20.165 7.273   6.684   1.00 14.65 ? ? ? ? ? ? 69  ALA A CB  1 
ATOM   256  N  N   . VAL A 1 38 ? -20.461 4.588   8.593   1.00 11.28 ? ? ? ? ? ? 70  VAL A N   1 
ATOM   257  C  CA  . VAL A 1 38 ? -19.775 3.524   9.313   1.00 11.07 ? ? ? ? ? ? 70  VAL A CA  1 
ATOM   258  C  C   . VAL A 1 38 ? -19.167 2.624   8.262   1.00 9.77  ? ? ? ? ? ? 70  VAL A C   1 
ATOM   259  O  O   . VAL A 1 38 ? -19.893 1.965   7.521   1.00 10.55 ? ? ? ? ? ? 70  VAL A O   1 
ATOM   260  C  CB  . VAL A 1 38 ? -20.730 2.735   10.233  1.00 11.19 ? ? ? ? ? ? 70  VAL A CB  1 
ATOM   261  C  CG1 . VAL A 1 38 ? -19.943 1.727   11.068  1.00 11.66 ? ? ? ? ? ? 70  VAL A CG1 1 
ATOM   262  C  CG2 . VAL A 1 38 ? -21.518 3.687   11.130  1.00 12.41 ? ? ? ? ? ? 70  VAL A CG2 1 
ATOM   263  N  N   . TYR A 1 39 ? -17.835 2.631   8.174   1.00 8.95  ? ? ? ? ? ? 71  TYR A N   1 
ATOM   264  C  CA  . TYR A 1 39 ? -17.132 1.967   7.091   1.00 8.72  ? ? ? ? ? ? 71  TYR A CA  1 
ATOM   265  C  C   . TYR A 1 39 ? -16.526 0.656   7.550   1.00 7.74  ? ? ? ? ? ? 71  TYR A C   1 
ATOM   266  O  O   . TYR A 1 39 ? -15.950 0.567   8.641   1.00 9.17  ? ? ? ? ? ? 71  TYR A O   1 
ATOM   267  C  CB  . TYR A 1 39 ? -16.031 2.869   6.551   1.00 9.74  ? ? ? ? ? ? 71  TYR A CB  1 
ATOM   268  C  CG  . TYR A 1 39 ? -16.526 4.125   5.881   1.00 11.11 ? ? ? ? ? ? 71  TYR A CG  1 
ATOM   269  C  CD1 . TYR A 1 39 ? -17.229 4.065   4.682   1.00 12.12 ? ? ? ? ? ? 71  TYR A CD1 1 
ATOM   270  C  CD2 . TYR A 1 39 ? -16.284 5.370   6.437   1.00 12.48 ? ? ? ? ? ? 71  TYR A CD2 1 
ATOM   271  C  CE1 . TYR A 1 39 ? -17.681 5.221   4.061   1.00 13.36 ? ? ? ? ? ? 71  TYR A CE1 1 
ATOM   272  C  CE2 . TYR A 1 39 ? -16.713 6.533   5.816   1.00 13.60 ? ? ? ? ? ? 71  TYR A CE2 1 
ATOM   273  C  CZ  . TYR A 1 39 ? -17.421 6.454   4.631   1.00 14.09 ? ? ? ? ? ? 71  TYR A CZ  1 
ATOM   274  O  OH  . TYR A 1 39 ? -17.862 7.593   3.998   1.00 16.22 ? ? ? ? ? ? 71  TYR A OH  1 
ATOM   275  N  N   . CYS A 1 40 ? -16.649 -0.355  6.704   1.00 7.90  ? ? ? ? ? ? 72  CYS A N   1 
ATOM   276  C  CA  . CYS A 1 40 ? -16.172 -1.693  7.007   1.00 7.24  ? ? ? ? ? ? 72  CYS A CA  1 
ATOM   277  C  C   . CYS A 1 40 ? -14.652 -1.830  6.897   1.00 7.54  ? ? ? ? ? ? 72  CYS A C   1 
ATOM   278  O  O   . CYS A 1 40 ? -14.039 -1.392  5.924   1.00 8.06  ? ? ? ? ? ? 72  CYS A O   1 
ATOM   279  C  CB  . CYS A 1 40 ? -16.876 -2.688  6.087   1.00 7.92  ? ? ? ? ? ? 72  CYS A CB  1 
ATOM   280  S  SG  . CYS A 1 40 ? -16.338 -4.377  6.292   1.00 8.34  ? ? ? ? ? ? 72  CYS A SG  1 
ATOM   281  N  N   . ARG A 1 41 ? -14.041 -2.418  7.920   1.00 7.89  ? ? ? ? ? ? 73  ARG A N   1 
ATOM   282  C  CA  . ARG A 1 41 ? -12.608 -2.697  7.907   1.00 7.76  ? ? ? ? ? ? 73  ARG A CA  1 
ATOM   283  C  C   . ARG A 1 41 ? -12.360 -4.196  7.978   1.00 7.51  ? ? ? ? ? ? 73  ARG A C   1 
ATOM   284  O  O   . ARG A 1 41 ? -11.222 -4.625  8.138   1.00 9.29  ? ? ? ? ? ? 73  ARG A O   1 
ATOM   285  C  CB  . ARG A 1 41 ? -11.884 -1.961  9.034   1.00 7.86  ? ? ? ? ? ? 73  ARG A CB  1 
ATOM   286  C  CG  . ARG A 1 41 ? -12.024 -0.449  8.946   1.00 8.18  ? ? ? ? ? ? 73  ARG A CG  1 
ATOM   287  C  CD  . ARG A 1 41 ? -11.065 0.287   9.877   1.00 8.57  ? ? ? ? ? ? 73  ARG A CD  1 
ATOM   288  N  NE  . ARG A 1 41 ? -11.390 0.070   11.296  1.00 8.07  ? ? ? ? ? ? 73  ARG A NE  1 
ATOM   289  C  CZ  . ARG A 1 41 ? -10.849 0.763   12.305  1.00 8.64  ? ? ? ? ? ? 73  ARG A CZ  1 
ATOM   290  N  NH1 . ARG A 1 41 ? -9.972  1.731   12.055  1.00 9.01  ? ? ? ? ? ? 73  ARG A NH1 1 
ATOM   291  N  NH2 . ARG A 1 41 ? -11.180 0.484   13.570  1.00 8.97  ? ? ? ? ? ? 73  ARG A NH2 1 
ATOM   292  N  N   . CYS A 1 42 ? -13.418 -4.994  7.831   1.00 7.96  ? ? ? ? ? ? 74  CYS A N   1 
ATOM   293  C  CA  . CYS A 1 42 ? -13.292 -6.453  7.940   1.00 8.92  ? ? ? ? ? ? 74  CYS A CA  1 
ATOM   294  C  C   . CYS A 1 42 ? -13.514 -7.218  6.633   1.00 8.78  ? ? ? ? ? ? 74  CYS A C   1 
ATOM   295  O  O   . CYS A 1 42 ? -13.281 -8.424  6.580   1.00 9.49  ? ? ? ? ? ? 74  CYS A O   1 
ATOM   296  C  CB  . CYS A 1 42 ? -14.224 -7.018  9.032   1.00 8.90  ? ? ? ? ? ? 74  CYS A CB  1 
ATOM   297  S  SG  . CYS A 1 42 ? -15.967 -7.153  8.516   1.00 9.21  ? ? ? ? ? ? 74  CYS A SG  1 
ATOM   298  N  N   . TRP A 1 43 ? -13.964 -6.523  5.590   1.00 7.79  ? ? ? ? ? ? 75  TRP A N   1 
ATOM   299  C  CA  . TRP A 1 43 ? -14.134 -7.138  4.271   1.00 8.18  ? ? ? ? ? ? 75  TRP A CA  1 
ATOM   300  C  C   . TRP A 1 43 ? -15.097 -8.327  4.321   1.00 9.31  ? ? ? ? ? ? 75  TRP A C   1 
ATOM   301  O  O   . TRP A 1 43 ? -14.963 -9.264  3.538   1.00 11.04 ? ? ? ? ? ? 75  TRP A O   1 
ATOM   302  C  CB  . TRP A 1 43 ? -12.777 -7.540  3.659   1.00 7.99  ? ? ? ? ? ? 75  TRP A CB  1 
ATOM   303  C  CG  . TRP A 1 43 ? -11.862 -6.365  3.561   1.00 7.91  ? ? ? ? ? ? 75  TRP A CG  1 
ATOM   304  C  CD1 . TRP A 1 43 ? -11.073 -5.856  4.559   1.00 9.13  ? ? ? ? ? ? 75  TRP A CD1 1 
ATOM   305  C  CD2 . TRP A 1 43 ? -11.689 -5.496  2.438   1.00 8.16  ? ? ? ? ? ? 75  TRP A CD2 1 
ATOM   306  N  NE1 . TRP A 1 43 ? -10.400 -4.749  4.124   1.00 8.64  ? ? ? ? ? ? 75  TRP A NE1 1 
ATOM   307  C  CE2 . TRP A 1 43 ? -10.759 -4.498  2.822   1.00 8.14  ? ? ? ? ? ? 75  TRP A CE2 1 
ATOM   308  C  CE3 . TRP A 1 43 ? -12.201 -5.480  1.134   1.00 8.77  ? ? ? ? ? ? 75  TRP A CE3 1 
ATOM   309  C  CZ2 . TRP A 1 43 ? -10.342 -3.493  1.954   1.00 8.84  ? ? ? ? ? ? 75  TRP A CZ2 1 
ATOM   310  C  CZ3 . TRP A 1 43 ? -11.778 -4.484  0.268   1.00 8.12  ? ? ? ? ? ? 75  TRP A CZ3 1 
ATOM   311  C  CH2 . TRP A 1 43 ? -10.849 -3.511  0.677   1.00 8.93  ? ? ? ? ? ? 75  TRP A CH2 1 
ATOM   312  N  N   . ARG A 1 44 ? -16.079 -8.279  5.227   1.00 8.58  ? ? ? ? ? ? 76  ARG A N   1 
ATOM   313  C  CA  . ARG A 1 44 ? -17.128 -9.293  5.262   1.00 9.07  ? ? ? ? ? ? 76  ARG A CA  1 
ATOM   314  C  C   . ARG A 1 44 ? -18.517 -8.688  5.084   1.00 9.30  ? ? ? ? ? ? 76  ARG A C   1 
ATOM   315  O  O   . ARG A 1 44 ? -19.490 -9.417  4.969   1.00 10.65 ? ? ? ? ? ? 76  ARG A O   1 
ATOM   316  C  CB  . ARG A 1 44 ? -17.084 -10.096 6.561   1.00 9.31  ? ? ? ? ? ? 76  ARG A CB  1 
ATOM   317  C  CG  . ARG A 1 44 ? -15.763 -10.794 6.829   1.00 10.42 ? ? ? ? ? ? 76  ARG A CG  1 
ATOM   318  C  CD  . ARG A 1 44 ? -15.527 -11.966 5.873   1.00 11.18 ? ? ? ? ? ? 76  ARG A CD  1 
ATOM   319  N  NE  . ARG A 1 44 ? -14.246 -12.592 6.191   1.00 11.53 ? ? ? ? ? ? 76  ARG A NE  1 
ATOM   320  C  CZ  . ARG A 1 44 ? -13.083 -12.202 5.677   1.00 11.51 ? ? ? ? ? ? 76  ARG A CZ  1 
ATOM   321  N  NH1 . ARG A 1 44 ? -13.037 -11.229 4.760   1.00 11.52 ? ? ? ? ? ? 76  ARG A NH1 1 
ATOM   322  N  NH2 . ARG A 1 44 ? -11.961 -12.799 6.051   1.00 12.36 ? ? ? ? ? ? 76  ARG A NH2 1 
ATOM   323  N  N   . SER A 1 45 ? -18.611 -7.360  5.114   1.00 9.16  ? ? ? ? ? ? 77  SER A N   1 
ATOM   324  C  CA  . SER A 1 45 ? -19.909 -6.722  4.926   1.00 10.21 ? ? ? ? ? ? 77  SER A CA  1 
ATOM   325  C  C   . SER A 1 45 ? -20.530 -7.086  3.584   1.00 12.47 ? ? ? ? ? ? 77  SER A C   1 
ATOM   326  O  O   . SER A 1 45 ? -19.816 -7.218  2.591   1.00 14.50 ? ? ? ? ? ? 77  SER A O   1 
ATOM   327  C  CB  . SER A 1 45 ? -19.790 -5.208  5.005   1.00 10.65 ? ? ? ? ? ? 77  SER A CB  1 
ATOM   328  O  OG  . SER A 1 45 ? -21.062 -4.637  4.777   1.00 10.22 ? ? ? ? ? ? 77  SER A OG  1 
ATOM   329  N  N   . LYS A 1 46 ? -21.852 -7.250  3.556   1.00 11.94 ? ? ? ? ? ? 78  LYS A N   1 
ATOM   330  C  CA  A LYS A 1 46 ? -22.552 -7.483  2.293   0.50 13.08 ? ? ? ? ? ? 78  LYS A CA  1 
ATOM   331  C  CA  B LYS A 1 46 ? -22.567 -7.482  2.301   0.50 12.97 ? ? ? ? ? ? 78  LYS A CA  1 
ATOM   332  C  C   . LYS A 1 46 ? -22.906 -6.158  1.626   1.00 13.91 ? ? ? ? ? ? 78  LYS A C   1 
ATOM   333  O  O   . LYS A 1 46 ? -23.487 -6.134  0.533   1.00 16.31 ? ? ? ? ? ? 78  LYS A O   1 
ATOM   334  C  CB  A LYS A 1 46 ? -23.818 -8.319  2.498   0.50 14.39 ? ? ? ? ? ? 78  LYS A CB  1 
ATOM   335  C  CB  B LYS A 1 46 ? -23.853 -8.274  2.538   0.50 14.05 ? ? ? ? ? ? 78  LYS A CB  1 
ATOM   336  C  CG  A LYS A 1 46 ? -23.640 -9.536  3.388   0.50 15.84 ? ? ? ? ? ? 78  LYS A CG  1 
ATOM   337  C  CG  B LYS A 1 46 ? -23.692 -9.457  3.468   0.50 15.37 ? ? ? ? ? ? 78  LYS A CG  1 
ATOM   338  C  CD  A LYS A 1 46 ? -22.354 -10.302 3.092   0.50 16.75 ? ? ? ? ? ? 78  LYS A CD  1 
ATOM   339  C  CD  B LYS A 1 46 ? -22.556 -10.372 3.042   0.50 16.06 ? ? ? ? ? ? 78  LYS A CD  1 
ATOM   340  C  CE  A LYS A 1 46 ? -22.030 -11.265 4.225   0.50 16.95 ? ? ? ? ? ? 78  LYS A CE  1 
ATOM   341  C  CE  B LYS A 1 46 ? -22.298 -11.436 4.101   0.50 15.75 ? ? ? ? ? ? 78  LYS A CE  1 
ATOM   342  N  NZ  A LYS A 1 46 ? -20.670 -11.858 4.078   0.50 17.00 ? ? ? ? ? ? 78  LYS A NZ  1 
ATOM   343  N  NZ  B LYS A 1 46 ? -21.870 -10.850 5.405   0.50 15.43 ? ? ? ? ? ? 78  LYS A NZ  1 
ATOM   344  N  N   . LYS A 1 47 ? -22.558 -5.061  2.286   1.00 14.03 ? ? ? ? ? ? 79  LYS A N   1 
ATOM   345  C  CA  . LYS A 1 47 ? -22.806 -3.726  1.762   1.00 15.40 ? ? ? ? ? ? 79  LYS A CA  1 
ATOM   346  C  C   . LYS A 1 47 ? -21.503 -2.934  1.717   1.00 13.13 ? ? ? ? ? ? 79  LYS A C   1 
ATOM   347  O  O   . LYS A 1 47 ? -21.507 -1.715  1.858   1.00 12.41 ? ? ? ? ? ? 79  LYS A O   1 
ATOM   348  C  CB  . LYS A 1 47 ? -23.816 -2.994  2.646   1.00 18.11 ? ? ? ? ? ? 79  LYS A CB  1 
ATOM   349  C  CG  . LYS A 1 47 ? -25.148 -3.697  2.778   1.00 21.23 ? ? ? ? ? ? 79  LYS A CG  1 
ATOM   350  C  CD  . LYS A 1 47 ? -26.057 -2.913  3.697   1.00 23.05 ? ? ? ? ? ? 79  LYS A CD  1 
ATOM   351  N  N   . PHE A 1 48 ? -20.389 -3.638  1.541   1.00 12.69 ? ? ? ? ? ? 80  PHE A N   1 
ATOM   352  C  CA  . PHE A 1 48 ? -19.081 -2.991  1.454   1.00 11.31 ? ? ? ? ? ? 80  PHE A CA  1 
ATOM   353  C  C   . PHE A 1 48 ? -19.152 -1.842  0.447   1.00 11.35 ? ? ? ? ? ? 80  PHE A C   1 
ATOM   354  O  O   . PHE A 1 48 ? -19.720 -2.013  -0.633  1.00 12.93 ? ? ? ? ? ? 80  PHE A O   1 
ATOM   355  C  CB  . PHE A 1 48 ? -18.014 -4.007  1.050   1.00 11.10 ? ? ? ? ? ? 80  PHE A CB  1 
ATOM   356  C  CG  . PHE A 1 48 ? -16.624 -3.574  1.387   1.00 9.96  ? ? ? ? ? ? 80  PHE A CG  1 
ATOM   357  C  CD1 . PHE A 1 48 ? -16.122 -3.752  2.680   1.00 9.17  ? ? ? ? ? ? 80  PHE A CD1 1 
ATOM   358  C  CD2 . PHE A 1 48 ? -15.821 -2.962  0.434   1.00 10.18 ? ? ? ? ? ? 80  PHE A CD2 1 
ATOM   359  C  CE1 . PHE A 1 48 ? -14.843 -3.337  3.009   1.00 9.66  ? ? ? ? ? ? 80  PHE A CE1 1 
ATOM   360  C  CE2 . PHE A 1 48 ? -14.540 -2.540  0.750   1.00 10.43 ? ? ? ? ? ? 80  PHE A CE2 1 
ATOM   361  C  CZ  . PHE A 1 48 ? -14.038 -2.725  2.037   1.00 10.04 ? ? ? ? ? ? 80  PHE A CZ  1 
ATOM   362  N  N   . PRO A 1 49 ? -18.564 -0.674  0.770   1.00 10.09 ? ? ? ? ? ? 81  PRO A N   1 
ATOM   363  C  CA  . PRO A 1 49 ? -17.626 -0.345  1.856   1.00 9.50  ? ? ? ? ? ? 81  PRO A CA  1 
ATOM   364  C  C   . PRO A 1 49 ? -18.259 0.000   3.205   1.00 9.64  ? ? ? ? ? ? 81  PRO A C   1 
ATOM   365  O  O   . PRO A 1 49 ? -17.519 0.369   4.125   1.00 9.09  ? ? ? ? ? ? 81  PRO A O   1 
ATOM   366  C  CB  . PRO A 1 49 ? -16.913 0.890   1.302   1.00 9.86  ? ? ? ? ? ? 81  PRO A CB  1 
ATOM   367  C  CG  . PRO A 1 49 ? -17.987 1.597   0.526   1.00 11.28 ? ? ? ? ? ? 81  PRO A CG  1 
ATOM   368  C  CD  . PRO A 1 49 ? -18.765 0.479   -0.133  1.00 10.81 ? ? ? ? ? ? 81  PRO A CD  1 
ATOM   369  N  N   . PHE A 1 50 ? -19.571 -0.140  3.334   1.00 10.18 ? ? ? ? ? ? 82  PHE A N   1 
ATOM   370  C  CA  . PHE A 1 50 ? -20.218 0.199   4.597   1.00 9.96  ? ? ? ? ? ? 82  PHE A CA  1 
ATOM   371  C  C   . PHE A 1 50 ? -20.266 -1.013  5.490   1.00 10.28 ? ? ? ? ? ? 82  PHE A C   1 
ATOM   372  O  O   . PHE A 1 50 ? -20.327 -2.141  5.022   1.00 10.87 ? ? ? ? ? ? 82  PHE A O   1 
ATOM   373  C  CB  . PHE A 1 50 ? -21.609 0.788   4.349   1.00 11.71 ? ? ? ? ? ? 82  PHE A CB  1 
ATOM   374  C  CG  . PHE A 1 50 ? -21.564 2.004   3.496   1.00 14.35 ? ? ? ? ? ? 82  PHE A CG  1 
ATOM   375  C  CD1 . PHE A 1 50 ? -21.153 3.214   4.029   1.00 16.12 ? ? ? ? ? ? 82  PHE A CD1 1 
ATOM   376  C  CD2 . PHE A 1 50 ? -21.844 1.932   2.142   1.00 16.90 ? ? ? ? ? ? 82  PHE A CD2 1 
ATOM   377  C  CE1 . PHE A 1 50 ? -21.063 4.343   3.234   1.00 17.74 ? ? ? ? ? ? 82  PHE A CE1 1 
ATOM   378  C  CE2 . PHE A 1 50 ? -21.759 3.069   1.344   1.00 18.24 ? ? ? ? ? ? 82  PHE A CE2 1 
ATOM   379  C  CZ  . PHE A 1 50 ? -21.363 4.266   1.887   1.00 18.05 ? ? ? ? ? ? 82  PHE A CZ  1 
ATOM   380  N  N   . CYS A 1 51 ? -20.228 -0.759  6.789   1.00 9.83  ? ? ? ? ? ? 83  CYS A N   1 
ATOM   381  C  CA  . CYS A 1 51 ? -20.310 -1.801  7.797   1.00 9.99  ? ? ? ? ? ? 83  CYS A CA  1 
ATOM   382  C  C   . CYS A 1 51 ? -21.761 -2.211  8.002   1.00 11.22 ? ? ? ? ? ? 83  CYS A C   1 
ATOM   383  O  O   . CYS A 1 51 ? -22.621 -1.352  8.187   1.00 13.05 ? ? ? ? ? ? 83  CYS A O   1 
ATOM   384  C  CB  . CYS A 1 51 ? -19.751 -1.245  9.101   1.00 9.95  ? ? ? ? ? ? 83  CYS A CB  1 
ATOM   385  S  SG  . CYS A 1 51 ? -19.911 -2.299  10.561  1.00 10.77 ? ? ? ? ? ? 83  CYS A SG  1 
ATOM   386  N  N   . ASP A 1 52 ? -22.028 -3.514  7.986   1.00 10.35 ? ? ? ? ? ? 84  ASP A N   1 
ATOM   387  C  CA  . ASP A 1 52 ? -23.376 -4.031  8.219   1.00 10.60 ? ? ? ? ? ? 84  ASP A CA  1 
ATOM   388  C  C   . ASP A 1 52 ? -23.435 -4.963  9.421   1.00 10.61 ? ? ? ? ? ? 84  ASP A C   1 
ATOM   389  O  O   . ASP A 1 52 ? -24.393 -5.716  9.571   1.00 12.53 ? ? ? ? ? ? 84  ASP A O   1 
ATOM   390  C  CB  . ASP A 1 52 ? -23.910 -4.759  6.982   1.00 11.14 ? ? ? ? ? ? 84  ASP A CB  1 
ATOM   391  C  CG  . ASP A 1 52 ? -23.158 -6.045  6.682   1.00 11.51 ? ? ? ? ? ? 84  ASP A CG  1 
ATOM   392  O  OD1 . ASP A 1 52 ? -22.141 -6.323  7.360   1.00 11.71 ? ? ? ? ? ? 84  ASP A OD1 1 
ATOM   393  O  OD2 . ASP A 1 52 ? -23.583 -6.773  5.757   1.00 12.20 ? ? ? ? ? ? 84  ASP A OD2 1 
ATOM   394  N  N   . GLY A 1 53 ? -22.401 -4.921  10.264  1.00 9.77  ? ? ? ? ? ? 85  GLY A N   1 
ATOM   395  C  CA  . GLY A 1 53 ? -22.323 -5.795  11.418  1.00 9.90  ? ? ? ? ? ? 85  GLY A CA  1 
ATOM   396  C  C   . GLY A 1 53 ? -21.673 -7.151  11.195  1.00 9.71  ? ? ? ? ? ? 85  GLY A C   1 
ATOM   397  O  O   . GLY A 1 53 ? -21.549 -7.923  12.141  1.00 10.85 ? ? ? ? ? ? 85  GLY A O   1 
ATOM   398  N  N   . ALA A 1 54 ? -21.253 -7.448  9.965   1.00 9.79  ? ? ? ? ? ? 86  ALA A N   1 
ATOM   399  C  CA  . ALA A 1 54 ? -20.613 -8.738  9.678   1.00 9.32  ? ? ? ? ? ? 86  ALA A CA  1 
ATOM   400  C  C   . ALA A 1 54 ? -19.355 -8.992  10.504  1.00 9.63  ? ? ? ? ? ? 86  ALA A C   1 
ATOM   401  O  O   . ALA A 1 54 ? -18.953 -10.141 10.681  1.00 10.88 ? ? ? ? ? ? 86  ALA A O   1 
ATOM   402  C  CB  . ALA A 1 54 ? -20.287 -8.857  8.174   1.00 9.57  ? ? ? ? ? ? 86  ALA A CB  1 
ATOM   403  N  N   . HIS A 1 55 ? -18.736 -7.923  11.006  1.00 9.10  ? ? ? ? ? ? 87  HIS A N   1 
ATOM   404  C  CA  . HIS A 1 55 ? -17.516 -8.084  11.794  1.00 9.54  ? ? ? ? ? ? 87  HIS A CA  1 
ATOM   405  C  C   . HIS A 1 55 ? -17.787 -8.913  13.054  1.00 9.74  ? ? ? ? ? ? 87  HIS A C   1 
ATOM   406  O  O   . HIS A 1 55 ? -16.884 -9.575  13.552  1.00 10.73 ? ? ? ? ? ? 87  HIS A O   1 
ATOM   407  C  CB  . HIS A 1 55 ? -16.933 -6.721  12.190  1.00 9.60  ? ? ? ? ? ? 87  HIS A CB  1 
ATOM   408  C  CG  . HIS A 1 55 ? -17.912 -5.849  12.917  1.00 8.95  ? ? ? ? ? ? 87  HIS A CG  1 
ATOM   409  N  ND1 . HIS A 1 55 ? -18.672 -4.884  12.281  1.00 9.08  ? ? ? ? ? ? 87  HIS A ND1 1 
ATOM   410  C  CD2 . HIS A 1 55 ? -18.285 -5.829  14.221  1.00 9.69  ? ? ? ? ? ? 87  HIS A CD2 1 
ATOM   411  C  CE1 . HIS A 1 55 ? -19.460 -4.301  13.173  1.00 9.06  ? ? ? ? ? ? 87  HIS A CE1 1 
ATOM   412  N  NE2 . HIS A 1 55 ? -19.241 -4.852  14.355  1.00 10.11 ? ? ? ? ? ? 87  HIS A NE2 1 
ATOM   413  N  N   . THR A 1 56 ? -19.018 -8.867  13.569  1.00 9.92  ? ? ? ? ? ? 88  THR A N   1 
ATOM   414  C  CA  . THR A 1 56 ? -19.353 -9.615  14.779  1.00 10.58 ? ? ? ? ? ? 88  THR A CA  1 
ATOM   415  C  C   . THR A 1 56 ? -19.198 -11.110 14.560  1.00 11.02 ? ? ? ? ? ? 88  THR A C   1 
ATOM   416  O  O   . THR A 1 56 ? -18.534 -11.798 15.342  1.00 11.65 ? ? ? ? ? ? 88  THR A O   1 
ATOM   417  C  CB  . THR A 1 56 ? -20.765 -9.265  15.265  1.00 11.59 ? ? ? ? ? ? 88  THR A CB  1 
ATOM   418  O  OG1 . THR A 1 56 ? -20.833 -7.847  15.453  1.00 12.73 ? ? ? ? ? ? 88  THR A OG1 1 
ATOM   419  C  CG2 . THR A 1 56 ? -21.072 -9.984  16.588  1.00 11.67 ? ? ? ? ? ? 88  THR A CG2 1 
ATOM   420  N  N   . LYS A 1 57 ? -19.781 -11.606 13.471  1.00 10.76 ? ? ? ? ? ? 89  LYS A N   1 
ATOM   421  C  CA  A LYS A 1 57 ? -19.649 -13.011 13.105  0.52 11.47 ? ? ? ? ? ? 89  LYS A CA  1 
ATOM   422  C  CA  B LYS A 1 57 ? -19.645 -13.013 13.117  0.48 11.33 ? ? ? ? ? ? 89  LYS A CA  1 
ATOM   423  C  C   . LYS A 1 57 ? -18.185 -13.352 12.851  1.00 11.67 ? ? ? ? ? ? 89  LYS A C   1 
ATOM   424  O  O   . LYS A 1 57 ? -17.692 -14.381 13.288  1.00 12.12 ? ? ? ? ? ? 89  LYS A O   1 
ATOM   425  C  CB  A LYS A 1 57 ? -20.494 -13.309 11.865  0.52 12.53 ? ? ? ? ? ? 89  LYS A CB  1 
ATOM   426  C  CB  B LYS A 1 57 ? -20.500 -13.352 11.896  0.48 12.09 ? ? ? ? ? ? 89  LYS A CB  1 
ATOM   427  C  CG  A LYS A 1 57 ? -20.267 -14.675 11.219  0.52 14.09 ? ? ? ? ? ? 89  LYS A CG  1 
ATOM   428  C  CG  B LYS A 1 57 ? -20.294 -14.763 11.351  0.48 13.31 ? ? ? ? ? ? 89  LYS A CG  1 
ATOM   429  C  CD  A LYS A 1 57 ? -21.038 -14.746 9.896   0.52 15.62 ? ? ? ? ? ? 89  LYS A CD  1 
ATOM   430  C  CD  B LYS A 1 57 ? -21.226 -15.025 10.170  0.48 14.71 ? ? ? ? ? ? 89  LYS A CD  1 
ATOM   431  C  CE  A LYS A 1 57 ? -20.807 -16.040 9.144   0.52 17.33 ? ? ? ? ? ? 89  LYS A CE  1 
ATOM   432  C  CE  B LYS A 1 57 ? -21.120 -16.453 9.672   0.48 16.82 ? ? ? ? ? ? 89  LYS A CE  1 
ATOM   433  N  NZ  A LYS A 1 57 ? -21.685 -17.134 9.647   0.52 18.40 ? ? ? ? ? ? 89  LYS A NZ  1 
ATOM   434  N  NZ  B LYS A 1 57 ? -19.845 -16.711 8.956   0.48 18.18 ? ? ? ? ? ? 89  LYS A NZ  1 
ATOM   435  N  N   . HIS A 1 58 ? -17.487 -12.470 12.145  1.00 11.00 ? ? ? ? ? ? 90  HIS A N   1 
ATOM   436  C  CA  . HIS A 1 58 ? -16.087 -12.731 11.858  1.00 10.21 ? ? ? ? ? ? 90  HIS A CA  1 
ATOM   437  C  C   . HIS A 1 58 ? -15.264 -12.873 13.143  1.00 10.07 ? ? ? ? ? ? 90  HIS A C   1 
ATOM   438  O  O   . HIS A 1 58 ? -14.469 -13.805 13.296  1.00 10.59 ? ? ? ? ? ? 90  HIS A O   1 
ATOM   439  C  CB  . HIS A 1 58 ? -15.497 -11.632 10.982  1.00 10.79 ? ? ? ? ? ? 90  HIS A CB  1 
ATOM   440  C  CG  . HIS A 1 58 ? -14.003 -11.634 10.967  1.00 11.17 ? ? ? ? ? ? 90  HIS A CG  1 
ATOM   441  N  ND1 . HIS A 1 58 ? -13.266 -12.512 10.197  1.00 11.87 ? ? ? ? ? ? 90  HIS A ND1 1 
ATOM   442  C  CD2 . HIS A 1 58 ? -13.106 -10.893 11.661  1.00 11.49 ? ? ? ? ? ? 90  HIS A CD2 1 
ATOM   443  C  CE1 . HIS A 1 58 ? -11.979 -12.300 10.407  1.00 11.44 ? ? ? ? ? ? 90  HIS A CE1 1 
ATOM   444  N  NE2 . HIS A 1 58 ? -11.855 -11.324 11.293  1.00 11.49 ? ? ? ? ? ? 90  HIS A NE2 1 
ATOM   445  N  N   . ASN A 1 59 ? -15.453 -11.936 14.064  1.00 9.99  ? ? ? ? ? ? 91  ASN A N   1 
ATOM   446  C  CA  . ASN A 1 59 ? -14.702 -11.963 15.308  1.00 9.19  ? ? ? ? ? ? 91  ASN A CA  1 
ATOM   447  C  C   . ASN A 1 59 ? -15.024 -13.198 16.130  1.00 10.33 ? ? ? ? ? ? 91  ASN A C   1 
ATOM   448  O  O   . ASN A 1 59 ? -14.134 -13.785 16.739  1.00 11.25 ? ? ? ? ? ? 91  ASN A O   1 
ATOM   449  C  CB  . ASN A 1 59 ? -14.961 -10.705 16.142  1.00 9.21  ? ? ? ? ? ? 91  ASN A CB  1 
ATOM   450  C  CG  . ASN A 1 59 ? -14.323 -9.448  15.533  1.00 8.80  ? ? ? ? ? ? 91  ASN A CG  1 
ATOM   451  O  OD1 . ASN A 1 59 ? -13.358 -9.521  14.752  1.00 9.43  ? ? ? ? ? ? 91  ASN A OD1 1 
ATOM   452  N  ND2 . ASN A 1 59 ? -14.845 -8.282  15.916  1.00 9.15  ? ? ? ? ? ? 91  ASN A ND2 1 
ATOM   453  N  N   . GLU A 1 60 ? -16.299 -13.587 16.146  1.00 11.06 ? ? ? ? ? ? 92  GLU A N   1 
ATOM   454  C  CA  . GLU A 1 60 ? -16.712 -14.745 16.924  1.00 12.78 ? ? ? ? ? ? 92  GLU A CA  1 
ATOM   455  C  C   . GLU A 1 60 ? -16.128 -16.029 16.326  1.00 13.37 ? ? ? ? ? ? 92  GLU A C   1 
ATOM   456  O  O   . GLU A 1 60 ? -15.674 -16.910 17.051  1.00 14.58 ? ? ? ? ? ? 92  GLU A O   1 
ATOM   457  C  CB  . GLU A 1 60 ? -18.235 -14.809 17.003  1.00 14.64 ? ? ? ? ? ? 92  GLU A CB  1 
ATOM   458  C  CG  . GLU A 1 60 ? -18.772 -15.841 17.977  1.00 17.21 ? ? ? ? ? ? 92  GLU A CG  1 
ATOM   459  C  CD  . GLU A 1 60 ? -18.798 -17.251 17.414  1.00 19.90 ? ? ? ? ? ? 92  GLU A CD  1 
ATOM   460  O  OE1 . GLU A 1 60 ? -18.913 -17.411 16.180  1.00 20.37 ? ? ? ? ? ? 92  GLU A OE1 1 
ATOM   461  O  OE2 . GLU A 1 60 ? -18.703 -18.204 18.214  1.00 22.54 ? ? ? ? ? ? 92  GLU A OE2 1 
ATOM   462  N  N   . GLU A 1 61 ? -16.132 -16.126 14.998  1.00 13.78 ? ? ? ? ? ? 93  GLU A N   1 
ATOM   463  C  CA  . GLU A 1 61 ? -15.675 -17.346 14.334  1.00 16.11 ? ? ? ? ? ? 93  GLU A CA  1 
ATOM   464  C  C   . GLU A 1 61 ? -14.164 -17.509 14.352  1.00 15.53 ? ? ? ? ? ? 93  GLU A C   1 
ATOM   465  O  O   . GLU A 1 61 ? -13.668 -18.635 14.407  1.00 17.97 ? ? ? ? ? ? 93  GLU A O   1 
ATOM   466  C  CB  . GLU A 1 61 ? -16.181 -17.404 12.884  1.00 18.26 ? ? ? ? ? ? 93  GLU A CB  1 
ATOM   467  C  CG  . GLU A 1 61 ? -17.696 -17.438 12.775  1.00 20.92 ? ? ? ? ? ? 93  GLU A CG  1 
ATOM   468  C  CD  . GLU A 1 61 ? -18.206 -17.651 11.363  1.00 23.43 ? ? ? ? ? ? 93  GLU A CD  1 
ATOM   469  O  OE1 . GLU A 1 61 ? -17.558 -17.174 10.388  1.00 23.01 ? ? ? ? ? ? 93  GLU A OE1 1 
ATOM   470  O  OE2 . GLU A 1 61 ? -19.274 -18.297 11.244  1.00 25.04 ? ? ? ? ? ? 93  GLU A OE2 1 
ATOM   471  N  N   . THR A 1 62 ? -13.441 -16.392 14.297  1.00 13.19 ? ? ? ? ? ? 94  THR A N   1 
ATOM   472  C  CA  . THR A 1 62 ? -11.986 -16.423 14.160  1.00 13.71 ? ? ? ? ? ? 94  THR A CA  1 
ATOM   473  C  C   . THR A 1 62 ? -11.213 -16.037 15.420  1.00 13.92 ? ? ? ? ? ? 94  THR A C   1 
ATOM   474  O  O   . THR A 1 62 ? -9.989  -16.210 15.470  1.00 15.09 ? ? ? ? ? ? 94  THR A O   1 
ATOM   475  C  CB  . THR A 1 62 ? -11.516 -15.491 13.028  1.00 14.00 ? ? ? ? ? ? 94  THR A CB  1 
ATOM   476  O  OG1 . THR A 1 62 ? -11.735 -14.130 13.416  1.00 13.01 ? ? ? ? ? ? 94  THR A OG1 1 
ATOM   477  C  CG2 . THR A 1 62 ? -12.259 -15.806 11.719  1.00 14.77 ? ? ? ? ? ? 94  THR A CG2 1 
ATOM   478  N  N   . GLY A 1 63 ? -11.907 -15.503 16.424  1.00 13.08 ? ? ? ? ? ? 95  GLY A N   1 
ATOM   479  C  CA  . GLY A 1 63 ? -11.239 -14.954 17.589  1.00 13.15 ? ? ? ? ? ? 95  GLY A CA  1 
ATOM   480  C  C   . GLY A 1 63 ? -10.636 -13.566 17.389  1.00 12.32 ? ? ? ? ? ? 95  GLY A C   1 
ATOM   481  O  O   . GLY A 1 63 ? -9.926  -13.066 18.249  1.00 13.68 ? ? ? ? ? ? 95  GLY A O   1 
ATOM   482  N  N   . ASP A 1 64 ? -10.920 -12.935 16.257  1.00 10.90 ? ? ? ? ? ? 96  ASP A N   1 
ATOM   483  C  CA  . ASP A 1 64 ? -10.381 -11.619 15.929  1.00 9.56  ? ? ? ? ? ? 96  ASP A CA  1 
ATOM   484  C  C   . ASP A 1 64 ? -11.079 -10.501 16.726  1.00 9.82  ? ? ? ? ? ? 96  ASP A C   1 
ATOM   485  O  O   . ASP A 1 64 ? -12.035 -10.741 17.502  1.00 10.55 ? ? ? ? ? ? 96  ASP A O   1 
ATOM   486  C  CB  . ASP A 1 64 ? -10.549 -11.394 14.428  1.00 9.43  ? ? ? ? ? ? 96  ASP A CB  1 
ATOM   487  C  CG  . ASP A 1 64 ? -9.485  -10.477 13.820  1.00 9.79  ? ? ? ? ? ? 96  ASP A CG  1 
ATOM   488  O  OD1 . ASP A 1 64 ? -8.656  -9.868  14.539  1.00 10.50 ? ? ? ? ? ? 96  ASP A OD1 1 
ATOM   489  O  OD2 . ASP A 1 64 ? -9.489  -10.379 12.574  1.00 10.33 ? ? ? ? ? ? 96  ASP A OD2 1 
ATOM   490  N  N   . ASN A 1 65 ? -10.592 -9.278  16.534  1.00 9.36  ? ? ? ? ? ? 97  ASN A N   1 
ATOM   491  C  CA  . ASN A 1 65 ? -11.073 -8.120  17.284  1.00 8.91  ? ? ? ? ? ? 97  ASN A CA  1 
ATOM   492  C  C   . ASN A 1 65 ? -11.215 -6.889  16.398  1.00 8.56  ? ? ? ? ? ? 97  ASN A C   1 
ATOM   493  O  O   . ASN A 1 65 ? -10.928 -5.772  16.835  1.00 9.79  ? ? ? ? ? ? 97  ASN A O   1 
ATOM   494  C  CB  . ASN A 1 65 ? -10.138 -7.814  18.467  1.00 8.90  ? ? ? ? ? ? 97  ASN A CB  1 
ATOM   495  C  CG  . ASN A 1 65 ? -8.774  -7.341  18.024  1.00 8.97  ? ? ? ? ? ? 97  ASN A CG  1 
ATOM   496  O  OD1 . ASN A 1 65 ? -8.317  -7.655  16.906  1.00 9.93  ? ? ? ? ? ? 97  ASN A OD1 1 
ATOM   497  N  ND2 . ASN A 1 65 ? -8.110  -6.573  18.875  1.00 10.02 ? ? ? ? ? ? 97  ASN A ND2 1 
ATOM   498  N  N   . VAL A 1 66 ? -11.627 -7.086  15.145  1.00 9.12  ? ? ? ? ? ? 98  VAL A N   1 
ATOM   499  C  CA  . VAL A 1 66 ? -11.704 -5.949  14.230  1.00 9.51  ? ? ? ? ? ? 98  VAL A CA  1 
ATOM   500  C  C   . VAL A 1 66 ? -13.076 -5.267  14.284  1.00 8.81  ? ? ? ? ? ? 98  VAL A C   1 
ATOM   501  O  O   . VAL A 1 66 ? -14.094 -5.890  14.611  1.00 10.20 ? ? ? ? ? ? 98  VAL A O   1 
ATOM   502  C  CB  . VAL A 1 66 ? -11.345 -6.335  12.768  1.00 9.81  ? ? ? ? ? ? 98  VAL A CB  1 
ATOM   503  C  CG1 . VAL A 1 66 ? -9.892  -6.731  12.670  1.00 10.58 ? ? ? ? ? ? 98  VAL A CG1 1 
ATOM   504  C  CG2 . VAL A 1 66 ? -12.251 -7.438  12.257  1.00 10.78 ? ? ? ? ? ? 98  VAL A CG2 1 
ATOM   505  N  N   . GLY A 1 67 ? -13.097 -3.980  13.958  1.00 8.59  ? ? ? ? ? ? 99  GLY A N   1 
ATOM   506  C  CA  . GLY A 1 67 ? -14.339 -3.239  13.927  1.00 9.04  ? ? ? ? ? ? 99  GLY A CA  1 
ATOM   507  C  C   . GLY A 1 67 ? -14.238 -2.100  12.940  1.00 8.12  ? ? ? ? ? ? 99  GLY A C   1 
ATOM   508  O  O   . GLY A 1 67 ? -13.190 -1.900  12.311  1.00 8.43  ? ? ? ? ? ? 99  GLY A O   1 
ATOM   509  N  N   . PRO A 1 68 ? -15.318 -1.332  12.806  1.00 8.00  ? ? ? ? ? ? 100 PRO A N   1 
ATOM   510  C  CA  . PRO A 1 68 ? -15.421 -0.337  11.742  1.00 8.82  ? ? ? ? ? ? 100 PRO A CA  1 
ATOM   511  C  C   . PRO A 1 68 ? -14.746 0.986   12.059  1.00 8.27  ? ? ? ? ? ? 100 PRO A C   1 
ATOM   512  O  O   . PRO A 1 68 ? -14.262 1.245   13.182  1.00 8.31  ? ? ? ? ? ? 100 PRO A O   1 
ATOM   513  C  CB  . PRO A 1 68 ? -16.935 -0.145  11.600  1.00 9.21  ? ? ? ? ? ? 100 PRO A CB  1 
ATOM   514  C  CG  . PRO A 1 68 ? -17.466 -0.417  12.982  1.00 9.20  ? ? ? ? ? ? 100 PRO A CG  1 
ATOM   515  C  CD  . PRO A 1 68 ? -16.611 -1.570  13.467  1.00 8.20  ? ? ? ? ? ? 100 PRO A CD  1 
ATOM   516  N  N   . LEU A 1 69 ? -14.722 1.817   11.023  1.00 9.25  ? ? ? ? ? ? 101 LEU A N   1 
ATOM   517  C  CA  . LEU A 1 69 ? -14.260 3.181   11.065  1.00 9.38  ? ? ? ? ? ? 101 LEU A CA  1 
ATOM   518  C  C   . LEU A 1 69 ? -15.495 4.056   10.936  1.00 9.37  ? ? ? ? ? ? 101 LEU A C   1 
ATOM   519  O  O   . LEU A 1 69 ? -16.229 3.956   9.949   1.00 9.87  ? ? ? ? ? ? 101 LEU A O   1 
ATOM   520  C  CB  . LEU A 1 69 ? -13.332 3.427   9.875   1.00 9.60  ? ? ? ? ? ? 101 LEU A CB  1 
ATOM   521  C  CG  . LEU A 1 69 ? -12.926 4.878   9.640   1.00 11.01 ? ? ? ? ? ? 101 LEU A CG  1 
ATOM   522  C  CD1 . LEU A 1 69 ? -11.960 5.349   10.721  1.00 12.32 ? ? ? ? ? ? 101 LEU A CD1 1 
ATOM   523  C  CD2 . LEU A 1 69 ? -12.300 5.007   8.273   1.00 12.24 ? ? ? ? ? ? 101 LEU A CD2 1 
ATOM   524  N  N   . ILE A 1 70 ? -15.723 4.918   11.918  1.00 9.61  ? ? ? ? ? ? 102 ILE A N   1 
ATOM   525  C  CA  . ILE A 1 70 ? -16.876 5.795   11.901  1.00 10.38 ? ? ? ? ? ? 102 ILE A CA  1 
ATOM   526  C  C   . ILE A 1 70 ? -16.422 7.212   11.579  1.00 10.70 ? ? ? ? ? ? 102 ILE A C   1 
ATOM   527  O  O   . ILE A 1 70 ? -15.516 7.744   12.232  1.00 11.87 ? ? ? ? ? ? 102 ILE A O   1 
