data_XXXX
# 
loop_
_audit_author.name 
_audit_author.pdbx_ordinal 
"Baxter, E.L."   1 
"Zuris, J.A."    2 
"Wang, C."       3 
"Axelrod, H.L."  4 
"Cohen, A.E."    5 
"Paddock, M.L."  6 
"Nechushtai, R." 7 
"Onuchic, J.N."  8 
"Jennings, P.A." 9 
# 
_struct.entry_id                  XXXX 
_struct.title                     "The Crystal Structure of a Human MitoNEET mutant with Met 62 Replaced by a Gly" 
_struct.pdbx_model_details        ? 
_struct.pdbx_CASP_flag            ? 
_struct.pdbx_model_type_details   ? 
# 
_struct_keywords.entry_id        XXXX 
_struct_keywords.pdbx_keywords   "METAL BINDING PROTEIN" 
_struct_keywords.text            "2FE-2S PROTEINS, MEMBRANE, SIGNAL-ANCHOR, TRANSMEMBRANE METAL BINDING PROTEIN, PROTEIN FRUSTRATION, MITOCHONDRIAL OUTER MEMBRANE, METAL BINDING PROTEIN" 
# 
_exptl.crystals_number   1 
_exptl.entry_id          XXXX 
_exptl.method            "X-RAY DIFFRACTION" 
# 
_citation.id                        primary 
_citation.title                     "Allosteric control in a metalloprotein dramatically alters function." 
_citation.journal_abbrev            Proc.Natl.Acad.Sci.USA 
_citation.journal_volume            110 
_citation.page_first                948 
_citation.page_last                 953 
_citation.year                      2013 
_citation.journal_id_ASTM           PNASA6 
_citation.country                   US 
_citation.journal_id_ISSN           0027-8424 
_citation.journal_id_CSD            0040 
_citation.book_publisher            ? 
_citation.pdbx_database_id_PubMed   23271805 
_citation.pdbx_database_id_DOI      10.1073/pnas.1208286110 
# 
loop_
_citation_author.citation_id 
_citation_author.name 
_citation_author.ordinal 
_citation_author.identifier_ORCID 
primary "Baxter, E.L."   1  ? 
primary "Zuris, J.A."    2  ? 
primary "Wang, C."       3  ? 
primary "Vo, P.L."       4  ? 
primary "Axelrod, H.L."  5  ? 
primary "Cohen, A.E."    6  ? 
primary "Paddock, M.L."  7  ? 
primary "Nechushtai, R." 8  ? 
primary "Onuchic, J.N."  9  ? 
primary "Jennings, P.A." 10 ? 
# 
_entity_poly.entity_id                      1 
_entity_poly.type                           "polypeptide(L)" 
_entity_poly.nstd_linkage                   no 
_entity_poly.nstd_monomer                   no 
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code       RFYVKDHRNKAMINLHIQKDNPKIVHAFDGEDLGDKAVYCRCWRSKKFPFCDGAHTKHNEETGDNVGPLIIKKKET 
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can   RFYVKDHRNKAMINLHIQKDNPKIVHAFDGEDLGDKAVYCRCWRSKKFPFCDGAHTKHNEETGDNVGPLIIKKKET 
_entity_poly.pdbx_strand_id                 A,B 
_entity_poly.pdbx_target_identifier         ? 
# 
loop_
_entity_poly_seq.entity_id 
_entity_poly_seq.num 
_entity_poly_seq.mon_id 
_entity_poly_seq.hetero 
1 1  ARG n 
1 2  PHE n 
1 3  TYR n 
1 4  VAL n 
1 5  LYS n 
1 6  ASP n 
1 7  HIS n 
1 8  ARG n 
1 9  ASN n 
1 10 LYS n 
1 11 ALA n 
1 12 MET n 
1 13 ILE n 
1 14 ASN n 
1 15 LEU n 
1 16 HIS n 
1 17 ILE n 
1 18 GLN n 
1 19 LYS n 
1 20 ASP n 
1 21 ASN n 
1 22 PRO n 
1 23 LYS n 
1 24 ILE n 
1 25 VAL n 
1 26 HIS n 
1 27 ALA n 
1 28 PHE n 
1 29 ASP n 
1 30 GLY n 
1 31 GLU n 
1 32 ASP n 
1 33 LEU n 
1 34 GLY n 
1 35 ASP n 
1 36 LYS n 
1 37 ALA n 
1 38 VAL n 
1 39 TYR n 
1 40 CYS n 
1 41 ARG n 
1 42 CYS n 
1 43 TRP n 
1 44 ARG n 
1 45 SER n 
1 46 LYS n 
1 47 LYS n 
1 48 PHE n 
1 49 PRO n 
1 50 PHE n 
1 51 CYS n 
1 52 ASP n 
1 53 GLY n 
1 54 ALA n 
1 55 HIS n 
1 56 THR n 
1 57 LYS n 
1 58 HIS n 
1 59 ASN n 
1 60 GLU n 
1 61 GLU n 
1 62 THR n 
1 63 GLY n 
1 64 ASP n 
1 65 ASN n 
1 66 VAL n 
1 67 GLY n 
1 68 PRO n 
1 69 LEU n 
1 70 ILE n 
1 71 ILE n 
1 72 LYS n 
1 73 LYS n 
1 74 LYS n 
1 75 GLU n 
1 76 THR n 
# 
loop_
_entity.id 
_entity.type 
_entity.src_method 
_entity.pdbx_description 
_entity.formula_weight 
_entity.pdbx_number_of_molecules 
_entity.pdbx_ec 
_entity.pdbx_mutation 
_entity.pdbx_fragment 
_entity.details 
1 polymer     man "CDGSH iron-sulfur domain-containing protein 1" 8874.183 2  ? M62G "Water-soluble domain, UNP residues 33-108" ? 
2 non-polymer syn "FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER"                    175.820  2  ? ?    ?                                           ? 
3 water       nat water                                           18.015   84 ? ?    ?                                           ? 
# 
loop_
_pdbx_poly_seq_scheme.asym_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.entity_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.seq_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_ins_code 
_pdbx_poly_seq_scheme.hetero 
A 1 1  ARG 1  33  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 2  PHE 2  34  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 3  TYR 3  35  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 4  VAL 4  36  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 5  LYS 5  37  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 6  ASP 6  38  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 7  HIS 7  39  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 8  ARG 8  40  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 9  ASN 9  41  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 10 LYS 10 42  42  LYS LYS A ? n 
A 1 11 ALA 11 43  43  ALA ALA A ? n 
A 1 12 MET 12 44  44  MET MET A ? n 
A 1 13 ILE 13 45  45  ILE ILE A ? n 
A 1 14 ASN 14 46  46  ASN ASN A ? n 
A 1 15 LEU 15 47  47  LEU LEU A ? n 
A 1 16 HIS 16 48  48  HIS HIS A ? n 
A 1 17 ILE 17 49  49  ILE ILE A ? n 
A 1 18 GLN 18 50  50  GLN GLN A ? n 
A 1 19 LYS 19 51  51  LYS LYS A ? n 
A 1 20 ASP 20 52  52  ASP ASP A ? n 
A 1 21 ASN 21 53  53  ASN ASN A ? n 
A 1 22 PRO 22 54  54  PRO PRO A ? n 
A 1 23 LYS 23 55  55  LYS LYS A ? n 
A 1 24 ILE 24 56  56  ILE ILE A ? n 
A 1 25 VAL 25 57  57  VAL VAL A ? n 
A 1 26 HIS 26 58  58  HIS HIS A ? n 
A 1 27 ALA 27 59  59  ALA ALA A ? n 
A 1 28 PHE 28 60  60  PHE PHE A ? n 
A 1 29 ASP 29 61  61  ASP ASP A ? n 
A 1 30 GLY 30 62  62  GLY GLY A ? n 
A 1 31 GLU 31 63  63  GLU GLU A ? n 
A 1 32 ASP 32 64  64  ASP ASP A ? n 
A 1 33 LEU 33 65  65  LEU LEU A ? n 
A 1 34 GLY 34 66  66  GLY GLY A ? n 
A 1 35 ASP 35 67  67  ASP ASP A ? n 
A 1 36 LYS 36 68  68  LYS LYS A ? n 
A 1 37 ALA 37 69  69  ALA ALA A ? n 
A 1 38 VAL 38 70  70  VAL VAL A ? n 
A 1 39 TYR 39 71  71  TYR TYR A ? n 
A 1 40 CYS 40 72  72  CYS CYS A ? n 
A 1 41 ARG 41 73  73  ARG ARG A ? n 
A 1 42 CYS 42 74  74  CYS CYS A ? n 
A 1 43 TRP 43 75  75  TRP TRP A ? n 
A 1 44 ARG 44 76  76  ARG ARG A ? n 
A 1 45 SER 45 77  77  SER SER A ? n 
A 1 46 LYS 46 78  78  LYS LYS A ? n 
A 1 47 LYS 47 79  79  LYS LYS A ? n 
A 1 48 PHE 48 80  80  PHE PHE A ? n 
A 1 49 PRO 49 81  81  PRO PRO A ? n 
A 1 50 PHE 50 82  82  PHE PHE A ? n 
A 1 51 CYS 51 83  83  CYS CYS A ? n 
A 1 52 ASP 52 84  84  ASP ASP A ? n 
A 1 53 GLY 53 85  85  GLY GLY A ? n 
A 1 54 ALA 54 86  86  ALA ALA A ? n 
A 1 55 HIS 55 87  87  HIS HIS A ? n 
A 1 56 THR 56 88  88  THR THR A ? n 
A 1 57 LYS 57 89  89  LYS LYS A ? n 
A 1 58 HIS 58 90  90  HIS HIS A ? n 
A 1 59 ASN 59 91  91  ASN ASN A ? n 
A 1 60 GLU 60 92  92  GLU GLU A ? n 
A 1 61 GLU 61 93  93  GLU GLU A ? n 
A 1 62 THR 62 94  94  THR THR A ? n 
A 1 63 GLY 63 95  95  GLY GLY A ? n 
A 1 64 ASP 64 96  96  ASP ASP A ? n 
A 1 65 ASN 65 97  97  ASN ASN A ? n 
A 1 66 VAL 66 98  98  VAL VAL A ? n 
A 1 67 GLY 67 99  99  GLY GLY A ? n 
A 1 68 PRO 68 100 100 PRO PRO A ? n 
A 1 69 LEU 69 101 101 LEU LEU A ? n 
A 1 70 ILE 70 102 102 ILE ILE A ? n 
A 1 71 ILE 71 103 103 ILE ILE A ? n 
A 1 72 LYS 72 104 104 LYS LYS A ? n 
A 1 73 LYS 73 105 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 74 LYS 74 106 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 75 GLU 75 107 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 76 THR 76 108 ?   ?   ?   A ? n 
B 1 1  ARG 1  33  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 2  PHE 2  34  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 3  TYR 3  35  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 4  VAL 4  36  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 5  LYS 5  37  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 6  ASP 6  38  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 7  HIS 7  39  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 8  ARG 8  40  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 9  ASN 9  41  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 10 LYS 10 42  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 11 ALA 11 43  43  ALA ALA B ? n 
B 1 12 MET 12 44  44  MET MET B ? n 
B 1 13 ILE 13 45  45  ILE ILE B ? n 
B 1 14 ASN 14 46  46  ASN ASN B ? n 
B 1 15 LEU 15 47  47  LEU LEU B ? n 
B 1 16 HIS 16 48  48  HIS HIS B ? n 
B 1 17 ILE 17 49  49  ILE ILE B ? n 
B 1 18 GLN 18 50  50  GLN GLN B ? n 
B 1 19 LYS 19 51  51  LYS LYS B ? n 
B 1 20 ASP 20 52  52  ASP ASP B ? n 
B 1 21 ASN 21 53  53  ASN ASN B ? n 
B 1 22 PRO 22 54  54  PRO PRO B ? n 
B 1 23 LYS 23 55  55  LYS LYS B ? n 
B 1 24 ILE 24 56  56  ILE ILE B ? n 
B 1 25 VAL 25 57  57  VAL VAL B ? n 
B 1 26 HIS 26 58  58  HIS HIS B ? n 
B 1 27 ALA 27 59  59  ALA ALA B ? n 
B 1 28 PHE 28 60  60  PHE PHE B ? n 
B 1 29 ASP 29 61  61  ASP ASP B ? n 
B 1 30 GLY 30 62  62  GLY GLY B ? n 
B 1 31 GLU 31 63  63  GLU GLU B ? n 
B 1 32 ASP 32 64  64  ASP ASP B ? n 
B 1 33 LEU 33 65  65  LEU LEU B ? n 
B 1 34 GLY 34 66  66  GLY GLY B ? n 
B 1 35 ASP 35 67  67  ASP ASP B ? n 
B 1 36 LYS 36 68  68  LYS LYS B ? n 
B 1 37 ALA 37 69  69  ALA ALA B ? n 
B 1 38 VAL 38 70  70  VAL VAL B ? n 
B 1 39 TYR 39 71  71  TYR TYR B ? n 
B 1 40 CYS 40 72  72  CYS CYS B ? n 
B 1 41 ARG 41 73  73  ARG ARG B ? n 
B 1 42 CYS 42 74  74  CYS CYS B ? n 
B 1 43 TRP 43 75  75  TRP TRP B ? n 
B 1 44 ARG 44 76  76  ARG ARG B ? n 
B 1 45 SER 45 77  77  SER SER B ? n 
B 1 46 LYS 46 78  78  LYS LYS B ? n 
B 1 47 LYS 47 79  79  LYS LYS B ? n 
B 1 48 PHE 48 80  80  PHE PHE B ? n 
B 1 49 PRO 49 81  81  PRO PRO B ? n 
B 1 50 PHE 50 82  82  PHE PHE B ? n 
B 1 51 CYS 51 83  83  CYS CYS B ? n 
B 1 52 ASP 52 84  84  ASP ASP B ? n 
B 1 53 GLY 53 85  85  GLY GLY B ? n 
B 1 54 ALA 54 86  86  ALA ALA B ? n 
B 1 55 HIS 55 87  87  HIS HIS B ? n 
B 1 56 THR 56 88  88  THR THR B ? n 
B 1 57 LYS 57 89  89  LYS LYS B ? n 
B 1 58 HIS 58 90  90  HIS HIS B ? n 
B 1 59 ASN 59 91  91  ASN ASN B ? n 
B 1 60 GLU 60 92  92  GLU GLU B ? n 
B 1 61 GLU 61 93  93  GLU GLU B ? n 
B 1 62 THR 62 94  94  THR THR B ? n 
B 1 63 GLY 63 95  95  GLY GLY B ? n 
B 1 64 ASP 64 96  96  ASP ASP B ? n 
B 1 65 ASN 65 97  97  ASN ASN B ? n 
B 1 66 VAL 66 98  98  VAL VAL B ? n 
B 1 67 GLY 67 99  99  GLY GLY B ? n 
B 1 68 PRO 68 100 100 PRO PRO B ? n 
B 1 69 LEU 69 101 101 LEU LEU B ? n 
B 1 70 ILE 70 102 102 ILE ILE B ? n 
B 1 71 ILE 71 103 103 ILE ILE B ? n 
B 1 72 LYS 72 104 104 LYS LYS B ? n 
B 1 73 LYS 73 105 105 LYS LYS B ? n 
B 1 74 LYS 74 106 106 LYS LYS B ? n 
B 1 75 GLU 75 107 ?   ?   ?   B ? n 
B 1 76 THR 76 108 ?   ?   ?   B ? n 
# 
loop_
_pdbx_nonpoly_scheme.asym_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.entity_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_ins_code 
C 2 FES 1  201 109 FES FES A ? 
D 2 FES 1  201 109 FES FES B ? 
E 3 HOH 1  301 111 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 2  302 112 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 3  303 113 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 4  304 114 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 5  305 115 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 6  306 116 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 7  307 117 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 8  308 118 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 9  309 119 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 10 310 120 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 11 311 121 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 12 312 122 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 13 313 123 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 14 314 124 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 15 315 125 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 16 316 126 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 17 317 127 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 18 318 128 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 19 319 129 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 20 320 130 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 21 321 131 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 22 322 133 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 23 323 134 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 24 324 135 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 25 325 136 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 26 326 137 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 27 327 138 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 28 328 153 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 29 329 180 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 30 330 184 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 31 331 185 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 32 332 186 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 33 333 187 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 34 334 188 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 35 335 190 HOH HOH A ? 
F 3 HOH 1  301 110 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 2  302 132 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 3  303 139 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 4  304 140 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 5  305 141 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 6  306 142 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 7  307 143 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 8  308 144 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 9  309 145 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 10 310 146 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 11 311 147 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 12 312 148 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 13 313 149 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 14 314 150 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 15 315 151 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 16 316 152 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 17 317 154 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 18 318 155 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 19 319 156 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 20 320 157 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 21 321 158 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 22 322 159 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 23 323 160 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 24 324 161 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 25 325 162 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 26 326 163 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 27 327 164 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 28 328 165 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 29 329 166 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 30 330 167 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 31 331 168 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 32 332 169 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 33 333 170 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 34 334 171 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 35 335 172 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 36 336 173 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 37 337 174 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 38 338 175 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 39 339 176 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 40 340 177 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 41 341 178 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 42 342 179 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 43 343 181 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 44 344 182 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 45 345 183 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 46 346 189 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 47 347 191 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 48 348 192 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 49 349 193 HOH HOH B ? 
# 
loop_
_chem_comp.id 
_chem_comp.type 
_chem_comp.mon_nstd_flag 
_chem_comp.name 
_chem_comp.pdbx_synonyms 
_chem_comp.formula 
_chem_comp.formula_weight 
ALA "L-peptide linking" y ALANINE                      ? "C3 H7 N O2"     89.093  
ARG "L-peptide linking" y ARGININE                     ? "C6 H15 N4 O2 1" 175.209 
ASN "L-peptide linking" y ASPARAGINE                   ? "C4 H8 N2 O3"    132.118 
ASP "L-peptide linking" y "ASPARTIC ACID"              ? "C4 H7 N O4"     133.103 
CYS "L-peptide linking" y CYSTEINE                     ? "C3 H7 N O2 S"   121.158 
FES non-polymer         . "FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER" ? "Fe2 S2"         175.820 
GLN "L-peptide linking" y GLUTAMINE                    ? "C5 H10 N2 O3"   146.144 
GLU "L-peptide linking" y "GLUTAMIC ACID"              ? "C5 H9 N O4"     147.129 
GLY "peptide linking"   y GLYCINE                      ? "C2 H5 N O2"     75.067  
HIS "L-peptide linking" y HISTIDINE                    ? "C6 H10 N3 O2 1" 156.162 
HOH non-polymer         . WATER                        ? "H2 O"           18.015  
ILE "L-peptide linking" y ISOLEUCINE                   ? "C6 H13 N O2"    131.173 
LEU "L-peptide linking" y LEUCINE                      ? "C6 H13 N O2"    131.173 
LYS "L-peptide linking" y LYSINE                       ? "C6 H15 N2 O2 1" 147.195 
MET "L-peptide linking" y METHIONINE                   ? "C5 H11 N O2 S"  149.211 
PHE "L-peptide linking" y PHENYLALANINE                ? "C9 H11 N O2"    165.189 
PRO "L-peptide linking" y PROLINE                      ? "C5 H9 N O2"     115.130 
SER "L-peptide linking" y SERINE                       ? "C3 H7 N O3"     105.093 
THR "L-peptide linking" y THREONINE                    ? "C4 H9 N O3"     119.119 
TRP "L-peptide linking" y TRYPTOPHAN                   ? "C11 H12 N2 O2"  204.225 
TYR "L-peptide linking" y TYROSINE                     ? "C9 H11 N O3"    181.189 
VAL "L-peptide linking" y VALINE                       ? "C5 H11 N O2"    117.146 
# 
loop_
_struct_asym.id 
_struct_asym.pdbx_blank_PDB_chainid_flag 
_struct_asym.pdbx_modified 
_struct_asym.entity_id 
_struct_asym.details 
A N N 1 ? 
B N N 1 ? 
C N N 2 ? 
D N N 2 ? 
E N N 3 ? 
F N N 3 ? 
# 
_struct_conf_type.id          HELX_P 
_struct_conf_type.criteria    ? 
_struct_conf_type.reference   ? 
# 
loop_
_struct_conf.conf_type_id 
_struct_conf.id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_id 
_struct_conf.beg_label_comp_id 
_struct_conf.beg_label_asym_id 
_struct_conf.beg_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_conf.end_label_comp_id 
_struct_conf.end_label_asym_id 
_struct_conf.end_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_conf.beg_auth_comp_id 
_struct_conf.beg_auth_asym_id 
_struct_conf.beg_auth_seq_id 
_struct_conf.end_auth_comp_id 
_struct_conf.end_auth_asym_id 
_struct_conf.end_auth_seq_id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_class 
_struct_conf.details 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_length 
HELX_P HELX_P1 AA1 GLU A 31 ? LEU A 33 ? GLU A 63 LEU A 65 5 ? 3  
HELX_P HELX_P2 AA2 GLY A 53 ? GLY A 63 ? GLY A 85 GLY A 95 1 ? 11 
HELX_P HELX_P3 AA3 GLU B 31 ? LEU B 33 ? GLU B 63 LEU B 65 5 ? 3  
HELX_P HELX_P4 AA4 GLY B 53 ? GLY B 63 ? GLY B 85 GLY B 95 1 ? 11 
# 
loop_
_struct_sheet.id 
_struct_sheet.type 
_struct_sheet.number_strands 
_struct_sheet.details 
AA1 ? 3 ? 
AA2 ? 3 ? 
# 
loop_
_struct_sheet_order.sheet_id 
_struct_sheet_order.range_id_1 
_struct_sheet_order.range_id_2 
_struct_sheet_order.offset 
_struct_sheet_order.sense 
AA1 1 2 ? parallel      
AA1 2 3 ? anti-parallel 
AA2 1 2 ? anti-parallel 
AA2 2 3 ? parallel      
# 
loop_
_struct_sheet_range.sheet_id 
_struct_sheet_range.id 
_struct_sheet_range.beg_label_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_label_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.end_label_comp_id 
_struct_sheet_range.end_label_asym_id 
_struct_sheet_range.end_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.beg_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_seq_id 
_struct_sheet_range.end_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.end_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.end_auth_seq_id 
AA1 1 ILE A 24 ? ASP A 29 ? ILE A 56 ASP A 61  
AA1 2 VAL B 66 ? LYS B 72 ? VAL B 98 LYS B 104 
AA1 3 LYS B 36 ? TYR B 39 ? LYS B 68 TYR B 71  
AA2 1 ALA A 37 ? TYR A 39 ? ALA A 69 TYR A 71  
AA2 2 VAL A 66 ? LYS A 72 ? VAL A 98 LYS A 104 
AA2 3 ILE B 24 ? ASP B 29 ? ILE B 56 ASP B 61  
# 
_atom_sites.entry_id                    XXXX 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][1]   0.024195 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][2]   0.017668 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][3]   0.016918 
_atom_sites.fract_transf_vector[1]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[2]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[3]      0.00000 
# 
loop_
_atom_type.symbol 
C  
FE 
N  
O  
S  
# 
_entry.id   XXXX 
# 
loop_
_pdbx_chain_remapping.entity_id 
_pdbx_chain_remapping.label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.applied_operations 
1 A A A A 1 
1 B B B B 1 
2 C A C A 1 
2 D B D B 1 
3 E A E A 1 
3 F B F B 1 
# 
loop_
_pdbx_entity_nonpoly.entity_id 
_pdbx_entity_nonpoly.name 
_pdbx_entity_nonpoly.comp_id 
2 "FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER" FES 
3 water                        HOH 
# 
loop_
_pdbx_entity_remapping.entity_id 
_pdbx_entity_remapping.orig_entity_id 
1 1 
2 2 
3 3 
# 
loop_
_pdbx_struct_sheet_hbond.sheet_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_1 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_2 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_seq_id 
AA1 1 2 N HIS A 26 ? N HIS A 58  O ILE B 70 ? O ILE B 102 
AA1 2 3 O LEU B 69 ? O LEU B 101 N TYR B 39 ? N TYR B 71  
AA2 1 2 N TYR A 39 ? N TYR A 71  O LEU A 69 ? O LEU A 101 
AA2 2 3 N ILE A 70 ? N ILE A 102 O HIS B 26 ? O HIS B 58  
# 
loop_
_atom_site.group_PDB 
_atom_site.id 
_atom_site.type_symbol 
_atom_site.label_atom_id 
_atom_site.label_alt_id 
_atom_site.label_comp_id 
_atom_site.label_asym_id 
_atom_site.label_entity_id 
_atom_site.label_seq_id 
_atom_site.pdbx_PDB_ins_code 
_atom_site.Cartn_x 
_atom_site.Cartn_y 
_atom_site.Cartn_z 
_atom_site.occupancy 
_atom_site.B_iso_or_equiv 
_atom_site.Cartn_x_esd 
_atom_site.Cartn_y_esd 
_atom_site.Cartn_z_esd 
_atom_site.occupancy_esd 
_atom_site.B_iso_or_equiv_esd 
_atom_site.pdbx_formal_charge 
_atom_site.auth_seq_id 
_atom_site.auth_comp_id 
_atom_site.auth_asym_id 
_atom_site.auth_atom_id 
_atom_site.pdbx_PDB_model_num 
ATOM   1    N  N   . LYS A 1 10 ? -0.545 15.127  9.641   1.00 75.86  ? ? ? ? ? ? 42  LYS A N   1 
ATOM   2    C  CA  . LYS A 1 10 ? -1.770 15.079  10.437  1.00 77.09  ? ? ? ? ? ? 42  LYS A CA  1 
ATOM   3    C  C   . LYS A 1 10 ? -2.187 13.635  10.740  1.00 76.62  ? ? ? ? ? ? 42  LYS A C   1 
ATOM   4    O  O   . LYS A 1 10 ? -2.400 13.291  11.908  1.00 77.65  ? ? ? ? ? ? 42  LYS A O   1 
ATOM   5    N  N   . ALA A 1 11 ? -2.289 12.797  9.695   1.00 68.10  ? ? ? ? ? ? 43  ALA A N   1 
ATOM   6    C  CA  . ALA A 1 11 ? -2.695 11.401  9.818   1.00 65.08  ? ? ? ? ? ? 43  ALA A CA  1 
ATOM   7    C  C   . ALA A 1 11 ? -1.576 10.518  10.381  1.00 62.98  ? ? ? ? ? ? 43  ALA A C   1 
ATOM   8    O  O   . ALA A 1 11 ? -0.417 10.631  9.969   1.00 58.19  ? ? ? ? ? ? 43  ALA A O   1 
ATOM   9    C  CB  . ALA A 1 11 ? -3.133 10.863  8.460   1.00 65.10  ? ? ? ? ? ? 43  ALA A CB  1 
ATOM   10   N  N   . MET A 1 12 ? -1.934 9.630   11.321  1.00 60.55  ? ? ? ? ? ? 44  MET A N   1 
ATOM   11   C  CA  . MET A 1 12 ? -0.991 8.664   11.884  1.00 57.29  ? ? ? ? ? ? 44  MET A CA  1 
ATOM   12   C  C   . MET A 1 12 ? -0.669 7.610   10.828  1.00 57.91  ? ? ? ? ? ? 44  MET A C   1 
ATOM   13   O  O   . MET A 1 12 ? -1.503 7.326   9.960   1.00 59.75  ? ? ? ? ? ? 44  MET A O   1 
ATOM   14   C  CB  . MET A 1 12 ? -1.555 7.988   13.136  1.00 60.36  ? ? ? ? ? ? 44  MET A CB  1 
ATOM   15   C  CG  . MET A 1 12 ? -1.583 8.865   14.367  1.00 65.14  ? ? ? ? ? ? 44  MET A CG  1 
ATOM   16   S  SD  . MET A 1 12 ? -1.556 7.901   15.911  1.00 68.35  ? ? ? ? ? ? 44  MET A SD  1 
ATOM   17   C  CE  . MET A 1 12 ? -3.047 6.952   15.774  1.00 66.90  ? ? ? ? ? ? 44  MET A CE  1 
ATOM   18   N  N   . ILE A 1 13 ? 0.541  7.054   10.880  1.00 49.11  ? ? ? ? ? ? 45  ILE A N   1 
ATOM   19   C  CA  . ILE A 1 13 ? 0.984  5.998   9.973   1.00 45.78  ? ? ? ? ? ? 45  ILE A CA  1 
ATOM   20   C  C   . ILE A 1 13 ? 0.680  4.665   10.646  1.00 47.69  ? ? ? ? ? ? 45  ILE A C   1 
ATOM   21   O  O   . ILE A 1 13 ? 0.062  3.783   10.042  1.00 46.16  ? ? ? ? ? ? 45  ILE A O   1 
ATOM   22   C  CB  . ILE A 1 13 ? 2.484  6.197   9.648   1.00 46.26  ? ? ? ? ? ? 45  ILE A CB  1 
ATOM   23   C  CG1 . ILE A 1 13 ? 2.660  7.417   8.722   1.00 46.86  ? ? ? ? ? ? 45  ILE A CG1 1 
ATOM   24   C  CG2 . ILE A 1 13 ? 3.134  4.903   9.110   1.00 44.32  ? ? ? ? ? ? 45  ILE A CG2 1 
ATOM   25   C  CD1 . ILE A 1 13 ? 4.023  8.022   8.681   1.00 52.51  ? ? ? ? ? ? 45  ILE A CD1 1 
ATOM   26   N  N   . ASN A 1 14 ? 1.099  4.537   11.926  1.00 43.67  ? ? ? ? ? ? 46  ASN A N   1 
ATOM   27   C  CA  . ASN A 1 14 ? 0.821  3.333   12.688  1.00 43.16  ? ? ? ? ? ? 46  ASN A CA  1 
ATOM   28   C  C   . ASN A 1 14 ? -0.496 3.535   13.419  1.00 51.10  ? ? ? ? ? ? 46  ASN A C   1 
ATOM   29   O  O   . ASN A 1 14 ? -0.642 4.512   14.170  1.00 48.01  ? ? ? ? ? ? 46  ASN A O   1 
ATOM   30   C  CB  . ASN A 1 14 ? 1.961  3.005   13.673  1.00 39.78  ? ? ? ? ? ? 46  ASN A CB  1 
ATOM   31   C  CG  . ASN A 1 14 ? 1.677  1.816   14.563  1.00 49.59  ? ? ? ? ? ? 46  ASN A CG  1 
ATOM   32   O  OD1 . ASN A 1 14 ? 0.989  0.876   14.161  1.00 45.53  ? ? ? ? ? ? 46  ASN A OD1 1 
ATOM   33   N  ND2 . ASN A 1 14 ? 2.219  1.808   15.791  1.00 42.57  ? ? ? ? ? ? 46  ASN A ND2 1 
ATOM   34   N  N   . LEU A 1 15 ? -1.447 2.607   13.223  1.00 51.18  ? ? ? ? ? ? 47  LEU A N   1 
ATOM   35   C  CA  . LEU A 1 15 ? -2.741 2.762   13.889  1.00 54.77  ? ? ? ? ? ? 47  LEU A CA  1 
ATOM   36   C  C   . LEU A 1 15 ? -2.966 1.818   15.072  1.00 59.26  ? ? ? ? ? ? 47  LEU A C   1 
ATOM   37   O  O   . LEU A 1 15 ? -3.663 2.231   16.002  1.00 62.07  ? ? ? ? ? ? 47  LEU A O   1 
ATOM   38   C  CB  . LEU A 1 15 ? -3.918 2.571   12.896  1.00 56.64  ? ? ? ? ? ? 47  LEU A CB  1 
ATOM   39   C  CG  . LEU A 1 15 ? -3.917 3.379   11.576  1.00 61.24  ? ? ? ? ? ? 47  LEU A CG  1 
ATOM   40   C  CD1 . LEU A 1 15 ? -4.963 2.840   10.599  1.00 63.47  ? ? ? ? ? ? 47  LEU A CD1 1 
ATOM   41   C  CD2 . LEU A 1 15 ? -4.172 4.849   11.824  1.00 65.24  ? ? ? ? ? ? 47  LEU A CD2 1 
ATOM   42   N  N   . HIS A 1 16 ? -2.436 0.560   15.041  1.00 54.28  ? ? ? ? ? ? 48  HIS A N   1 
ATOM   43   C  CA  A HIS A 1 16 ? -2.733 -0.421  16.090  0.50 55.61  ? ? ? ? ? ? 48  HIS A CA  1 
ATOM   44   C  CA  B HIS A 1 16 ? -2.731 -0.394  16.114  0.50 55.76  ? ? ? ? ? ? 48  HIS A CA  1 
ATOM   45   C  C   . HIS A 1 16 ? -1.508 -1.147  16.697  1.00 55.82  ? ? ? ? ? ? 48  HIS A C   1 
ATOM   46   O  O   . HIS A 1 16 ? -1.673 -1.900  17.659  1.00 55.52  ? ? ? ? ? ? 48  HIS A O   1 
ATOM   47   C  CB  A HIS A 1 16 ? -3.696 -1.491  15.525  0.50 58.38  ? ? ? ? ? ? 48  HIS A CB  1 
ATOM   48   C  CB  B HIS A 1 16 ? -3.759 -1.423  15.604  0.50 58.85  ? ? ? ? ? ? 48  HIS A CB  1 
ATOM   49   C  CG  A HIS A 1 16 ? -4.880 -0.942  14.785  0.50 63.81  ? ? ? ? ? ? 48  HIS A CG  1 
ATOM   50   C  CG  B HIS A 1 16 ? -5.045 -0.815  15.134  0.50 64.80  ? ? ? ? ? ? 48  HIS A CG  1 
ATOM   51   N  ND1 A HIS A 1 16 ? -5.059 -1.185  13.434  0.50 65.25  ? ? ? ? ? ? 48  HIS A ND1 1 
ATOM   52   N  ND1 B HIS A 1 16 ? -5.937 -0.235  16.020  0.50 69.41  ? ? ? ? ? ? 48  HIS A ND1 1 
ATOM   53   C  CD2 A HIS A 1 16 ? -5.903 -0.175  15.230  0.50 68.37  ? ? ? ? ? ? 48  HIS A CD2 1 
ATOM   54   C  CD2 B HIS A 1 16 ? -5.546 -0.714  13.881  0.50 67.00  ? ? ? ? ? ? 48  HIS A CD2 1 
ATOM   55   C  CE1 A HIS A 1 16 ? -6.181 -0.566  13.104  0.50 67.23  ? ? ? ? ? ? 48  HIS A CE1 1 
ATOM   56   C  CE1 B HIS A 1 16 ? -6.946 0.198   15.281  0.50 70.97  ? ? ? ? ? ? 48  HIS A CE1 1 
ATOM   57   N  NE2 A HIS A 1 16 ? -6.726 0.054   14.152  0.50 69.61  ? ? ? ? ? ? 48  HIS A NE2 1 
