data_XXXX
# 
loop_
_audit_author.name 
_audit_author.pdbx_ordinal 
"Fibriansah, G."       1 
"Kovacs, A.T."         2 
"Kuipers, O.P."        3 
"Thunnissen, A.M.W.H." 4 
# 
_struct.entry_id                  XXXX 
_struct.title                     "Crystal structure of PadR-like transcriptional regulator (BCE3449) from Bacillus cereus strain ATCC 10987" 
_struct.pdbx_model_details        ? 
_struct.pdbx_CASP_flag            ? 
_struct.pdbx_model_type_details   ? 
# 
_struct_keywords.entry_id        XXXX 
_struct_keywords.pdbx_keywords   TRANSCRIPTION 
_struct_keywords.text            "PadR family, transcriptional regulator, DNA binding protein, winged-HTH fold, TRANSCRIPTION" 
# 
_exptl.entry_id          XXXX 
_exptl.method            "X-RAY DIFFRACTION" 
_exptl.crystals_number   1 
# 
_citation.id                        primary 
_citation.title                     "Crystal Structures of Two Transcriptional Regulators from Bacillus cereus Define the Conserved Structural Features of a PadR Subfamily." 
_citation.journal_abbrev            "Plos One" 
_citation.journal_volume            7 
_citation.page_first                e48015 
_citation.page_last                 e48015 
_citation.year                      2012 
_citation.journal_id_ASTM           ? 
_citation.country                   US 
_citation.journal_id_ISSN           1932-6203 
_citation.journal_id_CSD            ? 
_citation.book_publisher            ? 
_citation.pdbx_database_id_PubMed   23189126 
_citation.pdbx_database_id_DOI      10.1371/journal.pone.0048015 
# 
loop_
_citation_author.citation_id 
_citation_author.name 
_citation_author.ordinal 
_citation_author.identifier_ORCID 
primary "Fibriansah, G."   1 ? 
primary "Kovacs, A.T."     2 ? 
primary "Pool, T.J."       3 ? 
primary "Boonstra, M."     4 ? 
primary "Kuipers, O.P."    5 ? 
primary "Thunnissen, A.M." 6 ? 
# 
_entity_poly.entity_id                      1 
_entity_poly.type                           "polypeptide(L)" 
_entity_poly.nstd_linkage                   no 
_entity_poly.nstd_monomer                   no 
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code       
;MENLTEMLKGSLEGCVLEIISRRETYGYEITRHLNDLGFTEVVEGTVYTILVRLEKKKLVNIEKKPSDMGPPRKFYSLNE
AGRQELELFWKKWDFVSSKINVLKSSNSRWSHPQFEK
;
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can   
;MENLTEMLKGSLEGCVLEIISRRETYGYEITRHLNDLGFTEVVEGTVYTILVRLEKKKLVNIEKKPSDMGPPRKFYSLNE
AGRQELELFWKKWDFVSSKINVLKSSNSRWSHPQFEK
;
_entity_poly.pdbx_strand_id                 A,A-2 
_entity_poly.pdbx_target_identifier         ? 
# 
loop_
_entity_poly_seq.entity_id 
_entity_poly_seq.num 
_entity_poly_seq.mon_id 
_entity_poly_seq.hetero 
1 1   MET n 
1 2   GLU n 
1 3   ASN n 
1 4   LEU n 
1 5   THR n 
1 6   GLU n 
1 7   MET n 
1 8   LEU n 
1 9   LYS n 
1 10  GLY n 
1 11  SER n 
1 12  LEU n 
1 13  GLU n 
1 14  GLY n 
1 15  CYS n 
1 16  VAL n 
1 17  LEU n 
1 18  GLU n 
1 19  ILE n 
1 20  ILE n 
1 21  SER n 
1 22  ARG n 
1 23  ARG n 
1 24  GLU n 
1 25  THR n 
1 26  TYR n 
1 27  GLY n 
1 28  TYR n 
1 29  GLU n 
1 30  ILE n 
1 31  THR n 
1 32  ARG n 
1 33  HIS n 
1 34  LEU n 
1 35  ASN n 
1 36  ASP n 
1 37  LEU n 
1 38  GLY n 
1 39  PHE n 
1 40  THR n 
1 41  GLU n 
1 42  VAL n 
1 43  VAL n 
1 44  GLU n 
1 45  GLY n 
1 46  THR n 
1 47  VAL n 
1 48  TYR n 
1 49  THR n 
1 50  ILE n 
1 51  LEU n 
1 52  VAL n 
1 53  ARG n 
1 54  LEU n 
1 55  GLU n 
1 56  LYS n 
1 57  LYS n 
1 58  LYS n 
1 59  LEU n 
1 60  VAL n 
1 61  ASN n 
1 62  ILE n 
1 63  GLU n 
1 64  LYS n 
1 65  LYS n 
1 66  PRO n 
1 67  SER n 
1 68  ASP n 
1 69  MET n 
1 70  GLY n 
1 71  PRO n 
1 72  PRO n 
1 73  ARG n 
1 74  LYS n 
1 75  PHE n 
1 76  TYR n 
1 77  SER n 
1 78  LEU n 
1 79  ASN n 
1 80  GLU n 
1 81  ALA n 
1 82  GLY n 
1 83  ARG n 
1 84  GLN n 
1 85  GLU n 
1 86  LEU n 
1 87  GLU n 
1 88  LEU n 
1 89  PHE n 
1 90  TRP n 
1 91  LYS n 
1 92  LYS n 
1 93  TRP n 
1 94  ASP n 
1 95  PHE n 
1 96  VAL n 
1 97  SER n 
1 98  SER n 
1 99  LYS n 
1 100 ILE n 
1 101 ASN n 
1 102 VAL n 
1 103 LEU n 
1 104 LYS n 
1 105 SER n 
1 106 SER n 
1 107 ASN n 
1 108 SER n 
1 109 ARG n 
1 110 TRP n 
1 111 SER n 
1 112 HIS n 
1 113 PRO n 
1 114 GLN n 
1 115 PHE n 
1 116 GLU n 
1 117 LYS n 
# 
loop_
_entity.id 
_entity.type 
_entity.src_method 
_entity.pdbx_description 
_entity.formula_weight 
_entity.pdbx_number_of_molecules 
_entity.pdbx_ec 
_entity.pdbx_mutation 
_entity.pdbx_fragment 
_entity.details 
1 polymer man "PadR-like transcriptional regulator" 13761.822 2  ? ? ? ? 
2 water   nat water                                 18.015    20 ? ? ? ? 
# 
loop_
_pdbx_poly_seq_scheme.asym_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.entity_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.seq_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_ins_code 
_pdbx_poly_seq_scheme.hetero 
A   1 1   MET 1   1   ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 2   GLU 2   2   ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 3   ASN 3   3   3   ASN ASN A   ? n 
A   1 4   LEU 4   4   4   LEU LEU A   ? n 
A   1 5   THR 5   5   5   THR THR A   ? n 
A   1 6   GLU 6   6   6   GLU GLU A   ? n 
A   1 7   MET 7   7   7   MET MET A   ? n 
A   1 8   LEU 8   8   8   LEU LEU A   ? n 
A   1 9   LYS 9   9   9   LYS LYS A   ? n 
A   1 10  GLY 10  10  10  GLY GLY A   ? n 
A   1 11  SER 11  11  11  SER SER A   ? n 
A   1 12  LEU 12  12  12  LEU LEU A   ? n 
A   1 13  GLU 13  13  13  GLU GLU A   ? n 
A   1 14  GLY 14  14  14  GLY GLY A   ? n 
A   1 15  CYS 15  15  15  CYS CYS A   ? n 
A   1 16  VAL 16  16  16  VAL VAL A   ? n 
A   1 17  LEU 17  17  17  LEU LEU A   ? n 
A   1 18  GLU 18  18  18  GLU GLU A   ? n 
A   1 19  ILE 19  19  19  ILE ILE A   ? n 
A   1 20  ILE 20  20  20  ILE ILE A   ? n 
A   1 21  SER 21  21  21  SER SER A   ? n 
A   1 22  ARG 22  22  22  ARG ARG A   ? n 
A   1 23  ARG 23  23  23  ARG ARG A   ? n 
A   1 24  GLU 24  24  24  GLU GLU A   ? n 
A   1 25  THR 25  25  25  THR THR A   ? n 
A   1 26  TYR 26  26  26  TYR TYR A   ? n 
A   1 27  GLY 27  27  27  GLY GLY A   ? n 
A   1 28  TYR 28  28  28  TYR TYR A   ? n 
A   1 29  GLU 29  29  29  GLU GLU A   ? n 
A   1 30  ILE 30  30  30  ILE ILE A   ? n 
A   1 31  THR 31  31  31  THR THR A   ? n 
A   1 32  ARG 32  32  32  ARG ARG A   ? n 
A   1 33  HIS 33  33  33  HIS HIS A   ? n 
A   1 34  LEU 34  34  34  LEU LEU A   ? n 
A   1 35  ASN 35  35  35  ASN ASN A   ? n 
A   1 36  ASP 36  36  36  ASP ASP A   ? n 
A   1 37  LEU 37  37  37  LEU LEU A   ? n 
A   1 38  GLY 38  38  38  GLY GLY A   ? n 
A   1 39  PHE 39  39  39  PHE PHE A   ? n 
A   1 40  THR 40  40  40  THR THR A   ? n 
A   1 41  GLU 41  41  41  GLU GLU A   ? n 
A   1 42  VAL 42  42  42  VAL VAL A   ? n 
A   1 43  VAL 43  43  43  VAL VAL A   ? n 
A   1 44  GLU 44  44  44  GLU GLU A   ? n 
A   1 45  GLY 45  45  45  GLY GLY A   ? n 
A   1 46  THR 46  46  46  THR THR A   ? n 
A   1 47  VAL 47  47  47  VAL VAL A   ? n 
A   1 48  TYR 48  48  48  TYR TYR A   ? n 
A   1 49  THR 49  49  49  THR THR A   ? n 
A   1 50  ILE 50  50  50  ILE ILE A   ? n 
A   1 51  LEU 51  51  51  LEU LEU A   ? n 
A   1 52  VAL 52  52  52  VAL VAL A   ? n 
A   1 53  ARG 53  53  53  ARG ARG A   ? n 
A   1 54  LEU 54  54  54  LEU LEU A   ? n 
A   1 55  GLU 55  55  55  GLU GLU A   ? n 
A   1 56  LYS 56  56  56  LYS LYS A   ? n 
A   1 57  LYS 57  57  57  LYS LYS A   ? n 
A   1 58  LYS 58  58  58  LYS LYS A   ? n 
A   1 59  LEU 59  59  59  LEU LEU A   ? n 
A   1 60  VAL 60  60  60  VAL VAL A   ? n 
A   1 61  ASN 61  61  61  ASN ASN A   ? n 
A   1 62  ILE 62  62  62  ILE ILE A   ? n 
A   1 63  GLU 63  63  63  GLU GLU A   ? n 
A   1 64  LYS 64  64  64  LYS LYS A   ? n 
A   1 65  LYS 65  65  65  LYS LYS A   ? n 
A   1 66  PRO 66  66  66  PRO PRO A   ? n 
A   1 67  SER 67  67  ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 68  ASP 68  68  ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 69  MET 69  69  ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 70  GLY 70  70  ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 71  PRO 71  71  ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 72  PRO 72  72  72  PRO PRO A   ? n 
A   1 73  ARG 73  73  73  ARG ARG A   ? n 
A   1 74  LYS 74  74  74  LYS LYS A   ? n 
A   1 75  PHE 75  75  75  PHE PHE A   ? n 
A   1 76  TYR 76  76  76  TYR TYR A   ? n 
A   1 77  SER 77  77  77  SER SER A   ? n 
A   1 78  LEU 78  78  78  LEU LEU A   ? n 
A   1 79  ASN 79  79  79  ASN ASN A   ? n 
A   1 80  GLU 80  80  80  GLU GLU A   ? n 
A   1 81  ALA 81  81  81  ALA ALA A   ? n 
A   1 82  GLY 82  82  82  GLY GLY A   ? n 
A   1 83  ARG 83  83  83  ARG ARG A   ? n 
A   1 84  GLN 84  84  84  GLN GLN A   ? n 
A   1 85  GLU 85  85  85  GLU GLU A   ? n 
A   1 86  LEU 86  86  86  LEU LEU A   ? n 
A   1 87  GLU 87  87  87  GLU GLU A   ? n 
A   1 88  LEU 88  88  88  LEU LEU A   ? n 
A   1 89  PHE 89  89  89  PHE PHE A   ? n 
A   1 90  TRP 90  90  90  TRP TRP A   ? n 
A   1 91  LYS 91  91  91  LYS LYS A   ? n 
A   1 92  LYS 92  92  92  LYS LYS A   ? n 
A   1 93  TRP 93  93  93  TRP TRP A   ? n 
A   1 94  ASP 94  94  94  ASP ASP A   ? n 
A   1 95  PHE 95  95  95  PHE PHE A   ? n 
A   1 96  VAL 96  96  96  VAL VAL A   ? n 
A   1 97  SER 97  97  97  SER SER A   ? n 
A   1 98  SER 98  98  98  SER SER A   ? n 
A   1 99  LYS 99  99  99  LYS LYS A   ? n 
A   1 100 ILE 100 100 100 ILE ILE A   ? n 
A   1 101 ASN 101 101 101 ASN ASN A   ? n 
A   1 102 VAL 102 102 102 VAL VAL A   ? n 
A   1 103 LEU 103 103 103 LEU LEU A   ? n 
A   1 104 LYS 104 104 104 LYS LYS A   ? n 
A   1 105 SER 105 105 105 SER SER A   ? n 
A   1 106 SER 106 106 106 SER SER A   ? n 
A   1 107 ASN 107 107 107 ASN ASN A   ? n 
A   1 108 SER 108 108 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 109 ARG 109 109 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 110 TRP 110 110 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 111 SER 111 111 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 112 HIS 112 112 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 113 PRO 113 113 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 114 GLN 114 114 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 115 PHE 115 115 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 116 GLU 116 116 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 117 LYS 117 117 ?   ?   ?   A   ? n 
A-2 1 1   MET 1   1   ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 2   GLU 2   2   ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 3   ASN 3   3   3   ASN ASN A-2 ? n 
A-2 1 4   LEU 4   4   4   LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 5   THR 5   5   5   THR THR A-2 ? n 
A-2 1 6   GLU 6   6   6   GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 7   MET 7   7   7   MET MET A-2 ? n 
A-2 1 8   LEU 8   8   8   LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 9   LYS 9   9   9   LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 10  GLY 10  10  10  GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 11  SER 11  11  11  SER SER A-2 ? n 
A-2 1 12  LEU 12  12  12  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 13  GLU 13  13  13  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 14  GLY 14  14  14  GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 15  CYS 15  15  15  CYS CYS A-2 ? n 
A-2 1 16  VAL 16  16  16  VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 17  LEU 17  17  17  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 18  GLU 18  18  18  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 19  ILE 19  19  19  ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 20  ILE 20  20  20  ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 21  SER 21  21  21  SER SER A-2 ? n 
A-2 1 22  ARG 22  22  22  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 23  ARG 23  23  23  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 24  GLU 24  24  24  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 25  THR 25  25  25  THR THR A-2 ? n 
A-2 1 26  TYR 26  26  26  TYR TYR A-2 ? n 
A-2 1 27  GLY 27  27  27  GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 28  TYR 28  28  28  TYR TYR A-2 ? n 
A-2 1 29  GLU 29  29  29  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 30  ILE 30  30  30  ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 31  THR 31  31  31  THR THR A-2 ? n 
A-2 1 32  ARG 32  32  32  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 33  HIS 33  33  33  HIS HIS A-2 ? n 
A-2 1 34  LEU 34  34  34  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 35  ASN 35  35  35  ASN ASN A-2 ? n 
A-2 1 36  ASP 36  36  36  ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 37  LEU 37  37  37  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 38  GLY 38  38  38  GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 39  PHE 39  39  39  PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 40  THR 40  40  40  THR THR A-2 ? n 
A-2 1 41  GLU 41  41  41  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 42  VAL 42  42  42  VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 43  VAL 43  43  43  VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 44  GLU 44  44  44  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 45  GLY 45  45  45  GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 46  THR 46  46  46  THR THR A-2 ? n 
A-2 1 47  VAL 47  47  47  VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 48  TYR 48  48  48  TYR TYR A-2 ? n 
A-2 1 49  THR 49  49  49  THR THR A-2 ? n 
A-2 1 50  ILE 50  50  50  ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 51  LEU 51  51  51  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 52  VAL 52  52  52  VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 53  ARG 53  53  53  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 54  LEU 54  54  54  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 55  GLU 55  55  55  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 56  LYS 56  56  56  LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 57  LYS 57  57  57  LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 58  LYS 58  58  58  LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 59  LEU 59  59  59  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 60  VAL 60  60  60  VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 61  ASN 61  61  61  ASN ASN A-2 ? n 
A-2 1 62  ILE 62  62  62  ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 63  GLU 63  63  63  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 64  LYS 64  64  64  LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 65  LYS 65  65  65  LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 66  PRO 66  66  66  PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 67  SER 67  67  ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 68  ASP 68  68  ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 69  MET 69  69  ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 70  GLY 70  70  ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 71  PRO 71  71  ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 72  PRO 72  72  72  PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 73  ARG 73  73  73  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 74  LYS 74  74  74  LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 75  PHE 75  75  75  PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 76  TYR 76  76  76  TYR TYR A-2 ? n 
A-2 1 77  SER 77  77  77  SER SER A-2 ? n 
A-2 1 78  LEU 78  78  78  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 79  ASN 79  79  79  ASN ASN A-2 ? n 
A-2 1 80  GLU 80  80  80  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 81  ALA 81  81  81  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 82  GLY 82  82  82  GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 83  ARG 83  83  83  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 84  GLN 84  84  84  GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 85  GLU 85  85  85  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 86  LEU 86  86  86  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 87  GLU 87  87  87  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 88  LEU 88  88  88  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 89  PHE 89  89  89  PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 90  TRP 90  90  90  TRP TRP A-2 ? n 
A-2 1 91  LYS 91  91  91  LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 92  LYS 92  92  92  LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 93  TRP 93  93  93  TRP TRP A-2 ? n 
A-2 1 94  ASP 94  94  94  ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 95  PHE 95  95  95  PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 96  VAL 96  96  96  VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 97  SER 97  97  97  SER SER A-2 ? n 
A-2 1 98  SER 98  98  98  SER SER A-2 ? n 
A-2 1 99  LYS 99  99  99  LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 100 ILE 100 100 100 ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 101 ASN 101 101 101 ASN ASN A-2 ? n 
A-2 1 102 VAL 102 102 102 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 103 LEU 103 103 103 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 104 LYS 104 104 104 LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 105 SER 105 105 105 SER SER A-2 ? n 
A-2 1 106 SER 106 106 106 SER SER A-2 ? n 
A-2 1 107 ASN 107 107 107 ASN ASN A-2 ? n 
A-2 1 108 SER 108 108 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 109 ARG 109 109 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 110 TRP 110 110 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 111 SER 111 111 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 112 HIS 112 112 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 113 PRO 113 113 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 114 GLN 114 114 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 115 PHE 115 115 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 116 GLU 116 116 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 117 LYS 117 117 ?   ?   ?   A-2 ? n 
# 
loop_
_pdbx_nonpoly_scheme.asym_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.entity_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_ins_code 
B   2 HOH 1  201 1  HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 2  202 2  HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 3  203 3  HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 4  204 4  HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 5  205 5  HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 6  206 6  HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 7  207 7  HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 8  208 8  HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 9  209 9  HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 10 210 10 HOH HOH A   ? 
B-2 2 HOH 1  201 1  HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 2  202 2  HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 3  203 3  HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 4  204 4  HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 5  205 5  HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 6  206 6  HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 7  207 7  HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 8  208 8  HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 9  209 9  HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 10 210 10 HOH HOH A-2 ? 
# 
loop_
_chem_comp.id 
_chem_comp.type 
_chem_comp.mon_nstd_flag 
_chem_comp.name 
_chem_comp.pdbx_synonyms 
_chem_comp.formula 
_chem_comp.formula_weight 
ALA "L-peptide linking" y ALANINE         ? "C3 H7 N O2"     89.093  
ARG "L-peptide linking" y ARGININE        ? "C6 H15 N4 O2 1" 175.209 
ASN "L-peptide linking" y ASPARAGINE      ? "C4 H8 N2 O3"    132.118 
ASP "L-peptide linking" y "ASPARTIC ACID" ? "C4 H7 N O4"     133.103 
CYS "L-peptide linking" y CYSTEINE        ? "C3 H7 N O2 S"   121.158 
GLN "L-peptide linking" y GLUTAMINE       ? "C5 H10 N2 O3"   146.144 
GLU "L-peptide linking" y "GLUTAMIC ACID" ? "C5 H9 N O4"     147.129 
GLY "peptide linking"   y GLYCINE         ? "C2 H5 N O2"     75.067  
HIS "L-peptide linking" y HISTIDINE       ? "C6 H10 N3 O2 1" 156.162 
HOH non-polymer         . WATER           ? "H2 O"           18.015  
ILE "L-peptide linking" y ISOLEUCINE      ? "C6 H13 N O2"    131.173 
LEU "L-peptide linking" y LEUCINE         ? "C6 H13 N O2"    131.173 
LYS "L-peptide linking" y LYSINE          ? "C6 H15 N2 O2 1" 147.195 
MET "L-peptide linking" y METHIONINE      ? "C5 H11 N O2 S"  149.211 
PHE "L-peptide linking" y PHENYLALANINE   ? "C9 H11 N O2"    165.189 
PRO "L-peptide linking" y PROLINE         ? "C5 H9 N O2"     115.130 
SER "L-peptide linking" y SERINE          ? "C3 H7 N O3"     105.093 
THR "L-peptide linking" y THREONINE       ? "C4 H9 N O3"     119.119 
TRP "L-peptide linking" y TRYPTOPHAN      ? "C11 H12 N2 O2"  204.225 
TYR "L-peptide linking" y TYROSINE        ? "C9 H11 N O3"    181.189 
VAL "L-peptide linking" y VALINE          ? "C5 H11 N O2"    117.146 
# 
loop_
_struct_asym.id 
_struct_asym.pdbx_blank_PDB_chainid_flag 
_struct_asym.pdbx_modified 
_struct_asym.entity_id 
_struct_asym.details 
A   N N 1 ? 
A-2 N N 1 ? 
B   N N 2 ? 
B-2 N N 2 ? 
# 
_struct_conf_type.id          HELX_P 
_struct_conf_type.criteria    ? 
_struct_conf_type.reference   ? 
# 
loop_
_struct_conf.conf_type_id 
_struct_conf.id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_id 
_struct_conf.beg_label_comp_id 
_struct_conf.beg_label_asym_id 
_struct_conf.beg_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_conf.end_label_comp_id 
_struct_conf.end_label_asym_id 
_struct_conf.end_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_conf.beg_auth_comp_id 
_struct_conf.beg_auth_asym_id 
_struct_conf.beg_auth_seq_id 
_struct_conf.end_auth_comp_id 
_struct_conf.end_auth_asym_id 
_struct_conf.end_auth_seq_id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_class 
_struct_conf.details 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_length 
HELX_P HELX_P1 AA1 LEU A   4  ? ARG A   23  ? LEU A   4  ARG A   23  1 ? 20 
HELX_P HELX_P2 AA2 TYR A   26 ? GLY A   38  ? TYR A   26 GLY A   38  1 ? 13 
HELX_P HELX_P3 AA3 VAL A   43 ? LYS A   57  ? VAL A   43 LYS A   57  1 ? 15 
HELX_P HELX_P4 AA4 ASN A   79 ? SER A   105 ? ASN A   79 SER A   105 1 ? 27 
HELX_P HELX_P5 AA5 LEU A-2 4  ? ARG A-2 23  ? LEU A-2 4  ARG A-2 23  1 ? 20 
HELX_P HELX_P6 AA6 TYR A-2 26 ? GLY A-2 38  ? TYR A-2 26 GLY A-2 38  1 ? 13 
HELX_P HELX_P7 AA7 VAL A-2 43 ? LYS A-2 57  ? VAL A-2 43 LYS A-2 57  1 ? 15 
HELX_P HELX_P8 AA8 ASN A-2 79 ? SER A-2 105 ? ASN A-2 79 SER A-2 105 1 ? 27 
# 
loop_
_struct_sheet.id 
_struct_sheet.type 
_struct_sheet.number_strands 
_struct_sheet.details 
AA1 ? 2 ? 
AA2 ? 2 ? 