ATOM   528  C  CB  . ILE A 1 70 ? -17.580 5.782   13.280  1.00 11.03 ? ? ? ? ? ? 102 ILE A CB  1 
ATOM   529  C  CG1 . ILE A 1 70 ? -18.105 4.365   13.587  1.00 12.29 ? ? ? ? ? ? 102 ILE A CG1 1 
ATOM   530  C  CG2 . ILE A 1 70 ? -18.675 6.852   13.347  1.00 12.43 ? ? ? ? ? ? 102 ILE A CG2 1 
ATOM   531  C  CD1 . ILE A 1 70 ? -18.543 4.139   15.020  1.00 13.80 ? ? ? ? ? ? 102 ILE A CD1 1 
ATOM   532  N  N   . ILE A 1 71 ? -17.050 7.832   10.578  1.00 11.56 ? ? ? ? ? ? 103 ILE A N   1 
ATOM   533  C  CA  . ILE A 1 71 ? -16.721 9.195   10.189  1.00 13.08 ? ? ? ? ? ? 103 ILE A CA  1 
ATOM   534  C  C   . ILE A 1 71 ? -17.989 10.012  10.350  1.00 14.21 ? ? ? ? ? ? 103 ILE A C   1 
ATOM   535  O  O   . ILE A 1 71 ? -19.027 9.672   9.795   1.00 14.44 ? ? ? ? ? ? 103 ILE A O   1 
ATOM   536  C  CB  . ILE A 1 71 ? -16.243 9.262   8.726   1.00 14.78 ? ? ? ? ? ? 103 ILE A CB  1 
ATOM   537  C  CG1 . ILE A 1 71 ? -14.994 8.402   8.534   1.00 15.48 ? ? ? ? ? ? 103 ILE A CG1 1 
ATOM   538  C  CG2 . ILE A 1 71 ? -15.984 10.705  8.293   1.00 16.34 ? ? ? ? ? ? 103 ILE A CG2 1 
ATOM   539  C  CD1 . ILE A 1 71 ? -13.785 8.874   9.317   1.00 15.99 ? ? ? ? ? ? 103 ILE A CD1 1 
ATOM   540  N  N   . LYS A 1 72 ? -17.910 11.063  11.148  1.00 14.39 ? ? ? ? ? ? 104 LYS A N   1 
ATOM   541  C  CA  . LYS A 1 72 ? -19.073 11.890  11.427  1.00 16.37 ? ? ? ? ? ? 104 LYS A CA  1 
ATOM   542  C  C   . LYS A 1 72 ? -18.798 13.326  11.043  1.00 17.20 ? ? ? ? ? ? 104 LYS A C   1 
ATOM   543  O  O   . LYS A 1 72 ? -17.637 13.740  10.908  1.00 18.01 ? ? ? ? ? ? 104 LYS A O   1 
ATOM   544  C  CB  . LYS A 1 72 ? -19.409 11.854  12.916  1.00 17.81 ? ? ? ? ? ? 104 LYS A CB  1 
ATOM   545  C  CG  . LYS A 1 72 ? -19.893 10.524  13.432  1.00 20.21 ? ? ? ? ? ? 104 LYS A CG  1 
ATOM   546  C  CD  . LYS A 1 72 ? -19.938 10.528  14.954  1.00 22.31 ? ? ? ? ? ? 104 LYS A CD  1 
ATOM   547  C  CE  . LYS A 1 72 ? -18.547 10.760  15.547  1.00 24.23 ? ? ? ? ? ? 104 LYS A CE  1 
ATOM   548  N  NZ  . LYS A 1 72 ? -18.559 10.823  17.040  1.00 25.88 ? ? ? ? ? ? 104 LYS A NZ  1 
ATOM   549  N  N   . LYS A 1 73 ? -19.872 14.088  10.889  1.00 17.89 ? ? ? ? ? ? 105 LYS A N   1 
ATOM   550  C  CA  . LYS A 1 73 ? -19.754 15.533  10.824  1.00 19.62 ? ? ? ? ? ? 105 LYS A CA  1 
ATOM   551  C  C   . LYS A 1 73 ? -20.259 16.120  12.127  1.00 19.57 ? ? ? ? ? ? 105 LYS A C   1 
ATOM   552  O  O   . LYS A 1 73 ? -21.289 15.687  12.650  1.00 19.90 ? ? ? ? ? ? 105 LYS A O   1 
ATOM   553  C  CB  . LYS A 1 73 ? -20.587 16.088  9.683   1.00 21.89 ? ? ? ? ? ? 105 LYS A CB  1 
ATOM   554  C  CG  . LYS A 1 73 ? -20.190 15.572  8.323   1.00 24.00 ? ? ? ? ? ? 105 LYS A CG  1 
ATOM   555  C  CD  . LYS A 1 73 ? -21.042 16.230  7.256   1.00 26.69 ? ? ? ? ? ? 105 LYS A CD  1 
ATOM   556  C  CE  . LYS A 1 73 ? -20.330 16.238  5.920   1.00 28.44 ? ? ? ? ? ? 105 LYS A CE  1 
ATOM   557  N  NZ  . LYS A 1 73 ? -21.103 16.924  4.842   1.00 30.18 ? ? ? ? ? ? 105 LYS A NZ  1 
ATOM   558  N  N   . LYS A 1 74 ? -19.539 17.103  12.652  1.00 19.80 ? ? ? ? ? ? 106 LYS A N   1 
ATOM   559  C  CA  . LYS A 1 74 ? -20.022 17.866  13.797  1.00 20.20 ? ? ? ? ? ? 106 LYS A CA  1 
ATOM   560  C  C   . LYS A 1 74 ? -21.305 18.609  13.424  1.00 19.62 ? ? ? ? ? ? 106 LYS A C   1 
ATOM   561  O  O   . LYS A 1 74 ? -22.236 18.712  14.230  1.00 20.11 ? ? ? ? ? ? 106 LYS A O   1 
ATOM   562  C  CB  . LYS A 1 74 ? -18.958 18.868  14.265  1.00 21.49 ? ? ? ? ? ? 106 LYS A CB  1 
ATOM   563  C  CG  . LYS A 1 74 ? -17.636 18.224  14.696  1.00 23.31 ? ? ? ? ? ? 106 LYS A CG  1 
ATOM   564  C  CD  . LYS A 1 74 ? -16.670 19.254  15.268  1.00 25.30 ? ? ? ? ? ? 106 LYS A CD  1 
ATOM   565  C  CE  . LYS A 1 74 ? -15.362 18.607  15.717  1.00 27.33 ? ? ? ? ? ? 106 LYS A CE  1 
ATOM   566  N  NZ  . LYS A 1 74 ? -15.519 17.743  16.926  1.00 28.86 ? ? ? ? ? ? 106 LYS A NZ  1 
ATOM   567  N  N   . GLU A 1 75 ? -21.333 19.131  12.200  1.00 19.17 ? ? ? ? ? ? 107 GLU A N   1 
ATOM   568  C  CA  . GLU A 1 75 ? -22.488 19.833  11.644  1.00 18.74 ? ? ? ? ? ? 107 GLU A CA  1 
ATOM   569  C  C   . GLU A 1 75 ? -22.690 19.428  10.193  1.00 20.00 ? ? ? ? ? ? 107 GLU A C   1 
ATOM   570  O  O   . GLU A 1 75 ? -21.720 19.285  9.450   1.00 19.79 ? ? ? ? ? ? 107 GLU A O   1 
ATOM   571  C  CB  . GLU A 1 75 ? -22.272 21.349  11.681  1.00 18.59 ? ? ? ? ? ? 107 GLU A CB  1 
ATOM   572  C  CG  . GLU A 1 75 ? -22.149 21.945  13.063  1.00 18.26 ? ? ? ? ? ? 107 GLU A CG  1 
ATOM   573  C  CD  . GLU A 1 75 ? -23.479 21.984  13.820  1.00 18.88 ? ? ? ? ? ? 107 GLU A CD  1 
ATOM   574  O  OE1 . GLU A 1 75 ? -24.534 21.596  13.254  1.00 17.60 ? ? ? ? ? ? 107 GLU A OE1 1 
ATOM   575  O  OE2 . GLU A 1 75 ? -23.463 22.404  14.999  1.00 20.47 ? ? ? ? ? ? 107 GLU A OE2 1 
ATOM   576  N  N   . THR A 1 76 ? -23.943 19.263  9.779   1.00 21.14 ? ? ? ? ? ? 108 THR A N   1 
ATOM   577  C  CA  . THR A 1 76 ? -24.221 18.929  8.383   1.00 24.29 ? ? ? ? ? ? 108 THR A CA  1 
ATOM   578  C  C   . THR A 1 76 ? -23.806 20.060  7.443   1.00 26.98 ? ? ? ? ? ? 108 THR A C   1 
ATOM   579  O  O   . THR A 1 76 ? -23.706 21.223  7.844   1.00 27.90 ? ? ? ? ? ? 108 THR A O   1 
ATOM   580  C  CB  . THR A 1 76 ? -25.703 18.603  8.153   1.00 24.75 ? ? ? ? ? ? 108 THR A CB  1 
ATOM   581  O  OG1 . THR A 1 76 ? -26.508 19.675  8.660   1.00 25.77 ? ? ? ? ? ? 108 THR A OG1 1 
ATOM   582  C  CG2 . THR A 1 76 ? -26.078 17.300  8.854   1.00 24.60 ? ? ? ? ? ? 108 THR A CG2 1 
ATOM   583  O  OXT . THR A 1 76 ? -23.552 19.822  6.258   1.00 28.53 ? ? ? ? ? ? 108 THR A OXT 1 
ATOM   584  N  N   . LYS B 1 10 ? -11.061 -20.579 9.956   1.00 33.02 ? ? ? ? ? ? 42  LYS B N   1 
ATOM   585  C  CA  . LYS B 1 10 ? -11.098 -19.245 9.370   1.00 31.82 ? ? ? ? ? ? 42  LYS B CA  1 
ATOM   586  C  C   . LYS B 1 10 ? -10.065 -18.345 10.044  1.00 29.31 ? ? ? ? ? ? 42  LYS B C   1 
ATOM   587  O  O   . LYS B 1 10 ? -9.972  -18.285 11.275  1.00 29.75 ? ? ? ? ? ? 42  LYS B O   1 
ATOM   588  C  CB  . LYS B 1 10 ? -12.501 -18.653 9.480   1.00 32.54 ? ? ? ? ? ? 42  LYS B CB  1 
ATOM   589  C  CG  . LYS B 1 10 ? -13.558 -19.400 8.681   1.00 33.40 ? ? ? ? ? ? 42  LYS B CG  1 
ATOM   590  C  CD  . LYS B 1 10 ? -14.945 -19.072 9.190   1.00 33.71 ? ? ? ? ? ? 42  LYS B CD  1 
ATOM   591  N  N   . ALA B 1 11 ? -9.293  -17.645 9.223   1.00 25.97 ? ? ? ? ? ? 43  ALA B N   1 
ATOM   592  C  CA  . ALA B 1 11 ? -8.130  -16.915 9.700   1.00 22.75 ? ? ? ? ? ? 43  ALA B CA  1 
ATOM   593  C  C   . ALA B 1 11 ? -8.517  -15.540 10.224  1.00 18.96 ? ? ? ? ? ? 43  ALA B C   1 
ATOM   594  O  O   . ALA B 1 11 ? -9.442  -14.908 9.710   1.00 18.66 ? ? ? ? ? ? 43  ALA B O   1 
ATOM   595  C  CB  . ALA B 1 11 ? -7.108  -16.780 8.578   1.00 22.99 ? ? ? ? ? ? 43  ALA B CB  1 
ATOM   596  N  N   . MET B 1 12 ? -7.804  -15.068 11.241  1.00 16.91 ? ? ? ? ? ? 44  MET B N   1 
ATOM   597  C  CA  . MET B 1 12 ? -7.963  -13.686 11.665  1.00 15.16 ? ? ? ? ? ? 44  MET B CA  1 
ATOM   598  C  C   . MET B 1 12 ? -7.470  -12.749 10.564  1.00 13.72 ? ? ? ? ? ? 44  MET B C   1 
ATOM   599  O  O   . MET B 1 12 ? -6.628  -13.112 9.729   1.00 16.40 ? ? ? ? ? ? 44  MET B O   1 
ATOM   600  C  CB  . MET B 1 12 ? -7.182  -13.403 12.950  1.00 15.89 ? ? ? ? ? ? 44  MET B CB  1 
ATOM   601  C  CG  . MET B 1 12 ? -7.696  -14.147 14.176  1.00 16.61 ? ? ? ? ? ? 44  MET B CG  1 
ATOM   602  S  SD  . MET B 1 12 ? -7.077  -13.463 15.721  1.00 17.50 ? ? ? ? ? ? 44  MET B SD  1 
ATOM   603  C  CE  . MET B 1 12 ? -5.317  -13.560 15.474  1.00 19.48 ? ? ? ? ? ? 44  MET B CE  1 
ATOM   604  N  N   . ILE B 1 13 ? -8.012  -11.539 10.583  1.00 11.50 ? ? ? ? ? ? 45  ILE B N   1 
ATOM   605  C  CA  . ILE B 1 13 ? -7.593  -10.459 9.712   1.00 11.00 ? ? ? ? ? ? 45  ILE B CA  1 
ATOM   606  C  C   . ILE B 1 13 ? -6.520  -9.618  10.397  1.00 11.45 ? ? ? ? ? ? 45  ILE B C   1 
ATOM   607  O  O   . ILE B 1 13 ? -5.468  -9.321  9.814   1.00 12.44 ? ? ? ? ? ? 45  ILE B O   1 
ATOM   608  C  CB  . ILE B 1 13 ? -8.807  -9.583  9.355   1.00 12.04 ? ? ? ? ? ? 45  ILE B CB  1 
ATOM   609  C  CG1 . ILE B 1 13 ? -9.692  -10.327 8.351   1.00 12.45 ? ? ? ? ? ? 45  ILE B CG1 1 
ATOM   610  C  CG2 . ILE B 1 13 ? -8.357  -8.218  8.833   1.00 12.72 ? ? ? ? ? ? 45  ILE B CG2 1 
ATOM   611  C  CD1 . ILE B 1 13 ? -11.018 -9.644  8.122   1.00 12.84 ? ? ? ? ? ? 45  ILE B CD1 1 
ATOM   612  N  N   . ASN B 1 14 ? -6.787  -9.239  11.644  1.00 11.00 ? ? ? ? ? ? 46  ASN B N   1 
ATOM   613  C  CA  . ASN B 1 14 ? -5.832  -8.471  12.413  1.00 10.78 ? ? ? ? ? ? 46  ASN B CA  1 
ATOM   614  C  C   . ASN B 1 14 ? -4.963  -9.448  13.182  1.00 11.95 ? ? ? ? ? ? 46  ASN B C   1 
ATOM   615  O  O   . ASN B 1 14 ? -5.457  -10.252 13.974  1.00 11.87 ? ? ? ? ? ? 46  ASN B O   1 
ATOM   616  C  CB  . ASN B 1 14 ? -6.563  -7.548  13.379  1.00 9.70  ? ? ? ? ? ? 46  ASN B CB  1 
ATOM   617  C  CG  . ASN B 1 14 ? -5.624  -6.805  14.308  1.00 10.61 ? ? ? ? ? ? 46  ASN B CG  1 
ATOM   618  O  OD1 . ASN B 1 14 ? -4.462  -6.564  13.980  1.00 11.46 ? ? ? ? ? ? 46  ASN B OD1 1 
ATOM   619  N  ND2 . ASN B 1 14 ? -6.129  -6.450  15.493  1.00 10.24 ? ? ? ? ? ? 46  ASN B ND2 1 
ATOM   620  N  N   . LEU B 1 15 ? -3.662  -9.393  12.938  1.00 13.52 ? ? ? ? ? ? 47  LEU B N   1 
ATOM   621  C  CA  . LEU B 1 15 ? -2.748  -10.327 13.576  1.00 15.68 ? ? ? ? ? ? 47  LEU B CA  1 
ATOM   622  C  C   . LEU B 1 15 ? -2.175  -9.801  14.890  1.00 16.60 ? ? ? ? ? ? 47  LEU B C   1 
ATOM   623  O  O   . LEU B 1 15 ? -1.969  -10.578 15.827  1.00 18.10 ? ? ? ? ? ? 47  LEU B O   1 
ATOM   624  C  CB  . LEU B 1 15 ? -1.600  -10.682 12.618  1.00 17.66 ? ? ? ? ? ? 47  LEU B CB  1 
ATOM   625  C  CG  . LEU B 1 15 ? -2.051  -11.288 11.289  1.00 19.96 ? ? ? ? ? ? 47  LEU B CG  1 
ATOM   626  C  CD1 . LEU B 1 15 ? -0.864  -11.553 10.366  1.00 20.92 ? ? ? ? ? ? 47  LEU B CD1 1 
ATOM   627  C  CD2 . LEU B 1 15 ? -2.830  -12.564 11.555  1.00 21.73 ? ? ? ? ? ? 47  LEU B CD2 1 
ATOM   628  N  N   . HIS B 1 16 ? -1.923  -8.494  14.970  1.00 16.26 ? ? ? ? ? ? 48  HIS B N   1 
ATOM   629  C  CA  . HIS B 1 16 ? -1.092  -7.954  16.052  1.00 17.20 ? ? ? ? ? ? 48  HIS B CA  1 
ATOM   630  C  C   . HIS B 1 16 ? -1.564  -6.659  16.700  1.00 16.06 ? ? ? ? ? ? 48  HIS B C   1 
ATOM   631  O  O   . HIS B 1 16 ? -0.998  -6.251  17.711  1.00 17.10 ? ? ? ? ? ? 48  HIS B O   1 
ATOM   632  C  CB  . HIS B 1 16 ? 0.331   -7.712  15.536  1.00 19.86 ? ? ? ? ? ? 48  HIS B CB  1 
ATOM   633  C  CG  . HIS B 1 16 ? 0.976   -8.926  14.944  1.00 23.42 ? ? ? ? ? ? 48  HIS B CG  1 
ATOM   634  N  ND1 . HIS B 1 16 ? 1.493   -8.946  13.666  1.00 25.04 ? ? ? ? ? ? 48  HIS B ND1 1 
ATOM   635  C  CD2 . HIS B 1 16 ? 1.196   -10.160 15.458  1.00 24.75 ? ? ? ? ? ? 48  HIS B CD2 1 
ATOM   636  C  CE1 . HIS B 1 16 ? 2.002   -10.139 13.417  1.00 25.25 ? ? ? ? ? ? 48  HIS B CE1 1 
ATOM   637  N  NE2 . HIS B 1 16 ? 1.830   -10.896 14.486  1.00 25.48 ? ? ? ? ? ? 48  HIS B NE2 1 
ATOM   638  N  N   . ILE B 1 17 ? -2.555  -5.986  16.118  1.00 13.91 ? ? ? ? ? ? 49  ILE B N   1 
ATOM   639  C  CA  . ILE B 1 17 ? -2.895  -4.641  16.583  1.00 13.39 ? ? ? ? ? ? 49  ILE B CA  1 
ATOM   640  C  C   . ILE B 1 17 ? -3.836  -4.638  17.785  1.00 12.93 ? ? ? ? ? ? 49  ILE B C   1 
ATOM   641  O  O   . ILE B 1 17 ? -4.910  -5.243  17.741  1.00 11.70 ? ? ? ? ? ? 49  ILE B O   1 
ATOM   642  C  CB  . ILE B 1 17 ? -3.498  -3.799  15.448  1.00 13.88 ? ? ? ? ? ? 49  ILE B CB  1 
ATOM   643  C  CG1 . ILE B 1 17 ? -2.446  -3.615  14.352  1.00 14.23 ? ? ? ? ? ? 49  ILE B CG1 1 
ATOM   644  C  CG2 . ILE B 1 17 ? -3.950  -2.448  15.973  1.00 13.93 ? ? ? ? ? ? 49  ILE B CG2 1 
ATOM   645  C  CD1 . ILE B 1 17 ? -2.992  -3.057  13.057  1.00 14.77 ? ? ? ? ? ? 49  ILE B CD1 1 
ATOM   646  N  N   . GLN B 1 18 ? -3.398  -3.981  18.861  1.00 13.87 ? ? ? ? ? ? 50  GLN B N   1 
ATOM   647  C  CA  . GLN B 1 18 ? -4.224  -3.727  20.049  1.00 14.62 ? ? ? ? ? ? 50  GLN B CA  1 
ATOM   648  C  C   . GLN B 1 18 ? -5.109  -4.909  20.459  1.00 12.47 ? ? ? ? ? ? 50  GLN B C   1 
ATOM   649  O  O   . GLN B 1 18 ? -6.335  -4.803  20.571  1.00 11.27 ? ? ? ? ? ? 50  GLN B O   1 
ATOM   650  C  CB  . GLN B 1 18 ? -5.055  -2.465  19.843  1.00 17.85 ? ? ? ? ? ? 50  GLN B CB  1 
ATOM   651  C  CG  . GLN B 1 18 ? -4.172  -1.254  19.563  1.00 22.10 ? ? ? ? ? ? 50  GLN B CG  1 
ATOM   652  C  CD  . GLN B 1 18 ? -4.903  -0.104  18.896  1.00 25.75 ? ? ? ? ? ? 50  GLN B CD  1 
ATOM   653  O  OE1 . GLN B 1 18 ? -6.131  -0.028  18.913  1.00 27.53 ? ? ? ? ? ? 50  GLN B OE1 1 
ATOM   654  N  NE2 . GLN B 1 18 ? -4.139  0.798   18.291  1.00 27.73 ? ? ? ? ? ? 50  GLN B NE2 1 
ATOM   655  N  N   . LYS B 1 19 ? -4.462  -6.035  20.710  1.00 11.73 ? ? ? ? ? ? 51  LYS B N   1 
ATOM   656  C  CA  . LYS B 1 19 ? -5.193  -7.269  20.918  1.00 11.87 ? ? ? ? ? ? 51  LYS B CA  1 
ATOM   657  C  C   . LYS B 1 19 ? -5.927  -7.319  22.276  1.00 11.92 ? ? ? ? ? ? 51  LYS B C   1 
ATOM   658  O  O   . LYS B 1 19 ? -6.781  -8.176  22.491  1.00 12.75 ? ? ? ? ? ? 51  LYS B O   1 
ATOM   659  C  CB  . LYS B 1 19 ? -4.275  -8.479  20.683  1.00 12.19 ? ? ? ? ? ? 51  LYS B CB  1 
ATOM   660  C  CG  . LYS B 1 19 ? -4.066  -8.807  19.193  1.00 12.09 ? ? ? ? ? ? 51  LYS B CG  1 
ATOM   661  C  CD  . LYS B 1 19 ? -5.388  -9.168  18.524  1.00 11.30 ? ? ? ? ? ? 51  LYS B CD  1 
ATOM   662  C  CE  . LYS B 1 19 ? -5.209  -9.546  17.064  1.00 11.00 ? ? ? ? ? ? 51  LYS B CE  1 
ATOM   663  N  NZ  . LYS B 1 19 ? -6.550  -9.890  16.497  1.00 11.23 ? ? ? ? ? ? 51  LYS B NZ  1 
ATOM   664  N  N   . ASP B 1 20 ? -5.621  -6.369  23.160  1.00 11.70 ? ? ? ? ? ? 52  ASP B N   1 
ATOM   665  C  CA  . ASP B 1 20 ? -6.321  -6.228  24.441  1.00 11.78 ? ? ? ? ? ? 52  ASP B CA  1 
ATOM   666  C  C   . ASP B 1 20 ? -7.655  -5.485  24.331  1.00 10.83 ? ? ? ? ? ? 52  ASP B C   1 
ATOM   667  O  O   . ASP B 1 20 ? -8.397  -5.376  25.313  1.00 11.47 ? ? ? ? ? ? 52  ASP B O   1 
ATOM   668  C  CB  . ASP B 1 20 ? -5.420  -5.552  25.486  1.00 14.33 ? ? ? ? ? ? 52  ASP B CB  1 
ATOM   669  C  CG  . ASP B 1 20 ? -4.864  -4.210  25.020  1.00 18.87 ? ? ? ? ? ? 52  ASP B CG  1 
ATOM   670  O  OD1 . ASP B 1 20 ? -4.802  -3.955  23.794  1.00 21.96 ? ? ? ? ? ? 52  ASP B OD1 1 
ATOM   671  O  OD2 . ASP B 1 20 ? -4.457  -3.415  25.891  1.00 21.52 ? ? ? ? ? ? 52  ASP B OD2 1 
ATOM   672  N  N   . ASN B 1 21 ? -7.951  -4.980  23.134  1.00 10.13 ? ? ? ? ? ? 53  ASN B N   1 
ATOM   673  C  CA  . ASN B 1 21 ? -9.238  -4.358  22.848  1.00 9.57  ? ? ? ? ? ? 53  ASN B CA  1 
ATOM   674  C  C   . ASN B 1 21 ? -10.090 -5.406  22.140  1.00 9.37  ? ? ? ? ? ? 53  ASN B C   1 
ATOM   675  O  O   . ASN B 1 21 ? -9.709  -5.878  21.074  1.00 9.79  ? ? ? ? ? ? 53  ASN B O   1 
ATOM   676  C  CB  . ASN B 1 21 ? -9.015  -3.155  21.931  1.00 10.22 ? ? ? ? ? ? 53  ASN B CB  1 
ATOM   677  C  CG  . ASN B 1 21 ? -10.295 -2.406  21.613  1.00 9.60  ? ? ? ? ? ? 53  ASN B CG  1 
ATOM   678  O  OD1 . ASN B 1 21 ? -11.392 -2.892  21.882  1.00 10.46 ? ? ? ? ? ? 53  ASN B OD1 1 
ATOM   679  N  ND2 . ASN B 1 21 ? -10.159 -1.218  21.021  1.00 10.95 ? ? ? ? ? ? 53  ASN B ND2 1 
ATOM   680  N  N   . PRO B 1 22 ? -11.239 -5.780  22.723  1.00 9.96  ? ? ? ? ? ? 54  PRO B N   1 
ATOM   681  C  CA  . PRO B 1 22 ? -11.999 -6.875  22.110  1.00 10.60 ? ? ? ? ? ? 54  PRO B CA  1 
ATOM   682  C  C   . PRO B 1 22 ? -12.661 -6.520  20.770  1.00 9.02  ? ? ? ? ? ? 54  PRO B C   1 
ATOM   683  O  O   . PRO B 1 22 ? -13.055 -7.427  20.048  1.00 9.85  ? ? ? ? ? ? 54  PRO B O   1 
ATOM   684  C  CB  . PRO B 1 22 ? -13.053 -7.212  23.172  1.00 11.35 ? ? ? ? ? ? 54  PRO B CB  1 
ATOM   685  C  CG  . PRO B 1 22 ? -13.233 -5.923  23.919  1.00 10.63 ? ? ? ? ? ? 54  PRO B CG  1 
ATOM   686  C  CD  . PRO B 1 22 ? -11.840 -5.326  23.988  1.00 10.24 ? ? ? ? ? ? 54  PRO B CD  1 
ATOM   687  N  N   . LYS B 1 23 ? -12.785 -5.236  20.442  1.00 9.06  ? ? ? ? ? ? 55  LYS B N   1 
ATOM   688  C  CA  . LYS B 1 23 ? -13.294 -4.846  19.124  1.00 8.79  ? ? ? ? ? ? 55  LYS B CA  1 
ATOM   689  C  C   . LYS B 1 23 ? -12.793 -3.449  18.842  1.00 8.91  ? ? ? ? ? ? 55  LYS B C   1 
ATOM   690  O  O   . LYS B 1 23 ? -13.212 -2.490  19.500  1.00 10.05 ? ? ? ? ? ? 55  LYS B O   1 
ATOM   691  C  CB  . LYS B 1 23 ? -14.817 -4.869  19.063  1.00 9.77  ? ? ? ? ? ? 55  LYS B CB  1 
ATOM   692  C  CG  . LYS B 1 23 ? -15.341 -4.393  17.696  1.00 11.23 ? ? ? ? ? ? 55  LYS B CG  1 
ATOM   693  C  CD  . LYS B 1 23 ? -16.822 -4.594  17.533  1.00 13.41 ? ? ? ? ? ? 55  LYS B CD  1 
ATOM   694  C  CE  . LYS B 1 23 ? -17.620 -3.830  18.559  1.00 15.56 ? ? ? ? ? ? 55  LYS B CE  1 
ATOM   695  N  NZ  . LYS B 1 23 ? -19.065 -3.865  18.185  1.00 17.63 ? ? ? ? ? ? 55  LYS B NZ  1 
ATOM   696  N  N   . ILE B 1 24 ? -11.897 -3.326  17.865  1.00 8.21  ? ? ? ? ? ? 56  ILE B N   1 
ATOM   697  C  CA  . ILE B 1 24 ? -11.259 -2.048  17.576  1.00 8.55  ? ? ? ? ? ? 56  ILE B CA  1 
ATOM   698  C  C   . ILE B 1 24 ? -12.101 -1.198  16.629  1.00 8.52  ? ? ? ? ? ? 56  ILE B C   1 
ATOM   699  O  O   . ILE B 1 24 ? -12.297 -1.552  15.458  1.00 9.11  ? ? ? ? ? ? 56  ILE B O   1 
ATOM   700  C  CB  . ILE B 1 24 ? -9.860  -2.252  16.977  1.00 8.53  ? ? ? ? ? ? 56  ILE B CB  1 
ATOM   701  C  CG1 . ILE B 1 24 ? -8.963  -2.961  17.998  1.00 9.67  ? ? ? ? ? ? 56  ILE B CG1 1 
ATOM   702  C  CG2 . ILE B 1 24 ? -9.235  -0.926  16.559  1.00 9.63  ? ? ? ? ? ? 56  ILE B CG2 1 
ATOM   703  C  CD1 . ILE B 1 24 ? -7.711  -3.531  17.366  1.00 11.29 ? ? ? ? ? ? 56  ILE B CD1 1 
ATOM   704  N  N   . VAL B 1 25 ? -12.578 -0.075  17.159  1.00 8.83  ? ? ? ? ? ? 57  VAL B N   1 
ATOM   705  C  CA  . VAL B 1 25 ? -13.423 0.873   16.464  1.00 8.37  ? ? ? ? ? ? 57  VAL B CA  1 
ATOM   706  C  C   . VAL B 1 25 ? -12.748 2.232   16.582  1.00 8.94  ? ? ? ? ? ? 57  VAL B C   1 
ATOM   707  O  O   . VAL B 1 25 ? -12.269 2.605   17.665  1.00 9.90  ? ? ? ? ? ? 57  VAL B O   1 
ATOM   708  C  CB  . VAL B 1 25 ? -14.826 0.942   17.103  1.00 9.69  ? ? ? ? ? ? 57  VAL B CB  1 
ATOM   709  C  CG1 . VAL B 1 25 ? -15.759 1.844   16.294  1.00 10.33 ? ? ? ? ? ? 57  VAL B CG1 1 
ATOM   710  C  CG2 . VAL B 1 25 ? -15.426 -0.460  17.248  1.00 11.32 ? ? ? ? ? ? 57  VAL B CG2 1 
ATOM   711  N  N   . HIS B 1 26 ? -12.690 2.965   15.471  1.00 9.22  ? ? ? ? ? ? 58  HIS B N   1 
ATOM   712  C  CA  . HIS B 1 26 ? -12.210 4.344   15.509  1.00 9.99  ? ? ? ? ? ? 58  HIS B CA  1 
ATOM   713  C  C   . HIS B 1 26 ? -13.308 5.262   15.032  1.00 10.53 ? ? ? ? ? ? 58  HIS B C   1 
ATOM   714  O  O   . HIS B 1 26 ? -14.009 4.935   14.083  1.00 12.18 ? ? ? ? ? ? 58  HIS B O   1 
ATOM   715  C  CB  . HIS B 1 26 ? -10.972 4.539   14.636  1.00 10.95 ? ? ? ? ? ? 58  HIS B CB  1 
ATOM   716  C  CG  . HIS B 1 26 ? -9.752  3.893   15.198  1.00 10.92 ? ? ? ? ? ? 58  HIS B CG  1 
ATOM   717  N  ND1 . HIS B 1 26 ? -9.451  2.564   14.997  1.00 10.94 ? ? ? ? ? ? 58  HIS B ND1 1 
ATOM   718  C  CD2 . HIS B 1 26 ? -8.784  4.383   16.007  1.00 11.78 ? ? ? ? ? ? 58  HIS B CD2 1 
ATOM   719  C  CE1 . HIS B 1 26 ? -8.342  2.265   15.648  1.00 11.32 ? ? ? ? ? ? 58  HIS B CE1 1 
ATOM   720  N  NE2 . HIS B 1 26 ? -7.914  3.355   16.265  1.00 11.97 ? ? ? ? ? ? 58  HIS B NE2 1 
ATOM   721  N  N   . ALA B 1 27 ? -13.457 6.405   15.688  1.00 10.18 ? ? ? ? ? ? 59  ALA B N   1 
ATOM   722  C  CA  . ALA B 1 27 ? -14.473 7.376   15.310  1.00 11.21 ? ? ? ? ? ? 59  ALA B CA  1 
ATOM   723  C  C   . ALA B 1 27 ? -13.842 8.755   15.235  1.00 12.18 ? ? ? ? ? ? 59  ALA B C   1 
ATOM   724  O  O   . ALA B 1 27 ? -13.178 9.207   16.185  1.00 13.65 ? ? ? ? ? ? 59  ALA B O   1 
ATOM   725  C  CB  . ALA B 1 27 ? -15.655 7.364   16.304  1.00 12.04 ? ? ? ? ? ? 59  ALA B CB  1 
ATOM   726  N  N   . PHE B 1 28 ? -14.050 9.425   14.104  1.00 11.96 ? ? ? ? ? ? 60  PHE B N   1 
ATOM   727  C  CA  . PHE B 1 28 ? -13.503 10.761  13.875  1.00 12.73 ? ? ? ? ? ? 60  PHE B CA  1 
ATOM   728  C  C   . PHE B 1 28 ? -14.573 11.725  13.406  1.00 13.89 ? ? ? ? ? ? 60  PHE B C   1 
ATOM   729  O  O   . PHE B 1 28 ? -15.521 11.325  12.731  1.00 14.63 ? ? ? ? ? ? 60  PHE B O   1 
ATOM   730  C  CB  . PHE B 1 28 ? -12.410 10.707  12.816  1.00 12.67 ? ? ? ? ? ? 60  PHE B CB  1 
ATOM   731  C  CG  . PHE B 1 28 ? -11.234 9.863   13.208  1.00 12.45 ? ? ? ? ? ? 60  PHE B CG  1 
ATOM   732  C  CD1 . PHE B 1 28 ? -10.309 10.335  14.130  1.00 13.24 ? ? ? ? ? ? 60  PHE B CD1 1 
ATOM   733  C  CD2 . PHE B 1 28 ? -11.056 8.593   12.683  1.00 12.50 ? ? ? ? ? ? 60  PHE B CD2 1 
ATOM   734  C  CE1 . PHE B 1 28 ? -9.226  9.564   14.508  1.00 13.76 ? ? ? ? ? ? 60  PHE B CE1 1 
ATOM   735  C  CE2 . PHE B 1 28 ? -9.972  7.819   13.059  1.00 13.01 ? ? ? ? ? ? 60  PHE B CE2 1 
ATOM   736  C  CZ  . PHE B 1 28 ? -9.054  8.307   13.971  1.00 13.35 ? ? ? ? ? ? 60  PHE B CZ  1 
ATOM   737  N  N   . ASP B 1 29 ? -14.391 12.999  13.745  1.00 15.84 ? ? ? ? ? ? 61  ASP B N   1 
ATOM   738  C  CA  . ASP B 1 29 ? -15.227 14.072  13.226  1.00 18.56 ? ? ? ? ? ? 61  ASP B CA  1 
ATOM   739  C  C   . ASP B 1 29 ? -14.495 14.745  12.080  1.00 19.34 ? ? ? ? ? ? 61  ASP B C   1 
ATOM   740  O  O   . ASP B 1 29 ? -13.321 15.059  12.200  1.00 19.33 ? ? ? ? ? ? 61  ASP B O   1 
ATOM   741  C  CB  . ASP B 1 29 ? -15.523 15.090  14.323  1.00 20.76 ? ? ? ? ? ? 61  ASP B CB  1 
ATOM   742  C  CG  . ASP B 1 29 ? -16.316 14.494  15.465  1.00 23.24 ? ? ? ? ? ? 61  ASP B CG  1 
ATOM   743  O  OD1 . ASP B 1 29 ? -17.345 13.843  15.198  1.00 22.90 ? ? ? ? ? ? 61  ASP B OD1 1 
ATOM   744  O  OD2 . ASP B 1 29 ? -15.898 14.659  16.629  1.00 25.80 ? ? ? ? ? ? 61  ASP B OD2 1 
ATOM   745  N  N   . MET B 1 30 ? -15.196 14.955  10.968  1.00 20.79 ? ? ? ? ? ? 62  MET B N   1 
ATOM   746  C  CA  . MET B 1 30 ? -14.590 15.489  9.749   1.00 22.80 ? ? ? ? ? ? 62  MET B CA  1 
ATOM   747  C  C   . MET B 1 30 ? -13.947 16.852  9.961   1.00 24.41 ? ? ? ? ? ? 62  MET B C   1 
ATOM   748  O  O   . MET B 1 30 ? -12.945 17.181  9.323   1.00 25.44 ? ? ? ? ? ? 62  MET B O   1 
ATOM   749  C  CB  . MET B 1 30 ? -15.631 15.578  8.631   1.00 23.73 ? ? ? ? ? ? 62  MET B CB  1 
ATOM   750  N  N   . GLU B 1 31 ? -14.515 17.641  10.865  1.00 25.14 ? ? ? ? ? ? 63  GLU B N   1 
ATOM   751  C  CA  . GLU B 1 31 ? -13.988 18.975  11.140  1.00 26.69 ? ? ? ? ? ? 63  GLU B CA  1 
ATOM   752  C  C   . GLU B 1 31 ? -12.577 18.925  11.738  1.00 27.99 ? ? ? ? ? ? 63  GLU B C   1 
ATOM   753  O  O   . GLU B 1 31 ? -11.858 19.931  11.743  1.00 29.12 ? ? ? ? ? ? 63  GLU B O   1 
ATOM   754  C  CB  . GLU B 1 31 ? -14.939 19.753  12.056  1.00 27.22 ? ? ? ? ? ? 63  GLU B CB  1 
ATOM   755  C  CG  . GLU B 1 31 ? -16.226 20.233  11.371  1.00 27.79 ? ? ? ? ? ? 63  GLU B CG  1 
ATOM   756  C  CD  . GLU B 1 31 ? -17.297 19.153  11.252  1.00 28.03 ? ? ? ? ? ? 63  GLU B CD  1 
ATOM   757  O  OE1 . GLU B 1 31 ? -17.008 17.967  11.544  1.00 28.32 ? ? ? ? ? ? 63  GLU B OE1 1 
ATOM   758  O  OE2 . GLU B 1 31 ? -18.443 19.499  10.869  1.00 27.96 ? ? ? ? ? ? 63  GLU B OE2 1 
ATOM   759  N  N   . ASP B 1 32 ? -12.183 17.750  12.225  1.00 28.32 ? ? ? ? ? ? 64  ASP B N   1 
ATOM   760  C  CA  . ASP B 1 32 ? -10.858 17.561  12.809  1.00 29.62 ? ? ? ? ? ? 64  ASP B CA  1 
ATOM   761  C  C   . ASP B 1 32 ? -9.823  17.140  11.771  1.00 30.91 ? ? ? ? ? ? 64  ASP B C   1 
ATOM   762  O  O   . ASP B 1 32 ? -8.625  17.153  12.050  1.00 31.58 ? ? ? ? ? ? 64  ASP B O   1 
ATOM   763  C  CB  . ASP B 1 32 ? -10.892 16.498  13.912  1.00 29.78 ? ? ? ? ? ? 64  ASP B CB  1 
ATOM   764  C  CG  . ASP B 1 32 ? -11.602 16.968  15.166  1.00 30.02 ? ? ? ? ? ? 64  ASP B CG  1 
ATOM   765  O  OD1 . ASP B 1 32 ? -11.744 18.197  15.355  1.00 30.00 ? ? ? ? ? ? 64  ASP B OD1 1 
ATOM   766  O  OD2 . ASP B 1 32 ? -12.009 16.097  15.971  1.00 29.93 ? ? ? ? ? ? 64  ASP B OD2 1 
ATOM   767  N  N   . LEU B 1 33 ? -10.283 16.750  10.585  1.00 31.67 ? ? ? ? ? ? 65  LEU B N   1 
ATOM   768  C  CA  . LEU B 1 33 ? -9.393  16.176  9.577   1.00 32.20 ? ? ? ? ? ? 65  LEU B CA  1 
ATOM   769  C  C   . LEU B 1 33 ? -8.631  17.224  8.773   1.00 32.80 ? ? ? ? ? ? 65  LEU B C   1 
ATOM   770  O  O   . LEU B 1 33 ? -9.066  18.372  8.647   1.00 32.81 ? ? ? ? ? ? 65  LEU B O   1 
ATOM   771  C  CB  . LEU B 1 33 ? -10.169 15.264  8.618   1.00 32.07 ? ? ? ? ? ? 65  LEU B CB  1 
ATOM   772  C  CG  . LEU B 1 33 ? -10.867 14.058  9.244   1.00 32.30 ? ? ? ? ? ? 65  LEU B CG  1 
ATOM   773  C  CD1 . LEU B 1 33 ? -11.415 13.105  8.181   1.00 31.97 ? ? ? ? ? ? 65  LEU B CD1 1 
ATOM   774  C  CD2 . LEU B 1 33 ? -9.903  13.353  10.160  1.00 32.62 ? ? ? ? ? ? 65  LEU B CD2 1 
ATOM   775  N  N   . ALA B 1 34 ? -7.484  16.811  8.239   1.00 33.47 ? ? ? ? ? ? 66  ALA B N   1 
ATOM   776  C  CA  . ALA B 1 34 ? -6.752  17.612  7.264   1.00 33.45 ? ? ? ? ? ? 66  ALA B CA  1 
ATOM   777  C  C   . ALA B 1 34 ? -7.401  17.381  5.906   1.00 33.35 ? ? ? ? ? ? 66  ALA B C   1 
ATOM   778  O  O   . ALA B 1 34 ? -8.306  16.553  5.788   1.00 34.21 ? ? ? ? ? ? 66  ALA B O   1 
ATOM   779  C  CB  . ALA B 1 34 ? -5.286  17.206  7.235   1.00 33.36 ? ? ? ? ? ? 66  ALA B CB  1 
ATOM   780  N  N   . ALA B 1 35 ? -6.928  18.087  4.884   1.00 32.50 ? ? ? ? ? ? 67  ALA B N   1 
ATOM   781  C  CA  . ALA B 1 35 ? -7.532  18.027  3.549   1.00 31.90 ? ? ? ? ? ? 67  ALA B CA  1 
ATOM   782  C  C   . ALA B 1 35 ? -7.633  16.611  2.984   1.00 30.46 ? ? ? ? ? ? 67  ALA B C   1 
ATOM   783  O  O   . ALA B 1 35 ? -8.452  16.350  2.099   1.00 31.62 ? ? ? ? ? ? 67  ALA B O   1 
ATOM   784  C  CB  . ALA B 1 35 ? -6.775  18.926  2.574   1.00 32.37 ? ? ? ? ? ? 67  ALA B CB  1 
ATOM   785  N  N   . LYS B 1 36 ? -6.799  15.707  3.491   1.00 27.45 ? ? ? ? ? ? 68  LYS B N   1 
ATOM   786  C  CA  . LYS B 1 36 ? -6.857  14.308  3.080   1.00 25.45 ? ? ? ? ? ? 68  LYS B CA  1 
ATOM   787  C  C   . LYS B 1 36 ? -6.481  13.387  4.238   1.00 22.49 ? ? ? ? ? ? 68  LYS B C   1 
ATOM   788  O  O   . LYS B 1 36 ? -5.454  13.585  4.888   1.00 23.63 ? ? ? ? ? ? 68  LYS B O   1 
ATOM   789  C  CB  . LYS B 1 36 ? -5.913  14.080  1.900   1.00 27.11 ? ? ? ? ? ? 68  LYS B CB  1 
ATOM   790  C  CG  . LYS B 1 36 ? -5.914  12.675  1.342   1.00 28.71 ? ? ? ? ? ? 68  LYS B CG  1 
ATOM   791  C  CD  . LYS B 1 36 ? -4.936  12.569  0.180   1.00 29.94 ? ? ? ? ? ? 68  LYS B CD  1 
ATOM   792  C  CE  . LYS B 1 36 ? -4.859  11.152  -0.369  1.00 31.34 ? ? ? ? ? ? 68  LYS B CE  1 
ATOM   793  N  NZ  . LYS B 1 36 ? -4.020  11.067  -1.607  1.00 32.37 ? ? ? ? ? ? 68  LYS B NZ  1 
ATOM   794  N  N   . ALA B 1 37 ? -7.329  12.396  4.510   1.00 18.23 ? ? ? ? ? ? 69  ALA B N   1 
ATOM   795  C  CA  . ALA B 1 37 ? -7.016  11.357  5.490   1.00 15.97 ? ? ? ? ? ? 69  ALA B CA  1 
ATOM   796  C  C   . ALA B 1 37 ? -7.118  10.009  4.798   1.00 13.79 ? ? ? ? ? ? 69  ALA B C   1 
ATOM   797  O  O   . ALA B 1 37 ? -8.071  9.760   4.073   1.00 14.91 ? ? ? ? ? ? 69  ALA B O   1 
ATOM   798  C  CB  . ALA B 1 37 ? -7.975  11.417  6.685   1.00 16.99 ? ? ? ? ? ? 69  ALA B CB  1 
ATOM   799  N  N   . VAL B 1 38 ? -6.127  9.149   5.016   1.00 12.32 ? ? ? ? ? ? 70  VAL B N   1 
