data_XXXX
# 
loop_
_audit_author.name 
_audit_author.pdbx_ordinal 
"Wolters, S."  1 
"Heine, A."    2 
"Petersen, M." 3 
# 
_struct.entry_id                  XXXX 
_struct.title                     "Crystal Structure Analysis of Coniferyl Alcohol 9-O-Methyltransferase from Linum Nodiflorum in Complex with Coniferyl Alcohol 9-Methyl Ether and S -Adenosyl-L-Homocysteine" 
_struct.pdbx_model_details        ? 
_struct.pdbx_CASP_flag            ? 
_struct.pdbx_model_type_details   ? 
# 
_struct_keywords.entry_id        XXXX 
_struct_keywords.pdbx_keywords   TRANSFERASE 
_struct_keywords.text            "Rossmann fold, Dimer, small molecule O-methyltransferase, TRANSFERASE, S-Adenosyl-L-methionine, coniferyl alcohol, S -Adenosyl-L-homocysteine" 
# 
_exptl.crystals_number   1 
_exptl.entry_id          XXXX 
_exptl.method            "X-RAY DIFFRACTION" 
# 
_citation.id                        primary 
_citation.title                     "Structural analysis of coniferyl alcohol 9-O-methyltransferase from Linum nodiflorum reveals a novel active-site environment." 
_citation.journal_abbrev            "Acta Crystallogr.,Sect.D" 
_citation.journal_volume            69 
_citation.page_first                888 
_citation.page_last                 900 
_citation.year                      2013 
_citation.journal_id_ASTM           ABCRE6 
_citation.country                   DK 
_citation.journal_id_ISSN           0907-4449 
_citation.journal_id_CSD            0766 
_citation.book_publisher            ? 
_citation.pdbx_database_id_PubMed   23633600 
_citation.pdbx_database_id_DOI      10.1107/S0907444913002874 
# 
loop_
_citation_author.citation_id 
_citation_author.name 
_citation_author.ordinal 
_citation_author.identifier_ORCID 
primary "Wolters, S."           1 ? 
primary "Neeb, M."              2 ? 
primary "Berim, A."             3 ? 
primary "Schulze Wischeler, J." 4 ? 
primary "Petersen, M."          5 ? 
primary "Heine, A."             6 ? 
# 
_entity_poly.entity_id                      1 
_entity_poly.type                           "polypeptide(L)" 
_entity_poly.nstd_linkage                   no 
_entity_poly.nstd_monomer                   no 
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code       
;MGSSHHHHHHSSGLVPRGSHMDAATAVELLDAQPQVWHHFLGYINSMTLQCALELDIADVIHRHGHPIPLNQLAAALEIP
QTKAPFLSRLMRMLVHLGYFTQVITKPEDENDDVLPSYWLAPLSRLLLKQNPYNARSLTFCSVHEHLVDPWRQMSAWLRT
GKEDGKDTPNAFAFAHEGKKVYEVCSEDANFSQLFSEGMAGDSWLFSRALVSKCRDAFEGLSSLVDVGGGTGNTSKVIAE
TFPNIHCTVFDLPHVVSGPKQTHPNLDYESGNMFTDEIPHADAVLFKWVLCDWPDEPVLKMLKQCKKALTKNGVKGKLMI
ADHVLDHESCNDSNSMGTSLILDMLFMSFLEGSLRTEKQWAKLFAEAGFKDYKITPVGGLRVLIEVYP
;
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can   
;MGSSHHHHHHSSGLVPRGSHMDAATAVELLDAQPQVWHHFLGYINSMTLQCALELDIADVIHRHGHPIPLNQLAAALEIP
QTKAPFLSRLMRMLVHLGYFTQVITKPEDENDDVLPSYWLAPLSRLLLKQNPYNARSLTFCSVHEHLVDPWRQMSAWLRT
GKEDGKDTPNAFAFAHEGKKVYEVCSEDANFSQLFSEGMAGDSWLFSRALVSKCRDAFEGLSSLVDVGGGTGNTSKVIAE
TFPNIHCTVFDLPHVVSGPKQTHPNLDYESGNMFTDEIPHADAVLFKWVLCDWPDEPVLKMLKQCKKALTKNGVKGKLMI
ADHVLDHESCNDSNSMGTSLILDMLFMSFLEGSLRTEKQWAKLFAEAGFKDYKITPVGGLRVLIEVYP
;
_entity_poly.pdbx_strand_id                 A,B 
_entity_poly.pdbx_target_identifier         ? 
# 
loop_
_entity_poly_seq.entity_id 
_entity_poly_seq.num 
_entity_poly_seq.mon_id 
_entity_poly_seq.hetero 
1 1   MET n 
1 2   GLY n 
1 3   SER n 
1 4   SER n 
1 5   HIS n 
1 6   HIS n 
1 7   HIS n 
1 8   HIS n 
1 9   HIS n 
1 10  HIS n 
1 11  SER n 
1 12  SER n 
1 13  GLY n 
1 14  LEU n 
1 15  VAL n 
1 16  PRO n 
1 17  ARG n 
1 18  GLY n 
1 19  SER n 
1 20  HIS n 
1 21  MET n 
1 22  ASP n 
1 23  ALA n 
1 24  ALA n 
1 25  THR n 
1 26  ALA n 
1 27  VAL n 
1 28  GLU n 
1 29  LEU n 
1 30  LEU n 
1 31  ASP n 
1 32  ALA n 
1 33  GLN n 
1 34  PRO n 
1 35  GLN n 
1 36  VAL n 
1 37  TRP n 
1 38  HIS n 
1 39  HIS n 
1 40  PHE n 
1 41  LEU n 
1 42  GLY n 
1 43  TYR n 
1 44  ILE n 
1 45  ASN n 
1 46  SER n 
1 47  MET n 
1 48  THR n 
1 49  LEU n 
1 50  GLN n 
1 51  CYS n 
1 52  ALA n 
1 53  LEU n 
1 54  GLU n 
1 55  LEU n 
1 56  ASP n 
1 57  ILE n 
1 58  ALA n 
1 59  ASP n 
1 60  VAL n 
1 61  ILE n 
1 62  HIS n 
1 63  ARG n 
1 64  HIS n 
1 65  GLY n 
1 66  HIS n 
1 67  PRO n 
1 68  ILE n 
1 69  PRO n 
1 70  LEU n 
1 71  ASN n 
1 72  GLN n 
1 73  LEU n 
1 74  ALA n 
1 75  ALA n 
1 76  ALA n 
1 77  LEU n 
1 78  GLU n 
1 79  ILE n 
1 80  PRO n 
1 81  GLN n 
1 82  THR n 
1 83  LYS n 
1 84  ALA n 
1 85  PRO n 
1 86  PHE n 
1 87  LEU n 
1 88  SER n 
1 89  ARG n 
1 90  LEU n 
1 91  MET n 
1 92  ARG n 
1 93  MET n 
1 94  LEU n 
1 95  VAL n 
1 96  HIS n 
1 97  LEU n 
1 98  GLY n 
1 99  TYR n 
1 100 PHE n 
1 101 THR n 
1 102 GLN n 
1 103 VAL n 
1 104 ILE n 
1 105 THR n 
1 106 LYS n 
1 107 PRO n 
1 108 GLU n 
1 109 ASP n 
1 110 GLU n 
1 111 ASN n 
1 112 ASP n 
1 113 ASP n 
1 114 VAL n 
1 115 LEU n 
1 116 PRO n 
1 117 SER n 
1 118 TYR n 
1 119 TRP n 
1 120 LEU n 
1 121 ALA n 
1 122 PRO n 
1 123 LEU n 
1 124 SER n 
1 125 ARG n 
1 126 LEU n 
1 127 LEU n 
1 128 LEU n 
1 129 LYS n 
1 130 GLN n 
1 131 ASN n 
1 132 PRO n 
1 133 TYR n 
1 134 ASN n 
1 135 ALA n 
1 136 ARG n 
1 137 SER n 
1 138 LEU n 
1 139 THR n 
1 140 PHE n 
1 141 CYS n 
1 142 SER n 
1 143 VAL n 
1 144 HIS n 
1 145 GLU n 
1 146 HIS n 
1 147 LEU n 
1 148 VAL n 
1 149 ASP n 
1 150 PRO n 
1 151 TRP n 
1 152 ARG n 
1 153 GLN n 
1 154 MET n 
1 155 SER n 
1 156 ALA n 
1 157 TRP n 
1 158 LEU n 
1 159 ARG n 
1 160 THR n 
1 161 GLY n 
1 162 LYS n 
1 163 GLU n 
1 164 ASP n 
1 165 GLY n 
1 166 LYS n 
1 167 ASP n 
1 168 THR n 
1 169 PRO n 
1 170 ASN n 
1 171 ALA n 
1 172 PHE n 
1 173 ALA n 
1 174 PHE n 
1 175 ALA n 
1 176 HIS n 
1 177 GLU n 
1 178 GLY n 
1 179 LYS n 
1 180 LYS n 
1 181 VAL n 
1 182 TYR n 
1 183 GLU n 
1 184 VAL n 
1 185 CYS n 
1 186 SER n 
1 187 GLU n 
1 188 ASP n 
1 189 ALA n 
1 190 ASN n 
1 191 PHE n 
1 192 SER n 
1 193 GLN n 
1 194 LEU n 
1 195 PHE n 
1 196 SER n 
1 197 GLU n 
1 198 GLY n 
1 199 MET n 
1 200 ALA n 
1 201 GLY n 
1 202 ASP n 
1 203 SER n 
1 204 TRP n 
1 205 LEU n 
1 206 PHE n 
1 207 SER n 
1 208 ARG n 
1 209 ALA n 
1 210 LEU n 
1 211 VAL n 
1 212 SER n 
1 213 LYS n 
1 214 CYS n 
1 215 ARG n 
1 216 ASP n 
1 217 ALA n 
1 218 PHE n 
1 219 GLU n 
1 220 GLY n 
1 221 LEU n 
1 222 SER n 
1 223 SER n 
1 224 LEU n 
1 225 VAL n 
1 226 ASP n 
1 227 VAL n 
1 228 GLY n 
1 229 GLY n 
1 230 GLY n 
1 231 THR n 
1 232 GLY n 
1 233 ASN n 
1 234 THR n 
1 235 SER n 
1 236 LYS n 
1 237 VAL n 
1 238 ILE n 
1 239 ALA n 
1 240 GLU n 
1 241 THR n 
1 242 PHE n 
1 243 PRO n 
1 244 ASN n 
1 245 ILE n 
1 246 HIS n 
1 247 CYS n 
1 248 THR n 
1 249 VAL n 
1 250 PHE n 
1 251 ASP n 
1 252 LEU n 
1 253 PRO n 
1 254 HIS n 
1 255 VAL n 
1 256 VAL n 
1 257 SER n 
1 258 GLY n 
1 259 PRO n 
1 260 LYS n 
1 261 GLN n 
1 262 THR n 
1 263 HIS n 
1 264 PRO n 
1 265 ASN n 
1 266 LEU n 
1 267 ASP n 
1 268 TYR n 
1 269 GLU n 
1 270 SER n 
1 271 GLY n 
1 272 ASN n 
1 273 MET n 
1 274 PHE n 
1 275 THR n 
1 276 ASP n 
1 277 GLU n 
1 278 ILE n 
1 279 PRO n 
1 280 HIS n 
1 281 ALA n 
1 282 ASP n 
1 283 ALA n 
1 284 VAL n 
1 285 LEU n 
1 286 PHE n 
1 287 LYS n 
1 288 TRP n 
1 289 VAL n 
1 290 LEU n 
1 291 CYS n 
1 292 ASP n 
1 293 TRP n 
1 294 PRO n 
1 295 ASP n 
1 296 GLU n 
1 297 PRO n 
1 298 VAL n 
1 299 LEU n 
1 300 LYS n 
1 301 MET n 
1 302 LEU n 
1 303 LYS n 
1 304 GLN n 
1 305 CYS n 
1 306 LYS n 
1 307 LYS n 
1 308 ALA n 
1 309 LEU n 
1 310 THR n 
1 311 LYS n 
1 312 ASN n 
1 313 GLY n 
1 314 VAL n 
1 315 LYS n 
1 316 GLY n 
1 317 LYS n 
1 318 LEU n 
1 319 MET n 
1 320 ILE n 
1 321 ALA n 
1 322 ASP n 
1 323 HIS n 
1 324 VAL n 
1 325 LEU n 
1 326 ASP n 
1 327 HIS n 
1 328 GLU n 
1 329 SER n 
1 330 CYS n 
1 331 ASN n 
1 332 ASP n 
1 333 SER n 
1 334 ASN n 
1 335 SER n 
1 336 MET n 
1 337 GLY n 
1 338 THR n 
1 339 SER n 
1 340 LEU n 
1 341 ILE n 
1 342 LEU n 
1 343 ASP n 
1 344 MET n 
1 345 LEU n 
1 346 PHE n 
1 347 MET n 
1 348 SER n 
1 349 PHE n 
1 350 LEU n 
1 351 GLU n 
1 352 GLY n 
1 353 SER n 
1 354 LEU n 
1 355 ARG n 
1 356 THR n 
1 357 GLU n 
1 358 LYS n 
1 359 GLN n 
1 360 TRP n 
1 361 ALA n 
1 362 LYS n 
1 363 LEU n 
1 364 PHE n 
1 365 ALA n 
1 366 GLU n 
1 367 ALA n 
1 368 GLY n 
1 369 PHE n 
1 370 LYS n 
1 371 ASP n 
1 372 TYR n 
1 373 LYS n 
1 374 ILE n 
1 375 THR n 
1 376 PRO n 
1 377 VAL n 
1 378 GLY n 
1 379 GLY n 
1 380 LEU n 
1 381 ARG n 
1 382 VAL n 
1 383 LEU n 
1 384 ILE n 
1 385 GLU n 
1 386 VAL n 
1 387 TYR n 
1 388 PRO n 
# 
loop_
_entity.id 
_entity.type 
_entity.src_method 
_entity.pdbx_description 
_entity.formula_weight 
_entity.pdbx_number_of_molecules 
_entity.pdbx_ec 
_entity.pdbx_mutation 
_entity.pdbx_fragment 
_entity.details 
1 polymer     man "Coniferyl alcohol 9-O-methyltransferase"          43425.492 2   ? ? ? ? 
2 non-polymer syn S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE                          384.411   1   ? ? ? ? 
3 non-polymer syn "2-methoxy-4-[(1E)-3-methoxyprop-1-en-1-yl]phenol" 194.227   1   ? ? ? ? 
4 non-polymer syn GLYCEROL                                           92.094    4   ? ? ? ? 
5 non-polymer syn "4-[(1E)-3-hydroxyprop-1-en-1-yl]-2-methoxyphenol" 180.200   1   ? ? ? ? 
6 water       nat water                                              18.015    449 ? ? ? ? 
# 
loop_
_pdbx_poly_seq_scheme.asym_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.entity_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.seq_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_ins_code 
_pdbx_poly_seq_scheme.hetero 
A 1 1   MET 1   -19 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 2   GLY 2   -18 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 3   SER 3   -17 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 4   SER 4   -16 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 5   HIS 5   -15 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 6   HIS 6   -14 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 7   HIS 7   -13 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 8   HIS 8   -12 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 9   HIS 9   -11 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 10  HIS 10  -10 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 11  SER 11  -9  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 12  SER 12  -8  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 13  GLY 13  -7  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 14  LEU 14  -6  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 15  VAL 15  -5  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 16  PRO 16  -4  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 17  ARG 17  -3  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 18  GLY 18  -2  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 19  SER 19  -1  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 20  HIS 20  0   ?   ?   ?   A ? n 
A 1 21  MET 21  1   1   MET MET A ? n 
A 1 22  ASP 22  2   2   ASP ASP A ? n 
A 1 23  ALA 23  3   3   ALA ALA A ? n 
A 1 24  ALA 24  4   4   ALA ALA A ? n 
A 1 25  THR 25  5   5   THR THR A ? n 
A 1 26  ALA 26  6   6   ALA ALA A ? n 
A 1 27  VAL 27  7   7   VAL VAL A ? n 
A 1 28  GLU 28  8   8   GLU GLU A ? n 
A 1 29  LEU 29  9   9   LEU LEU A ? n 
A 1 30  LEU 30  10  10  LEU LEU A ? n 
A 1 31  ASP 31  11  11  ASP ASP A ? n 
A 1 32  ALA 32  12  12  ALA ALA A ? n 
A 1 33  GLN 33  13  13  GLN GLN A ? n 
A 1 34  PRO 34  14  14  PRO PRO A ? n 
A 1 35  GLN 35  15  15  GLN GLN A ? n 
A 1 36  VAL 36  16  16  VAL VAL A ? n 
A 1 37  TRP 37  17  17  TRP TRP A ? n 
A 1 38  HIS 38  18  18  HIS HIS A ? n 
A 1 39  HIS 39  19  19  HIS HIS A ? n 
A 1 40  PHE 40  20  20  PHE PHE A ? n 
A 1 41  LEU 41  21  21  LEU LEU A ? n 
A 1 42  GLY 42  22  22  GLY GLY A ? n 
A 1 43  TYR 43  23  23  TYR TYR A ? n 
A 1 44  ILE 44  24  24  ILE ILE A ? n 
A 1 45  ASN 45  25  25  ASN ASN A ? n 
A 1 46  SER 46  26  26  SER SER A ? n 
A 1 47  MET 47  27  27  MET MET A ? n 
A 1 48  THR 48  28  28  THR THR A ? n 
A 1 49  LEU 49  29  29  LEU LEU A ? n 
A 1 50  GLN 50  30  30  GLN GLN A ? n 
A 1 51  CYS 51  31  31  CYS CYS A ? n 
A 1 52  ALA 52  32  32  ALA ALA A ? n 
A 1 53  LEU 53  33  33  LEU LEU A ? n 
A 1 54  GLU 54  34  34  GLU GLU A ? n 
A 1 55  LEU 55  35  35  LEU LEU A ? n 
A 1 56  ASP 56  36  36  ASP ASP A ? n 
A 1 57  ILE 57  37  37  ILE ILE A ? n 
A 1 58  ALA 58  38  38  ALA ALA A ? n 
A 1 59  ASP 59  39  39  ASP ASP A ? n 
A 1 60  VAL 60  40  40  VAL VAL A ? n 
A 1 61  ILE 61  41  41  ILE ILE A ? n 
A 1 62  HIS 62  42  42  HIS HIS A ? n 
A 1 63  ARG 63  43  43  ARG ARG A ? n 
A 1 64  HIS 64  44  44  HIS HIS A ? n 
A 1 65  GLY 65  45  45  GLY GLY A ? n 
A 1 66  HIS 66  46  46  HIS HIS A ? n 
A 1 67  PRO 67  47  47  PRO PRO A ? n 
A 1 68  ILE 68  48  48  ILE ILE A ? n 
A 1 69  PRO 69  49  49  PRO PRO A ? n 
A 1 70  LEU 70  50  50  LEU LEU A ? n 
A 1 71  ASN 71  51  51  ASN ASN A ? n 
A 1 72  GLN 72  52  52  GLN GLN A ? n 
A 1 73  LEU 73  53  53  LEU LEU A ? n 
A 1 74  ALA 74  54  54  ALA ALA A ? n 
A 1 75  ALA 75  55  55  ALA ALA A ? n 
A 1 76  ALA 76  56  56  ALA ALA A ? n 
A 1 77  LEU 77  57  57  LEU LEU A ? n 
A 1 78  GLU 78  58  58  GLU GLU A ? n 
A 1 79  ILE 79  59  59  ILE ILE A ? n 
A 1 80  PRO 80  60  60  PRO PRO A ? n 
A 1 81  GLN 81  61  61  GLN GLN A ? n 
A 1 82  THR 82  62  62  THR THR A ? n 
A 1 83  LYS 83  63  63  LYS LYS A ? n 
A 1 84  ALA 84  64  64  ALA ALA A ? n 
A 1 85  PRO 85  65  65  PRO PRO A ? n 
A 1 86  PHE 86  66  66  PHE PHE A ? n 
A 1 87  LEU 87  67  67  LEU LEU A ? n 
A 1 88  SER 88  68  68  SER SER A ? n 
A 1 89  ARG 89  69  69  ARG ARG A ? n 
A 1 90  LEU 90  70  70  LEU LEU A ? n 
A 1 91  MET 91  71  71  MET MET A ? n 
A 1 92  ARG 92  72  72  ARG ARG A ? n 
A 1 93  MET 93  73  73  MET MET A ? n 
A 1 94  LEU 94  74  74  LEU LEU A ? n 
A 1 95  VAL 95  75  75  VAL VAL A ? n 
A 1 96  HIS 96  76  76  HIS HIS A ? n 
A 1 97  LEU 97  77  77  LEU LEU A ? n 
A 1 98  GLY 98  78  78  GLY GLY A ? n 
A 1 99  TYR 99  79  79  TYR TYR A ? n 
A 1 100 PHE 100 80  80  PHE PHE A ? n 
A 1 101 THR 101 81  81  THR THR A ? n 
A 1 102 GLN 102 82  82  GLN GLN A ? n 
A 1 103 VAL 103 83  83  VAL VAL A ? n 
A 1 104 ILE 104 84  84  ILE ILE A ? n 
A 1 105 THR 105 85  85  THR THR A ? n 
A 1 106 LYS 106 86  86  LYS LYS A ? n 
A 1 107 PRO 107 87  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 108 GLU 108 88  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 109 ASP 109 89  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 110 GLU 110 90  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 111 ASN 111 91  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 112 ASP 112 92  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 113 ASP 113 93  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 114 VAL 114 94  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 115 LEU 115 95  95  LEU LEU A ? n 
A 1 116 PRO 116 96  96  PRO PRO A ? n 
A 1 117 SER 117 97  97  SER SER A ? n 
A 1 118 TYR 118 98  98  TYR TYR A ? n 
A 1 119 TRP 119 99  99  TRP TRP A ? n 
A 1 120 LEU 120 100 100 LEU LEU A ? n 
A 1 121 ALA 121 101 101 ALA ALA A ? n 
A 1 122 PRO 122 102 102 PRO PRO A ? n 
A 1 123 LEU 123 103 103 LEU LEU A ? n 
A 1 124 SER 124 104 104 SER SER A ? n 
A 1 125 ARG 125 105 105 ARG ARG A ? n 
A 1 126 LEU 126 106 106 LEU LEU A ? n 
A 1 127 LEU 127 107 107 LEU LEU A ? n 
A 1 128 LEU 128 108 108 LEU LEU A ? n 
A 1 129 LYS 129 109 109 LYS LYS A ? n 
A 1 130 GLN 130 110 110 GLN GLN A ? n 
A 1 131 ASN 131 111 111 ASN ASN A ? n 
A 1 132 PRO 132 112 112 PRO PRO A ? n 
A 1 133 TYR 133 113 113 TYR TYR A ? n 
A 1 134 ASN 134 114 114 ASN ASN A ? n 
A 1 135 ALA 135 115 115 ALA ALA A ? n 
A 1 136 ARG 136 116 116 ARG ARG A ? n 
A 1 137 SER 137 117 117 SER SER A ? n 
A 1 138 LEU 138 118 118 LEU LEU A ? n 
A 1 139 THR 139 119 119 THR THR A ? n 
A 1 140 PHE 140 120 120 PHE PHE A ? n 
A 1 141 CYS 141 121 121 CYS CYS A ? n 
A 1 142 SER 142 122 122 SER SER A ? n 
A 1 143 VAL 143 123 123 VAL VAL A ? n 
A 1 144 HIS 144 124 124 HIS HIS A ? n 
A 1 145 GLU 145 125 125 GLU GLU A ? n 
A 1 146 HIS 146 126 126 HIS HIS A ? n 
A 1 147 LEU 147 127 127 LEU LEU A ? n 
A 1 148 VAL 148 128 128 VAL VAL A ? n 
A 1 149 ASP 149 129 129 ASP ASP A ? n 
A 1 150 PRO 150 130 130 PRO PRO A ? n 
A 1 151 TRP 151 131 131 TRP TRP A ? n 
A 1 152 ARG 152 132 132 ARG ARG A ? n 
A 1 153 GLN 153 133 133 GLN GLN A ? n 
A 1 154 MET 154 134 134 MET MET A ? n 
A 1 155 SER 155 135 135 SER SER A ? n 
A 1 156 ALA 156 136 136 ALA ALA A ? n 
A 1 157 TRP 157 137 137 TRP TRP A ? n 
A 1 158 LEU 158 138 138 LEU LEU A ? n 
A 1 159 ARG 159 139 139 ARG ARG A ? n 
A 1 160 THR 160 140 140 THR THR A ? n 
A 1 161 GLY 161 141 141 GLY GLY A ? n 
A 1 162 LYS 162 142 142 LYS LYS A ? n 
A 1 163 GLU 163 143 143 GLU GLU A ? n 
A 1 164 ASP 164 144 144 ASP ASP A ? n 
A 1 165 GLY 165 145 145 GLY GLY A ? n 
A 1 166 LYS 166 146 146 LYS LYS A ? n 
A 1 167 ASP 167 147 147 ASP ASP A ? n 
A 1 168 THR 168 148 148 THR THR A ? n 
A 1 169 PRO 169 149 149 PRO PRO A ? n 
A 1 170 ASN 170 150 150 ASN ASN A ? n 
A 1 171 ALA 171 151 151 ALA ALA A ? n 
A 1 172 PHE 172 152 152 PHE PHE A ? n 
A 1 173 ALA 173 153 153 ALA ALA A ? n 
A 1 174 PHE 174 154 154 PHE PHE A ? n 
A 1 175 ALA 175 155 155 ALA ALA A ? n 
A 1 176 HIS 176 156 156 HIS HIS A ? n 
A 1 177 GLU 177 157 157 GLU GLU A ? n 
A 1 178 GLY 178 158 158 GLY GLY A ? n 
A 1 179 LYS 179 159 159 LYS LYS A ? n 
A 1 180 LYS 180 160 160 LYS LYS A ? n 
A 1 181 VAL 181 161 161 VAL VAL A ? n 
A 1 182 TYR 182 162 162 TYR TYR A ? n 
A 1 183 GLU 183 163 163 GLU GLU A ? n 
A 1 184 VAL 184 164 164 VAL VAL A ? n 
A 1 185 CYS 185 165 165 CYS CYS A ? n 
A 1 186 SER 186 166 166 SER SER A ? n 
A 1 187 GLU 187 167 167 GLU GLU A ? n 
A 1 188 ASP 188 168 168 ASP ASP A ? n 
A 1 189 ALA 189 169 169 ALA ALA A ? n 
A 1 190 ASN 190 170 170 ASN ASN A ? n 
A 1 191 PHE 191 171 171 PHE PHE A ? n 
A 1 192 SER 192 172 172 SER SER A ? n 
A 1 193 GLN 193 173 173 GLN GLN A ? n 
A 1 194 LEU 194 174 174 LEU LEU A ? n 
A 1 195 PHE 195 175 175 PHE PHE A ? n 
A 1 196 SER 196 176 176 SER SER A ? n 
A 1 197 GLU 197 177 177 GLU GLU A ? n 
A 1 198 GLY 198 178 178 GLY GLY A ? n 
A 1 199 MET 199 179 179 MET MET A ? n 
A 1 200 ALA 200 180 180 ALA ALA A ? n 
A 1 201 GLY 201 181 181 GLY GLY A ? n 
A 1 202 ASP 202 182 182 ASP ASP A ? n 
A 1 203 SER 203 183 183 SER SER A ? n 
A 1 204 TRP 204 184 184 TRP TRP A ? n 
A 1 205 LEU 205 185 185 LEU LEU A ? n 
A 1 206 PHE 206 186 186 PHE PHE A ? n 
A 1 207 SER 207 187 187 SER SER A ? n 
A 1 208 ARG 208 188 188 ARG ARG A ? n 
A 1 209 ALA 209 189 189 ALA ALA A ? n 
A 1 210 LEU 210 190 190 LEU LEU A ? n 
A 1 211 VAL 211 191 191 VAL VAL A ? n 
A 1 212 SER 212 192 192 SER SER A ? n 
A 1 213 LYS 213 193 193 LYS LYS A ? n 
A 1 214 CYS 214 194 194 CYS CYS A ? n 
A 1 215 ARG 215 195 195 ARG ARG A ? n 
A 1 216 ASP 216 196 196 ASP ASP A ? n 
A 1 217 ALA 217 197 197 ALA ALA A ? n 
A 1 218 PHE 218 198 198 PHE PHE A ? n 
A 1 219 GLU 219 199 199 GLU GLU A ? n 
A 1 220 GLY 220 200 200 GLY GLY A ? n 
A 1 221 LEU 221 201 201 LEU LEU A ? n 
A 1 222 SER 222 202 202 SER SER A ? n 
A 1 223 SER 223 203 203 SER SER A ? n 
A 1 224 LEU 224 204 204 LEU LEU A ? n 
A 1 225 VAL 225 205 205 VAL VAL A ? n 
A 1 226 ASP 226 206 206 ASP ASP A ? n 
A 1 227 VAL 227 207 207 VAL VAL A ? n 
A 1 228 GLY 228 208 208 GLY GLY A ? n 
A 1 229 GLY 229 209 209 GLY GLY A ? n 
A 1 230 GLY 230 210 210 GLY GLY A ? n 
A 1 231 THR 231 211 211 THR THR A ? n 
A 1 232 GLY 232 212 212 GLY GLY A ? n 
A 1 233 ASN 233 213 213 ASN ASN A ? n 
A 1 234 THR 234 214 214 THR THR A ? n 
A 1 235 SER 235 215 215 SER SER A ? n 
A 1 236 LYS 236 216 216 LYS LYS A ? n 
A 1 237 VAL 237 217 217 VAL VAL A ? n 
A 1 238 ILE 238 218 218 ILE ILE A ? n 
A 1 239 ALA 239 219 219 ALA ALA A ? n 
A 1 240 GLU 240 220 220 GLU GLU A ? n 
A 1 241 THR 241 221 221 THR THR A ? n 
A 1 242 PHE 242 222 222 PHE PHE A ? n 
A 1 243 PRO 243 223 223 PRO PRO A ? n 
A 1 244 ASN 244 224 224 ASN ASN A ? n 
A 1 245 ILE 245 225 225 ILE ILE A ? n 
A 1 246 HIS 246 226 226 HIS HIS A ? n 
A 1 247 CYS 247 227 227 CYS CYS A ? n 
A 1 248 THR 248 228 228 THR THR A ? n 
A 1 249 VAL 249 229 229 VAL VAL A ? n 
A 1 250 PHE 250 230 230 PHE PHE A ? n 
A 1 251 ASP 251 231 231 ASP ASP A ? n 
A 1 252 LEU 252 232 232 LEU LEU A ? n 
A 1 253 PRO 253 233 233 PRO PRO A ? n 
A 1 254 HIS 254 234 234 HIS HIS A ? n 
A 1 255 VAL 255 235 235 VAL VAL A ? n 
A 1 256 VAL 256 236 236 VAL VAL A ? n 
A 1 257 SER 257 237 237 SER SER A ? n 
A 1 258 GLY 258 238 238 GLY GLY A ? n 
A 1 259 PRO 259 239 239 PRO PRO A ? n 
A 1 260 LYS 260 240 240 LYS LYS A ? n 
A 1 261 GLN 261 241 241 GLN GLN A ? n 
A 1 262 THR 262 242 242 THR THR A ? n 
A 1 263 HIS 263 243 243 HIS HIS A ? n 
A 1 264 PRO 264 244 244 PRO PRO A ? n 
A 1 265 ASN 265 245 245 ASN ASN A ? n 
A 1 266 LEU 266 246 246 LEU LEU A ? n 
A 1 267 ASP 267 247 247 ASP ASP A ? n 
A 1 268 TYR 268 248 248 TYR TYR A ? n 
A 1 269 GLU 269 249 249 GLU GLU A ? n 
A 1 270 SER 270 250 250 SER SER A ? n 
A 1 271 GLY 271 251 251 GLY GLY A ? n 
A 1 272 ASN 272 252 252 ASN ASN A ? n 
A 1 273 MET 273 253 253 MET MET A ? n 
A 1 274 PHE 274 254 254 PHE PHE A ? n 
A 1 275 THR 275 255 255 THR THR A ? n 
A 1 276 ASP 276 256 256 ASP ASP A ? n 
A 1 277 GLU 277 257 257 GLU GLU A ? n 
A 1 278 ILE 278 258 258 ILE ILE A ? n 
A 1 279 PRO 279 259 259 PRO PRO A ? n 
A 1 280 HIS 280 260 260 HIS HIS A ? n 
A 1 281 ALA 281 261 261 ALA ALA A ? n 
A 1 282 ASP 282 262 262 ASP ASP A ? n 
A 1 283 ALA 283 263 263 ALA ALA A ? n 
A 1 284 VAL 284 264 264 VAL VAL A ? n 
A 1 285 LEU 285 265 265 LEU LEU A ? n 
A 1 286 PHE 286 266 266 PHE PHE A ? n 
A 1 287 LYS 287 267 267 LYS LYS A ? n 
A 1 288 TRP 288 268 268 TRP TRP A ? n 
A 1 289 VAL 289 269 269 VAL VAL A ? n 
A 1 290 LEU 290 270 270 LEU LEU A ? n 
A 1 291 CYS 291 271 271 CYS CYS A ? n 
A 1 292 ASP 292 272 272 ASP ASP A ? n 
A 1 293 TRP 293 273 273 TRP TRP A ? n 
A 1 294 PRO 294 274 274 PRO PRO A ? n 
A 1 295 ASP 295 275 275 ASP ASP A ? n 
A 1 296 GLU 296 276 276 GLU GLU A ? n 
A 1 297 PRO 297 277 277 PRO PRO A ? n 
A 1 298 VAL 298 278 278 VAL VAL A ? n 
A 1 299 LEU 299 279 279 LEU LEU A ? n 
A 1 300 LYS 300 280 280 LYS LYS A ? n 
A 1 301 MET 301 281 281 MET MET A ? n 
A 1 302 LEU 302 282 282 LEU LEU A ? n 
A 1 303 LYS 303 283 283 LYS LYS A ? n 
A 1 304 GLN 304 284 284 GLN GLN A ? n 
A 1 305 CYS 305 285 285 CYS CYS A ? n 
A 1 306 LYS 306 286 286 LYS LYS A ? n 
A 1 307 LYS 307 287 287 LYS LYS A ? n 
A 1 308 ALA 308 288 288 ALA ALA A ? n 
A 1 309 LEU 309 289 289 LEU LEU A ? n 
A 1 310 THR 310 290 290 THR THR A ? n 
A 1 311 LYS 311 291 291 LYS LYS A ? n 
A 1 312 ASN 312 292 292 ASN ASN A ? n 
A 1 313 GLY 313 293 293 GLY GLY A ? n 
A 1 314 VAL 314 294 294 VAL VAL A ? n 
A 1 315 LYS 315 295 295 LYS LYS A ? n 
A 1 316 GLY 316 296 296 GLY GLY A ? n 
A 1 317 LYS 317 297 297 LYS LYS A ? n 
A 1 318 LEU 318 298 298 LEU LEU A ? n 
A 1 319 MET 319 299 299 MET MET A ? n 
A 1 320 ILE 320 300 300 ILE ILE A ? n 
A 1 321 ALA 321 301 301 ALA ALA A ? n 
A 1 322 ASP 322 302 302 ASP ASP A ? n 
A 1 323 HIS 323 303 303 HIS HIS A ? n 
A 1 324 VAL 324 304 304 VAL VAL A ? n 
A 1 325 LEU 325 305 305 LEU LEU A ? n 
A 1 326 ASP 326 306 306 ASP ASP A ? n 
A 1 327 HIS 327 307 307 HIS HIS A ? n 
A 1 328 GLU 328 308 308 GLU GLU A ? n 
A 1 329 SER 329 309 309 SER SER A ? n 
A 1 330 CYS 330 310 310 CYS CYS A ? n 
A 1 331 ASN 331 311 311 ASN ASN A ? n 
A 1 332 ASP 332 312 312 ASP ASP A ? n 
A 1 333 SER 333 313 313 SER SER A ? n 
A 1 334 ASN 334 314 314 ASN ASN A ? n 
A 1 335 SER 335 315 315 SER SER A ? n 
A 1 336 MET 336 316 316 MET MET A ? n 
A 1 337 GLY 337 317 317 GLY GLY A ? n 
A 1 338 THR 338 318 318 THR THR A ? n 
A 1 339 SER 339 319 319 SER SER A ? n 
A 1 340 LEU 340 320 320 LEU LEU A ? n 
A 1 341 ILE 341 321 321 ILE ILE A ? n 
A 1 342 LEU 342 322 322 LEU LEU A ? n 
A 1 343 ASP 343 323 323 ASP ASP A ? n 
A 1 344 MET 344 324 324 MET MET A ? n 
A 1 345 LEU 345 325 325 LEU LEU A ? n 
A 1 346 PHE 346 326 326 PHE PHE A ? n 
A 1 347 MET 347 327 327 MET MET A ? n 
A 1 348 SER 348 328 328 SER SER A ? n 
A 1 349 PHE 349 329 329 PHE PHE A ? n 
A 1 350 LEU 350 330 330 LEU LEU A ? n 
A 1 351 GLU 351 331 331 GLU GLU A ? n 
A 1 352 GLY 352 332 332 GLY GLY A ? n 
A 1 353 SER 353 333 333 SER SER A ? n 
A 1 354 LEU 354 334 334 LEU LEU A ? n 
A 1 355 ARG 355 335 335 ARG ARG A ? n 
A 1 356 THR 356 336 336 THR THR A ? n 
A 1 357 GLU 357 337 337 GLU GLU A ? n 
A 1 358 LYS 358 338 338 LYS LYS A ? n 
A 1 359 GLN 359 339 339 GLN GLN A ? n 
A 1 360 TRP 360 340 340 TRP TRP A ? n 
A 1 361 ALA 361 341 341 ALA ALA A ? n 
A 1 362 LYS 362 342 342 LYS LYS A ? n 
A 1 363 LEU 363 343 343 LEU LEU A ? n 
A 1 364 PHE 364 344 344 PHE PHE A ? n 
A 1 365 ALA 365 345 345 ALA ALA A ? n 
A 1 366 GLU 366 346 346 GLU GLU A ? n 
A 1 367 ALA 367 347 347 ALA ALA A ? n 
A 1 368 GLY 368 348 348 GLY GLY A ? n 
A 1 369 PHE 369 349 349 PHE PHE A ? n 
A 1 370 LYS 370 350 350 LYS LYS A ? n 
A 1 371 ASP 371 351 351 ASP ASP A ? n 
A 1 372 TYR 372 352 352 TYR TYR A ? n 
A 1 373 LYS 373 353 353 LYS LYS A ? n 
A 1 374 ILE 374 354 354 ILE ILE A ? n 
A 1 375 THR 375 355 355 THR THR A ? n 
A 1 376 PRO 376 356 356 PRO PRO A ? n 
A 1 377 VAL 377 357 357 VAL VAL A ? n 
A 1 378 GLY 378 358 358 GLY GLY A ? n 
A 1 379 GLY 379 359 359 GLY GLY A ? n 
A 1 380 LEU 380 360 360 LEU LEU A ? n 
A 1 381 ARG 381 361 361 ARG ARG A ? n 
A 1 382 VAL 382 362 362 VAL VAL A ? n 
A 1 383 LEU 383 363 363 LEU LEU A ? n 
A 1 384 ILE 384 364 364 ILE ILE A ? n 
A 1 385 GLU 385 365 365 GLU GLU A ? n 
A 1 386 VAL 386 366 366 VAL VAL A ? n 
A 1 387 TYR 387 367 367 TYR TYR A ? n 
A 1 388 PRO 388 368 368 PRO PRO A ? n 
B 1 1   MET 1   -19 ?   ?   ?   B ? n 
B 1 2   GLY 2   -18 ?   ?   ?   B ? n 
B 1 3   SER 3   -17 ?   ?   ?   B ? n 
B 1 4   SER 4   -16 ?   ?   ?   B ? n 
B 1 5   HIS 5   -15 ?   ?   ?   B ? n 
B 1 6   HIS 6   -14 ?   ?   ?   B ? n 
B 1 7   HIS 7   -13 ?   ?   ?   B ? n 
B 1 8   HIS 8   -12 ?   ?   ?   B ? n 
B 1 9   HIS 9   -11 ?   ?   ?   B ? n 
B 1 10  HIS 10  -10 ?   ?   ?   B ? n 
B 1 11  SER 11  -9  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 12  SER 12  -8  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 13  GLY 13  -7  -7  GLY GLY B ? n 
B 1 14  LEU 14  -6  -6  LEU LEU B ? n 
B 1 15  VAL 15  -5  -5  VAL VAL B ? n 
B 1 16  PRO 16  -4  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 17  ARG 17  -3  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 18  GLY 18  -2  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 19  SER 19  -1  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 20  HIS 20  0   ?   ?   ?   B ? n 
B 1 21  MET 21  1   1   MET MET B ? n 
B 1 22  ASP 22  2   2   ASP ASP B ? n 
B 1 23  ALA 23  3   3   ALA ALA B ? n 
B 1 24  ALA 24  4   4   ALA ALA B ? n 
B 1 25  THR 25  5   5   THR THR B ? n 
B 1 26  ALA 26  6   6   ALA ALA B ? n 
B 1 27  VAL 27  7   7   VAL VAL B ? n 
B 1 28  GLU 28  8   8   GLU GLU B ? n 
B 1 29  LEU 29  9   9   LEU LEU B ? n 
B 1 30  LEU 30  10  10  LEU LEU B ? n 
B 1 31  ASP 31  11  11  ASP ASP B ? n 
B 1 32  ALA 32  12  12  ALA ALA B ? n 
B 1 33  GLN 33  13  13  GLN GLN B ? n 
B 1 34  PRO 34  14  14  PRO PRO B ? n 
B 1 35  GLN 35  15  15  GLN GLN B ? n 
B 1 36  VAL 36  16  16  VAL VAL B ? n 
B 1 37  TRP 37  17  17  TRP TRP B ? n 
B 1 38  HIS 38  18  18  HIS HIS B ? n 
B 1 39  HIS 39  19  19  HIS HIS B ? n 
B 1 40  PHE 40  20  20  PHE PHE B ? n 
B 1 41  LEU 41  21  21  LEU LEU B ? n 
B 1 42  GLY 42  22  22  GLY GLY B ? n 
B 1 43  TYR 43  23  23  TYR TYR B ? n 
B 1 44  ILE 44  24  24  ILE ILE B ? n 
B 1 45  ASN 45  25  25  ASN ASN B ? n 
B 1 46  SER 46  26  26  SER SER B ? n 
B 1 47  MET 47  27  27  MET MET B ? n 
B 1 48  THR 48  28  28  THR THR B ? n 
B 1 49  LEU 49  29  29  LEU LEU B ? n 
B 1 50  GLN 50  30  30  GLN GLN B ? n 
B 1 51  CYS 51  31  31  CYS CYS B ? n 
B 1 52  ALA 52  32  32  ALA ALA B ? n 
B 1 53  LEU 53  33  33  LEU LEU B ? n 
B 1 54  GLU 54  34  34  GLU GLU B ? n 
B 1 55  LEU 55  35  35  LEU LEU B ? n 
B 1 56  ASP 56  36  36  ASP ASP B ? n 
B 1 57  ILE 57  37  37  ILE ILE B ? n 
B 1 58  ALA 58  38  38  ALA ALA B ? n 
B 1 59  ASP 59  39  39  ASP ASP B ? n 
B 1 60  VAL 60  40  40  VAL VAL B ? n 
B 1 61  ILE 61  41  41  ILE ILE B ? n 
B 1 62  HIS 62  42  42  HIS HIS B ? n 
B 1 63  ARG 63  43  43  ARG ARG B ? n 
B 1 64  HIS 64  44  44  HIS HIS B ? n 
B 1 65  GLY 65  45  45  GLY GLY B ? n 
B 1 66  HIS 66  46  46  HIS HIS B ? n 
B 1 67  PRO 67  47  47  PRO PRO B ? n 
B 1 68  ILE 68  48  48  ILE ILE B ? n 
B 1 69  PRO 69  49  49  PRO PRO B ? n 
B 1 70  LEU 70  50  50  LEU LEU B ? n 
B 1 71  ASN 71  51  51  ASN ASN B ? n 
B 1 72  GLN 72  52  52  GLN GLN B ? n 
B 1 73  LEU 73  53  53  LEU LEU B ? n 
B 1 74  ALA 74  54  54  ALA ALA B ? n 
B 1 75  ALA 75  55  55  ALA ALA B ? n 
B 1 76  ALA 76  56  56  ALA ALA B ? n 
B 1 77  LEU 77  57  57  LEU LEU B ? n 
B 1 78  GLU 78  58  58  GLU GLU B ? n 
B 1 79  ILE 79  59  59  ILE ILE B ? n 
B 1 80  PRO 80  60  60  PRO PRO B ? n 
B 1 81  GLN 81  61  61  GLN GLN B ? n 
B 1 82  THR 82  62  62  THR THR B ? n 
B 1 83  LYS 83  63  63  LYS LYS B ? n 
B 1 84  ALA 84  64  64  ALA ALA B ? n 
B 1 85  PRO 85  65  65  PRO PRO B ? n 
B 1 86  PHE 86  66  66  PHE PHE B ? n 
B 1 87  LEU 87  67  67  LEU LEU B ? n 
B 1 88  SER 88  68  68  SER SER B ? n 
B 1 89  ARG 89  69  69  ARG ARG B ? n 
B 1 90  LEU 90  70  70  LEU LEU B ? n 
B 1 91  MET 91  71  71  MET MET B ? n 
B 1 92  ARG 92  72  72  ARG ARG B ? n 
B 1 93  MET 93  73  73  MET MET B ? n 
B 1 94  LEU 94  74  74  LEU LEU B ? n 
B 1 95  VAL 95  75  75  VAL VAL B ? n 
B 1 96  HIS 96  76  76  HIS HIS B ? n 
B 1 97  LEU 97  77  77  LEU LEU B ? n 
B 1 98  GLY 98  78  78  GLY GLY B ? n 
B 1 99  TYR 99  79  79  TYR TYR B ? n 
B 1 100 PHE 100 80  80  PHE PHE B ? n 
B 1 101 THR 101 81  81  THR THR B ? n 
B 1 102 GLN 102 82  82  GLN GLN B ? n 
B 1 103 VAL 103 83  83  VAL VAL B ? n 
B 1 104 ILE 104 84  84  ILE ILE B ? n 
B 1 105 THR 105 85  85  THR THR B ? n 
B 1 106 LYS 106 86  86  LYS LYS B ? n 
B 1 107 PRO 107 87  87  PRO PRO B ? n 
B 1 108 GLU 108 88  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 109 ASP 109 89  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 110 GLU 110 90  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 111 ASN 111 91  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 112 ASP 112 92  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 113 ASP 113 93  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 114 VAL 114 94  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 115 LEU 115 95  95  LEU LEU B ? n 
B 1 116 PRO 116 96  96  PRO PRO B ? n 
B 1 117 SER 117 97  97  SER SER B ? n 
B 1 118 TYR 118 98  98  TYR TYR B ? n 
B 1 119 TRP 119 99  99  TRP TRP B ? n 
B 1 120 LEU 120 100 100 LEU LEU B ? n 
B 1 121 ALA 121 101 101 ALA ALA B ? n 
B 1 122 PRO 122 102 102 PRO PRO B ? n 
B 1 123 LEU 123 103 103 LEU LEU B ? n 
B 1 124 SER 124 104 104 SER SER B ? n 
B 1 125 ARG 125 105 105 ARG ARG B ? n 
B 1 126 LEU 126 106 106 LEU LEU B ? n 
B 1 127 LEU 127 107 107 LEU LEU B ? n 
B 1 128 LEU 128 108 108 LEU LEU B ? n 
B 1 129 LYS 129 109 109 LYS LYS B ? n 
B 1 130 GLN 130 110 110 GLN GLN B ? n 
B 1 131 ASN 131 111 111 ASN ASN B ? n 
B 1 132 PRO 132 112 112 PRO PRO B ? n 
B 1 133 TYR 133 113 113 TYR TYR B ? n 
B 1 134 ASN 134 114 114 ASN ASN B ? n 
B 1 135 ALA 135 115 115 ALA ALA B ? n 
B 1 136 ARG 136 116 116 ARG ARG B ? n 
B 1 137 SER 137 117 117 SER SER B ? n 
B 1 138 LEU 138 118 118 LEU LEU B ? n 
B 1 139 THR 139 119 119 THR THR B ? n 
B 1 140 PHE 140 120 120 PHE PHE B ? n 
B 1 141 CYS 141 121 121 CYS CYS B ? n 
B 1 142 SER 142 122 122 SER SER B ? n 
B 1 143 VAL 143 123 123 VAL VAL B ? n 
B 1 144 HIS 144 124 124 HIS HIS B ? n 
B 1 145 GLU 145 125 125 GLU GLU B ? n 
B 1 146 HIS 146 126 126 HIS HIS B ? n 
B 1 147 LEU 147 127 127 LEU LEU B ? n 
B 1 148 VAL 148 128 128 VAL VAL B ? n 
B 1 149 ASP 149 129 129 ASP ASP B ? n 
B 1 150 PRO 150 130 130 PRO PRO B ? n 
B 1 151 TRP 151 131 131 TRP TRP B ? n 
B 1 152 ARG 152 132 132 ARG ARG B ? n 
B 1 153 GLN 153 133 133 GLN GLN B ? n 
B 1 154 MET 154 134 134 MET MET B ? n 
B 1 155 SER 155 135 135 SER SER B ? n 
B 1 156 ALA 156 136 136 ALA ALA B ? n 
B 1 157 TRP 157 137 137 TRP TRP B ? n 
B 1 158 LEU 158 138 138 LEU LEU B ? n 
B 1 159 ARG 159 139 139 ARG ARG B ? n 
B 1 160 THR 160 140 140 THR THR B ? n 
B 1 161 GLY 161 141 141 GLY GLY B ? n 
B 1 162 LYS 162 142 142 LYS LYS B ? n 
B 1 163 GLU 163 143 ?   ?   ?   B ? n 
B 1 164 ASP 164 144 ?   ?   ?   B ? n 
B 1 165 GLY 165 145 145 GLY GLY B ? n 
B 1 166 LYS 166 146 146 LYS LYS B ? n 
B 1 167 ASP 167 147 147 ASP ASP B ? n 
B 1 168 THR 168 148 148 THR THR B ? n 
B 1 169 PRO 169 149 149 PRO PRO B ? n 
B 1 170 ASN 170 150 150 ASN ASN B ? n 
B 1 171 ALA 171 151 151 ALA ALA B ? n 
B 1 172 PHE 172 152 152 PHE PHE B ? n 
B 1 173 ALA 173 153 153 ALA ALA B ? n 
B 1 174 PHE 174 154 154 PHE PHE B ? n 
B 1 175 ALA 175 155 155 ALA ALA B ? n 
B 1 176 HIS 176 156 156 HIS HIS B ? n 
B 1 177 GLU 177 157 157 GLU GLU B ? n 
B 1 178 GLY 178 158 158 GLY GLY B ? n 
B 1 179 LYS 179 159 159 LYS LYS B ? n 
B 1 180 LYS 180 160 160 LYS LYS B ? n 
B 1 181 VAL 181 161 161 VAL VAL B ? n 
B 1 182 TYR 182 162 162 TYR TYR B ? n 
B 1 183 GLU 183 163 163 GLU GLU B ? n 
B 1 184 VAL 184 164 164 VAL VAL B ? n 
B 1 185 CYS 185 165 165 CYS CYS B ? n 
B 1 186 SER 186 166 166 SER SER B ? n 
B 1 187 GLU 187 167 167 GLU GLU B ? n 
B 1 188 ASP 188 168 168 ASP ASP B ? n 
B 1 189 ALA 189 169 169 ALA ALA B ? n 
B 1 190 ASN 190 170 170 ASN ASN B ? n 
B 1 191 PHE 191 171 171 PHE PHE B ? n 
B 1 192 SER 192 172 172 SER SER B ? n 
B 1 193 GLN 193 173 173 GLN GLN B ? n 
B 1 194 LEU 194 174 174 LEU LEU B ? n 
B 1 195 PHE 195 175 175 PHE PHE B ? n 
B 1 196 SER 196 176 176 SER SER B ? n 
B 1 197 GLU 197 177 177 GLU GLU B ? n 
B 1 198 GLY 198 178 178 GLY GLY B ? n 
B 1 199 MET 199 179 179 MET MET B ? n 
B 1 200 ALA 200 180 180 ALA ALA B ? n 
B 1 201 GLY 201 181 181 GLY GLY B ? n 
B 1 202 ASP 202 182 182 ASP ASP B ? n 
B 1 203 SER 203 183 183 SER SER B ? n 
B 1 204 TRP 204 184 184 TRP TRP B ? n 
B 1 205 LEU 205 185 185 LEU LEU B ? n 
B 1 206 PHE 206 186 186 PHE PHE B ? n 
B 1 207 SER 207 187 187 SER SER B ? n 
B 1 208 ARG 208 188 188 ARG ARG B ? n 
B 1 209 ALA 209 189 189 ALA ALA B ? n 
B 1 210 LEU 210 190 190 LEU LEU B ? n 
B 1 211 VAL 211 191 191 VAL VAL B ? n 
B 1 212 SER 212 192 192 SER SER B ? n 
B 1 213 LYS 213 193 193 LYS LYS B ? n 
B 1 214 CYS 214 194 194 CYS CYS B ? n 
B 1 215 ARG 215 195 195 ARG ARG B ? n 
B 1 216 ASP 216 196 196 ASP ASP B ? n 
B 1 217 ALA 217 197 197 ALA ALA B ? n 
B 1 218 PHE 218 198 198 PHE PHE B ? n 
B 1 219 GLU 219 199 199 GLU GLU B ? n 
B 1 220 GLY 220 200 200 GLY GLY B ? n 
B 1 221 LEU 221 201 201 LEU LEU B ? n 
B 1 222 SER 222 202 202 SER SER B ? n 
B 1 223 SER 223 203 203 SER SER B ? n 
B 1 224 LEU 224 204 204 LEU LEU B ? n 
B 1 225 VAL 225 205 205 VAL VAL B ? n 
B 1 226 ASP 226 206 206 ASP ASP B ? n 
B 1 227 VAL 227 207 207 VAL VAL B ? n 
B 1 228 GLY 228 208 208 GLY GLY B ? n 
B 1 229 GLY 229 209 209 GLY GLY B ? n 
B 1 230 GLY 230 210 210 GLY GLY B ? n 
B 1 231 THR 231 211 211 THR THR B ? n 
B 1 232 GLY 232 212 212 GLY GLY B ? n 
B 1 233 ASN 233 213 213 ASN ASN B ? n 
B 1 234 THR 234 214 214 THR THR B ? n 
B 1 235 SER 235 215 215 SER SER B ? n 
B 1 236 LYS 236 216 216 LYS LYS B ? n 
B 1 237 VAL 237 217 217 VAL VAL B ? n 
B 1 238 ILE 238 218 218 ILE ILE B ? n 
B 1 239 ALA 239 219 219 ALA ALA B ? n 
B 1 240 GLU 240 220 220 GLU GLU B ? n 
B 1 241 THR 241 221 221 THR THR B ? n 
B 1 242 PHE 242 222 222 PHE PHE B ? n 
B 1 243 PRO 243 223 223 PRO PRO B ? n 
B 1 244 ASN 244 224 224 ASN ASN B ? n 
B 1 245 ILE 245 225 225 ILE ILE B ? n 
B 1 246 HIS 246 226 226 HIS HIS B ? n 
B 1 247 CYS 247 227 227 CYS CYS B ? n 
B 1 248 THR 248 228 228 THR THR B ? n 
B 1 249 VAL 249 229 229 VAL VAL B ? n 
B 1 250 PHE 250 230 230 PHE PHE B ? n 
B 1 251 ASP 251 231 231 ASP ASP B ? n 
B 1 252 LEU 252 232 232 LEU LEU B ? n 
B 1 253 PRO 253 233 ?   ?   ?   B ? n 
B 1 254 HIS 254 234 ?   ?   ?   B ? n 
B 1 255 VAL 255 235 ?   ?   ?   B ? n 
B 1 256 VAL 256 236 ?   ?   ?   B ? n 
B 1 257 SER 257 237 ?   ?   ?   B ? n 
B 1 258 GLY 258 238 238 GLY GLY B ? n 
B 1 259 PRO 259 239 239 PRO PRO B ? n 
B 1 260 LYS 260 240 240 LYS LYS B ? n 
B 1 261 GLN 261 241 241 GLN GLN B ? n 
B 1 262 THR 262 242 242 THR THR B ? n 
B 1 263 HIS 263 243 243 HIS HIS B ? n 
B 1 264 PRO 264 244 244 PRO PRO B ? n 
B 1 265 ASN 265 245 245 ASN ASN B ? n 
B 1 266 LEU 266 246 246 LEU LEU B ? n 
B 1 267 ASP 267 247 247 ASP ASP B ? n 
B 1 268 TYR 268 248 248 TYR TYR B ? n 
B 1 269 GLU 269 249 249 GLU GLU B ? n 
B 1 270 SER 270 250 250 SER SER B ? n 
B 1 271 GLY 271 251 251 GLY GLY B ? n 
B 1 272 ASN 272 252 252 ASN ASN B ? n 
B 1 273 MET 273 253 253 MET MET B ? n 
B 1 274 PHE 274 254 254 PHE PHE B ? n 
B 1 275 THR 275 255 255 THR THR B ? n 
B 1 276 ASP 276 256 256 ASP ASP B ? n 
B 1 277 GLU 277 257 257 GLU GLU B ? n 
B 1 278 ILE 278 258 258 ILE ILE B ? n 
B 1 279 PRO 279 259 259 PRO PRO B ? n 
B 1 280 HIS 280 260 260 HIS HIS B ? n 
B 1 281 ALA 281 261 261 ALA ALA B ? n 
B 1 282 ASP 282 262 262 ASP ASP B ? n 
B 1 283 ALA 283 263 263 ALA ALA B ? n 
B 1 284 VAL 284 264 264 VAL VAL B ? n 
B 1 285 LEU 285 265 265 LEU LEU B ? n 
B 1 286 PHE 286 266 266 PHE PHE B ? n 
B 1 287 LYS 287 267 267 LYS LYS B ? n 
B 1 288 TRP 288 268 268 TRP TRP B ? n 
B 1 289 VAL 289 269 269 VAL VAL B ? n 
B 1 290 LEU 290 270 270 LEU LEU B ? n 
B 1 291 CYS 291 271 271 CYS CYS B ? n 
B 1 292 ASP 292 272 272 ASP ASP B ? n 
B 1 293 TRP 293 273 273 TRP TRP B ? n 
B 1 294 PRO 294 274 274 PRO PRO B ? n 
B 1 295 ASP 295 275 275 ASP ASP B ? n 
B 1 296 GLU 296 276 276 GLU GLU B ? n 
B 1 297 PRO 297 277 277 PRO PRO B ? n 
B 1 298 VAL 298 278 278 VAL VAL B ? n 
B 1 299 LEU 299 279 279 LEU LEU B ? n 
B 1 300 LYS 300 280 280 LYS LYS B ? n 
B 1 301 MET 301 281 281 MET MET B ? n 
B 1 302 LEU 302 282 282 LEU LEU B ? n 
B 1 303 LYS 303 283 283 LYS LYS B ? n 
B 1 304 GLN 304 284 284 GLN GLN B ? n 
B 1 305 CYS 305 285 285 CYS CYS B ? n 
B 1 306 LYS 306 286 286 LYS LYS B ? n 
B 1 307 LYS 307 287 287 LYS LYS B ? n 
B 1 308 ALA 308 288 288 ALA ALA B ? n 
B 1 309 LEU 309 289 289 LEU LEU B ? n 
B 1 310 THR 310 290 290 THR THR B ? n 
B 1 311 LYS 311 291 ?   ?   ?   B ? n 
B 1 312 ASN 312 292 ?   ?   ?   B ? n 
B 1 313 GLY 313 293 ?   ?   ?   B ? n 
B 1 314 VAL 314 294 294 VAL VAL B ? n 
B 1 315 LYS 315 295 295 LYS LYS B ? n 
B 1 316 GLY 316 296 296 GLY GLY B ? n 
B 1 317 LYS 317 297 297 LYS LYS B ? n 
B 1 318 LEU 318 298 298 LEU LEU B ? n 
B 1 319 MET 319 299 299 MET MET B ? n 
B 1 320 ILE 320 300 300 ILE ILE B ? n 
B 1 321 ALA 321 301 301 ALA ALA B ? n 
B 1 322 ASP 322 302 302 ASP ASP B ? n 
B 1 323 HIS 323 303 303 HIS HIS B ? n 
B 1 324 VAL 324 304 304 VAL VAL B ? n 
B 1 325 LEU 325 305 305 LEU LEU B ? n 
B 1 326 ASP 326 306 306 ASP ASP B ? n 
B 1 327 HIS 327 307 307 HIS HIS B ? n 
B 1 328 GLU 328 308 308 GLU GLU B ? n 
B 1 329 SER 329 309 309 SER SER B ? n 
B 1 330 CYS 330 310 310 CYS CYS B ? n 
B 1 331 ASN 331 311 311 ASN ASN B ? n 
B 1 332 ASP 332 312 312 ASP ASP B ? n 
B 1 333 SER 333 313 313 SER SER B ? n 
B 1 334 ASN 334 314 314 ASN ASN B ? n 
B 1 335 SER 335 315 315 SER SER B ? n 
B 1 336 MET 336 316 316 MET MET B ? n 
B 1 337 GLY 337 317 317 GLY GLY B ? n 
B 1 338 THR 338 318 318 THR THR B ? n 
B 1 339 SER 339 319 319 SER SER B ? n 
B 1 340 LEU 340 320 320 LEU LEU B ? n 
B 1 341 ILE 341 321 321 ILE ILE B ? n 
B 1 342 LEU 342 322 322 LEU LEU B ? n 
B 1 343 ASP 343 323 323 ASP ASP B ? n 
B 1 344 MET 344 324 324 MET MET B ? n 
B 1 345 LEU 345 325 325 LEU LEU B ? n 
B 1 346 PHE 346 326 326 PHE PHE B ? n 
B 1 347 MET 347 327 327 MET MET B ? n 
B 1 348 SER 348 328 328 SER SER B ? n 
B 1 349 PHE 349 329 329 PHE PHE B ? n 
B 1 350 LEU 350 330 330 LEU LEU B ? n 
B 1 351 GLU 351 331 331 GLU GLU B ? n 
B 1 352 GLY 352 332 332 GLY GLY B ? n 
B 1 353 SER 353 333 333 SER SER B ? n 
B 1 354 LEU 354 334 334 LEU LEU B ? n 
B 1 355 ARG 355 335 335 ARG ARG B ? n 
B 1 356 THR 356 336 336 THR THR B ? n 
B 1 357 GLU 357 337 337 GLU GLU B ? n 
B 1 358 LYS 358 338 338 LYS LYS B ? n 
B 1 359 GLN 359 339 339 GLN GLN B ? n 
B 1 360 TRP 360 340 340 TRP TRP B ? n 
B 1 361 ALA 361 341 341 ALA ALA B ? n 
B 1 362 LYS 362 342 342 LYS LYS B ? n 
B 1 363 LEU 363 343 343 LEU LEU B ? n 
B 1 364 PHE 364 344 344 PHE PHE B ? n 
B 1 365 ALA 365 345 345 ALA ALA B ? n 
B 1 366 GLU 366 346 346 GLU GLU B ? n 
B 1 367 ALA 367 347 347 ALA ALA B ? n 
B 1 368 GLY 368 348 348 GLY GLY B ? n 
B 1 369 PHE 369 349 349 PHE PHE B ? n 
B 1 370 LYS 370 350 350 LYS LYS B ? n 
B 1 371 ASP 371 351 351 ASP ASP B ? n 
B 1 372 TYR 372 352 352 TYR TYR B ? n 
B 1 373 LYS 373 353 353 LYS LYS B ? n 
B 1 374 ILE 374 354 354 ILE ILE B ? n 
B 1 375 THR 375 355 355 THR THR B ? n 
B 1 376 PRO 376 356 356 PRO PRO B ? n 
B 1 377 VAL 377 357 357 VAL VAL B ? n 
B 1 378 GLY 378 358 358 GLY GLY B ? n 
B 1 379 GLY 379 359 359 GLY GLY B ? n 
B 1 380 LEU 380 360 360 LEU LEU B ? n 
B 1 381 ARG 381 361 361 ARG ARG B ? n 
B 1 382 VAL 382 362 362 VAL VAL B ? n 
B 1 383 LEU 383 363 363 LEU LEU B ? n 
B 1 384 ILE 384 364 364 ILE ILE B ? n 
B 1 385 GLU 385 365 365 GLU GLU B ? n 
B 1 386 VAL 386 366 366 VAL VAL B ? n 
B 1 387 TYR 387 367 367 TYR TYR B ? n 
B 1 388 PRO 388 368 368 PRO PRO B ? n 
# 
loop_
_pdbx_nonpoly_scheme.asym_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.entity_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_ins_code 
C 2 SAH 1   401 1   SAH SAH A ? 
D 3 C9M 1   402 1   C9M C9M A ? 
E 4 GOL 1   403 1   GOL GOL A ? 
F 5 N7I 1   401 1   N7I STW B ? 
G 4 GOL 1   402 1   GOL GOL B ? 
H 4 GOL 1   403 1   GOL GOL B ? 
I 4 GOL 1   404 1   GOL GOL B ? 
J 6 HOH 1   501 2   HOH HOH A ? 
J 6 HOH 2   502 3   HOH HOH A ? 
J 6 HOH 3   503 4   HOH HOH A ? 
J 6 HOH 4   504 5   HOH HOH A ? 
J 6 HOH 5   505 8   HOH HOH A ? 
J 6 HOH 6   506 10  HOH HOH A ? 
J 6 HOH 7   507 11  HOH HOH A ? 
J 6 HOH 8   508 12  HOH HOH A ? 
J 6 HOH 9   509 13  HOH HOH A ? 
J 6 HOH 10  510 17  HOH HOH A ? 
J 6 HOH 11  511 18  HOH HOH A ? 
J 6 HOH 12  512 19  HOH HOH A ? 
J 6 HOH 13  513 20  HOH HOH A ? 
J 6 HOH 14  514 23  HOH HOH A ? 
J 6 HOH 15  515 24  HOH HOH A ? 
J 6 HOH 16  516 25  HOH HOH A ? 
J 6 HOH 17  517 26  HOH HOH A ? 
J 6 HOH 18  518 29  HOH HOH A ? 
J 6 HOH 19  519 32  HOH HOH A ? 
J 6 HOH 20  520 34  HOH HOH A ? 
J 6 HOH 21  521 35  HOH HOH A ? 
J 6 HOH 22  522 36  HOH HOH A ? 
J 6 HOH 23  523 37  HOH HOH A ? 
J 6 HOH 24  524 38  HOH HOH A ? 
J 6 HOH 25  525 40  HOH HOH A ? 
J 6 HOH 26  526 41  HOH HOH A ? 
J 6 HOH 27  527 42  HOH HOH A ? 
J 6 HOH 28  528 43  HOH HOH A ? 
J 6 HOH 29  529 44  HOH HOH A ? 
J 6 HOH 30  530 45  HOH HOH A ? 
J 6 HOH 31  531 47  HOH HOH A ? 
J 6 HOH 32  532 48  HOH HOH A ? 
J 6 HOH 33  533 51  HOH HOH A ? 
J 6 HOH 34  534 54  HOH HOH A ? 
J 6 HOH 35  535 56  HOH HOH A ? 
J 6 HOH 36  536 57  HOH HOH A ? 
J 6 HOH 37  537 58  HOH HOH A ? 
J 6 HOH 38  538 60  HOH HOH A ? 
J 6 HOH 39  539 61  HOH HOH A ? 
J 6 HOH 40  540 62  HOH HOH A ? 
J 6 HOH 41  541 64  HOH HOH A ? 
J 6 HOH 42  542 65  HOH HOH A ? 
J 6 HOH 43  543 67  HOH HOH A ? 
J 6 HOH 44  544 68  HOH HOH A ? 
J 6 HOH 45  545 69  HOH HOH A ? 
J 6 HOH 46  546 70  HOH HOH A ? 
J 6 HOH 47  547 71  HOH HOH A ? 
J 6 HOH 48  548 74  HOH HOH A ? 
J 6 HOH 49  549 75  HOH HOH A ? 
J 6 HOH 50  550 76  HOH HOH A ? 
J 6 HOH 51  551 77  HOH HOH A ? 
J 6 HOH 52  552 78  HOH HOH A ? 
J 6 HOH 53  553 79  HOH HOH A ? 
J 6 HOH 54  554 80  HOH HOH A ? 
J 6 HOH 55  555 82  HOH HOH A ? 
J 6 HOH 56  556 84  HOH HOH A ? 
J 6 HOH 57  557 89  HOH HOH A ? 
J 6 HOH 58  558 91  HOH HOH A ? 
J 6 HOH 59  559 96  HOH HOH A ? 
J 6 HOH 60  560 101 HOH HOH A ? 
J 6 HOH 61  561 111 HOH HOH A ? 
J 6 HOH 62  562 113 HOH HOH A ? 
J 6 HOH 63  563 115 HOH HOH A ? 
J 6 HOH 64  564 116 HOH HOH A ? 
J 6 HOH 65  565 117 HOH HOH A ? 
J 6 HOH 66  566 119 HOH HOH A ? 
J 6 HOH 67  567 120 HOH HOH A ? 
J 6 HOH 68  568 121 HOH HOH A ? 
J 6 HOH 69  569 122 HOH HOH A ? 
J 6 HOH 70  570 123 HOH HOH A ? 
J 6 HOH 71  571 126 HOH HOH A ? 
J 6 HOH 72  572 127 HOH HOH A ? 
J 6 HOH 73  573 128 HOH HOH A ? 
J 6 HOH 74  574 129 HOH HOH A ? 
J 6 HOH 75  575 132 HOH HOH A ? 
J 6 HOH 76  576 134 HOH HOH A ? 
J 6 HOH 77  577 138 HOH HOH A ? 
J 6 HOH 78  578 139 HOH HOH A ? 
J 6 HOH 79  579 141 HOH HOH A ? 
J 6 HOH 80  580 142 HOH HOH A ? 
J 6 HOH 81  581 145 HOH HOH A ? 
J 6 HOH 82  582 146 HOH HOH A ? 
J 6 HOH 83  583 148 HOH HOH A ? 
J 6 HOH 84  584 151 HOH HOH A ? 
J 6 HOH 85  585 152 HOH HOH A ? 
J 6 HOH 86  586 155 HOH HOH A ? 
J 6 HOH 87  587 158 HOH HOH A ? 
J 6 HOH 88  588 160 HOH HOH A ? 
J 6 HOH 89  589 161 HOH HOH A ? 
J 6 HOH 90  590 162 HOH HOH A ? 
J 6 HOH 91  591 164 HOH HOH A ? 
J 6 HOH 92  592 165 HOH HOH A ? 
J 6 HOH 93  593 167 HOH HOH A ? 
J 6 HOH 94  594 168 HOH HOH A ? 
J 6 HOH 95  595 169 HOH HOH A ? 
J 6 HOH 96  596 171 HOH HOH A ? 
J 6 HOH 97  597 172 HOH HOH A ? 
J 6 HOH 98  598 176 HOH HOH A ? 
J 6 HOH 99  599 180 HOH HOH A ? 
J 6 HOH 100 600 181 HOH HOH A ? 
J 6 HOH 101 601 184 HOH HOH A ? 
J 6 HOH 102 602 186 HOH HOH A ? 
J 6 HOH 103 603 187 HOH HOH A ? 
J 6 HOH 104 604 188 HOH HOH A ? 
J 6 HOH 105 605 190 HOH HOH A ? 
J 6 HOH 106 606 192 HOH HOH A ? 
J 6 HOH 107 607 194 HOH HOH A ? 
J 6 HOH 108 608 196 HOH HOH A ? 
J 6 HOH 109 609 199 HOH HOH A ? 
J 6 HOH 110 610 202 HOH HOH A ? 
J 6 HOH 111 611 204 HOH HOH A ? 
J 6 HOH 112 612 206 HOH HOH A ? 
J 6 HOH 113 613 207 HOH HOH A ? 
J 6 HOH 114 614 209 HOH HOH A ? 
J 6 HOH 115 615 211 HOH HOH A ? 
J 6 HOH 116 616 212 HOH HOH A ? 
J 6 HOH 117 617 213 HOH HOH A ? 
J 6 HOH 118 618 214 HOH HOH A ? 
J 6 HOH 119 619 215 HOH HOH A ? 
J 6 HOH 120 620 216 HOH HOH A ? 
J 6 HOH 121 621 217 HOH HOH A ? 
J 6 HOH 122 622 219 HOH HOH A ? 
J 6 HOH 123 623 220 HOH HOH A ? 
J 6 HOH 124 624 222 HOH HOH A ? 
J 6 HOH 125 625 224 HOH HOH A ? 
J 6 HOH 126 626 227 HOH HOH A ? 
J 6 HOH 127 627 228 HOH HOH A ? 
J 6 HOH 128 628 229 HOH HOH A ? 
J 6 HOH 129 629 230 HOH HOH A ? 
J 6 HOH 130 630 233 HOH HOH A ? 
J 6 HOH 131 631 235 HOH HOH A ? 
J 6 HOH 132 632 237 HOH HOH A ? 
J 6 HOH 133 633 238 HOH HOH A ? 
J 6 HOH 134 634 239 HOH HOH A ? 
J 6 HOH 135 635 240 HOH HOH A ? 
J 6 HOH 136 636 243 HOH HOH A ? 
J 6 HOH 137 637 245 HOH HOH A ? 
J 6 HOH 138 638 246 HOH HOH A ? 
J 6 HOH 139 639 250 HOH HOH A ? 
J 6 HOH 140 640 255 HOH HOH A ? 
J 6 HOH 141 641 257 HOH HOH A ? 
J 6 HOH 142 642 258 HOH HOH A ? 
J 6 HOH 143 643 260 HOH HOH A ? 
J 6 HOH 144 644 261 HOH HOH A ? 
J 6 HOH 145 645 263 HOH HOH A ? 
J 6 HOH 146 646 269 HOH HOH A ? 
J 6 HOH 147 647 270 HOH HOH A ? 
J 6 HOH 148 648 271 HOH HOH A ? 
J 6 HOH 149 649 272 HOH HOH A ? 
J 6 HOH 150 650 275 HOH HOH A ? 
J 6 HOH 151 651 277 HOH HOH A ? 
J 6 HOH 152 652 280 HOH HOH A ? 
J 6 HOH 153 653 281 HOH HOH A ? 
J 6 HOH 154 654 282 HOH HOH A ? 
J 6 HOH 155 655 283 HOH HOH A ? 
J 6 HOH 156 656 284 HOH HOH A ? 
J 6 HOH 157 657 285 HOH HOH A ? 
J 6 HOH 158 658 288 HOH HOH A ? 
J 6 HOH 159 659 289 HOH HOH A ? 
J 6 HOH 160 660 290 HOH HOH A ? 
J 6 HOH 161 661 293 HOH HOH A ? 
J 6 HOH 162 662 294 HOH HOH A ? 
J 6 HOH 163 663 297 HOH HOH A ? 
J 6 HOH 164 664 298 HOH HOH A ? 
J 6 HOH 165 665 299 HOH HOH A ? 
J 6 HOH 166 666 300 HOH HOH A ? 
J 6 HOH 167 667 302 HOH HOH A ? 
J 6 HOH 168 668 307 HOH HOH A ? 
J 6 HOH 169 669 309 HOH HOH A ? 
J 6 HOH 170 670 311 HOH HOH A ? 
J 6 HOH 171 671 313 HOH HOH A ? 
J 6 HOH 172 672 315 HOH HOH A ? 
J 6 HOH 173 673 316 HOH HOH A ? 
J 6 HOH 174 674 317 HOH HOH A ? 
J 6 HOH 175 675 319 HOH HOH A ? 
J 6 HOH 176 676 322 HOH HOH A ? 
J 6 HOH 177 677 324 HOH HOH A ? 
J 6 HOH 178 678 326 HOH HOH A ? 
J 6 HOH 179 679 327 HOH HOH A ? 
J 6 HOH 180 680 328 HOH HOH A ? 
J 6 HOH 181 681 332 HOH HOH A ? 
J 6 HOH 182 682 333 HOH HOH A ? 
J 6 HOH 183 683 336 HOH HOH A ? 
J 6 HOH 184 684 337 HOH HOH A ? 
J 6 HOH 185 685 344 HOH HOH A ? 
J 6 HOH 186 686 345 HOH HOH A ? 
J 6 HOH 187 687 346 HOH HOH A ? 
J 6 HOH 188 688 348 HOH HOH A ? 
J 6 HOH 189 689 349 HOH HOH A ? 
J 6 HOH 190 690 350 HOH HOH A ? 
J 6 HOH 191 691 351 HOH HOH A ? 
J 6 HOH 192 692 352 HOH HOH A ? 
J 6 HOH 193 693 354 HOH HOH A ? 
J 6 HOH 194 694 355 HOH HOH A ? 
J 6 HOH 195 695 356 HOH HOH A ? 
J 6 HOH 196 696 357 HOH HOH A ? 
J 6 HOH 197 697 361 HOH HOH A ? 
J 6 HOH 198 698 362 HOH HOH A ? 
J 6 HOH 199 699 364 HOH HOH A ? 
J 6 HOH 200 700 368 HOH HOH A ? 
J 6 HOH 201 701 370 HOH HOH A ? 
J 6 HOH 202 702 372 HOH HOH A ? 
J 6 HOH 203 703 373 HOH HOH A ? 
J 6 HOH 204 704 375 HOH HOH A ? 
J 6 HOH 205 705 376 HOH HOH A ? 
J 6 HOH 206 706 379 HOH HOH A ? 
J 6 HOH 207 707 384 HOH HOH A ? 
J 6 HOH 208 708 387 HOH HOH A ? 
J 6 HOH 209 709 394 HOH HOH A ? 
J 6 HOH 210 710 396 HOH HOH A ? 
J 6 HOH 211 711 398 HOH HOH A ? 
J 6 HOH 212 712 401 HOH HOH A ? 
J 6 HOH 213 713 409 HOH HOH A ? 
J 6 HOH 214 714 410 HOH HOH A ? 
J 6 HOH 215 715 413 HOH HOH A ? 
J 6 HOH 216 716 417 HOH HOH A ? 
J 6 HOH 217 717 418 HOH HOH A ? 
J 6 HOH 218 718 420 HOH HOH A ? 
J 6 HOH 219 719 424 HOH HOH A ? 
J 6 HOH 220 720 425 HOH HOH A ? 
J 6 HOH 221 721 429 HOH HOH A ? 
J 6 HOH 222 722 433 HOH HOH A ? 
J 6 HOH 223 723 434 HOH HOH A ? 
J 6 HOH 224 724 435 HOH HOH A ? 
J 6 HOH 225 725 437 HOH HOH A ? 
J 6 HOH 226 726 440 HOH HOH A ? 
J 6 HOH 227 727 442 HOH HOH A ? 
J 6 HOH 228 728 443 HOH HOH A ? 
J 6 HOH 229 729 449 HOH HOH A ? 
J 6 HOH 230 730 450 HOH HOH A ? 
J 6 HOH 231 731 451 HOH HOH A ? 
J 6 HOH 232 732 452 HOH HOH A ? 
J 6 HOH 233 733 453 HOH HOH A ? 
J 6 HOH 234 734 454 HOH HOH A ? 
J 6 HOH 235 735 455 HOH HOH A ? 
J 6 HOH 236 736 458 HOH HOH A ? 
J 6 HOH 237 737 466 HOH HOH A ? 
J 6 HOH 238 738 467 HOH HOH A ? 
J 6 HOH 239 739 468 HOH HOH A ? 
J 6 HOH 240 740 470 HOH HOH A ? 
J 6 HOH 241 741 472 HOH HOH A ? 
J 6 HOH 242 742 475 HOH HOH A ? 
J 6 HOH 243 743 476 HOH HOH A ? 
J 6 HOH 244 744 480 HOH HOH A ? 
J 6 HOH 245 745 482 HOH HOH A ? 
K 6 HOH 1   501 1   HOH HOH B ? 
K 6 HOH 2   502 6   HOH HOH B ? 
K 6 HOH 3   503 7   HOH HOH B ? 
K 6 HOH 4   504 9   HOH HOH B ? 
K 6 HOH 5   505 14  HOH HOH B ? 
K 6 HOH 6   506 15  HOH HOH B ? 
K 6 HOH 7   507 16  HOH HOH B ? 
K 6 HOH 8   508 21  HOH HOH B ? 
K 6 HOH 9   509 22  HOH HOH B ? 
K 6 HOH 10  510 27  HOH HOH B ? 
K 6 HOH 11  511 28  HOH HOH B ? 
K 6 HOH 12  512 30  HOH HOH B ? 
K 6 HOH 13  513 31  HOH HOH B ? 
K 6 HOH 14  514 33  HOH HOH B ? 
K 6 HOH 15  515 39  HOH HOH B ? 
K 6 HOH 16  516 46  HOH HOH B ? 
K 6 HOH 17  517 49  HOH HOH B ? 
K 6 HOH 18  518 50  HOH HOH B ? 
K 6 HOH 19  519 52  HOH HOH B ? 
K 6 HOH 20  520 53  HOH HOH B ? 
K 6 HOH 21  521 55  HOH HOH B ? 
K 6 HOH 22  522 59  HOH HOH B ? 
K 6 HOH 23  523 63  HOH HOH B ? 
K 6 HOH 24  524 66  HOH HOH B ? 
K 6 HOH 25  525 72  HOH HOH B ? 
K 6 HOH 26  526 73  HOH HOH B ? 
K 6 HOH 27  527 81  HOH HOH B ? 
K 6 HOH 28  528 83  HOH HOH B ? 
K 6 HOH 29  529 85  HOH HOH B ? 
K 6 HOH 30  530 86  HOH HOH B ? 
K 6 HOH 31  531 87  HOH HOH B ? 
K 6 HOH 32  532 88  HOH HOH B ? 
K 6 HOH 33  533 90  HOH HOH B ? 
K 6 HOH 34  534 92  HOH HOH B ? 
K 6 HOH 35  535 93  HOH HOH B ? 
K 6 HOH 36  536 94  HOH HOH B ? 
K 6 HOH 37  537 95  HOH HOH B ? 
K 6 HOH 38  538 97  HOH HOH B ? 
K 6 HOH 39  539 99  HOH HOH B ? 
K 6 HOH 40  540 100 HOH HOH B ? 
K 6 HOH 41  541 102 HOH HOH B ? 
K 6 HOH 42  542 103 HOH HOH B ? 
K 6 HOH 43  543 104 HOH HOH B ? 
K 6 HOH 44  544 105 HOH HOH B ? 
K 6 HOH 45  545 106 HOH HOH B ? 
K 6 HOH 46  546 107 HOH HOH B ? 
K 6 HOH 47  547 108 HOH HOH B ? 
K 6 HOH 48  548 109 HOH HOH B ? 
K 6 HOH 49  549 110 HOH HOH B ? 
K 6 HOH 50  550 112 HOH HOH B ? 
K 6 HOH 51  551 114 HOH HOH B ? 
K 6 HOH 52  552 118 HOH HOH B ? 
K 6 HOH 53  553 124 HOH HOH B ? 
K 6 HOH 54  554 125 HOH HOH B ? 
K 6 HOH 55  555 130 HOH HOH B ? 
K 6 HOH 56  556 131 HOH HOH B ? 
K 6 HOH 57  557 133 HOH HOH B ? 
K 6 HOH 58  558 135 HOH HOH B ? 
K 6 HOH 59  559 136 HOH HOH B ? 
K 6 HOH 60  560 137 HOH HOH B ? 
K 6 HOH 61  561 140 HOH HOH B ? 
K 6 HOH 62  562 143 HOH HOH B ? 
K 6 HOH 63  563 144 HOH HOH B ? 
K 6 HOH 64  564 147 HOH HOH B ? 
K 6 HOH 65  565 149 HOH HOH B ? 
K 6 HOH 66  566 150 HOH HOH B ? 
K 6 HOH 67  567 153 HOH HOH B ? 
K 6 HOH 68  568 154 HOH HOH B ? 
K 6 HOH 69  569 156 HOH HOH B ? 
K 6 HOH 70  570 157 HOH HOH B ? 
K 6 HOH 71  571 159 HOH HOH B ? 
K 6 HOH 72  572 163 HOH HOH B ? 
K 6 HOH 73  573 170 HOH HOH B ? 
K 6 HOH 74  574 173 HOH HOH B ? 
K 6 HOH 75  575 175 HOH HOH B ? 
K 6 HOH 76  576 177 HOH HOH B ? 
K 6 HOH 77  577 178 HOH HOH B ? 
K 6 HOH 78  578 179 HOH HOH B ? 
K 6 HOH 79  579 183 HOH HOH B ? 
K 6 HOH 80  580 185 HOH HOH B ? 
K 6 HOH 81  581 189 HOH HOH B ? 
K 6 HOH 82  582 191 HOH HOH B ? 
K 6 HOH 83  583 195 HOH HOH B ? 
K 6 HOH 84  584 197 HOH HOH B ? 
K 6 HOH 85  585 198 HOH HOH B ? 
K 6 HOH 86  586 200 HOH HOH B ? 
K 6 HOH 87  587 201 HOH HOH B ? 
K 6 HOH 88  588 203 HOH HOH B ? 
K 6 HOH 89  589 208 HOH HOH B ? 
K 6 HOH 90  590 218 HOH HOH B ? 
K 6 HOH 91  591 225 HOH HOH B ? 
K 6 HOH 92  592 226 HOH HOH B ? 
K 6 HOH 93  593 231 HOH HOH B ? 
K 6 HOH 94  594 232 HOH HOH B ? 
K 6 HOH 95  595 234 HOH HOH B ? 
K 6 HOH 96  596 236 HOH HOH B ? 
K 6 HOH 97  597 241 HOH HOH B ? 
K 6 HOH 98  598 242 HOH HOH B ? 
K 6 HOH 99  599 244 HOH HOH B ? 
K 6 HOH 100 600 247 HOH HOH B ? 
K 6 HOH 101 601 248 HOH HOH B ? 
K 6 HOH 102 602 249 HOH HOH B ? 
K 6 HOH 103 603 252 HOH HOH B ? 
K 6 HOH 104 604 253 HOH HOH B ? 
K 6 HOH 105 605 254 HOH HOH B ? 
K 6 HOH 106 606 256 HOH HOH B ? 
K 6 HOH 107 607 259 HOH HOH B ? 
K 6 HOH 108 608 262 HOH HOH B ? 
K 6 HOH 109 609 264 HOH HOH B ? 
K 6 HOH 110 610 265 HOH HOH B ? 
K 6 HOH 111 611 266 HOH HOH B ? 
K 6 HOH 112 612 267 HOH HOH B ? 
K 6 HOH 113 613 268 HOH HOH B ? 
K 6 HOH 114 614 273 HOH HOH B ? 
K 6 HOH 115 615 274 HOH HOH B ? 
K 6 HOH 116 616 276 HOH HOH B ? 
K 6 HOH 117 617 278 HOH HOH B ? 
K 6 HOH 118 618 279 HOH HOH B ? 
K 6 HOH 119 619 287 HOH HOH B ? 
K 6 HOH 120 620 291 HOH HOH B ? 
K 6 HOH 121 621 292 HOH HOH B ? 
K 6 HOH 122 622 295 HOH HOH B ? 
K 6 HOH 123 623 296 HOH HOH B ? 
K 6 HOH 124 624 301 HOH HOH B ? 
K 6 HOH 125 625 303 HOH HOH B ? 
K 6 HOH 126 626 304 HOH HOH B ? 
K 6 HOH 127 627 305 HOH HOH B ? 
K 6 HOH 128 628 306 HOH HOH B ? 
K 6 HOH 129 629 308 HOH HOH B ? 
K 6 HOH 130 630 310 HOH HOH B ? 
K 6 HOH 131 631 312 HOH HOH B ? 
K 6 HOH 132 632 318 HOH HOH B ? 
K 6 HOH 133 633 321 HOH HOH B ? 
K 6 HOH 134 634 323 HOH HOH B ? 
K 6 HOH 135 635 325 HOH HOH B ? 
K 6 HOH 136 636 329 HOH HOH B ? 
K 6 HOH 137 637 331 HOH HOH B ? 
K 6 HOH 138 638 338 HOH HOH B ? 
K 6 HOH 139 639 339 HOH HOH B ? 
K 6 HOH 140 640 340 HOH HOH B ? 
K 6 HOH 141 641 341 HOH HOH B ? 
K 6 HOH 142 642 342 HOH HOH B ? 
K 6 HOH 143 643 347 HOH HOH B ? 
K 6 HOH 144 644 358 HOH HOH B ? 
K 6 HOH 145 645 359 HOH HOH B ? 
K 6 HOH 146 646 360 HOH HOH B ? 
K 6 HOH 147 647 363 HOH HOH B ? 
K 6 HOH 148 648 365 HOH HOH B ? 
K 6 HOH 149 649 366 HOH HOH B ? 
K 6 HOH 150 650 367 HOH HOH B ? 
K 6 HOH 151 651 369 HOH HOH B ? 
K 6 HOH 152 652 371 HOH HOH B ? 
K 6 HOH 153 653 374 HOH HOH B ? 
K 6 HOH 154 654 377 HOH HOH B ? 
K 6 HOH 155 655 380 HOH HOH B ? 
K 6 HOH 156 656 381 HOH HOH B ? 
K 6 HOH 157 657 382 HOH HOH B ? 
K 6 HOH 158 658 383 HOH HOH B ? 
K 6 HOH 159 659 385 HOH HOH B ? 
K 6 HOH 160 660 386 HOH HOH B ? 
K 6 HOH 161 661 389 HOH HOH B ? 
K 6 HOH 162 662 391 HOH HOH B ? 
K 6 HOH 163 663 392 HOH HOH B ? 
K 6 HOH 164 664 395 HOH HOH B ? 
K 6 HOH 165 665 397 HOH HOH B ? 
K 6 HOH 166 666 399 HOH HOH B ? 
K 6 HOH 167 667 400 HOH HOH B ? 
K 6 HOH 168 668 402 HOH HOH B ? 
K 6 HOH 169 669 403 HOH HOH B ? 
K 6 HOH 170 670 404 HOH HOH B ? 
K 6 HOH 171 671 405 HOH HOH B ? 
K 6 HOH 172 672 406 HOH HOH B ? 
K 6 HOH 173 673 407 HOH HOH B ? 
K 6 HOH 174 674 412 HOH HOH B ? 
K 6 HOH 175 675 414 HOH HOH B ? 
K 6 HOH 176 676 416 HOH HOH B ? 
K 6 HOH 177 677 419 HOH HOH B ? 
K 6 HOH 178 678 423 HOH HOH B ? 
K 6 HOH 179 679 427 HOH HOH B ? 
K 6 HOH 180 680 430 HOH HOH B ? 
K 6 HOH 181 681 431 HOH HOH B ? 
K 6 HOH 182 682 438 HOH HOH B ? 
K 6 HOH 183 683 439 HOH HOH B ? 
K 6 HOH 184 684 441 HOH HOH B ? 
K 6 HOH 185 685 444 HOH HOH B ? 
K 6 HOH 186 686 445 HOH HOH B ? 
K 6 HOH 187 687 446 HOH HOH B ? 
K 6 HOH 188 688 447 HOH HOH B ? 
K 6 HOH 189 689 448 HOH HOH B ? 
K 6 HOH 190 690 456 HOH HOH B ? 
K 6 HOH 191 691 457 HOH HOH B ? 
K 6 HOH 192 692 459 HOH HOH B ? 
K 6 HOH 193 693 460 HOH HOH B ? 
K 6 HOH 194 694 461 HOH HOH B ? 
K 6 HOH 195 695 463 HOH HOH B ? 
K 6 HOH 196 696 464 HOH HOH B ? 
K 6 HOH 197 697 465 HOH HOH B ? 
K 6 HOH 198 698 469 HOH HOH B ? 
K 6 HOH 199 699 473 HOH HOH B ? 
K 6 HOH 200 700 474 HOH HOH B ? 
K 6 HOH 201 701 477 HOH HOH B ? 
K 6 HOH 202 702 478 HOH HOH B ? 
K 6 HOH 203 703 479 HOH HOH B ? 
K 6 HOH 204 704 481 HOH HOH B ? 
# 
loop_
_chem_comp.id 
_chem_comp.type 
_chem_comp.mon_nstd_flag 
_chem_comp.name 
_chem_comp.pdbx_synonyms 
_chem_comp.formula 
_chem_comp.formula_weight 
ALA "L-peptide linking" y ALANINE                                            ?                               "C3 H7 N O2"      89.093  
ARG "L-peptide linking" y ARGININE                                           ?                               "C6 H15 N4 O2 1"  175.209 
ASN "L-peptide linking" y ASPARAGINE                                         ?                               "C4 H8 N2 O3"     132.118 
ASP "L-peptide linking" y "ASPARTIC ACID"                                    ?                               "C4 H7 N O4"      133.103 
C9M non-polymer         . "2-methoxy-4-[(1E)-3-methoxyprop-1-en-1-yl]phenol" ?                               "C11 H14 O3"      194.227 
CYS "L-peptide linking" y CYSTEINE                                           ?                               "C3 H7 N O2 S"    121.158 
GLN "L-peptide linking" y GLUTAMINE                                          ?                               "C5 H10 N2 O3"    146.144 
GLU "L-peptide linking" y "GLUTAMIC ACID"                                    ?                               "C5 H9 N O4"      147.129 
GLY "peptide linking"   y GLYCINE                                            ?                               "C2 H5 N O2"      75.067  
GOL non-polymer         . GLYCEROL                                           "GLYCERIN; PROPANE-1,2,3-TRIOL" "C3 H8 O3"        92.094  
HIS "L-peptide linking" y HISTIDINE                                          ?                               "C6 H10 N3 O2 1"  156.162 
HOH non-polymer         . WATER                                              ?                               "H2 O"            18.015  
ILE "L-peptide linking" y ISOLEUCINE                                         ?                               "C6 H13 N O2"     131.173 
LEU "L-peptide linking" y LEUCINE                                            ?                               "C6 H13 N O2"     131.173 
LYS "L-peptide linking" y LYSINE                                             ?                               "C6 H15 N2 O2 1"  147.195 
MET "L-peptide linking" y METHIONINE                                         ?                               "C5 H11 N O2 S"   149.211 
N7I non-polymer         . "4-[(1E)-3-hydroxyprop-1-en-1-yl]-2-methoxyphenol" "Coniferyl alcohol"             "C10 H12 O3"      180.200 
PHE "L-peptide linking" y PHENYLALANINE                                      ?                               "C9 H11 N O2"     165.189 
PRO "L-peptide linking" y PROLINE                                            ?                               "C5 H9 N O2"      115.130 
SAH "L-peptide linking" n S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE                          ?                               "C14 H20 N6 O5 S" 384.411 
SER "L-peptide linking" y SERINE                                             ?                               "C3 H7 N O3"      105.093 
THR "L-peptide linking" y THREONINE                                          ?                               "C4 H9 N O3"      119.119 
TRP "L-peptide linking" y TRYPTOPHAN                                         ?                               "C11 H12 N2 O2"   204.225 
TYR "L-peptide linking" y TYROSINE                                           ?                               "C9 H11 N O3"     181.189 
VAL "L-peptide linking" y VALINE                                             ?                               "C5 H11 N O2"     117.146 
# 
loop_
_struct_asym.id 
_struct_asym.pdbx_blank_PDB_chainid_flag 
_struct_asym.pdbx_modified 
_struct_asym.entity_id 
_struct_asym.details 
A N N 1 ? 
B N N 1 ? 
C N N 2 ? 
D N N 3 ? 
E N N 4 ? 
F N N 5 ? 
G N N 4 ? 
H N N 4 ? 
I N N 4 ? 
J N N 6 ? 
K N N 6 ? 
# 
_struct_conf_type.id          HELX_P 
_struct_conf_type.criteria    ? 
_struct_conf_type.reference   ? 
# 
loop_
_struct_conf.conf_type_id 
_struct_conf.id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_id 
_struct_conf.beg_label_comp_id 
_struct_conf.beg_label_asym_id 
_struct_conf.beg_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_conf.end_label_comp_id 
_struct_conf.end_label_asym_id 
_struct_conf.end_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_conf.beg_auth_comp_id 
_struct_conf.beg_auth_asym_id 
_struct_conf.beg_auth_seq_id 
_struct_conf.end_auth_comp_id 
_struct_conf.end_auth_asym_id 
_struct_conf.end_auth_seq_id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_class 
_struct_conf.details 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_length 
HELX_P HELX_P1  AA1 ALA A 23  ? PHE A 40  ? ALA A 3   PHE A 20  1 ? 18 
HELX_P HELX_P2  AA2 GLY A 42  ? GLU A 54  ? GLY A 22  GLU A 34  1 ? 13 
HELX_P HELX_P3  AA3 ILE A 57  ? HIS A 64  ? ILE A 37  HIS A 44  1 ? 8  
HELX_P HELX_P4  AA4 LEU A 70  ? ALA A 76  ? LEU A 50  ALA A 56  1 ? 7  
HELX_P HELX_P5  AA5 ALA A 84  ? LEU A 97  ? ALA A 64  LEU A 77  1 ? 14 
HELX_P HELX_P6  AA6 ARG A 136 ? SER A 142 ? ARG A 116 SER A 122 1 ? 7  
HELX_P HELX_P7  AA7 GLU A 145 ? VAL A 148 ? GLU A 125 VAL A 128 1 ? 4  
HELX_P HELX_P8  AA8 MET A 154 ? LEU A 158 ? MET A 134 LEU A 138 1 ? 5  
HELX_P HELX_P9  AA9 ALA A 171 ? PHE A 174 ? ALA A 151 PHE A 154 1 ? 4  
HELX_P HELX_P10 AB1 VAL A 181 ? GLU A 187 ? VAL A 161 GLU A 167 1 ? 7  
HELX_P HELX_P11 AB2 ALA A 189 ? LYS A 213 ? ALA A 169 LYS A 193 1 ? 25 
HELX_P HELX_P12 AB3 ASN A 233 ? THR A 241 ? ASN A 213 THR A 221 1 ? 9  
HELX_P HELX_P13 AB4 ASP A 295 ? ALA A 308 ? ASP A 275 ALA A 288 1 ? 14 
HELX_P HELX_P14 AB5 SER A 333 ? PHE A 349 ? SER A 313 PHE A 329 1 ? 17 
HELX_P HELX_P15 AB6 GLU A 357 ? GLU A 366 ? GLU A 337 GLU A 346 1 ? 10 
HELX_P HELX_P16 AB7 ALA B 23  ? PHE B 40  ? ALA B 3   PHE B 20  1 ? 18 
HELX_P HELX_P17 AB8 GLY B 42  ? GLU B 54  ? GLY B 22  GLU B 34  1 ? 13 
HELX_P HELX_P18 AB9 ILE B 57  ? HIS B 64  ? ILE B 37  HIS B 44  1 ? 8  
HELX_P HELX_P19 AC1 LEU B 70  ? ALA B 76  ? LEU B 50  ALA B 56  1 ? 7  
HELX_P HELX_P20 AC2 ALA B 84  ? LEU B 97  ? ALA B 64  LEU B 77  1 ? 14 
HELX_P HELX_P21 AC3 ARG B 136 ? SER B 142 ? ARG B 116 SER B 122 1 ? 7  
HELX_P HELX_P22 AC4 GLU B 145 ? VAL B 148 ? GLU B 125 VAL B 128 1 ? 4  
HELX_P HELX_P23 AC5 MET B 154 ? LEU B 158 ? MET B 134 LEU B 138 1 ? 5  
HELX_P HELX_P24 AC6 ALA B 171 ? PHE B 174 ? ALA B 151 PHE B 154 1 ? 4  
HELX_P HELX_P25 AC7 VAL B 181 ? GLU B 187 ? VAL B 161 GLU B 167 1 ? 7  
HELX_P HELX_P26 AC8 ALA B 189 ? LYS B 213 ? ALA B 169 LYS B 193 1 ? 25 
HELX_P HELX_P27 AC9 ARG B 215 ? PHE B 218 ? ARG B 195 PHE B 198 1 ? 4  
HELX_P HELX_P28 AD1 ASN B 233 ? THR B 241 ? ASN B 213 THR B 221 1 ? 9  
HELX_P HELX_P29 AD2 ASP B 295 ? LEU B 309 ? ASP B 275 LEU B 289 1 ? 15 
HELX_P HELX_P30 AD3 SER B 333 ? PHE B 349 ? SER B 313 PHE B 329 1 ? 17 
HELX_P HELX_P31 AD4 GLU B 357 ? ALA B 367 ? GLU B 337 ALA B 347 1 ? 11 
# 
loop_
_struct_sheet.id 
_struct_sheet.type 
_struct_sheet.number_strands 
_struct_sheet.details 
AA1 ? 3 ? 
AA2 ? 7 ? 
AA3 ? 3 ? 
AA4 ? 7 ? 
# 
loop_
_struct_sheet_order.sheet_id 
_struct_sheet_order.range_id_1 
_struct_sheet_order.range_id_2 
_struct_sheet_order.offset 
_struct_sheet_order.sense 
AA1 1 2 ? anti-parallel 
AA1 2 3 ? anti-parallel 
AA2 1 2 ? parallel      
AA2 2 3 ? parallel      
AA2 3 4 ? parallel      
AA2 4 5 ? parallel      
AA2 5 6 ? anti-parallel 
AA2 6 7 ? anti-parallel 
AA3 1 2 ? anti-parallel 
AA3 2 3 ? anti-parallel 
AA4 1 2 ? parallel      
AA4 2 3 ? parallel      
AA4 3 4 ? parallel      
AA4 4 5 ? parallel      
AA4 5 6 ? anti-parallel 
AA4 6 7 ? anti-parallel 
# 
loop_
_struct_sheet_range.sheet_id 
_struct_sheet_range.id 
_struct_sheet_range.beg_label_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_label_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.end_label_comp_id 
_struct_sheet_range.end_label_asym_id 
_struct_sheet_range.end_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.beg_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_seq_id 
_struct_sheet_range.end_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.end_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.end_auth_seq_id 
AA1 1 ILE A 68  ? PRO A 69  ? ILE A 48  PRO A 49  
AA1 2 SER A 117 ? LEU A 120 ? SER A 97  LEU A 100 
AA1 3 PHE A 100 ? VAL A 103 ? PHE A 80  VAL A 83  
AA2 1 LEU A 266 ? SER A 270 ? LEU A 246 SER A 250 
AA2 2 HIS A 246 ? ASP A 251 ? HIS A 226 ASP A 231 
AA2 3 SER A 223 ? VAL A 227 ? SER A 203 VAL A 207 
AA2 4 ALA A 283 ? LYS A 287 ? ALA A 263 LYS A 267 
AA2 5 LYS A 317 ? ASP A 322 ? LYS A 297 ASP A 302 
AA2 6 ARG A 381 ? TYR A 387 ? ARG A 361 TYR A 367 
AA2 7 ASP A 371 ? GLY A 378 ? ASP A 351 GLY A 358 
AA3 1 ILE B 68  ? PRO B 69  ? ILE B 48  PRO B 49  
AA3 2 PRO B 116 ? LEU B 120 ? PRO B 96  LEU B 100 
AA3 3 PHE B 100 ? ILE B 104 ? PHE B 80  ILE B 84  
AA4 1 LEU B 266 ? SER B 270 ? LEU B 246 SER B 250 
AA4 2 HIS B 246 ? ASP B 251 ? HIS B 226 ASP B 231 
AA4 3 SER B 223 ? VAL B 227 ? SER B 203 VAL B 207 
AA4 4 ALA B 283 ? LYS B 287 ? ALA B 263 LYS B 267 
AA4 5 LYS B 317 ? ASP B 322 ? LYS B 297 ASP B 302 
AA4 6 ARG B 381 ? TYR B 387 ? ARG B 361 TYR B 367 
AA4 7 ASP B 371 ? GLY B 378 ? ASP B 351 GLY B 358 
# 
_atom_sites.entry_id                    XXXX 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][1]   0.013185 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][2]   0.009520 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][3]   0.009176 
_atom_sites.fract_transf_vector[1]      0.000000 
_atom_sites.fract_transf_vector[2]      0.000000 
_atom_sites.fract_transf_vector[3]      0.000000 
# 
loop_
_atom_type.symbol 
C 
N 
O 
S 
# 
_entry.id   XXXX 
# 
loop_
_pdbx_chain_remapping.entity_id 
_pdbx_chain_remapping.label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.applied_operations 
1 A A A A 1 
1 B B B B 1 
2 C A C A 1 
3 D A D A 1 
4 E A E A 1 
5 F B F B 1 
4 G B G B 1 
4 H B H B 1 
4 I B I B 1 
6 J A J A 1 
6 K B K B 1 
# 
loop_
_pdbx_entity_nonpoly.entity_id 
_pdbx_entity_nonpoly.name 
_pdbx_entity_nonpoly.comp_id 
2 S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE                          SAH 
3 "2-methoxy-4-[(1E)-3-methoxyprop-1-en-1-yl]phenol" C9M 
4 GLYCEROL                                           GOL 
5 "4-[(1E)-3-hydroxyprop-1-en-1-yl]-2-methoxyphenol" N7I 
6 water                                              HOH 
# 
loop_
_pdbx_entity_remapping.entity_id 
_pdbx_entity_remapping.orig_entity_id 
1 1 
2 2 
3 3 
4 4 
5 5 
6 6 
# 
loop_
_pdbx_struct_sheet_hbond.sheet_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_1 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_2 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_seq_id 
AA1 1 2 N ILE A 68  ? N ILE A 48  O TYR A 118 ? O TYR A 98  
AA1 2 3 O SER A 117 ? O SER A 97  N VAL A 103 ? N VAL A 83  
AA2 1 2 O GLU A 269 ? O GLU A 249 N VAL A 249 ? N VAL A 229 
AA2 2 3 O THR A 248 ? O THR A 228 N ASP A 226 ? N ASP A 206 
AA2 3 4 N VAL A 225 ? N VAL A 205 O LEU A 285 ? O LEU A 265 
AA2 4 5 N VAL A 284 ? N VAL A 264 O MET A 319 ? O MET A 299 
AA2 5 6 N LEU A 318 ? N LEU A 298 O VAL A 386 ? O VAL A 366 
AA2 6 7 O LEU A 383 ? O LEU A 363 N THR A 375 ? N THR A 355 
AA3 1 2 N ILE B 68  ? N ILE B 48  O TYR B 118 ? O TYR B 98  
AA3 2 3 O SER B 117 ? O SER B 97  N VAL B 103 ? N VAL B 83  
AA4 1 2 O GLU B 269 ? O GLU B 249 N VAL B 249 ? N VAL B 229 
AA4 2 3 O THR B 248 ? O THR B 228 N ASP B 226 ? N ASP B 206 
AA4 3 4 N VAL B 225 ? N VAL B 205 O LEU B 285 ? O LEU B 265 
AA4 4 5 N VAL B 284 ? N VAL B 264 O MET B 319 ? O MET B 299 
AA4 5 6 N ILE B 320 ? N ILE B 300 O ILE B 384 ? O ILE B 364 
AA4 6 7 O LEU B 383 ? O LEU B 363 N THR B 375 ? N THR B 355 
# 
loop_
_atom_site.group_PDB 
_atom_site.id 
_atom_site.type_symbol 
_atom_site.label_atom_id 
_atom_site.label_alt_id 
_atom_site.label_comp_id 
_atom_site.label_asym_id 
_atom_site.label_entity_id 
_atom_site.label_seq_id 
_atom_site.pdbx_PDB_ins_code 
_atom_site.Cartn_x 
_atom_site.Cartn_y 
_atom_site.Cartn_z 
_atom_site.occupancy 
_atom_site.B_iso_or_equiv 
_atom_site.Cartn_x_esd 
_atom_site.Cartn_y_esd 
_atom_site.Cartn_z_esd 
_atom_site.occupancy_esd 
_atom_site.B_iso_or_equiv_esd 
_atom_site.pdbx_formal_charge 
_atom_site.auth_seq_id 
_atom_site.auth_comp_id 
_atom_site.auth_asym_id 
_atom_site.auth_atom_id 
_atom_site.pdbx_PDB_model_num 
ATOM   1    N N     . MET A 1 21  ? 20.760  -1.921  15.613  1.00 47.09 ? ? ? ? ? ? 1   MET A N     1 
ATOM   2    C CA    . MET A 1 21  ? 20.383  -3.280  15.990  1.00 46.12 ? ? ? ? ? ? 1   MET A CA    1 
ATOM   3    C C     . MET A 1 21  ? 20.824  -4.285  14.941  1.00 43.12 ? ? ? ? ? ? 1   MET A C     1 
ATOM   4    O O     . MET A 1 21  ? 20.454  -4.177  13.772  1.00 41.40 ? ? ? ? ? ? 1   MET A O     1 
ATOM   5    C CB    . MET A 1 21  ? 18.868  -3.404  16.189  1.00 46.90 ? ? ? ? ? ? 1   MET A CB    1 
ATOM   6    C CG    . MET A 1 21  ? 18.436  -4.833  16.492  1.00 46.15 ? ? ? ? ? ? 1   MET A CG    1 
ATOM   7    S SD    . MET A 1 21  ? 16.661  -5.085  16.657  1.00 38.12 ? ? ? ? ? ? 1   MET A SD    1 
ATOM   8    C CE    . MET A 1 21  ? 16.269  -3.950  17.997  1.00 23.60 ? ? ? ? ? ? 1   MET A CE    1 
ATOM   9    N N     . ASP A 1 22  ? 21.609  -5.272  15.355  1.00 41.85 ? ? ? ? ? ? 2   ASP A N     1 
ATOM   10   C CA    . ASP A 1 22  ? 22.046  -6.292  14.413  1.00 40.12 ? ? ? ? ? ? 2   ASP A CA    1 
ATOM   11   C C     . ASP A 1 22  ? 20.961  -7.337  14.182  1.00 36.21 ? ? ? ? ? ? 2   ASP A C     1 
ATOM   12   O O     . ASP A 1 22  ? 19.987  -7.425  14.942  1.00 32.83 ? ? ? ? ? ? 2   ASP A O     1 
ATOM   13   C CB    . ASP A 1 22  ? 23.368  -6.939  14.843  1.00 42.51 ? ? ? ? ? ? 2   ASP A CB    1 
ATOM   14   C CG    . ASP A 1 22  ? 23.294  -7.572  16.215  1.00 42.45 ? ? ? ? ? ? 2   ASP A CG    1 
ATOM   15   O OD1   . ASP A 1 22  ? 22.185  -7.966  16.638  1.00 39.88 ? ? ? ? ? ? 2   ASP A OD1   1 
ATOM   16   O OD2   . ASP A 1 22  ? 24.358  -7.679  16.868  1.00 44.09 ? ? ? ? ? ? 2   ASP A OD2   1 
ATOM   17   N N     . ALA A 1 23  ? 21.143  -8.112  13.118  1.00 35.01 ? ? ? ? ? ? 3   ALA A N     1 
ATOM   18   C CA    . ALA A 1 23  ? 20.163  -9.078  12.654  1.00 31.49 ? ? ? ? ? ? 3   ALA A CA    1 
ATOM   19   C C     . ALA A 1 23  ? 19.801  -10.089 13.732  1.00 30.15 ? ? ? ? ? ? 3   ALA A C     1 
ATOM   20   O O     . ALA A 1 23  ? 18.630  -10.414 13.914  1.00 28.57 ? ? ? ? ? ? 3   ALA A O     1 
ATOM   21   C CB    . ALA A 1 23  ? 20.680  -9.787  11.401  1.00 32.22 ? ? ? ? ? ? 3   ALA A CB    1 
ATOM   22   N N     . ALA A 1 24  ? 20.809  -10.577 14.451  1.00 30.76 ? ? ? ? ? ? 4   ALA A N     1 
ATOM   23   C CA    . ALA A 1 24  ? 20.595  -11.585 15.486  1.00 30.32 ? ? ? ? ? ? 4   ALA A CA    1 
ATOM   24   C C     . ALA A 1 24  ? 19.649  -11.083 16.579  1.00 27.49 ? ? ? ? ? ? 4   ALA A C     1 
ATOM   25   O O     . ALA A 1 24  ? 18.791  -11.823 17.054  1.00 26.02 ? ? ? ? ? ? 4   ALA A O     1 
ATOM   26   C CB    . ALA A 1 24  ? 21.926  -12.028 16.085  1.00 33.19 ? ? ? ? ? ? 4   ALA A CB    1 
ATOM   27   N N     . THR A 1 25  ? 19.805  -9.821  16.968  1.00 26.94 ? ? ? ? ? ? 5   THR A N     1 
ATOM   28   C CA    . THR A 1 25  ? 18.918  -9.213  17.955  1.00 26.97 ? ? ? ? ? ? 5   THR A CA    1 
ATOM   29   C C     . THR A 1 25  ? 17.498  -9.078  17.393  1.00 26.63 ? ? ? ? ? ? 5   THR A C     1 
ATOM   30   O O     . THR A 1 25  ? 16.518  -9.369  18.084  1.00 24.64 ? ? ? ? ? ? 5   THR A O     1 
ATOM   31   C CB    . THR A 1 25  ? 19.452  -7.839  18.429  1.00 29.21 ? ? ? ? ? ? 5   THR A CB    1 
ATOM   32   O OG1   . THR A 1 25  ? 20.755  -8.006  19.003  1.00 31.47 ? ? ? ? ? ? 5   THR A OG1   1 
ATOM   33   C CG2   . THR A 1 25  ? 18.531  -7.226  19.470  1.00 28.97 ? ? ? ? ? ? 5   THR A CG2   1 
ATOM   34   N N     . ALA A 1 26  ? 17.386  -8.654  16.136  1.00 26.34 ? ? ? ? ? ? 6   ALA A N     1 
ATOM   35   C CA    . ALA A 1 26  ? 16.072  -8.545  15.490  1.00 25.05 ? ? ? ? ? ? 6   ALA A CA    1 
ATOM   36   C C     . ALA A 1 26  ? 15.336  -9.895  15.436  1.00 24.28 ? ? ? ? ? ? 6   ALA A C     1 
ATOM   37   O O     . ALA A 1 26  ? 14.142  -9.968  15.741  1.00 24.77 ? ? ? ? ? ? 6   ALA A O     1 
ATOM   38   C CB    . ALA A 1 26  ? 16.214  -7.960  14.090  1.00 22.85 ? ? ? ? ? ? 6   ALA A CB    1 
ATOM   39   N N     . VAL A 1 27  ? 16.041  -10.956 15.039  1.00 24.18 ? ? ? ? ? ? 7   VAL A N     1 
ATOM   40   C CA    . VAL A 1 27  ? 15.447  -12.299 15.005  1.00 23.30 ? ? ? ? ? ? 7   VAL A CA    1 
ATOM   41   C C     . VAL A 1 27  ? 15.013  -12.766 16.404  1.00 22.48 ? ? ? ? ? ? 7   VAL A C     1 
ATOM   42   O O     . VAL A 1 27  ? 13.916  -13.301 16.591  1.00 20.75 ? ? ? ? ? ? 7   VAL A O     1 
ATOM   43   C CB    . VAL A 1 27  ? 16.422  -13.324 14.389  1.00 26.04 ? ? ? ? ? ? 7   VAL A CB    1 
ATOM   44   C CG1   . VAL A 1 27  ? 15.886  -14.743 14.548  1.00 27.89 ? ? ? ? ? ? 7   VAL A CG1   1 
ATOM   45   C CG2   . VAL A 1 27  ? 16.674  -13.003 12.915  1.00 27.85 ? ? ? ? ? ? 7   VAL A CG2   1 
ATOM   46   N N     . GLU A 1 28  ? 15.876  -12.549 17.391  1.00 22.37 ? ? ? ? ? ? 8   GLU A N     1 
ATOM   47   C CA    . GLU A 1 28  ? 15.554  -12.894 18.777  1.00 22.62 ? ? ? ? ? ? 8   GLU A CA    1 
ATOM   48   C C     . GLU A 1 28  ? 14.283  -12.194 19.281  1.00 20.79 ? ? ? ? ? ? 8   GLU A C     1 
ATOM   49   O O     . GLU A 1 28  ? 13.421  -12.819 19.921  1.00 20.48 ? ? ? ? ? ? 8   GLU A O     1 
ATOM   50   C CB    . GLU A 1 28  ? 16.738  -12.563 19.689  1.00 25.06 ? ? ? ? ? ? 8   GLU A CB    1 
ATOM   51   C CG    . GLU A 1 28  ? 16.403  -12.596 21.167  1.00 32.21 ? ? ? ? ? ? 8   GLU A CG    1 
ATOM   52   C CD    . GLU A 1 28  ? 17.539  -12.067 22.028  1.00 40.45 ? ? ? ? ? ? 8   GLU A CD    1 
ATOM   53   O OE1   . GLU A 1 28  ? 18.714  -12.260 21.642  1.00 44.21 ? ? ? ? ? ? 8   GLU A OE1   1 
ATOM   54   O OE2   . GLU A 1 28  ? 17.255  -11.449 23.079  1.00 41.76 ? ? ? ? ? ? 8   GLU A OE2   1 
ATOM   55   N N     . LEU A 1 29  ? 14.163  -10.900 19.000  1.00 21.06 ? ? ? ? ? ? 9   LEU A N     1 
ATOM   56   C CA    . LEU A 1 29  ? 12.968  -10.146 19.409  1.00 21.47 ? ? ? ? ? ? 9   LEU A CA    1 
ATOM   57   C C     . LEU A 1 29  ? 11.725  -10.605 18.642  1.00 21.20 ? ? ? ? ? ? 9   LEU A C     1 
ATOM   58   O O     . LEU A 1 29  ? 10.630  -10.691 19.215  1.00 19.74 ? ? ? ? ? ? 9   LEU A O     1 
ATOM   59   C CB    . LEU A 1 29  ? 13.185  -8.634  19.249  1.00 20.14 ? ? ? ? ? ? 9   LEU A CB    1 
ATOM   60   C CG    . LEU A 1 29  ? 14.101  -8.047  20.326  1.00 25.83 ? ? ? ? ? ? 9   LEU A CG    1 
ATOM   61   C CD1   . LEU A 1 29  ? 14.658  -6.670  19.939  1.00 26.86 ? ? ? ? ? ? 9   LEU A CD1   1 
ATOM   62   C CD2   . LEU A 1 29  ? 13.371  -8.003  21.669  1.00 24.18 ? ? ? ? ? ? 9   LEU A CD2   1 
ATOM   63   N N     . LEU A 1 30  ? 11.904  -10.895 17.352  1.00 20.32 ? ? ? ? ? ? 10  LEU A N     1 
ATOM   64   C CA    . LEU A 1 30  ? 10.810  -11.389 16.516  1.00 18.70 ? ? ? ? ? ? 10  LEU A CA    1 
ATOM   65   C C     . LEU A 1 30  ? 10.301  -12.716 17.038  1.00 22.38 ? ? ? ? ? ? 10  LEU A C     1 
ATOM   66   O O     . LEU A 1 30  ? 9.098   -12.974 17.013  1.00 22.29 ? ? ? ? ? ? 10  LEU A O     1 
ATOM   67   C CB    . LEU A 1 30  ? 11.246  -11.566 15.063  1.00 20.97 ? ? ? ? ? ? 10  LEU A CB    1 
ATOM   68   C CG    . LEU A 1 30  ? 10.107  -11.967 14.111  1.00 21.88 ? ? ? ? ? ? 10  LEU A CG    1 
ATOM   69   C CD1   . LEU A 1 30  ? 9.135   -10.806 13.904  1.00 21.76 ? ? ? ? ? ? 10  LEU A CD1   1 
ATOM   70   C CD2   . LEU A 1 30  ? 10.655  -12.438 12.778  1.00 19.45 ? ? ? ? ? ? 10  LEU A CD2   1 
ATOM   71   N N     . ASP A 1 31  ? 11.214  -13.567 17.505  1.00 20.31 ? ? ? ? ? ? 11  ASP A N     1 
ATOM   72   C CA    . ASP A 1 31  ? 10.814  -14.864 18.061  1.00 20.75 ? ? ? ? ? ? 11  ASP A CA    1 
ATOM   73   C C     . ASP A 1 31  ? 10.242  -14.776 19.485  1.00 21.12 ? ? ? ? ? ? 11  ASP A C     1 
ATOM   74   O O     . ASP A 1 31  ? 9.590   -15.712 19.950  1.00 20.50 ? ? ? ? ? ? 11  ASP A O     1 
ATOM   75   C CB    . ASP A 1 31  ? 11.965  -15.883 17.999  1.00 19.59 ? ? ? ? ? ? 11  ASP A CB    1 
ATOM   76   C CG    . ASP A 1 31  ? 12.199  -16.411 16.590  1.00 23.99 ? ? ? ? ? ? 11  ASP A CG    1 
ATOM   77   O OD1   . ASP A 1 31  ? 11.227  -16.473 15.801  1.00 19.53 ? ? ? ? ? ? 11  ASP A OD1   1 
ATOM   78   O OD2   . ASP A 1 31  ? 13.347  -16.782 16.285  1.00 23.49 ? ? ? ? ? ? 11  ASP A OD2   1 
ATOM   79   N N     . ALA A 1 32  ? 10.482  -13.659 20.170  1.00 20.81 ? ? ? ? ? ? 12  ALA A N     1 
ATOM   80   C CA    . ALA A 1 32  ? 9.969   -13.462 21.537  1.00 19.18 ? ? ? ? ? ? 12  ALA A CA    1 
ATOM   81   C C     . ALA A 1 32  ? 8.575   -12.834 21.506  1.00 20.95 ? ? ? ? ? ? 12  ALA A C     1 
ATOM   82   O O     . ALA A 1 32  ? 7.799   -12.931 22.461  1.00 20.89 ? ? ? ? ? ? 12  ALA A O     1 
ATOM   83   C CB    . ALA A 1 32  ? 10.923  -12.574 22.354  1.00 19.11 ? ? ? ? ? ? 12  ALA A CB    1 
ATOM   84   N N     . GLN A 1 33  ? 8.282   -12.168 20.399  1.00 20.19 ? ? ? ? ? ? 13  GLN A N     1 
ATOM   85   C CA    . GLN A 1 33  ? 7.022   -11.478 20.217  1.00 22.42 ? ? ? ? ? ? 13  GLN A CA    1 
ATOM   86   C C     . GLN A 1 33  ? 5.801   -12.394 20.423  1.00 20.92 ? ? ? ? ? ? 13  GLN A C     1 
ATOM   87   O O     . GLN A 1 33  ? 4.810   -11.967 21.004  1.00 19.93 ? ? ? ? ? ? 13  GLN A O     1 
ATOM   88   C CB    . GLN A 1 33  ? 7.001   -10.834 18.832  1.00 26.13 ? ? ? ? ? ? 13  GLN A CB    1 
ATOM   89   C CG    . GLN A 1 33  ? 5.844   -9.921  18.572  1.00 30.36 ? ? ? ? ? ? 13  GLN A CG    1 
ATOM   90   C CD    . GLN A 1 33  ? 6.181   -8.868  17.532  1.00 30.60 ? ? ? ? ? ? 13  GLN A CD    1 
ATOM   91   O OE1   . GLN A 1 33  ? 6.151   -7.671  17.818  1.00 32.80 ? ? ? ? ? ? 13  GLN A OE1   1 
ATOM   92   N NE2   . GLN A 1 33  ? 6.507   -9.309  16.323  1.00 27.16 ? ? ? ? ? ? 13  GLN A NE2   1 
ATOM   93   N N     . PRO A 1 34  ? 5.867   -13.653 19.949  1.00 20.82 ? ? ? ? ? ? 14  PRO A N     1 
ATOM   94   C CA    . PRO A 1 34  ? 4.654   -14.478 20.098  1.00 21.34 ? ? ? ? ? ? 14  PRO A CA    1 
ATOM   95   C C     . PRO A 1 34  ? 4.289   -14.780 21.546  1.00 18.46 ? ? ? ? ? ? 14  PRO A C     1 
ATOM   96   O O     . PRO A 1 34  ? 3.115   -15.028 21.834  1.00 15.89 ? ? ? ? ? ? 14  PRO A O     1 
ATOM   97   C CB    . PRO A 1 34  ? 4.998   -15.757 19.324  1.00 22.35 ? ? ? ? ? ? 14  PRO A CB    1 
ATOM   98   C CG    . PRO A 1 34  ? 5.975   -15.275 18.250  1.00 21.08 ? ? ? ? ? ? 14  PRO A CG    1 
ATOM   99   C CD    . PRO A 1 34  ? 6.826   -14.256 19.001  1.00 20.36 ? ? ? ? ? ? 14  PRO A CD    1 
ATOM   100  N N     A GLN A 1 35  ? 5.276   -14.755 22.438  0.64 18.88 ? ? ? ? ? ? 15  GLN A N     1 
ATOM   101  N N     B GLN A 1 35  ? 5.274   -14.755 22.442  0.36 19.06 ? ? ? ? ? ? 15  GLN A N     1 
ATOM   102  C CA    A GLN A 1 35  ? 5.025   -14.916 23.863  0.64 19.76 ? ? ? ? ? ? 15  GLN A CA    1 
ATOM   103  C CA    B GLN A 1 35  ? 5.010   -14.923 23.868  0.36 19.76 ? ? ? ? ? ? 15  GLN A CA    1 
ATOM   104  C C     A GLN A 1 35  ? 4.109   -13.798 24.338  0.64 20.47 ? ? ? ? ? ? 15  GLN A C     1 
ATOM   105  C C     B GLN A 1 35  ? 4.115   -13.790 24.355  0.36 20.32 ? ? ? ? ? ? 15  GLN A C     1 
ATOM   106  O O     A GLN A 1 35  ? 3.198   -14.021 25.138  0.64 19.44 ? ? ? ? ? ? 15  GLN A O     1 
ATOM   107  O O     B GLN A 1 35  ? 3.223   -13.998 25.181  0.36 19.60 ? ? ? ? ? ? 15  GLN A O     1 
ATOM   108  C CB    A GLN A 1 35  ? 6.343   -14.891 24.655  0.64 20.22 ? ? ? ? ? ? 15  GLN A CB    1 
ATOM   109  C CB    B GLN A 1 35  ? 6.314   -14.954 24.683  0.36 20.52 ? ? ? ? ? ? 15  GLN A CB    1 
ATOM   110  C CG    A GLN A 1 35  ? 7.290   -16.027 24.324  0.64 20.96 ? ? ? ? ? ? 15  GLN A CG    1 
ATOM   111  C CG    B GLN A 1 35  ? 6.086   -15.052 26.194  0.36 21.69 ? ? ? ? ? ? 15  GLN A CG    1 
ATOM   112  C CD    A GLN A 1 35  ? 8.647   -15.868 24.989  0.64 24.62 ? ? ? ? ? ? 15  GLN A CD    1 
ATOM   113  C CD    B GLN A 1 35  ? 7.370   -15.024 27.003  0.36 24.33 ? ? ? ? ? ? 15  GLN A CD    1 
ATOM   114  O OE1   A GLN A 1 35  ? 8.750   -15.389 26.114  0.64 27.30 ? ? ? ? ? ? 15  GLN A OE1   1 
ATOM   115  O OE1   B GLN A 1 35  ? 8.464   -14.900 26.452  0.36 27.02 ? ? ? ? ? ? 15  GLN A OE1   1 
ATOM   116  N NE2   A GLN A 1 35  ? 9.694   -16.254 24.285  0.64 25.13 ? ? ? ? ? ? 15  GLN A NE2   1 
ATOM   117  N NE2   B GLN A 1 35  ? 7.241   -15.134 28.323  0.36 22.40 ? ? ? ? ? ? 15  GLN A NE2   1 
ATOM   118  N N     . VAL A 1 36  ? 4.362   -12.589 23.837  1.00 21.67 ? ? ? ? ? ? 16  VAL A N     1 
ATOM   119  C CA    . VAL A 1 36  ? 3.556   -11.415 24.186  1.00 20.62 ? ? ? ? ? ? 16  VAL A CA    1 
ATOM   120  C C     . VAL A 1 36  ? 2.133   -11.516 23.606  1.00 18.28 ? ? ? ? ? ? 16  VAL A C     1 
ATOM   121  O O     . VAL A 1 36  ? 1.140   -11.251 24.303  1.00 17.55 ? ? ? ? ? ? 16  VAL A O     1 
ATOM   122  C CB    . VAL A 1 36  ? 4.237   -10.096 23.707  1.00 20.46 ? ? ? ? ? ? 16  VAL A CB    1 
ATOM   123  C CG1   . VAL A 1 36  ? 3.376   -8.891  24.043  1.00 20.98 ? ? ? ? ? ? 16  VAL A CG1   1 
ATOM   124  C CG2   . VAL A 1 36  ? 5.637   -9.956  24.338  1.00 21.30 ? ? ? ? ? ? 16  VAL A CG2   1 
ATOM   125  N N     . TRP A 1 37  ? 2.034   -11.902 22.337  1.00 17.15 ? ? ? ? ? ? 17  TRP A N     1 
ATOM   126  C CA    . TRP A 1 37  ? 0.732   -12.108 21.691  1.00 16.90 ? ? ? ? ? ? 17  TRP A CA    1 
ATOM   127  C C     . TRP A 1 37  ? -0.078  -13.122 22.479  1.00 18.61 ? ? ? ? ? ? 17  TRP A C     1 
ATOM   128  O O     . TRP A 1 37  ? -1.284  -12.965 22.694  1.00 19.27 ? ? ? ? ? ? 17  TRP A O     1 
ATOM   129  C CB    . TRP A 1 37  ? 0.920   -12.671 20.285  1.00 18.27 ? ? ? ? ? ? 17  TRP A CB    1 
ATOM   130  C CG    . TRP A 1 37  ? 1.670   -11.792 19.306  1.00 18.38 ? ? ? ? ? ? 17  TRP A CG    1 
ATOM   131  C CD1   . TRP A 1 37  ? 2.000   -10.476 19.451  1.00 18.45 ? ? ? ? ? ? 17  TRP A CD1   1 
ATOM   132  C CD2   . TRP A 1 37  ? 2.179   -12.197 18.027  1.00 18.64 ? ? ? ? ? ? 17  TRP A CD2   1 
ATOM   133  N NE1   . TRP A 1 37  ? 2.676   -10.030 18.328  1.00 19.87 ? ? ? ? ? ? 17  TRP A NE1   1 
ATOM   134  C CE2   . TRP A 1 37  ? 2.804   -11.072 17.446  1.00 19.66 ? ? ? ? ? ? 17  TRP A CE2   1 
ATOM   135  C CE3   . TRP A 1 37  ? 2.170   -13.406 17.322  1.00 19.71 ? ? ? ? ? ? 17  TRP A CE3   1 
ATOM   136  C CZ2   . TRP A 1 37  ? 3.413   -11.120 16.191  1.00 21.96 ? ? ? ? ? ? 17  TRP A CZ2   1 
ATOM   137  C CZ3   . TRP A 1 37  ? 2.779   -13.454 16.073  1.00 22.00 ? ? ? ? ? ? 17  TRP A CZ3   1 
ATOM   138  C CH2   . TRP A 1 37  ? 3.388   -12.316 15.520  1.00 22.56 ? ? ? ? ? ? 17  TRP A CH2   1 
ATOM   139  N N     . HIS A 1 38  ? 0.592   -14.190 22.885  1.00 20.98 ? ? ? ? ? ? 18  HIS A N     1 
ATOM   140  C CA    . HIS A 1 38  ? -0.072  -15.249 23.616  1.00 21.66 ? ? ? ? ? ? 18  HIS A CA    1 
ATOM   141  C C     . HIS A 1 38  ? -0.637  -14.690 24.923  1.00 20.49 ? ? ? ? ? ? 18  HIS A C     1 
ATOM   142  O O     . HIS A 1 38  ? -1.750  -15.031 25.318  1.00 18.89 ? ? ? ? ? ? 18  HIS A O     1 
ATOM   143  C CB    . HIS A 1 38  ? 0.887   -16.403 23.878  1.00 22.69 ? ? ? ? ? ? 18  HIS A CB    1 
ATOM   144  C CG    . HIS A 1 38  ? 0.210   -17.655 24.334  1.00 29.34 ? ? ? ? ? ? 18  HIS A CG    1 
ATOM   145  N ND1   . HIS A 1 38  ? -0.062  -18.706 23.486  1.00 32.98 ? ? ? ? ? ? 18  HIS A ND1   1 
ATOM   146  C CD2   . HIS A 1 38  ? -0.260  -18.022 25.550  1.00 33.22 ? ? ? ? ? ? 18  HIS A CD2   1 
ATOM   147  C CE1   . HIS A 1 38  ? -0.673  -19.666 24.159  1.00 34.88 ? ? ? ? ? ? 18  HIS A CE1   1 
ATOM   148  N NE2   . HIS A 1 38  ? -0.805  -19.276 25.414  1.00 34.16 ? ? ? ? ? ? 18  HIS A NE2   1 
ATOM   149  N N     . HIS A 1 39  ? 0.120   -13.810 25.577  1.00 19.74 ? ? ? ? ? ? 19  HIS A N     1 
ATOM   150  C CA    . HIS A 1 39  ? -0.368  -13.157 26.792  1.00 17.23 ? ? ? ? ? ? 19  HIS A CA    1 
ATOM   151  C C     . HIS A 1 39  ? -1.602  -12.308 26.509  1.00 17.07 ? ? ? ? ? ? 19  HIS A C     1 
ATOM   152  O O     . HIS A 1 39  ? -2.645  -12.510 27.126  1.00 15.55 ? ? ? ? ? ? 19  HIS A O     1 
ATOM   153  C CB    . HIS A 1 39  ? 0.711   -12.295 27.453  1.00 17.22 ? ? ? ? ? ? 19  HIS A CB    1 
ATOM   154  C CG    . HIS A 1 39  ? 1.844   -13.088 28.030  1.00 18.13 ? ? ? ? ? ? 19  HIS A CG    1 
ATOM   155  N ND1   . HIS A 1 39  ? 3.087   -12.540 28.260  1.00 18.94 ? ? ? ? ? ? 19  HIS A ND1   1 
ATOM   156  C CD2   . HIS A 1 39  ? 1.924   -14.380 28.418  1.00 16.46 ? ? ? ? ? ? 19  HIS A CD2   1 
ATOM   157  C CE1   . HIS A 1 39  ? 3.884   -13.464 28.765  1.00 18.97 ? ? ? ? ? ? 19  HIS A CE1   1 
ATOM   158  N NE2   . HIS A 1 39  ? 3.207   -14.594 28.863  1.00 18.68 ? ? ? ? ? ? 19  HIS A NE2   1 
ATOM   159  N N     . PHE A 1 40  ? -1.489  -11.335 25.606  1.00 17.15 ? ? ? ? ? ? 20  PHE A N     1 
ATOM   160  C CA    . PHE A 1 40  ? -2.626  -10.447 25.407  1.00 16.94 ? ? ? ? ? ? 20  PHE A CA    1 
ATOM   161  C C     . PHE A 1 40  ? -3.813  -11.114 24.700  1.00 17.43 ? ? ? ? ? ? 20  PHE A C     1 
ATOM   162  O O     . PHE A 1 40  ? -4.952  -10.649 24.801  1.00 18.05 ? ? ? ? ? ? 20  PHE A O     1 
ATOM   163  C CB    . PHE A 1 40  ? -2.246  -9.049  24.858  1.00 16.39 ? ? ? ? ? ? 20  PHE A CB    1 
ATOM   164  C CG    . PHE A 1 40  ? -1.685  -9.030  23.451  1.00 16.69 ? ? ? ? ? ? 20  PHE A CG    1 
ATOM   165  C CD1   . PHE A 1 40  ? -0.411  -8.514  23.210  1.00 16.90 ? ? ? ? ? ? 20  PHE A CD1   1 
ATOM   166  C CD2   . PHE A 1 40  ? -2.448  -9.446  22.369  1.00 16.45 ? ? ? ? ? ? 20  PHE A CD2   1 
ATOM   167  C CE1   . PHE A 1 40  ? 0.098   -8.440  21.915  1.00 17.04 ? ? ? ? ? ? 20  PHE A CE1   1 
ATOM   168  C CE2   . PHE A 1 40  ? -1.947  -9.384  21.066  1.00 16.08 ? ? ? ? ? ? 20  PHE A CE2   1 
ATOM   169  C CZ    . PHE A 1 40  ? -0.663  -8.887  20.842  1.00 17.41 ? ? ? ? ? ? 20  PHE A CZ    1 
ATOM   170  N N     . LEU A 1 41  ? -3.556  -12.230 24.029  1.00 16.26 ? ? ? ? ? ? 21  LEU A N     1 
ATOM   171  C CA    . LEU A 1 41  ? -4.641  -12.996 23.409  1.00 15.26 ? ? ? ? ? ? 21  LEU A CA    1 
ATOM   172  C C     . LEU A 1 41  ? -5.190  -14.106 24.343  1.00 19.05 ? ? ? ? ? ? 21  LEU A C     1 
ATOM   173  O O     . LEU A 1 41  ? -5.961  -14.971 23.919  1.00 18.34 ? ? ? ? ? ? 21  LEU A O     1 
ATOM   174  C CB    . LEU A 1 41  ? -4.197  -13.571 22.051  1.00 13.55 ? ? ? ? ? ? 21  LEU A CB    1 
ATOM   175  C CG    . LEU A 1 41  ? -4.006  -12.526 20.940  1.00 16.06 ? ? ? ? ? ? 21  LEU A CG    1 
ATOM   176  C CD1   . LEU A 1 41  ? -3.585  -13.184 19.630  1.00 15.00 ? ? ? ? ? ? 21  LEU A CD1   1 
ATOM   177  C CD2   . LEU A 1 41  ? -5.268  -11.678 20.732  1.00 16.89 ? ? ? ? ? ? 21  LEU A CD2   1 
ATOM   178  N N     . GLY A 1 42  ? -4.804  -14.058 25.616  1.00 16.97 ? ? ? ? ? ? 22  GLY A N     1 
ATOM   179  C CA    . GLY A 1 42  ? -5.274  -15.027 26.588  1.00 17.18 ? ? ? ? ? ? 22  GLY A CA    1 
ATOM   180  C C     . GLY A 1 42  ? -6.785  -15.225 26.576  1.00 16.84 ? ? ? ? ? ? 22  GLY A C     1 
ATOM   181  O O     . GLY A 1 42  ? -7.253  -16.351 26.715  1.00 15.13 ? ? ? ? ? ? 22  GLY A O     1 
ATOM   182  N N     . TYR A 1 43  ? -7.547  -14.144 26.394  1.00 17.68 ? ? ? ? ? ? 23  TYR A N     1 
ATOM   183  C CA    . TYR A 1 43  ? -9.023  -14.225 26.414  1.00 16.45 ? ? ? ? ? ? 23  TYR A CA    1 
ATOM   184  C C     . TYR A 1 43  ? -9.582  -15.152 25.321  1.00 16.87 ? ? ? ? ? ? 23  TYR A C     1 
ATOM   185  O O     . TYR A 1 43  ? -10.737 -15.581 25.381  1.00 16.05 ? ? ? ? ? ? 23  TYR A O     1 
ATOM   186  C CB    . TYR A 1 43  ? -9.668  -12.831 26.287  1.00 13.28 ? ? ? ? ? ? 23  TYR A CB    1 
ATOM   187  C CG    . TYR A 1 43  ? -9.489  -12.197 24.917  1.00 15.59 ? ? ? ? ? ? 23  TYR A CG    1 
ATOM   188  C CD1   . TYR A 1 43  ? -10.418 -12.423 23.892  1.00 14.74 ? ? ? ? ? ? 23  TYR A CD1   1 
ATOM   189  C CD2   . TYR A 1 43  ? -8.402  -11.371 24.649  1.00 14.35 ? ? ? ? ? ? 23  TYR A CD2   1 
ATOM   190  C CE1   . TYR A 1 43  ? -10.257 -11.858 22.633  1.00 16.63 ? ? ? ? ? ? 23  TYR A CE1   1 
ATOM   191  C CE2   . TYR A 1 43  ? -8.232  -10.796 23.392  1.00 17.14 ? ? ? ? ? ? 23  TYR A CE2   1 
ATOM   192  C CZ    . TYR A 1 43  ? -9.163  -11.042 22.386  1.00 18.58 ? ? ? ? ? ? 23  TYR A CZ    1 
ATOM   193  O OH    . TYR A 1 43  ? -9.009  -10.475 21.141  1.00 18.65 ? ? ? ? ? ? 23  TYR A OH    1 
ATOM   194  N N     . ILE A 1 44  ? -8.775  -15.441 24.310  1.00 15.74 ? ? ? ? ? ? 24  ILE A N     1 
ATOM   195  C CA    . ILE A 1 44  ? -9.209  -16.367 23.261  1.00 16.10 ? ? ? ? ? ? 24  ILE A CA    1 
ATOM   196  C C     . ILE A 1 44  ? -9.359  -17.778 23.850  1.00 14.79 ? ? ? ? ? ? 24  ILE A C     1 
ATOM   197  O O     . ILE A 1 44  ? -10.302 -18.483 23.523  1.00 16.08 ? ? ? ? ? ? 24  ILE A O     1 
ATOM   198  C CB    . ILE A 1 44  ? -8.245  -16.380 22.049  1.00 17.68 ? ? ? ? ? ? 24  ILE A CB    1 
ATOM   199  C CG1   . ILE A 1 44  ? -8.198  -14.997 21.389  1.00 20.12 ? ? ? ? ? ? 24  ILE A CG1   1 
ATOM   200  C CG2   . ILE A 1 44  ? -8.675  -17.440 21.014  1.00 15.55 ? ? ? ? ? ? 24  ILE A CG2   1 
ATOM   201  C CD1   . ILE A 1 44  ? -9.407  -14.651 20.610  1.00 19.43 ? ? ? ? ? ? 24  ILE A CD1   1 
ATOM   202  N N     . ASN A 1 45  ? -8.448  -18.178 24.735  1.00 13.49 ? ? ? ? ? ? 25  ASN A N     1 
ATOM   203  C CA    . ASN A 1 45  ? -8.627  -19.431 25.472  1.00 14.51 ? ? ? ? ? ? 25  ASN A CA    1 
ATOM   204  C C     . ASN A 1 45  ? -9.939  -19.414 26.264  1.00 15.98 ? ? ? ? ? ? 25  ASN A C     1 
ATOM   205  O O     . ASN A 1 45  ? -10.685 -20.390 26.263  1.00 17.95 ? ? ? ? ? ? 25  ASN A O     1 
ATOM   206  C CB    . ASN A 1 45  ? -7.453  -19.715 26.418  1.00 13.74 ? ? ? ? ? ? 25  ASN A CB    1 
ATOM   207  C CG    . ASN A 1 45  ? -6.205  -20.204 25.687  1.00 17.72 ? ? ? ? ? ? 25  ASN A CG    1 
ATOM   208  O OD1   . ASN A 1 45  ? -6.261  -20.591 24.523  1.00 16.97 ? ? ? ? ? ? 25  ASN A OD1   1 
ATOM   209  N ND2   . ASN A 1 45  ? -5.074  -20.192 26.379  1.00 18.52 ? ? ? ? ? ? 25  ASN A ND2   1 
ATOM   210  N N     . SER A 1 46  ? -10.222 -18.303 26.934  1.00 15.34 ? ? ? ? ? ? 26  SER A N     1 
ATOM   211  C CA    . SER A 1 46  ? -11.435 -18.191 27.738  1.00 15.54 ? ? ? ? ? ? 26  SER A CA    1 
ATOM   212  C C     . SER A 1 46  ? -12.692 -18.373 26.884  1.00 16.81 ? ? ? ? ? ? 26  SER A C     1 
ATOM   213  O O     . SER A 1 46  ? -13.614 -19.122 27.232  1.00 15.48 ? ? ? ? ? ? 26  SER A O     1 
ATOM   214  C CB    . SER A 1 46  ? -11.495 -16.814 28.403  1.00 14.76 ? ? ? ? ? ? 26  SER A CB    1 
ATOM   215  O OG    . SER A 1 46  ? -10.395 -16.579 29.260  1.00 16.29 ? ? ? ? ? ? 26  SER A OG    1 
ATOM   216  N N     . MET A 1 47  ? -12.727 -17.650 25.771  1.00 15.06 ? ? ? ? ? ? 27  MET A N     1 
ATOM   217  C CA    . MET A 1 47  ? -13.902 -17.620 24.912  1.00 16.37 ? ? ? ? ? ? 27  MET A CA    1 
ATOM   218  C C     . MET A 1 47  ? -14.073 -18.894 24.091  1.00 16.91 ? ? ? ? ? ? 27  MET A C     1 
ATOM   219  O O     . MET A 1 47  ? -15.204 -19.295 23.811  1.00 17.95 ? ? ? ? ? ? 27  MET A O     1 
ATOM   220  C CB    . MET A 1 47  ? -13.847 -16.398 23.984  1.00 12.53 ? ? ? ? ? ? 27  MET A CB    1 
ATOM   221  C CG    . MET A 1 47  ? -13.865 -15.081 24.740  1.00 13.86 ? ? ? ? ? ? 27  MET A CG    1 
ATOM   222  S SD    . MET A 1 47  ? -15.416 -14.895 25.624  1.00 22.50 ? ? ? ? ? ? 27  MET A SD    1 
ATOM   223  C CE    . MET A 1 47  ? -15.080 -13.376 26.528  1.00 30.27 ? ? ? ? ? ? 27  MET A CE    1 
ATOM   224  N N     . THR A 1 48  ? -12.972 -19.521 23.678  1.00 14.48 ? ? ? ? ? ? 28  THR A N     1 
ATOM   225  C CA    . THR A 1 48  ? -13.109 -20.767 22.912  1.00 16.42 ? ? ? ? ? ? 28  THR A CA    1 
ATOM   226  C C     . THR A 1 48  ? -13.644 -21.862 23.841  1.00 17.95 ? ? ? ? ? ? 28  THR A C     1 
ATOM   227  O O     . THR A 1 48  ? -14.541 -22.605 23.476  1.00 17.45 ? ? ? ? ? ? 28  THR A O     1 
ATOM   228  C CB    . THR A 1 48  ? -11.780 -21.227 22.226  1.00 18.32 ? ? ? ? ? ? 28  THR A CB    1 
ATOM   229  O OG1   . THR A 1 48  ? -10.752 -21.359 23.206  1.00 19.17 ? ? ? ? ? ? 28  THR A OG1   1 
ATOM   230  C CG2   . THR A 1 48  ? -11.332 -20.216 21.173  1.00 14.19 ? ? ? ? ? ? 28  THR A CG2   1 
ATOM   231  N N     . LEU A 1 49  ? -13.111 -21.947 25.058  1.00 16.44 ? ? ? ? ? ? 29  LEU A N     1 
ATOM   232  C CA    . LEU A 1 49  ? -13.654 -22.906 26.022  1.00 16.43 ? ? ? ? ? ? 29  LEU A CA    1 
ATOM   233  C C     . LEU A 1 49  ? -15.130 -22.609 26.333  1.00 15.97 ? ? ? ? ? ? 29  LEU A C     1 
ATOM   234  O O     . LEU A 1 49  ? -15.957 -23.516 26.362  1.00 16.95 ? ? ? ? ? ? 29  LEU A O     1 
ATOM   235  C CB    . LEU A 1 49  ? -12.803 -22.969 27.300  1.00 17.28 ? ? ? ? ? ? 29  LEU A CB    1 
ATOM   236  C CG    . LEU A 1 49  ? -13.186 -24.039 28.339  1.00 19.32 ? ? ? ? ? ? 29  LEU A CG    1 
ATOM   237  C CD1   . LEU A 1 49  ? -13.428 -25.429 27.740  1.00 13.41 ? ? ? ? ? ? 29  LEU A CD1   1 
ATOM   238  C CD2   . LEU A 1 49  ? -12.127 -24.117 29.430  1.00 21.17 ? ? ? ? ? ? 29  LEU A CD2   1 
ATOM   239  N N     . GLN A 1 50  ? -15.479 -21.347 26.550  1.00 15.94 ? ? ? ? ? ? 30  GLN A N     1 
ATOM   240  C CA    . GLN A 1 50  ? -16.877 -21.054 26.846  1.00 18.29 ? ? ? ? ? ? 30  GLN A CA    1 
ATOM   241  C C     . GLN A 1 50  ? -17.780 -21.473 25.683  1.00 19.10 ? ? ? ? ? ? 30  GLN A C     1 
ATOM   242  O O     . GLN A 1 50  ? -18.861 -22.018 25.898  1.00 21.10 ? ? ? ? ? ? 30  GLN A O     1 
ATOM   243  C CB    . GLN A 1 50  ? -17.109 -19.586 27.182  1.00 19.84 ? ? ? ? ? ? 30  GLN A CB    1 
ATOM   244  C CG    . GLN A 1 50  ? -18.601 -19.279 27.346  1.00 19.54 ? ? ? ? ? ? 30  GLN A CG    1 
ATOM   245  C CD    . GLN A 1 50  ? -18.870 -17.903 27.897  1.00 20.98 ? ? ? ? ? ? 30  GLN A CD    1 
ATOM   246  O OE1   . GLN A 1 50  ? -19.370 -17.768 29.015  1.00 25.24 ? ? ? ? ? ? 30  GLN A OE1   1 
ATOM   247  N NE2   . GLN A 1 50  ? -18.541 -16.868 27.122  1.00 18.22 ? ? ? ? ? ? 30  GLN A NE2   1 
ATOM   248  N N     A CYS A 1 51  ? -17.346 -21.197 24.456  0.66 17.08 ? ? ? ? ? ? 31  CYS A N     1 
ATOM   249  N N     B CYS A 1 51  ? -17.326 -21.226 24.456  0.34 17.31 ? ? ? ? ? ? 31  CYS A N     1 
ATOM   250  C CA    A CYS A 1 51  ? -18.082 -21.663 23.284  0.66 17.41 ? ? ? ? ? ? 31  CYS A CA    1 
ATOM   251  C CA    B CYS A 1 51  ? -18.064 -21.647 23.265  0.34 17.51 ? ? ? ? ? ? 31  CYS A CA    1 
ATOM   252  C C     A CYS A 1 51  ? -18.306 -23.169 23.339  0.66 18.21 ? ? ? ? ? ? 31  CYS A C     1 
ATOM   253  C C     B CYS A 1 51  ? -18.273 -23.164 23.232  0.34 18.10 ? ? ? ? ? ? 31  CYS A C     1 
ATOM   254  O O     A CYS A 1 51  ? -19.423 -23.642 23.158  0.66 18.68 ? ? ? ? ? ? 31  CYS A O     1 
ATOM   255  O O     B CYS A 1 51  ? -19.352 -23.637 22.885  0.34 18.49 ? ? ? ? ? ? 31  CYS A O     1 
ATOM   256  C CB    A CYS A 1 51  ? -17.341 -21.302 21.998  0.66 17.52 ? ? ? ? ? ? 31  CYS A CB    1 
ATOM   257  C CB    B CYS A 1 51  ? -17.351 -21.182 21.988  0.34 17.45 ? ? ? ? ? ? 31  CYS A CB    1 
ATOM   258  S SG    A CYS A 1 51  ? -17.518 -19.588 21.542  0.66 16.13 ? ? ? ? ? ? 31  CYS A SG    1 
ATOM   259  S SG    B CYS A 1 51  ? -18.176 -21.654 20.442  0.34 22.87 ? ? ? ? ? ? 31  CYS A SG    1 
ATOM   260  N N     . ALA A 1 52  ? -17.237 -23.922 23.587  1.00 17.77 ? ? ? ? ? ? 32  ALA A N     1 
ATOM   261  C CA    . ALA A 1 52  ? -17.348 -25.382 23.685  1.00 17.06 ? ? ? ? ? ? 32  ALA A CA    1 
ATOM   262  C C     . ALA A 1 52  ? -18.431 -25.799 24.691  1.00 15.57 ? ? ? ? ? ? 32  ALA A C     1 
ATOM   263  O O     . ALA A 1 52  ? -19.144 -26.777 24.466  1.00 16.26 ? ? ? ? ? ? 32  ALA A O     1 
ATOM   264  C CB    . ALA A 1 52  ? -16.007 -26.003 24.069  1.00 14.03 ? ? ? ? ? ? 32  ALA A CB    1 
ATOM   265  N N     . LEU A 1 53  ? -18.538 -25.076 25.803  1.00 14.05 ? ? ? ? ? ? 33  LEU A N     1 
ATOM   266  C CA    . LEU A 1 53  ? -19.568 -25.381 26.812  1.00 16.34 ? ? ? ? ? ? 33  LEU A CA    1 
ATOM   267  C C     . LEU A 1 53  ? -20.962 -24.940 26.351  1.00 16.09 ? ? ? ? ? ? 33  LEU A C     1 
ATOM   268  O O     . LEU A 1 53  ? -21.953 -25.647 26.554  1.00 16.48 ? ? ? ? ? ? 33  LEU A O     1 
ATOM   269  C CB    . LEU A 1 53  ? -19.243 -24.705 28.145  1.00 14.01 ? ? ? ? ? ? 33  LEU A CB    1 
ATOM   270  C CG    . LEU A 1 53  ? -17.890 -25.042 28.781  1.00 18.24 ? ? ? ? ? ? 33  LEU A CG    1 
ATOM   271  C CD1   . LEU A 1 53  ? -17.826 -24.436 30.174  1.00 18.15 ? ? ? ? ? ? 33  LEU A CD1   1 
ATOM   272  C CD2   . LEU A 1 53  ? -17.656 -26.546 28.848  1.00 17.90 ? ? ? ? ? ? 33  LEU A CD2   1 
ATOM   273  N N     . GLU A 1 54  ? -21.032 -23.750 25.763  1.00 15.71 ? ? ? ? ? ? 34  GLU A N     1 
ATOM   274  C CA    . GLU A 1 54  ? -22.288 -23.235 25.225  1.00 17.59 ? ? ? ? ? ? 34  GLU A CA    1 
ATOM   275  C C     . GLU A 1 54  ? -22.879 -24.202 24.215  1.00 17.46 ? ? ? ? ? ? 34  GLU A C     1 
ATOM   276  O O     . GLU A 1 54  ? -24.081 -24.462 24.211  1.00 16.77 ? ? ? ? ? ? 34  GLU A O     1 
ATOM   277  C CB    . GLU A 1 54  ? -22.065 -21.867 24.574  1.00 17.59 ? ? ? ? ? ? 34  GLU A CB    1 
ATOM   278  C CG    . GLU A 1 54  ? -21.937 -20.743 25.591  1.00 16.98 ? ? ? ? ? ? 34  GLU A CG    1 
ATOM   279  C CD    . GLU A 1 54  ? -21.556 -19.424 24.974  1.00 19.54 ? ? ? ? ? ? 34  GLU A CD    1 
ATOM   280  O OE1   . GLU A 1 54  ? -21.111 -19.407 23.804  1.00 20.09 ? ? ? ? ? ? 34  GLU A OE1   1 
ATOM   281  O OE2   . GLU A 1 54  ? -21.690 -18.398 25.669  1.00 20.25 ? ? ? ? ? ? 34  GLU A OE2   1 
ATOM   282  N N     . LEU A 1 55  ? -22.016 -24.737 23.364  1.00 15.88 ? ? ? ? ? ? 35  LEU A N     1 
ATOM   283  C CA    . LEU A 1 55  ? -22.422 -25.657 22.308  1.00 18.42 ? ? ? ? ? ? 35  LEU A CA    1 
ATOM   284  C C     . LEU A 1 55  ? -22.617 -27.098 22.810  1.00 19.07 ? ? ? ? ? ? 35  LEU A C     1 
ATOM   285  O O     . LEU A 1 55  ? -23.081 -27.956 22.067  1.00 18.61 ? ? ? ? ? ? 35  LEU A O     1 
ATOM   286  C CB    . LEU A 1 55  ? -21.373 -25.636 21.185  1.00 19.92 ? ? ? ? ? ? 35  LEU A CB    1 
ATOM   287  C CG    . LEU A 1 55  ? -21.279 -24.344 20.362  1.00 21.36 ? ? ? ? ? ? 35  LEU A CG    1 
ATOM   288  C CD1   . LEU A 1 55  ? -20.111 -24.402 19.370  1.00 14.63 ? ? ? ? ? ? 35  LEU A CD1   1 
ATOM   289  C CD2   . LEU A 1 55  ? -22.593 -24.110 19.642  1.00 21.27 ? ? ? ? ? ? 35  LEU A CD2   1 
ATOM   290  N N     . ASP A 1 56  ? -22.242 -27.366 24.056  1.00 18.15 ? ? ? ? ? ? 36  ASP A N     1 
ATOM   291  C CA    . ASP A 1 56  ? -22.430 -28.701 24.621  1.00 22.31 ? ? ? ? ? ? 36  ASP A CA    1 
ATOM   292  C C     . ASP A 1 56  ? -21.597 -29.749 23.905  1.00 19.32 ? ? ? ? ? ? 36  ASP A C     1 
ATOM   293  O O     . ASP A 1 56  ? -22.029 -30.899 23.792  1.00 15.98 ? ? ? ? ? ? 36  ASP A O     1 
ATOM   294  C CB    . ASP A 1 56  ? -23.898 -29.115 24.500  1.00 29.87 ? ? ? ? ? ? 36  ASP A CB    1 
ATOM   295  C CG    . ASP A 1 56  ? -24.599 -29.153 25.825  1.00 39.50 ? ? ? ? ? ? 36  ASP A CG    1 
ATOM   296  O OD1   . ASP A 1 56  ? -24.066 -28.560 26.793  1.00 42.07 ? ? ? ? ? ? 36  ASP A OD1   1 
ATOM   297  O OD2   . ASP A 1 56  ? -25.688 -29.767 25.893  1.00 42.65 ? ? ? ? ? ? 36  ASP A OD2   1 
ATOM   298  N N     . ILE A 1 57  ? -20.414 -29.369 23.426  1.00 17.31 ? ? ? ? ? ? 37  ILE A N     1 
ATOM   299  C CA    . ILE A 1 57  ? -19.639 -30.263 22.572  1.00 17.77 ? ? ? ? ? ? 37  ILE A CA    1 
ATOM   300  C C     . ILE A 1 57  ? -19.303 -31.600 23.248  1.00 17.87 ? ? ? ? ? ? 37  ILE A C     1 
ATOM   301  O O     . ILE A 1 57  ? -19.507 -32.661 22.659  1.00 19.26 ? ? ? ? ? ? 37  ILE A O     1 
ATOM   302  C CB    . ILE A 1 57  ? -18.361 -29.587 22.022  1.00 18.75 ? ? ? ? ? ? 37  ILE A CB    1 
ATOM   303  C CG1   . ILE A 1 57  ? -18.745 -28.344 21.210  1.00 19.25 ? ? ? ? ? ? 37  ILE A CG1   1 
ATOM   304  C CG2   . ILE A 1 57  ? -17.561 -30.564 21.149  1.00 15.10 ? ? ? ? ? ? 37  ILE A CG2   1 
ATOM   305  C CD1   . ILE A 1 57  ? -17.560 -27.609 20.620  1.00 20.65 ? ? ? ? ? ? 37  ILE A CD1   1 
ATOM   306  N N     . ALA A 1 58  ? -18.809 -31.549 24.483  1.00 15.90 ? ? ? ? ? ? 38  ALA A N     1 
ATOM   307  C CA    . ALA A 1 58  ? -18.363 -32.758 25.166  1.00 14.46 ? ? ? ? ? ? 38  ALA A CA    1 
ATOM   308  C C     . ALA A 1 58  ? -19.511 -33.743 25.330  1.00 14.95 ? ? ? ? ? ? 38  ALA A C     1 
ATOM   309  O O     . ALA A 1 58  ? -19.355 -34.933 25.103  1.00 14.06 ? ? ? ? ? ? 38  ALA A O     1 
ATOM   310  C CB    . ALA A 1 58  ? -17.762 -32.416 26.536  1.00 15.83 ? ? ? ? ? ? 38  ALA A CB    1 
ATOM   311  N N     . ASP A 1 59  ? -20.661 -33.224 25.737  1.00 15.69 ? ? ? ? ? ? 39  ASP A N     1 
ATOM   312  C CA    . ASP A 1 59  ? -21.834 -34.039 25.991  1.00 18.69 ? ? ? ? ? ? 39  ASP A CA    1 
ATOM   313  C C     . ASP A 1 59  ? -22.385 -34.652 24.707  1.00 18.77 ? ? ? ? ? ? 39  ASP A C     1 
ATOM   314  O O     . ASP A 1 59  ? -22.820 -35.799 24.696  1.00 16.99 ? ? ? ? ? ? 39  ASP A O     1 
ATOM   315  C CB    . ASP A 1 59  ? -22.884 -33.168 26.677  1.00 22.90 ? ? ? ? ? ? 39  ASP A CB    1 
ATOM   316  C CG    . ASP A 1 59  ? -22.256 -32.252 27.737  1.00 25.65 ? ? ? ? ? ? 39  ASP A CG    1 
ATOM   317  O OD1   . ASP A 1 59  ? -22.184 -32.691 28.901  1.00 20.94 ? ? ? ? ? ? 39  ASP A OD1   1 
ATOM   318  O OD2   . ASP A 1 59  ? -21.801 -31.121 27.390  1.00 25.54 ? ? ? ? ? ? 39  ASP A OD2   1 
ATOM   319  N N     . VAL A 1 60  ? -22.362 -33.874 23.630  1.00 15.96 ? ? ? ? ? ? 40  VAL A N     1 
ATOM   320  C CA    . VAL A 1 60  ? -22.864 -34.339 22.349  1.00 16.67 ? ? ? ? ? ? 40  VAL A CA    1 
ATOM   321  C C     . VAL A 1 60  ? -21.966 -35.457 21.820  1.00 17.43 ? ? ? ? ? ? 40  VAL A C     1 
ATOM   322  O O     . VAL A 1 60  ? -22.446 -36.483 21.356  1.00 17.83 ? ? ? ? ? ? 40  VAL A O     1 
ATOM   323  C CB    . VAL A 1 60  ? -23.009 -33.169 21.341  1.00 16.30 ? ? ? ? ? ? 40  VAL A CB    1 
ATOM   324  C CG1   . VAL A 1 60  ? -23.070 -33.680 19.901  1.00 17.21 ? ? ? ? ? ? 40  VAL A CG1   1 
ATOM   325  C CG2   . VAL A 1 60  ? -24.255 -32.335 21.684  1.00 17.36 ? ? ? ? ? ? 40  VAL A CG2   1 
ATOM   326  N N     . ILE A 1 61  ? -20.654 -35.278 21.925  1.00 17.36 ? ? ? ? ? ? 41  ILE A N     1 
ATOM   327  C CA    . ILE A 1 61  ? -19.739 -36.327 21.501  1.00 16.10 ? ? ? ? ? ? 41  ILE A CA    1 
ATOM   328  C C     . ILE A 1 61  ? -19.866 -37.565 22.380  1.00 16.83 ? ? ? ? ? ? 41  ILE A C     1 
ATOM   329  O O     . ILE A 1 61  ? -19.929 -38.685 21.884  1.00 17.84 ? ? ? ? ? ? 41  ILE A O     1 
ATOM   330  C CB    . ILE A 1 61  ? -18.285 -35.835 21.519  1.00 17.32 ? ? ? ? ? ? 41  ILE A CB    1 
ATOM   331  C CG1   . ILE A 1 61  ? -18.102 -34.744 20.448  1.00 17.19 ? ? ? ? ? ? 41  ILE A CG1   1 
ATOM   332  C CG2   . ILE A 1 61  ? -17.322 -37.036 21.328  1.00 13.65 ? ? ? ? ? ? 41  ILE A CG2   1 
ATOM   333  C CD1   . ILE A 1 61  ? -16.706 -34.132 20.398  1.00 17.53 ? ? ? ? ? ? 41  ILE A CD1   1 
ATOM   334  N N     . HIS A 1 62  ? -19.918 -37.364 23.694  1.00 15.84 ? ? ? ? ? ? 42  HIS A N     1 
ATOM   335  C CA    . HIS A 1 62  ? -20.047 -38.492 24.608  1.00 18.45 ? ? ? ? ? ? 42  HIS A CA    1 
ATOM   336  C C     . HIS A 1 62  ? -21.312 -39.306 24.311  1.00 19.98 ? ? ? ? ? ? 42  HIS A C     1 
ATOM   337  O O     . HIS A 1 62  ? -21.280 -40.529 24.262  1.00 17.81 ? ? ? ? ? ? 42  HIS A O     1 
ATOM   338  C CB    . HIS A 1 62  ? -20.054 -38.011 26.056  1.00 18.73 ? ? ? ? ? ? 42  HIS A CB    1 
ATOM   339  C CG    . HIS A 1 62  ? -20.125 -39.121 27.056  1.00 23.30 ? ? ? ? ? ? 42  HIS A CG    1 
ATOM   340  N ND1   . HIS A 1 62  ? -21.289 -39.460 27.713  1.00 25.75 ? ? ? ? ? ? 42  HIS A ND1   1 
ATOM   341  C CD2   . HIS A 1 62  ? -19.177 -39.976 27.504  1.00 23.09 ? ? ? ? ? ? 42  HIS A CD2   1 
ATOM   342  C CE1   . HIS A 1 62  ? -21.052 -40.471 28.530  1.00 26.96 ? ? ? ? ? ? 42  HIS A CE1   1 
ATOM   343  N NE2   . HIS A 1 62  ? -19.779 -40.803 28.422  1.00 25.40 ? ? ? ? ? ? 42  HIS A NE2   1 
ATOM   344  N N     . ARG A 1 63  ? -22.431 -38.619 24.114  1.00 22.36 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A N     1 
ATOM   345  C CA    . ARG A 1 63  ? -23.678 -39.293 23.781  1.00 23.31 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A CA    1 
ATOM   346  C C     . ARG A 1 63  ? -23.586 -40.038 22.434  1.00 21.42 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A C     1 
ATOM   347  O O     . ARG A 1 63  ? -24.201 -41.088 22.248  1.00 20.71 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A O     1 
ATOM   348  C CB    . ARG A 1 63  ? -24.822 -38.277 23.751  1.00 30.79 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A CB    1 
ATOM   349  C CG    . ARG A 1 63  ? -26.150 -38.837 23.280  1.00 40.19 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A CG    1 
ATOM   350  C CD    . ARG A 1 63  ? -27.061 -39.159 24.443  1.00 49.40 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A CD    1 
ATOM   351  N NE    . ARG A 1 63  ? -27.238 -38.008 25.327  1.00 56.13 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A NE    1 
ATOM   352  C CZ    . ARG A 1 63  ? -28.405 -37.637 25.849  1.00 60.65 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A CZ    1 
ATOM   353  N NH1   . ARG A 1 63  ? -28.469 -36.579 26.648  1.00 61.38 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A NH1   1 
ATOM   354  N NH2   . ARG A 1 63  ? -29.508 -38.323 25.572  1.00 62.51 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A NH2   1 
ATOM   355  N N     . HIS A 1 64  ? -22.832 -39.491 21.487  1.00 17.99 ? ? ? ? ? ? 44  HIS A N     1 
ATOM   356  C CA    . HIS A 1 64  ? -22.652 -40.176 20.206  1.00 20.58 ? ? ? ? ? ? 44  HIS A CA    1 
ATOM   357  C C     . HIS A 1 64  ? -22.030 -41.564 20.429  1.00 22.54 ? ? ? ? ? ? 44  HIS A C     1 
ATOM   358  O O     . HIS A 1 64  ? -22.358 -42.524 19.736  1.00 24.28 ? ? ? ? ? ? 44  HIS A O     1 
ATOM   359  C CB    . HIS A 1 64  ? -21.823 -39.319 19.241  1.00 21.66 ? ? ? ? ? ? 44  HIS A CB    1 
ATOM   360  C CG    . HIS A 1 64  ? -21.887 -39.777 17.817  1.00 24.40 ? ? ? ? ? ? 44  HIS A CG    1 
ATOM   361  N ND1   . HIS A 1 64  ? -22.989 -39.565 17.014  1.00 27.99 ? ? ? ? ? ? 44  HIS A ND1   1 
ATOM   362  C CD2   . HIS A 1 64  ? -20.988 -40.443 17.051  1.00 24.31 ? ? ? ? ? ? 44  HIS A CD2   1 
ATOM   363  C CE1   . HIS A 1 64  ? -22.768 -40.084 15.818  1.00 27.97 ? ? ? ? ? ? 44  HIS A CE1   1 
ATOM   364  N NE2   . HIS A 1 64  ? -21.558 -40.619 15.812  1.00 26.13 ? ? ? ? ? ? 44  HIS A NE2   1 
ATOM   365  N N     . GLY A 1 65  ? -21.144 -41.673 21.412  1.00 25.55 ? ? ? ? ? ? 45  GLY A N     1 
ATOM   366  C CA    . GLY A 1 65  ? -20.678 -42.976 21.869  1.00 27.00 ? ? ? ? ? ? 45  GLY A CA    1 
ATOM   367  C C     . GLY A 1 65  ? -19.438 -43.524 21.183  1.00 25.40 ? ? ? ? ? ? 45  GLY A C     1 
ATOM   368  O O     . GLY A 1 65  ? -18.903 -44.543 21.593  1.00 26.18 ? ? ? ? ? ? 45  GLY A O     1 
ATOM   369  N N     . HIS A 1 66  ? -19.001 -42.855 20.124  1.00 24.33 ? ? ? ? ? ? 46  HIS A N     1 
ATOM   370  C CA    . HIS A 1 66  ? -17.775 -43.211 19.412  1.00 24.53 ? ? ? ? ? ? 46  HIS A CA    1 
ATOM   371  C C     . HIS A 1 66  ? -17.361 -41.993 18.573  1.00 21.73 ? ? ? ? ? ? 46  HIS A C     1 
ATOM   372  O O     . HIS A 1 66  ? -18.112 -41.021 18.506  1.00 21.06 ? ? ? ? ? ? 46  HIS A O     1 
ATOM   373  C CB    . HIS A 1 66  ? -17.981 -44.471 18.553  1.00 26.73 ? ? ? ? ? ? 46  HIS A CB    1 
ATOM   374  C CG    . HIS A 1 66  ? -19.048 -44.328 17.516  1.00 28.63 ? ? ? ? ? ? 46  HIS A CG    1 
ATOM   375  N ND1   . HIS A 1 66  ? -18.774 -43.991 16.207  1.00 30.36 ? ? ? ? ? ? 46  HIS A ND1   1 
ATOM   376  C CD2   . HIS A 1 66  ? -20.393 -44.465 17.596  1.00 31.05 ? ? ? ? ? ? 46  HIS A CD2   1 
ATOM   377  C CE1   . HIS A 1 66  ? -19.903 -43.934 15.522  1.00 31.73 ? ? ? ? ? ? 46  HIS A CE1   1 
ATOM   378  N NE2   . HIS A 1 66  ? -20.901 -44.210 16.343  1.00 34.26 ? ? ? ? ? ? 46  HIS A NE2   1 
ATOM   379  N N     . PRO A 1 67  ? -16.158 -42.018 17.959  1.00 19.67 ? ? ? ? ? ? 47  PRO A N     1 
ATOM   380  C CA    . PRO A 1 67  ? -15.698 -40.787 17.295  1.00 19.92 ? ? ? ? ? ? 47  PRO A CA    1 
ATOM   381  C C     . PRO A 1 67  ? -16.729 -40.296 16.282  1.00 22.61 ? ? ? ? ? ? 47  PRO A C     1 
ATOM   382  O O     . PRO A 1 67  ? -17.349 -41.107 15.583  1.00 21.62 ? ? ? ? ? ? 47  PRO A O     1 
ATOM   383  C CB    . PRO A 1 67  ? -14.421 -41.236 16.571  1.00 20.36 ? ? ? ? ? ? 47  PRO A CB    1 
ATOM   384  C CG    . PRO A 1 67  ? -13.895 -42.346 17.449  1.00 22.56 ? ? ? ? ? ? 47  PRO A CG    1 
ATOM   385  C CD    . PRO A 1 67  ? -15.151 -43.092 17.887  1.00 19.49 ? ? ? ? ? ? 47  PRO A CD    1 
ATOM   386  N N     . ILE A 1 68  ? -16.917 -38.987 16.210  1.00 22.32 ? ? ? ? ? ? 48  ILE A N     1 
ATOM   387  C CA    . ILE A 1 68  ? -17.943 -38.434 15.329  1.00 23.12 ? ? ? ? ? ? 48  ILE A CA    1 
ATOM   388  C C     . ILE A 1 68  ? -17.330 -37.592 14.199  1.00 22.31 ? ? ? ? ? ? 48  ILE A C     1 
ATOM   389  O O     . ILE A 1 68  ? -16.472 -36.745 14.442  1.00 21.22 ? ? ? ? ? ? 48  ILE A O     1 
ATOM   390  C CB    . ILE A 1 68  ? -18.966 -37.622 16.144  1.00 19.63 ? ? ? ? ? ? 48  ILE A CB    1 
ATOM   391  C CG1   . ILE A 1 68  ? -20.061 -37.056 15.239  1.00 16.99 ? ? ? ? ? ? 48  ILE A CG1   1 
ATOM   392  C CG2   . ILE A 1 68  ? -18.264 -36.512 16.950  1.00 19.02 ? ? ? ? ? ? 48  ILE A CG2   1 
ATOM   393  C CD1   . ILE A 1 68  ? -21.177 -36.365 16.017  1.00 17.14 ? ? ? ? ? ? 48  ILE A CD1   1 
ATOM   394  N N     . PRO A 1 69  ? -17.744 -37.850 12.945  1.00 24.40 ? ? ? ? ? ? 49  PRO A N     1 
ATOM   395  C CA    . PRO A 1 69  ? -17.206 -37.043 11.840  1.00 24.16 ? ? ? ? ? ? 49  PRO A CA    1 
ATOM   396  C C     . PRO A 1 69  ? -17.644 -35.580 11.905  1.00 23.51 ? ? ? ? ? ? 49  PRO A C     1 
ATOM   397  O O     . PRO A 1 69  ? -18.662 -35.274 12.525  1.00 21.17 ? ? ? ? ? ? 49  PRO A O     1 
ATOM   398  C CB    . PRO A 1 69  ? -17.758 -37.728 10.574  1.00 29.47 ? ? ? ? ? ? 49  PRO A CB    1 
ATOM   399  C CG    . PRO A 1 69  ? -18.801 -38.704 11.048  1.00 31.65 ? ? ? ? ? ? 49  PRO A CG    1 
ATOM   400  C CD    . PRO A 1 69  ? -18.459 -39.048 12.477  1.00 27.32 ? ? ? ? ? ? 49  PRO A CD    1 
ATOM   401  N N     . LEU A 1 70  ? -16.872 -34.698 11.273  1.00 22.64 ? ? ? ? ? ? 50  LEU A N     1 
ATOM   402  C CA    . LEU A 1 70  ? -17.143 -33.260 11.281  1.00 22.33 ? ? ? ? ? ? 50  LEU A CA    1 
ATOM   403  C C     . LEU A 1 70  ? -18.583 -32.907 10.888  1.00 23.55 ? ? ? ? ? ? 50  LEU A C     1 
ATOM   404  O O     . LEU A 1 70  ? -19.245 -32.123 11.571  1.00 22.99 ? ? ? ? ? ? 50  LEU A O     1 
ATOM   405  C CB    . LEU A 1 70  ? -16.165 -32.536 10.352  1.00 17.38 ? ? ? ? ? ? 50  LEU A CB    1 
ATOM   406  C CG    . LEU A 1 70  ? -16.337 -31.019 10.214  1.00 19.89 ? ? ? ? ? ? 50  LEU A CG    1 
ATOM   407  C CD1   . LEU A 1 70  ? -16.171 -30.320 11.575  1.00 20.31 ? ? ? ? ? ? 50  LEU A CD1   1 
ATOM   408  C CD2   . LEU A 1 70  ? -15.364 -30.462 9.182   1.00 17.83 ? ? ? ? ? ? 50  LEU A CD2   1 
ATOM   409  N N     . ASN A 1 71  ? -19.066 -33.485 9.792   1.00 25.09 ? ? ? ? ? ? 51  ASN A N     1 
ATOM   410  C CA    . ASN A 1 71  ? -20.395 -33.143 9.283   1.00 25.56 ? ? ? ? ? ? 51  ASN A CA    1 
ATOM   411  C C     . ASN A 1 71  ? -21.527 -33.548 10.217  1.00 25.58 ? ? ? ? ? ? 51  ASN A C     1 
ATOM   412  O O     . ASN A 1 71  ? -22.489 -32.800 10.392  1.00 26.38 ? ? ? ? ? ? 51  ASN A O     1 
ATOM   413  C CB    . ASN A 1 71  ? -20.614 -33.660 7.848   1.00 29.77 ? ? ? ? ? ? 51  ASN A CB    1 
ATOM   414  C CG    . ASN A 1 71  ? -20.679 -35.185 7.746   1.00 31.91 ? ? ? ? ? ? 51  ASN A CG    1 
ATOM   415  O OD1   . ASN A 1 71  ? -20.213 -35.919 8.619   1.00 29.73 ? ? ? ? ? ? 51  ASN A OD1   1 
ATOM   416  N ND2   . ASN A 1 71  ? -21.248 -35.662 6.645   1.00 35.36 ? ? ? ? ? ? 51  ASN A ND2   1 
ATOM   417  N N     . GLN A 1 72  ? -21.395 -34.720 10.830  1.00 25.07 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A N     1 
ATOM   418  C CA    . GLN A 1 72  ? -22.356 -35.186 11.829  1.00 26.19 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A CA    1 
ATOM   419  C C     . GLN A 1 72  ? -22.282 -34.340 13.100  1.00 22.60 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A C     1 
ATOM   420  O O     . GLN A 1 72  ? -23.300 -34.065 13.731  1.00 20.45 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A O     1 
ATOM   421  C CB    . GLN A 1 72  ? -22.114 -36.657 12.183  1.00 25.82 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A CB    1 
ATOM   422  C CG    . GLN A 1 72  ? -22.513 -37.645 11.106  1.00 28.91 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A CG    1 
ATOM   423  C CD    . GLN A 1 72  ? -22.334 -39.098 11.548  1.00 33.54 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A CD    1 
ATOM   424  O OE1   . GLN A 1 72  ? -22.521 -39.432 12.718  1.00 34.03 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A OE1   1 
ATOM   425  N NE2   . GLN A 1 72  ? -21.969 -39.963 10.607  1.00 36.61 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A NE2   1 
ATOM   426  N N     . LEU A 1 73  ? -21.079 -33.925 13.481  1.00 20.50 ? ? ? ? ? ? 53  LEU A N     1 
ATOM   427  C CA    . LEU A 1 73  ? -20.941 -33.092 14.668  1.00 18.14 ? ? ? ? ? ? 53  LEU A CA    1 
ATOM   428  C C     . LEU A 1 73  ? -21.608 -31.724 14.447  1.00 19.70 ? ? ? ? ? ? 53  LEU A C     1 
ATOM   429  O O     . LEU A 1 73  ? -22.298 -31.211 15.324  1.00 19.79 ? ? ? ? ? ? 53  LEU A O     1 
ATOM   430  C CB    . LEU A 1 73  ? -19.470 -32.918 15.039  1.00 18.39 ? ? ? ? ? ? 53  LEU A CB    1 
ATOM   431  C CG    . LEU A 1 73  ? -19.204 -32.008 16.240  1.00 18.56 ? ? ? ? ? ? 53  LEU A CG    1 
ATOM   432  C CD1   . LEU A 1 73  ? -19.793 -32.603 17.514  1.00 17.95 ? ? ? ? ? ? 53  LEU A CD1   1 
ATOM   433  C CD2   . LEU A 1 73  ? -17.697 -31.751 16.405  1.00 22.47 ? ? ? ? ? ? 53  LEU A CD2   1 
ATOM   434  N N     . ALA A 1 74  ? -21.415 -31.142 13.267  1.00 17.93 ? ? ? ? ? ? 54  ALA A N     1 
ATOM   435  C CA    . ALA A 1 74  ? -22.074 -29.882 12.959  1.00 19.40 ? ? ? ? ? ? 54  ALA A CA    1 
ATOM   436  C C     . ALA A 1 74  ? -23.586 -30.036 13.137  1.00 19.51 ? ? ? ? ? ? 54  ALA A C     1 
ATOM   437  O O     . ALA A 1 74  ? -24.218 -29.245 13.829  1.00 19.40 ? ? ? ? ? ? 54  ALA A O     1 
ATOM   438  C CB    . ALA A 1 74  ? -21.738 -29.419 11.542  1.00 18.02 ? ? ? ? ? ? 54  ALA A CB    1 
ATOM   439  N N     . ALA A 1 75  ? -24.162 -31.064 12.518  1.00 21.32 ? ? ? ? ? ? 55  ALA A N     1 
ATOM   440  C CA    . ALA A 1 75  ? -25.600 -31.283 12.608  1.00 23.24 ? ? ? ? ? ? 55  ALA A CA    1 
ATOM   441  C C     . ALA A 1 75  ? -26.043 -31.462 14.059  1.00 26.36 ? ? ? ? ? ? 55  ALA A C     1 
ATOM   442  O O     . ALA A 1 75  ? -27.094 -30.958 14.473  1.00 27.76 ? ? ? ? ? ? 55  ALA A O     1 
ATOM   443  C CB    . ALA A 1 75  ? -26.002 -32.486 11.766  1.00 25.08 ? ? ? ? ? ? 55  ALA A CB    1 
ATOM   444  N N     . ALA A 1 76  ? -25.224 -32.170 14.832  1.00 24.70 ? ? ? ? ? ? 56  ALA A N     1 
ATOM   445  C CA    . ALA A 1 76  ? -25.534 -32.459 16.225  1.00 25.41 ? ? ? ? ? ? 56  ALA A CA    1 
ATOM   446  C C     . ALA A 1 76  ? -25.496 -31.206 17.106  1.00 26.13 ? ? ? ? ? ? 56  ALA A C     1 
ATOM   447  O O     . ALA A 1 76  ? -26.168 -31.139 18.130  1.00 27.89 ? ? ? ? ? ? 56  ALA A O     1 
ATOM   448  C CB    . ALA A 1 76  ? -24.585 -33.520 16.756  1.00 26.11 ? ? ? ? ? ? 56  ALA A CB    1 
ATOM   449  N N     . LEU A 1 77  ? -24.703 -30.218 16.698  1.00 24.44 ? ? ? ? ? ? 57  LEU A N     1 
ATOM   450  C CA    . LEU A 1 77  ? -24.590 -28.955 17.420  1.00 21.77 ? ? ? ? ? ? 57  LEU A CA    1 
ATOM   451  C C     . LEU A 1 77  ? -25.516 -27.902 16.812  1.00 23.70 ? ? ? ? ? ? 57  LEU A C     1 
ATOM   452  O O     . LEU A 1 77  ? -25.542 -26.753 17.253  1.00 22.31 ? ? ? ? ? ? 57  LEU A O     1 
ATOM   453  C CB    . LEU A 1 77  ? -23.146 -28.447 17.377  1.00 22.60 ? ? ? ? ? ? 57  LEU A CB    1 
ATOM   454  C CG    . LEU A 1 77  ? -22.053 -29.383 17.893  1.00 18.65 ? ? ? ? ? ? 57  LEU A CG    1 
ATOM   455  C CD1   . LEU A 1 77  ? -20.676 -28.773 17.672  1.00 16.94 ? ? ? ? ? ? 57  LEU A CD1   1 
ATOM   456  C CD2   . LEU A 1 77  ? -22.278 -29.685 19.356  1.00 19.02 ? ? ? ? ? ? 57  LEU A CD2   1 
ATOM   457  N N     . GLU A 1 78  ? -26.277 -28.311 15.796  1.00 24.37 ? ? ? ? ? ? 58  GLU A N     1 
ATOM   458  C CA    . GLU A 1 78  ? -27.160 -27.413 15.062  1.00 27.33 ? ? ? ? ? ? 58  GLU A CA    1 
ATOM   459  C C     . GLU A 1 78  ? -26.377 -26.280 14.421  1.00 26.21 ? ? ? ? ? ? 58  GLU A C     1 
ATOM   460  O O     . GLU A 1 78  ? -26.851 -25.144 14.314  1.00 26.10 ? ? ? ? ? ? 58  GLU A O     1 
ATOM   461  C CB    . GLU A 1 78  ? -28.285 -26.890 15.956  1.00 34.47 ? ? ? ? ? ? 58  GLU A CB    1 
ATOM   462  C CG    . GLU A 1 78  ? -29.207 -27.999 16.446  1.00 39.41 ? ? ? ? ? ? 58  GLU A CG    1 
ATOM   463  C CD    . GLU A 1 78  ? -30.551 -27.486 16.923  1.00 45.82 ? ? ? ? ? ? 58  GLU A CD    1 
ATOM   464  O OE1   . GLU A 1 78  ? -31.040 -26.479 16.367  1.00 49.74 ? ? ? ? ? ? 58  GLU A OE1   1 
ATOM   465  O OE2   . GLU A 1 78  ? -31.120 -28.095 17.853  1.00 47.11 ? ? ? ? ? ? 58  GLU A OE2   1 
ATOM   466  N N     . ILE A 1 79  ? -25.154 -26.603 14.015  1.00 22.70 ? ? ? ? ? ? 59  ILE A N     1 
ATOM   467  C CA    . ILE A 1 79  ? -24.360 -25.715 13.189  1.00 21.60 ? ? ? ? ? ? 59  ILE A CA    1 
ATOM   468  C C     . ILE A 1 79  ? -24.581 -26.073 11.716  1.00 24.68 ? ? ? ? ? ? 59  ILE A C     1 
ATOM   469  O O     . ILE A 1 79  ? -24.407 -27.233 11.318  1.00 23.51 ? ? ? ? ? ? 59  ILE A O     1 
ATOM   470  C CB    . ILE A 1 79  ? -22.879 -25.846 13.553  1.00 21.44 ? ? ? ? ? ? 59  ILE A CB    1 
ATOM   471  C CG1   . ILE A 1 79  ? -22.637 -25.231 14.947  1.00 19.72 ? ? ? ? ? ? 59  ILE A CG1   1 
ATOM   472  C CG2   . ILE A 1 79  ? -22.016 -25.177 12.506  1.00 20.66 ? ? ? ? ? ? 59  ILE A CG2   1 
ATOM   473  C CD1   . ILE A 1 79  ? -21.243 -25.471 15.477  1.00 16.26 ? ? ? ? ? ? 59  ILE A CD1   1 
ATOM   474  N N     . PRO A 1 80  ? -24.991 -25.087 10.904  1.00 25.43 ? ? ? ? ? ? 60  PRO A N     1 
ATOM   475  C CA    . PRO A 1 80  ? -25.256 -25.386 9.493   1.00 25.66 ? ? ? ? ? ? 60  PRO A CA    1 
ATOM   476  C C     . PRO A 1 80  ? -24.029 -25.965 8.798   1.00 24.72 ? ? ? ? ? ? 60  PRO A C     1 
ATOM   477  O O     . PRO A 1 80  ? -22.894 -25.596 9.122   1.00 24.03 ? ? ? ? ? ? 60  PRO A O     1 
ATOM   478  C CB    . PRO A 1 80  ? -25.640 -24.019 8.895   1.00 28.17 ? ? ? ? ? ? 60  PRO A CB    1 
ATOM   479  C CG    . PRO A 1 80  ? -25.199 -23.003 9.891   1.00 29.47 ? ? ? ? ? ? 60  PRO A CG    1 
ATOM   480  C CD    . PRO A 1 80  ? -25.214 -23.669 11.234  1.00 26.72 ? ? ? ? ? ? 60  PRO A CD    1 
ATOM   481  N N     . GLN A 1 81  ? -24.252 -26.873 7.853   1.00 23.05 ? ? ? ? ? ? 61  GLN A N     1 
ATOM   482  C CA    . GLN A 1 81  ? -23.139 -27.499 7.147   1.00 23.78 ? ? ? ? ? ? 61  GLN A CA    1 
ATOM   483  C C     . GLN A 1 81  ? -22.197 -26.460 6.530   1.00 24.75 ? ? ? ? ? ? 61  GLN A C     1 
ATOM   484  O O     . GLN A 1 81  ? -20.990 -26.679 6.467   1.00 26.17 ? ? ? ? ? ? 61  GLN A O     1 
ATOM   485  C CB    . GLN A 1 81  ? -23.649 -28.489 6.095   1.00 25.25 ? ? ? ? ? ? 61  GLN A CB    1 
ATOM   486  C CG    . GLN A 1 81  ? -24.363 -29.686 6.707   1.00 26.17 ? ? ? ? ? ? 61  GLN A CG    1 
ATOM   487  C CD    . GLN A 1 81  ? -23.442 -30.520 7.578   1.00 26.33 ? ? ? ? ? ? 61  GLN A CD    1 
ATOM   488  O OE1   . GLN A 1 81  ? -22.332 -30.865 7.165   1.00 25.81 ? ? ? ? ? ? 61  GLN A OE1   1 
ATOM   489  N NE2   . GLN A 1 81  ? -23.892 -30.839 8.795   1.00 21.96 ? ? ? ? ? ? 61  GLN A NE2   1 
ATOM   490  N N     . THR A 1 82  ? -22.742 -25.322 6.103   1.00 25.24 ? ? ? ? ? ? 62  THR A N     1 
ATOM   491  C CA    . THR A 1 82  ? -21.918 -24.267 5.518   1.00 27.23 ? ? ? ? ? ? 62  THR A CA    1 
ATOM   492  C C     . THR A 1 82  ? -20.935 -23.650 6.521   1.00 27.30 ? ? ? ? ? ? 62  THR A C     1 
ATOM   493  O O     . THR A 1 82  ? -20.005 -22.955 6.120   1.00 27.74 ? ? ? ? ? ? 62  THR A O     1 
ATOM   494  C CB    . THR A 1 82  ? -22.769 -23.127 4.908   1.00 28.99 ? ? ? ? ? ? 62  THR A CB    1 
ATOM   495  O OG1   . THR A 1 82  ? -23.645 -22.604 5.914   1.00 30.14 ? ? ? ? ? ? 62  THR A OG1   1 
ATOM   496  C CG2   . THR A 1 82  ? -23.591 -23.627 3.703   1.00 29.45 ? ? ? ? ? ? 62  THR A CG2   1 
ATOM   497  N N     . LYS A 1 83  ? -21.135 -23.897 7.815   1.00 24.47 ? ? ? ? ? ? 63  LYS A N     1 
ATOM   498  C CA    . LYS A 1 83  ? -20.241 -23.340 8.833   1.00 24.42 ? ? ? ? ? ? 63  LYS A CA    1 
ATOM   499  C C     . LYS A 1 83  ? -19.306 -24.409 9.428   1.00 25.58 ? ? ? ? ? ? 63  LYS A C     1 
ATOM   500  O O     . LYS A 1 83  ? -18.521 -24.132 10.341  1.00 23.46 ? ? ? ? ? ? 63  LYS A O     1 
ATOM   501  C CB    . LYS A 1 83  ? -21.043 -22.636 9.939   1.00 25.48 ? ? ? ? ? ? 63  LYS A CB    1 
ATOM   502  C CG    . LYS A 1 83  ? -21.807 -21.389 9.487   1.00 29.70 ? ? ? ? ? ? 63  LYS A CG    1 
ATOM   503  C CD    . LYS A 1 83  ? -20.986 -20.120 9.665   1.00 31.73 ? ? ? ? ? ? 63  LYS A CD    1 
ATOM   504  C CE    . LYS A 1 83  ? -21.735 -18.869 9.175   1.00 32.58 ? ? ? ? ? ? 63  LYS A CE    1 
ATOM   505  N NZ    . LYS A 1 83  ? -22.799 -18.382 10.109  1.00 30.54 ? ? ? ? ? ? 63  LYS A NZ    1 
ATOM   506  N N     . ALA A 1 84  ? -19.394 -25.626 8.898   1.00 25.05 ? ? ? ? ? ? 64  ALA A N     1 
ATOM   507  C CA    . ALA A 1 84  ? -18.547 -26.733 9.343   1.00 24.34 ? ? ? ? ? ? 64  ALA A CA    1 
ATOM   508  C C     . ALA A 1 84  ? -17.037 -26.438 9.308   1.00 22.95 ? ? ? ? ? ? 64  ALA A C     1 
ATOM   509  O O     . ALA A 1 84  ? -16.317 -26.887 10.186  1.00 24.62 ? ? ? ? ? ? 64  ALA A O     1 
ATOM   510  C CB    . ALA A 1 84  ? -18.866 -28.012 8.545   1.00 24.80 ? ? ? ? ? ? 64  ALA A CB    1 
ATOM   511  N N     . PRO A 1 85  ? -16.551 -25.723 8.275   1.00 22.34 ? ? ? ? ? ? 65  PRO A N     1 
ATOM   512  C CA    . PRO A 1 85  ? -15.124 -25.363 8.257   1.00 22.06 ? ? ? ? ? ? 65  PRO A CA    1 
ATOM   513  C C     . PRO A 1 85  ? -14.708 -24.533 9.474   1.00 20.62 ? ? ? ? ? ? 65  PRO A C     1 
ATOM   514  O O     . PRO A 1 85  ? -13.588 -24.685 9.965   1.00 22.99 ? ? ? ? ? ? 65  PRO A O     1 
ATOM   515  C CB    . PRO A 1 85  ? -14.986 -24.534 6.972   1.00 23.56 ? ? ? ? ? ? 65  PRO A CB    1 
ATOM   516  C CG    . PRO A 1 85  ? -16.030 -25.096 6.066   1.00 26.58 ? ? ? ? ? ? 65  PRO A CG    1 
ATOM   517  C CD    . PRO A 1 85  ? -17.207 -25.414 6.993   1.00 25.11 ? ? ? ? ? ? 65  PRO A CD    1 
ATOM   518  N N     . PHE A 1 86  ? -15.588 -23.656 9.947   1.00 18.31 ? ? ? ? ? ? 66  PHE A N     1 
ATOM   519  C CA    . PHE A 1 86  ? -15.297 -22.877 11.154  1.00 19.66 ? ? ? ? ? ? 66  PHE A CA    1 
ATOM   520  C C     . PHE A 1 86  ? -15.326 -23.761 12.392  1.00 20.19 ? ? ? ? ? ? 66  PHE A C     1 
ATOM   521  O O     . PHE A 1 86  ? -14.467 -23.638 13.277  1.00 17.33 ? ? ? ? ? ? 66  PHE A O     1 
ATOM   522  C CB    . PHE A 1 86  ? -16.264 -21.701 11.284  1.00 19.68 ? ? ? ? ? ? 66  PHE A CB    1 
ATOM   523  C CG    . PHE A 1 86  ? -16.274 -20.813 10.071  1.00 23.12 ? ? ? ? ? ? 66  PHE A CG    1 
ATOM   524  C CD1   . PHE A 1 86  ? -15.164 -20.034 9.764   1.00 25.45 ? ? ? ? ? ? 66  PHE A CD1   1 
ATOM   525  C CD2   . PHE A 1 86  ? -17.373 -20.778 9.222   1.00 23.47 ? ? ? ? ? ? 66  PHE A CD2   1 
ATOM   526  C CE1   . PHE A 1 86  ? -15.158 -19.215 8.633   1.00 27.94 ? ? ? ? ? ? 66  PHE A CE1   1 
ATOM   527  C CE2   . PHE A 1 86  ? -17.379 -19.968 8.088   1.00 26.75 ? ? ? ? ? ? 66  PHE A CE2   1 
ATOM   528  C CZ    . PHE A 1 86  ? -16.272 -19.184 7.793   1.00 28.84 ? ? ? ? ? ? 66  PHE A CZ    1 
ATOM   529  N N     . LEU A 1 87  ? -16.306 -24.663 12.449  1.00 19.29 ? ? ? ? ? ? 67  LEU A N     1 
ATOM   530  C CA    . LEU A 1 87  ? -16.355 -25.643 13.528  1.00 18.17 ? ? ? ? ? ? 67  LEU A CA    1 
ATOM   531  C C     . LEU A 1 87  ? -15.072 -26.485 13.554  1.00 18.28 ? ? ? ? ? ? 67  LEU A C     1 
ATOM   532  O O     . LEU A 1 87  ? -14.528 -26.776 14.614  1.00 20.19 ? ? ? ? ? ? 67  LEU A O     1 
ATOM   533  C CB    . LEU A 1 87  ? -17.572 -26.565 13.372  1.00 17.49 ? ? ? ? ? ? 67  LEU A CB    1 
ATOM   534  C CG    . LEU A 1 87  ? -17.625 -27.724 14.379  1.00 16.78 ? ? ? ? ? ? 67  LEU A CG    1 
ATOM   535  C CD1   . LEU A 1 87  ? -17.608 -27.203 15.830  1.00 15.70 ? ? ? ? ? ? 67  LEU A CD1   1 
ATOM   536  C CD2   . LEU A 1 87  ? -18.869 -28.590 14.135  1.00 16.74 ? ? ? ? ? ? 67  LEU A CD2   1 
ATOM   537  N N     . SER A 1 88  ? -14.604 -26.898 12.384  1.00 18.88 ? ? ? ? ? ? 68  SER A N     1 
ATOM   538  C CA    . SER A 1 88  ? -13.377 -27.684 12.313  1.00 20.94 ? ? ? ? ? ? 68  SER A CA    1 
ATOM   539  C C     . SER A 1 88  ? -12.219 -26.933 12.969  1.00 19.59 ? ? ? ? ? ? 68  SER A C     1 
ATOM   540  O O     . SER A 1 88  ? -11.415 -27.514 13.697  1.00 22.99 ? ? ? ? ? ? 68  SER A O     1 
ATOM   541  C CB    . SER A 1 88  ? -13.028 -28.027 10.855  1.00 20.09 ? ? ? ? ? ? 68  SER A CB    1 
ATOM   542  O OG    . SER A 1 88  ? -11.737 -28.618 10.790  1.00 19.93 ? ? ? ? ? ? 68  SER A OG    1 
ATOM   543  N N     . ARG A 1 89  ? -12.139 -25.633 12.710  1.00 18.63 ? ? ? ? ? ? 69  ARG A N     1 
ATOM   544  C CA    . ARG A 1 89  ? -11.058 -24.814 13.249  1.00 16.16 ? ? ? ? ? ? 69  ARG A CA    1 
ATOM   545  C C     . ARG A 1 89  ? -11.156 -24.635 14.769  1.00 16.98 ? ? ? ? ? ? 69  ARG A C     1 
ATOM   546  O O     . ARG A 1 89  ? -10.144 -24.651 15.478  1.00 17.52 ? ? ? ? ? ? 69  ARG A O     1 
ATOM   547  C CB    . ARG A 1 89  ? -10.984 -23.474 12.501  1.00 16.96 ? ? ? ? ? ? 69  ARG A CB    1 
ATOM   548  C CG    . ARG A 1 89  ? -10.475 -23.646 11.059  1.00 17.31 ? ? ? ? ? ? 69  ARG A CG    1 
ATOM   549  C CD    . ARG A 1 89  ? -10.746 -22.410 10.210  1.00 18.23 ? ? ? ? ? ? 69  ARG A CD    1 
ATOM   550  N NE    . ARG A 1 89  ? -10.082 -21.213 10.735  1.00 19.14 ? ? ? ? ? ? 69  ARG A NE    1 
ATOM   551  C CZ    . ARG A 1 89  ? -10.352 -19.989 10.301  1.00 19.25 ? ? ? ? ? ? 69  ARG A CZ    1 
ATOM   552  N NH1   . ARG A 1 89  ? -11.268 -19.825 9.351   1.00 20.58 ? ? ? ? ? ? 69  ARG A NH1   1 
ATOM   553  N NH2   . ARG A 1 89  ? -9.721  -18.942 10.803  1.00 19.60 ? ? ? ? ? ? 69  ARG A NH2   1 
ATOM   554  N N     . LEU A 1 90  ? -12.378 -24.490 15.267  1.00 16.35 ? ? ? ? ? ? 70  LEU A N     1 
ATOM   555  C CA    . LEU A 1 90  ? -12.620 -24.449 16.708  1.00 15.11 ? ? ? ? ? ? 70  LEU A CA    1 
ATOM   556  C C     . LEU A 1 90  ? -12.217 -25.781 17.364  1.00 14.91 ? ? ? ? ? ? 70  LEU A C     1 
ATOM   557  O O     . LEU A 1 90  ? -11.601 -25.788 18.430  1.00 14.60 ? ? ? ? ? ? 70  LEU A O     1 
ATOM   558  C CB    . LEU A 1 90  ? -14.103 -24.128 17.002  1.00 14.86 ? ? ? ? ? ? 70  LEU A CB    1 
ATOM   559  C CG    . LEU A 1 90  ? -14.534 -24.061 18.477  1.00 15.60 ? ? ? ? ? ? 70  LEU A CG    1 
ATOM   560  C CD1   . LEU A 1 90  ? -13.871 -22.902 19.192  1.00 19.10 ? ? ? ? ? ? 70  LEU A CD1   1 
ATOM   561  C CD2   . LEU A 1 90  ? -16.055 -23.971 18.621  1.00 14.37 ? ? ? ? ? ? 70  LEU A CD2   1 
ATOM   562  N N     . MET A 1 91  ? -12.572 -26.903 16.732  1.00 13.82 ? ? ? ? ? ? 71  MET A N     1 
ATOM   563  C CA    . MET A 1 91  ? -12.185 -28.223 17.252  1.00 13.08 ? ? ? ? ? ? 71  MET A CA    1 
ATOM   564  C C     . MET A 1 91  ? -10.653 -28.375 17.266  1.00 14.78 ? ? ? ? ? ? 71  MET A C     1 
ATOM   565  O O     . MET A 1 91  ? -10.082 -28.897 18.220  1.00 14.66 ? ? ? ? ? ? 71  MET A O     1 
ATOM   566  C CB    . MET A 1 91  ? -12.845 -29.359 16.453  1.00 13.54 ? ? ? ? ? ? 71  MET A CB    1 
ATOM   567  C CG    . MET A 1 91  ? -14.370 -29.495 16.661  1.00 14.35 ? ? ? ? ? ? 71  MET A CG    1 
ATOM   568  S SD    . MET A 1 91  ? -14.872 -29.640 18.405  1.00 16.16 ? ? ? ? ? ? 71  MET A SD    1 
ATOM   569  C CE    . MET A 1 91  ? -14.270 -31.285 18.782  1.00 15.32 ? ? ? ? ? ? 71  MET A CE    1 
ATOM   570  N N     . ARG A 1 92  ? -9.986  -27.901 16.214  1.00 15.50 ? ? ? ? ? ? 72  ARG A N     1 
ATOM   571  C CA    . ARG A 1 92  ? -8.524  -27.970 16.160  1.00 16.46 ? ? ? ? ? ? 72  ARG A CA    1 
ATOM   572  C C     . ARG A 1 92  ? -7.916  -27.234 17.369  1.00 17.86 ? ? ? ? ? ? 72  ARG A C     1 
ATOM   573  O O     . ARG A 1 92  ? -6.977  -27.727 18.008  1.00 15.22 ? ? ? ? ? ? 72  ARG A O     1 
ATOM   574  C CB    . ARG A 1 92  ? -8.006  -27.388 14.837  1.00 18.18 ? ? ? ? ? ? 72  ARG A CB    1 
ATOM   575  C CG    . ARG A 1 92  ? -6.496  -27.413 14.681  1.00 19.30 ? ? ? ? ? ? 72  ARG A CG    1 
ATOM   576  C CD    . ARG A 1 92  ? -6.095  -27.124 13.238  1.00 20.23 ? ? ? ? ? ? 72  ARG A CD    1 
ATOM   577  N NE    . ARG A 1 92  ? -6.467  -25.774 12.816  1.00 17.31 ? ? ? ? ? ? 72  ARG A NE    1 
ATOM   578  C CZ    . ARG A 1 92  ? -6.296  -25.294 11.589  1.00 19.70 ? ? ? ? ? ? 72  ARG A CZ    1 
ATOM   579  N NH1   . ARG A 1 92  ? -6.675  -24.058 11.316  1.00 20.74 ? ? ? ? ? ? 72  ARG A NH1   1 
ATOM   580  N NH2   . ARG A 1 92  ? -5.761  -26.049 10.627  1.00 19.12 ? ? ? ? ? ? 72  ARG A NH2   1 
ATOM   581  N N     . MET A 1 93  ? -8.464  -26.061 17.683  1.00 17.34 ? ? ? ? ? ? 73  MET A N     1 
ATOM   582  C CA    . MET A 1 93  ? -8.063  -25.312 18.887  1.00 15.33 ? ? ? ? ? ? 73  MET A CA    1 
ATOM   583  C C     . MET A 1 93  ? -8.316  -26.120 20.163  1.00 16.14 ? ? ? ? ? ? 73  MET A C     1 
ATOM   584  O O     . MET A 1 93  ? -7.441  -26.227 21.030  1.00 15.72 ? ? ? ? ? ? 73  MET A O     1 
ATOM   585  C CB    . MET A 1 93  ? -8.809  -23.970 18.957  1.00 13.50 ? ? ? ? ? ? 73  MET A CB    1 
ATOM   586  C CG    . MET A 1 93  ? -8.542  -23.159 20.210  1.00 14.65 ? ? ? ? ? ? 73  MET A CG    1 
ATOM   587  S SD    . MET A 1 93  ? -6.971  -22.267 20.131  1.00 20.79 ? ? ? ? ? ? 73  MET A SD    1 
ATOM   588  C CE    . MET A 1 93  ? -7.053  -21.343 21.672  1.00 34.13 ? ? ? ? ? ? 73  MET A CE    1 
ATOM   589  N N     . LEU A 1 94  ? -9.513  -26.692 20.277  1.00 16.88 ? ? ? ? ? ? 74  LEU A N     1 
ATOM   590  C CA    . LEU A 1 94  ? -9.903  -27.408 21.495  1.00 17.41 ? ? ? ? ? ? 74  LEU A CA    1 
ATOM   591  C C     . LEU A 1 94  ? -9.127  -28.711 21.659  1.00 17.73 ? ? ? ? ? ? 74  LEU A C     1 
ATOM   592  O O     . LEU A 1 94  ? -8.848  -29.131 22.780  1.00 17.31 ? ? ? ? ? ? 74  LEU A O     1 
ATOM   593  C CB    . LEU A 1 94  ? -11.412 -27.667 21.519  1.00 16.21 ? ? ? ? ? ? 74  LEU A CB    1 
ATOM   594  C CG    . LEU A 1 94  ? -12.253 -26.395 21.594  1.00 14.86 ? ? ? ? ? ? 74  LEU A CG    1 
ATOM   595  C CD1   . LEU A 1 94  ? -13.722 -26.686 21.269  1.00 13.87 ? ? ? ? ? ? 74  LEU A CD1   1 
ATOM   596  C CD2   . LEU A 1 94  ? -12.117 -25.751 22.980  1.00 16.34 ? ? ? ? ? ? 74  LEU A CD2   1 
ATOM   597  N N     . VAL A 1 95  ? -8.746  -29.328 20.541  1.00 19.21 ? ? ? ? ? ? 75  VAL A N     1 
ATOM   598  C CA    . VAL A 1 95  ? -7.899  -30.515 20.579  1.00 18.86 ? ? ? ? ? ? 75  VAL A CA    1 
ATOM   599  C C     . VAL A 1 95  ? -6.513  -30.136 21.114  1.00 19.65 ? ? ? ? ? ? 75  VAL A C     1 
ATOM   600  O O     . VAL A 1 95  ? -5.948  -30.832 21.965  1.00 19.69 ? ? ? ? ? ? 75  VAL A O     1 
ATOM   601  C CB    . VAL A 1 95  ? -7.767  -31.184 19.187  1.00 20.86 ? ? ? ? ? ? 75  VAL A CB    1 
ATOM   602  C CG1   . VAL A 1 95  ? -6.625  -32.214 19.189  1.00 19.55 ? ? ? ? ? ? 75  VAL A CG1   1 
ATOM   603  C CG2   . VAL A 1 95  ? -9.098  -31.834 18.766  1.00 18.98 ? ? ? ? ? ? 75  VAL A CG2   1 
ATOM   604  N N     . HIS A 1 96  ? -5.969  -29.025 20.628  1.00 18.07 ? ? ? ? ? ? 76  HIS A N     1 
ATOM   605  C CA    . HIS A 1 96  ? -4.673  -28.572 21.125  1.00 19.47 ? ? ? ? ? ? 76  HIS A CA    1 
ATOM   606  C C     . HIS A 1 96  ? -4.734  -28.275 22.625  1.00 15.34 ? ? ? ? ? ? 76  HIS A C     1 
ATOM   607  O O     . HIS A 1 96  ? -3.804  -28.584 23.361  1.00 15.11 ? ? ? ? ? ? 76  HIS A O     1 
ATOM   608  C CB    . HIS A 1 96  ? -4.176  -27.325 20.396  1.00 19.05 ? ? ? ? ? ? 76  HIS A CB    1 
ATOM   609  C CG    . HIS A 1 96  ? -2.867  -26.825 20.924  1.00 19.36 ? ? ? ? ? ? 76  HIS A CG    1 
ATOM   610  N ND1   . HIS A 1 96  ? -1.659  -27.365 20.541  1.00 19.45 ? ? ? ? ? ? 76  HIS A ND1   1 
ATOM   611  C CD2   . HIS A 1 96  ? -2.581  -25.883 21.854  1.00 20.50 ? ? ? ? ? ? 76  HIS A CD2   1 
ATOM   612  C CE1   . HIS A 1 96  ? -0.681  -26.751 21.186  1.00 24.24 ? ? ? ? ? ? 76  HIS A CE1   1 
ATOM   613  N NE2   . HIS A 1 96  ? -1.214  -25.850 21.993  1.00 22.92 ? ? ? ? ? ? 76  HIS A NE2   1 
ATOM   614  N N     . LEU A 1 97  ? -5.831  -27.677 23.072  1.00 14.71 ? ? ? ? ? ? 77  LEU A N     1 
ATOM   615  C CA    . LEU A 1 97  ? -5.984  -27.365 24.497  1.00 17.91 ? ? ? ? ? ? 77  LEU A CA    1 
ATOM   616  C C     . LEU A 1 97  ? -6.118  -28.637 25.343  1.00 18.52 ? ? ? ? ? ? 77  LEU A C     1 
ATOM   617  O O     . LEU A 1 97  ? -5.901  -28.601 26.557  1.00 22.38 ? ? ? ? ? ? 77  LEU A O     1 
ATOM   618  C CB    . LEU A 1 97  ? -7.174  -26.421 24.736  1.00 16.74 ? ? ? ? ? ? 77  LEU A CB    1 
ATOM   619  C CG    . LEU A 1 97  ? -7.052  -25.008 24.148  1.00 18.16 ? ? ? ? ? ? 77  LEU A CG    1 
ATOM   620  C CD1   . LEU A 1 97  ? -8.337  -24.216 24.383  1.00 19.29 ? ? ? ? ? ? 77  LEU A CD1   1 
ATOM   621  C CD2   . LEU A 1 97  ? -5.863  -24.254 24.736  1.00 17.28 ? ? ? ? ? ? 77  LEU A CD2   1 
ATOM   622  N N     . GLY A 1 98  ? -6.488  -29.747 24.701  1.00 13.74 ? ? ? ? ? ? 78  GLY A N     1 
ATOM   623  C CA    . GLY A 1 98  ? -6.497  -31.059 25.341  1.00 13.81 ? ? ? ? ? ? 78  GLY A CA    1 
ATOM   624  C C     . GLY A 1 98  ? -7.869  -31.598 25.745  1.00 14.23 ? ? ? ? ? ? 78  GLY A C     1 
ATOM   625  O O     . GLY A 1 98  ? -7.968  -32.563 26.501  1.00 15.47 ? ? ? ? ? ? 78  GLY A O     1 
ATOM   626  N N     . TYR A 1 99  ? -8.933  -30.986 25.241  1.00 13.80 ? ? ? ? ? ? 79  TYR A N     1 
ATOM   627  C CA    . TYR A 1 99  ? -10.285 -31.417 25.612  1.00 14.92 ? ? ? ? ? ? 79  TYR A CA    1 
ATOM   628  C C     . TYR A 1 99  ? -10.783 -32.553 24.739  1.00 17.84 ? ? ? ? ? ? 79  TYR A C     1 
ATOM   629  O O     . TYR A 1 99  ? -11.461 -33.455 25.223  1.00 17.76 ? ? ? ? ? ? 79  TYR A O     1 
ATOM   630  C CB    . TYR A 1 99  ? -11.261 -30.237 25.595  1.00 16.06 ? ? ? ? ? ? 79  TYR A CB    1 
ATOM   631  C CG    . TYR A 1 99  ? -10.891 -29.248 26.668  1.00 14.80 ? ? ? ? ? ? 79  TYR A CG    1 
ATOM   632  C CD1   . TYR A 1 99  ? -11.199 -29.500 27.995  1.00 13.58 ? ? ? ? ? ? 79  TYR A CD1   1 
ATOM   633  C CD2   . TYR A 1 99  ? -10.161 -28.106 26.362  1.00 16.44 ? ? ? ? ? ? 79  TYR A CD2   1 
ATOM   634  C CE1   . TYR A 1 99  ? -10.834 -28.621 28.991  1.00 15.16 ? ? ? ? ? ? 79  TYR A CE1   1 
ATOM   635  C CE2   . TYR A 1 99  ? -9.785  -27.211 27.349  1.00 15.84 ? ? ? ? ? ? 79  TYR A CE2   1 
ATOM   636  C CZ    . TYR A 1 99  ? -10.121 -27.478 28.664  1.00 18.04 ? ? ? ? ? ? 79  TYR A CZ    1 
ATOM   637  O OH    . TYR A 1 99  ? -9.737  -26.602 29.649  1.00 18.55 ? ? ? ? ? ? 79  TYR A OH    1 
ATOM   638  N N     . PHE A 1 100 ? -10.418 -32.514 23.460  1.00 16.80 ? ? ? ? ? ? 80  PHE A N     1 
ATOM   639  C CA    . PHE A 1 100 ? -10.869 -33.516 22.517  1.00 18.63 ? ? ? ? ? ? 80  PHE A CA    1 
ATOM   640  C C     . PHE A 1 100 ? -9.678  -34.048 21.738  1.00 22.44 ? ? ? ? ? ? 80  PHE A C     1 
ATOM   641  O O     . PHE A 1 100 ? -8.587  -33.474 21.778  1.00 23.86 ? ? ? ? ? ? 80  PHE A O     1 
ATOM   642  C CB    . PHE A 1 100 ? -11.941 -32.923 21.587  1.00 19.74 ? ? ? ? ? ? 80  PHE A CB    1 
ATOM   643  C CG    . PHE A 1 100 ? -13.046 -32.207 22.329  1.00 20.77 ? ? ? ? ? ? 80  PHE A CG    1 
ATOM   644  C CD1   . PHE A 1 100 ? -13.955 -32.919 23.093  1.00 23.08 ? ? ? ? ? ? 80  PHE A CD1   1 
ATOM   645  C CD2   . PHE A 1 100 ? -13.157 -30.823 22.285  1.00 19.15 ? ? ? ? ? ? 80  PHE A CD2   1 
ATOM   646  C CE1   . PHE A 1 100 ? -14.964 -32.261 23.808  1.00 21.82 ? ? ? ? ? ? 80  PHE A CE1   1 
ATOM   647  C CE2   . PHE A 1 100 ? -14.168 -30.163 22.970  1.00 18.44 ? ? ? ? ? ? 80  PHE A CE2   1 
ATOM   648  C CZ    . PHE A 1 100 ? -15.068 -30.888 23.746  1.00 19.22 ? ? ? ? ? ? 80  PHE A CZ    1 
ATOM   649  N N     . THR A 1 101 ? -9.886  -35.164 21.049  1.00 24.40 ? ? ? ? ? ? 81  THR A N     1 
ATOM   650  C CA    . THR A 1 101 ? -8.861  -35.743 20.207  1.00 26.33 ? ? ? ? ? ? 81  THR A CA    1 
ATOM   651  C C     . THR A 1 101 ? -9.405  -35.845 18.790  1.00 28.37 ? ? ? ? ? ? 81  THR A C     1 
ATOM   652  O O     . THR A 1 101 ? -10.617 -35.920 18.591  1.00 27.20 ? ? ? ? ? ? 81  THR A O     1 
ATOM   653  C CB    . THR A 1 101 ? -8.518  -37.150 20.678  1.00 28.49 ? ? ? ? ? ? 81  THR A CB    1 
ATOM   654  O OG1   . THR A 1 101 ? -9.698  -37.959 20.603  1.00 31.19 ? ? ? ? ? ? 81  THR A OG1   1 
ATOM   655  C CG2   . THR A 1 101 ? -8.028  -37.119 22.120  1.00 26.51 ? ? ? ? ? ? 81  THR A CG2   1 
ATOM   656  N N     . GLN A 1 102 ? -8.516  -35.835 17.804  1.00 28.21 ? ? ? ? ? ? 82  GLN A N     1 
ATOM   657  C CA    . GLN A 1 102 ? -8.927  -36.152 16.445  1.00 30.25 ? ? ? ? ? ? 82  GLN A CA    1 
ATOM   658  C C     . GLN A 1 102 ? -8.525  -37.597 16.181  1.00 31.00 ? ? ? ? ? ? 82  GLN A C     1 
ATOM   659  O O     . GLN A 1 102 ? -7.381  -37.987 16.415  1.00 32.91 ? ? ? ? ? ? 82  GLN A O     1 
ATOM   660  C CB    . GLN A 1 102 ? -8.314  -35.187 15.412  1.00 33.26 ? ? ? ? ? ? 82  GLN A CB    1 
ATOM   661  C CG    . GLN A 1 102 ? -8.719  -35.514 13.968  1.00 36.98 ? ? ? ? ? ? 82  GLN A CG    1 
ATOM   662  C CD    . GLN A 1 102 ? -8.292  -34.461 12.938  1.00 40.07 ? ? ? ? ? ? 82  GLN A CD    1 
ATOM   663  O OE1   . GLN A 1 102 ? -8.018  -33.306 13.273  1.00 37.66 ? ? ? ? ? ? 82  GLN A OE1   1 
ATOM   664  N NE2   . GLN A 1 102 ? -8.246  -34.870 11.669  1.00 42.56 ? ? ? ? ? ? 82  GLN A NE2   1 
ATOM   665  N N     . VAL A 1 103 ? -9.478  -38.408 15.745  1.00 29.06 ? ? ? ? ? ? 83  VAL A N     1 
ATOM   666  C CA    . VAL A 1 103 ? -9.192  -39.811 15.478  1.00 30.15 ? ? ? ? ? ? 83  VAL A CA    1 
ATOM   667  C C     . VAL A 1 103 ? -8.942  -40.010 13.996  1.00 33.62 ? ? ? ? ? ? 83  VAL A C     1 
ATOM   668  O O     . VAL A 1 103 ? -9.787  -39.670 13.168  1.00 33.27 ? ? ? ? ? ? 83  VAL A O     1 
ATOM   669  C CB    . VAL A 1 103 ? -10.336 -40.718 15.965  1.00 27.92 ? ? ? ? ? ? 83  VAL A CB    1 
ATOM   670  C CG1   . VAL A 1 103 ? -10.080 -42.172 15.571  1.00 29.21 ? ? ? ? ? ? 83  VAL A CG1   1 
ATOM   671  C CG2   . VAL A 1 103 ? -10.500 -40.572 17.489  1.00 21.81 ? ? ? ? ? ? 83  VAL A CG2   1 
ATOM   672  N N     . ILE A 1 104 ? -7.766  -40.543 13.668  1.00 34.63 ? ? ? ? ? ? 84  ILE A N     1 
ATOM   673  C CA    . ILE A 1 104 ? -7.390  -40.779 12.282  1.00 37.62 ? ? ? ? ? ? 84  ILE A CA    1 
ATOM   674  C C     . ILE A 1 104 ? -8.099  -42.016 11.761  1.00 37.88 ? ? ? ? ? ? 84  ILE A C     1 
ATOM   675  O O     . ILE A 1 104 ? -7.989  -43.090 12.350  1.00 37.45 ? ? ? ? ? ? 84  ILE A O     1 
ATOM   676  C CB    . ILE A 1 104 ? -5.867  -40.999 12.129  1.00 40.71 ? ? ? ? ? ? 84  ILE A CB    1 
ATOM   677  C CG1   . ILE A 1 104 ? -5.086  -39.966 12.942  1.00 41.33 ? ? ? ? ? ? 84  ILE A CG1   1 
ATOM   678  C CG2   . ILE A 1 104 ? -5.463  -40.938 10.661  1.00 41.68 ? ? ? ? ? ? 84  ILE A CG2   1 
ATOM   679  C CD1   . ILE A 1 104 ? -5.335  -38.551 12.498  1.00 43.11 ? ? ? ? ? ? 84  ILE A CD1   1 
ATOM   680  N N     . THR A 1 105 ? -8.827  -41.863 10.659  1.00 37.58 ? ? ? ? ? ? 85  THR A N     1 
ATOM   681  C CA    . THR A 1 105 ? -9.524  -42.987 10.045  1.00 41.24 ? ? ? ? ? ? 85  THR A CA    1 
ATOM   682  C C     . THR A 1 105 ? -8.919  -43.350 8.684   1.00 45.83 ? ? ? ? ? ? 85  THR A C     1 
ATOM   683  O O     . THR A 1 105 ? -9.049  -44.484 8.227   1.00 45.97 ? ? ? ? ? ? 85  THR A O     1 
ATOM   684  C CB    . THR A 1 105 ? -11.039 -42.714 9.895   1.00 41.19 ? ? ? ? ? ? 85  THR A CB    1 
ATOM   685  O OG1   . THR A 1 105 ? -11.235 -41.541 9.098   1.00 43.90 ? ? ? ? ? ? 85  THR A OG1   1 
ATOM   686  C CG2   . THR A 1 105 ? -11.687 -42.501 11.260  1.00 38.87 ? ? ? ? ? ? 85  THR A CG2   1 
ATOM   687  N N     . LYS A 1 106 ? -8.255  -42.391 8.042   1.00 49.86 ? ? ? ? ? ? 86  LYS A N     1 
ATOM   688  C CA    . LYS A 1 106 ? -7.614  -42.652 6.751   1.00 55.64 ? ? ? ? ? ? 86  LYS A CA    1 
ATOM   689  C C     . LYS A 1 106 ? -6.150  -42.207 6.723   1.00 57.98 ? ? ? ? ? ? 86  LYS A C     1 
ATOM   690  O O     . LYS A 1 106 ? -5.311  -42.837 6.071   1.00 61.88 ? ? ? ? ? ? 86  LYS A O     1 
ATOM   691  C CB    . LYS A 1 106 ? -8.395  -41.989 5.610   1.00 57.87 ? ? ? ? ? ? 86  LYS A CB    1 
ATOM   692  N N     . LEU A 1 115 ? -12.842 -36.223 6.020   1.00 49.88 ? ? ? ? ? ? 95  LEU A N     1 
ATOM   693  C CA    . LEU A 1 115 ? -13.203 -35.340 7.124   1.00 48.89 ? ? ? ? ? ? 95  LEU A CA    1 
ATOM   694  C C     . LEU A 1 115 ? -12.644 -35.846 8.458   1.00 45.08 ? ? ? ? ? ? 95  LEU A C     1 
ATOM   695  O O     . LEU A 1 115 ? -12.457 -37.055 8.652   1.00 43.63 ? ? ? ? ? ? 95  LEU A O     1 
ATOM   696  C CB    . LEU A 1 115 ? -14.727 -35.188 7.216   1.00 48.95 ? ? ? ? ? ? 95  LEU A CB    1 
ATOM   697  N N     . PRO A 1 116 ? -12.364 -34.920 9.387   1.00 42.51 ? ? ? ? ? ? 96  PRO A N     1 
ATOM   698  C CA    . PRO A 1 116 ? -11.886 -35.367 10.699  1.00 40.11 ? ? ? ? ? ? 96  PRO A CA    1 
ATOM   699  C C     . PRO A 1 116 ? -13.019 -35.997 11.503  1.00 36.43 ? ? ? ? ? ? 96  PRO A C     1 
ATOM   700  O O     . PRO A 1 116 ? -14.174 -35.581 11.351  1.00 37.95 ? ? ? ? ? ? 96  PRO A O     1 
ATOM   701  C CB    . PRO A 1 116 ? -11.418 -34.064 11.359  1.00 39.23 ? ? ? ? ? ? 96  PRO A CB    1 
ATOM   702  C CG    . PRO A 1 116 ? -12.223 -33.002 10.693  1.00 40.18 ? ? ? ? ? ? 96  PRO A CG    1 
ATOM   703  C CD    . PRO A 1 116 ? -12.413 -33.450 9.281   1.00 42.38 ? ? ? ? ? ? 96  PRO A CD    1 
ATOM   704  N N     . SER A 1 117 ? -12.699 -37.004 12.308  1.00 33.19 ? ? ? ? ? ? 97  SER A N     1 
ATOM   705  C CA    . SER A 1 117 ? -13.618 -37.494 13.342  1.00 30.27 ? ? ? ? ? ? 97  SER A CA    1 
ATOM   706  C C     . SER A 1 117 ? -13.066 -37.135 14.710  1.00 27.58 ? ? ? ? ? ? 97  SER A C     1 
ATOM   707  O O     . SER A 1 117 ? -11.845 -37.145 14.904  1.00 26.06 ? ? ? ? ? ? 97  SER A O     1 
ATOM   708  C CB    . SER A 1 117 ? -13.818 -39.007 13.240  1.00 29.77 ? ? ? ? ? ? 97  SER A CB    1 
ATOM   709  O OG    . SER A 1 117 ? -14.613 -39.327 12.109  1.00 32.29 ? ? ? ? ? ? 97  SER A OG    1 
ATOM   710  N N     . TYR A 1 118 ? -13.961 -36.834 15.657  1.00 23.54 ? ? ? ? ? ? 98  TYR A N     1 
ATOM   711  C CA    . TYR A 1 118 ? -13.564 -36.318 16.967  1.00 20.80 ? ? ? ? ? ? 98  TYR A CA    1 
ATOM   712  C C     . TYR A 1 118 ? -14.023 -37.212 18.114  1.00 21.65 ? ? ? ? ? ? 98  TYR A C     1 
ATOM   713  O O     . TYR A 1 118 ? -15.099 -37.816 18.067  1.00 19.76 ? ? ? ? ? ? 98  TYR A O     1 
ATOM   714  C CB    . TYR A 1 118 ? -14.124 -34.906 17.180  1.00 17.77 ? ? ? ? ? ? 98  TYR A CB    1 
ATOM   715  C CG    . TYR A 1 118 ? -13.728 -33.926 16.107  1.00 20.07 ? ? ? ? ? ? 98  TYR A CG    1 
ATOM   716  C CD1   . TYR A 1 118 ? -12.470 -33.333 16.108  1.00 20.78 ? ? ? ? ? ? 98  TYR A CD1   1 
ATOM   717  C CD2   . TYR A 1 118 ? -14.613 -33.586 15.088  1.00 20.65 ? ? ? ? ? ? 98  TYR A CD2   1 
ATOM   718  C CE1   . TYR A 1 118 ? -12.105 -32.431 15.110  1.00 22.97 ? ? ? ? ? ? 98  TYR A CE1   1 
ATOM   719  C CE2   . TYR A 1 118 ? -14.259 -32.687 14.103  1.00 22.14 ? ? ? ? ? ? 98  TYR A CE2   1 
ATOM   720  C CZ    . TYR A 1 118 ? -13.005 -32.115 14.116  1.00 24.24 ? ? ? ? ? ? 98  TYR A CZ    1 
ATOM   721  O OH    . TYR A 1 118 ? -12.648 -31.225 13.124  1.00 23.85 ? ? ? ? ? ? 98  TYR A OH    1 
ATOM   722  N N     . TRP A 1 119 ? -13.199 -37.271 19.151  1.00 18.85 ? ? ? ? ? ? 99  TRP A N     1 
ATOM   723  C CA    . TRP A 1 119 ? -13.523 -38.034 20.340  1.00 19.86 ? ? ? ? ? ? 99  TRP A CA    1 
ATOM   724  C C     . TRP A 1 119 ? -13.101 -37.246 21.583  1.00 19.74 ? ? ? ? ? ? 99  TRP A C     1 
ATOM   725  O O     . TRP A 1 119 ? -12.630 -36.109 21.474  1.00 17.69 ? ? ? ? ? ? 99  TRP A O     1 
ATOM   726  C CB    . TRP A 1 119 ? -12.864 -39.422 20.296  1.00 18.87 ? ? ? ? ? ? 99  TRP A CB    1 
ATOM   727  C CG    . TRP A 1 119 ? -13.329 -40.303 21.401  1.00 20.85 ? ? ? ? ? ? 99  TRP A CG    1 
ATOM   728  C CD1   . TRP A 1 119 ? -12.553 -40.956 22.314  1.00 21.12 ? ? ? ? ? ? 99  TRP A CD1   1 
ATOM   729  C CD2   . TRP A 1 119 ? -14.691 -40.587 21.748  1.00 21.53 ? ? ? ? ? ? 99  TRP A CD2   1 
ATOM   730  N NE1   . TRP A 1 119 ? -13.350 -41.646 23.202  1.00 22.68 ? ? ? ? ? ? 99  TRP A NE1   1 
ATOM   731  C CE2   . TRP A 1 119 ? -14.667 -41.435 22.874  1.00 23.70 ? ? ? ? ? ? 99  TRP A CE2   1 
ATOM   732  C CE3   . TRP A 1 119 ? -15.931 -40.207 21.212  1.00 20.35 ? ? ? ? ? ? 99  TRP A CE3   1 
ATOM   733  C CZ2   . TRP A 1 119 ? -15.834 -41.915 23.478  1.00 22.52 ? ? ? ? ? ? 99  TRP A CZ2   1 
ATOM   734  C CZ3   . TRP A 1 119 ? -17.089 -40.676 21.811  1.00 20.56 ? ? ? ? ? ? 99  TRP A CZ3   1 
ATOM   735  C CH2   . TRP A 1 119 ? -17.031 -41.526 22.934  1.00 21.54 ? ? ? ? ? ? 99  TRP A CH2   1 
ATOM   736  N N     . LEU A 1 120 ? -13.277 -37.849 22.753  1.00 19.13 ? ? ? ? ? ? 100 LEU A N     1 
ATOM   737  C CA    . LEU A 1 120 ? -13.002 -37.186 24.026  1.00 17.05 ? ? ? ? ? ? 100 LEU A CA    1 
ATOM   738  C C     . LEU A 1 120 ? -11.596 -37.481 24.513  1.00 19.41 ? ? ? ? ? ? 100 LEU A C     1 
ATOM   739  O O     . LEU A 1 120 ? -11.105 -38.596 24.367  1.00 21.11 ? ? ? ? ? ? 100 LEU A O     1 
ATOM   740  C CB    . LEU A 1 120 ? -13.973 -37.688 25.084  1.00 16.76 ? ? ? ? ? ? 100 LEU A CB    1 
ATOM   741  C CG    . LEU A 1 120 ? -15.452 -37.596 24.683  1.00 19.01 ? ? ? ? ? ? 100 LEU A CG    1 
ATOM   742  C CD1   . LEU A 1 120 ? -16.321 -38.381 25.662  1.00 21.00 ? ? ? ? ? ? 100 LEU A CD1   1 
ATOM   743  C CD2   . LEU A 1 120 ? -15.874 -36.146 24.626  1.00 16.06 ? ? ? ? ? ? 100 LEU A CD2   1 
ATOM   744  N N     . ALA A 1 121 ? -10.960 -36.479 25.108  1.00 17.87 ? ? ? ? ? ? 101 ALA A N     1 
ATOM   745  C CA    . ALA A 1 121 ? -9.699  -36.683 25.803  1.00 18.60 ? ? ? ? ? ? 101 ALA A CA    1 
ATOM   746  C C     . ALA A 1 121 ? -9.980  -36.676 27.302  1.00 18.45 ? ? ? ? ? ? 101 ALA A C     1 
ATOM   747  O O     . ALA A 1 121 ? -11.056 -36.245 27.731  1.00 17.51 ? ? ? ? ? ? 101 ALA A O     1 
ATOM   748  C CB    . ALA A 1 121 ? -8.701  -35.582 25.434  1.00 20.24 ? ? ? ? ? ? 101 ALA A CB    1 
ATOM   749  N N     . PRO A 1 122 ? -9.031  -37.177 28.105  1.00 20.93 ? ? ? ? ? ? 102 PRO A N     1 
ATOM   750  C CA    . PRO A 1 122 ? -9.213  -37.235 29.560  1.00 21.19 ? ? ? ? ? ? 102 PRO A CA    1 
ATOM   751  C C     . PRO A 1 122 ? -9.695  -35.927 30.179  1.00 18.51 ? ? ? ? ? ? 102 PRO A C     1 
ATOM   752  O O     . PRO A 1 122 ? -10.570 -35.954 31.046  1.00 16.36 ? ? ? ? ? ? 102 PRO A O     1 
ATOM   753  C CB    . PRO A 1 122 ? -7.806  -37.572 30.064  1.00 22.02 ? ? ? ? ? ? 102 PRO A CB    1 
ATOM   754  C CG    . PRO A 1 122 ? -7.266  -38.473 28.973  1.00 24.70 ? ? ? ? ? ? 102 PRO A CG    1 
ATOM   755  C CD    . PRO A 1 122 ? -7.820  -37.908 27.672  1.00 24.35 ? ? ? ? ? ? 102 PRO A CD    1 
ATOM   756  N N     . LEU A 1 123 ? -9.139  -34.803 29.749  1.00 17.39 ? ? ? ? ? ? 103 LEU A N     1 
ATOM   757  C CA    . LEU A 1 123 ? -9.530  -33.521 30.312  1.00 18.72 ? ? ? ? ? ? 103 LEU A CA    1 
ATOM   758  C C     . LEU A 1 123 ? -11.043 -33.261 30.166  1.00 20.24 ? ? ? ? ? ? 103 LEU A C     1 
ATOM   759  O O     . LEU A 1 123 ? -11.638 -32.521 30.954  1.00 18.84 ? ? ? ? ? ? 103 LEU A O     1 
ATOM   760  C CB    . LEU A 1 123 ? -8.688  -32.401 29.687  1.00 20.03 ? ? ? ? ? ? 103 LEU A CB    1 
ATOM   761  C CG    . LEU A 1 123 ? -8.422  -31.159 30.528  1.00 22.40 ? ? ? ? ? ? 103 LEU A CG    1 
ATOM   762  C CD1   . LEU A 1 123 ? -7.895  -31.538 31.923  1.00 19.63 ? ? ? ? ? ? 103 LEU A CD1   1 
ATOM   763  C CD2   . LEU A 1 123 ? -7.438  -30.248 29.803  1.00 23.33 ? ? ? ? ? ? 103 LEU A CD2   1 
ATOM   764  N N     . SER A 1 124 ? -11.678 -33.887 29.178  1.00 19.89 ? ? ? ? ? ? 104 SER A N     1 
ATOM   765  C CA    . SER A 1 124 ? -13.098 -33.631 28.954  1.00 18.72 ? ? ? ? ? ? 104 SER A CA    1 
ATOM   766  C C     . SER A 1 124 ? -14.018 -34.234 30.036  1.00 16.50 ? ? ? ? ? ? 104 SER A C     1 
ATOM   767  O O     . SER A 1 124 ? -15.194 -33.903 30.095  1.00 14.58 ? ? ? ? ? ? 104 SER A O     1 
ATOM   768  C CB    . SER A 1 124 ? -13.527 -34.064 27.545  1.00 18.48 ? ? ? ? ? ? 104 SER A CB    1 
ATOM   769  O OG    . SER A 1 124 ? -13.524 -35.462 27.408  1.00 18.40 ? ? ? ? ? ? 104 SER A OG    1 
ATOM   770  N N     . ARG A 1 125 ? -13.481 -35.101 30.893  1.00 16.31 ? ? ? ? ? ? 105 ARG A N     1 
ATOM   771  C CA    . ARG A 1 125 ? -14.244 -35.555 32.054  1.00 19.29 ? ? ? ? ? ? 105 ARG A CA    1 
ATOM   772  C C     . ARG A 1 125 ? -14.733 -34.348 32.871  1.00 17.05 ? ? ? ? ? ? 105 ARG A C     1 
ATOM   773  O O     . ARG A 1 125 ? -15.777 -34.404 33.504  1.00 17.33 ? ? ? ? ? ? 105 ARG A O     1 
ATOM   774  C CB    . ARG A 1 125 ? -13.402 -36.490 32.938  1.00 18.69 ? ? ? ? ? ? 105 ARG A CB    1 
ATOM   775  C CG    . ARG A 1 125 ? -13.101 -37.852 32.297  1.00 21.59 ? ? ? ? ? ? 105 ARG A CG    1 
ATOM   776  C CD    . ARG A 1 125 ? -12.109 -38.647 33.138  1.00 21.59 ? ? ? ? ? ? 105 ARG A CD    1 
ATOM   777  N NE    . ARG A 1 125 ? -10.795 -38.009 33.197  1.00 23.59 ? ? ? ? ? ? 105 ARG A NE    1 
ATOM   778  C CZ    . ARG A 1 125 ? -9.782  -38.461 33.934  1.00 26.95 ? ? ? ? ? ? 105 ARG A CZ    1 
ATOM   779  N NH1   . ARG A 1 125 ? -9.938  -39.551 34.679  1.00 29.70 ? ? ? ? ? ? 105 ARG A NH1   1 
ATOM   780  N NH2   . ARG A 1 125 ? -8.619  -37.824 33.936  1.00 25.18 ? ? ? ? ? ? 105 ARG A NH2   1 
ATOM   781  N N     . LEU A 1 126 ? -13.973 -33.259 32.843  1.00 15.14 ? ? ? ? ? ? 106 LEU A N     1 
ATOM   782  C CA    . LEU A 1 126 ? -14.309 -32.078 33.640  1.00 15.51 ? ? ? ? ? ? 106 LEU A CA    1 
ATOM   783  C C     . LEU A 1 126 ? -15.351 -31.187 32.946  1.00 16.37 ? ? ? ? ? ? 106 LEU A C     1 
ATOM   784  O O     . LEU A 1 126 ? -15.816 -30.206 33.530  1.00 15.71 ? ? ? ? ? ? 106 LEU A O     1 
ATOM   785  C CB    . LEU A 1 126 ? -13.041 -31.280 33.965  1.00 14.07 ? ? ? ? ? ? 106 LEU A CB    1 
ATOM   786  C CG    . LEU A 1 126 ? -12.077 -31.939 34.956  1.00 16.38 ? ? ? ? ? ? 106 LEU A CG    1 
ATOM   787  C CD1   . LEU A 1 126 ? -10.824 -31.097 35.187  1.00 17.55 ? ? ? ? ? ? 106 LEU A CD1   1 
ATOM   788  C CD2   . LEU A 1 126 ? -12.789 -32.178 36.272  1.00 17.10 ? ? ? ? ? ? 106 LEU A CD2   1 
ATOM   789  N N     . LEU A 1 127 ? -15.722 -31.529 31.708  1.00 15.39 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A N     1 
ATOM   790  C CA    . LEU A 1 127 ? -16.727 -30.751 30.963  1.00 14.80 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A CA    1 
ATOM   791  C C     . LEU A 1 127 ? -18.095 -31.428 30.891  1.00 14.67 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A C     1 
ATOM   792  O O     . LEU A 1 127 ? -19.076 -30.798 30.508  1.00 16.75 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A O     1 
ATOM   793  C CB    . LEU A 1 127 ? -16.250 -30.478 29.519  1.00 13.24 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A CB    1 
ATOM   794  C CG    . LEU A 1 127 ? -14.879 -29.837 29.292  1.00 15.04 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A CG    1 
ATOM   795  C CD1   . LEU A 1 127 ? -14.664 -29.500 27.797  1.00 17.46 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A CD1   1 
ATOM   796  C CD2   . LEU A 1 127 ? -14.709 -28.611 30.165  1.00 15.94 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A CD2   1 
ATOM   797  N N     . LEU A 1 128 ? -18.158 -32.715 31.215  1.00 13.84 ? ? ? ? ? ? 108 LEU A N     1 
ATOM   798  C CA    . LEU A 1 128 ? -19.392 -33.466 31.012  1.00 17.97 ? ? ? ? ? ? 108 LEU A CA    1 
ATOM   799  C C     . LEU A 1 128 ? -20.437 -33.146 32.075  1.00 20.22 ? ? ? ? ? ? 108 LEU A C     1 
ATOM   800  O O     . LEU A 1 128 ? -20.174 -33.264 33.269  1.00 18.24 ? ? ? ? ? ? 108 LEU A O     1 
ATOM   801  C CB    . LEU A 1 128 ? -19.112 -34.968 30.959  1.00 16.77 ? ? ? ? ? ? 108 LEU A CB    1 
ATOM   802  C CG    . LEU A 1 128 ? -18.383 -35.427 29.693  1.00 17.41 ? ? ? ? ? ? 108 LEU A CG    1 
ATOM   803  C CD1   . LEU A 1 128 ? -17.819 -36.812 29.885  1.00 19.39 ? ? ? ? ? ? 108 LEU A CD1   1 
ATOM   804  C CD2   . LEU A 1 128 ? -19.339 -35.376 28.503  1.00 18.24 ? ? ? ? ? ? 108 LEU A CD2   1 
ATOM   805  N N     . LYS A 1 129 ? -21.622 -32.745 31.621  1.00 20.33 ? ? ? ? ? ? 109 LYS A N     1 
ATOM   806  C CA    . LYS A 1 129 ? -22.740 -32.389 32.496  1.00 21.83 ? ? ? ? ? ? 109 LYS A CA    1 
ATOM   807  C C     . LYS A 1 129 ? -23.119 -33.456 33.511  1.00 21.94 ? ? ? ? ? ? 109 LYS A C     1 
ATOM   808  O O     . LYS A 1 129 ? -23.534 -33.132 34.624  1.00 19.84 ? ? ? ? ? ? 109 LYS A O     1 
ATOM   809  C CB    . LYS A 1 129 ? -23.992 -32.081 31.670  1.00 24.76 ? ? ? ? ? ? 109 LYS A CB    1 
ATOM   810  C CG    . LYS A 1 129 ? -24.004 -30.715 31.020  1.00 26.04 ? ? ? ? ? ? 109 LYS A CG    1 
ATOM   811  C CD    . LYS A 1 129 ? -25.290 -30.557 30.189  1.00 28.64 ? ? ? ? ? ? 109 LYS A CD    1 
ATOM   812  C CE    . LYS A 1 129 ? -25.255 -29.299 29.348  1.00 29.32 ? ? ? ? ? ? 109 LYS A CE    1 
ATOM   813  N NZ    . LYS A 1 129 ? -26.352 -29.263 28.315  1.00 32.30 ? ? ? ? ? ? 109 LYS A NZ    1 
ATOM   814  N N     . GLN A 1 130 ? -23.017 -34.724 33.120  1.00 21.73 ? ? ? ? ? ? 110 GLN A N     1 
ATOM   815  C CA    . GLN A 1 130 ? -23.436 -35.816 33.996  1.00 25.07 ? ? ? ? ? ? 110 GLN A CA    1 
ATOM   816  C C     . GLN A 1 130 ? -22.478 -36.067 35.169  1.00 22.61 ? ? ? ? ? ? 110 GLN A C     1 
ATOM   817  O O     . GLN A 1 130 ? -22.799 -36.829 36.077  1.00 23.49 ? ? ? ? ? ? 110 GLN A O     1 
ATOM   818  C CB    . GLN A 1 130 ? -23.619 -37.110 33.193  1.00 28.76 ? ? ? ? ? ? 110 GLN A CB    1 
ATOM   819  N N     . ASN A 1 131 ? -21.293 -35.458 35.137  1.00 19.49 ? ? ? ? ? ? 111 ASN A N     1 
ATOM   820  C CA    . ASN A 1 131 ? -20.345 -35.617 36.238  1.00 17.59 ? ? ? ? ? ? 111 ASN A CA    1 
ATOM   821  C C     . ASN A 1 131 ? -20.596 -34.538 37.289  1.00 19.62 ? ? ? ? ? ? 111 ASN A C     1 
ATOM   822  O O     . ASN A 1 131 ? -20.657 -33.354 36.957  1.00 20.41 ? ? ? ? ? ? 111 ASN A O     1 
ATOM   823  C CB    . ASN A 1 131 ? -18.894 -35.572 35.731  1.00 17.30 ? ? ? ? ? ? 111 ASN A CB    1 
ATOM   824  C CG    . ASN A 1 131 ? -18.527 -36.790 34.895  1.00 19.26 ? ? ? ? ? ? 111 ASN A CG    1 
ATOM   825  O OD1   . ASN A 1 131 ? -19.128 -37.856 35.044  1.00 18.33 ? ? ? ? ? ? 111 ASN A OD1   1 
ATOM   826  N ND2   . ASN A 1 131 ? -17.537 -36.639 34.011  1.00 16.34 ? ? ? ? ? ? 111 ASN A ND2   1 
ATOM   827  N N     . PRO A 1 132 ? -20.762 -34.942 38.560  1.00 21.55 ? ? ? ? ? ? 112 PRO A N     1 
ATOM   828  C CA    . PRO A 1 132 ? -21.071 -33.959 39.606  1.00 22.70 ? ? ? ? ? ? 112 PRO A CA    1 
ATOM   829  C C     . PRO A 1 132 ? -19.886 -33.043 39.895  1.00 21.04 ? ? ? ? ? ? 112 PRO A C     1 
ATOM   830  O O     . PRO A 1 132 ? -20.047 -32.034 40.568  1.00 19.64 ? ? ? ? ? ? 112 PRO A O     1 
ATOM   831  C CB    . PRO A 1 132 ? -21.406 -34.828 40.823  1.00 23.00 ? ? ? ? ? ? 112 PRO A CB    1 
ATOM   832  C CG    . PRO A 1 132 ? -20.703 -36.126 40.566  1.00 22.83 ? ? ? ? ? ? 112 PRO A CG    1 
ATOM   833  C CD    . PRO A 1 132 ? -20.770 -36.324 39.074  1.00 20.94 ? ? ? ? ? ? 112 PRO A CD    1 
ATOM   834  N N     . TYR A 1 133 ? -18.723 -33.386 39.350  1.00 17.08 ? ? ? ? ? ? 113 TYR A N     1 
ATOM   835  C CA    . TYR A 1 133 ? -17.508 -32.600 39.536  1.00 16.61 ? ? ? ? ? ? 113 TYR A CA    1 
ATOM   836  C C     . TYR A 1 133 ? -17.143 -31.767 38.304  1.00 16.13 ? ? ? ? ? ? 113 TYR A C     1 
ATOM   837  O O     . TYR A 1 133 ? -16.026 -31.241 38.218  1.00 14.31 ? ? ? ? ? ? 113 TYR A O     1 
ATOM   838  C CB    . TYR A 1 133 ? -16.337 -33.530 39.901  1.00 17.06 ? ? ? ? ? ? 113 TYR A CB    1 
ATOM   839  C CG    . TYR A 1 133 ? -16.148 -34.691 38.930  1.00 20.79 ? ? ? ? ? ? 113 TYR A CG    1 
ATOM   840  C CD1   . TYR A 1 133 ? -16.722 -35.937 39.174  1.00 23.82 ? ? ? ? ? ? 113 TYR A CD1   1 
ATOM   841  C CD2   . TYR A 1 133 ? -15.403 -34.533 37.767  1.00 20.54 ? ? ? ? ? ? 113 TYR A CD2   1 
ATOM   842  C CE1   . TYR A 1 133 ? -16.552 -36.994 38.282  1.00 24.95 ? ? ? ? ? ? 113 TYR A CE1   1 
ATOM   843  C CE2   . TYR A 1 133 ? -15.229 -35.581 36.880  1.00 21.73 ? ? ? ? ? ? 113 TYR A CE2   1 
ATOM   844  C CZ    . TYR A 1 133 ? -15.795 -36.804 37.143  1.00 25.09 ? ? ? ? ? ? 113 TYR A CZ    1 
ATOM   845  O OH    . TYR A 1 133 ? -15.602 -37.828 36.244  1.00 30.40 ? ? ? ? ? ? 113 TYR A OH    1 