ATOM   58   N  NE2 B HIS A 1 16 ? -6.757 -0.069  13.989  0.50 69.91  ? ? ? ? ? ? 48  HIS A NE2 1 
ATOM   59   N  N   . ILE A 1 17 ? -0.296 -0.958  16.154  1.00 46.73  ? ? ? ? ? ? 49  ILE A N   1 
ATOM   60   C  CA  . ILE A 1 17 ? 0.843  -1.716  16.693  1.00 43.93  ? ? ? ? ? ? 49  ILE A CA  1 
ATOM   61   C  C   . ILE A 1 17 ? 1.466  -1.066  17.950  1.00 44.95  ? ? ? ? ? ? 49  ILE A C   1 
ATOM   62   O  O   . ILE A 1 17 ? 1.749  0.139   17.954  1.00 41.97  ? ? ? ? ? ? 49  ILE A O   1 
ATOM   63   C  CB  . ILE A 1 17 ? 1.929  -1.980  15.595  1.00 44.20  ? ? ? ? ? ? 49  ILE A CB  1 
ATOM   64   C  CG1 . ILE A 1 17 ? 1.344  -2.824  14.443  1.00 45.32  ? ? ? ? ? ? 49  ILE A CG1 1 
ATOM   65   C  CG2 . ILE A 1 17 ? 3.171  -2.688  16.176  1.00 43.57  ? ? ? ? ? ? 49  ILE A CG2 1 
ATOM   66   C  CD1 . ILE A 1 17 ? 2.098  -2.699  13.134  1.00 46.55  ? ? ? ? ? ? 49  ILE A CD1 1 
ATOM   67   N  N   . GLN A 1 18 ? 1.685  -1.902  18.996  1.00 43.32  ? ? ? ? ? ? 50  GLN A N   1 
ATOM   68   C  CA  . GLN A 1 18 ? 2.397  -1.595  20.238  1.00 43.65  ? ? ? ? ? ? 50  GLN A CA  1 
ATOM   69   C  C   . GLN A 1 18 ? 2.199  -0.129  20.680  1.00 45.69  ? ? ? ? ? ? 50  GLN A C   1 
ATOM   70   O  O   . GLN A 1 18 ? 3.182  0.618   20.805  1.00 41.72  ? ? ? ? ? ? 50  GLN A O   1 
ATOM   71   C  CB  . GLN A 1 18 ? 3.899  -1.853  20.005  1.00 43.87  ? ? ? ? ? ? 50  GLN A CB  1 
ATOM   72   C  CG  . GLN A 1 18 ? 4.406  -3.274  20.132  1.00 59.44  ? ? ? ? ? ? 50  GLN A CG  1 
ATOM   73   C  CD  . GLN A 1 18 ? 5.919  -3.212  20.226  1.00 82.62  ? ? ? ? ? ? 50  GLN A CD  1 
ATOM   74   O  OE1 . GLN A 1 18 ? 6.505  -2.819  21.250  1.00 77.55  ? ? ? ? ? ? 50  GLN A OE1 1 
ATOM   75   N  NE2 . GLN A 1 18 ? 6.588  -3.513  19.138  1.00 71.16  ? ? ? ? ? ? 50  GLN A NE2 1 
ATOM   76   N  N   . LYS A 1 19 ? 0.933  0.299   20.887  1.00 44.93  ? ? ? ? ? ? 51  LYS A N   1 
ATOM   77   C  CA  . LYS A 1 19 ? 0.650  1.708   21.182  1.00 44.88  ? ? ? ? ? ? 51  LYS A CA  1 
ATOM   78   C  C   . LYS A 1 19 ? 1.144  2.141   22.592  1.00 48.21  ? ? ? ? ? ? 51  LYS A C   1 
ATOM   79   O  O   . LYS A 1 19 ? 1.220  3.359   22.852  1.00 48.22  ? ? ? ? ? ? 51  LYS A O   1 
ATOM   80   C  CB  . LYS A 1 19 ? -0.820 2.066   20.929  1.00 49.08  ? ? ? ? ? ? 51  LYS A CB  1 
ATOM   81   C  CG  . LYS A 1 19 ? -1.131 2.278   19.421  1.00 48.61  ? ? ? ? ? ? 51  LYS A CG  1 
ATOM   82   C  CD  . LYS A 1 19 ? -0.361 3.465   18.807  1.00 44.69  ? ? ? ? ? ? 51  LYS A CD  1 
ATOM   83   C  CE  . LYS A 1 19 ? -0.489 3.566   17.293  1.00 46.15  ? ? ? ? ? ? 51  LYS A CE  1 
ATOM   84   N  NZ  . LYS A 1 19 ? 0.135  4.829   16.808  1.00 48.37  ? ? ? ? ? ? 51  LYS A NZ  1 
ATOM   85   N  N   . ASP A 1 20 ? 1.516  1.157   23.461  1.00 43.36  ? ? ? ? ? ? 52  ASP A N   1 
ATOM   86   C  CA  A ASP A 1 20 ? 2.082  1.401   24.787  0.50 43.77  ? ? ? ? ? ? 52  ASP A CA  1 
ATOM   87   C  CA  B ASP A 1 20 ? 2.070  1.438   24.785  0.50 44.13  ? ? ? ? ? ? 52  ASP A CA  1 
ATOM   88   C  C   . ASP A 1 20 ? 3.572  1.770   24.673  1.00 43.89  ? ? ? ? ? ? 52  ASP A C   1 
ATOM   89   O  O   . ASP A 1 20 ? 4.192  2.177   25.662  1.00 43.82  ? ? ? ? ? ? 52  ASP A O   1 
ATOM   90   C  CB  A ASP A 1 20 ? 1.887  0.181   25.713  0.50 46.50  ? ? ? ? ? ? 52  ASP A CB  1 
ATOM   91   C  CB  B ASP A 1 20 ? 1.827  0.272   25.766  0.50 47.44  ? ? ? ? ? ? 52  ASP A CB  1 
ATOM   92   C  CG  A ASP A 1 20 ? 2.416  -1.150  25.195  0.50 53.75  ? ? ? ? ? ? 52  ASP A CG  1 
ATOM   93   C  CG  B ASP A 1 20 ? 0.369  -0.123  25.956  0.50 63.92  ? ? ? ? ? ? 52  ASP A CG  1 
ATOM   94   O  OD1 A ASP A 1 20 ? 2.388  -1.367  23.954  0.50 53.22  ? ? ? ? ? ? 52  ASP A OD1 1 
ATOM   95   O  OD1 B ASP A 1 20 ? -0.511 0.770   25.890  0.50 67.58  ? ? ? ? ? ? 52  ASP A OD1 1 
ATOM   96   O  OD2 A ASP A 1 20 ? 2.753  -2.017  26.032  0.50 61.59  ? ? ? ? ? ? 52  ASP A OD2 1 
ATOM   97   O  OD2 B ASP A 1 20 ? 0.111  -1.315  26.218  0.50 70.03  ? ? ? ? ? ? 52  ASP A OD2 1 
ATOM   98   N  N   . ASN A 1 21 ? 4.154  1.616   23.464  1.00 41.85  ? ? ? ? ? ? 53  ASN A N   1 
ATOM   99   C  CA  . ASN A 1 21 ? 5.540  1.955   23.196  1.00 39.40  ? ? ? ? ? ? 53  ASN A CA  1 
ATOM   100  C  C   . ASN A 1 21 ? 5.540  3.367   22.558  1.00 41.81  ? ? ? ? ? ? 53  ASN A C   1 
ATOM   101  O  O   . ASN A 1 21 ? 4.950  3.549   21.487  1.00 42.18  ? ? ? ? ? ? 53  ASN A O   1 
ATOM   102  C  CB  . ASN A 1 21 ? 6.191  0.891   22.262  1.00 34.36  ? ? ? ? ? ? 53  ASN A CB  1 
ATOM   103  C  CG  . ASN A 1 21 ? 7.655  1.125   21.979  1.00 41.49  ? ? ? ? ? ? 53  ASN A CG  1 
ATOM   104  O  OD1 . ASN A 1 21 ? 8.221  2.189   22.270  1.00 37.09  ? ? ? ? ? ? 53  ASN A OD1 1 
ATOM   105  N  ND2 . ASN A 1 21 ? 8.303  0.130   21.381  1.00 36.82  ? ? ? ? ? ? 53  ASN A ND2 1 
ATOM   106  N  N   . PRO A 1 22 ? 6.172  4.380   23.191  1.00 39.90  ? ? ? ? ? ? 54  PRO A N   1 
ATOM   107  C  CA  . PRO A 1 22 ? 6.110  5.748   22.621  1.00 40.35  ? ? ? ? ? ? 54  PRO A CA  1 
ATOM   108  C  C   . PRO A 1 22 ? 6.883  5.934   21.328  1.00 40.72  ? ? ? ? ? ? 54  PRO A C   1 
ATOM   109  O  O   . PRO A 1 22 ? 6.632  6.913   20.626  1.00 40.24  ? ? ? ? ? ? 54  PRO A O   1 
ATOM   110  C  CB  . PRO A 1 22 ? 6.716  6.620   23.714  1.00 42.52  ? ? ? ? ? ? 54  PRO A CB  1 
ATOM   111  C  CG  . PRO A 1 22 ? 7.560  5.712   24.514  1.00 47.45  ? ? ? ? ? ? 54  PRO A CG  1 
ATOM   112  C  CD  . PRO A 1 22 ? 6.904  4.363   24.473  1.00 41.89  ? ? ? ? ? ? 54  PRO A CD  1 
ATOM   113  N  N   . LYS A 1 23 ? 7.816  5.008   20.986  1.00 36.73  ? ? ? ? ? ? 55  LYS A N   1 
ATOM   114  C  CA  . LYS A 1 23 ? 8.559  5.095   19.722  1.00 34.71  ? ? ? ? ? ? 55  LYS A CA  1 
ATOM   115  C  C   . LYS A 1 23 ? 9.076  3.716   19.384  1.00 35.62  ? ? ? ? ? ? 55  LYS A C   1 
ATOM   116  O  O   . LYS A 1 23 ? 9.976  3.233   20.084  1.00 35.73  ? ? ? ? ? ? 55  LYS A O   1 
ATOM   117  C  CB  . LYS A 1 23 ? 9.703  6.123   19.803  1.00 36.72  ? ? ? ? ? ? 55  LYS A CB  1 
ATOM   118  C  CG  . LYS A 1 23 ? 10.440 6.235   18.444  1.00 36.13  ? ? ? ? ? ? 55  LYS A CG  1 
ATOM   119  C  CD  . LYS A 1 23 ? 11.558 7.268   18.478  1.00 43.23  ? ? ? ? ? ? 55  LYS A CD  1 
ATOM   120  C  CE  . LYS A 1 23 ? 12.668 6.930   19.457  1.00 48.30  ? ? ? ? ? ? 55  LYS A CE  1 
ATOM   121  N  NZ  . LYS A 1 23 ? 13.737 7.956   19.476  1.00 63.46  ? ? ? ? ? ? 55  LYS A NZ  1 
ATOM   122  N  N   . ILE A 1 24 ? 8.467  3.081   18.362  1.00 34.20  ? ? ? ? ? ? 56  ILE A N   1 
ATOM   123  C  CA  . ILE A 1 24 ? 8.791  1.713   17.981  1.00 33.16  ? ? ? ? ? ? 56  ILE A CA  1 
ATOM   124  C  C   . ILE A 1 24 ? 10.031 1.672   17.071  1.00 33.93  ? ? ? ? ? ? 56  ILE A C   1 
ATOM   125  O  O   . ILE A 1 24 ? 9.990  2.083   15.905  1.00 32.29  ? ? ? ? ? ? 56  ILE A O   1 
ATOM   126  C  CB  . ILE A 1 24 ? 7.588  0.991   17.329  1.00 35.39  ? ? ? ? ? ? 56  ILE A CB  1 
ATOM   127  C  CG1 . ILE A 1 24 ? 6.399  0.935   18.319  1.00 36.34  ? ? ? ? ? ? 56  ILE A CG1 1 
ATOM   128  C  CG2 . ILE A 1 24 ? 7.985  -0.442  16.901  1.00 36.77  ? ? ? ? ? ? 56  ILE A CG2 1 
ATOM   129  C  CD1 . ILE A 1 24 ? 5.057  0.650   17.591  1.00 41.60  ? ? ? ? ? ? 56  ILE A CD1 1 
ATOM   130  N  N   . VAL A 1 25 ? 11.116 1.124   17.643  1.00 33.01  ? ? ? ? ? ? 57  VAL A N   1 
ATOM   131  C  CA  . VAL A 1 25 ? 12.418 0.936   17.001  1.00 31.34  ? ? ? ? ? ? 57  VAL A CA  1 
ATOM   132  C  C   . VAL A 1 25 ? 12.782 -0.542  17.099  1.00 34.00  ? ? ? ? ? ? 57  VAL A C   1 
ATOM   133  O  O   . VAL A 1 25 ? 12.613 -1.152  18.163  1.00 34.57  ? ? ? ? ? ? 57  VAL A O   1 
ATOM   134  C  CB  . VAL A 1 25 ? 13.537 1.822   17.644  1.00 35.64  ? ? ? ? ? ? 57  VAL A CB  1 
ATOM   135  C  CG1 . VAL A 1 25 ? 14.836 1.747   16.827  1.00 36.09  ? ? ? ? ? ? 57  VAL A CG1 1 
ATOM   136  C  CG2 . VAL A 1 25 ? 13.102 3.278   17.789  1.00 37.18  ? ? ? ? ? ? 57  VAL A CG2 1 
ATOM   137  N  N   . HIS A 1 26 ? 13.307 -1.121  16.014  1.00 30.76  ? ? ? ? ? ? 58  HIS A N   1 
ATOM   138  C  CA  . HIS A 1 26 ? 13.814 -2.492  16.055  1.00 31.67  ? ? ? ? ? ? 58  HIS A CA  1 
ATOM   139  C  C   . HIS A 1 26 ? 15.285 -2.436  15.674  1.00 37.17  ? ? ? ? ? ? 58  HIS A C   1 
ATOM   140  O  O   . HIS A 1 26 ? 15.657 -1.674  14.782  1.00 38.00  ? ? ? ? ? ? 58  HIS A O   1 
ATOM   141  C  CB  . HIS A 1 26 ? 13.037 -3.451  15.151  1.00 32.17  ? ? ? ? ? ? 58  HIS A CB  1 
ATOM   142  C  CG  . HIS A 1 26 ? 11.667 -3.756  15.654  1.00 34.43  ? ? ? ? ? ? 58  HIS A CG  1 
ATOM   143  N  ND1 . HIS A 1 26 ? 10.593 -2.912  15.389  1.00 34.04  ? ? ? ? ? ? 58  HIS A ND1 1 
ATOM   144  C  CD2 . HIS A 1 26 ? 11.237 -4.797  16.405  1.00 36.09  ? ? ? ? ? ? 58  HIS A CD2 1 
ATOM   145  C  CE1 . HIS A 1 26 ? 9.551  -3.464  16.004  1.00 34.41  ? ? ? ? ? ? 58  HIS A CE1 1 
ATOM   146  N  NE2 . HIS A 1 26 ? 9.894  -4.593  16.636  1.00 35.54  ? ? ? ? ? ? 58  HIS A NE2 1 
ATOM   147  N  N   . ALA A 1 27 ? 16.119 -3.202  16.382  1.00 35.29  ? ? ? ? ? ? 59  ALA A N   1 
ATOM   148  C  CA  . ALA A 1 27 ? 17.554 -3.238  16.124  1.00 34.71  ? ? ? ? ? ? 59  ALA A CA  1 
ATOM   149  C  C   . ALA A 1 27 ? 18.022 -4.675  16.102  1.00 38.09  ? ? ? ? ? ? 59  ALA A C   1 
ATOM   150  O  O   . ALA A 1 27 ? 17.793 -5.455  17.059  1.00 37.79  ? ? ? ? ? ? 59  ALA A O   1 
ATOM   151  C  CB  . ALA A 1 27 ? 18.310 -2.425  17.184  1.00 35.40  ? ? ? ? ? ? 59  ALA A CB  1 
ATOM   152  N  N   . PHE A 1 28 ? 18.650 -5.038  14.979  1.00 38.39  ? ? ? ? ? ? 60  PHE A N   1 
ATOM   153  C  CA  . PHE A 1 28 ? 19.165 -6.392  14.778  1.00 40.51  ? ? ? ? ? ? 60  PHE A CA  1 
ATOM   154  C  C   . PHE A 1 28 ? 20.637 -6.362  14.428  1.00 45.71  ? ? ? ? ? ? 60  PHE A C   1 
ATOM   155  O  O   . PHE A 1 28 ? 21.095 -5.447  13.738  1.00 44.02  ? ? ? ? ? ? 60  PHE A O   1 
ATOM   156  C  CB  . PHE A 1 28 ? 18.385 -7.093  13.647  1.00 41.49  ? ? ? ? ? ? 60  PHE A CB  1 
ATOM   157  C  CG  . PHE A 1 28 ? 16.909 -7.295  13.923  1.00 41.19  ? ? ? ? ? ? 60  PHE A CG  1 
ATOM   158  C  CD1 . PHE A 1 28 ? 16.466 -8.394  14.647  1.00 42.55  ? ? ? ? ? ? 60  PHE A CD1 1 
ATOM   159  C  CD2 . PHE A 1 28 ? 15.953 -6.406  13.411  1.00 40.45  ? ? ? ? ? ? 60  PHE A CD2 1 
ATOM   160  C  CE1 . PHE A 1 28 ? 15.096 -8.590  14.892  1.00 42.66  ? ? ? ? ? ? 60  PHE A CE1 1 
ATOM   161  C  CE2 . PHE A 1 28 ? 14.582 -6.608  13.644  1.00 41.72  ? ? ? ? ? ? 60  PHE A CE2 1 
ATOM   162  C  CZ  . PHE A 1 28 ? 14.162 -7.685  14.402  1.00 40.26  ? ? ? ? ? ? 60  PHE A CZ  1 
ATOM   163  N  N   . ASP A 1 29 ? 21.376 -7.383  14.879  1.00 44.30  ? ? ? ? ? ? 61  ASP A N   1 
ATOM   164  C  CA  . ASP A 1 29 ? 22.780 -7.563  14.519  1.00 46.64  ? ? ? ? ? ? 61  ASP A CA  1 
ATOM   165  C  C   . ASP A 1 29 ? 22.802 -8.248  13.169  1.00 52.01  ? ? ? ? ? ? 61  ASP A C   1 
ATOM   166  O  O   . ASP A 1 29 ? 22.134 -9.272  13.000  1.00 51.27  ? ? ? ? ? ? 61  ASP A O   1 
ATOM   167  C  CB  . ASP A 1 29 ? 23.531 -8.400  15.584  1.00 50.70  ? ? ? ? ? ? 61  ASP A CB  1 
ATOM   168  C  CG  . ASP A 1 29 ? 23.624 -7.760  16.954  1.00 67.19  ? ? ? ? ? ? 61  ASP A CG  1 
ATOM   169  O  OD1 . ASP A 1 29 ? 24.082 -6.592  17.041  1.00 66.39  ? ? ? ? ? ? 61  ASP A OD1 1 
ATOM   170  O  OD2 . ASP A 1 29 ? 23.311 -8.449  17.950  1.00 79.57  ? ? ? ? ? ? 61  ASP A OD2 1 
ATOM   171  N  N   . GLY A 1 30 ? 23.511 -7.650  12.208  1.00 51.22  ? ? ? ? ? ? 62  GLY A N   1 
ATOM   172  C  CA  . GLY A 1 30 ? 23.635 -8.148  10.841  1.00 52.18  ? ? ? ? ? ? 62  GLY A CA  1 
ATOM   173  C  C   . GLY A 1 30 ? 24.077 -9.593  10.711  1.00 57.42  ? ? ? ? ? ? 62  GLY A C   1 
ATOM   174  O  O   . GLY A 1 30 ? 23.580 -10.310 9.841   1.00 57.10  ? ? ? ? ? ? 62  GLY A O   1 
ATOM   175  N  N   . GLU A 1 31 ? 24.979 -10.048 11.617  1.00 57.63  ? ? ? ? ? ? 63  GLU A N   1 
ATOM   176  C  CA  . GLU A 1 31 ? 25.479 -11.428 11.624  1.00 61.01  ? ? ? ? ? ? 63  GLU A CA  1 
ATOM   177  C  C   . GLU A 1 31 ? 24.370 -12.422 12.016  1.00 62.52  ? ? ? ? ? ? 63  GLU A C   1 
ATOM   178  O  O   . GLU A 1 31 ? 24.425 -13.587 11.612  1.00 64.56  ? ? ? ? ? ? 63  GLU A O   1 
ATOM   179  C  CB  . GLU A 1 31 ? 26.670 -11.552 12.587  1.00 65.11  ? ? ? ? ? ? 63  GLU A CB  1 
ATOM   180  N  N   . ASP A 1 32 ? 23.351 -11.946 12.765  1.00 53.81  ? ? ? ? ? ? 64  ASP A N   1 
ATOM   181  C  CA  . ASP A 1 32 ? 22.237 -12.771 13.242  1.00 53.43  ? ? ? ? ? ? 64  ASP A CA  1 
ATOM   182  C  C   . ASP A 1 32 ? 21.109 -12.928 12.223  1.00 55.08  ? ? ? ? ? ? 64  ASP A C   1 
ATOM   183  O  O   . ASP A 1 32 ? 20.179 -13.701 12.472  1.00 54.73  ? ? ? ? ? ? 64  ASP A O   1 
ATOM   184  C  CB  . ASP A 1 32 ? 21.666 -12.213 14.546  1.00 52.11  ? ? ? ? ? ? 64  ASP A CB  1 
ATOM   185  C  CG  . ASP A 1 32 ? 22.572 -12.407 15.741  1.00 54.81  ? ? ? ? ? ? 64  ASP A CG  1 
ATOM   186  O  OD1 . ASP A 1 32 ? 23.567 -13.154 15.620  1.00 57.52  ? ? ? ? ? ? 64  ASP A OD1 1 
ATOM   187  O  OD2 . ASP A 1 32 ? 22.297 -11.805 16.781  1.00 59.68  ? ? ? ? ? ? 64  ASP A OD2 1 
ATOM   188  N  N   . LEU A 1 33 ? 21.149 -12.161 11.122  1.00 51.83  ? ? ? ? ? ? 65  LEU A N   1 
ATOM   189  C  CA  . LEU A 1 33 ? 20.133 -12.266 10.080  1.00 51.93  ? ? ? ? ? ? 65  LEU A CA  1 
ATOM   190  C  C   . LEU A 1 33 ? 20.344 -13.522 9.252   1.00 61.33  ? ? ? ? ? ? 65  LEU A C   1 
ATOM   191  O  O   . LEU A 1 33 ? 21.492 -13.905 9.000   1.00 65.37  ? ? ? ? ? ? 65  LEU A O   1 
ATOM   192  C  CB  . LEU A 1 33 ? 20.158 -11.030 9.172   1.00 50.65  ? ? ? ? ? ? 65  LEU A CB  1 
ATOM   193  C  CG  . LEU A 1 33 ? 19.181 -9.902  9.552   1.00 51.85  ? ? ? ? ? ? 65  LEU A CG  1 
ATOM   194  C  CD1 . LEU A 1 33 ? 19.589 -9.187  10.839  1.00 51.40  ? ? ? ? ? ? 65  LEU A CD1 1 
ATOM   195  C  CD2 . LEU A 1 33 ? 19.082 -8.892  8.446   1.00 51.86  ? ? ? ? ? ? 65  LEU A CD2 1 
ATOM   196  N  N   . GLY A 1 34 ? 19.238 -14.132 8.815   1.00 58.78  ? ? ? ? ? ? 66  GLY A N   1 
ATOM   197  C  CA  . GLY A 1 34 ? 19.251 -15.311 7.952   1.00 61.62  ? ? ? ? ? ? 66  GLY A CA  1 
ATOM   198  C  C   . GLY A 1 34 ? 19.624 -14.963 6.520   1.00 64.91  ? ? ? ? ? ? 66  GLY A C   1 
ATOM   199  O  O   . GLY A 1 34 ? 20.138 -13.868 6.265   1.00 62.67  ? ? ? ? ? ? 66  GLY A O   1 
ATOM   200  N  N   . ASP A 1 35 ? 19.345 -15.870 5.565   1.00 62.77  ? ? ? ? ? ? 67  ASP A N   1 
ATOM   201  C  CA  . ASP A 1 35 ? 19.667 -15.640 4.155   1.00 63.73  ? ? ? ? ? ? 67  ASP A CA  1 
ATOM   202  C  C   . ASP A 1 35 ? 18.807 -14.529 3.531   1.00 64.20  ? ? ? ? ? ? 67  ASP A C   1 
ATOM   203  O  O   . ASP A 1 35 ? 19.269 -13.855 2.605   1.00 62.85  ? ? ? ? ? ? 67  ASP A O   1 
ATOM   204  C  CB  . ASP A 1 35 ? 19.524 -16.930 3.333   1.00 69.62  ? ? ? ? ? ? 67  ASP A CB  1 
ATOM   205  N  N   . LYS A 1 36 ? 17.571 -14.332 4.036   1.00 59.68  ? ? ? ? ? ? 68  LYS A N   1 
ATOM   206  C  CA  . LYS A 1 36 ? 16.671 -13.290 3.533   1.00 56.90  ? ? ? ? ? ? 68  LYS A CA  1 
ATOM   207  C  C   . LYS A 1 36 ? 15.701 -12.850 4.609   1.00 56.93  ? ? ? ? ? ? 68  LYS A C   1 
ATOM   208  O  O   . LYS A 1 36 ? 14.902 -13.652 5.097   1.00 58.68  ? ? ? ? ? ? 68  LYS A O   1 
ATOM   209  C  CB  . LYS A 1 36 ? 15.905 -13.778 2.285   1.00 59.72  ? ? ? ? ? ? 68  LYS A CB  1 
ATOM   210  C  CG  . LYS A 1 36 ? 15.125 -12.688 1.561   1.00 64.51  ? ? ? ? ? ? 68  LYS A CG  1 
ATOM   211  C  CD  . LYS A 1 36 ? 14.447 -13.238 0.312   1.00 74.02  ? ? ? ? ? ? 68  LYS A CD  1 
ATOM   212  C  CE  . LYS A 1 36 ? 13.599 -12.205 -0.383  1.00 81.89  ? ? ? ? ? ? 68  LYS A CE  1 
ATOM   213  N  NZ  . LYS A 1 36 ? 13.461 -12.498 -1.834  1.00 95.29  ? ? ? ? ? ? 68  LYS A NZ  1 
ATOM   214  N  N   . ALA A 1 37 ? 15.790 -11.569 5.011   1.00 51.60  ? ? ? ? ? ? 69  ALA A N   1 
ATOM   215  C  CA  . ALA A 1 37 ? 14.888 -10.986 6.007   1.00 47.67  ? ? ? ? ? ? 69  ALA A CA  1 
ATOM   216  C  C   . ALA A 1 37 ? 14.078 -9.900  5.326   1.00 49.03  ? ? ? ? ? ? 69  ALA A C   1 
ATOM   217  O  O   . ALA A 1 37 ? 14.657 -9.064  4.624   1.00 48.27  ? ? ? ? ? ? 69  ALA A O   1 
ATOM   218  C  CB  . ALA A 1 37 ? 15.667 -10.420 7.193   1.00 47.53  ? ? ? ? ? ? 69  ALA A CB  1 
ATOM   219  N  N   . VAL A 1 38 ? 12.737 -9.969  5.454   1.00 44.77  ? ? ? ? ? ? 70  VAL A N   1 
ATOM   220  C  CA  . VAL A 1 38 ? 11.805 -9.036  4.784   1.00 42.67  ? ? ? ? ? ? 70  VAL A CA  1 
ATOM   221  C  C   . VAL A 1 38 ? 11.073 -8.238  5.863   1.00 42.23  ? ? ? ? ? ? 70  VAL A C   1 
ATOM   222  O  O   . VAL A 1 38 ? 10.234 -8.789  6.591   1.00 43.49  ? ? ? ? ? ? 70  VAL A O   1 
ATOM   223  C  CB  . VAL A 1 38 ? 10.829 -9.786  3.840   1.00 46.72  ? ? ? ? ? ? 70  VAL A CB  1 
ATOM   224  C  CG1 . VAL A 1 38 ? 10.001 -8.796  3.016   1.00 44.62  ? ? ? ? ? ? 70  VAL A CG1 1 
ATOM   225  C  CG2 . VAL A 1 38 ? 11.595 -10.757 2.910   1.00 48.73  ? ? ? ? ? ? 70  VAL A CG2 1 
ATOM   226  N  N   . TYR A 1 39 ? 11.402 -6.926  5.952   1.00 35.83  ? ? ? ? ? ? 71  TYR A N   1 
ATOM   227  C  CA  . TYR A 1 39 ? 10.892 -6.046  7.000   1.00 35.30  ? ? ? ? ? ? 71  TYR A CA  1 
ATOM   228  C  C   . TYR A 1 39 ? 9.727  -5.168  6.539   1.00 37.90  ? ? ? ? ? ? 71  TYR A C   1 
ATOM   229  O  O   . TYR A 1 39 ? 9.762  -4.574  5.463   1.00 36.48  ? ? ? ? ? ? 71  TYR A O   1 
ATOM   230  C  CB  . TYR A 1 39 ? 12.043 -5.195  7.536   1.00 35.91  ? ? ? ? ? ? 71  TYR A CB  1 
ATOM   231  C  CG  . TYR A 1 39 ? 13.114 -6.023  8.212   1.00 36.87  ? ? ? ? ? ? 71  TYR A CG  1 
ATOM   232  C  CD1 . TYR A 1 39 ? 12.978 -6.424  9.540   1.00 38.14  ? ? ? ? ? ? 71  TYR A CD1 1 
ATOM   233  C  CD2 . TYR A 1 39 ? 14.318 -6.300  7.570   1.00 40.11  ? ? ? ? ? ? 71  TYR A CD2 1 
ATOM   234  C  CE1 . TYR A 1 39 ? 13.968 -7.177  10.173  1.00 39.75  ? ? ? ? ? ? 71  TYR A CE1 1 
ATOM   235  C  CE2 . TYR A 1 39 ? 15.331 -7.018  8.205   1.00 42.10  ? ? ? ? ? ? 71  TYR A CE2 1 
ATOM   236  C  CZ  . TYR A 1 39 ? 15.140 -7.477  9.498   1.00 46.00  ? ? ? ? ? ? 71  TYR A CZ  1 
ATOM   237  O  OH  . TYR A 1 39 ? 16.123 -8.189  10.151  1.00 47.34  ? ? ? ? ? ? 71  TYR A OH  1 
ATOM   238  N  N   . CYS A 1 40 ? 8.689  -5.105  7.356   1.00 35.13  ? ? ? ? ? ? 72  CYS A N   1 
ATOM   239  C  CA  . CYS A 1 40 ? 7.488  -4.323  7.075   1.00 34.26  ? ? ? ? ? ? 72  CYS A CA  1 
ATOM   240  C  C   . CYS A 1 40 ? 7.764  -2.808  7.225   1.00 35.81  ? ? ? ? ? ? 72  CYS A C   1 
ATOM   241  O  O   . CYS A 1 40 ? 8.333  -2.354  8.227   1.00 34.28  ? ? ? ? ? ? 72  CYS A O   1 
ATOM   242  C  CB  . CYS A 1 40 ? 6.343  -4.765  7.993   1.00 35.37  ? ? ? ? ? ? 72  CYS A CB  1 
ATOM   243  S  SG  . CYS A 1 40 ? 4.836  -3.773  7.839   1.00 38.23  ? ? ? ? ? ? 72  CYS A SG  1 
ATOM   244  N  N   . ARG A 1 41 ? 7.326  -2.030  6.240   1.00 32.67  ? ? ? ? ? ? 73  ARG A N   1 
ATOM   245  C  CA  . ARG A 1 41 ? 7.438  -0.566  6.291   1.00 31.84  ? ? ? ? ? ? 73  ARG A CA  1 
ATOM   246  C  C   . ARG A 1 41 ? 6.042  0.095   6.226   1.00 35.02  ? ? ? ? ? ? 73  ARG A C   1 
ATOM   247  O  O   . ARG A 1 41 ? 5.949  1.312   6.051   1.00 36.18  ? ? ? ? ? ? 73  ARG A O   1 
ATOM   248  C  CB  . ARG A 1 41 ? 8.333  -0.047  5.151   1.00 31.62  ? ? ? ? ? ? 73  ARG A CB  1 
ATOM   249  C  CG  . ARG A 1 41 ? 9.790  -0.511  5.279   1.00 33.96  ? ? ? ? ? ? 73  ARG A CG  1 
ATOM   250  C  CD  . ARG A 1 41 ? 10.695 0.255   4.334   1.00 29.78  ? ? ? ? ? ? 73  ARG A CD  1 
ATOM   251  N  NE  . ARG A 1 41 ? 10.419 -0.036  2.920   1.00 29.43  ? ? ? ? ? ? 73  ARG A NE  1 
ATOM   252  C  CZ  . ARG A 1 41 ? 11.227 0.326   1.938   1.00 33.10  ? ? ? ? ? ? 73  ARG A CZ  1 
ATOM   253  N  NH1 . ARG A 1 41 ? 12.371 0.946   2.206   1.00 32.04  ? ? ? ? ? ? 73  ARG A NH1 1 
ATOM   254  N  NH2 . ARG A 1 41 ? 10.901 0.073   0.675   1.00 34.27  ? ? ? ? ? ? 73  ARG A NH2 1 
ATOM   255  N  N   . CYS A 1 42 ? 4.963  -0.703  6.361   1.00 34.15  ? ? ? ? ? ? 74  CYS A N   1 
ATOM   256  C  CA  . CYS A 1 42 ? 3.595  -0.177  6.237   1.00 34.95  ? ? ? ? ? ? 74  CYS A CA  1 
ATOM   257  C  C   . CYS A 1 42 ? 2.850  -0.178  7.559   1.00 37.79  ? ? ? ? ? ? 74  CYS A C   1 
ATOM   258  O  O   . CYS A 1 42 ? 1.755  0.381   7.611   1.00 37.88  ? ? ? ? ? ? 74  CYS A O   1 
ATOM   259  C  CB  . CYS A 1 42 ? 2.801  -0.926  5.164   1.00 36.77  ? ? ? ? ? ? 74  CYS A CB  1 
ATOM   260  S  SG  . CYS A 1 42 ? 2.280  -2.611  5.623   1.00 40.30  ? ? ? ? ? ? 74  CYS A SG  1 
ATOM   261  N  N   . TRP A 1 43 ? 3.397  -0.836  8.594   1.00 36.60  ? ? ? ? ? ? 75  TRP A N   1 
ATOM   262  C  CA  . TRP A 1 43 ? 2.769  -0.867  9.930   1.00 37.00  ? ? ? ? ? ? 75  TRP A CA  1 
ATOM   263  C  C   . TRP A 1 43 ? 1.345  -1.488  9.887   1.00 44.20  ? ? ? ? ? ? 75  TRP A C   1 
ATOM   264  O  O   . TRP A 1 43 ? 0.480  -1.131  10.699  1.00 46.61  ? ? ? ? ? ? 75  TRP A O   1 
ATOM   265  C  CB  . TRP A 1 43 ? 2.749  0.563   10.533  1.00 35.82  ? ? ? ? ? ? 75  TRP A CB  1 
ATOM   266  C  CG  . TRP A 1 43 ? 4.111  1.178   10.633  1.00 34.80  ? ? ? ? ? ? 75  TRP A CG  1 
ATOM   267  C  CD1 . TRP A 1 43 ? 4.808  1.793   9.637   1.00 36.66  ? ? ? ? ? ? 75  TRP A CD1 1 
ATOM   268  C  CD2 . TRP A 1 43 ? 4.994  1.105   11.756  1.00 33.76  ? ? ? ? ? ? 75  TRP A CD2 1 
ATOM   269  N  NE1 . TRP A 1 43 ? 6.044  2.175   10.093  1.00 34.97  ? ? ? ? ? ? 75  TRP A NE1 1 
ATOM   270  C  CE2 . TRP A 1 43 ? 6.192  1.757   11.386  1.00 36.10  ? ? ? ? ? ? 75  TRP A CE2 1 
ATOM   271  C  CE3 . TRP A 1 43 ? 4.859  0.613   13.067  1.00 35.37  ? ? ? ? ? ? 75  TRP A CE3 1 
ATOM   272  C  CZ2 . TRP A 1 43 ? 7.263  1.908   12.269  1.00 34.78  ? ? ? ? ? ? 75  TRP A CZ2 1 
ATOM   273  C  CZ3 . TRP A 1 43 ? 5.917  0.757   13.941  1.00 36.40  ? ? ? ? ? ? 75  TRP A CZ3 1 
ATOM   274  C  CH2 . TRP A 1 43 ? 7.092  1.421   13.559  1.00 36.13  ? ? ? ? ? ? 75  TRP A CH2 1 
ATOM   275  N  N   . ARG A 1 44 ? 1.114  -2.444  8.955   1.00 43.77  ? ? ? ? ? ? 76  ARG A N   1 
ATOM   276  C  CA  . ARG A 1 44 ? -0.162 -3.155  8.823   1.00 45.46  ? ? ? ? ? ? 76  ARG A CA  1 
ATOM   277  C  C   . ARG A 1 44 ? 0.054  -4.659  8.984   1.00 48.66  ? ? ? ? ? ? 76  ARG A C   1 
ATOM   278  O  O   . ARG A 1 44 ? -0.915 -5.388  9.153   1.00 52.27  ? ? ? ? ? ? 76  ARG A O   1 
ATOM   279  C  CB  . ARG A 1 44 ? -0.873 -2.842  7.487   1.00 44.67  ? ? ? ? ? ? 76  ARG A CB  1 
ATOM   280  C  CG  . ARG A 1 44 ? -1.237 -1.375  7.279   1.00 50.37  ? ? ? ? ? ? 76  ARG A CG  1 
ATOM   281  C  CD  . ARG A 1 44 ? -2.290 -0.819  8.236   1.00 52.07  ? ? ? ? ? ? 76  ARG A CD  1 
ATOM   282  N  NE  . ARG A 1 44 ? -2.543 0.598   7.942   1.00 47.26  ? ? ? ? ? ? 76  ARG A NE  1 
ATOM   283  C  CZ  . ARG A 1 44 ? -1.858 1.613   8.463   1.00 60.21  ? ? ? ? ? ? 76  ARG A CZ  1 
ATOM   284  N  NH1 . ARG A 1 44 ? -0.906 1.390   9.362   1.00 54.57  ? ? ? ? ? ? 76  ARG A NH1 1 
ATOM   285  N  NH2 . ARG A 1 44 ? -2.132 2.863   8.099   1.00 47.46  ? ? ? ? ? ? 76  ARG A NH2 1 
ATOM   286  N  N   . SER A 1 45 ? 1.313  -5.120  8.959   1.00 42.51  ? ? ? ? ? ? 77  SER A N   1 
ATOM   287  C  CA  . SER A 1 45 ? 1.638  -6.540  9.152   1.00 42.75  ? ? ? ? ? ? 77  SER A CA  1 
ATOM   288  C  C   . SER A 1 45 ? 1.236  -7.031  10.544  1.00 49.73  ? ? ? ? ? ? 77  SER A C   1 
ATOM   289  O  O   . SER A 1 45 ? 1.440  -6.342  11.561  1.00 48.26  ? ? ? ? ? ? 77  SER A O   1 
ATOM   290  C  CB  . SER A 1 45 ? 3.126  -6.798  8.960   1.00 43.21  ? ? ? ? ? ? 77  SER A CB  1 
ATOM   291  O  OG  . SER A 1 45 ? 3.462  -8.157  9.181   1.00 44.93  ? ? ? ? ? ? 77  SER A OG  1 
ATOM   292  N  N   . LYS A 1 46 ? 0.699  -8.254  10.577  1.00 48.31  ? ? ? ? ? ? 78  LYS A N   1 
ATOM   293  C  CA  . LYS A 1 46 ? 0.319  -8.924  11.806  1.00 50.79  ? ? ? ? ? ? 78  LYS A CA  1 
ATOM   294  C  C   . LYS A 1 46 ? 1.554  -9.607  12.415  1.00 55.62  ? ? ? ? ? ? 78  LYS A C   1 
ATOM   295  O  O   . LYS A 1 46 ? 1.507  -10.058 13.558  1.00 57.28  ? ? ? ? ? ? 78  LYS A O   1 
ATOM   296  C  CB  . LYS A 1 46 ? -0.820 -9.933  11.550  1.00 57.11  ? ? ? ? ? ? 78  LYS A CB  1 
ATOM   297  C  CG  . LYS A 1 46 ? -2.092 -9.339  10.930  1.00 61.13  ? ? ? ? ? ? 78  LYS A CG  1 
ATOM   298  C  CD  . LYS A 1 46 ? -2.949 -8.541  11.910  1.00 67.34  ? ? ? ? ? ? 78  LYS A CD  1 
ATOM   299  C  CE  . LYS A 1 46 ? -4.167 -7.956  11.245  1.00 79.03  ? ? ? ? ? ? 78  LYS A CE  1 
ATOM   300  N  NZ  . LYS A 1 46 ? -4.795 -6.904  12.086  1.00 89.24  ? ? ? ? ? ? 78  LYS A NZ  1 
ATOM   301  N  N   . LYS A 1 47 ? 2.667  -9.631  11.663  1.00 51.05  ? ? ? ? ? ? 79  LYS A N   1 
ATOM   302  C  CA  . LYS A 1 47 ? 3.945  -10.213 12.081  1.00 49.98  ? ? ? ? ? ? 79  LYS A CA  1 
ATOM   303  C  C   . LYS A 1 47 ? 5.022  -9.131  12.225  1.00 46.90  ? ? ? ? ? ? 79  LYS A C   1 
ATOM   304  O  O   . LYS A 1 47 ? 6.221  -9.446  12.172  1.00 44.68  ? ? ? ? ? ? 79  LYS A O   1 
ATOM   305  C  CB  . LYS A 1 47 ? 4.402  -11.300 11.091  1.00 55.04  ? ? ? ? ? ? 79  LYS A CB  1 
ATOM   306  C  CG  . LYS A 1 47 ? 3.510  -12.537 11.085  1.00 72.63  ? ? ? ? ? ? 79  LYS A CG  1 
ATOM   307  C  CD  . LYS A 1 47 ? 3.990  -13.585 10.090  1.00 84.29  ? ? ? ? ? ? 79  LYS A CD  1 
ATOM   308  C  CE  . LYS A 1 47 ? 3.075  -14.790 10.054  1.00 95.97  ? ? ? ? ? ? 79  LYS A CE  1 
ATOM   309  N  NZ  . LYS A 1 47 ? 1.783  -14.488 9.377   1.00 101.67 ? ? ? ? ? ? 79  LYS A NZ  1 
ATOM   310  N  N   . PHE A 1 48 ? 4.604  -7.866  12.452  1.00 43.90  ? ? ? ? ? ? 80  PHE A N   1 
ATOM   311  C  CA  . PHE A 1 48 ? 5.518  -6.728  12.640  1.00 40.23  ? ? ? ? ? ? 80  PHE A CA  1 
ATOM   312  C  C   . PHE A 1 48 ? 6.622  -7.102  13.639  1.00 42.36  ? ? ? ? ? ? 80  PHE A C   1 
ATOM   313  O  O   . PHE A 1 48 ? 6.317  -7.741  14.653  1.00 43.76  ? ? ? ? ? ? 80  PHE A O   1 
ATOM   314  C  CB  . PHE A 1 48 ? 4.773  -5.442  13.052  1.00 41.14  ? ? ? ? ? ? 80  PHE A CB  1 
ATOM   315  C  CG  . PHE A 1 48 ? 5.551  -4.187  12.720  1.00 39.96  ? ? ? ? ? ? 80  PHE A CG  1 
ATOM   316  C  CD1 . PHE A 1 48 ? 5.517  -3.642  11.440  1.00 39.67  ? ? ? ? ? ? 80  PHE A CD1 1 
ATOM   317  C  CD2 . PHE A 1 48 ? 6.370  -3.594  13.663  1.00 39.26  ? ? ? ? ? ? 80  PHE A CD2 1 
ATOM   318  C  CE1 . PHE A 1 48 ? 6.270  -2.504  11.130  1.00 38.74  ? ? ? ? ? ? 80  PHE A CE1 1 
ATOM   319  C  CE2 . PHE A 1 48 ? 7.138  -2.480  13.349  1.00 38.52  ? ? ? ? ? ? 80  PHE A CE2 1 
ATOM   320  C  CZ  . PHE A 1 48 ? 7.092  -1.945  12.080  1.00 36.53  ? ? ? ? ? ? 80  PHE A CZ  1 
ATOM   321  N  N   . PRO A 1 49 ? 7.920  -6.853  13.348  1.00 37.74  ? ? ? ? ? ? 81  PRO A N   1 
ATOM   322  C  CA  . PRO A 1 49 ? 8.482  -6.012  12.264  1.00 35.03  ? ? ? ? ? ? 81  PRO A CA  1 
ATOM   323  C  C   . PRO A 1 49 ? 8.673  -6.691  10.897  1.00 38.53  ? ? ? ? ? ? 81  PRO A C   1 
ATOM   324  O  O   . PRO A 1 49 ? 9.207  -6.051  9.976   1.00 35.37  ? ? ? ? ? ? 81  PRO A O   1 
ATOM   325  C  CB  . PRO A 1 49 ? 9.845  -5.617  12.839  1.00 36.57  ? ? ? ? ? ? 81  PRO A CB  1 
ATOM   326  C  CG  . PRO A 1 49 ? 10.257 -6.858  13.626  1.00 42.02  ? ? ? ? ? ? 81  PRO A CG  1 
ATOM   327  C  CD  . PRO A 1 49 ? 8.976  -7.259  14.302  1.00 39.70  ? ? ? ? ? ? 81  PRO A CD  1 
ATOM   328  N  N   . PHE A 1 50 ? 8.240  -7.968  10.740  1.00 38.57  ? ? ? ? ? ? 82  PHE A N   1 
ATOM   329  C  CA  . PHE A 1 50 ? 8.401  -8.663  9.467   1.00 39.92  ? ? ? ? ? ? 82  PHE A CA  1 
ATOM   330  C  C   . PHE A 1 50 ? 7.181  -8.445  8.577   1.00 42.37  ? ? ? ? ? ? 82  PHE A C   1 
ATOM   331  O  O   . PHE A 1 50 ? 6.063  -8.280  9.080   1.00 43.03  ? ? ? ? ? ? 82  PHE A O   1 
ATOM   332  C  CB  . PHE A 1 50 ? 8.679  -10.164 9.704   1.00 43.85  ? ? ? ? ? ? 82  PHE A CB  1 
ATOM   333  C  CG  . PHE A 1 50 ? 9.931  -10.381 10.534  1.00 45.04  ? ? ? ? ? ? 82  PHE A CG  1 
ATOM   334  C  CD1 . PHE A 1 50 ? 11.198 -10.198 9.979   1.00 47.63  ? ? ? ? ? ? 82  PHE A CD1 1 
ATOM   335  C  CD2 . PHE A 1 50 ? 9.843  -10.677 11.889  1.00 47.85  ? ? ? ? ? ? 82  PHE A CD2 1 
ATOM   336  C  CE1 . PHE A 1 50 ? 12.352 -10.340 10.758  1.00 49.00  ? ? ? ? ? ? 82  PHE A CE1 1 
ATOM   337  C  CE2 . PHE A 1 50 ? 10.999 -10.819 12.668  1.00 51.14  ? ? ? ? ? ? 82  PHE A CE2 1 
ATOM   338  C  CZ  . PHE A 1 50 ? 12.245 -10.648 12.100  1.00 48.78  ? ? ? ? ? ? 82  PHE A CZ  1 
ATOM   339  N  N   . CYS A 1 51 ? 7.411  -8.418  7.248   1.00 39.36  ? ? ? ? ? ? 83  CYS A N   1 
ATOM   340  C  CA  . CYS A 1 51 ? 6.384  -8.242  6.236   1.00 41.07  ? ? ? ? ? ? 83  CYS A CA  1 
ATOM   341  C  C   . CYS A 1 51 ? 5.581  -9.540  6.094   1.00 49.70  ? ? ? ? ? ? 83  CYS A C   1 
ATOM   342  O  O   . CYS A 1 51 ? 6.192  -10.607 6.011   1.00 50.94  ? ? ? ? ? ? 83  CYS A O   1 
ATOM   343  C  CB  . CYS A 1 51 ? 7.055  -7.851  4.916   1.00 40.75  ? ? ? ? ? ? 83  CYS A CB  1 
ATOM   344  S  SG  . CYS A 1 51 ? 5.923  -7.630  3.507   1.00 44.36  ? ? ? ? ? ? 83  CYS A SG  1 
ATOM   345  N  N   . ASP A 1 52 ? 4.232  -9.446  6.063   1.00 48.22  ? ? ? ? ? ? 84  ASP A N   1 
ATOM   346  C  CA  . ASP A 1 52 ? 3.348  -10.593 5.832   1.00 51.69  ? ? ? ? ? ? 84  ASP A CA  1 
ATOM   347  C  C   . ASP A 1 52 ? 2.459  -10.355 4.589   1.00 56.71  ? ? ? ? ? ? 84  ASP A C   1 
ATOM   348  O  O   . ASP A 1 52 ? 1.486  -11.083 4.382   1.00 59.39  ? ? ? ? ? ? 84  ASP A O   1 
ATOM   349  C  CB  . ASP A 1 52 ? 2.490  -10.884 7.078   1.00 54.24  ? ? ? ? ? ? 84  ASP A CB  1 
ATOM   350  C  CG  . ASP A 1 52 ? 1.431  -9.842  7.407   1.00 55.99  ? ? ? ? ? ? 84  ASP A CG  1 