ATOM   800  C  CA  . VAL B 1 38 ? -6.066  7.859   4.347   1.00 12.43 ? ? ? ? ? ? 70  VAL B CA  1 
ATOM   801  C  C   . VAL B 1 38 ? -6.080  6.782   5.416   1.00 11.51 ? ? ? ? ? ? 70  VAL B C   1 
ATOM   802  O  O   . VAL B 1 38 ? -5.114  6.616   6.168   1.00 12.52 ? ? ? ? ? ? 70  VAL B O   1 
ATOM   803  C  CB  . VAL B 1 38 ? -4.809  7.741   3.452   1.00 12.32 ? ? ? ? ? ? 70  VAL B CB  1 
ATOM   804  C  CG1 . VAL B 1 38 ? -4.878  6.463   2.608   1.00 12.51 ? ? ? ? ? ? 70  VAL B CG1 1 
ATOM   805  C  CG2 . VAL B 1 38 ? -4.685  8.975   2.551   1.00 13.42 ? ? ? ? ? ? 70  VAL B CG2 1 
ATOM   806  N  N   . TYR B 1 39 ? -7.201  6.079   5.493   1.00 9.97  ? ? ? ? ? ? 71  TYR B N   1 
ATOM   807  C  CA  . TYR B 1 39 ? -7.445  5.122   6.564   1.00 9.88  ? ? ? ? ? ? 71  TYR B CA  1 
ATOM   808  C  C   . TYR B 1 39 ? -7.151  3.693   6.143   1.00 9.71  ? ? ? ? ? ? 71  TYR B C   1 
ATOM   809  O  O   . TYR B 1 39 ? -7.536  3.251   5.059   1.00 10.08 ? ? ? ? ? ? 71  TYR B O   1 
ATOM   810  C  CB  . TYR B 1 39 ? -8.889  5.226   7.038   1.00 10.72 ? ? ? ? ? ? 71  TYR B CB  1 
ATOM   811  C  CG  . TYR B 1 39 ? -9.196  6.557   7.668   1.00 11.59 ? ? ? ? ? ? 71  TYR B CG  1 
ATOM   812  C  CD1 . TYR B 1 39 ? -8.729  6.864   8.943   1.00 12.43 ? ? ? ? ? ? 71  TYR B CD1 1 
ATOM   813  C  CD2 . TYR B 1 39 ? -9.951  7.520   6.996   1.00 12.35 ? ? ? ? ? ? 71  TYR B CD2 1 
ATOM   814  C  CE1 . TYR B 1 39 ? -8.986  8.090   9.527   1.00 13.78 ? ? ? ? ? ? 71  TYR B CE1 1 
ATOM   815  C  CE2 . TYR B 1 39 ? -10.236 8.746   7.588   1.00 13.23 ? ? ? ? ? ? 71  TYR B CE2 1 
ATOM   816  C  CZ  . TYR B 1 39 ? -9.752  9.022   8.857   1.00 14.24 ? ? ? ? ? ? 71  TYR B CZ  1 
ATOM   817  O  OH  . TYR B 1 39 ? -10.031 10.240  9.445   1.00 16.34 ? ? ? ? ? ? 71  TYR B OH  1 
ATOM   818  N  N   . CYS B 1 40 ? -6.473  2.963   7.017   1.00 9.27  ? ? ? ? ? ? 72  CYS B N   1 
ATOM   819  C  CA  . CYS B 1 40 ? -6.092  1.581   6.766   1.00 8.92  ? ? ? ? ? ? 72  CYS B CA  1 
ATOM   820  C  C   . CYS B 1 40 ? -7.260  0.614   6.912   1.00 9.10  ? ? ? ? ? ? 72  CYS B C   1 
ATOM   821  O  O   . CYS B 1 40 ? -7.997  0.643   7.910   1.00 10.01 ? ? ? ? ? ? 72  CYS B O   1 
ATOM   822  C  CB  . CYS B 1 40 ? -4.988  1.180   7.740   1.00 9.92  ? ? ? ? ? ? 72  CYS B CB  1 
ATOM   823  S  SG  . CYS B 1 40 ? -4.387  -0.512  7.535   1.00 10.15 ? ? ? ? ? ? 72  CYS B SG  1 
ATOM   824  N  N   . ARG B 1 41 ? -7.442  -0.239  5.909   1.00 8.81  ? ? ? ? ? ? 73  ARG B N   1 
ATOM   825  C  CA  . ARG B 1 41 ? -8.438  -1.293  5.984   1.00 9.10  ? ? ? ? ? ? 73  ARG B CA  1 
ATOM   826  C  C   . ARG B 1 41 ? -7.776  -2.670  5.956   1.00 9.24  ? ? ? ? ? ? 73  ARG B C   1 
ATOM   827  O  O   . ARG B 1 41 ? -8.457  -3.679  5.804   1.00 9.65  ? ? ? ? ? ? 73  ARG B O   1 
ATOM   828  C  CB  . ARG B 1 41 ? -9.457  -1.156  4.844   1.00 8.75  ? ? ? ? ? ? 73  ARG B CB  1 
ATOM   829  C  CG  . ARG B 1 41 ? -10.213 0.153   4.882   1.00 8.73  ? ? ? ? ? ? 73  ARG B CG  1 
ATOM   830  C  CD  . ARG B 1 41 ? -11.409 0.180   3.956   1.00 8.43  ? ? ? ? ? ? 73  ARG B CD  1 
ATOM   831  N  NE  . ARG B 1 41 ? -10.982 0.142   2.555   1.00 8.18  ? ? ? ? ? ? 73  ARG B NE  1 
ATOM   832  C  CZ  . ARG B 1 41 ? -11.798 0.373   1.529   1.00 8.16  ? ? ? ? ? ? 73  ARG B CZ  1 
ATOM   833  N  NH1 . ARG B 1 41 ? -13.070 0.701   1.739   1.00 8.81  ? ? ? ? ? ? 73  ARG B NH1 1 
ATOM   834  N  NH2 . ARG B 1 41 ? -11.345 0.295   0.289   1.00 8.26  ? ? ? ? ? ? 73  ARG B NH2 1 
ATOM   835  N  N   . CYS B 1 42 ? -6.458  -2.722  6.137   1.00 8.96  ? ? ? ? ? ? 74  CYS B N   1 
ATOM   836  C  CA  . CYS B 1 42 ? -5.734  -4.002  6.034   1.00 9.97  ? ? ? ? ? ? 74  CYS B CA  1 
ATOM   837  C  C   . CYS B 1 42 ? -5.106  -4.489  7.344   1.00 9.47  ? ? ? ? ? ? 74  CYS B C   1 
ATOM   838  O  O   . CYS B 1 42 ? -4.620  -5.616  7.415   1.00 9.81  ? ? ? ? ? ? 74  CYS B O   1 
ATOM   839  C  CB  . CYS B 1 42 ? -4.644  -3.957  4.939   1.00 11.40 ? ? ? ? ? ? 74  CYS B CB  1 
ATOM   840  S  SG  . CYS B 1 42 ? -3.136  -3.066  5.395   1.00 11.31 ? ? ? ? ? ? 74  CYS B SG  1 
ATOM   841  N  N   . TRP B 1 43 ? -5.098  -3.641  8.370   1.00 9.22  ? ? ? ? ? ? 75  TRP B N   1 
ATOM   842  C  CA  . TRP B 1 43 ? -4.584  -4.033  9.695   1.00 9.56  ? ? ? ? ? ? 75  TRP B CA  1 
ATOM   843  C  C   . TRP B 1 43 ? -3.116  -4.444  9.640   1.00 11.81 ? ? ? ? ? ? 75  TRP B C   1 
ATOM   844  O  O   . TRP B 1 43 ? -2.664  -5.236  10.452  1.00 13.11 ? ? ? ? ? ? 75  TRP B O   1 
ATOM   845  C  CB  . TRP B 1 43 ? -5.458  -5.135  10.346  1.00 9.64  ? ? ? ? ? ? 75  TRP B CB  1 
ATOM   846  C  CG  . TRP B 1 43 ? -6.891  -4.717  10.408  1.00 9.08  ? ? ? ? ? ? 75  TRP B CG  1 
ATOM   847  C  CD1 . TRP B 1 43 ? -7.813  -4.792  9.401   1.00 9.33  ? ? ? ? ? ? 75  TRP B CD1 1 
ATOM   848  C  CD2 . TRP B 1 43 ? -7.553  -4.100  11.511  1.00 9.33  ? ? ? ? ? ? 75  TRP B CD2 1 
ATOM   849  N  NE1 . TRP B 1 43 ? -9.016  -4.268  9.816   1.00 8.78  ? ? ? ? ? ? 75  TRP B NE1 1 
ATOM   850  C  CE2 . TRP B 1 43 ? -8.887  -3.849  11.115  1.00 9.05  ? ? ? ? ? ? 75  TRP B CE2 1 
ATOM   851  C  CE3 . TRP B 1 43 ? -7.156  -3.762  12.811  1.00 9.57  ? ? ? ? ? ? 75  TRP B CE3 1 
ATOM   852  C  CZ2 . TRP B 1 43 ? -9.822  -3.254  11.965  1.00 9.46  ? ? ? ? ? ? 75  TRP B CZ2 1 
ATOM   853  C  CZ3 . TRP B 1 43 ? -8.079  -3.179  13.652  1.00 10.13 ? ? ? ? ? ? 75  TRP B CZ3 1 
ATOM   854  C  CH2 . TRP B 1 43 ? -9.397  -2.925  13.227  1.00 9.15  ? ? ? ? ? ? 75  TRP B CH2 1 
ATOM   855  N  N   . ARG B 1 44 ? -2.363  -3.878  8.700   1.00 10.83 ? ? ? ? ? ? 76  ARG B N   1 
ATOM   856  C  CA  . ARG B 1 44 ? -0.918  -4.127  8.639   1.00 11.76 ? ? ? ? ? ? 76  ARG B CA  1 
ATOM   857  C  C   . ARG B 1 44 ? -0.095  -2.854  8.786   1.00 12.99 ? ? ? ? ? ? 76  ARG B C   1 
ATOM   858  O  O   . ARG B 1 44 ? 1.131   -2.917  8.903   1.00 14.90 ? ? ? ? ? ? 76  ARG B O   1 
ATOM   859  C  CB  . ARG B 1 44 ? -0.535  -4.820  7.320   1.00 11.94 ? ? ? ? ? ? 76  ARG B CB  1 
ATOM   860  C  CG  . ARG B 1 44 ? -1.235  -6.144  7.080   1.00 12.41 ? ? ? ? ? ? 76  ARG B CG  1 
ATOM   861  C  CD  . ARG B 1 44 ? -0.725  -7.242  7.994   1.00 12.77 ? ? ? ? ? ? 76  ARG B CD  1 
ATOM   862  N  NE  . ARG B 1 44 ? -1.428  -8.492  7.716   1.00 12.86 ? ? ? ? ? ? 76  ARG B NE  1 
ATOM   863  C  CZ  . ARG B 1 44 ? -2.581  -8.828  8.287   1.00 13.27 ? ? ? ? ? ? 76  ARG B CZ  1 
ATOM   864  N  NH1 . ARG B 1 44 ? -3.127  -8.018  9.186   1.00 13.13 ? ? ? ? ? ? 76  ARG B NH1 1 
ATOM   865  N  NH2 . ARG B 1 44 ? -3.180  -9.967  7.985   1.00 14.12 ? ? ? ? ? ? 76  ARG B NH2 1 
ATOM   866  N  N   . SER B 1 45 ? -0.763  -1.704  8.773   1.00 13.00 ? ? ? ? ? ? 77  SER B N   1 
ATOM   867  C  CA  . SER B 1 45 ? -0.063  -0.435  8.927   1.00 14.02 ? ? ? ? ? ? 77  SER B CA  1 
ATOM   868  C  C   . SER B 1 45 ? 0.611   -0.284  10.280  1.00 16.04 ? ? ? ? ? ? 77  SER B C   1 
ATOM   869  O  O   . SER B 1 45 ? 0.063   -0.682  11.305  1.00 17.37 ? ? ? ? ? ? 77  SER B O   1 
ATOM   870  C  CB  . SER B 1 45 ? -1.045  0.720   8.766   1.00 14.20 ? ? ? ? ? ? 77  SER B CB  1 
ATOM   871  O  OG  . SER B 1 45 ? -0.369  1.946   8.979   1.00 14.80 ? ? ? ? ? ? 77  SER B OG  1 
ATOM   872  N  N   . LYS B 1 46 ? 1.791   0.316   10.284  1.00 16.82 ? ? ? ? ? ? 78  LYS B N   1 
ATOM   873  C  CA  A LYS B 1 46 ? 2.481   0.611   11.533  0.46 17.52 ? ? ? ? ? ? 78  LYS B CA  1 
ATOM   874  C  CA  B LYS B 1 46 ? 2.483   0.615   11.534  0.54 17.26 ? ? ? ? ? ? 78  LYS B CA  1 
ATOM   875  C  C   . LYS B 1 46 ? 1.950   1.906   12.136  1.00 17.68 ? ? ? ? ? ? 78  LYS B C   1 
ATOM   876  O  O   . LYS B 1 46 ? 2.357   2.304   13.227  1.00 19.67 ? ? ? ? ? ? 78  LYS B O   1 
ATOM   877  C  CB  A LYS B 1 46 ? 3.988   0.730   11.300  0.46 19.05 ? ? ? ? ? ? 78  LYS B CB  1 
ATOM   878  C  CB  B LYS B 1 46 ? 3.990   0.748   11.301  0.54 18.50 ? ? ? ? ? ? 78  LYS B CB  1 
ATOM   879  C  CG  A LYS B 1 46 ? 4.623   -0.499  10.663  0.46 20.91 ? ? ? ? ? ? 78  LYS B CG  1 
ATOM   880  C  CG  B LYS B 1 46 ? 4.682   -0.559  10.955  0.54 20.21 ? ? ? ? ? ? 78  LYS B CG  1 
ATOM   881  C  CD  A LYS B 1 46 ? 4.294   -1.770  11.432  0.46 22.40 ? ? ? ? ? ? 78  LYS B CD  1 
ATOM   882  C  CD  B LYS B 1 46 ? 6.152   -0.333  10.639  0.54 21.65 ? ? ? ? ? ? 78  LYS B CD  1 
ATOM   883  C  CE  A LYS B 1 46 ? 5.220   -2.909  11.018  0.46 23.57 ? ? ? ? ? ? 78  LYS B CE  1 
ATOM   884  C  CE  B LYS B 1 46 ? 6.783   -1.576  10.037  0.54 22.61 ? ? ? ? ? ? 78  LYS B CE  1 
ATOM   885  N  NZ  A LYS B 1 46 ? 4.811   -4.219  11.597  0.46 24.40 ? ? ? ? ? ? 78  LYS B NZ  1 
ATOM   886  N  NZ  B LYS B 1 46 ? 8.210   -1.339  9.675   0.54 23.33 ? ? ? ? ? ? 78  LYS B NZ  1 
ATOM   887  N  N   . LYS B 1 47 ? 1.040   2.552   11.412  1.00 17.23 ? ? ? ? ? ? 79  LYS B N   1 
ATOM   888  C  CA  A LYS B 1 47 ? 0.451   3.808   11.847  0.50 17.56 ? ? ? ? ? ? 79  LYS B CA  1 
ATOM   889  C  CA  B LYS B 1 47 ? 0.447   3.812   11.835  0.50 17.56 ? ? ? ? ? ? 79  LYS B CA  1 
ATOM   890  C  C   . LYS B 1 47 ? -1.069  3.697   11.938  1.00 15.94 ? ? ? ? ? ? 79  LYS B C   1 
ATOM   891  O  O   . LYS B 1 47 ? -1.777  4.690   11.844  1.00 15.29 ? ? ? ? ? ? 79  LYS B O   1 
ATOM   892  C  CB  A LYS B 1 47 ? 0.855   4.937   10.900  0.50 19.30 ? ? ? ? ? ? 79  LYS B CB  1 
ATOM   893  C  CB  B LYS B 1 47 ? 0.814   4.927   10.858  0.50 19.31 ? ? ? ? ? ? 79  LYS B CB  1 
ATOM   894  C  CG  A LYS B 1 47 ? 2.364   5.138   10.814  0.50 21.29 ? ? ? ? ? ? 79  LYS B CG  1 
ATOM   895  C  CG  B LYS B 1 47 ? 2.308   5.179   10.771  0.50 21.36 ? ? ? ? ? ? 79  LYS B CG  1 
ATOM   896  C  CD  A LYS B 1 47 ? 2.726   6.447   10.133  0.50 22.77 ? ? ? ? ? ? 79  LYS B CD  1 
ATOM   897  C  CD  B LYS B 1 47 ? 2.616   6.471   10.040  0.50 22.90 ? ? ? ? ? ? 79  LYS B CD  1 
ATOM   898  C  CE  A LYS B 1 47 ? 4.205   6.767   10.323  0.50 23.37 ? ? ? ? ? ? 79  LYS B CE  1 
ATOM   899  C  CE  B LYS B 1 47 ? 4.096   6.795   10.144  0.50 23.59 ? ? ? ? ? ? 79  LYS B CE  1 
ATOM   900  N  NZ  A LYS B 1 47 ? 4.560   8.125   9.817   0.50 23.73 ? ? ? ? ? ? 79  LYS B NZ  1 
ATOM   901  N  NZ  B LYS B 1 47 ? 4.739   6.037   11.256  0.50 24.09 ? ? ? ? ? ? 79  LYS B NZ  1 
ATOM   902  N  N   . PHE B 1 48 ? -1.561  2.473   12.121  1.00 14.83 ? ? ? ? ? ? 80  PHE B N   1 
ATOM   903  C  CA  . PHE B 1 48 ? -2.997  2.231   12.263  1.00 13.95 ? ? ? ? ? ? 80  PHE B CA  1 
ATOM   904  C  C   . PHE B 1 48 ? -3.595  3.204   13.293  1.00 13.52 ? ? ? ? ? ? 80  PHE B C   1 
ATOM   905  O  O   . PHE B 1 48 ? -3.026  3.397   14.367  1.00 15.37 ? ? ? ? ? ? 80  PHE B O   1 
ATOM   906  C  CB  . PHE B 1 48 ? -3.249  0.779   12.679  1.00 13.29 ? ? ? ? ? ? 80  PHE B CB  1 
ATOM   907  C  CG  . PHE B 1 48 ? -4.646  0.323   12.402  1.00 11.54 ? ? ? ? ? ? 80  PHE B CG  1 
ATOM   908  C  CD1 . PHE B 1 48 ? -4.994  -0.123  11.131  1.00 11.23 ? ? ? ? ? ? 80  PHE B CD1 1 
ATOM   909  C  CD2 . PHE B 1 48 ? -5.631  0.385   13.387  1.00 11.86 ? ? ? ? ? ? 80  PHE B CD2 1 
ATOM   910  C  CE1 . PHE B 1 48 ? -6.273  -0.512  10.842  1.00 10.66 ? ? ? ? ? ? 80  PHE B CE1 1 
ATOM   911  C  CE2 . PHE B 1 48 ? -6.924  -0.015  13.104  1.00 10.85 ? ? ? ? ? ? 80  PHE B CE2 1 
ATOM   912  C  CZ  . PHE B 1 48 ? -7.243  -0.459  11.818  1.00 10.24 ? ? ? ? ? ? 80  PHE B CZ  1 
ATOM   913  N  N   . PRO B 1 49 ? -4.754  3.814   12.991  1.00 12.16 ? ? ? ? ? ? 81  PRO B N   1 
ATOM   914  C  CA  . PRO B 1 49 ? -5.720  3.513   11.923  1.00 12.13 ? ? ? ? ? ? 81  PRO B CA  1 
ATOM   915  C  C   . PRO B 1 49 ? -5.410  4.154   10.574  1.00 11.53 ? ? ? ? ? ? 81  PRO B C   1 
ATOM   916  O  O   . PRO B 1 49 ? -6.237  4.046   9.666   1.00 11.28 ? ? ? ? ? ? 81  PRO B O   1 
ATOM   917  C  CB  . PRO B 1 49 ? -7.017  4.115   12.474  1.00 12.03 ? ? ? ? ? ? 81  PRO B CB  1 
ATOM   918  C  CG  . PRO B 1 49 ? -6.526  5.328   13.223  1.00 12.30 ? ? ? ? ? ? 81  PRO B CG  1 
ATOM   919  C  CD  . PRO B 1 49 ? -5.250  4.874   13.895  1.00 12.65 ? ? ? ? ? ? 81  PRO B CD  1 
ATOM   920  N  N   . PHE B 1 50 ? -4.257  4.795   10.436  1.00 11.38 ? ? ? ? ? ? 82  PHE B N   1 
ATOM   921  C  CA  . PHE B 1 50 ? -3.908  5.420   9.164   1.00 12.53 ? ? ? ? ? ? 82  PHE B CA  1 
ATOM   922  C  C   . PHE B 1 50 ? -3.134  4.464   8.283   1.00 12.12 ? ? ? ? ? ? 82  PHE B C   1 
ATOM   923  O  O   . PHE B 1 50 ? -2.425  3.583   8.776   1.00 13.16 ? ? ? ? ? ? 82  PHE B O   1 
ATOM   924  C  CB  . PHE B 1 50 ? -3.142  6.717   9.406   1.00 14.97 ? ? ? ? ? ? 82  PHE B CB  1 
ATOM   925  C  CG  . PHE B 1 50 ? -3.916  7.690   10.227  1.00 16.71 ? ? ? ? ? ? 82  PHE B CG  1 
ATOM   926  C  CD1 . PHE B 1 50 ? -4.942  8.425   9.661   1.00 17.99 ? ? ? ? ? ? 82  PHE B CD1 1 
ATOM   927  C  CD2 . PHE B 1 50 ? -3.668  7.824   11.583  1.00 18.51 ? ? ? ? ? ? 82  PHE B CD2 1 
ATOM   928  C  CE1 . PHE B 1 50 ? -5.682  9.314   10.418  1.00 19.55 ? ? ? ? ? ? 82  PHE B CE1 1 
ATOM   929  C  CE2 . PHE B 1 50 ? -4.408  8.703   12.348  1.00 20.15 ? ? ? ? ? ? 82  PHE B CE2 1 
ATOM   930  C  CZ  . PHE B 1 50 ? -5.421  9.450   11.759  1.00 20.28 ? ? ? ? ? ? 82  PHE B CZ  1 
ATOM   931  N  N   . CYS B 1 51 ? -3.289  4.636   6.975   1.00 11.45 ? ? ? ? ? ? 83  CYS B N   1 
ATOM   932  C  CA  . CYS B 1 51 ? -2.638  3.789   5.990   1.00 12.46 ? ? ? ? ? ? 83  CYS B CA  1 
ATOM   933  C  C   . CYS B 1 51 ? -1.207  4.277   5.741   1.00 13.79 ? ? ? ? ? ? 83  CYS B C   1 
ATOM   934  O  O   . CYS B 1 51 ? -0.998  5.457   5.485   1.00 15.80 ? ? ? ? ? ? 83  CYS B O   1 
ATOM   935  C  CB  . CYS B 1 51 ? -3.466  3.830   4.700   1.00 12.23 ? ? ? ? ? ? 83  CYS B CB  1 
ATOM   936  S  SG  . CYS B 1 51 ? -2.695  3.128   3.224   1.00 13.08 ? ? ? ? ? ? 83  CYS B SG  1 
ATOM   937  N  N   . ASP B 1 52 ? -0.228  3.374   5.834   1.00 13.50 ? ? ? ? ? ? 84  ASP B N   1 
ATOM   938  C  CA  . ASP B 1 52 ? 1.179   3.703   5.570   1.00 14.73 ? ? ? ? ? ? 84  ASP B CA  1 
ATOM   939  C  C   . ASP B 1 52 ? 1.738   2.974   4.354   1.00 15.45 ? ? ? ? ? ? 84  ASP B C   1 
ATOM   940  O  O   . ASP B 1 52 ? 2.960   2.902   4.171   1.00 17.49 ? ? ? ? ? ? 84  ASP B O   1 
ATOM   941  C  CB  . ASP B 1 52 ? 2.047   3.412   6.809   1.00 15.13 ? ? ? ? ? ? 84  ASP B CB  1 
ATOM   942  C  CG  . ASP B 1 52 ? 2.169   1.923   7.114   1.00 15.49 ? ? ? ? ? ? 84  ASP B CG  1 
ATOM   943  O  OD1 . ASP B 1 52 ? 1.505   1.115   6.433   1.00 15.05 ? ? ? ? ? ? 84  ASP B OD1 1 
ATOM   944  O  OD2 . ASP B 1 52 ? 2.919   1.559   8.054   1.00 16.73 ? ? ? ? ? ? 84  ASP B OD2 1 
ATOM   945  N  N   . GLY B 1 53 ? 0.851   2.409   3.542   1.00 14.56 ? ? ? ? ? ? 85  GLY B N   1 
ATOM   946  C  CA  . GLY B 1 53 ? 1.284   1.669   2.365   1.00 14.58 ? ? ? ? ? ? 85  GLY B CA  1 
ATOM   947  C  C   . GLY B 1 53 ? 1.542   0.186   2.583   1.00 14.87 ? ? ? ? ? ? 85  GLY B C   1 
ATOM   948  O  O   . GLY B 1 53 ? 1.883   -0.516  1.623   1.00 16.61 ? ? ? ? ? ? 85  GLY B O   1 
ATOM   949  N  N   . ALA B 1 54 ? 1.369   -0.303  3.812   1.00 14.15 ? ? ? ? ? ? 86  ALA B N   1 
ATOM   950  C  CA  . ALA B 1 54 ? 1.622   -1.717  4.104   1.00 13.64 ? ? ? ? ? ? 86  ALA B CA  1 
ATOM   951  C  C   . ALA B 1 54 ? 0.729   -2.667  3.293   1.00 13.52 ? ? ? ? ? ? 86  ALA B C   1 
ATOM   952  O  O   . ALA B 1 54 ? 1.064   -3.841  3.105   1.00 14.69 ? ? ? ? ? ? 86  ALA B O   1 
ATOM   953  C  CB  . ALA B 1 54 ? 1.474   -1.999  5.615   1.00 13.17 ? ? ? ? ? ? 86  ALA B CB  1 
ATOM   954  N  N   . HIS B 1 55 ? -0.404  -2.164  2.813   1.00 12.82 ? ? ? ? ? ? 87  HIS B N   1 
ATOM   955  C  CA  . HIS B 1 55 ? -1.310  -2.996  2.029   1.00 13.40 ? ? ? ? ? ? 87  HIS B CA  1 
ATOM   956  C  C   . HIS B 1 55 ? -0.654  -3.544  0.759   1.00 13.69 ? ? ? ? ? ? 87  HIS B C   1 
ATOM   957  O  O   . HIS B 1 55 ? -1.022  -4.619  0.285   1.00 14.18 ? ? ? ? ? ? 87  HIS B O   1 
ATOM   958  C  CB  . HIS B 1 55 ? -2.586  -2.229  1.675   1.00 13.26 ? ? ? ? ? ? 87  HIS B CB  1 
ATOM   959  C  CG  . HIS B 1 55 ? -2.334  -0.970  0.914   1.00 13.00 ? ? ? ? ? ? 87  HIS B CG  1 
ATOM   960  N  ND1 . HIS B 1 55 ? -2.289  0.269   1.519   1.00 12.23 ? ? ? ? ? ? 87  HIS B ND1 1 
ATOM   961  C  CD2 . HIS B 1 55 ? -2.088  -0.761  -0.400  1.00 14.61 ? ? ? ? ? ? 87  HIS B CD2 1 
ATOM   962  C  CE1 . HIS B 1 55 ? -2.035  1.188   0.601   1.00 12.93 ? ? ? ? ? ? 87  HIS B CE1 1 
ATOM   963  N  NE2 . HIS B 1 55 ? -1.906  0.587   -0.569  1.00 14.93 ? ? ? ? ? ? 87  HIS B NE2 1 
ATOM   964  N  N   . THR B 1 56 ? 0.311   -2.807  0.210   1.00 14.29 ? ? ? ? ? ? 88  THR B N   1 
ATOM   965  C  CA  . THR B 1 56 ? 0.970   -3.245  -1.017  1.00 15.34 ? ? ? ? ? ? 88  THR B CA  1 
ATOM   966  C  C   . THR B 1 56 ? 1.710   -4.564  -0.799  1.00 15.55 ? ? ? ? ? ? 88  THR B C   1 
ATOM   967  O  O   . THR B 1 56 ? 1.546   -5.517  -1.567  1.00 16.05 ? ? ? ? ? ? 88  THR B O   1 
ATOM   968  C  CB  . THR B 1 56 ? 1.936   -2.172  -1.542  1.00 17.46 ? ? ? ? ? ? 88  THR B CB  1 
ATOM   969  O  OG1 . THR B 1 56 ? 1.214   -0.947  -1.731  1.00 18.84 ? ? ? ? ? ? 88  THR B OG1 1 
ATOM   970  C  CG2 . THR B 1 56 ? 2.560   -2.615  -2.867  1.00 18.23 ? ? ? ? ? ? 88  THR B CG2 1 
ATOM   971  N  N   . LYS B 1 57 ? 2.502   -4.635  0.268   1.00 15.69 ? ? ? ? ? ? 89  LYS B N   1 
ATOM   972  C  CA  . LYS B 1 57 ? 3.203   -5.875  0.594   1.00 17.01 ? ? ? ? ? ? 89  LYS B CA  1 
ATOM   973  C  C   . LYS B 1 57 ? 2.224   -6.991  0.931   1.00 15.32 ? ? ? ? ? ? 89  LYS B C   1 
ATOM   974  O  O   . LYS B 1 57 ? 2.419   -8.133  0.533   1.00 15.90 ? ? ? ? ? ? 89  LYS B O   1 
ATOM   975  C  CB  . LYS B 1 57 ? 4.184   -5.661  1.747   1.00 19.48 ? ? ? ? ? ? 89  LYS B CB  1 
ATOM   976  C  CG  . LYS B 1 57 ? 4.887   -6.930  2.193   1.00 22.48 ? ? ? ? ? ? 89  LYS B CG  1 
ATOM   977  C  CD  . LYS B 1 57 ? 5.925   -6.616  3.253   1.00 25.52 ? ? ? ? ? ? 89  LYS B CD  1 
ATOM   978  C  CE  . LYS B 1 57 ? 6.667   -7.863  3.693   1.00 27.64 ? ? ? ? ? ? 89  LYS B CE  1 
ATOM   979  N  NZ  . LYS B 1 57 ? 5.806   -8.763  4.507   1.00 28.88 ? ? ? ? ? ? 89  LYS B NZ  1 
ATOM   980  N  N   . HIS B 1 58 ? 1.160   -6.661  1.660   1.00 14.30 ? ? ? ? ? ? 90  HIS B N   1 
ATOM   981  C  CA  . HIS B 1 58 ? 0.163   -7.665  1.978   1.00 13.27 ? ? ? ? ? ? 90  HIS B CA  1 
ATOM   982  C  C   . HIS B 1 58 ? -0.438  -8.264  0.707   1.00 12.72 ? ? ? ? ? ? 90  HIS B C   1 
ATOM   983  O  O   . HIS B 1 58 ? -0.585  -9.481  0.598   1.00 13.56 ? ? ? ? ? ? 90  HIS B O   1 
ATOM   984  C  CB  . HIS B 1 58 ? -0.953  -7.079  2.829   1.00 13.06 ? ? ? ? ? ? 90  HIS B CB  1 
ATOM   985  C  CG  . HIS B 1 58 ? -2.160  -7.954  2.880   1.00 12.76 ? ? ? ? ? ? 90  HIS B CG  1 
ATOM   986  N  ND1 . HIS B 1 58 ? -2.229  -9.094  3.655   1.00 13.72 ? ? ? ? ? ? 90  HIS B ND1 1 
ATOM   987  C  CD2 . HIS B 1 58 ? -3.330  -7.887  2.201   1.00 11.67 ? ? ? ? ? ? 90  HIS B CD2 1 
ATOM   988  C  CE1 . HIS B 1 58 ? -3.402  -9.676  3.468   1.00 13.09 ? ? ? ? ? ? 90  HIS B CE1 1 
ATOM   989  N  NE2 . HIS B 1 58 ? -4.088  -8.965  2.588   1.00 12.49 ? ? ? ? ? ? 90  HIS B NE2 1 
ATOM   990  N  N   . ASN B 1 59 ? -0.816  -7.406  -0.236  1.00 11.64 ? ? ? ? ? ? 91  ASN B N   1 
ATOM   991  C  CA  . ASN B 1 59 ? -1.415  -7.876  -1.475  1.00 11.91 ? ? ? ? ? ? 91  ASN B CA  1 
ATOM   992  C  C   . ASN B 1 59 ? -0.420  -8.712  -2.271  1.00 13.47 ? ? ? ? ? ? 91  ASN B C   1 
ATOM   993  O  O   . ASN B 1 59 ? -0.783  -9.733  -2.851  1.00 13.86 ? ? ? ? ? ? 91  ASN B O   1 
ATOM   994  C  CB  . ASN B 1 59 ? -1.924  -6.704  -2.315  1.00 11.71 ? ? ? ? ? ? 91  ASN B CB  1 
ATOM   995  C  CG  . ASN B 1 59 ? -3.168  -6.048  -1.717  1.00 11.22 ? ? ? ? ? ? 91  ASN B CG  1 
ATOM   996  O  OD1 . ASN B 1 59 ? -3.883  -6.659  -0.911  1.00 11.01 ? ? ? ? ? ? 91  ASN B OD1 1 
ATOM   997  N  ND2 . ASN B 1 59 ? -3.434  -4.799  -2.112  1.00 12.14 ? ? ? ? ? ? 91  ASN B ND2 1 
ATOM   998  N  N   . GLU B 1 60 ? 0.841   -8.291  -2.278  1.00 14.79 ? ? ? ? ? ? 92  GLU B N   1 
ATOM   999  C  CA  A GLU B 1 60 ? 1.865   -9.032  -3.008  0.47 16.38 ? ? ? ? ? ? 92  GLU B CA  1 
ATOM   1000 C  CA  B GLU B 1 60 ? 1.882   -9.021  -2.994  0.53 16.41 ? ? ? ? ? ? 92  GLU B CA  1 
ATOM   1001 C  C   . GLU B 1 60 ? 2.095   -10.417 -2.406  1.00 16.90 ? ? ? ? ? ? 92  GLU B C   1 
ATOM   1002 O  O   . GLU B 1 60 ? 2.152   -11.405 -3.132  1.00 18.54 ? ? ? ? ? ? 92  GLU B O   1 
ATOM   1003 C  CB  A GLU B 1 60 ? 3.175   -8.236  -3.086  0.47 17.62 ? ? ? ? ? ? 92  GLU B CB  1 
ATOM   1004 C  CB  B GLU B 1 60 ? 3.192   -8.230  -2.958  0.53 17.66 ? ? ? ? ? ? 92  GLU B CB  1 
ATOM   1005 C  CG  A GLU B 1 60 ? 3.134   -7.113  -4.115  0.47 19.35 ? ? ? ? ? ? 92  GLU B CG  1 
ATOM   1006 C  CG  B GLU B 1 60 ? 4.288   -8.787  -3.841  0.53 19.46 ? ? ? ? ? ? 92  GLU B CG  1 
ATOM   1007 C  CD  A GLU B 1 60 ? 4.349   -6.201  -4.067  0.47 21.31 ? ? ? ? ? ? 92  GLU B CD  1 
ATOM   1008 C  CD  B GLU B 1 60 ? 5.522   -7.903  -3.856  0.53 21.15 ? ? ? ? ? ? 92  GLU B CD  1 
ATOM   1009 O  OE1 A GLU B 1 60 ? 5.256   -6.453  -3.243  0.47 21.85 ? ? ? ? ? ? 92  GLU B OE1 1 
ATOM   1010 O  OE1 B GLU B 1 60 ? 5.414   -6.738  -4.295  0.53 21.84 ? ? ? ? ? ? 92  GLU B OE1 1 
ATOM   1011 O  OE2 A GLU B 1 60 ? 4.394   -5.225  -4.854  0.47 22.59 ? ? ? ? ? ? 92  GLU B OE2 1 
ATOM   1012 O  OE2 B GLU B 1 60 ? 6.601   -8.372  -3.430  0.53 21.56 ? ? ? ? ? ? 92  GLU B OE2 1 
ATOM   1013 N  N   . GLU B 1 61 ? 2.197   -10.488 -1.079  1.00 17.00 ? ? ? ? ? ? 93  GLU B N   1 
ATOM   1014 C  CA  A GLU B 1 61 ? 2.436   -11.738 -0.353  0.47 18.13 ? ? ? ? ? ? 93  GLU B CA  1 
ATOM   1015 C  CA  B GLU B 1 61 ? 2.470   -11.760 -0.424  0.53 17.83 ? ? ? ? ? ? 93  GLU B CA  1 
ATOM   1016 C  C   . GLU B 1 61 ? 1.299   -12.740 -0.471  1.00 17.76 ? ? ? ? ? ? 93  GLU B C   1 
ATOM   1017 O  O   . GLU B 1 61 ? 1.513   -13.946 -0.585  1.00 19.91 ? ? ? ? ? ? 93  GLU B O   1 
ATOM   1018 C  CB  A GLU B 1 61 ? 2.598   -11.452 1.141   0.47 19.79 ? ? ? ? ? ? 93  GLU B CB  1 
ATOM   1019 C  CB  B GLU B 1 61 ? 2.911   -11.547 1.026   0.53 19.01 ? ? ? ? ? ? 93  GLU B CB  1 
ATOM   1020 C  CG  A GLU B 1 61 ? 3.859   -10.744 1.544   0.47 21.39 ? ? ? ? ? ? 93  GLU B CG  1 
ATOM   1021 C  CG  B GLU B 1 61 ? 3.089   -12.850 1.798   0.53 20.53 ? ? ? ? ? ? 93  GLU B CG  1 
ATOM   1022 C  CD  A GLU B 1 61 ? 4.079   -10.798 3.042   0.47 22.17 ? ? ? ? ? ? 93  GLU B CD  1 
ATOM   1023 C  CD  B GLU B 1 61 ? 3.514   -12.638 3.235   0.53 21.52 ? ? ? ? ? ? 93  GLU B CD  1 
ATOM   1024 O  OE1 A GLU B 1 61 ? 4.492   -11.863 3.549   0.47 22.52 ? ? ? ? ? ? 93  GLU B OE1 1 
ATOM   1025 O  OE1 B GLU B 1 61 ? 3.570   -11.471 3.683   0.53 21.91 ? ? ? ? ? ? 93  GLU B OE1 1 
ATOM   1026 O  OE2 A GLU B 1 61 ? 3.829   -9.778  3.714   0.47 22.71 ? ? ? ? ? ? 93  GLU B OE2 1 
ATOM   1027 O  OE2 B GLU B 1 61 ? 3.793   -13.646 3.917   0.53 22.55 ? ? ? ? ? ? 93  GLU B OE2 1 
ATOM   1028 N  N   . THR B 1 62 ? 0.074   -12.229 -0.400  1.00 14.85 ? ? ? ? ? ? 94  THR B N   1 
ATOM   1029 C  CA  . THR B 1 62 ? -1.105  -13.086 -0.266  1.00 14.21 ? ? ? ? ? ? 94  THR B CA  1 
ATOM   1030 C  C   . THR B 1 62 ? -1.973  -13.200 -1.515  1.00 14.24 ? ? ? ? ? ? 94  THR B C   1 
ATOM   1031 O  O   . THR B 1 62 ? -2.853  -14.050 -1.568  1.00 15.75 ? ? ? ? ? ? 94  THR B O   1 
ATOM   1032 C  CB  . THR B 1 62 ? -2.019  -12.594 0.874   1.00 13.74 ? ? ? ? ? ? 94  THR B CB  1 
ATOM   1033 O  OG1 . THR B 1 62 ? -2.579  -11.322 0.514   1.00 13.23 ? ? ? ? ? ? 94  THR B OG1 1 
ATOM   1034 C  CG2 . THR B 1 62 ? -1.234  -12.475 2.179   1.00 14.14 ? ? ? ? ? ? 94  THR B CG2 1 
ATOM   1035 N  N   . GLY B 1 63 ? -1.740  -12.333 -2.497  1.00 13.53 ? ? ? ? ? ? 95  GLY B N   1 
ATOM   1036 C  CA  . GLY B 1 63 ? -2.566  -12.295 -3.689  1.00 13.40 ? ? ? ? ? ? 95  GLY B CA  1 
ATOM   1037 C  C   . GLY B 1 63 ? -3.861  -11.525 -3.490  1.00 11.99 ? ? ? ? ? ? 95  GLY B C   1 
ATOM   1038 O  O   . GLY B 1 63 ? -4.748  -11.568 -4.333  1.00 13.05 ? ? ? ? ? ? 95  GLY B O   1 
ATOM   1039 N  N   . ASP B 1 64 ? -3.969  -10.818 -2.369  1.00 11.26 ? ? ? ? ? ? 96  ASP B N   1 
ATOM   1040 C  CA  . ASP B 1 64 ? -5.174  -10.064 -2.025  1.00 10.89 ? ? ? ? ? ? 96  ASP B CA  1 
ATOM   1041 C  C   . ASP B 1 64 ? -5.274  -8.776  -2.841  1.00 10.64 ? ? ? ? ? ? 96  ASP B C   1 
ATOM   1042 O  O   . ASP B 1 64 ? -4.373  -8.424  -3.622  1.00 11.30 ? ? ? ? ? ? 96  ASP B O   1 
ATOM   1043 C  CB  . ASP B 1 64 ? -5.135  -9.725  -0.520  1.00 10.34 ? ? ? ? ? ? 96  ASP B CB  1 
ATOM   1044 C  CG  . ASP B 1 64 ? -6.522  -9.602  0.111   1.00 10.11 ? ? ? ? ? ? 96  ASP B CG  1 
ATOM   1045 O  OD1 . ASP B 1 64 ? -7.553  -9.595  -0.604  1.00 9.62  ? ? ? ? ? ? 96  ASP B OD1 1 
ATOM   1046 O  OD2 . ASP B 1 64 ? -6.566  -9.508  1.361   1.00 10.21 ? ? ? ? ? ? 96  ASP B OD2 1 
ATOM   1047 N  N   . ASN B 1 65 ? -6.370  -8.062  -2.639  1.00 9.48  ? ? ? ? ? ? 97  ASN B N   1 
ATOM   1048 C  CA  . ASN B 1 65 ? -6.640  -6.852  -3.405  1.00 9.78  ? ? ? ? ? ? 97  ASN B CA  1 
ATOM   1049 C  C   . ASN B 1 65 ? -7.216  -5.741  -2.536  1.00 9.49  ? ? ? ? ? ? 97  ASN B C   1 
ATOM   1050 O  O   . ASN B 1 65 ? -8.090  -4.987  -2.972  1.00 10.15 ? ? ? ? ? ? 97  ASN B O   1 
ATOM   1051 C  CB  . ASN B 1 65 ? -7.598  -7.162  -4.566  1.00 9.33  ? ? ? ? ? ? 97  ASN B CB  1 
ATOM   1052 C  CG  . ASN B 1 65 ? -8.987  -7.539  -4.086  1.00 9.01  ? ? ? ? ? ? 97  ASN B CG  1 
ATOM   1053 O  OD1 . ASN B 1 65 ? -9.166  -7.976  -2.937  1.00 9.42  ? ? ? ? ? ? 97  ASN B OD1 1 
ATOM   1054 N  ND2 . ASN B 1 65 ? -9.981  -7.367  -4.952  1.00 9.43  ? ? ? ? ? ? 97  ASN B ND2 1 
ATOM   1055 N  N   . VAL B 1 66 ? -6.738  -5.626  -1.300  1.00 8.73  ? ? ? ? ? ? 98  VAL B N   1 
ATOM   1056 C  CA  . VAL B 1 66 ? -7.293  -4.624  -0.396  1.00 9.33  ? ? ? ? ? ? 98  VAL B CA  1 
ATOM   1057 C  C   . VAL B 1 66 ? -6.563  -3.290  -0.474  1.00 9.41  ? ? ? ? ? ? 98  VAL B C   1 
ATOM   1058 O  O   . VAL B 1 66 ? -5.409  -3.206  -0.900  1.00 11.27 ? ? ? ? ? ? 98  VAL B O   1 
ATOM   1059 C  CB  . VAL B 1 66 ? -7.338  -5.124  1.076   1.00 9.44  ? ? ? ? ? ? 98  VAL B CB  1 
ATOM   1060 C  CG1 . VAL B 1 66 ? -8.269  -6.333  1.204   1.00 10.15 ? ? ? ? ? ? 98  VAL B CG1 1 
ATOM   1061 C  CG2 . VAL B 1 66 ? -5.934  -5.453  1.600   1.00 10.79 ? ? ? ? ? ? 98  VAL B CG2 1 
ATOM   1062 N  N   . GLY B 1 67 ? -7.253  -2.237  -0.064  1.00 9.57  ? ? ? ? ? ? 99  GLY B N   1 
ATOM   1063 C  CA  . GLY B 1 67 ? -6.702  -0.899  -0.119  1.00 9.32  ? ? ? ? ? ? 99  GLY B CA  1 
ATOM   1064 C  C   . GLY B 1 67 ? -7.443  -0.015  0.860   1.00 8.60  ? ? ? ? ? ? 99  GLY B C   1 
ATOM   1065 O  O   . GLY B 1 67 ? -8.403  -0.443  1.509   1.00 9.17  ? ? ? ? ? ? 99  GLY B O   1 
ATOM   1066 N  N   . PRO B 1 68 ? -6.983  1.226   0.986   1.00 8.98  ? ? ? ? ? ? 100 PRO B N   1 
ATOM   1067 C  CA  . PRO B 1 68 ? -7.494  2.128   2.019   1.00 9.75  ? ? ? ? ? ? 100 PRO B CA  1 
ATOM   1068 C  C   . PRO B 1 68 ? -8.803  2.816   1.649   1.00 10.18 ? ? ? ? ? ? 100 PRO B C   1 
ATOM   1069 O  O   . PRO B 1 68 ? -9.337  2.700   0.525   1.00 10.21 ? ? ? ? ? ? 100 PRO B O   1 
ATOM   1070 C  CB  . PRO B 1 68 ? -6.378  3.180   2.129   1.00 9.98  ? ? ? ? ? ? 100 PRO B CB  1 
ATOM   1071 C  CG  . PRO B 1 68 ? -5.758  3.194   0.723   1.00 9.86  ? ? ? ? ? ? 100 PRO B CG  1 