ATOM   846  N N     . ASN A 1 134 ? -18.051 -31.657 37.332  1.00 14.25 ? ? ? ? ? ? 114 ASN A N     1 
ATOM   847  C CA    . ASN A 1 134 ? -17.712 -30.885 36.142  1.00 15.04 ? ? ? ? ? ? 114 ASN A CA    1 
ATOM   848  C C     . ASN A 1 134 ? -17.484 -29.409 36.481  1.00 15.02 ? ? ? ? ? ? 114 ASN A C     1 
ATOM   849  O O     . ASN A 1 134 ? -17.989 -28.909 37.491  1.00 15.35 ? ? ? ? ? ? 114 ASN A O     1 
ATOM   850  C CB    . ASN A 1 134 ? -18.744 -31.066 35.012  1.00 15.54 ? ? ? ? ? ? 114 ASN A CB    1 
ATOM   851  C CG    . ASN A 1 134 ? -19.989 -30.229 35.201  1.00 16.02 ? ? ? ? ? ? 114 ASN A CG    1 
ATOM   852  O OD1   . ASN A 1 134 ? -19.977 -29.016 34.977  1.00 17.05 ? ? ? ? ? ? 114 ASN A OD1   1 
ATOM   853  N ND2   . ASN A 1 134 ? -21.089 -30.878 35.571  1.00 17.49 ? ? ? ? ? ? 114 ASN A ND2   1 
ATOM   854  N N     . ALA A 1 135 ? -16.713 -28.727 35.641  1.00 12.75 ? ? ? ? ? ? 115 ALA A N     1 
ATOM   855  C CA    . ALA A 1 135 ? -16.354 -27.326 35.862  1.00 14.45 ? ? ? ? ? ? 115 ALA A CA    1 
ATOM   856  C C     . ALA A 1 135 ? -17.166 -26.344 35.000  1.00 15.51 ? ? ? ? ? ? 115 ALA A C     1 
ATOM   857  O O     . ALA A 1 135 ? -16.739 -25.207 34.777  1.00 16.05 ? ? ? ? ? ? 115 ALA A O     1 
ATOM   858  C CB    . ALA A 1 135 ? -14.856 -27.130 35.599  1.00 13.48 ? ? ? ? ? ? 115 ALA A CB    1 
ATOM   859  N N     . ARG A 1 136 ? -18.330 -26.763 34.514  1.00 14.34 ? ? ? ? ? ? 116 ARG A N     1 
ATOM   860  C CA    . ARG A 1 136 ? -19.097 -25.892 33.619  1.00 15.72 ? ? ? ? ? ? 116 ARG A CA    1 
ATOM   861  C C     . ARG A 1 136 ? -19.498 -24.578 34.296  1.00 15.24 ? ? ? ? ? ? 116 ARG A C     1 
ATOM   862  O O     . ARG A 1 136 ? -19.239 -23.490 33.771  1.00 13.47 ? ? ? ? ? ? 116 ARG A O     1 
ATOM   863  C CB    . ARG A 1 136 ? -20.340 -26.603 33.059  1.00 17.16 ? ? ? ? ? ? 116 ARG A CB    1 
ATOM   864  C CG    . ARG A 1 136 ? -20.052 -27.647 31.988  1.00 15.35 ? ? ? ? ? ? 116 ARG A CG    1 
ATOM   865  C CD    . ARG A 1 136 ? -21.323 -28.422 31.613  1.00 15.50 ? ? ? ? ? ? 116 ARG A CD    1 
ATOM   866  N NE    . ARG A 1 136 ? -22.444 -27.552 31.243  1.00 14.69 ? ? ? ? ? ? 116 ARG A NE    1 
ATOM   867  C CZ    . ARG A 1 136 ? -22.648 -27.052 30.028  1.00 18.91 ? ? ? ? ? ? 116 ARG A CZ    1 
ATOM   868  N NH1   . ARG A 1 136 ? -21.818 -27.335 29.027  1.00 18.85 ? ? ? ? ? ? 116 ARG A NH1   1 
ATOM   869  N NH2   . ARG A 1 136 ? -23.697 -26.273 29.807  1.00 19.36 ? ? ? ? ? ? 116 ARG A NH2   1 
ATOM   870  N N     . SER A 1 137 ? -20.144 -24.675 35.453  1.00 15.11 ? ? ? ? ? ? 117 SER A N     1 
ATOM   871  C CA    . SER A 1 137 ? -20.619 -23.474 36.141  1.00 16.87 ? ? ? ? ? ? 117 SER A CA    1 
ATOM   872  C C     . SER A 1 137 ? -19.475 -22.537 36.513  1.00 16.14 ? ? ? ? ? ? 117 SER A C     1 
ATOM   873  O O     . SER A 1 137 ? -19.595 -21.319 36.374  1.00 16.19 ? ? ? ? ? ? 117 SER A O     1 
ATOM   874  C CB    . SER A 1 137 ? -21.427 -23.840 37.396  1.00 15.55 ? ? ? ? ? ? 117 SER A CB    1 
ATOM   875  O OG    . SER A 1 137 ? -22.620 -24.498 37.025  1.00 17.71 ? ? ? ? ? ? 117 SER A OG    1 
ATOM   876  N N     . LEU A 1 138 ? -18.372 -23.098 37.004  1.00 11.31 ? ? ? ? ? ? 118 LEU A N     1 
ATOM   877  C CA    . LEU A 1 138 ? -17.233 -22.263 37.365  1.00 11.90 ? ? ? ? ? ? 118 LEU A CA    1 
ATOM   878  C C     . LEU A 1 138 ? -16.705 -21.523 36.133  1.00 14.28 ? ? ? ? ? ? 118 LEU A C     1 
ATOM   879  O O     . LEU A 1 138 ? -16.330 -20.355 36.218  1.00 13.22 ? ? ? ? ? ? 118 LEU A O     1 
ATOM   880  C CB    . LEU A 1 138 ? -16.111 -23.102 37.984  1.00 10.54 ? ? ? ? ? ? 118 LEU A CB    1 
ATOM   881  C CG    . LEU A 1 138 ? -14.998 -22.258 38.595  1.00 13.55 ? ? ? ? ? ? 118 LEU A CG    1 
ATOM   882  C CD1   . LEU A 1 138 ? -15.565 -21.353 39.682  1.00 16.05 ? ? ? ? ? ? 118 LEU A CD1   1 
ATOM   883  C CD2   . LEU A 1 138 ? -13.903 -23.147 39.146  1.00 15.69 ? ? ? ? ? ? 118 LEU A CD2   1 
ATOM   884  N N     . THR A 1 139 ? -16.688 -22.207 34.989  1.00 14.31 ? ? ? ? ? ? 119 THR A N     1 
ATOM   885  C CA    . THR A 1 139 ? -16.244 -21.581 33.743  1.00 13.84 ? ? ? ? ? ? 119 THR A CA    1 
ATOM   886  C C     . THR A 1 139 ? -17.147 -20.406 33.377  1.00 14.44 ? ? ? ? ? ? 119 THR A C     1 
ATOM   887  O O     . THR A 1 139 ? -16.655 -19.311 33.083  1.00 16.64 ? ? ? ? ? ? 119 THR A O     1 
ATOM   888  C CB    . THR A 1 139 ? -16.205 -22.573 32.556  1.00 15.80 ? ? ? ? ? ? 119 THR A CB    1 
ATOM   889  O OG1   . THR A 1 139 ? -15.412 -23.715 32.901  1.00 16.05 ? ? ? ? ? ? 119 THR A OG1   1 
ATOM   890  C CG2   . THR A 1 139 ? -15.578 -21.910 31.314  1.00 17.81 ? ? ? ? ? ? 119 THR A CG2   1 
ATOM   891  N N     . PHE A 1 140 ? -18.461 -20.629 33.379  1.00 14.62 ? ? ? ? ? ? 120 PHE A N     1 
ATOM   892  C CA    . PHE A 1 140 ? -19.414 -19.573 33.016  1.00 14.58 ? ? ? ? ? ? 120 PHE A CA    1 
ATOM   893  C C     . PHE A 1 140 ? -19.323 -18.413 33.991  1.00 16.08 ? ? ? ? ? ? 120 PHE A C     1 
ATOM   894  O O     . PHE A 1 140 ? -19.406 -17.250 33.595  1.00 20.56 ? ? ? ? ? ? 120 PHE A O     1 
ATOM   895  C CB    . PHE A 1 140 ? -20.863 -20.087 32.995  1.00 17.29 ? ? ? ? ? ? 120 PHE A CB    1 
ATOM   896  C CG    . PHE A 1 140 ? -21.169 -21.035 31.859  1.00 19.85 ? ? ? ? ? ? 120 PHE A CG    1 
ATOM   897  C CD1   . PHE A 1 140 ? -20.864 -20.703 30.550  1.00 20.81 ? ? ? ? ? ? 120 PHE A CD1   1 
ATOM   898  C CD2   . PHE A 1 140 ? -21.779 -22.255 32.106  1.00 19.03 ? ? ? ? ? ? 120 PHE A CD2   1 
ATOM   899  C CE1   . PHE A 1 140 ? -21.167 -21.578 29.508  1.00 21.17 ? ? ? ? ? ? 120 PHE A CE1   1 
ATOM   900  C CE2   . PHE A 1 140 ? -22.083 -23.118 31.076  1.00 20.62 ? ? ? ? ? ? 120 PHE A CE2   1 
ATOM   901  C CZ    . PHE A 1 140 ? -21.776 -22.781 29.778  1.00 19.89 ? ? ? ? ? ? 120 PHE A CZ    1 
ATOM   902  N N     . CYS A 1 141 ? -19.167 -18.735 35.269  1.00 15.10 ? ? ? ? ? ? 121 CYS A N     1 
ATOM   903  C CA    . CYS A 1 141 ? -19.015 -17.711 36.300  1.00 16.06 ? ? ? ? ? ? 121 CYS A CA    1 
ATOM   904  C C     . CYS A 1 141 ? -17.783 -16.876 36.006  1.00 15.21 ? ? ? ? ? ? 121 CYS A C     1 
ATOM   905  O O     . CYS A 1 141 ? -17.842 -15.652 35.973  1.00 17.98 ? ? ? ? ? ? 121 CYS A O     1 
ATOM   906  C CB    . CYS A 1 141 ? -18.889 -18.355 37.691  1.00 14.71 ? ? ? ? ? ? 121 CYS A CB    1 
ATOM   907  S SG    . CYS A 1 141 ? -18.715 -17.187 39.047  1.00 20.86 ? ? ? ? ? ? 121 CYS A SG    1 
ATOM   908  N N     . SER A 1 142 ? -16.668 -17.558 35.765  1.00 16.19 ? ? ? ? ? ? 122 SER A N     1 
ATOM   909  C CA    . SER A 1 142 ? -15.370 -16.906 35.628  1.00 16.55 ? ? ? ? ? ? 122 SER A CA    1 
ATOM   910  C C     . SER A 1 142 ? -15.213 -15.970 34.418  1.00 17.07 ? ? ? ? ? ? 122 SER A C     1 
ATOM   911  O O     . SER A 1 142 ? -14.478 -14.979 34.494  1.00 17.69 ? ? ? ? ? ? 122 SER A O     1 
ATOM   912  C CB    . SER A 1 142 ? -14.259 -17.966 35.599  1.00 16.06 ? ? ? ? ? ? 122 SER A CB    1 
ATOM   913  O OG    . SER A 1 142 ? -14.224 -18.711 36.814  1.00 18.49 ? ? ? ? ? ? 122 SER A OG    1 
ATOM   914  N N     A VAL A 1 143 ? -15.878 -16.295 33.310  0.59 16.10 ? ? ? ? ? ? 123 VAL A N     1 
ATOM   915  N N     B VAL A 1 143 ? -15.897 -16.292 33.323  0.41 16.27 ? ? ? ? ? ? 123 VAL A N     1 
ATOM   916  C CA    A VAL A 1 143 ? -15.767 -15.501 32.089  0.59 17.60 ? ? ? ? ? ? 123 VAL A CA    1 
ATOM   917  C CA    B VAL A 1 143 ? -15.785 -15.535 32.080  0.41 17.33 ? ? ? ? ? ? 123 VAL A CA    1 
ATOM   918  C C     A VAL A 1 143 ? -16.961 -14.571 31.919  0.59 19.57 ? ? ? ? ? ? 123 VAL A C     1 
ATOM   919  C C     B VAL A 1 143 ? -16.954 -14.563 31.926  0.41 19.52 ? ? ? ? ? ? 123 VAL A C     1 
ATOM   920  O O     A VAL A 1 143 ? -17.100 -13.906 30.889  0.59 21.05 ? ? ? ? ? ? 123 VAL A O     1 
ATOM   921  O O     B VAL A 1 143 ? -17.064 -13.850 30.925  0.41 20.99 ? ? ? ? ? ? 123 VAL A O     1 
ATOM   922  C CB    A VAL A 1 143 ? -15.631 -16.392 30.816  0.59 15.84 ? ? ? ? ? ? 123 VAL A CB    1 
ATOM   923  C CB    B VAL A 1 143 ? -15.711 -16.487 30.850  0.41 15.45 ? ? ? ? ? ? 123 VAL A CB    1 
ATOM   924  C CG1   A VAL A 1 143 ? -14.458 -17.351 30.952  0.59 13.38 ? ? ? ? ? ? 123 VAL A CG1   1 
ATOM   925  C CG1   B VAL A 1 143 ? -15.534 -15.704 29.569  0.41 16.80 ? ? ? ? ? ? 123 VAL A CG1   1 
ATOM   926  C CG2   A VAL A 1 143 ? -16.911 -17.154 30.565  0.59 15.76 ? ? ? ? ? ? 123 VAL A CG2   1 
ATOM   927  C CG2   B VAL A 1 143 ? -14.569 -17.478 31.015  0.41 13.50 ? ? ? ? ? ? 123 VAL A CG2   1 
ATOM   928  N N     . HIS A 1 144 ? -17.820 -14.528 32.934  1.00 19.29 ? ? ? ? ? ? 124 HIS A N     1 
ATOM   929  C CA    . HIS A 1 144 ? -18.993 -13.665 32.916  1.00 20.42 ? ? ? ? ? ? 124 HIS A CA    1 
ATOM   930  C C     . HIS A 1 144 ? -18.597 -12.187 32.892  1.00 20.58 ? ? ? ? ? ? 124 HIS A C     1 
ATOM   931  O O     . HIS A 1 144 ? -17.542 -11.803 33.404  1.00 19.71 ? ? ? ? ? ? 124 HIS A O     1 
ATOM   932  C CB    . HIS A 1 144 ? -19.853 -13.939 34.156  1.00 16.93 ? ? ? ? ? ? 124 HIS A CB    1 
ATOM   933  C CG    . HIS A 1 144 ? -21.246 -13.405 34.057  1.00 20.57 ? ? ? ? ? ? 124 HIS A CG    1 
ATOM   934  N ND1   . HIS A 1 144 ? -21.571 -12.104 34.377  1.00 21.02 ? ? ? ? ? ? 124 HIS A ND1   1 
ATOM   935  C CD2   . HIS A 1 144 ? -22.406 -14.005 33.692  1.00 21.94 ? ? ? ? ? ? 124 HIS A CD2   1 
ATOM   936  C CE1   . HIS A 1 144 ? -22.870 -11.923 34.199  1.00 23.98 ? ? ? ? ? ? 124 HIS A CE1   1 
ATOM   937  N NE2   . HIS A 1 144 ? -23.398 -13.060 33.789  1.00 22.39 ? ? ? ? ? ? 124 HIS A NE2   1 
ATOM   938  N N     . GLU A 1 145 ? -19.459 -11.363 32.310  1.00 21.54 ? ? ? ? ? ? 125 GLU A N     1 
ATOM   939  C CA    . GLU A 1 145 ? -19.241 -9.919  32.269  1.00 23.96 ? ? ? ? ? ? 125 GLU A CA    1 
ATOM   940  C C     . GLU A 1 145 ? -18.961 -9.317  33.656  1.00 22.91 ? ? ? ? ? ? 125 GLU A C     1 
ATOM   941  O O     . GLU A 1 145 ? -18.148 -8.396  33.789  1.00 21.71 ? ? ? ? ? ? 125 GLU A O     1 
ATOM   942  C CB    . GLU A 1 145 ? -20.445 -9.222  31.626  1.00 28.96 ? ? ? ? ? ? 125 GLU A CB    1 
ATOM   943  C CG    . GLU A 1 145 ? -20.660 -9.574  30.154  1.00 31.58 ? ? ? ? ? ? 125 GLU A CG    1 
ATOM   944  C CD    . GLU A 1 145 ? -21.556 -10.793 29.937  1.00 32.36 ? ? ? ? ? ? 125 GLU A CD    1 
ATOM   945  O OE1   . GLU A 1 145 ? -21.492 -11.767 30.728  1.00 29.60 ? ? ? ? ? ? 125 GLU A OE1   1 
ATOM   946  O OE2   . GLU A 1 145 ? -22.328 -10.774 28.958  1.00 35.54 ? ? ? ? ? ? 125 GLU A OE2   1 
ATOM   947  N N     . HIS A 1 146 ? -19.641 -9.830  34.682  1.00 24.03 ? ? ? ? ? ? 126 HIS A N     1 
ATOM   948  C CA    . HIS A 1 146 ? -19.424 -9.375  36.055  1.00 22.56 ? ? ? ? ? ? 126 HIS A CA    1 
ATOM   949  C C     . HIS A 1 146 ? -17.953 -9.442  36.469  1.00 22.30 ? ? ? ? ? ? 126 HIS A C     1 
ATOM   950  O O     . HIS A 1 146 ? -17.481 -8.582  37.204  1.00 22.00 ? ? ? ? ? ? 126 HIS A O     1 
ATOM   951  C CB    . HIS A 1 146 ? -20.245 -10.200 37.050  1.00 24.94 ? ? ? ? ? ? 126 HIS A CB    1 
ATOM   952  C CG    . HIS A 1 146 ? -21.682 -9.781  37.153  1.00 28.90 ? ? ? ? ? ? 126 HIS A CG    1 
ATOM   953  N ND1   . HIS A 1 146 ? -22.065 -8.467  37.305  1.00 32.90 ? ? ? ? ? ? 126 HIS A ND1   1 
ATOM   954  C CD2   . HIS A 1 146 ? -22.824 -10.508 37.138  1.00 30.03 ? ? ? ? ? ? 126 HIS A CD2   1 
ATOM   955  C CE1   . HIS A 1 146 ? -23.387 -8.400  37.373  1.00 35.46 ? ? ? ? ? ? 126 HIS A CE1   1 
ATOM   956  N NE2   . HIS A 1 146 ? -23.869 -9.625  37.277  1.00 33.09 ? ? ? ? ? ? 126 HIS A NE2   1 
ATOM   957  N N     . LEU A 1 147 ? -17.236 -10.473 36.023  1.00 20.57 ? ? ? ? ? ? 127 LEU A N     1 
ATOM   958  C CA    . LEU A 1 147 ? -15.839 -10.646 36.444  1.00 18.86 ? ? ? ? ? ? 127 LEU A CA    1 
ATOM   959  C C     . LEU A 1 147 ? -14.789 -10.115 35.451  1.00 18.67 ? ? ? ? ? ? 127 LEU A C     1 
ATOM   960  O O     . LEU A 1 147 ? -13.680 -9.743  35.845  1.00 19.09 ? ? ? ? ? ? 127 LEU A O     1 
ATOM   961  C CB    . LEU A 1 147 ? -15.561 -12.111 36.795  1.00 17.16 ? ? ? ? ? ? 127 LEU A CB    1 
ATOM   962  C CG    . LEU A 1 147 ? -16.311 -12.667 38.014  1.00 21.77 ? ? ? ? ? ? 127 LEU A CG    1 
ATOM   963  C CD1   . LEU A 1 147 ? -15.767 -14.025 38.435  1.00 19.43 ? ? ? ? ? ? 127 LEU A CD1   1 
ATOM   964  C CD2   . LEU A 1 147 ? -16.229 -11.689 39.177  1.00 21.94 ? ? ? ? ? ? 127 LEU A CD2   1 
ATOM   965  N N     . VAL A 1 148 ? -15.135 -10.079 34.170  1.00 20.51 ? ? ? ? ? ? 128 VAL A N     1 
ATOM   966  C CA    . VAL A 1 148 ? -14.211 -9.578  33.152  1.00 20.59 ? ? ? ? ? ? 128 VAL A CA    1 
ATOM   967  C C     . VAL A 1 148 ? -14.196 -8.042  33.089  1.00 20.11 ? ? ? ? ? ? 128 VAL A C     1 
ATOM   968  O O     . VAL A 1 148 ? -13.132 -7.424  33.085  1.00 19.70 ? ? ? ? ? ? 128 VAL A O     1 
ATOM   969  C CB    . VAL A 1 148 ? -14.543 -10.143 31.743  1.00 17.69 ? ? ? ? ? ? 128 VAL A CB    1 
ATOM   970  C CG1   . VAL A 1 148 ? -13.641 -9.511  30.672  1.00 15.12 ? ? ? ? ? ? 128 VAL A CG1   1 
ATOM   971  C CG2   . VAL A 1 148 ? -14.419 -11.669 31.729  1.00 17.04 ? ? ? ? ? ? 128 VAL A CG2   1 
ATOM   972  N N     . ASP A 1 149 ? -15.381 -7.435  33.045  1.00 19.20 ? ? ? ? ? ? 129 ASP A N     1 
ATOM   973  C CA    . ASP A 1 149 ? -15.506 -5.988  32.856  1.00 19.88 ? ? ? ? ? ? 129 ASP A CA    1 
ATOM   974  C C     . ASP A 1 149 ? -14.722 -5.123  33.866  1.00 20.42 ? ? ? ? ? ? 129 ASP A C     1 
ATOM   975  O O     . ASP A 1 149 ? -14.085 -4.142  33.479  1.00 22.55 ? ? ? ? ? ? 129 ASP A O     1 
ATOM   976  C CB    . ASP A 1 149 ? -16.986 -5.573  32.812  1.00 24.64 ? ? ? ? ? ? 129 ASP A CB    1 
ATOM   977  C CG    . ASP A 1 149 ? -17.701 -6.098  31.574  1.00 29.39 ? ? ? ? ? ? 129 ASP A CG    1 
ATOM   978  O OD1   . ASP A 1 149 ? -17.004 -6.551  30.634  1.00 31.00 ? ? ? ? ? ? 129 ASP A OD1   1 
ATOM   979  O OD2   . ASP A 1 149 ? -18.952 -6.049  31.536  1.00 31.83 ? ? ? ? ? ? 129 ASP A OD2   1 
ATOM   980  N N     . PRO A 1 150 ? -14.764 -5.478  35.160  1.00 17.49 ? ? ? ? ? ? 130 PRO A N     1 
ATOM   981  C CA    . PRO A 1 150 ? -14.072 -4.597  36.106  1.00 18.83 ? ? ? ? ? ? 130 PRO A CA    1 
ATOM   982  C C     . PRO A 1 150 ? -12.578 -4.431  35.788  1.00 20.14 ? ? ? ? ? ? 130 PRO A C     1 
ATOM   983  O O     . PRO A 1 150 ? -11.977 -3.443  36.209  1.00 19.32 ? ? ? ? ? ? 130 PRO A O     1 
ATOM   984  C CB    . PRO A 1 150 ? -14.288 -5.291  37.459  1.00 14.99 ? ? ? ? ? ? 130 PRO A CB    1 
ATOM   985  C CG    . PRO A 1 150 ? -15.587 -6.047  37.288  1.00 16.72 ? ? ? ? ? ? 130 PRO A CG    1 
ATOM   986  C CD    . PRO A 1 150 ? -15.542 -6.531  35.842  1.00 17.15 ? ? ? ? ? ? 130 PRO A CD    1 
ATOM   987  N N     . TRP A 1 151 ? -11.999 -5.361  35.037  1.00 18.53 ? ? ? ? ? ? 131 TRP A N     1 
ATOM   988  C CA    . TRP A 1 151 ? -10.589 -5.257  34.668  1.00 19.09 ? ? ? ? ? ? 131 TRP A CA    1 
ATOM   989  C C     . TRP A 1 151 ? -10.278 -4.039  33.794  1.00 21.72 ? ? ? ? ? ? 131 TRP A C     1 
ATOM   990  O O     . TRP A 1 151 ? -9.146  -3.545  33.777  1.00 22.22 ? ? ? ? ? ? 131 TRP A O     1 
ATOM   991  C CB    . TRP A 1 151 ? -10.091 -6.552  34.009  1.00 15.69 ? ? ? ? ? ? 131 TRP A CB    1 
ATOM   992  C CG    . TRP A 1 151 ? -9.666  -7.575  35.027  1.00 16.59 ? ? ? ? ? ? 131 TRP A CG    1 
ATOM   993  C CD1   . TRP A 1 151 ? -10.411 -8.607  35.512  1.00 17.13 ? ? ? ? ? ? 131 TRP A CD1   1 
ATOM   994  C CD2   . TRP A 1 151 ? -8.407  -7.630  35.714  1.00 16.32 ? ? ? ? ? ? 131 TRP A CD2   1 
ATOM   995  N NE1   . TRP A 1 151 ? -9.693  -9.310  36.452  1.00 18.28 ? ? ? ? ? ? 131 TRP A NE1   1 
ATOM   996  C CE2   . TRP A 1 151 ? -8.458  -8.734  36.590  1.00 17.14 ? ? ? ? ? ? 131 TRP A CE2   1 
ATOM   997  C CE3   . TRP A 1 151 ? -7.234  -6.862  35.658  1.00 15.03 ? ? ? ? ? ? 131 TRP A CE3   1 
ATOM   998  C CZ2   . TRP A 1 151 ? -7.383  -9.092  37.414  1.00 17.84 ? ? ? ? ? ? 131 TRP A CZ2   1 
ATOM   999  C CZ3   . TRP A 1 151 ? -6.166  -7.214  36.479  1.00 16.22 ? ? ? ? ? ? 131 TRP A CZ3   1 
ATOM   1000 C CH2   . TRP A 1 151 ? -6.252  -8.319  37.350  1.00 16.14 ? ? ? ? ? ? 131 TRP A CH2   1 
ATOM   1001 N N     . ARG A 1 152 ? -11.278 -3.549  33.071  1.00 20.59 ? ? ? ? ? ? 132 ARG A N     1 
ATOM   1002 C CA    . ARG A 1 152 ? -11.071 -2.370  32.238  1.00 19.51 ? ? ? ? ? ? 132 ARG A CA    1 
ATOM   1003 C C     . ARG A 1 152 ? -10.999 -1.098  33.083  1.00 19.37 ? ? ? ? ? ? 132 ARG A C     1 
ATOM   1004 O O     . ARG A 1 152 ? -10.662 -0.030  32.582  1.00 20.33 ? ? ? ? ? ? 132 ARG A O     1 
ATOM   1005 C CB    . ARG A 1 152 ? -12.154 -2.266  31.165  1.00 19.99 ? ? ? ? ? ? 132 ARG A CB    1 
ATOM   1006 C CG    . ARG A 1 152 ? -12.133 -3.472  30.208  1.00 21.99 ? ? ? ? ? ? 132 ARG A CG    1 
ATOM   1007 C CD    . ARG A 1 152 ? -12.968 -3.220  28.978  1.00 22.95 ? ? ? ? ? ? 132 ARG A CD    1 
ATOM   1008 N NE    . ARG A 1 152 ? -13.070 -4.408  28.136  1.00 21.88 ? ? ? ? ? ? 132 ARG A NE    1 
ATOM   1009 C CZ    . ARG A 1 152 ? -12.162 -4.775  27.233  1.00 22.33 ? ? ? ? ? ? 132 ARG A CZ    1 
ATOM   1010 N NH1   . ARG A 1 152 ? -11.051 -4.057  27.059  1.00 22.62 ? ? ? ? ? ? 132 ARG A NH1   1 
ATOM   1011 N NH2   . ARG A 1 152 ? -12.364 -5.864  26.501  1.00 19.36 ? ? ? ? ? ? 132 ARG A NH2   1 
ATOM   1012 N N     . GLN A 1 153 ? -11.295 -1.233  34.372  1.00 19.37 ? ? ? ? ? ? 133 GLN A N     1 
ATOM   1013 C CA    . GLN A 1 153 ? -11.197 -0.112  35.305  1.00 20.59 ? ? ? ? ? ? 133 GLN A CA    1 
ATOM   1014 C C     . GLN A 1 153 ? -10.175 -0.358  36.416  1.00 20.78 ? ? ? ? ? ? 133 GLN A C     1 
ATOM   1015 O O     . GLN A 1 153 ? -10.130 0.389   37.390  1.00 19.44 ? ? ? ? ? ? 133 GLN A O     1 
ATOM   1016 C CB    . GLN A 1 153 ? -12.570 0.204   35.902  1.00 23.37 ? ? ? ? ? ? 133 GLN A CB    1 
ATOM   1017 C CG    . GLN A 1 153 ? -13.548 0.796   34.891  1.00 28.21 ? ? ? ? ? ? 133 GLN A CG    1 
ATOM   1018 C CD    . GLN A 1 153 ? -14.850 1.257   35.521  1.00 32.94 ? ? ? ? ? ? 133 GLN A CD    1 
ATOM   1019 O OE1   . GLN A 1 153 ? -15.874 0.579   35.427  1.00 36.37 ? ? ? ? ? ? 133 GLN A OE1   1 
ATOM   1020 N NE2   . GLN A 1 153 ? -14.820 2.419   36.154  1.00 33.35 ? ? ? ? ? ? 133 GLN A NE2   1 
ATOM   1021 N N     . MET A 1 154 ? -9.352  -1.397  36.261  1.00 20.35 ? ? ? ? ? ? 134 MET A N     1 
ATOM   1022 C CA    . MET A 1 154 ? -8.346  -1.751  37.270  1.00 20.18 ? ? ? ? ? ? 134 MET A CA    1 
ATOM   1023 C C     . MET A 1 154 ? -7.295  -0.650  37.472  1.00 19.67 ? ? ? ? ? ? 134 MET A C     1 
ATOM   1024 O O     . MET A 1 154 ? -6.967  -0.298  38.611  1.00 19.36 ? ? ? ? ? ? 134 MET A O     1 
ATOM   1025 C CB    . MET A 1 154 ? -7.663  -3.092  36.929  1.00 20.76 ? ? ? ? ? ? 134 MET A CB    1 
ATOM   1026 C CG    . MET A 1 154 ? -6.545  -3.480  37.898  1.00 18.77 ? ? ? ? ? ? 134 MET A CG    1 
ATOM   1027 S SD    . MET A 1 154 ? -7.161  -3.877  39.543  1.00 18.35 ? ? ? ? ? ? 134 MET A SD    1 
ATOM   1028 C CE    . MET A 1 154 ? -7.923  -5.466  39.235  1.00 17.74 ? ? ? ? ? ? 134 MET A CE    1 
ATOM   1029 N N     . SER A 1 155 ? -6.775  -0.105  36.375  1.00 18.08 ? ? ? ? ? ? 135 SER A N     1 
ATOM   1030 C CA    . SER A 1 155 ? -5.788  0.967   36.462  1.00 21.23 ? ? ? ? ? ? 135 SER A CA    1 
ATOM   1031 C C     . SER A 1 155 ? -6.366  2.209   37.153  1.00 21.09 ? ? ? ? ? ? 135 SER A C     1 
ATOM   1032 O O     . SER A 1 155 ? -5.716  2.815   38.006  1.00 20.22 ? ? ? ? ? ? 135 SER A O     1 
ATOM   1033 C CB    . SER A 1 155 ? -5.221  1.311   35.081  1.00 22.94 ? ? ? ? ? ? 135 SER A CB    1 
ATOM   1034 O OG    . SER A 1 155 ? -4.512  0.193   34.566  1.00 23.36 ? ? ? ? ? ? 135 SER A OG    1 
ATOM   1035 N N     . ALA A 1 156 ? -7.594  2.562   36.796  1.00 18.28 ? ? ? ? ? ? 136 ALA A N     1 
ATOM   1036 C CA    . ALA A 1 156 ? -8.290  3.663   37.449  1.00 21.07 ? ? ? ? ? ? 136 ALA A CA    1 
ATOM   1037 C C     . ALA A 1 156 ? -8.487  3.392   38.944  1.00 21.00 ? ? ? ? ? ? 136 ALA A C     1 
ATOM   1038 O O     . ALA A 1 156 ? -8.294  4.285   39.779  1.00 22.97 ? ? ? ? ? ? 136 ALA A O     1 
ATOM   1039 C CB    . ALA A 1 156 ? -9.634  3.934   36.759  1.00 21.68 ? ? ? ? ? ? 136 ALA A CB    1 
ATOM   1040 N N     . TRP A 1 157 ? -8.847  2.158   39.284  1.00 19.34 ? ? ? ? ? ? 137 TRP A N     1 
ATOM   1041 C CA    . TRP A 1 157 ? -9.072  1.795   40.684  1.00 21.30 ? ? ? ? ? ? 137 TRP A CA    1 
ATOM   1042 C C     . TRP A 1 157 ? -7.769  1.838   41.479  1.00 20.07 ? ? ? ? ? ? 137 TRP A C     1 
ATOM   1043 O O     . TRP A 1 157 ? -7.730  2.385   42.581  1.00 22.42 ? ? ? ? ? ? 137 TRP A O     1 
ATOM   1044 C CB    . TRP A 1 157 ? -9.738  0.415   40.816  1.00 22.57 ? ? ? ? ? ? 137 TRP A CB    1 
ATOM   1045 C CG    . TRP A 1 157 ? -9.781  -0.057  42.253  1.00 23.24 ? ? ? ? ? ? 137 TRP A CG    1 
ATOM   1046 C CD1   . TRP A 1 157 ? -10.678 0.321   43.223  1.00 23.47 ? ? ? ? ? ? 137 TRP A CD1   1 
ATOM   1047 C CD2   . TRP A 1 157 ? -8.866  -0.959  42.884  1.00 21.17 ? ? ? ? ? ? 137 TRP A CD2   1 
ATOM   1048 N NE1   . TRP A 1 157 ? -10.377 -0.302  44.413  1.00 22.77 ? ? ? ? ? ? 137 TRP A NE1   1 
ATOM   1049 C CE2   . TRP A 1 157 ? -9.269  -1.091  44.230  1.00 22.64 ? ? ? ? ? ? 137 TRP A CE2   1 
ATOM   1050 C CE3   . TRP A 1 157 ? -7.741  -1.663  42.442  1.00 19.38 ? ? ? ? ? ? 137 TRP A CE3   1 
ATOM   1051 C CZ2   . TRP A 1 157 ? -8.593  -1.909  45.132  1.00 20.66 ? ? ? ? ? ? 137 TRP A CZ2   1 
ATOM   1052 C CZ3   . TRP A 1 157 ? -7.078  -2.478  43.336  1.00 20.13 ? ? ? ? ? ? 137 TRP A CZ3   1 
ATOM   1053 C CH2   . TRP A 1 157 ? -7.502  -2.590  44.669  1.00 19.74 ? ? ? ? ? ? 137 TRP A CH2   1 
ATOM   1054 N N     . LEU A 1 158 ? -6.698  1.290   40.908  1.00 17.29 ? ? ? ? ? ? 138 LEU A N     1 
ATOM   1055 C CA    . LEU A 1 158 ? -5.383  1.328   41.555  1.00 19.41 ? ? ? ? ? ? 138 LEU A CA    1 
ATOM   1056 C C     . LEU A 1 158 ? -4.936  2.765   41.836  1.00 22.68 ? ? ? ? ? ? 138 LEU A C     1 
ATOM   1057 O O     . LEU A 1 158 ? -4.265  3.035   42.830  1.00 23.59 ? ? ? ? ? ? 138 LEU A O     1 
ATOM   1058 C CB    . LEU A 1 158 ? -4.327  0.618   40.695  1.00 16.76 ? ? ? ? ? ? 138 LEU A CB    1 
ATOM   1059 C CG    . LEU A 1 158 ? -4.316  -0.915  40.669  1.00 18.36 ? ? ? ? ? ? 138 LEU A CG    1 
ATOM   1060 C CD1   . LEU A 1 158 ? -3.435  -1.411  39.512  1.00 19.07 ? ? ? ? ? ? 138 LEU A CD1   1 
ATOM   1061 C CD2   . LEU A 1 158 ? -3.826  -1.483  42.015  1.00 18.69 ? ? ? ? ? ? 138 LEU A CD2   1 
ATOM   1062 N N     . ARG A 1 159 ? -5.309  3.686   40.960  1.00 23.11 ? ? ? ? ? ? 139 ARG A N     1 
ATOM   1063 C CA    . ARG A 1 159 ? -4.921  5.086   41.132  1.00 25.84 ? ? ? ? ? ? 139 ARG A CA    1 
ATOM   1064 C C     . ARG A 1 159 ? -5.904  5.895   41.975  1.00 27.34 ? ? ? ? ? ? 139 ARG A C     1 
ATOM   1065 O O     . ARG A 1 159 ? -5.754  7.111   42.115  1.00 29.81 ? ? ? ? ? ? 139 ARG A O     1 
ATOM   1066 C CB    . ARG A 1 159 ? -4.712  5.755   39.775  1.00 26.27 ? ? ? ? ? ? 139 ARG A CB    1 
ATOM   1067 C CG    . ARG A 1 159 ? -3.422  5.314   39.088  1.00 25.63 ? ? ? ? ? ? 139 ARG A CG    1 
ATOM   1068 C CD    . ARG A 1 159 ? -3.411  5.701   37.610  1.00 29.09 ? ? ? ? ? ? 139 ARG A CD    1 
ATOM   1069 N NE    . ARG A 1 159 ? -2.048  5.902   37.137  1.00 29.98 ? ? ? ? ? ? 139 ARG A NE    1 
ATOM   1070 C CZ    . ARG A 1 159 ? -1.705  6.016   35.859  1.00 31.98 ? ? ? ? ? ? 139 ARG A CZ    1 
ATOM   1071 N NH1   . ARG A 1 159 ? -0.431  6.203   35.528  1.00 33.91 ? ? ? ? ? ? 139 ARG A NH1   1 
ATOM   1072 N NH2   . ARG A 1 159 ? -2.632  5.943   34.915  1.00 29.96 ? ? ? ? ? ? 139 ARG A NH2   1 
ATOM   1073 N N     . THR A 1 160 ? -6.896  5.221   42.551  1.00 24.54 ? ? ? ? ? ? 140 THR A N     1 
ATOM   1074 C CA    . THR A 1 160 ? -7.911  5.910   43.337  1.00 25.46 ? ? ? ? ? ? 140 THR A CA    1 
ATOM   1075 C C     . THR A 1 160 ? -7.516  6.030   44.811  1.00 28.67 ? ? ? ? ? ? 140 THR A C     1 
ATOM   1076 O O     . THR A 1 160 ? -7.242  5.027   45.484  1.00 26.90 ? ? ? ? ? ? 140 THR A O     1 
ATOM   1077 C CB    . THR A 1 160 ? -9.282  5.224   43.208  1.00 25.08 ? ? ? ? ? ? 140 THR A CB    1 
ATOM   1078 O OG1   . THR A 1 160 ? -9.749  5.344   41.858  1.00 23.69 ? ? ? ? ? ? 140 THR A OG1   1 
ATOM   1079 C CG2   . THR A 1 160 ? -10.306 5.867   44.169  1.00 25.19 ? ? ? ? ? ? 140 THR A CG2   1 
ATOM   1080 N N     . GLY A 1 161 ? -7.486  7.267   45.300  1.00 33.10 ? ? ? ? ? ? 141 GLY A N     1 
ATOM   1081 C CA    . GLY A 1 161 ? -7.168  7.547   46.690  1.00 36.11 ? ? ? ? ? ? 141 GLY A CA    1 
ATOM   1082 C C     . GLY A 1 161 ? -8.394  7.503   47.581  1.00 39.76 ? ? ? ? ? ? 141 GLY A C     1 
ATOM   1083 O O     . GLY A 1 161 ? -9.527  7.577   47.102  1.00 37.74 ? ? ? ? ? ? 141 GLY A O     1 
ATOM   1084 N N     . LYS A 1 162 ? -8.170  7.378   48.885  1.00 45.51 ? ? ? ? ? ? 142 LYS A N     1 
ATOM   1085 C CA    . LYS A 1 162 ? -9.276  7.300   49.834  1.00 50.96 ? ? ? ? ? ? 142 LYS A CA    1 
ATOM   1086 C C     . LYS A 1 162 ? -9.652  8.688   50.321  1.00 57.15 ? ? ? ? ? ? 142 LYS A C     1 
ATOM   1087 O O     . LYS A 1 162 ? -9.632  8.950   51.520  1.00 60.72 ? ? ? ? ? ? 142 LYS A O     1 
ATOM   1088 C CB    . LYS A 1 162 ? -8.909  6.407   51.021  1.00 50.13 ? ? ? ? ? ? 142 LYS A CB    1 
ATOM   1089 N N     . GLU A 1 163 ? -9.994  9.578   49.391  1.00 59.92 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A N     1 
ATOM   1090 C CA    . GLU A 1 163 ? -10.219 10.979  49.737  1.00 65.36 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A CA    1 
ATOM   1091 C C     . GLU A 1 163 ? -11.385 11.612  48.983  1.00 68.08 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A C     1 
ATOM   1092 O O     . GLU A 1 163 ? -12.274 12.208  49.592  1.00 71.43 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A O     1 
ATOM   1093 C CB    . GLU A 1 163 ? -8.945  11.796  49.501  1.00 66.06 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A CB    1 
ATOM   1094 N N     . ASP A 1 164 ? -11.373 11.496  47.660  1.00 66.49 ? ? ? ? ? ? 144 ASP A N     1 
ATOM   1095 C CA    . ASP A 1 164 ? -12.431 12.081  46.841  1.00 67.16 ? ? ? ? ? ? 144 ASP A CA    1 
ATOM   1096 C C     . ASP A 1 164 ? -13.725 11.269  46.933  1.00 66.50 ? ? ? ? ? ? 144 ASP A C     1 
ATOM   1097 O O     . ASP A 1 164 ? -14.730 11.618  46.312  1.00 68.81 ? ? ? ? ? ? 144 ASP A O     1 
ATOM   1098 C CB    . ASP A 1 164 ? -11.979 12.226  45.383  1.00 65.28 ? ? ? ? ? ? 144 ASP A CB    1 
ATOM   1099 N N     . GLY A 1 165 ? -13.688 10.184  47.703  1.00 62.78 ? ? ? ? ? ? 145 GLY A N     1 
ATOM   1100 C CA    . GLY A 1 165 ? -14.884 9.421   48.013  1.00 59.46 ? ? ? ? ? ? 145 GLY A CA    1 
ATOM   1101 C C     . GLY A 1 165 ? -15.297 8.430   46.950  1.00 54.22 ? ? ? ? ? ? 145 GLY A C     1 
ATOM   1102 O O     . GLY A 1 165 ? -16.357 7.815   47.042  1.00 53.66 ? ? ? ? ? ? 145 GLY A O     1 
ATOM   1103 N N     . LYS A 1 166 ? -14.459 8.264   45.935  1.00 50.41 ? ? ? ? ? ? 146 LYS A N     1 
ATOM   1104 C CA    . LYS A 1 166 ? -14.778 7.344   44.850  1.00 45.37 ? ? ? ? ? ? 146 LYS A CA    1 
ATOM   1105 C C     . LYS A 1 166 ? -14.203 5.947   45.082  1.00 39.20 ? ? ? ? ? ? 146 LYS A C     1 
ATOM   1106 O O     . LYS A 1 166 ? -14.417 5.044   44.275  1.00 37.89 ? ? ? ? ? ? 146 LYS A O     1 
ATOM   1107 C CB    . LYS A 1 166 ? -14.287 7.906   43.512  1.00 45.14 ? ? ? ? ? ? 146 LYS A CB    1 
ATOM   1108 N N     . ASP A 1 167 ? -13.488 5.765   46.188  1.00 35.79 ? ? ? ? ? ? 147 ASP A N     1 
ATOM   1109 C CA    . ASP A 1 167 ? -12.782 4.509   46.433  1.00 32.54 ? ? ? ? ? ? 147 ASP A CA    1 
ATOM   1110 C C     . ASP A 1 167 ? -13.713 3.354   46.818  1.00 30.48 ? ? ? ? ? ? 147 ASP A C     1 
ATOM   1111 O O     . ASP A 1 167 ? -14.790 3.553   47.378  1.00 30.79 ? ? ? ? ? ? 147 ASP A O     1 
ATOM   1112 C CB    . ASP A 1 167 ? -11.675 4.682   47.486  1.00 31.60 ? ? ? ? ? ? 147 ASP A CB    1 
ATOM   1113 C CG    . ASP A 1 167 ? -10.550 3.644   47.341  1.00 28.56 ? ? ? ? ? ? 147 ASP A CG    1 
ATOM   1114 O OD1   . ASP A 1 167 ? -10.451 3.002   46.275  1.00 26.15 ? ? ? ? ? ? 147 ASP A OD1   1 
ATOM   1115 O OD2   . ASP A 1 167 ? -9.760  3.472   48.294  1.00 30.38 ? ? ? ? ? ? 147 ASP A OD2   1 
ATOM   1116 N N     . THR A 1 168 ? -13.268 2.145   46.500  1.00 26.85 ? ? ? ? ? ? 148 THR A N     1 
ATOM   1117 C CA    . THR A 1 168 ? -13.991 0.918   46.800  1.00 25.61 ? ? ? ? ? ? 148 THR A CA    1 
ATOM   1118 C C     . THR A 1 168 ? -12.936 -0.108  47.196  1.00 23.12 ? ? ? ? ? ? 148 THR A C     1 
ATOM   1119 O O     . THR A 1 168 ? -11.747 0.097   46.951  1.00 22.31 ? ? ? ? ? ? 148 THR A O     1 
ATOM   1120 C CB    . THR A 1 168 ? -14.745 0.411   45.560  1.00 25.65 ? ? ? ? ? ? 148 THR A CB    1 
ATOM   1121 O OG1   . THR A 1 168 ? -13.830 0.327   44.462  1.00 24.39 ? ? ? ? ? ? 148 THR A OG1   1 
ATOM   1122 C CG2   . THR A 1 168 ? -15.874 1.362   45.187  1.00 30.54 ? ? ? ? ? ? 148 THR A CG2   1 
ATOM   1123 N N     . PRO A 1 169 ? -13.354 -1.215  47.822  1.00 25.28 ? ? ? ? ? ? 149 PRO A N     1 
ATOM   1124 C CA    . PRO A 1 169 ? -12.331 -2.175  48.269  1.00 24.15 ? ? ? ? ? ? 149 PRO A CA    1 
ATOM   1125 C C     . PRO A 1 169 ? -11.625 -2.914  47.130  1.00 21.08 ? ? ? ? ? ? 149 PRO A C     1 
ATOM   1126 O O     . PRO A 1 169 ? -10.540 -3.444  47.345  1.00 21.33 ? ? ? ? ? ? 149 PRO A O     1 
ATOM   1127 C CB    . PRO A 1 169 ? -13.121 -3.160  49.150  1.00 29.18 ? ? ? ? ? ? 149 PRO A CB    1 
ATOM   1128 C CG    . PRO A 1 169 ? -14.565 -2.927  48.826  1.00 32.94 ? ? ? ? ? ? 149 PRO A CG    1 
ATOM   1129 C CD    . PRO A 1 169 ? -14.685 -1.499  48.391  1.00 31.34 ? ? ? ? ? ? 149 PRO A CD    1 
ATOM   1130 N N     . ASN A 1 170 ? -12.233 -2.960  45.949  1.00 18.77 ? ? ? ? ? ? 150 ASN A N     1 
ATOM   1131 C CA    . ASN A 1 170 ? -11.638 -3.664  44.812  1.00 19.82 ? ? ? ? ? ? 150 ASN A CA    1 
ATOM   1132 C C     . ASN A 1 170 ? -12.235 -3.147  43.510  1.00 19.34 ? ? ? ? ? ? 150 ASN A C     1 
ATOM   1133 O O     . ASN A 1 170 ? -13.182 -2.365  43.535  1.00 19.78 ? ? ? ? ? ? 150 ASN A O     1 
ATOM   1134 C CB    . ASN A 1 170 ? -11.828 -5.184  44.933  1.00 17.96 ? ? ? ? ? ? 150 ASN A CB    1 
ATOM   1135 C CG    . ASN A 1 170 ? -13.291 -5.586  45.070  1.00 19.45 ? ? ? ? ? ? 150 ASN A CG    1 
ATOM   1136 O OD1   . ASN A 1 170 ? -14.193 -4.863  44.643  1.00 19.74 ? ? ? ? ? ? 150 ASN A OD1   1 
ATOM   1137 N ND2   . ASN A 1 170 ? -13.531 -6.747  45.675  1.00 18.20 ? ? ? ? ? ? 150 ASN A ND2   1 
ATOM   1138 N N     . ALA A 1 171 ? -11.679 -3.586  42.383  1.00 16.05 ? ? ? ? ? ? 151 ALA A N     1 
ATOM   1139 C CA    . ALA A 1 171 ? -12.111 -3.111  41.077  1.00 15.50 ? ? ? ? ? ? 151 ALA A CA    1 
ATOM   1140 C C     . ALA A 1 171 ? -13.531 -3.570  40.745  1.00 19.46 ? ? ? ? ? ? 151 ALA A C     1 
ATOM   1141 O O     . ALA A 1 171 ? -14.296 -2.841  40.102  1.00 22.92 ? ? ? ? ? ? 151 ALA A O     1 
ATOM   1142 C CB    . ALA A 1 171 ? -11.118 -3.574  39.987  1.00 14.94 ? ? ? ? ? ? 151 ALA A CB    1 
ATOM   1143 N N     . PHE A 1 172 ? -13.888 -4.776  41.182  1.00 20.18 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A N     1 
ATOM   1144 C CA    . PHE A 1 172 ? -15.245 -5.284  40.988  1.00 21.83 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A CA    1 
ATOM   1145 C C     . PHE A 1 172 ? -16.270 -4.262  41.500  1.00 23.97 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A C     1 
ATOM   1146 O O     . PHE A 1 172 ? -17.151 -3.818  40.761  1.00 24.79 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A O     1 
ATOM   1147 C CB    . PHE A 1 172 ? -15.423 -6.632  41.697  1.00 19.94 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A CB    1 
ATOM   1148 C CG    . PHE A 1 172 ? -16.827 -7.197  41.618  1.00 22.42 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A CG    1 
ATOM   1149 C CD1   . PHE A 1 172 ? -17.832 -6.722  42.449  1.00 22.87 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A CD1   1 
ATOM   1150 C CD2   . PHE A 1 172 ? -17.131 -8.225  40.732  1.00 23.47 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A CD2   1 
ATOM   1151 C CE1   . PHE A 1 172 ? -19.137 -7.251  42.387  1.00 25.60 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A CE1   1 
ATOM   1152 C CE2   . PHE A 1 172 ? -18.422 -8.760  40.665  1.00 25.90 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A CE2   1 
ATOM   1153 C CZ    . PHE A 1 172 ? -19.427 -8.274  41.490  1.00 27.14 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A CZ    1 
ATOM   1154 N N     . ALA A 1 173 ? -16.148 -3.889  42.769  1.00 23.63 ? ? ? ? ? ? 153 ALA A N     1 
ATOM   1155 C CA    . ALA A 1 173 ? -17.071 -2.928  43.362  1.00 24.33 ? ? ? ? ? ? 153 ALA A CA    1 
ATOM   1156 C C     . ALA A 1 173 ? -16.967 -1.578  42.665  1.00 22.29 ? ? ? ? ? ? 153 ALA A C     1 
ATOM   1157 O O     . ALA A 1 173 ? -17.967 -0.884  42.480  1.00 23.60 ? ? ? ? ? ? 153 ALA A O     1 
ATOM   1158 C CB    . ALA A 1 173 ? -16.802 -2.787  44.844  1.00 25.09 ? ? ? ? ? ? 153 ALA A CB    1 
ATOM   1159 N N     . PHE A 1 174 ? -15.748 -1.208  42.292  1.00 21.05 ? ? ? ? ? ? 154 PHE A N     1 
ATOM   1160 C CA    . PHE A 1 174 ? -15.505 0.034   41.566  1.00 21.07 ? ? ? ? ? ? 154 PHE A CA    1 
ATOM   1161 C C     . PHE A 1 174 ? -16.347 0.088   40.302  1.00 23.37 ? ? ? ? ? ? 154 PHE A C     1 
ATOM   1162 O O     . PHE A 1 174 ? -16.847 1.147   39.928  1.00 26.05 ? ? ? ? ? ? 154 PHE A O     1 
ATOM   1163 C CB    . PHE A 1 174 ? -14.020 0.135   41.204  1.00 21.85 ? ? ? ? ? ? 154 PHE A CB    1 
ATOM   1164 C CG    . PHE A 1 174 ? -13.583 1.512   40.765  1.00 22.19 ? ? ? ? ? ? 154 PHE A CG    1 
ATOM   1165 C CD1   . PHE A 1 174 ? -13.492 2.546   41.675  1.00 24.89 ? ? ? ? ? ? 154 PHE A CD1   1 
ATOM   1166 C CD2   . PHE A 1 174 ? -13.239 1.760   39.446  1.00 23.54 ? ? ? ? ? ? 154 PHE A CD2   1 
ATOM   1167 C CE1   . PHE A 1 174 ? -13.084 3.820   41.274  1.00 26.31 ? ? ? ? ? ? 154 PHE A CE1   1 
ATOM   1168 C CE2   . PHE A 1 174 ? -12.821 3.026   39.041  1.00 23.79 ? ? ? ? ? ? 154 PHE A CE2   1 
ATOM   1169 C CZ    . PHE A 1 174 ? -12.748 4.053   39.960  1.00 24.95 ? ? ? ? ? ? 154 PHE A CZ    1 
ATOM   1170 N N     . ALA A 1 175 ? -16.502 -1.067  39.657  1.00 22.78 ? ? ? ? ? ? 155 ALA A N     1 
ATOM   1171 C CA    . ALA A 1 175 ? -17.227 -1.175  38.397  1.00 24.32 ? ? ? ? ? ? 155 ALA A CA    1 
ATOM   1172 C C     . ALA A 1 175 ? -18.682 -1.585  38.591  1.00 27.80 ? ? ? ? ? ? 155 ALA A C     1 
ATOM   1173 O O     . ALA A 1 175 ? -19.411 -1.731  37.620  1.00 29.08 ? ? ? ? ? ? 155 ALA A O     1 
ATOM   1174 C CB    . ALA A 1 175 ? -16.527 -2.175  37.456  1.00 20.28 ? ? ? ? ? ? 155 ALA A CB    1 
ATOM   1175 N N     . HIS A 1 176 ? -19.097 -1.785  39.839  1.00 27.78 ? ? ? ? ? ? 156 HIS A N     1 
ATOM   1176 C CA    . HIS A 1 176 ? -20.468 -2.200  40.133  1.00 31.41 ? ? ? ? ? ? 156 HIS A CA    1 
ATOM   1177 C C     . HIS A 1 176 ? -21.160 -1.181  41.040  1.00 33.39 ? ? ? ? ? ? 156 HIS A C     1 
ATOM   1178 O O     . HIS A 1 176 ? -21.926 -1.553  41.934  1.00 32.47 ? ? ? ? ? ? 156 HIS A O     1 
ATOM   1179 C CB    . HIS A 1 176 ? -20.498 -3.591  40.787  1.00 29.92 ? ? ? ? ? ? 156 HIS A CB    1 
ATOM   1180 C CG    . HIS A 1 176 ? -20.311 -4.722  39.821  1.00 29.47 ? ? ? ? ? ? 156 HIS A CG    1 
ATOM   1181 N ND1   . HIS A 1 176 ? -19.068 -5.190  39.453  1.00 27.34 ? ? ? ? ? ? 156 HIS A ND1   1 
ATOM   1182 C CD2   . HIS A 1 176 ? -21.215 -5.475  39.147  1.00 31.78 ? ? ? ? ? ? 156 HIS A CD2   1 
ATOM   1183 C CE1   . HIS A 1 176 ? -19.211 -6.185  38.591  1.00 28.30 ? ? ? ? ? ? 156 HIS A CE1   1 
ATOM   1184 N NE2   . HIS A 1 176 ? -20.503 -6.376  38.387  1.00 32.36 ? ? ? ? ? ? 156 HIS A NE2   1 
ATOM   1185 N N     . GLU A 1 177 ? -20.880 0.100   40.808  1.00 33.79 ? ? ? ? ? ? 157 GLU A N     1 
ATOM   1186 C CA    . GLU A 1 177 ? -21.441 1.175   41.631  1.00 35.45 ? ? ? ? ? ? 157 GLU A CA    1 
ATOM   1187 C C     . GLU A 1 177 ? -21.302 0.889   43.124  1.00 33.14 ? ? ? ? ? ? 157 GLU A C     1 
ATOM   1188 O O     . GLU A 1 177 ? -22.221 1.145   43.904  1.00 34.32 ? ? ? ? ? ? 157 GLU A O     1 
ATOM   1189 C CB    . GLU A 1 177 ? -22.909 1.436   41.248  1.00 40.17 ? ? ? ? ? ? 157 GLU A CB    1 
ATOM   1190 C CG    . GLU A 1 177 ? -23.057 1.993   39.838  1.00 44.37 ? ? ? ? ? ? 157 GLU A CG    1 
ATOM   1191 C CD    . GLU A 1 177 ? -24.496 2.075   39.361  1.00 52.90 ? ? ? ? ? ? 157 GLU A CD    1 
ATOM   1192 O OE1   . GLU A 1 177 ? -25.401 1.555   40.053  1.00 54.90 ? ? ? ? ? ? 157 GLU A OE1   1 
ATOM   1193 O OE2   . GLU A 1 177 ? -24.722 2.665   38.283  1.00 56.99 ? ? ? ? ? ? 157 GLU A OE2   1 
ATOM   1194 N N     . GLY A 1 178 ? -20.152 0.348   43.518  1.00 30.47 ? ? ? ? ? ? 158 GLY A N     1 
ATOM   1195 C CA    . GLY A 1 178 ? -19.847 0.141   44.923  1.00 29.73 ? ? ? ? ? ? 158 GLY A CA    1 
ATOM   1196 C C     . GLY A 1 178 ? -20.263 -1.190  45.530  1.00 31.27 ? ? ? ? ? ? 158 GLY A C     1 
ATOM   1197 O O     . GLY A 1 178 ? -19.962 -1.462  46.690  1.00 32.39 ? ? ? ? ? ? 158 GLY A O     1 
ATOM   1198 N N     . LYS A 1 179 ? -20.954 -2.028  44.766  1.00 30.95 ? ? ? ? ? ? 159 LYS A N     1 
ATOM   1199 C CA    . LYS A 1 179 ? -21.388 -3.320  45.294  1.00 31.71 ? ? ? ? ? ? 159 LYS A CA    1 
ATOM   1200 C C     . LYS A 1 179 ? -20.288 -4.368  45.227  1.00 28.40 ? ? ? ? ? ? 159 LYS A C     1 
ATOM   1201 O O     . LYS A 1 179 ? -19.628 -4.512  44.203  1.00 28.89 ? ? ? ? ? ? 159 LYS A O     1 
ATOM   1202 C CB    . LYS A 1 179 ? -22.628 -3.829  44.553  1.00 34.83 ? ? ? ? ? ? 159 LYS A CB    1 
ATOM   1203 N N     . LYS A 1 180 ? -20.108 -5.100  46.318  1.00 25.29 ? ? ? ? ? ? 160 LYS A N     1 
ATOM   1204 C CA    . LYS A 1 180 ? -19.151 -6.200  46.372  1.00 30.36 ? ? ? ? ? ? 160 LYS A CA    1 
ATOM   1205 C C     . LYS A 1 180 ? -19.814 -7.508  45.923  1.00 30.02 ? ? ? ? ? ? 160 LYS A C     1 
ATOM   1206 O O     . LYS A 1 180 ? -21.042 -7.564  45.756  1.00 31.13 ? ? ? ? ? ? 160 LYS A O     1 
ATOM   1207 C CB    . LYS A 1 180 ? -18.567 -6.311  47.779  1.00 33.28 ? ? ? ? ? ? 160 LYS A CB    1 
ATOM   1208 C CG    . LYS A 1 180 ? -17.663 -5.138  48.129  1.00 36.87 ? ? ? ? ? ? 160 LYS A CG    1 
ATOM   1209 C CD    . LYS A 1 180 ? -17.286 -5.092  49.604  1.00 38.43 ? ? ? ? ? ? 160 LYS A CD    1 
ATOM   1210 C CE    . LYS A 1 180 ? -18.402 -4.514  50.437  1.00 41.75 ? ? ? ? ? ? 160 LYS A CE    1 
ATOM   1211 N NZ    . LYS A 1 180 ? -17.900 -4.075  51.766  1.00 45.81 ? ? ? ? ? ? 160 LYS A NZ    1 
ATOM   1212 N N     . VAL A 1 181 ? -19.019 -8.553  45.722  1.00 27.15 ? ? ? ? ? ? 161 VAL A N     1 
ATOM   1213 C CA    . VAL A 1 181 ? -19.538 -9.750  45.049  1.00 28.47 ? ? ? ? ? ? 161 VAL A CA    1 
ATOM   1214 C C     . VAL A 1 181 ? -20.601 -10.535 45.833  1.00 33.38 ? ? ? ? ? ? 161 VAL A C     1 
ATOM   1215 O O     . VAL A 1 181 ? -21.638 -10.908 45.267  1.00 29.83 ? ? ? ? ? ? 161 VAL A O     1 
ATOM   1216 C CB    . VAL A 1 181 ? -18.431 -10.712 44.581  1.00 26.02 ? ? ? ? ? ? 161 VAL A CB    1 
ATOM   1217 C CG1   . VAL A 1 181 ? -17.629 -11.257 45.761  1.00 24.35 ? ? ? ? ? ? 161 VAL A CG1   1 
ATOM   1218 C CG2   . VAL A 1 181 ? -19.044 -11.850 43.759  1.00 27.03 ? ? ? ? ? ? 161 VAL A CG2   1 
ATOM   1219 N N     . TYR A 1 182 ? -20.344 -10.797 47.116  1.00 34.41 ? ? ? ? ? ? 162 TYR A N     1 
ATOM   1220 C CA    . TYR A 1 182 ? -21.270 -11.604 47.912  1.00 35.44 ? ? ? ? ? ? 162 TYR A CA    1 
ATOM   1221 C C     . TYR A 1 182 ? -22.564 -10.848 48.136  1.00 36.19 ? ? ? ? ? ? 162 TYR A C     1 
ATOM   1222 O O     . TYR A 1 182 ? -23.585 -11.438 48.483  1.00 39.18 ? ? ? ? ? ? 162 TYR A O     1 
ATOM   1223 C CB    . TYR A 1 182 ? -20.649 -12.068 49.238  1.00 34.89 ? ? ? ? ? ? 162 TYR A CB    1 
ATOM   1224 C CG    . TYR A 1 182 ? -19.563 -13.103 49.035  1.00 33.61 ? ? ? ? ? ? 162 TYR A CG    1 
ATOM   1225 C CD1   . TYR A 1 182 ? -19.855 -14.326 48.440  1.00 34.84 ? ? ? ? ? ? 162 TYR A CD1   1 
ATOM   1226 C CD2   . TYR A 1 182 ? -18.248 -12.849 49.411  1.00 30.58 ? ? ? ? ? ? 162 TYR A CD2   1 
ATOM   1227 C CE1   . TYR A 1 182 ? -18.873 -15.273 48.230  1.00 32.91 ? ? ? ? ? ? 162 TYR A CE1   1 
ATOM   1228 C CE2   . TYR A 1 182 ? -17.251 -13.796 49.208  1.00 29.36 ? ? ? ? ? ? 162 TYR A CE2   1 
ATOM   1229 C CZ    . TYR A 1 182 ? -17.577 -15.009 48.618  1.00 31.48 ? ? ? ? ? ? 162 TYR A CZ    1 
ATOM   1230 O OH    . TYR A 1 182 ? -16.605 -15.962 48.402  1.00 32.52 ? ? ? ? ? ? 162 TYR A OH    1 
ATOM   1231 N N     . GLU A 1 183 ? -22.512 -9.538  47.930  1.00 36.93 ? ? ? ? ? ? 163 GLU A N     1 
ATOM   1232 C CA    . GLU A 1 183 ? -23.720 -8.733  47.881  1.00 42.30 ? ? ? ? ? ? 163 GLU A CA    1 
ATOM   1233 C C     . GLU A 1 183 ? -24.433 -9.021  46.566  1.00 43.20 ? ? ? ? ? ? 163 GLU A C     1 
ATOM   1234 O O     . GLU A 1 183 ? -25.618 -9.349  46.556  1.00 47.47 ? ? ? ? ? ? 163 GLU A O     1 
ATOM   1235 C CB    . GLU A 1 183 ? -23.398 -7.243  48.015  1.00 42.95 ? ? ? ? ? ? 163 GLU A CB    1 
ATOM   1236 N N     . VAL A 1 184 ? -23.709 -8.906  45.459  1.00 40.59 ? ? ? ? ? ? 164 VAL A N     1 
ATOM   1237 C CA    . VAL A 1 184 ? -24.263 -9.230  44.143  1.00 42.92 ? ? ? ? ? ? 164 VAL A CA    1 
ATOM   1238 C C     . VAL A 1 184 ? -24.863 -10.645 44.096  1.00 41.48 ? ? ? ? ? ? 164 VAL A C     1 
ATOM   1239 O O     . VAL A 1 184 ? -25.884 -10.865 43.443  1.00 43.66 ? ? ? ? ? ? 164 VAL A O     1 
ATOM   1240 C CB    . VAL A 1 184 ? -23.225 -9.040  43.010  1.00 46.36 ? ? ? ? ? ? 164 VAL A CB    1 
ATOM   1241 C CG1   . VAL A 1 184 ? -23.779 -9.549  41.693  1.00 49.25 ? ? ? ? ? ? 164 VAL A CG1   1 
ATOM   1242 C CG2   . VAL A 1 184 ? -22.837 -7.574  42.883  1.00 46.95 ? ? ? ? ? ? 164 VAL A CG2   1 
ATOM   1243 N N     . CYS A 1 185 ? -24.249 -11.592 44.806  1.00 37.24 ? ? ? ? ? ? 165 CYS A N     1 
ATOM   1244 C CA    . CYS A 1 185 ? -24.788 -12.958 44.894  1.00 40.12 ? ? ? ? ? ? 165 CYS A CA    1 
ATOM   1245 C C     . CYS A 1 185 ? -26.115 -13.063 45.675  1.00 43.43 ? ? ? ? ? ? 165 CYS A C     1 
ATOM   1246 O O     . CYS A 1 185 ? -26.979 -13.884 45.353  1.00 40.99 ? ? ? ? ? ? 165 CYS A O     1 
ATOM   1247 C CB    . CYS A 1 185 ? -23.760 -13.909 45.507  1.00 39.14 ? ? ? ? ? ? 165 CYS A CB    1 
ATOM   1248 S SG    . CYS A 1 185 ? -22.389 -14.239 44.423  1.00 34.23 ? ? ? ? ? ? 165 CYS A SG    1 
ATOM   1249 N N     . SER A 1 186 ? -26.268 -12.246 46.709  1.00 43.11 ? ? ? ? ? ? 166 SER A N     1 
ATOM   1250 C CA    . SER A 1 186 ? -27.503 -12.273 47.482  1.00 48.07 ? ? ? ? ? ? 166 SER A CA    1 
ATOM   1251 C C     . SER A 1 186 ? -28.642 -11.631 46.697  1.00 49.55 ? ? ? ? ? ? 166 SER A C     1 
ATOM   1252 O O     . SER A 1 186 ? -29.813 -11.793 47.046  1.00 51.99 ? ? ? ? ? ? 166 SER A O     1 
ATOM   1253 C CB    . SER A 1 186 ? -27.326 -11.548 48.815  1.00 49.60 ? ? ? ? ? ? 166 SER A CB    1 
ATOM   1254 O OG    . SER A 1 186 ? -27.143 -10.160 48.604  1.00 48.27 ? ? ? ? ? ? 166 SER A OG    1 
ATOM   1255 N N     . GLU A 1 187 ? -28.291 -10.904 45.639  1.00 48.39 ? ? ? ? ? ? 167 GLU A N     1 
ATOM   1256 C CA    . GLU A 1 187 ? -29.269 -10.159 44.852  1.00 52.21 ? ? ? ? ? ? 167 GLU A CA    1 
ATOM   1257 C C     . GLU A 1 187 ? -29.452 -10.724 43.447  1.00 55.49 ? ? ? ? ? ? 167 GLU A C     1 
ATOM   1258 O O     . GLU A 1 187 ? -30.447 -10.437 42.785  1.00 57.89 ? ? ? ? ? ? 167 GLU A O     1 
ATOM   1259 C CB    . GLU A 1 187 ? -28.864 -8.684  44.764  1.00 51.08 ? ? ? ? ? ? 167 GLU A CB    1 
ATOM   1260 N N     . ASP A 1 188 ? -28.489 -11.529 43.000  1.00 55.42 ? ? ? ? ? ? 168 ASP A N     1 
ATOM   1261 C CA    . ASP A 1 188 ? -28.493 -12.081 41.649  1.00 57.28 ? ? ? ? ? ? 168 ASP A CA    1 
ATOM   1262 C C     . ASP A 1 188 ? -28.377 -13.609 41.715  1.00 60.82 ? ? ? ? ? ? 168 ASP A C     1 
ATOM   1263 O O     . ASP A 1 188 ? -27.271 -14.160 41.721  1.00 57.54 ? ? ? ? ? ? 168 ASP A O     1 
ATOM   1264 C CB    . ASP A 1 188 ? -27.329 -11.476 40.854  1.00 52.93 ? ? ? ? ? ? 168 ASP A CB    1 
ATOM   1265 C CG    . ASP A 1 188 ? -27.223 -12.020 39.440  1.00 49.95 ? ? ? ? ? ? 168 ASP A CG    1 
ATOM   1266 O OD1   . ASP A 1 188 ? -26.629 -11.324 38.583  1.00 44.48 ? ? ? ? ? ? 168 ASP A OD1   1 
ATOM   1267 O OD2   . ASP A 1 188 ? -27.725 -13.135 39.185  1.00 51.25 ? ? ? ? ? ? 168 ASP A OD2   1 
ATOM   1268 N N     . ALA A 1 189 ? -29.520 -14.290 41.759  1.00 41.15 ? ? ? ? ? ? 169 ALA A N     1 
ATOM   1269 C CA    . ALA A 1 189 ? -29.548 -15.730 42.036  1.00 43.36 ? ? ? ? ? ? 169 ALA A CA    1 
ATOM   1270 C C     . ALA A 1 189 ? -28.910 -16.602 40.944  1.00 41.91 ? ? ? ? ? ? 169 ALA A C     1 
ATOM   1271 O O     . ALA A 1 189 ? -28.401 -17.682 41.241  1.00 42.68 ? ? ? ? ? ? 169 ALA A O     1 
ATOM   1272 C CB    . ALA A 1 189 ? -30.978 -16.196 42.341  1.00 46.39 ? ? ? ? ? ? 169 ALA A CB    1 
ATOM   1273 N N     . ASN A 1 190 ? -28.940 -16.134 39.699  1.00 39.30 ? ? ? ? ? ? 170 ASN A N     1 
ATOM   1274 C CA    . ASN A 1 190 ? -28.306 -16.848 38.596  1.00 42.23 ? ? ? ? ? ? 170 ASN A CA    1 
ATOM   1275 C C     . ASN A 1 190 ? -26.778 -16.854 38.675  1.00 40.88 ? ? ? ? ? ? 170 ASN A C     1 
ATOM   1276 O O     . ASN A 1 190 ? -26.157 -17.915 38.642  1.00 40.20 ? ? ? ? ? ? 170 ASN A O     1 
ATOM   1277 C CB    . ASN A 1 190 ? -28.749 -16.291 37.239  1.00 45.67 ? ? ? ? ? ? 170 ASN A CB    1 
ATOM   1278 C CG    . ASN A 1 190 ? -27.802 -16.687 36.105  1.00 52.25 ? ? ? ? ? ? 170 ASN A CG    1 
ATOM   1279 O OD1   . ASN A 1 190 ? -27.942 -17.753 35.498  1.00 54.26 ? ? ? ? ? ? 170 ASN A OD1   1 
ATOM   1280 N ND2   . ASN A 1 190 ? -26.829 -15.826 35.819  1.00 55.02 ? ? ? ? ? ? 170 ASN A ND2   1 
ATOM   1281 N N     . PHE A 1 191 ? -26.175 -15.669 38.754  1.00 39.93 ? ? ? ? ? ? 171 PHE A N     1 
ATOM   1282 C CA    . PHE A 1 191 ? -24.723 -15.565 38.865  1.00 36.01 ? ? ? ? ? ? 171 PHE A CA    1 
ATOM   1283 C C     . PHE A 1 191 ? -24.296 -16.221 40.162  1.00 32.86 ? ? ? ? ? ? 171 PHE A C     1 
ATOM   1284 O O     . PHE A 1 191 ? -23.268 -16.903 40.227  1.00 29.71 ? ? ? ? ? ? 171 PHE A O     1 
ATOM   1285 C CB    . PHE A 1 191 ? -24.268 -14.103 38.815  1.00 37.42 ? ? ? ? ? ? 171 PHE A CB    1 
ATOM   1286 C CG    . PHE A 1 191 ? -22.780 -13.920 38.971  1.00 35.61 ? ? ? ? ? ? 171 PHE A CG    1 
ATOM   1287 C CD1   . PHE A 1 191 ? -21.931 -14.099 37.891  1.00 34.52 ? ? ? ? ? ? 171 PHE A CD1   1 
ATOM   1288 C CD2   . PHE A 1 191 ? -22.239 -13.565 40.194  1.00 34.32 ? ? ? ? ? ? 171 PHE A CD2   1 
ATOM   1289 C CE1   . PHE A 1 191 ? -20.568 -13.933 38.028  1.00 35.30 ? ? ? ? ? ? 171 PHE A CE1   1 
ATOM   1290 C CE2   . PHE A 1 191 ? -20.867 -13.398 40.344  1.00 35.51 ? ? ? ? ? ? 171 PHE A CE2   1 
ATOM   1291 C CZ    . PHE A 1 191 ? -20.031 -13.580 39.262  1.00 35.31 ? ? ? ? ? ? 171 PHE A CZ    1 
ATOM   1292 N N     . SER A 1 192 ? -25.105 -16.027 41.197  1.00 31.02 ? ? ? ? ? ? 172 SER A N     1 
ATOM   1293 C CA    . SER A 1 192 ? -24.840 -16.643 42.481  1.00 29.65 ? ? ? ? ? ? 172 SER A CA    1 
ATOM   1294 C C     . SER A 1 192 ? -24.830 -18.166 42.363  1.00 26.57 ? ? ? ? ? ? 172 SER A C     1 
ATOM   1295 O O     . SER A 1 192 ? -24.018 -18.842 42.995  1.00 25.00 ? ? ? ? ? ? 172 SER A O     1 
ATOM   1296 C CB    . SER A 1 192 ? -25.881 -16.197 43.513  1.00 31.70 ? ? ? ? ? ? 172 SER A CB    1 
ATOM   1297 O OG    . SER A 1 192 ? -25.603 -16.775 44.771  1.00 34.47 ? ? ? ? ? ? 172 SER A OG    1 
ATOM   1298 N N     . GLN A 1 193 ? -25.742 -18.704 41.558  1.00 27.12 ? ? ? ? ? ? 173 GLN A N     1 
ATOM   1299 C CA    . GLN A 1 193 ? -25.855 -20.154 41.408  1.00 27.02 ? ? ? ? ? ? 173 GLN A CA    1 
ATOM   1300 C C     . GLN A 1 193 ? -24.627 -20.721 40.678  1.00 22.68 ? ? ? ? ? ? 173 GLN A C     1 
ATOM   1301 O O     . GLN A 1 193 ? -24.108 -21.776 41.048  1.00 23.02 ? ? ? ? ? ? 173 GLN A O     1 
ATOM   1302 C CB    . GLN A 1 193 ? -27.144 -20.527 40.660  1.00 27.99 ? ? ? ? ? ? 173 GLN A CB    1 
ATOM   1303 N N     . LEU A 1 194 ? -24.176 -20.007 39.650  1.00 23.04 ? ? ? ? ? ? 174 LEU A N     1 
ATOM   1304 C CA    . LEU A 1 194 ? -22.941 -20.362 38.942  1.00 22.17 ? ? ? ? ? ? 174 LEU A CA    1 
ATOM   1305 C C     . LEU A 1 194 ? -21.770 -20.475 39.902  1.00 19.95 ? ? ? ? ? ? 174 LEU A C     1 
ATOM   1306 O O     . LEU A 1 194 ? -21.039 -21.460 39.883  1.00 17.95 ? ? ? ? ? ? 174 LEU A O     1 
ATOM   1307 C CB    . LEU A 1 194 ? -22.629 -19.350 37.836  1.00 22.62 ? ? ? ? ? ? 174 LEU A CB    1 
ATOM   1308 C CG    . LEU A 1 194 ? -23.599 -19.318 36.655  1.00 24.21 ? ? ? ? ? ? 174 LEU A CG    1 
ATOM   1309 C CD1   . LEU A 1 194 ? -23.168 -18.265 35.633  1.00 23.38 ? ? ? ? ? ? 174 LEU A CD1   1 
ATOM   1310 C CD2   . LEU A 1 194 ? -23.732 -20.699 36.009  1.00 24.42 ? ? ? ? ? ? 174 LEU A CD2   1 
ATOM   1311 N N     A PHE A 1 195 ? -21.619 -19.473 40.763  0.57 20.46 ? ? ? ? ? ? 175 PHE A N     1 
ATOM   1312 N N     B PHE A 1 195 ? -21.596 -19.473 40.758  0.43 20.39 ? ? ? ? ? ? 175 PHE A N     1 
ATOM   1313 C CA    A PHE A 1 195 ? -20.514 -19.426 41.719  0.57 19.40 ? ? ? ? ? ? 175 PHE A CA    1 
ATOM   1314 C CA    B PHE A 1 195 ? -20.488 -19.483 41.714  0.43 19.08 ? ? ? ? ? ? 175 PHE A CA    1 
ATOM   1315 C C     A PHE A 1 195 ? -20.589 -20.558 42.757  0.57 17.66 ? ? ? ? ? ? 175 PHE A C     1 
ATOM   1316 C C     B PHE A 1 195 ? -20.594 -20.625 42.728  0.43 17.54 ? ? ? ? ? ? 175 PHE A C     1 
ATOM   1317 O O     A PHE A 1 195 ? -19.594 -21.228 43.017  0.57 15.65 ? ? ? ? ? ? 175 PHE A O     1 
ATOM   1318 O O     B PHE A 1 195 ? -19.630 -21.352 42.953  0.43 15.82 ? ? ? ? ? ? 175 PHE A O     1 
ATOM   1319 C CB    A PHE A 1 195 ? -20.459 -18.044 42.393  0.57 20.04 ? ? ? ? ? ? 175 PHE A CB    1 
ATOM   1320 C CB    B PHE A 1 195 ? -20.357 -18.130 42.428  0.43 20.24 ? ? ? ? ? ? 175 PHE A CB    1 
ATOM   1321 C CG    A PHE A 1 195 ? -19.181 -17.773 43.147  0.57 20.68 ? ? ? ? ? ? 175 PHE A CG    1 
ATOM   1322 C CG    B PHE A 1 195 ? -19.350 -18.130 43.551  0.43 20.93 ? ? ? ? ? ? 175 PHE A CG    1 
ATOM   1323 C CD1   A PHE A 1 195 ? -18.071 -18.584 42.988  0.57 20.22 ? ? ? ? ? ? 175 PHE A CD1   1 
ATOM   1324 C CD1   B PHE A 1 195 ? -18.032 -17.774 43.319  0.43 20.56 ? ? ? ? ? ? 175 PHE A CD1   1 
ATOM   1325 C CD2   A PHE A 1 195 ? -19.099 -16.701 44.025  0.57 20.93 ? ? ? ? ? ? 175 PHE A CD2   1 
ATOM   1326 C CD2   B PHE A 1 195 ? -19.724 -18.489 44.837  0.43 21.97 ? ? ? ? ? ? 175 PHE A CD2   1 
ATOM   1327 C CE1   A PHE A 1 195 ? -16.902 -18.326 43.684  0.57 20.17 ? ? ? ? ? ? 175 PHE A CE1   1 
ATOM   1328 C CE1   B PHE A 1 195 ? -17.106 -17.776 44.346  0.43 20.72 ? ? ? ? ? ? 175 PHE A CE1   1 
ATOM   1329 C CE2   A PHE A 1 195 ? -17.942 -16.444 44.724  0.57 21.67 ? ? ? ? ? ? 175 PHE A CE2   1 
ATOM   1330 C CE2   B PHE A 1 195 ? -18.805 -18.495 45.869  0.43 21.27 ? ? ? ? ? ? 175 PHE A CE2   1 
ATOM   1331 C CZ    A PHE A 1 195 ? -16.839 -17.258 44.553  0.57 21.17 ? ? ? ? ? ? 175 PHE A CZ    1 
ATOM   1332 C CZ    B PHE A 1 195 ? -17.494 -18.135 45.625  0.43 20.47 ? ? ? ? ? ? 175 PHE A CZ    1 
ATOM   1333 N N     . SER A 1 196 ? -21.763 -20.790 43.341  1.00 20.26 ? ? ? ? ? ? 176 SER A N     1 
ATOM   1334 C CA    A SER A 1 196 ? -21.891 -21.861 44.335  0.53 19.29 ? ? ? ? ? ? 176 SER A CA    1 
ATOM   1335 C CA    B SER A 1 196 ? -21.931 -21.863 44.330  0.47 19.41 ? ? ? ? ? ? 176 SER A CA    1 
ATOM   1336 C C     . SER A 1 196 ? -21.801 -23.247 43.695  1.00 16.75 ? ? ? ? ? ? 176 SER A C     1 
ATOM   1337 O O     . SER A 1 196 ? -21.210 -24.153 44.273  1.00 21.08 ? ? ? ? ? ? 176 SER A O     1 
ATOM   1338 C CB    A SER A 1 196 ? -23.177 -21.724 45.169  0.53 20.39 ? ? ? ? ? ? 176 SER A CB    1 
ATOM   1339 C CB    B SER A 1 196 ? -23.265 -21.741 45.087  0.47 20.43 ? ? ? ? ? ? 176 SER A CB    1 
ATOM   1340 O OG    A SER A 1 196 ? -24.303 -21.526 44.340  0.53 20.72 ? ? ? ? ? ? 176 SER A OG    1 
ATOM   1341 O OG    B SER A 1 196 ? -23.149 -20.835 46.171  0.47 20.76 ? ? ? ? ? ? 176 SER A OG    1 
ATOM   1342 N N     . GLU A 1 197 ? -22.364 -23.410 42.503  1.00 16.15 ? ? ? ? ? ? 177 GLU A N     1 
ATOM   1343 C CA    . GLU A 1 197 ? -22.179 -24.666 41.761  1.00 15.25 ? ? ? ? ? ? 177 GLU A CA    1 
ATOM   1344 C C     . GLU A 1 197 ? -20.702 -24.883 41.418  1.00 14.53 ? ? ? ? ? ? 177 GLU A C     1 
ATOM   1345 O O     . GLU A 1 197 ? -20.186 -26.006 41.484  1.00 16.62 ? ? ? ? ? ? 177 GLU A O     1 
ATOM   1346 C CB    . GLU A 1 197 ? -23.027 -24.678 40.484  1.00 18.53 ? ? ? ? ? ? 177 GLU A CB    1 
ATOM   1347 C CG    . GLU A 1 197 ? -24.500 -24.904 40.756  1.00 24.20 ? ? ? ? ? ? 177 GLU A CG    1 
ATOM   1348 C CD    . GLU A 1 197 ? -25.368 -24.735 39.527  1.00 29.60 ? ? ? ? ? ? 177 GLU A CD    1 
ATOM   1349 O OE1   . GLU A 1 197 ? -24.861 -24.272 38.481  1.00 32.06 ? ? ? ? ? ? 177 GLU A OE1   1 
ATOM   1350 O OE2   . GLU A 1 197 ? -26.571 -25.055 39.617  1.00 32.19 ? ? ? ? ? ? 177 GLU A OE2   1 
ATOM   1351 N N     . GLY A 1 198 ? -20.018 -23.805 41.050  1.00 16.44 ? ? ? ? ? ? 178 GLY A N     1 
ATOM   1352 C CA    . GLY A 1 198 ? -18.595 -23.884 40.748  1.00 16.34 ? ? ? ? ? ? 178 GLY A CA    1 
ATOM   1353 C C     . GLY A 1 198 ? -17.787 -24.351 41.953  1.00 17.80 ? ? ? ? ? ? 178 GLY A C     1 
ATOM   1354 O O     . GLY A 1 198 ? -16.882 -25.190 41.828  1.00 14.70 ? ? ? ? ? ? 178 GLY A O     1 
ATOM   1355 N N     . MET A 1 199 ? -18.102 -23.798 43.122  1.00 18.51 ? ? ? ? ? ? 179 MET A N     1 
ATOM   1356 C CA    . MET A 1 199 ? -17.451 -24.215 44.358  1.00 16.92 ? ? ? ? ? ? 179 MET A CA    1 
ATOM   1357 C C     . MET A 1 199 ? -17.795 -25.676 44.708  1.00 16.71 ? ? ? ? ? ? 179 MET A C     1 
ATOM   1358 O O     . MET A 1 199 ? -16.932 -26.444 45.157  1.00 18.69 ? ? ? ? ? ? 179 MET A O     1 
ATOM   1359 C CB    . MET A 1 199 ? -17.824 -23.270 45.517  1.00 14.30 ? ? ? ? ? ? 179 MET A CB    1 
ATOM   1360 C CG    . MET A 1 199 ? -17.359 -21.803 45.338  1.00 13.59 ? ? ? ? ? ? 179 MET A CG    1 
ATOM   1361 S SD    . MET A 1 199 ? -15.563 -21.662 45.250  1.00 18.75 ? ? ? ? ? ? 179 MET A SD    1 
ATOM   1362 C CE    . MET A 1 199 ? -15.285 -21.560 43.470  1.00 17.57 ? ? ? ? ? ? 179 MET A CE    1 
ATOM   1363 N N     . ALA A 1 200 ? -19.053 -26.057 44.502  1.00 15.80 ? ? ? ? ? ? 180 ALA A N     1 
ATOM   1364 C CA    . ALA A 1 200 ? -19.503 -27.415 44.809  1.00 15.52 ? ? ? ? ? ? 180 ALA A CA    1 
ATOM   1365 C C     . ALA A 1 200 ? -18.763 -28.456 43.973  1.00 17.18 ? ? ? ? ? ? 180 ALA A C     1 
ATOM   1366 O O     . ALA A 1 200 ? -18.406 -29.533 44.455  1.00 17.41 ? ? ? ? ? ? 180 ALA A O     1 
ATOM   1367 C CB    . ALA A 1 200 ? -21.026 -27.534 44.572  1.00 14.33 ? ? ? ? ? ? 180 ALA A CB    1 
ATOM   1368 N N     . GLY A 1 201 ? -18.556 -28.144 42.698  1.00 16.46 ? ? ? ? ? ? 181 GLY A N     1 
ATOM   1369 C CA    . GLY A 1 201 ? -17.881 -29.073 41.815  1.00 15.82 ? ? ? ? ? ? 181 GLY A CA    1 
ATOM   1370 C C     . GLY A 1 201 ? -16.463 -29.329 42.298  1.00 14.63 ? ? ? ? ? ? 181 GLY A C     1 
ATOM   1371 O O     . GLY A 1 201 ? -16.022 -30.482 42.355  1.00 14.01 ? ? ? ? ? ? 181 GLY A O     1 
ATOM   1372 N N     . ASP A 1 202 ? -15.744 -28.264 42.644  1.00 13.11 ? ? ? ? ? ? 182 ASP A N     1 
ATOM   1373 C CA    . ASP A 1 202 ? -14.398 -28.435 43.193  1.00 15.63 ? ? ? ? ? ? 182 ASP A CA    1 
ATOM   1374 C C     . ASP A 1 202 ? -14.420 -29.196 44.530  1.00 16.13 ? ? ? ? ? ? 182 ASP A C     1 
ATOM   1375 O O     . ASP A 1 202 ? -13.608 -30.084 44.765  1.00 19.18 ? ? ? ? ? ? 182 ASP A O     1 
ATOM   1376 C CB    . ASP A 1 202 ? -13.684 -27.089 43.385  1.00 17.59 ? ? ? ? ? ? 182 ASP A CB    1 
ATOM   1377 C CG    . ASP A 1 202 ? -12.359 -27.248 44.108  1.00 19.80 ? ? ? ? ? ? 182 ASP A CG    1 
ATOM   1378 O OD1   . ASP A 1 202 ? -11.367 -27.583 43.434  1.00 19.31 ? ? ? ? ? ? 182 ASP A OD1   1 
ATOM   1379 O OD2   . ASP A 1 202 ? -12.315 -27.087 45.354  1.00 19.20 ? ? ? ? ? ? 182 ASP A OD2   1 
ATOM   1380 N N     . SER A 1 203 ? -15.362 -28.855 45.399  1.00 18.51 ? ? ? ? ? ? 183 SER A N     1 
ATOM   1381 C CA    . SER A 1 203 ? -15.441 -29.503 46.708  1.00 18.15 ? ? ? ? ? ? 183 SER A CA    1 
ATOM   1382 C C     . SER A 1 203 ? -15.659 -31.008 46.583  1.00 17.09 ? ? ? ? ? ? 183 SER A C     1 
ATOM   1383 O O     . SER A 1 203 ? -15.150 -31.784 47.384  1.00 16.94 ? ? ? ? ? ? 183 SER A O     1 
ATOM   1384 C CB    . SER A 1 203 ? -16.538 -28.862 47.552  1.00 15.93 ? ? ? ? ? ? 183 SER A CB    1 
ATOM   1385 O OG    . SER A 1 203 ? -16.067 -27.656 48.111  1.00 17.59 ? ? ? ? ? ? 183 SER A OG    1 
ATOM   1386 N N     . TRP A 1 204 ? -16.414 -31.413 45.568  1.00 15.31 ? ? ? ? ? ? 184 TRP A N     1 
ATOM   1387 C CA    . TRP A 1 204 ? -16.697 -32.825 45.341  1.00 14.03 ? ? ? ? ? ? 184 TRP A CA    1 
ATOM   1388 C C     . TRP A 1 204 ? -15.385 -33.603 45.182  1.00 16.16 ? ? ? ? ? ? 184 TRP A C     1 
ATOM   1389 O O     . TRP A 1 204 ? -15.191 -34.650 45.807  1.00 16.99 ? ? ? ? ? ? 184 TRP A O     1 
ATOM   1390 C CB    . TRP A 1 204 ? -17.598 -32.985 44.105  1.00 16.05 ? ? ? ? ? ? 184 TRP A CB    1 
ATOM   1391 C CG    . TRP A 1 204 ? -18.245 -34.339 43.971  1.00 18.23 ? ? ? ? ? ? 184 TRP A CG    1 
ATOM   1392 C CD1   . TRP A 1 204 ? -19.524 -34.688 44.338  1.00 18.72 ? ? ? ? ? ? 184 TRP A CD1   1 
ATOM   1393 C CD2   . TRP A 1 204 ? -17.651 -35.520 43.420  1.00 19.01 ? ? ? ? ? ? 184 TRP A CD2   1 
ATOM   1394 N NE1   . TRP A 1 204 ? -19.752 -36.019 44.055  1.00 19.95 ? ? ? ? ? ? 184 TRP A NE1   1 
ATOM   1395 C CE2   . TRP A 1 204 ? -18.619 -36.550 43.493  1.00 21.66 ? ? ? ? ? ? 184 TRP A CE2   1 
ATOM   1396 C CE3   . TRP A 1 204 ? -16.393 -35.813 42.887  1.00 19.37 ? ? ? ? ? ? 184 TRP A CE3   1 
ATOM   1397 C CZ2   . TRP A 1 204 ? -18.366 -37.842 43.036  1.00 21.25 ? ? ? ? ? ? 184 TRP A CZ2   1 
ATOM   1398 C CZ3   . TRP A 1 204 ? -16.144 -37.102 42.445  1.00 21.04 ? ? ? ? ? ? 184 TRP A CZ3   1 
ATOM   1399 C CH2   . TRP A 1 204 ? -17.126 -38.099 42.522  1.00 21.02 ? ? ? ? ? ? 184 TRP A CH2   1 
ATOM   1400 N N     . LEU A 1 205 ? -14.472 -33.070 44.369  1.00 15.04 ? ? ? ? ? ? 185 LEU A N     1 
ATOM   1401 C CA    . LEU A 1 205 ? -13.174 -33.704 44.157  1.00 16.43 ? ? ? ? ? ? 185 LEU A CA    1 
ATOM   1402 C C     . LEU A 1 205 ? -12.216 -33.465 45.318  1.00 17.03 ? ? ? ? ? ? 185 LEU A C     1 
ATOM   1403 O O     . LEU A 1 205 ? -11.548 -34.390 45.774  1.00 18.33 ? ? ? ? ? ? 185 LEU A O     1 
ATOM   1404 C CB    . LEU A 1 205 ? -12.516 -33.182 42.870  1.00 14.76 ? ? ? ? ? ? 185 LEU A CB    1 
ATOM   1405 C CG    . LEU A 1 205 ? -13.133 -33.603 41.537  1.00 17.09 ? ? ? ? ? ? 185 LEU A CG    1 
ATOM   1406 C CD1   . LEU A 1 205 ? -12.503 -32.807 40.380  1.00 17.86 ? ? ? ? ? ? 185 LEU A CD1   1 
ATOM   1407 C CD2   . LEU A 1 205 ? -12.988 -35.102 41.308  1.00 15.23 ? ? ? ? ? ? 185 LEU A CD2   1 
ATOM   1408 N N     . PHE A 1 206 ? -12.127 -32.217 45.767  1.00 15.75 ? ? ? ? ? ? 186 PHE A N     1 
ATOM   1409 C CA    . PHE A 1 206 ? -11.166 -31.866 46.813  1.00 16.16 ? ? ? ? ? ? 186 PHE A CA    1 
ATOM   1410 C C     . PHE A 1 206 ? -11.390 -32.674 48.098  1.00 16.82 ? ? ? ? ? ? 186 PHE A C     1 
ATOM   1411 O O     . PHE A 1 206 ? -10.439 -33.138 48.729  1.00 19.08 ? ? ? ? ? ? 186 PHE A O     1 
ATOM   1412 C CB    . PHE A 1 206 ? -11.193 -30.363 47.139  1.00 13.98 ? ? ? ? ? ? 186 PHE A CB    1 
ATOM   1413 C CG    . PHE A 1 206 ? -10.113 -29.951 48.109  1.00 13.16 ? ? ? ? ? ? 186 PHE A CG    1 
ATOM   1414 C CD1   . PHE A 1 206 ? -8.853  -29.591 47.648  1.00 14.57 ? ? ? ? ? ? 186 PHE A CD1   1 
ATOM   1415 C CD2   . PHE A 1 206 ? -10.339 -29.991 49.476  1.00 14.15 ? ? ? ? ? ? 186 PHE A CD2   1 
ATOM   1416 C CE1   . PHE A 1 206 ? -7.833  -29.237 48.539  1.00 14.88 ? ? ? ? ? ? 186 PHE A CE1   1 
ATOM   1417 C CE2   . PHE A 1 206 ? -9.328  -29.635 50.384  1.00 13.49 ? ? ? ? ? ? 186 PHE A CE2   1 
ATOM   1418 C CZ    . PHE A 1 206 ? -8.076  -29.261 49.919  1.00 12.90 ? ? ? ? ? ? 186 PHE A CZ    1 
ATOM   1419 N N     . SER A 1 207 ? -12.651 -32.842 48.481  1.00 13.43 ? ? ? ? ? ? 187 SER A N     1 
ATOM   1420 C CA    . SER A 1 207 ? -12.972 -33.508 49.744  1.00 12.84 ? ? ? ? ? ? 187 SER A CA    1 
ATOM   1421 C C     . SER A 1 207 ? -12.562 -34.974 49.702  1.00 12.50 ? ? ? ? ? ? 187 SER A C     1 
ATOM   1422 O O     . SER A 1 207 ? -12.059 -35.514 50.685  1.00 14.49 ? ? ? ? ? ? 187 SER A O     1 
ATOM   1423 C CB    . SER A 1 207 ? -14.462 -33.363 50.078  1.00 12.96 ? ? ? ? ? ? 187 SER A CB    1 
ATOM   1424 O OG    . SER A 1 207 ? -15.248 -34.004 49.086  1.00 19.60 ? ? ? ? ? ? 187 SER A OG    1 
ATOM   1425 N N     . ARG A 1 208 ? -12.730 -35.608 48.547  1.00 12.37 ? ? ? ? ? ? 188 ARG A N     1 
ATOM   1426 C CA    . ARG A 1 208 ? -12.351 -37.005 48.404  1.00 14.13 ? ? ? ? ? ? 188 ARG A CA    1 
ATOM   1427 C C     . ARG A 1 208 ? -10.830 -37.178 48.489  1.00 15.30 ? ? ? ? ? ? 188 ARG A C     1 
ATOM   1428 O O     . ARG A 1 208 ? -10.333 -38.133 49.100  1.00 13.81 ? ? ? ? ? ? 188 ARG A O     1 
ATOM   1429 C CB    . ARG A 1 208 ? -12.930 -37.572 47.109  1.00 16.30 ? ? ? ? ? ? 188 ARG A CB    1 
ATOM   1430 C CG    . ARG A 1 208 ? -14.437 -37.805 47.244  1.00 19.12 ? ? ? ? ? ? 188 ARG A CG    1 
ATOM   1431 C CD    . ARG A 1 208 ? -15.100 -38.055 45.911  1.00 22.22 ? ? ? ? ? ? 188 ARG A CD    1 
ATOM   1432 N NE    . ARG A 1 208 ? -16.473 -38.501 46.113  1.00 22.33 ? ? ? ? ? ? 188 ARG A NE    1 
ATOM   1433 C CZ    . ARG A 1 208 ? -17.486 -37.701 46.427  1.00 18.85 ? ? ? ? ? ? 188 ARG A CZ    1 
ATOM   1434 N NH1   . ARG A 1 208 ? -17.300 -36.391 46.574  1.00 14.20 ? ? ? ? ? ? 188 ARG A NH1   1 
ATOM   1435 N NH2   . ARG A 1 208 ? -18.689 -38.223 46.611  1.00 19.54 ? ? ? ? ? ? 188 ARG A NH2   1 
ATOM   1436 N N     . ALA A 1 209 ? -10.099 -36.228 47.915  1.00 12.58 ? ? ? ? ? ? 189 ALA A N     1 
ATOM   1437 C CA    . ALA A 1 209 ? -8.640  -36.204 48.047  1.00 13.90 ? ? ? ? ? ? 189 ALA A CA    1 
ATOM   1438 C C     . ALA A 1 209 ? -8.229  -35.961 49.503  1.00 13.55 ? ? ? ? ? ? 189 ALA A C     1 
ATOM   1439 O O     . ALA A 1 209 ? -7.320  -36.610 50.028  1.00 15.47 ? ? ? ? ? ? 189 ALA A O     1 
ATOM   1440 C CB    . ALA A 1 209 ? -8.045  -35.121 47.147  1.00 11.60 ? ? ? ? ? ? 189 ALA A CB    1 
ATOM   1441 N N     . LEU A 1 210 ? -8.911  -35.019 50.142  1.00 13.77 ? ? ? ? ? ? 190 LEU A N     1 
ATOM   1442 C CA    . LEU A 1 210 ? -8.597  -34.599 51.506  1.00 16.62 ? ? ? ? ? ? 190 LEU A CA    1 
ATOM   1443 C C     . LEU A 1 210 ? -8.690  -35.732 52.529  1.00 17.28 ? ? ? ? ? ? 190 LEU A C     1 
ATOM   1444 O O     . LEU A 1 210 ? -7.762  -35.934 53.323  1.00 16.79 ? ? ? ? ? ? 190 LEU A O     1 
ATOM   1445 C CB    . LEU A 1 210 ? -9.522  -33.443 51.919  1.00 14.80 ? ? ? ? ? ? 190 LEU A CB    1 
ATOM   1446 C CG    . LEU A 1 210 ? -9.481  -32.916 53.363  1.00 16.69 ? ? ? ? ? ? 190 LEU A CG    1 
ATOM   1447 C CD1   . LEU A 1 210 ? -8.157  -32.244 53.660  1.00 14.24 ? ? ? ? ? ? 190 LEU A CD1   1 
ATOM   1448 C CD2   . LEU A 1 210 ? -10.641 -31.949 53.612  1.00 17.78 ? ? ? ? ? ? 190 LEU A CD2   1 
ATOM   1449 N N     . VAL A 1 211 ? -9.805  -36.461 52.524  1.00 18.15 ? ? ? ? ? ? 191 VAL A N     1 
ATOM   1450 C CA    . VAL A 1 211 ? -10.021 -37.514 53.525  1.00 18.44 ? ? ? ? ? ? 191 VAL A CA    1 
ATOM   1451 C C     . VAL A 1 211 ? -9.072  -38.684 53.309  1.00 19.85 ? ? ? ? ? ? 191 VAL A C     1 
ATOM   1452 O O     . VAL A 1 211 ? -8.809  -39.464 54.236  1.00 19.23 ? ? ? ? ? ? 191 VAL A O     1 
ATOM   1453 C CB    . VAL A 1 211 ? -11.511 -37.990 53.606  1.00 16.25 ? ? ? ? ? ? 191 VAL A CB    1 
ATOM   1454 C CG1   . VAL A 1 211 ? -12.409 -36.807 53.930  1.00 14.54 ? ? ? ? ? ? 191 VAL A CG1   1 
ATOM   1455 C CG2   . VAL A 1 211 ? -11.968 -38.646 52.317  1.00 13.85 ? ? ? ? ? ? 191 VAL A CG2   1 
ATOM   1456 N N     . SER A 1 212 ? -8.547  -38.793 52.088  1.00 17.92 ? ? ? ? ? ? 192 SER A N     1 
ATOM   1457 C CA    . SER A 1 212 ? -7.573  -39.825 51.768  1.00 18.16 ? ? ? ? ? ? 192 SER A CA    1 
ATOM   1458 C C     . SER A 1 212 ? -6.150  -39.421 52.173  1.00 18.90 ? ? ? ? ? ? 192 SER A C     1 
ATOM   1459 O O     . SER A 1 212 ? -5.461  -40.146 52.895  1.00 21.54 ? ? ? ? ? ? 192 SER A O     1 
ATOM   1460 C CB    . SER A 1 212 ? -7.596  -40.151 50.272  1.00 18.74 ? ? ? ? ? ? 192 SER A CB    1 
ATOM   1461 O OG    . SER A 1 212 ? -6.561  -41.075 49.966  1.00 21.77 ? ? ? ? ? ? 192 SER A OG    1 
ATOM   1462 N N     . LYS A 1 213 ? -5.714  -38.263 51.697  1.00 17.36 ? ? ? ? ? ? 193 LYS A N     1 
ATOM   1463 C CA    . LYS A 1 213 ? -4.341  -37.823 51.913  1.00 19.80 ? ? ? ? ? ? 193 LYS A CA    1 
ATOM   1464 C C     . LYS A 1 213 ? -4.101  -37.251 53.311  1.00 19.21 ? ? ? ? ? ? 193 LYS A C     1 
ATOM   1465 O O     . LYS A 1 213 ? -2.964  -37.190 53.766  1.00 20.09 ? ? ? ? ? ? 193 LYS A O     1 
ATOM   1466 C CB    . LYS A 1 213 ? -3.955  -36.800 50.854  1.00 21.71 ? ? ? ? ? ? 193 LYS A CB    1 
ATOM   1467 C CG    . LYS A 1 213 ? -3.926  -37.399 49.454  1.00 27.32 ? ? ? ? ? ? 193 LYS A CG    1 
ATOM   1468 C CD    . LYS A 1 213 ? -3.525  -36.370 48.425  1.00 30.08 ? ? ? ? ? ? 193 LYS A CD    1 
ATOM   1469 C CE    . LYS A 1 213 ? -2.175  -36.714 47.846  1.00 36.22 ? ? ? ? ? ? 193 LYS A CE    1 
ATOM   1470 N NZ    . LYS A 1 213 ? -1.726  -35.657 46.905  1.00 40.43 ? ? ? ? ? ? 193 LYS A NZ    1 
ATOM   1471 N N     . CYS A 1 214 ? -5.175  -36.835 53.975  1.00 17.28 ? ? ? ? ? ? 194 CYS A N     1 
ATOM   1472 C CA    . CYS A 1 214 ? -5.081  -36.236 55.304  1.00 18.74 ? ? ? ? ? ? 194 CYS A CA    1 
ATOM   1473 C C     . CYS A 1 214 ? -5.969  -36.975 56.303  1.00 18.74 ? ? ? ? ? ? 194 CYS A C     1 
ATOM   1474 O O     . CYS A 1 214 ? -6.552  -36.367 57.198  1.00 19.60 ? ? ? ? ? ? 194 CYS A O     1 
ATOM   1475 C CB    . CYS A 1 214 ? -5.479  -34.755 55.247  1.00 17.92 ? ? ? ? ? ? 194 CYS A CB    1 
ATOM   1476 S SG    . CYS A 1 214 ? -4.506  -33.756 54.086  1.00 18.66 ? ? ? ? ? ? 194 CYS A SG    1 
ATOM   1477 N N     . ARG A 1 215 ? -6.069  -38.288 56.148  1.00 19.58 ? ? ? ? ? ? 195 ARG A N     1 
ATOM   1478 C CA    . ARG A 1 215 ? -6.915  -39.092 57.027  1.00 22.60 ? ? ? ? ? ? 195 ARG A CA    1 
ATOM   1479 C C     . ARG A 1 215 ? -6.610  -38.870 58.509  1.00 21.01 ? ? ? ? ? ? 195 ARG A C     1 
ATOM   1480 O O     . ARG A 1 215 ? -7.522  -38.757 59.324  1.00 18.64 ? ? ? ? ? ? 195 ARG A O     1 
ATOM   1481 C CB    . ARG A 1 215 ? -6.792  -40.581 56.698  1.00 26.78 ? ? ? ? ? ? 195 ARG A CB    1 
ATOM   1482 C CG    . ARG A 1 215 ? -7.696  -41.430 57.577  1.00 32.67 ? ? ? ? ? ? 195 ARG A CG    1 
ATOM   1483 C CD    . ARG A 1 215 ? -7.573  -42.925 57.323  1.00 36.97 ? ? ? ? ? ? 195 ARG A CD    1 
ATOM   1484 N NE    . ARG A 1 215 ? -8.363  -43.671 58.302  1.00 39.47 ? ? ? ? ? ? 195 ARG A NE    1 
ATOM   1485 C CZ    . ARG A 1 215 ? -9.654  -43.966 58.161  1.00 41.42 ? ? ? ? ? ? 195 ARG A CZ    1 
ATOM   1486 N NH1   . ARG A 1 215 ? -10.285 -44.644 59.112  1.00 43.97 ? ? ? ? ? ? 195 ARG A NH1   1 
ATOM   1487 N NH2   . ARG A 1 215 ? -10.316 -43.596 57.072  1.00 40.22 ? ? ? ? ? ? 195 ARG A NH2   1 
ATOM   1488 N N     . ASP A 1 216 ? -5.326  -38.794 58.848  1.00 20.90 ? ? ? ? ? ? 196 ASP A N     1 
ATOM   1489 C CA    . ASP A 1 216 ? -4.913  -38.650 60.238  1.00 22.10 ? ? ? ? ? ? 196 ASP A CA    1 
ATOM   1490 C C     . ASP A 1 216 ? -5.377  -37.326 60.857  1.00 20.21 ? ? ? ? ? ? 196 ASP A C     1 
ATOM   1491 O O     . ASP A 1 216 ? -5.508  -37.224 62.073  1.00 18.60 ? ? ? ? ? ? 196 ASP A O     1 
ATOM   1492 C CB    . ASP A 1 216 ? -3.388  -38.793 60.379  1.00 26.81 ? ? ? ? ? ? 196 ASP A CB    1 
ATOM   1493 C CG    . ASP A 1 216 ? -2.904  -40.192 60.049  1.00 32.53 ? ? ? ? ? ? 196 ASP A CG    1 
ATOM   1494 O OD1   . ASP A 1 216 ? -3.723  -41.135 60.077  1.00 33.77 ? ? ? ? ? ? 196 ASP A OD1   1 
ATOM   1495 O OD2   . ASP A 1 216 ? -1.708  -40.348 59.759  1.00 35.47 ? ? ? ? ? ? 196 ASP A OD2   1 
ATOM   1496 N N     . ALA A 1 217 ? -5.606  -36.318 60.022  1.00 17.16 ? ? ? ? ? ? 197 ALA A N     1 
ATOM   1497 C CA    . ALA A 1 217 ? -6.069  -35.021 60.514  1.00 17.53 ? ? ? ? ? ? 197 ALA A CA    1 
ATOM   1498 C C     . ALA A 1 217 ? -7.453  -35.091 61.155  1.00 17.75 ? ? ? ? ? ? 197 ALA A C     1 
ATOM   1499 O O     . ALA A 1 217 ? -7.835  -34.188 61.898  1.00 16.91 ? ? ? ? ? ? 197 ALA A O     1 
ATOM   1500 C CB    . ALA A 1 217 ? -6.075  -33.984 59.388  1.00 15.68 ? ? ? ? ? ? 197 ALA A CB    1 
ATOM   1501 N N     . PHE A 1 218 ? -8.199  -36.156 60.874  1.00 18.81 ? ? ? ? ? ? 198 PHE A N     1 
ATOM   1502 C CA    . PHE A 1 218 ? -9.575  -36.262 61.364  1.00 18.95 ? ? ? ? ? ? 198 PHE A CA    1 
ATOM   1503 C C     . PHE A 1 218 ? -9.709  -37.200 62.556  1.00 21.69 ? ? ? ? ? ? 198 PHE A C     1 
ATOM   1504 O O     . PHE A 1 218 ? -10.794 -37.350 63.109  1.00 19.72 ? ? ? ? ? ? 198 PHE A O     1 
ATOM   1505 C CB    . PHE A 1 218 ? -10.521 -36.686 60.236  1.00 18.66 ? ? ? ? ? ? 198 PHE A CB    1 
ATOM   1506 C CG    . PHE A 1 218 ? -10.598 -35.688 59.126  1.00 18.18 ? ? ? ? ? ? 198 PHE A CG    1 
ATOM   1507 C CD1   . PHE A 1 218 ? -11.506 -34.640 59.178  1.00 18.85 ? ? ? ? ? ? 198 PHE A CD1   1 
ATOM   1508 C CD2   . PHE A 1 218 ? -9.746  -35.777 58.048  1.00 16.38 ? ? ? ? ? ? 198 PHE A CD2   1 
ATOM   1509 C CE1   . PHE A 1 218 ? -11.566 -33.709 58.169  1.00 19.68 ? ? ? ? ? ? 198 PHE A CE1   1 
ATOM   1510 C CE2   . PHE A 1 218 ? -9.800  -34.846 57.029  1.00 17.48 ? ? ? ? ? ? 198 PHE A CE2   1 
ATOM   1511 C CZ    . PHE A 1 218 ? -10.706 -33.812 57.089  1.00 18.87 ? ? ? ? ? ? 198 PHE A CZ    1 
ATOM   1512 N N     . GLU A 1 219 ? -8.593  -37.805 62.958  1.00 23.26 ? ? ? ? ? ? 199 GLU A N     1 
ATOM   1513 C CA    . GLU A 1 219 ? -8.576  -38.745 64.073  1.00 27.66 ? ? ? ? ? ? 199 GLU A CA    1 
ATOM   1514 C C     . GLU A 1 219 ? -9.014  -38.084 65.379  1.00 28.95 ? ? ? ? ? ? 199 GLU A C     1 
ATOM   1515 O O     . GLU A 1 219 ? -8.532  -37.004 65.730  1.00 28.16 ? ? ? ? ? ? 199 GLU A O     1 
ATOM   1516 C CB    . GLU A 1 219 ? -7.161  -39.317 64.237  1.00 34.01 ? ? ? ? ? ? 199 GLU A CB    1 
ATOM   1517 C CG    . GLU A 1 219 ? -7.058  -40.557 65.109  1.00 40.83 ? ? ? ? ? ? 199 GLU A CG    1 
ATOM   1518 C CD    . GLU A 1 219 ? -5.699  -41.229 64.976  1.00 48.90 ? ? ? ? ? ? 199 GLU A CD    1 
ATOM   1519 O OE1   . GLU A 1 219 ? -4.666  -40.541 65.144  1.00 50.57 ? ? ? ? ? ? 199 GLU A OE1   1 
ATOM   1520 O OE2   . GLU A 1 219 ? -5.666  -42.443 64.685  1.00 53.46 ? ? ? ? ? ? 199 GLU A OE2   1 
ATOM   1521 N N     . GLY A 1 220 ? -9.932  -38.730 66.096  1.00 30.10 ? ? ? ? ? ? 200 GLY A N     1 
ATOM   1522 C CA    . GLY A 1 220 ? -10.306 -38.279 67.426  1.00 30.03 ? ? ? ? ? ? 200 GLY A CA    1 
ATOM   1523 C C     . GLY A 1 220 ? -11.283 -37.112 67.494  1.00 29.32 ? ? ? ? ? ? 200 GLY A C     1 
ATOM   1524 O O     . GLY A 1 220 ? -11.693 -36.716 68.582  1.00 31.00 ? ? ? ? ? ? 200 GLY A O     1 
ATOM   1525 N N     . LEU A 1 221 ? -11.660 -36.556 66.346  1.00 23.76 ? ? ? ? ? ? 201 LEU A N     1 
ATOM   1526 C CA    . LEU A 1 221 ? -12.667 -35.492 66.317  1.00 21.23 ? ? ? ? ? ? 201 LEU A CA    1 
ATOM   1527 C C     . LEU A 1 221 ? -14.067 -36.038 66.520  1.00 20.78 ? ? ? ? ? ? 201 LEU A C     1 
ATOM   1528 O O     . LEU A 1 221 ? -14.388 -37.094 65.996  1.00 22.45 ? ? ? ? ? ? 201 LEU A O     1 
ATOM   1529 C CB    . LEU A 1 221 ? -12.637 -34.779 64.967  1.00 17.57 ? ? ? ? ? ? 201 LEU A CB    1 
ATOM   1530 C CG    . LEU A 1 221 ? -11.309 -34.152 64.576  1.00 18.08 ? ? ? ? ? ? 201 LEU A CG    1 
ATOM   1531 C CD1   . LEU A 1 221 ? -11.446 -33.477 63.210  1.00 14.57 ? ? ? ? ? ? 201 LEU A CD1   1 
ATOM   1532 C CD2   . LEU A 1 221 ? -10.870 -33.164 65.667  1.00 20.35 ? ? ? ? ? ? 201 LEU A CD2   1 
ATOM   1533 N N     . SER A 1 222 ? -14.913 -35.314 67.253  1.00 21.10 ? ? ? ? ? ? 202 SER A N     1 
ATOM   1534 C CA    A SER A 1 222 ? -16.321 -35.695 67.369  0.54 20.76 ? ? ? ? ? ? 202 SER A CA    1 
ATOM   1535 C CA    B SER A 1 222 ? -16.322 -35.683 67.393  0.46 20.68 ? ? ? ? ? ? 202 SER A CA    1 
ATOM   1536 C C     . SER A 1 222 ? -17.223 -34.643 66.724  1.00 20.73 ? ? ? ? ? ? 202 SER A C     1 
ATOM   1537 O O     . SER A 1 222 ? -18.436 -34.826 66.610  1.00 19.41 ? ? ? ? ? ? 202 SER A O     1 
ATOM   1538 C CB    A SER A 1 222 ? -16.718 -35.900 68.832  0.54 21.32 ? ? ? ? ? ? 202 SER A CB    1 
ATOM   1539 C CB    B SER A 1 222 ? -16.706 -35.831 68.871  0.46 21.23 ? ? ? ? ? ? 202 SER A CB    1 
ATOM   1540 O OG    A SER A 1 222 ? -15.869 -36.840 69.465  0.54 21.72 ? ? ? ? ? ? 202 SER A OG    1 
ATOM   1541 O OG    B SER A 1 222 ? -16.759 -34.569 69.524  0.46 20.26 ? ? ? ? ? ? 202 SER A OG    1 
ATOM   1542 N N     . SER A 1 223 ? -16.628 -33.540 66.294  1.00 19.81 ? ? ? ? ? ? 203 SER A N     1 
ATOM   1543 C CA    . SER A 1 223 ? -17.403 -32.474 65.671  1.00 19.45 ? ? ? ? ? ? 203 SER A CA    1 
ATOM   1544 C C     . SER A 1 223 ? -16.512 -31.577 64.825  1.00 18.98 ? ? ? ? ? ? 203 SER A C     1 
ATOM   1545 O O     . SER A 1 223 ? -15.324 -31.443 65.091  1.00 17.60 ? ? ? ? ? ? 203 SER A O     1 
ATOM   1546 C CB    . SER A 1 223 ? -18.125 -31.641 66.740  1.00 18.71 ? ? ? ? ? ? 203 SER A CB    1 
ATOM   1547 O OG    . SER A 1 223 ? -17.201 -31.097 67.659  1.00 19.98 ? ? ? ? ? ? 203 SER A OG    1 
ATOM   1548 N N     . LEU A 1 224 ? -17.100 -30.953 63.811  1.00 16.25 ? ? ? ? ? ? 204 LEU A N     1 
ATOM   1549 C CA    . LEU A 1 224 ? -16.364 -30.081 62.920  1.00 15.56 ? ? ? ? ? ? 204 LEU A CA    1 
ATOM   1550 C C     . LEU A 1 224 ? -17.341 -29.071 62.366  1.00 16.56 ? ? ? ? ? ? 204 LEU A C     1 
ATOM   1551 O O     . LEU A 1 224 ? -18.470 -29.422 62.014  1.00 19.84 ? ? ? ? ? ? 204 LEU A O     1 
ATOM   1552 C CB    . LEU A 1 224 ? -15.725 -30.888 61.785  1.00 15.05 ? ? ? ? ? ? 204 LEU A CB    1 
ATOM   1553 C CG    . LEU A 1 224 ? -14.956 -30.134 60.687  1.00 15.46 ? ? ? ? ? ? 204 LEU A CG    1 
ATOM   1554 C CD1   . LEU A 1 224 ? -13.771 -30.965 60.199  1.00 17.88 ? ? ? ? ? ? 204 LEU A CD1   1 
ATOM   1555 C CD2   . LEU A 1 224 ? -15.867 -29.774 59.521  1.00 12.81 ? ? ? ? ? ? 204 LEU A CD2   1 
ATOM   1556 N N     . VAL A 1 225 ? -16.932 -27.811 62.332  1.00 14.38 ? ? ? ? ? ? 205 VAL A N     1 
ATOM   1557 C CA    . VAL A 1 225 ? -17.758 -26.787 61.712  1.00 15.99 ? ? ? ? ? ? 205 VAL A CA    1 
ATOM   1558 C C     . VAL A 1 225 ? -17.035 -26.319 60.452  1.00 18.10 ? ? ? ? ? ? 205 VAL A C     1 
ATOM   1559 O O     . VAL A 1 225 ? -15.842 -25.980 60.482  1.00 16.56 ? ? ? ? ? ? 205 VAL A O     1 
ATOM   1560 C CB    . VAL A 1 225 ? -18.100 -25.610 62.682  1.00 22.26 ? ? ? ? ? ? 205 VAL A CB    1 
ATOM   1561 C CG1   . VAL A 1 225 ? -16.823 -24.956 63.240  1.00 20.23 ? ? ? ? ? ? 205 VAL A CG1   1 
ATOM   1562 C CG2   . VAL A 1 225 ? -18.998 -24.574 61.994  1.00 18.51 ? ? ? ? ? ? 205 VAL A CG2   1 
ATOM   1563 N N     . ASP A 1 226 ? -17.760 -26.361 59.341  1.00 16.29 ? ? ? ? ? ? 206 ASP A N     1 
ATOM   1564 C CA    . ASP A 1 226 ? -17.228 -26.060 58.017  1.00 13.90 ? ? ? ? ? ? 206 ASP A CA    1 
ATOM   1565 C C     . ASP A 1 226 ? -17.696 -24.646 57.712  1.00 15.71 ? ? ? ? ? ? 206 ASP A C     1 
ATOM   1566 O O     . ASP A 1 226 ? -18.827 -24.444 57.261  1.00 12.86 ? ? ? ? ? ? 206 ASP A O     1 
ATOM   1567 C CB    . ASP A 1 226 ? -17.856 -27.045 57.034  1.00 13.57 ? ? ? ? ? ? 206 ASP A CB    1 
ATOM   1568 C CG    . ASP A 1 226 ? -17.208 -27.036 55.668  1.00 16.54 ? ? ? ? ? ? 206 ASP A CG    1 
ATOM   1569 O OD1   . ASP A 1 226 ? -16.458 -26.089 55.341  1.00 16.25 ? ? ? ? ? ? 206 ASP A OD1   1 
ATOM   1570 O OD2   . ASP A 1 226 ? -17.483 -27.993 54.905  1.00 17.41 ? ? ? ? ? ? 206 ASP A OD2   1 
ATOM   1571 N N     . VAL A 1 227 ? -16.855 -23.663 58.013  1.00 15.19 ? ? ? ? ? ? 207 VAL A N     1 
ATOM   1572 C CA    . VAL A 1 227 ? -17.264 -22.258 57.957  1.00 17.81 ? ? ? ? ? ? 207 VAL A CA    1 
ATOM   1573 C C     . VAL A 1 227 ? -17.158 -21.738 56.520  1.00 18.00 ? ? ? ? ? ? 207 VAL A C     1 
ATOM   1574 O O     . VAL A 1 227 ? -16.071 -21.730 55.934  1.00 18.26 ? ? ? ? ? ? 207 VAL A O     1 
ATOM   1575 C CB    . VAL A 1 227 ? -16.414 -21.367 58.907  1.00 15.63 ? ? ? ? ? ? 207 VAL A CB    1 
ATOM   1576 C CG1   . VAL A 1 227 ? -16.965 -19.956 58.945  1.00 15.52 ? ? ? ? ? ? 207 VAL A CG1   1 
ATOM   1577 C CG2   . VAL A 1 227 ? -16.381 -21.958 60.323  1.00 15.07 ? ? ? ? ? ? 207 VAL A CG2   1 
ATOM   1578 N N     . GLY A 1 228 ? -18.281 -21.291 55.969  1.00 15.87 ? ? ? ? ? ? 208 GLY A N     1 
ATOM   1579 C CA    . GLY A 1 228 ? -18.376 -20.980 54.546  1.00 15.61 ? ? ? ? ? ? 208 GLY A CA    1 
ATOM   1580 C C     . GLY A 1 228 ? -18.417 -22.256 53.724  1.00 15.04 ? ? ? ? ? ? 208 GLY A C     1 
ATOM   1581 O O     . GLY A 1 228 ? -17.937 -22.310 52.590  1.00 15.48 ? ? ? ? ? ? 208 GLY A O     1 
ATOM   1582 N N     . GLY A 1 229 ? -18.996 -23.303 54.300  1.00 14.97 ? ? ? ? ? ? 209 GLY A N     1 
ATOM   1583 C CA    . GLY A 1 229 ? -18.956 -24.627 53.698  1.00 14.37 ? ? ? ? ? ? 209 GLY A CA    1 
ATOM   1584 C C     . GLY A 1 229 ? -19.889 -24.833 52.513  1.00 19.46 ? ? ? ? ? ? 209 GLY A C     1 
ATOM   1585 O O     . GLY A 1 229 ? -19.969 -25.936 51.972  1.00 22.54 ? ? ? ? ? ? 209 GLY A O     1 
ATOM   1586 N N     . GLY A 1 230 ? -20.605 -23.784 52.112  1.00 19.76 ? ? ? ? ? ? 210 GLY A N     1 
ATOM   1587 C CA    . GLY A 1 230 ? -21.398 -23.846 50.891  1.00 20.57 ? ? ? ? ? ? 210 GLY A CA    1 
ATOM   1588 C C     . GLY A 1 230 ? -22.506 -24.881 50.935  1.00 18.16 ? ? ? ? ? ? 210 GLY A C     1 
ATOM   1589 O O     . GLY A 1 230 ? -23.181 -25.021 51.950  1.00 18.87 ? ? ? ? ? ? 210 GLY A O     1 
ATOM   1590 N N     . THR A 1 231 ? -22.697 -25.609 49.835  1.00 17.39 ? ? ? ? ? ? 211 THR A N     1 
ATOM   1591 C CA    . THR A 1 231 ? -23.787 -26.587 49.746  1.00 17.61 ? ? ? ? ? ? 211 THR A CA    1 
ATOM   1592 C C     . THR A 1 231 ? -23.366 -27.982 50.199  1.00 16.36 ? ? ? ? ? ? 211 THR A C     1 
ATOM   1593 O O     . THR A 1 231 ? -23.972 -28.980 49.809  1.00 17.73 ? ? ? ? ? ? 211 THR A O     1 
ATOM   1594 C CB    . THR A 1 231 ? -24.368 -26.682 48.316  1.00 18.91 ? ? ? ? ? ? 211 THR A CB    1 
ATOM   1595 O OG1   . THR A 1 231 ? -23.298 -26.937 47.397  1.00 17.09 ? ? ? ? ? ? 211 THR A OG1   1 
ATOM   1596 C CG2   . THR A 1 231 ? -25.058 -25.388 47.943  1.00 22.70 ? ? ? ? ? ? 211 THR A CG2   1 
ATOM   1597 N N     . GLY A 1 232 ? -22.321 -28.045 51.017  1.00 16.23 ? ? ? ? ? ? 212 GLY A N     1 
ATOM   1598 C CA    . GLY A 1 232 ? -22.025 -29.233 51.798  1.00 14.56 ? ? ? ? ? ? 212 GLY A CA    1 
ATOM   1599 C C     . GLY A 1 232 ? -21.219 -30.378 51.206  1.00 14.83 ? ? ? ? ? ? 212 GLY A C     1 
ATOM   1600 O O     . GLY A 1 232 ? -21.077 -31.420 51.855  1.00 16.52 ? ? ? ? ? ? 212 GLY A O     1 
ATOM   1601 N N     . ASN A 1 233 ? -20.699 -30.229 49.997  1.00 13.52 ? ? ? ? ? ? 213 ASN A N     1 
ATOM   1602 C CA    A ASN A 1 233 ? -19.947 -31.324 49.396  0.45 15.43 ? ? ? ? ? ? 213 ASN A CA    1 
ATOM   1603 C CA    B ASN A 1 233 ? -19.926 -31.306 49.378  0.55 15.77 ? ? ? ? ? ? 213 ASN A CA    1 
ATOM   1604 C C     . ASN A 1 233 ? -18.701 -31.706 50.199  1.00 14.73 ? ? ? ? ? ? 213 ASN A C     1 
ATOM   1605 O O     . ASN A 1 233 ? -18.332 -32.883 50.251  1.00 13.99 ? ? ? ? ? ? 213 ASN A O     1 
ATOM   1606 C CB    A ASN A 1 233 ? -19.597 -31.031 47.934  0.45 17.16 ? ? ? ? ? ? 213 ASN A CB    1 
ATOM   1607 C CB    B ASN A 1 233 ? -19.503 -30.943 47.950  0.55 17.21 ? ? ? ? ? ? 213 ASN A CB    1 
ATOM   1608 C CG    A ASN A 1 233 ? -20.756 -31.310 46.995  0.45 19.34 ? ? ? ? ? ? 213 ASN A CG    1 
ATOM   1609 C CG    B ASN A 1 233 ? -20.439 -31.510 46.905  0.55 19.68 ? ? ? ? ? ? 213 ASN A CG    1 
ATOM   1610 O OD1   A ASN A 1 233 ? -20.922 -32.432 46.516  0.45 21.53 ? ? ? ? ? ? 213 ASN A OD1   1 
ATOM   1611 O OD1   B ASN A 1 233 ? -21.251 -32.386 47.201  0.55 21.48 ? ? ? ? ? ? 213 ASN A OD1   1 
ATOM   1612 N ND2   A ASN A 1 233 ? -21.564 -30.290 46.727  0.45 15.98 ? ? ? ? ? ? 213 ASN A ND2   1 
ATOM   1613 N ND2   B ASN A 1 233 ? -20.326 -31.021 45.671  0.55 18.20 ? ? ? ? ? ? 213 ASN A ND2   1 
ATOM   1614 N N     . THR A 1 234 ? -18.071 -30.727 50.842  1.00 12.70 ? ? ? ? ? ? 214 THR A N     1 
ATOM   1615 C CA    . THR A 1 234 ? -16.901 -31.021 51.677  1.00 13.15 ? ? ? ? ? ? 214 THR A CA    1 
ATOM   1616 C C     . THR A 1 234 ? -17.302 -31.811 52.929  1.00 14.64 ? ? ? ? ? ? 214 THR A C     1 
ATOM   1617 O O     . THR A 1 234 ? -16.792 -32.909 53.186  1.00 16.13 ? ? ? ? ? ? 214 THR A O     1 
ATOM   1618 C CB    . THR A 1 234 ? -16.187 -29.738 52.114  1.00 14.65 ? ? ? ? ? ? 214 THR A CB    1 
ATOM   1619 O OG1   . THR A 1 234 ? -15.890 -28.947 50.956  1.00 17.42 ? ? ? ? ? ? 214 THR A OG1   1 
ATOM   1620 C CG2   . THR A 1 234 ? -14.876 -30.076 52.855  1.00 12.29 ? ? ? ? ? ? 214 THR A CG2   1 
ATOM   1621 N N     . SER A 1 235 ? -18.215 -31.252 53.710  1.00 13.97 ? ? ? ? ? ? 215 SER A N     1 
ATOM   1622 C CA    . SER A 1 235 ? -18.644 -31.907 54.942  1.00 15.58 ? ? ? ? ? ? 215 SER A CA    1 
ATOM   1623 C C     . SER A 1 235 ? -19.378 -33.231 54.719  1.00 15.71 ? ? ? ? ? ? 215 SER A C     1 
ATOM   1624 O O     . SER A 1 235 ? -19.337 -34.108 55.574  1.00 17.10 ? ? ? ? ? ? 215 SER A O     1 
ATOM   1625 C CB    . SER A 1 235 ? -19.501 -30.964 55.792  1.00 17.60 ? ? ? ? ? ? 215 SER A CB    1 
ATOM   1626 O OG    . SER A 1 235 ? -18.681 -30.036 56.486  1.00 18.72 ? ? ? ? ? ? 215 SER A OG    1 
ATOM   1627 N N     . LYS A 1 236 ? -20.071 -33.375 53.595  1.00 13.75 ? ? ? ? ? ? 216 LYS A N     1 
ATOM   1628 C CA    . LYS A 1 236 ? -20.748 -34.637 53.301  1.00 15.15 ? ? ? ? ? ? 216 LYS A CA    1 
ATOM   1629 C C     . LYS A 1 236 ? -19.738 -35.791 53.299  1.00 15.69 ? ? ? ? ? ? 216 LYS A C     1 
ATOM   1630 O O     . LYS A 1 236 ? -19.955 -36.836 53.922  1.00 16.05 ? ? ? ? ? ? 216 LYS A O     1 
ATOM   1631 C CB    . LYS A 1 236 ? -21.478 -34.560 51.952  1.00 16.37 ? ? ? ? ? ? 216 LYS A CB    1 
ATOM   1632 C CG    . LYS A 1 236 ? -22.134 -35.867 51.493  1.00 21.48 ? ? ? ? ? ? 216 LYS A CG    1 
ATOM   1633 C CD    . LYS A 1 236 ? -23.098 -36.401 52.529  1.00 24.50 ? ? ? ? ? ? 216 LYS A CD    1 
ATOM   1634 C CE    . LYS A 1 236 ? -23.827 -37.659 52.035  1.00 26.00 ? ? ? ? ? ? 216 LYS A CE    1 
ATOM   1635 N NZ    . LYS A 1 236 ? -24.508 -37.443 50.737  1.00 24.94 ? ? ? ? ? ? 216 LYS A NZ    1 
ATOM   1636 N N     . VAL A 1 237 ? -18.624 -35.582 52.606  1.00 11.24 ? ? ? ? ? ? 217 VAL A N     1 
ATOM   1637 C CA    . VAL A 1 237 ? -17.590 -36.600 52.483  1.00 13.63 ? ? ? ? ? ? 217 VAL A CA    1 
ATOM   1638 C C     . VAL A 1 237 ? -16.863 -36.851 53.809  1.00 14.00 ? ? ? ? ? ? 217 VAL A C     1 
ATOM   1639 O O     . VAL A 1 237 ? -16.544 -37.999 54.151  1.00 15.06 ? ? ? ? ? ? 217 VAL A O     1 
ATOM   1640 C CB    . VAL A 1 237 ? -16.611 -36.240 51.332  1.00 15.32 ? ? ? ? ? ? 217 VAL A CB    1 
ATOM   1641 C CG1   . VAL A 1 237 ? -15.412 -37.174 51.322  1.00 15.85 ? ? ? ? ? ? 217 VAL A CG1   1 
ATOM   1642 C CG2   . VAL A 1 237 ? -17.374 -36.324 50.002  1.00 13.45 ? ? ? ? ? ? 217 VAL A CG2   1 
ATOM   1643 N N     . ILE A 1 238 ? -16.631 -35.786 54.570  1.00 14.97 ? ? ? ? ? ? 218 ILE A N     1 
ATOM   1644 C CA    . ILE A 1 238 ? -16.052 -35.930 55.909  1.00 14.79 ? ? ? ? ? ? 218 ILE A CA    1 
ATOM   1645 C C     . ILE A 1 238 ? -16.967 -36.777 56.795  1.00 16.00 ? ? ? ? ? ? 218 ILE A C     1 
ATOM   1646 O O     . ILE A 1 238 ? -16.513 -37.718 57.455  1.00 16.05 ? ? ? ? ? ? 218 ILE A O     1 
ATOM   1647 C CB    . ILE A 1 238 ? -15.769 -34.560 56.565  1.00 16.25 ? ? ? ? ? ? 218 ILE A CB    1 
ATOM   1648 C CG1   . ILE A 1 238 ? -14.761 -33.762 55.731  1.00 14.30 ? ? ? ? ? ? 218 ILE A CG1   1 
ATOM   1649 C CG2   . ILE A 1 238 ? -15.244 -34.728 58.005  1.00 17.31 ? ? ? ? ? ? 218 ILE A CG2   1 
ATOM   1650 C CD1   . ILE A 1 238 ? -14.603 -32.303 56.167  1.00 12.71 ? ? ? ? ? ? 218 ILE A CD1   1 
ATOM   1651 N N     . ALA A 1 239 ? -18.260 -36.449 56.797  1.00 13.59 ? ? ? ? ? ? 219 ALA A N     1 
ATOM   1652 C CA    . ALA A 1 239 ? -19.237 -37.146 57.626  1.00 13.59 ? ? ? ? ? ? 219 ALA A CA    1 
ATOM   1653 C C     . ALA A 1 239 ? -19.360 -38.645 57.294  1.00 17.08 ? ? ? ? ? ? 219 ALA A C     1 
ATOM   1654 O O     . ALA A 1 239 ? -19.515 -39.477 58.197  1.00 17.04 ? ? ? ? ? ? 219 ALA A O     1 
ATOM   1655 C CB    . ALA A 1 239 ? -20.605 -36.455 57.525  1.00 13.46 ? ? ? ? ? ? 219 ALA A CB    1 
ATOM   1656 N N     . GLU A 1 240 ? -19.311 -38.980 56.005  1.00 18.10 ? ? ? ? ? ? 220 GLU A N     1 
ATOM   1657 C CA    . GLU A 1 240 ? -19.403 -40.377 55.558  1.00 20.33 ? ? ? ? ? ? 220 GLU A CA    1 
ATOM   1658 C C     . GLU A 1 240 ? -18.133 -41.155 55.865  1.00 19.30 ? ? ? ? ? ? 220 GLU A C     1 
ATOM   1659 O O     . GLU A 1 240 ? -18.186 -42.355 56.147  1.00 19.19 ? ? ? ? ? ? 220 GLU A O     1 
ATOM   1660 C CB    . GLU A 1 240 ? -19.602 -40.461 54.052  1.00 21.33 ? ? ? ? ? ? 220 GLU A CB    1 
ATOM   1661 C CG    . GLU A 1 240 ? -20.874 -39.864 53.509  1.00 29.49 ? ? ? ? ? ? 220 GLU A CG    1 
ATOM   1662 C CD    . GLU A 1 240 ? -20.908 -39.953 51.988  1.00 35.09 ? ? ? ? ? ? 220 GLU A CD    1 
ATOM   1663 O OE1   . GLU A 1 240 ? -21.827 -40.604 51.471  1.00 37.17 ? ? ? ? ? ? 220 GLU A OE1   1 
ATOM   1664 O OE2   . GLU A 1 240 ? -20.001 -39.391 51.313  1.00 35.89 ? ? ? ? ? ? 220 GLU A OE2   1 
ATOM   1665 N N     . THR A 1 241 ? -16.990 -40.480 55.763  1.00 16.83 ? ? ? ? ? ? 221 THR A N     1 
ATOM   1666 C CA    . THR A 1 241 ? -15.702 -41.141 55.952  1.00 16.91 ? ? ? ? ? ? 221 THR A CA    1 
ATOM   1667 C C     . THR A 1 241 ? -15.362 -41.274 57.437  1.00 19.96 ? ? ? ? ? ? 221 THR A C     1 
ATOM   1668 O O     . THR A 1 241 ? -14.699 -42.228 57.838  1.00 20.19 ? ? ? ? ? ? 221 THR A O     1 
ATOM   1669 C CB    . THR A 1 241 ? -14.572 -40.385 55.221  1.00 18.22 ? ? ? ? ? ? 221 THR A CB    1 
ATOM   1670 O OG1   . THR A 1 241 ? -14.971 -40.137 53.864  1.00 18.12 ? ? ? ? ? ? 221 THR A OG1   1 
ATOM   1671 C CG2   . THR A 1 241 ? -13.256 -41.201 55.238  1.00 18.62 ? ? ? ? ? ? 221 THR A CG2   1 
ATOM   1672 N N     . PHE A 1 242 ? -15.828 -40.320 58.247  1.00 18.78 ? ? ? ? ? ? 222 PHE A N     1 
ATOM   1673 C CA    . PHE A 1 242 ? -15.565 -40.318 59.689  1.00 18.67 ? ? ? ? ? ? 222 PHE A CA    1 
ATOM   1674 C C     . PHE A 1 242 ? -16.867 -40.269 60.499  1.00 18.22 ? ? ? ? ? ? 222 PHE A C     1 
ATOM   1675 O O     . PHE A 1 242 ? -17.331 -39.190 60.873  1.00 16.37 ? ? ? ? ? ? 222 PHE A O     1 
ATOM   1676 C CB    . PHE A 1 242 ? -14.630 -39.159 60.049  1.00 16.46 ? ? ? ? ? ? 222 PHE A CB    1 
ATOM   1677 C CG    . PHE A 1 242 ? -13.343 -39.195 59.288  1.00 18.08 ? ? ? ? ? ? 222 PHE A CG    1 
ATOM   1678 C CD1   . PHE A 1 242 ? -12.348 -40.094 59.638  1.00 19.85 ? ? ? ? ? ? 222 PHE A CD1   1 
ATOM   1679 C CD2   . PHE A 1 242 ? -13.155 -38.389 58.185  1.00 17.55 ? ? ? ? ? ? 222 PHE A CD2   1 
ATOM   1680 C CE1   . PHE A 1 242 ? -11.176 -40.158 58.915  1.00 20.45 ? ? ? ? ? ? 222 PHE A CE1   1 
ATOM   1681 C CE2   . PHE A 1 242 ? -11.983 -38.447 57.464  1.00 16.39 ? ? ? ? ? ? 222 PHE A CE2   1 
ATOM   1682 C CZ    . PHE A 1 242 ? -11.003 -39.330 57.819  1.00 17.75 ? ? ? ? ? ? 222 PHE A CZ    1 
ATOM   1683 N N     . PRO A 1 243 ? -17.445 -41.446 60.776  1.00 19.72 ? ? ? ? ? ? 223 PRO A N     1 
ATOM   1684 C CA    . PRO A 1 243 ? -18.784 -41.537 61.386  1.00 21.94 ? ? ? ? ? ? 223 PRO A CA    1 
ATOM   1685 C C     . PRO A 1 243 ? -18.898 -40.899 62.785  1.00 22.87 ? ? ? ? ? ? 223 PRO A C     1 
ATOM   1686 O O     . PRO A 1 243 ? -20.020 -40.599 63.202  1.00 20.70 ? ? ? ? ? ? 223 PRO A O     1 
ATOM   1687 C CB    . PRO A 1 243 ? -19.041 -43.052 61.456  1.00 22.85 ? ? ? ? ? ? 223 PRO A CB    1 
ATOM   1688 C CG    . PRO A 1 243 ? -18.140 -43.650 60.402  1.00 21.47 ? ? ? ? ? ? 223 PRO A CG    1 
ATOM   1689 C CD    . PRO A 1 243 ? -16.897 -42.778 60.452  1.00 19.25 ? ? ? ? ? ? 223 PRO A CD    1 
ATOM   1690 N N     . ASN A 1 244 ? -17.783 -40.688 63.488  1.00 20.26 ? ? ? ? ? ? 224 ASN A N     1 
ATOM   1691 C CA    . ASN A 1 244 ? -17.845 -40.036 64.799  1.00 23.40 ? ? ? ? ? ? 224 ASN A CA    1 
ATOM   1692 C C     . ASN A 1 244 ? -17.951 -38.518 64.735  1.00 22.86 ? ? ? ? ? ? 224 ASN A C     1 
ATOM   1693 O O     . ASN A 1 244 ? -18.144 -37.870 65.763  1.00 22.64 ? ? ? ? ? ? 224 ASN A O     1 
ATOM   1694 C CB    . ASN A 1 244 ? -16.645 -40.414 65.670  1.00 26.81 ? ? ? ? ? ? 224 ASN A CB    1 
ATOM   1695 C CG    . ASN A 1 244 ? -16.621 -41.886 66.005  1.00 32.08 ? ? ? ? ? ? 224 ASN A CG    1 
ATOM   1696 O OD1   . ASN A 1 244 ? -17.672 -42.522 66.134  1.00 32.90 ? ? ? ? ? ? 224 ASN A OD1   1 
ATOM   1697 N ND2   . ASN A 1 244 ? -15.422 -42.442 66.141  1.00 33.98 ? ? ? ? ? ? 224 ASN A ND2   1 
ATOM   1698 N N     . ILE A 1 245 ? -17.824 -37.953 63.538  1.00 19.07 ? ? ? ? ? ? 225 ILE A N     1 
ATOM   1699 C CA    . ILE A 1 245 ? -17.763 -36.500 63.409  1.00 19.15 ? ? ? ? ? ? 225 ILE A CA    1 
ATOM   1700 C C     . ILE A 1 245 ? -19.102 -35.906 62.997  1.00 20.48 ? ? ? ? ? ? 225 ILE A C     1 
ATOM   1701 O O     . ILE A 1 245 ? -19.537 -36.065 61.853  1.00 18.61 ? ? ? ? ? ? 225 ILE A O     1 
ATOM   1702 C CB    . ILE A 1 245 ? -16.699 -36.037 62.384  1.00 19.73 ? ? ? ? ? ? 225 ILE A CB    1 
ATOM   1703 C CG1   . ILE A 1 245 ? -15.349 -36.681 62.667  1.00 18.62 ? ? ? ? ? ? 225 ILE A CG1   1 
ATOM   1704 C CG2   . ILE A 1 245 ? -16.542 -34.516 62.432  1.00 21.26 ? ? ? ? ? ? 225 ILE A CG2   1 
ATOM   1705 C CD1   . ILE A 1 245 ? -14.230 -36.155 61.762  1.00 16.30 ? ? ? ? ? ? 225 ILE A CD1   1 
ATOM   1706 N N     . HIS A 1 246 ? -19.749 -35.210 63.928  1.00 19.16 ? ? ? ? ? ? 226 HIS A N     1 
ATOM   1707 C CA    . HIS A 1 246 ? -20.891 -34.386 63.560  1.00 19.71 ? ? ? ? ? ? 226 HIS A CA    1 
ATOM   1708 C C     . HIS A 1 246 ? -20.417 -33.122 62.830  1.00 18.24 ? ? ? ? ? ? 226 HIS A C     1 
ATOM   1709 O O     . HIS A 1 246 ? -19.670 -32.313 63.392  1.00 17.91 ? ? ? ? ? ? 226 HIS A O     1 
ATOM   1710 C CB    . HIS A 1 246 ? -21.713 -34.016 64.792  1.00 23.69 ? ? ? ? ? ? 226 HIS A CB    1 
ATOM   1711 C CG    . HIS A 1 246 ? -22.880 -33.138 64.481  1.00 30.91 ? ? ? ? ? ? 226 HIS A CG    1 
ATOM   1712 N ND1   . HIS A 1 246 ? -23.067 -31.908 65.073  1.00 37.51 ? ? ? ? ? ? 226 HIS A ND1   1 
ATOM   1713 C CD2   . HIS A 1 246 ? -23.907 -33.299 63.616  1.00 33.06 ? ? ? ? ? ? 226 HIS A CD2   1 
ATOM   1714 C CE1   . HIS A 1 246 ? -24.166 -31.352 64.593  1.00 36.88 ? ? ? ? ? ? 226 HIS A CE1   1 
ATOM   1715 N NE2   . HIS A 1 246 ? -24.692 -32.175 63.705  1.00 35.60 ? ? ? ? ? ? 226 HIS A NE2   1 
ATOM   1716 N N     . CYS A 1 247 ? -20.841 -32.963 61.576  1.00 16.89 ? ? ? ? ? ? 227 CYS A N     1 
ATOM   1717 C CA    . CYS A 1 247 ? -20.449 -31.809 60.769  1.00 17.76 ? ? ? ? ? ? 227 CYS A CA    1 
ATOM   1718 C C     . CYS A 1 247 ? -21.564 -30.760 60.654  1.00 19.27 ? ? ? ? ? ? 227 CYS A C     1 
ATOM   1719 O O     . CYS A 1 247 ? -22.705 -31.092 60.346  1.00 19.49 ? ? ? ? ? ? 227 CYS A O     1 
ATOM   1720 C CB    . CYS A 1 247 ? -20.051 -32.263 59.367  1.00 17.98 ? ? ? ? ? ? 227 CYS A CB    1 
ATOM   1721 S SG    . CYS A 1 247 ? -18.594 -33.295 59.366  1.00 18.33 ? ? ? ? ? ? 227 CYS A SG    1 
ATOM   1722 N N     . THR A 1 248 ? -21.208 -29.502 60.901  1.00 18.35 ? ? ? ? ? ? 228 THR A N     1 
ATOM   1723 C CA    . THR A 1 248 ? -22.118 -28.376 60.740  1.00 18.16 ? ? ? ? ? ? 228 THR A CA    1 
ATOM   1724 C C     . THR A 1 248 ? -21.541 -27.416 59.703  1.00 18.49 ? ? ? ? ? ? 228 THR A C     1 
ATOM   1725 O O     . THR A 1 248 ? -20.435 -26.900 59.878  1.00 17.17 ? ? ? ? ? ? 228 THR A O     1 
ATOM   1726 C CB    . THR A 1 248 ? -22.292 -27.613 62.057  1.00 20.32 ? ? ? ? ? ? 228 THR A CB    1 
ATOM   1727 O OG1   . THR A 1 248 ? -22.921 -28.464 63.024  1.00 21.95 ? ? ? ? ? ? 228 THR A OG1   1 
ATOM   1728 C CG2   . THR A 1 248 ? -23.141 -26.365 61.845  1.00 20.87 ? ? ? ? ? ? 228 THR A CG2   1 
ATOM   1729 N N     . VAL A 1 249 ? -22.290 -27.185 58.626  1.00 15.37 ? ? ? ? ? ? 229 VAL A N     1 
ATOM   1730 C CA    . VAL A 1 249 ? -21.919 -26.173 57.644  1.00 15.16 ? ? ? ? ? ? 229 VAL A CA    1 
ATOM   1731 C C     . VAL A 1 249 ? -22.503 -24.842 58.081  1.00 16.74 ? ? ? ? ? ? 229 VAL A C     1 
ATOM   1732 O O     . VAL A 1 249 ? -23.690 -24.742 58.396  1.00 18.29 ? ? ? ? ? ? 229 VAL A O     1 
ATOM   1733 C CB    . VAL A 1 249 ? -22.450 -26.537 56.251  1.00 14.52 ? ? ? ? ? ? 229 VAL A CB    1 
ATOM   1734 C CG1   . VAL A 1 249 ? -22.297 -25.374 55.271  1.00 10.91 ? ? ? ? ? ? 229 VAL A CG1   1 
ATOM   1735 C CG2   . VAL A 1 249 ? -21.744 -27.802 55.734  1.00 14.22 ? ? ? ? ? ? 229 VAL A CG2   1 
ATOM   1736 N N     . PHE A 1 250 ? -21.657 -23.823 58.132  1.00 16.13 ? ? ? ? ? ? 230 PHE A N     1 
ATOM   1737 C CA    . PHE A 1 250 ? -22.091 -22.490 58.523  1.00 16.11 ? ? ? ? ? ? 230 PHE A CA    1 
ATOM   1738 C C     . PHE A 1 250 ? -21.898 -21.602 57.316  1.00 16.04 ? ? ? ? ? ? 230 PHE A C     1 
ATOM   1739 O O     . PHE A 1 250 ? -20.766 -21.438 56.843  1.00 15.96 ? ? ? ? ? ? 230 PHE A O     1 
ATOM   1740 C CB    . PHE A 1 250 ? -21.230 -21.988 59.692  1.00 18.04 ? ? ? ? ? ? 230 PHE A CB    1 
ATOM   1741 C CG    . PHE A 1 250 ? -21.713 -20.708 60.300  1.00 22.54 ? ? ? ? ? ? 230 PHE A CG    1 
ATOM   1742 C CD1   . PHE A 1 250 ? -22.788 -20.704 61.175  1.00 23.09 ? ? ? ? ? ? 230 PHE A CD1   1 
ATOM   1743 C CD2   . PHE A 1 250 ? -21.096 -19.505 59.997  1.00 27.16 ? ? ? ? ? ? 230 PHE A CD2   1 
ATOM   1744 C CE1   . PHE A 1 250 ? -23.235 -19.527 61.747  1.00 27.71 ? ? ? ? ? ? 230 PHE A CE1   1 
ATOM   1745 C CE2   . PHE A 1 250 ? -21.541 -18.317 60.566  1.00 28.90 ? ? ? ? ? ? 230 PHE A CE2   1 
ATOM   1746 C CZ    . PHE A 1 250 ? -22.614 -18.333 61.441  1.00 29.84 ? ? ? ? ? ? 230 PHE A CZ    1 
ATOM   1747 N N     . ASP A 1 251 ? -22.988 -21.044 56.791  1.00 14.97 ? ? ? ? ? ? 231 ASP A N     1 
ATOM   1748 C CA    . ASP A 1 251 ? -22.885 -20.173 55.624  1.00 17.98 ? ? ? ? ? ? 231 ASP A CA    1 
ATOM   1749 C C     . ASP A 1 251 ? -24.050 -19.172 55.631  1.00 18.58 ? ? ? ? ? ? 231 ASP A C     1 
ATOM   1750 O O     . ASP A 1 251 ? -24.866 -19.164 56.540  1.00 19.84 ? ? ? ? ? ? 231 ASP A O     1 
ATOM   1751 C CB    . ASP A 1 251 ? -22.875 -21.018 54.327  1.00 18.85 ? ? ? ? ? ? 231 ASP A CB    1 
ATOM   1752 C CG    . ASP A 1 251 ? -22.000 -20.422 53.219  1.00 20.43 ? ? ? ? ? ? 231 ASP A CG    1 
ATOM   1753 O OD1   . ASP A 1 251 ? -22.281 -19.297 52.775  1.00 22.58 ? ? ? ? ? ? 231 ASP A OD1   1 
ATOM   1754 O OD2   . ASP A 1 251 ? -21.057 -21.103 52.745  1.00 20.41 ? ? ? ? ? ? 231 ASP A OD2   1 
ATOM   1755 N N     . LEU A 1 252 ? -24.111 -18.326 54.612  1.00 18.13 ? ? ? ? ? ? 232 LEU A N     1 
ATOM   1756 C CA    . LEU A 1 252 ? -25.141 -17.303 54.519  1.00 20.97 ? ? ? ? ? ? 232 LEU A CA    1 
ATOM   1757 C C     . LEU A 1 252 ? -26.478 -17.936 54.163  1.00 23.14 ? ? ? ? ? ? 232 LEU A C     1 
ATOM   1758 O O     . LEU A 1 252 ? -26.518 -18.932 53.447  1.00 22.99 ? ? ? ? ? ? 232 LEU A O     1 
ATOM   1759 C CB    . LEU A 1 252 ? -24.755 -16.286 53.438  1.00 23.74 ? ? ? ? ? ? 232 LEU A CB    1 
ATOM   1760 C CG    . LEU A 1 252 ? -23.452 -15.526 53.694  1.00 25.65 ? ? ? ? ? ? 232 LEU A CG    1 
ATOM   1761 C CD1   . LEU A 1 252 ? -22.908 -14.887 52.408  1.00 27.48 ? ? ? ? ? ? 232 LEU A CD1   1 
ATOM   1762 C CD2   . LEU A 1 252 ? -23.663 -14.489 54.785  1.00 25.24 ? ? ? ? ? ? 232 LEU A CD2   1 
ATOM   1763 N N     . PRO A 1 253 ? -27.578 -17.344 54.647  1.00 25.39 ? ? ? ? ? ? 233 PRO A N     1 
ATOM   1764 C CA    . PRO A 1 253 ? -28.930 -17.856 54.394  1.00 28.81 ? ? ? ? ? ? 233 PRO A CA    1 
ATOM   1765 C C     . PRO A 1 253 ? -29.198 -18.166 52.912  1.00 31.47 ? ? ? ? ? ? 233 PRO A C     1 
ATOM   1766 O O     . PRO A 1 253 ? -29.750 -19.217 52.618  1.00 33.31 ? ? ? ? ? ? 233 PRO A O     1 
ATOM   1767 C CB    . PRO A 1 253 ? -29.831 -16.715 54.889  1.00 30.73 ? ? ? ? ? ? 233 PRO A CB    1 
ATOM   1768 C CG    . PRO A 1 253 ? -29.011 -16.041 55.974  1.00 28.44 ? ? ? ? ? ? 233 PRO A CG    1 
ATOM   1769 C CD    . PRO A 1 253 ? -27.584 -16.119 55.470  1.00 26.99 ? ? ? ? ? ? 233 PRO A CD    1 
ATOM   1770 N N     . HIS A 1 254 ? -28.799 -17.291 51.995  1.00 32.53 ? ? ? ? ? ? 234 HIS A N     1 
ATOM   1771 C CA    . HIS A 1 254 ? -29.120 -17.507 50.582  1.00 35.50 ? ? ? ? ? ? 234 HIS A CA    1 
ATOM   1772 C C     . HIS A 1 254 ? -28.343 -18.676 49.968  1.00 35.29 ? ? ? ? ? ? 234 HIS A C     1 
ATOM   1773 O O     . HIS A 1 254 ? -28.597 -19.068 48.832  1.00 37.02 ? ? ? ? ? ? 234 HIS A O     1 
ATOM   1774 C CB    . HIS A 1 254 ? -28.912 -16.232 49.755  1.00 35.41 ? ? ? ? ? ? 234 HIS A CB    1 
ATOM   1775 C CG    . HIS A 1 254 ? -27.487 -15.974 49.376  1.00 34.36 ? ? ? ? ? ? 234 HIS A CG    1 
ATOM   1776 N ND1   . HIS A 1 254 ? -26.677 -15.102 50.072  1.00 34.27 ? ? ? ? ? ? 234 HIS A ND1   1 
ATOM   1777 C CD2   . HIS A 1 254 ? -26.732 -16.458 48.360  1.00 35.74 ? ? ? ? ? ? 234 HIS A CD2   1 
ATOM   1778 C CE1   . HIS A 1 254 ? -25.483 -15.066 49.507  1.00 35.80 ? ? ? ? ? ? 234 HIS A CE1   1 
ATOM   1779 N NE2   . HIS A 1 254 ? -25.488 -15.883 48.469  1.00 35.85 ? ? ? ? ? ? 234 HIS A NE2   1 
ATOM   1780 N N     . VAL A 1 255 ? -27.401 -19.231 50.722  1.00 29.18 ? ? ? ? ? ? 235 VAL A N     1 
ATOM   1781 C CA    . VAL A 1 255 ? -26.590 -20.336 50.235  1.00 26.46 ? ? ? ? ? ? 235 VAL A CA    1 
ATOM   1782 C C     . VAL A 1 255 ? -27.118 -21.685 50.720  1.00 25.14 ? ? ? ? ? ? 235 VAL A C     1 
ATOM   1783 O O     . VAL A 1 255 ? -26.988 -22.689 50.020  1.00 25.83 ? ? ? ? ? ? 235 VAL A O     1 
ATOM   1784 C CB    . VAL A 1 255 ? -25.102 -20.162 50.651  1.00 25.12 ? ? ? ? ? ? 235 VAL A CB    1 
ATOM   1785 C CG1   . VAL A 1 255 ? -24.298 -21.427 50.384  1.00 23.62 ? ? ? ? ? ? 235 VAL A CG1   1 
ATOM   1786 C CG2   . VAL A 1 255 ? -24.495 -18.966 49.929  1.00 26.14 ? ? ? ? ? ? 235 VAL A CG2   1 
ATOM   1787 N N     . VAL A 1 256 ? -27.725 -21.699 51.907  1.00 23.27 ? ? ? ? ? ? 236 VAL A N     1 
ATOM   1788 C CA    . VAL A 1 256 ? -28.124 -22.951 52.541  1.00 24.38 ? ? ? ? ? ? 236 VAL A CA    1 
ATOM   1789 C C     . VAL A 1 256 ? -29.636 -23.098 52.740  1.00 23.41 ? ? ? ? ? ? 236 VAL A C     1 
ATOM   1790 O O     . VAL A 1 256 ? -30.080 -23.832 53.618  1.00 23.96 ? ? ? ? ? ? 236 VAL A O     1 
ATOM   1791 C CB    . VAL A 1 256 ? -27.413 -23.143 53.900  1.00 27.38 ? ? ? ? ? ? 236 VAL A CB    1 
ATOM   1792 C CG1   . VAL A 1 256 ? -25.906 -23.206 53.700  1.00 27.75 ? ? ? ? ? ? 236 VAL A CG1   1 
ATOM   1793 C CG2   . VAL A 1 256 ? -27.792 -22.018 54.870  1.00 28.42 ? ? ? ? ? ? 236 VAL A CG2   1 
ATOM   1794 N N     . SER A 1 257 ? -30.426 -22.411 51.922  1.00 20.27 ? ? ? ? ? ? 237 SER A N     1 
ATOM   1795 C CA    A SER A 1 257 ? -31.874 -22.532 52.012  0.60 19.55 ? ? ? ? ? ? 237 SER A CA    1 
ATOM   1796 C CA    B SER A 1 257 ? -31.876 -22.515 52.003  0.40 19.59 ? ? ? ? ? ? 237 SER A CA    1 
ATOM   1797 C C     . SER A 1 257 ? -32.417 -23.431 50.908  1.00 19.07 ? ? ? ? ? ? 237 SER A C     1 
ATOM   1798 O O     . SER A 1 257 ? -33.618 -23.680 50.846  1.00 18.81 ? ? ? ? ? ? 237 SER A O     1 
ATOM   1799 C CB    A SER A 1 257 ? -32.533 -21.160 51.919  0.60 20.02 ? ? ? ? ? ? 237 SER A CB    1 
ATOM   1800 C CB    B SER A 1 257 ? -32.521 -21.132 51.879  0.40 19.98 ? ? ? ? ? ? 237 SER A CB    1 
ATOM   1801 O OG    A SER A 1 257 ? -32.254 -20.560 50.669  0.60 18.74 ? ? ? ? ? ? 237 SER A OG    1 
ATOM   1802 O OG    B SER A 1 257 ? -32.003 -20.221 52.836  0.40 19.56 ? ? ? ? ? ? 237 SER A OG    1 
ATOM   1803 N N     . GLY A 1 258 ? -31.526 -23.914 50.043  1.00 17.94 ? ? ? ? ? ? 238 GLY A N     1 
ATOM   1804 C CA    . GLY A 1 258 ? -31.937 -24.697 48.884  1.00 18.87 ? ? ? ? ? ? 238 GLY A CA    1 
ATOM   1805 C C     . GLY A 1 258 ? -31.389 -26.109 48.899  1.00 20.25 ? ? ? ? ? ? 238 GLY A C     1 
ATOM   1806 O O     . GLY A 1 258 ? -30.900 -26.570 49.932  1.00 17.37 ? ? ? ? ? ? 238 GLY A O     1 
ATOM   1807 N N     . PRO A 1 259 ? -31.466 -26.809 47.752  1.00 20.03 ? ? ? ? ? ? 239 PRO A N     1 
ATOM   1808 C CA    . PRO A 1 259 ? -30.883 -28.149 47.687  1.00 19.43 ? ? ? ? ? ? 239 PRO A CA    1 
ATOM   1809 C C     . PRO A 1 259 ? -29.403 -28.121 48.078  1.00 18.73 ? ? ? ? ? ? 239 PRO A C     1 
ATOM   1810 O O     . PRO A 1 259 ? -28.682 -27.157 47.798  1.00 18.63 ? ? ? ? ? ? 239 PRO A O     1 
ATOM   1811 C CB    . PRO A 1 259 ? -31.061 -28.541 46.211  1.00 21.17 ? ? ? ? ? ? 239 PRO A CB    1 
ATOM   1812 C CG    . PRO A 1 259 ? -32.242 -27.739 45.754  1.00 21.52 ? ? ? ? ? ? 239 PRO A CG    1 
ATOM   1813 C CD    . PRO A 1 259 ? -32.106 -26.422 46.480  1.00 21.16 ? ? ? ? ? ? 239 PRO A CD    1 
ATOM   1814 N N     . LYS A 1 260 ? -28.968 -29.176 48.750  1.00 14.11 ? ? ? ? ? ? 240 LYS A N     1 
ATOM   1815 C CA    . LYS A 1 260 ? -27.617 -29.259 49.272  1.00 16.37 ? ? ? ? ? ? 240 LYS A CA    1 
ATOM   1816 C C     . LYS A 1 260 ? -27.427 -30.682 49.756  1.00 15.82 ? ? ? ? ? ? 240 LYS A C     1 
ATOM   1817 O O     . LYS A 1 260 ? -28.396 -31.428 49.866  1.00 17.03 ? ? ? ? ? ? 240 LYS A O     1 
ATOM   1818 C CB    . LYS A 1 260 ? -27.410 -28.249 50.421  1.00 14.68 ? ? ? ? ? ? 240 LYS A CB    1 
ATOM   1819 C CG    . LYS A 1 260 ? -28.461 -28.331 51.526  1.00 16.30 ? ? ? ? ? ? 240 LYS A CG    1 
ATOM   1820 C CD    . LYS A 1 260 ? -28.455 -27.068 52.411  1.00 16.47 ? ? ? ? ? ? 240 LYS A CD    1 
ATOM   1821 C CE    . LYS A 1 260 ? -29.609 -27.056 53.406  1.00 18.18 ? ? ? ? ? ? 240 LYS A CE    1 
ATOM   1822 N NZ    . LYS A 1 260 ? -30.953 -26.795 52.773  1.00 15.47 ? ? ? ? ? ? 240 LYS A NZ    1 
ATOM   1823 N N     . GLN A 1 261 ? -26.180 -31.069 50.007  1.00 18.37 ? ? ? ? ? ? 241 GLN A N     1 
ATOM   1824 C CA    . GLN A 1 261 ? -25.881 -32.418 50.471  1.00 18.78 ? ? ? ? ? ? 241 GLN A CA    1 
ATOM   1825 C C     . GLN A 1 261 ? -26.553 -32.666 51.802  1.00 19.09 ? ? ? ? ? ? 241 GLN A C     1 
ATOM   1826 O O     . GLN A 1 261 ? -26.571 -31.791 52.674  1.00 18.62 ? ? ? ? ? ? 241 GLN A O     1 
ATOM   1827 C CB    . GLN A 1 261 ? -24.371 -32.613 50.640  1.00 17.67 ? ? ? ? ? ? 241 GLN A CB    1 
ATOM   1828 C CG    . GLN A 1 261 ? -23.598 -32.584 49.339  1.00 20.43 ? ? ? ? ? ? 241 GLN A CG    1 
ATOM   1829 C CD    . GLN A 1 261 ? -24.040 -33.660 48.367  1.00 23.55 ? ? ? ? ? ? 241 GLN A CD    1 
ATOM   1830 O OE1   . GLN A 1 261 ? -24.339 -34.788 48.757  1.00 25.66 ? ? ? ? ? ? 241 GLN A OE1   1 
ATOM   1831 N NE2   . GLN A 1 261 ? -24.115 -33.301 47.091  1.00 26.45 ? ? ? ? ? ? 241 GLN A NE2   1 
ATOM   1832 N N     . THR A 1 262 ? -27.091 -33.863 51.967  1.00 20.36 ? ? ? ? ? ? 242 THR A N     1 
ATOM   1833 C CA    . THR A 1 262 ? -27.717 -34.226 53.229  1.00 21.77 ? ? ? ? ? ? 242 THR A CA    1 
ATOM   1834 C C     . THR A 1 262 ? -27.131 -35.524 53.790  1.00 22.12 ? ? ? ? ? ? 242 THR A C     1 
ATOM   1835 O O     . THR A 1 262 ? -26.676 -36.394 53.032  1.00 20.44 ? ? ? ? ? ? 242 THR A O     1 
ATOM   1836 C CB    . THR A 1 262 ? -29.246 -34.364 53.084  1.00 21.04 ? ? ? ? ? ? 242 THR A CB    1 
ATOM   1837 O OG1   . THR A 1 262 ? -29.550 -35.326 52.065  1.00 23.22 ? ? ? ? ? ? 242 THR A OG1   1 
ATOM   1838 C CG2   . THR A 1 262 ? -29.889 -33.016 52.720  1.00 15.67 ? ? ? ? ? ? 242 THR A CG2   1 
ATOM   1839 N N     . HIS A 1 263 ? -27.159 -35.640 55.117  1.00 20.60 ? ? ? ? ? ? 243 HIS A N     1 
ATOM   1840 C CA    . HIS A 1 263 ? -26.620 -36.794 55.841  1.00 20.31 ? ? ? ? ? ? 243 HIS A CA    1 
ATOM   1841 C C     . HIS A 1 263 ? -27.052 -36.688 57.296  1.00 19.50 ? ? ? ? ? ? 243 HIS A C     1 
ATOM   1842 O O     . HIS A 1 263 ? -27.131 -35.586 57.840  1.00 19.37 ? ? ? ? ? ? 243 HIS A O     1 
ATOM   1843 C CB    . HIS A 1 263 ? -25.090 -36.806 55.755  1.00 20.62 ? ? ? ? ? ? 243 HIS A CB    1 
ATOM   1844 C CG    . HIS A 1 263 ? -24.448 -38.009 56.386  1.00 24.41 ? ? ? ? ? ? 243 HIS A CG    1 
ATOM   1845 N ND1   . HIS A 1 263 ? -24.128 -38.068 57.727  1.00 25.17 ? ? ? ? ? ? 243 HIS A ND1   1 
ATOM   1846 C CD2   . HIS A 1 263 ? -24.056 -39.193 55.855  1.00 25.18 ? ? ? ? ? ? 243 HIS A CD2   1 
ATOM   1847 C CE1   . HIS A 1 263 ? -23.566 -39.234 57.995  1.00 25.89 ? ? ? ? ? ? 243 HIS A CE1   1 
ATOM   1848 N NE2   . HIS A 1 263 ? -23.510 -39.935 56.876  1.00 27.57 ? ? ? ? ? ? 243 HIS A NE2   1 
ATOM   1849 N N     . PRO A 1 264 ? -27.330 -37.828 57.941  1.00 23.47 ? ? ? ? ? ? 244 PRO A N     1 
ATOM   1850 C CA    . PRO A 1 264 ? -27.831 -37.749 59.315  1.00 24.70 ? ? ? ? ? ? 244 PRO A CA    1 
ATOM   1851 C C     . PRO A 1 264 ? -26.878 -37.013 60.253  1.00 25.74 ? ? ? ? ? ? 244 PRO A C     1 
ATOM   1852 O O     . PRO A 1 264 ? -27.353 -36.446 61.236  1.00 26.72 ? ? ? ? ? ? 244 PRO A O     1 
ATOM   1853 C CB    . PRO A 1 264 ? -27.962 -39.220 59.721  1.00 26.40 ? ? ? ? ? ? 244 PRO A CB    1 
ATOM   1854 C CG    . PRO A 1 264 ? -28.119 -39.948 58.417  1.00 27.18 ? ? ? ? ? ? 244 PRO A CG    1 
ATOM   1855 C CD    . PRO A 1 264 ? -27.208 -39.221 57.482  1.00 23.42 ? ? ? ? ? ? 244 PRO A CD    1 
ATOM   1856 N N     . ASN A 1 265 ? -25.578 -36.997 59.954  1.00 23.32 ? ? ? ? ? ? 245 ASN A N     1 
ATOM   1857 C CA    . ASN A 1 265 ? -24.611 -36.362 60.860  1.00 23.62 ? ? ? ? ? ? 245 ASN A CA    1 
ATOM   1858 C C     . ASN A 1 265 ? -24.076 -35.046 60.308  1.00 20.76 ? ? ? ? ? ? 245 ASN A C     1 
ATOM   1859 O O     . ASN A 1 265 ? -23.032 -34.555 60.731  1.00 19.40 ? ? ? ? ? ? 245 ASN A O     1 
ATOM   1860 C CB    . ASN A 1 265 ? -23.458 -37.316 61.200  1.00 25.85 ? ? ? ? ? ? 245 ASN A CB    1 
ATOM   1861 C CG    . ASN A 1 265 ? -23.098 -37.298 62.690  1.00 32.14 ? ? ? ? ? ? 245 ASN A CG    1 
ATOM   1862 O OD1   . ASN A 1 265 ? -23.801 -36.701 63.518  1.00 32.19 ? ? ? ? ? ? 245 ASN A OD1   1 
ATOM   1863 N ND2   . ASN A 1 265 ? -21.999 -37.955 63.032  1.00 33.71 ? ? ? ? ? ? 245 ASN A ND2   1 
ATOM   1864 N N     . LEU A 1 266 ? -24.821 -34.485 59.364  1.00 17.73 ? ? ? ? ? ? 246 LEU A N     1 
ATOM   1865 C CA    . LEU A 1 266 ? -24.497 -33.214 58.742  1.00 16.88 ? ? ? ? ? ? 246 LEU A CA    1 
ATOM   1866 C C     . LEU A 1 266 ? -25.709 -32.309 58.846  1.00 19.93 ? ? ? ? ? ? 246 LEU A C     1 
ATOM   1867 O O     . LEU A 1 266 ? -26.832 -32.704 58.531  1.00 20.76 ? ? ? ? ? ? 246 LEU A O     1 
ATOM   1868 C CB    . LEU A 1 266 ? -24.173 -33.433 57.268  1.00 17.51 ? ? ? ? ? ? 246 LEU A CB    1 
ATOM   1869 C CG    . LEU A 1 266 ? -24.155 -32.204 56.364  1.00 18.69 ? ? ? ? ? ? 246 LEU A CG    1 
ATOM   1870 C CD1   . LEU A 1 266 ? -22.992 -31.314 56.775  1.00 15.83 ? ? ? ? ? ? 246 LEU A CD1   1 
ATOM   1871 C CD2   . LEU A 1 266 ? -24.038 -32.635 54.895  1.00 18.28 ? ? ? ? ? ? 246 LEU A CD2   1 
ATOM   1872 N N     . ASP A 1 267 ? -25.504 -31.092 59.307  1.00 20.53 ? ? ? ? ? ? 247 ASP A N     1 
ATOM   1873 C CA    . ASP A 1 267 ? -26.589 -30.136 59.236  1.00 21.74 ? ? ? ? ? ? 247 ASP A CA    1 
ATOM   1874 C C     . ASP A 1 267 ? -26.048 -28.752 58.962  1.00 20.23 ? ? ? ? ? ? 247 ASP A C     1 
ATOM   1875 O O     . ASP A 1 267 ? -24.828 -28.526 58.952  1.00 20.85 ? ? ? ? ? ? 247 ASP A O     1 
ATOM   1876 C CB    . ASP A 1 267 ? -27.473 -30.183 60.476  1.00 26.25 ? ? ? ? ? ? 247 ASP A CB    1 
ATOM   1877 C CG    . ASP A 1 267 ? -26.687 -30.147 61.744  1.00 30.72 ? ? ? ? ? ? 247 ASP A CG    1 
ATOM   1878 O OD1   . ASP A 1 267 ? -26.770 -31.118 62.532  1.00 28.89 ? ? ? ? ? ? 247 ASP A OD1   1 
ATOM   1879 O OD2   . ASP A 1 267 ? -25.987 -29.139 61.950  1.00 36.43 ? ? ? ? ? ? 247 ASP A OD2   1 
ATOM   1880 N N     . TYR A 1 268 ? -26.967 -27.846 58.684  1.00 16.21 ? ? ? ? ? ? 248 TYR A N     1 
ATOM   1881 C CA    . TYR A 1 268 ? -26.621 -26.527 58.213  1.00 14.65 ? ? ? ? ? ? 248 TYR A CA    1 
ATOM   1882 C C     . TYR A 1 268 ? -27.110 -25.482 59.201  1.00 16.19 ? ? ? ? ? ? 248 TYR A C     1 
ATOM   1883 O O     . TYR A 1 268 ? -28.200 -25.611 59.764  1.00 17.36 ? ? ? ? ? ? 248 TYR A O     1 
ATOM   1884 C CB    . TYR A 1 268 ? -27.276 -26.301 56.841  1.00 14.37 ? ? ? ? ? ? 248 TYR A CB    1 
ATOM   1885 C CG    . TYR A 1 268 ? -26.719 -27.224 55.772  1.00 14.95 ? ? ? ? ? ? 248 TYR A CG    1 
ATOM   1886 C CD1   . TYR A 1 268 ? -25.657 -26.829 54.978  1.00 14.69 ? ? ? ? ? ? 248 TYR A CD1   1 
ATOM   1887 C CD2   . TYR A 1 268 ? -27.242 -28.499 55.584  1.00 18.04 ? ? ? ? ? ? 248 TYR A CD2   1 
ATOM   1888 C CE1   . TYR A 1 268 ? -25.132 -27.675 54.002  1.00 14.93 ? ? ? ? ? ? 248 TYR A CE1   1 
ATOM   1889 C CE2   . TYR A 1 268 ? -26.735 -29.348 54.617  1.00 17.41 ? ? ? ? ? ? 248 TYR A CE2   1 
ATOM   1890 C CZ    . TYR A 1 268 ? -25.675 -28.930 53.835  1.00 16.44 ? ? ? ? ? ? 248 TYR A CZ    1 
ATOM   1891 O OH    . TYR A 1 268 ? -25.166 -29.772 52.884  1.00 17.58 ? ? ? ? ? ? 248 TYR A OH    1 
ATOM   1892 N N     . GLU A 1 269 ? -26.287 -24.462 59.406  1.00 17.88 ? ? ? ? ? ? 249 GLU A N     1 
ATOM   1893 C CA    A GLU A 1 269 ? -26.675 -23.284 60.175  0.50 18.71 ? ? ? ? ? ? 249 GLU A CA    1 
ATOM   1894 C CA    B GLU A 1 269 ? -26.675 -23.287 60.178  0.50 18.71 ? ? ? ? ? ? 249 GLU A CA    1 
ATOM   1895 C C     . GLU A 1 269 ? -26.324 -22.053 59.362  1.00 19.08 ? ? ? ? ? ? 249 GLU A C     1 
ATOM   1896 O O     . GLU A 1 269 ? -25.313 -22.030 58.669  1.00 21.17 ? ? ? ? ? ? 249 GLU A O     1 
ATOM   1897 C CB    A GLU A 1 269 ? -25.943 -23.236 61.513  0.50 19.16 ? ? ? ? ? ? 249 GLU A CB    1 
ATOM   1898 C CB    B GLU A 1 269 ? -25.957 -23.252 61.530  0.50 19.18 ? ? ? ? ? ? 249 GLU A CB    1 
ATOM   1899 C CG    A GLU A 1 269 ? -26.166 -24.450 62.381  0.50 20.56 ? ? ? ? ? ? 249 GLU A CG    1 
ATOM   1900 C CG    B GLU A 1 269 ? -26.177 -21.962 62.305  0.50 21.18 ? ? ? ? ? ? 249 GLU A CG    1 
ATOM   1901 C CD    A GLU A 1 269 ? -25.842 -24.181 63.835  0.50 24.52 ? ? ? ? ? ? 249 GLU A CD    1 
ATOM   1902 C CD    B GLU A 1 269 ? -25.600 -22.000 63.708  0.50 23.86 ? ? ? ? ? ? 249 GLU A CD    1 
ATOM   1903 O OE1   A GLU A 1 269 ? -25.656 -22.992 64.196  0.50 25.44 ? ? ? ? ? ? 249 GLU A OE1   1 
ATOM   1904 O OE1   B GLU A 1 269 ? -25.244 -23.096 64.182  0.50 25.15 ? ? ? ? ? ? 249 GLU A OE1   1 
ATOM   1905 O OE2   A GLU A 1 269 ? -25.774 -25.156 64.611  0.50 24.37 ? ? ? ? ? ? 249 GLU A OE2   1 
ATOM   1906 O OE2   B GLU A 1 269 ? -25.500 -20.929 64.337  0.50 25.80 ? ? ? ? ? ? 249 GLU A OE2   1 
ATOM   1907 N N     . SER A 1 270 ? -27.159 -21.025 59.429  1.00 19.37 ? ? ? ? ? ? 250 SER A N     1 
ATOM   1908 C CA    . SER A 1 270 ? -26.880 -19.856 58.619  1.00 22.77 ? ? ? ? ? ? 250 SER A CA    1 
ATOM   1909 C C     . SER A 1 270 ? -26.450 -18.673 59.480  1.00 23.69 ? ? ? ? ? ? 250 SER A C     1 
ATOM   1910 O O     . SER A 1 270 ? -26.773 -18.597 60.659  1.00 22.91 ? ? ? ? ? ? 250 SER A O     1 
ATOM   1911 C CB    . SER A 1 270 ? -28.066 -19.513 57.703  1.00 24.18 ? ? ? ? ? ? 250 SER A CB    1 
ATOM   1912 O OG    . SER A 1 270 ? -29.214 -19.167 58.442  1.00 23.95 ? ? ? ? ? ? 250 SER A OG    1 
ATOM   1913 N N     . GLY A 1 271 ? -25.676 -17.778 58.889  1.00 24.78 ? ? ? ? ? ? 251 GLY A N     1 
ATOM   1914 C CA    . GLY A 1 271 ? -25.277 -16.571 59.575  1.00 26.27 ? ? ? ? ? ? 251 GLY A CA    1 
ATOM   1915 C C     . GLY A 1 271 ? -24.108 -15.930 58.867  1.00 27.30 ? ? ? ? ? ? 251 GLY A C     1 
ATOM   1916 O O     . GLY A 1 271 ? -23.730 -16.325 57.756  1.00 26.45 ? ? ? ? ? ? 251 GLY A O     1 
ATOM   1917 N N     . ASN A 1 272 ? -23.528 -14.945 59.533  1.00 24.56 ? ? ? ? ? ? 252 ASN A N     1 
ATOM   1918 C CA    . ASN A 1 272 ? -22.406 -14.190 58.997  1.00 23.90 ? ? ? ? ? ? 252 ASN A CA    1 
ATOM   1919 C C     . ASN A 1 272 ? -21.219 -14.422 59.924  1.00 22.93 ? ? ? ? ? ? 252 ASN A C     1 
ATOM   1920 O O     . ASN A 1 272 ? -21.254 -14.043 61.097  1.00 24.40 ? ? ? ? ? ? 252 ASN A O     1 
ATOM   1921 C CB    . ASN A 1 272 ? -22.791 -12.707 58.930  1.00 23.98 ? ? ? ? ? ? 252 ASN A CB    1 
ATOM   1922 C CG    . ASN A 1 272 ? -21.690 -11.828 58.341  1.00 27.24 ? ? ? ? ? ? 252 ASN A CG    1 
ATOM   1923 O OD1   . ASN A 1 272 ? -20.500 -12.130 58.443  1.00 22.69 ? ? ? ? ? ? 252 ASN A OD1   1 
ATOM   1924 N ND2   . ASN A 1 272 ? -22.094 -10.713 57.742  1.00 32.60 ? ? ? ? ? ? 252 ASN A ND2   1 
ATOM   1925 N N     . MET A 1 273 ? -20.181 -15.067 59.405  1.00 21.43 ? ? ? ? ? ? 253 MET A N     1 
ATOM   1926 C CA    . MET A 1 273 ? -19.027 -15.462 60.212  1.00 23.17 ? ? ? ? ? ? 253 MET A CA    1 
ATOM   1927 C C     . MET A 1 273 ? -18.285 -14.299 60.868  1.00 25.12 ? ? ? ? ? ? 253 MET A C     1 
ATOM   1928 O O     . MET A 1 273 ? -17.510 -14.505 61.798  1.00 28.58 ? ? ? ? ? ? 253 MET A O     1 
ATOM   1929 C CB    . MET A 1 273 ? -18.046 -16.278 59.375  1.00 22.89 ? ? ? ? ? ? 253 MET A CB    1 
ATOM   1930 C CG    . MET A 1 273 ? -17.331 -15.495 58.285  1.00 22.25 ? ? ? ? ? ? 253 MET A CG    1 
ATOM   1931 S SD    . MET A 1 273 ? -16.361 -16.605 57.212  1.00 23.15 ? ? ? ? ? ? 253 MET A SD    1 
ATOM   1932 C CE    . MET A 1 273 ? -16.053 -15.554 55.796  1.00 26.05 ? ? ? ? ? ? 253 MET A CE    1 
ATOM   1933 N N     . PHE A 1 274 ? -18.507 -13.085 60.380  1.00 24.99 ? ? ? ? ? ? 254 PHE A N     1 
ATOM   1934 C CA    . PHE A 1 274 ? -17.806 -11.924 60.912  1.00 26.14 ? ? ? ? ? ? 254 PHE A CA    1 
ATOM   1935 C C     . PHE A 1 274 ? -18.606 -11.299 62.048  1.00 27.46 ? ? ? ? ? ? 254 PHE A C     1 
ATOM   1936 O O     . PHE A 1 274 ? -18.038 -10.672 62.934  1.00 33.60 ? ? ? ? ? ? 254 PHE A O     1 
ATOM   1937 C CB    . PHE A 1 274 ? -17.534 -10.874 59.821  1.00 24.92 ? ? ? ? ? ? 254 PHE A CB    1 
ATOM   1938 C CG    . PHE A 1 274 ? -16.623 -11.354 58.708  1.00 25.36 ? ? ? ? ? ? 254 PHE A CG    1 
ATOM   1939 C CD1   . PHE A 1 274 ? -15.313 -11.730 58.969  1.00 25.86 ? ? ? ? ? ? 254 PHE A CD1   1 
ATOM   1940 C CD2   . PHE A 1 274 ? -17.075 -11.404 57.398  1.00 26.01 ? ? ? ? ? ? 254 PHE A CD2   1 
ATOM   1941 C CE1   . PHE A 1 274 ? -14.474 -12.162 57.945  1.00 24.97 ? ? ? ? ? ? 254 PHE A CE1   1 
ATOM   1942 C CE2   . PHE A 1 274 ? -16.238 -11.828 56.372  1.00 26.45 ? ? ? ? ? ? 254 PHE A CE2   1 
ATOM   1943 C CZ    . PHE A 1 274 ? -14.940 -12.212 56.649  1.00 24.59 ? ? ? ? ? ? 254 PHE A CZ    1 
ATOM   1944 N N     . THR A 1 275 ? -19.922 -11.476 62.030  1.00 22.96 ? ? ? ? ? ? 255 THR A N     1 
ATOM   1945 C CA    . THR A 1 275 ? -20.769 -10.837 63.024  1.00 26.98 ? ? ? ? ? ? 255 THR A CA    1 
ATOM   1946 C C     . THR A 1 275 ? -21.484 -11.812 63.966  1.00 27.39 ? ? ? ? ? ? 255 THR A C     1 
ATOM   1947 O O     . THR A 1 275 ? -21.907 -11.421 65.050  1.00 28.06 ? ? ? ? ? ? 255 THR A O     1 
ATOM   1948 C CB    . THR A 1 275 ? -21.791 -9.902  62.358  1.00 31.69 ? ? ? ? ? ? 255 THR A CB    1 
ATOM   1949 O OG1   . THR A 1 275 ? -22.770 -10.680 61.660  1.00 33.62 ? ? ? ? ? ? 255 THR A OG1   1 
ATOM   1950 C CG2   . THR A 1 275 ? -21.088 -8.967  61.371  1.00 32.55 ? ? ? ? ? ? 255 THR A CG2   1 
ATOM   1951 N N     . ASP A 1 276 ? -21.613 -13.074 63.563  1.00 26.60 ? ? ? ? ? ? 256 ASP A N     1 
ATOM   1952 C CA    . ASP A 1 276 ? -22.295 -14.066 64.401  1.00 28.76 ? ? ? ? ? ? 256 ASP A CA    1 
ATOM   1953 C C     . ASP A 1 276 ? -21.305 -15.049 65.017  1.00 29.08 ? ? ? ? ? ? 256 ASP A C     1 
ATOM   1954 O O     . ASP A 1 276 ? -20.202 -15.248 64.494  1.00 27.54 ? ? ? ? ? ? 256 ASP A O     1 
ATOM   1955 C CB    . ASP A 1 276 ? -23.346 -14.827 63.590  1.00 27.80 ? ? ? ? ? ? 256 ASP A CB    1 
ATOM   1956 C CG    . ASP A 1 276 ? -24.338 -13.903 62.925  1.00 29.31 ? ? ? ? ? ? 256 ASP A CG    1 
ATOM   1957 O OD1   . ASP A 1 276 ? -24.677 -12.871 63.531  1.00 31.88 ? ? ? ? ? ? 256 ASP A OD1   1 
ATOM   1958 O OD2   . ASP A 1 276 ? -24.768 -14.187 61.791  1.00 28.68 ? ? ? ? ? ? 256 ASP A OD2   1 
ATOM   1959 N N     . GLU A 1 277 ? -21.691 -15.663 66.129  1.00 28.93 ? ? ? ? ? ? 257 GLU A N     1 
ATOM   1960 C CA    . GLU A 1 277 ? -20.819 -16.650 66.757  1.00 32.18 ? ? ? ? ? ? 257 GLU A CA    1 
ATOM   1961 C C     . GLU A 1 277 ? -20.714 -17.917 65.906  1.00 29.63 ? ? ? ? ? ? 257 GLU A C     1 
ATOM   1962 O O     . GLU A 1 277 ? -21.718 -18.491 65.498  1.00 29.17 ? ? ? ? ? ? 257 GLU A O     1 
ATOM   1963 C CB    . GLU A 1 277 ? -21.295 -17.009 68.166  1.00 37.41 ? ? ? ? ? ? 257 GLU A CB    1 
ATOM   1964 C CG    . GLU A 1 277 ? -20.308 -17.927 68.881  1.00 42.64 ? ? ? ? ? ? 257 GLU A CG    1 
ATOM   1965 C CD    . GLU A 1 277 ? -20.722 -18.275 70.298  1.00 46.93 ? ? ? ? ? ? 257 GLU A CD    1 
ATOM   1966 O OE1   . GLU A 1 277 ? -19.837 -18.688 71.079  1.00 48.26 ? ? ? ? ? ? 257 GLU A OE1   1 
ATOM   1967 O OE2   . GLU A 1 277 ? -21.921 -18.147 70.630  1.00 47.98 ? ? ? ? ? ? 257 GLU A OE2   1 
ATOM   1968 N N     . ILE A 1 278 ? -19.492 -18.338 65.623  1.00 31.24 ? ? ? ? ? ? 258 ILE A N     1 
ATOM   1969 C CA    . ILE A 1 278 ? -19.268 -19.590 64.906  1.00 29.22 ? ? ? ? ? ? 258 ILE A CA    1 
ATOM   1970 C C     . ILE A 1 278 ? -19.663 -20.763 65.808  1.00 26.99 ? ? ? ? ? ? 258 ILE A C     1 
ATOM   1971 O O     . ILE A 1 278 ? -19.353 -20.757 67.000  1.00 25.30 ? ? ? ? ? ? 258 ILE A O     1 
ATOM   1972 C CB    . ILE A 1 278 ? -17.789 -19.707 64.467  1.00 31.34 ? ? ? ? ? ? 258 ILE A CB    1 
ATOM   1973 C CG1   . ILE A 1 278 ? -17.416 -18.517 63.566  1.00 33.24 ? ? ? ? ? ? 258 ILE A CG1   1 
ATOM   1974 C CG2   . ILE A 1 278 ? -17.532 -21.042 63.757  1.00 28.66 ? ? ? ? ? ? 258 ILE A CG2   1 
ATOM   1975 C CD1   . ILE A 1 278 ? -15.966 -18.510 63.088  1.00 32.99 ? ? ? ? ? ? 258 ILE A CD1   1 
ATOM   1976 N N     . PRO A 1 279 ? -20.387 -21.755 65.256  1.00 25.95 ? ? ? ? ? ? 259 PRO A N     1 
ATOM   1977 C CA    . PRO A 1 279 ? -20.729 -22.940 66.046  1.00 26.71 ? ? ? ? ? ? 259 PRO A CA    1 
ATOM   1978 C C     . PRO A 1 279 ? -19.491 -23.586 66.685  1.00 25.12 ? ? ? ? ? ? 259 PRO A C     1 
ATOM   1979 O O     . PRO A 1 279 ? -18.408 -23.605 66.089  1.00 23.36 ? ? ? ? ? ? 259 PRO A O     1 
ATOM   1980 C CB    . PRO A 1 279 ? -21.363 -23.874 65.011  1.00 26.41 ? ? ? ? ? ? 259 PRO A CB    1 
ATOM   1981 C CG    . PRO A 1 279 ? -22.011 -22.943 64.045  1.00 27.54 ? ? ? ? ? ? 259 PRO A CG    1 
ATOM   1982 C CD    . PRO A 1 279 ? -21.079 -21.745 63.954  1.00 27.85 ? ? ? ? ? ? 259 PRO A CD    1 
ATOM   1983 N N     . HIS A 1 280 ? -19.665 -24.096 67.900  1.00 23.82 ? ? ? ? ? ? 260 HIS A N     1 
ATOM   1984 C CA    . HIS A 1 280 ? -18.595 -24.760 68.639  1.00 25.80 ? ? ? ? ? ? 260 HIS A CA    1 
ATOM   1985 C C     . HIS A 1 280 ? -18.343 -26.173 68.118  1.00 23.27 ? ? ? ? ? ? 260 HIS A C     1 
ATOM   1986 O O     . HIS A 1 280 ? -19.283 -26.916 67.853  1.00 23.84 ? ? ? ? ? ? 260 HIS A O     1 
ATOM   1987 C CB    . HIS A 1 280 ? -18.949 -24.803 70.130  1.00 30.30 ? ? ? ? ? ? 260 HIS A CB    1 
ATOM   1988 C CG    . HIS A 1 280 ? -19.336 -23.469 70.688  1.00 37.92 ? ? ? ? ? ? 260 HIS A CG    1 
ATOM   1989 N ND1   . HIS A 1 280 ? -19.885 -23.315 71.945  1.00 42.73 ? ? ? ? ? ? 260 HIS A ND1   1 
ATOM   1990 C CD2   . HIS A 1 280 ? -19.254 -22.225 70.159  1.00 39.78 ? ? ? ? ? ? 260 HIS A CD2   1 
ATOM   1991 C CE1   . HIS A 1 280 ? -20.121 -22.034 72.166  1.00 43.36 ? ? ? ? ? ? 260 HIS A CE1   1 
ATOM   1992 N NE2   . HIS A 1 280 ? -19.748 -21.351 71.099  1.00 42.86 ? ? ? ? ? ? 260 HIS A NE2   1 
ATOM   1993 N N     . ALA A 1 281 ? -17.071 -26.539 67.976  1.00 24.12 ? ? ? ? ? ? 261 ALA A N     1 
ATOM   1994 C CA    . ALA A 1 281 ? -16.697 -27.865 67.478  1.00 21.63 ? ? ? ? ? ? 261 ALA A CA    1 
ATOM   1995 C C     . ALA A 1 281 ? -15.252 -28.196 67.835  1.00 21.98 ? ? ? ? ? ? 261 ALA A C     1 
ATOM   1996 O O     . ALA A 1 281 ? -14.468 -27.308 68.174  1.00 23.20 ? ? ? ? ? ? 261 ALA A O     1 
ATOM   1997 C CB    . ALA A 1 281 ? -16.897 -27.941 65.967  1.00 19.09 ? ? ? ? ? ? 261 ALA A CB    1 
ATOM   1998 N N     . ASP A 1 282 ? -14.896 -29.474 67.760  1.00 20.45 ? ? ? ? ? ? 262 ASP A N     1 
ATOM   1999 C CA    . ASP A 1 282 ? -13.523 -29.884 68.013  1.00 20.54 ? ? ? ? ? ? 262 ASP A CA    1 
ATOM   2000 C C     . ASP A 1 282 ? -12.599 -29.331 66.933  1.00 20.29 ? ? ? ? ? ? 262 ASP A C     1 
ATOM   2001 O O     . ASP A 1 282 ? -11.414 -29.137 67.174  1.00 19.72 ? ? ? ? ? ? 262 ASP A O     1 
ATOM   2002 C CB    . ASP A 1 282 ? -13.390 -31.407 68.015  1.00 21.76 ? ? ? ? ? ? 262 ASP A CB    1 
ATOM   2003 C CG    . ASP A 1 282 ? -14.108 -32.058 69.172  1.00 24.42 ? ? ? ? ? ? 262 ASP A CG    1 
ATOM   2004 O OD1   . ASP A 1 282 ? -14.491 -31.341 70.122  1.00 24.72 ? ? ? ? ? ? 262 ASP A OD1   1 
ATOM   2005 O OD2   . ASP A 1 282 ? -14.278 -33.296 69.124  1.00 23.81 ? ? ? ? ? ? 262 ASP A OD2   1 
ATOM   2006 N N     . ALA A 1 283 ? -13.137 -29.113 65.736  1.00 17.28 ? ? ? ? ? ? 263 ALA A N     1 
ATOM   2007 C CA    . ALA A 1 283 ? -12.345 -28.578 64.630  1.00 15.76 ? ? ? ? ? ? 263 ALA A CA    1 
ATOM   2008 C C     . ALA A 1 283 ? -13.106 -27.507 63.883  1.00 17.57 ? ? ? ? ? ? 263 ALA A C     1 
ATOM   2009 O O     . ALA A 1 283 ? -14.304 -27.648 63.621  1.00 19.42 ? ? ? ? ? ? 263 ALA A O     1 
ATOM   2010 C CB    . ALA A 1 283 ? -11.931 -29.693 63.652  1.00 16.17 ? ? ? ? ? ? 263 ALA A CB    1 
ATOM   2011 N N     . VAL A 1 284 ? -12.401 -26.442 63.522  1.00 14.72 ? ? ? ? ? ? 264 VAL A N     1 
ATOM   2012 C CA    . VAL A 1 284 ? -12.972 -25.405 62.683  1.00 15.31 ? ? ? ? ? ? 264 VAL A CA    1 
ATOM   2013 C C     . VAL A 1 284 ? -12.288 -25.484 61.323  1.00 14.79 ? ? ? ? ? ? 264 VAL A C     1 
ATOM   2014 O O     . VAL A 1 284 ? -11.058 -25.396 61.233  1.00 13.59 ? ? ? ? ? ? 264 VAL A O     1 
ATOM   2015 C CB    . VAL A 1 284 ? -12.722 -24.021 63.288  1.00 18.17 ? ? ? ? ? ? 264 VAL A CB    1 
ATOM   2016 C CG1   . VAL A 1 284 ? -13.129 -22.920 62.305  1.00 19.83 ? ? ? ? ? ? 264 VAL A CG1   1 
ATOM   2017 C CG2   . VAL A 1 284 ? -13.460 -23.884 64.614  1.00 19.90 ? ? ? ? ? ? 264 VAL A CG2   1 
ATOM   2018 N N     . LEU A 1 285 ? -13.082 -25.672 60.274  1.00 13.15 ? ? ? ? ? ? 265 LEU A N     1 
ATOM   2019 C CA    . LEU A 1 285 ? -12.564 -25.805 58.915  1.00 10.59 ? ? ? ? ? ? 265 LEU A CA    1 
ATOM   2020 C C     . LEU A 1 285 ? -12.921 -24.600 58.014  1.00 13.11 ? ? ? ? ? ? 265 LEU A C     1 
ATOM   2021 O O     . LEU A 1 285 ? -14.093 -24.186 57.935  1.00 12.19 ? ? ? ? ? ? 265 LEU A O     1 
ATOM   2022 C CB    . LEU A 1 285 ? -13.086 -27.103 58.288  1.00 11.66 ? ? ? ? ? ? 265 LEU A CB    1 
ATOM   2023 C CG    . LEU A 1 285 ? -12.849 -27.316 56.790  1.00 13.86 ? ? ? ? ? ? 265 LEU A CG    1 
ATOM   2024 C CD1   . LEU A 1 285 ? -11.355 -27.447 56.494  1.00 13.35 ? ? ? ? ? ? 265 LEU A CD1   1 
ATOM   2025 C CD2   . LEU A 1 285 ? -13.627 -28.546 56.298  1.00 13.16 ? ? ? ? ? ? 265 LEU A CD2   1 
ATOM   2026 N N     . PHE A 1 286 ? -11.907 -24.041 57.348  1.00 10.02 ? ? ? ? ? ? 266 PHE A N     1 
ATOM   2027 C CA    . PHE A 1 286 ? -12.091 -23.010 56.328  1.00 9.55  ? ? ? ? ? ? 266 PHE A CA    1 
ATOM   2028 C C     . PHE A 1 286 ? -11.537 -23.526 55.011  1.00 12.88 ? ? ? ? ? ? 266 PHE A C     1 
ATOM   2029 O O     . PHE A 1 286 ? -10.317 -23.615 54.848  1.00 13.82 ? ? ? ? ? ? 266 PHE A O     1 
ATOM   2030 C CB    . PHE A 1 286 ? -11.322 -21.721 56.666  1.00 10.38 ? ? ? ? ? ? 266 PHE A CB    1 
ATOM   2031 C CG    . PHE A 1 286 ? -11.832 -20.983 57.878  1.00 12.27 ? ? ? ? ? ? 266 PHE A CG    1 
ATOM   2032 C CD1   . PHE A 1 286 ? -12.909 -20.124 57.782  1.00 11.62 ? ? ? ? ? ? 266 PHE A CD1   1 
ATOM   2033 C CD2   . PHE A 1 286 ? -11.202 -21.129 59.106  1.00 14.31 ? ? ? ? ? ? 266 PHE A CD2   1 
ATOM   2034 C CE1   . PHE A 1 286 ? -13.362 -19.426 58.898  1.00 15.50 ? ? ? ? ? ? 266 PHE A CE1   1 
ATOM   2035 C CE2   . PHE A 1 286 ? -11.643 -20.442 60.217  1.00 14.42 ? ? ? ? ? ? 266 PHE A CE2   1 
ATOM   2036 C CZ    . PHE A 1 286 ? -12.726 -19.595 60.118  1.00 17.08 ? ? ? ? ? ? 266 PHE A CZ    1 
ATOM   2037 N N     . LYS A 1 287 ? -12.412 -23.865 54.069  1.00 9.82  ? ? ? ? ? ? 267 LYS A N     1 
ATOM   2038 C CA    . LYS A 1 287 ? -11.951 -24.312 52.758  1.00 8.89  ? ? ? ? ? ? 267 LYS A CA    1 
ATOM   2039 C C     . LYS A 1 287 ? -12.211 -23.240 51.694  1.00 11.91 ? ? ? ? ? ? 267 LYS A C     1 
ATOM   2040 O O     . LYS A 1 287 ? -13.359 -22.928 51.397  1.00 10.96 ? ? ? ? ? ? 267 LYS A O     1 
ATOM   2041 C CB    . LYS A 1 287 ? -12.617 -25.631 52.340  1.00 11.68 ? ? ? ? ? ? 267 LYS A CB    1 
ATOM   2042 C CG    . LYS A 1 287 ? -12.054 -26.120 50.981  1.00 15.69 ? ? ? ? ? ? 267 LYS A CG    1 
ATOM   2043 C CD    . LYS A 1 287 ? -12.914 -27.143 50.284  1.00 17.53 ? ? ? ? ? ? 267 LYS A CD    1 
ATOM   2044 C CE    . LYS A 1 287 ? -12.458 -27.303 48.818  1.00 16.64 ? ? ? ? ? ? 267 LYS A CE    1 
ATOM   2045 N NZ    . LYS A 1 287 ? -13.172 -26.308 47.939  1.00 18.07 ? ? ? ? ? ? 267 LYS A NZ    1 
ATOM   2046 N N     . TRP A 1 288 ? -11.145 -22.675 51.130  1.00 11.44 ? ? ? ? ? ? 268 TRP A N     1 
ATOM   2047 C CA    . TRP A 1 288 ? -11.293 -21.613 50.145  1.00 13.82 ? ? ? ? ? ? 268 TRP A CA    1 
ATOM   2048 C C     . TRP A 1 288 ? -12.121 -20.453 50.699  1.00 17.90 ? ? ? ? ? ? 268 TRP A C     1 
ATOM   2049 O O     . TRP A 1 288 ? -12.914 -19.874 49.979  1.00 19.76 ? ? ? ? ? ? 268 TRP A O     1 
ATOM   2050 C CB    . TRP A 1 288 ? -11.945 -22.146 48.862  1.00 12.54 ? ? ? ? ? ? 268 TRP A CB    1 
ATOM   2051 C CG    . TRP A 1 288 ? -11.020 -22.218 47.680  1.00 14.16 ? ? ? ? ? ? 268 TRP A CG    1 
ATOM   2052 C CD1   . TRP A 1 288 ? -9.718  -21.796 47.622  1.00 15.09 ? ? ? ? ? ? 268 TRP A CD1   1 
ATOM   2053 C CD2   . TRP A 1 288 ? -11.331 -22.742 46.376  1.00 15.39 ? ? ? ? ? ? 268 TRP A CD2   1 
ATOM   2054 N NE1   . TRP A 1 288 ? -9.201  -22.032 46.359  1.00 15.80 ? ? ? ? ? ? 268 TRP A NE1   1 
ATOM   2055 C CE2   . TRP A 1 288 ? -10.170 -22.616 45.582  1.00 15.49 ? ? ? ? ? ? 268 TRP A CE2   1 
ATOM   2056 C CE3   . TRP A 1 288 ? -12.476 -23.321 45.811  1.00 16.17 ? ? ? ? ? ? 268 TRP A CE3   1 
ATOM   2057 C CZ2   . TRP A 1 288 ? -10.122 -23.044 44.252  1.00 17.79 ? ? ? ? ? ? 268 TRP A CZ2   1 
ATOM   2058 C CZ3   . TRP A 1 288 ? -12.434 -23.729 44.483  1.00 17.84 ? ? ? ? ? ? 268 TRP A CZ3   1 
ATOM   2059 C CH2   . TRP A 1 288 ? -11.259 -23.591 43.719  1.00 18.12 ? ? ? ? ? ? 268 TRP A CH2   1 
ATOM   2060 N N     . VAL A 1 289 ? -11.935 -20.119 51.972  1.00 17.31 ? ? ? ? ? ? 269 VAL A N     1 
ATOM   2061 C CA    . VAL A 1 289 ? -12.688 -19.032 52.590  1.00 17.46 ? ? ? ? ? ? 269 VAL A CA    1 
ATOM   2062 C C     . VAL A 1 289 ? -11.788 -17.890 53.090  1.00 16.89 ? ? ? ? ? ? 269 VAL A C     1 
ATOM   2063 O O     . VAL A 1 289 ? -12.045 -16.714 52.819  1.00 17.83 ? ? ? ? ? ? 269 VAL A O     1 
ATOM   2064 C CB    . VAL A 1 289 ? -13.578 -19.547 53.755  1.00 14.74 ? ? ? ? ? ? 269 VAL A CB    1 
ATOM   2065 C CG1   . VAL A 1 289 ? -14.087 -18.384 54.594  1.00 15.16 ? ? ? ? ? ? 269 VAL A CG1   1 
ATOM   2066 C CG2   . VAL A 1 289 ? -14.751 -20.351 53.198  1.00 14.66 ? ? ? ? ? ? 269 VAL A CG2   1 
ATOM   2067 N N     . LEU A 1 290 ? -10.734 -18.231 53.815  1.00 15.04 ? ? ? ? ? ? 270 LEU A N     1 
ATOM   2068 C CA    . LEU A 1 290 ? -9.833  -17.206 54.335  1.00 14.89 ? ? ? ? ? ? 270 LEU A CA    1 
ATOM   2069 C C     . LEU A 1 290 ? -9.171  -16.412 53.198  1.00 16.77 ? ? ? ? ? ? 270 LEU A C     1 
ATOM   2070 O O     . LEU A 1 290 ? -8.847  -15.226 53.359  1.00 15.25 ? ? ? ? ? ? 270 LEU A O     1 
ATOM   2071 C CB    . LEU A 1 290 ? -8.779  -17.831 55.244  1.00 12.95 ? ? ? ? ? ? 270 LEU A CB    1 
ATOM   2072 C CG    . LEU A 1 290 ? -9.357  -18.493 56.502  1.00 15.35 ? ? ? ? ? ? 270 LEU A CG    1 
ATOM   2073 C CD1   . LEU A 1 290 ? -8.220  -18.983 57.403  1.00 17.41 ? ? ? ? ? ? 270 LEU A CD1   1 
ATOM   2074 C CD2   . LEU A 1 290 ? -10.244 -17.501 57.243  1.00 12.16 ? ? ? ? ? ? 270 LEU A CD2   1 
ATOM   2075 N N     . CYS A 1 291 ? -8.988  -17.068 52.054  1.00 15.23 ? ? ? ? ? ? 271 CYS A N     1 
ATOM   2076 C CA    . CYS A 1 291 ? -8.411  -16.430 50.870  1.00 15.90 ? ? ? ? ? ? 271 CYS A CA    1 
ATOM   2077 C C     . CYS A 1 291 ? -9.290  -15.314 50.287  1.00 16.13 ? ? ? ? ? ? 271 CYS A C     1 
ATOM   2078 O O     . CYS A 1 291 ? -8.822  -14.525 49.475  1.00 17.24 ? ? ? ? ? ? 271 CYS A O     1 
ATOM   2079 C CB    . CYS A 1 291 ? -8.108  -17.480 49.786  1.00 16.16 ? ? ? ? ? ? 271 CYS A CB    1 
ATOM   2080 S SG    . CYS A 1 291 ? -9.569  -18.449 49.257  1.00 16.81 ? ? ? ? ? ? 271 CYS A SG    1 
ATOM   2081 N N     . ASP A 1 292 ? -10.556 -15.240 50.705  1.00 11.96 ? ? ? ? ? ? 272 ASP A N     1 
ATOM   2082 C CA    . ASP A 1 292 ? -11.473 -14.219 50.189  1.00 12.43 ? ? ? ? ? ? 272 ASP A CA    1 
ATOM   2083 C C     . ASP A 1 292 ? -11.323 -12.877 50.893  1.00 15.08 ? ? ? ? ? ? 272 ASP A C     1 
ATOM   2084 O O     . ASP A 1 292 ? -11.864 -11.870 50.433  1.00 17.35 ? ? ? ? ? ? 272 ASP A O     1 
ATOM   2085 C CB    . ASP A 1 292 ? -12.937 -14.644 50.375  1.00 14.37 ? ? ? ? ? ? 272 ASP A CB    1 
ATOM   2086 C CG    . ASP A 1 292 ? -13.317 -15.824 49.528  1.00 18.79 ? ? ? ? ? ? 272 ASP A CG    1 
ATOM   2087 O OD1   . ASP A 1 292 ? -12.477 -16.298 48.732  1.00 16.25 ? ? ? ? ? ? 272 ASP A OD1   1 
ATOM   2088 O OD2   . ASP A 1 292 ? -14.477 -16.271 49.659  1.00 21.17 ? ? ? ? ? ? 272 ASP A OD2   1 
ATOM   2089 N N     . TRP A 1 293 ? -10.604 -12.874 52.014  1.00 15.29 ? ? ? ? ? ? 273 TRP A N     1 
ATOM   2090 C CA    . TRP A 1 293 ? -10.642 -11.768 52.962  1.00 16.25 ? ? ? ? ? ? 273 TRP A CA    1 
ATOM   2091 C C     . TRP A 1 293 ? -9.248  -11.265 53.348  1.00 15.60 ? ? ? ? ? ? 273 TRP A C     1 
ATOM   2092 O O     . TRP A 1 293 ? -8.275  -12.011 53.278  1.00 14.12 ? ? ? ? ? ? 273 TRP A O     1 
ATOM   2093 C CB    . TRP A 1 293 ? -11.430 -12.208 54.207  1.00 17.15 ? ? ? ? ? ? 273 TRP A CB    1 
ATOM   2094 C CG    . TRP A 1 293 ? -12.821 -12.660 53.830  1.00 17.69 ? ? ? ? ? ? 273 TRP A CG    1 
ATOM   2095 C CD1   . TRP A 1 293 ? -13.297 -13.940 53.816  1.00 17.55 ? ? ? ? ? ? 273 TRP A CD1   1 
ATOM   2096 C CD2   . TRP A 1 293 ? -13.888 -11.831 53.353  1.00 18.48 ? ? ? ? ? ? 273 TRP A CD2   1 
ATOM   2097 N NE1   . TRP A 1 293 ? -14.598 -13.958 53.376  1.00 15.99 ? ? ? ? ? ? 273 TRP A NE1   1 
ATOM   2098 C CE2   . TRP A 1 293 ? -14.985 -12.675 53.086  1.00 19.11 ? ? ? ? ? ? 273 TRP A CE2   1 
ATOM   2099 C CE3   . TRP A 1 293 ? -14.024 -10.455 53.137  1.00 19.69 ? ? ? ? ? ? 273 TRP A CE3   1 
ATOM   2100 C CZ2   . TRP A 1 293 ? -16.208 -12.188 52.614  1.00 21.92 ? ? ? ? ? ? 273 TRP A CZ2   1 
ATOM   2101 C CZ3   . TRP A 1 293 ? -15.243 -9.970  52.666  1.00 21.79 ? ? ? ? ? ? 273 TRP A CZ3   1 
ATOM   2102 C CH2   . TRP A 1 293 ? -16.316 -10.836 52.411  1.00 22.31 ? ? ? ? ? ? 273 TRP A CH2   1 
ATOM   2103 N N     . PRO A 1 294 ? -9.154  -9.983  53.742  1.00 15.31 ? ? ? ? ? ? 274 PRO A N     1 
ATOM   2104 C CA    . PRO A 1 294 ? -7.871  -9.365  54.089  1.00 17.67 ? ? ? ? ? ? 274 PRO A CA    1 
ATOM   2105 C C     . PRO A 1 294 ? -7.429  -9.694  55.524  1.00 18.88 ? ? ? ? ? ? 274 PRO A C     1 
ATOM   2106 O O     . PRO A 1 294 ? -8.204  -10.275 56.301  1.00 19.01 ? ? ? ? ? ? 274 PRO A O     1 
ATOM   2107 C CB    . PRO A 1 294 ? -8.139  -7.866  53.899  1.00 19.33 ? ? ? ? ? ? 274 PRO A CB    1 
ATOM   2108 C CG    . PRO A 1 294 ? -9.628  -7.727  54.121  1.00 20.33 ? ? ? ? ? ? 274 PRO A CG    1 
ATOM   2109 C CD    . PRO A 1 294 ? -10.242 -8.996  53.622  1.00 15.72 ? ? ? ? ? ? 274 PRO A CD    1 
ATOM   2110 N N     . ASP A 1 295 ? -6.191  -9.343  55.858  1.00 20.20 ? ? ? ? ? ? 275 ASP A N     1 
ATOM   2111 C CA    . ASP A 1 295 ? -5.577  -9.780  57.112  1.00 20.75 ? ? ? ? ? ? 275 ASP A CA    1 
ATOM   2112 C C     . ASP A 1 295 ? -6.356  -9.395  58.361  1.00 20.68 ? ? ? ? ? ? 275 ASP A C     1 
ATOM   2113 O O     . ASP A 1 295 ? -6.459  -10.186 59.298  1.00 22.00 ? ? ? ? ? ? 275 ASP A O     1 
ATOM   2114 C CB    . ASP A 1 295 ? -4.145  -9.256  57.235  1.00 25.96 ? ? ? ? ? ? 275 ASP A CB    1 
ATOM   2115 C CG    . ASP A 1 295 ? -3.190  -9.944  56.286  1.00 29.81 ? ? ? ? ? ? 275 ASP A CG    1 
ATOM   2116 O OD1   . ASP A 1 295 ? -3.575  -10.966 55.677  1.00 27.34 ? ? ? ? ? ? 275 ASP A OD1   1 
ATOM   2117 O OD2   . ASP A 1 295 ? -2.047  -9.456  56.154  1.00 36.67 ? ? ? ? ? ? 275 ASP A OD2   1 
ATOM   2118 N N     . GLU A 1 296 ? -6.889  -8.181  58.375  1.00 21.42 ? ? ? ? ? ? 276 GLU A N     1 
ATOM   2119 C CA    . GLU A 1 296 ? -7.505  -7.629  59.583  1.00 24.45 ? ? ? ? ? ? 276 GLU A CA    1 
ATOM   2120 C C     . GLU A 1 296 ? -8.727  -8.438  60.038  1.00 24.32 ? ? ? ? ? ? 276 GLU A C     1 
ATOM   2121 O O     . GLU A 1 296 ? -8.752  -8.933  61.165  1.00 26.02 ? ? ? ? ? ? 276 GLU A O     1 
ATOM   2122 C CB    . GLU A 1 296 ? -7.849  -6.146  59.395  1.00 28.48 ? ? ? ? ? ? 276 GLU A CB    1 
ATOM   2123 C CG    . GLU A 1 296 ? -8.374  -5.470  60.650  1.00 37.77 ? ? ? ? ? ? 276 GLU A CG    1 
ATOM   2124 C CD    . GLU A 1 296 ? -8.826  -4.038  60.405  1.00 46.37 ? ? ? ? ? ? 276 GLU A CD    1 
ATOM   2125 O OE1   . GLU A 1 296 ? -8.767  -3.222  61.351  1.00 49.89 ? ? ? ? ? ? 276 GLU A OE1   1 
ATOM   2126 O OE2   . GLU A 1 296 ? -9.251  -3.732  59.271  1.00 48.62 ? ? ? ? ? ? 276 GLU A OE2   1 
ATOM   2127 N N     . PRO A 1 297 ? -9.745  -8.582  59.170  1.00 23.47 ? ? ? ? ? ? 277 PRO A N     1 
ATOM   2128 C CA    . PRO A 1 297 ? -10.868 -9.446  59.568  1.00 23.77 ? ? ? ? ? ? 277 PRO A CA    1 
ATOM   2129 C C     . PRO A 1 297 ? -10.465 -10.917 59.703  1.00 22.75 ? ? ? ? ? ? 277 PRO A C     1 
ATOM   2130 O O     . PRO A 1 297 ? -11.065 -11.625 60.508  1.00 23.31 ? ? ? ? ? ? 277 PRO A O     1 
ATOM   2131 C CB    . PRO A 1 297 ? -11.879 -9.276  58.423  1.00 23.93 ? ? ? ? ? ? 277 PRO A CB    1 
ATOM   2132 C CG    . PRO A 1 297 ? -11.058 -8.780  57.256  1.00 23.28 ? ? ? ? ? ? 277 PRO A CG    1 
ATOM   2133 C CD    . PRO A 1 297 ? -9.981  -7.928  57.869  1.00 22.67 ? ? ? ? ? ? 277 PRO A CD    1 
ATOM   2134 N N     . VAL A 1 298 ? -9.489  -11.384 58.932  1.00 18.10 ? ? ? ? ? ? 278 VAL A N     1 
ATOM   2135 C CA    . VAL A 1 298 ? -9.067  -12.779 59.072  1.00 18.54 ? ? ? ? ? ? 278 VAL A CA    1 
ATOM   2136 C C     . VAL A 1 298 ? -8.424  -13.019 60.441  1.00 19.62 ? ? ? ? ? ? 278 VAL A C     1 
ATOM   2137 O O     . VAL A 1 298 ? -8.743  -13.996 61.128  1.00 19.93 ? ? ? ? ? ? 278 VAL A O     1 
ATOM   2138 C CB    . VAL A 1 298 ? -8.099  -13.234 57.962  1.00 19.03 ? ? ? ? ? ? 278 VAL A CB    1 
ATOM   2139 C CG1   . VAL A 1 298 ? -7.449  -14.558 58.337  1.00 20.72 ? ? ? ? ? ? 278 VAL A CG1   1 
ATOM   2140 C CG2   . VAL A 1 298 ? -8.821  -13.358 56.622  1.00 17.63 ? ? ? ? ? ? 278 VAL A CG2   1 
ATOM   2141 N N     . LEU A 1 299 ? -7.528  -12.119 60.842  1.00 17.91 ? ? ? ? ? ? 279 LEU A N     1 
ATOM   2142 C CA    . LEU A 1 299 ? -6.904  -12.217 62.161  1.00 19.31 ? ? ? ? ? ? 279 LEU A CA    1 
ATOM   2143 C C     . LEU A 1 299 ? -7.954  -12.179 63.279  1.00 21.38 ? ? ? ? ? ? 279 LEU A C     1 
ATOM   2144 O O     . LEU A 1 299 ? -7.913  -12.978 64.221  1.00 19.93 ? ? ? ? ? ? 279 LEU A O     1 
ATOM   2145 C CB    . LEU A 1 299 ? -5.884  -11.089 62.361  1.00 20.15 ? ? ? ? ? ? 279 LEU A CB    1 
ATOM   2146 C CG    . LEU A 1 299 ? -5.180  -11.083 63.723  1.00 21.63 ? ? ? ? ? ? 279 LEU A CG    1 
ATOM   2147 C CD1   . LEU A 1 299 ? -4.380  -12.359 63.895  1.00 20.85 ? ? ? ? ? ? 279 LEU A CD1   1 
ATOM   2148 C CD2   . LEU A 1 299 ? -4.281  -9.856  63.890  1.00 22.70 ? ? ? ? ? ? 279 LEU A CD2   1 
ATOM   2149 N N     . LYS A 1 300 ? -8.886  -11.239 63.188  1.00 22.43 ? ? ? ? ? ? 280 LYS A N     1 
ATOM   2150 C CA    . LYS A 1 300 ? -9.918  -11.130 64.209  1.00 24.53 ? ? ? ? ? ? 280 LYS A CA    1 
ATOM   2151 C C     . LYS A 1 300 ? -10.662 -12.456 64.354  1.00 24.29 ? ? ? ? ? ? 280 LYS A C     1 
ATOM   2152 O O     . LYS A 1 300 ? -10.935 -12.906 65.463  1.00 23.87 ? ? ? ? ? ? 280 LYS A O     1 
ATOM   2153 C CB    . LYS A 1 300 ? -10.898 -10.008 63.881  1.00 27.47 ? ? ? ? ? ? 280 LYS A CB    1 
ATOM   2154 C CG    . LYS A 1 300 ? -12.034 -9.886  64.887  1.00 30.91 ? ? ? ? ? ? 280 LYS A CG    1 
ATOM   2155 C CD    . LYS A 1 300 ? -12.860 -8.641  64.637  1.00 34.21 ? ? ? ? ? ? 280 LYS A CD    1 
ATOM   2156 C CE    . LYS A 1 300 ? -14.006 -8.530  65.627  1.00 38.33 ? ? ? ? ? ? 280 LYS A CE    1 
ATOM   2157 N NZ    . LYS A 1 300 ? -14.948 -7.457  65.205  1.00 40.55 ? ? ? ? ? ? 280 LYS A NZ    1 
ATOM   2158 N N     . MET A 1 301 ? -10.974 -13.088 63.224  1.00 22.26 ? ? ? ? ? ? 281 MET A N     1 
ATOM   2159 C CA    . MET A 1 301 ? -11.737 -14.331 63.241  1.00 23.19 ? ? ? ? ? ? 281 MET A CA    1 
ATOM   2160 C C     . MET A 1 301 ? -10.880 -15.490 63.767  1.00 22.90 ? ? ? ? ? ? 281 MET A C     1 
ATOM   2161 O O     . MET A 1 301 ? -11.374 -16.360 64.481  1.00 23.69 ? ? ? ? ? ? 281 MET A O     1 
ATOM   2162 C CB    . MET A 1 301 ? -12.312 -14.632 61.841  1.00 22.39 ? ? ? ? ? ? 281 MET A CB    1 
ATOM   2163 C CG    . MET A 1 301 ? -13.389 -15.710 61.800  1.00 23.20 ? ? ? ? ? ? 281 MET A CG    1 
ATOM   2164 S SD    . MET A 1 301 ? -14.253 -15.730 60.205  1.00 25.97 ? ? ? ? ? ? 281 MET A SD    1 
ATOM   2165 C CE    . MET A 1 301 ? -12.877 -15.744 59.041  1.00 19.16 ? ? ? ? ? ? 281 MET A CE    1 
ATOM   2166 N N     . LEU A 1 302 ? -9.593  -15.494 63.427  1.00 21.28 ? ? ? ? ? ? 282 LEU A N     1 
ATOM   2167 C CA    . LEU A 1 302 ? -8.687  -16.520 63.932  1.00 20.80 ? ? ? ? ? ? 282 LEU A CA    1 
ATOM   2168 C C     . LEU A 1 302 ? -8.499  -16.404 65.447  1.00 20.13 ? ? ? ? ? ? 282 LEU A C     1 
ATOM   2169 O O     . LEU A 1 302 ? -8.337  -17.407 66.136  1.00 20.50 ? ? ? ? ? ? 282 LEU A O     1 
ATOM   2170 C CB    . LEU A 1 302 ? -7.338  -16.474 63.208  1.00 22.78 ? ? ? ? ? ? 282 LEU A CB    1 
ATOM   2171 C CG    . LEU A 1 302 ? -7.389  -16.845 61.720  1.00 24.67 ? ? ? ? ? ? 282 LEU A CG    1 
ATOM   2172 C CD1   . LEU A 1 302 ? -5.993  -16.939 61.139  1.00 27.18 ? ? ? ? ? ? 282 LEU A CD1   1 
ATOM   2173 C CD2   . LEU A 1 302 ? -8.132  -18.142 61.516  1.00 24.42 ? ? ? ? ? ? 282 LEU A CD2   1 
ATOM   2174 N N     . LYS A 1 303 ? -8.519  -15.179 65.961  1.00 18.59 ? ? ? ? ? ? 283 LYS A N     1 
ATOM   2175 C CA    . LYS A 1 303 ? -8.440  -14.974 67.399  1.00 21.41 ? ? ? ? ? ? 283 LYS A CA    1 
ATOM   2176 C C     . LYS A 1 303 ? -9.670  -15.548 68.079  1.00 22.38 ? ? ? ? ? ? 283 LYS A C     1 
ATOM   2177 O O     . LYS A 1 303 ? -9.576  -16.212 69.117  1.00 20.77 ? ? ? ? ? ? 283 LYS A O     1 
ATOM   2178 C CB    . LYS A 1 303 ? -8.274  -13.489 67.730  1.00 24.48 ? ? ? ? ? ? 283 LYS A CB    1 
ATOM   2179 C CG    . LYS A 1 303 ? -6.877  -12.972 67.439  1.00 25.41 ? ? ? ? ? ? 283 LYS A CG    1 
ATOM   2180 C CD    . LYS A 1 303 ? -6.695  -11.552 67.940  1.00 30.20 ? ? ? ? ? ? 283 LYS A CD    1 
ATOM   2181 C CE    . LYS A 1 303 ? -5.298  -11.064 67.621  1.00 31.20 ? ? ? ? ? ? 283 LYS A CE    1 
ATOM   2182 N NZ    . LYS A 1 303 ? -5.259  -9.593  67.674  1.00 34.37 ? ? ? ? ? ? 283 LYS A NZ    1 
ATOM   2183 N N     . GLN A 1 304 ? -10.829 -15.301 67.481  1.00 24.33 ? ? ? ? ? ? 284 GLN A N     1 
ATOM   2184 C CA    . GLN A 1 304 ? -12.069 -15.891 67.963  1.00 25.84 ? ? ? ? ? ? 284 GLN A CA    1 
ATOM   2185 C C     . GLN A 1 304 ? -12.008 -17.417 67.974  1.00 24.09 ? ? ? ? ? ? 284 GLN A C     1 
ATOM   2186 O O     . GLN A 1 304 ? -12.438 -18.049 68.935  1.00 23.24 ? ? ? ? ? ? 284 GLN A O     1 
ATOM   2187 C CB    . GLN A 1 304 ? -13.251 -15.381 67.136  1.00 28.23 ? ? ? ? ? ? 284 GLN A CB    1 
ATOM   2188 C CG    . GLN A 1 304 ? -13.575 -13.929 67.448  1.00 31.48 ? ? ? ? ? ? 284 GLN A CG    1 
ATOM   2189 C CD    . GLN A 1 304 ? -14.571 -13.307 66.490  1.00 34.49 ? ? ? ? ? ? 284 GLN A CD    1 
ATOM   2190 O OE1   . GLN A 1 304 ? -14.722 -13.748 65.347  1.00 33.79 ? ? ? ? ? ? 284 GLN A OE1   1 
ATOM   2191 N NE2   . GLN A 1 304 ? -15.254 -12.262 66.955  1.00 35.90 ? ? ? ? ? ? 284 GLN A NE2   1 
ATOM   2192 N N     . CYS A 1 305 ? -11.466 -18.005 66.909  1.00 21.40 ? ? ? ? ? ? 285 CYS A N     1 
ATOM   2193 C CA    . CYS A 1 305 ? -11.331 -19.457 66.830  1.00 21.20 ? ? ? ? ? ? 285 CYS A CA    1 
ATOM   2194 C C     . CYS A 1 305 ? -10.377 -20.009 67.893  1.00 21.73 ? ? ? ? ? ? 285 CYS A C     1 
ATOM   2195 O O     . CYS A 1 305 ? -10.655 -21.034 68.510  1.00 22.82 ? ? ? ? ? ? 285 CYS A O     1 
ATOM   2196 C CB    . CYS A 1 305 ? -10.872 -19.881 65.427  1.00 23.04 ? ? ? ? ? ? 285 CYS A CB    1 
ATOM   2197 S SG    . CYS A 1 305 ? -12.121 -19.548 64.152  1.00 27.64 ? ? ? ? ? ? 285 CYS A SG    1 
ATOM   2198 N N     . LYS A 1 306 ? -9.259  -19.321 68.118  1.00 19.06 ? ? ? ? ? ? 286 LYS A N     1 
ATOM   2199 C CA    . LYS A 1 306 ? -8.314  -19.739 69.147  1.00 20.43 ? ? ? ? ? ? 286 LYS A CA    1 
ATOM   2200 C C     . LYS A 1 306 ? -9.003  -19.773 70.508  1.00 22.41 ? ? ? ? ? ? 286 LYS A C     1 
ATOM   2201 O O     . LYS A 1 306 ? -8.815  -20.705 71.286  1.00 24.38 ? ? ? ? ? ? 286 LYS A O     1 
ATOM   2202 C CB    . LYS A 1 306 ? -7.108  -18.797 69.190  1.00 24.09 ? ? ? ? ? ? 286 LYS A CB    1 
ATOM   2203 C CG    . LYS A 1 306 ? -5.900  -19.354 69.950  1.00 26.64 ? ? ? ? ? ? 286 LYS A CG    1 
ATOM   2204 C CD    . LYS A 1 306 ? -5.829  -18.837 71.355  1.00 29.56 ? ? ? ? ? ? 286 LYS A CD    1 
ATOM   2205 C CE    . LYS A 1 306 ? -4.548  -19.301 72.029  1.00 34.08 ? ? ? ? ? ? 286 LYS A CE    1 
ATOM   2206 N NZ    . LYS A 1 306 ? -4.462  -18.791 73.414  1.00 38.45 ? ? ? ? ? ? 286 LYS A NZ    1 
ATOM   2207 N N     . LYS A 1 307 ? -9.807  -18.754 70.791  1.00 23.27 ? ? ? ? ? ? 287 LYS A N     1 
ATOM   2208 C CA    . LYS A 1 307 ? -10.534 -18.714 72.052  1.00 26.20 ? ? ? ? ? ? 287 LYS A CA    1 
ATOM   2209 C C     . LYS A 1 307 ? -11.531 -19.864 72.127  1.00 27.24 ? ? ? ? ? ? 287 LYS A C     1 
ATOM   2210 O O     . LYS A 1 307 ? -11.615 -20.557 73.140  1.00 28.16 ? ? ? ? ? ? 287 LYS A O     1 
ATOM   2211 C CB    . LYS A 1 307 ? -11.257 -17.376 72.258  1.00 27.07 ? ? ? ? ? ? 287 LYS A CB    1 
ATOM   2212 C CG    . LYS A 1 307 ? -12.002 -17.329 73.590  1.00 31.46 ? ? ? ? ? ? 287 LYS A CG    1 
ATOM   2213 C CD    . LYS A 1 307 ? -12.936 -16.136 73.731  1.00 35.98 ? ? ? ? ? ? 287 LYS A CD    1 
ATOM   2214 C CE    . LYS A 1 307 ? -13.485 -16.068 75.161  1.00 42.10 ? ? ? ? ? ? 287 LYS A CE    1 
ATOM   2215 N NZ    . LYS A 1 307 ? -14.640 -15.129 75.306  1.00 45.02 ? ? ? ? ? ? 287 LYS A NZ    1 
ATOM   2216 N N     . ALA A 1 308 ? -12.282 -20.070 71.051  1.00 26.49 ? ? ? ? ? ? 288 ALA A N     1 
ATOM   2217 C CA    . ALA A 1 308 ? -13.279 -21.141 71.025  1.00 28.09 ? ? ? ? ? ? 288 ALA A CA    1 
ATOM   2218 C C     . ALA A 1 308 ? -12.614 -22.512 71.158  1.00 27.01 ? ? ? ? ? ? 288 ALA A C     1 
ATOM   2219 O O     . ALA A 1 308 ? -13.130 -23.397 71.824  1.00 25.92 ? ? ? ? ? ? 288 ALA A O     1 
ATOM   2220 C CB    . ALA A 1 308 ? -14.101 -21.076 69.739  1.00 26.32 ? ? ? ? ? ? 288 ALA A CB    1 
ATOM   2221 N N     . LEU A 1 309 ? -11.458 -22.672 70.524  1.00 26.38 ? ? ? ? ? ? 289 LEU A N     1 
ATOM   2222 C CA    . LEU A 1 309 ? -10.772 -23.963 70.463  1.00 24.55 ? ? ? ? ? ? 289 LEU A CA    1 
ATOM   2223 C C     . LEU A 1 309 ? -9.961  -24.298 71.717  1.00 28.32 ? ? ? ? ? ? 289 LEU A C     1 
ATOM   2224 O O     . LEU A 1 309 ? -9.292  -25.336 71.774  1.00 31.28 ? ? ? ? ? ? 289 LEU A O     1 
ATOM   2225 C CB    . LEU A 1 309 ? -9.868  -24.018 69.228  1.00 20.93 ? ? ? ? ? ? 289 LEU A CB    1 
ATOM   2226 C CG    . LEU A 1 309 ? -10.587 -23.996 67.873  1.00 19.75 ? ? ? ? ? ? 289 LEU A CG    1 
ATOM   2227 C CD1   . LEU A 1 309 ? -9.598  -23.818 66.724  1.00 18.68 ? ? ? ? ? ? 289 LEU A CD1   1 
ATOM   2228 C CD2   . LEU A 1 309 ? -11.404 -25.263 67.681  1.00 19.06 ? ? ? ? ? ? 289 LEU A CD2   1 
ATOM   2229 N N     . THR A 1 310 ? -10.013 -23.419 72.715  1.00 27.74 ? ? ? ? ? ? 290 THR A N     1 
ATOM   2230 C CA    . THR A 1 310 ? -9.299  -23.646 73.963  1.00 28.47 ? ? ? ? ? ? 290 THR A CA    1 
ATOM   2231 C C     . THR A 1 310 ? -10.218 -23.458 75.161  1.00 30.82 ? ? ? ? ? ? 290 THR A C     1 
ATOM   2232 O O     . THR A 1 310 ? -9.752  -23.377 76.288  1.00 32.89 ? ? ? ? ? ? 290 THR A O     1 
ATOM   2233 C CB    . THR A 1 310 ? -8.112  -22.688 74.118  1.00 27.88 ? ? ? ? ? ? 290 THR A CB    1 
ATOM   2234 O OG1   . THR A 1 310 ? -8.580  -21.340 74.016  1.00 27.66 ? ? ? ? ? ? 290 THR A OG1   1 
ATOM   2235 C CG2   . THR A 1 310 ? -7.064  -22.950 73.041  1.00 24.75 ? ? ? ? ? ? 290 THR A CG2   1 
ATOM   2236 N N     . LYS A 1 311 ? -11.519 -23.373 74.910  1.00 32.55 ? ? ? ? ? ? 291 LYS A N     1 
ATOM   2237 C CA    . LYS A 1 311 ? -12.492 -23.219 75.984  1.00 39.24 ? ? ? ? ? ? 291 LYS A CA    1 
ATOM   2238 C C     . LYS A 1 311 ? -12.441 -24.397 76.966  1.00 44.86 ? ? ? ? ? ? 291 LYS A C     1 
ATOM   2239 O O     . LYS A 1 311 ? -12.320 -25.560 76.563  1.00 44.62 ? ? ? ? ? ? 291 LYS A O     1 
ATOM   2240 C CB    . LYS A 1 311 ? -13.902 -23.050 75.417  1.00 39.71 ? ? ? ? ? ? 291 LYS A CB    1 
ATOM   2241 N N     . ASN A 1 312 ? -12.520 -24.080 78.254  1.00 50.21 ? ? ? ? ? ? 292 ASN A N     1 
ATOM   2242 C CA    . ASN A 1 312 ? -12.487 -25.086 79.313  1.00 57.73 ? ? ? ? ? ? 292 ASN A CA    1 
ATOM   2243 C C     . ASN A 1 312 ? -11.228 -25.961 79.294  1.00 61.35 ? ? ? ? ? ? 292 ASN A C     1 
ATOM   2244 O O     . ASN A 1 312 ? -11.281 -27.144 79.625  1.00 62.83 ? ? ? ? ? ? 292 ASN A O     1 
ATOM   2245 C CB    . ASN A 1 312 ? -13.750 -25.956 79.272  1.00 59.18 ? ? ? ? ? ? 292 ASN A CB    1 
ATOM   2246 N N     . GLY A 1 313 ? -10.101 -25.374 78.900  1.00 62.84 ? ? ? ? ? ? 293 GLY A N     1 
ATOM   2247 C CA    . GLY A 1 313 ? -8.827  -26.075 78.918  1.00 65.10 ? ? ? ? ? ? 293 GLY A CA    1 
ATOM   2248 C C     . GLY A 1 313 ? -8.637  -27.139 77.848  1.00 64.68 ? ? ? ? ? ? 293 GLY A C     1 
ATOM   2249 O O     . GLY A 1 313 ? -7.504  -27.536 77.561  1.00 64.96 ? ? ? ? ? ? 293 GLY A O     1 
ATOM   2250 N N     . VAL A 1 314 ? -9.738  -27.611 77.264  1.00 63.09 ? ? ? ? ? ? 294 VAL A N     1 
ATOM   2251 C CA    . VAL A 1 314 ? -9.678  -28.630 76.216  1.00 59.75 ? ? ? ? ? ? 294 VAL A CA    1 
ATOM   2252 C C     . VAL A 1 314 ? -9.367  -27.980 74.868  1.00 55.14 ? ? ? ? ? ? 294 VAL A C     1 
ATOM   2253 O O     . VAL A 1 314 ? -9.928  -26.933 74.540  1.00 55.96 ? ? ? ? ? ? 294 VAL A O     1 
ATOM   2254 C CB    . VAL A 1 314 ? -10.998 -29.422 76.116  1.00 59.98 ? ? ? ? ? ? 294 VAL A CB    1 
ATOM   2255 N N     . LYS A 1 315 ? -8.477  -28.599 74.094  1.00 49.78 ? ? ? ? ? ? 295 LYS A N     1 
ATOM   2256 C CA    . LYS A 1 315 ? -7.987  -27.998 72.850  1.00 43.40 ? ? ? ? ? ? 295 LYS A CA    1 
ATOM   2257 C C     . LYS A 1 315 ? -8.516  -28.672 71.583  1.00 37.84 ? ? ? ? ? ? 295 LYS A C     1 
ATOM   2258 O O     . LYS A 1 315 ? -8.388  -29.881 71.410  1.00 39.17 ? ? ? ? ? ? 295 LYS A O     1 
ATOM   2259 C CB    . LYS A 1 315 ? -6.455  -27.999 72.812  1.00 44.32 ? ? ? ? ? ? 295 LYS A CB    1 
ATOM   2260 C CG    . LYS A 1 315 ? -5.775  -27.171 73.893  1.00 46.55 ? ? ? ? ? ? 295 LYS A CG    1 
ATOM   2261 C CD    . LYS A 1 315 ? -4.304  -26.969 73.554  1.00 48.18 ? ? ? ? ? ? 295 LYS A CD    1 
ATOM   2262 C CE    . LYS A 1 315 ? -3.567  -26.227 74.661  1.00 52.80 ? ? ? ? ? ? 295 LYS A CE    1 
ATOM   2263 N NZ    . LYS A 1 315 ? -4.133  -24.872 74.895  1.00 54.86 ? ? ? ? ? ? 295 LYS A NZ    1 
ATOM   2264 N N     . GLY A 1 316 ? -9.105  -27.873 70.701  1.00 31.22 ? ? ? ? ? ? 296 GLY A N     1 
ATOM   2265 C CA    . GLY A 1 316 ? -9.496  -28.332 69.382  1.00 26.79 ? ? ? ? ? ? 296 GLY A CA    1 
ATOM   2266 C C     . GLY A 1 316 ? -8.424  -27.923 68.386  1.00 24.89 ? ? ? ? ? ? 296 GLY A C     1 
ATOM   2267 O O     . GLY A 1 316 ? -7.311  -27.565 68.787  1.00 23.18 ? ? ? ? ? ? 296 GLY A O     1 
ATOM   2268 N N     . LYS A 1 317 ? -8.748  -27.956 67.097  1.00 21.35 ? ? ? ? ? ? 297 LYS A N     1 
ATOM   2269 C CA    . LYS A 1 317 ? -7.779  -27.579 66.090  1.00 20.85 ? ? ? ? ? ? 297 LYS A CA    1 
ATOM   2270 C C     . LYS A 1 317 ? -8.430  -26.775 64.975  1.00 19.93 ? ? ? ? ? ? 297 LYS A C     1 
ATOM   2271 O O     . LYS A 1 317 ? -9.623  -26.901 64.707  1.00 17.97 ? ? ? ? ? ? 297 LYS A O     1 
ATOM   2272 C CB    . LYS A 1 317 ? -7.095  -28.816 65.512  1.00 23.97 ? ? ? ? ? ? 297 LYS A CB    1 
ATOM   2273 C CG    . LYS A 1 317 ? -7.974  -29.631 64.593  1.00 30.09 ? ? ? ? ? ? 297 LYS A CG    1 
ATOM   2274 C CD    . LYS A 1 317 ? -7.493  -31.076 64.474  1.00 31.50 ? ? ? ? ? ? 297 LYS A CD    1 
ATOM   2275 C CE    . LYS A 1 317 ? -6.266  -31.196 63.604  1.00 28.24 ? ? ? ? ? ? 297 LYS A CE    1 
ATOM   2276 N NZ    . LYS A 1 317 ? -6.021  -32.632 63.250  1.00 25.83 ? ? ? ? ? ? 297 LYS A NZ    1 
ATOM   2277 N N     . LEU A 1 318 ? -7.627  -25.941 64.340  1.00 17.10 ? ? ? ? ? ? 298 LEU A N     1 
ATOM   2278 C CA    . LEU A 1 318 ? -8.060  -25.181 63.191  1.00 17.33 ? ? ? ? ? ? 298 LEU A CA    1 
ATOM   2279 C C     . LEU A 1 318 ? -7.546  -25.886 61.932  1.00 16.89 ? ? ? ? ? ? 298 LEU A C     1 
ATOM   2280 O O     . LEU A 1 318 ? -6.405  -26.351 61.896  1.00 17.04 ? ? ? ? ? ? 298 LEU A O     1 
ATOM   2281 C CB    . LEU A 1 318 ? -7.510  -23.758 63.294  1.00 18.84 ? ? ? ? ? ? 298 LEU A CB    1 
ATOM   2282 C CG    . LEU A 1 318 ? -7.474  -22.887 62.040  1.00 18.56 ? ? ? ? ? ? 298 LEU A CG    1 
ATOM   2283 C CD1   . LEU A 1 318 ? -8.879  -22.534 61.583  1.00 19.08 ? ? ? ? ? ? 298 LEU A CD1   1 
ATOM   2284 C CD2   . LEU A 1 318 ? -6.655  -21.622 62.322  1.00 18.06 ? ? ? ? ? ? 298 LEU A CD2   1 
ATOM   2285 N N     . MET A 1 319 ? -8.408  -26.006 60.928  1.00 13.26 ? ? ? ? ? ? 299 MET A N     1 
ATOM   2286 C CA    . MET A 1 319 ? -8.042  -26.631 59.664  1.00 14.29 ? ? ? ? ? ? 299 MET A CA    1 
ATOM   2287 C C     . MET A 1 319 ? -8.325  -25.674 58.510  1.00 15.55 ? ? ? ? ? ? 299 MET A C     1 
ATOM   2288 O O     . MET A 1 319 ? -9.447  -25.187 58.342  1.00 17.50 ? ? ? ? ? ? 299 MET A O     1 
ATOM   2289 C CB    . MET A 1 319 ? -8.792  -27.958 59.472  1.00 14.43 ? ? ? ? ? ? 299 MET A CB    1 
ATOM   2290 C CG    . MET A 1 319 ? -8.547  -28.954 60.613  1.00 16.53 ? ? ? ? ? ? 299 MET A CG    1 
ATOM   2291 S SD    . MET A 1 319 ? -9.544  -30.458 60.531  1.00 24.99 ? ? ? ? ? ? 299 MET A SD    1 
ATOM   2292 C CE    . MET A 1 319 ? -8.864  -31.189 59.050  1.00 24.87 ? ? ? ? ? ? 299 MET A CE    1 
ATOM   2293 N N     . ILE A 1 320 ? -7.299  -25.400 57.724  1.00 14.24 ? ? ? ? ? ? 300 ILE A N     1 
ATOM   2294 C CA    . ILE A 1 320 ? -7.422  -24.486 56.592  1.00 14.33 ? ? ? ? ? ? 300 ILE A CA    1 
ATOM   2295 C C     . ILE A 1 320 ? -7.098  -25.246 55.314  1.00 15.10 ? ? ? ? ? ? 300 ILE A C     1 
ATOM   2296 O O     . ILE A 1 320 ? -5.981  -25.757 55.159  1.00 14.74 ? ? ? ? ? ? 300 ILE A O     1 
ATOM   2297 C CB    . ILE A 1 320 ? -6.444  -23.306 56.767  1.00 12.60 ? ? ? ? ? ? 300 ILE A CB    1 
ATOM   2298 C CG1   . ILE A 1 320 ? -6.825  -22.512 58.030  1.00 13.41 ? ? ? ? ? ? 300 ILE A CG1   1 
ATOM   2299 C CG2   . ILE A 1 320 ? -6.437  -22.420 55.526  1.00 10.37 ? ? ? ? ? ? 300 ILE A CG2   1 
ATOM   2300 C CD1   . ILE A 1 320 ? -5.754  -21.553 58.504  1.00 12.56 ? ? ? ? ? ? 300 ILE A CD1   1 
ATOM   2301 N N     . ALA A 1 321 ? -8.078  -25.354 54.420  1.00 11.23 ? ? ? ? ? ? 301 ALA A N     1 
ATOM   2302 C CA    . ALA A 1 321 ? -7.882  -26.040 53.145  1.00 11.28 ? ? ? ? ? ? 301 ALA A CA    1 
ATOM   2303 C C     . ALA A 1 321 ? -7.825  -24.953 52.090  1.00 12.58 ? ? ? ? ? ? 301 ALA A C     1 
ATOM   2304 O O     . ALA A 1 321 ? -8.858  -24.445 51.650  1.00 13.88 ? ? ? ? ? ? 301 ALA A O     1 
ATOM   2305 C CB    . ALA A 1 321 ? -9.037  -27.008 52.869  1.00 12.81 ? ? ? ? ? ? 301 ALA A CB    1 
ATOM   2306 N N     . ASP A 1 322 ? -6.612  -24.575 51.701  1.00 13.26 ? ? ? ? ? ? 302 ASP A N     1 
ATOM   2307 C CA    . ASP A 1 322 ? -6.436  -23.371 50.910  1.00 13.53 ? ? ? ? ? ? 302 ASP A CA    1 
ATOM   2308 C C     . ASP A 1 322 ? -5.054  -23.355 50.239  1.00 15.30 ? ? ? ? ? ? 302 ASP A C     1 
ATOM   2309 O O     . ASP A 1 322 ? -4.285  -24.314 50.341  1.00 15.21 ? ? ? ? ? ? 302 ASP A O     1 
ATOM   2310 C CB    . ASP A 1 322 ? -6.609  -22.153 51.831  1.00 13.43 ? ? ? ? ? ? 302 ASP A CB    1 
ATOM   2311 C CG    . ASP A 1 322 ? -7.224  -20.957 51.115  1.00 15.69 ? ? ? ? ? ? 302 ASP A CG    1 
ATOM   2312 O OD1   . ASP A 1 322 ? -6.700  -20.593 50.051  1.00 12.32 ? ? ? ? ? ? 302 ASP A OD1   1 
ATOM   2313 O OD2   . ASP A 1 322 ? -8.232  -20.393 51.613  1.00 13.72 ? ? ? ? ? ? 302 ASP A OD2   1 
ATOM   2314 N N     . HIS A 1 323 ? -4.735  -22.259 49.561  1.00 13.23 ? ? ? ? ? ? 303 HIS A N     1 
ATOM   2315 C CA    . HIS A 1 323 ? -3.446  -22.152 48.908  1.00 12.50 ? ? ? ? ? ? 303 HIS A CA    1 
ATOM   2316 C C     . HIS A 1 323 ? -2.359  -21.742 49.888  1.00 14.06 ? ? ? ? ? ? 303 HIS A C     1 
ATOM   2317 O O     . HIS A 1 323 ? -2.522  -20.796 50.656  1.00 15.01 ? ? ? ? ? ? 303 HIS A O     1 
ATOM   2318 C CB    . HIS A 1 323 ? -3.508  -21.137 47.759  1.00 9.05  ? ? ? ? ? ? 303 HIS A CB    1 
ATOM   2319 C CG    . HIS A 1 323 ? -4.559  -21.441 46.733  1.00 10.38 ? ? ? ? ? ? 303 HIS A CG    1 
ATOM   2320 N ND1   . HIS A 1 323 ? -4.295  -22.162 45.589  1.00 11.83 ? ? ? ? ? ? 303 HIS A ND1   1 
ATOM   2321 C CD2   . HIS A 1 323 ? -5.878  -21.126 46.683  1.00 11.62 ? ? ? ? ? ? 303 HIS A CD2   1 
ATOM   2322 C CE1   . HIS A 1 323 ? -5.404  -22.274 44.873  1.00 13.06 ? ? ? ? ? ? 303 HIS A CE1   1 
ATOM   2323 N NE2   . HIS A 1 323 ? -6.378  -21.644 45.510  1.00 12.71 ? ? ? ? ? ? 303 HIS A NE2   1 
ATOM   2324 N N     . VAL A 1 324 ? -1.240  -22.455 49.843  1.00 15.25 ? ? ? ? ? ? 304 VAL A N     1 
ATOM   2325 C CA    . VAL A 1 324 ? 0.012   -21.935 50.363  1.00 10.80 ? ? ? ? ? ? 304 VAL A CA    1 
ATOM   2326 C C     . VAL A 1 324 ? 0.868   -21.705 49.115  1.00 12.98 ? ? ? ? ? ? 304 VAL A C     1 
ATOM   2327 O O     . VAL A 1 324 ? 1.355   -22.654 48.496  1.00 15.09 ? ? ? ? ? ? 304 VAL A O     1 
ATOM   2328 C CB    . VAL A 1 324 ? 0.671   -22.902 51.360  1.00 13.70 ? ? ? ? ? ? 304 VAL A CB    1 
ATOM   2329 C CG1   . VAL A 1 324 ? 2.082   -22.437 51.700  1.00 13.29 ? ? ? ? ? ? 304 VAL A CG1   1 
ATOM   2330 C CG2   . VAL A 1 324 ? -0.193  -23.039 52.659  1.00 8.64  ? ? ? ? ? ? 304 VAL A CG2   1 
ATOM   2331 N N     . LEU A 1 325 ? 1.001   -20.435 48.732  1.00 12.17 ? ? ? ? ? ? 305 LEU A N     1 
ATOM   2332 C CA    . LEU A 1 325 ? 1.420   -20.067 47.386  1.00 12.02 ? ? ? ? ? ? 305 LEU A CA    1 
ATOM   2333 C C     . LEU A 1 325 ? 2.777   -20.669 47.026  1.00 15.65 ? ? ? ? ? ? 305 LEU A C     1 
ATOM   2334 O O     . LEU A 1 325 ? 2.991   -21.096 45.879  1.00 13.61 ? ? ? ? ? ? 305 LEU A O     1 
ATOM   2335 C CB    . LEU A 1 325 ? 1.456   -18.535 47.246  1.00 12.41 ? ? ? ? ? ? 305 LEU A CB    1 
ATOM   2336 C CG    . LEU A 1 325 ? 1.952   -17.949 45.917  1.00 16.51 ? ? ? ? ? ? 305 LEU A CG    1 
ATOM   2337 C CD1   . LEU A 1 325 ? 1.006   -18.356 44.786  1.00 13.62 ? ? ? ? ? ? 305 LEU A CD1   1 
ATOM   2338 C CD2   . LEU A 1 325 ? 2.095   -16.427 46.000  1.00 14.76 ? ? ? ? ? ? 305 LEU A CD2   1 
ATOM   2339 N N     . ASP A 1 326 ? 3.682   -20.687 48.008  1.00 16.20 ? ? ? ? ? ? 306 ASP A N     1 
ATOM   2340 C CA    . ASP A 1 326 ? 5.046   -21.164 47.810  1.00 17.17 ? ? ? ? ? ? 306 ASP A CA    1 
ATOM   2341 C C     . ASP A 1 326 ? 5.255   -22.614 48.246  1.00 15.88 ? ? ? ? ? ? 306 ASP A C     1 
ATOM   2342 O O     . ASP A 1 326 ? 6.394   -23.052 48.380  1.00 13.85 ? ? ? ? ? ? 306 ASP A O     1 
ATOM   2343 C CB    . ASP A 1 326 ? 6.084   -20.235 48.487  1.00 17.20 ? ? ? ? ? ? 306 ASP A CB    1 
ATOM   2344 C CG    . ASP A 1 326 ? 5.839   -20.041 49.996  1.00 17.90 ? ? ? ? ? ? 306 ASP A CG    1 
ATOM   2345 O OD1   . ASP A 1 326 ? 4.685   -20.163 50.456  1.00 15.44 ? ? ? ? ? ? 306 ASP A OD1   1 
ATOM   2346 O OD2   . ASP A 1 326 ? 6.816   -19.743 50.725  1.00 17.59 ? ? ? ? ? ? 306 ASP A OD2   1 
ATOM   2347 N N     . HIS A 1 327 ? 4.174   -23.365 48.453  1.00 12.35 ? ? ? ? ? ? 307 HIS A N     1 
ATOM   2348 C CA    . HIS A 1 327 ? 4.339   -24.789 48.785  1.00 13.45 ? ? ? ? ? ? 307 HIS A CA    1 
ATOM   2349 C C     . HIS A 1 327 ? 4.987   -25.584 47.627  1.00 16.94 ? ? ? ? ? ? 307 HIS A C     1 
ATOM   2350 O O     . HIS A 1 327 ? 4.719   -25.312 46.457  1.00 17.49 ? ? ? ? ? ? 307 HIS A O     1 
ATOM   2351 C CB    . HIS A 1 327 ? 3.018   -25.458 49.176  1.00 11.15 ? ? ? ? ? ? 307 HIS A CB    1 
ATOM   2352 C CG    . HIS A 1 327 ? 3.218   -26.771 49.858  1.00 13.18 ? ? ? ? ? ? 307 HIS A CG    1 
ATOM   2353 N ND1   . HIS A 1 327 ? 3.035   -27.978 49.223  1.00 12.91 ? ? ? ? ? ? 307 HIS A ND1   1 
ATOM   2354 C CD2   . HIS A 1 327 ? 3.669   -27.065 51.102  1.00 13.90 ? ? ? ? ? ? 307 HIS A CD2   1 
ATOM   2355 C CE1   . HIS A 1 327 ? 3.334   -28.960 50.053  1.00 12.35 ? ? ? ? ? ? 307 HIS A CE1   1 
ATOM   2356 N NE2   . HIS A 1 327 ? 3.723   -28.431 51.202  1.00 15.11 ? ? ? ? ? ? 307 HIS A NE2   1 
ATOM   2357 N N     . GLU A 1 328 ? 5.800   -26.582 47.967  1.00 16.22 ? ? ? ? ? ? 308 GLU A N     1 
ATOM   2358 C CA    . GLU A 1 328 ? 6.477   -27.415 46.968  1.00 20.18 ? ? ? ? ? ? 308 GLU A CA    1 
ATOM   2359 C C     . GLU A 1 328 ? 5.505   -28.077 45.973  1.00 20.45 ? ? ? ? ? ? 308 GLU A C     1 
ATOM   2360 O O     . GLU A 1 328 ? 5.860   -28.303 44.828  1.00 18.16 ? ? ? ? ? ? 308 GLU A O     1 
ATOM   2361 C CB    . GLU A 1 328 ? 7.346   -28.490 47.649  1.00 20.47 ? ? ? ? ? ? 308 GLU A CB    1 
ATOM   2362 C CG    . GLU A 1 328 ? 6.548   -29.496 48.478  1.00 22.95 ? ? ? ? ? ? 308 GLU A CG    1 
ATOM   2363 C CD    . GLU A 1 328 ? 7.404   -30.604 49.061  1.00 25.98 ? ? ? ? ? ? 308 GLU A CD    1 
ATOM   2364 O OE1   . GLU A 1 328 ? 7.207   -30.954 50.247  1.00 29.27 ? ? ? ? ? ? 308 GLU A OE1   1 
ATOM   2365 O OE2   . GLU A 1 328 ? 8.274   -31.126 48.341  1.00 26.04 ? ? ? ? ? ? 308 GLU A OE2   1 