# 
loop_
_struct_sheet_order.sheet_id 
_struct_sheet_order.range_id_1 
_struct_sheet_order.range_id_2 
_struct_sheet_order.offset 
_struct_sheet_order.sense 
AA1 1 2 ? anti-parallel 
AA2 1 2 ? anti-parallel 
# 
loop_
_struct_sheet_range.sheet_id 
_struct_sheet_range.id 
_struct_sheet_range.beg_label_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_label_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.end_label_comp_id 
_struct_sheet_range.end_label_asym_id 
_struct_sheet_range.end_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.beg_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_seq_id 
_struct_sheet_range.end_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.end_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.end_auth_seq_id 
AA1 1 VAL A   60 ? LYS A   65 ? VAL A   60 LYS A   65 
AA1 2 ARG A   73 ? LEU A   78 ? ARG A   73 LEU A   78 
AA2 1 VAL A-2 60 ? LYS A-2 65 ? VAL A-2 60 LYS A-2 65 
AA2 2 ARG A-2 73 ? LEU A-2 78 ? ARG A-2 73 LEU A-2 78 
# 
loop_
_pdbx_struct_oper_list.id 
_pdbx_struct_oper_list.type 
_pdbx_struct_oper_list.name 
_pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[1][1] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[1][2] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[1][3] 
_pdbx_struct_oper_list.vector[1] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[2][1] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[2][2] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[2][3] 
_pdbx_struct_oper_list.vector[2] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][1] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][2] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][3] 
_pdbx_struct_oper_list.vector[3] 
1 "identity operation"         1_555 x,y,z  1.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 1.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 1.0000000000  0.0000000000 
2 "crystal symmetry operation" 7_555 y,x,-z 0.0000000000 1.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 1.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 -1.0000000000 0.0000000000 
# 
_atom_sites.entry_id                    XXXX 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][1]   0.022756 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][2]   0.022756 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][3]   0.008328 
_atom_sites.fract_transf_vector[1]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[2]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[3]      0.00000 
# 
loop_
_atom_type.symbol 
C 
N 
O 
S 
# 
_entry.id   XXXX 
# 
loop_
_pdbx_chain_remapping.entity_id 
_pdbx_chain_remapping.label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.applied_operations 
1 A   A   A A 1 
1 A-2 A-2 A A 2 
2 B   A   B A 1 
2 B-2 A-2 B A 2 
# 
_pdbx_entity_nonpoly.entity_id   2 
_pdbx_entity_nonpoly.name        water 
_pdbx_entity_nonpoly.comp_id     HOH 
# 
loop_
_pdbx_entity_remapping.entity_id 
_pdbx_entity_remapping.orig_entity_id 
1 1 
2 2 
# 
loop_
_pdbx_struct_sheet_hbond.sheet_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_1 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_2 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_seq_id 
AA1 1 2 N GLU A   63 ? N GLU A   63 O PHE A   75 ? O PHE A   75 
AA2 1 2 N GLU A-2 63 ? N GLU A-2 63 O PHE A-2 75 ? O PHE A-2 75 
# 
loop_
_atom_site.group_PDB 
_atom_site.id 
_atom_site.type_symbol 
_atom_site.label_atom_id 
_atom_site.label_alt_id 
_atom_site.label_comp_id 
_atom_site.label_asym_id 
_atom_site.label_entity_id 
_atom_site.label_seq_id 
_atom_site.pdbx_PDB_ins_code 
_atom_site.Cartn_x 
_atom_site.Cartn_y 
_atom_site.Cartn_z 
_atom_site.occupancy 
_atom_site.B_iso_or_equiv 
_atom_site.Cartn_x_esd 
_atom_site.Cartn_y_esd 
_atom_site.Cartn_z_esd 
_atom_site.occupancy_esd 
_atom_site.B_iso_or_equiv_esd 
_atom_site.pdbx_formal_charge 
_atom_site.auth_seq_id 
_atom_site.auth_comp_id 
_atom_site.auth_asym_id 
_atom_site.auth_atom_id 
_atom_site.pdbx_PDB_model_num 
ATOM   1    N N   . ASN A   1 3   ? 13.611  6.096   -12.587 1.00 75.66  ? ? ? ? ? ? 3   ASN A   N   1 
ATOM   2    C CA  . ASN A   1 3   ? 12.472  5.642   -11.793 1.00 98.21  ? ? ? ? ? ? 3   ASN A   CA  1 
ATOM   3    C C   . ASN A   1 3   ? 12.547  6.182   -10.365 1.00 100.78 ? ? ? ? ? ? 3   ASN A   C   1 
ATOM   4    O O   . ASN A   1 3   ? 13.076  5.536   -9.456  1.00 100.30 ? ? ? ? ? ? 3   ASN A   O   1 
ATOM   5    C CB  . ASN A   1 3   ? 12.389  4.110   -11.783 1.00 112.12 ? ? ? ? ? ? 3   ASN A   CB  1 
ATOM   6    C CG  . ASN A   1 3   ? 10.953  3.600   -11.690 1.00 110.41 ? ? ? ? ? ? 3   ASN A   CG  1 
ATOM   7    O OD1 . ASN A   1 3   ? 10.270  3.448   -12.706 1.00 100.75 ? ? ? ? ? ? 3   ASN A   OD1 1 
ATOM   8    N ND2 . ASN A   1 3   ? 10.494  3.328   -10.467 1.00 110.85 ? ? ? ? ? ? 3   ASN A   ND2 1 
ATOM   9    N N   . LEU A   1 4   ? 11.998  7.377   -10.185 1.00 99.28  ? ? ? ? ? ? 4   LEU A   N   1 
ATOM   10   C CA  . LEU A   1 4   ? 12.099  8.098   -8.926  1.00 87.56  ? ? ? ? ? ? 4   LEU A   CA  1 
ATOM   11   C C   . LEU A   1 4   ? 10.808  8.020   -8.143  1.00 79.51  ? ? ? ? ? ? 4   LEU A   C   1 
ATOM   12   O O   . LEU A   1 4   ? 10.679  8.669   -7.112  1.00 66.87  ? ? ? ? ? ? 4   LEU A   O   1 
ATOM   13   C CB  . LEU A   1 4   ? 12.383  9.568   -9.207  1.00 79.57  ? ? ? ? ? ? 4   LEU A   CB  1 
ATOM   14   C CG  . LEU A   1 4   ? 13.440  9.850   -10.271 1.00 74.73  ? ? ? ? ? ? 4   LEU A   CG  1 
ATOM   15   C CD1 . LEU A   1 4   ? 13.430  11.329  -10.633 1.00 69.88  ? ? ? ? ? ? 4   LEU A   CD1 1 
ATOM   16   C CD2 . LEU A   1 4   ? 14.824  9.401   -9.797  1.00 68.82  ? ? ? ? ? ? 4   LEU A   CD2 1 
ATOM   17   N N   . THR A   1 5   ? 9.851   7.242   -8.644  1.00 83.44  ? ? ? ? ? ? 5   THR A   N   1 
ATOM   18   C CA  . THR A   1 5   ? 8.498   7.233   -8.097  1.00 82.80  ? ? ? ? ? ? 5   THR A   CA  1 
ATOM   19   C C   . THR A   1 5   ? 8.453   7.006   -6.580  1.00 70.79  ? ? ? ? ? ? 5   THR A   C   1 
ATOM   20   O O   . THR A   1 5   ? 7.866   7.800   -5.861  1.00 64.22  ? ? ? ? ? ? 5   THR A   O   1 
ATOM   21   C CB  . THR A   1 5   ? 7.613   6.180   -8.799  1.00 93.99  ? ? ? ? ? ? 5   THR A   CB  1 
ATOM   22   O OG1 . THR A   1 5   ? 8.267   4.905   -8.761  1.00 113.34 ? ? ? ? ? ? 5   THR A   OG1 1 
ATOM   23   C CG2 . THR A   1 5   ? 7.345   6.574   -10.255 1.00 85.39  ? ? ? ? ? ? 5   THR A   CG2 1 
ATOM   24   N N   . GLU A   1 6   ? 9.066   5.940   -6.081  1.00 77.71  ? ? ? ? ? ? 6   GLU A   N   1 
ATOM   25   C CA  . GLU A   1 6   ? 8.976   5.660   -4.647  1.00 86.59  ? ? ? ? ? ? 6   GLU A   CA  1 
ATOM   26   C C   . GLU A   1 6   ? 9.577   6.792   -3.807  1.00 82.43  ? ? ? ? ? ? 6   GLU A   C   1 
ATOM   27   O O   . GLU A   1 6   ? 8.998   7.211   -2.795  1.00 80.38  ? ? ? ? ? ? 6   GLU A   O   1 
ATOM   28   C CB  . GLU A   1 6   ? 9.649   4.330   -4.300  1.00 100.15 ? ? ? ? ? ? 6   GLU A   CB  1 
ATOM   29   C CG  . GLU A   1 6   ? 9.279   3.813   -2.904  1.00 114.48 ? ? ? ? ? ? 6   GLU A   CG  1 
ATOM   30   C CD  . GLU A   1 6   ? 7.791   3.497   -2.755  1.00 115.52 ? ? ? ? ? ? 6   GLU A   CD  1 
ATOM   31   O OE1 . GLU A   1 6   ? 7.212   2.865   -3.667  1.00 109.64 ? ? ? ? ? ? 6   GLU A   OE1 1 
ATOM   32   O OE2 . GLU A   1 6   ? 7.201   3.886   -1.723  1.00 118.12 ? ? ? ? ? ? 6   GLU A   OE2 1 
ATOM   33   N N   . MET A   1 7   ? 10.731  7.293   -4.238  1.00 72.73  ? ? ? ? ? ? 7   MET A   N   1 
ATOM   34   C CA  . MET A   1 7   ? 11.420  8.351   -3.505  1.00 71.26  ? ? ? ? ? ? 7   MET A   CA  1 
ATOM   35   C C   . MET A   1 7   ? 10.643  9.659   -3.549  1.00 62.29  ? ? ? ? ? ? 7   MET A   C   1 
ATOM   36   O O   . MET A   1 7   ? 10.576  10.396  -2.562  1.00 58.56  ? ? ? ? ? ? 7   MET A   O   1 
ATOM   37   C CB  . MET A   1 7   ? 12.819  8.563   -4.084  1.00 71.83  ? ? ? ? ? ? 7   MET A   CB  1 
ATOM   38   C CG  . MET A   1 7   ? 13.641  9.622   -3.362  1.00 60.67  ? ? ? ? ? ? 7   MET A   CG  1 
ATOM   39   S SD  . MET A   1 7   ? 15.334  9.696   -3.992  1.00 55.02  ? ? ? ? ? ? 7   MET A   SD  1 
ATOM   40   C CE  . MET A   1 7   ? 16.061  8.172   -3.358  1.00 59.65  ? ? ? ? ? ? 7   MET A   CE  1 
ATOM   41   N N   . LEU A   1 8   ? 10.056  9.940   -4.705  1.00 52.59  ? ? ? ? ? ? 8   LEU A   N   1 
ATOM   42   C CA  . LEU A   1 8   ? 9.335   11.186  -4.924  1.00 54.27  ? ? ? ? ? ? 8   LEU A   CA  1 
ATOM   43   C C   . LEU A   1 8   ? 7.913   11.142  -4.361  1.00 53.16  ? ? ? ? ? ? 8   LEU A   C   1 
ATOM   44   O O   . LEU A   1 8   ? 7.328   12.181  -4.062  1.00 53.32  ? ? ? ? ? ? 8   LEU A   O   1 
ATOM   45   C CB  . LEU A   1 8   ? 9.286   11.490  -6.424  1.00 54.82  ? ? ? ? ? ? 8   LEU A   CB  1 
ATOM   46   C CG  . LEU A   1 8   ? 8.615   12.794  -6.812  1.00 62.37  ? ? ? ? ? ? 8   LEU A   CG  1 
ATOM   47   C CD1 . LEU A   1 8   ? 9.388   13.991  -6.248  1.00 57.90  ? ? ? ? ? ? 8   LEU A   CD1 1 
ATOM   48   C CD2 . LEU A   1 8   ? 8.497   12.856  -8.314  1.00 59.86  ? ? ? ? ? ? 8   LEU A   CD2 1 
ATOM   49   N N   . LYS A   1 9   ? 7.369   9.937   -4.210  1.00 59.40  ? ? ? ? ? ? 9   LYS A   N   1 
ATOM   50   C CA  . LYS A   1 9   ? 5.980   9.762   -3.789  1.00 67.17  ? ? ? ? ? ? 9   LYS A   CA  1 
ATOM   51   C C   . LYS A   1 9   ? 5.671   10.541  -2.508  1.00 62.10  ? ? ? ? ? ? 9   LYS A   C   1 
ATOM   52   O O   . LYS A   1 9   ? 4.743   11.351  -2.493  1.00 56.98  ? ? ? ? ? ? 9   LYS A   O   1 
ATOM   53   C CB  . LYS A   1 9   ? 5.653   8.271   -3.609  1.00 71.62  ? ? ? ? ? ? 9   LYS A   CB  1 
ATOM   54   C CG  . LYS A   1 9   ? 4.163   7.985   -3.475  1.00 82.49  ? ? ? ? ? ? 9   LYS A   CG  1 
ATOM   55   C CD  . LYS A   1 9   ? 3.887   6.585   -2.954  1.00 94.76  ? ? ? ? ? ? 9   LYS A   CD  1 
ATOM   56   C CE  . LYS A   1 9   ? 4.277   5.510   -3.960  1.00 97.23  ? ? ? ? ? ? 9   LYS A   CE  1 
ATOM   57   N NZ  . LYS A   1 9   ? 3.984   4.137   -3.434  1.00 92.36  ? ? ? ? ? ? 9   LYS A   NZ  1 
ATOM   58   N N   . GLY A   1 10  ? 6.455   10.306  -1.450  1.00 59.94  ? ? ? ? ? ? 10  GLY A   N   1 
ATOM   59   C CA  . GLY A   1 10  ? 6.269   10.984  -0.176  1.00 48.89  ? ? ? ? ? ? 10  GLY A   CA  1 
ATOM   60   C C   . GLY A   1 10  ? 6.492   12.498  -0.138  1.00 56.74  ? ? ? ? ? ? 10  GLY A   C   1 
ATOM   61   O O   . GLY A   1 10  ? 6.321   13.101  0.931   1.00 67.24  ? ? ? ? ? ? 10  GLY A   O   1 
ATOM   62   N N   . SER A   1 11  ? 6.863   13.111  -1.273  1.00 52.61  ? ? ? ? ? ? 11  SER A   N   1 
ATOM   63   C CA  . SER A   1 11  ? 7.092   14.566  -1.366  1.00 42.53  ? ? ? ? ? ? 11  SER A   CA  1 
ATOM   64   C C   . SER A   1 11  ? 6.254   15.252  -2.436  1.00 39.15  ? ? ? ? ? ? 11  SER A   C   1 
ATOM   65   O O   . SER A   1 11  ? 6.253   16.474  -2.563  1.00 38.08  ? ? ? ? ? ? 11  SER A   O   1 
ATOM   66   C CB  . SER A   1 11  ? 8.553   14.851  -1.694  1.00 49.37  ? ? ? ? ? ? 11  SER A   CB  1 
ATOM   67   O OG  . SER A   1 11  ? 9.391   14.553  -0.592  1.00 58.31  ? ? ? ? ? ? 11  SER A   OG  1 
ATOM   68   N N   . LEU A   1 12  ? 5.536   14.458  -3.207  1.00 37.08  ? ? ? ? ? ? 12  LEU A   N   1 
ATOM   69   C CA  . LEU A   1 12  ? 4.897   14.953  -4.389  1.00 34.76  ? ? ? ? ? ? 12  LEU A   CA  1 
ATOM   70   C C   . LEU A   1 12  ? 3.670   15.820  -4.077  1.00 37.56  ? ? ? ? ? ? 12  LEU A   C   1 
ATOM   71   O O   . LEU A   1 12  ? 3.412   16.834  -4.744  1.00 37.48  ? ? ? ? ? ? 12  LEU A   O   1 
ATOM   72   C CB  . LEU A   1 12  ? 4.522   13.773  -5.263  1.00 42.56  ? ? ? ? ? ? 12  LEU A   CB  1 
ATOM   73   C CG  . LEU A   1 12  ? 4.155   14.188  -6.682  1.00 48.58  ? ? ? ? ? ? 12  LEU A   CG  1 
ATOM   74   C CD1 . LEU A   1 12  ? 5.301   14.960  -7.304  1.00 53.20  ? ? ? ? ? ? 12  LEU A   CD1 1 
ATOM   75   C CD2 . LEU A   1 12  ? 3.799   12.946  -7.498  1.00 44.45  ? ? ? ? ? ? 12  LEU A   CD2 1 
ATOM   76   N N   . GLU A   1 13  ? 2.911   15.435  -3.059  1.00 45.21  ? ? ? ? ? ? 13  GLU A   N   1 
ATOM   77   C CA  . GLU A   1 13  ? 1.761   16.240  -2.657  1.00 45.49  ? ? ? ? ? ? 13  GLU A   CA  1 
ATOM   78   C C   . GLU A   1 13  ? 2.189   17.663  -2.291  1.00 44.06  ? ? ? ? ? ? 13  GLU A   C   1 
ATOM   79   O O   . GLU A   1 13  ? 1.533   18.633  -2.694  1.00 41.68  ? ? ? ? ? ? 13  GLU A   O   1 
ATOM   80   C CB  . GLU A   1 13  ? 1.012   15.579  -1.493  1.00 42.61  ? ? ? ? ? ? 13  GLU A   CB  1 
ATOM   81   C CG  . GLU A   1 13  ? -0.088  16.442  -0.935  1.00 44.84  ? ? ? ? ? ? 13  GLU A   CG  1 
ATOM   82   C CD  . GLU A   1 13  ? -0.872  15.746  0.150   1.00 57.29  ? ? ? ? ? ? 13  GLU A   CD  1 
ATOM   83   O OE1 . GLU A   1 13  ? -1.249  14.577  -0.073  1.00 58.86  ? ? ? ? ? ? 13  GLU A   OE1 1 
ATOM   84   O OE2 . GLU A   1 13  ? -1.072  16.357  1.228   1.00 67.46  ? ? ? ? ? ? 13  GLU A   OE2 1 
ATOM   85   N N   . GLY A   1 14  ? 3.301   17.780  -1.561  1.00 39.79  ? ? ? ? ? ? 14  GLY A   N   1 
ATOM   86   C CA  . GLY A   1 14  ? 3.855   19.080  -1.206  1.00 41.91  ? ? ? ? ? ? 14  GLY A   CA  1 
ATOM   87   C C   . GLY A   1 14  ? 4.318   19.920  -2.401  1.00 46.87  ? ? ? ? ? ? 14  GLY A   C   1 
ATOM   88   O O   . GLY A   1 14  ? 4.106   21.141  -2.455  1.00 43.72  ? ? ? ? ? ? 14  GLY A   O   1 
ATOM   89   N N   . CYS A   1 15  ? 4.977   19.282  -3.357  1.00 41.25  ? ? ? ? ? ? 15  CYS A   N   1 
ATOM   90   C CA  . CYS A   1 15  ? 5.401   19.980  -4.571  1.00 35.05  ? ? ? ? ? ? 15  CYS A   CA  1 
ATOM   91   C C   . CYS A   1 15  ? 4.166   20.547  -5.285  1.00 29.19  ? ? ? ? ? ? 15  CYS A   C   1 
ATOM   92   O O   . CYS A   1 15  ? 4.168   21.680  -5.732  1.00 37.55  ? ? ? ? ? ? 15  CYS A   O   1 
ATOM   93   C CB  . CYS A   1 15  ? 6.191   19.027  -5.472  1.00 35.87  ? ? ? ? ? ? 15  CYS A   CB  1 
ATOM   94   S SG  . CYS A   1 15  ? 7.767   18.532  -4.751  1.00 40.65  ? ? ? ? ? ? 15  CYS A   SG  1 
ATOM   95   N N   . VAL A   1 16  ? 3.094   19.770  -5.335  1.00 35.96  ? ? ? ? ? ? 16  VAL A   N   1 
ATOM   96   C CA  . VAL A   1 16  ? 1.852   20.243  -5.938  1.00 39.01  ? ? ? ? ? ? 16  VAL A   CA  1 
ATOM   97   C C   . VAL A   1 16  ? 1.264   21.450  -5.202  1.00 38.83  ? ? ? ? ? ? 16  VAL A   C   1 
ATOM   98   O O   . VAL A   1 16  ? 0.936   22.474  -5.830  1.00 42.96  ? ? ? ? ? ? 16  VAL A   O   1 
ATOM   99   C CB  . VAL A   1 16  ? 0.810   19.111  -6.028  1.00 40.80  ? ? ? ? ? ? 16  VAL A   CB  1 
ATOM   100  C CG1 . VAL A   1 16  ? -0.533  19.667  -6.450  1.00 42.33  ? ? ? ? ? ? 16  VAL A   CG1 1 
ATOM   101  C CG2 . VAL A   1 16  ? 1.297   18.017  -7.000  1.00 37.40  ? ? ? ? ? ? 16  VAL A   CG2 1 
ATOM   102  N N   . LEU A   1 17  ? 1.152   21.338  -3.876  1.00 41.15  ? ? ? ? ? ? 17  LEU A   N   1 
ATOM   103  C CA  . LEU A   1 17  ? 0.715   22.463  -3.050  1.00 36.59  ? ? ? ? ? ? 17  LEU A   CA  1 
ATOM   104  C C   . LEU A   1 17  ? 1.566   23.689  -3.337  1.00 32.37  ? ? ? ? ? ? 17  LEU A   C   1 
ATOM   105  O O   . LEU A   1 17  ? 1.056   24.797  -3.486  1.00 36.06  ? ? ? ? ? ? 17  LEU A   O   1 
ATOM   106  C CB  . LEU A   1 17  ? 0.815   22.119  -1.563  1.00 35.00  ? ? ? ? ? ? 17  LEU A   CB  1 
ATOM   107  C CG  . LEU A   1 17  ? -0.313  21.312  -0.973  1.00 41.47  ? ? ? ? ? ? 17  LEU A   CG  1 
ATOM   108  C CD1 . LEU A   1 17  ? 0.087   20.719  0.422   1.00 40.00  ? ? ? ? ? ? 17  LEU A   CD1 1 
ATOM   109  C CD2 . LEU A   1 17  ? -1.527  22.210  -0.864  1.00 49.04  ? ? ? ? ? ? 17  LEU A   CD2 1 
ATOM   110  N N   . GLU A   1 18  ? 2.874   23.493  -3.418  1.00 31.63  ? ? ? ? ? ? 18  GLU A   N   1 
ATOM   111  C CA  . GLU A   1 18  ? 3.750   24.606  -3.706  1.00 28.95  ? ? ? ? ? ? 18  GLU A   CA  1 
ATOM   112  C C   . GLU A   1 18  ? 3.404   25.231  -5.073  1.00 40.09  ? ? ? ? ? ? 18  GLU A   C   1 
ATOM   113  O O   . GLU A   1 18  ? 3.355   26.451  -5.193  1.00 36.65  ? ? ? ? ? ? 18  GLU A   O   1 
ATOM   114  C CB  . GLU A   1 18  ? 5.222   24.182  -3.666  1.00 35.14  ? ? ? ? ? ? 18  GLU A   CB  1 
ATOM   115  C CG  . GLU A   1 18  ? 6.183   25.259  -4.233  1.00 34.52  ? ? ? ? ? ? 18  GLU A   CG  1 
ATOM   116  C CD  . GLU A   1 18  ? 6.158   26.508  -3.396  1.00 43.20  ? ? ? ? ? ? 18  GLU A   CD  1 
ATOM   117  O OE1 . GLU A   1 18  ? 5.988   26.363  -2.156  1.00 50.01  ? ? ? ? ? ? 18  GLU A   OE1 1 
ATOM   118  O OE2 . GLU A   1 18  ? 6.288   27.624  -3.954  1.00 43.22  ? ? ? ? ? ? 18  GLU A   OE2 1 
ATOM   119  N N   . ILE A   1 19  ? 3.156   24.396  -6.089  1.00 43.58  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   N   1 
ATOM   120  C CA  . ILE A   1 19  ? 2.835   24.901  -7.430  1.00 44.70  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   CA  1 
ATOM   121  C C   . ILE A   1 19  ? 1.503   25.665  -7.407  1.00 40.69  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   C   1 
ATOM   122  O O   . ILE A   1 19  ? 1.418   26.779  -7.914  1.00 38.90  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   O   1 
ATOM   123  C CB  . ILE A   1 19  ? 2.785   23.755  -8.504  1.00 42.32  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   CB  1 