ATOM   1072 C  CD  . PRO B 1 68 ? -5.757  1.743   0.346   1.00 10.29 ? ? ? ? ? ? 100 PRO B CD  1 
ATOM   1073 N  N   . LEU B 1 69 ? -9.305  3.530   2.650   1.00 10.31 ? ? ? ? ? ? 101 LEU B N   1 
ATOM   1074 C  CA  A LEU B 1 69 ? -10.439 4.419   2.481   0.53 10.73 ? ? ? ? ? ? 101 LEU B CA  1 
ATOM   1075 C  CA  B LEU B 1 69 ? -10.446 4.415   2.512   0.47 11.19 ? ? ? ? ? ? 101 LEU B CA  1 
ATOM   1076 C  C   . LEU B 1 69 ? -9.937  5.833   2.690   1.00 10.65 ? ? ? ? ? ? 101 LEU B C   1 
ATOM   1077 O  O   . LEU B 1 69 ? -9.318  6.140   3.718   1.00 11.44 ? ? ? ? ? ? 101 LEU B O   1 
ATOM   1078 C  CB  A LEU B 1 69 ? -11.543 4.111   3.491   0.53 11.02 ? ? ? ? ? ? 101 LEU B CB  1 
ATOM   1079 C  CB  B LEU B 1 69 ? -11.466 4.127   3.608   0.47 12.42 ? ? ? ? ? ? 101 LEU B CB  1 
ATOM   1080 C  CG  A LEU B 1 69 ? -12.795 4.978   3.303   0.53 11.41 ? ? ? ? ? ? 101 LEU B CG  1 
ATOM   1081 C  CG  B LEU B 1 69 ? -12.566 5.183   3.702   0.47 13.91 ? ? ? ? ? ? 101 LEU B CG  1 
ATOM   1082 C  CD1 A LEU B 1 69 ? -14.036 4.155   3.510   0.53 12.11 ? ? ? ? ? ? 101 LEU B CD1 1 
ATOM   1083 C  CD1 B LEU B 1 69 ? -13.530 5.031   2.547   0.47 13.86 ? ? ? ? ? ? 101 LEU B CD1 1 
ATOM   1084 C  CD2 A LEU B 1 69 ? -12.791 6.183   4.234   0.53 10.07 ? ? ? ? ? ? 101 LEU B CD2 1 
ATOM   1085 C  CD2 B LEU B 1 69 ? -13.295 5.075   5.000   0.47 15.00 ? ? ? ? ? ? 101 LEU B CD2 1 
ATOM   1086 N  N   . ILE B 1 70 ? -10.209 6.687   1.711   1.00 10.13 ? ? ? ? ? ? 102 ILE B N   1 
ATOM   1087 C  CA  . ILE B 1 70 ? -9.717  8.045   1.691   1.00 11.54 ? ? ? ? ? ? 102 ILE B CA  1 
ATOM   1088 C  C   . ILE B 1 70 ? -10.860 9.028   1.887   1.00 12.62 ? ? ? ? ? ? 102 ILE B C   1 
ATOM   1089 O  O   . ILE B 1 70 ? -11.911 8.932   1.240   1.00 12.56 ? ? ? ? ? ? 102 ILE B O   1 
ATOM   1090 C  CB  . ILE B 1 70 ? -9.040  8.330   0.333   1.00 12.41 ? ? ? ? ? ? 102 ILE B CB  1 
ATOM   1091 C  CG1 . ILE B 1 70 ? -7.835  7.405   0.148   1.00 13.36 ? ? ? ? ? ? 102 ILE B CG1 1 
ATOM   1092 C  CG2 . ILE B 1 70 ? -8.631  9.792   0.229   1.00 14.11 ? ? ? ? ? ? 102 ILE B CG2 1 
ATOM   1093 C  CD1 . ILE B 1 70 ? -7.340  7.326   -1.276  1.00 14.06 ? ? ? ? ? ? 102 ILE B CD1 1 
ATOM   1094 N  N   . ILE B 1 71 ? -10.657 9.956   2.812   1.00 14.17 ? ? ? ? ? ? 103 ILE B N   1 
ATOM   1095 C  CA  . ILE B 1 71 ? -11.571 11.072  2.985   1.00 15.94 ? ? ? ? ? ? 103 ILE B CA  1 
ATOM   1096 C  C   . ILE B 1 71 ? -10.825 12.318  2.561   1.00 18.07 ? ? ? ? ? ? 103 ILE B C   1 
ATOM   1097 O  O   . ILE B 1 71 ? -9.763  12.622  3.093   1.00 18.05 ? ? ? ? ? ? 103 ILE B O   1 
ATOM   1098 C  CB  . ILE B 1 71 ? -12.034 11.219  4.447   1.00 16.83 ? ? ? ? ? ? 103 ILE B CB  1 
ATOM   1099 C  CG1 . ILE B 1 71 ? -12.725 9.941   4.919   1.00 18.15 ? ? ? ? ? ? 103 ILE B CG1 1 
ATOM   1100 C  CG2 . ILE B 1 71 ? -12.950 12.425  4.597   1.00 17.34 ? ? ? ? ? ? 103 ILE B CG2 1 
ATOM   1101 C  CD1 . ILE B 1 71 ? -14.053 9.646   4.234   1.00 18.48 ? ? ? ? ? ? 103 ILE B CD1 1 
ATOM   1102 N  N   . LYS B 1 72 ? -11.359 13.042  1.592   1.00 20.81 ? ? ? ? ? ? 104 LYS B N   1 
ATOM   1103 C  CA  . LYS B 1 72 ? -10.617 14.193  1.095   1.00 23.76 ? ? ? ? ? ? 104 LYS B CA  1 
ATOM   1104 C  C   . LYS B 1 72 ? -11.468 15.448  1.055   1.00 25.83 ? ? ? ? ? ? 104 LYS B C   1 
ATOM   1105 O  O   . LYS B 1 72 ? -12.690 15.367  1.114   1.00 26.37 ? ? ? ? ? ? 104 LYS B O   1 
ATOM   1106 C  CB  . LYS B 1 72 ? -10.002 13.891  -0.278  1.00 24.94 ? ? ? ? ? ? 104 LYS B CB  1 
ATOM   1107 C  CG  . LYS B 1 72 ? -11.001 13.500  -1.357  1.00 26.02 ? ? ? ? ? ? 104 LYS B CG  1 
ATOM   1108 C  CD  . LYS B 1 72 ? -10.304 12.770  -2.508  1.00 26.80 ? ? ? ? ? ? 104 LYS B CD  1 
ATOM   1109 C  CE  . LYS B 1 72 ? -11.283 12.312  -3.578  1.00 27.83 ? ? ? ? ? ? 104 LYS B CE  1 
ATOM   1110 N  NZ  . LYS B 1 72 ? -11.783 13.434  -4.421  1.00 29.02 ? ? ? ? ? ? 104 LYS B NZ  1 
ATOM   1111 N  N   . LYS B 1 73 ? -10.814 16.607  0.971   1.00 28.55 ? ? ? ? ? ? 105 LYS B N   1 
ATOM   1112 C  CA  . LYS B 1 73 ? -11.514 17.870  0.735   1.00 30.63 ? ? ? ? ? ? 105 LYS B CA  1 
ATOM   1113 C  C   . LYS B 1 73 ? -11.834 18.012  -0.752  1.00 32.33 ? ? ? ? ? ? 105 LYS B C   1 
ATOM   1114 O  O   . LYS B 1 73 ? -11.053 17.576  -1.606  1.00 33.20 ? ? ? ? ? ? 105 LYS B O   1 
ATOM   1115 C  CB  . LYS B 1 73 ? -10.674 19.062  1.201   1.00 30.79 ? ? ? ? ? ? 105 LYS B CB  1 
HETATM 1116 FE FE1 . FES C 2 .  ? -16.901 -5.061  8.438   1.00 8.50  ? ? ? ? ? ? 201 FES A FE1 1 
HETATM 1117 FE FE2 . FES C 2 .  ? -18.433 -4.025  10.376  1.00 9.20  ? ? ? ? ? ? 201 FES A FE2 1 
HETATM 1118 S  S1  . FES C 2 .  ? -19.057 -5.300  8.695   1.00 9.60  ? ? ? ? ? ? 201 FES A S1  1 
HETATM 1119 S  S2  . FES C 2 .  ? -16.264 -3.710  10.048  1.00 8.98  ? ? ? ? ? ? 201 FES A S2  1 
HETATM 1120 FE FE1 . FES D 2 .  ? -3.571  -0.808  5.402   1.00 10.78 ? ? ? ? ? ? 201 FES B FE1 1 
HETATM 1121 FE FE2 . FES D 2 .  ? -2.895  0.862   3.401   1.00 11.52 ? ? ? ? ? ? 201 FES B FE2 1 
HETATM 1122 S  S1  . FES D 2 .  ? -1.656  0.185   5.088   1.00 11.94 ? ? ? ? ? ? 201 FES B S1  1 
HETATM 1123 S  S2  . FES D 2 .  ? -4.861  -0.092  3.781   1.00 10.55 ? ? ? ? ? ? 201 FES B S2  1 
HETATM 1124 O  O   . HOH E 3 .  ? -14.672 0.577   4.063   1.00 8.16  ? ? ? ? ? ? 301 HOH A O   1 
HETATM 1125 O  O   . HOH E 3 .  ? -10.246 -0.213  -9.499  1.00 9.50  ? ? ? ? ? ? 302 HOH A O   1 
HETATM 1126 O  O   . HOH E 3 .  ? -14.674 -11.299 1.657   1.00 11.31 ? ? ? ? ? ? 303 HOH A O   1 
HETATM 1127 O  O   . HOH E 3 .  ? -10.464 0.605   -6.284  1.00 9.92  ? ? ? ? ? ? 304 HOH A O   1 
HETATM 1128 O  O   . HOH E 3 .  ? -15.572 -10.971 -6.465  1.00 21.68 ? ? ? ? ? ? 305 HOH A O   1 
HETATM 1129 O  O   . HOH E 3 .  ? -7.408  -0.205  -8.350  1.00 12.30 ? ? ? ? ? ? 306 HOH A O   1 
HETATM 1130 O  O   . HOH E 3 .  ? -2.858  -4.269  -6.503  1.00 16.92 ? ? ? ? ? ? 307 HOH A O   1 
HETATM 1131 O  O   . HOH E 3 .  ? -13.296 0.551   -5.152  1.00 18.49 ? ? ? ? ? ? 308 HOH A O   1 
HETATM 1132 O  O   . HOH E 3 .  ? -18.677 -12.289 8.791   1.00 14.33 ? ? ? ? ? ? 309 HOH A O   1 
HETATM 1133 O  O   . HOH E 3 .  ? -7.824  -11.389 18.493  1.00 13.87 ? ? ? ? ? ? 310 HOH A O   1 
HETATM 1134 O  O   . HOH E 3 .  ? -23.850 -9.326  7.048   1.00 18.91 ? ? ? ? ? ? 311 HOH A O   1 
HETATM 1135 O  O   . HOH E 3 .  ? -17.204 -8.349  17.879  1.00 10.08 ? ? ? ? ? ? 312 HOH A O   1 
HETATM 1136 O  O   . HOH E 3 .  ? -8.106  -10.352 -7.070  1.00 17.29 ? ? ? ? ? ? 313 HOH A O   1 
HETATM 1137 O  O   . HOH E 3 .  ? -17.712 -0.899  -3.524  1.00 36.42 ? ? ? ? ? ? 314 HOH A O   1 
HETATM 1138 O  O   . HOH E 3 .  ? -8.545  -9.257  -10.579 1.00 24.17 ? ? ? ? ? ? 315 HOH A O   1 
HETATM 1139 O  O   . HOH E 3 .  ? -20.036 -6.387  0.118   1.00 24.97 ? ? ? ? ? ? 316 HOH A O   1 
HETATM 1140 O  O   . HOH E 3 .  ? -14.343 -14.320 8.481   1.00 13.45 ? ? ? ? ? ? 317 HOH A O   1 
HETATM 1141 O  O   . HOH E 3 .  ? -22.981 3.937   7.309   1.00 18.67 ? ? ? ? ? ? 318 HOH A O   1 
HETATM 1142 O  O   . HOH E 3 .  ? -17.304 -11.957 2.546   1.00 21.06 ? ? ? ? ? ? 319 HOH A O   1 
HETATM 1143 O  O   . HOH E 3 .  ? -4.417  -7.576  -7.053  1.00 22.07 ? ? ? ? ? ? 320 HOH A O   1 
HETATM 1144 O  O   . HOH E 3 .  ? -17.092 -14.615 9.072   1.00 18.06 ? ? ? ? ? ? 321 HOH A O   1 
HETATM 1145 O  O   . HOH E 3 .  ? -17.823 11.713  -2.416  1.00 23.14 ? ? ? ? ? ? 322 HOH A O   1 
HETATM 1146 O  O   . HOH E 3 .  ? -18.191 -8.474  -4.977  1.00 21.07 ? ? ? ? ? ? 323 HOH A O   1 
HETATM 1147 O  O   . HOH E 3 .  ? -16.661 9.724   -3.857  1.00 23.03 ? ? ? ? ? ? 324 HOH A O   1 
HETATM 1148 O  O   . HOH E 3 .  ? -5.750  -9.580  -8.069  1.00 24.63 ? ? ? ? ? ? 325 HOH A O   1 
HETATM 1149 O  O   . HOH E 3 .  ? -19.862 7.540   2.220   1.00 25.43 ? ? ? ? ? ? 326 HOH A O   1 
HETATM 1150 O  O   . HOH E 3 .  ? -2.237  -12.147 6.294   1.00 20.83 ? ? ? ? ? ? 327 HOH A O   1 
HETATM 1151 O  O   . HOH E 3 .  ? -20.443 -12.583 6.874   1.00 26.94 ? ? ? ? ? ? 328 HOH A O   1 
HETATM 1152 O  O   . HOH E 3 .  ? -26.135 -6.480  4.878   1.00 22.55 ? ? ? ? ? ? 329 HOH A O   1 
HETATM 1153 O  O   . HOH E 3 .  ? -15.392 -13.649 -5.350  1.00 35.77 ? ? ? ? ? ? 330 HOH A O   1 
HETATM 1154 O  O   . HOH E 3 .  ? -19.144 -10.025 1.709   1.00 25.47 ? ? ? ? ? ? 331 HOH A O   1 
HETATM 1155 O  O   . HOH E 3 .  ? -23.536 1.104   7.522   1.00 23.33 ? ? ? ? ? ? 332 HOH A O   1 
HETATM 1156 O  O   . HOH E 3 .  ? -8.924  -13.581 6.537   1.00 23.81 ? ? ? ? ? ? 333 HOH A O   1 
HETATM 1157 O  O   . HOH E 3 .  ? -11.108 -16.448 -1.365  1.00 32.76 ? ? ? ? ? ? 334 HOH A O   1 
HETATM 1158 O  O   . HOH E 3 .  ? -24.304 -8.664  9.772   1.00 24.84 ? ? ? ? ? ? 335 HOH A O   1 
HETATM 1159 O  O   . HOH E 3 .  ? -8.351  -17.860 13.780  1.00 36.75 ? ? ? ? ? ? 336 HOH A O   1 
HETATM 1160 O  O   . HOH E 3 .  ? -2.833  -2.212  -8.256  1.00 25.92 ? ? ? ? ? ? 337 HOH A O   1 
HETATM 1161 O  O   . HOH E 3 .  ? -13.367 -12.166 19.451  1.00 17.03 ? ? ? ? ? ? 338 HOH A O   1 
HETATM 1162 O  O   . HOH E 3 .  ? -22.860 -0.528  -0.365  1.00 26.81 ? ? ? ? ? ? 339 HOH A O   1 
HETATM 1163 O  O   . HOH E 3 .  ? -17.151 -7.323  -8.839  1.00 38.07 ? ? ? ? ? ? 340 HOH A O   1 
HETATM 1164 O  O   . HOH E 3 .  ? -22.486 9.038   16.786  1.00 36.67 ? ? ? ? ? ? 341 HOH A O   1 
HETATM 1165 O  O   . HOH E 3 .  ? -23.848 -2.895  -1.800  1.00 34.43 ? ? ? ? ? ? 342 HOH A O   1 
HETATM 1166 O  O   . HOH E 3 .  ? -25.874 -0.852  10.139  1.00 25.92 ? ? ? ? ? ? 343 HOH A O   1 
HETATM 1167 O  O   . HOH E 3 .  ? -18.037 -10.971 17.946  1.00 12.21 ? ? ? ? ? ? 344 HOH A O   1 
HETATM 1168 O  O   . HOH E 3 .  ? -26.011 9.810   8.279   1.00 30.61 ? ? ? ? ? ? 345 HOH A O   1 
HETATM 1169 O  O   . HOH E 3 .  ? -17.411 -18.087 7.717   1.00 43.10 ? ? ? ? ? ? 346 HOH A O   1 
HETATM 1170 O  O   . HOH E 3 .  ? -22.379 -10.518 12.343  1.00 14.07 ? ? ? ? ? ? 347 HOH A O   1 
HETATM 1171 O  O   . HOH E 3 .  ? -5.625  -12.932 19.359  1.00 30.25 ? ? ? ? ? ? 348 HOH A O   1 
HETATM 1172 O  O   . HOH E 3 .  ? -16.686 -7.641  -13.393 1.00 34.49 ? ? ? ? ? ? 349 HOH A O   1 
HETATM 1173 O  O   . HOH E 3 .  ? -23.638 -1.094  11.030  1.00 36.09 ? ? ? ? ? ? 350 HOH A O   1 
HETATM 1174 O  O   . HOH E 3 .  ? -29.205 13.534  9.873   1.00 20.31 ? ? ? ? ? ? 351 HOH A O   1 
HETATM 1175 O  O   . HOH E 3 .  ? -20.094 3.591   18.138  1.00 33.87 ? ? ? ? ? ? 352 HOH A O   1 
HETATM 1176 O  O   . HOH E 3 .  ? -3.637  -7.236  -12.140 1.00 26.29 ? ? ? ? ? ? 353 HOH A O   1 
HETATM 1177 O  O   . HOH E 3 .  ? -8.968  -14.149 -5.065  1.00 42.14 ? ? ? ? ? ? 354 HOH A O   1 
HETATM 1178 O  O   . HOH E 3 .  ? -8.611  -13.001 -8.086  1.00 39.59 ? ? ? ? ? ? 355 HOH A O   1 
HETATM 1179 O  O   . HOH E 3 .  ? -13.008 -14.500 20.726  1.00 26.51 ? ? ? ? ? ? 356 HOH A O   1 
HETATM 1180 O  O   . HOH E 3 .  ? -19.479 -6.740  17.570  1.00 15.23 ? ? ? ? ? ? 357 HOH A O   1 
HETATM 1181 O  O   . HOH E 3 .  ? -23.703 -11.624 14.497  1.00 17.07 ? ? ? ? ? ? 358 HOH A O   1 
HETATM 1182 O  O   . HOH E 3 .  ? -23.169 12.441  13.518  1.00 17.66 ? ? ? ? ? ? 359 HOH A O   1 
HETATM 1183 O  O   . HOH E 3 .  ? -17.895 -15.102 6.369   1.00 27.08 ? ? ? ? ? ? 360 HOH A O   1 
HETATM 1184 O  O   . HOH E 3 .  ? -19.935 10.744  7.164   1.00 25.46 ? ? ? ? ? ? 361 HOH A O   1 
HETATM 1185 O  O   . HOH E 3 .  ? -14.759 -16.540 19.553  1.00 29.43 ? ? ? ? ? ? 362 HOH A O   1 
HETATM 1186 O  O   . HOH E 3 .  ? -2.344  -14.603 7.903   1.00 28.91 ? ? ? ? ? ? 363 HOH A O   1 
HETATM 1187 O  O   . HOH E 3 .  ? -14.864 -4.489  -9.739  1.00 30.88 ? ? ? ? ? ? 364 HOH A O   1 
HETATM 1188 O  O   . HOH E 3 .  ? -1.403  -9.553  -9.199  1.00 30.45 ? ? ? ? ? ? 365 HOH A O   1 
HETATM 1189 O  O   . HOH E 3 .  ? -13.962 -13.606 23.171  1.00 26.43 ? ? ? ? ? ? 366 HOH A O   1 
HETATM 1190 O  O   . HOH E 3 .  ? -24.997 22.715  9.315   1.00 26.93 ? ? ? ? ? ? 367 HOH A O   1 
HETATM 1191 O  O   . HOH E 3 .  ? -23.611 -11.926 10.224  1.00 28.67 ? ? ? ? ? ? 368 HOH A O   1 
HETATM 1192 O  O   . HOH E 3 .  ? -26.558 5.972   14.330  1.00 35.78 ? ? ? ? ? ? 369 HOH A O   1 
HETATM 1193 O  O   . HOH E 3 .  ? -20.906 18.388  16.772  1.00 37.05 ? ? ? ? ? ? 370 HOH A O   1 
HETATM 1194 O  O   . HOH E 3 .  ? 0.212   -16.705 0.799   1.00 34.90 ? ? ? ? ? ? 371 HOH A O   1 
HETATM 1195 O  O   . HOH E 3 .  ? -20.155 -8.812  -0.913  1.00 38.90 ? ? ? ? ? ? 372 HOH A O   1 
HETATM 1196 O  O   . HOH E 3 .  ? -28.718 11.268  8.602   1.00 30.48 ? ? ? ? ? ? 373 HOH A O   1 
HETATM 1197 O  O   . HOH E 3 .  ? -24.550 -0.927  5.729   1.00 35.98 ? ? ? ? ? ? 374 HOH A O   1 
HETATM 1198 O  O   . HOH E 3 .  ? -1.088  -5.753  -7.962  1.00 34.82 ? ? ? ? ? ? 375 HOH A O   1 
HETATM 1199 O  O   . HOH E 3 .  ? -22.291 8.126   3.673   1.00 32.31 ? ? ? ? ? ? 376 HOH A O   1 
HETATM 1200 O  O   . HOH E 3 .  ? -21.227 11.561  17.906  1.00 32.85 ? ? ? ? ? ? 377 HOH A O   1 
HETATM 1201 O  O   . HOH E 3 .  ? -21.973 1.603   -2.169  1.00 32.49 ? ? ? ? ? ? 378 HOH A O   1 
HETATM 1202 O  O   . HOH E 3 .  ? -27.681 -4.829  6.274   1.00 33.91 ? ? ? ? ? ? 379 HOH A O   1 
HETATM 1203 O  O   . HOH E 3 .  ? -22.124 3.465   16.213  1.00 34.72 ? ? ? ? ? ? 380 HOH A O   1 
HETATM 1204 O  O   . HOH E 3 .  ? -5.673  -16.730 1.373   1.00 38.97 ? ? ? ? ? ? 381 HOH A O   1 
HETATM 1205 O  O   . HOH E 3 .  ? -21.136 22.752  16.590  1.00 34.04 ? ? ? ? ? ? 382 HOH A O   1 
HETATM 1206 O  O   . HOH E 3 .  ? -21.111 8.482   0.075   1.00 36.87 ? ? ? ? ? ? 383 HOH A O   1 
HETATM 1207 O  O   . HOH E 3 .  ? -2.665  -7.387  -9.218  1.00 29.83 ? ? ? ? ? ? 384 HOH A O   1 
HETATM 1208 O  O   . HOH E 3 .  ? -25.420 5.167   11.360  1.00 35.88 ? ? ? ? ? ? 385 HOH A O   1 
HETATM 1209 O  O   . HOH E 3 .  ? -24.354 5.366   9.109   1.00 35.52 ? ? ? ? ? ? 386 HOH A O   1 
HETATM 1210 O  O   . HOH E 3 .  ? -23.820 7.109   5.585   1.00 33.35 ? ? ? ? ? ? 387 HOH A O   1 
HETATM 1211 O  O   . HOH E 3 .  ? -22.791 -11.617 8.103   1.00 30.78 ? ? ? ? ? ? 388 HOH A O   1 
HETATM 1212 O  O   . HOH E 3 .  ? -26.698 -2.301  7.073   1.00 38.86 ? ? ? ? ? ? 389 HOH A O   1 
HETATM 1213 O  O   . HOH E 3 .  ? -21.301 -15.760 14.693  1.00 22.39 ? ? ? ? ? ? 390 HOH A O   1 
HETATM 1214 O  O   . HOH E 3 .  ? -20.493 9.864   -1.899  1.00 36.39 ? ? ? ? ? ? 391 HOH A O   1 
HETATM 1215 O  O   . HOH E 3 .  ? -25.187 0.593   1.133   1.00 36.71 ? ? ? ? ? ? 392 HOH A O   1 
HETATM 1216 O  O   . HOH E 3 .  ? -0.220  -15.426 9.423   1.00 33.64 ? ? ? ? ? ? 393 HOH A O   1 
HETATM 1217 O  O   . HOH E 3 .  ? -9.940  -14.232 20.791  1.00 34.64 ? ? ? ? ? ? 394 HOH A O   1 
HETATM 1218 O  O   . HOH E 3 .  ? -24.111 17.684  5.043   1.00 40.80 ? ? ? ? ? ? 395 HOH A O   1 
HETATM 1219 O  O   . HOH E 3 .  ? -5.863  -9.500  -10.642 1.00 35.49 ? ? ? ? ? ? 396 HOH A O   1 
HETATM 1220 O  O   . HOH E 3 .  ? -23.629 25.048  10.325  1.00 38.97 ? ? ? ? ? ? 397 HOH A O   1 
HETATM 1221 O  O   . HOH F 3 .  ? -8.728  2.647   9.685   1.00 8.93  ? ? ? ? ? ? 301 HOH B O   1 
HETATM 1222 O  O   . HOH F 3 .  ? -19.629 14.052  16.331  1.00 25.74 ? ? ? ? ? ? 302 HOH B O   1 
HETATM 1223 O  O   . HOH F 3 .  ? -3.286  -16.171 -0.031  1.00 27.53 ? ? ? ? ? ? 303 HOH B O   1 
HETATM 1224 O  O   . HOH F 3 .  ? -9.907  -16.814 6.041   1.00 36.57 ? ? ? ? ? ? 304 HOH B O   1 
HETATM 1225 O  O   . HOH F 3 .  ? -3.063  -13.060 18.516  1.00 42.01 ? ? ? ? ? ? 305 HOH B O   1 
HETATM 1226 O  O   . HOH F 3 .  ? -7.424  -11.261 -4.576  1.00 14.77 ? ? ? ? ? ? 306 HOH B O   1 
HETATM 1227 O  O   . HOH F 3 .  ? 2.138   -5.680  5.036   1.00 21.53 ? ? ? ? ? ? 307 HOH B O   1 
HETATM 1228 O  O   . HOH F 3 .  ? -1.874  -7.161  12.367  1.00 15.95 ? ? ? ? ? ? 308 HOH B O   1 
HETATM 1229 O  O   . HOH F 3 .  ? -8.337  11.120  11.514  1.00 24.65 ? ? ? ? ? ? 309 HOH B O   1 
HETATM 1230 O  O   . HOH F 3 .  ? -14.592 -2.201  21.956  1.00 12.88 ? ? ? ? ? ? 310 HOH B O   1 
HETATM 1231 O  O   . HOH F 3 .  ? -1.525  -3.591  -4.145  1.00 14.40 ? ? ? ? ? ? 311 HOH B O   1 
HETATM 1232 O  O   . HOH F 3 .  ? -9.825  2.258   18.984  1.00 19.28 ? ? ? ? ? ? 312 HOH B O   1 
HETATM 1233 O  O   . HOH F 3 .  ? 3.943   -2.344  1.496   1.00 20.77 ? ? ? ? ? ? 313 HOH B O   1 
HETATM 1234 O  O   . HOH F 3 .  ? -12.034 13.480  15.408  1.00 24.50 ? ? ? ? ? ? 314 HOH B O   1 
HETATM 1235 O  O   . HOH F 3 .  ? -9.231  -8.387  23.916  1.00 13.22 ? ? ? ? ? ? 315 HOH B O   1 
HETATM 1236 O  O   . HOH F 3 .  ? 0.671   -5.186  -4.191  1.00 18.63 ? ? ? ? ? ? 316 HOH B O   1 
HETATM 1237 O  O   . HOH F 3 .  ? -18.075 0.386   20.475  1.00 16.86 ? ? ? ? ? ? 317 HOH B O   1 
HETATM 1238 O  O   . HOH F 3 .  ? -2.425  -8.796  -5.528  1.00 19.79 ? ? ? ? ? ? 318 HOH B O   1 
HETATM 1239 O  O   . HOH F 3 .  ? -16.637 -3.888  22.611  1.00 14.76 ? ? ? ? ? ? 319 HOH B O   1 
HETATM 1240 O  O   . HOH F 3 .  ? -0.552  -0.993  -3.800  1.00 21.29 ? ? ? ? ? ? 320 HOH B O   1 
HETATM 1241 O  O   . HOH F 3 .  ? -12.600 -9.962  20.958  1.00 15.78 ? ? ? ? ? ? 321 HOH B O   1 
HETATM 1242 O  O   . HOH F 3 .  ? -0.332  -9.971  5.440   1.00 17.93 ? ? ? ? ? ? 322 HOH B O   1 
HETATM 1243 O  O   . HOH F 3 .  ? -0.751  -2.658  18.870  1.00 26.75 ? ? ? ? ? ? 323 HOH B O   1 
HETATM 1244 O  O   . HOH F 3 .  ? -1.530  -6.349  20.424  1.00 19.46 ? ? ? ? ? ? 324 HOH B O   1 
HETATM 1245 O  O   . HOH F 3 .  ? 2.063   -8.085  5.117   1.00 30.28 ? ? ? ? ? ? 325 HOH B O   1 
HETATM 1246 O  O   . HOH F 3 .  ? -19.049 0.623   17.804  1.00 22.51 ? ? ? ? ? ? 326 HOH B O   1 
HETATM 1247 O  O   . HOH F 3 .  ? 0.758   -6.958  11.313  1.00 27.11 ? ? ? ? ? ? 327 HOH B O   1 
HETATM 1248 O  O   . HOH F 3 .  ? -11.819 11.321  17.229  1.00 22.04 ? ? ? ? ? ? 328 HOH B O   1 
HETATM 1249 O  O   . HOH F 3 .  ? -4.404  -13.083 -6.478  1.00 34.90 ? ? ? ? ? ? 329 HOH B O   1 
HETATM 1250 O  O   . HOH F 3 .  ? 1.370   -11.018 -5.929  1.00 39.03 ? ? ? ? ? ? 330 HOH B O   1 
HETATM 1251 O  O   . HOH F 3 .  ? -11.714 19.114  7.670   1.00 35.90 ? ? ? ? ? ? 331 HOH B O   1 
HETATM 1252 O  O   . HOH F 3 .  ? 4.953   3.319   8.600   1.00 28.13 ? ? ? ? ? ? 332 HOH B O   1 
HETATM 1253 O  O   . HOH F 3 .  ? -19.004 -1.768  16.018  1.00 18.70 ? ? ? ? ? ? 333 HOH B O   1 
HETATM 1254 O  O   . HOH F 3 .  ? -0.155  0.111   13.895  1.00 27.81 ? ? ? ? ? ? 334 HOH B O   1 
HETATM 1255 O  O   . HOH F 3 .  ? 5.398   -2.778  3.852   1.00 26.53 ? ? ? ? ? ? 335 HOH B O   1 
HETATM 1256 O  O   . HOH F 3 .  ? 4.644   -0.366  7.189   1.00 26.25 ? ? ? ? ? ? 336 HOH B O   1 
HETATM 1257 O  O   . HOH F 3 .  ? 2.129   -5.176  10.401  1.00 43.46 ? ? ? ? ? ? 337 HOH B O   1 
HETATM 1258 O  O   . HOH F 3 .  ? -8.051  -10.011 20.827  1.00 17.53 ? ? ? ? ? ? 338 HOH B O   1 
HETATM 1259 O  O   . HOH F 3 .  ? 3.777   -2.907  8.184   1.00 28.21 ? ? ? ? ? ? 339 HOH B O   1 
HETATM 1260 O  O   . HOH F 3 .  ? 4.428   -4.359  5.979   1.00 29.29 ? ? ? ? ? ? 340 HOH B O   1 
HETATM 1261 O  O   . HOH F 3 .  ? -18.807 -2.164  21.624  1.00 23.29 ? ? ? ? ? ? 341 HOH B O   1 
HETATM 1262 O  O   . HOH F 3 .  ? -15.724 -8.159  20.194  1.00 13.42 ? ? ? ? ? ? 342 HOH B O   1 
HETATM 1263 O  O   . HOH F 3 .  ? -3.635  10.006  6.343   1.00 22.02 ? ? ? ? ? ? 343 HOH B O   1 
HETATM 1264 O  O   . HOH F 3 .  ? -5.647  3.576   18.075  1.00 30.98 ? ? ? ? ? ? 344 HOH B O   1 
HETATM 1265 O  O   . HOH F 3 .  ? 3.129   -8.583  7.468   1.00 35.71 ? ? ? ? ? ? 345 HOH B O   1 
HETATM 1266 O  O   . HOH F 3 .  ? 0.024   -7.426  -5.606  1.00 23.69 ? ? ? ? ? ? 346 HOH B O   1 
HETATM 1267 O  O   . HOH F 3 .  ? 4.695   0.806   3.712   1.00 39.08 ? ? ? ? ? ? 347 HOH B O   1 
HETATM 1268 O  O   . HOH F 3 .  ? -1.484  6.280   14.408  1.00 34.49 ? ? ? ? ? ? 348 HOH B O   1 
HETATM 1269 O  O   . HOH F 3 .  ? -3.492  7.957   15.982  1.00 40.45 ? ? ? ? ? ? 349 HOH B O   1 
HETATM 1270 O  O   . HOH F 3 .  ? -2.866  -3.372  27.594  1.00 32.73 ? ? ? ? ? ? 350 HOH B O   1 
HETATM 1271 O  O   . HOH F 3 .  ? -16.783 -6.491  22.059  1.00 17.31 ? ? ? ? ? ? 351 HOH B O   1 
HETATM 1272 O  O   . HOH F 3 .  ? -8.038  0.485   20.114  1.00 28.41 ? ? ? ? ? ? 352 HOH B O   1 
HETATM 1273 O  O   . HOH F 3 .  ? -10.345 -10.360 22.409  1.00 22.31 ? ? ? ? ? ? 353 HOH B O   1 
HETATM 1274 O  O   . HOH F 3 .  ? 2.699   1.137   -1.059  1.00 29.18 ? ? ? ? ? ? 354 HOH B O   1 
HETATM 1275 O  O   . HOH F 3 .  ? -16.547 -7.648  24.701  1.00 24.20 ? ? ? ? ? ? 355 HOH B O   1 
HETATM 1276 O  O   . HOH F 3 .  ? -16.418 -10.487 21.546  1.00 20.62 ? ? ? ? ? ? 356 HOH B O   1 
HETATM 1277 O  O   . HOH F 3 .  ? -14.635 -9.616  25.551  1.00 21.47 ? ? ? ? ? ? 357 HOH B O   1 
HETATM 1278 O  O   . HOH F 3 .  ? -14.231 -10.915 23.074  1.00 20.96 ? ? ? ? ? ? 358 HOH B O   1 
HETATM 1279 O  O   . HOH F 3 .  ? -1.483  -11.099 -6.951  1.00 33.02 ? ? ? ? ? ? 359 HOH B O   1 
HETATM 1280 O  O   . HOH F 3 .  ? 4.253   -12.751 -4.385  1.00 26.01 ? ? ? ? ? ? 360 HOH B O   1 
HETATM 1281 O  O   . HOH F 3 .  ? -1.708  8.025   6.191   1.00 28.24 ? ? ? ? ? ? 361 HOH B O   1 
HETATM 1282 O  O   . HOH F 3 .  ? -11.477 -15.107 7.741   1.00 22.83 ? ? ? ? ? ? 362 HOH B O   1 
HETATM 1283 O  O   . HOH F 3 .  ? 3.011   -16.245 3.304   1.00 28.37 ? ? ? ? ? ? 363 HOH B O   1 
HETATM 1284 O  O   . HOH F 3 .  ? -21.004 -1.252  14.331  1.00 28.43 ? ? ? ? ? ? 364 HOH B O   1 
HETATM 1285 O  O   . HOH F 3 .  ? -0.446  4.365   0.586   1.00 32.34 ? ? ? ? ? ? 365 HOH B O   1 
HETATM 1286 O  O   . HOH F 3 .  ? -4.540  -14.896 9.686   1.00 27.44 ? ? ? ? ? ? 366 HOH B O   1 
HETATM 1287 O  O   . HOH F 3 .  ? -4.415  -17.395 -3.519  1.00 30.43 ? ? ? ? ? ? 367 HOH B O   1 
HETATM 1288 O  O   . HOH F 3 .  ? -3.388  -15.515 -5.822  1.00 32.12 ? ? ? ? ? ? 368 HOH B O   1 
HETATM 1289 O  O   . HOH F 3 .  ? 5.716   -4.980  -1.676  1.00 38.98 ? ? ? ? ? ? 369 HOH B O   1 
HETATM 1290 O  O   . HOH F 3 .  ? -18.633 -3.229  27.166  1.00 32.01 ? ? ? ? ? ? 370 HOH B O   1 
HETATM 1291 O  O   . HOH F 3 .  ? -0.353  6.215   2.707   1.00 34.38 ? ? ? ? ? ? 371 HOH B O   1 
HETATM 1292 O  O   . HOH F 3 .  ? -6.647  11.387  -2.941  1.00 33.39 ? ? ? ? ? ? 372 HOH B O   1 
HETATM 1293 O  O   . HOH F 3 .  ? -17.621 -4.849  25.129  1.00 28.11 ? ? ? ? ? ? 373 HOH B O   1 
HETATM 1294 O  O   . HOH F 3 .  ? -1.743  -13.478 15.595  1.00 31.20 ? ? ? ? ? ? 374 HOH B O   1 
HETATM 1295 O  O   . HOH F 3 .  ? 2.565   6.454   3.257   1.00 36.44 ? ? ? ? ? ? 375 HOH B O   1 
HETATM 1296 O  O   . HOH F 3 .  ? -18.441 -10.890 23.440  1.00 39.90 ? ? ? ? ? ? 376 HOH B O   1 
HETATM 1297 O  O   . HOH F 3 .  ? -0.416  -0.808  16.372  1.00 40.22 ? ? ? ? ? ? 377 HOH B O   1 
HETATM 1298 O  O   . HOH F 3 .  ? 5.900   -2.766  -0.460  1.00 36.14 ? ? ? ? ? ? 378 HOH B O   1 
HETATM 1299 O  O   . HOH F 3 .  ? -5.361  -12.465 7.345   1.00 31.72 ? ? ? ? ? ? 379 HOH B O   1 
HETATM 1300 O  O   . HOH F 3 .  ? -0.745  -8.897  20.833  1.00 37.52 ? ? ? ? ? ? 380 HOH B O   1 
HETATM 1301 O  O   . HOH F 3 .  ? -22.825 0.751   13.321  1.00 35.45 ? ? ? ? ? ? 381 HOH B O   1 
HETATM 1302 O  O   . HOH F 3 .  ? -2.584  11.685  4.216   1.00 32.27 ? ? ? ? ? ? 382 HOH B O   1 
HETATM 1303 O  O   . HOH F 3 .  ? -8.445  -17.943 4.736   1.00 41.01 ? ? ? ? ? ? 383 HOH B O   1 
HETATM 1304 O  O   . HOH F 3 .  ? -4.912  -16.152 12.361  1.00 35.78 ? ? ? ? ? ? 384 HOH B O   1 
HETATM 1305 O  O   . HOH F 3 .  ? -18.765 22.591  11.746  1.00 41.04 ? ? ? ? ? ? 385 HOH B O   1 
HETATM 1306 O  O   . HOH F 3 .  ? -0.934  -10.867 18.650  1.00 38.50 ? ? ? ? ? ? 386 HOH B O   1 
HETATM 1307 O  O   . HOH F 3 .  ? -7.451  12.620  13.494  1.00 39.09 ? ? ? ? ? ? 387 HOH B O   1 
HETATM 1308 O  O   . HOH F 3 .  ? -19.426 16.286  17.922  1.00 40.22 ? ? ? ? ? ? 388 HOH B O   1 
# 
loop_
_atom_site_anisotrop.id 
_atom_site_anisotrop.type_symbol 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_atom_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_alt_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_comp_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_asym_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_seq_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_PDB_ins_code 
_atom_site_anisotrop.U[1][1] 
_atom_site_anisotrop.U[2][2] 
_atom_site_anisotrop.U[3][3] 
_atom_site_anisotrop.U[1][2] 
_atom_site_anisotrop.U[1][3] 
_atom_site_anisotrop.U[2][3] 
_atom_site_anisotrop.U[1][1]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[2][2]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[3][3]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[1][2]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[1][3]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[2][3]_esd 
_atom_site_anisotrop.pdbx_auth_seq_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_auth_comp_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_auth_asym_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_auth_atom_id 
1    N  N   . ARG A 8  ? 0.4096 0.4024 0.4605 0.0504  0.0252  0.0043  ? ? ? ? ? ? 40  ARG A N   
2    C  CA  . ARG A 8  ? 0.4121 0.3986 0.4562 0.0519  0.0244  0.0032  ? ? ? ? ? ? 40  ARG A CA  
3    C  C   . ARG A 8  ? 0.4024 0.3957 0.4514 0.0612  0.0349  0.0043  ? ? ? ? ? ? 40  ARG A C   
4    O  O   . ARG A 8  ? 0.4165 0.4123 0.4557 0.0515  0.0334  0.0134  ? ? ? ? ? ? 40  ARG A O   
5    C  CB  . ARG A 8  ? 0.4214 0.3964 0.4507 0.0459  0.0134  0.0003  ? ? ? ? ? ? 40  ARG A CB  
6    C  CG  . ARG A 8  ? 0.4286 0.3958 0.4474 0.0347  -0.0002 0.0027  ? ? ? ? ? ? 40  ARG A CG  
7    C  CD  . ARG A 8  ? 0.4359 0.3896 0.4459 0.0222  -0.0103 0.0037  ? ? ? ? ? ? 40  ARG A CD  
8    N  NE  . ARG A 8  ? 0.4397 0.3880 0.4443 0.0100  -0.0195 0.0031  ? ? ? ? ? ? 40  ARG A NE  
9    C  CZ  . ARG A 8  ? 0.4437 0.4002 0.4473 0.0046  -0.0266 0.0044  ? ? ? ? ? ? 40  ARG A CZ  
10   N  NH1 . ARG A 8  ? 0.4373 0.3981 0.4483 0.0090  -0.0291 0.0118  ? ? ? ? ? ? 40  ARG A NH1 
11   N  NH2 . ARG A 8  ? 0.4480 0.4047 0.4481 -0.0007 -0.0317 -0.0047 ? ? ? ? ? ? 40  ARG A NH2 
12   N  N   . ASN A 9  ? 0.3746 0.3775 0.4372 0.0880  0.0530  -0.0075 ? ? ? ? ? ? 41  ASN A N   
13   C  CA  . ASN A 9  ? 0.3478 0.3637 0.4231 0.1042  0.0654  -0.0183 ? ? ? ? ? ? 41  ASN A CA  
14   C  C   . ASN A 9  ? 0.3256 0.3470 0.4107 0.1217  0.0553  -0.0127 ? ? ? ? ? ? 41  ASN A C   
15   O  O   . ASN A 9  ? 0.3366 0.3470 0.4285 0.1233  0.0509  -0.0095 ? ? ? ? ? ? 41  ASN A O   
16   C  CB  . ASN A 9  ? 0.3514 0.3693 0.4261 0.0977  0.0804  -0.0350 ? ? ? ? ? ? 41  ASN A CB  
17   C  CG  . ASN A 9  ? 0.3527 0.3782 0.4299 0.0897  0.0862  -0.0481 ? ? ? ? ? ? 41  ASN A CG  
18   O  OD1 . ASN A 9  ? 0.3666 0.3934 0.4432 0.0837  0.0773  -0.0495 ? ? ? ? ? ? 41  ASN A OD1 
19   N  ND2 . ASN A 9  ? 0.3454 0.3649 0.4096 0.0769  0.0987  -0.0663 ? ? ? ? ? ? 41  ASN A ND2 
20   N  N   . LYS A 10 ? 0.3014 0.3334 0.3802 0.1294  0.0363  -0.0039 ? ? ? ? ? ? 42  LYS A N   
21   C  CA  . LYS A 10 ? 0.2912 0.3258 0.3591 0.1248  0.0046  0.0025  ? ? ? ? ? ? 42  LYS A CA  
22   C  C   . LYS A 10 ? 0.2947 0.3190 0.3285 0.1040  0.0122  0.0097  ? ? ? ? ? ? 42  LYS A C   
23   O  O   . LYS A 10 ? 0.3165 0.3376 0.3287 0.0832  0.0003  0.0013  ? ? ? ? ? ? 42  LYS A O   
24   C  CB  . LYS A 10 ? 0.3059 0.3370 0.3717 0.1161  -0.0265 0.0046  ? ? ? ? ? ? 42  LYS A CB  