ATOM   2366 N N     . SER A 1 329 ? 4.283   -28.380 46.407  1.00 16.55 ? ? ? ? ? ? 309 SER A N     1 
ATOM   2367 C CA    . SER A 1 329 ? 3.341   -29.130 45.557  1.00 16.78 ? ? ? ? ? ? 309 SER A CA    1 
ATOM   2368 C C     . SER A 1 329 ? 2.782   -28.289 44.412  1.00 17.66 ? ? ? ? ? ? 309 SER A C     1 
ATOM   2369 O O     . SER A 1 329 ? 2.176   -28.813 43.468  1.00 18.29 ? ? ? ? ? ? 309 SER A O     1 
ATOM   2370 C CB    . SER A 1 329 ? 2.178   -29.692 46.393  1.00 16.01 ? ? ? ? ? ? 309 SER A CB    1 
ATOM   2371 O OG    . SER A 1 329 ? 1.418   -28.631 46.959  1.00 12.75 ? ? ? ? ? ? 309 SER A OG    1 
ATOM   2372 N N     . CYS A 1 330 ? 2.963   -26.979 44.503  1.00 14.94 ? ? ? ? ? ? 310 CYS A N     1 
ATOM   2373 C CA    . CYS A 1 330 ? 2.497   -26.088 43.455  1.00 16.03 ? ? ? ? ? ? 310 CYS A CA    1 
ATOM   2374 C C     . CYS A 1 330 ? 3.587   -25.091 43.054  1.00 21.71 ? ? ? ? ? ? 310 CYS A C     1 
ATOM   2375 O O     . CYS A 1 330 ? 3.281   -23.990 42.585  1.00 20.69 ? ? ? ? ? ? 310 CYS A O     1 
ATOM   2376 C CB    . CYS A 1 330 ? 1.205   -25.367 43.903  1.00 13.24 ? ? ? ? ? ? 310 CYS A CB    1 
ATOM   2377 S SG    . CYS A 1 330 ? 1.312   -24.447 45.471  1.00 21.89 ? ? ? ? ? ? 310 CYS A SG    1 
ATOM   2378 N N     A ASN A 1 331 ? 4.845   -25.516 43.214  0.54 23.23 ? ? ? ? ? ? 311 ASN A N     1 
ATOM   2379 N N     B ASN A 1 331 ? 4.849   -25.478 43.234  0.46 23.26 ? ? ? ? ? ? 311 ASN A N     1 
ATOM   2380 C CA    A ASN A 1 331 ? 6.026   -24.681 42.967  0.54 25.08 ? ? ? ? ? ? 311 ASN A CA    1 
ATOM   2381 C CA    B ASN A 1 331 ? 5.981   -24.592 42.950  0.46 25.26 ? ? ? ? ? ? 311 ASN A CA    1 
ATOM   2382 C C     A ASN A 1 331 ? 6.491   -24.691 41.519  0.54 27.24 ? ? ? ? ? ? 311 ASN A C     1 
ATOM   2383 C C     B ASN A 1 331 ? 6.495   -24.682 41.513  0.46 27.27 ? ? ? ? ? ? 311 ASN A C     1 
ATOM   2384 O O     A ASN A 1 331 ? 7.290   -23.852 41.110  0.54 29.99 ? ? ? ? ? ? 311 ASN A O     1 
ATOM   2385 O O     B ASN A 1 331 ? 7.338   -23.887 41.104  0.46 29.89 ? ? ? ? ? ? 311 ASN A O     1 
ATOM   2386 C CB    A ASN A 1 331 ? 7.196   -25.082 43.901  0.54 23.46 ? ? ? ? ? ? 311 ASN A CB    1 
ATOM   2387 C CB    B ASN A 1 331 ? 7.137   -24.835 43.945  0.46 23.71 ? ? ? ? ? ? 311 ASN A CB    1 
ATOM   2388 C CG    A ASN A 1 331 ? 7.987   -26.300 43.398  0.54 25.44 ? ? ? ? ? ? 311 ASN A CG    1 
ATOM   2389 C CG    B ASN A 1 331 ? 7.310   -23.689 44.942  0.46 21.90 ? ? ? ? ? ? 311 ASN A CG    1 
ATOM   2390 O OD1   A ASN A 1 331 ? 7.554   -27.028 42.504  0.54 22.14 ? ? ? ? ? ? 311 ASN A OD1   1 
ATOM   2391 O OD1   B ASN A 1 331 ? 6.890   -22.556 44.685  0.46 22.22 ? ? ? ? ? ? 311 ASN A OD1   1 
ATOM   2392 N ND2   A ASN A 1 331 ? 9.160   -26.524 43.995  0.54 29.23 ? ? ? ? ? ? 311 ASN A ND2   1 
ATOM   2393 N ND2   B ASN A 1 331 ? 7.950   -23.976 46.076  0.46 18.29 ? ? ? ? ? ? 311 ASN A ND2   1 
ATOM   2394 N N     . ASP A 1 332 ? 5.997   -25.648 40.745  1.00 27.19 ? ? ? ? ? ? 312 ASP A N     1 
ATOM   2395 C CA    . ASP A 1 332 ? 6.385   -25.752 39.343  1.00 30.00 ? ? ? ? ? ? 312 ASP A CA    1 
ATOM   2396 C C     . ASP A 1 332 ? 5.821   -24.560 38.565  1.00 29.24 ? ? ? ? ? ? 312 ASP A C     1 
ATOM   2397 O O     . ASP A 1 332 ? 4.868   -23.913 39.008  1.00 23.89 ? ? ? ? ? ? 312 ASP A O     1 
ATOM   2398 C CB    . ASP A 1 332 ? 5.916   -27.074 38.732  1.00 29.82 ? ? ? ? ? ? 312 ASP A CB    1 
ATOM   2399 C CG    . ASP A 1 332 ? 4.403   -27.212 38.735  1.00 29.17 ? ? ? ? ? ? 312 ASP A CG    1 
ATOM   2400 O OD1   . ASP A 1 332 ? 3.823   -27.501 39.802  1.00 30.52 ? ? ? ? ? ? 312 ASP A OD1   1 
ATOM   2401 O OD2   . ASP A 1 332 ? 3.799   -27.033 37.668  1.00 26.53 ? ? ? ? ? ? 312 ASP A OD2   1 
ATOM   2402 N N     . SER A 1 333 ? 6.423   -24.274 37.414  1.00 28.18 ? ? ? ? ? ? 313 SER A N     1 
ATOM   2403 C CA    . SER A 1 333 ? 6.075   -23.095 36.621  1.00 28.18 ? ? ? ? ? ? 313 SER A CA    1 
ATOM   2404 C C     . SER A 1 333 ? 4.608   -23.024 36.171  1.00 26.66 ? ? ? ? ? ? 313 SER A C     1 
ATOM   2405 O O     . SER A 1 333 ? 4.000   -21.953 36.211  1.00 26.57 ? ? ? ? ? ? 313 SER A O     1 
ATOM   2406 C CB    . SER A 1 333 ? 7.000   -22.983 35.405  1.00 32.66 ? ? ? ? ? ? 313 SER A CB    1 
ATOM   2407 O OG    . SER A 1 333 ? 6.713   -21.802 34.683  1.00 35.04 ? ? ? ? ? ? 313 SER A OG    1 
ATOM   2408 N N     . ASN A 1 334 ? 4.045   -24.146 35.732  1.00 22.35 ? ? ? ? ? ? 314 ASN A N     1 
ATOM   2409 C CA    . ASN A 1 334 ? 2.639   -24.182 35.337  1.00 23.23 ? ? ? ? ? ? 314 ASN A CA    1 
ATOM   2410 C C     . ASN A 1 334 ? 1.699   -23.919 36.509  1.00 19.41 ? ? ? ? ? ? 314 ASN A C     1 
ATOM   2411 O O     . ASN A 1 334 ? 0.749   -23.143 36.401  1.00 20.38 ? ? ? ? ? ? 314 ASN A O     1 
ATOM   2412 C CB    . ASN A 1 334 ? 2.278   -25.532 34.700  1.00 27.69 ? ? ? ? ? ? 314 ASN A CB    1 
ATOM   2413 C CG    . ASN A 1 334 ? 2.794   -25.666 33.281  1.00 35.27 ? ? ? ? ? ? 314 ASN A CG    1 
ATOM   2414 O OD1   . ASN A 1 334 ? 3.241   -24.689 32.672  1.00 37.46 ? ? ? ? ? ? 314 ASN A OD1   1 
ATOM   2415 N ND2   . ASN A 1 334 ? 2.730   -26.884 32.740  1.00 37.87 ? ? ? ? ? ? 314 ASN A ND2   1 
ATOM   2416 N N     . SER A 1 335 ? 1.950   -24.589 37.629  1.00 18.08 ? ? ? ? ? ? 315 SER A N     1 
ATOM   2417 C CA    . SER A 1 335 ? 1.112   -24.396 38.809  1.00 17.94 ? ? ? ? ? ? 315 SER A CA    1 
ATOM   2418 C C     . SER A 1 335 ? 1.234   -22.968 39.313  1.00 15.42 ? ? ? ? ? ? 315 SER A C     1 
ATOM   2419 O O     . SER A 1 335 ? 0.236   -22.337 39.673  1.00 13.11 ? ? ? ? ? ? 315 SER A O     1 
ATOM   2420 C CB    . SER A 1 335 ? 1.496   -25.377 39.923  1.00 16.60 ? ? ? ? ? ? 315 SER A CB    1 
ATOM   2421 O OG    . SER A 1 335 ? 1.307   -26.711 39.508  1.00 18.26 ? ? ? ? ? ? 315 SER A OG    1 
ATOM   2422 N N     . MET A 1 336 ? 2.464   -22.455 39.342  1.00 12.67 ? ? ? ? ? ? 316 MET A N     1 
ATOM   2423 C CA    . MET A 1 336 ? 2.695   -21.110 39.872  1.00 14.08 ? ? ? ? ? ? 316 MET A CA    1 
ATOM   2424 C C     . MET A 1 336 ? 1.980   -20.100 38.985  1.00 15.11 ? ? ? ? ? ? 316 MET A C     1 
ATOM   2425 O O     . MET A 1 336 ? 1.384   -19.150 39.477  1.00 17.31 ? ? ? ? ? ? 316 MET A O     1 
ATOM   2426 C CB    . MET A 1 336 ? 4.200   -20.785 39.953  1.00 19.47 ? ? ? ? ? ? 316 MET A CB    1 
ATOM   2427 C CG    . MET A 1 336 ? 4.503   -19.371 40.424  1.00 20.66 ? ? ? ? ? ? 316 MET A CG    1 
ATOM   2428 S SD    . MET A 1 336 ? 3.815   -18.992 42.056  1.00 19.85 ? ? ? ? ? ? 316 MET A SD    1 
ATOM   2429 C CE    . MET A 1 336 ? 4.614   -20.243 43.049  1.00 19.19 ? ? ? ? ? ? 316 MET A CE    1 
ATOM   2430 N N     . GLY A 1 337 ? 2.034   -20.311 37.674  1.00 16.40 ? ? ? ? ? ? 317 GLY A N     1 
ATOM   2431 C CA    . GLY A 1 337 ? 1.338   -19.429 36.749  1.00 16.00 ? ? ? ? ? ? 317 GLY A CA    1 
ATOM   2432 C C     . GLY A 1 337 ? -0.156  -19.382 37.034  1.00 15.46 ? ? ? ? ? ? 317 GLY A C     1 
ATOM   2433 O O     . GLY A 1 337 ? -0.759  -18.309 37.060  1.00 16.67 ? ? ? ? ? ? 317 GLY A O     1 
ATOM   2434 N N     . THR A 1 338 ? -0.762  -20.544 37.253  1.00 13.02 ? ? ? ? ? ? 318 THR A N     1 
ATOM   2435 C CA    . THR A 1 338 ? -2.193  -20.594 37.604  1.00 14.53 ? ? ? ? ? ? 318 THR A CA    1 
ATOM   2436 C C     . THR A 1 338 ? -2.490  -19.989 38.987  1.00 15.05 ? ? ? ? ? ? 318 THR A C     1 
ATOM   2437 O O     . THR A 1 338 ? -3.475  -19.283 39.161  1.00 15.18 ? ? ? ? ? ? 318 THR A O     1 
ATOM   2438 C CB    . THR A 1 338 ? -2.756  -22.034 37.471  1.00 15.48 ? ? ? ? ? ? 318 THR A CB    1 
ATOM   2439 O OG1   . THR A 1 338 ? -2.435  -22.539 36.166  1.00 16.49 ? ? ? ? ? ? 318 THR A OG1   1 
ATOM   2440 C CG2   . THR A 1 338 ? -4.268  -22.057 37.654  1.00 16.71 ? ? ? ? ? ? 318 THR A CG2   1 
ATOM   2441 N N     . SER A 1 339 ? -1.637  -20.244 39.975  1.00 13.57 ? ? ? ? ? ? 319 SER A N     1 
ATOM   2442 C CA    . SER A 1 339 ? -1.819  -19.612 41.285  1.00 13.68 ? ? ? ? ? ? 319 SER A CA    1 
ATOM   2443 C C     . SER A 1 339 ? -1.835  -18.084 41.179  1.00 13.05 ? ? ? ? ? ? 319 SER A C     1 
ATOM   2444 O O     . SER A 1 339 ? -2.661  -17.413 41.799  1.00 14.63 ? ? ? ? ? ? 319 SER A O     1 
ATOM   2445 C CB    . SER A 1 339 ? -0.701  -20.036 42.257  1.00 14.95 ? ? ? ? ? ? 319 SER A CB    1 
ATOM   2446 O OG    . SER A 1 339 ? -0.766  -21.423 42.534  1.00 16.79 ? ? ? ? ? ? 319 SER A OG    1 
ATOM   2447 N N     . LEU A 1 340 ? -0.910  -17.530 40.406  1.00 13.56 ? ? ? ? ? ? 320 LEU A N     1 
ATOM   2448 C CA    . LEU A 1 340 ? -0.791  -16.074 40.312  1.00 13.87 ? ? ? ? ? ? 320 LEU A CA    1 
ATOM   2449 C C     . LEU A 1 340 ? -1.947  -15.481 39.522  1.00 14.05 ? ? ? ? ? ? 320 LEU A C     1 
ATOM   2450 O O     . LEU A 1 340 ? -2.391  -14.370 39.801  1.00 14.58 ? ? ? ? ? ? 320 LEU A O     1 
ATOM   2451 C CB    . LEU A 1 340 ? 0.557   -15.681 39.689  1.00 13.46 ? ? ? ? ? ? 320 LEU A CB    1 
ATOM   2452 C CG    . LEU A 1 340 ? 1.755   -16.055 40.569  1.00 14.33 ? ? ? ? ? ? 320 LEU A CG    1 
ATOM   2453 C CD1   . LEU A 1 340 ? 3.076   -15.644 39.923  1.00 19.16 ? ? ? ? ? ? 320 LEU A CD1   1 
ATOM   2454 C CD2   . LEU A 1 340 ? 1.621   -15.424 41.972  1.00 11.19 ? ? ? ? ? ? 320 LEU A CD2   1 
ATOM   2455 N N     . ILE A 1 341 ? -2.422  -16.216 38.520  1.00 15.05 ? ? ? ? ? ? 321 ILE A N     1 
ATOM   2456 C CA    . ILE A 1 341 ? -3.661  -15.856 37.836  1.00 15.23 ? ? ? ? ? ? 321 ILE A CA    1 
ATOM   2457 C C     . ILE A 1 341 ? -4.843  -15.788 38.814  1.00 13.59 ? ? ? ? ? ? 321 ILE A C     1 
ATOM   2458 O O     . ILE A 1 341 ? -5.640  -14.846 38.777  1.00 13.05 ? ? ? ? ? ? 321 ILE A O     1 
ATOM   2459 C CB    . ILE A 1 341 ? -3.961  -16.842 36.687  1.00 18.41 ? ? ? ? ? ? 321 ILE A CB    1 
ATOM   2460 C CG1   . ILE A 1 341 ? -3.182  -16.433 35.430  1.00 20.14 ? ? ? ? ? ? 321 ILE A CG1   1 
ATOM   2461 C CG2   . ILE A 1 341 ? -5.467  -16.891 36.386  1.00 20.40 ? ? ? ? ? ? 321 ILE A CG2   1 
ATOM   2462 C CD1   . ILE A 1 341 ? -3.242  -17.492 34.298  1.00 29.45 ? ? ? ? ? ? 321 ILE A CD1   1 
ATOM   2463 N N     . LEU A 1 342 ? -4.956  -16.786 39.693  1.00 13.50 ? ? ? ? ? ? 322 LEU A N     1 
ATOM   2464 C CA    . LEU A 1 342 ? -5.974  -16.757 40.739  1.00 11.68 ? ? ? ? ? ? 322 LEU A CA    1 
ATOM   2465 C C     . LEU A 1 342 ? -5.732  -15.586 41.691  1.00 12.76 ? ? ? ? ? ? 322 LEU A C     1 
ATOM   2466 O O     . LEU A 1 342 ? -6.671  -14.930 42.119  1.00 14.29 ? ? ? ? ? ? 322 LEU A O     1 
ATOM   2467 C CB    . LEU A 1 342 ? -6.003  -18.076 41.525  1.00 13.49 ? ? ? ? ? ? 322 LEU A CB    1 
ATOM   2468 C CG    . LEU A 1 342 ? -6.510  -19.331 40.776  1.00 14.26 ? ? ? ? ? ? 322 LEU A CG    1 
ATOM   2469 C CD1   . LEU A 1 342 ? -6.240  -20.596 41.577  1.00 11.18 ? ? ? ? ? ? 322 LEU A CD1   1 
ATOM   2470 C CD2   . LEU A 1 342 ? -8.001  -19.220 40.431  1.00 15.69 ? ? ? ? ? ? 322 LEU A CD2   1 
ATOM   2471 N N     . ASP A 1 343 ? -4.475  -15.313 42.024  1.00 11.89 ? ? ? ? ? ? 323 ASP A N     1 
ATOM   2472 C CA    . ASP A 1 343 ? -4.211  -14.189 42.918  1.00 12.65 ? ? ? ? ? ? 323 ASP A CA    1 
ATOM   2473 C C     . ASP A 1 343 ? -4.741  -12.903 42.278  1.00 15.22 ? ? ? ? ? ? 323 ASP A C     1 
ATOM   2474 O O     . ASP A 1 343 ? -5.275  -12.036 42.962  1.00 15.59 ? ? ? ? ? ? 323 ASP A O     1 
ATOM   2475 C CB    . ASP A 1 343 ? -2.720  -14.050 43.218  1.00 11.99 ? ? ? ? ? ? 323 ASP A CB    1 
ATOM   2476 C CG    . ASP A 1 343 ? -2.452  -13.079 44.348  1.00 15.52 ? ? ? ? ? ? 323 ASP A CG    1 
ATOM   2477 O OD1   . ASP A 1 343 ? -3.011  -13.294 45.455  1.00 15.31 ? ? ? ? ? ? 323 ASP A OD1   1 
ATOM   2478 O OD2   . ASP A 1 343 ? -1.705  -12.097 44.128  1.00 14.99 ? ? ? ? ? ? 323 ASP A OD2   1 
ATOM   2479 N N     . MET A 1 344 ? -4.580  -12.786 40.960  1.00 12.76 ? ? ? ? ? ? 324 MET A N     1 
ATOM   2480 C CA    . MET A 1 344 ? -5.080  -11.622 40.232  1.00 12.23 ? ? ? ? ? ? 324 MET A CA    1 
ATOM   2481 C C     . MET A 1 344 ? -6.615  -11.613 40.206  1.00 14.26 ? ? ? ? ? ? 324 MET A C     1 
ATOM   2482 O O     . MET A 1 344 ? -7.244  -10.602 40.519  1.00 14.53 ? ? ? ? ? ? 324 MET A O     1 
ATOM   2483 C CB    . MET A 1 344 ? -4.525  -11.615 38.817  1.00 11.91 ? ? ? ? ? ? 324 MET A CB    1 
ATOM   2484 C CG    . MET A 1 344 ? -3.026  -11.264 38.756  1.00 11.18 ? ? ? ? ? ? 324 MET A CG    1 
ATOM   2485 S SD    . MET A 1 344 ? -2.705  -9.570  39.275  1.00 17.44 ? ? ? ? ? ? 324 MET A SD    1 
ATOM   2486 C CE    . MET A 1 344 ? -2.165  -9.810  40.971  1.00 14.64 ? ? ? ? ? ? 324 MET A CE    1 
ATOM   2487 N N     . LEU A 1 345 ? -7.210  -12.745 39.841  1.00 12.97 ? ? ? ? ? ? 325 LEU A N     1 
ATOM   2488 C CA    . LEU A 1 345 ? -8.660  -12.887 39.894  1.00 13.80 ? ? ? ? ? ? 325 LEU A CA    1 
ATOM   2489 C C     . LEU A 1 345 ? -9.192  -12.455 41.271  1.00 14.65 ? ? ? ? ? ? 325 LEU A C     1 
ATOM   2490 O O     . LEU A 1 345 ? -10.107 -11.638 41.358  1.00 14.72 ? ? ? ? ? ? 325 LEU A O     1 
ATOM   2491 C CB    . LEU A 1 345 ? -9.075  -14.321 39.586  1.00 15.27 ? ? ? ? ? ? 325 LEU A CB    1 
ATOM   2492 C CG    . LEU A 1 345 ? -10.558 -14.650 39.829  1.00 15.57 ? ? ? ? ? ? 325 LEU A CG    1 
ATOM   2493 C CD1   . LEU A 1 345 ? -11.420 -13.964 38.767  1.00 13.82 ? ? ? ? ? ? 325 LEU A CD1   1 
ATOM   2494 C CD2   . LEU A 1 345 ? -10.773 -16.154 39.802  1.00 15.96 ? ? ? ? ? ? 325 LEU A CD2   1 
ATOM   2495 N N     . PHE A 1 346 ? -8.611  -12.998 42.341  1.00 14.77 ? ? ? ? ? ? 326 PHE A N     1 
ATOM   2496 C CA    . PHE A 1 346 ? -9.062  -12.677 43.697  1.00 13.56 ? ? ? ? ? ? 326 PHE A CA    1 
ATOM   2497 C C     . PHE A 1 346 ? -8.863  -11.195 44.019  1.00 15.49 ? ? ? ? ? ? 326 PHE A C     1 
ATOM   2498 O O     . PHE A 1 346 ? -9.698  -10.581 44.685  1.00 16.65 ? ? ? ? ? ? 326 PHE A O     1 
ATOM   2499 C CB    . PHE A 1 346 ? -8.323  -13.502 44.759  1.00 13.02 ? ? ? ? ? ? 326 PHE A CB    1 
ATOM   2500 C CG    . PHE A 1 346 ? -8.672  -14.962 44.774  1.00 13.82 ? ? ? ? ? ? 326 PHE A CG    1 
ATOM   2501 C CD1   . PHE A 1 346 ? -9.396  -15.540 43.742  1.00 14.74 ? ? ? ? ? ? 326 PHE A CD1   1 
ATOM   2502 C CD2   . PHE A 1 346 ? -8.264  -15.764 45.838  1.00 15.32 ? ? ? ? ? ? 326 PHE A CD2   1 
ATOM   2503 C CE1   . PHE A 1 346 ? -9.697  -16.896 43.763  1.00 15.22 ? ? ? ? ? ? 326 PHE A CE1   1 
ATOM   2504 C CE2   . PHE A 1 346 ? -8.559  -17.114 45.862  1.00 15.58 ? ? ? ? ? ? 326 PHE A CE2   1 
ATOM   2505 C CZ    . PHE A 1 346 ? -9.274  -17.683 44.819  1.00 14.38 ? ? ? ? ? ? 326 PHE A CZ    1 
ATOM   2506 N N     . MET A 1 347 ? -7.750  -10.624 43.558  1.00 14.28 ? ? ? ? ? ? 327 MET A N     1 
ATOM   2507 C CA    . MET A 1 347 ? -7.515  -9.198  43.761  1.00 16.42 ? ? ? ? ? ? 327 MET A CA    1 
ATOM   2508 C C     . MET A 1 347 ? -8.617  -8.340  43.132  1.00 17.71 ? ? ? ? ? ? 327 MET A C     1 
ATOM   2509 O O     . MET A 1 347 ? -8.979  -7.288  43.660  1.00 17.34 ? ? ? ? ? ? 327 MET A O     1 
ATOM   2510 C CB    . MET A 1 347 ? -6.163  -8.774  43.184  1.00 14.53 ? ? ? ? ? ? 327 MET A CB    1 
ATOM   2511 C CG    . MET A 1 347 ? -5.823  -7.314  43.495  1.00 15.89 ? ? ? ? ? ? 327 MET A CG    1 
ATOM   2512 S SD    . MET A 1 347 ? -4.156  -6.863  42.954  1.00 23.31 ? ? ? ? ? ? 327 MET A SD    1 
ATOM   2513 C CE    . MET A 1 347 ? -4.497  -6.405  41.263  1.00 18.20 ? ? ? ? ? ? 327 MET A CE    1 
ATOM   2514 N N     . SER A 1 348 ? -9.132  -8.772  41.986  1.00 15.47 ? ? ? ? ? ? 328 SER A N     1 
ATOM   2515 C CA    . SER A 1 348 ? -10.130 -7.972  41.293  1.00 16.62 ? ? ? ? ? ? 328 SER A CA    1 
ATOM   2516 C C     . SER A 1 348 ? -11.520 -8.062  41.923  1.00 17.16 ? ? ? ? ? ? 328 SER A C     1 
ATOM   2517 O O     . SER A 1 348 ? -12.207 -7.049  42.023  1.00 20.53 ? ? ? ? ? ? 328 SER A O     1 
ATOM   2518 C CB    . SER A 1 348 ? -10.196 -8.329  39.805  1.00 15.81 ? ? ? ? ? ? 328 SER A CB    1 
ATOM   2519 O OG    . SER A 1 348 ? -10.764 -9.602  39.619  1.00 17.49 ? ? ? ? ? ? 328 SER A OG    1 
ATOM   2520 N N     . PHE A 1 349 ? -11.932 -9.255  42.356  1.00 16.36 ? ? ? ? ? ? 329 PHE A N     1 
ATOM   2521 C CA    . PHE A 1 349 ? -13.339 -9.465  42.728  1.00 19.72 ? ? ? ? ? ? 329 PHE A CA    1 
ATOM   2522 C C     . PHE A 1 349 ? -13.604 -9.945  44.154  1.00 21.12 ? ? ? ? ? ? 329 PHE A C     1 
ATOM   2523 O O     . PHE A 1 349 ? -14.760 -9.979  44.589  1.00 21.66 ? ? ? ? ? ? 329 PHE A O     1 
ATOM   2524 C CB    . PHE A 1 349 ? -14.043 -10.383 41.711  1.00 19.74 ? ? ? ? ? ? 329 PHE A CB    1 
ATOM   2525 C CG    . PHE A 1 349 ? -14.196 -11.824 42.154  1.00 19.90 ? ? ? ? ? ? 329 PHE A CG    1 
ATOM   2526 C CD1   . PHE A 1 349 ? -13.203 -12.760 41.899  1.00 17.07 ? ? ? ? ? ? 329 PHE A CD1   1 
ATOM   2527 C CD2   . PHE A 1 349 ? -15.367 -12.250 42.765  1.00 19.29 ? ? ? ? ? ? 329 PHE A CD2   1 
ATOM   2528 C CE1   . PHE A 1 349 ? -13.356 -14.079 42.273  1.00 19.75 ? ? ? ? ? ? 329 PHE A CE1   1 
ATOM   2529 C CE2   . PHE A 1 349 ? -15.539 -13.574 43.137  1.00 17.99 ? ? ? ? ? ? 329 PHE A CE2   1 
ATOM   2530 C CZ    . PHE A 1 349 ? -14.536 -14.492 42.902  1.00 21.49 ? ? ? ? ? ? 329 PHE A CZ    1 
ATOM   2531 N N     . LEU A 1 350 ? -12.549 -10.333 44.866  1.00 18.28 ? ? ? ? ? ? 330 LEU A N     1 
ATOM   2532 C CA    . LEU A 1 350 ? -12.666 -10.664 46.277  1.00 16.62 ? ? ? ? ? ? 330 LEU A CA    1 
ATOM   2533 C C     . LEU A 1 350 ? -11.857 -9.643  47.087  1.00 18.26 ? ? ? ? ? ? 330 LEU A C     1 
ATOM   2534 O O     . LEU A 1 350 ? -11.508 -8.587  46.575  1.00 17.26 ? ? ? ? ? ? 330 LEU A O     1 
ATOM   2535 C CB    . LEU A 1 350 ? -12.201 -12.098 46.546  1.00 16.32 ? ? ? ? ? ? 330 LEU A CB    1 
ATOM   2536 C CG    . LEU A 1 350 ? -13.074 -13.216 45.950  1.00 20.28 ? ? ? ? ? ? 330 LEU A CG    1 
ATOM   2537 C CD1   . LEU A 1 350 ? -12.320 -14.543 45.878  1.00 18.96 ? ? ? ? ? ? 330 LEU A CD1   1 
ATOM   2538 C CD2   . LEU A 1 350 ? -14.388 -13.378 46.731  1.00 21.74 ? ? ? ? ? ? 330 LEU A CD2   1 
ATOM   2539 N N     . GLU A 1 351 ? -11.572 -9.947  48.346  1.00 18.70 ? ? ? ? ? ? 331 GLU A N     1 
ATOM   2540 C CA    . GLU A 1 351 ? -10.837 -9.014  49.196  1.00 17.77 ? ? ? ? ? ? 331 GLU A CA    1 
ATOM   2541 C C     . GLU A 1 351 ? -9.601  -9.690  49.780  1.00 18.77 ? ? ? ? ? ? 331 GLU A C     1 
ATOM   2542 O O     . GLU A 1 351 ? -9.008  -9.216  50.754  1.00 17.71 ? ? ? ? ? ? 331 GLU A O     1 
ATOM   2543 C CB    . GLU A 1 351 ? -11.752 -8.426  50.284  1.00 17.07 ? ? ? ? ? ? 331 GLU A CB    1 
ATOM   2544 C CG    . GLU A 1 351 ? -12.751 -7.421  49.694  1.00 17.23 ? ? ? ? ? ? 331 GLU A CG    1 
ATOM   2545 C CD    . GLU A 1 351 ? -13.737 -6.876  50.700  1.00 18.75 ? ? ? ? ? ? 331 GLU A CD    1 
ATOM   2546 O OE1   . GLU A 1 351 ? -13.300 -6.167  51.630  1.00 19.25 ? ? ? ? ? ? 331 GLU A OE1   1 
ATOM   2547 O OE2   . GLU A 1 351 ? -14.948 -7.154  50.539  1.00 17.36 ? ? ? ? ? ? 331 GLU A OE2   1 
ATOM   2548 N N     . GLY A 1 352 ? -9.203  -10.795 49.159  1.00 17.71 ? ? ? ? ? ? 332 GLY A N     1 
ATOM   2549 C CA    . GLY A 1 352 ? -8.059  -11.542 49.643  1.00 19.87 ? ? ? ? ? ? 332 GLY A CA    1 
ATOM   2550 C C     . GLY A 1 352 ? -7.032  -11.905 48.587  1.00 19.13 ? ? ? ? ? ? 332 GLY A C     1 
ATOM   2551 O O     . GLY A 1 352 ? -6.970  -11.294 47.522  1.00 19.99 ? ? ? ? ? ? 332 GLY A O     1 
ATOM   2552 N N     A SER A 1 353 ? -6.216  -12.906 48.901  0.42 18.98 ? ? ? ? ? ? 333 SER A N     1 
ATOM   2553 N N     B SER A 1 353 ? -6.248  -12.934 48.880  0.58 18.96 ? ? ? ? ? ? 333 SER A N     1 
ATOM   2554 C CA    A SER A 1 353 ? -5.039  -13.240 48.112  0.42 19.15 ? ? ? ? ? ? 333 SER A CA    1 
ATOM   2555 C CA    B SER A 1 353 ? -5.098  -13.282 48.069  0.58 19.10 ? ? ? ? ? ? 333 SER A CA    1 
ATOM   2556 C C     A SER A 1 353 ? -4.656  -14.699 48.355  0.42 19.53 ? ? ? ? ? ? 333 SER A C     1 
ATOM   2557 C C     B SER A 1 353 ? -4.714  -14.737 48.308  0.58 19.55 ? ? ? ? ? ? 333 SER A C     1 
ATOM   2558 O O     A SER A 1 353 ? -5.172  -15.334 49.279  0.42 21.14 ? ? ? ? ? ? 333 SER A O     1 
ATOM   2559 O O     B SER A 1 353 ? -5.269  -15.398 49.191  0.58 21.31 ? ? ? ? ? ? 333 SER A O     1 
ATOM   2560 C CB    A SER A 1 353 ? -3.885  -12.324 48.527  0.42 19.76 ? ? ? ? ? ? 333 SER A CB    1 
ATOM   2561 C CB    B SER A 1 353 ? -3.933  -12.392 48.472  0.58 19.76 ? ? ? ? ? ? 333 SER A CB    1 
ATOM   2562 O OG    A SER A 1 353 ? -2.686  -12.627 47.831  0.42 19.20 ? ? ? ? ? ? 333 SER A OG    1 
ATOM   2563 O OG    B SER A 1 353 ? -3.685  -12.522 49.859  0.58 19.81 ? ? ? ? ? ? 333 SER A OG    1 
ATOM   2564 N N     . LEU A 1 354 ? -3.760  -15.240 47.535  1.00 15.20 ? ? ? ? ? ? 334 LEU A N     1 
ATOM   2565 C CA    . LEU A 1 354 ? -3.192  -16.551 47.826  1.00 14.67 ? ? ? ? ? ? 334 LEU A CA    1 
ATOM   2566 C C     . LEU A 1 354 ? -1.966  -16.291 48.689  1.00 17.60 ? ? ? ? ? ? 334 LEU A C     1 
ATOM   2567 O O     . LEU A 1 354 ? -0.964  -15.749 48.199  1.00 18.94 ? ? ? ? ? ? 334 LEU A O     1 
ATOM   2568 C CB    . LEU A 1 354 ? -2.819  -17.320 46.552  1.00 14.13 ? ? ? ? ? ? 334 LEU A CB    1 
ATOM   2569 C CG    . LEU A 1 354 ? -3.951  -18.066 45.840  1.00 15.17 ? ? ? ? ? ? 334 LEU A CG    1 
ATOM   2570 C CD1   . LEU A 1 354 ? -5.009  -17.099 45.307  1.00 16.09 ? ? ? ? ? ? 334 LEU A CD1   1 
ATOM   2571 C CD2   . LEU A 1 354 ? -3.389  -18.905 44.709  1.00 11.75 ? ? ? ? ? ? 334 LEU A CD2   1 
ATOM   2572 N N     . ARG A 1 355 ? -2.055  -16.640 49.974  1.00 13.59 ? ? ? ? ? ? 335 ARG A N     1 
ATOM   2573 C CA    . ARG A 1 355 ? -1.009  -16.287 50.934  1.00 14.26 ? ? ? ? ? ? 335 ARG A CA    1 
ATOM   2574 C C     . ARG A 1 355 ? 0.190   -17.247 50.870  1.00 14.37 ? ? ? ? ? ? 335 ARG A C     1 
ATOM   2575 O O     . ARG A 1 355 ? 0.032   -18.447 50.648  1.00 13.65 ? ? ? ? ? ? 335 ARG A O     1 
ATOM   2576 C CB    . ARG A 1 355 ? -1.566  -16.220 52.368  1.00 14.95 ? ? ? ? ? ? 335 ARG A CB    1 
ATOM   2577 C CG    . ARG A 1 355 ? -2.482  -15.010 52.659  1.00 14.25 ? ? ? ? ? ? 335 ARG A CG    1 
ATOM   2578 C CD    . ARG A 1 355 ? -3.144  -15.132 54.046  1.00 13.04 ? ? ? ? ? ? 335 ARG A CD    1 
ATOM   2579 N NE    . ARG A 1 355 ? -3.897  -13.936 54.406  1.00 14.62 ? ? ? ? ? ? 335 ARG A NE    1 
ATOM   2580 C CZ    . ARG A 1 355 ? -5.205  -13.775 54.212  1.00 14.73 ? ? ? ? ? ? 335 ARG A CZ    1 
ATOM   2581 N NH1   . ARG A 1 355 ? -5.922  -14.732 53.639  1.00 12.05 ? ? ? ? ? ? 335 ARG A NH1   1 
ATOM   2582 N NH2   . ARG A 1 355 ? -5.794  -12.644 54.584  1.00 14.90 ? ? ? ? ? ? 335 ARG A NH2   1 
ATOM   2583 N N     . THR A 1 356 ? 1.382   -16.700 51.074  1.00 12.54 ? ? ? ? ? ? 336 THR A N     1 
ATOM   2584 C CA    . THR A 1 356 ? 2.602   -17.501 51.189  1.00 13.56 ? ? ? ? ? ? 336 THR A CA    1 
ATOM   2585 C C     . THR A 1 356 ? 2.681   -18.100 52.580  1.00 15.41 ? ? ? ? ? ? 336 THR A C     1 
ATOM   2586 O O     . THR A 1 356 ? 1.961   -17.670 53.483  1.00 15.10 ? ? ? ? ? ? 336 THR A O     1 
ATOM   2587 C CB    . THR A 1 356 ? 3.838   -16.624 51.039  1.00 15.51 ? ? ? ? ? ? 336 THR A CB    1 
ATOM   2588 O OG1   . THR A 1 356 ? 3.802   -15.605 52.053  1.00 18.12 ? ? ? ? ? ? 336 THR A OG1   1 
ATOM   2589 C CG2   . THR A 1 356 ? 3.861   -15.971 49.651  1.00 16.37 ? ? ? ? ? ? 336 THR A CG2   1 
ATOM   2590 N N     . GLU A 1 357 ? 3.586   -19.052 52.777  1.00 15.44 ? ? ? ? ? ? 337 GLU A N     1 
ATOM   2591 C CA    . GLU A 1 357 ? 3.746   -19.629 54.105  1.00 15.26 ? ? ? ? ? ? 337 GLU A CA    1 
ATOM   2592 C C     . GLU A 1 357 ? 4.078   -18.557 55.137  1.00 16.41 ? ? ? ? ? ? 337 GLU A C     1 
ATOM   2593 O O     . GLU A 1 357 ? 3.591   -18.618 56.255  1.00 16.92 ? ? ? ? ? ? 337 GLU A O     1 
ATOM   2594 C CB    . GLU A 1 357 ? 4.801   -20.729 54.139  1.00 15.79 ? ? ? ? ? ? 337 GLU A CB    1 
ATOM   2595 C CG    . GLU A 1 357 ? 4.854   -21.429 55.507  1.00 17.13 ? ? ? ? ? ? 337 GLU A CG    1 
ATOM   2596 C CD    . GLU A 1 357 ? 5.775   -22.627 55.519  1.00 16.78 ? ? ? ? ? ? 337 GLU A CD    1 
ATOM   2597 O OE1   . GLU A 1 357 ? 6.386   -22.914 54.466  1.00 16.40 ? ? ? ? ? ? 337 GLU A OE1   1 
ATOM   2598 O OE2   . GLU A 1 357 ? 5.872   -23.292 56.580  1.00 16.75 ? ? ? ? ? ? 337 GLU A OE2   1 
ATOM   2599 N N     . LYS A 1 358 ? 4.894   -17.580 54.744  1.00 17.95 ? ? ? ? ? ? 338 LYS A N     1 
ATOM   2600 C CA    . LYS A 1 358 ? 5.267   -16.464 55.616  1.00 20.74 ? ? ? ? ? ? 338 LYS A CA    1 
ATOM   2601 C C     . LYS A 1 358 ? 4.035   -15.705 56.120  1.00 19.20 ? ? ? ? ? ? 338 LYS A C     1 
ATOM   2602 O O     . LYS A 1 358 ? 3.913   -15.426 57.313  1.00 18.73 ? ? ? ? ? ? 338 LYS A O     1 
ATOM   2603 C CB    . LYS A 1 358 ? 6.216   -15.506 54.874  1.00 20.19 ? ? ? ? ? ? 338 LYS A CB    1 
ATOM   2604 C CG    . LYS A 1 358 ? 6.644   -14.260 55.656  1.00 20.83 ? ? ? ? ? ? 338 LYS A CG    1 
ATOM   2605 C CD    . LYS A 1 358 ? 7.790   -13.553 54.906  1.00 26.37 ? ? ? ? ? ? 338 LYS A CD    1 
ATOM   2606 C CE    . LYS A 1 358 ? 8.154   -12.216 55.534  1.00 31.44 ? ? ? ? ? ? 338 LYS A CE    1 
ATOM   2607 N NZ    . LYS A 1 358 ? 8.768   -12.355 56.894  1.00 32.97 ? ? ? ? ? ? 338 LYS A NZ    1 
ATOM   2608 N N     . GLN A 1 359 ? 3.130   -15.373 55.205  1.00 16.00 ? ? ? ? ? ? 339 GLN A N     1 
ATOM   2609 C CA    . GLN A 1 359 ? 1.900   -14.656 55.553  1.00 16.98 ? ? ? ? ? ? 339 GLN A CA    1 
ATOM   2610 C C     . GLN A 1 359 ? 0.992   -15.453 56.483  1.00 17.88 ? ? ? ? ? ? 339 GLN A C     1 
ATOM   2611 O O     . GLN A 1 359 ? 0.410   -14.893 57.420  1.00 19.61 ? ? ? ? ? ? 339 GLN A O     1 
ATOM   2612 C CB    . GLN A 1 359 ? 1.132   -14.254 54.296  1.00 15.39 ? ? ? ? ? ? 339 GLN A CB    1 
ATOM   2613 C CG    . GLN A 1 359 ? 1.809   -13.133 53.524  1.00 18.30 ? ? ? ? ? ? 339 GLN A CG    1 
ATOM   2614 C CD    . GLN A 1 359 ? 1.177   -12.932 52.166  1.00 20.41 ? ? ? ? ? ? 339 GLN A CD    1 
ATOM   2615 O OE1   . GLN A 1 359 ? 1.079   -13.868 51.374  1.00 16.49 ? ? ? ? ? ? 339 GLN A OE1   1 
ATOM   2616 N NE2   . GLN A 1 359 ? 0.720   -11.716 51.900  1.00 23.40 ? ? ? ? ? ? 339 GLN A NE2   1 
ATOM   2617 N N     . TRP A 1 360 ? 0.886   -16.756 56.246  1.00 15.28 ? ? ? ? ? ? 340 TRP A N     1 
ATOM   2618 C CA    . TRP A 1 360 ? 0.051   -17.608 57.092  1.00 16.47 ? ? ? ? ? ? 340 TRP A CA    1 
ATOM   2619 C C     . TRP A 1 360 ? 0.633   -17.704 58.501  1.00 18.67 ? ? ? ? ? ? 340 TRP A C     1 
ATOM   2620 O O     . TRP A 1 360 ? -0.084  -17.559 59.493  1.00 17.94 ? ? ? ? ? ? 340 TRP A O     1 
ATOM   2621 C CB    . TRP A 1 360 ? -0.041  -19.022 56.522  1.00 16.40 ? ? ? ? ? ? 340 TRP A CB    1 
ATOM   2622 C CG    . TRP A 1 360 ? -0.976  -19.197 55.343  1.00 15.67 ? ? ? ? ? ? 340 TRP A CG    1 
ATOM   2623 C CD1   . TRP A 1 360 ? -0.648  -19.631 54.087  1.00 15.64 ? ? ? ? ? ? 340 TRP A CD1   1 
ATOM   2624 C CD2   . TRP A 1 360 ? -2.391  -18.977 55.336  1.00 14.91 ? ? ? ? ? ? 340 TRP A CD2   1 
ATOM   2625 N NE1   . TRP A 1 360 ? -1.784  -19.696 53.295  1.00 15.17 ? ? ? ? ? ? 340 TRP A NE1   1 
ATOM   2626 C CE2   . TRP A 1 360 ? -2.861  -19.303 54.045  1.00 15.16 ? ? ? ? ? ? 340 TRP A CE2   1 
ATOM   2627 C CE3   . TRP A 1 360 ? -3.311  -18.546 56.303  1.00 15.72 ? ? ? ? ? ? 340 TRP A CE3   1 
ATOM   2628 C CZ2   . TRP A 1 360 ? -4.210  -19.198 53.694  1.00 16.40 ? ? ? ? ? ? 340 TRP A CZ2   1 
ATOM   2629 C CZ3   . TRP A 1 360 ? -4.643  -18.444 55.951  1.00 16.21 ? ? ? ? ? ? 340 TRP A CZ3   1 
ATOM   2630 C CH2   . TRP A 1 360 ? -5.081  -18.766 54.660  1.00 15.32 ? ? ? ? ? ? 340 TRP A CH2   1 
ATOM   2631 N N     . ALA A 1 361 ? 1.934   -17.971 58.573  1.00 14.85 ? ? ? ? ? ? 341 ALA A N     1 
ATOM   2632 C CA    . ALA A 1 361 ? 2.595   -18.179 59.854  1.00 18.87 ? ? ? ? ? ? 341 ALA A CA    1 
ATOM   2633 C C     . ALA A 1 361 ? 2.492   -16.936 60.741  1.00 20.64 ? ? ? ? ? ? 341 ALA A C     1 
ATOM   2634 O O     . ALA A 1 361 ? 2.357   -17.043 61.966  1.00 22.41 ? ? ? ? ? ? 341 ALA A O     1 
ATOM   2635 C CB    . ALA A 1 361 ? 4.051   -18.587 59.646  1.00 18.43 ? ? ? ? ? ? 341 ALA A CB    1 
ATOM   2636 N N     . LYS A 1 362 ? 2.537   -15.761 60.117  1.00 18.65 ? ? ? ? ? ? 342 LYS A N     1 
ATOM   2637 C CA    . LYS A 1 362 ? 2.408   -14.505 60.845  1.00 21.19 ? ? ? ? ? ? 342 LYS A CA    1 
ATOM   2638 C C     . LYS A 1 362 ? 1.015   -14.376 61.466  1.00 19.51 ? ? ? ? ? ? 342 LYS A C     1 
ATOM   2639 O O     . LYS A 1 362 ? 0.880   -13.981 62.624  1.00 20.66 ? ? ? ? ? ? 342 LYS A O     1 
ATOM   2640 C CB    . LYS A 1 362 ? 2.704   -13.309 59.930  1.00 24.99 ? ? ? ? ? ? 342 LYS A CB    1 
ATOM   2641 C CG    . LYS A 1 362 ? 2.777   -11.991 60.676  1.00 31.76 ? ? ? ? ? ? 342 LYS A CG    1 
ATOM   2642 C CD    . LYS A 1 362 ? 3.061   -10.834 59.739  1.00 37.63 ? ? ? ? ? ? 342 LYS A CD    1 
ATOM   2643 C CE    . LYS A 1 362 ? 2.816   -9.514  60.448  1.00 42.68 ? ? ? ? ? ? 342 LYS A CE    1 
ATOM   2644 N NZ    . LYS A 1 362 ? 3.353   -8.354  59.681  1.00 46.22 ? ? ? ? ? ? 342 LYS A NZ    1 
ATOM   2645 N N     . LEU A 1 363 ? -0.011  -14.723 60.697  1.00 15.81 ? ? ? ? ? ? 343 LEU A N     1 
ATOM   2646 C CA    . LEU A 1 363 ? -1.384  -14.730 61.187  1.00 18.76 ? ? ? ? ? ? 343 LEU A CA    1 
ATOM   2647 C C     . LEU A 1 363 ? -1.559  -15.729 62.319  1.00 17.87 ? ? ? ? ? ? 343 LEU A C     1 
ATOM   2648 O O     . LEU A 1 363 ? -2.198  -15.415 63.318  1.00 15.88 ? ? ? ? ? ? 343 LEU A O     1 
ATOM   2649 C CB    . LEU A 1 363 ? -2.373  -15.061 60.059  1.00 18.97 ? ? ? ? ? ? 343 LEU A CB    1 
ATOM   2650 C CG    . LEU A 1 363 ? -2.657  -13.973 59.010  1.00 19.78 ? ? ? ? ? ? 343 LEU A CG    1 
ATOM   2651 C CD1   . LEU A 1 363 ? -3.399  -14.560 57.792  1.00 18.73 ? ? ? ? ? ? 343 LEU A CD1   1 
ATOM   2652 C CD2   . LEU A 1 363 ? -3.463  -12.839 59.640  1.00 18.44 ? ? ? ? ? ? 343 LEU A CD2   1 
ATOM   2653 N N     . PHE A 1 364 ? -0.995  -16.929 62.160  1.00 16.55 ? ? ? ? ? ? 344 PHE A N     1 
ATOM   2654 C CA    . PHE A 1 364 ? -1.115  -17.956 63.196  1.00 20.10 ? ? ? ? ? ? 344 PHE A CA    1 
ATOM   2655 C C     . PHE A 1 364 ? -0.487  -17.450 64.509  1.00 21.72 ? ? ? ? ? ? 344 PHE A C     1 
ATOM   2656 O O     . PHE A 1 364 ? -1.064  -17.605 65.587  1.00 20.40 ? ? ? ? ? ? 344 PHE A O     1 
ATOM   2657 C CB    . PHE A 1 364 ? -0.471  -19.278 62.756  1.00 18.97 ? ? ? ? ? ? 344 PHE A CB    1 
ATOM   2658 C CG    . PHE A 1 364 ? -1.044  -19.850 61.477  1.00 17.69 ? ? ? ? ? ? 344 PHE A CG    1 
ATOM   2659 C CD1   . PHE A 1 364 ? -2.315  -19.517 61.054  1.00 19.21 ? ? ? ? ? ? 344 PHE A CD1   1 
ATOM   2660 C CD2   . PHE A 1 364 ? -0.296  -20.728 60.702  1.00 15.74 ? ? ? ? ? ? 344 PHE A CD2   1 
ATOM   2661 C CE1   . PHE A 1 364 ? -2.834  -20.053 59.865  1.00 19.93 ? ? ? ? ? ? 344 PHE A CE1   1 
ATOM   2662 C CE2   . PHE A 1 364 ? -0.797  -21.261 59.530  1.00 15.04 ? ? ? ? ? ? 344 PHE A CE2   1 
ATOM   2663 C CZ    . PHE A 1 364 ? -2.064  -20.925 59.103  1.00 16.90 ? ? ? ? ? ? 344 PHE A CZ    1 
ATOM   2664 N N     . ALA A 1 365 ? 0.688   -16.831 64.403  1.00 21.76 ? ? ? ? ? ? 345 ALA A N     1 
ATOM   2665 C CA    . ALA A 1 365 ? 1.399   -16.311 65.564  1.00 20.25 ? ? ? ? ? ? 345 ALA A CA    1 
ATOM   2666 C C     . ALA A 1 365 ? 0.628   -15.197 66.278  1.00 20.70 ? ? ? ? ? ? 345 ALA A C     1 
ATOM   2667 O O     . ALA A 1 365 ? 0.488   -15.201 67.513  1.00 22.18 ? ? ? ? ? ? 345 ALA A O     1 
ATOM   2668 C CB    . ALA A 1 365 ? 2.794   -15.824 65.151  1.00 22.99 ? ? ? ? ? ? 345 ALA A CB    1 
ATOM   2669 N N     . GLU A 1 366 ? 0.139   -14.238 65.504  1.00 18.42 ? ? ? ? ? ? 346 GLU A N     1 
ATOM   2670 C CA    . GLU A 1 366 ? -0.592  -13.109 66.059  1.00 24.42 ? ? ? ? ? ? 346 GLU A CA    1 
ATOM   2671 C C     . GLU A 1 366 ? -1.934  -13.541 66.654  1.00 24.41 ? ? ? ? ? ? 346 GLU A C     1 
ATOM   2672 O O     . GLU A 1 366 ? -2.418  -12.937 67.609  1.00 24.89 ? ? ? ? ? ? 346 GLU A O     1 
ATOM   2673 C CB    . GLU A 1 366 ? -0.759  -12.013 64.994  1.00 27.80 ? ? ? ? ? ? 346 GLU A CB    1 
ATOM   2674 C CG    . GLU A 1 366 ? 0.581   -11.389 64.605  1.00 33.42 ? ? ? ? ? ? 346 GLU A CG    1 
ATOM   2675 C CD    . GLU A 1 366 ? 0.482   -10.390 63.472  1.00 40.56 ? ? ? ? ? ? 346 GLU A CD    1 
ATOM   2676 O OE1   . GLU A 1 366 ? -0.578  -10.321 62.820  1.00 43.50 ? ? ? ? ? ? 346 GLU A OE1   1 
ATOM   2677 O OE2   . GLU A 1 366 ? 1.479   -9.676  63.230  1.00 44.59 ? ? ? ? ? ? 346 GLU A OE2   1 
ATOM   2678 N N     . ALA A 1 367 ? -2.514  -14.601 66.105  1.00 22.82 ? ? ? ? ? ? 347 ALA A N     1 
ATOM   2679 C CA    . ALA A 1 367 ? -3.784  -15.119 66.602  1.00 22.84 ? ? ? ? ? ? 347 ALA A CA    1 
ATOM   2680 C C     . ALA A 1 367 ? -3.618  -15.969 67.854  1.00 23.74 ? ? ? ? ? ? 347 ALA A C     1 
ATOM   2681 O O     . ALA A 1 367 ? -4.605  -16.359 68.465  1.00 23.38 ? ? ? ? ? ? 347 ALA A O     1 
ATOM   2682 C CB    . ALA A 1 367 ? -4.485  -15.919 65.527  1.00 21.54 ? ? ? ? ? ? 347 ALA A CB    1 
ATOM   2683 N N     . GLY A 1 368 ? -2.375  -16.285 68.210  1.00 24.42 ? ? ? ? ? ? 348 GLY A N     1 
ATOM   2684 C CA    . GLY A 1 368 ? -2.100  -17.014 69.441  1.00 27.72 ? ? ? ? ? ? 348 GLY A CA    1 
ATOM   2685 C C     . GLY A 1 368 ? -1.905  -18.519 69.306  1.00 25.58 ? ? ? ? ? ? 348 GLY A C     1 
ATOM   2686 O O     . GLY A 1 368 ? -1.797  -19.221 70.314  1.00 23.34 ? ? ? ? ? ? 348 GLY A O     1 
ATOM   2687 N N     . PHE A 1 369 ? -1.854  -19.026 68.076  1.00 15.29 ? ? ? ? ? ? 349 PHE A N     1 
ATOM   2688 C CA    . PHE A 1 369 ? -1.632  -20.464 67.870  1.00 17.40 ? ? ? ? ? ? 349 PHE A CA    1 
ATOM   2689 C C     . PHE A 1 369 ? -0.167  -20.839 68.089  1.00 19.02 ? ? ? ? ? ? 349 PHE A C     1 
ATOM   2690 O O     . PHE A 1 369 ? 0.702   -19.988 67.999  1.00 21.42 ? ? ? ? ? ? 349 PHE A O     1 
ATOM   2691 C CB    . PHE A 1 369 ? -2.125  -20.909 66.488  1.00 18.77 ? ? ? ? ? ? 349 PHE A CB    1 
ATOM   2692 C CG    . PHE A 1 369 ? -3.631  -20.907 66.359  1.00 18.19 ? ? ? ? ? ? 349 PHE A CG    1 
ATOM   2693 C CD1   . PHE A 1 369 ? -4.301  -19.783 65.908  1.00 16.92 ? ? ? ? ? ? 349 PHE A CD1   1 
ATOM   2694 C CD2   . PHE A 1 369 ? -4.369  -22.026 66.699  1.00 16.77 ? ? ? ? ? ? 349 PHE A CD2   1 
ATOM   2695 C CE1   . PHE A 1 369 ? -5.690  -19.781 65.786  1.00 18.54 ? ? ? ? ? ? 349 PHE A CE1   1 
ATOM   2696 C CE2   . PHE A 1 369 ? -5.764  -22.022 66.595  1.00 17.79 ? ? ? ? ? ? 349 PHE A CE2   1 
ATOM   2697 C CZ    . PHE A 1 369 ? -6.421  -20.900 66.136  1.00 16.02 ? ? ? ? ? ? 349 PHE A CZ    1 
ATOM   2698 N N     . LYS A 1 370 ? 0.103   -22.105 68.387  1.00 21.43 ? ? ? ? ? ? 350 LYS A N     1 
ATOM   2699 C CA    . LYS A 1 370 ? 1.449   -22.507 68.815  1.00 23.77 ? ? ? ? ? ? 350 LYS A CA    1 
ATOM   2700 C C     . LYS A 1 370 ? 2.186   -23.446 67.853  1.00 22.88 ? ? ? ? ? ? 350 LYS A C     1 
ATOM   2701 O O     . LYS A 1 370 ? 3.371   -23.708 68.032  1.00 22.47 ? ? ? ? ? ? 350 LYS A O     1 
ATOM   2702 C CB    . LYS A 1 370 ? 1.398   -23.141 70.213  1.00 25.32 ? ? ? ? ? ? 350 LYS A CB    1 
ATOM   2703 N N     . ASP A 1 371 ? 1.497   -23.966 66.844  1.00 19.93 ? ? ? ? ? ? 351 ASP A N     1 
ATOM   2704 C CA    . ASP A 1 371 ? 2.124   -24.962 65.984  1.00 18.99 ? ? ? ? ? ? 351 ASP A CA    1 
ATOM   2705 C C     . ASP A 1 371 ? 1.273   -25.124 64.738  1.00 18.49 ? ? ? ? ? ? 351 ASP A C     1 
ATOM   2706 O O     . ASP A 1 371 ? 0.085   -24.771 64.735  1.00 19.60 ? ? ? ? ? ? 351 ASP A O     1 
ATOM   2707 C CB    . ASP A 1 371 ? 2.258   -26.292 66.738  1.00 22.45 ? ? ? ? ? ? 351 ASP A CB    1 
ATOM   2708 C CG    . ASP A 1 371 ? 3.190   -27.300 66.041  1.00 26.05 ? ? ? ? ? ? 351 ASP A CG    1 
ATOM   2709 O OD1   . ASP A 1 371 ? 3.983   -26.917 65.154  1.00 23.93 ? ? ? ? ? ? 351 ASP A OD1   1 
ATOM   2710 O OD2   . ASP A 1 371 ? 3.144   -28.492 66.411  1.00 27.93 ? ? ? ? ? ? 351 ASP A OD2   1 
ATOM   2711 N N     . TYR A 1 372 ? 1.876   -25.625 63.671  1.00 16.87 ? ? ? ? ? ? 352 TYR A N     1 
ATOM   2712 C CA    . TYR A 1 372 ? 1.104   -25.995 62.483  1.00 17.12 ? ? ? ? ? ? 352 TYR A CA    1 
ATOM   2713 C C     . TYR A 1 372 ? 1.749   -27.137 61.719  1.00 17.60 ? ? ? ? ? ? 352 TYR A C     1 
ATOM   2714 O O     . TYR A 1 372 ? 2.914   -27.473 61.941  1.00 17.23 ? ? ? ? ? ? 352 TYR A O     1 
ATOM   2715 C CB    . TYR A 1 372 ? 0.798   -24.792 61.565  1.00 17.02 ? ? ? ? ? ? 352 TYR A CB    1 
ATOM   2716 C CG    . TYR A 1 372 ? 1.975   -24.146 60.840  1.00 18.12 ? ? ? ? ? ? 352 TYR A CG    1 
ATOM   2717 C CD1   . TYR A 1 372 ? 2.578   -22.991 61.337  1.00 19.82 ? ? ? ? ? ? 352 TYR A CD1   1 
ATOM   2718 C CD2   . TYR A 1 372 ? 2.451   -24.663 59.629  1.00 18.25 ? ? ? ? ? ? 352 TYR A CD2   1 
ATOM   2719 C CE1   . TYR A 1 372 ? 3.650   -22.382 60.663  1.00 21.13 ? ? ? ? ? ? 352 TYR A CE1   1 
ATOM   2720 C CE2   . TYR A 1 372 ? 3.531   -24.066 58.959  1.00 16.01 ? ? ? ? ? ? 352 TYR A CE2   1 
ATOM   2721 C CZ    . TYR A 1 372 ? 4.112   -22.925 59.469  1.00 17.25 ? ? ? ? ? ? 352 TYR A CZ    1 
ATOM   2722 O OH    . TYR A 1 372 ? 5.167   -22.324 58.800  1.00 14.82 ? ? ? ? ? ? 352 TYR A OH    1 
ATOM   2723 N N     . LYS A 1 373 ? 0.965   -27.747 60.838  1.00 16.05 ? ? ? ? ? ? 353 LYS A N     1 
ATOM   2724 C CA    . LYS A 1 373 ? 1.462   -28.785 59.953  1.00 18.01 ? ? ? ? ? ? 353 LYS A CA    1 
ATOM   2725 C C     . LYS A 1 373 ? 0.788   -28.604 58.602  1.00 18.27 ? ? ? ? ? ? 353 LYS A C     1 
ATOM   2726 O O     . LYS A 1 373 ? -0.432  -28.410 58.533  1.00 16.15 ? ? ? ? ? ? 353 LYS A O     1 
ATOM   2727 C CB    . LYS A 1 373 ? 1.123   -30.163 60.501  1.00 19.15 ? ? ? ? ? ? 353 LYS A CB    1 
ATOM   2728 C CG    . LYS A 1 373 ? 1.748   -31.300 59.707  1.00 23.03 ? ? ? ? ? ? 353 LYS A CG    1 
ATOM   2729 C CD    . LYS A 1 373 ? 1.267   -32.634 60.244  1.00 28.79 ? ? ? ? ? ? 353 LYS A CD    1 
ATOM   2730 C CE    . LYS A 1 373 ? 1.816   -33.784 59.423  1.00 33.43 ? ? ? ? ? ? 353 LYS A CE    1 
ATOM   2731 N NZ    . LYS A 1 373 ? 1.077   -35.055 59.709  1.00 36.04 ? ? ? ? ? ? 353 LYS A NZ    1 
ATOM   2732 N N     . ILE A 1 374 ? 1.572   -28.686 57.535  1.00 16.86 ? ? ? ? ? ? 354 ILE A N     1 
ATOM   2733 C CA    . ILE A 1 374 ? 1.040   -28.539 56.183  1.00 17.37 ? ? ? ? ? ? 354 ILE A CA    1 
ATOM   2734 C C     . ILE A 1 374 ? 1.140   -29.862 55.423  1.00 19.03 ? ? ? ? ? ? 354 ILE A C     1 
ATOM   2735 O O     . ILE A 1 374 ? 2.215   -30.442 55.335  1.00 18.73 ? ? ? ? ? ? 354 ILE A O     1 
ATOM   2736 C CB    . ILE A 1 374 ? 1.804   -27.444 55.410  1.00 17.91 ? ? ? ? ? ? 354 ILE A CB    1 
ATOM   2737 C CG1   . ILE A 1 374 ? 1.575   -26.070 56.050  1.00 16.02 ? ? ? ? ? ? 354 ILE A CG1   1 
ATOM   2738 C CG2   . ILE A 1 374 ? 1.384   -27.420 53.926  1.00 17.20 ? ? ? ? ? ? 354 ILE A CG2   1 
ATOM   2739 C CD1   . ILE A 1 374 ? 2.517   -25.003 55.513  1.00 14.36 ? ? ? ? ? ? 354 ILE A CD1   1 
ATOM   2740 N N     . THR A 1 375 ? 0.020   -30.328 54.872  1.00 16.89 ? ? ? ? ? ? 355 THR A N     1 
ATOM   2741 C CA    . THR A 1 375 ? -0.009  -31.558 54.079  1.00 17.11 ? ? ? ? ? ? 355 THR A CA    1 
ATOM   2742 C C     . THR A 1 375 ? -0.632  -31.278 52.703  1.00 15.94 ? ? ? ? ? ? 355 THR A C     1 
ATOM   2743 O O     . THR A 1 375 ? -1.718  -30.709 52.619  1.00 16.21 ? ? ? ? ? ? 355 THR A O     1 
ATOM   2744 C CB    . THR A 1 375 ? -0.830  -32.664 54.788  1.00 19.39 ? ? ? ? ? ? 355 THR A CB    1 
ATOM   2745 O OG1   . THR A 1 375 ? -0.329  -32.857 56.115  1.00 19.60 ? ? ? ? ? ? 355 THR A OG1   1 
ATOM   2746 C CG2   . THR A 1 375 ? -0.746  -33.991 54.019  1.00 21.31 ? ? ? ? ? ? 355 THR A CG2   1 
ATOM   2747 N N     . PRO A 1 376 ? 0.058   -31.666 51.621  1.00 16.20 ? ? ? ? ? ? 356 PRO A N     1 
ATOM   2748 C CA    . PRO A 1 376 ? -0.494  -31.368 50.292  1.00 15.34 ? ? ? ? ? ? 356 PRO A CA    1 
ATOM   2749 C C     . PRO A 1 376 ? -1.734  -32.216 50.016  1.00 15.27 ? ? ? ? ? ? 356 PRO A C     1 
ATOM   2750 O O     . PRO A 1 376 ? -1.826  -33.367 50.448  1.00 17.07 ? ? ? ? ? ? 356 PRO A O     1 
ATOM   2751 C CB    . PRO A 1 376 ? 0.657   -31.731 49.331  1.00 17.04 ? ? ? ? ? ? 356 PRO A CB    1 
ATOM   2752 C CG    . PRO A 1 376 ? 1.481   -32.750 50.092  1.00 19.36 ? ? ? ? ? ? 356 PRO A CG    1 
ATOM   2753 C CD    . PRO A 1 376 ? 1.386   -32.309 51.552  1.00 16.10 ? ? ? ? ? ? 356 PRO A CD    1 
ATOM   2754 N N     . VAL A 1 377 ? -2.701  -31.638 49.316  1.00 13.58 ? ? ? ? ? ? 357 VAL A N     1 
ATOM   2755 C CA    . VAL A 1 377 ? -3.880  -32.397 48.920  1.00 14.98 ? ? ? ? ? ? 357 VAL A CA    1 
ATOM   2756 C C     . VAL A 1 377 ? -3.937  -32.483 47.399  1.00 14.14 ? ? ? ? ? ? 357 VAL A C     1 
ATOM   2757 O O     . VAL A 1 377 ? -3.921  -33.569 46.840  1.00 15.18 ? ? ? ? ? ? 357 VAL A O     1 
ATOM   2758 C CB    . VAL A 1 377 ? -5.173  -31.772 49.452  1.00 15.79 ? ? ? ? ? ? 357 VAL A CB    1 
ATOM   2759 C CG1   . VAL A 1 377 ? -6.387  -32.644 49.060  1.00 12.96 ? ? ? ? ? ? 357 VAL A CG1   1 
ATOM   2760 C CG2   . VAL A 1 377 ? -5.081  -31.583 50.984  1.00 15.44 ? ? ? ? ? ? 357 VAL A CG2   1 
ATOM   2761 N N     . GLY A 1 378 ? -3.993  -31.329 46.745  1.00 12.68 ? ? ? ? ? ? 358 GLY A N     1 
ATOM   2762 C CA    . GLY A 1 378 ? -3.993  -31.278 45.295  1.00 13.36 ? ? ? ? ? ? 358 GLY A CA    1 
ATOM   2763 C C     . GLY A 1 378 ? -4.722  -30.040 44.802  1.00 15.51 ? ? ? ? ? ? 358 GLY A C     1 
ATOM   2764 O O     . GLY A 1 378 ? -5.221  -29.229 45.605  1.00 13.11 ? ? ? ? ? ? 358 GLY A O     1 
ATOM   2765 N N     . GLY A 1 379 ? -4.779  -29.885 43.481  1.00 15.51 ? ? ? ? ? ? 359 GLY A N     1 
ATOM   2766 C CA    . GLY A 1 379 ? -5.428  -28.734 42.877  1.00 14.40 ? ? ? ? ? ? 359 GLY A CA    1 
ATOM   2767 C C     . GLY A 1 379 ? -4.898  -27.409 43.387  1.00 15.30 ? ? ? ? ? ? 359 GLY A C     1 
ATOM   2768 O O     . GLY A 1 379 ? -5.672  -26.477 43.631  1.00 14.61 ? ? ? ? ? ? 359 GLY A O     1 
ATOM   2769 N N     . LEU A 1 380 ? -3.575  -27.334 43.532  1.00 11.05 ? ? ? ? ? ? 360 LEU A N     1 
ATOM   2770 C CA    . LEU A 1 380 ? -2.863  -26.132 43.989  1.00 12.58 ? ? ? ? ? ? 360 LEU A CA    1 
ATOM   2771 C C     . LEU A 1 380 ? -2.942  -25.898 45.495  1.00 16.42 ? ? ? ? ? ? 360 LEU A C     1 
ATOM   2772 O O     . LEU A 1 380 ? -2.404  -24.912 45.995  1.00 18.26 ? ? ? ? ? ? 360 LEU A O     1 
ATOM   2773 C CB    . LEU A 1 380 ? -3.320  -24.866 43.259  1.00 11.52 ? ? ? ? ? ? 360 LEU A CB    1 
ATOM   2774 C CG    . LEU A 1 380 ? -3.284  -24.915 41.725  1.00 13.29 ? ? ? ? ? ? 360 LEU A CG    1 
ATOM   2775 C CD1   . LEU A 1 380 ? -3.688  -23.560 41.148  1.00 12.71 ? ? ? ? ? ? 360 LEU A CD1   1 
ATOM   2776 C CD2   . LEU A 1 380 ? -1.894  -25.328 41.243  1.00 14.30 ? ? ? ? ? ? 360 LEU A CD2   1 
ATOM   2777 N N     . ARG A 1 381 ? -3.584  -26.803 46.221  1.00 14.87 ? ? ? ? ? ? 361 ARG A N     1 
ATOM   2778 C CA    . ARG A 1 381 ? -3.905  -26.507 47.614  1.00 15.12 ? ? ? ? ? ? 361 ARG A CA    1 
ATOM   2779 C C     . ARG A 1 381 ? -3.432  -27.561 48.600  1.00 14.32 ? ? ? ? ? ? 361 ARG A C     1 
ATOM   2780 O O     . ARG A 1 381 ? -3.107  -28.703 48.224  1.00 12.47 ? ? ? ? ? ? 361 ARG A O     1 
ATOM   2781 C CB    . ARG A 1 381 ? -5.411  -26.266 47.772  1.00 15.85 ? ? ? ? ? ? 361 ARG A CB    1 
ATOM   2782 C CG    . ARG A 1 381 ? -5.901  -24.921 47.230  1.00 16.25 ? ? ? ? ? ? 361 ARG A CG    1 
ATOM   2783 C CD    . ARG A 1 381 ? -7.397  -24.986 46.887  1.00 15.40 ? ? ? ? ? ? 361 ARG A CD    1 
ATOM   2784 N NE    . ARG A 1 381 ? -7.618  -25.883 45.749  1.00 13.68 ? ? ? ? ? ? 361 ARG A NE    1 
ATOM   2785 C CZ    . ARG A 1 381 ? -8.789  -26.413 45.424  1.00 14.91 ? ? ? ? ? ? 361 ARG A CZ    1 
ATOM   2786 N NH1   . ARG A 1 381 ? -9.867  -26.128 46.153  1.00 11.39 ? ? ? ? ? ? 361 ARG A NH1   1 
ATOM   2787 N NH2   . ARG A 1 381 ? -8.888  -27.226 44.363  1.00 12.64 ? ? ? ? ? ? 361 ARG A NH2   1 
ATOM   2788 N N     . VAL A 1 382 ? -3.409  -27.158 49.870  1.00 12.25 ? ? ? ? ? ? 362 VAL A N     1 
ATOM   2789 C CA    . VAL A 1 382 ? -2.898  -27.992 50.945  1.00 10.47 ? ? ? ? ? ? 362 VAL A CA    1 
ATOM   2790 C C     . VAL A 1 382 ? -3.879  -27.959 52.124  1.00 12.50 ? ? ? ? ? ? 362 VAL A C     1 
ATOM   2791 O O     . VAL A 1 382 ? -4.823  -27.164 52.141  1.00 12.93 ? ? ? ? ? ? 362 VAL A O     1 
ATOM   2792 C CB    . VAL A 1 382 ? -1.494  -27.507 51.414  1.00 11.27 ? ? ? ? ? ? 362 VAL A CB    1 
ATOM   2793 C CG1   . VAL A 1 382 ? -0.510  -27.483 50.243  1.00 11.05 ? ? ? ? ? ? 362 VAL A CG1   1 
ATOM   2794 C CG2   . VAL A 1 382 ? -1.572  -26.109 52.068  1.00 8.56  ? ? ? ? ? ? 362 VAL A CG2   1 
ATOM   2795 N N     . LEU A 1 383 ? -3.668  -28.836 53.097  1.00 12.80 ? ? ? ? ? ? 363 LEU A N     1 
ATOM   2796 C CA    . LEU A 1 383 ? -4.332  -28.695 54.379  1.00 13.12 ? ? ? ? ? ? 363 LEU A CA    1 
ATOM   2797 C C     . LEU A 1 383 ? -3.318  -28.141 55.362  1.00 14.75 ? ? ? ? ? ? 363 LEU A C     1 
ATOM   2798 O O     . LEU A 1 383 ? -2.206  -28.658 55.472  1.00 14.75 ? ? ? ? ? ? 363 LEU A O     1 
ATOM   2799 C CB    . LEU A 1 383 ? -4.859  -30.038 54.888  1.00 14.12 ? ? ? ? ? ? 363 LEU A CB    1 
ATOM   2800 C CG    . LEU A 1 383 ? -5.347  -30.005 56.347  1.00 15.58 ? ? ? ? ? ? 363 LEU A CG    1 
ATOM   2801 C CD1   . LEU A 1 383 ? -6.629  -29.160 56.482  1.00 15.64 ? ? ? ? ? ? 363 LEU A CD1   1 
ATOM   2802 C CD2   . LEU A 1 383 ? -5.574  -31.412 56.888  1.00 16.64 ? ? ? ? ? ? 363 LEU A CD2   1 
ATOM   2803 N N     . ILE A 1 384 ? -3.692  -27.073 56.057  1.00 15.00 ? ? ? ? ? ? 364 ILE A N     1 
ATOM   2804 C CA    . ILE A 1 384 ? -2.892  -26.570 57.175  1.00 15.29 ? ? ? ? ? ? 364 ILE A CA    1 
ATOM   2805 C C     . ILE A 1 384 ? -3.648  -26.933 58.432  1.00 15.22 ? ? ? ? ? ? 364 ILE A C     1 
ATOM   2806 O O     . ILE A 1 384 ? -4.796  -26.516 58.609  1.00 14.55 ? ? ? ? ? ? 364 ILE A O     1 
ATOM   2807 C CB    . ILE A 1 384 ? -2.731  -25.032 57.158  1.00 14.01 ? ? ? ? ? ? 364 ILE A CB    1 
ATOM   2808 C CG1   . ILE A 1 384 ? -2.315  -24.546 55.767  1.00 14.19 ? ? ? ? ? ? 364 ILE A CG1   1 
ATOM   2809 C CG2   . ILE A 1 384 ? -1.703  -24.584 58.220  1.00 15.51 ? ? ? ? ? ? 364 ILE A CG2   1 
ATOM   2810 C CD1   . ILE A 1 384 ? -2.316  -23.028 55.644  1.00 14.40 ? ? ? ? ? ? 364 ILE A CD1   1 
ATOM   2811 N N     . GLU A 1 385 ? -3.027  -27.742 59.282  1.00 15.55 ? ? ? ? ? ? 365 GLU A N     1 
ATOM   2812 C CA    . GLU A 1 385 ? -3.541  -27.953 60.622  1.00 15.90 ? ? ? ? ? ? 365 GLU A CA    1 
ATOM   2813 C C     . GLU A 1 385 ? -2.852  -26.971 61.547  1.00 17.08 ? ? ? ? ? ? 365 GLU A C     1 
ATOM   2814 O O     . GLU A 1 385 ? -1.633  -26.870 61.536  1.00 16.64 ? ? ? ? ? ? 365 GLU A O     1 
ATOM   2815 C CB    . GLU A 1 385 ? -3.271  -29.383 61.079  1.00 16.19 ? ? ? ? ? ? 365 GLU A CB    1 
ATOM   2816 C CG    . GLU A 1 385 ? -4.119  -30.418 60.370  1.00 17.86 ? ? ? ? ? ? 365 GLU A CG    1 
ATOM   2817 C CD    . GLU A 1 385 ? -3.575  -31.811 60.580  1.00 19.63 ? ? ? ? ? ? 365 GLU A CD    1 
ATOM   2818 O OE1   . GLU A 1 385 ? -2.721  -32.228 59.778  1.00 20.99 ? ? ? ? ? ? 365 GLU A OE1   1 
ATOM   2819 O OE2   . GLU A 1 385 ? -3.982  -32.471 61.557  1.00 19.83 ? ? ? ? ? ? 365 GLU A OE2   1 
ATOM   2820 N N     . VAL A 1 386 ? -3.636  -26.240 62.338  1.00 15.08 ? ? ? ? ? ? 366 VAL A N     1 
ATOM   2821 C CA    . VAL A 1 386 ? -3.093  -25.216 63.213  1.00 16.22 ? ? ? ? ? ? 366 VAL A CA    1 
ATOM   2822 C C     . VAL A 1 386 ? -3.536  -25.490 64.651  1.00 16.17 ? ? ? ? ? ? 366 VAL A C     1 
ATOM   2823 O O     . VAL A 1 386 ? -4.732  -25.609 64.925  1.00 14.91 ? ? ? ? ? ? 366 VAL A O     1 
ATOM   2824 C CB    . VAL A 1 386 ? -3.560  -23.811 62.794  1.00 16.16 ? ? ? ? ? ? 366 VAL A CB    1 
ATOM   2825 C CG1   . VAL A 1 386 ? -2.804  -22.750 63.586  1.00 16.19 ? ? ? ? ? ? 366 VAL A CG1   1 
ATOM   2826 C CG2   . VAL A 1 386 ? -3.371  -23.601 61.294  1.00 14.90 ? ? ? ? ? ? 366 VAL A CG2   1 
ATOM   2827 N N     . TYR A 1 387 ? -2.569  -25.597 65.558  1.00 18.82 ? ? ? ? ? ? 367 TYR A N     1 
ATOM   2828 C CA    . TYR A 1 387 ? -2.845  -26.062 66.912  1.00 20.36 ? ? ? ? ? ? 367 TYR A CA    1 
ATOM   2829 C C     . TYR A 1 387 ? -2.663  -24.942 67.927  1.00 20.98 ? ? ? ? ? ? 367 TYR A C     1 
ATOM   2830 O O     . TYR A 1 387 ? -1.673  -24.219 67.883  1.00 20.12 ? ? ? ? ? ? 367 TYR A O     1 
ATOM   2831 C CB    . TYR A 1 387 ? -1.935  -27.246 67.279  1.00 22.19 ? ? ? ? ? ? 367 TYR A CB    1 
ATOM   2832 C CG    . TYR A 1 387 ? -1.831  -28.330 66.211  1.00 26.07 ? ? ? ? ? ? 367 TYR A CG    1 
ATOM   2833 C CD1   . TYR A 1 387 ? -2.717  -29.407 66.177  1.00 28.68 ? ? ? ? ? ? 367 TYR A CD1   1 
ATOM   2834 C CD2   . TYR A 1 387 ? -0.829  -28.286 65.253  1.00 28.04 ? ? ? ? ? ? 367 TYR A CD2   1 
ATOM   2835 C CE1   . TYR A 1 387 ? -2.605  -30.407 65.197  1.00 28.16 ? ? ? ? ? ? 367 TYR A CE1   1 
ATOM   2836 C CE2   . TYR A 1 387 ? -0.710  -29.271 64.285  1.00 29.78 ? ? ? ? ? ? 367 TYR A CE2   1 
ATOM   2837 C CZ    . TYR A 1 387 ? -1.596  -30.327 64.257  1.00 30.30 ? ? ? ? ? ? 367 TYR A CZ    1 
ATOM   2838 O OH    . TYR A 1 387 ? -1.450  -31.296 63.275  1.00 32.52 ? ? ? ? ? ? 367 TYR A OH    1 
ATOM   2839 N N     . PRO A 1 388 ? -3.635  -24.792 68.840  1.00 21.48 ? ? ? ? ? ? 368 PRO A N     1 
ATOM   2840 C CA    . PRO A 1 388 ? -3.515  -23.785 69.896  1.00 26.06 ? ? ? ? ? ? 368 PRO A CA    1 
ATOM   2841 C C     . PRO A 1 388 ? -2.682  -24.320 71.045  1.00 29.35 ? ? ? ? ? ? 368 PRO A C     1 
ATOM   2842 O O     . PRO A 1 388 ? -2.514  -23.626 72.040  1.00 34.16 ? ? ? ? ? ? 368 PRO A O     1 
ATOM   2843 C CB    . PRO A 1 388 ? -4.966  -23.568 70.349  1.00 26.22 ? ? ? ? ? ? 368 PRO A CB    1 
ATOM   2844 C CG    . PRO A 1 388 ? -5.652  -24.857 70.045  1.00 23.45 ? ? ? ? ? ? 368 PRO A CG    1 
ATOM   2845 C CD    . PRO A 1 388 ? -4.963  -25.440 68.827  1.00 20.25 ? ? ? ? ? ? 368 PRO A CD    1 
ATOM   2846 O OXT   . PRO A 1 388 ? -2.168  -25.446 71.002  1.00 29.04 ? ? ? ? ? ? 368 PRO A OXT   1 
ATOM   2847 N N     . GLY B 1 13  ? -30.925 -26.760 40.759  1.00 47.27 ? ? ? ? ? ? -7  GLY B N     1 
ATOM   2848 C CA    . GLY B 1 13  ? -31.794 -27.913 40.929  1.00 46.07 ? ? ? ? ? ? -7  GLY B CA    1 
ATOM   2849 C C     . GLY B 1 13  ? -31.348 -28.820 42.061  1.00 43.42 ? ? ? ? ? ? -7  GLY B C     1 
ATOM   2850 O O     . GLY B 1 13  ? -30.451 -28.469 42.825  1.00 42.59 ? ? ? ? ? ? -7  GLY B O     1 
ATOM   2851 N N     . LEU B 1 14  ? -31.970 -29.992 42.162  1.00 41.48 ? ? ? ? ? ? -6  LEU B N     1 
ATOM   2852 C CA    . LEU B 1 14  ? -31.635 -30.959 43.203  1.00 39.17 ? ? ? ? ? ? -6  LEU B CA    1 
ATOM   2853 C C     . LEU B 1 14  ? -30.172 -31.397 43.104  1.00 41.28 ? ? ? ? ? ? -6  LEU B C     1 
ATOM   2854 O O     . LEU B 1 14  ? -29.524 -31.179 42.076  1.00 42.35 ? ? ? ? ? ? -6  LEU B O     1 
ATOM   2855 C CB    . LEU B 1 14  ? -32.557 -32.176 43.109  1.00 35.89 ? ? ? ? ? ? -6  LEU B CB    1 
ATOM   2856 C CG    . LEU B 1 14  ? -34.058 -31.878 43.100  1.00 31.82 ? ? ? ? ? ? -6  LEU B CG    1 
ATOM   2857 C CD1   . LEU B 1 14  ? -34.839 -33.158 43.274  1.00 31.34 ? ? ? ? ? ? -6  LEU B CD1   1 
ATOM   2858 C CD2   . LEU B 1 14  ? -34.420 -30.866 44.192  1.00 27.87 ? ? ? ? ? ? -6  LEU B CD2   1 
ATOM   2859 N N     . VAL B 1 15  ? -29.652 -32.019 44.161  1.00 40.51 ? ? ? ? ? ? -5  VAL B N     1 
ATOM   2860 C CA    . VAL B 1 15  ? -28.246 -32.436 44.167  1.00 41.37 ? ? ? ? ? ? -5  VAL B CA    1 
ATOM   2861 C C     . VAL B 1 15  ? -27.968 -33.526 43.128  1.00 42.51 ? ? ? ? ? ? -5  VAL B C     1 
ATOM   2862 O O     . VAL B 1 15  ? -28.815 -34.386 42.880  1.00 42.89 ? ? ? ? ? ? -5  VAL B O     1 
ATOM   2863 C CB    . VAL B 1 15  ? -27.780 -32.921 45.563  1.00 39.62 ? ? ? ? ? ? -5  VAL B CB    1 
ATOM   2864 C CG1   . VAL B 1 15  ? -27.771 -31.760 46.563  1.00 38.87 ? ? ? ? ? ? -5  VAL B CG1   1 
ATOM   2865 C CG2   . VAL B 1 15  ? -28.660 -34.054 46.058  1.00 40.24 ? ? ? ? ? ? -5  VAL B CG2   1 
ATOM   2866 N N     . MET B 1 21  ? -16.314 -43.298 43.073  1.00 36.12 ? ? ? ? ? ? 1   MET B N     1 
ATOM   2867 C CA    . MET B 1 21  ? -14.984 -43.010 42.540  1.00 33.82 ? ? ? ? ? ? 1   MET B CA    1 
ATOM   2868 C C     . MET B 1 21  ? -13.892 -43.270 43.575  1.00 32.04 ? ? ? ? ? ? 1   MET B C     1 
ATOM   2869 O O     . MET B 1 21  ? -13.988 -42.816 44.713  1.00 31.22 ? ? ? ? ? ? 1   MET B O     1 
ATOM   2870 C CB    . MET B 1 21  ? -14.913 -41.551 42.076  1.00 33.49 ? ? ? ? ? ? 1   MET B CB    1 
ATOM   2871 C CG    . MET B 1 21  ? -13.534 -41.122 41.605  1.00 32.48 ? ? ? ? ? ? 1   MET B CG    1 
ATOM   2872 S SD    . MET B 1 21  ? -13.481 -39.390 41.123  1.00 28.44 ? ? ? ? ? ? 1   MET B SD    1 
ATOM   2873 C CE    . MET B 1 21  ? -14.550 -39.414 39.682  1.00 29.69 ? ? ? ? ? ? 1   MET B CE    1 
ATOM   2874 N N     . ASP B 1 22  ? -12.838 -43.979 43.186  1.00 31.18 ? ? ? ? ? ? 2   ASP B N     1 
ATOM   2875 C CA    . ASP B 1 22  ? -11.761 -44.233 44.138  1.00 32.17 ? ? ? ? ? ? 2   ASP B CA    1 
ATOM   2876 C C     . ASP B 1 22  ? -10.908 -42.974 44.386  1.00 26.60 ? ? ? ? ? ? 2   ASP B C     1 
ATOM   2877 O O     . ASP B 1 22  ? -10.923 -42.034 43.591  1.00 22.39 ? ? ? ? ? ? 2   ASP B O     1 
ATOM   2878 C CB    . ASP B 1 22  ? -10.936 -45.473 43.743  1.00 38.97 ? ? ? ? ? ? 2   ASP B CB    1 
ATOM   2879 C CG    . ASP B 1 22  ? -9.890  -45.190 42.681  1.00 46.44 ? ? ? ? ? ? 2   ASP B CG    1 
ATOM   2880 O OD1   . ASP B 1 22  ? -8.977  -46.033 42.526  1.00 49.45 ? ? ? ? ? ? 2   ASP B OD1   1 
ATOM   2881 O OD2   . ASP B 1 22  ? -9.962  -44.141 42.007  1.00 48.78 ? ? ? ? ? ? 2   ASP B OD2   1 
ATOM   2882 N N     . ALA B 1 23  ? -10.208 -42.944 45.513  1.00 25.68 ? ? ? ? ? ? 3   ALA B N     1 
ATOM   2883 C CA    . ALA B 1 23  ? -9.395  -41.790 45.888  1.00 24.50 ? ? ? ? ? ? 3   ALA B CA    1 
ATOM   2884 C C     . ALA B 1 23  ? -8.362  -41.400 44.823  1.00 22.79 ? ? ? ? ? ? 3   ALA B C     1 
ATOM   2885 O O     . ALA B 1 23  ? -8.149  -40.217 44.573  1.00 21.46 ? ? ? ? ? ? 3   ALA B O     1 
ATOM   2886 C CB    . ALA B 1 23  ? -8.700  -42.034 47.223  1.00 25.32 ? ? ? ? ? ? 3   ALA B CB    1 
ATOM   2887 N N     . ALA B 1 24  ? -7.706  -42.389 44.227  1.00 21.84 ? ? ? ? ? ? 4   ALA B N     1 
ATOM   2888 C CA    . ALA B 1 24  ? -6.680  -42.114 43.228  1.00 22.38 ? ? ? ? ? ? 4   ALA B CA    1 
ATOM   2889 C C     . ALA B 1 24  ? -7.264  -41.336 42.050  1.00 21.03 ? ? ? ? ? ? 4   ALA B C     1 
ATOM   2890 O O     . ALA B 1 24  ? -6.635  -40.414 41.534  1.00 20.30 ? ? ? ? ? ? 4   ALA B O     1 
ATOM   2891 C CB    . ALA B 1 24  ? -6.045  -43.409 42.748  1.00 26.43 ? ? ? ? ? ? 4   ALA B CB    1 
ATOM   2892 N N     . THR B 1 25  ? -8.467  -41.710 41.622  1.00 19.81 ? ? ? ? ? ? 5   THR B N     1 
ATOM   2893 C CA    . THR B 1 25  ? -9.114  -41.027 40.504  1.00 22.52 ? ? ? ? ? ? 5   THR B CA    1 
ATOM   2894 C C     . THR B 1 25  ? -9.541  -39.609 40.881  1.00 20.43 ? ? ? ? ? ? 5   THR B C     1 
ATOM   2895 O O     . THR B 1 25  ? -9.379  -38.680 40.088  1.00 15.74 ? ? ? ? ? ? 5   THR B O     1 
ATOM   2896 C CB    . THR B 1 25  ? -10.334 -41.811 39.988  1.00 27.12 ? ? ? ? ? ? 5   THR B CB    1 
ATOM   2897 O OG1   . THR B 1 25  ? -9.907  -43.099 39.535  1.00 28.63 ? ? ? ? ? ? 5   THR B OG1   1 
ATOM   2898 C CG2   . THR B 1 25  ? -11.002 -41.069 38.834  1.00 27.64 ? ? ? ? ? ? 5   THR B CG2   1 
ATOM   2899 N N     . ALA B 1 26  ? -10.080 -39.443 42.093  1.00 18.62 ? ? ? ? ? ? 6   ALA B N     1 
ATOM   2900 C CA    . ALA B 1 26  ? -10.423 -38.113 42.599  1.00 18.93 ? ? ? ? ? ? 6   ALA B CA    1 
ATOM   2901 C C     . ALA B 1 26  ? -9.219  -37.168 42.638  1.00 18.12 ? ? ? ? ? ? 6   ALA B C     1 
ATOM   2902 O O     . ALA B 1 26  ? -9.329  -36.006 42.266  1.00 17.91 ? ? ? ? ? ? 6   ALA B O     1 
ATOM   2903 C CB    . ALA B 1 26  ? -11.064 -38.206 43.998  1.00 15.68 ? ? ? ? ? ? 6   ALA B CB    1 
ATOM   2904 N N     . VAL B 1 27  ? -8.079  -37.656 43.123  1.00 16.62 ? ? ? ? ? ? 7   VAL B N     1 
ATOM   2905 C CA    . VAL B 1 27  ? -6.874  -36.826 43.181  1.00 15.10 ? ? ? ? ? ? 7   VAL B CA    1 
ATOM   2906 C C     . VAL B 1 27  ? -6.426  -36.439 41.772  1.00 15.30 ? ? ? ? ? ? 7   VAL B C     1 
ATOM   2907 O O     . VAL B 1 27  ? -6.097  -35.292 41.514  1.00 14.68 ? ? ? ? ? ? 7   VAL B O     1 
ATOM   2908 C CB    . VAL B 1 27  ? -5.710  -37.544 43.912  1.00 17.06 ? ? ? ? ? ? 7   VAL B CB    1 
ATOM   2909 C CG1   . VAL B 1 27  ? -4.438  -36.683 43.904  1.00 14.97 ? ? ? ? ? ? 7   VAL B CG1   1 
ATOM   2910 C CG2   . VAL B 1 27  ? -6.106  -37.871 45.349  1.00 19.57 ? ? ? ? ? ? 7   VAL B CG2   1 
ATOM   2911 N N     . GLU B 1 28  ? -6.421  -37.405 40.862  1.00 16.94 ? ? ? ? ? ? 8   GLU B N     1 
ATOM   2912 C CA    . GLU B 1 28  ? -6.010  -37.127 39.493  1.00 18.21 ? ? ? ? ? ? 8   GLU B CA    1 
ATOM   2913 C C     . GLU B 1 28  ? -6.890  -36.044 38.866  1.00 15.46 ? ? ? ? ? ? 8   GLU B C     1 
ATOM   2914 O O     . GLU B 1 28  ? -6.390  -35.111 38.248  1.00 13.46 ? ? ? ? ? ? 8   GLU B O     1 
ATOM   2915 C CB    . GLU B 1 28  ? -6.022  -38.408 38.658  1.00 20.32 ? ? ? ? ? ? 8   GLU B CB    1 
ATOM   2916 C CG    . GLU B 1 28  ? -5.763  -38.172 37.193  1.00 28.50 ? ? ? ? ? ? 8   GLU B CG    1 
ATOM   2917 C CD    . GLU B 1 28  ? -5.953  -39.431 36.361  1.00 37.62 ? ? ? ? ? ? 8   GLU B CD    1 
ATOM   2918 O OE1   . GLU B 1 28  ? -6.608  -39.344 35.301  1.00 38.50 ? ? ? ? ? ? 8   GLU B OE1   1 
ATOM   2919 O OE2   . GLU B 1 28  ? -5.440  -40.502 36.763  1.00 42.55 ? ? ? ? ? ? 8   GLU B OE2   1 
ATOM   2920 N N     . LEU B 1 29  ? -8.203  -36.168 39.032  1.00 12.45 ? ? ? ? ? ? 9   LEU B N     1 
ATOM   2921 C CA    . LEU B 1 29  ? -9.127  -35.160 38.530  1.00 14.27 ? ? ? ? ? ? 9   LEU B CA    1 
ATOM   2922 C C     . LEU B 1 29  ? -8.965  -33.817 39.253  1.00 13.03 ? ? ? ? ? ? 9   LEU B C     1 
ATOM   2923 O O     . LEU B 1 29  ? -8.982  -32.759 38.627  1.00 13.66 ? ? ? ? ? ? 9   LEU B O     1 
ATOM   2924 C CB    . LEU B 1 29  ? -10.573 -35.655 38.660  1.00 11.35 ? ? ? ? ? ? 9   LEU B CB    1 
ATOM   2925 C CG    . LEU B 1 29  ? -10.969 -36.697 37.611  1.00 15.23 ? ? ? ? ? ? 9   LEU B CG    1 
ATOM   2926 C CD1   . LEU B 1 29  ? -12.285 -37.354 38.002  1.00 16.22 ? ? ? ? ? ? 9   LEU B CD1   1 
ATOM   2927 C CD2   . LEU B 1 29  ? -11.052 -36.071 36.200  1.00 13.81 ? ? ? ? ? ? 9   LEU B CD2   1 
ATOM   2928 N N     . LEU B 1 30  ? -8.806  -33.867 40.571  1.00 12.11 ? ? ? ? ? ? 10  LEU B N     1 
ATOM   2929 C CA    . LEU B 1 30  ? -8.531  -32.647 41.333  1.00 13.28 ? ? ? ? ? ? 10  LEU B CA    1 
ATOM   2930 C C     . LEU B 1 30  ? -7.329  -31.905 40.760  1.00 13.80 ? ? ? ? ? ? 10  LEU B C     1 
ATOM   2931 O O     . LEU B 1 30  ? -7.341  -30.675 40.617  1.00 13.14 ? ? ? ? ? ? 10  LEU B O     1 
ATOM   2932 C CB    . LEU B 1 30  ? -8.274  -32.978 42.809  1.00 14.05 ? ? ? ? ? ? 10  LEU B CB    1 
ATOM   2933 C CG    . LEU B 1 30  ? -7.870  -31.814 43.713  1.00 13.20 ? ? ? ? ? ? 10  LEU B CG    1 
ATOM   2934 C CD1   . LEU B 1 30  ? -9.025  -30.851 43.858  1.00 11.49 ? ? ? ? ? ? 10  LEU B CD1   1 
ATOM   2935 C CD2   . LEU B 1 30  ? -7.412  -32.344 45.086  1.00 13.45 ? ? ? ? ? ? 10  LEU B CD2   1 
ATOM   2936 N N     . ASP B 1 31  ? -6.278  -32.654 40.447  1.00 14.19 ? ? ? ? ? ? 11  ASP B N     1 
ATOM   2937 C CA    . ASP B 1 31  ? -5.047  -32.050 39.946  1.00 14.50 ? ? ? ? ? ? 11  ASP B CA    1 
ATOM   2938 C C     . ASP B 1 31  ? -5.168  -31.614 38.488  1.00 15.95 ? ? ? ? ? ? 11  ASP B C     1 
ATOM   2939 O O     . ASP B 1 31  ? -4.322  -30.883 37.996  1.00 13.43 ? ? ? ? ? ? 11  ASP B O     1 
ATOM   2940 C CB    . ASP B 1 31  ? -3.860  -33.002 40.122  1.00 14.81 ? ? ? ? ? ? 11  ASP B CB    1 
ATOM   2941 C CG    . ASP B 1 31  ? -3.324  -33.010 41.552  1.00 17.09 ? ? ? ? ? ? 11  ASP B CG    1 
ATOM   2942 O OD1   . ASP B 1 31  ? -3.493  -31.991 42.246  1.00 16.81 ? ? ? ? ? ? 11  ASP B OD1   1 
ATOM   2943 O OD2   . ASP B 1 31  ? -2.731  -34.025 41.978  1.00 16.71 ? ? ? ? ? ? 11  ASP B OD2   1 
ATOM   2944 N N     . ALA B 1 32  ? -6.213  -32.066 37.799  1.00 16.93 ? ? ? ? ? ? 12  ALA B N     1 
ATOM   2945 C CA    . ALA B 1 32  ? -6.402  -31.694 36.397  1.00 17.64 ? ? ? ? ? ? 12  ALA B CA    1 
ATOM   2946 C C     . ALA B 1 32  ? -7.158  -30.374 36.272  1.00 16.12 ? ? ? ? ? ? 12  ALA B C     1 
ATOM   2947 O O     . ALA B 1 32  ? -7.030  -29.661 35.275  1.00 16.03 ? ? ? ? ? ? 12  ALA B O     1 
ATOM   2948 C CB    . ALA B 1 32  ? -7.142  -32.810 35.629  1.00 17.31 ? ? ? ? ? ? 12  ALA B CB    1 
ATOM   2949 N N     . GLN B 1 33  ? -7.957  -30.053 37.282  1.00 13.93 ? ? ? ? ? ? 13  GLN B N     1 
ATOM   2950 C CA    . GLN B 1 33  ? -8.729  -28.814 37.268  1.00 15.15 ? ? ? ? ? ? 13  GLN B CA    1 
ATOM   2951 C C     . GLN B 1 33  ? -7.927  -27.538 36.973  1.00 14.59 ? ? ? ? ? ? 13  GLN B C     1 
ATOM   2952 O O     . GLN B 1 33  ? -8.367  -26.703 36.192  1.00 16.29 ? ? ? ? ? ? 13  GLN B O     1 
ATOM   2953 C CB    . GLN B 1 33  ? -9.493  -28.620 38.584  1.00 15.24 ? ? ? ? ? ? 13  GLN B CB    1 
ATOM   2954 C CG    . GLN B 1 33  ? -10.642 -29.579 38.820  1.00 16.72 ? ? ? ? ? ? 13  GLN B CG    1 
ATOM   2955 C CD    . GLN B 1 33  ? -11.398 -29.233 40.095  1.00 18.83 ? ? ? ? ? ? 13  GLN B CD    1 
ATOM   2956 O OE1   . GLN B 1 33  ? -12.594 -28.924 40.058  1.00 19.31 ? ? ? ? ? ? 13  GLN B OE1   1 
ATOM   2957 N NE2   . GLN B 1 33  ? -10.697 -29.274 41.233  1.00 17.19 ? ? ? ? ? ? 13  GLN B NE2   1 
ATOM   2958 N N     . PRO B 1 34  ? -6.768  -27.359 37.623  1.00 14.39 ? ? ? ? ? ? 14  PRO B N     1 
ATOM   2959 C CA    . PRO B 1 34  ? -6.072  -26.083 37.380  1.00 15.03 ? ? ? ? ? ? 14  PRO B CA    1 
ATOM   2960 C C     . PRO B 1 34  ? -5.709  -25.831 35.902  1.00 14.70 ? ? ? ? ? ? 14  PRO B C     1 
ATOM   2961 O O     . PRO B 1 34  ? -5.598  -24.665 35.515  1.00 14.39 ? ? ? ? ? ? 14  PRO B O     1 
ATOM   2962 C CB    . PRO B 1 34  ? -4.816  -26.185 38.258  1.00 12.41 ? ? ? ? ? ? 14  PRO B CB    1 
ATOM   2963 C CG    . PRO B 1 34  ? -5.255  -27.117 39.407  1.00 13.79 ? ? ? ? ? ? 14  PRO B CG    1 
ATOM   2964 C CD    . PRO B 1 34  ? -6.113  -28.162 38.669  1.00 13.08 ? ? ? ? ? ? 14  PRO B CD    1 
ATOM   2965 N N     . GLN B 1 35  ? -5.526  -26.882 35.107  1.00 14.10 ? ? ? ? ? ? 15  GLN B N     1 
ATOM   2966 C CA    . GLN B 1 35  ? -5.311  -26.715 33.661  1.00 18.24 ? ? ? ? ? ? 15  GLN B CA    1 
ATOM   2967 C C     . GLN B 1 35  ? -6.524  -26.058 33.020  1.00 14.38 ? ? ? ? ? ? 15  GLN B C     1 
ATOM   2968 O O     . GLN B 1 35  ? -6.390  -25.222 32.133  1.00 17.33 ? ? ? ? ? ? 15  GLN B O     1 
ATOM   2969 C CB    . GLN B 1 35  ? -5.099  -28.060 32.972  1.00 21.27 ? ? ? ? ? ? 15  GLN B CB    1 
ATOM   2970 C CG    . GLN B 1 35  ? -3.874  -28.819 33.410  1.00 27.72 ? ? ? ? ? ? 15  GLN B CG    1 
ATOM   2971 C CD    . GLN B 1 35  ? -3.843  -30.204 32.791  1.00 31.51 ? ? ? ? ? ? 15  GLN B CD    1 
ATOM   2972 O OE1   . GLN B 1 35  ? -3.959  -30.351 31.564  1.00 32.67 ? ? ? ? ? ? 15  GLN B OE1   1 
ATOM   2973 N NE2   . GLN B 1 35  ? -3.722  -31.227 33.632  1.00 29.80 ? ? ? ? ? ? 15  GLN B NE2   1 
ATOM   2974 N N     . VAL B 1 36  ? -7.710  -26.465 33.451  1.00 13.19 ? ? ? ? ? ? 16  VAL B N     1 
ATOM   2975 C CA    . VAL B 1 36  ? -8.953  -25.887 32.927  1.00 13.02 ? ? ? ? ? ? 16  VAL B CA    1 
ATOM   2976 C C     . VAL B 1 36  ? -9.105  -24.433 33.412  1.00 14.06 ? ? ? ? ? ? 16  VAL B C     1 
ATOM   2977 O O     . VAL B 1 36  ? -9.408  -23.527 32.630  1.00 14.46 ? ? ? ? ? ? 16  VAL B O     1 
ATOM   2978 C CB    . VAL B 1 36  ? -10.168 -26.736 33.329  1.00 13.32 ? ? ? ? ? ? 16  VAL B CB    1 
ATOM   2979 C CG1   . VAL B 1 36  ? -11.448 -26.177 32.701  1.00 13.35 ? ? ? ? ? ? 16  VAL B CG1   1 
ATOM   2980 C CG2   . VAL B 1 36  ? -9.955  -28.228 32.907  1.00 12.16 ? ? ? ? ? ? 16  VAL B CG2   1 
ATOM   2981 N N     . TRP B 1 37  ? -8.866  -24.213 34.704  1.00 13.90 ? ? ? ? ? ? 17  TRP B N     1 
ATOM   2982 C CA    . TRP B 1 37  ? -8.929  -22.862 35.256  1.00 13.60 ? ? ? ? ? ? 17  TRP B CA    1 
ATOM   2983 C C     . TRP B 1 37  ? -7.979  -21.947 34.487  1.00 13.76 ? ? ? ? ? ? 17  TRP B C     1 
ATOM   2984 O O     . TRP B 1 37  ? -8.292  -20.795 34.221  1.00 12.06 ? ? ? ? ? ? 17  TRP B O     1 
ATOM   2985 C CB    . TRP B 1 37  ? -8.505  -22.847 36.718  1.00 11.62 ? ? ? ? ? ? 17  TRP B CB    1 
ATOM   2986 C CG    . TRP B 1 37  ? -9.290  -23.701 37.659  1.00 12.16 ? ? ? ? ? ? 17  TRP B CG    1 
ATOM   2987 C CD1   . TRP B 1 37  ? -10.517 -24.269 37.453  1.00 12.78 ? ? ? ? ? ? 17  TRP B CD1   1 
ATOM   2988 C CD2   . TRP B 1 37  ? -8.889  -24.069 38.981  1.00 14.20 ? ? ? ? ? ? 17  TRP B CD2   1 
ATOM   2989 N NE1   . TRP B 1 37  ? -10.905 -24.973 38.580  1.00 13.89 ? ? ? ? ? ? 17  TRP B NE1   1 
ATOM   2990 C CE2   . TRP B 1 37  ? -9.919  -24.866 39.528  1.00 16.14 ? ? ? ? ? ? 17  TRP B CE2   1 
ATOM   2991 C CE3   . TRP B 1 37  ? -7.748  -23.813 39.753  1.00 15.43 ? ? ? ? ? ? 17  TRP B CE3   1 
ATOM   2992 C CZ2   . TRP B 1 37  ? -9.843  -25.399 40.816  1.00 16.89 ? ? ? ? ? ? 17  TRP B CZ2   1 
ATOM   2993 C CZ3   . TRP B 1 37  ? -7.676  -24.353 41.040  1.00 16.59 ? ? ? ? ? ? 17  TRP B CZ3   1 
ATOM   2994 C CH2   . TRP B 1 37  ? -8.712  -25.133 41.550  1.00 16.72 ? ? ? ? ? ? 17  TRP B CH2   1 
ATOM   2995 N N     . HIS B 1 38  ? -6.799  -22.462 34.165  1.00 14.22 ? ? ? ? ? ? 18  HIS B N     1 
ATOM   2996 C CA    . HIS B 1 38  ? -5.794  -21.644 33.516  1.00 14.97 ? ? ? ? ? ? 18  HIS B CA    1 
ATOM   2997 C C     . HIS B 1 38  ? -6.305  -21.217 32.143  1.00 17.43 ? ? ? ? ? ? 18  HIS B C     1 
ATOM   2998 O O     . HIS B 1 38  ? -6.109  -20.069 31.723  1.00 16.01 ? ? ? ? ? ? 18  HIS B O     1 
ATOM   2999 C CB    . HIS B 1 38  ? -4.478  -22.416 33.400  1.00 16.89 ? ? ? ? ? ? 18  HIS B CB    1 
ATOM   3000 C CG    . HIS B 1 38  ? -3.316  -21.569 32.981  1.00 26.86 ? ? ? ? ? ? 18  HIS B CG    1 
ATOM   3001 N ND1   . HIS B 1 38  ? -2.206  -21.383 33.777  1.00 29.27 ? ? ? ? ? ? 18  HIS B ND1   1 
ATOM   3002 C CD2   . HIS B 1 38  ? -3.084  -20.867 31.845  1.00 31.53 ? ? ? ? ? ? 18  HIS B CD2   1 
ATOM   3003 C CE1   . HIS B 1 38  ? -1.348  -20.593 33.156  1.00 32.48 ? ? ? ? ? ? 18  HIS B CE1   1 
ATOM   3004 N NE2   . HIS B 1 38  ? -1.855  -20.269 31.980  1.00 32.83 ? ? ? ? ? ? 18  HIS B NE2   1 
ATOM   3005 N N     . HIS B 1 39  ? -6.965  -22.150 31.453  1.00 15.81 ? ? ? ? ? ? 19  HIS B N     1 
ATOM   3006 C CA    . HIS B 1 39  ? -7.608  -21.865 30.164  1.00 14.33 ? ? ? ? ? ? 19  HIS B CA    1 
ATOM   3007 C C     . HIS B 1 39  ? -8.705  -20.812 30.268  1.00 15.50 ? ? ? ? ? ? 19  HIS B C     1 
ATOM   3008 O O     . HIS B 1 39  ? -8.670  -19.811 29.558  1.00 12.30 ? ? ? ? ? ? 19  HIS B O     1 
ATOM   3009 C CB    . HIS B 1 39  ? -8.201  -23.142 29.546  1.00 13.94 ? ? ? ? ? ? 19  HIS B CB    1 
ATOM   3010 C CG    . HIS B 1 39  ? -7.176  -24.103 29.039  1.00 12.57 ? ? ? ? ? ? 19  HIS B CG    1 
ATOM   3011 N ND1   . HIS B 1 39  ? -7.419  -25.452 28.901  1.00 15.34 ? ? ? ? ? ? 19  HIS B ND1   1 
ATOM   3012 C CD2   . HIS B 1 39  ? -5.900  -23.910 28.615  1.00 15.94 ? ? ? ? ? ? 19  HIS B CD2   1 
ATOM   3013 C CE1   . HIS B 1 39  ? -6.338  -26.052 28.438  1.00 16.62 ? ? ? ? ? ? 19  HIS B CE1   1 
ATOM   3014 N NE2   . HIS B 1 39  ? -5.401  -25.133 28.254  1.00 17.86 ? ? ? ? ? ? 19  HIS B NE2   1 
ATOM   3015 N N     . PHE B 1 40  ? -9.703  -21.023 31.128  1.00 14.09 ? ? ? ? ? ? 20  PHE B N     1 
ATOM   3016 C CA    . PHE B 1 40  ? -10.793 -20.053 31.128  1.00 15.02 ? ? ? ? ? ? 20  PHE B CA    1 
ATOM   3017 C C     . PHE B 1 40  ? -10.448 -18.716 31.792  1.00 16.67 ? ? ? ? ? ? 20  PHE B C     1 
ATOM   3018 O O     . PHE B 1 40  ? -11.130 -17.705 31.561  1.00 18.96 ? ? ? ? ? ? 20  PHE B O     1 
ATOM   3019 C CB    . PHE B 1 40  ? -12.155 -20.634 31.564  1.00 11.60 ? ? ? ? ? ? 20  PHE B CB    1 
ATOM   3020 C CG    . PHE B 1 40  ? -12.220 -21.123 32.994  1.00 12.55 ? ? ? ? ? ? 20  PHE B CG    1 
ATOM   3021 C CD1   . PHE B 1 40  ? -12.527 -22.447 33.262  1.00 11.80 ? ? ? ? ? ? 20  PHE B CD1   1 
ATOM   3022 C CD2   . PHE B 1 40  ? -12.057 -20.246 34.065  1.00 12.68 ? ? ? ? ? ? 20  PHE B CD2   1 
ATOM   3023 C CE1   . PHE B 1 40  ? -12.645 -22.903 34.581  1.00 11.54 ? ? ? ? ? ? 20  PHE B CE1   1 
ATOM   3024 C CE2   . PHE B 1 40  ? -12.150 -20.698 35.380  1.00 14.02 ? ? ? ? ? ? 20  PHE B CE2   1 
ATOM   3025 C CZ    . PHE B 1 40  ? -12.457 -22.027 35.635  1.00 13.44 ? ? ? ? ? ? 20  PHE B CZ    1 
ATOM   3026 N N     . LEU B 1 41  ? -9.374  -18.697 32.576  1.00 11.53 ? ? ? ? ? ? 21  LEU B N     1 
ATOM   3027 C CA    . LEU B 1 41  ? -8.906  -17.437 33.130  1.00 14.02 ? ? ? ? ? ? 21  LEU B CA    1 
ATOM   3028 C C     . LEU B 1 41  ? -7.844  -16.778 32.244  1.00 14.39 ? ? ? ? ? ? 21  LEU B C     1 
ATOM   3029 O O     . LEU B 1 41  ? -7.178  -15.831 32.662  1.00 16.92 ? ? ? ? ? ? 21  LEU B O     1 
ATOM   3030 C CB    . LEU B 1 41  ? -8.411  -17.604 34.576  1.00 14.72 ? ? ? ? ? ? 21  LEU B CB    1 
ATOM   3031 C CG    . LEU B 1 41  ? -9.477  -18.028 35.600  1.00 14.71 ? ? ? ? ? ? 21  LEU B CG    1 
ATOM   3032 C CD1   . LEU B 1 41  ? -8.823  -18.377 36.943  1.00 13.19 ? ? ? ? ? ? 21  LEU B CD1   1 
ATOM   3033 C CD2   . LEU B 1 41  ? -10.560 -16.950 35.782  1.00 10.60 ? ? ? ? ? ? 21  LEU B CD2   1 
ATOM   3034 N N     . GLY B 1 42  ? -7.702  -17.251 31.011  1.00 13.36 ? ? ? ? ? ? 22  GLY B N     1 
ATOM   3035 C CA    . GLY B 1 42  ? -6.724  -16.657 30.113  1.00 13.53 ? ? ? ? ? ? 22  GLY B CA    1 
ATOM   3036 C C     . GLY B 1 42  ? -6.879  -15.146 29.974  1.00 14.41 ? ? ? ? ? ? 22  GLY B C     1 
ATOM   3037 O O     . GLY B 1 42  ? -5.892  -14.435 29.770  1.00 14.37 ? ? ? ? ? ? 22  GLY B O     1 
ATOM   3038 N N     . TYR B 1 43  ? -8.109  -14.647 30.089  1.00 14.04 ? ? ? ? ? ? 23  TYR B N     1 
ATOM   3039 C CA    . TYR B 1 43  ? -8.344  -13.208 29.964  1.00 14.36 ? ? ? ? ? ? 23  TYR B CA    1 
ATOM   3040 C C     . TYR B 1 43  ? -7.629  -12.415 31.063  1.00 14.36 ? ? ? ? ? ? 23  TYR B C     1 
ATOM   3041 O O     . TYR B 1 43  ? -7.428  -11.213 30.928  1.00 15.49 ? ? ? ? ? ? 23  TYR B O     1 
ATOM   3042 C CB    . TYR B 1 43  ? -9.844  -12.868 29.959  1.00 15.83 ? ? ? ? ? ? 23  TYR B CB    1 
ATOM   3043 C CG    . TYR B 1 43  ? -10.508 -13.030 31.320  1.00 15.54 ? ? ? ? ? ? 23  TYR B CG    1 
ATOM   3044 C CD1   . TYR B 1 43  ? -10.473 -12.009 32.260  1.00 14.66 ? ? ? ? ? ? 23  TYR B CD1   1 
ATOM   3045 C CD2   . TYR B 1 43  ? -11.176 -14.202 31.651  1.00 14.51 ? ? ? ? ? ? 23  TYR B CD2   1 
ATOM   3046 C CE1   . TYR B 1 43  ? -11.080 -12.154 33.515  1.00 13.58 ? ? ? ? ? ? 23  TYR B CE1   1 
ATOM   3047 C CE2   . TYR B 1 43  ? -11.782 -14.359 32.888  1.00 12.61 ? ? ? ? ? ? 23  TYR B CE2   1 
ATOM   3048 C CZ    . TYR B 1 43  ? -11.734 -13.329 33.816  1.00 13.35 ? ? ? ? ? ? 23  TYR B CZ    1 
ATOM   3049 O OH    . TYR B 1 43  ? -12.337 -13.493 35.052  1.00 12.56 ? ? ? ? ? ? 23  TYR B OH    1 
ATOM   3050 N N     . ILE B 1 44  ? -7.252  -13.087 32.147  1.00 13.68 ? ? ? ? ? ? 24  ILE B N     1 
ATOM   3051 C CA    . ILE B 1 44  ? -6.497  -12.433 33.213  1.00 14.85 ? ? ? ? ? ? 24  ILE B CA    1 
ATOM   3052 C C     . ILE B 1 44  ? -5.110  -12.011 32.710  1.00 15.09 ? ? ? ? ? ? 24  ILE B C     1 
ATOM   3053 O O     . ILE B 1 44  ? -4.627  -10.950 33.077  1.00 17.15 ? ? ? ? ? ? 24  ILE B O     1 
ATOM   3054 C CB    . ILE B 1 44  ? -6.341  -13.323 34.476  1.00 16.74 ? ? ? ? ? ? 24  ILE B CB    1 
ATOM   3055 C CG1   . ILE B 1 44  ? -7.706  -13.618 35.124  1.00 19.74 ? ? ? ? ? ? 24  ILE B CG1   1 
ATOM   3056 C CG2   . ILE B 1 44  ? -5.380  -12.663 35.502  1.00 13.08 ? ? ? ? ? ? 24  ILE B CG2   1 
ATOM   3057 C CD1   . ILE B 1 44  ? -8.323  -12.471 35.877  1.00 19.14 ? ? ? ? ? ? 24  ILE B CD1   1 
ATOM   3058 N N     . ASN B 1 45  ? -4.478  -12.836 31.873  1.00 14.40 ? ? ? ? ? ? 25  ASN B N     1 
ATOM   3059 C CA    . ASN B 1 45  ? -3.211  -12.447 31.238  1.00 16.41 ? ? ? ? ? ? 25  ASN B CA    1 
ATOM   3060 C C     . ASN B 1 45  ? -3.391  -11.200 30.378  1.00 17.57 ? ? ? ? ? ? 25  ASN B C     1 
ATOM   3061 O O     . ASN B 1 45  ? -2.608  -10.245 30.468  1.00 19.23 ? ? ? ? ? ? 25  ASN B O     1 
ATOM   3062 C CB    . ASN B 1 45  ? -2.633  -13.582 30.389  1.00 16.74 ? ? ? ? ? ? 25  ASN B CB    1 
ATOM   3063 C CG    . ASN B 1 45  ? -2.130  -14.730 31.224  1.00 20.71 ? ? ? ? ? ? 25  ASN B CG    1 
ATOM   3064 O OD1   . ASN B 1 45  ? -1.774  -14.557 32.389  1.00 19.45 ? ? ? ? ? ? 25  ASN B OD1   1 
ATOM   3065 N ND2   . ASN B 1 45  ? -2.088  -15.908 30.634  1.00 22.36 ? ? ? ? ? ? 25  ASN B ND2   1 
ATOM   3066 N N     . SER B 1 46  ? -4.438  -11.207 29.557  1.00 15.28 ? ? ? ? ? ? 26  SER B N     1 
ATOM   3067 C CA    . SER B 1 46  ? -4.761  -10.053 28.724  1.00 16.37 ? ? ? ? ? ? 26  SER B CA    1 
ATOM   3068 C C     . SER B 1 46  ? -4.889  -8.773  29.547  1.00 17.46 ? ? ? ? ? ? 26  SER B C     1 
ATOM   3069 O O     . SER B 1 46  ? -4.320  -7.734  29.196  1.00 16.43 ? ? ? ? ? ? 26  SER B O     1 
ATOM   3070 C CB    . SER B 1 46  ? -6.083  -10.283 27.981  1.00 17.74 ? ? ? ? ? ? 26  SER B CB    1 
ATOM   3071 O OG    . SER B 1 46  ? -6.072  -11.495 27.248  1.00 19.10 ? ? ? ? ? ? 26  SER B OG    1 
ATOM   3072 N N     . MET B 1 47  ? -5.676  -8.849  30.617  1.00 15.55 ? ? ? ? ? ? 27  MET B N     1 
ATOM   3073 C CA    . MET B 1 47  ? -6.044  -7.667  31.381  1.00 16.37 ? ? ? ? ? ? 27  MET B CA    1 
ATOM   3074 C C     . MET B 1 47  ? -4.889  -7.182  32.262  1.00 17.38 ? ? ? ? ? ? 27  MET B C     1 
ATOM   3075 O O     . MET B 1 47  ? -4.698  -5.983  32.420  1.00 16.12 ? ? ? ? ? ? 27  MET B O     1 
ATOM   3076 C CB    . MET B 1 47  ? -7.299  -7.929  32.226  1.00 16.35 ? ? ? ? ? ? 27  MET B CB    1 
ATOM   3077 C CG    . MET B 1 47  ? -8.573  -8.151  31.405  1.00 15.87 ? ? ? ? ? ? 27  MET B CG    1 
ATOM   3078 S SD    . MET B 1 47  ? -8.948  -6.765  30.318  1.00 23.94 ? ? ? ? ? ? 27  MET B SD    1 
ATOM   3079 C CE    . MET B 1 47  ? -10.409 -7.375  29.447  1.00 23.80 ? ? ? ? ? ? 27  MET B CE    1 
ATOM   3080 N N     . THR B 1 48  ? -4.126  -8.115  32.833  1.00 15.90 ? ? ? ? ? ? 28  THR B N     1 
ATOM   3081 C CA    . THR B 1 48  ? -2.948  -7.742  33.608  1.00 16.88 ? ? ? ? ? ? 28  THR B CA    1 
ATOM   3082 C C     . THR B 1 48  ? -1.899  -7.061  32.732  1.00 16.53 ? ? ? ? ? ? 28  THR B C     1 
ATOM   3083 O O     . THR B 1 48  ? -1.327  -6.046  33.129  1.00 17.12 ? ? ? ? ? ? 28  THR B O     1 
ATOM   3084 C CB    . THR B 1 48  ? -2.334  -8.954  34.340  1.00 18.47 ? ? ? ? ? ? 28  THR B CB    1 
ATOM   3085 O OG1   . THR B 1 48  ? -2.026  -9.971  33.385  1.00 23.60 ? ? ? ? ? ? 28  THR B OG1   1 
ATOM   3086 C CG2   . THR B 1 48  ? -3.328  -9.509  35.358  1.00 12.16 ? ? ? ? ? ? 28  THR B CG2   1 
ATOM   3087 N N     . LEU B 1 49  ? -1.649  -7.607  31.540  1.00 15.07 ? ? ? ? ? ? 29  LEU B N     1 
ATOM   3088 C CA    . LEU B 1 49  ? -0.730  -6.953  30.606  1.00 16.35 ? ? ? ? ? ? 29  LEU B CA    1 
ATOM   3089 C C     . LEU B 1 49  ? -1.251  -5.574  30.204  1.00 18.50 ? ? ? ? ? ? 29  LEU B C     1 
ATOM   3090 O O     . LEU B 1 49  ? -0.486  -4.609  30.178  1.00 19.71 ? ? ? ? ? ? 29  LEU B O     1 
ATOM   3091 C CB    . LEU B 1 49  ? -0.473  -7.810  29.361  1.00 17.27 ? ? ? ? ? ? 29  LEU B CB    1 
ATOM   3092 C CG    . LEU B 1 49  ? 0.519   -7.264  28.330  1.00 18.78 ? ? ? ? ? ? 29  LEU B CG    1 
ATOM   3093 C CD1   . LEU B 1 49  ? 1.844   -6.852  28.976  1.00 17.65 ? ? ? ? ? ? 29  LEU B CD1   1 
ATOM   3094 C CD2   . LEU B 1 49  ? 0.762   -8.285  27.236  1.00 20.39 ? ? ? ? ? ? 29  LEU B CD2   1 
ATOM   3095 N N     . GLN B 1 50  ? -2.543  -5.470  29.895  1.00 16.14 ? ? ? ? ? ? 30  GLN B N     1 
ATOM   3096 C CA    . GLN B 1 50  ? -3.093  -4.165  29.524  1.00 19.75 ? ? ? ? ? ? 30  GLN B CA    1 
ATOM   3097 C C     . GLN B 1 50  ? -2.901  -3.124  30.647  1.00 16.90 ? ? ? ? ? ? 30  GLN B C     1 
ATOM   3098 O O     . GLN B 1 50  ? -2.598  -1.972  30.388  1.00 18.24 ? ? ? ? ? ? 30  GLN B O     1 
ATOM   3099 C CB    . GLN B 1 50  ? -4.568  -4.244  29.107  1.00 20.00 ? ? ? ? ? ? 30  GLN B CB    1 
ATOM   3100 C CG    . GLN B 1 50  ? -5.187  -2.849  28.973  1.00 23.43 ? ? ? ? ? ? 30  GLN B CG    1 
ATOM   3101 C CD    . GLN B 1 50  ? -6.520  -2.846  28.259  1.00 25.93 ? ? ? ? ? ? 30  GLN B CD    1 
ATOM   3102 O OE1   . GLN B 1 50  ? -6.611  -2.405  27.121  1.00 27.75 ? ? ? ? ? ? 30  GLN B OE1   1 
ATOM   3103 N NE2   . GLN B 1 50  ? -7.566  -3.326  28.931  1.00 25.67 ? ? ? ? ? ? 30  GLN B NE2   1 
ATOM   3104 N N     A CYS B 1 51  ? -3.082  -3.542  31.891  0.56 17.15 ? ? ? ? ? ? 31  CYS B N     1 
ATOM   3105 N N     B CYS B 1 51  ? -3.071  -3.565  31.888  0.44 17.18 ? ? ? ? ? ? 31  CYS B N     1 
ATOM   3106 C CA    A CYS B 1 51  ? -2.869  -2.637  33.015  0.56 18.27 ? ? ? ? ? ? 31  CYS B CA    1 
ATOM   3107 C CA    B CYS B 1 51  ? -2.889  -2.704  33.054  0.44 17.97 ? ? ? ? ? ? 31  CYS B CA    1 
ATOM   3108 C C     A CYS B 1 51  ? -1.434  -2.143  33.039  0.56 19.70 ? ? ? ? ? ? 31  CYS B C     1 
ATOM   3109 C C     B CYS B 1 51  ? -1.455  -2.180  33.121  0.44 19.43 ? ? ? ? ? ? 31  CYS B C     1 
ATOM   3110 O O     A CYS B 1 51  ? -1.186  -0.948  33.188  0.56 20.82 ? ? ? ? ? ? 31  CYS B O     1 
ATOM   3111 O O     B CYS B 1 51  ? -1.232  -0.998  33.376  0.44 20.59 ? ? ? ? ? ? 31  CYS B O     1 
ATOM   3112 C CB    A CYS B 1 51  ? -3.201  -3.331  34.330  0.56 17.10 ? ? ? ? ? ? 31  CYS B CB    1 
ATOM   3113 C CB    B CYS B 1 51  ? -3.233  -3.474  34.335  0.44 16.74 ? ? ? ? ? ? 31  CYS B CB    1 
ATOM   3114 S SG    A CYS B 1 51  ? -4.956  -3.479  34.591  0.56 16.15 ? ? ? ? ? ? 31  CYS B SG    1 
ATOM   3115 S SG    B CYS B 1 51  ? -3.256  -2.473  35.843  0.44 18.37 ? ? ? ? ? ? 31  CYS B SG    1 
ATOM   3116 N N     . ALA B 1 52  ? -0.492  -3.070  32.891  1.00 18.99 ? ? ? ? ? ? 32  ALA B N     1 
ATOM   3117 C CA    . ALA B 1 52  ? 0.928   -2.714  32.857  1.00 19.18 ? ? ? ? ? ? 32  ALA B CA    1 
ATOM   3118 C C     . ALA B 1 52  ? 1.205   -1.651  31.802  1.00 18.72 ? ? ? ? ? ? 32  ALA B C     1 
ATOM   3119 O O     . ALA B 1 52  ? 2.036   -0.754  32.005  1.00 17.65 ? ? ? ? ? ? 32  ALA B O     1 
ATOM   3120 C CB    . ALA B 1 52  ? 1.788   -3.955  32.584  1.00 17.06 ? ? ? ? ? ? 32  ALA B CB    1 
ATOM   3121 N N     . LEU B 1 53  ? 0.513   -1.747  30.670  1.00 17.96 ? ? ? ? ? ? 33  LEU B N     1 
ATOM   3122 C CA    . LEU B 1 53  ? 0.706   -0.769  29.605  1.00 19.32 ? ? ? ? ? ? 33  LEU B CA    1 
ATOM   3123 C C     . LEU B 1 53  ? 0.041   0.559   29.952  1.00 20.65 ? ? ? ? ? ? 33  LEU B C     1 
ATOM   3124 O O     . LEU B 1 53  ? 0.643   1.627   29.787  1.00 21.21 ? ? ? ? ? ? 33  LEU B O     1 
ATOM   3125 C CB    . LEU B 1 53  ? 0.187   -1.302  28.271  1.00 19.96 ? ? ? ? ? ? 33  LEU B CB    1 
ATOM   3126 C CG    . LEU B 1 53  ? 0.831   -2.613  27.823  1.00 17.95 ? ? ? ? ? ? 33  LEU B CG    1 
ATOM   3127 C CD1   . LEU B 1 53  ? 0.445   -2.898  26.392  1.00 18.96 ? ? ? ? ? ? 33  LEU B CD1   1 
ATOM   3128 C CD2   . LEU B 1 53  ? 2.351   -2.555  27.976  1.00 18.93 ? ? ? ? ? ? 33  LEU B CD2   1 
ATOM   3129 N N     . GLU B 1 54  ? -1.199  0.489   30.428  1.00 20.87 ? ? ? ? ? ? 34  GLU B N     1 
ATOM   3130 C CA    . GLU B 1 54  ? -1.941  1.688   30.812  1.00 21.41 ? ? ? ? ? ? 34  GLU B CA    1 
ATOM   3131 C C     . GLU B 1 54  ? -1.147  2.476   31.848  1.00 21.91 ? ? ? ? ? ? 34  GLU B C     1 
ATOM   3132 O O     . GLU B 1 54  ? -1.097  3.699   31.801  1.00 22.63 ? ? ? ? ? ? 34  GLU B O     1 
ATOM   3133 C CB    . GLU B 1 54  ? -3.326  1.315   31.369  1.00 21.81 ? ? ? ? ? ? 34  GLU B CB    1 
ATOM   3134 C CG    . GLU B 1 54  ? -4.310  0.784   30.312  1.00 20.55 ? ? ? ? ? ? 34  GLU B CG    1 
ATOM   3135 C CD    . GLU B 1 54  ? -5.616  0.305   30.918  1.00 21.05 ? ? ? ? ? ? 34  GLU B CD    1 
ATOM   3136 O OE1   . GLU B 1 54  ? -5.622  -0.043  32.116  1.00 21.21 ? ? ? ? ? ? 34  GLU B OE1   1 
ATOM   3137 O OE2   . GLU B 1 54  ? -6.639  0.269   30.198  1.00 24.09 ? ? ? ? ? ? 34  GLU B OE2   1 
ATOM   3138 N N     . LEU B 1 55  ? -0.517  1.763   32.775  1.00 18.77 ? ? ? ? ? ? 35  LEU B N     1 
ATOM   3139 C CA    . LEU B 1 55  ? 0.251   2.399   33.838  1.00 18.94 ? ? ? ? ? ? 35  LEU B CA    1 
ATOM   3140 C C     . LEU B 1 55  ? 1.678   2.806   33.420  1.00 21.41 ? ? ? ? ? ? 35  LEU B C     1 
ATOM   3141 O O     . LEU B 1 55  ? 2.388   3.462   34.194  1.00 21.96 ? ? ? ? ? ? 35  LEU B O     1 
ATOM   3142 C CB    . LEU B 1 55  ? 0.293   1.484   35.064  1.00 16.75 ? ? ? ? ? ? 35  LEU B CB    1 
ATOM   3143 C CG    . LEU B 1 55  ? -1.049  1.156   35.725  1.00 19.38 ? ? ? ? ? ? 35  LEU B CG    1 
ATOM   3144 C CD1   . LEU B 1 55  ? -0.889  0.051   36.789  1.00 17.25 ? ? ? ? ? ? 35  LEU B CD1   1 
ATOM   3145 C CD2   . LEU B 1 55  ? -1.662  2.408   36.326  1.00 21.50 ? ? ? ? ? ? 35  LEU B CD2   1 
ATOM   3146 N N     . ASP B 1 56  ? 2.090   2.430   32.207  1.00 21.95 ? ? ? ? ? ? 36  ASP B N     1 
ATOM   3147 C CA    . ASP B 1 56  ? 3.449   2.707   31.721  1.00 23.43 ? ? ? ? ? ? 36  ASP B CA    1 
ATOM   3148 C C     . ASP B 1 56  ? 4.529   2.124   32.633  1.00 20.52 ? ? ? ? ? ? 36  ASP B C     1 
ATOM   3149 O O     . ASP B 1 56  ? 5.586   2.740   32.822  1.00 21.68 ? ? ? ? ? ? 36  ASP B O     1 
ATOM   3150 C CB    . ASP B 1 56  ? 3.691   4.217   31.607  1.00 30.72 ? ? ? ? ? ? 36  ASP B CB    1 
ATOM   3151 C CG    . ASP B 1 56  ? 3.016   4.835   30.394  1.00 38.42 ? ? ? ? ? ? 36  ASP B CG    1 
ATOM   3152 O OD1   . ASP B 1 56  ? 2.559   4.082   29.508  1.00 38.34 ? ? ? ? ? ? 36  ASP B OD1   1 
ATOM   3153 O OD2   . ASP B 1 56  ? 2.961   6.081   30.322  1.00 43.82 ? ? ? ? ? ? 36  ASP B OD2   1 
ATOM   3154 N N     . ILE B 1 57  ? 4.266   0.954   33.206  1.00 17.69 ? ? ? ? ? ? 37  ILE B N     1 
ATOM   3155 C CA    . ILE B 1 57  ? 5.182   0.361   34.186  1.00 17.99 ? ? ? ? ? ? 37  ILE B CA    1 
ATOM   3156 C C     . ILE B 1 57  ? 6.618   0.169   33.668  1.00 18.62 ? ? ? ? ? ? 37  ILE B C     1 
ATOM   3157 O O     . ILE B 1 57  ? 7.575   0.593   34.314  1.00 18.80 ? ? ? ? ? ? 37  ILE B O     1 
ATOM   3158 C CB    . ILE B 1 57  ? 4.643   -0.971  34.746  1.00 16.31 ? ? ? ? ? ? 37  ILE B CB    1 
ATOM   3159 C CG1   . ILE B 1 57  ? 3.281   -0.752  35.415  1.00 15.22 ? ? ? ? ? ? 37  ILE B CG1   1 
ATOM   3160 C CG2   . ILE B 1 57  ? 5.638   -1.589  35.734  1.00 17.18 ? ? ? ? ? ? 37  ILE B CG2   1 
ATOM   3161 C CD1   . ILE B 1 57  ? 2.718   -2.002  36.093  1.00 14.61 ? ? ? ? ? ? 37  ILE B CD1   1 
ATOM   3162 N N     . ALA B 1 58  ? 6.764   -0.475  32.514  1.00 17.21 ? ? ? ? ? ? 38  ALA B N     1 
ATOM   3163 C CA    . ALA B 1 58  ? 8.088   -0.714  31.945  1.00 15.48 ? ? ? ? ? ? 38  ALA B CA    1 
ATOM   3164 C C     . ALA B 1 58  ? 8.871   0.599   31.771  1.00 18.79 ? ? ? ? ? ? 38  ALA B C     1 
ATOM   3165 O O     . ALA B 1 58  ? 10.042  0.690   32.148  1.00 19.49 ? ? ? ? ? ? 38  ALA B O     1 
ATOM   3166 C CB    . ALA B 1 58  ? 7.974   -1.458  30.611  1.00 17.06 ? ? ? ? ? ? 38  ALA B CB    1 
ATOM   3167 N N     . ASP B 1 59  ? 8.215   1.610   31.206  1.00 17.91 ? ? ? ? ? ? 39  ASP B N     1 
ATOM   3168 C CA    . ASP B 1 59  ? 8.828   2.919   30.990  1.00 21.04 ? ? ? ? ? ? 39  ASP B CA    1 
ATOM   3169 C C     . ASP B 1 59  ? 9.239   3.626   32.291  1.00 21.01 ? ? ? ? ? ? 39  ASP B C     1 
ATOM   3170 O O     . ASP B 1 59  ? 10.305  4.233   32.362  1.00 21.02 ? ? ? ? ? ? 39  ASP B O     1 
ATOM   3171 C CB    . ASP B 1 59  ? 7.871   3.776   30.167  1.00 24.07 ? ? ? ? ? ? 39  ASP B CB    1 
ATOM   3172 C CG    . ASP B 1 59  ? 7.206   2.967   29.053  1.00 26.27 ? ? ? ? ? ? 39  ASP B CG    1 
ATOM   3173 O OD1   . ASP B 1 59  ? 7.801   2.905   27.958  1.00 23.62 ? ? ? ? ? ? 39  ASP B OD1   1 
ATOM   3174 O OD2   . ASP B 1 59  ? 6.125   2.357   29.300  1.00 25.52 ? ? ? ? ? ? 39  ASP B OD2   1 
ATOM   3175 N N     . VAL B 1 60  ? 8.406   3.527   33.320  1.00 20.34 ? ? ? ? ? ? 40  VAL B N     1 
ATOM   3176 C CA    . VAL B 1 60  ? 8.715   4.154   34.602  1.00 22.68 ? ? ? ? ? ? 40  VAL B CA    1 
ATOM   3177 C C     . VAL B 1 60  ? 9.917   3.476   35.267  1.00 22.88 ? ? ? ? ? ? 40  VAL B C     1 
ATOM   3178 O O     . VAL B 1 60  ? 10.766  4.137   35.860  1.00 24.28 ? ? ? ? ? ? 40  VAL B O     1 
ATOM   3179 C CB    . VAL B 1 60  ? 7.512   4.116   35.562  1.00 21.76 ? ? ? ? ? ? 40  VAL B CB    1 
ATOM   3180 C CG1   . VAL B 1 60  ? 7.962   4.395   37.002  1.00 23.66 ? ? ? ? ? ? 40  VAL B CG1   1 
ATOM   3181 C CG2   . VAL B 1 60  ? 6.434   5.105   35.114  1.00 21.63 ? ? ? ? ? ? 40  VAL B CG2   1 
ATOM   3182 N N     . ILE B 1 61  ? 9.984   2.155   35.168  1.00 20.96 ? ? ? ? ? ? 41  ILE B N     1 
ATOM   3183 C CA    . ILE B 1 61  ? 11.127  1.422   35.710  1.00 21.38 ? ? ? ? ? ? 41  ILE B CA    1 
ATOM   3184 C C     . ILE B 1 61  ? 12.389  1.755   34.918  1.00 23.25 ? ? ? ? ? ? 41  ILE B C     1 
ATOM   3185 O O     . ILE B 1 61  ? 13.439  2.073   35.492  1.00 23.52 ? ? ? ? ? ? 41  ILE B O     1 
ATOM   3186 C CB    . ILE B 1 61  ? 10.872  -0.092  35.715  1.00 21.09 ? ? ? ? ? ? 41  ILE B CB    1 
ATOM   3187 C CG1   . ILE B 1 61  ? 9.669   -0.414  36.614  1.00 18.57 ? ? ? ? ? ? 41  ILE B CG1   1 
ATOM   3188 C CG2   . ILE B 1 61  ? 12.123  -0.833  36.177  1.00 21.57 ? ? ? ? ? ? 41  ILE B CG2   1 
ATOM   3189 C CD1   . ILE B 1 61  ? 9.261   -1.880  36.599  1.00 17.36 ? ? ? ? ? ? 41  ILE B CD1   1 
ATOM   3190 N N     . HIS B 1 62  ? 12.280  1.714   33.593  1.00 22.57 ? ? ? ? ? ? 42  HIS B N     1 
ATOM   3191 C CA    . HIS B 1 62  ? 13.415  2.044   32.744  1.00 23.12 ? ? ? ? ? ? 42  HIS B CA    1 
ATOM   3192 C C     . HIS B 1 62  ? 13.938  3.448   33.061  1.00 24.26 ? ? ? ? ? ? 42  HIS B C     1 
ATOM   3193 O O     . HIS B 1 62  ? 15.153  3.654   33.168  1.00 24.89 ? ? ? ? ? ? 42  HIS B O     1 
ATOM   3194 C CB    . HIS B 1 62  ? 13.060  1.914   31.260  1.00 23.92 ? ? ? ? ? ? 42  HIS B CB    1 
ATOM   3195 C CG    . HIS B 1 62  ? 14.236  2.056   30.343  1.00 26.56 ? ? ? ? ? ? 42  HIS B CG    1 
ATOM   3196 N ND1   . HIS B 1 62  ? 14.539  3.233   29.698  1.00 29.02 ? ? ? ? ? ? 42  HIS B ND1   1 
ATOM   3197 C CD2   . HIS B 1 62  ? 15.179  1.164   29.958  1.00 26.99 ? ? ? ? ? ? 42  HIS B CD2   1 
ATOM   3198 C CE1   . HIS B 1 62  ? 15.621  3.064   28.958  1.00 31.77 ? ? ? ? ? ? 42  HIS B CE1   1 
ATOM   3199 N NE2   . HIS B 1 62  ? 16.030  1.816   29.099  1.00 30.16 ? ? ? ? ? ? 42  HIS B NE2   1 
ATOM   3200 N N     . ARG B 1 63  ? 13.022  4.404   33.221  1.00 22.77 ? ? ? ? ? ? 43  ARG B N     1 
ATOM   3201 C CA    . ARG B 1 63  ? 13.407  5.789   33.510  1.00 21.25 ? ? ? ? ? ? 43  ARG B CA    1 
ATOM   3202 C C     . ARG B 1 63  ? 14.171  5.883   34.834  1.00 21.76 ? ? ? ? ? ? 43  ARG B C     1 
ATOM   3203 O O     . ARG B 1 63  ? 15.106  6.676   34.960  1.00 23.76 ? ? ? ? ? ? 43  ARG B O     1 
ATOM   3204 C CB    . ARG B 1 63  ? 12.183  6.707   33.526  1.00 21.67 ? ? ? ? ? ? 43  ARG B CB    1 
ATOM   3205 C CG    . ARG B 1 63  ? 12.468  8.152   33.930  1.00 28.01 ? ? ? ? ? ? 43  ARG B CG    1 
ATOM   3206 C CD    . ARG B 1 63  ? 11.179  8.968   34.080  1.00 30.96 ? ? ? ? ? ? 43  ARG B CD    1 
ATOM   3207 N NE    . ARG B 1 63  ? 10.298  8.410   35.110  1.00 32.78 ? ? ? ? ? ? 43  ARG B NE    1 
ATOM   3208 C CZ    . ARG B 1 63  ? 9.039   8.796   35.313  1.00 34.01 ? ? ? ? ? ? 43  ARG B CZ    1 
ATOM   3209 N NH1   . ARG B 1 63  ? 8.497   9.748   34.562  1.00 34.84 ? ? ? ? ? ? 43  ARG B NH1   1 
ATOM   3210 N NH2   . ARG B 1 63  ? 8.316   8.231   36.269  1.00 30.48 ? ? ? ? ? ? 43  ARG B NH2   1 
ATOM   3211 N N     . HIS B 1 64  ? 13.783  5.063   35.810  1.00 23.10 ? ? ? ? ? ? 44  HIS B N     1 
ATOM   3212 C CA    . HIS B 1 64  ? 14.467  5.043   37.106  1.00 23.78 ? ? ? ? ? ? 44  HIS B CA    1 
ATOM   3213 C C     . HIS B 1 64  ? 15.970  4.776   36.936  1.00 22.80 ? ? ? ? ? ? 44  HIS B C     1 
ATOM   3214 O O     . HIS B 1 64  ? 16.798  5.344   37.656  1.00 23.57 ? ? ? ? ? ? 44  HIS B O     1 
ATOM   3215 C CB    . HIS B 1 64  ? 13.827  4.014   38.049  1.00 23.17 ? ? ? ? ? ? 44  HIS B CB    1 
ATOM   3216 C CG    . HIS B 1 64  ? 14.131  4.258   39.497  1.00 24.89 ? ? ? ? ? ? 44  HIS B CG    1 
ATOM   3217 N ND1   . HIS B 1 64  ? 13.609  5.327   40.196  1.00 23.66 ? ? ? ? ? ? 44  HIS B ND1   1 
ATOM   3218 C CD2   . HIS B 1 64  ? 14.919  3.587   40.369  1.00 21.97 ? ? ? ? ? ? 44  HIS B CD2   1 
ATOM   3219 C CE1   . HIS B 1 64  ? 14.059  5.300   41.438  1.00 23.90 ? ? ? ? ? ? 44  HIS B CE1   1 
ATOM   3220 N NE2   . HIS B 1 64  ? 14.855  4.253   41.570  1.00 22.63 ? ? ? ? ? ? 44  HIS B NE2   1 
ATOM   3221 N N     . GLY B 1 65  ? 16.318  3.919   35.979  1.00 23.93 ? ? ? ? ? ? 45  GLY B N     1 
ATOM   3222 C CA    . GLY B 1 65  ? 17.716  3.700   35.623  1.00 28.57 ? ? ? ? ? ? 45  GLY B CA    1 
ATOM   3223 C C     . GLY B 1 65  ? 18.390  2.553   36.358  1.00 30.87 ? ? ? ? ? ? 45  GLY B C     1 
ATOM   3224 O O     . GLY B 1 65  ? 19.501  2.150   36.009  1.00 32.72 ? ? ? ? ? ? 45  GLY B O     1 
ATOM   3225 N N     . HIS B 1 66  ? 17.715  2.037   37.380  1.00 29.34 ? ? ? ? ? ? 46  HIS B N     1 
ATOM   3226 C CA    . HIS B 1 66  ? 18.182  0.880   38.138  1.00 29.39 ? ? ? ? ? ? 46  HIS B CA    1 
ATOM   3227 C C     . HIS B 1 66  ? 16.981  0.348   38.937  1.00 25.73 ? ? ? ? ? ? 46  HIS B C     1 
ATOM   3228 O O     . HIS B 1 66  ? 15.918  0.956   38.903  1.00 25.04 ? ? ? ? ? ? 46  HIS B O     1 
ATOM   3229 C CB    . HIS B 1 66  ? 19.356  1.268   39.040  1.00 33.87 ? ? ? ? ? ? 46  HIS B CB    1 
ATOM   3230 C CG    . HIS B 1 66  ? 19.021  2.319   40.050  1.00 37.74 ? ? ? ? ? ? 46  HIS B CG    1 
ATOM   3231 N ND1   . HIS B 1 66  ? 18.802  3.636   39.710  1.00 41.78 ? ? ? ? ? ? 46  HIS B ND1   1 
ATOM   3232 C CD2   . HIS B 1 66  ? 18.864  2.247   41.394  1.00 40.05 ? ? ? ? ? ? 46  HIS B CD2   1 
ATOM   3233 C CE1   . HIS B 1 66  ? 18.525  4.332   40.798  1.00 43.04 ? ? ? ? ? ? 46  HIS B CE1   1 
ATOM   3234 N NE2   . HIS B 1 66  ? 18.556  3.512   41.835  1.00 42.84 ? ? ? ? ? ? 46  HIS B NE2   1 
ATOM   3235 N N     . PRO B 1 67  ? 17.128  -0.798  39.634  1.00 26.36 ? ? ? ? ? ? 47  PRO B N     1 
ATOM   3236 C CA    . PRO B 1 67  ? 15.945  -1.373  40.291  1.00 21.70 ? ? ? ? ? ? 47  PRO B CA    1 
ATOM   3237 C C     . PRO B 1 67  ? 15.208  -0.342  41.141  1.00 22.23 ? ? ? ? ? ? 47  PRO B C     1 
ATOM   3238 O O     . PRO B 1 67  ? 15.828  0.417   41.882  1.00 20.36 ? ? ? ? ? ? 47  PRO B O     1 
ATOM   3239 C CB    . PRO B 1 67  ? 16.535  -2.474  41.172  1.00 23.30 ? ? ? ? ? ? 47  PRO B CB    1 
ATOM   3240 C CG    . PRO B 1 67  ? 17.752  -2.928  40.397  1.00 27.17 ? ? ? ? ? ? 47  PRO B CG    1 
ATOM   3241 C CD    . PRO B 1 67  ? 18.324  -1.648  39.810  1.00 29.98 ? ? ? ? ? ? 47  PRO B CD    1 
ATOM   3242 N N     . ILE B 1 68  ? 13.887  -0.323  41.030  1.00 22.90 ? ? ? ? ? ? 48  ILE B N     1 
ATOM   3243 C CA    . ILE B 1 68  ? 13.083  0.675   41.719  1.00 22.00 ? ? ? ? ? ? 48  ILE B CA    1 
ATOM   3244 C C     . ILE B 1 68  ? 12.295  0.033   42.864  1.00 20.51 ? ? ? ? ? ? 48  ILE B C     1 
ATOM   3245 O O     . ILE B 1 68  ? 11.605  -0.956  42.659  1.00 18.84 ? ? ? ? ? ? 48  ILE B O     1 
ATOM   3246 C CB    . ILE B 1 68  ? 12.163  1.419   40.705  1.00 19.33 ? ? ? ? ? ? 48  ILE B CB    1 
ATOM   3247 C CG1   . ILE B 1 68  ? 11.427  2.588   41.365  1.00 22.73 ? ? ? ? ? ? 48  ILE B CG1   1 
ATOM   3248 C CG2   . ILE B 1 68  ? 11.213  0.459   40.028  1.00 17.77 ? ? ? ? ? ? 48  ILE B CG2   1 
ATOM   3249 C CD1   . ILE B 1 68  ? 10.533  3.355   40.398  1.00 21.02 ? ? ? ? ? ? 48  ILE B CD1   1 
ATOM   3250 N N     . PRO B 1 69  ? 12.418  0.585   44.085  1.00 21.23 ? ? ? ? ? ? 49  PRO B N     1 
ATOM   3251 C CA    . PRO B 1 69  ? 11.687  0.059   45.249  1.00 20.41 ? ? ? ? ? ? 49  PRO B CA    1 
ATOM   3252 C C     . PRO B 1 69  ? 10.172  0.202   45.078  1.00 21.01 ? ? ? ? ? ? 49  PRO B C     1 
ATOM   3253 O O     . PRO B 1 69  ? 9.723   1.149   44.430  1.00 19.15 ? ? ? ? ? ? 49  PRO B O     1 
ATOM   3254 C CB    . PRO B 1 69  ? 12.150  0.957   46.405  1.00 22.04 ? ? ? ? ? ? 49  PRO B CB    1 
ATOM   3255 C CG    . PRO B 1 69  ? 13.352  1.668   45.913  1.00 24.59 ? ? ? ? ? ? 49  PRO B CG    1 
ATOM   3256 C CD    . PRO B 1 69  ? 13.230  1.766   44.422  1.00 21.16 ? ? ? ? ? ? 49  PRO B CD    1 
ATOM   3257 N N     . LEU B 1 70  ? 9.404   -0.707  45.676  1.00 19.00 ? ? ? ? ? ? 50  LEU B N     1 
ATOM   3258 C CA    . LEU B 1 70  ? 7.939   -0.717  45.534  1.00 19.65 ? ? ? ? ? ? 50  LEU B CA    1 
ATOM   3259 C C     . LEU B 1 70  ? 7.303   0.649   45.836  1.00 23.21 ? ? ? ? ? ? 50  LEU B C     1 
ATOM   3260 O O     . LEU B 1 70  ? 6.488   1.159   45.052  1.00 24.14 ? ? ? ? ? ? 50  LEU B O     1 
ATOM   3261 C CB    . LEU B 1 70  ? 7.322   -1.804  46.433  1.00 18.32 ? ? ? ? ? ? 50  LEU B CB    1 
ATOM   3262 C CG    . LEU B 1 70  ? 5.787   -1.887  46.489  1.00 18.81 ? ? ? ? ? ? 50  LEU B CG    1 
ATOM   3263 C CD1   . LEU B 1 70  ? 5.213   -2.344  45.153  1.00 18.34 ? ? ? ? ? ? 50  LEU B CD1   1 
ATOM   3264 C CD2   . LEU B 1 70  ? 5.294   -2.777  47.643  1.00 16.33 ? ? ? ? ? ? 50  LEU B CD2   1 
ATOM   3265 N N     . ASN B 1 71  ? 7.676   1.241   46.967  1.00 21.93 ? ? ? ? ? ? 51  ASN B N     1 
ATOM   3266 C CA    . ASN B 1 71  ? 7.085   2.511   47.375  1.00 24.66 ? ? ? ? ? ? 51  ASN B CA    1 
ATOM   3267 C C     . ASN B 1 71  ? 7.315   3.622   46.344  1.00 23.95 ? ? ? ? ? ? 51  ASN B C     1 
ATOM   3268 O O     . ASN B 1 71  ? 6.402   4.384   46.043  1.00 23.76 ? ? ? ? ? ? 51  ASN B O     1 
ATOM   3269 C CB    . ASN B 1 71  ? 7.544   2.932   48.785  1.00 27.57 ? ? ? ? ? ? 51  ASN B CB    1 
ATOM   3270 C CG    . ASN B 1 71  ? 9.059   3.097   48.895  1.00 34.67 ? ? ? ? ? ? 51  ASN B CG    1 
ATOM   3271 O OD1   . ASN B 1 71  ? 9.807   2.737   47.987  1.00 37.59 ? ? ? ? ? ? 51  ASN B OD1   1 
ATOM   3272 N ND2   . ASN B 1 71  ? 9.514   3.639   50.022  1.00 37.68 ? ? ? ? ? ? 51  ASN B ND2   1 
ATOM   3273 N N     . GLN B 1 72  ? 8.533   3.702   45.807  1.00 24.28 ? ? ? ? ? ? 52  GLN B N     1 
ATOM   3274 C CA    . GLN B 1 72  ? 8.870   4.694   44.792  1.00 26.12 ? ? ? ? ? ? 52  GLN B CA    1 
ATOM   3275 C C     . GLN B 1 72  ? 8.153   4.407   43.473  1.00 22.61 ? ? ? ? ? ? 52  GLN B C     1 
ATOM   3276 O O     . GLN B 1 72  ? 7.800   5.328   42.749  1.00 23.79 ? ? ? ? ? ? 52  GLN B O     1 
ATOM   3277 C CB    . GLN B 1 72  ? 10.386  4.754   44.557  1.00 28.34 ? ? ? ? ? ? 52  GLN B CB    1 
ATOM   3278 C CG    . GLN B 1 72  ? 11.183  5.183   45.777  1.00 33.14 ? ? ? ? ? ? 52  GLN B CG    1 
ATOM   3279 C CD    . GLN B 1 72  ? 12.637  5.437   45.456  1.00 36.91 ? ? ? ? ? ? 52  GLN B CD    1 
ATOM   3280 O OE1   . GLN B 1 72  ? 13.001  5.668   44.306  1.00 38.20 ? ? ? ? ? ? 52  GLN B OE1   1 
ATOM   3281 N NE2   . GLN B 1 72  ? 13.479  5.400   46.475  1.00 41.74 ? ? ? ? ? ? 52  GLN B NE2   1 
ATOM   3282 N N     . LEU B 1 73  ? 7.960   3.131   43.153  1.00 21.46 ? ? ? ? ? ? 53  LEU B N     1 
ATOM   3283 C CA    . LEU B 1 73  ? 7.223   2.764   41.947  1.00 20.52 ? ? ? ? ? ? 53  LEU B CA    1 
ATOM   3284 C C     . LEU B 1 73  ? 5.760   3.205   42.065  1.00 20.67 ? ? ? ? ? ? 53  LEU B C     1 
ATOM   3285 O O     . LEU B 1 73  ? 5.220   3.832   41.160  1.00 19.95 ? ? ? ? ? ? 53  LEU B O     1 
ATOM   3286 C CB    . LEU B 1 73  ? 7.323   1.257   41.678  1.00 17.63 ? ? ? ? ? ? 53  LEU B CB    1 
ATOM   3287 C CG    . LEU B 1 73  ? 6.573   0.729   40.454  1.00 17.96 ? ? ? ? ? ? 53  LEU B CG    1 
ATOM   3288 C CD1   . LEU B 1 73  ? 7.129   1.305   39.140  1.00 16.93 ? ? ? ? ? ? 53  LEU B CD1   1 
ATOM   3289 C CD2   . LEU B 1 73  ? 6.613   -0.794  40.410  1.00 17.28 ? ? ? ? ? ? 53  LEU B CD2   1 
ATOM   3290 N N     . ALA B 1 74  ? 5.124   2.890   43.189  1.00 21.56 ? ? ? ? ? ? 54  ALA B N     1 
ATOM   3291 C CA    . ALA B 1 74  ? 3.750   3.342   43.429  1.00 21.45 ? ? ? ? ? ? 54  ALA B CA    1 
ATOM   3292 C C     . ALA B 1 74  ? 3.631   4.850   43.264  1.00 23.22 ? ? ? ? ? ? 54  ALA B C     1 
ATOM   3293 O O     . ALA B 1 74  ? 2.731   5.349   42.583  1.00 24.30 ? ? ? ? ? ? 54  ALA B O     1 
ATOM   3294 C CB    . ALA B 1 74  ? 3.286   2.928   44.821  1.00 20.55 ? ? ? ? ? ? 54  ALA B CB    1 
ATOM   3295 N N     . ALA B 1 75  ? 4.537   5.579   43.904  1.00 24.08 ? ? ? ? ? ? 55  ALA B N     1 
ATOM   3296 C CA    . ALA B 1 75  ? 4.532   7.032   43.819  1.00 24.37 ? ? ? ? ? ? 55  ALA B CA    1 
ATOM   3297 C C     . ALA B 1 75  ? 4.621   7.504   42.371  1.00 25.08 ? ? ? ? ? ? 55  ALA B C     1 
ATOM   3298 O O     . ALA B 1 75  ? 3.865   8.378   41.954  1.00 26.53 ? ? ? ? ? ? 55  ALA B O     1 
ATOM   3299 C CB    . ALA B 1 75  ? 5.676   7.623   44.642  1.00 24.68 ? ? ? ? ? ? 55  ALA B CB    1 
ATOM   3300 N N     . ALA B 1 76  ? 5.551   6.942   41.605  1.00 23.48 ? ? ? ? ? ? 56  ALA B N     1 
ATOM   3301 C CA    . ALA B 1 76  ? 5.724   7.393   40.223  1.00 23.82 ? ? ? ? ? ? 56  ALA B CA    1 
ATOM   3302 C C     . ALA B 1 76  ? 4.492   7.045   39.393  1.00 25.48 ? ? ? ? ? ? 56  ALA B C     1 
ATOM   3303 O O     . ALA B 1 76  ? 4.148   7.753   38.446  1.00 27.24 ? ? ? ? ? ? 56  ALA B O     1 
ATOM   3304 C CB    . ALA B 1 76  ? 6.985   6.783   39.601  1.00 22.14 ? ? ? ? ? ? 56  ALA B CB    1 
ATOM   3305 N N     . LEU B 1 77  ? 3.831   5.949   39.755  1.00 22.91 ? ? ? ? ? ? 57  LEU B N     1 
ATOM   3306 C CA    . LEU B 1 77  ? 2.617   5.526   39.057  1.00 23.24 ? ? ? ? ? ? 57  LEU B CA    1 
ATOM   3307 C C     . LEU B 1 77  ? 1.364   6.259   39.534  1.00 25.72 ? ? ? ? ? ? 57  LEU B C     1 
ATOM   3308 O O     . LEU B 1 77  ? 0.274   6.041   39.007  1.00 27.74 ? ? ? ? ? ? 57  LEU B O     1 
ATOM   3309 C CB    . LEU B 1 77  ? 2.404   4.025   39.218  1.00 20.27 ? ? ? ? ? ? 57  LEU B CB    1 
ATOM   3310 C CG    . LEU B 1 77  ? 3.491   3.108   38.656  1.00 20.08 ? ? ? ? ? ? 57  LEU B CG    1 
ATOM   3311 C CD1   . LEU B 1 77  ? 3.025   1.643   38.742  1.00 16.24 ? ? ? ? ? ? 57  LEU B CD1   1 
ATOM   3312 C CD2   . LEU B 1 77  ? 3.821   3.496   37.216  1.00 19.62 ? ? ? ? ? ? 57  LEU B CD2   1 
ATOM   3313 N N     . GLU B 1 78  ? 1.522   7.109   40.540  1.00 26.52 ? ? ? ? ? ? 58  GLU B N     1 
ATOM   3314 C CA    . GLU B 1 78  ? 0.389   7.776   41.166  1.00 30.28 ? ? ? ? ? ? 58  GLU B CA    1 
ATOM   3315 C C     . GLU B 1 78  ? -0.567  6.775   41.816  1.00 27.07 ? ? ? ? ? ? 58  GLU B C     1 
ATOM   3316 O O     . GLU B 1 78  ? -1.774  6.994   41.886  1.00 25.58 ? ? ? ? ? ? 58  GLU B O     1 
ATOM   3317 C CB    . GLU B 1 78  ? -0.324  8.679   40.157  1.00 36.26 ? ? ? ? ? ? 58  GLU B CB    1 
ATOM   3318 C CG    . GLU B 1 78  ? 0.568   9.806   39.660  1.00 42.39 ? ? ? ? ? ? 58  GLU B CG    1 
ATOM   3319 C CD    . GLU B 1 78  ? -0.127  10.720  38.669  1.00 49.16 ? ? ? ? ? ? 58  GLU B CD    1 
ATOM   3320 O OE1   . GLU B 1 78  ? -1.358  10.599  38.499  1.00 51.72 ? ? ? ? ? ? 58  GLU B OE1   1 
ATOM   3321 O OE2   . GLU B 1 78  ? 0.562   11.561  38.058  1.00 51.87 ? ? ? ? ? ? 58  GLU B OE2   1 
ATOM   3322 N N     . ILE B 1 79  ? -0.007  5.665   42.285  1.00 22.35 ? ? ? ? ? ? 59  ILE B N     1 
ATOM   3323 C CA    . ILE B 1 79  ? -0.755  4.702   43.079  1.00 20.26 ? ? ? ? ? ? 59  ILE B CA    1 
ATOM   3324 C C     . ILE B 1 79  ? -0.546  5.010   44.567  1.00 22.32 ? ? ? ? ? ? 59  ILE B C     1 
ATOM   3325 O O     . ILE B 1 79  ? 0.588   5.035   45.045  1.00 22.68 ? ? ? ? ? ? 59  ILE B O     1 
ATOM   3326 C CB    . ILE B 1 79  ? -0.308  3.267   42.743  1.00 16.48 ? ? ? ? ? ? 59  ILE B CB    1 
ATOM   3327 C CG1   . ILE B 1 79  ? -0.710  2.941   41.300  1.00 18.97 ? ? ? ? ? ? 59  ILE B CG1   1 
ATOM   3328 C CG2   . ILE B 1 79  ? -0.899  2.269   43.716  1.00 17.55 ? ? ? ? ? ? 59  ILE B CG2   1 
ATOM   3329 C CD1   . ILE B 1 79  ? -0.341  1.539   40.829  1.00 16.15 ? ? ? ? ? ? 59  ILE B CD1   1 
ATOM   3330 N N     . PRO B 1 80  ? -1.643  5.268   45.290  1.00 23.74 ? ? ? ? ? ? 60  PRO B N     1 
ATOM   3331 C CA    . PRO B 1 80  ? -1.619  5.571   46.727  1.00 27.39 ? ? ? ? ? ? 60  PRO B CA    1 
ATOM   3332 C C     . PRO B 1 80  ? -0.844  4.502   47.492  1.00 26.04 ? ? ? ? ? ? 60  PRO B C     1 
ATOM   3333 O O     . PRO B 1 80  ? -0.943  3.320   47.146  1.00 21.97 ? ? ? ? ? ? 60  PRO B O     1 
ATOM   3334 C CB    . PRO B 1 80  ? -3.095  5.517   47.122  1.00 29.56 ? ? ? ? ? ? 60  PRO B CB    1 
ATOM   3335 C CG    . PRO B 1 80  ? -3.846  5.742   45.858  1.00 30.25 ? ? ? ? ? ? 60  PRO B CG    1 
ATOM   3336 C CD    . PRO B 1 80  ? -3.014  5.171   44.761  1.00 25.20 ? ? ? ? ? ? 60  PRO B CD    1 
ATOM   3337 N N     . GLN B 1 81  ? -0.079  4.907   48.502  1.00 24.83 ? ? ? ? ? ? 61  GLN B N     1 
ATOM   3338 C CA    . GLN B 1 81  ? 0.728   3.955   49.250  1.00 27.20 ? ? ? ? ? ? 61  GLN B CA    1 
ATOM   3339 C C     . GLN B 1 81  ? -0.140  2.837   49.827  1.00 25.24 ? ? ? ? ? ? 61  GLN B C     1 
ATOM   3340 O O     . GLN B 1 81  ? 0.311   1.705   49.953  1.00 24.61 ? ? ? ? ? ? 61  GLN B O     1 
ATOM   3341 C CB    . GLN B 1 81  ? 1.539   4.651   50.354  1.00 34.01 ? ? ? ? ? ? 61  GLN B CB    1 
ATOM   3342 C CG    . GLN B 1 81  ? 2.717   5.464   49.821  1.00 39.74 ? ? ? ? ? ? 61  GLN B CG    1 
ATOM   3343 C CD    . GLN B 1 81  ? 3.663   4.633   48.962  1.00 41.92 ? ? ? ? ? ? 61  GLN B CD    1 
ATOM   3344 O OE1   . GLN B 1 81  ? 3.990   3.491   49.303  1.00 44.67 ? ? ? ? ? ? 61  GLN B OE1   1 
ATOM   3345 N NE2   . GLN B 1 81  ? 4.095   5.198   47.833  1.00 38.03 ? ? ? ? ? ? 61  GLN B NE2   1 
ATOM   3346 N N     . THR B 1 82  ? -1.386  3.156   50.166  1.00 25.74 ? ? ? ? ? ? 62  THR B N     1 
ATOM   3347 C CA    . THR B 1 82  ? -2.304  2.158   50.708  1.00 28.84 ? ? ? ? ? ? 62  THR B CA    1 
ATOM   3348 C C     . THR B 1 82  ? -2.558  1.017   49.724  1.00 28.78 ? ? ? ? ? ? 62  THR B C     1 
ATOM   3349 O O     . THR B 1 82  ? -2.963  -0.071  50.121  1.00 31.73 ? ? ? ? ? ? 62  THR B O     1 
ATOM   3350 C CB    . THR B 1 82  ? -3.667  2.780   51.132  1.00 34.48 ? ? ? ? ? ? 62  THR B CB    1 
ATOM   3351 O OG1   . THR B 1 82  ? -4.288  3.417   50.010  1.00 35.66 ? ? ? ? ? ? 62  THR B OG1   1 
ATOM   3352 C CG2   . THR B 1 82  ? -3.477  3.802   52.238  1.00 35.62 ? ? ? ? ? ? 62  THR B CG2   1 
ATOM   3353 N N     . LYS B 1 83  ? -2.316  1.268   48.442  1.00 27.30 ? ? ? ? ? ? 63  LYS B N     1 
ATOM   3354 C CA    . LYS B 1 83  ? -2.576  0.268   47.407  1.00 24.23 ? ? ? ? ? ? 63  LYS B CA    1 
ATOM   3355 C C     . LYS B 1 83  ? -1.312  -0.372  46.853  1.00 20.93 ? ? ? ? ? ? 63  LYS B C     1 
ATOM   3356 O O     . LYS B 1 83  ? -1.376  -1.208  45.952  1.00 21.24 ? ? ? ? ? ? 63  LYS B O     1 
ATOM   3357 C CB    . LYS B 1 83  ? -3.433  0.868   46.291  1.00 24.33 ? ? ? ? ? ? 63  LYS B CB    1 
ATOM   3358 C CG    . LYS B 1 83  ? -4.833  1.218   46.792  1.00 26.56 ? ? ? ? ? ? 63  LYS B CG    1 
ATOM   3359 C CD    . LYS B 1 83  ? -5.798  1.568   45.686  1.00 25.64 ? ? ? ? ? ? 63  LYS B CD    1 
ATOM   3360 C CE    . LYS B 1 83  ? -7.211  1.706   46.251  1.00 24.12 ? ? ? ? ? ? 63  LYS B CE    1 
ATOM   3361 N NZ    . LYS B 1 83  ? -8.131  2.323   45.265  1.00 23.80 ? ? ? ? ? ? 63  LYS B NZ    1 
ATOM   3362 N N     . ALA B 1 84  ? -0.162  0.006   47.403  1.00 21.18 ? ? ? ? ? ? 64  ALA B N     1 
ATOM   3363 C CA    . ALA B 1 84  ? 1.100   -0.606  46.995  1.00 20.39 ? ? ? ? ? ? 64  ALA B CA    1 
ATOM   3364 C C     . ALA B 1 84  ? 1.081   -2.141  47.103  1.00 17.48 ? ? ? ? ? ? 64  ALA B C     1 
ATOM   3365 O O     . ALA B 1 84  ? 1.671   -2.824  46.265  1.00 19.34 ? ? ? ? ? ? 64  ALA B O     1 
ATOM   3366 C CB    . ALA B 1 84  ? 2.295   0.003   47.785  1.00 16.29 ? ? ? ? ? ? 64  ALA B CB    1 
ATOM   3367 N N     . PRO B 1 85  ? 0.411   -2.696  48.136  1.00 19.35 ? ? ? ? ? ? 65  PRO B N     1 
ATOM   3368 C CA    . PRO B 1 85  ? 0.373   -4.164  48.203  1.00 19.87 ? ? ? ? ? ? 65  PRO B CA    1 
ATOM   3369 C C     . PRO B 1 85  ? -0.306  -4.783  46.991  1.00 18.49 ? ? ? ? ? ? 65  PRO B C     1 
ATOM   3370 O O     . PRO B 1 85  ? 0.056   -5.896  46.602  1.00 17.58 ? ? ? ? ? ? 65  PRO B O     1 
ATOM   3371 C CB    . PRO B 1 85  ? -0.436  -4.443  49.477  1.00 20.35 ? ? ? ? ? ? 65  PRO B CB    1 
ATOM   3372 C CG    . PRO B 1 85  ? -0.222  -3.249  50.320  1.00 22.95 ? ? ? ? ? ? 65  PRO B CG    1 
ATOM   3373 C CD    . PRO B 1 85  ? -0.168  -2.084  49.344  1.00 20.68 ? ? ? ? ? ? 65  PRO B CD    1 
ATOM   3374 N N     . PHE B 1 86  ? -1.271  -4.078  46.401  1.00 19.42 ? ? ? ? ? ? 66  PHE B N     1 
ATOM   3375 C CA    . PHE B 1 86  ? -1.928  -4.572  45.194  1.00 17.69 ? ? ? ? ? ? 66  PHE B CA    1 
ATOM   3376 C C     . PHE B 1 86  ? -0.987  -4.415  44.005  1.00 20.07 ? ? ? ? ? ? 66  PHE B C     1 
ATOM   3377 O O     . PHE B 1 86  ? -0.897  -5.296  43.143  1.00 18.94 ? ? ? ? ? ? 66  PHE B O     1 
ATOM   3378 C CB    . PHE B 1 86  ? -3.245  -3.830  44.931  1.00 15.52 ? ? ? ? ? ? 66  PHE B CB    1 
ATOM   3379 C CG    . PHE B 1 86  ? -4.243  -3.951  46.056  1.00 18.65 ? ? ? ? ? ? 66  PHE B CG    1 
ATOM   3380 C CD1   . PHE B 1 86  ? -4.775  -5.187  46.405  1.00 19.93 ? ? ? ? ? ? 66  PHE B CD1   1 
ATOM   3381 C CD2   . PHE B 1 86  ? -4.647  -2.834  46.764  1.00 18.61 ? ? ? ? ? ? 66  PHE B CD2   1 
ATOM   3382 C CE1   . PHE B 1 86  ? -5.696  -5.298  47.454  1.00 21.65 ? ? ? ? ? ? 66  PHE B CE1   1 
ATOM   3383 C CE2   . PHE B 1 86  ? -5.575  -2.936  47.814  1.00 21.26 ? ? ? ? ? ? 66  PHE B CE2   1 
ATOM   3384 C CZ    . PHE B 1 86  ? -6.093  -4.167  48.156  1.00 22.78 ? ? ? ? ? ? 66  PHE B CZ    1 
ATOM   3385 N N     . LEU B 1 87  ? -0.294  -3.282  43.951  1.00 17.92 ? ? ? ? ? ? 67  LEU B N     1 
ATOM   3386 C CA    . LEU B 1 87  ? 0.726   -3.090  42.930  1.00 16.62 ? ? ? ? ? ? 67  LEU B CA    1 
ATOM   3387 C C     . LEU B 1 87  ? 1.777   -4.190  43.026  1.00 17.57 ? ? ? ? ? ? 67  LEU B C     1 
ATOM   3388 O O     . LEU B 1 87  ? 2.228   -4.721  42.019  1.00 20.42 ? ? ? ? ? ? 67  LEU B O     1 
ATOM   3389 C CB    . LEU B 1 87  ? 1.383   -1.714  43.073  1.00 16.98 ? ? ? ? ? ? 67  LEU B CB    1 
ATOM   3390 C CG    . LEU B 1 87  ? 2.574   -1.499  42.141  1.00 15.84 ? ? ? ? ? ? 67  LEU B CG    1 
ATOM   3391 C CD1   . LEU B 1 87  ? 2.126   -1.613  40.690  1.00 15.63 ? ? ? ? ? ? 67  LEU B CD1   1 
ATOM   3392 C CD2   . LEU B 1 87  ? 3.210   -0.139  42.421  1.00 12.42 ? ? ? ? ? ? 67  LEU B CD2   1 
ATOM   3393 N N     . SER B 1 88  ? 2.171   -4.535  44.250  1.00 18.28 ? ? ? ? ? ? 68  SER B N     1 
ATOM   3394 C CA    . SER B 1 88  ? 3.144   -5.596  44.445  1.00 18.65 ? ? ? ? ? ? 68  SER B CA    1 
ATOM   3395 C C     . SER B 1 88  ? 2.657   -6.921  43.830  1.00 17.34 ? ? ? ? ? ? 68  SER B C     1 
ATOM   3396 O O     . SER B 1 88  ? 3.416   -7.647  43.173  1.00 15.14 ? ? ? ? ? ? 68  SER B O     1 
ATOM   3397 C CB    . SER B 1 88  ? 3.420   -5.772  45.941  1.00 22.49 ? ? ? ? ? ? 68  SER B CB    1 
ATOM   3398 O OG    . SER B 1 88  ? 4.332   -6.823  46.167  1.00 27.60 ? ? ? ? ? ? 68  SER B OG    1 
ATOM   3399 N N     . ARG B 1 89  ? 1.387   -7.247  44.054  1.00 15.02 ? ? ? ? ? ? 69  ARG B N     1 
ATOM   3400 C CA    . ARG B 1 89  ? 0.841   -8.496  43.529  1.00 13.86 ? ? ? ? ? ? 69  ARG B CA    1 
ATOM   3401 C C     . ARG B 1 89  ? 0.772   -8.499  41.995  1.00 15.71 ? ? ? ? ? ? 69  ARG B C     1 
ATOM   3402 O O     . ARG B 1 89  ? 1.036   -9.520  41.350  1.00 15.17 ? ? ? ? ? ? 69  ARG B O     1 
ATOM   3403 C CB    . ARG B 1 89  ? -0.524  -8.780  44.178  1.00 13.91 ? ? ? ? ? ? 69  ARG B CB    1 
ATOM   3404 C CG    . ARG B 1 89  ? -0.387  -9.051  45.682  1.00 14.48 ? ? ? ? ? ? 69  ARG B CG    1 
ATOM   3405 C CD    . ARG B 1 89  ? -1.713  -8.926  46.393  1.00 15.21 ? ? ? ? ? ? 69  ARG B CD    1 
ATOM   3406 N NE    . ARG B 1 89  ? -2.728  -9.829  45.848  1.00 14.34 ? ? ? ? ? ? 69  ARG B NE    1 
ATOM   3407 C CZ    . ARG B 1 89  ? -4.013  -9.740  46.172  1.00 14.08 ? ? ? ? ? ? 69  ARG B CZ    1 
ATOM   3408 N NH1   . ARG B 1 89  ? -4.412  -8.782  47.016  1.00 13.02 ? ? ? ? ? ? 69  ARG B NH1   1 
ATOM   3409 N NH2   . ARG B 1 89  ? -4.893  -10.576 45.648  1.00 12.85 ? ? ? ? ? ? 69  ARG B NH2   1 
ATOM   3410 N N     . LEU B 1 90  ? 0.425   -7.352  41.417  1.00 15.84 ? ? ? ? ? ? 70  LEU B N     1 
ATOM   3411 C CA    . LEU B 1 90  ? 0.421   -7.192  39.959  1.00 15.82 ? ? ? ? ? ? 70  LEU B CA    1 
ATOM   3412 C C     . LEU B 1 90  ? 1.841   -7.392  39.378  1.00 15.62 ? ? ? ? ? ? 70  LEU B C     1 
ATOM   3413 O O     . LEU B 1 90  ? 2.031   -8.093  38.383  1.00 14.19 ? ? ? ? ? ? 70  LEU B O     1 
ATOM   3414 C CB    . LEU B 1 90  ? -0.122  -5.806  39.594  1.00 14.68 ? ? ? ? ? ? 70  LEU B CB    1 
ATOM   3415 C CG    . LEU B 1 90  ? -0.202  -5.462  38.106  1.00 18.05 ? ? ? ? ? ? 70  LEU B CG    1 
ATOM   3416 C CD1   . LEU B 1 90  ? -1.358  -6.204  37.454  1.00 19.27 ? ? ? ? ? ? 70  LEU B CD1   1 
ATOM   3417 C CD2   . LEU B 1 90  ? -0.354  -3.951  37.897  1.00 18.55 ? ? ? ? ? ? 70  LEU B CD2   1 
ATOM   3418 N N     . MET B 1 91  ? 2.838   -6.793  40.026  1.00 16.03 ? ? ? ? ? ? 71  MET B N     1 
ATOM   3419 C CA    . MET B 1 91  ? 4.239   -6.980  39.635  1.00 15.65 ? ? ? ? ? ? 71  MET B CA    1 
ATOM   3420 C C     . MET B 1 91  ? 4.689   -8.444  39.734  1.00 15.68 ? ? ? ? ? ? 71  MET B C     1 
ATOM   3421 O O     . MET B 1 91  ? 5.405   -8.947  38.857  1.00 16.07 ? ? ? ? ? ? 71  MET B O     1 
ATOM   3422 C CB    . MET B 1 91  ? 5.159   -6.084  40.479  1.00 15.21 ? ? ? ? ? ? 71  MET B CB    1 
ATOM   3423 C CG    . MET B 1 91  ? 5.001   -4.585  40.227  1.00 14.54 ? ? ? ? ? ? 71  MET B CG    1 
ATOM   3424 S SD    . MET B 1 91  ? 5.238   -4.115  38.497  1.00 19.07 ? ? ? ? ? ? 71  MET B SD    1 
ATOM   3425 C CE    . MET B 1 91  ? 6.976   -4.537  38.253  1.00 18.83 ? ? ? ? ? ? 71  MET B CE    1 
ATOM   3426 N N     . ARG B 1 92  ? 4.275   -9.127  40.797  1.00 15.49 ? ? ? ? ? ? 72  ARG B N     1 
ATOM   3427 C CA    . ARG B 1 92  ? 4.602   -10.545 40.956  1.00 15.32 ? ? ? ? ? ? 72  ARG B CA    1 
ATOM   3428 C C     . ARG B 1 92  ? 4.079   -11.344 39.760  1.00 14.85 ? ? ? ? ? ? 72  ARG B C     1 
ATOM   3429 O O     . ARG B 1 92  ? 4.755   -12.233 39.253  1.00 14.31 ? ? ? ? ? ? 72  ARG B O     1 
ATOM   3430 C CB    . ARG B 1 92  ? 4.025   -11.098 42.275  1.00 16.02 ? ? ? ? ? ? 72  ARG B CB    1 
ATOM   3431 C CG    . ARG B 1 92  ? 4.351   -12.578 42.545  1.00 19.16 ? ? ? ? ? ? 72  ARG B CG    1 
ATOM   3432 C CD    . ARG B 1 92  ? 4.051   -12.980 43.995  1.00 21.68 ? ? ? ? ? ? 72  ARG B CD    1 
ATOM   3433 N NE    . ARG B 1 92  ? 2.649   -12.769 44.363  1.00 20.85 ? ? ? ? ? ? 72  ARG B NE    1 
ATOM   3434 C CZ    . ARG B 1 92  ? 2.169   -12.921 45.593  1.00 21.38 ? ? ? ? ? ? 72  ARG B CZ    1 
ATOM   3435 N NH1   . ARG B 1 92  ? 0.888   -12.702 45.832  1.00 21.00 ? ? ? ? ? ? 72  ARG B NH1   1 
ATOM   3436 N NH2   . ARG B 1 92  ? 2.974   -13.285 46.591  1.00 23.85 ? ? ? ? ? ? 72  ARG B NH2   1 
ATOM   3437 N N     . MET B 1 93  ? 2.866   -11.021 39.325  1.00 17.90 ? ? ? ? ? ? 73  MET B N     1 
ATOM   3438 C CA    A MET B 1 93  ? 2.268   -11.660 38.154  0.59 17.95 ? ? ? ? ? ? 73  MET B CA    1 
ATOM   3439 C CA    B MET B 1 93  ? 2.259   -11.646 38.151  0.41 18.08 ? ? ? ? ? ? 73  MET B CA    1 
ATOM   3440 C C     . MET B 1 93  ? 3.104   -11.367 36.904  1.00 18.23 ? ? ? ? ? ? 73  MET B C     1 
ATOM   3441 O O     . MET B 1 93  ? 3.423   -12.275 36.129  1.00 18.64 ? ? ? ? ? ? 73  MET B O     1 
ATOM   3442 C CB    A MET B 1 93  ? 0.828   -11.164 37.963  0.59 18.54 ? ? ? ? ? ? 73  MET B CB    1 
ATOM   3443 C CB    B MET B 1 93  ? 0.836   -11.100 37.964  0.41 18.56 ? ? ? ? ? ? 73  MET B CB    1 
ATOM   3444 C CG    A MET B 1 93  ? 0.147   -11.623 36.665  0.59 17.74 ? ? ? ? ? ? 73  MET B CG    1 
ATOM   3445 C CG    B MET B 1 93  ? 0.065   -11.640 36.755  0.41 18.33 ? ? ? ? ? ? 73  MET B CG    1 
ATOM   3446 S SD    A MET B 1 93  ? -0.450  -13.331 36.730  0.59 21.22 ? ? ? ? ? ? 73  MET B SD    1 
ATOM   3447 S SD    B MET B 1 93  ? -0.437  -13.365 36.945  0.41 20.24 ? ? ? ? ? ? 73  MET B SD    1 
ATOM   3448 C CE    A MET B 1 93  ? -1.228  -13.450 35.114  0.59 16.17 ? ? ? ? ? ? 73  MET B CE    1 
ATOM   3449 C CE    B MET B 1 93  ? 0.909   -14.183 36.102  0.41 14.44 ? ? ? ? ? ? 73  MET B CE    1 
ATOM   3450 N N     . LEU B 1 94  ? 3.479   -10.103 36.725  1.00 17.43 ? ? ? ? ? ? 74  LEU B N     1 
ATOM   3451 C CA    . LEU B 1 94  ? 4.230   -9.667  35.540  1.00 17.93 ? ? ? ? ? ? 74  LEU B CA    1 
ATOM   3452 C C     . LEU B 1 94  ? 5.658   -10.205 35.521  1.00 19.12 ? ? ? ? ? ? 74  LEU B C     1 
ATOM   3453 O O     . LEU B 1 94  ? 6.212   -10.464 34.457  1.00 21.67 ? ? ? ? ? ? 74  LEU B O     1 
ATOM   3454 C CB    . LEU B 1 94  ? 4.232   -8.141  35.459  1.00 16.93 ? ? ? ? ? ? 74  LEU B CB    1 
ATOM   3455 C CG    . LEU B 1 94  ? 2.820   -7.555  35.307  1.00 18.24 ? ? ? ? ? ? 74  LEU B CG    1 
ATOM   3456 C CD1   . LEU B 1 94  ? 2.780   -6.072  35.685  1.00 17.04 ? ? ? ? ? ? 74  LEU B CD1   1 
ATOM   3457 C CD2   . LEU B 1 94  ? 2.320   -7.785  33.887  1.00 20.48 ? ? ? ? ? ? 74  LEU B CD2   1 
ATOM   3458 N N     . VAL B 1 95  ? 6.251   -10.374 36.701  1.00 18.16 ? ? ? ? ? ? 75  VAL B N     1 
ATOM   3459 C CA    . VAL B 1 95  ? 7.554   -11.013 36.802  1.00 16.29 ? ? ? ? ? ? 75  VAL B CA    1 
ATOM   3460 C C     . VAL B 1 95  ? 7.421   -12.443 36.309  1.00 18.05 ? ? ? ? ? ? 75  VAL B C     1 
ATOM   3461 O O     . VAL B 1 95  ? 8.232   -12.923 35.513  1.00 18.05 ? ? ? ? ? ? 75  VAL B O     1 
ATOM   3462 C CB    . VAL B 1 95  ? 8.086   -11.019 38.248  1.00 15.98 ? ? ? ? ? ? 75  VAL B CB    1 
ATOM   3463 C CG1   . VAL B 1 95  ? 9.306   -11.962 38.365  1.00 14.79 ? ? ? ? ? ? 75  VAL B CG1   1 
ATOM   3464 C CG2   . VAL B 1 95  ? 8.430   -9.602  38.693  1.00 14.12 ? ? ? ? ? ? 75  VAL B CG2   1 
ATOM   3465 N N     . HIS B 1 96  ? 6.374   -13.126 36.763  1.00 17.75 ? ? ? ? ? ? 76  HIS B N     1 
ATOM   3466 C CA    . HIS B 1 96  ? 6.167   -14.495 36.326  1.00 18.40 ? ? ? ? ? ? 76  HIS B CA    1 
ATOM   3467 C C     . HIS B 1 96  ? 5.955   -14.578 34.827  1.00 17.07 ? ? ? ? ? ? 76  HIS B C     1 
ATOM   3468 O O     . HIS B 1 96  ? 6.363   -15.549 34.209  1.00 15.62 ? ? ? ? ? ? 76  HIS B O     1 
ATOM   3469 C CB    . HIS B 1 96  ? 4.982   -15.168 37.021  1.00 17.13 ? ? ? ? ? ? 76  HIS B CB    1 
ATOM   3470 C CG    . HIS B 1 96  ? 4.766   -16.576 36.562  1.00 20.04 ? ? ? ? ? ? 76  HIS B CG    1 
ATOM   3471 N ND1   . HIS B 1 96  ? 5.510   -17.635 37.037  1.00 23.05 ? ? ? ? ? ? 76  HIS B ND1   1 
ATOM   3472 C CD2   . HIS B 1 96  ? 3.927   -17.093 35.633  1.00 19.54 ? ? ? ? ? ? 76  HIS B CD2   1 
ATOM   3473 C CE1   . HIS B 1 96  ? 5.123   -18.746 36.435  1.00 22.66 ? ? ? ? ? ? 76  HIS B CE1   1 
ATOM   3474 N NE2   . HIS B 1 96  ? 4.168   -18.444 35.574  1.00 19.94 ? ? ? ? ? ? 76  HIS B NE2   1 
ATOM   3475 N N     . LEU B 1 97  ? 5.277   -13.587 34.247  1.00 17.12 ? ? ? ? ? ? 77  LEU B N     1 
ATOM   3476 C CA    . LEU B 1 97  ? 5.061   -13.609 32.800  1.00 19.96 ? ? ? ? ? ? 77  LEU B CA    1 
ATOM   3477 C C     . LEU B 1 97  ? 6.378   -13.351 32.048  1.00 21.38 ? ? ? ? ? ? 77  LEU B C     1 
ATOM   3478 O O     . LEU B 1 97  ? 6.486   -13.651 30.872  1.00 23.31 ? ? ? ? ? ? 77  LEU B O     1 
ATOM   3479 C CB    . LEU B 1 97  ? 3.979   -12.609 32.375  1.00 15.13 ? ? ? ? ? ? 77  LEU B CB    1 
ATOM   3480 C CG    . LEU B 1 97  ? 2.537   -12.844 32.857  1.00 15.32 ? ? ? ? ? ? 77  LEU B CG    1 
ATOM   3481 C CD1   . LEU B 1 97  ? 1.661   -11.701 32.381  1.00 18.08 ? ? ? ? ? ? 77  LEU B CD1   1 
ATOM   3482 C CD2   . LEU B 1 97  ? 1.972   -14.175 32.368  1.00 17.36 ? ? ? ? ? ? 77  LEU B CD2   1 
ATOM   3483 N N     . GLY B 1 98  ? 7.367   -12.783 32.735  1.00 19.86 ? ? ? ? ? ? 78  GLY B N     1 
ATOM   3484 C CA    . GLY B 1 98  ? 8.714   -12.662 32.179  1.00 18.74 ? ? ? ? ? ? 78  GLY B CA    1 
ATOM   3485 C C     . GLY B 1 98  ? 9.131   -11.245 31.810  1.00 17.84 ? ? ? ? ? ? 78  GLY B C     1 
ATOM   3486 O O     . GLY B 1 98  ? 10.188  -11.036 31.206  1.00 18.24 ? ? ? ? ? ? 78  GLY B O     1 
ATOM   3487 N N     . TYR B 1 99  ? 8.309   -10.264 32.169  1.00 16.02 ? ? ? ? ? ? 79  TYR B N     1 
ATOM   3488 C CA    . TYR B 1 99  ? 8.607   -8.882  31.806  1.00 17.91 ? ? ? ? ? ? 79  TYR B CA    1 
ATOM   3489 C C     . TYR B 1 99  ? 9.580   -8.207  32.755  1.00 18.24 ? ? ? ? ? ? 79  TYR B C     1 
ATOM   3490 O O     . TYR B 1 99  ? 10.399  -7.394  32.331  1.00 19.22 ? ? ? ? ? ? 79  TYR B O     1 
ATOM   3491 C CB    . TYR B 1 99  ? 7.324   -8.055  31.686  1.00 19.37 ? ? ? ? ? ? 79  TYR B CB    1 
ATOM   3492 C CG    . TYR B 1 99  ? 6.410   -8.553  30.583  1.00 19.70 ? ? ? ? ? ? 79  TYR B CG    1 
ATOM   3493 C CD1   . TYR B 1 99  ? 6.720   -8.324  29.245  1.00 17.56 ? ? ? ? ? ? 79  TYR B CD1   1 
ATOM   3494 C CD2   . TYR B 1 99  ? 5.252   -9.268  30.882  1.00 20.22 ? ? ? ? ? ? 79  TYR B CD2   1 
ATOM   3495 C CE1   . TYR B 1 99  ? 5.892   -8.780  28.231  1.00 19.43 ? ? ? ? ? ? 79  TYR B CE1   1 
ATOM   3496 C CE2   . TYR B 1 99  ? 4.419   -9.737  29.882  1.00 20.24 ? ? ? ? ? ? 79  TYR B CE2   1 
ATOM   3497 C CZ    . TYR B 1 99  ? 4.744   -9.493  28.554  1.00 21.13 ? ? ? ? ? ? 79  TYR B CZ    1 
ATOM   3498 O OH    . TYR B 1 99  ? 3.926   -9.963  27.558  1.00 19.58 ? ? ? ? ? ? 79  TYR B OH    1 
ATOM   3499 N N     . PHE B 1 100 ? 9.496   -8.537  34.037  1.00 17.63 ? ? ? ? ? ? 80  PHE B N     1 
ATOM   3500 C CA    . PHE B 1 100 ? 10.291  -7.832  35.036  1.00 19.57 ? ? ? ? ? ? 80  PHE B CA    1 
ATOM   3501 C C     . PHE B 1 100 ? 10.967  -8.813  35.980  1.00 19.67 ? ? ? ? ? ? 80  PHE B C     1 
ATOM   3502 O O     . PHE B 1 100 ? 10.716  -10.017 35.929  1.00 20.24 ? ? ? ? ? ? 80  PHE B O     1 
ATOM   3503 C CB    . PHE B 1 100 ? 9.413   -6.851  35.830  1.00 19.03 ? ? ? ? ? ? 80  PHE B CB    1 
ATOM   3504 C CG    . PHE B 1 100 ? 8.585   -5.941  34.962  1.00 20.01 ? ? ? ? ? ? 80  PHE B CG    1 
ATOM   3505 C CD1   . PHE B 1 100 ? 9.191   -5.025  34.121  1.00 19.59 ? ? ? ? ? ? 80  PHE B CD1   1 
ATOM   3506 C CD2   . PHE B 1 100 ? 7.204   -6.003  34.985  1.00 20.92 ? ? ? ? ? ? 80  PHE B CD2   1 
ATOM   3507 C CE1   . PHE B 1 100 ? 8.430   -4.192  33.314  1.00 20.12 ? ? ? ? ? ? 80  PHE B CE1   1 
ATOM   3508 C CE2   . PHE B 1 100 ? 6.441   -5.170  34.193  1.00 20.99 ? ? ? ? ? ? 80  PHE B CE2   1 
ATOM   3509 C CZ    . PHE B 1 100 ? 7.059   -4.264  33.349  1.00 20.34 ? ? ? ? ? ? 80  PHE B CZ    1 
ATOM   3510 N N     . THR B 1 101 ? 11.833  -8.290  36.836  1.00 17.63 ? ? ? ? ? ? 81  THR B N     1 
ATOM   3511 C CA    . THR B 1 101 ? 12.442  -9.090  37.875  1.00 20.54 ? ? ? ? ? ? 81  THR B CA    1 
ATOM   3512 C C     . THR B 1 101 ? 12.167  -8.380  39.179  1.00 21.18 ? ? ? ? ? ? 81  THR B C     1 
ATOM   3513 O O     . THR B 1 101 ? 11.835  -7.188  39.186  1.00 20.59 ? ? ? ? ? ? 81  THR B O     1 
ATOM   3514 C CB    . THR B 1 101 ? 13.968  -9.230  37.679  1.00 23.49 ? ? ? ? ? ? 81  THR B CB    1 
ATOM   3515 O OG1   . THR B 1 101 ? 14.567  -7.929  37.664  1.00 25.79 ? ? ? ? ? ? 81  THR B OG1   1 
ATOM   3516 C CG2   . THR B 1 101 ? 14.275  -9.941  36.374  1.00 22.57 ? ? ? ? ? ? 81  THR B CG2   1 
ATOM   3517 N N     . GLN B 1 102 ? 12.277  -9.110  40.282  1.00 21.07 ? ? ? ? ? ? 82  GLN B N     1 
ATOM   3518 C CA    . GLN B 1 102 ? 12.162  -8.501  41.597  1.00 22.49 ? ? ? ? ? ? 82  GLN B CA    1 
ATOM   3519 C C     . GLN B 1 102 ? 13.184  -9.138  42.532  1.00 24.81 ? ? ? ? ? ? 82  GLN B C     1 
ATOM   3520 O O     . GLN B 1 102 ? 13.520  -10.313 42.374  1.00 24.63 ? ? ? ? ? ? 82  GLN B O     1 
ATOM   3521 C CB    . GLN B 1 102 ? 10.733  -8.620  42.149  1.00 22.98 ? ? ? ? ? ? 82  GLN B CB    1 
ATOM   3522 C CG    . GLN B 1 102 ? 10.166  -10.039 42.255  1.00 25.09 ? ? ? ? ? ? 82  GLN B CG    1 
ATOM   3523 C CD    . GLN B 1 102 ? 8.736   -10.048 42.815  1.00 30.42 ? ? ? ? ? ? 82  GLN B CD    1 
ATOM   3524 O OE1   . GLN B 1 102 ? 7.798   -9.569  42.170  1.00 29.32 ? ? ? ? ? ? 82  GLN B OE1   1 
ATOM   3525 N NE2   . GLN B 1 102 ? 8.575   -10.571 44.029  1.00 32.72 ? ? ? ? ? ? 82  GLN B NE2   1 
ATOM   3526 N N     . VAL B 1 103 ? 13.702  -8.338  43.462  1.00 25.98 ? ? ? ? ? ? 83  VAL B N     1 
ATOM   3527 C CA    . VAL B 1 103 ? 14.521  -8.818  44.570  1.00 30.29 ? ? ? ? ? ? 83  VAL B CA    1 
ATOM   3528 C C     . VAL B 1 103 ? 14.130  -8.062  45.839  1.00 33.14 ? ? ? ? ? ? 83  VAL B C     1 
ATOM   3529 O O     . VAL B 1 103 ? 13.543  -6.981  45.760  1.00 32.00 ? ? ? ? ? ? 83  VAL B O     1 
ATOM   3530 C CB    . VAL B 1 103 ? 16.041  -8.604  44.327  1.00 39.82 ? ? ? ? ? ? 83  VAL B CB    1 
ATOM   3531 C CG1   . VAL B 1 103 ? 16.520  -9.401  43.111  1.00 39.96 ? ? ? ? ? ? 83  VAL B CG1   1 
ATOM   3532 C CG2   . VAL B 1 103 ? 16.360  -7.126  44.178  1.00 37.89 ? ? ? ? ? ? 83  VAL B CG2   1 
ATOM   3533 N N     . ILE B 1 104 ? 14.456  -8.636  46.997  1.00 35.49 ? ? ? ? ? ? 84  ILE B N     1 
ATOM   3534 C CA    . ILE B 1 104 ? 14.218  -7.999  48.294  1.00 40.24 ? ? ? ? ? ? 84  ILE B CA    1 
ATOM   3535 C C     . ILE B 1 104 ? 15.543  -7.602  48.938  1.00 45.25 ? ? ? ? ? ? 84  ILE B C     1 
ATOM   3536 O O     . ILE B 1 104 ? 16.236  -8.445  49.506  1.00 47.07 ? ? ? ? ? ? 84  ILE B O     1 
ATOM   3537 C CB    . ILE B 1 104 ? 13.476  -8.940  49.257  1.00 41.74 ? ? ? ? ? ? 84  ILE B CB    1 
ATOM   3538 N N     . THR B 1 105 ? 15.897  -6.325  48.844  1.00 47.49 ? ? ? ? ? ? 85  THR B N     1 
ATOM   3539 C CA    . THR B 1 105 ? 17.206  -5.859  49.304  1.00 50.46 ? ? ? ? ? ? 85  THR B CA    1 
ATOM   3540 C C     . THR B 1 105 ? 17.218  -5.449  50.780  1.00 52.59 ? ? ? ? ? ? 85  THR B C     1 
ATOM   3541 O O     . THR B 1 105 ? 18.269  -5.085  51.323  1.00 53.13 ? ? ? ? ? ? 85  THR B O     1 
ATOM   3542 C CB    . THR B 1 105 ? 17.729  -4.687  48.440  1.00 51.40 ? ? ? ? ? ? 85  THR B CB    1 
ATOM   3543 N N     . LYS B 1 106 ? 16.052  -5.501  51.420  1.00 52.39 ? ? ? ? ? ? 86  LYS B N     1 
ATOM   3544 C CA    . LYS B 1 106 ? 15.945  -5.190  52.846  1.00 54.11 ? ? ? ? ? ? 86  LYS B CA    1 
ATOM   3545 C C     . LYS B 1 106 ? 15.628  -6.454  53.643  1.00 52.75 ? ? ? ? ? ? 86  LYS B C     1 
ATOM   3546 O O     . LYS B 1 106 ? 14.673  -7.164  53.328  1.00 51.56 ? ? ? ? ? ? 86  LYS B O     1 
ATOM   3547 C CB    . LYS B 1 106 ? 14.885  -4.112  53.097  1.00 54.62 ? ? ? ? ? ? 86  LYS B CB    1 
ATOM   3548 N N     . PRO B 1 107 ? 16.446  -6.740  54.669  1.00 53.19 ? ? ? ? ? ? 87  PRO B N     1 
ATOM   3549 C CA    . PRO B 1 107 ? 16.378  -7.971  55.471  1.00 54.49 ? ? ? ? ? ? 87  PRO B CA    1 
ATOM   3550 C C     . PRO B 1 107 ? 15.017  -8.210  56.136  1.00 56.32 ? ? ? ? ? ? 87  PRO B C     1 
ATOM   3551 O O     . PRO B 1 107 ? 14.408  -7.272  56.647  1.00 57.84 ? ? ? ? ? ? 87  PRO B O     1 
ATOM   3552 C CB    . PRO B 1 107 ? 17.462  -7.753  56.533  1.00 54.80 ? ? ? ? ? ? 87  PRO B CB    1 
ATOM   3553 C CG    . PRO B 1 107 ? 18.429  -6.818  55.889  1.00 54.03 ? ? ? ? ? ? 87  PRO B CG    1 
ATOM   3554 C CD    . PRO B 1 107 ? 17.592  -5.896  55.050  1.00 53.05 ? ? ? ? ? ? 87  PRO B CD    1 
ATOM   3555 N N     . LEU B 1 115 ? 9.424   -5.270  51.020  1.00 45.02 ? ? ? ? ? ? 95  LEU B N     1 
ATOM   3556 C CA    . LEU B 1 115 ? 10.165  -4.265  50.258  1.00 43.21 ? ? ? ? ? ? 95  LEU B CA    1 
ATOM   3557 C C     . LEU B 1 115 ? 10.866  -4.819  49.008  1.00 36.75 ? ? ? ? ? ? 95  LEU B C     1 
ATOM   3558 O O     . LEU B 1 115 ? 12.082  -4.986  48.999  1.00 39.00 ? ? ? ? ? ? 95  LEU B O     1 
ATOM   3559 C CB    . LEU B 1 115 ? 11.193  -3.572  51.160  1.00 45.37 ? ? ? ? ? ? 95  LEU B CB    1 
ATOM   3560 N N     . PRO B 1 116 ? 10.101  -5.102  47.943  1.00 29.23 ? ? ? ? ? ? 96  PRO B N     1 
ATOM   3561 C CA    . PRO B 1 116 ? 10.712  -5.550  46.687  1.00 24.23 ? ? ? ? ? ? 96  PRO B CA    1 
ATOM   3562 C C     . PRO B 1 116 ? 11.263  -4.379  45.870  1.00 24.52 ? ? ? ? ? ? 96  PRO B C     1 
ATOM   3563 O O     . PRO B 1 116 ? 10.766  -3.269  45.981  1.00 24.40 ? ? ? ? ? ? 96  PRO B O     1 
ATOM   3564 C CB    . PRO B 1 116 ? 9.542   -6.176  45.921  1.00 25.01 ? ? ? ? ? ? 96  PRO B CB    1 
ATOM   3565 C CG    . PRO B 1 116 ? 8.350   -6.140  46.866  1.00 26.27 ? ? ? ? ? ? 96  PRO B CG    1 
ATOM   3566 C CD    . PRO B 1 116 ? 8.633   -5.087  47.867  1.00 28.82 ? ? ? ? ? ? 96  PRO B CD    1 
ATOM   3567 N N     . SER B 1 117 ? 12.279  -4.639  45.054  1.00 24.40 ? ? ? ? ? ? 97  SER B N     1 
ATOM   3568 C CA    . SER B 1 117 ? 12.758  -3.673  44.069  1.00 25.59 ? ? ? ? ? ? 97  SER B CA    1 
ATOM   3569 C C     . SER B 1 117 ? 12.644  -4.321  42.699  1.00 23.25 ? ? ? ? ? ? 97  SER B C     1 
ATOM   3570 O O     . SER B 1 117 ? 12.977  -5.501  42.547  1.00 22.34 ? ? ? ? ? ? 97  SER B O     1 
ATOM   3571 C CB    . SER B 1 117 ? 14.215  -3.290  44.346  1.00 25.59 ? ? ? ? ? ? 97  SER B CB    1 
ATOM   3572 O OG    . SER B 1 117 ? 14.303  -2.381  45.427  1.00 29.90 ? ? ? ? ? ? 97  SER B OG    1 
ATOM   3573 N N     . TYR B 1 118 ? 12.174  -3.557  41.714  1.00 19.07 ? ? ? ? ? ? 98  TYR B N     1 
ATOM   3574 C CA    . TYR B 1 118 ? 11.876  -4.096  40.395  1.00 18.19 ? ? ? ? ? ? 98  TYR B CA    1 
ATOM   3575 C C     . TYR B 1 118 ? 12.845  -3.602  39.309  1.00 19.02 ? ? ? ? ? ? 98  TYR B C     1 
ATOM   3576 O O     . TYR B 1 118 ? 13.266  -2.444  39.308  1.00 18.07 ? ? ? ? ? ? 98  TYR B O     1 
ATOM   3577 C CB    . TYR B 1 118 ? 10.441  -3.740  40.011  1.00 19.00 ? ? ? ? ? ? 98  TYR B CB    1 
ATOM   3578 C CG    . TYR B 1 118 ? 9.440   -4.214  41.040  1.00 19.31 ? ? ? ? ? ? 98  TYR B CG    1 
ATOM   3579 C CD1   . TYR B 1 118 ? 9.028   -5.538  41.069  1.00 18.70 ? ? ? ? ? ? 98  TYR B CD1   1 
ATOM   3580 C CD2   . TYR B 1 118 ? 8.941   -3.347  42.007  1.00 21.18 ? ? ? ? ? ? 98  TYR B CD2   1 
ATOM   3581 C CE1   . TYR B 1 118 ? 8.127   -5.990  42.029  1.00 19.34 ? ? ? ? ? ? 98  TYR B CE1   1 
ATOM   3582 C CE2   . TYR B 1 118 ? 8.042   -3.785  42.969  1.00 23.29 ? ? ? ? ? ? 98  TYR B CE2   1 
ATOM   3583 C CZ    . TYR B 1 118 ? 7.638   -5.112  42.971  1.00 20.88 ? ? ? ? ? ? 98  TYR B CZ    1 
ATOM   3584 O OH    . TYR B 1 118 ? 6.748   -5.561  43.921  1.00 19.92 ? ? ? ? ? ? 98  TYR B OH    1 
ATOM   3585 N N     . TRP B 1 119 ? 13.188  -4.490  38.388  1.00 19.99 ? ? ? ? ? ? 99  TRP B N     1 
ATOM   3586 C CA    . TRP B 1 119 ? 13.980  -4.103  37.232  1.00 22.83 ? ? ? ? ? ? 99  TRP B CA    1 
ATOM   3587 C C     . TRP B 1 119 ? 13.434  -4.807  35.993  1.00 23.93 ? ? ? ? ? ? 99  TRP B C     1 
ATOM   3588 O O     . TRP B 1 119 ? 12.423  -5.508  36.070  1.00 22.73 ? ? ? ? ? ? 99  TRP B O     1 
ATOM   3589 C CB    . TRP B 1 119 ? 15.473  -4.388  37.461  1.00 22.28 ? ? ? ? ? ? 99  TRP B CB    1 
ATOM   3590 C CG    . TRP B 1 119 ? 16.360  -3.859  36.358  1.00 21.62 ? ? ? ? ? ? 99  TRP B CG    1 
ATOM   3591 C CD1   . TRP B 1 119 ? 17.243  -4.577  35.600  1.00 24.58 ? ? ? ? ? ? 99  TRP B CD1   1 
ATOM   3592 C CD2   . TRP B 1 119 ? 16.408  -2.513  35.864  1.00 21.83 ? ? ? ? ? ? 99  TRP B CD2   1 
ATOM   3593 N NE1   . TRP B 1 119 ? 17.847  -3.755  34.676  1.00 24.79 ? ? ? ? ? ? 99  TRP B NE1   1 
ATOM   3594 C CE2   . TRP B 1 119 ? 17.356  -2.484  34.820  1.00 23.67 ? ? ? ? ? ? 99  TRP B CE2   1 
ATOM   3595 C CE3   . TRP B 1 119 ? 15.750  -1.328  36.210  1.00 20.09 ? ? ? ? ? ? 99  TRP B CE3   1 
ATOM   3596 C CZ2   . TRP B 1 119 ? 17.662  -1.314  34.122  1.00 24.52 ? ? ? ? ? ? 99  TRP B CZ2   1 
ATOM   3597 C CZ3   . TRP B 1 119 ? 16.053  -0.165  35.512  1.00 21.84 ? ? ? ? ? ? 99  TRP B CZ3   1 
ATOM   3598 C CH2   . TRP B 1 119 ? 17.003  -0.167  34.484  1.00 23.02 ? ? ? ? ? ? 99  TRP B CH2   1 
ATOM   3599 N N     . LEU B 1 120 ? 14.092  -4.612  34.854  1.00 22.70 ? ? ? ? ? ? 100 LEU B N     1 
ATOM   3600 C CA    . LEU B 1 120 ? 13.581  -5.102  33.580  1.00 20.48 ? ? ? ? ? ? 100 LEU B CA    1 
ATOM   3601 C C     . LEU B 1 120 ? 14.174  -6.445  33.192  1.00 22.75 ? ? ? ? ? ? 100 LEU B C     1 
ATOM   3602 O O     . LEU B 1 120 ? 15.378  -6.663  33.352  1.00 20.95 ? ? ? ? ? ? 100 LEU B O     1 
ATOM   3603 C CB    . LEU B 1 120 ? 13.905  -4.094  32.479  1.00 21.26 ? ? ? ? ? ? 100 LEU B CB    1 
ATOM   3604 C CG    . LEU B 1 120 ? 13.420  -2.672  32.742  1.00 22.00 ? ? ? ? ? ? 100 LEU B CG    1 
ATOM   3605 C CD1   . LEU B 1 120 ? 14.100  -1.697  31.774  1.00 24.02 ? ? ? ? ? ? 100 LEU B CD1   1 
ATOM   3606 C CD2   . LEU B 1 120 ? 11.913  -2.639  32.596  1.00 21.12 ? ? ? ? ? ? 100 LEU B CD2   1 
ATOM   3607 N N     . ALA B 1 121 ? 13.326  -7.336  32.674  1.00 20.61 ? ? ? ? ? ? 101 ALA B N     1 
ATOM   3608 C CA    . ALA B 1 121 ? 13.785  -8.570  32.039  1.00 22.70 ? ? ? ? ? ? 101 ALA B CA    1 
ATOM   3609 C C     . ALA B 1 121 ? 13.744  -8.390  30.521  1.00 23.08 ? ? ? ? ? ? 101 ALA B C     1 
ATOM   3610 O O     . ALA B 1 121 ? 13.097  -7.469  30.024  1.00 23.17 ? ? ? ? ? ? 101 ALA B O     1 
ATOM   3611 C CB    . ALA B 1 121 ? 12.908  -9.744  32.458  1.00 23.43 ? ? ? ? ? ? 101 ALA B CB    1 
ATOM   3612 N N     . PRO B 1 122 ? 14.439  -9.261  29.776  1.00 24.11 ? ? ? ? ? ? 102 PRO B N     1 
ATOM   3613 C CA    . PRO B 1 122 ? 14.501  -9.069  28.320  1.00 24.97 ? ? ? ? ? ? 102 PRO B CA    1 
ATOM   3614 C C     . PRO B 1 122 ? 13.142  -8.916  27.615  1.00 24.11 ? ? ? ? ? ? 102 PRO B C     1 
ATOM   3615 O O     . PRO B 1 122 ? 13.054  -8.145  26.663  1.00 23.86 ? ? ? ? ? ? 102 PRO B O     1 
ATOM   3616 C CB    . PRO B 1 122 ? 15.250  -10.320 27.838  1.00 25.43 ? ? ? ? ? ? 102 PRO B CB    1 
ATOM   3617 C CG    . PRO B 1 122 ? 16.190  -10.622 28.975  1.00 26.65 ? ? ? ? ? ? 102 PRO B CG    1 
ATOM   3618 C CD    . PRO B 1 122 ? 15.376  -10.307 30.233  1.00 25.61 ? ? ? ? ? ? 102 PRO B CD    1 
ATOM   3619 N N     . LEU B 1 123 ? 12.103  -9.609  28.064  1.00 23.45 ? ? ? ? ? ? 103 LEU B N     1 
ATOM   3620 C CA    . LEU B 1 123 ? 10.821  -9.512  27.373  1.00 23.40 ? ? ? ? ? ? 103 LEU B CA    1 
ATOM   3621 C C     . LEU B 1 123 ? 10.245  -8.082  27.408  1.00 21.79 ? ? ? ? ? ? 103 LEU B C     1 
ATOM   3622 O O     . LEU B 1 123 ? 9.469   -7.699  26.521  1.00 18.83 ? ? ? ? ? ? 103 LEU B O     1 
ATOM   3623 C CB    . LEU B 1 123 ? 9.815   -10.523 27.934  1.00 22.08 ? ? ? ? ? ? 103 LEU B CB    1 
ATOM   3624 C CG    . LEU B 1 123 ? 8.666   -10.931 27.017  1.00 20.89 ? ? ? ? ? ? 103 LEU B CG    1 
ATOM   3625 C CD1   . LEU B 1 123 ? 9.226   -11.608 25.776  1.00 20.04 ? ? ? ? ? ? 103 LEU B CD1   1 
ATOM   3626 C CD2   . LEU B 1 123 ? 7.705   -11.868 27.744  1.00 21.23 ? ? ? ? ? ? 103 LEU B CD2   1 
ATOM   3627 N N     . SER B 1 124 ? 10.625  -7.296  28.420  1.00 18.63 ? ? ? ? ? ? 104 SER B N     1 
ATOM   3628 C CA    . SER B 1 124 ? 10.146  -5.905  28.525  1.00 19.36 ? ? ? ? ? ? 104 SER B CA    1 
ATOM   3629 C C     . SER B 1 124 ? 10.615  -4.966  27.397  1.00 18.72 ? ? ? ? ? ? 104 SER B C     1 
ATOM   3630 O O     . SER B 1 124 ? 10.061  -3.883  27.224  1.00 19.23 ? ? ? ? ? ? 104 SER B O     1 
ATOM   3631 C CB    . SER B 1 124 ? 10.494  -5.284  29.885  1.00 21.45 ? ? ? ? ? ? 104 SER B CB    1 
ATOM   3632 O OG    . SER B 1 124 ? 11.894  -5.121  30.024  1.00 24.36 ? ? ? ? ? ? 104 SER B OG    1 
ATOM   3633 N N     . ARG B 1 125 ? 11.640  -5.360  26.643  1.00 20.53 ? ? ? ? ? ? 105 ARG B N     1 
ATOM   3634 C CA    . ARG B 1 125 ? 12.048  -4.567  25.487  1.00 20.82 ? ? ? ? ? ? 105 ARG B CA    1 
ATOM   3635 C C     . ARG B 1 125 ? 10.854  -4.335  24.561  1.00 20.86 ? ? ? ? ? ? 105 ARG B C     1 
ATOM   3636 O O     . ARG B 1 125 ? 10.757  -3.307  23.892  1.00 23.49 ? ? ? ? ? ? 105 ARG B O     1 
ATOM   3637 C CB    . ARG B 1 125 ? 13.182  -5.252  24.719  1.00 23.34 ? ? ? ? ? ? 105 ARG B CB    1 
ATOM   3638 C CG    . ARG B 1 125 ? 14.522  -5.235  25.440  1.00 25.56 ? ? ? ? ? ? 105 ARG B CG    1 
ATOM   3639 C CD    . ARG B 1 125 ? 15.554  -6.073  24.689  1.00 27.59 ? ? ? ? ? ? 105 ARG B CD    1 
ATOM   3640 N NE    . ARG B 1 125 ? 15.185  -7.485  24.700  1.00 28.16 ? ? ? ? ? ? 105 ARG B NE    1 
ATOM   3641 C CZ    . ARG B 1 125 ? 15.830  -8.430  24.024  1.00 29.45 ? ? ? ? ? ? 105 ARG B CZ    1 
ATOM   3642 N NH1   . ARG B 1 125 ? 16.876  -8.105  23.276  1.00 30.51 ? ? ? ? ? ? 105 ARG B NH1   1 
ATOM   3643 N NH2   . ARG B 1 125 ? 15.423  -9.694  24.087  1.00 28.36 ? ? ? ? ? ? 105 ARG B NH2   1 
ATOM   3644 N N     . LEU B 1 126 ? 9.941   -5.298  24.541  1.00 20.38 ? ? ? ? ? ? 106 LEU B N     1 
ATOM   3645 C CA    . LEU B 1 126 ? 8.765   -5.235  23.683  1.00 23.00 ? ? ? ? ? ? 106 LEU B CA    1 
ATOM   3646 C C     . LEU B 1 126 ? 7.634   -4.346  24.242  1.00 23.80 ? ? ? ? ? ? 106 LEU B C     1 
ATOM   3647 O O     . LEU B 1 126 ? 6.633   -4.115  23.563  1.00 23.89 ? ? ? ? ? ? 106 LEU B O     1 
ATOM   3648 C CB    . LEU B 1 126 ? 8.252   -6.656  23.413  1.00 21.37 ? ? ? ? ? ? 106 LEU B CB    1 
ATOM   3649 C CG    . LEU B 1 126 ? 9.175   -7.540  22.555  1.00 20.11 ? ? ? ? ? ? 106 LEU B CG    1 
ATOM   3650 C CD1   . LEU B 1 126 ? 8.655   -8.966  22.457  1.00 17.95 ? ? ? ? ? ? 106 LEU B CD1   1 
ATOM   3651 C CD2   . LEU B 1 126 ? 9.329   -6.950  21.175  1.00 22.90 ? ? ? ? ? ? 106 LEU B CD2   1 
ATOM   3652 N N     . LEU B 1 127 ? 7.786   -3.857  25.474  1.00 22.83 ? ? ? ? ? ? 107 LEU B N     1 
ATOM   3653 C CA    . LEU B 1 127 ? 6.768   -2.992  26.080  1.00 20.62 ? ? ? ? ? ? 107 LEU B CA    1 
ATOM   3654 C C     . LEU B 1 127 ? 7.171   -1.520  26.090  1.00 22.43 ? ? ? ? ? ? 107 LEU B C     1 
ATOM   3655 O O     . LEU B 1 127 ? 6.321   -0.644  26.268  1.00 22.15 ? ? ? ? ? ? 107 LEU B O     1 
ATOM   3656 C CB    . LEU B 1 127 ? 6.453   -3.428  27.518  1.00 19.76 ? ? ? ? ? ? 107 LEU B CB    1 
ATOM   3657 C CG    . LEU B 1 127 ? 5.975   -4.869  27.718  1.00 21.59 ? ? ? ? ? ? 107 LEU B CG    1 
ATOM   3658 C CD1   . LEU B 1 127 ? 5.519   -5.094  29.153  1.00 20.66 ? ? ? ? ? ? 107 LEU B CD1   1 
ATOM   3659 C CD2   . LEU B 1 127 ? 4.858   -5.202  26.737  1.00 21.73 ? ? ? ? ? ? 107 LEU B CD2   1 
ATOM   3660 N N     . LEU B 1 128 ? 8.464   -1.249  25.919  1.00 20.81 ? ? ? ? ? ? 108 LEU B N     1 
ATOM   3661 C CA    . LEU B 1 128 ? 8.981   0.107   26.096  1.00 22.12 ? ? ? ? ? ? 108 LEU B CA    1 
ATOM   3662 C C     . LEU B 1 128 ? 8.549   1.032   24.967  1.00 23.00 ? ? ? ? ? ? 108 LEU B C     1 
ATOM   3663 O O     . LEU B 1 128 ? 8.795   0.743   23.800  1.00 22.89 ? ? ? ? ? ? 108 LEU B O     1 
ATOM   3664 C CB    . LEU B 1 128 ? 10.511  0.100   26.195  1.00 22.69 ? ? ? ? ? ? 108 LEU B CB    1 
ATOM   3665 C CG    . LEU B 1 128 ? 11.091  -0.598  27.430  1.00 25.97 ? ? ? ? ? ? 108 LEU B CG    1 
ATOM   3666 C CD1   . LEU B 1 128 ? 12.577  -0.803  27.243  1.00 28.51 ? ? ? ? ? ? 108 LEU B CD1   1 
ATOM   3667 C CD2   . LEU B 1 128 ? 10.814  0.202   28.693  1.00 22.46 ? ? ? ? ? ? 108 LEU B CD2   1 
ATOM   3668 N N     . LYS B 1 129 ? 7.928   2.154   25.324  1.00 22.33 ? ? ? ? ? ? 109 LYS B N     1 
ATOM   3669 C CA    . LYS B 1 129 ? 7.508   3.161   24.345  1.00 26.23 ? ? ? ? ? ? 109 LYS B CA    1 
ATOM   3670 C C     . LYS B 1 129 ? 8.627   3.640   23.402  1.00 28.15 ? ? ? ? ? ? 109 LYS B C     1 
ATOM   3671 O O     . LYS B 1 129 ? 8.378   3.895   22.221  1.00 28.90 ? ? ? ? ? ? 109 LYS B O     1 
ATOM   3672 C CB    . LYS B 1 129 ? 6.916   4.390   25.052  1.00 29.62 ? ? ? ? ? ? 109 LYS B CB    1 
ATOM   3673 C CG    . LYS B 1 129 ? 5.594   4.171   25.775  1.00 32.35 ? ? ? ? ? ? 109 LYS B CG    1 
ATOM   3674 C CD    . LYS B 1 129 ? 5.136   5.471   26.453  1.00 34.54 ? ? ? ? ? ? 109 LYS B CD    1 
ATOM   3675 C CE    . LYS B 1 129 ? 3.701   5.367   26.970  1.00 35.99 ? ? ? ? ? ? 109 LYS B CE    1 
ATOM   3676 N NZ    . LYS B 1 129 ? 3.225   6.632   27.632  1.00 36.32 ? ? ? ? ? ? 109 LYS B NZ    1 
ATOM   3677 N N     . GLN B 1 130 ? 9.841   3.798   23.929  1.00 26.31 ? ? ? ? ? ? 110 GLN B N     1 
ATOM   3678 C CA    . GLN B 1 130 ? 10.970  4.283   23.133  1.00 29.18 ? ? ? ? ? ? 110 GLN B CA    1 
ATOM   3679 C C     . GLN B 1 130 ? 11.391  3.323   22.016  1.00 28.51 ? ? ? ? ? ? 110 GLN B C     1 
ATOM   3680 O O     . GLN B 1 130 ? 12.116  3.712   21.107  1.00 30.06 ? ? ? ? ? ? 110 GLN B O     1 
ATOM   3681 C CB    . GLN B 1 130 ? 12.181  4.565   24.029  1.00 34.46 ? ? ? ? ? ? 110 GLN B CB    1 
ATOM   3682 C CG    . GLN B 1 130 ? 12.780  3.298   24.631  1.00 39.53 ? ? ? ? ? ? 110 GLN B CG    1 
ATOM   3683 C CD    . GLN B 1 130 ? 14.105  3.540   25.331  1.00 46.73 ? ? ? ? ? ? 110 GLN B CD    1 
ATOM   3684 O OE1   . GLN B 1 130 ? 14.353  4.624   25.859  1.00 48.13 ? ? ? ? ? ? 110 GLN B OE1   1 
ATOM   3685 N NE2   . GLN B 1 130 ? 14.967  2.523   25.338  1.00 50.16 ? ? ? ? ? ? 110 GLN B NE2   1 
ATOM   3686 N N     . ASN B 1 131 ? 10.958  2.066   22.089  1.00 26.10 ? ? ? ? ? ? 111 ASN B N     1 
ATOM   3687 C CA    . ASN B 1 131 ? 11.294  1.097   21.043  1.00 23.01 ? ? ? ? ? ? 111 ASN B CA    1 
ATOM   3688 C C     . ASN B 1 131 ? 10.245  1.099   19.923  1.00 23.25 ? ? ? ? ? ? 111 ASN B C     1 
ATOM   3689 O O     . ASN B 1 131 ? 9.066   0.884   20.180  1.00 20.94 ? ? ? ? ? ? 111 ASN B O     1 
ATOM   3690 C CB    . ASN B 1 131 ? 11.463  -0.307  21.647  1.00 21.84 ? ? ? ? ? ? 111 ASN B CB    1 
ATOM   3691 C CG    . ASN B 1 131 ? 12.702  -0.415  22.543  1.00 26.56 ? ? ? ? ? ? 111 ASN B CG    1 
ATOM   3692 O OD1   . ASN B 1 131 ? 13.623  0.402   22.436  1.00 30.19 ? ? ? ? ? ? 111 ASN B OD1   1 
ATOM   3693 N ND2   . ASN B 1 131 ? 12.727  -1.417  23.427  1.00 22.48 ? ? ? ? ? ? 111 ASN B ND2   1 
ATOM   3694 N N     . PRO B 1 132 ? 10.670  1.345   18.676  1.00 28.42 ? ? ? ? ? ? 112 PRO B N     1 
ATOM   3695 C CA    . PRO B 1 132 ? 9.711   1.432   17.562  1.00 28.44 ? ? ? ? ? ? 112 PRO B CA    1 
ATOM   3696 C C     . PRO B 1 132 ? 9.030   0.096   17.283  1.00 28.14 ? ? ? ? ? ? 112 PRO B C     1 
ATOM   3697 O O     . PRO B 1 132 ? 8.041   0.045   16.549  1.00 31.31 ? ? ? ? ? ? 112 PRO B O     1 
ATOM   3698 C CB    . PRO B 1 132 ? 10.583  1.862   16.370  1.00 32.82 ? ? ? ? ? ? 112 PRO B CB    1 
ATOM   3699 C CG    . PRO B 1 132 ? 11.979  1.467   16.746  1.00 33.32 ? ? ? ? ? ? 112 PRO B CG    1 
ATOM   3700 C CD    . PRO B 1 132 ? 12.056  1.600   18.242  1.00 31.63 ? ? ? ? ? ? 112 PRO B CD    1 
ATOM   3701 N N     . TYR B 1 133 ? 9.548   -0.971  17.880  1.00 24.63 ? ? ? ? ? ? 113 TYR B N     1 
ATOM   3702 C CA    . TYR B 1 133 ? 8.977   -2.303  17.697  1.00 24.69 ? ? ? ? ? ? 113 TYR B CA    1 
ATOM   3703 C C     . TYR B 1 133 ? 8.141   -2.758  18.890  1.00 23.59 ? ? ? ? ? ? 113 TYR B C     1 
ATOM   3704 O O     . TYR B 1 133 ? 7.699   -3.914  18.947  1.00 23.47 ? ? ? ? ? ? 113 TYR B O     1 
ATOM   3705 C CB    . TYR B 1 133 ? 10.089  -3.316  17.435  1.00 27.36 ? ? ? ? ? ? 113 TYR B CB    1 
ATOM   3706 C CG    . TYR B 1 133 ? 11.157  -3.344  18.503  1.00 28.22 ? ? ? ? ? ? 113 TYR B CG    1 
ATOM   3707 C CD1   . TYR B 1 133 ? 12.354  -2.647  18.345  1.00 32.22 ? ? ? ? ? ? 113 TYR B CD1   1 
ATOM   3708 C CD2   . TYR B 1 133 ? 10.970  -4.071  19.670  1.00 29.35 ? ? ? ? ? ? 113 TYR B CD2   1 
ATOM   3709 C CE1   . TYR B 1 133 ? 13.336  -2.675  19.334  1.00 33.64 ? ? ? ? ? ? 113 TYR B CE1   1 
ATOM   3710 C CE2   . TYR B 1 133 ? 11.935  -4.106  20.655  1.00 30.17 ? ? ? ? ? ? 113 TYR B CE2   1 
ATOM   3711 C CZ    . TYR B 1 133 ? 13.113  -3.413  20.484  1.00 33.38 ? ? ? ? ? ? 113 TYR B CZ    1 
ATOM   3712 O OH    . TYR B 1 133 ? 14.056  -3.472  21.479  1.00 36.85 ? ? ? ? ? ? 113 TYR B OH    1 
ATOM   3713 N N     . ASN B 1 134 ? 7.929   -1.868  19.856  1.00 20.95 ? ? ? ? ? ? 114 ASN B N     1 
ATOM   3714 C CA    . ASN B 1 134 ? 7.127   -2.242  21.020  1.00 20.84 ? ? ? ? ? ? 114 ASN B CA    1 
ATOM   3715 C C     . ASN B 1 134 ? 5.725   -2.668  20.592  1.00 21.39 ? ? ? ? ? ? 114 ASN B C     1 
ATOM   3716 O O     . ASN B 1 134 ? 5.240   -2.261  19.534  1.00 21.23 ? ? ? ? ? ? 114 ASN B O     1 
ATOM   3717 C CB    . ASN B 1 134 ? 7.058   -1.122  22.064  1.00 20.68 ? ? ? ? ? ? 114 ASN B CB    1 
ATOM   3718 C CG    . ASN B 1 134 ? 6.057   -0.043  21.702  1.00 23.69 ? ? ? ? ? ? 114 ASN B CG    1 
ATOM   3719 O OD1   . ASN B 1 134 ? 4.844   -0.286  21.673  1.00 24.45 ? ? ? ? ? ? 114 ASN B OD1   1 
ATOM   3720 N ND2   . ASN B 1 134 ? 6.555   1.165   21.456  1.00 21.34 ? ? ? ? ? ? 114 ASN B ND2   1 
ATOM   3721 N N     . ALA B 1 135 ? 5.093   -3.485  21.428  1.00 21.07 ? ? ? ? ? ? 115 ALA B N     1 
ATOM   3722 C CA    . ALA B 1 135 ? 3.818   -4.119  21.113  1.00 21.59 ? ? ? ? ? ? 115 ALA B CA    1 
ATOM   3723 C C     . ALA B 1 135 ? 2.616   -3.439  21.764  1.00 20.42 ? ? ? ? ? ? 115 ALA B C     1 
ATOM   3724 O O     . ALA B 1 135 ? 1.534   -4.034  21.841  1.00 21.74 ? ? ? ? ? ? 115 ALA B O     1 
ATOM   3725 C CB    . ALA B 1 135 ? 3.864   -5.581  21.533  1.00 20.85 ? ? ? ? ? ? 115 ALA B CB    1 
ATOM   3726 N N     . ARG B 1 136 ? 2.800   -2.207  22.235  1.00 18.82 ? ? ? ? ? ? 116 ARG B N     1 
ATOM   3727 C CA    . ARG B 1 136 ? 1.761   -1.530  23.013  1.00 19.05 ? ? ? ? ? ? 116 ARG B CA    1 
ATOM   3728 C C     . ARG B 1 136 ? 0.429   -1.400  22.251  1.00 19.20 ? ? ? ? ? ? 116 ARG B C     1 
ATOM   3729 O O     . ARG B 1 136 ? -0.622  -1.805  22.754  1.00 18.42 ? ? ? ? ? ? 116 ARG B O     1 
ATOM   3730 C CB    . ARG B 1 136 ? 2.248   -0.154  23.508  1.00 19.26 ? ? ? ? ? ? 116 ARG B CB    1 
ATOM   3731 C CG    . ARG B 1 136 ? 3.213   -0.205  24.712  1.00 16.72 ? ? ? ? ? ? 116 ARG B CG    1 
ATOM   3732 C CD    . ARG B 1 136 ? 3.817   1.177   25.032  1.00 16.79 ? ? ? ? ? ? 116 ARG B CD    1 
ATOM   3733 N NE    . ARG B 1 136 ? 2.769   2.170   25.270  1.00 20.49 ? ? ? ? ? ? 116 ARG B NE    1 
ATOM   3734 C CZ    . ARG B 1 136 ? 2.169   2.350   26.441  1.00 22.65 ? ? ? ? ? ? 116 ARG B CZ    1 
ATOM   3735 N NH1   . ARG B 1 136 ? 2.522   1.612   27.495  1.00 20.64 ? ? ? ? ? ? 116 ARG B NH1   1 
ATOM   3736 N NH2   . ARG B 1 136 ? 1.207   3.256   26.557  1.00 22.67 ? ? ? ? ? ? 116 ARG B NH2   1 
ATOM   3737 N N     . SER B 1 137 ? 0.472   -0.821  21.053  1.00 18.13 ? ? ? ? ? ? 117 SER B N     1 
ATOM   3738 C CA    . SER B 1 137 ? -0.744  -0.596  20.273  1.00 20.64 ? ? ? ? ? ? 117 SER B CA    1 
ATOM   3739 C C     . SER B 1 137 ? -1.454  -1.903  19.891  1.00 20.17 ? ? ? ? ? ? 117 SER B C     1 
ATOM   3740 O O     . SER B 1 137 ? -2.683  -1.990  19.945  1.00 20.22 ? ? ? ? ? ? 117 SER B O     1 
ATOM   3741 C CB    . SER B 1 137 ? -0.444  0.239   19.013  1.00 22.26 ? ? ? ? ? ? 117 SER B CB    1 
ATOM   3742 O OG    . SER B 1 137 ? 0.015   1.537   19.360  1.00 22.78 ? ? ? ? ? ? 117 SER B OG    1 
ATOM   3743 N N     . LEU B 1 138 ? -0.690  -2.915  19.490  1.00 20.54 ? ? ? ? ? ? 118 LEU B N     1 
ATOM   3744 C CA    . LEU B 1 138 ? -1.294  -4.195  19.130  1.00 18.48 ? ? ? ? ? ? 118 LEU B CA    1 
ATOM   3745 C C     . LEU B 1 138 ? -2.002  -4.782  20.342  1.00 19.15 ? ? ? ? ? ? 118 LEU B C     1 
ATOM   3746 O O     . LEU B 1 138 ? -3.061  -5.408  20.219  1.00 17.41 ? ? ? ? ? ? 118 LEU B O     1 
ATOM   3747 C CB    . LEU B 1 138 ? -0.250  -5.177  18.602  1.00 18.44 ? ? ? ? ? ? 118 LEU B CB    1 
ATOM   3748 C CG    . LEU B 1 138 ? -0.821  -6.364  17.826  1.00 20.28 ? ? ? ? ? ? 118 LEU B CG    1 
ATOM   3749 C CD1   . LEU B 1 138 ? -1.743  -5.878  16.706  1.00 19.50 ? ? ? ? ? ? 118 LEU B CD1   1 
ATOM   3750 C CD2   . LEU B 1 138 ? 0.289   -7.243  17.269  1.00 19.99 ? ? ? ? ? ? 118 LEU B CD2   1 
ATOM   3751 N N     . THR B 1 139 ? -1.402  -4.593  21.515  1.00 18.67 ? ? ? ? ? ? 119 THR B N     1 
ATOM   3752 C CA    . THR B 1 139 ? -2.005  -5.076  22.753  1.00 19.20 ? ? ? ? ? ? 119 THR B CA    1 
ATOM   3753 C C     . THR B 1 139 ? -3.361  -4.393  23.011  1.00 21.90 ? ? ? ? ? ? 119 THR B C     1 
ATOM   3754 O O     . THR B 1 139 ? -4.376  -5.073  23.216  1.00 21.69 ? ? ? ? ? ? 119 THR B O     1 
ATOM   3755 C CB    . THR B 1 139 ? -1.088  -4.841  23.978  1.00 19.97 ? ? ? ? ? ? 119 THR B CB    1 
ATOM   3756 O OG1   . THR B 1 139 ? 0.161   -5.533  23.803  1.00 18.39 ? ? ? ? ? ? 119 THR B OG1   1 
ATOM   3757 C CG2   . THR B 1 139 ? -1.776  -5.334  25.245  1.00 20.76 ? ? ? ? ? ? 119 THR B CG2   1 
ATOM   3758 N N     . PHE B 1 140 ? -3.364  -3.057  23.016  1.00 20.08 ? ? ? ? ? ? 120 PHE B N     1 
ATOM   3759 C CA    . PHE B 1 140 ? -4.584  -2.278  23.234  1.00 19.80 ? ? ? ? ? ? 120 PHE B CA    1 
ATOM   3760 C C     . PHE B 1 140 ? -5.625  -2.626  22.184  1.00 22.00 ? ? ? ? ? ? 120 PHE B C     1 
ATOM   3761 O O     . PHE B 1 140 ? -6.807  -2.779  22.488  1.00 22.69 ? ? ? ? ? ? 120 PHE B O     1 
ATOM   3762 C CB    . PHE B 1 140 ? -4.308  -0.770  23.161  1.00 20.74 ? ? ? ? ? ? 120 PHE B CB    1 
ATOM   3763 C CG    . PHE B 1 140 ? -3.525  -0.227  24.325  1.00 22.18 ? ? ? ? ? ? 120 PHE B CG    1 
ATOM   3764 C CD1   . PHE B 1 140 ? -3.838  -0.585  25.622  1.00 24.03 ? ? ? ? ? ? 120 PHE B CD1   1 
ATOM   3765 C CD2   . PHE B 1 140 ? -2.481  0.664   24.116  1.00 24.38 ? ? ? ? ? ? 120 PHE B CD2   1 
ATOM   3766 C CE1   . PHE B 1 140 ? -3.117  -0.066  26.691  1.00 25.67 ? ? ? ? ? ? 120 PHE B CE1   1 
ATOM   3767 C CE2   . PHE B 1 140 ? -1.753  1.183   25.182  1.00 23.53 ? ? ? ? ? ? 120 PHE B CE2   1 
ATOM   3768 C CZ    . PHE B 1 140 ? -2.072  0.811   26.466  1.00 25.16 ? ? ? ? ? ? 120 PHE B CZ    1 
ATOM   3769 N N     . CYS B 1 141 ? -5.179  -2.726  20.937  1.00 18.28 ? ? ? ? ? ? 121 CYS B N     1 
ATOM   3770 C CA    . CYS B 1 141 ? -6.074  -3.097  19.855  1.00 19.90 ? ? ? ? ? ? 121 CYS B CA    1 
ATOM   3771 C C     . CYS B 1 141 ? -6.687  -4.472  20.111  1.00 19.34 ? ? ? ? ? ? 121 CYS B C     1 
ATOM   3772 O O     . CYS B 1 141 ? -7.886  -4.654  20.000  1.00 19.71 ? ? ? ? ? ? 121 CYS B O     1 
ATOM   3773 C CB    . CYS B 1 141 ? -5.313  -3.110  18.521  1.00 21.16 ? ? ? ? ? ? 121 CYS B CB    1 
ATOM   3774 S SG    . CYS B 1 141 ? -6.338  -3.547  17.118  1.00 25.17 ? ? ? ? ? ? 121 CYS B SG    1 
ATOM   3775 N N     . SER B 1 142 ? -5.846  -5.443  20.446  1.00 20.82 ? ? ? ? ? ? 122 SER B N     1 
ATOM   3776 C CA    . SER B 1 142 ? -6.287  -6.832  20.597  1.00 19.75 ? ? ? ? ? ? 122 SER B CA    1 
ATOM   3777 C C     . SER B 1 142 ? -7.257  -7.098  21.769  1.00 19.16 ? ? ? ? ? ? 122 SER B C     1 
ATOM   3778 O O     . SER B 1 142 ? -8.149  -7.948  21.664  1.00 17.71 ? ? ? ? ? ? 122 SER B O     1 
ATOM   3779 C CB    . SER B 1 142 ? -5.073  -7.752  20.701  1.00 19.90 ? ? ? ? ? ? 122 SER B CB    1 
ATOM   3780 O OG    . SER B 1 142 ? -4.271  -7.671  19.525  1.00 21.67 ? ? ? ? ? ? 122 SER B OG    1 
ATOM   3781 N N     A VAL B 1 143 ? -7.072  -6.390  22.881  0.66 18.16 ? ? ? ? ? ? 123 VAL B N     1 
ATOM   3782 N N     B VAL B 1 143 ? -7.078  -6.370  22.869  0.34 18.50 ? ? ? ? ? ? 123 VAL B N     1 
ATOM   3783 C CA    A VAL B 1 143 ? -7.942  -6.578  24.041  0.66 18.89 ? ? ? ? ? ? 123 VAL B CA    1 
ATOM   3784 C CA    B VAL B 1 143 ? -7.918  -6.551  24.051  0.34 18.91 ? ? ? ? ? ? 123 VAL B CA    1 
ATOM   3785 C C     A VAL B 1 143 ? -9.099  -5.580  24.070  0.66 19.50 ? ? ? ? ? ? 123 VAL B C     1 
ATOM   3786 C C     B VAL B 1 143 ? -9.117  -5.600  24.052  0.34 19.47 ? ? ? ? ? ? 123 VAL B C     1 
ATOM   3787 O O     A VAL B 1 143 ? -9.862  -5.539  25.039  0.66 19.60 ? ? ? ? ? ? 123 VAL B O     1 
ATOM   3788 O O     B VAL B 1 143 ? -9.937  -5.616  24.973  0.34 19.63 ? ? ? ? ? ? 123 VAL B O     1 
ATOM   3789 C CB    A VAL B 1 143 ? -7.169  -6.469  25.371  0.66 19.15 ? ? ? ? ? ? 123 VAL B CB    1 
ATOM   3790 C CB    B VAL B 1 143 ? -7.110  -6.352  25.351  0.34 19.15 ? ? ? ? ? ? 123 VAL B CB    1 
ATOM   3791 C CG1   A VAL B 1 143 ? -6.013  -7.464  25.400  0.66 18.77 ? ? ? ? ? ? 123 VAL B CG1   1 
ATOM   3792 C CG1   B VAL B 1 143 ? -7.932  -6.774  26.556  0.34 19.39 ? ? ? ? ? ? 123 VAL B CG1   1 
ATOM   3793 C CG2   A VAL B 1 143 ? -6.676  -5.052  25.579  0.66 19.23 ? ? ? ? ? ? 123 VAL B CG2   1 
ATOM   3794 C CG2   B VAL B 1 143 ? -5.812  -7.144  25.296  0.34 18.82 ? ? ? ? ? ? 123 VAL B CG2   1 
ATOM   3795 N N     . HIS B 1 144 ? -9.212  -4.773  23.015  1.00 19.48 ? ? ? ? ? ? 124 HIS B N     1 
ATOM   3796 C CA    . HIS B 1 144 ? -10.293 -3.793  22.892  1.00 21.78 ? ? ? ? ? ? 124 HIS B CA    1 
ATOM   3797 C C     . HIS B 1 144 ? -11.673 -4.466  22.865  1.00 21.23 ? ? ? ? ? ? 124 HIS B C     1 
ATOM   3798 O O     . HIS B 1 144 ? -11.819 -5.576  22.353  1.00 19.83 ? ? ? ? ? ? 124 HIS B O     1 
ATOM   3799 C CB    . HIS B 1 144 ? -10.093 -2.953  21.624  1.00 21.95 ? ? ? ? ? ? 124 HIS B CB    1 
ATOM   3800 C CG    . HIS B 1 144 ? -10.958 -1.729  21.562  1.00 25.07 ? ? ? ? ? ? 124 HIS B CG    1 
ATOM   3801 N ND1   . HIS B 1 144 ? -12.304 -1.781  21.268  1.00 24.63 ? ? ? ? ? ? 124 HIS B ND1   1 
ATOM   3802 C CD2   . HIS B 1 144 ? -10.664 -0.419  21.742  1.00 27.68 ? ? ? ? ? ? 124 HIS B CD2   1 
ATOM   3803 C CE1   . HIS B 1 144 ? -12.803 -0.556  21.277  1.00 27.96 ? ? ? ? ? ? 124 HIS B CE1   1 
ATOM   3804 N NE2   . HIS B 1 144 ? -11.830 0.289   21.564  1.00 29.03 ? ? ? ? ? ? 124 HIS B NE2   1 
ATOM   3805 N N     . GLU B 1 145 ? -12.673 -3.788  23.426  1.00 22.74 ? ? ? ? ? ? 125 GLU B N     1 
ATOM   3806 C CA    . GLU B 1 145 ? -14.063 -4.253  23.388  1.00 23.99 ? ? ? ? ? ? 125 GLU B CA    1 
ATOM   3807 C C     . GLU B 1 145 ? -14.488 -4.702  21.989  1.00 22.10 ? ? ? ? ? ? 125 GLU B C     1 
ATOM   3808 O O     . GLU B 1 145 ? -15.216 -5.679  21.841  1.00 19.05 ? ? ? ? ? ? 125 GLU B O     1 
ATOM   3809 C CB    . GLU B 1 145 ? -15.013 -3.140  23.854  1.00 26.26 ? ? ? ? ? ? 125 GLU B CB    1 
ATOM   3810 C CG    . GLU B 1 145 ? -14.891 -2.760  25.325  1.00 31.09 ? ? ? ? ? ? 125 GLU B CG    1 
ATOM   3811 C CD    . GLU B 1 145 ? -13.857 -1.667  25.587  1.00 35.33 ? ? ? ? ? ? 125 GLU B CD    1 
ATOM   3812 O OE1   . GLU B 1 145 ? -12.827 -1.600  24.866  1.00 31.56 ? ? ? ? ? ? 125 GLU B OE1   1 
ATOM   3813 O OE2   . GLU B 1 145 ? -14.081 -0.875  26.531  1.00 38.70 ? ? ? ? ? ? 125 GLU B OE2   1 
ATOM   3814 N N     . HIS B 1 146 ? -14.044 -3.975  20.968  1.00 21.24 ? ? ? ? ? ? 126 HIS B N     1 
ATOM   3815 C CA    . HIS B 1 146 ? -14.379 -4.329  19.581  1.00 24.09 ? ? ? ? ? ? 126 HIS B CA    1 
ATOM   3816 C C     . HIS B 1 146 ? -14.038 -5.782  19.223  1.00 23.48 ? ? ? ? ? ? 126 HIS B C     1 
ATOM   3817 O O     . HIS B 1 146 ? -14.798 -6.427  18.501  1.00 18.61 ? ? ? ? ? ? 126 HIS B O     1 
ATOM   3818 C CB    . HIS B 1 146 ? -13.725 -3.371  18.575  1.00 24.60 ? ? ? ? ? ? 126 HIS B CB    1 
ATOM   3819 C CG    . HIS B 1 146 ? -14.448 -2.066  18.415  1.00 27.38 ? ? ? ? ? ? 126 HIS B CG    1 
ATOM   3820 N ND1   . HIS B 1 146 ? -15.811 -1.986  18.211  1.00 28.51 ? ? ? ? ? ? 126 HIS B ND1   1 
ATOM   3821 C CD2   . HIS B 1 146 ? -13.992 -0.790  18.399  1.00 28.17 ? ? ? ? ? ? 126 HIS B CD2   1 
ATOM   3822 C CE1   . HIS B 1 146 ? -16.163 -0.718  18.092  1.00 30.66 ? ? ? ? ? ? 126 HIS B CE1   1 
ATOM   3823 N NE2   . HIS B 1 146 ? -15.077 0.030   18.200  1.00 29.14 ? ? ? ? ? ? 126 HIS B NE2   1 
ATOM   3824 N N     . LEU B 1 147 ? -12.914 -6.301  19.733  1.00 22.09 ? ? ? ? ? ? 127 LEU B N     1 
ATOM   3825 C CA    . LEU B 1 147 ? -12.471 -7.656  19.359  1.00 19.55 ? ? ? ? ? ? 127 LEU B CA    1 
ATOM   3826 C C     . LEU B 1 147 ? -12.835 -8.747  20.366  1.00 19.05 ? ? ? ? ? ? 127 LEU B C     1 
ATOM   3827 O O     . LEU B 1 147 ? -12.998 -9.910  20.000  1.00 17.23 ? ? ? ? ? ? 127 LEU B O     1 
ATOM   3828 C CB    . LEU B 1 147 ? -10.961 -7.684  19.082  1.00 19.93 ? ? ? ? ? ? 127 LEU B CB    1 
ATOM   3829 C CG    . LEU B 1 147 ? -10.477 -6.840  17.900  1.00 22.43 ? ? ? ? ? ? 127 LEU B CG    1 
ATOM   3830 C CD1   . LEU B 1 147 ? -8.953  -6.882  17.767  1.00 20.50 ? ? ? ? ? ? 127 LEU B CD1   1 
ATOM   3831 C CD2   . LEU B 1 147 ? -11.153 -7.303  16.623  1.00 24.09 ? ? ? ? ? ? 127 LEU B CD2   1 
ATOM   3832 N N     . VAL B 1 148 ? -12.937 -8.371  21.638  1.00 18.30 ? ? ? ? ? ? 128 VAL B N     1 
ATOM   3833 C CA    . VAL B 1 148 ? -13.338 -9.303  22.685  1.00 18.49 ? ? ? ? ? ? 128 VAL B CA    1 
ATOM   3834 C C     . VAL B 1 148 ? -14.855 -9.553  22.664  1.00 18.53 ? ? ? ? ? ? 128 VAL B C     1 
ATOM   3835 O O     . VAL B 1 148 ? -15.289 -10.698 22.693  1.00 19.48 ? ? ? ? ? ? 128 VAL B O     1 
ATOM   3836 C CB    . VAL B 1 148 ? -12.912 -8.788  24.089  1.00 22.03 ? ? ? ? ? ? 128 VAL B CB    1 
ATOM   3837 C CG1   . VAL B 1 148 ? -13.485 -9.670  25.195  1.00 20.87 ? ? ? ? ? ? 128 VAL B CG1   1 
ATOM   3838 C CG2   . VAL B 1 148 ? -11.378 -8.720  24.190  1.00 22.22 ? ? ? ? ? ? 128 VAL B CG2   1 
ATOM   3839 N N     . ASP B 1 149 ? -15.651 -8.484  22.620  1.00 16.22 ? ? ? ? ? ? 129 ASP B N     1 
ATOM   3840 C CA    . ASP B 1 149 ? -17.109 -8.604  22.759  1.00 18.06 ? ? ? ? ? ? 129 ASP B CA    1 
ATOM   3841 C C     . ASP B 1 149 ? -17.779 -9.601  21.786  1.00 19.61 ? ? ? ? ? ? 129 ASP B C     1 
ATOM   3842 O O     . ASP B 1 149 ? -18.683 -10.335 22.184  1.00 19.10 ? ? ? ? ? ? 129 ASP B O     1 
ATOM   3843 C CB    . ASP B 1 149 ? -17.795 -7.235  22.659  1.00 20.47 ? ? ? ? ? ? 129 ASP B CB    1 
ATOM   3844 C CG    . ASP B 1 149 ? -17.552 -6.360  23.887  1.00 25.14 ? ? ? ? ? ? 129 ASP B CG    1 
ATOM   3845 O OD1   . ASP B 1 149 ? -17.036 -6.855  24.917  1.00 26.09 ? ? ? ? ? ? 129 ASP B OD1   1 
ATOM   3846 O OD2   . ASP B 1 149 ? -17.889 -5.165  23.821  1.00 29.03 ? ? ? ? ? ? 129 ASP B OD2   1 
ATOM   3847 N N     . PRO B 1 150 ? -17.340 -9.634  20.515  1.00 19.69 ? ? ? ? ? ? 130 PRO B N     1 
ATOM   3848 C CA    . PRO B 1 150 ? -17.990 -10.535 19.546  1.00 21.09 ? ? ? ? ? ? 130 PRO B CA    1 
ATOM   3849 C C     . PRO B 1 150 ? -17.930 -12.006 19.941  1.00 19.61 ? ? ? ? ? ? 130 PRO B C     1 
ATOM   3850 O O     . PRO B 1 150 ? -18.795 -12.795 19.530  1.00 20.04 ? ? ? ? ? ? 130 PRO B O     1 
ATOM   3851 C CB    . PRO B 1 150 ? -17.181 -10.306 18.268  1.00 21.81 ? ? ? ? ? ? 130 PRO B CB    1 
ATOM   3852 C CG    . PRO B 1 150 ? -16.733 -8.872  18.386  1.00 20.88 ? ? ? ? ? ? 130 PRO B CG    1 
ATOM   3853 C CD    . PRO B 1 150 ? -16.372 -8.739  19.856  1.00 19.45 ? ? ? ? ? ? 130 PRO B CD    1 
ATOM   3854 N N     . TRP B 1 151 ? -16.919 -12.379 20.719  1.00 18.70 ? ? ? ? ? ? 131 TRP B N     1 
ATOM   3855 C CA    . TRP B 1 151 ? -16.779 -13.770 21.146  1.00 17.39 ? ? ? ? ? ? 131 TRP B CA    1 
ATOM   3856 C C     . TRP B 1 151 ? -17.962 -14.228 21.994  1.00 17.76 ? ? ? ? ? ? 131 TRP B C     1 
ATOM   3857 O O     . TRP B 1 151 ? -18.217 -15.427 22.124  1.00 19.47 ? ? ? ? ? ? 131 TRP B O     1 
ATOM   3858 C CB    . TRP B 1 151 ? -15.468 -13.973 21.912  1.00 15.93 ? ? ? ? ? ? 131 TRP B CB    1 
ATOM   3859 C CG    . TRP B 1 151 ? -14.321 -14.228 20.979  1.00 16.19 ? ? ? ? ? ? 131 TRP B CG    1 
ATOM   3860 C CD1   . TRP B 1 151 ? -13.394 -13.320 20.538  1.00 16.04 ? ? ? ? ? ? 131 TRP B CD1   1 
ATOM   3861 C CD2   . TRP B 1 151 ? -14.010 -15.466 20.339  1.00 15.39 ? ? ? ? ? ? 131 TRP B CD2   1 
ATOM   3862 N NE1   . TRP B 1 151 ? -12.511 -13.926 19.676  1.00 16.42 ? ? ? ? ? ? 131 TRP B NE1   1 
ATOM   3863 C CE2   . TRP B 1 151 ? -12.868 -15.243 19.532  1.00 16.46 ? ? ? ? ? ? 131 TRP B CE2   1 
ATOM   3864 C CE3   . TRP B 1 151 ? -14.580 -16.748 20.373  1.00 14.36 ? ? ? ? ? ? 131 TRP B CE3   1 
ATOM   3865 C CZ2   . TRP B 1 151 ? -12.281 -16.253 18.772  1.00 17.20 ? ? ? ? ? ? 131 TRP B CZ2   1 
ATOM   3866 C CZ3   . TRP B 1 151 ? -13.993 -17.755 19.612  1.00 17.15 ? ? ? ? ? ? 131 TRP B CZ3   1 
ATOM   3867 C CH2   . TRP B 1 151 ? -12.858 -17.497 18.815  1.00 19.07 ? ? ? ? ? ? 131 TRP B CH2   1 
ATOM   3868 N N     . ARG B 1 152 ? -18.681 -13.280 22.589  1.00 18.68 ? ? ? ? ? ? 132 ARG B N     1 
ATOM   3869 C CA    . ARG B 1 152 ? -19.827 -13.656 23.408  1.00 19.61 ? ? ? ? ? ? 132 ARG B CA    1 
ATOM   3870 C C     . ARG B 1 152 ? -21.013 -13.982 22.510  1.00 20.38 ? ? ? ? ? ? 132 ARG B C     1 
ATOM   3871 O O     . ARG B 1 152 ? -22.049 -14.438 22.989  1.00 20.59 ? ? ? ? ? ? 132 ARG B O     1 
ATOM   3872 C CB    . ARG B 1 152 ? -20.191 -12.556 24.412  1.00 22.31 ? ? ? ? ? ? 132 ARG B CB    1 
ATOM   3873 C CG    . ARG B 1 152 ? -19.082 -12.256 25.422  1.00 20.23 ? ? ? ? ? ? 132 ARG B CG    1 
ATOM   3874 C CD    . ARG B 1 152 ? -19.576 -11.401 26.579  1.00 21.89 ? ? ? ? ? ? 132 ARG B CD    1 
ATOM   3875 N NE    . ARG B 1 152 ? -18.490 -11.042 27.493  1.00 19.46 ? ? ? ? ? ? 132 ARG B NE    1 
ATOM   3876 C CZ    . ARG B 1 152 ? -18.046 -11.819 28.482  1.00 20.70 ? ? ? ? ? ? 132 ARG B CZ    1 
ATOM   3877 N NH1   . ARG B 1 152 ? -18.590 -13.017 28.693  1.00 19.64 ? ? ? ? ? ? 132 ARG B NH1   1 
ATOM   3878 N NH2   . ARG B 1 152 ? -17.049 -11.397 29.265  1.00 19.85 ? ? ? ? ? ? 132 ARG B NH2   1 
ATOM   3879 N N     . GLN B 1 153 ? -20.852 -13.741 21.210  1.00 18.37 ? ? ? ? ? ? 133 GLN B N     1 
ATOM   3880 C CA    . GLN B 1 153 ? -21.868 -14.123 20.231  1.00 20.22 ? ? ? ? ? ? 133 GLN B CA    1 
ATOM   3881 C C     . GLN B 1 153 ? -21.345 -15.139 19.223  1.00 20.88 ? ? ? ? ? ? 133 GLN B C     1 
ATOM   3882 O O     . GLN B 1 153 ? -21.992 -15.405 18.214  1.00 21.89 ? ? ? ? ? ? 133 GLN B O     1 
ATOM   3883 C CB    . GLN B 1 153 ? -22.427 -12.888 19.515  1.00 20.92 ? ? ? ? ? ? 133 GLN B CB    1 
ATOM   3884 C CG    . GLN B 1 153 ? -23.103 -11.881 20.466  1.00 24.70 ? ? ? ? ? ? 133 GLN B CG    1 
ATOM   3885 C CD    . GLN B 1 153 ? -23.785 -10.761 19.722  1.00 30.56 ? ? ? ? ? ? 133 GLN B CD    1 
ATOM   3886 O OE1   . GLN B 1 153 ? -24.759 -10.990 19.001  1.00 36.17 ? ? ? ? ? ? 133 GLN B OE1   1 
ATOM   3887 N NE2   . GLN B 1 153 ? -23.270 -9.542  19.872  1.00 29.95 ? ? ? ? ? ? 133 GLN B NE2   1 
ATOM   3888 N N     . MET B 1 154 ? -20.176 -15.713 19.500  1.00 19.57 ? ? ? ? ? ? 134 MET B N     1 
ATOM   3889 C CA    . MET B 1 154 ? -19.576 -16.679 18.583  1.00 18.35 ? ? ? ? ? ? 134 MET B CA    1 