ATOM   351  O  OD1 . ASP A 1 52 ? 1.385  -8.791  6.705   1.00 55.66  ? ? ? ? ? ? 84  ASP A OD1 1 
ATOM   352  O  OD2 . ASP A 1 52 ? 0.684  -10.044 8.401   1.00 54.71  ? ? ? ? ? ? 84  ASP A OD2 1 
ATOM   353  N  N   . GLY A 1 53 ? 2.781  -9.327  3.801   1.00 50.85  ? ? ? ? ? ? 85  GLY A N   1 
ATOM   354  C  CA  . GLY A 1 53 ? 2.025  -8.991  2.594   1.00 50.81  ? ? ? ? ? ? 85  GLY A CA  1 
ATOM   355  C  C   . GLY A 1 53 ? 0.821  -8.091  2.815   1.00 54.74  ? ? ? ? ? ? 85  GLY A C   1 
ATOM   356  O  O   . GLY A 1 53 ? 0.075  -7.821  1.870   1.00 55.18  ? ? ? ? ? ? 85  GLY A O   1 
ATOM   357  N  N   . ALA A 1 54 ? 0.629  -7.578  4.050   1.00 50.71  ? ? ? ? ? ? 86  ALA A N   1 
ATOM   358  C  CA  . ALA A 1 54 ? -0.484 -6.660  4.356   1.00 50.20  ? ? ? ? ? ? 86  ALA A CA  1 
ATOM   359  C  C   . ALA A 1 54 ? -0.380 -5.344  3.547   1.00 51.85  ? ? ? ? ? ? 86  ALA A C   1 
ATOM   360  O  O   . ALA A 1 54 ? -1.396 -4.671  3.356   1.00 52.48  ? ? ? ? ? ? 86  ALA A O   1 
ATOM   361  C  CB  . ALA A 1 54 ? -0.523 -6.349  5.861   1.00 50.24  ? ? ? ? ? ? 86  ALA A CB  1 
ATOM   362  N  N   . HIS A 1 55 ? 0.833  -4.985  3.066   1.00 45.43  ? ? ? ? ? ? 87  HIS A N   1 
ATOM   363  C  CA  . HIS A 1 55 ? 1.047  -3.773  2.254   1.00 43.49  ? ? ? ? ? ? 87  HIS A CA  1 
ATOM   364  C  C   . HIS A 1 55 ? 0.181  -3.777  0.998   1.00 48.32  ? ? ? ? ? ? 87  HIS A C   1 
ATOM   365  O  O   . HIS A 1 55 ? -0.253 -2.707  0.568   1.00 47.29  ? ? ? ? ? ? 87  HIS A O   1 
ATOM   366  C  CB  . HIS A 1 55 ? 2.528  -3.589  1.859   1.00 41.20  ? ? ? ? ? ? 87  HIS A CB  1 
ATOM   367  C  CG  . HIS A 1 55 ? 3.140  -4.740  1.137   1.00 43.50  ? ? ? ? ? ? 87  HIS A CG  1 
ATOM   368  N  ND1 . HIS A 1 55 ? 3.852  -5.712  1.800   1.00 43.67  ? ? ? ? ? ? 87  HIS A ND1 1 
ATOM   369  C  CD2 . HIS A 1 55 ? 3.147  -5.017  -0.188  1.00 45.37  ? ? ? ? ? ? 87  HIS A CD2 1 
ATOM   370  C  CE1 . HIS A 1 55 ? 4.264  -6.557  0.873   1.00 45.46  ? ? ? ? ? ? 87  HIS A CE1 1 
ATOM   371  N  NE2 . HIS A 1 55 ? 3.854  -6.189  -0.342  1.00 45.83  ? ? ? ? ? ? 87  HIS A NE2 1 
ATOM   372  N  N   . THR A 1 56 ? -0.067 -4.978  0.420   1.00 48.94  ? ? ? ? ? ? 88  THR A N   1 
ATOM   373  C  CA  . THR A 1 56 ? -0.850 -5.171  -0.805  1.00 50.85  ? ? ? ? ? ? 88  THR A CA  1 
ATOM   374  C  C   . THR A 1 56 ? -2.280 -4.655  -0.585  1.00 56.90  ? ? ? ? ? ? 88  THR A C   1 
ATOM   375  O  O   . THR A 1 56 ? -2.762 -3.828  -1.368  1.00 57.27  ? ? ? ? ? ? 88  THR A O   1 
ATOM   376  C  CB  . THR A 1 56 ? -0.809 -6.643  -1.277  1.00 57.92  ? ? ? ? ? ? 88  THR A CB  1 
ATOM   377  O  OG1 . THR A 1 56 ? -1.482 -7.472  -0.334  1.00 71.92  ? ? ? ? ? ? 88  THR A OG1 1 
ATOM   378  C  CG2 . THR A 1 56 ? 0.601  -7.166  -1.476  1.00 48.36  ? ? ? ? ? ? 88  THR A CG2 1 
ATOM   379  N  N   . LYS A 1 57 ? -2.923 -5.097  0.509   1.00 55.59  ? ? ? ? ? ? 89  LYS A N   1 
ATOM   380  C  CA  . LYS A 1 57 ? -4.256 -4.652  0.908   1.00 57.34  ? ? ? ? ? ? 89  LYS A CA  1 
ATOM   381  C  C   . LYS A 1 57 ? -4.244 -3.137  1.199   1.00 59.01  ? ? ? ? ? ? 89  LYS A C   1 
ATOM   382  O  O   . LYS A 1 57 ? -5.142 -2.439  0.733   1.00 60.48  ? ? ? ? ? ? 89  LYS A O   1 
ATOM   383  C  CB  . LYS A 1 57 ? -4.744 -5.448  2.130   1.00 62.66  ? ? ? ? ? ? 89  LYS A CB  1 
ATOM   384  C  CG  . LYS A 1 57 ? -6.177 -5.150  2.567   1.00 81.68  ? ? ? ? ? ? 89  LYS A CG  1 
ATOM   385  C  CD  . LYS A 1 57 ? -6.565 -5.984  3.786   1.00 93.31  ? ? ? ? ? ? 89  LYS A CD  1 
ATOM   386  N  N   . HIS A 1 58 ? -3.219 -2.627  1.934   1.00 51.97  ? ? ? ? ? ? 90  HIS A N   1 
ATOM   387  C  CA  . HIS A 1 58 ? -3.108 -1.192  2.238   1.00 50.42  ? ? ? ? ? ? 90  HIS A CA  1 
ATOM   388  C  C   . HIS A 1 58 ? -3.052 -0.345  0.944   1.00 54.16  ? ? ? ? ? ? 90  HIS A C   1 
ATOM   389  O  O   . HIS A 1 58 ? -3.792 0.636   0.806   1.00 53.37  ? ? ? ? ? ? 90  HIS A O   1 
ATOM   390  C  CB  . HIS A 1 58 ? -1.873 -0.894  3.110   1.00 48.57  ? ? ? ? ? ? 90  HIS A CB  1 
ATOM   391  C  CG  . HIS A 1 58 ? -1.530 0.567   3.145   1.00 51.10  ? ? ? ? ? ? 90  HIS A CG  1 
ATOM   392  N  ND1 . HIS A 1 58 ? -2.234 1.454   3.944   1.00 54.31  ? ? ? ? ? ? 90  HIS A ND1 1 
ATOM   393  C  CD2 . HIS A 1 58 ? -0.618 1.261   2.429   1.00 50.84  ? ? ? ? ? ? 90  HIS A CD2 1 
ATOM   394  C  CE1 . HIS A 1 58 ? -1.732 2.652   3.686   1.00 52.74  ? ? ? ? ? ? 90  HIS A CE1 1 
ATOM   395  N  NE2 . HIS A 1 58 ? -0.742 2.583   2.794   1.00 50.98  ? ? ? ? ? ? 90  HIS A NE2 1 
ATOM   396  N  N   . ASN A 1 59 ? -2.155 -0.717  0.017   1.00 49.32  ? ? ? ? ? ? 91  ASN A N   1 
ATOM   397  C  CA  . ASN A 1 59 ? -1.978 0.001   -1.244  1.00 49.69  ? ? ? ? ? ? 91  ASN A CA  1 
ATOM   398  C  C   . ASN A 1 59 ? -3.270 0.045   -2.067  1.00 57.39  ? ? ? ? ? ? 91  ASN A C   1 
ATOM   399  O  O   . ASN A 1 59 ? -3.635 1.112   -2.561  1.00 56.41  ? ? ? ? ? ? 91  ASN A O   1 
ATOM   400  C  CB  . ASN A 1 59 ? -0.852 -0.627  -2.048  1.00 47.18  ? ? ? ? ? ? 91  ASN A CB  1 
ATOM   401  C  CG  . ASN A 1 59 ? 0.505  -0.348  -1.452  1.00 52.81  ? ? ? ? ? ? 91  ASN A CG  1 
ATOM   402  O  OD1 . ASN A 1 59 ? 0.687  0.575   -0.628  1.00 44.47  ? ? ? ? ? ? 91  ASN A OD1 1 
ATOM   403  N  ND2 . ASN A 1 59 ? 1.490  -1.138  -1.841  1.00 43.97  ? ? ? ? ? ? 91  ASN A ND2 1 
ATOM   404  N  N   . GLU A 1 60 ? -3.983 -1.088  -2.156  1.00 58.28  ? ? ? ? ? ? 92  GLU A N   1 
ATOM   405  C  CA  . GLU A 1 60 ? -5.242 -1.186  -2.901  1.00 62.33  ? ? ? ? ? ? 92  GLU A CA  1 
ATOM   406  C  C   . GLU A 1 60 ? -6.335 -0.292  -2.281  1.00 69.40  ? ? ? ? ? ? 92  GLU A C   1 
ATOM   407  O  O   . GLU A 1 60 ? -6.977 0.459   -3.010  1.00 70.16  ? ? ? ? ? ? 92  GLU A O   1 
ATOM   408  C  CB  . GLU A 1 60 ? -5.716 -2.647  -2.975  1.00 65.84  ? ? ? ? ? ? 92  GLU A CB  1 
ATOM   409  N  N   . GLU A 1 61 ? -6.502 -0.332  -0.943  1.00 66.75  ? ? ? ? ? ? 93  GLU A N   1 
ATOM   410  C  CA  . GLU A 1 61 ? -7.528 0.442   -0.237  1.00 69.29  ? ? ? ? ? ? 93  GLU A CA  1 
ATOM   411  C  C   . GLU A 1 61 ? -7.260 1.956   -0.184  1.00 72.54  ? ? ? ? ? ? 93  GLU A C   1 
ATOM   412  O  O   . GLU A 1 61 ? -8.217 2.726   -0.080  1.00 75.21  ? ? ? ? ? ? 93  GLU A O   1 
ATOM   413  C  CB  . GLU A 1 61 ? -7.691 -0.069  1.207   1.00 71.21  ? ? ? ? ? ? 93  GLU A CB  1 
ATOM   414  C  CG  . GLU A 1 61 ? -8.308 -1.456  1.312   1.00 86.17  ? ? ? ? ? ? 93  GLU A CG  1 
ATOM   415  C  CD  . GLU A 1 61 ? -8.419 -2.035  2.712   1.00 106.02 ? ? ? ? ? ? 93  GLU A CD  1 
ATOM   416  O  OE1 . GLU A 1 61 ? -7.477 -1.858  3.519   1.00 87.10  ? ? ? ? ? ? 93  GLU A OE1 1 
ATOM   417  O  OE2 . GLU A 1 61 ? -9.439 -2.707  2.985   1.00 106.33 ? ? ? ? ? ? 93  GLU A OE2 1 
ATOM   418  N  N   . THR A 1 62 ? -5.985 2.385   -0.213  1.00 65.00  ? ? ? ? ? ? 94  THR A N   1 
ATOM   419  C  CA  . THR A 1 62 ? -5.628 3.801   -0.052  1.00 62.78  ? ? ? ? ? ? 94  THR A CA  1 
ATOM   420  C  C   . THR A 1 62 ? -5.067 4.487   -1.310  1.00 63.53  ? ? ? ? ? ? 94  THR A C   1 
ATOM   421  O  O   . THR A 1 62 ? -5.011 5.720   -1.340  1.00 63.78  ? ? ? ? ? ? 94  THR A O   1 
ATOM   422  C  CB  . THR A 1 62 ? -4.586 3.946   1.070   1.00 66.00  ? ? ? ? ? ? 94  THR A CB  1 
ATOM   423  O  OG1 . THR A 1 62 ? -3.393 3.255   0.707   1.00 60.79  ? ? ? ? ? ? 94  THR A OG1 1 
ATOM   424  C  CG2 . THR A 1 62 ? -5.086 3.429   2.421   1.00 65.90  ? ? ? ? ? ? 94  THR A CG2 1 
ATOM   425  N  N   . GLY A 1 63 ? -4.614 3.704   -2.291  1.00 56.09  ? ? ? ? ? ? 95  GLY A N   1 
ATOM   426  C  CA  . GLY A 1 63 ? -3.964 4.237   -3.480  1.00 54.10  ? ? ? ? ? ? 95  GLY A CA  1 
ATOM   427  C  C   . GLY A 1 63 ? -2.475 4.462   -3.269  1.00 51.73  ? ? ? ? ? ? 95  GLY A C   1 
ATOM   428  O  O   . GLY A 1 63 ? -1.812 5.082   -4.109  1.00 50.21  ? ? ? ? ? ? 95  GLY A O   1 
ATOM   429  N  N   . ASP A 1 64 ? -1.930 3.951   -2.136  1.00 45.85  ? ? ? ? ? ? 96  ASP A N   1 
ATOM   430  C  CA  . ASP A 1 64 ? -0.521 4.069   -1.777  1.00 41.58  ? ? ? ? ? ? 96  ASP A CA  1 
ATOM   431  C  C   . ASP A 1 64 ? 0.369  3.113   -2.601  1.00 46.74  ? ? ? ? ? ? 96  ASP A C   1 
ATOM   432  O  O   . ASP A 1 64 ? -0.131 2.299   -3.401  1.00 48.08  ? ? ? ? ? ? 96  ASP A O   1 
ATOM   433  C  CB  . ASP A 1 64 ? -0.328 3.815   -0.273  1.00 41.74  ? ? ? ? ? ? 96  ASP A CB  1 
ATOM   434  C  CG  . ASP A 1 64 ? 0.804  4.588   0.371   1.00 44.88  ? ? ? ? ? ? 96  ASP A CG  1 
ATOM   435  O  OD1 . ASP A 1 64 ? 1.592  5.224   -0.371  1.00 43.05  ? ? ? ? ? ? 96  ASP A OD1 1 
ATOM   436  O  OD2 . ASP A 1 64 ? 0.876  4.598   1.624   1.00 45.74  ? ? ? ? ? ? 96  ASP A OD2 1 
ATOM   437  N  N   . ASN A 1 65 ? 1.700  3.242   -2.417  1.00 40.72  ? ? ? ? ? ? 97  ASN A N   1 
ATOM   438  C  CA  . ASN A 1 65 ? 2.697  2.470   -3.180  1.00 38.78  ? ? ? ? ? ? 97  ASN A CA  1 
ATOM   439  C  C   . ASN A 1 65 ? 3.850  2.005   -2.239  1.00 38.45  ? ? ? ? ? ? 97  ASN A C   1 
ATOM   440  O  O   . ASN A 1 65 ? 5.013  1.988   -2.645  1.00 36.45  ? ? ? ? ? ? 97  ASN A O   1 
ATOM   441  C  CB  . ASN A 1 65 ? 3.222  3.346   -4.326  1.00 37.67  ? ? ? ? ? ? 97  ASN A CB  1 
ATOM   442  C  CG  . ASN A 1 65 ? 4.024  4.541   -3.854  1.00 39.09  ? ? ? ? ? ? 97  ASN A CG  1 
ATOM   443  O  OD1 . ASN A 1 65 ? 3.836  5.065   -2.728  1.00 38.25  ? ? ? ? ? ? 97  ASN A OD1 1 
ATOM   444  N  ND2 . ASN A 1 65 ? 4.990  4.927   -4.658  1.00 38.51  ? ? ? ? ? ? 97  ASN A ND2 1 
ATOM   445  N  N   . VAL A 1 66 ? 3.521  1.680   -0.984  1.00 36.48  ? ? ? ? ? ? 98  VAL A N   1 
ATOM   446  C  CA  . VAL A 1 66 ? 4.536  1.274   -0.023  1.00 34.12  ? ? ? ? ? ? 98  VAL A CA  1 
ATOM   447  C  C   . VAL A 1 66 ? 4.821  -0.227  -0.128  1.00 38.61  ? ? ? ? ? ? 98  VAL A C   1 
ATOM   448  O  O   . VAL A 1 66 ? 3.983  -1.003  -0.582  1.00 42.58  ? ? ? ? ? ? 98  VAL A O   1 
ATOM   449  C  CB  . VAL A 1 66 ? 4.185  1.692   1.425   1.00 37.04  ? ? ? ? ? ? 98  VAL A CB  1 
ATOM   450  C  CG1 . VAL A 1 66 ? 4.157  3.203   1.549   1.00 36.56  ? ? ? ? ? ? 98  VAL A CG1 1 
ATOM   451  C  CG2 . VAL A 1 66 ? 2.861  1.091   1.865   1.00 38.86  ? ? ? ? ? ? 98  VAL A CG2 1 
ATOM   452  N  N   . GLY A 1 67 ? 6.009  -0.610  0.302   1.00 33.95  ? ? ? ? ? ? 99  GLY A N   1 
ATOM   453  C  CA  . GLY A 1 67 ? 6.463  -1.992  0.281   1.00 34.16  ? ? ? ? ? ? 99  GLY A CA  1 
ATOM   454  C  C   . GLY A 1 67 ? 7.606  -2.217  1.244   1.00 35.93  ? ? ? ? ? ? 99  GLY A C   1 
ATOM   455  O  O   . GLY A 1 67 ? 8.093  -1.266  1.859   1.00 34.79  ? ? ? ? ? ? 99  GLY A O   1 
ATOM   456  N  N   . PRO A 1 68 ? 8.070  -3.473  1.352   1.00 35.13  ? ? ? ? ? ? 100 PRO A N   1 
ATOM   457  C  CA  . PRO A 1 68 ? 9.061  -3.802  2.392   1.00 35.28  ? ? ? ? ? ? 100 PRO A CA  1 
ATOM   458  C  C   . PRO A 1 68 ? 10.532 -3.506  2.057   1.00 37.36  ? ? ? ? ? ? 100 PRO A C   1 
ATOM   459  O  O   . PRO A 1 68 ? 10.893 -3.108  0.953   1.00 35.44  ? ? ? ? ? ? 100 PRO A O   1 
ATOM   460  C  CB  . PRO A 1 68 ? 8.863  -5.319  2.558   1.00 38.10  ? ? ? ? ? ? 100 PRO A CB  1 
ATOM   461  C  CG  . PRO A 1 68 ? 8.471  -5.781  1.158   1.00 43.04  ? ? ? ? ? ? 100 PRO A CG  1 
ATOM   462  C  CD  . PRO A 1 68 ? 7.513  -4.703  0.730   1.00 37.78  ? ? ? ? ? ? 100 PRO A CD  1 
ATOM   463  N  N   . LEU A 1 69 ? 11.377 -3.715  3.088   1.00 35.66  ? ? ? ? ? ? 101 LEU A N   1 
ATOM   464  C  CA  . LEU A 1 69 ? 12.832 -3.619  3.050   1.00 37.75  ? ? ? ? ? ? 101 LEU A CA  1 
ATOM   465  C  C   . LEU A 1 69 ? 13.376 -5.031  3.149   1.00 41.48  ? ? ? ? ? ? 101 LEU A C   1 
ATOM   466  O  O   . LEU A 1 69 ? 13.062 -5.764  4.100   1.00 41.56  ? ? ? ? ? ? 101 LEU A O   1 
ATOM   467  C  CB  . LEU A 1 69 ? 13.364 -2.731  4.211   1.00 38.11  ? ? ? ? ? ? 101 LEU A CB  1 
ATOM   468  C  CG  . LEU A 1 69 ? 14.890 -2.661  4.342   1.00 45.64  ? ? ? ? ? ? 101 LEU A CG  1 
ATOM   469  C  CD1 . LEU A 1 69 ? 15.499 -1.677  3.361   1.00 46.60  ? ? ? ? ? ? 101 LEU A CD1 1 
ATOM   470  C  CD2 . LEU A 1 69 ? 15.278 -2.302  5.720   1.00 48.96  ? ? ? ? ? ? 101 LEU A CD2 1 
ATOM   471  N  N   . ILE A 1 70 ? 14.214 -5.404  2.202   1.00 38.69  ? ? ? ? ? ? 102 ILE A N   1 
ATOM   472  C  CA  . ILE A 1 70 ? 14.785 -6.745  2.130   1.00 40.79  ? ? ? ? ? ? 102 ILE A CA  1 
ATOM   473  C  C   . ILE A 1 70 ? 16.279 -6.682  2.406   1.00 47.33  ? ? ? ? ? ? 102 ILE A C   1 
ATOM   474  O  O   . ILE A 1 70 ? 16.983 -5.897  1.793   1.00 47.51  ? ? ? ? ? ? 102 ILE A O   1 
ATOM   475  C  CB  . ILE A 1 70 ? 14.481 -7.419  0.755   1.00 45.16  ? ? ? ? ? ? 102 ILE A CB  1 
ATOM   476  C  CG1 . ILE A 1 70 ? 12.957 -7.563  0.501   1.00 43.94  ? ? ? ? ? ? 102 ILE A CG1 1 
ATOM   477  C  CG2 . ILE A 1 70 ? 15.194 -8.798  0.621   1.00 49.01  ? ? ? ? ? ? 102 ILE A CG2 1 
ATOM   478  C  CD1 . ILE A 1 70 ? 12.568 -7.872  -0.983  1.00 47.23  ? ? ? ? ? ? 102 ILE A CD1 1 
ATOM   479  N  N   . ILE A 1 71 ? 16.753 -7.491  3.382   1.00 45.09  ? ? ? ? ? ? 103 ILE A N   1 
ATOM   480  C  CA  . ILE A 1 71 ? 18.179 -7.660  3.647   1.00 47.18  ? ? ? ? ? ? 103 ILE A CA  1 
ATOM   481  C  C   . ILE A 1 71 ? 18.462 -9.111  3.289   1.00 52.80  ? ? ? ? ? ? 103 ILE A C   1 
ATOM   482  O  O   . ILE A 1 71 ? 17.860 -10.009 3.880   1.00 53.92  ? ? ? ? ? ? 103 ILE A O   1 
ATOM   483  C  CB  . ILE A 1 71 ? 18.632 -7.281  5.105   1.00 50.10  ? ? ? ? ? ? 103 ILE A CB  1 
ATOM   484  C  CG1 . ILE A 1 71 ? 18.139 -5.867  5.564   1.00 48.32  ? ? ? ? ? ? 103 ILE A CG1 1 
ATOM   485  C  CG2 . ILE A 1 71 ? 20.165 -7.431  5.248   1.00 54.31  ? ? ? ? ? ? 103 ILE A CG2 1 
ATOM   486  C  CD1 . ILE A 1 71 ? 18.710 -4.600  4.786   1.00 52.38  ? ? ? ? ? ? 103 ILE A CD1 1 
ATOM   487  N  N   . LYS A 1 72 ? 19.314 -9.338  2.284   1.00 53.07  ? ? ? ? ? ? 104 LYS A N   1 
ATOM   488  C  CA  . LYS A 1 72 ? 19.589 -10.684 1.779   1.00 69.82  ? ? ? ? ? ? 104 LYS A CA  1 
ATOM   489  C  C   . LYS A 1 72 ? 21.087 -11.020 1.763   1.00 110.29 ? ? ? ? ? ? 104 LYS A C   1 
ATOM   490  O  O   . LYS A 1 72 ? 21.938 -10.165 1.989   1.00 75.82  ? ? ? ? ? ? 104 LYS A O   1 
ATOM   491  C  CB  . LYS A 1 72 ? 18.987 -10.851 0.366   1.00 73.10  ? ? ? ? ? ? 104 LYS A CB  1 
ATOM   492  C  CG  . LYS A 1 72 ? 19.427 -9.781  -0.637  1.00 86.34  ? ? ? ? ? ? 104 LYS A CG  1 
ATOM   493  C  CD  . LYS A 1 72 ? 18.586 -9.793  -1.905  1.00 99.70  ? ? ? ? ? ? 104 LYS A CD  1 
ATOM   494  C  CE  . LYS A 1 72 ? 19.034 -8.752  -2.904  1.00 113.68 ? ? ? ? ? ? 104 LYS A CE  1 
ATOM   495  N  NZ  . LYS A 1 72 ? 20.310 -9.125  -3.572  1.00 128.22 ? ? ? ? ? ? 104 LYS A NZ  1 
ATOM   496  N  N   . ALA B 1 11 ? -6.143 6.477   4.875   1.00 66.05  ? ? ? ? ? ? 43  ALA B N   1 
ATOM   497  C  CA  . ALA B 1 11 ? -5.151 7.497   4.540   1.00 62.67  ? ? ? ? ? ? 43  ALA B CA  1 
ATOM   498  C  C   . ALA B 1 11 ? -3.851 6.876   4.040   1.00 60.46  ? ? ? ? ? ? 43  ALA B C   1 
ATOM   499  O  O   . ALA B 1 11 ? -3.431 5.835   4.553   1.00 59.10  ? ? ? ? ? ? 43  ALA B O   1 
ATOM   500  C  CB  . ALA B 1 11 ? -4.869 8.364   5.758   1.00 63.68  ? ? ? ? ? ? 43  ALA B CB  1 
ATOM   501  N  N   . MET B 1 12 ? -3.203 7.523   3.054   1.00 53.57  ? ? ? ? ? ? 44  MET B N   1 
ATOM   502  C  CA  . MET B 1 12 ? -1.910 7.073   2.529   1.00 48.85  ? ? ? ? ? ? 44  MET B CA  1 
ATOM   503  C  C   . MET B 1 12 ? -0.827 7.270   3.583   1.00 49.58  ? ? ? ? ? ? 44  MET B C   1 
ATOM   504  O  O   . MET B 1 12 ? -0.921 8.181   4.408   1.00 51.61  ? ? ? ? ? ? 44  MET B O   1 
ATOM   505  C  CB  . MET B 1 12 ? -1.514 7.825   1.249   1.00 49.68  ? ? ? ? ? ? 44  MET B CB  1 
ATOM   506  C  CG  . MET B 1 12 ? -2.372 7.496   0.055   1.00 53.21  ? ? ? ? ? ? 44  MET B CG  1 
ATOM   507  S  SD  . MET B 1 12 ? -1.503 7.767   -1.507  1.00 54.96  ? ? ? ? ? ? 44  MET B SD  1 
ATOM   508  C  CE  . MET B 1 12 ? -1.160 9.553   -1.409  1.00 52.08  ? ? ? ? ? ? 44  MET B CE  1 
ATOM   509  N  N   . ILE B 1 13 ? 0.178  6.399   3.570   1.00 42.84  ? ? ? ? ? ? 45  ILE B N   1 
ATOM   510  C  CA  . ILE B 1 13 ? 1.324  6.451   4.481   1.00 41.13  ? ? ? ? ? ? 45  ILE B CA  1 
ATOM   511  C  C   . ILE B 1 13 ? 2.412  7.259   3.793   1.00 43.35  ? ? ? ? ? ? 45  ILE B C   1 
ATOM   512  O  O   . ILE B 1 13 ? 2.929  8.211   4.365   1.00 42.98  ? ? ? ? ? ? 45  ILE B O   1 
ATOM   513  C  CB  . ILE B 1 13 ? 1.749  5.022   4.880   1.00 43.69  ? ? ? ? ? ? 45  ILE B CB  1 
ATOM   514  C  CG1 . ILE B 1 13 ? 0.737  4.428   5.864   1.00 45.59  ? ? ? ? ? ? 45  ILE B CG1 1 
ATOM   515  C  CG2 . ILE B 1 13 ? 3.164  4.968   5.442   1.00 42.44  ? ? ? ? ? ? 45  ILE B CG2 1 
ATOM   516  C  CD1 . ILE B 1 13 ? 0.765  2.909   5.911   1.00 51.32  ? ? ? ? ? ? 45  ILE B CD1 1 
ATOM   517  N  N   . ASN B 1 14 ? 2.752  6.892   2.545   1.00 36.62  ? ? ? ? ? ? 46  ASN B N   1 
ATOM   518  C  CA  . ASN B 1 14 ? 3.731  7.621   1.777   1.00 36.43  ? ? ? ? ? ? 46  ASN B CA  1 
ATOM   519  C  C   . ASN B 1 14 ? 3.010  8.719   1.021   1.00 43.08  ? ? ? ? ? ? 46  ASN B C   1 
ATOM   520  O  O   . ASN B 1 14 ? 2.062  8.427   0.291   1.00 42.07  ? ? ? ? ? ? 46  ASN B O   1 
ATOM   521  C  CB  . ASN B 1 14 ? 4.457  6.659   0.799   1.00 31.39  ? ? ? ? ? ? 46  ASN B CB  1 
ATOM   522  C  CG  . ASN B 1 14 ? 5.430  7.355   -0.105  1.00 37.23  ? ? ? ? ? ? 46  ASN B CG  1 
ATOM   523  O  OD1 . ASN B 1 14 ? 6.009  8.393   0.245   1.00 35.32  ? ? ? ? ? ? 46  ASN B OD1 1 
ATOM   524  N  ND2 . ASN B 1 14 ? 5.616  6.812   -1.293  1.00 33.56  ? ? ? ? ? ? 46  ASN B ND2 1 
ATOM   525  N  N   . LEU B 1 15 ? 3.449  9.978   1.179   1.00 43.43  ? ? ? ? ? ? 47  LEU B N   1 
ATOM   526  C  CA  . LEU B 1 15 ? 2.776  11.074  0.485   1.00 45.27  ? ? ? ? ? ? 47  LEU B CA  1 
ATOM   527  C  C   . LEU B 1 15 ? 3.538  11.595  -0.734  1.00 47.77  ? ? ? ? ? ? 47  LEU B C   1 
ATOM   528  O  O   . LEU B 1 15 ? 2.877  12.086  -1.672  1.00 49.53  ? ? ? ? ? ? 47  LEU B O   1 
ATOM   529  C  CB  . LEU B 1 15 ? 2.499  12.258  1.460   1.00 47.43  ? ? ? ? ? ? 47  LEU B CB  1 
ATOM   530  C  CG  . LEU B 1 15 ? 1.727  11.956  2.767   1.00 52.99  ? ? ? ? ? ? 47  LEU B CG  1 
ATOM   531  C  CD1 . LEU B 1 15 ? 1.776  13.157  3.727   1.00 55.84  ? ? ? ? ? ? 47  LEU B CD1 1 
ATOM   532  C  CD2 . LEU B 1 15 ? 0.266  11.565  2.489   1.00 58.27  ? ? ? ? ? ? 47  LEU B CD2 1 
ATOM   533  N  N   . HIS B 1 16 ? 4.898  11.519  -0.748  1.00 41.27  ? ? ? ? ? ? 48  HIS B N   1 
ATOM   534  C  CA  A HIS B 1 16 ? 5.655  12.121  -1.847  0.50 42.39  ? ? ? ? ? ? 48  HIS B CA  1 
ATOM   535  C  CA  B HIS B 1 16 ? 5.673  12.121  -1.839  0.50 41.56  ? ? ? ? ? ? 48  HIS B CA  1 
ATOM   536  C  C   . HIS B 1 16 ? 6.789  11.270  -2.434  1.00 42.68  ? ? ? ? ? ? 48  HIS B C   1 
ATOM   537  O  O   . HIS B 1 16 ? 7.380  11.684  -3.438  1.00 42.67  ? ? ? ? ? ? 48  HIS B O   1 
ATOM   538  C  CB  A HIS B 1 16 ? 6.248  13.466  -1.358  0.50 46.19  ? ? ? ? ? ? 48  HIS B CB  1 
ATOM   539  C  CB  B HIS B 1 16 ? 6.326  13.423  -1.327  0.50 44.49  ? ? ? ? ? ? 48  HIS B CB  1 
ATOM   540  C  CG  A HIS B 1 16 ? 7.569  13.358  -0.654  0.50 50.02  ? ? ? ? ? ? 48  HIS B CG  1 
ATOM   541  C  CG  B HIS B 1 16 ? 5.357  14.426  -0.788  0.50 49.78  ? ? ? ? ? ? 48  HIS B CG  1 
ATOM   542  N  ND1 A HIS B 1 16 ? 7.657  12.974  0.676   0.50 51.97  ? ? ? ? ? ? 48  HIS B ND1 1 
ATOM   543  N  ND1 B HIS B 1 16 ? 5.443  14.877  0.516   0.50 52.68  ? ? ? ? ? ? 48  HIS B ND1 1 
ATOM   544  C  CD2 A HIS B 1 16 ? 8.814  13.625  -1.113  0.50 53.04  ? ? ? ? ? ? 48  HIS B CD2 1 
ATOM   545  C  CD2 B HIS B 1 16 ? 4.304  15.026  -1.390  0.50 52.85  ? ? ? ? ? ? 48  HIS B CD2 1 
ATOM   546  C  CE1 A HIS B 1 16 ? 8.948  12.997  0.971   0.50 51.73  ? ? ? ? ? ? 48  HIS B CE1 1 
ATOM   547  C  CE1 B HIS B 1 16 ? 4.446  15.734  0.666   0.50 53.94  ? ? ? ? ? ? 48  HIS B CE1 1 
ATOM   548  N  NE2 A HIS B 1 16 ? 9.682  13.395  -0.071  0.50 52.73  ? ? ? ? ? ? 48  HIS B NE2 1 
ATOM   549  N  NE2 B HIS B 1 16 ? 3.735  15.859  -0.455  0.50 54.63  ? ? ? ? ? ? 48  HIS B NE2 1 
ATOM   550  N  N   . ILE B 1 17 ? 7.145  10.143  -1.817  1.00 37.19  ? ? ? ? ? ? 49  ILE B N   1 
ATOM   551  C  CA  . ILE B 1 17 ? 8.289  9.410   -2.328  1.00 36.14  ? ? ? ? ? ? 49  ILE B CA  1 
ATOM   552  C  C   . ILE B 1 17 ? 7.963  8.517   -3.550  1.00 37.47  ? ? ? ? ? ? 49  ILE B C   1 
ATOM   553  O  O   . ILE B 1 17 ? 7.039  7.693   -3.510  1.00 35.04  ? ? ? ? ? ? 49  ILE B O   1 
ATOM   554  C  CB  . ILE B 1 17 ? 8.971  8.591   -1.206  1.00 37.53  ? ? ? ? ? ? 49  ILE B CB  1 
ATOM   555  C  CG1 . ILE B 1 17 ? 9.477  9.544   -0.068  1.00 38.33  ? ? ? ? ? ? 49  ILE B CG1 1 
ATOM   556  C  CG2 . ILE B 1 17 ? 10.120 7.708   -1.737  1.00 36.04  ? ? ? ? ? ? 49  ILE B CG2 1 
ATOM   557  C  CD1 . ILE B 1 17 ? 9.630  8.817   1.263   1.00 37.65  ? ? ? ? ? ? 49  ILE B CD1 1 
ATOM   558  N  N   . GLN B 1 18 ? 8.769  8.690   -4.611  1.00 36.42  ? ? ? ? ? ? 50  GLN B N   1 
ATOM   559  C  CA  . GLN B 1 18 ? 8.754  7.848   -5.827  1.00 36.22  ? ? ? ? ? ? 50  GLN B CA  1 
ATOM   560  C  C   . GLN B 1 18 ? 7.339  7.389   -6.216  1.00 37.01  ? ? ? ? ? ? 50  GLN B C   1 
ATOM   561  O  O   . GLN B 1 18 ? 7.062  6.188   -6.292  1.00 34.96  ? ? ? ? ? ? 50  GLN B O   1 
ATOM   562  C  CB  . GLN B 1 18 ? 9.612  6.607   -5.567  1.00 39.11  ? ? ? ? ? ? 50  GLN B CB  1 
ATOM   563  C  CG  . GLN B 1 18 ? 11.111 6.737   -5.736  1.00 64.67  ? ? ? ? ? ? 50  GLN B CG  1 
ATOM   564  C  CD  . GLN B 1 18 ? 11.696 5.340   -5.760  1.00 85.63  ? ? ? ? ? ? 50  GLN B CD  1 
ATOM   565  O  OE1 . GLN B 1 18 ? 11.575 4.599   -6.751  1.00 79.44  ? ? ? ? ? ? 50  GLN B OE1 1 
ATOM   566  N  NE2 . GLN B 1 18 ? 12.251 4.912   -4.632  1.00 78.67  ? ? ? ? ? ? 50  GLN B NE2 1 
ATOM   567  N  N   . LYS B 1 19 ? 6.444  8.340   -6.427  1.00 35.11  ? ? ? ? ? ? 51  LYS B N   1 
ATOM   568  C  CA  . LYS B 1 19 ? 5.039  8.037   -6.686  1.00 34.39  ? ? ? ? ? ? 51  LYS B CA  1 
ATOM   569  C  C   . LYS B 1 19 ? 4.800  7.374   -8.064  1.00 37.95  ? ? ? ? ? ? 51  LYS B C   1 
ATOM   570  O  O   . LYS B 1 19 ? 3.726  6.803   -8.266  1.00 36.88  ? ? ? ? ? ? 51  LYS B O   1 
ATOM   571  C  CB  . LYS B 1 19 ? 4.172  9.280   -6.491  1.00 36.37  ? ? ? ? ? ? 51  LYS B CB  1 
ATOM   572  C  CG  . LYS B 1 19 ? 3.928  9.572   -4.992  1.00 39.22  ? ? ? ? ? ? 51  LYS B CG  1 
ATOM   573  C  CD  . LYS B 1 19 ? 3.124  8.458   -4.350  1.00 37.21  ? ? ? ? ? ? 51  LYS B CD  1 
ATOM   574  C  CE  . LYS B 1 19 ? 2.874  8.618   -2.871  1.00 40.94  ? ? ? ? ? ? 51  LYS B CE  1 
ATOM   575  N  NZ  . LYS B 1 19 ? 2.261  7.381   -2.311  1.00 38.50  ? ? ? ? ? ? 51  LYS B NZ  1 
ATOM   576  N  N   . ASP B 1 20 ? 5.813  7.400   -8.953  1.00 34.37  ? ? ? ? ? ? 52  ASP B N   1 
ATOM   577  C  CA  A ASP B 1 20 ? 5.767  6.751   -10.263 0.50 34.55  ? ? ? ? ? ? 52  ASP B CA  1 
ATOM   578  C  CA  B ASP B 1 20 ? 5.730  6.747   -10.260 0.50 34.74  ? ? ? ? ? ? 52  ASP B CA  1 
ATOM   579  C  C   . ASP B 1 20 ? 6.067  5.248   -10.122 1.00 36.23  ? ? ? ? ? ? 52  ASP B C   1 
ATOM   580  O  O   . ASP B 1 20 ? 5.924  4.503   -11.074 1.00 36.21  ? ? ? ? ? ? 52  ASP B O   1 
ATOM   581  C  CB  A ASP B 1 20 ? 6.759  7.421   -11.236 0.50 36.63  ? ? ? ? ? ? 52  ASP B CB  1 
ATOM   582  C  CB  B ASP B 1 20 ? 6.650  7.443   -11.282 0.50 37.14  ? ? ? ? ? ? 52  ASP B CB  1 
ATOM   583  C  CG  A ASP B 1 20 ? 8.207  7.515   -10.766 0.50 42.24  ? ? ? ? ? ? 52  ASP B CG  1 
ATOM   584  C  CG  B ASP B 1 20 ? 6.359  8.925   -11.475 0.50 47.35  ? ? ? ? ? ? 52  ASP B CG  1 
ATOM   585  O  OD1 A ASP B 1 20 ? 8.437  7.652   -9.529  0.50 40.79  ? ? ? ? ? ? 52  ASP B OD1 1 
ATOM   586  O  OD1 B ASP B 1 20 ? 5.166  9.304   -11.464 0.50 46.85  ? ? ? ? ? ? 52  ASP B OD1 1 
ATOM   587  O  OD2 A ASP B 1 20 ? 9.100  7.600   -11.633 0.50 48.80  ? ? ? ? ? ? 52  ASP B OD2 1 
ATOM   588  O  OD2 B ASP B 1 20 ? 7.311  9.686   -11.740 0.50 57.45  ? ? ? ? ? ? 52  ASP B OD2 1 
ATOM   589  N  N   . ASN B 1 21 ? 6.498  4.811   -8.919  1.00 33.11  ? ? ? ? ? ? 53  ASN B N   1 
ATOM   590  C  CA  . ASN B 1 21 ? 6.793  3.411   -8.620  1.00 32.18  ? ? ? ? ? ? 53  ASN B CA  1 
ATOM   591  C  C   . ASN B 1 21 ? 5.531  2.814   -7.953  1.00 36.73  ? ? ? ? ? ? 53  ASN B C   1 
ATOM   592  O  O   . ASN B 1 21 ? 5.140  3.287   -6.879  1.00 36.42  ? ? ? ? ? ? 53  ASN B O   1 
ATOM   593  C  CB  . ASN B 1 21 ? 8.051  3.300   -7.723  1.00 33.27  ? ? ? ? ? ? 53  ASN B CB  1 
ATOM   594  C  CG  . ASN B 1 21 ? 8.467  1.897   -7.386  1.00 36.52  ? ? ? ? ? ? 53  ASN B CG  1 
ATOM   595  O  OD1 . ASN B 1 21 ? 7.747  0.923   -7.647  1.00 34.08  ? ? ? ? ? ? 53  ASN B OD1 1 
ATOM   596  N  ND2 . ASN B 1 21 ? 9.646  1.739   -6.802  1.00 31.84  ? ? ? ? ? ? 53  ASN B ND2 1 
ATOM   597  N  N   . PRO B 1 22 ? 4.878  1.794   -8.552  1.00 34.34  ? ? ? ? ? ? 54  PRO B N   1 
ATOM   598  C  CA  . PRO B 1 22 ? 3.639  1.271   -7.948  1.00 35.83  ? ? ? ? ? ? 54  PRO B CA  1 
ATOM   599  C  C   . PRO B 1 22 ? 3.812  0.529   -6.633  1.00 37.89  ? ? ? ? ? ? 54  PRO B C   1 
ATOM   600  O  O   . PRO B 1 22 ? 2.814  0.346   -5.941  1.00 38.82  ? ? ? ? ? ? 54  PRO B O   1 
ATOM   601  C  CB  . PRO B 1 22 ? 3.088  0.328   -9.025  1.00 38.29  ? ? ? ? ? ? 54  PRO B CB  1 
ATOM   602  C  CG  . PRO B 1 22 ? 4.318  -0.121  -9.794  1.00 42.14  ? ? ? ? ? ? 54  PRO B CG  1 
ATOM   603  C  CD  . PRO B 1 22 ? 5.190  1.112   -9.832  1.00 37.17  ? ? ? ? ? ? 54  PRO B CD  1 
ATOM   604  N  N   . LYS B 1 23 ? 5.039  0.099   -6.283  1.00 34.50  ? ? ? ? ? ? 55  LYS B N   1 
ATOM   605  C  CA  . LYS B 1 23 ? 5.325  -0.576  -5.006  1.00 33.58  ? ? ? ? ? ? 55  LYS B CA  1 
ATOM   606  C  C   . LYS B 1 23 ? 6.803  -0.444  -4.705  1.00 35.27  ? ? ? ? ? ? 55  LYS B C   1 
ATOM   607  O  O   . LYS B 1 23 ? 7.633  -1.100  -5.388  1.00 36.08  ? ? ? ? ? ? 55  LYS B O   1 
ATOM   608  C  CB  . LYS B 1 23 ? 4.909  -2.052  -5.055  1.00 35.18  ? ? ? ? ? ? 55  LYS B CB  1 
ATOM   609  C  CG  . LYS B 1 23 ? 5.124  -2.704  -3.675  1.00 36.60  ? ? ? ? ? ? 55  LYS B CG  1 
ATOM   610  C  CD  . LYS B 1 23 ? 4.695  -4.170  -3.675  1.00 42.27  ? ? ? ? ? ? 55  LYS B CD  1 
ATOM   611  C  CE  . LYS B 1 23 ? 5.475  -5.058  -4.611  1.00 48.84  ? ? ? ? ? ? 55  LYS B CE  1 
ATOM   612  N  NZ  . LYS B 1 23 ? 5.056  -6.486  -4.487  1.00 58.53  ? ? ? ? ? ? 55  LYS B NZ  1 
ATOM   613  N  N   . ILE B 1 24 ? 7.125  0.426   -3.716  1.00 30.70  ? ? ? ? ? ? 56  ILE B N   1 
ATOM   614  C  CA  . ILE B 1 24 ? 8.497  0.743   -3.351  1.00 29.53  ? ? ? ? ? ? 56  ILE B CA  1 
ATOM   615  C  C   . ILE B 1 24 ? 9.083  -0.328  -2.427  1.00 31.64  ? ? ? ? ? ? 56  ILE B C   1 
ATOM   616  O  O   . ILE B 1 24 ? 8.694  -0.447  -1.245  1.00 31.11  ? ? ? ? ? ? 56  ILE B O   1 
ATOM   617  C  CB  . ILE B 1 24 ? 8.618  2.151   -2.749  1.00 30.84  ? ? ? ? ? ? 56  ILE B CB  1 
ATOM   618  C  CG1 . ILE B 1 24 ? 8.157  3.198   -3.770  1.00 31.66  ? ? ? ? ? ? 56  ILE B CG1 1 
ATOM   619  C  CG2 . ILE B 1 24 ? 10.064 2.452   -2.301  1.00 32.20  ? ? ? ? ? ? 56  ILE B CG2 1 
ATOM   620  C  CD1 . ILE B 1 24 ? 7.826  4.579   -3.085  1.00 32.89  ? ? ? ? ? ? 56  ILE B CD1 1 
ATOM   621  N  N   . VAL B 1 25 ? 10.060 -1.065  -2.984  1.00 32.38  ? ? ? ? ? ? 57  VAL B N   1 
ATOM   622  C  CA  . VAL B 1 25 ? 10.799 -2.129  -2.287  1.00 31.95  ? ? ? ? ? ? 57  VAL B CA  1 
ATOM   623  C  C   . VAL B 1 25 ? 12.289 -1.810  -2.376  1.00 36.64  ? ? ? ? ? ? 57  VAL B C   1 
ATOM   624  O  O   . VAL B 1 25 ? 12.769 -1.407  -3.453  1.00 36.26  ? ? ? ? ? ? 57  VAL B O   1 
ATOM   625  C  CB  . VAL B 1 25 ? 10.487 -3.549  -2.886  1.00 37.13  ? ? ? ? ? ? 57  VAL B CB  1 
ATOM   626  C  CG1 . VAL B 1 25 ? 11.161 -4.655  -2.085  1.00 38.44  ? ? ? ? ? ? 57  VAL B CG1 1 
ATOM   627  C  CG2 . VAL B 1 25 ? 8.990  -3.813  -2.983  1.00 37.44  ? ? ? ? ? ? 57  VAL B CG2 1 
ATOM   628  N  N   . HIS B 1 26 ? 13.012 -1.985  -1.258  1.00 33.57  ? ? ? ? ? ? 58  HIS B N   1 
ATOM   629  C  CA  . HIS B 1 26 ? 14.462 -1.817  -1.267  1.00 34.62  ? ? ? ? ? ? 58  HIS B CA  1 
ATOM   630  C  C   . HIS B 1 26 ? 15.076 -3.132  -0.866  1.00 39.31  ? ? ? ? ? ? 58  HIS B C   1 
ATOM   631  O  O   . HIS B 1 26 ? 14.578 -3.769  0.067   1.00 39.77  ? ? ? ? ? ? 58  HIS B O   1 
ATOM   632  C  CB  . HIS B 1 26 ? 14.924 -0.681  -0.323  1.00 32.91  ? ? ? ? ? ? 58  HIS B CB  1 
ATOM   633  C  CG  . HIS B 1 26 ? 14.616 0.691   -0.864  1.00 34.63  ? ? ? ? ? ? 58  HIS B CG  1 
ATOM   634  N  ND1 . HIS B 1 26 ? 13.396 1.279   -0.653  1.00 34.20  ? ? ? ? ? ? 58  HIS B ND1 1 
ATOM   635  C  CD2 . HIS B 1 26 ? 15.371 1.514   -1.637  1.00 37.88  ? ? ? ? ? ? 58  HIS B CD2 1 
ATOM   636  C  CE1 . HIS B 1 26 ? 13.445 2.453   -1.279  1.00 35.04  ? ? ? ? ? ? 58  HIS B CE1 1 
ATOM   637  N  NE2 . HIS B 1 26 ? 14.615 2.628   -1.892  1.00 37.17  ? ? ? ? ? ? 58  HIS B NE2 1 
ATOM   638  N  N   . ALA B 1 27 ? 16.124 -3.559  -1.568  1.00 38.05  ? ? ? ? ? ? 59  ALA B N   1 
ATOM   639  C  CA  . ALA B 1 27 ? 16.819 -4.813  -1.271  1.00 41.29  ? ? ? ? ? ? 59  ALA B CA  1 
ATOM   640  C  C   . ALA B 1 27 ? 18.315 -4.577  -1.238  1.00 48.17  ? ? ? ? ? ? 59  ALA B C   1 
ATOM   641  O  O   . ALA B 1 27 ? 18.902 -4.054  -2.201  1.00 48.89  ? ? ? ? ? ? 59  ALA B O   1 
ATOM   642  C  CB  . ALA B 1 27 ? 16.449 -5.892  -2.283  1.00 43.89  ? ? ? ? ? ? 59  ALA B CB  1 
ATOM   643  N  N   . PHE B 1 28 ? 18.926 -4.934  -0.097  1.00 48.72  ? ? ? ? ? ? 60  PHE B N   1 