25   C  CG  . LYS A 10 ? 0.3335 0.3600 0.3907 0.0879  -0.0402 -0.0028 ? ? ? ? ? ? 42  LYS A CG  
26   C  CD  . LYS A 10 ? 0.3549 0.3869 0.4071 0.0593  -0.0465 -0.0086 ? ? ? ? ? ? 42  LYS A CD  
27   C  CE  . LYS A 10 ? 0.3665 0.4045 0.4210 0.0449  -0.0472 -0.0136 ? ? ? ? ? ? 42  LYS A CE  
28   N  NZ  . LYS A 10 ? 0.3594 0.4074 0.4245 0.0450  -0.0487 -0.0130 ? ? ? ? ? ? 42  LYS A NZ  
29   N  N   . ALA A 11 ? 0.2717 0.2905 0.3034 0.1188  0.0174  0.0211  ? ? ? ? ? ? 43  ALA A N   
30   C  CA  . ALA A 11 ? 0.2448 0.2671 0.2761 0.1002  0.0209  0.0291  ? ? ? ? ? ? 43  ALA A CA  
31   C  C   . ALA A 11 ? 0.2166 0.2289 0.2381 0.0925  0.0286  0.0201  ? ? ? ? ? ? 43  ALA A C   
32   O  O   . ALA A 11 ? 0.1762 0.2305 0.2156 0.0887  0.0232  0.0255  ? ? ? ? ? ? 43  ALA A O   
33   C  CB  . ALA A 11 ? 0.2576 0.2803 0.2875 0.0881  0.0236  0.0302  ? ? ? ? ? ? 43  ALA A CB  
34   N  N   . MET A 12 ? 0.2189 0.2017 0.2172 0.0845  0.0342  -0.0013 ? ? ? ? ? ? 44  MET A N   
35   C  CA  A MET A 12 ? 0.2172 0.1874 0.1956 0.0698  0.0343  -0.0009 ? ? ? ? ? ? 44  MET A CA  
36   C  CA  B MET A 12 ? 0.2188 0.1851 0.1931 0.0759  0.0355  -0.0044 ? ? ? ? ? ? 44  MET A CA  
37   C  C   . MET A 12 ? 0.1934 0.1781 0.1802 0.0699  0.0366  0.0074  ? ? ? ? ? ? 44  MET A C   
38   O  O   . MET A 12 ? 0.2142 0.1829 0.2324 0.0703  0.0485  0.0171  ? ? ? ? ? ? 44  MET A O   
39   C  CB  A MET A 12 ? 0.2371 0.1846 0.1952 0.0464  0.0328  -0.0088 ? ? ? ? ? ? 44  MET A CB  
40   C  CB  B MET A 12 ? 0.2424 0.1780 0.1881 0.0648  0.0363  -0.0197 ? ? ? ? ? ? 44  MET A CB  
41   C  CG  A MET A 12 ? 0.2619 0.1856 0.1909 0.0307  0.0324  -0.0055 ? ? ? ? ? ? 44  MET A CG  
42   C  CG  B MET A 12 ? 0.2752 0.1744 0.1790 0.0632  0.0376  -0.0246 ? ? ? ? ? ? 44  MET A CG  
43   S  SD  A MET A 12 ? 0.2908 0.1848 0.1955 0.0195  0.0237  -0.0008 ? ? ? ? ? ? 44  MET A SD  
44   S  SD  B MET A 12 ? 0.3166 0.1659 0.1796 0.0685  0.0275  -0.0356 ? ? ? ? ? ? 44  MET A SD  
45   C  CE  A MET A 12 ? 0.2926 0.1929 0.1949 0.0092  0.0209  0.0075  ? ? ? ? ? ? 44  MET A CE  
46   C  CE  B MET A 12 ? 0.3102 0.1628 0.1773 0.0800  0.0418  -0.0425 ? ? ? ? ? ? 44  MET A CE  
47   N  N   . ILE A 13 ? 0.1542 0.1643 0.1357 0.0610  0.0188  -0.0141 ? ? ? ? ? ? 45  ILE A N   
48   C  CA  . ILE A 13 ? 0.1379 0.1487 0.1184 0.0414  0.0095  -0.0139 ? ? ? ? ? ? 45  ILE A CA  
49   C  C   . ILE A 13 ? 0.1483 0.1536 0.0854 0.0159  0.0315  0.0087  ? ? ? ? ? ? 45  ILE A C   
50   O  O   . ILE A 13 ? 0.1573 0.1640 0.0942 0.0093  0.0248  0.0090  ? ? ? ? ? ? 45  ILE A O   
51   C  CB  . ILE A 13 ? 0.1519 0.1761 0.1444 0.0266  -0.0273 -0.0405 ? ? ? ? ? ? 45  ILE A CB  
52   C  CG1 . ILE A 13 ? 0.1493 0.1773 0.1556 0.0180  -0.0338 -0.0272 ? ? ? ? ? ? 45  ILE A CG1 
53   C  CG2 . ILE A 13 ? 0.1750 0.1985 0.1527 0.0243  -0.0276 -0.0358 ? ? ? ? ? ? 45  ILE A CG2 
54   C  CD1 . ILE A 13 ? 0.1620 0.1765 0.1768 0.0095  -0.0309 -0.0305 ? ? ? ? ? ? 45  ILE A CD1 
55   N  N   . ASN A 14 ? 0.1429 0.1386 0.0702 0.0070  0.0187  0.0056  ? ? ? ? ? ? 46  ASN A N   
56   C  CA  . ASN A 14 ? 0.1551 0.1226 0.0888 -0.0019 0.0122  0.0038  ? ? ? ? ? ? 46  ASN A CA  
57   C  C   . ASN A 14 ? 0.1624 0.1233 0.1099 0.0070  0.0267  -0.0072 ? ? ? ? ? ? 46  ASN A C   
58   O  O   . ASN A 14 ? 0.1690 0.1233 0.1015 0.0251  0.0366  -0.0039 ? ? ? ? ? ? 46  ASN A O   
59   C  CB  . ASN A 14 ? 0.1463 0.1250 0.1012 -0.0034 -0.0132 0.0081  ? ? ? ? ? ? 46  ASN A CB  
60   C  CG  . ASN A 14 ? 0.1306 0.1127 0.0952 0.0042  0.0037  -0.0165 ? ? ? ? ? ? 46  ASN A CG  
61   O  OD1 . ASN A 14 ? 0.1255 0.1335 0.1148 -0.0080 0.0103  -0.0074 ? ? ? ? ? ? 46  ASN A OD1 
62   N  ND2 . ASN A 14 ? 0.1531 0.1008 0.0917 0.0206  0.0074  -0.0161 ? ? ? ? ? ? 46  ASN A ND2 
63   N  N   . LEU A 15 ? 0.1758 0.1310 0.1409 -0.0003 0.0220  -0.0209 ? ? ? ? ? ? 47  LEU A N   
64   C  CA  . LEU A 15 ? 0.2091 0.1493 0.1545 -0.0236 0.0251  -0.0189 ? ? ? ? ? ? 47  LEU A CA  
65   C  C   . LEU A 15 ? 0.2030 0.1463 0.1478 -0.0252 0.0345  -0.0193 ? ? ? ? ? ? 47  LEU A C   
66   O  O   . LEU A 15 ? 0.2288 0.1535 0.1593 -0.0150 0.0472  -0.0253 ? ? ? ? ? ? 47  LEU A O   
67   C  CB  . LEU A 15 ? 0.2531 0.1775 0.1615 -0.0244 0.0112  -0.0075 ? ? ? ? ? ? 47  LEU A CB  
68   C  CG  . LEU A 15 ? 0.2848 0.2087 0.1862 -0.0247 -0.0020 -0.0012 ? ? ? ? ? ? 47  LEU A CG  
69   C  CD1 . LEU A 15 ? 0.3001 0.2035 0.1942 -0.0504 -0.0042 -0.0067 ? ? ? ? ? ? 47  LEU A CD1 
70   C  CD2 . LEU A 15 ? 0.2990 0.2322 0.2088 -0.0040 -0.0048 0.0097  ? ? ? ? ? ? 47  LEU A CD2 
71   N  N   . HIS A 16 ? 0.1977 0.1526 0.1463 -0.0311 0.0260  -0.0042 ? ? ? ? ? ? 48  HIS A N   
72   C  CA  . HIS A 16 ? 0.2008 0.1784 0.1579 -0.0489 0.0024  -0.0086 ? ? ? ? ? ? 48  HIS A CA  
73   C  C   . HIS A 16 ? 0.1857 0.1807 0.1327 -0.0534 -0.0046 -0.0074 ? ? ? ? ? ? 48  HIS A C   
74   O  O   . HIS A 16 ? 0.2251 0.2086 0.1409 -0.0446 -0.0247 -0.0151 ? ? ? ? ? ? 48  HIS A O   
75   C  CB  . HIS A 16 ? 0.2135 0.1880 0.1877 -0.0755 -0.0236 0.0094  ? ? ? ? ? ? 48  HIS A CB  
76   C  CG  . HIS A 16 ? 0.2461 0.2098 0.2310 -0.0772 -0.0270 0.0371  ? ? ? ? ? ? 48  HIS A CG  
77   N  ND1 . HIS A 16 ? 0.2671 0.2249 0.2581 -0.0686 -0.0219 0.0535  ? ? ? ? ? ? 48  HIS A ND1 
78   C  CD2 . HIS A 16 ? 0.2620 0.2173 0.2508 -0.0638 -0.0298 0.0519  ? ? ? ? ? ? 48  HIS A CD2 
79   C  CE1 . HIS A 16 ? 0.2659 0.2219 0.2665 -0.0755 -0.0231 0.0562  ? ? ? ? ? ? 48  HIS A CE1 
80   N  NE2 . HIS A 16 ? 0.2674 0.2279 0.2731 -0.0723 -0.0279 0.0594  ? ? ? ? ? ? 48  HIS A NE2 
81   N  N   . ILE A 17 ? 0.1621 0.1555 0.1190 -0.0407 0.0228  0.0060  ? ? ? ? ? ? 49  ILE A N   
82   C  CA  . ILE A 17 ? 0.1746 0.1598 0.1198 -0.0133 0.0177  -0.0024 ? ? ? ? ? ? 49  ILE A CA  
83   C  C   . ILE A 17 ? 0.1616 0.1594 0.1021 -0.0075 0.0099  0.0055  ? ? ? ? ? ? 49  ILE A C   
84   O  O   . ILE A 17 ? 0.1448 0.1602 0.0963 -0.0117 0.0128  -0.0001 ? ? ? ? ? ? 49  ILE A O   
85   C  CB  . ILE A 17 ? 0.1829 0.1742 0.1276 0.0077  0.0212  -0.0060 ? ? ? ? ? ? 49  ILE A CB  
86   C  CG1 . ILE A 17 ? 0.1804 0.1929 0.1274 0.0119  0.0107  -0.0128 ? ? ? ? ? ? 49  ILE A CG1 
87   C  CG2 . ILE A 17 ? 0.1939 0.1820 0.1490 0.0149  0.0008  -0.0081 ? ? ? ? ? ? 49  ILE A CG2 
88   C  CD1 . ILE A 17 ? 0.1811 0.1824 0.1343 0.0111  -0.0166 -0.0302 ? ? ? ? ? ? 49  ILE A CD1 
89   N  N   . GLN A 18 ? 0.1653 0.1644 0.1089 -0.0032 -0.0037 0.0066  ? ? ? ? ? ? 50  GLN A N   
90   C  CA  A GLN A 18 ? 0.1850 0.1696 0.1192 0.0054  -0.0146 0.0071  ? ? ? ? ? ? 50  GLN A CA  
91   C  CA  B GLN A 18 ? 0.1812 0.1637 0.1194 0.0034  -0.0188 0.0097  ? ? ? ? ? ? 50  GLN A CA  
92   C  C   . GLN A 18 ? 0.1862 0.1582 0.0966 -0.0041 -0.0136 0.0070  ? ? ? ? ? ? 50  GLN A C   
93   O  O   . GLN A 18 ? 0.1889 0.1641 0.0862 -0.0190 -0.0012 0.0109  ? ? ? ? ? ? 50  GLN A O   
94   C  CB  A GLN A 18 ? 0.2125 0.1888 0.1528 0.0234  -0.0105 0.0033  ? ? ? ? ? ? 50  GLN A CB  
95   C  CB  B GLN A 18 ? 0.2021 0.1726 0.1531 0.0174  -0.0242 0.0103  ? ? ? ? ? ? 50  GLN A CB  
96   C  CG  A GLN A 18 ? 0.2325 0.2114 0.1864 0.0349  0.0027  -0.0008 ? ? ? ? ? ? 50  GLN A CG  
97   C  CG  B GLN A 18 ? 0.2169 0.1838 0.1863 0.0198  -0.0200 0.0105  ? ? ? ? ? ? 50  GLN A CG  
98   C  CD  A GLN A 18 ? 0.2419 0.2285 0.2104 0.0466  0.0120  -0.0090 ? ? ? ? ? ? 50  GLN A CD  
99   C  CD  B GLN A 18 ? 0.2286 0.1902 0.2226 0.0222  -0.0174 0.0069  ? ? ? ? ? ? 50  GLN A CD  
100  O  OE1 A GLN A 18 ? 0.2330 0.2425 0.2273 0.0564  0.0215  -0.0217 ? ? ? ? ? ? 50  GLN A OE1 
101  O  OE1 B GLN A 18 ? 0.2391 0.1909 0.2413 0.0306  -0.0140 0.0170  ? ? ? ? ? ? 50  GLN A OE1 
102  N  NE2 A GLN A 18 ? 0.2426 0.2306 0.2186 0.0570  0.0078  -0.0049 ? ? ? ? ? ? 50  GLN A NE2 
103  N  NE2 B GLN A 18 ? 0.2410 0.1959 0.2366 0.0184  -0.0275 -0.0037 ? ? ? ? ? ? 50  GLN A NE2 
104  N  N   . LYS A 19 ? 0.1877 0.1393 0.0836 0.0043  0.0004  0.0009  ? ? ? ? ? ? 51  LYS A N   
105  C  CA  . LYS A 19 ? 0.1931 0.1409 0.0797 -0.0073 0.0055  0.0018  ? ? ? ? ? ? 51  LYS A CA  
106  C  C   . LYS A 19 ? 0.2027 0.1510 0.0860 -0.0148 0.0078  0.0124  ? ? ? ? ? ? 51  LYS A C   
107  O  O   . LYS A 19 ? 0.2241 0.1816 0.0941 -0.0104 0.0126  0.0085  ? ? ? ? ? ? 51  LYS A O   
108  C  CB  . LYS A 19 ? 0.1946 0.1389 0.0795 -0.0224 -0.0087 -0.0071 ? ? ? ? ? ? 51  LYS A CB  
109  C  CG  . LYS A 19 ? 0.1778 0.1465 0.0866 -0.0128 -0.0233 -0.0018 ? ? ? ? ? ? 51  LYS A CG  
110  C  CD  . LYS A 19 ? 0.1588 0.1553 0.0846 -0.0156 -0.0222 0.0041  ? ? ? ? ? ? 51  LYS A CD  
111  C  CE  . LYS A 19 ? 0.1507 0.1598 0.0797 0.0065  -0.0218 0.0003  ? ? ? ? ? ? 51  LYS A CE  
112  N  NZ  . LYS A 19 ? 0.1569 0.1554 0.0918 0.0141  -0.0214 -0.0138 ? ? ? ? ? ? 51  LYS A NZ  
113  N  N   . ASP A 20 ? 0.2129 0.1450 0.0798 -0.0314 0.0002  0.0200  ? ? ? ? ? ? 52  ASP A N   
114  C  CA  A ASP A 20 ? 0.2052 0.1551 0.0843 -0.0342 -0.0123 0.0229  ? ? ? ? ? ? 52  ASP A CA  
115  C  CA  B ASP A 20 ? 0.2043 0.1530 0.0910 -0.0418 -0.0033 0.0123  ? ? ? ? ? ? 52  ASP A CA  
116  C  C   . ASP A 20 ? 0.2138 0.1445 0.0772 -0.0352 0.0001  0.0090  ? ? ? ? ? ? 52  ASP A C   
117  O  O   . ASP A 20 ? 0.2496 0.1507 0.0849 -0.0294 0.0208  0.0067  ? ? ? ? ? ? 52  ASP A O   
118  C  CB  A ASP A 20 ? 0.2190 0.1839 0.1118 -0.0281 -0.0428 0.0289  ? ? ? ? ? ? 52  ASP A CB  
119  C  CB  B ASP A 20 ? 0.2149 0.1778 0.1302 -0.0516 -0.0160 -0.0019 ? ? ? ? ? ? 52  ASP A CB  
120  C  CG  A ASP A 20 ? 0.2417 0.2064 0.1394 -0.0094 -0.0526 0.0428  ? ? ? ? ? ? 52  ASP A CG  
121  C  CG  B ASP A 20 ? 0.2341 0.1987 0.1693 -0.0472 -0.0121 -0.0093 ? ? ? ? ? ? 52  ASP A CG  
122  O  OD1 A ASP A 20 ? 0.2487 0.2099 0.1570 0.0118  -0.0753 0.0358  ? ? ? ? ? ? 52  ASP A OD1 
123  O  OD1 B ASP A 20 ? 0.2552 0.2072 0.1881 -0.0532 -0.0056 -0.0196 ? ? ? ? ? ? 52  ASP A OD1 
124  O  OD2 A ASP A 20 ? 0.2680 0.2299 0.1636 -0.0239 -0.0286 0.0525  ? ? ? ? ? ? 52  ASP A OD2 
125  O  OD2 B ASP A 20 ? 0.2471 0.2240 0.1869 -0.0468 -0.0123 -0.0122 ? ? ? ? ? ? 52  ASP A OD2 
126  N  N   . ASN A 21 ? 0.2024 0.1257 0.0882 -0.0373 -0.0144 0.0019  ? ? ? ? ? ? 53  ASN A N   
127  C  CA  . ASN A 21 ? 0.1780 0.1360 0.0842 -0.0157 0.0061  -0.0041 ? ? ? ? ? ? 53  ASN A CA  
128  C  C   . ASN A 21 ? 0.1765 0.1483 0.0609 -0.0023 0.0149  0.0038  ? ? ? ? ? ? 53  ASN A C   
129  O  O   . ASN A 21 ? 0.1933 0.1478 0.0597 -0.0169 0.0217  0.0186  ? ? ? ? ? ? 53  ASN A O   
130  C  CB  . ASN A 21 ? 0.1668 0.1473 0.0866 -0.0053 0.0185  0.0003  ? ? ? ? ? ? 53  ASN A CB  
131  C  CG  . ASN A 21 ? 0.1595 0.1453 0.0720 -0.0012 0.0038  0.0006  ? ? ? ? ? ? 53  ASN A CG  
132  O  OD1 . ASN A 21 ? 0.1719 0.1494 0.0967 0.0077  0.0031  -0.0081 ? ? ? ? ? ? 53  ASN A OD1 
133  N  ND2 . ASN A 21 ? 0.1900 0.1610 0.0690 -0.0047 0.0024  -0.0016 ? ? ? ? ? ? 53  ASN A ND2 
134  N  N   . PRO A 22 ? 0.1637 0.1558 0.0671 0.0142  0.0141  0.0231  ? ? ? ? ? ? 54  PRO A N   
135  C  CA  . PRO A 22 ? 0.1695 0.1733 0.0780 0.0219  0.0246  0.0121  ? ? ? ? ? ? 54  PRO A CA  
136  C  C   . PRO A 22 ? 0.1657 0.1466 0.0744 0.0136  0.0164  0.0021  ? ? ? ? ? ? 54  PRO A C   
137  O  O   . PRO A 22 ? 0.1730 0.1596 0.0767 0.0116  0.0107  0.0002  ? ? ? ? ? ? 54  PRO A O   
138  C  CB  . PRO A 22 ? 0.1815 0.1932 0.0842 0.0252  0.0364  0.0342  ? ? ? ? ? ? 54  PRO A CB  
139  C  CG  . PRO A 22 ? 0.1838 0.1949 0.0903 0.0065  0.0333  0.0552  ? ? ? ? ? ? 54  PRO A CG  
140  C  CD  . PRO A 22 ? 0.1714 0.1691 0.0790 -0.0035 0.0379  0.0394  ? ? ? ? ? ? 54  PRO A CD  
141  N  N   . LYS A 23 ? 0.1527 0.1296 0.0658 -0.0085 0.0183  -0.0052 ? ? ? ? ? ? 55  LYS A N   
142  C  CA  . LYS A 23 ? 0.1458 0.1411 0.0829 -0.0182 0.0061  -0.0130 ? ? ? ? ? ? 55  LYS A CA  
143  C  C   . LYS A 23 ? 0.1436 0.1329 0.0810 0.0049  0.0091  -0.0077 ? ? ? ? ? ? 55  LYS A C   
144  O  O   . LYS A 23 ? 0.1487 0.1271 0.0957 0.0063  0.0211  -0.0034 ? ? ? ? ? ? 55  LYS A O   
145  C  CB  . LYS A 23 ? 0.1589 0.1427 0.1117 -0.0391 -0.0054 -0.0242 ? ? ? ? ? ? 55  LYS A CB  
146  C  CG  . LYS A 23 ? 0.1883 0.1775 0.1528 -0.0591 -0.0182 -0.0209 ? ? ? ? ? ? 55  LYS A CG  
147  C  CD  . LYS A 23 ? 0.2131 0.2253 0.2010 -0.0596 -0.0208 -0.0211 ? ? ? ? ? ? 55  LYS A CD  
148  C  CE  . LYS A 23 ? 0.2381 0.2517 0.2373 -0.0644 -0.0206 -0.0169 ? ? ? ? ? ? 55  LYS A CE  
149  N  NZ  . LYS A 23 ? 0.2570 0.2726 0.2653 -0.0664 -0.0279 -0.0063 ? ? ? ? ? ? 55  LYS A NZ  
150  N  N   . ILE A 24 ? 0.1344 0.1358 0.0575 0.0116  0.0152  -0.0172 ? ? ? ? ? ? 56  ILE A N   
151  C  CA  . ILE A 24 ? 0.1351 0.1302 0.0677 0.0075  0.0116  -0.0065 ? ? ? ? ? ? 56  ILE A CA  
152  C  C   . ILE A 24 ? 0.1559 0.1436 0.0559 0.0017  0.0163  -0.0019 ? ? ? ? ? ? 56  ILE A C   
153  O  O   . ILE A 24 ? 0.1558 0.1552 0.0579 0.0035  0.0134  0.0095  ? ? ? ? ? ? 56  ILE A O   
154  C  CB  . ILE A 24 ? 0.1292 0.1271 0.0761 0.0063  0.0106  -0.0096 ? ? ? ? ? ? 56  ILE A CB  
155  C  CG1 . ILE A 24 ? 0.1409 0.1329 0.0766 -0.0257 0.0106  0.0044  ? ? ? ? ? ? 56  ILE A CG1 
156  C  CG2 . ILE A 24 ? 0.1310 0.1393 0.0844 0.0237  0.0081  -0.0034 ? ? ? ? ? ? 56  ILE A CG2 
157  C  CD1 . ILE A 24 ? 0.1679 0.1388 0.0911 -0.0286 0.0314  0.0174  ? ? ? ? ? ? 56  ILE A CD1 
158  N  N   . VAL A 25 ? 0.1616 0.1258 0.0778 -0.0099 0.0148  0.0014  ? ? ? ? ? ? 57  VAL A N   
159  C  CA  . VAL A 25 ? 0.1596 0.1281 0.0830 -0.0185 0.0062  0.0051  ? ? ? ? ? ? 57  VAL A CA  
160  C  C   . VAL A 25 ? 0.1693 0.1305 0.0726 -0.0045 0.0034  0.0022  ? ? ? ? ? ? 57  VAL A C   
161  O  O   . VAL A 25 ? 0.1835 0.1454 0.0783 -0.0109 -0.0111 -0.0144 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A O   
162  C  CB  . VAL A 25 ? 0.1718 0.1267 0.1067 -0.0123 0.0009  -0.0007 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A CB  
163  C  CG1 . VAL A 25 ? 0.1854 0.1300 0.0963 -0.0216 -0.0140 -0.0153 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A CG1 
164  C  CG2 . VAL A 25 ? 0.1852 0.1587 0.1360 -0.0154 0.0120  0.0020  ? ? ? ? ? ? 57  VAL A CG2 
165  N  N   . HIS A 26 ? 0.1685 0.1297 0.0826 0.0144  0.0116  0.0053  ? ? ? ? ? ? 58  HIS A N   
166  C  CA  . HIS A 26 ? 0.1633 0.1482 0.0797 0.0114  0.0057  0.0152  ? ? ? ? ? ? 58  HIS A CA  
167  C  C   . HIS A 26 ? 0.1740 0.1425 0.0847 0.0137  -0.0170 -0.0059 ? ? ? ? ? ? 58  HIS A C   
168  O  O   . HIS A 26 ? 0.2014 0.1694 0.1052 0.0252  -0.0458 -0.0220 ? ? ? ? ? ? 58  HIS A O   
169  C  CB  . HIS A 26 ? 0.1554 0.1681 0.0770 0.0041  -0.0059 0.0113  ? ? ? ? ? ? 58  HIS A CB  
170  C  CG  . HIS A 26 ? 0.1610 0.1862 0.0837 -0.0016 -0.0113 0.0030  ? ? ? ? ? ? 58  HIS A CG  
171  N  ND1 . HIS A 26 ? 0.1450 0.1858 0.0726 0.0013  -0.0154 0.0110  ? ? ? ? ? ? 58  HIS A ND1 
172  C  CD2 . HIS A 26 ? 0.1741 0.1988 0.1065 0.0016  -0.0186 0.0019  ? ? ? ? ? ? 58  HIS A CD2 
173  C  CE1 . HIS A 26 ? 0.1495 0.1891 0.0699 -0.0028 -0.0343 0.0052  ? ? ? ? ? ? 58  HIS A CE1 
174  N  NE2 . HIS A 26 ? 0.1831 0.1916 0.0983 0.0051  -0.0098 0.0008  ? ? ? ? ? ? 58  HIS A NE2 
175  N  N   . ALA A 27 ? 0.1740 0.1345 0.1065 0.0187  0.0026  -0.0039 ? ? ? ? ? ? 59  ALA A N   
176  C  CA  . ALA A 27 ? 0.1907 0.1314 0.1047 0.0240  0.0003  -0.0040 ? ? ? ? ? ? 59  ALA A CA  
177  C  C   . ALA A 27 ? 0.2083 0.1492 0.1114 0.0259  0.0088  0.0002  ? ? ? ? ? ? 59  ALA A C   
178  O  O   . ALA A 27 ? 0.2277 0.1783 0.1178 0.0126  0.0020  -0.0167 ? ? ? ? ? ? 59  ALA A O   
179  C  CB  . ALA A 27 ? 0.1997 0.1333 0.1092 0.0140  0.0027  0.0038  ? ? ? ? ? ? 59  ALA A CB  
180  N  N   . PHE A 28 ? 0.2166 0.1456 0.1167 0.0368  0.0489  0.0088  ? ? ? ? ? ? 60  PHE A N   
181  C  CA  . PHE A 28 ? 0.2363 0.1631 0.1258 0.0393  0.0634  0.0055  ? ? ? ? ? ? 60  PHE A CA  
182  C  C   . PHE A 28 ? 0.2750 0.1887 0.1572 0.0448  0.0395  0.0133  ? ? ? ? ? ? 60  PHE A C   
183  O  O   . PHE A 28 ? 0.2744 0.1836 0.1631 0.0486  0.0093  0.0100  ? ? ? ? ? ? 60  PHE A O   
184  C  CB  . PHE A 28 ? 0.2353 0.1737 0.1344 0.0237  0.0708  0.0053  ? ? ? ? ? ? 60  PHE A CB  
185  C  CG  . PHE A 28 ? 0.2453 0.1823 0.1545 0.0353  0.0632  0.0204  ? ? ? ? ? ? 60  PHE A CG  
186  C  CD1 . PHE A 28 ? 0.2517 0.1929 0.1638 0.0265  0.0615  0.0097  ? ? ? ? ? ? 60  PHE A CD1 
187  C  CD2 . PHE A 28 ? 0.2412 0.1839 0.1578 0.0466  0.0641  0.0276  ? ? ? ? ? ? 60  PHE A CD2 
188  C  CE1 . PHE A 28 ? 0.2539 0.1932 0.1662 0.0204  0.0633  0.0093  ? ? ? ? ? ? 60  PHE A CE1 
189  C  CE2 . PHE A 28 ? 0.2359 0.1872 0.1580 0.0522  0.0615  0.0311  ? ? ? ? ? ? 60  PHE A CE2 
190  C  CZ  . PHE A 28 ? 0.2417 0.1844 0.1661 0.0336  0.0679  0.0138  ? ? ? ? ? ? 60  PHE A CZ  
191  N  N   . ASP A 29 ? 0.3041 0.2166 0.1726 0.0723  0.0371  0.0277  ? ? ? ? ? ? 61  ASP A N   
192  C  CA  . ASP A 29 ? 0.3549 0.2557 0.2089 0.0879  0.0340  0.0500  ? ? ? ? ? ? 61  ASP A CA  
193  C  C   . ASP A 29 ? 0.3913 0.2850 0.2432 0.0911  0.0396  0.0523  ? ? ? ? ? ? 61  ASP A C   
194  O  O   . ASP A 29 ? 0.3826 0.2726 0.2269 0.1195  0.0449  0.0625  ? ? ? ? ? ? 61  ASP A O   
195  C  CB  . ASP A 29 ? 0.3705 0.2778 0.2232 0.0939  0.0332  0.0537  ? ? ? ? ? ? 61  ASP A CB  
196  C  CG  . ASP A 29 ? 0.3907 0.3219 0.2425 0.0873  0.0281  0.0497  ? ? ? ? ? ? 61  ASP A CG  
197  O  OD1 . ASP A 29 ? 0.4007 0.3392 0.2508 0.0789  0.0233  0.0438  ? ? ? ? ? ? 61  ASP A OD1 
198  O  OD2 . ASP A 29 ? 0.4080 0.3444 0.2531 0.0862  0.0349  0.0572  ? ? ? ? ? ? 61  ASP A OD2 
199  N  N   . MET A 30 ? 0.4459 0.3423 0.2979 0.0711  0.0525  0.0334  ? ? ? ? ? ? 62  MET A N   
200  C  CA  . MET A 30 ? 0.4812 0.3997 0.3532 0.0616  0.0510  0.0251  ? ? ? ? ? ? 62  MET A CA  
201  C  C   . MET A 30 ? 0.4982 0.4188 0.3791 0.0674  0.0722  0.0233  ? ? ? ? ? ? 62  MET A C   
202  O  O   . MET A 30 ? 0.5065 0.4229 0.3841 0.0717  0.0824  0.0172  ? ? ? ? ? ? 62  MET A O   
203  C  CB  . MET A 30 ? 0.5024 0.4334 0.3845 0.0502  0.0305  0.0149  ? ? ? ? ? ? 62  MET A CB  
204  C  CG  . MET A 30 ? 0.5230 0.4669 0.4177 0.0421  0.0108  0.0026  ? ? ? ? ? ? 62  MET A CG  
205  S  SD  . MET A 30 ? 0.5507 0.4997 0.4510 0.0363  -0.0036 -0.0057 ? ? ? ? ? ? 62  MET A SD  
206  C  CE  . MET A 30 ? 0.5460 0.5026 0.4520 0.0334  -0.0058 -0.0011 ? ? ? ? ? ? 62  MET A CE  
207  N  N   . GLU A 31 ? 0.5021 0.4366 0.3957 0.0710  0.0669  0.0323  ? ? ? ? ? ? 63  GLU A N   
208  C  CA  . GLU A 31 ? 0.4964 0.4592 0.4167 0.0601  0.0557  0.0383  ? ? ? ? ? ? 63  GLU A CA  
209  C  C   . GLU A 31 ? 0.4854 0.4700 0.4201 0.0720  0.0586  0.0336  ? ? ? ? ? ? 63  GLU A C   
210  O  O   . GLU A 31 ? 0.4804 0.4810 0.4346 0.0776  0.0570  0.0305  ? ? ? ? ? ? 63  GLU A O   
211  C  CB  . GLU A 31 ? 0.5113 0.4680 0.4326 0.0452  0.0453  0.0425  ? ? ? ? ? ? 63  GLU A CB  
212  C  CG  . GLU A 31 ? 0.5271 0.4759 0.4461 0.0361  0.0358  0.0412  ? ? ? ? ? ? 63  GLU A CG  
213  C  CD  . GLU A 31 ? 0.5465 0.4840 0.4562 0.0265  0.0257  0.0390  ? ? ? ? ? ? 63  GLU A CD  
214  O  OE1 . GLU A 31 ? 0.5541 0.4758 0.4565 0.0368  0.0293  0.0409  ? ? ? ? ? ? 63  GLU A OE1 
215  O  OE2 . GLU A 31 ? 0.5509 0.4925 0.4580 0.0176  0.0202  0.0347  ? ? ? ? ? ? 63  GLU A OE2 
216  N  N   . ASP A 32 ? 0.4728 0.4663 0.4078 0.0836  0.0608  0.0345  ? ? ? ? ? ? 64  ASP A N   
217  C  CA  . ASP A 32 ? 0.4577 0.4706 0.3959 0.0859  0.0602  0.0281  ? ? ? ? ? ? 64  ASP A CA  
218  C  C   . ASP A 32 ? 0.4190 0.4554 0.3666 0.0892  0.0730  0.0285  ? ? ? ? ? ? 64  ASP A C   
219  O  O   . ASP A 32 ? 0.4165 0.4632 0.3660 0.0855  0.0794  0.0257  ? ? ? ? ? ? 64  ASP A O   
220  C  CB  . ASP A 32 ? 0.4894 0.4848 0.4169 0.0885  0.0409  0.0242  ? ? ? ? ? ? 64  ASP A CB  
221  C  CG  . ASP A 32 ? 0.5185 0.4959 0.4339 0.0953  0.0231  0.0284  ? ? ? ? ? ? 64  ASP A CG  
222  O  OD1 . ASP A 32 ? 0.5371 0.5012 0.4474 0.0978  0.0148  0.0313  ? ? ? ? ? ? 64  ASP A OD1 
223  O  OD2 . ASP A 32 ? 0.5255 0.5019 0.4294 0.0936  0.0147  0.0303  ? ? ? ? ? ? 64  ASP A OD2 
224  N  N   . LEU A 33 ? 0.3924 0.4383 0.3367 0.0942  0.0786  0.0317  ? ? ? ? ? ? 65  LEU A N   
225  C  CA  . LEU A 33 ? 0.3733 0.4130 0.3146 0.0952  0.0658  0.0373  ? ? ? ? ? ? 65  LEU A CA  
226  C  C   . LEU A 33 ? 0.3696 0.3998 0.2804 0.0947  0.0540  0.0421  ? ? ? ? ? ? 65  LEU A C   
227  O  O   . LEU A 33 ? 0.3846 0.4083 0.2715 0.1105  0.0727  0.0430  ? ? ? ? ? ? 65  LEU A O   
228  C  CB  . LEU A 33 ? 0.3624 0.4041 0.3202 0.0967  0.0602  0.0338  ? ? ? ? ? ? 65  LEU A CB  
229  C  CG  . LEU A 33 ? 0.3607 0.3943 0.3319 0.0968  0.0509  0.0321  ? ? ? ? ? ? 65  LEU A CG  
230  C  CD1 . LEU A 33 ? 0.3509 0.3955 0.3323 0.1014  0.0503  0.0368  ? ? ? ? ? ? 65  LEU A CD1 
231  C  CD2 . LEU A 33 ? 0.3692 0.3830 0.3428 0.0994  0.0447  0.0298  ? ? ? ? ? ? 65  LEU A CD2 
232  N  N   . ALA A 34 ? 0.3457 0.3795 0.2563 0.0723  0.0316  0.0424  ? ? ? ? ? ? 66  ALA A N   
233  C  CA  . ALA A 34 ? 0.3272 0.3549 0.2304 0.0525  0.0085  0.0391  ? ? ? ? ? ? 66  ALA A CA  
234  C  C   . ALA A 34 ? 0.2778 0.3108 0.2042 0.0528  0.0183  0.0362  ? ? ? ? ? ? 66  ALA A C   
235  O  O   . ALA A 34 ? 0.2707 0.3228 0.2042 0.0587  0.0450  0.0404  ? ? ? ? ? ? 66  ALA A O   
236  C  CB  . ALA A 34 ? 0.3381 0.3579 0.2366 0.0529  -0.0107 0.0370  ? ? ? ? ? ? 66  ALA A CB  
237  N  N   . ALA A 35 ? 0.2290 0.2396 0.1873 0.0575  0.0254  0.0282  ? ? ? ? ? ? 67  ALA A N   
238  C  CA  . ALA A 35 ? 0.1924 0.1887 0.1843 0.0539  0.0358  0.0078  ? ? ? ? ? ? 67  ALA A CA  
239  C  C   . ALA A 35 ? 0.1851 0.1682 0.1704 0.0450  0.0179  -0.0054 ? ? ? ? ? ? 67  ALA A C   
240  O  O   . ALA A 35 ? 0.1700 0.1585 0.1768 0.0338  -0.0023 -0.0175 ? ? ? ? ? ? 67  ALA A O   
241  C  CB  . ALA A 35 ? 0.1837 0.1902 0.1909 0.0626  0.0494  -0.0064 ? ? ? ? ? ? 67  ALA A CB  
242  N  N   . LYS A 36 ? 0.1740 0.1569 0.1604 0.0556  0.0214  -0.0125 ? ? ? ? ? ? 68  LYS A N   
243  C  CA  . LYS A 36 ? 0.1844 0.1520 0.1297 0.0586  0.0204  -0.0200 ? ? ? ? ? ? 68  LYS A CA  
244  C  C   . LYS A 36 ? 0.1747 0.1663 0.1297 0.0724  0.0010  -0.0317 ? ? ? ? ? ? 68  LYS A C   
245  O  O   . LYS A 36 ? 0.1897 0.1887 0.1652 0.0566  -0.0141 -0.0318 ? ? ? ? ? ? 68  LYS A O   
246  C  CB  . LYS A 36 ? 0.2155 0.1642 0.1513 0.0511  0.0400  -0.0026 ? ? ? ? ? ? 68  LYS A CB  
247  C  CG  . LYS A 36 ? 0.2362 0.1767 0.1678 0.0594  0.0469  0.0038  ? ? ? ? ? ? 68  LYS A CG  
248  C  CD  . LYS A 36 ? 0.2605 0.1968 0.1819 0.0742  0.0474  0.0112  ? ? ? ? ? ? 68  LYS A CD  
249  C  CE  . LYS A 36 ? 0.2801 0.2218 0.1953 0.0630  0.0579  0.0043  ? ? ? ? ? ? 68  LYS A CE  
250  N  NZ  . LYS A 36 ? 0.3042 0.2537 0.2080 0.0403  0.0676  -0.0016 ? ? ? ? ? ? 68  LYS A NZ  
251  N  N   . ALA A 37 ? 0.1753 0.1745 0.1151 0.0714  0.0095  -0.0159 ? ? ? ? ? ? 69  ALA A N   
252  C  CA  . ALA A 37 ? 0.1844 0.1706 0.1134 0.0866  0.0114  -0.0145 ? ? ? ? ? ? 69  ALA A CA  
253  C  C   . ALA A 37 ? 0.1787 0.1588 0.1258 0.0730  -0.0093 -0.0256 ? ? ? ? ? ? 69  ALA A C   
254  O  O   . ALA A 37 ? 0.1925 0.1540 0.1494 0.0461  -0.0159 -0.0427 ? ? ? ? ? ? 69  ALA A O   
255  C  CB  . ALA A 37 ? 0.2268 0.2063 0.1235 0.0743  0.0253  -0.0242 ? ? ? ? ? ? 69  ALA A CB  
256  N  N   . VAL A 38 ? 0.1612 0.1479 0.1194 0.0555  -0.0039 -0.0194 ? ? ? ? ? ? 70  VAL A N   
257  C  CA  . VAL A 38 ? 0.1574 0.1529 0.1104 0.0387  0.0072  -0.0196 ? ? ? ? ? ? 70  VAL A CA  
258  C  C   . VAL A 38 ? 0.1357 0.1459 0.0896 0.0307  -0.0013 -0.0168 ? ? ? ? ? ? 70  VAL A C   
259  O  O   . VAL A 38 ? 0.1401 0.1499 0.1110 0.0379  -0.0187 -0.0231 ? ? ? ? ? ? 70  VAL A O   
260  C  CB  . VAL A 38 ? 0.1524 0.1642 0.1086 0.0349  0.0198  -0.0260 ? ? ? ? ? ? 70  VAL A CB  
261  C  CG1 . VAL A 38 ? 0.1567 0.1753 0.1111 0.0240  0.0228  -0.0257 ? ? ? ? ? ? 70  VAL A CG1 
262  C  CG2 . VAL A 38 ? 0.1589 0.1780 0.1346 0.0290  0.0224  -0.0249 ? ? ? ? ? ? 70  VAL A CG2 
263  N  N   . TYR A 39 ? 0.1249 0.1423 0.0730 0.0316  0.0021  -0.0134 ? ? ? ? ? ? 71  TYR A N   
264  C  CA  . TYR A 39 ? 0.1268 0.1279 0.0766 0.0150  0.0134  -0.0049 ? ? ? ? ? ? 71  TYR A CA  
265  C  C   . TYR A 39 ? 0.1131 0.1132 0.0676 0.0079  0.0012  -0.0202 ? ? ? ? ? ? 71  TYR A C   
266  O  O   . TYR A 39 ? 0.1474 0.1272 0.0739 -0.0069 -0.0116 -0.0263 ? ? ? ? ? ? 71  TYR A O   
267  C  CB  . TYR A 39 ? 0.1605 0.1170 0.0925 0.0102  0.0060  0.0043  ? ? ? ? ? ? 71  TYR A CB  
268  C  CG  . TYR A 39 ? 0.1924 0.1265 0.1034 0.0418  0.0215  0.0104  ? ? ? ? ? ? 71  TYR A CG  
269  C  CD1 . TYR A 39 ? 0.2318 0.1354 0.0935 0.0638  0.0242  0.0193  ? ? ? ? ? ? 71  TYR A CD1 
270  C  CD2 . TYR A 39 ? 0.2083 0.1374 0.1285 0.0336  0.0262  0.0112  ? ? ? ? ? ? 71  TYR A CD2 
271  C  CE1 . TYR A 39 ? 0.2608 0.1432 0.1037 0.0781  0.0305  0.0293  ? ? ? ? ? ? 71  TYR A CE1 
272  C  CE2 . TYR A 39 ? 0.2458 0.1489 0.1222 0.0533  0.0216  0.0251  ? ? ? ? ? ? 71  TYR A CE2 
273  C  CZ  . TYR A 39 ? 0.2666 0.1558 0.1130 0.0765  0.0354  0.0414  ? ? ? ? ? ? 71  TYR A CZ  
274  O  OH  . TYR A 39 ? 0.3096 0.1748 0.1318 0.0783  0.0553  0.0544  ? ? ? ? ? ? 71  TYR A OH  
275  N  N   . CYS A 40 ? 0.1209 0.0957 0.0834 0.0238  0.0029  -0.0148 ? ? ? ? ? ? 72  CYS A N   
276  C  CA  . CYS A 40 ? 0.0970 0.1074 0.0708 0.0196  0.0012  -0.0174 ? ? ? ? ? ? 72  CYS A CA  
277  C  C   . CYS A 40 ? 0.1042 0.1159 0.0662 0.0143  0.0074  -0.0013 ? ? ? ? ? ? 72  CYS A C   
278  O  O   . CYS A 40 ? 0.1148 0.1265 0.0648 0.0100  0.0075  0.0049  ? ? ? ? ? ? 72  CYS A O   
279  C  CB  . CYS A 40 ? 0.1137 0.1175 0.0699 -0.0079 0.0011  -0.0168 ? ? ? ? ? ? 72  CYS A CB  
280  S  SG  . CYS A 40 ? 0.1112 0.1225 0.0831 0.0083  -0.0018 -0.0057 ? ? ? ? ? ? 72  CYS A SG  
281  N  N   . ARG A 41 ? 0.1045 0.1193 0.0761 0.0091  -0.0128 0.0073  ? ? ? ? ? ? 73  ARG A N   
282  C  CA  . ARG A 41 ? 0.0995 0.1208 0.0745 -0.0012 -0.0126 0.0007  ? ? ? ? ? ? 73  ARG A CA  
283  C  C   . ARG A 41 ? 0.0899 0.1234 0.0720 -0.0044 -0.0058 -0.0036 ? ? ? ? ? ? 73  ARG A C   
284  O  O   . ARG A 41 ? 0.1045 0.1347 0.1136 -0.0060 -0.0098 -0.0113 ? ? ? ? ? ? 73  ARG A O   
285  C  CB  . ARG A 41 ? 0.1007 0.1152 0.0826 0.0019  -0.0143 0.0016  ? ? ? ? ? ? 73  ARG A CB  
286  C  CG  . ARG A 41 ? 0.1179 0.1200 0.0728 -0.0110 -0.0172 0.0107  ? ? ? ? ? ? 73  ARG A CG  
287  C  CD  . ARG A 41 ? 0.1203 0.1423 0.0631 0.0069  -0.0114 0.0071  ? ? ? ? ? ? 73  ARG A CD  
288  N  NE  . ARG A 41 ? 0.1157 0.1326 0.0583 0.0112  -0.0007 0.0017  ? ? ? ? ? ? 73  ARG A NE  
289  C  CZ  . ARG A 41 ? 0.1195 0.1358 0.0732 0.0105  -0.0033 0.0058  ? ? ? ? ? ? 73  ARG A CZ  
290  N  NH1 . ARG A 41 ? 0.1211 0.1357 0.0854 -0.0043 0.0009  -0.0008 ? ? ? ? ? ? 73  ARG A NH1 
291  N  NH2 . ARG A 41 ? 0.1213 0.1432 0.0764 0.0255  -0.0015 0.0066  ? ? ? ? ? ? 73  ARG A NH2 
292  N  N   . CYS A 42 ? 0.1105 0.1170 0.0749 -0.0258 -0.0082 0.0024  ? ? ? ? ? ? 74  CYS A N   
293  C  CA  . CYS A 42 ? 0.1364 0.1210 0.0815 -0.0233 0.0071  -0.0063 ? ? ? ? ? ? 74  CYS A CA  
294  C  C   . CYS A 42 ? 0.1286 0.1177 0.0873 -0.0030 0.0081  -0.0084 ? ? ? ? ? ? 74  CYS A C   
295  O  O   . CYS A 42 ? 0.1285 0.1208 0.1115 -0.0017 -0.0022 -0.0007 ? ? ? ? ? ? 74  CYS A O   
296  C  CB  . CYS A 42 ? 0.1288 0.1272 0.0822 -0.0017 0.0195  0.0027  ? ? ? ? ? ? 74  CYS A CB  
297  S  SG  . CYS A 42 ? 0.1310 0.1361 0.0829 0.0034  0.0053  -0.0017 ? ? ? ? ? ? 74  CYS A SG  
298  N  N   . TRP A 43 ? 0.1053 0.1210 0.0697 -0.0092 0.0005  -0.0130 ? ? ? ? ? ? 75  TRP A N   