ATOM   124  C CG1 . ILE A   1 19  ? 4.190   23.208  -8.786  1.00 38.67  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   CG1 1 
ATOM   125  C CG2 . ILE A   1 19  ? 2.204   24.279  -9.821  1.00 45.22  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   CG2 1 
ATOM   126  C CD1 . ILE A   1 19  ? 4.224   21.842  -9.471  1.00 40.40  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   CD1 1 
ATOM   127  N N   . ILE A   1 20  ? 0.476   25.079  -6.785  1.00 43.48  ? ? ? ? ? ? 20  ILE A   N   1 
ATOM   128  C CA  . ILE A   1 20  ? -0.828  25.734  -6.725  1.00 48.72  ? ? ? ? ? ? 20  ILE A   CA  1 
ATOM   129  C C   . ILE A   1 20  ? -0.777  27.073  -5.976  1.00 55.98  ? ? ? ? ? ? 20  ILE A   C   1 
ATOM   130  O O   . ILE A   1 20  ? -1.578  27.975  -6.246  1.00 52.80  ? ? ? ? ? ? 20  ILE A   O   1 
ATOM   131  C CB  . ILE A   1 20  ? -1.862  24.841  -6.036  1.00 39.88  ? ? ? ? ? ? 20  ILE A   CB  1 
ATOM   132  C CG1 . ILE A   1 20  ? -2.069  23.572  -6.851  1.00 34.75  ? ? ? ? ? ? 20  ILE A   CG1 1 
ATOM   133  C CG2 . ILE A   1 20  ? -3.171  25.601  -5.853  1.00 42.05  ? ? ? ? ? ? 20  ILE A   CG2 1 
ATOM   134  C CD1 . ILE A   1 20  ? -2.759  22.437  -6.098  1.00 34.33  ? ? ? ? ? ? 20  ILE A   CD1 1 
ATOM   135  N N   . SER A   1 21  ? 0.165   27.193  -5.041  1.00 49.48  ? ? ? ? ? ? 21  SER A   N   1 
ATOM   136  C CA  . SER A   1 21  ? 0.284   28.388  -4.220  1.00 46.01  ? ? ? ? ? ? 21  SER A   CA  1 
ATOM   137  C C   . SER A   1 21  ? 0.635   29.613  -5.034  1.00 41.10  ? ? ? ? ? ? 21  SER A   C   1 
ATOM   138  O O   . SER A   1 21  ? 0.248   30.732  -4.677  1.00 44.82  ? ? ? ? ? ? 21  SER A   O   1 
ATOM   139  C CB  . SER A   1 21  ? 1.344   28.189  -3.123  1.00 47.28  ? ? ? ? ? ? 21  SER A   CB  1 
ATOM   140  O OG  . SER A   1 21  ? 2.665   28.469  -3.585  1.00 42.10  ? ? ? ? ? ? 21  SER A   OG  1 
ATOM   141  N N   . ARG A   1 22  ? 1.383   29.416  -6.122  1.00 40.47  ? ? ? ? ? ? 22  ARG A   N   1 
ATOM   142  C CA  . ARG A   1 22  ? 1.924   30.538  -6.891  1.00 48.23  ? ? ? ? ? ? 22  ARG A   CA  1 
ATOM   143  C C   . ARG A   1 22  ? 0.840   31.262  -7.688  1.00 59.07  ? ? ? ? ? ? 22  ARG A   C   1 
ATOM   144  O O   . ARG A   1 22  ? 0.968   32.462  -7.978  1.00 56.54  ? ? ? ? ? ? 22  ARG A   O   1 
ATOM   145  C CB  . ARG A   1 22  ? 3.025   30.046  -7.839  1.00 59.05  ? ? ? ? ? ? 22  ARG A   CB  1 
ATOM   146  C CG  . ARG A   1 22  ? 3.963   29.083  -7.142  1.00 58.64  ? ? ? ? ? ? 22  ARG A   CG  1 
ATOM   147  C CD  . ARG A   1 22  ? 5.345   29.075  -7.710  1.00 60.77  ? ? ? ? ? ? 22  ARG A   CD  1 
ATOM   148  N NE  . ARG A   1 22  ? 6.277   28.535  -6.728  1.00 56.46  ? ? ? ? ? ? 22  ARG A   NE  1 
ATOM   149  C CZ  . ARG A   1 22  ? 7.560   28.285  -6.972  1.00 68.71  ? ? ? ? ? ? 22  ARG A   CZ  1 
ATOM   150  N NH1 . ARG A   1 22  ? 8.090   28.524  -8.179  1.00 62.43  ? ? ? ? ? ? 22  ARG A   NH1 1 
ATOM   151  N NH2 . ARG A   1 22  ? 8.318   27.794  -5.997  1.00 55.73  ? ? ? ? ? ? 22  ARG A   NH2 1 
ATOM   152  N N   . ARG A   1 23  ? -0.212  30.521  -8.041  1.00 55.70  ? ? ? ? ? ? 23  ARG A   N   1 
ATOM   153  C CA  . ARG A   1 23  ? -1.388  31.085  -8.702  1.00 56.65  ? ? ? ? ? ? 23  ARG A   CA  1 
ATOM   154  C C   . ARG A   1 23  ? -2.396  30.007  -9.099  1.00 50.55  ? ? ? ? ? ? 23  ARG A   C   1 
ATOM   155  O O   . ARG A   1 23  ? -2.066  28.823  -9.195  1.00 45.77  ? ? ? ? ? ? 23  ARG A   O   1 
ATOM   156  C CB  . ARG A   1 23  ? -0.992  31.917  -9.925  1.00 66.16  ? ? ? ? ? ? 23  ARG A   CB  1 
ATOM   157  C CG  . ARG A   1 23  ? -0.223  31.174  -10.988 1.00 66.19  ? ? ? ? ? ? 23  ARG A   CG  1 
ATOM   158  C CD  . ARG A   1 23  ? -0.117  32.048  -12.238 1.00 88.13  ? ? ? ? ? ? 23  ARG A   CD  1 
ATOM   159  N NE  . ARG A   1 23  ? 0.541   31.357  -13.344 1.00 99.17  ? ? ? ? ? ? 23  ARG A   NE  1 
ATOM   160  C CZ  . ARG A   1 23  ? -0.042  30.441  -14.111 1.00 97.22  ? ? ? ? ? ? 23  ARG A   CZ  1 
ATOM   161  N NH1 . ARG A   1 23  ? -1.308  30.086  -13.902 1.00 88.40  ? ? ? ? ? ? 23  ARG A   NH1 1 
ATOM   162  N NH2 . ARG A   1 23  ? 0.649   29.868  -15.088 1.00 98.32  ? ? ? ? ? ? 23  ARG A   NH2 1 
ATOM   163  N N   . GLU A   1 24  ? -3.641  30.427  -9.294  1.00 53.72  ? ? ? ? ? ? 24  GLU A   N   1 
ATOM   164  C CA  . GLU A   1 24  ? -4.697  29.520  -9.740  1.00 60.45  ? ? ? ? ? ? 24  GLU A   CA  1 
ATOM   165  C C   . GLU A   1 24  ? -4.206  28.683  -10.913 1.00 59.91  ? ? ? ? ? ? 24  GLU A   C   1 
ATOM   166  O O   . GLU A   1 24  ? -3.626  29.218  -11.846 1.00 59.59  ? ? ? ? ? ? 24  GLU A   O   1 
ATOM   167  C CB  . GLU A   1 24  ? -5.930  30.316  -10.176 1.00 60.80  ? ? ? ? ? ? 24  GLU A   CB  1 
ATOM   168  C CG  . GLU A   1 24  ? -7.210  29.524  -10.087 1.00 58.98  ? ? ? ? ? ? 24  GLU A   CG  1 
ATOM   169  C CD  . GLU A   1 24  ? -8.430  30.351  -10.412 1.00 69.80  ? ? ? ? ? ? 24  GLU A   CD  1 
ATOM   170  O OE1 . GLU A   1 24  ? -8.292  31.291  -11.220 1.00 75.51  ? ? ? ? ? ? 24  GLU A   OE1 1 
ATOM   171  O OE2 . GLU A   1 24  ? -9.521  30.065  -9.862  1.00 71.63  ? ? ? ? ? ? 24  GLU A   OE2 1 
ATOM   172  N N   . THR A   1 25  ? -4.442  27.379  -10.867 1.00 57.43  ? ? ? ? ? ? 25  THR A   N   1 
ATOM   173  C CA  . THR A   1 25  ? -3.953  26.500  -11.917 1.00 57.44  ? ? ? ? ? ? 25  THR A   CA  1 
ATOM   174  C C   . THR A   1 25  ? -4.824  25.250  -12.039 1.00 57.32  ? ? ? ? ? ? 25  THR A   C   1 
ATOM   175  O O   . THR A   1 25  ? -5.927  25.210  -11.520 1.00 51.81  ? ? ? ? ? ? 25  THR A   O   1 
ATOM   176  C CB  . THR A   1 25  ? -2.465  26.151  -11.695 1.00 58.36  ? ? ? ? ? ? 25  THR A   CB  1 
ATOM   177  O OG1 . THR A   1 25  ? -2.014  25.259  -12.723 1.00 61.76  ? ? ? ? ? ? 25  THR A   OG1 1 
ATOM   178  C CG2 . THR A   1 25  ? -2.245  25.542  -10.306 1.00 57.29  ? ? ? ? ? ? 25  THR A   CG2 1 
ATOM   179  N N   . TYR A   1 26  ? -4.355  24.243  -12.758 1.00 55.53  ? ? ? ? ? ? 26  TYR A   N   1 
ATOM   180  C CA  . TYR A   1 26  ? -5.168  23.057  -12.987 1.00 52.65  ? ? ? ? ? ? 26  TYR A   CA  1 
ATOM   181  C C   . TYR A   1 26  ? -4.266  21.876  -13.337 1.00 51.38  ? ? ? ? ? ? 26  TYR A   C   1 
ATOM   182  O O   . TYR A   1 26  ? -3.106  22.060  -13.676 1.00 52.07  ? ? ? ? ? ? 26  TYR A   O   1 
ATOM   183  C CB  . TYR A   1 26  ? -6.212  23.327  -14.096 1.00 58.22  ? ? ? ? ? ? 26  TYR A   CB  1 
ATOM   184  C CG  . TYR A   1 26  ? -5.601  23.826  -15.380 1.00 48.42  ? ? ? ? ? ? 26  TYR A   CG  1 
ATOM   185  C CD1 . TYR A   1 26  ? -5.278  25.163  -15.542 1.00 61.29  ? ? ? ? ? ? 26  TYR A   CD1 1 
ATOM   186  C CD2 . TYR A   1 26  ? -5.313  22.960  -16.412 1.00 51.18  ? ? ? ? ? ? 26  TYR A   CD2 1 
ATOM   187  C CE1 . TYR A   1 26  ? -4.696  25.632  -16.712 1.00 59.65  ? ? ? ? ? ? 26  TYR A   CE1 1 
ATOM   188  C CE2 . TYR A   1 26  ? -4.736  23.415  -17.598 1.00 57.81  ? ? ? ? ? ? 26  TYR A   CE2 1 
ATOM   189  C CZ  . TYR A   1 26  ? -4.428  24.752  -17.740 1.00 65.56  ? ? ? ? ? ? 26  TYR A   CZ  1 
ATOM   190  O OH  . TYR A   1 26  ? -3.855  25.213  -18.909 1.00 70.37  ? ? ? ? ? ? 26  TYR A   OH  1 
ATOM   191  N N   . GLY A   1 27  ? -4.806  20.667  -13.228 1.00 52.92  ? ? ? ? ? ? 27  GLY A   N   1 
ATOM   192  C CA  . GLY A   1 27  ? -4.032  19.447  -13.384 1.00 47.44  ? ? ? ? ? ? 27  GLY A   CA  1 
ATOM   193  C C   . GLY A   1 27  ? -3.036  19.400  -14.535 1.00 51.18  ? ? ? ? ? ? 27  GLY A   C   1 
ATOM   194  O O   . GLY A   1 27  ? -1.871  19.041  -14.339 1.00 51.71  ? ? ? ? ? ? 27  GLY A   O   1 
ATOM   195  N N   . TYR A   1 28  ? -3.477  19.729  -15.746 1.00 47.32  ? ? ? ? ? ? 28  TYR A   N   1 
ATOM   196  C CA  . TYR A   1 28  ? -2.591  19.590  -16.895 1.00 56.41  ? ? ? ? ? ? 28  TYR A   CA  1 
ATOM   197  C C   . TYR A   1 28  ? -1.369  20.479  -16.671 1.00 52.73  ? ? ? ? ? ? 28  TYR A   C   1 
ATOM   198  O O   . TYR A   1 28  ? -0.233  20.066  -16.894 1.00 47.08  ? ? ? ? ? ? 28  TYR A   O   1 
ATOM   199  C CB  . TYR A   1 28  ? -3.282  19.968  -18.216 1.00 56.69  ? ? ? ? ? ? 28  TYR A   CB  1 
ATOM   200  C CG  . TYR A   1 28  ? -2.431  19.602  -19.399 1.00 57.80  ? ? ? ? ? ? 28  TYR A   CG  1 
ATOM   201  C CD1 . TYR A   1 28  ? -2.455  18.315  -19.922 1.00 65.26  ? ? ? ? ? ? 28  TYR A   CD1 1 
ATOM   202  C CD2 . TYR A   1 28  ? -1.559  20.516  -19.949 1.00 59.14  ? ? ? ? ? ? 28  TYR A   CD2 1 
ATOM   203  C CE1 . TYR A   1 28  ? -1.656  17.960  -21.002 1.00 66.39  ? ? ? ? ? ? 28  TYR A   CE1 1 
ATOM   204  C CE2 . TYR A   1 28  ? -0.760  20.187  -21.057 1.00 61.66  ? ? ? ? ? ? 28  TYR A   CE2 1 
ATOM   205  C CZ  . TYR A   1 28  ? -0.808  18.902  -21.565 1.00 58.53  ? ? ? ? ? ? 28  TYR A   CZ  1 
ATOM   206  O OH  . TYR A   1 28  ? -0.014  18.551  -22.608 1.00 60.49  ? ? ? ? ? ? 28  TYR A   OH  1 
ATOM   207  N N   . GLU A   1 29  ? -1.612  21.700  -16.219 1.00 45.66  ? ? ? ? ? ? 29  GLU A   N   1 
ATOM   208  C CA  . GLU A   1 29  ? -0.550  22.664  -16.106 1.00 43.00  ? ? ? ? ? ? 29  GLU A   CA  1 
ATOM   209  C C   . GLU A   1 29  ? 0.386   22.294  -14.947 1.00 40.74  ? ? ? ? ? ? 29  GLU A   C   1 
ATOM   210  O O   . GLU A   1 29  ? 1.597   22.502  -15.003 1.00 42.86  ? ? ? ? ? ? 29  GLU A   O   1 
ATOM   211  C CB  . GLU A   1 29  ? -1.129  24.061  -15.939 1.00 55.32  ? ? ? ? ? ? 29  GLU A   CB  1 
ATOM   212  C CG  . GLU A   1 29  ? -0.065  25.118  -15.751 1.00 54.14  ? ? ? ? ? ? 29  GLU A   CG  1 
ATOM   213  C CD  . GLU A   1 29  ? -0.628  26.504  -15.632 1.00 52.70  ? ? ? ? ? ? 29  GLU A   CD  1 
ATOM   214  O OE1 . GLU A   1 29  ? -1.499  26.746  -14.756 1.00 68.48  ? ? ? ? ? ? 29  GLU A   OE1 1 
ATOM   215  O OE2 . GLU A   1 29  ? -0.184  27.365  -16.408 1.00 53.53  ? ? ? ? ? ? 29  GLU A   OE2 1 
ATOM   216  N N   . ILE A   1 30  ? -0.172  21.712  -13.895 1.00 42.29  ? ? ? ? ? ? 30  ILE A   N   1 
ATOM   217  C CA  . ILE A   1 30  ? 0.649   21.283  -12.789 1.00 37.41  ? ? ? ? ? ? 30  ILE A   CA  1 
ATOM   218  C C   . ILE A   1 30  ? 1.574   20.169  -13.266 1.00 42.10  ? ? ? ? ? ? 30  ILE A   C   1 
ATOM   219  O O   . ILE A   1 30  ? 2.767   20.147  -12.983 1.00 40.07  ? ? ? ? ? ? 30  ILE A   O   1 
ATOM   220  C CB  . ILE A   1 30  ? -0.219  20.755  -11.588 1.00 43.05  ? ? ? ? ? ? 30  ILE A   CB  1 
ATOM   221  C CG1 . ILE A   1 30  ? -0.986  21.899  -10.929 1.00 43.40  ? ? ? ? ? ? 30  ILE A   CG1 1 
ATOM   222  C CG2 . ILE A   1 30  ? 0.660   20.118  -10.558 1.00 30.80  ? ? ? ? ? ? 30  ILE A   CG2 1 
ATOM   223  C CD1 . ILE A   1 30  ? -2.176  21.435  -10.094 1.00 40.04  ? ? ? ? ? ? 30  ILE A   CD1 1 
ATOM   224  N N   . THR A   1 31  ? 1.003   19.224  -13.993 1.00 47.70  ? ? ? ? ? ? 31  THR A   N   1 
ATOM   225  C CA  . THR A   1 31  ? 1.781   18.104  -14.519 1.00 42.27  ? ? ? ? ? ? 31  THR A   CA  1 
ATOM   226  C C   . THR A   1 31  ? 2.950   18.612  -15.377 1.00 41.17  ? ? ? ? ? ? 31  THR A   C   1 
ATOM   227  O O   . THR A   1 31  ? 4.097   18.189  -15.204 1.00 41.85  ? ? ? ? ? ? 31  THR A   O   1 
ATOM   228  C CB  . THR A   1 31  ? 0.882   17.208  -15.343 1.00 48.70  ? ? ? ? ? ? 31  THR A   CB  1 
ATOM   229  O OG1 . THR A   1 31  ? -0.241  16.816  -14.542 1.00 47.55  ? ? ? ? ? ? 31  THR A   OG1 1 
ATOM   230  C CG2 . THR A   1 31  ? 1.633   15.984  -15.825 1.00 56.34  ? ? ? ? ? ? 31  THR A   CG2 1 
ATOM   231  N N   . ARG A   1 32  ? 2.663   19.548  -16.279 1.00 40.16  ? ? ? ? ? ? 32  ARG A   N   1 
ATOM   232  C CA  . ARG A   1 32  ? 3.693   20.034  -17.192 1.00 41.87  ? ? ? ? ? ? 32  ARG A   CA  1 
ATOM   233  C C   . ARG A   1 32  ? 4.757   20.785  -16.396 1.00 45.29  ? ? ? ? ? ? 32  ARG A   C   1 
ATOM   234  O O   . ARG A   1 32  ? 5.945   20.699  -16.709 1.00 46.18  ? ? ? ? ? ? 32  ARG A   O   1 
ATOM   235  C CB  . ARG A   1 32  ? 3.084   20.916  -18.260 1.00 41.12  ? ? ? ? ? ? 32  ARG A   CB  1 
ATOM   236  C CG  . ARG A   1 32  ? 2.056   20.178  -19.115 1.00 55.61  ? ? ? ? ? ? 32  ARG A   CG  1 
ATOM   237  C CD  . ARG A   1 32  ? 2.717   19.196  -20.070 1.00 59.89  ? ? ? ? ? ? 32  ARG A   CD  1 
ATOM   238  N NE  . ARG A   1 32  ? 3.610   19.887  -21.004 1.00 73.56  ? ? ? ? ? ? 32  ARG A   NE  1 
ATOM   239  C CZ  . ARG A   1 32  ? 4.916   19.657  -21.136 1.00 73.00  ? ? ? ? ? ? 32  ARG A   CZ  1 
ATOM   240  N NH1 . ARG A   1 32  ? 5.532   18.712  -20.417 1.00 56.10  ? ? ? ? ? ? 32  ARG A   NH1 1 
ATOM   241  N NH2 . ARG A   1 32  ? 5.615   20.362  -22.025 1.00 77.05  ? ? ? ? ? ? 32  ARG A   NH2 1 
ATOM   242  N N   . HIS A   1 33  ? 4.336   21.500  -15.354 1.00 47.05  ? ? ? ? ? ? 33  HIS A   N   1 
ATOM   243  C CA  . HIS A   1 33  ? 5.293   22.217  -14.511 1.00 49.75  ? ? ? ? ? ? 33  HIS A   CA  1 
ATOM   244  C C   . HIS A   1 33  ? 6.263   21.232  -13.808 1.00 43.63  ? ? ? ? ? ? 33  HIS A   C   1 
ATOM   245  O O   . HIS A   1 33  ? 7.473   21.469  -13.754 1.00 49.83  ? ? ? ? ? ? 33  HIS A   O   1 
ATOM   246  C CB  . HIS A   1 33  ? 4.549   23.110  -13.511 1.00 48.52  ? ? ? ? ? ? 33  HIS A   CB  1 
ATOM   247  C CG  . HIS A   1 33  ? 5.442   24.022  -12.720 1.00 76.58  ? ? ? ? ? ? 33  HIS A   CG  1 
ATOM   248  N ND1 . HIS A   1 33  ? 5.079   25.316  -12.398 1.00 89.67  ? ? ? ? ? ? 33  HIS A   ND1 1 
ATOM   249  C CD2 . HIS A   1 33  ? 6.667   23.832  -12.168 1.00 74.71  ? ? ? ? ? ? 33  HIS A   CD2 1 
ATOM   250  C CE1 . HIS A   1 33  ? 6.046   25.882  -11.689 1.00 83.72  ? ? ? ? ? ? 33  HIS A   CE1 1 
ATOM   251  N NE2 . HIS A   1 33  ? 7.016   25.002  -11.538 1.00 81.46  ? ? ? ? ? ? 33  HIS A   NE2 1 
ATOM   252  N N   . LEU A   1 34  ? 5.739   20.115  -13.320 1.00 40.92  ? ? ? ? ? ? 34  LEU A   N   1 
ATOM   253  C CA  . LEU A   1 34  ? 6.560   19.062  -12.699 1.00 36.12  ? ? ? ? ? ? 34  LEU A   CA  1 
ATOM   254  C C   . LEU A   1 34  ? 7.495   18.393  -13.723 1.00 38.63  ? ? ? ? ? ? 34  LEU A   C   1 
ATOM   255  O O   . LEU A   1 34  ? 8.651   18.076  -13.432 1.00 37.57  ? ? ? ? ? ? 34  LEU A   O   1 
ATOM   256  C CB  . LEU A   1 34  ? 5.647   18.015  -12.041 1.00 35.91  ? ? ? ? ? ? 34  LEU A   CB  1 
ATOM   257  C CG  . LEU A   1 34  ? 4.999   18.509  -10.740 1.00 40.16  ? ? ? ? ? ? 34  LEU A   CG  1 
ATOM   258  C CD1 . LEU A   1 34  ? 3.855   17.624  -10.295 1.00 41.97  ? ? ? ? ? ? 34  LEU A   CD1 1 
ATOM   259  C CD2 . LEU A   1 34  ? 6.078   18.619  -9.607  1.00 43.69  ? ? ? ? ? ? 34  LEU A   CD2 1 
ATOM   260  N N   . ASN A   1 35  ? 6.985   18.198  -14.931 1.00 44.93  ? ? ? ? ? ? 35  ASN A   N   1 
ATOM   261  C CA  . ASN A   1 35  ? 7.791   17.665  -16.032 1.00 48.94  ? ? ? ? ? ? 35  ASN A   CA  1 
ATOM   262  C C   . ASN A   1 35  ? 8.919   18.614  -16.391 1.00 49.46  ? ? ? ? ? ? 35  ASN A   C   1 
ATOM   263  O O   . ASN A   1 35  ? 10.056  18.184  -16.567 1.00 50.60  ? ? ? ? ? ? 35  ASN A   O   1 
ATOM   264  C CB  . ASN A   1 35  ? 6.933   17.436  -17.289 1.00 43.68  ? ? ? ? ? ? 35  ASN A   CB  1 
ATOM   265  C CG  . ASN A   1 35  ? 5.939   16.294  -17.136 1.00 46.56  ? ? ? ? ? ? 35  ASN A   CG  1 
ATOM   266  O OD1 . ASN A   1 35  ? 4.933   16.235  -17.852 1.00 46.82  ? ? ? ? ? ? 35  ASN A   OD1 1 
ATOM   267  N ND2 . ASN A   1 35  ? 6.211   15.381  -16.219 1.00 44.99  ? ? ? ? ? ? 35  ASN A   ND2 1 
ATOM   268  N N   . ASP A   1 36  ? 8.594   19.902  -16.503 1.00 50.52  ? ? ? ? ? ? 36  ASP A   N   1 
ATOM   269  C CA  . ASP A   1 36  ? 9.582   20.931  -16.813 1.00 50.97  ? ? ? ? ? ? 36  ASP A   CA  1 
ATOM   270  C C   . ASP A   1 36  ? 10.650  21.048  -15.714 1.00 54.08  ? ? ? ? ? ? 36  ASP A   C   1 
ATOM   271  O O   . ASP A   1 36  ? 11.802  21.389  -15.995 1.00 54.29  ? ? ? ? ? ? 36  ASP A   O   1 
ATOM   272  C CB  . ASP A   1 36  ? 8.897   22.294  -17.041 1.00 54.22  ? ? ? ? ? ? 36  ASP A   CB  1 
ATOM   273  C CG  . ASP A   1 36  ? 8.228   22.417  -18.437 1.00 56.02  ? ? ? ? ? ? 36  ASP A   CG  1 
ATOM   274  O OD1 . ASP A   1 36  ? 8.555   21.631  -19.361 1.00 52.62  ? ? ? ? ? ? 36  ASP A   OD1 1 
ATOM   275  O OD2 . ASP A   1 36  ? 7.367   23.310  -18.587 1.00 59.14  ? ? ? ? ? ? 36  ASP A   OD2 1 
ATOM   276  N N   . LEU A   1 37  ? 10.264  20.777  -14.463 1.00 45.92  ? ? ? ? ? ? 37  LEU A   N   1 
ATOM   277  C CA  . LEU A   1 37  ? 11.210  20.755  -13.348 1.00 51.05  ? ? ? ? ? ? 37  LEU A   CA  1 
ATOM   278  C C   . LEU A   1 37  ? 12.244  19.618  -13.502 1.00 51.84  ? ? ? ? ? ? 37  LEU A   C   1 
ATOM   279  O O   . LEU A   1 37  ? 13.380  19.723  -13.038 1.00 53.59  ? ? ? ? ? ? 37  LEU A   O   1 
ATOM   280  C CB  . LEU A   1 37  ? 10.442  20.612  -12.016 1.00 53.59  ? ? ? ? ? ? 37  LEU A   CB  1 
ATOM   281  C CG  . LEU A   1 37  ? 11.249  20.727  -10.729 1.00 63.21  ? ? ? ? ? ? 37  LEU A   CG  1 
ATOM   282  C CD1 . LEU A   1 37  ? 11.992  22.051  -10.655 1.00 61.04  ? ? ? ? ? ? 37  LEU A   CD1 1 
ATOM   283  C CD2 . LEU A   1 37  ? 10.339  20.550  -9.510  1.00 68.26  ? ? ? ? ? ? 37  LEU A   CD2 1 
ATOM   284  N N   . GLY A   1 38  ? 11.842  18.528  -14.146 1.00 48.67  ? ? ? ? ? ? 38  GLY A   N   1 
ATOM   285  C CA  . GLY A   1 38  ? 12.722  17.381  -14.328 1.00 48.61  ? ? ? ? ? ? 38  GLY A   CA  1 
ATOM   286  C C   . GLY A   1 38  ? 12.092  16.076  -13.859 1.00 48.80  ? ? ? ? ? ? 38  GLY A   C   1 