ATOM   3890 C C     . MET B 1 154 ? -20.441 -17.932 18.422  1.00 20.18 ? ? ? ? ? ? 134 MET B C     1 
ATOM   3891 O O     . MET B 1 154 ? -20.646 -18.412 17.305  1.00 19.89 ? ? ? ? ? ? 134 MET B O     1 
ATOM   3892 C CB    . MET B 1 154 ? -18.160 -17.067 19.039  1.00 17.85 ? ? ? ? ? ? 134 MET B CB    1 
ATOM   3893 C CG    . MET B 1 154 ? -17.481 -18.122 18.136  1.00 18.52 ? ? ? ? ? ? 134 MET B CG    1 
ATOM   3894 S SD    . MET B 1 154 ? -17.252 -17.555 16.424  1.00 18.73 ? ? ? ? ? ? 134 MET B SD    1 
ATOM   3895 C CE    . MET B 1 154 ? -15.792 -16.514 16.630  1.00 16.70 ? ? ? ? ? ? 134 MET B CE    1 
ATOM   3896 N N     . SER B 1 155 ? -20.946 -18.467 19.530  1.00 19.03 ? ? ? ? ? ? 135 SER B N     1 
ATOM   3897 C CA    . SER B 1 155 ? -21.823 -19.637 19.450  1.00 19.63 ? ? ? ? ? ? 135 SER B CA    1 
ATOM   3898 C C     . SER B 1 155 ? -23.075 -19.357 18.611  1.00 22.32 ? ? ? ? ? ? 135 SER B C     1 
ATOM   3899 O O     . SER B 1 155 ? -23.473 -20.182 17.778  1.00 22.95 ? ? ? ? ? ? 135 SER B O     1 
ATOM   3900 C CB    . SER B 1 155 ? -22.185 -20.168 20.846  1.00 17.22 ? ? ? ? ? ? 135 SER B CB    1 
ATOM   3901 O OG    . SER B 1 155 ? -21.026 -20.708 21.481  1.00 17.16 ? ? ? ? ? ? 135 SER B OG    1 
ATOM   3902 N N     . ALA B 1 156 ? -23.696 -18.201 18.822  1.00 20.32 ? ? ? ? ? ? 136 ALA B N     1 
ATOM   3903 C CA    . ALA B 1 156 ? -24.853 -17.818 18.000  1.00 22.83 ? ? ? ? ? ? 136 ALA B CA    1 
ATOM   3904 C C     . ALA B 1 156 ? -24.515 -17.663 16.511  1.00 21.58 ? ? ? ? ? ? 136 ALA B C     1 
ATOM   3905 O O     . ALA B 1 156 ? -25.250 -18.151 15.651  1.00 21.40 ? ? ? ? ? ? 136 ALA B O     1 
ATOM   3906 C CB    . ALA B 1 156 ? -25.513 -16.541 18.540  1.00 22.08 ? ? ? ? ? ? 136 ALA B CB    1 
ATOM   3907 N N     . TRP B 1 157 ? -23.422 -16.966 16.203  1.00 20.68 ? ? ? ? ? ? 137 TRP B N     1 
ATOM   3908 C CA    . TRP B 1 157 ? -23.000 -16.813 14.809  1.00 22.26 ? ? ? ? ? ? 137 TRP B CA    1 
ATOM   3909 C C     . TRP B 1 157 ? -22.750 -18.177 14.158  1.00 21.71 ? ? ? ? ? ? 137 TRP B C     1 
ATOM   3910 O O     . TRP B 1 157 ? -23.163 -18.420 13.013  1.00 22.64 ? ? ? ? ? ? 137 TRP B O     1 
ATOM   3911 C CB    . TRP B 1 157 ? -21.744 -15.937 14.686  1.00 22.10 ? ? ? ? ? ? 137 TRP B CB    1 
ATOM   3912 C CG    . TRP B 1 157 ? -21.206 -15.909 13.281  1.00 23.38 ? ? ? ? ? ? 137 TRP B CG    1 
ATOM   3913 C CD1   . TRP B 1 157 ? -21.674 -15.164 12.241  1.00 25.93 ? ? ? ? ? ? 137 TRP B CD1   1 
ATOM   3914 C CD2   . TRP B 1 157 ? -20.108 -16.679 12.763  1.00 23.28 ? ? ? ? ? ? 137 TRP B CD2   1 
ATOM   3915 N NE1   . TRP B 1 157 ? -20.934 -15.413 11.105  1.00 27.67 ? ? ? ? ? ? 137 TRP B NE1   1 
ATOM   3916 C CE2   . TRP B 1 157 ? -19.966 -16.340 11.400  1.00 25.89 ? ? ? ? ? ? 137 TRP B CE2   1 
ATOM   3917 C CE3   . TRP B 1 157 ? -19.226 -17.616 13.323  1.00 19.88 ? ? ? ? ? ? 137 TRP B CE3   1 
ATOM   3918 C CZ2   . TRP B 1 157 ? -18.986 -16.908 10.582  1.00 27.55 ? ? ? ? ? ? 137 TRP B CZ2   1 
ATOM   3919 C CZ3   . TRP B 1 157 ? -18.255 -18.185 12.511  1.00 23.39 ? ? ? ? ? ? 137 TRP B CZ3   1 
ATOM   3920 C CH2   . TRP B 1 157 ? -18.142 -17.826 11.152  1.00 26.58 ? ? ? ? ? ? 137 TRP B CH2   1 
ATOM   3921 N N     . LEU B 1 158 ? -22.064 -19.062 14.879  1.00 18.27 ? ? ? ? ? ? 138 LEU B N     1 
ATOM   3922 C CA    . LEU B 1 158 ? -21.806 -20.418 14.378  1.00 18.69 ? ? ? ? ? ? 138 LEU B CA    1 
ATOM   3923 C C     . LEU B 1 158 ? -23.091 -21.166 14.033  1.00 22.83 ? ? ? ? ? ? 138 LEU B C     1 
ATOM   3924 O O     . LEU B 1 158 ? -23.123 -21.952 13.086  1.00 20.45 ? ? ? ? ? ? 138 LEU B O     1 
ATOM   3925 C CB    . LEU B 1 158 ? -20.997 -21.239 15.384  1.00 17.96 ? ? ? ? ? ? 138 LEU B CB    1 
ATOM   3926 C CG    . LEU B 1 158 ? -19.494 -20.972 15.379  1.00 17.84 ? ? ? ? ? ? 138 LEU B CG    1 
ATOM   3927 C CD1   . LEU B 1 158 ? -18.815 -21.653 16.574  1.00 19.60 ? ? ? ? ? ? 138 LEU B CD1   1 
ATOM   3928 C CD2   . LEU B 1 158 ? -18.895 -21.442 14.053  1.00 18.41 ? ? ? ? ? ? 138 LEU B CD2   1 
ATOM   3929 N N     . ARG B 1 159 ? -24.140 -20.925 14.811  1.00 23.59 ? ? ? ? ? ? 139 ARG B N     1 
ATOM   3930 C CA    . ARG B 1 159 ? -25.429 -21.579 14.590  1.00 24.64 ? ? ? ? ? ? 139 ARG B CA    1 
ATOM   3931 C C     . ARG B 1 159 ? -26.347 -20.817 13.632  1.00 26.64 ? ? ? ? ? ? 139 ARG B C     1 
ATOM   3932 O O     . ARG B 1 159 ? -27.482 -21.234 13.382  1.00 27.97 ? ? ? ? ? ? 139 ARG B O     1 
ATOM   3933 C CB    . ARG B 1 159 ? -26.145 -21.801 15.924  1.00 24.90 ? ? ? ? ? ? 139 ARG B CB    1 
ATOM   3934 C CG    . ARG B 1 159 ? -25.522 -22.911 16.762  1.00 25.92 ? ? ? ? ? ? 139 ARG B CG    1 
ATOM   3935 C CD    . ARG B 1 159 ? -26.252 -23.103 18.077  1.00 28.25 ? ? ? ? ? ? 139 ARG B CD    1 
ATOM   3936 N NE    . ARG B 1 159 ? -25.962 -24.412 18.648  1.00 29.00 ? ? ? ? ? ? 139 ARG B NE    1 
ATOM   3937 C CZ    . ARG B 1 159 ? -26.103 -24.714 19.932  1.00 30.86 ? ? ? ? ? ? 139 ARG B CZ    1 
ATOM   3938 N NH1   . ARG B 1 159 ? -26.518 -23.789 20.787  1.00 29.58 ? ? ? ? ? ? 139 ARG B NH1   1 
ATOM   3939 N NH2   . ARG B 1 159 ? -25.815 -25.939 20.359  1.00 30.72 ? ? ? ? ? ? 139 ARG B NH2   1 
ATOM   3940 N N     . THR B 1 160 ? -25.870 -19.699 13.098  1.00 25.93 ? ? ? ? ? ? 140 THR B N     1 
ATOM   3941 C CA    . THR B 1 160 ? -26.674 -18.944 12.139  1.00 27.24 ? ? ? ? ? ? 140 THR B CA    1 
ATOM   3942 C C     . THR B 1 160 ? -26.476 -19.465 10.722  1.00 30.39 ? ? ? ? ? ? 140 THR B C     1 
ATOM   3943 O O     . THR B 1 160 ? -25.351 -19.499 10.216  1.00 28.18 ? ? ? ? ? ? 140 THR B O     1 
ATOM   3944 C CB    . THR B 1 160 ? -26.337 -17.441 12.181  1.00 27.36 ? ? ? ? ? ? 140 THR B CB    1 
ATOM   3945 O OG1   . THR B 1 160 ? -26.709 -16.906 13.456  1.00 27.19 ? ? ? ? ? ? 140 THR B OG1   1 
ATOM   3946 C CG2   . THR B 1 160 ? -27.085 -16.683 11.089  1.00 29.15 ? ? ? ? ? ? 140 THR B CG2   1 
ATOM   3947 N N     . GLY B 1 161 ? -27.575 -19.866 10.090  1.00 37.60 ? ? ? ? ? ? 141 GLY B N     1 
ATOM   3948 C CA    . GLY B 1 161 ? -27.564 -20.275 8.696   1.00 42.99 ? ? ? ? ? ? 141 GLY B CA    1 
ATOM   3949 C C     . GLY B 1 161 ? -27.893 -19.104 7.788   1.00 49.07 ? ? ? ? ? ? 141 GLY B C     1 
ATOM   3950 O O     . GLY B 1 161 ? -28.045 -17.975 8.258   1.00 50.37 ? ? ? ? ? ? 141 GLY B O     1 
ATOM   3951 N N     . LYS B 1 162 ? -28.006 -19.366 6.489   1.00 53.30 ? ? ? ? ? ? 142 LYS B N     1 
ATOM   3952 C CA    . LYS B 1 162 ? -28.270 -18.309 5.517   1.00 57.63 ? ? ? ? ? ? 142 LYS B CA    1 
ATOM   3953 C C     . LYS B 1 162 ? -29.766 -18.154 5.246   1.00 62.36 ? ? ? ? ? ? 142 LYS B C     1 
ATOM   3954 O O     . LYS B 1 162 ? -30.320 -17.057 5.363   1.00 64.31 ? ? ? ? ? ? 142 LYS B O     1 
ATOM   3955 C CB    . LYS B 1 162 ? -27.519 -18.581 4.211   1.00 58.78 ? ? ? ? ? ? 142 LYS B CB    1 
ATOM   3956 N N     . GLY B 1 165 ? -31.399 -14.203 6.409   1.00 56.79 ? ? ? ? ? ? 145 GLY B N     1 
ATOM   3957 C CA    . GLY B 1 165 ? -30.724 -12.946 6.143   1.00 55.02 ? ? ? ? ? ? 145 GLY B CA    1 
ATOM   3958 C C     . GLY B 1 165 ? -30.093 -12.361 7.392   1.00 50.70 ? ? ? ? ? ? 145 GLY B C     1 
ATOM   3959 O O     . GLY B 1 165 ? -29.801 -11.170 7.451   1.00 49.89 ? ? ? ? ? ? 145 GLY B O     1 
ATOM   3960 N N     . LYS B 1 166 ? -29.881 -13.206 8.397   1.00 46.79 ? ? ? ? ? ? 146 LYS B N     1 
ATOM   3961 C CA    . LYS B 1 166 ? -29.309 -12.755 9.662   1.00 44.88 ? ? ? ? ? ? 146 LYS B CA    1 
ATOM   3962 C C     . LYS B 1 166 ? -27.803 -13.022 9.726   1.00 40.57 ? ? ? ? ? ? 146 LYS B C     1 
ATOM   3963 O O     . LYS B 1 166 ? -27.119 -12.579 10.644  1.00 36.35 ? ? ? ? ? ? 146 LYS B O     1 
ATOM   3964 C CB    . LYS B 1 166 ? -30.019 -13.433 10.839  1.00 44.84 ? ? ? ? ? ? 146 LYS B CB    1 
ATOM   3965 N N     . ASP B 1 167 ? -27.291 -13.734 8.730   1.00 41.43 ? ? ? ? ? ? 147 ASP B N     1 
ATOM   3966 C CA    . ASP B 1 167 ? -25.892 -14.139 8.728   1.00 38.51 ? ? ? ? ? ? 147 ASP B CA    1 
ATOM   3967 C C     . ASP B 1 167 ? -24.926 -12.998 8.411   1.00 35.31 ? ? ? ? ? ? 147 ASP B C     1 
ATOM   3968 O O     . ASP B 1 167 ? -25.295 -11.996 7.789   1.00 36.19 ? ? ? ? ? ? 147 ASP B O     1 
ATOM   3969 C CB    . ASP B 1 167 ? -25.673 -15.284 7.738   1.00 39.10 ? ? ? ? ? ? 147 ASP B CB    1 
ATOM   3970 C CG    . ASP B 1 167 ? -24.403 -16.067 8.029   1.00 37.77 ? ? ? ? ? ? 147 ASP B CG    1 
ATOM   3971 O OD1   . ASP B 1 167 ? -23.885 -15.956 9.161   1.00 30.16 ? ? ? ? ? ? 147 ASP B OD1   1 
ATOM   3972 O OD2   . ASP B 1 167 ? -23.934 -16.799 7.132   1.00 41.95 ? ? ? ? ? ? 147 ASP B OD2   1 
ATOM   3973 N N     . THR B 1 168 ? -23.681 -13.179 8.831   1.00 31.18 ? ? ? ? ? ? 148 THR B N     1 
ATOM   3974 C CA    . THR B 1 168 ? -22.606 -12.237 8.553   1.00 32.37 ? ? ? ? ? ? 148 THR B CA    1 
ATOM   3975 C C     . THR B 1 168 ? -21.329 -13.029 8.247   1.00 31.39 ? ? ? ? ? ? 148 THR B C     1 
ATOM   3976 O O     . THR B 1 168 ? -21.232 -14.204 8.588   1.00 27.12 ? ? ? ? ? ? 148 THR B O     1 
ATOM   3977 C CB    . THR B 1 168 ? -22.359 -11.322 9.768   1.00 31.82 ? ? ? ? ? ? 148 THR B CB    1 
ATOM   3978 O OG1   . THR B 1 168 ? -22.054 -12.125 10.909  1.00 30.09 ? ? ? ? ? ? 148 THR B OG1   1 
ATOM   3979 C CG2   . THR B 1 168 ? -23.595 -10.485 10.072  1.00 34.58 ? ? ? ? ? ? 148 THR B CG2   1 
ATOM   3980 N N     . PRO B 1 169 ? -20.338 -12.390 7.610   1.00 34.46 ? ? ? ? ? ? 149 PRO B N     1 
ATOM   3981 C CA    . PRO B 1 169 ? -19.101 -13.118 7.292   1.00 32.91 ? ? ? ? ? ? 149 PRO B CA    1 
ATOM   3982 C C     . PRO B 1 169 ? -18.351 -13.633 8.519   1.00 28.67 ? ? ? ? ? ? 149 PRO B C     1 
ATOM   3983 O O     . PRO B 1 169 ? -17.642 -14.629 8.408   1.00 31.67 ? ? ? ? ? ? 149 PRO B O     1 
ATOM   3984 C CB    . PRO B 1 169 ? -18.254 -12.079 6.539   1.00 36.64 ? ? ? ? ? ? 149 PRO B CB    1 
ATOM   3985 C CG    . PRO B 1 169 ? -18.914 -10.757 6.792   1.00 38.81 ? ? ? ? ? ? 149 PRO B CG    1 
ATOM   3986 C CD    . PRO B 1 169 ? -20.366 -11.056 6.988   1.00 38.38 ? ? ? ? ? ? 149 PRO B CD    1 
ATOM   3987 N N     . ASN B 1 170 ? -18.508 -12.971 9.662   1.00 24.15 ? ? ? ? ? ? 150 ASN B N     1 
ATOM   3988 C CA    . ASN B 1 170 ? -17.829 -13.379 10.886  1.00 23.87 ? ? ? ? ? ? 150 ASN B CA    1 
ATOM   3989 C C     . ASN B 1 170 ? -18.573 -12.908 12.135  1.00 22.54 ? ? ? ? ? ? 150 ASN B C     1 
ATOM   3990 O O     . ASN B 1 170 ? -19.555 -12.176 12.034  1.00 23.80 ? ? ? ? ? ? 150 ASN B O     1 
ATOM   3991 C CB    . ASN B 1 170 ? -16.362 -12.898 10.886  1.00 23.53 ? ? ? ? ? ? 150 ASN B CB    1 
ATOM   3992 C CG    . ASN B 1 170 ? -16.230 -11.399 10.651  1.00 22.97 ? ? ? ? ? ? 150 ASN B CG    1 
ATOM   3993 O OD1   . ASN B 1 170 ? -17.070 -10.622 11.088  1.00 21.97 ? ? ? ? ? ? 150 ASN B OD1   1 
ATOM   3994 N ND2   . ASN B 1 170 ? -15.162 -10.990 9.962   1.00 23.62 ? ? ? ? ? ? 150 ASN B ND2   1 
ATOM   3995 N N     . ALA B 1 171 ? -18.116 -13.353 13.306  1.00 21.53 ? ? ? ? ? ? 151 ALA B N     1 
ATOM   3996 C CA    . ALA B 1 171 ? -18.714 -12.954 14.582  1.00 21.58 ? ? ? ? ? ? 151 ALA B CA    1 
ATOM   3997 C C     . ALA B 1 171 ? -18.584 -11.453 14.823  1.00 22.10 ? ? ? ? ? ? 151 ALA B C     1 
ATOM   3998 O O     . ALA B 1 171 ? -19.494 -10.824 15.361  1.00 21.84 ? ? ? ? ? ? 151 ALA B O     1 
ATOM   3999 C CB    . ALA B 1 171 ? -18.063 -13.739 15.757  1.00 17.45 ? ? ? ? ? ? 151 ALA B CB    1 
ATOM   4000 N N     . PHE B 1 172 ? -17.437 -10.885 14.445  1.00 22.54 ? ? ? ? ? ? 152 PHE B N     1 
ATOM   4001 C CA    . PHE B 1 172 ? -17.217 -9.446  14.578  1.00 21.10 ? ? ? ? ? ? 152 PHE B CA    1 
ATOM   4002 C C     . PHE B 1 172 ? -18.365 -8.680  13.929  1.00 23.72 ? ? ? ? ? ? 152 PHE B C     1 
ATOM   4003 O O     . PHE B 1 172 ? -18.973 -7.793  14.542  1.00 24.73 ? ? ? ? ? ? 152 PHE B O     1 
ATOM   4004 C CB    . PHE B 1 172 ? -15.888 -9.036  13.933  1.00 20.76 ? ? ? ? ? ? 152 PHE B CB    1 
ATOM   4005 C CG    . PHE B 1 172 ? -15.563 -7.574  14.092  1.00 22.31 ? ? ? ? ? ? 152 PHE B CG    1 
ATOM   4006 C CD1   . PHE B 1 172 ? -16.055 -6.638  13.193  1.00 25.00 ? ? ? ? ? ? 152 PHE B CD1   1 
ATOM   4007 C CD2   . PHE B 1 172 ? -14.768 -7.135  15.140  1.00 22.77 ? ? ? ? ? ? 152 PHE B CD2   1 
ATOM   4008 C CE1   . PHE B 1 172 ? -15.768 -5.288  13.340  1.00 26.93 ? ? ? ? ? ? 152 PHE B CE1   1 
ATOM   4009 C CE2   . PHE B 1 172 ? -14.474 -5.785  15.295  1.00 23.81 ? ? ? ? ? ? 152 PHE B CE2   1 
ATOM   4010 C CZ    . PHE B 1 172 ? -14.973 -4.863  14.391  1.00 25.33 ? ? ? ? ? ? 152 PHE B CZ    1 
ATOM   4011 N N     . ALA B 1 173 ? -18.651 -9.016  12.677  1.00 24.51 ? ? ? ? ? ? 153 ALA B N     1 
ATOM   4012 C CA    . ALA B 1 173 ? -19.739 -8.362  11.950  1.00 25.70 ? ? ? ? ? ? 153 ALA B CA    1 
ATOM   4013 C C     . ALA B 1 173 ? -21.088 -8.660  12.609  1.00 25.76 ? ? ? ? ? ? 153 ALA B C     1 
ATOM   4014 O O     . ALA B 1 173 ? -21.935 -7.773  12.736  1.00 24.26 ? ? ? ? ? ? 153 ALA B O     1 
ATOM   4015 C CB    . ALA B 1 173 ? -19.741 -8.791  10.481  1.00 24.01 ? ? ? ? ? ? 153 ALA B CB    1 
ATOM   4016 N N     . PHE B 1 174 ? -21.274 -9.912  13.028  1.00 24.63 ? ? ? ? ? ? 154 PHE B N     1 
ATOM   4017 C CA    . PHE B 1 174 ? -22.480 -10.328 13.740  1.00 25.57 ? ? ? ? ? ? 154 PHE B CA    1 
ATOM   4018 C C     . PHE B 1 174 ? -22.746 -9.428  14.951  1.00 25.27 ? ? ? ? ? ? 154 PHE B C     1 
ATOM   4019 O O     . PHE B 1 174 ? -23.897 -9.118  15.264  1.00 24.28 ? ? ? ? ? ? 154 PHE B O     1 
ATOM   4020 C CB    . PHE B 1 174 ? -22.345 -11.784 14.200  1.00 24.47 ? ? ? ? ? ? 154 PHE B CB    1 
ATOM   4021 C CG    . PHE B 1 174 ? -23.666 -12.451 14.523  1.00 25.45 ? ? ? ? ? ? 154 PHE B CG    1 
ATOM   4022 C CD1   . PHE B 1 174 ? -24.601 -12.693 13.522  1.00 26.44 ? ? ? ? ? ? 154 PHE B CD1   1 
ATOM   4023 C CD2   . PHE B 1 174 ? -23.958 -12.860 15.814  1.00 24.56 ? ? ? ? ? ? 154 PHE B CD2   1 
ATOM   4024 C CE1   . PHE B 1 174 ? -25.811 -13.312 13.807  1.00 27.40 ? ? ? ? ? ? 154 PHE B CE1   1 
ATOM   4025 C CE2   . PHE B 1 174 ? -25.168 -13.489 16.110  1.00 25.36 ? ? ? ? ? ? 154 PHE B CE2   1 
ATOM   4026 C CZ    . PHE B 1 174 ? -26.097 -13.711 15.106  1.00 26.66 ? ? ? ? ? ? 154 PHE B CZ    1 
ATOM   4027 N N     . ALA B 1 175 ? -21.676 -9.010  15.624  1.00 23.87 ? ? ? ? ? ? 155 ALA B N     1 
ATOM   4028 C CA    . ALA B 1 175 ? -21.794 -8.186  16.831  1.00 26.07 ? ? ? ? ? ? 155 ALA B CA    1 
ATOM   4029 C C     . ALA B 1 175 ? -21.640 -6.683  16.582  1.00 27.37 ? ? ? ? ? ? 155 ALA B C     1 
ATOM   4030 O O     . ALA B 1 175 ? -21.660 -5.892  17.523  1.00 28.39 ? ? ? ? ? ? 155 ALA B O     1 
ATOM   4031 C CB    . ALA B 1 175 ? -20.788 -8.645  17.897  1.00 23.03 ? ? ? ? ? ? 155 ALA B CB    1 
ATOM   4032 N N     . HIS B 1 176 ? -21.471 -6.292  15.324  1.00 25.76 ? ? ? ? ? ? 156 HIS B N     1 
ATOM   4033 C CA    . HIS B 1 176 ? -21.342 -4.881  14.989  1.00 26.90 ? ? ? ? ? ? 156 HIS B CA    1 
ATOM   4034 C C     . HIS B 1 176 ? -22.380 -4.492  13.934  1.00 30.33 ? ? ? ? ? ? 156 HIS B C     1 
ATOM   4035 O O     . HIS B 1 176 ? -22.085 -3.729  13.010  1.00 31.94 ? ? ? ? ? ? 156 HIS B O     1 
ATOM   4036 C CB    . HIS B 1 176 ? -19.928 -4.572  14.492  1.00 26.61 ? ? ? ? ? ? 156 HIS B CB    1 
ATOM   4037 C CG    . HIS B 1 176 ? -18.895 -4.518  15.578  1.00 28.46 ? ? ? ? ? ? 156 HIS B CG    1 
ATOM   4038 N ND1   . HIS B 1 176 ? -18.150 -5.614  15.956  1.00 27.58 ? ? ? ? ? ? 156 HIS B ND1   1 
ATOM   4039 C CD2   . HIS B 1 176 ? -18.479 -3.492  16.362  1.00 29.74 ? ? ? ? ? ? 156 HIS B CD2   1 
ATOM   4040 C CE1   . HIS B 1 176 ? -17.318 -5.269  16.925  1.00 27.75 ? ? ? ? ? ? 156 HIS B CE1   1 
ATOM   4041 N NE2   . HIS B 1 176 ? -17.494 -3.986  17.187  1.00 28.99 ? ? ? ? ? ? 156 HIS B NE2   1 
ATOM   4042 N N     . GLU B 1 177 ? -23.591 -5.029  14.077  1.00 31.26 ? ? ? ? ? ? 157 GLU B N     1 
ATOM   4043 C CA    . GLU B 1 177 ? -24.694 -4.734  13.159  1.00 33.96 ? ? ? ? ? ? 157 GLU B CA    1 
ATOM   4044 C C     . GLU B 1 177 ? -24.333 -4.915  11.683  1.00 33.67 ? ? ? ? ? ? 157 GLU B C     1 
ATOM   4045 O O     . GLU B 1 177 ? -24.708 -4.100  10.846  1.00 37.10 ? ? ? ? ? ? 157 GLU B O     1 
ATOM   4046 C CB    . GLU B 1 177 ? -25.223 -3.315  13.399  1.00 40.40 ? ? ? ? ? ? 157 GLU B CB    1 
ATOM   4047 C CG    . GLU B 1 177 ? -25.744 -3.085  14.809  1.00 44.73 ? ? ? ? ? ? 157 GLU B CG    1 
ATOM   4048 C CD    . GLU B 1 177 ? -26.295 -1.687  15.005  1.00 51.31 ? ? ? ? ? ? 157 GLU B CD    1 
ATOM   4049 O OE1   . GLU B 1 177 ? -25.501 -0.719  14.944  1.00 52.77 ? ? ? ? ? ? 157 GLU B OE1   1 
ATOM   4050 O OE2   . GLU B 1 177 ? -27.523 -1.556  15.210  1.00 54.99 ? ? ? ? ? ? 157 GLU B OE2   1 
ATOM   4051 N N     . GLY B 1 178 ? -23.605 -5.981  11.370  1.00 30.96 ? ? ? ? ? ? 158 GLY B N     1 
ATOM   4052 C CA    . GLY B 1 178 ? -23.239 -6.287  9.999   1.00 32.17 ? ? ? ? ? ? 158 GLY B CA    1 
ATOM   4053 C C     . GLY B 1 178 ? -21.921 -5.678  9.546   1.00 33.34 ? ? ? ? ? ? 158 GLY B C     1 
ATOM   4054 O O     . GLY B 1 178 ? -21.431 -5.990  8.464   1.00 34.93 ? ? ? ? ? ? 158 GLY B O     1 
ATOM   4055 N N     . LYS B 1 179 ? -21.335 -4.816  10.372  1.00 31.92 ? ? ? ? ? ? 159 LYS B N     1 
ATOM   4056 C CA    . LYS B 1 179 ? -20.131 -4.091  9.970   1.00 32.10 ? ? ? ? ? ? 159 LYS B CA    1 
ATOM   4057 C C     . LYS B 1 179 ? -18.866 -4.929  10.139  1.00 30.09 ? ? ? ? ? ? 159 LYS B C     1 
ATOM   4058 O O     . LYS B 1 179 ? -18.592 -5.448  11.222  1.00 27.33 ? ? ? ? ? ? 159 LYS B O     1 
ATOM   4059 C CB    . LYS B 1 179 ? -19.999 -2.777  10.749  1.00 31.99 ? ? ? ? ? ? 159 LYS B CB    1 
ATOM   4060 C CG    . LYS B 1 179 ? -21.154 -1.811  10.541  1.00 35.38 ? ? ? ? ? ? 159 LYS B CG    1 
ATOM   4061 C CD    . LYS B 1 179 ? -21.110 -0.658  11.534  1.00 37.43 ? ? ? ? ? ? 159 LYS B CD    1 
ATOM   4062 C CE    . LYS B 1 179 ? -22.276 0.302   11.292  1.00 42.54 ? ? ? ? ? ? 159 LYS B CE    1 
ATOM   4063 N NZ    . LYS B 1 179 ? -22.322 1.426   12.278  1.00 44.35 ? ? ? ? ? ? 159 LYS B NZ    1 
ATOM   4064 N N     . LYS B 1 180 ? -18.092 -5.054  9.067   1.00 30.75 ? ? ? ? ? ? 160 LYS B N     1 
ATOM   4065 C CA    . LYS B 1 180 ? -16.797 -5.721  9.157   1.00 30.69 ? ? ? ? ? ? 160 LYS B CA    1 
ATOM   4066 C C     . LYS B 1 180 ? -15.783 -4.780  9.811   1.00 29.55 ? ? ? ? ? ? 160 LYS B C     1 
ATOM   4067 O O     . LYS B 1 180 ? -16.080 -3.604  10.038  1.00 30.28 ? ? ? ? ? ? 160 LYS B O     1 
ATOM   4068 C CB    . LYS B 1 180 ? -16.335 -6.185  7.775   1.00 33.69 ? ? ? ? ? ? 160 LYS B CB    1 
ATOM   4069 C CG    . LYS B 1 180 ? -17.288 -7.184  7.135   1.00 36.98 ? ? ? ? ? ? 160 LYS B CG    1 
ATOM   4070 C CD    . LYS B 1 180 ? -16.866 -7.547  5.725   1.00 42.13 ? ? ? ? ? ? 160 LYS B CD    1 
ATOM   4071 C CE    . LYS B 1 180 ? -17.961 -7.216  4.722   1.00 45.73 ? ? ? ? ? ? 160 LYS B CE    1 
ATOM   4072 N NZ    . LYS B 1 180 ? -17.656 -7.732  3.357   1.00 49.53 ? ? ? ? ? ? 160 LYS B NZ    1 
ATOM   4073 N N     . VAL B 1 181 ? -14.591 -5.289  10.116  1.00 27.09 ? ? ? ? ? ? 161 VAL B N     1 
ATOM   4074 C CA    . VAL B 1 181 ? -13.632 -4.518  10.902  1.00 25.06 ? ? ? ? ? ? 161 VAL B CA    1 
ATOM   4075 C C     . VAL B 1 181 ? -13.205 -3.222  10.198  1.00 28.11 ? ? ? ? ? ? 161 VAL B C     1 
ATOM   4076 O O     . VAL B 1 181 ? -12.962 -2.197  10.844  1.00 30.65 ? ? ? ? ? ? 161 VAL B O     1 
ATOM   4077 C CB    . VAL B 1 181 ? -12.403 -5.373  11.310  1.00 25.64 ? ? ? ? ? ? 161 VAL B CB    1 
ATOM   4078 C CG1   . VAL B 1 181 ? -11.610 -5.801  10.093  1.00 27.38 ? ? ? ? ? ? 161 VAL B CG1   1 
ATOM   4079 C CG2   . VAL B 1 181 ? -11.515 -4.605  12.286  1.00 27.73 ? ? ? ? ? ? 161 VAL B CG2   1 
ATOM   4080 N N     . TYR B 1 182 ? -13.141 -3.262  8.871   1.00 29.69 ? ? ? ? ? ? 162 TYR B N     1 
ATOM   4081 C CA    . TYR B 1 182 ? -12.687 -2.109  8.107   1.00 35.78 ? ? ? ? ? ? 162 TYR B CA    1 
ATOM   4082 C C     . TYR B 1 182 ? -13.659 -0.929  8.207   1.00 34.26 ? ? ? ? ? ? 162 TYR B C     1 
ATOM   4083 O O     . TYR B 1 182 ? -13.227 0.209   8.359   1.00 34.18 ? ? ? ? ? ? 162 TYR B O     1 
ATOM   4084 C CB    . TYR B 1 182 ? -12.385 -2.514  6.659   1.00 45.99 ? ? ? ? ? ? 162 TYR B CB    1 
ATOM   4085 C CG    . TYR B 1 182 ? -11.431 -3.695  6.610   1.00 53.61 ? ? ? ? ? ? 162 TYR B CG    1 
ATOM   4086 C CD1   . TYR B 1 182 ? -10.080 -3.533  6.916   1.00 55.46 ? ? ? ? ? ? 162 TYR B CD1   1 
ATOM   4087 C CD2   . TYR B 1 182 ? -11.886 -4.978  6.304   1.00 55.94 ? ? ? ? ? ? 162 TYR B CD2   1 
ATOM   4088 C CE1   . TYR B 1 182 ? -9.201  -4.609  6.896   1.00 56.11 ? ? ? ? ? ? 162 TYR B CE1   1 
ATOM   4089 C CE2   . TYR B 1 182 ? -11.012 -6.062  6.281   1.00 56.56 ? ? ? ? ? ? 162 TYR B CE2   1 
ATOM   4090 C CZ    . TYR B 1 182 ? -9.670  -5.870  6.578   1.00 56.09 ? ? ? ? ? ? 162 TYR B CZ    1 
ATOM   4091 O OH    . TYR B 1 182 ? -8.794  -6.937  6.561   1.00 54.90 ? ? ? ? ? ? 162 TYR B OH    1 
ATOM   4092 N N     . GLU B 1 183 ? -14.962 -1.205  8.147   1.00 33.48 ? ? ? ? ? ? 163 GLU B N     1 
ATOM   4093 C CA    . GLU B 1 183 ? -15.973 -0.165  8.348   1.00 33.32 ? ? ? ? ? ? 163 GLU B CA    1 
ATOM   4094 C C     . GLU B 1 183 ? -15.934 0.369   9.781   1.00 32.15 ? ? ? ? ? ? 163 GLU B C     1 
ATOM   4095 O O     . GLU B 1 183 ? -16.029 1.573   10.008  1.00 33.54 ? ? ? ? ? ? 163 GLU B O     1 
ATOM   4096 C CB    . GLU B 1 183 ? -17.383 -0.668  8.010   1.00 32.49 ? ? ? ? ? ? 163 GLU B CB    1 
ATOM   4097 C CG    . GLU B 1 183 ? -18.471 0.390   8.242   1.00 35.20 ? ? ? ? ? ? 163 GLU B CG    1 
ATOM   4098 C CD    . GLU B 1 183 ? -19.852 -0.051  7.769   1.00 38.60 ? ? ? ? ? ? 163 GLU B CD    1 
ATOM   4099 O OE1   . GLU B 1 183 ? -20.018 -1.238  7.412   1.00 38.23 ? ? ? ? ? ? 163 GLU B OE1   1 
ATOM   4100 O OE2   . GLU B 1 183 ? -20.772 0.793   7.752   1.00 41.42 ? ? ? ? ? ? 163 GLU B OE2   1 
ATOM   4101 N N     . VAL B 1 184 ? -15.788 -0.526  10.750  1.00 30.98 ? ? ? ? ? ? 164 VAL B N     1 
ATOM   4102 C CA    . VAL B 1 184 ? -15.681 -0.091  12.134  1.00 31.92 ? ? ? ? ? ? 164 VAL B CA    1 
ATOM   4103 C C     . VAL B 1 184 ? -14.424 0.764   12.321  1.00 32.35 ? ? ? ? ? ? 164 VAL B C     1 
ATOM   4104 O O     . VAL B 1 184 ? -14.450 1.771   13.028  1.00 33.63 ? ? ? ? ? ? 164 VAL B O     1 
ATOM   4105 C CB    . VAL B 1 184 ? -15.709 -1.288  13.116  1.00 31.70 ? ? ? ? ? ? 164 VAL B CB    1 
ATOM   4106 C CG1   . VAL B 1 184 ? -15.305 -0.838  14.513  1.00 30.54 ? ? ? ? ? ? 164 VAL B CG1   1 
ATOM   4107 C CG2   . VAL B 1 184 ? -17.110 -1.926  13.128  1.00 31.01 ? ? ? ? ? ? 164 VAL B CG2   1 
ATOM   4108 N N     . CYS B 1 185 ? -13.336 0.384   11.656  1.00 32.49 ? ? ? ? ? ? 165 CYS B N     1 
ATOM   4109 C CA    . CYS B 1 185 ? -12.126 1.203   11.672  1.00 32.43 ? ? ? ? ? ? 165 CYS B CA    1 
ATOM   4110 C C     . CYS B 1 185 ? -12.384 2.632   11.186  1.00 34.23 ? ? ? ? ? ? 165 CYS B C     1 
ATOM   4111 O O     . CYS B 1 185 ? -11.830 3.584   11.727  1.00 32.59 ? ? ? ? ? ? 165 CYS B O     1 
ATOM   4112 C CB    . CYS B 1 185 ? -11.012 0.551   10.851  1.00 33.51 ? ? ? ? ? ? 165 CYS B CB    1 
ATOM   4113 S SG    . CYS B 1 185 ? -10.096 -0.728  11.765  1.00 34.63 ? ? ? ? ? ? 165 CYS B SG    1 
ATOM   4114 N N     . SER B 1 186 ? -13.235 2.783   10.175  1.00 36.25 ? ? ? ? ? ? 166 SER B N     1 
ATOM   4115 C CA    . SER B 1 186 ? -13.514 4.109   9.637   1.00 39.83 ? ? ? ? ? ? 166 SER B CA    1 
ATOM   4116 C C     . SER B 1 186 ? -14.401 4.941   10.570  1.00 41.41 ? ? ? ? ? ? 166 SER B C     1 
ATOM   4117 O O     . SER B 1 186 ? -14.495 6.161   10.422  1.00 43.03 ? ? ? ? ? ? 166 SER B O     1 
ATOM   4118 C CB    . SER B 1 186 ? -14.134 4.016   8.238   1.00 42.58 ? ? ? ? ? ? 166 SER B CB    1 
ATOM   4119 O OG    . SER B 1 186 ? -15.362 3.311   8.265   1.00 42.78 ? ? ? ? ? ? 166 SER B OG    1 
ATOM   4120 N N     . GLU B 1 187 ? -15.042 4.282   11.532  1.00 41.64 ? ? ? ? ? ? 167 GLU B N     1 
ATOM   4121 C CA    . GLU B 1 187 ? -15.922 4.968   12.479  1.00 43.77 ? ? ? ? ? ? 167 GLU B CA    1 
ATOM   4122 C C     . GLU B 1 187 ? -15.183 5.287   13.773  1.00 41.44 ? ? ? ? ? ? 167 GLU B C     1 
ATOM   4123 O O     . GLU B 1 187 ? -15.561 6.196   14.519  1.00 40.67 ? ? ? ? ? ? 167 GLU B O     1 
ATOM   4124 C CB    . GLU B 1 187 ? -17.145 4.106   12.799  1.00 45.23 ? ? ? ? ? ? 167 GLU B CB    1 
ATOM   4125 C CG    . GLU B 1 187 ? -18.022 3.777   11.603  1.00 48.99 ? ? ? ? ? ? 167 GLU B CG    1 
ATOM   4126 C CD    . GLU B 1 187 ? -19.291 3.035   11.997  1.00 49.85 ? ? ? ? ? ? 167 GLU B CD    1 
ATOM   4127 O OE1   . GLU B 1 187 ? -19.258 2.284   12.995  1.00 48.07 ? ? ? ? ? ? 167 GLU B OE1   1 
ATOM   4128 O OE2   . GLU B 1 187 ? -20.321 3.209   11.313  1.00 51.91 ? ? ? ? ? ? 167 GLU B OE2   1 
ATOM   4129 N N     . ASP B 1 188 ? -14.119 4.531   14.023  1.00 38.75 ? ? ? ? ? ? 168 ASP B N     1 
ATOM   4130 C CA    . ASP B 1 188 ? -13.403 4.583   15.288  1.00 36.84 ? ? ? ? ? ? 168 ASP B CA    1 
ATOM   4131 C C     . ASP B 1 188 ? -11.933 4.884   15.007  1.00 35.62 ? ? ? ? ? ? 168 ASP B C     1 
ATOM   4132 O O     . ASP B 1 188 ? -11.138 3.969   14.788  1.00 32.77 ? ? ? ? ? ? 168 ASP B O     1 
ATOM   4133 C CB    . ASP B 1 188 ? -13.542 3.227   16.000  1.00 35.44 ? ? ? ? ? ? 168 ASP B CB    1 
ATOM   4134 C CG    . ASP B 1 188 ? -13.141 3.282   17.477  1.00 35.64 ? ? ? ? ? ? 168 ASP B CG    1 
ATOM   4135 O OD1   . ASP B 1 188 ? -12.321 4.151   17.848  1.00 35.81 ? ? ? ? ? ? 168 ASP B OD1   1 
ATOM   4136 O OD2   . ASP B 1 188 ? -13.653 2.452   18.264  1.00 33.28 ? ? ? ? ? ? 168 ASP B OD2   1 
ATOM   4137 N N     . ALA B 1 189 ? -11.576 6.163   15.005  1.00 33.86 ? ? ? ? ? ? 169 ALA B N     1 
ATOM   4138 C CA    . ALA B 1 189 ? -10.217 6.571   14.656  1.00 35.28 ? ? ? ? ? ? 169 ALA B CA    1 
ATOM   4139 C C     . ALA B 1 189 ? -9.161  6.005   15.612  1.00 33.50 ? ? ? ? ? ? 169 ALA B C     1 
ATOM   4140 O O     . ALA B 1 189 ? -8.081  5.590   15.182  1.00 29.43 ? ? ? ? ? ? 169 ALA B O     1 
ATOM   4141 C CB    . ALA B 1 189 ? -10.120 8.091   14.592  1.00 39.27 ? ? ? ? ? ? 169 ALA B CB    1 
ATOM   4142 N N     . ASN B 1 190 ? -9.471  5.997   16.907  1.00 34.77 ? ? ? ? ? ? 170 ASN B N     1 
ATOM   4143 C CA    . ASN B 1 190 ? -8.555  5.449   17.909  1.00 34.14 ? ? ? ? ? ? 170 ASN B CA    1 
ATOM   4144 C C     . ASN B 1 190 ? -8.260  3.969   17.664  1.00 29.46 ? ? ? ? ? ? 170 ASN B C     1 
ATOM   4145 O O     . ASN B 1 190 ? -7.099  3.567   17.599  1.00 29.16 ? ? ? ? ? ? 170 ASN B O     1 
ATOM   4146 C CB    . ASN B 1 190 ? -9.093  5.674   19.331  1.00 39.03 ? ? ? ? ? ? 170 ASN B CB    1 
ATOM   4147 C CG    . ASN B 1 190 ? -8.307  4.899   20.389  1.00 43.39 ? ? ? ? ? ? 170 ASN B CG    1 
ATOM   4148 O OD1   . ASN B 1 190 ? -8.847  4.008   21.060  1.00 45.01 ? ? ? ? ? ? 170 ASN B OD1   1 
ATOM   4149 N ND2   . ASN B 1 190 ? -7.024  5.227   20.534  1.00 43.44 ? ? ? ? ? ? 170 ASN B ND2   1 
ATOM   4150 N N     . PHE B 1 191 ? -9.307  3.164   17.514  1.00 26.15 ? ? ? ? ? ? 171 PHE B N     1 
ATOM   4151 C CA    . PHE B 1 191 ? -9.130  1.738   17.261  1.00 27.24 ? ? ? ? ? ? 171 PHE B CA    1 
ATOM   4152 C C     . PHE B 1 191 ? -8.336  1.528   15.968  1.00 28.94 ? ? ? ? ? ? 171 PHE B C     1 
ATOM   4153 O O     . PHE B 1 191 ? -7.408  0.713   15.924  1.00 27.64 ? ? ? ? ? ? 171 PHE B O     1 
ATOM   4154 C CB    . PHE B 1 191 ? -10.485 1.018   17.195  1.00 28.52 ? ? ? ? ? ? 171 PHE B CB    1 
ATOM   4155 C CG    . PHE B 1 191 ? -10.376 -0.461  16.933  1.00 28.88 ? ? ? ? ? ? 171 PHE B CG    1 
ATOM   4156 C CD1   . PHE B 1 191 ? -10.000 -1.335  17.948  1.00 27.55 ? ? ? ? ? ? 171 PHE B CD1   1 
ATOM   4157 C CD2   . PHE B 1 191 ? -10.657 -0.979  15.680  1.00 29.78 ? ? ? ? ? ? 171 PHE B CD2   1 
ATOM   4158 C CE1   . PHE B 1 191 ? -9.899  -2.696  17.711  1.00 28.19 ? ? ? ? ? ? 171 PHE B CE1   1 
ATOM   4159 C CE2   . PHE B 1 191 ? -10.559 -2.340  15.437  1.00 31.10 ? ? ? ? ? ? 171 PHE B CE2   1 
ATOM   4160 C CZ    . PHE B 1 191 ? -10.176 -3.199  16.454  1.00 29.69 ? ? ? ? ? ? 171 PHE B CZ    1 
ATOM   4161 N N     . SER B 1 192 ? -8.687  2.286   14.927  1.00 27.71 ? ? ? ? ? ? 172 SER B N     1 
ATOM   4162 C CA    . SER B 1 192 ? -7.983  2.197   13.651  1.00 27.00 ? ? ? ? ? ? 172 SER B CA    1 
ATOM   4163 C C     . SER B 1 192 ? -6.495  2.496   13.824  1.00 26.54 ? ? ? ? ? ? 172 SER B C     1 
ATOM   4164 O O     . SER B 1 192 ? -5.640  1.756   13.343  1.00 25.35 ? ? ? ? ? ? 172 SER B O     1 
ATOM   4165 C CB    . SER B 1 192 ? -8.592  3.161   12.628  1.00 30.65 ? ? ? ? ? ? 172 SER B CB    1 
ATOM   4166 O OG    . SER B 1 192 ? -7.952  3.017   11.369  1.00 31.47 ? ? ? ? ? ? 172 SER B OG    1 
ATOM   4167 N N     . GLN B 1 193 ? -6.194  3.590   14.513  1.00 29.00 ? ? ? ? ? ? 173 GLN B N     1 
ATOM   4168 C CA    . GLN B 1 193 ? -4.812  3.981   14.764  1.00 29.82 ? ? ? ? ? ? 173 GLN B CA    1 
ATOM   4169 C C     . GLN B 1 193 ? -4.035  2.892   15.511  1.00 25.86 ? ? ? ? ? ? 173 GLN B C     1 
ATOM   4170 O O     . GLN B 1 193 ? -2.865  2.641   15.216  1.00 25.47 ? ? ? ? ? ? 173 GLN B O     1 
ATOM   4171 C CB    . GLN B 1 193 ? -4.769  5.298   15.539  1.00 32.45 ? ? ? ? ? ? 173 GLN B CB    1 
ATOM   4172 C CG    . GLN B 1 193 ? -3.365  5.793   15.827  1.00 37.49 ? ? ? ? ? ? 173 GLN B CG    1 
ATOM   4173 C CD    . GLN B 1 193 ? -3.364  7.168   16.468  1.00 44.18 ? ? ? ? ? ? 173 GLN B CD    1 
ATOM   4174 O OE1   . GLN B 1 193 ? -4.239  7.994   16.198  1.00 46.82 ? ? ? ? ? ? 173 GLN B OE1   1 
ATOM   4175 N NE2   . GLN B 1 193 ? -2.384  7.417   17.332  1.00 46.01 ? ? ? ? ? ? 173 GLN B NE2   1 
ATOM   4176 N N     . LEU B 1 194 ? -4.689  2.239   16.468  1.00 23.51 ? ? ? ? ? ? 174 LEU B N     1 
ATOM   4177 C CA    . LEU B 1 194 ? -4.050  1.163   17.221  1.00 23.52 ? ? ? ? ? ? 174 LEU B CA    1 
ATOM   4178 C C     . LEU B 1 194 ? -3.669  -0.004  16.307  1.00 24.26 ? ? ? ? ? ? 174 LEU B C     1 
ATOM   4179 O O     . LEU B 1 194 ? -2.555  -0.535  16.385  1.00 23.29 ? ? ? ? ? ? 174 LEU B O     1 
ATOM   4180 C CB    . LEU B 1 194 ? -4.954  0.676   18.355  1.00 23.73 ? ? ? ? ? ? 174 LEU B CB    1 
ATOM   4181 C CG    . LEU B 1 194 ? -5.277  1.666   19.476  1.00 25.13 ? ? ? ? ? ? 174 LEU B CG    1 
ATOM   4182 C CD1   . LEU B 1 194 ? -6.335  1.067   20.412  1.00 25.52 ? ? ? ? ? ? 174 LEU B CD1   1 
ATOM   4183 C CD2   . LEU B 1 194 ? -4.012  2.082   20.242  1.00 24.77 ? ? ? ? ? ? 174 LEU B CD2   1 
ATOM   4184 N N     . PHE B 1 195 ? -4.602  -0.403  15.449  1.00 23.83 ? ? ? ? ? ? 175 PHE B N     1 
ATOM   4185 C CA    . PHE B 1 195 ? -4.368  -1.476  14.487  1.00 24.64 ? ? ? ? ? ? 175 PHE B CA    1 
ATOM   4186 C C     . PHE B 1 195 ? -3.154  -1.163  13.583  1.00 25.93 ? ? ? ? ? ? 175 PHE B C     1 
ATOM   4187 O O     . PHE B 1 195 ? -2.231  -1.974  13.473  1.00 24.98 ? ? ? ? ? ? 175 PHE B O     1 
ATOM   4188 C CB    . PHE B 1 195 ? -5.637  -1.702  13.655  1.00 27.30 ? ? ? ? ? ? 175 PHE B CB    1 
ATOM   4189 C CG    . PHE B 1 195 ? -5.717  -3.057  13.009  1.00 33.13 ? ? ? ? ? ? 175 PHE B CG    1 
ATOM   4190 C CD1   . PHE B 1 195 ? -6.894  -3.480  12.410  1.00 38.07 ? ? ? ? ? ? 175 PHE B CD1   1 
ATOM   4191 C CD2   . PHE B 1 195 ? -4.621  -3.909  12.995  1.00 33.45 ? ? ? ? ? ? 175 PHE B CD2   1 
ATOM   4192 C CE1   . PHE B 1 195 ? -6.973  -4.729  11.797  1.00 40.13 ? ? ? ? ? ? 175 PHE B CE1   1 
ATOM   4193 C CE2   . PHE B 1 195 ? -4.694  -5.156  12.391  1.00 34.25 ? ? ? ? ? ? 175 PHE B CE2   1 
ATOM   4194 C CZ    . PHE B 1 195 ? -5.867  -5.566  11.793  1.00 37.81 ? ? ? ? ? ? 175 PHE B CZ    1 
ATOM   4195 N N     . SER B 1 196 ? -3.155  0.010   12.948  1.00 26.26 ? ? ? ? ? ? 176 SER B N     1 
ATOM   4196 C CA    . SER B 1 196 ? -2.064  0.400   12.057  1.00 29.80 ? ? ? ? ? ? 176 SER B CA    1 
ATOM   4197 C C     . SER B 1 196 ? -0.724  0.474   12.785  1.00 28.49 ? ? ? ? ? ? 176 SER B C     1 
ATOM   4198 O O     . SER B 1 196 ? 0.278   -0.022  12.288  1.00 27.64 ? ? ? ? ? ? 176 SER B O     1 
ATOM   4199 C CB    . SER B 1 196 ? -2.348  1.756   11.404  1.00 36.01 ? ? ? ? ? ? 176 SER B CB    1 
ATOM   4200 O OG    . SER B 1 196 ? -3.520  1.702   10.617  1.00 42.12 ? ? ? ? ? ? 176 SER B OG    1 
ATOM   4201 N N     . GLU B 1 197 ? -0.704  1.130   13.944  1.00 28.86 ? ? ? ? ? ? 177 GLU B N     1 
ATOM   4202 C CA    . GLU B 1 197 ? 0.524   1.213   14.731  1.00 28.17 ? ? ? ? ? ? 177 GLU B CA    1 
ATOM   4203 C C     . GLU B 1 197 ? 1.011   -0.184  15.114  1.00 24.88 ? ? ? ? ? ? 177 GLU B C     1 
ATOM   4204 O O     . GLU B 1 197 ? 2.221   -0.437  15.168  1.00 24.25 ? ? ? ? ? ? 177 GLU B O     1 
ATOM   4205 C CB    . GLU B 1 197 ? 0.330   2.074   15.985  1.00 26.18 ? ? ? ? ? ? 177 GLU B CB    1 
ATOM   4206 C CG    . GLU B 1 197 ? 0.268   3.570   15.711  1.00 30.06 ? ? ? ? ? ? 177 GLU B CG    1 
ATOM   4207 C CD    . GLU B 1 197 ? -0.129  4.362   16.940  1.00 32.18 ? ? ? ? ? ? 177 GLU B CD    1 
ATOM   4208 O OE1   . GLU B 1 197 ? -0.492  3.726   17.949  1.00 31.43 ? ? ? ? ? ? 177 GLU B OE1   1 
ATOM   4209 O OE2   . GLU B 1 197 ? -0.079  5.611   16.901  1.00 33.35 ? ? ? ? ? ? 177 GLU B OE2   1 
ATOM   4210 N N     . GLY B 1 198 ? 0.066   -1.087  15.374  1.00 20.92 ? ? ? ? ? ? 178 GLY B N     1 
ATOM   4211 C CA    . GLY B 1 198 ? 0.391   -2.465  15.726  1.00 20.98 ? ? ? ? ? ? 178 GLY B CA    1 
ATOM   4212 C C     . GLY B 1 198 ? 1.027   -3.236  14.581  1.00 22.83 ? ? ? ? ? ? 178 GLY B C     1 
ATOM   4213 O O     . GLY B 1 198 ? 1.997   -3.982  14.768  1.00 22.71 ? ? ? ? ? ? 178 GLY B O     1 
ATOM   4214 N N     . MET B 1 199 ? 0.479   -3.054  13.386  1.00 23.44 ? ? ? ? ? ? 179 MET B N     1 
ATOM   4215 C CA    . MET B 1 199 ? 1.059   -3.654  12.193  1.00 24.38 ? ? ? ? ? ? 179 MET B CA    1 
ATOM   4216 C C     . MET B 1 199 ? 2.425   -3.033  11.887  1.00 24.68 ? ? ? ? ? ? 179 MET B C     1 
ATOM   4217 O O     . MET B 1 199 ? 3.370   -3.744  11.536  1.00 26.78 ? ? ? ? ? ? 179 MET B O     1 
ATOM   4218 C CB    . MET B 1 199 ? 0.116   -3.491  11.004  1.00 22.09 ? ? ? ? ? ? 179 MET B CB    1 
ATOM   4219 C CG    . MET B 1 199 ? -1.219  -4.201  11.165  1.00 21.20 ? ? ? ? ? ? 179 MET B CG    1 
ATOM   4220 S SD    . MET B 1 199 ? -1.054  -5.995  11.268  1.00 25.49 ? ? ? ? ? ? 179 MET B SD    1 
ATOM   4221 C CE    . MET B 1 199 ? -1.063  -6.297  13.040  1.00 18.79 ? ? ? ? ? ? 179 MET B CE    1 
ATOM   4222 N N     . ALA B 1 200 ? 2.534   -1.714  12.029  1.00 21.42 ? ? ? ? ? ? 180 ALA B N     1 
ATOM   4223 C CA    . ALA B 1 200 ? 3.795   -1.037  11.730  1.00 25.05 ? ? ? ? ? ? 180 ALA B CA    1 
ATOM   4224 C C     . ALA B 1 200 ? 4.909   -1.528  12.654  1.00 27.84 ? ? ? ? ? ? 180 ALA B C     1 
ATOM   4225 O O     . ALA B 1 200 ? 6.043   -1.732  12.218  1.00 27.58 ? ? ? ? ? ? 180 ALA B O     1 
ATOM   4226 C CB    . ALA B 1 200 ? 3.646   0.483   11.828  1.00 25.89 ? ? ? ? ? ? 180 ALA B CB    1 
ATOM   4227 N N     . GLY B 1 201 ? 4.579   -1.715  13.932  1.00 26.63 ? ? ? ? ? ? 181 GLY B N     1 
ATOM   4228 C CA    . GLY B 1 201 ? 5.547   -2.196  14.902  1.00 26.11 ? ? ? ? ? ? 181 GLY B CA    1 
ATOM   4229 C C     . GLY B 1 201 ? 6.097   -3.568  14.533  1.00 25.74 ? ? ? ? ? ? 181 GLY B C     1 
ATOM   4230 O O     . GLY B 1 201 ? 7.309   -3.813  14.611  1.00 26.07 ? ? ? ? ? ? 181 GLY B O     1 
ATOM   4231 N N     . ASP B 1 202 ? 5.204   -4.468  14.131  1.00 21.86 ? ? ? ? ? ? 182 ASP B N     1 
ATOM   4232 C CA    . ASP B 1 202 ? 5.605   -5.811  13.729  1.00 21.69 ? ? ? ? ? ? 182 ASP B CA    1 
ATOM   4233 C C     . ASP B 1 202 ? 6.483   -5.776  12.480  1.00 20.95 ? ? ? ? ? ? 182 ASP B C     1 
ATOM   4234 O O     . ASP B 1 202 ? 7.486   -6.491  12.399  1.00 21.91 ? ? ? ? ? ? 182 ASP B O     1 
ATOM   4235 C CB    . ASP B 1 202 ? 4.388   -6.717  13.477  1.00 22.11 ? ? ? ? ? ? 182 ASP B CB    1 
ATOM   4236 C CG    . ASP B 1 202 ? 4.796   -8.096  12.972  1.00 21.19 ? ? ? ? ? ? 182 ASP B CG    1 
ATOM   4237 O OD1   . ASP B 1 202 ? 5.195   -8.923  13.814  1.00 20.57 ? ? ? ? ? ? 182 ASP B OD1   1 
ATOM   4238 O OD2   . ASP B 1 202 ? 4.760   -8.338  11.738  1.00 19.29 ? ? ? ? ? ? 182 ASP B OD2   1 
ATOM   4239 N N     . SER B 1 203 ? 6.107   -4.944  11.514  1.00 19.18 ? ? ? ? ? ? 183 SER B N     1 
ATOM   4240 C CA    . SER B 1 203 ? 6.882   -4.810  10.281  1.00 20.79 ? ? ? ? ? ? 183 SER B CA    1 
ATOM   4241 C C     . SER B 1 203 ? 8.311   -4.332  10.546  1.00 22.16 ? ? ? ? ? ? 183 SER B C     1 
ATOM   4242 O O     . SER B 1 203 ? 9.231   -4.707  9.838   1.00 21.38 ? ? ? ? ? ? 183 SER B O     1 
ATOM   4243 C CB    . SER B 1 203 ? 6.176   -3.882  9.293   1.00 20.93 ? ? ? ? ? ? 183 SER B CB    1 
ATOM   4244 O OG    . SER B 1 203 ? 4.984   -4.484  8.812   1.00 21.67 ? ? ? ? ? ? 183 SER B OG    1 
ATOM   4245 N N     . TRP B 1 204 ? 8.492   -3.518  11.581  1.00 23.13 ? ? ? ? ? ? 184 TRP B N     1 
ATOM   4246 C CA    . TRP B 1 204 ? 9.820   -3.021  11.928  1.00 26.36 ? ? ? ? ? ? 184 TRP B CA    1 
ATOM   4247 C C     . TRP B 1 204 ? 10.752  -4.202  12.208  1.00 25.73 ? ? ? ? ? ? 184 TRP B C     1 
ATOM   4248 O O     . TRP B 1 204 ? 11.845  -4.293  11.656  1.00 25.37 ? ? ? ? ? ? 184 TRP B O     1 
ATOM   4249 C CB    . TRP B 1 204 ? 9.736   -2.096  13.145  1.00 24.96 ? ? ? ? ? ? 184 TRP B CB    1 
ATOM   4250 C CG    . TRP B 1 204 ? 10.979  -1.297  13.408  1.00 26.37 ? ? ? ? ? ? 184 TRP B CG    1 
ATOM   4251 C CD1   . TRP B 1 204 ? 11.191  0.013   13.091  1.00 26.40 ? ? ? ? ? ? 184 TRP B CD1   1 
ATOM   4252 C CD2   . TRP B 1 204 ? 12.172  -1.749  14.065  1.00 24.02 ? ? ? ? ? ? 184 TRP B CD2   1 
ATOM   4253 N NE1   . TRP B 1 204 ? 12.441  0.404   13.505  1.00 27.48 ? ? ? ? ? ? 184 TRP B NE1   1 
ATOM   4254 C CE2   . TRP B 1 204 ? 13.066  -0.660  14.100  1.00 28.59 ? ? ? ? ? ? 184 TRP B CE2   1 
ATOM   4255 C CE3   . TRP B 1 204 ? 12.570  -2.968  14.622  1.00 23.38 ? ? ? ? ? ? 184 TRP B CE3   1 
ATOM   4256 C CZ2   . TRP B 1 204 ? 14.336  -0.752  14.676  1.00 32.18 ? ? ? ? ? ? 184 TRP B CZ2   1 
ATOM   4257 C CZ3   . TRP B 1 204 ? 13.831  -3.059  15.193  1.00 27.45 ? ? ? ? ? ? 184 TRP B CZ3   1 
ATOM   4258 C CH2   . TRP B 1 204 ? 14.699  -1.958  15.214  1.00 31.48 ? ? ? ? ? ? 184 TRP B CH2   1 
ATOM   4259 N N     . LEU B 1 205 ? 10.285  -5.122  13.043  1.00 25.83 ? ? ? ? ? ? 185 LEU B N     1 
ATOM   4260 C CA    . LEU B 1 205 ? 11.067  -6.292  13.434  1.00 25.10 ? ? ? ? ? ? 185 LEU B CA    1 
ATOM   4261 C C     . LEU B 1 205 ? 11.092  -7.365  12.355  1.00 22.97 ? ? ? ? ? ? 185 LEU B C     1 
ATOM   4262 O O     . LEU B 1 205 ? 12.146  -7.920  12.037  1.00 23.51 ? ? ? ? ? ? 185 LEU B O     1 
ATOM   4263 C CB    . LEU B 1 205 ? 10.490  -6.919  14.704  1.00 24.11 ? ? ? ? ? ? 185 LEU B CB    1 
ATOM   4264 C CG    . LEU B 1 205 ? 10.981  -6.426  16.056  1.00 27.06 ? ? ? ? ? ? 185 LEU B CG    1 
ATOM   4265 C CD1   . LEU B 1 205 ? 10.268  -7.218  17.158  1.00 28.02 ? ? ? ? ? ? 185 LEU B CD1   1 
ATOM   4266 C CD2   . LEU B 1 205 ? 12.511  -6.526  16.172  1.00 24.84 ? ? ? ? ? ? 185 LEU B CD2   1 
ATOM   4267 N N     . PHE B 1 206 ? 9.923   -7.689  11.815  1.00 19.51 ? ? ? ? ? ? 186 PHE B N     1 
ATOM   4268 C CA    . PHE B 1 206 ? 9.854   -8.772  10.850  1.00 18.55 ? ? ? ? ? ? 186 PHE B CA    1 
ATOM   4269 C C     . PHE B 1 206 ? 10.730  -8.499  9.626   1.00 19.03 ? ? ? ? ? ? 186 PHE B C     1 
ATOM   4270 O O     . PHE B 1 206 ? 11.377  -9.407  9.100   1.00 20.83 ? ? ? ? ? ? 186 PHE B O     1 
ATOM   4271 C CB    . PHE B 1 206 ? 8.417   -9.058  10.405  1.00 17.83 ? ? ? ? ? ? 186 PHE B CB    1 
ATOM   4272 C CG    . PHE B 1 206 ? 8.312   -10.256 9.510   1.00 18.87 ? ? ? ? ? ? 186 PHE B CG    1 
ATOM   4273 C CD1   . PHE B 1 206 ? 8.213   -11.524 10.047  1.00 19.64 ? ? ? ? ? ? 186 PHE B CD1   1 
ATOM   4274 C CD2   . PHE B 1 206 ? 8.370   -10.114 8.132   1.00 21.95 ? ? ? ? ? ? 186 PHE B CD2   1 
ATOM   4275 C CE1   . PHE B 1 206 ? 8.143   -12.634 9.235   1.00 23.33 ? ? ? ? ? ? 186 PHE B CE1   1 
ATOM   4276 C CE2   . PHE B 1 206 ? 8.308   -11.223 7.303   1.00 23.47 ? ? ? ? ? ? 186 PHE B CE2   1 
ATOM   4277 C CZ    . PHE B 1 206 ? 8.194   -12.487 7.857   1.00 26.26 ? ? ? ? ? ? 186 PHE B CZ    1 
ATOM   4278 N N     . SER B 1 207 ? 10.738  -7.255  9.160   1.00 19.03 ? ? ? ? ? ? 187 SER B N     1 
ATOM   4279 C CA    . SER B 1 207 ? 11.447  -6.935  7.926   1.00 20.83 ? ? ? ? ? ? 187 SER B CA    1 
ATOM   4280 C C     . SER B 1 207 ? 12.960  -7.089  8.116   1.00 23.56 ? ? ? ? ? ? 187 SER B C     1 
ATOM   4281 O O     . SER B 1 207 ? 13.661  -7.573  7.230   1.00 24.33 ? ? ? ? ? ? 187 SER B O     1 
ATOM   4282 C CB    . SER B 1 207 ? 11.109  -5.521  7.469   1.00 22.18 ? ? ? ? ? ? 187 SER B CB    1 
ATOM   4283 O OG    . SER B 1 207 ? 11.620  -4.574  8.385   1.00 24.52 ? ? ? ? ? ? 187 SER B OG    1 
ATOM   4284 N N     . ARG B 1 208 ? 13.459  -6.670  9.275   1.00 24.00 ? ? ? ? ? ? 188 ARG B N     1 
ATOM   4285 C CA    . ARG B 1 208 ? 14.871  -6.844  9.604   1.00 23.44 ? ? ? ? ? ? 188 ARG B CA    1 
ATOM   4286 C C     . ARG B 1 208 ? 15.292  -8.320  9.712   1.00 25.33 ? ? ? ? ? ? 188 ARG B C     1 
ATOM   4287 O O     . ARG B 1 208 ? 16.410  -8.681  9.332   1.00 26.32 ? ? ? ? ? ? 188 ARG B O     1 
ATOM   4288 C CB    . ARG B 1 208 ? 15.224  -6.060  10.865  1.00 25.31 ? ? ? ? ? ? 188 ARG B CB    1 
ATOM   4289 C CG    . ARG B 1 208 ? 15.170  -4.558  10.650  1.00 25.58 ? ? ? ? ? ? 188 ARG B CG    1 
ATOM   4290 C CD    . ARG B 1 208 ? 15.287  -3.793  11.944  1.00 28.53 ? ? ? ? ? ? 188 ARG B CD    1 
ATOM   4291 N NE    . ARG B 1 208 ? 15.499  -2.366  11.701  1.00 30.61 ? ? ? ? ? ? 188 ARG B NE    1 
ATOM   4292 C CZ    . ARG B 1 208 ? 14.571  -1.537  11.230  1.00 31.22 ? ? ? ? ? ? 188 ARG B CZ    1 
ATOM   4293 N NH1   . ARG B 1 208 ? 13.351  -1.986  10.936  1.00 23.75 ? ? ? ? ? ? 188 ARG B NH1   1 
ATOM   4294 N NH2   . ARG B 1 208 ? 14.868  -0.253  11.051  1.00 33.27 ? ? ? ? ? ? 188 ARG B NH2   1 
ATOM   4295 N N     . ALA B 1 209 ? 14.401  -9.175  10.213  1.00 23.86 ? ? ? ? ? ? 189 ALA B N     1 
ATOM   4296 C CA    . ALA B 1 209 ? 14.663  -10.620 10.236  1.00 23.56 ? ? ? ? ? ? 189 ALA B CA    1 
ATOM   4297 C C     . ALA B 1 209 ? 14.601  -11.215 8.821   1.00 23.26 ? ? ? ? ? ? 189 ALA B C     1 
ATOM   4298 O O     . ALA B 1 209 ? 15.419  -12.051 8.436   1.00 24.33 ? ? ? ? ? ? 189 ALA B O     1 
ATOM   4299 C CB    . ALA B 1 209 ? 13.659  -11.330 11.154  1.00 23.30 ? ? ? ? ? ? 189 ALA B CB    1 
ATOM   4300 N N     . LEU B 1 210 ? 13.607  -10.777 8.057   1.00 21.03 ? ? ? ? ? ? 190 LEU B N     1 
ATOM   4301 C CA    . LEU B 1 210 ? 13.399  -11.224 6.684   1.00 19.91 ? ? ? ? ? ? 190 LEU B CA    1 
ATOM   4302 C C     . LEU B 1 210 ? 14.616  -11.017 5.775   1.00 23.82 ? ? ? ? ? ? 190 LEU B C     1 
ATOM   4303 O O     . LEU B 1 210 ? 15.034  -11.939 5.060   1.00 24.65 ? ? ? ? ? ? 190 LEU B O     1 
ATOM   4304 C CB    . LEU B 1 210 ? 12.200  -10.472 6.086   1.00 18.52 ? ? ? ? ? ? 190 LEU B CB    1 
ATOM   4305 C CG    . LEU B 1 210 ? 11.783  -10.701 4.632   1.00 22.03 ? ? ? ? ? ? 190 LEU B CG    1 
ATOM   4306 C CD1   . LEU B 1 210 ? 11.434  -12.176 4.396   1.00 20.36 ? ? ? ? ? ? 190 LEU B CD1   1 
ATOM   4307 C CD2   . LEU B 1 210 ? 10.589  -9.809  4.290   1.00 24.10 ? ? ? ? ? ? 190 LEU B CD2   1 
ATOM   4308 N N     . VAL B 1 211 ? 15.155  -9.798  5.772   1.00 22.21 ? ? ? ? ? ? 191 VAL B N     1 
ATOM   4309 C CA    . VAL B 1 211 ? 16.264  -9.470  4.877   1.00 24.07 ? ? ? ? ? ? 191 VAL B CA    1 
ATOM   4310 C C     . VAL B 1 211 ? 17.557  -10.164 5.305   1.00 26.29 ? ? ? ? ? ? 191 VAL B C     1 
ATOM   4311 O O     . VAL B 1 211 ? 18.477  -10.324 4.497   1.00 27.14 ? ? ? ? ? ? 191 VAL B O     1 
ATOM   4312 C CB    . VAL B 1 211 ? 16.504  -7.939  4.749   1.00 22.51 ? ? ? ? ? ? 191 VAL B CB    1 
ATOM   4313 C CG1   . VAL B 1 211 ? 15.255  -7.242  4.189   1.00 22.21 ? ? ? ? ? ? 191 VAL B CG1   1 
ATOM   4314 C CG2   . VAL B 1 211 ? 16.928  -7.323  6.087   1.00 21.73 ? ? ? ? ? ? 191 VAL B CG2   1 
ATOM   4315 N N     . SER B 1 212 ? 17.617  -10.571 6.571   1.00 24.47 ? ? ? ? ? ? 192 SER B N     1 
ATOM   4316 C CA    . SER B 1 212 ? 18.765  -11.314 7.087   1.00 29.05 ? ? ? ? ? ? 192 SER B CA    1 
ATOM   4317 C C     . SER B 1 212 ? 18.596  -12.811 6.840   1.00 29.67 ? ? ? ? ? ? 192 SER B C     1 
ATOM   4318 O O     . SER B 1 212 ? 19.428  -13.447 6.196   1.00 30.95 ? ? ? ? ? ? 192 SER B O     1 
ATOM   4319 C CB    . SER B 1 212 ? 18.939  -11.049 8.585   1.00 33.01 ? ? ? ? ? ? 192 SER B CB    1 
ATOM   4320 O OG    . SER B 1 212 ? 19.990  -11.837 9.117   1.00 37.67 ? ? ? ? ? ? 192 SER B OG    1 
ATOM   4321 N N     . LYS B 1 213 ? 17.510  -13.373 7.355   1.00 28.29 ? ? ? ? ? ? 193 LYS B N     1 
ATOM   4322 C CA    . LYS B 1 213 ? 17.234  -14.794 7.176   1.00 28.85 ? ? ? ? ? ? 193 LYS B CA    1 
ATOM   4323 C C     . LYS B 1 213 ? 17.079  -15.189 5.700   1.00 27.71 ? ? ? ? ? ? 193 LYS B C     1 
ATOM   4324 O O     . LYS B 1 213 ? 17.486  -16.283 5.294   1.00 29.06 ? ? ? ? ? ? 193 LYS B O     1 
ATOM   4325 C CB    . LYS B 1 213 ? 15.979  -15.190 7.962   1.00 29.41 ? ? ? ? ? ? 193 LYS B CB    1 
ATOM   4326 C CG    . LYS B 1 213 ? 16.161  -15.202 9.484   1.00 31.15 ? ? ? ? ? ? 193 LYS B CG    1 
ATOM   4327 C CD    . LYS B 1 213 ? 16.889  -16.458 9.922   1.00 33.21 ? ? ? ? ? ? 193 LYS B CD    1 
ATOM   4328 C CE    . LYS B 1 213 ? 16.774  -16.693 11.415  1.00 35.12 ? ? ? ? ? ? 193 LYS B CE    1 
ATOM   4329 N NZ    . LYS B 1 213 ? 17.627  -17.847 11.850  1.00 37.87 ? ? ? ? ? ? 193 LYS B NZ    1 
ATOM   4330 N N     . CYS B 1 214 ? 16.505  -14.297 4.897   1.00 29.35 ? ? ? ? ? ? 194 CYS B N     1 
ATOM   4331 C CA    . CYS B 1 214 ? 16.194  -14.626 3.506   1.00 28.83 ? ? ? ? ? ? 194 CYS B CA    1 
ATOM   4332 C C     . CYS B 1 214 ? 16.958  -13.768 2.510   1.00 30.55 ? ? ? ? ? ? 194 CYS B C     1 
ATOM   4333 O O     . CYS B 1 214 ? 16.438  -13.430 1.445   1.00 27.37 ? ? ? ? ? ? 194 CYS B O     1 
ATOM   4334 C CB    . CYS B 1 214 ? 14.691  -14.490 3.252   1.00 24.42 ? ? ? ? ? ? 194 CYS B CB    1 
ATOM   4335 S SG    . CYS B 1 214 ? 13.735  -15.531 4.340   1.00 27.13 ? ? ? ? ? ? 194 CYS B SG    1 
ATOM   4336 N N     . ARG B 1 215 ? 18.194  -13.426 2.856   1.00 33.29 ? ? ? ? ? ? 195 ARG B N     1 
ATOM   4337 C CA    . ARG B 1 215 ? 19.002  -12.556 2.010   1.00 35.00 ? ? ? ? ? ? 195 ARG B CA    1 
ATOM   4338 C C     . ARG B 1 215 ? 19.063  -13.037 0.556   1.00 35.49 ? ? ? ? ? ? 195 ARG B C     1 
ATOM   4339 O O     . ARG B 1 215 ? 18.979  -12.235 -0.374  1.00 34.34 ? ? ? ? ? ? 195 ARG B O     1 
ATOM   4340 C CB    . ARG B 1 215 ? 20.407  -12.389 2.590   1.00 40.58 ? ? ? ? ? ? 195 ARG B CB    1 
ATOM   4341 C CG    . ARG B 1 215 ? 21.250  -11.418 1.804   1.00 46.12 ? ? ? ? ? ? 195 ARG B CG    1 
ATOM   4342 C CD    . ARG B 1 215 ? 22.615  -11.183 2.427   1.00 51.82 ? ? ? ? ? ? 195 ARG B CD    1 
ATOM   4343 N NE    . ARG B 1 215 ? 23.345  -10.200 1.631   1.00 57.01 ? ? ? ? ? ? 195 ARG B NE    1 
ATOM   4344 C CZ    . ARG B 1 215 ? 23.249  -8.884  1.794   1.00 56.93 ? ? ? ? ? ? 195 ARG B CZ    1 
ATOM   4345 N NH1   . ARG B 1 215 ? 23.944  -8.069  1.010   1.00 58.28 ? ? ? ? ? ? 195 ARG B NH1   1 
ATOM   4346 N NH2   . ARG B 1 215 ? 22.468  -8.382  2.748   1.00 53.26 ? ? ? ? ? ? 195 ARG B NH2   1 
ATOM   4347 N N     . ASP B 1 216 ? 19.189  -14.345 0.354   1.00 37.97 ? ? ? ? ? ? 196 ASP B N     1 
ATOM   4348 C CA    . ASP B 1 216 ? 19.284  -14.886 -1.005  1.00 40.02 ? ? ? ? ? ? 196 ASP B CA    1 
ATOM   4349 C C     . ASP B 1 216 ? 18.019  -14.674 -1.855  1.00 34.26 ? ? ? ? ? ? 196 ASP B C     1 
ATOM   4350 O O     . ASP B 1 216 ? 18.091  -14.673 -3.078  1.00 33.70 ? ? ? ? ? ? 196 ASP B O     1 
ATOM   4351 C CB    . ASP B 1 216 ? 19.659  -16.366 -0.971  1.00 47.37 ? ? ? ? ? ? 196 ASP B CB    1 
ATOM   4352 C CG    . ASP B 1 216 ? 21.043  -16.600 -0.401  1.00 54.23 ? ? ? ? ? ? 196 ASP B CG    1 
ATOM   4353 O OD1   . ASP B 1 216 ? 21.887  -15.680 -0.491  1.00 57.48 ? ? ? ? ? ? 196 ASP B OD1   1 
ATOM   4354 O OD2   . ASP B 1 216 ? 21.286  -17.702 0.136   1.00 56.49 ? ? ? ? ? ? 196 ASP B OD2   1 
ATOM   4355 N N     . ALA B 1 217 ? 16.866  -14.503 -1.207  1.00 28.88 ? ? ? ? ? ? 197 ALA B N     1 
ATOM   4356 C CA    . ALA B 1 217 ? 15.610  -14.251 -1.920  1.00 28.07 ? ? ? ? ? ? 197 ALA B CA    1 
ATOM   4357 C C     . ALA B 1 217 ? 15.538  -12.871 -2.589  1.00 28.90 ? ? ? ? ? ? 197 ALA B C     1 
ATOM   4358 O O     . ALA B 1 217 ? 14.734  -12.661 -3.506  1.00 27.47 ? ? ? ? ? ? 197 ALA B O     1 
ATOM   4359 C CB    . ALA B 1 217 ? 14.410  -14.445 -0.976  1.00 26.41 ? ? ? ? ? ? 197 ALA B CB    1 
ATOM   4360 N N     . PHE B 1 218 ? 16.361  -11.935 -2.115  1.00 28.29 ? ? ? ? ? ? 198 PHE B N     1 
ATOM   4361 C CA    . PHE B 1 218 ? 16.368  -10.563 -2.623  1.00 27.84 ? ? ? ? ? ? 198 PHE B CA    1 
ATOM   4362 C C     . PHE B 1 218 ? 17.526  -10.314 -3.581  1.00 32.45 ? ? ? ? ? ? 198 PHE B C     1 
ATOM   4363 O O     . PHE B 1 218 ? 17.545  -9.313  -4.303  1.00 32.09 ? ? ? ? ? ? 198 PHE B O     1 
ATOM   4364 C CB    . PHE B 1 218 ? 16.444  -9.555  -1.470  1.00 28.18 ? ? ? ? ? ? 198 PHE B CB    1 
ATOM   4365 C CG    . PHE B 1 218 ? 15.233  -9.565  -0.581  1.00 28.79 ? ? ? ? ? ? 198 PHE B CG    1 
ATOM   4366 C CD1   . PHE B 1 218 ? 14.133  -8.778  -0.878  1.00 29.57 ? ? ? ? ? ? 198 PHE B CD1   1 
ATOM   4367 C CD2   . PHE B 1 218 ? 15.191  -10.371 0.542   1.00 30.71 ? ? ? ? ? ? 198 PHE B CD2   1 
ATOM   4368 C CE1   . PHE B 1 218 ? 13.009  -8.792  -0.062  1.00 29.51 ? ? ? ? ? ? 198 PHE B CE1   1 
ATOM   4369 C CE2   . PHE B 1 218 ? 14.066  -10.391 1.365   1.00 29.91 ? ? ? ? ? ? 198 PHE B CE2   1 
ATOM   4370 C CZ    . PHE B 1 218 ? 12.979  -9.598  1.058   1.00 29.33 ? ? ? ? ? ? 198 PHE B CZ    1 
ATOM   4371 N N     . GLU B 1 219 ? 18.502  -11.214 -3.567  1.00 35.34 ? ? ? ? ? ? 199 GLU B N     1 
ATOM   4372 C CA    . GLU B 1 219 ? 19.639  -11.108 -4.469  1.00 41.31 ? ? ? ? ? ? 199 GLU B CA    1 
ATOM   4373 C C     . GLU B 1 219 ? 19.145  -11.301 -5.908  1.00 40.23 ? ? ? ? ? ? 199 GLU B C     1 
ATOM   4374 O O     . GLU B 1 219 ? 18.406  -12.245 -6.190  1.00 39.16 ? ? ? ? ? ? 199 GLU B O     1 
ATOM   4375 C CB    . GLU B 1 219 ? 20.690  -12.159 -4.102  1.00 47.96 ? ? ? ? ? ? 199 GLU B CB    1 
ATOM   4376 C CG    . GLU B 1 219 ? 22.003  -11.586 -3.574  1.00 54.95 ? ? ? ? ? ? 199 GLU B CG    1 
ATOM   4377 C CD    . GLU B 1 219 ? 21.822  -10.614 -2.416  1.00 55.86 ? ? ? ? ? ? 199 GLU B CD    1 
ATOM   4378 O OE1   . GLU B 1 219 ? 21.190  -10.990 -1.403  1.00 56.30 ? ? ? ? ? ? 199 GLU B OE1   1 
ATOM   4379 O OE2   . GLU B 1 219 ? 22.314  -9.467  -2.522  1.00 55.56 ? ? ? ? ? ? 199 GLU B OE2   1 
ATOM   4380 N N     . GLY B 1 220 ? 19.535  -10.398 -6.807  1.00 39.68 ? ? ? ? ? ? 200 GLY B N     1 
ATOM   4381 C CA    . GLY B 1 220 ? 19.113  -10.478 -8.197  1.00 38.71 ? ? ? ? ? ? 200 GLY B CA    1 
ATOM   4382 C C     . GLY B 1 220 ? 17.931  -9.603  -8.602  1.00 35.26 ? ? ? ? ? ? 200 GLY B C     1 
ATOM   4383 O O     . GLY B 1 220 ? 17.736  -9.356  -9.790  1.00 35.62 ? ? ? ? ? ? 200 GLY B O     1 
ATOM   4384 N N     . LEU B 1 221 ? 17.139  -9.138  -7.635  1.00 31.25 ? ? ? ? ? ? 201 LEU B N     1 
ATOM   4385 C CA    . LEU B 1 221 ? 15.945  -8.337  -7.935  1.00 29.83 ? ? ? ? ? ? 201 LEU B CA    1 
ATOM   4386 C C     . LEU B 1 221 ? 16.277  -6.858  -8.202  1.00 30.91 ? ? ? ? ? ? 201 LEU B C     1 
ATOM   4387 O O     . LEU B 1 221 ? 17.185  -6.302  -7.585  1.00 30.97 ? ? ? ? ? ? 201 LEU B O     1 
ATOM   4388 C CB    . LEU B 1 221 ? 14.936  -8.416  -6.780  1.00 29.41 ? ? ? ? ? ? 201 LEU B CB    1 
ATOM   4389 C CG    . LEU B 1 221 ? 14.399  -9.761  -6.299  1.00 30.42 ? ? ? ? ? ? 201 LEU B CG    1 
ATOM   4390 C CD1   . LEU B 1 221 ? 13.443  -9.569  -5.104  1.00 29.48 ? ? ? ? ? ? 201 LEU B CD1   1 
ATOM   4391 C CD2   . LEU B 1 221 ? 13.716  -10.507 -7.446  1.00 32.08 ? ? ? ? ? ? 201 LEU B CD2   1 
ATOM   4392 N N     . SER B 1 222 ? 15.538  -6.229  -9.118  1.00 30.39 ? ? ? ? ? ? 202 SER B N     1 
ATOM   4393 C CA    A SER B 1 222 ? 15.687  -4.801  -9.386  0.49 30.86 ? ? ? ? ? ? 202 SER B CA    1 
ATOM   4394 C CA    B SER B 1 222 ? 15.693  -4.799  -9.371  0.51 30.86 ? ? ? ? ? ? 202 SER B CA    1 
ATOM   4395 C C     . SER B 1 222 ? 14.422  -4.032  -9.003  1.00 29.33 ? ? ? ? ? ? 202 SER B C     1 
ATOM   4396 O O     . SER B 1 222 ? 14.415  -2.801  -8.970  1.00 29.83 ? ? ? ? ? ? 202 SER B O     1 
ATOM   4397 C CB    A SER B 1 222 ? 16.021  -4.557  -10.860 0.49 32.38 ? ? ? ? ? ? 202 SER B CB    1 
ATOM   4398 C CB    B SER B 1 222 ? 16.062  -4.535  -10.834 0.51 32.39 ? ? ? ? ? ? 202 SER B CB    1 
ATOM   4399 O OG    A SER B 1 222 ? 17.281  -5.107  -11.201 0.49 34.48 ? ? ? ? ? ? 202 SER B OG    1 
ATOM   4400 O OG    B SER B 1 222 ? 14.924  -4.614  -11.674 0.51 32.18 ? ? ? ? ? ? 202 SER B OG    1 
ATOM   4401 N N     . SER B 1 223 ? 13.349  -4.763  -8.717  1.00 27.96 ? ? ? ? ? ? 203 SER B N     1 
ATOM   4402 C CA    . SER B 1 223 ? 12.080  -4.132  -8.365  1.00 26.28 ? ? ? ? ? ? 203 SER B CA    1 
ATOM   4403 C C     . SER B 1 223 ? 11.210  -5.055  -7.520  1.00 25.34 ? ? ? ? ? ? 203 SER B C     1 
ATOM   4404 O O     . SER B 1 223 ? 11.231  -6.274  -7.699  1.00 26.73 ? ? ? ? ? ? 203 SER B O     1 
ATOM   4405 C CB    . SER B 1 223 ? 11.326  -3.717  -9.635  1.00 26.98 ? ? ? ? ? ? 203 SER B CB    1 
ATOM   4406 O OG    . SER B 1 223 ? 11.043  -4.851  -10.441 1.00 26.17 ? ? ? ? ? ? 203 SER B OG    1 
ATOM   4407 N N     . LEU B 1 224 ? 10.436  -4.471  -6.605  1.00 24.48 ? ? ? ? ? ? 204 LEU B N     1 
ATOM   4408 C CA    . LEU B 1 224 ? 9.521   -5.244  -5.770  1.00 24.94 ? ? ? ? ? ? 204 LEU B CA    1 
ATOM   4409 C C     . LEU B 1 224 ? 8.279   -4.412  -5.444  1.00 25.98 ? ? ? ? ? ? 204 LEU B C     1 
ATOM   4410 O O     . LEU B 1 224 ? 8.378   -3.219  -5.169  1.00 27.05 ? ? ? ? ? ? 204 LEU B O     1 
ATOM   4411 C CB    . LEU B 1 224 ? 10.231  -5.688  -4.475  1.00 25.12 ? ? ? ? ? ? 204 LEU B CB    1 
ATOM   4412 C CG    . LEU B 1 224 ? 9.457   -6.388  -3.342  1.00 25.58 ? ? ? ? ? ? 204 LEU B CG    1 
ATOM   4413 C CD1   . LEU B 1 224 ? 10.354  -7.391  -2.608  1.00 26.43 ? ? ? ? ? ? 204 LEU B CD1   1 
ATOM   4414 C CD2   . LEU B 1 224 ? 8.839   -5.397  -2.351  1.00 23.32 ? ? ? ? ? ? 204 LEU B CD2   1 
ATOM   4415 N N     . VAL B 1 225 ? 7.109   -5.033  -5.500  1.00 23.21 ? ? ? ? ? ? 205 VAL B N     1 
ATOM   4416 C CA    A VAL B 1 225 ? 5.899   -4.351  -5.072  0.57 24.16 ? ? ? ? ? ? 205 VAL B CA    1 
ATOM   4417 C CA    B VAL B 1 225 ? 5.868   -4.380  -5.095  0.43 24.59 ? ? ? ? ? ? 205 VAL B CA    1 
ATOM   4418 C C     . VAL B 1 225 ? 5.394   -4.983  -3.779  1.00 23.46 ? ? ? ? ? ? 205 VAL B C     1 
ATOM   4419 O O     . VAL B 1 225 ? 5.281   -6.193  -3.668  1.00 21.95 ? ? ? ? ? ? 205 VAL B O     1 
ATOM   4420 C CB    A VAL B 1 225 ? 4.806   -4.307  -6.174  0.57 26.29 ? ? ? ? ? ? 205 VAL B CB    1 
ATOM   4421 C CB    B VAL B 1 225 ? 4.761   -4.544  -6.157  0.43 26.02 ? ? ? ? ? ? 205 VAL B CB    1 
ATOM   4422 C CG1   A VAL B 1 225 ? 4.271   -5.696  -6.474  0.57 25.27 ? ? ? ? ? ? 205 VAL B CG1   1 
ATOM   4423 C CG1   B VAL B 1 225 ? 3.425   -4.044  -5.617  0.43 26.92 ? ? ? ? ? ? 205 VAL B CG1   1 
ATOM   4424 C CG2   A VAL B 1 225 ? 3.682   -3.365  -5.767  0.57 27.42 ? ? ? ? ? ? 205 VAL B CG2   1 
ATOM   4425 C CG2   B VAL B 1 225 ? 5.135   -3.802  -7.425  0.43 26.28 ? ? ? ? ? ? 205 VAL B CG2   1 
ATOM   4426 N N     . ASP B 1 226 ? 5.130   -4.124  -2.801  1.00 23.66 ? ? ? ? ? ? 206 ASP B N     1 
ATOM   4427 C CA    . ASP B 1 226 ? 4.810   -4.498  -1.429  1.00 23.11 ? ? ? ? ? ? 206 ASP B CA    1 
ATOM   4428 C C     . ASP B 1 226 ? 3.313   -4.258  -1.235  1.00 23.39 ? ? ? ? ? ? 206 ASP B C     1 
ATOM   4429 O O     . ASP B 1 226 ? 2.903   -3.160  -0.872  1.00 24.21 ? ? ? ? ? ? 206 ASP B O     1 
ATOM   4430 C CB    . ASP B 1 226 ? 5.630   -3.571  -0.510  1.00 23.07 ? ? ? ? ? ? 206 ASP B CB    1 
ATOM   4431 C CG    . ASP B 1 226 ? 5.480   -3.878  0.979   1.00 24.45 ? ? ? ? ? ? 206 ASP B CG    1 
ATOM   4432 O OD1   . ASP B 1 226 ? 4.702   -4.777  1.361   1.00 23.62 ? ? ? ? ? ? 206 ASP B OD1   1 
ATOM   4433 O OD2   . ASP B 1 226 ? 6.160   -3.185  1.777   1.00 26.25 ? ? ? ? ? ? 206 ASP B OD2   1 
ATOM   4434 N N     . VAL B 1 227 ? 2.503   -5.275  -1.505  1.00 22.63 ? ? ? ? ? ? 207 VAL B N     1 
ATOM   4435 C CA    . VAL B 1 227 ? 1.050   -5.128  -1.505  1.00 24.66 ? ? ? ? ? ? 207 VAL B CA    1 
ATOM   4436 C C     . VAL B 1 227 ? 0.490   -5.105  -0.079  1.00 27.47 ? ? ? ? ? ? 207 VAL B C     1 
ATOM   4437 O O     . VAL B 1 227 ? 0.702   -6.035  0.703   1.00 26.99 ? ? ? ? ? ? 207 VAL B O     1 
ATOM   4438 C CB    . VAL B 1 227 ? 0.380   -6.246  -2.325  1.00 25.52 ? ? ? ? ? ? 207 VAL B CB    1 
ATOM   4439 C CG1   . VAL B 1 227 ? -1.140  -6.078  -2.331  1.00 29.26 ? ? ? ? ? ? 207 VAL B CG1   1 
ATOM   4440 C CG2   . VAL B 1 227 ? 0.920   -6.248  -3.753  1.00 24.84 ? ? ? ? ? ? 207 VAL B CG2   1 
ATOM   4441 N N     . GLY B 1 228 ? -0.223  -4.035  0.255   1.00 28.87 ? ? ? ? ? ? 208 GLY B N     1 
ATOM   4442 C CA    . GLY B 1 228 ? -0.672  -3.818  1.618   1.00 27.35 ? ? ? ? ? ? 208 GLY B CA    1 
ATOM   4443 C C     . GLY B 1 228 ? 0.458   -3.283  2.480   1.00 28.57 ? ? ? ? ? ? 208 GLY B C     1 
ATOM   4444 O O     . GLY B 1 228 ? 0.429   -3.410  3.702   1.00 30.01 ? ? ? ? ? ? 208 GLY B O     1 
ATOM   4445 N N     . GLY B 1 229 ? 1.455   -2.671  1.844   1.00 27.33 ? ? ? ? ? ? 209 GLY B N     1 
ATOM   4446 C CA    . GLY B 1 229 ? 2.640   -2.197  2.546   1.00 27.83 ? ? ? ? ? ? 209 GLY B CA    1 
ATOM   4447 C C     . GLY B 1 229 ? 2.496   -0.968  3.433   1.00 31.28 ? ? ? ? ? ? 209 GLY B C     1 
ATOM   4448 O O     . GLY B 1 229 ? 3.471   -0.515  4.038   1.00 34.19 ? ? ? ? ? ? 209 GLY B O     1 
ATOM   4449 N N     . GLY B 1 230 ? 1.289   -0.416  3.511   1.00 31.33 ? ? ? ? ? ? 210 GLY B N     1 
ATOM   4450 C CA    . GLY B 1 230 ? 0.989   0.652   4.455   1.00 32.13 ? ? ? ? ? ? 210 GLY B CA    1 
ATOM   4451 C C     . GLY B 1 230 ? 1.934   1.846   4.488   1.00 31.74 ? ? ? ? ? ? 210 GLY B C     1 
ATOM   4452 O O     . GLY B 1 230 ? 2.126   2.534   3.485   1.00 30.73 ? ? ? ? ? ? 210 GLY B O     1 
ATOM   4453 N N     . THR B 1 231 ? 2.520   2.100   5.657   1.00 32.22 ? ? ? ? ? ? 211 THR B N     1 
ATOM   4454 C CA    . THR B 1 231 ? 3.394   3.260   5.837   1.00 34.30 ? ? ? ? ? ? 211 THR B CA    1 
ATOM   4455 C C     . THR B 1 231 ? 4.834   2.991   5.381   1.00 32.54 ? ? ? ? ? ? 211 THR B C     1 
ATOM   4456 O O     . THR B 1 231 ? 5.713   3.841   5.555   1.00 31.47 ? ? ? ? ? ? 211 THR B O     1 
ATOM   4457 C CB    . THR B 1 231 ? 3.376   3.764   7.289   1.00 36.53 ? ? ? ? ? ? 211 THR B CB    1 
ATOM   4458 O OG1   . THR B 1 231 ? 3.537   2.654   8.178   1.00 35.26 ? ? ? ? ? ? 211 THR B OG1   1 
ATOM   4459 C CG2   . THR B 1 231 ? 2.051   4.446   7.592   1.00 43.45 ? ? ? ? ? ? 211 THR B CG2   1 
ATOM   4460 N N     . GLY B 1 232 ? 5.054   1.813   4.792   1.00 30.54 ? ? ? ? ? ? 212 GLY B N     1 
ATOM   4461 C CA    . GLY B 1 232 ? 6.317   1.476   4.154   1.00 30.07 ? ? ? ? ? ? 212 GLY B CA    1 
ATOM   4462 C C     . GLY B 1 232 ? 7.424   0.937   5.051   1.00 30.77 ? ? ? ? ? ? 212 GLY B C     1 
ATOM   4463 O O     . GLY B 1 232 ? 8.595   0.943   4.651   1.00 23.80 ? ? ? ? ? ? 212 GLY B O     1 
ATOM   4464 N N     . ASN B 1 233 ? 7.073   0.471   6.253   1.00 28.06 ? ? ? ? ? ? 213 ASN B N     1 
ATOM   4465 C CA    . ASN B 1 233 ? 8.076   -0.054  7.188   1.00 29.17 ? ? ? ? ? ? 213 ASN B CA    1 
ATOM   4466 C C     . ASN B 1 233 ? 8.850   -1.245  6.644   1.00 24.65 ? ? ? ? ? ? 213 ASN B C     1 
ATOM   4467 O O     . ASN B 1 233 ? 10.069  -1.340  6.810   1.00 24.11 ? ? ? ? ? ? 213 ASN B O     1 
ATOM   4468 C CB    . ASN B 1 233 ? 7.454   -0.416  8.539   1.00 32.93 ? ? ? ? ? ? 213 ASN B CB    1 
ATOM   4469 C CG    . ASN B 1 233 ? 7.704   0.644   9.590   1.00 40.42 ? ? ? ? ? ? 213 ASN B CG    1 
ATOM   4470 O OD1   . ASN B 1 233 ? 7.882   1.819   9.260   1.00 44.31 ? ? ? ? ? ? 213 ASN B OD1   1 
ATOM   4471 N ND2   . ASN B 1 233 ? 7.726   0.238   10.866  1.00 41.19 ? ? ? ? ? ? 213 ASN B ND2   1 
ATOM   4472 N N     . THR B 1 234 ? 8.139   -2.149  5.986   1.00 21.75 ? ? ? ? ? ? 214 THR B N     1 
ATOM   4473 C CA    . THR B 1 234 ? 8.772   -3.301  5.347   1.00 22.80 ? ? ? ? ? ? 214 THR B CA    1 
ATOM   4474 C C     . THR B 1 234 ? 9.667   -2.902  4.164   1.00 24.48 ? ? ? ? ? ? 214 THR B C     1 
ATOM   4475 O O     . THR B 1 234 ? 10.829  -3.306  4.095   1.00 23.30 ? ? ? ? ? ? 214 THR B O     1 
ATOM   4476 C CB    . THR B 1 234 ? 7.722   -4.326  4.874   1.00 20.83 ? ? ? ? ? ? 214 THR B CB    1 
ATOM   4477 O OG1   . THR B 1 234 ? 6.936   -4.755  5.995   1.00 21.61 ? ? ? ? ? ? 214 THR B OG1   1 
ATOM   4478 C CG2   . THR B 1 234 ? 8.394   -5.541  4.232   1.00 20.53 ? ? ? ? ? ? 214 THR B CG2   1 
ATOM   4479 N N     . SER B 1 235 ? 9.116   -2.119  3.237   1.00 22.97 ? ? ? ? ? ? 215 SER B N     1 
ATOM   4480 C CA    . SER B 1 235 ? 9.846   -1.704  2.036   1.00 22.75 ? ? ? ? ? ? 215 SER B CA    1 
ATOM   4481 C C     . SER B 1 235 ? 11.052  -0.822  2.338   1.00 24.00 ? ? ? ? ? ? 215 SER B C     1 
ATOM   4482 O O     . SER B 1 235 ? 12.082  -0.919  1.676   1.00 26.68 ? ? ? ? ? ? 215 SER B O     1 
ATOM   4483 C CB    . SER B 1 235 ? 8.916   -0.994  1.040   1.00 22.04 ? ? ? ? ? ? 215 SER B CB    1 
ATOM   4484 O OG    . SER B 1 235 ? 8.127   -1.940  0.347   1.00 23.61 ? ? ? ? ? ? 215 SER B OG    1 
ATOM   4485 N N     . LYS B 1 236 ? 10.913  0.058   3.318   1.00 23.57 ? ? ? ? ? ? 216 LYS B N     1 
ATOM   4486 C CA    . LYS B 1 236 ? 12.031  0.866   3.758   1.00 26.31 ? ? ? ? ? ? 216 LYS B CA    1 
ATOM   4487 C C     . LYS B 1 236 ? 13.239  -0.025  4.072   1.00 27.18 ? ? ? ? ? ? 216 LYS B C     1 
ATOM   4488 O O     . LYS B 1 236 ? 14.362  0.263   3.644   1.00 23.90 ? ? ? ? ? ? 216 LYS B O     1 
ATOM   4489 C CB    . LYS B 1 236 ? 11.632  1.696   4.977   1.00 25.14 ? ? ? ? ? ? 216 LYS B CB    1 
ATOM   4490 C CG    . LYS B 1 236 ? 12.789  2.332   5.721   1.00 28.83 ? ? ? ? ? ? 216 LYS B CG    1 
ATOM   4491 C CD    . LYS B 1 236 ? 13.396  3.485   4.955   1.00 33.01 ? ? ? ? ? ? 216 LYS B CD    1 
ATOM   4492 C CE    . LYS B 1 236 ? 14.197  4.364   5.898   1.00 38.01 ? ? ? ? ? ? 216 LYS B CE    1 
ATOM   4493 N NZ    . LYS B 1 236 ? 14.785  5.518   5.193   1.00 43.15 ? ? ? ? ? ? 216 LYS B NZ    1 
ATOM   4494 N N     . VAL B 1 237 ? 13.001  -1.105  4.813   1.00 25.36 ? ? ? ? ? ? 217 VAL B N     1 
ATOM   4495 C CA    . VAL B 1 237 ? 14.090  -1.990  5.246   1.00 25.35 ? ? ? ? ? ? 217 VAL B CA    1 
ATOM   4496 C C     . VAL B 1 237 ? 14.666  -2.793  4.072   1.00 24.08 ? ? ? ? ? ? 217 VAL B C     1 
ATOM   4497 O O     . VAL B 1 237 ? 15.881  -2.942  3.945   1.00 25.60 ? ? ? ? ? ? 217 VAL B O     1 
ATOM   4498 C CB    . VAL B 1 237 ? 13.661  -2.926  6.415   1.00 28.48 ? ? ? ? ? ? 217 VAL B CB    1 
ATOM   4499 C CG1   . VAL B 1 237 ? 14.688  -4.042  6.628   1.00 27.87 ? ? ? ? ? ? 217 VAL B CG1   1 
ATOM   4500 C CG2   . VAL B 1 237 ? 13.475  -2.114  7.694   1.00 28.82 ? ? ? ? ? ? 217 VAL B CG2   1 
ATOM   4501 N N     . ILE B 1 238 ? 13.797  -3.284  3.200   1.00 21.44 ? ? ? ? ? ? 218 ILE B N     1 
ATOM   4502 C CA    . ILE B 1 238 ? 14.272  -3.942  1.997   1.00 22.93 ? ? ? ? ? ? 218 ILE B CA    1 
ATOM   4503 C C     . ILE B 1 238 ? 15.171  -2.991  1.192   1.00 25.25 ? ? ? ? ? ? 218 ILE B C     1 
ATOM   4504 O O     . ILE B 1 238 ? 16.263  -3.375  0.756   1.00 22.28 ? ? ? ? ? ? 218 ILE B O     1 
ATOM   4505 C CB    . ILE B 1 238 ? 13.107  -4.453  1.132   1.00 22.38 ? ? ? ? ? ? 218 ILE B CB    1 
ATOM   4506 C CG1   . ILE B 1 238 ? 12.327  -5.537  1.886   1.00 23.51 ? ? ? ? ? ? 218 ILE B CG1   1 
ATOM   4507 C CG2   . ILE B 1 238 ? 13.628  -4.985  -0.207  1.00 20.61 ? ? ? ? ? ? 218 ILE B CG2   1 
ATOM   4508 C CD1   . ILE B 1 238 ? 11.029  -5.961  1.191   1.00 24.79 ? ? ? ? ? ? 218 ILE B CD1   1 
ATOM   4509 N N     . ALA B 1 239 ? 14.714  -1.749  1.025   1.00 21.88 ? ? ? ? ? ? 219 ALA B N     1 
ATOM   4510 C CA    . ALA B 1 239 ? 15.393  -0.768  0.177   1.00 23.27 ? ? ? ? ? ? 219 ALA B CA    1 
ATOM   4511 C C     . ALA B 1 239 ? 16.734  -0.368  0.762   1.00 28.01 ? ? ? ? ? ? 219 ALA B C     1 
ATOM   4512 O O     . ALA B 1 239 ? 17.706  -0.193  0.039   1.00 26.07 ? ? ? ? ? ? 219 ALA B O     1 
ATOM   4513 C CB    . ALA B 1 239 ? 14.525  0.461   -0.016  1.00 24.95 ? ? ? ? ? ? 219 ALA B CB    1 
ATOM   4514 N N     . GLU B 1 240 ? 16.769  -0.209  2.078   1.00 29.11 ? ? ? ? ? ? 220 GLU B N     1 
ATOM   4515 C CA    . GLU B 1 240 ? 17.995  0.134   2.779   1.00 32.44 ? ? ? ? ? ? 220 GLU B CA    1 
ATOM   4516 C C     . GLU B 1 240 ? 18.992  -1.012  2.746   1.00 30.52 ? ? ? ? ? ? 220 GLU B C     1 
ATOM   4517 O O     . GLU B 1 240 ? 20.200  -0.783  2.684   1.00 31.61 ? ? ? ? ? ? 220 GLU B O     1 
ATOM   4518 C CB    . GLU B 1 240 ? 17.692  0.495   4.231   1.00 35.98 ? ? ? ? ? ? 220 GLU B CB    1 
ATOM   4519 C CG    . GLU B 1 240 ? 17.279  1.931   4.438   1.00 43.18 ? ? ? ? ? ? 220 GLU B CG    1 
ATOM   4520 C CD    . GLU B 1 240 ? 17.003  2.227   5.896   1.00 50.07 ? ? ? ? ? ? 220 GLU B CD    1 
ATOM   4521 O OE1   . GLU B 1 240 ? 16.750  1.263   6.657   1.00 50.93 ? ? ? ? ? ? 220 GLU B OE1   1 
ATOM   4522 O OE2   . GLU B 1 240 ? 17.044  3.415   6.281   1.00 54.56 ? ? ? ? ? ? 220 GLU B OE2   1 
ATOM   4523 N N     . THR B 1 241 ? 18.483  -2.242  2.799   1.00 27.89 ? ? ? ? ? ? 221 THR B N     1 
ATOM   4524 C CA    . THR B 1 241 ? 19.339  -3.418  2.832   1.00 28.60 ? ? ? ? ? ? 221 THR B CA    1 
ATOM   4525 C C     . THR B 1 241 ? 19.853  -3.799  1.436   1.00 30.39 ? ? ? ? ? ? 221 THR B C     1 
ATOM   4526 O O     . THR B 1 241 ? 20.994  -4.234  1.291   1.00 30.45 ? ? ? ? ? ? 221 THR B O     1 
ATOM   4527 C CB    . THR B 1 241 ? 18.622  -4.633  3.464   1.00 27.92 ? ? ? ? ? ? 221 THR B CB    1 
ATOM   4528 O OG1   . THR B 1 241 ? 18.146  -4.293  4.772   1.00 26.15 ? ? ? ? ? ? 221 THR B OG1   1 
ATOM   4529 C CG2   . THR B 1 241 ? 19.580  -5.810  3.575   1.00 31.49 ? ? ? ? ? ? 221 THR B CG2   1 
ATOM   4530 N N     . PHE B 1 242 ? 19.003  -3.635  0.423   1.00 25.89 ? ? ? ? ? ? 222 PHE B N     1 
ATOM   4531 C CA    . PHE B 1 242 ? 19.330  -4.015  -0.948  1.00 28.33 ? ? ? ? ? ? 222 PHE B CA    1 
ATOM   4532 C C     . PHE B 1 242 ? 19.162  -2.801  -1.861  1.00 31.17 ? ? ? ? ? ? 222 PHE B C     1 
ATOM   4533 O O     . PHE B 1 242 ? 18.081  -2.557  -2.404  1.00 29.60 ? ? ? ? ? ? 222 PHE B O     1 
ATOM   4534 C CB    . PHE B 1 242 ? 18.447  -5.176  -1.405  1.00 29.46 ? ? ? ? ? ? 222 PHE B CB    1 
ATOM   4535 C CG    . PHE B 1 242 ? 18.534  -6.378  -0.505  1.00 30.66 ? ? ? ? ? ? 222 PHE B CG    1 
ATOM   4536 C CD1   . PHE B 1 242 ? 19.635  -7.216  -0.557  1.00 31.99 ? ? ? ? ? ? 222 PHE B CD1   1 
ATOM   4537 C CD2   . PHE B 1 242 ? 17.525  -6.660  0.401   1.00 29.44 ? ? ? ? ? ? 222 PHE B CD2   1 
ATOM   4538 C CE1   . PHE B 1 242 ? 19.731  -8.310  0.272   1.00 32.47 ? ? ? ? ? ? 222 PHE B CE1   1 
ATOM   4539 C CE2   . PHE B 1 242 ? 17.616  -7.763  1.230   1.00 29.00 ? ? ? ? ? ? 222 PHE B CE2   1 
ATOM   4540 C CZ    . PHE B 1 242 ? 18.724  -8.583  1.167   1.00 30.45 ? ? ? ? ? ? 222 PHE B CZ    1 
ATOM   4541 N N     . PRO B 1 243 ? 20.246  -2.030  -2.019  1.00 33.92 ? ? ? ? ? ? 223 PRO B N     1 
ATOM   4542 C CA    . PRO B 1 243 ? 20.236  -0.686  -2.610  1.00 35.59 ? ? ? ? ? ? 223 PRO B CA    1 
ATOM   4543 C C     . PRO B 1 243 ? 19.821  -0.663  -4.078  1.00 34.42 ? ? ? ? ? ? 223 PRO B C     1 
ATOM   4544 O O     . PRO B 1 243 ? 19.589  0.408   -4.632  1.00 38.74 ? ? ? ? ? ? 223 PRO B O     1 
ATOM   4545 C CB    . PRO B 1 243 ? 21.696  -0.225  -2.467  1.00 40.12 ? ? ? ? ? ? 223 PRO B CB    1 
ATOM   4546 C CG    . PRO B 1 243 ? 22.306  -1.141  -1.446  1.00 40.87 ? ? ? ? ? ? 223 PRO B CG    1 
ATOM   4547 C CD    . PRO B 1 243 ? 21.595  -2.447  -1.602  1.00 36.79 ? ? ? ? ? ? 223 PRO B CD    1 
ATOM   4548 N N     . ASN B 1 244 ? 19.737  -1.825  -4.707  1.00 31.07 ? ? ? ? ? ? 224 ASN B N     1 
ATOM   4549 C CA    . ASN B 1 244 ? 19.375  -1.876  -6.117  1.00 34.01 ? ? ? ? ? ? 224 ASN B CA    1 
ATOM   4550 C C     . ASN B 1 244 ? 17.907  -2.235  -6.365  1.00 32.77 ? ? ? ? ? ? 224 ASN B C     1 
ATOM   4551 O O     . ASN B 1 244 ? 17.476  -2.347  -7.510  1.00 34.19 ? ? ? ? ? ? 224 ASN B O     1 
ATOM   4552 C CB    . ASN B 1 244 ? 20.285  -2.854  -6.857  1.00 35.81 ? ? ? ? ? ? 224 ASN B CB    1 
ATOM   4553 C CG    . ASN B 1 244 ? 21.742  -2.689  -6.476  1.00 39.61 ? ? ? ? ? ? 224 ASN B CG    1 
ATOM   4554 O OD1   . ASN B 1 244 ? 22.415  -3.662  -6.125  1.00 40.99 ? ? ? ? ? ? 224 ASN B OD1   1 
ATOM   4555 N ND2   . ASN B 1 244 ? 22.240  -1.449  -6.537  1.00 40.37 ? ? ? ? ? ? 224 ASN B ND2   1 
ATOM   4556 N N     . ILE B 1 245 ? 17.142  -2.420  -5.296  1.00 29.24 ? ? ? ? ? ? 225 ILE B N     1 
ATOM   4557 C CA    . ILE B 1 245 ? 15.735  -2.760  -5.451  1.00 29.17 ? ? ? ? ? ? 225 ILE B CA    1 
ATOM   4558 C C     . ILE B 1 245 ? 14.849  -1.528  -5.378  1.00 29.36 ? ? ? ? ? ? 225 ILE B C     1 
ATOM   4559 O O     . ILE B 1 245 ? 14.827  -0.827  -4.359  1.00 27.13 ? ? ? ? ? ? 225 ILE B O     1 
ATOM   4560 C CB    . ILE B 1 245 ? 15.250  -3.760  -4.379  1.00 27.68 ? ? ? ? ? ? 225 ILE B CB    1 
ATOM   4561 C CG1   . ILE B 1 245 ? 16.186  -4.964  -4.295  1.00 27.30 ? ? ? ? ? ? 225 ILE B CG1   1 
ATOM   4562 C CG2   . ILE B 1 245 ? 13.836  -4.233  -4.704  1.00 26.23 ? ? ? ? ? ? 225 ILE B CG2   1 
ATOM   4563 C CD1   . ILE B 1 245 ? 15.655  -6.069  -3.399  1.00 26.15 ? ? ? ? ? ? 225 ILE B CD1   1 
ATOM   4564 N N     . HIS B 1 246 ? 14.131  -1.268  -6.471  1.00 31.09 ? ? ? ? ? ? 226 HIS B N     1 
ATOM   4565 C CA    . HIS B 1 246 ? 13.109  -0.228  -6.503  1.00 33.44 ? ? ? ? ? ? 226 HIS B CA    1 
ATOM   4566 C C     . HIS B 1 246 ? 11.809  -0.751  -5.884  1.00 29.61 ? ? ? ? ? ? 226 HIS B C     1 
ATOM   4567 O O     . HIS B 1 246 ? 11.090  -1.553  -6.501  1.00 25.90 ? ? ? ? ? ? 226 HIS B O     1 
ATOM   4568 C CB    . HIS B 1 246 ? 12.862  0.237   -7.941  1.00 41.26 ? ? ? ? ? ? 226 HIS B CB    1 
ATOM   4569 C CG    . HIS B 1 246 ? 11.747  1.230   -8.073  1.00 50.59 ? ? ? ? ? ? 226 HIS B CG    1 
ATOM   4570 N ND1   . HIS B 1 246 ? 11.058  1.427   -9.253  1.00 56.14 ? ? ? ? ? ? 226 HIS B ND1   1 
ATOM   4571 C CD2   . HIS B 1 246 ? 11.203  2.086   -7.174  1.00 52.95 ? ? ? ? ? ? 226 HIS B CD2   1 
ATOM   4572 C CE1   . HIS B 1 246 ? 10.139  2.359   -9.073  1.00 57.68 ? ? ? ? ? ? 226 HIS B CE1   1 
ATOM   4573 N NE2   . HIS B 1 246 ? 10.204  2.774   -7.821  1.00 56.09 ? ? ? ? ? ? 226 HIS B NE2   1 
ATOM   4574 N N     . CYS B 1 247 ? 11.514  -0.310  -4.660  1.00 26.89 ? ? ? ? ? ? 227 CYS B N     1 
ATOM   4575 C CA    . CYS B 1 247 ? 10.332  -0.787  -3.947  1.00 27.04 ? ? ? ? ? ? 227 CYS B CA    1 
ATOM   4576 C C     . CYS B 1 247 ? 9.126   0.128   -4.132  1.00 26.70 ? ? ? ? ? ? 227 CYS B C     1 
ATOM   4577 O O     . CYS B 1 247 ? 9.219   1.345   -3.951  1.00 26.05 ? ? ? ? ? ? 227 CYS B O     1 
ATOM   4578 C CB    . CYS B 1 247 ? 10.621  -0.933  -2.452  1.00 28.30 ? ? ? ? ? ? 227 CYS B CB    1 
ATOM   4579 S SG    . CYS B 1 247 ? 11.890  -2.150  -2.065  1.00 23.51 ? ? ? ? ? ? 227 CYS B SG    1 
ATOM   4580 N N     . THR B 1 248 ? 7.993   -0.470  -4.476  1.00 25.48 ? ? ? ? ? ? 228 THR B N     1 
ATOM   4581 C CA    . THR B 1 248 ? 6.750   0.272   -4.563  1.00 27.87 ? ? ? ? ? ? 228 THR B CA    1 
ATOM   4582 C C     . THR B 1 248 ? 5.722   -0.291  -3.594  1.00 26.86 ? ? ? ? ? ? 228 THR B C     1 
ATOM   4583 O O     . THR B 1 248 ? 5.356   -1.463  -3.686  1.00 26.50 ? ? ? ? ? ? 228 THR B O     1 
ATOM   4584 C CB    . THR B 1 248 ? 6.166   0.221   -5.969  1.00 28.51 ? ? ? ? ? ? 228 THR B CB    1 
ATOM   4585 O OG1   . THR B 1 248 ? 7.085   0.825   -6.887  1.00 31.96 ? ? ? ? ? ? 228 THR B OG1   1 
ATOM   4586 C CG2   . THR B 1 248 ? 4.845   0.965   -6.014  1.00 27.68 ? ? ? ? ? ? 228 THR B CG2   1 
ATOM   4587 N N     . VAL B 1 249 ? 5.274   0.540   -2.655  1.00 26.11 ? ? ? ? ? ? 229 VAL B N     1 
ATOM   4588 C CA    . VAL B 1 249 ? 4.184   0.150   -1.768  1.00 27.27 ? ? ? ? ? ? 229 VAL B CA    1 
ATOM   4589 C C     . VAL B 1 249 ? 2.840   0.394   -2.453  1.00 30.95 ? ? ? ? ? ? 229 VAL B C     1 
ATOM   4590 O O     . VAL B 1 249 ? 2.546   1.508   -2.877  1.00 33.21 ? ? ? ? ? ? 229 VAL B O     1 
ATOM   4591 C CB    . VAL B 1 249 ? 4.210   0.932   -0.441  1.00 26.95 ? ? ? ? ? ? 229 VAL B CB    1 
ATOM   4592 C CG1   . VAL B 1 249 ? 2.902   0.732   0.304   1.00 25.76 ? ? ? ? ? ? 229 VAL B CG1   1 
ATOM   4593 C CG2   . VAL B 1 249 ? 5.404   0.515   0.408   1.00 23.95 ? ? ? ? ? ? 229 VAL B CG2   1 
ATOM   4594 N N     . PHE B 1 250 ? 2.039   -0.661  -2.562  1.00 31.87 ? ? ? ? ? ? 230 PHE B N     1 
ATOM   4595 C CA    . PHE B 1 250 ? 0.740   -0.602  -3.213  1.00 32.20 ? ? ? ? ? ? 230 PHE B CA    1 
ATOM   4596 C C     . PHE B 1 250 ? -0.325  -0.882  -2.157  1.00 32.33 ? ? ? ? ? ? 230 PHE B C     1 
ATOM   4597 O O     . PHE B 1 250 ? -0.392  -1.985  -1.602  1.00 29.77 ? ? ? ? ? ? 230 PHE B O     1 
ATOM   4598 C CB    . PHE B 1 250 ? 0.681   -1.643  -4.334  1.00 30.96 ? ? ? ? ? ? 230 PHE B CB    1 
ATOM   4599 C CG    . PHE B 1 250 ? -0.622  -1.657  -5.100  1.00 35.84 ? ? ? ? ? ? 230 PHE B CG    1 
ATOM   4600 C CD1   . PHE B 1 250 ? -1.020  -0.559  -5.847  1.00 39.39 ? ? ? ? ? ? 230 PHE B CD1   1 
ATOM   4601 C CD2   . PHE B 1 250 ? -1.428  -2.785  -5.107  1.00 36.90 ? ? ? ? ? ? 230 PHE B CD2   1 
ATOM   4602 C CE1   . PHE B 1 250 ? -2.209  -0.585  -6.566  1.00 42.02 ? ? ? ? ? ? 230 PHE B CE1   1 
ATOM   4603 C CE2   . PHE B 1 250 ? -2.618  -2.815  -5.827  1.00 38.61 ? ? ? ? ? ? 230 PHE B CE2   1 
ATOM   4604 C CZ    . PHE B 1 250 ? -3.006  -1.718  -6.554  1.00 41.51 ? ? ? ? ? ? 230 PHE B CZ    1 
ATOM   4605 N N     . ASP B 1 251 ? -1.148  0.118   -1.869  1.00 33.07 ? ? ? ? ? ? 231 ASP B N     1 
ATOM   4606 C CA    . ASP B 1 251 ? -2.108  -0.005  -0.782  1.00 37.24 ? ? ? ? ? ? 231 ASP B CA    1 
ATOM   4607 C C     . ASP B 1 251 ? -3.303  0.922   -0.978  1.00 40.90 ? ? ? ? ? ? 231 ASP B C     1 
ATOM   4608 O O     . ASP B 1 251 ? -3.273  1.838   -1.804  1.00 40.96 ? ? ? ? ? ? 231 ASP B O     1 
ATOM   4609 C CB    . ASP B 1 251 ? -1.418  0.287   0.557   1.00 36.31 ? ? ? ? ? ? 231 ASP B CB    1 
ATOM   4610 C CG    . ASP B 1 251 ? -2.023  -0.488  1.714   1.00 35.67 ? ? ? ? ? ? 231 ASP B CG    1 
ATOM   4611 O OD1   . ASP B 1 251 ? -3.228  -0.810  1.668   1.00 37.05 ? ? ? ? ? ? 231 ASP B OD1   1 
ATOM   4612 O OD2   . ASP B 1 251 ? -1.289  -0.770  2.681   1.00 34.53 ? ? ? ? ? ? 231 ASP B OD2   1 
ATOM   4613 N N     . LEU B 1 252 ? -4.361  0.675   -0.215  1.00 44.87 ? ? ? ? ? ? 232 LEU B N     1 
ATOM   4614 C CA    . LEU B 1 252 ? -5.556  1.505   -0.291  1.00 50.40 ? ? ? ? ? ? 232 LEU B CA    1 
ATOM   4615 C C     . LEU B 1 252 ? -5.260  2.911   0.227   1.00 54.22 ? ? ? ? ? ? 232 LEU B C     1 
ATOM   4616 O O     . LEU B 1 252 ? -5.540  3.904   -0.451  1.00 58.31 ? ? ? ? ? ? 232 LEU B O     1 
ATOM   4617 C CB    . LEU B 1 252 ? -6.705  0.870   0.499   1.00 50.66 ? ? ? ? ? ? 232 LEU B CB    1 
ATOM   4618 N N     . GLY B 1 258 ? -0.467  8.008   9.249   1.00 48.26 ? ? ? ? ? ? 238 GLY B N     1 
ATOM   4619 C CA    . GLY B 1 258 ? 0.734   8.764   9.570   1.00 49.47 ? ? ? ? ? ? 238 GLY B CA    1 
ATOM   4620 C C     . GLY B 1 258 ? 1.669   8.917   8.381   1.00 44.98 ? ? ? ? ? ? 238 GLY B C     1 
ATOM   4621 O O     . GLY B 1 258 ? 1.515   8.218   7.376   1.00 41.90 ? ? ? ? ? ? 238 GLY B O     1 
ATOM   4622 N N     . PRO B 1 259 ? 2.643   9.837   8.488   1.00 42.64 ? ? ? ? ? ? 239 PRO B N     1 
ATOM   4623 C CA    . PRO B 1 259 ? 3.596   10.091  7.403   1.00 39.46 ? ? ? ? ? ? 239 PRO B CA    1 
ATOM   4624 C C     . PRO B 1 259 ? 4.272   8.809   6.936   1.00 37.25 ? ? ? ? ? ? 239 PRO B C     1 
ATOM   4625 O O     . PRO B 1 259 ? 4.640   7.967   7.755   1.00 37.39 ? ? ? ? ? ? 239 PRO B O     1 
ATOM   4626 C CB    . PRO B 1 259 ? 4.620   11.021  8.057   1.00 39.25 ? ? ? ? ? ? 239 PRO B CB    1 
ATOM   4627 C CG    . PRO B 1 259 ? 3.844   11.717  9.128   1.00 40.90 ? ? ? ? ? ? 239 PRO B CG    1 
ATOM   4628 C CD    . PRO B 1 259 ? 2.912   10.683  9.664   1.00 43.66 ? ? ? ? ? ? 239 PRO B CD    1 
ATOM   4629 N N     . LYS B 1 260 ? 4.422   8.670   5.624   1.00 34.99 ? ? ? ? ? ? 240 LYS B N     1 
ATOM   4630 C CA    . LYS B 1 260 ? 5.025   7.484   5.039   1.00 32.57 ? ? ? ? ? ? 240 LYS B CA    1 
ATOM   4631 C C     . LYS B 1 260 ? 6.554   7.567   5.066   1.00 31.76 ? ? ? ? ? ? 240 LYS B C     1 
ATOM   4632 O O     . LYS B 1 260 ? 7.143   8.652   4.922   1.00 31.13 ? ? ? ? ? ? 240 LYS B O     1 
ATOM   4633 C CB    . LYS B 1 260 ? 4.528   7.281   3.601   1.00 30.15 ? ? ? ? ? ? 240 LYS B CB    1 
ATOM   4634 N N     . GLN B 1 261 ? 7.180   6.409   5.250   1.00 31.05 ? ? ? ? ? ? 241 GLN B N     1 
ATOM   4635 C CA    . GLN B 1 261 ? 8.632   6.288   5.252   1.00 30.81 ? ? ? ? ? ? 241 GLN B CA    1 
ATOM   4636 C C     . GLN B 1 261 ? 9.193   6.802   3.933   1.00 30.86 ? ? ? ? ? ? 241 GLN B C     1 
ATOM   4637 O O     . GLN B 1 261 ? 8.595   6.602   2.867   1.00 23.89 ? ? ? ? ? ? 241 GLN B O     1 
ATOM   4638 C CB    . GLN B 1 261 ? 9.041   4.824   5.452   1.00 30.28 ? ? ? ? ? ? 241 GLN B CB    1 
ATOM   4639 C CG    . GLN B 1 261 ? 8.841   4.292   6.870   1.00 34.11 ? ? ? ? ? ? 241 GLN B CG    1 
ATOM   4640 C CD    . GLN B 1 261 ? 10.044  4.541   7.769   1.00 38.98 ? ? ? ? ? ? 241 GLN B CD    1 
ATOM   4641 O OE1   . GLN B 1 261 ? 10.949  5.303   7.426   1.00 41.53 ? ? ? ? ? ? 241 GLN B OE1   1 
ATOM   4642 N NE2   . GLN B 1 261 ? 10.060  3.889   8.924   1.00 40.97 ? ? ? ? ? ? 241 GLN B NE2   1 
ATOM   4643 N N     . THR B 1 262 ? 10.334  7.479   4.003   1.00 30.42 ? ? ? ? ? ? 242 THR B N     1 
ATOM   4644 C CA    . THR B 1 262 ? 10.982  7.938   2.789   1.00 31.26 ? ? ? ? ? ? 242 THR B CA    1 
ATOM   4645 C C     . THR B 1 262 ? 12.304  7.217   2.536   1.00 32.46 ? ? ? ? ? ? 242 THR B C     1 
ATOM   4646 O O     . THR B 1 262 ? 13.073  6.931   3.459   1.00 26.09 ? ? ? ? ? ? 242 THR B O     1 
ATOM   4647 C CB    . THR B 1 262 ? 11.192  9.470   2.767   1.00 33.09 ? ? ? ? ? ? 242 THR B CB    1 
ATOM   4648 O OG1   . THR B 1 262 ? 12.109  9.856   3.797   1.00 33.72 ? ? ? ? ? ? 242 THR B OG1   1 
ATOM   4649 C CG2   . THR B 1 262 ? 9.877   10.186  2.985   1.00 33.14 ? ? ? ? ? ? 242 THR B CG2   1 
ATOM   4650 N N     . HIS B 1 263 ? 12.543  6.918   1.266   1.00 29.41 ? ? ? ? ? ? 243 HIS B N     1 
ATOM   4651 C CA    . HIS B 1 263 ? 13.815  6.398   0.813   1.00 28.87 ? ? ? ? ? ? 243 HIS B CA    1 
ATOM   4652 C C     . HIS B 1 263 ? 13.922  6.703   -0.681  1.00 27.95 ? ? ? ? ? ? 243 HIS B C     1 
ATOM   4653 O O     . HIS B 1 263 ? 12.923  6.669   -1.386  1.00 28.35 ? ? ? ? ? ? 243 HIS B O     1 
ATOM   4654 C CB    . HIS B 1 263 ? 13.898  4.895   1.077   1.00 24.87 ? ? ? ? ? ? 243 HIS B CB    1 
ATOM   4655 C CG    . HIS B 1 263 ? 15.226  4.302   0.732   1.00 28.51 ? ? ? ? ? ? 243 HIS B CG    1 
ATOM   4656 N ND1   . HIS B 1 263 ? 15.536  3.860   -0.537  1.00 28.30 ? ? ? ? ? ? 243 HIS B ND1   1 
ATOM   4657 C CD2   . HIS B 1 263 ? 16.336  4.105   1.484   1.00 29.13 ? ? ? ? ? ? 243 HIS B CD2   1 
ATOM   4658 C CE1   . HIS B 1 263 ? 16.777  3.404   -0.548  1.00 30.32 ? ? ? ? ? ? 243 HIS B CE1   1 
ATOM   4659 N NE2   . HIS B 1 263 ? 17.284  3.543   0.665   1.00 29.52 ? ? ? ? ? ? 243 HIS B NE2   1 
ATOM   4660 N N     . PRO B 1 264 ? 15.132  7.016   -1.167  1.00 29.15 ? ? ? ? ? ? 244 PRO B N     1 
ATOM   4661 C CA    . PRO B 1 264 ? 15.279  7.305   -2.598  1.00 32.72 ? ? ? ? ? ? 244 PRO B CA    1 
ATOM   4662 C C     . PRO B 1 264 ? 14.661  6.235   -3.513  1.00 33.53 ? ? ? ? ? ? 244 PRO B C     1 
ATOM   4663 O O     . PRO B 1 264 ? 14.118  6.596   -4.561  1.00 35.94 ? ? ? ? ? ? 244 PRO B O     1 
ATOM   4664 C CB    . PRO B 1 264 ? 16.801  7.379   -2.793  1.00 35.01 ? ? ? ? ? ? 244 PRO B CB    1 
ATOM   4665 C CG    . PRO B 1 264 ? 17.398  6.763   -1.561  1.00 33.07 ? ? ? ? ? ? 244 PRO B CG    1 
ATOM   4666 C CD    . PRO B 1 264 ? 16.423  7.065   -0.463  1.00 30.27 ? ? ? ? ? ? 244 PRO B CD    1 
ATOM   4667 N N     . ASN B 1 265 ? 14.745  4.961   -3.125  1.00 29.32 ? ? ? ? ? ? 245 ASN B N     1 
ATOM   4668 C CA    . ASN B 1 265 ? 14.225  3.857   -3.942  1.00 32.27 ? ? ? ? ? ? 245 ASN B CA    1 
ATOM   4669 C C     . ASN B 1 265 ? 12.879  3.322   -3.460  1.00 30.68 ? ? ? ? ? ? 245 ASN B C     1 
ATOM   4670 O O     . ASN B 1 265 ? 12.556  2.155   -3.682  1.00 28.85 ? ? ? ? ? ? 245 ASN B O     1 
ATOM   4671 C CB    . ASN B 1 265 ? 15.222  2.692   -3.997  1.00 33.73 ? ? ? ? ? ? 245 ASN B CB    1 
ATOM   4672 C CG    . ASN B 1 265 ? 16.452  3.008   -4.830  1.00 41.89 ? ? ? ? ? ? 245 ASN B CG    1 
ATOM   4673 O OD1   . ASN B 1 265 ? 16.434  3.903   -5.683  1.00 46.22 ? ? ? ? ? ? 245 ASN B OD1   1 
ATOM   4674 N ND2   . ASN B 1 265 ? 17.532  2.265   -4.590  1.00 42.53 ? ? ? ? ? ? 245 ASN B ND2   1 
ATOM   4675 N N     . LEU B 1 266 ? 12.099  4.166   -2.797  1.00 29.63 ? ? ? ? ? ? 246 LEU B N     1 
ATOM   4676 C CA    . LEU B 1 266 ? 10.814  3.732   -2.264  1.00 28.59 ? ? ? ? ? ? 246 LEU B CA    1 
ATOM   4677 C C     . LEU B 1 266 ? 9.721   4.684   -2.704  1.00 32.39 ? ? ? ? ? ? 246 LEU B C     1 
ATOM   4678 O O     . LEU B 1 266 ? 9.769   5.878   -2.391  1.00 36.69 ? ? ? ? ? ? 246 LEU B O     1 
ATOM   4679 C CB    . LEU B 1 266 ? 10.866  3.668   -0.736  1.00 27.26 ? ? ? ? ? ? 246 LEU B CB    1 
ATOM   4680 C CG    . LEU B 1 266 ? 9.531   3.540   0.004   1.00 27.44 ? ? ? ? ? ? 246 LEU B CG    1 
ATOM   4681 C CD1   . LEU B 1 266 ? 8.837   2.248   -0.367  1.00 25.80 ? ? ? ? ? ? 246 LEU B CD1   1 
ATOM   4682 C CD2   . LEU B 1 266 ? 9.758   3.600   1.504   1.00 29.39 ? ? ? ? ? ? 246 LEU B CD2   1 
ATOM   4683 N N     . ASP B 1 267 ? 8.740   4.174   -3.444  1.00 30.07 ? ? ? ? ? ? 247 ASP B N     1 
ATOM   4684 C CA    . ASP B 1 267 ? 7.589   5.005   -3.791  1.00 33.84 ? ? ? ? ? ? 247 ASP B CA    1 
ATOM   4685 C C     . ASP B 1 267 ? 6.273   4.306   -3.497  1.00 32.13 ? ? ? ? ? ? 247 ASP B C     1 
ATOM   4686 O O     . ASP B 1 267 ? 6.260   3.140   -3.101  1.00 30.74 ? ? ? ? ? ? 247 ASP B O     1 
ATOM   4687 C CB    . ASP B 1 267 ? 7.658   5.520   -5.233  1.00 40.39 ? ? ? ? ? ? 247 ASP B CB    1 
ATOM   4688 C CG    . ASP B 1 267 ? 7.878   4.425   -6.234  1.00 45.51 ? ? ? ? ? ? 247 ASP B CG    1 
ATOM   4689 O OD1   . ASP B 1 267 ? 8.490   4.709   -7.283  1.00 50.47 ? ? ? ? ? ? 247 ASP B OD1   1 
ATOM   4690 O OD2   . ASP B 1 267 ? 7.441   3.282   -5.981  1.00 46.65 ? ? ? ? ? ? 247 ASP B OD2   1 
ATOM   4691 N N     . TYR B 1 268 ? 5.178   5.039   -3.684  1.00 31.30 ? ? ? ? ? ? 248 TYR B N     1 
ATOM   4692 C CA    . TYR B 1 268 ? 3.848   4.601   -3.279  1.00 31.72 ? ? ? ? ? ? 248 TYR B CA    1 
ATOM   4693 C C     . TYR B 1 268 ? 2.848   4.710   -4.423  1.00 37.23 ? ? ? ? ? ? 248 TYR B C     1 
ATOM   4694 O O     . TYR B 1 268 ? 2.847   5.696   -5.169  1.00 36.20 ? ? ? ? ? ? 248 TYR B O     1 
ATOM   4695 C CB    . TYR B 1 268 ? 3.359   5.438   -2.092  1.00 31.22 ? ? ? ? ? ? 248 TYR B CB    1 
ATOM   4696 C CG    . TYR B 1 268 ? 4.219   5.259   -0.863  1.00 31.88 ? ? ? ? ? ? 248 TYR B CG    1 
ATOM   4697 C CD1   . TYR B 1 268 ? 3.885   4.326   0.112   1.00 27.91 ? ? ? ? ? ? 248 TYR B CD1   1 
ATOM   4698 C CD2   . TYR B 1 268 ? 5.388   6.001   -0.694  1.00 32.90 ? ? ? ? ? ? 248 TYR B CD2   1 
ATOM   4699 C CE1   . TYR B 1 268 ? 4.681   4.146   1.228   1.00 28.91 ? ? ? ? ? ? 248 TYR B CE1   1 
ATOM   4700 C CE2   . TYR B 1 268 ? 6.192   5.827   0.422   1.00 31.15 ? ? ? ? ? ? 248 TYR B CE2   1 
ATOM   4701 C CZ    . TYR B 1 268 ? 5.831   4.902   1.380   1.00 29.04 ? ? ? ? ? ? 248 TYR B CZ    1 
ATOM   4702 O OH    . TYR B 1 268 ? 6.623   4.716   2.485   1.00 28.77 ? ? ? ? ? ? 248 TYR B OH    1 
ATOM   4703 N N     . GLU B 1 269 ? 2.005   3.688   -4.554  1.00 38.65 ? ? ? ? ? ? 249 GLU B N     1 
ATOM   4704 C CA    . GLU B 1 269 ? 0.901   3.697   -5.509  1.00 42.54 ? ? ? ? ? ? 249 GLU B CA    1 
ATOM   4705 C C     . GLU B 1 269 ? -0.391  3.322   -4.808  1.00 42.47 ? ? ? ? ? ? 249 GLU B C     1 
ATOM   4706 O O     . GLU B 1 269 ? -0.441  2.339   -4.067  1.00 40.04 ? ? ? ? ? ? 249 GLU B O     1 
ATOM   4707 C CB    . GLU B 1 269 ? 1.141   2.696   -6.636  1.00 46.11 ? ? ? ? ? ? 249 GLU B CB    1 
ATOM   4708 C CG    . GLU B 1 269 ? 2.097   3.141   -7.720  1.00 51.41 ? ? ? ? ? ? 249 GLU B CG    1 
ATOM   4709 C CD    . GLU B 1 269 ? 1.864   2.385   -9.013  1.00 57.32 ? ? ? ? ? ? 249 GLU B CD    1 
ATOM   4710 O OE1   . GLU B 1 269 ? 0.691   2.043   -9.297  1.00 59.80 ? ? ? ? ? ? 249 GLU B OE1   1 
ATOM   4711 O OE2   . GLU B 1 269 ? 2.846   2.126   -9.743  1.00 59.59 ? ? ? ? ? ? 249 GLU B OE2   1 
ATOM   4712 N N     . SER B 1 270 ? -1.442  4.089   -5.061  1.00 45.57 ? ? ? ? ? ? 250 SER B N     1 
ATOM   4713 C CA    . SER B 1 270 ? -2.743  3.818   -4.465  1.00 46.86 ? ? ? ? ? ? 250 SER B CA    1 
ATOM   4714 C C     . SER B 1 270 ? -3.529  2.812   -5.308  1.00 48.55 ? ? ? ? ? ? 250 SER B C     1 
ATOM   4715 O O     . SER B 1 270 ? -3.531  2.885   -6.536  1.00 49.27 ? ? ? ? ? ? 250 SER B O     1 
ATOM   4716 C CB    . SER B 1 270 ? -3.535  5.120   -4.319  1.00 48.27 ? ? ? ? ? ? 250 SER B CB    1 
ATOM   4717 N N     . GLY B 1 271 ? -4.199  1.872   -4.650  1.00 50.84 ? ? ? ? ? ? 251 GLY B N     1 
ATOM   4718 C CA    . GLY B 1 271 ? -4.969  0.883   -5.378  1.00 51.65 ? ? ? ? ? ? 251 GLY B CA    1 
ATOM   4719 C C     . GLY B 1 271 ? -5.644  -0.171  -4.529  1.00 50.51 ? ? ? ? ? ? 251 GLY B C     1 
ATOM   4720 O O     . GLY B 1 271 ? -5.319  -0.362  -3.359  1.00 50.96 ? ? ? ? ? ? 251 GLY B O     1 
ATOM   4721 N N     . ASN B 1 272 ? -6.605  -0.856  -5.136  1.00 49.98 ? ? ? ? ? ? 252 ASN B N     1 
ATOM   4722 C CA    . ASN B 1 272 ? -7.304  -1.961  -4.493  1.00 47.28 ? ? ? ? ? ? 252 ASN B CA    1 
ATOM   4723 C C     . ASN B 1 272 ? -6.736  -3.274  -5.022  1.00 42.48 ? ? ? ? ? ? 252 ASN B C     1 
ATOM   4724 O O     . ASN B 1 272 ? -6.933  -3.605  -6.192  1.00 41.71 ? ? ? ? ? ? 252 ASN B O     1 
ATOM   4725 C CB    . ASN B 1 272 ? -8.799  -1.862  -4.810  1.00 49.92 ? ? ? ? ? ? 252 ASN B CB    1 
ATOM   4726 C CG    . ASN B 1 272 ? -9.640  -2.827  -4.002  1.00 49.71 ? ? ? ? ? ? 252 ASN B CG    1 
ATOM   4727 O OD1   . ASN B 1 272 ? -9.188  -3.911  -3.630  1.00 47.42 ? ? ? ? ? ? 252 ASN B OD1   1 
ATOM   4728 N ND2   . ASN B 1 272 ? -10.880 -2.437  -3.729  1.00 51.04 ? ? ? ? ? ? 252 ASN B ND2   1 
ATOM   4729 N N     . MET B 1 273 ? -6.020  -4.012  -4.176  1.00 39.15 ? ? ? ? ? ? 253 MET B N     1 
ATOM   4730 C CA    . MET B 1 273 ? -5.365  -5.252  -4.611  1.00 37.43 ? ? ? ? ? ? 253 MET B CA    1 
ATOM   4731 C C     . MET B 1 273 ? -6.342  -6.279  -5.199  1.00 36.75 ? ? ? ? ? ? 253 MET B C     1 
ATOM   4732 O O     . MET B 1 273 ? -5.961  -7.102  -6.037  1.00 34.36 ? ? ? ? ? ? 253 MET B O     1 
ATOM   4733 C CB    . MET B 1 273 ? -4.555  -5.886  -3.475  1.00 33.06 ? ? ? ? ? ? 253 MET B CB    1 
ATOM   4734 C CG    . MET B 1 273 ? -5.401  -6.533  -2.384  1.00 34.55 ? ? ? ? ? ? 253 MET B CG    1 
ATOM   4735 S SD    . MET B 1 273 ? -4.405  -7.157  -1.013  1.00 36.34 ? ? ? ? ? ? 253 MET B SD    1 
ATOM   4736 C CE    . MET B 1 273 ? -5.644  -8.007  -0.030  1.00 39.53 ? ? ? ? ? ? 253 MET B CE    1 
ATOM   4737 N N     . PHE B 1 274 ? -7.596  -6.226  -4.755  1.00 35.93 ? ? ? ? ? ? 254 PHE B N     1 
ATOM   4738 C CA    . PHE B 1 274 ? -8.624  -7.126  -5.266  1.00 39.23 ? ? ? ? ? ? 254 PHE B CA    1 
ATOM   4739 C C     . PHE B 1 274 ? -9.210  -6.698  -6.613  1.00 44.81 ? ? ? ? ? ? 254 PHE B C     1 
ATOM   4740 O O     . PHE B 1 274 ? -9.490  -7.544  -7.461  1.00 48.49 ? ? ? ? ? ? 254 PHE B O     1 
ATOM   4741 C CB    . PHE B 1 274 ? -9.745  -7.307  -4.238  1.00 39.03 ? ? ? ? ? ? 254 PHE B CB    1 
ATOM   4742 C CG    . PHE B 1 274 ? -9.344  -8.124  -3.039  1.00 39.46 ? ? ? ? ? ? 254 PHE B CG    1 
ATOM   4743 C CD1   . PHE B 1 274 ? -8.879  -9.422  -3.194  1.00 40.03 ? ? ? ? ? ? 254 PHE B CD1   1 
ATOM   4744 C CD2   . PHE B 1 274 ? -9.440  -7.600  -1.762  1.00 39.88 ? ? ? ? ? ? 254 PHE B CD2   1 
ATOM   4745 C CE1   . PHE B 1 274 ? -8.506  -10.175 -2.098  1.00 40.48 ? ? ? ? ? ? 254 PHE B CE1   1 
ATOM   4746 C CE2   . PHE B 1 274 ? -9.080  -8.352  -0.663  1.00 40.95 ? ? ? ? ? ? 254 PHE B CE2   1 
ATOM   4747 C CZ    . PHE B 1 274 ? -8.609  -9.642  -0.830  1.00 40.22 ? ? ? ? ? ? 254 PHE B CZ    1 
ATOM   4748 N N     . THR B 1 275 ? -9.397  -5.397  -6.814  1.00 45.36 ? ? ? ? ? ? 255 THR B N     1 
ATOM   4749 C CA    . THR B 1 275 ? -10.106 -4.916  -8.003  1.00 47.91 ? ? ? ? ? ? 255 THR B CA    1 
ATOM   4750 C C     . THR B 1 275 ? -9.297  -3.958  -8.872  1.00 48.90 ? ? ? ? ? ? 255 THR B C     1 
ATOM   4751 O O     . THR B 1 275 ? -9.749  -3.557  -9.949  1.00 49.36 ? ? ? ? ? ? 255 THR B O     1 
ATOM   4752 C CB    . THR B 1 275 ? -11.420 -4.227  -7.625  1.00 50.86 ? ? ? ? ? ? 255 THR B CB    1 
ATOM   4753 O OG1   . THR B 1 275 ? -11.133 -2.959  -7.020  1.00 53.07 ? ? ? ? ? ? 255 THR B OG1   1 
ATOM   4754 C CG2   . THR B 1 275 ? -12.222 -5.099  -6.654  1.00 47.84 ? ? ? ? ? ? 255 THR B CG2   1 
ATOM   4755 N N     . ASP B 1 276 ? -8.109  -3.581  -8.410  1.00 47.75 ? ? ? ? ? ? 256 ASP B N     1 
ATOM   4756 C CA    . ASP B 1 276 ? -7.199  -2.795  -9.240  1.00 48.19 ? ? ? ? ? ? 256 ASP B CA    1 
ATOM   4757 C C     . ASP B 1 276 ? -5.981  -3.636  -9.599  1.00 47.24 ? ? ? ? ? ? 256 ASP B C     1 
ATOM   4758 O O     . ASP B 1 276 ? -5.603  -4.547  -8.852  1.00 46.84 ? ? ? ? ? ? 256 ASP B O     1 
ATOM   4759 C CB    . ASP B 1 276 ? -6.776  -1.505  -8.531  1.00 47.91 ? ? ? ? ? ? 256 ASP B CB    1 
ATOM   4760 C CG    . ASP B 1 276 ? -7.953  -0.601  -8.215  1.00 50.69 ? ? ? ? ? ? 256 ASP B CG    1 
ATOM   4761 O OD1   . ASP B 1 276 ? -8.952  -0.636  -8.966  1.00 53.42 ? ? ? ? ? ? 256 ASP B OD1   1 
ATOM   4762 O OD2   . ASP B 1 276 ? -7.884  0.142   -7.214  1.00 50.85 ? ? ? ? ? ? 256 ASP B OD2   1 
ATOM   4763 N N     . GLU B 1 277 ? -5.370  -3.336  -10.741 1.00 46.67 ? ? ? ? ? ? 257 GLU B N     1 
ATOM   4764 C CA    . GLU B 1 277 ? -4.208  -4.095  -11.203 1.00 46.73 ? ? ? ? ? ? 257 GLU B CA    1 
ATOM   4765 C C     . GLU B 1 277 ? -2.953  -3.795  -10.383 1.00 44.28 ? ? ? ? ? ? 257 GLU B C     1 
ATOM   4766 O O     . GLU B 1 277 ? -2.589  -2.637  -10.176 1.00 42.04 ? ? ? ? ? ? 257 GLU B O     1 
ATOM   4767 C CB    . GLU B 1 277 ? -3.931  -3.828  -12.685 1.00 49.60 ? ? ? ? ? ? 257 GLU B CB    1 
ATOM   4768 N N     . ILE B 1 278 ? -2.296  -4.855  -9.926  1.00 44.80 ? ? ? ? ? ? 258 ILE B N     1 
ATOM   4769 C CA    . ILE B 1 278 ? -1.041  -4.744  -9.188  1.00 44.61 ? ? ? ? ? ? 258 ILE B CA    1 
ATOM   4770 C C     . ILE B 1 278 ? 0.105   -4.315  -10.113 1.00 48.49 ? ? ? ? ? ? 258 ILE B C     1 
ATOM   4771 O O     . ILE B 1 278 ? 0.299   -4.898  -11.182 1.00 49.53 ? ? ? ? ? ? 258 ILE B O     1 
ATOM   4772 C CB    . ILE B 1 278 ? -0.694  -6.083  -8.518  1.00 41.07 ? ? ? ? ? ? 258 ILE B CB    1 
ATOM   4773 C CG1   . ILE B 1 278 ? -1.810  -6.481  -7.543  1.00 39.90 ? ? ? ? ? ? 258 ILE B CG1   1 
ATOM   4774 C CG2   . ILE B 1 278 ? 0.662   -6.011  -7.823  1.00 38.72 ? ? ? ? ? ? 258 ILE B CG2   1 
ATOM   4775 C CD1   . ILE B 1 278 ? -1.621  -7.829  -6.894  1.00 36.47 ? ? ? ? ? ? 258 ILE B CD1   1 
ATOM   4776 N N     . PRO B 1 279 ? 0.868   -3.285  -9.703  1.00 49.46 ? ? ? ? ? ? 259 PRO B N     1 
ATOM   4777 C CA    . PRO B 1 279 ? 1.987   -2.795  -10.519 1.00 50.58 ? ? ? ? ? ? 259 PRO B CA    1 
ATOM   4778 C C     . PRO B 1 279 ? 2.975   -3.915  -10.844 1.00 49.16 ? ? ? ? ? ? 259 PRO B C     1 
ATOM   4779 O O     . PRO B 1 279 ? 3.169   -4.828  -10.035 1.00 49.24 ? ? ? ? ? ? 259 PRO B O     1 
ATOM   4780 C CB    . PRO B 1 279 ? 2.653   -1.752  -9.614  1.00 50.73 ? ? ? ? ? ? 259 PRO B CB    1 
ATOM   4781 C CG    . PRO B 1 279 ? 1.585   -1.322  -8.674  1.00 49.81 ? ? ? ? ? ? 259 PRO B CG    1 
ATOM   4782 C CD    . PRO B 1 279 ? 0.734   -2.538  -8.440  1.00 48.58 ? ? ? ? ? ? 259 PRO B CD    1 
ATOM   4783 N N     . HIS B 1 280 ? 3.589   -3.844  -12.017 1.00 47.11 ? ? ? ? ? ? 260 HIS B N     1 
ATOM   4784 C CA    . HIS B 1 280 ? 4.547   -4.857  -12.434 1.00 46.11 ? ? ? ? ? ? 260 HIS B CA    1 
ATOM   4785 C C     . HIS B 1 280 ? 5.866   -4.701  -11.676 1.00 46.01 ? ? ? ? ? ? 260 HIS B C     1 
ATOM   4786 O O     . HIS B 1 280 ? 6.282   -3.587  -11.357 1.00 46.73 ? ? ? ? ? ? 260 HIS B O     1 
ATOM   4787 C CB    . HIS B 1 280 ? 4.787   -4.762  -13.946 1.00 44.53 ? ? ? ? ? ? 260 HIS B CB    1 
ATOM   4788 N N     . ALA B 1 281 ? 6.521   -5.823  -11.394 1.00 43.73 ? ? ? ? ? ? 261 ALA B N     1 
ATOM   4789 C CA    . ALA B 1 281 ? 7.806   -5.811  -10.703 1.00 40.94 ? ? ? ? ? ? 261 ALA B CA    1 
ATOM   4790 C C     . ALA B 1 281 ? 8.453   -7.188  -10.777 1.00 39.17 ? ? ? ? ? ? 261 ALA B C     1 
ATOM   4791 O O     . ALA B 1 281 ? 7.797   -8.155  -11.152 1.00 39.09 ? ? ? ? ? ? 261 ALA B O     1 
ATOM   4792 C CB    . ALA B 1 281 ? 7.626   -5.383  -9.244  1.00 37.66 ? ? ? ? ? ? 261 ALA B CB    1 
ATOM   4793 N N     . ASP B 1 282 ? 9.736   -7.264  -10.421 1.00 37.33 ? ? ? ? ? ? 262 ASP B N     1 
ATOM   4794 C CA    . ASP B 1 282 ? 10.482  -8.524  -10.378 1.00 34.58 ? ? ? ? ? ? 262 ASP B CA    1 
ATOM   4795 C C     . ASP B 1 282 ? 9.930   -9.466  -9.317  1.00 33.41 ? ? ? ? ? ? 262 ASP B C     1 
ATOM   4796 O O     . ASP B 1 282 ? 10.087  -10.684 -9.404  1.00 32.58 ? ? ? ? ? ? 262 ASP B O     1 
ATOM   4797 C CB    . ASP B 1 282 ? 11.947  -8.262  -10.036 1.00 34.20 ? ? ? ? ? ? 262 ASP B CB    1 
ATOM   4798 C CG    . ASP B 1 282 ? 12.719  -7.668  -11.186 1.00 37.02 ? ? ? ? ? ? 262 ASP B CG    1 
ATOM   4799 O OD1   . ASP B 1 282 ? 12.100  -7.333  -12.226 1.00 38.05 ? ? ? ? ? ? 262 ASP B OD1   1 
ATOM   4800 O OD2   . ASP B 1 282 ? 13.950  -7.525  -11.033 1.00 36.37 ? ? ? ? ? ? 262 ASP B OD2   1 
ATOM   4801 N N     . ALA B 1 283 ? 9.316   -8.888  -8.293  1.00 29.24 ? ? ? ? ? ? 263 ALA B N     1 
ATOM   4802 C CA    . ALA B 1 283 ? 8.774   -9.669  -7.199  1.00 27.57 ? ? ? ? ? ? 263 ALA B CA    1 
ATOM   4803 C C     . ALA B 1 283 ? 7.525   -8.989  -6.664  1.00 28.50 ? ? ? ? ? ? 263 ALA B C     1 
ATOM   4804 O O     . ALA B 1 283 ? 7.460   -7.759  -6.591  1.00 30.26 ? ? ? ? ? ? 263 ALA B O     1 
ATOM   4805 C CB    . ALA B 1 283 ? 9.812   -9.821  -6.096  1.00 25.35 ? ? ? ? ? ? 263 ALA B CB    1 
ATOM   4806 N N     . VAL B 1 284 ? 6.527   -9.788  -6.313  1.00 26.23 ? ? ? ? ? ? 264 VAL B N     1 
ATOM   4807 C CA    . VAL B 1 284 ? 5.334   -9.273  -5.660  1.00 27.65 ? ? ? ? ? ? 264 VAL B CA    1 
ATOM   4808 C C     . VAL B 1 284 ? 5.301   -9.826  -4.237  1.00 27.62 ? ? ? ? ? ? 264 VAL B C     1 
ATOM   4809 O O     . VAL B 1 284 ? 5.361   -11.043 -4.041  1.00 27.56 ? ? ? ? ? ? 264 VAL B O     1 
ATOM   4810 C CB    . VAL B 1 284 ? 4.058   -9.667  -6.426  1.00 26.79 ? ? ? ? ? ? 264 VAL B CB    1 
ATOM   4811 C CG1   . VAL B 1 284 ? 2.827   -9.273  -5.637  1.00 27.02 ? ? ? ? ? ? 264 VAL B CG1   1 
ATOM   4812 C CG2   . VAL B 1 284 ? 4.043   -9.020  -7.812  1.00 27.36 ? ? ? ? ? ? 264 VAL B CG2   1 
ATOM   4813 N N     . LEU B 1 285 ? 5.229   -8.928  -3.251  1.00 25.15 ? ? ? ? ? ? 265 LEU B N     1 
ATOM   4814 C CA    . LEU B 1 285 ? 5.332   -9.302  -1.839  1.00 23.40 ? ? ? ? ? ? 265 LEU B CA    1 
ATOM   4815 C C     . LEU B 1 285 ? 4.000   -9.134  -1.088  1.00 21.05 ? ? ? ? ? ? 265 LEU B C     1 
ATOM   4816 O O     . LEU B 1 285 ? 3.361   -8.085  -1.167  1.00 20.99 ? ? ? ? ? ? 265 LEU B O     1 
ATOM   4817 C CB    . LEU B 1 285 ? 6.436   -8.474  -1.150  1.00 24.91 ? ? ? ? ? ? 265 LEU B CB    1 
ATOM   4818 C CG    . LEU B 1 285 ? 6.609   -8.643  0.367   1.00 25.51 ? ? ? ? ? ? 265 LEU B CG    1 
ATOM   4819 C CD1   . LEU B 1 285 ? 7.121   -10.043 0.707   1.00 26.05 ? ? ? ? ? ? 265 LEU B CD1   1 
ATOM   4820 C CD2   . LEU B 1 285 ? 7.535   -7.574  0.959   1.00 23.76 ? ? ? ? ? ? 265 LEU B CD2   1 
ATOM   4821 N N     . PHE B 1 286 ? 3.580   -10.187 -0.396  1.00 20.36 ? ? ? ? ? ? 266 PHE B N     1 
ATOM   4822 C CA    . PHE B 1 286 ? 2.425   -10.132 0.504   1.00 22.25 ? ? ? ? ? ? 266 PHE B CA    1 
ATOM   4823 C C     . PHE B 1 286 ? 2.879   -10.464 1.931   1.00 21.65 ? ? ? ? ? ? 266 PHE B C     1 
ATOM   4824 O O     . PHE B 1 286 ? 3.054   -11.640 2.280   1.00 22.58 ? ? ? ? ? ? 266 PHE B O     1 
ATOM   4825 C CB    . PHE B 1 286 ? 1.336   -11.140 0.107   1.00 22.00 ? ? ? ? ? ? 266 PHE B CB    1 
ATOM   4826 C CG    . PHE B 1 286 ? 0.617   -10.813 -1.183  1.00 25.22 ? ? ? ? ? ? 266 PHE B CG    1 
ATOM   4827 C CD1   . PHE B 1 286 ? -0.494  -9.989  -1.186  1.00 27.04 ? ? ? ? ? ? 266 PHE B CD1   1 
ATOM   4828 C CD2   . PHE B 1 286 ? 1.031   -11.367 -2.383  1.00 28.34 ? ? ? ? ? ? 266 PHE B CD2   1 
ATOM   4829 C CE1   . PHE B 1 286 ? -1.164  -9.700  -2.369  1.00 28.54 ? ? ? ? ? ? 266 PHE B CE1   1 
ATOM   4830 C CE2   . PHE B 1 286 ? 0.362   -11.087 -3.569  1.00 28.44 ? ? ? ? ? ? 266 PHE B CE2   1 
ATOM   4831 C CZ    . PHE B 1 286 ? -0.730  -10.252 -3.560  1.00 27.60 ? ? ? ? ? ? 266 PHE B CZ    1 
ATOM   4832 N N     . LYS B 1 287 ? 3.060   -9.437  2.754   1.00 21.13 ? ? ? ? ? ? 267 LYS B N     1 
ATOM   4833 C CA    . LYS B 1 287 ? 3.437   -9.646  4.148   1.00 20.37 ? ? ? ? ? ? 267 LYS B CA    1 
ATOM   4834 C C     . LYS B 1 287 ? 2.212   -9.586  5.057   1.00 22.20 ? ? ? ? ? ? 267 LYS B C     1 
ATOM   4835 O O     . LYS B 1 287 ? 1.622   -8.515  5.238   1.00 19.78 ? ? ? ? ? ? 267 LYS B O     1 
ATOM   4836 C CB    . LYS B 1 287 ? 4.479   -8.615  4.592   1.00 18.62 ? ? ? ? ? ? 267 LYS B CB    1 
ATOM   4837 C CG    . LYS B 1 287 ? 5.005   -8.837  6.029   1.00 18.68 ? ? ? ? ? ? 267 LYS B CG    1 
ATOM   4838 C CD    . LYS B 1 287 ? 4.432   -7.809  7.000   1.00 22.06 ? ? ? ? ? ? 267 LYS B CD    1 
ATOM   4839 C CE    . LYS B 1 287 ? 4.708   -8.181  8.471   1.00 23.75 ? ? ? ? ? ? 267 LYS B CE    1 
ATOM   4840 N NZ    . LYS B 1 287 ? 4.114   -7.171  9.409   1.00 23.40 ? ? ? ? ? ? 267 LYS B NZ    1 
ATOM   4841 N N     . TRP B 1 288 ? 1.839   -10.736 5.621   1.00 22.48 ? ? ? ? ? ? 268 TRP B N     1 
ATOM   4842 C CA    . TRP B 1 288 ? 0.731   -10.805 6.561   1.00 23.31 ? ? ? ? ? ? 268 TRP B CA    1 
ATOM   4843 C C     . TRP B 1 288 ? -0.560  -10.260 5.952   1.00 24.49 ? ? ? ? ? ? 268 TRP B C     1 
ATOM   4844 O O     . TRP B 1 288 ? -1.332  -9.569  6.622   1.00 23.08 ? ? ? ? ? ? 268 TRP B O     1 
ATOM   4845 C CB    . TRP B 1 288 ? 1.078   -10.000 7.816   1.00 22.54 ? ? ? ? ? ? 268 TRP B CB    1 
ATOM   4846 C CG    . TRP B 1 288 ? 1.010   -10.788 9.078   1.00 20.96 ? ? ? ? ? ? 268 TRP B CG    1 
ATOM   4847 C CD1   . TRP B 1 288 ? 0.789   -12.133 9.208   1.00 22.31 ? ? ? ? ? ? 268 TRP B CD1   1 
ATOM   4848 C CD2   . TRP B 1 288 ? 1.168   -10.276 10.397  1.00 20.80 ? ? ? ? ? ? 268 TRP B CD2   1 
ATOM   4849 N NE1   . TRP B 1 288 ? 0.801   -12.487 10.541  1.00 20.89 ? ? ? ? ? ? 268 TRP B NE1   1 
ATOM   4850 C CE2   . TRP B 1 288 ? 1.029   -11.360 11.288  1.00 22.47 ? ? ? ? ? ? 268 TRP B CE2   1 
ATOM   4851 C CE3   . TRP B 1 288 ? 1.404   -8.997  10.918  1.00 19.87 ? ? ? ? ? ? 268 TRP B CE3   1 
ATOM   4852 C CZ2   . TRP B 1 288 ? 1.120   -11.200 12.673  1.00 22.14 ? ? ? ? ? ? 268 TRP B CZ2   1 
ATOM   4853 C CZ3   . TRP B 1 288 ? 1.502   -8.847  12.284  1.00 20.19 ? ? ? ? ? ? 268 TRP B CZ3   1 
ATOM   4854 C CH2   . TRP B 1 288 ? 1.365   -9.940  13.144  1.00 19.03 ? ? ? ? ? ? 268 TRP B CH2   1 
ATOM   4855 N N     . VAL B 1 289 ? -0.785  -10.555 4.678   1.00 23.66 ? ? ? ? ? ? 269 VAL B N     1 
ATOM   4856 C CA    . VAL B 1 289 ? -1.941  -10.005 3.979   1.00 24.83 ? ? ? ? ? ? 269 VAL B CA    1 
ATOM   4857 C C     . VAL B 1 289 ? -2.912  -11.092 3.532   1.00 23.52 ? ? ? ? ? ? 269 VAL B C     1 
ATOM   4858 O O     . VAL B 1 289 ? -4.120  -10.966 3.734   1.00 21.90 ? ? ? ? ? ? 269 VAL B O     1 
ATOM   4859 C CB    . VAL B 1 289 ? -1.528  -9.187  2.737   1.00 26.26 ? ? ? ? ? ? 269 VAL B CB    1 
ATOM   4860 C CG1   . VAL B 1 289 ? -2.745  -8.907  1.860   1.00 28.25 ? ? ? ? ? ? 269 VAL B CG1   1 
ATOM   4861 C CG2   . VAL B 1 289 ? -0.841  -7.889  3.152   1.00 27.05 ? ? ? ? ? ? 269 VAL B CG2   1 
ATOM   4862 N N     . LEU B 1 290 ? -2.382  -12.157 2.930   1.00 18.13 ? ? ? ? ? ? 270 LEU B N     1 
ATOM   4863 C CA    . LEU B 1 290 ? -3.238  -13.208 2.391   1.00 21.23 ? ? ? ? ? ? 270 LEU B CA    1 
ATOM   4864 C C     . LEU B 1 290 ? -3.963  -13.984 3.499   1.00 23.82 ? ? ? ? ? ? 270 LEU B C     1 
ATOM   4865 O O     . LEU B 1 290 ? -5.031  -14.573 3.273   1.00 25.03 ? ? ? ? ? ? 270 LEU B O     1 
ATOM   4866 C CB    . LEU B 1 290 ? -2.429  -14.159 1.505   1.00 19.72 ? ? ? ? ? ? 270 LEU B CB    1 
ATOM   4867 C CG    . LEU B 1 290 ? -1.770  -13.486 0.295   1.00 22.79 ? ? ? ? ? ? 270 LEU B CG    1 
ATOM   4868 C CD1   . LEU B 1 290 ? -1.007  -14.510 -0.541  1.00 23.39 ? ? ? ? ? ? 270 LEU B CD1   1 
ATOM   4869 C CD2   . LEU B 1 290 ? -2.797  -12.745 -0.556  1.00 23.39 ? ? ? ? ? ? 270 LEU B CD2   1 
ATOM   4870 N N     . CYS B 1 291 ? -3.380  -13.979 4.692   1.00 20.94 ? ? ? ? ? ? 271 CYS B N     1 
ATOM   4871 C CA    . CYS B 1 291 ? -3.993  -14.632 5.844   1.00 21.19 ? ? ? ? ? ? 271 CYS B CA    1 
ATOM   4872 C C     . CYS B 1 291 ? -5.322  -13.983 6.270   1.00 21.57 ? ? ? ? ? ? 271 CYS B C     1 
ATOM   4873 O O     . CYS B 1 291 ? -6.072  -14.572 7.046   1.00 19.14 ? ? ? ? ? ? 271 CYS B O     1 
ATOM   4874 C CB    . CYS B 1 291 ? -3.016  -14.637 7.035   1.00 20.40 ? ? ? ? ? ? 271 CYS B CB    1 
ATOM   4875 S SG    . CYS B 1 291 ? -2.447  -12.978 7.517   1.00 24.41 ? ? ? ? ? ? 271 CYS B SG    1 
ATOM   4876 N N     . ASP B 1 292 ? -5.607  -12.775 5.780   1.00 21.82 ? ? ? ? ? ? 272 ASP B N     1 
ATOM   4877 C CA    . ASP B 1 292 ? -6.815  -12.060 6.205   1.00 21.79 ? ? ? ? ? ? 272 ASP B CA    1 
ATOM   4878 C C     . ASP B 1 292 ? -8.042  -12.491 5.404   1.00 22.59 ? ? ? ? ? ? 272 ASP B C     1 
ATOM   4879 O O     . ASP B 1 292 ? -9.163  -12.110 5.736   1.00 21.62 ? ? ? ? ? ? 272 ASP B O     1 
ATOM   4880 C CB    . ASP B 1 292 ? -6.663  -10.539 6.044   1.00 21.23 ? ? ? ? ? ? 272 ASP B CB    1 
ATOM   4881 C CG    . ASP B 1 292 ? -5.538  -9.953  6.876   1.00 24.65 ? ? ? ? ? ? 272 ASP B CG    1 
ATOM   4882 O OD1   . ASP B 1 292 ? -5.033  -10.626 7.801   1.00 25.38 ? ? ? ? ? ? 272 ASP B OD1   1 
ATOM   4883 O OD2   . ASP B 1 292 ? -5.177  -8.790  6.605   1.00 28.09 ? ? ? ? ? ? 272 ASP B OD2   1 
ATOM   4884 N N     . TRP B 1 293 ? -7.819  -13.250 4.335   1.00 22.25 ? ? ? ? ? ? 273 TRP B N     1 
ATOM   4885 C CA    . TRP B 1 293 ? -8.847  -13.485 3.325   1.00 22.80 ? ? ? ? ? ? 273 TRP B CA    1 
ATOM   4886 C C     . TRP B 1 293 ? -9.027  -14.961 2.968   1.00 23.58 ? ? ? ? ? ? 273 TRP B C     1 
ATOM   4887 O O     . TRP B 1 293 ? -8.085  -15.742 3.065   1.00 21.68 ? ? ? ? ? ? 273 TRP B O     1 
ATOM   4888 C CB    . TRP B 1 293 ? -8.516  -12.689 2.047   1.00 21.69 ? ? ? ? ? ? 273 TRP B CB    1 
ATOM   4889 C CG    . TRP B 1 293 ? -8.369  -11.236 2.329   1.00 25.58 ? ? ? ? ? ? 273 TRP B CG    1 
ATOM   4890 C CD1   . TRP B 1 293 ? -7.208  -10.524 2.395   1.00 26.03 ? ? ? ? ? ? 273 TRP B CD1   1 
ATOM   4891 C CD2   . TRP B 1 293 ? -9.424  -10.319 2.643   1.00 26.03 ? ? ? ? ? ? 273 TRP B CD2   1 
ATOM   4892 N NE1   . TRP B 1 293 ? -7.474  -9.217  2.720   1.00 26.69 ? ? ? ? ? ? 273 TRP B NE1   1 
ATOM   4893 C CE2   . TRP B 1 293 ? -8.828  -9.063  2.876   1.00 28.40 ? ? ? ? ? ? 273 TRP B CE2   1 
ATOM   4894 C CE3   . TRP B 1 293 ? -10.815 -10.440 2.753   1.00 27.71 ? ? ? ? ? ? 273 TRP B CE3   1 
ATOM   4895 C CZ2   . TRP B 1 293 ? -9.575  -7.927  3.201   1.00 30.82 ? ? ? ? ? ? 273 TRP B CZ2   1 
ATOM   4896 C CZ3   . TRP B 1 293 ? -11.558 -9.314  3.081   1.00 29.62 ? ? ? ? ? ? 273 TRP B CZ3   1 
ATOM   4897 C CH2   . TRP B 1 293 ? -10.936 -8.072  3.294   1.00 31.53 ? ? ? ? ? ? 273 TRP B CH2   1 
ATOM   4898 N N     . PRO B 1 294 ? -10.239 -15.328 2.508   1.00 25.72 ? ? ? ? ? ? 274 PRO B N     1 
ATOM   4899 C CA    . PRO B 1 294 ? -10.558 -16.703 2.098   1.00 24.33 ? ? ? ? ? ? 274 PRO B CA    1 
ATOM   4900 C C     . PRO B 1 294 ? -10.030 -17.068 0.698   1.00 26.16 ? ? ? ? ? ? 274 PRO B C     1 
ATOM   4901 O O     . PRO B 1 294 ? -9.562  -16.208 -0.066  1.00 24.88 ? ? ? ? ? ? 274 PRO B O     1 
ATOM   4902 C CB    . PRO B 1 294 ? -12.091 -16.733 2.136   1.00 25.21 ? ? ? ? ? ? 274 PRO B CB    1 
ATOM   4903 C CG    . PRO B 1 294 ? -12.509 -15.326 1.899   1.00 27.13 ? ? ? ? ? ? 274 PRO B CG    1 
ATOM   4904 C CD    . PRO B 1 294 ? -11.413 -14.436 2.448   1.00 25.18 ? ? ? ? ? ? 274 PRO B CD    1 
ATOM   4905 N N     . ASP B 1 295 ? -10.118 -18.354 0.373   1.00 25.30 ? ? ? ? ? ? 275 ASP B N     1 
ATOM   4906 C CA    . ASP B 1 295 ? -9.478  -18.893 -0.815  1.00 29.86 ? ? ? ? ? ? 275 ASP B CA    1 
ATOM   4907 C C     . ASP B 1 295 ? -9.940  -18.267 -2.123  1.00 30.15 ? ? ? ? ? ? 275 ASP B C     1 
ATOM   4908 O O     . ASP B 1 295 ? -9.124  -18.016 -3.003  1.00 27.21 ? ? ? ? ? ? 275 ASP B O     1 
ATOM   4909 C CB    . ASP B 1 295 ? -9.617  -20.416 -0.855  1.00 33.15 ? ? ? ? ? ? 275 ASP B CB    1 
ATOM   4910 C CG    . ASP B 1 295 ? -8.752  -21.095 0.183   1.00 36.40 ? ? ? ? ? ? 275 ASP B CG    1 
ATOM   4911 O OD1   . ASP B 1 295 ? -7.973  -20.392 0.870   1.00 35.43 ? ? ? ? ? ? 275 ASP B OD1   1 
ATOM   4912 O OD2   . ASP B 1 295 ? -8.837  -22.331 0.306   1.00 39.07 ? ? ? ? ? ? 275 ASP B OD2   1 
ATOM   4913 N N     . GLU B 1 296 ? -11.239 -18.001 -2.242  1.00 33.76 ? ? ? ? ? ? 276 GLU B N     1 
ATOM   4914 C CA    . GLU B 1 296 ? -11.796 -17.462 -3.484  1.00 37.25 ? ? ? ? ? ? 276 GLU B CA    1 
ATOM   4915 C C     . GLU B 1 296 ? -11.127 -16.153 -3.948  1.00 35.52 ? ? ? ? ? ? 276 GLU B C     1 
ATOM   4916 O O     . GLU B 1 296 ? -10.570 -16.102 -5.042  1.00 34.45 ? ? ? ? ? ? 276 GLU B O     1 
ATOM   4917 C CB    . GLU B 1 296 ? -13.319 -17.306 -3.378  1.00 42.86 ? ? ? ? ? ? 276 GLU B CB    1 
ATOM   4918 C CG    . GLU B 1 296 ? -13.991 -16.791 -4.643  1.00 48.93 ? ? ? ? ? ? 276 GLU B CG    1 
ATOM   4919 C CD    . GLU B 1 296 ? -15.501 -16.974 -4.612  1.00 54.35 ? ? ? ? ? ? 276 GLU B CD    1 
ATOM   4920 O OE1   . GLU B 1 296 ? -16.001 -17.921 -5.256  1.00 56.32 ? ? ? ? ? ? 276 GLU B OE1   1 
ATOM   4921 O OE2   . GLU B 1 296 ? -16.188 -16.174 -3.940  1.00 56.71 ? ? ? ? ? ? 276 GLU B OE2   1 
ATOM   4922 N N     . PRO B 1 297 ? -11.178 -15.089 -3.121  1.00 32.58 ? ? ? ? ? ? 277 PRO B N     1 
ATOM   4923 C CA    . PRO B 1 297 ? -10.506 -13.852 -3.552  1.00 32.99 ? ? ? ? ? ? 277 PRO B CA    1 
ATOM   4924 C C     . PRO B 1 297 ? -8.977  -13.978 -3.588  1.00 31.38 ? ? ? ? ? ? 277 PRO B C     1 
ATOM   4925 O O     . PRO B 1 297 ? -8.337  -13.318 -4.407  1.00 32.13 ? ? ? ? ? ? 277 PRO B O     1 
ATOM   4926 C CB    . PRO B 1 297 ? -10.945 -12.819 -2.504  1.00 32.82 ? ? ? ? ? ? 277 PRO B CB    1 
ATOM   4927 C CG    . PRO B 1 297 ? -11.367 -13.633 -1.311  1.00 29.61 ? ? ? ? ? ? 277 PRO B CG    1 
ATOM   4928 C CD    . PRO B 1 297 ? -11.931 -14.909 -1.868  1.00 29.87 ? ? ? ? ? ? 277 PRO B CD    1 
ATOM   4929 N N     . VAL B 1 298 ? -8.396  -14.813 -2.733  1.00 28.99 ? ? ? ? ? ? 278 VAL B N     1 
ATOM   4930 C CA    . VAL B 1 298 ? -6.946  -15.021 -2.785  1.00 28.47 ? ? ? ? ? ? 278 VAL B CA    1 
ATOM   4931 C C     . VAL B 1 298 ? -6.525  -15.681 -4.110  1.00 30.82 ? ? ? ? ? ? 278 VAL B C     1 
ATOM   4932 O O     . VAL B 1 298 ? -5.594  -15.224 -4.777  1.00 31.18 ? ? ? ? ? ? 278 VAL B O     1 
ATOM   4933 C CB    . VAL B 1 298 ? -6.426  -15.855 -1.595  1.00 26.65 ? ? ? ? ? ? 278 VAL B CB    1 
ATOM   4934 C CG1   . VAL B 1 298 ? -4.955  -16.186 -1.792  1.00 26.58 ? ? ? ? ? ? 278 VAL B CG1   1 
ATOM   4935 C CG2   . VAL B 1 298 ? -6.632  -15.103 -0.273  1.00 24.01 ? ? ? ? ? ? 278 VAL B CG2   1 
ATOM   4936 N N     . LEU B 1 299 ? -7.217  -16.751 -4.492  1.00 30.18 ? ? ? ? ? ? 279 LEU B N     1 
ATOM   4937 C CA    . LEU B 1 299 ? -6.923  -17.432 -5.749  1.00 30.47 ? ? ? ? ? ? 279 LEU B CA    1 
ATOM   4938 C C     . LEU B 1 299 ? -7.055  -16.465 -6.927  1.00 34.08 ? ? ? ? ? ? 279 LEU B C     1 
ATOM   4939 O O     . LEU B 1 299 ? -6.186  -16.411 -7.809  1.00 33.50 ? ? ? ? ? ? 279 LEU B O     1 
ATOM   4940 C CB    . LEU B 1 299 ? -7.856  -18.633 -5.935  1.00 29.07 ? ? ? ? ? ? 279 LEU B CB    1 
ATOM   4941 C CG    . LEU B 1 299 ? -7.726  -19.419 -7.246  1.00 32.27 ? ? ? ? ? ? 279 LEU B CG    1 
ATOM   4942 C CD1   . LEU B 1 299 ? -6.340  -20.034 -7.385  1.00 31.03 ? ? ? ? ? ? 279 LEU B CD1   1 
ATOM   4943 C CD2   . LEU B 1 299 ? -8.800  -20.495 -7.347  1.00 32.44 ? ? ? ? ? ? 279 LEU B CD2   1 
ATOM   4944 N N     . LYS B 1 300 ? -8.144  -15.700 -6.941  1.00 35.11 ? ? ? ? ? ? 280 LYS B N     1 
ATOM   4945 C CA    . LYS B 1 300 ? -8.382  -14.758 -8.029  1.00 38.24 ? ? ? ? ? ? 280 LYS B CA    1 
ATOM   4946 C C     . LYS B 1 300 ? -7.200  -13.804 -8.146  1.00 35.54 ? ? ? ? ? ? 280 LYS B C     1 
ATOM   4947 O O     . LYS B 1 300 ? -6.728  -13.519 -9.237  1.00 34.64 ? ? ? ? ? ? 280 LYS B O     1 
ATOM   4948 C CB    . LYS B 1 300 ? -9.683  -13.976 -7.812  1.00 41.28 ? ? ? ? ? ? 280 LYS B CB    1 
ATOM   4949 C CG    . LYS B 1 300 ? -10.108 -13.134 -9.013  1.00 45.24 ? ? ? ? ? ? 280 LYS B CG    1 
ATOM   4950 C CD    . LYS B 1 300 ? -11.351 -12.310 -8.708  1.00 48.39 ? ? ? ? ? ? 280 LYS B CD    1 
ATOM   4951 C CE    . LYS B 1 300 ? -11.763 -11.469 -9.911  1.00 53.35 ? ? ? ? ? ? 280 LYS B CE    1 
ATOM   4952 N NZ    . LYS B 1 300 ? -10.697 -10.495 -10.291 1.00 54.65 ? ? ? ? ? ? 280 LYS B NZ    1 
ATOM   4953 N N     . MET B 1 301 ? -6.724  -13.321 -7.006  1.00 33.48 ? ? ? ? ? ? 281 MET B N     1 
ATOM   4954 C CA    . MET B 1 301 ? -5.598  -12.397 -6.977  1.00 35.08 ? ? ? ? ? ? 281 MET B CA    1 
ATOM   4955 C C     . MET B 1 301 ? -4.271  -13.058 -7.386  1.00 33.45 ? ? ? ? ? ? 281 MET B C     1 
ATOM   4956 O O     . MET B 1 301 ? -3.435  -12.429 -8.038  1.00 33.91 ? ? ? ? ? ? 281 MET B O     1 
ATOM   4957 C CB    . MET B 1 301 ? -5.470  -11.778 -5.586  1.00 34.68 ? ? ? ? ? ? 281 MET B CB    1 
ATOM   4958 C CG    . MET B 1 301 ? -4.514  -10.612 -5.500  1.00 34.08 ? ? ? ? ? ? 281 MET B CG    1 
ATOM   4959 S SD    . MET B 1 301 ? -4.813  -9.688  -3.979  1.00 43.88 ? ? ? ? ? ? 281 MET B SD    1 
ATOM   4960 C CE    . MET B 1 301 ? -4.759  -10.996 -2.758  1.00 67.52 ? ? ? ? ? ? 281 MET B CE    1 
ATOM   4961 N N     . LEU B 1 302 ? -4.078  -14.315 -6.996  1.00 30.16 ? ? ? ? ? ? 282 LEU B N     1 
ATOM   4962 C CA    . LEU B 1 302 ? -2.874  -15.051 -7.377  1.00 30.36 ? ? ? ? ? ? 282 LEU B CA    1 
ATOM   4963 C C     . LEU B 1 302 ? -2.825  -15.304 -8.876  1.00 33.04 ? ? ? ? ? ? 282 LEU B C     1 
ATOM   4964 O O     . LEU B 1 302 ? -1.762  -15.215 -9.489  1.00 32.33 ? ? ? ? ? ? 282 LEU B O     1 
ATOM   4965 C CB    . LEU B 1 302 ? -2.773  -16.376 -6.613  1.00 31.71 ? ? ? ? ? ? 282 LEU B CB    1 
ATOM   4966 C CG    . LEU B 1 302 ? -2.613  -16.223 -5.101  1.00 32.83 ? ? ? ? ? ? 282 LEU B CG    1 
ATOM   4967 C CD1   . LEU B 1 302 ? -2.468  -17.575 -4.418  1.00 32.53 ? ? ? ? ? ? 282 LEU B CD1   1 
ATOM   4968 C CD2   . LEU B 1 302 ? -1.420  -15.327 -4.788  1.00 35.64 ? ? ? ? ? ? 282 LEU B CD2   1 
ATOM   4969 N N     . LYS B 1 303 ? -3.978  -15.623 -9.458  1.00 34.68 ? ? ? ? ? ? 283 LYS B N     1 
ATOM   4970 C CA    . LYS B 1 303 ? -4.075  -15.853 -10.890 1.00 37.19 ? ? ? ? ? ? 283 LYS B CA    1 
ATOM   4971 C C     . LYS B 1 303 ? -3.690  -14.582 -11.616 1.00 39.35 ? ? ? ? ? ? 283 LYS B C     1 
ATOM   4972 O O     . LYS B 1 303 ? -2.998  -14.618 -12.627 1.00 38.34 ? ? ? ? ? ? 283 LYS B O     1 
ATOM   4973 C CB    . LYS B 1 303 ? -5.490  -16.266 -11.284 1.00 38.36 ? ? ? ? ? ? 283 LYS B CB    1 
ATOM   4974 C CG    . LYS B 1 303 ? -5.850  -17.679 -10.891 1.00 38.93 ? ? ? ? ? ? 283 LYS B CG    1 
ATOM   4975 C CD    . LYS B 1 303 ? -7.218  -18.059 -11.431 1.00 40.62 ? ? ? ? ? ? 283 LYS B CD    1 
ATOM   4976 C CE    . LYS B 1 303 ? -7.574  -19.484 -11.048 1.00 42.61 ? ? ? ? ? ? 283 LYS B CE    1 
ATOM   4977 N NZ    . LYS B 1 303 ? -8.940  -19.860 -11.523 1.00 45.62 ? ? ? ? ? ? 283 LYS B NZ    1 
ATOM   4978 N N     . GLN B 1 304 ? -4.136  -13.453 -11.081 1.00 40.81 ? ? ? ? ? ? 284 GLN B N     1 
ATOM   4979 C CA    . GLN B 1 304 ? -3.770  -12.170 -11.650 1.00 45.02 ? ? ? ? ? ? 284 GLN B CA    1 
ATOM   4980 C C     . GLN B 1 304 ? -2.271  -11.938 -11.483 1.00 41.72 ? ? ? ? ? ? 284 GLN B C     1 
ATOM   4981 O O     . GLN B 1 304 ? -1.618  -11.388 -12.366 1.00 42.17 ? ? ? ? ? ? 284 GLN B O     1 
ATOM   4982 C CB    . GLN B 1 304 ? -4.584  -11.045 -11.004 1.00 50.67 ? ? ? ? ? ? 284 GLN B CB    1 
ATOM   4983 C CG    . GLN B 1 304 ? -6.082  -11.174 -11.249 1.00 56.25 ? ? ? ? ? ? 284 GLN B CG    1 
ATOM   4984 C CD    . GLN B 1 304 ? -6.885  -10.060 -10.605 1.00 61.41 ? ? ? ? ? ? 284 GLN B CD    1 
ATOM   4985 O OE1   . GLN B 1 304 ? -7.954  -9.689  -11.097 1.00 63.79 ? ? ? ? ? ? 284 GLN B OE1   1 
ATOM   4986 N NE2   . GLN B 1 304 ? -6.378  -9.523  -9.493  1.00 62.19 ? ? ? ? ? ? 284 GLN B NE2   1 
ATOM   4987 N N     . CYS B 1 305 ? -1.719  -12.369 -10.352 1.00 37.21 ? ? ? ? ? ? 285 CYS B N     1 
ATOM   4988 C CA    . CYS B 1 305 ? -0.288  -12.205 -10.121 1.00 34.54 ? ? ? ? ? ? 285 CYS B CA    1 
ATOM   4989 C C     . CYS B 1 305 ? 0.532   -13.071 -11.068 1.00 34.41 ? ? ? ? ? ? 285 CYS B C     1 
ATOM   4990 O O     . CYS B 1 305 ? 1.603   -12.664 -11.507 1.00 36.38 ? ? ? ? ? ? 285 CYS B O     1 
ATOM   4991 C CB    . CYS B 1 305 ? 0.083   -12.502 -8.664  1.00 32.61 ? ? ? ? ? ? 285 CYS B CB    1 
ATOM   4992 S SG    . CYS B 1 305 ? -0.363  -11.195 -7.511  1.00 46.93 ? ? ? ? ? ? 285 CYS B SG    1 
ATOM   4993 N N     . LYS B 1 306 ? 0.029   -14.264 -11.373 1.00 34.85 ? ? ? ? ? ? 286 LYS B N     1 
ATOM   4994 C CA    . LYS B 1 306 ? 0.723   -15.181 -12.275 1.00 39.80 ? ? ? ? ? ? 286 LYS B CA    1 
ATOM   4995 C C     . LYS B 1 306 ? 0.775   -14.625 -13.685 1.00 46.33 ? ? ? ? ? ? 286 LYS B C     1 
ATOM   4996 O O     . LYS B 1 306 ? 1.783   -14.777 -14.384 1.00 48.30 ? ? ? ? ? ? 286 LYS B O     1 
ATOM   4997 C CB    . LYS B 1 306 ? 0.055   -16.555 -12.289 1.00 40.37 ? ? ? ? ? ? 286 LYS B CB    1 
ATOM   4998 C CG    . LYS B 1 306 ? 0.819   -17.601 -13.096 1.00 40.74 ? ? ? ? ? ? 286 LYS B CG    1 
ATOM   4999 C CD    . LYS B 1 306 ? 0.099   -17.951 -14.381 1.00 42.43 ? ? ? ? ? ? 286 LYS B CD    1 
ATOM   5000 C CE    . LYS B 1 306 ? 0.630   -19.254 -14.962 1.00 44.02 ? ? ? ? ? ? 286 LYS B CE    1 
ATOM   5001 N NZ    . LYS B 1 306 ? 2.097   -19.211 -15.181 1.00 44.40 ? ? ? ? ? ? 286 LYS B NZ    1 
ATOM   5002 N N     . LYS B 1 307 ? -0.314  -13.986 -14.104 1.00 48.08 ? ? ? ? ? ? 287 LYS B N     1 
ATOM   5003 C CA    . LYS B 1 307 ? -0.351  -13.345 -15.414 1.00 49.95 ? ? ? ? ? ? 287 LYS B CA    1 
ATOM   5004 C C     . LYS B 1 307 ? 0.714   -12.251 -15.473 1.00 48.40 ? ? ? ? ? ? 287 LYS B C     1 
ATOM   5005 O O     . LYS B 1 307 ? 1.526   -12.209 -16.404 1.00 46.94 ? ? ? ? ? ? 287 LYS B O     1 
ATOM   5006 C CB    . LYS B 1 307 ? -1.740  -12.768 -15.704 1.00 51.18 ? ? ? ? ? ? 287 LYS B CB    1 
ATOM   5007 N N     . ALA B 1 308 ? 0.722   -11.382 -14.465 1.00 46.83 ? ? ? ? ? ? 288 ALA B N     1 
ATOM   5008 C CA    . ALA B 1 308 ? 1.666   -10.266 -14.425 1.00 48.09 ? ? ? ? ? ? 288 ALA B CA    1 
ATOM   5009 C C     . ALA B 1 308 ? 3.117   -10.750 -14.400 1.00 49.79 ? ? ? ? ? ? 288 ALA B C     1 
ATOM   5010 O O     . ALA B 1 308 ? 3.922   -10.373 -15.250 1.00 50.14 ? ? ? ? ? ? 288 ALA B O     1 
ATOM   5011 C CB    . ALA B 1 308 ? 1.385   -9.374  -13.226 1.00 44.15 ? ? ? ? ? ? 288 ALA B CB    1 
ATOM   5012 N N     . LEU B 1 309 ? 3.434   -11.595 -13.421 1.00 48.84 ? ? ? ? ? ? 289 LEU B N     1 
ATOM   5013 C CA    . LEU B 1 309 ? 4.787   -12.124 -13.243 1.00 47.60 ? ? ? ? ? ? 289 LEU B CA    1 
ATOM   5014 C C     . LEU B 1 309 ? 5.311   -12.901 -14.455 1.00 49.80 ? ? ? ? ? ? 289 LEU B C     1 
ATOM   5015 O O     . LEU B 1 309 ? 6.513   -13.158 -14.558 1.00 51.62 ? ? ? ? ? ? 289 LEU B O     1 
ATOM   5016 C CB    . LEU B 1 309 ? 4.858   -12.992 -11.985 1.00 42.75 ? ? ? ? ? ? 289 LEU B CB    1 
ATOM   5017 C CG    . LEU B 1 309 ? 4.643   -12.228 -10.677 1.00 41.31 ? ? ? ? ? ? 289 LEU B CG    1 
ATOM   5018 C CD1   . LEU B 1 309 ? 4.548   -13.184 -9.488  1.00 37.44 ? ? ? ? ? ? 289 LEU B CD1   1 
ATOM   5019 C CD2   . LEU B 1 309 ? 5.758   -11.188 -10.481 1.00 41.46 ? ? ? ? ? ? 289 LEU B CD2   1 
ATOM   5020 N N     . THR B 1 310 ? 4.416   -13.281 -15.364 1.00 48.56 ? ? ? ? ? ? 290 THR B N     1 
ATOM   5021 C CA    . THR B 1 310 ? 4.842   -13.839 -16.643 1.00 46.57 ? ? ? ? ? ? 290 THR B CA    1 
ATOM   5022 C C     . THR B 1 310 ? 4.602   -12.833 -17.765 1.00 46.76 ? ? ? ? ? ? 290 THR B C     1 
ATOM   5023 O O     . THR B 1 310 ? 4.536   -13.201 -18.933 1.00 45.56 ? ? ? ? ? ? 290 THR B O     1 
ATOM   5024 C CB    . THR B 1 310 ? 4.155   -15.196 -16.971 1.00 49.52 ? ? ? ? ? ? 290 THR B CB    1 
ATOM   5025 O OG1   . THR B 1 310 ? 2.728   -15.063 -16.883 1.00 50.30 ? ? ? ? ? ? 290 THR B OG1   1 
ATOM   5026 C CG2   . THR B 1 310 ? 4.628   -16.287 -16.012 1.00 46.26 ? ? ? ? ? ? 290 THR B CG2   1 
ATOM   5027 N N     . VAL B 1 314 ? 8.843   -13.391 -19.761 1.00 51.03 ? ? ? ? ? ? 294 VAL B N     1 
ATOM   5028 C CA    . VAL B 1 314 ? 9.800   -13.160 -18.680 1.00 53.29 ? ? ? ? ? ? 294 VAL B CA    1 
ATOM   5029 C C     . VAL B 1 314 ? 9.111   -13.339 -17.326 1.00 53.56 ? ? ? ? ? ? 294 VAL B C     1 
ATOM   5030 O O     . VAL B 1 314 ? 8.059   -12.745 -17.079 1.00 55.00 ? ? ? ? ? ? 294 VAL B O     1 
ATOM   5031 C CB    . VAL B 1 314 ? 10.452  -11.753 -18.791 1.00 44.69 ? ? ? ? ? ? 294 VAL B CB    1 
ATOM   5032 C CG1   . VAL B 1 314 ? 11.382  -11.485 -17.620 1.00 44.62 ? ? ? ? ? ? 294 VAL B CG1   1 
ATOM   5033 C CG2   . VAL B 1 314 ? 11.204  -11.626 -20.109 1.00 45.54 ? ? ? ? ? ? 294 VAL B CG2   1 
ATOM   5034 N N     . LYS B 1 315 ? 9.698   -14.166 -16.459 1.00 52.35 ? ? ? ? ? ? 295 LYS B N     1 
ATOM   5035 C CA    . LYS B 1 315 ? 9.092   -14.483 -15.162 1.00 48.98 ? ? ? ? ? ? 295 LYS B CA    1 
ATOM   5036 C C     . LYS B 1 315 ? 9.636   -13.647 -14.003 1.00 45.36 ? ? ? ? ? ? 295 LYS B C     1 
ATOM   5037 O O     . LYS B 1 315 ? 10.829  -13.362 -13.932 1.00 48.94 ? ? ? ? ? ? 295 LYS B O     1 
ATOM   5038 C CB    . LYS B 1 315 ? 9.281   -15.966 -14.812 1.00 49.23 ? ? ? ? ? ? 295 LYS B CB    1 
ATOM   5039 C CG    . LYS B 1 315 ? 8.741   -16.957 -15.834 1.00 50.92 ? ? ? ? ? ? 295 LYS B CG    1 
ATOM   5040 C CD    . LYS B 1 315 ? 8.774   -18.382 -15.287 1.00 48.42 ? ? ? ? ? ? 295 LYS B CD    1 
ATOM   5041 C CE    . LYS B 1 315 ? 8.568   -19.399 -16.403 1.00 48.60 ? ? ? ? ? ? 295 LYS B CE    1 
ATOM   5042 N NZ    . LYS B 1 315 ? 8.258   -20.753 -15.876 1.00 46.11 ? ? ? ? ? ? 295 LYS B NZ    1 
ATOM   5043 N N     . GLY B 1 316 ? 8.747   -13.269 -13.093 1.00 39.11 ? ? ? ? ? ? 296 GLY B N     1 
ATOM   5044 C CA    . GLY B 1 316 ? 9.141   -12.732 -11.805 1.00 35.03 ? ? ? ? ? ? 296 GLY B CA    1 
ATOM   5045 C C     . GLY B 1 316 ? 8.813   -13.785 -10.769 1.00 32.12 ? ? ? ? ? ? 296 GLY B C     1 
ATOM   5046 O O     . GLY B 1 316 ? 8.661   -14.962 -11.112 1.00 29.94 ? ? ? ? ? ? 296 GLY B O     1 
ATOM   5047 N N     . LYS B 1 317 ? 8.697   -13.386 -9.504  1.00 30.60 ? ? ? ? ? ? 297 LYS B N     1 
ATOM   5048 C CA    . LYS B 1 317 ? 8.276   -14.332 -8.491  1.00 28.78 ? ? ? ? ? ? 297 LYS B CA    1 
ATOM   5049 C C     . LYS B 1 317 ? 7.363   -13.717 -7.452  1.00 30.12 ? ? ? ? ? ? 297 LYS B C     1 
ATOM   5050 O O     . LYS B 1 317 ? 7.390   -12.506 -7.193  1.00 32.25 ? ? ? ? ? ? 297 LYS B O     1 
ATOM   5051 C CB    . LYS B 1 317 ? 9.473   -15.017 -7.817  1.00 30.38 ? ? ? ? ? ? 297 LYS B CB    1 
ATOM   5052 C CG    . LYS B 1 317 ? 10.289  -14.127 -6.908  1.00 30.47 ? ? ? ? ? ? 297 LYS B CG    1 
ATOM   5053 C CD    . LYS B 1 317 ? 11.484  -14.868 -6.327  1.00 30.22 ? ? ? ? ? ? 297 LYS B CD    1 
ATOM   5054 C CE    . LYS B 1 317 ? 12.272  -13.955 -5.386  1.00 30.51 ? ? ? ? ? ? 297 LYS B CE    1 
ATOM   5055 N NZ    . LYS B 1 317 ? 13.624  -14.484 -5.041  1.00 29.53 ? ? ? ? ? ? 297 LYS B NZ    1 
ATOM   5056 N N     . LEU B 1 318 ? 6.547   -14.582 -6.871  1.00 26.90 ? ? ? ? ? ? 298 LEU B N     1 
ATOM   5057 C CA    . LEU B 1 318 ? 5.651   -14.229 -5.793  1.00 28.21 ? ? ? ? ? ? 298 LEU B CA    1 
ATOM   5058 C C     . LEU B 1 318 ? 6.387   -14.455 -4.475  1.00 27.97 ? ? ? ? ? ? 298 LEU B C     1 
ATOM   5059 O O     . LEU B 1 318 ? 7.107   -15.447 -4.321  1.00 28.86 ? ? ? ? ? ? 298 LEU B O     1 
ATOM   5060 C CB    . LEU B 1 318 ? 4.420   -15.124 -5.894  1.00 28.71 ? ? ? ? ? ? 298 LEU B CB    1 
ATOM   5061 C CG    . LEU B 1 318 ? 3.285   -15.071 -4.891  1.00 28.54 ? ? ? ? ? ? 298 LEU B CG    1 
ATOM   5062 C CD1   . LEU B 1 318 ? 2.784   -13.642 -4.735  1.00 30.00 ? ? ? ? ? ? 298 LEU B CD1   1 
ATOM   5063 C CD2   . LEU B 1 318 ? 2.193   -15.996 -5.399  1.00 26.25 ? ? ? ? ? ? 298 LEU B CD2   1 
ATOM   5064 N N     . MET B 1 319 ? 6.226   -13.528 -3.537  1.00 24.19 ? ? ? ? ? ? 299 MET B N     1 
ATOM   5065 C CA    . MET B 1 319 ? 6.853   -13.642 -2.225  1.00 21.46 ? ? ? ? ? ? 299 MET B CA    1 
ATOM   5066 C C     . MET B 1 319 ? 5.788   -13.469 -1.138  1.00 23.47 ? ? ? ? ? ? 299 MET B C     1 
ATOM   5067 O O     . MET B 1 319 ? 5.133   -12.431 -1.046  1.00 26.58 ? ? ? ? ? ? 299 MET B O     1 
ATOM   5068 C CB    . MET B 1 319 ? 7.974   -12.609 -2.045  1.00 20.59 ? ? ? ? ? ? 299 MET B CB    1 
ATOM   5069 C CG    . MET B 1 319 ? 9.135   -12.744 -3.044  1.00 21.87 ? ? ? ? ? ? 299 MET B CG    1 
ATOM   5070 S SD    . MET B 1 319 ? 10.496  -11.560 -2.807  1.00 26.36 ? ? ? ? ? ? 299 MET B SD    1 
ATOM   5071 C CE    . MET B 1 319 ? 11.205  -12.161 -1.278  1.00 21.90 ? ? ? ? ? ? 299 MET B CE    1 
ATOM   5072 N N     . ILE B 1 320 ? 5.604   -14.499 -0.327  1.00 19.68 ? ? ? ? ? ? 300 ILE B N     1 
ATOM   5073 C CA    . ILE B 1 320 ? 4.568   -14.477 0.700   1.00 20.74 ? ? ? ? ? ? 300 ILE B CA    1 
ATOM   5074 C C     . ILE B 1 320 ? 5.230   -14.626 2.051   1.00 22.74 ? ? ? ? ? ? 300 ILE B C     1 
ATOM   5075 O O     . ILE B 1 320 ? 5.886   -15.642 2.317   1.00 24.28 ? ? ? ? ? ? 300 ILE B O     1 
ATOM   5076 C CB    . ILE B 1 320 ? 3.532   -15.594 0.475   1.00 17.17 ? ? ? ? ? ? 300 ILE B CB    1 
ATOM   5077 C CG1   . ILE B 1 320 ? 2.726   -15.294 -0.801  1.00 20.05 ? ? ? ? ? ? 300 ILE B CG1   1 
ATOM   5078 C CG2   . ILE B 1 320 ? 2.625   -15.735 1.682   1.00 17.54 ? ? ? ? ? ? 300 ILE B CG2   1 
ATOM   5079 C CD1   . ILE B 1 320 ? 1.914   -16.471 -1.345  1.00 19.71 ? ? ? ? ? ? 300 ILE B CD1   1 
ATOM   5080 N N     . ALA B 1 321 ? 5.091   -13.593 2.879   1.00 19.40 ? ? ? ? ? ? 301 ALA B N     1 
ATOM   5081 C CA    . ALA B 1 321 ? 5.691   -13.586 4.211   1.00 17.73 ? ? ? ? ? ? 301 ALA B CA    1 
ATOM   5082 C C     . ALA B 1 321 ? 4.560   -13.741 5.199   1.00 17.84 ? ? ? ? ? ? 301 ALA B C     1 
ATOM   5083 O O     . ALA B 1 321 ? 3.859   -12.777 5.496   1.00 17.55 ? ? ? ? ? ? 301 ALA B O     1 
ATOM   5084 C CB    . ALA B 1 321 ? 6.449   -12.270 4.453   1.00 19.08 ? ? ? ? ? ? 301 ALA B CB    1 
ATOM   5085 N N     . ASP B 1 322 ? 4.370   -14.959 5.697   1.00 19.95 ? ? ? ? ? ? 302 ASP B N     1 
ATOM   5086 C CA    . ASP B 1 322 ? 3.126   -15.295 6.378   1.00 19.40 ? ? ? ? ? ? 302 ASP B CA    1 
ATOM   5087 C C     . ASP B 1 322 ? 3.261   -16.635 7.128   1.00 19.64 ? ? ? ? ? ? 302 ASP B C     1 
ATOM   5088 O O     . ASP B 1 322 ? 4.359   -17.203 7.213   1.00 18.27 ? ? ? ? ? ? 302 ASP B O     1 
ATOM   5089 C CB    . ASP B 1 322 ? 1.997   -15.336 5.338   1.00 20.55 ? ? ? ? ? ? 302 ASP B CB    1 
ATOM   5090 C CG    . ASP B 1 322 ? 0.645   -14.962 5.921   1.00 22.47 ? ? ? ? ? ? 302 ASP B CG    1 
ATOM   5091 O OD1   . ASP B 1 322 ? 0.288   -15.524 6.975   1.00 20.73 ? ? ? ? ? ? 302 ASP B OD1   1 
ATOM   5092 O OD2   . ASP B 1 322 ? -0.053  -14.107 5.324   1.00 21.87 ? ? ? ? ? ? 302 ASP B OD2   1 
ATOM   5093 N N     . HIS B 1 323 ? 2.160   -17.128 7.688   1.00 19.45 ? ? ? ? ? ? 303 HIS B N     1 
ATOM   5094 C CA    . HIS B 1 323 ? 2.203   -18.363 8.464   1.00 18.27 ? ? ? ? ? ? 303 HIS B CA    1 
ATOM   5095 C C     . HIS B 1 323 ? 2.032   -19.575 7.569   1.00 17.54 ? ? ? ? ? ? 303 HIS B C     1 
ATOM   5096 O O     . HIS B 1 323 ? 1.156   -19.597 6.709   1.00 16.25 ? ? ? ? ? ? 303 HIS B O     1 
ATOM   5097 C CB    . HIS B 1 323 ? 1.091   -18.393 9.527   1.00 17.14 ? ? ? ? ? ? 303 HIS B CB    1 
ATOM   5098 C CG    . HIS B 1 323 ? 1.126   -17.244 10.484  1.00 19.35 ? ? ? ? ? ? 303 HIS B CG    1 
ATOM   5099 N ND1   . HIS B 1 323 ? 1.730   -17.322 11.721  1.00 19.00 ? ? ? ? ? ? 303 HIS B ND1   1 
ATOM   5100 C CD2   . HIS B 1 323 ? 0.612   -15.992 10.394  1.00 19.87 ? ? ? ? ? ? 303 HIS B CD2   1 
ATOM   5101 C CE1   . HIS B 1 323 ? 1.604   -16.162 12.343  1.00 18.48 ? ? ? ? ? ? 303 HIS B CE1   1 
ATOM   5102 N NE2   . HIS B 1 323 ? 0.923   -15.341 11.563  1.00 19.09 ? ? ? ? ? ? 303 HIS B NE2   1 
ATOM   5103 N N     . VAL B 1 324 ? 2.889   -20.572 7.768   1.00 18.11 ? ? ? ? ? ? 304 VAL B N     1 
ATOM   5104 C CA    . VAL B 1 324 ? 2.628   -21.915 7.283   1.00 18.93 ? ? ? ? ? ? 304 VAL B CA    1 
ATOM   5105 C C     . VAL B 1 324 ? 2.394   -22.716 8.561   1.00 18.19 ? ? ? ? ? ? 304 VAL B C     1 
ATOM   5106 O O     . VAL B 1 324 ? 3.336   -23.062 9.276   1.00 21.49 ? ? ? ? ? ? 304 VAL B O     1 
ATOM   5107 C CB    . VAL B 1 324 ? 3.804   -22.480 6.457   1.00 22.34 ? ? ? ? ? ? 304 VAL B CB    1 
ATOM   5108 C CG1   . VAL B 1 324 ? 3.582   -23.966 6.161   1.00 23.16 ? ? ? ? ? ? 304 VAL B CG1   1 
ATOM   5109 C CG2   . VAL B 1 324 ? 3.977   -21.676 5.159   1.00 21.03 ? ? ? ? ? ? 304 VAL B CG2   1 
ATOM   5110 N N     . LEU B 1 325 ? 1.123   -22.950 8.866   1.00 17.51 ? ? ? ? ? ? 305 LEU B N     1 
ATOM   5111 C CA    . LEU B 1 325 ? 0.714   -23.432 10.186  1.00 18.43 ? ? ? ? ? ? 305 LEU B CA    1 
ATOM   5112 C C     . LEU B 1 325 ? 1.528   -24.623 10.679  1.00 18.74 ? ? ? ? ? ? 305 LEU B C     1 
ATOM   5113 O O     . LEU B 1 325 ? 1.964   -24.645 11.831  1.00 21.22 ? ? ? ? ? ? 305 LEU B O     1 
ATOM   5114 C CB    . LEU B 1 325 ? -0.781  -23.778 10.194  1.00 17.61 ? ? ? ? ? ? 305 LEU B CB    1 
ATOM   5115 C CG    . LEU B 1 325 ? -1.351  -24.323 11.508  1.00 16.30 ? ? ? ? ? ? 305 LEU B CG    1 
ATOM   5116 C CD1   . LEU B 1 325 ? -1.161  -23.302 12.638  1.00 16.38 ? ? ? ? ? ? 305 LEU B CD1   1 
ATOM   5117 C CD2   . LEU B 1 325 ? -2.843  -24.674 11.349  1.00 15.94 ? ? ? ? ? ? 305 LEU B CD2   1 
ATOM   5118 N N     . ASP B 1 326 ? 1.725   -25.603 9.807   1.00 19.31 ? ? ? ? ? ? 306 ASP B N     1 
ATOM   5119 C CA    . ASP B 1 326 ? 2.339   -26.869 10.190  1.00 23.93 ? ? ? ? ? ? 306 ASP B CA    1 
ATOM   5120 C C     . ASP B 1 326 ? 3.823   -26.948 9.833   1.00 24.69 ? ? ? ? ? ? 306 ASP B C     1 
ATOM   5121 O O     . ASP B 1 326 ? 4.370   -28.036 9.737   1.00 24.08 ? ? ? ? ? ? 306 ASP B O     1 
ATOM   5122 C CB    . ASP B 1 326 ? 1.604   -28.042 9.526   1.00 26.87 ? ? ? ? ? ? 306 ASP B CB    1 
ATOM   5123 C CG    . ASP B 1 326 ? 1.624   -27.959 8.001   1.00 31.27 ? ? ? ? ? ? 306 ASP B CG    1 
ATOM   5124 O OD1   . ASP B 1 326 ? 1.808   -26.847 7.464   1.00 30.53 ? ? ? ? ? ? 306 ASP B OD1   1 
ATOM   5125 O OD2   . ASP B 1 326 ? 1.452   -29.006 7.339   1.00 33.83 ? ? ? ? ? ? 306 ASP B OD2   1 
ATOM   5126 N N     . HIS B 1 327 ? 4.478   -25.809 9.638   1.00 23.56 ? ? ? ? ? ? 307 HIS B N     1 
ATOM   5127 C CA    . HIS B 1 327 ? 5.880   -25.843 9.234   1.00 22.39 ? ? ? ? ? ? 307 HIS B CA    1 
ATOM   5128 C C     . HIS B 1 327 ? 6.787   -26.304 10.381  1.00 23.87 ? ? ? ? ? ? 307 HIS B C     1 
ATOM   5129 O O     . HIS B 1 327 ? 6.522   -26.016 11.546  1.00 21.04 ? ? ? ? ? ? 307 HIS B O     1 
ATOM   5130 C CB    . HIS B 1 327 ? 6.355   -24.492 8.698   1.00 21.98 ? ? ? ? ? ? 307 HIS B CB    1 
ATOM   5131 C CG    . HIS B 1 327 ? 7.659   -24.585 7.972   1.00 22.03 ? ? ? ? ? ? 307 HIS B CG    1 
ATOM   5132 N ND1   . HIS B 1 327 ? 8.853   -24.186 8.530   1.00 22.35 ? ? ? ? ? ? 307 HIS B ND1   1 
ATOM   5133 C CD2   . HIS B 1 327 ? 7.963   -25.097 6.756   1.00 22.82 ? ? ? ? ? ? 307 HIS B CD2   1 
ATOM   5134 C CE1   . HIS B 1 327 ? 9.838   -24.430 7.680   1.00 21.76 ? ? ? ? ? ? 307 HIS B CE1   1 
ATOM   5135 N NE2   . HIS B 1 327 ? 9.324   -24.985 6.598   1.00 23.81 ? ? ? ? ? ? 307 HIS B NE2   1 
ATOM   5136 N N     . GLU B 1 328 ? 7.858   -27.012 10.039  1.00 23.85 ? ? ? ? ? ? 308 GLU B N     1 
ATOM   5137 C CA    . GLU B 1 328 ? 8.767   -27.566 11.038  1.00 26.49 ? ? ? ? ? ? 308 GLU B CA    1 
ATOM   5138 C C     . GLU B 1 328 ? 9.313   -26.485 11.966  1.00 28.19 ? ? ? ? ? ? 308 GLU B C     1 
ATOM   5139 O O     . GLU B 1 328 ? 9.531   -26.733 13.153  1.00 29.40 ? ? ? ? ? ? 308 GLU B O     1 
ATOM   5140 C CB    . GLU B 1 328 ? 9.927   -28.309 10.364  1.00 26.56 ? ? ? ? ? ? 308 GLU B CB    1 
ATOM   5141 N N     . SER B 1 329 ? 9.511   -25.289 11.419  1.00 26.21 ? ? ? ? ? ? 309 SER B N     1 
ATOM   5142 C CA    . SER B 1 329 ? 10.126  -24.185 12.159  1.00 28.13 ? ? ? ? ? ? 309 SER B CA    1 
ATOM   5143 C C     . SER B 1 329 ? 9.253   -23.619 13.291  1.00 27.28 ? ? ? ? ? ? 309 SER B C     1 
ATOM   5144 O O     . SER B 1 329 ? 9.750   -22.912 14.168  1.00 28.52 ? ? ? ? ? ? 309 SER B O     1 
ATOM   5145 C CB    . SER B 1 329 ? 10.532  -23.060 11.190  1.00 28.62 ? ? ? ? ? ? 309 SER B CB    1 
ATOM   5146 O OG    . SER B 1 329 ? 9.389   -22.515 10.539  1.00 27.42 ? ? ? ? ? ? 309 SER B OG    1 
ATOM   5147 N N     . CYS B 1 330 ? 7.957   -23.914 13.270  1.00 24.95 ? ? ? ? ? ? 310 CYS B N     1 
ATOM   5148 C CA    . CYS B 1 330 ? 7.060   -23.426 14.317  1.00 23.81 ? ? ? ? ? ? 310 CYS B CA    1 
ATOM   5149 C C     . CYS B 1 330 ? 6.125   -24.527 14.801  1.00 24.79 ? ? ? ? ? ? 310 CYS B C     1 
ATOM   5150 O O     . CYS B 1 330 ? 4.958   -24.275 15.107  1.00 24.13 ? ? ? ? ? ? 310 CYS B O     1 
ATOM   5151 C CB    . CYS B 1 330 ? 6.242   -22.229 13.821  1.00 21.87 ? ? ? ? ? ? 310 CYS B CB    1 
ATOM   5152 S SG    . CYS B 1 330 ? 5.379   -22.534 12.235  1.00 29.01 ? ? ? ? ? ? 310 CYS B SG    1 
ATOM   5153 N N     . ASN B 1 331 ? 6.643   -25.747 14.884  1.00 26.64 ? ? ? ? ? ? 311 ASN B N     1 
ATOM   5154 C CA    . ASN B 1 331 ? 5.805   -26.902 15.190  1.00 29.07 ? ? ? ? ? ? 311 ASN B CA    1 
ATOM   5155 C C     . ASN B 1 331 ? 5.828   -27.317 16.661  1.00 28.23 ? ? ? ? ? ? 311 ASN B C     1 
ATOM   5156 O O     . ASN B 1 331 ? 5.168   -28.271 17.033  1.00 31.21 ? ? ? ? ? ? 311 ASN B O     1 
ATOM   5157 C CB    . ASN B 1 331 ? 6.164   -28.095 14.283  1.00 31.51 ? ? ? ? ? ? 311 ASN B CB    1 
ATOM   5158 C CG    . ASN B 1 331 ? 7.513   -28.726 14.631  1.00 37.04 ? ? ? ? ? ? 311 ASN B CG    1 
ATOM   5159 O OD1   . ASN B 1 331 ? 8.265   -28.219 15.471  1.00 39.34 ? ? ? ? ? ? 311 ASN B OD1   1 
ATOM   5160 N ND2   . ASN B 1 331 ? 7.827   -29.839 13.970  1.00 38.73 ? ? ? ? ? ? 311 ASN B ND2   1 
ATOM   5161 N N     . ASP B 1 332 ? 6.588   -26.607 17.491  1.00 27.46 ? ? ? ? ? ? 312 ASP B N     1 
ATOM   5162 C CA    . ASP B 1 332 ? 6.643   -26.920 18.920  1.00 28.84 ? ? ? ? ? ? 312 ASP B CA    1 
ATOM   5163 C C     . ASP B 1 332 ? 5.315   -26.499 19.553  1.00 27.59 ? ? ? ? ? ? 312 ASP B C     1 
ATOM   5164 O O     . ASP B 1 332 ? 4.649   -25.612 19.037  1.00 24.43 ? ? ? ? ? ? 312 ASP B O     1 
ATOM   5165 C CB    . ASP B 1 332 ? 7.824   -26.208 19.581  1.00 29.23 ? ? ? ? ? ? 312 ASP B CB    1 
ATOM   5166 C CG    . ASP B 1 332 ? 7.729   -24.699 19.464  1.00 31.24 ? ? ? ? ? ? 312 ASP B CG    1 
ATOM   5167 O OD1   . ASP B 1 332 ? 8.125   -24.152 18.413  1.00 33.11 ? ? ? ? ? ? 312 ASP B OD1   1 
ATOM   5168 O OD2   . ASP B 1 332 ? 7.245   -24.057 20.421  1.00 31.23 ? ? ? ? ? ? 312 ASP B OD2   1 
ATOM   5169 N N     . SER B 1 333 ? 4.926   -27.119 20.661  1.00 27.23 ? ? ? ? ? ? 313 SER B N     1 
ATOM   5170 C CA    . SER B 1 333 ? 3.570   -26.914 21.171  1.00 30.22 ? ? ? ? ? ? 313 SER B CA    1 
ATOM   5171 C C     . SER B 1 333 ? 3.283   -25.465 21.570  1.00 29.04 ? ? ? ? ? ? 313 SER B C     1 
ATOM   5172 O O     . SER B 1 333 ? 2.180   -24.967 21.336  1.00 28.83 ? ? ? ? ? ? 313 SER B O     1 
ATOM   5173 C CB    . SER B 1 333 ? 3.244   -27.878 22.323  1.00 33.91 ? ? ? ? ? ? 313 SER B CB    1 
ATOM   5174 O OG    . SER B 1 333 ? 4.123   -27.680 23.410  1.00 37.78 ? ? ? ? ? ? 313 SER B OG    1 
ATOM   5175 N N     . ASN B 1 334 ? 4.263   -24.785 22.161  1.00 25.94 ? ? ? ? ? ? 314 ASN B N     1 
ATOM   5176 C CA    . ASN B 1 334 ? 4.094   -23.362 22.442  1.00 26.69 ? ? ? ? ? ? 314 ASN B CA    1 
ATOM   5177 C C     . ASN B 1 334 ? 3.800   -22.570 21.164  1.00 23.56 ? ? ? ? ? ? 314 ASN B C     1 
ATOM   5178 O O     . ASN B 1 334 ? 2.852   -21.783 21.118  1.00 22.77 ? ? ? ? ? ? 314 ASN B O     1 
ATOM   5179 C CB    . ASN B 1 334 ? 5.303   -22.772 23.185  1.00 30.75 ? ? ? ? ? ? 314 ASN B CB    1 
ATOM   5180 C CG    . ASN B 1 334 ? 5.321   -23.147 24.658  1.00 33.56 ? ? ? ? ? ? 314 ASN B CG    1 
ATOM   5181 O OD1   . ASN B 1 334 ? 4.329   -23.653 25.186  1.00 33.77 ? ? ? ? ? ? 314 ASN B OD1   1 
ATOM   5182 N ND2   . ASN B 1 334 ? 6.444   -22.891 25.332  1.00 32.87 ? ? ? ? ? ? 314 ASN B ND2   1 
ATOM   5183 N N     . SER B 1 335 ? 4.599   -22.778 20.120  1.00 19.98 ? ? ? ? ? ? 315 SER B N     1 
ATOM   5184 C CA    . SER B 1 335 ? 4.357   -22.045 18.876  1.00 20.93 ? ? ? ? ? ? 315 SER B CA    1 
ATOM   5185 C C     . SER B 1 335 ? 3.002   -22.427 18.269  1.00 18.86 ? ? ? ? ? ? 315 SER B C     1 
ATOM   5186 O O     . SER B 1 335 ? 2.276   -21.566 17.770  1.00 17.83 ? ? ? ? ? ? 315 SER B O     1 
ATOM   5187 C CB    . SER B 1 335 ? 5.479   -22.268 17.849  1.00 21.38 ? ? ? ? ? ? 315 SER B CB    1 
ATOM   5188 O OG    . SER B 1 335 ? 6.719   -21.782 18.333  1.00 21.46 ? ? ? ? ? ? 315 SER B OG    1 
ATOM   5189 N N     . MET B 1 336 ? 2.669   -23.716 18.308  1.00 20.68 ? ? ? ? ? ? 316 MET B N     1 
ATOM   5190 C CA    . MET B 1 336 ? 1.413   -24.180 17.717  1.00 20.69 ? ? ? ? ? ? 316 MET B CA    1 
ATOM   5191 C C     . MET B 1 336 ? 0.230   -23.577 18.461  1.00 19.05 ? ? ? ? ? ? 316 MET B C     1 
ATOM   5192 O O     . MET B 1 336 ? -0.762  -23.189 17.855  1.00 21.09 ? ? ? ? ? ? 316 MET B O     1 
ATOM   5193 C CB    . MET B 1 336 ? 1.331   -25.705 17.731  1.00 21.15 ? ? ? ? ? ? 316 MET B CB    1 
ATOM   5194 C CG    . MET B 1 336 ? 0.014   -26.250 17.180  1.00 24.79 ? ? ? ? ? ? 316 MET B CG    1 
ATOM   5195 S SD    . MET B 1 336 ? -0.328  -25.707 15.487  1.00 23.85 ? ? ? ? ? ? 316 MET B SD    1 
ATOM   5196 C CE    . MET B 1 336 ? 0.974   -26.577 14.616  1.00 18.96 ? ? ? ? ? ? 316 MET B CE    1 
ATOM   5197 N N     . GLY B 1 337 ? 0.336   -23.506 19.784  1.00 20.97 ? ? ? ? ? ? 317 GLY B N     1 
ATOM   5198 C CA    . GLY B 1 337 ? -0.717  -22.912 20.595  1.00 19.64 ? ? ? ? ? ? 317 GLY B CA    1 
ATOM   5199 C C     . GLY B 1 337 ? -0.978  -21.465 20.193  1.00 20.38 ? ? ? ? ? ? 317 GLY B C     1 
ATOM   5200 O O     . GLY B 1 337 ? -2.126  -21.046 19.996  1.00 18.59 ? ? ? ? ? ? 317 GLY B O     1 
ATOM   5201 N N     . THR B 1 338 ? 0.091   -20.684 20.067  1.00 16.53 ? ? ? ? ? ? 318 THR B N     1 
ATOM   5202 C CA    . THR B 1 338 ? -0.066  -19.287 19.667  1.00 16.12 ? ? ? ? ? ? 318 THR B CA    1 
ATOM   5203 C C     . THR B 1 338 ? -0.610  -19.146 18.235  1.00 16.53 ? ? ? ? ? ? 318 THR B C     1 
ATOM   5204 O O     . THR B 1 338 ? -1.447  -18.283 17.972  1.00 15.96 ? ? ? ? ? ? 318 THR B O     1 
ATOM   5205 C CB    . THR B 1 338 ? 1.256   -18.497 19.825  1.00 17.38 ? ? ? ? ? ? 318 THR B CB    1 
ATOM   5206 O OG1   . THR B 1 338 ? 1.748   -18.655 21.169  1.00 18.14 ? ? ? ? ? ? 318 THR B OG1   1 
ATOM   5207 C CG2   . THR B 1 338 ? 1.030   -17.015 19.524  1.00 14.41 ? ? ? ? ? ? 318 THR B CG2   1 
ATOM   5208 N N     . SER B 1 339 ? -0.118  -19.981 17.315  1.00 15.98 ? ? ? ? ? ? 319 SER B N     1 
ATOM   5209 C CA    . SER B 1 339 ? -0.623  -20.018 15.940  1.00 15.62 ? ? ? ? ? ? 319 SER B CA    1 
ATOM   5210 C C     . SER B 1 339 ? -2.121  -20.289 15.915  1.00 15.76 ? ? ? ? ? ? 319 SER B C     1 
ATOM   5211 O O     . SER B 1 339 ? -2.867  -19.648 15.181  1.00 15.54 ? ? ? ? ? ? 319 SER B O     1 
ATOM   5212 C CB    . SER B 1 339 ? 0.072   -21.127 15.134  1.00 15.55 ? ? ? ? ? ? 319 SER B CB    1 
ATOM   5213 O OG    . SER B 1 339 ? 1.436   -20.826 14.890  1.00 15.14 ? ? ? ? ? ? 319 SER B OG    1 
ATOM   5214 N N     . LEU B 1 340 ? -2.560  -21.264 16.702  1.00 15.15 ? ? ? ? ? ? 320 LEU B N     1 
ATOM   5215 C CA    . LEU B 1 340 ? -3.973  -21.633 16.720  1.00 15.25 ? ? ? ? ? ? 320 LEU B CA    1 
ATOM   5216 C C     . LEU B 1 340 ? -4.821  -20.532 17.348  1.00 18.29 ? ? ? ? ? ? 320 LEU B C     1 
ATOM   5217 O O     . LEU B 1 340 ? -5.970  -20.317 16.954  1.00 18.92 ? ? ? ? ? ? 320 LEU B O     1 
ATOM   5218 C CB    . LEU B 1 340 ? -4.162  -22.950 17.476  1.00 14.56 ? ? ? ? ? ? 320 LEU B CB    1 
ATOM   5219 C CG    . LEU B 1 340 ? -3.576  -24.140 16.711  1.00 14.04 ? ? ? ? ? ? 320 LEU B CG    1 
ATOM   5220 C CD1   . LEU B 1 340 ? -3.795  -25.453 17.495  1.00 14.45 ? ? ? ? ? ? 320 LEU B CD1   1 
ATOM   5221 C CD2   . LEU B 1 340 ? -4.211  -24.211 15.309  1.00 12.17 ? ? ? ? ? ? 320 LEU B CD2   1 
ATOM   5222 N N     . ILE B 1 341 ? -4.255  -19.854 18.345  1.00 17.16 ? ? ? ? ? ? 321 ILE B N     1 
ATOM   5223 C CA    . ILE B 1 341 ? -4.897  -18.674 18.927  1.00 18.82 ? ? ? ? ? ? 321 ILE B CA    1 
ATOM   5224 C C     . ILE B 1 341 ? -5.073  -17.565 17.882  1.00 18.34 ? ? ? ? ? ? 321 ILE B C     1 
ATOM   5225 O O     . ILE B 1 341 ? -6.145  -16.958 17.792  1.00 16.13 ? ? ? ? ? ? 321 ILE B O     1 
ATOM   5226 C CB    . ILE B 1 341 ? -4.139  -18.153 20.172  1.00 21.75 ? ? ? ? ? ? 321 ILE B CB    1 
ATOM   5227 C CG1   . ILE B 1 341 ? -4.469  -19.028 21.388  1.00 23.70 ? ? ? ? ? ? 321 ILE B CG1   1 
ATOM   5228 C CG2   . ILE B 1 341 ? -4.514  -16.719 20.466  1.00 22.82 ? ? ? ? ? ? 321 ILE B CG2   1 
ATOM   5229 C CD1   . ILE B 1 341 ? -3.707  -18.642 22.643  1.00 25.29 ? ? ? ? ? ? 321 ILE B CD1   1 
ATOM   5230 N N     . LEU B 1 342 ? -4.041  -17.311 17.077  1.00 16.08 ? ? ? ? ? ? 322 LEU B N     1 
ATOM   5231 C CA    . LEU B 1 342 ? -4.193  -16.370 15.956  1.00 15.70 ? ? ? ? ? ? 322 LEU B CA    1 
ATOM   5232 C C     . LEU B 1 342 ? -5.290  -16.833 14.970  1.00 14.59 ? ? ? ? ? ? 322 LEU B C     1 
ATOM   5233 O O     . LEU B 1 342 ? -6.085  -16.024 14.478  1.00 15.78 ? ? ? ? ? ? 322 LEU B O     1 
ATOM   5234 C CB    . LEU B 1 342 ? -2.859  -16.184 15.220  1.00 18.57 ? ? ? ? ? ? 322 LEU B CB    1 
ATOM   5235 C CG    . LEU B 1 342 ? -1.754  -15.499 16.034  1.00 18.29 ? ? ? ? ? ? 322 LEU B CG    1 
ATOM   5236 C CD1   . LEU B 1 342 ? -0.421  -15.551 15.307  1.00 18.68 ? ? ? ? ? ? 322 LEU B CD1   1 
ATOM   5237 C CD2   . LEU B 1 342 ? -2.150  -14.062 16.332  1.00 15.99 ? ? ? ? ? ? 322 LEU B CD2   1 
ATOM   5238 N N     . ASP B 1 343 ? -5.332  -18.130 14.681  1.00 14.49 ? ? ? ? ? ? 323 ASP B N     1 
ATOM   5239 C CA    . ASP B 1 343 ? -6.360  -18.660 13.775  1.00 16.07 ? ? ? ? ? ? 323 ASP B CA    1 
ATOM   5240 C C     . ASP B 1 343 ? -7.762  -18.346 14.295  1.00 17.72 ? ? ? ? ? ? 323 ASP B C     1 
ATOM   5241 O O     . ASP B 1 343 ? -8.671  -18.041 13.520  1.00 19.63 ? ? ? ? ? ? 323 ASP B O     1 
ATOM   5242 C CB    . ASP B 1 343 ? -6.219  -20.173 13.585  1.00 15.82 ? ? ? ? ? ? 323 ASP B CB    1 
ATOM   5243 C CG    . ASP B 1 343 ? -7.063  -20.690 12.432  1.00 19.33 ? ? ? ? ? ? 323 ASP B CG    1 
ATOM   5244 O OD1   . ASP B 1 343 ? -6.905  -20.151 11.318  1.00 19.39 ? ? ? ? ? ? 323 ASP B OD1   1 
ATOM   5245 O OD2   . ASP B 1 343 ? -7.884  -21.615 12.627  1.00 18.76 ? ? ? ? ? ? 323 ASP B OD2   1 
ATOM   5246 N N     . MET B 1 344 ? -7.939  -18.456 15.611  1.00 16.53 ? ? ? ? ? ? 324 MET B N     1 
ATOM   5247 C CA    . MET B 1 344 ? -9.217  -18.136 16.245  1.00 17.21 ? ? ? ? ? ? 324 MET B CA    1 
ATOM   5248 C C     . MET B 1 344 ? -9.491  -16.636 16.201  1.00 16.67 ? ? ? ? ? ? 324 MET B C     1 
ATOM   5249 O O     . MET B 1 344 ? -10.604 -16.212 15.905  1.00 15.89 ? ? ? ? ? ? 324 MET B O     1 
ATOM   5250 C CB    . MET B 1 344 ? -9.223  -18.626 17.697  1.00 19.70 ? ? ? ? ? ? 324 MET B CB    1 
ATOM   5251 C CG    . MET B 1 344 ? -9.272  -20.153 17.848  1.00 16.93 ? ? ? ? ? ? 324 MET B CG    1 
ATOM   5252 S SD    . MET B 1 344 ? -10.835 -20.876 17.305  1.00 16.98 ? ? ? ? ? ? 324 MET B SD    1 
ATOM   5253 C CE    . MET B 1 344 ? -10.449 -21.398 15.639  1.00 19.15 ? ? ? ? ? ? 324 MET B CE    1 
ATOM   5254 N N     . LEU B 1 345 ? -8.478  -15.835 16.527  1.00 15.56 ? ? ? ? ? ? 325 LEU B N     1 
ATOM   5255 C CA    . LEU B 1 345 ? -8.592  -14.392 16.432  1.00 17.39 ? ? ? ? ? ? 325 LEU B CA    1 
ATOM   5256 C C     . LEU B 1 345 ? -9.031  -14.009 15.013  1.00 18.50 ? ? ? ? ? ? 325 LEU B C     1 
ATOM   5257 O O     . LEU B 1 345 ? -10.016 -13.290 14.833  1.00 19.65 ? ? ? ? ? ? 325 LEU B O     1 
ATOM   5258 C CB    . LEU B 1 345 ? -7.251  -13.717 16.761  1.00 18.94 ? ? ? ? ? ? 325 LEU B CB    1 
ATOM   5259 C CG    . LEU B 1 345 ? -7.264  -12.213 16.496  1.00 18.93 ? ? ? ? ? ? 325 LEU B CG    1 
ATOM   5260 C CD1   . LEU B 1 345 ? -8.153  -11.519 17.532  1.00 18.14 ? ? ? ? ? ? 325 LEU B CD1   1 
ATOM   5261 C CD2   . LEU B 1 345 ? -5.848  -11.638 16.498  1.00 20.11 ? ? ? ? ? ? 325 LEU B CD2   1 
ATOM   5262 N N     . PHE B 1 346 ? -8.292  -14.492 14.013  1.00 19.36 ? ? ? ? ? ? 326 PHE B N     1 
ATOM   5263 C CA    . PHE B 1 346 ? -8.612  -14.219 12.604  1.00 18.97 ? ? ? ? ? ? 326 PHE B CA    1 
ATOM   5264 C C     . PHE B 1 346 ? -10.015 -14.714 12.233  1.00 19.20 ? ? ? ? ? ? 326 PHE B C     1 
ATOM   5265 O O     . PHE B 1 346 ? -10.761 -14.023 11.532  1.00 20.46 ? ? ? ? ? ? 326 PHE B O     1 
ATOM   5266 C CB    . PHE B 1 346 ? -7.596  -14.868 11.662  1.00 17.25 ? ? ? ? ? ? 326 PHE B CB    1 
ATOM   5267 C CG    . PHE B 1 346 ? -6.213  -14.257 11.722  1.00 18.64 ? ? ? ? ? ? 326 PHE B CG    1 
ATOM   5268 C CD1   . PHE B 1 346 ? -5.885  -13.324 12.689  1.00 19.63 ? ? ? ? ? ? 326 PHE B CD1   1 
ATOM   5269 C CD2   . PHE B 1 346 ? -5.255  -14.611 10.783  1.00 20.00 ? ? ? ? ? ? 326 PHE B CD2   1 
ATOM   5270 C CE1   . PHE B 1 346 ? -4.609  -12.768 12.743  1.00 21.60 ? ? ? ? ? ? 326 PHE B CE1   1 
ATOM   5271 C CE2   . PHE B 1 346 ? -3.981  -14.065 10.818  1.00 22.31 ? ? ? ? ? ? 326 PHE B CE2   1 
ATOM   5272 C CZ    . PHE B 1 346 ? -3.653  -13.139 11.802  1.00 23.27 ? ? ? ? ? ? 326 PHE B CZ    1 
ATOM   5273 N N     . MET B 1 347 ? -10.364 -15.918 12.679  1.00 16.53 ? ? ? ? ? ? 327 MET B N     1 
ATOM   5274 C CA    . MET B 1 347 ? -11.714 -16.439 12.444  1.00 18.79 ? ? ? ? ? ? 327 MET B CA    1 
ATOM   5275 C C     . MET B 1 347 ? -12.800 -15.475 12.941  1.00 17.32 ? ? ? ? ? ? 327 MET B C     1 
ATOM   5276 O O     . MET B 1 347 ? -13.849 -15.328 12.309  1.00 17.60 ? ? ? ? ? ? 327 MET B O     1 
ATOM   5277 C CB    . MET B 1 347 ? -11.912 -17.820 13.094  1.00 20.86 ? ? ? ? ? ? 327 MET B CB    1 
ATOM   5278 C CG    . MET B 1 347 ? -13.224 -18.505 12.664  1.00 21.55 ? ? ? ? ? ? 327 MET B CG    1 
ATOM   5279 S SD    . MET B 1 347 ? -13.453 -20.177 13.307  1.00 22.12 ? ? ? ? ? ? 327 MET B SD    1 
ATOM   5280 C CE    . MET B 1 347 ? -13.949 -19.818 14.991  1.00 21.33 ? ? ? ? ? ? 327 MET B CE    1 
ATOM   5281 N N     . SER B 1 348 ? -12.553 -14.810 14.069  1.00 18.37 ? ? ? ? ? ? 328 SER B N     1 
ATOM   5282 C CA    . SER B 1 348 ? -13.585 -13.956 14.656  1.00 18.27 ? ? ? ? ? ? 328 SER B CA    1 
ATOM   5283 C C     . SER B 1 348 ? -13.739 -12.594 13.963  1.00 19.71 ? ? ? ? ? ? 328 SER B C     1 
ATOM   5284 O O     . SER B 1 348 ? -14.856 -12.102 13.833  1.00 20.92 ? ? ? ? ? ? 328 SER B O     1 
ATOM   5285 C CB    . SER B 1 348 ? -13.366 -13.748 16.168  1.00 16.99 ? ? ? ? ? ? 328 SER B CB    1 
ATOM   5286 O OG    . SER B 1 348 ? -12.315 -12.822 16.402  1.00 18.50 ? ? ? ? ? ? 328 SER B OG    1 
ATOM   5287 N N     . PHE B 1 349 ? -12.640 -11.975 13.527  1.00 18.95 ? ? ? ? ? ? 329 PHE B N     1 
ATOM   5288 C CA    . PHE B 1 349 ? -12.735 -10.574 13.091  1.00 20.74 ? ? ? ? ? ? 329 PHE B CA    1 
ATOM   5289 C C     . PHE B 1 349 ? -12.208 -10.296 11.682  1.00 19.70 ? ? ? ? ? ? 329 PHE B C     1 
ATOM   5290 O O     . PHE B 1 349 ? -12.418 -9.212  11.132  1.00 21.16 ? ? ? ? ? ? 329 PHE B O     1 
ATOM   5291 C CB    . PHE B 1 349 ? -12.092 -9.629  14.123  1.00 22.55 ? ? ? ? ? ? 329 PHE B CB    1 
ATOM   5292 C CG    . PHE B 1 349 ? -10.655 -9.266  13.821  1.00 22.33 ? ? ? ? ? ? 329 PHE B CG    1 
ATOM   5293 C CD1   . PHE B 1 349 ? -9.615  -10.069 14.260  1.00 22.10 ? ? ? ? ? ? 329 PHE B CD1   1 
ATOM   5294 C CD2   . PHE B 1 349 ? -10.353 -8.114  13.109  1.00 21.00 ? ? ? ? ? ? 329 PHE B CD2   1 
ATOM   5295 C CE1   . PHE B 1 349 ? -8.300  -9.735  13.988  1.00 20.94 ? ? ? ? ? ? 329 PHE B CE1   1 
ATOM   5296 C CE2   . PHE B 1 349 ? -9.038  -7.768  12.837  1.00 23.87 ? ? ? ? ? ? 329 PHE B CE2   1 
ATOM   5297 C CZ    . PHE B 1 349 ? -8.008  -8.582  13.273  1.00 21.94 ? ? ? ? ? ? 329 PHE B CZ    1 
ATOM   5298 N N     . LEU B 1 350 ? -11.526 -11.275 11.104  1.00 20.93 ? ? ? ? ? ? 330 LEU B N     1 
ATOM   5299 C CA    . LEU B 1 350 ? -11.074 -11.176 9.727   1.00 20.73 ? ? ? ? ? ? 330 LEU B CA    1 
ATOM   5300 C C     . LEU B 1 350 ? -11.880 -12.173 8.899   1.00 21.04 ? ? ? ? ? ? 330 LEU B C     1 
ATOM   5301 O O     . LEU B 1 350 ? -12.915 -12.664 9.346   1.00 20.90 ? ? ? ? ? ? 330 LEU B O     1 
ATOM   5302 C CB    . LEU B 1 350 ? -9.572  -11.470 9.635   1.00 19.93 ? ? ? ? ? ? 330 LEU B CB    1 
ATOM   5303 C CG    . LEU B 1 350 ? -8.677  -10.418 10.313  1.00 24.53 ? ? ? ? ? ? 330 LEU B CG    1 
ATOM   5304 C CD1   . LEU B 1 350 ? -7.182  -10.831 10.338  1.00 22.38 ? ? ? ? ? ? 330 LEU B CD1   1 
ATOM   5305 C CD2   . LEU B 1 350 ? -8.845  -9.071  9.601   1.00 28.13 ? ? ? ? ? ? 330 LEU B CD2   1 
ATOM   5306 N N     . GLU B 1 351 ? -11.401 -12.473 7.703   1.00 23.43 ? ? ? ? ? ? 331 GLU B N     1 
ATOM   5307 C CA    . GLU B 1 351 ? -12.059 -13.452 6.849   1.00 25.64 ? ? ? ? ? ? 331 GLU B CA    1 
ATOM   5308 C C     . GLU B 1 351 ? -11.073 -14.529 6.388   1.00 24.02 ? ? ? ? ? ? 331 GLU B C     1 
ATOM   5309 O O     . GLU B 1 351 ? -11.330 -15.249 5.427   1.00 25.03 ? ? ? ? ? ? 331 GLU B O     1 
ATOM   5310 C CB    . GLU B 1 351 ? -12.740 -12.762 5.658   1.00 27.44 ? ? ? ? ? ? 331 GLU B CB    1 
ATOM   5311 C CG    . GLU B 1 351 ? -13.944 -11.909 6.064   1.00 28.57 ? ? ? ? ? ? 331 GLU B CG    1 
ATOM   5312 C CD    . GLU B 1 351 ? -14.521 -11.106 4.912   1.00 30.46 ? ? ? ? ? ? 331 GLU B CD    1 
ATOM   5313 O OE1   . GLU B 1 351 ? -14.913 -11.713 3.891   1.00 30.56 ? ? ? ? ? ? 331 GLU B OE1   1 
ATOM   5314 O OE2   . GLU B 1 351 ? -14.579 -9.865  5.026   1.00 30.45 ? ? ? ? ? ? 331 GLU B OE2   1 
ATOM   5315 N N     . GLY B 1 352 ? -9.952  -14.650 7.092   1.00 24.13 ? ? ? ? ? ? 332 GLY B N     1 
ATOM   5316 C CA    . GLY B 1 352 ? -8.934  -15.622 6.719   1.00 24.98 ? ? ? ? ? ? 332 GLY B CA    1 
ATOM   5317 C C     . GLY B 1 352 ? -8.599  -16.614 7.828   1.00 24.54 ? ? ? ? ? ? 332 GLY B C     1 
ATOM   5318 O O     . GLY B 1 352 ? -9.398  -16.848 8.733   1.00 22.84 ? ? ? ? ? ? 332 GLY B O     1 
ATOM   5319 N N     . SER B 1 353 ? -7.406  -17.193 7.752   1.00 23.01 ? ? ? ? ? ? 333 SER B N     1 
ATOM   5320 C CA    . SER B 1 353 ? -7.005  -18.261 8.663   1.00 24.87 ? ? ? ? ? ? 333 SER B CA    1 
ATOM   5321 C C     . SER B 1 353 ? -5.512  -18.464 8.500   1.00 23.71 ? ? ? ? ? ? 333 SER B C     1 
ATOM   5322 O O     . SER B 1 353 ? -4.902  -17.856 7.617   1.00 25.19 ? ? ? ? ? ? 333 SER B O     1 
ATOM   5323 C CB    . SER B 1 353 ? -7.708  -19.548 8.272   1.00 26.79 ? ? ? ? ? ? 333 SER B CB    1 
ATOM   5324 O OG    . SER B 1 353 ? -7.371  -19.850 6.932   1.00 29.54 ? ? ? ? ? ? 333 SER B OG    1 
ATOM   5325 N N     . LEU B 1 354 ? -4.917  -19.309 9.340   1.00 20.65 ? ? ? ? ? ? 334 LEU B N     1 
ATOM   5326 C CA    . LEU B 1 354 ? -3.515  -19.686 9.149   1.00 19.88 ? ? ? ? ? ? 334 LEU B CA    1 
ATOM   5327 C C     . LEU B 1 354 ? -3.463  -20.990 8.350   1.00 20.07 ? ? ? ? ? ? 334 LEU B C     1 
ATOM   5328 O O     . LEU B 1 354 ? -3.873  -22.045 8.843   1.00 19.52 ? ? ? ? ? ? 334 LEU B O     1 
ATOM   5329 C CB    . LEU B 1 354 ? -2.767  -19.817 10.492  1.00 15.77 ? ? ? ? ? ? 334 LEU B CB    1 
ATOM   5330 C CG    . LEU B 1 354 ? -2.258  -18.510 11.122  1.00 16.67 ? ? ? ? ? ? 334 LEU B CG    1 
ATOM   5331 C CD1   . LEU B 1 354 ? -3.400  -17.539 11.447  1.00 15.51 ? ? ? ? ? ? 334 LEU B CD1   1 
ATOM   5332 C CD2   . LEU B 1 354 ? -1.400  -18.768 12.371  1.00 16.05 ? ? ? ? ? ? 334 LEU B CD2   1 
ATOM   5333 N N     . ARG B 1 355 ? -2.982  -20.907 7.109   1.00 17.38 ? ? ? ? ? ? 335 ARG B N     1 
ATOM   5334 C CA    . ARG B 1 355 ? -3.005  -22.052 6.204   1.00 18.63 ? ? ? ? ? ? 335 ARG B CA    1 
ATOM   5335 C C     . ARG B 1 355 ? -1.837  -23.004 6.441   1.00 18.98 ? ? ? ? ? ? 335 ARG B C     1 
ATOM   5336 O O     . ARG B 1 355 ? -0.732  -22.577 6.780   1.00 19.40 ? ? ? ? ? ? 335 ARG B O     1 
ATOM   5337 C CB    . ARG B 1 355 ? -3.001  -21.582 4.743   1.00 19.75 ? ? ? ? ? ? 335 ARG B CB    1 
ATOM   5338 C CG    . ARG B 1 355 ? -4.303  -20.905 4.283   1.00 21.26 ? ? ? ? ? ? 335 ARG B CG    1 
ATOM   5339 C CD    . ARG B 1 355 ? -4.145  -20.271 2.888   1.00 22.87 ? ? ? ? ? ? 335 ARG B CD    1 
ATOM   5340 N NE    . ARG B 1 355 ? -5.412  -19.767 2.357   1.00 23.61 ? ? ? ? ? ? 335 ARG B NE    1 
ATOM   5341 C CZ    . ARG B 1 355 ? -5.843  -18.518 2.501   1.00 23.17 ? ? ? ? ? ? 335 ARG B CZ    1 
ATOM   5342 N NH1   . ARG B 1 355 ? -5.108  -17.635 3.161   1.00 24.14 ? ? ? ? ? ? 335 ARG B NH1   1 
ATOM   5343 N NH2   . ARG B 1 355 ? -7.007  -18.146 1.978   1.00 22.82 ? ? ? ? ? ? 335 ARG B NH2   1 
ATOM   5344 N N     . THR B 1 356 ? -2.090  -24.294 6.238   1.00 21.89 ? ? ? ? ? ? 336 THR B N     1 
ATOM   5345 C CA    . THR B 1 356 ? -1.038  -25.306 6.239   1.00 20.77 ? ? ? ? ? ? 336 THR B CA    1 
ATOM   5346 C C     . THR B 1 356 ? -0.332  -25.292 4.878   1.00 24.83 ? ? ? ? ? ? 336 THR B C     1 
ATOM   5347 O O     . THR B 1 356 ? -0.863  -24.742 3.902   1.00 25.23 ? ? ? ? ? ? 336 THR B O     1 
ATOM   5348 C CB    . THR B 1 356 ? -1.630  -26.698 6.436   1.00 21.23 ? ? ? ? ? ? 336 THR B CB    1 
ATOM   5349 O OG1   . THR B 1 356 ? -2.527  -26.982 5.355   1.00 21.31 ? ? ? ? ? ? 336 THR B OG1   1 
ATOM   5350 C CG2   . THR B 1 356 ? -2.398  -26.782 7.775   1.00 21.84 ? ? ? ? ? ? 336 THR B CG2   1 
ATOM   5351 N N     . GLU B 1 357 ? 0.852   -25.902 4.810   1.00 23.21 ? ? ? ? ? ? 337 GLU B N     1 
ATOM   5352 C CA    . GLU B 1 357 ? 1.582   -26.006 3.550   1.00 21.46 ? ? ? ? ? ? 337 GLU B CA    1 
ATOM   5353 C C     . GLU B 1 357 ? 0.698   -26.617 2.468   1.00 23.23 ? ? ? ? ? ? 337 GLU B C     1 
ATOM   5354 O O     . GLU B 1 357 ? 0.717   -26.178 1.321   1.00 23.27 ? ? ? ? ? ? 337 GLU B O     1 
ATOM   5355 C CB    . GLU B 1 357 ? 2.872   -26.838 3.697   1.00 22.61 ? ? ? ? ? ? 337 GLU B CB    1 
ATOM   5356 C CG    . GLU B 1 357 ? 3.658   -26.934 2.385   1.00 23.98 ? ? ? ? ? ? 337 GLU B CG    1 
ATOM   5357 C CD    . GLU B 1 357 ? 5.095   -27.422 2.540   1.00 27.76 ? ? ? ? ? ? 337 GLU B CD    1 
ATOM   5358 O OE1   . GLU B 1 357 ? 5.601   -27.509 3.678   1.00 27.59 ? ? ? ? ? ? 337 GLU B OE1   1 
ATOM   5359 O OE2   . GLU B 1 357 ? 5.732   -27.708 1.502   1.00 28.12 ? ? ? ? ? ? 337 GLU B OE2   1 
ATOM   5360 N N     . LYS B 1 358 ? -0.067  -27.636 2.841   1.00 24.80 ? ? ? ? ? ? 338 LYS B N     1 
ATOM   5361 C CA    . LYS B 1 358 ? -0.941  -28.326 1.887   1.00 27.27 ? ? ? ? ? ? 338 LYS B CA    1 
ATOM   5362 C C     . LYS B 1 358 ? -1.983  -27.383 1.279   1.00 25.61 ? ? ? ? ? ? 338 LYS B C     1 
ATOM   5363 O O     . LYS B 1 358 ? -2.253  -27.427 0.076   1.00 25.91 ? ? ? ? ? ? 338 LYS B O     1 
ATOM   5364 C CB    . LYS B 1 358 ? -1.647  -29.502 2.566   1.00 32.12 ? ? ? ? ? ? 338 LYS B CB    1 
ATOM   5365 C CG    . LYS B 1 358 ? -2.748  -30.125 1.721   1.00 37.96 ? ? ? ? ? ? 338 LYS B CG    1 
ATOM   5366 C CD    . LYS B 1 358 ? -3.402  -31.290 2.439   1.00 43.29 ? ? ? ? ? ? 338 LYS B CD    1 
ATOM   5367 C CE    . LYS B 1 358 ? -4.428  -31.969 1.548   1.00 48.29 ? ? ? ? ? ? 338 LYS B CE    1 
ATOM   5368 N NZ    . LYS B 1 358 ? -4.994  -33.174 2.210   1.00 52.73 ? ? ? ? ? ? 338 LYS B NZ    1 
ATOM   5369 N N     . GLN B 1 359 ? -2.574  -26.548 2.127   1.00 24.55 ? ? ? ? ? ? 339 GLN B N     1 
ATOM   5370 C CA    . GLN B 1 359 ? -3.550  -25.547 1.701   1.00 24.26 ? ? ? ? ? ? 339 GLN B CA    1 
ATOM   5371 C C     . GLN B 1 359 ? -2.929  -24.491 0.777   1.00 23.22 ? ? ? ? ? ? 339 GLN B C     1 
ATOM   5372 O O     . GLN B 1 359 ? -3.508  -24.137 -0.246  1.00 21.95 ? ? ? ? ? ? 339 GLN B O     1 
ATOM   5373 C CB    . GLN B 1 359 ? -4.163  -24.870 2.925   1.00 22.10 ? ? ? ? ? ? 339 GLN B CB    1 
ATOM   5374 C CG    . GLN B 1 359 ? -5.155  -25.740 3.669   1.00 23.98 ? ? ? ? ? ? 339 GLN B CG    1 
ATOM   5375 C CD    . GLN B 1 359 ? -5.601  -25.094 4.961   1.00 24.47 ? ? ? ? ? ? 339 GLN B CD    1 
ATOM   5376 O OE1   . GLN B 1 359 ? -4.775  -24.686 5.766   1.00 21.78 ? ? ? ? ? ? 339 GLN B OE1   1 
ATOM   5377 N NE2   . GLN B 1 359 ? -6.916  -24.976 5.155   1.00 28.12 ? ? ? ? ? ? 339 GLN B NE2   1 
ATOM   5378 N N     . TRP B 1 360 ? -1.758  -23.986 1.160   1.00 22.93 ? ? ? ? ? ? 340 TRP B N     1 
ATOM   5379 C CA    . TRP B 1 360 ? -0.992  -23.072 0.321   1.00 22.67 ? ? ? ? ? ? 340 TRP B CA    1 
ATOM   5380 C C     . TRP B 1 360 ? -0.664  -23.703 -1.032  1.00 25.56 ? ? ? ? ? ? 340 TRP B C     1 
ATOM   5381 O O     . TRP B 1 360 ? -0.884  -23.091 -2.077  1.00 28.05 ? ? ? ? ? ? 340 TRP B O     1 
ATOM   5382 C CB    . TRP B 1 360 ? 0.331   -22.705 0.993   1.00 22.74 ? ? ? ? ? ? 340 TRP B CB    1 
ATOM   5383 C CG    . TRP B 1 360 ? 0.259   -21.655 2.082   1.00 21.92 ? ? ? ? ? ? 340 TRP B CG    1 
ATOM   5384 C CD1   . TRP B 1 360 ? 0.669   -21.794 3.376   1.00 20.69 ? ? ? ? ? ? 340 TRP B CD1   1 
ATOM   5385 C CD2   . TRP B 1 360 ? -0.204  -20.306 1.949   1.00 21.72 ? ? ? ? ? ? 340 TRP B CD2   1 
ATOM   5386 N NE1   . TRP B 1 360 ? 0.474   -20.617 4.065   1.00 19.62 ? ? ? ? ? ? 340 TRP B NE1   1 
ATOM   5387 C CE2   . TRP B 1 360 ? -0.057  -19.688 3.211   1.00 21.78 ? ? ? ? ? ? 340 TRP B CE2   1 
ATOM   5388 C CE3   . TRP B 1 360 ? -0.739  -19.563 0.891   1.00 22.24 ? ? ? ? ? ? 340 TRP B CE3   1 
ATOM   5389 C CZ2   . TRP B 1 360 ? -0.423  -18.361 3.440   1.00 22.55 ? ? ? ? ? ? 340 TRP B CZ2   1 
ATOM   5390 C CZ3   . TRP B 1 360 ? -1.096  -18.245 1.115   1.00 20.34 ? ? ? ? ? ? 340 TRP B CZ3   1 
ATOM   5391 C CH2   . TRP B 1 360 ? -0.935  -17.658 2.382   1.00 22.96 ? ? ? ? ? ? 340 TRP B CH2   1 
ATOM   5392 N N     . ALA B 1 361 ? -0.113  -24.916 -1.004  1.00 24.83 ? ? ? ? ? ? 341 ALA B N     1 
ATOM   5393 C CA    . ALA B 1 361 ? 0.311   -25.591 -2.232  1.00 27.19 ? ? ? ? ? ? 341 ALA B CA    1 
ATOM   5394 C C     . ALA B 1 361 ? -0.855  -25.778 -3.209  1.00 27.84 ? ? ? ? ? ? 341 ALA B C     1 
ATOM   5395 O O     . ALA B 1 361 ? -0.694  -25.647 -4.425  1.00 27.03 ? ? ? ? ? ? 341 ALA B O     1 
ATOM   5396 C CB    . ALA B 1 361 ? 0.979   -26.937 -1.911  1.00 26.96 ? ? ? ? ? ? 341 ALA B CB    1 
ATOM   5397 N N     . LYS B 1 362 ? -2.035  -26.075 -2.676  1.00 27.50 ? ? ? ? ? ? 342 LYS B N     1 
ATOM   5398 C CA    . LYS B 1 362 ? -3.214  -26.225 -3.525  1.00 28.29 ? ? ? ? ? ? 342 LYS B CA    1 
ATOM   5399 C C     . LYS B 1 362 ? -3.576  -24.913 -4.227  1.00 28.52 ? ? ? ? ? ? 342 LYS B C     1 
ATOM   5400 O O     . LYS B 1 362 ? -3.876  -24.903 -5.422  1.00 31.53 ? ? ? ? ? ? 342 LYS B O     1 
ATOM   5401 C CB    . LYS B 1 362 ? -4.403  -26.743 -2.720  1.00 29.03 ? ? ? ? ? ? 342 LYS B CB    1 
ATOM   5402 C CG    . LYS B 1 362 ? -5.647  -26.925 -3.555  1.00 36.64 ? ? ? ? ? ? 342 LYS B CG    1 
ATOM   5403 C CD    . LYS B 1 362 ? -6.730  -27.664 -2.790  1.00 42.28 ? ? ? ? ? ? 342 LYS B CD    1 
ATOM   5404 C CE    . LYS B 1 362 ? -7.960  -27.869 -3.661  1.00 46.35 ? ? ? ? ? ? 342 LYS B CE    1 
ATOM   5405 N NZ    . LYS B 1 362 ? -8.874  -28.882 -3.071  1.00 49.82 ? ? ? ? ? ? 342 LYS B NZ    1 
ATOM   5406 N N     . LEU B 1 363 ? -3.546  -23.807 -3.485  1.00 26.00 ? ? ? ? ? ? 343 LEU B N     1 
ATOM   5407 C CA    . LEU B 1 363 ? -3.765  -22.485 -4.074  1.00 25.70 ? ? ? ? ? ? 343 LEU B CA    1 
ATOM   5408 C C     . LEU B 1 363 ? -2.725  -22.173 -5.150  1.00 24.15 ? ? ? ? ? ? 343 LEU B C     1 
ATOM   5409 O O     . LEU B 1 363 ? -3.076  -21.726 -6.245  1.00 24.10 ? ? ? ? ? ? 343 LEU B O     1 
ATOM   5410 C CB    . LEU B 1 363 ? -3.730  -21.391 -2.999  1.00 26.26 ? ? ? ? ? ? 343 LEU B CB    1 
ATOM   5411 C CG    . LEU B 1 363 ? -4.967  -21.245 -2.115  1.00 30.69 ? ? ? ? ? ? 343 LEU B CG    1 
ATOM   5412 C CD1   . LEU B 1 363 ? -4.636  -20.471 -0.844  1.00 31.78 ? ? ? ? ? ? 343 LEU B CD1   1 
ATOM   5413 C CD2   . LEU B 1 363 ? -6.085  -20.564 -2.893  1.00 32.40 ? ? ? ? ? ? 343 LEU B CD2   1 
ATOM   5414 N N     . PHE B 1 364 ? -1.447  -22.373 -4.830  1.00 22.90 ? ? ? ? ? ? 344 PHE B N     1 