299  C  CA  . TRP A 43 ? 0.1165 0.1240 0.0702 -0.0059 0.0222  -0.0112 ? ? ? ? ? ? 75  TRP A CA  
300  C  C   . TRP A 43 ? 0.1352 0.1386 0.0800 -0.0175 0.0310  -0.0166 ? ? ? ? ? ? 75  TRP A C   
301  O  O   . TRP A 43 ? 0.1464 0.1633 0.1098 -0.0299 0.0344  -0.0289 ? ? ? ? ? ? 75  TRP A O   
302  C  CB  . TRP A 43 ? 0.1050 0.1142 0.0842 -0.0234 0.0294  0.0006  ? ? ? ? ? ? 75  TRP A CB  
303  C  CG  . TRP A 43 ? 0.1017 0.1204 0.0783 -0.0122 0.0275  -0.0002 ? ? ? ? ? ? 75  TRP A CG  
304  C  CD1 . TRP A 43 ? 0.1136 0.1425 0.0908 -0.0147 0.0211  -0.0031 ? ? ? ? ? ? 75  TRP A CD1 
305  C  CD2 . TRP A 43 ? 0.1111 0.1245 0.0744 0.0011  0.0183  -0.0011 ? ? ? ? ? ? 75  TRP A CD2 
306  N  NE1 . TRP A 43 ? 0.1182 0.1359 0.0742 -0.0093 0.0184  -0.0030 ? ? ? ? ? ? 75  TRP A NE1 
307  C  CE2 . TRP A 43 ? 0.1173 0.1289 0.0629 0.0040  0.0262  -0.0153 ? ? ? ? ? ? 75  TRP A CE2 
308  C  CE3 . TRP A 43 ? 0.1194 0.1366 0.0772 0.0109  0.0324  0.0013  ? ? ? ? ? ? 75  TRP A CE3 
309  C  CZ2 . TRP A 43 ? 0.1312 0.1287 0.0760 -0.0065 0.0171  -0.0128 ? ? ? ? ? ? 75  TRP A CZ2 
310  C  CZ3 . TRP A 43 ? 0.1170 0.1172 0.0744 -0.0100 0.0145  -0.0065 ? ? ? ? ? ? 75  TRP A CZ3 
311  C  CH2 . TRP A 43 ? 0.1233 0.1337 0.0823 -0.0114 0.0043  -0.0142 ? ? ? ? ? ? 75  TRP A CH2 
312  N  N   . ARG A 44 ? 0.1079 0.1269 0.0912 -0.0200 0.0114  -0.0072 ? ? ? ? ? ? 76  ARG A N   
313  C  CA  . ARG A 44 ? 0.1117 0.1405 0.0924 -0.0163 0.0059  -0.0098 ? ? ? ? ? ? 76  ARG A CA  
314  C  C   . ARG A 44 ? 0.1174 0.1380 0.0980 -0.0147 -0.0085 -0.0202 ? ? ? ? ? ? 76  ARG A C   
315  O  O   . ARG A 44 ? 0.1240 0.1587 0.1219 -0.0197 0.0054  -0.0175 ? ? ? ? ? ? 76  ARG A O   
316  C  CB  . ARG A 44 ? 0.1216 0.1316 0.1005 -0.0119 -0.0030 -0.0122 ? ? ? ? ? ? 76  ARG A CB  
317  C  CG  . ARG A 44 ? 0.1301 0.1472 0.1188 -0.0197 0.0064  -0.0239 ? ? ? ? ? ? 76  ARG A CG  
318  C  CD  . ARG A 44 ? 0.1322 0.1639 0.1285 -0.0144 0.0050  -0.0378 ? ? ? ? ? ? 76  ARG A CD  
319  N  NE  . ARG A 44 ? 0.1434 0.1581 0.1365 -0.0118 0.0174  -0.0311 ? ? ? ? ? ? 76  ARG A NE  
320  C  CZ  . ARG A 44 ? 0.1594 0.1490 0.1289 -0.0071 0.0271  -0.0222 ? ? ? ? ? ? 76  ARG A CZ  
321  N  NH1 . ARG A 44 ? 0.1625 0.1426 0.1328 -0.0232 0.0105  -0.0158 ? ? ? ? ? ? 76  ARG A NH1 
322  N  NH2 . ARG A 44 ? 0.1856 0.1552 0.1290 0.0146  0.0060  -0.0174 ? ? ? ? ? ? 76  ARG A NH2 
323  N  N   . SER A 45 ? 0.1168 0.1393 0.0919 -0.0044 0.0009  -0.0083 ? ? ? ? ? ? 77  SER A N   
324  C  CA  . SER A 45 ? 0.1220 0.1592 0.1067 -0.0132 -0.0027 -0.0204 ? ? ? ? ? ? 77  SER A CA  
325  C  C   . SER A 45 ? 0.1418 0.2129 0.1191 -0.0318 -0.0065 -0.0299 ? ? ? ? ? ? 77  SER A C   
326  O  O   . SER A 45 ? 0.1483 0.2816 0.1210 -0.0471 -0.0018 -0.0252 ? ? ? ? ? ? 77  SER A O   
327  C  CB  . SER A 45 ? 0.1219 0.1563 0.1266 0.0002  -0.0060 -0.0125 ? ? ? ? ? ? 77  SER A CB  
328  O  OG  . SER A 45 ? 0.1172 0.1679 0.1033 -0.0078 -0.0292 -0.0049 ? ? ? ? ? ? 77  SER A OG  
329  N  N   . LYS A 46 ? 0.1248 0.1986 0.1304 -0.0308 -0.0282 -0.0319 ? ? ? ? ? ? 78  LYS A N   
330  C  CA  A LYS A 46 ? 0.1339 0.2083 0.1549 -0.0373 -0.0406 -0.0229 ? ? ? ? ? ? 78  LYS A CA  
331  C  CA  B LYS A 46 ? 0.1310 0.2090 0.1527 -0.0441 -0.0361 -0.0204 ? ? ? ? ? ? 78  LYS A CA  
332  C  C   . LYS A 46 ? 0.1451 0.2231 0.1604 -0.0359 -0.0416 -0.0074 ? ? ? ? ? ? 78  LYS A C   
333  O  O   . LYS A 46 ? 0.1982 0.2526 0.1688 -0.0316 -0.0513 0.0039  ? ? ? ? ? ? 78  LYS A O   
334  C  CB  A LYS A 46 ? 0.1573 0.2097 0.1799 -0.0453 -0.0397 -0.0211 ? ? ? ? ? ? 78  LYS A CB  
335  C  CB  B LYS A 46 ? 0.1490 0.2118 0.1731 -0.0659 -0.0264 -0.0134 ? ? ? ? ? ? 78  LYS A CB  
336  C  CG  A LYS A 46 ? 0.1782 0.2113 0.2122 -0.0327 -0.0381 -0.0203 ? ? ? ? ? ? 78  LYS A CG  
337  C  CG  B LYS A 46 ? 0.1654 0.2167 0.2019 -0.0662 -0.0140 -0.0083 ? ? ? ? ? ? 78  LYS A CG  
338  C  CD  A LYS A 46 ? 0.1936 0.2118 0.2311 -0.0273 -0.0461 -0.0252 ? ? ? ? ? ? 78  LYS A CD  
339  C  CD  B LYS A 46 ? 0.1757 0.2190 0.2153 -0.0743 -0.0108 -0.0141 ? ? ? ? ? ? 78  LYS A CD  
340  C  CE  A LYS A 46 ? 0.1951 0.2081 0.2407 -0.0228 -0.0499 -0.0261 ? ? ? ? ? ? 78  LYS A CE  
341  C  CE  B LYS A 46 ? 0.1668 0.2155 0.2160 -0.0844 -0.0053 -0.0103 ? ? ? ? ? ? 78  LYS A CE  
342  N  NZ  A LYS A 46 ? 0.1932 0.2064 0.2463 -0.0189 -0.0549 -0.0265 ? ? ? ? ? ? 78  LYS A NZ  
343  N  NZ  B LYS A 46 ? 0.1587 0.2153 0.2123 -0.0962 -0.0002 -0.0076 ? ? ? ? ? ? 78  LYS A NZ  
344  N  N   . LYS A 47 ? 0.1386 0.2226 0.1719 -0.0206 -0.0398 0.0101  ? ? ? ? ? ? 79  LYS A N   
345  C  CA  . LYS A 47 ? 0.1578 0.2372 0.1903 -0.0198 -0.0196 0.0141  ? ? ? ? ? ? 79  LYS A CA  
346  C  C   . LYS A 47 ? 0.1413 0.2166 0.1411 -0.0094 -0.0256 0.0176  ? ? ? ? ? ? 79  LYS A C   
347  O  O   . LYS A 47 ? 0.1299 0.2070 0.1345 0.0081  -0.0228 0.0210  ? ? ? ? ? ? 79  LYS A O   
348  C  CB  . LYS A 47 ? 0.1680 0.2644 0.2557 -0.0161 0.0065  0.0169  ? ? ? ? ? ? 79  LYS A CB  
349  C  CG  . LYS A 47 ? 0.2221 0.2910 0.2935 -0.0093 0.0252  0.0145  ? ? ? ? ? ? 79  LYS A CG  
350  C  CD  . LYS A 47 ? 0.2536 0.3101 0.3122 0.0048  0.0273  0.0062  ? ? ? ? ? ? 79  LYS A CD  
351  N  N   . PHE A 48 ? 0.1434 0.2097 0.1289 -0.0134 -0.0376 0.0118  ? ? ? ? ? ? 80  PHE A N   
352  C  CA  . PHE A 48 ? 0.1402 0.1791 0.1105 -0.0107 -0.0159 -0.0035 ? ? ? ? ? ? 80  PHE A CA  
353  C  C   . PHE A 48 ? 0.1546 0.1773 0.0992 -0.0103 -0.0218 -0.0027 ? ? ? ? ? ? 80  PHE A C   
354  O  O   . PHE A 48 ? 0.1803 0.2017 0.1091 -0.0339 -0.0468 -0.0057 ? ? ? ? ? ? 80  PHE A O   
355  C  CB  . PHE A 48 ? 0.1346 0.1742 0.1128 0.0024  -0.0250 -0.0131 ? ? ? ? ? ? 80  PHE A CB  
356  C  CG  . PHE A 48 ? 0.1231 0.1621 0.0932 0.0187  -0.0026 -0.0122 ? ? ? ? ? ? 80  PHE A CG  
357  C  CD1 . PHE A 48 ? 0.1236 0.1523 0.0726 0.0194  -0.0142 -0.0190 ? ? ? ? ? ? 80  PHE A CD1 
358  C  CD2 . PHE A 48 ? 0.1427 0.1520 0.0919 0.0242  0.0102  -0.0159 ? ? ? ? ? ? 80  PHE A CD2 
359  C  CE1 . PHE A 48 ? 0.1367 0.1472 0.0832 0.0146  0.0077  -0.0191 ? ? ? ? ? ? 80  PHE A CE1 
360  C  CE2 . PHE A 48 ? 0.1504 0.1602 0.0858 0.0287  0.0086  -0.0167 ? ? ? ? ? ? 80  PHE A CE2 
361  C  CZ  . PHE A 48 ? 0.1559 0.1524 0.0732 0.0355  0.0048  -0.0003 ? ? ? ? ? ? 80  PHE A CZ  
362  N  N   . PRO A 49 ? 0.1368 0.1650 0.0814 -0.0117 -0.0196 0.0008  ? ? ? ? ? ? 81  PRO A N   
363  C  CA  . PRO A 49 ? 0.1297 0.1565 0.0746 -0.0072 -0.0069 -0.0009 ? ? ? ? ? ? 81  PRO A CA  
364  C  C   . PRO A 49 ? 0.1181 0.1631 0.0850 0.0062  0.0024  0.0027  ? ? ? ? ? ? 81  PRO A C   
365  O  O   . PRO A 49 ? 0.1125 0.1534 0.0795 -0.0011 0.0038  0.0073  ? ? ? ? ? ? 81  PRO A O   
366  C  CB  . PRO A 49 ? 0.1371 0.1413 0.0963 0.0032  -0.0213 0.0089  ? ? ? ? ? ? 81  PRO A CB  
367  C  CG  . PRO A 49 ? 0.1659 0.1563 0.1065 -0.0047 -0.0196 0.0067  ? ? ? ? ? ? 81  PRO A CG  
368  C  CD  . PRO A 49 ? 0.1564 0.1620 0.0921 -0.0037 -0.0264 0.0065  ? ? ? ? ? ? 81  PRO A CD  
369  N  N   . PHE A 50 ? 0.1226 0.1722 0.0921 0.0099  0.0185  -0.0081 ? ? ? ? ? ? 82  PHE A N   
370  C  CA  . PHE A 50 ? 0.1069 0.1650 0.1066 0.0189  0.0026  -0.0111 ? ? ? ? ? ? 82  PHE A CA  
371  C  C   . PHE A 50 ? 0.1303 0.1549 0.1054 0.0068  -0.0065 -0.0154 ? ? ? ? ? ? 82  PHE A C   
372  O  O   . PHE A 50 ? 0.1553 0.1539 0.1039 -0.0023 -0.0133 -0.0219 ? ? ? ? ? ? 82  PHE A O   
373  C  CB  . PHE A 50 ? 0.1267 0.1741 0.1442 0.0386  -0.0138 -0.0178 ? ? ? ? ? ? 82  PHE A CB  
374  C  CG  . PHE A 50 ? 0.1792 0.1899 0.1763 0.0505  -0.0443 0.0018  ? ? ? ? ? ? 82  PHE A CG  
375  C  CD1 . PHE A 50 ? 0.2150 0.1989 0.1985 0.0510  -0.0537 0.0068  ? ? ? ? ? ? 82  PHE A CD1 
376  C  CD2 . PHE A 50 ? 0.2290 0.2127 0.2003 0.0470  -0.0499 0.0240  ? ? ? ? ? ? 82  PHE A CD2 
377  C  CE1 . PHE A 50 ? 0.2507 0.2060 0.2174 0.0425  -0.0582 0.0149  ? ? ? ? ? ? 82  PHE A CE1 
378  C  CE2 . PHE A 50 ? 0.2531 0.2164 0.2236 0.0518  -0.0576 0.0239  ? ? ? ? ? ? 82  PHE A CE2 
379  C  CZ  . PHE A 50 ? 0.2525 0.2105 0.2228 0.0412  -0.0577 0.0195  ? ? ? ? ? ? 82  PHE A CZ  
380  N  N   . CYS A 51 ? 0.1240 0.1510 0.0984 0.0028  -0.0070 -0.0168 ? ? ? ? ? ? 83  CYS A N   
381  C  CA  . CYS A 51 ? 0.1237 0.1588 0.0972 -0.0046 -0.0050 -0.0212 ? ? ? ? ? ? 83  CYS A CA  
382  C  C   . CYS A 51 ? 0.1267 0.1700 0.1295 0.0074  -0.0052 -0.0174 ? ? ? ? ? ? 83  CYS A C   
383  O  O   . CYS A 51 ? 0.1347 0.1711 0.1899 0.0239  0.0007  -0.0137 ? ? ? ? ? ? 83  CYS A O   
384  C  CB  . CYS A 51 ? 0.1345 0.1647 0.0789 0.0003  -0.0134 -0.0227 ? ? ? ? ? ? 83  CYS A CB  
385  S  SG  . CYS A 51 ? 0.1437 0.1700 0.0955 0.0063  0.0123  -0.0116 ? ? ? ? ? ? 83  CYS A SG  
386  N  N   . ASP A 52 ? 0.1095 0.1675 0.1161 -0.0227 -0.0050 -0.0251 ? ? ? ? ? ? 84  ASP A N   
387  C  CA  . ASP A 52 ? 0.1094 0.1668 0.1266 -0.0100 -0.0021 -0.0256 ? ? ? ? ? ? 84  ASP A CA  
388  C  C   . ASP A 52 ? 0.1138 0.1675 0.1216 -0.0216 0.0025  -0.0209 ? ? ? ? ? ? 84  ASP A C   
389  O  O   . ASP A 52 ? 0.1397 0.1980 0.1384 -0.0423 0.0158  -0.0215 ? ? ? ? ? ? 84  ASP A O   
390  C  CB  . ASP A 52 ? 0.1223 0.1660 0.1350 -0.0178 -0.0089 -0.0305 ? ? ? ? ? ? 84  ASP A CB  
391  C  CG  . ASP A 52 ? 0.1338 0.1725 0.1310 -0.0225 0.0038  -0.0222 ? ? ? ? ? ? 84  ASP A CG  
392  O  OD1 . ASP A 52 ? 0.1373 0.1712 0.1364 -0.0300 0.0025  -0.0124 ? ? ? ? ? ? 84  ASP A OD1 
393  O  OD2 . ASP A 52 ? 0.1545 0.1790 0.1299 -0.0244 0.0022  -0.0290 ? ? ? ? ? ? 84  ASP A OD2 
394  N  N   . GLY A 53 ? 0.1090 0.1539 0.1085 -0.0044 0.0039  -0.0081 ? ? ? ? ? ? 85  GLY A N   
395  C  CA  . GLY A 53 ? 0.1135 0.1480 0.1148 -0.0157 0.0041  -0.0103 ? ? ? ? ? ? 85  GLY A CA  
396  C  C   . GLY A 53 ? 0.1074 0.1464 0.1150 -0.0136 0.0138  -0.0030 ? ? ? ? ? ? 85  GLY A C   
397  O  O   . GLY A 53 ? 0.1261 0.1628 0.1234 -0.0194 0.0132  0.0038  ? ? ? ? ? ? 85  GLY A O   
398  N  N   . ALA A 54 ? 0.1020 0.1430 0.1270 -0.0177 0.0128  -0.0159 ? ? ? ? ? ? 86  ALA A N   
399  C  CA  . ALA A 54 ? 0.1010 0.1431 0.1101 -0.0137 0.0125  -0.0140 ? ? ? ? ? ? 86  ALA A CA  
400  C  C   . ALA A 54 ? 0.1165 0.1414 0.1081 -0.0087 0.0056  -0.0019 ? ? ? ? ? ? 86  ALA A C   
401  O  O   . ALA A 54 ? 0.1412 0.1557 0.1167 -0.0049 0.0049  0.0119  ? ? ? ? ? ? 86  ALA A O   
402  C  CB  . ALA A 54 ? 0.1139 0.1499 0.0999 -0.0008 0.0194  -0.0203 ? ? ? ? ? ? 86  ALA A CB  
403  N  N   . HIS A 55 ? 0.1094 0.1415 0.0949 -0.0197 0.0014  0.0042  ? ? ? ? ? ? 87  HIS A N   
404  C  CA  . HIS A 55 ? 0.1253 0.1333 0.1040 -0.0215 0.0013  -0.0015 ? ? ? ? ? ? 87  HIS A CA  
405  C  C   . HIS A 55 ? 0.1271 0.1411 0.1017 -0.0240 0.0283  -0.0047 ? ? ? ? ? ? 87  HIS A C   
406  O  O   . HIS A 55 ? 0.1467 0.1503 0.1105 -0.0174 0.0151  0.0021  ? ? ? ? ? ? 87  HIS A O   
407  C  CB  . HIS A 55 ? 0.1377 0.1167 0.1104 -0.0028 0.0098  -0.0065 ? ? ? ? ? ? 87  HIS A CB  
408  C  CG  . HIS A 55 ? 0.1255 0.1205 0.0943 -0.0004 0.0076  -0.0092 ? ? ? ? ? ? 87  HIS A CG  
409  N  ND1 . HIS A 55 ? 0.1204 0.1281 0.0965 -0.0144 0.0104  -0.0134 ? ? ? ? ? ? 87  HIS A ND1 
410  C  CD2 . HIS A 55 ? 0.1438 0.1282 0.0960 -0.0142 0.0085  -0.0143 ? ? ? ? ? ? 87  HIS A CD2 
411  C  CE1 . HIS A 55 ? 0.1437 0.1232 0.0772 -0.0232 0.0233  -0.0117 ? ? ? ? ? ? 87  HIS A CE1 
412  N  NE2 . HIS A 55 ? 0.1447 0.1427 0.0969 -0.0216 0.0009  -0.0116 ? ? ? ? ? ? 87  HIS A NE2 
413  N  N   . THR A 56 ? 0.1345 0.1538 0.0887 -0.0274 0.0240  -0.0125 ? ? ? ? ? ? 88  THR A N   
414  C  CA  . THR A 56 ? 0.1407 0.1624 0.0990 -0.0203 0.0299  -0.0067 ? ? ? ? ? ? 88  THR A CA  
415  C  C   . THR A 56 ? 0.1497 0.1669 0.1023 -0.0280 0.0081  -0.0024 ? ? ? ? ? ? 88  THR A C   
416  O  O   . THR A 56 ? 0.1565 0.1770 0.1092 -0.0349 0.0113  0.0208  ? ? ? ? ? ? 88  THR A O   
417  C  CB  . THR A 56 ? 0.1666 0.1657 0.1082 -0.0234 0.0411  0.0087  ? ? ? ? ? ? 88  THR A CB  
418  O  OG1 . THR A 56 ? 0.1865 0.1708 0.1265 -0.0336 0.0487  0.0012  ? ? ? ? ? ? 88  THR A OG1 
419  C  CG2 . THR A 56 ? 0.1696 0.1619 0.1118 -0.0195 0.0473  0.0268  ? ? ? ? ? ? 88  THR A CG2 
420  N  N   . LYS A 57 ? 0.1506 0.1546 0.1038 -0.0403 0.0059  -0.0116 ? ? ? ? ? ? 89  LYS A N   
421  C  CA  A LYS A 57 ? 0.1636 0.1565 0.1158 -0.0366 0.0082  -0.0092 ? ? ? ? ? ? 89  LYS A CA  
422  C  CA  B LYS A 57 ? 0.1651 0.1525 0.1131 -0.0433 0.0034  -0.0127 ? ? ? ? ? ? 89  LYS A CA  
423  C  C   . LYS A 57 ? 0.1699 0.1621 0.1115 -0.0265 0.0078  -0.0091 ? ? ? ? ? ? 89  LYS A C   
424  O  O   . LYS A 57 ? 0.1821 0.1598 0.1187 -0.0229 0.0082  -0.0183 ? ? ? ? ? ? 89  LYS A O   
425  C  CB  A LYS A 57 ? 0.1787 0.1629 0.1344 -0.0391 0.0108  -0.0152 ? ? ? ? ? ? 89  LYS A CB  
426  C  CB  B LYS A 57 ? 0.1825 0.1507 0.1260 -0.0593 -0.0033 -0.0248 ? ? ? ? ? ? 89  LYS A CB  
427  C  CG  A LYS A 57 ? 0.2010 0.1789 0.1554 -0.0450 0.0100  -0.0143 ? ? ? ? ? ? 89  LYS A CG  
428  C  CG  B LYS A 57 ? 0.2042 0.1598 0.1416 -0.0769 -0.0121 -0.0316 ? ? ? ? ? ? 89  LYS A CG  
429  C  CD  A LYS A 57 ? 0.2159 0.1964 0.1812 -0.0474 0.0208  -0.0135 ? ? ? ? ? ? 89  LYS A CD  
430  C  CD  B LYS A 57 ? 0.2188 0.1741 0.1660 -0.0927 -0.0064 -0.0360 ? ? ? ? ? ? 89  LYS A CD  
431  C  CE  A LYS A 57 ? 0.2353 0.2117 0.2115 -0.0386 0.0370  -0.0109 ? ? ? ? ? ? 89  LYS A CE  
432  C  CE  B LYS A 57 ? 0.2437 0.2037 0.1918 -0.0824 0.0077  -0.0389 ? ? ? ? ? ? 89  LYS A CE  
433  N  NZ  A LYS A 57 ? 0.2541 0.2150 0.2300 -0.0385 0.0410  -0.0160 ? ? ? ? ? ? 89  LYS A NZ  
434  N  NZ  B LYS A 57 ? 0.2578 0.2252 0.2077 -0.0629 0.0070  -0.0409 ? ? ? ? ? ? 89  LYS A NZ  
435  N  N   . HIS A 58 ? 0.1492 0.1695 0.0991 -0.0167 0.0178  -0.0073 ? ? ? ? ? ? 90  HIS A N   
436  C  CA  . HIS A 58 ? 0.1427 0.1559 0.0893 -0.0155 0.0066  -0.0105 ? ? ? ? ? ? 90  HIS A CA  
437  C  C   . HIS A 58 ? 0.1498 0.1384 0.0944 -0.0007 0.0084  -0.0116 ? ? ? ? ? ? 90  HIS A C   
438  O  O   . HIS A 58 ? 0.1474 0.1437 0.1114 0.0015  0.0064  0.0023  ? ? ? ? ? ? 90  HIS A O   
439  C  CB  . HIS A 58 ? 0.1386 0.1766 0.0946 -0.0208 0.0089  -0.0087 ? ? ? ? ? ? 90  HIS A CB  
440  C  CG  . HIS A 58 ? 0.1447 0.1841 0.0956 -0.0136 0.0241  -0.0068 ? ? ? ? ? ? 90  HIS A CG  
441  N  ND1 . HIS A 58 ? 0.1612 0.1951 0.0946 -0.0071 0.0131  -0.0126 ? ? ? ? ? ? 90  HIS A ND1 
442  C  CD2 . HIS A 58 ? 0.1604 0.1772 0.0990 -0.0253 0.0237  0.0045  ? ? ? ? ? ? 90  HIS A CD2 
443  C  CE1 . HIS A 58 ? 0.1517 0.1859 0.0970 -0.0134 0.0196  -0.0260 ? ? ? ? ? ? 90  HIS A CE1 
444  N  NE2 . HIS A 58 ? 0.1610 0.1666 0.1092 -0.0158 0.0262  -0.0243 ? ? ? ? ? ? 90  HIS A NE2 
445  N  N   . ASN A 59 ? 0.1559 0.1268 0.0967 -0.0244 0.0178  -0.0134 ? ? ? ? ? ? 91  ASN A N   
446  C  CA  . ASN A 59 ? 0.1501 0.1094 0.0898 -0.0309 0.0181  -0.0010 ? ? ? ? ? ? 91  ASN A CA  
447  C  C   . ASN A 59 ? 0.1580 0.1257 0.1088 -0.0265 0.0180  0.0056  ? ? ? ? ? ? 91  ASN A C   
448  O  O   . ASN A 59 ? 0.1738 0.1298 0.1237 -0.0166 0.0210  0.0114  ? ? ? ? ? ? 91  ASN A O   
449  C  CB  . ASN A 59 ? 0.1554 0.1025 0.0921 -0.0263 0.0257  -0.0001 ? ? ? ? ? ? 91  ASN A CB  
450  C  CG  . ASN A 59 ? 0.1379 0.1131 0.0832 -0.0196 0.0122  0.0040  ? ? ? ? ? ? 91  ASN A CG  
451  O  OD1 . ASN A 59 ? 0.1291 0.1333 0.0958 -0.0203 0.0277  0.0065  ? ? ? ? ? ? 91  ASN A OD1 
452  N  ND2 . ASN A 59 ? 0.1530 0.0993 0.0954 0.0018  0.0051  -0.0019 ? ? ? ? ? ? 91  ASN A ND2 
453  N  N   . GLU A 60 ? 0.1665 0.1304 0.1234 -0.0471 0.0346  0.0163  ? ? ? ? ? ? 92  GLU A N   
454  C  CA  . GLU A 60 ? 0.1728 0.1380 0.1747 -0.0318 0.0307  0.0068  ? ? ? ? ? ? 92  GLU A CA  
455  C  C   . GLU A 60 ? 0.1894 0.1449 0.1736 -0.0228 0.0165  0.0020  ? ? ? ? ? ? 92  GLU A C   
456  O  O   . GLU A 60 ? 0.2122 0.1552 0.1865 -0.0297 0.0181  0.0175  ? ? ? ? ? ? 92  GLU A O   
457  C  CB  . GLU A 60 ? 0.1802 0.1609 0.2151 -0.0434 0.0667  0.0157  ? ? ? ? ? ? 92  GLU A CB  
458  C  CG  . GLU A 60 ? 0.2110 0.1861 0.2570 -0.0642 0.0679  0.0218  ? ? ? ? ? ? 92  GLU A CG  
459  C  CD  . GLU A 60 ? 0.2472 0.2134 0.2954 -0.0640 0.0654  0.0292  ? ? ? ? ? ? 92  GLU A CD  
460  O  OE1 . GLU A 60 ? 0.2508 0.2189 0.3042 -0.0793 0.0809  0.0088  ? ? ? ? ? ? 92  GLU A OE1 
461  O  OE2 . GLU A 60 ? 0.2772 0.2442 0.3351 -0.0546 0.0485  0.0317  ? ? ? ? ? ? 92  GLU A OE2 
462  N  N   . GLU A 61 ? 0.1940 0.1588 0.1708 -0.0283 0.0292  -0.0123 ? ? ? ? ? ? 93  GLU A N   
463  C  CA  . GLU A 61 ? 0.2207 0.1821 0.2092 -0.0261 0.0097  -0.0213 ? ? ? ? ? ? 93  GLU A CA  
464  C  C   . GLU A 61 ? 0.2177 0.1595 0.2127 -0.0203 0.0195  -0.0250 ? ? ? ? ? ? 93  GLU A C   
465  O  O   . GLU A 61 ? 0.2477 0.1872 0.2480 -0.0155 0.0143  -0.0162 ? ? ? ? ? ? 93  GLU A O   
466  C  CB  . GLU A 61 ? 0.2403 0.2188 0.2346 -0.0366 -0.0171 -0.0507 ? ? ? ? ? ? 93  GLU A CB  
467  C  CG  . GLU A 61 ? 0.2796 0.2584 0.2568 -0.0563 -0.0275 -0.0517 ? ? ? ? ? ? 93  GLU A CG  
468  C  CD  . GLU A 61 ? 0.3185 0.2943 0.2774 -0.0623 -0.0313 -0.0441 ? ? ? ? ? ? 93  GLU A CD  
469  O  OE1 . GLU A 61 ? 0.3282 0.2936 0.2525 -0.0500 -0.0285 -0.0381 ? ? ? ? ? ? 93  GLU A OE1 
470  O  OE2 . GLU A 61 ? 0.3287 0.3204 0.3021 -0.0559 -0.0444 -0.0377 ? ? ? ? ? ? 93  GLU A OE2 
471  N  N   . THR A 62 ? 0.1859 0.1329 0.1822 -0.0348 0.0396  -0.0302 ? ? ? ? ? ? 94  THR A N   
472  C  CA  . THR A 62 ? 0.2033 0.1349 0.1826 -0.0236 0.0321  -0.0207 ? ? ? ? ? ? 94  THR A CA  
473  C  C   . THR A 62 ? 0.2023 0.1368 0.1897 -0.0121 0.0292  0.0142  ? ? ? ? ? ? 94  THR A C   
474  O  O   . THR A 62 ? 0.1994 0.1616 0.2123 -0.0103 0.0294  0.0136  ? ? ? ? ? ? 94  THR A O   
475  C  CB  . THR A 62 ? 0.2161 0.1434 0.1723 -0.0250 0.0094  -0.0290 ? ? ? ? ? ? 94  THR A CB  
476  O  OG1 . THR A 62 ? 0.2051 0.1314 0.1580 -0.0222 0.0007  -0.0173 ? ? ? ? ? ? 94  THR A OG1 
477  C  CG2 . THR A 62 ? 0.2388 0.1568 0.1656 -0.0234 0.0154  -0.0442 ? ? ? ? ? ? 94  THR A CG2 
478  N  N   . GLY A 63 ? 0.2108 0.1177 0.1684 -0.0198 0.0172  0.0129  ? ? ? ? ? ? 95  GLY A N   
479  C  CA  . GLY A 63 ? 0.2102 0.1301 0.1596 -0.0229 0.0111  0.0127  ? ? ? ? ? ? 95  GLY A CA  
480  C  C   . GLY A 63 ? 0.1929 0.1362 0.1389 -0.0115 0.0206  0.0203  ? ? ? ? ? ? 95  GLY A C   
481  O  O   . GLY A 63 ? 0.2044 0.1681 0.1473 -0.0222 0.0103  0.0236  ? ? ? ? ? ? 95  GLY A O   
482  N  N   . ASP A 64 ? 0.1697 0.1232 0.1212 -0.0014 0.0193  0.0136  ? ? ? ? ? ? 96  ASP A N   
483  C  CA  . ASP A 64 ? 0.1436 0.1194 0.1003 0.0224  0.0177  0.0044  ? ? ? ? ? ? 96  ASP A CA  
484  C  C   . ASP A 64 ? 0.1487 0.1293 0.0952 0.0208  0.0130  -0.0019 ? ? ? ? ? ? 96  ASP A C   
485  O  O   . ASP A 64 ? 0.1657 0.1276 0.1076 0.0074  0.0002  -0.0019 ? ? ? ? ? ? 96  ASP A O   
486  C  CB  . ASP A 64 ? 0.1374 0.1269 0.0941 0.0102  0.0211  0.0036  ? ? ? ? ? ? 96  ASP A CB  
487  C  CG  . ASP A 64 ? 0.1256 0.1438 0.1025 0.0067  0.0118  0.0009  ? ? ? ? ? ? 96  ASP A CG  
488  O  OD1 . ASP A 64 ? 0.1247 0.1530 0.1214 0.0022  0.0179  0.0068  ? ? ? ? ? ? 96  ASP A OD1 
489  O  OD2 . ASP A 64 ? 0.1227 0.1667 0.1033 -0.0028 0.0144  -0.0033 ? ? ? ? ? ? 96  ASP A OD2 
490  N  N   . ASN A 65 ? 0.1470 0.1233 0.0852 0.0226  -0.0015 -0.0061 ? ? ? ? ? ? 97  ASN A N   
491  C  CA  . ASN A 65 ? 0.1421 0.1217 0.0746 0.0128  -0.0049 -0.0006 ? ? ? ? ? ? 97  ASN A CA  
492  C  C   . ASN A 65 ? 0.1202 0.1230 0.0821 0.0150  0.0063  -0.0002 ? ? ? ? ? ? 97  ASN A C   
493  O  O   . ASN A 65 ? 0.1314 0.1443 0.0964 0.0168  0.0084  -0.0147 ? ? ? ? ? ? 97  ASN A O   
494  C  CB  . ASN A 65 ? 0.1244 0.1402 0.0736 0.0083  0.0112  -0.0010 ? ? ? ? ? ? 97  ASN A CB  
495  C  CG  . ASN A 65 ? 0.1390 0.1308 0.0711 0.0020  -0.0019 -0.0041 ? ? ? ? ? ? 97  ASN A CG  
496  O  OD1 . ASN A 65 ? 0.1625 0.1394 0.0755 0.0171  0.0039  -0.0063 ? ? ? ? ? ? 97  ASN A OD1 
497  N  ND2 . ASN A 65 ? 0.1578 0.1490 0.0739 0.0144  -0.0146 -0.0116 ? ? ? ? ? ? 97  ASN A ND2 
498  N  N   . VAL A 66 ? 0.1300 0.1228 0.0935 0.0141  0.0108  0.0085  ? ? ? ? ? ? 98  VAL A N   
499  C  CA  . VAL A 66 ? 0.1398 0.1314 0.0903 0.0090  0.0032  -0.0048 ? ? ? ? ? ? 98  VAL A CA  
500  C  C   . VAL A 66 ? 0.1236 0.1210 0.0903 -0.0032 0.0005  0.0166  ? ? ? ? ? ? 98  VAL A C   
501  O  O   . VAL A 66 ? 0.1405 0.1273 0.1198 -0.0050 0.0214  0.0342  ? ? ? ? ? ? 98  VAL A O   
502  C  CB  . VAL A 66 ? 0.1374 0.1422 0.0930 0.0130  0.0117  -0.0021 ? ? ? ? ? ? 98  VAL A CB  
503  C  CG1 . VAL A 66 ? 0.1454 0.1453 0.1114 0.0335  0.0175  0.0081  ? ? ? ? ? ? 98  VAL A CG1 
504  C  CG2 . VAL A 66 ? 0.1562 0.1483 0.1050 0.0039  0.0180  -0.0194 ? ? ? ? ? ? 98  VAL A CG2 
505  N  N   . GLY A 67 ? 0.1154 0.1243 0.0866 0.0103  -0.0057 0.0164  ? ? ? ? ? ? 99  GLY A N   
506  C  CA  . GLY A 67 ? 0.1205 0.1360 0.0869 0.0121  0.0028  0.0124  ? ? ? ? ? ? 99  GLY A CA  
507  C  C   . GLY A 67 ? 0.1074 0.1275 0.0738 0.0045  -0.0049 -0.0019 ? ? ? ? ? ? 99  GLY A C   
508  O  O   . GLY A 67 ? 0.1142 0.1235 0.0825 -0.0005 0.0075  0.0026  ? ? ? ? ? ? 99  GLY A O   
509  N  N   . PRO A 68 ? 0.1000 0.1305 0.0734 -0.0049 -0.0007 -0.0128 ? ? ? ? ? ? 100 PRO A N   
510  C  CA  . PRO A 68 ? 0.1106 0.1412 0.0833 -0.0011 0.0051  -0.0033 ? ? ? ? ? ? 100 PRO A CA  
511  C  C   . PRO A 68 ? 0.1286 0.1173 0.0682 0.0049  -0.0064 -0.0023 ? ? ? ? ? ? 100 PRO A C   
512  O  O   . PRO A 68 ? 0.1282 0.1137 0.0736 -0.0053 -0.0212 0.0007  ? ? ? ? ? ? 100 PRO A O   
513  C  CB  . PRO A 68 ? 0.1052 0.1491 0.0957 0.0145  0.0153  0.0030  ? ? ? ? ? ? 100 PRO A CB  
514  C  CG  . PRO A 68 ? 0.0923 0.1543 0.1028 0.0258  0.0066  0.0019  ? ? ? ? ? ? 100 PRO A CG  
515  C  CD  . PRO A 68 ? 0.0724 0.1423 0.0968 0.0092  0.0041  -0.0042 ? ? ? ? ? ? 100 PRO A CD  
516  N  N   . LEU A 69 ? 0.1342 0.1264 0.0909 -0.0006 -0.0120 0.0146  ? ? ? ? ? ? 101 LEU A N   
517  C  CA  . LEU A 69 ? 0.1283 0.1319 0.0963 0.0102  -0.0053 0.0088  ? ? ? ? ? ? 101 LEU A CA  
518  C  C   . LEU A 69 ? 0.1444 0.1223 0.0893 0.0253  0.0000  -0.0080 ? ? ? ? ? ? 101 LEU A C   
519  O  O   . LEU A 69 ? 0.1497 0.1290 0.0964 0.0154  -0.0149 -0.0188 ? ? ? ? ? ? 101 LEU A O   
520  C  CB  . LEU A 69 ? 0.1430 0.1348 0.0870 0.0027  0.0018  0.0153  ? ? ? ? ? ? 101 LEU A CB  
521  C  CG  . LEU A 69 ? 0.1537 0.1565 0.1081 -0.0044 0.0054  0.0287  ? ? ? ? ? ? 101 LEU A CG  
522  C  CD1 . LEU A 69 ? 0.1757 0.1652 0.1271 0.0039  -0.0193 0.0142  ? ? ? ? ? ? 101 LEU A CD1 
523  C  CD2 . LEU A 69 ? 0.1717 0.1658 0.1275 0.0073  0.0226  0.0345  ? ? ? ? ? ? 101 LEU A CD2 
524  N  N   . ILE A 70 ? 0.1468 0.1252 0.0932 0.0174  -0.0010 -0.0195 ? ? ? ? ? ? 102 ILE A N   
525  C  CA  . ILE A 70 ? 0.1541 0.1395 0.1010 0.0348  0.0002  -0.0131 ? ? ? ? ? ? 102 ILE A CA  
526  C  C   . ILE A 70 ? 0.1625 0.1354 0.1088 0.0337  -0.0067 -0.0004 ? ? ? ? ? ? 102 ILE A C   
527  O  O   . ILE A 70 ? 0.1809 0.1431 0.1271 0.0210  -0.0163 0.0092  ? ? ? ? ? ? 102 ILE A O   
528  C  CB  . ILE A 70 ? 0.1533 0.1539 0.1120 0.0421  -0.0024 -0.0087 ? ? ? ? ? ? 102 ILE A CB  
529  C  CG1 . ILE A 70 ? 0.1689 0.1750 0.1229 0.0308  -0.0021 -0.0046 ? ? ? ? ? ? 102 ILE A CG1 
530  C  CG2 . ILE A 70 ? 0.1637 0.1739 0.1346 0.0564  -0.0107 -0.0122 ? ? ? ? ? ? 102 ILE A CG2 
531  C  CD1 . ILE A 70 ? 0.1835 0.1945 0.1466 0.0366  0.0097  0.0030  ? ? ? ? ? ? 102 ILE A CD1 
532  N  N   . ILE A 71 ? 0.1712 0.1391 0.1289 0.0561  -0.0147 -0.0069 ? ? ? ? ? ? 103 ILE A N   
533  C  CA  . ILE A 71 ? 0.1716 0.1566 0.1688 0.0610  -0.0218 0.0088  ? ? ? ? ? ? 103 ILE A CA  
534  C  C   . ILE A 71 ? 0.1894 0.1541 0.1964 0.0556  -0.0109 0.0095  ? ? ? ? ? ? 103 ILE A C   
535  O  O   . ILE A 71 ? 0.1861 0.1608 0.2017 0.0474  -0.0096 -0.0014 ? ? ? ? ? ? 103 ILE A O   
536  C  CB  . ILE A 71 ? 0.1914 0.1771 0.1929 0.0547  -0.0157 0.0429  ? ? ? ? ? ? 103 ILE A CB  
537  C  CG1 . ILE A 71 ? 0.1830 0.2059 0.1994 0.0421  -0.0318 0.0356  ? ? ? ? ? ? 103 ILE A CG1 
538  C  CG2 . ILE A 71 ? 0.2220 0.1833 0.2156 0.0548  0.0013  0.0649  ? ? ? ? ? ? 103 ILE A CG2 
539  C  CD1 . ILE A 71 ? 0.1762 0.2210 0.2104 0.0372  -0.0419 0.0429  ? ? ? ? ? ? 103 ILE A CD1 
540  N  N   . LYS A 72 ? 0.1874 0.1435 0.2159 0.0532  -0.0110 -0.0023 ? ? ? ? ? ? 104 LYS A N   
541  C  CA  . LYS A 72 ? 0.2157 0.1656 0.2408 0.0453  -0.0001 -0.0037 ? ? ? ? ? ? 104 LYS A CA  
542  C  C   . LYS A 72 ? 0.2135 0.1693 0.2707 0.0307  0.0031  0.0037  ? ? ? ? ? ? 104 LYS A C   
543  O  O   . LYS A 72 ? 0.2182 0.1781 0.2879 0.0138  -0.0073 -0.0050 ? ? ? ? ? ? 104 LYS A O   
544  C  CB  . LYS A 72 ? 0.2485 0.1918 0.2364 0.0450  0.0165  -0.0060 ? ? ? ? ? ? 104 LYS A CB  
545  C  CG  . LYS A 72 ? 0.2889 0.2299 0.2493 0.0247  0.0201  -0.0089 ? ? ? ? ? ? 104 LYS A CG  
546  C  CD  . LYS A 72 ? 0.3211 0.2664 0.2602 0.0167  0.0153  -0.0133 ? ? ? ? ? ? 104 LYS A CD  
547  C  CE  . LYS A 72 ? 0.3496 0.2961 0.2750 0.0154  0.0206  -0.0108 ? ? ? ? ? ? 104 LYS A CE  
548  N  NZ  . LYS A 72 ? 0.3695 0.3265 0.2873 0.0148  0.0100  -0.0105 ? ? ? ? ? ? 104 LYS A NZ  
549  N  N   . LYS A 73 ? 0.2245 0.1734 0.2816 0.0184  -0.0006 0.0074  ? ? ? ? ? ? 105 LYS A N   
550  C  CA  . LYS A 73 ? 0.2543 0.1933 0.2978 0.0196  0.0178  0.0042  ? ? ? ? ? ? 105 LYS A CA  
551  C  C   . LYS A 73 ? 0.2406 0.2001 0.3030 0.0255  0.0332  0.0019  ? ? ? ? ? ? 105 LYS A C   
552  O  O   . LYS A 73 ? 0.2426 0.2063 0.3071 0.0327  0.0572  0.0084  ? ? ? ? ? ? 105 LYS A O   
553  C  CB  . LYS A 73 ? 0.3015 0.2241 0.3061 0.0221  0.0244  0.0109  ? ? ? ? ? ? 105 LYS A CB  
554  C  CG  . LYS A 73 ? 0.3399 0.2563 0.3157 0.0409  0.0328  0.0041  ? ? ? ? ? ? 105 LYS A CG  
555  C  CD  . LYS A 73 ? 0.3723 0.3005 0.3413 0.0570  0.0268  0.0006  ? ? ? ? ? ? 105 LYS A CD  
556  C  CE  . LYS A 73 ? 0.3931 0.3324 0.3552 0.0732  0.0291  -0.0073 ? ? ? ? ? ? 105 LYS A CE  
557  N  NZ  . LYS A 73 ? 0.4163 0.3573 0.3729 0.0726  0.0318  -0.0116 ? ? ? ? ? ? 105 LYS A NZ  
558  N  N   . LYS A 74 ? 0.2372 0.2085 0.3065 0.0176  0.0152  -0.0118 ? ? ? ? ? ? 106 LYS A N   
559  C  CA  . LYS A 74 ? 0.2451 0.2216 0.3009 0.0134  -0.0002 -0.0235 ? ? ? ? ? ? 106 LYS A CA  
560  C  C   . LYS A 74 ? 0.2486 0.2180 0.2788 0.0135  0.0080  -0.0209 ? ? ? ? ? ? 106 LYS A C   
561  O  O   . LYS A 74 ? 0.2706 0.2244 0.2690 0.0028  0.0149  -0.0140 ? ? ? ? ? ? 106 LYS A O   
562  C  CB  . LYS A 74 ? 0.2576 0.2430 0.3160 0.0087  -0.0149 -0.0208 ? ? ? ? ? ? 106 LYS A CB  
563  C  CG  . LYS A 74 ? 0.2837 0.2659 0.3360 0.0107  -0.0200 -0.0108 ? ? ? ? ? ? 106 LYS A CG  
564  C  CD  . LYS A 74 ? 0.3107 0.2971 0.3537 0.0026  -0.0152 -0.0068 ? ? ? ? ? ? 106 LYS A CD  
565  C  CE  . LYS A 74 ? 0.3463 0.3210 0.3709 -0.0050 -0.0095 -0.0026 ? ? ? ? ? ? 106 LYS A CE  
566  N  NZ  . LYS A 74 ? 0.3723 0.3396 0.3847 -0.0069 -0.0074 -0.0024 ? ? ? ? ? ? 106 LYS A NZ  
567  N  N   . GLU A 75 ? 0.2492 0.2127 0.2665 0.0163  0.0086  -0.0220 ? ? ? ? ? ? 107 GLU A N   
568  C  CA  . GLU A 75 ? 0.2503 0.2110 0.2507 0.0141  0.0215  -0.0304 ? ? ? ? ? ? 107 GLU A CA  
569  C  C   . GLU A 75 ? 0.2728 0.2266 0.2603 0.0224  0.0281  -0.0199 ? ? ? ? ? ? 107 GLU A C   
570  O  O   . GLU A 75 ? 0.2785 0.2098 0.2639 0.0279  0.0312  -0.0114 ? ? ? ? ? ? 107 GLU A O   
571  C  CB  . GLU A 75 ? 0.2615 0.2164 0.2286 -0.0118 0.0292  -0.0198 ? ? ? ? ? ? 107 GLU A CB  
572  C  CG  . GLU A 75 ? 0.2604 0.2285 0.2047 -0.0257 0.0451  -0.0249 ? ? ? ? ? ? 107 GLU A CG  
573  C  CD  . GLU A 75 ? 0.2772 0.2411 0.1991 -0.0273 0.0574  -0.0273 ? ? ? ? ? ? 107 GLU A CD  