ATOM   644  C  CA  . PHE B 1 28 ? 20.355 -4.760  0.121   1.00 50.53  ? ? ? ? ? ? 60  PHE B CA  1 
ATOM   645  C  C   . PHE B 1 28 ? 21.028 -6.055  0.525   1.00 56.30  ? ? ? ? ? ? 60  PHE B C   1 
ATOM   646  O  O   . PHE B 1 28 ? 20.413 -6.870  1.209   1.00 52.82  ? ? ? ? ? ? 60  PHE B O   1 
ATOM   647  C  CB  . PHE B 1 28 ? 20.579 -3.730  1.247   1.00 50.47  ? ? ? ? ? ? 60  PHE B CB  1 
ATOM   648  C  CG  . PHE B 1 28 ? 20.089 -2.336  0.946   1.00 50.20  ? ? ? ? ? ? 60  PHE B CG  1 
ATOM   649  C  CD1 . PHE B 1 28 ? 20.848 -1.466  0.167   1.00 53.70  ? ? ? ? ? ? 60  PHE B CD1 1 
ATOM   650  C  CD2 . PHE B 1 28 ? 18.884 -1.886  1.455   1.00 48.99  ? ? ? ? ? ? 60  PHE B CD2 1 
ATOM   651  C  CE1 . PHE B 1 28 ? 20.396 -0.177  -0.108  1.00 53.56  ? ? ? ? ? ? 60  PHE B CE1 1 
ATOM   652  C  CE2 . PHE B 1 28 ? 18.439 -0.593  1.192   1.00 50.75  ? ? ? ? ? ? 60  PHE B CE2 1 
ATOM   653  C  CZ  . PHE B 1 28 ? 19.194 0.250   0.404   1.00 50.37  ? ? ? ? ? ? 60  PHE B CZ  1 
ATOM   654  N  N   . ASP B 1 29 ? 22.297 -6.224  0.115   1.00 58.73  ? ? ? ? ? ? 61  ASP B N   1 
ATOM   655  C  CA  . ASP B 1 29 ? 23.126 -7.359  0.527   1.00 62.83  ? ? ? ? ? ? 61  ASP B CA  1 
ATOM   656  C  C   . ASP B 1 29 ? 23.710 -7.001  1.882   1.00 68.75  ? ? ? ? ? ? 61  ASP B C   1 
ATOM   657  O  O   . ASP B 1 29 ? 24.303 -5.927  2.014   1.00 68.40  ? ? ? ? ? ? 61  ASP B O   1 
ATOM   658  C  CB  . ASP B 1 29 ? 24.230 -7.680  -0.504  1.00 68.72  ? ? ? ? ? ? 61  ASP B CB  1 
ATOM   659  C  CG  . ASP B 1 29 ? 23.714 -8.102  -1.875  1.00 81.66  ? ? ? ? ? ? 61  ASP B CG  1 
ATOM   660  O  OD1 . ASP B 1 29 ? 22.918 -9.065  -1.940  1.00 82.13  ? ? ? ? ? ? 61  ASP B OD1 1 
ATOM   661  O  OD2 . ASP B 1 29 ? 24.138 -7.490  -2.888  1.00 88.61  ? ? ? ? ? ? 61  ASP B OD2 1 
ATOM   662  N  N   . GLY B 1 30 ? 23.485 -7.862  2.876   1.00 67.58  ? ? ? ? ? ? 62  GLY B N   1 
ATOM   663  C  CA  . GLY B 1 30 ? 23.940 -7.673  4.253   1.00 68.30  ? ? ? ? ? ? 62  GLY B CA  1 
ATOM   664  C  C   . GLY B 1 30 ? 25.420 -7.374  4.417   1.00 77.85  ? ? ? ? ? ? 62  GLY B C   1 
ATOM   665  O  O   . GLY B 1 30 ? 25.799 -6.562  5.266   1.00 76.13  ? ? ? ? ? ? 62  GLY B O   1 
ATOM   666  N  N   . GLU B 1 31 ? 26.264 -8.009  3.581   1.00 80.75  ? ? ? ? ? ? 63  GLU B N   1 
ATOM   667  C  CA  . GLU B 1 31 ? 27.717 -7.818  3.595   1.00 85.12  ? ? ? ? ? ? 63  GLU B CA  1 
ATOM   668  C  C   . GLU B 1 31 ? 28.102 -6.404  3.119   1.00 89.69  ? ? ? ? ? ? 63  GLU B C   1 
ATOM   669  O  O   . GLU B 1 31 ? 29.152 -5.896  3.517   1.00 91.78  ? ? ? ? ? ? 63  GLU B O   1 
ATOM   670  C  CB  . GLU B 1 31 ? 28.400 -8.876  2.716   1.00 90.76  ? ? ? ? ? ? 63  GLU B CB  1 
ATOM   671  N  N   . ASP B 1 32 ? 27.239 -5.766  2.302   1.00 84.08  ? ? ? ? ? ? 64  ASP B N   1 
ATOM   672  C  CA  . ASP B 1 32 ? 27.473 -4.430  1.749   1.00 84.39  ? ? ? ? ? ? 64  ASP B CA  1 
ATOM   673  C  C   . ASP B 1 32 ? 27.078 -3.295  2.709   1.00 85.10  ? ? ? ? ? ? 64  ASP B C   1 
ATOM   674  O  O   . ASP B 1 32 ? 27.391 -2.133  2.429   1.00 86.22  ? ? ? ? ? ? 64  ASP B O   1 
ATOM   675  C  CB  . ASP B 1 32 ? 26.737 -4.255  0.415   1.00 85.29  ? ? ? ? ? ? 64  ASP B CB  1 
ATOM   676  N  N   . LEU B 1 33 ? 26.396 -3.610  3.818   1.00 77.65  ? ? ? ? ? ? 65  LEU B N   1 
ATOM   677  C  CA  . LEU B 1 33 ? 26.027 -2.584  4.797   1.00 74.84  ? ? ? ? ? ? 65  LEU B CA  1 
ATOM   678  C  C   . LEU B 1 33 ? 27.227 -2.254  5.661   1.00 82.37  ? ? ? ? ? ? 65  LEU B C   1 
ATOM   679  O  O   . LEU B 1 33 ? 28.027 -3.147  5.969   1.00 85.62  ? ? ? ? ? ? 65  LEU B O   1 
ATOM   680  C  CB  . LEU B 1 33 ? 24.852 -3.011  5.712   1.00 71.00  ? ? ? ? ? ? 65  LEU B CB  1 
ATOM   681  C  CG  . LEU B 1 33 ? 23.664 -3.799  5.152   1.00 73.25  ? ? ? ? ? ? 65  LEU B CG  1 
ATOM   682  C  CD1 . LEU B 1 33 ? 22.589 -3.971  6.225   1.00 70.27  ? ? ? ? ? ? 65  LEU B CD1 1 
ATOM   683  C  CD2 . LEU B 1 33 ? 23.066 -3.136  3.923   1.00 74.17  ? ? ? ? ? ? 65  LEU B CD2 1 
ATOM   684  N  N   . GLY B 1 34 ? 27.314 -1.001  6.098   1.00 77.35  ? ? ? ? ? ? 66  GLY B N   1 
ATOM   685  C  CA  . GLY B 1 34 ? 28.374 -0.564  7.001   1.00 79.10  ? ? ? ? ? ? 66  GLY B CA  1 
ATOM   686  C  C   . GLY B 1 34 ? 28.192 -1.097  8.417   1.00 79.89  ? ? ? ? ? ? 66  GLY B C   1 
ATOM   687  O  O   . GLY B 1 34 ? 27.462 -2.071  8.634   1.00 77.78  ? ? ? ? ? ? 66  GLY B O   1 
ATOM   688  N  N   . ASP B 1 35 ? 28.842 -0.454  9.402   1.00 76.06  ? ? ? ? ? ? 67  ASP B N   1 
ATOM   689  C  CA  . ASP B 1 35 ? 28.752 -0.864  10.807  1.00 73.45  ? ? ? ? ? ? 67  ASP B CA  1 
ATOM   690  C  C   . ASP B 1 35 ? 27.347 -0.627  11.397  1.00 69.80  ? ? ? ? ? ? 67  ASP B C   1 
ATOM   691  O  O   . ASP B 1 35 ? 26.948 -1.347  12.317  1.00 66.88  ? ? ? ? ? ? 67  ASP B O   1 
ATOM   692  C  CB  . ASP B 1 35 ? 29.810 -0.140  11.656  1.00 78.39  ? ? ? ? ? ? 67  ASP B CB  1 
ATOM   693  N  N   . LYS B 1 36 ? 26.610 0.378   10.880  1.00 62.76  ? ? ? ? ? ? 68  LYS B N   1 
ATOM   694  C  CA  . LYS B 1 36 ? 25.263 0.689   11.359  1.00 58.77  ? ? ? ? ? ? 68  LYS B CA  1 
ATOM   695  C  C   . LYS B 1 36 ? 24.435 1.332   10.258  1.00 58.01  ? ? ? ? ? ? 68  LYS B C   1 
ATOM   696  O  O   . LYS B 1 36 ? 24.773 2.414   9.773   1.00 60.63  ? ? ? ? ? ? 68  LYS B O   1 
ATOM   697  C  CB  . LYS B 1 36 ? 25.312 1.603   12.601  1.00 62.19  ? ? ? ? ? ? 68  LYS B CB  1 
ATOM   698  C  CG  . LYS B 1 36 ? 23.974 1.775   13.316  1.00 71.68  ? ? ? ? ? ? 68  LYS B CG  1 
ATOM   699  C  CD  . LYS B 1 36 ? 24.128 2.635   14.563  1.00 84.41  ? ? ? ? ? ? 68  LYS B CD  1 
ATOM   700  C  CE  . LYS B 1 36 ? 22.812 2.844   15.271  1.00 95.21  ? ? ? ? ? ? 68  LYS B CE  1 
ATOM   701  N  NZ  . LYS B 1 36 ? 23.000 3.073   16.731  1.00 104.55 ? ? ? ? ? ? 68  LYS B NZ  1 
ATOM   702  N  N   . ALA B 1 37 ? 23.358 0.650   9.854   1.00 48.96  ? ? ? ? ? ? 69  ALA B N   1 
ATOM   703  C  CA  . ALA B 1 37 ? 22.421 1.153   8.853   1.00 46.48  ? ? ? ? ? ? 69  ALA B CA  1 
ATOM   704  C  C   . ALA B 1 37 ? 21.077 1.382   9.531   1.00 44.72  ? ? ? ? ? ? 69  ALA B C   1 
ATOM   705  O  O   . ALA B 1 37 ? 20.582 0.490   10.233  1.00 43.10  ? ? ? ? ? ? 69  ALA B O   1 
ATOM   706  C  CB  . ALA B 1 37 ? 22.295 0.180   7.687   1.00 47.39  ? ? ? ? ? ? 69  ALA B CB  1 
ATOM   707  N  N   . VAL B 1 38 ? 20.530 2.606   9.378   1.00 39.58  ? ? ? ? ? ? 70  VAL B N   1 
ATOM   708  C  CA  . VAL B 1 38 ? 19.279 3.007   10.030  1.00 36.90  ? ? ? ? ? ? 70  VAL B CA  1 
ATOM   709  C  C   . VAL B 1 38 ? 18.265 3.290   8.929   1.00 37.08  ? ? ? ? ? ? 70  VAL B C   1 
ATOM   710  O  O   . VAL B 1 38 ? 18.402 4.271   8.182   1.00 35.57  ? ? ? ? ? ? 70  VAL B O   1 
ATOM   711  C  CB  . VAL B 1 38 ? 19.494 4.209   11.012  1.00 41.67  ? ? ? ? ? ? 70  VAL B CB  1 
ATOM   712  C  CG1 . VAL B 1 38 ? 18.239 4.493   11.817  1.00 39.31  ? ? ? ? ? ? 70  VAL B CG1 1 
ATOM   713  C  CG2 . VAL B 1 38 ? 20.674 3.967   11.949  1.00 42.73  ? ? ? ? ? ? 70  VAL B CG2 1 
ATOM   714  N  N   . TYR B 1 39 ? 17.242 2.418   8.823   1.00 33.44  ? ? ? ? ? ? 71  TYR B N   1 
ATOM   715  C  CA  . TYR B 1 39 ? 16.249 2.473   7.757   1.00 32.82  ? ? ? ? ? ? 71  TYR B CA  1 
ATOM   716  C  C   . TYR B 1 39 ? 14.940 3.133   8.178   1.00 33.89  ? ? ? ? ? ? 71  TYR B C   1 
ATOM   717  O  O   . TYR B 1 39 ? 14.372 2.835   9.225   1.00 32.31  ? ? ? ? ? ? 71  TYR B O   1 
ATOM   718  C  CB  . TYR B 1 39 ? 15.995 1.068   7.222   1.00 33.82  ? ? ? ? ? ? 71  TYR B CB  1 
ATOM   719  C  CG  . TYR B 1 39 ? 17.225 0.454   6.583   1.00 36.69  ? ? ? ? ? ? 71  TYR B CG  1 
ATOM   720  C  CD1 . TYR B 1 39 ? 17.586 0.772   5.275   1.00 40.13  ? ? ? ? ? ? 71  TYR B CD1 1 
ATOM   721  C  CD2 . TYR B 1 39 ? 17.984 -0.499  7.257   1.00 37.66  ? ? ? ? ? ? 71  TYR B CD2 1 
ATOM   722  C  CE1 . TYR B 1 39 ? 18.701 0.197   4.675   1.00 43.35  ? ? ? ? ? ? 71  TYR B CE1 1 
ATOM   723  C  CE2 . TYR B 1 39 ? 19.094 -1.091  6.664   1.00 40.82  ? ? ? ? ? ? 71  TYR B CE2 1 
ATOM   724  C  CZ  . TYR B 1 39 ? 19.456 -0.729  5.374   1.00 45.94  ? ? ? ? ? ? 71  TYR B CZ  1 
ATOM   725  O  OH  . TYR B 1 39 ? 20.536 -1.329  4.780   1.00 51.03  ? ? ? ? ? ? 71  TYR B OH  1 
ATOM   726  N  N   . CYS B 1 40 ? 14.450 4.018   7.319   1.00 32.00  ? ? ? ? ? ? 72  CYS B N   1 
ATOM   727  C  CA  . CYS B 1 40 ? 13.217 4.738   7.569   1.00 30.60  ? ? ? ? ? ? 72  CYS B CA  1 
ATOM   728  C  C   . CYS B 1 40 ? 11.967 3.829   7.390   1.00 33.33  ? ? ? ? ? ? 72  CYS B C   1 
ATOM   729  O  O   . CYS B 1 40 ? 11.818 3.106   6.388   1.00 32.36  ? ? ? ? ? ? 72  CYS B O   1 
ATOM   730  C  CB  . CYS B 1 40 ? 13.159 5.968   6.657   1.00 30.33  ? ? ? ? ? ? 72  CYS B CB  1 
ATOM   731  S  SG  . CYS B 1 40 ? 11.629 6.919   6.788   1.00 34.21  ? ? ? ? ? ? 72  CYS B SG  1 
ATOM   732  N  N   . ARG B 1 41 ? 11.059 3.894   8.369   1.00 31.24  ? ? ? ? ? ? 73  ARG B N   1 
ATOM   733  C  CA  . ARG B 1 41 ? 9.789  3.184   8.294   1.00 30.10  ? ? ? ? ? ? 73  ARG B CA  1 
ATOM   734  C  C   . ARG B 1 41 ? 8.601  4.179   8.305   1.00 32.81  ? ? ? ? ? ? 73  ARG B C   1 
ATOM   735  O  O   . ARG B 1 41 ? 7.463  3.748   8.422   1.00 33.18  ? ? ? ? ? ? 73  ARG B O   1 
ATOM   736  C  CB  . ARG B 1 41 ? 9.656  2.159   9.444   1.00 28.71  ? ? ? ? ? ? 73  ARG B CB  1 
ATOM   737  C  CG  . ARG B 1 41 ? 10.704 1.044   9.377   1.00 29.96  ? ? ? ? ? ? 73  ARG B CG  1 
ATOM   738  C  CD  . ARG B 1 41 ? 10.417 -0.136  10.280  1.00 28.14  ? ? ? ? ? ? 73  ARG B CD  1 
ATOM   739  N  NE  . ARG B 1 41 ? 10.503 0.263   11.691  1.00 27.53  ? ? ? ? ? ? 73  ARG B NE  1 
ATOM   740  C  CZ  . ARG B 1 41 ? 10.522 -0.599  12.701  1.00 30.78  ? ? ? ? ? ? 73  ARG B CZ  1 
ATOM   741  N  NH1 . ARG B 1 41 ? 10.493 -1.905  12.472  1.00 32.22  ? ? ? ? ? ? 73  ARG B NH1 1 
ATOM   742  N  NH2 . ARG B 1 41 ? 10.549 -0.161  13.952  1.00 29.59  ? ? ? ? ? ? 73  ARG B NH2 1 
ATOM   743  N  N   . CYS B 1 42 ? 8.869  5.501   8.188   1.00 30.85  ? ? ? ? ? ? 74  CYS B N   1 
ATOM   744  C  CA  . CYS B 1 42 ? 7.819  6.529   8.274   1.00 30.84  ? ? ? ? ? ? 74  CYS B CA  1 
ATOM   745  C  C   . CYS B 1 42 ? 7.569  7.213   6.942   1.00 32.99  ? ? ? ? ? ? 74  CYS B C   1 
ATOM   746  O  O   . CYS B 1 42 ? 6.626  7.994   6.874   1.00 35.49  ? ? ? ? ? ? 74  CYS B O   1 
ATOM   747  C  CB  . CYS B 1 42 ? 8.130  7.574   9.356   1.00 31.64  ? ? ? ? ? ? 74  CYS B CB  1 
ATOM   748  S  SG  . CYS B 1 42 ? 9.478  8.717   8.935   1.00 36.12  ? ? ? ? ? ? 74  CYS B SG  1 
ATOM   749  N  N   . TRP B 1 43 ? 8.425  7.004   5.921   1.00 32.54  ? ? ? ? ? ? 75  TRP B N   1 
ATOM   750  C  CA  . TRP B 1 43 ? 8.221  7.601   4.597   1.00 33.56  ? ? ? ? ? ? 75  TRP B CA  1 
ATOM   751  C  C   . TRP B 1 43 ? 8.203  9.160   4.638   1.00 39.03  ? ? ? ? ? ? 75  TRP B C   1 
ATOM   752  O  O   . TRP B 1 43 ? 7.562  9.794   3.785   1.00 39.54  ? ? ? ? ? ? 75  TRP B O   1 
ATOM   753  C  CB  . TRP B 1 43 ? 6.931  7.029   3.940   1.00 32.78  ? ? ? ? ? ? 75  TRP B CB  1 
ATOM   754  C  CG  . TRP B 1 43 ? 6.943  5.524   3.848   1.00 32.11  ? ? ? ? ? ? 75  TRP B CG  1 
ATOM   755  C  CD1 . TRP B 1 43 ? 6.641  4.643   4.845   1.00 34.05  ? ? ? ? ? ? 75  TRP B CD1 1 
ATOM   756  C  CD2 . TRP B 1 43 ? 7.378  4.731   2.733   1.00 30.62  ? ? ? ? ? ? 75  TRP B CD2 1 
ATOM   757  N  NE1 . TRP B 1 43 ? 6.816  3.351   4.408   1.00 32.41  ? ? ? ? ? ? 75  TRP B NE1 1 
ATOM   758  C  CE2 . TRP B 1 43 ? 7.285  3.374   3.122   1.00 32.97  ? ? ? ? ? ? 75  TRP B CE2 1 
ATOM   759  C  CE3 . TRP B 1 43 ? 7.816  5.034   1.432   1.00 31.53  ? ? ? ? ? ? 75  TRP B CE3 1 
ATOM   760  C  CZ2 . TRP B 1 43 ? 7.618  2.313   2.267   1.00 32.00  ? ? ? ? ? ? 75  TRP B CZ2 1 
ATOM   761  C  CZ3 . TRP B 1 43 ? 8.146  3.981   0.578   1.00 31.28  ? ? ? ? ? ? 75  TRP B CZ3 1 
ATOM   762  C  CH2 . TRP B 1 43 ? 8.031  2.637   0.986   1.00 31.20  ? ? ? ? ? ? 75  TRP B CH2 1 
ATOM   763  N  N   . ARG B 1 44 ? 8.942  9.764   5.604   1.00 37.05  ? ? ? ? ? ? 76  ARG B N   1 
ATOM   764  C  CA  . ARG B 1 44 ? 9.060  11.216  5.751   1.00 38.06  ? ? ? ? ? ? 76  ARG B CA  1 
ATOM   765  C  C   . ARG B 1 44 ? 10.509 11.671  5.629   1.00 44.16  ? ? ? ? ? ? 76  ARG B C   1 
ATOM   766  O  O   . ARG B 1 44 ? 10.771 12.875  5.470   1.00 45.63  ? ? ? ? ? ? 76  ARG B O   1 
ATOM   767  C  CB  . ARG B 1 44 ? 8.467  11.709  7.091   1.00 38.71  ? ? ? ? ? ? 76  ARG B CB  1 
ATOM   768  C  CG  . ARG B 1 44 ? 6.978  11.432  7.298   1.00 43.37  ? ? ? ? ? ? 76  ARG B CG  1 
ATOM   769  C  CD  . ARG B 1 44 ? 6.073  12.188  6.329   1.00 48.99  ? ? ? ? ? ? 76  ARG B CD  1 
ATOM   770  N  NE  . ARG B 1 44 ? 4.679  11.849  6.592   1.00 51.08  ? ? ? ? ? ? 76  ARG B NE  1 
ATOM   771  C  CZ  . ARG B 1 44 ? 4.048  10.834  6.017   1.00 49.59  ? ? ? ? ? ? 76  ARG B CZ  1 
ATOM   772  N  NH1 . ARG B 1 44 ? 4.673  10.075  5.123   1.00 49.90  ? ? ? ? ? ? 76  ARG B NH1 1 
ATOM   773  N  NH2 . ARG B 1 44 ? 2.796  10.556  6.346   1.00 44.60  ? ? ? ? ? ? 76  ARG B NH2 1 
ATOM   774  N  N   . SER B 1 45 ? 11.452 10.725  5.681   1.00 39.89  ? ? ? ? ? ? 77  SER B N   1 
ATOM   775  C  CA  . SER B 1 45 ? 12.867 11.041  5.539   1.00 40.41  ? ? ? ? ? ? 77  SER B CA  1 
ATOM   776  C  C   . SER B 1 45 ? 13.184 11.659  4.164   1.00 46.07  ? ? ? ? ? ? 77  SER B C   1 
ATOM   777  O  O   . SER B 1 45 ? 12.673 11.202  3.122   1.00 43.77  ? ? ? ? ? ? 77  SER B O   1 
ATOM   778  C  CB  . SER B 1 45 ? 13.714 9.803   5.744   1.00 42.37  ? ? ? ? ? ? 77  SER B CB  1 
ATOM   779  O  OG  . SER B 1 45 ? 15.090 10.094  5.556   1.00 46.11  ? ? ? ? ? ? 77  SER B OG  1 
ATOM   780  N  N   . LYS B 1 46 ? 14.076 12.658  4.177   1.00 45.10  ? ? ? ? ? ? 78  LYS B N   1 
ATOM   781  C  CA  . LYS B 1 46 ? 14.550 13.307  2.954   1.00 46.87  ? ? ? ? ? ? 78  LYS B CA  1 
ATOM   782  C  C   . LYS B 1 46 ? 15.672 12.451  2.349   1.00 52.51  ? ? ? ? ? ? 78  LYS B C   1 
ATOM   783  O  O   . LYS B 1 46 ? 16.070 12.671  1.205   1.00 53.95  ? ? ? ? ? ? 78  LYS B O   1 
ATOM   784  C  CB  . LYS B 1 46 ? 15.021 14.756  3.235   1.00 52.27  ? ? ? ? ? ? 78  LYS B CB  1 
ATOM   785  C  CG  . LYS B 1 46 ? 13.960 15.646  3.877   1.00 68.47  ? ? ? ? ? ? 78  LYS B CG  1 
ATOM   786  C  CD  . LYS B 1 46 ? 12.888 16.152  2.920   1.00 85.73  ? ? ? ? ? ? 78  LYS B CD  1 
ATOM   787  C  CE  . LYS B 1 46 ? 11.917 17.055  3.646   1.00 100.56 ? ? ? ? ? ? 78  LYS B CE  1 
ATOM   788  N  NZ  . LYS B 1 46 ? 11.406 18.142  2.775   1.00 114.61 ? ? ? ? ? ? 78  LYS B NZ  1 
ATOM   789  N  N   . LYS B 1 47 ? 16.152 11.437  3.117   1.00 47.60  ? ? ? ? ? ? 79  LYS B N   1 
ATOM   790  C  CA  . LYS B 1 47 ? 17.206 10.523  2.689   1.00 47.09  ? ? ? ? ? ? 79  LYS B CA  1 
ATOM   791  C  C   . LYS B 1 47 ? 16.651 9.091   2.518   1.00 45.77  ? ? ? ? ? ? 79  LYS B C   1 
ATOM   792  O  O   . LYS B 1 47 ? 17.425 8.138   2.572   1.00 43.71  ? ? ? ? ? ? 79  LYS B O   1 
ATOM   793  C  CB  . LYS B 1 47 ? 18.364 10.546  3.713   1.00 52.33  ? ? ? ? ? ? 79  LYS B CB  1 
ATOM   794  C  CG  . LYS B 1 47 ? 19.123 11.859  3.750   1.00 81.07  ? ? ? ? ? ? 79  LYS B CG  1 
ATOM   795  C  CD  . LYS B 1 47 ? 20.256 11.833  4.765   1.00 95.89  ? ? ? ? ? ? 79  LYS B CD  1 
ATOM   796  C  CE  . LYS B 1 47 ? 21.011 13.144  4.820   1.00 112.18 ? ? ? ? ? ? 79  LYS B CE  1 
ATOM   797  N  NZ  . LYS B 1 47 ? 21.793 13.404  3.577   1.00 123.09 ? ? ? ? ? ? 79  LYS B NZ  1 
ATOM   798  N  N   . PHE B 1 48 ? 15.328 8.939   2.282   1.00 40.55  ? ? ? ? ? ? 80  PHE B N   1 
ATOM   799  C  CA  . PHE B 1 48 ? 14.681 7.620   2.087   1.00 37.33  ? ? ? ? ? ? 80  PHE B CA  1 
ATOM   800  C  C   . PHE B 1 48 ? 15.497 6.778   1.075   1.00 41.33  ? ? ? ? ? ? 80  PHE B C   1 
ATOM   801  O  O   . PHE B 1 48 ? 15.953 7.346   0.072   1.00 41.75  ? ? ? ? ? ? 80  PHE B O   1 
ATOM   802  C  CB  . PHE B 1 48 ? 13.212 7.760   1.629   1.00 37.76  ? ? ? ? ? ? 80  PHE B CB  1 
ATOM   803  C  CG  . PHE B 1 48 ? 12.397 6.515   1.915   1.00 35.13  ? ? ? ? ? ? 80  PHE B CG  1 
ATOM   804  C  CD1 . PHE B 1 48 ? 11.877 6.281   3.191   1.00 34.60  ? ? ? ? ? ? 80  PHE B CD1 1 
ATOM   805  C  CD2 . PHE B 1 48 ? 12.227 5.531   0.941   1.00 35.00  ? ? ? ? ? ? 80  PHE B CD2 1 
ATOM   806  C  CE1 . PHE B 1 48 ? 11.168 5.097   3.472   1.00 33.06  ? ? ? ? ? ? 80  PHE B CE1 1 
ATOM   807  C  CE2 . PHE B 1 48 ? 11.541 4.344   1.230   1.00 35.21  ? ? ? ? ? ? 80  PHE B CE2 1 
ATOM   808  C  CZ  . PHE B 1 48 ? 11.034 4.123   2.502   1.00 32.55  ? ? ? ? ? ? 80  PHE B CZ  1 
ATOM   809  N  N   . PRO B 1 49 ? 15.812 5.497   1.352   1.00 35.70  ? ? ? ? ? ? 81  PRO B N   1 
ATOM   810  C  CA  . PRO B 1 49 ? 15.286 4.626   2.434   1.00 34.26  ? ? ? ? ? ? 81  PRO B CA  1 
ATOM   811  C  C   . PRO B 1 49 ? 15.954 4.744   3.815   1.00 37.89  ? ? ? ? ? ? 81  PRO B C   1 
ATOM   812  O  O   . PRO B 1 49 ? 15.586 3.979   4.732   1.00 34.68  ? ? ? ? ? ? 81  PRO B O   1 
ATOM   813  C  CB  . PRO B 1 49 ? 15.531 3.230   1.861   1.00 36.11  ? ? ? ? ? ? 81  PRO B CB  1 
ATOM   814  C  CG  . PRO B 1 49 ? 16.812 3.391   1.094   1.00 42.45  ? ? ? ? ? ? 81  PRO B CG  1 
ATOM   815  C  CD  . PRO B 1 49 ? 16.639 4.717   0.409   1.00 39.84  ? ? ? ? ? ? 81  PRO B CD  1 
ATOM   816  N  N   . PHE B 1 50 ? 16.902 5.684   3.991   1.00 36.75  ? ? ? ? ? ? 82  PHE B N   1 
ATOM   817  C  CA  . PHE B 1 50 ? 17.582 5.836   5.290   1.00 38.53  ? ? ? ? ? ? 82  PHE B CA  1 
ATOM   818  C  C   . PHE B 1 50 ? 16.842 6.835   6.170   1.00 40.88  ? ? ? ? ? ? 82  PHE B C   1 
ATOM   819  O  O   . PHE B 1 50 ? 16.234 7.774   5.663   1.00 41.89  ? ? ? ? ? ? 82  PHE B O   1 
ATOM   820  C  CB  . PHE B 1 50 ? 19.062 6.243   5.078   1.00 43.36  ? ? ? ? ? ? 82  PHE B CB  1 
ATOM   821  C  CG  . PHE B 1 50 ? 19.805 5.208   4.261   1.00 45.92  ? ? ? ? ? ? 82  PHE B CG  1 
ATOM   822  C  CD1 . PHE B 1 50 ? 20.171 3.989   4.821   1.00 48.39  ? ? ? ? ? ? 82  PHE B CD1 1 
ATOM   823  C  CD2 . PHE B 1 50 ? 20.075 5.421   2.912   1.00 50.37  ? ? ? ? ? ? 82  PHE B CD2 1 
ATOM   824  C  CE1 . PHE B 1 50 ? 20.816 3.013   4.056   1.00 50.44  ? ? ? ? ? ? 82  PHE B CE1 1 
ATOM   825  C  CE2 . PHE B 1 50 ? 20.719 4.442   2.150   1.00 53.70  ? ? ? ? ? ? 82  PHE B CE2 1 
ATOM   826  C  CZ  . PHE B 1 50 ? 21.076 3.242   2.723   1.00 50.80  ? ? ? ? ? ? 82  PHE B CZ  1 
ATOM   827  N  N   . CYS B 1 51 ? 16.894 6.626   7.502   1.00 36.78  ? ? ? ? ? ? 83  CYS B N   1 
ATOM   828  C  CA  . CYS B 1 51 ? 16.274 7.466   8.522   1.00 36.55  ? ? ? ? ? ? 83  CYS B CA  1 
ATOM   829  C  C   . CYS B 1 51 ? 17.141 8.721   8.691   1.00 45.52  ? ? ? ? ? ? 83  CYS B C   1 
ATOM   830  O  O   . CYS B 1 51 ? 18.372 8.622   8.785   1.00 46.90  ? ? ? ? ? ? 83  CYS B O   1 
ATOM   831  C  CB  . CYS B 1 51 ? 16.161 6.672   9.832   1.00 35.16  ? ? ? ? ? ? 83  CYS B CB  1 
ATOM   832  S  SG  . CYS B 1 51 ? 15.573 7.603   11.268  1.00 38.96  ? ? ? ? ? ? 83  CYS B SG  1 
ATOM   833  N  N   . ASP B 1 52 ? 16.505 9.893   8.741   1.00 43.72  ? ? ? ? ? ? 84  ASP B N   1 
ATOM   834  C  CA  . ASP B 1 52 ? 17.197 11.171  8.989   1.00 46.42  ? ? ? ? ? ? 84  ASP B CA  1 
ATOM   835  C  C   . ASP B 1 52 ? 16.593 11.870  10.221  1.00 50.96  ? ? ? ? ? ? 84  ASP B C   1 
ATOM   836  O  O   . ASP B 1 52 ? 16.827 13.066  10.439  1.00 53.31  ? ? ? ? ? ? 84  ASP B O   1 
ATOM   837  C  CB  . ASP B 1 52 ? 17.127 12.092  7.738   1.00 48.84  ? ? ? ? ? ? 84  ASP B CB  1 
ATOM   838  C  CG  . ASP B 1 52 ? 15.743 12.612  7.381   1.00 53.13  ? ? ? ? ? ? 84  ASP B CG  1 
ATOM   839  O  OD1 . ASP B 1 52 ? 14.762 12.223  8.062   1.00 48.58  ? ? ? ? ? ? 84  ASP B OD1 1 
ATOM   840  O  OD2 . ASP B 1 52 ? 15.632 13.369  6.398   1.00 53.91  ? ? ? ? ? ? 84  ASP B OD2 1 
ATOM   841  N  N   . GLY B 1 53 ? 15.797 11.120  10.999  1.00 45.80  ? ? ? ? ? ? 85  GLY B N   1 
ATOM   842  C  CA  . GLY B 1 53 ? 15.134 11.634  12.188  1.00 45.33  ? ? ? ? ? ? 85  GLY B CA  1 
ATOM   843  C  C   . GLY B 1 53 ? 13.819 12.335  11.924  1.00 47.86  ? ? ? ? ? ? 85  GLY B C   1 
ATOM   844  O  O   . GLY B 1 53 ? 13.240 12.872  12.855  1.00 49.90  ? ? ? ? ? ? 85  GLY B O   1 
ATOM   845  N  N   . ALA B 1 54 ? 13.292 12.308  10.668  1.00 44.45  ? ? ? ? ? ? 86  ALA B N   1 
ATOM   846  C  CA  . ALA B 1 54 ? 12.001 12.913  10.334  1.00 43.14  ? ? ? ? ? ? 86  ALA B CA  1 
ATOM   847  C  C   . ALA B 1 54 ? 10.851 12.266  11.127  1.00 43.30  ? ? ? ? ? ? 86  ALA B C   1 
ATOM   848  O  O   . ALA B 1 54 ? 9.830  12.923  11.320  1.00 45.69  ? ? ? ? ? ? 86  ALA B O   1 
ATOM   849  C  CB  . ALA B 1 54 ? 11.726 12.819  8.833   1.00 42.10  ? ? ? ? ? ? 86  ALA B CB  1 
ATOM   850  N  N   . HIS B 1 55 ? 11.014 11.000  11.592  1.00 38.56  ? ? ? ? ? ? 87  HIS B N   1 
ATOM   851  C  CA  . HIS B 1 55 ? 9.983  10.322  12.384  1.00 37.44  ? ? ? ? ? ? 87  HIS B CA  1 
ATOM   852  C  C   . HIS B 1 55 ? 9.624  11.120  13.661  1.00 43.27  ? ? ? ? ? ? 87  HIS B C   1 
ATOM   853  O  O   . HIS B 1 55 ? 8.472  11.070  14.089  1.00 42.48  ? ? ? ? ? ? 87  HIS B O   1 
ATOM   854  C  CB  . HIS B 1 55 ? 10.407 8.901   12.781  1.00 35.34  ? ? ? ? ? ? 87  HIS B CB  1 
ATOM   855  C  CG  . HIS B 1 55 ? 11.694 8.824   13.552  1.00 38.09  ? ? ? ? ? ? 87  HIS B CG  1 
ATOM   856  N  ND1 . HIS B 1 55 ? 12.896 8.602   12.917  1.00 39.54  ? ? ? ? ? ? 87  HIS B ND1 1 
ATOM   857  C  CD2 . HIS B 1 55 ? 11.921 8.922   14.886  1.00 41.41  ? ? ? ? ? ? 87  HIS B CD2 1 
ATOM   858  C  CE1 . HIS B 1 55 ? 13.813 8.562   13.869  1.00 40.19  ? ? ? ? ? ? 87  HIS B CE1 1 
ATOM   859  N  NE2 . HIS B 1 55 ? 13.276 8.763   15.072  1.00 41.59  ? ? ? ? ? ? 87  HIS B NE2 1 
ATOM   860  N  N   . THR B 1 56 ? 10.614 11.843  14.263  1.00 43.85  ? ? ? ? ? ? 88  THR B N   1 
ATOM   861  C  CA  . THR B 1 56 ? 10.463 12.628  15.502  1.00 46.82  ? ? ? ? ? ? 88  THR B CA  1 
ATOM   862  C  C   . THR B 1 56 ? 9.429  13.715  15.255  1.00 52.63  ? ? ? ? ? ? 88  THR B C   1 
ATOM   863  O  O   . THR B 1 56 ? 8.477  13.821  16.026  1.00 55.04  ? ? ? ? ? ? 88  THR B O   1 
ATOM   864  C  CB  . THR B 1 56 ? 11.816 13.177  15.998  1.00 53.93  ? ? ? ? ? ? 88  THR B CB  1 
ATOM   865  O  OG1 . THR B 1 56 ? 12.320 14.139  15.068  1.00 62.04  ? ? ? ? ? ? 88  THR B OG1 1 
ATOM   866  C  CG2 . THR B 1 56 ? 12.843 12.094  16.213  1.00 48.93  ? ? ? ? ? ? 88  THR B CG2 1 
ATOM   867  N  N   . LYS B 1 57 ? 9.585  14.484  14.149  1.00 50.69  ? ? ? ? ? ? 89  LYS B N   1 
ATOM   868  C  CA  . LYS B 1 57 ? 8.647  15.522  13.753  1.00 53.38  ? ? ? ? ? ? 89  LYS B CA  1 
ATOM   869  C  C   . LYS B 1 57 ? 7.274  14.909  13.459  1.00 55.21  ? ? ? ? ? ? 89  LYS B C   1 
ATOM   870  O  O   . LYS B 1 57 ? 6.275  15.453  13.931  1.00 57.13  ? ? ? ? ? ? 89  LYS B O   1 
ATOM   871  C  CB  . LYS B 1 57 ? 9.191  16.305  12.546  1.00 57.20  ? ? ? ? ? ? 89  LYS B CB  1 
ATOM   872  C  CG  . LYS B 1 57 ? 8.344  17.495  12.101  1.00 76.72  ? ? ? ? ? ? 89  LYS B CG  1 
ATOM   873  C  CD  . LYS B 1 57 ? 8.981  18.192  10.905  1.00 90.38  ? ? ? ? ? ? 89  LYS B CD  1 
ATOM   874  C  CE  . LYS B 1 57 ? 8.088  19.217  10.241  1.00 104.57 ? ? ? ? ? ? 89  LYS B CE  1 
ATOM   875  N  NZ  . LYS B 1 57 ? 7.274  18.625  9.142   1.00 108.18 ? ? ? ? ? ? 89  LYS B NZ  1 
ATOM   876  N  N   . HIS B 1 58 ? 7.224  13.768  12.714  1.00 47.98  ? ? ? ? ? ? 90  HIS B N   1 
ATOM   877  C  CA  . HIS B 1 58 ? 5.962  13.093  12.387  1.00 46.30  ? ? ? ? ? ? 90  HIS B CA  1 
ATOM   878  C  C   . HIS B 1 58 ? 5.202  12.693  13.674  1.00 50.84  ? ? ? ? ? ? 90  HIS B C   1 
ATOM   879  O  O   . HIS B 1 58 ? 4.013  12.987  13.803  1.00 52.96  ? ? ? ? ? ? 90  HIS B O   1 
ATOM   880  C  CB  . HIS B 1 58 ? 6.201  11.841  11.502  1.00 43.05  ? ? ? ? ? ? 90  HIS B CB  1 
ATOM   881  C  CG  . HIS B 1 58 ? 5.002  10.949  11.446  1.00 44.67  ? ? ? ? ? ? 90  HIS B CG  1 
ATOM   882  N  ND1 . HIS B 1 58 ? 3.924  11.248  10.631  1.00 46.71  ? ? ? ? ? ? 90  HIS B ND1 1 
ATOM   883  C  CD2 . HIS B 1 58 ? 4.716  9.842   12.171  1.00 43.92  ? ? ? ? ? ? 90  HIS B CD2 1 
ATOM   884  C  CE1 . HIS B 1 58 ? 3.027  10.305  10.868  1.00 45.60  ? ? ? ? ? ? 90  HIS B CE1 1 
ATOM   885  N  NE2 . HIS B 1 58 ? 3.465  9.427   11.782  1.00 44.04  ? ? ? ? ? ? 90  HIS B NE2 1 
ATOM   886  N  N   . ASN B 1 59 ? 5.892  12.001  14.601  1.00 45.61  ? ? ? ? ? ? 91  ASN B N   1 
ATOM   887  C  CA  . ASN B 1 59 ? 5.301  11.550  15.858  1.00 47.03  ? ? ? ? ? ? 91  ASN B CA  1 
ATOM   888  C  C   . ASN B 1 59 ? 4.736  12.716  16.677  1.00 53.25  ? ? ? ? ? ? 91  ASN B C   1 
ATOM   889  O  O   . ASN B 1 59 ? 3.616  12.612  17.158  1.00 53.81  ? ? ? ? ? ? 91  ASN B O   1 
ATOM   890  C  CB  . ASN B 1 59 ? 6.315  10.776  16.675  1.00 44.54  ? ? ? ? ? ? 91  ASN B CB  1 
ATOM   891  C  CG  . ASN B 1 59 ? 6.610  9.422   16.075  1.00 43.76  ? ? ? ? ? ? 91  ASN B CG  1 
ATOM   892  O  OD1 . ASN B 1 59 ? 5.853  8.894   15.234  1.00 41.48  ? ? ? ? ? ? 91  ASN B OD1 1 
ATOM   893  N  ND2 . ASN B 1 59 ? 7.720  8.834   16.506  1.00 41.05  ? ? ? ? ? ? 91  ASN B ND2 1 
ATOM   894  N  N   . GLU B 1 60 ? 5.482  13.821  16.788  1.00 54.16  ? ? ? ? ? ? 92  GLU B N   1 
ATOM   895  C  CA  . GLU B 1 60 ? 5.062  15.016  17.541  1.00 59.41  ? ? ? ? ? ? 92  GLU B CA  1 
ATOM   896  C  C   . GLU B 1 60 ? 3.816  15.663  16.913  1.00 65.82  ? ? ? ? ? ? 92  GLU B C   1 
ATOM   897  O  O   . GLU B 1 60 ? 2.868  15.943  17.635  1.00 69.83  ? ? ? ? ? ? 92  GLU B O   1 
ATOM   898  C  CB  . GLU B 1 60 ? 6.216  16.029  17.621  1.00 62.52  ? ? ? ? ? ? 92  GLU B CB  1 
ATOM   899  C  CG  . GLU B 1 60 ? 6.105  17.045  18.749  1.00 77.83  ? ? ? ? ? ? 92  GLU B CG  1 
ATOM   900  C  CD  . GLU B 1 60 ? 7.045  18.229  18.626  1.00 107.36 ? ? ? ? ? ? 92  GLU B CD  1 
ATOM   901  O  OE1 . GLU B 1 60 ? 7.537  18.490  17.503  1.00 102.83 ? ? ? ? ? ? 92  GLU B OE1 1 
ATOM   902  O  OE2 . GLU B 1 60 ? 7.246  18.934  19.643  1.00 107.54 ? ? ? ? ? ? 92  GLU B OE2 1 
ATOM   903  N  N   . GLU B 1 61 ? 3.789  15.835  15.577  1.00 62.14  ? ? ? ? ? ? 93  GLU B N   1 
ATOM   904  C  CA  . GLU B 1 61 ? 2.670  16.468  14.873  1.00 64.39  ? ? ? ? ? ? 93  GLU B CA  1 
ATOM   905  C  C   . GLU B 1 61 ? 1.393  15.608  14.812  1.00 68.27  ? ? ? ? ? ? 93  GLU B C   1 
ATOM   906  O  O   . GLU B 1 61 ? 0.307  16.168  14.681  1.00 71.64  ? ? ? ? ? ? 93  GLU B O   1 
ATOM   907  C  CB  . GLU B 1 61 ? 3.081  16.830  13.428  1.00 65.15  ? ? ? ? ? ? 93  GLU B CB  1 
ATOM   908  C  CG  . GLU B 1 61 ? 4.102  17.957  13.340  1.00 82.89  ? ? ? ? ? ? 93  GLU B CG  1 
ATOM   909  C  CD  . GLU B 1 61 ? 4.600  18.299  11.947  1.00 113.19 ? ? ? ? ? ? 93  GLU B CD  1 
ATOM   910  O  OE1 . GLU B 1 61 ? 4.822  17.370  11.135  1.00 104.95 ? ? ? ? ? ? 93  GLU B OE1 1 
ATOM   911  O  OE2 . GLU B 1 61 ? 4.810  19.505  11.683  1.00 118.12 ? ? ? ? ? ? 93  GLU B OE2 1 
ATOM   912  N  N   . THR B 1 62 ? 1.515  14.267  14.858  1.00 61.40  ? ? ? ? ? ? 94  THR B N   1 
ATOM   913  C  CA  . THR B 1 62 ? 0.368  13.366  14.672  1.00 60.71  ? ? ? ? ? ? 94  THR B CA  1 
ATOM   914  C  C   . THR B 1 62 ? -0.039 12.571  15.919  1.00 65.41  ? ? ? ? ? ? 94  THR B C   1 
ATOM   915  O  O   . THR B 1 62 ? -1.136 12.010  15.939  1.00 66.74  ? ? ? ? ? ? 94  THR B O   1 
ATOM   916  C  CB  . THR B 1 62 ? 0.662  12.366  13.531  1.00 64.48  ? ? ? ? ? ? 94  THR B CB  1 
ATOM   917  O  OG1 . THR B 1 62 ? 1.777  11.550  13.890  1.00 54.44  ? ? ? ? ? ? 94  THR B OG1 1 
ATOM   918  C  CG2 . THR B 1 62 ? 0.952  13.044  12.197  1.00 63.48  ? ? ? ? ? ? 94  THR B CG2 1 
ATOM   919  N  N   . GLY B 1 63 ? 0.858  12.464  16.900  1.00 60.81  ? ? ? ? ? ? 95  GLY B N   1 
ATOM   920  C  CA  . GLY B 1 63 ? 0.638  11.658  18.097  1.00 60.61  ? ? ? ? ? ? 95  GLY B CA  1 
ATOM   921  C  C   . GLY B 1 63 ? 1.031  10.204  17.878  1.00 58.11  ? ? ? ? ? ? 95  GLY B C   1 
ATOM   922  O  O   . GLY B 1 63 ? 0.751  9.355   18.731  1.00 57.30  ? ? ? ? ? ? 95  GLY B O   1 
ATOM   923  N  N   . ASP B 1 64 ? 1.714  9.910   16.741  1.00 49.63  ? ? ? ? ? ? 96  ASP B N   1 
ATOM   924  C  CA  . ASP B 1 64 ? 2.164  8.579   16.372  1.00 44.07  ? ? ? ? ? ? 96  ASP B CA  1 
ATOM   925  C  C   . ASP B 1 64 ? 3.394  8.130   17.199  1.00 44.79  ? ? ? ? ? ? 96  ASP B C   1 
ATOM   926  O  O   . ASP B 1 64 ? 3.957  8.908   17.986  1.00 45.95  ? ? ? ? ? ? 96  ASP B O   1 
ATOM   927  C  CB  . ASP B 1 64 ? 2.489  8.521   14.855  1.00 42.27  ? ? ? ? ? ? 96  ASP B CB  1 
ATOM   928  C  CG  . ASP B 1 64 ? 2.242  7.186   14.192  1.00 46.41  ? ? ? ? ? ? 96  ASP B CG  1 
ATOM   929  O  OD1 . ASP B 1 64 ? 1.971  6.200   14.919  1.00 43.78  ? ? ? ? ? ? 96  ASP B OD1 1 
ATOM   930  O  OD2 . ASP B 1 64 ? 2.291  7.129   12.931  1.00 47.84  ? ? ? ? ? ? 96  ASP B OD2 1 
ATOM   931  N  N   . ASN B 1 65 ? 3.813  6.871   16.997  1.00 41.22  ? ? ? ? ? ? 97  ASN B N   1 
ATOM   932  C  CA  . ASN B 1 65 ? 4.912  6.244   17.732  1.00 38.55  ? ? ? ? ? ? 97  ASN B CA  1 
ATOM   933  C  C   . ASN B 1 65 ? 5.790  5.378   16.788  1.00 38.02  ? ? ? ? ? ? 97  ASN B C   1 
ATOM   934  O  O   . ASN B 1 65 ? 6.275  4.299   17.182  1.00 34.46  ? ? ? ? ? ? 97  ASN B O   1 
ATOM   935  C  CB  . ASN B 1 65 ? 4.315  5.387   18.866  1.00 40.06  ? ? ? ? ? ? 97  ASN B CB  1 
ATOM   936  C  CG  . ASN B 1 65 ? 3.531  4.183   18.368  1.00 44.25  ? ? ? ? ? ? 97  ASN B CG  1 