ATOM   5415 C CA    . PHE B 1 364 ? -0.382  -22.157 -5.826  1.00 24.33 ? ? ? ? ? ? 344 PHE B CA    1 
ATOM   5416 C C     . PHE B 1 364 ? -0.634  -22.974 -7.097  1.00 26.12 ? ? ? ? ? ? 344 PHE B C     1 
ATOM   5417 O O     . PHE B 1 364 ? -0.516  -22.461 -8.221  1.00 25.76 ? ? ? ? ? ? 344 PHE B O     1 
ATOM   5418 C CB    . PHE B 1 364 ? 1.001   -22.517 -5.253  1.00 21.96 ? ? ? ? ? ? 344 PHE B CB    1 
ATOM   5419 C CG    . PHE B 1 364 ? 1.362   -21.759 -4.004  1.00 20.64 ? ? ? ? ? ? 344 PHE B CG    1 
ATOM   5420 C CD1   . PHE B 1 364 ? 0.789   -20.530 -3.731  1.00 22.35 ? ? ? ? ? ? 344 PHE B CD1   1 
ATOM   5421 C CD2   . PHE B 1 364 ? 2.275   -22.288 -3.097  1.00 20.73 ? ? ? ? ? ? 344 PHE B CD2   1 
ATOM   5422 C CE1   . PHE B 1 364 ? 1.124   -19.830 -2.567  1.00 22.80 ? ? ? ? ? ? 344 PHE B CE1   1 
ATOM   5423 C CE2   . PHE B 1 364 ? 2.615   -21.609 -1.938  1.00 19.72 ? ? ? ? ? ? 344 PHE B CE2   1 
ATOM   5424 C CZ    . PHE B 1 364 ? 2.041   -20.380 -1.668  1.00 21.93 ? ? ? ? ? ? 344 PHE B CZ    1 
ATOM   5425 N N     . ALA B 1 365 ? -0.973  -24.249 -6.922  1.00 26.88 ? ? ? ? ? ? 345 ALA B N     1 
ATOM   5426 C CA    . ALA B 1 365 ? -1.237  -25.119 -8.066  1.00 29.24 ? ? ? ? ? ? 345 ALA B CA    1 
ATOM   5427 C C     . ALA B 1 365 ? -2.408  -24.595 -8.897  1.00 31.00 ? ? ? ? ? ? 345 ALA B C     1 
ATOM   5428 O O     . ALA B 1 365 ? -2.315  -24.472 -10.124 1.00 30.10 ? ? ? ? ? ? 345 ALA B O     1 
ATOM   5429 C CB    . ALA B 1 365 ? -1.502  -26.554 -7.604  1.00 29.53 ? ? ? ? ? ? 345 ALA B CB    1 
ATOM   5430 N N     . GLU B 1 366 ? -3.503  -24.273 -8.217  1.00 30.92 ? ? ? ? ? ? 346 GLU B N     1 
ATOM   5431 C CA    . GLU B 1 366 ? -4.709  -23.799 -8.884  1.00 31.00 ? ? ? ? ? ? 346 GLU B CA    1 
ATOM   5432 C C     . GLU B 1 366 ? -4.495  -22.453 -9.577  1.00 30.74 ? ? ? ? ? ? 346 GLU B C     1 
ATOM   5433 O O     . GLU B 1 366 ? -5.085  -22.195 -10.621 1.00 31.03 ? ? ? ? ? ? 346 GLU B O     1 
ATOM   5434 C CB    . GLU B 1 366 ? -5.872  -23.716 -7.888  1.00 29.88 ? ? ? ? ? ? 346 GLU B CB    1 
ATOM   5435 N N     . ALA B 1 367 ? -3.642  -21.604 -9.006  1.00 29.19 ? ? ? ? ? ? 347 ALA B N     1 
ATOM   5436 C CA    . ALA B 1 367 ? -3.349  -20.298 -9.603  1.00 27.37 ? ? ? ? ? ? 347 ALA B CA    1 
ATOM   5437 C C     . ALA B 1 367 ? -2.432  -20.393 -10.820 1.00 28.93 ? ? ? ? ? ? 347 ALA B C     1 
ATOM   5438 O O     . ALA B 1 367 ? -2.249  -19.412 -11.537 1.00 33.30 ? ? ? ? ? ? 347 ALA B O     1 
ATOM   5439 C CB    . ALA B 1 367 ? -2.751  -19.353 -8.562  1.00 24.66 ? ? ? ? ? ? 347 ALA B CB    1 
ATOM   5440 N N     . GLY B 1 368 ? -1.851  -21.567 -11.043 1.00 28.30 ? ? ? ? ? ? 348 GLY B N     1 
ATOM   5441 C CA    . GLY B 1 368 ? -1.011  -21.800 -12.207 1.00 31.82 ? ? ? ? ? ? 348 GLY B CA    1 
ATOM   5442 C C     . GLY B 1 368 ? 0.486   -21.713 -11.938 1.00 31.01 ? ? ? ? ? ? 348 GLY B C     1 
ATOM   5443 O O     . GLY B 1 368 ? 1.284   -21.724 -12.870 1.00 30.62 ? ? ? ? ? ? 348 GLY B O     1 
ATOM   5444 N N     . PHE B 1 369 ? 0.873   -21.617 -10.668 1.00 28.47 ? ? ? ? ? ? 349 PHE B N     1 
ATOM   5445 C CA    . PHE B 1 369 ? 2.294   -21.577 -10.322 1.00 29.17 ? ? ? ? ? ? 349 PHE B CA    1 
ATOM   5446 C C     . PHE B 1 369 ? 2.891   -22.985 -10.325 1.00 31.12 ? ? ? ? ? ? 349 PHE B C     1 
ATOM   5447 O O     . PHE B 1 369 ? 2.171   -23.974 -10.143 1.00 32.14 ? ? ? ? ? ? 349 PHE B O     1 
ATOM   5448 C CB    . PHE B 1 369 ? 2.509   -20.884 -8.969  1.00 26.62 ? ? ? ? ? ? 349 PHE B CB    1 
ATOM   5449 C CG    . PHE B 1 369 ? 2.204   -19.414 -8.992  1.00 28.11 ? ? ? ? ? ? 349 PHE B CG    1 
ATOM   5450 C CD1   . PHE B 1 369 ? 0.894   -18.962 -8.910  1.00 30.64 ? ? ? ? ? ? 349 PHE B CD1   1 
ATOM   5451 C CD2   . PHE B 1 369 ? 3.226   -18.482 -9.094  1.00 27.99 ? ? ? ? ? ? 349 PHE B CD2   1 
ATOM   5452 C CE1   . PHE B 1 369 ? 0.608   -17.607 -8.928  1.00 31.02 ? ? ? ? ? ? 349 PHE B CE1   1 
ATOM   5453 C CE2   . PHE B 1 369 ? 2.948   -17.125 -9.109  1.00 29.64 ? ? ? ? ? ? 349 PHE B CE2   1 
ATOM   5454 C CZ    . PHE B 1 369 ? 1.637   -16.688 -9.025  1.00 30.77 ? ? ? ? ? ? 349 PHE B CZ    1 
ATOM   5455 N N     . LYS B 1 370 ? 4.202   -23.073 -10.529 1.00 29.91 ? ? ? ? ? ? 350 LYS B N     1 
ATOM   5456 C CA    . LYS B 1 370 ? 4.839   -24.363 -10.790 1.00 31.81 ? ? ? ? ? ? 350 LYS B CA    1 
ATOM   5457 C C     . LYS B 1 370 ? 5.723   -24.914 -9.664  1.00 31.21 ? ? ? ? ? ? 350 LYS B C     1 
ATOM   5458 O O     . LYS B 1 370 ? 5.959   -26.117 -9.593  1.00 32.70 ? ? ? ? ? ? 350 LYS B O     1 
ATOM   5459 C CB    . LYS B 1 370 ? 5.644   -24.287 -12.089 1.00 36.73 ? ? ? ? ? ? 350 LYS B CB    1 
ATOM   5460 C CG    . LYS B 1 370 ? 4.780   -24.176 -13.343 1.00 41.74 ? ? ? ? ? ? 350 LYS B CG    1 
ATOM   5461 C CD    . LYS B 1 370 ? 5.453   -23.310 -14.393 1.00 45.35 ? ? ? ? ? ? 350 LYS B CD    1 
ATOM   5462 C CE    . LYS B 1 370 ? 4.624   -23.241 -15.671 1.00 48.19 ? ? ? ? ? ? 350 LYS B CE    1 
ATOM   5463 N NZ    . LYS B 1 370 ? 3.216   -22.852 -15.378 1.00 48.67 ? ? ? ? ? ? 350 LYS B NZ    1 
ATOM   5464 N N     . ASP B 1 371 ? 6.214   -24.046 -8.791  1.00 27.96 ? ? ? ? ? ? 351 ASP B N     1 
ATOM   5465 C CA    . ASP B 1 371 ? 7.203   -24.464 -7.801  1.00 27.99 ? ? ? ? ? ? 351 ASP B CA    1 
ATOM   5466 C C     . ASP B 1 371 ? 7.171   -23.449 -6.667  1.00 27.36 ? ? ? ? ? ? 351 ASP B C     1 
ATOM   5467 O O     . ASP B 1 371 ? 6.819   -22.291 -6.880  1.00 28.16 ? ? ? ? ? ? 351 ASP B O     1 
ATOM   5468 C CB    . ASP B 1 371 ? 8.592   -24.502 -8.466  1.00 29.67 ? ? ? ? ? ? 351 ASP B CB    1 
ATOM   5469 C CG    . ASP B 1 371 ? 9.664   -25.189 -7.606  1.00 31.48 ? ? ? ? ? ? 351 ASP B CG    1 
ATOM   5470 O OD1   . ASP B 1 371 ? 9.339   -26.138 -6.853  1.00 30.32 ? ? ? ? ? ? 351 ASP B OD1   1 
ATOM   5471 O OD2   . ASP B 1 371 ? 10.851  -24.796 -7.717  1.00 30.82 ? ? ? ? ? ? 351 ASP B OD2   1 
ATOM   5472 N N     . TYR B 1 372 ? 7.515   -23.874 -5.456  1.00 24.92 ? ? ? ? ? ? 352 TYR B N     1 
ATOM   5473 C CA    . TYR B 1 372 ? 7.678   -22.928 -4.367  1.00 24.87 ? ? ? ? ? ? 352 TYR B CA    1 
ATOM   5474 C C     . TYR B 1 372 ? 8.799   -23.397 -3.441  1.00 25.88 ? ? ? ? ? ? 352 TYR B C     1 
ATOM   5475 O O     . TYR B 1 372 ? 9.172   -24.580 -3.447  1.00 25.40 ? ? ? ? ? ? 352 TYR B O     1 
ATOM   5476 C CB    . TYR B 1 372 ? 6.358   -22.724 -3.604  1.00 23.94 ? ? ? ? ? ? 352 TYR B CB    1 
ATOM   5477 C CG    . TYR B 1 372 ? 5.883   -23.945 -2.842  1.00 25.18 ? ? ? ? ? ? 352 TYR B CG    1 
ATOM   5478 C CD1   . TYR B 1 372 ? 5.053   -24.893 -3.444  1.00 26.64 ? ? ? ? ? ? 352 TYR B CD1   1 
ATOM   5479 C CD2   . TYR B 1 372 ? 6.266   -24.153 -1.525  1.00 23.78 ? ? ? ? ? ? 352 TYR B CD2   1 
ATOM   5480 C CE1   . TYR B 1 372 ? 4.617   -26.016 -2.745  1.00 26.32 ? ? ? ? ? ? 352 TYR B CE1   1 
ATOM   5481 C CE2   . TYR B 1 372 ? 5.837   -25.272 -0.817  1.00 23.39 ? ? ? ? ? ? 352 TYR B CE2   1 
ATOM   5482 C CZ    . TYR B 1 372 ? 5.018   -26.200 -1.428  1.00 25.87 ? ? ? ? ? ? 352 TYR B CZ    1 
ATOM   5483 O OH    . TYR B 1 372 ? 4.594   -27.311 -0.715  1.00 25.25 ? ? ? ? ? ? 352 TYR B OH    1 
ATOM   5484 N N     . LYS B 1 373 ? 9.339   -22.456 -2.674  1.00 22.22 ? ? ? ? ? ? 353 LYS B N     1 
ATOM   5485 C CA    . LYS B 1 373 ? 10.392  -22.722 -1.705  1.00 24.11 ? ? ? ? ? ? 353 LYS B CA    1 
ATOM   5486 C C     . LYS B 1 373 ? 10.095  -21.949 -0.415  1.00 24.61 ? ? ? ? ? ? 353 LYS B C     1 
ATOM   5487 O O     . LYS B 1 373 ? 9.800   -20.749 -0.449  1.00 24.19 ? ? ? ? ? ? 353 LYS B O     1 
ATOM   5488 C CB    . LYS B 1 373 ? 11.754  -22.303 -2.262  1.00 26.73 ? ? ? ? ? ? 353 LYS B CB    1 
ATOM   5489 C CG    . LYS B 1 373 ? 12.900  -22.518 -1.291  1.00 31.05 ? ? ? ? ? ? 353 LYS B CG    1 
ATOM   5490 C CD    . LYS B 1 373 ? 14.225  -22.029 -1.864  1.00 35.95 ? ? ? ? ? ? 353 LYS B CD    1 
ATOM   5491 C CE    . LYS B 1 373 ? 15.349  -22.271 -0.867  1.00 40.35 ? ? ? ? ? ? 353 LYS B CE    1 
ATOM   5492 N NZ    . LYS B 1 373 ? 16.659  -21.736 -1.335  1.00 44.13 ? ? ? ? ? ? 353 LYS B NZ    1 
ATOM   5493 N N     . ILE B 1 374 ? 10.165  -22.646 0.716   1.00 23.62 ? ? ? ? ? ? 354 ILE B N     1 
ATOM   5494 C CA    . ILE B 1 374 ? 9.879   -22.046 2.013   1.00 22.83 ? ? ? ? ? ? 354 ILE B CA    1 
ATOM   5495 C C     . ILE B 1 374 ? 11.170  -21.834 2.800   1.00 25.20 ? ? ? ? ? ? 354 ILE B C     1 
ATOM   5496 O O     . ILE B 1 374 ? 11.975  -22.767 2.953   1.00 26.42 ? ? ? ? ? ? 354 ILE B O     1 
ATOM   5497 C CB    . ILE B 1 374 ? 8.918   -22.941 2.830   1.00 24.68 ? ? ? ? ? ? 354 ILE B CB    1 
ATOM   5498 C CG1   . ILE B 1 374 ? 7.567   -23.068 2.103   1.00 23.10 ? ? ? ? ? ? 354 ILE B CG1   1 
ATOM   5499 C CG2   . ILE B 1 374 ? 8.742   -22.389 4.250   1.00 23.31 ? ? ? ? ? ? 354 ILE B CG2   1 
ATOM   5500 C CD1   . ILE B 1 374 ? 6.566   -24.012 2.784   1.00 22.38 ? ? ? ? ? ? 354 ILE B CD1   1 
ATOM   5501 N N     . THR B 1 375 ? 11.366  -20.609 3.288   1.00 23.81 ? ? ? ? ? ? 355 THR B N     1 
ATOM   5502 C CA    . THR B 1 375 ? 12.513  -20.275 4.127   1.00 24.16 ? ? ? ? ? ? 355 THR B CA    1 
ATOM   5503 C C     . THR B 1 375 ? 12.022  -19.671 5.429   1.00 21.89 ? ? ? ? ? ? 355 THR B C     1 
ATOM   5504 O O     . THR B 1 375 ? 11.324  -18.653 5.416   1.00 21.28 ? ? ? ? ? ? 355 THR B O     1 
ATOM   5505 C CB    . THR B 1 375 ? 13.466  -19.269 3.439   1.00 25.79 ? ? ? ? ? ? 355 THR B CB    1 
ATOM   5506 O OG1   . THR B 1 375 ? 13.902  -19.795 2.178   1.00 25.61 ? ? ? ? ? ? 355 THR B OG1   1 
ATOM   5507 C CG2   . THR B 1 375 ? 14.677  -19.001 4.318   1.00 28.76 ? ? ? ? ? ? 355 THR B CG2   1 
ATOM   5508 N N     . PRO B 1 376 ? 12.377  -20.299 6.562   1.00 22.75 ? ? ? ? ? ? 356 PRO B N     1 
ATOM   5509 C CA    . PRO B 1 376 ? 11.884  -19.833 7.864   1.00 23.59 ? ? ? ? ? ? 356 PRO B CA    1 
ATOM   5510 C C     . PRO B 1 376 ? 12.401  -18.434 8.178   1.00 24.13 ? ? ? ? ? ? 356 PRO B C     1 
ATOM   5511 O O     . PRO B 1 376 ? 13.546  -18.107 7.849   1.00 24.23 ? ? ? ? ? ? 356 PRO B O     1 
ATOM   5512 C CB    . PRO B 1 376 ? 12.489  -20.838 8.856   1.00 26.42 ? ? ? ? ? ? 356 PRO B CB    1 
ATOM   5513 C CG    . PRO B 1 376 ? 12.903  -22.026 8.030   1.00 27.63 ? ? ? ? ? ? 356 PRO B CG    1 
ATOM   5514 C CD    . PRO B 1 376 ? 13.249  -21.480 6.681   1.00 25.69 ? ? ? ? ? ? 356 PRO B CD    1 
ATOM   5515 N N     . VAL B 1 377 ? 11.582  -17.619 8.832   1.00 23.14 ? ? ? ? ? ? 357 VAL B N     1 
ATOM   5516 C CA    . VAL B 1 377 ? 12.043  -16.303 9.251   1.00 23.85 ? ? ? ? ? ? 357 VAL B CA    1 
ATOM   5517 C C     . VAL B 1 377 ? 12.065  -16.208 10.772  1.00 23.45 ? ? ? ? ? ? 357 VAL B C     1 
ATOM   5518 O O     . VAL B 1 377 ? 13.126  -16.016 11.375  1.00 23.85 ? ? ? ? ? ? 357 VAL B O     1 
ATOM   5519 C CB    . VAL B 1 377 ? 11.194  -15.166 8.635   1.00 22.20 ? ? ? ? ? ? 357 VAL B CB    1 
ATOM   5520 C CG1   . VAL B 1 377 ? 11.633  -13.803 9.197   1.00 23.57 ? ? ? ? ? ? 357 VAL B CG1   1 
ATOM   5521 C CG2   . VAL B 1 377 ? 11.318  -15.192 7.103   1.00 20.76 ? ? ? ? ? ? 357 VAL B CG2   1 
ATOM   5522 N N     . GLY B 1 378 ? 10.891  -16.359 11.379  1.00 19.89 ? ? ? ? ? ? 358 GLY B N     1 
ATOM   5523 C CA    . GLY B 1 378 ? 10.743  -16.279 12.817  1.00 19.45 ? ? ? ? ? ? 358 GLY B CA    1 
ATOM   5524 C C     . GLY B 1 378 ? 9.369   -15.725 13.133  1.00 21.57 ? ? ? ? ? ? 358 GLY B C     1 
ATOM   5525 O O     . GLY B 1 378 ? 8.588   -15.451 12.219  1.00 21.40 ? ? ? ? ? ? 358 GLY B O     1 
ATOM   5526 N N     . GLY B 1 379 ? 9.066   -15.554 14.416  1.00 18.96 ? ? ? ? ? ? 359 GLY B N     1 
ATOM   5527 C CA    . GLY B 1 379 ? 7.771   -15.015 14.799  1.00 18.76 ? ? ? ? ? ? 359 GLY B CA    1 
ATOM   5528 C C     . GLY B 1 379 ? 6.607   -15.801 14.207  1.00 17.82 ? ? ? ? ? ? 359 GLY B C     1 
ATOM   5529 O O     . GLY B 1 379 ? 5.605   -15.205 13.782  1.00 18.43 ? ? ? ? ? ? 359 GLY B O     1 
ATOM   5530 N N     . LEU B 1 380 ? 6.750   -17.130 14.187  1.00 15.14 ? ? ? ? ? ? 360 LEU B N     1 
ATOM   5531 C CA    . LEU B 1 380 ? 5.716   -18.071 13.719  1.00 17.04 ? ? ? ? ? ? 360 LEU B CA    1 
ATOM   5532 C C     . LEU B 1 380 ? 5.550   -18.074 12.200  1.00 20.64 ? ? ? ? ? ? 360 LEU B C     1 
ATOM   5533 O O     . LEU B 1 380 ? 4.673   -18.770 11.659  1.00 18.99 ? ? ? ? ? ? 360 LEU B O     1 
ATOM   5534 C CB    . LEU B 1 380 ? 4.347   -17.788 14.377  1.00 16.91 ? ? ? ? ? ? 360 LEU B CB    1 
ATOM   5535 C CG    . LEU B 1 380 ? 4.252   -17.807 15.911  1.00 16.83 ? ? ? ? ? ? 360 LEU B CG    1 
ATOM   5536 C CD1   . LEU B 1 380 ? 2.805   -17.601 16.380  1.00 17.95 ? ? ? ? ? ? 360 LEU B CD1   1 
ATOM   5537 C CD2   . LEU B 1 380 ? 4.803   -19.114 16.455  1.00 18.31 ? ? ? ? ? ? 360 LEU B CD2   1 
ATOM   5538 N N     . ARG B 1 381 ? 6.399   -17.315 11.517  1.00 19.58 ? ? ? ? ? ? 361 ARG B N     1 
ATOM   5539 C CA    . ARG B 1 381 ? 6.198   -17.059 10.096  1.00 21.50 ? ? ? ? ? ? 361 ARG B CA    1 
ATOM   5540 C C     . ARG B 1 381 ? 7.397   -17.441 9.234   1.00 21.97 ? ? ? ? ? ? 361 ARG B C     1 
ATOM   5541 O O     . ARG B 1 381 ? 8.510   -17.623 9.732   1.00 23.52 ? ? ? ? ? ? 361 ARG B O     1 
ATOM   5542 C CB    . ARG B 1 381 ? 5.831   -15.583 9.886   1.00 22.03 ? ? ? ? ? ? 361 ARG B CB    1 
ATOM   5543 C CG    . ARG B 1 381 ? 4.479   -15.216 10.479  1.00 22.04 ? ? ? ? ? ? 361 ARG B CG    1 
ATOM   5544 C CD    . ARG B 1 381 ? 4.297   -13.712 10.567  1.00 20.85 ? ? ? ? ? ? 361 ARG B CD    1 
ATOM   5545 N NE    . ARG B 1 381 ? 5.024   -13.140 11.692  1.00 21.06 ? ? ? ? ? ? 361 ARG B NE    1 
ATOM   5546 C CZ    . ARG B 1 381 ? 5.113   -11.834 11.933  1.00 22.15 ? ? ? ? ? ? 361 ARG B CZ    1 
ATOM   5547 N NH1   . ARG B 1 381 ? 4.523   -10.971 11.112  1.00 19.97 ? ? ? ? ? ? 361 ARG B NH1   1 
ATOM   5548 N NH2   . ARG B 1 381 ? 5.793   -11.394 12.992  1.00 21.45 ? ? ? ? ? ? 361 ARG B NH2   1 
ATOM   5549 N N     . VAL B 1 382 ? 7.152   -17.567 7.934   1.00 18.62 ? ? ? ? ? ? 362 VAL B N     1 
ATOM   5550 C CA    . VAL B 1 382 ? 8.182   -17.946 6.979   1.00 19.40 ? ? ? ? ? ? 362 VAL B CA    1 
ATOM   5551 C C     . VAL B 1 382 ? 8.071   -17.068 5.736   1.00 20.57 ? ? ? ? ? ? 362 VAL B C     1 
ATOM   5552 O O     . VAL B 1 382 ? 7.145   -16.262 5.617   1.00 19.33 ? ? ? ? ? ? 362 VAL B O     1 
ATOM   5553 C CB    . VAL B 1 382 ? 8.021   -19.424 6.539   1.00 23.31 ? ? ? ? ? ? 362 VAL B CB    1 
ATOM   5554 C CG1   . VAL B 1 382 ? 8.015   -20.353 7.746   1.00 22.46 ? ? ? ? ? ? 362 VAL B CG1   1 
ATOM   5555 C CG2   . VAL B 1 382 ? 6.733   -19.605 5.734   1.00 19.89 ? ? ? ? ? ? 362 VAL B CG2   1 
ATOM   5556 N N     . LEU B 1 383 ? 9.024   -17.227 4.821   1.00 19.37 ? ? ? ? ? ? 363 LEU B N     1 
ATOM   5557 C CA    . LEU B 1 383 ? 8.919   -16.665 3.484   1.00 20.25 ? ? ? ? ? ? 363 LEU B CA    1 
ATOM   5558 C C     . LEU B 1 383 ? 8.622   -17.799 2.502   1.00 20.97 ? ? ? ? ? ? 363 LEU B C     1 
ATOM   5559 O O     . LEU B 1 383 ? 9.310   -18.826 2.507   1.00 23.46 ? ? ? ? ? ? 363 LEU B O     1 
ATOM   5560 C CB    . LEU B 1 383 ? 10.230  -15.985 3.075   1.00 22.06 ? ? ? ? ? ? 363 LEU B CB    1 
ATOM   5561 C CG    . LEU B 1 383 ? 10.260  -15.599 1.603   1.00 22.53 ? ? ? ? ? ? 363 LEU B CG    1 
ATOM   5562 C CD1   . LEU B 1 383 ? 9.270   -14.462 1.350   1.00 22.48 ? ? ? ? ? ? 363 LEU B CD1   1 
ATOM   5563 C CD2   . LEU B 1 383 ? 11.662  -15.196 1.193   1.00 24.51 ? ? ? ? ? ? 363 LEU B CD2   1 
ATOM   5564 N N     . ILE B 1 384 ? 7.591   -17.632 1.681   1.00 17.65 ? ? ? ? ? ? 364 ILE B N     1 
ATOM   5565 C CA    . ILE B 1 384 ? 7.342   -18.573 0.595   1.00 19.59 ? ? ? ? ? ? 364 ILE B CA    1 
ATOM   5566 C C     . ILE B 1 384 ? 7.649   -17.859 -0.718  1.00 22.63 ? ? ? ? ? ? 364 ILE B C     1 
ATOM   5567 O O     . ILE B 1 384 ? 7.002   -16.862 -1.035  1.00 21.96 ? ? ? ? ? ? 364 ILE B O     1 
ATOM   5568 C CB    . ILE B 1 384 ? 5.861   -19.058 0.531   1.00 21.54 ? ? ? ? ? ? 364 ILE B CB    1 
ATOM   5569 C CG1   . ILE B 1 384 ? 5.292   -19.377 1.918   1.00 20.92 ? ? ? ? ? ? 364 ILE B CG1   1 
ATOM   5570 C CG2   . ILE B 1 384 ? 5.735   -20.256 -0.419  1.00 20.89 ? ? ? ? ? ? 364 ILE B CG2   1 
ATOM   5571 C CD1   . ILE B 1 384 ? 3.783   -19.764 1.898   1.00 18.60 ? ? ? ? ? ? 364 ILE B CD1   1 
ATOM   5572 N N     . GLU B 1 385 ? 8.650   -18.344 -1.456  1.00 24.59 ? ? ? ? ? ? 365 GLU B N     1 
ATOM   5573 C CA    . GLU B 1 385 ? 8.911   -17.864 -2.807  1.00 24.06 ? ? ? ? ? ? 365 GLU B CA    1 
ATOM   5574 C C     . GLU B 1 385 ? 8.159   -18.791 -3.751  1.00 25.34 ? ? ? ? ? ? 365 GLU B C     1 
ATOM   5575 O O     . GLU B 1 385 ? 8.298   -20.009 -3.660  1.00 28.14 ? ? ? ? ? ? 365 GLU B O     1 
ATOM   5576 C CB    . GLU B 1 385 ? 10.409  -17.916 -3.142  1.00 22.39 ? ? ? ? ? ? 365 GLU B CB    1 
ATOM   5577 C CG    . GLU B 1 385 ? 11.310  -17.041 -2.271  1.00 21.54 ? ? ? ? ? ? 365 GLU B CG    1 
ATOM   5578 C CD    . GLU B 1 385 ? 12.785  -17.296 -2.545  1.00 23.30 ? ? ? ? ? ? 365 GLU B CD    1 
ATOM   5579 O OE1   . GLU B 1 385 ? 13.379  -18.147 -1.856  1.00 24.28 ? ? ? ? ? ? 365 GLU B OE1   1 
ATOM   5580 O OE2   . GLU B 1 385 ? 13.353  -16.660 -3.463  1.00 24.67 ? ? ? ? ? ? 365 GLU B OE2   1 
ATOM   5581 N N     . VAL B 1 386 ? 7.367   -18.222 -4.652  1.00 22.39 ? ? ? ? ? ? 366 VAL B N     1 
ATOM   5582 C CA    . VAL B 1 386 ? 6.520   -19.022 -5.522  1.00 21.77 ? ? ? ? ? ? 366 VAL B CA    1 
ATOM   5583 C C     . VAL B 1 386 ? 6.798   -18.644 -6.973  1.00 23.83 ? ? ? ? ? ? 366 VAL B C     1 
ATOM   5584 O O     . VAL B 1 386 ? 6.714   -17.471 -7.346  1.00 21.99 ? ? ? ? ? ? 366 VAL B O     1 
ATOM   5585 C CB    . VAL B 1 386 ? 5.034   -18.824 -5.195  1.00 22.94 ? ? ? ? ? ? 366 VAL B CB    1 
ATOM   5586 C CG1   . VAL B 1 386 ? 4.186   -19.823 -5.979  1.00 22.02 ? ? ? ? ? ? 366 VAL B CG1   1 
ATOM   5587 C CG2   . VAL B 1 386 ? 4.795   -18.974 -3.698  1.00 22.92 ? ? ? ? ? ? 366 VAL B CG2   1 
ATOM   5588 N N     A TYR B 1 387 ? 7.115   -19.649 -7.785  0.49 24.19 ? ? ? ? ? ? 367 TYR B N     1 
ATOM   5589 N N     B TYR B 1 387 ? 7.143   -19.638 -7.785  0.51 24.18 ? ? ? ? ? ? 367 TYR B N     1 
ATOM   5590 C CA    A TYR B 1 387 ? 7.567   -19.432 -9.150  0.49 25.47 ? ? ? ? ? ? 367 TYR B CA    1 
ATOM   5591 C CA    B TYR B 1 387 ? 7.582   -19.387 -9.148  0.51 25.43 ? ? ? ? ? ? 367 TYR B CA    1 
ATOM   5592 C C     A TYR B 1 387 ? 6.481   -19.779 -10.168 0.49 26.25 ? ? ? ? ? ? 367 TYR B C     1 
ATOM   5593 C C     B TYR B 1 387 ? 6.515   -19.774 -10.175 0.51 26.23 ? ? ? ? ? ? 367 TYR B C     1 
ATOM   5594 O O     A TYR B 1 387 ? 5.909   -20.867 -10.128 0.49 26.45 ? ? ? ? ? ? 367 TYR B O     1 
ATOM   5595 O O     B TYR B 1 387 ? 5.991   -20.885 -10.147 0.51 26.51 ? ? ? ? ? ? 367 TYR B O     1 
ATOM   5596 C CB    A TYR B 1 387 ? 8.830   -20.263 -9.411  0.49 26.69 ? ? ? ? ? ? 367 TYR B CB    1 
ATOM   5597 C CB    B TYR B 1 387 ? 8.898   -20.130 -9.421  0.51 26.85 ? ? ? ? ? ? 367 TYR B CB    1 
ATOM   5598 C CG    A TYR B 1 387 ? 9.823   -20.215 -8.269  0.49 27.01 ? ? ? ? ? ? 367 TYR B CG    1 
ATOM   5599 C CG    B TYR B 1 387 ? 10.062  -19.669 -8.561  0.51 27.07 ? ? ? ? ? ? 367 TYR B CG    1 
ATOM   5600 C CD1   A TYR B 1 387 ? 10.767  -19.198 -8.182  0.49 27.72 ? ? ? ? ? ? 367 TYR B CD1   1 
ATOM   5601 C CD1   B TYR B 1 387 ? 10.902  -18.644 -8.981  0.51 28.09 ? ? ? ? ? ? 367 TYR B CD1   1 
ATOM   5602 C CD2   A TYR B 1 387 ? 9.807   -21.178 -7.265  0.49 26.87 ? ? ? ? ? ? 367 TYR B CD2   1 
ATOM   5603 C CD2   B TYR B 1 387 ? 10.322  -20.261 -7.327  0.51 27.32 ? ? ? ? ? ? 367 TYR B CD2   1 
ATOM   5604 C CE1   A TYR B 1 387 ? 11.674  -19.145 -7.124  0.49 28.33 ? ? ? ? ? ? 367 TYR B CE1   1 
ATOM   5605 C CE1   B TYR B 1 387 ? 11.969  -18.216 -8.197  0.51 28.91 ? ? ? ? ? ? 367 TYR B CE1   1 
ATOM   5606 C CE2   A TYR B 1 387 ? 10.709  -21.133 -6.207  0.49 26.69 ? ? ? ? ? ? 367 TYR B CE2   1 
ATOM   5607 C CE2   B TYR B 1 387 ? 11.388  -19.841 -6.535  0.51 27.41 ? ? ? ? ? ? 367 TYR B CE2   1 
ATOM   5608 C CZ    A TYR B 1 387 ? 11.641  -20.116 -6.139  0.49 27.06 ? ? ? ? ? ? 367 TYR B CZ    1 
ATOM   5609 C CZ    B TYR B 1 387 ? 12.210  -18.818 -6.976  0.51 28.95 ? ? ? ? ? ? 367 TYR B CZ    1 
ATOM   5610 O OH    A TYR B 1 387 ? 12.540  -20.072 -5.086  0.49 26.59 ? ? ? ? ? ? 367 TYR B OH    1 
ATOM   5611 O OH    B TYR B 1 387 ? 13.274  -18.399 -6.196  0.51 29.31 ? ? ? ? ? ? 367 TYR B OH    1 
ATOM   5612 N N     . PRO B 1 388 ? 6.193   -18.849 -11.092 1.00 27.22 ? ? ? ? ? ? 368 PRO B N     1 
ATOM   5613 C CA    . PRO B 1 388 ? 5.163   -19.080 -12.113 1.00 29.36 ? ? ? ? ? ? 368 PRO B CA    1 
ATOM   5614 C C     . PRO B 1 388 ? 5.669   -19.938 -13.273 1.00 33.82 ? ? ? ? ? ? 368 PRO B C     1 
ATOM   5615 O O     . PRO B 1 388 ? 4.865   -20.361 -14.110 1.00 36.17 ? ? ? ? ? ? 368 PRO B O     1 
ATOM   5616 C CB    . PRO B 1 388 ? 4.865   -17.671 -12.617 1.00 30.87 ? ? ? ? ? ? 368 PRO B CB    1 
ATOM   5617 C CG    . PRO B 1 388 ? 6.187   -16.973 -12.505 1.00 30.58 ? ? ? ? ? ? 368 PRO B CG    1 
ATOM   5618 C CD    . PRO B 1 388 ? 6.807   -17.516 -11.227 1.00 26.82 ? ? ? ? ? ? 368 PRO B CD    1 
ATOM   5619 O OXT   . PRO B 1 388 ? 6.868   -20.220 -13.412 1.00 32.65 ? ? ? ? ? ? 368 PRO B OXT   1 
HETATM 5620 N N     . SAH C 2 .   ? -15.926 -23.851 51.336  1.00 9.07  ? ? ? ? ? ? 401 SAH A N     1 
HETATM 5621 C CA    . SAH C 2 .   ? -16.678 -23.911 50.079  1.00 18.99 ? ? ? ? ? ? 401 SAH A CA    1 
HETATM 5622 C CB    . SAH C 2 .   ? -17.066 -22.522 49.545  1.00 18.04 ? ? ? ? ? ? 401 SAH A CB    1 
HETATM 5623 C CG    . SAH C 2 .   ? -15.892 -21.548 49.395  1.00 17.17 ? ? ? ? ? ? 401 SAH A CG    1 
HETATM 5624 S SD    . SAH C 2 .   ? -16.328 -20.055 48.480  1.00 21.99 ? ? ? ? ? ? 401 SAH A SD    1 
HETATM 5625 C C     . SAH C 2 .   ? -15.867 -24.673 49.032  1.00 24.84 ? ? ? ? ? ? 401 SAH A C     1 
HETATM 5626 O O     . SAH C 2 .   ? -16.424 -25.284 48.115  1.00 23.40 ? ? ? ? ? ? 401 SAH A O     1 
HETATM 5627 O OXT   . SAH C 2 .   ? -14.631 -24.710 49.110  1.00 29.22 ? ? ? ? ? ? 401 SAH A OXT   1 
HETATM 5628 C "C5'" . SAH C 2 .   ? -16.653 -19.056 49.978  1.00 22.02 ? ? ? ? ? ? 401 SAH A "C5'" 1 
HETATM 5629 C "C4'" . SAH C 2 .   ? -17.926 -19.359 50.786  1.00 22.06 ? ? ? ? ? ? 401 SAH A "C4'" 1 
HETATM 5630 O "O4'" . SAH C 2 .   ? -17.987 -18.445 51.889  1.00 23.11 ? ? ? ? ? ? 401 SAH A "O4'" 1 
HETATM 5631 C "C3'" . SAH C 2 .   ? -19.236 -19.179 50.006  1.00 20.72 ? ? ? ? ? ? 401 SAH A "C3'" 1 
HETATM 5632 O "O3'" . SAH C 2 .   ? -20.120 -20.272 50.216  1.00 15.93 ? ? ? ? ? ? 401 SAH A "O3'" 1 
HETATM 5633 C "C2'" . SAH C 2 .   ? -19.847 -17.922 50.603  1.00 24.29 ? ? ? ? ? ? 401 SAH A "C2'" 1 
HETATM 5634 O "O2'" . SAH C 2 .   ? -21.254 -17.926 50.603  1.00 25.34 ? ? ? ? ? ? 401 SAH A "O2'" 1 
HETATM 5635 C "C1'" . SAH C 2 .   ? -19.308 -17.950 52.017  1.00 23.99 ? ? ? ? ? ? 401 SAH A "C1'" 1 
HETATM 5636 N N9    . SAH C 2 .   ? -19.367 -16.641 52.689  1.00 24.60 ? ? ? ? ? ? 401 SAH A N9    1 
HETATM 5637 C C8    . SAH C 2 .   ? -19.101 -15.396 52.169  1.00 25.87 ? ? ? ? ? ? 401 SAH A C8    1 
HETATM 5638 N N7    . SAH C 2 .   ? -19.279 -14.480 53.158  1.00 25.93 ? ? ? ? ? ? 401 SAH A N7    1 
HETATM 5639 C C5    . SAH C 2 .   ? -19.656 -15.131 54.279  1.00 24.91 ? ? ? ? ? ? 401 SAH A C5    1 
HETATM 5640 C C6    . SAH C 2 .   ? -19.964 -14.685 55.552  1.00 26.90 ? ? ? ? ? ? 401 SAH A C6    1 
HETATM 5641 N N6    . SAH C 2 .   ? -19.906 -13.381 55.822  1.00 27.45 ? ? ? ? ? ? 401 SAH A N6    1 
HETATM 5642 N N1    . SAH C 2 .   ? -20.324 -15.601 56.519  1.00 26.05 ? ? ? ? ? ? 401 SAH A N1    1 
HETATM 5643 C C2    . SAH C 2 .   ? -20.379 -16.950 56.230  1.00 25.96 ? ? ? ? ? ? 401 SAH A C2    1 
HETATM 5644 N N3    . SAH C 2 .   ? -20.067 -17.387 54.956  1.00 23.51 ? ? ? ? ? ? 401 SAH A N3    1 
HETATM 5645 C C4    . SAH C 2 .   ? -19.712 -16.486 54.003  1.00 23.62 ? ? ? ? ? ? 401 SAH A C4    1 
HETATM 5646 C C2    . C9M D 3 .   ? -12.295 -19.511 39.796  1.00 18.08 ? ? ? ? ? ? 402 C9M A C2    1 
HETATM 5647 O O12   . C9M D 3 .   ? -12.298 -19.474 38.440  1.00 17.38 ? ? ? ? ? ? 402 C9M A O12   1 
HETATM 5648 C C3    . C9M D 3 .   ? -11.428 -20.361 40.446  1.00 22.41 ? ? ? ? ? ? 402 C9M A C3    1 
HETATM 5649 C C4    . C9M D 3 .   ? -11.411 -20.382 41.825  1.00 21.20 ? ? ? ? ? ? 402 C9M A C4    1 
HETATM 5650 C C5    . C9M D 3 .   ? -12.246 -19.559 42.549  1.00 20.55 ? ? ? ? ? ? 402 C9M A C5    1 
HETATM 5651 C C7    . C9M D 3 .   ? -12.139 -19.667 44.021  1.00 23.85 ? ? ? ? ? ? 402 C9M A C7    1 
HETATM 5652 C C8    . C9M D 3 .   ? -12.745 -18.825 44.841  1.00 25.41 ? ? ? ? ? ? 402 C9M A C8    1 
HETATM 5653 C C9    . C9M D 3 .   ? -12.591 -19.001 46.337  1.00 25.54 ? ? ? ? ? ? 402 C9M A C9    1 
HETATM 5654 O O10   . C9M D 3 .   ? -13.874 -18.702 46.865  1.00 30.23 ? ? ? ? ? ? 402 C9M A O10   1 
HETATM 5655 C C11   . C9M D 3 .   ? -13.863 -18.392 48.250  1.00 29.22 ? ? ? ? ? ? 402 C9M A C11   1 
HETATM 5656 C C6    . C9M D 3 .   ? -13.131 -18.693 41.903  1.00 19.36 ? ? ? ? ? ? 402 C9M A C6    1 
HETATM 5657 C C1    . C9M D 3 .   ? -13.135 -18.681 40.500  1.00 19.71 ? ? ? ? ? ? 402 C9M A C1    1 
HETATM 5658 O O13   . C9M D 3 .   ? -13.969 -17.865 39.773  1.00 19.30 ? ? ? ? ? ? 402 C9M A O13   1 
HETATM 5659 C C14   . C9M D 3 .   ? -15.151 -17.342 40.365  1.00 20.94 ? ? ? ? ? ? 402 C9M A C14   1 
HETATM 5660 C C1    . GOL E 4 .   ? -17.079 -40.659 50.792  1.00 49.22 ? ? ? ? ? ? 403 GOL A C1    1 
HETATM 5661 O O1    . GOL E 4 .   ? -17.271 -40.427 49.416  1.00 50.25 ? ? ? ? ? ? 403 GOL A O1    1 
HETATM 5662 C C2    . GOL E 4 .   ? -15.609 -40.981 51.057  1.00 50.62 ? ? ? ? ? ? 403 GOL A C2    1 
HETATM 5663 O O2    . GOL E 4 .   ? -14.868 -41.053 49.850  1.00 49.51 ? ? ? ? ? ? 403 GOL A O2    1 
HETATM 5664 C C3    . GOL E 4 .   ? -15.520 -42.301 51.809  1.00 50.68 ? ? ? ? ? ? 403 GOL A C3    1 
HETATM 5665 O O3    . GOL E 4 .   ? -14.228 -42.401 52.351  1.00 51.70 ? ? ? ? ? ? 403 GOL A O3    1 
HETATM 5666 C C1    . N7I F 5 .   ? -2.169  -10.253 14.389  1.00 21.01 ? ? ? ? ? ? 401 N7I B C1    1 
HETATM 5667 O O1    . N7I F 5 .   ? -3.569  -9.076  9.484   1.00 29.72 ? ? ? ? ? ? 401 N7I B O1    1 
HETATM 5668 C C2    . N7I F 5 .   ? -5.749  -7.127  16.050  1.00 24.60 ? ? ? ? ? ? 401 N7I B C2    1 
HETATM 5669 O O2    . N7I F 5 .   ? -3.007  -9.520  17.914  1.00 22.80 ? ? ? ? ? ? 401 N7I B O2    1 
HETATM 5670 C C3    . N7I F 5 .   ? -2.100  -10.295 15.785  1.00 21.99 ? ? ? ? ? ? 401 N7I B C3    1 
HETATM 5671 O O3    . N7I F 5 .   ? -4.814  -8.011  16.670  1.00 24.99 ? ? ? ? ? ? 401 N7I B O3    1 
HETATM 5672 C C4    . N7I F 5 .   ? -3.010  -9.516  16.569  1.00 22.33 ? ? ? ? ? ? 401 N7I B C4    1 
HETATM 5673 C C5    . N7I F 5 .   ? -3.992  -8.708  15.877  1.00 23.40 ? ? ? ? ? ? 401 N7I B C5    1 
HETATM 5674 C C6    . N7I F 5 .   ? -4.027  -8.698  14.492  1.00 22.87 ? ? ? ? ? ? 401 N7I B C6    1 
HETATM 5675 C C7    . N7I F 5 .   ? -3.113  -9.466  13.716  1.00 20.81 ? ? ? ? ? ? 401 N7I B C7    1 
HETATM 5676 C C8    . N7I F 5 .   ? -3.221  -9.406  12.228  1.00 23.28 ? ? ? ? ? ? 401 N7I B C8    1 
HETATM 5677 C C9    . N7I F 5 .   ? -2.299  -9.827  11.389  1.00 28.21 ? ? ? ? ? ? 401 N7I B C9    1 
HETATM 5678 C C10   . N7I F 5 .   ? -2.432  -9.778  9.867   1.00 29.57 ? ? ? ? ? ? 401 N7I B C10   1 
HETATM 5679 C C1    . GOL G 4 .   ? 0.000   -17.094 32.197  1.00 46.68 ? ? ? ? ? ? 402 GOL B C1    1 
HETATM 5680 O O1    . GOL G 4 .   ? -0.137  -16.842 33.582  1.00 44.35 ? ? ? ? ? ? 402 GOL B O1    1 
HETATM 5681 C C2    . GOL G 4 .   ? 0.929   -18.277 31.940  1.00 47.41 ? ? ? ? ? ? 402 GOL B C2    1 
HETATM 5682 O O2    . GOL G 4 .   ? 2.182   -18.037 32.542  1.00 46.64 ? ? ? ? ? ? 402 GOL B O2    1 
HETATM 5683 C C3    . GOL G 4 .   ? 1.088   -18.498 30.438  1.00 47.34 ? ? ? ? ? ? 402 GOL B C3    1 
HETATM 5684 O O3    . GOL G 4 .   ? -0.186  -18.529 29.833  1.00 47.36 ? ? ? ? ? ? 402 GOL B O3    1 
HETATM 5685 C C1    . GOL H 4 .   ? 8.904   -20.063 14.838  1.00 43.42 ? ? ? ? ? ? 403 GOL B C1    1 
HETATM 5686 O O1    . GOL H 4 .   ? 8.564   -19.126 13.844  1.00 41.61 ? ? ? ? ? ? 403 GOL B O1    1 
HETATM 5687 C C2    . GOL H 4 .   ? 9.616   -19.312 15.952  1.00 43.47 ? ? ? ? ? ? 403 GOL B C2    1 
HETATM 5688 O O2    . GOL H 4 .   ? 8.779   -18.260 16.384  1.00 40.02 ? ? ? ? ? ? 403 GOL B O2    1 
HETATM 5689 C C3    . GOL H 4 .   ? 9.914   -20.258 17.109  1.00 44.71 ? ? ? ? ? ? 403 GOL B C3    1 
HETATM 5690 O O3    . GOL H 4 .   ? 11.016  -19.743 17.820  1.00 45.70 ? ? ? ? ? ? 403 GOL B O3    1 
HETATM 5691 C C1    . GOL I 4 .   ? -4.503  -18.385 28.509  1.00 37.34 ? ? ? ? ? ? 404 GOL B C1    1 
HETATM 5692 O O1    . GOL I 4 .   ? -4.862  -19.592 29.158  1.00 31.78 ? ? ? ? ? ? 404 GOL B O1    1 
HETATM 5693 C C2    . GOL I 4 .   ? -3.022  -18.067 28.693  1.00 40.52 ? ? ? ? ? ? 404 GOL B C2    1 
HETATM 5694 O O2    . GOL I 4 .   ? -2.272  -19.262 28.710  1.00 44.03 ? ? ? ? ? ? 404 GOL B O2    1 
HETATM 5695 C C3    . GOL I 4 .   ? -2.527  -17.210 27.531  1.00 39.84 ? ? ? ? ? ? 404 GOL B C3    1 
HETATM 5696 O O3    . GOL I 4 .   ? -2.322  -15.876 27.937  1.00 35.47 ? ? ? ? ? ? 404 GOL B O3    1 
HETATM 5697 O O     . HOH J 6 .   ? -9.108  -4.848  42.673  1.00 15.55 ? ? ? ? ? ? 501 HOH A O     1 
HETATM 5698 O O     . HOH J 6 .   ? -1.352  -22.140 45.144  1.00 13.69 ? ? ? ? ? ? 502 HOH A O     1 
HETATM 5699 O O     . HOH J 6 .   ? -19.856 -29.386 28.426  1.00 20.94 ? ? ? ? ? ? 503 HOH A O     1 
HETATM 5700 O O     . HOH J 6 .   ? -29.649 -28.883 58.451  1.00 16.23 ? ? ? ? ? ? 504 HOH A O     1 
HETATM 5701 O O     . HOH J 6 .   ? -15.158 -23.894 54.458  1.00 12.19 ? ? ? ? ? ? 505 HOH A O     1 
HETATM 5702 O O     . HOH J 6 .   ? -20.492 -38.206 60.613  1.00 18.21 ? ? ? ? ? ? 506 HOH A O     1 
HETATM 5703 O O     . HOH J 6 .   ? -11.873 -11.368 36.909  1.00 21.88 ? ? ? ? ? ? 507 HOH A O     1 
HETATM 5704 O O     . HOH J 6 .   ? -0.838  -24.647 48.124  1.00 14.01 ? ? ? ? ? ? 508 HOH A O     1 
HETATM 5705 O O     . HOH J 6 .   ? -20.470 -17.193 22.189  1.00 18.53 ? ? ? ? ? ? 509 HOH A O     1 
HETATM 5706 O O     . HOH J 6 .   ? -28.308 -33.028 56.259  1.00 15.11 ? ? ? ? ? ? 510 HOH A O     1 
HETATM 5707 O O     . HOH J 6 .   ? -9.774  -21.023 53.730  1.00 11.61 ? ? ? ? ? ? 511 HOH A O     1 
HETATM 5708 O O     . HOH J 6 .   ? 7.045   -26.603 50.570  1.00 17.90 ? ? ? ? ? ? 512 HOH A O     1 
HETATM 5709 O O     . HOH J 6 .   ? -1.589  -31.101 57.641  1.00 18.30 ? ? ? ? ? ? 513 HOH A O     1 
HETATM 5710 O O     . HOH J 6 .   ? -15.761 -8.976  48.822  1.00 24.85 ? ? ? ? ? ? 514 HOH A O     1 
HETATM 5711 O O     . HOH J 6 .   ? -16.191 -26.444 39.343  1.00 14.47 ? ? ? ? ? ? 515 HOH A O     1 
HETATM 5712 O O     . HOH J 6 .   ? -19.160 -28.462 53.004  1.00 15.99 ? ? ? ? ? ? 516 HOH A O     1 
HETATM 5713 O O     . HOH J 6 .   ? 0.475   -11.973 42.557  1.00 14.84 ? ? ? ? ? ? 517 HOH A O     1 
HETATM 5714 O O     . HOH J 6 .   ? -10.265 -30.113 13.406  1.00 21.34 ? ? ? ? ? ? 518 HOH A O     1 
HETATM 5715 O O     . HOH J 6 .   ? -0.936  -27.324 37.773  1.00 22.62 ? ? ? ? ? ? 519 HOH A O     1 
HETATM 5716 O O     . HOH J 6 .   ? 7.983   -21.711 52.544  1.00 15.05 ? ? ? ? ? ? 520 HOH A O     1 
HETATM 5717 O O     . HOH J 6 .   ? -20.874 -27.991 47.966  1.00 15.21 ? ? ? ? ? ? 521 HOH A O     1 
HETATM 5718 O O     . HOH J 6 .   ? 4.407   -29.809 53.751  1.00 15.13 ? ? ? ? ? ? 522 HOH A O     1 
HETATM 5719 O O     . HOH J 6 .   ? -16.196 -8.171  46.154  1.00 18.51 ? ? ? ? ? ? 523 HOH A O     1 
HETATM 5720 O O     . HOH J 6 .   ? -13.506 -8.742  38.629  1.00 16.34 ? ? ? ? ? ? 524 HOH A O     1 
HETATM 5721 O O     . HOH J 6 .   ? 8.868   -18.493 49.446  1.00 17.31 ? ? ? ? ? ? 525 HOH A O     1 
HETATM 5722 O O     . HOH J 6 .   ? 5.674   -24.971 52.609  1.00 22.34 ? ? ? ? ? ? 526 HOH A O     1 
HETATM 5723 O O     . HOH J 6 .   ? -1.067  -29.452 46.530  1.00 18.69 ? ? ? ? ? ? 527 HOH A O     1 
HETATM 5724 O O     . HOH J 6 .   ? -32.631 -25.742 54.634  1.00 18.82 ? ? ? ? ? ? 528 HOH A O     1 
HETATM 5725 O O     . HOH J 6 .   ? -22.537 -18.306 28.072  1.00 29.45 ? ? ? ? ? ? 529 HOH A O     1 
HETATM 5726 O O     . HOH J 6 .   ? -18.473 -9.635  49.074  1.00 21.08 ? ? ? ? ? ? 530 HOH A O     1 
HETATM 5727 O O     . HOH J 6 .   ? -2.219  -25.291 35.879  1.00 24.43 ? ? ? ? ? ? 531 HOH A O     1 
HETATM 5728 O O     . HOH J 6 .   ? -21.852 -15.801 25.325  1.00 21.05 ? ? ? ? ? ? 532 HOH A O     1 
HETATM 5729 O O     . HOH J 6 .   ? -16.451 -8.557  28.885  1.00 24.61 ? ? ? ? ? ? 533 HOH A O     1 
HETATM 5730 O O     . HOH J 6 .   ? -4.925  -29.351 17.260  1.00 18.60 ? ? ? ? ? ? 534 HOH A O     1 
HETATM 5731 O O     . HOH J 6 .   ? -4.484  -18.855 50.263  1.00 17.54 ? ? ? ? ? ? 535 HOH A O     1 
HETATM 5732 O O     . HOH J 6 .   ? -20.932 -27.185 36.804  1.00 17.05 ? ? ? ? ? ? 536 HOH A O     1 
HETATM 5733 O O     . HOH J 6 .   ? -8.523  1.658   34.201  1.00 17.85 ? ? ? ? ? ? 537 HOH A O     1 
HETATM 5734 O O     . HOH J 6 .   ? -23.460 -24.594 34.153  1.00 28.38 ? ? ? ? ? ? 538 HOH A O     1 
HETATM 5735 O O     . HOH J 6 .   ? -14.997 -24.619 68.817  1.00 23.46 ? ? ? ? ? ? 539 HOH A O     1 
HETATM 5736 O O     . HOH J 6 .   ? -25.917 -29.086 10.001  1.00 18.43 ? ? ? ? ? ? 540 HOH A O     1 
HETATM 5737 O O     . HOH J 6 .   ? 7.059   -18.072 52.677  1.00 16.19 ? ? ? ? ? ? 541 HOH A O     1 
HETATM 5738 O O     . HOH J 6 .   ? -1.758  -25.397 33.269  1.00 22.79 ? ? ? ? ? ? 542 HOH A O     1 
HETATM 5739 O O     . HOH J 6 .   ? -20.265 -29.593 38.951  1.00 25.99 ? ? ? ? ? ? 543 HOH A O     1 
HETATM 5740 O O     . HOH J 6 .   ? -9.532  -5.407  48.556  1.00 25.65 ? ? ? ? ? ? 544 HOH A O     1 
HETATM 5741 O O     . HOH J 6 .   ? -18.062 -27.714 50.193  1.00 17.23 ? ? ? ? ? ? 545 HOH A O     1 
HETATM 5742 O O     . HOH J 6 .   ? -5.090  -16.604 51.640  1.00 18.56 ? ? ? ? ? ? 546 HOH A O     1 
HETATM 5743 O O     . HOH J 6 .   ? -22.688 -42.477 55.996  1.00 27.66 ? ? ? ? ? ? 547 HOH A O     1 
HETATM 5744 O O     . HOH J 6 .   ? -21.027 -24.184 47.376  1.00 16.91 ? ? ? ? ? ? 548 HOH A O     1 
HETATM 5745 O O     . HOH J 6 .   ? -23.975 -27.139 33.527  1.00 28.04 ? ? ? ? ? ? 549 HOH A O     1 
HETATM 5746 O O     . HOH J 6 .   ? 5.384   -13.520 51.680  1.00 22.85 ? ? ? ? ? ? 550 HOH A O     1 
HETATM 5747 O O     . HOH J 6 .   ? -11.591 -40.382 48.933  1.00 26.82 ? ? ? ? ? ? 551 HOH A O     1 
HETATM 5748 O O     . HOH J 6 .   ? -19.872 -11.605 53.249  1.00 29.64 ? ? ? ? ? ? 552 HOH A O     1 
HETATM 5749 O O     . HOH J 6 .   ? 6.949   -20.583 60.047  1.00 22.27 ? ? ? ? ? ? 553 HOH A O     1 
HETATM 5750 O O     . HOH J 6 .   ? -19.202 -34.364 47.937  1.00 19.51 ? ? ? ? ? ? 554 HOH A O     1 
HETATM 5751 O O     . HOH J 6 .   ? -9.204  -7.155  46.314  1.00 19.55 ? ? ? ? ? ? 555 HOH A O     1 
HETATM 5752 O O     . HOH J 6 .   ? -6.692  -34.294 27.972  1.00 31.42 ? ? ? ? ? ? 556 HOH A O     1 
HETATM 5753 O O     . HOH J 6 .   ? -18.491 -25.945 37.954  1.00 13.33 ? ? ? ? ? ? 557 HOH A O     1 
HETATM 5754 O O     . HOH J 6 .   ? -19.602 1.481   39.148  1.00 32.31 ? ? ? ? ? ? 558 HOH A O     1 
HETATM 5755 O O     . HOH J 6 .   ? -14.518 -11.319 49.682  1.00 22.13 ? ? ? ? ? ? 559 HOH A O     1 
HETATM 5756 O O     . HOH J 6 .   ? -22.449 -16.567 48.198  1.00 30.51 ? ? ? ? ? ? 560 HOH A O     1 
HETATM 5757 O O     . HOH J 6 .   ? -11.413 7.421   40.941  1.00 30.60 ? ? ? ? ? ? 561 HOH A O     1 
HETATM 5758 O O     . HOH J 6 .   ? -22.343 -40.965 61.834  1.00 26.51 ? ? ? ? ? ? 562 HOH A O     1 
HETATM 5759 O O     . HOH J 6 .   ? -16.727 -39.252 32.471  1.00 33.20 ? ? ? ? ? ? 563 HOH A O     1 
HETATM 5760 O O     . HOH J 6 .   ? -21.296 -41.244 59.021  1.00 25.38 ? ? ? ? ? ? 564 HOH A O     1 
HETATM 5761 O O     . HOH J 6 .   ? 1.002   -13.877 48.654  1.00 21.26 ? ? ? ? ? ? 565 HOH A O     1 
HETATM 5762 O O     . HOH J 6 .   ? -9.494  -27.373 10.942  1.00 23.76 ? ? ? ? ? ? 566 HOH A O     1 
HETATM 5763 O O     . HOH J 6 .   ? -14.298 -8.143  60.831  1.00 33.20 ? ? ? ? ? ? 567 HOH A O     1 
HETATM 5764 O O     . HOH J 6 .   ? -15.891 -16.244 52.196  1.00 23.10 ? ? ? ? ? ? 568 HOH A O     1 
HETATM 5765 O O     . HOH J 6 .   ? -15.951 -22.616 66.881  1.00 25.50 ? ? ? ? ? ? 569 HOH A O     1 
HETATM 5766 O O     . HOH J 6 .   ? 6.204   -28.457 64.906  1.00 42.70 ? ? ? ? ? ? 570 HOH A O     1 
HETATM 5767 O O     . HOH J 6 .   ? -8.937  -6.043  50.638  1.00 36.43 ? ? ? ? ? ? 571 HOH A O     1 
HETATM 5768 O O     . HOH J 6 .   ? -8.211  7.052   38.735  1.00 24.01 ? ? ? ? ? ? 572 HOH A O     1 
HETATM 5769 O O     . HOH J 6 .   ? 5.973   -15.110 59.303  1.00 30.57 ? ? ? ? ? ? 573 HOH A O     1 
HETATM 5770 O O     . HOH J 6 .   ? 1.728   -21.864 43.197  1.00 24.78 ? ? ? ? ? ? 574 HOH A O     1 
HETATM 5771 O O     . HOH J 6 .   ? -21.026 -29.706 64.363  1.00 21.27 ? ? ? ? ? ? 575 HOH A O     1 
HETATM 5772 O O     . HOH J 6 .   ? -0.736  -37.626 53.080  1.00 31.93 ? ? ? ? ? ? 576 HOH A O     1 
HETATM 5773 O O     . HOH J 6 .   ? -4.697  -34.990 20.857  1.00 35.92 ? ? ? ? ? ? 577 HOH A O     1 
HETATM 5774 O O     . HOH J 6 .   ? -0.676  -11.152 49.317  1.00 26.27 ? ? ? ? ? ? 578 HOH A O     1 
HETATM 5775 O O     . HOH J 6 .   ? -18.418 -29.031 25.956  1.00 14.63 ? ? ? ? ? ? 579 HOH A O     1 
HETATM 5776 O O     . HOH J 6 .   ? -14.908 -40.926 62.955  1.00 22.87 ? ? ? ? ? ? 580 HOH A O     1 
HETATM 5777 O O     . HOH J 6 .   ? 0.209   -12.222 57.236  1.00 20.17 ? ? ? ? ? ? 581 HOH A O     1 
HETATM 5778 O O     . HOH J 6 .   ? -10.089 -1.617  28.251  1.00 26.07 ? ? ? ? ? ? 582 HOH A O     1 
HETATM 5779 O O     . HOH J 6 .   ? -9.663  -42.008 54.796  1.00 29.44 ? ? ? ? ? ? 583 HOH A O     1 
HETATM 5780 O O     . HOH J 6 .   ? -8.535  -31.529 15.083  1.00 23.95 ? ? ? ? ? ? 584 HOH A O     1 
HETATM 5781 O O     . HOH J 6 .   ? -23.862 -36.905 66.176  1.00 38.11 ? ? ? ? ? ? 585 HOH A O     1 
HETATM 5782 O O     . HOH J 6 .   ? -20.717 -21.495 47.815  1.00 24.69 ? ? ? ? ? ? 586 HOH A O     1 
HETATM 5783 O O     . HOH J 6 .   ? -28.763 -24.452 48.785  1.00 24.54 ? ? ? ? ? ? 587 HOH A O     1 
HETATM 5784 O O     . HOH J 6 .   ? 5.355   -17.844 63.010  1.00 29.95 ? ? ? ? ? ? 588 HOH A O     1 
HETATM 5785 O O     . HOH J 6 .   ? -15.050 -3.947  52.820  1.00 38.44 ? ? ? ? ? ? 589 HOH A O     1 
HETATM 5786 O O     . HOH J 6 .   ? -8.451  -40.796 61.039  1.00 28.44 ? ? ? ? ? ? 590 HOH A O     1 
HETATM 5787 O O     . HOH J 6 .   ? -9.754  -45.197 12.843  1.00 28.77 ? ? ? ? ? ? 591 HOH A O     1 
HETATM 5788 O O     . HOH J 6 .   ? 1.417   -17.468 69.053  1.00 30.84 ? ? ? ? ? ? 592 HOH A O     1 
HETATM 5789 O O     . HOH J 6 .   ? -7.392  -8.910  65.774  1.00 25.66 ? ? ? ? ? ? 593 HOH A O     1 
HETATM 5790 O O     . HOH J 6 .   ? -25.807 -27.867 64.166  1.00 42.22 ? ? ? ? ? ? 594 HOH A O     1 
HETATM 5791 O O     . HOH J 6 .   ? 4.062   -29.762 62.508  1.00 24.91 ? ? ? ? ? ? 595 HOH A O     1 
HETATM 5792 O O     . HOH J 6 .   ? -27.044 -35.392 49.598  1.00 27.12 ? ? ? ? ? ? 596 HOH A O     1 
HETATM 5793 O O     . HOH J 6 .   ? 5.268   -12.453 49.323  1.00 33.87 ? ? ? ? ? ? 597 HOH A O     1 
HETATM 5794 O O     . HOH J 6 .   ? -18.967 -25.939 48.240  1.00 27.12 ? ? ? ? ? ? 598 HOH A O     1 
HETATM 5795 O O     . HOH J 6 .   ? -3.017  -38.932 57.101  1.00 32.43 ? ? ? ? ? ? 599 HOH A O     1 
HETATM 5796 O O     . HOH J 6 .   ? -10.877 -4.946  51.845  1.00 25.77 ? ? ? ? ? ? 600 HOH A O     1 
HETATM 5797 O O     . HOH J 6 .   ? 1.970   -10.725 56.320  1.00 29.51 ? ? ? ? ? ? 601 HOH A O     1 
HETATM 5798 O O     . HOH J 6 .   ? -29.898 -9.426  40.382  1.00 44.20 ? ? ? ? ? ? 602 HOH A O     1 
HETATM 5799 O O     . HOH J 6 .   ? -4.639  -8.001  53.691  1.00 32.92 ? ? ? ? ? ? 603 HOH A O     1 
HETATM 5800 O O     . HOH J 6 .   ? -15.788 -5.099  28.885  1.00 34.17 ? ? ? ? ? ? 604 HOH A O     1 
HETATM 5801 O O     . HOH J 6 .   ? -2.945  -28.002 70.594  1.00 32.28 ? ? ? ? ? ? 605 HOH A O     1 
HETATM 5802 O O     . HOH J 6 .   ? 6.392   -16.911 65.351  1.00 39.15 ? ? ? ? ? ? 606 HOH A O     1 
HETATM 5803 O O     . HOH J 6 .   ? -27.912 -14.184 52.458  1.00 31.81 ? ? ? ? ? ? 607 HOH A O     1 
HETATM 5804 O O     . HOH J 6 .   ? -5.880  -33.619 22.686  1.00 28.36 ? ? ? ? ? ? 608 HOH A O     1 
HETATM 5805 O O     . HOH J 6 .   ? -5.707  -35.644 18.539  1.00 32.79 ? ? ? ? ? ? 609 HOH A O     1 
HETATM 5806 O O     . HOH J 6 .   ? -15.673 -39.505 29.924  1.00 41.66 ? ? ? ? ? ? 610 HOH A O     1 
HETATM 5807 O O     . HOH J 6 .   ? -23.664 -12.360 27.578  1.00 33.99 ? ? ? ? ? ? 611 HOH A O     1 
HETATM 5808 O O     . HOH J 6 .   ? -12.974 -7.154  54.257  1.00 26.07 ? ? ? ? ? ? 612 HOH A O     1 
HETATM 5809 O O     . HOH J 6 .   ? -4.377  -28.693 10.725  1.00 23.58 ? ? ? ? ? ? 613 HOH A O     1 
HETATM 5810 O O     . HOH J 6 .   ? 6.689   -12.369 15.906  1.00 25.73 ? ? ? ? ? ? 614 HOH A O     1 
HETATM 5811 O O     . HOH J 6 .   ? -25.660 -28.747 21.346  1.00 36.31 ? ? ? ? ? ? 615 HOH A O     1 
HETATM 5812 O O     . HOH J 6 .   ? 13.537  -15.060 21.348  1.00 29.32 ? ? ? ? ? ? 616 HOH A O     1 
HETATM 5813 O O     . HOH J 6 .   ? -8.833  -39.506 9.011   1.00 45.03 ? ? ? ? ? ? 617 HOH A O     1 
HETATM 5814 O O     . HOH J 6 .   ? 0.071   -24.320 23.813  1.00 30.44 ? ? ? ? ? ? 618 HOH A O     1 
HETATM 5815 O O     . HOH J 6 .   ? -11.153 -11.346 67.878  1.00 30.09 ? ? ? ? ? ? 619 HOH A O     1 
HETATM 5816 O O     . HOH J 6 .   ? -23.482 -29.152 35.491  1.00 28.95 ? ? ? ? ? ? 620 HOH A O     1 
HETATM 5817 O O     . HOH J 6 .   ? -32.603 -20.961 48.191  1.00 26.94 ? ? ? ? ? ? 621 HOH A O     1 
HETATM 5818 O O     . HOH J 6 .   ? -24.617 -25.209 27.505  1.00 28.73 ? ? ? ? ? ? 622 HOH A O     1 
HETATM 5819 O O     . HOH J 6 .   ? 1.845   -10.281 48.369  1.00 31.94 ? ? ? ? ? ? 623 HOH A O     1 
HETATM 5820 O O     . HOH J 6 .   ? -2.304  -27.448 25.417  1.00 36.05 ? ? ? ? ? ? 624 HOH A O     1 
HETATM 5821 O O     . HOH J 6 .   ? -7.632  -7.634  63.301  1.00 25.71 ? ? ? ? ? ? 625 HOH A O     1 
HETATM 5822 O O     . HOH J 6 .   ? -8.106  -15.361 71.208  1.00 30.84 ? ? ? ? ? ? 626 HOH A O     1 
HETATM 5823 O O     . HOH J 6 .   ? -32.956 -17.585 51.776  1.00 44.83 ? ? ? ? ? ? 627 HOH A O     1 
HETATM 5824 O O     . HOH J 6 .   ? -27.480 -33.272 19.499  1.00 37.17 ? ? ? ? ? ? 628 HOH A O     1 
HETATM 5825 O O     . HOH J 6 .   ? 3.544   -16.536 26.330  1.00 27.88 ? ? ? ? ? ? 629 HOH A O     1 
HETATM 5826 O O     . HOH J 6 .   ? -12.629 -21.605 7.577   1.00 22.89 ? ? ? ? ? ? 630 HOH A O     1 
HETATM 5827 O O     . HOH J 6 .   ? -23.304 -27.682 37.848  1.00 41.82 ? ? ? ? ? ? 631 HOH A O     1 
HETATM 5828 O O     . HOH J 6 .   ? -20.296 -16.450 31.116  1.00 25.67 ? ? ? ? ? ? 632 HOH A O     1 
HETATM 5829 O O     . HOH J 6 .   ? -15.093 -7.678  58.377  1.00 32.93 ? ? ? ? ? ? 633 HOH A O     1 
HETATM 5830 O O     . HOH J 6 .   ? -25.339 -22.757 33.216  1.00 37.48 ? ? ? ? ? ? 634 HOH A O     1 
HETATM 5831 O O     . HOH J 6 .   ? -20.407 -38.925 8.099   1.00 38.99 ? ? ? ? ? ? 635 HOH A O     1 
HETATM 5832 O O     . HOH J 6 .   ? -5.595  -14.797 70.695  1.00 31.05 ? ? ? ? ? ? 636 HOH A O     1 
HETATM 5833 O O     . HOH J 6 .   ? 5.144   -11.483 53.584  1.00 28.45 ? ? ? ? ? ? 637 HOH A O     1 
HETATM 5834 O O     . HOH J 6 .   ? -10.615 7.578   38.118  1.00 45.52 ? ? ? ? ? ? 638 HOH A O     1 
HETATM 5835 O O     . HOH J 6 .   ? -0.201  6.192   32.811  1.00 32.96 ? ? ? ? ? ? 639 HOH A O     1 
HETATM 5836 O O     . HOH J 6 .   ? 0.453   -9.634  54.092  1.00 37.13 ? ? ? ? ? ? 640 HOH A O     1 
HETATM 5837 O O     . HOH J 6 .   ? -22.944 -31.017 38.416  1.00 37.81 ? ? ? ? ? ? 641 HOH A O     1 
HETATM 5838 O O     . HOH J 6 .   ? -1.391  -12.183 54.894  1.00 37.10 ? ? ? ? ? ? 642 HOH A O     1 
HETATM 5839 O O     . HOH J 6 .   ? -14.151 -29.857 49.694  1.00 38.09 ? ? ? ? ? ? 643 HOH A O     1 
HETATM 5840 O O     . HOH J 6 .   ? -31.620 -21.050 55.586  1.00 41.29 ? ? ? ? ? ? 644 HOH A O     1 
HETATM 5841 O O     . HOH J 6 .   ? -10.805 3.317   33.355  1.00 36.28 ? ? ? ? ? ? 645 HOH A O     1 
HETATM 5842 O O     . HOH J 6 .   ? -30.245 -34.120 49.590  1.00 29.65 ? ? ? ? ? ? 646 HOH A O     1 
HETATM 5843 O O     . HOH J 6 .   ? -17.174 -16.620 66.404  1.00 34.32 ? ? ? ? ? ? 647 HOH A O     1 
HETATM 5844 O O     . HOH J 6 .   ? -13.465 -10.709 61.481  1.00 25.90 ? ? ? ? ? ? 648 HOH A O     1 
HETATM 5845 O O     . HOH J 6 .   ? -24.072 -33.595 37.348  1.00 30.57 ? ? ? ? ? ? 649 HOH A O     1 
HETATM 5846 O O     . HOH J 6 .   ? -5.623  -6.410  62.758  1.00 28.29 ? ? ? ? ? ? 650 HOH A O     1 
HETATM 5847 O O     . HOH J 6 .   ? -12.761 4.367   35.659  1.00 40.75 ? ? ? ? ? ? 651 HOH A O     1 
HETATM 5848 O O     . HOH J 6 .   ? -0.224  -27.660 33.485  1.00 44.50 ? ? ? ? ? ? 652 HOH A O     1 
HETATM 5849 O O     . HOH J 6 .   ? -13.665 -39.200 9.827   1.00 41.26 ? ? ? ? ? ? 653 HOH A O     1 
HETATM 5850 O O     . HOH J 6 .   ? -24.912 -36.860 20.097  1.00 30.10 ? ? ? ? ? ? 654 HOH A O     1 
HETATM 5851 O O     . HOH J 6 .   ? -3.768  -42.979 56.066  1.00 40.03 ? ? ? ? ? ? 655 HOH A O     1 
HETATM 5852 O O     . HOH J 6 .   ? -24.871 -20.147 32.025  1.00 50.68 ? ? ? ? ? ? 656 HOH A O     1 
HETATM 5853 O O     . HOH J 6 .   ? -21.830 -14.414 30.000  1.00 28.58 ? ? ? ? ? ? 657 HOH A O     1 
HETATM 5854 O O     . HOH J 6 .   ? -6.972  -4.059  31.894  1.00 23.63 ? ? ? ? ? ? 658 HOH A O     1 
HETATM 5855 O O     . HOH J 6 .   ? -25.415 -35.778 14.051  1.00 42.37 ? ? ? ? ? ? 659 HOH A O     1 
HETATM 5856 O O     . HOH J 6 .   ? -9.425  -9.248  67.853  1.00 42.83 ? ? ? ? ? ? 660 HOH A O     1 
HETATM 5857 O O     . HOH J 6 .   ? -10.688 -41.230 65.611  1.00 38.19 ? ? ? ? ? ? 661 HOH A O     1 
HETATM 5858 O O     . HOH J 6 .   ? -7.752  9.178   40.570  1.00 42.36 ? ? ? ? ? ? 662 HOH A O     1 
HETATM 5859 O O     . HOH J 6 .   ? -16.820 -46.112 21.770  1.00 37.53 ? ? ? ? ? ? 663 HOH A O     1 
HETATM 5860 O O     . HOH J 6 .   ? -6.026  -31.203 15.332  1.00 25.36 ? ? ? ? ? ? 664 HOH A O     1 
HETATM 5861 O O     . HOH J 6 .   ? -11.727 -25.475 8.055   1.00 28.78 ? ? ? ? ? ? 665 HOH A O     1 
HETATM 5862 O O     . HOH J 6 .   ? -5.335  -42.842 54.114  1.00 33.44 ? ? ? ? ? ? 666 HOH A O     1 
HETATM 5863 O O     . HOH J 6 .   ? -3.737  -41.498 50.396  1.00 36.13 ? ? ? ? ? ? 667 HOH A O     1 
HETATM 5864 O O     . HOH J 6 .   ? -28.786 -25.012 45.913  1.00 36.11 ? ? ? ? ? ? 668 HOH A O     1 
HETATM 5865 O O     . HOH J 6 .   ? 7.374   -28.631 52.343  1.00 21.48 ? ? ? ? ? ? 669 HOH A O     1 
HETATM 5866 O O     . HOH J 6 .   ? -29.382 -18.017 46.015  1.00 42.38 ? ? ? ? ? ? 670 HOH A O     1 
HETATM 5867 O O     . HOH J 6 .   ? 12.225  -14.717 25.059  1.00 53.90 ? ? ? ? ? ? 671 HOH A O     1 
HETATM 5868 O O     . HOH J 6 .   ? 7.344   -15.583 51.358  1.00 29.45 ? ? ? ? ? ? 672 HOH A O     1 
HETATM 5869 O O     . HOH J 6 .   ? -1.214  -29.115 43.673  1.00 29.45 ? ? ? ? ? ? 673 HOH A O     1 
HETATM 5870 O O     . HOH J 6 .   ? -7.607  -43.604 53.511  1.00 38.54 ? ? ? ? ? ? 674 HOH A O     1 
HETATM 5871 O O     . HOH J 6 .   ? 7.336   -16.397 48.269  1.00 25.79 ? ? ? ? ? ? 675 HOH A O     1 
HETATM 5872 O O     . HOH J 6 .   ? -15.199 -45.952 24.362  1.00 38.63 ? ? ? ? ? ? 676 HOH A O     1 
HETATM 5873 O O     . HOH J 6 .   ? -14.974 -12.195 63.286  1.00 31.62 ? ? ? ? ? ? 677 HOH A O     1 
HETATM 5874 O O     . HOH J 6 .   ? -24.433 -20.425 29.113  1.00 49.26 ? ? ? ? ? ? 678 HOH A O     1 
HETATM 5875 O O     . HOH J 6 .   ? -20.544 -43.612 56.860  1.00 31.80 ? ? ? ? ? ? 679 HOH A O     1 
HETATM 5876 O O     . HOH J 6 .   ? -6.435  -5.998  56.637  1.00 26.36 ? ? ? ? ? ? 680 HOH A O     1 
HETATM 5877 O O     . HOH J 6 .   ? -10.681 -23.351 6.554   1.00 41.72 ? ? ? ? ? ? 681 HOH A O     1 
HETATM 5878 O O     . HOH J 6 .   ? -34.761 -18.870 53.671  1.00 50.43 ? ? ? ? ? ? 682 HOH A O     1 
HETATM 5879 O O     . HOH J 6 .   ? 19.049  -14.461 16.852  1.00 39.08 ? ? ? ? ? ? 683 HOH A O     1 
HETATM 5880 O O     . HOH J 6 .   ? 4.336   -11.524 56.163  1.00 35.16 ? ? ? ? ? ? 684 HOH A O     1 
HETATM 5881 O O     . HOH J 6 .   ? -1.400  -8.269  65.137  1.00 38.25 ? ? ? ? ? ? 685 HOH A O     1 
HETATM 5882 O O     . HOH J 6 .   ? -23.605 -26.869 65.829  1.00 44.46 ? ? ? ? ? ? 686 HOH A O     1 
HETATM 5883 O O     . HOH J 6 .   ? -5.248  -34.606 30.224  1.00 36.30 ? ? ? ? ? ? 687 HOH A O     1 
HETATM 5884 O O     . HOH J 6 .   ? -15.696 -1.855  33.205  1.00 27.39 ? ? ? ? ? ? 688 HOH A O     1 
HETATM 5885 O O     . HOH J 6 .   ? -5.742  -30.661 12.575  1.00 36.88 ? ? ? ? ? ? 689 HOH A O     1 
HETATM 5886 O O     . HOH J 6 .   ? -18.201 -2.383  33.861  1.00 34.01 ? ? ? ? ? ? 690 HOH A O     1 
HETATM 5887 O O     . HOH J 6 .   ? 13.819  -17.600 13.887  1.00 31.06 ? ? ? ? ? ? 691 HOH A O     1 
HETATM 5888 O O     . HOH J 6 .   ? -30.730 -35.763 47.666  1.00 46.19 ? ? ? ? ? ? 692 HOH A O     1 
HETATM 5889 O O     . HOH J 6 .   ? 7.803   -20.049 45.491  1.00 29.68 ? ? ? ? ? ? 693 HOH A O     1 
HETATM 5890 O O     . HOH J 6 .   ? 6.384   -12.281 58.732  1.00 38.50 ? ? ? ? ? ? 694 HOH A O     1 
HETATM 5891 O O     . HOH J 6 .   ? -13.621 -43.172 62.588  1.00 34.32 ? ? ? ? ? ? 695 HOH A O     1 
HETATM 5892 O O     . HOH J 6 .   ? -2.172  -34.884 60.107  1.00 30.33 ? ? ? ? ? ? 696 HOH A O     1 
HETATM 5893 O O     . HOH J 6 .   ? -12.058 -6.466  60.931  1.00 34.28 ? ? ? ? ? ? 697 HOH A O     1 
HETATM 5894 O O     . HOH J 6 .   ? -22.464 -17.870 45.779  1.00 38.31 ? ? ? ? ? ? 698 HOH A O     1 
HETATM 5895 O O     . HOH J 6 .   ? -24.307 -26.324 44.928  1.00 31.29 ? ? ? ? ? ? 699 HOH A O     1 
HETATM 5896 O O     . HOH J 6 .   ? -7.033  4.175   48.248  1.00 32.20 ? ? ? ? ? ? 700 HOH A O     1 
HETATM 5897 O O     . HOH J 6 .   ? -9.076  -4.613  55.853  1.00 45.62 ? ? ? ? ? ? 701 HOH A O     1 
HETATM 5898 O O     . HOH J 6 .   ? -13.288 -43.528 59.645  1.00 29.73 ? ? ? ? ? ? 702 HOH A O     1 
HETATM 5899 O O     . HOH J 6 .   ? -8.259  -29.838 11.551  1.00 30.50 ? ? ? ? ? ? 703 HOH A O     1 
HETATM 5900 O O     . HOH J 6 .   ? -11.722 -5.025  55.789  1.00 37.45 ? ? ? ? ? ? 704 HOH A O     1 
HETATM 5901 O O     . HOH J 6 .   ? -2.362  -19.765 75.127  1.00 41.22 ? ? ? ? ? ? 705 HOH A O     1 
HETATM 5902 O O     . HOH J 6 .   ? -27.470 -25.766 41.862  1.00 45.88 ? ? ? ? ? ? 706 HOH A O     1 
HETATM 5903 O O     . HOH J 6 .   ? -14.649 -17.248 70.131  1.00 34.21 ? ? ? ? ? ? 707 HOH A O     1 
HETATM 5904 O O     . HOH J 6 .   ? -17.739 -14.629 64.594  1.00 38.07 ? ? ? ? ? ? 708 HOH A O     1 
HETATM 5905 O O     . HOH J 6 .   ? -33.322 -18.745 56.433  1.00 40.20 ? ? ? ? ? ? 709 HOH A O     1 
HETATM 5906 O O     . HOH J 6 .   ? -24.068 -28.133 42.657  1.00 42.09 ? ? ? ? ? ? 710 HOH A O     1 
HETATM 5907 O O     . HOH J 6 .   ? 5.905   -17.776 46.130  1.00 40.63 ? ? ? ? ? ? 711 HOH A O     1 
HETATM 5908 O O     . HOH J 6 .   ? 15.390  -16.658 17.987  1.00 36.12 ? ? ? ? ? ? 712 HOH A O     1 
HETATM 5909 O O     . HOH J 6 .   ? -21.750 -28.248 40.822  1.00 24.34 ? ? ? ? ? ? 713 HOH A O     1 
HETATM 5910 O O     . HOH J 6 .   ? -12.792 -27.191 70.582  1.00 30.84 ? ? ? ? ? ? 714 HOH A O     1 
HETATM 5911 O O     . HOH J 6 .   ? -20.829 -36.665 47.955  1.00 29.54 ? ? ? ? ? ? 715 HOH A O     1 
HETATM 5912 O O     . HOH J 6 .   ? -5.740  -42.027 61.430  1.00 38.70 ? ? ? ? ? ? 716 HOH A O     1 
HETATM 5913 O O     . HOH J 6 .   ? -5.779  -6.068  51.706  1.00 35.50 ? ? ? ? ? ? 717 HOH A O     1 
HETATM 5914 O O     . HOH J 6 .   ? -16.927 -19.985 67.831  1.00 32.59 ? ? ? ? ? ? 718 HOH A O     1 
HETATM 5915 O O     . HOH J 6 .   ? -10.537 -41.710 62.313  1.00 41.46 ? ? ? ? ? ? 719 HOH A O     1 
HETATM 5916 O O     . HOH J 6 .   ? -28.978 -15.136 45.566  1.00 44.88 ? ? ? ? ? ? 720 HOH A O     1 
HETATM 5917 O O     . HOH J 6 .   ? -12.661 6.497   36.923  1.00 43.14 ? ? ? ? ? ? 721 HOH A O     1 
HETATM 5918 O O     . HOH J 6 .   ? -18.497 -12.169 66.072  1.00 43.82 ? ? ? ? ? ? 722 HOH A O     1 
HETATM 5919 O O     . HOH J 6 .   ? -9.531  0.835   48.794  1.00 36.09 ? ? ? ? ? ? 723 HOH A O     1 
HETATM 5920 O O     . HOH J 6 .   ? -27.507 -20.062 36.665  1.00 42.69 ? ? ? ? ? ? 724 HOH A O     1 
HETATM 5921 O O     . HOH J 6 .   ? -20.696 -27.266 65.391  1.00 37.92 ? ? ? ? ? ? 725 HOH A O     1 
HETATM 5922 O O     . HOH J 6 .   ? 15.353  -16.792 20.519  1.00 45.86 ? ? ? ? ? ? 726 HOH A O     1 
HETATM 5923 O O     . HOH J 6 .   ? -21.807 -8.938  66.178  1.00 40.82 ? ? ? ? ? ? 727 HOH A O     1 
HETATM 5924 O O     . HOH J 6 .   ? -0.019  -35.583 50.884  1.00 27.80 ? ? ? ? ? ? 728 HOH A O     1 
HETATM 5925 O O     . HOH J 6 .   ? -24.951 -39.977 63.035  1.00 50.66 ? ? ? ? ? ? 729 HOH A O     1 
HETATM 5926 O O     . HOH J 6 .   ? -24.848 -37.597 17.063  1.00 40.47 ? ? ? ? ? ? 730 HOH A O     1 
HETATM 5927 O O     . HOH J 6 .   ? -11.630 -45.368 14.936  1.00 27.87 ? ? ? ? ? ? 731 HOH A O     1 
HETATM 5928 O O     . HOH J 6 .   ? -19.855 -6.121  28.646  1.00 46.10 ? ? ? ? ? ? 732 HOH A O     1 
HETATM 5929 O O     . HOH J 6 .   ? -26.523 -23.111 36.781  1.00 47.31 ? ? ? ? ? ? 733 HOH A O     1 
HETATM 5930 O O     . HOH J 6 .   ? -16.256 -26.424 52.338  1.00 15.67 ? ? ? ? ? ? 734 HOH A O     1 
HETATM 5931 O O     . HOH J 6 .   ? -11.225 -13.018 70.381  1.00 33.89 ? ? ? ? ? ? 735 HOH A O     1 
HETATM 5932 O O     . HOH J 6 .   ? 3.439   -7.214  18.370  1.00 27.47 ? ? ? ? ? ? 736 HOH A O     1 
HETATM 5933 O O     . HOH J 6 .   ? -23.434 -35.666 7.955   1.00 36.86 ? ? ? ? ? ? 737 HOH A O     1 
HETATM 5934 O O     . HOH J 6 .   ? -12.030 -43.407 25.583  1.00 43.35 ? ? ? ? ? ? 738 HOH A O     1 
HETATM 5935 O O     . HOH J 6 .   ? -12.564 -41.536 34.995  1.00 44.81 ? ? ? ? ? ? 739 HOH A O     1 
HETATM 5936 O O     . HOH J 6 .   ? -2.745  -27.770 14.351  1.00 43.37 ? ? ? ? ? ? 740 HOH A O     1 
HETATM 5937 O O     . HOH J 6 .   ? -26.302 -22.065 47.068  1.00 40.17 ? ? ? ? ? ? 741 HOH A O     1 
HETATM 5938 O O     . HOH J 6 .   ? -5.179  5.309   34.813  1.00 33.36 ? ? ? ? ? ? 742 HOH A O     1 
HETATM 5939 O O     . HOH J 6 .   ? 4.883   -31.763 50.654  1.00 30.74 ? ? ? ? ? ? 743 HOH A O     1 
HETATM 5940 O O     . HOH J 6 .   ? 9.629   -25.858 46.584  1.00 37.83 ? ? ? ? ? ? 744 HOH A O     1 
HETATM 5941 O O     . HOH J 6 .   ? -12.974 -39.163 63.696  1.00 40.25 ? ? ? ? ? ? 745 HOH A O     1 
HETATM 5942 O O     . HOH K 6 .   ? -15.261 -28.913 39.469  1.00 15.23 ? ? ? ? ? ? 501 HOH B O     1 
HETATM 5943 O O     . HOH K 6 .   ? -7.791  -23.666 14.339  1.00 17.18 ? ? ? ? ? ? 502 HOH B O     1 
HETATM 5944 O O     . HOH K 6 .   ? -11.870 -17.102 8.555   1.00 18.27 ? ? ? ? ? ? 503 HOH B O     1 
HETATM 5945 O O     . HOH K 6 .   ? -11.020 -11.522 19.144  1.00 22.13 ? ? ? ? ? ? 504 HOH B O     1 
HETATM 5946 O O     . HOH K 6 .   ? -9.085  -0.102  30.292  1.00 21.98 ? ? ? ? ? ? 505 HOH B O     1 
HETATM 5947 O O     . HOH K 6 .   ? -16.421 -15.628 13.221  1.00 20.34 ? ? ? ? ? ? 506 HOH B O     1 
HETATM 5948 O O     . HOH K 6 .   ? -13.297 -26.410 38.764  1.00 19.20 ? ? ? ? ? ? 507 HOH B O     1 
HETATM 5949 O O     . HOH K 6 .   ? -3.038  -7.176  48.890  1.00 17.65 ? ? ? ? ? ? 508 HOH B O     1 
HETATM 5950 O O     . HOH K 6 .   ? 6.163   -7.969  43.885  1.00 16.09 ? ? ? ? ? ? 509 HOH B O     1 
HETATM 5951 O O     . HOH K 6 .   ? -20.725 -14.611 27.484  1.00 20.89 ? ? ? ? ? ? 510 HOH B O     1 
HETATM 5952 O O     . HOH K 6 .   ? 10.797  6.717   37.123  1.00 23.52 ? ? ? ? ? ? 511 HOH B O     1 
HETATM 5953 O O     . HOH K 6 .   ? -6.997  -8.493  47.589  1.00 13.92 ? ? ? ? ? ? 512 HOH B O     1 
HETATM 5954 O O     . HOH K 6 .   ? 3.257   -4.663  17.340  1.00 17.62 ? ? ? ? ? ? 513 HOH B O     1 
HETATM 5955 O O     . HOH K 6 .   ? 12.219  -12.030 29.823  1.00 19.89 ? ? ? ? ? ? 514 HOH B O     1 
HETATM 5956 O O     . HOH K 6 .   ? 0.569   -12.658 3.212   1.00 17.58 ? ? ? ? ? ? 515 HOH B O     1 
HETATM 5957 O O     . HOH K 6 .   ? 2.803   -6.717  1.901   1.00 20.96 ? ? ? ? ? ? 516 HOH B O     1 
HETATM 5958 O O     . HOH K 6 .   ? 4.373   -18.431 21.569  1.00 27.98 ? ? ? ? ? ? 517 HOH B O     1 
HETATM 5959 O O     . HOH K 6 .   ? -1.065  -17.851 6.896   1.00 24.24 ? ? ? ? ? ? 518 HOH B O     1 
HETATM 5960 O O     . HOH K 6 .   ? -2.352  -36.067 40.632  1.00 25.31 ? ? ? ? ? ? 519 HOH B O     1 
HETATM 5961 O O     . HOH K 6 .   ? 4.788   0.158   28.361  1.00 21.33 ? ? ? ? ? ? 520 HOH B O     1 
HETATM 5962 O O     . HOH K 6 .   ? 4.566   -4.792  4.295   1.00 21.68 ? ? ? ? ? ? 521 HOH B O     1 
HETATM 5963 O O     . HOH K 6 .   ? -4.271  -34.951 36.797  1.00 20.82 ? ? ? ? ? ? 522 HOH B O     1 
HETATM 5964 O O     . HOH K 6 .   ? 6.624   -14.060 40.235  1.00 24.49 ? ? ? ? ? ? 523 HOH B O     1 
HETATM 5965 O O     . HOH K 6 .   ? -2.047  -34.187 44.560  1.00 23.21 ? ? ? ? ? ? 524 HOH B O     1 
HETATM 5966 O O     . HOH K 6 .   ? 14.802  -14.246 -7.568  1.00 26.64 ? ? ? ? ? ? 525 HOH B O     1 
HETATM 5967 O O     . HOH K 6 .   ? -3.288  -18.028 5.394   1.00 24.49 ? ? ? ? ? ? 526 HOH B O     1 
HETATM 5968 O O     . HOH K 6 .   ? -23.272 -16.954 21.514  1.00 21.40 ? ? ? ? ? ? 527 HOH B O     1 
HETATM 5969 O O     . HOH K 6 .   ? -0.246  2.525   22.120  1.00 28.31 ? ? ? ? ? ? 528 HOH B O     1 
HETATM 5970 O O     . HOH K 6 .   ? -7.632  -0.991  33.657  1.00 23.36 ? ? ? ? ? ? 529 HOH B O     1 
HETATM 5971 O O     . HOH K 6 .   ? 4.537   -1.206  30.791  1.00 19.14 ? ? ? ? ? ? 530 HOH B O     1 
HETATM 5972 O O     . HOH K 6 .   ? 11.753  -27.067 -5.799  1.00 25.87 ? ? ? ? ? ? 531 HOH B O     1 
HETATM 5973 O O     . HOH K 6 .   ? 4.194   -18.696 24.316  1.00 32.70 ? ? ? ? ? ? 532 HOH B O     1 
HETATM 5974 O O     . HOH K 6 .   ? 5.782   -4.907  17.440  1.00 22.47 ? ? ? ? ? ? 533 HOH B O     1 
HETATM 5975 O O     . HOH K 6 .   ? 13.064  -11.483 25.168  1.00 30.94 ? ? ? ? ? ? 534 HOH B O     1 
HETATM 5976 O O     . HOH K 6 .   ? 4.935   -20.537 9.605   1.00 16.28 ? ? ? ? ? ? 535 HOH B O     1 
HETATM 5977 O O     . HOH K 6 .   ? -4.223  -29.189 5.651   1.00 29.83 ? ? ? ? ? ? 536 HOH B O     1 
HETATM 5978 O O     . HOH K 6 .   ? 5.928   -13.854 47.015  1.00 27.73 ? ? ? ? ? ? 537 HOH B O     1 
HETATM 5979 O O     . HOH K 6 .   ? -13.798 -10.481 17.364  1.00 22.61 ? ? ? ? ? ? 538 HOH B O     1 
HETATM 5980 O O     . HOH K 6 .   ? 2.515   -23.307 14.538  1.00 26.70 ? ? ? ? ? ? 539 HOH B O     1 
HETATM 5981 O O     . HOH K 6 .   ? 0.361   -29.438 5.145   1.00 24.91 ? ? ? ? ? ? 540 HOH B O     1 
HETATM 5982 O O     . HOH K 6 .   ? -5.335  -24.232 8.416   1.00 24.41 ? ? ? ? ? ? 541 HOH B O     1 
HETATM 5983 O O     . HOH K 6 .   ? 2.958   0.282   19.833  1.00 24.94 ? ? ? ? ? ? 542 HOH B O     1 
HETATM 5984 O O     . HOH K 6 .   ? 6.546   -19.326 20.072  1.00 26.73 ? ? ? ? ? ? 543 HOH B O     1 
HETATM 5985 O O     . HOH K 6 .   ? -14.984 -6.881  26.820  1.00 25.14 ? ? ? ? ? ? 544 HOH B O     1 
HETATM 5986 O O     . HOH K 6 .   ? 15.791  -18.130 -1.433  1.00 24.43 ? ? ? ? ? ? 545 HOH B O     1 
HETATM 5987 O O     . HOH K 6 .   ? 5.905   -1.785  3.985   1.00 24.67 ? ? ? ? ? ? 546 HOH B O     1 
HETATM 5988 O O     . HOH K 6 .   ? -2.300  -29.135 39.072  1.00 26.19 ? ? ? ? ? ? 547 HOH B O     1 
HETATM 5989 O O     . HOH K 6 .   ? 6.051   -10.274 45.887  1.00 28.92 ? ? ? ? ? ? 548 HOH B O     1 
HETATM 5990 O O     . HOH K 6 .   ? 2.191   -2.451  18.722  1.00 21.63 ? ? ? ? ? ? 549 HOH B O     1 
HETATM 5991 O O     . HOH K 6 .   ? 11.202  7.724   6.804   1.00 20.42 ? ? ? ? ? ? 550 HOH B O     1 
HETATM 5992 O O     . HOH K 6 .   ? 11.902  -19.002 0.544   1.00 26.39 ? ? ? ? ? ? 551 HOH B O     1 
HETATM 5993 O O     . HOH K 6 .   ? 10.541  -25.530 0.696   1.00 22.26 ? ? ? ? ? ? 552 HOH B O     1 
HETATM 5994 O O     . HOH K 6 .   ? -7.948  -1.985  24.832  1.00 22.68 ? ? ? ? ? ? 553 HOH B O     1 
HETATM 5995 O O     . HOH K 6 .   ? 8.757   -22.095 -12.873 1.00 28.23 ? ? ? ? ? ? 554 HOH B O     1 
HETATM 5996 O O     . HOH K 6 .   ? 1.973   -5.869  4.667   1.00 26.38 ? ? ? ? ? ? 555 HOH B O     1 
HETATM 5997 O O     . HOH K 6 .   ? -18.667 -3.513  6.433   1.00 34.79 ? ? ? ? ? ? 556 HOH B O     1 
HETATM 5998 O O     . HOH K 6 .   ? -31.652 -32.145 46.297  1.00 23.82 ? ? ? ? ? ? 557 HOH B O     1 
HETATM 5999 O O     . HOH K 6 .   ? -28.848 -15.669 14.054  1.00 33.92 ? ? ? ? ? ? 558 HOH B O     1 
HETATM 6000 O O     . HOH K 6 .   ? -18.447 -8.293  26.644  1.00 25.68 ? ? ? ? ? ? 559 HOH B O     1 
HETATM 6001 O O     . HOH K 6 .   ? 9.798   4.089   27.305  1.00 33.05 ? ? ? ? ? ? 560 HOH B O     1 
HETATM 6002 O O     . HOH K 6 .   ? -13.761 -15.310 9.637   1.00 20.72 ? ? ? ? ? ? 561 HOH B O     1 
HETATM 6003 O O     . HOH K 6 .   ? -3.623  -5.165  50.790  1.00 24.97 ? ? ? ? ? ? 562 HOH B O     1 
HETATM 6004 O O     . HOH K 6 .   ? 17.128  -23.516 -3.126  1.00 30.77 ? ? ? ? ? ? 563 HOH B O     1 
HETATM 6005 O O     . HOH K 6 .   ? -3.029  -25.550 26.915  1.00 29.55 ? ? ? ? ? ? 564 HOH B O     1 
HETATM 6006 O O     . HOH K 6 .   ? -6.088  -24.379 -0.313  1.00 26.16 ? ? ? ? ? ? 565 HOH B O     1 
HETATM 6007 O O     . HOH K 6 .   ? -27.875 -18.489 16.474  1.00 27.71 ? ? ? ? ? ? 566 HOH B O     1 
HETATM 6008 O O     . HOH K 6 .   ? 11.152  -12.519 35.020  1.00 29.55 ? ? ? ? ? ? 567 HOH B O     1 
HETATM 6009 O O     . HOH K 6 .   ? 2.077   3.499   22.814  1.00 30.38 ? ? ? ? ? ? 568 HOH B O     1 
HETATM 6010 O O     . HOH K 6 .   ? 8.828   -1.128  -7.877  1.00 26.90 ? ? ? ? ? ? 569 HOH B O     1 
HETATM 6011 O O     . HOH K 6 .   ? -29.073 -23.351 14.336  1.00 32.87 ? ? ? ? ? ? 570 HOH B O     1 
HETATM 6012 O O     . HOH K 6 .   ? 2.199   -20.292 12.310  1.00 21.58 ? ? ? ? ? ? 571 HOH B O     1 
HETATM 6013 O O     . HOH K 6 .   ? -8.910  -26.054 8.536   1.00 30.93 ? ? ? ? ? ? 572 HOH B O     1 
HETATM 6014 O O     . HOH K 6 .   ? 6.041   9.283   36.774  1.00 43.26 ? ? ? ? ? ? 573 HOH B O     1 
HETATM 6015 O O     . HOH K 6 .   ? -1.951  5.371   20.000  1.00 44.41 ? ? ? ? ? ? 574 HOH B O     1 
HETATM 6016 O O     . HOH K 6 .   ? -25.139 -15.044 21.944  1.00 29.21 ? ? ? ? ? ? 575 HOH B O     1 
HETATM 6017 O O     . HOH K 6 .   ? -14.193 -8.123  9.458   1.00 25.53 ? ? ? ? ? ? 576 HOH B O     1 
HETATM 6018 O O     . HOH K 6 .   ? 15.285  -1.548  25.139  1.00 33.07 ? ? ? ? ? ? 577 HOH B O     1 
HETATM 6019 O O     . HOH K 6 .   ? -10.546 -9.569  6.604   1.00 28.32 ? ? ? ? ? ? 578 HOH B O     1 
HETATM 6020 O O     . HOH K 6 .   ? -26.170 -25.885 23.080  1.00 33.01 ? ? ? ? ? ? 579 HOH B O     1 
HETATM 6021 O O     . HOH K 6 .   ? -5.562  -28.903 8.045   1.00 40.68 ? ? ? ? ? ? 580 HOH B O     1 
HETATM 6022 O O     . HOH K 6 .   ? 14.974  -6.460  40.707  1.00 32.45 ? ? ? ? ? ? 581 HOH B O     1 
HETATM 6023 O O     . HOH K 6 .   ? 3.107   -20.175 33.679  1.00 29.16 ? ? ? ? ? ? 582 HOH B O     1 
HETATM 6024 O O     . HOH K 6 .   ? 3.486   -9.528  46.140  1.00 27.93 ? ? ? ? ? ? 583 HOH B O     1 
HETATM 6025 O O     . HOH K 6 .   ? 9.497   -19.622 11.442  1.00 28.06 ? ? ? ? ? ? 584 HOH B O     1 
HETATM 6026 O O     . HOH K 6 .   ? 9.966   7.336   -0.034  1.00 42.46 ? ? ? ? ? ? 585 HOH B O     1 
HETATM 6027 O O     . HOH K 6 .   ? 20.347  -4.599  -4.206  1.00 34.68 ? ? ? ? ? ? 586 HOH B O     1 
HETATM 6028 O O     . HOH K 6 .   ? -7.430  -44.884 45.619  1.00 29.02 ? ? ? ? ? ? 587 HOH B O     1 
HETATM 6029 O O     . HOH K 6 .   ? 9.004   4.380   19.612  1.00 40.02 ? ? ? ? ? ? 588 HOH B O     1 
HETATM 6030 O O     . HOH K 6 .   ? -21.375 -6.725  21.451  1.00 34.53 ? ? ? ? ? ? 589 HOH B O     1 
HETATM 6031 O O     . HOH K 6 .   ? 13.906  -13.650 31.466  1.00 39.39 ? ? ? ? ? ? 590 HOH B O     1 
HETATM 6032 O O     . HOH K 6 .   ? 18.461  -7.289  9.496   1.00 35.47 ? ? ? ? ? ? 591 HOH B O     1 
HETATM 6033 O O     . HOH K 6 .   ? -2.215  -1.320  5.121   1.00 41.33 ? ? ? ? ? ? 592 HOH B O     1 
HETATM 6034 O O     . HOH K 6 .   ? 16.855  -14.329 -5.293  1.00 30.95 ? ? ? ? ? ? 593 HOH B O     1 
HETATM 6035 O O     . HOH K 6 .   ? 3.964   -26.337 12.794  1.00 30.79 ? ? ? ? ? ? 594 HOH B O     1 
HETATM 6036 O O     . HOH K 6 .   ? 8.099   -28.421 7.439   1.00 31.78 ? ? ? ? ? ? 595 HOH B O     1 
HETATM 6037 O O     . HOH K 6 .   ? 16.117  -19.690 7.815   1.00 29.33 ? ? ? ? ? ? 596 HOH B O     1 
HETATM 6038 O O     . HOH K 6 .   ? 12.688  -11.971 39.666  1.00 24.33 ? ? ? ? ? ? 597 HOH B O     1 
HETATM 6039 O O     . HOH K 6 .   ? 12.765  1.258   9.840   1.00 39.80 ? ? ? ? ? ? 598 HOH B O     1 
HETATM 6040 O O     . HOH K 6 .   ? -14.245 -16.091 5.287   1.00 30.29 ? ? ? ? ? ? 599 HOH B O     1 
HETATM 6041 O O     . HOH K 6 .   ? -11.300 -20.182 2.207   1.00 36.43 ? ? ? ? ? ? 600 HOH B O     1 
HETATM 6042 O O     . HOH K 6 .   ? -6.151  -29.513 3.828   1.00 37.13 ? ? ? ? ? ? 601 HOH B O     1 
HETATM 6043 O O     . HOH K 6 .   ? 0.939   -7.401  48.766  1.00 30.68 ? ? ? ? ? ? 602 HOH B O     1 
HETATM 6044 O O     . HOH K 6 .   ? -4.294  5.303   19.088  1.00 48.10 ? ? ? ? ? ? 603 HOH B O     1 
HETATM 6045 O O     . HOH K 6 .   ? 18.161  -18.594 6.219   1.00 35.66 ? ? ? ? ? ? 604 HOH B O     1 
HETATM 6046 O O     . HOH K 6 .   ? -15.759 -14.351 3.852   1.00 32.23 ? ? ? ? ? ? 605 HOH B O     1 
HETATM 6047 O O     . HOH K 6 .   ? -13.025 -8.531  6.856   1.00 25.59 ? ? ? ? ? ? 606 HOH B O     1 
HETATM 6048 O O     . HOH K 6 .   ? -0.551  -32.175 45.875  1.00 21.69 ? ? ? ? ? ? 607 HOH B O     1 
HETATM 6049 O O     . HOH K 6 .   ? -1.183  -8.501  50.073  1.00 30.41 ? ? ? ? ? ? 608 HOH B O     1 
HETATM 6050 O O     . HOH K 6 .   ? -17.487 -17.380 24.180  1.00 24.70 ? ? ? ? ? ? 609 HOH B O     1 
HETATM 6051 O O     . HOH K 6 .   ? -3.924  -40.462 41.633  1.00 25.89 ? ? ? ? ? ? 610 HOH B O     1 
HETATM 6052 O O     . HOH K 6 .   ? 7.764   -6.657  7.624   1.00 23.79 ? ? ? ? ? ? 611 HOH B O     1 
HETATM 6053 O O     . HOH K 6 .   ? 2.647   -25.744 -7.953  1.00 47.69 ? ? ? ? ? ? 612 HOH B O     1 
HETATM 6054 O O     . HOH K 6 .   ? -11.536 -17.491 -7.193  1.00 31.73 ? ? ? ? ? ? 613 HOH B O     1 
HETATM 6055 O O     . HOH K 6 .   ? 0.152   6.608   14.256  1.00 40.11 ? ? ? ? ? ? 614 HOH B O     1 
HETATM 6056 O O     . HOH K 6 .   ? 2.148   9.667   43.722  1.00 29.20 ? ? ? ? ? ? 615 HOH B O     1 
HETATM 6057 O O     . HOH K 6 .   ? 20.801  -9.171  4.937   1.00 39.68 ? ? ? ? ? ? 616 HOH B O     1 
HETATM 6058 O O     . HOH K 6 .   ? 8.114   -17.792 18.629  1.00 33.70 ? ? ? ? ? ? 617 HOH B O     1 
HETATM 6059 O O     . HOH K 6 .   ? 16.504  7.254   39.525  1.00 25.21 ? ? ? ? ? ? 618 HOH B O     1 
HETATM 6060 O O     . HOH K 6 .   ? -6.602  1.250   27.547  1.00 36.37 ? ? ? ? ? ? 619 HOH B O     1 
HETATM 6061 O O     . HOH K 6 .   ? -0.121  4.432   28.893  1.00 29.73 ? ? ? ? ? ? 620 HOH B O     1 
HETATM 6062 O O     . HOH K 6 .   ? 16.872  0.241   -2.819  1.00 33.24 ? ? ? ? ? ? 621 HOH B O     1 
HETATM 6063 O O     . HOH K 6 .   ? 16.482  -0.942  45.797  1.00 29.82 ? ? ? ? ? ? 622 HOH B O     1 
HETATM 6064 O O     . HOH K 6 .   ? -6.762  -22.402 2.049   1.00 42.37 ? ? ? ? ? ? 623 HOH B O     1 
HETATM 6065 O O     . HOH K 6 .   ? 2.141   6.786   46.398  1.00 27.25 ? ? ? ? ? ? 624 HOH B O     1 
HETATM 6066 O O     . HOH K 6 .   ? -26.344 -13.239 19.581  1.00 35.18 ? ? ? ? ? ? 625 HOH B O     1 
HETATM 6067 O O     . HOH K 6 .   ? -21.295 -9.362  22.355  1.00 31.62 ? ? ? ? ? ? 626 HOH B O     1 
HETATM 6068 O O     . HOH K 6 .   ? -19.502 -6.112  19.549  1.00 44.82 ? ? ? ? ? ? 627 HOH B O     1 
HETATM 6069 O O     . HOH K 6 .   ? -1.944  -29.426 -1.770  1.00 34.79 ? ? ? ? ? ? 628 HOH B O     1 
HETATM 6070 O O     . HOH K 6 .   ? -17.909 -4.289  26.541  1.00 41.25 ? ? ? ? ? ? 629 HOH B O     1 
HETATM 6071 O O     . HOH K 6 .   ? 16.506  -10.645 33.483  1.00 43.38 ? ? ? ? ? ? 630 HOH B O     1 
HETATM 6072 O O     . HOH K 6 .   ? 2.467   -20.856 -17.482 1.00 44.55 ? ? ? ? ? ? 631 HOH B O     1 
HETATM 6073 O O     . HOH K 6 .   ? 7.791   2.282   12.560  1.00 44.96 ? ? ? ? ? ? 632 HOH B O     1 
HETATM 6074 O O     . HOH K 6 .   ? -24.911 -6.617  16.231  1.00 35.47 ? ? ? ? ? ? 633 HOH B O     1 
HETATM 6075 O O     . HOH K 6 .   ? -2.250  -29.315 41.441  1.00 29.24 ? ? ? ? ? ? 634 HOH B O     1 
HETATM 6076 O O     . HOH K 6 .   ? 9.733   -24.127 -11.671 1.00 28.70 ? ? ? ? ? ? 635 HOH B O     1 
HETATM 6077 O O     . HOH K 6 .   ? -15.453 -15.411 7.247   1.00 38.73 ? ? ? ? ? ? 636 HOH B O     1 
HETATM 6078 O O     . HOH K 6 .   ? -10.332 -0.578  25.667  1.00 34.20 ? ? ? ? ? ? 637 HOH B O     1 
HETATM 6079 O O     . HOH K 6 .   ? 4.400   3.035   21.133  1.00 29.83 ? ? ? ? ? ? 638 HOH B O     1 
HETATM 6080 O O     . HOH K 6 .   ? -28.399 -14.192 18.567  1.00 46.92 ? ? ? ? ? ? 639 HOH B O     1 
HETATM 6081 O O     . HOH K 6 .   ? 6.120   10.914  38.550  1.00 35.91 ? ? ? ? ? ? 640 HOH B O     1 
HETATM 6082 O O     . HOH K 6 .   ? -26.588 -20.381 20.707  1.00 35.02 ? ? ? ? ? ? 641 HOH B O     1 
HETATM 6083 O O     . HOH K 6 .   ? 10.873  -0.702  9.316   1.00 29.90 ? ? ? ? ? ? 642 HOH B O     1 
HETATM 6084 O O     . HOH K 6 .   ? -2.217  4.004   22.680  1.00 38.76 ? ? ? ? ? ? 643 HOH B O     1 
HETATM 6085 O O     . HOH K 6 .   ? 18.831  -6.933  -5.228  1.00 34.79 ? ? ? ? ? ? 644 HOH B O     1 
HETATM 6086 O O     . HOH K 6 .   ? -14.875 -8.100  3.410   1.00 41.50 ? ? ? ? ? ? 645 HOH B O     1 
HETATM 6087 O O     . HOH K 6 .   ? 20.833  -7.687  7.406   1.00 47.30 ? ? ? ? ? ? 646 HOH B O     1 
HETATM 6088 O O     . HOH K 6 .   ? 5.130   -6.921  48.711  1.00 40.49 ? ? ? ? ? ? 647 HOH B O     1 
HETATM 6089 O O     . HOH K 6 .   ? 2.598   6.297   34.711  1.00 31.93 ? ? ? ? ? ? 648 HOH B O     1 
HETATM 6090 O O     . HOH K 6 .   ? 19.362  -4.242  7.238   1.00 42.92 ? ? ? ? ? ? 649 HOH B O     1 
HETATM 6091 O O     . HOH K 6 .   ? -1.320  -4.549  5.201   1.00 34.33 ? ? ? ? ? ? 650 HOH B O     1 
HETATM 6092 O O     . HOH K 6 .   ? 12.181  -19.679 12.477  1.00 32.10 ? ? ? ? ? ? 651 HOH B O     1 
HETATM 6093 O O     . HOH K 6 .   ? 3.096   -28.698 13.398  1.00 36.23 ? ? ? ? ? ? 652 HOH B O     1 
HETATM 6094 O O     . HOH K 6 .   ? -3.677  8.857   41.836  1.00 35.14 ? ? ? ? ? ? 653 HOH B O     1 
HETATM 6095 O O     . HOH K 6 .   ? -17.541 -10.608 2.755   1.00 42.86 ? ? ? ? ? ? 654 HOH B O     1 
HETATM 6096 O O     . HOH K 6 .   ? -2.011  -30.641 6.132   1.00 45.22 ? ? ? ? ? ? 655 HOH B O     1 
HETATM 6097 O O     . HOH K 6 .   ? 5.601   -0.133  17.849  1.00 30.43 ? ? ? ? ? ? 656 HOH B O     1 
HETATM 6098 O O     . HOH K 6 .   ? -5.743  -7.370  3.884   1.00 37.78 ? ? ? ? ? ? 657 HOH B O     1 
HETATM 6099 O O     . HOH K 6 .   ? -22.429 -8.390  7.255   1.00 37.13 ? ? ? ? ? ? 658 HOH B O     1 
HETATM 6100 O O     . HOH K 6 .   ? 14.543  -4.082  47.677  1.00 36.15 ? ? ? ? ? ? 659 HOH B O     1 
HETATM 6101 O O     . HOH K 6 .   ? 1.923   -26.104 -5.340  1.00 34.42 ? ? ? ? ? ? 660 HOH B O     1 
HETATM 6102 O O     . HOH K 6 .   ? 4.218   -2.987  6.548   1.00 42.66 ? ? ? ? ? ? 661 HOH B O     1 
HETATM 6103 O O     . HOH K 6 .   ? 17.213  -8.146  34.447  1.00 37.43 ? ? ? ? ? ? 662 HOH B O     1 
HETATM 6104 O O     . HOH K 6 .   ? -13.385 -18.535 -0.529  1.00 33.01 ? ? ? ? ? ? 663 HOH B O     1 
HETATM 6105 O O     . HOH K 6 .   ? 12.541  -13.309 27.571  1.00 40.99 ? ? ? ? ? ? 664 HOH B O     1 
HETATM 6106 O O     . HOH K 6 .   ? 17.696  -6.563  40.816  1.00 43.71 ? ? ? ? ? ? 665 HOH B O     1 
HETATM 6107 O O     . HOH K 6 .   ? -2.104  -35.817 37.954  1.00 38.32 ? ? ? ? ? ? 666 HOH B O     1 
HETATM 6108 O O     . HOH K 6 .   ? 3.059   -29.189 16.014  1.00 43.60 ? ? ? ? ? ? 667 HOH B O     1 
HETATM 6109 O O     . HOH K 6 .   ? 0.239   -25.123 -11.490 1.00 42.79 ? ? ? ? ? ? 668 HOH B O     1 
HETATM 6110 O O     . HOH K 6 .   ? -25.267 -18.982 22.715  1.00 43.06 ? ? ? ? ? ? 669 HOH B O     1 
HETATM 6111 O O     . HOH K 6 .   ? 0.293   -0.011  9.241   1.00 37.13 ? ? ? ? ? ? 670 HOH B O     1 
HETATM 6112 O O     . HOH K 6 .   ? -17.979 1.568   15.300  1.00 41.12 ? ? ? ? ? ? 671 HOH B O     1 
HETATM 6113 O O     . HOH K 6 .   ? 11.219  -29.876 -5.155  1.00 35.05 ? ? ? ? ? ? 672 HOH B O     1 
HETATM 6114 O O     . HOH K 6 .   ? 18.712  -11.242 31.315  1.00 49.80 ? ? ? ? ? ? 673 HOH B O     1 
HETATM 6115 O O     . HOH K 6 .   ? -11.606 3.216   20.864  1.00 33.92 ? ? ? ? ? ? 674 HOH B O     1 
HETATM 6116 O O     . HOH K 6 .   ? -5.074  3.236   24.105  1.00 38.17 ? ? ? ? ? ? 675 HOH B O     1 
HETATM 6117 O O     . HOH K 6 .   ? -1.630  -5.372  52.850  1.00 39.33 ? ? ? ? ? ? 676 HOH B O     1 
HETATM 6118 O O     . HOH K 6 .   ? 7.489   -16.963 38.916  1.00 48.31 ? ? ? ? ? ? 677 HOH B O     1 
HETATM 6119 O O     . HOH K 6 .   ? 16.422  -18.374 14.164  1.00 43.52 ? ? ? ? ? ? 678 HOH B O     1 
HETATM 6120 O O     . HOH K 6 .   ? 9.056   -26.891 -11.633 1.00 40.15 ? ? ? ? ? ? 679 HOH B O     1 
HETATM 6121 O O     . HOH K 6 .   ? -28.172 -19.746 18.801  1.00 47.87 ? ? ? ? ? ? 680 HOH B O     1 
HETATM 6122 O O     . HOH K 6 .   ? -28.004 -6.400  15.593  1.00 46.96 ? ? ? ? ? ? 681 HOH B O     1 
HETATM 6123 O O     . HOH K 6 .   ? -10.864 1.534   7.216   1.00 44.11 ? ? ? ? ? ? 682 HOH B O     1 
HETATM 6124 O O     . HOH K 6 .   ? 9.816   -24.584 16.784  1.00 39.24 ? ? ? ? ? ? 683 HOH B O     1 
HETATM 6125 O O     . HOH K 6 .   ? 1.914   8.110   36.488  1.00 42.72 ? ? ? ? ? ? 684 HOH B O     1 
HETATM 6126 O O     . HOH K 6 .   ? 15.983  -17.540 1.175   1.00 37.39 ? ? ? ? ? ? 685 HOH B O     1 
HETATM 6127 O O     . HOH K 6 .   ? -4.137  -2.344  50.997  1.00 41.67 ? ? ? ? ? ? 686 HOH B O     1 
HETATM 6128 O O     . HOH K 6 .   ? 13.840  8.922   40.256  1.00 44.86 ? ? ? ? ? ? 687 HOH B O     1 
HETATM 6129 O O     . HOH K 6 .   ? 22.093  -8.720  -5.618  1.00 38.42 ? ? ? ? ? ? 688 HOH B O     1 
HETATM 6130 O O     . HOH K 6 .   ? -7.186  -26.444 0.666   1.00 37.53 ? ? ? ? ? ? 689 HOH B O     1 
HETATM 6131 O O     . HOH K 6 .   ? 16.194  3.628   43.940  1.00 29.08 ? ? ? ? ? ? 690 HOH B O     1 
HETATM 6132 O O     . HOH K 6 .   ? 9.310   6.942   26.843  1.00 45.61 ? ? ? ? ? ? 691 HOH B O     1 
HETATM 6133 O O     . HOH K 6 .   ? -19.673 -0.364  16.313  1.00 48.52 ? ? ? ? ? ? 692 HOH B O     1 
HETATM 6134 O O     . HOH K 6 .   ? -20.684 -4.992  5.445   1.00 47.20 ? ? ? ? ? ? 693 HOH B O     1 
HETATM 6135 O O     . HOH K 6 .   ? 5.417   1.213   -10.138 1.00 59.11 ? ? ? ? ? ? 694 HOH B O     1 
HETATM 6136 O O     . HOH K 6 .   ? -14.981 -13.764 -0.245  1.00 30.44 ? ? ? ? ? ? 695 HOH B O     1 
HETATM 6137 O O     . HOH K 6 .   ? 11.247  -13.473 41.917  1.00 31.42 ? ? ? ? ? ? 696 HOH B O     1 
HETATM 6138 O O     . HOH K 6 .   ? -8.045  -23.714 7.774   1.00 36.09 ? ? ? ? ? ? 697 HOH B O     1 
HETATM 6139 O O     . HOH K 6 .   ? 18.222  -5.626  22.855  1.00 42.71 ? ? ? ? ? ? 698 HOH B O     1 
HETATM 6140 O O     . HOH K 6 .   ? 0.057   7.870   48.968  1.00 38.48 ? ? ? ? ? ? 699 HOH B O     1 
HETATM 6141 O O     . HOH K 6 .   ? 2.460   -31.608 8.607   1.00 47.21 ? ? ? ? ? ? 700 HOH B O     1 
HETATM 6142 O O     . HOH K 6 .   ? -3.708  -25.201 31.074  1.00 30.06 ? ? ? ? ? ? 701 HOH B O     1 
HETATM 6143 O O     . HOH K 6 .   ? 14.555  -3.940  28.584  1.00 39.11 ? ? ? ? ? ? 702 HOH B O     1 
HETATM 6144 O O     . HOH K 6 .   ? 3.935   1.339   15.772  1.00 38.35 ? ? ? ? ? ? 703 HOH B O     1 
HETATM 6145 O O     . HOH K 6 .   ? 12.068  -25.596 -3.364  1.00 30.37 ? ? ? ? ? ? 704 HOH B O     1 
# 
loop_
_atom_site_anisotrop.id 
_atom_site_anisotrop.type_symbol 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_atom_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_alt_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_comp_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_asym_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_seq_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_PDB_ins_code 
_atom_site_anisotrop.U[1][1] 
_atom_site_anisotrop.U[2][2] 
_atom_site_anisotrop.U[3][3] 
_atom_site_anisotrop.U[1][2] 
_atom_site_anisotrop.U[1][3] 
_atom_site_anisotrop.U[2][3] 
_atom_site_anisotrop.U[1][1]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[2][2]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[3][3]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[1][2]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[1][3]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[2][3]_esd 
_atom_site_anisotrop.pdbx_auth_seq_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_auth_comp_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_auth_asym_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_auth_atom_id 
1    N N   . MET A 21  ? 0.6076 0.6639 0.5178 -0.1433 0.1152  -0.0573 ? ? ? ? ? ? 1   MET A N   
2    C CA  . MET A 21  ? 0.5848 0.6551 0.5126 -0.1278 0.1084  -0.0543 ? ? ? ? ? ? 1   MET A CA  
3    C C   . MET A 21  ? 0.5385 0.6203 0.4797 -0.1199 0.1139  -0.0548 ? ? ? ? ? ? 1   MET A C   
4    O O   . MET A 21  ? 0.5276 0.5908 0.4547 -0.1186 0.1200  -0.0559 ? ? ? ? ? ? 1   MET A O   
5    C CB  . MET A 21  ? 0.6078 0.6526 0.5214 -0.1172 0.1025  -0.0517 ? ? ? ? ? ? 1   MET A CB  
6    C CG  . MET A 21  ? 0.5889 0.6455 0.5191 -0.1017 0.0963  -0.0487 ? ? ? ? ? ? 1   MET A CG  
7    S SD  . MET A 21  ? 0.5011 0.5309 0.4164 -0.0896 0.0897  -0.0459 ? ? ? ? ? ? 1   MET A SD  
8    C CE  . MET A 21  ? 0.3240 0.3450 0.2276 -0.0984 0.0847  -0.0463 ? ? ? ? ? ? 1   MET A CE  
9    N N   . ASP A 22  ? 0.5029 0.6155 0.4715 -0.1147 0.1121  -0.0538 ? ? ? ? ? ? 2   ASP A N   
10   C CA  . ASP A 22  ? 0.4724 0.5959 0.4560 -0.1064 0.1186  -0.0551 ? ? ? ? ? ? 2   ASP A CA  
11   C C   . ASP A 22  ? 0.4278 0.5376 0.4106 -0.0908 0.1154  -0.0534 ? ? ? ? ? ? 2   ASP A C   
12   O O   . ASP A 22  ? 0.3909 0.4895 0.3672 -0.0852 0.1069  -0.0501 ? ? ? ? ? ? 2   ASP A O   
13   C CB  . ASP A 22  ? 0.4792 0.6411 0.4949 -0.1061 0.1194  -0.0544 ? ? ? ? ? ? 2   ASP A CB  
14   C CG  . ASP A 22  ? 0.4664 0.6467 0.4999 -0.0990 0.1084  -0.0486 ? ? ? ? ? ? 2   ASP A CG  
15   O OD1 . ASP A 22  ? 0.4417 0.6059 0.4675 -0.0899 0.1015  -0.0458 ? ? ? ? ? ? 2   ASP A OD1 
16   O OD2 . ASP A 22  ? 0.4690 0.6815 0.5245 -0.1031 0.1064  -0.0465 ? ? ? ? ? ? 2   ASP A OD2 
17   N N   . ALA A 23  ? 0.4102 0.5210 0.3992 -0.0849 0.1232  -0.0563 ? ? ? ? ? ? 3   ALA A N   
18   C CA  . ALA A 23  ? 0.3715 0.4678 0.3572 -0.0724 0.1226  -0.0563 ? ? ? ? ? ? 3   ALA A CA  
19   C C   . ALA A 23  ? 0.3452 0.4513 0.3490 -0.0604 0.1138  -0.0518 ? ? ? ? ? ? 3   ALA A C   
20   O O   . ALA A 23  ? 0.3343 0.4232 0.3279 -0.0532 0.1082  -0.0500 ? ? ? ? ? ? 3   ALA A O   
21   C CB  . ALA A 23  ? 0.3768 0.4777 0.3698 -0.0700 0.1341  -0.0617 ? ? ? ? ? ? 3   ALA A CB  
22   N N   . ALA A 24  ? 0.3341 0.4692 0.3653 -0.0584 0.1125  -0.0492 ? ? ? ? ? ? 4   ALA A N   
23   C CA  . ALA A 24  ? 0.3182 0.4651 0.3687 -0.0470 0.1044  -0.0433 ? ? ? ? ? ? 4   ALA A CA  
24   C C   . ALA A 24  ? 0.2909 0.4268 0.3268 -0.0486 0.0931  -0.0392 ? ? ? ? ? ? 4   ALA A C   
25   O O   . ALA A 24  ? 0.2742 0.4029 0.3114 -0.0388 0.0871  -0.0358 ? ? ? ? ? ? 4   ALA A O   
26   C CB  . ALA A 24  ? 0.3322 0.5146 0.4144 -0.0460 0.1044  -0.0397 ? ? ? ? ? ? 4   ALA A CB  
27   N N   . THR A 25  ? 0.2893 0.4233 0.3110 -0.0613 0.0909  -0.0400 ? ? ? ? ? ? 5   THR A N   
28   C CA  . THR A 25  ? 0.2990 0.4208 0.3052 -0.0642 0.0821  -0.0377 ? ? ? ? ? ? 5   THR A CA  
29   C C   . THR A 25  ? 0.3133 0.4025 0.2961 -0.0595 0.0820  -0.0392 ? ? ? ? ? ? 5   THR A C   
30   O O   . THR A 25  ? 0.2924 0.3730 0.2708 -0.0534 0.0748  -0.0364 ? ? ? ? ? ? 5   THR A O   
31   C CB  . THR A 25  ? 0.3297 0.4548 0.3254 -0.0803 0.0819  -0.0396 ? ? ? ? ? ? 5   THR A CB  
32   O OG1 . THR A 25  ? 0.3394 0.4984 0.3578 -0.0853 0.0809  -0.0377 ? ? ? ? ? ? 5   THR A OG1 
33   C CG2 . THR A 25  ? 0.3364 0.4481 0.3163 -0.0834 0.0741  -0.0385 ? ? ? ? ? ? 5   THR A CG2 
34   N N   . ALA A 26  ? 0.3200 0.3927 0.2881 -0.0625 0.0898  -0.0432 ? ? ? ? ? ? 6   ALA A N   
35   C CA  . ALA A 26  ? 0.3201 0.3648 0.2670 -0.0580 0.0896  -0.0438 ? ? ? ? ? ? 6   ALA A CA  
36   C C   . ALA A 26  ? 0.3080 0.3513 0.2634 -0.0446 0.0868  -0.0425 ? ? ? ? ? ? 6   ALA A C   
37   O O   . ALA A 26  ? 0.3228 0.3510 0.2675 -0.0396 0.0811  -0.0407 ? ? ? ? ? ? 6   ALA A O   
38   C CB  . ALA A 26  ? 0.3019 0.3331 0.2331 -0.0640 0.0985  -0.0473 ? ? ? ? ? ? 6   ALA A CB  
39   N N   . VAL A 27  ? 0.2951 0.3535 0.2702 -0.0390 0.0916  -0.0438 ? ? ? ? ? ? 7   VAL A N   
40   C CA  . VAL A 27  ? 0.2812 0.3379 0.2662 -0.0269 0.0904  -0.0431 ? ? ? ? ? ? 7   VAL A CA  
41   C C   . VAL A 27  ? 0.2653 0.3288 0.2602 -0.0209 0.0803  -0.0371 ? ? ? ? ? ? 7   VAL A C   
42   O O   . VAL A 27  ? 0.2494 0.3004 0.2385 -0.0141 0.0760  -0.0358 ? ? ? ? ? ? 7   VAL A O   
43   C CB  . VAL A 27  ? 0.3034 0.3754 0.3104 -0.0221 0.0990  -0.0458 ? ? ? ? ? ? 7   VAL A CB  
44   C CG1 . VAL A 27  ? 0.3231 0.3934 0.3430 -0.0097 0.0979  -0.0446 ? ? ? ? ? ? 7   VAL A CG1 
45   C CG2 . VAL A 27  ? 0.3334 0.3967 0.3280 -0.0280 0.1097  -0.0526 ? ? ? ? ? ? 7   VAL A CG2 
46   N N   . GLU A 28  ? 0.2521 0.3365 0.2613 -0.0244 0.0764  -0.0334 ? ? ? ? ? ? 8   GLU A N   
47   C CA  . GLU A 28  ? 0.2497 0.3429 0.2668 -0.0207 0.0666  -0.0271 ? ? ? ? ? ? 8   GLU A CA  
48   C C   . GLU A 28  ? 0.2408 0.3141 0.2352 -0.0232 0.0603  -0.0270 ? ? ? ? ? ? 8   GLU A C   
49   O O   . GLU A 28  ? 0.2380 0.3070 0.2330 -0.0164 0.0543  -0.0237 ? ? ? ? ? ? 8   GLU A O   
50   C CB  . GLU A 28  ? 0.2662 0.3869 0.2991 -0.0271 0.0633  -0.0234 ? ? ? ? ? ? 8   GLU A CB  
51   C CG  . GLU A 28  ? 0.3531 0.4828 0.3881 -0.0275 0.0526  -0.0173 ? ? ? ? ? ? 8   GLU A CG  
52   C CD  . GLU A 28  ? 0.4446 0.6018 0.4906 -0.0370 0.0491  -0.0144 ? ? ? ? ? ? 8   GLU A CD  
53   O OE1 . GLU A 28  ? 0.4794 0.6568 0.5436 -0.0379 0.0537  -0.0141 ? ? ? ? ? ? 8   GLU A OE1 
54   O OE2 . GLU A 28  ? 0.4636 0.6230 0.5000 -0.0444 0.0421  -0.0129 ? ? ? ? ? ? 8   GLU A OE2 
55   N N   . LEU A 29  ? 0.2547 0.3157 0.2298 -0.0328 0.0623  -0.0305 ? ? ? ? ? ? 9   LEU A N   
56   C CA  . LEU A 29  ? 0.2735 0.3145 0.2279 -0.0347 0.0579  -0.0307 ? ? ? ? ? ? 9   LEU A CA  
57   C C   . LEU A 29  ? 0.2805 0.3012 0.2239 -0.0265 0.0584  -0.0316 ? ? ? ? ? ? 9   LEU A C   
58   O O   . LEU A 29  ? 0.2675 0.2787 0.2040 -0.0225 0.0529  -0.0298 ? ? ? ? ? ? 9   LEU A O   
59   C CB  . LEU A 29  ? 0.2656 0.2966 0.2032 -0.0466 0.0611  -0.0339 ? ? ? ? ? ? 9   LEU A CB  
60   C CG  . LEU A 29  ? 0.3294 0.3785 0.2736 -0.0567 0.0586  -0.0336 ? ? ? ? ? ? 9   LEU A CG  
61   C CD1 . LEU A 29  ? 0.3493 0.3908 0.2804 -0.0699 0.0646  -0.0377 ? ? ? ? ? ? 9   LEU A CD1 
62   C CD2 . LEU A 29  ? 0.3095 0.3586 0.2506 -0.0564 0.0506  -0.0314 ? ? ? ? ? ? 9   LEU A CD2 
63   N N   . LEU A 30  ? 0.2716 0.2870 0.2133 -0.0249 0.0653  -0.0345 ? ? ? ? ? ? 10  LEU A N   
64   C CA  . LEU A 30  ? 0.2601 0.2590 0.1913 -0.0186 0.0662  -0.0357 ? ? ? ? ? ? 10  LEU A CA  
65   C C   . LEU A 30  ? 0.3008 0.3046 0.2450 -0.0090 0.0621  -0.0337 ? ? ? ? ? ? 10  LEU A C   
66   O O   . LEU A 30  ? 0.3070 0.2983 0.2418 -0.0046 0.0587  -0.0332 ? ? ? ? ? ? 10  LEU A O   
67   C CB  . LEU A 30  ? 0.2909 0.2868 0.2190 -0.0201 0.0749  -0.0399 ? ? ? ? ? ? 10  LEU A CB  
68   C CG  . LEU A 30  ? 0.3124 0.2922 0.2266 -0.0160 0.0757  -0.0416 ? ? ? ? ? ? 10  LEU A CG  
69   C CD1 . LEU A 30  ? 0.3245 0.2863 0.2159 -0.0194 0.0726  -0.0395 ? ? ? ? ? ? 10  LEU A CD1 
70   C CD2 . LEU A 30  ? 0.2813 0.2621 0.1956 -0.0176 0.0850  -0.0466 ? ? ? ? ? ? 10  LEU A CD2 
71   N N   . ASP A 31  ? 0.2611 0.2833 0.2273 -0.0057 0.0626  -0.0319 ? ? ? ? ? ? 11  ASP A N   
72   C CA  . ASP A 31  ? 0.2607 0.2870 0.2407 0.0036  0.0591  -0.0287 ? ? ? ? ? ? 11  ASP A CA  
73   C C   . ASP A 31  ? 0.2643 0.2938 0.2443 0.0044  0.0496  -0.0233 ? ? ? ? ? ? 11  ASP A C   
74   O O   . ASP A 31  ? 0.2551 0.2831 0.2407 0.0112  0.0460  -0.0205 ? ? ? ? ? ? 11  ASP A O   
75   C CB  . ASP A 31  ? 0.2318 0.2756 0.2371 0.0085  0.0638  -0.0276 ? ? ? ? ? ? 11  ASP A CB  
76   C CG  . ASP A 31  ? 0.2894 0.3268 0.2955 0.0103  0.0741  -0.0340 ? ? ? ? ? ? 11  ASP A CG  
77   O OD1 . ASP A 31  ? 0.2443 0.2639 0.2338 0.0104  0.0759  -0.0382 ? ? ? ? ? ? 11  ASP A OD1 
78   O OD2 . ASP A 31  ? 0.2724 0.3238 0.2962 0.0113  0.0805  -0.0350 ? ? ? ? ? ? 11  ASP A OD2 
79   N N   . ALA A 32  ? 0.2614 0.2948 0.2343 -0.0035 0.0463  -0.0225 ? ? ? ? ? ? 12  ALA A N   
80   C CA  . ALA A 32  ? 0.2403 0.2772 0.2112 -0.0047 0.0381  -0.0185 ? ? ? ? ? ? 12  ALA A CA  
81   C C   . ALA A 32  ? 0.2766 0.2927 0.2267 -0.0051 0.0361  -0.0208 ? ? ? ? ? ? 12  ALA A C   
82   O O   . ALA A 32  ? 0.2772 0.2920 0.2244 -0.0038 0.0304  -0.0185 ? ? ? ? ? ? 12  ALA A O   
83   C CB  . ALA A 32  ? 0.2335 0.2858 0.2068 -0.0144 0.0361  -0.0175 ? ? ? ? ? ? 12  ALA A CB  
84   N N   . GLN A 33  ? 0.2767 0.2775 0.2128 -0.0071 0.0410  -0.0249 ? ? ? ? ? ? 13  GLN A N   
85   C CA  . GLN A 33  ? 0.3174 0.2992 0.2351 -0.0069 0.0397  -0.0262 ? ? ? ? ? ? 13  GLN A CA  
86   C C   . GLN A 33  ? 0.3001 0.2768 0.2180 0.0011  0.0356  -0.0246 ? ? ? ? ? ? 13  GLN A C   
87   O O   . GLN A 33  ? 0.2931 0.2620 0.2021 0.0015  0.0319  -0.0241 ? ? ? ? ? ? 13  GLN A O   
88   C CB  . GLN A 33  ? 0.3731 0.3417 0.2780 -0.0092 0.0457  -0.0290 ? ? ? ? ? ? 13  GLN A CB  
89   C CG  . GLN A 33  ? 0.4389 0.3889 0.3257 -0.0092 0.0447  -0.0289 ? ? ? ? ? ? 13  GLN A CG  
90   C CD  . GLN A 33  ? 0.4499 0.3889 0.3237 -0.0148 0.0503  -0.0300 ? ? ? ? ? ? 13  GLN A CD  
91   O OE1 . GLN A 33  ? 0.4840 0.4138 0.3484 -0.0199 0.0512  -0.0298 ? ? ? ? ? ? 13  GLN A OE1 
92   N NE2 . GLN A 33  ? 0.4066 0.3459 0.2796 -0.0144 0.0547  -0.0313 ? ? ? ? ? ? 13  GLN A NE2 
93   N N   . PRO A 34  ? 0.2941 0.2746 0.2224 0.0070  0.0371  -0.0245 ? ? ? ? ? ? 14  PRO A N   
94   C CA  . PRO A 34  ? 0.3032 0.2775 0.2301 0.0130  0.0337  -0.0236 ? ? ? ? ? ? 14  PRO A CA  
95   C C   . PRO A 34  ? 0.2624 0.2438 0.1952 0.0144  0.0272  -0.0195 ? ? ? ? ? ? 14  PRO A C   
96   O O   . PRO A 34  ? 0.2340 0.2087 0.1612 0.0172  0.0239  -0.0191 ? ? ? ? ? ? 14  PRO A O   
97   C CB  . PRO A 34  ? 0.3115 0.2883 0.2494 0.0177  0.0381  -0.0250 ? ? ? ? ? ? 14  PRO A CB  
98   C CG  . PRO A 34  ? 0.2958 0.2732 0.2320 0.0137  0.0450  -0.0285 ? ? ? ? ? ? 14  PRO A CG  
99   C CD  . PRO A 34  ? 0.2832 0.2694 0.2211 0.0078  0.0434  -0.0265 ? ? ? ? ? ? 14  PRO A CD  
100  N N   A GLN A 35  ? 0.2593 0.2554 0.2029 0.0116  0.0253  -0.0164 ? ? ? ? ? ? 15  GLN A N   
101  N N   B GLN A 35  ? 0.2614 0.2576 0.2050 0.0116  0.0253  -0.0164 ? ? ? ? ? ? 15  GLN A N   
102  C CA  A GLN A 35  ? 0.2663 0.2710 0.2135 0.0108  0.0190  -0.0122 ? ? ? ? ? ? 15  GLN A CA  
103  C CA  B GLN A 35  ? 0.2663 0.2710 0.2135 0.0109  0.0189  -0.0122 ? ? ? ? ? ? 15  GLN A CA  
104  C C   A GLN A 35  ? 0.2841 0.2789 0.2148 0.0066  0.0170  -0.0147 ? ? ? ? ? ? 15  GLN A C   
105  C C   B GLN A 35  ? 0.2821 0.2770 0.2128 0.0065  0.0169  -0.0147 ? ? ? ? ? ? 15  GLN A C   
106  O O   A GLN A 35  ? 0.2726 0.2659 0.2003 0.0079  0.0130  -0.0132 ? ? ? ? ? ? 15  GLN A O   
107  O O   B GLN A 35  ? 0.2744 0.2682 0.2022 0.0077  0.0129  -0.0132 ? ? ? ? ? ? 15  GLN A O   
108  C CB  A GLN A 35  ? 0.2611 0.2858 0.2212 0.0068  0.0171  -0.0082 ? ? ? ? ? ? 15  GLN A CB  
109  C CB  B GLN A 35  ? 0.2648 0.2896 0.2253 0.0071  0.0168  -0.0080 ? ? ? ? ? ? 15  GLN A CB  
110  C CG  A GLN A 35  ? 0.2598 0.2965 0.2400 0.0123  0.0191  -0.0046 ? ? ? ? ? ? 15  GLN A CG  
111  C CG  B GLN A 35  ? 0.2756 0.3110 0.2375 0.0045  0.0098  -0.0032 ? ? ? ? ? ? 15  GLN A CG  
112  C CD  A GLN A 35  ? 0.2942 0.3533 0.2880 0.0081  0.0172  -0.0003 ? ? ? ? ? ? 15  GLN A CD  
113  C CD  B GLN A 35  ? 0.2973 0.3555 0.2716 -0.0004 0.0068  0.0017  ? ? ? ? ? ? 15  GLN A CD  
114  O OE1 A GLN A 35  ? 0.3256 0.3950 0.3168 0.0020  0.0116  0.0026  ? ? ? ? ? ? 15  GLN A OE1 
115  O OE1 B GLN A 35  ? 0.3254 0.3924 0.3087 -0.0017 0.0101  0.0013  ? ? ? ? ? ? 15  GLN A OE1 
116  N NE2 A GLN A 35  ? 0.2930 0.3607 0.3011 0.0105  0.0221  -0.0001 ? ? ? ? ? ? 15  GLN A NE2 
117  N NE2 B GLN A 35  ? 0.2688 0.3385 0.2437 -0.0038 0.0003  0.0065  ? ? ? ? ? ? 15  GLN A NE2 
118  N N   . VAL A 36  ? 0.3053 0.2926 0.2256 0.0013  0.0206  -0.0184 ? ? ? ? ? ? 16  VAL A N   
119  C CA  . VAL A 36  ? 0.3010 0.2762 0.2064 -0.0023 0.0205  -0.0212 ? ? ? ? ? ? 16  VAL A CA  
120  C C   . VAL A 36  ? 0.2790 0.2396 0.1759 0.0041  0.0204  -0.0220 ? ? ? ? ? ? 16  VAL A C   
121  O O   . VAL A 36  ? 0.2732 0.2293 0.1645 0.0049  0.0181  -0.0223 ? ? ? ? ? ? 16  VAL A O   
122  C CB  . VAL A 36  ? 0.3040 0.2727 0.2008 -0.0095 0.0254  -0.0245 ? ? ? ? ? ? 16  VAL A CB  
123  C CG1 . VAL A 36  ? 0.3204 0.2738 0.2029 -0.0122 0.0267  -0.0272 ? ? ? ? ? ? 16  VAL A CG1 
124  C CG2 . VAL A 36  ? 0.3059 0.2918 0.2115 -0.0172 0.0253  -0.0240 ? ? ? ? ? ? 16  VAL A CG2 
125  N N   . TRP A 37  ? 0.2669 0.2218 0.1629 0.0080  0.0230  -0.0225 ? ? ? ? ? ? 17  TRP A N   
126  C CA  . TRP A 37  ? 0.2697 0.2141 0.1584 0.0133  0.0223  -0.0227 ? ? ? ? ? ? 17  TRP A CA  
127  C C   . TRP A 37  ? 0.2875 0.2372 0.1824 0.0174  0.0179  -0.0211 ? ? ? ? ? ? 17  TRP A C   
128  O O   . TRP A 37  ? 0.2996 0.2438 0.1887 0.0199  0.0157  -0.0212 ? ? ? ? ? ? 17  TRP A O   
129  C CB  . TRP A 37  ? 0.2879 0.2298 0.1764 0.0154  0.0256  -0.0238 ? ? ? ? ? ? 17  TRP A CB  
130  C CG  . TRP A 37  ? 0.2935 0.2300 0.1748 0.0113  0.0305  -0.0251 ? ? ? ? ? ? 17  TRP A CG  
131  C CD1 . TRP A 37  ? 0.2991 0.2295 0.1726 0.0064  0.0323  -0.0252 ? ? ? ? ? ? 17  TRP A CD1 
132  C CD2 . TRP A 37  ? 0.2972 0.2333 0.1779 0.0108  0.0350  -0.0269 ? ? ? ? ? ? 17  TRP A CD2 
133  N NE1 . TRP A 37  ? 0.3203 0.2465 0.1882 0.0030  0.0373  -0.0261 ? ? ? ? ? ? 17  TRP A NE1 
134  C CE2 . TRP A 37  ? 0.3149 0.2453 0.1869 0.0055  0.0389  -0.0272 ? ? ? ? ? ? 17  TRP A CE2 
135  C CE3 . TRP A 37  ? 0.3079 0.2471 0.1939 0.0137  0.0368  -0.0288 ? ? ? ? ? ? 17  TRP A CE3 
136  C CZ2 . TRP A 37  ? 0.3456 0.2748 0.2140 0.0029  0.0443  -0.0290 ? ? ? ? ? ? 17  TRP A CZ2 
137  C CZ3 . TRP A 37  ? 0.3385 0.2763 0.2210 0.0110  0.0427  -0.0315 ? ? ? ? ? ? 17  TRP A CZ3 
138  C CH2 . TRP A 37  ? 0.3501 0.2835 0.2235 0.0057  0.0461  -0.0314 ? ? ? ? ? ? 17  TRP A CH2 
139  N N   . HIS A 38  ? 0.3097 0.2702 0.2172 0.0183  0.0168  -0.0191 ? ? ? ? ? ? 18  HIS A N   
140  C CA  . HIS A 38  ? 0.3148 0.2797 0.2286 0.0217  0.0131  -0.0167 ? ? ? ? ? ? 18  HIS A CA  
141  C C   . HIS A 38  ? 0.3006 0.2678 0.2102 0.0190  0.0094  -0.0157 ? ? ? ? ? ? 18  HIS A C   
142  O O   . HIS A 38  ? 0.2819 0.2469 0.1891 0.0212  0.0070  -0.0154 ? ? ? ? ? ? 18  HIS A O   
143  C CB  . HIS A 38  ? 0.3190 0.2947 0.2484 0.0234  0.0130  -0.0133 ? ? ? ? ? ? 18  HIS A CB  
144  C CG  . HIS A 38  ? 0.4008 0.3776 0.3366 0.0274  0.0105  -0.0105 ? ? ? ? ? ? 18  HIS A CG  
145  N ND1 . HIS A 38  ? 0.4473 0.4186 0.3872 0.0314  0.0135  -0.0119 ? ? ? ? ? ? 18  HIS A ND1 
146  C CD2 . HIS A 38  ? 0.4473 0.4295 0.3854 0.0271  0.0059  -0.0065 ? ? ? ? ? ? 18  HIS A CD2 
147  C CE1 . HIS A 38  ? 0.4695 0.4416 0.4142 0.0336  0.0109  -0.0088 ? ? ? ? ? ? 18  HIS A CE1 
148  N NE2 . HIS A 38  ? 0.4583 0.4374 0.4020 0.0312  0.0061  -0.0051 ? ? ? ? ? ? 18  HIS A NE2 
149  N N   . HIS A 39  ? 0.2901 0.2620 0.1981 0.0133  0.0095  -0.0160 ? ? ? ? ? ? 19  HIS A N   
150  C CA  . HIS A 39  ? 0.2597 0.2330 0.1619 0.0091  0.0073  -0.0167 ? ? ? ? ? ? 19  HIS A CA  
151  C C   . HIS A 39  ? 0.2661 0.2255 0.1569 0.0110  0.0092  -0.0203 ? ? ? ? ? ? 19  HIS A C   
152  O O   . HIS A 39  ? 0.2476 0.2066 0.1367 0.0127  0.0073  -0.0204 ? ? ? ? ? ? 19  HIS A O   
153  C CB  . HIS A 39  ? 0.2576 0.2380 0.1588 0.0009  0.0080  -0.0177 ? ? ? ? ? ? 19  HIS A CB  
154  C CG  . HIS A 39  ? 0.2589 0.2574 0.1726 -0.0013 0.0048  -0.0128 ? ? ? ? ? ? 19  HIS A CG  
155  N ND1 . HIS A 39  ? 0.2647 0.2734 0.1813 -0.0082 0.0053  -0.0129 ? ? ? ? ? ? 19  HIS A ND1 
156  C CD2 . HIS A 39  ? 0.2304 0.2392 0.1557 0.0028  0.0010  -0.0069 ? ? ? ? ? ? 19  HIS A CD2 
157  C CE1 . HIS A 39  ? 0.2548 0.2811 0.1850 -0.0077 0.0015  -0.0067 ? ? ? ? ? ? 19  HIS A CE1 
158  N NE2 . HIS A 39  ? 0.2495 0.2751 0.1853 -0.0006 -0.0010 -0.0027 ? ? ? ? ? ? 19  HIS A NE2 
159  N N   . PHE A 40  ? 0.2732 0.2217 0.1568 0.0107  0.0131  -0.0227 ? ? ? ? ? ? 20  PHE A N   
160  C CA  . PHE A 40  ? 0.2778 0.2137 0.1523 0.0132  0.0149  -0.0247 ? ? ? ? ? ? 20  PHE A CA  
161  C C   . PHE A 40  ? 0.2848 0.2179 0.1596 0.0205  0.0130  -0.0232 ? ? ? ? ? ? 20  PHE A C   
162  O O   . PHE A 40  ? 0.2959 0.2233 0.1666 0.0237  0.0131  -0.0238 ? ? ? ? ? ? 20  PHE A O   
163  C CB  . PHE A 40  ? 0.2779 0.2013 0.1437 0.0103  0.0198  -0.0267 ? ? ? ? ? ? 20  PHE A CB  
164  C CG  . PHE A 40  ? 0.2837 0.2026 0.1479 0.0115  0.0219  -0.0253 ? ? ? ? ? ? 20  PHE A CG  
165  C CD1 . PHE A 40  ? 0.2864 0.2057 0.1499 0.0053  0.0251  -0.0263 ? ? ? ? ? ? 20  PHE A CD1 
166  C CD2 . PHE A 40  ? 0.2826 0.1975 0.1449 0.0176  0.0210  -0.0233 ? ? ? ? ? ? 20  PHE A CD2 
167  C CE1 . PHE A 40  ? 0.2905 0.2056 0.1513 0.0055  0.0279  -0.0253 ? ? ? ? ? ? 20  PHE A CE1 
168  C CE2 . PHE A 40  ? 0.2804 0.1914 0.1392 0.0174  0.0233  -0.0223 ? ? ? ? ? ? 20  PHE A CE2 
169  C CZ  . PHE A 40  ? 0.2976 0.2084 0.1556 0.0115  0.0270  -0.0234 ? ? ? ? ? ? 20  PHE A CZ  
170  N N   . LEU A 41  ? 0.2665 0.2044 0.1469 0.0227  0.0117  -0.0216 ? ? ? ? ? ? 21  LEU A N   
171  C CA  . LEU A 41  ? 0.2540 0.1912 0.1346 0.0277  0.0099  -0.0210 ? ? ? ? ? ? 21  LEU A CA  
172  C C   . LEU A 41  ? 0.2970 0.2423 0.1845 0.0286  0.0065  -0.0199 ? ? ? ? ? ? 21  LEU A C   
173  O O   . LEU A 41  ? 0.2872 0.2333 0.1763 0.0313  0.0052  -0.0198 ? ? ? ? ? ? 21  LEU A O   
174  C CB  . LEU A 41  ? 0.2327 0.1685 0.1135 0.0287  0.0115  -0.0211 ? ? ? ? ? ? 21  LEU A CB  
175  C CG  . LEU A 41  ? 0.2706 0.1976 0.1421 0.0282  0.0144  -0.0213 ? ? ? ? ? ? 21  LEU A CG  
176  C CD1 . LEU A 41  ? 0.2574 0.1845 0.1281 0.0279  0.0165  -0.0222 ? ? ? ? ? ? 21  LEU A CD1 
177  C CD2 . LEU A 41  ? 0.2858 0.2061 0.1497 0.0316  0.0132  -0.0199 ? ? ? ? ? ? 21  LEU A CD2 
178  N N   . GLY A 42  ? 0.2676 0.2190 0.1581 0.0252  0.0053  -0.0192 ? ? ? ? ? ? 22  GLY A N   
179  C CA  . GLY A 42  ? 0.2660 0.2250 0.1618 0.0251  0.0022  -0.0172 ? ? ? ? ? ? 22  GLY A CA  
180  C C   . GLY A 42  ? 0.2632 0.2202 0.1564 0.0281  0.0012  -0.0183 ? ? ? ? ? ? 22  GLY A C   
181  O O   . GLY A 42  ? 0.2388 0.1996 0.1365 0.0291  -0.0007 -0.0167 ? ? ? ? ? ? 22  GLY A O   
182  N N   . TYR A 43  ? 0.2779 0.2291 0.1646 0.0297  0.0027  -0.0206 ? ? ? ? ? ? 23  TYR A N   
183  C CA  . TYR A 43  ? 0.2625 0.2143 0.1483 0.0330  0.0017  -0.0213 ? ? ? ? ? ? 23  TYR A CA  
184  C C   . TYR A 43  ? 0.2670 0.2197 0.1545 0.0358  0.0001  -0.0205 ? ? ? ? ? ? 23  TYR A C   
185  O O   . TYR A 43  ? 0.2548 0.2115 0.1436 0.0373  -0.0014 -0.0208 ? ? ? ? ? ? 23  TYR A O   
186  C CB  . TYR A 43  ? 0.2263 0.1714 0.1069 0.0356  0.0043  -0.0230 ? ? ? ? ? ? 23  TYR A CB  
187  C CG  . TYR A 43  ? 0.2597 0.1968 0.1361 0.0387  0.0055  -0.0219 ? ? ? ? ? ? 23  TYR A CG  
188  C CD1 . TYR A 43  ? 0.2488 0.1868 0.1246 0.0431  0.0036  -0.0202 ? ? ? ? ? ? 23  TYR A CD1 
189  C CD2 . TYR A 43  ? 0.2477 0.1774 0.1200 0.0363  0.0083  -0.0222 ? ? ? ? ? ? 23  TYR A CD2 
190  C CE1 . TYR A 43  ? 0.2764 0.2084 0.1471 0.0451  0.0042  -0.0182 ? ? ? ? ? ? 23  TYR A CE1 
191  C CE2 . TYR A 43  ? 0.2871 0.2094 0.1545 0.0385  0.0096  -0.0205 ? ? ? ? ? ? 23  TYR A CE2 
192  C CZ  . TYR A 43  ? 0.3054 0.2288 0.1716 0.0430  0.0074  -0.0181 ? ? ? ? ? ? 23  TYR A CZ  
193  O OH  . TYR A 43  ? 0.3105 0.2276 0.1706 0.0444  0.0082  -0.0155 ? ? ? ? ? ? 23  TYR A OH  
194  N N   . ILE A 44  ? 0.2537 0.2033 0.1410 0.0357  0.0010  -0.0203 ? ? ? ? ? ? 24  ILE A N   
195  C CA  . ILE A 44  ? 0.2580 0.2081 0.1455 0.0366  0.0004  -0.0208 ? ? ? ? ? ? 24  ILE A CA  
196  C C   . ILE A 44  ? 0.2376 0.1923 0.1320 0.0350  -0.0007 -0.0205 ? ? ? ? ? ? 24  ILE A C   
197  O O   . ILE A 44  ? 0.2532 0.2101 0.1478 0.0349  -0.0017 -0.0215 ? ? ? ? ? ? 24  ILE A O   
198  C CB  . ILE A 44  ? 0.2804 0.2259 0.1656 0.0360  0.0028  -0.0216 ? ? ? ? ? ? 24  ILE A CB  
199  C CG1 . ILE A 44  ? 0.3158 0.2557 0.1930 0.0372  0.0039  -0.0209 ? ? ? ? ? ? 24  ILE A CG1 
200  C CG2 . ILE A 44  ? 0.2533 0.1995 0.1379 0.0353  0.0031  -0.0236 ? ? ? ? ? ? 24  ILE A CG2 
201  C CD1 . ILE A 44  ? 0.3087 0.2489 0.1805 0.0399  0.0020  -0.0199 ? ? ? ? ? ? 24  ILE A CD1 
202  N N   . ASN A 45  ? 0.2186 0.1752 0.1186 0.0334  -0.0005 -0.0184 ? ? ? ? ? ? 25  ASN A N   
203  C CA  . ASN A 45  ? 0.2282 0.1884 0.1348 0.0322  -0.0016 -0.0164 ? ? ? ? ? ? 25  ASN A CA  
204  C C   . ASN A 45  ? 0.2459 0.2105 0.1506 0.0314  -0.0037 -0.0165 ? ? ? ? ? ? 25  ASN A C   
205  O O   . ASN A 45  ? 0.2699 0.2356 0.1767 0.0304  -0.0042 -0.0166 ? ? ? ? ? ? 25  ASN A O   
206  C CB  . ASN A 45  ? 0.2149 0.1789 0.1282 0.0309  -0.0021 -0.0122 ? ? ? ? ? ? 25  ASN A CB  
207  C CG  . ASN A 45  ? 0.2640 0.2258 0.1836 0.0323  0.0005  -0.0115 ? ? ? ? ? ? 25  ASN A CG  
208  O OD1 . ASN A 45  ? 0.2566 0.2128 0.1755 0.0335  0.0033  -0.0147 ? ? ? ? ? ? 25  ASN A OD1 
209  N ND2 . ASN A 45  ? 0.2702 0.2375 0.1962 0.0316  -0.0001 -0.0075 ? ? ? ? ? ? 25  ASN A ND2 
210  N N   . SER A 46  ? 0.2385 0.2051 0.1393 0.0313  -0.0041 -0.0171 ? ? ? ? ? ? 26  SER A N   
211  C CA  . SER A 46  ? 0.2398 0.2113 0.1395 0.0305  -0.0050 -0.0179 ? ? ? ? ? ? 26  SER A CA  
212  C C   . SER A 46  ? 0.2556 0.2284 0.1545 0.0327  -0.0055 -0.0199 ? ? ? ? ? ? 26  SER A C   
213  O O   . SER A 46  ? 0.2364 0.2143 0.1375 0.0310  -0.0064 -0.0201 ? ? ? ? ? ? 26  SER A O   
214  C CB  . SER A 46  ? 0.2314 0.2027 0.1268 0.0305  -0.0036 -0.0196 ? ? ? ? ? ? 26  SER A CB  
215  O OG  . SER A 46  ? 0.2504 0.2229 0.1455 0.0267  -0.0035 -0.0183 ? ? ? ? ? ? 26  SER A OG  
216  N N   . MET A 47  ? 0.2359 0.2051 0.1314 0.0358  -0.0050 -0.0211 ? ? ? ? ? ? 27  MET A N   
217  C CA  . MET A 47  ? 0.2516 0.2245 0.1459 0.0378  -0.0063 -0.0221 ? ? ? ? ? ? 27  MET A CA  
218  C C   . MET A 47  ? 0.2578 0.2318 0.1528 0.0350  -0.0070 -0.0232 ? ? ? ? ? ? 27  MET A C   
219  O O   . MET A 47  ? 0.2685 0.2494 0.1641 0.0341  -0.0086 -0.0242 ? ? ? ? ? ? 27  MET A O   
220  C CB  . MET A 47  ? 0.2058 0.1747 0.0955 0.0419  -0.0059 -0.0214 ? ? ? ? ? ? 27  MET A CB  
221  C CG  . MET A 47  ? 0.2239 0.1897 0.1129 0.0446  -0.0040 -0.0212 ? ? ? ? ? ? 27  MET A CG  
222  S SD  . MET A 47  ? 0.3287 0.3037 0.2225 0.0467  -0.0041 -0.0221 ? ? ? ? ? ? 27  MET A SD  
223  C CE  . MET A 47  ? 0.4303 0.3976 0.3223 0.0486  0.0005  -0.0236 ? ? ? ? ? ? 27  MET A CE  
224  N N   . THR A 48  ? 0.2290 0.1968 0.1244 0.0334  -0.0053 -0.0234 ? ? ? ? ? ? 28  THR A N   
225  C CA  . THR A 48  ? 0.2537 0.2204 0.1497 0.0301  -0.0044 -0.0257 ? ? ? ? ? ? 28  THR A CA  
226  C C   . THR A 48  ? 0.2705 0.2397 0.1716 0.0270  -0.0046 -0.0253 ? ? ? ? ? ? 28  THR A C   
227  O O   . THR A 48  ? 0.2633 0.2356 0.1640 0.0238  -0.0048 -0.0277 ? ? ? ? ? ? 28  THR A O   
228  C CB  . THR A 48  ? 0.2802 0.2389 0.1768 0.0295  -0.0010 -0.0268 ? ? ? ? ? ? 28  THR A CB  
229  O OG1 . THR A 48  ? 0.2898 0.2462 0.1925 0.0305  -0.0001 -0.0237 ? ? ? ? ? ? 28  THR A OG1 
230  C CG2 . THR A 48  ? 0.2309 0.1873 0.1210 0.0312  -0.0005 -0.0274 ? ? ? ? ? ? 28  THR A CG2 
231  N N   . LEU A 49  ? 0.2502 0.2189 0.1554 0.0272  -0.0046 -0.0220 ? ? ? ? ? ? 29  LEU A N   
232  C CA  . LEU A 49  ? 0.2481 0.2192 0.1570 0.0240  -0.0049 -0.0203 ? ? ? ? ? ? 29  LEU A CA  
233  C C   . LEU A 49  ? 0.2398 0.2200 0.1470 0.0227  -0.0066 -0.0219 ? ? ? ? ? ? 29  LEU A C   
234  O O   . LEU A 49  ? 0.2509 0.2337 0.1595 0.0188  -0.0065 -0.0231 ? ? ? ? ? ? 29  LEU A O   
235  C CB  . LEU A 49  ? 0.2576 0.2286 0.1703 0.0239  -0.0053 -0.0153 ? ? ? ? ? ? 29  LEU A CB  
236  C CG  . LEU A 49  ? 0.2818 0.2543 0.1979 0.0202  -0.0056 -0.0117 ? ? ? ? ? ? 29  LEU A CG  
237  C CD1 . LEU A 49  ? 0.2082 0.1741 0.1274 0.0178  -0.0032 -0.0127 ? ? ? ? ? ? 29  LEU A CD1 
238  C CD2 . LEU A 49  ? 0.3038 0.2773 0.2234 0.0202  -0.0067 -0.0052 ? ? ? ? ? ? 29  LEU A CD2 
239  N N   . GLN A 50  ? 0.2385 0.2235 0.1436 0.0259  -0.0077 -0.0222 ? ? ? ? ? ? 30  GLN A N   
240  C CA  . GLN A 50  ? 0.2648 0.2597 0.1706 0.0257  -0.0087 -0.0237 ? ? ? ? ? ? 30  GLN A CA  
241  C C   . GLN A 50  ? 0.2736 0.2735 0.1789 0.0245  -0.0099 -0.0261 ? ? ? ? ? ? 30  GLN A C   
242  O O   . GLN A 50  ? 0.2952 0.3035 0.2028 0.0212  -0.0105 -0.0274 ? ? ? ? ? ? 30  GLN A O   
243  C CB  . GLN A 50  ? 0.2838 0.2815 0.1887 0.0304  -0.0084 -0.0239 ? ? ? ? ? ? 30  GLN A CB  
244  C CG  . GLN A 50  ? 0.2750 0.2842 0.1830 0.0315  -0.0088 -0.0253 ? ? ? ? ? ? 30  GLN A CG  
245  C CD  . GLN A 50  ? 0.2927 0.3032 0.2015 0.0363  -0.0068 -0.0259 ? ? ? ? ? ? 30  GLN A CD  
246  O OE1 . GLN A 50  ? 0.3442 0.3597 0.2549 0.0348  -0.0047 -0.0272 ? ? ? ? ? ? 30  GLN A OE1 
247  N NE2 . GLN A 50  ? 0.2600 0.2652 0.1669 0.0418  -0.0066 -0.0250 ? ? ? ? ? ? 30  GLN A NE2 
248  N N   A CYS A 51  ? 0.2504 0.2464 0.1521 0.0263  -0.0103 -0.0269 ? ? ? ? ? ? 31  CYS A N   
249  N N   B CYS A 51  ? 0.2533 0.2492 0.1551 0.0262  -0.0103 -0.0269 ? ? ? ? ? ? 31  CYS A N   
250  C CA  A CYS A 51  ? 0.2535 0.2550 0.1530 0.0234  -0.0117 -0.0294 ? ? ? ? ? ? 31  CYS A CA  
251  C CA  B CYS A 51  ? 0.2548 0.2563 0.1543 0.0235  -0.0117 -0.0294 ? ? ? ? ? ? 31  CYS A CA  
252  C C   A CYS A 51  ? 0.2637 0.2637 0.1645 0.0162  -0.0101 -0.0321 ? ? ? ? ? ? 31  CYS A C   
253  C C   B CYS A 51  ? 0.2625 0.2622 0.1629 0.0162  -0.0101 -0.0322 ? ? ? ? ? ? 31  CYS A C   
254  O O   A CYS A 51  ? 0.2662 0.2758 0.1678 0.0119  -0.0113 -0.0341 ? ? ? ? ? ? 31  CYS A O   
255  O O   B CYS A 51  ? 0.2644 0.2734 0.1648 0.0118  -0.0114 -0.0346 ? ? ? ? ? ? 31  CYS A O   
256  C CB  A CYS A 51  ? 0.2587 0.2546 0.1525 0.0248  -0.0116 -0.0299 ? ? ? ? ? ? 31  CYS A CB  
257  C CB  B CYS A 51  ? 0.2577 0.2539 0.1514 0.0253  -0.0118 -0.0296 ? ? ? ? ? ? 31  CYS A CB  
258  S SG  A CYS A 51  ? 0.2408 0.2401 0.1320 0.0321  -0.0140 -0.0263 ? ? ? ? ? ? 31  CYS A SG  
259  S SG  B CYS A 51  ? 0.3254 0.3300 0.2137 0.0202  -0.0139 -0.0326 ? ? ? ? ? ? 31  CYS A SG  
260  N N   . ALA A 52  ? 0.2618 0.2498 0.1636 0.0148  -0.0071 -0.0318 ? ? ? ? ? ? 32  ALA A N   
261  C CA  . ALA A 52  ? 0.2538 0.2366 0.1575 0.0085  -0.0043 -0.0338 ? ? ? ? ? ? 32  ALA A CA  
262  C C   . ALA A 52  ? 0.2314 0.2221 0.1382 0.0048  -0.0052 -0.0328 ? ? ? ? ? ? 32  ALA A C   
263  O O   . ALA A 52  ? 0.2398 0.2317 0.1465 -0.0018 -0.0039 -0.0359 ? ? ? ? ? ? 32  ALA A O   
264  C CB  . ALA A 52  ? 0.2188 0.1883 0.1261 0.0098  -0.0009 -0.0313 ? ? ? ? ? ? 32  ALA A CB  
265  N N   . LEU A 53  ? 0.2097 0.2055 0.1187 0.0082  -0.0067 -0.0292 ? ? ? ? ? ? 33  LEU A N   
266  C CA  . LEU A 53  ? 0.2350 0.2393 0.1464 0.0044  -0.0070 -0.0286 ? ? ? ? ? ? 33  LEU A CA  
267  C C   . LEU A 53  ? 0.2265 0.2463 0.1386 0.0036  -0.0091 -0.0317 ? ? ? ? ? ? 33  LEU A C   
268  O O   . LEU A 53  ? 0.2283 0.2557 0.1422 -0.0025 -0.0087 -0.0335 ? ? ? ? ? ? 33  LEU A O   
269  C CB  . LEU A 53  ? 0.2047 0.2105 0.1172 0.0073  -0.0072 -0.0247 ? ? ? ? ? ? 33  LEU A CB  
270  C CG  . LEU A 53  ? 0.2618 0.2567 0.1747 0.0081  -0.0063 -0.0201 ? ? ? ? ? ? 33  LEU A CG  
271  C CD1 . LEU A 53  ? 0.2591 0.2591 0.1714 0.0082  -0.0068 -0.0170 ? ? ? ? ? ? 33  LEU A CD1 
272  C CD2 . LEU A 53  ? 0.2596 0.2458 0.1747 0.0033  -0.0042 -0.0181 ? ? ? ? ? ? 33  LEU A CD2 
273  N N   . GLU A 54  ? 0.2201 0.2452 0.1315 0.0098  -0.0112 -0.0316 ? ? ? ? ? ? 34  GLU A N   
274  C CA  . GLU A 54  ? 0.2377 0.2790 0.1515 0.0107  -0.0139 -0.0329 ? ? ? ? ? ? 34  GLU A CA  
275  C C   . GLU A 54  ? 0.2350 0.2815 0.1468 0.0033  -0.0149 -0.0364 ? ? ? ? ? ? 34  GLU A C   
276  O O   . GLU A 54  ? 0.2202 0.2816 0.1354 -0.0008 -0.0162 -0.0380 ? ? ? ? ? ? 34  GLU A O   
277  C CB  . GLU A 54  ? 0.2377 0.2802 0.1505 0.0191  -0.0158 -0.0309 ? ? ? ? ? ? 34  GLU A CB  
278  C CG  . GLU A 54  ? 0.2293 0.2709 0.1450 0.0257  -0.0143 -0.0288 ? ? ? ? ? ? 34  GLU A CG  
279  C CD  . GLU A 54  ? 0.2632 0.3015 0.1775 0.0336  -0.0151 -0.0265 ? ? ? ? ? ? 34  GLU A CD  
280  O OE1 . GLU A 54  ? 0.2731 0.3076 0.1826 0.0339  -0.0169 -0.0258 ? ? ? ? ? ? 34  GLU A OE1 
281  O OE2 . GLU A 54  ? 0.2711 0.3097 0.1884 0.0390  -0.0133 -0.0256 ? ? ? ? ? ? 34  GLU A OE2 
282  N N   . LEU A 55  ? 0.1955 0.2445 0.1633 0.0798  -0.0442 -0.0497 ? ? ? ? ? ? 35  LEU A N   
283  C CA  . LEU A 55  ? 0.2275 0.2779 0.1946 0.0700  -0.0494 -0.0443 ? ? ? ? ? ? 35  LEU A CA  
284  C C   . LEU A 55  ? 0.2250 0.2965 0.2031 0.0603  -0.0444 -0.0418 ? ? ? ? ? ? 35  LEU A C   
285  O O   . LEU A 55  ? 0.2189 0.2922 0.1958 0.0512  -0.0494 -0.0375 ? ? ? ? ? ? 35  LEU A O   
286  C CB  . LEU A 55  ? 0.2647 0.2827 0.2093 0.0613  -0.0502 -0.0430 ? ? ? ? ? ? 35  LEU A CB  
287  C CG  . LEU A 55  ? 0.2963 0.2897 0.2257 0.0667  -0.0581 -0.0431 ? ? ? ? ? ? 35  LEU A CG  
288  C CD1 . LEU A 55  ? 0.2279 0.1933 0.1348 0.0560  -0.0561 -0.0414 ? ? ? ? ? ? 35  LEU A CD1 
289  C CD2 . LEU A 55  ? 0.2909 0.2917 0.2258 0.0717  -0.0703 -0.0398 ? ? ? ? ? ? 35  LEU A CD2 
290  N N   . ASP A 56  ? 0.2065 0.2908 0.1924 0.0608  -0.0356 -0.0442 ? ? ? ? ? ? 36  ASP A N   
291  C CA  . ASP A 56  ? 0.2501 0.3525 0.2449 0.0512  -0.0317 -0.0411 ? ? ? ? ? ? 36  ASP A CA  
292  C C   . ASP A 56  ? 0.2242 0.3052 0.2048 0.0393  -0.0305 -0.0386 ? ? ? ? ? ? 36  ASP A C   
293  O O   . ASP A 56  ? 0.1791 0.2666 0.1614 0.0298  -0.0324 -0.0348 ? ? ? ? ? ? 36  ASP A O   
294  C CB  . ASP A 56  ? 0.3316 0.4617 0.3416 0.0497  -0.0383 -0.0368 ? ? ? ? ? ? 36  ASP A CB  
295  C CG  . ASP A 56  ? 0.4356 0.6005 0.4647 0.0541  -0.0332 -0.0372 ? ? ? ? ? ? 36  ASP A CG  
296  O OD1 . ASP A 56  ? 0.4683 0.6329 0.4970 0.0618  -0.0257 -0.0424 ? ? ? ? ? ? 36  ASP A OD1 
297  O OD2 . ASP A 56  ? 0.4613 0.6544 0.5046 0.0490  -0.0369 -0.0321 ? ? ? ? ? ? 36  ASP A OD2 
298  N N   . ILE A 57  ? 0.2121 0.2678 0.1779 0.0396  -0.0272 -0.0407 ? ? ? ? ? ? 37  ILE A N   
299  C CA  . ILE A 57  ? 0.2299 0.2646 0.1806 0.0312  -0.0253 -0.0390 ? ? ? ? ? ? 37  ILE A CA  
300  C C   . ILE A 57  ? 0.2284 0.2682 0.1823 0.0248  -0.0199 -0.0373 ? ? ? ? ? ? 37  ILE A C   
301  O O   . ILE A 57  ? 0.2519 0.2825 0.1974 0.0172  -0.0224 -0.0350 ? ? ? ? ? ? 37  ILE A O   
302  C CB  . ILE A 57  ? 0.2546 0.2669 0.1910 0.0329  -0.0210 -0.0408 ? ? ? ? ? ? 37  ILE A CB  
303  C CG1 . ILE A 57  ? 0.2670 0.2687 0.1958 0.0373  -0.0284 -0.0415 ? ? ? ? ? ? 37  ILE A CG1 
304  C CG2 . ILE A 57  ? 0.2198 0.2132 0.1409 0.0264  -0.0169 -0.0398 ? ? ? ? ? ? 37  ILE A CG2 
305  C CD1 . ILE A 57  ? 0.2970 0.2773 0.2103 0.0364  -0.0253 -0.0420 ? ? ? ? ? ? 37  ILE A CD1 
306  N N   . ALA A 58  ? 0.1961 0.2481 0.1598 0.0274  -0.0136 -0.0381 ? ? ? ? ? ? 38  ALA A N   
307  C CA  . ALA A 58  ? 0.1765 0.2308 0.1420 0.0220  -0.0091 -0.0357 ? ? ? ? ? ? 38  ALA A CA  
308  C C   . ALA A 58  ? 0.1771 0.2437 0.1474 0.0141  -0.0144 -0.0321 ? ? ? ? ? ? 38  ALA A C   
309  O O   . ALA A 58  ? 0.1726 0.2271 0.1344 0.0068  -0.0151 -0.0294 ? ? ? ? ? ? 38  ALA A O   
310  C CB  . ALA A 58  ? 0.1863 0.2537 0.1614 0.0254  -0.0032 -0.0366 ? ? ? ? ? ? 38  ALA A CB  
311  N N   . ASP A 59  ? 0.1739 0.2648 0.1575 0.0158  -0.0182 -0.0317 ? ? ? ? ? ? 39  ASP A N   
312  C CA  . ASP A 59  ? 0.2027 0.3131 0.1944 0.0071  -0.0232 -0.0269 ? ? ? ? ? ? 39  ASP A CA  
313  C C   . ASP A 59  ? 0.2124 0.3083 0.1926 -0.0014 -0.0321 -0.0238 ? ? ? ? ? ? 39  ASP A C   
314  O O   . ASP A 59  ? 0.1915 0.2866 0.1676 -0.0135 -0.0363 -0.0191 ? ? ? ? ? ? 39  ASP A O   
315  C CB  . ASP A 59  ? 0.2387 0.3824 0.2491 0.0138  -0.0238 -0.0275 ? ? ? ? ? ? 39  ASP A CB  
316  C CG  . ASP A 59  ? 0.2701 0.4194 0.2851 0.0243  -0.0157 -0.0326 ? ? ? ? ? ? 39  ASP A CG  
317  O OD1 . ASP A 59  ? 0.2037 0.3677 0.2245 0.0211  -0.0107 -0.0315 ? ? ? ? ? ? 39  ASP A OD1 
318  O OD2 . ASP A 59  ? 0.2748 0.4110 0.2848 0.0343  -0.0151 -0.0374 ? ? ? ? ? ? 39  ASP A OD2 
319  N N   . VAL A 60  ? 0.1838 0.2661 0.1564 0.0036  -0.0357 -0.0261 ? ? ? ? ? ? 40  VAL A N   
320  C CA  . VAL A 60  ? 0.2028 0.2691 0.1615 -0.0047 -0.0449 -0.0235 ? ? ? ? ? ? 40  VAL A CA  
321  C C   . VAL A 60  ? 0.2311 0.2641 0.1669 -0.0117 -0.0423 -0.0241 ? ? ? ? ? ? 40  VAL A C   
322  O O   . VAL A 60  ? 0.2438 0.2659 0.1679 -0.0233 -0.0489 -0.0207 ? ? ? ? ? ? 40  VAL A O   
323  C CB  . VAL A 60  ? 0.2023 0.2605 0.1564 0.0026  -0.0497 -0.0255 ? ? ? ? ? ? 40  VAL A CB  
324  C CG1 . VAL A 60  ? 0.2308 0.2612 0.1618 -0.0063 -0.0571 -0.0240 ? ? ? ? ? ? 40  VAL A CG1 
325  C CG2 . VAL A 60  ? 0.1975 0.2886 0.1734 0.0088  -0.0558 -0.0233 ? ? ? ? ? ? 40  VAL A CG2 
326  N N   . ILE A 61  ? 0.2378 0.2549 0.1670 -0.0044 -0.0327 -0.0282 ? ? ? ? ? ? 41  ILE A N   
327  C CA  . ILE A 61  ? 0.2381 0.2261 0.1476 -0.0073 -0.0285 -0.0292 ? ? ? ? ? ? 41  ILE A CA  
328  C C   . ILE A 61  ? 0.2457 0.2364 0.1573 -0.0144 -0.0287 -0.0258 ? ? ? ? ? ? 41  ILE A C   
329  O O   . ILE A 61  ? 0.2724 0.2398 0.1655 -0.0223 -0.0324 -0.0245 ? ? ? ? ? ? 41  ILE A O   
330  C CB  . ILE A 61  ? 0.2578 0.2358 0.1645 0.0027  -0.0177 -0.0330 ? ? ? ? ? ? 41  ILE A CB  
331  C CG1 . ILE A 61  ? 0.2622 0.2307 0.1602 0.0067  -0.0183 -0.0356 ? ? ? ? ? ? 41  ILE A CG1 
332  C CG2 . ILE A 61  ? 0.2247 0.1784 0.1156 0.0027  -0.0117 -0.0338 ? ? ? ? ? ? 41  ILE A CG2 
333  C CD1 . ILE A 61  ? 0.2693 0.2316 0.1651 0.0142  -0.0084 -0.0380 ? ? ? ? ? ? 41  ILE A CD1 
334  N N   . HIS A 62  ? 0.2181 0.2346 0.1493 -0.0123 -0.0253 -0.0242 ? ? ? ? ? ? 42  HIS A N   
335  C CA  . HIS A 62  ? 0.2494 0.2692 0.1822 -0.0201 -0.0261 -0.0198 ? ? ? ? ? ? 42  HIS A CA  
336  C C   . HIS A 62  ? 0.2700 0.2917 0.1975 -0.0350 -0.0369 -0.0145 ? ? ? ? ? ? 42  HIS A C   
337  O O   . HIS A 62  ? 0.2546 0.2555 0.1666 -0.0444 -0.0407 -0.0115 ? ? ? ? ? ? 42  HIS A O   
338  C CB  . HIS A 62  ? 0.2358 0.2861 0.1897 -0.0167 -0.0212 -0.0187 ? ? ? ? ? ? 42  HIS A CB  
339  C CG  . HIS A 62  ? 0.2923 0.3461 0.2468 -0.0254 -0.0220 -0.0135 ? ? ? ? ? ? 42  HIS A CG  
340  N ND1 . HIS A 62  ? 0.3119 0.3905 0.2758 -0.0364 -0.0271 -0.0081 ? ? ? ? ? ? 42  HIS A ND1 
341  C CD2 . HIS A 62  ? 0.2983 0.3343 0.2447 -0.0251 -0.0189 -0.0120 ? ? ? ? ? ? 42  HIS A CD2 
342  C CE1 . HIS A 62  ? 0.3303 0.4040 0.2899 -0.0439 -0.0273 -0.0034 ? ? ? ? ? ? 42  HIS A CE1 
343  N NE2 . HIS A 62  ? 0.3232 0.3699 0.2721 -0.0365 -0.0229 -0.0057 ? ? ? ? ? ? 42  HIS A NE2 
344  N N   . ARG A 63  ? 0.2877 0.3342 0.2278 -0.0374 -0.0429 -0.0128 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A N   
345  C CA  . ARG A 63  ? 0.2980 0.3519 0.2357 -0.0530 -0.0544 -0.0064 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A CA  
346  C C   . ARG A 63  ? 0.2972 0.3110 0.2055 -0.0610 -0.0617 -0.0068 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A C   
347  O O   . ARG A 63  ? 0.2961 0.2994 0.1915 -0.0770 -0.0709 -0.0015 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A O   
348  C CB  . ARG A 63  ? 0.3730 0.4642 0.3327 -0.0506 -0.0588 -0.0044 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A CB  
349  C CG  . ARG A 63  ? 0.4874 0.5918 0.4478 -0.0669 -0.0720 0.0035  ? ? ? ? ? ? 43  ARG A CG  
350  C CD  . ARG A 63  ? 0.5830 0.7290 0.5650 -0.0755 -0.0726 0.0106  ? ? ? ? ? ? 43  ARG A CD  
351  N NE  . ARG A 63  ? 0.6468 0.8304 0.6553 -0.0602 -0.0640 0.0076  ? ? ? ? ? ? 43  ARG A NE  
352  C CZ  . ARG A 63  ? 0.6802 0.9106 0.7135 -0.0610 -0.0657 0.0125  ? ? ? ? ? ? 43  ARG A CZ  
353  N NH1 . ARG A 63  ? 0.6736 0.9321 0.7266 -0.0446 -0.0567 0.0080  ? ? ? ? ? ? 43  ARG A NH1 
354  N NH2 . ARG A 63  ? 0.6987 0.9413 0.7350 -0.0762 -0.0740 0.0216  ? ? ? ? ? ? 43  ARG A NH2 
355  N N   . HIS A 64  ? 0.2660 0.2563 0.1612 -0.0512 -0.0579 -0.0129 ? ? ? ? ? ? 44  HIS A N   
356  C CA  . HIS A 64  ? 0.3230 0.2726 0.1863 -0.0575 -0.0630 -0.0146 ? ? ? ? ? ? 44  HIS A CA  
357  C C   . HIS A 64  ? 0.3655 0.2832 0.2077 -0.0623 -0.0612 -0.0148 ? ? ? ? ? ? 44  HIS A C   
358  O O   . HIS A 64  ? 0.4064 0.2941 0.2223 -0.0742 -0.0696 -0.0134 ? ? ? ? ? ? 44  HIS A O   
359  C CB  . HIS A 64  ? 0.3462 0.2781 0.1988 -0.0455 -0.0569 -0.0212 ? ? ? ? ? ? 44  HIS A CB  
360  C CG  . HIS A 64  ? 0.4038 0.2993 0.2240 -0.0525 -0.0631 -0.0230 ? ? ? ? ? ? 44  HIS A CG  
361  N ND1 . HIS A 64  ? 0.4499 0.3486 0.2650 -0.0630 -0.0764 -0.0192 ? ? ? ? ? ? 44  HIS A ND1 
362  C CD2 . HIS A 64  ? 0.4264 0.2812 0.2160 -0.0502 -0.0579 -0.0282 ? ? ? ? ? ? 44  HIS A CD2 
363  C CE1 . HIS A 64  ? 0.4742 0.3335 0.2550 -0.0685 -0.0796 -0.0220 ? ? ? ? ? ? 44  HIS A CE1 
364  N NE2 . HIS A 64  ? 0.4656 0.2974 0.2298 -0.0601 -0.0677 -0.0280 ? ? ? ? ? ? 44  HIS A NE2 
365  N N   . GLY A 65  ? 0.3986 0.3210 0.2510 -0.0531 -0.0512 -0.0161 ? ? ? ? ? ? 45  GLY A N   
366  C CA  . GLY A 65  ? 0.4304 0.3280 0.2676 -0.0570 -0.0509 -0.0145 ? ? ? ? ? ? 45  GLY A CA  
367  C C   . GLY A 65  ? 0.4326 0.2883 0.2443 -0.0464 -0.0435 -0.0208 ? ? ? ? ? ? 45  GLY A C   
368  O O   . GLY A 65  ? 0.4537 0.2872 0.2536 -0.0454 -0.0422 -0.0200 ? ? ? ? ? ? 45  GLY A O   
369  N N   . HIS A 66  ? 0.4255 0.2706 0.2282 -0.0382 -0.0388 -0.0266 ? ? ? ? ? ? 46  HIS A N   
370  C CA  . HIS A 66  ? 0.4464 0.2582 0.2273 -0.0259 -0.0291 -0.0330 ? ? ? ? ? ? 46  HIS A CA  
371  C C   . HIS A 66  ? 0.4074 0.2272 0.1911 -0.0175 -0.0225 -0.0375 ? ? ? ? ? ? 46  HIS A C   
372  O O   . HIS A 66  ? 0.3858 0.2300 0.1843 -0.0219 -0.0278 -0.0355 ? ? ? ? ? ? 46  HIS A O   
373  C CB  . HIS A 66  ? 0.5032 0.2674 0.2449 -0.0336 -0.0358 -0.0349 ? ? ? ? ? ? 46  HIS A CB  
374  C CG  . HIS A 66  ? 0.5362 0.2908 0.2608 -0.0478 -0.0474 -0.0344 ? ? ? ? ? ? 46  HIS A CG  
375  N ND1 . HIS A 66  ? 0.5678 0.3074 0.2783 -0.0430 -0.0433 -0.0376 ? ? ? ? ? ? 46  HIS A ND1 
376  C CD2 . HIS A 66  ? 0.5618 0.3284 0.2895 -0.0663 -0.0622 -0.0277 ? ? ? ? ? ? 46  HIS A CD2 
377  C CE1 . HIS A 66  ? 0.5866 0.3270 0.2921 -0.0571 -0.0552 -0.0330 ? ? ? ? ? ? 46  HIS A CE1 
378  N NE2 . HIS A 66  ? 0.6092 0.3668 0.3256 -0.0711 -0.0668 -0.0270 ? ? ? ? ? ? 46  HIS A NE2 
379  N N   . PRO A 67  ? 0.3921 0.1929 0.1622 -0.0048 -0.0109 -0.0431 ? ? ? ? ? ? 47  PRO A N   
380  C CA  . PRO A 67  ? 0.3899 0.2022 0.1648 0.0016  -0.0043 -0.0458 ? ? ? ? ? ? 47  PRO A CA  
381  C C   . PRO A 67  ? 0.4304 0.2366 0.1921 -0.0092 -0.0147 -0.0457 ? ? ? ? ? ? 47  PRO A C   
382  O O   . PRO A 67  ? 0.4314 0.2156 0.1744 -0.0183 -0.0223 -0.0442 ? ? ? ? ? ? 47  PRO A O   
383  C CB  . PRO A 67  ? 0.4059 0.1995 0.1683 0.0132  0.0083  -0.0490 ? ? ? ? ? ? 47  PRO A CB  
384  C CG  . PRO A 67  ? 0.4380 0.2205 0.1988 0.0197  0.0117  -0.0492 ? ? ? ? ? ? 47  PRO A CG  
385  C CD  . PRO A 67  ? 0.4057 0.1771 0.1577 0.0050  -0.0028 -0.0464 ? ? ? ? ? ? 47  PRO A CD  
386  N N   . ILE A 68  ? 0.4133 0.2432 0.1914 -0.0081 -0.0155 -0.0445 ? ? ? ? ? ? 48  ILE A N   
387  C CA  . ILE A 68  ? 0.4267 0.2550 0.1967 -0.0173 -0.0269 -0.0428 ? ? ? ? ? ? 48  ILE A CA  
388  C C   . ILE A 68  ? 0.4198 0.2432 0.1845 -0.0126 -0.0207 -0.0436 ? ? ? ? ? ? 48  ILE A C   
389  O O   . ILE A 68  ? 0.3980 0.2343 0.1741 -0.0042 -0.0119 -0.0448 ? ? ? ? ? ? 48  ILE A O   
390  C CB  . ILE A 68  ? 0.3606 0.2248 0.1604 -0.0204 -0.0357 -0.0379 ? ? ? ? ? ? 48  ILE A CB  
391  C CG1 . ILE A 68  ? 0.3292 0.1937 0.1225 -0.0286 -0.0489 -0.0352 ? ? ? ? ? ? 48  ILE A CG1 
392  C CG2 . ILE A 68  ? 0.3361 0.2257 0.1610 -0.0090 -0.0268 -0.0385 ? ? ? ? ? ? 48  ILE A CG2 
393  C CD1 . ILE A 68  ? 0.3085 0.2105 0.1324 -0.0297 -0.0575 -0.0300 ? ? ? ? ? ? 48  ILE A CD1 
394  N N   . PRO A 69  ? 0.4591 0.2631 0.2050 -0.0195 -0.0258 -0.0423 ? ? ? ? ? ? 49  PRO A N   
395  C CA  . PRO A 69  ? 0.4604 0.2591 0.1986 -0.0170 -0.0209 -0.0424 ? ? ? ? ? ? 49  PRO A CA  
396  C C   . PRO A 69  ? 0.4417 0.2590 0.1925 -0.0173 -0.0272 -0.0403 ? ? ? ? ? ? 49  PRO A C   
397  O O   . PRO A 69  ? 0.4032 0.2354 0.1657 -0.0208 -0.0384 -0.0383 ? ? ? ? ? ? 49  PRO A O   
398  C CB  . PRO A 69  ? 0.5448 0.3171 0.2579 -0.0259 -0.0272 -0.0409 ? ? ? ? ? ? 49  PRO A CB  
399  C CG  . PRO A 69  ? 0.5748 0.3423 0.2855 -0.0350 -0.0382 -0.0387 ? ? ? ? ? ? 49  PRO A CG  
400  C CD  . PRO A 69  ? 0.5096 0.2913 0.2369 -0.0293 -0.0337 -0.0406 ? ? ? ? ? ? 49  PRO A CD  
401  N N   . LEU A 70  ? 0.4320 0.2484 0.1797 -0.0137 -0.0207 -0.0404 ? ? ? ? ? ? 50  LEU A N   
402  C CA  . LEU A 70  ? 0.4214 0.2496 0.1772 -0.0132 -0.0265 -0.0383 ? ? ? ? ? ? 50  LEU A CA  
403  C C   . LEU A 70  ? 0.4374 0.2660 0.1916 -0.0203 -0.0435 -0.0346 ? ? ? ? ? ? 50  LEU A C   
404  O O   . LEU A 70  ? 0.4195 0.2653 0.1888 -0.0178 -0.0522 -0.0332 ? ? ? ? ? ? 50  LEU A O   
405  C CB  . LEU A 70  ? 0.3651 0.1852 0.1102 -0.0123 -0.0186 -0.0377 ? ? ? ? ? ? 50  LEU A CB  
406  C CG  . LEU A 70  ? 0.3943 0.2194 0.1421 -0.0128 -0.0252 -0.0348 ? ? ? ? ? ? 50  LEU A CG  
407  C CD1 . LEU A 70  ? 0.3861 0.2310 0.1545 -0.0059 -0.0245 -0.0358 ? ? ? ? ? ? 50  LEU A CD1 
408  C CD2 . LEU A 70  ? 0.3770 0.1911 0.1094 -0.0150 -0.0177 -0.0336 ? ? ? ? ? ? 50  LEU A CD2 
409  N N   . ASN A 71  ? 0.4690 0.2793 0.2052 -0.0284 -0.0488 -0.0326 ? ? ? ? ? ? 51  ASN A N   
410  C CA  . ASN A 71  ? 0.4746 0.2866 0.2100 -0.0358 -0.0654 -0.0277 ? ? ? ? ? ? 51  ASN A CA  
411  C C   . ASN A 71  ? 0.4622 0.2945 0.2152 -0.0386 -0.0762 -0.0255 ? ? ? ? ? ? 51  ASN A C   
412  O O   . ASN A 71  ? 0.4614 0.3121 0.2286 -0.0385 -0.0886 -0.0215 ? ? ? ? ? ? 51  ASN A O   
413  C CB  . ASN A 71  ? 0.5447 0.3312 0.2551 -0.0450 -0.0685 -0.0255 ? ? ? ? ? ? 51  ASN A CB  
414  C CG  . ASN A 71  ? 0.5815 0.3520 0.2789 -0.0506 -0.0662 -0.0269 ? ? ? ? ? ? 51  ASN A CG  
415  O OD1 . ASN A 71  ? 0.5507 0.3245 0.2543 -0.0463 -0.0587 -0.0303 ? ? ? ? ? ? 51  ASN A OD1 
416  N ND2 . ASN A 71  ? 0.6388 0.3888 0.3157 -0.0605 -0.0735 -0.0239 ? ? ? ? ? ? 51  ASN A ND2 
417  N N   . GLN A 72  ? 0.4563 0.2869 0.2093 -0.0407 -0.0717 -0.0276 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A N   
418  C CA  . GLN A 72  ? 0.4574 0.3098 0.2278 -0.0450 -0.0807 -0.0250 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A CA  
419  C C   . GLN A 72  ? 0.3946 0.2751 0.1888 -0.0353 -0.0798 -0.0264 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A C   
420  O O   . GLN A 72  ? 0.3495 0.2596 0.1679 -0.0356 -0.0885 -0.0219 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A O   
421  C CB  . GLN A 72  ? 0.4605 0.2991 0.2215 -0.0502 -0.0759 -0.0265 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A CB  
422  C CG  . GLN A 72  ? 0.5164 0.3279 0.2541 -0.0614 -0.0808 -0.0239 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A CG  
423  C CD  . GLN A 72  ? 0.5842 0.3792 0.3111 -0.0661 -0.0779 -0.0248 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A CD  
424  O OE1 . GLN A 72  ? 0.5797 0.3917 0.3217 -0.0669 -0.0790 -0.0241 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A OE1 
425  N NE2 . GLN A 72  ? 0.6437 0.4042 0.3430 -0.0691 -0.0746 -0.0259 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A NE2 
426  N N   . LEU A 73  ? 0.3687 0.2459 0.1643 -0.0252 -0.0660 -0.0312 ? ? ? ? ? ? 53  LEU A N   
427  C CA  . LEU A 73  ? 0.3190 0.2253 0.1451 -0.0146 -0.0610 -0.0312 ? ? ? ? ? ? 53  LEU A CA  
428  C C   . LEU A 73  ? 0.3311 0.2498 0.1678 -0.0096 -0.0702 -0.0285 ? ? ? ? ? ? 53  LEU A C   
429  O O   . LEU A 73  ? 0.3142 0.2609 0.1769 -0.0036 -0.0735 -0.0266 ? ? ? ? ? ? 53  LEU A O   
430  C CB  . LEU A 73  ? 0.3248 0.2245 0.1494 -0.0067 -0.0455 -0.0356 ? ? ? ? ? ? 53  LEU A CB  
431  C CG  . LEU A 73  ? 0.3100 0.2345 0.1609 0.0029  -0.0406 -0.0359 ? ? ? ? ? ? 53  LEU A CG  
432  C CD1 . LEU A 73  ? 0.2864 0.2357 0.1600 0.0031  -0.0409 -0.0346 ? ? ? ? ? ? 53  LEU A CD1 
433  C CD2 . LEU A 73  ? 0.3632 0.2804 0.2101 0.0081  -0.0272 -0.0387 ? ? ? ? ? ? 53  LEU A CD2 
434  N N   . ALA A 74  ? 0.3232 0.2199 0.1382 -0.0117 -0.0743 -0.0281 ? ? ? ? ? ? 54  ALA A N   
435  C CA  . ALA A 74  ? 0.3373 0.2407 0.1590 -0.0070 -0.0851 -0.0248 ? ? ? ? ? ? 54  ALA A CA  
436  C C   . ALA A 74  ? 0.3246 0.2522 0.1646 -0.0090 -0.0991 -0.0194 ? ? ? ? ? ? 54  ALA A C   
437  O O   . ALA A 74  ? 0.3065 0.2593 0.1713 0.0009  -0.1029 -0.0178 ? ? ? ? ? ? 54  ALA A O   
438  C CB  . ALA A 74  ? 0.3389 0.2135 0.1324 -0.0121 -0.0885 -0.0236 ? ? ? ? ? ? 54  ALA A CB  
439  N N   . ALA A 75  ? 0.3542 0.2745 0.1814 -0.0220 -0.1067 -0.0165 ? ? ? ? ? ? 55  ALA A N   
440  C CA  . ALA A 75  ? 0.3641 0.3103 0.2088 -0.0270 -0.1211 -0.0096 ? ? ? ? ? ? 55  ALA A CA  
441  C C   . ALA A 75  ? 0.3795 0.3638 0.2582 -0.0210 -0.1162 -0.0091 ? ? ? ? ? ? 55  ALA A C   
442  O O   . ALA A 75  ? 0.3776 0.3949 0.2823 -0.0155 -0.1240 -0.0045 ? ? ? ? ? ? 55  ALA A O   
443  C CB  . ALA A 75  ? 0.3977 0.3289 0.2261 -0.0431 -0.1243 -0.0064 ? ? ? ? ? ? 55  ALA A CB  
444  N N   . ALA A 76  ? 0.3600 0.3404 0.2382 -0.0213 -0.1029 -0.0137 ? ? ? ? ? ? 56  ALA A N   
445  C CA  . ALA A 76  ? 0.3489 0.3619 0.2546 -0.0177 -0.0973 -0.0133 ? ? ? ? ? ? 56  ALA A CA  
446  C C   . ALA A 76  ? 0.3428 0.3783 0.2719 -0.0006 -0.0919 -0.0159 ? ? ? ? ? ? 56  ALA A C   
447  O O   . ALA A 76  ? 0.3451 0.4147 0.2999 0.0041  -0.0908 -0.0143 ? ? ? ? ? ? 56  ALA A O   
448  C CB  . ALA A 76  ? 0.3660 0.3643 0.2618 -0.0223 -0.0856 -0.0170 ? ? ? ? ? ? 56  ALA A CB  
449  N N   . LEU A 77  ? 0.3321 0.3468 0.2498 0.0080  -0.0886 -0.0198 ? ? ? ? ? ? 57  LEU A N   
450  C CA  . LEU A 77  ? 0.2893 0.3157 0.2220 0.0235  -0.0850 -0.0228 ? ? ? ? ? ? 57  LEU A CA  
451  C C   . LEU A 77  ? 0.3103 0.3421 0.2481 0.0313  -0.0979 -0.0194 ? ? ? ? ? ? 57  LEU A C   
452  O O   . LEU A 77  ? 0.2884 0.3246 0.2348 0.0455  -0.0975 -0.0219 ? ? ? ? ? ? 57  LEU A O   
453  C CB  . LEU A 77  ? 0.3142 0.3140 0.2306 0.0269  -0.0750 -0.0280 ? ? ? ? ? ? 57  LEU A CB  
454  C CG  . LEU A 77  ? 0.2683 0.2610 0.1793 0.0216  -0.0621 -0.0310 ? ? ? ? ? ? 57  LEU A CG  
455  C CD1 . LEU A 77  ? 0.2591 0.2293 0.1552 0.0242  -0.0539 -0.0343 ? ? ? ? ? ? 57  LEU A CD1 
456  C CD2 . LEU A 77  ? 0.2560 0.2767 0.1898 0.0255  -0.0561 -0.0320 ? ? ? ? ? ? 57  LEU A CD2 
457  N N   . GLU A 78  ? 0.3219 0.3514 0.2525 0.0218  -0.1104 -0.0135 ? ? ? ? ? ? 58  GLU A N   
458  C CA  . GLU A 78  ? 0.3572 0.3901 0.2909 0.0277  -0.1250 -0.0087 ? ? ? ? ? ? 58  GLU A CA  
459  C C   . GLU A 78  ? 0.3610 0.3608 0.2741 0.0343  -0.1257 -0.0113 ? ? ? ? ? ? 58  GLU A C   
460  O O   . GLU A 78  ? 0.3568 0.3587 0.2762 0.0468  -0.1339 -0.0098 ? ? ? ? ? ? 58  GLU A O   
461  C CB  . GLU A 78  ? 0.4223 0.4973 0.3901 0.0417  -0.1283 -0.0065 ? ? ? ? ? ? 58  GLU A CB  
462  C CG  . GLU A 78  ? 0.4659 0.5774 0.4540 0.0321  -0.1300 -0.0013 ? ? ? ? ? ? 58  GLU A CG  
463  C CD  . GLU A 78  ? 0.5209 0.6780 0.5422 0.0442  -0.1369 0.0037  ? ? ? ? ? ? 58  GLU A CD  
464  O OE1 . GLU A 78  ? 0.5698 0.7255 0.5944 0.0556  -0.1464 0.0064  ? ? ? ? ? ? 58  GLU A OE1 
465  O OE2 . GLU A 78  ? 0.5172 0.7116 0.5613 0.0420  -0.1320 0.0056  ? ? ? ? ? ? 58  GLU A OE2 
466  N N   . ILE A 79  ? 0.3349 0.3044 0.2230 0.0259  -0.1169 -0.0150 ? ? ? ? ? ? 59  ILE A N   
467  C CA  . ILE A 79  ? 0.3402 0.2767 0.2036 0.0264  -0.1180 -0.0159 ? ? ? ? ? ? 59  ILE A CA  
468  C C   . ILE A 79  ? 0.3953 0.3096 0.2329 0.0133  -0.1285 -0.0112 ? ? ? ? ? ? 59  ILE A C   
469  O O   . ILE A 79  ? 0.3870 0.2941 0.2123 0.0007  -0.1248 -0.0115 ? ? ? ? ? ? 59  ILE A O   
470  C CB  . ILE A 79  ? 0.3474 0.2681 0.1992 0.0243  -0.1017 -0.0216 ? ? ? ? ? ? 59  ILE A CB  
471  C CG1 . ILE A 79  ? 0.3129 0.2506 0.1858 0.0369  -0.0939 -0.0257 ? ? ? ? ? ? 59  ILE A CG1 
472  C CG2 . ILE A 79  ? 0.3583 0.2458 0.1810 0.0195  -0.1023 -0.0210 ? ? ? ? ? ? 59  ILE A CG2 
473  C CD1 . ILE A 79  ? 0.2738 0.2032 0.1406 0.0341  -0.0787 -0.0301 ? ? ? ? ? ? 59  ILE A CD1 
474  N N   . PRO A 80  ? 0.4108 0.3136 0.2418 0.0160  -0.1394 -0.0066 ? ? ? ? ? ? 60  PRO A N   
475  C CA  . PRO A 80  ? 0.4258 0.3110 0.2382 0.0028  -0.1447 -0.0016 ? ? ? ? ? ? 60  PRO A CA  
476  C C   . PRO A 80  ? 0.4326 0.2894 0.2172 -0.0087 -0.1318 -0.0050 ? ? ? ? ? ? 60  PRO A C   
477  O O   . PRO A 80  ? 0.4302 0.2759 0.2071 -0.0056 -0.1208 -0.0094 ? ? ? ? ? ? 60  PRO A O   
478  C CB  . PRO A 80  ? 0.4619 0.3366 0.2720 0.0097  -0.1557 0.0030  ? ? ? ? ? ? 60  PRO A CB  
479  C CG  . PRO A 80  ? 0.4749 0.3509 0.2938 0.0251  -0.1528 -0.0011 ? ? ? ? ? ? 60  PRO A CG  
480  C CD  . PRO A 80  ? 0.4240 0.3273 0.2640 0.0315  -0.1457 -0.0061 ? ? ? ? ? ? 60  PRO A CD  
481  N N   . GLN A 81  ? 0.4196 0.2661 0.1903 -0.0214 -0.1325 -0.0029 ? ? ? ? ? ? 61  GLN A N   
482  C CA  . GLN A 81  ? 0.4453 0.2669 0.1912 -0.0300 -0.1192 -0.0063 ? ? ? ? ? ? 61  GLN A CA  
483  C C   . GLN A 81  ? 0.4701 0.2708 0.1994 -0.0292 -0.1145 -0.0060 ? ? ? ? ? ? 61  GLN A C   
484  O O   . GLN A 81  ? 0.4952 0.2858 0.2134 -0.0308 -0.0999 -0.0097 ? ? ? ? ? ? 61  GLN A O   
485  C CB  . GLN A 81  ? 0.4732 0.2824 0.2038 -0.0427 -0.1231 -0.0036 ? ? ? ? ? ? 61  GLN A CB  
486  C CG  . GLN A 81  ? 0.4752 0.3010 0.2181 -0.0467 -0.1254 -0.0038 ? ? ? ? ? ? 61  GLN A CG  
487  C CD  . GLN A 81  ? 0.4766 0.3032 0.2207 -0.0440 -0.1105 -0.0105 ? ? ? ? ? ? 61  GLN A CD  
488  O OE1 . GLN A 81  ? 0.4826 0.2892 0.2089 -0.0449 -0.0973 -0.0145 ? ? ? ? ? ? 61  GLN A OE1 
489  N NE2 . GLN A 81  ? 0.4054 0.2573 0.1718 -0.0401 -0.1122 -0.0113 ? ? ? ? ? ? 61  GLN A NE2 
490  N N   . THR A 82  ? 0.4779 0.2739 0.2070 -0.0266 -0.1270 -0.0010 ? ? ? ? ? ? 62  THR A N   
491  C CA  . THR A 82  ? 0.5159 0.2907 0.2282 -0.0277 -0.1246 0.0004  ? ? ? ? ? ? 62  THR A CA  
492  C C   . THR A 82  ? 0.5135 0.2918 0.2321 -0.0199 -0.1151 -0.0034 ? ? ? ? ? ? 62  THR A C   
493  O O   . THR A 82  ? 0.5293 0.2914 0.2332 -0.0234 -0.1098 -0.0024 ? ? ? ? ? ? 62  THR A O   
494  C CB  . THR A 82  ? 0.5414 0.3079 0.2521 -0.0257 -0.1416 0.0069  ? ? ? ? ? ? 62  THR A CB  
495  O OG1 . THR A 82  ? 0.5403 0.3282 0.2765 -0.0121 -0.1513 0.0073  ? ? ? ? ? ? 62  THR A OG1 
496  C CG2 . THR A 82  ? 0.5534 0.3123 0.2532 -0.0362 -0.1509 0.0118  ? ? ? ? ? ? 62  THR A CG2 
497  N N   . LYS A 83  ? 0.4632 0.2631 0.2032 -0.0106 -0.1133 -0.0074 ? ? ? ? ? ? 63  LYS A N   
498  C CA  . LYS A 83  ? 0.4595 0.2628 0.2055 -0.0036 -0.1049 -0.0112 ? ? ? ? ? ? 63  LYS A CA  
499  C C   . LYS A 83  ? 0.4698 0.2828 0.2193 -0.0058 -0.0880 -0.0166 ? ? ? ? ? ? 63  LYS A C   
500  O O   . LYS A 83  ? 0.4386 0.2578 0.1950 -0.0012 -0.0797 -0.0198 ? ? ? ? ? ? 63  LYS A O   
501  C CB  . LYS A 83  ? 0.4610 0.2796 0.2277 0.0108  -0.1150 -0.0123 ? ? ? ? ? ? 63  LYS A CB  
502  C CG  . LYS A 83  ? 0.5187 0.3262 0.2834 0.0170  -0.1306 -0.0073 ? ? ? ? ? ? 63  LYS A CG  
503  C CD  . LYS A 83  ? 0.5554 0.3421 0.3083 0.0198  -0.1300 -0.0074 ? ? ? ? ? ? 63  LYS A CD  
504  C CE  . LYS A 83  ? 0.5729 0.3433 0.3215 0.0264  -0.1460 -0.0027 ? ? ? ? ? ? 63  LYS A CE  
505  N NZ  . LYS A 83  ? 0.5335 0.3211 0.3055 0.0456  -0.1552 -0.0045 ? ? ? ? ? ? 63  LYS A NZ  
506  N N   . ALA A 84  ? 0.4650 0.2778 0.2091 -0.0127 -0.0833 -0.0173 ? ? ? ? ? ? 64  ALA A N   
507  C CA  . ALA A 84  ? 0.4532 0.2721 0.1994 -0.0137 -0.0678 -0.0220 ? ? ? ? ? ? 64  ALA A CA  
508  C C   . ALA A 84  ? 0.4397 0.2536 0.1786 -0.0146 -0.0532 -0.0233 ? ? ? ? ? ? 64  ALA A C   
509  O O   . ALA A 84  ? 0.4534 0.2792 0.2028 -0.0107 -0.0423 -0.0269 ? ? ? ? ? ? 64  ALA A O   
510  C CB  . ALA A 84  ? 0.4652 0.2763 0.2007 -0.0212 -0.0665 -0.0222 ? ? ? ? ? ? 64  ALA A CB  
511  N N   . PRO A 85  ? 0.4434 0.2411 0.1644 -0.0207 -0.0531 -0.0197 ? ? ? ? ? ? 65  PRO A N   
512  C CA  . PRO A 85  ? 0.4421 0.2390 0.1569 -0.0231 -0.0402 -0.0197 ? ? ? ? ? ? 65  PRO A CA  
513  C C   . PRO A 85  ? 0.4159 0.2233 0.1442 -0.0177 -0.0397 -0.0203 ? ? ? ? ? ? 65  PRO A C   
514  O O   . PRO A 85  ? 0.4415 0.2585 0.1736 -0.0178 -0.0273 -0.0217 ? ? ? ? ? ? 65  PRO A O   
515  C CB  . PRO A 85  ? 0.4750 0.2521 0.1680 -0.0318 -0.0449 -0.0146 ? ? ? ? ? ? 65  PRO A CB  
516  C CG  . PRO A 85  ? 0.5197 0.2864 0.2040 -0.0351 -0.0536 -0.0135 ? ? ? ? ? ? 65  PRO A CG  
517  C CD  . PRO A 85  ? 0.4900 0.2700 0.1941 -0.0276 -0.0635 -0.0152 ? ? ? ? ? ? 65  PRO A CD  
518  N N   . PHE A 86  ? 0.3851 0.1907 0.1199 -0.0127 -0.0535 -0.0191 ? ? ? ? ? ? 66  PHE A N   
519  C CA  . PHE A 86  ? 0.3961 0.2088 0.1423 -0.0066 -0.0542 -0.0206 ? ? ? ? ? ? 66  PHE A CA  
520  C C   . PHE A 86  ? 0.3888 0.2229 0.1553 0.0006  -0.0473 -0.0261 ? ? ? ? ? ? 66  PHE A C   
521  O O   . PHE A 86  ? 0.3459 0.1904 0.1222 0.0020  -0.0388 -0.0274 ? ? ? ? ? ? 66  PHE A O   
522  C CB  . PHE A 86  ? 0.3997 0.2021 0.1460 -0.0005 -0.0709 -0.0187 ? ? ? ? ? ? 66  PHE A CB  
523  C CG  . PHE A 86  ? 0.4580 0.2367 0.1837 -0.0079 -0.0789 -0.0125 ? ? ? ? ? ? 66  PHE A CG  
524  C CD1 . PHE A 86  ? 0.4968 0.2625 0.2077 -0.0168 -0.0746 -0.0089 ? ? ? ? ? ? 66  PHE A CD1 
525  C CD2 . PHE A 86  ? 0.4669 0.2371 0.1878 -0.0074 -0.0911 -0.0096 ? ? ? ? ? ? 66  PHE A CD2 
526  C CE1 . PHE A 86  ? 0.5427 0.2854 0.2334 -0.0251 -0.0821 -0.0028 ? ? ? ? ? ? 66  PHE A CE1 
527  C CE2 . PHE A 86  ? 0.5226 0.2697 0.2241 -0.0148 -0.0987 -0.0037 ? ? ? ? ? ? 66  PHE A CE2 
528  C CZ  . PHE A 86  ? 0.5592 0.2917 0.2450 -0.0236 -0.0941 -0.0005 ? ? ? ? ? ? 66  PHE A CZ  
529  N N   . LEU A 87  ? 0.3720 0.2143 0.1467 0.0039  -0.0512 -0.0281 ? ? ? ? ? ? 67  LEU A N   
530  C CA  . LEU A 87  ? 0.3435 0.2072 0.1398 0.0088  -0.0437 -0.0318 ? ? ? ? ? ? 67  LEU A CA  
531  C C   . LEU A 87  ? 0.3454 0.2112 0.1379 0.0055  -0.0278 -0.0334 ? ? ? ? ? ? 67  LEU A C   
532  O O   . LEU A 87  ? 0.3583 0.2405 0.1684 0.0094  -0.0197 -0.0349 ? ? ? ? ? ? 67  LEU A O   
533  C CB  . LEU A 87  ? 0.3311 0.2010 0.1327 0.0089  -0.0510 -0.0321 ? ? ? ? ? ? 67  LEU A CB  
534  C CG  . LEU A 87  ? 0.3094 0.1986 0.1297 0.0112  -0.0436 -0.0348 ? ? ? ? ? ? 67  LEU A CG  
535  C CD1 . LEU A 87  ? 0.2803 0.1907 0.1255 0.0195  -0.0412 -0.0361 ? ? ? ? ? ? 67  LEU A CD1 
536  C CD2 . LEU A 87  ? 0.3065 0.2005 0.1292 0.0078  -0.0527 -0.0335 ? ? ? ? ? ? 67  LEU A CD2 
537  N N   . SER A 88  ? 0.3631 0.2162 0.1382 -0.0010 -0.0227 -0.0320 ? ? ? ? ? ? 68  SER A N   
538  C CA  . SER A 88  ? 0.3879 0.2456 0.1621 -0.0016 -0.0070 -0.0331 ? ? ? ? ? ? 68  SER A CA  
539  C C   . SER A 88  ? 0.3662 0.2330 0.1451 -0.0012 0.0006  -0.0319 ? ? ? ? ? ? 68  SER A C   
540  O O   . SER A 88  ? 0.4007 0.2816 0.1910 0.0024  0.0113  -0.0332 ? ? ? ? ? ? 68  SER A O   
541  C CB  . SER A 88  ? 0.3885 0.2316 0.1431 -0.0077 -0.0028 -0.0317 ? ? ? ? ? ? 68  SER A CB  
542  O OG  . SER A 88  ? 0.3841 0.2343 0.1389 -0.0060 0.0128  -0.0327 ? ? ? ? ? ? 68  SER A OG  
543  N N   . ARG A 89  ? 0.3603 0.2180 0.1296 -0.0057 -0.0062 -0.0286 ? ? ? ? ? ? 69  ARG A N   
544  C CA  . ARG A 89  ? 0.3248 0.1905 0.0987 -0.0088 -0.0011 -0.0255 ? ? ? ? ? ? 69  ARG A CA  
545  C C   . ARG A 89  ? 0.3210 0.2037 0.1203 -0.0024 -0.0028 -0.0268 ? ? ? ? ? ? 69  ARG A C   
546  O O   . ARG A 89  ? 0.3189 0.2169 0.1298 -0.0034 0.0054  -0.0252 ? ? ? ? ? ? 69  ARG A O   
547  C CB  . ARG A 89  ? 0.3480 0.1947 0.1015 -0.0173 -0.0097 -0.0207 ? ? ? ? ? ? 69  ARG A CB  
548  C CG  . ARG A 89  ? 0.3624 0.1995 0.0957 -0.0256 -0.0038 -0.0177 ? ? ? ? ? ? 69  ARG A CG  
549  C CD  . ARG A 89  ? 0.3872 0.2031 0.1022 -0.0338 -0.0154 -0.0124 ? ? ? ? ? ? 69  ARG A CD  
550  N NE  . ARG A 89  ? 0.4010 0.2139 0.1123 -0.0401 -0.0188 -0.0079 ? ? ? ? ? ? 69  ARG A NE  
551  C CZ  . ARG A 89  ? 0.4141 0.2058 0.1115 -0.0461 -0.0313 -0.0032 ? ? ? ? ? ? 69  ARG A CZ  
552  N NH1 . ARG A 89  ? 0.4400 0.2144 0.1274 -0.0458 -0.0409 -0.0022 ? ? ? ? ? ? 69  ARG A NH1 
553  N NH2 . ARG A 89  ? 0.4219 0.2082 0.1146 -0.0530 -0.0350 0.0010  ? ? ? ? ? ? 69  ARG A NH2 
554  N N   . LEU A 90  ? 0.3105 0.1922 0.1184 0.0040  -0.0133 -0.0295 ? ? ? ? ? ? 70  LEU A N   
555  C CA  . LEU A 90  ? 0.2820 0.1801 0.1120 0.0108  -0.0141 -0.0318 ? ? ? ? ? ? 70  LEU A CA  
556  C C   . LEU A 90  ? 0.2679 0.1848 0.1137 0.0135  -0.0034 -0.0335 ? ? ? ? ? ? 70  LEU A C   
557  O O   . LEU A 90  ? 0.2544 0.1859 0.1144 0.0149  0.0014  -0.0332 ? ? ? ? ? ? 70  LEU A O   
558  C CB  . LEU A 90  ? 0.2771 0.1740 0.1135 0.0183  -0.0261 -0.0343 ? ? ? ? ? ? 70  LEU A CB  
559  C CG  . LEU A 90  ? 0.2737 0.1879 0.1310 0.0262  -0.0266 -0.0374 ? ? ? ? ? ? 70  LEU A CG  
560  C CD1 . LEU A 90  ? 0.3206 0.2294 0.1756 0.0258  -0.0276 -0.0372 ? ? ? ? ? ? 70  LEU A CD1 
561  C CD2 . LEU A 90  ? 0.2537 0.1730 0.1193 0.0345  -0.0362 -0.0395 ? ? ? ? ? ? 70  LEU A CD2 
562  N N   . MET A 91  ? 0.2568 0.1708 0.0977 0.0140  -0.0008 -0.0350 ? ? ? ? ? ? 71  MET A N   
563  C CA  . MET A 91  ? 0.2398 0.1657 0.0915 0.0170  0.0084  -0.0364 ? ? ? ? ? ? 71  MET A CA  
564  C C   . MET A 91  ? 0.2586 0.1919 0.1112 0.0159  0.0209  -0.0341 ? ? ? ? ? ? 71  MET A C   
565  O O   . MET A 91  ? 0.2463 0.1956 0.1152 0.0193  0.0268  -0.0334 ? ? ? ? ? ? 71  MET A O   
566  C CB  . MET A 91  ? 0.2534 0.1677 0.0934 0.0164  0.0075  -0.0386 ? ? ? ? ? ? 71  MET A CB  
567  C CG  . MET A 91  ? 0.2612 0.1770 0.1068 0.0169  -0.0045 -0.0395 ? ? ? ? ? ? 71  MET A CG  
568  S SD  . MET A 91  ? 0.2663 0.2076 0.1403 0.0220  -0.0059 -0.0399 ? ? ? ? ? ? 71  MET A SD  
569  C CE  . MET A 91  ? 0.2541 0.1975 0.1306 0.0221  0.0035  -0.0404 ? ? ? ? ? ? 71  MET A CE  
570  N N   . ARG A 92  ? 0.2763 0.2002 0.1122 0.0108  0.0247  -0.0319 ? ? ? ? ? ? 72  ARG A N   
571  C CA  . ARG A 92  ? 0.2835 0.2197 0.1221 0.0094  0.0371  -0.0285 ? ? ? ? ? ? 72  ARG A CA  
572  C C   . ARG A 92  ? 0.2891 0.2432 0.1462 0.0076  0.0359  -0.0249 ? ? ? ? ? ? 72  ARG A C   
573  O O   . ARG A 92  ? 0.2443 0.2176 0.1165 0.0100  0.0442  -0.0224 ? ? ? ? ? ? 72  ARG A O   
574  C CB  . ARG A 92  ? 0.3165 0.2413 0.1329 0.0020  0.0404  -0.0259 ? ? ? ? ? ? 72  ARG A CB  
575  C CG  . ARG A 92  ? 0.3237 0.2661 0.1436 -0.0001 0.0541  -0.0213 ? ? ? ? ? ? 72  ARG A CG  
576  C CD  . ARG A 92  ? 0.3476 0.2788 0.1424 -0.0070 0.0596  -0.0196 ? ? ? ? ? ? 72  ARG A CD  
577  N NE  . ARG A 92  ? 0.3207 0.2366 0.1005 -0.0180 0.0480  -0.0160 ? ? ? ? ? ? 72  ARG A NE  
578  C CZ  . ARG A 92  ? 0.3626 0.2658 0.1199 -0.0264 0.0484  -0.0133 ? ? ? ? ? ? 72  ARG A CZ  
579  N NH1 . ARG A 92  ? 0.3866 0.2725 0.1288 -0.0362 0.0362  -0.0095 ? ? ? ? ? ? 72  ARG A NH1 
580  N NH2 . ARG A 92  ? 0.3549 0.2633 0.1085 -0.0240 0.0592  -0.0140 ? ? ? ? ? ? 72  ARG A NH2 
581  N N   . MET A 93  ? 0.2861 0.2322 0.1405 0.0037  0.0248  -0.0244 ? ? ? ? ? ? 73  MET A N   
582  C CA  . MET A 93  ? 0.2529 0.2097 0.1198 0.0015  0.0215  -0.0221 ? ? ? ? ? ? 73  MET A CA  
583  C C   . MET A 93  ? 0.2511 0.2237 0.1384 0.0087  0.0228  -0.0246 ? ? ? ? ? ? 73  MET A C   
584  O O   . MET A 93  ? 0.2356 0.2252 0.1363 0.0074  0.0270  -0.0214 ? ? ? ? ? ? 73  MET A O   
585  C CB  . MET A 93  ? 0.2395 0.1781 0.0955 -0.0012 0.0085  -0.0230 ? ? ? ? ? ? 73  MET A CB  
586  C CG  . MET A 93  ? 0.2501 0.1930 0.1133 -0.0031 0.0038  -0.0222 ? ? ? ? ? ? 73  MET A CG  
587  S SD  . MET A 93  ? 0.3291 0.2753 0.1856 -0.0178 0.0059  -0.0138 ? ? ? ? ? ? 73  MET A SD  
588  C CE  . MET A 93  ? 0.4983 0.4407 0.3578 -0.0191 -0.0033 -0.0152 ? ? ? ? ? ? 73  MET A CE  
589  N N   . LEU A 94  ? 0.2613 0.2293 0.1506 0.0149  0.0186  -0.0293 ? ? ? ? ? ? 74  LEU A N   
590  C CA  . LEU A 94  ? 0.2577 0.2396 0.1640 0.0201  0.0187  -0.0312 ? ? ? ? ? ? 74  LEU A CA  
591  C C   . LEU A 94  ? 0.2549 0.2485 0.1703 0.0228  0.0283  -0.0294 ? ? ? ? ? ? 74  LEU A C   
592  O O   . LEU A 94  ? 0.2399 0.2478 0.1698 0.0246  0.0298  -0.0282 ? ? ? ? ? ? 74  LEU A O   
593  C CB  . LEU A 94  ? 0.2442 0.2212 0.1506 0.0244  0.0115  -0.0355 ? ? ? ? ? ? 74  LEU A CB  
594  C CG  . LEU A 94  ? 0.2316 0.2001 0.1329 0.0256  0.0016  -0.0374 ? ? ? ? ? ? 74  LEU A CG  
595  C CD1 . LEU A 94  ? 0.2195 0.1862 0.1213 0.0298  -0.0053 -0.0401 ? ? ? ? ? ? 74  LEU A CD1 
596  C CD2 . LEU A 94  ? 0.2442 0.2219 0.1549 0.0272  0.0002  -0.0384 ? ? ? ? ? ? 74  LEU A CD2 
597  N N   . VAL A 95  ? 0.2796 0.2656 0.1847 0.0236  0.0348  -0.0293 ? ? ? ? ? ? 75  VAL A N   
598  C CA  . VAL A 95  ? 0.2703 0.2645 0.1817 0.0287  0.0448  -0.0279 ? ? ? ? ? ? 75  VAL A CA  
599  C C   . VAL A 95  ? 0.2692 0.2837 0.1936 0.0271  0.0508  -0.0220 ? ? ? ? ? ? 75  VAL A C   
600  O O   . VAL A 95  ? 0.2595 0.2891 0.1995 0.0314  0.0543  -0.0195 ? ? ? ? ? ? 75  VAL A O   
601  C CB  . VAL A 95  ? 0.3069 0.2856 0.2001 0.0311  0.0514  -0.0301 ? ? ? ? ? ? 75  VAL A CB  
602  C CG1 . VAL A 95  ? 0.2851 0.2733 0.1845 0.0388  0.0636  -0.0284 ? ? ? ? ? ? 75  VAL A CG1 
603  C CG2 . VAL A 95  ? 0.2936 0.2530 0.1746 0.0315  0.0446  -0.0349 ? ? ? ? ? ? 75  VAL A CG2 
604  N N   . HIS A 96  ? 0.2511 0.2664 0.1690 0.0198  0.0507  -0.0189 ? ? ? ? ? ? 76  HIS A N   
605  C CA  . HIS A 96  ? 0.2575 0.2943 0.1879 0.0153  0.0547  -0.0119 ? ? ? ? ? ? 76  HIS A CA  
606  C C   . HIS A 96  ? 0.1969 0.2443 0.1418 0.0132  0.0477  -0.0103 ? ? ? ? ? ? 76  HIS A C   
607  O O   . HIS A 96  ? 0.1817 0.2499 0.1426 0.0134  0.0511  -0.0050 ? ? ? ? ? ? 76  HIS A O   
608  C CB  . HIS A 96  ? 0.2574 0.2909 0.1756 0.0043  0.0535  -0.0079 ? ? ? ? ? ? 76  HIS A CB  
609  C CG  . HIS A 96  ? 0.2491 0.3066 0.1801 -0.0033 0.0562  0.0007  ? ? ? ? ? ? 76  HIS A CG  
610  N ND1 . HIS A 96  ? 0.2389 0.3200 0.1803 -0.0014 0.0682  0.0064  ? ? ? ? ? ? 76  HIS A ND1 
611  C CD2 . HIS A 96  ? 0.2602 0.3228 0.1957 -0.0128 0.0479  0.0048  ? ? ? ? ? ? 76  HIS A CD2 
612  C CE1 . HIS A 96  ? 0.2881 0.3910 0.2419 -0.0107 0.0667  0.0149  ? ? ? ? ? ? 76  HIS A CE1 
613  N NE2 . HIS A 96  ? 0.2774 0.3674 0.2262 -0.0186 0.0539  0.0139  ? ? ? ? ? ? 76  HIS A NE2 
614  N N   . LEU A 97  ? 0.1956 0.2292 0.1342 0.0118  0.0379  -0.0149 ? ? ? ? ? ? 77  LEU A N   
615  C CA  . LEU A 97  ? 0.2305 0.2715 0.1786 0.0102  0.0318  -0.0147 ? ? ? ? ? ? 77  LEU A CA  
616  C C   . LEU A 97  ? 0.2295 0.2822 0.1921 0.0172  0.0346  -0.0151 ? ? ? ? ? ? 77  LEU A C   
617  O O   . LEU A 97  ? 0.2714 0.3352 0.2437 0.0153  0.0317  -0.0129 ? ? ? ? ? ? 77  LEU A O   
618  C CB  . LEU A 97  ? 0.2250 0.2487 0.1621 0.0097  0.0222  -0.0204 ? ? ? ? ? ? 77  LEU A CB  
619  C CG  . LEU A 97  ? 0.2539 0.2614 0.1745 0.0023  0.0164  -0.0195 ? ? ? ? ? ? 77  LEU A CG  
620  C CD1 . LEU A 97  ? 0.2776 0.2670 0.1882 0.0063  0.0071  -0.0259 ? ? ? ? ? ? 77  LEU A CD1 
621  C CD2 . LEU A 97  ? 0.2398 0.2552 0.1616 -0.0081 0.0150  -0.0132 ? ? ? ? ? ? 77  LEU A CD2 
622  N N   . GLY A 98  ? 0.2137 0.1716 0.1368 0.0190  0.0648  -0.0085 ? ? ? ? ? ? 78  GLY A N   
623  C CA  . GLY A 98  ? 0.2027 0.1770 0.1452 0.0182  0.0632  -0.0100 ? ? ? ? ? ? 78  GLY A CA  
624  C C   . GLY A 98  ? 0.2063 0.1889 0.1456 0.0206  0.0525  -0.0135 ? ? ? ? ? ? 78  GLY A C   
625  O O   . GLY A 98  ? 0.2097 0.2097 0.1683 0.0190  0.0508  -0.0140 ? ? ? ? ? ? 78  GLY A O   
626  N N   . TYR A 99  ? 0.2133 0.1822 0.1288 0.0246  0.0442  -0.0157 ? ? ? ? ? ? 79  TYR A N   
627  C CA  . TYR A 99  ? 0.2265 0.2021 0.1384 0.0277  0.0299  -0.0197 ? ? ? ? ? ? 79  TYR A CA  
628  C C   . TYR A 99  ? 0.2763 0.2328 0.1688 0.0331  0.0225  -0.0236 ? ? ? ? ? ? 79  TYR A C   
629  O O   . TYR A 99  ? 0.2687 0.2377 0.1686 0.0344  0.0109  -0.0272 ? ? ? ? ? ? 79  TYR A O   
630  C CB  . TYR A 99  ? 0.2450 0.2178 0.1476 0.0298  0.0192  -0.0206 ? ? ? ? ? ? 79  TYR A CB  
631  C CG  . TYR A 99  ? 0.2147 0.2088 0.1389 0.0238  0.0248  -0.0179 ? ? ? ? ? ? 79  TYR A CG  
632  C CD1 . TYR A 99  ? 0.1795 0.2050 0.1316 0.0195  0.0208  -0.0176 ? ? ? ? ? ? 79  TYR A CD1 
633  C CD2 . TYR A 99  ? 0.2398 0.2249 0.1597 0.0221  0.0323  -0.0146 ? ? ? ? ? ? 79  TYR A CD2 
634  C CE1 . TYR A 99  ? 0.1880 0.2270 0.1609 0.0128  0.0243  -0.0134 ? ? ? ? ? ? 79  TYR A CE1 
635  C CE2 . TYR A 99  ? 0.2194 0.2229 0.1596 0.0154  0.0352  -0.0129 ? ? ? ? ? ? 79  TYR A CE2 
636  C CZ  . TYR A 99  ? 0.2336 0.2547 0.1971 0.0102  0.0333  -0.0121 ? ? ? ? ? ? 79  TYR A CZ  
637  O OH  . TYR A 99  ? 0.2334 0.2580 0.2132 0.0058  0.0352  -0.0079 ? ? ? ? ? ? 79  TYR A OH  
638  N N   . PHE A 100 ? 0.2805 0.2083 0.1494 0.0356  0.0277  -0.0229 ? ? ? ? ? ? 80  PHE A N   
639  C CA  . PHE A 100 ? 0.3175 0.2243 0.1662 0.0397  0.0209  -0.0261 ? ? ? ? ? ? 80  PHE A CA  
640  C C   . PHE A 100 ? 0.3733 0.2644 0.2148 0.0390  0.0372  -0.0260 ? ? ? ? ? ? 80  PHE A C   
641  O O   . PHE A 100 ? 0.3874 0.2815 0.2377 0.0355  0.0516  -0.0231 ? ? ? ? ? ? 80  PHE A O   
642  C CB  . PHE A 100 ? 0.3474 0.2318 0.1708 0.0440  0.0072  -0.0257 ? ? ? ? ? ? 80  PHE A CB  
643  C CG  . PHE A 100 ? 0.3500 0.2519 0.1872 0.0447  -0.0075 -0.0265 ? ? ? ? ? ? 80  PHE A CG  
644  C CD1 . PHE A 100 ? 0.3648 0.2891 0.2231 0.0438  -0.0211 -0.0298 ? ? ? ? ? ? 80  PHE A CD1 
645  C CD2 . PHE A 100 ? 0.3329 0.2299 0.1648 0.0454  -0.0074 -0.0243 ? ? ? ? ? ? 80  PHE A CD2 
646  C CE1 . PHE A 100 ? 0.3356 0.2800 0.2136 0.0429  -0.0322 -0.0312 ? ? ? ? ? ? 80  PHE A CE1 
647  C CE2 . PHE A 100 ? 0.3131 0.2269 0.1607 0.0465  -0.0200 -0.0264 ? ? ? ? ? ? 80  PHE A CE2 
648  C CZ  . PHE A 100 ? 0.3063 0.2452 0.1789 0.0449  -0.0314 -0.0301 ? ? ? ? ? ? 80  PHE A CZ  
649  N N   . THR A 101 ? 0.4078 0.2835 0.2359 0.0419  0.0338  -0.0297 ? ? ? ? ? ? 81  THR A N   
650  C CA  . THR A 101 ? 0.4402 0.3000 0.2604 0.0415  0.0487  -0.0314 ? ? ? ? ? ? 81  THR A CA  
651  C C   . THR A 101 ? 0.4898 0.3162 0.2719 0.0443  0.0433  -0.0321 ? ? ? ? ? ? 81  THR A C   
652  O O   . THR A 101 ? 0.4820 0.3007 0.2510 0.0474  0.0254  -0.0321 ? ? ? ? ? ? 81  THR A O   
653  C CB  . THR A 101 ? 0.4573 0.3275 0.2977 0.0425  0.0507  -0.0365 ? ? ? ? ? ? 81  THR A CB  
654  O OG1 . THR A 101 ? 0.4971 0.3612 0.3266 0.0460  0.0321  -0.0397 ? ? ? ? ? ? 81  THR A OG1 
655  C CG2 . THR A 101 ? 0.4094 0.3102 0.2877 0.0399  0.0549  -0.0349 ? ? ? ? ? ? 81  THR A CG2 
656  N N   . GLN A 102 ? 0.5000 0.3063 0.2655 0.0427  0.0583  -0.0326 ? ? ? ? ? ? 82  GLN A N   
657  C CA  . GLN A 102 ? 0.5497 0.3221 0.2776 0.0445  0.0550  -0.0340 ? ? ? ? ? ? 82  GLN A CA  
658  C C   . GLN A 102 ? 0.5582 0.3291 0.2906 0.0457  0.0604  -0.0406 ? ? ? ? ? ? 82  GLN A C   
659  O O   . GLN A 102 ? 0.5714 0.3539 0.3250 0.0438  0.0766  -0.0438 ? ? ? ? ? ? 82  GLN A O   
660  C CB  . GLN A 102 ? 0.6062 0.3515 0.3061 0.0413  0.0676  -0.0311 ? ? ? ? ? ? 82  GLN A CB  
661  C CG  . GLN A 102 ? 0.6808 0.3868 0.3375 0.0422  0.0647  -0.0323 ? ? ? ? ? ? 82  GLN A CG  
662  C CD  . GLN A 102 ? 0.7420 0.4155 0.3650 0.0381  0.0745  -0.0292 ? ? ? ? ? ? 82  GLN A CD  
663  O OE1 . GLN A 102 ? 0.7082 0.3860 0.3365 0.0358  0.0780  -0.0251 ? ? ? ? ? ? 82  GLN A OE1 
664  N NE2 . GLN A 102 ? 0.7973 0.4362 0.3836 0.0366  0.0789  -0.0314 ? ? ? ? ? ? 82  GLN A NE2 
665  N N   . VAL A 103 ? 0.5433 0.3011 0.2596 0.0491  0.0454  -0.0428 ? ? ? ? ? ? 83  VAL A N   
666  C CA  . VAL A 103 ? 0.5571 0.3116 0.2768 0.0506  0.0484  -0.0499 ? ? ? ? ? ? 83  VAL A CA  
667  C C   . VAL A 103 ? 0.6247 0.3451 0.3075 0.0500  0.0566  -0.0522 ? ? ? ? ? ? 83  VAL A C   
668  O O   . VAL A 103 ? 0.6402 0.3346 0.2892 0.0509  0.0454  -0.0487 ? ? ? ? ? ? 83  VAL A O   
669  C CB  . VAL A 103 ? 0.5240 0.2857 0.2511 0.0540  0.0264  -0.0513 ? ? ? ? ? ? 83  VAL A CB  
670  C CG1 . VAL A 103 ? 0.5429 0.2964 0.2705 0.0557  0.0281  -0.0588 ? ? ? ? ? ? 83  VAL A CG1 
671  C CG2 . VAL A 103 ? 0.4236 0.2183 0.1866 0.0533  0.0200  -0.0499 ? ? ? ? ? ? 83  VAL A CG2 
672  N N   . ILE A 104 ? 0.6352 0.3549 0.3255 0.0485  0.0762  -0.0584 ? ? ? ? ? ? 84  ILE A N   
673  C CA  . ILE A 104 ? 0.6951 0.3830 0.3511 0.0468  0.0873  -0.0621 ? ? ? ? ? ? 84  ILE A CA  
674  C C   . ILE A 104 ? 0.7083 0.3815 0.3495 0.0504  0.0753  -0.0673 ? ? ? ? ? ? 84  ILE A C   
675  O O   . ILE A 104 ? 0.6878 0.3783 0.3567 0.0532  0.0725  -0.0735 ? ? ? ? ? ? 84  ILE A O   
676  C CB  . ILE A 104 ? 0.7261 0.4207 0.4000 0.0442  0.1128  -0.0685 ? ? ? ? ? ? 84  ILE A CB  
677  C CG1 . ILE A 104 ? 0.7176 0.4344 0.4185 0.0409  0.1230  -0.0634 ? ? ? ? ? ? 84  ILE A CG1 
678  C CG2 . ILE A 104 ? 0.7636 0.4228 0.3971 0.0406  0.1268  -0.0717 ? ? ? ? ? ? 84  ILE A CG2 
679  C CD1 . ILE A 104 ? 0.7557 0.4545 0.4278 0.0369  0.1228  -0.0553 ? ? ? ? ? ? 84  ILE A CD1 
680  N N   . THR A 105 ? 0.7303 0.3696 0.3279 0.0501  0.0670  -0.0647 ? ? ? ? ? ? 85  THR A N   
681  C CA  . THR A 105 ? 0.7886 0.4102 0.3680 0.0530  0.0547  -0.0688 ? ? ? ? ? ? 85  THR A CA  
682  C C   . THR A 105 ? 0.8692 0.4582 0.4139 0.0502  0.0705  -0.0748 ? ? ? ? ? ? 85  THR A C   
683  O O   . THR A 105 ? 0.8767 0.4556 0.4143 0.0522  0.0679  -0.0817 ? ? ? ? ? ? 85  THR A O   
684  C CB  . THR A 105 ? 0.7994 0.4070 0.3584 0.0556  0.0278  -0.0611 ? ? ? ? ? ? 85  THR A CB  
685  O OG1 . THR A 105 ? 0.8548 0.4343 0.3789 0.0531  0.0282  -0.0546 ? ? ? ? ? ? 85  THR A OG1 
686  C CG2 . THR A 105 ? 0.7467 0.3881 0.3422 0.0581  0.0123  -0.0570 ? ? ? ? ? ? 85  THR A CG2 
687  N N   . LYS A 106 ? 0.9333 0.5051 0.4562 0.0450  0.0870  -0.0726 ? ? ? ? ? ? 86  LYS A N   
688  C CA  . LYS A 106 ? 1.0286 0.5683 0.5170 0.0408  0.1045  -0.0786 ? ? ? ? ? ? 86  LYS A CA  
689  C C   . LYS A 106 ? 1.0505 0.5991 0.5533 0.0358  0.1330  -0.0829 ? ? ? ? ? ? 86  LYS A C   
690  O O   . LYS A 106 ? 1.1045 0.6440 0.6025 0.0337  0.1517  -0.0925 ? ? ? ? ? ? 86  LYS A O   
691  C CB  . LYS A 106 ? 1.0907 0.5852 0.5231 0.0375  0.0949  -0.0718 ? ? ? ? ? ? 86  LYS A CB  
692  N N   . LEU A 115 ? 1.0282 0.4632 0.4039 0.0434  0.0043  -0.0273 ? ? ? ? ? ? 95  LEU A N   
693  C CA  . LEU A 115 ? 0.9941 0.4591 0.4042 0.0471  -0.0047 -0.0239 ? ? ? ? ? ? 95  LEU A CA  
694  C C   . LEU A 115 ? 0.9109 0.4296 0.3725 0.0488  0.0051  -0.0269 ? ? ? ? ? ? 95  LEU A C   
695  O O   . LEU A 115 ? 0.8824 0.4171 0.3584 0.0499  0.0087  -0.0315 ? ? ? ? ? ? 95  LEU A O   
696  C CB  . LEU A 115 ? 0.9961 0.4549 0.4089 0.0540  -0.0349 -0.0214 ? ? ? ? ? ? 95  LEU A CB  
697  N N   . PRO A 116 ? 0.8607 0.4053 0.3492 0.0485  0.0090  -0.0245 ? ? ? ? ? ? 96  PRO A N   
698  C CA  . PRO A 116 ? 0.7983 0.3913 0.3345 0.0494  0.0164  -0.0270 ? ? ? ? ? ? 96  PRO A CA  
699  C C   . PRO A 116 ? 0.7345 0.3519 0.2978 0.0554  -0.0050 -0.0279 ? ? ? ? ? ? 96  PRO A C   
700  O O   . PRO A 116 ? 0.7598 0.3658 0.3161 0.0592  -0.0254 -0.0256 ? ? ? ? ? ? 96  PRO A O   
701  C CB  . PRO A 116 ? 0.7772 0.3846 0.3287 0.0472  0.0237  -0.0236 ? ? ? ? ? ? 96  PRO A CB  
702  C CG  . PRO A 116 ? 0.8105 0.3846 0.3315 0.0484  0.0094  -0.0195 ? ? ? ? ? ? 96  PRO A CG  
703  C CD  . PRO A 116 ? 0.8686 0.3976 0.3441 0.0468  0.0073  -0.0200 ? ? ? ? ? ? 96  PRO A CD  
704  N N   . SER A 117 ? 0.6729 0.3214 0.2669 0.0557  -0.0007 -0.0319 ? ? ? ? ? ? 97  SER A N   
705  C CA  . SER A 117 ? 0.6152 0.2933 0.2418 0.0594  -0.0182 -0.0328 ? ? ? ? ? ? 97  SER A CA  
706  C C   . SER A 117 ? 0.5554 0.2725 0.2202 0.0573  -0.0099 -0.0330 ? ? ? ? ? ? 97  SER A C   
707  O O   . SER A 117 ? 0.5307 0.2560 0.2035 0.0538  0.0101  -0.0344 ? ? ? ? ? ? 97  SER A O   
708  C CB  . SER A 117 ? 0.6070 0.2869 0.2372 0.0608  -0.0234 -0.0374 ? ? ? ? ? ? 97  SER A CB  
709  O OG  . SER A 117 ? 0.6609 0.3070 0.2591 0.0632  -0.0363 -0.0367 ? ? ? ? ? ? 97  SER A OG  
710  N N   . TYR A 118 ? 0.4878 0.2286 0.1779 0.0592  -0.0249 -0.0321 ? ? ? ? ? ? 98  TYR A N   
711  C CA  . TYR A 118 ? 0.4307 0.2059 0.1536 0.0567  -0.0189 -0.0318 ? ? ? ? ? ? 98  TYR A CA  
712  C C   . TYR A 118 ? 0.4201 0.2266 0.1759 0.0562  -0.0285 -0.0348 ? ? ? ? ? ? 98  TYR A C   
713  O O   . TYR A 118 ? 0.3942 0.2017 0.1548 0.0583  -0.0455 -0.0360 ? ? ? ? ? ? 98  TYR A O   
714  C CB  . TYR A 118 ? 0.3914 0.1682 0.1157 0.0577  -0.0258 -0.0286 ? ? ? ? ? ? 98  TYR A CB  
715  C CG  . TYR A 118 ? 0.4430 0.1861 0.1334 0.0575  -0.0186 -0.0252 ? ? ? ? ? ? 98  TYR A CG  
716  C CD1 . TYR A 118 ? 0.4530 0.1955 0.1408 0.0531  0.0016  -0.0233 ? ? ? ? ? ? 98  TYR A CD1 
717  C CD2 . TYR A 118 ? 0.4708 0.1810 0.1327 0.0611  -0.0326 -0.0240 ? ? ? ? ? ? 98  TYR A CD2 
718  C CE1 . TYR A 118 ? 0.5026 0.2122 0.1582 0.0516  0.0082  -0.0202 ? ? ? ? ? ? 98  TYR A CE1 
719  C CE2 . TYR A 118 ? 0.5129 0.1881 0.1403 0.0599  -0.0271 -0.0209 ? ? ? ? ? ? 98  TYR A CE2 
720  C CZ  . TYR A 118 ? 0.5408 0.2157 0.1644 0.0548  -0.0063 -0.0190 ? ? ? ? ? ? 98  TYR A CZ  
721  O OH  . TYR A 118 ? 0.5600 0.1981 0.1481 0.0522  -0.0005 -0.0162 ? ? ? ? ? ? 98  TYR A OH  
722  N N   . TRP A 119 ? 0.3685 0.1998 0.1481 0.0529  -0.0174 -0.0358 ? ? ? ? ? ? 99  TRP A N   
723  C CA  . TRP A 119 ? 0.3617 0.2216 0.1712 0.0510  -0.0262 -0.0384 ? ? ? ? ? ? 99  TRP A CA  
724  C C   . TRP A 119 ? 0.3428 0.2307 0.1764 0.0474  -0.0197 -0.0372 ? ? ? ? ? ? 99  TRP A C   
725  O O   . TRP A 119 ? 0.3197 0.2044 0.1479 0.0468  -0.0091 -0.0341 ? ? ? ? ? ? 99  TRP A O   
726  C CB  . TRP A 119 ? 0.3500 0.2055 0.1615 0.0512  -0.0213 -0.0428 ? ? ? ? ? ? 99  TRP A CB  
727  C CG  . TRP A 119 ? 0.3577 0.2377 0.1966 0.0487  -0.0357 -0.0453 ? ? ? ? ? ? 99  TRP A CG  
728  C CD1 . TRP A 119 ? 0.3492 0.2436 0.2098 0.0469  -0.0317 -0.0489 ? ? ? ? ? ? 99  TRP A CD1 
729  C CD2 . TRP A 119 ? 0.3556 0.2516 0.2109 0.0459  -0.0557 -0.0433 ? ? ? ? ? ? 99  TRP A CD2 
730  N NE1 . TRP A 119 ? 0.3501 0.2719 0.2398 0.0400  -0.0510 -0.0465 ? ? ? ? ? ? 99  TRP A NE1 
731  C CE2 . TRP A 119 ? 0.3638 0.2867 0.2502 0.0394  -0.0629 -0.0435 ? ? ? ? ? ? 99  TRP A CE2 
732  C CE3 . TRP A 119 ? 0.3435 0.2345 0.1952 0.0472  -0.0658 -0.0411 ? ? ? ? ? ? 99  TRP A CE3 
733  C CZ2 . TRP A 119 ? 0.3314 0.2780 0.2462 0.0316  -0.0730 -0.0392 ? ? ? ? ? ? 99  TRP A CZ2 
734  C CZ3 . TRP A 119 ? 0.3294 0.2428 0.2091 0.0418  -0.0767 -0.0400 ? ? ? ? ? ? 99  TRP A CZ3 
735  C CH2 . TRP A 119 ? 0.3224 0.2636 0.2322 0.0331  -0.0775 -0.0383 ? ? ? ? ? ? 99  TRP A CH2 
736  N N   . LEU A 120 ? 0.3172 0.2323 0.1775 0.0441  -0.0274 -0.0392 ? ? ? ? ? ? 100 LEU A N   
737  C CA  . LEU A 120 ? 0.2728 0.2179 0.1570 0.0399  -0.0244 -0.0381 ? ? ? ? ? ? 100 LEU A CA  
738  C C   . LEU A 120 ? 0.2918 0.2473 0.1984 0.0360  -0.0055 -0.0345 ? ? ? ? ? ? 100 LEU A C   
739  O O   . LEU A 120 ? 0.3120 0.2631 0.2269 0.0358  -0.0033 -0.0356 ? ? ? ? ? ? 100 LEU A O   
740  C CB  . LEU A 120 ? 0.2464 0.2256 0.1647 0.0319  -0.0418 -0.0368 ? ? ? ? ? ? 100 LEU A CB  
741  C CG  . LEU A 120 ? 0.2746 0.2516 0.1962 0.0307  -0.0520 -0.0350 ? ? ? ? ? ? 100 LEU A CG  
742  C CD1 . LEU A 120 ? 0.2799 0.2841 0.2341 0.0191  -0.0568 -0.0309 ? ? ? ? ? ? 100 LEU A CD1 
743  C CD2 . LEU A 120 ? 0.2384 0.2150 0.1568 0.0327  -0.0500 -0.0344 ? ? ? ? ? ? 100 LEU A CD2 
744  N N   . ALA A 121 ? 0.2630 0.2327 0.1830 0.0328  0.0069  -0.0302 ? ? ? ? ? ? 101 ALA A N   
745  C CA  . ALA A 121 ? 0.2562 0.2427 0.2077 0.0273  0.0216  -0.0255 ? ? ? ? ? ? 101 ALA A CA  
746  C C   . ALA A 121 ? 0.2286 0.2540 0.2184 0.0165  0.0115  -0.0201 ? ? ? ? ? ? 101 ALA A C   
747  O O   . ALA A 121 ? 0.2122 0.2511 0.2019 0.0139  -0.0015 -0.0210 ? ? ? ? ? ? 101 ALA A O   
748  C CB  . ALA A 121 ? 0.2851 0.2592 0.2249 0.0297  0.0433  -0.0242 ? ? ? ? ? ? 101 ALA A CB  
749  N N   . PRO A 122 ? 0.2432 0.2859 0.2662 0.0095  0.0168  -0.0151 ? ? ? ? ? ? 102 PRO A N   
750  C CA  . PRO A 122 ? 0.2245 0.3005 0.2799 -0.0032 0.0071  -0.0092 ? ? ? ? ? ? 102 PRO A CA  
751  C C   . PRO A 122 ? 0.1880 0.2751 0.2400 -0.0065 0.0071  -0.0076 ? ? ? ? ? ? 102 PRO A C   
752  O O   . PRO A 122 ? 0.1651 0.2433 0.2130 -0.0106 -0.0037 -0.0050 ? ? ? ? ? ? 102 PRO A O   
753  C CB  . PRO A 122 ? 0.2247 0.3054 0.3066 -0.0072 0.0166  -0.0031 ? ? ? ? ? ? 102 PRO A CB  
754  C CG  . PRO A 122 ? 0.2682 0.3262 0.3441 0.0016  0.0237  -0.0088 ? ? ? ? ? ? 102 PRO A CG  
755  C CD  . PRO A 122 ? 0.2875 0.3178 0.3199 0.0125  0.0296  -0.0157 ? ? ? ? ? ? 102 PRO A CD  
756  N N   . LEU A 123 ? 0.1805 0.2592 0.2209 -0.0013 0.0217  -0.0079 ? ? ? ? ? ? 103 LEU A N   
757  C CA  . LEU A 123 ? 0.2013 0.2755 0.2347 -0.0031 0.0185  -0.0058 ? ? ? ? ? ? 103 LEU A CA  
758  C C   . LEU A 123 ? 0.2181 0.3083 0.2427 -0.0013 0.0068  -0.0134 ? ? ? ? ? ? 103 LEU A C   
759  O O   . LEU A 123 ? 0.2029 0.2882 0.2246 -0.0049 0.0019  -0.0123 ? ? ? ? ? ? 103 LEU A O   
760  C CB  . LEU A 123 ? 0.2292 0.2827 0.2491 0.0025  0.0335  -0.0040 ? ? ? ? ? ? 103 LEU A CB  
761  C CG  . LEU A 123 ? 0.2592 0.3078 0.2841 -0.0006 0.0321  0.0000  ? ? ? ? ? ? 103 LEU A CG  
762  C CD1 . LEU A 123 ? 0.2157 0.2733 0.2568 -0.0075 0.0245  0.0026  ? ? ? ? ? ? 103 LEU A CD1 
763  C CD2 . LEU A 123 ? 0.2741 0.3282 0.2841 0.0010  0.0337  -0.0016 ? ? ? ? ? ? 103 LEU A CD2 
764  N N   . SER A 124 ? 0.2251 0.2998 0.2307 0.0064  -0.0009 -0.0187 ? ? ? ? ? ? 104 SER A N   
765  C CA  . SER A 124 ? 0.2137 0.2888 0.2088 0.0099  -0.0165 -0.0252 ? ? ? ? ? ? 104 SER A CA  
766  C C   . SER A 124 ? 0.1791 0.2536 0.1942 -0.0002 -0.0195 -0.0189 ? ? ? ? ? ? 104 SER A C   
767  O O   . SER A 124 ? 0.1571 0.2259 0.1710 0.0003  -0.0240 -0.0198 ? ? ? ? ? ? 104 SER A O   
768  C CB  . SER A 124 ? 0.2333 0.2742 0.1948 0.0209  -0.0230 -0.0299 ? ? ? ? ? ? 104 SER A CB  
769  O OG  . SER A 124 ? 0.2312 0.2704 0.1976 0.0189  -0.0288 -0.0299 ? ? ? ? ? ? 104 SER A OG  
770  N N   . ARG A 125 ? 0.1732 0.2469 0.1996 -0.0070 -0.0167 -0.0126 ? ? ? ? ? ? 105 ARG A N   
771  C CA  . ARG A 125 ? 0.2080 0.2866 0.2383 -0.0124 -0.0169 -0.0114 ? ? ? ? ? ? 105 ARG A CA  
772  C C   . ARG A 125 ? 0.1786 0.2642 0.2051 -0.0136 -0.0114 -0.0134 ? ? ? ? ? ? 105 ARG A C   
773  O O   . ARG A 125 ? 0.1798 0.2710 0.2078 -0.0160 -0.0125 -0.0155 ? ? ? ? ? ? 105 ARG A O   
774  C CB  . ARG A 125 ? 0.1987 0.2770 0.2345 -0.0178 -0.0154 -0.0060 ? ? ? ? ? ? 105 ARG A CB  
775  C CG  . ARG A 125 ? 0.2348 0.3071 0.2784 -0.0169 -0.0222 -0.0057 ? ? ? ? ? ? 105 ARG A CG  
776  C CD  . ARG A 125 ? 0.2321 0.3044 0.2838 -0.0209 -0.0207 -0.0019 ? ? ? ? ? ? 105 ARG A CD  
777  N NE  . ARG A 125 ? 0.2560 0.3278 0.3125 -0.0201 -0.0140 0.0000  ? ? ? ? ? ? 105 ARG A NE  
778  C CZ  . ARG A 125 ? 0.2963 0.3678 0.3598 -0.0229 -0.0126 0.0029  ? ? ? ? ? ? 105 ARG A CZ  
779  N NH1 . ARG A 125 ? 0.3312 0.4027 0.3946 -0.0272 -0.0179 0.0065  ? ? ? ? ? ? 105 ARG A NH1 
780  N NH2 . ARG A 125 ? 0.2720 0.3429 0.3417 -0.0219 -0.0062 0.0031  ? ? ? ? ? ? 105 ARG A NH2 
781  N N   . LEU A 126 ? 0.1561 0.2413 0.1780 -0.0121 -0.0061 -0.0133 ? ? ? ? ? ? 106 LEU A N   
782  C CA  . LEU A 126 ? 0.1609 0.2506 0.1778 -0.0133 -0.0025 -0.0157 ? ? ? ? ? ? 106 LEU A CA  
783  C C   . LEU A 126 ? 0.1704 0.2623 0.1895 -0.0074 -0.0049 -0.0224 ? ? ? ? ? ? 106 LEU A C   
784  O O   . LEU A 126 ? 0.1607 0.2572 0.1789 -0.0076 -0.0028 -0.0263 ? ? ? ? ? ? 106 LEU A O   
785  C CB  . LEU A 126 ? 0.1456 0.2314 0.1575 -0.0144 0.0006  -0.0125 ? ? ? ? ? ? 106 LEU A CB  
786  C CG  . LEU A 126 ? 0.1751 0.2588 0.1883 -0.0192 0.0006  -0.0062 ? ? ? ? ? ? 106 LEU A CG  
787  C CD1 . LEU A 126 ? 0.1908 0.2702 0.2058 -0.0190 0.0024  -0.0034 ? ? ? ? ? ? 106 LEU A CD1 
788  C CD2 . LEU A 126 ? 0.1838 0.2738 0.1923 -0.0244 0.0002  -0.0060 ? ? ? ? ? ? 106 LEU A CD2 
789  N N   . LEU A 127 ? 0.1593 0.2455 0.1799 -0.0016 -0.0119 -0.0240 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A N   
790  C CA  . LEU A 127 ? 0.1536 0.2358 0.1727 0.0053  -0.0193 -0.0294 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A CA  
791  C C   . LEU A 127 ? 0.1502 0.2330 0.1743 0.0057  -0.0271 -0.0329 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A C   
792  O O   . LEU A 127 ? 0.1768 0.2577 0.2019 0.0108  -0.0333 -0.0382 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A O   
793  C CB  . LEU A 127 ? 0.1446 0.2118 0.1467 0.0137  -0.0254 -0.0302 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A CB  
794  C CG  . LEU A 127 ? 0.1698 0.2401 0.1616 0.0175  -0.0183 -0.0304 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A CG  
795  C CD1 . LEU A 127 ? 0.2246 0.2594 0.1793 0.0280  -0.0207 -0.0311 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A CD1 
796  C CD2 . LEU A 127 ? 0.1722 0.2575 0.1758 0.0146  -0.0113 -0.0308 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A CD2 
797  N N   . LEU A 128 ? 0.1379 0.2226 0.1653 0.0005  -0.0278 -0.0298 ? ? ? ? ? ? 108 LEU A N   
798  C CA  . LEU A 128 ? 0.1889 0.2737 0.2203 0.0003  -0.0360 -0.0322 ? ? ? ? ? ? 108 LEU A CA  
799  C C   . LEU A 128 ? 0.2090 0.3077 0.2514 -0.0029 -0.0335 -0.0370 ? ? ? ? ? ? 108 LEU A C   
800  O O   . LEU A 128 ? 0.1802 0.2879 0.2248 -0.0094 -0.0256 -0.0355 ? ? ? ? ? ? 108 LEU A O   
801  C CB  . LEU A 128 ? 0.1752 0.2561 0.2058 -0.0044 -0.0390 -0.0270 ? ? ? ? ? ? 108 LEU A CB  
802  C CG  . LEU A 128 ? 0.1926 0.2588 0.2099 -0.0004 -0.0435 -0.0250 ? ? ? ? ? ? 108 LEU A CG  
803  C CD1 . LEU A 128 ? 0.2177 0.2821 0.2369 -0.0058 -0.0446 -0.0198 ? ? ? ? ? ? 108 LEU A CD1 
804  C CD2 . LEU A 128 ? 0.2102 0.2656 0.2171 0.0067  -0.0526 -0.0299 ? ? ? ? ? ? 108 LEU A CD2 
805  N N   . LYS A 129 ? 0.2086 0.3079 0.2559 0.0019  -0.0406 -0.0436 ? ? ? ? ? ? 109 LYS A N   
806  C CA  . LYS A 129 ? 0.2189 0.3321 0.2786 -0.0002 -0.0392 -0.0507 ? ? ? ? ? ? 109 LYS A CA  
807  C C   . LYS A 129 ? 0.2149 0.3386 0.2800 -0.0093 -0.0362 -0.0488 ? ? ? ? ? ? 109 LYS A C   
808  O O   . LYS A 129 ? 0.1824 0.3189 0.2526 -0.0139 -0.0298 -0.0533 ? ? ? ? ? ? 109 LYS A O   
809  C CB  . LYS A 129 ? 0.2547 0.3650 0.3210 0.0071  -0.0501 -0.0584 ? ? ? ? ? ? 109 LYS A CB  
810  C CG  . LYS A 129 ? 0.2744 0.3765 0.3384 0.0164  -0.0537 -0.0635 ? ? ? ? ? ? 109 LYS A CG  
811  C CD  . LYS A 129 ? 0.3075 0.4029 0.3778 0.0244  -0.0669 -0.0714 ? ? ? ? ? ? 109 LYS A CD  
812  C CE  . LYS A 129 ? 0.3234 0.4034 0.3872 0.0347  -0.0740 -0.0751 ? ? ? ? ? ? 109 LYS A CE  
813  N NZ  . LYS A 129 ? 0.3658 0.4307 0.4305 0.0436  -0.0898 -0.0811 ? ? ? ? ? ? 109 LYS A NZ  
814  N N   . GLN A 130 ? 0.2153 0.3326 0.2777 -0.0121 -0.0417 -0.0428 ? ? ? ? ? ? 110 GLN A N   
815  C CA  . GLN A 130 ? 0.2533 0.3785 0.3206 -0.0206 -0.0412 -0.0405 ? ? ? ? ? ? 110 GLN A CA  