574  O  OE1 . GLU A 75 ? 0.2691 0.2258 0.1737 -0.0274 0.0492  -0.0188 ? ? ? ? ? ? 107 GLU A OE1 
575  O  OE2 . GLU A 75 ? 0.2977 0.2628 0.2172 -0.0396 0.0609  -0.0241 ? ? ? ? ? ? 107 GLU A OE2 
576  N  N   . THR A 76 ? 0.2864 0.2518 0.2649 0.0148  0.0289  -0.0172 ? ? ? ? ? ? 108 THR A N   
577  C  CA  . THR A 76 ? 0.3372 0.2979 0.2879 0.0079  0.0205  -0.0087 ? ? ? ? ? ? 108 THR A CA  
578  C  C   . THR A 76 ? 0.3977 0.3235 0.3038 0.0048  0.0170  -0.0027 ? ? ? ? ? ? 108 THR A C   
579  O  O   . THR A 76 ? 0.4229 0.3234 0.3139 0.0112  0.0144  0.0028  ? ? ? ? ? ? 108 THR A O   
580  C  CB  . THR A 76 ? 0.3347 0.3141 0.2915 0.0177  0.0190  -0.0194 ? ? ? ? ? ? 108 THR A CB  
581  O  OG1 . THR A 76 ? 0.3491 0.3273 0.3027 0.0376  0.0167  -0.0355 ? ? ? ? ? ? 108 THR A OG1 
582  C  CG2 . THR A 76 ? 0.3317 0.3179 0.2852 0.0049  0.0279  -0.0119 ? ? ? ? ? ? 108 THR A CG2 
583  O  OXT . THR A 76 ? 0.4203 0.3503 0.3133 0.0000  0.0112  0.0063  ? ? ? ? ? ? 108 THR A OXT 
584  N  N   . LYS B 10 ? 0.4563 0.3373 0.4611 0.0153  0.0301  -0.0279 ? ? ? ? ? ? 42  LYS B N   
585  C  CA  . LYS B 10 ? 0.4349 0.3266 0.4475 0.0214  0.0309  -0.0419 ? ? ? ? ? ? 42  LYS B CA  
586  C  C   . LYS B 10 ? 0.4027 0.2961 0.4148 0.0368  0.0418  -0.0431 ? ? ? ? ? ? 42  LYS B C   
587  O  O   . LYS B 10 ? 0.4167 0.2950 0.4187 0.0398  0.0413  -0.0385 ? ? ? ? ? ? 42  LYS B O   
588  C  CB  . LYS B 10 ? 0.4338 0.3464 0.4562 0.0135  0.0211  -0.0485 ? ? ? ? ? ? 42  LYS B CB  
589  C  CG  . LYS B 10 ? 0.4376 0.3653 0.4660 0.0122  0.0224  -0.0459 ? ? ? ? ? ? 42  LYS B CG  
590  C  CD  . LYS B 10 ? 0.4371 0.3758 0.4682 0.0173  0.0155  -0.0437 ? ? ? ? ? ? 42  LYS B CD  
591  N  N   . ALA B 11 ? 0.3571 0.2550 0.3746 0.0413  0.0505  -0.0481 ? ? ? ? ? ? 43  ALA B N   
592  C  CA  . ALA B 11 ? 0.3147 0.2267 0.3231 0.0307  0.0554  -0.0567 ? ? ? ? ? ? 43  ALA B CA  
593  C  C   . ALA B 11 ? 0.2578 0.1934 0.2690 0.0308  0.0551  -0.0410 ? ? ? ? ? ? 43  ALA B C   
594  O  O   . ALA B 11 ? 0.2379 0.2053 0.2659 0.0162  0.0669  -0.0535 ? ? ? ? ? ? 43  ALA B O   
595  C  CB  . ALA B 11 ? 0.3213 0.2260 0.3262 0.0359  0.0693  -0.0671 ? ? ? ? ? ? 43  ALA B CB  
596  N  N   . MET B 12 ? 0.2417 0.1759 0.2251 0.0365  0.0498  -0.0125 ? ? ? ? ? ? 44  MET B N   
597  C  CA  . MET B 12 ? 0.2090 0.1737 0.1934 0.0447  0.0306  0.0032  ? ? ? ? ? ? 44  MET B CA  
598  C  C   . MET B 12 ? 0.1792 0.1663 0.1758 0.0463  0.0437  -0.0125 ? ? ? ? ? ? 44  MET B C   
599  O  O   . MET B 12 ? 0.2228 0.1850 0.2151 0.0451  0.0680  -0.0124 ? ? ? ? ? ? 44  MET B O   
600  C  CB  . MET B 12 ? 0.2254 0.1942 0.1843 0.0412  0.0144  0.0247  ? ? ? ? ? ? 44  MET B CB  
601  C  CG  . MET B 12 ? 0.2429 0.2035 0.1848 0.0378  -0.0017 0.0336  ? ? ? ? ? ? 44  MET B CG  
602  S  SD  . MET B 12 ? 0.2616 0.2073 0.1960 0.0529  -0.0060 0.0219  ? ? ? ? ? ? 44  MET B SD  
603  C  CE  . MET B 12 ? 0.2869 0.2328 0.2204 0.0387  0.0033  0.0184  ? ? ? ? ? ? 44  MET B CE  
604  N  N   . ILE B 13 ? 0.1484 0.1422 0.1461 0.0313  0.0118  -0.0052 ? ? ? ? ? ? 45  ILE B N   
605  C  CA  . ILE B 13 ? 0.1403 0.1521 0.1257 0.0204  0.0120  0.0012  ? ? ? ? ? ? 45  ILE B CA  
606  C  C   . ILE B 13 ? 0.1418 0.1723 0.1208 0.0245  0.0251  0.0037  ? ? ? ? ? ? 45  ILE B C   
607  O  O   . ILE B 13 ? 0.1454 0.1843 0.1429 0.0203  0.0345  -0.0089 ? ? ? ? ? ? 45  ILE B O   
608  C  CB  . ILE B 13 ? 0.1552 0.1683 0.1339 0.0084  -0.0102 0.0051  ? ? ? ? ? ? 45  ILE B CB  
609  C  CG1 . ILE B 13 ? 0.1603 0.1796 0.1329 0.0145  -0.0162 -0.0019 ? ? ? ? ? ? 45  ILE B CG1 
610  C  CG2 . ILE B 13 ? 0.1635 0.1755 0.1443 0.0164  -0.0148 -0.0016 ? ? ? ? ? ? 45  ILE B CG2 
611  C  CD1 . ILE B 13 ? 0.1573 0.1916 0.1390 0.0238  -0.0312 -0.0072 ? ? ? ? ? ? 45  ILE B CD1 
612  N  N   . ASN B 14 ? 0.1336 0.1732 0.1109 0.0269  -0.0017 -0.0060 ? ? ? ? ? ? 46  ASN B N   
613  C  CA  . ASN B 14 ? 0.1188 0.1823 0.1084 0.0236  0.0031  -0.0068 ? ? ? ? ? ? 46  ASN B CA  
614  C  C   . ASN B 14 ? 0.1352 0.1961 0.1227 0.0209  -0.0001 0.0079  ? ? ? ? ? ? 46  ASN B C   
615  O  O   . ASN B 14 ? 0.1584 0.1825 0.1101 0.0154  0.0210  0.0076  ? ? ? ? ? ? 46  ASN B O   
616  C  CB  . ASN B 14 ? 0.1050 0.1721 0.0914 0.0250  0.0043  -0.0172 ? ? ? ? ? ? 46  ASN B CB  
617  C  CG  . ASN B 14 ? 0.1235 0.1732 0.1064 0.0141  0.0150  0.0041  ? ? ? ? ? ? 46  ASN B CG  
618  O  OD1 . ASN B 14 ? 0.1250 0.1872 0.1232 0.0231  0.0073  0.0077  ? ? ? ? ? ? 46  ASN B OD1 
619  N  ND2 . ASN B 14 ? 0.1408 0.1578 0.0905 0.0231  0.0304  0.0140  ? ? ? ? ? ? 46  ASN B ND2 
620  N  N   . LEU B 15 ? 0.1314 0.2260 0.1564 0.0390  -0.0106 0.0195  ? ? ? ? ? ? 47  LEU B N   
621  C  CA  . LEU B 15 ? 0.1530 0.2560 0.1869 0.0667  0.0054  0.0244  ? ? ? ? ? ? 47  LEU B CA  
622  C  C   . LEU B 15 ? 0.1618 0.2729 0.1961 0.0583  -0.0001 0.0372  ? ? ? ? ? ? 47  LEU B C   
623  O  O   . LEU B 15 ? 0.1887 0.2787 0.2201 0.0527  0.0012  0.0626  ? ? ? ? ? ? 47  LEU B O   
624  C  CB  . LEU B 15 ? 0.1827 0.2754 0.2129 0.0673  0.0176  0.0163  ? ? ? ? ? ? 47  LEU B CB  
625  C  CG  . LEU B 15 ? 0.2288 0.2951 0.2345 0.0499  0.0134  0.0167  ? ? ? ? ? ? 47  LEU B CG  
626  C  CD1 . LEU B 15 ? 0.2475 0.3085 0.2390 0.0600  0.0165  0.0173  ? ? ? ? ? ? 47  LEU B CD1 
627  C  CD2 . LEU B 15 ? 0.2671 0.3043 0.2543 0.0253  0.0080  0.0085  ? ? ? ? ? ? 47  LEU B CD2 
628  N  N   . HIS B 16 ? 0.1492 0.2787 0.1897 0.0573  -0.0026 0.0225  ? ? ? ? ? ? 48  HIS B N   
629  C  CA  . HIS B 16 ? 0.1536 0.2942 0.2057 0.0441  -0.0102 0.0018  ? ? ? ? ? ? 48  HIS B CA  
630  C  C   . HIS B 16 ? 0.1494 0.2847 0.1759 0.0226  -0.0132 -0.0016 ? ? ? ? ? ? 48  HIS B C   
631  O  O   . HIS B 16 ? 0.1817 0.3036 0.1642 0.0196  -0.0300 -0.0202 ? ? ? ? ? ? 48  HIS B O   
632  C  CB  . HIS B 16 ? 0.1820 0.3244 0.2481 0.0523  -0.0239 -0.0021 ? ? ? ? ? ? 48  HIS B CB  
633  C  CG  . HIS B 16 ? 0.2373 0.3586 0.2940 0.0478  -0.0219 -0.0055 ? ? ? ? ? ? 48  HIS B CG  
634  N  ND1 . HIS B 16 ? 0.2615 0.3759 0.3141 0.0381  -0.0177 -0.0120 ? ? ? ? ? ? 48  HIS B ND1 
635  C  CD2 . HIS B 16 ? 0.2583 0.3673 0.3149 0.0474  -0.0180 -0.0118 ? ? ? ? ? ? 48  HIS B CD2 
636  C  CE1 . HIS B 16 ? 0.2645 0.3740 0.3211 0.0462  -0.0179 -0.0107 ? ? ? ? ? ? 48  HIS B CE1 
637  N  NE2 . HIS B 16 ? 0.2699 0.3765 0.3219 0.0497  -0.0152 -0.0145 ? ? ? ? ? ? 48  HIS B NE2 
638  N  N   . ILE B 17 ? 0.1242 0.2501 0.1542 0.0172  0.0078  0.0145  ? ? ? ? ? ? 49  ILE B N   
639  C  CA  . ILE B 17 ? 0.1423 0.2291 0.1376 -0.0068 0.0052  0.0321  ? ? ? ? ? ? 49  ILE B CA  
640  C  C   . ILE B 17 ? 0.1479 0.2116 0.1318 -0.0118 0.0085  0.0148  ? ? ? ? ? ? 49  ILE B C   
641  O  O   . ILE B 17 ? 0.1327 0.1925 0.1194 -0.0080 0.0040  0.0067  ? ? ? ? ? ? 49  ILE B O   
642  C  CB  . ILE B 17 ? 0.1546 0.2294 0.1434 -0.0158 0.0181  0.0353  ? ? ? ? ? ? 49  ILE B CB  
643  C  CG1 . ILE B 17 ? 0.1625 0.2414 0.1369 -0.0298 0.0216  0.0395  ? ? ? ? ? ? 49  ILE B CG1 
644  C  CG2 . ILE B 17 ? 0.1675 0.2092 0.1525 -0.0185 0.0157  0.0248  ? ? ? ? ? ? 49  ILE B CG2 
645  C  CD1 . ILE B 17 ? 0.1765 0.2493 0.1353 -0.0332 0.0100  0.0355  ? ? ? ? ? ? 49  ILE B CD1 
646  N  N   . GLN B 18 ? 0.1714 0.2225 0.1332 -0.0284 0.0063  0.0079  ? ? ? ? ? ? 50  GLN B N   
647  C  CA  . GLN B 18 ? 0.1932 0.2185 0.1437 -0.0469 -0.0042 0.0104  ? ? ? ? ? ? 50  GLN B CA  
648  C  C   . GLN B 18 ? 0.1672 0.1962 0.1106 -0.0272 -0.0162 0.0038  ? ? ? ? ? ? 50  GLN B C   
649  O  O   . GLN B 18 ? 0.1420 0.1911 0.0952 -0.0067 -0.0083 0.0013  ? ? ? ? ? ? 50  GLN B O   
650  C  CB  . GLN B 18 ? 0.2452 0.2335 0.1996 -0.0533 -0.0017 0.0083  ? ? ? ? ? ? 50  GLN B CB  
651  C  CG  . GLN B 18 ? 0.3080 0.2739 0.2577 -0.0588 0.0126  0.0123  ? ? ? ? ? ? 50  GLN B CG  
652  C  CD  . GLN B 18 ? 0.3574 0.3105 0.3104 -0.0620 0.0159  0.0158  ? ? ? ? ? ? 50  GLN B CD  
653  O  OE1 . GLN B 18 ? 0.3801 0.3299 0.3360 -0.0505 0.0237  0.0167  ? ? ? ? ? ? 50  GLN B OE1 
654  N  NE2 . GLN B 18 ? 0.3868 0.3312 0.3357 -0.0681 0.0080  0.0092  ? ? ? ? ? ? 50  GLN B NE2 
655  N  N   . LYS B 19 ? 0.1670 0.1798 0.0988 0.0032  -0.0151 0.0041  ? ? ? ? ? ? 51  LYS B N   
656  C  CA  . LYS B 19 ? 0.1637 0.1827 0.1045 0.0200  0.0017  0.0092  ? ? ? ? ? ? 51  LYS B CA  
657  C  C   . LYS B 19 ? 0.1683 0.1793 0.1054 0.0222  0.0006  0.0075  ? ? ? ? ? ? 51  LYS B C   
658  O  O   . LYS B 19 ? 0.1819 0.1832 0.1191 0.0014  0.0077  0.0095  ? ? ? ? ? ? 51  LYS B O   
659  C  CB  . LYS B 19 ? 0.1563 0.1993 0.1075 0.0365  -0.0003 0.0119  ? ? ? ? ? ? 51  LYS B CB  
660  C  CG  . LYS B 19 ? 0.1402 0.2112 0.1080 0.0178  0.0004  -0.0131 ? ? ? ? ? ? 51  LYS B CG  
661  C  CD  . LYS B 19 ? 0.1318 0.2000 0.0973 0.0042  0.0030  -0.0151 ? ? ? ? ? ? 51  LYS B CD  
662  C  CE  . LYS B 19 ? 0.1286 0.1861 0.1033 0.0097  0.0019  -0.0207 ? ? ? ? ? ? 51  LYS B CE  
663  N  NZ  . LYS B 19 ? 0.1283 0.1851 0.1134 0.0106  0.0071  -0.0246 ? ? ? ? ? ? 51  LYS B NZ  
664  N  N   . ASP B 20 ? 0.1593 0.1869 0.0982 0.0338  -0.0138 -0.0009 ? ? ? ? ? ? 52  ASP B N   
665  C  CA  . ASP B 20 ? 0.1561 0.1864 0.1049 0.0300  -0.0107 -0.0062 ? ? ? ? ? ? 52  ASP B CA  
666  C  C   . ASP B 20 ? 0.1513 0.1727 0.0874 0.0083  -0.0138 0.0033  ? ? ? ? ? ? 52  ASP B C   
667  O  O   . ASP B 20 ? 0.1530 0.1865 0.0962 0.0066  -0.0007 0.0085  ? ? ? ? ? ? 52  ASP B O   
668  C  CB  . ASP B 20 ? 0.1774 0.2234 0.1435 0.0092  -0.0213 -0.0277 ? ? ? ? ? ? 52  ASP B CB  
669  C  CG  . ASP B 20 ? 0.2354 0.2793 0.2023 -0.0260 -0.0195 -0.0466 ? ? ? ? ? ? 52  ASP B CG  
670  O  OD1 . ASP B 20 ? 0.2914 0.3034 0.2394 -0.0579 -0.0479 -0.0328 ? ? ? ? ? ? 52  ASP B OD1 
671  O  OD2 . ASP B 20 ? 0.2535 0.3135 0.2506 -0.0257 0.0110  -0.0517 ? ? ? ? ? ? 52  ASP B OD2 
672  N  N   . ASN B 21 ? 0.1405 0.1603 0.0842 0.0173  -0.0319 0.0141  ? ? ? ? ? ? 53  ASN B N   
673  C  CA  . ASN B 21 ? 0.1331 0.1526 0.0778 -0.0091 -0.0295 0.0185  ? ? ? ? ? ? 53  ASN B CA  
674  C  C   . ASN B 21 ? 0.1310 0.1468 0.0782 -0.0053 -0.0023 -0.0007 ? ? ? ? ? ? 53  ASN B C   
675  O  O   . ASN B 21 ? 0.1352 0.1623 0.0746 0.0036  0.0046  -0.0049 ? ? ? ? ? ? 53  ASN B O   
676  C  CB  . ASN B 21 ? 0.1584 0.1470 0.0829 -0.0083 -0.0086 0.0222  ? ? ? ? ? ? 53  ASN B CB  
677  C  CG  . ASN B 21 ? 0.1556 0.1402 0.0691 -0.0143 0.0039  -0.0010 ? ? ? ? ? ? 53  ASN B CG  
678  O  OD1 . ASN B 21 ? 0.1618 0.1413 0.0944 -0.0136 -0.0017 -0.0083 ? ? ? ? ? ? 53  ASN B OD1 
679  N  ND2 . ASN B 21 ? 0.1841 0.1563 0.0757 -0.0197 -0.0022 0.0049  ? ? ? ? ? ? 53  ASN B ND2 
680  N  N   . PRO B 22 ? 0.1399 0.1524 0.0860 -0.0028 -0.0035 -0.0027 ? ? ? ? ? ? 54  PRO B N   
681  C  CA  . PRO B 22 ? 0.1546 0.1585 0.0898 -0.0160 0.0047  0.0090  ? ? ? ? ? ? 54  PRO B CA  
682  C  C   . PRO B 22 ? 0.1299 0.1369 0.0761 -0.0091 -0.0109 0.0064  ? ? ? ? ? ? 54  PRO B C   
683  O  O   . PRO B 22 ? 0.1433 0.1489 0.0821 -0.0132 -0.0128 -0.0169 ? ? ? ? ? ? 54  PRO B O   
684  C  CB  . PRO B 22 ? 0.1779 0.1741 0.0790 -0.0278 0.0173  -0.0016 ? ? ? ? ? ? 54  PRO B CB  
685  C  CG  . PRO B 22 ? 0.1507 0.1700 0.0833 -0.0253 0.0196  -0.0186 ? ? ? ? ? ? 54  PRO B CG  
686  C  CD  . PRO B 22 ? 0.1303 0.1651 0.0938 -0.0205 0.0334  -0.0108 ? ? ? ? ? ? 54  PRO B CD  
687  N  N   . LYS B 23 ? 0.1368 0.1388 0.0686 -0.0106 -0.0122 0.0173  ? ? ? ? ? ? 55  LYS B N   
688  C  CA  . LYS B 23 ? 0.1213 0.1409 0.0718 -0.0165 -0.0093 0.0095  ? ? ? ? ? ? 55  LYS B CA  
689  C  C   . LYS B 23 ? 0.1341 0.1284 0.0761 -0.0155 0.0009  0.0166  ? ? ? ? ? ? 55  LYS B C   
690  O  O   . LYS B 23 ? 0.1545 0.1294 0.0977 -0.0070 0.0099  0.0061  ? ? ? ? ? ? 55  LYS B O   
691  C  CB  . LYS B 23 ? 0.1303 0.1625 0.0785 -0.0045 -0.0215 0.0101  ? ? ? ? ? ? 55  LYS B CB  
692  C  CG  . LYS B 23 ? 0.1379 0.1770 0.1117 0.0024  -0.0177 0.0062  ? ? ? ? ? ? 55  LYS B CG  
693  C  CD  . LYS B 23 ? 0.1442 0.2010 0.1643 0.0069  -0.0103 -0.0063 ? ? ? ? ? ? 55  LYS B CD  
694  C  CE  . LYS B 23 ? 0.1393 0.2321 0.2198 0.0273  -0.0053 -0.0017 ? ? ? ? ? ? 55  LYS B CE  
695  N  NZ  . LYS B 23 ? 0.1542 0.2509 0.2648 0.0433  -0.0253 -0.0025 ? ? ? ? ? ? 55  LYS B NZ  
696  N  N   . ILE B 24 ? 0.1214 0.1265 0.0642 -0.0271 -0.0067 0.0199  ? ? ? ? ? ? 56  ILE B N   
697  C  CA  . ILE B 24 ? 0.1190 0.1297 0.0761 -0.0104 0.0002  0.0137  ? ? ? ? ? ? 56  ILE B CA  
698  C  C   . ILE B 24 ? 0.1284 0.1296 0.0658 -0.0030 -0.0049 0.0007  ? ? ? ? ? ? 56  ILE B C   
699  O  O   . ILE B 24 ? 0.1376 0.1476 0.0611 0.0083  -0.0101 -0.0014 ? ? ? ? ? ? 56  ILE B O   
700  C  CB  . ILE B 24 ? 0.0986 0.1412 0.0843 -0.0001 0.0066  0.0177  ? ? ? ? ? ? 56  ILE B CB  
701  C  CG1 . ILE B 24 ? 0.1009 0.1664 0.1002 0.0339  -0.0040 0.0160  ? ? ? ? ? ? 56  ILE B CG1 
702  C  CG2 . ILE B 24 ? 0.1278 0.1509 0.0873 -0.0131 0.0231  0.0150  ? ? ? ? ? ? 56  ILE B CG2 
703  C  CD1 . ILE B 24 ? 0.1197 0.1901 0.1193 0.0355  0.0140  -0.0017 ? ? ? ? ? ? 56  ILE B CD1 
704  N  N   . VAL B 25 ? 0.1420 0.1165 0.0772 0.0155  0.0023  0.0130  ? ? ? ? ? ? 57  VAL B N   
705  C  CA  . VAL B 25 ? 0.1295 0.1172 0.0713 -0.0045 0.0030  0.0043  ? ? ? ? ? ? 57  VAL B CA  
706  C  C   . VAL B 25 ? 0.1457 0.1280 0.0657 -0.0058 -0.0163 -0.0071 ? ? ? ? ? ? 57  VAL B C   
707  O  O   . VAL B 25 ? 0.1646 0.1313 0.0802 -0.0143 -0.0080 -0.0152 ? ? ? ? ? ? 57  VAL B O   
708  C  CB  . VAL B 25 ? 0.1394 0.1309 0.0980 -0.0031 -0.0053 -0.0165 ? ? ? ? ? ? 57  VAL B CB  
709  C  CG1 . VAL B 25 ? 0.1509 0.1510 0.0904 0.0140  -0.0124 -0.0139 ? ? ? ? ? ? 57  VAL B CG1 
710  C  CG2 . VAL B 25 ? 0.1551 0.1456 0.1296 -0.0264 -0.0039 -0.0187 ? ? ? ? ? ? 57  VAL B CG2 
711  N  N   . HIS B 26 ? 0.1534 0.1197 0.0772 -0.0009 -0.0142 0.0056  ? ? ? ? ? ? 58  HIS B N   
712  C  CA  . HIS B 26 ? 0.1703 0.1281 0.0810 0.0007  -0.0089 -0.0062 ? ? ? ? ? ? 58  HIS B CA  
713  C  C   . HIS B 26 ? 0.1751 0.1299 0.0952 0.0265  -0.0249 -0.0112 ? ? ? ? ? ? 58  HIS B C   
714  O  O   . HIS B 26 ? 0.2045 0.1484 0.1100 0.0374  -0.0528 -0.0130 ? ? ? ? ? ? 58  HIS B O   
715  C  CB  . HIS B 26 ? 0.1733 0.1580 0.0847 0.0020  -0.0144 -0.0112 ? ? ? ? ? ? 58  HIS B CB  
716  C  CG  . HIS B 26 ? 0.1644 0.1630 0.0874 -0.0074 -0.0173 -0.0133 ? ? ? ? ? ? 58  HIS B CG  
717  N  ND1 . HIS B 26 ? 0.1607 0.1637 0.0913 -0.0239 -0.0083 -0.0095 ? ? ? ? ? ? 58  HIS B ND1 
718  C  CD2 . HIS B 26 ? 0.1687 0.1768 0.1022 -0.0205 -0.0123 -0.0302 ? ? ? ? ? ? 58  HIS B CD2 
719  C  CE1 . HIS B 26 ? 0.1596 0.1722 0.0985 -0.0270 -0.0057 -0.0212 ? ? ? ? ? ? 58  HIS B CE1 
720  N  NE2 . HIS B 26 ? 0.1723 0.1766 0.1061 -0.0110 0.0132  -0.0309 ? ? ? ? ? ? 58  HIS B NE2 
721  N  N   . ALA B 27 ? 0.1631 0.1143 0.1093 0.0151  -0.0109 -0.0122 ? ? ? ? ? ? 59  ALA B N   
722  C  CA  . ALA B 27 ? 0.1774 0.1369 0.1116 0.0079  0.0018  -0.0158 ? ? ? ? ? ? 59  ALA B CA  
723  C  C   . ALA B 27 ? 0.2025 0.1353 0.1252 0.0027  -0.0078 -0.0207 ? ? ? ? ? ? 59  ALA B C   
724  O  O   . ALA B 27 ? 0.2335 0.1503 0.1347 -0.0182 -0.0144 -0.0301 ? ? ? ? ? ? 59  ALA B O   
725  C  CB  . ALA B 27 ? 0.1914 0.1535 0.1124 -0.0047 0.0161  -0.0275 ? ? ? ? ? ? 59  ALA B CB  
726  N  N   . PHE B 28 ? 0.1946 0.1170 0.1428 0.0151  -0.0106 0.0184  ? ? ? ? ? ? 60  PHE B N   
727  C  CA  . PHE B 28 ? 0.1904 0.1313 0.1619 0.0130  -0.0145 0.0116  ? ? ? ? ? ? 60  PHE B CA  
728  C  C   . PHE B 28 ? 0.1929 0.1467 0.1881 0.0186  -0.0431 0.0006  ? ? ? ? ? ? 60  PHE B C   
729  O  O   . PHE B 28 ? 0.1923 0.1508 0.2126 0.0163  -0.0559 -0.0071 ? ? ? ? ? ? 60  PHE B O   
730  C  CB  . PHE B 28 ? 0.1866 0.1414 0.1536 -0.0016 0.0041  0.0252  ? ? ? ? ? ? 60  PHE B CB  
731  C  CG  . PHE B 28 ? 0.1745 0.1491 0.1495 0.0072  -0.0001 0.0244  ? ? ? ? ? ? 60  PHE B CG  
732  C  CD1 . PHE B 28 ? 0.1751 0.1685 0.1594 0.0029  -0.0033 0.0313  ? ? ? ? ? ? 60  PHE B CD1 
733  C  CD2 . PHE B 28 ? 0.1780 0.1537 0.1434 0.0058  -0.0041 0.0196  ? ? ? ? ? ? 60  PHE B CD2 
734  C  CE1 . PHE B 28 ? 0.1825 0.1758 0.1644 0.0023  0.0058  0.0346  ? ? ? ? ? ? 60  PHE B CE1 
735  C  CE2 . PHE B 28 ? 0.1816 0.1671 0.1455 -0.0005 0.0040  0.0255  ? ? ? ? ? ? 60  PHE B CE2 
736  C  CZ  . PHE B 28 ? 0.1819 0.1718 0.1535 0.0089  0.0087  0.0333  ? ? ? ? ? ? 60  PHE B CZ  
737  N  N   . ASP B 29 ? 0.2139 0.1757 0.2122 0.0200  -0.0406 -0.0048 ? ? ? ? ? ? 61  ASP B N   
738  C  CA  . ASP B 29 ? 0.2423 0.2070 0.2559 0.0198  -0.0266 -0.0286 ? ? ? ? ? ? 61  ASP B CA  
739  C  C   . ASP B 29 ? 0.2466 0.2081 0.2800 0.0204  -0.0329 -0.0143 ? ? ? ? ? ? 61  ASP B C   
740  O  O   . ASP B 29 ? 0.2519 0.2005 0.2821 0.0010  -0.0386 -0.0179 ? ? ? ? ? ? 61  ASP B O   
741  C  CB  . ASP B 29 ? 0.2742 0.2388 0.2759 0.0197  -0.0118 -0.0518 ? ? ? ? ? ? 61  ASP B CB  
742  C  CG  . ASP B 29 ? 0.3101 0.2758 0.2971 0.0030  -0.0188 -0.0622 ? ? ? ? ? ? 61  ASP B CG  
743  O  OD1 . ASP B 29 ? 0.3006 0.2660 0.3035 -0.0068 -0.0220 -0.0655 ? ? ? ? ? ? 61  ASP B OD1 
744  O  OD2 . ASP B 29 ? 0.3531 0.3154 0.3119 -0.0086 -0.0149 -0.0579 ? ? ? ? ? ? 61  ASP B OD2 
745  N  N   . MET B 30 ? 0.2592 0.2251 0.3056 0.0256  -0.0342 0.0075  ? ? ? ? ? ? 62  MET B N   
746  C  CA  . MET B 30 ? 0.2769 0.2463 0.3431 0.0116  -0.0220 0.0158  ? ? ? ? ? ? 62  MET B CA  
747  C  C   . MET B 30 ? 0.2891 0.2627 0.3757 -0.0118 -0.0133 0.0074  ? ? ? ? ? ? 62  MET B C   
748  O  O   . MET B 30 ? 0.3068 0.2753 0.3844 -0.0179 -0.0131 0.0105  ? ? ? ? ? ? 62  MET B O   
749  C  CB  . MET B 30 ? 0.2944 0.2605 0.3468 0.0018  -0.0182 0.0117  ? ? ? ? ? ? 62  MET B CB  
750  N  N   . GLU B 31 ? 0.2916 0.2560 0.4076 -0.0217 -0.0001 -0.0050 ? ? ? ? ? ? 63  GLU B N   
751  C  CA  . GLU B 31 ? 0.3032 0.2729 0.4381 -0.0382 0.0072  -0.0161 ? ? ? ? ? ? 63  GLU B CA  
752  C  C   . GLU B 31 ? 0.3260 0.2967 0.4407 -0.0462 0.0077  -0.0311 ? ? ? ? ? ? 63  GLU B C   
753  O  O   . GLU B 31 ? 0.3419 0.3041 0.4603 -0.0416 0.0142  -0.0323 ? ? ? ? ? ? 63  GLU B O   
754  C  CB  . GLU B 31 ? 0.3030 0.2720 0.4592 -0.0472 0.0121  -0.0107 ? ? ? ? ? ? 63  GLU B CB  
755  C  CG  . GLU B 31 ? 0.3084 0.2727 0.4747 -0.0439 0.0175  0.0002  ? ? ? ? ? ? 63  GLU B CG  
756  C  CD  . GLU B 31 ? 0.3052 0.2776 0.4822 -0.0384 0.0283  0.0061  ? ? ? ? ? ? 63  GLU B CD  
757  O  OE1 . GLU B 31 ? 0.3164 0.2747 0.4849 -0.0360 0.0364  0.0063  ? ? ? ? ? ? 63  GLU B OE1 
758  O  OE2 . GLU B 31 ? 0.2949 0.2832 0.4842 -0.0424 0.0412  0.0057  ? ? ? ? ? ? 63  GLU B OE2 
759  N  N   . ASP B 32 ? 0.3368 0.3157 0.4236 -0.0447 0.0152  -0.0399 ? ? ? ? ? ? 64  ASP B N   
760  C  CA  . ASP B 32 ? 0.3645 0.3455 0.4156 -0.0267 0.0233  -0.0441 ? ? ? ? ? ? 64  ASP B CA  
761  C  C   . ASP B 32 ? 0.3766 0.3822 0.4158 -0.0187 0.0208  -0.0388 ? ? ? ? ? ? 64  ASP B C   
762  O  O   . ASP B 32 ? 0.3836 0.3987 0.4174 -0.0078 0.0217  -0.0346 ? ? ? ? ? ? 64  ASP B O   
763  C  CB  . ASP B 32 ? 0.3823 0.3371 0.4120 -0.0279 0.0288  -0.0568 ? ? ? ? ? ? 64  ASP B CB  
764  C  CG  . ASP B 32 ? 0.3994 0.3281 0.4133 -0.0250 0.0296  -0.0731 ? ? ? ? ? ? 64  ASP B CG  
765  O  OD1 . ASP B 32 ? 0.4034 0.3196 0.4169 -0.0218 0.0282  -0.0863 ? ? ? ? ? ? 64  ASP B OD1 
766  O  OD2 . ASP B 32 ? 0.4046 0.3251 0.4074 -0.0269 0.0312  -0.0797 ? ? ? ? ? ? 64  ASP B OD2 
767  N  N   . LEU B 33 ? 0.3868 0.4037 0.4130 -0.0126 0.0182  -0.0319 ? ? ? ? ? ? 65  LEU B N   
768  C  CA  . LEU B 33 ? 0.3984 0.4133 0.4117 -0.0145 0.0122  -0.0303 ? ? ? ? ? ? 65  LEU B CA  
769  C  C   . LEU B 33 ? 0.4050 0.4247 0.4166 -0.0228 0.0162  -0.0250 ? ? ? ? ? ? 65  LEU B C   
770  O  O   . LEU B 33 ? 0.4066 0.4237 0.4164 -0.0225 0.0181  -0.0249 ? ? ? ? ? ? 65  LEU B O   
771  C  CB  . LEU B 33 ? 0.4065 0.4077 0.4043 -0.0141 0.0063  -0.0341 ? ? ? ? ? ? 65  LEU B CB  
772  C  CG  . LEU B 33 ? 0.4168 0.4078 0.4028 -0.0087 -0.0033 -0.0396 ? ? ? ? ? ? 65  LEU B CG  
773  C  CD1 . LEU B 33 ? 0.4135 0.4054 0.3958 -0.0019 0.0009  -0.0444 ? ? ? ? ? ? 65  LEU B CD1 
774  C  CD2 . LEU B 33 ? 0.4268 0.4070 0.4057 -0.0107 -0.0062 -0.0409 ? ? ? ? ? ? 65  LEU B CD2 
775  N  N   . ALA B 34 ? 0.4158 0.4344 0.4216 -0.0329 0.0111  -0.0200 ? ? ? ? ? ? 66  ALA B N   
776  C  CA  . ALA B 34 ? 0.4184 0.4336 0.4189 -0.0378 0.0101  -0.0154 ? ? ? ? ? ? 66  ALA B CA  
777  C  C   . ALA B 34 ? 0.4274 0.4251 0.4146 -0.0394 0.0017  -0.0076 ? ? ? ? ? ? 66  ALA B C   
778  O  O   . ALA B 34 ? 0.4433 0.4403 0.4163 -0.0379 -0.0042 -0.0115 ? ? ? ? ? ? 66  ALA B O   
779  C  CB  . ALA B 34 ? 0.4142 0.4337 0.4195 -0.0376 0.0175  -0.0185 ? ? ? ? ? ? 66  ALA B CB  
780  N  N   . ALA B 35 ? 0.4258 0.3992 0.4098 -0.0417 0.0016  0.0017  ? ? ? ? ? ? 67  ALA B N   
781  C  CA  . ALA B 35 ? 0.4267 0.3780 0.4075 -0.0439 -0.0016 0.0124  ? ? ? ? ? ? 67  ALA B CA  
782  C  C   . ALA B 35 ? 0.4114 0.3501 0.3957 -0.0431 -0.0008 0.0181  ? ? ? ? ? ? 67  ALA B C   
783  O  O   . ALA B 35 ? 0.4278 0.3666 0.4073 -0.0296 -0.0026 0.0146  ? ? ? ? ? ? 67  ALA B O   
784  C  CB  . ALA B 35 ? 0.4366 0.3831 0.4101 -0.0436 -0.0004 0.0189  ? ? ? ? ? ? 67  ALA B CB  
785  N  N   . LYS B 36 ? 0.3701 0.3035 0.3695 -0.0387 0.0069  0.0312  ? ? ? ? ? ? 68  LYS B N   
786  C  CA  . LYS B 36 ? 0.3449 0.2745 0.3476 -0.0440 0.0097  0.0317  ? ? ? ? ? ? 68  LYS B CA  
787  C  C   . LYS B 36 ? 0.3056 0.2256 0.3234 -0.0548 0.0095  0.0262  ? ? ? ? ? ? 68  LYS B C   
788  O  O   . LYS B 36 ? 0.3268 0.2260 0.3450 -0.0676 -0.0003 0.0348  ? ? ? ? ? ? 68  LYS B O   
789  C  CB  . LYS B 36 ? 0.3683 0.3079 0.3540 -0.0283 0.0076  0.0299  ? ? ? ? ? ? 68  LYS B CB  
790  C  CG  . LYS B 36 ? 0.3825 0.3421 0.3664 -0.0228 0.0111  0.0311  ? ? ? ? ? ? 68  LYS B CG  
791  C  CD  . LYS B 36 ? 0.3857 0.3759 0.3758 -0.0209 0.0187  0.0313  ? ? ? ? ? ? 68  LYS B CD  
792  C  CE  . LYS B 36 ? 0.3927 0.4099 0.3882 -0.0128 0.0239  0.0313  ? ? ? ? ? ? 68  LYS B CE  
793  N  NZ  . LYS B 36 ? 0.3986 0.4332 0.3979 -0.0052 0.0243  0.0307  ? ? ? ? ? ? 68  LYS B NZ  
794  N  N   . ALA B 37 ? 0.2508 0.1701 0.2717 -0.0572 0.0274  0.0073  ? ? ? ? ? ? 69  ALA B N   
795  C  CA  . ALA B 37 ? 0.2263 0.1643 0.2163 -0.0537 0.0302  -0.0120 ? ? ? ? ? ? 69  ALA B CA  
796  C  C   . ALA B 37 ? 0.1990 0.1515 0.1733 -0.0284 0.0202  -0.0088 ? ? ? ? ? ? 69  ALA B C   
797  O  O   . ALA B 37 ? 0.2093 0.1612 0.1959 -0.0076 0.0094  -0.0172 ? ? ? ? ? ? 69  ALA B O   
798  C  CB  . ALA B 37 ? 0.2410 0.1778 0.2266 -0.0640 0.0388  -0.0171 ? ? ? ? ? ? 69  ALA B CB  
799  N  N   . VAL B 38 ? 0.1875 0.1415 0.1392 -0.0225 0.0093  -0.0003 ? ? ? ? ? ? 70  VAL B N   
800  C  CA  . VAL B 38 ? 0.1722 0.1590 0.1410 -0.0130 0.0071  0.0134  ? ? ? ? ? ? 70  VAL B CA  
801  C  C   . VAL B 38 ? 0.1518 0.1651 0.1205 -0.0108 -0.0024 0.0134  ? ? ? ? ? ? 70  VAL B C   
802  O  O   . VAL B 38 ? 0.1564 0.1861 0.1334 -0.0273 -0.0129 0.0058  ? ? ? ? ? ? 70  VAL B O   
803  C  CB  . VAL B 38 ? 0.1716 0.1629 0.1336 -0.0372 0.0120  0.0093  ? ? ? ? ? ? 70  VAL B CB  
804  C  CG1 . VAL B 38 ? 0.1728 0.1645 0.1380 -0.0391 -0.0036 0.0055  ? ? ? ? ? ? 70  VAL B CG1 
805  C  CG2 . VAL B 38 ? 0.1874 0.1736 0.1488 -0.0291 0.0311  0.0142  ? ? ? ? ? ? 70  VAL B CG2 
806  N  N   . TYR B 39 ? 0.1381 0.1439 0.0967 -0.0260 0.0097  0.0106  ? ? ? ? ? ? 71  TYR B N   
807  C  CA  . TYR B 39 ? 0.1333 0.1476 0.0944 -0.0015 0.0063  0.0015  ? ? ? ? ? ? 71  TYR B CA  
808  C  C   . TYR B 39 ? 0.1320 0.1474 0.0896 -0.0001 -0.0036 -0.0049 ? ? ? ? ? ? 71  TYR B C   
809  O  O   . TYR B 39 ? 0.1395 0.1620 0.0815 0.0153  -0.0186 -0.0129 ? ? ? ? ? ? 71  TYR B O   
810  C  CB  . TYR B 39 ? 0.1465 0.1460 0.1149 0.0004  0.0094  -0.0108 ? ? ? ? ? ? 71  TYR B CB  
811  C  CG  . TYR B 39 ? 0.1720 0.1437 0.1246 -0.0065 0.0102  -0.0126 ? ? ? ? ? ? 71  TYR B CG  
812  C  CD1 . TYR B 39 ? 0.1961 0.1562 0.1200 -0.0165 0.0082  -0.0191 ? ? ? ? ? ? 71  TYR B CD1 
813  C  CD2 . TYR B 39 ? 0.1983 0.1274 0.1433 -0.0160 0.0028  -0.0055 ? ? ? ? ? ? 71  TYR B CD2 
814  C  CE1 . TYR B 39 ? 0.2230 0.1615 0.1390 -0.0058 0.0251  -0.0220 ? ? ? ? ? ? 71  TYR B CE1 
815  C  CE2 . TYR B 39 ? 0.2202 0.1371 0.1455 -0.0265 0.0121  -0.0223 ? ? ? ? ? ? 71  TYR B CE2 
816  C  CZ  . TYR B 39 ? 0.2370 0.1460 0.1579 -0.0202 0.0259  -0.0309 ? ? ? ? ? ? 71  TYR B CZ  
817  O  OH  . TYR B 39 ? 0.2687 0.1623 0.1899 -0.0093 0.0331  -0.0405 ? ? ? ? ? ? 71  TYR B OH  
818  N  N   . CYS B 40 ? 0.1219 0.1416 0.0887 -0.0076 -0.0053 0.0061  ? ? ? ? ? ? 72  CYS B N   
819  C  CA  . CYS B 40 ? 0.1106 0.1429 0.0855 -0.0040 -0.0092 -0.0033 ? ? ? ? ? ? 72  CYS B CA  
820  C  C   . CYS B 40 ? 0.1184 0.1480 0.0795 -0.0162 -0.0087 0.0012  ? ? ? ? ? ? 72  CYS B C   
821  O  O   . CYS B 40 ? 0.1306 0.1557 0.0941 -0.0265 -0.0036 -0.0052 ? ? ? ? ? ? 72  CYS B O   
822  C  CB  . CYS B 40 ? 0.1152 0.1644 0.0974 -0.0050 -0.0150 -0.0069 ? ? ? ? ? ? 72  CYS B CB  
823  S  SG  . CYS B 40 ? 0.1139 0.1697 0.1022 -0.0117 -0.0067 -0.0027 ? ? ? ? ? ? 72  CYS B SG  
824  N  N   . ARG B 41 ? 0.1155 0.1387 0.0804 -0.0269 -0.0111 0.0045  ? ? ? ? ? ? 73  ARG B N   
825  C  CA  . ARG B 41 ? 0.1164 0.1386 0.0909 -0.0093 -0.0072 0.0038  ? ? ? ? ? ? 73  ARG B CA  
826  C  C   . ARG B 41 ? 0.1192 0.1365 0.0955 -0.0029 0.0099  0.0137  ? ? ? ? ? ? 73  ARG B C   
827  O  O   . ARG B 41 ? 0.1289 0.1109 0.1269 0.0026  -0.0116 0.0181  ? ? ? ? ? ? 73  ARG B O   
828  C  CB  . ARG B 41 ? 0.1187 0.1396 0.0742 0.0115  0.0031  0.0064  ? ? ? ? ? ? 73  ARG B CB  
829  C  CG  . ARG B 41 ? 0.1239 0.1450 0.0628 0.0255  -0.0045 0.0106  ? ? ? ? ? ? 73  ARG B CG  
830  C  CD  . ARG B 41 ? 0.1317 0.1448 0.0438 -0.0055 -0.0169 0.0182  ? ? ? ? ? ? 73  ARG B CD  
831  N  NE  . ARG B 41 ? 0.1219 0.1298 0.0590 -0.0263 -0.0061 0.0145  ? ? ? ? ? ? 73  ARG B NE  
832  C  CZ  . ARG B 41 ? 0.1265 0.1198 0.0638 -0.0145 -0.0088 0.0195  ? ? ? ? ? ? 73  ARG B CZ  
833  N  NH1 . ARG B 41 ? 0.1166 0.1297 0.0883 -0.0078 -0.0117 0.0122  ? ? ? ? ? ? 73  ARG B NH1 
834  N  NH2 . ARG B 41 ? 0.1394 0.1118 0.0626 -0.0038 0.0090  0.0064  ? ? ? ? ? ? 73  ARG B NH2 
835  N  N   . CYS B 42 ? 0.1059 0.1535 0.0810 0.0099  -0.0048 0.0051  ? ? ? ? ? ? 74  CYS B N   
836  C  CA  . CYS B 42 ? 0.1217 0.1621 0.0951 0.0064  0.0103  0.0058  ? ? ? ? ? ? 74  CYS B CA  
837  C  C   . CYS B 42 ? 0.1230 0.1467 0.0902 -0.0024 -0.0154 0.0019  ? ? ? ? ? ? 74  CYS B C   
838  O  O   . CYS B 42 ? 0.1290 0.1373 0.1064 0.0247  -0.0002 -0.0022 ? ? ? ? ? ? 74  CYS B O   
839  C  CB  . CYS B 42 ? 0.1370 0.1881 0.1079 -0.0004 0.0195  0.0055  ? ? ? ? ? ? 74  CYS B CB  
840  S  SG  . CYS B 42 ? 0.1277 0.1862 0.1160 0.0009  0.0129  -0.0047 ? ? ? ? ? ? 74  CYS B SG  
841  N  N   . TRP B 43 ? 0.1059 0.1644 0.0802 0.0014  -0.0241 0.0026  ? ? ? ? ? ? 75  TRP B N   
842  C  CA  . TRP B 43 ? 0.0865 0.1794 0.0972 -0.0041 -0.0046 0.0265  ? ? ? ? ? ? 75  TRP B CA  
843  C  C   . TRP B 43 ? 0.1100 0.2190 0.1199 0.0151  -0.0030 0.0065  ? ? ? ? ? ? 75  TRP B C   
844  O  O   . TRP B 43 ? 0.1214 0.2362 0.1405 0.0310  -0.0023 0.0190  ? ? ? ? ? ? 75  TRP B O   
845  C  CB  . TRP B 43 ? 0.0906 0.1754 0.1003 0.0001  0.0024  0.0199  ? ? ? ? ? ? 75  TRP B CB  
846  C  CG  . TRP B 43 ? 0.1017 0.1560 0.0872 0.0177  0.0065  0.0220  ? ? ? ? ? ? 75  TRP B CG  
847  C  CD1 . TRP B 43 ? 0.1081 0.1556 0.0907 0.0192  -0.0015 0.0143  ? ? ? ? ? ? 75  TRP B CD1 
848  C  CD2 . TRP B 43 ? 0.1138 0.1446 0.0961 0.0180  0.0068  0.0155  ? ? ? ? ? ? 75  TRP B CD2 