ATOM   937  O  OD1 . ASN B 1 65 ? 2.977  4.179   17.270  1.00 42.19  ? ? ? ? ? ? 97  ASN B OD1 1 
ATOM   938  N  ND2 . ASN B 1 65 ? 3.557  3.100   19.125  1.00 38.11  ? ? ? ? ? ? 97  ASN B ND2 1 
ATOM   939  N  N   . VAL B 1 66 ? 5.974  5.834   15.543  1.00 34.86  ? ? ? ? ? ? 98  VAL B N   1 
ATOM   940  C  CA  . VAL B 1 66 ? 6.778  5.077   14.600  1.00 32.39  ? ? ? ? ? ? 98  VAL B CA  1 
ATOM   941  C  C   . VAL B 1 66 ? 8.257  5.421   14.754  1.00 37.42  ? ? ? ? ? ? 98  VAL B C   1 
ATOM   942  O  O   . VAL B 1 66 ? 8.618  6.500   15.236  1.00 40.12  ? ? ? ? ? ? 98  VAL B O   1 
ATOM   943  C  CB  . VAL B 1 66 ? 6.282  5.259   13.132  1.00 34.85  ? ? ? ? ? ? 98  VAL B CB  1 
ATOM   944  C  CG1 . VAL B 1 66 ? 4.888  4.676   12.982  1.00 36.93  ? ? ? ? ? ? 98  VAL B CG1 1 
ATOM   945  C  CG2 . VAL B 1 66 ? 6.301  6.714   12.692  1.00 35.07  ? ? ? ? ? ? 98  VAL B CG2 1 
ATOM   946  N  N   . GLY B 1 67 ? 9.095  4.488   14.316  1.00 32.90  ? ? ? ? ? ? 99  GLY B N   1 
ATOM   947  C  CA  . GLY B 1 67 ? 10.533 4.660   14.362  1.00 33.16  ? ? ? ? ? ? 99  GLY B CA  1 
ATOM   948  C  C   . GLY B 1 67 ? 11.232 3.737   13.391  1.00 33.08  ? ? ? ? ? ? 99  GLY B C   1 
ATOM   949  O  O   . GLY B 1 67 ? 10.584 2.900   12.761  1.00 32.68  ? ? ? ? ? ? 99  GLY B O   1 
ATOM   950  N  N   . PRO B 1 68 ? 12.571 3.866   13.294  1.00 31.07  ? ? ? ? ? ? 100 PRO B N   1 
ATOM   951  C  CA  . PRO B 1 68 ? 13.311 3.118   12.275  1.00 30.29  ? ? ? ? ? ? 100 PRO B CA  1 
ATOM   952  C  C   . PRO B 1 68 ? 13.678 1.676   12.641  1.00 33.87  ? ? ? ? ? ? 100 PRO B C   1 
ATOM   953  O  O   . PRO B 1 68 ? 13.445 1.184   13.758  1.00 33.59  ? ? ? ? ? ? 100 PRO B O   1 
ATOM   954  C  CB  . PRO B 1 68 ? 14.586 3.955   12.126  1.00 33.66  ? ? ? ? ? ? 100 PRO B CB  1 
ATOM   955  C  CG  . PRO B 1 68 ? 14.819 4.486   13.525  1.00 38.36  ? ? ? ? ? ? 100 PRO B CG  1 
ATOM   956  C  CD  . PRO B 1 68 ? 13.441 4.874   13.945  1.00 33.70  ? ? ? ? ? ? 100 PRO B CD  1 
ATOM   957  N  N   . LEU B 1 69 ? 14.265 1.006   11.628  1.00 31.52  ? ? ? ? ? ? 101 LEU B N   1 
ATOM   958  C  CA  . LEU B 1 69 ? 14.834 -0.333  11.702  1.00 31.96  ? ? ? ? ? ? 101 LEU B CA  1 
ATOM   959  C  C   . LEU B 1 69 ? 16.359 -0.185  11.631  1.00 38.61  ? ? ? ? ? ? 101 LEU B C   1 
ATOM   960  O  O   . LEU B 1 69 ? 16.890 0.420   10.685  1.00 36.23  ? ? ? ? ? ? 101 LEU B O   1 
ATOM   961  C  CB  . LEU B 1 69 ? 14.310 -1.207  10.567  1.00 32.26  ? ? ? ? ? ? 101 LEU B CB  1 
ATOM   962  C  CG  . LEU B 1 69 ? 14.935 -2.611  10.463  1.00 37.15  ? ? ? ? ? ? 101 LEU B CG  1 
ATOM   963  C  CD1 . LEU B 1 69 ? 14.306 -3.579  11.480  1.00 38.91  ? ? ? ? ? ? 101 LEU B CD1 1 
ATOM   964  C  CD2 . LEU B 1 69 ? 14.839 -3.143  9.094   1.00 42.21  ? ? ? ? ? ? 101 LEU B CD2 1 
ATOM   965  N  N   . ILE B 1 70 ? 17.052 -0.734  12.616  1.00 36.00  ? ? ? ? ? ? 102 ILE B N   1 
ATOM   966  C  CA  . ILE B 1 70 ? 18.508 -0.650  12.705  1.00 37.38  ? ? ? ? ? ? 102 ILE B CA  1 
ATOM   967  C  C   . ILE B 1 70 ? 19.148 -2.009  12.438  1.00 42.42  ? ? ? ? ? ? 102 ILE B C   1 
ATOM   968  O  O   . ILE B 1 70 ? 18.754 -2.996  13.047  1.00 40.43  ? ? ? ? ? ? 102 ILE B O   1 
ATOM   969  C  CB  . ILE B 1 70 ? 18.959 -0.083  14.079  1.00 39.80  ? ? ? ? ? ? 102 ILE B CB  1 
ATOM   970  C  CG1 . ILE B 1 70 ? 18.378 1.339   14.338  1.00 39.13  ? ? ? ? ? ? 102 ILE B CG1 1 
ATOM   971  C  CG2 . ILE B 1 70 ? 20.509 -0.092  14.226  1.00 43.43  ? ? ? ? ? ? 102 ILE B CG2 1 
ATOM   972  C  CD1 . ILE B 1 70 ? 18.453 1.792   15.835  1.00 46.16  ? ? ? ? ? ? 102 ILE B CD1 1 
ATOM   973  N  N   . ILE B 1 71 ? 20.105 -2.060  11.495  1.00 40.39  ? ? ? ? ? ? 103 ILE B N   1 
ATOM   974  C  CA  . ILE B 1 71 ? 20.920 -3.248  11.228  1.00 42.41  ? ? ? ? ? ? 103 ILE B CA  1 
ATOM   975  C  C   . ILE B 1 71 ? 22.345 -2.830  11.594  1.00 50.24  ? ? ? ? ? ? 103 ILE B C   1 
ATOM   976  O  O   . ILE B 1 71 ? 22.892 -1.900  10.984  1.00 50.02  ? ? ? ? ? ? 103 ILE B O   1 
ATOM   977  C  CB  . ILE B 1 71 ? 20.791 -3.847  9.798   1.00 45.90  ? ? ? ? ? ? 103 ILE B CB  1 
ATOM   978  C  CG1 . ILE B 1 71 ? 19.309 -4.063  9.344   1.00 44.68  ? ? ? ? ? ? 103 ILE B CG1 1 
ATOM   979  C  CG2 . ILE B 1 71 ? 21.612 -5.147  9.676   1.00 50.33  ? ? ? ? ? ? 103 ILE B CG2 1 
ATOM   980  C  CD1 . ILE B 1 71 ? 18.421 -5.150  10.137  1.00 49.78  ? ? ? ? ? ? 103 ILE B CD1 1 
ATOM   981  N  N   . LYS B 1 72 ? 22.920 -3.469  12.615  1.00 49.81  ? ? ? ? ? ? 104 LYS B N   1 
ATOM   982  C  CA  . LYS B 1 72 ? 24.238 -3.087  13.111  1.00 53.19  ? ? ? ? ? ? 104 LYS B CA  1 
ATOM   983  C  C   . LYS B 1 72 ? 25.230 -4.251  13.142  1.00 62.37  ? ? ? ? ? ? 104 LYS B C   1 
ATOM   984  O  O   . LYS B 1 72 ? 24.852 -5.411  12.961  1.00 61.32  ? ? ? ? ? ? 104 LYS B O   1 
ATOM   985  C  CB  . LYS B 1 72 ? 24.109 -2.456  14.509  1.00 55.01  ? ? ? ? ? ? 104 LYS B CB  1 
ATOM   986  C  CG  . LYS B 1 72 ? 23.355 -3.307  15.534  1.00 63.49  ? ? ? ? ? ? 104 LYS B CG  1 
ATOM   987  C  CD  . LYS B 1 72 ? 23.007 -2.518  16.787  1.00 66.39  ? ? ? ? ? ? 104 LYS B CD  1 
ATOM   988  C  CE  . LYS B 1 72 ? 22.357 -3.393  17.832  1.00 72.37  ? ? ? ? ? ? 104 LYS B CE  1 
ATOM   989  N  NZ  . LYS B 1 72 ? 23.343 -4.278  18.515  1.00 82.20  ? ? ? ? ? ? 104 LYS B NZ  1 
ATOM   990  N  N   . LYS B 1 73 ? 26.511 -3.914  13.338  1.00 64.18  ? ? ? ? ? ? 105 LYS B N   1 
ATOM   991  C  CA  . LYS B 1 73 ? 27.584 -4.888  13.474  1.00 67.55  ? ? ? ? ? ? 105 LYS B CA  1 
ATOM   992  C  C   . LYS B 1 73 ? 27.736 -5.179  14.967  1.00 72.57  ? ? ? ? ? ? 105 LYS B C   1 
ATOM   993  O  O   . LYS B 1 73 ? 27.674 -4.245  15.771  1.00 72.12  ? ? ? ? ? ? 105 LYS B O   1 
ATOM   994  C  CB  . LYS B 1 73 ? 28.884 -4.363  12.839  1.00 73.52  ? ? ? ? ? ? 105 LYS B CB  1 
ATOM   995  C  CG  . LYS B 1 73 ? 29.862 -5.465  12.452  1.00 93.82  ? ? ? ? ? ? 105 LYS B CG  1 
ATOM   996  C  CD  . LYS B 1 73 ? 31.075 -4.917  11.712  1.00 108.40 ? ? ? ? ? ? 105 LYS B CD  1 
ATOM   997  N  N   . LYS B 1 74 ? 27.857 -6.471  15.338  1.00 70.80  ? ? ? ? ? ? 106 LYS B N   1 
ATOM   998  C  CA  . LYS B 1 74 ? 27.991 -6.961  16.723  1.00 95.19  ? ? ? ? ? ? 106 LYS B CA  1 
ATOM   999  C  C   . LYS B 1 74 ? 29.096 -6.248  17.505  1.00 126.80 ? ? ? ? ? ? 106 LYS B C   1 
ATOM   1000 O  O   . LYS B 1 74 ? 28.885 -5.879  18.659  1.00 89.99  ? ? ? ? ? ? 106 LYS B O   1 
ATOM   1001 C  CB  . LYS B 1 74 ? 28.262 -8.470  16.741  1.00 98.97  ? ? ? ? ? ? 106 LYS B CB  1 
ATOM   1002 C  CG  . LYS B 1 74 ? 27.007 -9.312  16.629  1.00 110.75 ? ? ? ? ? ? 106 LYS B CG  1 
HETATM 1003 FE FE1 . FES C 2 .  ? 3.980  -4.069  5.663   1.00 38.95  ? ? ? ? ? ? 201 FES A FE1 1 
HETATM 1004 FE FE2 . FES C 2 .  ? 4.714  -5.807  3.744   1.00 41.05  ? ? ? ? ? ? 201 FES A FE2 1 
HETATM 1005 S  S1  . FES C 2 .  ? 3.323  -6.101  5.399   1.00 42.10  ? ? ? ? ? ? 201 FES A S1  1 
HETATM 1006 S  S2  . FES C 2 .  ? 5.478  -3.761  4.064   1.00 38.19  ? ? ? ? ? ? 201 FES A S2  1 
HETATM 1007 FE FE1 . FES D 2 .  ? 11.502 7.733   8.972   1.00 34.65  ? ? ? ? ? ? 201 FES B FE1 1 
HETATM 1008 FE FE2 . FES D 2 .  ? 13.309 7.922   10.953  1.00 36.38  ? ? ? ? ? ? 201 FES B FE2 1 
HETATM 1009 S  S1  . FES D 2 .  ? 12.944 9.316   9.297   1.00 37.63  ? ? ? ? ? ? 201 FES B S1  1 
HETATM 1010 S  S2  . FES D 2 .  ? 11.856 6.262   10.565  1.00 33.92  ? ? ? ? ? ? 201 FES B S2  1 
HETATM 1011 O  O   . HOH E 3 .  ? 10.186 -3.417  10.076  1.00 27.10  ? ? ? ? ? ? 301 HOH A O   1 
HETATM 1012 O  O   . HOH E 3 .  ? 10.351 1.050   23.726  1.00 25.90  ? ? ? ? ? ? 302 HOH A O   1 
HETATM 1013 O  O   . HOH E 3 .  ? -1.452 -0.096  12.437  1.00 47.73  ? ? ? ? ? ? 303 HOH A O   1 
HETATM 1014 O  O   . HOH E 3 .  ? 11.064 0.626   20.525  1.00 28.75  ? ? ? ? ? ? 304 HOH A O   1 
HETATM 1015 O  O   . HOH E 3 .  ? -1.563 -1.272  20.581  1.00 53.28  ? ? ? ? ? ? 305 HOH A O   1 
HETATM 1016 O  O   . HOH E 3 .  ? 11.120 3.924   22.568  1.00 31.63  ? ? ? ? ? ? 306 HOH A O   1 
HETATM 1017 O  O   . HOH E 3 .  ? 8.279  9.262   20.807  1.00 40.40  ? ? ? ? ? ? 307 HOH A O   1 
HETATM 1018 O  O   . HOH E 3 .  ? 10.316 -2.511  19.367  1.00 35.32  ? ? ? ? ? ? 308 HOH A O   1 
HETATM 1019 O  O   . HOH E 3 .  ? -3.415 -3.821  5.379   1.00 58.03  ? ? ? ? ? ? 309 HOH A O   1 
HETATM 1020 O  O   . HOH E 3 .  ? 0.473  6.430   -4.335  1.00 41.03  ? ? ? ? ? ? 310 HOH A O   1 
HETATM 1021 O  O   . HOH E 3 .  ? -2.388 -9.330  7.593   1.00 74.52  ? ? ? ? ? ? 311 HOH A O   1 
HETATM 1022 O  O   . HOH E 3 .  ? 1.007  5.755   21.340  1.00 44.95  ? ? ? ? ? ? 312 HOH A O   1 
HETATM 1023 O  O   . HOH E 3 .  ? 8.701  -6.736  18.121  1.00 59.01  ? ? ? ? ? ? 313 HOH A O   1 
HETATM 1024 O  O   . HOH E 3 .  ? 2.746  4.938   24.463  1.00 45.71  ? ? ? ? ? ? 314 HOH A O   1 
HETATM 1025 O  O   . HOH E 3 .  ? -4.397 1.277   5.575   1.00 62.67  ? ? ? ? ? ? 315 HOH A O   1 
HETATM 1026 O  O   . HOH E 3 .  ? -3.151 -2.046  11.670  1.00 73.28  ? ? ? ? ? ? 316 HOH A O   1 
HETATM 1027 O  O   . HOH E 3 .  ? 4.105  8.317   21.486  1.00 53.56  ? ? ? ? ? ? 317 HOH A O   1 
HETATM 1028 O  O   . HOH E 3 .  ? 19.971 -9.434  16.334  1.00 41.72  ? ? ? ? ? ? 318 HOH A O   1 
HETATM 1029 O  O   . HOH E 3 .  ? 18.257 -7.933  17.973  1.00 39.67  ? ? ? ? ? ? 319 HOH A O   1 
HETATM 1030 O  O   . HOH E 3 .  ? 0.733  11.749  7.836   1.00 53.01  ? ? ? ? ? ? 320 HOH A O   1 
HETATM 1031 O  O   . HOH E 3 .  ? -1.584 7.213   7.317   1.00 68.77  ? ? ? ? ? ? 321 HOH A O   1 
HETATM 1032 O  O   . HOH E 3 .  ? 10.079 8.753   22.708  1.00 49.46  ? ? ? ? ? ? 322 HOH A O   1 
HETATM 1033 O  O   . HOH E 3 .  ? -1.810 1.442   -5.415  1.00 45.28  ? ? ? ? ? ? 323 HOH A O   1 
HETATM 1034 O  O   . HOH E 3 .  ? 7.172  -11.253 14.371  1.00 55.51  ? ? ? ? ? ? 324 HOH A O   1 
HETATM 1035 O  O   . HOH E 3 .  ? 5.136  -10.219 15.822  1.00 72.62  ? ? ? ? ? ? 325 HOH A O   1 
HETATM 1036 O  O   . HOH E 3 .  ? -1.909 -3.437  -3.978  1.00 54.98  ? ? ? ? ? ? 326 HOH A O   1 
HETATM 1037 O  O   . HOH E 3 .  ? -2.590 -7.969  1.908   1.00 59.06  ? ? ? ? ? ? 327 HOH A O   1 
HETATM 1038 O  O   . HOH E 3 .  ? 11.648 10.623  18.604  1.00 51.77  ? ? ? ? ? ? 328 HOH A O   1 
HETATM 1039 O  O   . HOH E 3 .  ? 5.583  -2.810  23.806  1.00 74.05  ? ? ? ? ? ? 329 HOH A O   1 
HETATM 1040 O  O   . HOH E 3 .  ? 20.489 -11.128 5.544   1.00 47.02  ? ? ? ? ? ? 330 HOH A O   1 
HETATM 1041 O  O   . HOH E 3 .  ? 12.779 -14.209 3.625   1.00 63.86  ? ? ? ? ? ? 331 HOH A O   1 
HETATM 1042 O  O   . HOH E 3 .  ? 0.780  -3.313  -3.721  1.00 41.32  ? ? ? ? ? ? 332 HOH A O   1 
HETATM 1043 O  O   . HOH E 3 .  ? -2.342 -5.579  -5.907  1.00 70.03  ? ? ? ? ? ? 333 HOH A O   1 
HETATM 1044 O  O   . HOH E 3 .  ? 6.719  -5.229  17.106  1.00 52.16  ? ? ? ? ? ? 334 HOH A O   1 
HETATM 1045 O  O   . HOH E 3 .  ? -2.828 -1.373  -5.329  1.00 54.16  ? ? ? ? ? ? 335 HOH A O   1 
HETATM 1046 O  O   . HOH F 3 .  ? 13.468 1.994   4.619   1.00 29.05  ? ? ? ? ? ? 301 HOH B O   1 
HETATM 1047 O  O   . HOH F 3 .  ? 1.835  -5.636  -3.681  1.00 56.60  ? ? ? ? ? ? 302 HOH B O   1 
HETATM 1048 O  O   . HOH F 3 .  ? 0.492  6.792   18.828  1.00 41.43  ? ? ? ? ? ? 303 HOH B O   1 
HETATM 1049 O  O   . HOH F 3 .  ? 8.546  14.467  9.380   1.00 46.40  ? ? ? ? ? ? 304 HOH B O   1 
HETATM 1050 O  O   . HOH F 3 .  ? 6.180  11.037  1.966   1.00 38.61  ? ? ? ? ? ? 305 HOH B O   1 
HETATM 1051 O  O   . HOH F 3 .  ? 22.195 0.064   3.126   1.00 67.70  ? ? ? ? ? ? 306 HOH B O   1 
HETATM 1052 O  O   . HOH F 3 .  ? 7.301  -2.461  -7.748  1.00 34.36  ? ? ? ? ? ? 307 HOH B O   1 
HETATM 1053 O  O   . HOH F 3 .  ? 9.374  10.502  18.526  1.00 35.63  ? ? ? ? ? ? 308 HOH B O   1 
HETATM 1054 O  O   . HOH F 3 .  ? 12.825 0.979   -4.754  1.00 38.03  ? ? ? ? ? ? 309 HOH B O   1 
HETATM 1055 O  O   . HOH F 3 .  ? 14.943 15.782  12.694  1.00 68.22  ? ? ? ? ? ? 310 HOH B O   1 
HETATM 1056 O  O   . HOH F 3 .  ? 23.493 -3.960  -1.326  1.00 56.12  ? ? ? ? ? ? 311 HOH B O   1 
HETATM 1057 O  O   . HOH F 3 .  ? 2.905  4.622   -9.789  1.00 37.02  ? ? ? ? ? ? 312 HOH B O   1 
HETATM 1058 O  O   . HOH F 3 .  ? 8.986  13.142  18.474  1.00 42.80  ? ? ? ? ? ? 313 HOH B O   1 
HETATM 1059 O  O   . HOH F 3 .  ? 9.478  -6.507  -6.107  1.00 38.69  ? ? ? ? ? ? 314 HOH B O   1 
HETATM 1060 O  O   . HOH F 3 .  ? 4.232  11.006  19.933  1.00 48.99  ? ? ? ? ? ? 315 HOH B O   1 
HETATM 1061 O  O   . HOH F 3 .  ? 5.081  -3.776  -8.677  1.00 40.83  ? ? ? ? ? ? 316 HOH B O   1 
HETATM 1062 O  O   . HOH F 3 .  ? 0.491  1.589   -6.746  1.00 48.58  ? ? ? ? ? ? 317 HOH B O   1 
HETATM 1063 O  O   . HOH F 3 .  ? 3.974  13.400  8.921   1.00 42.00  ? ? ? ? ? ? 318 HOH B O   1 
HETATM 1064 O  O   . HOH F 3 .  ? 11.033 10.711  -4.610  1.00 46.24  ? ? ? ? ? ? 319 HOH B O   1 
HETATM 1065 O  O   . HOH F 3 .  ? 13.656 6.057   -2.423  1.00 46.63  ? ? ? ? ? ? 320 HOH B O   1 
HETATM 1066 O  O   . HOH F 3 .  ? 7.075  11.128  -6.282  1.00 40.45  ? ? ? ? ? ? 321 HOH B O   1 
HETATM 1067 O  O   . HOH F 3 .  ? 5.920  15.042  9.359   1.00 61.13  ? ? ? ? ? ? 322 HOH B O   1 
HETATM 1068 O  O   . HOH F 3 .  ? 9.085  -7.618  -3.732  1.00 52.74  ? ? ? ? ? ? 323 HOH B O   1 
HETATM 1069 O  O   . HOH F 3 .  ? 21.303 -3.316  -3.188  1.00 63.53  ? ? ? ? ? ? 324 HOH B O   1 
HETATM 1070 O  O   . HOH F 3 .  ? 2.207  15.559  20.558  1.00 64.69  ? ? ? ? ? ? 325 HOH B O   1 
HETATM 1071 O  O   . HOH F 3 .  ? 17.931 14.847  5.768   1.00 46.70  ? ? ? ? ? ? 326 HOH B O   1 
HETATM 1072 O  O   . HOH F 3 .  ? 11.924 -9.325  -4.135  1.00 51.27  ? ? ? ? ? ? 327 HOH B O   1 
HETATM 1073 O  O   . HOH F 3 .  ? 6.518  -7.352  -2.090  1.00 54.80  ? ? ? ? ? ? 328 HOH B O   1 
HETATM 1074 O  O   . HOH F 3 .  ? 13.217 11.082  0.583   1.00 49.84  ? ? ? ? ? ? 329 HOH B O   1 
HETATM 1075 O  O   . HOH F 3 .  ? 14.354 15.540  7.113   1.00 55.77  ? ? ? ? ? ? 330 HOH B O   1 
HETATM 1076 O  O   . HOH F 3 .  ? 1.529  5.913   -6.667  1.00 42.13  ? ? ? ? ? ? 331 HOH B O   1 
HETATM 1077 O  O   . HOH F 3 .  ? 11.824 15.375  6.483   1.00 58.79  ? ? ? ? ? ? 332 HOH B O   1 
HETATM 1078 O  O   . HOH F 3 .  ? 6.957  -7.053  -6.783  1.00 73.76  ? ? ? ? ? ? 333 HOH B O   1 
HETATM 1079 O  O   . HOH F 3 .  ? 1.353  -2.052  -6.061  1.00 40.19  ? ? ? ? ? ? 334 HOH B O   1 
HETATM 1080 O  O   . HOH F 3 .  ? 22.098 4.932   8.453   1.00 51.73  ? ? ? ? ? ? 335 HOH B O   1 
HETATM 1081 O  O   . HOH F 3 .  ? 15.612 4.669   -3.508  1.00 56.46  ? ? ? ? ? ? 336 HOH B O   1 
HETATM 1082 O  O   . HOH F 3 .  ? 6.588  15.860  6.281   1.00 58.19  ? ? ? ? ? ? 337 HOH B O   1 
HETATM 1083 O  O   . HOH F 3 .  ? 6.669  12.982  19.727  1.00 67.54  ? ? ? ? ? ? 338 HOH B O   1 
HETATM 1084 O  O   . HOH F 3 .  ? 14.167 14.311  -0.521  1.00 67.09  ? ? ? ? ? ? 339 HOH B O   1 
HETATM 1085 O  O   . HOH F 3 .  ? 9.300  9.434   -13.502 1.00 63.26  ? ? ? ? ? ? 340 HOH B O   1 
HETATM 1086 O  O   . HOH F 3 .  ? 2.744  -3.766  -7.674  1.00 59.05  ? ? ? ? ? ? 341 HOH B O   1 
HETATM 1087 O  O   . HOH F 3 .  ? 14.753 9.437   17.314  1.00 47.65  ? ? ? ? ? ? 342 HOH B O   1 
HETATM 1088 O  O   . HOH F 3 .  ? 25.088 -2.779  9.706   1.00 55.60  ? ? ? ? ? ? 343 HOH B O   1 
HETATM 1089 O  O   . HOH F 3 .  ? 25.357 -5.384  9.370   1.00 56.33  ? ? ? ? ? ? 344 HOH B O   1 
HETATM 1090 O  O   . HOH F 3 .  ? 27.864 -8.265  13.120  1.00 71.21  ? ? ? ? ? ? 345 HOH B O   1 
HETATM 1091 O  O   . HOH F 3 .  ? 0.186  9.343   6.801   1.00 54.89  ? ? ? ? ? ? 346 HOH B O   1 
HETATM 1092 O  O   . HOH F 3 .  ? 0.445  4.050   -8.300  1.00 55.16  ? ? ? ? ? ? 347 HOH B O   1 
HETATM 1093 O  O   . HOH F 3 .  ? 20.652 7.137   8.701   1.00 54.46  ? ? ? ? ? ? 348 HOH B O   1 
HETATM 1094 O  O   . HOH F 3 .  ? 13.246 8.922   -2.646  1.00 66.75  ? ? ? ? ? ? 349 HOH B O   1 
# 
loop_
_atom_site_anisotrop.id 
_atom_site_anisotrop.type_symbol 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_atom_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_alt_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_comp_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_asym_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_seq_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_PDB_ins_code 
_atom_site_anisotrop.U[1][1] 
_atom_site_anisotrop.U[2][2] 
_atom_site_anisotrop.U[3][3] 
_atom_site_anisotrop.U[1][2] 
_atom_site_anisotrop.U[1][3] 
_atom_site_anisotrop.U[2][3] 
_atom_site_anisotrop.U[1][1]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[2][2]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[3][3]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[1][2]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[1][3]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[2][3]_esd 
_atom_site_anisotrop.pdbx_auth_seq_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_auth_comp_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_auth_asym_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_auth_atom_id 
1    N  N   . LYS A 10 ? 1.4183 0.8655 0.5987 0.3788  -0.1607 -0.0967 ? ? ? ? ? ? 42  LYS A N   
2    C  CA  . LYS A 10 ? 1.4090 0.9320 0.5880 0.4337  -0.1526 -0.1074 ? ? ? ? ? ? 42  LYS A CA  
3    C  C   . LYS A 10 ? 1.3339 0.9850 0.5923 0.4077  -0.1248 -0.1011 ? ? ? ? ? ? 42  LYS A C   
4    O  O   . LYS A 10 ? 1.3305 1.0234 0.5964 0.4203  -0.1153 -0.1066 ? ? ? ? ? ? 42  LYS A O   
5    N  N   . ALA A 11 ? 1.1900 0.8964 0.5009 0.3701  -0.1135 -0.0892 ? ? ? ? ? ? 43  ALA A N   
6    C  CA  . ALA A 11 ? 1.0937 0.9078 0.4713 0.3387  -0.0911 -0.0815 ? ? ? ? ? ? 43  ALA A CA  
7    C  C   . ALA A 11 ? 1.0649 0.8584 0.4698 0.2888  -0.0813 -0.0773 ? ? ? ? ? ? 43  ALA A C   
8    O  O   . ALA A 11 ? 1.0310 0.7509 0.4291 0.2577  -0.0877 -0.0739 ? ? ? ? ? ? 43  ALA A O   
9    C  CB  . ALA A 11 ? 1.0667 0.9288 0.4781 0.3155  -0.0869 -0.0717 ? ? ? ? ? ? 43  ALA A CB  
10   N  N   . MET A 12 ? 1.0003 0.8649 0.4355 0.2817  -0.0659 -0.0758 ? ? ? ? ? ? 44  MET A N   
11   C  CA  . MET A 12 ? 0.9539 0.8078 0.4149 0.2382  -0.0558 -0.0709 ? ? ? ? ? ? 44  MET A CA  
12   C  C   . MET A 12 ? 0.9437 0.8131 0.4434 0.1900  -0.0474 -0.0601 ? ? ? ? ? ? 44  MET A C   
13   O  O   . MET A 12 ? 0.9441 0.8652 0.4610 0.1872  -0.0448 -0.0558 ? ? ? ? ? ? 44  MET A O   
14   C  CB  . MET A 12 ? 0.9638 0.8887 0.4410 0.2440  -0.0422 -0.0703 ? ? ? ? ? ? 44  MET A CB  
15   C  CG  . MET A 12 ? 1.0470 0.9459 0.4822 0.2877  -0.0491 -0.0820 ? ? ? ? ? ? 44  MET A CG  
16   S  SD  . MET A 12 ? 1.0644 1.0149 0.5175 0.2757  -0.0329 -0.0786 ? ? ? ? ? ? 44  MET A SD  
17   C  CE  . MET A 12 ? 0.9854 1.0749 0.4818 0.2700  -0.0148 -0.0660 ? ? ? ? ? ? 44  MET A CE  
18   N  N   . ILE A 13 ? 0.8437 0.6689 0.3535 0.1549  -0.0443 -0.0562 ? ? ? ? ? ? 45  ILE A N   
19   C  CA  . ILE A 13 ? 0.7905 0.6205 0.3282 0.1142  -0.0361 -0.0477 ? ? ? ? ? ? 45  ILE A CA  
20   C  C   . ILE A 13 ? 0.7892 0.6705 0.3525 0.0919  -0.0221 -0.0425 ? ? ? ? ? ? 45  ILE A C   
21   O  O   . ILE A 13 ? 0.7495 0.6731 0.3313 0.0705  -0.0160 -0.0366 ? ? ? ? ? ? 45  ILE A O   
22   C  CB  . ILE A 13 ? 0.8231 0.5817 0.3530 0.0949  -0.0409 -0.0454 ? ? ? ? ? ? 45  ILE A CB  
23   C  CG1 . ILE A 13 ? 0.8555 0.5662 0.3585 0.1075  -0.0554 -0.0462 ? ? ? ? ? ? 45  ILE A CG1 
24   C  CG2 . ILE A 13 ? 0.7885 0.5523 0.3433 0.0590  -0.0294 -0.0381 ? ? ? ? ? ? 45  ILE A CG2 
25   C  CD1 . ILE A 13 ? 0.9551 0.5989 0.4410 0.0934  -0.0649 -0.0427 ? ? ? ? ? ? 45  ILE A CD1 
26   N  N   . ASN A 14 ? 0.7422 0.6157 0.3012 0.0955  -0.0189 -0.0440 ? ? ? ? ? ? 46  ASN A N   
27   C  CA  . ASN A 14 ? 0.7162 0.6317 0.2922 0.0751  -0.0068 -0.0373 ? ? ? ? ? ? 46  ASN A CA  
28   C  C   . ASN A 14 ? 0.7915 0.7816 0.3684 0.0979  -0.0031 -0.0373 ? ? ? ? ? ? 46  ASN A C   
29   O  O   . ASN A 14 ? 0.7606 0.7470 0.3165 0.1353  -0.0080 -0.0456 ? ? ? ? ? ? 46  ASN A O   
30   C  CB  . ASN A 14 ? 0.6890 0.5630 0.2596 0.0669  -0.0049 -0.0371 ? ? ? ? ? ? 46  ASN A CB  
31   C  CG  . ASN A 14 ? 0.7984 0.7075 0.3785 0.0482  0.0062  -0.0290 ? ? ? ? ? ? 46  ASN A CG  
32   O  OD1 . ASN A 14 ? 0.7306 0.6762 0.3229 0.0241  0.0125  -0.0209 ? ? ? ? ? ? 46  ASN A OD1 
33   N  ND2 . ASN A 14 ? 0.7175 0.6120 0.2879 0.0555  0.0073  -0.0300 ? ? ? ? ? ? 46  ASN A ND2 
34   N  N   . LEU A 15 ? 0.7628 0.8215 0.3603 0.0753  0.0048  -0.0275 ? ? ? ? ? ? 47  LEU A N   
35   C  CA  . LEU A 15 ? 0.7758 0.9260 0.3791 0.0953  0.0098  -0.0241 ? ? ? ? ? ? 47  LEU A CA  
36   C  C   . LEU A 15 ? 0.8161 1.0091 0.4266 0.0751  0.0212  -0.0136 ? ? ? ? ? ? 47  LEU A C   
37   O  O   . LEU A 15 ? 0.8328 1.0862 0.4392 0.1039  0.0261  -0.0136 ? ? ? ? ? ? 47  LEU A O   
38   C  CB  . LEU A 15 ? 0.7686 0.9926 0.3908 0.0860  0.0087  -0.0172 ? ? ? ? ? ? 47  LEU A CB  
39   C  CG  . LEU A 15 ? 0.8387 1.0336 0.4544 0.1027  -0.0025 -0.0244 ? ? ? ? ? ? 47  LEU A CG  
40   C  CD1 . LEU A 15 ? 0.8359 1.1030 0.4728 0.0799  -0.0038 -0.0152 ? ? ? ? ? ? 47  LEU A CD1 
41   C  CD2 . LEU A 15 ? 0.8996 1.0887 0.4906 0.1620  -0.0101 -0.0359 ? ? ? ? ? ? 47  LEU A CD2 
42   N  N   . HIS A 16 ? 0.7610 0.9243 0.3773 0.0286  0.0252  -0.0041 ? ? ? ? ? ? 48  HIS A N   
43   C  CA  A HIS A 16 ? 0.7645 0.9655 0.3828 0.0039  0.0346  0.0092  ? ? ? ? ? ? 48  HIS A CA  
44   C  CA  B HIS A 16 ? 0.7665 0.9677 0.3845 0.0051  0.0346  0.0089  ? ? ? ? ? ? 48  HIS A CA  
45   C  C   . HIS A 16 ? 0.7976 0.9214 0.4017 -0.0143 0.0363  0.0106  ? ? ? ? ? ? 48  HIS A C   
46   O  O   . HIS A 16 ? 0.7883 0.9335 0.3878 -0.0317 0.0432  0.0219  ? ? ? ? ? ? 48  HIS A O   
47   C  CB  A HIS A 16 ? 0.7755 1.0345 0.4082 -0.0426 0.0361  0.0255  ? ? ? ? ? ? 48  HIS A CB  
48   C  CB  B HIS A 16 ? 0.7792 1.0447 0.4123 -0.0395 0.0366  0.0255  ? ? ? ? ? ? 48  HIS A CB  
49   C  CG  A HIS A 16 ? 0.8107 1.1529 0.4609 -0.0310 0.0330  0.0266  ? ? ? ? ? ? 48  HIS A CG  
50   C  CG  B HIS A 16 ? 0.8163 1.1788 0.4672 -0.0228 0.0354  0.0274  ? ? ? ? ? ? 48  HIS A CG  
51   N  ND1 A HIS A 16 ? 0.8306 1.1618 0.4870 -0.0533 0.0247  0.0267  ? ? ? ? ? ? 48  HIS A ND1 
52   N  ND1 B HIS A 16 ? 0.8416 1.2973 0.4983 0.0098  0.0425  0.0303  ? ? ? ? ? ? 48  HIS A ND1 
53   C  CD2 A HIS A 16 ? 0.8333 1.2714 0.4932 0.0044  0.0368  0.0274  ? ? ? ? ? ? 48  HIS A CD2 
54   C  CD2 B HIS A 16 ? 0.8340 1.2158 0.4957 -0.0312 0.0278  0.0270  ? ? ? ? ? ? 48  HIS A CD2 
55   C  CE1 A HIS A 16 ? 0.8202 1.2421 0.4923 -0.0334 0.0230  0.0284  ? ? ? ? ? ? 48  HIS A CE1 
56   C  CE1 B HIS A 16 ? 0.8305 1.3629 0.5031 0.0220  0.0390  0.0319  ? ? ? ? ? ? 48  HIS A CE1 
57   N  NE2 A HIS A 16 ? 0.8263 1.3171 0.5013 0.0035  0.0305  0.0290  ? ? ? ? ? ? 48  HIS A NE2 
58   N  NE2 B HIS A 16 ? 0.8297 1.3202 0.5063 -0.0035 0.0295  0.0302  ? ? ? ? ? ? 48  HIS A NE2 
59   N  N   . ILE A 17 ? 0.7127 0.7535 0.3094 -0.0105 0.0301  0.0013  ? ? ? ? ? ? 49  ILE A N   
60   C  CA  . ILE A 17 ? 0.7018 0.6808 0.2864 -0.0249 0.0315  0.0041  ? ? ? ? ? ? 49  ILE A CA  
61   C  C   . ILE A 17 ? 0.7232 0.6875 0.2969 0.0037  0.0312  -0.0020 ? ? ? ? ? ? 49  ILE A C   
62   O  O   . ILE A 17 ? 0.6922 0.6416 0.2611 0.0348  0.0243  -0.0142 ? ? ? ? ? ? 49  ILE A O   
63   C  CB  . ILE A 17 ? 0.7298 0.6379 0.3115 -0.0348 0.0265  -0.0003 ? ? ? ? ? ? 49  ILE A CB  
64   C  CG1 . ILE A 17 ? 0.7421 0.6547 0.3249 -0.0659 0.0257  0.0055  ? ? ? ? ? ? 49  ILE A CG1 
65   C  CG2 . ILE A 17 ? 0.7451 0.5966 0.3138 -0.0404 0.0276  0.0022  ? ? ? ? ? ? 49  ILE A CG2 
66   C  CD1 . ILE A 17 ? 0.7750 0.6380 0.3558 -0.0648 0.0210  -0.0015 ? ? ? ? ? ? 49  ILE A CD1 
67   N  N   . GLN A 18 ? 0.7068 0.6683 0.2708 -0.0094 0.0368  0.0071  ? ? ? ? ? ? 50  GLN A N   
68   C  CA  . GLN A 18 ? 0.7225 0.6637 0.2724 0.0103  0.0359  0.0035  ? ? ? ? ? ? 50  GLN A CA  
69   C  C   . GLN A 18 ? 0.7458 0.7019 0.2883 0.0513  0.0305  -0.0106 ? ? ? ? ? ? 50  GLN A C   
70   O  O   . GLN A 18 ? 0.7161 0.6209 0.2480 0.0679  0.0204  -0.0210 ? ? ? ? ? ? 50  GLN A O   
71   C  CB  . GLN A 18 ? 0.7510 0.6194 0.2965 0.0060  0.0298  0.0006  ? ? ? ? ? ? 50  GLN A CB  
72   C  CG  . GLN A 18 ? 0.9621 0.7984 0.4980 -0.0199 0.0336  0.0125  ? ? ? ? ? ? 50  GLN A CG  
73   C  CD  . GLN A 18 ? 1.2746 1.0582 0.8063 -0.0090 0.0274  0.0082  ? ? ? ? ? ? 50  GLN A CD  
74   O  OE1 . GLN A 18 ? 1.2146 0.9928 0.7393 0.0067  0.0237  0.0056  ? ? ? ? ? ? 50  GLN A OE1 
75   N  NE2 . GLN A 18 ? 1.1391 0.8894 0.6753 -0.0153 0.0254  0.0070  ? ? ? ? ? ? 50  GLN A NE2 
76   N  N   . LYS A 19 ? 0.7126 0.7380 0.2566 0.0682  0.0355  -0.0105 ? ? ? ? ? ? 51  LYS A N   
77   C  CA  . LYS A 19 ? 0.7156 0.7471 0.2424 0.1142  0.0288  -0.0256 ? ? ? ? ? ? 51  LYS A CA  
78   C  C   . LYS A 19 ? 0.7743 0.7848 0.2727 0.1390  0.0259  -0.0326 ? ? ? ? ? ? 51  LYS A C   
79   O  O   . LYS A 19 ? 0.7922 0.7764 0.2636 0.1770  0.0151  -0.0481 ? ? ? ? ? ? 51  LYS A O   
80   C  CB  . LYS A 19 ? 0.7379 0.8545 0.2723 0.1333  0.0347  -0.0241 ? ? ? ? ? ? 51  LYS A CB  
81   C  CG  . LYS A 19 ? 0.7265 0.8427 0.2779 0.1257  0.0295  -0.0254 ? ? ? ? ? ? 51  LYS A CG  
82   C  CD  . LYS A 19 ? 0.7091 0.7472 0.2416 0.1503  0.0140  -0.0413 ? ? ? ? ? ? 51  LYS A CD  
83   C  CE  . LYS A 19 ? 0.7260 0.7543 0.2733 0.1379  0.0090  -0.0407 ? ? ? ? ? ? 51  LYS A CE  
84   N  NZ  . LYS A 19 ? 0.7861 0.7433 0.3084 0.1632  -0.0066 -0.0537 ? ? ? ? ? ? 51  LYS A NZ  
85   N  N   . ASP A 20 ? 0.7125 0.7246 0.2106 0.1174  0.0330  -0.0215 ? ? ? ? ? ? 52  ASP A N   
86   C  CA  A ASP A 20 ? 0.7339 0.7239 0.2052 0.1356  0.0297  -0.0265 ? ? ? ? ? ? 52  ASP A CA  
87   C  CA  B ASP A 20 ? 0.7385 0.7287 0.2094 0.1367  0.0295  -0.0269 ? ? ? ? ? ? 52  ASP A CA  
88   C  C   . ASP A 20 ? 0.7666 0.6719 0.2293 0.1324  0.0140  -0.0352 ? ? ? ? ? ? 52  ASP A C   
89   O  O   . ASP A 20 ? 0.7838 0.6599 0.2213 0.1478  0.0058  -0.0421 ? ? ? ? ? ? 52  ASP A O   
90   C  CB  A ASP A 20 ? 0.7564 0.7818 0.2287 0.1124  0.0427  -0.0089 ? ? ? ? ? ? 52  ASP A CB  
91   C  CB  B ASP A 20 ? 0.7677 0.7963 0.2384 0.1159  0.0427  -0.0098 ? ? ? ? ? ? 52  ASP A CB  
92   C  CG  A ASP A 20 ? 0.8523 0.8492 0.3406 0.0678  0.0458  0.0063  ? ? ? ? ? ? 52  ASP A CG  
93   C  CG  B ASP A 20 ? 0.9412 1.0662 0.4214 0.1122  0.0581  0.0032  ? ? ? ? ? ? 52  ASP A CG  
94   O  OD1 A ASP A 20 ? 0.8435 0.8280 0.3507 0.0495  0.0441  0.0073  ? ? ? ? ? ? 52  ASP A OD1 
95   O  OD1 B ASP A 20 ? 0.9719 1.1473 0.4487 0.1462  0.0596  -0.0052 ? ? ? ? ? ? 52  ASP A OD1 
96   O  OD2 A ASP A 20 ? 0.9583 0.9467 0.4353 0.0526  0.0499  0.0178  ? ? ? ? ? ? 52  ASP A OD2 
97   O  OD2 B ASP A 20 ? 1.0072 1.1589 0.4946 0.0760  0.0678  0.0230  ? ? ? ? ? ? 52  ASP A OD2 
98   N  N   . ASN A 21 ? 0.7454 0.6165 0.2283 0.1113  0.0094  -0.0339 ? ? ? ? ? ? 53  ASN A N   
99   C  CA  . ASN A 21 ? 0.7362 0.5439 0.2169 0.1048  -0.0044 -0.0386 ? ? ? ? ? ? 53  ASN A CA  
100  C  C   . ASN A 21 ? 0.7818 0.5584 0.2485 0.1242  -0.0190 -0.0523 ? ? ? ? ? ? 53  ASN A C   
101  O  O   . ASN A 21 ? 0.7780 0.5673 0.2571 0.1232  -0.0165 -0.0524 ? ? ? ? ? ? 53  ASN A O   
102  C  CB  . ASN A 21 ? 0.6685 0.4621 0.1751 0.0730  0.0007  -0.0275 ? ? ? ? ? ? 53  ASN A CB  
103  C  CG  . ASN A 21 ? 0.7732 0.5204 0.2828 0.0662  -0.0109 -0.0289 ? ? ? ? ? ? 53  ASN A CG  
104  O  OD1 . ASN A 21 ? 0.7316 0.4515 0.2263 0.0774  -0.0259 -0.0375 ? ? ? ? ? ? 53  ASN A OD1 
105  N  ND2 . ASN A 21 ? 0.7118 0.4499 0.2374 0.0472  -0.0055 -0.0196 ? ? ? ? ? ? 53  ASN A ND2 
106  N  N   . PRO A 22 ? 0.7832 0.5141 0.2185 0.1406  -0.0362 -0.0633 ? ? ? ? ? ? 54  PRO A N   
107  C  CA  . PRO A 22 ? 0.8119 0.4997 0.2213 0.1583  -0.0530 -0.0754 ? ? ? ? ? ? 54  PRO A CA  
108  C  C   . PRO A 22 ? 0.8217 0.4765 0.2490 0.1332  -0.0605 -0.0706 ? ? ? ? ? ? 54  PRO A C   
109  O  O   . PRO A 22 ? 0.8318 0.4566 0.2407 0.1441  -0.0715 -0.0771 ? ? ? ? ? ? 54  PRO A O   
110  C  CB  . PRO A 22 ? 0.8712 0.5085 0.2357 0.1740  -0.0723 -0.0866 ? ? ? ? ? ? 54  PRO A CB  
111  C  CG  . PRO A 22 ? 0.9252 0.5729 0.3048 0.1538  -0.0683 -0.0780 ? ? ? ? ? ? 54  PRO A CG  
112  C  CD  . PRO A 22 ? 0.8220 0.5334 0.2364 0.1440  -0.0436 -0.0653 ? ? ? ? ? ? 54  PRO A CD  
113  N  N   . LYS A 23 ? 0.7586 0.4191 0.2180 0.1025  -0.0546 -0.0588 ? ? ? ? ? ? 55  LYS A N   
114  C  CA  . LYS A 23 ? 0.7330 0.3747 0.2112 0.0802  -0.0586 -0.0525 ? ? ? ? ? ? 55  LYS A CA  
115  C  C   . LYS A 23 ? 0.7240 0.3929 0.2364 0.0589  -0.0436 -0.0404 ? ? ? ? ? ? 55  LYS A C   
116  O  O   . LYS A 23 ? 0.7247 0.3922 0.2407 0.0517  -0.0451 -0.0355 ? ? ? ? ? ? 55  LYS A O   
117  C  CB  . LYS A 23 ? 0.7822 0.3731 0.2399 0.0703  -0.0812 -0.0541 ? ? ? ? ? ? 55  LYS A CB  
118  C  CG  . LYS A 23 ? 0.7707 0.3533 0.2486 0.0458  -0.0836 -0.0446 ? ? ? ? ? ? 55  LYS A CG  
119  C  CD  . LYS A 23 ? 0.8819 0.4209 0.3396 0.0277  -0.1074 -0.0420 ? ? ? ? ? ? 55  LYS A CD  
120  C  CE  . LYS A 23 ? 0.9412 0.4892 0.4049 0.0146  -0.1140 -0.0369 ? ? ? ? ? ? 55  LYS A CE  
121  N  NZ  . LYS A 23 ? 1.1521 0.6635 0.5957 -0.0103 -0.1399 -0.0321 ? ? ? ? ? ? 55  LYS A NZ  
122  N  N   . ILE A 24 ? 0.6924 0.3830 0.2239 0.0518  -0.0308 -0.0361 ? ? ? ? ? ? 56  ILE A N   
123  C  CA  . ILE A 24 ? 0.6677 0.3727 0.2196 0.0355  -0.0176 -0.0264 ? ? ? ? ? ? 56  ILE A CA  
124  C  C   . ILE A 24 ? 0.6782 0.3677 0.2433 0.0227  -0.0207 -0.0207 ? ? ? ? ? ? 56  ILE A C   