816  C C   . GLN A 130 ? 0.2232 0.3518 0.2842 -0.0274 -0.0315 -0.0355 ? ? ? ? ? ? 110 GLN A C   
817  O O   . GLN A 130 ? 0.2314 0.3674 0.2936 -0.0350 -0.0299 -0.0342 ? ? ? ? ? ? 110 GLN A O   
818  C CB  . GLN A 130 ? 0.3038 0.4193 0.3695 -0.0216 -0.0516 -0.0355 ? ? ? ? ? ? 110 GLN A CB  
819  N N   . ASN A 131 ? 0.1882 0.3113 0.2409 -0.0252 -0.0257 -0.0324 ? ? ? ? ? ? 111 ASN A N   
820  C CA  . ASN A 131 ? 0.1664 0.2916 0.2102 -0.0315 -0.0178 -0.0271 ? ? ? ? ? ? 111 ASN A CA  
821  C C   . ASN A 131 ? 0.1900 0.3258 0.2298 -0.0343 -0.0103 -0.0322 ? ? ? ? ? ? 111 ASN A C   
822  O O   . ASN A 131 ? 0.1995 0.3355 0.2406 -0.0288 -0.0085 -0.0376 ? ? ? ? ? ? 111 ASN A O   
823  C CB  . ASN A 131 ? 0.1687 0.2827 0.2060 -0.0286 -0.0163 -0.0211 ? ? ? ? ? ? 111 ASN A CB  
824  C CG  . ASN A 131 ? 0.1957 0.2997 0.2362 -0.0273 -0.0234 -0.0170 ? ? ? ? ? ? 111 ASN A CG  
825  O OD1 . ASN A 131 ? 0.1823 0.2869 0.2272 -0.0307 -0.0287 -0.0162 ? ? ? ? ? ? 111 ASN A OD1 
826  N ND2 . ASN A 131 ? 0.1627 0.2574 0.2009 -0.0225 -0.0238 -0.0152 ? ? ? ? ? ? 111 ASN A ND2 
827  N N   . PRO A 132 ? 0.2136 0.3577 0.2477 -0.0432 -0.0066 -0.0311 ? ? ? ? ? ? 112 PRO A N   
828  C CA  . PRO A 132 ? 0.2265 0.3807 0.2555 -0.0468 -0.0002 -0.0377 ? ? ? ? ? ? 112 PRO A CA  
829  C C   . PRO A 132 ? 0.2114 0.3593 0.2287 -0.0454 0.0037  -0.0349 ? ? ? ? ? ? 112 PRO A C   
830  O O   . PRO A 132 ? 0.1931 0.3467 0.2066 -0.0467 0.0078  -0.0414 ? ? ? ? ? ? 112 PRO A O   
831  C CB  . PRO A 132 ? 0.2297 0.3925 0.2519 -0.0580 0.0014  -0.0356 ? ? ? ? ? ? 112 PRO A CB  
832  C CG  . PRO A 132 ? 0.2316 0.3848 0.2509 -0.0601 -0.0035 -0.0242 ? ? ? ? ? ? 112 PRO A CG  
833  C CD  . PRO A 132 ? 0.2065 0.3510 0.2382 -0.0508 -0.0092 -0.0246 ? ? ? ? ? ? 112 PRO A CD  
834  N N   . TYR A 133 ? 0.1664 0.3026 0.1798 -0.0428 0.0017  -0.0262 ? ? ? ? ? ? 113 TYR A N   
835  C CA  . TYR A 133 ? 0.1659 0.2952 0.1701 -0.0414 0.0039  -0.0228 ? ? ? ? ? ? 113 TYR A CA  
836  C C   . TYR A 133 ? 0.1607 0.2825 0.1694 -0.0327 0.0034  -0.0249 ? ? ? ? ? ? 113 TYR A C   
837  O O   . TYR A 133 ? 0.1420 0.2566 0.1450 -0.0312 0.0041  -0.0213 ? ? ? ? ? ? 113 TYR A O   
838  C CB  . TYR A 133 ? 0.1760 0.2981 0.1742 -0.0453 0.0015  -0.0119 ? ? ? ? ? ? 113 TYR A CB  
839  C CG  . TYR A 133 ? 0.2226 0.3379 0.2293 -0.0427 -0.0027 -0.0073 ? ? ? ? ? ? 113 TYR A CG  
840  C CD1 . TYR A 133 ? 0.2592 0.3771 0.2689 -0.0475 -0.0061 -0.0046 ? ? ? ? ? ? 113 TYR A CD1 
841  C CD2 . TYR A 133 ? 0.2209 0.3273 0.2323 -0.0359 -0.0037 -0.0064 ? ? ? ? ? ? 113 TYR A CD2 
842  C CE1 . TYR A 133 ? 0.2731 0.3838 0.2912 -0.0450 -0.0110 -0.0017 ? ? ? ? ? ? 113 TYR A CE1 
843  C CE2 . TYR A 133 ? 0.2353 0.3357 0.2545 -0.0338 -0.0078 -0.0041 ? ? ? ? ? ? 113 TYR A CE2 
844  C CZ  . TYR A 133 ? 0.2761 0.3781 0.2989 -0.0380 -0.0119 -0.0020 ? ? ? ? ? ? 113 TYR A CZ  
845  O OH  . TYR A 133 ? 0.3431 0.4382 0.3738 -0.0355 -0.0173 -0.0010 ? ? ? ? ? ? 113 TYR A OH  
846  N N   . ASN A 134 ? 0.1329 0.2562 0.1522 -0.0271 0.0011  -0.0305 ? ? ? ? ? ? 114 ASN A N   
847  C CA  . ASN A 134 ? 0.1445 0.2607 0.1663 -0.0194 -0.0003 -0.0319 ? ? ? ? ? ? 114 ASN A CA  
848  C C   . ASN A 134 ? 0.1455 0.2622 0.1630 -0.0180 0.0030  -0.0362 ? ? ? ? ? ? 114 ASN A C   
849  O O   . ASN A 134 ? 0.1476 0.2719 0.1639 -0.0215 0.0054  -0.0414 ? ? ? ? ? ? 114 ASN A O   
850  C CB  . ASN A 134 ? 0.1472 0.2630 0.1801 -0.0132 -0.0070 -0.0365 ? ? ? ? ? ? 114 ASN A CB  
851  C CG  . ASN A 134 ? 0.1479 0.2718 0.1892 -0.0105 -0.0085 -0.0462 ? ? ? ? ? ? 114 ASN A CG  
852  O OD1 . ASN A 134 ? 0.1611 0.2837 0.2031 -0.0059 -0.0081 -0.0506 ? ? ? ? ? ? 114 ASN A OD1 
853  N ND2 . ASN A 134 ? 0.1611 0.2931 0.2104 -0.0133 -0.0111 -0.0500 ? ? ? ? ? ? 114 ASN A ND2 
854  N N   . ALA A 135 ? 0.1201 0.2290 0.1353 -0.0134 0.0026  -0.0344 ? ? ? ? ? ? 115 ALA A N   
855  C CA  . ALA A 135 ? 0.1434 0.2509 0.1548 -0.0123 0.0042  -0.0371 ? ? ? ? ? ? 115 ALA A CA  
856  C C   . ALA A 135 ? 0.1536 0.2619 0.1738 -0.0045 0.0012  -0.0441 ? ? ? ? ? ? 115 ALA A C   
857  O O   . ALA A 135 ? 0.1623 0.2664 0.1810 -0.0022 0.0010  -0.0444 ? ? ? ? ? ? 115 ALA A O   
858  C CB  . ALA A 135 ? 0.1367 0.2330 0.1426 -0.0131 0.0039  -0.0285 ? ? ? ? ? ? 115 ALA A CB  
859  N N   . ARG A 136 ? 0.1342 0.2459 0.1648 -0.0004 -0.0037 -0.0489 ? ? ? ? ? ? 116 ARG A N   
860  C CA  . ARG A 136 ? 0.1500 0.2589 0.1885 0.0086  -0.0111 -0.0549 ? ? ? ? ? ? 116 ARG A CA  
861  C C   . ARG A 136 ? 0.1407 0.2545 0.1837 0.0093  -0.0095 -0.0628 ? ? ? ? ? ? 116 ARG A C   
862  O O   . ARG A 136 ? 0.1205 0.2283 0.1630 0.0147  -0.0125 -0.0636 ? ? ? ? ? ? 116 ARG A O   
863  C CB  . ARG A 136 ? 0.1653 0.2743 0.2125 0.0125  -0.0200 -0.0591 ? ? ? ? ? ? 116 ARG A CB  
864  C CG  . ARG A 136 ? 0.1479 0.2467 0.1887 0.0146  -0.0260 -0.0526 ? ? ? ? ? ? 116 ARG A CG  
865  C CD  . ARG A 136 ? 0.1475 0.2462 0.1951 0.0166  -0.0351 -0.0568 ? ? ? ? ? ? 116 ARG A CD  
866  N NE  . ARG A 136 ? 0.1355 0.2321 0.1907 0.0242  -0.0437 -0.0658 ? ? ? ? ? ? 116 ARG A NE  
867  C CZ  . ARG A 136 ? 0.1975 0.2766 0.2443 0.0334  -0.0550 -0.0669 ? ? ? ? ? ? 116 ARG A CZ  
868  N NH1 . ARG A 136 ? 0.2089 0.2708 0.2364 0.0358  -0.0580 -0.0597 ? ? ? ? ? ? 116 ARG A NH1 
869  N NH2 . ARG A 136 ? 0.2013 0.2774 0.2568 0.0403  -0.0637 -0.0758 ? ? ? ? ? ? 116 ARG A NH2 
870  N N   . SER A 137 ? 0.1342 0.2584 0.1813 0.0039  -0.0054 -0.0691 ? ? ? ? ? ? 117 SER A N   
871  C CA  . SER A 137 ? 0.1528 0.2823 0.2058 0.0042  -0.0042 -0.0787 ? ? ? ? ? ? 117 SER A CA  
872  C C   . SER A 137 ? 0.1489 0.2723 0.1919 0.0011  -0.0005 -0.0732 ? ? ? ? ? ? 117 SER A C   
873  O O   . SER A 137 ? 0.1486 0.2697 0.1968 0.0051  -0.0030 -0.0774 ? ? ? ? ? ? 117 SER A O   
874  C CB  . SER A 137 ? 0.1305 0.2729 0.1876 -0.0026 0.0004  -0.0865 ? ? ? ? ? ? 117 SER A CB  
875  O OG  . SER A 137 ? 0.1514 0.2996 0.2220 0.0004  -0.0044 -0.0920 ? ? ? ? ? ? 117 SER A OG  
876  N N   . LEU A 138 ? 0.0936 0.2119 0.1244 -0.0060 0.0033  -0.0621 ? ? ? ? ? ? 118 LEU A N   
877  C CA  . LEU A 138 ? 0.1059 0.2162 0.1301 -0.0089 0.0046  -0.0551 ? ? ? ? ? ? 118 LEU A CA  
878  C C   . LEU A 138 ? 0.1383 0.2416 0.1628 -0.0028 0.0016  -0.0523 ? ? ? ? ? ? 118 LEU A C   
879  O O   . LEU A 138 ? 0.1252 0.2264 0.1506 -0.0023 0.0012  -0.0526 ? ? ? ? ? ? 118 LEU A O   
880  C CB  . LEU A 138 ? 0.0938 0.1988 0.1079 -0.0152 0.0064  -0.0451 ? ? ? ? ? ? 118 LEU A CB  
881  C CG  . LEU A 138 ? 0.1351 0.2347 0.1450 -0.0183 0.0070  -0.0407 ? ? ? ? ? ? 118 LEU A CG  
882  C CD1 . LEU A 138 ? 0.1639 0.2691 0.1768 -0.0208 0.0088  -0.0475 ? ? ? ? ? ? 118 LEU A CD1 
883  C CD2 . LEU A 138 ? 0.1657 0.2616 0.1687 -0.0227 0.0071  -0.0329 ? ? ? ? ? ? 118 LEU A CD2 
884  N N   . THR A 139 ? 0.1398 0.2405 0.1635 0.0021  -0.0009 -0.0501 ? ? ? ? ? ? 119 THR A N   
885  C CA  . THR A 139 ? 0.1364 0.2307 0.1586 0.0094  -0.0046 -0.0476 ? ? ? ? ? ? 119 THR A CA  
886  C C   . THR A 139 ? 0.1404 0.2374 0.1708 0.0193  -0.0111 -0.0589 ? ? ? ? ? ? 119 THR A C   
887  O O   . THR A 139 ? 0.1691 0.2652 0.1980 0.0238  -0.0137 -0.0601 ? ? ? ? ? ? 119 THR A O   
888  C CB  . THR A 139 ? 0.1618 0.2569 0.1818 0.0163  -0.0077 -0.0475 ? ? ? ? ? ? 119 THR A CB  
889  O OG1 . THR A 139 ? 0.1681 0.2593 0.1826 0.0073  -0.0029 -0.0381 ? ? ? ? ? ? 119 THR A OG1 
890  C CG2 . THR A 139 ? 0.1902 0.2835 0.2032 0.0297  -0.0141 -0.0478 ? ? ? ? ? ? 119 THR A CG2 
891  N N   . PHE A 140 ? 0.1393 0.2369 0.1792 0.0228  -0.0162 -0.0657 ? ? ? ? ? ? 120 PHE A N   
892  C CA  . PHE A 140 ? 0.1366 0.2315 0.1858 0.0328  -0.0262 -0.0767 ? ? ? ? ? ? 120 PHE A CA  
893  C C   . PHE A 140 ? 0.1525 0.2524 0.2062 0.0285  -0.0216 -0.0813 ? ? ? ? ? ? 120 PHE A C   
894  O O   . PHE A 140 ? 0.2096 0.3047 0.2668 0.0366  -0.0293 -0.0869 ? ? ? ? ? ? 120 PHE A O   
895  C CB  . PHE A 140 ? 0.1665 0.2633 0.2274 0.0350  -0.0322 -0.0838 ? ? ? ? ? ? 120 PHE A CB  
896  C CG  . PHE A 140 ? 0.2043 0.2905 0.2594 0.0400  -0.0412 -0.0794 ? ? ? ? ? ? 120 PHE A CG  
897  C CD1 . PHE A 140 ? 0.2279 0.2942 0.2686 0.0514  -0.0535 -0.0786 ? ? ? ? ? ? 120 PHE A CD1 
898  C CD2 . PHE A 140 ? 0.1891 0.2835 0.2503 0.0362  -0.0395 -0.0810 ? ? ? ? ? ? 120 PHE A CD2 
899  C CE1 . PHE A 140 ? 0.2414 0.2923 0.2705 0.0555  -0.0625 -0.0753 ? ? ? ? ? ? 120 PHE A CE1 
900  C CE2 . PHE A 140 ? 0.2150 0.2984 0.2701 0.0402  -0.0485 -0.0775 ? ? ? ? ? ? 120 PHE A CE2 
901  C CZ  . PHE A 140 ? 0.2190 0.2799 0.2569 0.0486  -0.0592 -0.0737 ? ? ? ? ? ? 120 PHE A CZ  
902  N N   . CYS A 141 ? 0.1373 0.2459 0.1906 0.0172  -0.0121 -0.0795 ? ? ? ? ? ? 121 CYS A N   
903  C CA  . CYS A 141 ? 0.1475 0.2593 0.2035 0.0120  -0.0084 -0.0820 ? ? ? ? ? ? 121 CYS A CA  
904  C C   . CYS A 141 ? 0.1416 0.2463 0.1899 0.0115  -0.0079 -0.0737 ? ? ? ? ? ? 121 CYS A C   
905  O O   . CYS A 141 ? 0.1753 0.2788 0.2292 0.0152  -0.0112 -0.0780 ? ? ? ? ? ? 121 CYS A O   
906  C CB  . CYS A 141 ? 0.1297 0.2480 0.1811 0.0013  -0.0006 -0.0803 ? ? ? ? ? ? 121 CYS A CB  
907  S SG  . CYS A 141 ? 0.2059 0.3273 0.2593 -0.0047 0.0033  -0.0840 ? ? ? ? ? ? 121 CYS A SG  
908  N N   . SER A 142 ? 0.1591 0.2598 0.1961 0.0072  -0.0044 -0.0627 ? ? ? ? ? ? 122 SER A N   
909  C CA  . SER A 142 ? 0.1665 0.2640 0.1982 0.0046  -0.0025 -0.0553 ? ? ? ? ? ? 122 SER A CA  
910  C C   . SER A 142 ? 0.1713 0.2712 0.2060 0.0170  -0.0084 -0.0593 ? ? ? ? ? ? 122 SER A C   
911  O O   . SER A 142 ? 0.1813 0.2763 0.2148 0.0179  -0.0031 -0.0548 ? ? ? ? ? ? 122 SER A O   
912  C CB  . SER A 142 ? 0.1643 0.2580 0.1879 -0.0013 0.0016  -0.0439 ? ? ? ? ? ? 122 SER A CB  
913  O OG  . SER A 142 ? 0.1961 0.2911 0.2151 -0.0088 0.0040  -0.0443 ? ? ? ? ? ? 122 SER A OG  
914  N N   A VAL A 143 ? 0.1607 0.2581 0.1931 0.0306  -0.0192 -0.0663 ? ? ? ? ? ? 123 VAL A N   
915  N N   B VAL A 143 ? 0.1627 0.2601 0.1953 0.0305  -0.0192 -0.0664 ? ? ? ? ? ? 123 VAL A N   
916  C CA  A VAL A 143 ? 0.1975 0.2639 0.2072 0.0474  -0.0263 -0.0662 ? ? ? ? ? ? 123 VAL A CA  
917  C CA  B VAL A 143 ? 0.1940 0.2607 0.2039 0.0474  -0.0265 -0.0663 ? ? ? ? ? ? 123 VAL A CA  
918  C C   A VAL A 143 ? 0.2202 0.2819 0.2417 0.0586  -0.0447 -0.0783 ? ? ? ? ? ? 123 VAL A C   
919  C C   B VAL A 143 ? 0.2194 0.2812 0.2410 0.0586  -0.0447 -0.0783 ? ? ? ? ? ? 123 VAL A C   
920  O O   A VAL A 143 ? 0.2602 0.2845 0.2553 0.0692  -0.0570 -0.0770 ? ? ? ? ? ? 123 VAL A O   
921  O O   B VAL A 143 ? 0.2593 0.2837 0.2545 0.0689  -0.0565 -0.0770 ? ? ? ? ? ? 123 VAL A O   
922  C CB  A VAL A 143 ? 0.1953 0.2329 0.1738 0.0526  -0.0299 -0.0595 ? ? ? ? ? ? 123 VAL A CB  
923  C CB  B VAL A 143 ? 0.1886 0.2287 0.1695 0.0525  -0.0305 -0.0601 ? ? ? ? ? ? 123 VAL A CB  
924  C CG1 A VAL A 143 ? 0.1645 0.2072 0.1369 0.0421  -0.0117 -0.0479 ? ? ? ? ? ? 123 VAL A CG1 
925  C CG1 B VAL A 143 ? 0.2355 0.2272 0.1756 0.0620  -0.0386 -0.0555 ? ? ? ? ? ? 123 VAL A CG1 
926  C CG2 A VAL A 143 ? 0.1861 0.2321 0.1808 0.0577  -0.0439 -0.0663 ? ? ? ? ? ? 123 VAL A CG2 
927  C CG2 B VAL A 143 ? 0.1636 0.2099 0.1394 0.0418  -0.0126 -0.0486 ? ? ? ? ? ? 123 VAL A CG2 
928  N N   . HIS A 144 ? 0.2024 0.2828 0.2479 0.0494  -0.0404 -0.0861 ? ? ? ? ? ? 124 HIS A N   
929  C CA  . HIS A 144 ? 0.2150 0.2883 0.2725 0.0562  -0.0514 -0.0970 ? ? ? ? ? ? 124 HIS A CA  
930  C C   . HIS A 144 ? 0.2201 0.2858 0.2761 0.0614  -0.0596 -0.0990 ? ? ? ? ? ? 124 HIS A C   
931  O O   . HIS A 144 ? 0.2062 0.2815 0.2610 0.0565  -0.0507 -0.0947 ? ? ? ? ? ? 124 HIS A O   
932  C CB  . HIS A 144 ? 0.1590 0.2499 0.2344 0.0448  -0.0413 -0.1029 ? ? ? ? ? ? 124 HIS A CB  
933  C CG  . HIS A 144 ? 0.2009 0.2887 0.2922 0.0518  -0.0522 -0.1155 ? ? ? ? ? ? 124 HIS A CG  
934  N ND1 . HIS A 144 ? 0.2030 0.2901 0.3054 0.0544  -0.0579 -0.1235 ? ? ? ? ? ? 124 HIS A ND1 
935  C CD2 . HIS A 144 ? 0.2160 0.3019 0.3158 0.0561  -0.0589 -0.1221 ? ? ? ? ? ? 124 HIS A CD2 
936  C CE1 . HIS A 144 ? 0.2362 0.3210 0.3538 0.0601  -0.0677 -0.1345 ? ? ? ? ? ? 124 HIS A CE1 
937  N NE2 . HIS A 144 ? 0.2167 0.3009 0.3333 0.0611  -0.0684 -0.1340 ? ? ? ? ? ? 124 HIS A NE2 
938  N N   . GLU A 145 ? 0.2382 0.2852 0.2950 0.0717  -0.0766 -0.1058 ? ? ? ? ? ? 125 GLU A N   
939  C CA  . GLU A 145 ? 0.2730 0.3086 0.3287 0.0783  -0.0869 -0.1080 ? ? ? ? ? ? 125 GLU A CA  
940  C C   . GLU A 145 ? 0.2435 0.3058 0.3212 0.0673  -0.0727 -0.1130 ? ? ? ? ? ? 125 GLU A C   
941  O O   . GLU A 145 ? 0.2338 0.2870 0.3041 0.0693  -0.0694 -0.1087 ? ? ? ? ? ? 125 GLU A O   
942  C CB  . GLU A 145 ? 0.3420 0.3575 0.4007 0.0866  -0.1066 -0.1157 ? ? ? ? ? ? 125 GLU A CB  
943  C CG  . GLU A 145 ? 0.3978 0.3764 0.4257 0.0954  -0.1225 -0.1090 ? ? ? ? ? ? 125 GLU A CG  
944  C CD  . GLU A 145 ? 0.4027 0.3867 0.4403 0.0940  -0.1196 -0.1132 ? ? ? ? ? ? 125 GLU A CD  
945  O OE1 . GLU A 145 ? 0.3526 0.3654 0.4066 0.0863  -0.1027 -0.1140 ? ? ? ? ? ? 125 GLU A OE1 
946  O OE2 . GLU A 145 ? 0.4546 0.4133 0.4824 0.1005  -0.1357 -0.1146 ? ? ? ? ? ? 125 GLU A OE2 
947  N N   . HIS A 146 ? 0.2453 0.3277 0.3399 0.0554  -0.0597 -0.1182 ? ? ? ? ? ? 126 HIS A N   
948  C CA  . HIS A 146 ? 0.2180 0.3165 0.3229 0.0435  -0.0460 -0.1202 ? ? ? ? ? ? 126 HIS A CA  
949  C C   . HIS A 146 ? 0.2169 0.3202 0.3103 0.0348  -0.0339 -0.1096 ? ? ? ? ? ? 126 HIS A C   
950  O O   . HIS A 146 ? 0.2101 0.3177 0.3080 0.0299  -0.0289 -0.1107 ? ? ? ? ? ? 126 HIS A O   
951  C CB  . HIS A 146 ? 0.2424 0.3521 0.3532 0.0337  -0.0348 -0.1229 ? ? ? ? ? ? 126 HIS A CB  
952  C CG  . HIS A 146 ? 0.2852 0.3975 0.4154 0.0390  -0.0426 -0.1373 ? ? ? ? ? ? 126 HIS A CG  
953  N ND1 . HIS A 146 ? 0.3308 0.4429 0.4762 0.0437  -0.0506 -0.1473 ? ? ? ? ? ? 126 HIS A ND1 
954  C CD2 . HIS A 146 ? 0.2952 0.4114 0.4344 0.0400  -0.0439 -0.1440 ? ? ? ? ? ? 126 HIS A CD2 
955  C CE1 . HIS A 146 ? 0.3560 0.4718 0.5196 0.0472  -0.0566 -0.1600 ? ? ? ? ? ? 126 HIS A CE1 
956  N NE2 . HIS A 146 ? 0.3260 0.4447 0.4864 0.0451  -0.0524 -0.1585 ? ? ? ? ? ? 126 HIS A NE2 
957  N N   . LEU A 147 ? 0.1998 0.3024 0.2793 0.0323  -0.0290 -0.0999 ? ? ? ? ? ? 127 LEU A N   
958  C CA  . LEU A 147 ? 0.1814 0.2849 0.2502 0.0226  -0.0145 -0.0854 ? ? ? ? ? ? 127 LEU A CA  
959  C C   . LEU A 147 ? 0.1915 0.2751 0.2428 0.0332  -0.0110 -0.0769 ? ? ? ? ? ? 127 LEU A C   
960  O O   . LEU A 147 ? 0.2008 0.2803 0.2443 0.0262  0.0016  -0.0679 ? ? ? ? ? ? 127 LEU A O   
961  C CB  . LEU A 147 ? 0.1632 0.2675 0.2212 0.0117  -0.0066 -0.0756 ? ? ? ? ? ? 127 LEU A CB  
962  C CG  . LEU A 147 ? 0.2210 0.3274 0.2789 0.0037  -0.0029 -0.0792 ? ? ? ? ? ? 127 LEU A CG  
963  C CD1 . LEU A 147 ? 0.1956 0.3011 0.2417 -0.0040 0.0025  -0.0709 ? ? ? ? ? ? 127 LEU A CD1 
964  C CD2 . LEU A 147 ? 0.2206 0.3300 0.2831 -0.0014 0.0008  -0.0836 ? ? ? ? ? ? 127 LEU A CD2 
965  N N   . VAL A 148 ? 0.2297 0.2870 0.2626 0.0484  -0.0228 -0.0793 ? ? ? ? ? ? 128 VAL A N   
966  C CA  . VAL A 148 ? 0.2580 0.2732 0.2510 0.0546  -0.0210 -0.0702 ? ? ? ? ? ? 128 VAL A CA  
967  C C   . VAL A 148 ? 0.2623 0.2540 0.2479 0.0604  -0.0290 -0.0727 ? ? ? ? ? ? 128 VAL A C   
968  O O   . VAL A 148 ? 0.2686 0.2439 0.2360 0.0547  -0.0183 -0.0620 ? ? ? ? ? ? 128 VAL A O   
969  C CB  . VAL A 148 ? 0.2423 0.2250 0.2049 0.0633  -0.0331 -0.0657 ? ? ? ? ? ? 128 VAL A CB  
970  C CG1 . VAL A 148 ? 0.2412 0.1757 0.1575 0.0645  -0.0310 -0.0521 ? ? ? ? ? ? 128 VAL A CG1 
971  C CG2 . VAL A 148 ? 0.2265 0.2282 0.1929 0.0574  -0.0245 -0.0619 ? ? ? ? ? ? 128 VAL A CG2 
972  N N   . ASP A 149 ? 0.2449 0.2370 0.2477 0.0693  -0.0477 -0.0842 ? ? ? ? ? ? 129 ASP A N   
973  C CA  . ASP A 149 ? 0.2642 0.2312 0.2602 0.0758  -0.0593 -0.0863 ? ? ? ? ? ? 129 ASP A CA  
974  C C   . ASP A 149 ? 0.2647 0.2414 0.2699 0.0687  -0.0458 -0.0870 ? ? ? ? ? ? 129 ASP A C   
975  O O   . ASP A 149 ? 0.3113 0.2540 0.2916 0.0713  -0.0478 -0.0815 ? ? ? ? ? ? 129 ASP A O   
976  C CB  . ASP A 149 ? 0.3122 0.2894 0.3347 0.0836  -0.0807 -0.0983 ? ? ? ? ? ? 129 ASP A CB  
977  C CG  . ASP A 149 ? 0.3856 0.3403 0.3907 0.0922  -0.0995 -0.0966 ? ? ? ? ? ? 129 ASP A CG  
978  O OD1 . ASP A 149 ? 0.4301 0.3525 0.3953 0.0929  -0.0970 -0.0846 ? ? ? ? ? ? 129 ASP A OD1 
979  O OD2 . ASP A 149 ? 0.4040 0.3720 0.4332 0.0968  -0.1166 -0.1079 ? ? ? ? ? ? 129 ASP A OD2 
980  N N   . PRO A 150 ? 0.2021 0.2225 0.2399 0.0579  -0.0327 -0.0921 ? ? ? ? ? ? 130 PRO A N   
981  C CA  . PRO A 150 ? 0.2144 0.2417 0.2592 0.0506  -0.0219 -0.0925 ? ? ? ? ? ? 130 PRO A CA  
982  C C   . PRO A 150 ? 0.2491 0.2529 0.2633 0.0446  -0.0086 -0.0770 ? ? ? ? ? ? 130 PRO A C   
983  O O   . PRO A 150 ? 0.2424 0.2379 0.2537 0.0408  -0.0044 -0.0745 ? ? ? ? ? ? 130 PRO A O   
984  C CB  . PRO A 150 ? 0.1414 0.2129 0.2151 0.0352  -0.0109 -0.0947 ? ? ? ? ? ? 130 PRO A CB  
985  C CG  . PRO A 150 ? 0.1534 0.2396 0.2425 0.0376  -0.0223 -0.1027 ? ? ? ? ? ? 130 PRO A CG  
986  C CD  . PRO A 150 ? 0.1752 0.2349 0.2414 0.0501  -0.0303 -0.0972 ? ? ? ? ? ? 130 PRO A CD  
987  N N   . TRP A 151 ? 0.2396 0.2328 0.2317 0.0416  -0.0019 -0.0637 ? ? ? ? ? ? 131 TRP A N   
988  C CA  . TRP A 151 ? 0.2624 0.2350 0.2279 0.0333  0.0123  -0.0460 ? ? ? ? ? ? 131 TRP A CA  
989  C C   . TRP A 151 ? 0.3217 0.2484 0.2550 0.0387  0.0043  -0.0398 ? ? ? ? ? ? 131 TRP A C   
990  O O   . TRP A 151 ? 0.3379 0.2503 0.2559 0.0306  0.0162  -0.0281 ? ? ? ? ? ? 131 TRP A O   
991  C CB  . TRP A 151 ? 0.2246 0.1959 0.1757 0.0296  0.0217  -0.0355 ? ? ? ? ? ? 131 TRP A CB  
992  C CG  . TRP A 151 ? 0.2138 0.2252 0.1914 0.0179  0.0360  -0.0341 ? ? ? ? ? ? 131 TRP A CG  
993  C CD1 . TRP A 151 ? 0.2029 0.2450 0.2031 0.0169  0.0337  -0.0420 ? ? ? ? ? ? 131 TRP A CD1 
994  C CD2 . TRP A 151 ? 0.2041 0.2270 0.1888 0.0050  0.0508  -0.0228 ? ? ? ? ? ? 131 TRP A CD2 
995  N NE1 . TRP A 151 ? 0.2097 0.2625 0.2225 0.0040  0.0373  -0.0269 ? ? ? ? ? ? 131 TRP A NE1 
996  C CE2 . TRP A 151 ? 0.2006 0.2444 0.2064 0.0005  0.0434  -0.0159 ? ? ? ? ? ? 131 TRP A CE2 
997  C CE3 . TRP A 151 ? 0.1968 0.2034 0.1711 -0.0009 0.0573  -0.0119 ? ? ? ? ? ? 131 TRP A CE3 
998  C CZ2 . TRP A 151 ? 0.2061 0.2522 0.2194 -0.0069 0.0415  -0.0062 ? ? ? ? ? ? 131 TRP A CZ2 
999  C CZ3 . TRP A 151 ? 0.1996 0.2246 0.1921 -0.0082 0.0510  -0.0014 ? ? ? ? ? ? 131 TRP A CZ3 
1000 C CH2 . TRP A 151 ? 0.1884 0.2282 0.1967 -0.0099 0.0449  -0.0005 ? ? ? ? ? ? 131 TRP A CH2 
1001 N N   . ARG A 152 ? 0.3189 0.2212 0.2422 0.0517  -0.0167 -0.0474 ? ? ? ? ? ? 132 ARG A N   
1002 C CA  . ARG A 152 ? 0.3321 0.1869 0.2222 0.0564  -0.0276 -0.0416 ? ? ? ? ? ? 132 ARG A CA  
1003 C C   . ARG A 152 ? 0.3237 0.1817 0.2304 0.0558  -0.0303 -0.0476 ? ? ? ? ? ? 132 ARG A C   
1004 O O   . ARG A 152 ? 0.3569 0.1773 0.2381 0.0572  -0.0374 -0.0417 ? ? ? ? ? ? 132 ARG A O   
1005 C CB  . ARG A 152 ? 0.3544 0.1781 0.2271 0.0702  -0.0527 -0.0470 ? ? ? ? ? ? 132 ARG A CB  
1006 C CG  . ARG A 152 ? 0.3912 0.2044 0.2398 0.0700  -0.0501 -0.0397 ? ? ? ? ? ? 132 ARG A CG  
1007 C CD  . ARG A 152 ? 0.4264 0.1990 0.2465 0.0805  -0.0752 -0.0403 ? ? ? ? ? ? 132 ARG A CD  
1008 N NE  . ARG A 152 ? 0.4229 0.1868 0.2217 0.0808  -0.0742 -0.0358 ? ? ? ? ? ? 132 ARG A NE  
1009 C CZ  . ARG A 152 ? 0.4543 0.1861 0.2080 0.0741  -0.0618 -0.0220 ? ? ? ? ? ? 132 ARG A CZ  
1010 N NH1 . ARG A 152 ? 0.4746 0.1831 0.2020 0.0651  -0.0480 -0.0104 ? ? ? ? ? ? 132 ARG A NH1 
1011 N NH2 . ARG A 152 ? 0.4246 0.1497 0.1612 0.0750  -0.0620 -0.0200 ? ? ? ? ? ? 132 ARG A NH2 
1012 N N   . GLN A 153 ? 0.2959 0.1972 0.2428 0.0525  -0.0240 -0.0592 ? ? ? ? ? ? 133 GLN A N   
1013 C CA  . GLN A 153 ? 0.3034 0.2114 0.2677 0.0505  -0.0241 -0.0663 ? ? ? ? ? ? 133 GLN A CA  
1014 C C   . GLN A 153 ? 0.2914 0.2288 0.2693 0.0347  -0.0021 -0.0604 ? ? ? ? ? ? 133 GLN A C   
1015 O O   . GLN A 153 ? 0.2642 0.2144 0.2600 0.0311  -0.0002 -0.0678 ? ? ? ? ? ? 133 GLN A O   
1016 C CB  . GLN A 153 ? 0.3196 0.2487 0.3198 0.0609  -0.0386 -0.0888 ? ? ? ? ? ? 133 GLN A CB  
1017 C CG  . GLN A 153 ? 0.3930 0.2944 0.3845 0.0739  -0.0629 -0.0908 ? ? ? ? ? ? 133 GLN A CG  
1018 C CD  . GLN A 153 ? 0.4299 0.3606 0.4612 0.0786  -0.0741 -0.1060 ? ? ? ? ? ? 133 GLN A CD  
1019 O OE1 . GLN A 153 ? 0.4595 0.4118 0.5107 0.0821  -0.0812 -0.1131 ? ? ? ? ? ? 133 GLN A OE1 
1020 N NE2 . GLN A 153 ? 0.4314 0.3618 0.4741 0.0784  -0.0758 -0.1115 ? ? ? ? ? ? 133 GLN A NE2 
1021 N N   . MET A 154 ? 0.2858 0.2321 0.2552 0.0254  0.0133  -0.0474 ? ? ? ? ? ? 134 MET A N   
1022 C CA  . MET A 154 ? 0.2702 0.2430 0.2535 0.0101  0.0319  -0.0406 ? ? ? ? ? ? 134 MET A CA  
1023 C C   . MET A 154 ? 0.2739 0.2277 0.2459 0.0030  0.0376  -0.0315 ? ? ? ? ? ? 134 MET A C   
1024 O O   . MET A 154 ? 0.2571 0.2309 0.2477 -0.0057 0.0435  -0.0346 ? ? ? ? ? ? 134 MET A O   
1025 C CB  . MET A 154 ? 0.2761 0.2585 0.2541 0.0030  0.0450  -0.0286 ? ? ? ? ? ? 134 MET A CB  
1026 C CG  . MET A 154 ? 0.2380 0.2442 0.2312 -0.0127 0.0615  -0.0202 ? ? ? ? ? ? 134 MET A CG  
1027 S SD  . MET A 154 ? 0.2098 0.2532 0.2343 -0.0176 0.0521  -0.0285 ? ? ? ? ? ? 134 MET A SD  
1028 C CE  . MET A 154 ? 0.1979 0.2509 0.2251 -0.0128 0.0445  -0.0272 ? ? ? ? ? ? 134 MET A CE  
1029 N N   . SER A 155 ? 0.2778 0.1916 0.2175 0.0056  0.0357  -0.0204 ? ? ? ? ? ? 135 SER A N   
1030 C CA  . SER A 155 ? 0.3289 0.2217 0.2561 -0.0016 0.0406  -0.0111 ? ? ? ? ? ? 135 SER A CA  
1031 C C   . SER A 155 ? 0.3242 0.2142 0.2631 0.0031  0.0280  -0.0234 ? ? ? ? ? ? 135 SER A C   
1032 O O   . SER A 155 ? 0.3075 0.2049 0.2561 -0.0059 0.0345  -0.0218 ? ? ? ? ? ? 135 SER A O   
1033 C CB  . SER A 155 ? 0.3792 0.2268 0.2658 -0.0007 0.0409  0.0023  ? ? ? ? ? ? 135 SER A CB  
1034 O OG  . SER A 155 ? 0.3853 0.2380 0.2642 -0.0070 0.0566  0.0129  ? ? ? ? ? ? 135 SER A OG  
1035 N N   . ALA A 156 ? 0.2915 0.1712 0.2316 0.0173  0.0095  -0.0365 ? ? ? ? ? ? 136 ALA A N   
1036 C CA  . ALA A 156 ? 0.3214 0.2010 0.2783 0.0237  -0.0033 -0.0517 ? ? ? ? ? ? 136 ALA A CA  
1037 C C   . ALA A 156 ? 0.2933 0.2182 0.2864 0.0166  0.0060  -0.0641 ? ? ? ? ? ? 136 ALA A C   
1038 O O   . ALA A 156 ? 0.3141 0.2416 0.3170 0.0126  0.0066  -0.0697 ? ? ? ? ? ? 136 ALA A O   
1039 C CB  . ALA A 156 ? 0.3344 0.1975 0.2919 0.0411  -0.0260 -0.0647 ? ? ? ? ? ? 136 ALA A CB  
1040 N N   . TRP A 157 ? 0.2554 0.2138 0.2655 0.0138  0.0133  -0.0681 ? ? ? ? ? ? 137 TRP A N   
1041 C CA  . TRP A 157 ? 0.2566 0.2563 0.2964 0.0048  0.0225  -0.0795 ? ? ? ? ? ? 137 TRP A CA  
1042 C C   . TRP A 157 ? 0.2392 0.2466 0.2767 -0.0123 0.0374  -0.0672 ? ? ? ? ? ? 137 TRP A C   
1043 O O   . TRP A 157 ? 0.2601 0.2810 0.3110 -0.0193 0.0404  -0.0754 ? ? ? ? ? ? 137 TRP A O   
1044 C CB  . TRP A 157 ? 0.2570 0.2881 0.3126 0.0042  0.0262  -0.0852 ? ? ? ? ? ? 137 TRP A CB  
1045 C CG  . TRP A 157 ? 0.2452 0.3144 0.3233 -0.0098 0.0364  -0.0914 ? ? ? ? ? ? 137 TRP A CG  
1046 C CD1 . TRP A 157 ? 0.2362 0.3223 0.3331 -0.0122 0.0305  -0.1037 ? ? ? ? ? ? 137 TRP A CD1 
1047 C CD2 . TRP A 157 ? 0.2198 0.2955 0.2889 -0.0254 0.0429  -0.0736 ? ? ? ? ? ? 137 TRP A CD2 
1048 N NE1 . TRP A 157 ? 0.2262 0.3213 0.3175 -0.0282 0.0346  -0.0988 ? ? ? ? ? ? 137 TRP A NE1 
1049 C CE2 . TRP A 157 ? 0.2355 0.3189 0.3059 -0.0324 0.0389  -0.0790 ? ? ? ? ? ? 137 TRP A CE2 
1050 C CE3 . TRP A 157 ? 0.2068 0.2707 0.2589 -0.0290 0.0469  -0.0531 ? ? ? ? ? ? 137 TRP A CE3 
1051 C CZ2 . TRP A 157 ? 0.2186 0.2950 0.2714 -0.0375 0.0381  -0.0652 ? ? ? ? ? ? 137 TRP A CZ2 
1052 C CZ3 . TRP A 157 ? 0.2205 0.2813 0.2629 -0.0325 0.0418  -0.0393 ? ? ? ? ? ? 137 TRP A CZ3 
1053 C CH2 . TRP A 157 ? 0.2132 0.2808 0.2559 -0.0377 0.0389  -0.0490 ? ? ? ? ? ? 137 TRP A CH2 
1054 N N   . LEU A 158 ? 0.2130 0.2103 0.2338 -0.0189 0.0464  -0.0480 ? ? ? ? ? ? 138 LEU A N   
1055 C CA  . LEU A 158 ? 0.2379 0.2404 0.2591 -0.0346 0.0589  -0.0351 ? ? ? ? ? ? 138 LEU A CA  
1056 C C   . LEU A 158 ? 0.2889 0.2699 0.3031 -0.0365 0.0554  -0.0346 ? ? ? ? ? ? 138 LEU A C   
1057 O O   . LEU A 158 ? 0.2936 0.2858 0.3168 -0.0489 0.0617  -0.0324 ? ? ? ? ? ? 138 LEU A O   
1058 C CB  . LEU A 158 ? 0.2130 0.2042 0.2195 -0.0392 0.0687  -0.0160 ? ? ? ? ? ? 138 LEU A CB  
1059 C CG  . LEU A 158 ? 0.2243 0.2359 0.2374 -0.0351 0.0622  -0.0110 ? ? ? ? ? ? 138 LEU A CG  
1060 C CD1 . LEU A 158 ? 0.2428 0.2402 0.2417 -0.0318 0.0622  0.0025  ? ? ? ? ? ? 138 LEU A CD1 
1061 C CD2 . LEU A 158 ? 0.2186 0.2489 0.2427 -0.0346 0.0501  -0.0057 ? ? ? ? ? ? 138 LEU A CD2 
1062 N N   . ARG A 159 ? 0.3539 0.2836 0.2404 0.0721  0.0045  -0.0114 ? ? ? ? ? ? 139 ARG A N   
1063 C CA  . ARG A 159 ? 0.3990 0.3110 0.2718 0.0728  0.0103  -0.0124 ? ? ? ? ? ? 139 ARG A CA  
1064 C C   . ARG A 159 ? 0.4127 0.3306 0.2955 0.0698  0.0231  -0.0324 ? ? ? ? ? ? 139 ARG A C   
1065 O O   . ARG A 159 ? 0.4522 0.3557 0.3249 0.0707  0.0296  -0.0371 ? ? ? ? ? ? 139 ARG A O   
1066 C CB  . ARG A 159 ? 0.4162 0.3150 0.2671 0.0853  0.0001  -0.0023 ? ? ? ? ? ? 139 ARG A CB  
1067 C CG  . ARG A 159 ? 0.3964 0.3077 0.2699 0.0676  -0.0010 0.0038  ? ? ? ? ? ? 139 ARG A CG  
1068 C CD  . ARG A 159 ? 0.4374 0.3548 0.3131 0.0675  -0.0057 0.0037  ? ? ? ? ? ? 139 ARG A CD  
1069 N NE  . ARG A 159 ? 0.4486 0.3556 0.3349 0.0659  0.0004  0.0002  ? ? ? ? ? ? 139 ARG A NE  
1070 C CZ  . ARG A 159 ? 0.4764 0.3806 0.3580 0.0697  -0.0012 -0.0006 ? ? ? ? ? ? 139 ARG A CZ  
1071 N NH1 . ARG A 159 ? 0.5033 0.4019 0.3831 0.0662  0.0017  0.0008  ? ? ? ? ? ? 139 ARG A NH1 
1072 N NH2 . ARG A 159 ? 0.4508 0.3580 0.3294 0.0775  -0.0058 -0.0033 ? ? ? ? ? ? 139 ARG A NH2 
1073 N N   . THR A 160 ? 0.3642 0.3019 0.2664 0.0657  0.0284  -0.0450 ? ? ? ? ? ? 140 THR A N   
1074 C CA  . THR A 160 ? 0.3700 0.3141 0.2833 0.0632  0.0425  -0.0651 ? ? ? ? ? ? 140 THR A CA  
1075 C C   . THR A 160 ? 0.4067 0.3621 0.3206 0.0476  0.0539  -0.0773 ? ? ? ? ? ? 140 THR A C   
1076 O O   . THR A 160 ? 0.3770 0.3497 0.2954 0.0380  0.0537  -0.0764 ? ? ? ? ? ? 140 THR A O   
1077 C CB  . THR A 160 ? 0.3543 0.3127 0.2861 0.0675  0.0445  -0.0727 ? ? ? ? ? ? 140 THR A CB  
1078 O OG1 . THR A 160 ? 0.3376 0.2949 0.2677 0.0837  0.0303  -0.0668 ? ? ? ? ? ? 140 THR A OG1 
1079 C CG2 . THR A 160 ? 0.3520 0.3114 0.2938 0.0639  0.0647  -0.0914 ? ? ? ? ? ? 140 THR A CG2 
1080 N N   . GLY A 161 ? 0.4670 0.4174 0.3732 0.0490  0.0602  -0.0888 ? ? ? ? ? ? 141 GLY A N   
1081 C CA  . GLY A 161 ? 0.5069 0.4668 0.3983 0.0450  0.0644  -0.0965 ? ? ? ? ? ? 141 GLY A CA  
1082 C C   . GLY A 161 ? 0.5498 0.5211 0.4397 0.0545  0.0694  -0.1057 ? ? ? ? ? ? 141 GLY A C   
1083 O O   . GLY A 161 ? 0.5143 0.4960 0.4236 0.0653  0.0666  -0.1128 ? ? ? ? ? ? 141 GLY A O   
1084 N N   . LYS A 162 ? 0.6317 0.5974 0.5000 0.0444  0.0812  -0.1052 ? ? ? ? ? ? 142 LYS A N   
1085 C CA  . LYS A 162 ? 0.6997 0.6703 0.5661 0.0442  0.0947  -0.1137 ? ? ? ? ? ? 142 LYS A CA  
1086 C C   . LYS A 162 ? 0.7856 0.7430 0.6429 0.0455  0.1073  -0.1297 ? ? ? ? ? ? 142 LYS A C   
1087 O O   . LYS A 162 ? 0.8339 0.7923 0.6808 0.0292  0.1210  -0.1376 ? ? ? ? ? ? 142 LYS A O   
1088 C CB  . LYS A 162 ? 0.6860 0.6702 0.5486 0.0218  0.1012  -0.1090 ? ? ? ? ? ? 142 LYS A CB  
1089 N N   . GLU A 163 ? 0.8221 0.7695 0.6852 0.0637  0.1028  -0.1362 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A N   
1090 C CA  . GLU A 163 ? 0.8997 0.8289 0.7548 0.0656  0.1155  -0.1510 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A CA  
1091 C C   . GLU A 163 ? 0.9292 0.8577 0.7997 0.0910  0.1146  -0.1613 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A C   
1092 O O   . GLU A 163 ? 0.9737 0.8972 0.8431 0.0976  0.1294  -0.1736 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A O   
1093 C CB  . GLU A 163 ? 0.9198 0.8277 0.7623 0.0541  0.1147  -0.1484 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A CB  
1094 N N   . ASP A 164 ? 0.8981 0.8358 0.7925 0.0983  0.0978  -0.1556 ? ? ? ? ? ? 144 ASP A N   
1095 C CA  . ASP A 164 ? 0.8949 0.8388 0.8182 0.1132  0.0955  -0.1651 ? ? ? ? ? ? 144 ASP A CA  
1096 C C   . ASP A 164 ? 0.8811 0.8404 0.8053 0.1300  0.0916  -0.1589 ? ? ? ? ? ? 144 ASP A C   
1097 O O   . ASP A 164 ? 0.8955 0.8695 0.8493 0.1421  0.0876  -0.1689 ? ? ? ? ? ? 144 ASP A O   
1098 C CB  . ASP A 164 ? 0.8660 0.7988 0.8156 0.1032  0.0950  -0.1592 ? ? ? ? ? ? 144 ASP A CB  
1099 N N   . GLY A 165 ? 0.8457 0.7949 0.7446 0.1232  0.1018  -0.1429 ? ? ? ? ? ? 145 GLY A N   
1100 C CA  . GLY A 165 ? 0.8020 0.7501 0.7071 0.1254  0.1192  -0.1378 ? ? ? ? ? ? 145 GLY A CA  
1101 C C   . GLY A 165 ? 0.7309 0.6712 0.6579 0.1178  0.1234  -0.1228 ? ? ? ? ? ? 145 GLY A C   
1102 O O   . GLY A 165 ? 0.7076 0.6713 0.6598 0.1220  0.1284  -0.1291 ? ? ? ? ? ? 145 GLY A O   
1103 N N   . LYS A 166 ? 0.6812 0.6115 0.6227 0.0999  0.1192  -0.1167 ? ? ? ? ? ? 146 LYS A N   
1104 C CA  . LYS A 166 ? 0.5991 0.5544 0.5704 0.1026  0.1048  -0.1177 ? ? ? ? ? ? 146 LYS A CA  
1105 C C   . LYS A 166 ? 0.5186 0.4866 0.4841 0.0918  0.0951  -0.1097 ? ? ? ? ? ? 146 LYS A C   
1106 O O   . LYS A 166 ? 0.4898 0.4777 0.4720 0.0940  0.0789  -0.1066 ? ? ? ? ? ? 146 LYS A O   
1107 C CB  . LYS A 166 ? 0.5938 0.5479 0.5736 0.1086  0.0897  -0.1175 ? ? ? ? ? ? 146 LYS A CB  
1108 N N   . ASP A 167 ? 0.4867 0.4468 0.4264 0.0825  0.0987  -0.1036 ? ? ? ? ? ? 147 ASP A N   
1109 C CA  . ASP A 167 ? 0.4425 0.4143 0.3795 0.0722  0.0901  -0.0953 ? ? ? ? ? ? 147 ASP A CA  
1110 C C   . ASP A 167 ? 0.3996 0.4014 0.3571 0.0731  0.0902  -0.0998 ? ? ? ? ? ? 147 ASP A C   
1111 O O   . ASP A 167 ? 0.3946 0.4115 0.3637 0.0785  0.0989  -0.1096 ? ? ? ? ? ? 147 ASP A O   
1112 C CB  . ASP A 167 ? 0.4404 0.4106 0.3498 0.0680  0.0863  -0.0905 ? ? ? ? ? ? 147 ASP A CB  
1113 C CG  . ASP A 167 ? 0.4012 0.3747 0.3093 0.0573  0.0762  -0.0777 ? ? ? ? ? ? 147 ASP A CG  
1114 O OD1 . ASP A 167 ? 0.3660 0.3351 0.2926 0.0486  0.0740  -0.0736 ? ? ? ? ? ? 147 ASP A OD1 
1115 O OD2 . ASP A 167 ? 0.4211 0.4114 0.3220 0.0496  0.0746  -0.0788 ? ? ? ? ? ? 147 ASP A OD2 
1116 N N   . THR A 168 ? 0.3473 0.3594 0.3135 0.0649  0.0805  -0.0922 ? ? ? ? ? ? 148 THR A N   
1117 C CA  . THR A 168 ? 0.3150 0.3545 0.3034 0.0607  0.0798  -0.0947 ? ? ? ? ? ? 148 THR A CA  
1118 C C   . THR A 168 ? 0.2860 0.3265 0.2660 0.0489  0.0768  -0.0838 ? ? ? ? ? ? 148 THR A C   
1119 O O   . THR A 168 ? 0.2882 0.3099 0.2496 0.0468  0.0722  -0.0746 ? ? ? ? ? ? 148 THR A O   
1120 C CB  . THR A 168 ? 0.3035 0.3544 0.3168 0.0673  0.0684  -0.0981 ? ? ? ? ? ? 148 THR A CB  
1121 O OG1 . THR A 168 ? 0.2946 0.3321 0.3001 0.0674  0.0550  -0.0902 ? ? ? ? ? ? 148 THR A OG1 
1122 C CG2 . THR A 168 ? 0.3598 0.4152 0.3855 0.0805  0.0707  -0.1085 ? ? ? ? ? ? 148 THR A CG2 
1123 N N   . PRO A 169 ? 0.3011 0.3634 0.2960 0.0410  0.0810  -0.0841 ? ? ? ? ? ? 149 PRO A N   
1124 C CA  . PRO A 169 ? 0.2890 0.3524 0.2762 0.0304  0.0802  -0.0722 ? ? ? ? ? ? 149 PRO A CA  
1125 C C   . PRO A 169 ? 0.2536 0.3047 0.2427 0.0331  0.0693  -0.0632 ? ? ? ? ? ? 149 PRO A C   
1126 O O   . PRO A 169 ? 0.2621 0.3078 0.2407 0.0281  0.0681  -0.0517 ? ? ? ? ? ? 149 PRO A O   
1127 C CB  . PRO A 169 ? 0.3383 0.4272 0.3432 0.0216  0.0902  -0.0740 ? ? ? ? ? ? 149 PRO A CB  
1128 C CG  . PRO A 169 ? 0.3744 0.4757 0.4016 0.0290  0.0928  -0.0873 ? ? ? ? ? ? 149 PRO A CG  
1129 C CD  . PRO A 169 ? 0.3625 0.4489 0.3792 0.0401  0.0902  -0.0942 ? ? ? ? ? ? 149 PRO A CD  
1130 N N   . ASN A 170 ? 0.2202 0.2697 0.2235 0.0405  0.0614  -0.0688 ? ? ? ? ? ? 150 ASN A N   
1131 C CA  . ASN A 170 ? 0.2359 0.2758 0.2415 0.0415  0.0512  -0.0626 ? ? ? ? ? ? 150 ASN A CA  
1132 C C   . ASN A 170 ? 0.2263 0.2675 0.2409 0.0501  0.0389  -0.0706 ? ? ? ? ? ? 150 ASN A C   
1133 O O   . ASN A 170 ? 0.2267 0.2764 0.2485 0.0563  0.0396  -0.0803 ? ? ? ? ? ? 150 ASN A O   
1134 C CB  . ASN A 170 ? 0.2028 0.2547 0.2249 0.0364  0.0539  -0.0603 ? ? ? ? ? ? 150 ASN A CB  
1135 C CG  . ASN A 170 ? 0.2051 0.2797 0.2543 0.0355  0.0571  -0.0731 ? ? ? ? ? ? 150 ASN A CG  
1136 O OD1 . ASN A 170 ? 0.2036 0.2850 0.2616 0.0420  0.0528  -0.0842 ? ? ? ? ? ? 150 ASN A OD1 
1137 N ND2 . ASN A 170 ? 0.1798 0.2675 0.2444 0.0276  0.0656  -0.0704 ? ? ? ? ? ? 150 ASN A ND2 
1138 N N   . ALA A 171 ? 0.1872 0.2221 0.2005 0.0515  0.0275  -0.0664 ? ? ? ? ? ? 151 ALA A N   
1139 C CA  . ALA A 171 ? 0.1778 0.2174 0.1939 0.0609  0.0120  -0.0725 ? ? ? ? ? ? 151 ALA A CA  
1140 C C   . ALA A 171 ? 0.2130 0.2730 0.2534 0.0641  0.0084  -0.0869 ? ? ? ? ? ? 151 ALA A C   
1141 O O   . ALA A 171 ? 0.2527 0.3209 0.2971 0.0738  -0.0003 -0.0954 ? ? ? ? ? ? 151 ALA A O   
1142 C CB  . ALA A 171 ? 0.1774 0.2075 0.1826 0.0614  0.0007  -0.0643 ? ? ? ? ? ? 151 ALA A CB  
1143 N N   . PHE A 172 ? 0.2135 0.2821 0.2712 0.0564  0.0153  -0.0899 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A N   
1144 C CA  . PHE A 172 ? 0.2178 0.3081 0.3035 0.0569  0.0134  -0.1047 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A CA  
1145 C C   . PHE A 172 ? 0.2384 0.3414 0.3312 0.0638  0.0181  -0.1127 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A C   
1146 O O   . PHE A 172 ? 0.2411 0.3560 0.3447 0.0729  0.0090  -0.1231 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A O   
1147 C CB  . PHE A 172 ? 0.1857 0.2825 0.2895 0.0459  0.0248  -0.1048 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A CB  
1148 C CG  . PHE A 172 ? 0.1982 0.3187 0.3347 0.0443  0.0253  -0.1202 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A CG  
1149 C CD1 . PHE A 172 ? 0.1936 0.3321 0.3432 0.0458  0.0345  -0.1259 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A CD1 
1150 C CD2 . PHE A 172 ? 0.2035 0.3289 0.3592 0.0408  0.0180  -0.1292 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A CD2 
1151 C CE1 . PHE A 172 ? 0.2089 0.3720 0.3916 0.0444  0.0360  -0.1389 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A CE1 
1152 C CE2 . PHE A 172 ? 0.2159 0.3641 0.4040 0.0384  0.0190  -0.1440 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A CE2 
1153 C CZ  . PHE A 172 ? 0.2203 0.3885 0.4225 0.0403  0.0279  -0.1479 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A CZ  
1154 N N   . ALA A 173 ? 0.2370 0.3377 0.3231 0.0602  0.0330  -0.1080 ? ? ? ? ? ? 153 ALA A N   
1155 C CA  . ALA A 173 ? 0.2402 0.3511 0.3329 0.0668  0.0411  -0.1152 ? ? ? ? ? ? 153 ALA A CA  
1156 C C   . ALA A 173 ? 0.2229 0.3220 0.3019 0.0792  0.0338  -0.1154 ? ? ? ? ? ? 153 ALA A C   
1157 O O   . ALA A 173 ? 0.2319 0.3415 0.3234 0.0897  0.0344  -0.1240 ? ? ? ? ? ? 153 ALA A O   
1158 C CB  . ALA A 173 ? 0.2538 0.3630 0.3366 0.0596  0.0582  -0.1104 ? ? ? ? ? ? 153 ALA A CB  
1159 N N   . PHE A 174 ? 0.2225 0.3002 0.2771 0.0784  0.0283  -0.1052 ? ? ? ? ? ? 154 PHE A N   
1160 C CA  . PHE A 174 ? 0.2316 0.2968 0.2720 0.0891  0.0212  -0.1036 ? ? ? ? ? ? 154 PHE A CA  
1161 C C   . PHE A 174 ? 0.2526 0.3309 0.3045 0.1005  0.0059  -0.1118 ? ? ? ? ? ? 154 PHE A C   
1162 O O   . PHE A 174 ? 0.2873 0.3643 0.3384 0.1131  0.0045  -0.1152 ? ? ? ? ? ? 154 PHE A O   
1163 C CB  . PHE A 174 ? 0.2562 0.3016 0.2726 0.0847  0.0151  -0.0908 ? ? ? ? ? ? 154 PHE A CB  
1164 C CG  . PHE A 174 ? 0.2714 0.3013 0.2703 0.0932  0.0120  -0.0874 ? ? ? ? ? ? 154 PHE A CG  
1165 C CD1 . PHE A 174 ? 0.3121 0.3294 0.3044 0.0924  0.0273  -0.0889 ? ? ? ? ? ? 154 PHE A CD1 
1166 C CD2 . PHE A 174 ? 0.2940 0.3201 0.2802 0.1017  -0.0051 -0.0831 ? ? ? ? ? ? 154 PHE A CD2 
1167 C CE1 . PHE A 174 ? 0.3401 0.3413 0.3182 0.0995  0.0262  -0.0868 ? ? ? ? ? ? 154 PHE A CE1 
1168 C CE2 . PHE A 174 ? 0.3086 0.3190 0.2764 0.1101  -0.0071 -0.0786 ? ? ? ? ? ? 154 PHE A CE2 
1169 C CZ  . PHE A 174 ? 0.3280 0.3259 0.2939 0.1089  0.0087  -0.0806 ? ? ? ? ? ? 154 PHE A CZ  
1170 N N   . ALA A 175 ? 0.2376 0.3276 0.3003 0.0964  -0.0046 -0.1154 ? ? ? ? ? ? 155 ALA A N   
1171 C CA  . ALA A 175 ? 0.2500 0.3530 0.3210 0.1057  -0.0207 -0.1250 ? ? ? ? ? ? 155 ALA A CA  
1172 C C   . ALA A 175 ? 0.2747 0.4035 0.3782 0.1079  -0.0174 -0.1391 ? ? ? ? ? ? 155 ALA A C   
1173 O O   . ALA A 175 ? 0.2825 0.4257 0.3968 0.1155  -0.0297 -0.1490 ? ? ? ? ? ? 155 ALA A O   
1174 C CB  . ALA A 175 ? 0.2024 0.3021 0.2659 0.1001  -0.0340 -0.1232 ? ? ? ? ? ? 155 ALA A CB  
1175 N N   . HIS A 176 ? 0.2669 0.4032 0.3855 0.1015  -0.0005 -0.1398 ? ? ? ? ? ? 156 HIS A N   
1176 C CA  . HIS A 176 ? 0.2926 0.4563 0.4447 0.1028  0.0049  -0.1515 ? ? ? ? ? ? 156 HIS A CA  
1177 C C   . HIS A 176 ? 0.3130 0.4824 0.4732 0.1110  0.0206  -0.1519 ? ? ? ? ? ? 156 HIS A C   
1178 O O   . HIS A 176 ? 0.2879 0.4757 0.4701 0.1068  0.0338  -0.1561 ? ? ? ? ? ? 156 HIS A O   
1179 C CB  . HIS A 176 ? 0.2654 0.4381 0.4336 0.0868  0.0126  -0.1529 ? ? ? ? ? ? 156 HIS A CB  
1180 C CG  . HIS A 176 ? 0.2571 0.4313 0.4315 0.0806  -0.0003 -0.1582 ? ? ? ? ? ? 156 HIS A CG  
1181 N ND1 . HIS A 176 ? 0.2442 0.3971 0.3974 0.0741  -0.0056 -0.1496 ? ? ? ? ? ? 156 HIS A ND1 
1182 C CD2 . HIS A 176 ? 0.2706 0.4653 0.4715 0.0802  -0.0077 -0.1717 ? ? ? ? ? ? 156 HIS A CD2 
1183 C CE1 . HIS A 176 ? 0.2504 0.4088 0.4161 0.0700  -0.0152 -0.1583 ? ? ? ? ? ? 156 HIS A CE1 
1184 N NE2 . HIS A 176 ? 0.2841 0.4672 0.4781 0.0731  -0.0169 -0.1728 ? ? ? ? ? ? 156 HIS A NE2 
1185 N N   . GLU A 177 ? 0.3295 0.4825 0.4721 0.1228  0.0206  -0.1475 ? ? ? ? ? ? 157 GLU A N   
1186 C CA  . GLU A 177 ? 0.3488 0.5011 0.4969 0.1320  0.0379  -0.1482 ? ? ? ? ? ? 157 GLU A CA  
1187 C C   . GLU A 177 ? 0.3204 0.4722 0.4664 0.1202  0.0571  -0.1469 ? ? ? ? ? ? 157 GLU A C   
1188 O O   . GLU A 177 ? 0.3243 0.4915 0.4883 0.1244  0.0719  -0.1521 ? ? ? ? ? ? 157 GLU A O   
1189 C CB  . GLU A 177 ? 0.3882 0.5682 0.5700 0.1469  0.0379  -0.1565 ? ? ? ? ? ? 157 GLU A CB  
1190 C CG  . GLU A 177 ? 0.4421 0.6216 0.6221 0.1620  0.0206  -0.1566 ? ? ? ? ? ? 157 GLU A CG  
1191 C CD  . GLU A 177 ? 0.5266 0.7391 0.7440 0.1767  0.0180  -0.1633 ? ? ? ? ? ? 157 GLU A CD  
1192 O OE1 . GLU A 177 ? 0.5331 0.7720 0.7809 0.1735  0.0280  -0.1686 ? ? ? ? ? ? 157 GLU A OE1 
1193 O OE2 . GLU A 177 ? 0.5779 0.7922 0.7954 0.1919  0.0058  -0.1621 ? ? ? ? ? ? 157 GLU A OE2 
1194 N N   . GLY A 178 ? 0.2992 0.4352 0.4232 0.1060  0.0568  -0.1393 ? ? ? ? ? ? 158 GLY A N   
1195 C CA  . GLY A 178 ? 0.2935 0.4276 0.4088 0.0950  0.0734  -0.1367 ? ? ? ? ? ? 158 GLY A CA  
1196 C C   . GLY A 178 ? 0.2988 0.4556 0.4337 0.0825  0.0781  -0.1386 ? ? ? ? ? ? 158 GLY A C   
1197 O O   . GLY A 178 ? 0.3155 0.4733 0.4418 0.0723  0.0908  -0.1352 ? ? ? ? ? ? 158 GLY A O   
1198 N N   . LYS A 179 ? 0.2798 0.4554 0.4408 0.0826  0.0684  -0.1441 ? ? ? ? ? ? 159 LYS A N   
1199 C CA  . LYS A 179 ? 0.2755 0.4714 0.4581 0.0702  0.0746  -0.1457 ? ? ? ? ? ? 159 LYS A CA  
1200 C C   . LYS A 179 ? 0.2428 0.4243 0.4120 0.0574  0.0701  -0.1368 ? ? ? ? ? ? 159 LYS A C   
1201 O O   . LYS A 179 ? 0.2574 0.4240 0.4162 0.0592  0.0557  -0.1348 ? ? ? ? ? ? 159 LYS A O   
1202 C CB  . LYS A 179 ? 0.2936 0.5167 0.5130 0.0744  0.0678  -0.1562 ? ? ? ? ? ? 159 LYS A CB  
1203 N N   . LYS A 180 ? 0.2011 0.3885 0.3712 0.0453  0.0835  -0.1306 ? ? ? ? ? ? 160 LYS A N   
1204 C CA  . LYS A 180 ? 0.2716 0.4481 0.4338 0.0342  0.0827  -0.1202 ? ? ? ? ? ? 160 LYS A CA  
1205 C C   . LYS A 180 ? 0.2515 0.4435 0.4457 0.0277  0.0811  -0.1246 ? ? ? ? ? ? 160 LYS A C   
1206 O O   . LYS A 180 ? 0.2482 0.4633 0.4711 0.0300  0.0817  -0.1354 ? ? ? ? ? ? 160 LYS A O   
1207 C CB  . LYS A 180 ? 0.3142 0.4903 0.4598 0.0249  0.0976  -0.1087 ? ? ? ? ? ? 160 LYS A CB  
1208 C CG  . LYS A 180 ? 0.3776 0.5342 0.4892 0.0287  0.0974  -0.1048 ? ? ? ? ? ? 160 LYS A CG  
1209 C CD  . LYS A 180 ? 0.4009 0.5628 0.4966 0.0189  0.1118  -0.0972 ? ? ? ? ? ? 160 LYS A CD  
1210 C CE  . LYS A 180 ? 0.4331 0.6143 0.5390 0.0199  0.1250  -0.1069 ? ? ? ? ? ? 160 LYS A CE  
1211 N NZ  . LYS A 180 ? 0.4928 0.6739 0.5740 0.0114  0.1368  -0.1026 ? ? ? ? ? ? 160 LYS A NZ  
1212 N N   . VAL A 181 ? 0.2199 0.4000 0.4116 0.0198  0.0797  -0.1162 ? ? ? ? ? ? 161 VAL A N   
1213 C CA  . VAL A 181 ? 0.2240 0.4125 0.4454 0.0139  0.0763  -0.1224 ? ? ? ? ? ? 161 VAL A CA  
1214 C C   . VAL A 181 ? 0.2659 0.4822 0.5201 0.0041  0.0895  -0.1226 ? ? ? ? ? ? 161 VAL A C   
1215 O O   . VAL A 181 ? 0.2038 0.4388 0.4910 0.0025  0.0858  -0.1380 ? ? ? ? ? ? 161 VAL A O   
1216 C CB  . VAL A 181 ? 0.2028 0.3694 0.4163 0.0085  0.0733  -0.1137 ? ? ? ? ? ? 161 VAL A CB  
1217 C CG1 . VAL A 181 ? 0.1863 0.3496 0.3891 -0.0002 0.0872  -0.0935 ? ? ? ? ? ? 161 VAL A CG1 
1218 C CG2 . VAL A 181 ? 0.2008 0.3749 0.4512 0.0011  0.0699  -0.1291 ? ? ? ? ? ? 161 VAL A CG2 
1219 N N   . TYR A 182 ? 0.2790 0.5012 0.5271 -0.0041 0.1045  -0.1078 ? ? ? ? ? ? 162 TYR A N   
1220 C CA  . TYR A 182 ? 0.2734 0.5222 0.5512 -0.0154 0.1175  -0.1040 ? ? ? ? ? ? 162 TYR A CA  
1221 C C   . TYR A 182 ? 0.2683 0.5427 0.5640 -0.0097 0.1213  -0.1164 ? ? ? ? ? ? 162 TYR A C   
1222 O O   . TYR A 182 ? 0.2866 0.5873 0.6148 -0.0175 0.1294  -0.1185 ? ? ? ? ? ? 162 TYR A O   
1223 C CB  . TYR A 182 ? 0.2700 0.5214 0.5345 -0.0259 0.1315  -0.0820 ? ? ? ? ? ? 162 TYR A CB  
1224 C CG  . TYR A 182 ? 0.2619 0.4950 0.5199 -0.0329 0.1291  -0.0669 ? ? ? ? ? ? 162 TYR A CG  
1225 C CD1 . TYR A 182 ? 0.2682 0.4997 0.5557 -0.0418 0.1283  -0.0699 ? ? ? ? ? ? 162 TYR A CD1 
1226 C CD2 . TYR A 182 ? 0.2401 0.4566 0.4652 -0.0312 0.1282  -0.0518 ? ? ? ? ? ? 162 TYR A CD2 
1227 C CE1 . TYR A 182 ? 0.2519 0.4630 0.5354 -0.0477 0.1278  -0.0574 ? ? ? ? ? ? 162 TYR A CE1 
1228 C CE2 . TYR A 182 ? 0.2309 0.4325 0.4520 -0.0368 0.1260  -0.0373 ? ? ? ? ? ? 162 TYR A CE2 
1229 C CZ  . TYR A 182 ? 0.2497 0.4472 0.4991 -0.0444 0.1260  -0.0397 ? ? ? ? ? ? 162 TYR A CZ  
1230 O OH  . TYR A 182 ? 0.2704 0.4480 0.5171 -0.0493 0.1255  -0.0268 ? ? ? ? ? ? 162 TYR A OH  
1231 N N   . GLU A 183 ? 0.2866 0.5537 0.5631 0.0036  0.1160  -0.1245 ? ? ? ? ? ? 163 GLU A N   
1232 C CA  . GLU A 183 ? 0.3408 0.6301 0.6363 0.0127  0.1173  -0.1371 ? ? ? ? ? ? 163 GLU A CA  
1233 C C   . GLU A 183 ? 0.3398 0.6390 0.6627 0.0174  0.1024  -0.1505 ? ? ? ? ? ? 163 GLU A C   
1234 O O   . GLU A 183 ? 0.3717 0.7009 0.7311 0.0152  0.1055  -0.1579 ? ? ? ? ? ? 163 GLU A O   
1235 C CB  . GLU A 183 ? 0.3631 0.6387 0.6302 0.0258  0.1164  -0.1401 ? ? ? ? ? ? 163 GLU A CB  
1236 N N   . VAL A 184 ? 0.3200 0.5961 0.6260 0.0231  0.0860  -0.1541 ? ? ? ? ? ? 164 VAL A N   
1237 C CA  . VAL A 184 ? 0.3387 0.6243 0.6678 0.0262  0.0702  -0.1695 ? ? ? ? ? ? 164 VAL A CA  
1238 C C   . VAL A 184 ? 0.3008 0.6058 0.6696 0.0105  0.0740  -0.1775 ? ? ? ? ? ? 164 VAL A C   
1239 O O   . VAL A 184 ? 0.3087 0.6393 0.7109 0.0111  0.0668  -0.1925 ? ? ? ? ? ? 164 VAL A O   
1240 C CB  . VAL A 184 ? 0.4016 0.6575 0.7024 0.0323  0.0532  -0.1706 ? ? ? ? ? ? 164 VAL A CB  
1241 C CG1 . VAL A 184 ? 0.4257 0.6945 0.7513 0.0332  0.0371  -0.1900 ? ? ? ? ? ? 164 VAL A CG1 
1242 C CG2 . VAL A 184 ? 0.4239 0.6657 0.6942 0.0470  0.0478  -0.1668 ? ? ? ? ? ? 164 VAL A CG2 
1243 N N   . CYS A 185 ? 0.2516 0.5455 0.6178 -0.0036 0.0858  -0.1656 ? ? ? ? ? ? 165 CYS A N   
1244 C CA  . CYS A 185 ? 0.2710 0.5792 0.6744 -0.0202 0.0927  -0.1686 ? ? ? ? ? ? 165 CYS A CA  
1245 C C   . CYS A 185 ? 0.2892 0.6349 0.7259 -0.0260 0.1043  -0.1683 ? ? ? ? ? ? 165 CYS A C   
1246 O O   . CYS A 185 ? 0.2385 0.6051 0.7139 -0.0362 0.1039  -0.1778 ? ? ? ? ? ? 165 CYS A O   
1247 C CB  . CYS A 185 ? 0.2704 0.5556 0.6610 -0.0325 0.1033  -0.1506 ? ? ? ? ? ? 165 CYS A CB  
1248 S SG  . CYS A 185 ? 0.2285 0.4745 0.5976 -0.0297 0.0916  -0.1537 ? ? ? ? ? ? 165 CYS A SG  
1249 N N   . SER A 186 ? 0.2871 0.6416 0.7093 -0.0204 0.1154  -0.1576 ? ? ? ? ? ? 166 SER A N   
1250 C CA  . SER A 186 ? 0.3275 0.7184 0.7806 -0.0246 0.1280  -0.1568 ? ? ? ? ? ? 166 SER A CA  
1251 C C   . SER A 186 ? 0.3279 0.7460 0.8089 -0.0131 0.1181  -0.1742 ? ? ? ? ? ? 166 SER A C   
1252 O O   . SER A 186 ? 0.3349 0.7885 0.8521 -0.0169 0.1257  -0.1766 ? ? ? ? ? ? 166 SER A O   
1253 C CB  . SER A 186 ? 0.3545 0.7467 0.7833 -0.0210 0.1440  -0.1425 ? ? ? ? ? ? 166 SER A CB  
1254 O OG  . SER A 186 ? 0.3495 0.7312 0.7536 -0.0029 0.1386  -0.1478 ? ? ? ? ? ? 166 SER A OG  
1255 N N   . GLU A 187 ? 0.3236 0.7268 0.7880 0.0014  0.1008  -0.1840 ? ? ? ? ? ? 167 GLU A N   
1256 C CA  . GLU A 187 ? 0.3563 0.7849 0.8424 0.0156  0.0895  -0.1967 ? ? ? ? ? ? 167 GLU A CA  
1257 C C   . GLU A 187 ? 0.3898 0.8241 0.8945 0.0141  0.0695  -0.2130 ? ? ? ? ? ? 167 GLU A C   
1258 O O   . GLU A 187 ? 0.4002 0.8658 0.9336 0.0217  0.0595  -0.2234 ? ? ? ? ? ? 167 GLU A O   
1259 C CB  . GLU A 187 ? 0.3593 0.7700 0.8115 0.0361  0.0859  -0.1927 ? ? ? ? ? ? 167 GLU A CB  
1260 N N   . ASP A 188 ? 0.4036 0.8093 0.8928 0.0046  0.0641  -0.2151 ? ? ? ? ? ? 168 ASP A N   
1261 C CA  . ASP A 188 ? 0.4231 0.8290 0.9241 0.0030  0.0459  -0.2327 ? ? ? ? ? ? 168 ASP A CA  
1262 C C   . ASP A 188 ? 0.4624 0.8632 0.9854 -0.0189 0.0528  -0.2359 ? ? ? ? ? ? 168 ASP A C   
1263 O O   . ASP A 188 ? 0.4395 0.8057 0.9411 -0.0250 0.0561  -0.2308 ? ? ? ? ? ? 168 ASP A O   
1264 C CB  . ASP A 188 ? 0.3943 0.7648 0.8521 0.0156  0.0324  -0.2336 ? ? ? ? ? ? 168 ASP A CB  
1265 C CG  . ASP A 188 ? 0.3548 0.7237 0.8193 0.0154  0.0140  -0.2530 ? ? ? ? ? ? 168 ASP A CG  
1266 O OD1 . ASP A 188 ? 0.3011 0.6532 0.7356 0.0294  -0.0008 -0.2562 ? ? ? ? ? ? 168 ASP A OD1 
1267 O OD2 . ASP A 188 ? 0.3550 0.7390 0.8534 0.0008  0.0147  -0.2646 ? ? ? ? ? ? 168 ASP A OD2 
1268 N N   . ALA A 189 ? 0.4253 0.5735 0.5648 0.0756  -0.0378 0.0931  ? ? ? ? ? ? 169 ALA A N   
1269 C CA  . ALA A 189 ? 0.4452 0.6109 0.5913 0.0638  -0.0407 0.0884  ? ? ? ? ? ? 169 ALA A CA  
1270 C C   . ALA A 189 ? 0.4356 0.5962 0.5606 0.0441  -0.0548 0.0830  ? ? ? ? ? ? 169 ALA A C   
1271 O O   . ALA A 189 ? 0.4474 0.6089 0.5652 0.0340  -0.0533 0.0731  ? ? ? ? ? ? 169 ALA A O   
1272 C CB  . ALA A 189 ? 0.4594 0.6591 0.6443 0.0691  -0.0433 0.1027  ? ? ? ? ? ? 169 ALA A CB  
1273 N N   . ASN A 190 ? 0.4085 0.5622 0.5227 0.0387  -0.0678 0.0896  ? ? ? ? ? ? 170 ASN A N   
1274 C CA  . ASN A 190 ? 0.4568 0.6013 0.5464 0.0200  -0.0796 0.0839  ? ? ? ? ? ? 170 ASN A CA  
1275 C C   . ASN A 190 ? 0.4594 0.5771 0.5169 0.0142  -0.0706 0.0663  ? ? ? ? ? ? 170 ASN A C   
1276 O O   . ASN A 190 ? 0.4552 0.5706 0.5016 0.0027  -0.0704 0.0561  ? ? ? ? ? ? 170 ASN A O   
1277 C CB  . ASN A 190 ? 0.5030 0.6458 0.5866 0.0152  -0.0960 0.0963  ? ? ? ? ? ? 170 ASN A CB  
1278 C CG  . ASN A 190 ? 0.6050 0.7276 0.6528 -0.0028 -0.1037 0.0875  ? ? ? ? ? ? 170 ASN A CG  
1279 O OD1 . ASN A 190 ? 0.6301 0.7591 0.6723 -0.0180 -0.1139 0.0866  ? ? ? ? ? ? 170 ASN A OD1 
1280 N ND2 . ASN A 190 ? 0.6572 0.7539 0.6794 -0.0015 -0.0980 0.0806  ? ? ? ? ? ? 170 ASN A ND2 
1281 N N   . PHE A 191 ? 0.4589 0.5562 0.5023 0.0220  -0.0632 0.0634  ? ? ? ? ? ? 171 PHE A N   
1282 C CA  . PHE A 191 ? 0.4261 0.5002 0.4420 0.0167  -0.0545 0.0480  ? ? ? ? ? ? 171 PHE A CA  
1283 C C   . PHE A 191 ? 0.3825 0.4613 0.4049 0.0194  -0.0424 0.0377  ? ? ? ? ? ? 171 PHE A C   
1284 O O   . PHE A 191 ? 0.3500 0.4213 0.3577 0.0105  -0.0391 0.0258  ? ? ? ? ? ? 171 PHE A O   
1285 C CB  . PHE A 191 ? 0.4561 0.5080 0.4576 0.0245  -0.0488 0.0481  ? ? ? ? ? ? 171 PHE A CB  
1286 C CG  . PHE A 191 ? 0.4491 0.4793 0.4246 0.0184  -0.0399 0.0333  ? ? ? ? ? ? 171 PHE A CG  
1287 C CD1 . PHE A 191 ? 0.4474 0.4651 0.3991 0.0048  -0.0451 0.0282  ? ? ? ? ? ? 171 PHE A CD1 
1288 C CD2 . PHE A 191 ? 0.4354 0.4582 0.4102 0.0256  -0.0264 0.0251  ? ? ? ? ? ? 171 PHE A CD2 
1289 C CE1 . PHE A 191 ? 0.4696 0.4706 0.4011 -0.0008 -0.0366 0.0157  ? ? ? ? ? ? 171 PHE A CE1 
1290 C CE2 . PHE A 191 ? 0.4633 0.4691 0.4167 0.0189  -0.0197 0.0127  ? ? ? ? ? ? 171 PHE A CE2 
1291 C CZ  . PHE A 191 ? 0.4705 0.4668 0.4042 0.0061  -0.0245 0.0084  ? ? ? ? ? ? 171 PHE A CZ  
1292 N N   . SER A 192 ? 0.3473 0.4388 0.3923 0.0320  -0.0356 0.0430  ? ? ? ? ? ? 172 SER A N   
1293 C CA  . SER A 192 ? 0.3263 0.4229 0.3774 0.0346  -0.0246 0.0350  ? ? ? ? ? ? 172 SER A CA  
1294 C C   . SER A 192 ? 0.2812 0.3914 0.3369 0.0229  -0.0303 0.0320  ? ? ? ? ? ? 172 SER A C   
1295 O O   . SER A 192 ? 0.2652 0.3713 0.3135 0.0189  -0.0241 0.0216  ? ? ? ? ? ? 172 SER A O   
1296 C CB  . SER A 192 ? 0.3404 0.4491 0.4152 0.0498  -0.0160 0.0427  ? ? ? ? ? ? 172 SER A CB  
1297 O OG  . SER A 192 ? 0.3736 0.4853 0.4507 0.0513  -0.0053 0.0350  ? ? ? ? ? ? 172 SER A OG  
1298 N N   . GLN A 193 ? 0.2789 0.4047 0.3468 0.0171  -0.0426 0.0416  ? ? ? ? ? ? 173 GLN A N   
1299 C CA  . GLN A 193 ? 0.2727 0.4095 0.3443 0.0052  -0.0485 0.0395  ? ? ? ? ? ? 173 GLN A CA  
1300 C C   . GLN A 193 ? 0.2331 0.3515 0.2773 -0.0077 -0.0505 0.0276  ? ? ? ? ? ? 173 GLN A C   
1301 O O   . GLN A 193 ? 0.2386 0.3563 0.2796 -0.0137 -0.0471 0.0195  ? ? ? ? ? ? 173 GLN A O   
1302 C CB  . GLN A 193 ? 0.2724 0.4293 0.3619 0.0001  -0.0626 0.0532  ? ? ? ? ? ? 173 GLN A CB  
1303 N N   . LEU A 194 ? 0.2490 0.3523 0.2741 -0.0115 -0.0551 0.0272  ? ? ? ? ? ? 174 LEU A N   
1304 C CA  . LEU A 194 ? 0.2531 0.3377 0.2515 -0.0224 -0.0543 0.0158  ? ? ? ? ? ? 174 LEU A CA  
1305 C C   . LEU A 194 ? 0.2296 0.3059 0.2226 -0.0189 -0.0412 0.0037  ? ? ? ? ? ? 174 LEU A C   
1306 O O   . LEU A 194 ? 0.2079 0.2804 0.1936 -0.0261 -0.0386 -0.0049 ? ? ? ? ? ? 174 LEU A O   
1307 C CB  . LEU A 194 ? 0.2706 0.3395 0.2492 -0.0253 -0.0591 0.0179  ? ? ? ? ? ? 174 LEU A CB  
1308 C CG  . LEU A 194 ? 0.2894 0.3634 0.2670 -0.0323 -0.0746 0.0296  ? ? ? ? ? ? 174 LEU A CG  
1309 C CD1 . LEU A 194 ? 0.2927 0.3482 0.2475 -0.0350 -0.0782 0.0315  ? ? ? ? ? ? 174 LEU A CD1 
1310 C CD2 . LEU A 194 ? 0.2934 0.3703 0.2643 -0.0474 -0.0824 0.0269  ? ? ? ? ? ? 174 LEU A CD2 
1311 N N   A PHE A 195 ? 0.2358 0.3090 0.2325 -0.0078 -0.0330 0.0037  ? ? ? ? ? ? 175 PHE A N   
1312 N N   B PHE A 195 ? 0.2352 0.3081 0.2315 -0.0079 -0.0329 0.0035  ? ? ? ? ? ? 175 PHE A N   
1313 C CA  A PHE A 195 ? 0.2270 0.2925 0.2176 -0.0051 -0.0219 -0.0065 ? ? ? ? ? ? 175 PHE A CA  
1314 C CA  B PHE A 195 ? 0.2230 0.2886 0.2135 -0.0055 -0.0219 -0.0068 ? ? ? ? ? ? 175 PHE A CA  
1315 C C   A PHE A 195 ? 0.1964 0.2741 0.2005 -0.0044 -0.0179 -0.0093 ? ? ? ? ? ? 175 PHE A C   
1316 C C   B PHE A 195 ? 0.1948 0.2728 0.1990 -0.0048 -0.0182 -0.0094 ? ? ? ? ? ? 175 PHE A C   
1317 O O   A PHE A 195 ? 0.1746 0.2480 0.1721 -0.0088 -0.0139 -0.0178 ? ? ? ? ? ? 175 PHE A O   
1318 O O   B PHE A 195 ? 0.1763 0.2504 0.1742 -0.0096 -0.0146 -0.0177 ? ? ? ? ? ? 175 PHE A O   
1319 C CB  A PHE A 195 ? 0.2386 0.2954 0.2273 0.0053  -0.0148 -0.0054 ? ? ? ? ? ? 175 PHE A CB  
1320 C CB  B PHE A 195 ? 0.2414 0.2981 0.2295 0.0047  -0.0144 -0.0064 ? ? ? ? ? ? 175 PHE A CB  
1321 C CG  A PHE A 195 ? 0.2546 0.2998 0.2312 0.0050  -0.0057 -0.0157 ? ? ? ? ? ? 175 PHE A CG  
1322 C CG  B PHE A 195 ? 0.2538 0.3048 0.2367 0.0063  -0.0046 -0.0156 ? ? ? ? ? ? 175 PHE A CG  
1323 C CD1 A PHE A 195 ? 0.2521 0.2954 0.2209 -0.0038 -0.0047 -0.0243 ? ? ? ? ? ? 175 PHE A CD1 
1324 C CD1 B PHE A 195 ? 0.2596 0.2966 0.2249 0.0005  -0.0015 -0.0239 ? ? ? ? ? ? 175 PHE A CD1 
1325 C CD2 A PHE A 195 ? 0.2619 0.2980 0.2352 0.0132  0.0019  -0.0164 ? ? ? ? ? ? 175 PHE A CD2 
1326 C CD2 B PHE A 195 ? 0.2597 0.3201 0.2551 0.0126  0.0011  -0.0154 ? ? ? ? ? ? 175 PHE A CD2 
1327 C CE1 A PHE A 195 ? 0.2566 0.2925 0.2172 -0.0046 0.0023  -0.0321 ? ? ? ? ? ? 175 PHE A CE1 
1328 C CE1 B PHE A 195 ? 0.2638 0.2977 0.2256 0.0008  0.0056  -0.0310 ? ? ? ? ? ? 175 PHE A CE1 
1329 C CE2 A PHE A 195 ? 0.2787 0.3047 0.2400 0.0109  0.0086  -0.0251 ? ? ? ? ? ? 175 PHE A CE2 
1330 C CE2 B PHE A 195 ? 0.2548 0.3098 0.2437 0.0128  0.0084  -0.0229 ? ? ? ? ? ? 175 PHE A CE2 
1331 C CZ  A PHE A 195 ? 0.2734 0.3011 0.2298 0.0018  0.0081  -0.0324 ? ? ? ? ? ? 175 PHE A CZ  
1332 C CZ  B PHE A 195 ? 0.2543 0.2966 0.2269 0.0067  0.0100  -0.0305 ? ? ? ? ? ? 175 PHE A CZ  
1333 N N   . SER A 196 ? 0.2175 0.3109 0.2413 0.0013  -0.0189 -0.0014 ? ? ? ? ? ? 176 SER A N   
1334 C CA  A SER A 196 ? 0.1977 0.3019 0.2333 0.0014  -0.0150 -0.0030 ? ? ? ? ? ? 176 SER A CA  
1335 C CA  B SER A 196 ? 0.1989 0.3035 0.2350 0.0015  -0.0152 -0.0027 ? ? ? ? ? ? 176 SER A CA  
1336 C C   . SER A 196 ? 0.1652 0.2720 0.1994 -0.0100 -0.0215 -0.0053 ? ? ? ? ? ? 176 SER A C   
1337 O O   . SER A 196 ? 0.2204 0.3264 0.2540 -0.0124 -0.0175 -0.0111 ? ? ? ? ? ? 176 SER A O   
1338 C CB  A SER A 196 ? 0.1989 0.3195 0.2562 0.0103  -0.0125 0.0063  ? ? ? ? ? ? 176 SER A CB  
1339 C CB  B SER A 196 ? 0.1989 0.3205 0.2571 0.0100  -0.0134 0.0070  ? ? ? ? ? ? 176 SER A CB  
1340 O OG  A SER A 196 ? 0.1954 0.3271 0.2648 0.0100  -0.0213 0.0170  ? ? ? ? ? ? 176 SER A OG  
1341 O OG  B SER A 196 ? 0.2047 0.3214 0.2625 0.0207  -0.0027 0.0056  ? ? ? ? ? ? 176 SER A OG  
1342 N N   . GLU A 197 ? 0.1577 0.2660 0.1898 -0.0173 -0.0315 -0.0005 ? ? ? ? ? ? 177 GLU A N   
1343 C CA  . GLU A 197 ? 0.1501 0.2549 0.1745 -0.0297 -0.0371 -0.0042 ? ? ? ? ? ? 177 GLU A CA  
1344 C C   . GLU A 197 ? 0.1536 0.2405 0.1580 -0.0339 -0.0316 -0.0160 ? ? ? ? ? ? 177 GLU A C   
1345 O O   . GLU A 197 ? 0.1826 0.2652 0.1838 -0.0391 -0.0293 -0.0221 ? ? ? ? ? ? 177 GLU A O   
1346 C CB  . GLU A 197 ? 0.1919 0.2990 0.2131 -0.0383 -0.0499 0.0031  ? ? ? ? ? ? 177 GLU A CB  
1347 C CG  . GLU A 197 ? 0.2485 0.3774 0.2935 -0.0373 -0.0567 0.0154  ? ? ? ? ? ? 177 GLU A CG  
1348 C CD  . GLU A 197 ? 0.3157 0.4494 0.3594 -0.0455 -0.0712 0.0248  ? ? ? ? ? ? 177 GLU A CD  
1349 O OE1 . GLU A 197 ? 0.3591 0.4775 0.3815 -0.0509 -0.0755 0.0222  ? ? ? ? ? ? 177 GLU A OE1 
1350 O OE2 . GLU A 197 ? 0.3351 0.4887 0.3995 -0.0472 -0.0787 0.0357  ? ? ? ? ? ? 177 GLU A OE2 
1351 N N   . GLY A 198 ? 0.1856 0.2618 0.1774 -0.0316 -0.0290 -0.0188 ? ? ? ? ? ? 178 GLY A N   
1352 C CA  . GLY A 198 ? 0.1944 0.2564 0.1701 -0.0352 -0.0227 -0.0291 ? ? ? ? ? ? 178 GLY A CA  
1353 C C   . GLY A 198 ? 0.2095 0.2742 0.1926 -0.0303 -0.0140 -0.0348 ? ? ? ? ? ? 178 GLY A C   
1354 O O   . GLY A 198 ? 0.1737 0.2327 0.1521 -0.0343 -0.0101 -0.0418 ? ? ? ? ? ? 178 GLY A O   
1355 N N   . MET A 199 ? 0.2122 0.2847 0.2065 -0.0215 -0.0107 -0.0315 ? ? ? ? ? ? 179 MET A N   
1356 C CA  . MET A 199 ? 0.1889 0.2647 0.1893 -0.0175 -0.0041 -0.0353 ? ? ? ? ? ? 179 MET A CA  
1357 C C   . MET A 199 ? 0.1805 0.2633 0.1909 -0.0201 -0.0054 -0.0345 ? ? ? ? ? ? 179 MET A C   
1358 O O   . MET A 199 ? 0.2062 0.2870 0.2171 -0.0207 -0.0015 -0.0392 ? ? ? ? ? ? 179 MET A O   
1359 C CB  . MET A 199 ? 0.1525 0.2324 0.1585 -0.0085 0.0000  -0.0319 ? ? ? ? ? ? 179 MET A CB  
1360 C CG  . MET A 199 ? 0.1511 0.2201 0.1451 -0.0059 0.0025  -0.0335 ? ? ? ? ? ? 179 MET A CG  
1361 S SD  . MET A 199 ? 0.2241 0.2831 0.2051 -0.0111 0.0067  -0.0430 ? ? ? ? ? ? 179 MET A SD  
1362 C CE  . MET A 199 ? 0.2165 0.2662 0.1849 -0.0191 0.0028  -0.0447 ? ? ? ? ? ? 179 MET A CE  
1363 N N   . ALA A 200 ? 0.1633 0.2545 0.1825 -0.0218 -0.0110 -0.0276 ? ? ? ? ? ? 180 ALA A N   
1364 C CA  . ALA A 200 ? 0.1549 0.2517 0.1830 -0.0256 -0.0127 -0.0260 ? ? ? ? ? ? 180 ALA A CA  
1365 C C   . ALA A 200 ? 0.1837 0.2683 0.2009 -0.0338 -0.0133 -0.0327 ? ? ? ? ? ? 180 ALA A C   
1366 O O   . ALA A 200 ? 0.1861 0.2688 0.2066 -0.0348 -0.0105 -0.0352 ? ? ? ? ? ? 180 ALA A O   
1367 C CB  . ALA A 200 ? 0.1318 0.2411 0.1717 -0.0278 -0.0197 -0.0166 ? ? ? ? ? ? 180 ALA A CB  
1368 N N   . GLY A 201 ? 0.1825 0.2573 0.1856 -0.0398 -0.0165 -0.0355 ? ? ? ? ? ? 181 GLY A N   
1369 C CA  . GLY A 201 ? 0.1836 0.2440 0.1735 -0.0477 -0.0153 -0.0425 ? ? ? ? ? ? 181 GLY A CA  
1370 C C   . GLY A 201 ? 0.1707 0.2254 0.1598 -0.0432 -0.0059 -0.0499 ? ? ? ? ? ? 181 GLY A C   
1371 O O   . GLY A 201 ? 0.1649 0.2132 0.1543 -0.0450 -0.0025 -0.0537 ? ? ? ? ? ? 181 GLY A O   
1372 N N   . ASP A 202 ? 0.1508 0.2076 0.1396 -0.0375 -0.0019 -0.0513 ? ? ? ? ? ? 182 ASP A N   
1373 C CA  . ASP A 202 ? 0.1823 0.2378 0.1739 -0.0336 0.0057  -0.0566 ? ? ? ? ? ? 182 ASP A CA  
1374 C C   . ASP A 202 ? 0.1810 0.2448 0.1871 -0.0284 0.0070  -0.0539 ? ? ? ? ? ? 182 ASP A C   
1375 O O   . ASP A 202 ? 0.2192 0.2803 0.2292 -0.0273 0.0112  -0.0569 ? ? ? ? ? ? 182 ASP A O   
1376 C CB  . ASP A 202 ? 0.2078 0.2646 0.1960 -0.0303 0.0085  -0.0579 ? ? ? ? ? ? 182 ASP A CB  
1377 C CG  . ASP A 202 ? 0.2327 0.2924 0.2273 -0.0268 0.0146  -0.0614 ? ? ? ? ? ? 182 ASP A CG  
1378 O OD1 . ASP A 202 ? 0.2295 0.2831 0.2213 -0.0290 0.0193  -0.0655 ? ? ? ? ? ? 182 ASP A OD1 
1379 O OD2 . ASP A 202 ? 0.2193 0.2874 0.2227 -0.0219 0.0144  -0.0585 ? ? ? ? ? ? 182 ASP A OD2 
1380 N N   . SER A 203 ? 0.2051 0.2789 0.2191 -0.0249 0.0040  -0.0477 ? ? ? ? ? ? 183 SER A N   
1381 C CA  . SER A 203 ? 0.1945 0.2755 0.2196 -0.0208 0.0054  -0.0444 ? ? ? ? ? ? 183 SER A CA  
1382 C C   . SER A 203 ? 0.1813 0.2582 0.2099 -0.0244 0.0046  -0.0442 ? ? ? ? ? ? 183 SER A C   
1383 O O   . SER A 203 ? 0.1771 0.2544 0.2120 -0.0217 0.0071  -0.0437 ? ? ? ? ? ? 183 SER A O   
1384 C CB  . SER A 203 ? 0.1610 0.2520 0.1922 -0.0169 0.0038  -0.0379 ? ? ? ? ? ? 183 SER A CB  
1385 O OG  . SER A 203 ? 0.1831 0.2747 0.2104 -0.0122 0.0068  -0.0389 ? ? ? ? ? ? 183 SER A OG  
1386 N N   . TRP A 204 ? 0.1621 0.2339 0.1856 -0.0313 0.0005  -0.0440 ? ? ? ? ? ? 184 TRP A N   
1387 C CA  . TRP A 204 ? 0.1484 0.2127 0.1720 -0.0367 -0.0005 -0.0443 ? ? ? ? ? ? 184 TRP A CA  
1388 C C   . TRP A 204 ? 0.1807 0.2327 0.2008 -0.0351 0.0061  -0.0508 ? ? ? ? ? ? 184 TRP A C   
1389 O O   . TRP A 204 ? 0.1901 0.2391 0.2165 -0.0334 0.0081  -0.0497 ? ? ? ? ? ? 184 TRP A O   
1390 C CB  . TRP A 204 ? 0.1791 0.2375 0.1932 -0.0466 -0.0067 -0.0440 ? ? ? ? ? ? 184 TRP A CB  
1391 C CG  . TRP A 204 ? 0.2090 0.2607 0.2229 -0.0543 -0.0097 -0.0426 ? ? ? ? ? ? 184 TRP A CG  
1392 C CD1 . TRP A 204 ? 0.2087 0.2708 0.2319 -0.0587 -0.0158 -0.0348 ? ? ? ? ? ? 184 TRP A CD1 
1393 C CD2 . TRP A 204 ? 0.2290 0.2610 0.2323 -0.0590 -0.0060 -0.0490 ? ? ? ? ? ? 184 TRP A CD2 
1394 N NE1 . TRP A 204 ? 0.2302 0.2796 0.2482 -0.0671 -0.0171 -0.0361 ? ? ? ? ? ? 184 TRP A NE1 
1395 C CE2 . TRP A 204 ? 0.2630 0.2923 0.2677 -0.0671 -0.0108 -0.0451 ? ? ? ? ? ? 184 TRP A CE2 
1396 C CE3 . TRP A 204 ? 0.2420 0.2583 0.2355 -0.0570 0.0019  -0.0575 ? ? ? ? ? ? 184 TRP A CE3 
1397 C CZ2 . TRP A 204 ? 0.2685 0.2765 0.2623 -0.0734 -0.0082 -0.0500 ? ? ? ? ? ? 184 TRP A CZ2 
1398 C CZ3 . TRP A 204 ? 0.2729 0.2691 0.2573 -0.0618 0.0056  -0.0623 ? ? ? ? ? ? 184 TRP A CZ3 
1399 C CH2 . TRP A 204 ? 0.2750 0.2656 0.2582 -0.0700 0.0005  -0.0588 ? ? ? ? ? ? 184 TRP A CH2 
1400 N N   . LEU A 205 ? 0.1715 0.2169 0.1829 -0.0351 0.0099  -0.0570 ? ? ? ? ? ? 185 LEU A N   
1401 C CA  . LEU A 205 ? 0.1925 0.2284 0.2035 -0.0324 0.0178  -0.0628 ? ? ? ? ? ? 185 LEU A CA  
1402 C C   . LEU A 205 ? 0.1918 0.2389 0.2164 -0.0237 0.0209  -0.0607 ? ? ? ? ? ? 185 LEU A C   
1403 O O   . LEU A 205 ? 0.2064 0.2510 0.2393 -0.0196 0.0246  -0.0605 ? ? ? ? ? ? 185 LEU A O   
1404 C CB  . LEU A 205 ? 0.1792 0.2054 0.1764 -0.0360 0.0221  -0.0698 ? ? ? ? ? ? 185 LEU A CB  
1405 C CG  . LEU A 205 ? 0.2202 0.2300 0.1989 -0.0461 0.0203  -0.0736 ? ? ? ? ? ? 185 LEU A CG  
1406 C CD1 . LEU A 205 ? 0.2373 0.2396 0.2017 -0.0487 0.0240  -0.0775 ? ? ? ? ? ? 185 LEU A CD1 
1407 C CD2 . LEU A 205 ? 0.2035 0.1968 0.1785 -0.0483 0.0249  -0.0773 ? ? ? ? ? ? 185 LEU A CD2 
1408 N N   . PHE A 206 ? 0.1714 0.2296 0.1975 -0.0214 0.0190  -0.0589 ? ? ? ? ? ? 186 PHE A N   
1409 C CA  . PHE A 206 ? 0.1700 0.2382 0.2059 -0.0154 0.0207  -0.0571 ? ? ? ? ? ? 186 PHE A CA  
1410 C C   . PHE A 206 ? 0.1731 0.2467 0.2193 -0.0117 0.0185  -0.0511 ? ? ? ? ? ? 186 PHE A C   
1411 O O   . PHE A 206 ? 0.1975 0.2745 0.2530 -0.0074 0.0203  -0.0496 ? ? ? ? ? ? 186 PHE A O   
1412 C CB  . PHE A 206 ? 0.1412 0.2169 0.1732 -0.0151 0.0186  -0.0562 ? ? ? ? ? ? 186 PHE A CB  
1413 C CG  . PHE A 206 ? 0.1255 0.2099 0.1644 -0.0116 0.0195  -0.0550 ? ? ? ? ? ? 186 PHE A CG  
1414 C CD1 . PHE A 206 ? 0.1424 0.2281 0.1830 -0.0121 0.0233  -0.0588 ? ? ? ? ? ? 186 PHE A CD1 
1415 C CD2 . PHE A 206 ? 0.1342 0.2258 0.1778 -0.0088 0.0164  -0.0497 ? ? ? ? ? ? 186 PHE A CD2 
1416 C CE1 . PHE A 206 ? 0.1404 0.2361 0.1888 -0.0104 0.0226  -0.0567 ? ? ? ? ? ? 186 PHE A CE1 
1417 C CE2 . PHE A 206 ? 0.1217 0.2209 0.1697 -0.0073 0.0155  -0.0480 ? ? ? ? ? ? 186 PHE A CE2 
1418 C CZ  . PHE A 206 ? 0.1123 0.2144 0.1636 -0.0083 0.0179  -0.0512 ? ? ? ? ? ? 186 PHE A CZ  
1419 N N   . SER A 207 ? 0.1299 0.2051 0.1753 -0.0135 0.0146  -0.0468 ? ? ? ? ? ? 187 SER A N   
1420 C CA  . SER A 207 ? 0.1184 0.1984 0.1712 -0.0109 0.0129  -0.0405 ? ? ? ? ? ? 187 SER A CA  
1421 C C   . SER A 207 ? 0.1152 0.1865 0.1732 -0.0101 0.0148  -0.0402 ? ? ? ? ? ? 187 SER A C   
1422 O O   . SER A 207 ? 0.1370 0.2112 0.2025 -0.0060 0.0146  -0.0358 ? ? ? ? ? ? 187 SER A O   
1423 C CB  . SER A 207 ? 0.1185 0.2032 0.1706 -0.0135 0.0097  -0.0358 ? ? ? ? ? ? 187 SER A CB  
1424 O OG  . SER A 207 ? 0.2060 0.2836 0.2553 -0.0194 0.0080  -0.0368 ? ? ? ? ? ? 187 SER A OG  
1425 N N   . ARG A 208 ? 0.1196 0.1783 0.1721 -0.0142 0.0168  -0.0447 ? ? ? ? ? ? 188 ARG A N   
1426 C CA  . ARG A 208 ? 0.1454 0.1911 0.2005 -0.0133 0.0201  -0.0454 ? ? ? ? ? ? 188 ARG A CA  
1427 C C   . ARG A 208 ? 0.1573 0.2031 0.2210 -0.0060 0.0255  -0.0471 ? ? ? ? ? ? 188 ARG A C   
1428 O O   . ARG A 208 ? 0.1365 0.1792 0.2092 -0.0010 0.0270  -0.0433 ? ? ? ? ? ? 188 ARG A O   
1429 C CB  . ARG A 208 ? 0.1824 0.2116 0.2253 -0.0210 0.0212  -0.0507 ? ? ? ? ? ? 188 ARG A CB  
1430 C CG  . ARG A 208 ? 0.2186 0.2493 0.2586 -0.0284 0.0147  -0.0461 ? ? ? ? ? ? 188 ARG A CG  
1431 C CD  . ARG A 208 ? 0.2670 0.2844 0.2928 -0.0385 0.0129  -0.0508 ? ? ? ? ? ? 188 ARG A CD  
1432 N NE  . ARG A 208 ? 0.2673 0.2874 0.2938 -0.0462 0.0063  -0.0451 ? ? ? ? ? ? 188 ARG A NE  
1433 C CZ  . ARG A 208 ? 0.2155 0.2529 0.2476 -0.0481 0.0005  -0.0393 ? ? ? ? ? ? 188 ARG A CZ  
1434 N NH1 . ARG A 208 ? 0.1513 0.2018 0.1863 -0.0426 0.0004  -0.0389 ? ? ? ? ? ? 188 ARG A NH1 
1435 N NH2 . ARG A 208 ? 0.2219 0.2630 0.2574 -0.0554 -0.0047 -0.0334 ? ? ? ? ? ? 188 ARG A NH2 
1436 N N   . ALA A 209 ? 0.1218 0.1724 0.1838 -0.0053 0.0283  -0.0518 ? ? ? ? ? ? 189 ALA A N   
1437 C CA  . ALA A 209 ? 0.1327 0.1890 0.2064 0.0012  0.0331  -0.0523 ? ? ? ? ? ? 189 ALA A CA  
1438 C C   . ALA A 209 ? 0.1192 0.1912 0.2046 0.0057  0.0278  -0.0444 ? ? ? ? ? ? 189 ALA A C   
1439 O O   . ALA A 209 ? 0.1377 0.2133 0.2369 0.0118  0.0290  -0.0403 ? ? ? ? ? ? 189 ALA A O   
1440 C CB  . ALA A 209 ? 0.1044 0.1636 0.1728 -0.0010 0.0367  -0.0584 ? ? ? ? ? ? 189 ALA A CB  
1441 N N   . LEU A 210 ? 0.1211 0.2017 0.2005 0.0026  0.0220  -0.0420 ? ? ? ? ? ? 190 LEU A N   
1442 C CA  . LEU A 210 ? 0.1513 0.2445 0.2357 0.0047  0.0169  -0.0355 ? ? ? ? ? ? 190 LEU A CA  
1443 C C   . LEU A 210 ? 0.1575 0.2499 0.2490 0.0080  0.0141  -0.0278 ? ? ? ? ? ? 190 LEU A C   
1444 O O   . LEU A 210 ? 0.1453 0.2456 0.2468 0.0119  0.0116  -0.0224 ? ? ? ? ? ? 190 LEU A O   
1445 C CB  . LEU A 210 ? 0.1307 0.2282 0.2036 0.0008  0.0134  -0.0354 ? ? ? ? ? ? 190 LEU A CB  
1446 C CG  . LEU A 210 ? 0.1524 0.2585 0.2233 0.0011  0.0088  -0.0297 ? ? ? ? ? ? 190 LEU A CG  
1447 C CD1 . LEU A 210 ? 0.1172 0.2320 0.1920 0.0013  0.0071  -0.0297 ? ? ? ? ? ? 190 LEU A CD1 
1448 C CD2 . LEU A 210 ? 0.1703 0.2760 0.2290 -0.0016 0.0084  -0.0304 ? ? ? ? ? ? 190 LEU A CD2 
1449 N N   . VAL A 211 ? 0.1733 0.2566 0.2598 0.0057  0.0139  -0.0265 ? ? ? ? ? ? 191 VAL A N   
1450 C CA  . VAL A 211 ? 0.1764 0.2572 0.2673 0.0077  0.0113  -0.0186 ? ? ? ? ? ? 191 VAL A CA  
1451 C C   . VAL A 211 ? 0.1929 0.2661 0.2952 0.0135  0.0144  -0.0170 ? ? ? ? ? ? 191 VAL A C   
1452 O O   . VAL A 211 ? 0.1829 0.2559 0.2919 0.0171  0.0115  -0.0090 ? ? ? ? ? ? 191 VAL A O   
1453 C CB  . VAL A 211 ? 0.1534 0.2273 0.2367 0.0024  0.0105  -0.0168 ? ? ? ? ? ? 191 VAL A CB  
1454 C CG1 . VAL A 211 ? 0.1311 0.2146 0.2066 -0.0012 0.0087  -0.0170 ? ? ? ? ? ? 191 VAL A CG1 
1455 C CG2 . VAL A 211 ? 0.1289 0.1887 0.2086 -0.0012 0.0140  -0.0226 ? ? ? ? ? ? 191 VAL A CG2 
1456 N N   . SER A 212 ? 0.1703 0.2363 0.2744 0.0149  0.0207  -0.0243 ? ? ? ? ? ? 192 SER A N   
1457 C CA  . SER A 212 ? 0.1721 0.2299 0.2880 0.0220  0.0262  -0.0237 ? ? ? ? ? ? 192 SER A CA  
1458 C C   . SER A 212 ? 0.1704 0.2446 0.3030 0.0286  0.0258  -0.0201 ? ? ? ? ? ? 192 SER A C   
1459 O O   . SER A 212 ? 0.1981 0.2755 0.3449 0.0354  0.0240  -0.0120 ? ? ? ? ? ? 192 SER A O   
1460 C CB  . SER A 212 ? 0.1874 0.2285 0.2961 0.0203  0.0351  -0.0336 ? ? ? ? ? ? 192 SER A CB  
1461 O OG  . SER A 212 ? 0.2245 0.2572 0.3454 0.0287  0.0428  -0.0336 ? ? ? ? ? ? 192 SER A OG  
1462 N N   . LYS A 213 ? 0.1478 0.2326 0.2791 0.0261  0.0268  -0.0252 ? ? ? ? ? ? 193 LYS A N   
1463 C CA  . LYS A 213 ? 0.1676 0.2692 0.3156 0.0306  0.0268  -0.0222 ? ? ? ? ? ? 193 LYS A CA  
1464 C C   . LYS A 213 ? 0.1534 0.2719 0.3047 0.0292  0.0160  -0.0135 ? ? ? ? ? ? 193 LYS A C   
1465 O O   . LYS A 213 ? 0.1540 0.2874 0.3221 0.0329  0.0132  -0.0075 ? ? ? ? ? ? 193 LYS A O   
1466 C CB  . LYS A 213 ? 0.1920 0.2971 0.3359 0.0270  0.0323  -0.0309 ? ? ? ? ? ? 193 LYS A CB  
1467 C CG  . LYS A 213 ? 0.2698 0.3580 0.4101 0.0284  0.0438  -0.0393 ? ? ? ? ? ? 193 LYS A CG  
1468 C CD  . LYS A 213 ? 0.3058 0.3970 0.4402 0.0241  0.0494  -0.0472 ? ? ? ? ? ? 193 LYS A CD  
1469 C CE  . LYS A 213 ? 0.3763 0.4718 0.5281 0.0308  0.0596  -0.0482 ? ? ? ? ? ? 193 LYS A CE  
1470 N NZ  . LYS A 213 ? 0.4331 0.5295 0.5737 0.0249  0.0629  -0.0529 ? ? ? ? ? ? 193 LYS A NZ  
1471 N N   . CYS A 214 ? 0.1351 0.2512 0.2702 0.0234  0.0103  -0.0125 ? ? ? ? ? ? 194 CYS A N   
1472 C CA  . CYS A 214 ? 0.1508 0.2788 0.2825 0.0204  0.0011  -0.0055 ? ? ? ? ? ? 194 CYS A CA  
1473 C C   . CYS A 214 ? 0.1555 0.2765 0.2799 0.0200  -0.0032 0.0013  ? ? ? ? ? ? 194 CYS A C   
1474 O O   . CYS A 214 ? 0.1699 0.2935 0.2811 0.0150  -0.0079 0.0036  ? ? ? ? ? ? 194 CYS A O   
1475 C CB  . CYS A 214 ? 0.1444 0.2760 0.2606 0.0132  -0.0001 -0.0113 ? ? ? ? ? ? 194 CYS A CB  
1476 S SG  . CYS A 214 ? 0.1497 0.2881 0.2711 0.0116  0.0048  -0.0191 ? ? ? ? ? ? 194 CYS A SG  
1477 N N   . ARG A 215 ? 0.1671 0.2777 0.2991 0.0249  -0.0005 0.0045  ? ? ? ? ? ? 195 ARG A N   
1478 C CA  . ARG A 215 ? 0.2102 0.3128 0.3355 0.0239  -0.0038 0.0114  ? ? ? ? ? ? 195 ARG A CA  
1479 C C   . ARG A 215 ? 0.1876 0.3003 0.3103 0.0224  -0.0130 0.0214  ? ? ? ? ? ? 195 ARG A C   
1480 O O   . ARG A 215 ? 0.1634 0.2732 0.2716 0.0175  -0.0155 0.0242  ? ? ? ? ? ? 195 ARG A O   
1481 C CB  . ARG A 215 ? 0.2646 0.3533 0.3998 0.0299  0.0001  0.0145  ? ? ? ? ? ? 195 ARG A CB  
1482 C CG  . ARG A 215 ? 0.3451 0.4240 0.4723 0.0276  -0.0031 0.0219  ? ? ? ? ? ? 195 ARG A CG  
1483 C CD  . ARG A 215 ? 0.4026 0.4643 0.5377 0.0332  0.0005  0.0256  ? ? ? ? ? ? 195 ARG A CD  
1484 N NE  . ARG A 215 ? 0.4397 0.4932 0.5667 0.0300  -0.0035 0.0342  ? ? ? ? ? ? 195 ARG A NE  
1485 C CZ  . ARG A 215 ? 0.4722 0.5148 0.5866 0.0228  -0.0011 0.0318  ? ? ? ? ? ? 195 ARG A CZ  
1486 N NH1 . ARG A 215 ? 0.5087 0.5451 0.6168 0.0196  -0.0043 0.0406  ? ? ? ? ? ? 195 ARG A NH1 
1487 N NH2 . ARG A 215 ? 0.4605 0.4990 0.5689 0.0180  0.0039  0.0213  ? ? ? ? ? ? 195 ARG A NH2 
1488 N N   . ASP A 216 ? 0.1775 0.3027 0.3140 0.0260  -0.0179 0.0270  ? ? ? ? ? ? 196 ASP A N   
1489 C CA  . ASP A 216 ? 0.1905 0.3251 0.3240 0.0236  -0.0284 0.0375  ? ? ? ? ? ? 196 ASP A CA  
1490 C C   . ASP A 216 ? 0.1722 0.3112 0.2845 0.0145  -0.0317 0.0340  ? ? ? ? ? ? 196 ASP A C   
1491 O O   . ASP A 216 ? 0.1556 0.2957 0.2554 0.0100  -0.0387 0.0411  ? ? ? ? ? ? 196 ASP A O   
1492 C CB  . ASP A 216 ? 0.2376 0.3877 0.3934 0.0288  -0.0340 0.0449  ? ? ? ? ? ? 196 ASP A CB  
1493 C CG  . ASP A 216 ? 0.3049 0.4494 0.4818 0.0395  -0.0309 0.0510  ? ? ? ? ? ? 196 ASP A CG  
1494 O OD1 . ASP A 216 ? 0.3284 0.4558 0.4989 0.0413  -0.0275 0.0522  ? ? ? ? ? ? 196 ASP A OD1 
1495 O OD2 . ASP A 216 ? 0.3302 0.4871 0.5305 0.0461  -0.0312 0.0548  ? ? ? ? ? ? 196 ASP A OD2 
1496 N N   . ALA A 217 ? 0.1352 0.2747 0.2420 0.0116  -0.0263 0.0233  ? ? ? ? ? ? 197 ALA A N   
1497 C CA  . ALA A 217 ? 0.1465 0.2868 0.2327 0.0040  -0.0277 0.0192  ? ? ? ? ? ? 197 ALA A CA  
1498 C C   . ALA A 217 ? 0.1590 0.2888 0.2267 0.0010  -0.0251 0.0196  ? ? ? ? ? ? 197 ALA A C   
1499 O O   . ALA A 217 ? 0.1550 0.2836 0.2040 -0.0045 -0.0261 0.0185  ? ? ? ? ? ? 197 ALA A O   
1500 C CB  . ALA A 217 ? 0.1234 0.2643 0.2082 0.0025  -0.0217 0.0082  ? ? ? ? ? ? 197 ALA A CB  
1501 N N   . PHE A 218 ? 0.1735 0.2952 0.2460 0.0042  -0.0211 0.0212  ? ? ? ? ? ? 198 PHE A N   
1502 C CA  . PHE A 218 ? 0.1824 0.2965 0.2409 0.0011  -0.0174 0.0219  ? ? ? ? ? ? 198 PHE A CA  
1503 C C   . PHE A 218 ? 0.2199 0.3304 0.2740 0.0003  -0.0217 0.0327  ? ? ? ? ? ? 198 PHE A C   
1504 O O   . PHE A 218 ? 0.2006 0.3057 0.2431 -0.0029 -0.0184 0.0347  ? ? ? ? ? ? 198 PHE A O   
1505 C CB  . PHE A 218 ? 0.1792 0.2866 0.2432 0.0025  -0.0103 0.0162  ? ? ? ? ? ? 198 PHE A CB  
1506 C CG  . PHE A 218 ? 0.1724 0.2819 0.2365 0.0021  -0.0063 0.0063  ? ? ? ? ? ? 198 PHE A CG  
1507 C CD1 . PHE A 218 ? 0.1847 0.2947 0.2368 -0.0009 -0.0028 0.0021  ? ? ? ? ? ? 198 PHE A CD1 
1508 C CD2 . PHE A 218 ? 0.1455 0.2558 0.2212 0.0051  -0.0052 0.0017  ? ? ? ? ? ? 198 PHE A CD2 
1509 C CE1 . PHE A 218 ? 0.1951 0.3059 0.2467 -0.0010 0.0001  -0.0058 ? ? ? ? ? ? 198 PHE A CE1 
1510 C CE2 . PHE A 218 ? 0.1598 0.2709 0.2334 0.0040  -0.0018 -0.0068 ? ? ? ? ? ? 198 PHE A CE2 
1511 C CZ  . PHE A 218 ? 0.1815 0.2926 0.2429 0.0008  0.0002  -0.0102 ? ? ? ? ? ? 198 PHE A CZ  
1512 N N   . GLU A 219 ? 0.2351 0.3495 0.2991 0.0031  -0.0291 0.0406  ? ? ? ? ? ? 199 GLU A N   
1513 C CA  . GLU A 219 ? 0.2935 0.4039 0.3537 0.0026  -0.0347 0.0525  ? ? ? ? ? ? 199 GLU A CA  
1514 C C   . GLU A 219 ? 0.3182 0.4279 0.3539 -0.0050 -0.0374 0.0558  ? ? ? ? ? ? 199 GLU A C   
1515 O O   . GLU A 219 ? 0.3096 0.4252 0.3351 -0.0091 -0.0409 0.0531  ? ? ? ? ? ? 199 GLU A O   
1516 C CB  . GLU A 219 ? 0.3657 0.4833 0.4432 0.0077  -0.0433 0.0610  ? ? ? ? ? ? 199 GLU A CB  
1517 C CG  . GLU A 219 ? 0.4535 0.5650 0.5328 0.0098  -0.0490 0.0745  ? ? ? ? ? ? 199 GLU A CG  
1518 C CD  . GLU A 219 ? 0.5452 0.6641 0.6486 0.0179  -0.0556 0.0829  ? ? ? ? ? ? 199 GLU A CD  
1519 O OE1 . GLU A 219 ? 0.5590 0.6932 0.6692 0.0172  -0.0627 0.0847  ? ? ? ? ? ? 199 GLU A OE1 
1520 O OE2 . GLU A 219 ? 0.6018 0.7112 0.7182 0.0250  -0.0533 0.0878  ? ? ? ? ? ? 199 GLU A OE2 
1521 N N   . GLY A 220 ? 0.3393 0.4403 0.3639 -0.0076 -0.0351 0.0615  ? ? ? ? ? ? 200 GLY A N   
1522 C CA  . GLY A 220 ? 0.3478 0.4459 0.3473 -0.0148 -0.0367 0.0658  ? ? ? ? ? ? 200 GLY A CA  
1523 C C   . GLY A 220 ? 0.3453 0.4415 0.3273 -0.0190 -0.0275 0.0566  ? ? ? ? ? ? 200 GLY A C   
1524 O O   . GLY A 220 ? 0.3760 0.4672 0.3346 -0.0248 -0.0261 0.0591  ? ? ? ? ? ? 200 GLY A O   
1525 N N   . LEU A 221 ? 0.2705 0.3696 0.2625 -0.0158 -0.0207 0.0465  ? ? ? ? ? ? 201 LEU A N   
1526 C CA  . LEU A 221 ? 0.2434 0.3408 0.2225 -0.0178 -0.0111 0.0387  ? ? ? ? ? ? 201 LEU A CA  
1527 C C   . LEU A 221 ? 0.2394 0.3332 0.2168 -0.0186 -0.0024 0.0412  ? ? ? ? ? ? 201 LEU A C   
1528 O O   . LEU A 221 ? 0.2557 0.3491 0.2481 -0.0168 -0.0023 0.0443  ? ? ? ? ? ? 201 LEU A O   
1529 C CB  . LEU A 221 ? 0.1913 0.2931 0.1831 -0.0141 -0.0077 0.0286  ? ? ? ? ? ? 201 LEU A CB  
1530 C CG  . LEU A 221 ? 0.1948 0.3015 0.1908 -0.0137 -0.0145 0.0251  ? ? ? ? ? ? 201 LEU A CG  
1531 C CD1 . LEU A 221 ? 0.1461 0.2553 0.1523 -0.0106 -0.0096 0.0154  ? ? ? ? ? ? 201 LEU A CD1 
1532 C CD2 . LEU A 221 ? 0.2321 0.3363 0.2050 -0.0198 -0.0179 0.0253  ? ? ? ? ? ? 201 LEU A CD2 
1533 N N   . SER A 222 ? 0.2505 0.3413 0.2098 -0.0216 0.0056  0.0397  ? ? ? ? ? ? 202 SER A N   
1534 C CA  A SER A 222 ? 0.2456 0.3365 0.2066 -0.0222 0.0155  0.0418  ? ? ? ? ? ? 202 SER A CA  
1535 C CA  B SER A 222 ? 0.2447 0.3356 0.2053 -0.0223 0.0156  0.0419  ? ? ? ? ? ? 202 SER A CA  
1536 C C   . SER A 222 ? 0.2425 0.3379 0.2071 -0.0192 0.0254  0.0337  ? ? ? ? ? ? 202 SER A C   
1537 O O   . SER A 222 ? 0.2221 0.3216 0.1938 -0.0189 0.0339  0.0351  ? ? ? ? ? ? 202 SER A O   
1538 C CB  A SER A 222 ? 0.2622 0.3465 0.2011 -0.0275 0.0191  0.0489  ? ? ? ? ? ? 202 SER A CB  
1539 C CB  B SER A 222 ? 0.2617 0.3457 0.1994 -0.0276 0.0193  0.0486  ? ? ? ? ? ? 202 SER A CB  
1540 O OG  A SER A 222 ? 0.2703 0.3501 0.2050 -0.0303 0.0087  0.0578  ? ? ? ? ? ? 202 SER A OG  
1541 O OG  B SER A 222 ? 0.2585 0.3377 0.1736 -0.0293 0.0250  0.0434  ? ? ? ? ? ? 202 SER A OG  
1542 N N   . SER A 223 ? 0.2322 0.3272 0.1932 -0.0171 0.0241  0.0260  ? ? ? ? ? ? 203 SER A N   
1543 C CA  . SER A 223 ? 0.2259 0.3235 0.1897 -0.0134 0.0328  0.0190  ? ? ? ? ? ? 203 SER A CA  
1544 C C   . SER A 223 ? 0.2194 0.3166 0.1852 -0.0114 0.0280  0.0113  ? ? ? ? ? ? 203 SER A C   
1545 O O   . SER A 223 ? 0.2055 0.2996 0.1636 -0.0139 0.0201  0.0108  ? ? ? ? ? ? 203 SER A O   
1546 C CB  . SER A 223 ? 0.2256 0.3170 0.1684 -0.0141 0.0439  0.0183  ? ? ? ? ? ? 203 SER A CB  
1547 O OG  . SER A 223 ? 0.2535 0.3344 0.1714 -0.0184 0.0402  0.0169  ? ? ? ? ? ? 203 SER A OG  
1548 N N   . LEU A 224 ? 0.1800 0.2810 0.1565 -0.0073 0.0325  0.0062  ? ? ? ? ? ? 204 LEU A N   
1549 C CA  . LEU A 224 ? 0.1711 0.2709 0.1491 -0.0057 0.0290  -0.0009 ? ? ? ? ? ? 204 LEU A CA  
1550 C C   . LEU A 224 ? 0.1829 0.2832 0.1632 -0.0013 0.0375  -0.0049 ? ? ? ? ? ? 204 LEU A C   
1551 O O   . LEU A 224 ? 0.2176 0.3251 0.2111 0.0011  0.0422  -0.0019 ? ? ? ? ? ? 204 LEU A O   
1552 C CB  . LEU A 224 ? 0.1567 0.2618 0.1533 -0.0054 0.0212  -0.0012 ? ? ? ? ? ? 204 LEU A CB  
1553 C CG  . LEU A 224 ? 0.1607 0.2657 0.1612 -0.0043 0.0181  -0.0081 ? ? ? ? ? ? 204 LEU A CG  
1554 C CD1 . LEU A 224 ? 0.1868 0.2944 0.1981 -0.0051 0.0103  -0.0073 ? ? ? ? ? ? 204 LEU A CD1 
1555 C CD2 . LEU A 224 ? 0.1228 0.2305 0.1334 -0.0013 0.0221  -0.0112 ? ? ? ? ? ? 204 LEU A CD2 
1556 N N   . VAL A 225 ? 0.1622 0.2547 0.1295 -0.0005 0.0393  -0.0110 ? ? ? ? ? ? 205 VAL A N   
1557 C CA  . VAL A 225 ? 0.1819 0.2734 0.1521 0.0049  0.0467  -0.0144 ? ? ? ? ? ? 205 VAL A CA  
1558 C C   . VAL A 225 ? 0.2067 0.2979 0.1832 0.0050  0.0404  -0.0194 ? ? ? ? ? ? 205 VAL A C   
1559 O O   . VAL A 225 ? 0.1921 0.2779 0.1592 0.0011  0.0349  -0.0230 ? ? ? ? ? ? 205 VAL A O   
1560 C CB  . VAL A 225 ? 0.2731 0.3516 0.2210 0.0067  0.0570  -0.0173 ? ? ? ? ? ? 205 VAL A CB  
1561 C CG1 . VAL A 225 ? 0.2596 0.3249 0.1841 0.0008  0.0522  -0.0223 ? ? ? ? ? ? 205 VAL A CG1 
1562 C CG2 . VAL A 225 ? 0.2240 0.3014 0.1780 0.0142  0.0651  -0.0196 ? ? ? ? ? ? 205 VAL A CG2 
1563 N N   . ASP A 226 ? 0.1759 0.2742 0.1689 0.0084  0.0408  -0.0187 ? ? ? ? ? ? 206 ASP A N   
1564 C CA  . ASP A 226 ? 0.1434 0.2418 0.1429 0.0080  0.0353  -0.0226 ? ? ? ? ? ? 206 ASP A CA  
1565 C C   . ASP A 226 ? 0.1710 0.2624 0.1637 0.0125  0.0410  -0.0256 ? ? ? ? ? ? 206 ASP A C   
1566 O O   . ASP A 226 ? 0.1294 0.2263 0.1330 0.0173  0.0447  -0.0224 ? ? ? ? ? ? 206 ASP A O   
1567 C CB  . ASP A 226 ? 0.1295 0.2380 0.1481 0.0077  0.0318  -0.0193 ? ? ? ? ? ? 206 ASP A CB  
1568 C CG  . ASP A 226 ? 0.1659 0.2734 0.1891 0.0056  0.0258  -0.0232 ? ? ? ? ? ? 206 ASP A CG  
1569 O OD1 . ASP A 226 ? 0.1676 0.2681 0.1816 0.0055  0.0253  -0.0281 ? ? ? ? ? ? 206 ASP A OD1 
1570 O OD2 . ASP A 226 ? 0.1715 0.2839 0.2061 0.0034  0.0221  -0.0214 ? ? ? ? ? ? 206 ASP A OD2 
1571 N N   . VAL A 227 ? 0.1742 0.2534 0.1495 0.0108  0.0415  -0.0308 ? ? ? ? ? ? 207 VAL A N   
1572 C CA  . VAL A 227 ? 0.2149 0.2825 0.1794 0.0153  0.0484  -0.0336 ? ? ? ? ? ? 207 VAL A CA  
1573 C C   . VAL A 227 ? 0.2150 0.2823 0.1867 0.0163  0.0445  -0.0354 ? ? ? ? ? ? 207 VAL A C   
1574 O O   . VAL A 227 ? 0.2198 0.2853 0.1888 0.0109  0.0382  -0.0390 ? ? ? ? ? ? 207 VAL A O   
1575 C CB  . VAL A 227 ? 0.2019 0.2502 0.1417 0.0112  0.0495  -0.0375 ? ? ? ? ? ? 207 VAL A CB  
1576 C CG1 . VAL A 227 ? 0.2105 0.2406 0.1384 0.0168  0.0574  -0.0387 ? ? ? ? ? ? 207 VAL A CG1 
1577 C CG2 . VAL A 227 ? 0.1984 0.2464 0.1278 0.0083  0.0517  -0.0357 ? ? ? ? ? ? 207 VAL A CG2 
1578 N N   . GLY A 228 ? 0.1841 0.2539 0.1651 0.0230  0.0485  -0.0321 ? ? ? ? ? ? 208 GLY A N   
1579 C CA  . GLY A 228 ? 0.1775 0.2489 0.1666 0.0236  0.0435  -0.0317 ? ? ? ? ? ? 208 GLY A CA  
1580 C C   . GLY A 228 ? 0.1603 0.2458 0.1655 0.0193  0.0357  -0.0291 ? ? ? ? ? ? 208 GLY A C   
1581 O O   . GLY A 228 ? 0.1657 0.2504 0.1721 0.0156  0.0298  -0.0310 ? ? ? ? ? ? 208 GLY A O   
1582 N N   . GLY A 229 ? 0.1523 0.2486 0.1680 0.0193  0.0364  -0.0248 ? ? ? ? ? ? 209 GLY A N   
1583 C CA  . GLY A 229 ? 0.1375 0.2434 0.1652 0.0142  0.0296  -0.0229 ? ? ? ? ? ? 209 GLY A CA  
1584 C C   . GLY A 229 ? 0.1947 0.3088 0.2359 0.0139  0.0252  -0.0187 ? ? ? ? ? ? 209 GLY A C   
1585 O O   . GLY A 229 ? 0.2292 0.3490 0.2783 0.0087  0.0198  -0.0173 ? ? ? ? ? ? 209 GLY A O   
1586 N N   . GLY A 230 ? 0.1979 0.3117 0.2411 0.0192  0.0271  -0.0160 ? ? ? ? ? ? 210 GLY A N   
1587 C CA  . GLY A 230 ? 0.2019 0.3232 0.2564 0.0179  0.0208  -0.0112 ? ? ? ? ? ? 210 GLY A CA  
1588 C C   . GLY A 230 ? 0.1599 0.2975 0.2326 0.0159  0.0184  -0.0038 ? ? ? ? ? ? 210 GLY A C   
1589 O O   . GLY A 230 ? 0.1636 0.3092 0.2444 0.0200  0.0249  0.0003  ? ? ? ? ? ? 210 GLY A O   
1590 N N   . THR A 231 ? 0.1470 0.2888 0.2247 0.0084  0.0094  -0.0023 ? ? ? ? ? ? 211 THR A N   
1591 C CA  . THR A 231 ? 0.1393 0.2962 0.2338 0.0041  0.0055  0.0052  ? ? ? ? ? ? 211 THR A CA  
1592 C C   . THR A 231 ? 0.1244 0.2796 0.2174 -0.0026 0.0051  0.0026  ? ? ? ? ? ? 211 THR A C   
1593 O O   . THR A 231 ? 0.1367 0.2988 0.2382 -0.0100 -0.0004 0.0065  ? ? ? ? ? ? 211 THR A O   
1594 C CB  . THR A 231 ? 0.1525 0.3142 0.2519 -0.0024 -0.0052 0.0093  ? ? ? ? ? ? 211 THR A CB  
1595 O OG1 . THR A 231 ? 0.1404 0.2866 0.2224 -0.0092 -0.0099 0.0013  ? ? ? ? ? ? 211 THR A OG1 
1596 C CG2 . THR A 231 ? 0.1965 0.3635 0.3026 0.0052  -0.0055 0.0154  ? ? ? ? ? ? 211 THR A CG2 
1597 N N   . GLY A 232 ? 0.1299 0.2752 0.2116 -0.0005 0.0102  -0.0034 ? ? ? ? ? ? 212 GLY A N   
1598 C CA  . GLY A 232 ? 0.1088 0.2534 0.1908 -0.0040 0.0116  -0.0036 ? ? ? ? ? ? 212 GLY A CA  
1599 C C   . GLY A 232 ? 0.1171 0.2525 0.1938 -0.0112 0.0065  -0.0081 ? ? ? ? ? ? 212 GLY A C   
1600 O O   . GLY A 232 ? 0.1383 0.2726 0.2166 -0.0136 0.0074  -0.0069 ? ? ? ? ? ? 212 GLY A O   
1601 N N   . ASN A 233 ? 0.1055 0.2330 0.1751 -0.0146 0.0021  -0.0129 ? ? ? ? ? ? 213 ASN A N   
1602 C CA  A ASN A 233 ? 0.1352 0.2519 0.1990 -0.0207 -0.0006 -0.0177 ? ? ? ? ? ? 213 ASN A CA  
1603 C CA  B ASN A 233 ? 0.1398 0.2562 0.2033 -0.0207 -0.0006 -0.0178 ? ? ? ? ? ? 213 ASN A CA  
1604 C C   . ASN A 233 ? 0.1302 0.2400 0.1896 -0.0174 0.0036  -0.0216 ? ? ? ? ? ? 213 ASN A C   
1605 O O   . ASN A 233 ? 0.1227 0.2263 0.1826 -0.0203 0.0033  -0.0223 ? ? ? ? ? ? 213 ASN A O   
1606 C CB  A ASN A 233 ? 0.1632 0.2711 0.2175 -0.0251 -0.0045 -0.0226 ? ? ? ? ? ? 213 ASN A CB  
1607 C CB  B ASN A 233 ? 0.1642 0.2717 0.2179 -0.0246 -0.0041 -0.0230 ? ? ? ? ? ? 213 ASN A CB  
1608 C CG  A ASN A 233 ? 0.1885 0.3004 0.2460 -0.0327 -0.0117 -0.0181 ? ? ? ? ? ? 213 ASN A CG  
1609 C CG  B ASN A 233 ? 0.1952 0.3030 0.2497 -0.0335 -0.0111 -0.0202 ? ? ? ? ? ? 213 ASN A CG  
1610 O OD1 A ASN A 233 ? 0.2189 0.3247 0.2742 -0.0408 -0.0150 -0.0188 ? ? ? ? ? ? 213 ASN A OD1 
1611 O OD1 B ASN A 233 ? 0.2133 0.3266 0.2761 -0.0378 -0.0134 -0.0153 ? ? ? ? ? ? 213 ASN A OD1 
1612 N ND2 A ASN A 233 ? 0.1410 0.2626 0.2034 -0.0304 -0.0144 -0.0131 ? ? ? ? ? ? 213 ASN A ND2 
1613 N ND2 B ASN A 233 ? 0.1819 0.2832 0.2264 -0.0375 -0.0151 -0.0231 ? ? ? ? ? ? 213 ASN A ND2 
1614 N N   . THR A 234 ? 0.1057 0.2162 0.1608 -0.0116 0.0071  -0.0234 ? ? ? ? ? ? 214 THR A N   
1615 C CA  . THR A 234 ? 0.1135 0.2203 0.1657 -0.0092 0.0093  -0.0255 ? ? ? ? ? ? 214 THR A CA  
1616 C C   . THR A 234 ? 0.1295 0.2405 0.1864 -0.0085 0.0107  -0.0198 ? ? ? ? ? ? 214 THR A C   
1617 O O   . THR A 234 ? 0.1490 0.2559 0.2081 -0.0097 0.0098  -0.0189 ? ? ? ? ? ? 214 THR A O   
1618 C CB  . THR A 234 ? 0.1353 0.2416 0.1798 -0.0054 0.0117  -0.0284 ? ? ? ? ? ? 214 THR A CB  
1619 O OG1 . THR A 234 ? 0.1736 0.2754 0.2129 -0.0066 0.0108  -0.0330 ? ? ? ? ? ? 214 THR A OG1 
1620 C CG2 . THR A 234 ? 0.1066 0.2110 0.1494 -0.0045 0.0119  -0.0298 ? ? ? ? ? ? 214 THR A CG2 
1621 N N   . SER A 235 ? 0.1182 0.2364 0.1764 -0.0062 0.0136  -0.0154 ? ? ? ? ? ? 215 SER A N   
1622 C CA  . SER A 235 ? 0.1366 0.2583 0.1971 -0.0060 0.0160  -0.0097 ? ? ? ? ? ? 215 SER A CA  
1623 C C   . SER A 235 ? 0.1346 0.2580 0.2041 -0.0112 0.0138  -0.0052 ? ? ? ? ? ? 215 SER A C   
1624 O O   . SER A 235 ? 0.1526 0.2746 0.2225 -0.0124 0.0145  -0.0011 ? ? ? ? ? ? 215 SER A O   
1625 C CB  . SER A 235 ? 0.1606 0.2887 0.2195 -0.0021 0.0219  -0.0065 ? ? ? ? ? ? 215 SER A CB  
1626 O OG  . SER A 235 ? 0.1809 0.3033 0.2269 0.0011  0.0245  -0.0101 ? ? ? ? ? ? 215 SER A OG  
1627 N N   . LYS A 236 ? 0.1073 0.2327 0.1825 -0.0153 0.0105  -0.0053 ? ? ? ? ? ? 216 LYS A N   
1628 C CA  . LYS A 236 ? 0.1231 0.2479 0.2048 -0.0223 0.0076  -0.0015 ? ? ? ? ? ? 216 LYS A CA  
1629 C C   . LYS A 236 ? 0.1361 0.2470 0.2130 -0.0241 0.0064  -0.0041 ? ? ? ? ? ? 216 LYS A C   
1630 O O   . LYS A 236 ? 0.1409 0.2490 0.2201 -0.0269 0.0067  0.0004  ? ? ? ? ? ? 216 LYS A O   
1631 C CB  . LYS A 236 ? 0.1366 0.2637 0.2219 -0.0281 0.0024  -0.0020 ? ? ? ? ? ? 216 LYS A CB  
1632 C CG  . LYS A 236 ? 0.2011 0.3249 0.2901 -0.0381 -0.0019 0.0010  ? ? ? ? ? ? 216 LYS A CG  
1633 C CD  . LYS A 236 ? 0.2325 0.3668 0.3316 -0.0401 0.0004  0.0096  ? ? ? ? ? ? 216 LYS A CD  
1634 C CE  . LYS A 236 ? 0.2514 0.3823 0.3540 -0.0520 -0.0045 0.0130  ? ? ? ? ? ? 216 LYS A CE  
1635 N NZ  . LYS A 236 ? 0.2359 0.3708 0.3407 -0.0594 -0.0118 0.0129  ? ? ? ? ? ? 216 LYS A NZ  
1636 N N   . VAL A 237 ? 0.0847 0.1868 0.1556 -0.0220 0.0057  -0.0110 ? ? ? ? ? ? 217 VAL A N   
1637 C CA  . VAL A 237 ? 0.1200 0.2092 0.1887 -0.0218 0.0059  -0.0137 ? ? ? ? ? ? 217 VAL A CA  
1638 C C   . VAL A 237 ? 0.1241 0.2142 0.1937 -0.0166 0.0074  -0.0098 ? ? ? ? ? ? 217 VAL A C   
1639 O O   . VAL A 237 ? 0.1396 0.2215 0.2110 -0.0169 0.0072  -0.0070 ? ? ? ? ? ? 217 VAL A O   
1640 C CB  . VAL A 237 ? 0.1458 0.2271 0.2092 -0.0207 0.0063  -0.0219 ? ? ? ? ? ? 217 VAL A CB  
1641 C CG1 . VAL A 237 ? 0.1562 0.2260 0.2202 -0.0178 0.0085  -0.0242 ? ? ? ? ? ? 217 VAL A CG1 
1642 C CG2 . VAL A 237 ? 0.1251 0.2016 0.1843 -0.0282 0.0036  -0.0248 ? ? ? ? ? ? 217 VAL A CG2 
1643 N N   . ILE A 238 ? 0.1344 0.2330 0.2014 -0.0124 0.0086  -0.0093 ? ? ? ? ? ? 218 ILE A N   
1644 C CA  . ILE A 238 ? 0.1323 0.2323 0.1972 -0.0093 0.0088  -0.0047 ? ? ? ? ? ? 218 ILE A CA  
1645 C C   . ILE A 238 ? 0.1470 0.2476 0.2132 -0.0122 0.0096  0.0030  ? ? ? ? ? ? 218 ILE A C   
1646 O O   . ILE A 238 ? 0.1495 0.2445 0.2160 -0.0119 0.0082  0.0076  ? ? ? ? ? ? 218 ILE A O   
1647 C CB  . ILE A 238 ? 0.1511 0.2576 0.2087 -0.0063 0.0101  -0.0061 ? ? ? ? ? ? 218 ILE A CB  
1648 C CG1 . ILE A 238 ? 0.1273 0.2326 0.1834 -0.0046 0.0092  -0.0131 ? ? ? ? ? ? 218 ILE A CG1 
1649 C CG2 . ILE A 238 ? 0.1663 0.2733 0.2183 -0.0052 0.0091  -0.0008 ? ? ? ? ? ? 218 ILE A CG2 
1650 C CD1 . ILE A 238 ? 0.1090 0.2178 0.1560 -0.0032 0.0106  -0.0155 ? ? ? ? ? ? 218 ILE A CD1 
1651 N N   . ALA A 239 ? 0.1134 0.2214 0.1817 -0.0150 0.0119  0.0052  ? ? ? ? ? ? 219 ALA A N   
1652 C CA  . ALA A 239 ? 0.1116 0.2226 0.1822 -0.0186 0.0139  0.0128  ? ? ? ? ? ? 219 ALA A CA  
1653 C C   . ALA A 239 ? 0.1576 0.2590 0.2323 -0.0240 0.0112  0.0157  ? ? ? ? ? ? 219 ALA A C   
1654 O O   . ALA A 239 ? 0.1587 0.2566 0.2321 -0.0259 0.0119  0.0223  ? ? ? ? ? ? 219 ALA A O   
1655 C CB  . ALA A 239 ? 0.1038 0.2275 0.1801 -0.0201 0.0175  0.0149  ? ? ? ? ? ? 219 ALA A CB  
1656 N N   . GLU A 240 ? 0.1718 0.2666 0.2491 -0.0269 0.0086  0.0107  ? ? ? ? ? ? 220 GLU A N   
1657 C CA  . GLU A 240 ? 0.2045 0.2855 0.2826 -0.0327 0.0066  0.0119  ? ? ? ? ? ? 220 GLU A CA  
1658 C C   . GLU A 240 ? 0.1970 0.2641 0.2724 -0.0278 0.0065  0.0117  ? ? ? ? ? ? 220 GLU A C   
1659 O O   . GLU A 240 ? 0.1996 0.2548 0.2746 -0.0306 0.0062  0.0161  ? ? ? ? ? ? 220 GLU A O   
1660 C CB  . GLU A 240 ? 0.2194 0.2941 0.2967 -0.0378 0.0042  0.0054  ? ? ? ? ? ? 220 GLU A CB  
1661 C CG  . GLU A 240 ? 0.3169 0.4047 0.3989 -0.0438 0.0022  0.0067  ? ? ? ? ? ? 220 GLU A CG  
1662 C CD  . GLU A 240 ? 0.3923 0.4713 0.4695 -0.0497 -0.0016 0.0003  ? ? ? ? ? ? 220 GLU A CD  
1663 O OE1 . GLU A 240 ? 0.4191 0.4961 0.4973 -0.0600 -0.0053 0.0026  ? ? ? ? ? ? 220 GLU A OE1 
1664 O OE2 . GLU A 240 ? 0.4062 0.4798 0.4776 -0.0452 -0.0010 -0.0070 ? ? ? ? ? ? 220 GLU A OE2 
1665 N N   . THR A 241 ? 0.1655 0.2339 0.2399 -0.0206 0.0066  0.0072  ? ? ? ? ? ? 221 THR A N   
1666 C CA  . THR A 241 ? 0.1693 0.2279 0.2453 -0.0148 0.0063  0.0076  ? ? ? ? ? ? 221 THR A CA  
1667 C C   . THR A 241 ? 0.2067 0.2696 0.2821 -0.0115 0.0047  0.0162  ? ? ? ? ? ? 221 THR A C   
1668 O O   . THR A 241 ? 0.2119 0.2653 0.2897 -0.0085 0.0034  0.0209  ? ? ? ? ? ? 221 THR A O   
1669 C CB  . THR A 241 ? 0.1846 0.2452 0.2622 -0.0092 0.0071  0.0002  ? ? ? ? ? ? 221 THR A CB  
1670 O OG1 . THR A 241 ? 0.1857 0.2421 0.2605 -0.0134 0.0085  -0.0075 ? ? ? ? ? ? 221 THR A OG1 
1671 C CG2 . THR A 241 ? 0.1908 0.2420 0.2745 -0.0026 0.0078  0.0011  ? ? ? ? ? ? 221 THR A CG2 
1672 N N   . PHE A 242 ? 0.2016 0.2677 0.2443 -0.0217 0.0107  0.0364  ? ? ? ? ? ? 222 PHE A N   
1673 C CA  . PHE A 242 ? 0.2048 0.2695 0.2350 -0.0211 0.0133  0.0436  ? ? ? ? ? ? 222 PHE A CA  
1674 C C   . PHE A 242 ? 0.1981 0.2659 0.2282 -0.0246 0.0211  0.0463  ? ? ? ? ? ? 222 PHE A C   
1675 O O   . PHE A 242 ? 0.1743 0.2486 0.1993 -0.0244 0.0236  0.0433  ? ? ? ? ? ? 222 PHE A O   
1676 C CB  . PHE A 242 ? 0.1797 0.2481 0.1976 -0.0176 0.0097  0.0413  ? ? ? ? ? ? 222 PHE A CB  
1677 C CG  . PHE A 242 ? 0.2005 0.2668 0.2199 -0.0145 0.0031  0.0385  ? ? ? ? ? ? 222 PHE A CG  
1678 C CD1 . PHE A 242 ? 0.2253 0.2860 0.2429 -0.0126 -0.0001 0.0441  ? ? ? ? ? ? 222 PHE A CD1 
1679 C CD2 . PHE A 242 ? 0.1913 0.2608 0.2147 -0.0134 0.0004  0.0307  ? ? ? ? ? ? 222 PHE A CD2 
1680 C CE1 . PHE A 242 ? 0.2321 0.2916 0.2532 -0.0097 -0.0055 0.0412  ? ? ? ? ? ? 222 PHE A CE1 
1681 C CE2 . PHE A 242 ? 0.1766 0.2441 0.2019 -0.0110 -0.0045 0.0281  ? ? ? ? ? ? 222 PHE A CE2 
1682 C CZ  . PHE A 242 ? 0.1955 0.2585 0.2204 -0.0092 -0.0073 0.0329  ? ? ? ? ? ? 222 PHE A CZ  
1683 N N   . PRO A 243 ? 0.2168 0.2794 0.2531 -0.0280 0.0254  0.0520  ? ? ? ? ? ? 223 PRO A N   
1684 C CA  . PRO A 243 ? 0.2426 0.3083 0.2826 -0.0323 0.0338  0.0541  ? ? ? ? ? ? 223 PRO A CA  
1685 C C   . PRO A 243 ? 0.2590 0.3270 0.2829 -0.0319 0.0389  0.0583  ? ? ? ? ? ? 223 PRO A C   
1686 O O   . PRO A 243 ? 0.2288 0.3019 0.2558 -0.0347 0.0463  0.0576  ? ? ? ? ? ? 223 PRO A O   
1687 C CB  . PRO A 243 ? 0.2543 0.3113 0.3025 -0.0358 0.0370  0.0604  ? ? ? ? ? ? 223 PRO A CB  
1688 C CG  . PRO A 243 ? 0.2366 0.2879 0.2913 -0.0338 0.0297  0.0579  ? ? ? ? ? ? 223 PRO A CG  
1689 C CD  . PRO A 243 ? 0.2121 0.2652 0.2542 -0.0283 0.0232  0.0561  ? ? ? ? ? ? 223 PRO A CD  
1690 N N   . ASN A 244 ? 0.2324 0.2973 0.2402 -0.0285 0.0352  0.0620  ? ? ? ? ? ? 224 ASN A N   
1691 C CA  . ASN A 244 ? 0.2772 0.3443 0.2677 -0.0282 0.0394  0.0649  ? ? ? ? ? ? 224 ASN A CA  
1692 C C   . ASN A 244 ? 0.2689 0.3444 0.2553 -0.0265 0.0391  0.0565  ? ? ? ? ? ? 224 ASN A C   
1693 O O   . ASN A 244 ? 0.2697 0.3477 0.2428 -0.0267 0.0435  0.0571  ? ? ? ? ? ? 224 ASN A O   
1694 C CB  . ASN A 244 ? 0.3279 0.3891 0.3018 -0.0254 0.0349  0.0723  ? ? ? ? ? ? 224 ASN A CB  
1695 C CG  . ASN A 244 ? 0.3975 0.4488 0.3726 -0.0268 0.0368  0.0825  ? ? ? ? ? ? 224 ASN A CG  
1696 O OD1 . ASN A 244 ? 0.4062 0.4552 0.3886 -0.0310 0.0446  0.0858  ? ? ? ? ? ? 224 ASN A OD1 
1697 N ND2 . ASN A 244 ? 0.4254 0.4709 0.3948 -0.0231 0.0297  0.0877  ? ? ? ? ? ? 224 ASN A ND2 
1698 N N   . ILE A 245 ? 0.2161 0.2953 0.2131 -0.0249 0.0342  0.0487  ? ? ? ? ? ? 225 ILE A N   
1699 C CA  . ILE A 245 ? 0.2164 0.3017 0.2094 -0.0227 0.0332  0.0412  ? ? ? ? ? ? 225 ILE A CA  
1700 C C   . ILE A 245 ? 0.2271 0.3192 0.2320 -0.0240 0.0386  0.0359  ? ? ? ? ? ? 225 ILE A C   
1701 O O   . ILE A 245 ? 0.1977 0.2918 0.2177 -0.0242 0.0363  0.0324  ? ? ? ? ? ? 225 ILE A O   
1702 C CB  . ILE A 245 ? 0.2231 0.3081 0.2184 -0.0195 0.0246  0.0360  ? ? ? ? ? ? 225 ILE A CB  
1703 C CG1 . ILE A 245 ? 0.2134 0.2931 0.2009 -0.0177 0.0186  0.0406  ? ? ? ? ? ? 225 ILE A CG1 
1704 C CG2 . ILE A 245 ? 0.2431 0.3326 0.2321 -0.0174 0.0242  0.0291  ? ? ? ? ? ? 225 ILE A CG2 
1705 C CD1 . ILE A 245 ? 0.1833 0.2634 0.1728 -0.0148 0.0112  0.0352  ? ? ? ? ? ? 225 ILE A CD1 
1706 N N   . HIS A 246 ? 0.2114 0.3073 0.2095 -0.0246 0.0457  0.0352  ? ? ? ? ? ? 226 HIS A N   
1707 C CA  . HIS A 246 ? 0.2121 0.3153 0.2214 -0.0245 0.0503  0.0292  ? ? ? ? ? ? 226 HIS A CA  
1708 C C   . HIS A 246 ? 0.1929 0.2982 0.2020 -0.0206 0.0450  0.0218  ? ? ? ? ? ? 226 HIS A C   
1709 O O   . HIS A 246 ? 0.1939 0.2977 0.1890 -0.0188 0.0440  0.0199  ? ? ? ? ? ? 226 HIS A O   
1710 C CB  . HIS A 246 ? 0.2638 0.3701 0.2663 -0.0262 0.0605  0.0302  ? ? ? ? ? ? 226 HIS A CB  
1711 C CG  . HIS A 246 ? 0.3481 0.4626 0.3636 -0.0254 0.0656  0.0240  ? ? ? ? ? ? 226 HIS A CG  
1712 N ND1 . HIS A 246 ? 0.4333 0.5507 0.4413 -0.0233 0.0702  0.0191  ? ? ? ? ? ? 226 HIS A ND1 
1713 C CD2 . HIS A 246 ? 0.3664 0.4871 0.4026 -0.0260 0.0664  0.0215  ? ? ? ? ? ? 226 HIS A CD2 
1714 C CE1 . HIS A 246 ? 0.4174 0.5422 0.4416 -0.0222 0.0739  0.0145  ? ? ? ? ? ? 226 HIS A CE1 
1715 N NE2 . HIS A 246 ? 0.3945 0.5220 0.4360 -0.0238 0.0712  0.0159  ? ? ? ? ? ? 226 HIS A NE2 
1716 N N   . CYS A 247 ? 0.1698 0.2783 0.1938 -0.0194 0.0415  0.0178  ? ? ? ? ? ? 227 CYS A N   
1717 C CA  . CYS A 247 ? 0.1804 0.2897 0.2047 -0.0156 0.0368  0.0116  ? ? ? ? ? ? 227 CYS A CA  
1718 C C   . CYS A 247 ? 0.1945 0.3104 0.2272 -0.0137 0.0413  0.0069  ? ? ? ? ? ? 227 CYS A C   
1719 O O   . CYS A 247 ? 0.1906 0.3122 0.2378 -0.0148 0.0441  0.0068  ? ? ? ? ? ? 227 CYS A O   
1720 C CB  . CYS A 247 ? 0.1809 0.2884 0.2138 -0.0149 0.0290  0.0105  ? ? ? ? ? ? 227 CYS A CB  
1721 S SG  . CYS A 247 ? 0.1908 0.2904 0.2154 -0.0157 0.0233  0.0148  ? ? ? ? ? ? 227 CYS A SG  
1722 N N   . THR A 248 ? 0.1859 0.3008 0.2104 -0.0109 0.0420  0.0027  ? ? ? ? ? ? 228 THR A N   
1723 C CA  . THR A 248 ? 0.1794 0.2990 0.2115 -0.0080 0.0459  -0.0021 ? ? ? ? ? ? 228 THR A CA  
1724 C C   . THR A 248 ? 0.1846 0.3012 0.2167 -0.0041 0.0398  -0.0061 ? ? ? ? ? ? 228 THR A C   
1725 O O   . THR A 248 ? 0.1739 0.2848 0.1937 -0.0035 0.0374  -0.0075 ? ? ? ? ? ? 228 THR A O   
1726 C CB  . THR A 248 ? 0.2102 0.3300 0.2319 -0.0080 0.0540  -0.0040 ? ? ? ? ? ? 228 THR A CB  
1727 O OG1 . THR A 248 ? 0.2302 0.3527 0.2512 -0.0116 0.0610  0.0001  ? ? ? ? ? ? 228 THR A OG1 
1728 C CG2 . THR A 248 ? 0.2130 0.3366 0.2434 -0.0041 0.0581  -0.0095 ? ? ? ? ? ? 228 THR A CG2 
1729 N N   . VAL A 249 ? 0.1391 0.2597 0.1852 -0.0016 0.0371  -0.0077 ? ? ? ? ? ? 229 VAL A N   
1730 C CA  . VAL A 249 ? 0.1376 0.2549 0.1835 0.0025  0.0324  -0.0109 ? ? ? ? ? ? 229 VAL A CA  
1731 C C   . VAL A 249 ? 0.1569 0.2753 0.2040 0.0061  0.0381  -0.0146 ? ? ? ? ? ? 229 VAL A C   
1732 O O   . VAL A 249 ? 0.1705 0.2959 0.2285 0.0071  0.0432  -0.0152 ? ? ? ? ? ? 229 VAL A O   
1733 C CB  . VAL A 249 ? 0.1241 0.2448 0.1827 0.0040  0.0262  -0.0105 ? ? ? ? ? ? 229 VAL A CB  
1734 C CG1 . VAL A 249 ? 0.0796 0.1971 0.1380 0.0089  0.0224  -0.0130 ? ? ? ? ? ? 229 VAL A CG1 
1735 C CG2 . VAL A 249 ? 0.1219 0.2398 0.1785 0.0006  0.0207  -0.0079 ? ? ? ? ? ? 229 VAL A CG2 
1736 N N   . PHE A 250 ? 0.1549 0.2663 0.1917 0.0079  0.0378  -0.0174 ? ? ? ? ? ? 230 PHE A N   
1737 C CA  . PHE A 250 ? 0.1549 0.2652 0.1921 0.0115  0.0433  -0.0216 ? ? ? ? ? ? 230 PHE A CA  
1738 C C   . PHE A 250 ? 0.1545 0.2601 0.1948 0.0159  0.0386  -0.0228 ? ? ? ? ? ? 230 PHE A C   
1739 O O   . PHE A 250 ? 0.1589 0.2573 0.1901 0.0152  0.0342  -0.0229 ? ? ? ? ? ? 230 PHE A O   
1740 C CB  . PHE A 250 ? 0.1865 0.2912 0.2078 0.0092  0.0475  -0.0245 ? ? ? ? ? ? 230 PHE A CB  
1741 C CG  . PHE A 250 ? 0.2441 0.3472 0.2652 0.0121  0.0548  -0.0296 ? ? ? ? ? ? 230 PHE A CG  
1742 C CD1 . PHE A 250 ? 0.2474 0.3565 0.2735 0.0122  0.0630  -0.0308 ? ? ? ? ? ? 230 PHE A CD1 
1743 C CD2 . PHE A 250 ? 0.3069 0.4020 0.3232 0.0144  0.0542  -0.0336 ? ? ? ? ? ? 230 PHE A CD2 
1744 C CE1 . PHE A 250 ? 0.3064 0.4136 0.3327 0.0150  0.0705  -0.0362 ? ? ? ? ? ? 230 PHE A CE1 
1745 C CE2 . PHE A 250 ? 0.3297 0.4221 0.3463 0.0171  0.0615  -0.0388 ? ? ? ? ? ? 230 PHE A CE2 
1746 C CZ  . PHE A 250 ? 0.3379 0.4365 0.3595 0.0176  0.0696  -0.0404 ? ? ? ? ? ? 230 PHE A CZ  
1747 N N   . ASP A 251 ? 0.1353 0.2449 0.1885 0.0206  0.0393  -0.0233 ? ? ? ? ? ? 231 ASP A N   
1748 C CA  . ASP A 251 ? 0.1745 0.2789 0.2298 0.0255  0.0348  -0.0234 ? ? ? ? ? ? 231 ASP A CA  
1749 C C   . ASP A 251 ? 0.1770 0.2845 0.2444 0.0315  0.0389  -0.0251 ? ? ? ? ? ? 231 ASP A C   
1750 O O   . ASP A 251 ? 0.1886 0.3024 0.2628 0.0315  0.0457  -0.0269 ? ? ? ? ? ? 231 ASP A O   
1751 C CB  . ASP A 251 ? 0.1831 0.2901 0.2429 0.0253  0.0259  -0.0199 ? ? ? ? ? ? 231 ASP A CB  
1752 C CG  . ASP A 251 ? 0.2090 0.3066 0.2608 0.0275  0.0207  -0.0193 ? ? ? ? ? ? 231 ASP A CG  
1753 O OD1 . ASP A 251 ? 0.2369 0.3303 0.2907 0.0327  0.0212  -0.0197 ? ? ? ? ? ? 231 ASP A OD1 
1754 O OD2 . ASP A 251 ? 0.2123 0.3065 0.2565 0.0242  0.0163  -0.0180 ? ? ? ? ? ? 231 ASP A OD2 
1755 N N   . LEU A 252 ? 0.1720 0.2748 0.2421 0.0369  0.0350  -0.0243 ? ? ? ? ? ? 232 LEU A N   
1756 C CA  . LEU A 252 ? 0.2034 0.3080 0.2855 0.0437  0.0381  -0.0254 ? ? ? ? ? ? 232 LEU A CA  
1757 C C   . LEU A 252 ? 0.2201 0.3386 0.3206 0.0459  0.0355  -0.0235 ? ? ? ? ? ? 232 LEU A C   
1758 O O   . LEU A 252 ? 0.2156 0.3394 0.3185 0.0435  0.0284  -0.0208 ? ? ? ? ? ? 232 LEU A O   
1759 C CB  . LEU A 252 ? 0.2431 0.3374 0.3216 0.0490  0.0339  -0.0238 ? ? ? ? ? ? 232 LEU A CB  
1760 C CG  . LEU A 252 ? 0.2773 0.3575 0.3398 0.0468  0.0368  -0.0261 ? ? ? ? ? ? 232 LEU A CG  
1761 C CD1 . LEU A 252 ? 0.3057 0.3756 0.3628 0.0502  0.0314  -0.0229 ? ? ? ? ? ? 232 LEU A CD1 
1762 C CD2 . LEU A 252 ? 0.2734 0.3493 0.3364 0.0484  0.0463  -0.0311 ? ? ? ? ? ? 232 LEU A CD2 
1763 N N   . PRO A 253 ? 0.2419 0.3666 0.3563 0.0504  0.0414  -0.0255 ? ? ? ? ? ? 233 PRO A N   
1764 C CA  . PRO A 253 ? 0.2733 0.4130 0.4085 0.0526  0.0397  -0.0245 ? ? ? ? ? ? 233 PRO A CA  
1765 C C   . PRO A 253 ? 0.3036 0.4472 0.4451 0.0555  0.0278  -0.0207 ? ? ? ? ? ? 233 PRO A C   
1766 O O   . PRO A 253 ? 0.3199 0.4746 0.4712 0.0526  0.0236  -0.0197 ? ? ? ? ? ? 233 PRO A O   
1767 C CB  . PRO A 253 ? 0.2928 0.4344 0.4403 0.0593  0.0471  -0.0273 ? ? ? ? ? ? 233 PRO A CB  
1768 C CG  . PRO A 253 ? 0.2729 0.4029 0.4047 0.0570  0.0562  -0.0313 ? ? ? ? ? ? 233 PRO A CG  
1769 C CD  . PRO A 253 ? 0.2652 0.3829 0.3774 0.0535  0.0504  -0.0296 ? ? ? ? ? ? 233 PRO A CD  
1770 N N   . HIS A 254 ? 0.3222 0.4565 0.4574 0.0609  0.0227  -0.0186 ? ? ? ? ? ? 234 HIS A N   
1771 C CA  . HIS A 254 ? 0.3570 0.4950 0.4968 0.0643  0.0114  -0.0149 ? ? ? ? ? ? 234 HIS A CA  
1772 C C   . HIS A 254 ? 0.3584 0.4954 0.4872 0.0577  0.0045  -0.0135 ? ? ? ? ? ? 234 HIS A C   
1773 O O   . HIS A 254 ? 0.3781 0.5191 0.5094 0.0591  -0.0049 -0.0113 ? ? ? ? ? ? 234 HIS A O   
1774 C CB  . HIS A 254 ? 0.3613 0.4884 0.4958 0.0722  0.0082  -0.0122 ? ? ? ? ? ? 234 HIS A CB  
1775 C CG  . HIS A 254 ? 0.3606 0.4716 0.4733 0.0694  0.0073  -0.0110 ? ? ? ? ? ? 234 HIS A CG  
1776 N ND1 . HIS A 254 ? 0.3673 0.4654 0.4692 0.0688  0.0152  -0.0131 ? ? ? ? ? ? 234 HIS A ND1 
1777 C CD2 . HIS A 254 ? 0.3839 0.4899 0.4842 0.0670  -0.0002 -0.0083 ? ? ? ? ? ? 234 HIS A CD2 
1778 C CE1 . HIS A 254 ? 0.3962 0.4827 0.4813 0.0660  0.0126  -0.0116 ? ? ? ? ? ? 234 HIS A CE1 
1779 N NE2 . HIS A 254 ? 0.3959 0.4868 0.4794 0.0650  0.0037  -0.0086 ? ? ? ? ? ? 234 HIS A NE2 
1780 N N   . VAL A 255 ? 0.2868 0.4183 0.4034 0.0507  0.0092  -0.0151 ? ? ? ? ? ? 235 VAL A N   
1781 C CA  . VAL A 255 ? 0.2564 0.3859 0.3630 0.0447  0.0039  -0.0141 ? ? ? ? ? ? 235 VAL A CA  
1782 C C   . VAL A 255 ? 0.2327 0.3735 0.3490 0.0388  0.0046  -0.0149 ? ? ? ? ? ? 235 VAL A C   
1783 O O   . VAL A 255 ? 0.2406 0.3840 0.3567 0.0353  -0.0018 -0.0141 ? ? ? ? ? ? 235 VAL A O   
1784 C CB  . VAL A 255 ? 0.2503 0.3665 0.3377 0.0409  0.0075  -0.0147 ? ? ? ? ? ? 235 VAL A CB  
1785 C CG1 . VAL A 255 ? 0.2341 0.3496 0.3138 0.0345  0.0036  -0.0141 ? ? ? ? ? ? 235 VAL A CG1 
1786 C CG2 . VAL A 255 ? 0.2704 0.3747 0.3481 0.0456  0.0059  -0.0135 ? ? ? ? ? ? 235 VAL A CG2 
1787 N N   . VAL A 256 ? 0.2042 0.3510 0.3289 0.0376  0.0130  -0.0166 ? ? ? ? ? ? 236 VAL A N   
1788 C CA  . VAL A 256 ? 0.2130 0.3682 0.3450 0.0312  0.0157  -0.0169 ? ? ? ? ? ? 236 VAL A CA  
1789 C C   . VAL A 256 ? 0.1882 0.3583 0.3430 0.0327  0.0179  -0.0180 ? ? ? ? ? ? 236 VAL A C   
1790 O O   . VAL A 256 ? 0.1908 0.3673 0.3524 0.0279  0.0243  -0.0185 ? ? ? ? ? ? 236 VAL A O   
1791 C CB  . VAL A 256 ? 0.2570 0.4064 0.3769 0.0265  0.0245  -0.0175 ? ? ? ? ? ? 236 VAL A CB  
1792 C CG1 . VAL A 256 ? 0.2724 0.4093 0.3726 0.0241  0.0215  -0.0166 ? ? ? ? ? ? 236 VAL A CG1 
1793 C CG2 . VAL A 256 ? 0.2699 0.4186 0.3911 0.0300  0.0336  -0.0199 ? ? ? ? ? ? 236 VAL A CG2 
1794 N N   . SER A 257 ? 0.1424 0.3184 0.3094 0.0394  0.0128  -0.0180 ? ? ? ? ? ? 237 SER A N   
1795 C CA  A SER A 257 ? 0.1224 0.3103 0.3102 0.0405  0.0138  -0.0179 ? ? ? ? ? ? 237 SER A CA  
1796 C CA  B SER A 257 ? 0.1228 0.3107 0.3106 0.0406  0.0138  -0.0179 ? ? ? ? ? ? 237 SER A CA  
1797 C C   . SER A 257 ? 0.1116 0.3057 0.3073 0.0381  0.0035  -0.0163 ? ? ? ? ? ? 237 SER A C   
1798 O O   . SER A 257 ? 0.1000 0.3037 0.3110 0.0379  0.0029  -0.0156 ? ? ? ? ? ? 237 SER A O   
1799 C CB  A SER A 257 ? 0.1258 0.3139 0.3211 0.0492  0.0152  -0.0177 ? ? ? ? ? ? 237 SER A CB  
1800 C CB  B SER A 257 ? 0.1254 0.3133 0.3206 0.0494  0.0149  -0.0177 ? ? ? ? ? ? 237 SER A CB  
1801 O OG  A SER A 257 ? 0.1122 0.2963 0.3035 0.0551  0.0053  -0.0160 ? ? ? ? ? ? 237 SER A OG  
1802 O OG  B SER A 257 ? 0.1253 0.3057 0.3123 0.0516  0.0244  -0.0199 ? ? ? ? ? ? 237 SER A OG  
1803 N N   . GLY A 258 ? 0.1030 0.2917 0.2868 0.0362  -0.0044 -0.0161 ? ? ? ? ? ? 238 GLY A N   
1804 C CA  . GLY A 258 ? 0.1122 0.3047 0.3001 0.0340  -0.0146 -0.0153 ? ? ? ? ? ? 238 GLY A CA  
1805 C C   . GLY A 258 ? 0.1320 0.3226 0.3147 0.0255  -0.0154 -0.0162 ? ? ? ? ? ? 238 GLY A C   
1806 O O   . GLY A 258 ? 0.0974 0.2860 0.2767 0.0211  -0.0075 -0.0167 ? ? ? ? ? ? 238 GLY A O   
1807 N N   . PRO A 259 ? 0.1296 0.3204 0.3111 0.0233  -0.0248 -0.0164 ? ? ? ? ? ? 239 PRO A N   
1808 C CA  . PRO A 259 ? 0.1248 0.3122 0.3012 0.0156  -0.0256 -0.0175 ? ? ? ? ? ? 239 PRO A CA  
1809 C C   . PRO A 259 ? 0.1247 0.3026 0.2844 0.0148  -0.0223 -0.0177 ? ? ? ? ? ? 239 PRO A C   
1810 O O   . PRO A 259 ? 0.1291 0.3015 0.2774 0.0200  -0.0237 -0.0173 ? ? ? ? ? ? 239 PRO A O   
1811 C CB  . PRO A 259 ? 0.1478 0.3349 0.3215 0.0153  -0.0367 -0.0183 ? ? ? ? ? ? 239 PRO A CB  
1812 C CG  . PRO A 259 ? 0.1458 0.3413 0.3307 0.0208  -0.0408 -0.0171 ? ? ? ? ? ? 239 PRO A CG  
1813 C CD  . PRO A 259 ? 0.1418 0.3358 0.3262 0.0274  -0.0348 -0.0155 ? ? ? ? ? ? 239 PRO A CD  
1814 N N   . LYS A 260 ? 0.0671 0.2432 0.2258 0.0083  -0.0177 -0.0180 ? ? ? ? ? ? 240 LYS A N   
1815 C CA  . LYS A 260 ? 0.1051 0.2702 0.2467 0.0066  -0.0136 -0.0167 ? ? ? ? ? ? 240 LYS A CA  
1816 C C   . LYS A 260 ? 0.0978 0.2617 0.2417 -0.0009 -0.0107 -0.0164 ? ? ? ? ? ? 240 LYS A C   
1817 O O   . LYS A 260 ? 0.1045 0.2777 0.2648 -0.0046 -0.0100 -0.0175 ? ? ? ? ? ? 240 LYS A O   
1818 C CB  . LYS A 260 ? 0.0868 0.2484 0.2226 0.0096  -0.0051 -0.0151 ? ? ? ? ? ? 240 LYS A CB  
1819 C CG  . LYS A 260 ? 0.0993 0.2703 0.2496 0.0081  0.0030  -0.0151 ? ? ? ? ? ? 240 LYS A CG  
1820 C CD  . LYS A 260 ? 0.1037 0.2725 0.2495 0.0127  0.0104  -0.0150 ? ? ? ? ? ? 240 LYS A CD  
1821 C CE  . LYS A 260 ? 0.1168 0.2960 0.2781 0.0119  0.0190  -0.0157 ? ? ? ? ? ? 240 LYS A CE  
1822 N NZ  . LYS A 260 ? 0.0724 0.2623 0.2533 0.0152  0.0153  -0.0166 ? ? ? ? ? ? 240 LYS A NZ  
1823 N N   . GLN A 261 ? 0.1390 0.2914 0.2676 -0.0030 -0.0092 -0.0147 ? ? ? ? ? ? 241 GLN A N   
1824 C CA  . GLN A 261 ? 0.1450 0.2942 0.2745 -0.0094 -0.0064 -0.0135 ? ? ? ? ? ? 241 GLN A CA  
1825 C C   . GLN A 261 ? 0.1446 0.2986 0.2822 -0.0122 0.0026  -0.0112 ? ? ? ? ? ? 241 GLN A C   
1826 O O   . GLN A 261 ? 0.1401 0.2942 0.2731 -0.0094 0.0083  -0.0099 ? ? ? ? ? ? 241 GLN A O   
1827 C CB  . GLN A 261 ? 0.1409 0.2775 0.2528 -0.0098 -0.0060 -0.0116 ? ? ? ? ? ? 241 GLN A CB  
1828 C CG  . GLN A 261 ? 0.1806 0.3115 0.2841 -0.0082 -0.0134 -0.0139 ? ? ? ? ? ? 241 GLN A CG  
1829 C CD  . GLN A 261 ? 0.2162 0.3498 0.3286 -0.0118 -0.0189 -0.0170 ? ? ? ? ? ? 241 GLN A CD  
1830 O OE1 . GLN A 261 ? 0.2399 0.3744 0.3608 -0.0168 -0.0165 -0.0167 ? ? ? ? ? ? 241 GLN A OE1 
1831 N NE2 . GLN A 261 ? 0.2534 0.3881 0.3636 -0.0093 -0.0262 -0.0201 ? ? ? ? ? ? 241 GLN A NE2 
1832 N N   . THR A 262 ? 0.1559 0.3130 0.3048 -0.0179 0.0043  -0.0110 ? ? ? ? ? ? 242 THR A N   
1833 C CA  . THR A 262 ? 0.1702 0.3309 0.3261 -0.0214 0.0138  -0.0082 ? ? ? ? ? ? 242 THR A CA  
1834 C C   . THR A 262 ? 0.1791 0.3311 0.3301 -0.0271 0.0173  -0.0045 ? ? ? ? ? ? 242 THR A C   
1835 O O   . THR A 262 ? 0.1595 0.3065 0.3105 -0.0295 0.0120  -0.0055 ? ? ? ? ? ? 242 THR A O   
1836 C CB  . THR A 262 ? 0.1485 0.3234 0.3275 -0.0232 0.0150  -0.0108 ? ? ? ? ? ? 242 THR A CB  
1837 O OG1 . THR A 262 ? 0.1733 0.3486 0.3604 -0.0268 0.0080  -0.0131 ? ? ? ? ? ? 242 THR A OG1 
1838 C CG2 . THR A 262 ? 0.0769 0.2588 0.2599 -0.0164 0.0124  -0.0129 ? ? ? ? ? ? 242 THR A CG2 
1839 N N   . HIS A 263 ? 0.1620 0.3121 0.3087 -0.0289 0.0264  -0.0001 ? ? ? ? ? ? 243 HIS A N   
1840 C CA  . HIS A 263 ? 0.1633 0.3045 0.3039 -0.0335 0.0306  0.0050  ? ? ? ? ? ? 243 HIS A CA  
1841 C C   . HIS A 263 ? 0.1536 0.2961 0.2913 -0.0352 0.0414  0.0093  ? ? ? ? ? ? 243 HIS A C   
1842 O O   . HIS A 263 ? 0.1529 0.2985 0.2843 -0.0315 0.0447  0.0086  ? ? ? ? ? ? 243 HIS A O   
1843 C CB  . HIS A 263 ? 0.1774 0.3069 0.2993 -0.0311 0.0262  0.0070  ? ? ? ? ? ? 243 HIS A CB  
1844 C CG  . HIS A 263 ? 0.2306 0.3503 0.3465 -0.0347 0.0290  0.0127  ? ? ? ? ? ? 243 HIS A CG  
1845 N ND1 . HIS A 263 ? 0.2455 0.3609 0.3499 -0.0352 0.0357  0.0186  ? ? ? ? ? ? 243 HIS A ND1 
1846 C CD2 . HIS A 263 ? 0.2414 0.3543 0.3609 -0.0376 0.0259  0.0134  ? ? ? ? ? ? 243 HIS A CD2 
1847 C CE1 . HIS A 263 ? 0.2588 0.3651 0.3600 -0.0379 0.0362  0.0236  ? ? ? ? ? ? 243 HIS A CE1 
1848 N NE2 . HIS A 263 ? 0.2773 0.3818 0.3883 -0.0394 0.0307  0.0204  ? ? ? ? ? ? 243 HIS A NE2 
1849 N N   . PRO A 264 ? 0.2035 0.3429 0.3453 -0.0408 0.0475  0.0138  ? ? ? ? ? ? 244 PRO A N   
1850 C CA  . PRO A 264 ? 0.2197 0.3605 0.3581 -0.0428 0.0587  0.0181  ? ? ? ? ? ? 244 PRO A CA  
1851 C C   . PRO A 264 ? 0.2428 0.3771 0.3580 -0.0390 0.0607  0.0211  ? ? ? ? ? ? 244 PRO A C   
1852 O O   . PRO A 264 ? 0.2554 0.3933 0.3666 -0.0388 0.0690  0.0220  ? ? ? ? ? ? 244 PRO A O   
1853 C CB  . PRO A 264 ? 0.2420 0.3764 0.3847 -0.0494 0.0635  0.0237  ? ? ? ? ? ? 244 PRO A CB  
1854 C CG  . PRO A 264 ? 0.2465 0.3818 0.4044 -0.0517 0.0558  0.0195  ? ? ? ? ? ? 244 PRO A CG  
1855 C CD  . PRO A 264 ? 0.2026 0.3360 0.3514 -0.0458 0.0453  0.0153  ? ? ? ? ? ? 244 PRO A CD  
1856 N N   . ASN A 265 ? 0.2198 0.3454 0.3208 -0.0362 0.0534  0.0221  ? ? ? ? ? ? 245 ASN A N   
1857 C CA  . ASN A 265 ? 0.2326 0.3526 0.3122 -0.0332 0.0545  0.0246  ? ? ? ? ? ? 245 ASN A CA  
1858 C C   . ASN A 265 ? 0.1977 0.3195 0.2715 -0.0277 0.0487  0.0189  ? ? ? ? ? ? 245 ASN A C   
1859 O O   . ASN A 265 ? 0.1877 0.3042 0.2451 -0.0252 0.0466  0.0197  ? ? ? ? ? ? 245 ASN A O   
1860 C CB  . ASN A 265 ? 0.2688 0.3777 0.3358 -0.0341 0.0517  0.0308  ? ? ? ? ? ? 245 ASN A CB  
1861 C CG  . ASN A 265 ? 0.3560 0.4605 0.4048 -0.0346 0.0579  0.0369  ? ? ? ? ? ? 245 ASN A CG  
1862 O OD1 . ASN A 265 ? 0.3560 0.4652 0.4018 -0.0351 0.0658  0.0364  ? ? ? ? ? ? 245 ASN A OD1 
1863 N ND2 . ASN A 265 ? 0.3829 0.4784 0.4194 -0.0341 0.0543  0.0425  ? ? ? ? ? ? 245 ASN A ND2 
1864 N N   . LEU A 266 ? 0.1521 0.2815 0.2400 -0.0259 0.0460  0.0134  ? ? ? ? ? ? 246 LEU A N   
1865 C CA  . LEU A 266 ? 0.1420 0.2729 0.2266 -0.0207 0.0412  0.0084  ? ? ? ? ? ? 246 LEU A CA  
1866 C C   . LEU A 266 ? 0.1736 0.3142 0.2695 -0.0187 0.0460  0.0048  ? ? ? ? ? ? 246 LEU A C   
1867 O O   . LEU A 266 ? 0.1755 0.3242 0.2891 -0.0207 0.0477  0.0038  ? ? ? ? ? ? 246 LEU A O   
1868 C CB  . LEU A 266 ? 0.1482 0.2781 0.2390 -0.0195 0.0317  0.0057  ? ? ? ? ? ? 246 LEU A CB  
1869 C CG  . LEU A 266 ? 0.1621 0.2945 0.2536 -0.0143 0.0266  0.0008  ? ? ? ? ? ? 246 LEU A CG  
1870 C CD1 . LEU A 266 ? 0.1341 0.2595 0.2080 -0.0113 0.0262  0.0006  ? ? ? ? ? ? 246 LEU A CD1 
1871 C CD2 . LEU A 266 ? 0.1548 0.2868 0.2529 -0.0141 0.0179  -0.0016 ? ? ? ? ? ? 246 LEU A CD2 
1872 N N   . ASP A 267 ? 0.1844 0.3245 0.2712 -0.0149 0.0485  0.0025  ? ? ? ? ? ? 247 ASP A N   
1873 C CA  . ASP A 267 ? 0.1928 0.3416 0.2917 -0.0118 0.0522  -0.0015 ? ? ? ? ? ? 247 ASP A CA  
1874 C C   . ASP A 267 ? 0.1776 0.3229 0.2680 -0.0062 0.0494  -0.0052 ? ? ? ? ? ? 247 ASP A C   
1875 O O   . ASP A 267 ? 0.1935 0.3303 0.2684 -0.0055 0.0455  -0.0049 ? ? ? ? ? ? 247 ASP A O   
1876 C CB  . ASP A 267 ? 0.2472 0.4010 0.3491 -0.0142 0.0638  -0.0006 ? ? ? ? ? ? 247 ASP A CB  
1877 C CG  . ASP A 267 ? 0.3134 0.4596 0.3941 -0.0157 0.0692  0.0021  ? ? ? ? ? ? 247 ASP A CG  
1878 O OD1 . ASP A 267 ? 0.2922 0.4367 0.3690 -0.0204 0.0744  0.0069  ? ? ? ? ? ? 247 ASP A OD1 
1879 O OD2 . ASP A 267 ? 0.3916 0.5333 0.4594 -0.0124 0.0681  -0.0007 ? ? ? ? ? ? 247 ASP A OD2 
1880 N N   . TYR A 268 ? 0.1205 0.2727 0.2229 -0.0022 0.0511  -0.0087 ? ? ? ? ? ? 248 TYR A N   
1881 C CA  . TYR A 268 ? 0.1032 0.2520 0.2013 0.0036  0.0482  -0.0120 ? ? ? ? ? ? 248 TYR A CA  
1882 C C   . TYR A 268 ? 0.1226 0.2729 0.2196 0.0061  0.0575  -0.0150 ? ? ? ? ? ? 248 TYR A C   
1883 O O   . TYR A 268 ? 0.1307 0.2893 0.2396 0.0053  0.0648  -0.0156 ? ? ? ? ? ? 248 TYR A O   
1884 C CB  . TYR A 268 ? 0.0926 0.2472 0.2062 0.0074  0.0408  -0.0134 ? ? ? ? ? ? 248 TYR A CB  
1885 C CG  . TYR A 268 ? 0.1012 0.2531 0.2138 0.0051  0.0314  -0.0117 ? ? ? ? ? ? 248 TYR A CG  
1886 C CD1 . TYR A 268 ? 0.1046 0.2480 0.2054 0.0073  0.0247  -0.0119 ? ? ? ? ? ? 248 TYR A CD1 
1887 C CD2 . TYR A 268 ? 0.1348 0.2923 0.2582 0.0004  0.0302  -0.0102 ? ? ? ? ? ? 248 TYR A CD2 
1888 C CE1 . TYR A 268 ? 0.1092 0.2498 0.2085 0.0052  0.0170  -0.0109 ? ? ? ? ? ? 248 TYR A CE1 
1889 C CE2 . TYR A 268 ? 0.1283 0.2827 0.2506 -0.0018 0.0222  -0.0095 ? ? ? ? ? ? 248 TYR A CE2 
1890 C CZ  . TYR A 268 ? 0.1229 0.2689 0.2327 0.0008  0.0158  -0.0100 ? ? ? ? ? ? 248 TYR A CZ  
1891 O OH  . TYR A 268 ? 0.1390 0.2817 0.2473 -0.0013 0.0088  -0.0098 ? ? ? ? ? ? 248 TYR A OH  
1892 N N   . GLU A 269 ? 0.1514 0.2935 0.2346 0.0088  0.0576  -0.0174 ? ? ? ? ? ? 249 GLU A N   
1893 C CA  A GLU A 269 ? 0.1623 0.3042 0.2443 0.0120  0.0657  -0.0216 ? ? ? ? ? ? 249 GLU A CA  
1894 C CA  B GLU A 269 ? 0.1624 0.3043 0.2443 0.0120  0.0657  -0.0216 ? ? ? ? ? ? 249 GLU A CA  
1895 C C   . GLU A 269 ? 0.1692 0.3054 0.2505 0.0177  0.0612  -0.0244 ? ? ? ? ? ? 249 GLU A C   
1896 O O   . GLU A 269 ? 0.2011 0.3301 0.2734 0.0177  0.0539  -0.0234 ? ? ? ? ? ? 249 GLU A O   
1897 C CB  A GLU A 269 ? 0.1766 0.3124 0.2391 0.0084  0.0719  -0.0224 ? ? ? ? ? ? 249 GLU A CB  
1898 C CB  B GLU A 269 ? 0.1767 0.3127 0.2393 0.0084  0.0721  -0.0224 ? ? ? ? ? ? 249 GLU A CB  
1899 C CG  A GLU A 269 ? 0.1941 0.3334 0.2536 0.0028  0.0766  -0.0185 ? ? ? ? ? ? 249 GLU A CG  
1900 C CG  B GLU A 269 ? 0.2044 0.3378 0.2626 0.0114  0.0801  -0.0279 ? ? ? ? ? ? 249 GLU A CG  
1901 C CD  A GLU A 269 ? 0.2518 0.3862 0.2935 0.0005  0.0845  -0.0197 ? ? ? ? ? ? 249 GLU A CD  
1902 C CD  B GLU A 269 ? 0.2475 0.3736 0.2854 0.0075  0.0853  -0.0281 ? ? ? ? ? ? 249 GLU A CD  
1903 O OE1 A GLU A 269 ? 0.2679 0.3962 0.3024 0.0035  0.0868  -0.0243 ? ? ? ? ? ? 249 GLU A OE1 
1904 O OE1 B GLU A 269 ? 0.2662 0.3932 0.2961 0.0027  0.0849  -0.0240 ? ? ? ? ? ? 249 GLU A OE1 
1905 O OE2 A GLU A 269 ? 0.2527 0.3866 0.2866 -0.0041 0.0874  -0.0154 ? ? ? ? ? ? 249 GLU A OE2 
1906 O OE2 B GLU A 269 ? 0.2770 0.3964 0.3068 0.0096  0.0893  -0.0323 ? ? ? ? ? ? 249 GLU A OE2 
1907 N N   . SER A 270 ? 0.1686 0.3075 0.2599 0.0228  0.0661  -0.0277 ? ? ? ? ? ? 250 SER A N   
1908 C CA  . SER A 270 ? 0.2138 0.3461 0.3051 0.0287  0.0621  -0.0295 ? ? ? ? ? ? 250 SER A CA  
1909 C C   . SER A 270 ? 0.2319 0.3558 0.3122 0.0301  0.0694  -0.0344 ? ? ? ? ? ? 250 SER A C   
1910 O O   . SER A 270 ? 0.2226 0.3482 0.2998 0.0282  0.0784  -0.0372 ? ? ? ? ? ? 250 SER A O   
1911 C CB  . SER A 270 ? 0.2219 0.3624 0.3343 0.0348  0.0593  -0.0289 ? ? ? ? ? ? 250 SER A CB  
1912 O OG  . SER A 270 ? 0.2119 0.3604 0.3377 0.0371  0.0683  -0.0316 ? ? ? ? ? ? 250 SER A OG  
1913 N N   . GLY A 271 ? 0.2515 0.3652 0.3247 0.0329  0.0655  -0.0356 ? ? ? ? ? ? 251 GLY A N   
1914 C CA  . GLY A 271 ? 0.2764 0.3811 0.3408 0.0343  0.0720  -0.0410 ? ? ? ? ? ? 251 GLY A CA  
1915 C C   . GLY A 271 ? 0.2968 0.3896 0.3508 0.0348  0.0664  -0.0411 ? ? ? ? ? ? 251 GLY A C   
1916 O O   . GLY A 271 ? 0.2861 0.3779 0.3409 0.0352  0.0579  -0.0368 ? ? ? ? ? ? 251 GLY A O   
1917 N N   . ASN A 272 ? 0.2685 0.3521 0.3126 0.0344  0.0717  -0.0465 ? ? ? ? ? ? 252 ASN A N   
1918 C CA  . ASN A 272 ? 0.2672 0.3387 0.3020 0.0342  0.0683  -0.0477 ? ? ? ? ? ? 252 ASN A CA  
1919 C C   . ASN A 272 ? 0.2617 0.3298 0.2796 0.0273  0.0690  -0.0511 ? ? ? ? ? ? 252 ASN A C   
1920 O O   . ASN A 272 ? 0.2831 0.3496 0.2941 0.0253  0.0754  -0.0559 ? ? ? ? ? ? 252 ASN A O   
1921 C CB  . ASN A 272 ? 0.2694 0.3324 0.3095 0.0400  0.0739  -0.0517 ? ? ? ? ? ? 252 ASN A CB  
1922 C CG  . ASN A 272 ? 0.3180 0.3673 0.3499 0.0398  0.0715  -0.0528 ? ? ? ? ? ? 252 ASN A CG  
1923 O OD1 . ASN A 272 ? 0.2656 0.3114 0.2853 0.0341  0.0683  -0.0535 ? ? ? ? ? ? 252 ASN A OD1 
1924 N ND2 . ASN A 272 ? 0.3861 0.4274 0.4253 0.0462  0.0734  -0.0528 ? ? ? ? ? ? 252 ASN A ND2 
1925 N N   . MET A 273 ? 0.2455 0.3122 0.2564 0.0237  0.0617  -0.0480 ? ? ? ? ? ? 253 MET A N   
1926 C CA  . MET A 273 ? 0.2728 0.3383 0.2692 0.0174  0.0605  -0.0502 ? ? ? ? ? ? 253 MET A CA  
1927 C C   . MET A 273 ? 0.3036 0.3602 0.2907 0.0156  0.0648  -0.0577 ? ? ? ? ? ? 253 MET A C   
1928 O O   . MET A 273 ? 0.3518 0.4070 0.3271 0.0107  0.0634  -0.0592 ? ? ? ? ? ? 253 MET A O   
1929 C CB  . MET A 273 ? 0.2702 0.3356 0.2638 0.0149  0.0519  -0.0456 ? ? ? ? ? ? 253 MET A CB  
1930 C CG  . MET A 273 ? 0.2651 0.3213 0.2591 0.0164  0.0488  -0.0458 ? ? ? ? ? ? 253 MET A CG  
1931 S SD  . MET A 273 ? 0.2766 0.3341 0.2691 0.0139  0.0397  -0.0403 ? ? ? ? ? ? 253 MET A SD  
1932 C CE  . MET A 273 ? 0.3160 0.3628 0.3109 0.0175  0.0384  -0.0395 ? ? ? ? ? ? 253 MET A CE  
1933 N N   . PHE A 274 ? 0.3030 0.3511 0.2954 0.0197  0.0679  -0.0604 ? ? ? ? ? ? 254 PHE A N   
1934 C CA  . PHE A 274 ? 0.3239 0.3607 0.3087 0.0178  0.0702  -0.0657 ? ? ? ? ? ? 254 PHE A CA  
1935 C C   . PHE A 274 ? 0.3413 0.3767 0.3251 0.0190  0.0765  -0.0692 ? ? ? ? ? ? 254 PHE A C   
1936 O O   . PHE A 274 ? 0.4240 0.4537 0.3988 0.0157  0.0778  -0.0741 ? ? ? ? ? ? 254 PHE A O   
1937 C CB  . PHE A 274 ? 0.3102 0.3364 0.3002 0.0211  0.0709  -0.0667 ? ? ? ? ? ? 254 PHE A CB  
1938 C CG  . PHE A 274 ? 0.3165 0.3416 0.3055 0.0195  0.0639  -0.0623 ? ? ? ? ? ? 254 PHE A CG  
1939 C CD1 . PHE A 274 ? 0.3258 0.3511 0.3056 0.0131  0.0602  -0.0642 ? ? ? ? ? ? 254 PHE A CD1 
1940 C CD2 . PHE A 274 ? 0.3226 0.3462 0.3196 0.0245  0.0603  -0.0556 ? ? ? ? ? ? 254 PHE A CD2 
1941 C CE1 . PHE A 274 ? 0.3150 0.3389 0.2946 0.0117  0.0540  -0.0598 ? ? ? ? ? ? 254 PHE A CE1 
1942 C CE2 . PHE A 274 ? 0.3296 0.3512 0.3243 0.0229  0.0541  -0.0513 ? ? ? ? ? ? 254 PHE A CE2 
1943 C CZ  . PHE A 274 ? 0.3087 0.3304 0.2951 0.0165  0.0514  -0.0535 ? ? ? ? ? ? 254 PHE A CZ  
1944 N N   . THR A 275 ? 0.2790 0.3205 0.2730 0.0237  0.0803  -0.0670 ? ? ? ? ? ? 255 THR A N   
1945 C CA  . THR A 275 ? 0.3300 0.3705 0.3246 0.0256  0.0869  -0.0704 ? ? ? ? ? ? 255 THR A CA  
1946 C C   . THR A 275 ? 0.3325 0.3830 0.3252 0.0239  0.0894  -0.0684 ? ? ? ? ? ? 255 THR A C   
1947 O O   . THR A 275 ? 0.3428 0.3924 0.3310 0.0235  0.0948  -0.0718 ? ? ? ? ? ? 255 THR A O   
1948 C CB  . THR A 275 ? 0.3857 0.4233 0.3951 0.0332  0.0908  -0.0706 ? ? ? ? ? ? 255 THR A CB  
1949 O OG1 . THR A 275 ? 0.4020 0.4501 0.4251 0.0373  0.0897  -0.0652 ? ? ? ? ? ? 255 THR A OG1 
1950 C CG2 . THR A 275 ? 0.4000 0.4260 0.4107 0.0351  0.0888  -0.0715 ? ? ? ? ? ? 255 THR A CG2 
1951 N N   . ASP A 276 ? 0.3183 0.3779 0.3143 0.0226  0.0859  -0.0630 ? ? ? ? ? ? 256 ASP A N   
1952 C CA  . ASP A 276 ? 0.3432 0.4116 0.3380 0.0206  0.0887  -0.0602 ? ? ? ? ? ? 256 ASP A CA  
1953 C C   . ASP A 276 ? 0.3519 0.4214 0.3317 0.0141  0.0845  -0.0584 ? ? ? ? ? ? 256 ASP A C   
1954 O O   . ASP A 276 ? 0.3348 0.4020 0.3095 0.0117  0.0780  -0.0579 ? ? ? ? ? ? 256 ASP A O   
1955 C CB  . ASP A 276 ? 0.3219 0.4007 0.3336 0.0237  0.0885  -0.0552 ? ? ? ? ? ? 256 ASP A CB  
1956 C CG  . ASP A 276 ? 0.3356 0.4144 0.3637 0.0309  0.0913  -0.0563 ? ? ? ? ? ? 256 ASP A CG  
1957 O OD1 . ASP A 276 ? 0.3703 0.4437 0.3973 0.0332  0.0966  -0.0606 ? ? ? ? ? ? 256 ASP A OD1 
1958 O OD2 . ASP A 276 ? 0.3211 0.4054 0.3632 0.0344  0.0876  -0.0530 ? ? ? ? ? ? 256 ASP A OD2 
1959 N N   . GLU A 277 ? 0.3511 0.4243 0.3239 0.0117  0.0881  -0.0571 ? ? ? ? ? ? 257 GLU A N   
1960 C CA  . GLU A 277 ? 0.3965 0.4709 0.3552 0.0063  0.0840  -0.0545 ? ? ? ? ? ? 257 GLU A CA  
1961 C C   . GLU A 277 ? 0.3597 0.4413 0.3248 0.0051  0.0788  -0.0482 ? ? ? ? ? ? 257 GLU A C   
1962 O O   . GLU A 277 ? 0.3472 0.4360 0.3249 0.0067  0.0812  -0.0447 ? ? ? ? ? ? 257 GLU A O   
1963 C CB  . GLU A 277 ? 0.4657 0.5415 0.4143 0.0044  0.0897  -0.0540 ? ? ? ? ? ? 257 GLU A CB  
1964 C CG  . GLU A 277 ? 0.5374 0.6131 0.4697 -0.0005 0.0848  -0.0511 ? ? ? ? ? ? 257 GLU A CG  
1965 C CD  . GLU A 277 ? 0.5957 0.6718 0.5157 -0.0022 0.0904  -0.0503 ? ? ? ? ? ? 257 GLU A CD  
1966 O OE1 . GLU A 277 ? 0.6186 0.6927 0.5225 -0.0055 0.0865  -0.0494 ? ? ? ? ? ? 257 GLU A OE1 
1967 O OE2 . GLU A 277 ? 0.6059 0.6847 0.5324 0.0000  0.0985  -0.0504 ? ? ? ? ? ? 257 GLU A OE2 
1968 N N   . ILE A 278 ? 0.3829 0.4634 0.3405 0.0021  0.0713  -0.0470 ? ? ? ? ? ? 258 ILE A N   
1969 C CA  . ILE A 278 ? 0.3537 0.4410 0.3156 0.0007  0.0660  -0.0412 ? ? ? ? ? ? 258 ILE A CA  
1970 C C   . ILE A 278 ? 0.3257 0.4176 0.2821 -0.0022 0.0684  -0.0361 ? ? ? ? ? ? 258 ILE A C   
1971 O O   . ILE A 278 ? 0.3102 0.3987 0.2525 -0.0044 0.0700  -0.0368 ? ? ? ? ? ? 258 ILE A O   
1972 C CB  . ILE A 278 ? 0.3838 0.4683 0.3387 -0.0014 0.0577  -0.0413 ? ? ? ? ? ? 258 ILE A CB  
1973 C CG1 . ILE A 278 ? 0.4081 0.4867 0.3682 0.0011  0.0565  -0.0461 ? ? ? ? ? ? 258 ILE A CG1 
1974 C CG2 . ILE A 278 ? 0.3463 0.4370 0.3055 -0.0025 0.0520  -0.0349 ? ? ? ? ? ? 258 ILE A CG2 
1975 C CD1 . ILE A 278 ? 0.4076 0.4832 0.3626 -0.0011 0.0493  -0.0469 ? ? ? ? ? ? 258 ILE A CD1 
1976 N N   . PRO A 279 ? 0.3061 0.4058 0.2739 -0.0021 0.0688  -0.0310 ? ? ? ? ? ? 259 PRO A N   
1977 C CA  . PRO A 279 ? 0.3162 0.4193 0.2792 -0.0052 0.0714  -0.0254 ? ? ? ? ? ? 259 PRO A CA  
1978 C C   . PRO A 279 ? 0.3028 0.4029 0.2488 -0.0086 0.0659  -0.0224 ? ? ? ? ? ? 259 PRO A C   
1979 O O   . PRO A 279 ? 0.2816 0.3807 0.2252 -0.0088 0.0583  -0.0227 ? ? ? ? ? ? 259 PRO A O   
1980 C CB  . PRO A 279 ? 0.3042 0.4151 0.2841 -0.0049 0.0697  -0.0206 ? ? ? ? ? ? 259 PRO A CB  
1981 C CG  . PRO A 279 ? 0.3131 0.4251 0.3083 -0.0004 0.0700  -0.0246 ? ? ? ? ? ? 259 PRO A CG  
1982 C CD  . PRO A 279 ? 0.3223 0.4272 0.3087 0.0012  0.0676  -0.0303 ? ? ? ? ? ? 259 PRO A CD  
1983 N N   . HIS A 280 ? 0.2907 0.3892 0.2250 -0.0109 0.0697  -0.0194 ? ? ? ? ? ? 260 HIS A N   
1984 C CA  . HIS A 280 ? 0.3222 0.4180 0.2400 -0.0134 0.0644  -0.0157 ? ? ? ? ? ? 260 HIS A CA  
1985 C C   . HIS A 280 ? 0.2875 0.3877 0.2091 -0.0150 0.0601  -0.0076 ? ? ? ? ? ? 260 HIS A C   
1986 O O   . HIS A 280 ? 0.2898 0.3942 0.2217 -0.0157 0.0646  -0.0032 ? ? ? ? ? ? 260 HIS A O   
1987 C CB  . HIS A 280 ? 0.3855 0.4774 0.2885 -0.0148 0.0705  -0.0148 ? ? ? ? ? ? 260 HIS A CB  
1988 C CG  . HIS A 280 ? 0.4843 0.5723 0.3844 -0.0130 0.0760  -0.0225 ? ? ? ? ? ? 260 HIS A CG  
1989 N ND1 . HIS A 280 ? 0.5499 0.6350 0.4388 -0.0133 0.0832  -0.0230 ? ? ? ? ? ? 260 HIS A ND1 
1990 C CD2 . HIS A 280 ? 0.5063 0.5923 0.4129 -0.0107 0.0755  -0.0298 ? ? ? ? ? ? 260 HIS A CD2 
1991 C CE1 . HIS A 280 ? 0.5587 0.6409 0.4479 -0.0112 0.0868  -0.0306 ? ? ? ? ? ? 260 HIS A CE1 
1992 N NE2 . HIS A 280 ? 0.5487 0.6309 0.4487 -0.0097 0.0823  -0.0346 ? ? ? ? ? ? 260 HIS A NE2 
1993 N N   . ALA A 281 ? 0.3009 0.4001 0.2154 -0.0156 0.0515  -0.0056 ? ? ? ? ? ? 261 ALA A N   
1994 C CA  . ALA A 281 ? 0.2676 0.3675 0.1869 -0.0162 0.0459  0.0024  ? ? ? ? ? ? 261 ALA A CA  
1995 C C   . ALA A 281 ? 0.2767 0.3746 0.1839 -0.0165 0.0372  0.0046  ? ? ? ? ? ? 261 ALA A C   
1996 O O   . ALA A 281 ? 0.2953 0.3926 0.1937 -0.0164 0.0342  -0.0012 ? ? ? ? ? ? 261 ALA A O   
1997 C CB  . ALA A 281 ? 0.2288 0.3290 0.1676 -0.0142 0.0424  0.0015  ? ? ? ? ? ? 261 ALA A CB  
1998 N N   . ASP A 282 ? 0.2574 0.3539 0.1657 -0.0167 0.0330  0.0127  ? ? ? ? ? ? 262 ASP A N   
1999 C CA  . ASP A 282 ? 0.2616 0.3571 0.1616 -0.0162 0.0239  0.0155  ? ? ? ? ? ? 262 ASP A CA  
2000 C C   . ASP A 282 ? 0.2551 0.3509 0.1648 -0.0146 0.0170  0.0100  ? ? ? ? ? ? 262 ASP A C   
2001 O O   . ASP A 282 ? 0.2497 0.3465 0.1531 -0.0143 0.0102  0.0084  ? ? ? ? ? ? 262 ASP A O   
2002 C CB  . ASP A 282 ? 0.2772 0.3701 0.1795 -0.0161 0.0213  0.0257  ? ? ? ? ? ? 262 ASP A CB  
2003 C CG  . ASP A 282 ? 0.3155 0.4068 0.2057 -0.0180 0.0278  0.0327  ? ? ? ? ? ? 262 ASP A CG  
2004 O OD1 . ASP A 282 ? 0.3233 0.4160 0.1999 -0.0193 0.0333  0.0296  ? ? ? ? ? ? 262 ASP A OD1 
2005 O OD2 . ASP A 282 ? 0.3076 0.3955 0.2018 -0.0183 0.0279  0.0413  ? ? ? ? ? ? 262 ASP A OD2 
2006 N N   . ALA A 283 ? 0.2119 0.3073 0.1372 -0.0136 0.0186  0.0073  ? ? ? ? ? ? 263 ALA A N   
2007 C CA  . ALA A 283 ? 0.1900 0.2849 0.1241 -0.0122 0.0133  0.0024  ? ? ? ? ? ? 263 ALA A CA  
2008 C C   . ALA A 283 ? 0.2102 0.3048 0.1525 -0.0113 0.0177  -0.0038 ? ? ? ? ? ? 263 ALA A C   
2009 O O   . ALA A 283 ? 0.2309 0.3263 0.1806 -0.0110 0.0229  -0.0027 ? ? ? ? ? ? 263 ALA A O   
2010 C CB  . ALA A 283 ? 0.1919 0.2852 0.1372 -0.0112 0.0082  0.0071  ? ? ? ? ? ? 263 ALA A CB  
2011 N N   . VAL A 284 ? 0.1747 0.2682 0.1165 -0.0109 0.0156  -0.0102 ? ? ? ? ? ? 264 VAL A N   
2012 C CA  . VAL A 284 ? 0.1801 0.2719 0.1298 -0.0093 0.0189  -0.0154 ? ? ? ? ? ? 264 VAL A CA  
2013 C C   . VAL A 284 ? 0.1710 0.2606 0.1301 -0.0082 0.0138  -0.0158 ? ? ? ? ? ? 264 VAL A C   
2014 O O   . VAL A 284 ? 0.1569 0.2459 0.1136 -0.0089 0.0091  -0.0173 ? ? ? ? ? ? 264 VAL A O   
2015 C CB  . VAL A 284 ? 0.2195 0.3098 0.1612 -0.0099 0.0218  -0.0228 ? ? ? ? ? ? 264 VAL A CB  
2016 C CG1 . VAL A 284 ? 0.2387 0.3255 0.1891 -0.0078 0.0244  -0.0275 ? ? ? ? ? ? 264 VAL A CG1 
2017 C CG2 . VAL A 284 ? 0.2442 0.3363 0.1756 -0.0111 0.0279  -0.0234 ? ? ? ? ? ? 264 VAL A CG2 
2018 N N   . LEU A 285 ? 0.1470 0.2360 0.1167 -0.0065 0.0148  -0.0145 ? ? ? ? ? ? 265 LEU A N   
2019 C CA  . LEU A 285 ? 0.1129 0.1995 0.0902 -0.0054 0.0106  -0.0146 ? ? ? ? ? ? 265 LEU A CA  
2020 C C   . LEU A 285 ? 0.1444 0.2278 0.1258 -0.0033 0.0126  -0.0188 ? ? ? ? ? ? 265 LEU A C   
2021 O O   . LEU A 285 ? 0.1311 0.2154 0.1166 -0.0015 0.0164  -0.0193 ? ? ? ? ? ? 265 LEU A O   
2022 C CB  . LEU A 285 ? 0.1232 0.2111 0.1087 -0.0052 0.0088  -0.0097 ? ? ? ? ? ? 265 LEU A CB  
2023 C CG  . LEU A 285 ? 0.1493 0.2348 0.1424 -0.0040 0.0053  -0.0101 ? ? ? ? ? ? 265 LEU A CG  
2024 C CD1 . LEU A 285 ? 0.1444 0.2277 0.1352 -0.0046 0.0012  -0.0111 ? ? ? ? ? ? 265 LEU A CD1 
2025 C CD2 . LEU A 285 ? 0.1372 0.2243 0.1385 -0.0044 0.0044  -0.0064 ? ? ? ? ? ? 265 LEU A CD2 
2026 N N   . PHE A 286 ? 0.1068 0.1864 0.0875 -0.0033 0.0102  -0.0216 ? ? ? ? ? ? 266 PHE A N   
2027 C CA  . PHE A 286 ? 0.1014 0.1762 0.0852 -0.0012 0.0116  -0.0242 ? ? ? ? ? ? 266 PHE A CA  
2028 C C   . PHE A 286 ? 0.1429 0.2155 0.1308 -0.0008 0.0077  -0.0226 ? ? ? ? ? ? 266 PHE A C   
2029 O O   . PHE A 286 ? 0.1559 0.2271 0.1421 -0.0025 0.0056  -0.0238 ? ? ? ? ? ? 266 PHE A O   
2030 C CB  . PHE A 286 ? 0.1152 0.1856 0.0936 -0.0022 0.0137  -0.0295 ? ? ? ? ? ? 266 PHE A CB  
2031 C CG  . PHE A 286 ? 0.1406 0.2117 0.1139 -0.0026 0.0183  -0.0328 ? ? ? ? ? ? 266 PHE A CG  
2032 C CD1 . PHE A 286 ? 0.1322 0.2009 0.1083 0.0002  0.0231  -0.0343 ? ? ? ? ? ? 266 PHE A CD1 
2033 C CD2 . PHE A 286 ? 0.1681 0.2421 0.1335 -0.0056 0.0177  -0.0347 ? ? ? ? ? ? 266 PHE A CD2 
2034 C CE1 . PHE A 286 ? 0.1828 0.2517 0.1543 -0.0001 0.0283  -0.0382 ? ? ? ? ? ? 266 PHE A CE1 
2035 C CE2 . PHE A 286 ? 0.1716 0.2458 0.1306 -0.0062 0.0223  -0.0385 ? ? ? ? ? ? 266 PHE A CE2 
2036 C CZ  . PHE A 286 ? 0.2051 0.2765 0.1672 -0.0036 0.0281  -0.0405 ? ? ? ? ? ? 266 PHE A CZ  
2037 N N   . LYS A 287 ? 0.1023 0.1751 0.0958 0.0013  0.0069  -0.0204 ? ? ? ? ? ? 267 LYS A N   
2038 C CA  . LYS A 287 ? 0.0906 0.1608 0.0863 0.0017  0.0036  -0.0196 ? ? ? ? ? ? 267 LYS A CA  
2039 C C   . LYS A 287 ? 0.1310 0.1956 0.1260 0.0043  0.0046  -0.0207 ? ? ? ? ? ? 267 LYS A C   
2040 O O   . LYS A 287 ? 0.1176 0.1831 0.1158 0.0070  0.0051  -0.0197 ? ? ? ? ? ? 267 LYS A O   
2041 C CB  . LYS A 287 ? 0.1228 0.1967 0.1243 0.0016  0.0009  -0.0164 ? ? ? ? ? ? 267 LYS A CB  
2042 C CG  . LYS A 287 ? 0.1744 0.2450 0.1767 0.0017  -0.0022 -0.0166 ? ? ? ? ? ? 267 LYS A CG  
2043 C CD  . LYS A 287 ? 0.1949 0.2681 0.2030 0.0019  -0.0050 -0.0149 ? ? ? ? ? ? 267 LYS A CD  
2044 C CE  . LYS A 287 ? 0.1857 0.2546 0.1920 0.0024  -0.0074 -0.0162 ? ? ? ? ? ? 267 LYS A CE  
2045 N NZ  . LYS A 287 ? 0.2052 0.2720 0.2093 0.0053  -0.0077 -0.0165 ? ? ? ? ? ? 267 LYS A NZ  
2046 N N   . TRP A 288 ? 0.1282 0.1872 0.1194 0.0035  0.0051  -0.0225 ? ? ? ? ? ? 268 TRP A N   
2047 C CA  . TRP A 288 ? 0.1613 0.2134 0.1503 0.0059  0.0066  -0.0228 ? ? ? ? ? ? 268 TRP A CA  
2048 C C   . TRP A 288 ? 0.2137 0.2638 0.2027 0.0083  0.0102  -0.0238 ? ? ? ? ? ? 268 TRP A C   
2049 O O   . TRP A 288 ? 0.2379 0.2850 0.2279 0.0120  0.0103  -0.0222 ? ? ? ? ? ? 268 TRP A O   
2050 C CB  . TRP A 288 ? 0.1448 0.1967 0.1350 0.0082  0.0033  -0.0201 ? ? ? ? ? ? 268 TRP A CB  
2051 C CG  . TRP A 288 ? 0.1686 0.2150 0.1544 0.0074  0.0027  -0.0203 ? ? ? ? ? ? 268 TRP A CG  
2052 C CD1 . TRP A 288 ? 0.1830 0.2248 0.1656 0.0050  0.0054  -0.0224 ? ? ? ? ? ? 268 TRP A CD1 
2053 C CD2 . TRP A 288 ? 0.1852 0.2303 0.1693 0.0088  -0.0004 -0.0187 ? ? ? ? ? ? 268 TRP A CD2 
2054 N NE1 . TRP A 288 ? 0.1946 0.2321 0.1735 0.0048  0.0050  -0.0219 ? ? ? ? ? ? 268 TRP A NE1 
2055 C CE2 . TRP A 288 ? 0.1902 0.2294 0.1689 0.0072  0.0013  -0.0197 ? ? ? ? ? ? 268 TRP A CE2 
2056 C CE3 . TRP A 288 ? 0.1929 0.2420 0.1796 0.0108  -0.0045 -0.0170 ? ? ? ? ? ? 268 TRP A CE3 
2057 C CZ2 . TRP A 288 ? 0.2220 0.2581 0.1959 0.0077  -0.0005 -0.0191 ? ? ? ? ? ? 268 TRP A CZ2 
2058 C CZ3 . TRP A 288 ? 0.2164 0.2628 0.1986 0.0114  -0.0073 -0.0166 ? ? ? ? ? ? 268 TRP A CZ3 
2059 C CH2 . TRP A 288 ? 0.2247 0.2643 0.1997 0.0099  -0.0051 -0.0176 ? ? ? ? ? ? 268 TRP A CH2 
2060 N N   . VAL A 289 ? 0.2060 0.2579 0.1939 0.0065  0.0129  -0.0265 ? ? ? ? ? ? 269 VAL A N   
2061 C CA  . VAL A 289 ? 0.2085 0.2583 0.1967 0.0086  0.0172  -0.0284 ? ? ? ? ? ? 269 VAL A CA  
2062 C C   . VAL A 289 ? 0.2050 0.2482 0.1885 0.0065  0.0210  -0.0330 ? ? ? ? ? ? 269 VAL A C   
2063 O O   . VAL A 289 ? 0.2195 0.2553 0.2027 0.0087  0.0246  -0.0343 ? ? ? ? ? ? 269 VAL A O   
2064 C CB  . VAL A 289 ? 0.1705 0.2281 0.1612 0.0085  0.0183  -0.0283 ? ? ? ? ? ? 269 VAL A CB  
2065 C CG1 . VAL A 289 ? 0.1771 0.2321 0.1669 0.0099  0.0239  -0.0319 ? ? ? ? ? ? 269 VAL A CG1 
2066 C CG2 . VAL A 289 ? 0.1653 0.2286 0.1631 0.0111  0.0158  -0.0244 ? ? ? ? ? ? 269 VAL A CG2 
2067 N N   . LEU A 290 ? 0.1816 0.2276 0.1622 0.0022  0.0201  -0.0356 ? ? ? ? ? ? 270 LEU A N   
2068 C CA  . LEU A 290 ? 0.1825 0.2236 0.1597 -0.0008 0.0231  -0.0410 ? ? ? ? ? ? 270 LEU A CA  
2069 C C   . LEU A 290 ? 0.2094 0.2412 0.1867 -0.0008 0.0248  -0.0413 ? ? ? ? ? ? 270 LEU A C   
2070 O O   . LEU A 290 ? 0.1930 0.2174 0.1690 -0.0019 0.0291  -0.0452 ? ? ? ? ? ? 270 LEU A O   
2071 C CB  . LEU A 290 ? 0.1565 0.2040 0.1314 -0.0052 0.0202  -0.0434 ? ? ? ? ? ? 270 LEU A CB  
2072 C CG  . LEU A 290 ? 0.1854 0.2405 0.1574 -0.0055 0.0193  -0.0430 ? ? ? ? ? ? 270 LEU A CG  
2073 C CD1 . LEU A 290 ? 0.2107 0.2715 0.1792 -0.0095 0.0157  -0.0451 ? ? ? ? ? ? 270 LEU A CD1 
2074 C CD2 . LEU A 290 ? 0.1467 0.1990 0.1162 -0.0042 0.0248  -0.0465 ? ? ? ? ? ? 270 LEU A CD2 
2075 N N   . CYS A 291 ? 0.1895 0.2211 0.1680 0.0001  0.0220  -0.0372 ? ? ? ? ? ? 271 CYS A N   
2076 C CA  . CYS A 291 ? 0.2015 0.2241 0.1786 0.0002  0.0241  -0.0365 ? ? ? ? ? ? 271 CYS A CA  
2077 C C   . CYS A 291 ? 0.2079 0.2211 0.1837 0.0045  0.0275  -0.0346 ? ? ? ? ? ? 271 CYS A C   
2078 O O   . CYS A 291 ? 0.2261 0.2296 0.1994 0.0044  0.0306  -0.0340 ? ? ? ? ? ? 271 CYS A O   
2079 C CB  . CYS A 291 ? 0.2039 0.2288 0.1813 0.0004  0.0205  -0.0328 ? ? ? ? ? ? 271 CYS A CB  
2080 S SG  . CYS A 291 ? 0.2100 0.2400 0.1888 0.0051  0.0161  -0.0276 ? ? ? ? ? ? 271 CYS A SG  
2081 N N   . ASP A 292 ? 0.1536 0.1695 0.1315 0.0085  0.0274  -0.0334 ? ? ? ? ? ? 272 ASP A N   
2082 C CA  . ASP A 292 ? 0.1620 0.1699 0.1404 0.0137  0.0300  -0.0311 ? ? ? ? ? ? 272 ASP A CA  
2083 C C   . ASP A 292 ? 0.1984 0.1980 0.1765 0.0131  0.0362  -0.0357 ? ? ? ? ? ? 272 ASP A C   
2084 O O   . ASP A 292 ? 0.2302 0.2205 0.2087 0.0173  0.0393  -0.0340 ? ? ? ? ? ? 272 ASP A O   
2085 C CB  . ASP A 292 ? 0.1824 0.1977 0.1660 0.0184  0.0277  -0.0285 ? ? ? ? ? ? 272 ASP A CB  
2086 C CG  . ASP A 292 ? 0.2357 0.2577 0.2205 0.0197  0.0217  -0.0241 ? ? ? ? ? ? 272 ASP A CG  
2087 O OD1 . ASP A 292 ? 0.2056 0.2257 0.1863 0.0174  0.0195  -0.0229 ? ? ? ? ? ? 272 ASP A OD1 
2088 O OD2 . ASP A 292 ? 0.2615 0.2908 0.2520 0.0228  0.0194  -0.0223 ? ? ? ? ? ? 272 ASP A OD2 
2089 N N   . TRP A 293 ? 0.2003 0.2031 0.1776 0.0080  0.0377  -0.0416 ? ? ? ? ? ? 273 TRP A N   
2090 C CA  . TRP A 293 ? 0.2143 0.2117 0.1915 0.0070  0.0432  -0.0476 ? ? ? ? ? ? 273 TRP A CA  
2091 C C   . TRP A 293 ? 0.2080 0.2015 0.1830 0.0004  0.0454  -0.0536 ? ? ? ? ? ? 273 TRP A C   
2092 O O   . TRP A 293 ? 0.1876 0.1869 0.1620 -0.0037 0.0419  -0.0539 ? ? ? ? ? ? 273 TRP A O   
2093 C CB  . TRP A 293 ? 0.2223 0.2291 0.2003 0.0075  0.0431  -0.0501 ? ? ? ? ? ? 273 TRP A CB  
2094 C CG  . TRP A 293 ? 0.2259 0.2374 0.2087 0.0136  0.0414  -0.0447 ? ? ? ? ? ? 273 TRP A CG  
2095 C CD1 . TRP A 293 ? 0.2198 0.2423 0.2047 0.0141  0.0367  -0.0409 ? ? ? ? ? ? 273 TRP A CD1 
2096 C CD2 . TRP A 293 ? 0.2364 0.2419 0.2237 0.0200  0.0442  -0.0424 ? ? ? ? ? ? 273 TRP A CD2 
2097 N NE1 . TRP A 293 ? 0.1974 0.2219 0.1883 0.0198  0.0363  -0.0371 ? ? ? ? ? ? 273 TRP A NE1 
2098 C CE2 . TRP A 293 ? 0.2395 0.2544 0.2323 0.0239  0.0405  -0.0378 ? ? ? ? ? ? 273 TRP A CE2 
2099 C CE3 . TRP A 293 ? 0.2556 0.2486 0.2439 0.0229  0.0495  -0.0438 ? ? ? ? ? ? 273 TRP A CE3 
2100 C CZ2 . TRP A 293 ? 0.2732 0.2868 0.2729 0.0308  0.0412  -0.0346 ? ? ? ? ? ? 273 TRP A CZ2 
2101 C CZ3 . TRP A 293 ? 0.2810 0.2716 0.2755 0.0304  0.0504  -0.0401 ? ? ? ? ? ? 273 TRP A CZ3 
2102 C CH2 . TRP A 293 ? 0.2820 0.2835 0.2823 0.0344  0.0460  -0.0356 ? ? ? ? ? ? 273 TRP A CH2 
2103 N N   . PRO A 294 ? 0.2077 0.1913 0.1826 -0.0005 0.0514  -0.0588 ? ? ? ? ? ? 274 PRO A N   
2104 C CA  . PRO A 294 ? 0.2393 0.2185 0.2136 -0.0073 0.0539  -0.0654 ? ? ? ? ? ? 274 PRO A CA  
2105 C C   . PRO A 294 ? 0.2520 0.2411 0.2242 -0.0122 0.0519  -0.0727 ? ? ? ? ? ? 274 PRO A C   
2106 O O   . PRO A 294 ? 0.2517 0.2489 0.2218 -0.0102 0.0500  -0.0725 ? ? ? ? ? ? 274 PRO A O   
2107 C CB  . PRO A 294 ? 0.2652 0.2287 0.2405 -0.0057 0.0613  -0.0677 ? ? ? ? ? ? 274 PRO A CB  
2108 C CG  . PRO A 294 ? 0.2775 0.2409 0.2539 0.0015  0.0625  -0.0652 ? ? ? ? ? ? 274 PRO A CG  
2109 C CD  . PRO A 294 ? 0.2154 0.1897 0.1922 0.0052  0.0562  -0.0578 ? ? ? ? ? ? 274 PRO A CD  
2110 N N   . ASP A 295 ? 0.2804 0.2389 0.2482 -0.0523 0.0810  -0.0935 ? ? ? ? ? ? 275 ASP A N   
2111 C CA  . ASP A 295 ? 0.2772 0.2600 0.2512 -0.0623 0.0731  -0.1013 ? ? ? ? ? ? 275 ASP A CA  
2112 C C   . ASP A 295 ? 0.2799 0.2621 0.2439 -0.0563 0.0726  -0.1051 ? ? ? ? ? ? 275 ASP A C   
2113 O O   . ASP A 295 ? 0.2880 0.2937 0.2540 -0.0560 0.0652  -0.1057 ? ? ? ? ? ? 275 ASP A O   
2114 C CB  . ASP A 295 ? 0.3416 0.3228 0.3218 -0.0790 0.0737  -0.1087 ? ? ? ? ? ? 275 ASP A CB  
2115 C CG  . ASP A 295 ? 0.3811 0.3754 0.3761 -0.0858 0.0722  -0.1052 ? ? ? ? ? ? 275 ASP A CG  
2116 O OD1 . ASP A 295 ? 0.3440 0.3508 0.3438 -0.0779 0.0676  -0.0966 ? ? ? ? ? ? 275 ASP A OD1 
2117 O OD2 . ASP A 295 ? 0.4655 0.4596 0.4680 -0.0968 0.0754  -0.1087 ? ? ? ? ? ? 275 ASP A OD2 
2118 N N   . GLU A 296 ? 0.3031 0.2566 0.2542 -0.0507 0.0809  -0.1071 ? ? ? ? ? ? 276 GLU A N   
2119 C CA  . GLU A 296 ? 0.3470 0.2959 0.2862 -0.0454 0.0819  -0.1126 ? ? ? ? ? ? 276 GLU A CA  
2120 C C   . GLU A 296 ? 0.3381 0.3071 0.2789 -0.0317 0.0800  -0.1067 ? ? ? ? ? ? 276 GLU A C   
2121 O O   . GLU A 296 ? 0.3548 0.3409 0.2930 -0.0334 0.0756  -0.1095 ? ? ? ? ? ? 276 GLU A O   
2122 C CB  . GLU A 296 ? 0.4150 0.3274 0.3396 -0.0404 0.0912  -0.1154 ? ? ? ? ? ? 276 GLU A CB  
2123 C CG  . GLU A 296 ? 0.5399 0.4449 0.4504 -0.0351 0.0927  -0.1228 ? ? ? ? ? ? 276 GLU A CG  
2124 C CD  . GLU A 296 ? 0.6659 0.5344 0.5616 -0.0276 0.1014  -0.1248 ? ? ? ? ? ? 276 GLU A CD  
2125 O OE1 . GLU A 296 ? 0.7194 0.5743 0.6019 -0.0292 0.1029  -0.1341 ? ? ? ? ? ? 276 GLU A OE1 
2126 O OE2 . GLU A 296 ? 0.6998 0.5523 0.5954 -0.0191 0.1061  -0.1170 ? ? ? ? ? ? 276 GLU A OE2 
2127 N N   . PRO A 297 ? 0.3262 0.2939 0.2715 -0.0180 0.0835  -0.0982 ? ? ? ? ? ? 277 PRO A N   
2128 C CA  . PRO A 297 ? 0.3193 0.3118 0.2721 -0.0074 0.0821  -0.0921 ? ? ? ? ? ? 277 PRO A CA  
2129 C C   . PRO A 297 ? 0.2922 0.3151 0.2571 -0.0151 0.0734  -0.0875 ? ? ? ? ? ? 277 PRO A C   
2130 O O   . PRO A 297 ? 0.2922 0.3344 0.2592 -0.0122 0.0719  -0.0843 ? ? ? ? ? ? 277 PRO A O   
2131 C CB  . PRO A 297 ? 0.3212 0.3077 0.2803 0.0077  0.0858  -0.0847 ? ? ? ? ? ? 277 PRO A CB  
2132 C CG  . PRO A 297 ? 0.3225 0.2848 0.2773 0.0030  0.0867  -0.0840 ? ? ? ? ? ? 277 PRO A CG  
2133 C CD  . PRO A 297 ? 0.3249 0.2684 0.2681 -0.0107 0.0887  -0.0933 ? ? ? ? ? ? 277 PRO A CD  
2134 N N   . VAL A 298 ? 0.2300 0.2560 0.2016 -0.0241 0.0684  -0.0865 ? ? ? ? ? ? 278 VAL A N   
2135 C CA  . VAL A 298 ? 0.2232 0.2762 0.2049 -0.0297 0.0586  -0.0812 ? ? ? ? ? ? 278 VAL A CA  
2136 C C   . VAL A 298 ? 0.2363 0.2993 0.2098 -0.0379 0.0540  -0.0880 ? ? ? ? ? ? 278 VAL A C   
2137 O O   . VAL A 298 ? 0.2340 0.3154 0.2078 -0.0364 0.0496  -0.0831 ? ? ? ? ? ? 278 VAL A O   
2138 C CB  . VAL A 298 ? 0.2259 0.2797 0.2172 -0.0357 0.0527  -0.0768 ? ? ? ? ? ? 278 VAL A CB  
2139 C CG1 . VAL A 298 ? 0.2368 0.3151 0.2352 -0.0415 0.0421  -0.0736 ? ? ? ? ? ? 278 VAL A CG1 
2140 C CG2 . VAL A 298 ? 0.2083 0.2555 0.2060 -0.0256 0.0532  -0.0666 ? ? ? ? ? ? 278 VAL A CG2 
2141 N N   . LEU A 299 ? 0.2217 0.2710 0.1879 -0.0462 0.0543  -0.0979 ? ? ? ? ? ? 279 LEU A N   
2142 C CA  . LEU A 299 ? 0.2394 0.2966 0.1975 -0.0521 0.0481  -0.1041 ? ? ? ? ? ? 279 LEU A CA  
2143 C C   . LEU A 299 ? 0.2705 0.3271 0.2147 -0.0434 0.0521  -0.1033 ? ? ? ? ? ? 279 LEU A C   
2144 O O   . LEU A 299 ? 0.2496 0.3202 0.1875 -0.0433 0.0467  -0.1012 ? ? ? ? ? ? 279 LEU A O   
2145 C CB  . LEU A 299 ? 0.2564 0.2980 0.2112 -0.0619 0.0485  -0.1148 ? ? ? ? ? ? 279 LEU A CB  
2146 C CG  . LEU A 299 ? 0.2756 0.3245 0.2217 -0.0667 0.0406  -0.1218 ? ? ? ? ? ? 279 LEU A CG  
2147 C CD1 . LEU A 299 ? 0.2537 0.3289 0.2097 -0.0689 0.0288  -0.1168 ? ? ? ? ? ? 279 LEU A CD1 
2148 C CD2 . LEU A 299 ? 0.2953 0.3280 0.2393 -0.0763 0.0417  -0.1328 ? ? ? ? ? ? 279 LEU A CD2 
2149 N N   . LYS A 300 ? 0.2919 0.3306 0.2299 -0.0350 0.0621  -0.1045 ? ? ? ? ? ? 280 LYS A N   
2150 C CA  . LYS A 300 ? 0.3225 0.3609 0.2485 -0.0255 0.0679  -0.1039 ? ? ? ? ? ? 280 LYS A CA  
2151 C C   . LYS A 300 ? 0.3089 0.3710 0.2429 -0.0211 0.0669  -0.0927 ? ? ? ? ? ? 280 LYS A C   
2152 O O   . LYS A 300 ? 0.3051 0.3739 0.2279 -0.0195 0.0675  -0.0915 ? ? ? ? ? ? 280 LYS A O   
2153 C CB  . LYS A 300 ? 0.3674 0.3865 0.2898 -0.0140 0.0787  -0.1051 ? ? ? ? ? ? 280 LYS A CB  
2154 C CG  . LYS A 300 ? 0.4135 0.4349 0.3258 -0.0025 0.0864  -0.1042 ? ? ? ? ? ? 280 LYS A CG  
2155 C CD  . LYS A 300 ? 0.4636 0.4652 0.3709 0.0103  0.0958  -0.1074 ? ? ? ? ? ? 280 LYS A CD  
2156 C CE  . LYS A 300 ? 0.5166 0.5241 0.4158 0.0231  0.1044  -0.1067 ? ? ? ? ? ? 280 LYS A CE  
2157 N NZ  . LYS A 300 ? 0.5484 0.5439 0.4485 0.0385  0.1121  -0.1086 ? ? ? ? ? ? 280 LYS A NZ  
2158 N N   . MET A 301 ? 0.2737 0.3463 0.2259 -0.0194 0.0656  -0.0843 ? ? ? ? ? ? 281 MET A N   
2159 C CA  . MET A 301 ? 0.2750 0.3683 0.2376 -0.0164 0.0645  -0.0732 ? ? ? ? ? ? 281 MET A CA  
2160 C C   . MET A 301 ? 0.2685 0.3749 0.2267 -0.0249 0.0550  -0.0707 ? ? ? ? ? ? 281 MET A C   
2161 O O   . MET A 301 ? 0.2764 0.3928 0.2309 -0.0237 0.0558  -0.0640 ? ? ? ? ? ? 281 MET A O   
2162 C CB  . MET A 301 ? 0.2560 0.3557 0.2392 -0.0118 0.0640  -0.0655 ? ? ? ? ? ? 281 MET A CB  
2163 C CG  . MET A 301 ? 0.2550 0.3737 0.2526 -0.0082 0.0640  -0.0544 ? ? ? ? ? ? 281 MET A CG  
2164 S SD  . MET A 301 ? 0.2804 0.4047 0.3015 0.0001  0.0625  -0.0481 ? ? ? ? ? ? 281 MET A SD  
2165 C CE  . MET A 301 ? 0.1976 0.3128 0.2174 -0.0062 0.0544  -0.0505 ? ? ? ? ? ? 281 MET A CE  
2166 N N   . LEU A 302 ? 0.2484 0.3536 0.2066 -0.0328 0.0465  -0.0757 ? ? ? ? ? ? 282 LEU A N   
2167 C CA  . LEU A 302 ? 0.2397 0.3571 0.1936 -0.0384 0.0360  -0.0738 ? ? ? ? ? ? 282 LEU A CA  
2168 C C   . LEU A 302 ? 0.2393 0.3528 0.1726 -0.0382 0.0350  -0.0782 ? ? ? ? ? ? 282 LEU A C   
2169 O O   . LEU A 302 ? 0.2443 0.3656 0.1691 -0.0378 0.0296  -0.0725 ? ? ? ? ? ? 282 LEU A O   
2170 C CB  . LEU A 302 ? 0.2612 0.3802 0.2241 -0.0455 0.0274  -0.0783 ? ? ? ? ? ? 282 LEU A CB  
2171 C CG  . LEU A 302 ? 0.2786 0.4013 0.2575 -0.0452 0.0272  -0.0730 ? ? ? ? ? ? 282 LEU A CG  
2172 C CD1 . LEU A 302 ? 0.3063 0.4318 0.2947 -0.0517 0.0192  -0.0758 ? ? ? ? ? ? 282 LEU A CD1 
2173 C CD2 . LEU A 302 ? 0.2696 0.4037 0.2546 -0.0406 0.0247  -0.0598 ? ? ? ? ? ? 282 LEU A CD2 
2174 N N   . LYS A 303 ? 0.2284 0.3268 0.1511 -0.0375 0.0400  -0.0879 ? ? ? ? ? ? 283 LYS A N   
2175 C CA  . LYS A 303 ? 0.2740 0.3658 0.1738 -0.0357 0.0397  -0.0926 ? ? ? ? ? ? 283 LYS A CA  
2176 C C   . LYS A 303 ? 0.2886 0.3831 0.1786 -0.0281 0.0488  -0.0842 ? ? ? ? ? ? 283 LYS A C   
2177 O O   . LYS A 303 ? 0.2738 0.3694 0.1459 -0.0268 0.0464  -0.0813 ? ? ? ? ? ? 283 LYS A O   
2178 C CB  . LYS A 303 ? 0.3227 0.3951 0.2124 -0.0363 0.0437  -0.1052 ? ? ? ? ? ? 283 LYS A CB  
2179 C CG  . LYS A 303 ? 0.3331 0.4029 0.2296 -0.0461 0.0342  -0.1141 ? ? ? ? ? ? 283 LYS A CG  
2180 C CD  . LYS A 303 ? 0.4052 0.4535 0.2885 -0.0478 0.0376  -0.1267 ? ? ? ? ? ? 283 LYS A CD  
2181 C CE  . LYS A 303 ? 0.4145 0.4624 0.3086 -0.0593 0.0292  -0.1348 ? ? ? ? ? ? 283 LYS A CE  
2182 N NZ  . LYS A 303 ? 0.4654 0.4888 0.3518 -0.0623 0.0352  -0.1457 ? ? ? ? ? ? 283 LYS A NZ  
2183 N N   . GLN A 304 ? 0.3090 0.4039 0.2114 -0.0226 0.0597  -0.0797 ? ? ? ? ? ? 284 GLN A N   
2184 C CA  . GLN A 304 ? 0.3265 0.4276 0.2277 -0.0163 0.0698  -0.0704 ? ? ? ? ? ? 284 GLN A CA  
2185 C C   . GLN A 304 ? 0.2985 0.4135 0.2034 -0.0202 0.0647  -0.0592 ? ? ? ? ? ? 284 GLN A C   
2186 O O   . GLN A 304 ? 0.2925 0.4075 0.1829 -0.0184 0.0697  -0.0535 ? ? ? ? ? ? 284 GLN A O   
2187 C CB  . GLN A 304 ? 0.3495 0.4525 0.2706 -0.0093 0.0798  -0.0673 ? ? ? ? ? ? 284 GLN A CB  
2188 C CG  . GLN A 304 ? 0.3999 0.4859 0.3104 -0.0019 0.0881  -0.0767 ? ? ? ? ? ? 284 GLN A CG  
2189 C CD  . GLN A 304 ? 0.4315 0.5178 0.3610 0.0070  0.0954  -0.0745 ? ? ? ? ? ? 284 GLN A CD  
2190 O OE1 . GLN A 304 ? 0.4122 0.5085 0.3633 0.0060  0.0913  -0.0685 ? ? ? ? ? ? 284 GLN A OE1 
2191 N NE2 . GLN A 304 ? 0.4565 0.5312 0.3765 0.0174  0.1057  -0.0795 ? ? ? ? ? ? 284 GLN A NE2 
2192 N N   . CYS A 305 ? 0.2557 0.3798 0.1775 -0.0251 0.0555  -0.0557 ? ? ? ? ? ? 285 CYS A N   
2193 C CA  . CYS A 305 ? 0.2491 0.3834 0.1730 -0.0284 0.0497  -0.0451 ? ? ? ? ? ? 285 CYS A CA  
2194 C C   . CYS A 305 ? 0.2653 0.3953 0.1651 -0.0297 0.0414  -0.0458 ? ? ? ? ? ? 285 CYS A C   
2195 O O   . CYS A 305 ? 0.2830 0.4129 0.1712 -0.0291 0.0428  -0.0367 ? ? ? ? ? ? 285 CYS A O   
2196 C CB  . CYS A 305 ? 0.2628 0.4053 0.2074 -0.0319 0.0413  -0.0424 ? ? ? ? ? ? 285 CYS A CB  
2197 S SG  . CYS A 305 ? 0.3106 0.4570 0.2828 -0.0279 0.0483  -0.0382 ? ? ? ? ? ? 285 CYS A SG  
2198 N N   . LYS A 306 ? 0.2356 0.3603 0.1283 -0.0312 0.0326  -0.0563 ? ? ? ? ? ? 286 LYS A N   
2199 C CA  . LYS A 306 ? 0.2615 0.3816 0.1331 -0.0304 0.0226  -0.0577 ? ? ? ? ? ? 286 LYS A CA  
2200 C C   . LYS A 306 ? 0.2997 0.4087 0.1432 -0.0253 0.0312  -0.0560 ? ? ? ? ? ? 286 LYS A C   
2201 O O   . LYS A 306 ? 0.3326 0.4372 0.1565 -0.0227 0.0276  -0.0493 ? ? ? ? ? ? 286 LYS A O   
2202 C CB  . LYS A 306 ? 0.3084 0.4253 0.1816 -0.0333 0.0130  -0.0705 ? ? ? ? ? ? 286 LYS A CB  
2203 C CG  . LYS A 306 ? 0.3451 0.4614 0.2057 -0.0319 -0.0015 -0.0715 ? ? ? ? ? ? 286 LYS A CG  
2204 C CD  . LYS A 306 ? 0.3965 0.4995 0.2273 -0.0287 -0.0021 -0.0785 ? ? ? ? ? ? 286 LYS A CD  
2205 C CE  . LYS A 306 ? 0.4574 0.5599 0.2775 -0.0269 -0.0187 -0.0807 ? ? ? ? ? ? 286 LYS A CE  
2206 N NZ  . LYS A 306 ? 0.5288 0.6162 0.3159 -0.0237 -0.0208 -0.0882 ? ? ? ? ? ? 286 LYS A NZ  
2207 N N   . LYS A 307 ? 0.3141 0.4162 0.1539 -0.0227 0.0434  -0.0615 ? ? ? ? ? ? 287 LYS A N   
2208 C CA  . LYS A 307 ? 0.3639 0.4547 0.1769 -0.0168 0.0543  -0.0599 ? ? ? ? ? ? 287 LYS A CA  
2209 C C   . LYS A 307 ? 0.3748 0.4706 0.1896 -0.0158 0.0645  -0.0453 ? ? ? ? ? ? 287 LYS A C   
2210 O O   . LYS A 307 ? 0.3982 0.4849 0.1871 -0.0131 0.0674  -0.0393 ? ? ? ? ? ? 287 LYS A O   
2211 C CB  . LYS A 307 ? 0.3787 0.4606 0.1894 -0.0123 0.0664  -0.0684 ? ? ? ? ? ? 287 LYS A CB  
2212 C CG  . LYS A 307 ? 0.4481 0.5179 0.2295 -0.0048 0.0790  -0.0668 ? ? ? ? ? ? 287 LYS A CG  
2213 C CD  . LYS A 307 ? 0.5076 0.5703 0.2893 0.0024  0.0936  -0.0727 ? ? ? ? ? ? 287 LYS A CD  
2214 C CE  . LYS A 307 ? 0.6010 0.6501 0.3484 0.0109  0.1053  -0.0723 ? ? ? ? ? ? 287 LYS A CE  
2215 N NZ  . LYS A 307 ? 0.6379 0.6844 0.3883 0.0208  0.1225  -0.0747 ? ? ? ? ? ? 287 LYS A NZ  
2216 N N   . ALA A 308 ? 0.3510 0.4595 0.1960 -0.0183 0.0700  -0.0394 ? ? ? ? ? ? 288 ALA A N   
2217 C CA  . ALA A 308 ? 0.3667 0.4810 0.2195 -0.0195 0.0798  -0.0260 ? ? ? ? ? ? 288 ALA A CA  
2218 C C   . ALA A 308 ? 0.3577 0.4699 0.1988 -0.0230 0.0703  -0.0169 ? ? ? ? ? ? 288 ALA A C   
2219 O O   . ALA A 308 ? 0.3506 0.4565 0.1778 -0.0230 0.0784  -0.0069 ? ? ? ? ? ? 288 ALA A O   
2220 C CB  . ALA A 308 ? 0.3272 0.4557 0.2171 -0.0215 0.0835  -0.0229 ? ? ? ? ? ? 288 ALA A CB  
2221 N N   . LEU A 309 ? 0.3466 0.4625 0.1930 -0.0254 0.0538  -0.0202 ? ? ? ? ? ? 289 LEU A N   
2222 C CA  . LEU A 309 ? 0.3268 0.4405 0.1655 -0.0267 0.0431  -0.0115 ? ? ? ? ? ? 289 LEU A CA  
2223 C C   . LEU A 309 ? 0.3916 0.4896 0.1947 -0.0213 0.0358  -0.0120 ? ? ? ? ? ? 289 LEU A C   
2224 O O   . LEU A 309 ? 0.4343 0.5265 0.2276 -0.0197 0.0256  -0.0053 ? ? ? ? ? ? 289 LEU A O   
2225 C CB  . LEU A 309 ? 0.2700 0.3941 0.1311 -0.0294 0.0289  -0.0146 ? ? ? ? ? ? 289 LEU A CB  
2226 C CG  . LEU A 309 ? 0.2404 0.3772 0.1328 -0.0339 0.0334  -0.0118 ? ? ? ? ? ? 289 LEU A CG  
2227 C CD1 . LEU A 309 ? 0.2188 0.3627 0.1282 -0.0353 0.0208  -0.0169 ? ? ? ? ? ? 289 LEU A CD1 
2228 C CD2 . LEU A 309 ? 0.2301 0.3671 0.1269 -0.0373 0.0389  0.0021  ? ? ? ? ? ? 289 LEU A CD2 
2229 N N   . THR A 310 ? 0.3943 0.4831 0.1766 -0.0174 0.0404  -0.0200 ? ? ? ? ? ? 290 THR A N   
2230 C CA  . THR A 310 ? 0.4217 0.4933 0.1667 -0.0116 0.0330  -0.0215 ? ? ? ? ? ? 290 THR A CA  
2231 C C   . THR A 310 ? 0.4666 0.5227 0.1817 -0.0074 0.0497  -0.0193 ? ? ? ? ? ? 290 THR A C   
2232 O O   . THR A 310 ? 0.5107 0.5490 0.1899 -0.0025 0.0455  -0.0227 ? ? ? ? ? ? 290 THR A O   
2233 C CB  . THR A 310 ? 0.4145 0.4865 0.1581 -0.0107 0.0179  -0.0362 ? ? ? ? ? ? 290 THR A CB  
2234 O OG1 . THR A 310 ? 0.4079 0.4826 0.1605 -0.0122 0.0266  -0.0468 ? ? ? ? ? ? 290 THR A OG1 
2235 C CG2 . THR A 310 ? 0.3609 0.4468 0.1327 -0.0138 0.0023  -0.0379 ? ? ? ? ? ? 290 THR A CG2 
2236 N N   . LYS A 311 ? 0.4813 0.5436 0.2118 -0.0094 0.0685  -0.0139 ? ? ? ? ? ? 291 LYS A N   
2237 C CA  . LYS A 311 ? 0.5783 0.6278 0.2850 -0.0047 0.0875  -0.0107 ? ? ? ? ? ? 291 LYS A CA  
2238 C C   . LYS A 311 ? 0.6687 0.6977 0.3381 -0.0018 0.0905  0.0008  ? ? ? ? ? ? 291 LYS A C   
2239 O O   . LYS A 311 ? 0.6641 0.6929 0.3384 -0.0050 0.0866  0.0118  ? ? ? ? ? ? 291 LYS A O   
2240 C CB  . LYS A 311 ? 0.5689 0.6328 0.3072 -0.0074 0.1064  -0.0058 ? ? ? ? ? ? 291 LYS A CB  
2241 N N   . ASN A 312 ? 0.7542 0.7646 0.3890 0.0035  0.0960  -0.0021 ? ? ? ? ? ? 292 ASN A N   
2242 C CA  . ASN A 312 ? 0.8692 0.8555 0.4689 0.0012  0.0983  0.0067  ? ? ? ? ? ? 292 ASN A CA  
2243 C C   . ASN A 312 ? 0.9220 0.9018 0.5072 -0.0066 0.0758  0.0081  ? ? ? ? ? ? 292 ASN A C   
2244 O O   . ASN A 312 ? 0.9355 0.9331 0.5188 -0.0232 0.0735  0.0185  ? ? ? ? ? ? 292 ASN A O   
2245 C CB  . ASN A 312 ? 0.8768 0.8774 0.4944 0.0099  0.1182  0.0251  ? ? ? ? ? ? 292 ASN A CB  
2246 N N   . GLY A 313 ? 0.9368 0.9233 0.5276 -0.0014 0.0561  -0.0023 ? ? ? ? ? ? 293 GLY A N   
2247 C CA  . GLY A 313 ? 0.9686 0.9540 0.5508 -0.0040 0.0335  -0.0015 ? ? ? ? ? ? 293 GLY A CA  
2248 C C   . GLY A 313 ? 0.9547 0.9449 0.5580 -0.0022 0.0276  0.0089  ? ? ? ? ? ? 293 GLY A C   
2249 O O   . GLY A 313 ? 0.9559 0.9497 0.5626 -0.0015 0.0076  0.0076  ? ? ? ? ? ? 293 GLY A O   
2250 N N   . VAL A 314 ? 0.9277 0.9214 0.5479 -0.0022 0.0449  0.0193  ? ? ? ? ? ? 294 VAL A N   
2251 C CA  . VAL A 314 ? 0.8766 0.8762 0.5175 -0.0031 0.0409  0.0293  ? ? ? ? ? ? 294 VAL A CA  
2252 C C   . VAL A 314 ? 0.7929 0.8218 0.4802 -0.0062 0.0322  0.0210  ? ? ? ? ? ? 294 VAL A C   
2253 O O   . VAL A 314 ? 0.7909 0.8356 0.4999 -0.0096 0.0405  0.0133  ? ? ? ? ? ? 294 VAL A O   
2254 C CB  . VAL A 314 ? 0.8774 0.8754 0.5263 -0.0059 0.0624  0.0441  ? ? ? ? ? ? 294 VAL A CB  
2255 N N   . LYS A 315 ? 0.7190 0.7523 0.4201 -0.0056 0.0159  0.0223  ? ? ? ? ? ? 295 LYS A N   
2256 C CA  . LYS A 315 ? 0.6169 0.6741 0.3580 -0.0090 0.0066  0.0137  ? ? ? ? ? ? 295 LYS A CA  
2257 C C   . LYS A 315 ? 0.5333 0.6010 0.3036 -0.0153 0.0102  0.0221  ? ? ? ? ? ? 295 LYS A C   
2258 O O   . LYS A 315 ? 0.5564 0.6125 0.3194 -0.0139 0.0067  0.0326  ? ? ? ? ? ? 295 LYS A O   
2259 C CB  . LYS A 315 ? 0.6284 0.6859 0.3698 -0.0038 -0.0148 0.0063  ? ? ? ? ? ? 295 LYS A CB  
2260 C CG  . LYS A 315 ? 0.6657 0.7173 0.3857 -0.0007 -0.0221 -0.0046 ? ? ? ? ? ? 295 LYS A CG  
2261 C CD  . LYS A 315 ? 0.6774 0.7390 0.4142 0.0008  -0.0416 -0.0133 ? ? ? ? ? ? 295 LYS A CD  
2262 C CE  . LYS A 315 ? 0.7443 0.8015 0.4605 0.0020  -0.0507 -0.0236 ? ? ? ? ? ? 295 LYS A CE  
2263 N NZ  . LYS A 315 ? 0.7690 0.8296 0.4860 -0.0014 -0.0408 -0.0342 ? ? ? ? ? ? 295 LYS A NZ  
2264 N N   . GLY A 316 ? 0.4327 0.5195 0.2340 -0.0220 0.0167  0.0171  ? ? ? ? ? ? 296 GLY A N   
2265 C CA  . GLY A 316 ? 0.3633 0.4611 0.1935 -0.0285 0.0171  0.0224  ? ? ? ? ? ? 296 GLY A CA  
2266 C C   . GLY A 316 ? 0.3284 0.4374 0.1798 -0.0270 0.0024  0.0137  ? ? ? ? ? ? 296 GLY A C   
2267 O O   . GLY A 316 ? 0.3099 0.4166 0.1543 -0.0212 -0.0085 0.0057  ? ? ? ? ? ? 296 GLY A O   
2268 N N   . LYS A 317 ? 0.2710 0.3914 0.1489 -0.0322 0.0026  0.0150  ? ? ? ? ? ? 297 LYS A N   
2269 C CA  . LYS A 317 ? 0.2553 0.3836 0.1534 -0.0305 -0.0085 0.0074  ? ? ? ? ? ? 297 LYS A CA  
2270 C C   . LYS A 317 ? 0.2310 0.3731 0.1532 -0.0360 -0.0028 0.0034  ? ? ? ? ? ? 297 LYS A C   
2271 O O   . LYS A 317 ? 0.2025 0.3484 0.1320 -0.0408 0.0074  0.0091  ? ? ? ? ? ? 297 LYS A O   
2272 C CB  . LYS A 317 ? 0.2970 0.4165 0.1972 -0.0267 -0.0189 0.0142  ? ? ? ? ? ? 297 LYS A CB  
2273 C CG  . LYS A 317 ? 0.3714 0.4907 0.2812 -0.0326 -0.0156 0.0242  ? ? ? ? ? ? 297 LYS A CG  
2274 C CD  . LYS A 317 ? 0.3985 0.5003 0.2981 -0.0281 -0.0235 0.0329  ? ? ? ? ? ? 297 LYS A CD  
2275 C CE  . LYS A 317 ? 0.3529 0.4530 0.2671 -0.0204 -0.0345 0.0265  ? ? ? ? ? ? 297 LYS A CE  
2276 N NZ  . LYS A 317 ? 0.3311 0.4133 0.2369 -0.0160 -0.0406 0.0347  ? ? ? ? ? ? 297 LYS A NZ  
2277 N N   . LEU A 318 ? 0.1885 0.3356 0.1256 -0.0347 -0.0083 -0.0064 ? ? ? ? ? ? 298 LEU A N   
2278 C CA  . LEU A 318 ? 0.1821 0.3376 0.1386 -0.0380 -0.0047 -0.0106 ? ? ? ? ? ? 298 LEU A CA  
2279 C C   . LEU A 318 ? 0.1726 0.3238 0.1455 -0.0361 -0.0122 -0.0065 ? ? ? ? ? ? 298 LEU A C   
2280 O O   . LEU A 318 ? 0.1775 0.3197 0.1500 -0.0310 -0.0187 -0.0066 ? ? ? ? ? ? 298 LEU A O   
2281 C CB  . LEU A 318 ? 0.1996 0.3561 0.1600 -0.0379 -0.0031 -0.0234 ? ? ? ? ? ? 298 LEU A CB  
2282 C CG  . LEU A 318 ? 0.1893 0.3479 0.1679 -0.0394 -0.0015 -0.0292 ? ? ? ? ? ? 298 LEU A CG  
2283 C CD1 . LEU A 318 ? 0.1928 0.3500 0.1820 -0.0385 0.0087  -0.0258 ? ? ? ? ? ? 298 LEU A CD1 
2284 C CD2 . LEU A 318 ? 0.1843 0.3389 0.1628 -0.0406 -0.0003 -0.0409 ? ? ? ? ? ? 298 LEU A CD2 
2285 N N   . MET A 319 ? 0.1209 0.2743 0.1084 -0.0383 -0.0100 -0.0027 ? ? ? ? ? ? 299 MET A N   
2286 C CA  . MET A 319 ? 0.1349 0.2752 0.1330 -0.0344 -0.0144 0.0007  ? ? ? ? ? ? 299 MET A CA  
2287 C C   . MET A 319 ? 0.1491 0.2827 0.1590 -0.0320 -0.0105 -0.0037 ? ? ? ? ? ? 299 MET A C   
2288 O O   . MET A 319 ? 0.1698 0.3079 0.1872 -0.0332 -0.0059 -0.0037 ? ? ? ? ? ? 299 MET A O   
2289 C CB  . MET A 319 ? 0.1370 0.2758 0.1356 -0.0376 -0.0176 0.0109  ? ? ? ? ? ? 299 MET A CB  
2290 C CG  . MET A 319 ? 0.1714 0.3074 0.1494 -0.0386 -0.0207 0.0177  ? ? ? ? ? ? 299 MET A CG  
2291 S SD  . MET A 319 ? 0.2835 0.4064 0.2597 -0.0439 -0.0190 0.0305  ? ? ? ? ? ? 299 MET A SD  
2292 C CE  . MET A 319 ? 0.2821 0.3961 0.2668 -0.0399 -0.0312 0.0305  ? ? ? ? ? ? 299 MET A CE  
2293 N N   . ILE A 320 ? 0.1356 0.2581 0.1473 -0.0277 -0.0124 -0.0070 ? ? ? ? ? ? 300 ILE A N   
2294 C CA  . ILE A 320 ? 0.1369 0.2523 0.1553 -0.0256 -0.0098 -0.0102 ? ? ? ? ? ? 300 ILE A CA  
2295 C C   . ILE A 320 ? 0.1500 0.2524 0.1713 -0.0215 -0.0140 -0.0065 ? ? ? ? ? ? 300 ILE A C   
2296 O O   . ILE A 320 ? 0.1473 0.2458 0.1669 -0.0194 -0.0169 -0.0068 ? ? ? ? ? ? 300 ILE A O   
2297 C CB  . ILE A 320 ? 0.1144 0.2323 0.1319 -0.0271 -0.0069 -0.0185 ? ? ? ? ? ? 300 ILE A CB  
2298 C CG1 . ILE A 320 ? 0.1216 0.2525 0.1352 -0.0319 -0.0029 -0.0248 ? ? ? ? ? ? 300 ILE A CG1 
2299 C CG2 . ILE A 320 ? 0.0864 0.1978 0.1097 -0.0261 -0.0041 -0.0212 ? ? ? ? ? ? 300 ILE A CG2 
2300 C CD1 . ILE A 320 ? 0.1106 0.2441 0.1224 -0.0352 -0.0013 -0.0343 ? ? ? ? ? ? 300 ILE A CD1 
2301 N N   . ALA A 321 ? 0.1009 0.1984 0.1275 -0.0200 -0.0148 -0.0039 ? ? ? ? ? ? 301 ALA A N   
2302 C CA  . ALA A 321 ? 0.1048 0.1910 0.1327 -0.0164 -0.0194 -0.0020 ? ? ? ? ? ? 301 ALA A CA  
2303 C C   . ALA A 321 ? 0.1206 0.2060 0.1512 -0.0144 -0.0175 -0.0048 ? ? ? ? ? ? 301 ALA A C   
2304 O O   . ALA A 321 ? 0.1349 0.2224 0.1702 -0.0133 -0.0175 -0.0046 ? ? ? ? ? ? 301 ALA A O   
2305 C CB  . ALA A 321 ? 0.1239 0.2072 0.1556 -0.0167 -0.0234 0.0017  ? ? ? ? ? ? 301 ALA A CB  
2306 N N   . ASP A 322 ? 0.1299 0.2154 0.1584 -0.0142 -0.0158 -0.0077 ? ? ? ? ? ? 302 ASP A N   
2307 C CA  . ASP A 322 ? 0.1310 0.2209 0.1620 -0.0147 -0.0119 -0.0119 ? ? ? ? ? ? 302 ASP A CA  
2308 C C   . ASP A 322 ? 0.1529 0.2446 0.1838 -0.0152 -0.0102 -0.0148 ? ? ? ? ? ? 302 ASP A C   
2309 O O   . ASP A 322 ? 0.1529 0.2428 0.1823 -0.0134 -0.0132 -0.0130 ? ? ? ? ? ? 302 ASP A O   
2310 C CB  . ASP A 322 ? 0.1268 0.2237 0.1599 -0.0190 -0.0055 -0.0173 ? ? ? ? ? ? 302 ASP A CB  
2311 C CG  . ASP A 322 ? 0.1557 0.2497 0.1908 -0.0172 0.0000  -0.0199 ? ? ? ? ? ? 302 ASP A CG  
2312 O OD1 . ASP A 322 ? 0.1193 0.2001 0.1486 -0.0147 0.0033  -0.0198 ? ? ? ? ? ? 302 ASP A OD1 
2313 O OD2 . ASP A 322 ? 0.1299 0.2248 0.1665 -0.0154 0.0026  -0.0205 ? ? ? ? ? ? 302 ASP A OD2 
2314 N N   . HIS A 323 ? 0.1261 0.2178 0.1586 -0.0171 -0.0030 -0.0191 ? ? ? ? ? ? 303 HIS A N   
2315 C CA  . HIS A 323 ? 0.1173 0.2075 0.1503 -0.0183 0.0027  -0.0216 ? ? ? ? ? ? 303 HIS A CA  
2316 C C   . HIS A 323 ? 0.1303 0.2323 0.1716 -0.0259 0.0061  -0.0281 ? ? ? ? ? ? 303 HIS A C   
2317 O O   . HIS A 323 ? 0.1431 0.2430 0.1841 -0.0308 0.0099  -0.0322 ? ? ? ? ? ? 303 HIS A O   
2318 C CB  . HIS A 323 ? 0.0841 0.1529 0.1067 -0.0157 0.0127  -0.0208 ? ? ? ? ? ? 303 HIS A CB  
2319 C CG  . HIS A 323 ? 0.1106 0.1634 0.1205 -0.0057 0.0075  -0.0147 ? ? ? ? ? ? 303 HIS A CG  
2320 N ND1 . HIS A 323 ? 0.1353 0.1787 0.1355 0.0010  0.0050  -0.0114 ? ? ? ? ? ? 303 HIS A ND1 
2321 C CD2 . HIS A 323 ? 0.1299 0.1759 0.1358 -0.0007 0.0034  -0.0121 ? ? ? ? ? ? 303 HIS A CD2 
2322 C CE1 . HIS A 323 ? 0.1587 0.1893 0.1481 0.0091  -0.0017 -0.0075 ? ? ? ? ? ? 303 HIS A CE1 
2323 N NE2 . HIS A 323 ? 0.1515 0.1852 0.1461 0.0083  -0.0030 -0.0078 ? ? ? ? ? ? 303 HIS A NE2 
2324 N N   . VAL A 324 ? 0.1425 0.2502 0.1868 -0.0241 0.0037  -0.0283 ? ? ? ? ? ? 304 VAL A N   
2325 C CA  . VAL A 324 ? 0.0820 0.1955 0.1328 -0.0291 0.0074  -0.0342 ? ? ? ? ? ? 304 VAL A CA  
2326 C C   . VAL A 324 ? 0.1069 0.2219 0.1645 -0.0307 0.0166  -0.0360 ? ? ? ? ? ? 304 VAL A C   
2327 O O   . VAL A 324 ? 0.1305 0.2522 0.1908 -0.0249 0.0147  -0.0339 ? ? ? ? ? ? 304 VAL A O   
2328 C CB  . VAL A 324 ? 0.1160 0.2374 0.1674 -0.0252 -0.0009 -0.0332 ? ? ? ? ? ? 304 VAL A CB  
2329 C CG1 . VAL A 324 ? 0.1035 0.2363 0.1653 -0.0296 0.0015  -0.0400 ? ? ? ? ? ? 304 VAL A CG1 
2330 C CG2 . VAL A 324 ? 0.0558 0.1732 0.0991 -0.0245 -0.0058 -0.0309 ? ? ? ? ? ? 304 VAL A CG2 
2331 N N   . LEU A 325 ? 0.0997 0.2050 0.1576 -0.0378 0.0285  -0.0393 ? ? ? ? ? ? 305 LEU A N   
2332 C CA  . LEU A 325 ? 0.1020 0.1971 0.1578 -0.0383 0.0420  -0.0379 ? ? ? ? ? ? 305 LEU A CA  
2333 C C   . LEU A 325 ? 0.1399 0.2482 0.2065 -0.0369 0.0432  -0.0390 ? ? ? ? ? ? 305 LEU A C   
2334 O O   . LEU A 325 ? 0.1171 0.2209 0.1792 -0.0313 0.0505  -0.0357 ? ? ? ? ? ? 305 LEU A O   
2335 C CB  . LEU A 325 ? 0.1148 0.1910 0.1658 -0.0469 0.0548  -0.0407 ? ? ? ? ? ? 305 LEU A CB  
2336 C CG  . LEU A 325 ? 0.1760 0.2326 0.2185 -0.0477 0.0707  -0.0377 ? ? ? ? ? ? 305 LEU A CG  
2337 C CD1 . LEU A 325 ? 0.1534 0.1901 0.1740 -0.0364 0.0742  -0.0297 ? ? ? ? ? ? 305 LEU A CD1 
2338 C CD2 . LEU A 325 ? 0.1619 0.1986 0.2001 -0.0576 0.0820  -0.0414 ? ? ? ? ? ? 305 LEU A CD2 
2339 N N   . ASP A 326 ? 0.1377 0.2613 0.2166 -0.0406 0.0369  -0.0441 ? ? ? ? ? ? 306 ASP A N   
2340 C CA  . ASP A 326 ? 0.1399 0.2798 0.2328 -0.0394 0.0381  -0.0462 ? ? ? ? ? ? 306 ASP A CA  
2341 C C   . ASP A 326 ? 0.1178 0.2723 0.2134 -0.0296 0.0254  -0.0445 ? ? ? ? ? ? 306 ASP A C   
2342 O O   . ASP A 326 ? 0.0823 0.2531 0.1907 -0.0277 0.0239  -0.0472 ? ? ? ? ? ? 306 ASP A O   
2343 C CB  . ASP A 326 ? 0.1329 0.2818 0.2388 -0.0495 0.0408  -0.0537 ? ? ? ? ? ? 306 ASP A CB  
2344 C CG  . ASP A 326 ? 0.1407 0.2945 0.2448 -0.0517 0.0299  -0.0581 ? ? ? ? ? ? 306 ASP A CG  
2345 O OD1 . ASP A 326 ? 0.1173 0.2612 0.2082 -0.0486 0.0244  -0.0551 ? ? ? ? ? ? 306 ASP A OD1 
2346 O OD2 . ASP A 326 ? 0.1280 0.2963 0.2443 -0.0566 0.0277  -0.0646 ? ? ? ? ? ? 306 ASP A OD2 
2347 N N   . HIS A 327 ? 0.0791 0.2274 0.1626 -0.0232 0.0166  -0.0400 ? ? ? ? ? ? 307 HIS A N   
2348 C CA  . HIS A 327 ? 0.0909 0.2470 0.1732 -0.0134 0.0055  -0.0373 ? ? ? ? ? ? 307 HIS A CA  
2349 C C   . HIS A 327 ? 0.1309 0.2943 0.2183 -0.0051 0.0098  -0.0367 ? ? ? ? ? ? 307 HIS A C   
2350 O O   . HIS A 327 ? 0.1416 0.2978 0.2250 -0.0038 0.0201  -0.0355 ? ? ? ? ? ? 307 HIS A O   
2351 C CB  . HIS A 327 ? 0.0709 0.2147 0.1381 -0.0091 -0.0035 -0.0315 ? ? ? ? ? ? 307 HIS A CB  
2352 C CG  . HIS A 327 ? 0.0977 0.2422 0.1608 -0.0016 -0.0136 -0.0282 ? ? ? ? ? ? 307 HIS A CG  
2353 N ND1 . HIS A 327 ? 0.0980 0.2378 0.1549 0.0076  -0.0184 -0.0241 ? ? ? ? ? ? 307 HIS A ND1 
2354 C CD2 . HIS A 327 ? 0.1053 0.2537 0.1691 -0.0013 -0.0193 -0.0286 ? ? ? ? ? ? 307 HIS A CD2 
2355 C CE1 . HIS A 327 ? 0.0925 0.2306 0.1462 0.0122  -0.0259 -0.0216 ? ? ? ? ? ? 307 HIS A CE1 
2356 N NE2 . HIS A 327 ? 0.1237 0.2684 0.1819 0.0072  -0.0266 -0.0242 ? ? ? ? ? ? 307 HIS A NE2 
2357 N N   . GLU A 328 ? 0.1161 0.2911 0.2091 0.0024  0.0029  -0.0373 ? ? ? ? ? ? 308 GLU A N   
2358 C CA  . GLU A 328 ? 0.1626 0.3445 0.2597 0.0131  0.0067  -0.0372 ? ? ? ? ? ? 308 GLU A CA  
2359 C C   . GLU A 328 ? 0.1760 0.3443 0.2568 0.0231  0.0064  -0.0330 ? ? ? ? ? ? 308 GLU A C   
2360 O O   . GLU A 328 ? 0.1489 0.3145 0.2266 0.0311  0.0159  -0.0333 ? ? ? ? ? ? 308 GLU A O   
2361 C CB  . GLU A 328 ? 0.1605 0.3543 0.2630 0.0216  -0.0032 -0.0380 ? ? ? ? ? ? 308 GLU A CB  
2362 C CG  . GLU A 328 ? 0.2017 0.3825 0.2876 0.0272  -0.0169 -0.0329 ? ? ? ? ? ? 308 GLU A CG  
2363 C CD  . GLU A 328 ? 0.2369 0.4251 0.3250 0.0371  -0.0249 -0.0328 ? ? ? ? ? ? 308 GLU A CD  
2364 O OE1 . GLU A 328 ? 0.2826 0.4656 0.3640 0.0362  -0.0333 -0.0304 ? ? ? ? ? ? 308 GLU A OE1 
2365 O OE2 . GLU A 328 ? 0.2317 0.4299 0.3276 0.0465  -0.0220 -0.0349 ? ? ? ? ? ? 308 GLU A OE2 
2366 N N   . SER A 329 ? 0.1350 0.2912 0.2027 0.0234  -0.0042 -0.0287 ? ? ? ? ? ? 309 SER A N   
2367 C CA  . SER A 329 ? 0.1547 0.2834 0.1992 0.0315  -0.0087 -0.0228 ? ? ? ? ? ? 309 SER A CA  
2368 C C   . SER A 329 ? 0.1779 0.2849 0.2083 0.0289  0.0018  -0.0210 ? ? ? ? ? ? 309 SER A C   
2369 O O   . SER A 329 ? 0.2008 0.2836 0.2103 0.0362  -0.0007 -0.0174 ? ? ? ? ? ? 309 SER A O   
2370 C CB  . SER A 329 ? 0.1514 0.2704 0.1866 0.0298  -0.0228 -0.0181 ? ? ? ? ? ? 309 SER A CB  
2371 O OG  . SER A 329 ? 0.1086 0.2287 0.1469 0.0184  -0.0208 -0.0182 ? ? ? ? ? ? 309 SER A OG  
2372 N N   . CYS A 330 ? 0.1383 0.2514 0.1778 0.0186  0.0129  -0.0236 ? ? ? ? ? ? 310 CYS A N   
2373 C CA  . CYS A 330 ? 0.1652 0.2552 0.1888 0.0171  0.0238  -0.0212 ? ? ? ? ? ? 310 CYS A CA  
2374 C C   . CYS A 330 ? 0.2306 0.3288 0.2654 0.0105  0.0427  -0.0251 ? ? ? ? ? ? 310 CYS A C   
2375 O O   . CYS A 330 ? 0.2265 0.3078 0.2518 0.0049  0.0536  -0.0236 ? ? ? ? ? ? 310 CYS A O   
2376 C CB  . CYS A 330 ? 0.1360 0.2143 0.1527 0.0110  0.0187  -0.0186 ? ? ? ? ? ? 310 CYS A CB  
2377 S SG  . CYS A 330 ? 0.2308 0.3315 0.2693 -0.0027 0.0186  -0.0238 ? ? ? ? ? ? 310 CYS A SG  
2378 N N   A ASN A 331 ? 0.2348 0.3582 0.2896 0.0118  0.0468  -0.0299 ? ? ? ? ? ? 311 ASN A N   
2379 N N   B ASN A 331 ? 0.2350 0.3587 0.2902 0.0113  0.0470  -0.0300 ? ? ? ? ? ? 311 ASN A N   
2380 C CA  A ASN A 331 ? 0.2495 0.3830 0.3205 0.0036  0.0628  -0.0331 ? ? ? ? ? ? 311 ASN A CA  
2381 C CA  B ASN A 331 ? 0.2525 0.3846 0.3227 0.0029  0.0634  -0.0329 ? ? ? ? ? ? 311 ASN A CA  
2382 C C   A ASN A 331 ? 0.2866 0.4050 0.3435 0.0104  0.0793  -0.0302 ? ? ? ? ? ? 311 ASN A C   
2383 C C   B ASN A 331 ? 0.2871 0.4053 0.3439 0.0104  0.0794  -0.0302 ? ? ? ? ? ? 311 ASN A C   
2384 O O   A ASN A 331 ? 0.3196 0.4377 0.3822 0.0036  0.0920  -0.0291 ? ? ? ? ? ? 311 ASN A O   
2385 O O   B ASN A 331 ? 0.3178 0.4367 0.3810 0.0039  0.0921  -0.0292 ? ? ? ? ? ? 311 ASN A O   
2386 C CB  A ASN A 331 ? 0.2112 0.3722 0.3080 0.0019  0.0549  -0.0371 ? ? ? ? ? ? 311 ASN A CB  
2387 C CB  B ASN A 331 ? 0.2150 0.3743 0.3117 -0.0006 0.0560  -0.0371 ? ? ? ? ? ? 311 ASN A CB  
2388 C CG  A ASN A 331 ? 0.2314 0.4029 0.3322 0.0155  0.0547  -0.0375 ? ? ? ? ? ? 311 ASN A CG  
2389 C CG  B ASN A 331 ? 0.1869 0.3506 0.2948 -0.0151 0.0540  -0.0404 ? ? ? ? ? ? 311 ASN A CG  
2390 O OD1 A ASN A 331 ? 0.2005 0.3582 0.2826 0.0277  0.0566  -0.0353 ? ? ? ? ? ? 311 ASN A OD1 
2391 O OD1 B ASN A 331 ? 0.1989 0.3463 0.2990 -0.0235 0.0627  -0.0395 ? ? ? ? ? ? 311 ASN A OD1 
2392 N ND2 A ASN A 331 ? 0.2645 0.4588 0.3874 0.0148  0.0514  -0.0409 ? ? ? ? ? ? 311 ASN A ND2 
2393 N ND2 B ASN A 331 ? 0.1298 0.3128 0.2524 -0.0166 0.0426  -0.0446 ? ? ? ? ? ? 311 ASN A ND2 
2394 N N   . ASP A 332 ? 0.2989 0.4012 0.3329 0.0246  0.0755  -0.0277 ? ? ? ? ? ? 312 ASP A N   
2395 C CA  . ASP A 332 ? 0.3474 0.4310 0.3615 0.0333  0.0907  -0.0253 ? ? ? ? ? ? 312 ASP A CA  
2396 C C   . ASP A 332 ? 0.3557 0.4086 0.3466 0.0267  0.0995  -0.0202 ? ? ? ? ? ? 312 ASP A C   
2397 O O   . ASP A 332 ? 0.2942 0.3350 0.2785 0.0213  0.0952  -0.0181 ? ? ? ? ? ? 312 ASP A O   
2398 C CB  . ASP A 332 ? 0.3596 0.4245 0.3488 0.0504  0.0785  -0.0226 ? ? ? ? ? ? 312 ASP A CB  
2399 C CG  . ASP A 332 ? 0.3684 0.4065 0.3333 0.0521  0.0616  -0.0178 ? ? ? ? ? ? 312 ASP A CG  
2400 O OD1 . ASP A 332 ? 0.3781 0.4268 0.3549 0.0479  0.0457  -0.0182 ? ? ? ? ? ? 312 ASP A OD1 
2401 O OD2 . ASP A 332 ? 0.3556 0.3628 0.2896 0.0581  0.0644  -0.0140 ? ? ? ? ? ? 312 ASP A OD2 
2402 N N   . SER A 333 ? 0.3319 0.3951 0.3438 0.0330  0.1029  -0.0123 ? ? ? ? ? ? 313 SER A N   
2403 C CA  . SER A 333 ? 0.3362 0.3957 0.3388 0.0280  0.1046  -0.0100 ? ? ? ? ? ? 313 SER A CA  
2404 C C   . SER A 333 ? 0.3300 0.3711 0.3117 0.0268  0.0999  -0.0129 ? ? ? ? ? ? 313 SER A C   
2405 O O   . SER A 333 ? 0.3300 0.3698 0.3097 0.0207  0.0972  -0.0109 ? ? ? ? ? ? 313 SER A O   
2406 C CB  . SER A 333 ? 0.3936 0.4551 0.3924 0.0317  0.1141  -0.0079 ? ? ? ? ? ? 313 SER A CB  
2407 O OG  . SER A 333 ? 0.4273 0.4858 0.4182 0.0266  0.1159  -0.0047 ? ? ? ? ? ? 313 SER A OG  
2408 N N   . ASN A 334 ? 0.2856 0.3117 0.2517 0.0326  0.0985  -0.0176 ? ? ? ? ? ? 314 ASN A N   
2409 C CA  . ASN A 334 ? 0.3092 0.3176 0.2558 0.0311  0.0928  -0.0205 ? ? ? ? ? ? 314 ASN A CA  
2410 C C   . ASN A 334 ? 0.2582 0.2681 0.2114 0.0257  0.0852  -0.0207 ? ? ? ? ? ? 314 ASN A C   
2411 O O   . ASN A 334 ? 0.2747 0.2788 0.2208 0.0209  0.0815  -0.0201 ? ? ? ? ? ? 314 ASN A O   
2412 C CB  . ASN A 334 ? 0.3776 0.3684 0.3062 0.0380  0.0916  -0.0257 ? ? ? ? ? ? 314 ASN A CB  
2413 C CG  . ASN A 334 ? 0.4809 0.4643 0.3949 0.0430  0.0982  -0.0262 ? ? ? ? ? ? 314 ASN A CG  