ATOM   287  O O   . GLY A   1 38  ? 12.724  15.029  -13.897 1.00 50.47  ? ? ? ? ? ? 38  GLY A   O   1 
ATOM   288  N N   . PHE A   1 39  ? 10.841  16.126  -13.421 1.00 38.23  ? ? ? ? ? ? 39  PHE A   N   1 
ATOM   289  C CA  . PHE A   1 39  ? 10.154  14.909  -13.018 1.00 46.09  ? ? ? ? ? ? 39  PHE A   CA  1 
ATOM   290  C C   . PHE A   1 39  ? 9.333   14.433  -14.195 1.00 42.16  ? ? ? ? ? ? 39  PHE A   C   1 
ATOM   291  O O   . PHE A   1 39  ? 8.106   14.482  -14.190 1.00 44.85  ? ? ? ? ? ? 39  PHE A   O   1 
ATOM   292  C CB  . PHE A   1 39  ? 9.282   15.142  -11.762 1.00 44.68  ? ? ? ? ? ? 39  PHE A   CB  1 
ATOM   293  C CG  . PHE A   1 39  ? 10.072  15.575  -10.548 1.00 44.19  ? ? ? ? ? ? 39  PHE A   CG  1 
ATOM   294  C CD1 . PHE A   1 39  ? 11.215  14.893  -10.169 1.00 41.68  ? ? ? ? ? ? 39  PHE A   CD1 1 
ATOM   295  C CD2 . PHE A   1 39  ? 9.672   16.659  -9.794  1.00 44.88  ? ? ? ? ? ? 39  PHE A   CD2 1 
ATOM   296  C CE1 . PHE A   1 39  ? 11.942  15.275  -9.054  1.00 47.24  ? ? ? ? ? ? 39  PHE A   CE1 1 
ATOM   297  C CE2 . PHE A   1 39  ? 10.402  17.050  -8.652  1.00 52.68  ? ? ? ? ? ? 39  PHE A   CE2 1 
ATOM   298  C CZ  . PHE A   1 39  ? 11.535  16.362  -8.294  1.00 40.26  ? ? ? ? ? ? 39  PHE A   CZ  1 
ATOM   299  N N   . THR A   1 40  ? 10.039  13.949  -15.209 1.00 56.32  ? ? ? ? ? ? 40  THR A   N   1 
ATOM   300  C CA  . THR A   1 40  ? 9.431   13.668  -16.502 1.00 62.09  ? ? ? ? ? ? 40  THR A   CA  1 
ATOM   301  C C   . THR A   1 40  ? 8.463   12.493  -16.463 1.00 67.73  ? ? ? ? ? ? 40  THR A   C   1 
ATOM   302  O O   . THR A   1 40  ? 7.620   12.357  -17.354 1.00 74.21  ? ? ? ? ? ? 40  THR A   O   1 
ATOM   303  C CB  . THR A   1 40  ? 10.507  13.395  -17.579 1.00 63.86  ? ? ? ? ? ? 40  THR A   CB  1 
ATOM   304  O OG1 . THR A   1 40  ? 11.226  12.191  -17.265 1.00 65.03  ? ? ? ? ? ? 40  THR A   OG1 1 
ATOM   305  C CG2 . THR A   1 40  ? 11.478  14.569  -17.679 1.00 53.23  ? ? ? ? ? ? 40  THR A   CG2 1 
ATOM   306  N N   . GLU A   1 41  ? 8.572   11.653  -15.437 1.00 61.73  ? ? ? ? ? ? 41  GLU A   N   1 
ATOM   307  C CA  . GLU A   1 41  ? 7.738   10.462  -15.341 1.00 63.56  ? ? ? ? ? ? 41  GLU A   CA  1 
ATOM   308  C C   . GLU A   1 41  ? 6.401   10.755  -14.660 1.00 65.76  ? ? ? ? ? ? 41  GLU A   C   1 
ATOM   309  O O   . GLU A   1 41  ? 5.544   9.871   -14.557 1.00 74.01  ? ? ? ? ? ? 41  GLU A   O   1 
ATOM   310  C CB  . GLU A   1 41  ? 8.477   9.345   -14.597 1.00 74.38  ? ? ? ? ? ? 41  GLU A   CB  1 
ATOM   311  C CG  . GLU A   1 41  ? 9.956   9.217   -14.978 1.00 88.85  ? ? ? ? ? ? 41  GLU A   CG  1 
ATOM   312  C CD  . GLU A   1 41  ? 10.476  7.785   -14.890 1.00 98.74  ? ? ? ? ? ? 41  GLU A   CD  1 
ATOM   313  O OE1 . GLU A   1 41  ? 11.449  7.543   -14.138 1.00 107.57 ? ? ? ? ? ? 41  GLU A   OE1 1 
ATOM   314  O OE2 . GLU A   1 41  ? 9.920   6.907   -15.585 1.00 93.14  ? ? ? ? ? ? 41  GLU A   OE2 1 
ATOM   315  N N   . VAL A   1 42  ? 6.216   11.989  -14.195 1.00 55.16  ? ? ? ? ? ? 42  VAL A   N   1 
ATOM   316  C CA  . VAL A   1 42  ? 4.949   12.376  -13.589 1.00 56.72  ? ? ? ? ? ? 42  VAL A   CA  1 
ATOM   317  C C   . VAL A   1 42  ? 3.917   12.600  -14.681 1.00 54.39  ? ? ? ? ? ? 42  VAL A   C   1 
ATOM   318  O O   . VAL A   1 42  ? 4.109   13.446  -15.541 1.00 53.94  ? ? ? ? ? ? 42  VAL A   O   1 
ATOM   319  C CB  . VAL A   1 42  ? 5.072   13.675  -12.788 1.00 51.41  ? ? ? ? ? ? 42  VAL A   CB  1 
ATOM   320  C CG1 . VAL A   1 42  ? 3.696   14.123  -12.296 1.00 41.37  ? ? ? ? ? ? 42  VAL A   CG1 1 
ATOM   321  C CG2 . VAL A   1 42  ? 6.027   13.489  -11.657 1.00 50.42  ? ? ? ? ? ? 42  VAL A   CG2 1 
ATOM   322  N N   . VAL A   1 43  ? 2.824   11.848  -14.618 1.00 55.14  ? ? ? ? ? ? 43  VAL A   N   1 
ATOM   323  C CA  . VAL A   1 43  ? 1.749   11.963  -15.582 1.00 53.46  ? ? ? ? ? ? 43  VAL A   CA  1 
ATOM   324  C C   . VAL A   1 43  ? 0.521   12.578  -14.929 1.00 59.39  ? ? ? ? ? ? 43  VAL A   C   1 
ATOM   325  O O   . VAL A   1 43  ? 0.413   12.616  -13.704 1.00 52.89  ? ? ? ? ? ? 43  VAL A   O   1 
ATOM   326  C CB  . VAL A   1 43  ? 1.370   10.582  -16.154 1.00 61.12  ? ? ? ? ? ? 43  VAL A   CB  1 
ATOM   327  C CG1 . VAL A   1 43  ? 2.573   9.965   -16.849 1.00 57.64  ? ? ? ? ? ? 43  VAL A   CG1 1 
ATOM   328  C CG2 . VAL A   1 43  ? 0.835   9.648   -15.049 1.00 60.16  ? ? ? ? ? ? 43  VAL A   CG2 1 
ATOM   329  N N   . GLU A   1 44  ? -0.409  13.032  -15.759 1.00 58.33  ? ? ? ? ? ? 44  GLU A   N   1 
ATOM   330  C CA  . GLU A   1 44  ? -1.624  13.673  -15.283 1.00 56.14  ? ? ? ? ? ? 44  GLU A   CA  1 
ATOM   331  C C   . GLU A   1 44  ? -2.395  12.902  -14.231 1.00 54.49  ? ? ? ? ? ? 44  GLU A   C   1 
ATOM   332  O O   . GLU A   1 44  ? -2.982  13.511  -13.354 1.00 49.63  ? ? ? ? ? ? 44  GLU A   O   1 
ATOM   333  C CB  . GLU A   1 44  ? -2.580  13.897  -16.446 1.00 55.55  ? ? ? ? ? ? 44  GLU A   CB  1 
ATOM   334  C CG  . GLU A   1 44  ? -2.254  15.080  -17.305 1.00 70.37  ? ? ? ? ? ? 44  GLU A   CG  1 
ATOM   335  C CD  . GLU A   1 44  ? -3.212  15.179  -18.463 1.00 76.13  ? ? ? ? ? ? 44  GLU A   CD  1 
ATOM   336  O OE1 . GLU A   1 44  ? -4.348  15.659  -18.238 1.00 77.79  ? ? ? ? ? ? 44  GLU A   OE1 1 
ATOM   337  O OE2 . GLU A   1 44  ? -2.832  14.756  -19.577 1.00 81.68  ? ? ? ? ? ? 44  GLU A   OE2 1 
ATOM   338  N N   . GLY A   1 45  ? -2.466  11.580  -14.372 1.00 61.43  ? ? ? ? ? ? 45  GLY A   N   1 
ATOM   339  C CA  . GLY A   1 45  ? -3.263  10.757  -13.476 1.00 57.52  ? ? ? ? ? ? 45  GLY A   CA  1 
ATOM   340  C C   . GLY A   1 45  ? -2.687  10.777  -12.065 1.00 56.69  ? ? ? ? ? ? 45  GLY A   C   1 
ATOM   341  O O   . GLY A   1 45  ? -3.406  10.550  -11.072 1.00 51.19  ? ? ? ? ? ? 45  GLY A   O   1 
ATOM   342  N N   . THR A   1 46  ? -1.386  11.045  -11.977 1.00 48.94  ? ? ? ? ? ? 46  THR A   N   1 
ATOM   343  C CA  . THR A   1 46  ? -0.713  11.111  -10.690 1.00 55.67  ? ? ? ? ? ? 46  THR A   CA  1 
ATOM   344  C C   . THR A   1 46  ? -1.110  12.426  -10.045 1.00 54.00  ? ? ? ? ? ? 46  THR A   C   1 
ATOM   345  O O   . THR A   1 46  ? -1.456  12.471  -8.864  1.00 55.03  ? ? ? ? ? ? 46  THR A   O   1 
ATOM   346  C CB  . THR A   1 46  ? 0.829   11.063  -10.828 1.00 61.63  ? ? ? ? ? ? 46  THR A   CB  1 
ATOM   347  O OG1 . THR A   1 46  ? 1.222   9.927   -11.605 1.00 59.08  ? ? ? ? ? ? 46  THR A   OG1 1 
ATOM   348  C CG2 . THR A   1 46  ? 1.491   10.975  -9.454  1.00 56.81  ? ? ? ? ? ? 46  THR A   CG2 1 
ATOM   349  N N   . VAL A   1 47  ? -1.079  13.500  -10.830 1.00 44.80  ? ? ? ? ? ? 47  VAL A   N   1 
ATOM   350  C CA  . VAL A   1 47  ? -1.502  14.798  -10.327 1.00 40.13  ? ? ? ? ? ? 47  VAL A   CA  1 
ATOM   351  C C   . VAL A   1 47  ? -3.002  14.785  -10.002 1.00 46.30  ? ? ? ? ? ? 47  VAL A   C   1 
ATOM   352  O O   . VAL A   1 47  ? -3.427  15.290  -8.972  1.00 43.48  ? ? ? ? ? ? 47  VAL A   O   1 
ATOM   353  C CB  . VAL A   1 47  ? -1.187  15.913  -11.322 1.00 42.01  ? ? ? ? ? ? 47  VAL A   CB  1 
ATOM   354  C CG1 . VAL A   1 47  ? -1.867  17.216  -10.895 1.00 51.63  ? ? ? ? ? ? 47  VAL A   CG1 1 
ATOM   355  C CG2 . VAL A   1 47  ? 0.321   16.095  -11.456 1.00 43.32  ? ? ? ? ? ? 47  VAL A   CG2 1 
ATOM   356  N N   . TYR A   1 48  ? -3.815  14.210  -10.880 1.00 41.11  ? ? ? ? ? ? 48  TYR A   N   1 
ATOM   357  C CA  . TYR A   1 48  ? -5.237  14.110  -10.608 1.00 52.45  ? ? ? ? ? ? 48  TYR A   CA  1 
ATOM   358  C C   . TYR A   1 48  ? -5.471  13.523  -9.205  1.00 57.70  ? ? ? ? ? ? 48  TYR A   C   1 
ATOM   359  O O   . TYR A   1 48  ? -6.181  14.108  -8.389  1.00 53.68  ? ? ? ? ? ? 48  TYR A   O   1 
ATOM   360  C CB  . TYR A   1 48  ? -5.932  13.240  -11.657 1.00 53.12  ? ? ? ? ? ? 48  TYR A   CB  1 
ATOM   361  C CG  . TYR A   1 48  ? -7.395  12.989  -11.340 1.00 66.81  ? ? ? ? ? ? 48  TYR A   CG  1 
ATOM   362  C CD1 . TYR A   1 48  ? -8.375  13.918  -11.686 1.00 72.25  ? ? ? ? ? ? 48  TYR A   CD1 1 
ATOM   363  C CD2 . TYR A   1 48  ? -7.796  11.829  -10.686 1.00 76.28  ? ? ? ? ? ? 48  TYR A   CD2 1 
ATOM   364  C CE1 . TYR A   1 48  ? -9.719  13.692  -11.395 1.00 69.20  ? ? ? ? ? ? 48  TYR A   CE1 1 
ATOM   365  C CE2 . TYR A   1 48  ? -9.134  11.595  -10.388 1.00 81.04  ? ? ? ? ? ? 48  TYR A   CE2 1 
ATOM   366  C CZ  . TYR A   1 48  ? -10.089 12.531  -10.745 1.00 77.98  ? ? ? ? ? ? 48  TYR A   CZ  1 
ATOM   367  O OH  . TYR A   1 48  ? -11.414 12.297  -10.446 1.00 84.91  ? ? ? ? ? ? 48  TYR A   OH  1 
ATOM   368  N N   . THR A   1 49  ? -4.869  12.362  -8.949  1.00 54.63  ? ? ? ? ? ? 49  THR A   N   1 
ATOM   369  C CA  . THR A   1 49  ? -5.058  11.639  -7.693  1.00 60.53  ? ? ? ? ? ? 49  THR A   CA  1 
ATOM   370  C C   . THR A   1 49  ? -4.655  12.518  -6.504  1.00 54.41  ? ? ? ? ? ? 49  THR A   C   1 
ATOM   371  O O   . THR A   1 49  ? -5.342  12.546  -5.493  1.00 52.39  ? ? ? ? ? ? 49  THR A   O   1 
ATOM   372  C CB  . THR A   1 49  ? -4.217  10.361  -7.665  1.00 62.35  ? ? ? ? ? ? 49  THR A   CB  1 
ATOM   373  O OG1 . THR A   1 49  ? -4.649  9.474   -8.713  1.00 72.91  ? ? ? ? ? ? 49  THR A   OG1 1 
ATOM   374  C CG2 . THR A   1 49  ? -4.330  9.666   -6.297  1.00 55.20  ? ? ? ? ? ? 49  THR A   CG2 1 
ATOM   375  N N   . ILE A   1 50  ? -3.554  13.256  -6.646  1.00 51.76  ? ? ? ? ? ? 50  ILE A   N   1 
ATOM   376  C CA  . ILE A   1 50  ? -3.114  14.188  -5.604  1.00 46.83  ? ? ? ? ? ? 50  ILE A   CA  1 
ATOM   377  C C   . ILE A   1 50  ? -4.137  15.307  -5.377  1.00 57.68  ? ? ? ? ? ? 50  ILE A   C   1 
ATOM   378  O O   . ILE A   1 50  ? -4.458  15.634  -4.232  1.00 53.21  ? ? ? ? ? ? 50  ILE A   O   1 
ATOM   379  C CB  . ILE A   1 50  ? -1.743  14.792  -5.941  1.00 43.83  ? ? ? ? ? ? 50  ILE A   CB  1 
ATOM   380  C CG1 . ILE A   1 50  ? -0.663  13.722  -5.765  1.00 54.25  ? ? ? ? ? ? 50  ILE A   CG1 1 
ATOM   381  C CG2 . ILE A   1 50  ? -1.438  16.003  -5.038  1.00 44.99  ? ? ? ? ? ? 50  ILE A   CG2 1 
ATOM   382  C CD1 . ILE A   1 50  ? 0.701   14.115  -6.292  1.00 58.88  ? ? ? ? ? ? 50  ILE A   CD1 1 
ATOM   383  N N   . LEU A   1 51  ? -4.637  15.891  -6.468  1.00 55.60  ? ? ? ? ? ? 51  LEU A   N   1 
ATOM   384  C CA  . LEU A   1 51  ? -5.618  16.971  -6.384  1.00 50.65  ? ? ? ? ? ? 51  LEU A   CA  1 
ATOM   385  C C   . LEU A   1 51  ? -6.868  16.506  -5.635  1.00 52.23  ? ? ? ? ? ? 51  LEU A   C   1 
ATOM   386  O O   . LEU A   1 51  ? -7.441  17.273  -4.847  1.00 55.25  ? ? ? ? ? ? 51  LEU A   O   1 
ATOM   387  C CB  . LEU A   1 51  ? -5.999  17.498  -7.783  1.00 46.23  ? ? ? ? ? ? 51  LEU A   CB  1 
ATOM   388  C CG  . LEU A   1 51  ? -4.956  18.323  -8.551  1.00 40.25  ? ? ? ? ? ? 51  LEU A   CG  1 
ATOM   389  C CD1 . LEU A   1 51  ? -5.481  18.670  -9.962  1.00 41.75  ? ? ? ? ? ? 51  LEU A   CD1 1 
ATOM   390  C CD2 . LEU A   1 51  ? -4.549  19.601  -7.809  1.00 39.16  ? ? ? ? ? ? 51  LEU A   CD2 1 
ATOM   391  N N   . VAL A   1 52  ? -7.293  15.264  -5.882  1.00 48.03  ? ? ? ? ? ? 52  VAL A   N   1 
ATOM   392  C CA  . VAL A   1 52  ? -8.412  14.678  -5.139  1.00 51.62  ? ? ? ? ? ? 52  VAL A   CA  1 
ATOM   393  C C   . VAL A   1 52  ? -8.084  14.614  -3.629  1.00 62.51  ? ? ? ? ? ? 52  VAL A   C   1 
ATOM   394  O O   . VAL A   1 52  ? -8.893  15.029  -2.797  1.00 66.92  ? ? ? ? ? ? 52  VAL A   O   1 
ATOM   395  C CB  . VAL A   1 52  ? -8.820  13.252  -5.658  1.00 59.81  ? ? ? ? ? ? 52  VAL A   CB  1 
ATOM   396  C CG1 . VAL A   1 52  ? -9.784  12.560  -4.676  1.00 67.29  ? ? ? ? ? ? 52  VAL A   CG1 1 
ATOM   397  C CG2 . VAL A   1 52  ? -9.470  13.304  -7.047  1.00 67.38  ? ? ? ? ? ? 52  VAL A   CG2 1 
ATOM   398  N N   . ARG A   1 53  ? -6.907  14.098  -3.274  1.00 58.71  ? ? ? ? ? ? 53  ARG A   N   1 
ATOM   399  C CA  . ARG A   1 53  ? -6.494  14.048  -1.867  1.00 61.25  ? ? ? ? ? ? 53  ARG A   CA  1 
ATOM   400  C C   . ARG A   1 53  ? -6.507  15.435  -1.220  1.00 56.97  ? ? ? ? ? ? 53  ARG A   C   1 
ATOM   401  O O   . ARG A   1 53  ? -6.893  15.582  -0.070  1.00 73.57  ? ? ? ? ? ? 53  ARG A   O   1 
ATOM   402  C CB  . ARG A   1 53  ? -5.094  13.440  -1.717  1.00 70.97  ? ? ? ? ? ? 53  ARG A   CB  1 
ATOM   403  C CG  . ARG A   1 53  ? -5.001  11.981  -2.129  1.00 86.51  ? ? ? ? ? ? 53  ARG A   CG  1 
ATOM   404  C CD  . ARG A   1 53  ? -3.595  11.413  -1.964  1.00 96.27  ? ? ? ? ? ? 53  ARG A   CD  1 
ATOM   405  N NE  . ARG A   1 53  ? -3.276  11.107  -0.567  1.00 114.24 ? ? ? ? ? ? 53  ARG A   NE  1 
ATOM   406  C CZ  . ARG A   1 53  ? -2.316  11.693  0.154   1.00 107.72 ? ? ? ? ? ? 53  ARG A   CZ  1 
ATOM   407  N NH1 . ARG A   1 53  ? -1.538  12.637  -0.370  1.00 100.10 ? ? ? ? ? ? 53  ARG A   NH1 1 
ATOM   408  N NH2 . ARG A   1 53  ? -2.124  11.325  1.419   1.00 93.35  ? ? ? ? ? ? 53  ARG A   NH2 1 
ATOM   409  N N   . LEU A   1 54  ? -6.074  16.451  -1.959  1.00 57.38  ? ? ? ? ? ? 54  LEU A   N   1 
ATOM   410  C CA  . LEU A   1 54  ? -6.018  17.804  -1.420  1.00 58.21  ? ? ? ? ? ? 54  LEU A   CA  1 
ATOM   411  C C   . LEU A   1 54  ? -7.428  18.347  -1.221  1.00 65.72  ? ? ? ? ? ? 54  LEU A   C   1 
ATOM   412  O O   . LEU A   1 54  ? -7.681  19.127  -0.302  1.00 53.43  ? ? ? ? ? ? 54  LEU A   O   1 
ATOM   413  C CB  . LEU A   1 54  ? -5.221  18.734  -2.340  1.00 52.23  ? ? ? ? ? ? 54  LEU A   CB  1 
ATOM   414  C CG  . LEU A   1 54  ? -3.730  18.440  -2.516  1.00 49.91  ? ? ? ? ? ? 54  LEU A   CG  1 
ATOM   415  C CD1 . LEU A   1 54  ? -3.080  19.479  -3.433  1.00 49.79  ? ? ? ? ? ? 54  LEU A   CD1 1 
ATOM   416  C CD2 . LEU A   1 54  ? -3.032  18.409  -1.187  1.00 46.65  ? ? ? ? ? ? 54  LEU A   CD2 1 
ATOM   417  N N   . GLU A   1 55  ? -8.354  17.939  -2.082  1.00 74.13  ? ? ? ? ? ? 55  GLU A   N   1 
ATOM   418  C CA  . GLU A   1 55  ? -9.733  18.402  -1.951  1.00 72.36  ? ? ? ? ? ? 55  GLU A   CA  1 
ATOM   419  C C   . GLU A   1 55  ? -10.444 17.796  -0.723  1.00 70.50  ? ? ? ? ? ? 55  GLU A   C   1 
ATOM   420  O O   . GLU A   1 55  ? -11.184 18.486  -0.017  1.00 68.94  ? ? ? ? ? ? 55  GLU A   O   1 
ATOM   421  C CB  . GLU A   1 55  ? -10.516 18.107  -3.232  1.00 64.84  ? ? ? ? ? ? 55  GLU A   CB  1 
ATOM   422  C CG  . GLU A   1 55  ? -12.020 18.279  -3.079  1.00 65.78  ? ? ? ? ? ? 55  GLU A   CG  1 
ATOM   423  C CD  . GLU A   1 55  ? -12.778 18.128  -4.398  1.00 74.85  ? ? ? ? ? ? 55  GLU A   CD  1 
ATOM   424  O OE1 . GLU A   1 55  ? -12.139 18.139  -5.485  1.00 71.41  ? ? ? ? ? ? 55  GLU A   OE1 1 
ATOM   425  O OE2 . GLU A   1 55  ? -14.019 18.001  -4.338  1.00 74.51  ? ? ? ? ? ? 55  GLU A   OE2 1 
ATOM   426  N N   . LYS A   1 56  ? -10.230 16.509  -0.468  1.00 74.51  ? ? ? ? ? ? 56  LYS A   N   1 
ATOM   427  C CA  . LYS A   1 56  ? -10.853 15.856  0.684   1.00 79.93  ? ? ? ? ? ? 56  LYS A   CA  1 
ATOM   428  C C   . LYS A   1 56  ? -10.254 16.368  2.012   1.00 82.56  ? ? ? ? ? ? 56  LYS A   C   1 
ATOM   429  O O   . LYS A   1 56  ? -10.935 16.384  3.035   1.00 87.51  ? ? ? ? ? ? 56  LYS A   O   1 
ATOM   430  C CB  . LYS A   1 56  ? -10.706 14.336  0.585   1.00 91.40  ? ? ? ? ? ? 56  LYS A   CB  1 
ATOM   431  C CG  . LYS A   1 56  ? -9.270  13.857  0.772   1.00 110.10 ? ? ? ? ? ? 56  LYS A   CG  1 
ATOM   432  C CD  . LYS A   1 56  ? -9.149  12.337  0.836   1.00 124.70 ? ? ? ? ? ? 56  LYS A   CD  1 
ATOM   433  C CE  . LYS A   1 56  ? -7.690  11.924  1.054   1.00 119.98 ? ? ? ? ? ? 56  LYS A   CE  1 
ATOM   434  N NZ  . LYS A   1 56  ? -7.453  10.490  0.746   1.00 121.02 ? ? ? ? ? ? 56  LYS A   NZ  1 
ATOM   435  N N   . LYS A   1 57  ? -8.989  16.790  1.991   1.00 75.41  ? ? ? ? ? ? 57  LYS A   N   1 
ATOM   436  C CA  . LYS A   1 57  ? -8.353  17.389  3.165   1.00 72.51  ? ? ? ? ? ? 57  LYS A   CA  1 
ATOM   437  C C   . LYS A   1 57  ? -8.702  18.869  3.301   1.00 75.10  ? ? ? ? ? ? 57  LYS A   C   1 
ATOM   438  O O   . LYS A   1 57  ? -8.275  19.519  4.255   1.00 85.91  ? ? ? ? ? ? 57  LYS A   O   1 
ATOM   439  C CB  . LYS A   1 57  ? -6.829  17.258  3.084   1.00 69.97  ? ? ? ? ? ? 57  LYS A   CB  1 
ATOM   440  C CG  . LYS A   1 57  ? -6.310  15.836  3.048   1.00 73.95  ? ? ? ? ? ? 57  LYS A   CG  1 
ATOM   441  C CD  . LYS A   1 57  ? -4.792  15.805  2.974   1.00 69.93  ? ? ? ? ? ? 57  LYS A   CD  1 
ATOM   442  C CE  . LYS A   1 57  ? -4.281  14.374  2.865   1.00 81.73  ? ? ? ? ? ? 57  LYS A   CE  1 
ATOM   443  N NZ  . LYS A   1 57  ? -2.794  14.302  2.926   1.00 78.62  ? ? ? ? ? ? 57  LYS A   NZ  1 
ATOM   444  N N   . LYS A   1 58  ? -9.456  19.400  2.339   1.00 66.30  ? ? ? ? ? ? 58  LYS A   N   1 
ATOM   445  C CA  . LYS A   1 58  ? -9.945  20.780  2.387   1.00 60.32  ? ? ? ? ? ? 58  LYS A   CA  1 
ATOM   446  C C   . LYS A   1 58  ? -8.812  21.796  2.373   1.00 53.48  ? ? ? ? ? ? 58  LYS A   C   1 
ATOM   447  O O   . LYS A   1 58  ? -8.881  22.804  3.052   1.00 53.81  ? ? ? ? ? ? 58  LYS A   O   1 
ATOM   448  C CB  . LYS A   1 58  ? -10.833 21.010  3.622   1.00 68.35  ? ? ? ? ? ? 58  LYS A   CB  1 
ATOM   449  C CG  . LYS A   1 58  ? -12.196 20.330  3.568   1.00 79.97  ? ? ? ? ? ? 58  LYS A   CG  1 
ATOM   450  C CD  . LYS A   1 58  ? -13.093 20.832  4.694   1.00 104.32 ? ? ? ? ? ? 58  LYS A   CD  1 