125  O  O   . ILE A 24 ? 0.6573 0.3418 0.2278 0.0176  -0.0219 -0.0205 ? ? ? ? ? ? 56  ILE A O   
126  C  CB  . ILE A 24 ? 0.6846 0.4159 0.2441 0.0301  -0.0052 -0.0243 ? ? ? ? ? ? 56  ILE A CB  
127  C  CG1 . ILE A 24 ? 0.6885 0.4536 0.2387 0.0408  -0.0003 -0.0260 ? ? ? ? ? ? 56  ILE A CG1 
128  C  CG2 . ILE A 24 ? 0.7012 0.4278 0.2682 0.0129  0.0048  -0.0155 ? ? ? ? ? ? 56  ILE A CG2 
129  C  CD1 . ILE A 24 ? 0.7394 0.5433 0.2980 0.0354  0.0074  -0.0241 ? ? ? ? ? ? 56  ILE A CD1 
130  N  N   . VAL A 25 ? 0.6654 0.3542 0.2348 0.0194  -0.0213 -0.0147 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A N   
131  C  CA  . VAL A 25 ? 0.6386 0.3297 0.2223 0.0114  -0.0225 -0.0068 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A CA  
132  C  C   . VAL A 25 ? 0.6695 0.3666 0.2559 0.0150  -0.0103 -0.0004 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A C   
133  O  O   . VAL A 25 ? 0.6808 0.3759 0.2569 0.0205  -0.0083 0.0004  ? ? ? ? ? ? 57  VAL A O   
134  C  CB  . VAL A 25 ? 0.6941 0.3832 0.2768 0.0065  -0.0391 -0.0043 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A CB  
135  C  CG1 . VAL A 25 ? 0.6866 0.3959 0.2888 -0.0040 -0.0398 0.0069  ? ? ? ? ? ? 57  VAL A CG1 
136  C  CG2 . VAL A 25 ? 0.7289 0.3918 0.2921 0.0049  -0.0553 -0.0122 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A CG2 
137  N  N   . HIS A 26 ? 0.6248 0.3249 0.2190 0.0141  -0.0031 0.0044  ? ? ? ? ? ? 58  HIS A N   
138  C  CA  . HIS A 26 ? 0.6408 0.3354 0.2272 0.0237  0.0058  0.0097  ? ? ? ? ? ? 58  HIS A CA  
139  C  C   . HIS A 26 ? 0.6974 0.4167 0.2982 0.0310  0.0043  0.0173  ? ? ? ? ? ? 58  HIS A C   
140  O  O   . HIS A 26 ? 0.6974 0.4339 0.3126 0.0234  0.0020  0.0195  ? ? ? ? ? ? 58  HIS A O   
141  C  CB  . HIS A 26 ? 0.6595 0.3318 0.2310 0.0216  0.0160  0.0076  ? ? ? ? ? ? 58  HIS A CB  
142  C  CG  . HIS A 26 ? 0.6965 0.3571 0.2547 0.0114  0.0178  0.0045  ? ? ? ? ? ? 58  HIS A CG  
143  N  ND1 . HIS A 26 ? 0.6843 0.3586 0.2503 0.0025  0.0157  -0.0009 ? ? ? ? ? ? 58  HIS A ND1 
144  C  CD2 . HIS A 26 ? 0.7308 0.3728 0.2677 0.0086  0.0211  0.0082  ? ? ? ? ? ? 58  HIS A CD2 
145  C  CE1 . HIS A 26 ? 0.6927 0.3680 0.2468 -0.0054 0.0189  0.0001  ? ? ? ? ? ? 58  HIS A CE1 
146  N  NE2 . HIS A 26 ? 0.7201 0.3742 0.2559 -0.0053 0.0220  0.0064  ? ? ? ? ? ? 58  HIS A NE2 
147  N  N   . ALA A 27 ? 0.6729 0.3990 0.2690 0.0456  0.0049  0.0230  ? ? ? ? ? ? 59  ALA A N   
148  C  CA  . ALA A 27 ? 0.6473 0.4126 0.2590 0.0567  0.0039  0.0323  ? ? ? ? ? ? 59  ALA A CA  
149  C  C   . ALA A 27 ? 0.7009 0.4543 0.2921 0.0842  0.0131  0.0354  ? ? ? ? ? ? 59  ALA A C   
150  O  O   . ALA A 27 ? 0.7139 0.4389 0.2830 0.0936  0.0125  0.0351  ? ? ? ? ? ? 59  ALA A O   
151  C  CB  . ALA A 27 ? 0.6408 0.4366 0.2677 0.0491  -0.0107 0.0374  ? ? ? ? ? ? 59  ALA A CB  
152  N  N   . PHE A 28 ? 0.6986 0.4690 0.2910 0.0991  0.0212  0.0384  ? ? ? ? ? ? 60  PHE A N   
153  C  CA  . PHE A 28 ? 0.7411 0.4936 0.3044 0.1333  0.0294  0.0399  ? ? ? ? ? ? 60  PHE A CA  
154  C  C   . PHE A 28 ? 0.7778 0.5980 0.3608 0.1572  0.0318  0.0503  ? ? ? ? ? ? 60  PHE A C   
155  O  O   . PHE A 28 ? 0.7279 0.6019 0.3425 0.1433  0.0318  0.0560  ? ? ? ? ? ? 60  PHE A O   
156  C  CB  . PHE A 28 ? 0.7814 0.4819 0.3131 0.1365  0.0381  0.0315  ? ? ? ? ? ? 60  PHE A CB  
157  C  CG  . PHE A 28 ? 0.8037 0.4466 0.3147 0.1120  0.0359  0.0239  ? ? ? ? ? ? 60  PHE A CG  
158  C  CD1 . PHE A 28 ? 0.8529 0.4399 0.3240 0.1172  0.0346  0.0234  ? ? ? ? ? ? 60  PHE A CD1 
159  C  CD2 . PHE A 28 ? 0.7869 0.4344 0.3155 0.0838  0.0347  0.0188  ? ? ? ? ? ? 60  PHE A CD2 
160  C  CE1 . PHE A 28 ? 0.8732 0.4203 0.3275 0.0897  0.0327  0.0198  ? ? ? ? ? ? 60  PHE A CE1 
161  C  CE2 . PHE A 28 ? 0.8205 0.4313 0.3333 0.0627  0.0331  0.0136  ? ? ? ? ? ? 60  PHE A CE2 
162  C  CZ  . PHE A 28 ? 0.8284 0.3946 0.3068 0.0633  0.0324  0.0150  ? ? ? ? ? ? 60  PHE A CZ  
163  N  N   . ASP A 29 ? 0.7674 0.5872 0.3288 0.1941  0.0338  0.0542  ? ? ? ? ? ? 61  ASP A N   
164  C  CA  . ASP A 29 ? 0.7679 0.6605 0.3437 0.2269  0.0381  0.0647  ? ? ? ? ? ? 61  ASP A CA  
165  C  C   . ASP A 29 ? 0.8516 0.7253 0.3993 0.2541  0.0514  0.0597  ? ? ? ? ? ? 61  ASP A C   
166  O  O   . ASP A 29 ? 0.8879 0.6765 0.3837 0.2701  0.0545  0.0494  ? ? ? ? ? ? 61  ASP A O   
167  C  CB  . ASP A 29 ? 0.8230 0.7215 0.3817 0.2625  0.0337  0.0704  ? ? ? ? ? ? 61  ASP A CB  
168  C  CG  . ASP A 29 ? 1.0162 0.9376 0.5992 0.2390  0.0195  0.0757  ? ? ? ? ? ? 61  ASP A CG  
169  O  OD1 . ASP A 29 ? 0.9684 0.9577 0.5964 0.2104  0.0116  0.0831  ? ? ? ? ? ? 61  ASP A OD1 
170  O  OD2 . ASP A 29 ? 1.2003 1.0704 0.7526 0.2498  0.0150  0.0734  ? ? ? ? ? ? 61  ASP A OD2 
171  N  N   . GLY A 30 ? 0.8064 0.7553 0.3845 0.2551  0.0580  0.0674  ? ? ? ? ? ? 62  GLY A N   
172  C  CA  . GLY A 30 ? 0.8279 0.7729 0.3819 0.2821  0.0716  0.0634  ? ? ? ? ? ? 62  GLY A CA  
173  C  C   . GLY A 30 ? 0.9254 0.8328 0.4236 0.3429  0.0784  0.0581  ? ? ? ? ? ? 62  GLY A C   
174  O  O   . GLY A 30 ? 0.9601 0.7999 0.4095 0.3607  0.0846  0.0462  ? ? ? ? ? ? 62  GLY A O   
175  N  N   . GLU A 31 ? 0.9164 0.8588 0.4147 0.3760  0.0749  0.0662  ? ? ? ? ? ? 63  GLU A N   
176  C  CA  . GLU A 31 ? 0.9928 0.8946 0.4307 0.4415  0.0789  0.0619  ? ? ? ? ? ? 63  GLU A CA  
177  C  C   . GLU A 31 ? 1.0831 0.8405 0.4517 0.4399  0.0719  0.0476  ? ? ? ? ? ? 63  GLU A C   
178  O  O   . GLU A 31 ? 1.1571 0.8409 0.4550 0.4860  0.0743  0.0391  ? ? ? ? ? ? 63  GLU A O   
179  C  CB  . GLU A 31 ? 1.0110 0.9925 0.4704 0.4740  0.0746  0.0759  ? ? ? ? ? ? 63  GLU A CB  
180  N  N   . ASP A 32 ? 0.9811 0.6978 0.3655 0.3860  0.0627  0.0456  ? ? ? ? ? ? 64  ASP A N   
181  C  CA  . ASP A 32 ? 1.0359 0.6313 0.3630 0.3721  0.0552  0.0366  ? ? ? ? ? ? 64  ASP A CA  
182  C  C   . ASP A 32 ? 1.0908 0.6144 0.3876 0.3465  0.0572  0.0244  ? ? ? ? ? ? 64  ASP A C   
183  O  O   . ASP A 32 ? 1.1375 0.5609 0.3812 0.3322  0.0502  0.0185  ? ? ? ? ? ? 64  ASP A O   
184  C  CB  . ASP A 32 ? 1.0084 0.6057 0.3656 0.3298  0.0456  0.0415  ? ? ? ? ? ? 64  ASP A CB  
185  C  CG  . ASP A 32 ? 1.0284 0.6619 0.3924 0.3557  0.0395  0.0518  ? ? ? ? ? ? 64  ASP A CG  
186  O  OD1 . ASP A 32 ? 1.0677 0.7129 0.4047 0.4104  0.0420  0.0551  ? ? ? ? ? ? 64  ASP A OD1 
187  O  OD2 . ASP A 32 ? 1.0739 0.7261 0.4676 0.3247  0.0320  0.0562  ? ? ? ? ? ? 64  ASP A OD2 
188  N  N   . LEU A 33 ? 1.0206 0.5972 0.3514 0.3351  0.0652  0.0226  ? ? ? ? ? ? 65  LEU A N   
189  C  CA  . LEU A 33 ? 1.0507 0.5680 0.3544 0.3126  0.0664  0.0113  ? ? ? ? ? ? 65  LEU A CA  
190  C  C   . LEU A 33 ? 1.2215 0.6630 0.4458 0.3585  0.0687  0.0014  ? ? ? ? ? ? 65  LEU A C   
191  O  O   . LEU A 33 ? 1.2655 0.7423 0.4761 0.4133  0.0757  0.0038  ? ? ? ? ? ? 65  LEU A O   
192  C  CB  . LEU A 33 ? 0.9892 0.5854 0.3501 0.2885  0.0734  0.0136  ? ? ? ? ? ? 65  LEU A CB  
193  C  CG  . LEU A 33 ? 0.9831 0.5954 0.3915 0.2310  0.0672  0.0150  ? ? ? ? ? ? 65  LEU A CG  
194  C  CD1 . LEU A 33 ? 0.9439 0.6103 0.3986 0.2177  0.0612  0.0252  ? ? ? ? ? ? 65  LEU A CD1 
195  C  CD2 . LEU A 33 ? 0.9557 0.6165 0.3981 0.2116  0.0724  0.0156  ? ? ? ? ? ? 65  LEU A CD2 
196  N  N   . GLY A 34 ? 1.2407 0.5818 0.4109 0.3364  0.0619  -0.0095 ? ? ? ? ? ? 66  GLY A N   
197  C  CA  . GLY A 34 ? 1.3378 0.5843 0.4191 0.3725  0.0599  -0.0216 ? ? ? ? ? ? 66  GLY A CA  
198  C  C   . GLY A 34 ? 1.3633 0.6531 0.4501 0.3929  0.0712  -0.0278 ? ? ? ? ? ? 66  GLY A C   
199  O  O   . GLY A 34 ? 1.2726 0.6754 0.4330 0.3868  0.0819  -0.0193 ? ? ? ? ? ? 66  GLY A O   
200  N  N   . ASP A 35 ? 1.3944 0.5912 0.3993 0.4139  0.0677  -0.0419 ? ? ? ? ? ? 67  ASP A N   
201  C  CA  . ASP A 35 ? 1.3976 0.6274 0.3964 0.4370  0.0785  -0.0490 ? ? ? ? ? ? 67  ASP A CA  
202  C  C   . ASP A 35 ? 1.3684 0.6451 0.4258 0.3787  0.0802  -0.0480 ? ? ? ? ? ? 67  ASP A C   
203  O  O   . ASP A 35 ? 1.3153 0.6682 0.4046 0.3894  0.0926  -0.0458 ? ? ? ? ? ? 67  ASP A O   
204  C  CB  . ASP A 35 ? 1.5525 0.6557 0.4368 0.4748  0.0712  -0.0667 ? ? ? ? ? ? 67  ASP A CB  
205  N  N   . LYS A 36 ? 1.3203 0.5567 0.3905 0.3191  0.0680  -0.0480 ? ? ? ? ? ? 68  LYS A N   
206  C  CA  . LYS A 36 ? 1.2540 0.5321 0.3761 0.2673  0.0677  -0.0470 ? ? ? ? ? ? 68  LYS A CA  
207  C  C   . LYS A 36 ? 1.2407 0.5202 0.4020 0.2145  0.0583  -0.0405 ? ? ? ? ? ? 68  LYS A C   
208  O  O   . LYS A 36 ? 1.3052 0.5031 0.4213 0.1935  0.0460  -0.0437 ? ? ? ? ? ? 68  LYS A O   
209  C  CB  . LYS A 36 ? 1.3335 0.5396 0.3961 0.2586  0.0615  -0.0611 ? ? ? ? ? ? 68  LYS A CB  
210  C  CG  . LYS A 36 ? 1.3600 0.6181 0.4731 0.2164  0.0624  -0.0599 ? ? ? ? ? ? 68  LYS A CG  
211  C  CD  . LYS A 36 ? 1.5247 0.7130 0.5745 0.2111  0.0550  -0.0740 ? ? ? ? ? ? 68  LYS A CD  
212  C  CE  . LYS A 36 ? 1.5930 0.8296 0.6887 0.1704  0.0540  -0.0725 ? ? ? ? ? ? 68  LYS A CE  
213  N  NZ  . LYS A 36 ? 1.7912 0.9937 0.8358 0.1826  0.0531  -0.0843 ? ? ? ? ? ? 68  LYS A NZ  
214  N  N   . ALA A 37 ? 1.1156 0.4878 0.3572 0.1930  0.0635  -0.0305 ? ? ? ? ? ? 69  ALA A N   
215  C  CA  . ALA A 37 ? 1.0482 0.4336 0.3294 0.1488  0.0562  -0.0251 ? ? ? ? ? ? 69  ALA A CA  
216  C  C   . ALA A 37 ? 1.0385 0.4643 0.3599 0.1147  0.0557  -0.0258 ? ? ? ? ? ? 69  ALA A C   
217  O  O   . ALA A 37 ? 0.9988 0.4831 0.3523 0.1235  0.0633  -0.0226 ? ? ? ? ? ? 69  ALA A O   
218  C  CB  . ALA A 37 ? 1.0102 0.4564 0.3393 0.1567  0.0590  -0.0141 ? ? ? ? ? ? 69  ALA A CB  
219  N  N   . VAL A 38 ? 0.9975 0.3919 0.3116 0.0766  0.0463  -0.0289 ? ? ? ? ? ? 70  VAL A N   
220  C  CA  . VAL A 38 ? 0.9498 0.3772 0.2942 0.0471  0.0438  -0.0303 ? ? ? ? ? ? 70  VAL A CA  
221  C  C   . VAL A 38 ? 0.9165 0.3822 0.3056 0.0200  0.0396  -0.0242 ? ? ? ? ? ? 70  VAL A C   
222  O  O   . VAL A 38 ? 0.9467 0.3851 0.3206 -0.0013 0.0330  -0.0232 ? ? ? ? ? ? 70  VAL A O   
223  C  CB  . VAL A 38 ? 1.0371 0.4060 0.3321 0.0291  0.0354  -0.0393 ? ? ? ? ? ? 70  VAL A CB  
224  C  CG1 . VAL A 38 ? 0.9862 0.3970 0.3123 0.0064  0.0332  -0.0403 ? ? ? ? ? ? 70  VAL A CG1 
225  C  CG2 . VAL A 38 ? 1.1015 0.4147 0.3354 0.0630  0.0381  -0.0477 ? ? ? ? ? ? 70  VAL A CG2 
226  N  N   . TYR A 39 ? 0.7980 0.3257 0.2375 0.0208  0.0428  -0.0194 ? ? ? ? ? ? 71  TYR A N   
227  C  CA  . TYR A 39 ? 0.7674 0.3297 0.2440 0.0047  0.0387  -0.0152 ? ? ? ? ? ? 71  TYR A CA  
228  C  C   . TYR A 39 ? 0.7867 0.3720 0.2814 -0.0160 0.0336  -0.0175 ? ? ? ? ? ? 71  TYR A C   
229  O  O   . TYR A 39 ? 0.7625 0.3608 0.2629 -0.0146 0.0342  -0.0188 ? ? ? ? ? ? 71  TYR A O   
230  C  CB  . TYR A 39 ? 0.7505 0.3541 0.2600 0.0192  0.0414  -0.0085 ? ? ? ? ? ? 71  TYR A CB  
231  C  CG  . TYR A 39 ? 0.7705 0.3637 0.2667 0.0415  0.0452  -0.0049 ? ? ? ? ? ? 71  TYR A CG  
232  C  CD1 . TYR A 39 ? 0.7920 0.3726 0.2845 0.0394  0.0418  -0.0027 ? ? ? ? ? ? 71  TYR A CD1 
233  C  CD2 . TYR A 39 ? 0.8094 0.4154 0.2993 0.0675  0.0523  -0.0023 ? ? ? ? ? ? 71  TYR A CD2 
234  C  CE1 . TYR A 39 ? 0.8207 0.3912 0.2984 0.0629  0.0440  0.0012  ? ? ? ? ? ? 71  TYR A CE1 
235  C  CE2 . TYR A 39 ? 0.8387 0.4438 0.3171 0.0941  0.0552  0.0017  ? ? ? ? ? ? 71  TYR A CE2 
236  C  CZ  . TYR A 39 ? 0.8980 0.4810 0.3687 0.0919  0.0503  0.0031  ? ? ? ? ? ? 71  TYR A CZ  
237  O  OH  . TYR A 39 ? 0.9205 0.5011 0.3770 0.1206  0.0519  0.0075  ? ? ? ? ? ? 71  TYR A OH  
238  N  N   . CYS A 40 ? 0.7464 0.3404 0.2480 -0.0329 0.0288  -0.0169 ? ? ? ? ? ? 72  CYS A N   
239  C  CA  . CYS A 40 ? 0.7199 0.3442 0.2377 -0.0472 0.0235  -0.0186 ? ? ? ? ? ? 72  CYS A CA  
240  C  C   . CYS A 40 ? 0.7183 0.3760 0.2664 -0.0362 0.0216  -0.0175 ? ? ? ? ? ? 72  CYS A C   
241  O  O   . CYS A 40 ? 0.6919 0.3579 0.2528 -0.0281 0.0213  -0.0149 ? ? ? ? ? ? 72  CYS A O   
242  C  CB  . CYS A 40 ? 0.7311 0.3662 0.2466 -0.0659 0.0203  -0.0162 ? ? ? ? ? ? 72  CYS A CB  
243  S  SG  . CYS A 40 ? 0.7406 0.4325 0.2793 -0.0754 0.0146  -0.0168 ? ? ? ? ? ? 72  CYS A SG  
244  N  N   . ARG A 41 ? 0.6726 0.3431 0.2258 -0.0372 0.0181  -0.0192 ? ? ? ? ? ? 73  ARG A N   
245  C  CA  . ARG A 41 ? 0.6507 0.3385 0.2205 -0.0288 0.0127  -0.0179 ? ? ? ? ? ? 73  ARG A CA  
246  C  C   . ARG A 41 ? 0.6820 0.3932 0.2553 -0.0293 0.0057  -0.0212 ? ? ? ? ? ? 73  ARG A C   
247  O  O   . ARG A 41 ? 0.6946 0.4094 0.2706 -0.0194 -0.0011 -0.0213 ? ? ? ? ? ? 73  ARG A O   
248  C  CB  . ARG A 41 ? 0.6506 0.3318 0.2189 -0.0252 0.0137  -0.0142 ? ? ? ? ? ? 73  ARG A CB  
249  C  CG  . ARG A 41 ? 0.6815 0.3580 0.2510 -0.0195 0.0208  -0.0089 ? ? ? ? ? ? 73  ARG A CG  
250  C  CD  . ARG A 41 ? 0.6239 0.3103 0.1973 -0.0187 0.0215  -0.0012 ? ? ? ? ? ? 73  ARG A CD  
251  N  NE  . ARG A 41 ? 0.6261 0.3077 0.1842 -0.0186 0.0255  -0.0029 ? ? ? ? ? ? 73  ARG A NE  
252  C  CZ  . ARG A 41 ? 0.6693 0.3626 0.2256 -0.0170 0.0296  0.0048  ? ? ? ? ? ? 73  ARG A CZ  
253  N  NH1 . ARG A 41 ? 0.6437 0.3586 0.2149 -0.0190 0.0300  0.0163  ? ? ? ? ? ? 73  ARG A NH1 
254  N  NH2 . ARG A 41 ? 0.6920 0.3794 0.2306 -0.0156 0.0328  0.0023  ? ? ? ? ? ? 73  ARG A NH2 
255  N  N   . CYS A 42 ? 0.6666 0.3944 0.2367 -0.0409 0.0063  -0.0226 ? ? ? ? ? ? 74  CYS A N   
256  C  CA  . CYS A 42 ? 0.6616 0.4285 0.2378 -0.0399 0.0004  -0.0241 ? ? ? ? ? ? 74  CYS A CA  
257  C  C   . CYS A 42 ? 0.6830 0.4849 0.2680 -0.0372 0.0011  -0.0230 ? ? ? ? ? ? 74  CYS A C   
258  O  O   . CYS A 42 ? 0.6673 0.5132 0.2590 -0.0289 -0.0030 -0.0237 ? ? ? ? ? ? 74  CYS A O   
259  C  CB  . CYS A 42 ? 0.6847 0.4604 0.2519 -0.0585 -0.0017 -0.0243 ? ? ? ? ? ? 74  CYS A CB  
260  S  SG  . CYS A 42 ? 0.7352 0.5074 0.2886 -0.0901 0.0001  -0.0207 ? ? ? ? ? ? 74  CYS A SG  
261  N  N   . TRP A 43 ? 0.6732 0.4609 0.2565 -0.0422 0.0063  -0.0206 ? ? ? ? ? ? 75  TRP A N   
262  C  CA  . TRP A 43 ? 0.6651 0.4869 0.2540 -0.0394 0.0083  -0.0183 ? ? ? ? ? ? 75  TRP A CA  
263  C  C   . TRP A 43 ? 0.7375 0.6117 0.3300 -0.0589 0.0085  -0.0129 ? ? ? ? ? ? 75  TRP A C   
264  O  O   . TRP A 43 ? 0.7470 0.6751 0.3487 -0.0503 0.0096  -0.0106 ? ? ? ? ? ? 75  TRP A O   
265  C  CB  . TRP A 43 ? 0.6450 0.4784 0.2376 -0.0092 0.0036  -0.0236 ? ? ? ? ? ? 75  TRP A CB  
266  C  CG  . TRP A 43 ? 0.6498 0.4353 0.2371 0.0009  0.0002  -0.0261 ? ? ? ? ? ? 75  TRP A CG  
267  C  CD1 . TRP A 43 ? 0.6841 0.4405 0.2684 0.0030  -0.0046 -0.0268 ? ? ? ? ? ? 75  TRP A CD1 
268  C  CD2 . TRP A 43 ? 0.6437 0.4103 0.2286 0.0046  0.0010  -0.0255 ? ? ? ? ? ? 75  TRP A CD2 
269  N  NE1 . TRP A 43 ? 0.6735 0.3997 0.2554 0.0058  -0.0075 -0.0256 ? ? ? ? ? ? 75  TRP A NE1 
270  C  CE2 . TRP A 43 ? 0.6860 0.4174 0.2685 0.0075  -0.0047 -0.0255 ? ? ? ? ? ? 75  TRP A CE2 
271  C  CE3 . TRP A 43 ? 0.6602 0.4404 0.2435 0.0051  0.0052  -0.0237 ? ? ? ? ? ? 75  TRP A CE3 
272  C  CZ2 . TRP A 43 ? 0.6759 0.3886 0.2568 0.0098  -0.0076 -0.0242 ? ? ? ? ? ? 75  TRP A CZ2 
273  C  CZ3 . TRP A 43 ? 0.6828 0.4382 0.2619 0.0107  0.0028  -0.0237 ? ? ? ? ? ? 75  TRP A CZ3 
274  C  CH2 . TRP A 43 ? 0.6901 0.4139 0.2688 0.0130  -0.0043 -0.0244 ? ? ? ? ? ? 75  TRP A CH2 
275  N  N   . ARG A 44 ? 0.7400 0.6007 0.3225 -0.0861 0.0067  -0.0101 ? ? ? ? ? ? 76  ARG A N   
276  C  CA  . ARG A 44 ? 0.7457 0.6531 0.3284 -0.1154 0.0038  -0.0026 ? ? ? ? ? ? 76  ARG A CA  
277  C  C   . ARG A 44 ? 0.8096 0.6728 0.3665 -0.1504 0.0036  0.0041  ? ? ? ? ? ? 76  ARG A C   
278  O  O   . ARG A 44 ? 0.8460 0.7418 0.3980 -0.1834 0.0001  0.0139  ? ? ? ? ? ? 76  ARG A O   
279  C  CB  . ARG A 44 ? 0.7264 0.6582 0.3125 -0.1197 -0.0039 -0.0050 ? ? ? ? ? ? 76  ARG A CB  
280  C  CG  . ARG A 44 ? 0.7796 0.7514 0.3829 -0.0837 -0.0063 -0.0103 ? ? ? ? ? ? 76  ARG A CG  
281  C  CD  . ARG A 44 ? 0.7685 0.8209 0.3892 -0.0677 -0.0047 -0.0063 ? ? ? ? ? ? 76  ARG A CD  
282  N  NE  . ARG A 44 ? 0.7000 0.7712 0.3246 -0.0263 -0.0093 -0.0134 ? ? ? ? ? ? 76  ARG A NE  
283  C  CZ  . ARG A 44 ? 0.8788 0.9139 0.4951 0.0078  -0.0095 -0.0208 ? ? ? ? ? ? 76  ARG A CZ  
284  N  NH1 . ARG A 44 ? 0.8236 0.8153 0.4343 0.0060  -0.0043 -0.0219 ? ? ? ? ? ? 76  ARG A NH1 
285  N  NH2 . ARG A 44 ? 0.7187 0.7571 0.3275 0.0436  -0.0169 -0.0268 ? ? ? ? ? ? 76  ARG A NH2 
286  N  N   . SER A 45 ? 0.7627 0.5529 0.2997 -0.1434 0.0064  0.0001  ? ? ? ? ? ? 77  SER A N   
287  C  CA  . SER A 45 ? 0.7972 0.5287 0.2984 -0.1682 0.0049  0.0051  ? ? ? ? ? ? 77  SER A CA  
288  C  C   . SER A 45 ? 0.8795 0.6313 0.3789 -0.1836 0.0077  0.0165  ? ? ? ? ? ? 77  SER A C   
289  O  O   . SER A 45 ? 0.8433 0.6263 0.3639 -0.1613 0.0142  0.0169  ? ? ? ? ? ? 77  SER A O   
290  C  CB  . SER A 45 ? 0.8327 0.4942 0.3151 -0.1455 0.0086  -0.0014 ? ? ? ? ? ? 77  SER A CB  
291  O  OG  . SER A 45 ? 0.8905 0.4870 0.3298 -0.1614 0.0060  0.0025  ? ? ? ? ? ? 77  SER A OG  
292  N  N   . LYS A 46 ? 0.8803 0.6074 0.3478 -0.2237 0.0012  0.0264  ? ? ? ? ? ? 78  LYS A N   
293  C  CA  . LYS A 46 ? 0.9121 0.6493 0.3684 -0.2467 0.0027  0.0408  ? ? ? ? ? ? 78  LYS A CA  
294  C  C   . LYS A 46 ? 1.0119 0.6659 0.4357 -0.2323 0.0051  0.0400  ? ? ? ? ? ? 78  LYS A C   
295  O  O   . LYS A 46 ? 1.0367 0.6899 0.4497 -0.2421 0.0076  0.0510  ? ? ? ? ? ? 78  LYS A O   
296  C  CB  . LYS A 46 ? 0.9982 0.7426 0.4292 -0.3031 -0.0083 0.0548  ? ? ? ? ? ? 78  LYS A CB  
297  C  CG  . LYS A 46 ? 1.0066 0.8453 0.4707 -0.3190 -0.0122 0.0577  ? ? ? ? ? ? 78  LYS A CG  
298  C  CD  . LYS A 46 ? 1.0325 0.9860 0.5401 -0.3103 -0.0032 0.0670  ? ? ? ? ? ? 78  LYS A CD  
299  C  CE  . LYS A 46 ? 1.1373 1.1891 0.6763 -0.3186 -0.0074 0.0698  ? ? ? ? ? ? 78  LYS A CE  
300  N  NZ  . LYS A 46 ? 1.2173 1.3763 0.7972 -0.2869 0.0033  0.0725  ? ? ? ? ? ? 78  LYS A NZ  
301  N  N   . LYS A 47 ? 0.9793 0.5716 0.3888 -0.2057 0.0051  0.0277  ? ? ? ? ? ? 79  LYS A N   
302  C  CA  . LYS A 47 ? 0.9991 0.5205 0.3795 -0.1829 0.0074  0.0257  ? ? ? ? ? ? 79  LYS A CA  
303  C  C   . LYS A 47 ? 0.9403 0.4849 0.3567 -0.1387 0.0157  0.0165  ? ? ? ? ? ? 79  LYS A C   
304  O  O   . LYS A 47 ? 0.9333 0.4315 0.3327 -0.1136 0.0176  0.0126  ? ? ? ? ? ? 79  LYS A O   
305  C  CB  . LYS A 47 ? 1.1123 0.5423 0.4365 -0.1873 -0.0006 0.0207  ? ? ? ? ? ? 79  LYS A CB  
306  C  CG  . LYS A 47 ? 1.3687 0.7503 0.6407 -0.2355 -0.0133 0.0312  ? ? ? ? ? ? 79  LYS A CG  
307  C  CD  . LYS A 47 ? 1.5742 0.8503 0.7782 -0.2348 -0.0238 0.0234  ? ? ? ? ? ? 79  LYS A CD  
308  C  CE  . LYS A 47 ? 1.7624 0.9784 0.9054 -0.2894 -0.0410 0.0343  ? ? ? ? ? ? 79  LYS A CE  
309  N  NZ  . LYS A 47 ? 1.8071 1.0837 0.9722 -0.3321 -0.0487 0.0377  ? ? ? ? ? ? 79  LYS A NZ  
310  N  N   . PHE A 48 ? 0.8633 0.4797 0.3251 -0.1290 0.0194  0.0141  ? ? ? ? ? ? 80  PHE A N   
311  C  CA  . PHE A 48 ? 0.8003 0.4363 0.2918 -0.0949 0.0235  0.0070  ? ? ? ? ? ? 80  PHE A CA  
312  C  C   . PHE A 48 ? 0.8408 0.4474 0.3215 -0.0780 0.0259  0.0099  ? ? ? ? ? ? 80  PHE A C   
313  O  O   . PHE A 48 ? 0.8657 0.4663 0.3307 -0.0896 0.0262  0.0183  ? ? ? ? ? ? 80  PHE A O   
314  C  CB  . PHE A 48 ? 0.7782 0.4810 0.3040 -0.0876 0.0241  0.0050  ? ? ? ? ? ? 80  PHE A CB  
315  C  CG  . PHE A 48 ? 0.7540 0.4633 0.3009 -0.0608 0.0231  -0.0033 ? ? ? ? ? ? 80  PHE A CG  
316  C  CD1 . PHE A 48 ? 0.7476 0.4579 0.3016 -0.0579 0.0207  -0.0087 ? ? ? ? ? ? 80  PHE A CD1 
317  C  CD2 . PHE A 48 ? 0.7424 0.4518 0.2973 -0.0420 0.0229  -0.0044 ? ? ? ? ? ? 80  PHE A CD2 
318  C  CE1 . PHE A 48 ? 0.7312 0.4418 0.2990 -0.0390 0.0183  -0.0131 ? ? ? ? ? ? 80  PHE A CE1 
319  C  CE2 . PHE A 48 ? 0.7288 0.4376 0.2971 -0.0252 0.0189  -0.0096 ? ? ? ? ? ? 80  PHE A CE2 
320  C  CZ  . PHE A 48 ? 0.7018 0.4102 0.2759 -0.0250 0.0167  -0.0130 ? ? ? ? ? ? 80  PHE A CZ  
321  N  N   . PRO A 49 ? 0.7866 0.3756 0.2716 -0.0528 0.0272  0.0054  ? ? ? ? ? ? 81  PRO A N   
322  C  CA  . PRO A 49 ? 0.7419 0.3430 0.2462 -0.0389 0.0276  -0.0014 ? ? ? ? ? ? 81  PRO A CA  
323  C  C   . PRO A 49 ? 0.8059 0.3714 0.2866 -0.0395 0.0283  -0.0049 ? ? ? ? ? ? 81  PRO A C   
324  O  O   . PRO A 49 ? 0.7573 0.3350 0.2516 -0.0278 0.0299  -0.0087 ? ? ? ? ? ? 81  PRO A O   
325  C  CB  . PRO A 49 ? 0.7554 0.3618 0.2722 -0.0159 0.0285  -0.0001 ? ? ? ? ? ? 81  PRO A CB  
326  C  CG  . PRO A 49 ? 0.8468 0.4162 0.3336 -0.0113 0.0296  0.0053  ? ? ? ? ? ? 81  PRO A CG  
327  C  CD  . PRO A 49 ? 0.8214 0.3904 0.2966 -0.0354 0.0283  0.0094  ? ? ? ? ? ? 81  PRO A CD  
328  N  N   . PHE A 50 ? 0.8360 0.3537 0.2759 -0.0542 0.0258  -0.0034 ? ? ? ? ? ? 82  PHE A N   
329  C  CA  . PHE A 50 ? 0.8793 0.3523 0.2853 -0.0527 0.0243  -0.0088 ? ? ? ? ? ? 82  PHE A CA  
330  C  C   . PHE A 50 ? 0.9044 0.3926 0.3130 -0.0790 0.0192  -0.0116 ? ? ? ? ? ? 82  PHE A C   
331  O  O   . PHE A 50 ? 0.8977 0.4179 0.3195 -0.1040 0.0157  -0.0069 ? ? ? ? ? ? 82  PHE A O   
332  C  CB  . PHE A 50 ? 0.9742 0.3705 0.3213 -0.0520 0.0206  -0.0068 ? ? ? ? ? ? 82  PHE A CB  
333  C  CG  . PHE A 50 ? 0.9936 0.3802 0.3377 -0.0200 0.0252  -0.0037 ? ? ? ? ? ? 82  PHE A CG  
334  C  CD1 . PHE A 50 ? 1.0223 0.4163 0.3711 0.0163  0.0312  -0.0076 ? ? ? ? ? ? 82  PHE A CD1 
335  C  CD2 . PHE A 50 ? 1.0315 0.4144 0.3724 -0.0260 0.0237  0.0046  ? ? ? ? ? ? 82  PHE A CD2 
336  C  CE1 . PHE A 50 ? 1.0366 0.4371 0.3882 0.0461  0.0346  -0.0032 ? ? ? ? ? ? 82  PHE A CE1 
337  C  CE2 . PHE A 50 ? 1.0741 0.4546 0.4142 0.0045  0.0265  0.0078  ? ? ? ? ? ? 82  PHE A CE2 
338  C  CZ  . PHE A 50 ? 1.0383 0.4299 0.3851 0.0404  0.0314  0.0040  ? ? ? ? ? ? 82  PHE A CZ  
339  N  N   . CYS A 51 ? 0.8752 0.3483 0.2718 -0.0714 0.0190  -0.0187 ? ? ? ? ? ? 83  CYS A N   
340  C  CA  . CYS A 51 ? 0.8937 0.3784 0.2885 -0.0929 0.0129  -0.0221 ? ? ? ? ? ? 83  CYS A CA  
341  C  C   . CYS A 51 ? 1.0378 0.4687 0.3820 -0.1245 0.0023  -0.0210 ? ? ? ? ? ? 83  CYS A C   
342  O  O   . CYS A 51 ? 1.0948 0.4529 0.3879 -0.1164 0.0001  -0.0234 ? ? ? ? ? ? 83  CYS A O   
343  C  CB  . CYS A 51 ? 0.8917 0.3726 0.2840 -0.0720 0.0165  -0.0291 ? ? ? ? ? ? 83  CYS A CB  
344  S  SG  . CYS A 51 ? 0.9364 0.4277 0.3213 -0.0938 0.0079  -0.0342 ? ? ? ? ? ? 83  CYS A SG  
345  N  N   . ASP A 52 ? 1.0038 0.4701 0.3584 -0.1598 -0.0056 -0.0165 ? ? ? ? ? ? 84  ASP A N   
346  C  CA  . ASP A 52 ? 1.0778 0.5007 0.3853 -0.2008 -0.0192 -0.0130 ? ? ? ? ? ? 84  ASP A CA  
347  C  C   . ASP A 52 ? 1.1338 0.5796 0.4415 -0.2211 -0.0285 -0.0172 ? ? ? ? ? ? 84  ASP A C   
348  O  O   . ASP A 52 ? 1.1816 0.6143 0.4608 -0.2637 -0.0424 -0.0123 ? ? ? ? ? ? 84  ASP A O   
349  C  CB  . ASP A 52 ? 1.0967 0.5507 0.4134 -0.2334 -0.0219 0.0013  ? ? ? ? ? ? 84  ASP A CB  
350  C  CG  . ASP A 52 ? 1.0638 0.6247 0.4387 -0.2439 -0.0193 0.0075  ? ? ? ? ? ? 84  ASP A CG  
351  O  OD1 . ASP A 52 ? 1.0333 0.6396 0.4421 -0.2232 -0.0161 0.0002  ? ? ? ? ? ? 84  ASP A OD1 
352  O  OD2 . ASP A 52 ? 1.0314 0.6317 0.4157 -0.2691 -0.0199 0.0204  ? ? ? ? ? ? 84  ASP A OD2 
353  N  N   . GLY A 53 ? 1.0372 0.5191 0.3759 -0.1937 -0.0221 -0.0246 ? ? ? ? ? ? 85  GLY A N   
354  C  CA  . GLY A 53 ? 1.0280 0.5344 0.3682 -0.2066 -0.0304 -0.0288 ? ? ? ? ? ? 85  GLY A CA  
355  C  C   . GLY A 53 ? 1.0298 0.6308 0.4193 -0.2213 -0.0331 -0.0217 ? ? ? ? ? ? 85  GLY A C   
356  O  O   . GLY A 53 ? 1.0249 0.6547 0.4169 -0.2332 -0.0417 -0.0236 ? ? ? ? ? ? 85  GLY A O   
357  N  N   . ALA A 54 ? 0.9489 0.6020 0.3759 -0.2158 -0.0259 -0.0140 ? ? ? ? ? ? 86  ALA A N   
358  C  CA  . ALA A 54 ? 0.8959 0.6443 0.3671 -0.2190 -0.0269 -0.0080 ? ? ? ? ? ? 86  ALA A CA  
359  C  C   . ALA A 54 ? 0.8975 0.6780 0.3947 -0.1866 -0.0248 -0.0150 ? ? ? ? ? ? 86  ALA A C   
360  O  O   . ALA A 54 ? 0.8742 0.7243 0.3956 -0.1871 -0.0296 -0.0121 ? ? ? ? ? ? 86  ALA A O   
361  C  CB  . ALA A 54 ? 0.8746 0.6621 0.3722 -0.2102 -0.0182 -0.0007 ? ? ? ? ? ? 86  ALA A CB  
362  N  N   . HIS A 55 ? 0.8346 0.5672 0.3244 -0.1585 -0.0184 -0.0225 ? ? ? ? ? ? 87  HIS A N   
363  C  CA  . HIS A 55 ? 0.7985 0.5491 0.3048 -0.1321 -0.0175 -0.0267 ? ? ? ? ? ? 87  HIS A CA  
364  C  C   . HIS A 55 ? 0.8569 0.6257 0.3534 -0.1457 -0.0281 -0.0285 ? ? ? ? ? ? 87  HIS A C   
365  O  O   . HIS A 55 ? 0.8239 0.6335 0.3393 -0.1291 -0.0311 -0.0284 ? ? ? ? ? ? 87  HIS A O   
366  C  CB  . HIS A 55 ? 0.7899 0.4898 0.2855 -0.1088 -0.0092 -0.0309 ? ? ? ? ? ? 87  HIS A CB  
367  C  CG  . HIS A 55 ? 0.8527 0.4921 0.3078 -0.1160 -0.0087 -0.0356 ? ? ? ? ? ? 87  HIS A CG  
368  N  ND1 . HIS A 55 ? 0.8773 0.4713 0.3107 -0.1161 -0.0042 -0.0357 ? ? ? ? ? ? 87  HIS A ND1 
369  C  CD2 . HIS A 55 ? 0.8940 0.5088 0.3212 -0.1183 -0.0129 -0.0409 ? ? ? ? ? ? 87  HIS A CD2 
370  C  CE1 . HIS A 55 ? 0.9322 0.4724 0.3225 -0.1157 -0.0059 -0.0419 ? ? ? ? ? ? 87  HIS A CE1 
371  N  NE2 . HIS A 55 ? 0.9353 0.4862 0.3200 -0.1180 -0.0110 -0.0456 ? ? ? ? ? ? 87  HIS A NE2 
372  N  N   . THR A 56 ? 0.8886 0.6212 0.3496 -0.1751 -0.0358 -0.0303 ? ? ? ? ? ? 88  THR A N   
373  C  CA  . THR A 56 ? 0.9158 0.6572 0.3591 -0.1936 -0.0487 -0.0327 ? ? ? ? ? ? 88  THR A CA  
374  C  C   . THR A 56 ? 0.9509 0.7839 0.4269 -0.2065 -0.0572 -0.0250 ? ? ? ? ? ? 88  THR A C   
375  O  O   . THR A 56 ? 0.9382 0.8109 0.4268 -0.1931 -0.0624 -0.0260 ? ? ? ? ? ? 88  THR A O   
376  C  CB  . THR A 56 ? 1.0467 0.7184 0.4355 -0.2253 -0.0582 -0.0366 ? ? ? ? ? ? 88  THR A CB  
377  O  OG1 . THR A 56 ? 1.2228 0.9031 0.6069 -0.2611 -0.0644 -0.0281 ? ? ? ? ? ? 88  THR A OG1 
378  C  CG2 . THR A 56 ? 0.9658 0.5530 0.3186 -0.2030 -0.0490 -0.0447 ? ? ? ? ? ? 88  THR A CG2 
379  N  N   . LYS A 57 ? 0.9171 0.7884 0.4067 -0.2287 -0.0578 -0.0162 ? ? ? ? ? ? 89  LYS A N   
380  C  CA  . LYS A 57 ? 0.8935 0.8678 0.4173 -0.2377 -0.0631 -0.0066 ? ? ? ? ? ? 89  LYS A CA  
381  C  C   . LYS A 57 ? 0.8867 0.9099 0.4456 -0.1883 -0.0553 -0.0085 ? ? ? ? ? ? 89  LYS A C   
382  O  O   . LYS A 57 ? 0.8769 0.9680 0.4530 -0.1773 -0.0623 -0.0064 ? ? ? ? ? ? 89  LYS A O   
383  C  CB  . LYS A 57 ? 0.9501 0.9521 0.4784 -0.2698 -0.0620 0.0052  ? ? ? ? ? ? 89  LYS A CB  
384  C  CG  . LYS A 57 ? 1.1386 1.2628 0.7020 -0.2834 -0.0667 0.0182  ? ? ? ? ? ? 89  LYS A CG  
385  C  CD  . LYS A 57 ? 1.2770 1.4270 0.8414 -0.3188 -0.0642 0.0324  ? ? ? ? ? ? 89  LYS A CD  
386  N  N   . HIS A 58 ? 0.8088 0.7930 0.3727 -0.1581 -0.0430 -0.0126 ? ? ? ? ? ? 90  HIS A N   
387  C  CA  . HIS A 58 ? 0.7742 0.7832 0.3583 -0.1132 -0.0389 -0.0153 ? ? ? ? ? ? 90  HIS A CA  
388  C  C   . HIS A 58 ? 0.8279 0.8257 0.4044 -0.0930 -0.0455 -0.0200 ? ? ? ? ? ? 90  HIS A C   
389  O  O   . HIS A 58 ? 0.7968 0.8457 0.3852 -0.0676 -0.0509 -0.0191 ? ? ? ? ? ? 90  HIS A O   
390  C  CB  . HIS A 58 ? 0.7691 0.7244 0.3519 -0.0929 -0.0282 -0.0187 ? ? ? ? ? ? 90  HIS A CB  
391  C  CG  . HIS A 58 ? 0.8009 0.7516 0.3892 -0.0523 -0.0284 -0.0227 ? ? ? ? ? ? 90  HIS A CG  
392  N  ND1 . HIS A 58 ? 0.8203 0.8217 0.4215 -0.0250 -0.0297 -0.0222 ? ? ? ? ? ? 90  HIS A ND1 
393  C  CD2 . HIS A 58 ? 0.8187 0.7182 0.3949 -0.0365 -0.0292 -0.0261 ? ? ? ? ? ? 90  HIS A CD2 
394  C  CE1 . HIS A 58 ? 0.8152 0.7823 0.4062 0.0061  -0.0335 -0.0265 ? ? ? ? ? ? 90  HIS A CE1 
395  N  NE2 . HIS A 58 ? 0.8172 0.7248 0.3951 -0.0032 -0.0332 -0.0275 ? ? ? ? ? ? 90  HIS A NE2 
396  N  N   . ASN A 59 ? 0.7968 0.7275 0.3497 -0.1006 -0.0448 -0.0245 ? ? ? ? ? ? 91  ASN A N   
397  C  CA  . ASN A 59 ? 0.8110 0.7250 0.3519 -0.0847 -0.0498 -0.0273 ? ? ? ? ? ? 91  ASN A CA  
398  C  C   . ASN A 59 ? 0.8885 0.8607 0.4312 -0.0933 -0.0631 -0.0253 ? ? ? ? ? ? 91  ASN A C   
399  O  O   . ASN A 59 ? 0.8672 0.8629 0.4132 -0.0664 -0.0688 -0.0246 ? ? ? ? ? ? 91  ASN A O   
400  C  CB  . ASN A 59 ? 0.8121 0.6551 0.3255 -0.0939 -0.0451 -0.0315 ? ? ? ? ? ? 91  ASN A CB  
401  C  CG  . ASN A 59 ? 0.8977 0.6962 0.4126 -0.0777 -0.0331 -0.0316 ? ? ? ? ? ? 91  ASN A CG  
402  O  OD1 . ASN A 59 ? 0.7824 0.5921 0.3149 -0.0579 -0.0308 -0.0293 ? ? ? ? ? ? 91  ASN A OD1 
403  N  ND2 . ASN A 59 ? 0.8097 0.5580 0.3030 -0.0844 -0.0266 -0.0343 ? ? ? ? ? ? 91  ASN A ND2 
404  N  N   . GLU A 60 ? 0.8936 0.8891 0.4317 -0.1315 -0.0698 -0.0231 ? ? ? ? ? ? 92  GLU A N   
405  C  CA  . GLU A 60 ? 0.9224 0.9825 0.4634 -0.1478 -0.0847 -0.0194 ? ? ? ? ? ? 92  GLU A CA  
406  C  C   . GLU A 60 ? 0.9675 1.1269 0.5427 -0.1241 -0.0874 -0.0127 ? ? ? ? ? ? 92  GLU A C   
407  O  O   . GLU A 60 ? 0.9616 1.1638 0.5403 -0.1036 -0.0965 -0.0119 ? ? ? ? ? ? 92  GLU A O   
408  C  CB  . GLU A 60 ? 0.9733 1.0311 0.4972 -0.2017 -0.0936 -0.0166 ? ? ? ? ? ? 92  GLU A CB  
409  N  N   . GLU A 61 ? 0.9151 1.1094 0.5115 -0.1211 -0.0790 -0.0082 ? ? ? ? ? ? 93  GLU A N   
410  C  CA  . GLU A 61 ? 0.9047 1.1982 0.5299 -0.0934 -0.0794 -0.0023 ? ? ? ? ? ? 93  GLU A CA  
411  C  C   . GLU A 61 ? 0.9511 1.2312 0.5739 -0.0330 -0.0775 -0.0082 ? ? ? ? ? ? 93  GLU A C   
412  O  O   . GLU A 61 ? 0.9548 1.3127 0.5900 -0.0006 -0.0826 -0.0053 ? ? ? ? ? ? 93  GLU A O   
413  C  CB  . GLU A 61 ? 0.9116 1.2403 0.5539 -0.1068 -0.0696 0.0042  ? ? ? ? ? ? 93  GLU A CB  
414  C  CG  . GLU A 61 ? 1.0887 1.4525 0.7327 -0.1680 -0.0750 0.0148  ? ? ? ? ? ? 93  GLU A CG  
415  C  CD  . GLU A 61 ? 1.3269 1.7189 0.9826 -0.1863 -0.0653 0.0239  ? ? ? ? ? ? 93  GLU A CD  
416  O  OE1 . GLU A 61 ? 1.1091 1.4411 0.7592 -0.1658 -0.0533 0.0182  ? ? ? ? ? ? 93  GLU A OE1 
417  O  OE2 . GLU A 61 ? 1.2984 1.7742 0.9675 -0.2252 -0.0708 0.0382  ? ? ? ? ? ? 93  GLU A OE2 
418  N  N   . THR A 62 ? 0.8940 1.0780 0.4977 -0.0174 -0.0713 -0.0153 ? ? ? ? ? ? 94  THR A N   