849  N  NE1 . TRP B 43 ? 0.1126 0.1394 0.0816 0.0254  0.0108  0.0050  ? ? ? ? ? ? 75  TRP B NE1 
850  C  CE2 . TRP B 43 ? 0.1218 0.1359 0.0862 0.0118  0.0037  0.0137  ? ? ? ? ? ? 75  TRP B CE2 
851  C  CE3 . TRP B 43 ? 0.1303 0.1366 0.0965 -0.0029 0.0014  0.0158  ? ? ? ? ? ? 75  TRP B CE3 
852  C  CZ2 . TRP B 43 ? 0.1393 0.1260 0.0942 0.0004  0.0068  0.0055  ? ? ? ? ? ? 75  TRP B CZ2 
853  C  CZ3 . TRP B 43 ? 0.1438 0.1328 0.1083 -0.0050 -0.0015 0.0154  ? ? ? ? ? ? 75  TRP B CZ3 
854  C  CH2 . TRP B 43 ? 0.1309 0.1218 0.0949 0.0000  -0.0068 0.0142  ? ? ? ? ? ? 75  TRP B CH2 
855  N  N   . ARG B 44 ? 0.0944 0.2074 0.1096 0.0143  -0.0024 0.0051  ? ? ? ? ? ? 76  ARG B N   
856  C  CA  . ARG B 44 ? 0.1010 0.2175 0.1281 0.0042  0.0025  -0.0053 ? ? ? ? ? ? 76  ARG B CA  
857  C  C   . ARG B 44 ? 0.1151 0.2311 0.1473 0.0022  0.0020  -0.0088 ? ? ? ? ? ? 76  ARG B C   
858  O  O   . ARG B 44 ? 0.1350 0.2626 0.1687 -0.0124 -0.0099 -0.0131 ? ? ? ? ? ? 76  ARG B O   
859  C  CB  . ARG B 44 ? 0.1127 0.2084 0.1325 0.0031  0.0109  -0.0165 ? ? ? ? ? ? 76  ARG B CB  
860  C  CG  . ARG B 44 ? 0.1187 0.2119 0.1409 0.0095  0.0079  -0.0037 ? ? ? ? ? ? 76  ARG B CG  
861  C  CD  . ARG B 44 ? 0.1237 0.2179 0.1437 0.0058  -0.0228 -0.0036 ? ? ? ? ? ? 76  ARG B CD  
862  N  NE  . ARG B 44 ? 0.1301 0.2087 0.1497 0.0062  -0.0089 0.0020  ? ? ? ? ? ? 76  ARG B NE  
863  C  CZ  . ARG B 44 ? 0.1519 0.2105 0.1418 0.0134  0.0125  -0.0035 ? ? ? ? ? ? 76  ARG B CZ  
864  N  NH1 . ARG B 44 ? 0.1510 0.2053 0.1425 0.0232  0.0241  -0.0138 ? ? ? ? ? ? 76  ARG B NH1 
865  N  NH2 . ARG B 44 ? 0.1809 0.2148 0.1410 0.0308  -0.0107 -0.0029 ? ? ? ? ? ? 76  ARG B NH2 
866  N  N   . SER B 45 ? 0.1316 0.2146 0.1477 -0.0236 0.0007  -0.0089 ? ? ? ? ? ? 77  SER B N   
867  C  CA  . SER B 45 ? 0.1399 0.2237 0.1692 -0.0159 -0.0307 -0.0123 ? ? ? ? ? ? 77  SER B CA  
868  C  C   . SER B 45 ? 0.1568 0.2647 0.1881 -0.0266 -0.0286 -0.0077 ? ? ? ? ? ? 77  SER B C   
869  O  O   . SER B 45 ? 0.1767 0.2998 0.1837 -0.0427 -0.0174 0.0016  ? ? ? ? ? ? 77  SER B O   
870  C  CB  . SER B 45 ? 0.1368 0.2216 0.1813 -0.0076 -0.0330 -0.0187 ? ? ? ? ? ? 77  SER B CB  
871  O  OG  . SER B 45 ? 0.1468 0.2343 0.1812 -0.0324 -0.0309 -0.0294 ? ? ? ? ? ? 77  SER B OG  
872  N  N   . LYS B 46 ? 0.1523 0.2762 0.2105 -0.0283 -0.0386 -0.0210 ? ? ? ? ? ? 78  LYS B N   
873  C  CA  A LYS B 46 ? 0.1672 0.2747 0.2237 -0.0317 -0.0411 -0.0353 ? ? ? ? ? ? 78  LYS B CA  
874  C  CA  B LYS B 46 ? 0.1604 0.2745 0.2211 -0.0295 -0.0457 -0.0374 ? ? ? ? ? ? 78  LYS B CA  
875  C  C   . LYS B 46 ? 0.1780 0.2757 0.2181 -0.0359 -0.0529 -0.0441 ? ? ? ? ? ? 78  LYS B C   
876  O  O   . LYS B 46 ? 0.2263 0.2960 0.2249 -0.0289 -0.0651 -0.0484 ? ? ? ? ? ? 78  LYS B O   
877  C  CB  A LYS B 46 ? 0.1886 0.2830 0.2521 -0.0281 -0.0296 -0.0330 ? ? ? ? ? ? 78  LYS B CB  
878  C  CB  B LYS B 46 ? 0.1717 0.2846 0.2464 -0.0207 -0.0427 -0.0378 ? ? ? ? ? ? 78  LYS B CB  
879  C  CG  A LYS B 46 ? 0.2208 0.2941 0.2796 -0.0242 -0.0127 -0.0218 ? ? ? ? ? ? 78  LYS B CG  
880  C  CG  B LYS B 46 ? 0.1981 0.2989 0.2710 -0.0101 -0.0328 -0.0274 ? ? ? ? ? ? 78  LYS B CG  
881  C  CD  A LYS B 46 ? 0.2489 0.3013 0.3010 -0.0218 0.0013  -0.0150 ? ? ? ? ? ? 78  LYS B CD  
882  C  CD  B LYS B 46 ? 0.2175 0.3145 0.2907 -0.0013 -0.0248 -0.0255 ? ? ? ? ? ? 78  LYS B CD  
883  C  CE  A LYS B 46 ? 0.2716 0.3076 0.3165 -0.0162 0.0107  -0.0135 ? ? ? ? ? ? 78  LYS B CE  
884  C  CE  B LYS B 46 ? 0.2299 0.3275 0.3018 0.0078  -0.0166 -0.0162 ? ? ? ? ? ? 78  LYS B CE  
885  N  NZ  A LYS B 46 ? 0.2853 0.3143 0.3274 -0.0113 0.0157  -0.0145 ? ? ? ? ? ? 78  LYS B NZ  
886  N  NZ  B LYS B 46 ? 0.2396 0.3374 0.3093 0.0027  -0.0197 -0.0080 ? ? ? ? ? ? 78  LYS B NZ  
887  N  N   . LYS B 47 ? 0.1764 0.2593 0.2189 -0.0290 -0.0370 -0.0442 ? ? ? ? ? ? 79  LYS B N   
888  C  CA  A LYS B 47 ? 0.1826 0.2599 0.2246 -0.0310 -0.0323 -0.0329 ? ? ? ? ? ? 79  LYS B CA  
889  C  CA  B LYS B 47 ? 0.1826 0.2603 0.2241 -0.0315 -0.0319 -0.0332 ? ? ? ? ? ? 79  LYS B CA  
890  C  C   . LYS B 47 ? 0.1688 0.2496 0.1873 -0.0352 -0.0391 -0.0388 ? ? ? ? ? ? 79  LYS B C   
891  O  O   . LYS B 47 ? 0.1709 0.2404 0.1695 -0.0354 -0.0450 -0.0398 ? ? ? ? ? ? 79  LYS B O   
892  C  CB  A LYS B 47 ? 0.1987 0.2686 0.2660 -0.0375 -0.0185 -0.0242 ? ? ? ? ? ? 79  LYS B CB  
893  C  CB  B LYS B 47 ? 0.1986 0.2700 0.2652 -0.0391 -0.0173 -0.0257 ? ? ? ? ? ? 79  LYS B CB  
894  C  CG  A LYS B 47 ? 0.2309 0.2836 0.2942 -0.0271 -0.0072 -0.0104 ? ? ? ? ? ? 79  LYS B CG  
895  C  CG  B LYS B 47 ? 0.2316 0.2868 0.2931 -0.0294 -0.0048 -0.0121 ? ? ? ? ? ? 79  LYS B CG  
896  C  CD  A LYS B 47 ? 0.2628 0.2921 0.3101 -0.0180 -0.0009 -0.0038 ? ? ? ? ? ? 79  LYS B CD  
897  C  CD  B LYS B 47 ? 0.2639 0.2984 0.3080 -0.0210 0.0019  -0.0060 ? ? ? ? ? ? 79  LYS B CD  
898  C  CE  A LYS B 47 ? 0.2765 0.2931 0.3182 -0.0118 0.0021  0.0023  ? ? ? ? ? ? 79  LYS B CE  
899  C  CE  B LYS B 47 ? 0.2767 0.3036 0.3161 -0.0157 0.0044  0.0008  ? ? ? ? ? ? 79  LYS B CE  
900  N  NZ  A LYS B 47 ? 0.2874 0.2904 0.3237 -0.0070 0.0040  -0.0004 ? ? ? ? ? ? 79  LYS B NZ  
901  N  NZ  B LYS B 47 ? 0.2894 0.3063 0.3196 -0.0086 0.0032  -0.0001 ? ? ? ? ? ? 79  LYS B NZ  
902  N  N   . PHE B 48 ? 0.1546 0.2459 0.1629 -0.0265 -0.0198 -0.0283 ? ? ? ? ? ? 80  PHE B N   
903  C  CA  . PHE B 48 ? 0.1588 0.2309 0.1404 -0.0219 -0.0106 -0.0206 ? ? ? ? ? ? 80  PHE B CA  
904  C  C   . PHE B 48 ? 0.1706 0.2264 0.1166 -0.0121 -0.0220 -0.0303 ? ? ? ? ? ? 80  PHE B C   
905  O  O   . PHE B 48 ? 0.1989 0.2500 0.1350 -0.0016 -0.0393 -0.0187 ? ? ? ? ? ? 80  PHE B O   
906  C  CB  . PHE B 48 ? 0.1536 0.2150 0.1366 -0.0159 -0.0193 -0.0042 ? ? ? ? ? ? 80  PHE B CB  
907  C  CG  . PHE B 48 ? 0.1394 0.1862 0.1127 -0.0066 -0.0159 -0.0056 ? ? ? ? ? ? 80  PHE B CG  
908  C  CD1 . PHE B 48 ? 0.1507 0.1698 0.1061 0.0026  -0.0264 0.0044  ? ? ? ? ? ? 80  PHE B CD1 
909  C  CD2 . PHE B 48 ? 0.1516 0.1871 0.1119 0.0105  -0.0070 0.0004  ? ? ? ? ? ? 80  PHE B CD2 
910  C  CE1 . PHE B 48 ? 0.1440 0.1452 0.1158 0.0058  -0.0046 0.0224  ? ? ? ? ? ? 80  PHE B CE1 
911  C  CE2 . PHE B 48 ? 0.1453 0.1683 0.0985 0.0152  0.0083  0.0103  ? ? ? ? ? ? 80  PHE B CE2 
912  C  CZ  . PHE B 48 ? 0.1406 0.1546 0.0940 0.0085  0.0068  0.0131  ? ? ? ? ? ? 80  PHE B CZ  
913  N  N   . PRO B 49 ? 0.1701 0.2084 0.0834 -0.0175 -0.0094 -0.0355 ? ? ? ? ? ? 81  PRO B N   
914  C  CA  . PRO B 49 ? 0.1663 0.2031 0.0916 -0.0212 -0.0165 -0.0167 ? ? ? ? ? ? 81  PRO B CA  
915  C  C   . PRO B 49 ? 0.1596 0.1815 0.0970 -0.0316 -0.0016 -0.0165 ? ? ? ? ? ? 81  PRO B C   
916  O  O   . PRO B 49 ? 0.1546 0.1815 0.0927 -0.0396 0.0068  -0.0180 ? ? ? ? ? ? 81  PRO B O   
917  C  CB  . PRO B 49 ? 0.1618 0.2052 0.0899 -0.0349 -0.0097 -0.0276 ? ? ? ? ? ? 81  PRO B CB  
918  C  CG  . PRO B 49 ? 0.1721 0.2107 0.0845 -0.0187 -0.0282 -0.0363 ? ? ? ? ? ? 81  PRO B CG  
919  C  CD  . PRO B 49 ? 0.1764 0.2162 0.0879 -0.0194 -0.0172 -0.0415 ? ? ? ? ? ? 81  PRO B CD  
920  N  N   . PHE B 50 ? 0.1635 0.1660 0.1028 -0.0306 -0.0041 -0.0108 ? ? ? ? ? ? 82  PHE B N   
921  C  CA  . PHE B 50 ? 0.1789 0.1661 0.1309 -0.0534 0.0049  -0.0001 ? ? ? ? ? ? 82  PHE B CA  
922  C  C   . PHE B 50 ? 0.1561 0.1816 0.1228 -0.0371 -0.0048 0.0051  ? ? ? ? ? ? 82  PHE B C   
923  O  O   . PHE B 50 ? 0.1699 0.1872 0.1428 -0.0244 -0.0080 -0.0022 ? ? ? ? ? ? 82  PHE B O   
924  C  CB  . PHE B 50 ? 0.2234 0.1874 0.1580 -0.0645 -0.0002 -0.0188 ? ? ? ? ? ? 82  PHE B CB  
925  C  CG  . PHE B 50 ? 0.2651 0.1969 0.1729 -0.0520 -0.0062 -0.0488 ? ? ? ? ? ? 82  PHE B CG  
926  C  CD1 . PHE B 50 ? 0.2831 0.2090 0.1915 -0.0440 -0.0024 -0.0523 ? ? ? ? ? ? 82  PHE B CD1 
927  C  CD2 . PHE B 50 ? 0.2983 0.2182 0.1870 -0.0318 -0.0020 -0.0510 ? ? ? ? ? ? 82  PHE B CD2 
928  C  CE1 . PHE B 50 ? 0.3055 0.2292 0.2079 -0.0297 -0.0057 -0.0426 ? ? ? ? ? ? 82  PHE B CE1 
929  C  CE2 . PHE B 50 ? 0.3255 0.2330 0.2071 -0.0096 -0.0042 -0.0471 ? ? ? ? ? ? 82  PHE B CE2 
930  C  CZ  . PHE B 50 ? 0.3225 0.2383 0.2097 -0.0103 -0.0036 -0.0472 ? ? ? ? ? ? 82  PHE B CZ  
931  N  N   . CYS B 51 ? 0.1394 0.1858 0.1100 -0.0359 0.0006  -0.0006 ? ? ? ? ? ? 83  CYS B N   
932  C  CA  . CYS B 51 ? 0.1488 0.2032 0.1212 -0.0434 0.0004  -0.0089 ? ? ? ? ? ? 83  CYS B CA  
933  C  C   . CYS B 51 ? 0.1629 0.2033 0.1576 -0.0586 0.0202  -0.0150 ? ? ? ? ? ? 83  CYS B C   
934  O  O   . CYS B 51 ? 0.1966 0.1976 0.2061 -0.0359 0.0278  -0.0123 ? ? ? ? ? ? 83  CYS B O   
935  C  CB  . CYS B 51 ? 0.1506 0.2049 0.1093 -0.0232 -0.0075 0.0053  ? ? ? ? ? ? 83  CYS B CB  
936  S  SG  . CYS B 51 ? 0.1629 0.2092 0.1251 -0.0382 0.0098  0.0046  ? ? ? ? ? ? 83  CYS B SG  
937  N  N   . ASP B 52 ? 0.1359 0.2221 0.1548 -0.0619 0.0264  -0.0222 ? ? ? ? ? ? 84  ASP B N   
938  C  CA  . ASP B 52 ? 0.1448 0.2453 0.1697 -0.0454 0.0130  -0.0220 ? ? ? ? ? ? 84  ASP B CA  
939  C  C   . ASP B 52 ? 0.1559 0.2536 0.1777 -0.0470 0.0269  -0.0075 ? ? ? ? ? ? 84  ASP B C   
940  O  O   . ASP B 52 ? 0.1745 0.2819 0.2084 -0.0395 0.0328  -0.0116 ? ? ? ? ? ? 84  ASP B O   
941  C  CB  . ASP B 52 ? 0.1471 0.2511 0.1768 -0.0439 0.0025  -0.0194 ? ? ? ? ? ? 84  ASP B CB  
942  C  CG  . ASP B 52 ? 0.1495 0.2599 0.1793 -0.0379 0.0031  -0.0232 ? ? ? ? ? ? 84  ASP B CG  
943  O  OD1 . ASP B 52 ? 0.1393 0.2543 0.1781 -0.0300 -0.0038 -0.0302 ? ? ? ? ? ? 84  ASP B OD1 
944  O  OD2 . ASP B 52 ? 0.1655 0.2779 0.1921 -0.0320 -0.0075 -0.0221 ? ? ? ? ? ? 84  ASP B OD2 
945  N  N   . GLY B 53 ? 0.1668 0.2318 0.1545 -0.0453 0.0393  -0.0162 ? ? ? ? ? ? 85  GLY B N   
946  C  CA  . GLY B 53 ? 0.1576 0.2348 0.1614 -0.0484 0.0449  -0.0097 ? ? ? ? ? ? 85  GLY B CA  
947  C  C   . GLY B 53 ? 0.1537 0.2443 0.1671 -0.0406 0.0422  -0.0126 ? ? ? ? ? ? 85  GLY B C   
948  O  O   . GLY B 53 ? 0.1808 0.2700 0.1802 -0.0530 0.0368  -0.0070 ? ? ? ? ? ? 85  GLY B O   
949  N  N   . ALA B 54 ? 0.1341 0.2342 0.1695 -0.0412 0.0277  -0.0108 ? ? ? ? ? ? 86  ALA B N   
950  C  CA  . ALA B 54 ? 0.1304 0.2337 0.1542 -0.0190 0.0290  -0.0246 ? ? ? ? ? ? 86  ALA B CA  
951  C  C   . ALA B 54 ? 0.1239 0.2343 0.1556 -0.0196 0.0347  -0.0112 ? ? ? ? ? ? 86  ALA B C   
952  O  O   . ALA B 54 ? 0.1421 0.2506 0.1653 -0.0113 0.0288  -0.0066 ? ? ? ? ? ? 86  ALA B O   
953  C  CB  . ALA B 54 ? 0.1229 0.2321 0.1453 -0.0088 0.0246  -0.0346 ? ? ? ? ? ? 86  ALA B CB  
954  N  N   . HIS B 55 ? 0.1148 0.2244 0.1481 -0.0354 0.0317  -0.0054 ? ? ? ? ? ? 87  HIS B N   
955  C  CA  . HIS B 55 ? 0.1324 0.2228 0.1541 -0.0273 0.0325  -0.0151 ? ? ? ? ? ? 87  HIS B CA  
956  C  C   . HIS B 55 ? 0.1376 0.2282 0.1544 -0.0242 0.0411  -0.0179 ? ? ? ? ? ? 87  HIS B C   
957  O  O   . HIS B 55 ? 0.1494 0.2277 0.1617 0.0113  0.0248  -0.0191 ? ? ? ? ? ? 87  HIS B O   
958  C  CB  . HIS B 55 ? 0.1437 0.2058 0.1542 -0.0217 0.0281  -0.0053 ? ? ? ? ? ? 87  HIS B CB  
959  C  CG  . HIS B 55 ? 0.1557 0.2043 0.1341 -0.0154 0.0317  -0.0113 ? ? ? ? ? ? 87  HIS B CG  
960  N  ND1 . HIS B 55 ? 0.1474 0.1924 0.1248 -0.0212 0.0161  -0.0052 ? ? ? ? ? ? 87  HIS B ND1 
961  C  CD2 . HIS B 55 ? 0.2027 0.2152 0.1374 -0.0096 0.0297  -0.0213 ? ? ? ? ? ? 87  HIS B CD2 
962  C  CE1 . HIS B 55 ? 0.1765 0.2058 0.1088 -0.0063 0.0373  -0.0153 ? ? ? ? ? ? 87  HIS B CE1 
963  N  NE2 . HIS B 55 ? 0.2169 0.2172 0.1331 -0.0083 0.0304  -0.0303 ? ? ? ? ? ? 87  HIS B NE2 
964  N  N   . THR B 56 ? 0.1513 0.2383 0.1534 -0.0364 0.0603  -0.0253 ? ? ? ? ? ? 88  THR B N   
965  C  CA  . THR B 56 ? 0.1627 0.2513 0.1688 -0.0370 0.0771  -0.0216 ? ? ? ? ? ? 88  THR B CA  
966  C  C   . THR B 56 ? 0.1465 0.2664 0.1779 -0.0124 0.0621  -0.0321 ? ? ? ? ? ? 88  THR B C   
967  O  O   . THR B 56 ? 0.1583 0.2725 0.1791 0.0042  0.0557  -0.0316 ? ? ? ? ? ? 88  THR B O   
968  C  CB  . THR B 56 ? 0.2068 0.2643 0.1921 -0.0218 0.0959  -0.0104 ? ? ? ? ? ? 88  THR B CB  
969  O  OG1 . THR B 56 ? 0.2478 0.2653 0.2028 -0.0224 0.0963  -0.0060 ? ? ? ? ? ? 88  THR B OG1 
970  C  CG2 . THR B 56 ? 0.2176 0.2767 0.1983 -0.0119 0.0971  -0.0056 ? ? ? ? ? ? 88  THR B CG2 
971  N  N   . LYS B 57 ? 0.1340 0.2738 0.1885 0.0057  0.0334  -0.0319 ? ? ? ? ? ? 89  LYS B N   
972  C  CA  . LYS B 57 ? 0.1489 0.2924 0.2049 0.0190  0.0086  -0.0281 ? ? ? ? ? ? 89  LYS B CA  
973  C  C   . LYS B 57 ? 0.1316 0.2712 0.1792 0.0418  0.0074  -0.0287 ? ? ? ? ? ? 89  LYS B C   
974  O  O   . LYS B 57 ? 0.1394 0.2874 0.1775 0.0527  0.0068  -0.0430 ? ? ? ? ? ? 89  LYS B O   
975  C  CB  . LYS B 57 ? 0.1809 0.3181 0.2412 0.0266  -0.0148 -0.0279 ? ? ? ? ? ? 89  LYS B CB  
976  C  CG  . LYS B 57 ? 0.2363 0.3447 0.2730 0.0292  -0.0443 -0.0248 ? ? ? ? ? ? 89  LYS B CG  
977  C  CD  . LYS B 57 ? 0.2869 0.3713 0.3114 0.0323  -0.0496 -0.0168 ? ? ? ? ? ? 89  LYS B CD  
978  C  CE  . LYS B 57 ? 0.3249 0.3879 0.3375 0.0277  -0.0307 -0.0020 ? ? ? ? ? ? 89  LYS B CE  
979  N  NZ  . LYS B 57 ? 0.3476 0.3990 0.3507 0.0257  -0.0108 0.0028  ? ? ? ? ? ? 89  LYS B NZ  
980  N  N   . HIS B 58 ? 0.1258 0.2572 0.1604 0.0197  0.0137  -0.0193 ? ? ? ? ? ? 90  HIS B N   
981  C  CA  . HIS B 58 ? 0.1293 0.2330 0.1419 0.0225  0.0300  -0.0210 ? ? ? ? ? ? 90  HIS B CA  
982  C  C   . HIS B 58 ? 0.1311 0.2205 0.1316 0.0197  0.0211  -0.0117 ? ? ? ? ? ? 90  HIS B C   
983  O  O   . HIS B 58 ? 0.1537 0.2266 0.1348 0.0244  0.0045  -0.0121 ? ? ? ? ? ? 90  HIS B O   
984  C  CB  . HIS B 58 ? 0.1236 0.2360 0.1365 0.0261  0.0364  -0.0151 ? ? ? ? ? ? 90  HIS B CB  
985  C  CG  . HIS B 58 ? 0.1239 0.2356 0.1253 0.0268  0.0314  -0.0095 ? ? ? ? ? ? 90  HIS B CG  
986  N  ND1 . HIS B 58 ? 0.1449 0.2468 0.1294 0.0379  0.0024  -0.0137 ? ? ? ? ? ? 90  HIS B ND1 
987  C  CD2 . HIS B 58 ? 0.0989 0.2304 0.1140 0.0388  0.0244  -0.0127 ? ? ? ? ? ? 90  HIS B CD2 
988  C  CE1 . HIS B 58 ? 0.1341 0.2402 0.1232 0.0550  0.0008  -0.0058 ? ? ? ? ? ? 90  HIS B CE1 
989  N  NE2 . HIS B 58 ? 0.1330 0.2284 0.1129 0.0446  0.0132  0.0027  ? ? ? ? ? ? 90  HIS B NE2 
990  N  N   . ASN B 59 ? 0.1157 0.2083 0.1183 0.0207  0.0174  -0.0163 ? ? ? ? ? ? 91  ASN B N   
991  C  CA  . ASN B 59 ? 0.1169 0.2078 0.1277 0.0334  0.0237  -0.0204 ? ? ? ? ? ? 91  ASN B CA  
992  C  C   . ASN B 59 ? 0.1394 0.2182 0.1541 0.0326  0.0406  -0.0154 ? ? ? ? ? ? 91  ASN B C   
993  O  O   . ASN B 59 ? 0.1432 0.2177 0.1658 0.0102  0.0447  -0.0161 ? ? ? ? ? ? 91  ASN B O   
994  C  CB  . ASN B 59 ? 0.1163 0.2080 0.1207 0.0381  0.0274  -0.0116 ? ? ? ? ? ? 91  ASN B CB  
995  C  CG  . ASN B 59 ? 0.1162 0.2016 0.1084 0.0131  0.0272  -0.0240 ? ? ? ? ? ? 91  ASN B CG  
996  O  OD1 . ASN B 59 ? 0.1128 0.2034 0.1020 0.0129  0.0283  -0.0252 ? ? ? ? ? ? 91  ASN B OD1 
997  N  ND2 . ASN B 59 ? 0.1359 0.2085 0.1168 -0.0088 0.0203  -0.0298 ? ? ? ? ? ? 91  ASN B ND2 
998  N  N   . GLU B 60 ? 0.1524 0.2309 0.1785 0.0355  0.0687  -0.0233 ? ? ? ? ? ? 92  GLU B N   
999  C  CA  A GLU B 60 ? 0.1689 0.2443 0.2090 0.0293  0.0661  -0.0295 ? ? ? ? ? ? 92  GLU B CA  
1000 C  CA  B GLU B 60 ? 0.1663 0.2449 0.2121 0.0299  0.0684  -0.0270 ? ? ? ? ? ? 92  GLU B CA  
1001 C  C   . GLU B 60 ? 0.1716 0.2511 0.2196 0.0405  0.0624  -0.0327 ? ? ? ? ? ? 92  GLU B C   
1002 O  O   . GLU B 60 ? 0.2141 0.2598 0.2307 0.0324  0.0514  -0.0414 ? ? ? ? ? ? 92  GLU B O   
1003 C  CB  A GLU B 60 ? 0.1864 0.2542 0.2288 0.0139  0.0590  -0.0270 ? ? ? ? ? ? 92  GLU B CB  
1004 C  CB  B GLU B 60 ? 0.1775 0.2553 0.2381 0.0162  0.0651  -0.0191 ? ? ? ? ? ? 92  GLU B CB  
1005 C  CG  A GLU B 60 ? 0.2243 0.2664 0.2446 0.0071  0.0442  -0.0200 ? ? ? ? ? ? 92  GLU B CG  
1006 C  CG  B GLU B 60 ? 0.2112 0.2666 0.2616 0.0132  0.0510  -0.0062 ? ? ? ? ? ? 92  GLU B CG  
1007 C  CD  A GLU B 60 ? 0.2686 0.2817 0.2593 0.0082  0.0366  -0.0084 ? ? ? ? ? ? 92  GLU B CD  
1008 C  CD  B GLU B 60 ? 0.2436 0.2766 0.2832 0.0116  0.0379  0.0106  ? ? ? ? ? ? 92  GLU B CD  
1009 O  OE1 A GLU B 60 ? 0.2758 0.2891 0.2651 0.0105  0.0247  -0.0100 ? ? ? ? ? ? 92  GLU B OE1 
1010 O  OE1 B GLU B 60 ? 0.2574 0.2833 0.2893 0.0156  0.0433  0.0162  ? ? ? ? ? ? 92  GLU B OE1 
1011 O  OE2 A GLU B 60 ? 0.3017 0.2898 0.2668 0.0033  0.0482  -0.0035 ? ? ? ? ? ? 92  GLU B OE2 
1012 O  OE2 B GLU B 60 ? 0.2508 0.2802 0.2882 0.0080  0.0217  0.0231  ? ? ? ? ? ? 92  GLU B OE2 
1013 N  N   . GLU B 61 ? 0.1604 0.2582 0.2273 0.0512  0.0393  -0.0255 ? ? ? ? ? ? 93  GLU B N   
1014 C  CA  A GLU B 61 ? 0.1794 0.2646 0.2447 0.0468  0.0277  -0.0245 ? ? ? ? ? ? 93  GLU B CA  
1015 C  CA  B GLU B 61 ? 0.1728 0.2633 0.2413 0.0427  0.0217  -0.0233 ? ? ? ? ? ? 93  GLU B CA  
1016 C  C   . GLU B 61 ? 0.1740 0.2560 0.2448 0.0501  0.0179  -0.0230 ? ? ? ? ? ? 93  GLU B C   
1017 O  O   . GLU B 61 ? 0.1952 0.2692 0.2920 0.0582  -0.0032 -0.0250 ? ? ? ? ? ? 93  GLU B O   
1018 C  CB  A GLU B 61 ? 0.2103 0.2798 0.2620 0.0363  0.0144  -0.0205 ? ? ? ? ? ? 93  GLU B CB  
1019 C  CB  B GLU B 61 ? 0.1921 0.2772 0.2531 0.0246  -0.0053 -0.0170 ? ? ? ? ? ? 93  GLU B CB  
1020 C  CG  A GLU B 61 ? 0.2402 0.2945 0.2779 0.0285  0.0253  -0.0197 ? ? ? ? ? ? 93  GLU B CG  
1021 C  CG  B GLU B 61 ? 0.2188 0.2924 0.2690 0.0106  -0.0088 -0.0160 ? ? ? ? ? ? 93  GLU B CG  
1022 C  CD  A GLU B 61 ? 0.2528 0.3035 0.2859 0.0286  0.0307  -0.0245 ? ? ? ? ? ? 93  GLU B CD  
1023 C  CD  B GLU B 61 ? 0.2366 0.3034 0.2777 0.0030  -0.0127 -0.0159 ? ? ? ? ? ? 93  GLU B CD  
1024 O  OE1 A GLU B 61 ? 0.2533 0.3105 0.2918 0.0278  0.0282  -0.0277 ? ? ? ? ? ? 93  GLU B OE1 
1025 O  OE1 B GLU B 61 ? 0.2414 0.3139 0.2774 0.0021  -0.0135 -0.0212 ? ? ? ? ? ? 93  GLU B OE1 
1026 O  OE2 A GLU B 61 ? 0.2651 0.3093 0.2884 0.0378  0.0458  -0.0247 ? ? ? ? ? ? 93  GLU B OE2 
1027 O  OE2 B GLU B 61 ? 0.2579 0.3121 0.2870 -0.0057 -0.0068 -0.0137 ? ? ? ? ? ? 93  GLU B OE2 
1028 N  N   . THR B 62 ? 0.1219 0.2449 0.1975 0.0534  0.0167  -0.0079 ? ? ? ? ? ? 94  THR B N   
1029 C  CA  . THR B 62 ? 0.1368 0.2313 0.1719 0.0548  0.0073  -0.0128 ? ? ? ? ? ? 94  THR B CA  
1030 C  C   . THR B 62 ? 0.1496 0.2246 0.1669 0.0575  0.0190  -0.0178 ? ? ? ? ? ? 94  THR B C   
1031 O  O   . THR B 62 ? 0.1800 0.2340 0.1844 0.0498  0.0131  -0.0195 ? ? ? ? ? ? 94  THR B O   
1032 C  CB  . THR B 62 ? 0.1373 0.2310 0.1536 0.0698  -0.0014 0.0130  ? ? ? ? ? ? 94  THR B CB  
1033 O  OG1 . THR B 62 ? 0.1371 0.2254 0.1400 0.0813  -0.0060 0.0057  ? ? ? ? ? ? 94  THR B OG1 
1034 C  CG2 . THR B 62 ? 0.1497 0.2357 0.1520 0.0795  0.0025  0.0145  ? ? ? ? ? ? 94  THR B CG2 
1035 N  N   . GLY B 63 ? 0.1588 0.2108 0.1446 0.0583  0.0180  -0.0107 ? ? ? ? ? ? 95  GLY B N   
1036 C  CA  . GLY B 63 ? 0.1619 0.2008 0.1463 0.0438  0.0070  -0.0112 ? ? ? ? ? ? 95  GLY B CA  
1037 C  C   . GLY B 63 ? 0.1479 0.1828 0.1249 0.0369  0.0200  -0.0156 ? ? ? ? ? ? 95  GLY B C   
1038 O  O   . GLY B 63 ? 0.1489 0.2058 0.1410 0.0192  0.0099  -0.0140 ? ? ? ? ? ? 95  GLY B O   
1039 N  N   . ASP B 64 ? 0.1492 0.1682 0.1103 0.0398  0.0370  -0.0183 ? ? ? ? ? ? 96  ASP B N   
1040 C  CA  . ASP B 64 ? 0.1545 0.1644 0.0951 0.0408  0.0359  0.0027  ? ? ? ? ? ? 96  ASP B CA  
1041 C  C   . ASP B 64 ? 0.1430 0.1584 0.1027 0.0198  0.0306  0.0041  ? ? ? ? ? ? 96  ASP B C   
1042 O  O   . ASP B 64 ? 0.1446 0.1690 0.1159 0.0198  0.0227  -0.0062 ? ? ? ? ? ? 96  ASP B O   
1043 C  CB  . ASP B 64 ? 0.1428 0.1681 0.0819 0.0458  0.0332  -0.0116 ? ? ? ? ? ? 96  ASP B CB  
1044 C  CG  . ASP B 64 ? 0.1440 0.1561 0.0840 0.0252  0.0222  0.0003  ? ? ? ? ? ? 96  ASP B CG  
1045 O  OD1 . ASP B 64 ? 0.1421 0.1361 0.0873 0.0017  0.0285  0.0064  ? ? ? ? ? ? 96  ASP B OD1 
1046 O  OD2 . ASP B 64 ? 0.1385 0.1651 0.0843 0.0093  0.0303  -0.0061 ? ? ? ? ? ? 96  ASP B OD2 
1047 N  N   . ASN B 65 ? 0.1368 0.1349 0.0886 0.0316  0.0124  -0.0036 ? ? ? ? ? ? 97  ASN B N   
1048 C  CA  . ASN B 65 ? 0.1488 0.1369 0.0860 0.0190  0.0079  -0.0077 ? ? ? ? ? ? 97  ASN B CA  
1049 C  C   . ASN B 65 ? 0.1472 0.1340 0.0794 0.0095  0.0178  -0.0055 ? ? ? ? ? ? 97  ASN B C   
1050 O  O   . ASN B 65 ? 0.1546 0.1466 0.0843 0.0050  0.0093  0.0031  ? ? ? ? ? ? 97  ASN B O   
1051 C  CB  . ASN B 65 ? 0.1285 0.1365 0.0894 0.0011  0.0118  -0.0036 ? ? ? ? ? ? 97  ASN B CB  
1052 C  CG  . ASN B 65 ? 0.1331 0.1335 0.0757 -0.0017 0.0123  0.0020  ? ? ? ? ? ? 97  ASN B CG  
1053 O  OD1 . ASN B 65 ? 0.1407 0.1438 0.0733 0.0083  0.0178  0.0192  ? ? ? ? ? ? 97  ASN B OD1 
1054 N  ND2 . ASN B 65 ? 0.1480 0.1279 0.0824 -0.0111 -0.0055 -0.0044 ? ? ? ? ? ? 97  ASN B ND2 
1055 N  N   . VAL B 66 ? 0.1329 0.1235 0.0753 0.0009  0.0101  -0.0065 ? ? ? ? ? ? 98  VAL B N   
1056 C  CA  . VAL B 66 ? 0.1481 0.1391 0.0672 0.0020  0.0181  -0.0010 ? ? ? ? ? ? 98  VAL B CA  
1057 C  C   . VAL B 66 ? 0.1429 0.1425 0.0723 0.0019  0.0151  -0.0108 ? ? ? ? ? ? 98  VAL B C   
1058 O  O   . VAL B 66 ? 0.1556 0.1561 0.1167 -0.0035 0.0268  -0.0039 ? ? ? ? ? ? 98  VAL B O   
1059 C  CB  . VAL B 66 ? 0.1421 0.1343 0.0823 0.0001  0.0118  -0.0014 ? ? ? ? ? ? 98  VAL B CB  
1060 C  CG1 . VAL B 66 ? 0.1611 0.1267 0.0980 -0.0296 0.0225  -0.0081 ? ? ? ? ? ? 98  VAL B CG1 
1061 C  CG2 . VAL B 66 ? 0.1527 0.1509 0.1065 0.0270  0.0113  -0.0040 ? ? ? ? ? ? 98  VAL B CG2 
1062 N  N   . GLY B 67 ? 0.1492 0.1266 0.0880 -0.0125 0.0156  -0.0152 ? ? ? ? ? ? 99  GLY B N   
1063 C  CA  . GLY B 67 ? 0.1324 0.1302 0.0916 -0.0202 0.0290  -0.0130 ? ? ? ? ? ? 99  GLY B CA  
1064 C  C   . GLY B 67 ? 0.1163 0.1355 0.0751 -0.0212 0.0156  -0.0023 ? ? ? ? ? ? 99  GLY B C   
1065 O  O   . GLY B 67 ? 0.1276 0.1365 0.0844 -0.0043 0.0146  0.0031  ? ? ? ? ? ? 99  GLY B O   
1066 N  N   . PRO B 68 ? 0.1245 0.1373 0.0793 -0.0271 0.0222  0.0017  ? ? ? ? ? ? 100 PRO B N   
1067 C  CA  . PRO B 68 ? 0.1332 0.1441 0.0933 -0.0239 0.0107  -0.0064 ? ? ? ? ? ? 100 PRO B CA  
1068 C  C   . PRO B 68 ? 0.1566 0.1339 0.0962 -0.0142 -0.0100 -0.0185 ? ? ? ? ? ? 100 PRO B C   
1069 O  O   . PRO B 68 ? 0.1672 0.1375 0.0834 -0.0065 -0.0146 -0.0200 ? ? ? ? ? ? 100 PRO B O   
1070 C  CB  . PRO B 68 ? 0.1416 0.1537 0.0839 -0.0260 0.0215  -0.0101 ? ? ? ? ? ? 100 PRO B CB  
1071 C  CG  . PRO B 68 ? 0.1497 0.1503 0.0747 -0.0384 0.0188  -0.0229 ? ? ? ? ? ? 100 PRO B CG  
1072 C  CD  . PRO B 68 ? 0.1469 0.1504 0.0938 -0.0550 0.0296  -0.0012 ? ? ? ? ? ? 100 PRO B CD  
1073 N  N   . LEU B 69 ? 0.1542 0.1239 0.1135 -0.0006 0.0068  -0.0235 ? ? ? ? ? ? 101 LEU B N   
1074 C  CA  A LEU B 69 ? 0.1629 0.1231 0.1218 0.0074  0.0003  -0.0139 ? ? ? ? ? ? 101 LEU B CA  
1075 C  CA  B LEU B 69 ? 0.1730 0.1367 0.1156 0.0067  -0.0084 -0.0101 ? ? ? ? ? ? 101 LEU B CA  
1076 C  C   . LEU B 69 ? 0.1815 0.1209 0.1022 0.0100  -0.0125 -0.0051 ? ? ? ? ? ? 101 LEU B C   
1077 O  O   . LEU B 69 ? 0.1970 0.1321 0.1056 -0.0037 -0.0163 -0.0116 ? ? ? ? ? ? 101 LEU B O   
1078 C  CB  A LEU B 69 ? 0.1565 0.1171 0.1453 0.0261  0.0092  -0.0084 ? ? ? ? ? ? 101 LEU B CB  
1079 C  CB  B LEU B 69 ? 0.1860 0.1586 0.1272 0.0225  -0.0154 0.0029  ? ? ? ? ? ? 101 LEU B CB  
1080 C  CG  A LEU B 69 ? 0.1593 0.1114 0.1629 0.0307  0.0150  -0.0194 ? ? ? ? ? ? 101 LEU B CG  
1081 C  CG  B LEU B 69 ? 0.2084 0.1843 0.1358 0.0299  -0.0191 0.0039  ? ? ? ? ? ? 101 LEU B CG  
1082 C  CD1 A LEU B 69 ? 0.1643 0.1156 0.1801 0.0367  0.0193  -0.0127 ? ? ? ? ? ? 101 LEU B CD1 
1083 C  CD1 B LEU B 69 ? 0.2086 0.1886 0.1294 0.0381  -0.0382 0.0004  ? ? ? ? ? ? 101 LEU B CD1 
1084 C  CD2 A LEU B 69 ? 0.1492 0.0884 0.1452 0.0119  0.0157  -0.0231 ? ? ? ? ? ? 101 LEU B CD2 
1085 C  CD2 B LEU B 69 ? 0.2259 0.1950 0.1491 0.0181  -0.0085 0.0183  ? ? ? ? ? ? 101 LEU B CD2 
1086 N  N   . ILE B 70 ? 0.1843 0.1110 0.0898 0.0246  -0.0070 0.0062  ? ? ? ? ? ? 102 ILE B N   
1087 C  CA  . ILE B 70 ? 0.2009 0.1356 0.1019 0.0196  0.0077  0.0028  ? ? ? ? ? ? 102 ILE B CA  
1088 C  C   . ILE B 70 ? 0.2048 0.1532 0.1214 0.0214  -0.0069 -0.0025 ? ? ? ? ? ? 102 ILE B C   
1089 O  O   . ILE B 70 ? 0.2014 0.1511 0.1246 0.0245  -0.0240 0.0001  ? ? ? ? ? ? 102 ILE B O   
1090 C  CB  . ILE B 70 ? 0.2096 0.1403 0.1216 0.0063  0.0144  0.0164  ? ? ? ? ? ? 102 ILE B CB  
1091 C  CG1 . ILE B 70 ? 0.2201 0.1725 0.1152 0.0079  0.0179  0.0026  ? ? ? ? ? ? 102 ILE B CG1 
1092 C  CG2 . ILE B 70 ? 0.2279 0.1432 0.1650 0.0053  0.0173  0.0185  ? ? ? ? ? ? 102 ILE B CG2 
1093 C  CD1 . ILE B 70 ? 0.2354 0.1825 0.1164 -0.0034 0.0359  -0.0148 ? ? ? ? ? ? 102 ILE B CD1 
1094 N  N   . ILE B 71 ? 0.2290 0.1579 0.1515 0.0123  -0.0140 -0.0155 ? ? ? ? ? ? 103 ILE B N   
1095 C  CA  . ILE B 71 ? 0.2570 0.1681 0.1806 0.0214  0.0114  -0.0213 ? ? ? ? ? ? 103 ILE B CA  
1096 C  C   . ILE B 71 ? 0.2889 0.1695 0.2283 0.0081  0.0177  -0.0058 ? ? ? ? ? ? 103 ILE B C   
1097 O  O   . ILE B 71 ? 0.2921 0.1576 0.2363 -0.0026 0.0094  -0.0113 ? ? ? ? ? ? 103 ILE B O   
1098 C  CB  . ILE B 71 ? 0.2657 0.1934 0.1805 0.0380  0.0144  -0.0253 ? ? ? ? ? ? 103 ILE B CB  
1099 C  CG1 . ILE B 71 ? 0.2716 0.2266 0.1913 0.0240  -0.0022 -0.0175 ? ? ? ? ? ? 103 ILE B CG1 
1100 C  CG2 . ILE B 71 ? 0.2791 0.1954 0.1845 0.0386  0.0149  -0.0250 ? ? ? ? ? ? 103 ILE B CG2 
1101 C  CD1 . ILE B 71 ? 0.2727 0.2424 0.1870 0.0214  -0.0103 -0.0072 ? ? ? ? ? ? 103 ILE B CD1 
1102 N  N   . LYS B 72 ? 0.3242 0.1923 0.2740 -0.0096 0.0192  0.0167  ? ? ? ? ? ? 104 LYS B N   
1103 C  CA  . LYS B 72 ? 0.3610 0.2222 0.3196 -0.0171 0.0143  0.0328  ? ? ? ? ? ? 104 LYS B CA  
1104 C  C   . LYS B 72 ? 0.3971 0.2360 0.3485 -0.0117 0.0058  0.0336  ? ? ? ? ? ? 104 LYS B C   
1105 O  O   . LYS B 72 ? 0.4179 0.2247 0.3596 -0.0113 0.0135  0.0298  ? ? ? ? ? ? 104 LYS B O   
1106 C  CB  . LYS B 72 ? 0.3729 0.2391 0.3355 -0.0112 0.0179  0.0378  ? ? ? ? ? ? 104 LYS B CB  
1107 C  CG  . LYS B 72 ? 0.3825 0.2602 0.3459 0.0116  0.0171  0.0539  ? ? ? ? ? ? 104 LYS B CG  
1108 C  CD  . LYS B 72 ? 0.3875 0.2715 0.3593 0.0300  0.0205  0.0590  ? ? ? ? ? ? 104 LYS B CD  
1109 C  CE  . LYS B 72 ? 0.3991 0.2849 0.3734 0.0392  0.0180  0.0662  ? ? ? ? ? ? 104 LYS B CE  
1110 N  NZ  . LYS B 72 ? 0.4078 0.3112 0.3836 0.0394  0.0198  0.0678  ? ? ? ? ? ? 104 LYS B NZ  
1111 N  N   . LYS B 73 ? 0.4281 0.2827 0.3740 -0.0060 -0.0057 0.0363  ? ? ? ? ? ? 105 LYS B N   
1112 C  CA  . LYS B 73 ? 0.4567 0.3145 0.3926 -0.0004 -0.0028 0.0364  ? ? ? ? ? ? 105 LYS B CA  
1113 C  C   . LYS B 73 ? 0.4857 0.3409 0.4019 0.0071  0.0131  0.0398  ? ? ? ? ? ? 105 LYS B C   
1114 O  O   . LYS B 73 ? 0.5038 0.3500 0.4077 0.0140  0.0164  0.0427  ? ? ? ? ? ? 105 LYS B O   
1115 C  CB  . LYS B 73 ? 0.4562 0.3131 0.4006 -0.0018 -0.0109 0.0361  ? ? ? ? ? ? 105 LYS B CB  
1116 FE FE1 . FES C .  ? 0.1206 0.1224 0.0800 -0.0036 0.0080  -0.0111 ? ? ? ? ? ? 201 FES A FE1 
1117 FE FE2 . FES C .  ? 0.1179 0.1526 0.0793 -0.0077 0.0169  -0.0095 ? ? ? ? ? ? 201 FES A FE2 
1118 S  S1  . FES C .  ? 0.1218 0.1462 0.0967 -0.0086 0.0101  -0.0099 ? ? ? ? ? ? 201 FES A S1  
1119 S  S2  . FES C .  ? 0.1192 0.1450 0.0770 -0.0092 0.0020  -0.0025 ? ? ? ? ? ? 201 FES A S2  
1120 FE FE1 . FES D .  ? 0.1233 0.1775 0.1090 -0.0168 0.0082  -0.0016 ? ? ? ? ? ? 201 FES B FE1 
1121 FE FE2 . FES D .  ? 0.1330 0.1910 0.1137 -0.0254 0.0165  -0.0033 ? ? ? ? ? ? 201 FES B FE2 
1122 S  S1  . FES D .  ? 0.1273 0.2016 0.1249 -0.0187 0.0074  -0.0072 ? ? ? ? ? ? 201 FES B S1  
1123 S  S2  . FES D .  ? 0.1307 0.1749 0.0952 -0.0170 0.0069  -0.0005 ? ? ? ? ? ? 201 FES B S2  
# 