ATOM   451  C CE  . LYS A   1 58  ? -14.507 20.256  4.645   1.00 115.99 ? ? ? ? ? ? 58  LYS A   CE  1 
ATOM   452  N NZ  . LYS A   1 58  ? -14.567 18.835  5.081   1.00 123.65 ? ? ? ? ? ? 58  LYS A   NZ  1 
ATOM   453  N N   . LEU A   1 59  ? -7.789  21.534  1.565   1.00 46.83  ? ? ? ? ? ? 59  LEU A   N   1 
ATOM   454  C CA  . LEU A   1 59  ? -6.621  22.397  1.448   1.00 52.34  ? ? ? ? ? ? 59  LEU A   CA  1 
ATOM   455  C C   . LEU A   1 59  ? -6.675  23.371  0.250   1.00 49.19  ? ? ? ? ? ? 59  LEU A   C   1 
ATOM   456  O O   . LEU A   1 59  ? -5.810  24.236  0.130   1.00 47.21  ? ? ? ? ? ? 59  LEU A   O   1 
ATOM   457  C CB  . LEU A   1 59  ? -5.356  21.520  1.335   1.00 50.52  ? ? ? ? ? ? 59  LEU A   CB  1 
ATOM   458  C CG  . LEU A   1 59  ? -5.193  20.456  2.446   1.00 53.35  ? ? ? ? ? ? 59  LEU A   CG  1 
ATOM   459  C CD1 . LEU A   1 59  ? -3.887  19.658  2.324   1.00 40.03  ? ? ? ? ? ? 59  LEU A   CD1 1 
ATOM   460  C CD2 . LEU A   1 59  ? -5.299  21.101  3.823   1.00 44.46  ? ? ? ? ? ? 59  LEU A   CD2 1 
ATOM   461  N N   . VAL A   1 60  ? -7.672  23.240  -0.624  1.00 58.30  ? ? ? ? ? ? 60  VAL A   N   1 
ATOM   462  C CA  . VAL A   1 60  ? -7.708  24.027  -1.875  1.00 54.85  ? ? ? ? ? ? 60  VAL A   CA  1 
ATOM   463  C C   . VAL A   1 60  ? -9.093  24.556  -2.165  1.00 52.16  ? ? ? ? ? ? 60  VAL A   C   1 
ATOM   464  O O   . VAL A   1 60  ? -10.064 23.845  -1.937  1.00 55.29  ? ? ? ? ? ? 60  VAL A   O   1 
ATOM   465  C CB  . VAL A   1 60  ? -7.317  23.179  -3.122  1.00 53.97  ? ? ? ? ? ? 60  VAL A   CB  1 
ATOM   466  C CG1 . VAL A   1 60  ? -5.846  22.807  -3.104  1.00 44.69  ? ? ? ? ? ? 60  VAL A   CG1 1 
ATOM   467  C CG2 . VAL A   1 60  ? -8.197  21.944  -3.245  1.00 42.02  ? ? ? ? ? ? 60  VAL A   CG2 1 
ATOM   468  N N   . ASN A   1 61  ? -9.195  25.792  -2.653  1.00 47.93  ? ? ? ? ? ? 61  ASN A   N   1 
ATOM   469  C CA  . ASN A   1 61  ? -10.463 26.289  -3.160  1.00 52.10  ? ? ? ? ? ? 61  ASN A   CA  1 
ATOM   470  C C   . ASN A   1 61  ? -10.625 25.866  -4.624  1.00 65.99  ? ? ? ? ? ? 61  ASN A   C   1 
ATOM   471  O O   . ASN A   1 61  ? -9.671  25.929  -5.407  1.00 72.61  ? ? ? ? ? ? 61  ASN A   O   1 
ATOM   472  C CB  . ASN A   1 61  ? -10.545 27.812  -3.042  1.00 57.61  ? ? ? ? ? ? 61  ASN A   CB  1 
ATOM   473  C CG  . ASN A   1 61  ? -10.672 28.287  -1.594  1.00 68.25  ? ? ? ? ? ? 61  ASN A   CG  1 
ATOM   474  O OD1 . ASN A   1 61  ? -9.783  28.964  -1.075  1.00 75.08  ? ? ? ? ? ? 61  ASN A   OD1 1 
ATOM   475  N ND2 . ASN A   1 61  ? -11.787 27.945  -0.946  1.00 60.13  ? ? ? ? ? ? 61  ASN A   ND2 1 
ATOM   476  N N   . ILE A   1 62  ? -11.826 25.434  -4.996  1.00 71.42  ? ? ? ? ? ? 62  ILE A   N   1 
ATOM   477  C CA  . ILE A   1 62  ? -12.086 24.970  -6.365  1.00 68.28  ? ? ? ? ? ? 62  ILE A   CA  1 
ATOM   478  C C   . ILE A   1 62  ? -13.073 25.867  -7.090  1.00 64.25  ? ? ? ? ? ? 62  ILE A   C   1 
ATOM   479  O O   . ILE A   1 62  ? -13.984 26.420  -6.491  1.00 69.07  ? ? ? ? ? ? 62  ILE A   O   1 
ATOM   480  C CB  . ILE A   1 62  ? -12.681 23.557  -6.391  1.00 70.02  ? ? ? ? ? ? 62  ILE A   CB  1 
ATOM   481  C CG1 . ILE A   1 62  ? -11.749 22.561  -5.708  1.00 65.92  ? ? ? ? ? ? 62  ILE A   CG1 1 
ATOM   482  C CG2 . ILE A   1 62  ? -12.951 23.130  -7.811  1.00 66.74  ? ? ? ? ? ? 62  ILE A   CG2 1 
ATOM   483  C CD1 . ILE A   1 62  ? -10.324 22.745  -6.072  1.00 76.66  ? ? ? ? ? ? 62  ILE A   CD1 1 
ATOM   484  N N   . GLU A   1 63  ? -12.903 25.985  -8.396  1.00 75.48  ? ? ? ? ? ? 63  GLU A   N   1 
ATOM   485  C CA  . GLU A   1 63  ? -13.765 26.837  -9.196  1.00 81.78  ? ? ? ? ? ? 63  GLU A   CA  1 
ATOM   486  C C   . GLU A   1 63  ? -13.876 26.256  -10.605 1.00 70.90  ? ? ? ? ? ? 63  GLU A   C   1 
ATOM   487  O O   . GLU A   1 63  ? -12.861 26.048  -11.253 1.00 66.65  ? ? ? ? ? ? 63  GLU A   O   1 
ATOM   488  C CB  . GLU A   1 63  ? -13.168 28.244  -9.229  1.00 92.15  ? ? ? ? ? ? 63  GLU A   CB  1 
ATOM   489  C CG  . GLU A   1 63  ? -14.153 29.361  -9.519  1.00 109.61 ? ? ? ? ? ? 63  GLU A   CG  1 
ATOM   490  C CD  . GLU A   1 63  ? -13.559 30.730  -9.240  1.00 113.87 ? ? ? ? ? ? 63  GLU A   CD  1 
ATOM   491  O OE1 . GLU A   1 63  ? -12.922 30.901  -8.169  1.00 98.03  ? ? ? ? ? ? 63  GLU A   OE1 1 
ATOM   492  O OE2 . GLU A   1 63  ? -13.719 31.627  -10.101 1.00 119.86 ? ? ? ? ? ? 63  GLU A   OE2 1 
ATOM   493  N N   . LYS A   1 64  ? -15.099 25.956  -11.049 1.00 74.51  ? ? ? ? ? ? 64  LYS A   N   1 
ATOM   494  C CA  . LYS A   1 64  ? -15.349 25.561  -12.440 1.00 86.80  ? ? ? ? ? ? 64  LYS A   CA  1 
ATOM   495  C C   . LYS A   1 64  ? -15.400 26.803  -13.321 1.00 94.78  ? ? ? ? ? ? 64  LYS A   C   1 
ATOM   496  O O   . LYS A   1 64  ? -16.330 27.596  -13.233 1.00 96.59  ? ? ? ? ? ? 64  LYS A   O   1 
ATOM   497  C CB  . LYS A   1 64  ? -16.660 24.774  -12.591 1.00 81.30  ? ? ? ? ? ? 64  LYS A   CB  1 
ATOM   498  C CG  . LYS A   1 64  ? -16.580 23.292  -12.208 1.00 116.02 ? ? ? ? ? ? 64  LYS A   CG  1 
ATOM   499  C CD  . LYS A   1 64  ? -16.790 23.068  -10.707 1.00 114.11 ? ? ? ? ? ? 64  LYS A   CD  1 
ATOM   500  C CE  . LYS A   1 64  ? -16.959 21.587  -10.381 1.00 112.25 ? ? ? ? ? ? 64  LYS A   CE  1 
ATOM   501  N NZ  . LYS A   1 64  ? -17.409 21.351  -8.978  1.00 106.57 ? ? ? ? ? ? 64  LYS A   NZ  1 
ATOM   502  N N   . LYS A   1 65  ? -14.384 26.967  -14.160 1.00 98.23  ? ? ? ? ? ? 65  LYS A   N   1 
ATOM   503  C CA  . LYS A   1 65  ? -14.221 28.164  -14.977 1.00 97.31  ? ? ? ? ? ? 65  LYS A   CA  1 
ATOM   504  C C   . LYS A   1 65  ? -14.244 27.787  -16.455 1.00 108.01 ? ? ? ? ? ? 65  LYS A   C   1 
ATOM   505  O O   . LYS A   1 65  ? -14.151 26.603  -16.797 1.00 105.91 ? ? ? ? ? ? 65  LYS A   O   1 
ATOM   506  C CB  . LYS A   1 65  ? -12.879 28.832  -14.655 1.00 102.72 ? ? ? ? ? ? 65  LYS A   CB  1 
ATOM   507  C CG  . LYS A   1 65  ? -12.942 30.096  -13.806 1.00 107.78 ? ? ? ? ? ? 65  LYS A   CG  1 
ATOM   508  C CD  . LYS A   1 65  ? -11.550 30.441  -13.258 1.00 94.89  ? ? ? ? ? ? 65  LYS A   CD  1 
ATOM   509  C CE  . LYS A   1 65  ? -11.431 31.913  -12.892 1.00 102.83 ? ? ? ? ? ? 65  LYS A   CE  1 
ATOM   510  N NZ  . LYS A   1 65  ? -10.240 32.549  -13.525 1.00 97.84  ? ? ? ? ? ? 65  LYS A   NZ  1 
ATOM   511  N N   . PRO A   1 66  ? -14.374 28.798  -17.336 1.00 111.29 ? ? ? ? ? ? 66  PRO A   N   1 
ATOM   512  C CA  . PRO A   1 66  ? -14.245 28.654  -18.788 1.00 107.12 ? ? ? ? ? ? 66  PRO A   CA  1 
ATOM   513  C C   . PRO A   1 66  ? -12.806 28.862  -19.269 1.00 101.70 ? ? ? ? ? ? 66  PRO A   C   1 
ATOM   514  O O   . PRO A   1 66  ? -11.891 28.979  -18.447 1.00 98.49  ? ? ? ? ? ? 66  PRO A   O   1 
ATOM   515  C CB  . PRO A   1 66  ? -15.152 29.767  -19.330 1.00 103.15 ? ? ? ? ? ? 66  PRO A   CB  1 
ATOM   516  C CG  . PRO A   1 66  ? -15.639 30.559  -18.117 1.00 113.89 ? ? ? ? ? ? 66  PRO A   CG  1 
ATOM   517  C CD  . PRO A   1 66  ? -14.780 30.166  -16.978 1.00 112.75 ? ? ? ? ? ? 66  PRO A   CD  1 
ATOM   518  N N   . PRO A   1 72  ? -15.265 21.534  -19.218 1.00 139.40 ? ? ? ? ? ? 72  PRO A   N   1 
ATOM   519  C CA  . PRO A   1 72  ? -15.502 21.977  -17.838 1.00 139.26 ? ? ? ? ? ? 72  PRO A   CA  1 
ATOM   520  C C   . PRO A   1 72  ? -14.308 21.698  -16.920 1.00 132.82 ? ? ? ? ? ? 72  PRO A   C   1 
ATOM   521  O O   . PRO A   1 72  ? -14.132 20.553  -16.497 1.00 135.71 ? ? ? ? ? ? 72  PRO A   O   1 
ATOM   522  C CB  . PRO A   1 72  ? -16.703 21.132  -17.411 1.00 139.10 ? ? ? ? ? ? 72  PRO A   CB  1 
ATOM   523  C CG  . PRO A   1 72  ? -16.549 19.865  -18.190 1.00 139.65 ? ? ? ? ? ? 72  PRO A   CG  1 
ATOM   524  C CD  . PRO A   1 72  ? -15.926 20.248  -19.508 1.00 138.74 ? ? ? ? ? ? 72  PRO A   CD  1 
ATOM   525  N N   . ARG A   1 73  ? -13.510 22.718  -16.605 1.00 121.26 ? ? ? ? ? ? 73  ARG A   N   1 
ATOM   526  C CA  . ARG A   1 73  ? -12.301 22.504  -15.806 1.00 98.84  ? ? ? ? ? ? 73  ARG A   CA  1 
ATOM   527  C C   . ARG A   1 73  ? -12.359 23.099  -14.402 1.00 86.43  ? ? ? ? ? ? 73  ARG A   C   1 
ATOM   528  O O   . ARG A   1 73  ? -12.874 24.196  -14.169 1.00 68.09  ? ? ? ? ? ? 73  ARG A   O   1 
ATOM   529  C CB  . ARG A   1 73  ? -11.059 23.035  -16.527 1.00 99.18  ? ? ? ? ? ? 73  ARG A   CB  1 
ATOM   530  C CG  . ARG A   1 73  ? -10.598 22.156  -17.679 1.00 115.56 ? ? ? ? ? ? 73  ARG A   CG  1 
ATOM   531  C CD  . ARG A   1 73  ? -9.195  22.519  -18.153 1.00 116.18 ? ? ? ? ? ? 73  ARG A   CD  1 
ATOM   532  N NE  . ARG A   1 73  ? -9.044  23.957  -18.359 1.00 117.25 ? ? ? ? ? ? 73  ARG A   NE  1 
ATOM   533  C CZ  . ARG A   1 73  ? -8.255  24.513  -19.272 1.00 104.36 ? ? ? ? ? ? 73  ARG A   CZ  1 
ATOM   534  N NH1 . ARG A   1 73  ? -7.523  23.764  -20.081 1.00 102.92 ? ? ? ? ? ? 73  ARG A   NH1 1 
ATOM   535  N NH2 . ARG A   1 73  ? -8.197  25.832  -19.378 1.00 97.04  ? ? ? ? ? ? 73  ARG A   NH2 1 
ATOM   536  N N   . LYS A   1 74  ? -11.790 22.350  -13.469 1.00 69.83  ? ? ? ? ? ? 74  LYS A   N   1 
ATOM   537  C CA  . LYS A   1 74  ? -11.707 22.776  -12.089 1.00 77.76  ? ? ? ? ? ? 74  LYS A   CA  1 
ATOM   538  C C   . LYS A   1 74  ? -10.431 23.587  -11.939 1.00 70.64  ? ? ? ? ? ? 74  LYS A   C   1 
ATOM   539  O O   . LYS A   1 74  ? -9.357  23.122  -12.308 1.00 73.64  ? ? ? ? ? ? 74  LYS A   O   1 
ATOM   540  C CB  . LYS A   1 74  ? -11.682 21.553  -11.163 1.00 77.57  ? ? ? ? ? ? 74  LYS A   CB  1 
ATOM   541  C CG  . LYS A   1 74  ? -12.588 20.408  -11.628 1.00 88.11  ? ? ? ? ? ? 74  LYS A   CG  1 
ATOM   542  C CD  . LYS A   1 74  ? -13.649 20.039  -10.603 1.00 94.26  ? ? ? ? ? ? 74  LYS A   CD  1 
ATOM   543  C CE  . LYS A   1 74  ? -13.121 19.052  -9.564  1.00 89.20  ? ? ? ? ? ? 74  LYS A   CE  1 
ATOM   544  N NZ  . LYS A   1 74  ? -14.082 18.869  -8.433  1.00 90.50  ? ? ? ? ? ? 74  LYS A   NZ  1 
ATOM   545  N N   . PHE A   1 75  ? -10.550 24.812  -11.438 1.00 57.98  ? ? ? ? ? ? 75  PHE A   N   1 
ATOM   546  C CA  . PHE A   1 75  ? -9.372  25.612  -11.114 1.00 54.16  ? ? ? ? ? ? 75  PHE A   CA  1 
ATOM   547  C C   . PHE A   1 75  ? -9.088  25.557  -9.615  1.00 53.14  ? ? ? ? ? ? 75  PHE A   C   1 
ATOM   548  O O   . PHE A   1 75  ? -9.991  25.746  -8.780  1.00 57.81  ? ? ? ? ? ? 75  PHE A   O   1 
ATOM   549  C CB  . PHE A   1 75  ? -9.539  27.060  -11.573 1.00 66.35  ? ? ? ? ? ? 75  PHE A   CB  1 
ATOM   550  C CG  . PHE A   1 75  ? -9.244  27.266  -13.033 1.00 66.70  ? ? ? ? ? ? 75  PHE A   CG  1 
ATOM   551  C CD1 . PHE A   1 75  ? -10.189 26.938  -14.001 1.00 78.95  ? ? ? ? ? ? 75  PHE A   CD1 1 
ATOM   552  C CD2 . PHE A   1 75  ? -8.024  27.780  -13.441 1.00 59.96  ? ? ? ? ? ? 75  PHE A   CD2 1 
ATOM   553  C CE1 . PHE A   1 75  ? -9.920  27.124  -15.356 1.00 77.05  ? ? ? ? ? ? 75  PHE A   CE1 1 
ATOM   554  C CE2 . PHE A   1 75  ? -7.747  27.961  -14.799 1.00 59.64  ? ? ? ? ? ? 75  PHE A   CE2 1 
ATOM   555  C CZ  . PHE A   1 75  ? -8.700  27.635  -15.750 1.00 73.16  ? ? ? ? ? ? 75  PHE A   CZ  1 
ATOM   556  N N   . TYR A   1 76  ? -7.825  25.294  -9.285  1.00 50.45  ? ? ? ? ? ? 76  TYR A   N   1 
ATOM   557  C CA  . TYR A   1 76  ? -7.403  25.106  -7.900  1.00 46.74  ? ? ? ? ? ? 76  TYR A   CA  1 
ATOM   558  C C   . TYR A   1 76  ? -6.552  26.275  -7.447  1.00 54.02  ? ? ? ? ? ? 76  TYR A   C   1 
ATOM   559  O O   . TYR A   1 76  ? -5.667  26.729  -8.172  1.00 50.08  ? ? ? ? ? ? 76  TYR A   O   1 
ATOM   560  C CB  . TYR A   1 76  ? -6.582  23.826  -7.761  1.00 46.63  ? ? ? ? ? ? 76  TYR A   CB  1 
ATOM   561  C CG  . TYR A   1 76  ? -7.340  22.550  -8.053  1.00 43.58  ? ? ? ? ? ? 76  TYR A   CG  1 
ATOM   562  C CD1 . TYR A   1 76  ? -7.564  22.124  -9.360  1.00 47.20  ? ? ? ? ? ? 76  TYR A   CD1 1 
ATOM   563  C CD2 . TYR A   1 76  ? -7.825  21.763  -7.023  1.00 43.47  ? ? ? ? ? ? 76  TYR A   CD2 1 
ATOM   564  C CE1 . TYR A   1 76  ? -8.265  20.944  -9.615  1.00 53.24  ? ? ? ? ? ? 76  TYR A   CE1 1 
ATOM   565  C CE2 . TYR A   1 76  ? -8.521  20.594  -7.266  1.00 49.58  ? ? ? ? ? ? 76  TYR A   CE2 1 
ATOM   566  C CZ  . TYR A   1 76  ? -8.741  20.184  -8.553  1.00 57.30  ? ? ? ? ? ? 76  TYR A   CZ  1 
ATOM   567  O OH  . TYR A   1 76  ? -9.437  19.008  -8.772  1.00 68.76  ? ? ? ? ? ? 76  TYR A   OH  1 
ATOM   568  N N   . SER A   1 77  ? -6.839  26.767  -6.248  1.00 54.27  ? ? ? ? ? ? 77  SER A   N   1 
ATOM   569  C CA  . SER A   1 77  ? -5.935  27.668  -5.555  1.00 58.96  ? ? ? ? ? ? 77  SER A   CA  1 
ATOM   570  C C   . SER A   1 77  ? -5.908  27.260  -4.076  1.00 52.19  ? ? ? ? ? ? 77  SER A   C   1 
ATOM   571  O O   . SER A   1 77  ? -6.739  26.484  -3.639  1.00 48.91  ? ? ? ? ? ? 77  SER A   O   1 
ATOM   572  C CB  . SER A   1 77  ? -6.404  29.101  -5.733  1.00 54.26  ? ? ? ? ? ? 77  SER A   CB  1 
ATOM   573  O OG  . SER A   1 77  ? -7.783  29.195  -5.441  1.00 64.41  ? ? ? ? ? ? 77  SER A   OG  1 
ATOM   574  N N   . LEU A   1 78  ? -4.956  27.780  -3.317  1.00 45.00  ? ? ? ? ? ? 78  LEU A   N   1 
ATOM   575  C CA  . LEU A   1 78  ? -4.836  27.406  -1.904  1.00 55.72  ? ? ? ? ? ? 78  LEU A   CA  1 
ATOM   576  C C   . LEU A   1 78  ? -5.801  28.190  -1.037  1.00 45.59  ? ? ? ? ? ? 78  LEU A   C   1 
ATOM   577  O O   . LEU A   1 78  ? -5.956  29.385  -1.215  1.00 51.81  ? ? ? ? ? ? 78  LEU A   O   1 
ATOM   578  C CB  . LEU A   1 78  ? -3.408  27.647  -1.392  1.00 43.70  ? ? ? ? ? ? 78  LEU A   CB  1 
ATOM   579  C CG  . LEU A   1 78  ? -2.323  26.719  -1.941  1.00 47.05  ? ? ? ? ? ? 78  LEU A   CG  1 
ATOM   580  C CD1 . LEU A   1 78  ? -1.064  26.907  -1.145  1.00 56.27  ? ? ? ? ? ? 78  LEU A   CD1 1 
ATOM   581  C CD2 . LEU A   1 78  ? -2.757  25.258  -1.952  1.00 38.31  ? ? ? ? ? ? 78  LEU A   CD2 1 
ATOM   582  N N   . ASN A   1 79  ? -6.460  27.510  -0.109  1.00 53.66  ? ? ? ? ? ? 79  ASN A   N   1 
ATOM   583  C CA  . ASN A   1 79  ? -7.116  28.209  1.004   1.00 54.91  ? ? ? ? ? ? 79  ASN A   CA  1 
ATOM   584  C C   . ASN A   1 79  ? -6.144  28.299  2.183   1.00 57.46  ? ? ? ? ? ? 79  ASN A   C   1 
ATOM   585  O O   . ASN A   1 79  ? -4.973  27.930  2.069   1.00 50.80  ? ? ? ? ? ? 79  ASN A   O   1 
ATOM   586  C CB  . ASN A   1 79  ? -8.405  27.506  1.423   1.00 47.43  ? ? ? ? ? ? 79  ASN A   CB  1 
ATOM   587  C CG  . ASN A   1 79  ? -8.167  26.122  1.959   1.00 55.08  ? ? ? ? ? ? 79  ASN A   CG  1 
ATOM   588  O OD1 . ASN A   1 79  ? -7.061  25.782  2.402   1.00 57.23  ? ? ? ? ? ? 79  ASN A   OD1 1 
ATOM   589  N ND2 . ASN A   1 79  ? -9.212  25.299  1.928   1.00 61.83  ? ? ? ? ? ? 79  ASN A   ND2 1 
ATOM   590  N N   . GLU A   1 80  ? -6.626  28.787  3.324   1.00 54.32  ? ? ? ? ? ? 80  GLU A   N   1 
ATOM   591  C CA  . GLU A   1 80  ? -5.755  29.056  4.443   1.00 46.51  ? ? ? ? ? ? 80  GLU A   CA  1 
ATOM   592  C C   . GLU A   1 80  ? -5.142  27.780  5.024   1.00 52.19  ? ? ? ? ? ? 80  GLU A   C   1 
ATOM   593  O O   . GLU A   1 80  ? -3.957  27.752  5.392   1.00 46.44  ? ? ? ? ? ? 80  GLU A   O   1 
ATOM   594  C CB  . GLU A   1 80  ? -6.527  29.788  5.546   1.00 57.49  ? ? ? ? ? ? 80  GLU A   CB  1 
ATOM   595  C CG  . GLU A   1 80  ? -5.718  29.979  6.820   1.00 60.41  ? ? ? ? ? ? 80  GLU A   CG  1 
ATOM   596  C CD  . GLU A   1 80  ? -4.571  30.964  6.668   1.00 73.88  ? ? ? ? ? ? 80  GLU A   CD  1 
ATOM   597  O OE1 . GLU A   1 80  ? -4.394  31.525  5.564   1.00 75.43  ? ? ? ? ? ? 80  GLU A   OE1 1 
ATOM   598  O OE2 . GLU A   1 80  ? -3.852  31.193  7.668   1.00 78.45  ? ? ? ? ? ? 80  GLU A   OE2 1 
ATOM   599  N N   . ALA A   1 81  ? -5.956  26.736  5.123   1.00 50.07  ? ? ? ? ? ? 81  ALA A   N   1 
ATOM   600  C CA  . ALA A   1 81  ? -5.458  25.433  5.533   1.00 59.12  ? ? ? ? ? ? 81  ALA A   CA  1 
ATOM   601  C C   . ALA A   1 81  ? -4.313  25.000  4.603   1.00 58.41  ? ? ? ? ? ? 81  ALA A   C   1 
ATOM   602  O O   . ALA A   1 81  ? -3.255  24.519  5.073   1.00 49.39  ? ? ? ? ? ? 81  ALA A   O   1 
ATOM   603  C CB  . ALA A   1 81  ? -6.590  24.410  5.522   1.00 55.36  ? ? ? ? ? ? 81  ALA A   CB  1 
ATOM   604  N N   . GLY A   1 82  ? -4.509  25.199  3.289   1.00 47.60  ? ? ? ? ? ? 82  GLY A   N   1 
ATOM   605  C CA  . GLY A   1 82  ? -3.514  24.786  2.312   1.00 37.77  ? ? ? ? ? ? 82  GLY A   CA  1 
ATOM   606  C C   . GLY A   1 82  ? -2.175  25.484  2.507   1.00 40.32  ? ? ? ? ? ? 82  GLY A   C   1 
ATOM   607  O O   . GLY A   1 82  ? -1.122  24.857  2.491   1.00 43.58  ? ? ? ? ? ? 82  GLY A   O   1 
ATOM   608  N N   . ARG A   1 83  ? -2.204  26.793  2.710   1.00 43.43  ? ? ? ? ? ? 83  ARG A   N   1 
ATOM   609  C CA  . ARG A   1 83  ? -0.977  27.534  2.989   1.00 48.19  ? ? ? ? ? ? 83  ARG A   CA  1 
ATOM   610  C C   . ARG A   1 83  ? -0.327  27.024  4.276   1.00 49.61  ? ? ? ? ? ? 83  ARG A   C   1 
ATOM   611  O O   . ARG A   1 83  ? 0.882   26.785  4.301   1.00 47.56  ? ? ? ? ? ? 83  ARG A   O   1 
ATOM   612  C CB  . ARG A   1 83  ? -1.278  29.024  3.115   1.00 47.49  ? ? ? ? ? ? 83  ARG A   CB  1 
ATOM   613  C CG  . ARG A   1 83  ? -1.966  29.574  1.878   1.00 59.65  ? ? ? ? ? ? 83  ARG A   CG  1 
ATOM   614  C CD  . ARG A   1 83  ? -2.183  31.058  1.931   1.00 60.48  ? ? ? ? ? ? 83  ARG A   CD  1 