419  C  CA  . THR A 62 ? 0.8798 1.0335 0.4721 0.0328  -0.0720 -0.0196 ? ? ? ? ? ? 94  THR A CA  
420  C  C   . THR A 62 ? 0.9183 1.0103 0.4850 0.0452  -0.0790 -0.0219 ? ? ? ? ? ? 94  THR A C   
421  O  O   . THR A 62 ? 0.9344 1.0045 0.4845 0.0851  -0.0846 -0.0232 ? ? ? ? ? ? 94  THR A O   
422  C  CB  . THR A 62 ? 0.9407 1.0373 0.5298 0.0400  -0.0615 -0.0231 ? ? ? ? ? ? 94  THR A CB  
423  O  OG1 . THR A 62 ? 0.9024 0.9256 0.4817 0.0110  -0.0555 -0.0244 ? ? ? ? ? ? 94  THR A OG1 
424  C  CG2 . THR A 62 ? 0.9136 1.0669 0.5234 0.0341  -0.0539 -0.0203 ? ? ? ? ? ? 94  THR A CG2 
425  N  N   . GLY A 63 ? 0.8388 0.8964 0.3959 0.0124  -0.0790 -0.0220 ? ? ? ? ? ? 95  GLY A N   
426  C  CA  . GLY A 63 ? 0.8413 0.8413 0.3729 0.0199  -0.0830 -0.0224 ? ? ? ? ? ? 95  GLY A CA  
427  C  C   . GLY A 63 ? 0.8424 0.7616 0.3614 0.0202  -0.0734 -0.0232 ? ? ? ? ? ? 95  GLY A C   
428  O  O   . GLY A 63 ? 0.8460 0.7183 0.3435 0.0278  -0.0754 -0.0206 ? ? ? ? ? ? 95  GLY A O   
429  N  N   . ASP A 64 ? 0.7674 0.6753 0.2996 0.0101  -0.0632 -0.0248 ? ? ? ? ? ? 96  ASP A N   
430  C  CA  . ASP A 64 ? 0.7362 0.5819 0.2618 0.0083  -0.0543 -0.0244 ? ? ? ? ? ? 96  ASP A CA  
431  C  C   . ASP A 64 ? 0.8172 0.6269 0.3318 -0.0164 -0.0469 -0.0245 ? ? ? ? ? ? 96  ASP A C   
432  O  O   . ASP A 64 ? 0.8323 0.6551 0.3393 -0.0337 -0.0496 -0.0268 ? ? ? ? ? ? 96  ASP A O   
433  C  CB  . ASP A 64 ? 0.7306 0.5828 0.2726 0.0086  -0.0474 -0.0261 ? ? ? ? ? ? 96  ASP A CB  
434  C  CG  . ASP A 64 ? 0.7889 0.5919 0.3244 0.0209  -0.0450 -0.0249 ? ? ? ? ? ? 96  ASP A CG  
435  O  OD1 . ASP A 64 ? 0.7850 0.5464 0.3041 0.0230  -0.0474 -0.0208 ? ? ? ? ? ? 96  ASP A OD1 
436  O  OD2 . ASP A 64 ? 0.7948 0.6034 0.3398 0.0268  -0.0419 -0.0269 ? ? ? ? ? ? 96  ASP A OD2 
437  N  N   . ASN A 65 ? 0.7571 0.5228 0.2673 -0.0163 -0.0385 -0.0220 ? ? ? ? ? ? 97  ASN A N   
438  C  CA  . ASN A 65 ? 0.7472 0.4823 0.2440 -0.0296 -0.0296 -0.0216 ? ? ? ? ? ? 97  ASN A CA  
439  C  C   . ASN A 65 ? 0.7470 0.4615 0.2525 -0.0328 -0.0184 -0.0207 ? ? ? ? ? ? 97  ASN A C   
440  O  O   . ASN A 65 ? 0.7311 0.4244 0.2294 -0.0322 -0.0108 -0.0163 ? ? ? ? ? ? 97  ASN A O   
441  C  CB  . ASN A 65 ? 0.7455 0.4610 0.2247 -0.0220 -0.0316 -0.0147 ? ? ? ? ? ? 97  ASN A CB  
442  C  CG  . ASN A 65 ? 0.7701 0.4644 0.2509 -0.0125 -0.0329 -0.0061 ? ? ? ? ? ? 97  ASN A CG  
443  O  OD1 . ASN A 65 ? 0.7556 0.4507 0.2471 -0.0039 -0.0373 -0.0072 ? ? ? ? ? ? 97  ASN A OD1 
444  N  ND2 . ASN A 65 ? 0.7737 0.4482 0.2411 -0.0163 -0.0292 0.0032  ? ? ? ? ? ? 97  ASN A ND2 
445  N  N   . VAL A 66 ? 0.7123 0.4401 0.2335 -0.0346 -0.0176 -0.0235 ? ? ? ? ? ? 98  VAL A N   
446  C  CA  . VAL A 66 ? 0.6855 0.3965 0.2143 -0.0355 -0.0089 -0.0224 ? ? ? ? ? ? 98  VAL A CA  
447  C  C   . VAL A 66 ? 0.7526 0.4463 0.2682 -0.0478 -0.0018 -0.0264 ? ? ? ? ? ? 98  VAL A C   
448  O  O   . VAL A 66 ? 0.8067 0.5024 0.3089 -0.0611 -0.0060 -0.0308 ? ? ? ? ? ? 98  VAL A O   
449  C  CB  . VAL A 66 ? 0.7116 0.4384 0.2574 -0.0289 -0.0115 -0.0229 ? ? ? ? ? ? 98  VAL A CB  
450  C  CG1 . VAL A 66 ? 0.7069 0.4302 0.2521 -0.0120 -0.0202 -0.0202 ? ? ? ? ? ? 98  VAL A CG1 
451  C  CG2 . VAL A 66 ? 0.7209 0.4828 0.2728 -0.0367 -0.0144 -0.0264 ? ? ? ? ? ? 98  VAL A CG2 
452  N  N   . GLY A 67 ? 0.7001 0.3746 0.2152 -0.0430 0.0070  -0.0244 ? ? ? ? ? ? 99  GLY A N   
453  C  CA  . GLY A 67 ? 0.7191 0.3658 0.2131 -0.0462 0.0133  -0.0283 ? ? ? ? ? ? 99  GLY A CA  
454  C  C   . GLY A 67 ? 0.7411 0.3807 0.2435 -0.0360 0.0212  -0.0248 ? ? ? ? ? ? 99  GLY A C   
455  O  O   . GLY A 67 ? 0.7128 0.3706 0.2384 -0.0304 0.0211  -0.0190 ? ? ? ? ? ? 99  GLY A O   
456  N  N   . PRO A 68 ? 0.7493 0.3581 0.2273 -0.0325 0.0262  -0.0282 ? ? ? ? ? ? 100 PRO A N   
457  C  CA  . PRO A 68 ? 0.7504 0.3552 0.2350 -0.0207 0.0323  -0.0247 ? ? ? ? ? ? 100 PRO A CA  
458  C  C   . PRO A 68 ? 0.7693 0.3896 0.2606 -0.0009 0.0413  -0.0185 ? ? ? ? ? ? 100 PRO A C   
459  O  O   . PRO A 68 ? 0.7423 0.3744 0.2300 0.0043  0.0448  -0.0161 ? ? ? ? ? ? 100 PRO A O   
460  C  CB  . PRO A 68 ? 0.8149 0.3722 0.2605 -0.0231 0.0317  -0.0305 ? ? ? ? ? ? 100 PRO A CB  
461  C  CG  . PRO A 68 ? 0.8976 0.4289 0.3088 -0.0265 0.0290  -0.0374 ? ? ? ? ? ? 100 PRO A CG  
462  C  CD  . PRO A 68 ? 0.8094 0.3789 0.2470 -0.0416 0.0227  -0.0359 ? ? ? ? ? ? 100 PRO A CD  
463  N  N   . LEU A 69 ? 0.7420 0.3690 0.2439 0.0093  0.0449  -0.0142 ? ? ? ? ? ? 101 LEU A N   
464  C  CA  . LEU A 69 ? 0.7565 0.4103 0.2677 0.0280  0.0531  -0.0061 ? ? ? ? ? ? 101 LEU A CA  
465  C  C   . LEU A 69 ? 0.8252 0.4484 0.3026 0.0512  0.0593  -0.0107 ? ? ? ? ? ? 101 LEU A C   
466  O  O   . LEU A 69 ? 0.8408 0.4330 0.3053 0.0502  0.0557  -0.0142 ? ? ? ? ? ? 101 LEU A O   
467  C  CB  . LEU A 69 ? 0.7385 0.4247 0.2850 0.0221  0.0489  0.0026  ? ? ? ? ? ? 101 LEU A CB  
468  C  CG  . LEU A 69 ? 0.8154 0.5423 0.3764 0.0368  0.0553  0.0137  ? ? ? ? ? ? 101 LEU A CG  
469  C  CD1 . LEU A 69 ? 0.8093 0.5763 0.3851 0.0295  0.0573  0.0248  ? ? ? ? ? ? 101 LEU A CD1 
470  C  CD2 . LEU A 69 ? 0.8451 0.5872 0.4280 0.0320  0.0489  0.0186  ? ? ? ? ? ? 101 LEU A CD2 
471  N  N   . ILE A 70 ? 0.7934 0.4244 0.2522 0.0745  0.0684  -0.0100 ? ? ? ? ? ? 102 ILE A N   
472  C  CA  . ILE A 70 ? 0.8467 0.4415 0.2614 0.1061  0.0739  -0.0160 ? ? ? ? ? ? 102 ILE A CA  
473  C  C   . ILE A 70 ? 0.9052 0.5549 0.3381 0.1354  0.0837  -0.0054 ? ? ? ? ? ? 102 ILE A C   
474  O  O   . ILE A 70 ? 0.8782 0.5894 0.3376 0.1374  0.0905  0.0047  ? ? ? ? ? ? 102 ILE A O   
475  C  CB  . ILE A 70 ? 0.9327 0.4861 0.2972 0.1177  0.0760  -0.0265 ? ? ? ? ? ? 102 ILE A CB  
476  C  CG1 . ILE A 70 ? 0.9398 0.4441 0.2857 0.0848  0.0636  -0.0358 ? ? ? ? ? ? 102 ILE A CG1 
477  C  CG2 . ILE A 70 ? 1.0164 0.5231 0.3226 0.1596  0.0808  -0.0340 ? ? ? ? ? ? 102 ILE A CG2 
478  C  CD1 . ILE A 70 ? 1.0051 0.4800 0.3093 0.0877  0.0628  -0.0451 ? ? ? ? ? ? 102 ILE A CD1 
479  N  N   . ILE A 71 ? 0.8874 0.5192 0.3065 0.1559  0.0833  -0.0058 ? ? ? ? ? ? 103 ILE A N   
480  C  CA  . ILE A 71 ? 0.8924 0.5782 0.3222 0.1909  0.0920  0.0037  ? ? ? ? ? ? 103 ILE A CA  
481  C  C   . ILE A 71 ? 1.0054 0.6322 0.3686 0.2352  0.0961  -0.0069 ? ? ? ? ? ? 103 ILE A C   
482  O  O   . ILE A 71 ? 1.0596 0.6073 0.3820 0.2349  0.0876  -0.0157 ? ? ? ? ? ? 103 ILE A O   
483  C  CB  . ILE A 71 ? 0.9046 0.6257 0.3732 0.1829  0.0865  0.0134  ? ? ? ? ? ? 103 ILE A CB  
484  C  CG1 . ILE A 71 ? 0.8545 0.6078 0.3736 0.1379  0.0779  0.0201  ? ? ? ? ? ? 103 ILE A CG1 
485  C  CG2 . ILE A 71 ? 0.9294 0.7224 0.4119 0.2195  0.0949  0.0252  ? ? ? ? ? ? 103 ILE A CG2 
486  C  CD1 . ILE A 71 ? 0.8694 0.6943 0.4266 0.1216  0.0806  0.0331  ? ? ? ? ? ? 103 ILE A CD1 
487  N  N   . LYS A 72 ? 1.0038 0.6634 0.3492 0.2724  0.1080  -0.0061 ? ? ? ? ? ? 104 LYS A N   
488  C  CA  . LYS A 72 ? 1.2626 0.8579 0.5322 0.3221  0.1113  -0.0186 ? ? ? ? ? ? 104 LYS A CA  
489  C  C   . LYS A 72 ? 1.7530 1.4163 1.0211 0.3803  0.1243  -0.0104 ? ? ? ? ? ? 104 LYS A C   
490  O  O   . LYS A 72 ? 1.2595 1.0314 0.5900 0.3767  0.1315  0.0068  ? ? ? ? ? ? 104 LYS A O   
491  C  CB  . LYS A 72 ? 1.3324 0.8853 0.5599 0.3209  0.1127  -0.0305 ? ? ? ? ? ? 104 LYS A CB  
492  C  CG  . LYS A 72 ? 1.4546 1.1004 0.7254 0.3144  0.1247  -0.0199 ? ? ? ? ? ? 104 LYS A CG  
493  C  CD  . LYS A 72 ? 1.6511 1.2511 0.8860 0.3015  0.1227  -0.0313 ? ? ? ? ? ? 104 LYS A CD  
494  C  CE  . LYS A 72 ? 1.7861 1.4748 1.0586 0.2953  0.1346  -0.0188 ? ? ? ? ? ? 104 LYS A CE  
495  N  NZ  . LYS A 72 ? 1.9570 1.7046 1.2101 0.3506  0.1523  -0.0139 ? ? ? ? ? ? 104 LYS A NZ  
496  N  N   . ALA B 11 ? 0.7974 1.1727 0.5395 0.2308  0.0041  0.0019  ? ? ? ? ? ? 43  ALA B N   
497  C  CA  . ALA B 11 ? 0.8061 1.0725 0.5025 0.2569  -0.0013 -0.0161 ? ? ? ? ? ? 43  ALA B CA  
498  C  C   . ALA B 11 ? 0.8055 0.9860 0.5056 0.2130  -0.0077 -0.0232 ? ? ? ? ? ? 43  ALA B C   
499  O  O   . ALA B 11 ? 0.7830 0.9598 0.5027 0.1756  -0.0047 -0.0183 ? ? ? ? ? ? 43  ALA B O   
500  C  CB  . ALA B 11 ? 0.8466 1.0737 0.4993 0.2989  0.0046  -0.0213 ? ? ? ? ? ? 43  ALA B CB  
501  N  N   . MET B 12 ? 0.7485 0.8611 0.4259 0.2205  -0.0160 -0.0332 ? ? ? ? ? ? 44  MET B N   
502  C  CA  . MET B 12 ? 0.7138 0.7516 0.3909 0.1877  -0.0205 -0.0376 ? ? ? ? ? ? 44  MET B CA  
503  C  C   . MET B 12 ? 0.7499 0.7261 0.4076 0.1863  -0.0178 -0.0405 ? ? ? ? ? ? 44  MET B C   
504  O  O   . MET B 12 ? 0.7916 0.7508 0.4187 0.2183  -0.0172 -0.0435 ? ? ? ? ? ? 44  MET B O   
505  C  CB  . MET B 12 ? 0.7474 0.7367 0.4037 0.1990  -0.0286 -0.0438 ? ? ? ? ? ? 44  MET B CB  
506  C  CG  . MET B 12 ? 0.7696 0.8080 0.4442 0.1949  -0.0337 -0.0421 ? ? ? ? ? ? 44  MET B CG  
507  S  SD  . MET B 12 ? 0.8197 0.7912 0.4775 0.1893  -0.0413 -0.0470 ? ? ? ? ? ? 44  MET B SD  
508  C  CE  . MET B 12 ? 0.8214 0.7299 0.4277 0.2318  -0.0441 -0.0519 ? ? ? ? ? ? 44  MET B CE  
509  N  N   . ILE B 13 ? 0.6716 0.6141 0.3422 0.1518  -0.0174 -0.0393 ? ? ? ? ? ? 45  ILE B N   
510  C  CA  . ILE B 13 ? 0.6722 0.5613 0.3294 0.1451  -0.0165 -0.0405 ? ? ? ? ? ? 45  ILE B CA  
511  C  C   . ILE B 13 ? 0.7295 0.5526 0.3651 0.1468  -0.0244 -0.0428 ? ? ? ? ? ? 45  ILE B C   
512  O  O   . ILE B 13 ? 0.7505 0.5269 0.3558 0.1603  -0.0303 -0.0446 ? ? ? ? ? ? 45  ILE B O   
513  C  CB  . ILE B 13 ? 0.6942 0.5913 0.3746 0.1108  -0.0116 -0.0361 ? ? ? ? ? ? 45  ILE B CB  
514  C  CG1 . ILE B 13 ? 0.6935 0.6504 0.3883 0.1082  -0.0044 -0.0304 ? ? ? ? ? ? 45  ILE B CG1 
515  C  CG2 . ILE B 13 ? 0.7003 0.5418 0.3703 0.1010  -0.0123 -0.0367 ? ? ? ? ? ? 45  ILE B CG2 
516  C  CD1 . ILE B 13 ? 0.7555 0.7254 0.4691 0.0702  -0.0032 -0.0240 ? ? ? ? ? ? 45  ILE B CD1 
517  N  N   . ASN B 14 ? 0.6423 0.4601 0.2891 0.1322  -0.0261 -0.0410 ? ? ? ? ? ? 46  ASN B N   
518  C  CA  . ASN B 14 ? 0.6621 0.4303 0.2919 0.1318  -0.0320 -0.0386 ? ? ? ? ? ? 46  ASN B CA  
519  C  C   . ASN B 14 ? 0.7560 0.5182 0.3627 0.1577  -0.0379 -0.0417 ? ? ? ? ? ? 46  ASN B C   
520  O  O   . ASN B 14 ? 0.7255 0.5288 0.3442 0.1645  -0.0366 -0.0440 ? ? ? ? ? ? 46  ASN B O   
521  C  CB  . ASN B 14 ? 0.5923 0.3605 0.2398 0.1103  -0.0290 -0.0337 ? ? ? ? ? ? 46  ASN B CB  
522  C  CG  . ASN B 14 ? 0.6824 0.4152 0.3169 0.1097  -0.0326 -0.0267 ? ? ? ? ? ? 46  ASN B CG  
523  O  OD1 . ASN B 14 ? 0.6767 0.3739 0.2915 0.1119  -0.0390 -0.0225 ? ? ? ? ? ? 46  ASN B OD1 
524  N  ND2 . ASN B 14 ? 0.6316 0.3713 0.2723 0.1057  -0.0302 -0.0239 ? ? ? ? ? ? 46  ASN B ND2 
525  N  N   . LEU B 15 ? 0.7915 0.4987 0.3601 0.1712  -0.0470 -0.0413 ? ? ? ? ? ? 47  LEU B N   
526  C  CA  . LEU B 15 ? 0.8319 0.5214 0.3668 0.2000  -0.0541 -0.0447 ? ? ? ? ? ? 47  LEU B CA  
527  C  C   . LEU B 15 ? 0.8818 0.5300 0.4031 0.1900  -0.0600 -0.0376 ? ? ? ? ? ? 47  LEU B C   
528  O  O   . LEU B 15 ? 0.9087 0.5587 0.4145 0.2099  -0.0626 -0.0402 ? ? ? ? ? ? 47  LEU B O   
529  C  CB  . LEU B 15 ? 0.8922 0.5361 0.3740 0.2303  -0.0637 -0.0497 ? ? ? ? ? ? 47  LEU B CB  
530  C  CG  . LEU B 15 ? 0.9488 0.6315 0.4331 0.2495  -0.0573 -0.0551 ? ? ? ? ? ? 47  LEU B CG  
531  C  CD1 . LEU B 15 ? 1.0298 0.6443 0.4475 0.2800  -0.0698 -0.0600 ? ? ? ? ? ? 47  LEU B CD1 
532  C  CD2 . LEU B 15 ? 0.9798 0.7474 0.4869 0.2728  -0.0479 -0.0574 ? ? ? ? ? ? 47  LEU B CD2 
533  N  N   . HIS B 16 ? 0.8080 0.4254 0.3348 0.1610  -0.0619 -0.0267 ? ? ? ? ? ? 48  HIS B N   
534  C  CA  A HIS B 16 ? 0.8384 0.4221 0.3503 0.1509  -0.0670 -0.0152 ? ? ? ? ? ? 48  HIS B CA  
535  C  CA  B HIS B 16 ? 0.8279 0.4113 0.3399 0.1506  -0.0670 -0.0150 ? ? ? ? ? ? 48  HIS B CA  
536  C  C   . HIS B 16 ? 0.8229 0.4292 0.3694 0.1234  -0.0585 -0.0019 ? ? ? ? ? ? 48  HIS B C   
537  O  O   . HIS B 16 ? 0.8304 0.4223 0.3686 0.1166  -0.0598 0.0105  ? ? ? ? ? ? 48  HIS B O   
538  C  CB  A HIS B 16 ? 0.9282 0.4371 0.3896 0.1474  -0.0844 -0.0085 ? ? ? ? ? ? 48  HIS B CB  
539  C  CB  B HIS B 16 ? 0.9057 0.4155 0.3693 0.1452  -0.0842 -0.0078 ? ? ? ? ? ? 48  HIS B CB  
540  C  CG  A HIS B 16 ? 0.9787 0.4718 0.4501 0.1137  -0.0894 0.0045  ? ? ? ? ? ? 48  HIS B CG  
541  C  CG  B HIS B 16 ? 1.0046 0.4726 0.4144 0.1795  -0.0955 -0.0200 ? ? ? ? ? ? 48  HIS B CG  
542  N  ND1 A HIS B 16 ? 0.9995 0.4971 0.4782 0.1106  -0.0899 -0.0015 ? ? ? ? ? ? 48  HIS B ND1 
543  N  ND1 B HIS B 16 ? 1.0654 0.4931 0.4429 0.1849  -0.1060 -0.0244 ? ? ? ? ? ? 48  HIS B ND1 
544  C  CD2 A HIS B 16 ? 1.0206 0.4993 0.4953 0.0830  -0.0946 0.0251  ? ? ? ? ? ? 48  HIS B CD2 
545  C  CD2 B HIS B 16 ? 1.0558 0.5174 0.4349 0.2146  -0.0977 -0.0283 ? ? ? ? ? ? 48  HIS B CD2 
546  C  CE1 A HIS B 16 ? 0.9979 0.4829 0.4847 0.0784  -0.0964 0.0139  ? ? ? ? ? ? 48  HIS B CE1 
547  C  CE1 B HIS B 16 ? 1.1098 0.5058 0.4340 0.2261  -0.1137 -0.0354 ? ? ? ? ? ? 48  HIS B CE1 
548  N  NE2 A HIS B 16 ? 1.0131 0.4909 0.4994 0.0600  -0.0996 0.0316  ? ? ? ? ? ? 48  HIS B NE2 
549  N  NE2 B HIS B 16 ? 1.1110 0.5289 0.4357 0.2456  -0.1088 -0.0377 ? ? ? ? ? ? 48  HIS B NE2 
550  N  N   . ILE B 17 ? 0.7316 0.3708 0.3106 0.1103  -0.0500 -0.0027 ? ? ? ? ? ? 49  ILE B N   
551  C  CA  . ILE B 17 ? 0.7047 0.3623 0.3063 0.0925  -0.0424 0.0108  ? ? ? ? ? ? 49  ILE B CA  
552  C  C   . ILE B 17 ? 0.7081 0.3942 0.3214 0.1014  -0.0333 0.0083  ? ? ? ? ? ? 49  ILE B C   
553  O  O   . ILE B 17 ? 0.6672 0.3746 0.2894 0.1085  -0.0306 -0.0048 ? ? ? ? ? ? 49  ILE B O   
554  C  CB  . ILE B 17 ? 0.7105 0.3831 0.3325 0.0781  -0.0385 0.0123  ? ? ? ? ? ? 49  ILE B CB  
555  C  CG1 . ILE B 17 ? 0.7380 0.3754 0.3428 0.0668  -0.0512 0.0169  ? ? ? ? ? ? 49  ILE B CG1 
556  C  CG2 . ILE B 17 ? 0.6762 0.3753 0.3177 0.0687  -0.0292 0.0261  ? ? ? ? ? ? 49  ILE B CG2 
557  C  CD1 . ILE B 17 ? 0.7212 0.3699 0.3394 0.0614  -0.0487 0.0110  ? ? ? ? ? ? 49  ILE B CD1 
558  N  N   . GLN B 18 ? 0.6960 0.3816 0.3060 0.0993  -0.0301 0.0230  ? ? ? ? ? ? 50  GLN B N   
559  C  CA  . GLN B 18 ? 0.6865 0.3912 0.2987 0.1102  -0.0221 0.0235  ? ? ? ? ? ? 50  GLN B CA  
560  C  C   . GLN B 18 ? 0.6958 0.4066 0.3037 0.1240  -0.0252 0.0047  ? ? ? ? ? ? 50  GLN B C   
561  O  O   . GLN B 18 ? 0.6637 0.3876 0.2770 0.1240  -0.0232 -0.0029 ? ? ? ? ? ? 50  GLN B O   
562  C  CB  . GLN B 18 ? 0.7115 0.4371 0.3375 0.1059  -0.0133 0.0285  ? ? ? ? ? ? 50  GLN B CB  
563  C  CG  . GLN B 18 ? 1.0273 0.7697 0.6601 0.0991  -0.0068 0.0522  ? ? ? ? ? ? 50  GLN B CG  
564  C  CD  . GLN B 18 ? 1.2854 1.0478 0.9205 0.1093  0.0026  0.0529  ? ? ? ? ? ? 50  GLN B CD  
565  O  OE1 . GLN B 18 ? 1.2129 0.9748 0.8307 0.1287  0.0073  0.0500  ? ? ? ? ? ? 50  GLN B OE1 
566  N  NE2 . GLN B 18 ? 1.1898 0.9615 0.8378 0.0995  0.0035  0.0545  ? ? ? ? ? ? 50  GLN B NE2 
567  N  N   . LYS B 19 ? 0.6798 0.3800 0.2742 0.1350  -0.0323 -0.0016 ? ? ? ? ? ? 51  LYS B N   
568  C  CA  . LYS B 19 ? 0.6641 0.3838 0.2589 0.1472  -0.0369 -0.0168 ? ? ? ? ? ? 51  LYS B CA  
569  C  C   . LYS B 19 ? 0.7092 0.4356 0.2972 0.1549  -0.0373 -0.0187 ? ? ? ? ? ? 51  LYS B C   
570  O  O   . LYS B 19 ? 0.6872 0.4350 0.2791 0.1570  -0.0436 -0.0296 ? ? ? ? ? ? 51  LYS B O   
571  C  CB  . LYS B 19 ? 0.6982 0.4085 0.2754 0.1645  -0.0442 -0.0222 ? ? ? ? ? ? 51  LYS B CB  
572  C  CG  . LYS B 19 ? 0.7332 0.4441 0.3128 0.1633  -0.0459 -0.0267 ? ? ? ? ? ? 51  LYS B CG  
573  C  CD  . LYS B 19 ? 0.6832 0.4410 0.2897 0.1571  -0.0431 -0.0349 ? ? ? ? ? ? 51  LYS B CD  
574  C  CE  . LYS B 19 ? 0.7269 0.4922 0.3364 0.1582  -0.0422 -0.0380 ? ? ? ? ? ? 51  LYS B CE  
575  N  NZ  . LYS B 19 ? 0.6711 0.4832 0.3085 0.1443  -0.0385 -0.0411 ? ? ? ? ? ? 51  LYS B NZ  
576  N  N   . ASP B 20 ? 0.6726 0.3839 0.2495 0.1579  -0.0315 -0.0065 ? ? ? ? ? ? 52  ASP B N   
577  C  CA  A ASP B 20 ? 0.6806 0.3903 0.2420 0.1699  -0.0314 -0.0074 ? ? ? ? ? ? 52  ASP B CA  
578  C  CA  B ASP B 20 ? 0.6828 0.3928 0.2442 0.1699  -0.0317 -0.0078 ? ? ? ? ? ? 52  ASP B CA  
579  C  C   . ASP B 20 ? 0.7016 0.4127 0.2624 0.1639  -0.0302 -0.0111 ? ? ? ? ? ? 52  ASP B C   
580  O  O   . ASP B 20 ? 0.7123 0.4126 0.2512 0.1742  -0.0339 -0.0150 ? ? ? ? ? ? 52  ASP B O   
581  C  CB  A ASP B 20 ? 0.7163 0.4136 0.2621 0.1794  -0.0239 0.0103  ? ? ? ? ? ? 52  ASP B CB  
582  C  CB  B ASP B 20 ? 0.7231 0.4201 0.2679 0.1804  -0.0247 0.0090  ? ? ? ? ? ? 52  ASP B CB  
583  C  CG  A ASP B 20 ? 0.7818 0.4851 0.3382 0.1676  -0.0137 0.0302  ? ? ? ? ? ? 52  ASP B CG  
584  C  CG  B ASP B 20 ? 0.8620 0.5422 0.3947 0.1851  -0.0290 0.0134  ? ? ? ? ? ? 52  ASP B CG  
585  O  OD1 A ASP B 20 ? 0.7567 0.4627 0.3307 0.1507  -0.0148 0.0305  ? ? ? ? ? ? 52  ASP B OD1 
586  O  OD1 B ASP B 20 ? 0.8578 0.5377 0.3846 0.1952  -0.0381 -0.0007 ? ? ? ? ? ? 52  ASP B OD1 
587  O  OD2 A ASP B 20 ? 0.8660 0.5752 0.4129 0.1754  -0.0052 0.0477  ? ? ? ? ? ? 52  ASP B OD2 
588  O  OD2 B ASP B 20 ? 0.9968 0.6646 0.5214 0.1801  -0.0243 0.0326  ? ? ? ? ? ? 52  ASP B OD2 
589  N  N   . ASN B 21 ? 0.6547 0.3713 0.2321 0.1490  -0.0265 -0.0101 ? ? ? ? ? ? 53  ASN B N   
590  C  CA  . ASN B 21 ? 0.6481 0.3569 0.2175 0.1440  -0.0265 -0.0136 ? ? ? ? ? ? 53  ASN B CA  
591  C  C   . ASN B 21 ? 0.7007 0.4169 0.2781 0.1272  -0.0379 -0.0276 ? ? ? ? ? ? 53  ASN B C   
592  O  O   . ASN B 21 ? 0.6824 0.4179 0.2833 0.1165  -0.0371 -0.0292 ? ? ? ? ? ? 53  ASN B O   
593  C  CB  . ASN B 21 ? 0.6563 0.3702 0.2375 0.1387  -0.0159 -0.0021 ? ? ? ? ? ? 53  ASN B CB  
594  C  CG  . ASN B 21 ? 0.7076 0.4074 0.2725 0.1394  -0.0153 -0.0050 ? ? ? ? ? ? 53  ASN B CG  
595  O  OD1 . ASN B 21 ? 0.6918 0.3695 0.2336 0.1375  -0.0255 -0.0166 ? ? ? ? ? ? 53  ASN B OD1 
596  N  ND2 . ASN B 21 ? 0.6432 0.3522 0.2144 0.1415  -0.0057 0.0065  ? ? ? ? ? ? 53  ASN B ND2 
597  N  N   . PRO B 22 ? 0.6827 0.3845 0.2378 0.1237  -0.0500 -0.0359 ? ? ? ? ? ? 54  PRO B N   
598  C  CA  . PRO B 22 ? 0.6918 0.4115 0.2581 0.1007  -0.0626 -0.0439 ? ? ? ? ? ? 54  PRO B CA  
599  C  C   . PRO B 22 ? 0.7152 0.4340 0.2903 0.0808  -0.0604 -0.0431 ? ? ? ? ? ? 54  PRO B C   
600  O  O   . PRO B 22 ? 0.7113 0.4590 0.3046 0.0609  -0.0671 -0.0452 ? ? ? ? ? ? 54  PRO B O   
601  C  CB  . PRO B 22 ? 0.7436 0.4367 0.2747 0.0976  -0.0801 -0.0501 ? ? ? ? ? ? 54  PRO B CB  
602  C  CG  . PRO B 22 ? 0.8207 0.4676 0.3127 0.1207  -0.0740 -0.0469 ? ? ? ? ? ? 54  PRO B CG  
603  C  CD  . PRO B 22 ? 0.7433 0.4115 0.2575 0.1398  -0.0550 -0.0369 ? ? ? ? ? ? 54  PRO B CD  
604  N  N   . LYS B 23 ? 0.6853 0.3776 0.2480 0.0873  -0.0509 -0.0384 ? ? ? ? ? ? 55  LYS B N   
605  C  CA  . LYS B 23 ? 0.6737 0.3610 0.2410 0.0720  -0.0480 -0.0375 ? ? ? ? ? ? 55  LYS B CA  
606  C  C   . LYS B 23 ? 0.6988 0.3767 0.2645 0.0880  -0.0340 -0.0294 ? ? ? ? ? ? 55  LYS B C   
607  O  O   . LYS B 23 ? 0.7296 0.3791 0.2622 0.1056  -0.0323 -0.0265 ? ? ? ? ? ? 55  LYS B O   
608  C  CB  . LYS B 23 ? 0.7187 0.3685 0.2497 0.0550  -0.0628 -0.0423 ? ? ? ? ? ? 55  LYS B CB  
609  C  CG  . LYS B 23 ? 0.7375 0.3814 0.2719 0.0382  -0.0597 -0.0405 ? ? ? ? ? ? 55  LYS B CG  
610  C  CD  . LYS B 23 ? 0.8404 0.4357 0.3298 0.0167  -0.0774 -0.0435 ? ? ? ? ? ? 55  LYS B CD  
611  C  CE  . LYS B 23 ? 0.9677 0.4944 0.3935 0.0381  -0.0844 -0.0467 ? ? ? ? ? ? 55  LYS B CE  
612  N  NZ  . LYS B 23 ? 1.1310 0.5930 0.5000 0.0148  -0.1059 -0.0498 ? ? ? ? ? ? 55  LYS B NZ  
613  N  N   . ILE B 24 ? 0.6217 0.3252 0.2194 0.0841  -0.0253 -0.0247 ? ? ? ? ? ? 56  ILE B N   
614  C  CA  . ILE B 24 ? 0.6037 0.3105 0.2079 0.0932  -0.0146 -0.0138 ? ? ? ? ? ? 56  ILE B CA  
615  C  C   . ILE B 24 ? 0.6390 0.3312 0.2319 0.0895  -0.0123 -0.0137 ? ? ? ? ? ? 56  ILE B C   
616  O  O   . ILE B 24 ? 0.6265 0.3231 0.2324 0.0739  -0.0134 -0.0177 ? ? ? ? ? ? 56  ILE B O   
617  C  CB  . ILE B 24 ? 0.6039 0.3316 0.2362 0.0884  -0.0118 -0.0085 ? ? ? ? ? ? 56  ILE B CB  
618  C  CG1 . ILE B 24 ? 0.6129 0.3448 0.2451 0.0965  -0.0145 -0.0075 ? ? ? ? ? ? 56  ILE B CG1 
619  C  CG2 . ILE B 24 ? 0.6157 0.3512 0.2565 0.0896  -0.0048 0.0058  ? ? ? ? ? ? 56  ILE B CG2 
620  C  CD1 . ILE B 24 ? 0.6230 0.3590 0.2677 0.0926  -0.0176 -0.0072 ? ? ? ? ? ? 56  ILE B CD1 
621  N  N   . VAL B 25 ? 0.6632 0.3392 0.2280 0.1088  -0.0082 -0.0081 ? ? ? ? ? ? 57  VAL B N   
622  C  CA  . VAL B 25 ? 0.6716 0.3285 0.2140 0.1152  -0.0058 -0.0070 ? ? ? ? ? ? 57  VAL B CA  
623  C  C   . VAL B 25 ? 0.7182 0.4050 0.2689 0.1359  0.0063  0.0093  ? ? ? ? ? ? 57  VAL B C   
624  O  O   . VAL B 25 ? 0.7088 0.4124 0.2564 0.1535  0.0115  0.0192  ? ? ? ? ? ? 57  VAL B O   
625  C  CB  . VAL B 25 ? 0.7753 0.3766 0.2589 0.1245  -0.0157 -0.0157 ? ? ? ? ? ? 57  VAL B CB  
626  C  CG1 . VAL B 25 ? 0.8131 0.3837 0.2637 0.1329  -0.0150 -0.0158 ? ? ? ? ? ? 57  VAL B CG1 
627  C  CG2 . VAL B 25 ? 0.7874 0.3693 0.2659 0.0975  -0.0310 -0.0272 ? ? ? ? ? ? 57  VAL B CG2 
628  N  N   . HIS B 26 ? 0.6716 0.3706 0.2332 0.1333  0.0105  0.0143  ? ? ? ? ? ? 58  HIS B N   
629  C  CA  . HIS B 26 ? 0.6689 0.4071 0.2395 0.1515  0.0204  0.0328  ? ? ? ? ? ? 58  HIS B CA  
630  C  C   . HIS B 26 ? 0.7486 0.4650 0.2802 0.1742  0.0226  0.0313  ? ? ? ? ? ? 58  HIS B C   
631  O  O   . HIS B 26 ? 0.7701 0.4520 0.2888 0.1617  0.0167  0.0192  ? ? ? ? ? ? 58  HIS B O   
632  C  CB  . HIS B 26 ? 0.6184 0.3960 0.2361 0.1288  0.0205  0.0433  ? ? ? ? ? ? 58  HIS B CB  
633  C  CG  . HIS B 26 ? 0.6262 0.4201 0.2697 0.1133  0.0177  0.0495  ? ? ? ? ? ? 58  HIS B CG  
634  N  ND1 . HIS B 26 ? 0.6263 0.3969 0.2763 0.0961  0.0099  0.0353  ? ? ? ? ? ? 58  HIS B ND1 
635  C  CD2 . HIS B 26 ? 0.6505 0.4802 0.3084 0.1150  0.0214  0.0695  ? ? ? ? ? ? 58  HIS B CD2 
636  C  CE1 . HIS B 26 ? 0.6285 0.4116 0.2913 0.0901  0.0081  0.0448  ? ? ? ? ? ? 58  HIS B CE1 
637  N  NE2 . HIS B 26 ? 0.6424 0.4590 0.3106 0.0979  0.0144  0.0660  ? ? ? ? ? ? 58  HIS B NE2 
638  N  N   . ALA B 27 ? 0.7342 0.4697 0.2420 0.2102  0.0312  0.0443  ? ? ? ? ? ? 59  ALA B N   
639  C  CA  . ALA B 27 ? 0.7990 0.5117 0.2583 0.2428  0.0336  0.0438  ? ? ? ? ? ? 59  ALA B CA  
640  C  C   . ALA B 27 ? 0.8547 0.6419 0.3336 0.2684  0.0465  0.0682  ? ? ? ? ? ? 59  ALA B C   
641  O  O   . ALA B 27 ? 0.8427 0.6807 0.3343 0.2848  0.0554  0.0863  ? ? ? ? ? ? 59  ALA B O   
642  C  CB  . ALA B 27 ? 0.8789 0.5249 0.2639 0.2730  0.0280  0.0327  ? ? ? ? ? ? 59  ALA B CB  
643  N  N   . PHE B 28 ? 0.8555 0.6561 0.3395 0.2700  0.0473  0.0710  ? ? ? ? ? ? 60  PHE B N   
644  C  CA  . PHE B 28 ? 0.8437 0.7255 0.3508 0.2910  0.0574  0.0960  ? ? ? ? ? ? 60  PHE B CA  
645  C  C   . PHE B 28 ? 0.9415 0.8042 0.3936 0.3353  0.0606  0.0941  ? ? ? ? ? ? 60  PHE B C   
646  O  O   . PHE B 28 ? 0.9357 0.7228 0.3485 0.3312  0.0521  0.0736  ? ? ? ? ? ? 60  PHE B O   
647  C  CB  . PHE B 28 ? 0.8060 0.7335 0.3782 0.2475  0.0523  0.1044  ? ? ? ? ? ? 60  PHE B CB  
648  C  CG  . PHE B 28 ? 0.7808 0.7260 0.4005 0.2067  0.0473  0.1092  ? ? ? ? ? ? 60  PHE B CG  
649  C  CD1 . PHE B 28 ? 0.7911 0.8067 0.4427 0.2043  0.0526  0.1362  ? ? ? ? ? ? 60  PHE B CD1 
650  C  CD2 . PHE B 28 ? 0.7799 0.6730 0.4085 0.1726  0.0370  0.0890  ? ? ? ? ? ? 60  PHE B CD2 
651  C  CE1 . PHE B 28 ? 0.7774 0.7959 0.4618 0.1670  0.0456  0.1406  ? ? ? ? ? ? 60  PHE B CE1 
652  C  CE2 . PHE B 28 ? 0.7883 0.6902 0.4499 0.1418  0.0312  0.0927  ? ? ? ? ? ? 60  PHE B CE2 
653  C  CZ  . PHE B 28 ? 0.7568 0.7142 0.4426 0.1386  0.0346  0.1175  ? ? ? ? ? ? 60  PHE B CZ  
654  N  N   . ASP B 29 ? 0.9496 0.8846 0.3974 0.3784  0.0729  0.1178  ? ? ? ? ? ? 61  ASP B N   
655  C  CA  . ASP B 29 ? 1.0198 0.9518 0.4154 0.4293  0.0773  0.1201  ? ? ? ? ? ? 61  ASP B CA  
656  C  C   . ASP B 29 ? 1.0604 1.0453 0.5066 0.4048  0.0749  0.1289  ? ? ? ? ? ? 61  ASP B C   
657  O  O   . ASP B 29 ? 1.0015 1.0785 0.5188 0.3774  0.0769  0.1519  ? ? ? ? ? ? 61  ASP B O   
658  C  CB  . ASP B 29 ? 1.0814 1.0802 0.4493 0.4931  0.0929  0.1440  ? ? ? ? ? ? 61  ASP B CB  
659  C  CG  . ASP B 29 ? 1.2860 1.2254 0.5914 0.5254  0.0944  0.1347  ? ? ? ? ? ? 61  ASP B CG  
660  O  OD1 . ASP B 29 ? 1.3571 1.1783 0.5852 0.5374  0.0826  0.1077  ? ? ? ? ? ? 61  ASP B OD1 
661  O  OD2 . ASP B 29 ? 1.3423 1.3526 0.6718 0.5386  0.1060  0.1563  ? ? ? ? ? ? 61  ASP B OD2 
662  N  N   . GLY B 30 ? 1.0805 1.0003 0.4871 0.4101  0.0679  0.1109  ? ? ? ? ? ? 62  GLY B N   
663  C  CA  . GLY B 30 ? 1.0667 1.0193 0.5090 0.3902  0.0637  0.1148  ? ? ? ? ? ? 62  GLY B CA  
664  C  C   . GLY B 30 ? 1.1347 1.2084 0.6150 0.4128  0.0716  0.1461  ? ? ? ? ? ? 62  GLY B C   
665  O  O   . GLY B 30 ? 1.0730 1.2047 0.6151 0.3752  0.0653  0.1576  ? ? ? ? ? ? 62  GLY B O   
666  N  N   . GLU B 31 ? 1.1703 1.2860 0.6117 0.4752  0.0842  0.1617  ? ? ? ? ? ? 63  GLU B N   
667  C  CA  . GLU B 31 ? 1.1696 1.4191 0.6454 0.5047  0.0940  0.1967  ? ? ? ? ? ? 63  GLU B CA  
668  C  C   . GLU B 31 ? 1.1619 1.5201 0.7257 0.4600  0.0955  0.2270  ? ? ? ? ? ? 63  GLU B C   
669  O  O   . GLU B 31 ? 1.1318 1.6054 0.7502 0.4508  0.0956  0.2576  ? ? ? ? ? ? 63  GLU B O   
670  C  CB  . GLU B 31 ? 1.2615 1.5240 0.6629 0.5907  0.1086  0.2053  ? ? ? ? ? ? 63  GLU B CB  
671  N  N   . ASP B 32 ? 1.1004 1.4190 0.6754 0.4292  0.0942  0.2194  ? ? ? ? ? ? 64  ASP B N   
672  C  CA  . ASP B 32 ? 1.0540 1.4534 0.6990 0.3856  0.0940  0.2463  ? ? ? ? ? ? 64  ASP B CA  
673  C  C   . ASP B 32 ? 1.0470 1.4360 0.7505 0.3103  0.0752  0.2428  ? ? ? ? ? ? 64  ASP B C   
674  O  O   . ASP B 32 ? 1.0219 1.4743 0.7796 0.2687  0.0702  0.2677  ? ? ? ? ? ? 64  ASP B O   
675  C  CB  . ASP B 32 ? 1.0869 1.4441 0.7098 0.3917  0.1005  0.2394  ? ? ? ? ? ? 64  ASP B CB  
676  N  N   . LEU B 33 ? 0.9859 1.2918 0.6726 0.2935  0.0639  0.2135  ? ? ? ? ? ? 65  LEU B N   
677  C  CA  . LEU B 33 ? 0.9415 1.2305 0.6716 0.2311  0.0457  0.2087  ? ? ? ? ? ? 65  LEU B CA  
678  C  C   . LEU B 33 ? 0.9931 1.3727 0.7638 0.2178  0.0373  0.2350  ? ? ? ? ? ? 65  LEU B C   
679  O  O   . LEU B 33 ? 1.0260 1.4482 0.7791 0.2607  0.0448  0.2425  ? ? ? ? ? ? 65  LEU B O   
680  C  CB  . LEU B 33 ? 0.9412 1.1173 0.6392 0.2194  0.0377  0.1707  ? ? ? ? ? ? 65  LEU B CB  
681  C  CG  . LEU B 33 ? 1.0196 1.0994 0.6642 0.2387  0.0436  0.1418  ? ? ? ? ? ? 65  LEU B CG  
682  C  CD1 . LEU B 33 ? 1.0151 1.0097 0.6451 0.2137  0.0339  0.1133  ? ? ? ? ? ? 65  LEU B CD1 
683  C  CD2 . LEU B 33 ? 1.0303 1.1036 0.6843 0.2263  0.0464  0.1434  ? ? ? ? ? ? 65  LEU B CD2 
684  N  N   . GLY B 34 ? 0.9070 1.3076 0.7244 0.1594  0.0193  0.2475  ? ? ? ? ? ? 66  GLY B N   
685  C  CA  . GLY B 34 ? 0.8903 1.3686 0.7465 0.1345  0.0044  0.2723  ? ? ? ? ? ? 66  GLY B CA  
686  C  C   . GLY B 34 ? 0.9249 1.3496 0.7608 0.1379  -0.0050 0.2483  ? ? ? ? ? ? 66  GLY B C   
687  O  O   . GLY B 34 ? 0.9404 1.2856 0.7294 0.1709  0.0048  0.2178  ? ? ? ? ? ? 66  GLY B O   
688  N  N   . ASP B 35 ? 0.8526 1.3168 0.7204 0.1010  -0.0262 0.2631  ? ? ? ? ? ? 67  ASP B N   
689  C  CA  . ASP B 35 ? 0.8408 1.2593 0.6905 0.1026  -0.0369 0.2429  ? ? ? ? ? ? 67  ASP B CA  
690  C  C   . ASP B 35 ? 0.8469 1.1376 0.6675 0.0824  -0.0438 0.2052  ? ? ? ? ? ? 67  ASP B C   
691  O  O   . ASP B 35 ? 0.8395 1.0728 0.6287 0.1004  -0.0424 0.1815  ? ? ? ? ? ? 67  ASP B O   
692  C  CB  . ASP B 35 ? 0.8652 1.3584 0.7549 0.0647  -0.0617 0.2698  ? ? ? ? ? ? 67  ASP B CB  
693  N  N   . LYS B 36 ? 0.7687 1.0188 0.5973 0.0473  -0.0508 0.2016  ? ? ? ? ? ? 68  LYS B N   
694  C  CA  . LYS B 36 ? 0.7626 0.9055 0.5650 0.0323  -0.0563 0.1694  ? ? ? ? ? ? 68  LYS B CA  
695  C  C   . LYS B 36 ? 0.7633 0.8753 0.5656 0.0198  -0.0518 0.1657  ? ? ? ? ? ? 68  LYS B C   
696  O  O   . LYS B 36 ? 0.7796 0.9191 0.6049 -0.0131 -0.0642 0.1863  ? ? ? ? ? ? 68  LYS B O   
697  C  CB  . LYS B 36 ? 0.8151 0.9277 0.6202 -0.0063 -0.0837 0.1670  ? ? ? ? ? ? 68  LYS B CB  
698  C  CG  . LYS B 36 ? 0.9805 0.9905 0.7524 -0.0098 -0.0871 0.1340  ? ? ? ? ? ? 68  LYS B CG  
699  C  CD  . LYS B 36 ? 1.1552 1.1326 0.9193 -0.0398 -0.1152 0.1321  ? ? ? ? ? ? 68  LYS B CD  
700  C  CE  . LYS B 36 ? 1.3351 1.2195 1.0630 -0.0364 -0.1166 0.1020  ? ? ? ? ? ? 68  LYS B CE  
701  N  NZ  . LYS B 36 ? 1.4710 1.3225 1.1789 -0.0441 -0.1364 0.0947  ? ? ? ? ? ? 68  LYS B NZ  
702  N  N   . ALA B 37 ? 0.6775 0.7316 0.4513 0.0444  -0.0357 0.1410  ? ? ? ? ? ? 69  ALA B N   
703  C  CA  . ALA B 37 ? 0.6590 0.6784 0.4286 0.0371  -0.0312 0.1334  ? ? ? ? ? ? 69  ALA B CA  
704  C  C   . ALA B 37 ? 0.6718 0.6083 0.4192 0.0274  -0.0364 0.1047  ? ? ? ? ? ? 69  ALA B C   
705  O  O   . ALA B 37 ? 0.6703 0.5718 0.3956 0.0443  -0.0299 0.0861  ? ? ? ? ? ? 69  ALA B O   
706  C  CB  . ALA B 37 ? 0.6722 0.7023 0.4260 0.0740  -0.0101 0.1319  ? ? ? ? ? ? 69  ALA B CB  
707  N  N   . VAL B 38 ? 0.6155 0.5227 0.3658 0.0008  -0.0491 0.1034  ? ? ? ? ? ? 70  VAL B N   
708  C  CA  . VAL B 38 ? 0.6118 0.4502 0.3400 -0.0044 -0.0548 0.0796  ? ? ? ? ? ? 70  VAL B CA  
709  C  C   . VAL B 38 ? 0.6232 0.4401 0.3457 -0.0002 -0.0470 0.0715  ? ? ? ? ? ? 70  VAL B C   
710  O  O   . VAL B 38 ? 0.6002 0.4219 0.3294 -0.0158 -0.0548 0.0835  ? ? ? ? ? ? 70  VAL B O   
711  C  CB  . VAL B 38 ? 0.6841 0.4941 0.4051 -0.0319 -0.0803 0.0825  ? ? ? ? ? ? 70  VAL B CB  
712  C  CG1 . VAL B 38 ? 0.6861 0.4304 0.3771 -0.0255 -0.0835 0.0579  ? ? ? ? ? ? 70  VAL B CG1 
713  C  CG2 . VAL B 38 ? 0.6832 0.5263 0.4142 -0.0395 -0.0909 0.0951  ? ? ? ? ? ? 70  VAL B CG2 
714  N  N   . TYR B 39 ? 0.5898 0.3830 0.2980 0.0188  -0.0331 0.0526  ? ? ? ? ? ? 71  TYR B N   