2414 O OD1 . ASN A 334 ? 0.5062 0.4960 0.4210 0.0409  0.1034  -0.0223 ? ? ? ? ? ? 314 ASN A OD1 
2415 N ND2 . ASN A 334 ? 0.5236 0.4923 0.4231 0.0499  0.0979  -0.0308 ? ? ? ? ? ? 314 ASN A ND2 
2416 N N   . SER A 335 ? 0.2345 0.2517 0.2009 0.0267  0.0832  -0.0216 ? ? ? ? ? ? 315 SER A N   
2417 C CA  . SER A 335 ? 0.2296 0.2492 0.2028 0.0217  0.0769  -0.0217 ? ? ? ? ? ? 315 SER A CA  
2418 C C   . SER A 335 ? 0.1898 0.2211 0.1748 0.0148  0.0762  -0.0177 ? ? ? ? ? ? 315 SER A C   
2419 O O   . SER A 335 ? 0.1628 0.1905 0.1450 0.0098  0.0718  -0.0179 ? ? ? ? ? ? 315 SER A O   
2420 C CB  . SER A 335 ? 0.2062 0.2324 0.1922 0.0245  0.0757  -0.0225 ? ? ? ? ? ? 315 SER A CB  
2421 O OG  . SER A 335 ? 0.2360 0.2479 0.2098 0.0313  0.0757  -0.0263 ? ? ? ? ? ? 315 SER A OG  
2422 N N   . MET A 336 ? 0.1461 0.1909 0.1443 0.0143  0.0805  -0.0143 ? ? ? ? ? ? 316 MET A N   
2423 C CA  . MET A 336 ? 0.1571 0.2113 0.1666 0.0075  0.0794  -0.0105 ? ? ? ? ? ? 316 MET A CA  
2424 C C   . MET A 336 ? 0.1779 0.2219 0.1743 0.0045  0.0801  -0.0095 ? ? ? ? ? ? 316 MET A C   
2425 O O   . MET A 336 ? 0.2055 0.2484 0.2040 -0.0009 0.0768  -0.0088 ? ? ? ? ? ? 316 MET A O   
2426 C CB  . MET A 336 ? 0.2148 0.2848 0.2403 0.0070  0.0838  -0.0066 ? ? ? ? ? ? 316 MET A CB  
2427 C CG  . MET A 336 ? 0.2237 0.3013 0.2601 -0.0006 0.0827  -0.0026 ? ? ? ? ? ? 316 MET A CG  
2428 S SD  . MET A 336 ? 0.2101 0.2890 0.2549 -0.0061 0.0740  -0.0040 ? ? ? ? ? ? 316 MET A SD  
2429 C CE  . MET A 336 ? 0.1931 0.2844 0.2518 -0.0023 0.0720  -0.0042 ? ? ? ? ? ? 316 MET A CE  
2430 N N   . GLY A 337 ? 0.2017 0.2374 0.1841 0.0082  0.0846  -0.0098 ? ? ? ? ? ? 317 GLY A N   
2431 C CA  . GLY A 337 ? 0.2048 0.2298 0.1733 0.0059  0.0851  -0.0085 ? ? ? ? ? ? 317 GLY A CA  
2432 C C   . GLY A 337 ? 0.2050 0.2188 0.1636 0.0038  0.0784  -0.0112 ? ? ? ? ? ? 317 GLY A C   
2433 O O   . GLY A 337 ? 0.2220 0.2326 0.1789 -0.0007 0.0768  -0.0095 ? ? ? ? ? ? 317 GLY A O   
2434 N N   . THR A 338 ? 0.1783 0.1858 0.1307 0.0069  0.0747  -0.0152 ? ? ? ? ? ? 318 THR A N   
2435 C CA  . THR A 338 ? 0.2029 0.2016 0.1475 0.0044  0.0681  -0.0176 ? ? ? ? ? ? 318 THR A CA  
2436 C C   . THR A 338 ? 0.2010 0.2099 0.1611 -0.0008 0.0647  -0.0171 ? ? ? ? ? ? 318 THR A C   
2437 O O   . THR A 338 ? 0.2045 0.2102 0.1623 -0.0042 0.0603  -0.0168 ? ? ? ? ? ? 318 THR A O   
2438 C CB  . THR A 338 ? 0.2223 0.2103 0.1555 0.0082  0.0647  -0.0218 ? ? ? ? ? ? 318 THR A CB  
2439 O OG1 . THR A 338 ? 0.2439 0.2213 0.1615 0.0132  0.0672  -0.0228 ? ? ? ? ? ? 318 THR A OG1 
2440 C CG2 . THR A 338 ? 0.2423 0.2229 0.1696 0.0048  0.0545  -0.0225 ? ? ? ? ? ? 318 THR A CG2 
2441 N N   . SER A 339 ? 0.1726 0.1941 0.1490 -0.0009 0.0652  -0.0168 ? ? ? ? ? ? 319 SER A N   
2442 C CA  . SER A 339 ? 0.1665 0.1971 0.1561 -0.0057 0.0613  -0.0166 ? ? ? ? ? ? 319 SER A CA  
2443 C C   . SER A 339 ? 0.1580 0.1884 0.1492 -0.0101 0.0623  -0.0144 ? ? ? ? ? ? 319 SER A C   
2444 O O   . SER A 339 ? 0.1781 0.2077 0.1701 -0.0133 0.0585  -0.0154 ? ? ? ? ? ? 319 SER A O   
2445 C CB  . SER A 339 ? 0.1729 0.2165 0.1785 -0.0052 0.0614  -0.0158 ? ? ? ? ? ? 319 SER A CB  
2446 O OG  . SER A 339 ? 0.1964 0.2398 0.2017 -0.0014 0.0605  -0.0180 ? ? ? ? ? ? 319 SER A OG  
2447 N N   . LEU A 340 ? 0.1641 0.1954 0.1560 -0.0102 0.0676  -0.0112 ? ? ? ? ? ? 320 LEU A N   
2448 C CA  . LEU A 340 ? 0.1675 0.1979 0.1618 -0.0152 0.0693  -0.0088 ? ? ? ? ? ? 320 LEU A CA  
2449 C C   . LEU A 340 ? 0.1792 0.1964 0.1581 -0.0158 0.0690  -0.0087 ? ? ? ? ? ? 320 LEU A C   
2450 O O   . LEU A 340 ? 0.1868 0.2007 0.1665 -0.0196 0.0674  -0.0081 ? ? ? ? ? ? 320 LEU A O   
2451 C CB  . LEU A 340 ? 0.1581 0.1945 0.1586 -0.0157 0.0754  -0.0043 ? ? ? ? ? ? 320 LEU A CB  
2452 C CG  . LEU A 340 ? 0.1584 0.2096 0.1767 -0.0162 0.0752  -0.0033 ? ? ? ? ? ? 320 LEU A CG  
2453 C CD1 . LEU A 340 ? 0.2141 0.2737 0.2402 -0.0171 0.0813  0.0019  ? ? ? ? ? ? 320 LEU A CD1 
2454 C CD2 . LEU A 340 ? 0.1134 0.1691 0.1428 -0.0220 0.0699  -0.0052 ? ? ? ? ? ? 320 LEU A CD2 
2455 N N   . ILE A 341 ? 0.1997 0.2083 0.1639 -0.0115 0.0694  -0.0092 ? ? ? ? ? ? 321 ILE A N   
2456 C CA  . ILE A 341 ? 0.2113 0.2071 0.1601 -0.0114 0.0661  -0.0090 ? ? ? ? ? ? 321 ILE A CA  
2457 C C   . ILE A 341 ? 0.1884 0.1855 0.1426 -0.0124 0.0572  -0.0109 ? ? ? ? ? ? 321 ILE A C   
2458 O O   . ILE A 341 ? 0.1839 0.1761 0.1359 -0.0137 0.0538  -0.0095 ? ? ? ? ? ? 321 ILE A O   
2459 C CB  . ILE A 341 ? 0.2611 0.2466 0.1919 -0.0068 0.0664  -0.0101 ? ? ? ? ? ? 321 ILE A CB  
2460 C CG1 . ILE A 341 ? 0.2871 0.2686 0.2094 -0.0053 0.0726  -0.0065 ? ? ? ? ? ? 321 ILE A CG1 
2461 C CG2 . ILE A 341 ? 0.2931 0.2687 0.2133 -0.0066 0.0571  -0.0105 ? ? ? ? ? ? 321 ILE A CG2 
2462 C CD1 . ILE A 341 ? 0.4141 0.3859 0.3190 0.0001  0.0725  -0.0084 ? ? ? ? ? ? 321 ILE A CD1 
2463 N N   . LEU A 342 ? 0.1827 0.1864 0.1440 -0.0113 0.0538  -0.0136 ? ? ? ? ? ? 322 LEU A N   
2464 C CA  . LEU A 342 ? 0.1562 0.1636 0.1239 -0.0121 0.0470  -0.0147 ? ? ? ? ? ? 322 LEU A CA  
2465 C C   . LEU A 342 ? 0.1648 0.1775 0.1425 -0.0150 0.0475  -0.0147 ? ? ? ? ? ? 322 LEU A C   
2466 O O   . LEU A 342 ? 0.1845 0.1955 0.1628 -0.0150 0.0438  -0.0147 ? ? ? ? ? ? 322 LEU A O   
2467 C CB  . LEU A 342 ? 0.1752 0.1888 0.1485 -0.0108 0.0440  -0.0166 ? ? ? ? ? ? 322 LEU A CB  
2468 C CG  . LEU A 342 ? 0.1908 0.1968 0.1541 -0.0083 0.0408  -0.0173 ? ? ? ? ? ? 322 LEU A CG  
2469 C CD1 . LEU A 342 ? 0.1478 0.1592 0.1178 -0.0072 0.0390  -0.0187 ? ? ? ? ? ? 322 LEU A CD1 
2470 C CD2 . LEU A 342 ? 0.2130 0.2129 0.1703 -0.0088 0.0337  -0.0160 ? ? ? ? ? ? 322 LEU A CD2 
2471 N N   . ASP A 343 ? 0.1492 0.1679 0.1348 -0.0172 0.0519  -0.0147 ? ? ? ? ? ? 323 ASP A N   
2472 C CA  . ASP A 343 ? 0.1552 0.1765 0.1487 -0.0208 0.0511  -0.0153 ? ? ? ? ? ? 323 ASP A CA  
2473 C C   . ASP A 343 ? 0.1936 0.2044 0.1805 -0.0218 0.0512  -0.0134 ? ? ? ? ? ? 323 ASP A C   
2474 O O   . ASP A 343 ? 0.1987 0.2066 0.1871 -0.0225 0.0481  -0.0147 ? ? ? ? ? ? 323 ASP A O   
2475 C CB  . ASP A 343 ? 0.1407 0.1700 0.1447 -0.0241 0.0549  -0.0146 ? ? ? ? ? ? 323 ASP A CB  
2476 C CG  . ASP A 343 ? 0.1822 0.2135 0.1939 -0.0283 0.0517  -0.0162 ? ? ? ? ? ? 323 ASP A CG  
2477 O OD1 . ASP A 343 ? 0.1783 0.2122 0.1911 -0.0272 0.0469  -0.0193 ? ? ? ? ? ? 323 ASP A OD1 
2478 O OD2 . ASP A 343 ? 0.1748 0.2043 0.1905 -0.0329 0.0538  -0.0143 ? ? ? ? ? ? 323 ASP A OD2 
2479 N N   . MET A 344 ? 0.1676 0.1715 0.1458 -0.0214 0.0550  -0.0103 ? ? ? ? ? ? 324 MET A N   
2480 C CA  . MET A 344 ? 0.1671 0.1599 0.1377 -0.0222 0.0549  -0.0074 ? ? ? ? ? ? 324 MET A CA  
2481 C C   . MET A 344 ? 0.1967 0.1841 0.1612 -0.0185 0.0487  -0.0079 ? ? ? ? ? ? 324 MET A C   
2482 O O   . MET A 344 ? 0.2015 0.1838 0.1667 -0.0183 0.0461  -0.0076 ? ? ? ? ? ? 324 MET A O   
2483 C CB  . MET A 344 ? 0.1681 0.1554 0.1290 -0.0223 0.0607  -0.0033 ? ? ? ? ? ? 324 MET A CB  
2484 C CG  . MET A 344 ? 0.1541 0.1473 0.1234 -0.0265 0.0678  -0.0008 ? ? ? ? ? ? 324 MET A CG  
2485 S SD  . MET A 344 ? 0.2322 0.2210 0.2095 -0.0329 0.0668  0.0013  ? ? ? ? ? ? 324 MET A SD  
2486 C CE  . MET A 344 ? 0.1871 0.1881 0.1810 -0.0354 0.0629  -0.0038 ? ? ? ? ? ? 324 MET A CE  
2487 N N   . LEU A 345 ? 0.1816 0.1701 0.1410 -0.0156 0.0462  -0.0084 ? ? ? ? ? ? 325 LEU A N   
2488 C CA  . LEU A 345 ? 0.1934 0.1801 0.1507 -0.0128 0.0397  -0.0081 ? ? ? ? ? ? 325 LEU A CA  
2489 C C   . LEU A 345 ? 0.1986 0.1917 0.1665 -0.0121 0.0373  -0.0102 ? ? ? ? ? ? 325 LEU A C   
2490 O O   . LEU A 345 ? 0.2006 0.1900 0.1687 -0.0101 0.0347  -0.0091 ? ? ? ? ? ? 325 LEU A O   
2491 C CB  . LEU A 345 ? 0.2128 0.2013 0.1661 -0.0112 0.0364  -0.0089 ? ? ? ? ? ? 325 LEU A CB  
2492 C CG  . LEU A 345 ? 0.2152 0.2055 0.1709 -0.0095 0.0289  -0.0079 ? ? ? ? ? ? 325 LEU A CG  
2493 C CD1 . LEU A 345 ? 0.1991 0.1800 0.1459 -0.0082 0.0251  -0.0044 ? ? ? ? ? ? 325 LEU A CD1 
2494 C CD2 . LEU A 345 ? 0.2197 0.2125 0.1744 -0.0095 0.0254  -0.0090 ? ? ? ? ? ? 325 LEU A CD2 
2495 N N   . PHE A 346 ? 0.1944 0.1966 0.1704 -0.0132 0.0384  -0.0132 ? ? ? ? ? ? 326 PHE A N   
2496 C CA  . PHE A 346 ? 0.1747 0.1826 0.1580 -0.0122 0.0368  -0.0155 ? ? ? ? ? ? 326 PHE A CA  
2497 C C   . PHE A 346 ? 0.2014 0.2025 0.1848 -0.0129 0.0380  -0.0165 ? ? ? ? ? ? 326 PHE A C   
2498 O O   . PHE A 346 ? 0.2161 0.2161 0.2006 -0.0099 0.0363  -0.0176 ? ? ? ? ? ? 326 PHE A O   
2499 C CB  . PHE A 346 ? 0.1623 0.1800 0.1522 -0.0137 0.0374  -0.0180 ? ? ? ? ? ? 326 PHE A CB  
2500 C CG  . PHE A 346 ? 0.1702 0.1939 0.1611 -0.0125 0.0353  -0.0173 ? ? ? ? ? ? 326 PHE A CG  
2501 C CD1 . PHE A 346 ? 0.1852 0.2045 0.1705 -0.0113 0.0329  -0.0150 ? ? ? ? ? ? 326 PHE A CD1 
2502 C CD2 . PHE A 346 ? 0.1843 0.2167 0.1811 -0.0130 0.0349  -0.0187 ? ? ? ? ? ? 326 PHE A CD2 
2503 C CE1 . PHE A 346 ? 0.1898 0.2125 0.1758 -0.0110 0.0300  -0.0145 ? ? ? ? ? ? 326 PHE A CE1 
2504 C CE2 . PHE A 346 ? 0.1860 0.2222 0.1838 -0.0123 0.0326  -0.0176 ? ? ? ? ? ? 326 PHE A CE2 
2505 C CZ  . PHE A 346 ? 0.1743 0.2052 0.1669 -0.0115 0.0302  -0.0156 ? ? ? ? ? ? 326 PHE A CZ  
2506 N N   . MET A 347 ? 0.1879 0.1843 0.1703 -0.0169 0.0410  -0.0159 ? ? ? ? ? ? 327 MET A N   
2507 C CA  . MET A 347 ? 0.2182 0.2055 0.2002 -0.0187 0.0413  -0.0164 ? ? ? ? ? ? 327 MET A CA  
2508 C C   . MET A 347 ? 0.2400 0.2169 0.2160 -0.0150 0.0396  -0.0140 ? ? ? ? ? ? 327 MET A C   
2509 O O   . MET A 347 ? 0.2379 0.2073 0.2135 -0.0134 0.0383  -0.0156 ? ? ? ? ? ? 327 MET A O   
2510 C CB  . MET A 347 ? 0.1948 0.1794 0.1780 -0.0245 0.0449  -0.0142 ? ? ? ? ? ? 327 MET A CB  
2511 C CG  . MET A 347 ? 0.2152 0.1894 0.1991 -0.0279 0.0442  -0.0147 ? ? ? ? ? ? 327 MET A CG  
2512 S SD  . MET A 347 ? 0.3072 0.2816 0.2969 -0.0363 0.0483  -0.0109 ? ? ? ? ? ? 327 MET A SD  
2513 C CE  . MET A 347 ? 0.2496 0.2132 0.2288 -0.0354 0.0519  -0.0040 ? ? ? ? ? ? 327 MET A CE  
2514 N N   . SER A 348 ? 0.2141 0.1891 0.1844 -0.0133 0.0390  -0.0101 ? ? ? ? ? ? 328 SER A N   
2515 C CA  . SER A 348 ? 0.2339 0.1992 0.1986 -0.0099 0.0365  -0.0068 ? ? ? ? ? ? 328 SER A CA  
2516 C C   . SER A 348 ? 0.2376 0.2076 0.2068 -0.0039 0.0327  -0.0076 ? ? ? ? ? ? 328 SER A C   
2517 O O   . SER A 348 ? 0.2827 0.2457 0.2517 -0.0002 0.0314  -0.0069 ? ? ? ? ? ? 328 SER A O   
2518 C CB  . SER A 348 ? 0.2284 0.1888 0.1836 -0.0103 0.0363  -0.0021 ? ? ? ? ? ? 328 SER A CB  
2519 O OG  . SER A 348 ? 0.2474 0.2152 0.2019 -0.0085 0.0334  -0.0023 ? ? ? ? ? ? 328 SER A OG  
2520 N N   . PHE A 349 ? 0.2220 0.2038 0.1957 -0.0029 0.0313  -0.0086 ? ? ? ? ? ? 329 PHE A N   
2521 C CA  . PHE A 349 ? 0.2606 0.2490 0.2398 0.0023  0.0279  -0.0073 ? ? ? ? ? ? 329 PHE A CA  
2522 C C   . PHE A 349 ? 0.2717 0.2718 0.2590 0.0041  0.0291  -0.0104 ? ? ? ? ? ? 329 PHE A C   
2523 O O   . PHE A 349 ? 0.2743 0.2812 0.2676 0.0089  0.0278  -0.0089 ? ? ? ? ? ? 329 PHE A O   
2524 C CB  . PHE A 349 ? 0.2607 0.2516 0.2378 0.0022  0.0233  -0.0031 ? ? ? ? ? ? 329 PHE A CB  
2525 C CG  . PHE A 349 ? 0.2572 0.2596 0.2394 0.0007  0.0217  -0.0038 ? ? ? ? ? ? 329 PHE A CG  
2526 C CD1 . PHE A 349 ? 0.2229 0.2252 0.2006 -0.0032 0.0231  -0.0056 ? ? ? ? ? ? 329 PHE A CD1 
2527 C CD2 . PHE A 349 ? 0.2427 0.2558 0.2345 0.0036  0.0189  -0.0019 ? ? ? ? ? ? 329 PHE A CD2 
2528 C CE1 . PHE A 349 ? 0.2527 0.2632 0.2345 -0.0044 0.0211  -0.0060 ? ? ? ? ? ? 329 PHE A CE1 
2529 C CE2 . PHE A 349 ? 0.2215 0.2440 0.2181 0.0014  0.0169  -0.0015 ? ? ? ? ? ? 329 PHE A CE2 
2530 C CZ  . PHE A 349 ? 0.2685 0.2886 0.2595 -0.0026 0.0176  -0.0037 ? ? ? ? ? ? 329 PHE A CZ  
2531 N N   . LEU A 350 ? 0.2345 0.2378 0.2222 0.0005  0.0317  -0.0142 ? ? ? ? ? ? 330 LEU A N   
2532 C CA  . LEU A 350 ? 0.2089 0.2213 0.2013 0.0021  0.0330  -0.0172 ? ? ? ? ? ? 330 LEU A CA  
2533 C C   . LEU A 350 ? 0.2330 0.2384 0.2224 0.0012  0.0351  -0.0221 ? ? ? ? ? ? 330 LEU A C   
2534 O O   . LEU A 350 ? 0.2257 0.2192 0.2110 0.0003  0.0353  -0.0224 ? ? ? ? ? ? 330 LEU A O   
2535 C CB  . LEU A 350 ? 0.2008 0.2230 0.1961 -0.0012 0.0325  -0.0171 ? ? ? ? ? ? 330 LEU A CB  
2536 C CG  . LEU A 350 ? 0.2479 0.2763 0.2463 -0.0009 0.0292  -0.0129 ? ? ? ? ? ? 330 LEU A CG  
2537 C CD1 . LEU A 350 ? 0.2300 0.2621 0.2283 -0.0047 0.0285  -0.0131 ? ? ? ? ? ? 330 LEU A CD1 
2538 C CD2 . LEU A 350 ? 0.2606 0.2989 0.2664 0.0033  0.0285  -0.0106 ? ? ? ? ? ? 330 LEU A CD2 
2539 N N   . GLU A 351 ? 0.2362 0.2477 0.2267 0.0012  0.0360  -0.0256 ? ? ? ? ? ? 331 GLU A N   
2540 C CA  . GLU A 351 ? 0.2284 0.2322 0.2145 0.0000  0.0364  -0.0308 ? ? ? ? ? ? 331 GLU A CA  
2541 C C   . GLU A 351 ? 0.2387 0.2482 0.2263 -0.0057 0.0356  -0.0329 ? ? ? ? ? ? 331 GLU A C   
2542 O O   . GLU A 351 ? 0.2274 0.2336 0.2117 -0.0071 0.0345  -0.0374 ? ? ? ? ? ? 331 GLU A O   
2543 C CB  . GLU A 351 ? 0.2211 0.2237 0.2040 0.0069  0.0378  -0.0340 ? ? ? ? ? ? 331 GLU A CB  
2544 C CG  . GLU A 351 ? 0.2263 0.2202 0.2082 0.0129  0.0385  -0.0324 ? ? ? ? ? ? 331 GLU A CG  
2545 C CD  . GLU A 351 ? 0.2465 0.2401 0.2259 0.0216  0.0412  -0.0351 ? ? ? ? ? ? 331 GLU A CD  
2546 O OE1 . GLU A 351 ? 0.2586 0.2431 0.2298 0.0225  0.0417  -0.0413 ? ? ? ? ? ? 331 GLU A OE1 
2547 O OE2 . GLU A 351 ? 0.2238 0.2264 0.2095 0.0275  0.0428  -0.0309 ? ? ? ? ? ? 331 GLU A OE2 
2548 N N   . GLY A 352 ? 0.2211 0.2384 0.2132 -0.0086 0.0355  -0.0297 ? ? ? ? ? ? 332 GLY A N   
2549 C CA  . GLY A 352 ? 0.2452 0.2693 0.2405 -0.0129 0.0347  -0.0307 ? ? ? ? ? ? 332 GLY A CA  
2550 C C   . GLY A 352 ? 0.2346 0.2590 0.2334 -0.0172 0.0357  -0.0282 ? ? ? ? ? ? 332 GLY A C   
2551 O O   . GLY A 352 ? 0.2486 0.2655 0.2455 -0.0182 0.0372  -0.0263 ? ? ? ? ? ? 332 GLY A O   
2552 N N   A SER A 353 ? 0.2281 0.2613 0.2318 -0.0193 0.0353  -0.0279 ? ? ? ? ? ? 333 SER A N   
2553 N N   B SER A 353 ? 0.2278 0.2612 0.2315 -0.0192 0.0354  -0.0278 ? ? ? ? ? ? 333 SER A N   
2554 C CA  A SER A 353 ? 0.2280 0.2634 0.2364 -0.0227 0.0373  -0.0260 ? ? ? ? ? ? 333 SER A CA  
2555 C CA  B SER A 353 ? 0.2273 0.2627 0.2355 -0.0224 0.0374  -0.0258 ? ? ? ? ? ? 333 SER A CA  
2556 C C   A SER A 353 ? 0.2279 0.2732 0.2408 -0.0218 0.0369  -0.0249 ? ? ? ? ? ? 333 SER A C   
2557 C C   B SER A 353 ? 0.2283 0.2735 0.2410 -0.0215 0.0370  -0.0248 ? ? ? ? ? ? 333 SER A C   
2558 O O   A SER A 353 ? 0.2467 0.2970 0.2595 -0.0198 0.0345  -0.0256 ? ? ? ? ? ? 333 SER A O   
2559 O O   B SER A 353 ? 0.2491 0.2991 0.2616 -0.0195 0.0346  -0.0254 ? ? ? ? ? ? 333 SER A O   
2560 C CB  A SER A 353 ? 0.2346 0.2688 0.2473 -0.0278 0.0366  -0.0275 ? ? ? ? ? ? 333 SER A CB  
2561 C CB  B SER A 353 ? 0.2347 0.2690 0.2472 -0.0275 0.0368  -0.0273 ? ? ? ? ? ? 333 SER A CB  
2562 O OG  A SER A 353 ? 0.2235 0.2626 0.2435 -0.0310 0.0394  -0.0247 ? ? ? ? ? ? 333 SER A OG  
2563 O OG  B SER A 353 ? 0.2331 0.2724 0.2473 -0.0283 0.0329  -0.0303 ? ? ? ? ? ? 333 SER A OG  
2564 N N   . LEU A 354 ? 0.1710 0.2188 0.1876 -0.0226 0.0397  -0.0229 ? ? ? ? ? ? 334 LEU A N   
2565 C CA  . LEU A 354 ? 0.1598 0.2160 0.1817 -0.0213 0.0393  -0.0222 ? ? ? ? ? ? 334 LEU A CA  
2566 C C   . LEU A 354 ? 0.1912 0.2551 0.2224 -0.0248 0.0379  -0.0228 ? ? ? ? ? ? 334 LEU A C   
2567 O O   . LEU A 354 ? 0.2057 0.2711 0.2430 -0.0278 0.0405  -0.0215 ? ? ? ? ? ? 334 LEU A O   
2568 C CB  . LEU A 354 ? 0.1539 0.2084 0.1744 -0.0191 0.0435  -0.0202 ? ? ? ? ? ? 334 LEU A CB  
2569 C CG  . LEU A 354 ? 0.1725 0.2202 0.1838 -0.0158 0.0425  -0.0197 ? ? ? ? ? ? 334 LEU A CG  
2570 C CD1 . LEU A 354 ? 0.1894 0.2287 0.1931 -0.0161 0.0418  -0.0195 ? ? ? ? ? ? 334 LEU A CD1 
2571 C CD2 . LEU A 354 ? 0.1314 0.1759 0.1392 -0.0132 0.0463  -0.0189 ? ? ? ? ? ? 334 LEU A CD2 
2572 N N   . ARG A 355 ? 0.1383 0.2073 0.1708 -0.0247 0.0334  -0.0241 ? ? ? ? ? ? 335 ARG A N   
2573 C CA  . ARG A 355 ? 0.1424 0.2176 0.1820 -0.0285 0.0298  -0.0250 ? ? ? ? ? ? 335 ARG A CA  
2574 C C   . ARG A 355 ? 0.1363 0.2222 0.1875 -0.0282 0.0302  -0.0222 ? ? ? ? ? ? 335 ARG A C   
2575 O O   . ARG A 355 ? 0.1263 0.2146 0.1777 -0.0240 0.0313  -0.0206 ? ? ? ? ? ? 335 ARG A O   
2576 C CB  . ARG A 355 ? 0.1530 0.2284 0.1866 -0.0281 0.0246  -0.0276 ? ? ? ? ? ? 335 ARG A CB  
2577 C CG  . ARG A 355 ? 0.1509 0.2163 0.1744 -0.0282 0.0243  -0.0310 ? ? ? ? ? ? 335 ARG A CG  
2578 C CD  . ARG A 355 ? 0.1380 0.2040 0.1534 -0.0260 0.0210  -0.0333 ? ? ? ? ? ? 335 ARG A CD  
2579 N NE  . ARG A 355 ? 0.1647 0.2207 0.1702 -0.0250 0.0211  -0.0373 ? ? ? ? ? ? 335 ARG A NE  
2580 C CZ  . ARG A 355 ? 0.1694 0.2215 0.1689 -0.0203 0.0244  -0.0372 ? ? ? ? ? ? 335 ARG A CZ  
2581 N NH1 . ARG A 355 ? 0.1327 0.1899 0.1352 -0.0175 0.0269  -0.0333 ? ? ? ? ? ? 335 ARG A NH1 
2582 N NH2 . ARG A 355 ? 0.1774 0.2202 0.1685 -0.0184 0.0247  -0.0410 ? ? ? ? ? ? 335 ARG A NH2 
2583 N N   . THR A 356 ? 0.1075 0.1996 0.1693 -0.0326 0.0288  -0.0214 ? ? ? ? ? ? 336 THR A N   
2584 C CA  . THR A 356 ? 0.1115 0.2162 0.1873 -0.0322 0.0284  -0.0183 ? ? ? ? ? ? 336 THR A CA  
2585 C C   . THR A 356 ? 0.1330 0.2432 0.2093 -0.0318 0.0210  -0.0189 ? ? ? ? ? ? 336 THR A C   
2586 O O   . THR A 356 ? 0.1344 0.2390 0.2003 -0.0331 0.0165  -0.0219 ? ? ? ? ? ? 336 THR A O   
2587 C CB  . THR A 356 ? 0.1296 0.2410 0.2189 -0.0382 0.0283  -0.0163 ? ? ? ? ? ? 336 THR A CB  
2588 O OG1 . THR A 356 ? 0.1650 0.2723 0.2511 -0.0440 0.0210  -0.0194 ? ? ? ? ? ? 336 THR A OG1 
2589 C CG2 . THR A 356 ? 0.1423 0.2485 0.2310 -0.0390 0.0363  -0.0146 ? ? ? ? ? ? 336 THR A CG2 
2590 N N   . GLU A 357 ? 0.1258 0.2469 0.2137 -0.0298 0.0198  -0.0157 ? ? ? ? ? ? 337 GLU A N   
2591 C CA  . GLU A 357 ? 0.1217 0.2482 0.2099 -0.0296 0.0121  -0.0153 ? ? ? ? ? ? 337 GLU A CA  
2592 C C   . GLU A 357 ? 0.1366 0.2632 0.2237 -0.0361 0.0045  -0.0177 ? ? ? ? ? ? 337 GLU A C   
2593 O O   . GLU A 357 ? 0.1475 0.2712 0.2241 -0.0362 -0.0013 -0.0197 ? ? ? ? ? ? 337 GLU A O   
2594 C CB  . GLU A 357 ? 0.1195 0.2581 0.2225 -0.0262 0.0113  -0.0110 ? ? ? ? ? ? 337 GLU A CB  
2595 C CG  . GLU A 357 ? 0.1357 0.2784 0.2369 -0.0254 0.0028  -0.0098 ? ? ? ? ? ? 337 GLU A CG  
2596 C CD  . GLU A 357 ? 0.1231 0.2762 0.2383 -0.0206 0.0019  -0.0050 ? ? ? ? ? ? 337 GLU A CD  
2597 O OE1 . GLU A 357 ? 0.1131 0.2707 0.2395 -0.0173 0.0087  -0.0031 ? ? ? ? ? ? 337 GLU A OE1 
2598 O OE2 . GLU A 357 ? 0.1219 0.2784 0.2362 -0.0194 -0.0051 -0.0030 ? ? ? ? ? ? 337 GLU A OE2 
2599 N N   . LYS A 358 ? 0.1520 0.2812 0.2489 -0.0416 0.0045  -0.0174 ? ? ? ? ? ? 338 LYS A N   
2600 C CA  . LYS A 358 ? 0.1886 0.3152 0.2841 -0.0489 -0.0036 -0.0201 ? ? ? ? ? ? 338 LYS A CA  
2601 C C   . LYS A 358 ? 0.1813 0.2923 0.2558 -0.0489 -0.0049 -0.0260 ? ? ? ? ? ? 338 LYS A C   
2602 O O   . LYS A 358 ? 0.1799 0.2871 0.2447 -0.0507 -0.0124 -0.0292 ? ? ? ? ? ? 338 LYS A O   
2603 C CB  . LYS A 358 ? 0.1757 0.3059 0.2857 -0.0555 -0.0021 -0.0180 ? ? ? ? ? ? 338 LYS A CB  
2604 C CG  . LYS A 358 ? 0.1857 0.3109 0.2949 -0.0644 -0.0113 -0.0209 ? ? ? ? ? ? 338 LYS A CG  
2605 C CD  . LYS A 358 ? 0.2466 0.3796 0.3759 -0.0716 -0.0100 -0.0163 ? ? ? ? ? ? 338 LYS A CD  
2606 C CE  . LYS A 358 ? 0.3140 0.4387 0.4420 -0.0817 -0.0196 -0.0192 ? ? ? ? ? ? 338 LYS A CE  
2607 N NZ  . LYS A 358 ? 0.3316 0.4603 0.4609 -0.0848 -0.0328 -0.0204 ? ? ? ? ? ? 338 LYS A NZ  
2608 N N   . GLN A 359 ? 0.1464 0.2482 0.2135 -0.0464 0.0026  -0.0272 ? ? ? ? ? ? 339 GLN A N   
2609 C CA  . GLN A 359 ? 0.1693 0.2573 0.2186 -0.0449 0.0028  -0.0321 ? ? ? ? ? ? 339 GLN A CA  
2610 C C   . GLN A 359 ? 0.1846 0.2725 0.2220 -0.0397 0.0015  -0.0331 ? ? ? ? ? ? 339 GLN A C   
2611 O O   . GLN A 359 ? 0.2137 0.2940 0.2374 -0.0394 -0.0017 -0.0373 ? ? ? ? ? ? 339 GLN A O   
2612 C CB  . GLN A 359 ? 0.1528 0.2329 0.1989 -0.0427 0.0108  -0.0318 ? ? ? ? ? ? 339 GLN A CB  
2613 C CG  . GLN A 359 ? 0.1887 0.2648 0.2417 -0.0485 0.0120  -0.0311 ? ? ? ? ? ? 339 GLN A CG  
2614 C CD  . GLN A 359 ? 0.2184 0.2883 0.2687 -0.0459 0.0199  -0.0294 ? ? ? ? ? ? 339 GLN A CD  
2615 O OE1 . GLN A 359 ? 0.1660 0.2411 0.2192 -0.0419 0.0251  -0.0263 ? ? ? ? ? ? 339 GLN A OE1 
2616 N NE2 . GLN A 359 ? 0.2630 0.3200 0.3061 -0.0479 0.0203  -0.0315 ? ? ? ? ? ? 339 GLN A NE2 
2617 N N   . TRP A 360 ? 0.1477 0.2433 0.1897 -0.0355 0.0041  -0.0291 ? ? ? ? ? ? 340 TRP A N   
2618 C CA  . TRP A 360 ? 0.1656 0.2620 0.1981 -0.0312 0.0030  -0.0285 ? ? ? ? ? ? 340 TRP A CA  
2619 C C   . TRP A 360 ? 0.1934 0.2936 0.2223 -0.0332 -0.0051 -0.0291 ? ? ? ? ? ? 340 TRP A C   
2620 O O   . TRP A 360 ? 0.1905 0.2862 0.2049 -0.0316 -0.0069 -0.0313 ? ? ? ? ? ? 340 TRP A O   
2621 C CB  . TRP A 360 ? 0.1606 0.2629 0.1998 -0.0272 0.0062  -0.0237 ? ? ? ? ? ? 340 TRP A CB  
2622 C CG  . TRP A 360 ? 0.1538 0.2506 0.1910 -0.0243 0.0130  -0.0231 ? ? ? ? ? ? 340 TRP A CG  
2623 C CD1 . TRP A 360 ? 0.1508 0.2480 0.1953 -0.0230 0.0174  -0.0212 ? ? ? ? ? ? 340 TRP A CD1 
2624 C CD2 . TRP A 360 ? 0.1497 0.2402 0.1765 -0.0220 0.0157  -0.0242 ? ? ? ? ? ? 340 TRP A CD2 
2625 N NE1 . TRP A 360 ? 0.1495 0.2397 0.1874 -0.0206 0.0214  -0.0213 ? ? ? ? ? ? 340 TRP A NE1 
2626 C CE2 . TRP A 360 ? 0.1535 0.2405 0.1822 -0.0202 0.0202  -0.0227 ? ? ? ? ? ? 340 TRP A CE2 
2627 C CE3 . TRP A 360 ? 0.1646 0.2522 0.1804 -0.0209 0.0149  -0.0260 ? ? ? ? ? ? 340 TRP A CE3 
2628 C CZ2 . TRP A 360 ? 0.1729 0.2549 0.1951 -0.0180 0.0227  -0.0225 ? ? ? ? ? ? 340 TRP A CZ2 
2629 C CZ3 . TRP A 360 ? 0.1738 0.2577 0.1844 -0.0180 0.0189  -0.0256 ? ? ? ? ? ? 340 TRP A CZ3 
2630 C CH2 . TRP A 360 ? 0.1620 0.2435 0.1768 -0.0170 0.0221  -0.0236 ? ? ? ? ? ? 340 TRP A CH2 
2631 N N   . ALA A 361 ? 0.1376 0.2467 0.1799 -0.0362 -0.0099 -0.0267 ? ? ? ? ? ? 341 ALA A N   
2632 C CA  . ALA A 361 ? 0.1876 0.3014 0.2280 -0.0382 -0.0192 -0.0263 ? ? ? ? ? ? 341 ALA A CA  
2633 C C   . ALA A 361 ? 0.2180 0.3221 0.2442 -0.0422 -0.0249 -0.0323 ? ? ? ? ? ? 341 ALA A C   
2634 O O   . ALA A 361 ? 0.2455 0.3476 0.2585 -0.0418 -0.0309 -0.0338 ? ? ? ? ? ? 341 ALA A O   
2635 C CB  . ALA A 361 ? 0.1710 0.2976 0.2317 -0.0408 -0.0234 -0.0221 ? ? ? ? ? ? 341 ALA A CB  
2636 N N   . LYS A 362 ? 0.1950 0.2914 0.2223 -0.0459 -0.0232 -0.0359 ? ? ? ? ? ? 342 LYS A N   
2637 C CA  . LYS A 362 ? 0.2362 0.3198 0.2491 -0.0494 -0.0285 -0.0425 ? ? ? ? ? ? 342 LYS A CA  
2638 C C   . LYS A 362 ? 0.2257 0.2990 0.2165 -0.0433 -0.0246 -0.0464 ? ? ? ? ? ? 342 LYS A C   
2639 O O   . LYS A 362 ? 0.2483 0.3143 0.2223 -0.0433 -0.0301 -0.0508 ? ? ? ? ? ? 342 LYS A O   
2640 C CB  . LYS A 362 ? 0.2845 0.3608 0.3042 -0.0544 -0.0268 -0.0445 ? ? ? ? ? ? 342 LYS A CB  
2641 C CG  . LYS A 362 ? 0.3799 0.4410 0.3860 -0.0591 -0.0341 -0.0515 ? ? ? ? ? ? 342 LYS A CG  
2642 C CD  . LYS A 362 ? 0.4545 0.5074 0.4680 -0.0645 -0.0325 -0.0524 ? ? ? ? ? ? 342 LYS A CD  
2643 C CE  . LYS A 362 ? 0.5311 0.5638 0.5266 -0.0674 -0.0387 -0.0604 ? ? ? ? ? ? 342 LYS A CE  
2644 N NZ  . LYS A 362 ? 0.5759 0.6000 0.5803 -0.0750 -0.0401 -0.0606 ? ? ? ? ? ? 342 LYS A NZ  
2645 N N   . LEU A 363 ? 0.1788 0.2521 0.1698 -0.0380 -0.0151 -0.0446 ? ? ? ? ? ? 343 LEU A N   
2646 C CA  . LEU A 363 ? 0.2236 0.2911 0.1982 -0.0317 -0.0100 -0.0464 ? ? ? ? ? ? 343 LEU A CA  
2647 C C   . LEU A 363 ? 0.2129 0.2869 0.1793 -0.0288 -0.0124 -0.0437 ? ? ? ? ? ? 343 LEU A C   
2648 O O   . LEU A 363 ? 0.1958 0.2636 0.1439 -0.0257 -0.0125 -0.0470 ? ? ? ? ? ? 343 LEU A O   
2649 C CB  . LEU A 363 ? 0.2237 0.2927 0.2042 -0.0274 -0.0007 -0.0434 ? ? ? ? ? ? 343 LEU A CB  
2650 C CG  . LEU A 363 ? 0.2363 0.2961 0.2190 -0.0281 0.0032  -0.0460 ? ? ? ? ? ? 343 LEU A CG  
2651 C CD1 . LEU A 363 ? 0.2192 0.2827 0.2099 -0.0249 0.0104  -0.0415 ? ? ? ? ? ? 343 LEU A CD1 
2652 C CD2 . LEU A 363 ? 0.2294 0.2760 0.1954 -0.0251 0.0040  -0.0521 ? ? ? ? ? ? 343 LEU A CD2 
2653 N N   . PHE A 364 ? 0.1880 0.2737 0.1669 -0.0294 -0.0140 -0.0376 ? ? ? ? ? ? 344 PHE A N   
2654 C CA  . PHE A 364 ? 0.2334 0.3249 0.2053 -0.0270 -0.0167 -0.0337 ? ? ? ? ? ? 344 PHE A CA  
2655 C C   . PHE A 364 ? 0.2598 0.3473 0.2180 -0.0296 -0.0261 -0.0374 ? ? ? ? ? ? 344 PHE A C   
2656 O O   . PHE A 364 ? 0.2501 0.3348 0.1902 -0.0265 -0.0264 -0.0378 ? ? ? ? ? ? 344 PHE A O   
2657 C CB  . PHE A 364 ? 0.2098 0.3127 0.1984 -0.0270 -0.0179 -0.0266 ? ? ? ? ? ? 344 PHE A CB  
2658 C CG  . PHE A 364 ? 0.1893 0.2940 0.1888 -0.0245 -0.0099 -0.0235 ? ? ? ? ? ? 344 PHE A CG  
2659 C CD1 . PHE A 364 ? 0.2125 0.3118 0.2056 -0.0217 -0.0027 -0.0248 ? ? ? ? ? ? 344 PHE A CD1 
2660 C CD2 . PHE A 364 ? 0.1569 0.2684 0.1727 -0.0245 -0.0101 -0.0193 ? ? ? ? ? ? 344 PHE A CD2 
2661 C CE1 . PHE A 364 ? 0.2183 0.3184 0.2204 -0.0200 0.0029  -0.0220 ? ? ? ? ? ? 344 PHE A CE1 
2662 C CE2 . PHE A 364 ? 0.1459 0.2568 0.1687 -0.0222 -0.0036 -0.0172 ? ? ? ? ? ? 344 PHE A CE2 
2663 C CZ  . PHE A 364 ? 0.1739 0.2787 0.1894 -0.0204 0.0023  -0.0185 ? ? ? ? ? ? 344 PHE A CZ  
2664 N N   . ALA A 365 ? 0.2579 0.3449 0.2242 -0.0357 -0.0337 -0.0399 ? ? ? ? ? ? 345 ALA A N   
2665 C CA  . ALA A 365 ? 0.2442 0.3265 0.1986 -0.0396 -0.0449 -0.0437 ? ? ? ? ? ? 345 ALA A CA  
2666 C C   . ALA A 365 ? 0.2639 0.3297 0.1930 -0.0378 -0.0443 -0.0519 ? ? ? ? ? ? 345 ALA A C   
2667 O O   . ALA A 365 ? 0.2911 0.3519 0.1996 -0.0362 -0.0490 -0.0542 ? ? ? ? ? ? 345 ALA A O   
2668 C CB  . ALA A 365 ? 0.2716 0.3578 0.2439 -0.0474 -0.0532 -0.0439 ? ? ? ? ? ? 345 ALA A CB  
2669 N N   . GLU A 366 ? 0.2378 0.2945 0.1676 -0.0375 -0.0384 -0.0563 ? ? ? ? ? ? 346 GLU A N   
2670 C CA  . GLU A 366 ? 0.3271 0.3666 0.2341 -0.0347 -0.0371 -0.0645 ? ? ? ? ? ? 346 GLU A CA  
2671 C C   . GLU A 366 ? 0.3327 0.3719 0.2228 -0.0257 -0.0282 -0.0638 ? ? ? ? ? ? 346 GLU A C   
2672 O O   . GLU A 366 ? 0.3507 0.3781 0.2170 -0.0219 -0.0284 -0.0698 ? ? ? ? ? ? 346 GLU A O   
2673 C CB  . GLU A 366 ? 0.3707 0.4007 0.2849 -0.0363 -0.0331 -0.0682 ? ? ? ? ? ? 346 GLU A CB  
2674 C CG  . GLU A 366 ? 0.4378 0.4663 0.3658 -0.0461 -0.0425 -0.0692 ? ? ? ? ? ? 346 GLU A CG  
2675 C CD  . GLU A 366 ? 0.5282 0.5480 0.4648 -0.0484 -0.0383 -0.0710 ? ? ? ? ? ? 346 GLU A CD  
2676 O OE1 . GLU A 366 ? 0.5668 0.5842 0.5020 -0.0422 -0.0281 -0.0706 ? ? ? ? ? ? 346 GLU A OE1 
2677 O OE2 . GLU A 366 ? 0.5775 0.5935 0.5231 -0.0569 -0.0457 -0.0722 ? ? ? ? ? ? 346 GLU A OE2 
2678 N N   . ALA A 367 ? 0.3042 0.3563 0.2065 -0.0222 -0.0205 -0.0563 ? ? ? ? ? ? 347 ALA A N   
2679 C CA  . ALA A 367 ? 0.3074 0.3624 0.1982 -0.0147 -0.0117 -0.0535 ? ? ? ? ? ? 347 ALA A CA  
2680 C C   . ALA A 367 ? 0.3214 0.3814 0.1994 -0.0137 -0.0158 -0.0500 ? ? ? ? ? ? 347 ALA A C   
2681 O O   . ALA A 367 ? 0.3201 0.3823 0.1859 -0.0078 -0.0089 -0.0473 ? ? ? ? ? ? 347 ALA A O   
2682 C CB  . ALA A 367 ? 0.2814 0.3469 0.1902 -0.0125 -0.0033 -0.0466 ? ? ? ? ? ? 347 ALA A CB  
2683 N N   . GLY A 368 ? 0.3276 0.3905 0.2095 -0.0194 -0.0269 -0.0490 ? ? ? ? ? ? 348 GLY A N   
2684 C CA  . GLY A 368 ? 0.3729 0.4391 0.2411 -0.0189 -0.0327 -0.0456 ? ? ? ? ? ? 348 GLY A CA  
2685 C C   . GLY A 368 ? 0.3360 0.4169 0.2191 -0.0191 -0.0329 -0.0351 ? ? ? ? ? ? 348 GLY A C   
2686 O O   . GLY A 368 ? 0.3105 0.3943 0.1821 -0.0181 -0.0368 -0.0308 ? ? ? ? ? ? 348 GLY A O   
2687 N N   . PHE A 369 ? 0.1951 0.2837 0.1022 -0.0201 -0.0288 -0.0309 ? ? ? ? ? ? 349 PHE A N   
2688 C CA  . PHE A 369 ? 0.2133 0.3133 0.1346 -0.0199 -0.0293 -0.0216 ? ? ? ? ? ? 349 PHE A CA  
2689 C C   . PHE A 369 ? 0.2287 0.3340 0.1601 -0.0242 -0.0410 -0.0195 ? ? ? ? ? ? 349 PHE A C   
2690 O O   . PHE A 369 ? 0.2588 0.3613 0.1938 -0.0285 -0.0477 -0.0247 ? ? ? ? ? ? 349 PHE A O   
2691 C CB  . PHE A 369 ? 0.2228 0.3271 0.1633 -0.0188 -0.0211 -0.0185 ? ? ? ? ? ? 349 PHE A CB  
2692 C CG  . PHE A 369 ? 0.2182 0.3210 0.1518 -0.0144 -0.0106 -0.0173 ? ? ? ? ? ? 349 PHE A CG  
2693 C CD1 . PHE A 369 ? 0.2058 0.3019 0.1354 -0.0128 -0.0048 -0.0235 ? ? ? ? ? ? 349 PHE A CD1 
2694 C CD2 . PHE A 369 ? 0.1987 0.3073 0.1312 -0.0120 -0.0068 -0.0093 ? ? ? ? ? ? 349 PHE A CD2 
2695 C CE1 . PHE A 369 ? 0.2273 0.3241 0.1532 -0.0084 0.0047  -0.0217 ? ? ? ? ? ? 349 PHE A CE1 
2696 C CE2 . PHE A 369 ? 0.2125 0.3221 0.1415 -0.0085 0.0027  -0.0072 ? ? ? ? ? ? 349 PHE A CE2 
2697 C CZ  . PHE A 369 ? 0.1926 0.2971 0.1189 -0.0064 0.0084  -0.0133 ? ? ? ? ? ? 349 PHE A CZ  
2698 N N   . LYS A 370 ? 0.2546 0.3678 0.1917 -0.0230 -0.0438 -0.0113 ? ? ? ? ? ? 350 LYS A N   
2699 C CA  . LYS A 370 ? 0.2796 0.3988 0.2248 -0.0260 -0.0557 -0.0084 ? ? ? ? ? ? 350 LYS A CA  
2700 C C   . LYS A 370 ? 0.2561 0.3851 0.2281 -0.0257 -0.0560 -0.0025 ? ? ? ? ? ? 350 LYS A C   
2701 O O   . LYS A 370 ? 0.2448 0.3807 0.2284 -0.0277 -0.0652 0.0000  ? ? ? ? ? ? 350 LYS A O   
2702 C CB  . LYS A 370 ? 0.3055 0.4246 0.2321 -0.0245 -0.0617 -0.0036 ? ? ? ? ? ? 350 LYS A CB  
2703 N N   . ASP A 371 ? 0.2154 0.3449 0.1970 -0.0229 -0.0463 -0.0004 ? ? ? ? ? ? 351 ASP A N   
2704 C CA  . ASP A 371 ? 0.1940 0.3303 0.1972 -0.0212 -0.0460 0.0049  ? ? ? ? ? ? 351 ASP A CA  
2705 C C   . ASP A 371 ? 0.1866 0.3196 0.1963 -0.0192 -0.0353 0.0041  ? ? ? ? ? ? 351 ASP A C   
2706 O O   . ASP A 371 ? 0.2065 0.3339 0.2045 -0.0186 -0.0289 0.0021  ? ? ? ? ? ? 351 ASP A O   
2707 C CB  . ASP A 371 ? 0.2372 0.3768 0.2389 -0.0185 -0.0507 0.0134  ? ? ? ? ? ? 351 ASP A CB  
2708 C CG  . ASP A 371 ? 0.2732 0.4194 0.2971 -0.0159 -0.0528 0.0185  ? ? ? ? ? ? 351 ASP A CG  
2709 O OD1 . ASP A 371 ? 0.2392 0.3900 0.2800 -0.0166 -0.0520 0.0157  ? ? ? ? ? ? 351 ASP A OD1 
2710 O OD2 . ASP A 371 ? 0.2969 0.4434 0.3211 -0.0128 -0.0549 0.0258  ? ? ? ? ? ? 351 ASP A OD2 
2711 N N   . TYR A 372 ? 0.1588 0.2954 0.1869 -0.0178 -0.0334 0.0057  ? ? ? ? ? ? 352 TYR A N   
2712 C CA  . TYR A 372 ? 0.1619 0.2941 0.1946 -0.0156 -0.0247 0.0057  ? ? ? ? ? ? 352 TYR A CA  
2713 C C   . TYR A 372 ? 0.1619 0.2966 0.2101 -0.0120 -0.0244 0.0099  ? ? ? ? ? ? 352 TYR A C   
2714 O O   . TYR A 372 ? 0.1512 0.2930 0.2104 -0.0110 -0.0298 0.0123  ? ? ? ? ? ? 352 TYR A O   
2715 C CB  . TYR A 372 ? 0.1617 0.2901 0.1949 -0.0176 -0.0188 -0.0009 ? ? ? ? ? ? 352 TYR A CB  
2716 C CG  . TYR A 372 ? 0.1694 0.3023 0.2169 -0.0196 -0.0196 -0.0037 ? ? ? ? ? ? 352 TYR A CG  
2717 C CD1 . TYR A 372 ? 0.1909 0.3252 0.2370 -0.0241 -0.0245 -0.0077 ? ? ? ? ? ? 352 TYR A CD1 
2718 C CD2 . TYR A 372 ? 0.1655 0.3005 0.2273 -0.0171 -0.0152 -0.0023 ? ? ? ? ? ? 352 TYR A CD2 
2719 C CE1 . TYR A 372 ? 0.2008 0.3403 0.2619 -0.0270 -0.0251 -0.0090 ? ? ? ? ? ? 352 TYR A CE1 
2720 C CE2 . TYR A 372 ? 0.1306 0.2714 0.2064 -0.0188 -0.0146 -0.0037 ? ? ? ? ? ? 352 TYR A CE2 
2721 C CZ  . TYR A 372 ? 0.1451 0.2889 0.2217 -0.0242 -0.0195 -0.0066 ? ? ? ? ? ? 352 TYR A CZ  
2722 O OH  . TYR A 372 ? 0.1067 0.2573 0.1990 -0.0270 -0.0188 -0.0068 ? ? ? ? ? ? 352 TYR A OH  
2723 N N   . LYS A 373 ? 0.1443 0.2727 0.1930 -0.0097 -0.0183 0.0107  ? ? ? ? ? ? 353 LYS A N   
2724 C CA  . LYS A 373 ? 0.1656 0.2927 0.2259 -0.0055 -0.0169 0.0132  ? ? ? ? ? ? 353 LYS A CA  
2725 C C   . LYS A 373 ? 0.1715 0.2912 0.2315 -0.0050 -0.0093 0.0096  ? ? ? ? ? ? 353 LYS A C   
2726 O O   . LYS A 373 ? 0.1498 0.2638 0.2002 -0.0068 -0.0065 0.0088  ? ? ? ? ? ? 353 LYS A O   
2727 C CB  . LYS A 373 ? 0.1823 0.3055 0.2398 -0.0030 -0.0201 0.0200  ? ? ? ? ? ? 353 LYS A CB  
2728 C CG  . LYS A 373 ? 0.2289 0.3487 0.2975 0.0024  -0.0197 0.0223  ? ? ? ? ? ? 353 LYS A CG  
2729 C CD  . LYS A 373 ? 0.3055 0.4185 0.3698 0.0042  -0.0233 0.0292  ? ? ? ? ? ? 353 LYS A CD  
2730 C CE  . LYS A 373 ? 0.3636 0.4698 0.4369 0.0104  -0.0229 0.0307  ? ? ? ? ? ? 353 LYS A CE  
2731 N NZ  . LYS A 373 ? 0.4023 0.4972 0.4698 0.0109  -0.0258 0.0367  ? ? ? ? ? ? 353 LYS A NZ  
2732 N N   . ILE A 374 ? 0.1500 0.2702 0.2204 -0.0021 -0.0060 0.0078  ? ? ? ? ? ? 354 ILE A N   
2733 C CA  . ILE A 374 ? 0.1598 0.2720 0.2282 -0.0012 0.0007  0.0043  ? ? ? ? ? ? 354 ILE A CA  
2734 C C   . ILE A 374 ? 0.1827 0.2870 0.2536 0.0042  0.0020  0.0061  ? ? ? ? ? ? 354 ILE A C   
2735 O O   . ILE A 374 ? 0.1743 0.2824 0.2551 0.0088  0.0014  0.0078  ? ? ? ? ? ? 354 ILE A O   
2736 C CB  . ILE A 374 ? 0.1627 0.2798 0.2380 -0.0023 0.0050  0.0003  ? ? ? ? ? ? 354 ILE A CB  
2737 C CG1 . ILE A 374 ? 0.1392 0.2598 0.2097 -0.0080 0.0034  -0.0025 ? ? ? ? ? ? 354 ILE A CG1 
2738 C CG2 . ILE A 374 ? 0.1579 0.2659 0.2298 -0.0003 0.0119  -0.0027 ? ? ? ? ? ? 354 ILE A CG2 
2739 C CD1 . ILE A 374 ? 0.1133 0.2396 0.1928 -0.0102 0.0058  -0.0051 ? ? ? ? ? ? 354 ILE A CD1 
2740 N N   . THR A 375 ? 0.1622 0.2551 0.2243 0.0039  0.0034  0.0058  ? ? ? ? ? ? 355 THR A N   
2741 C CA  . THR A 375 ? 0.1691 0.2505 0.2305 0.0086  0.0039  0.0065  ? ? ? ? ? ? 355 THR A CA  
2742 C C   . THR A 375 ? 0.1600 0.2312 0.2143 0.0085  0.0087  0.0020  ? ? ? ? ? ? 355 THR A C   
2743 O O   . THR A 375 ? 0.1666 0.2355 0.2139 0.0039  0.0088  0.0011  ? ? ? ? ? ? 355 THR A O   
2744 C CB  . THR A 375 ? 0.2019 0.2763 0.2584 0.0074  -0.0016 0.0118  ? ? ? ? ? ? 355 THR A CB  
2745 O OG1 . THR A 375 ? 0.2002 0.2837 0.2608 0.0071  -0.0064 0.0166  ? ? ? ? ? ? 355 THR A OG1 
2746 C CG2 . THR A 375 ? 0.2315 0.2914 0.2869 0.0123  -0.0024 0.0123  ? ? ? ? ? ? 355 THR A CG2 
2747 N N   . PRO A 376 ? 0.1650 0.2302 0.2204 0.0141  0.0128  -0.0008 ? ? ? ? ? ? 356 PRO A N   
2748 C CA  . PRO A 376 ? 0.1608 0.2154 0.2068 0.0142  0.0170  -0.0051 ? ? ? ? ? ? 356 PRO A CA  
2749 C C   . PRO A 376 ? 0.1684 0.2078 0.2040 0.0123  0.0125  -0.0045 ? ? ? ? ? ? 356 PRO A C   
2750 O O   . PRO A 376 ? 0.1933 0.2262 0.2292 0.0137  0.0078  -0.0014 ? ? ? ? ? ? 356 PRO A O   
2751 C CB  . PRO A 376 ? 0.1822 0.2341 0.2310 0.0219  0.0228  -0.0076 ? ? ? ? ? ? 356 PRO A CB  
2752 C CG  . PRO A 376 ? 0.2074 0.2626 0.2656 0.0269  0.0197  -0.0041 ? ? ? ? ? ? 356 PRO A CG  
2753 C CD  . PRO A 376 ? 0.1594 0.2280 0.2244 0.0212  0.0142  0.0001  ? ? ? ? ? ? 356 PRO A CD  
2754 N N   . VAL A 377 ? 0.1516 0.1856 0.1790 0.0086  0.0132  -0.0067 ? ? ? ? ? ? 357 VAL A N   
2755 C CA  . VAL A 377 ? 0.1768 0.1968 0.1956 0.0060  0.0081  -0.0060 ? ? ? ? ? ? 357 VAL A CA  
2756 C C   . VAL A 377 ? 0.1749 0.1801 0.1823 0.0089  0.0103  -0.0111 ? ? ? ? ? ? 357 VAL A C   
2757 O O   . VAL A 377 ? 0.1956 0.1852 0.1960 0.0121  0.0077  -0.0125 ? ? ? ? ? ? 357 VAL A O   
2758 C CB  . VAL A 377 ? 0.1849 0.2109 0.2039 -0.0011 0.0052  -0.0031 ? ? ? ? ? ? 357 VAL A CB  
2759 C CG1 . VAL A 377 ? 0.1553 0.1685 0.1686 -0.0047 -0.0011 -0.0010 ? ? ? ? ? ? 357 VAL A CG1 
2760 C CG2 . VAL A 377 ? 0.1730 0.2134 0.2003 -0.0032 0.0041  0.0016  ? ? ? ? ? ? 357 VAL A CG2 
2761 N N   . GLY A 378 ? 0.1561 0.1651 0.1604 0.0078  0.0149  -0.0139 ? ? ? ? ? ? 358 GLY A N   
2762 C CA  . GLY A 378 ? 0.1735 0.1692 0.1650 0.0107  0.0177  -0.0185 ? ? ? ? ? ? 358 GLY A CA  
2763 C C   . GLY A 378 ? 0.2011 0.1998 0.1884 0.0064  0.0188  -0.0192 ? ? ? ? ? ? 358 GLY A C   
2764 O O   . GLY A 378 ? 0.1642 0.1749 0.1591 0.0017  0.0179  -0.0166 ? ? ? ? ? ? 358 GLY A O   
2765 N N   . GLY A 379 ? 0.2096 0.1963 0.1835 0.0085  0.0210  -0.0228 ? ? ? ? ? ? 359 GLY A N   
2766 C CA  . GLY A 379 ? 0.1970 0.1846 0.1657 0.0051  0.0219  -0.0232 ? ? ? ? ? ? 359 GLY A CA  
2767 C C   . GLY A 379 ? 0.1997 0.2033 0.1785 0.0038  0.0277  -0.0219 ? ? ? ? ? ? 359 GLY A C   
2768 O O   . GLY A 379 ? 0.1884 0.1973 0.1694 -0.0005 0.0261  -0.0204 ? ? ? ? ? ? 359 GLY A O   
2769 N N   . LEU A 380 ? 0.1412 0.1520 0.1267 0.0075  0.0343  -0.0225 ? ? ? ? ? ? 360 LEU A N   
2770 C CA  . LEU A 380 ? 0.1524 0.1774 0.1483 0.0058  0.0394  -0.0213 ? ? ? ? ? ? 360 LEU A CA  
2771 C C   . LEU A 380 ? 0.1925 0.2304 0.2011 0.0022  0.0356  -0.0189 ? ? ? ? ? ? 360 LEU A C   
2772 O O   . LEU A 380 ? 0.2097 0.2580 0.2262 0.0000  0.0381  -0.0184 ? ? ? ? ? ? 360 LEU A O   
2773 C CB  . LEU A 380 ? 0.1418 0.1647 0.1312 0.0030  0.0417  -0.0217 ? ? ? ? ? ? 360 LEU A CB  
2774 C CG  . LEU A 380 ? 0.1738 0.1836 0.1477 0.0061  0.0455  -0.0236 ? ? ? ? ? ? 360 LEU A CG  
2775 C CD1 . LEU A 380 ? 0.1683 0.1773 0.1373 0.0030  0.0474  -0.0227 ? ? ? ? ? ? 360 LEU A CD1 
2776 C CD2 . LEU A 380 ? 0.1856 0.1969 0.1607 0.0120  0.0538  -0.0245 ? ? ? ? ? ? 360 LEU A CD2 
2777 N N   . ARG A 381 ? 0.1730 0.2094 0.1826 0.0014  0.0296  -0.0173 ? ? ? ? ? ? 361 ARG A N   
2778 C CA  . ARG A 381 ? 0.1698 0.2171 0.1876 -0.0021 0.0262  -0.0148 ? ? ? ? ? ? 361 ARG A CA  
2779 C C   . ARG A 381 ? 0.1561 0.2074 0.1805 -0.0006 0.0230  -0.0124 ? ? ? ? ? ? 361 ARG A C   
2780 O O   . ARG A 381 ? 0.1358 0.1794 0.1585 0.0031  0.0222  -0.0124 ? ? ? ? ? ? 361 ARG A O   
2781 C CB  . ARG A 381 ? 0.1813 0.2262 0.1949 -0.0059 0.0221  -0.0134 ? ? ? ? ? ? 361 ARG A CB  
2782 C CG  . ARG A 381 ? 0.1875 0.2323 0.1975 -0.0077 0.0245  -0.0148 ? ? ? ? ? ? 361 ARG A CG  
2783 C CD  . ARG A 381 ? 0.1801 0.2197 0.1854 -0.0098 0.0202  -0.0131 ? ? ? ? ? ? 361 ARG A CD  
2784 N NE  . ARG A 381 ? 0.1655 0.1921 0.1623 -0.0087 0.0176  -0.0140 ? ? ? ? ? ? 361 ARG A NE  
2785 C CZ  . ARG A 381 ? 0.1842 0.2047 0.1777 -0.0110 0.0116  -0.0121 ? ? ? ? ? ? 361 ARG A CZ  
2786 N NH1 . ARG A 381 ? 0.1347 0.1633 0.1349 -0.0141 0.0088  -0.0084 ? ? ? ? ? ? 361 ARG A NH1 
2787 N NH2 . ARG A 381 ? 0.1635 0.1697 0.1469 -0.0101 0.0084  -0.0137 ? ? ? ? ? ? 361 ARG A NH2 
2788 N N   . VAL A 382 ? 0.1243 0.1864 0.1550 -0.0032 0.0211  -0.0104 ? ? ? ? ? ? 362 VAL A N   
2789 C CA  . VAL A 382 ? 0.0978 0.1653 0.1346 -0.0021 0.0177  -0.0073 ? ? ? ? ? ? 362 VAL A CA  
2790 C C   . VAL A 382 ? 0.1225 0.1944 0.1581 -0.0058 0.0138  -0.0040 ? ? ? ? ? ? 362 VAL A C   
2791 O O   . VAL A 382 ? 0.1290 0.2016 0.1607 -0.0085 0.0145  -0.0045 ? ? ? ? ? ? 362 VAL A O   
2792 C CB  . VAL A 382 ? 0.1012 0.1796 0.1474 -0.0009 0.0193  -0.0077 ? ? ? ? ? ? 362 VAL A CB  
2793 C CG1 . VAL A 382 ? 0.0981 0.1747 0.1472 0.0031  0.0249  -0.0100 ? ? ? ? ? ? 362 VAL A CG1 
2794 C CG2 . VAL A 382 ? 0.0640 0.1503 0.1109 -0.0052 0.0195  -0.0090 ? ? ? ? ? ? 362 VAL A CG2 
2795 N N   . LEU A 383 ? 0.1243 0.1991 0.1628 -0.0052 0.0100  -0.0001 ? ? ? ? ? ? 363 LEU A N   
2796 C CA  . LEU A 383 ? 0.1267 0.2081 0.1636 -0.0082 0.0075  0.0035  ? ? ? ? ? ? 363 LEU A CA  
2797 C C   . LEU A 383 ? 0.1430 0.2341 0.1832 -0.0080 0.0066  0.0030  ? ? ? ? ? ? 363 LEU A C   
2798 O O   . LEU A 383 ? 0.1402 0.2335 0.1865 -0.0054 0.0048  0.0038  ? ? ? ? ? ? 363 LEU A O   
2799 C CB  . LEU A 383 ? 0.1407 0.2183 0.1773 -0.0086 0.0034  0.0094  ? ? ? ? ? ? 363 LEU A CB  
2800 C CG  . LEU A 383 ? 0.1573 0.2431 0.1918 -0.0109 0.0016  0.0143  ? ? ? ? ? ? 363 LEU A CG  
2801 C CD1 . LEU A 383 ? 0.1581 0.2474 0.1886 -0.0137 0.0045  0.0144  ? ? ? ? ? ? 363 LEU A CD1 
2802 C CD2 . LEU A 383 ? 0.1717 0.2538 0.2069 -0.0112 -0.0027 0.0214  ? ? ? ? ? ? 363 LEU A CD2 
2803 N N   . ILE A 384 ? 0.1459 0.2422 0.1819 -0.0104 0.0073  0.0015  ? ? ? ? ? ? 364 ILE A N   
2804 C CA  . ILE A 384 ? 0.1470 0.2508 0.1831 -0.0111 0.0045  0.0011  ? ? ? ? ? ? 364 ILE A CA  
2805 C C   . ILE A 384 ? 0.1477 0.2540 0.1765 -0.0120 0.0023  0.0054  ? ? ? ? ? ? 364 ILE A C   
2806 O O   . ILE A 384 ? 0.1414 0.2472 0.1640 -0.0129 0.0051  0.0056  ? ? ? ? ? ? 364 ILE A O   
2807 C CB  . ILE A 384 ? 0.1311 0.2365 0.1648 -0.0131 0.0065  -0.0044 ? ? ? ? ? ? 364 ILE A CB  
2808 C CG1 . ILE A 384 ? 0.1327 0.2347 0.1718 -0.0129 0.0104  -0.0078 ? ? ? ? ? ? 364 ILE A CG1 
2809 C CG2 . ILE A 384 ? 0.1477 0.2595 0.1820 -0.0146 0.0017  -0.0052 ? ? ? ? ? ? 364 ILE A CG2 
2810 C CD1 . ILE A 384 ? 0.1366 0.2377 0.1729 -0.0154 0.0123  -0.0124 ? ? ? ? ? ? 364 ILE A CD1 
2811 N N   . GLU A 385 ? 0.1504 0.2600 0.1805 -0.0112 -0.0023 0.0096  ? ? ? ? ? ? 365 GLU A N   
2812 C CA  . GLU A 385 ? 0.1568 0.2695 0.1780 -0.0120 -0.0045 0.0139  ? ? ? ? ? ? 365 GLU A CA  
2813 C C   . GLU A 385 ? 0.1720 0.2894 0.1875 -0.0129 -0.0073 0.0104  ? ? ? ? ? ? 365 GLU A C   
2814 O O   . GLU A 385 ? 0.1632 0.2835 0.1854 -0.0129 -0.0114 0.0089  ? ? ? ? ? ? 365 GLU A O   
2815 C CB  . GLU A 385 ? 0.1597 0.2719 0.1836 -0.0108 -0.0089 0.0212  ? ? ? ? ? ? 365 GLU A CB  
2816 C CG  . GLU A 385 ? 0.1821 0.2874 0.2091 -0.0109 -0.0074 0.0253  ? ? ? ? ? ? 365 GLU A CG  
2817 C CD  . GLU A 385 ? 0.2043 0.3059 0.2356 -0.0090 -0.0123 0.0313  ? ? ? ? ? ? 365 GLU A CD  
2818 O OE1 . GLU A 385 ? 0.2202 0.3179 0.2594 -0.0059 -0.0133 0.0291  ? ? ? ? ? ? 365 GLU A OE1 
2819 O OE2 . GLU A 385 ? 0.2081 0.3106 0.2347 -0.0102 -0.0148 0.0384  ? ? ? ? ? ? 365 GLU A OE2 
2820 N N   . VAL A 386 ? 0.1507 0.2686 0.1538 -0.0136 -0.0053 0.0092  ? ? ? ? ? ? 366 VAL A N   
2821 C CA  . VAL A 386 ? 0.1677 0.2867 0.1618 -0.0146 -0.0084 0.0046  ? ? ? ? ? ? 366 VAL A CA  
2822 C C   . VAL A 386 ? 0.1715 0.2922 0.1507 -0.0139 -0.0101 0.0086  ? ? ? ? ? ? 366 VAL A C   
2823 O O   . VAL A 386 ? 0.1580 0.2787 0.1300 -0.0127 -0.0045 0.0115  ? ? ? ? ? ? 366 VAL A O   
2824 C CB  . VAL A 386 ? 0.1698 0.2847 0.1593 -0.0151 -0.0039 -0.0027 ? ? ? ? ? ? 366 VAL A CB  
2825 C CG1 . VAL A 386 ? 0.1737 0.2870 0.1546 -0.0168 -0.0089 -0.0084 ? ? ? ? ? ? 366 VAL A CG1 
2826 C CG2 . VAL A 386 ? 0.1504 0.2631 0.1527 -0.0156 -0.0009 -0.0053 ? ? ? ? ? ? 366 VAL A CG2 
2827 N N   . TYR A 387 ? 0.2058 0.3285 0.1806 -0.0146 -0.0177 0.0093  ? ? ? ? ? ? 367 TYR A N   
2828 C CA  . TYR A 387 ? 0.2299 0.3539 0.1897 -0.0138 -0.0201 0.0145  ? ? ? ? ? ? 367 TYR A CA  
2829 C C   . TYR A 387 ? 0.2449 0.3659 0.1864 -0.0142 -0.0231 0.0085  ? ? ? ? ? ? 367 TYR A C   
2830 O O   . TYR A 387 ? 0.2337 0.3534 0.1775 -0.0165 -0.0293 0.0028  ? ? ? ? ? ? 367 TYR A O   
2831 C CB  . TYR A 387 ? 0.2498 0.3771 0.2163 -0.0137 -0.0279 0.0215  ? ? ? ? ? ? 367 TYR A CB  
2832 C CG  . TYR A 387 ? 0.2928 0.4203 0.2775 -0.0127 -0.0266 0.0260  ? ? ? ? ? ? 367 TYR A CG  
2833 C CD1 . TYR A 387 ? 0.3263 0.4521 0.3112 -0.0120 -0.0233 0.0335  ? ? ? ? ? ? 367 TYR A CD1 
2834 C CD2 . TYR A 387 ? 0.3119 0.4407 0.3128 -0.0125 -0.0287 0.0227  ? ? ? ? ? ? 367 TYR A CD2 
2835 C CE1 . TYR A 387 ? 0.3159 0.4387 0.3153 -0.0111 -0.0231 0.0366  ? ? ? ? ? ? 367 TYR A CE1 
2836 C CE2 . TYR A 387 ? 0.3299 0.4569 0.3446 -0.0105 -0.0272 0.0259  ? ? ? ? ? ? 367 TYR A CE2 
2837 C CZ  . TYR A 387 ? 0.3385 0.4613 0.3515 -0.0098 -0.0248 0.0323  ? ? ? ? ? ? 367 TYR A CZ  
2838 O OH  . TYR A 387 ? 0.3642 0.4823 0.3890 -0.0077 -0.0242 0.0344  ? ? ? ? ? ? 367 TYR A OH  
2839 N N   . PRO A 388 ? 0.2579 0.3774 0.1807 -0.0120 -0.0184 0.0099  ? ? ? ? ? ? 368 PRO A N   
2840 C CA  . PRO A 388 ? 0.3251 0.4392 0.2259 -0.0114 -0.0212 0.0037  ? ? ? ? ? ? 368 PRO A CA  
2841 C C   . PRO A 388 ? 0.3700 0.4851 0.2601 -0.0124 -0.0312 0.0077  ? ? ? ? ? ? 368 PRO A C   
2842 O O   . PRO A 388 ? 0.4398 0.5493 0.3087 -0.0121 -0.0352 0.0031  ? ? ? ? ? ? 368 PRO A O   
2843 C CB  . PRO A 388 ? 0.3323 0.4457 0.2184 -0.0073 -0.0103 0.0049  ? ? ? ? ? ? 368 PRO A CB  
2844 C CG  . PRO A 388 ? 0.2908 0.4114 0.1885 -0.0070 -0.0055 0.0156  ? ? ? ? ? ? 368 PRO A CG  
2845 C CD  . PRO A 388 ? 0.2418 0.3641 0.1635 -0.0099 -0.0095 0.0167  ? ? ? ? ? ? 368 PRO A CD  
2846 O OXT . PRO A 388 ? 0.3606 0.4809 0.2619 -0.0133 -0.0359 0.0154  ? ? ? ? ? ? 368 PRO A OXT 
2847 N N   . GLY B 13  ? 0.4811 0.7293 0.5858 -0.0054 -0.0242 -0.0385 ? ? ? ? ? ? -7  GLY B N   
2848 C CA  . GLY B 13  ? 0.4603 0.7172 0.5729 -0.0124 -0.0244 -0.0381 ? ? ? ? ? ? -7  GLY B CA  
2849 C C   . GLY B 13  ? 0.4302 0.6863 0.5332 -0.0188 -0.0154 -0.0393 ? ? ? ? ? ? -7  GLY B C   
2850 O O   . GLY B 13  ? 0.4258 0.6750 0.5175 -0.0174 -0.0089 -0.0404 ? ? ? ? ? ? -7  GLY B O   
2851 N N   . LEU B 14  ? 0.4031 0.6637 0.5091 -0.0261 -0.0158 -0.0384 ? ? ? ? ? ? -6  LEU B N   
2852 C CA  . LEU B 14  ? 0.3774 0.6368 0.4742 -0.0332 -0.0084 -0.0387 ? ? ? ? ? ? -6  LEU B CA  
2853 C C   . LEU B 14  ? 0.4181 0.6596 0.4910 -0.0338 -0.0093 -0.0367 ? ? ? ? ? ? -6  LEU B C   
2854 O O   . LEU B 14  ? 0.4378 0.6693 0.5021 -0.0302 -0.0158 -0.0351 ? ? ? ? ? ? -6  LEU B O   
2855 C CB  . LEU B 14  ? 0.3323 0.5963 0.4352 -0.0408 -0.0102 -0.0373 ? ? ? ? ? ? -6  LEU B CB  
2856 C CG  . LEU B 14  ? 0.2689 0.5449 0.3951 -0.0400 -0.0100 -0.0381 ? ? ? ? ? ? -6  LEU B CG  
2857 C CD1 . LEU B 14  ? 0.2603 0.5398 0.3906 -0.0485 -0.0097 -0.0368 ? ? ? ? ? ? -6  LEU B CD1 
2858 C CD2 . LEU B 14  ? 0.2128 0.4962 0.3499 -0.0361 0.0004  -0.0417 ? ? ? ? ? ? -6  LEU B CD2 
2859 N N   . VAL B 15  ? 0.4131 0.6503 0.4757 -0.0387 -0.0028 -0.0366 ? ? ? ? ? ? -5  VAL B N   
2860 C CA  . VAL B 15  ? 0.4359 0.6570 0.4789 -0.0390 -0.0038 -0.0346 ? ? ? ? ? ? -5  VAL B CA  
2861 C C   . VAL B 15  ? 0.4559 0.6682 0.4911 -0.0422 -0.0109 -0.0320 ? ? ? ? ? ? -5  VAL B C   
2862 O O   . VAL B 15  ? 0.4571 0.6746 0.4979 -0.0476 -0.0134 -0.0314 ? ? ? ? ? ? -5  VAL B O   
2863 C CB  . VAL B 15  ? 0.4181 0.6356 0.4517 -0.0442 0.0033  -0.0345 ? ? ? ? ? ? -5  VAL B CB  
2864 C CG1 . VAL B 15  ? 0.4064 0.6280 0.4423 -0.0408 0.0106  -0.0374 ? ? ? ? ? ? -5  VAL B CG1 
2865 C CG2 . VAL B 15  ? 0.4226 0.6464 0.4599 -0.0527 0.0055  -0.0338 ? ? ? ? ? ? -5  VAL B CG2 
2866 N N   . MET B 21  ? 0.4474 0.5165 0.4084 -0.0546 -0.0214 -0.0122 ? ? ? ? ? ? 1   MET B N   
2867 C CA  . MET B 21  ? 0.4192 0.4808 0.3849 -0.0484 -0.0196 -0.0133 ? ? ? ? ? ? 1   MET B CA  
2868 C C   . MET B 21  ? 0.3966 0.4529 0.3678 -0.0478 -0.0222 -0.0093 ? ? ? ? ? ? 1   MET B C   
2869 O O   . MET B 21  ? 0.3849 0.4465 0.3550 -0.0495 -0.0245 -0.0065 ? ? ? ? ? ? 1   MET B O   
2870 C CB  . MET B 21  ? 0.4124 0.4812 0.3788 -0.0432 -0.0167 -0.0158 ? ? ? ? ? ? 1   MET B CB  
2871 C CG  . MET B 21  ? 0.3999 0.4621 0.3719 -0.0372 -0.0141 -0.0168 ? ? ? ? ? ? 1   MET B CG  
2872 S SD  . MET B 21  ? 0.3464 0.4160 0.3181 -0.0318 -0.0110 -0.0192 ? ? ? ? ? ? 1   MET B SD  
2873 C CE  . MET B 21  ? 0.3652 0.4346 0.3283 -0.0329 -0.0096 -0.0229 ? ? ? ? ? ? 1   MET B CE  
2874 N N   . ASP B 22  ? 0.3874 0.4326 0.3647 -0.0453 -0.0221 -0.0091 ? ? ? ? ? ? 2   ASP B N   
2875 C CA  . ASP B 22  ? 0.3991 0.4392 0.3840 -0.0445 -0.0260 -0.0049 ? ? ? ? ? ? 2   ASP B CA  
2876 C C   . ASP B 22  ? 0.3249 0.3698 0.3159 -0.0394 -0.0253 -0.0048 ? ? ? ? ? ? 2   ASP B C   
2877 O O   . ASP B 22  ? 0.2702 0.3196 0.2609 -0.0355 -0.0206 -0.0085 ? ? ? ? ? ? 2   ASP B O   
2878 C CB  . ASP B 22  ? 0.4871 0.5141 0.4796 -0.0435 -0.0267 -0.0044 ? ? ? ? ? ? 2   ASP B CB  
2879 C CG  . ASP B 22  ? 0.5801 0.6024 0.5819 -0.0369 -0.0212 -0.0082 ? ? ? ? ? ? 2   ASP B CG  
2880 O OD1 . ASP B 22  ? 0.6182 0.6304 0.6301 -0.0349 -0.0212 -0.0077 ? ? ? ? ? ? 2   ASP B OD1 
2881 O OD2 . ASP B 22  ? 0.6086 0.6367 0.6081 -0.0337 -0.0165 -0.0117 ? ? ? ? ? ? 2   ASP B OD2 
2882 N N   . ALA B 23  ? 0.3125 0.3557 0.3077 -0.0400 -0.0306 -0.0003 ? ? ? ? ? ? 3   ALA B N   
2883 C CA  . ALA B 23  ? 0.2943 0.3414 0.2951 -0.0362 -0.0311 0.0002  ? ? ? ? ? ? 3   ALA B CA  
2884 C C   . ALA B 23  ? 0.2697 0.3143 0.2821 -0.0295 -0.0262 -0.0030 ? ? ? ? ? ? 3   ALA B C   
2885 O O   . ALA B 23  ? 0.2506 0.3009 0.2640 -0.0262 -0.0232 -0.0050 ? ? ? ? ? ? 3   ALA B O   
2886 C CB  . ALA B 23  ? 0.3052 0.3481 0.3089 -0.0386 -0.0391 0.0061  ? ? ? ? ? ? 3   ALA B CB  
2887 N N   . ALA B 24  ? 0.2575 0.2933 0.2789 -0.0278 -0.0249 -0.0035 ? ? ? ? ? ? 4   ALA B N   
2888 C CA  . ALA B 24  ? 0.2616 0.2941 0.2947 -0.0221 -0.0189 -0.0069 ? ? ? ? ? ? 4   ALA B CA  
2889 C C   . ALA B 24  ? 0.2463 0.2824 0.2704 -0.0204 -0.0112 -0.0123 ? ? ? ? ? ? 4   ALA B C   
2890 O O   . ALA B 24  ? 0.2348 0.2728 0.2637 -0.0164 -0.0067 -0.0145 ? ? ? ? ? ? 4   ALA B O   
2891 C CB  . ALA B 24  ? 0.3131 0.3347 0.3563 -0.0209 -0.0176 -0.0074 ? ? ? ? ? ? 4   ALA B CB  
2892 N N   . THR B 25  ? 0.2350 0.2717 0.2461 -0.0238 -0.0103 -0.0141 ? ? ? ? ? ? 5   THR B N   
2893 C CA  . THR B 25  ? 0.2717 0.3109 0.2731 -0.0228 -0.0049 -0.0186 ? ? ? ? ? ? 5   THR B CA  
2894 C C   . THR B 25  ? 0.2431 0.2929 0.2403 -0.0218 -0.0057 -0.0182 ? ? ? ? ? ? 5   THR B C   
2895 O O   . THR B 25  ? 0.1839 0.2348 0.1793 -0.0187 -0.0013 -0.0210 ? ? ? ? ? ? 5   THR B O   
2896 C CB  . THR B 25  ? 0.3345 0.3718 0.3241 -0.0273 -0.0052 -0.0203 ? ? ? ? ? ? 5   THR B CB  
2897 O OG1 . THR B 25  ? 0.3564 0.3821 0.3491 -0.0280 -0.0037 -0.0214 ? ? ? ? ? ? 5   THR B OG1 
2898 C CG2 . THR B 25  ? 0.3439 0.3831 0.3232 -0.0266 -0.0013 -0.0243 ? ? ? ? ? ? 5   THR B CG2 
2899 N N   . ALA B 26  ? 0.2186 0.2753 0.2135 -0.0247 -0.0110 -0.0150 ? ? ? ? ? ? 6   ALA B N   
2900 C CA  . ALA B 26  ? 0.2204 0.2864 0.2123 -0.0237 -0.0116 -0.0148 ? ? ? ? ? ? 6   ALA B CA  
2901 C C   . ALA B 26  ? 0.2074 0.2730 0.2079 -0.0192 -0.0102 -0.0147 ? ? ? ? ? ? 6   ALA B C   
2902 O O   . ALA B 26  ? 0.2042 0.2741 0.2023 -0.0165 -0.0075 -0.0167 ? ? ? ? ? ? 6   ALA B O   
2903 C CB  . ALA B 26  ? 0.1789 0.2502 0.1666 -0.0282 -0.0166 -0.0115 ? ? ? ? ? ? 6   ALA B CB  
2904 N N   . VAL B 27  ? 0.1867 0.2470 0.1979 -0.0184 -0.0126 -0.0121 ? ? ? ? ? ? 7   VAL B N   
2905 C CA  . VAL B 27  ? 0.1638 0.2240 0.1857 -0.0146 -0.0117 -0.0118 ? ? ? ? ? ? 7   VAL B CA  
2906 C C   . VAL B 27  ? 0.1665 0.2236 0.1911 -0.0106 -0.0037 -0.0160 ? ? ? ? ? ? 7   VAL B C   
2907 O O   . VAL B 27  ? 0.1574 0.2174 0.1830 -0.0080 -0.0010 -0.0172 ? ? ? ? ? ? 7   VAL B O   
2908 C CB  . VAL B 27  ? 0.1857 0.2408 0.2216 -0.0146 -0.0167 -0.0079 ? ? ? ? ? ? 7   VAL B CB  
2909 C CG1 . VAL B 27  ? 0.1545 0.2102 0.2040 -0.0107 -0.0158 -0.0077 ? ? ? ? ? ? 7   VAL B CG1 
2910 C CG2 . VAL B 27  ? 0.2190 0.2752 0.2494 -0.0193 -0.0252 -0.0033 ? ? ? ? ? ? 7   VAL B CG2 
2911 N N   . GLU B 28  ? 0.1896 0.2398 0.2141 -0.0107 0.0003  -0.0182 ? ? ? ? ? ? 8   GLU B N   
2912 C CA  . GLU B 28  ? 0.2075 0.2525 0.2317 -0.0079 0.0088  -0.0224 ? ? ? ? ? ? 8   GLU B CA  
2913 C C   . GLU B 28  ? 0.1760 0.2250 0.1863 -0.0078 0.0110  -0.0246 ? ? ? ? ? ? 8   GLU B C   
2914 O O   . GLU B 28  ? 0.1508 0.1990 0.1616 -0.0052 0.0158  -0.0263 ? ? ? ? ? ? 8   GLU B O   
2915 C CB  . GLU B 28  ? 0.2379 0.2733 0.2609 -0.0089 0.0127  -0.0250 ? ? ? ? ? ? 8   GLU B CB  
2916 C CG  . GLU B 28  ? 0.3457 0.3739 0.3634 -0.0073 0.0221  -0.0299 ? ? ? ? ? ? 8   GLU B CG  
2917 C CD  . GLU B 28  ? 0.4665 0.4840 0.4790 -0.0091 0.0260  -0.0330 ? ? ? ? ? ? 8   GLU B CD  
2918 O OE1 . GLU B 28  ? 0.4844 0.4970 0.4813 -0.0108 0.0298  -0.0364 ? ? ? ? ? ? 8   GLU B OE1 
2919 O OE2 . GLU B 28  ? 0.5266 0.5397 0.5503 -0.0091 0.0248  -0.0320 ? ? ? ? ? ? 8   GLU B OE2 
2920 N N   . LEU B 29  ? 0.1404 0.1937 0.1391 -0.0107 0.0073  -0.0244 ? ? ? ? ? ? 9   LEU B N   
2921 C CA  . LEU B 29  ? 0.1655 0.2235 0.1532 -0.0104 0.0078  -0.0259 ? ? ? ? ? ? 9   LEU B CA  
2922 C C   . LEU B 29  ? 0.1464 0.2118 0.1371 -0.0082 0.0060  -0.0245 ? ? ? ? ? ? 9   LEU B C   
2923 O O   . LEU B 29  ? 0.1555 0.2213 0.1423 -0.0059 0.0087  -0.0260 ? ? ? ? ? ? 9   LEU B O   
2924 C CB  . LEU B 29  ? 0.1301 0.1924 0.1087 -0.0141 0.0037  -0.0257 ? ? ? ? ? ? 9   LEU B CB  
2925 C CG  . LEU B 29  ? 0.1844 0.2386 0.1556 -0.0166 0.0055  -0.0281 ? ? ? ? ? ? 9   LEU B CG  
2926 C CD1 . LEU B 29  ? 0.1970 0.2563 0.1629 -0.0210 0.0005  -0.0271 ? ? ? ? ? ? 9   LEU B CD1 
2927 C CD2 . LEU B 29  ? 0.1716 0.2201 0.1330 -0.0153 0.0098  -0.0312 ? ? ? ? ? ? 9   LEU B CD2 
2928 N N   . LEU B 30  ? 0.1311 0.2013 0.1276 -0.0093 0.0013  -0.0216 ? ? ? ? ? ? 10  LEU B N   
2929 C CA  . LEU B 30  ? 0.1433 0.2188 0.1424 -0.0076 -0.0004 -0.0205 ? ? ? ? ? ? 10  LEU B CA  
2930 C C   . LEU B 30  ? 0.1488 0.2204 0.1551 -0.0041 0.0038  -0.0214 ? ? ? ? ? ? 10  LEU B C   
2931 O O   . LEU B 30  ? 0.1405 0.2145 0.1445 -0.0021 0.0051  -0.0222 ? ? ? ? ? ? 10  LEU B O   
2932 C CB  . LEU B 30  ? 0.1509 0.2286 0.1543 -0.0101 -0.0061 -0.0171 ? ? ? ? ? ? 10  LEU B CB  
2933 C CG  . LEU B 30  ? 0.1383 0.2197 0.1436 -0.0093 -0.0085 -0.0160 ? ? ? ? ? ? 10  LEU B CG  
2934 C CD1 . LEU B 30  ? 0.1177 0.2056 0.1133 -0.0092 -0.0078 -0.0178 ? ? ? ? ? ? 10  LEU B CD1 
2935 C CD2 . LEU B 30  ? 0.1408 0.2210 0.1493 -0.0126 -0.0150 -0.0122 ? ? ? ? ? ? 10  LEU B CD2 
2936 N N   . ASP B 31  ? 0.1525 0.2179 0.1687 -0.0034 0.0062  -0.0213 ? ? ? ? ? ? 11  ASP B N   
2937 C CA  . ASP B 31  ? 0.1542 0.2164 0.1803 -0.0005 0.0111  -0.0221 ? ? ? ? ? ? 11  ASP B CA  
2938 C C   . ASP B 31  ? 0.1770 0.2341 0.1948 0.0008  0.0188  -0.0256 ? ? ? ? ? ? 11  ASP B C   
2939 O O   . ASP B 31  ? 0.1443 0.1989 0.1671 0.0028  0.0237  -0.0266 ? ? ? ? ? ? 11  ASP B O   
2940 C CB  . ASP B 31  ? 0.1542 0.2119 0.1966 0.0000  0.0115  -0.0209 ? ? ? ? ? ? 11  ASP B CB  
2941 C CG  . ASP B 31  ? 0.1784 0.2399 0.2312 -0.0010 0.0033  -0.0167 ? ? ? ? ? ? 11  ASP B CG  
2942 O OD1 . ASP B 31  ? 0.1744 0.2409 0.2234 -0.0013 -0.0003 -0.0155 ? ? ? ? ? ? 11  ASP B OD1 
2943 O OD2 . ASP B 31  ? 0.1707 0.2293 0.2348 -0.0015 0.0001  -0.0145 ? ? ? ? ? ? 11  ASP B OD2 
2944 N N   . ALA B 32  ? 0.1945 0.2495 0.1992 -0.0008 0.0194  -0.0273 ? ? ? ? ? ? 12  ALA B N   
2945 C CA  . ALA B 32  ? 0.2094 0.2577 0.2030 -0.0004 0.0255  -0.0303 ? ? ? ? ? ? 12  ALA B CA  
2946 C C   . ALA B 32  ? 0.1920 0.2445 0.1759 0.0005  0.0234  -0.0300 ? ? ? ? ? ? 12  ALA B C   
2947 O O   . ALA B 32  ? 0.1952 0.2421 0.1716 0.0013  0.0278  -0.0315 ? ? ? ? ? ? 12  ALA B O   
2948 C CB  . ALA B 32  ? 0.2107 0.2530 0.1939 -0.0030 0.0264  -0.0323 ? ? ? ? ? ? 12  ALA B CB  
2949 N N   . GLN B 33  ? 0.1613 0.2229 0.1451 0.0002  0.0169  -0.0282 ? ? ? ? ? ? 13  GLN B N   
2950 C CA  . GLN B 33  ? 0.1776 0.2437 0.1545 0.0016  0.0146  -0.0281 ? ? ? ? ? ? 13  GLN B CA  
2951 C C   . GLN B 33  ? 0.1707 0.2341 0.1495 0.0042  0.0180  -0.0283 ? ? ? ? ? ? 13  GLN B C   
2952 O O   . GLN B 33  ? 0.1961 0.2568 0.1658 0.0052  0.0188  -0.0289 ? ? ? ? ? ? 13  GLN B O   
2953 C CB  . GLN B 33  ? 0.1745 0.2507 0.1539 0.0011  0.0088  -0.0267 ? ? ? ? ? ? 13  GLN B CB  
2954 C CG  . GLN B 33  ? 0.1931 0.2735 0.1686 -0.0019 0.0053  -0.0266 ? ? ? ? ? ? 13  GLN B CG  
2955 C CD  . GLN B 33  ? 0.2162 0.3061 0.1932 -0.0027 0.0013  -0.0256 ? ? ? ? ? ? 13  GLN B CD  
2956 O OE1 . GLN B 33  ? 0.2216 0.3174 0.1947 -0.0028 -0.0005 -0.0264 ? ? ? ? ? ? 13  GLN B OE1 
2957 N NE2 . GLN B 33  ? 0.1930 0.2841 0.1761 -0.0034 -0.0001 -0.0240 ? ? ? ? ? ? 13  GLN B NE2 
2958 N N   . PRO B 34  ? 0.1641 0.2280 0.1547 0.0050  0.0191  -0.0273 ? ? ? ? ? ? 14  PRO B N   
2959 C CA  . PRO B 34  ? 0.1722 0.2339 0.1647 0.0070  0.0220  -0.0273 ? ? ? ? ? ? 14  PRO B CA  
2960 C C   . PRO B 34  ? 0.1738 0.2258 0.1590 0.0071  0.0291  -0.0290 ? ? ? ? ? ? 14  PRO B C   
2961 O O   . PRO B 34  ? 0.1721 0.2216 0.1530 0.0083  0.0307  -0.0289 ? ? ? ? ? ? 14  PRO B O   
2962 C CB  . PRO B 34  ? 0.1333 0.1967 0.1417 0.0070  0.0216  -0.0259 ? ? ? ? ? ? 14  PRO B CB  
2963 C CG  . PRO B 34  ? 0.1478 0.2168 0.1593 0.0053  0.0152  -0.0243 ? ? ? ? ? ? 14  PRO B CG  
2964 C CD  . PRO B 34  ? 0.1425 0.2092 0.1454 0.0040  0.0164  -0.0256 ? ? ? ? ? ? 14  PRO B CD  
2965 N N   . GLN B 35  ? 0.1691 0.2147 0.1518 0.0056  0.0336  -0.0306 ? ? ? ? ? ? 15  GLN B N   
2966 C CA  . GLN B 35  ? 0.2290 0.2636 0.2006 0.0047  0.0409  -0.0326 ? ? ? ? ? ? 15  GLN B CA  
2967 C C   . GLN B 35  ? 0.1867 0.2191 0.1406 0.0043  0.0371  -0.0323 ? ? ? ? ? ? 15  GLN B C   
2968 O O   . GLN B 35  ? 0.2299 0.2547 0.1740 0.0042  0.0405  -0.0325 ? ? ? ? ? ? 15  GLN B O   
2969 C CB  . GLN B 35  ? 0.2705 0.2977 0.2401 0.0027  0.0460  -0.0349 ? ? ? ? ? ? 15  GLN B CB  
2970 C CG  . GLN B 35  ? 0.3458 0.3733 0.3340 0.0033  0.0503  -0.0354 ? ? ? ? ? ? 15  GLN B CG  
2971 C CD  . GLN B 35  ? 0.3971 0.4172 0.3829 0.0016  0.0547  -0.0381 ? ? ? ? ? ? 15  GLN B CD  
2972 O OE1 . GLN B 35  ? 0.4203 0.4295 0.3917 -0.0003 0.0611  -0.0409 ? ? ? ? ? ? 15  GLN B OE1 
2973 N NE2 . GLN B 35  ? 0.3699 0.3944 0.3681 0.0018  0.0510  -0.0371 ? ? ? ? ? ? 15  GLN B NE2 
2974 N N   . VAL B 36  ? 0.1706 0.2095 0.1211 0.0039  0.0300  -0.0317 ? ? ? ? ? ? 16  VAL B N   
2975 C CA  . VAL B 36  ? 0.1728 0.2116 0.1102 0.0038  0.0249  -0.0311 ? ? ? ? ? ? 16  VAL B CA  
2976 C C   . VAL B 36  ? 0.1836 0.2272 0.1236 0.0068  0.0219  -0.0295 ? ? ? ? ? ? 16  VAL B C   
2977 O O   . VAL B 36  ? 0.1939 0.2318 0.1238 0.0074  0.0213  -0.0289 ? ? ? ? ? ? 16  VAL B O   
2978 C CB  . VAL B 36  ? 0.1746 0.2204 0.1110 0.0024  0.0185  -0.0309 ? ? ? ? ? ? 16  VAL B CB  
2979 C CG1 . VAL B 36  ? 0.1787 0.2246 0.1039 0.0024  0.0127  -0.0302 ? ? ? ? ? ? 16  VAL B CG1 
2980 C CG2 . VAL B 36  ? 0.1626 0.2026 0.0968 -0.0007 0.0215  -0.0326 ? ? ? ? ? ? 16  VAL B CG2 
2981 N N   . TRP B 37  ? 0.1741 0.2270 0.1268 0.0084  0.0198  -0.0288 ? ? ? ? ? ? 17  TRP B N   
2982 C CA  . TRP B 37  ? 0.1682 0.2248 0.1238 0.0111  0.0175  -0.0279 ? ? ? ? ? ? 17  TRP B CA  
2983 C C   . TRP B 37  ? 0.1743 0.2216 0.1268 0.0116  0.0227  -0.0277 ? ? ? ? ? ? 17  TRP B C   
2984 O O   . TRP B 37  ? 0.1552 0.2003 0.1025 0.0133  0.0211  -0.0270 ? ? ? ? ? ? 17  TRP B O   
2985 C CB  . TRP B 37  ? 0.1362 0.2011 0.1043 0.0116  0.0158  -0.0276 ? ? ? ? ? ? 17  TRP B CB  
2986 C CG  . TRP B 37  ? 0.1391 0.2125 0.1103 0.0104  0.0115  -0.0275 ? ? ? ? ? ? 17  TRP B CG  
2987 C CD1 . TRP B 37  ? 0.1476 0.2246 0.1134 0.0094  0.0085  -0.0279 ? ? ? ? ? ? 17  TRP B CD1 
2988 C CD2 . TRP B 37  ? 0.1602 0.2390 0.1401 0.0093  0.0096  -0.0269 ? ? ? ? ? ? 17  TRP B CD2 
2989 N NE1 . TRP B 37  ? 0.1574 0.2420 0.1284 0.0077  0.0058  -0.0276 ? ? ? ? ? ? 17  TRP B NE1 
2990 C CE2 . TRP B 37  ? 0.1833 0.2684 0.1616 0.0075  0.0062  -0.0269 ? ? ? ? ? ? 17  TRP B CE2 
2991 C CE3 . TRP B 37  ? 0.1731 0.2515 0.1617 0.0092  0.0099  -0.0260 ? ? ? ? ? ? 17  TRP B CE3 
2992 C CZ2 . TRP B 37  ? 0.1896 0.2795 0.1728 0.0054  0.0036  -0.0260 ? ? ? ? ? ? 17  TRP B CZ2 
2993 C CZ3 . TRP B 37  ? 0.1845 0.2676 0.1781 0.0072  0.0061  -0.0249 ? ? ? ? ? ? 17  TRP B CZ3 
2994 C CH2 . TRP B 37  ? 0.1857 0.2739 0.1755 0.0053  0.0033  -0.0249 ? ? ? ? ? ? 17  TRP B CH2 
2995 N N   . HIS B 38  ? 0.1804 0.2224 0.1374 0.0101  0.0292  -0.0284 ? ? ? ? ? ? 18  HIS B N   
2996 C CA  . HIS B 38  ? 0.1929 0.2268 0.1492 0.0100  0.0354  -0.0284 ? ? ? ? ? ? 18  HIS B CA  
2997 C C   . HIS B 38  ? 0.2338 0.2568 0.1716 0.0089  0.0370  -0.0283 ? ? ? ? ? ? 18  HIS B C   
2998 O O   . HIS B 38  ? 0.2195 0.2368 0.1519 0.0094  0.0381  -0.0272 ? ? ? ? ? ? 18  HIS B O   
2999 C CB  . HIS B 38  ? 0.2146 0.2455 0.1815 0.0085  0.0429  -0.0295 ? ? ? ? ? ? 18  HIS B CB  
3000 C CG  . HIS B 38  ? 0.3415 0.3665 0.3126 0.0082  0.0498  -0.0295 ? ? ? ? ? ? 18  HIS B CG  
3001 N ND1 . HIS B 38  ? 0.3643 0.3941 0.3537 0.0086  0.0511  -0.0290 ? ? ? ? ? ? 18  HIS B ND1 
3002 C CD2 . HIS B 38  ? 0.4081 0.4223 0.3673 0.0068  0.0557  -0.0297 ? ? ? ? ? ? 18  HIS B CD2 
3003 C CE1 . HIS B 38  ? 0.4069 0.4302 0.3970 0.0077  0.0579  -0.0291 ? ? ? ? ? ? 18  HIS B CE1 
3004 N NE2 . HIS B 38  ? 0.4209 0.4342 0.3921 0.0065  0.0612  -0.0295 ? ? ? ? ? ? 18  HIS B NE2 
3005 N N   . HIS B 39  ? 0.2181 0.2373 0.1455 0.0069  0.0364  -0.0292 ? ? ? ? ? ? 19  HIS B N   
3006 C CA  . HIS B 39  ? 0.2096 0.2177 0.1172 0.0051  0.0357  -0.0288 ? ? ? ? ? ? 19  HIS B CA  
3007 C C   . HIS B 39  ? 0.2250 0.2362 0.1275 0.0074  0.0270  -0.0265 ? ? ? ? ? ? 19  HIS B C   
3008 O O   . HIS B 39  ? 0.1910 0.1932 0.0832 0.0073  0.0272  -0.0250 ? ? ? ? ? ? 19  HIS B O   
3009 C CB  . HIS B 39  ? 0.2092 0.2134 0.1072 0.0021  0.0351  -0.0303 ? ? ? ? ? ? 19  HIS B CB  
3010 C CG  . HIS B 39  ? 0.1944 0.1907 0.0925 -0.0005 0.0450  -0.0330 ? ? ? ? ? ? 19  HIS B CG  
3011 N ND1 . HIS B 39  ? 0.2303 0.2256 0.1270 -0.0026 0.0456  -0.0350 ? ? ? ? ? ? 19  HIS B ND1 
3012 C CD2 . HIS B 39  ? 0.2387 0.2275 0.1394 -0.0014 0.0553  -0.0343 ? ? ? ? ? ? 19  HIS B CD2 
3013 C CE1 . HIS B 39  ? 0.2485 0.2358 0.1472 -0.0042 0.0558  -0.0377 ? ? ? ? ? ? 19  HIS B CE1 
3014 N NE2 . HIS B 39  ? 0.2643 0.2480 0.1661 -0.0036 0.0621  -0.0373 ? ? ? ? ? ? 19  HIS B NE2 
3015 N N   . PHE B 40  ? 0.2008 0.2240 0.1107 0.0094  0.0196  -0.0262 ? ? ? ? ? ? 20  PHE B N   
3016 C CA  . PHE B 40  ? 0.2128 0.2386 0.1195 0.0119  0.0119  -0.0244 ? ? ? ? ? ? 20  PHE B CA  
3017 C C   . PHE B 40  ? 0.2302 0.2587 0.1446 0.0153  0.0116  -0.0236 ? ? ? ? ? ? 20  PHE B C   
3018 O O   . PHE B 40  ? 0.2611 0.2879 0.1715 0.0176  0.0066  -0.0220 ? ? ? ? ? ? 20  PHE B O   
3019 C CB  . PHE B 40  ? 0.1646 0.2011 0.0751 0.0125  0.0043  -0.0245 ? ? ? ? ? ? 20  PHE B CB  
3020 C CG  . PHE B 40  ? 0.1669 0.2172 0.0930 0.0136  0.0041  -0.0257 ? ? ? ? ? ? 20  PHE B CG  
3021 C CD1 . PHE B 40  ? 0.1549 0.2101 0.0835 0.0112  0.0037  -0.0268 ? ? ? ? ? ? 20  PHE B CD1 
3022 C CD2 . PHE B 40  ? 0.1627 0.2199 0.0991 0.0167  0.0038  -0.0258 ? ? ? ? ? ? 20  PHE B CD2 
3023 C CE1 . PHE B 40  ? 0.1437 0.2103 0.0844 0.0115  0.0030  -0.0275 ? ? ? ? ? ? 20  PHE B CE1 
3024 C CE2 . PHE B 40  ? 0.1723 0.2404 0.1198 0.0169  0.0034  -0.0269 ? ? ? ? ? ? 20  PHE B CE2 
3025 C CZ  . PHE B 40  ? 0.1628 0.2356 0.1122 0.0142  0.0029  -0.0275 ? ? ? ? ? ? 20  PHE B CZ  
3026 N N   . LEU B 41  ? 0.1604 0.1921 0.0857 0.0155  0.0167  -0.0245 ? ? ? ? ? ? 21  LEU B N   
3027 C CA  . LEU B 41  ? 0.1898 0.2219 0.1209 0.0179  0.0169  -0.0239 ? ? ? ? ? ? 21  LEU B CA  
3028 C C   . LEU B 41  ? 0.2010 0.2205 0.1254 0.0163  0.0231  -0.0230 ? ? ? ? ? ? 21  LEU B C   
3029 O O   . LEU B 41  ? 0.2313 0.2499 0.1614 0.0173  0.0247  -0.0226 ? ? ? ? ? ? 21  LEU B O   
3030 C CB  . LEU B 41  ? 0.1903 0.2326 0.1365 0.0187  0.0172  -0.0251 ? ? ? ? ? ? 21  LEU B CB  
3031 C CG  . LEU B 41  ? 0.1842 0.2384 0.1362 0.0201  0.0117  -0.0260 ? ? ? ? ? ? 21  LEU B CG  
3032 C CD1 . LEU B 41  ? 0.1589 0.2201 0.1223 0.0194  0.0124  -0.0268 ? ? ? ? ? ? 21  LEU B CD1 
3033 C CD2 . LEU B 41  ? 0.1318 0.1887 0.0825 0.0235  0.0067  -0.0258 ? ? ? ? ? ? 21  LEU B CD2 
3034 N N   . GLY B 42  ? 0.1958 0.2047 0.1072 0.0132  0.0269  -0.0229 ? ? ? ? ? ? 22  GLY B N   
3035 C CA  . GLY B 42  ? 0.2049 0.2008 0.1084 0.0108  0.0340  -0.0222 ? ? ? ? ? ? 22  GLY B CA  
3036 C C   . GLY B 42  ? 0.2195 0.2099 0.1181 0.0125  0.0309  -0.0198 ? ? ? ? ? ? 22  GLY B C   
3037 O O   . GLY B 42  ? 0.2211 0.2048 0.1202 0.0112  0.0367  -0.0193 ? ? ? ? ? ? 22  GLY B O   
3038 N N   . TYR B 43  ? 0.2150 0.2082 0.1102 0.0155  0.0218  -0.0184 ? ? ? ? ? ? 23  TYR B N   
3039 C CA  . TYR B 43  ? 0.2223 0.2097 0.1136 0.0177  0.0180  -0.0161 ? ? ? ? ? ? 23  TYR B CA  
3040 C C   . TYR B 43  ? 0.2155 0.2086 0.1213 0.0198  0.0199  -0.0170 ? ? ? ? ? ? 23  TYR B C   
3041 O O   . TYR B 43  ? 0.2331 0.2191 0.1361 0.0207  0.0193  -0.0154 ? ? ? ? ? ? 23  TYR B O   
3042 C CB  . TYR B 43  ? 0.2405 0.2314 0.1295 0.0212  0.0076  -0.0147 ? ? ? ? ? ? 23  TYR B CB  
3043 C CG  . TYR B 43  ? 0.2257 0.2331 0.1315 0.0252  0.0035  -0.0169 ? ? ? ? ? ? 23  TYR B CG  
3044 C CD1 . TYR B 43  ? 0.2098 0.2216 0.1257 0.0288  0.0023  -0.0175 ? ? ? ? ? ? 23  TYR B CD1 
3045 C CD2 . TYR B 43  ? 0.2079 0.2254 0.1182 0.0248  0.0015  -0.0184 ? ? ? ? ? ? 23  TYR B CD2 
3046 C CE1 . TYR B 43  ? 0.1870 0.2126 0.1163 0.0317  -0.0003 -0.0199 ? ? ? ? ? ? 23  TYR B CE1 
3047 C CE2 . TYR B 43  ? 0.1743 0.2061 0.0985 0.0276  -0.0012 -0.0204 ? ? ? ? ? ? 23  TYR B CE2 
3048 C CZ  . TYR B 43  ? 0.1795 0.2150 0.1126 0.0310  -0.0018 -0.0212 ? ? ? ? ? ? 23  TYR B CZ  
3049 O OH  . TYR B 43  ? 0.1614 0.2097 0.1062 0.0331  -0.0033 -0.0236 ? ? ? ? ? ? 23  TYR B OH  
3050 N N   . ILE B 44  ? 0.1982 0.2030 0.1185 0.0202  0.0215  -0.0194 ? ? ? ? ? ? 24  ILE B N   
3051 C CA  . ILE B 44  ? 0.2073 0.2167 0.1403 0.0213  0.0228  -0.0202 ? ? ? ? ? ? 24  ILE B CA  
3052 C C   . ILE B 44  ? 0.2133 0.2137 0.1464 0.0180  0.0304  -0.0195 ? ? ? ? ? ? 24  ILE B C   
3053 O O   . ILE B 44  ? 0.2389 0.2367 0.1759 0.0185  0.0304  -0.0190 ? ? ? ? ? ? 24  ILE B O   
3054 C CB  . ILE B 44  ? 0.2223 0.2447 0.1692 0.0214  0.0221  -0.0224 ? ? ? ? ? ? 24  ILE B CB  
3055 C CG1 . ILE B 44  ? 0.2566 0.2886 0.2047 0.0243  0.0156  -0.0234 ? ? ? ? ? ? 24  ILE B CG1 
3056 C CG2 . ILE B 44  ? 0.1713 0.1962 0.1297 0.0213  0.0231  -0.0230 ? ? ? ? ? ? 24  ILE B CG2 
3057 C CD1 . ILE B 44  ? 0.2472 0.2817 0.1982 0.0278  0.0112  -0.0240 ? ? ? ? ? ? 24  ILE B CD1 
3058 N N   . ASN B 45  ? 0.2076 0.2030 0.1367 0.0145  0.0372  -0.0197 ? ? ? ? ? ? 25  ASN B N   
3059 C CA  . ASN B 45  ? 0.2362 0.2224 0.1651 0.0110  0.0459  -0.0192 ? ? ? ? ? ? 25  ASN B CA  
3060 C C   . ASN B 45  ? 0.2604 0.2330 0.1742 0.0103  0.0456  -0.0167 ? ? ? ? ? ? 25  ASN B C   
3061 O O   . ASN B 45  ? 0.2817 0.2498 0.1993 0.0092  0.0485  -0.0158 ? ? ? ? ? ? 25  ASN B O   
3062 C CB  . ASN B 45  ? 0.2428 0.2246 0.1685 0.0074  0.0544  -0.0205 ? ? ? ? ? ? 25  ASN B CB  
3063 C CG  . ASN B 45  ? 0.2834 0.2768 0.2267 0.0077  0.0559  -0.0227 ? ? ? ? ? ? 25  ASN B CG  
3064 O OD1 . ASN B 45  ? 0.2590 0.2619 0.2182 0.0093  0.0526  -0.0228 ? ? ? ? ? ? 25  ASN B OD1 
3065 N ND2 . ASN B 45  ? 0.3061 0.2976 0.2461 0.0060  0.0606  -0.0242 ? ? ? ? ? ? 25  ASN B ND2 
3066 N N   . SER B 46  ? 0.2392 0.2051 0.1362 0.0107  0.0411  -0.0152 ? ? ? ? ? ? 26  SER B N   
3067 C CA  . SER B 46  ? 0.2628 0.2149 0.1441 0.0102  0.0387  -0.0120 ? ? ? ? ? ? 26  SER B CA  
3068 C C   . SER B 46  ? 0.2732 0.2276 0.1626 0.0138  0.0334  -0.0111 ? ? ? ? ? ? 26  SER B C   
3069 O O   . SER B 46  ? 0.2651 0.2091 0.1499 0.0122  0.0359  -0.0092 ? ? ? ? ? ? 26  SER B O   
3070 C CB  . SER B 46  ? 0.2872 0.2345 0.1526 0.0111  0.0310  -0.0102 ? ? ? ? ? ? 26  SER B CB  
3071 O OG  . SER B 46  ? 0.3083 0.2527 0.1646 0.0075  0.0351  -0.0114 ? ? ? ? ? ? 26  SER B OG  
3072 N N   . MET B 47  ? 0.2410 0.2081 0.1415 0.0185  0.0264  -0.0126 ? ? ? ? ? ? 27  MET B N   
3073 C CA  . MET B 47  ? 0.2490 0.2176 0.1555 0.0224  0.0208  -0.0124 ? ? ? ? ? ? 27  MET B CA  
3074 C C   . MET B 47  ? 0.2566 0.2280 0.1758 0.0213  0.0251  -0.0139 ? ? ? ? ? ? 27  MET B C   
3075 O O   . MET B 47  ? 0.2429 0.2079 0.1619 0.0221  0.0238  -0.0129 ? ? ? ? ? ? 27  MET B O   
3076 C CB  . MET B 47  ? 0.2422 0.2231 0.1559 0.0274  0.0133  -0.0141 ? ? ? ? ? ? 27  MET B CB  
3077 C CG  . MET B 47  ? 0.2405 0.2188 0.1438 0.0291  0.0068  -0.0122 ? ? ? ? ? ? 27  MET B CG  
3078 S SD  . MET B 47  ? 0.3534 0.3141 0.2420 0.0299  0.0020  -0.0078 ? ? ? ? ? ? 27  MET B SD  
3079 C CE  . MET B 47  ? 0.3549 0.3152 0.2340 0.0310  -0.0068 -0.0056 ? ? ? ? ? ? 27  MET B CE  
3080 N N   . THR B 48  ? 0.2311 0.2114 0.1616 0.0193  0.0294  -0.0160 ? ? ? ? ? ? 28  THR B N   
3081 C CA  . THR B 48  ? 0.2384 0.2212 0.1819 0.0174  0.0327  -0.0169 ? ? ? ? ? ? 28  THR B CA  
3082 C C   . THR B 48  ? 0.2394 0.2100 0.1787 0.0133  0.0396  -0.0149 ? ? ? ? ? ? 28  THR B C   
3083 O O   . THR B 48  ? 0.2464 0.2135 0.1905 0.0125  0.0395  -0.0145 ? ? ? ? ? ? 28  THR B O   
3084 C CB  . THR B 48  ? 0.2500 0.2443 0.2074 0.0159  0.0349  -0.0189 ? ? ? ? ? ? 28  THR B CB  
3085 O OG1 . THR B 48  ? 0.3170 0.3090 0.2706 0.0134  0.0410  -0.0187 ? ? ? ? ? ? 28  THR B OG1 
3086 C CG2 . THR B 48  ? 0.1651 0.1708 0.1263 0.0193  0.0282  -0.0207 ? ? ? ? ? ? 28  THR B CG2 
3087 N N   . LEU B 49  ? 0.2266 0.1899 0.1562 0.0101  0.0459  -0.0139 ? ? ? ? ? ? 29  LEU B N   
3088 C CA  . LEU B 49  ? 0.2493 0.1995 0.1723 0.0055  0.0537  -0.0120 ? ? ? ? ? ? 29  LEU B CA  
3089 C C   . LEU B 49  ? 0.2851 0.2230 0.1948 0.0065  0.0491  -0.0092 ? ? ? ? ? ? 29  LEU B C   
3090 O O   . LEU B 49  ? 0.3022 0.2331 0.2137 0.0040  0.0522  -0.0080 ? ? ? ? ? ? 29  LEU B O   
3091 C CB  . LEU B 49  ? 0.2673 0.2100 0.1789 0.0015  0.0621  -0.0119 ? ? ? ? ? ? 29  LEU B CB  
3092 C CG  . LEU B 49  ? 0.2938 0.2224 0.1974 -0.0043 0.0724  -0.0104 ? ? ? ? ? ? 29  LEU B CG  
3093 C CD1 . LEU B 49  ? 0.2710 0.2046 0.1950 -0.0065 0.0779  -0.0113 ? ? ? ? ? ? 29  LEU B CD1 
3094 C CD2 . LEU B 49  ? 0.3199 0.2421 0.2128 -0.0083 0.0816  -0.0115 ? ? ? ? ? ? 29  LEU B CD2 
3095 N N   . GLN B 50  ? 0.2603 0.1953 0.1576 0.0099  0.0415  -0.0079 ? ? ? ? ? ? 30  GLN B N   
3096 C CA  . GLN B 50  ? 0.3138 0.2368 0.1999 0.0115  0.0359  -0.0048 ? ? ? ? ? ? 30  GLN B CA  
3097 C C   . GLN B 50  ? 0.2722 0.1988 0.1711 0.0142  0.0324  -0.0059 ? ? ? ? ? ? 30  GLN B C   
3098 O O   . GLN B 50  ? 0.2947 0.2098 0.1886 0.0131  0.0324  -0.0037 ? ? ? ? ? ? 30  GLN B O   
3099 C CB  . GLN B 50  ? 0.3213 0.2425 0.1961 0.0154  0.0268  -0.0032 ? ? ? ? ? ? 30  GLN B CB  
3100 C CG  . GLN B 50  ? 0.3703 0.2811 0.2387 0.0185  0.0194  -0.0002 ? ? ? ? ? ? 30  GLN B CG  
3101 C CD  . GLN B 50  ? 0.4079 0.3135 0.2639 0.0213  0.0103  0.0026  ? ? ? ? ? ? 30  GLN B CD  
3102 O OE1 . GLN B 50  ? 0.4424 0.3316 0.2802 0.0184  0.0090  0.0068  ? ? ? ? ? ? 30  GLN B OE1 
3103 N NE2 . GLN B 50  ? 0.3968 0.3159 0.2627 0.0266  0.0038  0.0004  ? ? ? ? ? ? 30  GLN B NE2 
3104 N N   A CYS B 51  ? 0.2654 0.2068 0.1793 0.0174  0.0294  -0.0093 ? ? ? ? ? ? 31  CYS B N   
3105 N N   B CYS B 51  ? 0.2658 0.2073 0.1797 0.0174  0.0295  -0.0093 ? ? ? ? ? ? 31  CYS B N   
3106 C CA  A CYS B 51  ? 0.2753 0.2193 0.1997 0.0193  0.0264  -0.0110 ? ? ? ? ? ? 31  CYS B CA  
3107 C CA  B CYS B 51  ? 0.2710 0.2159 0.1960 0.0194  0.0263  -0.0111 ? ? ? ? ? ? 31  CYS B CA  
3108 C C   A CYS B 51  ? 0.2930 0.2321 0.2234 0.0141  0.0327  -0.0104 ? ? ? ? ? ? 31  CYS B C   
3109 C C   B CYS B 51  ? 0.2890 0.2291 0.2203 0.0143  0.0324  -0.0107 ? ? ? ? ? ? 31  CYS B C   
3110 O O   A CYS B 51  ? 0.3103 0.2410 0.2399 0.0138  0.0314  -0.0096 ? ? ? ? ? ? 31  CYS B O   
3111 O O   B CYS B 51  ? 0.3061 0.2387 0.2375 0.0143  0.0307  -0.0101 ? ? ? ? ? ? 31  CYS B O   
3112 C CB  A CYS B 51  ? 0.2509 0.2107 0.1882 0.0221  0.0231  -0.0147 ? ? ? ? ? ? 31  CYS B CB  
3113 C CB  B CYS B 51  ? 0.2459 0.2068 0.1835 0.0221  0.0232  -0.0149 ? ? ? ? ? ? 31  CYS B CB  
3114 S SG  A CYS B 51  ? 0.2380 0.2037 0.1719 0.0287  0.0152  -0.0159 ? ? ? ? ? ? 31  CYS B SG  
3115 S SG  B CYS B 51  ? 0.2623 0.2262 0.2095 0.0246  0.0185  -0.0179 ? ? ? ? ? ? 31  CYS B SG  
3116 N N   . ALA B 52  ? 0.2798 0.2242 0.2176 0.0101  0.0396  -0.0111 ? ? ? ? ? ? 32  ALA B N   
3117 C CA  . ALA B 52  ? 0.2802 0.2215 0.2270 0.0047  0.0464  -0.0106 ? ? ? ? ? ? 32  ALA B CA  
3118 C C   . ALA B 52  ? 0.2845 0.2088 0.2181 0.0015  0.0501  -0.0073 ? ? ? ? ? ? 32  ALA B C   
3119 O O   . ALA B 52  ? 0.2708 0.1899 0.2100 -0.0015 0.0522  -0.0066 ? ? ? ? ? ? 32  ALA B O   
3120 C CB  . ALA B 52  ? 0.2479 0.1962 0.2041 0.0013  0.0543  -0.0115 ? ? ? ? ? ? 32  ALA B CB  
3121 N N   . LEU B 53  ? 0.2843 0.1989 0.1994 0.0017  0.0506  -0.0050 ? ? ? ? ? ? 33  LEU B N   
3122 C CA  . LEU B 53  ? 0.3129 0.2092 0.2121 -0.0019 0.0536  -0.0012 ? ? ? ? ? ? 33  LEU B CA  
3123 C C   . LEU B 53  ? 0.3338 0.2225 0.2284 0.0018  0.0449  0.0004  ? ? ? ? ? ? 33  LEU B C   
3124 O O   . LEU B 53  ? 0.3453 0.2229 0.2377 -0.0013 0.0469  0.0023  ? ? ? ? ? ? 33  LEU B O   
3125 C CB  . LEU B 53  ? 0.3311 0.2175 0.2097 -0.0037 0.0560  0.0011  ? ? ? ? ? ? 33  LEU B CB  
3126 C CG  . LEU B 53  ? 0.3029 0.1946 0.1844 -0.0075 0.0658  -0.0009 ? ? ? ? ? ? 33  LEU B CG  
3127 C CD1 . LEU B 53  ? 0.3288 0.2059 0.1856 -0.0109 0.0691  0.0015  ? ? ? ? ? ? 33  LEU B CD1 
3128 C CD2 . LEU B 53  ? 0.3096 0.2035 0.2064 -0.0127 0.0765  -0.0021 ? ? ? ? ? ? 33  LEU B CD2 
3129 N N   . GLU B 54  ? 0.3350 0.2293 0.2288 0.0084  0.0357  -0.0006 ? ? ? ? ? ? 34  GLU B N   
3130 C CA  . GLU B 54  ? 0.3447 0.2326 0.2363 0.0130  0.0275  0.0001  ? ? ? ? ? ? 34  GLU B CA  
3131 C C   . GLU B 54  ? 0.3460 0.2356 0.2508 0.0120  0.0282  -0.0021 ? ? ? ? ? ? 34  GLU B C   
3132 O O   . GLU B 54  ? 0.3605 0.2381 0.2612 0.0120  0.0259  -0.0004 ? ? ? ? ? ? 34  GLU B O   
3133 C CB  . GLU B 54  ? 0.3455 0.2434 0.2400 0.0203  0.0190  -0.0019 ? ? ? ? ? ? 34  GLU B CB  
3134 C CG  . GLU B 54  ? 0.3355 0.2293 0.2160 0.0217  0.0155  0.0010  ? ? ? ? ? ? 34  GLU B CG  
3135 C CD  . GLU B 54  ? 0.3355 0.2417 0.2226 0.0284  0.0080  -0.0014 ? ? ? ? ? ? 34  GLU B CD  
3136 O OE1 . GLU B 54  ? 0.3280 0.2482 0.2296 0.0307  0.0081  -0.0057 ? ? ? ? ? ? 34  GLU B OE1 
3137 O OE2 . GLU B 54  ? 0.3786 0.2804 0.2564 0.0309  0.0018  0.0013  ? ? ? ? ? ? 34  GLU B OE2 
3138 N N   . LEU B 55  ? 0.3039 0.2216 0.1877 0.0305  0.0179  0.0238  ? ? ? ? ? ? 35  LEU B N   
3139 C CA  . LEU B 55  ? 0.3101 0.2072 0.2024 0.0267  0.0237  0.0205  ? ? ? ? ? ? 35  LEU B CA  
3140 C C   . LEU B 55  ? 0.3492 0.2292 0.2350 0.0164  0.0314  0.0260  ? ? ? ? ? ? 35  LEU B C   
3141 O O   . LEU B 55  ? 0.3597 0.2226 0.2520 0.0111  0.0355  0.0237  ? ? ? ? ? ? 35  LEU B O   
3142 C CB  . LEU B 55  ? 0.2739 0.1830 0.1795 0.0213  0.0243  0.0069  ? ? ? ? ? ? 35  LEU B CB  
3143 C CG  . LEU B 55  ? 0.2988 0.2241 0.2135 0.0291  0.0197  0.0004  ? ? ? ? ? ? 35  LEU B CG  
3144 C CD1 . LEU B 55  ? 0.2649 0.2022 0.1882 0.0211  0.0212  -0.0101 ? ? ? ? ? ? 35  LEU B CD1 
3145 C CD2 . LEU B 55  ? 0.3289 0.2397 0.2481 0.0397  0.0201  0.0012  ? ? ? ? ? ? 35  LEU B CD2 
3146 N N   . ASP B 56  ? 0.3583 0.2446 0.2311 0.0122  0.0339  0.0322  ? ? ? ? ? ? 36  ASP B N   
3147 C CA  . ASP B 56  ? 0.3823 0.2575 0.2505 0.0013  0.0433  0.0371  ? ? ? ? ? ? 36  ASP B CA  
3148 C C   . ASP B 56  ? 0.3377 0.2182 0.2239 -0.0089 0.0481  0.0267  ? ? ? ? ? ? 36  ASP B C   
3149 O O   . ASP B 56  ? 0.3544 0.2232 0.2462 -0.0175 0.0542  0.0291  ? ? ? ? ? ? 36  ASP B O   
3150 C CB  . ASP B 56  ? 0.4861 0.3324 0.3488 0.0021  0.0463  0.0494  ? ? ? ? ? ? 36  ASP B CB  
3151 C CG  . ASP B 56  ? 0.5928 0.4322 0.4349 0.0106  0.0434  0.0659  ? ? ? ? ? ? 36  ASP B CG  
3152 O OD1 . ASP B 56  ? 0.5892 0.4492 0.4183 0.0127  0.0396  0.0673  ? ? ? ? ? ? 36  ASP B OD1 
3153 O OD2 . ASP B 56  ? 0.6714 0.4839 0.5095 0.0147  0.0448  0.0780  ? ? ? ? ? ? 36  ASP B OD2 
3154 N N   . ILE B 57  ? 0.2925 0.1911 0.1887 -0.0082 0.0449  0.0161  ? ? ? ? ? ? 37  ILE B N   
3155 C CA  . ILE B 57  ? 0.2880 0.1933 0.2022 -0.0154 0.0469  0.0087  ? ? ? ? ? ? 37  ILE B CA  
3156 C C   . ILE B 57  ? 0.2924 0.2014 0.2135 -0.0246 0.0561  0.0106  ? ? ? ? ? ? 37  ILE B C   
3157 O O   . ILE B 57  ? 0.2911 0.1978 0.2254 -0.0319 0.0577  0.0105  ? ? ? ? ? ? 37  ILE B O   
3158 C CB  . ILE B 57  ? 0.2585 0.1805 0.1807 -0.0127 0.0429  0.0001  ? ? ? ? ? ? 37  ILE B CB  
3159 C CG1 . ILE B 57  ? 0.2455 0.1677 0.1651 -0.0053 0.0355  -0.0026 ? ? ? ? ? ? 37  ILE B CG1 
3160 C CG2 . ILE B 57  ? 0.2610 0.1903 0.2015 -0.0186 0.0436  -0.0038 ? ? ? ? ? ? 37  ILE B CG2 
3161 C CD1 . ILE B 57  ? 0.2301 0.1671 0.1579 -0.0049 0.0326  -0.0099 ? ? ? ? ? ? 37  ILE B CD1 
3162 N N   . ALA B 58  ? 0.2747 0.1918 0.1875 -0.0249 0.0624  0.0112  ? ? ? ? ? ? 38  ALA B N   
3163 C CA  . ALA B 58  ? 0.2480 0.1713 0.1688 -0.0325 0.0740  0.0119  ? ? ? ? ? ? 38  ALA B CA  
3164 C C   . ALA B 58  ? 0.2947 0.2048 0.2145 -0.0405 0.0793  0.0210  ? ? ? ? ? ? 38  ALA B C   
3165 O O   . ALA B 58  ? 0.2949 0.2113 0.2344 -0.0487 0.0845  0.0203  ? ? ? ? ? ? 38  ALA B O   
3166 C CB  . ALA B 58  ? 0.2707 0.2017 0.1759 -0.0319 0.0818  0.0098  ? ? ? ? ? ? 38  ALA B CB  
3167 N N   . ASP B 59  ? 0.2965 0.1888 0.1952 -0.0380 0.0778  0.0304  ? ? ? ? ? ? 39  ASP B N   
3168 C CA  . ASP B 59  ? 0.3438 0.2169 0.2390 -0.0459 0.0836  0.0407  ? ? ? ? ? ? 39  ASP B CA  
3169 C C   . ASP B 59  ? 0.3406 0.2036 0.2542 -0.0517 0.0795  0.0366  ? ? ? ? ? ? 39  ASP B C   
3170 O O   . ASP B 59  ? 0.3365 0.1991 0.2630 -0.0624 0.0839  0.0379  ? ? ? ? ? ? 39  ASP B O   
3171 C CB  . ASP B 59  ? 0.3972 0.2513 0.2658 -0.0388 0.0810  0.0535  ? ? ? ? ? ? 39  ASP B CB  
3172 C CG  . ASP B 59  ? 0.4272 0.2960 0.2750 -0.0327 0.0802  0.0547  ? ? ? ? ? ? 39  ASP B CG  
3173 O OD1 . ASP B 59  ? 0.3930 0.2712 0.2335 -0.0376 0.0869  0.0583  ? ? ? ? ? ? 39  ASP B OD1 
3174 O OD2 . ASP B 59  ? 0.4149 0.2937 0.2611 -0.0231 0.0699  0.0484  ? ? ? ? ? ? 39  ASP B OD2 
3175 N N   . VAL B 60  ? 0.3314 0.1929 0.2486 -0.0443 0.0689  0.0294  ? ? ? ? ? ? 40  VAL B N   
3176 C CA  . VAL B 60  ? 0.3596 0.2124 0.2896 -0.0506 0.0646  0.0228  ? ? ? ? ? ? 40  VAL B CA  
3177 C C   . VAL B 60  ? 0.3468 0.2226 0.3000 -0.0608 0.0647  0.0161  ? ? ? ? ? ? 40  VAL B C   
3178 O O   . VAL B 60  ? 0.3617 0.2341 0.3266 -0.0731 0.0651  0.0137  ? ? ? ? ? ? 40  VAL B O   
3179 C CB  . VAL B 60  ? 0.3504 0.1994 0.2769 -0.0402 0.0550  0.0155  ? ? ? ? ? ? 40  VAL B CB  
3180 C CG1 . VAL B 60  ? 0.3707 0.2192 0.3090 -0.0486 0.0505  0.0051  ? ? ? ? ? ? 40  VAL B CG1 
3181 C CG2 . VAL B 60  ? 0.3623 0.1867 0.2729 -0.0299 0.0545  0.0225  ? ? ? ? ? ? 40  VAL B CG2 
3182 N N   . ILE B 61  ? 0.3121 0.2114 0.2731 -0.0558 0.0640  0.0131  ? ? ? ? ? ? 41  ILE B N   
3183 C CA  . ILE B 61  ? 0.3010 0.2243 0.2872 -0.0621 0.0639  0.0094  ? ? ? ? ? ? 41  ILE B CA  
3184 C C   . ILE B 61  ? 0.3184 0.2483 0.3167 -0.0728 0.0756  0.0143  ? ? ? ? ? ? 41  ILE B C   
3185 O O   . ILE B 61  ? 0.3111 0.2520 0.3304 -0.0841 0.0749  0.0130  ? ? ? ? ? ? 41  ILE B O   
3186 C CB  . ILE B 61  ? 0.2889 0.2306 0.2817 -0.0525 0.0624  0.0061  ? ? ? ? ? ? 41  ILE B CB  
3187 C CG1 . ILE B 61  ? 0.2616 0.1990 0.2448 -0.0447 0.0518  0.0018  ? ? ? ? ? ? 41  ILE B CG1 
3188 C CG2 . ILE B 61  ? 0.2769 0.2433 0.2994 -0.0564 0.0628  0.0053  ? ? ? ? ? ? 41  ILE B CG2 
3189 C CD1 . ILE B 61  ? 0.2407 0.1906 0.2282 -0.0366 0.0509  -0.0009 ? ? ? ? ? ? 41  ILE B CD1 
3190 N N   . HIS B 62  ? 0.3162 0.2413 0.3003 -0.0704 0.0864  0.0198  ? ? ? ? ? ? 42  HIS B N   
3191 C CA  . HIS B 62  ? 0.3168 0.2516 0.3098 -0.0775 0.0957  0.0241  ? ? ? ? ? ? 42  HIS B CA  
3192 C C   . HIS B 62  ? 0.3343 0.2566 0.3309 -0.0884 0.0934  0.0278  ? ? ? ? ? ? 42  HIS B C   
3193 O O   . HIS B 62  ? 0.3296 0.2679 0.3482 -0.0983 0.0961  0.0278  ? ? ? ? ? ? 42  HIS B O   
3194 C CB  . HIS B 62  ? 0.3362 0.2666 0.3061 -0.0724 0.1045  0.0291  ? ? ? ? ? ? 42  HIS B CB  
3195 C CG  . HIS B 62  ? 0.3623 0.3061 0.3407 -0.0792 0.1156  0.0324  ? ? ? ? ? ? 42  HIS B CG  
3196 N ND1 . HIS B 62  ? 0.4010 0.3323 0.3691 -0.0866 0.1196  0.0419  ? ? ? ? ? ? 42  HIS B ND1 
3197 C CD2 . HIS B 62  ? 0.3533 0.3217 0.3505 -0.0792 0.1243  0.0277  ? ? ? ? ? ? 42  HIS B CD2 
3198 C CE1 . HIS B 62  ? 0.4263 0.3754 0.4052 -0.0923 0.1306  0.0430  ? ? ? ? ? ? 42  HIS B CE1 
3199 N NE2 . HIS B 62  ? 0.3923 0.3643 0.3893 -0.0873 0.1338  0.0339  ? ? ? ? ? ? 42  HIS B NE2 
3200 N N   . ARG B 63  ? 0.3314 0.2254 0.3082 -0.0862 0.0884  0.0306  ? ? ? ? ? ? 43  ARG B N   
3201 C CA  . ARG B 63  ? 0.3172 0.1939 0.2962 -0.0957 0.0869  0.0329  ? ? ? ? ? ? 43  ARG B CA  
3202 C C   . ARG B 63  ? 0.3118 0.2008 0.3141 -0.1060 0.0795  0.0235  ? ? ? ? ? ? 43  ARG B C   
3203 O O   . ARG B 63  ? 0.3325 0.2227 0.3477 -0.1185 0.0806  0.0240  ? ? ? ? ? ? 43  ARG B O   
3204 C CB  . ARG B 63  ? 0.3411 0.1847 0.2976 -0.0879 0.0830  0.0365  ? ? ? ? ? ? 43  ARG B CB  
3205 C CG  . ARG B 63  ? 0.4278 0.2490 0.3873 -0.0964 0.0819  0.0369  ? ? ? ? ? ? 43  ARG B CG  
3206 C CD  . ARG B 63  ? 0.4816 0.2712 0.4236 -0.0853 0.0780  0.0390  ? ? ? ? ? ? 43  ARG B CD  
3207 N NE  . ARG B 63  ? 0.5047 0.2959 0.4448 -0.0769 0.0704  0.0281  ? ? ? ? ? ? 43  ARG B NE  
3208 C CZ  . ARG B 63  ? 0.5311 0.3023 0.4588 -0.0639 0.0671  0.0280  ? ? ? ? ? ? 43  ARG B CZ  
3209 N NH1 . ARG B 63  ? 0.5530 0.3006 0.4701 -0.0567 0.0695  0.0394  ? ? ? ? ? ? 43  ARG B NH1 
3210 N NH2 . ARG B 63  ? 0.4850 0.2610 0.4123 -0.0575 0.0613  0.0174  ? ? ? ? ? ? 43  ARG B NH2 
3211 N N   . HIS B 64  ? 0.3236 0.2233 0.3309 -0.1019 0.0715  0.0155  ? ? ? ? ? ? 44  HIS B N   
3212 C CA  . HIS B 64  ? 0.3204 0.2360 0.3472 -0.1118 0.0622  0.0071  ? ? ? ? ? ? 44  HIS B CA  
3213 C C   . HIS B 64  ? 0.2879 0.2345 0.3440 -0.1219 0.0650  0.0094  ? ? ? ? ? ? 44  HIS B C   
3214 O O   . HIS B 64  ? 0.2893 0.2451 0.3613 -0.1346 0.0591  0.0056  ? ? ? ? ? ? 44  HIS B O   
3215 C CB  . HIS B 64  ? 0.3093 0.2354 0.3358 -0.1055 0.0537  0.0007  ? ? ? ? ? ? 44  HIS B CB  
3216 C CG  . HIS B 64  ? 0.3258 0.2602 0.3597 -0.1150 0.0414  -0.0084 ? ? ? ? ? ? 44  HIS B CG  
3217 N ND1 . HIS B 64  ? 0.3235 0.2338 0.3415 -0.1180 0.0368  -0.0159 ? ? ? ? ? ? 44  HIS B ND1 
3218 C CD2 . HIS B 64  ? 0.2713 0.2373 0.3263 -0.1217 0.0323  -0.0112 ? ? ? ? ? ? 44  HIS B CD2 
3219 C CE1 . HIS B 64  ? 0.3189 0.2451 0.3442 -0.1272 0.0257  -0.0243 ? ? ? ? ? ? 44  HIS B CE1 
3220 N NE2 . HIS B 64  ? 0.2838 0.2449 0.3313 -0.1297 0.0215  -0.0205 ? ? ? ? ? ? 44  HIS B NE2 
3221 N N   . GLY B 65  ? 0.2939 0.2576 0.3576 -0.1161 0.0744  0.0147  ? ? ? ? ? ? 45  GLY B N   
3222 C CA  . GLY B 65  ? 0.3335 0.3267 0.4254 -0.1233 0.0799  0.0176  ? ? ? ? ? ? 45  GLY B CA  
3223 C C   . GLY B 65  ? 0.3399 0.3700 0.4630 -0.1214 0.0741  0.0147  ? ? ? ? ? ? 45  GLY B C   
3224 O O   . GLY B 65  ? 0.3448 0.4039 0.4944 -0.1234 0.0794  0.0174  ? ? ? ? ? ? 45  GLY B O   
3225 N N   . HIS B 66  ? 0.3214 0.3515 0.4420 -0.1170 0.0630  0.0100  ? ? ? ? ? ? 46  HIS B N   
3226 C CA  . HIS B 66  ? 0.3011 0.3649 0.4507 -0.1127 0.0558  0.0093  ? ? ? ? ? ? 46  HIS B CA  
3227 C C   . HIS B 66  ? 0.2664 0.3166 0.3946 -0.1017 0.0444  0.0066  ? ? ? ? ? ? 46  HIS B C   
3228 O O   . HIS B 66  ? 0.2784 0.2976 0.3755 -0.1006 0.0443  0.0036  ? ? ? ? ? ? 46  HIS B O   
3229 C CB  . HIS B 66  ? 0.3390 0.4315 0.5162 -0.1261 0.0441  0.0090  ? ? ? ? ? ? 46  HIS B CB  
3230 C CG  . HIS B 66  ? 0.3997 0.4746 0.5595 -0.1379 0.0315  0.0023  ? ? ? ? ? ? 46  HIS B CG  
3231 N ND1 . HIS B 66  ? 0.4685 0.5115 0.6076 -0.1457 0.0362  -0.0001 ? ? ? ? ? ? 46  HIS B ND1 
3232 C CD2 . HIS B 66  ? 0.4267 0.5106 0.5843 -0.1420 0.0147  -0.0033 ? ? ? ? ? ? 46  HIS B CD2 
3233 C CE1 . HIS B 66  ? 0.4924 0.5239 0.6193 -0.1534 0.0246  -0.0087 ? ? ? ? ? ? 46  HIS B CE1 
3234 N NE2 . HIS B 66  ? 0.4787 0.5350 0.6141 -0.1517 0.0113  -0.0113 ? ? ? ? ? ? 46  HIS B NE2 
3235 N N   . PRO B 67  ? 0.2615 0.3343 0.4057 -0.0917 0.0350  0.0091  ? ? ? ? ? ? 47  PRO B N   
3236 C CA  . PRO B 67  ? 0.2151 0.2736 0.3359 -0.0808 0.0261  0.0081  ? ? ? ? ? ? 47  PRO B CA  
3237 C C   . PRO B 67  ? 0.2375 0.2757 0.3313 -0.0895 0.0172  0.0015  ? ? ? ? ? ? 47  PRO B C   
3238 O O   . PRO B 67  ? 0.2091 0.2558 0.3088 -0.1039 0.0092  -0.0022 ? ? ? ? ? ? 47  PRO B O   
3239 C CB  . PRO B 67  ? 0.2171 0.3055 0.3629 -0.0743 0.0148  0.0141  ? ? ? ? ? ? 47  PRO B CB  
3240 C CG  . PRO B 67  ? 0.2452 0.3590 0.4282 -0.0721 0.0247  0.0185  ? ? ? ? ? ? 47  PRO B CG  
3241 C CD  . PRO B 67  ? 0.2810 0.3923 0.4659 -0.0886 0.0329  0.0145  ? ? ? ? ? ? 47  PRO B CD  
3242 N N   . ILE B 68  ? 0.2640 0.2765 0.3294 -0.0812 0.0192  -0.0013 ? ? ? ? ? ? 48  ILE B N   
3243 C CA  . ILE B 68  ? 0.2682 0.2587 0.3088 -0.0868 0.0144  -0.0089 ? ? ? ? ? ? 48  ILE B CA  
3244 C C   . ILE B 68  ? 0.2523 0.2467 0.2801 -0.0807 0.0041  -0.0108 ? ? ? ? ? ? 48  ILE B C   
3245 O O   . ILE B 68  ? 0.2323 0.2270 0.2565 -0.0684 0.0058  -0.0070 ? ? ? ? ? ? 48  ILE B O   
3246 C CB  . ILE B 68  ? 0.2519 0.2110 0.2717 -0.0821 0.0252  -0.0099 ? ? ? ? ? ? 48  ILE B CB  
3247 C CG1 . ILE B 68  ? 0.3102 0.2439 0.3094 -0.0867 0.0227  -0.0182 ? ? ? ? ? ? 48  ILE B CG1 
3248 C CG2 . ILE B 68  ? 0.2359 0.1923 0.2470 -0.0667 0.0294  -0.0064 ? ? ? ? ? ? 48  ILE B CG2 
3249 C CD1 . ILE B 68  ? 0.3043 0.2078 0.2864 -0.0798 0.0319  -0.0163 ? ? ? ? ? ? 48  ILE B CD1 
3250 N N   . PRO B 69  ? 0.2630 0.2607 0.2828 -0.0912 -0.0060 -0.0173 ? ? ? ? ? ? 49  PRO B N   
3251 C CA  . PRO B 69  ? 0.2566 0.2586 0.2601 -0.0877 -0.0147 -0.0190 ? ? ? ? ? ? 49  PRO B CA  
3252 C C   . PRO B 69  ? 0.2803 0.2577 0.2604 -0.0779 -0.0075 -0.0239 ? ? ? ? ? ? 49  PRO B C   
3253 O O   . PRO B 69  ? 0.2672 0.2214 0.2392 -0.0775 0.0006  -0.0291 ? ? ? ? ? ? 49  PRO B O   
3254 C CB  . PRO B 69  ? 0.2787 0.2851 0.2736 -0.1043 -0.0244 -0.0287 ? ? ? ? ? ? 49  PRO B CB  
3255 C CG  . PRO B 69  ? 0.3021 0.3148 0.3175 -0.1169 -0.0234 -0.0296 ? ? ? ? ? ? 49  PRO B CG  
3256 C CD  . PRO B 69  ? 0.2613 0.2579 0.2849 -0.1089 -0.0088 -0.0246 ? ? ? ? ? ? 49  PRO B CD  
3257 N N   . LEU B 70  ? 0.2558 0.2393 0.2268 -0.0705 -0.0105 -0.0212 ? ? ? ? ? ? 50  LEU B N   
3258 C CA  . LEU B 70  ? 0.2751 0.2423 0.2291 -0.0612 -0.0037 -0.0253 ? ? ? ? ? ? 50  LEU B CA  
3259 C C   . LEU B 70  ? 0.3331 0.2790 0.2698 -0.0646 0.0003  -0.0381 ? ? ? ? ? ? 50  LEU B C   
3260 O O   . LEU B 70  ? 0.3522 0.2802 0.2850 -0.0566 0.0083  -0.0402 ? ? ? ? ? ? 50  LEU B O   
3261 C CB  . LEU B 70  ? 0.2570 0.2361 0.2031 -0.0575 -0.0078 -0.0212 ? ? ? ? ? ? 50  LEU B CB  
3262 C CG  . LEU B 70  ? 0.2713 0.2404 0.2027 -0.0500 -0.0010 -0.0261 ? ? ? ? ? ? 50  LEU B CG  
3263 C CD1 . LEU B 70  ? 0.2643 0.2275 0.2049 -0.0398 0.0063  -0.0224 ? ? ? ? ? ? 50  LEU B CD1 
3264 C CD2 . LEU B 70  ? 0.2396 0.2207 0.1601 -0.0512 -0.0044 -0.0225 ? ? ? ? ? ? 50  LEU B CD2 
3265 N N   . ASN B 71  ? 0.3197 0.2676 0.2462 -0.0763 -0.0055 -0.0467 ? ? ? ? ? ? 51  ASN B N   
3266 C CA  . ASN B 71  ? 0.3673 0.2922 0.2774 -0.0797 -0.0002 -0.0616 ? ? ? ? ? ? 51  ASN B CA  
3267 C C   . ASN B 71  ? 0.3643 0.2643 0.2813 -0.0801 0.0072  -0.0634 ? ? ? ? ? ? 51  ASN B C   
3268 O O   . ASN B 71  ? 0.3716 0.2490 0.2819 -0.0715 0.0153  -0.0681 ? ? ? ? ? ? 51  ASN B O   
3269 C CB  . ASN B 71  ? 0.4057 0.3388 0.3030 -0.0931 -0.0075 -0.0716 ? ? ? ? ? ? 51  ASN B CB  
3270 C CG  . ASN B 71  ? 0.4861 0.4341 0.3970 -0.1076 -0.0170 -0.0692 ? ? ? ? ? ? 51  ASN B CG  
3271 O OD1 . ASN B 71  ? 0.5140 0.4694 0.4450 -0.1086 -0.0181 -0.0597 ? ? ? ? ? ? 51  ASN B OD1 
3272 N ND2 . ASN B 71  ? 0.5244 0.4801 0.4272 -0.1170 -0.0232 -0.0769 ? ? ? ? ? ? 51  ASN B ND2 
3273 N N   . GLN B 72  ? 0.3610 0.2675 0.2939 -0.0889 0.0046  -0.0574 ? ? ? ? ? ? 52  GLN B N   
3274 C CA  . GLN B 72  ? 0.3898 0.2735 0.3291 -0.0915 0.0125  -0.0561 ? ? ? ? ? ? 52  GLN B CA  
3275 C C   . GLN B 72  ? 0.3476 0.2226 0.2888 -0.0756 0.0201  -0.0453 ? ? ? ? ? ? 52  GLN B C   
3276 O O   . GLN B 72  ? 0.3727 0.2216 0.3096 -0.0719 0.0276  -0.0441 ? ? ? ? ? ? 52  GLN B O   
3277 C CB  . GLN B 72  ? 0.4063 0.3055 0.3649 -0.1059 0.0089  -0.0517 ? ? ? ? ? ? 52  GLN B CB  
3278 C CG  . GLN B 72  ? 0.4620 0.3754 0.4218 -0.1194 -0.0006 -0.0604 ? ? ? ? ? ? 52  GLN B CG  
3279 C CD  . GLN B 72  ? 0.4968 0.4260 0.4795 -0.1323 -0.0032 -0.0563 ? ? ? ? ? ? 52  GLN B CD  
3280 O OE1 . GLN B 72  ? 0.5117 0.4333 0.5065 -0.1315 0.0052  -0.0486 ? ? ? ? ? ? 52  GLN B OE1 
3281 N NE2 . GLN B 72  ? 0.5479 0.5012 0.5367 -0.1437 -0.0148 -0.0607 ? ? ? ? ? ? 52  GLN B NE2 
3282 N N   . LEU B 73  ? 0.3241 0.2203 0.2711 -0.0667 0.0180  -0.0370 ? ? ? ? ? ? 53  LEU B N   
3283 C CA  . LEU B 73  ? 0.3139 0.2056 0.2601 -0.0533 0.0238  -0.0290 ? ? ? ? ? ? 53  LEU B CA  
3284 C C   . LEU B 73  ? 0.3253 0.2018 0.2582 -0.0419 0.0264  -0.0336 ? ? ? ? ? ? 53  LEU B C   
3285 O O   . LEU B 73  ? 0.3231 0.1829 0.2521 -0.0341 0.0313  -0.0293 ? ? ? ? ? ? 53  LEU B O   
3286 C CB  . LEU B 73  ? 0.2662 0.1820 0.2217 -0.0482 0.0216  -0.0224 ? ? ? ? ? ? 53  LEU B CB  
3287 C CG  . LEU B 73  ? 0.2717 0.1862 0.2244 -0.0370 0.0267  -0.0168 ? ? ? ? ? ? 53  LEU B CG  
3288 C CD1 . LEU B 73  ? 0.2618 0.1663 0.2152 -0.0386 0.0336  -0.0105 ? ? ? ? ? ? 53  LEU B CD1 
3289 C CD2 . LEU B 73  ? 0.2538 0.1877 0.2151 -0.0334 0.0252  -0.0139 ? ? ? ? ? ? 53  LEU B CD2 
3290 N N   . ALA B 74  ? 0.3362 0.2204 0.2627 -0.0406 0.0233  -0.0413 ? ? ? ? ? ? 54  ALA B N   
3291 C CA  . ALA B 74  ? 0.3412 0.2148 0.2589 -0.0298 0.0273  -0.0474 ? ? ? ? ? ? 54  ALA B CA  
3292 C C   . ALA B 74  ? 0.3752 0.2182 0.2888 -0.0286 0.0330  -0.0523 ? ? ? ? ? ? 54  ALA B C   
3293 O O   . ALA B 74  ? 0.3931 0.2233 0.3067 -0.0155 0.0372  -0.0488 ? ? ? ? ? ? 54  ALA B O   
3294 C CB  . ALA B 74  ? 0.3285 0.2143 0.2381 -0.0325 0.0253  -0.0567 ? ? ? ? ? ? 54  ALA B CB  
3295 N N   . ALA B 75  ? 0.3898 0.2233 0.3018 -0.0420 0.0322  -0.0595 ? ? ? ? ? ? 55  ALA B N   
3296 C CA  . ALA B 75  ? 0.4011 0.2103 0.3144 -0.0412 0.0366  -0.0623 ? ? ? ? ? ? 55  ALA B CA  
3297 C C   . ALA B 75  ? 0.4149 0.2059 0.3322 -0.0356 0.0409  -0.0490 ? ? ? ? ? ? 55  ALA B C   
3298 O O   . ALA B 75  ? 0.4399 0.2111 0.3569 -0.0242 0.0453  -0.0462 ? ? ? ? ? ? 55  ALA B O   
3299 C CB  . ALA B 75  ? 0.4047 0.2140 0.3190 -0.0584 0.0332  -0.0703 ? ? ? ? ? ? 55  ALA B CB  
3300 N N   . ALA B 76  ? 0.3906 0.1894 0.3120 -0.0435 0.0400  -0.0397 ? ? ? ? ? ? 56  ALA B N   
3301 C CA  . ALA B 76  ? 0.3995 0.1838 0.3217 -0.0400 0.0449  -0.0256 ? ? ? ? ? ? 56  ALA B CA  
3302 C C   . ALA B 76  ? 0.4232 0.2061 0.3390 -0.0217 0.0457  -0.0170 ? ? ? ? ? ? 56  ALA B C   
3303 O O   . ALA B 76  ? 0.4535 0.2167 0.3648 -0.0137 0.0492  -0.0059 ? ? ? ? ? ? 56  ALA B O   
3304 C CB  . ALA B 76  ? 0.3708 0.1702 0.3004 -0.0523 0.0453  -0.0183 ? ? ? ? ? ? 56  ALA B CB  
3305 N N   . LEU B 77  ? 0.3811 0.1907 0.2985 -0.0151 0.0408  -0.0207 ? ? ? ? ? ? 57  LEU B N   
3306 C CA  . LEU B 77  ? 0.3825 0.2023 0.2982 0.0010  0.0390  -0.0141 ? ? ? ? ? ? 57  LEU B CA  
3307 C C   . LEU B 77  ? 0.4178 0.2257 0.3337 0.0148  0.0406  -0.0193 ? ? ? ? ? ? 57  LEU B C   
3308 O O   . LEU B 77  ? 0.4390 0.2578 0.3571 0.0289  0.0382  -0.0140 ? ? ? ? ? ? 57  LEU B O   
3309 C CB  . LEU B 77  ? 0.3329 0.1849 0.2523 0.0006  0.0344  -0.0163 ? ? ? ? ? ? 57  LEU B CB  
3310 C CG  . LEU B 77  ? 0.3245 0.1910 0.2473 -0.0088 0.0340  -0.0114 ? ? ? ? ? ? 57  LEU B CG  
3311 C CD1 . LEU B 77  ? 0.2661 0.1581 0.1927 -0.0063 0.0307  -0.0135 ? ? ? ? ? ? 57  LEU B CD1 
3312 C CD2 . LEU B 77  ? 0.3237 0.1810 0.2408 -0.0078 0.0376  0.0003  ? ? ? ? ? ? 57  LEU B CD2 
3313 N N   . GLU B 78  ? 0.4351 0.2227 0.3500 0.0104  0.0448  -0.0310 ? ? ? ? ? ? 58  GLU B N   
3314 C CA  . GLU B 78  ? 0.4838 0.2642 0.4024 0.0231  0.0481  -0.0391 ? ? ? ? ? ? 58  GLU B CA  
3315 C C   . GLU B 78  ? 0.4331 0.2415 0.3537 0.0293  0.0469  -0.0468 ? ? ? ? ? ? 58  GLU B C   
3316 O O   . GLU B 78  ? 0.4107 0.2231 0.3382 0.0446  0.0495  -0.0488 ? ? ? ? ? ? 58  GLU B O   
3317 C CB  . GLU B 78  ? 0.5643 0.3265 0.4870 0.0397  0.0496  -0.0265 ? ? ? ? ? ? 58  GLU B CB  
3318 C CG  . GLU B 78  ? 0.6510 0.3866 0.5729 0.0319  0.0517  -0.0190 ? ? ? ? ? ? 58  GLU B CG  
3319 C CD  . GLU B 78  ? 0.7414 0.4595 0.6668 0.0481  0.0520  -0.0037 ? ? ? ? ? ? 58  GLU B CD  
3320 O OE1 . GLU B 78  ? 0.7684 0.4964 0.7002 0.0668  0.0501  -0.0005 ? ? ? ? ? ? 58  GLU B OE1 
3321 O OE2 . GLU B 78  ? 0.7835 0.4807 0.7068 0.0421  0.0536  0.0060  ? ? ? ? ? ? 58  GLU B OE2 
3322 N N   . ILE B 79  ? 0.3667 0.1981 0.2845 0.0169  0.0426  -0.0495 ? ? ? ? ? ? 59  ILE B N   
3323 C CA  . ILE B 79  ? 0.3309 0.1890 0.2500 0.0182  0.0419  -0.0561 ? ? ? ? ? ? 59  ILE B CA  
3324 C C   . ILE B 79  ? 0.3593 0.2167 0.2720 0.0089  0.0441  -0.0701 ? ? ? ? ? ? 59  ILE B C   
3325 O O   . ILE B 79  ? 0.3665 0.2215 0.2736 -0.0054 0.0406  -0.0721 ? ? ? ? ? ? 59  ILE B O   
3326 C CB  . ILE B 79  ? 0.2741 0.1571 0.1949 0.0109  0.0357  -0.0485 ? ? ? ? ? ? 59  ILE B CB  
3327 C CG1 . ILE B 79  ? 0.3015 0.1915 0.2279 0.0196  0.0328  -0.0366 ? ? ? ? ? ? 59  ILE B CG1 
3328 C CG2 . ILE B 79  ? 0.2803 0.1860 0.2005 0.0084  0.0357  -0.0543 ? ? ? ? ? ? 59  ILE B CG2 
3329 C CD1 . ILE B 79  ? 0.2583 0.1687 0.1867 0.0133  0.0288  -0.0314 ? ? ? ? ? ? 59  ILE B CD1 
3330 N N   . PRO B 80  ? 0.3735 0.2387 0.2896 0.0172  0.0485  -0.0784 ? ? ? ? ? ? 60  PRO B N   
3331 C CA  . PRO B 80  ? 0.4210 0.2902 0.3295 0.0100  0.0500  -0.0904 ? ? ? ? ? ? 60  PRO B CA  
3332 C C   . PRO B 80  ? 0.4013 0.2887 0.2994 -0.0049 0.0442  -0.0891 ? ? ? ? ? ? 60  PRO B C   
3333 O O   . PRO B 80  ? 0.3435 0.2478 0.2434 -0.0055 0.0416  -0.0812 ? ? ? ? ? ? 60  PRO B O   
3334 C CB  . PRO B 80  ? 0.4416 0.3249 0.3566 0.0229  0.0564  -0.0959 ? ? ? ? ? ? 60  PRO B CB  
3335 C CG  . PRO B 80  ? 0.4467 0.3260 0.3768 0.0390  0.0582  -0.0885 ? ? ? ? ? ? 60  PRO B CG  
3336 C CD  . PRO B 80  ? 0.3852 0.2599 0.3124 0.0342  0.0524  -0.0762 ? ? ? ? ? ? 60  PRO B CD  
3337 N N   . GLN B 81  ? 0.3907 0.2744 0.2782 -0.0168 0.0419  -0.0963 ? ? ? ? ? ? 61  GLN B N   
3338 C CA  . GLN B 81  ? 0.4181 0.3194 0.2960 -0.0302 0.0350  -0.0933 ? ? ? ? ? ? 61  GLN B CA  
3339 C C   . GLN B 81  ? 0.3870 0.3106 0.2614 -0.0275 0.0366  -0.0900 ? ? ? ? ? ? 61  GLN B C   
3340 O O   . GLN B 81  ? 0.3751 0.3134 0.2466 -0.0341 0.0311  -0.0815 ? ? ? ? ? ? 61  GLN B O   
3341 C CB  . GLN B 81  ? 0.5098 0.4065 0.3758 -0.0428 0.0320  -0.1027 ? ? ? ? ? ? 61  GLN B CB  
3342 C CG  . GLN B 81  ? 0.5865 0.4664 0.4573 -0.0512 0.0284  -0.1034 ? ? ? ? ? ? 61  GLN B CG  
3343 C CD  . GLN B 81  ? 0.6087 0.4967 0.4874 -0.0567 0.0216  -0.0913 ? ? ? ? ? ? 61  GLN B CD  
3344 O OE1 . GLN B 81  ? 0.6376 0.5464 0.5130 -0.0617 0.0152  -0.0849 ? ? ? ? ? ? 61  GLN B OE1 
3345 N NE2 . GLN B 81  ? 0.5618 0.4325 0.4507 -0.0556 0.0235  -0.0871 ? ? ? ? ? ? 61  GLN B NE2 
3346 N N   . THR B 82  ? 0.3921 0.3178 0.2679 -0.0178 0.0446  -0.0963 ? ? ? ? ? ? 62  THR B N   
3347 C CA  . THR B 82  ? 0.4250 0.3717 0.2992 -0.0162 0.0481  -0.0931 ? ? ? ? ? ? 62  THR B CA  
3348 C C   . THR B 82  ? 0.4165 0.3749 0.3020 -0.0130 0.0461  -0.0816 ? ? ? ? ? ? 62  THR B C   
3349 O O   . THR B 82  ? 0.4488 0.4238 0.3328 -0.0166 0.0469  -0.0760 ? ? ? ? ? ? 62  THR B O   
3350 C CB  . THR B 82  ? 0.4949 0.4430 0.3721 -0.0053 0.0588  -0.1024 ? ? ? ? ? ? 62  THR B CB  
3351 O OG1 . THR B 82  ? 0.5073 0.4466 0.4011 0.0091  0.0619  -0.1030 ? ? ? ? ? ? 62  THR B OG1 
3352 C CG2 . THR B 82  ? 0.5177 0.4545 0.3811 -0.0095 0.0623  -0.1155 ? ? ? ? ? ? 62  THR B CG2 
3353 N N   . LYS B 83  ? 0.3977 0.3460 0.2937 -0.0074 0.0441  -0.0782 ? ? ? ? ? ? 63  LYS B N   
3354 C CA  . LYS B 83  ? 0.3522 0.3105 0.2582 -0.0044 0.0427  -0.0694 ? ? ? ? ? ? 63  LYS B CA  
3355 C C   . LYS B 83  ? 0.3126 0.2666 0.2161 -0.0128 0.0359  -0.0615 ? ? ? ? ? ? 63  LYS B C   
3356 O O   . LYS B 83  ? 0.3105 0.2720 0.2244 -0.0104 0.0333  -0.0528 ? ? ? ? ? ? 63  LYS B O   
3357 C CB  . LYS B 83  ? 0.3506 0.3045 0.2693 0.0096  0.0466  -0.0708 ? ? ? ? ? ? 63  LYS B CB  
3358 C CG  . LYS B 83  ? 0.3726 0.3380 0.2986 0.0192  0.0541  -0.0775 ? ? ? ? ? ? 63  LYS B CG  
3359 C CD  . LYS B 83  ? 0.3537 0.3236 0.2970 0.0344  0.0572  -0.0773 ? ? ? ? ? ? 63  LYS B CD  
3360 C CE  . LYS B 83  ? 0.3244 0.3127 0.2794 0.0432  0.0651  -0.0826 ? ? ? ? ? ? 63  LYS B CE  
3361 N NZ  . LYS B 83  ? 0.3107 0.3059 0.2878 0.0616  0.0662  -0.0823 ? ? ? ? ? ? 63  LYS B NZ  
3362 N N   . ALA B 84  ? 0.3214 0.2673 0.2161 -0.0220 0.0313  -0.0628 ? ? ? ? ? ? 64  ALA B N   
3363 C CA  . ALA B 84  ? 0.3091 0.2570 0.2084 -0.0287 0.0234  -0.0530 ? ? ? ? ? ? 64  ALA B CA  
3364 C C   . ALA B 84  ? 0.2652 0.2298 0.1690 -0.0305 0.0205  -0.0424 ? ? ? ? ? ? 64  ALA B C   
3365 O O   . ALA B 84  ? 0.2841 0.2505 0.2000 -0.0294 0.0175  -0.0337 ? ? ? ? ? ? 64  ALA B O   
3366 C CB  . ALA B 84  ? 0.2618 0.2049 0.1521 -0.0404 0.0178  -0.0572 ? ? ? ? ? ? 64  ALA B CB  
3367 N N   . PRO B 85  ? 0.2887 0.2640 0.1826 -0.0337 0.0230  -0.0433 ? ? ? ? ? ? 65  PRO B N   
3368 C CA  . PRO B 85  ? 0.2901 0.2761 0.1890 -0.0357 0.0214  -0.0316 ? ? ? ? ? ? 65  PRO B CA  
3369 C C   . PRO B 85  ? 0.2670 0.2539 0.1816 -0.0290 0.0251  -0.0291 ? ? ? ? ? ? 65  PRO B C   
3370 O O   . PRO B 85  ? 0.2520 0.2404 0.1755 -0.0302 0.0232  -0.0202 ? ? ? ? ? ? 65  PRO B O   
3371 C CB  . PRO B 85  ? 0.2981 0.2937 0.1812 -0.0408 0.0262  -0.0337 ? ? ? ? ? ? 65  PRO B CB  
3372 C CG  . PRO B 85  ? 0.3374 0.3287 0.2058 -0.0439 0.0259  -0.0446 ? ? ? ? ? ? 65  PRO B CG  
3373 C CD  . PRO B 85  ? 0.3101 0.2872 0.1884 -0.0365 0.0274  -0.0531 ? ? ? ? ? ? 65  PRO B CD  
3374 N N   . PHE B 86  ? 0.2777 0.2639 0.1961 -0.0219 0.0299  -0.0370 ? ? ? ? ? ? 66  PHE B N   
3375 C CA  . PHE B 86  ? 0.2500 0.2406 0.1815 -0.0168 0.0312  -0.0356 ? ? ? ? ? ? 66  PHE B CA  
3376 C C   . PHE B 86  ? 0.2816 0.2624 0.2186 -0.0143 0.0271  -0.0318 ? ? ? ? ? ? 66  PHE B C   
3377 O O   . PHE B 86  ? 0.2641 0.2468 0.2086 -0.0147 0.0268  -0.0283 ? ? ? ? ? ? 66  PHE B O   
3378 C CB  . PHE B 86  ? 0.2187 0.2163 0.1548 -0.0086 0.0357  -0.0432 ? ? ? ? ? ? 66  PHE B CB  
3379 C CG  . PHE B 86  ? 0.2550 0.2655 0.1880 -0.0108 0.0427  -0.0485 ? ? ? ? ? ? 66  PHE B CG  
3380 C CD1 . PHE B 86  ? 0.2659 0.2894 0.2021 -0.0182 0.0458  -0.0446 ? ? ? ? ? ? 66  PHE B CD1 
3381 C CD2 . PHE B 86  ? 0.2572 0.2652 0.1848 -0.0060 0.0475  -0.0570 ? ? ? ? ? ? 66  PHE B CD2 
3382 C CE1 . PHE B 86  ? 0.2842 0.3207 0.2177 -0.0213 0.0536  -0.0481 ? ? ? ? ? ? 66  PHE B CE1 
3383 C CE2 . PHE B 86  ? 0.2869 0.3071 0.2138 -0.0072 0.0539  -0.0601 ? ? ? ? ? ? 66  PHE B CE2 
3384 C CZ  . PHE B 86  ? 0.3002 0.3354 0.2298 -0.0151 0.0568  -0.0552 ? ? ? ? ? ? 66  PHE B CZ  
3385 N N   . LEU B 87  ? 0.2596 0.2289 0.1923 -0.0129 0.0254  -0.0337 ? ? ? ? ? ? 67  LEU B N   
3386 C CA  . LEU B 87  ? 0.2446 0.2054 0.1816 -0.0127 0.0233  -0.0293 ? ? ? ? ? ? 67  LEU B CA  
3387 C C   . LEU B 87  ? 0.2530 0.2180 0.1966 -0.0182 0.0210  -0.0227 ? ? ? ? ? ? 67  LEU B C   
3388 O O   . LEU B 87  ? 0.2868 0.2512 0.2379 -0.0171 0.0222  -0.0195 ? ? ? ? ? ? 67  LEU B O   
3389 C CB  . LEU B 87  ? 0.2555 0.2022 0.1874 -0.0136 0.0227  -0.0321 ? ? ? ? ? ? 67  LEU B CB  
3390 C CG  . LEU B 87  ? 0.2416 0.1813 0.1787 -0.0161 0.0220  -0.0268 ? ? ? ? ? ? 67  LEU B CG  
3391 C CD1 . LEU B 87  ? 0.2388 0.1776 0.1774 -0.0096 0.0244  -0.0232 ? ? ? ? ? ? 67  LEU B CD1 
3392 C CD2 . LEU B 87  ? 0.2049 0.1293 0.1377 -0.0203 0.0221  -0.0301 ? ? ? ? ? ? 67  LEU B CD2 
3393 N N   . SER B 88  ? 0.2614 0.2313 0.2020 -0.0237 0.0179  -0.0203 ? ? ? ? ? ? 68  SER B N   
3394 C CA  . SER B 88  ? 0.2613 0.2361 0.2111 -0.0266 0.0147  -0.0115 ? ? ? ? ? ? 68  SER B CA  
3395 C C   . SER B 88  ? 0.2417 0.2172 0.1999 -0.0241 0.0189  -0.0083 ? ? ? ? ? ? 68  SER B C   
3396 O O   . SER B 88  ? 0.2103 0.1840 0.1808 -0.0225 0.0201  -0.0042 ? ? ? ? ? ? 68  SER B O   
3397 C CB  . SER B 88  ? 0.3104 0.2924 0.2518 -0.0325 0.0092  -0.0075 ? ? ? ? ? ? 68  SER B CB  
3398 O OG  . SER B 88  ? 0.3694 0.3572 0.3220 -0.0330 0.0048  0.0041  ? ? ? ? ? ? 68  SER B OG  
3399 N N   . ARG B 89  ? 0.2131 0.1915 0.1659 -0.0244 0.0222  -0.0115 ? ? ? ? ? ? 69  ARG B N   
3400 C CA  . ARG B 89  ? 0.1959 0.1740 0.1565 -0.0251 0.0264  -0.0105 ? ? ? ? ? ? 69  ARG B CA  
3401 C C   . ARG B 89  ? 0.2187 0.1938 0.1845 -0.0219 0.0291  -0.0162 ? ? ? ? ? ? 69  ARG B C   
3402 O O   . ARG B 89  ? 0.2107 0.1811 0.1846 -0.0228 0.0325  -0.0160 ? ? ? ? ? ? 69  ARG B O   
3403 C CB  . ARG B 89  ? 0.1959 0.1814 0.1513 -0.0287 0.0298  -0.0130 ? ? ? ? ? ? 69  ARG B CB  
3404 C CG  . ARG B 89  ? 0.2052 0.1932 0.1518 -0.0336 0.0286  -0.0054 ? ? ? ? ? ? 69  ARG B CG  
3405 C CD  . ARG B 89  ? 0.2137 0.2117 0.1526 -0.0371 0.0339  -0.0099 ? ? ? ? ? ? 69  ARG B CD  
3406 N NE  . ARG B 89  ? 0.1981 0.2000 0.1470 -0.0404 0.0396  -0.0120 ? ? ? ? ? ? 69  ARG B NE  
3407 C CZ  . ARG B 89  ? 0.1901 0.2056 0.1392 -0.0434 0.0454  -0.0175 ? ? ? ? ? ? 69  ARG B CZ  
3408 N NH1 . ARG B 89  ? 0.1773 0.2013 0.1163 -0.0416 0.0476  -0.0221 ? ? ? ? ? ? 69  ARG B NH1 
3409 N NH2 . ARG B 89  ? 0.1688 0.1902 0.1293 -0.0486 0.0497  -0.0201 ? ? ? ? ? ? 69  ARG B NH2 
3410 N N   . LEU B 90  ? 0.2218 0.1985 0.1817 -0.0182 0.0280  -0.0213 ? ? ? ? ? ? 70  LEU B N   
3411 C CA  . LEU B 90  ? 0.2221 0.1972 0.1818 -0.0155 0.0294  -0.0247 ? ? ? ? ? ? 70  LEU B CA  
3412 C C   . LEU B 90  ? 0.2202 0.1881 0.1851 -0.0157 0.0316  -0.0216 ? ? ? ? ? ? 70  LEU B C   
3413 O O   . LEU B 90  ? 0.2020 0.1680 0.1694 -0.0163 0.0359  -0.0246 ? ? ? ? ? ? 70  LEU B O   
3414 C CB  . LEU B 90  ? 0.2099 0.1859 0.1619 -0.0101 0.0269  -0.0265 ? ? ? ? ? ? 70  LEU B CB  
3415 C CG  . LEU B 90  ? 0.2545 0.2300 0.2013 -0.0070 0.0268  -0.0271 ? ? ? ? ? ? 70  LEU B CG  
3416 C CD1 . LEU B 90  ? 0.2654 0.2538 0.2128 -0.0082 0.0258  -0.0322 ? ? ? ? ? ? 70  LEU B CD1 
3417 C CD2 . LEU B 90  ? 0.2651 0.2346 0.2050 -0.0005 0.0245  -0.0242 ? ? ? ? ? ? 70  LEU B CD2 
3418 N N   . MET B 91  ? 0.2254 0.1909 0.1927 -0.0160 0.0293  -0.0169 ? ? ? ? ? ? 71  MET B N   
3419 C CA  . MET B 91  ? 0.2176 0.1816 0.1953 -0.0163 0.0317  -0.0133 ? ? ? ? ? ? 71  MET B CA  
3420 C C   . MET B 91  ? 0.2132 0.1775 0.2050 -0.0158 0.0349  -0.0106 ? ? ? ? ? ? 71  MET B C   
3421 O O   . MET B 91  ? 0.2158 0.1781 0.2168 -0.0140 0.0413  -0.0120 ? ? ? ? ? ? 71  MET B O   
3422 C CB  . MET B 91  ? 0.2105 0.1765 0.1909 -0.0190 0.0268  -0.0092 ? ? ? ? ? ? 71  MET B CB  
3423 C CG  . MET B 91  ? 0.2079 0.1672 0.1773 -0.0199 0.0261  -0.0120 ? ? ? ? ? ? 71  MET B CG  
3424 S SD  . MET B 91  ? 0.2687 0.2217 0.2344 -0.0181 0.0331  -0.0121 ? ? ? ? ? ? 71  MET B SD  
3425 C CE  . MET B 91  ? 0.2568 0.2169 0.2417 -0.0219 0.0375  -0.0083 ? ? ? ? ? ? 71  MET B CE  
3426 N N   . ARG B 92  ? 0.2101 0.1752 0.2032 -0.0169 0.0317  -0.0065 ? ? ? ? ? ? 72  ARG B N   
3427 C CA  . ARG B 92  ? 0.2050 0.1655 0.2116 -0.0155 0.0351  -0.0018 ? ? ? ? ? ? 72  ARG B CA  
3428 C C   . ARG B 92  ? 0.2015 0.1537 0.2089 -0.0159 0.0437  -0.0110 ? ? ? ? ? ? 72  ARG B C   
3429 O O   . ARG B 92  ? 0.1926 0.1378 0.2132 -0.0131 0.0504  -0.0117 ? ? ? ? ? ? 72  ARG B O   
3430 C CB  . ARG B 92  ? 0.2151 0.1757 0.2179 -0.0183 0.0309  0.0058  ? ? ? ? ? ? 72  ARG B CB  
3431 C CG  . ARG B 92  ? 0.2532 0.2045 0.2702 -0.0163 0.0343  0.0141  ? ? ? ? ? ? 72  ARG B CG  
3432 C CD  . ARG B 92  ? 0.2867 0.2394 0.2976 -0.0193 0.0289  0.0266  ? ? ? ? ? ? 72  ARG B CD  
3433 N NE  . ARG B 92  ? 0.2810 0.2359 0.2755 -0.0264 0.0305  0.0212  ? ? ? ? ? ? 72  ARG B NE  
3434 C CZ  . ARG B 92  ? 0.2902 0.2486 0.2735 -0.0312 0.0280  0.0295  ? ? ? ? ? ? 72  ARG B CZ  
3435 N NH1 . ARG B 92  ? 0.2876 0.2508 0.2594 -0.0373 0.0318  0.0229  ? ? ? ? ? ? 72  ARG B NH1 
3436 N NH2 . ARG B 92  ? 0.3209 0.2805 0.3047 -0.0298 0.0218  0.0450  ? ? ? ? ? ? 72  ARG B NH2 
3437 N N   . MET B 93  ? 0.2439 0.1984 0.2379 -0.0194 0.0435  -0.0190 ? ? ? ? ? ? 73  MET B N   
3438 C CA  A MET B 93  ? 0.2468 0.1975 0.2378 -0.0224 0.0495  -0.0297 ? ? ? ? ? ? 73  MET B CA  
3439 C CA  B MET B 93  ? 0.2484 0.1992 0.2392 -0.0224 0.0494  -0.0297 ? ? ? ? ? ? 73  MET B CA  
3440 C C   . MET B 93  ? 0.2512 0.2006 0.2407 -0.0198 0.0548  -0.0347 ? ? ? ? ? ? 73  MET B C   
3441 O O   . MET B 93  ? 0.2575 0.1991 0.2518 -0.0207 0.0633  -0.0419 ? ? ? ? ? ? 73  MET B O   
3442 C CB  A MET B 93  ? 0.2549 0.2158 0.2338 -0.0260 0.0452  -0.0356 ? ? ? ? ? ? 73  MET B CB  
3443 C CB  B MET B 93  ? 0.2551 0.2163 0.2336 -0.0258 0.0450  -0.0354 ? ? ? ? ? ? 73  MET B CB  
3444 C CG  A MET B 93  ? 0.2462 0.2092 0.2188 -0.0307 0.0481  -0.0476 ? ? ? ? ? ? 73  MET B CG  
3445 C CG  B MET B 93  ? 0.2533 0.2168 0.2263 -0.0310 0.0478  -0.0473 ? ? ? ? ? ? 73  MET B CG  
3446 S SD  A MET B 93  ? 0.2904 0.2439 0.2720 -0.0402 0.0546  -0.0551 ? ? ? ? ? ? 73  MET B SD  
3447 S SD  B MET B 93  ? 0.2776 0.2305 0.2608 -0.0400 0.0545  -0.0534 ? ? ? ? ? ? 73  MET B SD  
3448 C CE  A MET B 93  ? 0.2277 0.1901 0.1965 -0.0474 0.0547  -0.0716 ? ? ? ? ? ? 73  MET B CE  
3449 C CE  B MET B 93  ? 0.2081 0.1426 0.1978 -0.0373 0.0650  -0.0583 ? ? ? ? ? ? 73  MET B CE  
3450 N N   . LEU B 94  ? 0.2415 0.1968 0.2240 -0.0175 0.0513  -0.0314 ? ? ? ? ? ? 74  LEU B N   
3451 C CA  . LEU B 94  ? 0.2494 0.2046 0.2273 -0.0166 0.0572  -0.0343 ? ? ? ? ? ? 74  LEU B CA  
3452 C C   . LEU B 94  ? 0.2590 0.2118 0.2556 -0.0137 0.0650  -0.0320 ? ? ? ? ? ? 74  LEU B C   
3453 O O   . LEU B 94  ? 0.2919 0.2433 0.2882 -0.0136 0.0749  -0.0382 ? ? ? ? ? ? 74  LEU B O   
3454 C CB  . LEU B 94  ? 0.2393 0.1981 0.2059 -0.0157 0.0521  -0.0291 ? ? ? ? ? ? 74  LEU B CB  
3455 C CG  . LEU B 94  ? 0.2597 0.2224 0.2111 -0.0154 0.0452  -0.0309 ? ? ? ? ? ? 74  LEU B CG  
3456 C CD1 . LEU B 94  ? 0.2470 0.2080 0.1925 -0.0124 0.0399  -0.0242 ? ? ? ? ? ? 74  LEU B CD1 
3457 C CD2 . LEU B 94  ? 0.2917 0.2577 0.2287 -0.0174 0.0478  -0.0376 ? ? ? ? ? ? 74  LEU B CD2 
3458 N N   . VAL B 95  ? 0.2407 0.1955 0.2538 -0.0110 0.0606  -0.0230 ? ? ? ? ? ? 75  VAL B N   
3459 C CA  . VAL B 95  ? 0.2084 0.1649 0.2455 -0.0062 0.0663  -0.0190 ? ? ? ? ? ? 75  VAL B CA  
3460 C C   . VAL B 95  ? 0.2321 0.1766 0.2771 -0.0039 0.0762  -0.0263 ? ? ? ? ? ? 75  VAL B C   
3461 O O   . VAL B 95  ? 0.2287 0.1713 0.2856 -0.0003 0.0879  -0.0318 ? ? ? ? ? ? 75  VAL B O   
3462 C CB  . VAL B 95  ? 0.1973 0.1608 0.2491 -0.0039 0.0565  -0.0063 ? ? ? ? ? ? 75  VAL B CB  
3463 C CG1 . VAL B 95  ? 0.1713 0.1379 0.2529 0.0037  0.0615  -0.0005 ? ? ? ? ? ? 75  VAL B CG1 
3464 C CG2 . VAL B 95  ? 0.1722 0.1462 0.2179 -0.0080 0.0484  -0.0021 ? ? ? ? ? ? 75  VAL B CG2 
3465 N N   . HIS B 96  ? 0.2334 0.1688 0.2723 -0.0067 0.0732  -0.0276 ? ? ? ? ? ? 76  HIS B N   
3466 C CA  . HIS B 96  ? 0.2445 0.1640 0.2905 -0.0067 0.0832  -0.0358 ? ? ? ? ? ? 76  HIS B CA  
3467 C C   . HIS B 96  ? 0.2330 0.1501 0.2653 -0.0111 0.0926  -0.0522 ? ? ? ? ? ? 76  HIS B C   
3468 O O   . HIS B 96  ? 0.2140 0.1249 0.2547 -0.0104 0.1005  -0.0574 ? ? ? ? ? ? 76  HIS B O   
3469 C CB  . HIS B 96  ? 0.2333 0.1438 0.2739 -0.0124 0.0790  -0.0347 ? ? ? ? ? ? 76  HIS B CB  
3470 C CG  . HIS B 96  ? 0.2742 0.1651 0.3223 -0.0146 0.0897  -0.0439 ? ? ? ? ? ? 76  HIS B CG  
3471 N ND1 . HIS B 96  ? 0.3088 0.1883 0.3787 -0.0073 0.0941  -0.0353 ? ? ? ? ? ? 76  HIS B ND1 
3472 C CD2 . HIS B 96  ? 0.2720 0.1626 0.3078 -0.0232 0.0926  -0.0572 ? ? ? ? ? ? 76  HIS B CD2 
3473 C CE1 . HIS B 96  ? 0.3074 0.1765 0.3770 -0.0116 0.1009  -0.0446 ? ? ? ? ? ? 76  HIS B CE1 
3474 N NE2 . HIS B 96  ? 0.2775 0.1533 0.3267 -0.0220 0.1002  -0.0583 ? ? ? ? ? ? 76  HIS B NE2 
3475 N N   . LEU B 97  ? 0.2378 0.1654 0.2472 -0.0165 0.0870  -0.0560 ? ? ? ? ? ? 77  LEU B N   
3476 C CA  . LEU B 97  ? 0.2776 0.2099 0.2710 -0.0217 0.0890  -0.0650 ? ? ? ? ? ? 77  LEU B CA  
3477 C C   . LEU B 97  ? 0.2927 0.2282 0.2914 -0.0178 0.0975  -0.0648 ? ? ? ? ? ? 77  LEU B C   
3478 O O   . LEU B 97  ? 0.3202 0.2562 0.3094 -0.0210 0.1026  -0.0728 ? ? ? ? ? ? 77  LEU B O   
3479 C CB  . LEU B 97  ? 0.2205 0.1641 0.1905 -0.0262 0.0789  -0.0655 ? ? ? ? ? ? 77  LEU B CB  
3480 C CG  . LEU B 97  ? 0.2236 0.1701 0.1885 -0.0313 0.0709  -0.0679 ? ? ? ? ? ? 77  LEU B CG  
3481 C CD1 . LEU B 97  ? 0.2600 0.2208 0.2063 -0.0322 0.0611  -0.0663 ? ? ? ? ? ? 77  LEU B CD1 
3482 C CD2 . LEU B 97  ? 0.2504 0.1916 0.2176 -0.0384 0.0746  -0.0783 ? ? ? ? ? ? 77  LEU B CD2 
3483 N N   . GLY B 98  ? 0.2605 0.2191 0.2752 -0.0005 0.0467  -0.0292 ? ? ? ? ? ? 78  GLY B N   
3484 C CA  . GLY B 98  ? 0.2424 0.2014 0.2682 -0.0026 0.0514  -0.0343 ? ? ? ? ? ? 78  GLY B CA  
3485 C C   . GLY B 98  ? 0.2362 0.1899 0.2517 -0.0056 0.0570  -0.0369 ? ? ? ? ? ? 78  GLY B C   
3486 O O   . GLY B 98  ? 0.2383 0.1933 0.2614 -0.0086 0.0624  -0.0409 ? ? ? ? ? ? 78  GLY B O   
3487 N N   . TYR B 99  ? 0.2201 0.1686 0.2201 -0.0051 0.0555  -0.0350 ? ? ? ? ? ? 79  TYR B N   
3488 C CA  . TYR B 99  ? 0.2495 0.1903 0.2407 -0.0081 0.0591  -0.0366 ? ? ? ? ? ? 79  TYR B CA  
3489 C C   . TYR B 99  ? 0.2501 0.1941 0.2490 -0.0109 0.0564  -0.0378 ? ? ? ? ? ? 79  TYR B C   
3490 O O   . TYR B 99  ? 0.2631 0.2033 0.2638 -0.0153 0.0601  -0.0395 ? ? ? ? ? ? 79  TYR B O   
3491 C CB  . TYR B 99  ? 0.2767 0.2088 0.2504 -0.0056 0.0577  -0.0352 ? ? ? ? ? ? 79  TYR B CB  
3492 C CG  . TYR B 99  ? 0.2851 0.2132 0.2502 -0.0035 0.0602  -0.0342 ? ? ? ? ? ? 79  TYR B CG  
3493 C CD1 . TYR B 99  ? 0.2618 0.1840 0.2212 -0.0066 0.0663  -0.0348 ? ? ? ? ? ? 79  TYR B CD1 
3494 C CD2 . TYR B 99  ? 0.2915 0.2229 0.2539 0.0007  0.0565  -0.0324 ? ? ? ? ? ? 79  TYR B CD2 
3495 C CE1 . TYR B 99  ? 0.2895 0.2089 0.2399 -0.0050 0.0679  -0.0344 ? ? ? ? ? ? 79  TYR B CE1 
3496 C CE2 . TYR B 99  ? 0.2953 0.2232 0.2507 0.0024  0.0579  -0.0319 ? ? ? ? ? ? 79  TYR B CE2 
3497 C CZ  . TYR B 99  ? 0.3104 0.2327 0.2599 -0.0003 0.0628  -0.0329 ? ? ? ? ? ? 79  TYR B CZ  
3498 O OH  . TYR B 99  ? 0.2930 0.2146 0.2362 0.0009  0.0619  -0.0319 ? ? ? ? ? ? 79  TYR B OH  
3499 N N   . PHE B 100 ? 0.2383 0.1900 0.2417 -0.0094 0.0496  -0.0365 ? ? ? ? ? ? 80  PHE B N   
3500 C CA  . PHE B 100 ? 0.2599 0.2151 0.2684 -0.0120 0.0457  -0.0383 ? ? ? ? ? ? 80  PHE B CA  
3501 C C   . PHE B 100 ? 0.2522 0.2196 0.2754 -0.0123 0.0399  -0.0362 ? ? ? ? ? ? 80  PHE B C   
3502 O O   . PHE B 100 ? 0.2560 0.2278 0.2853 -0.0104 0.0382  -0.0327 ? ? ? ? ? ? 80  PHE B O   
3503 C CB  . PHE B 100 ? 0.2584 0.2110 0.2535 -0.0100 0.0418  -0.0401 ? ? ? ? ? ? 80  PHE B CB  
3504 C CG  . PHE B 100 ? 0.2794 0.2192 0.2616 -0.0086 0.0452  -0.0414 ? ? ? ? ? ? 80  PHE B CG  
3505 C CD1 . PHE B 100 ? 0.2778 0.2068 0.2598 -0.0124 0.0490  -0.0423 ? ? ? ? ? ? 80  PHE B CD1 
3506 C CD2 . PHE B 100 ? 0.2949 0.2339 0.2661 -0.0039 0.0440  -0.0408 ? ? ? ? ? ? 80  PHE B CD2 
3507 C CE1 . PHE B 100 ? 0.2926 0.2088 0.2630 -0.0115 0.0504  -0.0417 ? ? ? ? ? ? 80  PHE B CE1 
3508 C CE2 . PHE B 100 ? 0.3032 0.2301 0.2642 -0.0021 0.0455  -0.0416 ? ? ? ? ? ? 80  PHE B CE2 
3509 C CZ  . PHE B 100 ? 0.2993 0.2140 0.2596 -0.0059 0.0482  -0.0415 ? ? ? ? ? ? 80  PHE B CZ  
3510 N N   . THR B 101 ? 0.2228 0.1947 0.2524 -0.0151 0.0358  -0.0380 ? ? ? ? ? ? 81  THR B N   
3511 C CA  . THR B 101 ? 0.2516 0.2351 0.2937 -0.0159 0.0282  -0.0349 ? ? ? ? ? ? 81  THR B CA  
3512 C C   . THR B 101 ? 0.2614 0.2500 0.2934 -0.0167 0.0217  -0.0359 ? ? ? ? ? ? 81  THR B C   
3513 O O   . THR B 101 ? 0.2596 0.2419 0.2806 -0.0167 0.0236  -0.0411 ? ? ? ? ? ? 81  THR B O   
3514 C CB  . THR B 101 ? 0.2807 0.2681 0.3436 -0.0189 0.0285  -0.0371 ? ? ? ? ? ? 81  THR B CB  
3515 O OG1 . THR B 101 ? 0.3118 0.2951 0.3731 -0.0226 0.0306  -0.0421 ? ? ? ? ? ? 81  THR B OG1 
3516 C CG2 . THR B 101 ? 0.2663 0.2515 0.3398 -0.0179 0.0358  -0.0385 ? ? ? ? ? ? 81  THR B CG2 
3517 N N   . GLN B 102 ? 0.2548 0.2552 0.2906 -0.0174 0.0135  -0.0311 ? ? ? ? ? ? 82  GLN B N   
3518 C CA  . GLN B 102 ? 0.2730 0.2820 0.2994 -0.0190 0.0071  -0.0328 ? ? ? ? ? ? 82  GLN B CA  
3519 C C   . GLN B 102 ? 0.2943 0.3146 0.3339 -0.0223 -0.0022 -0.0283 ? ? ? ? ? ? 82  GLN B C   
3520 O O   . GLN B 102 ? 0.2864 0.3095 0.3398 -0.0221 -0.0052 -0.0213 ? ? ? ? ? ? 82  GLN B O   
3521 C CB  . GLN B 102 ? 0.2832 0.2981 0.2919 -0.0170 0.0063  -0.0307 ? ? ? ? ? ? 82  GLN B CB  
3522 C CG  . GLN B 102 ? 0.3070 0.3285 0.3180 -0.0168 0.0035  -0.0202 ? ? ? ? ? ? 82  GLN B CG  
3523 C CD  . GLN B 102 ? 0.3774 0.4073 0.3711 -0.0158 0.0037  -0.0184 ? ? ? ? ? ? 82  GLN B CD  
3524 O OE1 . GLN B 102 ? 0.3687 0.3920 0.3534 -0.0123 0.0100  -0.0228 ? ? ? ? ? ? 82  GLN B OE1 
3525 N NE2 . GLN B 102 ? 0.4027 0.4485 0.3920 -0.0194 -0.0034 -0.0118 ? ? ? ? ? ? 82  GLN B NE2 
3526 N N   . VAL B 103 ? 0.3080 0.3343 0.3449 -0.0250 -0.0074 -0.0330 ? ? ? ? ? ? 83  VAL B N   
3527 C CA  . VAL B 103 ? 0.3556 0.3946 0.4006 -0.0285 -0.0182 -0.0285 ? ? ? ? ? ? 83  VAL B CA  
3528 C C   . VAL B 103 ? 0.3941 0.4436 0.4215 -0.0305 -0.0235 -0.0329 ? ? ? ? ? ? 83  VAL B C   
3529 O O   . VAL B 103 ? 0.3856 0.4301 0.4002 -0.0288 -0.0186 -0.0423 ? ? ? ? ? ? 83  VAL B O   
3530 C CB  . VAL B 103 ? 0.4696 0.5070 0.5362 -0.0309 -0.0201 -0.0318 ? ? ? ? ? ? 83  VAL B CB  
3531 C CG1 . VAL B 103 ? 0.4671 0.4981 0.5530 -0.0289 -0.0145 -0.0294 ? ? ? ? ? ? 83  VAL B CG1 
3532 C CG2 . VAL B 103 ? 0.4488 0.4794 0.5114 -0.0324 -0.0162 -0.0428 ? ? ? ? ? ? 83  VAL B CG2 
3533 N N   . ILE B 104 ? 0.4191 0.4833 0.4462 -0.0341 -0.0340 -0.0264 ? ? ? ? ? ? 84  ILE B N   
3534 C CA  . ILE B 104 ? 0.4804 0.5583 0.4905 -0.0369 -0.0399 -0.0311 ? ? ? ? ? ? 84  ILE B CA  
3535 C C   . ILE B 104 ? 0.5386 0.6215 0.5594 -0.0408 -0.0488 -0.0347 ? ? ? ? ? ? 84  ILE B C   
3536 O O   . ILE B 104 ? 0.5554 0.6473 0.5859 -0.0440 -0.0586 -0.0252 ? ? ? ? ? ? 84  ILE B O   
3537 C CB  . ILE B 104 ? 0.4980 0.5926 0.4952 -0.0398 -0.0460 -0.0197 ? ? ? ? ? ? 84  ILE B CB  
3538 N N   . THR B 105 ? 0.5692 0.6456 0.5896 -0.0406 -0.0463 -0.0480 ? ? ? ? ? ? 85  THR B N   
3539 C CA  . THR B 105 ? 0.6015 0.6808 0.6349 -0.0445 -0.0541 -0.0527 ? ? ? ? ? ? 85  THR B CA  
3540 C C   . THR B 105 ? 0.6278 0.7239 0.6463 -0.0482 -0.0641 -0.0575 ? ? ? ? ? ? 85  THR B C   
3541 O O   . THR B 105 ? 0.6300 0.7308 0.6577 -0.0519 -0.0726 -0.0614 ? ? ? ? ? ? 85  THR B O   
3542 C CB  . THR B 105 ? 0.6153 0.6787 0.6589 -0.0440 -0.0476 -0.0639 ? ? ? ? ? ? 85  THR B CB  
3543 N N   . LYS B 106 ? 0.6294 0.7361 0.6250 -0.0474 -0.0631 -0.0578 ? ? ? ? ? ? 86  LYS B N   
3544 C CA  . LYS B 106 ? 0.6504 0.7769 0.6286 -0.0513 -0.0717 -0.0627 ? ? ? ? ? ? 86  LYS B CA  
3545 C C   . LYS B 106 ? 0.6303 0.7749 0.5991 -0.0554 -0.0788 -0.0463 ? ? ? ? ? ? 86  LYS B C   
3546 O O   . LYS B 106 ? 0.6172 0.7625 0.5794 -0.0539 -0.0732 -0.0374 ? ? ? ? ? ? 86  LYS B O   
3547 C CB  . LYS B 106 ? 0.6625 0.7912 0.6215 -0.0480 -0.0653 -0.0787 ? ? ? ? ? ? 86  LYS B CB  
3548 N N   . PRO B 107 ? 0.6309 0.7900 0.5999 -0.0613 -0.0919 -0.0414 ? ? ? ? ? ? 87  PRO B N   
3549 C CA  . PRO B 107 ? 0.6439 0.8195 0.6068 -0.0668 -0.1019 -0.0229 ? ? ? ? ? ? 87  PRO B CA  
3550 C C   . PRO B 107 ? 0.6705 0.8635 0.6059 -0.0691 -0.0984 -0.0195 ? ? ? ? ? ? 87  PRO B C   
3551 O O   . PRO B 107 ? 0.6928 0.8959 0.6091 -0.0686 -0.0939 -0.0345 ? ? ? ? ? ? 87  PRO B O   
3552 C CB  . PRO B 107 ? 0.6432 0.8318 0.6069 -0.0727 -0.1165 -0.0242 ? ? ? ? ? ? 87  PRO B CB  
3553 C CG  . PRO B 107 ? 0.6322 0.8050 0.6158 -0.0695 -0.1145 -0.0382 ? ? ? ? ? ? 87  PRO B CG  
3554 C CD  . PRO B 107 ? 0.6263 0.7852 0.6043 -0.0635 -0.0993 -0.0524 ? ? ? ? ? ? 87  PRO B CD  
3555 N N   . LEU B 115 ? 0.5544 0.6791 0.4772 -0.0309 -0.0275 -0.0685 ? ? ? ? ? ? 95  LEU B N   
3556 C CA  . LEU B 115 ? 0.5343 0.6374 0.4699 -0.0277 -0.0262 -0.0789 ? ? ? ? ? ? 95  LEU B CA  
3557 C C   . LEU B 115 ? 0.4531 0.5363 0.4070 -0.0274 -0.0238 -0.0686 ? ? ? ? ? ? 95  LEU B C   
3558 O O   . LEU B 115 ? 0.4783 0.5580 0.4454 -0.0308 -0.0290 -0.0652 ? ? ? ? ? ? 95  LEU B O   
3559 C CB  . LEU B 115 ? 0.5594 0.6687 0.4959 -0.0314 -0.0346 -0.0880 ? ? ? ? ? ? 95  LEU B CB  
3560 N N   . PRO B 116 ? 0.3612 0.4330 0.3165 -0.0233 -0.0159 -0.0647 ? ? ? ? ? ? 96  PRO B N   
3561 C CA  . PRO B 116 ? 0.2983 0.3527 0.2696 -0.0228 -0.0124 -0.0575 ? ? ? ? ? ? 96  PRO B CA  
3562 C C   . PRO B 116 ? 0.3056 0.3413 0.2849 -0.0213 -0.0089 -0.0671 ? ? ? ? ? ? 96  PRO B C   
3563 O O   . PRO B 116 ? 0.3079 0.3393 0.2799 -0.0186 -0.0076 -0.0785 ? ? ? ? ? ? 96  PRO B O   
3564 C CB  . PRO B 116 ? 0.3111 0.3617 0.2777 -0.0192 -0.0057 -0.0515 ? ? ? ? ? ? 96  PRO B CB  
3565 C CG  . PRO B 116 ? 0.3267 0.3950 0.2763 -0.0185 -0.0060 -0.0540 ? ? ? ? ? ? 96  PRO B CG  
3566 C CD  . PRO B 116 ? 0.3585 0.4354 0.3012 -0.0193 -0.0100 -0.0668 ? ? ? ? ? ? 96  PRO B CD  
3567 N N   . SER B 117 ? 0.3022 0.3276 0.2974 -0.0233 -0.0076 -0.0625 ? ? ? ? ? ? 97  SER B N   
3568 C CA  . SER B 117 ? 0.3205 0.3282 0.3235 -0.0234 -0.0030 -0.0682 ? ? ? ? ? ? 97  SER B CA  
3569 C C   . SER B 117 ? 0.2923 0.2898 0.3013 -0.0220 0.0047  -0.0608 ? ? ? ? ? ? 97  SER B C   
3570 O O   . SER B 117 ? 0.2761 0.2794 0.2935 -0.0228 0.0043  -0.0525 ? ? ? ? ? ? 97  SER B O   
3571 C CB  . SER B 117 ? 0.3155 0.3236 0.3332 -0.0285 -0.0079 -0.0709 ? ? ? ? ? ? 97  SER B CB  
3572 O OG  . SER B 117 ? 0.3702 0.3839 0.3819 -0.0296 -0.0145 -0.0809 ? ? ? ? ? ? 97  SER B OG  
3573 N N   . TYR B 118 ? 0.2458 0.2281 0.2508 -0.0202 0.0108  -0.0640 ? ? ? ? ? ? 98  TYR B N   
3574 C CA  . TYR B 118 ? 0.2370 0.2105 0.2434 -0.0188 0.0183  -0.0580 ? ? ? ? ? ? 98  TYR B CA  
3575 C C   . TYR B 118 ? 0.2478 0.2099 0.2649 -0.0229 0.0233  -0.0580 ? ? ? ? ? ? 98  TYR B C   
3576 O O   . TYR B 118 ? 0.2379 0.1918 0.2568 -0.0257 0.0222  -0.0631 ? ? ? ? ? ? 98  TYR B O   
3577 C CB  . TYR B 118 ? 0.2544 0.2211 0.2463 -0.0138 0.0214  -0.0596 ? ? ? ? ? ? 98  TYR B CB  
3578 C CG  . TYR B 118 ? 0.2571 0.2379 0.2388 -0.0106 0.0179  -0.0597 ? ? ? ? ? ? 98  TYR B CG  
3579 C CD1 . TYR B 118 ? 0.2463 0.2363 0.2278 -0.0100 0.0182  -0.0513 ? ? ? ? ? ? 98  TYR B CD1 
3580 C CD2 . TYR B 118 ? 0.2818 0.2679 0.2552 -0.0087 0.0140  -0.0687 ? ? ? ? ? ? 98  TYR B CD2 
3581 C CE1 . TYR B 118 ? 0.2526 0.2574 0.2248 -0.0087 0.0152  -0.0499 ? ? ? ? ? ? 98  TYR B CE1 
3582 C CE2 . TYR B 118 ? 0.3062 0.3090 0.2697 -0.0067 0.0119  -0.0691 ? ? ? ? ? ? 98  TYR B CE2 
3583 C CZ  . TYR B 118 ? 0.2728 0.2852 0.2353 -0.0073 0.0127  -0.0587 ? ? ? ? ? ? 98  TYR B CZ  
3584 O OH  . TYR B 118 ? 0.2580 0.2884 0.2106 -0.0069 0.0109  -0.0574 ? ? ? ? ? ? 98  TYR B OH  
3585 N N   . TRP B 119 ? 0.2575 0.2199 0.2823 -0.0236 0.0287  -0.0526 ? ? ? ? ? ? 99  TRP B N   
3586 C CA  . TRP B 119 ? 0.2934 0.2479 0.3261 -0.0280 0.0353  -0.0523 ? ? ? ? ? ? 99  TRP B CA  
3587 C C   . TRP B 119 ? 0.3101 0.2609 0.3384 -0.0261 0.0428  -0.0483 ? ? ? ? ? ? 99  TRP B C   
3588 O O   . TRP B 119 ? 0.2970 0.2496 0.3170 -0.0212 0.0420  -0.0460 ? ? ? ? ? ? 99  TRP B O   
3589 C CB  . TRP B 119 ? 0.2766 0.2405 0.3295 -0.0327 0.0341  -0.0529 ? ? ? ? ? ? 99  TRP B CB  
3590 C CG  . TRP B 119 ? 0.2669 0.2260 0.3288 -0.0388 0.0416  -0.0532 ? ? ? ? ? ? 99  TRP B CG  
3591 C CD1 . TRP B 119 ? 0.2966 0.2635 0.3736 -0.0412 0.0478  -0.0524 ? ? ? ? ? ? 99  TRP B CD1 
3592 C CD2 . TRP B 119 ? 0.2757 0.2219 0.3320 -0.0436 0.0438  -0.0541 ? ? ? ? ? ? 99  TRP B CD2 
3593 N NE1 . TRP B 119 ? 0.3000 0.2620 0.3798 -0.0480 0.0547  -0.0525 ? ? ? ? ? ? 99  TRP B NE1 
3594 C CE2 . TRP B 119 ? 0.2947 0.2428 0.3619 -0.0500 0.0519  -0.0524 ? ? ? ? ? ? 99  TRP B CE2 
3595 C CE3 . TRP B 119 ? 0.2616 0.1952 0.3064 -0.0431 0.0393  -0.0566 ? ? ? ? ? ? 99  TRP B CE3 
3596 C CZ2 . TRP B 119 ? 0.3095 0.2471 0.3749 -0.0573 0.0553  -0.0508 ? ? ? ? ? ? 99  TRP B CZ2 
3597 C CZ3 . TRP B 119 ? 0.2881 0.2087 0.3330 -0.0494 0.0415  -0.0556 ? ? ? ? ? ? 99  TRP B CZ3 
3598 C CH2 . TRP B 119 ? 0.2992 0.2218 0.3537 -0.0570 0.0493  -0.0517 ? ? ? ? ? ? 99  TRP B CH2 
3599 N N   . LEU B 120 ? 0.2940 0.2409 0.3277 -0.0304 0.0501  -0.0476 ? ? ? ? ? ? 100 LEU B N   
3600 C CA  . LEU B 120 ? 0.2694 0.2125 0.2963 -0.0294 0.0575  -0.0451 ? ? ? ? ? ? 100 LEU B CA  
3601 C C   . LEU B 120 ? 0.2896 0.2442 0.3306 -0.0286 0.0610  -0.0455 ? ? ? ? ? ? 100 LEU B C   
3602 O O   . LEU B 120 ? 0.2578 0.2214 0.3168 -0.0317 0.0616  -0.0477 ? ? ? ? ? ? 100 LEU B O   
3603 C CB  . LEU B 120 ? 0.2840 0.2175 0.3062 -0.0357 0.0638  -0.0438 ? ? ? ? ? ? 100 LEU B CB  
3604 C CG  . LEU B 120 ? 0.3016 0.2209 0.3134 -0.0369 0.0593  -0.0435 ? ? ? ? ? ? 100 LEU B CG  
3605 C CD1 . LEU B 120 ? 0.3298 0.2409 0.3421 -0.0457 0.0642  -0.0404 ? ? ? ? ? ? 100 LEU B CD1 
3606 C CD2 . LEU B 120 ? 0.2989 0.2098 0.2938 -0.0305 0.0572  -0.0421 ? ? ? ? ? ? 100 LEU B CD2 
3607 N N   . ALA B 121 ? 0.2646 0.2189 0.2994 -0.0241 0.0628  -0.0442 ? ? ? ? ? ? 101 ALA B N   
3608 C CA  . ALA B 121 ? 0.2839 0.2467 0.3319 -0.0229 0.0668  -0.0462 ? ? ? ? ? ? 101 ALA B CA  
3609 C C   . ALA B 121 ? 0.2924 0.2519 0.3326 -0.0257 0.0768  -0.0478 ? ? ? ? ? ? 101 ALA B C   
3610 O O   . ALA B 121 ? 0.3030 0.2520 0.3253 -0.0277 0.0788  -0.0450 ? ? ? ? ? ? 101 ALA B O   
3611 C CB  . ALA B 121 ? 0.2924 0.2574 0.3404 -0.0168 0.0613  -0.0441 ? ? ? ? ? ? 101 ALA B CB  
3612 N N   . PRO B 122 ? 0.2978 0.2669 0.3515 -0.0260 0.0827  -0.0526 ? ? ? ? ? ? 102 PRO B N   
3613 C CA  . PRO B 122 ? 0.3115 0.2808 0.3564 -0.0300 0.0930  -0.0549 ? ? ? ? ? ? 102 PRO B CA  
3614 C C   . PRO B 122 ? 0.3122 0.2705 0.3333 -0.0281 0.0936  -0.0514 ? ? ? ? ? ? 102 PRO B C   
3615 O O   . PRO B 122 ? 0.3154 0.2691 0.3221 -0.0334 0.0995  -0.0493 ? ? ? ? ? ? 102 PRO B O   
3616 C CB  . PRO B 122 ? 0.3059 0.2893 0.3712 -0.0278 0.0974  -0.0631 ? ? ? ? ? ? 102 PRO B CB  
3617 C CG  . PRO B 122 ? 0.3108 0.3020 0.3998 -0.0266 0.0911  -0.0642 ? ? ? ? ? ? 102 PRO B CG  
3618 C CD  . PRO B 122 ? 0.3040 0.2856 0.3834 -0.0237 0.0802  -0.0569 ? ? ? ? ? ? 102 PRO B CD  
3619 N N   . LEU B 123 ? 0.3063 0.2610 0.3236 -0.0215 0.0871  -0.0501 ? ? ? ? ? ? 103 LEU B N   
3620 C CA  . LEU B 123 ? 0.3155 0.2611 0.3125 -0.0196 0.0872  -0.0474 ? ? ? ? ? ? 103 LEU B CA  
3621 C C   . LEU B 123 ? 0.3052 0.2384 0.2844 -0.0222 0.0854  -0.0414 ? ? ? ? ? ? 103 LEU B C   
3622 O O   . LEU B 123 ? 0.2760 0.2014 0.2382 -0.0230 0.0870  -0.0388 ? ? ? ? ? ? 103 LEU B O   
3623 C CB  . LEU B 123 ? 0.2983 0.2437 0.2970 -0.0128 0.0802  -0.0467 ? ? ? ? ? ? 103 LEU B CB  
3624 C CG  . LEU B 123 ? 0.2891 0.2305 0.2743 -0.0104 0.0799  -0.0459 ? ? ? ? ? ? 103 LEU B CG  
3625 C CD1 . LEU B 123 ? 0.2741 0.2234 0.2639 -0.0124 0.0844  -0.0508 ? ? ? ? ? ? 103 LEU B CD1 
3626 C CD2 . LEU B 123 ? 0.2920 0.2337 0.2811 -0.0048 0.0725  -0.0442 ? ? ? ? ? ? 103 LEU B CD2 
3627 N N   . SER B 124 ? 0.2643 0.1952 0.2483 -0.0234 0.0811  -0.0398 ? ? ? ? ? ? 104 SER B N   
3628 C CA  . SER B 124 ? 0.2822 0.2002 0.2531 -0.0253 0.0780  -0.0357 ? ? ? ? ? ? 104 SER B CA  
3629 C C   . SER B 124 ? 0.2790 0.1907 0.2417 -0.0332 0.0838  -0.0323 ? ? ? ? ? ? 104 SER B C   
3630 O O   . SER B 124 ? 0.2937 0.1923 0.2446 -0.0347 0.0805  -0.0277 ? ? ? ? ? ? 104 SER B O   
3631 C CB  . SER B 124 ? 0.3061 0.2239 0.2850 -0.0248 0.0716  -0.0367 ? ? ? ? ? ? 104 SER B CB  
3632 O OG  . SER B 124 ? 0.3360 0.2604 0.3293 -0.0305 0.0745  -0.0385 ? ? ? ? ? ? 104 SER B OG  
3633 N N   . ARG B 125 ? 0.2962 0.2179 0.2660 -0.0387 0.0922  -0.0344 ? ? ? ? ? ? 105 ARG B N   
3634 C CA  . ARG B 125 ? 0.3041 0.2227 0.2642 -0.0478 0.0987  -0.0300 ? ? ? ? ? ? 105 ARG B CA  
3635 C C   . ARG B 125 ? 0.3154 0.2235 0.2536 -0.0469 0.0976  -0.0249 ? ? ? ? ? ? 105 ARG B C   
3636 O O   . ARG B 125 ? 0.3563 0.2544 0.2819 -0.0534 0.0977  -0.0176 ? ? ? ? ? ? 105 ARG B O   
3637 C CB  . ARG B 125 ? 0.3269 0.2627 0.2973 -0.0530 0.1093  -0.0350 ? ? ? ? ? ? 105 ARG B CB  
3638 C CG  . ARG B 125 ? 0.3439 0.2903 0.3370 -0.0560 0.1108  -0.0389 ? ? ? ? ? ? 105 ARG B CG  
3639 C CD  . ARG B 125 ? 0.3587 0.3247 0.3650 -0.0592 0.1214  -0.0463 ? ? ? ? ? ? 105 ARG B CD  
3640 N NE  . ARG B 125 ? 0.3611 0.3345 0.3744 -0.0504 0.1208  -0.0539 ? ? ? ? ? ? 105 ARG B NE  
3641 C CZ  . ARG B 125 ? 0.3685 0.3571 0.3932 -0.0494 0.1251  -0.0617 ? ? ? ? ? ? 105 ARG B CZ  
3642 N NH1 . ARG B 125 ? 0.3767 0.3769 0.4057 -0.0566 0.1316  -0.0633 ? ? ? ? ? ? 105 ARG B NH1 
3643 N NH2 . ARG B 125 ? 0.3513 0.3428 0.3833 -0.0410 0.1201  -0.0671 ? ? ? ? ? ? 105 ARG B NH2 
3644 N N   . LEU B 126 ? 0.3099 0.2199 0.2444 -0.0392 0.0955  -0.0281 ? ? ? ? ? ? 106 LEU B N   
3645 C CA  . LEU B 126 ? 0.3523 0.2541 0.2676 -0.0376 0.0936  -0.0242 ? ? ? ? ? ? 106 LEU B CA  
3646 C C   . LEU B 126 ? 0.3703 0.2565 0.2774 -0.0330 0.0837  -0.0192 ? ? ? ? ? ? 106 LEU B C   
3647 O O   . LEU B 126 ? 0.3792 0.2571 0.2714 -0.0317 0.0806  -0.0150 ? ? ? ? ? ? 106 LEU B O   
3648 C CB  . LEU B 126 ? 0.3281 0.2388 0.2450 -0.0316 0.0949  -0.0305 ? ? ? ? ? ? 106 LEU B CB  
3649 C CG  . LEU B 126 ? 0.3046 0.2308 0.2288 -0.0350 0.1032  -0.0370 ? ? ? ? ? ? 106 LEU B CG  
3650 C CD1 . LEU B 126 ? 0.2713 0.2059 0.2046 -0.0277 0.0979  -0.0422 ? ? ? ? ? ? 106 LEU B CD1 
3651 C CD2 . LEU B 126 ? 0.3451 0.2718 0.2532 -0.0430 0.1078  -0.0328 ? ? ? ? ? ? 106 LEU B CD2 
3652 N N   . LEU B 127 ? 0.3555 0.2388 0.2730 -0.0304 0.0785  -0.0205 ? ? ? ? ? ? 107 LEU B N   
3653 C CA  . LEU B 127 ? 0.3334 0.2041 0.2460 -0.0254 0.0694  -0.0184 ? ? ? ? ? ? 107 LEU B CA  
3654 C C   . LEU B 127 ? 0.3611 0.2185 0.2728 -0.0309 0.0661  -0.0139 ? ? ? ? ? ? 107 LEU B C   
3655 O O   . LEU B 127 ? 0.3635 0.2078 0.2704 -0.0274 0.0584  -0.0119 ? ? ? ? ? ? 107 LEU B O   
3656 C CB  . LEU B 127 ? 0.3167 0.1941 0.2399 -0.0180 0.0648  -0.0243 ? ? ? ? ? ? 107 LEU B CB  
3657 C CG  . LEU B 127 ? 0.3348 0.2241 0.2613 -0.0127 0.0658  -0.0274 ? ? ? ? ? ? 107 LEU B CG  
3658 C CD1 . LEU B 127 ? 0.3187 0.2141 0.2524 -0.0068 0.0602  -0.0307 ? ? ? ? ? ? 107 LEU B CD1 
3659 C CD2 . LEU B 127 ? 0.3421 0.2275 0.2558 -0.0101 0.0654  -0.0250 ? ? ? ? ? ? 107 LEU B CD2 
3660 N N   . LEU B 128 ? 0.3371 0.1980 0.2557 -0.0394 0.0714  -0.0128 ? ? ? ? ? ? 108 LEU B N   
3661 C CA  . LEU B 128 ? 0.3567 0.2054 0.2785 -0.0454 0.0675  -0.0088 ? ? ? ? ? ? 108 LEU B CA  
3662 C C   . LEU B 128 ? 0.3777 0.2110 0.2851 -0.0511 0.0651  0.0014  ? ? ? ? ? ? 108 LEU B C   
3663 O O   . LEU B 128 ? 0.3782 0.2160 0.2755 -0.0579 0.0718  0.0069  ? ? ? ? ? ? 108 LEU B O   
3664 C CB  . LEU B 128 ? 0.3563 0.2149 0.2911 -0.0540 0.0740  -0.0099 ? ? ? ? ? ? 108 LEU B CB  
3665 C CG  . LEU B 128 ? 0.3879 0.2597 0.3393 -0.0494 0.0738  -0.0188 ? ? ? ? ? ? 108 LEU B CG  
3666 C CD1 . LEU B 128 ? 0.4114 0.2958 0.3762 -0.0577 0.0813  -0.0197 ? ? ? ? ? ? 108 LEU B CD1 
3667 C CD2 . LEU B 128 ? 0.3442 0.2077 0.3015 -0.0450 0.0641  -0.0225 ? ? ? ? ? ? 108 LEU B CD2 
3668 N N   . LYS B 129 ? 0.3752 0.1910 0.2823 -0.0486 0.0550  0.0038  ? ? ? ? ? ? 109 LYS B N   
3669 C CA  . LYS B 129 ? 0.4343 0.2324 0.3299 -0.0540 0.0497  0.0150  ? ? ? ? ? ? 109 LYS B CA  
3670 C C   . LYS B 129 ? 0.4599 0.2574 0.3522 -0.0691 0.0556  0.0252  ? ? ? ? ? ? 109 LYS B C   
3671 O O   . LYS B 129 ? 0.4764 0.2682 0.3535 -0.0757 0.0560  0.0360  ? ? ? ? ? ? 109 LYS B O   
3672 C CB  . LYS B 129 ? 0.4814 0.2602 0.3840 -0.0491 0.0368  0.0141  ? ? ? ? ? ? 109 LYS B CB  
3673 C CG  . LYS B 129 ? 0.5158 0.2939 0.4194 -0.0351 0.0301  0.0057  ? ? ? ? ? ? 109 LYS B CG  
3674 C CD  . LYS B 129 ? 0.5463 0.3064 0.4596 -0.0305 0.0177  0.0025  ? ? ? ? ? ? 109 LYS B CD  
3675 C CE  . LYS B 129 ? 0.5644 0.3246 0.4783 -0.0169 0.0110  -0.0053 ? ? ? ? ? ? 109 LYS B CE  
3676 N NZ  . LYS B 129 ? 0.5701 0.3141 0.4958 -0.0111 -0.0012 -0.0111 ? ? ? ? ? ? 109 LYS B NZ  
3677 N N   . GLN B 130 ? 0.4297 0.2339 0.3361 -0.0751 0.0597  0.0222  ? ? ? ? ? ? 110 GLN B N   
3678 C CA  . GLN B 130 ? 0.4655 0.2718 0.3716 -0.0903 0.0660  0.0314  ? ? ? ? ? ? 110 GLN B CA  
3679 C C   . GLN B 130 ? 0.4542 0.2796 0.3495 -0.0965 0.0791  0.0334  ? ? ? ? ? ? 110 GLN B C   
3680 O O   . GLN B 130 ? 0.4728 0.3046 0.3646 -0.1081 0.0836  0.0419  ? ? ? ? ? ? 110 GLN B O   
3681 C CB  . GLN B 130 ? 0.5236 0.3356 0.4500 -0.0946 0.0675  0.0260  ? ? ? ? ? ? 110 GLN B CB  
3682 C CG  . GLN B 130 ? 0.5765 0.4116 0.5139 -0.0895 0.0759  0.0141  ? ? ? ? ? ? 110 GLN B CG  
3683 C CD  . GLN B 130 ? 0.6583 0.5016 0.6158 -0.0956 0.0779  0.0101  ? ? ? ? ? ? 110 GLN B CD  
3684 O OE1 . GLN B 130 ? 0.6777 0.5075 0.6435 -0.0992 0.0701  0.0119  ? ? ? ? ? ? 110 GLN B OE1 
3685 N NE2 . GLN B 130 ? 0.6911 0.5566 0.6581 -0.0966 0.0877  0.0039  ? ? ? ? ? ? 110 GLN B NE2 
3686 N N   . ASN B 131 ? 0.4200 0.2588 0.3130 -0.0873 0.0837  0.0243  ? ? ? ? ? ? 111 ASN B N   
3687 C CA  . ASN B 131 ? 0.3776 0.2350 0.2617 -0.0917 0.0955  0.0233  ? ? ? ? ? ? 111 ASN B CA  
3688 C C   . ASN B 131 ? 0.3908 0.2412 0.2514 -0.0920 0.0933  0.0309  ? ? ? ? ? ? 111 ASN B C   
3689 O O   . ASN B 131 ? 0.3661 0.2079 0.2216 -0.0815 0.0856  0.0288  ? ? ? ? ? ? 111 ASN B O   
3690 C CB  . ASN B 131 ? 0.3527 0.2279 0.2491 -0.0823 0.1009  0.0093  ? ? ? ? ? ? 111 ASN B CB  
3691 C CG  . ASN B 131 ? 0.4013 0.2874 0.3204 -0.0840 0.1043  0.0027  ? ? ? ? ? ? 111 ASN B CG  
3692 O OD1 . ASN B 131 ? 0.4454 0.3311 0.3705 -0.0945 0.1065  0.0077  ? ? ? ? ? ? 111 ASN B OD1 
3693 N ND2 . ASN B 131 ? 0.3419 0.2378 0.2746 -0.0745 0.1039  -0.0078 ? ? ? ? ? ? 111 ASN B ND2 
3694 N N   . PRO B 132 ? 0.4561 0.3166 0.3073 -0.1010 0.0964  0.0383  ? ? ? ? ? ? 112 PRO B N   
3695 C CA  . PRO B 132 ? 0.4644 0.3209 0.2951 -0.1011 0.0917  0.0459  ? ? ? ? ? ? 112 PRO B CA  
3696 C C   . PRO B 132 ? 0.4595 0.3268 0.2830 -0.0926 0.0955  0.0359  ? ? ? ? ? ? 112 PRO B C   
3697 O O   . PRO B 132 ? 0.5065 0.3691 0.3141 -0.0904 0.0902  0.0402  ? ? ? ? ? ? 112 PRO B O   
3698 C CB  . PRO B 132 ? 0.5166 0.3876 0.3428 -0.1130 0.0961  0.0543  ? ? ? ? ? ? 112 PRO B CB  
3699 C CG  . PRO B 132 ? 0.5107 0.4005 0.3548 -0.1166 0.1065  0.0460  ? ? ? ? ? ? 112 PRO B CG  
3700 C CD  . PRO B 132 ? 0.4881 0.3654 0.3485 -0.1114 0.1036  0.0402  ? ? ? ? ? ? 112 PRO B CD  
3701 N N   . TYR B 133 ? 0.4055 0.2872 0.2430 -0.0874 0.1032  0.0226  ? ? ? ? ? ? 113 TYR B N   
3702 C CA  . TYR B 133 ? 0.4031 0.2956 0.2393 -0.0786 0.1054  0.0120  ? ? ? ? ? ? 113 TYR B CA  
3703 C C   . TYR B 133 ? 0.3910 0.2727 0.2327 -0.0677 0.1016  0.0064  ? ? ? ? ? ? 113 TYR B C   
3704 O O   . TYR B 133 ? 0.3851 0.2759 0.2307 -0.0596 0.1020  -0.0028 ? ? ? ? ? ? 113 TYR B O   
3705 C CB  . TYR B 133 ? 0.4237 0.3413 0.2746 -0.0790 0.1146  0.0007  ? ? ? ? ? ? 113 TYR B CB  
3706 C CG  . TYR B 133 ? 0.4257 0.3481 0.2983 -0.0794 0.1190  -0.0048 ? ? ? ? ? ? 113 TYR B CG  
3707 C CD1 . TYR B 133 ? 0.4717 0.4011 0.3514 -0.0892 0.1235  -0.0009 ? ? ? ? ? ? 113 TYR B CD1 
3708 C CD2 . TYR B 133 ? 0.4359 0.3569 0.3226 -0.0703 0.1179  -0.0132 ? ? ? ? ? ? 113 TYR B CD2 
3709 C CE1 . TYR B 133 ? 0.4809 0.4153 0.3820 -0.0896 0.1267  -0.0062 ? ? ? ? ? ? 113 TYR B CE1 
3710 C CE2 . TYR B 133 ? 0.4377 0.3639 0.3447 -0.0708 0.1210  -0.0178 ? ? ? ? ? ? 113 TYR B CE2 
3711 C CZ  . TYR B 133 ? 0.4738 0.4065 0.3882 -0.0803 0.1253  -0.0147 ? ? ? ? ? ? 113 TYR B CZ  
3712 O OH  . TYR B 133 ? 0.5084 0.4470 0.4447 -0.0806 0.1275  -0.0197 ? ? ? ? ? ? 113 TYR B OH  
3713 N N   . ASN B 134 ? 0.3598 0.2268 0.2095 -0.0647 0.0929  0.0103  ? ? ? ? ? ? 114 ASN B N   
3714 C CA  . ASN B 134 ? 0.3563 0.2192 0.2164 -0.0523 0.0854  0.0039  ? ? ? ? ? ? 114 ASN B CA  
3715 C C   . ASN B 134 ? 0.3689 0.2273 0.2165 -0.0453 0.0798  0.0043  ? ? ? ? ? ? 114 ASN B C   
3716 O O   . ASN B 134 ? 0.3750 0.2268 0.2049 -0.0496 0.0778  0.0120  ? ? ? ? ? ? 114 ASN B O   
3717 C CB  . ASN B 134 ? 0.3559 0.2046 0.2251 -0.0503 0.0768  0.0065  ? ? ? ? ? ? 114 ASN B CB  
3718 C CG  . ASN B 134 ? 0.4045 0.2338 0.2617 -0.0497 0.0667  0.0155  ? ? ? ? ? ? 114 ASN B CG  
3719 O OD1 . ASN B 134 ? 0.4176 0.2427 0.2688 -0.0417 0.0606  0.0147  ? ? ? ? ? ? 114 ASN B OD1 
3720 N ND2 . ASN B 134 ? 0.3793 0.1963 0.2352 -0.0582 0.0638  0.0243  ? ? ? ? ? ? 114 ASN B ND2 
3721 N N   . ALA B 135 ? 0.3604 0.2231 0.2173 -0.0352 0.0767  -0.0032 ? ? ? ? ? ? 115 ALA B N   
3722 C CA  . ALA B 135 ? 0.3697 0.2319 0.2186 -0.0284 0.0722  -0.0046 ? ? ? ? ? ? 115 ALA B CA  
3723 C C   . ALA B 135 ? 0.3589 0.2090 0.2081 -0.0210 0.0613  -0.0020 ? ? ? ? ? ? 115 ALA B C   
3724 O O   . ALA B 135 ? 0.3752 0.2273 0.2234 -0.0140 0.0572  -0.0045 ? ? ? ? ? ? 115 ALA B O   
3725 C CB  . ALA B 135 ? 0.3518 0.2283 0.2122 -0.0231 0.0759  -0.0142 ? ? ? ? ? ? 115 ALA B CB  
3726 N N   . ARG B 136 ? 0.3414 0.1797 0.1938 -0.0223 0.0566  0.0022  ? ? ? ? ? ? 116 ARG B N   
3727 C CA  . ARG B 136 ? 0.3460 0.1747 0.2029 -0.0142 0.0466  0.0016  ? ? ? ? ? ? 116 ARG B CA  
3728 C C   . ARG B 136 ? 0.3542 0.1756 0.1997 -0.0103 0.0393  0.0060  ? ? ? ? ? ? 116 ARG B C   
3729 O O   . ARG B 136 ? 0.3415 0.1667 0.1915 -0.0016 0.0350  0.0013  ? ? ? ? ? ? 116 ARG B O   
3730 C CB  . ARG B 136 ? 0.3510 0.1666 0.2140 -0.0169 0.0419  0.0044  ? ? ? ? ? ? 116 ARG B CB  
3731 C CG  . ARG B 136 ? 0.3114 0.1343 0.1897 -0.0170 0.0454  -0.0026 ? ? ? ? ? ? 116 ARG B CG  
3732 C CD  . ARG B 136 ? 0.3150 0.1241 0.1991 -0.0214 0.0407  0.0002  ? ? ? ? ? ? 116 ARG B CD  
3733 N NE  . ARG B 136 ? 0.3665 0.1607 0.2515 -0.0150 0.0295  0.0006  ? ? ? ? ? ? 116 ARG B NE  
3734 C CZ  . ARG B 136 ? 0.3897 0.1860 0.2850 -0.0058 0.0243  -0.0088 ? ? ? ? ? ? 116 ARG B CZ  
3735 N NH1 . ARG B 136 ? 0.3563 0.1684 0.2597 -0.0029 0.0290  -0.0174 ? ? ? ? ? ? 116 ARG B NH1 
3736 N NH2 . ARG B 136 ? 0.3933 0.1769 0.2911 0.0006  0.0143  -0.0098 ? ? ? ? ? ? 116 ARG B NH2 
3737 N N   . SER B 137 ? 0.3487 0.1604 0.1796 -0.0172 0.0375  0.0155  ? ? ? ? ? ? 117 SER B N   
3738 C CA  . SER B 137 ? 0.3869 0.1905 0.2066 -0.0142 0.0290  0.0210  ? ? ? ? ? ? 117 SER B CA  
3739 C C   . SER B 137 ? 0.3784 0.1948 0.1933 -0.0101 0.0314  0.0159  ? ? ? ? ? ? 117 SER B C   
3740 O O   . SER B 137 ? 0.3792 0.1940 0.1949 -0.0026 0.0238  0.0149  ? ? ? ? ? ? 117 SER B O   
3741 C CB  . SER B 137 ? 0.4171 0.2088 0.2200 -0.0244 0.0264  0.0341  ? ? ? ? ? ? 117 SER B CB  
3742 O OG  . SER B 137 ? 0.4266 0.2032 0.2359 -0.0278 0.0212  0.0401  ? ? ? ? ? ? 117 SER B OG  
3743 N N   . LEU B 138 ? 0.3798 0.2092 0.1914 -0.0149 0.0415  0.0120  ? ? ? ? ? ? 118 LEU B N   
3744 C CA  . LEU B 138 ? 0.3508 0.1915 0.1599 -0.0114 0.0433  0.0061  ? ? ? ? ? ? 118 LEU B CA  
3745 C C   . LEU B 138 ? 0.3516 0.1985 0.1773 -0.0017 0.0405  -0.0012 ? ? ? ? ? ? 118 LEU B C   
3746 O O   . LEU B 138 ? 0.3285 0.1791 0.1540 0.0034  0.0362  -0.0035 ? ? ? ? ? ? 118 LEU B O   
3747 C CB  . LEU B 138 ? 0.3465 0.2005 0.1536 -0.0174 0.0545  0.0007  ? ? ? ? ? ? 118 LEU B CB  
3748 C CG  . LEU B 138 ? 0.3690 0.2320 0.1695 -0.0159 0.0555  -0.0048 ? ? ? ? ? ? 118 LEU B CG  
3749 C CD1 . LEU B 138 ? 0.3683 0.2235 0.1490 -0.0178 0.0481  0.0027  ? ? ? ? ? ? 118 LEU B CD1 
3750 C CD2 . LEU B 138 ? 0.3583 0.2372 0.1640 -0.0210 0.0648  -0.0117 ? ? ? ? ? ? 118 LEU B CD2 
3751 N N   . THR B 139 ? 0.3403 0.1893 0.1800 -0.0001 0.0428  -0.0046 ? ? ? ? ? ? 119 THR B N   
3752 C CA  . THR B 139 ? 0.3396 0.1963 0.1937 0.0076  0.0405  -0.0105 ? ? ? ? ? ? 119 THR B CA  
3753 C C   . THR B 139 ? 0.3755 0.2263 0.2304 0.0147  0.0310  -0.0093 ? ? ? ? ? ? 119 THR B C   
3754 O O   . THR B 139 ? 0.3689 0.2275 0.2277 0.0200  0.0282  -0.0122 ? ? ? ? ? ? 119 THR B O   
3755 C CB  . THR B 139 ? 0.3439 0.2042 0.2108 0.0074  0.0437  -0.0139 ? ? ? ? ? ? 119 THR B CB  
3756 O OG1 . THR B 139 ? 0.3205 0.1879 0.1903 0.0017  0.0519  -0.0158 ? ? ? ? ? ? 119 THR B OG1 
3757 C CG2 . THR B 139 ? 0.3465 0.2169 0.2255 0.0143  0.0411  -0.0190 ? ? ? ? ? ? 119 THR B CG2 
3758 N N   . PHE B 140 ? 0.3574 0.1949 0.2106 0.0148  0.0257  -0.0055 ? ? ? ? ? ? 120 PHE B N   
3759 C CA  . PHE B 140 ? 0.3548 0.1857 0.2116 0.0222  0.0158  -0.0054 ? ? ? ? ? ? 120 PHE B CA  
3760 C C   . PHE B 140 ? 0.3863 0.2160 0.2337 0.0237  0.0106  -0.0016 ? ? ? ? ? ? 120 PHE B C   
3761 O O   . PHE B 140 ? 0.3911 0.2259 0.2451 0.0310  0.0051  -0.0049 ? ? ? ? ? ? 120 PHE B O   
3762 C CB  . PHE B 140 ? 0.3727 0.1860 0.2294 0.0209  0.0096  -0.0009 ? ? ? ? ? ? 120 PHE B CB  
3763 C CG  . PHE B 140 ? 0.3870 0.2004 0.2555 0.0213  0.0118  -0.0064 ? ? ? ? ? ? 120 PHE B CG  
3764 C CD1 . PHE B 140 ? 0.4018 0.2285 0.2827 0.0278  0.0132  -0.0161 ? ? ? ? ? ? 120 PHE B CD1 
3765 C CD2 . PHE B 140 ? 0.4196 0.2205 0.2863 0.0142  0.0120  -0.0015 ? ? ? ? ? ? 120 PHE B CD2 
3766 C CE1 . PHE B 140 ? 0.4192 0.2467 0.3095 0.0278  0.0145  -0.0217 ? ? ? ? ? ? 120 PHE B CE1 
3767 C CE2 . PHE B 140 ? 0.4050 0.2058 0.2831 0.0143  0.0131  -0.0072 ? ? ? ? ? ? 120 PHE B CE2 
3768 C CZ  . PHE B 140 ? 0.4174 0.2316 0.3068 0.0214  0.0142  -0.0178 ? ? ? ? ? ? 120 PHE B CZ  
3769 N N   . CYS B 141 ? 0.3462 0.1706 0.1778 0.0162  0.0123  0.0051  ? ? ? ? ? ? 121 CYS B N   
3770 C CA  . CYS B 141 ? 0.3706 0.1946 0.1909 0.0164  0.0073  0.0087  ? ? ? ? ? ? 121 CYS B CA  
3771 C C   . CYS B 141 ? 0.3562 0.1958 0.1827 0.0204  0.0100  0.0013  ? ? ? ? ? ? 121 CYS B C   
3772 O O   . CYS B 141 ? 0.3592 0.2013 0.1882 0.0258  0.0031  0.0005  ? ? ? ? ? ? 121 CYS B O   
3773 C CB  . CYS B 141 ? 0.3945 0.2143 0.1952 0.0061  0.0109  0.0157  ? ? ? ? ? ? 121 CYS B CB  
3774 S SG  . CYS B 141 ? 0.4509 0.2710 0.2343 0.0052  0.0041  0.0199  ? ? ? ? ? ? 121 CYS B SG  
3775 N N   . SER B 142 ? 0.3702 0.2202 0.2008 0.0174  0.0194  -0.0038 ? ? ? ? ? ? 122 SER B N   
3776 C CA  . SER B 142 ? 0.3500 0.2132 0.1871 0.0195  0.0216  -0.0098 ? ? ? ? ? ? 122 SER B CA  
3777 C C   . SER B 142 ? 0.3342 0.2062 0.1874 0.0270  0.0181  -0.0136 ? ? ? ? ? ? 122 SER B C   
3778 O O   . SER B 142 ? 0.3119 0.1919 0.1690 0.0294  0.0153  -0.0157 ? ? ? ? ? ? 122 SER B O   
3779 C CB  . SER B 142 ? 0.3482 0.2191 0.1886 0.0147  0.0313  -0.0141 ? ? ? ? ? ? 122 SER B CB  
3780 O OG  . SER B 142 ? 0.3768 0.2441 0.2024 0.0076  0.0357  -0.0123 ? ? ? ? ? ? 122 SER B OG  
3781 N N   A VAL B 143 ? 0.3184 0.1905 0.1811 0.0299  0.0183  -0.0149 ? ? ? ? ? ? 123 VAL B N   
3782 N N   B VAL B 143 ? 0.3228 0.1947 0.1853 0.0299  0.0182  -0.0149 ? ? ? ? ? ? 123 VAL B N   
3783 C CA  A VAL B 143 ? 0.3191 0.2028 0.1959 0.0361  0.0161  -0.0191 ? ? ? ? ? ? 123 VAL B CA  
3784 C CA  B VAL B 143 ? 0.3194 0.2029 0.1962 0.0361  0.0162  -0.0191 ? ? ? ? ? ? 123 VAL B CA  
3785 C C   A VAL B 143 ? 0.3272 0.2069 0.2069 0.0428  0.0076  -0.0192 ? ? ? ? ? ? 123 VAL B C   
3786 C C   B VAL B 143 ? 0.3268 0.2067 0.2064 0.0428  0.0076  -0.0192 ? ? ? ? ? ? 123 VAL B C   
3787 O O   A VAL B 143 ? 0.3207 0.2115 0.2125 0.0484  0.0061  -0.0239 ? ? ? ? ? ? 123 VAL B O   
3788 O O   B VAL B 143 ? 0.3210 0.2123 0.2126 0.0484  0.0059  -0.0237 ? ? ? ? ? ? 123 VAL B O   
3789 C CB  A VAL B 143 ? 0.3171 0.2072 0.2034 0.0360  0.0211  -0.0226 ? ? ? ? ? ? 123 VAL B CB  
3790 C CB  B VAL B 143 ? 0.3176 0.2065 0.2034 0.0359  0.0210  -0.0224 ? ? ? ? ? ? 123 VAL B CB  
3791 C CG1 A VAL B 143 ? 0.3106 0.2051 0.1975 0.0301  0.0283  -0.0226 ? ? ? ? ? ? 123 VAL B CG1 
3792 C CG1 B VAL B 143 ? 0.3110 0.2164 0.2095 0.0404  0.0204  -0.0266 ? ? ? ? ? ? 123 VAL B CG1 
3793 C CG2 A VAL B 143 ? 0.3226 0.2009 0.2073 0.0367  0.0193  -0.0224 ? ? ? ? ? ? 123 VAL B CG2 
3794 C CG2 B VAL B 143 ? 0.3132 0.2040 0.1980 0.0295  0.0284  -0.0221 ? ? ? ? ? ? 123 VAL B CG2 
3795 N N   . HIS B 144 ? 0.3354 0.2002 0.2044 0.0421  0.0019  -0.0140 ? ? ? ? ? ? 124 HIS B N   
3796 C CA  . HIS B 144 ? 0.3654 0.2238 0.2384 0.0488  -0.0083 -0.0134 ? ? ? ? ? ? 124 HIS B CA  
3797 C C   . HIS B 144 ? 0.3518 0.2228 0.2322 0.0540  -0.0127 -0.0162 ? ? ? ? ? ? 124 HIS B C   
3798 O O   . HIS B 144 ? 0.3332 0.2110 0.2091 0.0506  -0.0105 -0.0153 ? ? ? ? ? ? 124 HIS B O   
3799 C CB  . HIS B 144 ? 0.3787 0.2181 0.2371 0.0452  -0.0146 -0.0046 ? ? ? ? ? ? 124 HIS B CB  
3800 C CG  . HIS B 144 ? 0.4198 0.2484 0.2845 0.0519  -0.0265 -0.0030 ? ? ? ? ? ? 124 HIS B CG  
3801 N ND1 . HIS B 144 ? 0.4110 0.2435 0.2813 0.0584  -0.0353 -0.0038 ? ? ? ? ? ? 124 HIS B ND1 
3802 C CD2 . HIS B 144 ? 0.4566 0.2700 0.3249 0.0534  -0.0320 -0.0010 ? ? ? ? ? ? 124 HIS B CD2 
3803 C CE1 . HIS B 144 ? 0.4546 0.2751 0.3326 0.0642  -0.0459 -0.0026 ? ? ? ? ? ? 124 HIS B CE1 
3804 N NE2 . HIS B 144 ? 0.4727 0.2807 0.3497 0.0614  -0.0443 -0.0010 ? ? ? ? ? ? 124 HIS B NE2 
3805 N N   . GLU B 145 ? 0.3652 0.2401 0.2588 0.0622  -0.0190 -0.0204 ? ? ? ? ? ? 125 GLU B N   
3806 C CA  . GLU B 145 ? 0.3736 0.2612 0.2767 0.0674  -0.0242 -0.0230 ? ? ? ? ? ? 125 GLU B CA  
3807 C C   . GLU B 145 ? 0.3559 0.2370 0.2470 0.0644  -0.0301 -0.0166 ? ? ? ? ? ? 125 GLU B C   
3808 O O   . GLU B 145 ? 0.3118 0.2053 0.2068 0.0642  -0.0305 -0.0181 ? ? ? ? ? ? 125 GLU B O   
3809 C CB  . GLU B 145 ? 0.3972 0.2854 0.3152 0.0772  -0.0324 -0.0281 ? ? ? ? ? ? 125 GLU B CB  
3810 C CG  . GLU B 145 ? 0.4496 0.3499 0.3816 0.0815  -0.0271 -0.0377 ? ? ? ? ? ? 125 GLU B CG  
3811 C CD  . GLU B 145 ? 0.5099 0.3938 0.4388 0.0810  -0.0270 -0.0381 ? ? ? ? ? ? 125 GLU B CD  
3812 O OE1 . GLU B 145 ? 0.4725 0.3401 0.3864 0.0737  -0.0255 -0.0301 ? ? ? ? ? ? 125 GLU B OE1 
3813 O OE2 . GLU B 145 ? 0.5465 0.4350 0.4888 0.0876  -0.0282 -0.0472 ? ? ? ? ? ? 125 GLU B OE2 
3814 N N   . HIS B 146 ? 0.3561 0.2185 0.2325 0.0613  -0.0351 -0.0093 ? ? ? ? ? ? 126 HIS B N   
3815 C CA  . HIS B 146 ? 0.3991 0.2557 0.2606 0.0574  -0.0411 -0.0030 ? ? ? ? ? ? 126 HIS B CA  
3816 C C   . HIS B 146 ? 0.3906 0.2570 0.2446 0.0511  -0.0335 -0.0049 ? ? ? ? ? ? 126 HIS B C   
3817 O O   . HIS B 146 ? 0.3284 0.1994 0.1794 0.0507  -0.0385 -0.0046 ? ? ? ? ? ? 126 HIS B O   
3818 C CB  . HIS B 146 ? 0.4184 0.2545 0.2620 0.0524  -0.0458 0.0067  ? ? ? ? ? ? 126 HIS B CB  
3819 C CG  . HIS B 146 ? 0.4558 0.2792 0.3055 0.0586  -0.0593 0.0110  ? ? ? ? ? ? 126 HIS B CG  
3820 N ND1 . HIS B 146 ? 0.4653 0.2928 0.3250 0.0659  -0.0704 0.0099  ? ? ? ? ? ? 126 HIS B ND1 
3821 C CD2 . HIS B 146 ? 0.4719 0.2777 0.3207 0.0585  -0.0645 0.0165  ? ? ? ? ? ? 126 HIS B CD2 
3822 C CE1 . HIS B 146 ? 0.4954 0.3084 0.3611 0.0709  -0.0822 0.0141  ? ? ? ? ? ? 126 HIS B CE1 
3823 N NE2 . HIS B 146 ? 0.4831 0.2818 0.3422 0.0663  -0.0791 0.0185  ? ? ? ? ? ? 126 HIS B NE2 
3824 N N   . LEU B 147 ? 0.3721 0.2419 0.2252 0.0464  -0.0224 -0.0074 ? ? ? ? ? ? 127 LEU B N   
3825 C CA  . LEU B 147 ? 0.3392 0.2165 0.1873 0.0407  -0.0158 -0.0100 ? ? ? ? ? ? 127 LEU B CA  
3826 C C   . LEU B 147 ? 0.3216 0.2153 0.1871 0.0425  -0.0118 -0.0158 ? ? ? ? ? ? 127 LEU B C   
3827 O O   . LEU B 147 ? 0.2960 0.1963 0.1622 0.0397  -0.0110 -0.0182 ? ? ? ? ? ? 127 LEU B O   
3828 C CB  . LEU B 147 ? 0.3499 0.2210 0.1864 0.0336  -0.0069 -0.0089 ? ? ? ? ? ? 127 LEU B CB  
3829 C CG  . LEU B 147 ? 0.3929 0.2501 0.2091 0.0285  -0.0095 -0.0018 ? ? ? ? ? ? 127 LEU B CG  
3830 C CD1 . LEU B 147 ? 0.3719 0.2269 0.1800 0.0212  0.0009  -0.0017 ? ? ? ? ? ? 127 LEU B CD1 
3831 C CD2 . LEU B 147 ? 0.4184 0.2758 0.2211 0.0264  -0.0157 -0.0003 ? ? ? ? ? ? 127 LEU B CD2 
3832 N N   . VAL B 148 ? 0.3052 0.2058 0.1845 0.0466  -0.0096 -0.0180 ? ? ? ? ? ? 128 VAL B N   
3833 C CA  . VAL B 148 ? 0.2966 0.2143 0.1917 0.0473  -0.0062 -0.0216 ? ? ? ? ? ? 128 VAL B CA  
3834 C C   . VAL B 148 ? 0.2898 0.2186 0.1956 0.0515  -0.0132 -0.0228 ? ? ? ? ? ? 128 VAL B C   
3835 O O   . VAL B 148 ? 0.2961 0.2352 0.2089 0.0490  -0.0131 -0.0235 ? ? ? ? ? ? 128 VAL B O   
3836 C CB  . VAL B 148 ? 0.3361 0.2603 0.2406 0.0494  -0.0011 -0.0240 ? ? ? ? ? ? 128 VAL B CB  
3837 C CG1 . VAL B 148 ? 0.3096 0.2540 0.2293 0.0495  0.0015  -0.0260 ? ? ? ? ? ? 128 VAL B CG1 
3838 C CG2 . VAL B 148 ? 0.3438 0.2595 0.2408 0.0446  0.0059  -0.0230 ? ? ? ? ? ? 128 VAL B CG2 
3839 N N   . ASP B 149 ? 0.2602 0.1868 0.1691 0.0579  -0.0200 -0.0231 ? ? ? ? ? ? 129 ASP B N   
3840 C CA  . ASP B 149 ? 0.2745 0.2144 0.1974 0.0629  -0.0264 -0.0254 ? ? ? ? ? ? 129 ASP B CA  
3841 C C   . ASP B 149 ? 0.2939 0.2363 0.2147 0.0598  -0.0316 -0.0238 ? ? ? ? ? ? 129 ASP B C   
3842 O O   . ASP B 149 ? 0.2773 0.2361 0.2124 0.0601  -0.0327 -0.0258 ? ? ? ? ? ? 129 ASP B O   
3843 C CB  . ASP B 149 ? 0.3054 0.2397 0.2327 0.0710  -0.0346 -0.0265 ? ? ? ? ? ? 129 ASP B CB  
3844 C CG  . ASP B 149 ? 0.3596 0.2986 0.2969 0.0758  -0.0305 -0.0318 ? ? ? ? ? ? 129 ASP B CG  
3845 O OD1 . ASP B 149 ? 0.3665 0.3170 0.3079 0.0729  -0.0214 -0.0344 ? ? ? ? ? ? 129 ASP B OD1 
3846 O OD2 . ASP B 149 ? 0.4103 0.3412 0.3517 0.0825  -0.0373 -0.0336 ? ? ? ? ? ? 129 ASP B OD2 
3847 N N   . PRO B 150 ? 0.3059 0.2333 0.2089 0.0563  -0.0349 -0.0206 ? ? ? ? ? ? 130 PRO B N   
3848 C CA  . PRO B 150 ? 0.3239 0.2536 0.2240 0.0536  -0.0408 -0.0207 ? ? ? ? ? ? 130 PRO B CA  
3849 C C   . PRO B 150 ? 0.2980 0.2394 0.2077 0.0487  -0.0358 -0.0236 ? ? ? ? ? ? 130 PRO B C   
3850 O O   . PRO B 150 ? 0.2989 0.2475 0.2151 0.0476  -0.0415 -0.0249 ? ? ? ? ? ? 130 PRO B O   
3851 C CB  . PRO B 150 ? 0.3465 0.2595 0.2228 0.0492  -0.0420 -0.0176 ? ? ? ? ? ? 130 PRO B CB  
3852 C CG  . PRO B 150 ? 0.3410 0.2417 0.2107 0.0521  -0.0427 -0.0134 ? ? ? ? ? ? 130 PRO B CG  
3853 C CD  . PRO B 150 ? 0.3151 0.2239 0.1998 0.0546  -0.0346 -0.0167 ? ? ? ? ? ? 130 PRO B CD  
3854 N N   . TRP B 151 ? 0.2854 0.2280 0.1970 0.0455  -0.0264 -0.0241 ? ? ? ? ? ? 131 TRP B N   
3855 C CA  . TRP B 151 ? 0.2622 0.2139 0.1846 0.0406  -0.0229 -0.0256 ? ? ? ? ? ? 131 TRP B CA  
3856 C C   . TRP B 151 ? 0.2539 0.2242 0.1966 0.0416  -0.0253 -0.0251 ? ? ? ? ? ? 131 TRP B C   
3857 O O   . TRP B 151 ? 0.2696 0.2474 0.2229 0.0370  -0.0260 -0.0250 ? ? ? ? ? ? 131 TRP B O   
3858 C CB  . TRP B 151 ? 0.2444 0.1942 0.1667 0.0376  -0.0136 -0.0253 ? ? ? ? ? ? 131 TRP B CB  
3859 C CG  . TRP B 151 ? 0.2568 0.1935 0.1646 0.0340  -0.0106 -0.0272 ? ? ? ? ? ? 131 TRP B CG  
3860 C CD1 . TRP B 151 ? 0.2640 0.1890 0.1563 0.0339  -0.0071 -0.0266 ? ? ? ? ? ? 131 TRP B CD1 
3861 C CD2 . TRP B 151 ? 0.2469 0.1823 0.1556 0.0296  -0.0108 -0.0311 ? ? ? ? ? ? 131 TRP B CD2 
3862 N NE1 . TRP B 151 ? 0.2741 0.1929 0.1568 0.0295  -0.0040 -0.0299 ? ? ? ? ? ? 131 TRP B NE1 
3863 C CE2 . TRP B 151 ? 0.2693 0.1940 0.1621 0.0275  -0.0063 -0.0337 ? ? ? ? ? ? 131 TRP B CE2 
3864 C CE3 . TRP B 151 ? 0.2269 0.1693 0.1496 0.0271  -0.0146 -0.0331 ? ? ? ? ? ? 131 TRP B CE3 
3865 C CZ2 . TRP B 151 ? 0.2800 0.2025 0.1709 0.0238  -0.0050 -0.0401 ? ? ? ? ? ? 131 TRP B CZ2 
3866 C CZ3 . TRP B 151 ? 0.2643 0.2017 0.1857 0.0236  -0.0145 -0.0390 ? ? ? ? ? ? 131 TRP B CZ3 
3867 C CH2 . TRP B 151 ? 0.2970 0.2252 0.2025 0.0225  -0.0094 -0.0434 ? ? ? ? ? ? 131 TRP B CH2 
3868 N N   . ARG B 152 ? 0.2606 0.2390 0.2102 0.0473  -0.0267 -0.0252 ? ? ? ? ? ? 132 ARG B N   
3869 C CA  . ARG B 152 ? 0.2587 0.2584 0.2279 0.0478  -0.0278 -0.0254 ? ? ? ? ? ? 132 ARG B CA  
3870 C C   . ARG B 152 ? 0.2657 0.2687 0.2401 0.0487  -0.0375 -0.0261 ? ? ? ? ? ? 132 ARG B C   
3871 O O   . ARG B 152 ? 0.2563 0.2777 0.2483 0.0480  -0.0394 -0.0261 ? ? ? ? ? ? 132 ARG B O   
3872 C CB  . ARG B 152 ? 0.2866 0.2973 0.2635 0.0541  -0.0252 -0.0277 ? ? ? ? ? ? 132 ARG B CB  
3873 C CG  . ARG B 152 ? 0.2619 0.2720 0.2349 0.0529  -0.0162 -0.0276 ? ? ? ? ? ? 132 ARG B CG  
3874 C CD  . ARG B 152 ? 0.2738 0.3005 0.2574 0.0582  -0.0131 -0.0319 ? ? ? ? ? ? 132 ARG B CD  
3875 N NE  . ARG B 152 ? 0.2453 0.2705 0.2235 0.0571  -0.0056 -0.0326 ? ? ? ? ? ? 132 ARG B NE  
3876 C CZ  . ARG B 152 ? 0.2557 0.2932 0.2376 0.0509  0.0008  -0.0297 ? ? ? ? ? ? 132 ARG B CZ  
3877 N NH1 . ARG B 152 ? 0.2345 0.2860 0.2260 0.0447  0.0007  -0.0252 ? ? ? ? ? ? 132 ARG B NH1 
3878 N NH2 . ARG B 152 ? 0.2475 0.2831 0.2238 0.0503  0.0065  -0.0307 ? ? ? ? ? ? 132 ARG B NH2 
3879 N N   . GLN B 153 ? 0.2509 0.2373 0.2099 0.0495  -0.0436 -0.0265 ? ? ? ? ? ? 133 GLN B N   
3880 C CA  . GLN B 153 ? 0.2730 0.2609 0.2343 0.0495  -0.0538 -0.0273 ? ? ? ? ? ? 133 GLN B CA  
3881 C C   . GLN B 153 ? 0.2887 0.2661 0.2386 0.0433  -0.0555 -0.0287 ? ? ? ? ? ? 133 GLN B C   
3882 O O   . GLN B 153 ? 0.3034 0.2787 0.2497 0.0428  -0.0645 -0.0303 ? ? ? ? ? ? 133 GLN B O   
3883 C CB  . GLN B 153 ? 0.2868 0.2672 0.2409 0.0564  -0.0625 -0.0269 ? ? ? ? ? ? 133 GLN B CB  
3884 C CG  . GLN B 153 ? 0.3256 0.3177 0.2953 0.0640  -0.0624 -0.0282 ? ? ? ? ? ? 133 GLN B CG  
3885 C CD  . GLN B 153 ? 0.4031 0.3876 0.3706 0.0713  -0.0737 -0.0276 ? ? ? ? ? ? 133 GLN B CD  
3886 O OE1 . GLN B 153 ? 0.4712 0.4595 0.4435 0.0723  -0.0839 -0.0276 ? ? ? ? ? ? 133 GLN B OE1 
3887 N NE2 . GLN B 153 ? 0.4015 0.3741 0.3623 0.0762  -0.0733 -0.0268 ? ? ? ? ? ? 133 GLN B NE2 
3888 N N   . MET B 154 ? 0.2756 0.2473 0.2207 0.0388  -0.0474 -0.0292 ? ? ? ? ? ? 134 MET B N   
3889 C CA  . MET B 154 ? 0.2661 0.2288 0.2024 0.0337  -0.0482 -0.0330 ? ? ? ? ? ? 134 MET B CA  
3890 C C   . MET B 154 ? 0.2810 0.2524 0.2332 0.0298  -0.0547 -0.0353 ? ? ? ? ? ? 134 MET B C   
3891 O O   . MET B 154 ? 0.2816 0.2476 0.2264 0.0280  -0.0613 -0.0399 ? ? ? ? ? ? 134 MET B O   
3892 C CB  . MET B 154 ? 0.2628 0.2195 0.1961 0.0304  -0.0384 -0.0338 ? ? ? ? ? ? 134 MET B CB  
3893 C CG  . MET B 154 ? 0.2757 0.2246 0.2032 0.0259  -0.0387 -0.0402 ? ? ? ? ? ? 134 MET B CG  
3894 S SD  . MET B 154 ? 0.2918 0.2288 0.1911 0.0261  -0.0425 -0.0445 ? ? ? ? ? ? 134 MET B SD  
3895 C CE  . MET B 154 ? 0.2745 0.2023 0.1578 0.0266  -0.0318 -0.0417 ? ? ? ? ? ? 134 MET B CE  
3896 N N   . SER B 155 ? 0.2545 0.2402 0.2282 0.0279  -0.0530 -0.0321 ? ? ? ? ? ? 135 SER B N   
3897 C CA  . SER B 155 ? 0.2533 0.2479 0.2447 0.0232  -0.0597 -0.0329 ? ? ? ? ? ? 135 SER B CA  
3898 C C   . SER B 155 ? 0.2858 0.2846 0.2778 0.0258  -0.0703 -0.0348 ? ? ? ? ? ? 135 SER B C   
3899 O O   . SER B 155 ? 0.2937 0.2903 0.2879 0.0225  -0.0781 -0.0391 ? ? ? ? ? ? 135 SER B O   
3900 C CB  . SER B 155 ? 0.2097 0.2211 0.2235 0.0193  -0.0559 -0.0268 ? ? ? ? ? ? 135 SER B CB  
3901 O OG  . SER B 155 ? 0.2106 0.2165 0.2250 0.0156  -0.0490 -0.0248 ? ? ? ? ? ? 135 SER B OG  
3902 N N   . ALA B 156 ? 0.2586 0.2636 0.2500 0.0320  -0.0715 -0.0325 ? ? ? ? ? ? 136 ALA B N   
3903 C CA  . ALA B 156 ? 0.2889 0.2974 0.2814 0.0354  -0.0827 -0.0340 ? ? ? ? ? ? 136 ALA B CA  
3904 C C   . ALA B 156 ? 0.2866 0.2781 0.2554 0.0357  -0.0895 -0.0374 ? ? ? ? ? ? 136 ALA B C   
3905 O O   . ALA B 156 ? 0.2834 0.2762 0.2534 0.0340  -0.0996 -0.0405 ? ? ? ? ? ? 136 ALA B O   
3906 C CB  . ALA B 156 ? 0.2742 0.2917 0.2728 0.0432  -0.0832 -0.0317 ? ? ? ? ? ? 136 ALA B CB  
3907 N N   . TRP B 157 ? 0.2874 0.2643 0.2343 0.0371  -0.0841 -0.0368 ? ? ? ? ? ? 137 TRP B N   
3908 C CA  . TRP B 157 ? 0.3204 0.2834 0.2421 0.0359  -0.0890 -0.0394 ? ? ? ? ? ? 137 TRP B CA  
3909 C C   . TRP B 157 ? 0.3143 0.2756 0.2351 0.0296  -0.0905 -0.0469 ? ? ? ? ? ? 137 TRP B C   
3910 O O   . TRP B 157 ? 0.3304 0.2891 0.2406 0.0281  -0.0997 -0.0511 ? ? ? ? ? ? 137 TRP B O   
3911 C CB  . TRP B 157 ? 0.3300 0.2796 0.2301 0.0366  -0.0811 -0.0369 ? ? ? ? ? ? 137 TRP B CB  
3912 C CG  . TRP B 157 ? 0.3590 0.2972 0.2322 0.0333  -0.0842 -0.0395 ? ? ? ? ? ? 137 TRP B CG  
3913 C CD1 . TRP B 157 ? 0.3989 0.3316 0.2548 0.0344  -0.0941 -0.0362 ? ? ? ? ? ? 137 TRP B CD1 
3914 C CD2 . TRP B 157 ? 0.3636 0.2966 0.2245 0.0279  -0.0774 -0.0462 ? ? ? ? ? ? 137 TRP B CD2 
3915 N NE1 . TRP B 157 ? 0.4316 0.3571 0.2626 0.0292  -0.0933 -0.0400 ? ? ? ? ? ? 137 TRP B NE1 
3916 C CE2 . TRP B 157 ? 0.4077 0.3339 0.2421 0.0256  -0.0826 -0.0472 ? ? ? ? ? ? 137 TRP B CE2 
3917 C CE3 . TRP B 157 ? 0.3170 0.2509 0.1874 0.0250  -0.0680 -0.0515 ? ? ? ? ? ? 137 TRP B CE3 
3918 C CZ2 . TRP B 157 ? 0.4356 0.3585 0.2528 0.0204  -0.0773 -0.0550 ? ? ? ? ? ? 137 TRP B CZ2 
3919 C CZ3 . TRP B 157 ? 0.3679 0.2968 0.2239 0.0209  -0.0637 -0.0596 ? ? ? ? ? ? 137 TRP B CZ3 
3920 C CH2 . TRP B 157 ? 0.4187 0.3431 0.2480 0.0186  -0.0676 -0.0621 ? ? ? ? ? ? 137 TRP B CH2 
3921 N N   . LEU B 158 ? 0.2664 0.2290 0.1986 0.0261  -0.0824 -0.0491 ? ? ? ? ? ? 138 LEU B N   
3922 C CA  . LEU B 158 ? 0.2711 0.2314 0.2076 0.0208  -0.0844 -0.0574 ? ? ? ? ? ? 138 LEU B CA  
3923 C C   . LEU B 158 ? 0.3155 0.2842 0.2675 0.0187  -0.0962 -0.0600 ? ? ? ? ? ? 138 LEU B C   
3924 O O   . LEU B 158 ? 0.2882 0.2530 0.2357 0.0155  -0.1024 -0.0687 ? ? ? ? ? ? 138 LEU B O   
3925 C CB  . LEU B 158 ? 0.2565 0.2173 0.2087 0.0177  -0.0758 -0.0573 ? ? ? ? ? ? 138 LEU B CB  
3926 C CG  . LEU B 158 ? 0.2632 0.2141 0.2005 0.0180  -0.0653 -0.0593 ? ? ? ? ? ? 138 LEU B CG  
3927 C CD1 . LEU B 158 ? 0.2787 0.2315 0.2345 0.0157  -0.0583 -0.0568 ? ? ? ? ? ? 138 LEU B CD1 
3928 C CD2 . LEU B 158 ? 0.2788 0.2214 0.1992 0.0159  -0.0668 -0.0704 ? ? ? ? ? ? 138 LEU B CD2 
3929 N N   . ARG B 159 ? 0.3442 0.3270 0.2253 0.0475  -0.1091 -0.0169 ? ? ? ? ? ? 139 ARG B N   
3930 C CA  . ARG B 159 ? 0.3524 0.3388 0.2451 0.0386  -0.1253 -0.0132 ? ? ? ? ? ? 139 ARG B CA  
3931 C C   . ARG B 159 ? 0.3790 0.3612 0.2718 0.0358  -0.1446 -0.0092 ? ? ? ? ? ? 139 ARG B C   
3932 O O   . ARG B 159 ? 0.3894 0.3766 0.2966 0.0277  -0.1613 -0.0046 ? ? ? ? ? ? 139 ARG B O   
3933 C CB  . ARG B 159 ? 0.3314 0.3522 0.2624 0.0369  -0.1211 -0.0096 ? ? ? ? ? ? 139 ARG B CB  
3934 C CG  . ARG B 159 ? 0.3447 0.3661 0.2741 0.0334  -0.1110 -0.0079 ? ? ? ? ? ? 139 ARG B CG  
3935 C CD  . ARG B 159 ? 0.3529 0.4080 0.3126 0.0273  -0.1065 -0.0031 ? ? ? ? ? ? 139 ARG B CD  
3936 N NE  . ARG B 159 ? 0.3644 0.4151 0.3223 0.0192  -0.1052 0.0034  ? ? ? ? ? ? 139 ARG B NE  
3937 C CZ  . ARG B 159 ? 0.3752 0.4501 0.3473 0.0114  -0.0983 0.0101  ? ? ? ? ? ? 139 ARG B CZ  
3938 N NH1 . ARG B 159 ? 0.3438 0.4494 0.3309 0.0105  -0.0884 0.0073  ? ? ? ? ? ? 139 ARG B NH1 
3939 N NH2 . ARG B 159 ? 0.3766 0.4433 0.3475 0.0031  -0.1008 0.0194  ? ? ? ? ? ? 139 ARG B NH2 
3940 N N   . THR B 160 ? 0.3775 0.3507 0.2571 0.0414  -0.1444 -0.0089 ? ? ? ? ? ? 140 THR B N   
3941 C CA  . THR B 160 ? 0.3964 0.3627 0.2760 0.0375  -0.1666 -0.0011 ? ? ? ? ? ? 140 THR B CA  
3942 C C   . THR B 160 ? 0.4648 0.3954 0.2945 0.0239  -0.1757 -0.0008 ? ? ? ? ? ? 140 THR B C   
3943 O O   . THR B 160 ? 0.4577 0.3651 0.2480 0.0230  -0.1626 -0.0072 ? ? ? ? ? ? 140 THR B O   
3944 C CB  . THR B 160 ? 0.3923 0.3637 0.2834 0.0473  -0.1636 0.0016  ? ? ? ? ? ? 140 THR B CB  
3945 O OG1 . THR B 160 ? 0.3622 0.3676 0.3034 0.0570  -0.1526 -0.0013 ? ? ? ? ? ? 140 THR B OG1 
3946 C CG2 . THR B 160 ? 0.4179 0.3790 0.3105 0.0409  -0.1862 0.0136  ? ? ? ? ? ? 140 THR B CG2 
3947 N N   . GLY B 161 ? 0.5546 0.4837 0.3905 0.0117  -0.1935 0.0055  ? ? ? ? ? ? 141 GLY B N   
3948 C CA  . GLY B 161 ? 0.6476 0.5461 0.4396 -0.0044 -0.2004 0.0057  ? ? ? ? ? ? 141 GLY B CA  
3949 C C   . GLY B 161 ? 0.7270 0.6210 0.5163 -0.0089 -0.2130 0.0176  ? ? ? ? ? ? 141 GLY B C   
3950 O O   . GLY B 161 ? 0.7264 0.6382 0.5492 0.0021  -0.2153 0.0247  ? ? ? ? ? ? 141 GLY B O   
3951 N N   . LYS B 162 ? 0.8022 0.6708 0.5520 -0.0258 -0.2218 0.0198  ? ? ? ? ? ? 142 LYS B N   
3952 C CA  . LYS B 162 ? 0.8630 0.7228 0.6039 -0.0333 -0.2360 0.0331  ? ? ? ? ? ? 142 LYS B CA  
3953 C C   . LYS B 162 ? 0.9073 0.7786 0.6833 -0.0401 -0.2631 0.0477  ? ? ? ? ? ? 142 LYS B C   
3954 O O   . LYS B 162 ? 0.9146 0.7999 0.7291 -0.0338 -0.2753 0.0605  ? ? ? ? ? ? 142 LYS B O   
3955 C CB  . LYS B 162 ? 0.9106 0.7363 0.5864 -0.0503 -0.2300 0.0283  ? ? ? ? ? ? 142 LYS B CB  
3956 N N   . GLY B 165 ? 0.7636 0.6917 0.7026 -0.0058 -0.2922 0.0835  ? ? ? ? ? ? 145 GLY B N   
3957 C CA  . GLY B 165 ? 0.7469 0.6639 0.6798 -0.0013 -0.2910 0.0899  ? ? ? ? ? ? 145 GLY B CA  
3958 C C   . GLY B 165 ? 0.6759 0.6111 0.6393 0.0194  -0.2707 0.0795  ? ? ? ? ? ? 145 GLY B C   
3959 O O   . GLY B 165 ? 0.6604 0.5935 0.6418 0.0270  -0.2710 0.0849  ? ? ? ? ? ? 145 GLY B O   
3960 N N   . LYS B 166 ? 0.6188 0.5708 0.5881 0.0273  -0.2539 0.0648  ? ? ? ? ? ? 146 LYS B N   
3961 C CA  . LYS B 166 ? 0.5792 0.5496 0.5765 0.0453  -0.2349 0.0536  ? ? ? ? ? ? 146 LYS B CA  
3962 C C   . LYS B 166 ? 0.5490 0.5018 0.4907 0.0464  -0.2164 0.0437  ? ? ? ? ? ? 146 LYS B C   
3963 O O   . LYS B 166 ? 0.4883 0.4505 0.4422 0.0600  -0.2016 0.0346  ? ? ? ? ? ? 146 LYS B O   
3964 C CB  . LYS B 166 ? 0.5527 0.5554 0.5958 0.0527  -0.2277 0.0440  ? ? ? ? ? ? 146 LYS B CB  
3965 N N   . ASP B 167 ? 0.5881 0.5153 0.4708 0.0317  -0.2162 0.0440  ? ? ? ? ? ? 147 ASP B N   
3966 C CA  . ASP B 167 ? 0.5730 0.4836 0.4067 0.0316  -0.1956 0.0330  ? ? ? ? ? ? 147 ASP B CA  
3967 C C   . ASP B 167 ? 0.5433 0.4395 0.3587 0.0343  -0.1897 0.0367  ? ? ? ? ? ? 147 ASP B C   
3968 O O   . ASP B 167 ? 0.5535 0.4434 0.3784 0.0305  -0.2046 0.0502  ? ? ? ? ? ? 147 ASP B O   
3969 C CB  . ASP B 167 ? 0.6051 0.4929 0.3876 0.0147  -0.1937 0.0289  ? ? ? ? ? ? 147 ASP B CB  
3970 C CG  . ASP B 167 ? 0.6027 0.4802 0.3521 0.0172  -0.1689 0.0135  ? ? ? ? ? ? 147 ASP B CG  
3971 O OD1 . ASP B 167 ? 0.4945 0.3871 0.2642 0.0320  -0.1559 0.0067  ? ? ? ? ? ? 147 ASP B OD1 
3972 O OD2 . ASP B 167 ? 0.6778 0.5324 0.3837 0.0044  -0.1620 0.0074  ? ? ? ? ? ? 147 ASP B OD2 
3973 N N   . THR B 168 ? 0.5011 0.3918 0.2917 0.0401  -0.1680 0.0253  ? ? ? ? ? ? 148 THR B N   
3974 C CA  . THR B 168 ? 0.5284 0.4046 0.2968 0.0415  -0.1589 0.0271  ? ? ? ? ? ? 148 THR B CA  
3975 C C   . THR B 168 ? 0.5366 0.3973 0.2586 0.0359  -0.1349 0.0150  ? ? ? ? ? ? 148 THR B C   
3976 O O   . THR B 168 ? 0.4825 0.3471 0.2009 0.0366  -0.1249 0.0041  ? ? ? ? ? ? 148 THR B O   
3977 C CB  . THR B 168 ? 0.5010 0.3966 0.3117 0.0599  -0.1511 0.0233  ? ? ? ? ? ? 148 THR B CB  
3978 O OG1 . THR B 168 ? 0.4660 0.3833 0.2939 0.0676  -0.1303 0.0086  ? ? ? ? ? ? 148 THR B OG1 
3979 C CG2 . THR B 168 ? 0.5121 0.4232 0.3787 0.0668  -0.1712 0.0323  ? ? ? ? ? ? 148 THR B CG2 
3980 N N   . PRO B 169 ? 0.5915 0.4349 0.2829 0.0303  -0.1248 0.0169  ? ? ? ? ? ? 149 PRO B N   
3981 C CA  . PRO B 169 ? 0.5871 0.4188 0.2447 0.0252  -0.0985 0.0040  ? ? ? ? ? ? 149 PRO B CA  
3982 C C   . PRO B 169 ? 0.5213 0.3687 0.1994 0.0410  -0.0788 -0.0090 ? ? ? ? ? ? 149 PRO B C   
3983 O O   . PRO B 169 ? 0.5651 0.4072 0.2310 0.0386  -0.0602 -0.0206 ? ? ? ? ? ? 149 PRO B O   
3984 C CB  . PRO B 169 ? 0.6482 0.4642 0.2797 0.0173  -0.0920 0.0105  ? ? ? ? ? ? 149 PRO B CB  
3985 C CG  . PRO B 169 ? 0.6660 0.4859 0.3226 0.0233  -0.1144 0.0265  ? ? ? ? ? ? 149 PRO B CG  
3986 C CD  . PRO B 169 ? 0.6460 0.4785 0.3337 0.0252  -0.1375 0.0321  ? ? ? ? ? ? 149 PRO B CD  
3987 N N   . ASN B 170 ? 0.4414 0.3129 0.1634 0.0547  -0.0800 -0.0072 ? ? ? ? ? ? 150 ASN B N   
3988 C CA  . ASN B 170 ? 0.4204 0.3141 0.1723 0.0654  -0.0616 -0.0166 ? ? ? ? ? ? 150 ASN B CA  
3989 C C   . ASN B 170 ? 0.3787 0.3005 0.1771 0.0750  -0.0679 -0.0157 ? ? ? ? ? ? 150 ASN B C   
3990 O O   . ASN B 170 ? 0.3883 0.3129 0.2032 0.0759  -0.0842 -0.0091 ? ? ? ? ? ? 150 ASN B O   
3991 C CB  . ASN B 170 ? 0.4195 0.3098 0.1645 0.0667  -0.0412 -0.0201 ? ? ? ? ? ? 150 ASN B CB  
3992 C CG  . ASN B 170 ? 0.4138 0.2992 0.1598 0.0663  -0.0462 -0.0118 ? ? ? ? ? ? 150 ASN B CG  
3993 O OD1 . ASN B 170 ? 0.3890 0.2842 0.1616 0.0711  -0.0604 -0.0065 ? ? ? ? ? ? 150 ASN B OD1 
3994 N ND2 . ASN B 170 ? 0.4355 0.3056 0.1563 0.0600  -0.0332 -0.0112 ? ? ? ? ? ? 150 ASN B ND2 
3995 N N   . ALA B 171 ? 0.3516 0.2941 0.1722 0.0807  -0.0551 -0.0223 ? ? ? ? ? ? 151 ALA B N   
3996 C CA  . ALA B 171 ? 0.3308 0.3003 0.1887 0.0862  -0.0560 -0.0247 ? ? ? ? ? ? 151 ALA B CA  
3997 C C   . ALA B 171 ? 0.3310 0.3035 0.2052 0.0904  -0.0551 -0.0248 ? ? ? ? ? ? 151 ALA B C   
3998 O O   . ALA B 171 ? 0.3132 0.2992 0.2175 0.0939  -0.0605 -0.0267 ? ? ? ? ? ? 151 ALA B O   
3999 C CB  . ALA B 171 ? 0.2687 0.2566 0.1375 0.0869  -0.0435 -0.0294 ? ? ? ? ? ? 151 ALA B CB  
4000 N N   . PHE B 172 ? 0.3460 0.3061 0.2042 0.0896  -0.0467 -0.0238 ? ? ? ? ? ? 152 PHE B N   
4001 C CA  . PHE B 172 ? 0.3238 0.2822 0.1958 0.0922  -0.0463 -0.0233 ? ? ? ? ? ? 152 PHE B CA  
4002 C C   . PHE B 172 ? 0.3563 0.3048 0.2401 0.0933  -0.0645 -0.0157 ? ? ? ? ? ? 152 PHE B C   
4003 O O   . PHE B 172 ? 0.3537 0.3124 0.2734 0.0989  -0.0673 -0.0191 ? ? ? ? ? ? 152 PHE B O   
4004 C CB  . PHE B 172 ? 0.3329 0.2748 0.1811 0.0884  -0.0368 -0.0202 ? ? ? ? ? ? 152 PHE B CB  
4005 C CG  . PHE B 172 ? 0.3490 0.2872 0.2116 0.0897  -0.0363 -0.0191 ? ? ? ? ? ? 152 PHE B CG  
4006 C CD1 . PHE B 172 ? 0.3906 0.3092 0.2500 0.0879  -0.0499 -0.0089 ? ? ? ? ? ? 152 PHE B CD1 
4007 C CD2 . PHE B 172 ? 0.3441 0.2970 0.2239 0.0912  -0.0245 -0.0270 ? ? ? ? ? ? 152 PHE B CD2 
4008 C CE1 . PHE B 172 ? 0.4114 0.3238 0.2880 0.0891  -0.0503 -0.0072 ? ? ? ? ? ? 152 PHE B CE1 
4009 C CE2 . PHE B 172 ? 0.3546 0.3018 0.2484 0.0914  -0.0239 -0.0276 ? ? ? ? ? ? 152 PHE B CE2 
4010 C CZ  . PHE B 172 ? 0.3808 0.3070 0.2746 0.0911  -0.0361 -0.0180 ? ? ? ? ? ? 152 PHE B CZ  
4011 N N   . ALA B 173 ? 0.3829 0.3105 0.2379 0.0867  -0.0772 -0.0055 ? ? ? ? ? ? 153 ALA B N   
4012 C CA  . ALA B 173 ? 0.3980 0.3148 0.2637 0.0854  -0.1003 0.0066  ? ? ? ? ? ? 153 ALA B CA  
4013 C C   . ALA B 173 ? 0.3775 0.3161 0.2853 0.0913  -0.1096 0.0034  ? ? ? ? ? ? 153 ALA B C   
4014 O O   . ALA B 173 ? 0.3432 0.2867 0.2919 0.0969  -0.1212 0.0072  ? ? ? ? ? ? 153 ALA B O   
4015 C CB  . ALA B 173 ? 0.4020 0.2916 0.2188 0.0724  -0.1134 0.0184  ? ? ? ? ? ? 153 ALA B CB  
4016 N N   . PHE B 174 ? 0.3609 0.3124 0.2626 0.0898  -0.1035 -0.0035 ? ? ? ? ? ? 154 PHE B N   