ATOM   615  N NE  . ARG A   1 83  ? -3.298  31.421  1.064   1.00 72.16  ? ? ? ? ? ? 83  ARG A   NE  1 
ATOM   616  C CZ  . ARG A   1 83  ? -4.536  31.675  1.482   1.00 85.29  ? ? ? ? ? ? 83  ARG A   CZ  1 
ATOM   617  N NH1 . ARG A   1 83  ? -4.850  31.647  2.783   1.00 73.49  ? ? ? ? ? ? 83  ARG A   NH1 1 
ATOM   618  N NH2 . ARG A   1 83  ? -5.468  31.987  0.587   1.00 94.56  ? ? ? ? ? ? 83  ARG A   NH2 1 
ATOM   619  N N   . GLN A   1 84  ? -1.135  26.854  5.330   1.00 45.34  ? ? ? ? ? ? 84  GLN A   N   1 
ATOM   620  C CA  . GLN A   1 84  ? -0.651  26.291  6.590   1.00 50.69  ? ? ? ? ? ? 84  GLN A   CA  1 
ATOM   621  C C   . GLN A   1 84  ? 0.045   24.969  6.309   1.00 45.35  ? ? ? ? ? ? 84  GLN A   C   1 
ATOM   622  O O   . GLN A   1 84  ? 1.167   24.752  6.749   1.00 40.91  ? ? ? ? ? ? 84  GLN A   O   1 
ATOM   623  C CB  . GLN A   1 84  ? -1.804  26.057  7.587   1.00 54.93  ? ? ? ? ? ? 84  GLN A   CB  1 
ATOM   624  C CG  . GLN A   1 84  ? -2.622  27.291  7.972   1.00 57.25  ? ? ? ? ? ? 84  GLN A   CG  1 
ATOM   625  C CD  . GLN A   1 84  ? -2.024  28.070  9.108   1.00 67.47  ? ? ? ? ? ? 84  GLN A   CD  1 
ATOM   626  O OE1 . GLN A   1 84  ? -0.853  28.434  9.073   1.00 87.33  ? ? ? ? ? ? 84  GLN A   OE1 1 
ATOM   627  N NE2 . GLN A   1 84  ? -2.817  28.319  10.136  1.00 67.72  ? ? ? ? ? ? 84  GLN A   NE2 1 
ATOM   628  N N   . GLU A   1 85  ? -0.619  24.103  5.537   1.00 49.04  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A   N   1 
ATOM   629  C CA  . GLU A   1 85  ? -0.111  22.745  5.301   1.00 43.17  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A   CA  1 
ATOM   630  C C   . GLU A   1 85  ? 1.186   22.758  4.501   1.00 48.45  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A   C   1 
ATOM   631  O O   . GLU A   1 85  ? 2.114   21.997  4.817   1.00 43.32  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A   O   1 
ATOM   632  C CB  . GLU A   1 85  ? -1.171  21.875  4.614   1.00 46.78  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A   CB  1 
ATOM   633  C CG  . GLU A   1 85  ? -0.789  20.420  4.465   1.00 48.55  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A   CG  1 
ATOM   634  C CD  . GLU A   1 85  ? -0.777  19.643  5.797   1.00 52.40  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A   CD  1 
ATOM   635  O OE1 . GLU A   1 85  ? -1.310  20.139  6.817   1.00 52.77  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A   OE1 1 
ATOM   636  O OE2 . GLU A   1 85  ? -0.220  18.526  5.809   1.00 52.61  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A   OE2 1 
ATOM   637  N N   . LEU A   1 86  ? 1.252   23.648  3.500   1.00 44.84  ? ? ? ? ? ? 86  LEU A   N   1 
ATOM   638  C CA  . LEU A   1 86  ? 2.453   23.844  2.662   1.00 39.56  ? ? ? ? ? ? 86  LEU A   CA  1 
ATOM   639  C C   . LEU A   1 86  ? 3.632   24.272  3.539   1.00 34.38  ? ? ? ? ? ? 86  LEU A   C   1 
ATOM   640  O O   . LEU A   1 86  ? 4.758   23.823  3.348   1.00 43.68  ? ? ? ? ? ? 86  LEU A   O   1 
ATOM   641  C CB  . LEU A   1 86  ? 2.212   24.920  1.586   1.00 34.26  ? ? ? ? ? ? 86  LEU A   CB  1 
ATOM   642  C CG  . LEU A   1 86  ? 3.412   25.294  0.700   1.00 37.77  ? ? ? ? ? ? 86  LEU A   CG  1 
ATOM   643  C CD1 . LEU A   1 86  ? 3.906   24.090  -0.083  1.00 36.94  ? ? ? ? ? ? 86  LEU A   CD1 1 
ATOM   644  C CD2 . LEU A   1 86  ? 3.098   26.446  -0.292  1.00 39.54  ? ? ? ? ? ? 86  LEU A   CD2 1 
ATOM   645  N N   . GLU A   1 87  ? 3.373   25.159  4.485   1.00 39.63  ? ? ? ? ? ? 87  GLU A   N   1 
ATOM   646  C CA  . GLU A   1 87  ? 4.426   25.557  5.415   1.00 46.29  ? ? ? ? ? ? 87  GLU A   CA  1 
ATOM   647  C C   . GLU A   1 87  ? 4.941   24.342  6.176   1.00 40.82  ? ? ? ? ? ? 87  GLU A   C   1 
ATOM   648  O O   . GLU A   1 87  ? 6.131   24.190  6.356   1.00 41.09  ? ? ? ? ? ? 87  GLU A   O   1 
ATOM   649  C CB  . GLU A   1 87  ? 3.936   26.609  6.409   1.00 51.74  ? ? ? ? ? ? 87  GLU A   CB  1 
ATOM   650  C CG  . GLU A   1 87  ? 3.579   27.958  5.788   1.00 72.03  ? ? ? ? ? ? 87  GLU A   CG  1 
ATOM   651  C CD  . GLU A   1 87  ? 3.173   28.997  6.839   1.00 76.52  ? ? ? ? ? ? 87  GLU A   CD  1 
ATOM   652  O OE1 . GLU A   1 87  ? 2.136   29.679  6.658   1.00 78.43  ? ? ? ? ? ? 87  GLU A   OE1 1 
ATOM   653  O OE2 . GLU A   1 87  ? 3.901   29.128  7.840   1.00 64.21  ? ? ? ? ? ? 87  GLU A   OE2 1 
ATOM   654  N N   . LEU A   1 88  ? 4.048   23.464  6.599   1.00 45.02  ? ? ? ? ? ? 88  LEU A   N   1 
ATOM   655  C CA  . LEU A   1 88  ? 4.476   22.311  7.401   1.00 51.93  ? ? ? ? ? ? 88  LEU A   CA  1 
ATOM   656  C C   . LEU A   1 88  ? 5.275   21.353  6.543   1.00 45.19  ? ? ? ? ? ? 88  LEU A   C   1 
ATOM   657  O O   . LEU A   1 88  ? 6.222   20.727  7.004   1.00 36.02  ? ? ? ? ? ? 88  LEU A   O   1 
ATOM   658  C CB  . LEU A   1 88  ? 3.291   21.560  8.008   1.00 45.09  ? ? ? ? ? ? 88  LEU A   CB  1 
ATOM   659  C CG  . LEU A   1 88  ? 2.701   22.069  9.298   1.00 55.56  ? ? ? ? ? ? 88  LEU A   CG  1 
ATOM   660  C CD1 . LEU A   1 88  ? 1.634   21.086  9.797   1.00 61.84  ? ? ? ? ? ? 88  LEU A   CD1 1 
ATOM   661  C CD2 . LEU A   1 88  ? 3.811   22.231  10.330  1.00 63.04  ? ? ? ? ? ? 88  LEU A   CD2 1 
ATOM   662  N N   . PHE A   1 89  ? 4.883   21.243  5.280   1.00 41.61  ? ? ? ? ? ? 89  PHE A   N   1 
ATOM   663  C CA  . PHE A   1 89  ? 5.578   20.352  4.352   1.00 40.58  ? ? ? ? ? ? 89  PHE A   CA  1 
ATOM   664  C C   . PHE A   1 89  ? 7.031   20.775  4.189   1.00 39.86  ? ? ? ? ? ? 89  PHE A   C   1 
ATOM   665  O O   . PHE A   1 89  ? 7.921   19.948  4.233   1.00 42.07  ? ? ? ? ? ? 89  PHE A   O   1 
ATOM   666  C CB  . PHE A   1 89  ? 4.893   20.370  2.977   1.00 38.58  ? ? ? ? ? ? 89  PHE A   CB  1 
ATOM   667  C CG  . PHE A   1 89  ? 5.762   19.852  1.874   1.00 37.95  ? ? ? ? ? ? 89  PHE A   CG  1 
ATOM   668  C CD1 . PHE A   1 89  ? 6.005   18.474  1.744   1.00 37.83  ? ? ? ? ? ? 89  PHE A   CD1 1 
ATOM   669  C CD2 . PHE A   1 89  ? 6.322   20.723  0.957   1.00 35.38  ? ? ? ? ? ? 89  PHE A   CD2 1 
ATOM   670  C CE1 . PHE A   1 89  ? 6.808   17.976  0.714   1.00 40.90  ? ? ? ? ? ? 89  PHE A   CE1 1 
ATOM   671  C CE2 . PHE A   1 89  ? 7.126   20.243  -0.091  1.00 38.29  ? ? ? ? ? ? 89  PHE A   CE2 1 
ATOM   672  C CZ  . PHE A   1 89  ? 7.369   18.870  -0.220  1.00 42.45  ? ? ? ? ? ? 89  PHE A   CZ  1 
ATOM   673  N N   . TRP A   1 90  ? 7.260   22.067  3.975   1.00 42.11  ? ? ? ? ? ? 90  TRP A   N   1 
ATOM   674  C CA  . TRP A   1 90  ? 8.609   22.567  3.764   1.00 38.61  ? ? ? ? ? ? 90  TRP A   CA  1 
ATOM   675  C C   . TRP A   1 90  ? 9.442   22.415  5.051   1.00 43.43  ? ? ? ? ? ? 90  TRP A   C   1 
ATOM   676  O O   . TRP A   1 90  ? 10.635  22.130  4.976   1.00 40.75  ? ? ? ? ? ? 90  TRP A   O   1 
ATOM   677  C CB  . TRP A   1 90  ? 8.606   24.029  3.276   1.00 38.37  ? ? ? ? ? ? 90  TRP A   CB  1 
ATOM   678  C CG  . TRP A   1 90  ? 8.267   24.181  1.784   1.00 35.53  ? ? ? ? ? ? 90  TRP A   CG  1 
ATOM   679  C CD1 . TRP A   1 90  ? 7.269   24.955  1.230   1.00 35.40  ? ? ? ? ? ? 90  TRP A   CD1 1 
ATOM   680  C CD2 . TRP A   1 90  ? 8.924   23.526  0.687   1.00 33.78  ? ? ? ? ? ? 90  TRP A   CD2 1 
ATOM   681  N NE1 . TRP A   1 90  ? 7.271   24.806  -0.152  1.00 38.55  ? ? ? ? ? ? 90  TRP A   NE1 1 
ATOM   682  C CE2 . TRP A   1 90  ? 8.274   23.937  -0.504  1.00 38.96  ? ? ? ? ? ? 90  TRP A   CE2 1 
ATOM   683  C CE3 . TRP A   1 90  ? 9.991   22.625  0.597   1.00 39.75  ? ? ? ? ? ? 90  TRP A   CE3 1 
ATOM   684  C CZ2 . TRP A   1 90  ? 8.678   23.487  -1.773  1.00 45.75  ? ? ? ? ? ? 90  TRP A   CZ2 1 
ATOM   685  C CZ3 . TRP A   1 90  ? 10.381  22.164  -0.664  1.00 46.25  ? ? ? ? ? ? 90  TRP A   CZ3 1 
ATOM   686  C CH2 . TRP A   1 90  ? 9.725   22.597  -1.831  1.00 36.27  ? ? ? ? ? ? 90  TRP A   CH2 1 
ATOM   687  N N   . LYS A   1 91  ? 8.833   22.596  6.228   1.00 39.69  ? ? ? ? ? ? 91  LYS A   N   1 
ATOM   688  C CA  . LYS A   1 91  ? 9.588   22.412  7.478   1.00 43.70  ? ? ? ? ? ? 91  LYS A   CA  1 
ATOM   689  C C   . LYS A   1 91  ? 10.006  20.932  7.574   1.00 42.12  ? ? ? ? ? ? 91  LYS A   C   1 
ATOM   690  O O   . LYS A   1 91  ? 11.171  20.618  7.791   1.00 41.38  ? ? ? ? ? ? 91  LYS A   O   1 
ATOM   691  C CB  . LYS A   1 91  ? 8.783   22.864  8.704   1.00 45.23  ? ? ? ? ? ? 91  LYS A   CB  1 
ATOM   692  C CG  . LYS A   1 91  ? 9.591   22.794  10.000  1.00 74.20  ? ? ? ? ? ? 91  LYS A   CG  1 
ATOM   693  C CD  . LYS A   1 91  ? 8.848   23.347  11.232  1.00 91.39  ? ? ? ? ? ? 91  LYS A   CD  1 
ATOM   694  C CE  . LYS A   1 91  ? 7.684   22.465  11.657  1.00 99.32  ? ? ? ? ? ? 91  LYS A   CE  1 
ATOM   695  N NZ  . LYS A   1 91  ? 8.114   21.077  12.005  1.00 103.51 ? ? ? ? ? ? 91  LYS A   NZ  1 
ATOM   696  N N   . LYS A   1 92  ? 9.060   20.028  7.350   1.00 36.49  ? ? ? ? ? ? 92  LYS A   N   1 
ATOM   697  C CA  . LYS A   1 92  ? 9.378   18.617  7.261   1.00 44.74  ? ? ? ? ? ? 92  LYS A   CA  1 
ATOM   698  C C   . LYS A   1 92  ? 10.466  18.320  6.202   1.00 44.95  ? ? ? ? ? ? 92  LYS A   C   1 
ATOM   699  O O   . LYS A   1 92  ? 11.461  17.642  6.490   1.00 44.59  ? ? ? ? ? ? 92  LYS A   O   1 
ATOM   700  C CB  . LYS A   1 92  ? 8.107   17.808  7.004   1.00 45.28  ? ? ? ? ? ? 92  LYS A   CB  1 
ATOM   701  C CG  . LYS A   1 92  ? 7.185   17.810  8.219   1.00 69.20  ? ? ? ? ? ? 92  LYS A   CG  1 
ATOM   702  C CD  . LYS A   1 92  ? 5.942   16.941  8.060   1.00 86.83  ? ? ? ? ? ? 92  LYS A   CD  1 
ATOM   703  C CE  . LYS A   1 92  ? 5.058   17.430  6.917   1.00 89.90  ? ? ? ? ? ? 92  LYS A   CE  1 
ATOM   704  N NZ  . LYS A   1 92  ? 3.731   16.745  6.865   1.00 81.15  ? ? ? ? ? ? 92  LYS A   NZ  1 
ATOM   705  N N   . TRP A   1 93  ? 10.315  18.859  4.995   1.00 43.78  ? ? ? ? ? ? 93  TRP A   N   1 
ATOM   706  C CA  . TRP A   1 93  ? 11.321  18.648  3.958   1.00 36.42  ? ? ? ? ? ? 93  TRP A   CA  1 
ATOM   707  C C   . TRP A   1 93  ? 12.719  19.084  4.427   1.00 37.17  ? ? ? ? ? ? 93  TRP A   C   1 
ATOM   708  O O   . TRP A   1 93  ? 13.691  18.338  4.286   1.00 38.17  ? ? ? ? ? ? 93  TRP A   O   1 
ATOM   709  C CB  . TRP A   1 93  ? 10.959  19.427  2.677   1.00 48.10  ? ? ? ? ? ? 93  TRP A   CB  1 
ATOM   710  C CG  . TRP A   1 93  ? 12.122  19.465  1.739   1.00 36.53  ? ? ? ? ? ? 93  TRP A   CG  1 
ATOM   711  C CD1 . TRP A   1 93  ? 12.902  20.536  1.428   1.00 37.52  ? ? ? ? ? ? 93  TRP A   CD1 1 
ATOM   712  C CD2 . TRP A   1 93  ? 12.665  18.347  1.050   1.00 30.85  ? ? ? ? ? ? 93  TRP A   CD2 1 
ATOM   713  N NE1 . TRP A   1 93  ? 13.898  20.150  0.561   1.00 36.74  ? ? ? ? ? ? 93  TRP A   NE1 1 
ATOM   714  C CE2 . TRP A   1 93  ? 13.778  18.806  0.322   1.00 32.22  ? ? ? ? ? ? 93  TRP A   CE2 1 
ATOM   715  C CE3 . TRP A   1 93  ? 12.320  16.992  0.978   1.00 38.46  ? ? ? ? ? ? 93  TRP A   CE3 1 
ATOM   716  C CZ2 . TRP A   1 93  ? 14.536  17.968  -0.481  1.00 33.02  ? ? ? ? ? ? 93  TRP A   CZ2 1 
ATOM   717  C CZ3 . TRP A   1 93  ? 13.081  16.161  0.194   1.00 41.33  ? ? ? ? ? ? 93  TRP A   CZ3 1 
ATOM   718  C CH2 . TRP A   1 93  ? 14.172  16.658  -0.543  1.00 37.38  ? ? ? ? ? ? 93  TRP A   CH2 1 
ATOM   719  N N   . ASP A   1 94  ? 12.814  20.296  4.973   1.00 35.68  ? ? ? ? ? ? 94  ASP A   N   1 
ATOM   720  C CA  . ASP A   1 94  ? 14.107  20.851  5.408   1.00 45.61  ? ? ? ? ? ? 94  ASP A   CA  1 
ATOM   721  C C   . ASP A   1 94  ? 14.786  19.964  6.451   1.00 48.54  ? ? ? ? ? ? 94  ASP A   C   1 
ATOM   722  O O   . ASP A   1 94  ? 15.992  19.747  6.420   1.00 48.19  ? ? ? ? ? ? 94  ASP A   O   1 
ATOM   723  C CB  . ASP A   1 94  ? 13.939  22.246  5.987   1.00 45.45  ? ? ? ? ? ? 94  ASP A   CB  1 
ATOM   724  C CG  . ASP A   1 94  ? 13.648  23.284  4.929   1.00 72.32  ? ? ? ? ? ? 94  ASP A   CG  1 
ATOM   725  O OD1 . ASP A   1 94  ? 14.020  23.078  3.747   1.00 75.66  ? ? ? ? ? ? 94  ASP A   OD1 1 
ATOM   726  O OD2 . ASP A   1 94  ? 13.045  24.322  5.280   1.00 86.20  ? ? ? ? ? ? 94  ASP A   OD2 1 
ATOM   727  N N   . PHE A   1 95  ? 13.993  19.461  7.379   1.00 41.85  ? ? ? ? ? ? 95  PHE A   N   1 
ATOM   728  C CA  . PHE A   1 95  ? 14.506  18.582  8.411   1.00 44.64  ? ? ? ? ? ? 95  PHE A   CA  1 
ATOM   729  C C   . PHE A   1 95  ? 15.002  17.266  7.825   1.00 48.49  ? ? ? ? ? ? 95  PHE A   C   1 
ATOM   730  O O   . PHE A   1 95  ? 16.152  16.865  8.038   1.00 53.09  ? ? ? ? ? ? 95  PHE A   O   1 
ATOM   731  C CB  . PHE A   1 95  ? 13.420  18.294  9.455   1.00 50.22  ? ? ? ? ? ? 95  PHE A   CB  1 
ATOM   732  C CG  . PHE A   1 95  ? 13.881  17.378  10.560  1.00 58.03  ? ? ? ? ? ? 95  PHE A   CG  1 
ATOM   733  C CD1 . PHE A   1 95  ? 14.659  17.865  11.600  1.00 57.08  ? ? ? ? ? ? 95  PHE A   CD1 1 
ATOM   734  C CD2 . PHE A   1 95  ? 13.557  16.027  10.544  1.00 61.02  ? ? ? ? ? ? 95  PHE A   CD2 1 
ATOM   735  C CE1 . PHE A   1 95  ? 15.094  17.026  12.600  1.00 67.51  ? ? ? ? ? ? 95  PHE A   CE1 1 
ATOM   736  C CE2 . PHE A   1 95  ? 13.986  15.186  11.560  1.00 64.48  ? ? ? ? ? ? 95  PHE A   CE2 1 
ATOM   737  C CZ  . PHE A   1 95  ? 14.756  15.683  12.578  1.00 62.57  ? ? ? ? ? ? 95  PHE A   CZ  1 
ATOM   738  N N   . VAL A   1 96  ? 14.122  16.587  7.099   1.00 44.17  ? ? ? ? ? ? 96  VAL A   N   1 
ATOM   739  C CA  . VAL A   1 96  ? 14.442  15.280  6.546   1.00 36.56  ? ? ? ? ? ? 96  VAL A   CA  1 
ATOM   740  C C   . VAL A   1 96  ? 15.645  15.350  5.596   1.00 44.22  ? ? ? ? ? ? 96  VAL A   C   1 
ATOM   741  O O   . VAL A   1 96  ? 16.570  14.537  5.703   1.00 42.25  ? ? ? ? ? ? 96  VAL A   O   1 
ATOM   742  C CB  . VAL A   1 96  ? 13.233  14.696  5.807   1.00 48.84  ? ? ? ? ? ? 96  VAL A   CB  1 
ATOM   743  C CG1 . VAL A   1 96  ? 13.639  13.503  4.925   1.00 47.94  ? ? ? ? ? ? 96  VAL A   CG1 1 
ATOM   744  C CG2 . VAL A   1 96  ? 12.186  14.278  6.809   1.00 40.19  ? ? ? ? ? ? 96  VAL A   CG2 1 
ATOM   745  N N   . SER A   1 97  ? 15.638  16.314  4.671   1.00 41.26  ? ? ? ? ? ? 97  SER A   N   1 
ATOM   746  C CA  . SER A   1 97  ? 16.726  16.437  3.700   1.00 37.95  ? ? ? ? ? ? 97  SER A   CA  1 
ATOM   747  C C   . SER A   1 97  ? 18.073  16.825  4.339   1.00 41.93  ? ? ? ? ? ? 97  SER A   C   1 
ATOM   748  O O   . SER A   1 97  ? 19.100  16.245  4.020   1.00 43.15  ? ? ? ? ? ? 97  SER A   O   1 
ATOM   749  C CB  . SER A   1 97  ? 16.344  17.420  2.588   1.00 40.33  ? ? ? ? ? ? 97  SER A   CB  1 
ATOM   750  O OG  . SER A   1 97  ? 16.192  18.753  3.058   1.00 41.30  ? ? ? ? ? ? 97  SER A   OG  1 
ATOM   751  N N   . SER A   1 98  ? 18.078  17.777  5.265   1.00 39.46  ? ? ? ? ? ? 98  SER A   N   1 
ATOM   752  C CA  . SER A   1 98  ? 19.300  18.101  6.002   1.00 38.74  ? ? ? ? ? ? 98  SER A   CA  1 
ATOM   753  C C   . SER A   1 98  ? 19.914  16.888  6.705   1.00 41.34  ? ? ? ? ? ? 98  SER A   C   1 
ATOM   754  O O   . SER A   1 98  ? 21.133  16.763  6.776   1.00 51.71  ? ? ? ? ? ? 98  SER A   O   1 
ATOM   755  C CB  . SER A   1 98  ? 19.027  19.187  7.039   1.00 48.68  ? ? ? ? ? ? 98  SER A   CB  1 
ATOM   756  O OG  . SER A   1 98  ? 18.022  18.749  7.934   1.00 64.34  ? ? ? ? ? ? 98  SER A   OG  1 
ATOM   757  N N   . LYS A   1 99  ? 19.087  15.979  7.208   1.00 39.39  ? ? ? ? ? ? 99  LYS A   N   1 
ATOM   758  C CA  . LYS A   1 99  ? 19.625  14.857  7.977   1.00 42.76  ? ? ? ? ? ? 99  LYS A   CA  1 
ATOM   759  C C   . LYS A   1 99  ? 20.127  13.772  7.053   1.00 50.84  ? ? ? ? ? ? 99  LYS A   C   1 
ATOM   760  O O   . LYS A   1 99  ? 21.126  13.108  7.326   1.00 43.63  ? ? ? ? ? ? 99  LYS A   O   1 
ATOM   761  C CB  . LYS A   1 99  ? 18.585  14.313  8.969   1.00 47.15  ? ? ? ? ? ? 99  LYS A   CB  1 
ATOM   762  C CG  . LYS A   1 99  ? 18.162  15.324  10.054  1.00 54.21  ? ? ? ? ? ? 99  LYS A   CG  1 
ATOM   763  C CD  . LYS A   1 99  ? 19.329  16.232  10.446  1.00 71.15  ? ? ? ? ? ? 99  LYS A   CD  1 
ATOM   764  C CE  . LYS A   1 99  ? 18.891  17.383  11.341  1.00 72.67  ? ? ? ? ? ? 99  LYS A   CE  1 
ATOM   765  N NZ  . LYS A   1 99  ? 18.209  16.870  12.539  1.00 75.42  ? ? ? ? ? ? 99  LYS A   NZ  1 
ATOM   766  N N   . ILE A   1 100 ? 19.428  13.581  5.946   1.00 47.39  ? ? ? ? ? ? 100 ILE A   N   1 
ATOM   767  C CA  . ILE A   1 100 ? 19.923  12.680  4.921   1.00 47.64  ? ? ? ? ? ? 100 ILE A   CA  1 
ATOM   768  C C   . ILE A   1 100 ? 21.237  13.190  4.302   1.00 44.62  ? ? ? ? ? ? 100 ILE A   C   1 
ATOM   769  O O   . ILE A   1 100 ? 22.163  12.409  4.095   1.00 43.24  ? ? ? ? ? ? 100 ILE A   O   1 
ATOM   770  C CB  . ILE A   1 100 ? 18.861  12.463  3.867   1.00 40.31  ? ? ? ? ? ? 100 ILE A   CB  1 
ATOM   771  C CG1 . ILE A   1 100 ? 17.768  11.578  4.473   1.00 36.93  ? ? ? ? ? ? 100 ILE A   CG1 1 
ATOM   772  C CG2 . ILE A   1 100 ? 19.486  11.874  2.588   1.00 45.98  ? ? ? ? ? ? 100 ILE A   CG2 1 
ATOM   773  C CD1 . ILE A   1 100 ? 16.539  11.438  3.618   1.00 55.94  ? ? ? ? ? ? 100 ILE A   CD1 1 
ATOM   774  N N   . ASN A   1 101 ? 21.332  14.487  4.030   1.00 37.07  ? ? ? ? ? ? 101 ASN A   N   1 
ATOM   775  C CA  . ASN A   1 101 ? 22.597  15.055  3.586   1.00 49.95  ? ? ? ? ? ? 101 ASN A   CA  1 