715  C  CA  . TYR B 39 ? 0.5882 0.3675 0.2912 0.0251  -0.0256 0.0446  ? ? ? ? ? ? 71  TYR B CA  
716  C  C   . TYR B 39 ? 0.6192 0.3590 0.3094 0.0212  -0.0308 0.0282  ? ? ? ? ? ? 71  TYR B C   
717  O  O   . TYR B 39 ? 0.6093 0.3298 0.2885 0.0245  -0.0305 0.0162  ? ? ? ? ? ? 71  TYR B O   
718  C  CB  . TYR B 39 ? 0.6041 0.3853 0.2957 0.0458  -0.0107 0.0379  ? ? ? ? ? ? 71  TYR B CB  
719  C  CG  . TYR B 39 ? 0.6262 0.4469 0.3211 0.0610  -0.0038 0.0544  ? ? ? ? ? ? 71  TYR B CG  
720  C  CD1 . TYR B 39 ? 0.6578 0.5063 0.3606 0.0663  0.0004  0.0678  ? ? ? ? ? ? 71  TYR B CD1 
721  C  CD2 . TYR B 39 ? 0.6380 0.4697 0.3234 0.0755  -0.0002 0.0570  ? ? ? ? ? ? 71  TYR B CD2 
722  C  CE1 . TYR B 39 ? 0.6835 0.5771 0.3865 0.0872  0.0089  0.0851  ? ? ? ? ? ? 71  TYR B CE1 
723  C  CE2 . TYR B 39 ? 0.6648 0.5384 0.3480 0.0983  0.0074  0.0729  ? ? ? ? ? ? 71  TYR B CE2 
724  C  CZ  . TYR B 39 ? 0.7149 0.6231 0.4077 0.1050  0.0125  0.0878  ? ? ? ? ? ? 71  TYR B CZ  
725  O  OH  . TYR B 39 ? 0.7647 0.7220 0.4523 0.1341  0.0220  0.1054  ? ? ? ? ? ? 71  TYR B OH  
726  N  N   . CYS B 40 ? 0.5984 0.3298 0.2875 0.0179  -0.0345 0.0290  ? ? ? ? ? ? 72  CYS B N   
727  C  CA  . CYS B 40 ? 0.5965 0.2967 0.2695 0.0215  -0.0392 0.0154  ? ? ? ? ? ? 72  CYS B CA  
728  C  C   . CYS B 40 ? 0.6298 0.3351 0.3016 0.0342  -0.0263 0.0013  ? ? ? ? ? ? 72  CYS B C   
729  O  O   . CYS B 40 ? 0.6110 0.3305 0.2882 0.0382  -0.0179 0.0019  ? ? ? ? ? ? 72  CYS B O   
730  C  CB  . CYS B 40 ? 0.5998 0.2866 0.2662 0.0160  -0.0484 0.0221  ? ? ? ? ? ? 72  CYS B CB  
731  S  SG  . CYS B 40 ? 0.6705 0.3206 0.3087 0.0309  -0.0540 0.0059  ? ? ? ? ? ? 72  CYS B SG  
732  N  N   . ARG B 41 ? 0.6106 0.3048 0.2717 0.0398  -0.0264 -0.0096 ? ? ? ? ? ? 73  ARG B N   
733  C  CA  . ARG B 41 ? 0.5911 0.2993 0.2532 0.0457  -0.0169 -0.0184 ? ? ? ? ? ? 73  ARG B CA  
734  C  C   . ARG B 41 ? 0.6287 0.3368 0.2811 0.0582  -0.0201 -0.0249 ? ? ? ? ? ? 73  ARG B C   
735  O  O   . ARG B 41 ? 0.6243 0.3562 0.2801 0.0629  -0.0133 -0.0294 ? ? ? ? ? ? 73  ARG B O   
736  C  CB  . ARG B 41 ? 0.5737 0.2844 0.2326 0.0434  -0.0107 -0.0214 ? ? ? ? ? ? 73  ARG B CB  
737  C  CG  . ARG B 41 ? 0.5904 0.2980 0.2499 0.0380  -0.0072 -0.0162 ? ? ? ? ? ? 73  ARG B CG  
738  C  CD  . ARG B 41 ? 0.5727 0.2750 0.2216 0.0349  -0.0011 -0.0191 ? ? ? ? ? ? 73  ARG B CD  
739  N  NE  . ARG B 41 ? 0.5690 0.2649 0.2122 0.0381  -0.0031 -0.0210 ? ? ? ? ? ? 73  ARG B NE  
740  C  CZ  . ARG B 41 ? 0.6165 0.3047 0.2482 0.0368  0.0013  -0.0218 ? ? ? ? ? ? 73  ARG B CZ  
741  N  NH1 . ARG B 41 ? 0.6412 0.3210 0.2619 0.0306  0.0065  -0.0204 ? ? ? ? ? ? 73  ARG B NH1 
742  N  NH2 . ARG B 41 ? 0.6065 0.2879 0.2299 0.0426  -0.0009 -0.0239 ? ? ? ? ? ? 73  ARG B NH2 
743  N  N   . CYS B 42 ? 0.6182 0.2998 0.2544 0.0638  -0.0316 -0.0237 ? ? ? ? ? ? 74  CYS B N   
744  C  CA  . CYS B 42 ? 0.6290 0.3004 0.2425 0.0841  -0.0363 -0.0305 ? ? ? ? ? ? 74  CYS B CA  
745  C  C   . CYS B 42 ? 0.6587 0.3260 0.2689 0.0885  -0.0400 -0.0290 ? ? ? ? ? ? 74  CYS B C   
746  O  O   . CYS B 42 ? 0.6991 0.3612 0.2880 0.1101  -0.0430 -0.0348 ? ? ? ? ? ? 74  CYS B O   
747  C  CB  . CYS B 42 ? 0.6668 0.2917 0.2436 0.0936  -0.0504 -0.0329 ? ? ? ? ? ? 74  CYS B CB  
748  S  SG  . CYS B 42 ? 0.7485 0.3192 0.3046 0.0747  -0.0722 -0.0226 ? ? ? ? ? ? 74  CYS B SG  
749  N  N   . TRP B 43 ? 0.6473 0.3160 0.2728 0.0726  -0.0400 -0.0202 ? ? ? ? ? ? 75  TRP B N   
750  C  CA  . TRP B 43 ? 0.6630 0.3279 0.2842 0.0767  -0.0424 -0.0175 ? ? ? ? ? ? 75  TRP B CA  
751  C  C   . TRP B 43 ? 0.7618 0.3773 0.3440 0.0856  -0.0583 -0.0168 ? ? ? ? ? ? 75  TRP B C   
752  O  O   . TRP B 43 ? 0.7758 0.3836 0.3431 0.0995  -0.0606 -0.0191 ? ? ? ? ? ? 75  TRP B O   
753  C  CB  . TRP B 43 ? 0.6370 0.3385 0.2700 0.0887  -0.0333 -0.0253 ? ? ? ? ? ? 75  TRP B CB  
754  C  CG  . TRP B 43 ? 0.6103 0.3421 0.2676 0.0760  -0.0234 -0.0252 ? ? ? ? ? ? 75  TRP B CG  
755  C  CD1 . TRP B 43 ? 0.6271 0.3747 0.2918 0.0706  -0.0180 -0.0282 ? ? ? ? ? ? 75  TRP B CD1 
756  C  CD2 . TRP B 43 ? 0.5860 0.3247 0.2527 0.0682  -0.0196 -0.0210 ? ? ? ? ? ? 75  TRP B CD2 
757  N  NE1 . TRP B 43 ? 0.6001 0.3571 0.2744 0.0579  -0.0131 -0.0266 ? ? ? ? ? ? 75  TRP B NE1 
758  C  CE2 . TRP B 43 ? 0.6098 0.3598 0.2831 0.0586  -0.0143 -0.0230 ? ? ? ? ? ? 75  TRP B CE2 
759  C  CE3 . TRP B 43 ? 0.6003 0.3331 0.2644 0.0706  -0.0206 -0.0151 ? ? ? ? ? ? 75  TRP B CE3 
760  C  CZ2 . TRP B 43 ? 0.5998 0.3464 0.2696 0.0542  -0.0121 -0.0212 ? ? ? ? ? ? 75  TRP B CZ2 
761  C  CZ3 . TRP B 43 ? 0.5945 0.3335 0.2605 0.0684  -0.0158 -0.0128 ? ? ? ? ? ? 75  TRP B CZ3 
762  C  CH2 . TRP B 43 ? 0.5928 0.3345 0.2581 0.0617  -0.0127 -0.0168 ? ? ? ? ? ? 75  TRP B CH2 
763  N  N   . ARG B 44 ? 0.7575 0.3329 0.3172 0.0770  -0.0717 -0.0133 ? ? ? ? ? ? 76  ARG B N   
764  C  CA  . ARG B 44 ? 0.8094 0.3187 0.3182 0.0809  -0.0926 -0.0118 ? ? ? ? ? ? 76  ARG B CA  
765  C  C   . ARG B 44 ? 0.8962 0.3790 0.4027 0.0464  -0.1079 0.0064  ? ? ? ? ? ? 76  ARG B C   
766  O  O   . ARG B 44 ? 0.9495 0.3718 0.4122 0.0389  -0.1288 0.0129  ? ? ? ? ? ? 76  ARG B O   
767  C  CB  . ARG B 44 ? 0.8440 0.3164 0.3105 0.1044  -0.1013 -0.0241 ? ? ? ? ? ? 76  ARG B CB  
768  C  CG  . ARG B 44 ? 0.8915 0.3998 0.3567 0.1413  -0.0871 -0.0377 ? ? ? ? ? ? 76  ARG B CG  
769  C  CD  . ARG B 44 ? 0.9731 0.4739 0.4143 0.1666  -0.0887 -0.0416 ? ? ? ? ? ? 76  ARG B CD  
770  N  NE  . ARG B 44 ? 0.9797 0.5338 0.4271 0.2002  -0.0748 -0.0508 ? ? ? ? ? ? 76  ARG B NE  
771  C  CZ  . ARG B 44 ? 0.9192 0.5481 0.4168 0.1950  -0.0579 -0.0500 ? ? ? ? ? ? 76  ARG B CZ  
772  N  NH1 . ARG B 44 ? 0.9034 0.5518 0.4408 0.1641  -0.0528 -0.0435 ? ? ? ? ? ? 76  ARG B NH1 
773  N  NH2 . ARG B 44 ? 0.8346 0.5203 0.3396 0.2206  -0.0474 -0.0541 ? ? ? ? ? ? 76  ARG B NH2 
774  N  N   . SER B 45 ? 0.8124 0.3407 0.3623 0.0251  -0.0991 0.0168  ? ? ? ? ? ? 77  SER B N   
775  C  CA  . SER B 45 ? 0.8167 0.3440 0.3748 -0.0086 -0.1115 0.0388  ? ? ? ? ? ? 77  SER B CA  
776  C  C   . SER B 45 ? 0.8888 0.4158 0.4459 -0.0208 -0.1142 0.0552  ? ? ? ? ? ? 77  SER B C   
777  O  O   . SER B 45 ? 0.8432 0.4017 0.4182 -0.0055 -0.0973 0.0519  ? ? ? ? ? ? 77  SER B O   
778  C  CB  . SER B 45 ? 0.8055 0.3943 0.4101 -0.0184 -0.0976 0.0467  ? ? ? ? ? ? 77  SER B CB  
779  O  OG  . SER B 45 ? 0.8423 0.4491 0.4606 -0.0492 -0.1082 0.0720  ? ? ? ? ? ? 77  SER B OG  
780  N  N   . LYS B 46 ? 0.8956 0.3874 0.4304 -0.0517 -0.1369 0.0747  ? ? ? ? ? ? 78  LYS B N   
781  C  CA  . LYS B 46 ? 0.9189 0.4109 0.4511 -0.0707 -0.1414 0.0963  ? ? ? ? ? ? 78  LYS B CA  
782  C  C   . LYS B 46 ? 0.9427 0.5209 0.5314 -0.0876 -0.1257 0.1197  ? ? ? ? ? ? 78  LYS B C   
783  O  O   . LYS B 46 ? 0.9493 0.5526 0.5479 -0.0971 -0.1208 0.1393  ? ? ? ? ? ? 78  LYS B O   
784  C  CB  . LYS B 46 ? 1.0321 0.4446 0.5094 -0.1021 -0.1760 0.1108  ? ? ? ? ? ? 78  LYS B CB  
785  C  CG  . LYS B 46 ? 1.2932 0.6095 0.6988 -0.0769 -0.1937 0.0873  ? ? ? ? ? ? 78  LYS B CG  
786  C  CD  . LYS B 46 ? 1.5325 0.8182 0.9066 -0.0463 -0.1880 0.0762  ? ? ? ? ? ? 78  LYS B CD  
787  C  CE  . LYS B 46 ? 1.7772 0.9704 1.0732 -0.0149 -0.2064 0.0548  ? ? ? ? ? ? 78  LYS B CE  
788  N  NZ  . LYS B 46 ? 1.9981 1.1229 1.2337 -0.0030 -0.2191 0.0558  ? ? ? ? ? ? 78  LYS B NZ  
789  N  N   . LYS B 47 ? 0.8538 0.4789 0.4757 -0.0858 -0.1164 0.1177  ? ? ? ? ? ? 79  LYS B N   
790  C  CA  . LYS B 47 ? 0.8041 0.5126 0.4727 -0.0912 -0.1006 0.1380  ? ? ? ? ? ? 79  LYS B CA  
791  C  C   . LYS B 47 ? 0.7685 0.5126 0.4579 -0.0549 -0.0741 0.1186  ? ? ? ? ? ? 79  LYS B C   
792  O  O   . LYS B 47 ? 0.7148 0.5147 0.4313 -0.0497 -0.0622 0.1278  ? ? ? ? ? ? 79  LYS B O   
793  C  CB  . LYS B 47 ? 0.8582 0.5893 0.5407 -0.1197 -0.1155 0.1551  ? ? ? ? ? ? 79  LYS B CB  
794  C  CG  . LYS B 47 ? 1.2375 0.9418 0.9011 -0.1654 -0.1451 0.1819  ? ? ? ? ? ? 79  LYS B CG  
795  C  CD  . LYS B 47 ? 1.4100 1.1436 1.0896 -0.1962 -0.1625 0.1998  ? ? ? ? ? ? 79  LYS B CD  
796  C  CE  . LYS B 47 ? 1.6346 1.3366 1.2911 -0.2501 -0.1975 0.2291  ? ? ? ? ? ? 79  LYS B CE  
797  N  NZ  . LYS B 47 ? 1.7416 1.5096 1.4259 -0.2743 -0.1920 0.2669  ? ? ? ? ? ? 79  LYS B NZ  
798  N  N   . PHE B 48 ? 0.7187 0.4307 0.3914 -0.0302 -0.0668 0.0936  ? ? ? ? ? ? 80  PHE B N   
799  C  CA  . PHE B 48 ? 0.6663 0.4012 0.3509 -0.0028 -0.0470 0.0761  ? ? ? ? ? ? 80  PHE B CA  
800  C  C   . PHE B 48 ? 0.6922 0.4811 0.3969 0.0059  -0.0314 0.0920  ? ? ? ? ? ? 80  PHE B C   
801  O  O   . PHE B 48 ? 0.6915 0.4964 0.3983 -0.0002 -0.0312 0.1106  ? ? ? ? ? ? 80  PHE B O   
802  C  CB  . PHE B 48 ? 0.6872 0.3932 0.3542 0.0161  -0.0441 0.0552  ? ? ? ? ? ? 80  PHE B CB  
803  C  CG  . PHE B 48 ? 0.6480 0.3655 0.3213 0.0334  -0.0320 0.0364  ? ? ? ? ? ? 80  PHE B CG  
804  C  CD1 . PHE B 48 ? 0.6470 0.3514 0.3160 0.0347  -0.0343 0.0230  ? ? ? ? ? ? 80  PHE B CD1 
805  C  CD2 . PHE B 48 ? 0.6375 0.3762 0.3162 0.0464  -0.0198 0.0344  ? ? ? ? ? ? 80  PHE B CD2 
806  C  CE1 . PHE B 48 ? 0.6220 0.3383 0.2958 0.0440  -0.0245 0.0101  ? ? ? ? ? ? 80  PHE B CE1 
807  C  CE2 . PHE B 48 ? 0.6400 0.3806 0.3174 0.0550  -0.0133 0.0199  ? ? ? ? ? ? 80  PHE B CE2 
808  C  CZ  . PHE B 48 ? 0.6093 0.3410 0.2864 0.0511  -0.0154 0.0092  ? ? ? ? ? ? 80  PHE B CZ  
809  N  N   . PRO B 49 ? 0.6089 0.4247 0.3228 0.0210  -0.0196 0.0881  ? ? ? ? ? ? 81  PRO B N   
810  C  CA  . PRO B 49 ? 0.5982 0.3965 0.3070 0.0288  -0.0176 0.0681  ? ? ? ? ? ? 81  PRO B CA  
811  C  C   . PRO B 49 ? 0.6414 0.4415 0.3568 0.0145  -0.0266 0.0720  ? ? ? ? ? ? 81  PRO B C   
812  O  O   . PRO B 49 ? 0.6069 0.3940 0.3166 0.0219  -0.0237 0.0573  ? ? ? ? ? ? 81  PRO B O   
813  C  CB  . PRO B 49 ? 0.6160 0.4353 0.3205 0.0523  -0.0029 0.0671  ? ? ? ? ? ? 81  PRO B CB  
814  C  CG  . PRO B 49 ? 0.6759 0.5442 0.3928 0.0553  0.0020  0.0936  ? ? ? ? ? ? 81  PRO B CG  
815  C  CD  . PRO B 49 ? 0.6433 0.5059 0.3646 0.0380  -0.0056 0.1036  ? ? ? ? ? ? 81  PRO B CD  
816  N  N   . PHE B 50 ? 0.6193 0.4330 0.3439 -0.0082 -0.0393 0.0924  ? ? ? ? ? ? 82  PHE B N   
817  C  CA  . PHE B 50 ? 0.6405 0.4547 0.3688 -0.0242 -0.0519 0.0971  ? ? ? ? ? ? 82  PHE B CA  
818  C  C   . PHE B 50 ? 0.6994 0.4513 0.4023 -0.0361 -0.0699 0.0833  ? ? ? ? ? ? 82  PHE B C   
819  O  O   . PHE B 50 ? 0.7301 0.4468 0.4147 -0.0401 -0.0776 0.0807  ? ? ? ? ? ? 82  PHE B O   
820  C  CB  . PHE B 50 ? 0.6763 0.5444 0.4268 -0.0462 -0.0596 0.1298  ? ? ? ? ? ? 82  PHE B CB  
821  C  CG  . PHE B 50 ? 0.6797 0.6156 0.4495 -0.0238 -0.0396 0.1441  ? ? ? ? ? ? 82  PHE B CG  
822  C  CD1 . PHE B 50 ? 0.7026 0.6617 0.4742 -0.0007 -0.0290 0.1384  ? ? ? ? ? ? 82  PHE B CD1 
823  C  CD2 . PHE B 50 ? 0.7223 0.6920 0.4996 -0.0198 -0.0309 0.1619  ? ? ? ? ? ? 82  PHE B CD2 
824  C  CE1 . PHE B 50 ? 0.7100 0.7213 0.4853 0.0290  -0.0113 0.1498  ? ? ? ? ? ? 82  PHE B CE1 
825  C  CE2 . PHE B 50 ? 0.7423 0.7705 0.5274 0.0099  -0.0117 0.1740  ? ? ? ? ? ? 82  PHE B CE2 
826  C  CZ  . PHE B 50 ? 0.7010 0.7471 0.4820 0.0361  -0.0025 0.1672  ? ? ? ? ? ? 82  PHE B CZ  
827  N  N   . CYS B 51 ? 0.6557 0.3908 0.3511 -0.0371 -0.0768 0.0741  ? ? ? ? ? ? 83  CYS B N   
828  C  CA  . CYS B 51 ? 0.6836 0.3584 0.3466 -0.0409 -0.0940 0.0605  ? ? ? ? ? ? 83  CYS B CA  
829  C  C   . CYS B 51 ? 0.8100 0.4610 0.4586 -0.0733 -0.1218 0.0792  ? ? ? ? ? ? 83  CYS B C   
830  O  O   . CYS B 51 ? 0.8060 0.4987 0.4772 -0.0952 -0.1289 0.1008  ? ? ? ? ? ? 83  CYS B O   
831  C  CB  . CYS B 51 ? 0.6682 0.3395 0.3280 -0.0294 -0.0901 0.0472  ? ? ? ? ? ? 83  CYS B CB  
832  S  SG  . CYS B 51 ? 0.7553 0.3560 0.3691 -0.0273 -0.1109 0.0321  ? ? ? ? ? ? 83  CYS B SG  
833  N  N   . ASP B 52 ? 0.8235 0.4073 0.4302 -0.0765 -0.1393 0.0724  ? ? ? ? ? ? 84  ASP B N   
834  C  CA  . ASP B 52 ? 0.8842 0.4203 0.4593 -0.1104 -0.1724 0.0884  ? ? ? ? ? ? 84  ASP B CA  
835  C  C   . ASP B 52 ? 0.9898 0.4406 0.5059 -0.1005 -0.1937 0.0693  ? ? ? ? ? ? 84  ASP B C   
836  O  O   . ASP B 52 ? 1.0599 0.4397 0.5261 -0.1218 -0.2254 0.0760  ? ? ? ? ? ? 84  ASP B O   
837  C  CB  . ASP B 52 ? 0.9258 0.4427 0.4873 -0.1241 -0.1790 0.1019  ? ? ? ? ? ? 84  ASP B CB  
838  C  CG  . ASP B 52 ? 1.0128 0.4722 0.5336 -0.0934 -0.1755 0.0801  ? ? ? ? ? ? 84  ASP B CG  
839  O  OD1 . ASP B 52 ? 0.9645 0.4090 0.4724 -0.0603 -0.1655 0.0554  ? ? ? ? ? ? 84  ASP B OD1 
840  O  OD2 . ASP B 52 ? 1.0361 0.4728 0.5396 -0.1012 -0.1814 0.0894  ? ? ? ? ? ? 84  ASP B OD2 
841  N  N   . GLY B 53 ? 0.9235 0.3776 0.4390 -0.0671 -0.1771 0.0467  ? ? ? ? ? ? 85  GLY B N   
842  C  CA  . GLY B 53 ? 0.9594 0.3438 0.4191 -0.0471 -0.1914 0.0280  ? ? ? ? ? ? 85  GLY B CA  
843  C  C   . GLY B 53 ? 1.0238 0.3574 0.4371 -0.0143 -0.1902 0.0115  ? ? ? ? ? ? 85  GLY B C   
844  O  O   . GLY B 53 ? 1.0886 0.3616 0.4459 0.0093  -0.2025 -0.0030 ? ? ? ? ? ? 85  GLY B O   
845  N  N   . ALA B 54 ? 0.9651 0.3258 0.3981 -0.0068 -0.1744 0.0130  ? ? ? ? ? ? 86  ALA B N   
846  C  CA  . ALA B 54 ? 0.9733 0.2992 0.3666 0.0284  -0.1713 -0.0018 ? ? ? ? ? ? 86  ALA B CA  
847  C  C   . ALA B 54 ? 0.9673 0.3175 0.3605 0.0687  -0.1516 -0.0211 ? ? ? ? ? ? 86  ALA B C   
848  O  O   . ALA B 54 ? 1.0255 0.3397 0.3709 0.1041  -0.1546 -0.0334 ? ? ? ? ? ? 86  ALA B O   
849  C  CB  . ALA B 54 ? 0.9378 0.3008 0.3609 0.0271  -0.1566 0.0044  ? ? ? ? ? ? 86  ALA B CB  
850  N  N   . HIS B 55 ? 0.8705 0.2820 0.3127 0.0646  -0.1322 -0.0218 ? ? ? ? ? ? 87  HIS B N   
851  C  CA  . HIS B 55 ? 0.8458 0.2862 0.2905 0.0953  -0.1138 -0.0351 ? ? ? ? ? ? 87  HIS B CA  
852  C  C   . HIS B 55 ? 0.9621 0.3406 0.3414 0.1223  -0.1296 -0.0455 ? ? ? ? ? ? 87  HIS B C   
853  O  O   . HIS B 55 ? 0.9528 0.3462 0.3152 0.1593  -0.1172 -0.0555 ? ? ? ? ? ? 87  HIS B O   
854  C  CB  . HIS B 55 ? 0.7837 0.2806 0.2783 0.0812  -0.0962 -0.0320 ? ? ? ? ? ? 87  HIS B CB  
855  C  CG  . HIS B 55 ? 0.8252 0.3033 0.3187 0.0584  -0.1108 -0.0249 ? ? ? ? ? ? 87  HIS B CG  
856  N  ND1 . HIS B 55 ? 0.8257 0.3254 0.3512 0.0275  -0.1153 -0.0096 ? ? ? ? ? ? 87  HIS B ND1 
857  C  CD2 . HIS B 55 ? 0.8873 0.3342 0.3518 0.0647  -0.1214 -0.0299 ? ? ? ? ? ? 87  HIS B CD2 
858  C  CE1 . HIS B 55 ? 0.8406 0.3271 0.3596 0.0139  -0.1290 -0.0051 ? ? ? ? ? ? 87  HIS B CE1 
859  N  NE2 . HIS B 55 ? 0.8833 0.3328 0.3641 0.0346  -0.1343 -0.0180 ? ? ? ? ? ? 87  HIS B NE2 
860  N  N   . THR B 56 ? 1.0048 0.3165 0.3449 0.1041  -0.1582 -0.0416 ? ? ? ? ? ? 88  THR B N   
861  C  CA  . THR B 56 ? 1.0926 0.3281 0.3582 0.1279  -0.1794 -0.0515 ? ? ? ? ? ? 88  THR B CA  
862  C  C   . THR B 56 ? 1.2065 0.3879 0.4051 0.1684  -0.1873 -0.0614 ? ? ? ? ? ? 88  THR B C   
863  O  O   . THR B 56 ? 1.2520 0.4271 0.4121 0.2150  -0.1799 -0.0733 ? ? ? ? ? ? 88  THR B O   
864  C  CB  . THR B 56 ? 1.2123 0.3860 0.4506 0.0905  -0.2135 -0.0425 ? ? ? ? ? ? 88  THR B CB  
865  O  OG1 . THR B 56 ? 1.3379 0.4649 0.5545 0.0630  -0.2367 -0.0312 ? ? ? ? ? ? 88  THR B OG1 
866  C  CG2 . THR B 56 ? 1.1057 0.3430 0.4103 0.0566  -0.2047 -0.0316 ? ? ? ? ? ? 88  THR B CG2 
867  N  N   . LYS B 57 ? 1.1977 0.3463 0.3821 0.1542  -0.2002 -0.0550 ? ? ? ? ? ? 89  LYS B N   
868  C  CA  . LYS B 57 ? 1.2720 0.3665 0.3897 0.1938  -0.2084 -0.0636 ? ? ? ? ? ? 89  LYS B CA  
869  C  C   . LYS B 57 ? 1.2554 0.4350 0.4075 0.2357  -0.1743 -0.0713 ? ? ? ? ? ? 89  LYS B C   
870  O  O   . LYS B 57 ? 1.3067 0.4634 0.4007 0.2890  -0.1740 -0.0823 ? ? ? ? ? ? 89  LYS B O   
871  C  CB  . LYS B 57 ? 1.3388 0.3901 0.4444 0.1626  -0.2267 -0.0520 ? ? ? ? ? ? 89  LYS B CB  
872  C  CG  . LYS B 57 ? 1.6386 0.6150 0.6614 0.2026  -0.2404 -0.0602 ? ? ? ? ? ? 89  LYS B CG  
873  C  CD  . LYS B 57 ? 1.8288 0.7630 0.8424 0.1647  -0.2584 -0.0457 ? ? ? ? ? ? 89  LYS B CD  
874  C  CE  . LYS B 57 ? 2.0536 0.9254 0.9941 0.2053  -0.2669 -0.0532 ? ? ? ? ? ? 89  LYS B CE  
875  N  NZ  . LYS B 57 ? 2.0457 1.0137 1.0508 0.2227  -0.2342 -0.0542 ? ? ? ? ? ? 89  LYS B NZ  
876  N  N   . HIS B 58 ? 1.1010 0.3792 0.3428 0.2129  -0.1472 -0.0645 ? ? ? ? ? ? 90  HIS B N   
877  C  CA  . HIS B 58 ? 1.0380 0.4031 0.3182 0.2413  -0.1183 -0.0683 ? ? ? ? ? ? 90  HIS B CA  
878  C  C   . HIS B 58 ? 1.0891 0.4851 0.3573 0.2765  -0.1053 -0.0748 ? ? ? ? ? ? 90  HIS B C   
879  O  O   . HIS B 58 ? 1.1155 0.5377 0.3590 0.3231  -0.0957 -0.0797 ? ? ? ? ? ? 90  HIS B O   
880  C  CB  . HIS B 58 ? 0.9398 0.3882 0.3077 0.2045  -0.0974 -0.0596 ? ? ? ? ? ? 90  HIS B CB  
881  C  CG  . HIS B 58 ? 0.9173 0.4544 0.3254 0.2226  -0.0716 -0.0612 ? ? ? ? ? ? 90  HIS B CG  
882  N  ND1 . HIS B 58 ? 0.9321 0.5031 0.3397 0.2477  -0.0647 -0.0630 ? ? ? ? ? ? 90  HIS B ND1 
883  C  CD2 . HIS B 58 ? 0.8766 0.4718 0.3205 0.2180  -0.0543 -0.0594 ? ? ? ? ? ? 90  HIS B CD2 
884  C  CE1 . HIS B 58 ? 0.8768 0.5316 0.3242 0.2536  -0.0443 -0.0606 ? ? ? ? ? ? 90  HIS B CE1 
885  N  NE2 . HIS B 58 ? 0.8450 0.5142 0.3141 0.2345  -0.0374 -0.0579 ? ? ? ? ? ? 90  HIS B NE2 
886  N  N   . ASN B 59 ? 1.0152 0.4155 0.3022 0.2555  -0.1038 -0.0729 ? ? ? ? ? ? 91  ASN B N   
887  C  CA  . ASN B 59 ? 1.0269 0.4561 0.3040 0.2842  -0.0909 -0.0766 ? ? ? ? ? ? 91  ASN B CA  
888  C  C   . ASN B 59 ? 1.1586 0.5214 0.3431 0.3397  -0.1054 -0.0865 ? ? ? ? ? ? 91  ASN B C   
889  O  O   . ASN B 59 ? 1.1526 0.5657 0.3264 0.3841  -0.0879 -0.0879 ? ? ? ? ? ? 91  ASN B O   
890  C  CB  . ASN B 59 ? 0.9889 0.4138 0.2895 0.2520  -0.0925 -0.0735 ? ? ? ? ? ? 91  ASN B CB  
891  C  CG  . ASN B 59 ? 0.9272 0.4260 0.3094 0.2127  -0.0728 -0.0647 ? ? ? ? ? ? 91  ASN B CG  
892  O  OD1 . ASN B 59 ? 0.8637 0.4260 0.2864 0.2111  -0.0552 -0.0612 ? ? ? ? ? ? 91  ASN B OD1 
893  N  ND2 . ASN B 59 ? 0.8900 0.3781 0.2914 0.1820  -0.0777 -0.0610 ? ? ? ? ? ? 91  ASN B ND2 
894  N  N   . GLU B 60 ? 1.2307 0.4823 0.3450 0.3375  -0.1382 -0.0914 ? ? ? ? ? ? 92  GLU B N   
895  C  CA  . GLU B 60 ? 1.3638 0.5242 0.3691 0.3919  -0.1591 -0.1024 ? ? ? ? ? ? 92  GLU B CA  
896  C  C   . GLU B 60 ? 1.4513 0.6273 0.4223 0.4455  -0.1508 -0.1065 ? ? ? ? ? ? 92  GLU B C   
897  O  O   . GLU B 60 ? 1.5156 0.7011 0.4364 0.5075  -0.1427 -0.1123 ? ? ? ? ? ? 92  GLU B O   
898  C  CB  . GLU B 60 ? 1.4701 0.4989 0.4063 0.3649  -0.2018 -0.1042 ? ? ? ? ? ? 92  GLU B CB  
899  C  CG  . GLU B 60 ? 1.7427 0.6568 0.5578 0.4113  -0.2299 -0.1163 ? ? ? ? ? ? 92  GLU B CG  
900  C  CD  . GLU B 60 ? 2.1927 0.9632 0.9232 0.3848  -0.2781 -0.1167 ? ? ? ? ? ? 92  GLU B CD  
901  O  OE1 . GLU B 60 ? 2.1298 0.8909 0.8863 0.3419  -0.2875 -0.1071 ? ? ? ? ? ? 92  GLU B OE1 
902  O  OE2 . GLU B 60 ? 2.2639 0.9271 0.8949 0.4082  -0.3080 -0.1258 ? ? ? ? ? ? 92  GLU B OE2 
903  N  N   . GLU B 61 ? 1.3903 0.5797 0.3910 0.4250  -0.1506 -0.1023 ? ? ? ? ? ? 93  GLU B N   
904  C  CA  . GLU B 61 ? 1.4245 0.6283 0.3935 0.4741  -0.1448 -0.1058 ? ? ? ? ? ? 93  GLU B CA  
905  C  C   . GLU B 61 ? 1.4053 0.7507 0.4379 0.5026  -0.1082 -0.1008 ? ? ? ? ? ? 93  GLU B C   
906  O  O   . GLU B 61 ? 1.4545 0.8211 0.4466 0.5615  -0.1024 -0.1038 ? ? ? ? ? ? 93  GLU B O   
907  C  CB  . GLU B 61 ? 1.4364 0.6158 0.4231 0.4389  -0.1552 -0.1012 ? ? ? ? ? ? 93  GLU B CB  
908  C  CG  . GLU B 61 ? 1.7354 0.7719 0.6423 0.4176  -0.1948 -0.1024 ? ? ? ? ? ? 93  GLU B CG  
909  C  CD  . GLU B 61 ? 2.1202 1.1351 1.0455 0.3781  -0.2044 -0.0939 ? ? ? ? ? ? 93  GLU B CD  
910  O  OE1 . GLU B 61 ? 1.9535 1.0585 0.9755 0.3387  -0.1836 -0.0846 ? ? ? ? ? ? 93  GLU B OE1 
911  O  OE2 . GLU B 61 ? 2.2509 1.1507 1.0863 0.3864  -0.2347 -0.0958 ? ? ? ? ? ? 93  GLU B OE2 
912  N  N   . THR B 62 ? 1.2544 0.6959 0.3824 0.4604  -0.0854 -0.0917 ? ? ? ? ? ? 94  THR B N   
913  C  CA  . THR B 62 ? 1.1785 0.7553 0.3730 0.4712  -0.0546 -0.0827 ? ? ? ? ? ? 94  THR B CA  
914  C  C   . THR B 62 ? 1.2098 0.8525 0.4230 0.4832  -0.0354 -0.0767 ? ? ? ? ? ? 94  THR B C   
915  O  O   . THR B 62 ? 1.1762 0.9306 0.4289 0.5002  -0.0123 -0.0663 ? ? ? ? ? ? 94  THR B O   
916  C  CB  . THR B 62 ? 1.1754 0.8130 0.4616 0.4109  -0.0445 -0.0745 ? ? ? ? ? ? 94  THR B CB  
917  O  OG1 . THR B 62 ? 1.0419 0.6618 0.3646 0.3596  -0.0460 -0.0718 ? ? ? ? ? ? 94  THR B OG1 
918  C  CG2 . THR B 62 ? 1.1815 0.7729 0.4577 0.3999  -0.0588 -0.0774 ? ? ? ? ? ? 94  THR B CG2 
919  N  N   . GLY B 63 ? 1.1799 0.7604 0.3703 0.4687  -0.0452 -0.0807 ? ? ? ? ? ? 95  GLY B N   
920  C  CA  . GLY B 63 ? 1.1543 0.7872 0.3614 0.4743  -0.0279 -0.0746 ? ? ? ? ? ? 95  GLY B CA  
921  C  C   . GLY B 63 ? 1.0705 0.7693 0.3683 0.4115  -0.0125 -0.0641 ? ? ? ? ? ? 95  GLY B C   
922  O  O   . GLY B 63 ? 1.0336 0.7885 0.3552 0.4087  0.0046  -0.0557 ? ? ? ? ? ? 95  GLY B O   
923  N  N   . ASP B 64 ? 0.9528 0.6388 0.2942 0.3628  -0.0194 -0.0640 ? ? ? ? ? ? 96  ASP B N   
924  C  CA  . ASP B 64 ? 0.8429 0.5745 0.2570 0.3075  -0.0085 -0.0557 ? ? ? ? ? ? 96  ASP B CA  
925  C  C   . ASP B 64 ? 0.8705 0.5499 0.2814 0.2803  -0.0163 -0.0579 ? ? ? ? ? ? 96  ASP B C   
926  O  O   . ASP B 64 ? 0.9285 0.5338 0.2835 0.2987  -0.0331 -0.0658 ? ? ? ? ? ? 96  ASP B O   
927  C  CB  . ASP B 64 ? 0.8089 0.5391 0.2582 0.2753  -0.0140 -0.0553 ? ? ? ? ? ? 96  ASP B CB  
928  C  CG  . ASP B 64 ? 0.8146 0.6173 0.3315 0.2363  0.0011  -0.0456 ? ? ? ? ? ? 96  ASP B CG  
929  O  OD1 . ASP B 64 ? 0.7587 0.6066 0.2982 0.2244  0.0144  -0.0380 ? ? ? ? ? ? 96  ASP B OD1 
930  O  OD2 . ASP B 64 ? 0.8224 0.6319 0.3636 0.2179  -0.0018 -0.0451 ? ? ? ? ? ? 96  ASP B OD2 
931  N  N   . ASN B 65 ? 0.7955 0.5099 0.2608 0.2376  -0.0063 -0.0509 ? ? ? ? ? ? 97  ASN B N   
932  C  CA  . ASN B 65 ? 0.7716 0.4528 0.2404 0.2132  -0.0104 -0.0511 ? ? ? ? ? ? 97  ASN B CA  
933  C  C   . ASN B 65 ? 0.7483 0.4332 0.2630 0.1682  -0.0108 -0.0470 ? ? ? ? ? ? 97  ASN B C   
934  O  O   . ASN B 65 ? 0.6933 0.3880 0.2280 0.1463  -0.0041 -0.0429 ? ? ? ? ? ? 97  ASN B O   
935  C  CB  . ASN B 65 ? 0.7737 0.5010 0.2475 0.2212  0.0076  -0.0444 ? ? ? ? ? ? 97  ASN B CB  
936  C  CG  . ASN B 65 ? 0.7834 0.5899 0.3080 0.1963  0.0267  -0.0320 ? ? ? ? ? ? 97  ASN B CG  
937  O  OD1 . ASN B 65 ? 0.7371 0.5789 0.2871 0.1879  0.0289  -0.0290 ? ? ? ? ? ? 97  ASN B OD1 
938  N  ND2 . ASN B 65 ? 0.6946 0.5221 0.2313 0.1794  0.0377  -0.0241 ? ? ? ? ? ? 97  ASN B ND2 
939  N  N   . VAL B 66 ? 0.7077 0.3836 0.2332 0.1587  -0.0183 -0.0478 ? ? ? ? ? ? 98  VAL B N   
940  C  CA  . VAL B 66 ? 0.6626 0.3436 0.2243 0.1245  -0.0179 -0.0432 ? ? ? ? ? ? 98  VAL B CA  
941  C  C   . VAL B 66 ? 0.7463 0.3774 0.2981 0.1097  -0.0342 -0.0428 ? ? ? ? ? ? 98  VAL B C   
942  O  O   . VAL B 66 ? 0.8089 0.3915 0.3239 0.1203  -0.0513 -0.0463 ? ? ? ? ? ? 98  VAL B O   
943  C  CB  . VAL B 66 ? 0.6799 0.3835 0.2609 0.1204  -0.0163 -0.0419 ? ? ? ? ? ? 98  VAL B CB  
944  C  CG1 . VAL B 66 ? 0.6791 0.4456 0.2786 0.1263  -0.0015 -0.0388 ? ? ? ? ? ? 98  VAL B CG1 
945  C  CG2 . VAL B 66 ? 0.7065 0.3701 0.2560 0.1384  -0.0311 -0.0462 ? ? ? ? ? ? 98  VAL B CG2 
946  N  N   . GLY B 67 ? 0.6753 0.3189 0.2560 0.0856  -0.0304 -0.0370 ? ? ? ? ? ? 99  GLY B N   
947  C  CA  . GLY B 67 ? 0.6867 0.3052 0.2680 0.0697  -0.0437 -0.0319 ? ? ? ? ? ? 99  GLY B CA  
948  C  C   . GLY B 67 ? 0.6665 0.3113 0.2792 0.0525  -0.0364 -0.0242 ? ? ? ? ? ? 99  GLY B C   
949  O  O   . GLY B 67 ? 0.6482 0.3181 0.2754 0.0518  -0.0231 -0.0249 ? ? ? ? ? ? 99  GLY B O   
950  N  N   . PRO B 68 ? 0.6403 0.2806 0.2598 0.0394  -0.0466 -0.0152 ? ? ? ? ? ? 100 PRO B N   
951  C  CA  . PRO B 68 ? 0.6128 0.2817 0.2564 0.0311  -0.0396 -0.0059 ? ? ? ? ? ? 100 PRO B CA  
952  C  C   . PRO B 68 ? 0.6524 0.3350 0.2995 0.0346  -0.0282 -0.0055 ? ? ? ? ? ? 100 PRO B C   
953  O  O   . PRO B 68 ? 0.6567 0.3283 0.2911 0.0393  -0.0254 -0.0113 ? ? ? ? ? ? 100 PRO B O   
954  C  CB  . PRO B 68 ? 0.6537 0.3227 0.3024 0.0164  -0.0559 0.0077  ? ? ? ? ? ? 100 PRO B CB  
955  C  CG  . PRO B 68 ? 0.7308 0.3693 0.3576 0.0145  -0.0710 0.0040  ? ? ? ? ? ? 100 PRO B CG  
956  C  CD  . PRO B 68 ? 0.6891 0.2997 0.2915 0.0312  -0.0679 -0.0108 ? ? ? ? ? ? 100 PRO B CD  
957  N  N   . LEU B 69 ? 0.6122 0.3152 0.2703 0.0354  -0.0218 0.0020  ? ? ? ? ? ? 101 LEU B N   
958  C  CA  . LEU B 69 ? 0.6181 0.3270 0.2691 0.0442  -0.0134 0.0041  ? ? ? ? ? ? 101 LEU B CA  
959  C  C   . LEU B 69 ? 0.6887 0.4267 0.3517 0.0456  -0.0190 0.0191  ? ? ? ? ? ? 101 LEU B C   
960  O  O   . LEU B 69 ? 0.6444 0.4081 0.3240 0.0412  -0.0219 0.0310  ? ? ? ? ? ? 101 LEU B O   
961  C  CB  . LEU B 69 ? 0.6257 0.3315 0.2684 0.0503  -0.0038 0.0017  ? ? ? ? ? ? 101 LEU B CB  
962  C  CG  . LEU B 69 ? 0.6984 0.3955 0.3175 0.0650  0.0023  0.0037  ? ? ? ? ? ? 101 LEU B CG  
963  C  CD1 . LEU B 69 ? 0.7404 0.4045 0.3336 0.0626  0.0050  -0.0049 ? ? ? ? ? ? 101 LEU B CD1 
964  C  CD2 . LEU B 69 ? 0.7681 0.4610 0.3746 0.0745  0.0064  0.0049  ? ? ? ? ? ? 101 LEU B CD2 
965  N  N   . ILE B 70 ? 0.6575 0.3974 0.3128 0.0515  -0.0205 0.0207  ? ? ? ? ? ? 102 ILE B N   
966  C  CA  . ILE B 70 ? 0.6570 0.4370 0.3261 0.0534  -0.0267 0.0371  ? ? ? ? ? ? 102 ILE B CA  
967  C  C   . ILE B 70 ? 0.7212 0.5158 0.3747 0.0795  -0.0151 0.0409  ? ? ? ? ? ? 102 ILE B C   
968  O  O   . ILE B 70 ? 0.7171 0.4772 0.3419 0.0912  -0.0092 0.0297  ? ? ? ? ? ? 102 ILE B O   
969  C  CB  . ILE B 70 ? 0.6896 0.4638 0.3590 0.0420  -0.0419 0.0377  ? ? ? ? ? ? 102 ILE B CB  
970  C  CG1 . ILE B 70 ? 0.6904 0.4365 0.3600 0.0212  -0.0572 0.0336  ? ? ? ? ? ? 102 ILE B CG1 
971  C  CG2 . ILE B 70 ? 0.7117 0.5397 0.3987 0.0417  -0.0502 0.0576  ? ? ? ? ? ? 102 ILE B CG2 
972  C  CD1 . ILE B 70 ? 0.7955 0.5114 0.4471 0.0157  -0.0727 0.0274  ? ? ? ? ? ? 102 ILE B CD1 
973  N  N   . ILE B 71 ? 0.6750 0.5184 0.3414 0.0908  -0.0118 0.0579  ? ? ? ? ? ? 103 ILE B N   
974  C  CA  . ILE B 71 ? 0.7010 0.5644 0.3460 0.1248  -0.0020 0.0644  ? ? ? ? ? ? 103 ILE B CA  
975  C  C   . ILE B 71 ? 0.7665 0.7021 0.4401 0.1247  -0.0094 0.0867  ? ? ? ? ? ? 103 ILE B C   
976  O  O   . ILE B 71 ? 0.7345 0.7232 0.4428 0.1080  -0.0148 0.1059  ? ? ? ? ? ? 103 ILE B O   
977  C  CB  . ILE B 71 ? 0.7521 0.6141 0.3777 0.1483  0.0097  0.0661  ? ? ? ? ? ? 103 ILE B CB  
978  C  CG1 . ILE B 71 ? 0.7654 0.5626 0.3695 0.1384  0.0120  0.0467  ? ? ? ? ? ? 103 ILE B CG1 
979  C  CG2 . ILE B 71 ? 0.8195 0.6874 0.4054 0.1924  0.0181  0.0705  ? ? ? ? ? ? 103 ILE B CG2 
980  C  CD1 . ILE B 71 ? 0.8676 0.5952 0.4286 0.1399  0.0127  0.0279  ? ? ? ? ? ? 103 ILE B CD1 
981  N  N   . LYS B 72 ? 0.7648 0.7037 0.4241 0.1396  -0.0114 0.0859  ? ? ? ? ? ? 104 LYS B N   
982  C  CA  . LYS B 72 ? 0.7735 0.7859 0.4615 0.1365  -0.0215 0.1076  ? ? ? ? ? ? 104 LYS B CA  
983  C  C   . LYS B 72 ? 0.8840 0.9360 0.5499 0.1823  -0.0119 0.1168  ? ? ? ? ? ? 104 LYS B C   
984  O  O   . LYS B 72 ? 0.9037 0.9056 0.5206 0.2165  0.0004  0.1028  ? ? ? ? ? ? 104 LYS B O   
985  C  CB  . LYS B 72 ? 0.8030 0.7895 0.4977 0.1082  -0.0393 0.1001  ? ? ? ? ? ? 104 LYS B CB  
986  C  CG  . LYS B 72 ? 0.9482 0.8623 0.6018 0.1220  -0.0346 0.0761  ? ? ? ? ? ? 104 LYS B CG  
987  C  CD  . LYS B 72 ? 0.9951 0.8761 0.6514 0.0951  -0.0511 0.0671  ? ? ? ? ? ? 104 LYS B CD  
988  C  CE  . LYS B 72 ? 1.1040 0.9248 0.7210 0.1102  -0.0447 0.0479  ? ? ? ? ? ? 104 LYS B CE  
989  N  NZ  . LYS B 72 ? 1.2268 1.0692 0.8273 0.1364  -0.0446 0.0532  ? ? ? ? ? ? 104 LYS B NZ  
990  N  N   . LYS B 73 ? 0.8655 1.0085 0.5644 0.1825  -0.0193 0.1425  ? ? ? ? ? ? 105 LYS B N   
991  C  CA  . LYS B 73 ? 0.8956 1.0937 0.5774 0.2294  -0.0119 0.1550  ? ? ? ? ? ? 105 LYS B CA  
992  C  C   . LYS B 73 ? 0.9727 1.1443 0.6402 0.2283  -0.0228 0.1443  ? ? ? ? ? ? 105 LYS B C   
993  O  O   . LYS B 73 ? 0.9583 1.1278 0.6544 0.1860  -0.0413 0.1445  ? ? ? ? ? ? 105 LYS B O   
994  C  CB  . LYS B 73 ? 0.9116 1.2402 0.6416 0.2303  -0.0133 0.1929  ? ? ? ? ? ? 105 LYS B CB  
995  C  CG  . LYS B 73 ? 1.1557 1.5492 0.8600 0.2954  0.0024  0.2077  ? ? ? ? ? ? 105 LYS B CG  
996  C  CD  . LYS B 73 ? 1.2746 1.8130 1.0313 0.2966  0.0040  0.2500  ? ? ? ? ? ? 105 LYS B CD  
997  N  N   . LYS B 74 ? 0.9795 1.1173 0.5933 0.2757  -0.0129 0.1334  ? ? ? ? ? ? 106 LYS B N   
998  C  CA  . LYS B 74 ? 1.3078 1.4127 0.8962 0.2840  -0.0204 0.1222  ? ? ? ? ? ? 106 LYS B CA  
999  C  C   . LYS B 74 ? 1.6628 1.8570 1.2981 0.2660  -0.0385 0.1432  ? ? ? ? ? ? 106 LYS B C   
1000 O  O   . LYS B 74 ? 1.2074 1.3671 0.8447 0.2404  -0.0535 0.1331  ? ? ? ? ? ? 106 LYS B O   
1001 C  CB  . LYS B 74 ? 1.3896 1.4617 0.9091 0.3458  -0.0072 0.1152  ? ? ? ? ? ? 106 LYS B CB  
1002 C  CG  . LYS B 74 ? 1.6016 1.5490 1.0576 0.3519  0.0014  0.0883  ? ? ? ? ? ? 106 LYS B CG  
1003 FE FE1 . FES C .  ? 0.7583 0.4437 0.2779 -0.0931 0.0076  -0.0216 ? ? ? ? ? ? 201 FES A FE1 
1004 FE FE2 . FES C .  ? 0.8383 0.4304 0.2910 -0.1028 0.0056  -0.0294 ? ? ? ? ? ? 201 FES A FE2 
1005 S  S1  . FES C .  ? 0.8313 0.4671 0.3010 -0.1330 0.0009  -0.0197 ? ? ? ? ? ? 201 FES A S1  
1006 S  S2  . FES C .  ? 0.7667 0.4118 0.2725 -0.0707 0.0122  -0.0268 ? ? ? ? ? ? 201 FES A S2  
1007 FE FE1 . FES D .  ? 0.7075 0.3041 0.3050 0.0361  -0.0723 -0.0043 ? ? ? ? ? ? 201 FES B FE1 
1008 FE FE2 . FES D .  ? 0.7446 0.3102 0.3275 0.0108  -0.0969 0.0055  ? ? ? ? ? ? 201 FES B FE2 
1009 S  S1  . FES D .  ? 0.7760 0.3134 0.3404 0.0066  -0.1071 0.0126  ? ? ? ? ? ? 201 FES B S1  
1010 S  S2  . FES D .  ? 0.6854 0.3055 0.2981 0.0364  -0.0616 -0.0092 ? ? ? ? ? ? 201 FES B S2  
# 