4017 C CA  . PHE B 174 ? 0.3522 0.3273 0.2923 0.0933  -0.1082 -0.0075 ? ? ? ? ? ? 154 PHE B CA  
4018 C C   . PHE B 174 ? 0.3249 0.3227 0.3127 0.1019  -0.0966 -0.0182 ? ? ? ? ? ? 154 PHE B C   
4019 O O   . PHE B 174 ? 0.2923 0.3053 0.3249 0.1061  -0.1031 -0.0196 ? ? ? ? ? ? 154 PHE B O   
4020 C CB  . PHE B 174 ? 0.3401 0.3251 0.2643 0.0893  -0.0989 -0.0137 ? ? ? ? ? ? 154 PHE B CB  
4021 C CG  . PHE B 174 ? 0.3372 0.3402 0.2896 0.0879  -0.1082 -0.0135 ? ? ? ? ? ? 154 PHE B CG  
4022 C CD1 . PHE B 174 ? 0.3537 0.3461 0.3046 0.0826  -0.1313 -0.0029 ? ? ? ? ? ? 154 PHE B CD1 
4023 C CD2 . PHE B 174 ? 0.3082 0.3389 0.2862 0.0892  -0.0946 -0.0229 ? ? ? ? ? ? 154 PHE B CD2 
4024 C CE1 . PHE B 174 ? 0.3498 0.3604 0.3309 0.0804  -0.1404 -0.0020 ? ? ? ? ? ? 154 PHE B CE1 
4025 C CE2 . PHE B 174 ? 0.3032 0.3520 0.3084 0.0863  -0.1011 -0.0224 ? ? ? ? ? ? 154 PHE B CE2 
4026 C CZ  . PHE B 174 ? 0.3212 0.3607 0.3312 0.0828  -0.1239 -0.0122 ? ? ? ? ? ? 154 PHE B CZ  
4027 N N   . ALA B 175 ? 0.3091 0.3092 0.2887 0.1035  -0.0786 -0.0269 ? ? ? ? ? ? 155 ALA B N   
4028 C CA  . ALA B 175 ? 0.3185 0.3376 0.3343 0.1083  -0.0646 -0.0408 ? ? ? ? ? ? 155 ALA B CA  
4029 C C   . ALA B 175 ? 0.3325 0.3381 0.3692 0.1136  -0.0673 -0.0404 ? ? ? ? ? ? 155 ALA B C   
4030 O O   . ALA B 175 ? 0.3321 0.3488 0.3976 0.1169  -0.0541 -0.0546 ? ? ? ? ? ? 155 ALA B O   
4031 C CB  . ALA B 175 ? 0.2821 0.3141 0.2788 0.1038  -0.0454 -0.0510 ? ? ? ? ? ? 155 ALA B CB  
4032 N N   . HIS B 176 ? 0.3263 0.3063 0.3462 0.1125  -0.0839 -0.0244 ? ? ? ? ? ? 156 HIS B N   
4033 C CA  . HIS B 176 ? 0.3394 0.3031 0.3797 0.1162  -0.0900 -0.0197 ? ? ? ? ? ? 156 HIS B CA  
4034 C C   . HIS B 176 ? 0.3804 0.3303 0.4417 0.1174  -0.1175 -0.0015 ? ? ? ? ? ? 156 HIS B C   
4035 O O   . HIS B 176 ? 0.4129 0.3377 0.4629 0.1142  -0.1319 0.0143  ? ? ? ? ? ? 156 HIS B O   
4036 C CB  . HIS B 176 ? 0.3566 0.3000 0.3544 0.1103  -0.0844 -0.0142 ? ? ? ? ? ? 156 HIS B CB  
4037 C CG  . HIS B 176 ? 0.3775 0.3336 0.3701 0.1097  -0.0616 -0.0299 ? ? ? ? ? ? 156 HIS B CG  
4038 N ND1 . HIS B 176 ? 0.3727 0.3396 0.3355 0.1050  -0.0497 -0.0344 ? ? ? ? ? ? 156 HIS B ND1 
4039 C CD2 . HIS B 176 ? 0.3857 0.3443 0.4002 0.1117  -0.0506 -0.0414 ? ? ? ? ? ? 156 HIS B CD2 
4040 C CE1 . HIS B 176 ? 0.3703 0.3474 0.3365 0.1035  -0.0347 -0.0456 ? ? ? ? ? ? 156 HIS B CE1 
4041 N NE2 . HIS B 176 ? 0.3785 0.3503 0.3726 0.1067  -0.0343 -0.0512 ? ? ? ? ? ? 156 HIS B NE2 
4042 N N   . GLU B 177 ? 0.3762 0.3429 0.4685 0.1202  -0.1263 -0.0018 ? ? ? ? ? ? 157 GLU B N   
4043 C CA  . GLU B 177 ? 0.4037 0.3619 0.5249 0.1206  -0.1562 0.0170  ? ? ? ? ? ? 157 GLU B CA  
4044 C C   . GLU B 177 ? 0.4286 0.3564 0.4942 0.1080  -0.1792 0.0404  ? ? ? ? ? ? 157 GLU B C   
4045 O O   . GLU B 177 ? 0.4736 0.3850 0.5510 0.1033  -0.1993 0.0586  ? ? ? ? ? ? 157 GLU B O   
4046 C CB  . GLU B 177 ? 0.4633 0.4205 0.6513 0.1309  -0.1608 0.0169  ? ? ? ? ? ? 157 GLU B CB  
4047 C CG  . GLU B 177 ? 0.4897 0.4763 0.7337 0.1403  -0.1354 -0.0090 ? ? ? ? ? ? 157 GLU B CG  
4048 C CD  . GLU B 177 ? 0.5549 0.5387 0.8561 0.1440  -0.1318 -0.0115 ? ? ? ? ? ? 157 GLU B CD  
4049 O OE1 . GLU B 177 ? 0.5815 0.5459 0.8778 0.1453  -0.1288 -0.0116 ? ? ? ? ? ? 157 GLU B OE1 
4050 O OE2 . GLU B 177 ? 0.5790 0.5790 0.9312 0.1452  -0.1323 -0.0135 ? ? ? ? ? ? 157 GLU B OE2 
4051 N N   . GLY B 178 ? 0.4171 0.3387 0.4205 0.0983  -0.1705 0.0381  ? ? ? ? ? ? 158 GLY B N   
4052 C CA  . GLY B 178 ? 0.4621 0.3550 0.4051 0.0831  -0.1866 0.0552  ? ? ? ? ? ? 158 GLY B CA  
4053 C C   . GLY B 178 ? 0.4984 0.3689 0.3996 0.0770  -0.1758 0.0584  ? ? ? ? ? ? 158 GLY B C   
4054 O O   . GLY B 178 ? 0.5458 0.3928 0.3886 0.0620  -0.1813 0.0685  ? ? ? ? ? ? 158 GLY B O   
4055 N N   . LYS B 179 ? 0.4686 0.3462 0.3981 0.0866  -0.1588 0.0486  ? ? ? ? ? ? 159 LYS B N   
4056 C CA  . LYS B 179 ? 0.4877 0.3454 0.3866 0.0806  -0.1500 0.0533  ? ? ? ? ? ? 159 LYS B CA  
4057 C C   . LYS B 179 ? 0.4760 0.3367 0.3307 0.0760  -0.1234 0.0403  ? ? ? ? ? ? 159 LYS B C   
4058 O O   . LYS B 179 ? 0.4281 0.3115 0.2990 0.0839  -0.1045 0.0230  ? ? ? ? ? ? 159 LYS B O   
4059 C CB  . LYS B 179 ? 0.4684 0.3299 0.4173 0.0912  -0.1442 0.0480  ? ? ? ? ? ? 159 LYS B CB  
4060 C CG  . LYS B 179 ? 0.4951 0.3507 0.4985 0.0972  -0.1697 0.0612  ? ? ? ? ? ? 159 LYS B CG  
4061 C CD  . LYS B 179 ? 0.4996 0.3618 0.5608 0.1097  -0.1581 0.0480  ? ? ? ? ? ? 159 LYS B CD  
4062 C CE  . LYS B 179 ? 0.5448 0.4008 0.6708 0.1169  -0.1824 0.0608  ? ? ? ? ? ? 159 LYS B CE  
4063 N NZ  . LYS B 179 ? 0.5456 0.4079 0.7317 0.1279  -0.1666 0.0431  ? ? ? ? ? ? 159 LYS B NZ  
4064 N N   . LYS B 180 ? 0.5100 0.3477 0.3105 0.0619  -0.1218 0.0494  ? ? ? ? ? ? 160 LYS B N   
4065 C CA  . LYS B 180 ? 0.5194 0.3593 0.2875 0.0583  -0.0948 0.0374  ? ? ? ? ? ? 160 LYS B CA  
4066 C C   . LYS B 180 ? 0.4966 0.3416 0.2847 0.0629  -0.0788 0.0324  ? ? ? ? ? ? 160 LYS B C   
4067 O O   . LYS B 180 ? 0.4967 0.3380 0.3158 0.0671  -0.0889 0.0385  ? ? ? ? ? ? 160 LYS B O   
4068 C CB  . LYS B 180 ? 0.5871 0.4013 0.2918 0.0401  -0.0941 0.0453  ? ? ? ? ? ? 160 LYS B CB  
4069 C CG  . LYS B 180 ? 0.6392 0.4465 0.3192 0.0326  -0.1098 0.0480  ? ? ? ? ? ? 160 LYS B CG  
4070 C CD  . LYS B 180 ? 0.7346 0.5158 0.3501 0.0104  -0.1072 0.0532  ? ? ? ? ? ? 160 LYS B CD  
4071 C CE  . LYS B 180 ? 0.7837 0.5566 0.3975 -0.0037 -0.1347 0.0705  ? ? ? ? ? ? 160 LYS B CE  
4072 N NZ  . LYS B 180 ? 0.8538 0.6111 0.4169 -0.0269 -0.1274 0.0700  ? ? ? ? ? ? 160 LYS B NZ  
4073 N N   . VAL B 181 ? 0.4671 0.3201 0.2421 0.0619  -0.0550 0.0216  ? ? ? ? ? ? 161 VAL B N   
4074 C CA  . VAL B 181 ? 0.4304 0.2929 0.2286 0.0657  -0.0409 0.0155  ? ? ? ? ? ? 161 VAL B CA  
4075 C C   . VAL B 181 ? 0.4794 0.3197 0.2690 0.0574  -0.0458 0.0290  ? ? ? ? ? ? 161 VAL B C   
4076 O O   . VAL B 181 ? 0.5003 0.3436 0.3208 0.0616  -0.0450 0.0271  ? ? ? ? ? ? 161 VAL B O   
4077 C CB  . VAL B 181 ? 0.4354 0.3121 0.2268 0.0654  -0.0172 0.0043  ? ? ? ? ? ? 161 VAL B CB  
4078 C CG1 . VAL B 181 ? 0.4777 0.3366 0.2262 0.0532  -0.0054 0.0085  ? ? ? ? ? ? 161 VAL B CG1 
4079 C CG2 . VAL B 181 ? 0.4477 0.3380 0.2679 0.0684  -0.0070 -0.0016 ? ? ? ? ? ? 161 VAL B CG2 
4080 N N   . TYR B 182 ? 0.5221 0.3385 0.2676 0.0434  -0.0513 0.0428  ? ? ? ? ? ? 162 TYR B N   
4081 C CA  . TYR B 182 ? 0.6120 0.4054 0.3422 0.0316  -0.0561 0.0588  ? ? ? ? ? ? 162 TYR B CA  
4082 C C   . TYR B 182 ? 0.5845 0.3675 0.3497 0.0365  -0.0823 0.0720  ? ? ? ? ? ? 162 TYR B C   
4083 O O   . TYR B 182 ? 0.5800 0.3545 0.3644 0.0355  -0.0827 0.0776  ? ? ? ? ? ? 162 TYR B O   
4084 C CB  . TYR B 182 ? 0.7702 0.5402 0.4368 0.0112  -0.0542 0.0699  ? ? ? ? ? ? 162 TYR B CB  
4085 C CG  . TYR B 182 ? 0.8711 0.6516 0.5142 0.0085  -0.0247 0.0529  ? ? ? ? ? ? 162 TYR B CG  
4086 C CD1 . TYR B 182 ? 0.8882 0.6786 0.5405 0.0077  0.0013  0.0450  ? ? ? ? ? ? 162 TYR B CD1 
4087 C CD2 . TYR B 182 ? 0.9083 0.6897 0.5276 0.0074  -0.0232 0.0445  ? ? ? ? ? ? 162 TYR B CD2 
4088 C CE1 . TYR B 182 ? 0.8957 0.6971 0.5390 0.0071  0.0281  0.0297  ? ? ? ? ? ? 162 TYR B CE1 
4089 C CE2 . TYR B 182 ? 0.9176 0.7070 0.5245 0.0066  0.0045  0.0279  ? ? ? ? ? ? 162 TYR B CE2 
4090 C CZ  . TYR B 182 ? 0.9031 0.7031 0.5249 0.0072  0.0302  0.0208  ? ? ? ? ? ? 162 TYR B CZ  
4091 O OH  . TYR B 182 ? 0.8854 0.6944 0.5060 0.0077  0.0574  0.0049  ? ? ? ? ? ? 162 TYR B OH  
4092 N N   . GLU B 183 ? 0.5695 0.3537 0.3490 0.0421  -0.1038 0.0765  ? ? ? ? ? ? 163 GLU B N   
4093 C CA  . GLU B 183 ? 0.5531 0.3314 0.3813 0.0501  -0.1278 0.0869  ? ? ? ? ? ? 163 GLU B CA  
4094 C C   . GLU B 183 ? 0.5122 0.3109 0.3986 0.0668  -0.1150 0.0670  ? ? ? ? ? ? 163 GLU B C   
4095 O O   . GLU B 183 ? 0.5207 0.3094 0.4441 0.0706  -0.1221 0.0711  ? ? ? ? ? ? 163 GLU B O   
4096 C CB  . GLU B 183 ? 0.5389 0.3186 0.3771 0.0526  -0.1529 0.0953  ? ? ? ? ? ? 163 GLU B CB  
4097 C CG  . GLU B 183 ? 0.5529 0.3292 0.4554 0.0629  -0.1774 0.1055  ? ? ? ? ? ? 163 GLU B CG  
4098 C CD  . GLU B 183 ? 0.5908 0.3684 0.5074 0.0631  -0.2060 0.1184  ? ? ? ? ? ? 163 GLU B CD  
4099 O OE1 . GLU B 183 ? 0.5973 0.3810 0.4742 0.0560  -0.2048 0.1153  ? ? ? ? ? ? 163 GLU B OE1 
4100 O OE2 . GLU B 183 ? 0.6063 0.3881 0.5795 0.0671  -0.2207 0.1258  ? ? ? ? ? ? 163 GLU B OE2 
4101 N N   . VAL B 184 ? 0.4862 0.3118 0.3791 0.0748  -0.0963 0.0455  ? ? ? ? ? ? 164 VAL B N   
4102 C CA  . VAL B 184 ? 0.4771 0.3219 0.4139 0.0858  -0.0826 0.0253  ? ? ? ? ? ? 164 VAL B CA  
4103 C C   . VAL B 184 ? 0.4865 0.3232 0.4197 0.0802  -0.0697 0.0234  ? ? ? ? ? ? 164 VAL B C   
4104 O O   . VAL B 184 ? 0.4903 0.3260 0.4614 0.0851  -0.0680 0.0151  ? ? ? ? ? ? 164 VAL B O   
4105 C CB  . VAL B 184 ? 0.4644 0.3389 0.4011 0.0912  -0.0671 0.0062  ? ? ? ? ? ? 164 VAL B CB  
4106 C CG1 . VAL B 184 ? 0.4341 0.3262 0.4002 0.0959  -0.0509 -0.0139 ? ? ? ? ? ? 164 VAL B CG1 
4107 C CG2 . VAL B 184 ? 0.4465 0.3309 0.4006 0.0975  -0.0801 0.0063  ? ? ? ? ? ? 164 VAL B CG2 
4108 N N   . CYS B 185 ? 0.5048 0.3351 0.3947 0.0689  -0.0598 0.0303  ? ? ? ? ? ? 165 CYS B N   
4109 C CA  . CYS B 185 ? 0.5077 0.3298 0.3946 0.0613  -0.0487 0.0318  ? ? ? ? ? ? 165 CYS B CA  
4110 C C   . CYS B 185 ? 0.5336 0.3287 0.4384 0.0579  -0.0648 0.0470  ? ? ? ? ? ? 165 CYS B C   
4111 O O   . CYS B 185 ? 0.5060 0.2975 0.4349 0.0575  -0.0592 0.0416  ? ? ? ? ? ? 165 CYS B O   
4112 C CB  . CYS B 185 ? 0.5379 0.3568 0.3786 0.0488  -0.0345 0.0381  ? ? ? ? ? ? 165 CYS B CB  
4113 S SG  . CYS B 185 ? 0.5412 0.3926 0.3820 0.0529  -0.0105 0.0186  ? ? ? ? ? ? 165 CYS B SG  
4114 N N   . SER B 186 ? 0.5692 0.3442 0.4637 0.0543  -0.0869 0.0672  ? ? ? ? ? ? 166 SER B N   
4115 C CA  . SER B 186 ? 0.6175 0.3643 0.5315 0.0501  -0.1066 0.0866  ? ? ? ? ? ? 166 SER B CA  
4116 C C   . SER B 186 ? 0.6136 0.3633 0.5967 0.0662  -0.1149 0.0756  ? ? ? ? ? ? 166 SER B C   
4117 O O   . SER B 186 ? 0.6312 0.3587 0.6453 0.0657  -0.1271 0.0862  ? ? ? ? ? ? 166 SER B O   
4118 C CB  . SER B 186 ? 0.6715 0.3949 0.5514 0.0381  -0.1317 0.1153  ? ? ? ? ? ? 166 SER B CB  
4119 O OG  . SER B 186 ? 0.6662 0.4001 0.5593 0.0470  -0.1466 0.1141  ? ? ? ? ? ? 166 SER B OG  
4120 N N   . GLU B 187 ? 0.5992 0.3752 0.6075 0.0796  -0.1068 0.0538  ? ? ? ? ? ? 167 GLU B N   
4121 C CA  . GLU B 187 ? 0.6022 0.3843 0.6766 0.0942  -0.1085 0.0379  ? ? ? ? ? ? 167 GLU B CA  
4122 C C   . GLU B 187 ? 0.5630 0.3590 0.6526 0.0963  -0.0838 0.0100  ? ? ? ? ? ? 167 GLU B C   
4123 O O   . GLU B 187 ? 0.5376 0.3302 0.6773 0.1037  -0.0807 -0.0052 ? ? ? ? ? ? 167 GLU B O   
4124 C CB  . GLU B 187 ? 0.6068 0.4105 0.7014 0.1048  -0.1129 0.0298  ? ? ? ? ? ? 167 GLU B CB  
4125 C CG  . GLU B 187 ? 0.6617 0.4533 0.7463 0.1019  -0.1409 0.0565  ? ? ? ? ? ? 167 GLU B CG  
4126 C CD  . GLU B 187 ? 0.6544 0.4689 0.7706 0.1127  -0.1459 0.0478  ? ? ? ? ? ? 167 GLU B CD  
4127 O OE1 . GLU B 187 ? 0.6229 0.4645 0.7391 0.1177  -0.1243 0.0237  ? ? ? ? ? ? 167 GLU B OE1 
4128 O OE2 . GLU B 187 ? 0.6749 0.4804 0.8171 0.1147  -0.1728 0.0669  ? ? ? ? ? ? 167 GLU B OE2 
4129 N N   . ASP B 188 ? 0.5379 0.3491 0.5854 0.0886  -0.0666 0.0031  ? ? ? ? ? ? 168 ASP B N   
4130 C CA  . ASP B 188 ? 0.5055 0.3346 0.5596 0.0875  -0.0460 -0.0217 ? ? ? ? ? ? 168 ASP B CA  
4131 C C   . ASP B 188 ? 0.5019 0.3232 0.5284 0.0747  -0.0383 -0.0144 ? ? ? ? ? ? 168 ASP B C   
4132 O O   . ASP B 188 ? 0.4734 0.3075 0.4640 0.0685  -0.0296 -0.0106 ? ? ? ? ? ? 168 ASP B O   
4133 C CB  . ASP B 188 ? 0.4828 0.3435 0.5203 0.0901  -0.0348 -0.0355 ? ? ? ? ? ? 168 ASP B CB  
4134 C CG  . ASP B 188 ? 0.4750 0.3558 0.5234 0.0879  -0.0177 -0.0616 ? ? ? ? ? ? 168 ASP B CG  
4135 O OD1 . ASP B 188 ? 0.4780 0.3505 0.5323 0.0811  -0.0120 -0.0679 ? ? ? ? ? ? 168 ASP B OD1 
4136 O OD2 . ASP B 188 ? 0.4372 0.3415 0.4858 0.0908  -0.0109 -0.0750 ? ? ? ? ? ? 168 ASP B OD2 
4137 N N   . ALA B 189 ? 0.4988 0.3229 0.4646 0.1302  0.0641  0.0078  ? ? ? ? ? ? 169 ALA B N   
4138 C CA  . ALA B 189 ? 0.5303 0.3192 0.4910 0.1241  0.0817  0.0286  ? ? ? ? ? ? 169 ALA B CA  
4139 C C   . ALA B 189 ? 0.5090 0.2921 0.4717 0.0831  0.0801  0.0061  ? ? ? ? ? ? 169 ALA B C   
4140 O O   . ALA B 189 ? 0.4638 0.2428 0.4115 0.0754  0.0799  0.0156  ? ? ? ? ? ? 169 ALA B O   
4141 C CB  . ALA B 189 ? 0.5864 0.3286 0.5771 0.1386  0.1155  0.0483  ? ? ? ? ? ? 169 ALA B CB  
4142 N N   . ASN B 190 ? 0.5174 0.3068 0.4971 0.0608  0.0794  -0.0232 ? ? ? ? ? ? 170 ASN B N   
4143 C CA  . ASN B 190 ? 0.5068 0.3065 0.4837 0.0305  0.0766  -0.0441 ? ? ? ? ? ? 170 ASN B CA  
4144 C C   . ASN B 190 ? 0.4489 0.2738 0.3966 0.0256  0.0577  -0.0387 ? ? ? ? ? ? 170 ASN B C   
4145 O O   . ASN B 190 ? 0.4489 0.2731 0.3859 0.0145  0.0568  -0.0353 ? ? ? ? ? ? 170 ASN B O   
4146 C CB  . ASN B 190 ? 0.5577 0.3736 0.5518 0.0157  0.0792  -0.0747 ? ? ? ? ? ? 170 ASN B CB  
4147 C CG  . ASN B 190 ? 0.6076 0.4536 0.5875 -0.0048 0.0728  -0.0920 ? ? ? ? ? ? 170 ASN B CG  
4148 O OD1 . ASN B 190 ? 0.6241 0.4971 0.5890 -0.0070 0.0649  -0.0957 ? ? ? ? ? ? 170 ASN B OD1 
4149 N ND2 . ASN B 190 ? 0.6062 0.4509 0.5935 -0.0169 0.0793  -0.1014 ? ? ? ? ? ? 170 ASN B ND2 
4150 N N   . PHE B 191 ? 0.4009 0.2487 0.3441 0.0337  0.0454  -0.0411 ? ? ? ? ? ? 171 PHE B N   
4151 C CA  . PHE B 191 ? 0.4115 0.2805 0.3430 0.0285  0.0343  -0.0401 ? ? ? ? ? ? 171 PHE B CA  
4152 C C   . PHE B 191 ? 0.4389 0.3053 0.3554 0.0385  0.0289  -0.0233 ? ? ? ? ? ? 171 PHE B C   
4153 O O   . PHE B 191 ? 0.4246 0.2939 0.3317 0.0271  0.0261  -0.0202 ? ? ? ? ? ? 171 PHE B O   
4154 C CB  . PHE B 191 ? 0.4137 0.3089 0.3611 0.0351  0.0282  -0.0534 ? ? ? ? ? ? 171 PHE B CB  
4155 C CG  . PHE B 191 ? 0.4097 0.3241 0.3635 0.0279  0.0245  -0.0581 ? ? ? ? ? ? 171 PHE B CG  
4156 C CD1 . PHE B 191 ? 0.3929 0.3052 0.3487 0.0110  0.0349  -0.0564 ? ? ? ? ? ? 171 PHE B CD1 
4157 C CD2 . PHE B 191 ? 0.4100 0.3496 0.3718 0.0413  0.0137  -0.0650 ? ? ? ? ? ? 171 PHE B CD2 
4158 C CE1 . PHE B 191 ? 0.3919 0.3145 0.3647 0.0054  0.0393  -0.0581 ? ? ? ? ? ? 171 PHE B CE1 
4159 C CE2 . PHE B 191 ? 0.4140 0.3715 0.3961 0.0322  0.0146  -0.0769 ? ? ? ? ? ? 171 PHE B CE2 
4160 C CZ  . PHE B 191 ? 0.3981 0.3408 0.3893 0.0130  0.0299  -0.0717 ? ? ? ? ? ? 171 PHE B CZ  
4161 N N   . SER B 192 ? 0.4253 0.2891 0.3383 0.0635  0.0294  -0.0100 ? ? ? ? ? ? 172 SER B N   
4162 C CA  . SER B 192 ? 0.4215 0.2887 0.3156 0.0790  0.0272  0.0093  ? ? ? ? ? ? 172 SER B CA  
4163 C C   . SER B 192 ? 0.4278 0.2637 0.3168 0.0619  0.0400  0.0202  ? ? ? ? ? ? 172 SER B C   
4164 O O   . SER B 192 ? 0.4143 0.2581 0.2908 0.0562  0.0346  0.0240  ? ? ? ? ? ? 172 SER B O   
4165 C CB  . SER B 192 ? 0.4689 0.3399 0.3558 0.1170  0.0320  0.0306  ? ? ? ? ? ? 172 SER B CB  
4166 O OG  . SER B 192 ? 0.4830 0.3671 0.3457 0.1373  0.0312  0.0516  ? ? ? ? ? ? 172 SER B OG  
4167 N N   . GLN B 193 ? 0.4636 0.2681 0.3701 0.0530  0.0582  0.0195  ? ? ? ? ? ? 173 GLN B N   
4168 C CA  . GLN B 193 ? 0.4785 0.2603 0.3944 0.0346  0.0730  0.0187  ? ? ? ? ? ? 173 GLN B CA  
4169 C C   . GLN B 193 ? 0.4236 0.2277 0.3314 0.0111  0.0594  0.0012  ? ? ? ? ? ? 173 GLN B C   
4170 O O   . GLN B 193 ? 0.4209 0.2226 0.3244 0.0028  0.0615  0.0047  ? ? ? ? ? ? 173 GLN B O   
4171 C CB  . GLN B 193 ? 0.5084 0.2633 0.4612 0.0257  0.0963  0.0057  ? ? ? ? ? ? 173 GLN B CB  
4172 C CG  . GLN B 193 ? 0.5688 0.3082 0.5474 0.0048  0.1149  -0.0072 ? ? ? ? ? ? 173 GLN B CG  
4173 C CD  . GLN B 193 ? 0.6439 0.3588 0.6761 -0.0043 0.1439  -0.0281 ? ? ? ? ? ? 173 GLN B CD  
4174 O OE1 . GLN B 193 ? 0.6803 0.3697 0.7292 0.0136  0.1599  -0.0140 ? ? ? ? ? ? 173 GLN B OE1 
4175 N NE2 . GLN B 193 ? 0.6515 0.3800 0.7166 -0.0306 0.1517  -0.0662 ? ? ? ? ? ? 173 GLN B NE2 
4176 N N   . LEU B 194 ? 0.3869 0.2134 0.2931 0.0038  0.0484  -0.0143 ? ? ? ? ? ? 174 LEU B N   
4177 C CA  . LEU B 194 ? 0.3825 0.2320 0.2791 -0.0098 0.0402  -0.0219 ? ? ? ? ? ? 174 LEU B CA  
4178 C C   . LEU B 194 ? 0.3939 0.2505 0.2773 -0.0060 0.0309  -0.0085 ? ? ? ? ? ? 174 LEU B C   
4179 O O   . LEU B 194 ? 0.3816 0.2442 0.2591 -0.0140 0.0293  -0.0066 ? ? ? ? ? ? 174 LEU B O   
4180 C CB  . LEU B 194 ? 0.3781 0.2481 0.2755 -0.0121 0.0378  -0.0322 ? ? ? ? ? ? 174 LEU B CB  
4181 C CG  . LEU B 194 ? 0.3895 0.2657 0.2997 -0.0173 0.0457  -0.0526 ? ? ? ? ? ? 174 LEU B CG  
4182 C CD1 . LEU B 194 ? 0.3885 0.2856 0.2956 -0.0152 0.0457  -0.0567 ? ? ? ? ? ? 174 LEU B CD1 
4183 C CD2 . LEU B 194 ? 0.3773 0.2720 0.2920 -0.0289 0.0492  -0.0713 ? ? ? ? ? ? 174 LEU B CD2 
4184 N N   . PHE B 195 ? 0.3863 0.2494 0.2700 0.0073  0.0246  -0.0044 ? ? ? ? ? ? 175 PHE B N   
4185 C CA  . PHE B 195 ? 0.3923 0.2707 0.2731 0.0115  0.0167  -0.0015 ? ? ? ? ? ? 175 PHE B CA  
4186 C C   . PHE B 195 ? 0.4166 0.2852 0.2834 0.0139  0.0187  0.0115  ? ? ? ? ? ? 175 PHE B C   
4187 O O   . PHE B 195 ? 0.4033 0.2774 0.2683 0.0052  0.0163  0.0121  ? ? ? ? ? ? 175 PHE B O   
4188 C CB  . PHE B 195 ? 0.4150 0.3171 0.3051 0.0287  0.0089  -0.0105 ? ? ? ? ? ? 175 PHE B CB  
4189 C CG  . PHE B 195 ? 0.4738 0.4049 0.3801 0.0280  0.0025  -0.0248 ? ? ? ? ? ? 175 PHE B CG  
4190 C CD1 . PHE B 195 ? 0.5164 0.4845 0.4454 0.0398  -0.0046 -0.0478 ? ? ? ? ? ? 175 PHE B CD1 
4191 C CD2 . PHE B 195 ? 0.4791 0.4058 0.3862 0.0158  0.0048  -0.0209 ? ? ? ? ? ? 175 PHE B CD2 
4192 C CE1 . PHE B 195 ? 0.5216 0.5223 0.4808 0.0367  -0.0072 -0.0721 ? ? ? ? ? ? 175 PHE B CE1 
4193 C CE2 . PHE B 195 ? 0.4720 0.4238 0.4055 0.0139  0.0032  -0.0383 ? ? ? ? ? ? 175 PHE B CE2 
4194 C CZ  . PHE B 195 ? 0.4949 0.4838 0.4579 0.0229  -0.0016 -0.0665 ? ? ? ? ? ? 175 PHE B CZ  
4195 N N   . SER B 196 ? 0.4284 0.2807 0.2887 0.0275  0.0273  0.0246  ? ? ? ? ? ? 176 SER B N   
4196 C CA  . SER B 196 ? 0.4808 0.3203 0.3311 0.0320  0.0370  0.0412  ? ? ? ? ? ? 176 SER B CA  
4197 C C   . SER B 196 ? 0.4657 0.2905 0.3261 0.0082  0.0449  0.0343  ? ? ? ? ? ? 176 SER B C   
4198 O O   . SER B 196 ? 0.4554 0.2846 0.3103 0.0035  0.0442  0.0378  ? ? ? ? ? ? 176 SER B O   
4199 C CB  . SER B 196 ? 0.5677 0.3847 0.4159 0.0540  0.0555  0.0636  ? ? ? ? ? ? 176 SER B CB  
4200 O OG  . SER B 196 ? 0.6406 0.4847 0.4750 0.0839  0.0459  0.0708  ? ? ? ? ? ? 176 SER B OG  
4201 N N   . GLU B 197 ? 0.4677 0.2830 0.3458 -0.0051 0.0520  0.0198  ? ? ? ? ? ? 177 GLU B N   
4202 C CA  . GLU B 197 ? 0.4525 0.2728 0.3449 -0.0249 0.0566  0.0028  ? ? ? ? ? ? 177 GLU B CA  
4203 C C   . GLU B 197 ? 0.4058 0.2552 0.2844 -0.0303 0.0396  -0.0008 ? ? ? ? ? ? 177 GLU B C   
4204 O O   . GLU B 197 ? 0.3932 0.2526 0.2754 -0.0389 0.0397  -0.0065 ? ? ? ? ? ? 177 GLU B O   
4205 C CB  . GLU B 197 ? 0.4181 0.2420 0.3344 -0.0355 0.0642  -0.0223 ? ? ? ? ? ? 177 GLU B CB  
4206 C CG  . GLU B 197 ? 0.4679 0.2573 0.4168 -0.0352 0.0909  -0.0239 ? ? ? ? ? ? 177 GLU B CG  
4207 C CD  . GLU B 197 ? 0.4816 0.2804 0.4608 -0.0455 0.0978  -0.0559 ? ? ? ? ? ? 177 GLU B CD  
4208 O OE1 . GLU B 197 ? 0.4650 0.3002 0.4289 -0.0483 0.0796  -0.0712 ? ? ? ? ? ? 177 GLU B OE1 
4209 O OE2 . GLU B 197 ? 0.4916 0.2625 0.5132 -0.0492 0.1249  -0.0655 ? ? ? ? ? ? 177 GLU B OE2 
4210 N N   . GLY B 198 ? 0.3544 0.2168 0.2237 -0.0241 0.0289  0.0026  ? ? ? ? ? ? 178 GLY B N   
4211 C CA  . GLY B 198 ? 0.3500 0.2326 0.2147 -0.0253 0.0214  0.0055  ? ? ? ? ? ? 178 GLY B CA  
4212 C C   . GLY B 198 ? 0.3740 0.2563 0.2372 -0.0235 0.0180  0.0135  ? ? ? ? ? ? 178 GLY B C   
4213 O O   . GLY B 198 ? 0.3684 0.2619 0.2324 -0.0273 0.0163  0.0151  ? ? ? ? ? ? 178 GLY B O   
4214 N N   . MET B 199 ? 0.3846 0.2610 0.2449 -0.0143 0.0170  0.0175  ? ? ? ? ? ? 179 MET B N   
4215 C CA  . MET B 199 ? 0.3947 0.2796 0.2520 -0.0102 0.0141  0.0207  ? ? ? ? ? ? 179 MET B CA  
4216 C C   . MET B 199 ? 0.4043 0.2774 0.2560 -0.0162 0.0220  0.0269  ? ? ? ? ? ? 179 MET B C   
4217 O O   . MET B 199 ? 0.4273 0.3093 0.2810 -0.0209 0.0200  0.0261  ? ? ? ? ? ? 179 MET B O   
4218 C CB  . MET B 199 ? 0.3633 0.2616 0.2144 0.0081  0.0103  0.0209  ? ? ? ? ? ? 179 MET B CB  
4219 C CG  . MET B 199 ? 0.3390 0.2583 0.2081 0.0124  0.0032  0.0046  ? ? ? ? ? ? 179 MET B CG  
4220 S SD  . MET B 199 ? 0.3762 0.3131 0.2793 0.0010  0.0032  -0.0125 ? ? ? ? ? ? 179 MET B SD  
4221 C CE  . MET B 199 ? 0.2956 0.2105 0.2079 -0.0114 0.0137  -0.0024 ? ? ? ? ? ? 179 MET B CE  
4222 N N   . ALA B 200 ? 0.3695 0.2216 0.2226 -0.0171 0.0347  0.0306  ? ? ? ? ? ? 180 ALA B N   
4223 C CA  . ALA B 200 ? 0.4173 0.2555 0.2789 -0.0251 0.0499  0.0324  ? ? ? ? ? ? 180 ALA B CA  
4224 C C   . ALA B 200 ? 0.4423 0.2985 0.3171 -0.0418 0.0444  0.0143  ? ? ? ? ? ? 180 ALA B C   
4225 O O   . ALA B 200 ? 0.4358 0.2961 0.3161 -0.0478 0.0482  0.0126  ? ? ? ? ? ? 180 ALA B O   
4226 C CB  . ALA B 200 ? 0.4324 0.2410 0.3105 -0.0246 0.0728  0.0358  ? ? ? ? ? ? 180 ALA B CB  
4227 N N   . GLY B 201 ? 0.4201 0.2934 0.2983 -0.0456 0.0358  0.0012  ? ? ? ? ? ? 181 GLY B N   
4228 C CA  . GLY B 201 ? 0.4006 0.3062 0.2853 -0.0520 0.0287  -0.0141 ? ? ? ? ? ? 181 GLY B CA  
4229 C C   . GLY B 201 ? 0.3942 0.3131 0.2707 -0.0470 0.0195  -0.0026 ? ? ? ? ? ? 181 GLY B C   
4230 O O   . GLY B 201 ? 0.3893 0.3274 0.2738 -0.0510 0.0180  -0.0108 ? ? ? ? ? ? 181 GLY B O   
4231 N N   . ASP B 202 ? 0.3500 0.2617 0.2189 -0.0387 0.0154  0.0117  ? ? ? ? ? ? 182 ASP B N   
4232 C CA  . ASP B 202 ? 0.3432 0.2637 0.2172 -0.0348 0.0121  0.0192  ? ? ? ? ? ? 182 ASP B CA  
4233 C C   . ASP B 202 ? 0.3347 0.2508 0.2105 -0.0389 0.0139  0.0176  ? ? ? ? ? ? 182 ASP B C   
4234 O O   . ASP B 202 ? 0.3399 0.2688 0.2239 -0.0401 0.0123  0.0167  ? ? ? ? ? ? 182 ASP B O   
4235 C CB  . ASP B 202 ? 0.3474 0.2628 0.2300 -0.0284 0.0130  0.0244  ? ? ? ? ? ? 182 ASP B CB  
4236 C CG  . ASP B 202 ? 0.3265 0.2485 0.2300 -0.0265 0.0157  0.0261  ? ? ? ? ? ? 182 ASP B CG  
4237 O OD1 . ASP B 202 ? 0.3132 0.2420 0.2265 -0.0210 0.0213  0.0370  ? ? ? ? ? ? 182 ASP B OD1 
4238 O OD2 . ASP B 202 ? 0.2990 0.2237 0.2102 -0.0275 0.0140  0.0166  ? ? ? ? ? ? 182 ASP B OD2 
4239 N N   . SER B 203 ? 0.3203 0.2209 0.1877 -0.0374 0.0192  0.0200  ? ? ? ? ? ? 183 SER B N   
4240 C CA  . SER B 203 ? 0.3423 0.2412 0.2063 -0.0369 0.0256  0.0233  ? ? ? ? ? ? 183 SER B CA  
4241 C C   . SER B 203 ? 0.3558 0.2542 0.2320 -0.0491 0.0339  0.0163  ? ? ? ? ? ? 183 SER B C   
4242 O O   . SER B 203 ? 0.3424 0.2475 0.2224 -0.0515 0.0369  0.0157  ? ? ? ? ? ? 183 SER B O   
4243 C CB  . SER B 203 ? 0.3536 0.2401 0.2015 -0.0243 0.0347  0.0355  ? ? ? ? ? ? 183 SER B CB  
4244 O OG  . SER B 203 ? 0.3594 0.2637 0.2003 -0.0107 0.0239  0.0334  ? ? ? ? ? ? 183 SER B OG  
4245 N N   . TRP B 204 ? 0.3646 0.2618 0.2525 -0.0573 0.0380  0.0050  ? ? ? ? ? ? 184 TRP B N   
4246 C CA  . TRP B 204 ? 0.3937 0.3023 0.3057 -0.0703 0.0463  -0.0140 ? ? ? ? ? ? 184 TRP B CA  
4247 C C   . TRP B 204 ? 0.3736 0.3151 0.2887 -0.0690 0.0323  -0.0202 ? ? ? ? ? ? 184 TRP B C   
4248 O O   . TRP B 204 ? 0.3627 0.3105 0.2909 -0.0753 0.0380  -0.0267 ? ? ? ? ? ? 184 TRP B O   
4249 C CB  . TRP B 204 ? 0.3659 0.2853 0.2974 -0.0779 0.0496  -0.0372 ? ? ? ? ? ? 184 TRP B CB  
4250 C CG  . TRP B 204 ? 0.3651 0.2997 0.3371 -0.0939 0.0638  -0.0688 ? ? ? ? ? ? 184 TRP B CG  
4251 C CD1 . TRP B 204 ? 0.3628 0.2694 0.3710 -0.1066 0.0934  -0.0802 ? ? ? ? ? ? 184 TRP B CD1 
4252 C CD2 . TRP B 204 ? 0.3123 0.2981 0.3021 -0.0977 0.0527  -0.0965 ? ? ? ? ? ? 184 TRP B CD2 
4253 N NE1 . TRP B 204 ? 0.3507 0.2877 0.4057 -0.1227 0.1025  -0.1200 ? ? ? ? ? ? 184 TRP B NE1 
4254 C CE2 . TRP B 204 ? 0.3513 0.3425 0.3925 -0.1164 0.0746  -0.1321 ? ? ? ? ? ? 184 TRP B CE2 
4255 C CE3 . TRP B 204 ? 0.2959 0.3250 0.2676 -0.0843 0.0294  -0.0939 ? ? ? ? ? ? 184 TRP B CE3 
4256 C CZ2 . TRP B 204 ? 0.3664 0.4150 0.4413 -0.1233 0.0688  -0.1728 ? ? ? ? ? ? 184 TRP B CZ2 
4257 C CZ3 . TRP B 204 ? 0.3206 0.4052 0.3173 -0.0859 0.0230  -0.1260 ? ? ? ? ? ? 184 TRP B CZ3 
4258 C CH2 . TRP B 204 ? 0.3499 0.4486 0.3975 -0.1059 0.0401  -0.1687 ? ? ? ? ? ? 184 TRP B CH2 
4259 N N   . LEU B 205 ? 0.3719 0.3325 0.2768 -0.0584 0.0178  -0.0145 ? ? ? ? ? ? 185 LEU B N   
4260 C CA  . LEU B 205 ? 0.3513 0.3420 0.2604 -0.0499 0.0085  -0.0125 ? ? ? ? ? ? 185 LEU B CA  
4261 C C   . LEU B 205 ? 0.3282 0.3052 0.2394 -0.0468 0.0095  0.0009  ? ? ? ? ? ? 185 LEU B C   
4262 O O   . LEU B 205 ? 0.3261 0.3177 0.2494 -0.0471 0.0087  -0.0030 ? ? ? ? ? ? 185 LEU B O   
4263 C CB  . LEU B 205 ? 0.3348 0.3474 0.2338 -0.0335 0.0013  -0.0022 ? ? ? ? ? ? 185 LEU B CB  
4264 C CG  . LEU B 205 ? 0.3563 0.4178 0.2542 -0.0264 -0.0055 -0.0200 ? ? ? ? ? ? 185 LEU B CG  
4265 C CD1 . LEU B 205 ? 0.3681 0.4490 0.2477 -0.0030 -0.0076 0.0027  ? ? ? ? ? ? 185 LEU B CD1 
4266 C CD2 . LEU B 205 ? 0.3081 0.4136 0.2223 -0.0250 -0.0113 -0.0397 ? ? ? ? ? ? 185 LEU B CD2 
4267 N N   . PHE B 206 ? 0.2935 0.2496 0.1984 -0.0435 0.0111  0.0110  ? ? ? ? ? ? 186 PHE B N   
4268 C CA  . PHE B 206 ? 0.2775 0.2323 0.1948 -0.0408 0.0124  0.0127  ? ? ? ? ? ? 186 PHE B CA  
4269 C C   . PHE B 206 ? 0.2833 0.2401 0.1998 -0.0472 0.0160  0.0052  ? ? ? ? ? ? 186 PHE B C   
4270 O O   . PHE B 206 ? 0.2968 0.2650 0.2296 -0.0468 0.0163  0.0005  ? ? ? ? ? ? 186 PHE B O   
4271 C CB  . PHE B 206 ? 0.2710 0.2165 0.1900 -0.0368 0.0132  0.0125  ? ? ? ? ? ? 186 PHE B CB  
4272 C CG  . PHE B 206 ? 0.2718 0.2275 0.2178 -0.0351 0.0159  0.0018  ? ? ? ? ? ? 186 PHE B CG  
4273 C CD1 . PHE B 206 ? 0.2701 0.2252 0.2510 -0.0316 0.0239  0.0044  ? ? ? ? ? ? 186 PHE B CD1 
4274 C CD2 . PHE B 206 ? 0.3079 0.2774 0.2486 -0.0349 0.0143  -0.0112 ? ? ? ? ? ? 186 PHE B CD2 
4275 C CE1 . PHE B 206 ? 0.3002 0.2649 0.3213 -0.0328 0.0311  -0.0130 ? ? ? ? ? ? 186 PHE B CE1 
4276 C CE2 . PHE B 206 ? 0.3097 0.3002 0.2821 -0.0340 0.0164  -0.0314 ? ? ? ? ? ? 186 PHE B CE2 
4277 C CZ  . PHE B 206 ? 0.3310 0.3173 0.3493 -0.0355 0.0252  -0.0359 ? ? ? ? ? ? 186 PHE B CZ  
4278 N N   . SER B 207 ? 0.2925 0.2371 0.1936 -0.0515 0.0231  0.0061  ? ? ? ? ? ? 187 SER B N   
4279 C CA  . SER B 207 ? 0.3166 0.2613 0.2137 -0.0533 0.0334  0.0060  ? ? ? ? ? ? 187 SER B CA  
4280 C C   . SER B 207 ? 0.3407 0.2970 0.2574 -0.0633 0.0365  -0.0044 ? ? ? ? ? ? 187 SER B C   
4281 O O   . SER B 207 ? 0.3453 0.3119 0.2673 -0.0640 0.0403  -0.0079 ? ? ? ? ? ? 187 SER B O   
4282 C CB  . SER B 207 ? 0.3463 0.2691 0.2272 -0.0510 0.0495  0.0177  ? ? ? ? ? ? 187 SER B CB  
4283 O OG  . SER B 207 ? 0.3748 0.2850 0.2721 -0.0632 0.0587  0.0109  ? ? ? ? ? ? 187 SER B OG  
4284 N N   . ARG B 208 ? 0.3396 0.3031 0.2690 -0.0697 0.0344  -0.0139 ? ? ? ? ? ? 188 ARG B N   
4285 C CA  . ARG B 208 ? 0.3165 0.3050 0.2692 -0.0762 0.0338  -0.0305 ? ? ? ? ? ? 188 ARG B CA  
4286 C C   . ARG B 208 ? 0.3301 0.3410 0.2913 -0.0662 0.0216  -0.0280 ? ? ? ? ? ? 188 ARG B C   
4287 O O   . ARG B 208 ? 0.3314 0.3587 0.3098 -0.0694 0.0233  -0.0377 ? ? ? ? ? ? 188 ARG B O   
4288 C CB  . ARG B 208 ? 0.3282 0.3374 0.2961 -0.0813 0.0318  -0.0503 ? ? ? ? ? ? 188 ARG B CB  
4289 C CG  . ARG B 208 ? 0.3351 0.3203 0.3166 -0.0957 0.0534  -0.0602 ? ? ? ? ? ? 188 ARG B CG  
4290 C CD  . ARG B 208 ? 0.3560 0.3680 0.3600 -0.1015 0.0511  -0.0893 ? ? ? ? ? ? 188 ARG B CD  
4291 N NE  . ARG B 208 ? 0.3786 0.3669 0.4175 -0.1191 0.0802  -0.1065 ? ? ? ? ? ? 188 ARG B NE  
4292 C CZ  . ARG B 208 ? 0.4047 0.3454 0.4360 -0.1193 0.0994  -0.0866 ? ? ? ? ? ? 188 ARG B CZ  
4293 N NH1 . ARG B 208 ? 0.3315 0.2515 0.3192 -0.1036 0.0876  -0.0543 ? ? ? ? ? ? 188 ARG B NH1 
4294 N NH2 . ARG B 208 ? 0.4247 0.3403 0.4991 -0.1339 0.1337  -0.1004 ? ? ? ? ? ? 188 ARG B NH2 
4295 N N   . ALA B 209 ? 0.3140 0.3228 0.2695 -0.0537 0.0137  -0.0144 ? ? ? ? ? ? 189 ALA B N   
4296 C CA  . ALA B 209 ? 0.3005 0.3201 0.2745 -0.0424 0.0114  -0.0074 ? ? ? ? ? ? 189 ALA B CA  
4297 C C   . ALA B 209 ? 0.2961 0.3066 0.2812 -0.0475 0.0175  -0.0134 ? ? ? ? ? ? 189 ALA B C   
4298 O O   . ALA B 209 ? 0.2979 0.3208 0.3059 -0.0459 0.0195  -0.0190 ? ? ? ? ? ? 189 ALA B O   
4299 C CB  . ALA B 209 ? 0.2990 0.3129 0.2735 -0.0276 0.0114  0.0109  ? ? ? ? ? ? 189 ALA B CB  
4300 N N   . LEU B 210 ? 0.2777 0.2743 0.2470 -0.0508 0.0199  -0.0146 ? ? ? ? ? ? 190 LEU B N   
4301 C CA  . LEU B 210 ? 0.2590 0.2639 0.2336 -0.0510 0.0235  -0.0263 ? ? ? ? ? ? 190 LEU B CA  
4302 C C   . LEU B 210 ? 0.3045 0.3220 0.2784 -0.0567 0.0295  -0.0342 ? ? ? ? ? ? 190 LEU B C   
4303 O O   . LEU B 210 ? 0.3018 0.3371 0.2978 -0.0562 0.0311  -0.0480 ? ? ? ? ? ? 190 LEU B O   
4304 C CB  . LEU B 210 ? 0.2516 0.2527 0.1994 -0.0467 0.0234  -0.0246 ? ? ? ? ? ? 190 LEU B CB  
4305 C CG  . LEU B 210 ? 0.2888 0.3171 0.2312 -0.0391 0.0244  -0.0393 ? ? ? ? ? ? 190 LEU B CG  
4306 C CD1 . LEU B 210 ? 0.2453 0.2955 0.2327 -0.0390 0.0223  -0.0651 ? ? ? ? ? ? 190 LEU B CD1 
4307 C CD2 . LEU B 210 ? 0.3249 0.3551 0.2356 -0.0273 0.0228  -0.0318 ? ? ? ? ? ? 190 LEU B CD2 
4308 N N   . VAL B 211 ? 0.2935 0.3015 0.2490 -0.0629 0.0369  -0.0279 ? ? ? ? ? ? 191 VAL B N   
4309 C CA  . VAL B 211 ? 0.3138 0.3299 0.2709 -0.0689 0.0496  -0.0330 ? ? ? ? ? ? 191 VAL B CA  
4310 C C   . VAL B 211 ? 0.3257 0.3585 0.3147 -0.0748 0.0461  -0.0461 ? ? ? ? ? ? 191 VAL B C   
4311 O O   . VAL B 211 ? 0.3288 0.3744 0.3279 -0.0793 0.0547  -0.0552 ? ? ? ? ? ? 191 VAL B O   
4312 C CB  . VAL B 211 ? 0.3057 0.3010 0.2487 -0.0748 0.0689  -0.0225 ? ? ? ? ? ? 191 VAL B CB  
4313 C CG1 . VAL B 211 ? 0.3177 0.2990 0.2272 -0.0617 0.0752  -0.0036 ? ? ? ? ? ? 191 VAL B CG1 
4314 C CG2 . VAL B 211 ? 0.2913 0.2802 0.2541 -0.0856 0.0673  -0.0309 ? ? ? ? ? ? 191 VAL B CG2 
4315 N N   . SER B 212 ? 0.2964 0.3342 0.2994 -0.0711 0.0343  -0.0455 ? ? ? ? ? ? 192 SER B N   
4316 C CA  . SER B 212 ? 0.3366 0.3992 0.3681 -0.0678 0.0289  -0.0541 ? ? ? ? ? ? 192 SER B CA  
4317 C C   . SER B 212 ? 0.3353 0.4020 0.3899 -0.0572 0.0270  -0.0517 ? ? ? ? ? ? 192 SER B C   
4318 O O   . SER B 212 ? 0.3392 0.4198 0.4169 -0.0586 0.0308  -0.0631 ? ? ? ? ? ? 192 SER B O   
4319 C CB  . SER B 212 ? 0.3806 0.4602 0.4135 -0.0600 0.0186  -0.0527 ? ? ? ? ? ? 192 SER B CB  
4320 O OG  . SER B 212 ? 0.4201 0.5340 0.4771 -0.0480 0.0118  -0.0575 ? ? ? ? ? ? 192 SER B OG  
4321 N N   . LYS B 213 ? 0.3218 0.3752 0.3779 -0.0474 0.0251  -0.0389 ? ? ? ? ? ? 193 LYS B N   
4322 C CA  . LYS B 213 ? 0.3170 0.3681 0.4109 -0.0388 0.0319  -0.0388 ? ? ? ? ? ? 193 LYS B CA  
4323 C C   . LYS B 213 ? 0.2951 0.3534 0.4045 -0.0482 0.0379  -0.0633 ? ? ? ? ? ? 193 LYS B C   
4324 O O   . LYS B 213 ? 0.2948 0.3621 0.4474 -0.0461 0.0456  -0.0760 ? ? ? ? ? ? 193 LYS B O   
4325 C CB  . LYS B 213 ? 0.3290 0.3608 0.4277 -0.0292 0.0359  -0.0223 ? ? ? ? ? ? 193 LYS B CB  
4326 C CG  . LYS B 213 ? 0.3527 0.3885 0.4423 -0.0109 0.0336  0.0047  ? ? ? ? ? ? 193 LYS B CG  
4327 C CD  . LYS B 213 ? 0.3631 0.4073 0.4915 0.0095  0.0443  0.0199  ? ? ? ? ? ? 193 LYS B CD  
4328 C CE  . LYS B 213 ? 0.3879 0.4407 0.5059 0.0383  0.0475  0.0548  ? ? ? ? ? ? 193 LYS B CE  
4329 N NZ  . LYS B 213 ? 0.4070 0.4731 0.5589 0.0666  0.0601  0.0773  ? ? ? ? ? ? 193 LYS B NZ  
4330 N N   . CYS B 214 ? 0.3525 0.3703 0.3922 0.0423  0.1096  0.0563  ? ? ? ? ? ? 194 CYS B N   
4331 C CA  . CYS B 214 ? 0.3749 0.3380 0.3826 0.0515  0.1241  0.0432  ? ? ? ? ? ? 194 CYS B CA  
4332 C C   . CYS B 214 ? 0.3907 0.3665 0.4035 0.0542  0.1423  0.0344  ? ? ? ? ? ? 194 CYS B C   
4333 O O   . CYS B 214 ? 0.3718 0.3138 0.3543 0.0479  0.1497  0.0210  ? ? ? ? ? ? 194 CYS B O   
4334 C CB  . CYS B 214 ? 0.3441 0.2709 0.3128 0.0331  0.1139  0.0330  ? ? ? ? ? ? 194 CYS B CB  
4335 S SG  . CYS B 214 ? 0.3852 0.3024 0.3434 0.0244  0.0918  0.0458  ? ? ? ? ? ? 194 CYS B SG  
4336 N N   . ARG B 215 ? 0.3950 0.4239 0.4459 0.0605  0.1481  0.0448  ? ? ? ? ? ? 195 ARG B N   
4337 C CA  . ARG B 215 ? 0.4064 0.4591 0.4644 0.0579  0.1632  0.0406  ? ? ? ? ? ? 195 ARG B CA  
4338 C C   . ARG B 215 ? 0.4345 0.4471 0.4669 0.0730  0.1846  0.0287  ? ? ? ? ? ? 195 ARG B C   
4339 O O   . ARG B 215 ? 0.4283 0.4343 0.4422 0.0597  0.1919  0.0190  ? ? ? ? ? ? 195 ARG B O   
4340 C CB  . ARG B 215 ? 0.4384 0.5604 0.5431 0.0640  0.1666  0.0586  ? ? ? ? ? ? 195 ARG B CB  
4341 C CG  . ARG B 215 ? 0.4948 0.6508 0.6068 0.0545  0.1792  0.0579  ? ? ? ? ? ? 195 ARG B CG  
4342 C CD  . ARG B 215 ? 0.5253 0.7598 0.6839 0.0547  0.1799  0.0794  ? ? ? ? ? ? 195 ARG B CD  
4343 N NE  . ARG B 215 ? 0.5803 0.8462 0.7395 0.0386  0.1885  0.0794  ? ? ? ? ? ? 195 ARG B NE  
4344 C CZ  . ARG B 215 ? 0.5799 0.8551 0.7281 0.0039  0.1760  0.0789  ? ? ? ? ? ? 195 ARG B CZ  
4345 N NH1 . ARG B 215 ? 0.5920 0.8870 0.7356 -0.0131 0.1796  0.0790  ? ? ? ? ? ? 195 ARG B NH1 
4346 N NH2 . ARG B 215 ? 0.5449 0.7990 0.6798 -0.0152 0.1544  0.0738  ? ? ? ? ? ? 195 ARG B NH2 
4347 N N   . ASP B 216 ? 0.4781 0.4595 0.5050 0.0994  0.1937  0.0292  ? ? ? ? ? ? 196 ASP B N   
4348 C CA  . ASP B 216 ? 0.5285 0.4671 0.5249 0.1150  0.2159  0.0149  ? ? ? ? ? ? 196 ASP B CA  
4349 C C   . ASP B 216 ? 0.4931 0.3726 0.4362 0.0935  0.2119  -0.0012 ? ? ? ? ? ? 196 ASP B C   
4350 O O   . ASP B 216 ? 0.5030 0.3589 0.4184 0.0938  0.2272  -0.0134 ? ? ? ? ? ? 196 ASP B O   
4351 C CB  . ASP B 216 ? 0.6323 0.5384 0.6289 0.1501  0.2250  0.0172  ? ? ? ? ? ? 196 ASP B CB  
4352 C CG  . ASP B 216 ? 0.6794 0.6493 0.7317 0.1774  0.2337  0.0345  ? ? ? ? ? ? 196 ASP B CG  
4353 O OD1 . ASP B 216 ? 0.6881 0.7256 0.7704 0.1693  0.2395  0.0406  ? ? ? ? ? ? 196 ASP B OD1 
4354 O OD2 . ASP B 216 ? 0.7094 0.6624 0.7745 0.2040  0.2309  0.0443  ? ? ? ? ? ? 196 ASP B OD2 
4355 N N   . ALA B 217 ? 0.4350 0.2973 0.3649 0.0734  0.1893  0.0006  ? ? ? ? ? ? 197 ALA B N   
4356 C CA  . ALA B 217 ? 0.4546 0.2721 0.3397 0.0520  0.1826  -0.0098 ? ? ? ? ? ? 197 ALA B CA  
4357 C C   . ALA B 217 ? 0.4599 0.2965 0.3417 0.0322  0.1843  -0.0150 ? ? ? ? ? ? 197 ALA B C   
4358 O O   . ALA B 217 ? 0.4655 0.2674 0.3108 0.0174  0.1837  -0.0225 ? ? ? ? ? ? 197 ALA B O   
4359 C CB  . ALA B 217 ? 0.4396 0.2468 0.3171 0.0378  0.1584  -0.0037 ? ? ? ? ? ? 197 ALA B CB  
4360 N N   . PHE B 218 ? 0.4225 0.3124 0.3402 0.0293  0.1839  -0.0087 ? ? ? ? ? ? 198 PHE B N   
4361 C CA  . PHE B 218 ? 0.4128 0.3174 0.3275 0.0086  0.1816  -0.0109 ? ? ? ? ? ? 198 PHE B CA  
4362 C C   . PHE B 218 ? 0.4616 0.3897 0.3816 0.0111  0.2016  -0.0109 ? ? ? ? ? ? 198 PHE B C   
4363 O O   . PHE B 218 ? 0.4592 0.3911 0.3688 -0.0083 0.1986  -0.0119 ? ? ? ? ? ? 198 PHE B O   
4364 C CB  . PHE B 218 ? 0.3956 0.3374 0.3376 -0.0032 0.1644  -0.0044 ? ? ? ? ? ? 198 PHE B CB  
4365 C CG  . PHE B 218 ? 0.4104 0.3378 0.3455 -0.0082 0.1455  -0.0062 ? ? ? ? ? ? 198 PHE B CG  
4366 C CD1 . PHE B 218 ? 0.4353 0.3397 0.3487 -0.0219 0.1344  -0.0124 ? ? ? ? ? ? 198 PHE B CD1 
4367 C CD2 . PHE B 218 ? 0.4246 0.3662 0.3762 0.0013  0.1386  0.0001  ? ? ? ? ? ? 198 PHE B CD2 
4368 C CE1 . PHE B 218 ? 0.4366 0.3383 0.3462 -0.0239 0.1192  -0.0137 ? ? ? ? ? ? 198 PHE B CE1 
4369 C CE2 . PHE B 218 ? 0.4182 0.3555 0.3627 -0.0052 0.1221  -0.0009 ? ? ? ? ? ? 198 PHE B CE2 
4370 C CZ  . PHE B 218 ? 0.4232 0.3436 0.3475 -0.0168 0.1137  -0.0085 ? ? ? ? ? ? 198 PHE B CZ  
4371 N N   . GLU B 219 ? 0.4851 0.4332 0.4245 0.0351  0.2155  -0.0080 ? ? ? ? ? ? 199 GLU B N   
4372 C CA  . GLU B 219 ? 0.5464 0.5282 0.4950 0.0401  0.2292  -0.0079 ? ? ? ? ? ? 199 GLU B CA  
4373 C C   . GLU B 219 ? 0.5612 0.5000 0.4674 0.0333  0.2340  -0.0209 ? ? ? ? ? ? 199 GLU B C   
4374 O O   . GLU B 219 ? 0.5751 0.4605 0.4523 0.0409  0.2339  -0.0294 ? ? ? ? ? ? 199 GLU B O   
4375 C CB  . GLU B 219 ? 0.6108 0.6215 0.5899 0.0724  0.2421  -0.0026 ? ? ? ? ? ? 199 GLU B CB  
4376 C CG  . GLU B 219 ? 0.6568 0.7479 0.6831 0.0725  0.2442  0.0130  ? ? ? ? ? ? 199 GLU B CG  
4377 C CD  . GLU B 219 ? 0.6526 0.7707 0.6990 0.0502  0.2276  0.0256  ? ? ? ? ? ? 199 GLU B CD  
4378 O OE1 . GLU B 219 ? 0.6623 0.7629 0.7141 0.0552  0.2187  0.0290  ? ? ? ? ? ? 199 GLU B OE1 
4379 O OE2 . GLU B 219 ? 0.6336 0.7899 0.6877 0.0254  0.2232  0.0323  ? ? ? ? ? ? 199 GLU B OE2 
4380 N N   . GLY B 220 ? 0.5483 0.5105 0.4486 0.0153  0.2366  -0.0203 ? ? ? ? ? ? 200 GLY B N   
4381 C CA  . GLY B 220 ? 0.5600 0.4892 0.4217 0.0050  0.2404  -0.0302 ? ? ? ? ? ? 200 GLY B CA  
4382 C C   . GLY B 220 ? 0.5376 0.4309 0.3713 -0.0243 0.2234  -0.0302 ? ? ? ? ? ? 200 GLY B C   
4383 O O   . GLY B 220 ? 0.5553 0.4353 0.3628 -0.0392 0.2247  -0.0337 ? ? ? ? ? ? 200 GLY B O   
4384 N N   . LEU B 221 ? 0.4891 0.3695 0.3288 -0.0318 0.2074  -0.0259 ? ? ? ? ? ? 201 LEU B N   
4385 C CA  . LEU B 221 ? 0.4896 0.3378 0.3059 -0.0548 0.1903  -0.0253 ? ? ? ? ? ? 201 LEU B CA  
4386 C C   . LEU B 221 ? 0.4945 0.3642 0.3157 -0.0775 0.1825  -0.0173 ? ? ? ? ? ? 201 LEU B C   
4387 O O   . LEU B 221 ? 0.4736 0.3820 0.3209 -0.0792 0.1844  -0.0102 ? ? ? ? ? ? 201 LEU B O   
4388 C CB  . LEU B 221 ? 0.4891 0.3196 0.3088 -0.0516 0.1768  -0.0243 ? ? ? ? ? ? 201 LEU B CB  
4389 C CG  . LEU B 221 ? 0.5129 0.3183 0.3246 -0.0355 0.1781  -0.0281 ? ? ? ? ? ? 201 LEU B CG  
4390 C CD1 . LEU B 221 ? 0.4997 0.3032 0.3172 -0.0371 0.1634  -0.0248 ? ? ? ? ? ? 201 LEU B CD1 
4391 C CD2 . LEU B 221 ? 0.5612 0.3231 0.3345 -0.0421 0.1787  -0.0334 ? ? ? ? ? ? 201 LEU B CD2 
4392 N N   . SER B 222 ? 0.5050 0.3491 0.3006 -0.0971 0.1713  -0.0163 ? ? ? ? ? ? 202 SER B N   
4393 C CA  A SER B 222 ? 0.5083 0.3604 0.3038 -0.1202 0.1583  -0.0069 ? ? ? ? ? ? 202 SER B CA  
4394 C CA  B SER B 222 ? 0.5081 0.3605 0.3040 -0.1201 0.1583  -0.0068 ? ? ? ? ? ? 202 SER B CA  
4395 C C   . SER B 222 ? 0.5028 0.3219 0.2896 -0.1277 0.1362  -0.0041 ? ? ? ? ? ? 202 SER B C   
4396 O O   . SER B 222 ? 0.5099 0.3253 0.2981 -0.1425 0.1206  0.0037  ? ? ? ? ? ? 202 SER B O   
4397 C CB  A SER B 222 ? 0.5321 0.3893 0.3089 -0.1360 0.1609  -0.0047 ? ? ? ? ? ? 202 SER B CB  
4398 C CB  B SER B 222 ? 0.5314 0.3900 0.3091 -0.1361 0.1610  -0.0044 ? ? ? ? ? ? 202 SER B CB  
4399 O OG  A SER B 222 ? 0.5417 0.4387 0.3295 -0.1275 0.1818  -0.0058 ? ? ? ? ? ? 202 SER B OG  
4400 O OG  B SER B 222 ? 0.5500 0.3726 0.3001 -0.1443 0.1503  -0.0071 ? ? ? ? ? ? 202 SER B OG  
4401 N N   . SER B 223 ? 0.4959 0.2922 0.2744 -0.1161 0.1331  -0.0095 ? ? ? ? ? ? 203 SER B N   
4402 C CA  . SER B 223 ? 0.4827 0.2585 0.2575 -0.1177 0.1128  -0.0058 ? ? ? ? ? ? 203 SER B CA  
4403 C C   . SER B 223 ? 0.4726 0.2415 0.2490 -0.1027 0.1130  -0.0100 ? ? ? ? ? ? 203 SER B C   
4404 O O   . SER B 223 ? 0.4943 0.2592 0.2622 -0.0954 0.1232  -0.0155 ? ? ? ? ? ? 203 SER B O   
4405 C CB  . SER B 223 ? 0.5024 0.2652 0.2575 -0.1296 0.0991  -0.0010 ? ? ? ? ? ? 203 SER B CB  
4406 O OG  . SER B 223 ? 0.5013 0.2563 0.2368 -0.1295 0.1071  -0.0072 ? ? ? ? ? ? 203 SER B OG  
4407 N N   . LEU B 224 ? 0.4599 0.2245 0.2459 -0.0988 0.1005  -0.0072 ? ? ? ? ? ? 204 LEU B N   
4408 C CA  . LEU B 224 ? 0.4623 0.2321 0.2532 -0.0856 0.0962  -0.0096 ? ? ? ? ? ? 204 LEU B CA  
4409 C C   . LEU B 224 ? 0.4744 0.2426 0.2702 -0.0820 0.0772  -0.0056 ? ? ? ? ? ? 204 LEU B C   
4410 O O   . LEU B 224 ? 0.4852 0.2502 0.2922 -0.0800 0.0677  -0.0065 ? ? ? ? ? ? 204 LEU B O   
4411 C CB  . LEU B 224 ? 0.4472 0.2429 0.2644 -0.0709 0.1017  -0.0160 ? ? ? ? ? ? 204 LEU B CB  
4412 C CG  . LEU B 224 ? 0.4447 0.2553 0.2718 -0.0590 0.0953  -0.0175 ? ? ? ? ? ? 204 LEU B CG  
4413 C CD1 . LEU B 224 ? 0.4451 0.2724 0.2866 -0.0496 0.1056  -0.0193 ? ? ? ? ? ? 204 LEU B CD1 
4414 C CD2 . LEU B 224 ? 0.4052 0.2315 0.2493 -0.0521 0.0811  -0.0207 ? ? ? ? ? ? 204 LEU B CD2 
4415 N N   . VAL B 225 ? 0.4420 0.2119 0.2280 -0.0813 0.0714  -0.0005 ? ? ? ? ? ? 205 VAL B N   
4416 C CA  A VAL B 225 ? 0.4467 0.2281 0.2434 -0.0723 0.0555  0.0040  ? ? ? ? ? ? 205 VAL B CA  
4417 C CA  B VAL B 225 ? 0.4523 0.2337 0.2484 -0.0726 0.0555  0.0043  ? ? ? ? ? ? 205 VAL B CA  
4418 C C   . VAL B 225 ? 0.4221 0.2348 0.2346 -0.0586 0.0543  -0.0005 ? ? ? ? ? ? 205 VAL B C   
4419 O O   . VAL B 225 ? 0.4045 0.2224 0.2070 -0.0637 0.0589  0.0017  ? ? ? ? ? ? 205 VAL B O   
4420 C CB  A VAL B 225 ? 0.4833 0.2553 0.2604 -0.0847 0.0457  0.0190  ? ? ? ? ? ? 205 VAL B CB  
4421 C CB  B VAL B 225 ? 0.4802 0.2537 0.2550 -0.0857 0.0468  0.0191  ? ? ? ? ? ? 205 VAL B CB  
4422 C CG1 A VAL B 225 ? 0.4754 0.2523 0.2326 -0.0955 0.0481  0.0236  ? ? ? ? ? ? 205 VAL B CG1 
4423 C CG1 B VAL B 225 ? 0.4773 0.2767 0.2689 -0.0719 0.0320  0.0262  ? ? ? ? ? ? 205 VAL B CG1 
4424 C CG2 A VAL B 225 ? 0.4860 0.2744 0.2816 -0.0695 0.0298  0.0250  ? ? ? ? ? ? 205 VAL B CG2 
4425 C CG2 B VAL B 225 ? 0.4959 0.2455 0.2572 -0.1002 0.0442  0.0252  ? ? ? ? ? ? 205 VAL B CG2 
4426 N N   . ASP B 226 ? 0.4117 0.2418 0.2455 -0.0424 0.0476  -0.0074 ? ? ? ? ? ? 206 ASP B N   
4427 C CA  . ASP B 226 ? 0.3874 0.2530 0.2376 -0.0300 0.0471  -0.0140 ? ? ? ? ? ? 206 ASP B CA  
4428 C C   . ASP B 226 ? 0.3799 0.2730 0.2358 -0.0199 0.0368  -0.0077 ? ? ? ? ? ? 206 ASP B C   
4429 O O   . ASP B 226 ? 0.3848 0.2822 0.2530 -0.0028 0.0312  -0.0140 ? ? ? ? ? ? 206 ASP B O   
4430 C CB  . ASP B 226 ? 0.3820 0.2472 0.2472 -0.0202 0.0482  -0.0285 ? ? ? ? ? ? 206 ASP B CB  
4431 C CG  . ASP B 226 ? 0.3820 0.2852 0.2617 -0.0104 0.0486  -0.0372 ? ? ? ? ? ? 206 ASP B CG  
4432 O OD1 . ASP B 226 ? 0.3609 0.2946 0.2418 -0.0103 0.0473  -0.0310 ? ? ? ? ? ? 206 ASP B OD1 
4433 O OD2 . ASP B 226 ? 0.4025 0.3052 0.2896 -0.0062 0.0490  -0.0494 ? ? ? ? ? ? 206 ASP B OD2 
4434 N N   . VAL B 227 ? 0.3678 0.2787 0.2131 -0.0305 0.0340  0.0054  ? ? ? ? ? ? 207 VAL B N   
4435 C CA  . VAL B 227 ? 0.3797 0.3263 0.2309 -0.0250 0.0236  0.0172  ? ? ? ? ? ? 207 VAL B CA  
4436 C C   . VAL B 227 ? 0.3908 0.3901 0.2629 -0.0081 0.0230  0.0101  ? ? ? ? ? ? 207 VAL B C   
4437 O O   . VAL B 227 ? 0.3785 0.3978 0.2493 -0.0159 0.0259  0.0088  ? ? ? ? ? ? 207 VAL B O   
4438 C CB  . VAL B 227 ? 0.3980 0.3465 0.2251 -0.0494 0.0186  0.0363  ? ? ? ? ? ? 207 VAL B CB  
4439 C CG1 . VAL B 227 ? 0.4259 0.4234 0.2622 -0.0461 0.0065  0.0532  ? ? ? ? ? ? 207 VAL B CG1 
4440 C CG2 . VAL B 227 ? 0.4150 0.3126 0.2163 -0.0671 0.0208  0.0410  ? ? ? ? ? ? 207 VAL B CG2 
4441 N N   . GLY B 228 ? 0.3952 0.4165 0.2854 0.0157  0.0193  0.0056  ? ? ? ? ? ? 208 GLY B N   
4442 C CA  . GLY B 228 ? 0.3534 0.4241 0.2617 0.0352  0.0218  -0.0063 ? ? ? ? ? ? 208 GLY B CA  
4443 C C   . GLY B 228 ? 0.3760 0.4229 0.2865 0.0432  0.0291  -0.0296 ? ? ? ? ? ? 208 GLY B C   
4444 O O   . GLY B 228 ? 0.3796 0.4629 0.2976 0.0498  0.0331  -0.0409 ? ? ? ? ? ? 208 GLY B O   
4445 N N   . GLY B 229 ? 0.3822 0.3718 0.2844 0.0391  0.0300  -0.0353 ? ? ? ? ? ? 209 GLY B N   
4446 C CA  . GLY B 229 ? 0.3968 0.3628 0.2978 0.0393  0.0350  -0.0533 ? ? ? ? ? ? 209 GLY B CA  
4447 C C   . GLY B 229 ? 0.4402 0.4028 0.3453 0.0624  0.0343  -0.0743 ? ? ? ? ? ? 209 GLY B C   
4448 O O   . GLY B 229 ? 0.4863 0.4271 0.3855 0.0583  0.0364  -0.0890 ? ? ? ? ? ? 209 GLY B O   
4449 N N   . GLY B 230 ? 0.4311 0.4148 0.3447 0.0868  0.0313  -0.0758 ? ? ? ? ? ? 210 GLY B N   
4450 C CA  . GLY B 230 ? 0.4410 0.4242 0.3558 0.1145  0.0330  -0.0991 ? ? ? ? ? ? 210 GLY B CA  
4451 C C   . GLY B 230 ? 0.4648 0.3783 0.3630 0.1163  0.0296  -0.1166 ? ? ? ? ? ? 210 GLY B C   
4452 O O   . GLY B 230 ? 0.4718 0.3327 0.3632 0.1153  0.0213  -0.1093 ? ? ? ? ? ? 210 GLY B O   
4453 N N   . THR B 231 ? 0.4742 0.3875 0.3626 0.1154  0.0342  -0.1383 ? ? ? ? ? ? 211 THR B N   
4454 C CA  . THR B 231 ? 0.5301 0.3766 0.3964 0.1131  0.0291  -0.1559 ? ? ? ? ? ? 211 THR B CA  
4455 C C   . THR B 231 ? 0.5201 0.3380 0.3782 0.0772  0.0260  -0.1452 ? ? ? ? ? ? 211 THR B C   
4456 O O   . THR B 231 ? 0.5295 0.2984 0.3677 0.0660  0.0202  -0.1557 ? ? ? ? ? ? 211 THR B O   
4457 C CB  . THR B 231 ? 0.5596 0.4151 0.4135 0.1244  0.0346  -0.1840 ? ? ? ? ? ? 211 THR B CB  
4458 O OG1 . THR B 231 ? 0.5189 0.4397 0.3810 0.1100  0.0425  -0.1831 ? ? ? ? ? ? 211 THR B OG1 
4459 C CG2 . THR B 231 ? 0.6392 0.5090 0.5026 0.1595  0.0381  -0.1919 ? ? ? ? ? ? 211 THR B CG2 
4460 N N   . GLY B 232 ? 0.4798 0.3289 0.3516 0.0596  0.0298  -0.1240 ? ? ? ? ? ? 212 GLY B N   
4461 C CA  . GLY B 232 ? 0.4813 0.3113 0.3498 0.0312  0.0296  -0.1113 ? ? ? ? ? ? 212 GLY B CA  
4462 C C   . GLY B 232 ? 0.4814 0.3358 0.3520 0.0122  0.0343  -0.1142 ? ? ? ? ? ? 212 GLY B C   
4463 O O   . GLY B 232 ? 0.3992 0.2379 0.2673 -0.0088 0.0338  -0.1060 ? ? ? ? ? ? 212 GLY B O   
4464 N N   . ASN B 233 ? 0.4306 0.3289 0.3069 0.0184  0.0385  -0.1233 ? ? ? ? ? ? 213 ASN B N   
4465 C CA  . ASN B 233 ? 0.4340 0.3605 0.3138 -0.0004 0.0407  -0.1231 ? ? ? ? ? ? 213 ASN B CA  
4466 C C   . ASN B 233 ? 0.3651 0.3108 0.2607 -0.0158 0.0451  -0.1013 ? ? ? ? ? ? 213 ASN B C   
4467 O O   . ASN B 233 ? 0.3561 0.3048 0.2553 -0.0331 0.0453  -0.0953 ? ? ? ? ? ? 213 ASN B O   
4468 C CB  . ASN B 233 ? 0.4646 0.4400 0.3467 0.0069  0.0435  -0.1343 ? ? ? ? ? ? 213 ASN B CB  
4469 C CG  . ASN B 233 ? 0.5716 0.5315 0.4325 0.0063  0.0408  -0.1585 ? ? ? ? ? ? 213 ASN B CG  
4470 O OD1 . ASN B 233 ? 0.6462 0.5497 0.4878 0.0097  0.0357  -0.1706 ? ? ? ? ? ? 213 ASN B OD1 
4471 N ND2 . ASN B 233 ? 0.5664 0.5723 0.4265 -0.0006 0.0430  -0.1655 ? ? ? ? ? ? 213 ASN B ND2 
4472 N N   . THR B 234 ? 0.3214 0.2801 0.2250 -0.0092 0.0485  -0.0889 ? ? ? ? ? ? 214 THR B N   
4473 C CA  . THR B 234 ? 0.3294 0.2946 0.2421 -0.0194 0.0538  -0.0709 ? ? ? ? ? ? 214 THR B CA  
4474 C C   . THR B 234 ? 0.3643 0.2935 0.2724 -0.0284 0.0563  -0.0647 ? ? ? ? ? ? 214 THR B C   
4475 O O   . THR B 234 ? 0.3437 0.2812 0.2603 -0.0389 0.0612  -0.0566 ? ? ? ? ? ? 214 THR B O   
4476 C CB  . THR B 234 ? 0.3004 0.2780 0.2131 -0.0138 0.0549  -0.0604 ? ? ? ? ? ? 214 THR B CB  
4477 O OG1 . THR B 234 ? 0.2946 0.3147 0.2118 -0.0096 0.0520  -0.0630 ? ? ? ? ? ? 214 THR B OG1 
4478 C CG2 . THR B 234 ? 0.2975 0.2700 0.2125 -0.0223 0.0609  -0.0453 ? ? ? ? ? ? 214 THR B CG2 
4479 N N   . SER B 235 ? 0.3608 0.2553 0.2568 -0.0243 0.0527  -0.0665 ? ? ? ? ? ? 215 SER B N   
4480 C CA  . SER B 235 ? 0.3711 0.2340 0.2595 -0.0361 0.0539  -0.0590 ? ? ? ? ? ? 215 SER B CA  
4481 C C   . SER B 235 ? 0.3912 0.2437 0.2771 -0.0509 0.0503  -0.0620 ? ? ? ? ? ? 215 SER B C   
4482 O O   . SER B 235 ? 0.4244 0.2772 0.3122 -0.0653 0.0551  -0.0519 ? ? ? ? ? ? 215 SER B O   
4483 C CB  . SER B 235 ? 0.3777 0.2066 0.2530 -0.0306 0.0471  -0.0574 ? ? ? ? ? ? 215 SER B CB  
4484 O OG  . SER B 235 ? 0.3950 0.2331 0.2691 -0.0274 0.0510  -0.0476 ? ? ? ? ? ? 215 SER B OG  
4485 N N   . LYS B 236 ? 0.3909 0.2349 0.2697 -0.0487 0.0419  -0.0760 ? ? ? ? ? ? 216 LYS B N   
4486 C CA  . LYS B 236 ? 0.4317 0.2654 0.3027 -0.0680 0.0359  -0.0787 ? ? ? ? ? ? 216 LYS B CA  
4487 C C   . LYS B 236 ? 0.4209 0.3005 0.3113 -0.0817 0.0438  -0.0659 ? ? ? ? ? ? 216 LYS B C   
4488 O O   . LYS B 236 ? 0.3784 0.2600 0.2696 -0.1010 0.0435  -0.0554 ? ? ? ? ? ? 216 LYS B O   
4489 C CB  . LYS B 236 ? 0.4261 0.2467 0.2823 -0.0626 0.0276  -0.0989 ? ? ? ? ? ? 216 LYS B CB  
4490 C CG  . LYS B 236 ? 0.4779 0.2951 0.3224 -0.0873 0.0205  -0.1019 ? ? ? ? ? ? 216 LYS B CG  
4491 C CD  . LYS B 236 ? 0.5555 0.3208 0.3779 -0.1069 0.0092  -0.0981 ? ? ? ? ? ? 216 LYS B CD  
4492 C CE  . LYS B 236 ? 0.6325 0.3807 0.4311 -0.1313 -0.0025 -0.1067 ? ? ? ? ? ? 216 LYS B CE  
4493 N NZ  . LYS B 236 ? 0.7249 0.4179 0.4967 -0.1554 -0.0170 -0.1011 ? ? ? ? ? ? 216 LYS B NZ  
4494 N N   . VAL B 237 ? 0.3789 0.2984 0.2860 -0.0717 0.0498  -0.0646 ? ? ? ? ? ? 217 VAL B N   
4495 C CA  . VAL B 237 ? 0.3566 0.3208 0.2856 -0.0801 0.0556  -0.0509 ? ? ? ? ? ? 217 VAL B CA  
4496 C C   . VAL B 237 ? 0.3343 0.3048 0.2757 -0.0777 0.0676  -0.0357 ? ? ? ? ? ? 217 VAL B C   
4497 O O   . VAL B 237 ? 0.3403 0.3363 0.2961 -0.0878 0.0724  -0.0234 ? ? ? ? ? ? 217 VAL B O   
4498 C CB  . VAL B 237 ? 0.3796 0.3815 0.3211 -0.0717 0.0558  -0.0515 ? ? ? ? ? ? 217 VAL B CB  
4499 C CG1 . VAL B 237 ? 0.3492 0.3927 0.3171 -0.0744 0.0617  -0.0327 ? ? ? ? ? ? 217 VAL B CG1 
4500 C CG2 . VAL B 237 ? 0.3865 0.3933 0.3151 -0.0793 0.0462  -0.0666 ? ? ? ? ? ? 217 VAL B CG2 
4501 N N   . ILE B 238 ? 0.3105 0.2597 0.2445 -0.0650 0.0730  -0.0364 ? ? ? ? ? ? 218 ILE B N   
4502 C CA  . ILE B 238 ? 0.3297 0.2757 0.2659 -0.0635 0.0854  -0.0264 ? ? ? ? ? ? 218 ILE B CA  
4503 C C   . ILE B 238 ? 0.3641 0.3012 0.2943 -0.0807 0.0857  -0.0218 ? ? ? ? ? ? 218 ILE B C   
4504 O O   . ILE B 238 ? 0.3135 0.2765 0.2565 -0.0849 0.0966  -0.0112 ? ? ? ? ? ? 218 ILE B O   
4505 C CB  . ILE B 238 ? 0.3375 0.2553 0.2575 -0.0537 0.0881  -0.0286 ? ? ? ? ? ? 218 ILE B CB  
4506 C CG1 . ILE B 238 ? 0.3455 0.2774 0.2704 -0.0419 0.0871  -0.0287 ? ? ? ? ? ? 218 ILE B CG1 
4507 C CG2 . ILE B 238 ? 0.3208 0.2283 0.2341 -0.0553 0.1018  -0.0218 ? ? ? ? ? ? 218 ILE B CG2 
4508 C CD1 . ILE B 238 ? 0.3758 0.2844 0.2819 -0.0373 0.0855  -0.0291 ? ? ? ? ? ? 218 ILE B CD1 
4509 N N   . ALA B 239 ? 0.3394 0.2418 0.2502 -0.0901 0.0733  -0.0287 ? ? ? ? ? ? 219 ALA B N   
4510 C CA  . ALA B 239 ? 0.3669 0.2520 0.2653 -0.1107 0.0693  -0.0223 ? ? ? ? ? ? 219 ALA B CA  
4511 C C   . ALA B 239 ? 0.4129 0.3296 0.3217 -0.1305 0.0665  -0.0144 ? ? ? ? ? ? 219 ALA B C   
4512 O O   . ALA B 239 ? 0.3817 0.3160 0.2930 -0.1470 0.0712  -0.0018 ? ? ? ? ? ? 219 ALA B O   
4513 C CB  . ALA B 239 ? 0.4137 0.2465 0.2877 -0.1140 0.0531  -0.0306 ? ? ? ? ? ? 219 ALA B CB  
4514 N N   . GLU B 240 ? 0.4213 0.3498 0.3348 -0.1312 0.0584  -0.0208 ? ? ? ? ? ? 220 GLU B N   
4515 C CA  . GLU B 240 ? 0.4491 0.4120 0.3713 -0.1534 0.0533  -0.0115 ? ? ? ? ? ? 220 GLU B CA  
4516 C C   . GLU B 240 ? 0.3922 0.4187 0.3487 -0.1479 0.0686  0.0054  ? ? ? ? ? ? 220 GLU B C   
4517 O O   . GLU B 240 ? 0.3892 0.4542 0.3575 -0.1673 0.0689  0.0210  ? ? ? ? ? ? 220 GLU B O   
4518 C CB  . GLU B 240 ? 0.4976 0.4573 0.4122 -0.1560 0.0414  -0.0240 ? ? ? ? ? ? 220 GLU B CB  
4519 C CG  . GLU B 240 ? 0.6206 0.5213 0.4986 -0.1696 0.0242  -0.0387 ? ? ? ? ? ? 220 GLU B CG  
4520 C CD  . GLU B 240 ? 0.7123 0.6114 0.5786 -0.1711 0.0155  -0.0545 ? ? ? ? ? ? 220 GLU B CD  
4521 O OE1 . GLU B 240 ? 0.7029 0.6429 0.5893 -0.1567 0.0229  -0.0554 ? ? ? ? ? ? 220 GLU B OE1 
4522 O OE2 . GLU B 240 ? 0.7951 0.6495 0.6284 -0.1881 0.0009  -0.0661 ? ? ? ? ? ? 220 GLU B OE2 
4523 N N   . THR B 241 ? 0.3500 0.3876 0.3220 -0.1212 0.0802  0.0036  ? ? ? ? ? ? 221 THR B N   
4524 C CA  . THR B 241 ? 0.3310 0.4203 0.3353 -0.1088 0.0944  0.0183  ? ? ? ? ? ? 221 THR B CA  
4525 C C   . THR B 241 ? 0.3506 0.4461 0.3582 -0.1026 0.1120  0.0254  ? ? ? ? ? ? 221 THR B C   
4526 O O   . THR B 241 ? 0.3258 0.4720 0.3591 -0.1005 0.1232  0.0402  ? ? ? ? ? ? 221 THR B O   
4527 C CB  . THR B 241 ? 0.3182 0.4095 0.3331 -0.0844 0.0978  0.0148  ? ? ? ? ? ? 221 THR B CB  
4528 O OG1 . THR B 241 ? 0.2966 0.3900 0.3071 -0.0915 0.0830  0.0079  ? ? ? ? ? ? 221 THR B OG1 
4529 C CG2 . THR B 241 ? 0.3365 0.4750 0.3849 -0.0692 0.1100  0.0314  ? ? ? ? ? ? 221 THR B CG2 
4530 N N   . PHE B 242 ? 0.2519 0.4010 0.3307 -0.0151 0.0990  0.0172  ? ? ? ? ? ? 222 PHE B N   
4531 C CA  . PHE B 242 ? 0.2970 0.4143 0.3649 -0.0147 0.1173  0.0144  ? ? ? ? ? ? 222 PHE B CA  
4532 C C   . PHE B 242 ? 0.3611 0.4342 0.3889 -0.0334 0.1268  0.0064  ? ? ? ? ? ? 222 PHE B C   
4533 O O   . PHE B 242 ? 0.3704 0.3951 0.3591 -0.0317 0.1203  0.0077  ? ? ? ? ? ? 222 PHE B O   
4534 C CB  . PHE B 242 ? 0.3248 0.4110 0.3835 0.0031  0.1133  0.0210  ? ? ? ? ? ? 222 PHE B CB  
4535 C CG  . PHE B 242 ? 0.3154 0.4353 0.4142 0.0212  0.1048  0.0346  ? ? ? ? ? ? 222 PHE B CG  
4536 C CD1 . PHE B 242 ? 0.3091 0.4591 0.4472 0.0325  0.1144  0.0367  ? ? ? ? ? ? 222 PHE B CD1 
4537 C CD2 . PHE B 242 ? 0.2991 0.4215 0.3982 0.0278  0.0885  0.0473  ? ? ? ? ? ? 222 PHE B CD2 
4538 C CE1 . PHE B 242 ? 0.2939 0.4702 0.4695 0.0513  0.1053  0.0540  ? ? ? ? ? ? 222 PHE B CE1 
4539 C CE2 . PHE B 242 ? 0.2729 0.4229 0.4061 0.0438  0.0822  0.0662  ? ? ? ? ? ? 222 PHE B CE2 
4540 C CZ  . PHE B 242 ? 0.2706 0.4449 0.4414 0.0561  0.0894  0.0710  ? ? ? ? ? ? 222 PHE B CZ  
4541 N N   . PRO B 243 ? 0.3856 0.4768 0.4266 -0.0516 0.1415  -0.0002 ? ? ? ? ? ? 223 PRO B N   
4542 C CA  . PRO B 243 ? 0.4292 0.4824 0.4407 -0.0737 0.1505  -0.0036 ? ? ? ? ? ? 223 PRO B CA  
4543 C C   . PRO B 243 ? 0.4502 0.4469 0.4108 -0.0735 0.1639  0.0022  ? ? ? ? ? ? 223 PRO B C   
4544 O O   . PRO B 243 ? 0.5302 0.4844 0.4572 -0.0881 0.1687  0.0060  ? ? ? ? ? ? 223 PRO B O   
4545 C CB  . PRO B 243 ? 0.4582 0.5556 0.5105 -0.0931 0.1674  -0.0109 ? ? ? ? ? ? 223 PRO B CB  
4546 C CG  . PRO B 243 ? 0.4277 0.5934 0.5316 -0.0790 0.1574  -0.0132 ? ? ? ? ? ? 223 PRO B CG  
4547 C CD  . PRO B 243 ? 0.3840 0.5370 0.4769 -0.0520 0.1503  -0.0035 ? ? ? ? ? ? 223 PRO B CD  
4548 N N   . ASN B 244 ? 0.4106 0.4056 0.3644 -0.0567 0.1692  0.0026  ? ? ? ? ? ? 224 ASN B N   
4549 C CA  . ASN B 244 ? 0.4812 0.4293 0.3815 -0.0552 0.1804  0.0043  ? ? ? ? ? ? 224 ASN B CA  
4550 C C   . ASN B 244 ? 0.4908 0.3986 0.3558 -0.0398 0.1575  0.0057  ? ? ? ? ? ? 224 ASN B C   
4551 O O   . ASN B 244 ? 0.5369 0.4083 0.3541 -0.0358 0.1606  0.0050  ? ? ? ? ? ? 224 ASN B O   
4552 C CB  . ASN B 244 ? 0.4919 0.4634 0.4055 -0.0471 0.1999  -0.0032 ? ? ? ? ? ? 224 ASN B CB  
4553 C CG  . ASN B 244 ? 0.5046 0.5299 0.4704 -0.0562 0.2111  -0.0057 ? ? ? ? ? ? 224 ASN B CG  
4554 O OD1 . ASN B 244 ? 0.4930 0.5607 0.5036 -0.0432 0.2143  -0.0115 ? ? ? ? ? ? 224 ASN B OD1 
4555 N ND2 . ASN B 244 ? 0.5161 0.5386 0.4792 -0.0778 0.2164  -0.0011 ? ? ? ? ? ? 224 ASN B ND2 
4556 N N   . ILE B 245 ? 0.4343 0.3534 0.3233 -0.0313 0.1347  0.0067  ? ? ? ? ? ? 225 ILE B N   
4557 C CA  . ILE B 245 ? 0.4507 0.3398 0.3180 -0.0185 0.1135  0.0070  ? ? ? ? ? ? 225 ILE B CA  
4558 C C   . ILE B 245 ? 0.4732 0.3298 0.3127 -0.0238 0.0990  0.0113  ? ? ? ? ? ? 225 ILE B C   
4559 O O   . ILE B 245 ? 0.4324 0.3048 0.2938 -0.0296 0.0927  0.0113  ? ? ? ? ? ? 225 ILE B O   
4560 C CB  . ILE B 245 ? 0.4076 0.3265 0.3177 -0.0054 0.0991  0.0082  ? ? ? ? ? ? 225 ILE B CB  
4561 C CG1 . ILE B 245 ? 0.3801 0.3301 0.3271 0.0028  0.1117  0.0068  ? ? ? ? ? ? 225 ILE B CG1 
4562 C CG2 . ILE B 245 ? 0.4038 0.2942 0.2987 0.0052  0.0805  0.0064  ? ? ? ? ? ? 225 ILE B CG2 
4563 C CD1 . ILE B 245 ? 0.3466 0.3154 0.3318 0.0165  0.0988  0.0138  ? ? ? ? ? ? 225 ILE B CD1 
4564 N N   . HIS B 246 ? 0.5260 0.3382 0.3171 -0.0202 0.0927  0.0133  ? ? ? ? ? ? 226 HIS B N   
4565 C CA  . HIS B 246 ? 0.5756 0.3529 0.3422 -0.0187 0.0746  0.0184  ? ? ? ? ? ? 226 HIS B CA  
4566 C C   . HIS B 246 ? 0.5166 0.3035 0.3048 -0.0039 0.0503  0.0132  ? ? ? ? ? ? 226 HIS B C   
4567 O O   . HIS B 246 ? 0.4764 0.2543 0.2534 0.0067  0.0392  0.0089  ? ? ? ? ? ? 226 HIS B O   
4568 C CB  . HIS B 246 ? 0.7114 0.4408 0.4155 -0.0182 0.0750  0.0264  ? ? ? ? ? ? 226 HIS B CB  
4569 C CG  . HIS B 246 ? 0.8504 0.5414 0.5305 -0.0114 0.0527  0.0339  ? ? ? ? ? ? 226 HIS B CG  
4570 N ND1 . HIS B 246 ? 0.9518 0.6041 0.5772 -0.0022 0.0399  0.0416  ? ? ? ? ? ? 226 HIS B ND1 
4571 C CD2 . HIS B 246 ? 0.8734 0.5605 0.5781 -0.0102 0.0401  0.0336  ? ? ? ? ? ? 226 HIS B CD2 
4572 C CE1 . HIS B 246 ? 0.9816 0.6071 0.6029 0.0057  0.0192  0.0483  ? ? ? ? ? ? 226 HIS B CE1 
4573 N NE2 . HIS B 246 ? 0.9386 0.5834 0.6090 0.0010  0.0203  0.0420  ? ? ? ? ? ? 226 HIS B NE2 
4574 N N   . CYS B 247 ? 0.4640 0.2727 0.2851 -0.0042 0.0432  0.0114  ? ? ? ? ? ? 227 CYS B N   
4575 C CA  . CYS B 247 ? 0.4512 0.2778 0.2983 0.0078  0.0255  0.0077  ? ? ? ? ? ? 227 CYS B CA  
4576 C C   . CYS B 247 ? 0.4616 0.2595 0.2935 0.0160  0.0065  0.0061  ? ? ? ? ? ? 227 CYS B C   
4577 O O   . CYS B 247 ? 0.4627 0.2415 0.2857 0.0121  0.0065  0.0061  ? ? ? ? ? ? 227 CYS B O   
4578 C CB  . CYS B 247 ? 0.4371 0.3120 0.3262 0.0056  0.0295  0.0062  ? ? ? ? ? ? 227 CYS B CB  
4579 S SG  . CYS B 247 ? 0.3533 0.2692 0.2709 0.0026  0.0458  0.0113  ? ? ? ? ? ? 227 CYS B SG  
4580 N N   . THR B 248 ? 0.4458 0.2415 0.2808 0.0277  -0.0104 0.0034  ? ? ? ? ? ? 228 THR B N   
4581 C CA  . THR B 248 ? 0.4825 0.2616 0.3148 0.0393  -0.0312 0.0007  ? ? ? ? ? ? 228 THR B CA  
4582 C C   . THR B 248 ? 0.4404 0.2597 0.3204 0.0467  -0.0398 -0.0060 ? ? ? ? ? ? 228 THR B C   
4583 O O   . THR B 248 ? 0.4233 0.2607 0.3230 0.0475  -0.0426 -0.0072 ? ? ? ? ? ? 228 THR B O   
4584 C CB  . THR B 248 ? 0.5156 0.2591 0.3085 0.0477  -0.0480 0.0027  ? ? ? ? ? ? 228 THR B CB  
4585 O OG1 . THR B 248 ? 0.5887 0.2948 0.3310 0.0405  -0.0370 0.0128  ? ? ? ? ? ? 228 THR B OG1 
4586 C CG2 . THR B 248 ? 0.5070 0.2393 0.3053 0.0632  -0.0729 0.0005  ? ? ? ? ? ? 228 THR B CG2 
4587 N N   . VAL B 249 ? 0.4194 0.2528 0.3198 0.0510  -0.0417 -0.0114 ? ? ? ? ? ? 229 VAL B N   
4588 C CA  . VAL B 249 ? 0.4061 0.2804 0.3496 0.0587  -0.0474 -0.0175 ? ? ? ? ? ? 229 VAL B CA  
4589 C C   . VAL B 249 ? 0.4557 0.3162 0.4042 0.0732  -0.0708 -0.0229 ? ? ? ? ? ? 229 VAL B C   
4590 O O   . VAL B 249 ? 0.5012 0.3294 0.4311 0.0830  -0.0825 -0.0251 ? ? ? ? ? ? 229 VAL B O   
4591 C CB  . VAL B 249 ? 0.3861 0.2887 0.3491 0.0594  -0.0385 -0.0260 ? ? ? ? ? ? 229 VAL B CB  
4592 C CG1 . VAL B 249 ? 0.3444 0.2869 0.3475 0.0698  -0.0436 -0.0334 ? ? ? ? ? ? 229 VAL B CG1 
4593 C CG2 . VAL B 249 ? 0.3373 0.2696 0.3031 0.0465  -0.0197 -0.0215 ? ? ? ? ? ? 229 VAL B CG2 
4594 N N   . PHE B 250 ? 0.4496 0.3342 0.4272 0.0746  -0.0786 -0.0246 ? ? ? ? ? ? 230 PHE B N   
4595 C CA  . PHE B 250 ? 0.4499 0.3324 0.4413 0.0873  -0.1036 -0.0320 ? ? ? ? ? ? 230 PHE B CA  
4596 C C   . PHE B 250 ? 0.4135 0.3491 0.4655 0.0908  -0.1015 -0.0388 ? ? ? ? ? ? 230 PHE B C   
4597 O O   . PHE B 250 ? 0.3591 0.3282 0.4440 0.0800  -0.0896 -0.0346 ? ? ? ? ? ? 230 PHE B O   
4598 C CB  . PHE B 250 ? 0.4429 0.3117 0.4217 0.0830  -0.1155 -0.0331 ? ? ? ? ? ? 230 PHE B CB  
4599 C CG  . PHE B 250 ? 0.4994 0.3706 0.4919 0.0952  -0.1461 -0.0434 ? ? ? ? ? ? 230 PHE B CG  
4600 C CD1 . PHE B 250 ? 0.5649 0.4064 0.5255 0.1118  -0.1681 -0.0428 ? ? ? ? ? ? 230 PHE B CD1 
4601 C CD2 . PHE B 250 ? 0.4865 0.3890 0.5263 0.0898  -0.1543 -0.0528 ? ? ? ? ? ? 230 PHE B CD2 
4602 C CE1 . PHE B 250 ? 0.5909 0.4402 0.5654 0.1254  -0.2005 -0.0521 ? ? ? ? ? ? 230 PHE B CE1 
4603 C CE2 . PHE B 250 ? 0.4992 0.4105 0.5572 0.0999  -0.1855 -0.0655 ? ? ? ? ? ? 230 PHE B CE2 
4604 C CZ  . PHE B 250 ? 0.5550 0.4427 0.5796 0.1189  -0.2099 -0.0655 ? ? ? ? ? ? 230 PHE B CZ  
4605 N N   . ASP B 251 ? 0.4150 0.3580 0.4836 0.1062  -0.1111 -0.0480 ? ? ? ? ? ? 231 ASP B N   
4606 C CA  . ASP B 251 ? 0.4301 0.4293 0.5556 0.1102  -0.1036 -0.0562 ? ? ? ? ? ? 231 ASP B CA  
4607 C C   . ASP B 251 ? 0.4665 0.4705 0.6172 0.1325  -0.1241 -0.0701 ? ? ? ? ? ? 231 ASP B C   
4608 O O   . ASP B 251 ? 0.4936 0.4520 0.6109 0.1440  -0.1416 -0.0700 ? ? ? ? ? ? 231 ASP B O   
4609 C CB  . ASP B 251 ? 0.4104 0.4344 0.5347 0.1040  -0.0766 -0.0557 ? ? ? ? ? ? 231 ASP B CB  
4610 C CG  . ASP B 251 ? 0.3648 0.4536 0.5369 0.0982  -0.0587 -0.0540 ? ? ? ? ? ? 231 ASP B CG  
4611 O OD1 . ASP B 251 ? 0.3566 0.4761 0.5751 0.1032  -0.0661 -0.0595 ? ? ? ? ? ? 231 ASP B OD1 
4612 O OD2 . ASP B 251 ? 0.3453 0.4574 0.5092 0.0883  -0.0370 -0.0460 ? ? ? ? ? ? 231 ASP B OD2 
4613 N N   . LEU B 252 ? 0.4783 0.5390 0.6875 0.1363  -0.1189 -0.0793 ? ? ? ? ? ? 232 LEU B N   
4614 C CA  . LEU B 252 ? 0.5378 0.6084 0.7687 0.1499  -0.1295 -0.0910 ? ? ? ? ? ? 232 LEU B CA  
4615 C C   . LEU B 252 ? 0.5993 0.6492 0.8117 0.1632  -0.1231 -0.1000 ? ? ? ? ? ? 232 LEU B C   
4616 O O   . LEU B 252 ? 0.6696 0.6819 0.8640 0.1756  -0.1401 -0.1016 ? ? ? ? ? ? 232 LEU B O   
4617 C CB  . LEU B 252 ? 0.4979 0.6354 0.7914 0.1451  -0.1170 -0.0968 ? ? ? ? ? ? 232 LEU B CB  
4618 N N   . GLY B 258 ? 0.5137 0.6858 0.6341 0.1423  0.0131  -0.2485 ? ? ? ? ? ? 238 GLY B N   
4619 C CA  . GLY B 258 ? 0.5457 0.6925 0.6414 0.1291  0.0117  -0.2643 ? ? ? ? ? ? 238 GLY B CA  
4620 C C   . GLY B 258 ? 0.5174 0.5944 0.5973 0.1199  -0.0001 -0.2504 ? ? ? ? ? ? 238 GLY B C   
4621 O O   . GLY B 258 ? 0.4855 0.5412 0.5655 0.1235  -0.0068 -0.2270 ? ? ? ? ? ? 238 GLY B O   
4622 N N   . PRO B 259 ? 0.5039 0.5450 0.5711 0.1068  -0.0025 -0.2644 ? ? ? ? ? ? 239 PRO B N   
4623 C CA  . PRO B 259 ? 0.4915 0.4647 0.5430 0.0935  -0.0103 -0.2497 ? ? ? ? ? ? 239 PRO B CA  
4624 C C   . PRO B 259 ? 0.4643 0.4536 0.4975 0.0824  -0.0081 -0.2250 ? ? ? ? ? ? 239 PRO B C   
4625 O O   . PRO B 259 ? 0.4471 0.5006 0.4730 0.0745  0.0010  -0.2209 ? ? ? ? ? ? 239 PRO B O   
4626 C CB  . PRO B 259 ? 0.4934 0.4583 0.5395 0.0760  -0.0073 -0.2720 ? ? ? ? ? ? 239 PRO B CB  
4627 C CG  . PRO B 259 ? 0.4982 0.4947 0.5613 0.0886  -0.0040 -0.3005 ? ? ? ? ? ? 239 PRO B CG  
4628 C CD  . PRO B 259 ? 0.5085 0.5734 0.5769 0.1019  0.0028  -0.2947 ? ? ? ? ? ? 239 PRO B CD  
4629 N N   . LYS B 260 ? 0.4580 0.3908 0.4806 0.0789  -0.0163 -0.1957 ? ? ? ? ? ? 240 LYS B N   
4630 C CA  . LYS B 260 ? 0.4299 0.3726 0.4350 0.0656  -0.0138 -0.1615 ? ? ? ? ? ? 240 LYS B CA  
4631 C C   . LYS B 260 ? 0.4267 0.3635 0.4165 0.0413  -0.0073 -0.1596 ? ? ? ? ? ? 240 LYS B C   
4632 O O   . LYS B 260 ? 0.4332 0.3273 0.4224 0.0316  -0.0081 -0.1747 ? ? ? ? ? ? 240 LYS B O   
4633 C CB  . LYS B 260 ? 0.4198 0.3100 0.4158 0.0729  -0.0252 -0.1350 ? ? ? ? ? ? 240 LYS B CB  
4634 N N   . GLN B 261 ? 0.4054 0.3855 0.3888 0.0317  -0.0008 -0.1406 ? ? ? ? ? ? 241 GLN B N   
4635 C CA  . GLN B 261 ? 0.4026 0.3895 0.3786 0.0108  0.0049  -0.1363 ? ? ? ? ? ? 241 GLN B CA  
4636 C C   . GLN B 261 ? 0.4305 0.3478 0.3941 -0.0003 0.0050  -0.1232 ? ? ? ? ? ? 241 GLN B C   
4637 O O   . GLN B 261 ? 0.3601 0.2366 0.3110 0.0085  0.0005  -0.1036 ? ? ? ? ? ? 241 GLN B O   
4638 C CB  . GLN B 261 ? 0.3796 0.4166 0.3544 0.0087  0.0101  -0.1119 ? ? ? ? ? ? 241 GLN B CB  
4639 C CG  . GLN B 261 ? 0.4010 0.5126 0.3824 0.0147  0.0129  -0.1185 ? ? ? ? ? ? 241 GLN B CG  
4640 C CD  . GLN B 261 ? 0.4488 0.6026 0.4295 0.0018  0.0135  -0.1342 ? ? ? ? ? ? 241 GLN B CD  
4641 O OE1 . GLN B 261 ? 0.4893 0.6162 0.4725 -0.0134 0.0122  -0.1472 ? ? ? ? ? ? 241 GLN B OE1 
4642 N NE2 . GLN B 261 ? 0.4520 0.6747 0.4301 0.0069  0.0150  -0.1316 ? ? ? ? ? ? 241 GLN B NE2 
4643 N N   . THR B 262 ? 0.4275 0.3339 0.3944 -0.0204 0.0102  -0.1341 ? ? ? ? ? ? 242 THR B N   
4644 C CA  . THR B 262 ? 0.4625 0.3080 0.4171 -0.0346 0.0155  -0.1179 ? ? ? ? ? ? 242 THR B CA  
4645 C C   . THR B 262 ? 0.4682 0.3415 0.4235 -0.0530 0.0270  -0.1039 ? ? ? ? ? ? 242 THR B C   
4646 O O   . THR B 262 ? 0.3623 0.2933 0.3358 -0.0618 0.0289  -0.1168 ? ? ? ? ? ? 242 THR B O   
4647 C CB  . THR B 262 ? 0.5006 0.2923 0.4643 -0.0456 0.0151  -0.1378 ? ? ? ? ? ? 242 THR B CB  
4648 O OG1 . THR B 262 ? 0.4876 0.3189 0.4746 -0.0636 0.0181  -0.1668 ? ? ? ? ? ? 242 THR B OG1 
4649 C CG2 . THR B 262 ? 0.5094 0.2721 0.4777 -0.0231 0.0035  -0.1529 ? ? ? ? ? ? 242 THR B CG2 
4650 N N   . HIS B 263 ? 0.4491 0.2844 0.3839 -0.0566 0.0341  -0.0783 ? ? ? ? ? ? 243 HIS B N   
4651 C CA  . HIS B 263 ? 0.4358 0.2884 0.3729 -0.0737 0.0487  -0.0662 ? ? ? ? ? ? 243 HIS B CA  
4652 C C   . HIS B 263 ? 0.4555 0.2443 0.3620 -0.0796 0.0581  -0.0437 ? ? ? ? ? ? 243 HIS B C   
4653 O O   . HIS B 263 ? 0.4828 0.2325 0.3619 -0.0634 0.0493  -0.0312 ? ? ? ? ? ? 243 HIS B O   
4654 C CB  . HIS B 263 ? 0.3647 0.2731 0.3072 -0.0625 0.0489  -0.0558 ? ? ? ? ? ? 243 HIS B CB  
4655 C CG  . HIS B 263 ? 0.3983 0.3331 0.3518 -0.0758 0.0635  -0.0472 ? ? ? ? ? ? 243 HIS B CG  
4656 N ND1 . HIS B 263 ? 0.4119 0.3183 0.3452 -0.0776 0.0760  -0.0289 ? ? ? ? ? ? 243 HIS B ND1 
4657 C CD2 . HIS B 263 ? 0.3771 0.3681 0.3616 -0.0867 0.0674  -0.0564 ? ? ? ? ? ? 243 HIS B CD2 
4658 C CE1 . HIS B 263 ? 0.4176 0.3617 0.3727 -0.0886 0.0896  -0.0279 ? ? ? ? ? ? 243 HIS B CE1 
4659 N NE2 . HIS B 263 ? 0.3790 0.3751 0.3676 -0.0940 0.0832  -0.0434 ? ? ? ? ? ? 243 HIS B NE2 
4660 N N   . PRO B 264 ? 0.4717 0.2534 0.3826 -0.1030 0.0760  -0.0383 ? ? ? ? ? ? 244 PRO B N   
4661 C CA  . PRO B 264 ? 0.5481 0.2723 0.4229 -0.1096 0.0887  -0.0137 ? ? ? ? ? ? 244 PRO B CA  
4662 C C   . PRO B 264 ? 0.5724 0.2912 0.4103 -0.0898 0.0856  0.0045  ? ? ? ? ? ? 244 PRO B C   
4663 O O   . PRO B 264 ? 0.6351 0.2990 0.4317 -0.0840 0.0835  0.0222  ? ? ? ? ? ? 244 PRO B O   
4664 C CB  . PRO B 264 ? 0.5627 0.3094 0.4581 -0.1375 0.1129  -0.0125 ? ? ? ? ? ? 244 PRO B CB  
4665 C CG  . PRO B 264 ? 0.4971 0.3219 0.4376 -0.1388 0.1084  -0.0341 ? ? ? ? ? ? 244 PRO B CG  
4666 C CD  . PRO B 264 ? 0.4561 0.2883 0.4055 -0.1242 0.0858  -0.0533 ? ? ? ? ? ? 244 PRO B CD  
4667 N N   . ASN B 265 ? 0.4961 0.2691 0.3489 -0.0797 0.0841  0.0001  ? ? ? ? ? ? 245 ASN B N   
4668 C CA  . ASN B 265 ? 0.5434 0.3134 0.3692 -0.0631 0.0811  0.0113  ? ? ? ? ? ? 245 ASN B CA  
4669 C C   . ASN B 265 ? 0.5187 0.2980 0.3492 -0.0409 0.0585  0.0064  ? ? ? ? ? ? 245 ASN B C   
4670 O O   . ASN B 265 ? 0.4897 0.2870 0.3195 -0.0293 0.0551  0.0089  ? ? ? ? ? ? 245 ASN B O   
4671 C CB  . ASN B 265 ? 0.5405 0.3572 0.3840 -0.0659 0.0967  0.0111  ? ? ? ? ? ? 245 ASN B CB  
4672 C CG  . ASN B 265 ? 0.6495 0.4584 0.4835 -0.0853 0.1229  0.0181  ? ? ? ? ? ? 245 ASN B CG  
4673 O OD1 . ASN B 265 ? 0.7326 0.4917 0.5318 -0.0952 0.1307  0.0299  ? ? ? ? ? ? 245 ASN B OD1 
4674 N ND2 . ASN B 265 ? 0.6299 0.4893 0.4967 -0.0902 0.1377  0.0130  ? ? ? ? ? ? 245 ASN B ND2 
4675 N N   . LEU B 266 ? 0.5061 0.2738 0.3460 -0.0356 0.0447  -0.0024 ? ? ? ? ? ? 246 LEU B N   
4676 C CA  . LEU B 266 ? 0.4837 0.2676 0.3351 -0.0159 0.0264  -0.0083 ? ? ? ? ? ? 246 LEU B CA  
4677 C C   . LEU B 266 ? 0.5538 0.2890 0.3878 -0.0040 0.0106  -0.0073 ? ? ? ? ? ? 246 LEU B C   
4678 O O   . LEU B 266 ? 0.6151 0.3246 0.4542 -0.0085 0.0099  -0.0145 ? ? ? ? ? ? 246 LEU B O   
4679 C CB  . LEU B 266 ? 0.4363 0.2739 0.3255 -0.0161 0.0254  -0.0242 ? ? ? ? ? ? 246 LEU B CB  
4680 C CG  . LEU B 266 ? 0.4269 0.2841 0.3318 0.0014  0.0111  -0.0325 ? ? ? ? ? ? 246 LEU B CG  
4681 C CD1 . LEU B 266 ? 0.4008 0.2720 0.3075 0.0127  0.0058  -0.0211 ? ? ? ? ? ? 246 LEU B CD1 
4682 C CD2 . LEU B 266 ? 0.4244 0.3362 0.3562 -0.0010 0.0138  -0.0481 ? ? ? ? ? ? 246 LEU B CD2 
4683 N N   . ASP B 267 ? 0.5348 0.2562 0.3516 0.0118  -0.0037 0.0002  ? ? ? ? ? ? 247 ASP B N   
4684 C CA  . ASP B 267 ? 0.5983 0.2820 0.4056 0.0281  -0.0233 0.0011  ? ? ? ? ? ? 247 ASP B CA  
4685 C C   . ASP B 267 ? 0.5586 0.2730 0.3893 0.0468  -0.0411 -0.0064 ? ? ? ? ? ? 247 ASP B C   
4686 O O   . ASP B 267 ? 0.5197 0.2779 0.3703 0.0451  -0.0369 -0.0094 ? ? ? ? ? ? 247 ASP B O   
4687 C CB  . ASP B 267 ? 0.7181 0.3420 0.4746 0.0290  -0.0272 0.0213  ? ? ? ? ? ? 247 ASP B CB  
4688 C CG  . ASP B 267 ? 0.7914 0.4212 0.5165 0.0280  -0.0247 0.0304  ? ? ? ? ? ? 247 ASP B CG  
4689 O OD1 . ASP B 267 ? 0.8815 0.4754 0.5608 0.0204  -0.0154 0.0466  ? ? ? ? ? ? 247 ASP B OD1 
4690 O OD2 . ASP B 267 ? 0.7857 0.4549 0.5317 0.0343  -0.0305 0.0210  ? ? ? ? ? ? 247 ASP B OD2 
4691 N N   . TYR B 268 ? 0.5551 0.2459 0.3883 0.0645  -0.0603 -0.0086 ? ? ? ? ? ? 248 TYR B N   
4692 C CA  . TYR B 268 ? 0.5377 0.2627 0.4049 0.0821  -0.0765 -0.0191 ? ? ? ? ? ? 248 TYR B CA  
4693 C C   . TYR B 268 ? 0.6228 0.3201 0.4717 0.0996  -0.1022 -0.0109 ? ? ? ? ? ? 248 TYR B C   
4694 O O   . TYR B 268 ? 0.6303 0.2911 0.4541 0.1017  -0.1075 -0.0002 ? ? ? ? ? ? 248 TYR B O   
4695 C CB  . TYR B 268 ? 0.5129 0.2556 0.4176 0.0905  -0.0756 -0.0377 ? ? ? ? ? ? 248 TYR B CB  
4696 C CG  . TYR B 268 ? 0.5019 0.2850 0.4242 0.0748  -0.0543 -0.0490 ? ? ? ? ? ? 248 TYR B CG  
4697 C CD1 . TYR B 268 ? 0.4204 0.2666 0.3733 0.0748  -0.0476 -0.0558 ? ? ? ? ? ? 248 TYR B CD1 
4698 C CD2 . TYR B 268 ? 0.5272 0.2873 0.4355 0.0589  -0.0414 -0.0512 ? ? ? ? ? ? 248 TYR B CD2 
4699 C CE1 . TYR B 268 ? 0.4164 0.3027 0.3791 0.0627  -0.0311 -0.0631 ? ? ? ? ? ? 248 TYR B CE1 
4700 C CE2 . TYR B 268 ? 0.4852 0.2886 0.4095 0.0454  -0.0262 -0.0634 ? ? ? ? ? ? 248 TYR B CE2 
4701 C CZ  . TYR B 268 ? 0.4295 0.2963 0.3776 0.0489  -0.0223 -0.0686 ? ? ? ? ? ? 248 TYR B CZ  
4702 O OH  . TYR B 268 ? 0.4075 0.3203 0.3656 0.0378  -0.0102 -0.0777 ? ? ? ? ? ? 248 TYR B OH  
4703 N N   . GLU B 269 ? 0.6227 0.3538 0.4920 0.1068  -0.1148 -0.0158 ? ? ? ? ? ? 249 GLU B N   
4704 C CA  . GLU B 269 ? 0.6743 0.4026 0.5393 0.1204  -0.1405 -0.0143 ? ? ? ? ? ? 249 GLU B CA  
4705 C C   . GLU B 269 ? 0.6368 0.4151 0.5617 0.1319  -0.1517 -0.0299 ? ? ? ? ? ? 249 GLU B C   
4706 O O   . GLU B 269 ? 0.5815 0.3989 0.5410 0.1266  -0.1430 -0.0370 ? ? ? ? ? ? 249 GLU B O   
4707 C CB  . GLU B 269 ? 0.7357 0.4528 0.5635 0.1160  -0.1487 -0.0083 ? ? ? ? ? ? 249 GLU B CB  
4708 C CG  . GLU B 269 ? 0.8408 0.5103 0.6023 0.1086  -0.1418 0.0081  ? ? ? ? ? ? 249 GLU B CG  
4709 C CD  . GLU B 269 ? 0.9319 0.5926 0.6533 0.1124  -0.1589 0.0090  ? ? ? ? ? ? 249 GLU B CD  
4710 O OE1 . GLU B 269 ? 0.9488 0.6311 0.6922 0.1245  -0.1844 -0.0017 ? ? ? ? ? ? 249 GLU B OE1 
4711 O OE2 . GLU B 269 ? 0.9859 0.6223 0.6558 0.1026  -0.1458 0.0179  ? ? ? ? ? ? 249 GLU B OE2 
4712 N N   . SER B 270 ? 0.6707 0.4504 0.6104 0.1463  -0.1686 -0.0336 ? ? ? ? ? ? 250 SER B N   
4713 C CA  . SER B 270 ? 0.6502 0.4804 0.6497 0.1564  -0.1772 -0.0488 ? ? ? ? ? ? 250 SER B CA  
4714 C C   . SER B 270 ? 0.6622 0.5117 0.6709 0.1570  -0.1982 -0.0521 ? ? ? ? ? ? 250 SER B C   
4715 O O   . SER B 270 ? 0.6954 0.5143 0.6623 0.1603  -0.2160 -0.0450 ? ? ? ? ? ? 250 SER B O   
4716 C CB  . SER B 270 ? 0.6644 0.4886 0.6811 0.1729  -0.1851 -0.0535 ? ? ? ? ? ? 250 SER B CB  
4717 N N   . GLY B 271 ? 0.7602 0.5875 0.5840 0.0570  0.0643  0.1975  ? ? ? ? ? ? 251 GLY B N   
4718 C CA  . GLY B 271 ? 0.7652 0.6187 0.5784 0.0617  0.0536  0.1985  ? ? ? ? ? ? 251 GLY B CA  
4719 C C   . GLY B 271 ? 0.7441 0.6111 0.5641 0.0643  0.0474  0.1868  ? ? ? ? ? ? 251 GLY B C   
4720 O O   . GLY B 271 ? 0.7493 0.6066 0.5804 0.0607  0.0517  0.1760  ? ? ? ? ? ? 251 GLY B O   
4721 N N   . ASN B 272 ? 0.7320 0.6223 0.5448 0.0700  0.0371  0.1887  ? ? ? ? ? ? 252 ASN B N   
4722 C CA  . ASN B 272 ? 0.6912 0.5977 0.5077 0.0716  0.0303  0.1779  ? ? ? ? ? ? 252 ASN B CA  
4723 C C   . ASN B 272 ? 0.6297 0.5529 0.4313 0.0621  0.0280  0.1682  ? ? ? ? ? ? 252 ASN B C   
4724 O O   . ASN B 272 ? 0.6192 0.5589 0.4065 0.0610  0.0227  0.1720  ? ? ? ? ? ? 252 ASN B O   
4725 C CB  . ASN B 272 ? 0.7176 0.6421 0.5371 0.0832  0.0202  0.1850  ? ? ? ? ? ? 252 ASN B CB  
4726 C CG  . ASN B 272 ? 0.7074 0.6475 0.5337 0.0854  0.0135  0.1745  ? ? ? ? ? ? 252 ASN B CG  
4727 O OD1 . ASN B 272 ? 0.6784 0.6234 0.4998 0.0774  0.0136  0.1619  ? ? ? ? ? ? 252 ASN B OD1 
4728 N ND2 . ASN B 272 ? 0.7176 0.6663 0.5555 0.0966  0.0080  0.1795  ? ? ? ? ? ? 252 ASN B ND2 
4729 N N   . MET B 273 ? 0.5882 0.5064 0.3929 0.0550  0.0324  0.1552  ? ? ? ? ? ? 253 MET B N   
4730 C CA  . MET B 273 ? 0.5665 0.4974 0.3582 0.0462  0.0322  0.1447  ? ? ? ? ? ? 253 MET B CA  
4731 C C   . MET B 273 ? 0.5530 0.5089 0.3346 0.0473  0.0217  0.1401  ? ? ? ? ? ? 253 MET B C   
4732 O O   . MET B 273 ? 0.5235 0.4913 0.2908 0.0405  0.0208  0.1343  ? ? ? ? ? ? 253 MET B O   
4733 C CB  . MET B 273 ? 0.5120 0.4336 0.3105 0.0403  0.0383  0.1314  ? ? ? ? ? ? 253 MET B CB  
4734 C CG  . MET B 273 ? 0.5274 0.4520 0.3334 0.0442  0.0335  0.1230  ? ? ? ? ? ? 253 MET B CG  
4735 S SD  . MET B 273 ? 0.5499 0.4630 0.3679 0.0357  0.0397  0.1059  ? ? ? ? ? ? 253 MET B SD  
4736 C CE  . MET B 273 ? 0.5831 0.5068 0.4123 0.0378  0.0303  0.0934  ? ? ? ? ? ? 253 MET B CE  
4737 N N   . PHE B 274 ? 0.5371 0.5013 0.3269 0.0553  0.0143  0.1418  ? ? ? ? ? ? 254 PHE B N   
4738 C CA  . PHE B 274 ? 0.5726 0.5628 0.3551 0.0554  0.0038  0.1369  ? ? ? ? ? ? 254 PHE B CA  
4739 C C   . PHE B 274 ? 0.6415 0.6466 0.4146 0.0585  -0.0023 0.1478  ? ? ? ? ? ? 254 PHE B C   
4740 O O   . PHE B 274 ? 0.6862 0.7103 0.4461 0.0531  -0.0078 0.1418  ? ? ? ? ? ? 254 PHE B O   
4741 C CB  . PHE B 274 ? 0.5633 0.5605 0.3593 0.0618  -0.0019 0.1334  ? ? ? ? ? ? 254 PHE B CB  
4742 C CG  . PHE B 274 ? 0.5701 0.5588 0.3704 0.0572  0.0017  0.1195  ? ? ? ? ? ? 254 PHE B CG  
4743 C CD1 . PHE B 274 ? 0.5783 0.5737 0.3690 0.0468  0.0017  0.1043  ? ? ? ? ? ? 254 PHE B CD1 
4744 C CD2 . PHE B 274 ? 0.5742 0.5468 0.3944 0.0601  0.0050  0.1166  ? ? ? ? ? ? 254 PHE B CD2 
4745 C CE1 . PHE B 274 ? 0.5838 0.5697 0.3845 0.0404  0.0046  0.0884  ? ? ? ? ? ? 254 PHE B CE1 
4746 C CE2 . PHE B 274 ? 0.5870 0.5524 0.4164 0.0527  0.0073  0.1001  ? ? ? ? ? ? 254 PHE B CE2 
4747 C CZ  . PHE B 274 ? 0.5787 0.5508 0.3986 0.0433  0.0069  0.0868  ? ? ? ? ? ? 254 PHE B CZ  
4748 N N   . THR B 275 ? 0.6497 0.6450 0.4289 0.0668  -0.0008 0.1632  ? ? ? ? ? ? 255 THR B N   
4749 C CA  . THR B 275 ? 0.6795 0.6897 0.4512 0.0721  -0.0072 0.1751  ? ? ? ? ? ? 255 THR B CA  
4750 C C   . THR B 275 ? 0.6999 0.6955 0.4625 0.0716  -0.0010 0.1877  ? ? ? ? ? ? 255 THR B C   
4751 O O   . THR B 275 ? 0.7050 0.7118 0.4586 0.0754  -0.0055 0.1984  ? ? ? ? ? ? 255 THR B O   
4752 C CB  . THR B 275 ? 0.7091 0.7271 0.4962 0.0851  -0.0133 0.1840  ? ? ? ? ? ? 255 THR B CB  
4753 O OG1 . THR B 275 ? 0.7417 0.7333 0.5415 0.0923  -0.0055 0.1936  ? ? ? ? ? ? 255 THR B OG1 
4754 C CG2 . THR B 275 ? 0.6627 0.6947 0.4603 0.0854  -0.0189 0.1718  ? ? ? ? ? ? 255 THR B CG2 
4755 N N   . ASP B 276 ? 0.6925 0.6644 0.4577 0.0665  0.0095  0.1865  ? ? ? ? ? ? 256 ASP B N   
4756 C CA  . ASP B 276 ? 0.7057 0.6644 0.4610 0.0631  0.0163  0.1964  ? ? ? ? ? ? 256 ASP B CA  
4757 C C   . ASP B 276 ? 0.6977 0.6571 0.4402 0.0502  0.0218  0.1859  ? ? ? ? ? ? 256 ASP B C   
4758 O O   . ASP B 276 ? 0.6908 0.6513 0.4375 0.0449  0.0237  0.1717  ? ? ? ? ? ? 256 ASP B O   
4759 C CB  . ASP B 276 ? 0.7067 0.6378 0.4760 0.0667  0.0250  0.2044  ? ? ? ? ? ? 256 ASP B CB  
4760 C CG  . ASP B 276 ? 0.7386 0.6668 0.5207 0.0803  0.0211  0.2148  ? ? ? ? ? ? 256 ASP B CG  
4761 O OD1 . ASP B 276 ? 0.7683 0.7160 0.5454 0.0875  0.0122  0.2221  ? ? ? ? ? ? 256 ASP B OD1 
4762 O OD2 . ASP B 276 ? 0.7422 0.6496 0.5401 0.0838  0.0272  0.2149  ? ? ? ? ? ? 256 ASP B OD2 
4763 N N   . GLU B 277 ? 0.6957 0.6548 0.4228 0.0458  0.0249  0.1929  ? ? ? ? ? ? 257 GLU B N   
4764 C CA  . GLU B 277 ? 0.7000 0.6610 0.4145 0.0341  0.0309  0.1833  ? ? ? ? ? ? 257 GLU B CA  
4765 C C   . GLU B 277 ? 0.6716 0.6141 0.3968 0.0280  0.0419  0.1793  ? ? ? ? ? ? 257 GLU B C   
4766 O O   . GLU B 277 ? 0.6466 0.5715 0.3791 0.0293  0.0476  0.1893  ? ? ? ? ? ? 257 GLU B O   
4767 C CB  . GLU B 277 ? 0.7415 0.7077 0.4353 0.0310  0.0315  0.1920  ? ? ? ? ? ? 257 GLU B CB  
4768 N N   . ILE B 278 ? 0.6761 0.6235 0.4025 0.0211  0.0451  0.1642  ? ? ? ? ? ? 258 ILE B N   
4769 C CA  . ILE B 278 ? 0.6742 0.6097 0.4111 0.0148  0.0552  0.1587  ? ? ? ? ? ? 258 ILE B CA  
4770 C C   . ILE B 278 ? 0.7276 0.6606 0.4542 0.0068  0.0632  0.1639  ? ? ? ? ? ? 258 ILE B C   
4771 O O   . ILE B 278 ? 0.7425 0.6877 0.4518 0.0025  0.0627  0.1617  ? ? ? ? ? ? 258 ILE B O   
4772 C CB  . ILE B 278 ? 0.6254 0.5693 0.3659 0.0110  0.0560  0.1413  ? ? ? ? ? ? 258 ILE B CB  
4773 C CG1 . ILE B 278 ? 0.6069 0.5521 0.3571 0.0180  0.0486  0.1363  ? ? ? ? ? ? 258 ILE B CG1 
4774 C CG2 . ILE B 278 ? 0.5948 0.5301 0.3464 0.0050  0.0663  0.1356  ? ? ? ? ? ? 258 ILE B CG2 
4775 C CD1 . ILE B 278 ? 0.5604 0.5126 0.3126 0.0150  0.0486  0.1197  ? ? ? ? ? ? 258 ILE B CD1 
4776 N N   . PRO B 279 ? 0.7419 0.6587 0.4787 0.0042  0.0712  0.1700  ? ? ? ? ? ? 259 PRO B N   
4777 C CA  . PRO B 279 ? 0.7596 0.6743 0.4881 -0.0043 0.0795  0.1755  ? ? ? ? ? ? 259 PRO B CA  
4778 C C   . PRO B 279 ? 0.7383 0.6686 0.4608 -0.0124 0.0841  0.1629  ? ? ? ? ? ? 259 PRO B C   
4779 O O   . PRO B 279 ? 0.7342 0.6705 0.4661 -0.0124 0.0842  0.1496  ? ? ? ? ? ? 259 PRO B O   
4780 C CB  . PRO B 279 ? 0.7620 0.6577 0.5077 -0.0069 0.0874  0.1786  ? ? ? ? ? ? 259 PRO B CB  
4781 C CG  . PRO B 279 ? 0.7502 0.6340 0.5084 0.0025  0.0823  0.1805  ? ? ? ? ? ? 259 PRO B CG  
4782 C CD  . PRO B 279 ? 0.7301 0.6293 0.4864 0.0078  0.0735  0.1710  ? ? ? ? ? ? 259 PRO B CD  
4783 N N   . HIS B 280 ? 0.7158 0.6520 0.4223 -0.0189 0.0882  0.1668  ? ? ? ? ? ? 260 HIS B N   
4784 C CA  . HIS B 280 ? 0.7000 0.6514 0.4005 -0.0263 0.0936  0.1550  ? ? ? ? ? ? 260 HIS B CA  
4785 C C   . HIS B 280 ? 0.6929 0.6442 0.4112 -0.0318 0.1033  0.1501  ? ? ? ? ? ? 260 HIS B C   
4786 O O   . HIS B 280 ? 0.7032 0.6417 0.4305 -0.0342 0.1081  0.1588  ? ? ? ? ? ? 260 HIS B O   
4787 C CB  . HIS B 280 ? 0.6866 0.6424 0.3629 -0.0317 0.0961  0.1605  ? ? ? ? ? ? 260 HIS B CB  
4788 N N   . ALA B 281 ? 0.6576 0.6228 0.3812 -0.0335 0.1065  0.1359  ? ? ? ? ? ? 261 ALA B N   
4789 C CA  . ALA B 281 ? 0.6155 0.5841 0.3560 -0.0375 0.1154  0.1301  ? ? ? ? ? ? 261 ALA B CA  
4790 C C   . ALA B 281 ? 0.5865 0.5738 0.3280 -0.0375 0.1184  0.1153  ? ? ? ? ? ? 261 ALA B C   
4791 O O   . ALA B 281 ? 0.5864 0.5810 0.3177 -0.0343 0.1131  0.1082  ? ? ? ? ? ? 261 ALA B O   
4792 C CB  . ALA B 281 ? 0.5726 0.5262 0.3323 -0.0343 0.1145  0.1286  ? ? ? ? ? ? 261 ALA B CB  
4793 N N   . ASP B 282 ? 0.5563 0.5512 0.3107 -0.0408 0.1270  0.1103  ? ? ? ? ? ? 262 ASP B N   
4794 C CA  . ASP B 282 ? 0.5144 0.5261 0.2732 -0.0388 0.1310  0.0964  ? ? ? ? ? ? 262 ASP B CA  
4795 C C   . ASP B 282 ? 0.4986 0.5053 0.2655 -0.0320 0.1256  0.0851  ? ? ? ? ? ? 262 ASP B C   
4796 O O   . ASP B 282 ? 0.4852 0.5017 0.2510 -0.0283 0.1261  0.0734  ? ? ? ? ? ? 262 ASP B O   
4797 C CB  . ASP B 282 ? 0.5018 0.5219 0.2757 -0.0432 0.1409  0.0947  ? ? ? ? ? ? 262 ASP B CB  
4798 C CG  . ASP B 282 ? 0.5364 0.5675 0.3027 -0.0494 0.1481  0.1031  ? ? ? ? ? ? 262 ASP B CG  
4799 O OD1 . ASP B 282 ? 0.5557 0.5854 0.3046 -0.0512 0.1450  0.1112  ? ? ? ? ? ? 262 ASP B OD1 
4800 O OD2 . ASP B 282 ? 0.5207 0.5624 0.2990 -0.0526 0.1567  0.1016  ? ? ? ? ? ? 262 ASP B OD2 
4801 N N   . ALA B 283 ? 0.4482 0.4389 0.2238 -0.0303 0.1211  0.0885  ? ? ? ? ? ? 263 ALA B N   
4802 C CA  . ALA B 283 ? 0.4263 0.4114 0.2098 -0.0245 0.1161  0.0790  ? ? ? ? ? ? 263 ALA B CA  
4803 C C   . ALA B 283 ? 0.4435 0.4124 0.2267 -0.0216 0.1085  0.0860  ? ? ? ? ? ? 263 ALA B C   
4804 O O   . ALA B 283 ? 0.4686 0.4267 0.2546 -0.0243 0.1095  0.0967  ? ? ? ? ? ? 263 ALA B O   
4805 C CB  . ALA B 283 ? 0.3913 0.3786 0.1933 -0.0259 0.1217  0.0721  ? ? ? ? ? ? 263 ALA B CB  
4806 N N   . VAL B 284 ? 0.4165 0.3835 0.1966 -0.0159 0.1011  0.0799  ? ? ? ? ? ? 264 VAL B N   
4807 C CA  . VAL B 284 ? 0.4382 0.3921 0.2204 -0.0119 0.0939  0.0849  ? ? ? ? ? ? 264 VAL B CA  
4808 C C   . VAL B 284 ? 0.4353 0.3835 0.2306 -0.0095 0.0930  0.0753  ? ? ? ? ? ? 264 VAL B C   
4809 O O   . VAL B 284 ? 0.4326 0.3873 0.2273 -0.0073 0.0920  0.0642  ? ? ? ? ? ? 264 VAL B O   
4810 C CB  . VAL B 284 ? 0.4307 0.3892 0.1979 -0.0082 0.0852  0.0867  ? ? ? ? ? ? 264 VAL B CB  
4811 C CG1 . VAL B 284 ? 0.4357 0.3835 0.2075 -0.0028 0.0778  0.0905  ? ? ? ? ? ? 264 VAL B CG1 
4812 C CG2 . VAL B 284 ? 0.4409 0.4047 0.1939 -0.0113 0.0856  0.0975  ? ? ? ? ? ? 264 VAL B CG2 
4813 N N   . LEU B 285 ? 0.4044 0.3398 0.2114 -0.0104 0.0937  0.0794  ? ? ? ? ? ? 265 LEU B N   
4814 C CA  . LEU B 285 ? 0.3795 0.3102 0.1994 -0.0100 0.0938  0.0710  ? ? ? ? ? ? 265 LEU B CA  
4815 C C   . LEU B 285 ? 0.3532 0.2724 0.1741 -0.0052 0.0867  0.0723  ? ? ? ? ? ? 265 LEU B C   
4816 O O   . LEU B 285 ? 0.3557 0.2649 0.1769 -0.0039 0.0849  0.0818  ? ? ? ? ? ? 265 LEU B O   
4817 C CB  . LEU B 285 ? 0.3948 0.3226 0.2290 -0.0169 0.1013  0.0719  ? ? ? ? ? ? 265 LEU B CB  
4818 C CG  . LEU B 285 ? 0.3988 0.3233 0.2473 -0.0185 0.1018  0.0643  ? ? ? ? ? ? 265 LEU B CG  
4819 C CD1 . LEU B 285 ? 0.3998 0.3383 0.2519 -0.0157 0.1010  0.0531  ? ? ? ? ? ? 265 LEU B CD1 
4820 C CD2 . LEU B 285 ? 0.3730 0.2947 0.2350 -0.0275 0.1084  0.0660  ? ? ? ? ? ? 265 LEU B CD2 
4821 N N   . PHE B 286 ? 0.3423 0.2648 0.1663 -0.0022 0.0816  0.0620  ? ? ? ? ? ? 266 PHE B N   
4822 C CA  . PHE B 286 ? 0.3657 0.2821 0.1974 0.0011  0.0735  0.0598  ? ? ? ? ? ? 266 PHE B CA  
4823 C C   . PHE B 286 ? 0.3526 0.2688 0.2011 -0.0012 0.0734  0.0503  ? ? ? ? ? ? 266 PHE B C   
4824 O O   . PHE B 286 ? 0.3617 0.2847 0.2116 0.0001  0.0717  0.0410  ? ? ? ? ? ? 266 PHE B O   
4825 C CB  . PHE B 286 ? 0.3639 0.2866 0.1855 0.0055  0.0656  0.0553  ? ? ? ? ? ? 266 PHE B CB  
4826 C CG  . PHE B 286 ? 0.4090 0.3352 0.2141 0.0082  0.0629  0.0646  ? ? ? ? ? ? 266 PHE B CG  
4827 C CD1 . PHE B 286 ? 0.4332 0.3554 0.2390 0.0125  0.0573  0.0735  ? ? ? ? ? ? 266 PHE B CD1 
4828 C CD2 . PHE B 286 ? 0.4504 0.3862 0.2403 0.0067  0.0656  0.0641  ? ? ? ? ? ? 266 PHE B CD2 
4829 C CE1 . PHE B 286 ? 0.4550 0.3836 0.2457 0.0158  0.0541  0.0835  ? ? ? ? ? ? 266 PHE B CE1 
4830 C CE2 . PHE B 286 ? 0.4529 0.3968 0.2308 0.0078  0.0611  0.0716  ? ? ? ? ? ? 266 PHE B CE2 
4831 C CZ  . PHE B 286 ? 0.4433 0.3841 0.2213 0.0124  0.0550  0.0818  ? ? ? ? ? ? 266 PHE B CZ  
4832 N N   . LYS B 287 ? 0.3448 0.2527 0.2053 -0.0046 0.0756  0.0527  ? ? ? ? ? ? 267 LYS B N   
4833 C CA  . LYS B 287 ? 0.3296 0.2392 0.2052 -0.0075 0.0750  0.0441  ? ? ? ? ? ? 267 LYS B CA  
4834 C C   . LYS B 287 ? 0.3530 0.2561 0.2343 -0.0046 0.0679  0.0412  ? ? ? ? ? ? 267 LYS B C   
4835 O O   . LYS B 287 ? 0.3249 0.2171 0.2095 -0.0044 0.0681  0.0464  ? ? ? ? ? ? 267 LYS B O   
4836 C CB  . LYS B 287 ? 0.3050 0.2119 0.1906 -0.0154 0.0825  0.0459  ? ? ? ? ? ? 267 LYS B CB  
4837 C CG  . LYS B 287 ? 0.2987 0.2119 0.1993 -0.0197 0.0817  0.0367  ? ? ? ? ? ? 267 LYS B CG  
4838 C CD  . LYS B 287 ? 0.3427 0.2434 0.2519 -0.0232 0.0811  0.0360  ? ? ? ? ? ? 267 LYS B CD  
4839 C CE  . LYS B 287 ? 0.3573 0.2662 0.2788 -0.0268 0.0784  0.0262  ? ? ? ? ? ? 267 LYS B CE  
4840 N NZ  . LYS B 287 ? 0.3546 0.2510 0.2833 -0.0308 0.0787  0.0240  ? ? ? ? ? ? 267 LYS B NZ  
4841 N N   . TRP B 288 ? 0.3541 0.2634 0.2368 -0.0021 0.0626  0.0330  ? ? ? ? ? ? 268 TRP B N   
4842 C CA  . TRP B 288 ? 0.3638 0.2694 0.2524 -0.0002 0.0564  0.0291  ? ? ? ? ? ? 268 TRP B CA  
4843 C C   . TRP B 288 ? 0.3824 0.2827 0.2653 0.0046  0.0524  0.0356  ? ? ? ? ? ? 268 TRP B C   
4844 O O   . TRP B 288 ? 0.3642 0.2581 0.2547 0.0058  0.0506  0.0363  ? ? ? ? ? ? 268 TRP B O   
4845 C CB  . TRP B 288 ? 0.3510 0.2521 0.2532 -0.0051 0.0588  0.0264  ? ? ? ? ? ? 268 TRP B CB  
4846 C CG  . TRP B 288 ? 0.3266 0.2333 0.2363 -0.0062 0.0551  0.0176  ? ? ? ? ? ? 268 TRP B CG  
4847 C CD1 . TRP B 288 ? 0.3430 0.2560 0.2489 -0.0031 0.0510  0.0126  ? ? ? ? ? ? 268 TRP B CD1 
4848 C CD2 . TRP B 288 ? 0.3212 0.2269 0.2421 -0.0111 0.0558  0.0128  ? ? ? ? ? ? 268 TRP B CD2 
4849 N NE1 . TRP B 288 ? 0.3211 0.2372 0.2353 -0.0052 0.0489  0.0065  ? ? ? ? ? ? 268 TRP B NE1 
4850 C CE2 . TRP B 288 ? 0.3392 0.2523 0.2624 -0.0103 0.0514  0.0062  ? ? ? ? ? ? 268 TRP B CE2 
4851 C CE3 . TRP B 288 ? 0.3093 0.2077 0.2378 -0.0167 0.0603  0.0132  ? ? ? ? ? ? 268 TRP B CE3 
4852 C CZ2 . TRP B 288 ? 0.3309 0.2470 0.2632 -0.0147 0.0506  0.0006  ? ? ? ? ? ? 268 TRP B CZ2 
4853 C CZ3 . TRP B 288 ? 0.3095 0.2104 0.2471 -0.0219 0.0599  0.0060  ? ? ? ? ? ? 268 TRP B CZ3 
4854 C CH2 . TRP B 288 ? 0.2910 0.2020 0.2301 -0.0208 0.0547  0.0000  ? ? ? ? ? ? 268 TRP B CH2 
4855 N N   . VAL B 289 ? 0.3749 0.2794 0.2446 0.0075  0.0513  0.0404  ? ? ? ? ? ? 269 VAL B N   
4856 C CA  . VAL B 289 ? 0.3921 0.2956 0.2559 0.0126  0.0472  0.0484  ? ? ? ? ? ? 269 VAL B CA  
4857 C C   . VAL B 289 ? 0.3748 0.2890 0.2299 0.0151  0.0399  0.0441  ? ? ? ? ? ? 269 VAL B C   
4858 O O   . VAL B 289 ? 0.3524 0.2693 0.2104 0.0187  0.0339  0.0449  ? ? ? ? ? ? 269 VAL B O   
4859 C CB  . VAL B 289 ? 0.4144 0.3152 0.2681 0.0135  0.0516  0.0603  ? ? ? ? ? ? 269 VAL B CB  
4860 C CG1 . VAL B 289 ? 0.4411 0.3462 0.2860 0.0200  0.0457  0.0691  ? ? ? ? ? ? 269 VAL B CG1 
4861 C CG2 . VAL B 289 ? 0.4261 0.3133 0.2884 0.0105  0.0591  0.0660  ? ? ? ? ? ? 269 VAL B CG2 
4862 N N   . LEU B 290 ? 0.3078 0.2284 0.1527 0.0129  0.0410  0.0388  ? ? ? ? ? ? 270 LEU B N   
4863 C CA  . LEU B 290 ? 0.3475 0.2772 0.1821 0.0133  0.0353  0.0335  ? ? ? ? ? ? 270 LEU B CA  
4864 C C   . LEU B 290 ? 0.3774 0.3072 0.2203 0.0123  0.0307  0.0239  ? ? ? ? ? ? 270 LEU B C   
4865 O O   . LEU B 290 ? 0.3919 0.3291 0.2299 0.0121  0.0249  0.0203  ? ? ? ? ? ? 270 LEU B O   
4866 C CB  . LEU B 290 ? 0.3314 0.2650 0.1528 0.0108  0.0394  0.0288  ? ? ? ? ? ? 270 LEU B CB  
4867 C CG  . LEU B 290 ? 0.3732 0.3089 0.1838 0.0110  0.0442  0.0380  ? ? ? ? ? ? 270 LEU B CG  
4868 C CD1 . LEU B 290 ? 0.3836 0.3240 0.1812 0.0086  0.0491  0.0314  ? ? ? ? ? ? 270 LEU B CD1 
4869 C CD2 . LEU B 290 ? 0.3816 0.3232 0.1840 0.0142  0.0388  0.0484  ? ? ? ? ? ? 270 LEU B CD2 
4870 N N   . CYS B 291 ? 0.3392 0.2624 0.1942 0.0108  0.0335  0.0199  ? ? ? ? ? ? 271 CYS B N   
4871 C CA  . CYS B 291 ? 0.3399 0.2625 0.2027 0.0095  0.0300  0.0120  ? ? ? ? ? ? 271 CYS B CA  
4872 C C   . CYS B 291 ? 0.3416 0.2665 0.2114 0.0117  0.0245  0.0143  ? ? ? ? ? ? 271 CYS B C   
4873 O O   . CYS B 291 ? 0.3086 0.2357 0.1829 0.0102  0.0211  0.0079  ? ? ? ? ? ? 271 CYS B O   
4874 C CB  . CYS B 291 ? 0.3280 0.2453 0.2017 0.0076  0.0340  0.0087  ? ? ? ? ? ? 271 CYS B CB  
4875 S SG  . CYS B 291 ? 0.3770 0.2886 0.2620 0.0071  0.0380  0.0156  ? ? ? ? ? ? 271 CYS B SG  
4876 N N   . ASP B 292 ? 0.3445 0.2689 0.2157 0.0156  0.0245  0.0238  ? ? ? ? ? ? 272 ASP B N   
4877 C CA  . ASP B 292 ? 0.3405 0.2670 0.2205 0.0196  0.0204  0.0268  ? ? ? ? ? ? 272 ASP B CA  
4878 C C   . ASP B 292 ? 0.3481 0.2890 0.2211 0.0218  0.0133  0.0279  ? ? ? ? ? ? 272 ASP B C   
4879 O O   . ASP B 292 ? 0.3311 0.2783 0.2120 0.0255  0.0091  0.0293  ? ? ? ? ? ? 272 ASP B O   
4880 C CB  . ASP B 292 ? 0.3345 0.2524 0.2198 0.0242  0.0241  0.0376  ? ? ? ? ? ? 272 ASP B CB  
4881 C CG  . ASP B 292 ? 0.3796 0.2844 0.2727 0.0203  0.0313  0.0359  ? ? ? ? ? ? 272 ASP B CG  
4882 O OD1 . ASP B 292 ? 0.3873 0.2921 0.2848 0.0153  0.0322  0.0268  ? ? ? ? ? ? 272 ASP B OD1 
4883 O OD2 . ASP B 292 ? 0.4257 0.3208 0.3207 0.0220  0.0361  0.0441  ? ? ? ? ? ? 272 ASP B OD2 
4884 N N   . TRP B 293 ? 0.3465 0.2940 0.2049 0.0194  0.0123  0.0268  ? ? ? ? ? ? 273 TRP B N   
4885 C CA  . TRP B 293 ? 0.3510 0.3148 0.2004 0.0207  0.0057  0.0293  ? ? ? ? ? ? 273 TRP B CA  
4886 C C   . TRP B 293 ? 0.3622 0.3333 0.2003 0.0136  0.0036  0.0180  ? ? ? ? ? ? 273 TRP B C   
4887 O O   . TRP B 293 ? 0.3430 0.3049 0.1760 0.0094  0.0087  0.0112  ? ? ? ? ? ? 273 TRP B O   
4888 C CB  . TRP B 293 ? 0.3397 0.3059 0.1786 0.0249  0.0066  0.0417  ? ? ? ? ? ? 273 TRP B CB  
4889 C CG  . TRP B 293 ? 0.3891 0.3450 0.2379 0.0316  0.0098  0.0532  ? ? ? ? ? ? 273 TRP B CG  
4890 C CD1 . TRP B 293 ? 0.3995 0.3401 0.2495 0.0312  0.0176  0.0580  ? ? ? ? ? ? 273 TRP B CD1 
4891 C CD2 . TRP B 293 ? 0.3900 0.3490 0.2499 0.0392  0.0063  0.0605  ? ? ? ? ? ? 273 TRP B CD2 
4892 N NE1 . TRP B 293 ? 0.4076 0.3390 0.2676 0.0373  0.0196  0.0675  ? ? ? ? ? ? 273 TRP B NE1 
4893 C CE2 . TRP B 293 ? 0.4236 0.3654 0.2900 0.0433  0.0129  0.0695  ? ? ? ? ? ? 273 TRP B CE2 
4894 C CE3 . TRP B 293 ? 0.4039 0.3792 0.2696 0.0430  -0.0012 0.0600  ? ? ? ? ? ? 273 TRP B CE3 
4895 C CZ2 . TRP B 293 ? 0.4520 0.3893 0.3298 0.0520  0.0129  0.0781  ? ? ? ? ? ? 273 TRP B CZ2 
4896 C CZ3 . TRP B 293 ? 0.4243 0.3984 0.3026 0.0525  -0.0018 0.0691  ? ? ? ? ? ? 273 TRP B CZ3 
4897 C CH2 . TRP B 293 ? 0.4534 0.4072 0.3373 0.0574  0.0055  0.0781  ? ? ? ? ? ? 273 TRP B CH2 
4898 N N   . PRO B 294 ? 0.3849 0.3731 0.2191 0.0123  -0.0035 0.0161  ? ? ? ? ? ? 274 PRO B N   
4899 C CA  . PRO B 294 ? 0.3689 0.3642 0.1913 0.0038  -0.0053 0.0045  ? ? ? ? ? ? 274 PRO B CA  
4900 C C   . PRO B 294 ? 0.3970 0.3969 0.2001 0.0012  -0.0038 0.0046  ? ? ? ? ? ? 274 PRO B C   
4901 O O   . PRO B 294 ? 0.3821 0.3833 0.1801 0.0062  -0.0026 0.0155  ? ? ? ? ? ? 274 PRO B O   
4902 C CB  . PRO B 294 ? 0.3716 0.3871 0.1991 0.0030  -0.0136 0.0034  ? ? ? ? ? ? 274 PRO B CB  
4903 C CG  . PRO B 294 ? 0.3906 0.4142 0.2259 0.0133  -0.0169 0.0179  ? ? ? ? ? ? 274 PRO B CG  
4904 C CD  . PRO B 294 ? 0.3706 0.3729 0.2131 0.0187  -0.0098 0.0246  ? ? ? ? ? ? 274 PRO B CD  
4905 N N   . ASP B 295 ? 0.3895 0.3907 0.1811 -0.0073 -0.0030 -0.0078 ? ? ? ? ? ? 275 ASP B N   
4906 C CA  . ASP B 295 ? 0.4533 0.4553 0.2259 -0.0111 0.0007  -0.0113 ? ? ? ? ? ? 275 ASP B CA  
4907 C C   . ASP B 295 ? 0.4542 0.4760 0.2154 -0.0093 -0.0047 -0.0024 ? ? ? ? ? ? 275 ASP B C   
4908 O O   . ASP B 295 ? 0.4211 0.4397 0.1730 -0.0073 -0.0005 0.0022  ? ? ? ? ? ? 275 ASP B O   
4909 C CB  . ASP B 295 ? 0.4971 0.4948 0.2676 -0.0184 0.0029  -0.0268 ? ? ? ? ? ? 275 ASP B CB  
4910 C CG  . ASP B 295 ? 0.5423 0.5193 0.3214 -0.0186 0.0103  -0.0331 ? ? ? ? ? ? 275 ASP B CG  
4911 O OD1 . ASP B 295 ? 0.5327 0.4980 0.3156 -0.0139 0.0139  -0.0267 ? ? ? ? ? ? 275 ASP B OD1 
4912 O OD2 . ASP B 295 ? 0.5770 0.5482 0.3592 -0.0229 0.0125  -0.0435 ? ? ? ? ? ? 275 ASP B OD2 
4913 N N   . GLU B 296 ? 0.4920 0.5332 0.2576 -0.0090 -0.0138 0.0005  ? ? ? ? ? ? 276 GLU B N   
4914 C CA  . GLU B 296 ? 0.5322 0.5915 0.2915 -0.0066 -0.0198 0.0093  ? ? ? ? ? ? 276 GLU B CA  
4915 C C   . GLU B 296 ? 0.5121 0.5688 0.2687 0.0026  -0.0178 0.0266  ? ? ? ? ? ? 276 GLU B C   
4916 O O   . GLU B 296 ? 0.5029 0.5585 0.2475 0.0014  -0.0153 0.0292  ? ? ? ? ? ? 276 GLU B O   
4917 C CB  . GLU B 296 ? 0.5923 0.6752 0.3609 -0.0064 -0.0298 0.0108  ? ? ? ? ? ? 276 GLU B CB  
4918 C CG  . GLU B 296 ? 0.6636 0.7683 0.4272 -0.0038 -0.0368 0.0199  ? ? ? ? ? ? 276 GLU B CG  
4919 C CD  . GLU B 296 ? 0.7204 0.8511 0.4934 -0.0060 -0.0460 0.0175  ? ? ? ? ? ? 276 GLU B CD  
4920 O OE1 . GLU B 296 ? 0.7437 0.8848 0.5112 -0.0157 -0.0480 0.0066  ? ? ? ? ? ? 276 GLU B OE1 
4921 O OE2 . GLU B 296 ? 0.7421 0.8836 0.5290 0.0023  -0.0507 0.0264  ? ? ? ? ? ? 276 GLU B OE2 
4922 N N   . PRO B 297 ? 0.4718 0.5246 0.2414 0.0119  -0.0180 0.0381  ? ? ? ? ? ? 277 PRO B N   
4923 C CA  . PRO B 297 ? 0.4800 0.5248 0.2485 0.0203  -0.0144 0.0545  ? ? ? ? ? ? 277 PRO B CA  
4924 C C   . PRO B 297 ? 0.4684 0.4926 0.2314 0.0174  -0.0038 0.0520  ? ? ? ? ? ? 277 PRO B C   
4925 O O   . PRO B 297 ? 0.4815 0.5031 0.2363 0.0196  -0.0003 0.0622  ? ? ? ? ? ? 277 PRO B O   
4926 C CB  . PRO B 297 ? 0.4734 0.5103 0.2634 0.0293  -0.0153 0.0628  ? ? ? ? ? ? 277 PRO B CB  
4927 C CG  . PRO B 297 ? 0.4295 0.4633 0.2322 0.0243  -0.0162 0.0483  ? ? ? ? ? ? 277 PRO B CG  
4928 C CD  . PRO B 297 ? 0.4313 0.4822 0.2214 0.0149  -0.0209 0.0360  ? ? ? ? ? ? 277 PRO B CD  
4929 N N   . VAL B 298 ? 0.4407 0.4509 0.2097 0.0123  0.0013  0.0387  ? ? ? ? ? ? 278 VAL B N   
4930 C CA  . VAL B 298 ? 0.4408 0.4355 0.2057 0.0101  0.0111  0.0358  ? ? ? ? ? ? 278 VAL B CA  
4931 C C   . VAL B 298 ? 0.4748 0.4776 0.2185 0.0047  0.0136  0.0318  ? ? ? ? ? ? 278 VAL B C   
4932 O O   . VAL B 298 ? 0.4822 0.4812 0.2213 0.0046  0.0193  0.0379  ? ? ? ? ? ? 278 VAL B O   
4933 C CB  . VAL B 298 ? 0.4188 0.3991 0.1947 0.0069  0.0156  0.0231  ? ? ? ? ? ? 278 VAL B CB  
4934 C CG1 . VAL B 298 ? 0.4232 0.3926 0.1943 0.0052  0.0253  0.0199  ? ? ? ? ? ? 278 VAL B CG1 
4935 C CG2 . VAL B 298 ? 0.3815 0.3528 0.1779 0.0112  0.0145  0.0270  ? ? ? ? ? ? 278 VAL B CG2 
4936 N N   . LEU B 299 ? 0.4666 0.4765 0.2035 -0.0012 0.0096  0.0197  ? ? ? ? ? ? 279 LEU B N   
4937 C CA  . LEU B 299 ? 0.4741 0.4865 0.1972 -0.0043 0.0120  0.0135  ? ? ? ? ? ? 279 LEU B CA  
4938 C C   . LEU B 299 ? 0.5198 0.5417 0.2336 -0.0027 0.0089  0.0268  ? ? ? ? ? ? 279 LEU B C   
4939 O O   . LEU B 299 ? 0.5172 0.5351 0.2204 -0.0034 0.0150  0.0284  ? ? ? ? ? ? 279 LEU B O   
4940 C CB  . LEU B 299 ? 0.4539 0.4746 0.1759 -0.0100 0.0072  -0.0004 ? ? ? ? ? ? 279 LEU B CB  
4941 C CG  . LEU B 299 ? 0.4972 0.5230 0.2058 -0.0142 0.0090  -0.0081 ? ? ? ? ? ? 279 LEU B CG  
4942 C CD1 . LEU B 299 ? 0.4862 0.4999 0.1930 -0.0129 0.0199  -0.0147 ? ? ? ? ? ? 279 LEU B CD1 
4943 C CD2 . LEU B 299 ? 0.4964 0.5307 0.2056 -0.0216 0.0038  -0.0206 ? ? ? ? ? ? 279 LEU B CD2 
4944 N N   . LYS B 300 ? 0.5264 0.5622 0.2455 0.0006  -0.0002 0.0369  ? ? ? ? ? ? 280 LYS B N   
4945 C CA  . LYS B 300 ? 0.5648 0.6110 0.2771 0.0041  -0.0038 0.0509  ? ? ? ? ? ? 280 LYS B CA  
4946 C C   . LYS B 300 ? 0.5355 0.5678 0.2471 0.0071  0.0041  0.0625  ? ? ? ? ? ? 280 LYS B C   
4947 O O   . LYS B 300 ? 0.5278 0.5610 0.2273 0.0060  0.0067  0.0676  ? ? ? ? ? ? 280 LYS B O   
4948 C CB  . LYS B 300 ? 0.5945 0.6565 0.3173 0.0106  -0.0139 0.0617  ? ? ? ? ? ? 280 LYS B CB  
4949 C CG  . LYS B 300 ? 0.6426 0.7180 0.3584 0.0147  -0.0188 0.0757  ? ? ? ? ? ? 280 LYS B CG  
4950 C CD  . LYS B 300 ? 0.6730 0.7633 0.4022 0.0236  -0.0278 0.0873  ? ? ? ? ? ? 280 LYS B CD  
4951 C CE  . LYS B 300 ? 0.7337 0.8372 0.4562 0.0288  -0.0325 0.1021  ? ? ? ? ? ? 280 LYS B CE  
4952 N NZ  . LYS B 300 ? 0.7580 0.8430 0.4753 0.0324  -0.0249 0.1149  ? ? ? ? ? ? 280 LYS B NZ  
4953 N N   . MET B 301 ? 0.5089 0.5290 0.2343 0.0106  0.0083  0.0660  ? ? ? ? ? ? 281 MET B N   
4954 C CA  . MET B 301 ? 0.5324 0.5394 0.2612 0.0127  0.0164  0.0761  ? ? ? ? ? ? 281 MET B CA  
4955 C C   . MET B 301 ? 0.5165 0.5174 0.2372 0.0055  0.0259  0.0673  ? ? ? ? ? ? 281 MET B C   
4956 O O   . MET B 301 ? 0.5249 0.5223 0.2413 0.0043  0.0314  0.0750  ? ? ? ? ? ? 281 MET B O   
4957 C CB  . MET B 301 ? 0.5257 0.5198 0.2723 0.0187  0.0191  0.0802  ? ? ? ? ? ? 281 MET B CB  
4958 C CG  . MET B 301 ? 0.5210 0.5001 0.2739 0.0211  0.0268  0.0917  ? ? ? ? ? ? 281 MET B CG  
4959 S SD  . MET B 301 ? 0.6442 0.6063 0.4166 0.0288  0.0281  0.0975  ? ? ? ? ? ? 281 MET B SD  
4960 C CE  . MET B 301 ? 0.9413 0.9014 0.7225 0.0244  0.0277  0.0777  ? ? ? ? ? ? 281 MET B CE  
4961 N N   . LEU B 302 ? 0.4754 0.4754 0.1952 0.0007  0.0281  0.0512  ? ? ? ? ? ? 282 LEU B N   
4962 C CA  . LEU B 302 ? 0.4798 0.4785 0.1953 -0.0054 0.0371  0.0420  ? ? ? ? ? ? 282 LEU B CA  
4963 C C   . LEU B 302 ? 0.5219 0.5182 0.2152 -0.0056 0.0386  0.0407  ? ? ? ? ? ? 282 LEU B C   
4964 O O   . LEU B 302 ? 0.5152 0.5087 0.2044 -0.0077 0.0465  0.0413  ? ? ? ? ? ? 282 LEU B O   
4965 C CB  . LEU B 302 ? 0.4910 0.4957 0.2182 -0.0039 0.0388  0.0261  ? ? ? ? ? ? 282 LEU B CB  
4966 C CG  . LEU B 302 ? 0.5065 0.4929 0.2480 -0.0004 0.0401  0.0251  ? ? ? ? ? ? 282 LEU B CG  
4967 C CD1 . LEU B 302 ? 0.5028 0.4828 0.2503 -0.0018 0.0422  0.0093  ? ? ? ? ? ? 282 LEU B CD1 
4968 C CD2 . LEU B 302 ? 0.5430 0.5188 0.2924 0.0021  0.0476  0.0335  ? ? ? ? ? ? 282 LEU B CD2 
4969 N N   . LYS B 303 ? 0.5422 0.5489 0.2266 -0.0040 0.0305  0.0389  ? ? ? ? ? ? 283 LYS B N   
4970 C CA  . LYS B 303 ? 0.5763 0.5926 0.2442 -0.0055 0.0299  0.0382  ? ? ? ? ? ? 283 LYS B CA  
4971 C C   . LYS B 303 ? 0.6056 0.6221 0.2675 -0.0048 0.0312  0.0547  ? ? ? ? ? ? 283 LYS B C   
4972 O O   . LYS B 303 ? 0.5971 0.6137 0.2460 -0.0064 0.0370  0.0550  ? ? ? ? ? ? 283 LYS B O   
4973 C CB  . LYS B 303 ? 0.5866 0.6196 0.2512 -0.0072 0.0190  0.0346  ? ? ? ? ? ? 283 LYS B CB  
4974 C CG  . LYS B 303 ? 0.5925 0.6263 0.2604 -0.0107 0.0186  0.0166  ? ? ? ? ? ? 283 LYS B CG  
4975 C CD  . LYS B 303 ? 0.6089 0.6614 0.2730 -0.0151 0.0083  0.0128  ? ? ? ? ? ? 283 LYS B CD  
4976 C CE  . LYS B 303 ? 0.6334 0.6844 0.3013 -0.0207 0.0087  -0.0054 ? ? ? ? ? ? 283 LYS B CE  
4977 N NZ  . LYS B 303 ? 0.6656 0.7363 0.3314 -0.0267 -0.0009 -0.0097 ? ? ? ? ? ? 283 LYS B NZ  
4978 N N   . GLN B 304 ? 0.6202 0.6373 0.2931 -0.0014 0.0262  0.0686  ? ? ? ? ? ? 284 GLN B N   
4979 C CA  . GLN B 304 ? 0.6749 0.6900 0.3455 0.0006  0.0278  0.0854  ? ? ? ? ? ? 284 GLN B CA  
4980 C C   . GLN B 304 ? 0.6365 0.6390 0.3096 -0.0034 0.0396  0.0855  ? ? ? ? ? ? 284 GLN B C   
4981 O O   . GLN B 304 ? 0.6462 0.6468 0.3094 -0.0053 0.0446  0.0929  ? ? ? ? ? ? 284 GLN B O   
4982 C CB  . GLN B 304 ? 0.7415 0.7573 0.4266 0.0080  0.0211  0.0998  ? ? ? ? ? ? 284 GLN B CB  
4983 C CG  . GLN B 304 ? 0.8066 0.8395 0.4911 0.0121  0.0092  0.1012  ? ? ? ? ? ? 284 GLN B CG  
4984 C CD  . GLN B 304 ? 0.8668 0.8997 0.5668 0.0214  0.0037  0.1155  ? ? ? ? ? ? 284 GLN B CD  
4985 O OE1 . GLN B 304 ? 0.8923 0.9398 0.5916 0.0266  -0.0049 0.1234  ? ? ? ? ? ? 284 GLN B OE1 
4986 N NE2 . GLN B 304 ? 0.8769 0.8938 0.5920 0.0242  0.0091  0.1184  ? ? ? ? ? ? 284 GLN B NE2 
4987 N N   . CYS B 305 ? 0.5764 0.5734 0.2640 -0.0051 0.0438  0.0772  ? ? ? ? ? ? 285 CYS B N   
4988 C CA  . CYS B 305 ? 0.5410 0.5346 0.2367 -0.0091 0.0541  0.0766  ? ? ? ? ? ? 285 CYS B CA  
4989 C C   . CYS B 305 ? 0.5434 0.5386 0.2256 -0.0147 0.0613  0.0659  ? ? ? ? ? ? 285 CYS B C   
4990 O O   . CYS B 305 ? 0.5676 0.5644 0.2501 -0.0182 0.0689  0.0695  ? ? ? ? ? ? 285 CYS B O   
4991 C CB  . CYS B 305 ? 0.5099 0.5013 0.2277 -0.0061 0.0564  0.0703  ? ? ? ? ? ? 285 CYS B CB  
4992 S SG  . CYS B 305 ? 0.6904 0.6680 0.4249 0.0014  0.0538  0.0832  ? ? ? ? ? ? 285 CYS B SG  
4993 N N   . LYS B 306 ? 0.5534 0.5457 0.2249 -0.0116 0.0600  0.0528  ? ? ? ? ? ? 286 LYS B N   
4994 C CA  . LYS B 306 ? 0.6191 0.6129 0.2801 -0.0062 0.0681  0.0436  ? ? ? ? ? ? 286 LYS B CA  
4995 C C   . LYS B 306 ? 0.7073 0.7052 0.3477 -0.0089 0.0693  0.0520  ? ? ? ? ? ? 286 LYS B C   
4996 O O   . LYS B 306 ? 0.7337 0.7328 0.3688 -0.0084 0.0785  0.0503  ? ? ? ? ? ? 286 LYS B O   
4997 C CB  . LYS B 306 ? 0.6237 0.6274 0.2828 -0.0024 0.0644  0.0294  ? ? ? ? ? ? 286 LYS B CB  
4998 C CG  . LYS B 306 ? 0.6280 0.6396 0.2804 -0.0017 0.0719  0.0181  ? ? ? ? ? ? 286 LYS B CG  
4999 C CD  . LYS B 306 ? 0.6549 0.6721 0.2853 -0.0064 0.0680  0.0147  ? ? ? ? ? ? 286 LYS B CD  
5000 C CE  . LYS B 306 ? 0.6748 0.6967 0.3011 -0.0076 0.0742  -0.0009 ? ? ? ? ? ? 286 LYS B CE  
5001 N NZ  . LYS B 306 ? 0.6784 0.7005 0.3080 -0.0044 0.0860  -0.0003 ? ? ? ? ? ? 286 LYS B NZ  
5002 N N   . LYS B 307 ? 0.7307 0.7343 0.3618 -0.0099 0.0597  0.0618  ? ? ? ? ? ? 287 LYS B N   
5003 C CA  . LYS B 307 ? 0.7576 0.7679 0.3725 -0.0110 0.0592  0.0720  ? ? ? ? ? ? 287 LYS B CA  
5004 C C   . LYS B 307 ? 0.7406 0.7411 0.3571 -0.0137 0.0674  0.0837  ? ? ? ? ? ? 287 LYS B C   
5005 O O   . LYS B 307 ? 0.7263 0.7267 0.3304 -0.0155 0.0756  0.0847  ? ? ? ? ? ? 287 LYS B O   
5006 C CB  . LYS B 307 ? 0.7700 0.7920 0.3825 -0.0090 0.0461  0.0821  ? ? ? ? ? ? 287 LYS B CB  
5007 N N   . ALA B 308 ? 0.7170 0.7116 0.3507 -0.0146 0.0653  0.0923  ? ? ? ? ? ? 288 ALA B N   
5008 C CA  . ALA B 308 ? 0.7330 0.7215 0.3726 -0.0185 0.0719  0.1039  ? ? ? ? ? ? 288 ALA B CA  
5009 C C   . ALA B 308 ? 0.7527 0.7411 0.3980 -0.0242 0.0836  0.0939  ? ? ? ? ? ? 288 ALA B C   
5010 O O   . ALA B 308 ? 0.7609 0.7477 0.3965 -0.0272 0.0913  0.0980  ? ? ? ? ? ? 288 ALA B O   
5011 C CB  . ALA B 308 ? 0.6767 0.6617 0.3391 -0.0157 0.0677  0.1131  ? ? ? ? ? ? 288 ALA B CB  
5012 N N   . LEU B 309 ? 0.7332 0.7265 0.3961 -0.0253 0.0844  0.0811  ? ? ? ? ? ? 289 LEU B N   
5013 C CA  . LEU B 309 ? 0.7083 0.7148 0.3856 -0.0303 0.0928  0.0719  ? ? ? ? ? ? 289 LEU B CA  
5014 C C   . LEU B 309 ? 0.7507 0.7385 0.4030 -0.0228 0.1041  0.0636  ? ? ? ? ? ? 289 LEU B C   
5015 O O   . LEU B 309 ? 0.7694 0.7615 0.4304 -0.0108 0.1158  0.0627  ? ? ? ? ? ? 289 LEU B O   
5016 C CB  . LEU B 309 ? 0.6331 0.6559 0.3354 -0.0237 0.0909  0.0626  ? ? ? ? ? ? 289 LEU B CB  
5017 C CG  . LEU B 309 ? 0.6149 0.6244 0.3301 -0.0200 0.0891  0.0702  ? ? ? ? ? ? 289 LEU B CG  
5018 C CD1 . LEU B 309 ? 0.5625 0.5685 0.2916 -0.0140 0.0879  0.0579  ? ? ? ? ? ? 289 LEU B CD1 
5019 C CD2 . LEU B 309 ? 0.6153 0.6198 0.3403 -0.0219 0.0969  0.0791  ? ? ? ? ? ? 289 LEU B CD2 
5020 N N   . THR B 310 ? 0.7397 0.7316 0.3735 -0.0147 0.1000  0.0645  ? ? ? ? ? ? 290 THR B N   
5021 C CA  . THR B 310 ? 0.7167 0.7184 0.3343 -0.0116 0.1064  0.0610  ? ? ? ? ? ? 290 THR B CA  
5022 C C   . THR B 310 ? 0.7264 0.7271 0.3232 -0.0167 0.1055  0.0745  ? ? ? ? ? ? 290 THR B C   
5023 O O   . THR B 310 ? 0.7150 0.7239 0.2922 -0.0165 0.1072  0.0728  ? ? ? ? ? ? 290 THR B O   
5024 C CB  . THR B 310 ? 0.7535 0.7653 0.3628 -0.0083 0.1021  0.0472  ? ? ? ? ? ? 290 THR B CB  
5025 O OG1 . THR B 310 ? 0.7662 0.7773 0.3676 -0.0100 0.0900  0.0499  ? ? ? ? ? ? 290 THR B OG1 
5026 C CG2 . THR B 310 ? 0.7032 0.7209 0.3336 -0.0030 0.1046  0.0339  ? ? ? ? ? ? 290 THR B CG2 
5027 N N   . VAL B 314 ? 0.7738 0.7959 0.3694 -0.0143 0.1466  0.0673  ? ? ? ? ? ? 294 VAL B N   
5028 C CA  . VAL B 314 ? 0.7923 0.8168 0.4158 -0.0117 0.1514  0.0679  ? ? ? ? ? ? 294 VAL B CA  
5029 C C   . VAL B 314 ? 0.7904 0.8122 0.4325 -0.0082 0.1418  0.0652  ? ? ? ? ? ? 294 VAL B C   
5030 O O   . VAL B 314 ? 0.8169 0.8219 0.4508 -0.0126 0.1335  0.0706  ? ? ? ? ? ? 294 VAL B O   
5031 C CB  . VAL B 314 ? 0.6856 0.7017 0.3107 -0.0170 0.1576  0.0823  ? ? ? ? ? ? 294 VAL B CB  
5032 C CG1 . VAL B 314 ? 0.6691 0.6987 0.3277 -0.0132 0.1604  0.0846  ? ? ? ? ? ? 294 VAL B CG1 
5033 C CG2 . VAL B 314 ? 0.6996 0.7225 0.3081 -0.0197 0.1677  0.0852  ? ? ? ? ? ? 294 VAL B CG2 
5034 N N   . LYS B 315 ? 0.7599 0.8023 0.4270 -0.0037 0.1417  0.0560  ? ? ? ? ? ? 295 LYS B N   
5035 C CA  . LYS B 315 ? 0.7065 0.7598 0.3948 -0.0042 0.1310  0.0516  ? ? ? ? ? ? 295 LYS B CA  
5036 C C   . LYS B 315 ? 0.6489 0.7130 0.3616 -0.0166 0.1284  0.0559  ? ? ? ? ? ? 295 LYS B C   
5037 O O   . LYS B 315 ? 0.6898 0.7587 0.4111 -0.0193 0.1368  0.0569  ? ? ? ? ? ? 295 LYS B O   
5038 C CB  . LYS B 315 ? 0.7066 0.7643 0.3995 -0.0024 0.1321  0.0336  ? ? ? ? ? ? 295 LYS B CB  
5039 C CG  . LYS B 315 ? 0.7389 0.7880 0.4080 0.0012  0.1334  0.0243  ? ? ? ? ? ? 295 LYS B CG  
5040 C CD  . LYS B 315 ? 0.7036 0.7556 0.3807 0.0032  0.1332  0.0071  ? ? ? ? ? ? 295 LYS B CD  
5041 C CE  . LYS B 315 ? 0.7140 0.7629 0.3696 0.0045  0.1370  -0.0039 ? ? ? ? ? ? 295 LYS B CE  
5042 N NZ  . LYS B 315 ? 0.6819 0.7276 0.3426 0.0061  0.1352  -0.0200 ? ? ? ? ? ? 295 LYS B NZ  
5043 N N   . GLY B 316 ? 0.5721 0.6251 0.2889 -0.0217 0.1199  0.0580  ? ? ? ? ? ? 296 GLY B N   
5044 C CA  . GLY B 316 ? 0.5193 0.5607 0.2509 -0.0240 0.1217  0.0602  ? ? ? ? ? ? 296 GLY B CA  
5045 C C   . GLY B 316 ? 0.4817 0.5171 0.2216 -0.0183 0.1189  0.0479  ? ? ? ? ? ? 296 GLY B C   
5046 O O   . GLY B 316 ? 0.4539 0.4952 0.1887 -0.0141 0.1189  0.0368  ? ? ? ? ? ? 296 GLY B O   
5047 N N   . LYS B 317 ? 0.4624 0.4842 0.2159 -0.0173 0.1164  0.0496  ? ? ? ? ? ? 297 LYS B N   
5048 C CA  . LYS B 317 ? 0.4394 0.4535 0.2007 -0.0120 0.1126  0.0391  ? ? ? ? ? ? 297 LYS B CA  
5049 C C   . LYS B 317 ? 0.4593 0.4586 0.2265 -0.0108 0.1055  0.0445  ? ? ? ? ? ? 297 LYS B C   
5050 O O   . LYS B 317 ? 0.4871 0.4799 0.2584 -0.0133 0.1056  0.0555  ? ? ? ? ? ? 297 LYS B O   
5051 C CB  . LYS B 317 ? 0.4535 0.4710 0.2297 -0.0094 0.1198  0.0301  ? ? ? ? ? ? 297 LYS B CB  
5052 C CG  . LYS B 317 ? 0.4500 0.4656 0.2422 -0.0116 0.1236  0.0359  ? ? ? ? ? ? 297 LYS B CG  
5053 C CD  . LYS B 317 ? 0.4389 0.4634 0.2458 -0.0086 0.1302  0.0274  ? ? ? ? ? ? 297 LYS B CD  
5054 C CE  . LYS B 317 ? 0.4365 0.4628 0.2601 -0.0122 0.1335  0.0328  ? ? ? ? ? ? 297 LYS B CE  
5055 N NZ  . LYS B 317 ? 0.4138 0.4560 0.2521 -0.0103 0.1409  0.0267  ? ? ? ? ? ? 297 LYS B NZ  
5056 N N   . LEU B 318 ? 0.4202 0.4140 0.1878 -0.0069 0.0997  0.0363  ? ? ? ? ? ? 298 LEU B N   
5057 C CA  . LEU B 318 ? 0.4389 0.4202 0.2126 -0.0048 0.0931  0.0390  ? ? ? ? ? ? 298 LEU B CA  
5058 C C   . LEU B 318 ? 0.4320 0.4079 0.2227 -0.0029 0.0966  0.0340  ? ? ? ? ? ? 298 LEU B C   
5059 O O   . LEU B 318 ? 0.4400 0.4207 0.2357 -0.0007 0.1008  0.0245  ? ? ? ? ? ? 298 LEU B O   
5060 C CB  . LEU B 318 ? 0.4484 0.4292 0.2134 -0.0028 0.0854  0.0320  ? ? ? ? ? ? 298 LEU B CB  
5061 C CG  . LEU B 318 ? 0.4482 0.4189 0.2172 -0.0003 0.0776  0.0320  ? ? ? ? ? ? 298 LEU B CG  
5062 C CD1 . LEU B 318 ? 0.4684 0.4331 0.2385 -0.0002 0.0745  0.0461  ? ? ? ? ? ? 298 LEU B CD1 
5063 C CD2 . LEU B 318 ? 0.4212 0.3972 0.1790 -0.0006 0.0711  0.0246  ? ? ? ? ? ? 298 LEU B CD2 
5064 N N   . MET B 319 ? 0.3842 0.3509 0.1841 -0.0035 0.0952  0.0405  ? ? ? ? ? ? 299 MET B N   
5065 C CA  . MET B 319 ? 0.3452 0.3092 0.1610 -0.0028 0.0979  0.0363  ? ? ? ? ? ? 299 MET B CA  
5066 C C   . MET B 319 ? 0.3735 0.3254 0.1928 -0.0009 0.0913  0.0367  ? ? ? ? ? ? 299 MET B C   
5067 O O   . MET B 319 ? 0.4159 0.3597 0.2341 -0.0022 0.0885  0.0451  ? ? ? ? ? ? 299 MET B O   
5068 C CB  . MET B 319 ? 0.3295 0.2971 0.1558 -0.0080 0.1049  0.0425  ? ? ? ? ? ? 299 MET B CB  
5069 C CG  . MET B 319 ? 0.3415 0.3234 0.1660 -0.0104 0.1124  0.0421  ? ? ? ? ? ? 299 MET B CG  
5070 S SD  . MET B 319 ? 0.3914 0.3803 0.2296 -0.0184 0.1208  0.0483  ? ? ? ? ? ? 299 MET B SD  
5071 C CE  . MET B 319 ? 0.3263 0.3219 0.1840 -0.0166 0.1224  0.0398  ? ? ? ? ? ? 299 MET B CE  
5072 N N   . ILE B 320 ? 0.3246 0.2749 0.1482 0.0025  0.0890  0.0276  ? ? ? ? ? ? 300 ILE B N   
5073 C CA  . ILE B 320 ? 0.3385 0.2809 0.1686 0.0038  0.0807  0.0261  ? ? ? ? ? ? 300 ILE B CA  
5074 C C   . ILE B 320 ? 0.3572 0.3013 0.2055 0.0037  0.0813  0.0219  ? ? ? ? ? ? 300 ILE B C   
5075 O O   . ILE B 320 ? 0.3738 0.3231 0.2257 0.0067  0.0841  0.0153  ? ? ? ? ? ? 300 ILE B O   
5076 C CB  . ILE B 320 ? 0.2976 0.2376 0.1172 0.0066  0.0751  0.0190  ? ? ? ? ? ? 300 ILE B CB  
5077 C CG1 . ILE B 320 ? 0.3392 0.2812 0.1415 0.0058  0.0726  0.0239  ? ? ? ? ? ? 300 ILE B CG1 
5078 C CG2 . ILE B 320 ? 0.3010 0.2352 0.1304 0.0074  0.0675  0.0158  ? ? ? ? ? ? 300 ILE B CG2 
5079 C CD1 . ILE B 320 ? 0.3370 0.2823 0.1295 0.0059  0.0678  0.0151  ? ? ? ? ? ? 300 ILE B CD1 
5080 N N   . ALA B 321 ? 0.3126 0.2528 0.1718 0.0004  0.0791  0.0259  ? ? ? ? ? ? 301 ALA B N   
5081 C CA  . ALA B 321 ? 0.2846 0.2287 0.1605 -0.0012 0.0790  0.0222  ? ? ? ? ? ? 301 ALA B CA  
5082 C C   . ALA B 321 ? 0.2872 0.2239 0.1669 0.0001  0.0711  0.0191  ? ? ? ? ? ? 301 ALA B C   
5083 O O   . ALA B 321 ? 0.2851 0.2144 0.1674 -0.0021 0.0683  0.0227  ? ? ? ? ? ? 301 ALA B O   
5084 C CB  . ALA B 321 ? 0.2981 0.2436 0.1832 -0.0081 0.0838  0.0274  ? ? ? ? ? ? 301 ALA B CB  
5085 N N   . ASP B 322 ? 0.3133 0.2513 0.1934 0.0040  0.0681  0.0124  ? ? ? ? ? ? 302 ASP B N   
5086 C CA  . ASP B 322 ? 0.3087 0.2398 0.1886 0.0052  0.0609  0.0093  ? ? ? ? ? ? 302 ASP B CA  
5087 C C   . ASP B 322 ? 0.3105 0.2427 0.1930 0.0085  0.0598  0.0026  ? ? ? ? ? ? 302 ASP B C   
5088 O O   . ASP B 322 ? 0.2896 0.2285 0.1760 0.0109  0.0643  0.0013  ? ? ? ? ? ? 302 ASP B O   
5089 C CB  . ASP B 322 ? 0.3295 0.2557 0.1957 0.0064  0.0577  0.0109  ? ? ? ? ? ? 302 ASP B CB  
5090 C CG  . ASP B 322 ? 0.3546 0.2758 0.2234 0.0061  0.0508  0.0111  ? ? ? ? ? ? 302 ASP B CG  
5091 O OD1 . ASP B 322 ? 0.3310 0.2508 0.2059 0.0061  0.0476  0.0058  ? ? ? ? ? ? 302 ASP B OD1 
5092 O OD2 . ASP B 322 ? 0.3490 0.2682 0.2137 0.0064  0.0488  0.0171  ? ? ? ? ? ? 302 ASP B OD2 
5093 N N   . HIS B 323 ? 0.3107 0.2367 0.1916 0.0089  0.0541  -0.0008 ? ? ? ? ? ? 303 HIS B N   
5094 C CA  . HIS B 323 ? 0.2958 0.2200 0.1783 0.0117  0.0534  -0.0059 ? ? ? ? ? ? 303 HIS B CA  
5095 C C   . HIS B 323 ? 0.2927 0.2112 0.1625 0.0146  0.0558  -0.0103 ? ? ? ? ? ? 303 HIS B C   
5096 O O   . HIS B 323 ? 0.2811 0.1961 0.1401 0.0128  0.0539  -0.0117 ? ? ? ? ? ? 303 HIS B O   
5097 C CB  . HIS B 323 ? 0.2818 0.2015 0.1678 0.0095  0.0472  -0.0080 ? ? ? ? ? ? 303 HIS B CB  
5098 C CG  . HIS B 323 ? 0.3047 0.2283 0.2021 0.0059  0.0453  -0.0056 ? ? ? ? ? ? 303 HIS B CG  
5099 N ND1 . HIS B 323 ? 0.2952 0.2245 0.2024 0.0051  0.0451  -0.0064 ? ? ? ? ? ? 303 HIS B ND1 
5100 C CD2 . HIS B 323 ? 0.3109 0.2330 0.2110 0.0030  0.0440  -0.0027 ? ? ? ? ? ? 303 HIS B CD2 
5101 C CE1 . HIS B 323 ? 0.2854 0.2166 0.2002 0.0004  0.0440  -0.0055 ? ? ? ? ? ? 303 HIS B CE1 
5102 N NE2 . HIS B 323 ? 0.2963 0.2216 0.2073 -0.0005 0.0438  -0.0032 ? ? ? ? ? ? 303 HIS B NE2 
5103 N N   . VAL B 324 ? 0.2995 0.2178 0.1708 0.0193  0.0603  -0.0127 ? ? ? ? ? ? 304 VAL B N   
5104 C CA  . VAL B 324 ? 0.3169 0.2251 0.1774 0.0221  0.0632  -0.0187 ? ? ? ? ? ? 304 VAL B CA  
5105 C C   . VAL B 324 ? 0.3078 0.2097 0.1738 0.0240  0.0611  -0.0201 ? ? ? ? ? ? 304 VAL B C   
5106 O O   . VAL B 324 ? 0.3452 0.2512 0.2200 0.0292  0.0636  -0.0177 ? ? ? ? ? ? 304 VAL B O   
5107 C CB  . VAL B 324 ? 0.3603 0.2708 0.2177 0.0275  0.0718  -0.0200 ? ? ? ? ? ? 304 VAL B CB  
5108 C CG1 . VAL B 324 ? 0.3761 0.2756 0.2282 0.0298  0.0737  -0.0263 ? ? ? ? ? ? 304 VAL B CG1 
5109 C CG2 . VAL B 324 ? 0.3440 0.2611 0.1940 0.0246  0.0742  -0.0182 ? ? ? ? ? ? 304 VAL B CG2 
5110 N N   . LEU B 325 ? 0.3033 0.1974 0.1645 0.0196  0.0562  -0.0232 ? ? ? ? ? ? 305 LEU B N   
5111 C CA  . LEU B 325 ? 0.3148 0.2042 0.1812 0.0193  0.0531  -0.0232 ? ? ? ? ? ? 305 LEU B CA  
5112 C C   . LEU B 325 ? 0.3206 0.2032 0.1882 0.0262  0.0582  -0.0231 ? ? ? ? ? ? 305 LEU B C   
5113 O O   . LEU B 325 ? 0.3473 0.2347 0.2241 0.0289  0.0567  -0.0188 ? ? ? ? ? ? 305 LEU B O   
5114 C CB  . LEU B 325 ? 0.3098 0.1909 0.1685 0.0131  0.0490  -0.0281 ? ? ? ? ? ? 305 LEU B CB  
5115 C CG  . LEU B 325 ? 0.2940 0.1693 0.1562 0.0114  0.0465  -0.0284 ? ? ? ? ? ? 305 LEU B CG  
5116 C CD1 . LEU B 325 ? 0.2869 0.1737 0.1618 0.0108  0.0423  -0.0234 ? ? ? ? ? ? 305 LEU B CD1 
5117 C CD2 . LEU B 325 ? 0.2905 0.1645 0.1506 0.0038  0.0417  -0.0324 ? ? ? ? ? ? 305 LEU B CD2 
5118 N N   . ASP B 326 ? 0.3334 0.2069 0.1933 0.0289  0.0636  -0.0270 ? ? ? ? ? ? 306 ASP B N   
5119 C CA  . ASP B 326 ? 0.3949 0.2587 0.2558 0.0361  0.0688  -0.0266 ? ? ? ? ? ? 306 ASP B CA  
5120 C C   . ASP B 326 ? 0.4003 0.2714 0.2662 0.0458  0.0758  -0.0239 ? ? ? ? ? ? 306 ASP B C   
5121 O O   . ASP B 326 ? 0.3951 0.2584 0.2615 0.0525  0.0811  -0.0241 ? ? ? ? ? ? 306 ASP B O   
5122 C CB  . ASP B 326 ? 0.4390 0.2894 0.2927 0.0317  0.0697  -0.0322 ? ? ? ? ? ? 306 ASP B CB  
5123 C CG  . ASP B 326 ? 0.4952 0.3497 0.3432 0.0287  0.0714  -0.0370 ? ? ? ? ? ? 306 ASP B CG  
5124 O OD1 . ASP B 326 ? 0.4816 0.3484 0.3299 0.0274  0.0698  -0.0356 ? ? ? ? ? ? 306 ASP B OD1 
5125 O OD2 . ASP B 326 ? 0.5326 0.3775 0.3751 0.0273  0.0749  -0.0422 ? ? ? ? ? ? 306 ASP B OD2 
5126 N N   . HIS B 327 ? 0.3783 0.2664 0.2505 0.0458  0.0754  -0.0206 ? ? ? ? ? ? 307 HIS B N   
5127 C CA  . HIS B 327 ? 0.3573 0.2570 0.2364 0.0537  0.0819  -0.0181 ? ? ? ? ? ? 307 HIS B CA  
5128 C C   . HIS B 327 ? 0.3690 0.2767 0.2611 0.0626  0.0825  -0.0118 ? ? ? ? ? ? 307 HIS B C   
5129 O O   . HIS B 327 ? 0.3293 0.2421 0.2279 0.0602  0.0759  -0.0077 ? ? ? ? ? ? 307 HIS B O   
5130 C CB  . HIS B 327 ? 0.3445 0.2621 0.2287 0.0489  0.0808  -0.0155 ? ? ? ? ? ? 307 HIS B CB  
5131 C CG  . HIS B 327 ? 0.3399 0.2687 0.2283 0.0554  0.0890  -0.0148 ? ? ? ? ? ? 307 HIS B CG  
5132 N ND1 . HIS B 327 ? 0.3319 0.2813 0.2360 0.0593  0.0900  -0.0092 ? ? ? ? ? ? 307 HIS B ND1 
5133 C CD2 . HIS B 327 ? 0.3536 0.2786 0.2348 0.0574  0.0953  -0.0191 ? ? ? ? ? ? 307 HIS B CD2 
5134 C CE1 . HIS B 327 ? 0.3215 0.2786 0.2269 0.0650  0.0984  -0.0102 ? ? ? ? ? ? 307 HIS B CE1 
5135 N NE2 . HIS B 327 ? 0.3571 0.2989 0.2487 0.0638  0.1015  -0.0162 ? ? ? ? ? ? 307 HIS B NE2 
5136 N N   . GLU B 328 ? 0.3667 0.2770 0.2625 0.0733  0.0904  -0.0109 ? ? ? ? ? ? 308 GLU B N   
5137 C CA  . GLU B 328 ? 0.3928 0.3125 0.3011 0.0842  0.0913  -0.0038 ? ? ? ? ? ? 308 GLU B CA  
5138 C C   . GLU B 328 ? 0.4003 0.3471 0.3235 0.0806  0.0842  0.0027  ? ? ? ? ? ? 308 GLU B C   
5139 O O   . GLU B 328 ? 0.4107 0.3650 0.3415 0.0845  0.0801  0.0087  ? ? ? ? ? ? 308 GLU B O   
5140 C CB  . GLU B 328 ? 0.3913 0.3141 0.3035 0.0970  0.1017  -0.0038 ? ? ? ? ? ? 308 GLU B CB  
5141 N N   . SER B 329 ? 0.3697 0.3304 0.2957 0.0723  0.0830  0.0012  ? ? ? ? ? ? 309 SER B N   
5142 C CA  . SER B 329 ? 0.3810 0.3672 0.3208 0.0671  0.0780  0.0056  ? ? ? ? ? ? 309 SER B CA  
5143 C C   . SER B 329 ? 0.3706 0.3553 0.3105 0.0583  0.0690  0.0064  ? ? ? ? ? ? 309 SER B C   
5144 O O   . SER B 329 ? 0.3760 0.3808 0.3269 0.0544  0.0647  0.0095  ? ? ? ? ? ? 309 SER B O   
5145 C CB  . SER B 329 ? 0.3830 0.3801 0.3242 0.0597  0.0807  0.0037  ? ? ? ? ? ? 309 SER B CB  
5146 O OG  . SER B 329 ? 0.3777 0.3580 0.3062 0.0509  0.0787  -0.0003 ? ? ? ? ? ? 309 SER B OG  
5147 N N   . CYS B 330 ? 0.3526 0.3151 0.2805 0.0546  0.0664  0.0029  ? ? ? ? ? ? 310 CYS B N   
5148 C CA  . CYS B 330 ? 0.3387 0.2995 0.2665 0.0467  0.0589  0.0030  ? ? ? ? ? ? 310 CYS B CA  
5149 C C   . CYS B 330 ? 0.3607 0.3016 0.2794 0.0492  0.0578  0.0024  ? ? ? ? ? ? 310 CYS B C   
5150 O O   . CYS B 330 ? 0.3576 0.2887 0.2705 0.0417  0.0535  -0.0006 ? ? ? ? ? ? 310 CYS B O   
5151 C CB  . CYS B 330 ? 0.3167 0.2737 0.2406 0.0359  0.0563  -0.0008 ? ? ? ? ? ? 310 CYS B CB  
5152 S SG  . CYS B 330 ? 0.4189 0.3560 0.3274 0.0352  0.0599  -0.0061 ? ? ? ? ? ? 310 CYS B SG  
5153 N N   . ASN B 331 ? 0.3864 0.3212 0.3044 0.0600  0.0623  0.0053  ? ? ? ? ? ? 311 ASN B N   
5154 C CA  . ASN B 331 ? 0.4283 0.3400 0.3361 0.0623  0.0633  0.0046  ? ? ? ? ? ? 311 ASN B CA  
5155 C C   . ASN B 331 ? 0.4151 0.3308 0.3268 0.0650  0.0593  0.0116  ? ? ? ? ? ? 311 ASN B C   
5156 O O   . ASN B 331 ? 0.4620 0.3583 0.3654 0.0664  0.0606  0.0122  ? ? ? ? ? ? 311 ASN B O   
5157 C CB  . ASN B 331 ? 0.4671 0.3618 0.3683 0.0719  0.0725  0.0026  ? ? ? ? ? ? 311 ASN B CB  
5158 C CG  . ASN B 331 ? 0.5302 0.4357 0.4416 0.0862  0.0769  0.0101  ? ? ? ? ? ? 311 ASN B CG  
5159 O OD1 . ASN B 331 ? 0.5470 0.4768 0.4708 0.0884  0.0725  0.0169  ? ? ? ? ? ? 311 ASN B OD1 
5160 N ND2 . ASN B 331 ? 0.5591 0.4474 0.4652 0.0961  0.0860  0.0085  ? ? ? ? ? ? 311 ASN B ND2 
5161 N N   . ASP B 332 ? 0.3929 0.3342 0.3164 0.0648  0.0547  0.0167  ? ? ? ? ? ? 312 ASP B N   
5162 C CA  . ASP B 332 ? 0.4067 0.3559 0.3330 0.0667  0.0502  0.0238  ? ? ? ? ? ? 312 ASP B CA  
5163 C C   . ASP B 332 ? 0.3962 0.3368 0.3155 0.0547  0.0450  0.0198  ? ? ? ? ? ? 312 ASP B C   
5164 O O   . ASP B 332 ? 0.3574 0.2958 0.2750 0.0453  0.0435  0.0128  ? ? ? ? ? ? 312 ASP B O   
5165 C CB  . ASP B 332 ? 0.3958 0.3785 0.3362 0.0679  0.0464  0.0290  ? ? ? ? ? ? 312 ASP B CB  
5166 C CG  . ASP B 332 ? 0.4148 0.4119 0.3602 0.0550  0.0428  0.0229  ? ? ? ? ? ? 312 ASP B CG  
5167 O OD1 . ASP B 332 ? 0.4366 0.4366 0.3849 0.0537  0.0463  0.0191  ? ? ? ? ? ? 312 ASP B OD1 
5168 O OD2 . ASP B 332 ? 0.4122 0.4165 0.3579 0.0459  0.0371  0.0217  ? ? ? ? ? ? 312 ASP B OD2 
5169 N N   . SER B 333 ? 0.3942 0.3305 0.3097 0.0554  0.0426  0.0248  ? ? ? ? ? ? 313 SER B N   
5170 C CA  . SER B 333 ? 0.4384 0.3637 0.3462 0.0446  0.0394  0.0204  ? ? ? ? ? ? 313 SER B CA  
5171 C C   . SER B 333 ? 0.4157 0.3584 0.3293 0.0334  0.0339  0.0155  ? ? ? ? ? ? 313 SER B C   
5172 O O   . SER B 333 ? 0.4174 0.3511 0.3269 0.0247  0.0328  0.0087  ? ? ? ? ? ? 313 SER B O   
5173 C CB  . SER B 333 ? 0.4897 0.4074 0.3914 0.0471  0.0387  0.0274  ? ? ? ? ? ? 313 SER B CB  
5174 O OG  . SER B 333 ? 0.5282 0.4701 0.4371 0.0506  0.0345  0.0355  ? ? ? ? ? ? 313 SER B OG  
5175 N N   . ASN B 334 ? 0.3648 0.3327 0.2881 0.0333  0.0308  0.0186  ? ? ? ? ? ? 314 ASN B N   
5176 C CA  . ASN B 334 ? 0.3677 0.3497 0.2966 0.0223  0.0273  0.0128  ? ? ? ? ? ? 314 ASN B CA  
5177 C C   . ASN B 334 ? 0.3307 0.3045 0.2602 0.0185  0.0299  0.0061  ? ? ? ? ? ? 314 ASN B C   
5178 O O   . ASN B 334 ? 0.3232 0.2910 0.2510 0.0103  0.0285  0.0002  ? ? ? ? ? ? 314 ASN B O   
5179 C CB  . ASN B 334 ? 0.4059 0.4174 0.3451 0.0215  0.0244  0.0160  ? ? ? ? ? ? 314 ASN B CB  
5180 C CG  . ASN B 334 ? 0.4380 0.4618 0.3755 0.0208  0.0200  0.0212  ? ? ? ? ? ? 314 ASN B CG  
5181 O OD1 . ASN B 334 ? 0.4484 0.4578 0.3768 0.0189  0.0193  0.0215  ? ? ? ? ? ? 314 ASN B OD1 
5182 N ND2 . ASN B 334 ? 0.4170 0.4693 0.3627 0.0216  0.0169  0.0255  ? ? ? ? ? ? 314 ASN B ND2 
5183 N N   . SER B 335 ? 0.2844 0.2584 0.2163 0.0251  0.0338  0.0075  ? ? ? ? ? ? 315 SER B N   
5184 C CA  . SER B 335 ? 0.2990 0.2661 0.2300 0.0217  0.0364  0.0024  ? ? ? ? ? ? 315 SER B CA  
5185 C C   . SER B 335 ? 0.2839 0.2285 0.2041 0.0198  0.0369  -0.0018 ? ? ? ? ? ? 315 SER B C   
5186 O O   . SER B 335 ? 0.2726 0.2132 0.1916 0.0137  0.0360  -0.0061 ? ? ? ? ? ? 315 SER B O   
5187 C CB  . SER B 335 ? 0.3019 0.2743 0.2363 0.0289  0.0413  0.0045  ? ? ? ? ? ? 315 SER B CB  
5188 O OG  . SER B 335 ? 0.2908 0.2878 0.2367 0.0293  0.0407  0.0078  ? ? ? ? ? ? 315 SER B OG  
5189 N N   . MET B 336 ? 0.3142 0.2447 0.2268 0.0250  0.0387  -0.0005 ? ? ? ? ? ? 316 MET B N   
5190 C CA  . MET B 336 ? 0.3243 0.2353 0.2266 0.0218  0.0395  -0.0054 ? ? ? ? ? ? 316 MET B CA  
5191 C C   . MET B 336 ? 0.3034 0.2148 0.2056 0.0130  0.0349  -0.0085 ? ? ? ? ? ? 316 MET B C   
5192 O O   . MET B 336 ? 0.3325 0.2378 0.2312 0.0081  0.0339  -0.0133 ? ? ? ? ? ? 316 MET B O   
5193 C CB  . MET B 336 ? 0.3384 0.2325 0.2326 0.0277  0.0434  -0.0038 ? ? ? ? ? ? 316 MET B CB  
5194 C CG  . MET B 336 ? 0.3945 0.2697 0.2777 0.0222  0.0444  -0.0101 ? ? ? ? ? ? 316 MET B CG  
5195 S SD  . MET B 336 ? 0.3848 0.2579 0.2635 0.0193  0.0457  -0.0168 ? ? ? ? ? ? 316 MET B SD  
5196 C CE  . MET B 336 ? 0.3256 0.1929 0.2019 0.0298  0.0535  -0.0154 ? ? ? ? ? ? 316 MET B CE  
5197 N N   . GLY B 337 ? 0.3236 0.2438 0.2295 0.0112  0.0321  -0.0057 ? ? ? ? ? ? 317 GLY B N   
5198 C CA  . GLY B 337 ? 0.3060 0.2282 0.2122 0.0030  0.0287  -0.0092 ? ? ? ? ? ? 317 GLY B CA  
5199 C C   . GLY B 337 ? 0.3111 0.2400 0.2233 -0.0022 0.0274  -0.0136 ? ? ? ? ? ? 317 GLY B C   
5200 O O   . GLY B 337 ? 0.2906 0.2143 0.2015 -0.0067 0.0263  -0.0179 ? ? ? ? ? ? 317 GLY B O   
5201 N N   . THR B 338 ? 0.2559 0.1967 0.1753 -0.0014 0.0279  -0.0120 ? ? ? ? ? ? 318 THR B N   
5202 C CA  . THR B 338 ? 0.2479 0.1919 0.1726 -0.0062 0.0280  -0.0153 ? ? ? ? ? ? 318 THR B CA  
5203 C C   . THR B 338 ? 0.2582 0.1914 0.1785 -0.0044 0.0294  -0.0164 ? ? ? ? ? ? 318 THR B C   
5204 O O   . THR B 338 ? 0.2515 0.1817 0.1730 -0.0076 0.0287  -0.0189 ? ? ? ? ? ? 318 THR B O   
5205 C CB  . THR B 338 ? 0.2562 0.2150 0.1892 -0.0075 0.0291  -0.0138 ? ? ? ? ? ? 318 THR B CB  
5206 O OG1 . THR B 338 ? 0.2603 0.2326 0.1965 -0.0098 0.0269  -0.0128 ? ? ? ? ? ? 318 THR B OG1 
5207 C CG2 . THR B 338 ? 0.2173 0.1755 0.1550 -0.0135 0.0303  -0.0172 ? ? ? ? ? ? 318 THR B CG2 
5208 N N   . SER B 339 ? 0.2544 0.1829 0.1697 0.0013  0.0318  -0.0143 ? ? ? ? ? ? 319 SER B N   
5209 C CA  . SER B 339 ? 0.2550 0.1748 0.1636 0.0026  0.0331  -0.0156 ? ? ? ? ? ? 319 SER B CA  
5210 C C   . SER B 339 ? 0.2612 0.1730 0.1645 -0.0006 0.0305  -0.0193 ? ? ? ? ? ? 319 SER B C   
5211 O O   . SER B 339 ? 0.2591 0.1700 0.1612 -0.0021 0.0292  -0.0204 ? ? ? ? ? ? 319 SER B O   
5212 C CB  . SER B 339 ? 0.2580 0.1726 0.1603 0.0087  0.0370  -0.0146 ? ? ? ? ? ? 319 SER B CB  
5213 O OG  . SER B 339 ? 0.2476 0.1719 0.1556 0.0121  0.0400  -0.0113 ? ? ? ? ? ? 319 SER B OG  
5214 N N   . LEU B 340 ? 0.2562 0.1633 0.1562 -0.0014 0.0298  -0.0205 ? ? ? ? ? ? 320 LEU B N   
5215 C CA  . LEU B 340 ? 0.2610 0.1623 0.1564 -0.0056 0.0278  -0.0246 ? ? ? ? ? ? 320 LEU B CA  
5216 C C   . LEU B 340 ? 0.2946 0.2032 0.1973 -0.0099 0.0248  -0.0263 ? ? ? ? ? ? 320 LEU B C   
5217 O O   . LEU B 340 ? 0.3028 0.2115 0.2047 -0.0123 0.0228  -0.0291 ? ? ? ? ? ? 320 LEU B O   
5218 C CB  . LEU B 340 ? 0.2568 0.1498 0.1467 -0.0063 0.0289  -0.0248 ? ? ? ? ? ? 320 LEU B CB  
5219 C CG  . LEU B 340 ? 0.2568 0.1381 0.1384 -0.0017 0.0332  -0.0244 ? ? ? ? ? ? 320 LEU B CG  
5220 C CD1 . LEU B 340 ? 0.2681 0.1373 0.1437 -0.0021 0.0355  -0.0237 ? ? ? ? ? ? 320 LEU B CD1 
5221 C CD2 . LEU B 340 ? 0.2371 0.1138 0.1116 -0.0036 0.0337  -0.0292 ? ? ? ? ? ? 320 LEU B CD2 
5222 N N   . ILE B 341 ? 0.2754 0.1911 0.1853 -0.0110 0.0246  -0.0250 ? ? ? ? ? ? 321 ILE B N   
5223 C CA  . ILE B 341 ? 0.2922 0.2135 0.2095 -0.0146 0.0234  -0.0275 ? ? ? ? ? ? 321 ILE B CA  
5224 C C   . ILE B 341 ? 0.2851 0.2060 0.2056 -0.0128 0.0237  -0.0267 ? ? ? ? ? ? 321 ILE B C   
5225 O O   . ILE B 341 ? 0.2560 0.1775 0.1795 -0.0135 0.0225  -0.0285 ? ? ? ? ? ? 321 ILE B O   
5226 C CB  . ILE B 341 ? 0.3247 0.2539 0.2479 -0.0174 0.0239  -0.0276 ? ? ? ? ? ? 321 ILE B CB  
5227 C CG1 . ILE B 341 ? 0.3498 0.2807 0.2698 -0.0202 0.0229  -0.0283 ? ? ? ? ? ? 321 ILE B CG1 
5228 C CG2 . ILE B 341 ? 0.3347 0.2669 0.2655 -0.0207 0.0247  -0.0308 ? ? ? ? ? ? 321 ILE B CG2 
5229 C CD1 . ILE B 341 ? 0.3652 0.3069 0.2889 -0.0235 0.0227  -0.0283 ? ? ? ? ? ? 321 ILE B CD1 
5230 N N   . LEU B 342 ? 0.2569 0.1773 0.1766 -0.0100 0.0257  -0.0232 ? ? ? ? ? ? 322 LEU B N   
5231 C CA  . LEU B 342 ? 0.2526 0.1712 0.1729 -0.0080 0.0264  -0.0208 ? ? ? ? ? ? 322 LEU B CA  
5232 C C   . LEU B 342 ? 0.2414 0.1579 0.1550 -0.0061 0.0239  -0.0211 ? ? ? ? ? ? 322 LEU B C   
5233 O O   . LEU B 342 ? 0.2554 0.1730 0.1712 -0.0048 0.0226  -0.0196 ? ? ? ? ? ? 322 LEU B O   
5234 C CB  . LEU B 342 ? 0.2891 0.2084 0.2082 -0.0061 0.0296  -0.0169 ? ? ? ? ? ? 322 LEU B CB  
5235 C CG  . LEU B 342 ? 0.2810 0.2059 0.2080 -0.0092 0.0320  -0.0167 ? ? ? ? ? ? 322 LEU B CG  
5236 C CD1 . LEU B 342 ? 0.2850 0.2136 0.2113 -0.0075 0.0353  -0.0133 ? ? ? ? ? ? 322 LEU B CD1 
5237 C CD2 . LEU B 342 ? 0.2505 0.1730 0.1842 -0.0125 0.0333  -0.0176 ? ? ? ? ? ? 322 LEU B CD2 
5238 N N   . ASP B 343 ? 0.2438 0.1576 0.1492 -0.0061 0.0235  -0.0229 ? ? ? ? ? ? 323 ASP B N   
5239 C CA  . ASP B 343 ? 0.2663 0.1798 0.1644 -0.0065 0.0211  -0.0248 ? ? ? ? ? ? 323 ASP B CA  
5240 C C   . ASP B 343 ? 0.2837 0.2026 0.1870 -0.0090 0.0178  -0.0274 ? ? ? ? ? ? 323 ASP B C   
5241 O O   . ASP B 343 ? 0.3063 0.2308 0.2088 -0.0083 0.0150  -0.0270 ? ? ? ? ? ? 323 ASP B O   
5242 C CB  . ASP B 343 ? 0.2686 0.1755 0.1570 -0.0078 0.0226  -0.0282 ? ? ? ? ? ? 323 ASP B CB  
5243 C CG  . ASP B 343 ? 0.3159 0.2235 0.1952 -0.0097 0.0209  -0.0313 ? ? ? ? ? ? 323 ASP B CG  
5244 O OD1 . ASP B 343 ? 0.3166 0.2278 0.1924 -0.0073 0.0206  -0.0286 ? ? ? ? ? ? 323 ASP B OD1 
5245 O OD2 . ASP B 343 ? 0.3110 0.2161 0.1858 -0.0144 0.0201  -0.0363 ? ? ? ? ? ? 323 ASP B OD2 
5246 N N   . MET B 344 ? 0.2668 0.1860 0.1754 -0.0119 0.0181  -0.0300 ? ? ? ? ? ? 324 MET B N   
5247 C CA  . MET B 344 ? 0.2711 0.1966 0.1860 -0.0144 0.0160  -0.0330 ? ? ? ? ? ? 324 MET B CA  
5248 C C   . MET B 344 ? 0.2599 0.1894 0.1843 -0.0108 0.0161  -0.0306 ? ? ? ? ? ? 324 MET B C   
5249 O O   . MET B 344 ? 0.2463 0.1826 0.1749 -0.0092 0.0139  -0.0308 ? ? ? ? ? ? 324 MET B O   
5250 C CB  . MET B 344 ? 0.3024 0.2271 0.2192 -0.0187 0.0173  -0.0362 ? ? ? ? ? ? 324 MET B CB  
5251 C CG  . MET B 344 ? 0.2723 0.1910 0.1799 -0.0223 0.0178  -0.0381 ? ? ? ? ? ? 324 MET B CG  
5252 S SD  . MET B 344 ? 0.2728 0.1956 0.1768 -0.0273 0.0155  -0.0429 ? ? ? ? ? ? 324 MET B SD  
5253 C CE  . MET B 344 ? 0.3053 0.2232 0.1989 -0.0252 0.0153  -0.0423 ? ? ? ? ? ? 324 MET B CE  
5254 N N   . LEU B 345 ? 0.2459 0.1713 0.1741 -0.0097 0.0190  -0.0284 ? ? ? ? ? ? 325 LEU B N   
5255 C CA  . LEU B 345 ? 0.2667 0.1912 0.2029 -0.0065 0.0207  -0.0260 ? ? ? ? ? ? 325 LEU B CA  
5256 C C   . LEU B 345 ? 0.2812 0.2070 0.2148 -0.0011 0.0189  -0.0204 ? ? ? ? ? ? 325 LEU B C   
5257 O O   . LEU B 345 ? 0.2925 0.2220 0.2320 0.0027  0.0178  -0.0188 ? ? ? ? ? ? 325 LEU B O   
5258 C CB  . LEU B 345 ? 0.2873 0.2065 0.2258 -0.0080 0.0247  -0.0247 ? ? ? ? ? ? 325 LEU B CB  
5259 C CG  . LEU B 345 ? 0.2868 0.2006 0.2320 -0.0053 0.0280  -0.0217 ? ? ? ? ? ? 325 LEU B CG  
5260 C CD1 . LEU B 345 ? 0.2736 0.1877 0.2278 -0.0061 0.0297  -0.0266 ? ? ? ? ? ? 325 LEU B CD1 
5261 C CD2 . LEU B 345 ? 0.3032 0.2121 0.2487 -0.0082 0.0323  -0.0200 ? ? ? ? ? ? 325 LEU B CD2 
5262 N N   . PHE B 346 ? 0.2957 0.2194 0.2203 -0.0004 0.0187  -0.0172 ? ? ? ? ? ? 326 PHE B N   
5263 C CA  . PHE B 346 ? 0.2917 0.2180 0.2110 0.0040  0.0167  -0.0115 ? ? ? ? ? ? 326 PHE B CA  
5264 C C   . PHE B 346 ? 0.2914 0.2286 0.2094 0.0044  0.0116  -0.0133 ? ? ? ? ? ? 326 PHE B C   
5265 O O   . PHE B 346 ? 0.3045 0.2482 0.2245 0.0094  0.0092  -0.0083 ? ? ? ? ? ? 326 PHE B O   
5266 C CB  . PHE B 346 ? 0.2745 0.1981 0.1828 0.0035  0.0180  -0.0097 ? ? ? ? ? ? 326 PHE B CB  
5267 C CG  . PHE B 346 ? 0.2938 0.2107 0.2038 0.0035  0.0230  -0.0065 ? ? ? ? ? ? 326 PHE B CG  
5268 C CD1 . PHE B 346 ? 0.3043 0.2174 0.2243 0.0021  0.0260  -0.0068 ? ? ? ? ? ? 326 PHE B CD1 
5269 C CD2 . PHE B 346 ? 0.3141 0.2299 0.2158 0.0040  0.0253  -0.0039 ? ? ? ? ? ? 326 PHE B CD2 
5270 C CE1 . PHE B 346 ? 0.3298 0.2390 0.2517 0.0003  0.0306  -0.0047 ? ? ? ? ? ? 326 PHE B CE1 
5271 C CE2 . PHE B 346 ? 0.3436 0.2561 0.2478 0.0032  0.0302  -0.0012 ? ? ? ? ? ? 326 PHE B CE2 
5272 C CZ  . PHE B 346 ? 0.3533 0.2630 0.2679 0.0009  0.0326  -0.0016 ? ? ? ? ? ? 326 PHE B CZ  
5273 N N   . MET B 347 ? 0.2580 0.1976 0.1724 -0.0009 0.0101  -0.0200 ? ? ? ? ? ? 327 MET B N   
5274 C CA  . MET B 347 ? 0.2828 0.2343 0.1967 -0.0029 0.0057  -0.0233 ? ? ? ? ? ? 327 MET B CA  
5275 C C   . MET B 347 ? 0.2567 0.2175 0.1837 0.0009  0.0042  -0.0221 ? ? ? ? ? ? 327 MET B C   
5276 O O   . MET B 347 ? 0.2549 0.2296 0.1840 0.0033  0.0000  -0.0204 ? ? ? ? ? ? 327 MET B O   
5277 C CB  . MET B 347 ? 0.3112 0.2608 0.2205 -0.0106 0.0060  -0.0310 ? ? ? ? ? ? 327 MET B CB  
5278 C CG  . MET B 347 ? 0.3165 0.2790 0.2233 -0.0152 0.0019  -0.0355 ? ? ? ? ? ? 327 MET B CG  
5279 S SD  . MET B 347 ? 0.3284 0.2844 0.2276 -0.0257 0.0037  -0.0444 ? ? ? ? ? ? 327 MET B SD  
5280 C CE  . MET B 347 ? 0.3135 0.2716 0.2253 -0.0272 0.0053  -0.0462 ? ? ? ? ? ? 327 MET B CE  
5281 N N   . SER B 348 ? 0.2692 0.2237 0.2052 0.0015  0.0079  -0.0232 ? ? ? ? ? ? 328 SER B N   
5282 C CA  . SER B 348 ? 0.2611 0.2230 0.2100 0.0052  0.0080  -0.0237 ? ? ? ? ? ? 328 SER B CA  
5283 C C   . SER B 348 ? 0.2775 0.2388 0.2325 0.0148  0.0086  -0.0153 ? ? ? ? ? ? 328 SER B C   
5284 O O   . SER B 348 ? 0.2862 0.2590 0.2497 0.0204  0.0066  -0.0133 ? ? ? ? ? ? 328 SER B O   
5285 C CB  . SER B 348 ? 0.2447 0.2005 0.2002 0.0015  0.0125  -0.0294 ? ? ? ? ? ? 328 SER B CB  
5286 O OG  . SER B 348 ? 0.2675 0.2107 0.2249 0.0034  0.0170  -0.0269 ? ? ? ? ? ? 328 SER B OG  
5287 N N   . PHE B 349 ? 0.2736 0.2219 0.2247 0.0170  0.0118  -0.0099 ? ? ? ? ? ? 329 PHE B N   
5288 C CA  . PHE B 349 ? 0.2958 0.2388 0.2532 0.0257  0.0143  -0.0017 ? ? ? ? ? ? 329 PHE B CA  
5289 C C   . PHE B 349 ? 0.2867 0.2270 0.2348 0.0298  0.0132  0.0081  ? ? ? ? ? ? 329 PHE B C   
5290 O O   . PHE B 349 ? 0.3052 0.2419 0.2569 0.0379  0.0146  0.0171  ? ? ? ? ? ? 329 PHE B O   
5291 C CB  . PHE B 349 ? 0.3214 0.2490 0.2863 0.0246  0.0216  -0.0044 ? ? ? ? ? ? 329 PHE B CB  
5292 C CG  . PHE B 349 ? 0.3254 0.2388 0.2840 0.0217  0.0258  -0.0011 ? ? ? ? ? ? 329 PHE B CG  
5293 C CD1 . PHE B 349 ? 0.3251 0.2368 0.2779 0.0136  0.0264  -0.0064 ? ? ? ? ? ? 329 PHE B CD1 
5294 C CD2 . PHE B 349 ? 0.3119 0.2146 0.2713 0.0274  0.0296  0.0077  ? ? ? ? ? ? 329 PHE B CD2 
5295 C CE1 . PHE B 349 ? 0.3148 0.2173 0.2636 0.0108  0.0304  -0.0037 ? ? ? ? ? ? 329 PHE B CE1 
5296 C CE2 . PHE B 349 ? 0.3538 0.2449 0.3081 0.0234  0.0341  0.0103  ? ? ? ? ? ? 329 PHE B CE2 
5297 C CZ  . PHE B 349 ? 0.3305 0.2230 0.2801 0.0149  0.0344  0.0042  ? ? ? ? ? ? 329 PHE B CZ  
5298 N N   . LEU B 350 ? 0.2923 0.3584 0.1446 0.0327  0.0177  0.0040  ? ? ? ? ? ? 330 LEU B N   
5299 C CA  . LEU B 350 ? 0.2998 0.3488 0.1392 0.0394  0.0204  0.0085  ? ? ? ? ? ? 330 LEU B CA  
5300 C C   . LEU B 350 ? 0.2961 0.3720 0.1312 0.0338  0.0141  0.0046  ? ? ? ? ? ? 330 LEU B C   
5301 O O   . LEU B 350 ? 0.2814 0.3905 0.1221 0.0279  0.0084  -0.0013 ? ? ? ? ? ? 330 LEU B O   
5302 C CB  . LEU B 350 ? 0.3005 0.3154 0.1412 0.0301  0.0266  0.0109  ? ? ? ? ? ? 330 LEU B CB  
5303 C CG  . LEU B 350 ? 0.3664 0.3554 0.2102 0.0342  0.0341  0.0134  ? ? ? ? ? ? 330 LEU B CG  
5304 C CD1 . LEU B 350 ? 0.3461 0.3101 0.1940 0.0231  0.0396  0.0138  ? ? ? ? ? ? 330 LEU B CD1 
5305 C CD2 . LEU B 350 ? 0.4218 0.3958 0.2512 0.0530  0.0391  0.0187  ? ? ? ? ? ? 330 LEU B CD2 
5306 N N   . GLU B 351 ? 0.3340 0.3972 0.1591 0.0342  0.0159  0.0068  ? ? ? ? ? ? 331 GLU B N   
5307 C CA  . GLU B 351 ? 0.3556 0.4428 0.1759 0.0271  0.0109  0.0016  ? ? ? ? ? ? 331 GLU B CA  
5308 C C   . GLU B 351 ? 0.3427 0.4077 0.1621 0.0121  0.0137  0.0002  ? ? ? ? ? ? 331 GLU B C   
5309 O O   . GLU B 351 ? 0.3545 0.4298 0.1667 0.0071  0.0117  -0.0037 ? ? ? ? ? ? 331 GLU B O   
5310 C CB  . GLU B 351 ? 0.3775 0.4795 0.1855 0.0451  0.0088  0.0044  ? ? ? ? ? ? 331 GLU B CB  
5311 C CG  . GLU B 351 ? 0.3809 0.5095 0.1951 0.0593  0.0044  0.0038  ? ? ? ? ? ? 331 GLU B CG  
5312 C CD  . GLU B 351 ? 0.4047 0.5420 0.2106 0.0795  0.0028  0.0082  ? ? ? ? ? ? 331 GLU B CD  
5313 O OE1 . GLU B 351 ? 0.4006 0.5546 0.2059 0.0756  -0.0006 0.0049  ? ? ? ? ? ? 331 GLU B OE1 
5314 O OE2 . GLU B 351 ? 0.4107 0.5370 0.2095 0.0998  0.0055  0.0148  ? ? ? ? ? ? 331 GLU B OE2 
5315 N N   . GLY B 352 ? 0.3512 0.3879 0.1777 0.0054  0.0183  0.0025  ? ? ? ? ? ? 332 GLY B N   
5316 C CA  . GLY B 352 ? 0.3696 0.3844 0.1952 -0.0058 0.0213  0.0012  ? ? ? ? ? ? 332 GLY B CA  
5317 C C   . GLY B 352 ? 0.3628 0.3713 0.1983 -0.0211 0.0208  -0.0017 ? ? ? ? ? ? 332 GLY B C   
5318 O O   . GLY B 352 ? 0.3333 0.3599 0.1748 -0.0275 0.0172  -0.0044 ? ? ? ? ? ? 332 GLY B O   
5319 N N   . SER B 353 ? 0.3517 0.3348 0.1878 -0.0261 0.0248  -0.0009 ? ? ? ? ? ? 333 SER B N   
5320 C CA  . SER B 353 ? 0.3767 0.3501 0.2183 -0.0385 0.0246  -0.0026 ? ? ? ? ? ? 333 SER B CA  
5321 C C   . SER B 353 ? 0.3705 0.3174 0.2130 -0.0366 0.0296  -0.0005 ? ? ? ? ? ? 333 SER B C   
5322 O O   . SER B 353 ? 0.3935 0.3317 0.2321 -0.0286 0.0333  0.0012  ? ? ? ? ? ? 333 SER B O   
5323 C CB  . SER B 353 ? 0.4010 0.3810 0.2358 -0.0515 0.0221  -0.0086 ? ? ? ? ? ? 333 SER B CB  
5324 O OG  . SER B 353 ? 0.4418 0.4134 0.2673 -0.0497 0.0240  -0.0109 ? ? ? ? ? ? 333 SER B OG  
5325 N N   . LEU B 354 ? 0.3343 0.2694 0.1810 -0.0434 0.0300  -0.0004 ? ? ? ? ? ? 334 LEU B N   
5326 C CA  . LEU B 354 ? 0.3314 0.2453 0.1786 -0.0408 0.0343  0.0004  ? ? ? ? ? ? 334 LEU B CA  
5327 C C   . LEU B 354 ? 0.3414 0.2428 0.1785 -0.0469 0.0346  -0.0037 ? ? ? ? ? ? 334 LEU B C   
5328 O O   . LEU B 354 ? 0.3373 0.2338 0.1707 -0.0562 0.0329  -0.0053 ? ? ? ? ? ? 334 LEU B O   
5329 C CB  . LEU B 354 ? 0.2779 0.1869 0.1343 -0.0411 0.0346  0.0030  ? ? ? ? ? ? 334 LEU B CB  
5330 C CG  . LEU B 354 ? 0.2836 0.1993 0.1503 -0.0345 0.0369  0.0051  ? ? ? ? ? ? 334 LEU B CG  
5331 C CD1 . LEU B 354 ? 0.2627 0.1954 0.1314 -0.0332 0.0346  0.0056  ? ? ? ? ? ? 334 LEU B CD1 
5332 C CD2 . LEU B 354 ? 0.2734 0.1878 0.1488 -0.0349 0.0371  0.0064  ? ? ? ? ? ? 334 LEU B CD2 
5333 N N   . ARG B 355 ? 0.3113 0.2064 0.1426 -0.0424 0.0376  -0.0055 ? ? ? ? ? ? 335 ARG B N   
5334 C CA  . ARG B 355 ? 0.3343 0.2187 0.1550 -0.0480 0.0384  -0.0110 ? ? ? ? ? ? 335 ARG B CA  
5335 C C   . ARG B 355 ? 0.3466 0.2079 0.1668 -0.0470 0.0415  -0.0116 ? ? ? ? ? ? 335 ARG B C   
5336 O O   . ARG B 355 ? 0.3509 0.2077 0.1785 -0.0390 0.0440  -0.0087 ? ? ? ? ? ? 335 ARG B O   
5337 C CB  . ARG B 355 ? 0.3490 0.2386 0.1626 -0.0430 0.0402  -0.0131 ? ? ? ? ? ? 335 ARG B CB  
5338 C CG  . ARG B 355 ? 0.3614 0.2751 0.1711 -0.0426 0.0365  -0.0134 ? ? ? ? ? ? 335 ARG B CG  
5339 C CD  . ARG B 355 ? 0.3833 0.3009 0.1846 -0.0344 0.0389  -0.0131 ? ? ? ? ? ? 335 ARG B CD  
5340 N NE  . ARG B 355 ? 0.3864 0.3291 0.1817 -0.0319 0.0347  -0.0136 ? ? ? ? ? ? 335 ARG B NE  
5341 C CZ  . ARG B 355 ? 0.3766 0.3308 0.1728 -0.0214 0.0337  -0.0076 ? ? ? ? ? ? 335 ARG B CZ  
5342 N NH1 . ARG B 355 ? 0.3912 0.3320 0.1940 -0.0148 0.0374  -0.0013 ? ? ? ? ? ? 335 ARG B NH1 
5343 N NH2 . ARG B 355 ? 0.3660 0.3455 0.1556 -0.0170 0.0295  -0.0084 ? ? ? ? ? ? 335 ARG B NH2 
5344 N N   . THR B 356 ? 0.3915 0.2386 0.2018 -0.0550 0.0417  -0.0162 ? ? ? ? ? ? 336 THR B N   
5345 C CA  . THR B 356 ? 0.3872 0.2091 0.1930 -0.0518 0.0451  -0.0175 ? ? ? ? ? ? 336 THR B CA  
5346 C C   . THR B 356 ? 0.4414 0.2591 0.2429 -0.0459 0.0488  -0.0223 ? ? ? ? ? ? 336 THR B C   
5347 O O   . THR B 356 ? 0.4427 0.2745 0.2413 -0.0472 0.0485  -0.0249 ? ? ? ? ? ? 336 THR B O   
5348 C CB  . THR B 356 ? 0.4036 0.2063 0.1967 -0.0631 0.0455  -0.0212 ? ? ? ? ? ? 336 THR B CB  
5349 O OG1 . THR B 356 ? 0.4056 0.2145 0.1896 -0.0729 0.0456  -0.0291 ? ? ? ? ? ? 336 THR B OG1 
5350 C CG2 . THR B 356 ? 0.4092 0.2163 0.2045 -0.0710 0.0425  -0.0165 ? ? ? ? ? ? 336 THR B CG2 
5351 N N   . GLU B 357 ? 0.4271 0.2273 0.2275 -0.0384 0.0523  -0.0235 ? ? ? ? ? ? 337 GLU B N   
5352 C CA  . GLU B 357 ? 0.4076 0.2041 0.2038 -0.0331 0.0564  -0.0291 ? ? ? ? ? ? 337 GLU B CA  
5353 C C   . GLU B 357 ? 0.4353 0.2291 0.2183 -0.0425 0.0566  -0.0368 ? ? ? ? ? ? 337 GLU B C   
5354 O O   . GLU B 357 ? 0.4332 0.2377 0.2133 -0.0411 0.0581  -0.0402 ? ? ? ? ? ? 337 GLU B O   
5355 C CB  . GLU B 357 ? 0.4287 0.2063 0.2240 -0.0234 0.0599  -0.0308 ? ? ? ? ? ? 337 GLU B CB  
5356 C CG  . GLU B 357 ? 0.4478 0.2243 0.2391 -0.0177 0.0645  -0.0375 ? ? ? ? ? ? 337 GLU B CG  
5357 C CD  . GLU B 357 ? 0.4977 0.2652 0.2921 -0.0047 0.0679  -0.0392 ? ? ? ? ? ? 337 GLU B CD  
5358 O OE1 . GLU B 357 ? 0.4937 0.2596 0.2949 0.0019  0.0665  -0.0342 ? ? ? ? ? ? 337 GLU B OE1 
5359 O OE2 . GLU B 357 ? 0.5045 0.2695 0.2946 0.0000  0.0720  -0.0459 ? ? ? ? ? ? 337 GLU B OE2 
5360 N N   . LYS B 358 ? 0.4627 0.2427 0.2369 -0.0530 0.0556  -0.0398 ? ? ? ? ? ? 338 LYS B N   
5361 C CA  . LYS B 358 ? 0.4989 0.2773 0.2601 -0.0649 0.0564  -0.0494 ? ? ? ? ? ? 338 LYS B CA  
5362 C C   . LYS B 358 ? 0.4663 0.2772 0.2296 -0.0695 0.0528  -0.0501 ? ? ? ? ? ? 338 LYS B C   
5363 O O   . LYS B 358 ? 0.4694 0.2896 0.2253 -0.0719 0.0537  -0.0572 ? ? ? ? ? ? 338 LYS B O   
5364 C CB  . LYS B 358 ? 0.5705 0.3283 0.3216 -0.0784 0.0570  -0.0523 ? ? ? ? ? ? 338 LYS B CB  
5365 C CG  . LYS B 358 ? 0.6472 0.4092 0.3860 -0.0950 0.0579  -0.0636 ? ? ? ? ? ? 338 LYS B CG  
5366 C CD  . LYS B 358 ? 0.7265 0.4646 0.4537 -0.1108 0.0603  -0.0668 ? ? ? ? ? ? 338 LYS B CD  
5367 C CE  . LYS B 358 ? 0.7925 0.5354 0.5070 -0.1298 0.0624  -0.0807 ? ? ? ? ? ? 338 LYS B CE  
5368 N NZ  . LYS B 358 ? 0.8596 0.5791 0.5649 -0.1452 0.0665  -0.0820 ? ? ? ? ? ? 338 LYS B NZ  
5369 N N   . GLN B 359 ? 0.4440 0.2726 0.2163 -0.0696 0.0486  -0.0431 ? ? ? ? ? ? 339 GLN B N   
5370 C CA  . GLN B 359 ? 0.4292 0.2891 0.2036 -0.0700 0.0447  -0.0422 ? ? ? ? ? ? 339 GLN B CA  
5371 C C   . GLN B 359 ? 0.4124 0.2818 0.1882 -0.0572 0.0464  -0.0389 ? ? ? ? ? ? 339 GLN B C   
5372 O O   . GLN B 359 ? 0.3925 0.2799 0.1616 -0.0568 0.0453  -0.0418 ? ? ? ? ? ? 339 GLN B O   
5373 C CB  . GLN B 359 ? 0.3940 0.2676 0.1782 -0.0704 0.0407  -0.0353 ? ? ? ? ? ? 339 GLN B CB  
5374 C CG  . GLN B 359 ? 0.4189 0.2927 0.1996 -0.0857 0.0388  -0.0391 ? ? ? ? ? ? 339 GLN B CG  
5375 C CD  . GLN B 359 ? 0.4174 0.3039 0.2083 -0.0851 0.0354  -0.0321 ? ? ? ? ? ? 339 GLN B CD  
5376 O OE1 . GLN B 359 ? 0.3839 0.2607 0.1831 -0.0765 0.0361  -0.0248 ? ? ? ? ? ? 339 GLN B OE1 
5377 N NE2 . GLN B 359 ? 0.4551 0.3672 0.2460 -0.0942 0.0317  -0.0352 ? ? ? ? ? ? 339 GLN B NE2 
5378 N N   . TRP B 360 ? 0.4097 0.2682 0.1933 -0.0473 0.0493  -0.0328 ? ? ? ? ? ? 340 TRP B N   
5379 C CA  . TRP B 360 ? 0.4052 0.2676 0.1887 -0.0373 0.0530  -0.0300 ? ? ? ? ? ? 340 TRP B CA  
5380 C C   . TRP B 360 ? 0.4468 0.3049 0.2195 -0.0380 0.0562  -0.0377 ? ? ? ? ? ? 340 TRP B C   
5381 O O   . TRP B 360 ? 0.4762 0.3474 0.2420 -0.0347 0.0570  -0.0374 ? ? ? ? ? ? 340 TRP B O   
5382 C CB  . TRP B 360 ? 0.4063 0.2576 0.2001 -0.0300 0.0567  -0.0254 ? ? ? ? ? ? 340 TRP B CB  
5383 C CG  . TRP B 360 ? 0.3899 0.2485 0.1945 -0.0270 0.0554  -0.0178 ? ? ? ? ? ? 340 TRP B CG  
5384 C CD1 . TRP B 360 ? 0.3726 0.2262 0.1873 -0.0269 0.0544  -0.0152 ? ? ? ? ? ? 340 TRP B CD1 
5385 C CD2 . TRP B 360 ? 0.3831 0.2541 0.1879 -0.0228 0.0554  -0.0122 ? ? ? ? ? ? 340 TRP B CD2 
5386 N NE1 . TRP B 360 ? 0.3531 0.2167 0.1755 -0.0244 0.0539  -0.0096 ? ? ? ? ? ? 340 TRP B NE1 
5387 C CE2 . TRP B 360 ? 0.3797 0.2520 0.1958 -0.0215 0.0548  -0.0076 ? ? ? ? ? ? 340 TRP B CE2 
5388 C CE3 . TRP B 360 ? 0.3899 0.2704 0.1849 -0.0188 0.0561  -0.0104 ? ? ? ? ? ? 340 TRP B CE3 
5389 C CZ2 . TRP B 360 ? 0.3864 0.2661 0.2042 -0.0170 0.0555  -0.0021 ? ? ? ? ? ? 340 TRP B CZ2 
5390 C CZ3 . TRP B 360 ? 0.3636 0.2502 0.1591 -0.0127 0.0566  -0.0035 ? ? ? ? ? ? 340 TRP B CZ3 
5391 C CH2 . TRP B 360 ? 0.3936 0.2783 0.2004 -0.0122 0.0566  0.0002  ? ? ? ? ? ? 340 TRP B CH2 
5392 N N   . ALA B 361 ? 0.4449 0.2836 0.2148 -0.0412 0.0585  -0.0442 ? ? ? ? ? ? 341 ALA B N   
5393 C CA  . ALA B 361 ? 0.4802 0.3127 0.2401 -0.0414 0.0623  -0.0529 ? ? ? ? ? ? 341 ALA B CA  
5394 C C   . ALA B 361 ? 0.4868 0.3356 0.2354 -0.0497 0.0600  -0.0597 ? ? ? ? ? ? 341 ALA B C   
5395 O O   . ALA B 361 ? 0.4763 0.3335 0.2170 -0.0474 0.0622  -0.0637 ? ? ? ? ? ? 341 ALA B O   
5396 C CB  . ALA B 361 ? 0.4873 0.2927 0.2444 -0.0426 0.0652  -0.0591 ? ? ? ? ? ? 341 ALA B CB  
5397 N N   . LYS B 362 ? 0.4802 0.3367 0.2279 -0.0598 0.0555  -0.0614 ? ? ? ? ? ? 342 LYS B N   
5398 C CA  . LYS B 362 ? 0.4858 0.3649 0.2241 -0.0685 0.0527  -0.0690 ? ? ? ? ? ? 342 LYS B CA  
5399 C C   . LYS B 362 ? 0.4797 0.3870 0.2170 -0.0588 0.0502  -0.0626 ? ? ? ? ? ? 342 LYS B C   
5400 O O   . LYS B 362 ? 0.5159 0.4392 0.2430 -0.0587 0.0503  -0.0681 ? ? ? ? ? ? 342 LYS B O   
5401 C CB  . LYS B 362 ? 0.4928 0.3786 0.2315 -0.0823 0.0488  -0.0725 ? ? ? ? ? ? 342 LYS B CB  
5402 C CG  . LYS B 362 ? 0.5817 0.4973 0.3131 -0.0921 0.0457  -0.0819 ? ? ? ? ? ? 342 LYS B CG  
5403 C CD  . LYS B 362 ? 0.6502 0.5714 0.3847 -0.1085 0.0433  -0.0869 ? ? ? ? ? ? 342 LYS B CD  
5404 C CE  . LYS B 362 ? 0.6886 0.6464 0.4261 -0.1160 0.0393  -0.0949 ? ? ? ? ? ? 342 LYS B CE  
5405 N NZ  . LYS B 362 ? 0.7318 0.6899 0.4713 -0.1357 0.0400  -0.1023 ? ? ? ? ? ? 342 LYS B NZ  
5406 N N   . LEU B 363 ? 0.4432 0.3553 0.1892 -0.0500 0.0485  -0.0511 ? ? ? ? ? ? 343 LEU B N   
5407 C CA  . LEU B 363 ? 0.4344 0.3650 0.1769 -0.0383 0.0476  -0.0431 ? ? ? ? ? ? 343 LEU B CA  
5408 C C   . LEU B 363 ? 0.4199 0.3424 0.1554 -0.0306 0.0536  -0.0418 ? ? ? ? ? ? 343 LEU B C   
5409 O O   . LEU B 363 ? 0.4174 0.3566 0.1416 -0.0257 0.0534  -0.0413 ? ? ? ? ? ? 343 LEU B O   
5410 C CB  . LEU B 363 ? 0.4386 0.3677 0.1913 -0.0306 0.0466  -0.0317 ? ? ? ? ? ? 343 LEU B CB  
5411 C CG  . LEU B 363 ? 0.4871 0.4342 0.2449 -0.0342 0.0403  -0.0310 ? ? ? ? ? ? 343 LEU B CG  
5412 C CD1 . LEU B 363 ? 0.5000 0.4376 0.2697 -0.0291 0.0407  -0.0222 ? ? ? ? ? ? 343 LEU B CD1 
5413 C CD2 . LEU B 363 ? 0.5015 0.4793 0.2504 -0.0277 0.0361  -0.0301 ? ? ? ? ? ? 343 LEU B CD2 
5414 N N   . PHE B 364 ? 0.4094 0.3092 0.1513 -0.0290 0.0589  -0.0409 ? ? ? ? ? ? 344 PHE B N   
5415 C CA  . PHE B 364 ? 0.4315 0.3252 0.1675 -0.0233 0.0654  -0.0411 ? ? ? ? ? ? 344 PHE B CA  
5416 C C   . PHE B 364 ? 0.4557 0.3576 0.1791 -0.0278 0.0658  -0.0518 ? ? ? ? ? ? 344 PHE B C   
5417 O O   . PHE B 364 ? 0.4502 0.3635 0.1650 -0.0224 0.0678  -0.0501 ? ? ? ? ? ? 344 PHE B O   
5418 C CB  . PHE B 364 ? 0.4051 0.2780 0.1511 -0.0220 0.0705  -0.0420 ? ? ? ? ? ? 344 PHE B CB  
5419 C CG  . PHE B 364 ? 0.3860 0.2533 0.1449 -0.0186 0.0706  -0.0334 ? ? ? ? ? ? 344 PHE B CG  
5420 C CD1 . PHE B 364 ? 0.4047 0.2809 0.1637 -0.0146 0.0692  -0.0242 ? ? ? ? ? ? 344 PHE B CD1 
5421 C CD2 . PHE B 364 ? 0.3881 0.2416 0.1579 -0.0185 0.0722  -0.0350 ? ? ? ? ? ? 344 PHE B CD2 
5422 C CE1 . PHE B 364 ? 0.4083 0.2790 0.1789 -0.0126 0.0699  -0.0178 ? ? ? ? ? ? 344 PHE B CE1 
5423 C CE2 . PHE B 364 ? 0.3719 0.2237 0.1537 -0.0161 0.0722  -0.0283 ? ? ? ? ? ? 344 PHE B CE2 
5424 C CZ  . PHE B 364 ? 0.3968 0.2570 0.1794 -0.0142 0.0713  -0.0203 ? ? ? ? ? ? 344 PHE B CZ  
5425 N N   . ALA B 365 ? 0.4675 0.3631 0.1906 -0.0379 0.0640  -0.0627 ? ? ? ? ? ? 345 ALA B N   
5426 C CA  . ALA B 365 ? 0.4977 0.4011 0.2122 -0.0437 0.0641  -0.0744 ? ? ? ? ? ? 345 ALA B CA  
5427 C C   . ALA B 365 ? 0.5102 0.4473 0.2203 -0.0423 0.0583  -0.0733 ? ? ? ? ? ? 345 ALA B C   
5428 O O   . ALA B 365 ? 0.4964 0.4472 0.2001 -0.0379 0.0590  -0.0752 ? ? ? ? ? ? 345 ALA B O   
5429 C CB  . ALA B 365 ? 0.5065 0.3937 0.2216 -0.0560 0.0637  -0.0857 ? ? ? ? ? ? 345 ALA B CB  
5430 N N   . GLU B 366 ? 0.5032 0.4550 0.2166 -0.0448 0.0525  -0.0700 ? ? ? ? ? ? 346 GLU B N   
5431 C CA  . GLU B 366 ? 0.4938 0.4799 0.2043 -0.0410 0.0461  -0.0690 ? ? ? ? ? ? 346 GLU B CA  
5432 C C   . GLU B 366 ? 0.4897 0.4857 0.1925 -0.0244 0.0471  -0.0570 ? ? ? ? ? ? 346 GLU B C   
5433 O O   . GLU B 366 ? 0.4892 0.5058 0.1840 -0.0184 0.0442  -0.0568 ? ? ? ? ? ? 346 GLU B O   
5434 C CB  . GLU B 366 ? 0.4723 0.4726 0.1902 -0.0459 0.0400  -0.0680 ? ? ? ? ? ? 346 GLU B CB  
5435 N N   . ALA B 367 ? 0.4758 0.4533 0.1801 -0.0177 0.0519  -0.0465 ? ? ? ? ? ? 347 ALA B N   
5436 C CA  . ALA B 367 ? 0.4536 0.4356 0.1507 -0.0038 0.0546  -0.0341 ? ? ? ? ? ? 347 ALA B CA  
5437 C C   . ALA B 367 ? 0.4763 0.4557 0.1672 -0.0017 0.0601  -0.0358 ? ? ? ? ? ? 347 ALA B C   
5438 O O   . ALA B 367 ? 0.5315 0.5177 0.2163 0.0060  0.0625  -0.0267 ? ? ? ? ? ? 347 ALA B O   
5439 C CB  . ALA B 367 ? 0.4240 0.3847 0.1283 0.0008  0.0583  -0.0228 ? ? ? ? ? ? 347 ALA B CB  
5440 N N   . GLY B 368 ? 0.4710 0.4399 0.1642 -0.0105 0.0625  -0.0477 ? ? ? ? ? ? 348 GLY B N   
5441 C CA  . GLY B 368 ? 0.5176 0.4863 0.2053 -0.0089 0.0674  -0.0516 ? ? ? ? ? ? 348 GLY B CA  
5442 C C   . GLY B 368 ? 0.5133 0.4579 0.2072 -0.0088 0.0755  -0.0497 ? ? ? ? ? ? 348 GLY B C   
5443 O O   . GLY B 368 ? 0.5091 0.4550 0.1993 -0.0067 0.0804  -0.0515 ? ? ? ? ? ? 348 GLY B O   
5444 N N   . PHE B 369 ? 0.4843 0.4096 0.1878 -0.0105 0.0770  -0.0465 ? ? ? ? ? ? 349 PHE B N   
5445 C CA  . PHE B 369 ? 0.4969 0.4035 0.2079 -0.0096 0.0842  -0.0459 ? ? ? ? ? ? 349 PHE B CA  
5446 C C   . PHE B 369 ? 0.5243 0.4198 0.2385 -0.0146 0.0859  -0.0595 ? ? ? ? ? ? 349 PHE B C   
5447 O O   . PHE B 369 ? 0.5382 0.4321 0.2509 -0.0210 0.0816  -0.0680 ? ? ? ? ? ? 349 PHE B O   
5448 C CB  . PHE B 369 ? 0.4659 0.3593 0.1862 -0.0081 0.0852  -0.0375 ? ? ? ? ? ? 349 PHE B CB  
5449 C CG  . PHE B 369 ? 0.4839 0.3823 0.2020 -0.0019 0.0855  -0.0241 ? ? ? ? ? ? 349 PHE B CG  
5450 C CD1 . PHE B 369 ? 0.5134 0.4243 0.2265 0.0012  0.0790  -0.0188 ? ? ? ? ? ? 349 PHE B CD1 
5451 C CD2 . PHE B 369 ? 0.4838 0.3747 0.2050 0.0008  0.0927  -0.0173 ? ? ? ? ? ? 349 PHE B CD2 
5452 C CE1 . PHE B 369 ? 0.5186 0.4310 0.2291 0.0088  0.0795  -0.0065 ? ? ? ? ? ? 349 PHE B CE1 
5453 C CE2 . PHE B 369 ? 0.5062 0.3961 0.2241 0.0058  0.0938  -0.0053 ? ? ? ? ? ? 349 PHE B CE2 
5454 C CZ  . PHE B 369 ? 0.5192 0.4183 0.2316 0.0109  0.0871  0.0004  ? ? ? ? ? ? 349 PHE B CZ  
5455 N N   . LYS B 370 ? 0.5097 0.3981 0.2287 -0.0118 0.0924  -0.0618 ? ? ? ? ? ? 350 LYS B N   
5456 C CA  . LYS B 370 ? 0.5360 0.4159 0.2567 -0.0131 0.0943  -0.0747 ? ? ? ? ? ? 350 LYS B CA  
5457 C C   . LYS B 370 ? 0.5311 0.3922 0.2624 -0.0108 0.0966  -0.0773 ? ? ? ? ? ? 350 LYS B C   
5458 O O   . LYS B 370 ? 0.5538 0.4028 0.2858 -0.0110 0.0965  -0.0871 ? ? ? ? ? ? 350 LYS B O   
5459 C CB  . LYS B 370 ? 0.5957 0.4872 0.3129 -0.0099 0.0992  -0.0782 ? ? ? ? ? ? 350 LYS B CB  
5460 C CG  . LYS B 370 ? 0.6568 0.5673 0.3618 -0.0114 0.0963  -0.0793 ? ? ? ? ? ? 350 LYS B CG  
5461 C CD  . LYS B 370 ? 0.6996 0.6236 0.3999 -0.0069 0.1014  -0.0739 ? ? ? ? ? ? 350 LYS B CD  
5462 C CE  . LYS B 370 ? 0.7332 0.6778 0.4201 -0.0062 0.0983  -0.0749 ? ? ? ? ? ? 350 LYS B CE  
5463 N NZ  . LYS B 370 ? 0.7379 0.6914 0.4199 -0.0064 0.0912  -0.0689 ? ? ? ? ? ? 350 LYS B NZ  
5464 N N   . ASP B 371 ? 0.4880 0.3470 0.2275 -0.0078 0.0988  -0.0686 ? ? ? ? ? ? 351 ASP B N   
5465 C CA  . ASP B 371 ? 0.4885 0.3360 0.2390 -0.0034 0.1013  -0.0710 ? ? ? ? ? ? 351 ASP B CA  
5466 C C   . ASP B 371 ? 0.4770 0.3256 0.2370 -0.0033 0.1003  -0.0604 ? ? ? ? ? ? 351 ASP B C   
5467 O O   . ASP B 371 ? 0.4857 0.3420 0.2423 -0.0049 0.1016  -0.0521 ? ? ? ? ? ? 351 ASP B O   
5468 C CB  . ASP B 371 ? 0.5050 0.3614 0.2611 0.0019  0.1075  -0.0759 ? ? ? ? ? ? 351 ASP B CB  
5469 C CG  . ASP B 371 ? 0.5265 0.3758 0.2937 0.0093  0.1092  -0.0809 ? ? ? ? ? ? 351 ASP B CG  
5470 O OD1 . ASP B 371 ? 0.5177 0.3498 0.2845 0.0113  0.1054  -0.0838 ? ? ? ? ? ? 351 ASP B OD1 
5471 O OD2 . ASP B 371 ? 0.5108 0.3734 0.2869 0.0135  0.1143  -0.0822 ? ? ? ? ? ? 351 ASP B OD2 
5472 N N   . TYR B 372 ? 0.4447 0.2854 0.2166 -0.0006 0.0979  -0.0601 ? ? ? ? ? ? 352 TYR B N   
5473 C CA  . TYR B 372 ? 0.4387 0.2837 0.2224 -0.0005 0.0973  -0.0515 ? ? ? ? ? ? 352 TYR B CA  
5474 C C   . TYR B 372 ? 0.4474 0.2916 0.2444 0.0058  0.0984  -0.0546 ? ? ? ? ? ? 352 TYR B C   
5475 O O   . TYR B 372 ? 0.4447 0.2798 0.2404 0.0111  0.0977  -0.0616 ? ? ? ? ? ? 352 TYR B O   
5476 C CB  . TYR B 372 ? 0.4281 0.2697 0.2117 -0.0050 0.0901  -0.0449 ? ? ? ? ? ? 352 TYR B CB  
5477 C CG  . TYR B 372 ? 0.4478 0.2765 0.2324 -0.0061 0.0844  -0.0482 ? ? ? ? ? ? 352 TYR B CG  
5478 C CD1 . TYR B 372 ? 0.4727 0.2939 0.2455 -0.0110 0.0818  -0.0544 ? ? ? ? ? ? 352 TYR B CD1 
5479 C CD2 . TYR B 372 ? 0.4281 0.2519 0.2238 -0.0031 0.0823  -0.0455 ? ? ? ? ? ? 352 TYR B CD2 
5480 C CE1 . TYR B 372 ? 0.4746 0.2796 0.2457 -0.0141 0.0782  -0.0575 ? ? ? ? ? ? 352 TYR B CE1 
5481 C CE2 . TYR B 372 ? 0.4289 0.2373 0.2224 -0.0042 0.0780  -0.0472 ? ? ? ? ? ? 352 TYR B CE2 
5482 C CZ  . TYR B 372 ? 0.4685 0.2654 0.2492 -0.0102 0.0765  -0.0530 ? ? ? ? ? ? 352 TYR B CZ  
5483 O OH  . TYR B 372 ? 0.4686 0.2459 0.2447 -0.0132 0.0739  -0.0546 ? ? ? ? ? ? 352 TYR B OH  
5484 N N   . LYS B 373 ? 0.3940 0.2479 0.2024 0.0057  0.1006  -0.0497 ? ? ? ? ? ? 353 LYS B N   
5485 C CA  . LYS B 373 ? 0.4112 0.2715 0.2334 0.0119  0.1012  -0.0522 ? ? ? ? ? ? 353 LYS B CA  
5486 C C   . LYS B 373 ? 0.4128 0.2771 0.2452 0.0088  0.0981  -0.0450 ? ? ? ? ? ? 353 LYS B C   
5487 O O   . LYS B 373 ? 0.4060 0.2747 0.2384 0.0025  0.1008  -0.0398 ? ? ? ? ? ? 353 LYS B O   
5488 C CB  . LYS B 373 ? 0.4370 0.3144 0.2644 0.0140  0.1097  -0.0580 ? ? ? ? ? ? 353 LYS B CB  
5489 C CG  . LYS B 373 ? 0.4817 0.3735 0.3244 0.0212  0.1103  -0.0619 ? ? ? ? ? ? 353 LYS B CG  
5490 C CD  . LYS B 373 ? 0.5342 0.4487 0.3830 0.0212  0.1195  -0.0689 ? ? ? ? ? ? 353 LYS B CD  
5491 C CE  . LYS B 373 ? 0.5777 0.5128 0.4425 0.0294  0.1193  -0.0739 ? ? ? ? ? ? 353 LYS B CE  
5492 N NZ  . LYS B 373 ? 0.6135 0.5770 0.4862 0.0274  0.1286  -0.0823 ? ? ? ? ? ? 353 LYS B NZ  
5493 N N   . ILE B 374 ? 0.3990 0.2601 0.2384 0.0139  0.0929  -0.0445 ? ? ? ? ? ? 354 ILE B N   
5494 C CA  . ILE B 374 ? 0.3841 0.2503 0.2331 0.0113  0.0895  -0.0386 ? ? ? ? ? ? 354 ILE B CA  
5495 C C   . ILE B 374 ? 0.4029 0.2881 0.2665 0.0165  0.0922  -0.0418 ? ? ? ? ? ? 354 ILE B C   
5496 O O   . ILE B 374 ? 0.4165 0.3047 0.2826 0.0267  0.0916  -0.0466 ? ? ? ? ? ? 354 ILE B O   
5497 C CB  . ILE B 374 ? 0.4138 0.2648 0.2590 0.0120  0.0815  -0.0348 ? ? ? ? ? ? 354 ILE B CB  
5498 C CG1 . ILE B 374 ? 0.4023 0.2410 0.2345 0.0048  0.0789  -0.0330 ? ? ? ? ? ? 354 ILE B CG1 
5499 C CG2 . ILE B 374 ? 0.3901 0.2494 0.2460 0.0104  0.0780  -0.0293 ? ? ? ? ? ? 354 ILE B CG2 
5500 C CD1 . ILE B 374 ? 0.4000 0.2239 0.2266 0.0022  0.0724  -0.0308 ? ? ? ? ? ? 354 ILE B CD1 
5501 N N   . THR B 375 ? 0.3779 0.2765 0.2501 0.0099  0.0954  -0.0400 ? ? ? ? ? ? 355 THR B N   
5502 C CA  . THR B 375 ? 0.3697 0.2915 0.2567 0.0121  0.0980  -0.0443 ? ? ? ? ? ? 355 THR B CA  
5503 C C   . THR B 375 ? 0.3371 0.2629 0.2318 0.0078  0.0942  -0.0395 ? ? ? ? ? ? 355 THR B C   
5504 O O   . THR B 375 ? 0.3322 0.2520 0.2244 -0.0013 0.0961  -0.0355 ? ? ? ? ? ? 355 THR B O   
5505 C CB  . THR B 375 ? 0.3837 0.3219 0.2745 0.0051  0.1085  -0.0500 ? ? ? ? ? ? 355 THR B CB  
5506 O OG1 . THR B 375 ? 0.3846 0.3208 0.2678 0.0086  0.1125  -0.0547 ? ? ? ? ? ? 355 THR B OG1 
5507 C CG2 . THR B 375 ? 0.4059 0.3736 0.3132 0.0061  0.1113  -0.0568 ? ? ? ? ? ? 355 THR B CG2 
5508 N N   . PRO B 376 ? 0.3419 0.2776 0.2448 0.0155  0.0890  -0.0398 ? ? ? ? ? ? 356 PRO B N   
5509 C CA  . PRO B 376 ? 0.3485 0.2894 0.2582 0.0119  0.0848  -0.0355 ? ? ? ? ? ? 356 PRO B CA  
5510 C C   . PRO B 376 ? 0.3457 0.3056 0.2657 0.0019  0.0915  -0.0395 ? ? ? ? ? ? 356 PRO B C   
5511 O O   . PRO B 376 ? 0.3383 0.3173 0.2651 0.0007  0.0983  -0.0473 ? ? ? ? ? ? 356 PRO B O   
5512 C CB  . PRO B 376 ? 0.3790 0.3307 0.2942 0.0243  0.0793  -0.0360 ? ? ? ? ? ? 356 PRO B CB  
5513 C CG  . PRO B 376 ? 0.4008 0.3415 0.3076 0.0355  0.0791  -0.0383 ? ? ? ? ? ? 356 PRO B CG  
5514 C CD  . PRO B 376 ? 0.3764 0.3186 0.2810 0.0295  0.0868  -0.0437 ? ? ? ? ? ? 356 PRO B CD  
5515 N N   . VAL B 377 ? 0.3343 0.2896 0.2553 -0.0057 0.0904  -0.0354 ? ? ? ? ? ? 357 VAL B N   
5516 C CA  . VAL B 377 ? 0.3357 0.3052 0.2652 -0.0159 0.0975  -0.0401 ? ? ? ? ? ? 357 VAL B CA  
5517 C C   . VAL B 377 ? 0.3210 0.3080 0.2619 -0.0156 0.0928  -0.0409 ? ? ? ? ? ? 357 VAL B C   
5518 O O   . VAL B 377 ? 0.3128 0.3275 0.2659 -0.0163 0.0954  -0.0486 ? ? ? ? ? ? 357 VAL B O   
5519 C CB  . VAL B 377 ? 0.3251 0.2738 0.2446 -0.0251 0.1028  -0.0360 ? ? ? ? ? ? 357 VAL B CB  
5520 C CG1 . VAL B 377 ? 0.3370 0.2951 0.2635 -0.0365 0.1112  -0.0412 ? ? ? ? ? ? 357 VAL B CG1 
5521 C CG2 . VAL B 377 ? 0.3152 0.2507 0.2228 -0.0254 0.1084  -0.0356 ? ? ? ? ? ? 357 VAL B CG2 
5522 N N   . GLY B 378 ? 0.2817 0.2557 0.2184 -0.0148 0.0858  -0.0336 ? ? ? ? ? ? 358 GLY B N   
5523 C CA  . GLY B 378 ? 0.2682 0.2572 0.2137 -0.0148 0.0809  -0.0333 ? ? ? ? ? ? 358 GLY B CA  
5524 C C   . GLY B 378 ? 0.3021 0.2753 0.2422 -0.0200 0.0783  -0.0274 ? ? ? ? ? ? 358 GLY B C   
5525 O O   . GLY B 378 ? 0.3103 0.2628 0.2399 -0.0221 0.0799  -0.0235 ? ? ? ? ? ? 358 GLY B O   
5526 N N   . GLY B 379 ? 0.2626 0.2480 0.2095 -0.0212 0.0743  -0.0270 ? ? ? ? ? ? 359 GLY B N   
5527 C CA  . GLY B 379 ? 0.2652 0.2396 0.2080 -0.0254 0.0718  -0.0225 ? ? ? ? ? ? 359 GLY B CA  
5528 C C   . GLY B 379 ? 0.2641 0.2182 0.1947 -0.0218 0.0660  -0.0145 ? ? ? ? ? ? 359 GLY B C   
5529 O O   . GLY B 379 ? 0.2782 0.2199 0.2021 -0.0246 0.0666  -0.0118 ? ? ? ? ? ? 359 GLY B O   
5530 N N   . LEU B 380 ? 0.2324 0.1835 0.1593 -0.0154 0.0607  -0.0114 ? ? ? ? ? ? 360 LEU B N   
5531 C CA  . LEU B 380 ? 0.2667 0.1993 0.1815 -0.0141 0.0556  -0.0055 ? ? ? ? ? ? 360 LEU B CA  
5532 C C   . LEU B 380 ? 0.3206 0.2377 0.2260 -0.0143 0.0590  -0.0060 ? ? ? ? ? ? 360 LEU B C   
5533 O O   . LEU B 380 ? 0.3076 0.2112 0.2027 -0.0148 0.0556  -0.0029 ? ? ? ? ? ? 360 LEU B O   
5534 C CB  . LEU B 380 ? 0.2657 0.1981 0.1786 -0.0190 0.0512  -0.0016 ? ? ? ? ? ? 360 LEU B CB  
5535 C CG  . LEU B 380 ? 0.2571 0.2049 0.1774 -0.0199 0.0473  -0.0004 ? ? ? ? ? ? 360 LEU B CG  
5536 C CD1 . LEU B 380 ? 0.2723 0.2202 0.1894 -0.0251 0.0434  0.0028  ? ? ? ? ? ? 360 LEU B CD1 
5537 C CD2 . LEU B 380 ? 0.2769 0.2241 0.1945 -0.0138 0.0434  0.0027  ? ? ? ? ? ? 360 LEU B CD2 
5538 N N   . ARG B 381 ? 0.3052 0.2253 0.2135 -0.0150 0.0662  -0.0104 ? ? ? ? ? ? 361 ARG B N   
5539 C CA  . ARG B 381 ? 0.3372 0.2440 0.2355 -0.0158 0.0703  -0.0102 ? ? ? ? ? ? 361 ARG B CA  
5540 C C   . ARG B 381 ? 0.3429 0.2508 0.2411 -0.0126 0.0752  -0.0148 ? ? ? ? ? ? 361 ARG B C   
5541 O O   . ARG B 381 ? 0.3546 0.2769 0.2621 -0.0100 0.0769  -0.0193 ? ? ? ? ? ? 361 ARG B O   
5542 C CB  . ARG B 381 ? 0.3453 0.2496 0.2422 -0.0205 0.0758  -0.0098 ? ? ? ? ? ? 361 ARG B CB  
5543 C CG  . ARG B 381 ? 0.3466 0.2494 0.2415 -0.0215 0.0709  -0.0055 ? ? ? ? ? ? 361 ARG B CG  
5544 C CD  . ARG B 381 ? 0.3327 0.2324 0.2271 -0.0241 0.0770  -0.0058 ? ? ? ? ? ? 361 ARG B CD  
5545 N NE  . ARG B 381 ? 0.3273 0.2390 0.2340 -0.0283 0.0802  -0.0107 ? ? ? ? ? ? 361 ARG B NE  
5546 C CZ  . ARG B 381 ? 0.3422 0.2501 0.2494 -0.0324 0.0874  -0.0132 ? ? ? ? ? ? 361 ARG B CZ  
5547 N NH1 . ARG B 381 ? 0.3249 0.2145 0.2196 -0.0307 0.0921  -0.0096 ? ? ? ? ? ? 361 ARG B NH1 
5548 N NH2 . ARG B 381 ? 0.3247 0.2465 0.2437 -0.0377 0.0902  -0.0195 ? ? ? ? ? ? 361 ARG B NH2 
5549 N N   . VAL B 382 ? 0.3083 0.2039 0.1955 -0.0123 0.0775  -0.0143 ? ? ? ? ? ? 362 VAL B N   
5550 C CA  . VAL B 382 ? 0.3185 0.2149 0.2039 -0.0094 0.0825  -0.0190 ? ? ? ? ? ? 362 VAL B CA  
5551 C C   . VAL B 382 ? 0.3389 0.2276 0.2149 -0.0134 0.0894  -0.0185 ? ? ? ? ? ? 362 VAL B C   
5552 O O   . VAL B 382 ? 0.3279 0.2089 0.1975 -0.0162 0.0896  -0.0137 ? ? ? ? ? ? 362 VAL B O   
5553 C CB  . VAL B 382 ? 0.3738 0.2600 0.2518 -0.0034 0.0776  -0.0194 ? ? ? ? ? ? 362 VAL B CB  
5554 C CG1 . VAL B 382 ? 0.3611 0.2486 0.2437 0.0013  0.0711  -0.0178 ? ? ? ? ? ? 362 VAL B CG1 
5555 C CG2 . VAL B 382 ? 0.3397 0.2115 0.2044 -0.0064 0.0747  -0.0160 ? ? ? ? ? ? 362 VAL B CG2 
5556 N N   . LEU B 383 ? 0.3235 0.2149 0.1976 -0.0124 0.0954  -0.0231 ? ? ? ? ? ? 363 LEU B N   
5557 C CA  . LEU B 383 ? 0.3418 0.2243 0.2034 -0.0150 0.1016  -0.0219 ? ? ? ? ? ? 363 LEU B CA  
5558 C C   . LEU B 383 ? 0.3565 0.2320 0.2083 -0.0102 0.0981  -0.0230 ? ? ? ? ? ? 363 LEU B C   
5559 O O   . LEU B 383 ? 0.3852 0.2650 0.2410 -0.0052 0.0967  -0.0283 ? ? ? ? ? ? 363 LEU B O   
5560 C CB  . LEU B 383 ? 0.3603 0.2524 0.2255 -0.0195 0.1125  -0.0274 ? ? ? ? ? ? 363 LEU B CB  
5561 C CG  . LEU B 383 ? 0.3743 0.2571 0.2246 -0.0216 0.1195  -0.0260 ? ? ? ? ? ? 363 LEU B CG  
5562 C CD1 . LEU B 383 ? 0.3834 0.2498 0.2210 -0.0245 0.1218  -0.0176 ? ? ? ? ? ? 363 LEU B CD1 
5563 C CD2 . LEU B 383 ? 0.3939 0.2892 0.2483 -0.0270 0.1303  -0.0331 ? ? ? ? ? ? 363 LEU B CD2 
5564 N N   . ILE B 384 ? 0.3223 0.1878 0.1607 -0.0108 0.0966  -0.0187 ? ? ? ? ? ? 364 ILE B N   
5565 C CA  . ILE B 384 ? 0.3519 0.2126 0.1797 -0.0083 0.0948  -0.0214 ? ? ? ? ? ? 364 ILE B CA  
5566 C C   . ILE B 384 ? 0.3945 0.2543 0.2109 -0.0096 0.1027  -0.0208 ? ? ? ? ? ? 364 ILE B C   
5567 O O   . ILE B 384 ? 0.3906 0.2456 0.1981 -0.0110 0.1047  -0.0143 ? ? ? ? ? ? 364 ILE B O   
5568 C CB  . ILE B 384 ? 0.3814 0.2362 0.2008 -0.0087 0.0866  -0.0183 ? ? ? ? ? ? 364 ILE B CB  
5569 C CG1 . ILE B 384 ? 0.3705 0.2256 0.1988 -0.0096 0.0797  -0.0162 ? ? ? ? ? ? 364 ILE B CG1 
5570 C CG2 . ILE B 384 ? 0.3777 0.2281 0.1879 -0.0077 0.0849  -0.0241 ? ? ? ? ? ? 364 ILE B CG2 
5571 C CD1 . ILE B 384 ? 0.3442 0.1977 0.1649 -0.0124 0.0725  -0.0141 ? ? ? ? ? ? 364 ILE B CD1 
5572 N N   . GLU B 385 ? 0.4181 0.2823 0.2340 -0.0084 0.1077  -0.0273 ? ? ? ? ? ? 365 GLU B N   
5573 C CA  . GLU B 385 ? 0.4157 0.2796 0.2187 -0.0100 0.1151  -0.0271 ? ? ? ? ? ? 365 GLU B CA  
5574 C C   . GLU B 385 ? 0.4371 0.2975 0.2281 -0.0072 0.1102  -0.0293 ? ? ? ? ? ? 365 GLU B C   
5575 O O   . GLU B 385 ? 0.4715 0.3314 0.2661 -0.0044 0.1061  -0.0361 ? ? ? ? ? ? 365 GLU B O   
5576 C CB  . GLU B 385 ? 0.3886 0.2637 0.1983 -0.0109 0.1233  -0.0344 ? ? ? ? ? ? 365 GLU B CB  
5577 C CG  . GLU B 385 ? 0.3700 0.2545 0.1938 -0.0159 0.1284  -0.0350 ? ? ? ? ? ? 365 GLU B CG  
5578 C CD  . GLU B 385 ? 0.3826 0.2860 0.2168 -0.0162 0.1337  -0.0439 ? ? ? ? ? ? 365 GLU B CD  
5579 O OE1 . GLU B 385 ? 0.3882 0.3019 0.2325 -0.0103 0.1321  -0.0511 ? ? ? ? ? ? 365 GLU B OE1 
5580 O OE2 . GLU B 385 ? 0.3991 0.3077 0.2305 -0.0214 0.1395  -0.0438 ? ? ? ? ? ? 365 GLU B OE2 
5581 N N   . VAL B 386 ? 0.4054 0.2636 0.1817 -0.0076 0.1106  -0.0238 ? ? ? ? ? ? 366 VAL B N   
5582 C CA  . VAL B 386 ? 0.4011 0.2602 0.1656 -0.0062 0.1056  -0.0267 ? ? ? ? ? ? 366 VAL B CA  
5583 C C   . VAL B 386 ? 0.4277 0.2939 0.1837 -0.0057 0.1092  -0.0257 ? ? ? ? ? ? 366 VAL B C   
5584 O O   . VAL B 386 ? 0.4057 0.2722 0.1575 -0.0054 0.1119  -0.0171 ? ? ? ? ? ? 366 VAL B O   
5585 C CB  . VAL B 386 ? 0.4177 0.2768 0.1771 -0.0059 0.0977  -0.0209 ? ? ? ? ? ? 366 VAL B CB  
5586 C CG1 . VAL B 386 ? 0.4076 0.2718 0.1572 -0.0068 0.0922  -0.0269 ? ? ? ? ? ? 366 VAL B CG1 
5587 C CG2 . VAL B 386 ? 0.4135 0.2697 0.1876 -0.0071 0.0924  -0.0197 ? ? ? ? ? ? 366 VAL B CG2 
5588 N N   A TYR B 387 ? 0.4320 0.3025 0.1846 -0.0052 0.1094  -0.0346 ? ? ? ? ? ? 367 TYR B N   
5589 N N   B TYR B 387 ? 0.4318 0.3023 0.1845 -0.0053 0.1096  -0.0346 ? ? ? ? ? ? 367 TYR B N   
5590 C CA  A TYR B 387 ? 0.4476 0.3271 0.1930 -0.0050 0.1136  -0.0354 ? ? ? ? ? ? 367 TYR B CA  
5591 C CA  B TYR B 387 ? 0.4471 0.3267 0.1926 -0.0050 0.1137  -0.0351 ? ? ? ? ? ? 367 TYR B CA  
5592 C C   A TYR B 387 ? 0.4597 0.3463 0.1913 -0.0039 0.1084  -0.0361 ? ? ? ? ? ? 367 TYR B C   
5593 C C   B TYR B 387 ? 0.4594 0.3461 0.1912 -0.0040 0.1086  -0.0361 ? ? ? ? ? ? 367 TYR B C   
5594 O O   A TYR B 387 ? 0.4632 0.3492 0.1927 -0.0050 0.1035  -0.0441 ? ? ? ? ? ? 367 TYR B O   
5595 O O   B TYR B 387 ? 0.4638 0.3498 0.1937 -0.0050 0.1038  -0.0444 ? ? ? ? ? ? 367 TYR B O   
5596 C CB  A TYR B 387 ? 0.4592 0.3430 0.2117 -0.0044 0.1181  -0.0462 ? ? ? ? ? ? 367 TYR B CB  
5597 C CB  B TYR B 387 ? 0.4610 0.3454 0.2139 -0.0046 0.1187  -0.0454 ? ? ? ? ? ? 367 TYR B CB  
5598 C CG  A TYR B 387 ? 0.4587 0.3411 0.2266 -0.0041 0.1213  -0.0482 ? ? ? ? ? ? 367 TYR B CG  
5599 C CG  B TYR B 387 ? 0.4585 0.3443 0.2256 -0.0056 0.1241  -0.0455 ? ? ? ? ? ? 367 TYR B CG  
5600 C CD1 A TYR B 387 ? 0.4631 0.3523 0.2380 -0.0072 0.1281  -0.0448 ? ? ? ? ? ? 367 TYR B CD1 
5601 C CD1 B TYR B 387 ? 0.4684 0.3615 0.2373 -0.0093 0.1314  -0.0418 ? ? ? ? ? ? 367 TYR B CD1 
5602 C CD2 A TYR B 387 ? 0.4571 0.3319 0.2319 -0.0011 0.1176  -0.0538 ? ? ? ? ? ? 367 TYR B CD2 
5603 C CD2 B TYR B 387 ? 0.4595 0.3407 0.2378 -0.0034 0.1221  -0.0496 ? ? ? ? ? ? 367 TYR B CD2 
5604 C CE1 A TYR B 387 ? 0.4643 0.3579 0.2543 -0.0075 0.1307  -0.0480 ? ? ? ? ? ? 367 TYR B CE1 
5605 C CE1 B TYR B 387 ? 0.4723 0.3711 0.2552 -0.0121 0.1364  -0.0437 ? ? ? ? ? ? 367 TYR B CE1 
5606 C CE2 A TYR B 387 ? 0.4493 0.3267 0.2380 0.0009  0.1200  -0.0556 ? ? ? ? ? ? 367 TYR B CE2 
5607 C CE2 B TYR B 387 ? 0.4536 0.3420 0.2459 -0.0041 0.1266  -0.0508 ? ? ? ? ? ? 367 TYR B CE2 
5608 C CZ  A TYR B 387 ? 0.4472 0.3366 0.2444 -0.0024 0.1263  -0.0533 ? ? ? ? ? ? 367 TYR B CZ  
5609 C CZ  B TYR B 387 ? 0.4686 0.3674 0.2638 -0.0092 0.1337  -0.0485 ? ? ? ? ? ? 367 TYR B CZ  
5610 O OH  A TYR B 387 ? 0.4335 0.3312 0.2455 -0.0010 0.1284  -0.0565 ? ? ? ? ? ? 367 TYR B OH  
5611 O OH  B TYR B 387 ? 0.4645 0.3745 0.2744 -0.0117 0.1381  -0.0513 ? ? ? ? ? ? 367 TYR B OH  
5612 N N   . PRO B 388 ? 0.4729 0.3668 0.1945 -0.0022 0.1098  -0.0281 ? ? ? ? ? ? 368 PRO B N   
5613 C CA  . PRO B 388 ? 0.5000 0.4069 0.2087 -0.0001 0.1048  -0.0286 ? ? ? ? ? ? 368 PRO B CA  
5614 C C   . PRO B 388 ? 0.5547 0.4717 0.2586 -0.0012 0.1069  -0.0389 ? ? ? ? ? ? 368 PRO B C   
5615 O O   . PRO B 388 ? 0.5833 0.5136 0.2774 -0.0005 0.1026  -0.0426 ? ? ? ? ? ? 368 PRO B O   
5616 C CB  . PRO B 388 ? 0.5212 0.4306 0.2210 0.0040  0.1065  -0.0151 ? ? ? ? ? ? 368 PRO B CB  
5617 C CG  . PRO B 388 ? 0.5189 0.4185 0.2245 0.0013  0.1156  -0.0120 ? ? ? ? ? ? 368 PRO B CG  
5618 C CD  . PRO B 388 ? 0.4691 0.3595 0.1904 -0.0022 0.1164  -0.0184 ? ? ? ? ? ? 368 PRO B CD  
5619 O OXT . PRO B 388 ? 0.5386 0.4534 0.2486 -0.0024 0.1129  -0.0445 ? ? ? ? ? ? 368 PRO B OXT 
# 