ATOM   776  C C   . ASN A   1 101 ? 23.734  14.993  4.620   1.00 50.96  ? ? ? ? ? ? 101 ASN A   C   1 
ATOM   777  O O   . ASN A   1 101 ? 24.911  14.920  4.238   1.00 50.96  ? ? ? ? ? ? 101 ASN A   O   1 
ATOM   778  C CB  . ASN A   1 101 ? 22.407  16.492  3.113   1.00 45.26  ? ? ? ? ? ? 101 ASN A   CB  1 
ATOM   779  C CG  . ASN A   1 101 ? 21.659  16.566  1.793   1.00 48.62  ? ? ? ? ? ? 101 ASN A   CG  1 
ATOM   780  O OD1 . ASN A   1 101 ? 21.677  15.618  1.003   1.00 47.03  ? ? ? ? ? ? 101 ASN A   OD1 1 
ATOM   781  N ND2 . ASN A   1 101 ? 20.993  17.688  1.552   1.00 46.02  ? ? ? ? ? ? 101 ASN A   ND2 1 
ATOM   782  N N   . VAL A   1 102 ? 23.401  15.045  5.911   1.00 56.13  ? ? ? ? ? ? 102 VAL A   N   1 
ATOM   783  C CA  . VAL A   1 102 ? 24.420  14.909  6.966   1.00 51.76  ? ? ? ? ? ? 102 VAL A   CA  1 
ATOM   784  C C   . VAL A   1 102 ? 25.001  13.506  6.865   1.00 42.92  ? ? ? ? ? ? 102 VAL A   C   1 
ATOM   785  O O   . VAL A   1 102 ? 26.192  13.281  7.058   1.00 63.29  ? ? ? ? ? ? 102 VAL A   O   1 
ATOM   786  C CB  . VAL A   1 102 ? 23.826  15.163  8.369   1.00 58.51  ? ? ? ? ? ? 102 VAL A   CB  1 
ATOM   787  C CG1 . VAL A   1 102 ? 24.717  14.555  9.465   1.00 65.93  ? ? ? ? ? ? 102 VAL A   CG1 1 
ATOM   788  C CG2 . VAL A   1 102 ? 23.621  16.663  8.594   1.00 44.20  ? ? ? ? ? ? 102 VAL A   CG2 1 
ATOM   789  N N   . LEU A   1 103 ? 24.141  12.569  6.512   1.00 41.45  ? ? ? ? ? ? 103 LEU A   N   1 
ATOM   790  C CA  . LEU A   1 103 ? 24.529  11.179  6.372   1.00 49.65  ? ? ? ? ? ? 103 LEU A   CA  1 
ATOM   791  C C   . LEU A   1 103 ? 25.365  10.951  5.110   1.00 55.99  ? ? ? ? ? ? 103 LEU A   C   1 
ATOM   792  O O   . LEU A   1 103 ? 26.377  10.256  5.133   1.00 61.06  ? ? ? ? ? ? 103 LEU A   O   1 
ATOM   793  C CB  . LEU A   1 103 ? 23.274  10.330  6.333   1.00 43.52  ? ? ? ? ? ? 103 LEU A   CB  1 
ATOM   794  C CG  . LEU A   1 103 ? 23.493  8.831   6.422   1.00 47.54  ? ? ? ? ? ? 103 LEU A   CG  1 
ATOM   795  C CD1 . LEU A   1 103 ? 24.070  8.421   7.782   1.00 42.83  ? ? ? ? ? ? 103 LEU A   CD1 1 
ATOM   796  C CD2 . LEU A   1 103 ? 22.190  8.150   6.164   1.00 51.82  ? ? ? ? ? ? 103 LEU A   CD2 1 
ATOM   797  N N   . LYS A   1 104 ? 24.920  11.534  4.007   1.00 59.31  ? ? ? ? ? ? 104 LYS A   N   1 
ATOM   798  C CA  . LYS A   1 104 ? 25.647  11.469  2.755   1.00 69.66  ? ? ? ? ? ? 104 LYS A   CA  1 
ATOM   799  C C   . LYS A   1 104 ? 27.035  12.065  2.938   1.00 75.97  ? ? ? ? ? ? 104 LYS A   C   1 
ATOM   800  O O   . LYS A   1 104 ? 28.010  11.566  2.379   1.00 71.29  ? ? ? ? ? ? 104 LYS A   O   1 
ATOM   801  C CB  . LYS A   1 104 ? 24.902  12.261  1.674   1.00 71.91  ? ? ? ? ? ? 104 LYS A   CB  1 
ATOM   802  C CG  . LYS A   1 104 ? 25.530  12.203  0.289   1.00 75.42  ? ? ? ? ? ? 104 LYS A   CG  1 
ATOM   803  C CD  . LYS A   1 104 ? 24.759  13.071  -0.690  1.00 77.26  ? ? ? ? ? ? 104 LYS A   CD  1 
ATOM   804  C CE  . LYS A   1 104 ? 25.181  14.528  -0.598  1.00 81.38  ? ? ? ? ? ? 104 LYS A   CE  1 
ATOM   805  N NZ  . LYS A   1 104 ? 24.186  15.463  -1.215  1.00 81.45  ? ? ? ? ? ? 104 LYS A   NZ  1 
ATOM   806  N N   . SER A   1 105 ? 27.119  13.133  3.729   1.00 79.75  ? ? ? ? ? ? 105 SER A   N   1 
ATOM   807  C CA  . SER A   1 105 ? 28.367  13.884  3.872   1.00 81.93  ? ? ? ? ? ? 105 SER A   CA  1 
ATOM   808  C C   . SER A   1 105 ? 29.553  13.024  4.312   1.00 85.32  ? ? ? ? ? ? 105 SER A   C   1 
ATOM   809  O O   . SER A   1 105 ? 30.693  13.475  4.254   1.00 94.20  ? ? ? ? ? ? 105 SER A   O   1 
ATOM   810  C CB  . SER A   1 105 ? 28.190  15.056  4.835   1.00 74.25  ? ? ? ? ? ? 105 SER A   CB  1 
ATOM   811  O OG  . SER A   1 105 ? 27.286  15.999  4.299   1.00 88.44  ? ? ? ? ? ? 105 SER A   OG  1 
ATOM   812  N N   . SER A   1 106 ? 29.300  11.794  4.737   1.00 80.16  ? ? ? ? ? ? 106 SER A   N   1 
ATOM   813  C CA  . SER A   1 106 ? 30.390  10.914  5.146   1.00 82.38  ? ? ? ? ? ? 106 SER A   CA  1 
ATOM   814  C C   . SER A   1 106 ? 30.604  9.746   4.165   1.00 73.90  ? ? ? ? ? ? 106 SER A   C   1 
ATOM   815  O O   . SER A   1 106 ? 31.291  8.775   4.482   1.00 66.66  ? ? ? ? ? ? 106 SER A   O   1 
ATOM   816  C CB  . SER A   1 106 ? 30.176  10.435  6.583   1.00 93.35  ? ? ? ? ? ? 106 SER A   CB  1 
ATOM   817  O OG  . SER A   1 106 ? 30.022  11.546  7.458   1.00 97.86  ? ? ? ? ? ? 106 SER A   OG  1 
ATOM   818  N N   . ASN A   1 107 ? 29.996  9.855   2.983   1.00 81.89  ? ? ? ? ? ? 107 ASN A   N   1 
ATOM   819  C CA  . ASN A   1 107 ? 30.518  9.235   1.753   1.00 91.12  ? ? ? ? ? ? 107 ASN A   CA  1 
ATOM   820  C C   . ASN A   1 107 ? 29.784  9.730   0.504   1.00 107.78 ? ? ? ? ? ? 107 ASN A   C   1 
ATOM   821  O O   . ASN A   1 107 ? 30.222  10.679  -0.155  1.00 114.02 ? ? ? ? ? ? 107 ASN A   O   1 
ATOM   822  C CB  . ASN A   1 107 ? 30.493  7.710   1.790   1.00 78.12  ? ? ? ? ? ? 107 ASN A   CB  1 
ATOM   823  C CG  . ASN A   1 107 ? 31.151  7.094   0.551   1.00 86.38  ? ? ? ? ? ? 107 ASN A   CG  1 
ATOM   824  O OD1 . ASN A   1 107 ? 30.598  7.142   -0.555  1.00 90.94  ? ? ? ? ? ? 107 ASN A   OD1 1 
ATOM   825  N ND2 . ASN A   1 107 ? 32.342  6.526   0.732   1.00 78.72  ? ? ? ? ? ? 107 ASN A   ND2 1 
ATOM   826  N N   . ASN A-2 1 3   ? 6.096   13.611  12.587  1.00 75.66  ? ? ? ? ? ? 3   ASN A-2 N   1 
ATOM   827  C CA  . ASN A-2 1 3   ? 5.642   12.472  11.793  1.00 98.21  ? ? ? ? ? ? 3   ASN A-2 CA  1 
ATOM   828  C C   . ASN A-2 1 3   ? 6.182   12.547  10.365  1.00 100.78 ? ? ? ? ? ? 3   ASN A-2 C   1 
ATOM   829  O O   . ASN A-2 1 3   ? 5.536   13.076  9.456   1.00 100.30 ? ? ? ? ? ? 3   ASN A-2 O   1 
ATOM   830  C CB  . ASN A-2 1 3   ? 4.110   12.389  11.783  1.00 112.12 ? ? ? ? ? ? 3   ASN A-2 CB  1 
ATOM   831  C CG  . ASN A-2 1 3   ? 3.600   10.953  11.690  1.00 110.41 ? ? ? ? ? ? 3   ASN A-2 CG  1 
ATOM   832  O OD1 . ASN A-2 1 3   ? 3.448   10.270  12.706  1.00 100.75 ? ? ? ? ? ? 3   ASN A-2 OD1 1 
ATOM   833  N ND2 . ASN A-2 1 3   ? 3.328   10.494  10.467  1.00 110.85 ? ? ? ? ? ? 3   ASN A-2 ND2 1 
ATOM   834  N N   . LEU A-2 1 4   ? 7.377   11.998  10.185  1.00 99.28  ? ? ? ? ? ? 4   LEU A-2 N   1 
ATOM   835  C CA  . LEU A-2 1 4   ? 8.098   12.099  8.926   1.00 87.56  ? ? ? ? ? ? 4   LEU A-2 CA  1 
ATOM   836  C C   . LEU A-2 1 4   ? 8.020   10.808  8.143   1.00 79.51  ? ? ? ? ? ? 4   LEU A-2 C   1 
ATOM   837  O O   . LEU A-2 1 4   ? 8.669   10.679  7.112   1.00 66.87  ? ? ? ? ? ? 4   LEU A-2 O   1 
ATOM   838  C CB  . LEU A-2 1 4   ? 9.568   12.383  9.207   1.00 79.57  ? ? ? ? ? ? 4   LEU A-2 CB  1 
ATOM   839  C CG  . LEU A-2 1 4   ? 9.850   13.440  10.271  1.00 74.73  ? ? ? ? ? ? 4   LEU A-2 CG  1 
ATOM   840  C CD1 . LEU A-2 1 4   ? 11.329  13.430  10.633  1.00 69.88  ? ? ? ? ? ? 4   LEU A-2 CD1 1 
ATOM   841  C CD2 . LEU A-2 1 4   ? 9.401   14.824  9.797   1.00 68.82  ? ? ? ? ? ? 4   LEU A-2 CD2 1 
ATOM   842  N N   . THR A-2 1 5   ? 7.242   9.851   8.644   1.00 83.44  ? ? ? ? ? ? 5   THR A-2 N   1 
ATOM   843  C CA  . THR A-2 1 5   ? 7.233   8.498   8.097   1.00 82.80  ? ? ? ? ? ? 5   THR A-2 CA  1 
ATOM   844  C C   . THR A-2 1 5   ? 7.006   8.453   6.580   1.00 70.79  ? ? ? ? ? ? 5   THR A-2 C   1 
ATOM   845  O O   . THR A-2 1 5   ? 7.800   7.866   5.861   1.00 64.22  ? ? ? ? ? ? 5   THR A-2 O   1 
ATOM   846  C CB  . THR A-2 1 5   ? 6.180   7.613   8.799   1.00 93.99  ? ? ? ? ? ? 5   THR A-2 CB  1 
ATOM   847  O OG1 . THR A-2 1 5   ? 4.905   8.267   8.761   1.00 113.34 ? ? ? ? ? ? 5   THR A-2 OG1 1 
ATOM   848  C CG2 . THR A-2 1 5   ? 6.574   7.345   10.255  1.00 85.39  ? ? ? ? ? ? 5   THR A-2 CG2 1 
ATOM   849  N N   . GLU A-2 1 6   ? 5.940   9.066   6.081   1.00 77.71  ? ? ? ? ? ? 6   GLU A-2 N   1 
ATOM   850  C CA  . GLU A-2 1 6   ? 5.660   8.976   4.647   1.00 86.59  ? ? ? ? ? ? 6   GLU A-2 CA  1 
ATOM   851  C C   . GLU A-2 1 6   ? 6.792   9.577   3.807   1.00 82.43  ? ? ? ? ? ? 6   GLU A-2 C   1 
ATOM   852  O O   . GLU A-2 1 6   ? 7.211   8.998   2.795   1.00 80.38  ? ? ? ? ? ? 6   GLU A-2 O   1 
ATOM   853  C CB  . GLU A-2 1 6   ? 4.330   9.649   4.300   1.00 100.15 ? ? ? ? ? ? 6   GLU A-2 CB  1 
ATOM   854  C CG  . GLU A-2 1 6   ? 3.813   9.279   2.904   1.00 114.48 ? ? ? ? ? ? 6   GLU A-2 CG  1 
ATOM   855  C CD  . GLU A-2 1 6   ? 3.497   7.791   2.755   1.00 115.52 ? ? ? ? ? ? 6   GLU A-2 CD  1 
ATOM   856  O OE1 . GLU A-2 1 6   ? 2.865   7.212   3.667   1.00 109.64 ? ? ? ? ? ? 6   GLU A-2 OE1 1 
ATOM   857  O OE2 . GLU A-2 1 6   ? 3.886   7.201   1.723   1.00 118.12 ? ? ? ? ? ? 6   GLU A-2 OE2 1 
ATOM   858  N N   . MET A-2 1 7   ? 7.293   10.731  4.238   1.00 72.73  ? ? ? ? ? ? 7   MET A-2 N   1 
ATOM   859  C CA  . MET A-2 1 7   ? 8.351   11.420  3.505   1.00 71.26  ? ? ? ? ? ? 7   MET A-2 CA  1 
ATOM   860  C C   . MET A-2 1 7   ? 9.659   10.643  3.549   1.00 62.29  ? ? ? ? ? ? 7   MET A-2 C   1 
ATOM   861  O O   . MET A-2 1 7   ? 10.396  10.576  2.562   1.00 58.56  ? ? ? ? ? ? 7   MET A-2 O   1 
ATOM   862  C CB  . MET A-2 1 7   ? 8.563   12.819  4.084   1.00 71.83  ? ? ? ? ? ? 7   MET A-2 CB  1 
ATOM   863  C CG  . MET A-2 1 7   ? 9.622   13.641  3.362   1.00 60.67  ? ? ? ? ? ? 7   MET A-2 CG  1 
ATOM   864  S SD  . MET A-2 1 7   ? 9.696   15.334  3.992   1.00 55.02  ? ? ? ? ? ? 7   MET A-2 SD  1 
ATOM   865  C CE  . MET A-2 1 7   ? 8.172   16.061  3.358   1.00 59.65  ? ? ? ? ? ? 7   MET A-2 CE  1 
ATOM   866  N N   . LEU A-2 1 8   ? 9.940   10.056  4.705   1.00 52.59  ? ? ? ? ? ? 8   LEU A-2 N   1 
ATOM   867  C CA  . LEU A-2 1 8   ? 11.186  9.335   4.924   1.00 54.27  ? ? ? ? ? ? 8   LEU A-2 CA  1 
ATOM   868  C C   . LEU A-2 1 8   ? 11.142  7.913   4.361   1.00 53.16  ? ? ? ? ? ? 8   LEU A-2 C   1 
ATOM   869  O O   . LEU A-2 1 8   ? 12.181  7.328   4.062   1.00 53.32  ? ? ? ? ? ? 8   LEU A-2 O   1 
ATOM   870  C CB  . LEU A-2 1 8   ? 11.490  9.286   6.424   1.00 54.82  ? ? ? ? ? ? 8   LEU A-2 CB  1 
ATOM   871  C CG  . LEU A-2 1 8   ? 12.794  8.615   6.812   1.00 62.37  ? ? ? ? ? ? 8   LEU A-2 CG  1 
ATOM   872  C CD1 . LEU A-2 1 8   ? 13.991  9.388   6.248   1.00 57.90  ? ? ? ? ? ? 8   LEU A-2 CD1 1 
ATOM   873  C CD2 . LEU A-2 1 8   ? 12.856  8.497   8.314   1.00 59.86  ? ? ? ? ? ? 8   LEU A-2 CD2 1 
ATOM   874  N N   . LYS A-2 1 9   ? 9.937   7.369   4.210   1.00 59.40  ? ? ? ? ? ? 9   LYS A-2 N   1 
ATOM   875  C CA  . LYS A-2 1 9   ? 9.762   5.980   3.789   1.00 67.17  ? ? ? ? ? ? 9   LYS A-2 CA  1 
ATOM   876  C C   . LYS A-2 1 9   ? 10.541  5.671   2.508   1.00 62.10  ? ? ? ? ? ? 9   LYS A-2 C   1 
ATOM   877  O O   . LYS A-2 1 9   ? 11.351  4.743   2.493   1.00 56.98  ? ? ? ? ? ? 9   LYS A-2 O   1 
ATOM   878  C CB  . LYS A-2 1 9   ? 8.271   5.653   3.609   1.00 71.62  ? ? ? ? ? ? 9   LYS A-2 CB  1 
ATOM   879  C CG  . LYS A-2 1 9   ? 7.985   4.163   3.475   1.00 82.49  ? ? ? ? ? ? 9   LYS A-2 CG  1 
ATOM   880  C CD  . LYS A-2 1 9   ? 6.585   3.887   2.954   1.00 94.76  ? ? ? ? ? ? 9   LYS A-2 CD  1 
ATOM   881  C CE  . LYS A-2 1 9   ? 5.510   4.277   3.960   1.00 97.23  ? ? ? ? ? ? 9   LYS A-2 CE  1 
ATOM   882  N NZ  . LYS A-2 1 9   ? 4.137   3.984   3.434   1.00 92.36  ? ? ? ? ? ? 9   LYS A-2 NZ  1 
ATOM   883  N N   . GLY A-2 1 10  ? 10.306  6.455   1.450   1.00 59.94  ? ? ? ? ? ? 10  GLY A-2 N   1 
ATOM   884  C CA  . GLY A-2 1 10  ? 10.984  6.269   0.176   1.00 48.89  ? ? ? ? ? ? 10  GLY A-2 CA  1 
ATOM   885  C C   . GLY A-2 1 10  ? 12.498  6.492   0.138   1.00 56.74  ? ? ? ? ? ? 10  GLY A-2 C   1 
ATOM   886  O O   . GLY A-2 1 10  ? 13.101  6.321   -0.931  1.00 67.24  ? ? ? ? ? ? 10  GLY A-2 O   1 
ATOM   887  N N   . SER A-2 1 11  ? 13.111  6.863   1.273   1.00 52.61  ? ? ? ? ? ? 11  SER A-2 N   1 
ATOM   888  C CA  . SER A-2 1 11  ? 14.566  7.092   1.366   1.00 42.53  ? ? ? ? ? ? 11  SER A-2 CA  1 
ATOM   889  C C   . SER A-2 1 11  ? 15.252  6.254   2.436   1.00 39.15  ? ? ? ? ? ? 11  SER A-2 C   1 
ATOM   890  O O   . SER A-2 1 11  ? 16.474  6.253   2.563   1.00 38.08  ? ? ? ? ? ? 11  SER A-2 O   1 
ATOM   891  C CB  . SER A-2 1 11  ? 14.851  8.553   1.694   1.00 49.37  ? ? ? ? ? ? 11  SER A-2 CB  1 
ATOM   892  O OG  . SER A-2 1 11  ? 14.553  9.391   0.592   1.00 58.31  ? ? ? ? ? ? 11  SER A-2 OG  1 
ATOM   893  N N   . LEU A-2 1 12  ? 14.458  5.536   3.207   1.00 37.08  ? ? ? ? ? ? 12  LEU A-2 N   1 
ATOM   894  C CA  . LEU A-2 1 12  ? 14.953  4.897   4.389   1.00 34.76  ? ? ? ? ? ? 12  LEU A-2 CA  1 
ATOM   895  C C   . LEU A-2 1 12  ? 15.820  3.670   4.077   1.00 37.56  ? ? ? ? ? ? 12  LEU A-2 C   1 
ATOM   896  O O   . LEU A-2 1 12  ? 16.834  3.412   4.744   1.00 37.48  ? ? ? ? ? ? 12  LEU A-2 O   1 
ATOM   897  C CB  . LEU A-2 1 12  ? 13.773  4.522   5.263   1.00 42.56  ? ? ? ? ? ? 12  LEU A-2 CB  1 
ATOM   898  C CG  . LEU A-2 1 12  ? 14.188  4.155   6.682   1.00 48.58  ? ? ? ? ? ? 12  LEU A-2 CG  1 
ATOM   899  C CD1 . LEU A-2 1 12  ? 14.960  5.301   7.304   1.00 53.20  ? ? ? ? ? ? 12  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   900  C CD2 . LEU A-2 1 12  ? 12.946  3.799   7.498   1.00 44.45  ? ? ? ? ? ? 12  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   901  N N   . GLU A-2 1 13  ? 15.435  2.911   3.059   1.00 45.21  ? ? ? ? ? ? 13  GLU A-2 N   1 
ATOM   902  C CA  . GLU A-2 1 13  ? 16.240  1.761   2.657   1.00 45.49  ? ? ? ? ? ? 13  GLU A-2 CA  1 
ATOM   903  C C   . GLU A-2 1 13  ? 17.663  2.189   2.291   1.00 44.06  ? ? ? ? ? ? 13  GLU A-2 C   1 
ATOM   904  O O   . GLU A-2 1 13  ? 18.633  1.533   2.694   1.00 41.68  ? ? ? ? ? ? 13  GLU A-2 O   1 
ATOM   905  C CB  . GLU A-2 1 13  ? 15.579  1.012   1.493   1.00 42.61  ? ? ? ? ? ? 13  GLU A-2 CB  1 
ATOM   906  C CG  . GLU A-2 1 13  ? 16.442  -0.088  0.935   1.00 44.84  ? ? ? ? ? ? 13  GLU A-2 CG  1 
ATOM   907  C CD  . GLU A-2 1 13  ? 15.746  -0.872  -0.150  1.00 57.29  ? ? ? ? ? ? 13  GLU A-2 CD  1 
ATOM   908  O OE1 . GLU A-2 1 13  ? 14.577  -1.249  0.073   1.00 58.86  ? ? ? ? ? ? 13  GLU A-2 OE1 1 
ATOM   909  O OE2 . GLU A-2 1 13  ? 16.357  -1.072  -1.228  1.00 67.46  ? ? ? ? ? ? 13  GLU A-2 OE2 1 
ATOM   910  N N   . GLY A-2 1 14  ? 17.780  3.301   1.561   1.00 39.79  ? ? ? ? ? ? 14  GLY A-2 N   1 
ATOM   911  C CA  . GLY A-2 1 14  ? 19.080  3.855   1.206   1.00 41.91  ? ? ? ? ? ? 14  GLY A-2 CA  1 
ATOM   912  C C   . GLY A-2 1 14  ? 19.920  4.318   2.401   1.00 46.87  ? ? ? ? ? ? 14  GLY A-2 C   1 
ATOM   913  O O   . GLY A-2 1 14  ? 21.141  4.106   2.455   1.00 43.72  ? ? ? ? ? ? 14  GLY A-2 O   1 
ATOM   914  N N   . CYS A-2 1 15  ? 19.282  4.977   3.357   1.00 41.25  ? ? ? ? ? ? 15  CYS A-2 N   1 
ATOM   915  C CA  . CYS A-2 1 15  ? 19.980  5.401   4.571   1.00 35.05  ? ? ? ? ? ? 15  CYS A-2 CA  1 
ATOM   916  C C   . CYS A-2 1 15  ? 20.547  4.166   5.285   1.00 29.19  ? ? ? ? ? ? 15  CYS A-2 C   1 
ATOM   917  O O   . CYS A-2 1 15  ? 21.680  4.168   5.732   1.00 37.55  ? ? ? ? ? ? 15  CYS A-2 O   1 
ATOM   918  C CB  . CYS A-2 1 15  ? 19.027  6.191   5.472   1.00 35.87  ? ? ? ? ? ? 15  CYS A-2 CB  1 
ATOM   919  S SG  . CYS A-2 1 15  ? 18.532  7.767   4.751   1.00 40.65  ? ? ? ? ? ? 15  CYS A-2 SG  1 
ATOM   920  N N   . VAL A-2 1 16  ? 19.770  3.094   5.335   1.00 35.96  ? ? ? ? ? ? 16  VAL A-2 N   1 
ATOM   921  C CA  . VAL A-2 1 16  ? 20.243  1.852   5.938   1.00 39.01  ? ? ? ? ? ? 16  VAL A-2 CA  1 
ATOM   922  C C   . VAL A-2 1 16  ? 21.450  1.264   5.202   1.00 38.83  ? ? ? ? ? ? 16  VAL A-2 C   1 
ATOM   923  O O   . VAL A-2 1 16  ? 22.474  0.936   5.830   1.00 42.96  ? ? ? ? ? ? 16  VAL A-2 O   1 
ATOM   924  C CB  . VAL A-2 1 16  ? 19.111  0.810   6.028   1.00 40.80  ? ? ? ? ? ? 16  VAL A-2 CB  1 
ATOM   925  C CG1 . VAL A-2 1 16  ? 19.667  -0.533  6.450   1.00 42.33  ? ? ? ? ? ? 16  VAL A-2 CG1 1 
ATOM   926  C CG2 . VAL A-2 1 16  ? 18.017  1.297   7.000   1.00 37.40  ? ? ? ? ? ? 16  VAL A-2 CG2 1 
ATOM   927  N N   . LEU A-2 1 17  ? 21.338  1.152   3.876   1.00 41.15  ? ? ? ? ? ? 17  LEU A-2 N   1 
ATOM   928  C CA  . LEU A-2 1 17  ? 22.463  0.715   3.050   1.00 36.59  ? ? ? ? ? ? 17  LEU A-2 CA  1 
ATOM   929  C C   . LEU A-2 1 17  ? 23.689  1.566   3.337   1.00 32.37  ? ? ? ? ? ? 17  LEU A-2 C   1 
ATOM   930  O O   . LEU A-2 1 17  ? 24.797  1.056   3.486   1.00 36.06  ? ? ? ? ? ? 17  LEU A-2 O   1 
ATOM   931  C CB  . LEU A-2 1 17  ? 22.119  0.815   1.563   1.00 35.00  ? ? ? ? ? ? 17  LEU A-2 CB  1 
ATOM   932  C CG  . LEU A-2 1 17  ? 21.312  -0.313  0.973   1.00 41.47  ? ? ? ? ? ? 17  LEU A-2 CG  1 
ATOM   933  C CD1 . LEU A-2 1 17  ? 20.719  0.087   -0.422  1.00 40.00  ? ? ? ? ? ? 17  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   934  C CD2 . LEU A-2 1 17  ? 22.210  -1.527  0.864   1.00 49.04  ? ? ? ? ? ? 17  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   935  N N   . GLU A-2 1 18  ? 23.493  2.874   3.418   1.00 31.63  ? ? ? ? ? ? 18  GLU A-2 N   1 
ATOM   936  C CA  . GLU A-2 1 18  ? 24.606  3.750   3.706   1.00 28.95  ? ? ? ? ? ? 18  GLU A-2 CA  1 
ATOM   937  C C   . GLU A-2 1 18  ? 25.231  3.404   5.073   1.00 40.09  ? ? ? ? ? ? 18  GLU A-2 C   1 
ATOM   938  O O   . GLU A-2 1 18  ? 26.451  3.355   5.193   1.00 36.65  ? ? ? ? ? ? 18  GLU A-2 O   1 
ATOM   939  C CB  . GLU A-2 1 18  ? 24.182  5.222   3.666   1.00 35.14  ? ? ? ? ? ? 18  GLU A-2 CB  1 
ATOM   940  C CG  . GLU A-2 1 18  ? 25.259  6.183   4.233   1.00 34.52  ? ? ? ? ? ? 18  GLU A-2 CG  1 
ATOM   941  C CD  . GLU A-2 1 18  ? 26.508  6.158   3.396   1.00 43.20  ? ? ? ? ? ? 18  GLU A-2 CD  1 
ATOM   942  O OE1 . GLU A-2 1 18  ? 26.363  5.988   2.156   1.00 50.01  ? ? ? ? ? ? 18  GLU A-2 OE1 1 
ATOM   943  O OE2 . GLU A-2 1 18  ? 27.624  6.288   3.954   1.00 43.22  ? ? ? ? ? ? 18  GLU A-2 OE2 1 
ATOM   944  N N   . ILE A-2 1 19  ? 24.396  3.156   6.089   1.00 43.58  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 N   1 
ATOM   945  C CA  . ILE A-2 1 19  ? 24.901  2.835   7.430   1.00 44.70  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 CA  1 
ATOM   946  C C   . ILE A-2 1 19  ? 25.665  1.503   7.407   1.00 40.69  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 C   1 
ATOM   947  O O   . ILE A-2 1 19  ? 26.779  1.418   7.914   1.00 38.90  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 O   1 
ATOM   948  C CB  . ILE A-2 1 19  ? 23.755  2.785   8.504   1.00 42.32  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 CB  1 
ATOM   949  C CG1 . ILE A-2 1 19  ? 23.208  4.190   8.786   1.00 38.67  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 CG1 1 
ATOM   950  C CG2 . ILE A-2 1 19  ? 24.279  2.204   9.821   1.00 45.22  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 CG2 1 
ATOM   951  C CD1 . ILE A-2 1 19  ? 21.842  4.224   9.471   1.00 40.40  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 CD1 1 
ATOM   952  N N   . ILE A-2 1 20  ? 25.079  0.476   6.785   1.00 43.48  ? ? ? ? ? ? 20  ILE A-2 N   1 
ATOM   953  C CA  . ILE A-2 1 20  ? 25.734  -0.828  6.725   1.00 48.72  ? ? ? ? ? ? 20  ILE A-2 CA  1 
ATOM   954  C C   . ILE A-2 1 20  ? 27.073  -0.777  5.976   1.00 55.98  ? ? ? ? ? ? 20  ILE A-2 C   1 
ATOM   955  O O   . ILE A-2 1 20  ? 27.975  -1.578  6.246   1.00 52.80  ? ? ? ? ? ? 20  ILE A-2 O   1 
ATOM   956  C CB  . ILE A-2 1 20  ? 24.841  -1.862  6.036   1.00 39.88  ? ? ? ? ? ? 20  ILE A-2 CB  1 
ATOM   957  C CG1 . ILE A-2 1 20  ? 23.572  -2.069  6.851   1.00 34.75  ? ? ? ? ? ? 20  ILE A-2 CG1 1 
ATOM   958  C CG2 . ILE A-2 1 20  ? 25.601  -3.171  5.853   1.00 42.05  ? ? ? ? ? ? 20  ILE A-2 CG2 1 
ATOM   959  C CD1 . ILE A-2 1 20  ? 22.437  -2.759  6.098   1.00 34.33  ? ? ? ? ? ? 20  ILE A-2 CD1 1 
ATOM   960  N N   . SER A-2 1 21  ? 27.193  0.165   5.041   1.00 49.48  ? ? ? ? ? ? 21  SER A-2 N   1 
ATOM   961  C CA  . SER A-2 1 21  ? 28.388  0.284   4.220   1.00 46.01  ? ? ? ? ? ? 21  SER A-2 CA  1 
ATOM   962  C C   . SER A-2 1 21  ? 29.613  0.635   5.034   1.00 41.10  ? ? ? ? ? ? 21  SER A-2 C   1 
ATOM   963  O O   . SER A-2 1 21  ? 30.732  0.248   4.677   1.00 44.82  ? ? ? ? ? ? 21  SER A-2 O   1 
ATOM   964  C CB  . SER A-2 1 21  ? 28.189  1.344   3.123   1.00 47.28  ? ? ? ? ? ? 21  SER A-2 CB  1 
ATOM   965  O OG  . SER A-2 1 21  ? 28.469  2.665   3.585   1.00 42.10  ? ? ? ? ? ? 21  SER A-2 OG  1 
ATOM   966  N N   . ARG A-2 1 22  ? 29.416  1.383   6.122   1.00 40.47  ? ? ? ? ? ? 22  ARG A-2 N   1 
ATOM   967  C CA  . ARG A-2 1 22  ? 30.538  1.924   6.891   1.00 48.23  ? ? ? ? ? ? 22  ARG A-2 CA  1 
ATOM   968  C C   . ARG A-2 1 22  ? 31.262  0.840   7.688   1.00 59.07  ? ? ? ? ? ? 22  ARG A-2 C   1 
ATOM   969  O O   . ARG A-2 1 22  ? 32.462  0.968   7.978   1.00 56.54  ? ? ? ? ? ? 22  ARG A-2 O   1 
ATOM   970  C CB  . ARG A-2 1 22  ? 30.046  3.025   7.839   1.00 59.05  ? ? ? ? ? ? 22  ARG A-2 CB  1 
ATOM   971  C CG  . ARG A-2 1 22  ? 29.083  3.963   7.142   1.00 58.64  ? ? ? ? ? ? 22  ARG A-2 CG  1 
ATOM   972  C CD  . ARG A-2 1 22  ? 29.075  5.345   7.710   1.00 60.77  ? ? ? ? ? ? 22  ARG A-2 CD  1 
ATOM   973  N NE  . ARG A-2 1 22  ? 28.535  6.277   6.728   1.00 56.46  ? ? ? ? ? ? 22  ARG A-2 NE  1 
ATOM   974  C CZ  . ARG A-2 1 22  ? 28.285  7.560   6.972   1.00 68.71  ? ? ? ? ? ? 22  ARG A-2 CZ  1 
ATOM   975  N NH1 . ARG A-2 1 22  ? 28.524  8.090   8.179   1.00 62.43  ? ? ? ? ? ? 22  ARG A-2 NH1 1 
ATOM   976  N NH2 . ARG A-2 1 22  ? 27.794  8.318   5.997   1.00 55.73  ? ? ? ? ? ? 22  ARG A-2 NH2 1 
ATOM   977  N N   . ARG A-2 1 23  ? 30.521  -0.212  8.041   1.00 55.70  ? ? ? ? ? ? 23  ARG A-2 N   1 
ATOM   978  C CA  . ARG A-2 1 23  ? 31.085  -1.388  8.702   1.00 56.65  ? ? ? ? ? ? 23  ARG A-2 CA  1 
ATOM   979  C C   . ARG A-2 1 23  ? 30.007  -2.396  9.099   1.00 50.55  ? ? ? ? ? ? 23  ARG A-2 C   1 
ATOM   980  O O   . ARG A-2 1 23  ? 28.823  -2.066  9.195   1.00 45.77  ? ? ? ? ? ? 23  ARG A-2 O   1 
ATOM   981  C CB  . ARG A-2 1 23  ? 31.917  -0.992  9.925   1.00 66.16  ? ? ? ? ? ? 23  ARG A-2 CB  1 
ATOM   982  C CG  . ARG A-2 1 23  ? 31.174  -0.223  10.988  1.00 66.19  ? ? ? ? ? ? 23  ARG A-2 CG  1 
ATOM   983  C CD  . ARG A-2 1 23  ? 32.048  -0.117  12.238  1.00 88.13  ? ? ? ? ? ? 23  ARG A-2 CD  1 
ATOM   984  N NE  . ARG A-2 1 23  ? 31.357  0.541   13.344  1.00 99.17  ? ? ? ? ? ? 23  ARG A-2 NE  1 
ATOM   985  C CZ  . ARG A-2 1 23  ? 30.441  -0.042  14.111  1.00 97.22  ? ? ? ? ? ? 23  ARG A-2 CZ  1 
ATOM   986  N NH1 . ARG A-2 1 23  ? 30.086  -1.308  13.902  1.00 88.40  ? ? ? ? ? ? 23  ARG A-2 NH1 1 
ATOM   987  N NH2 . ARG A-2 1 23  ? 29.868  0.649   15.088  1.00 98.32  ? ? ? ? ? ? 23  ARG A-2 NH2 1 
ATOM   988  N N   . GLU A-2 1 24  ? 30.427  -3.641  9.294   1.00 53.72  ? ? ? ? ? ? 24  GLU A-2 N   1 
ATOM   989  C CA  . GLU A-2 1 24  ? 29.520  -4.697  9.740   1.00 60.45  ? ? ? ? ? ? 24  GLU A-2 CA  1 
ATOM   990  C C   . GLU A-2 1 24  ? 28.683  -4.206  10.913  1.00 59.91  ? ? ? ? ? ? 24  GLU A-2 C   1 
ATOM   991  O O   . GLU A-2 1 24  ? 29.218  -3.626  11.846  1.00 59.59  ? ? ? ? ? ? 24  GLU A-2 O   1 
ATOM   992  C CB  . GLU A-2 1 24  ? 30.316  -5.930  10.176  1.00 60.80  ? ? ? ? ? ? 24  GLU A-2 CB  1 
ATOM   993  C CG  . GLU A-2 1 24  ? 29.524  -7.210  10.087  1.00 58.98  ? ? ? ? ? ? 24  GLU A-2 CG  1 
ATOM   994  C CD  . GLU A-2 1 24  ? 30.351  -8.430  10.412  1.00 69.80  ? ? ? ? ? ? 24  GLU A-2 CD  1 
ATOM   995  O OE1 . GLU A-2 1 24  ? 31.291  -8.292  11.220  1.00 75.51  ? ? ? ? ? ? 24  GLU A-2 OE1 1 
ATOM   996  O OE2 . GLU A-2 1 24  ? 30.065  -9.521  9.862   1.00 71.63  ? ? ? ? ? ? 24  GLU A-2 OE2 1 
ATOM   997  N N   . THR A-2 1 25  ? 27.379  -4.442  10.867  1.00 57.43  ? ? ? ? ? ? 25  THR A-2 N   1 
ATOM   998  C CA  . THR A-2 1 25  ? 26.500  -3.953  11.917  1.00 57.44  ? ? ? ? ? ? 25  THR A-2 CA  1 
ATOM   999  C C   . THR A-2 1 25  ? 25.250  -4.824  12.039  1.00 57.32  ? ? ? ? ? ? 25  THR A-2 C   1 
ATOM   1000 O O   . THR A-2 1 25  ? 25.210  -5.927  11.520  1.00 51.81  ? ? ? ? ? ? 25  THR A-2 O   1 
ATOM   1001 C CB  . THR A-2 1 25  ? 26.151  -2.465  11.695  1.00 58.36  ? ? ? ? ? ? 25  THR A-2 CB  1 
ATOM   1002 O OG1 . THR A-2 1 25  ? 25.259  -2.014  12.723  1.00 61.76  ? ? ? ? ? ? 25  THR A-2 OG1 1 
ATOM   1003 C CG2 . THR A-2 1 25  ? 25.542  -2.245  10.306  1.00 57.29  ? ? ? ? ? ? 25  THR A-2 CG2 1 
ATOM   1004 N N   . TYR A-2 1 26  ? 24.243  -4.355  12.758  1.00 55.53  ? ? ? ? ? ? 26  TYR A-2 N   1 
ATOM   1005 C CA  . TYR A-2 1 26  ? 23.057  -5.168  12.987  1.00 52.65  ? ? ? ? ? ? 26  TYR A-2 CA  1 
ATOM   1006 C C   . TYR A-2 1 26  ? 21.876  -4.266  13.337  1.00 51.38  ? ? ? ? ? ? 26  TYR A-2 C   1 
ATOM   1007 O O   . TYR A-2 1 26  ? 22.060  -3.106  13.676  1.00 52.07  ? ? ? ? ? ? 26  TYR A-2 O   1 
ATOM   1008 C CB  . TYR A-2 1 26  ? 23.327  -6.212  14.096  1.00 58.22  ? ? ? ? ? ? 26  TYR A-2 CB  1 
ATOM   1009 C CG  . TYR A-2 1 26  ? 23.826  -5.601  15.380  1.00 48.42  ? ? ? ? ? ? 26  TYR A-2 CG  1 
ATOM   1010 C CD1 . TYR A-2 1 26  ? 25.163  -5.278  15.542  1.00 61.29  ? ? ? ? ? ? 26  TYR A-2 CD1 1 
ATOM   1011 C CD2 . TYR A-2 1 26  ? 22.960  -5.313  16.412  1.00 51.18  ? ? ? ? ? ? 26  TYR A-2 CD2 1 
ATOM   1012 C CE1 . TYR A-2 1 26  ? 25.632  -4.696  16.712  1.00 59.65  ? ? ? ? ? ? 26  TYR A-2 CE1 1 
ATOM   1013 C CE2 . TYR A-2 1 26  ? 23.415  -4.736  17.598  1.00 57.81  ? ? ? ? ? ? 26  TYR A-2 CE2 1 
ATOM   1014 C CZ  . TYR A-2 1 26  ? 24.752  -4.428  17.740  1.00 65.56  ? ? ? ? ? ? 26  TYR A-2 CZ  1 
ATOM   1015 O OH  . TYR A-2 1 26  ? 25.213  -3.855  18.909  1.00 70.37  ? ? ? ? ? ? 26  TYR A-2 OH  1 
ATOM   1016 N N   . GLY A-2 1 27  ? 20.667  -4.806  13.228  1.00 52.92  ? ? ? ? ? ? 27  GLY A-2 N   1 
ATOM   1017 C CA  . GLY A-2 1 27  ? 19.447  -4.032  13.384  1.00 47.44  ? ? ? ? ? ? 27  GLY A-2 CA  1 
ATOM   1018 C C   . GLY A-2 1 27  ? 19.400  -3.036  14.535  1.00 51.18  ? ? ? ? ? ? 27  GLY A-2 C   1 
ATOM   1019 O O   . GLY A-2 1 27  ? 19.041  -1.871  14.339  1.00 51.71  ? ? ? ? ? ? 27  GLY A-2 O   1 
ATOM   1020 N N   . TYR A-2 1 28  ? 19.729  -3.477  15.746  1.00 47.32  ? ? ? ? ? ? 28  TYR A-2 N   1 
ATOM   1021 C CA  . TYR A-2 1 28  ? 19.590  -2.591  16.895  1.00 56.41  ? ? ? ? ? ? 28  TYR A-2 CA  1 
ATOM   1022 C C   . TYR A-2 1 28  ? 20.479  -1.369  16.671  1.00 52.73  ? ? ? ? ? ? 28  TYR A-2 C   1 
ATOM   1023 O O   . TYR A-2 1 28  ? 20.066  -0.233  16.894  1.00 47.08  ? ? ? ? ? ? 28  TYR A-2 O   1 
ATOM   1024 C CB  . TYR A-2 1 28  ? 19.968  -3.282  18.216  1.00 56.69  ? ? ? ? ? ? 28  TYR A-2 CB  1 
ATOM   1025 C CG  . TYR A-2 1 28  ? 19.602  -2.431  19.399  1.00 57.80  ? ? ? ? ? ? 28  TYR A-2 CG  1 
ATOM   1026 C CD1 . TYR A-2 1 28  ? 18.315  -2.455  19.922  1.00 65.26  ? ? ? ? ? ? 28  TYR A-2 CD1 1 
ATOM   1027 C CD2 . TYR A-2 1 28  ? 20.516  -1.559  19.949  1.00 59.14  ? ? ? ? ? ? 28  TYR A-2 CD2 1 
ATOM   1028 C CE1 . TYR A-2 1 28  ? 17.960  -1.656  21.002  1.00 66.39  ? ? ? ? ? ? 28  TYR A-2 CE1 1 
ATOM   1029 C CE2 . TYR A-2 1 28  ? 20.187  -0.760  21.057  1.00 61.66  ? ? ? ? ? ? 28  TYR A-2 CE2 1 
ATOM   1030 C CZ  . TYR A-2 1 28  ? 18.902  -0.808  21.565  1.00 58.53  ? ? ? ? ? ? 28  TYR A-2 CZ  1 
ATOM   1031 O OH  . TYR A-2 1 28  ? 18.551  -0.014  22.608  1.00 60.49  ? ? ? ? ? ? 28  TYR A-2 OH  1 
ATOM   1032 N N   . GLU A-2 1 29  ? 21.700  -1.612  16.219  1.00 45.66  ? ? ? ? ? ? 29  GLU A-2 N   1 
ATOM   1033 C CA  . GLU A-2 1 29  ? 22.664  -0.550  16.106  1.00 43.00  ? ? ? ? ? ? 29  GLU A-2 CA  1 
ATOM   1034 C C   . GLU A-2 1 29  ? 22.294  0.386   14.947  1.00 40.74  ? ? ? ? ? ? 29  GLU A-2 C   1 
ATOM   1035 O O   . GLU A-2 1 29  ? 22.502  1.597   15.003  1.00 42.86  ? ? ? ? ? ? 29  GLU A-2 O   1 
ATOM   1036 C CB  . GLU A-2 1 29  ? 24.061  -1.129  15.939  1.00 55.32  ? ? ? ? ? ? 29  GLU A-2 CB  1 
ATOM   1037 C CG  . GLU A-2 1 29  ? 25.118  -0.065  15.751  1.00 54.14  ? ? ? ? ? ? 29  GLU A-2 CG  1 
ATOM   1038 C CD  . GLU A-2 1 29  ? 26.504  -0.628  15.632  1.00 52.70  ? ? ? ? ? ? 29  GLU A-2 CD  1 
ATOM   1039 O OE1 . GLU A-2 1 29  ? 26.746  -1.499  14.756  1.00 68.48  ? ? ? ? ? ? 29  GLU A-2 OE1 1 
ATOM   1040 O OE2 . GLU A-2 1 29  ? 27.365  -0.184  16.408  1.00 53.53  ? ? ? ? ? ? 29  GLU A-2 OE2 1 
ATOM   1041 N N   . ILE A-2 1 30  ? 21.712  -0.172  13.895  1.00 42.29  ? ? ? ? ? ? 30  ILE A-2 N   1 
ATOM   1042 C CA  . ILE A-2 1 30  ? 21.283  0.649   12.789  1.00 37.41  ? ? ? ? ? ? 30  ILE A-2 CA  1 
ATOM   1043 C C   . ILE A-2 1 30  ? 20.169  1.574   13.266  1.00 42.10  ? ? ? ? ? ? 30  ILE A-2 C   1 
ATOM   1044 O O   . ILE A-2 1 30  ? 20.147  2.767   12.983  1.00 40.07  ? ? ? ? ? ? 30  ILE A-2 O   1 
ATOM   1045 C CB  . ILE A-2 1 30  ? 20.755  -0.219  11.588  1.00 43.05  ? ? ? ? ? ? 30  ILE A-2 CB  1 
ATOM   1046 C CG1 . ILE A-2 1 30  ? 21.899  -0.986  10.929  1.00 43.40  ? ? ? ? ? ? 30  ILE A-2 CG1 1 
ATOM   1047 C CG2 . ILE A-2 1 30  ? 20.118  0.660   10.558  1.00 30.80  ? ? ? ? ? ? 30  ILE A-2 CG2 1 
ATOM   1048 C CD1 . ILE A-2 1 30  ? 21.435  -2.176  10.094  1.00 40.04  ? ? ? ? ? ? 30  ILE A-2 CD1 1 
ATOM   1049 N N   . THR A-2 1 31  ? 19.224  1.003   13.993  1.00 47.70  ? ? ? ? ? ? 31  THR A-2 N   1 
ATOM   1050 C CA  . THR A-2 1 31  ? 18.104  1.781   14.519  1.00 42.27  ? ? ? ? ? ? 31  THR A-2 CA  1 
ATOM   1051 C C   . THR A-2 1 31  ? 18.612  2.950   15.377  1.00 41.17  ? ? ? ? ? ? 31  THR A-2 C   1 
ATOM   1052 O O   . THR A-2 1 31  ? 18.189  4.097   15.204  1.00 41.85  ? ? ? ? ? ? 31  THR A-2 O   1 
ATOM   1053 C CB  . THR A-2 1 31  ? 17.208  0.882   15.343  1.00 48.70  ? ? ? ? ? ? 31  THR A-2 CB  1 
ATOM   1054 O OG1 . THR A-2 1 31  ? 16.816  -0.241  14.542  1.00 47.55  ? ? ? ? ? ? 31  THR A-2 OG1 1 
ATOM   1055 C CG2 . THR A-2 1 31  ? 15.984  1.633   15.825  1.00 56.34  ? ? ? ? ? ? 31  THR A-2 CG2 1 
ATOM   1056 N N   . ARG A-2 1 32  ? 19.548  2.663   16.279  1.00 40.16  ? ? ? ? ? ? 32  ARG A-2 N   1 
ATOM   1057 C CA  . ARG A-2 1 32  ? 20.034  3.693   17.192  1.00 41.87  ? ? ? ? ? ? 32  ARG A-2 CA  1 
ATOM   1058 C C   . ARG A-2 1 32  ? 20.785  4.757   16.396  1.00 45.29  ? ? ? ? ? ? 32  ARG A-2 C   1 
ATOM   1059 O O   . ARG A-2 1 32  ? 20.699  5.945   16.709  1.00 46.18  ? ? ? ? ? ? 32  ARG A-2 O   1 
ATOM   1060 C CB  . ARG A-2 1 32  ? 20.916  3.084   18.260  1.00 41.12  ? ? ? ? ? ? 32  ARG A-2 CB  1 
ATOM   1061 C CG  . ARG A-2 1 32  ? 20.178  2.056   19.115  1.00 55.61  ? ? ? ? ? ? 32  ARG A-2 CG  1 
ATOM   1062 C CD  . ARG A-2 1 32  ? 19.196  2.717   20.070  1.00 59.89  ? ? ? ? ? ? 32  ARG A-2 CD  1 
ATOM   1063 N NE  . ARG A-2 1 32  ? 19.887  3.610   21.004  1.00 73.56  ? ? ? ? ? ? 32  ARG A-2 NE  1 
ATOM   1064 C CZ  . ARG A-2 1 32  ? 19.657  4.916   21.136  1.00 73.00  ? ? ? ? ? ? 32  ARG A-2 CZ  1 
ATOM   1065 N NH1 . ARG A-2 1 32  ? 18.712  5.532   20.417  1.00 56.10  ? ? ? ? ? ? 32  ARG A-2 NH1 1 
ATOM   1066 N NH2 . ARG A-2 1 32  ? 20.362  5.615   22.025  1.00 77.05  ? ? ? ? ? ? 32  ARG A-2 NH2 1 
ATOM   1067 N N   . HIS A-2 1 33  ? 21.500  4.336   15.354  1.00 47.05  ? ? ? ? ? ? 33  HIS A-2 N   1 
ATOM   1068 C CA  . HIS A-2 1 33  ? 22.217  5.293   14.511  1.00 49.75  ? ? ? ? ? ? 33  HIS A-2 CA  1 
ATOM   1069 C C   . HIS A-2 1 33  ? 21.232  6.263   13.808  1.00 43.63  ? ? ? ? ? ? 33  HIS A-2 C   1 
ATOM   1070 O O   . HIS A-2 1 33  ? 21.469  7.473   13.754  1.00 49.83  ? ? ? ? ? ? 33  HIS A-2 O   1 
ATOM   1071 C CB  . HIS A-2 1 33  ? 23.110  4.549   13.511  1.00 48.52  ? ? ? ? ? ? 33  HIS A-2 CB  1 
ATOM   1072 C CG  . HIS A-2 1 33  ? 24.022  5.442   12.720  1.00 76.58  ? ? ? ? ? ? 33  HIS A-2 CG  1 
ATOM   1073 N ND1 . HIS A-2 1 33  ? 25.316  5.079   12.398  1.00 89.67  ? ? ? ? ? ? 33  HIS A-2 ND1 1 
ATOM   1074 C CD2 . HIS A-2 1 33  ? 23.832  6.667   12.168  1.00 74.71  ? ? ? ? ? ? 33  HIS A-2 CD2 1 
ATOM   1075 C CE1 . HIS A-2 1 33  ? 25.882  6.046   11.689  1.00 83.72  ? ? ? ? ? ? 33  HIS A-2 CE1 1 
ATOM   1076 N NE2 . HIS A-2 1 33  ? 25.002  7.016   11.538  1.00 81.46  ? ? ? ? ? ? 33  HIS A-2 NE2 1 
ATOM   1077 N N   . LEU A-2 1 34  ? 20.115  5.739   13.320  1.00 40.92  ? ? ? ? ? ? 34  LEU A-2 N   1 
ATOM   1078 C CA  . LEU A-2 1 34  ? 19.062  6.560   12.699  1.00 36.12  ? ? ? ? ? ? 34  LEU A-2 CA  1 
ATOM   1079 C C   . LEU A-2 1 34  ? 18.393  7.495   13.723  1.00 38.63  ? ? ? ? ? ? 34  LEU A-2 C   1 
ATOM   1080 O O   . LEU A-2 1 34  ? 18.076  8.651   13.432  1.00 37.57  ? ? ? ? ? ? 34  LEU A-2 O   1 
ATOM   1081 C CB  . LEU A-2 1 34  ? 18.015  5.647   12.041  1.00 35.91  ? ? ? ? ? ? 34  LEU A-2 CB  1 
ATOM   1082 C CG  . LEU A-2 1 34  ? 18.509  4.999   10.740  1.00 40.16  ? ? ? ? ? ? 34  LEU A-2 CG  1 
ATOM   1083 C CD1 . LEU A-2 1 34  ? 17.624  3.855   10.295  1.00 41.97  ? ? ? ? ? ? 34  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   1084 C CD2 . LEU A-2 1 34  ? 18.619  6.078   9.607   1.00 43.69  ? ? ? ? ? ? 34  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   1085 N N   . ASN A-2 1 35  ? 18.198  6.985   14.931  1.00 44.93  ? ? ? ? ? ? 35  ASN A-2 N   1 
ATOM   1086 C CA  . ASN A-2 1 35  ? 17.665  7.791   16.032  1.00 48.94  ? ? ? ? ? ? 35  ASN A-2 CA  1 
ATOM   1087 C C   . ASN A-2 1 35  ? 18.614  8.919   16.391  1.00 49.46  ? ? ? ? ? ? 35  ASN A-2 C   1 
ATOM   1088 O O   . ASN A-2 1 35  ? 18.184  10.056  16.567  1.00 50.60  ? ? ? ? ? ? 35  ASN A-2 O   1 
ATOM   1089 C CB  . ASN A-2 1 35  ? 17.436  6.933   17.289  1.00 43.68  ? ? ? ? ? ? 35  ASN A-2 CB  1 
ATOM   1090 C CG  . ASN A-2 1 35  ? 16.294  5.939   17.136  1.00 46.56  ? ? ? ? ? ? 35  ASN A-2 CG  1 
ATOM   1091 O OD1 . ASN A-2 1 35  ? 16.235  4.933   17.852  1.00 46.82  ? ? ? ? ? ? 35  ASN A-2 OD1 1 
ATOM   1092 N ND2 . ASN A-2 1 35  ? 15.381  6.211   16.219  1.00 44.99  ? ? ? ? ? ? 35  ASN A-2 ND2 1 
ATOM   1093 N N   . ASP A-2 1 36  ? 19.902  8.594   16.503  1.00 50.52  ? ? ? ? ? ? 36  ASP A-2 N   1 
ATOM   1094 C CA  . ASP A-2 1 36  ? 20.931  9.582   16.813  1.00 50.97  ? ? ? ? ? ? 36  ASP A-2 CA  1 
ATOM   1095 C C   . ASP A-2 1 36  ? 21.048  10.650  15.714  1.00 54.08  ? ? ? ? ? ? 36  ASP A-2 C   1 
ATOM   1096 O O   . ASP A-2 1 36  ? 21.389  11.802  15.995  1.00 54.29  ? ? ? ? ? ? 36  ASP A-2 O   1 
ATOM   1097 C CB  . ASP A-2 1 36  ? 22.294  8.897   17.041  1.00 54.22  ? ? ? ? ? ? 36  ASP A-2 CB  1 
ATOM   1098 C CG  . ASP A-2 1 36  ? 22.417  8.228   18.437  1.00 56.02  ? ? ? ? ? ? 36  ASP A-2 CG  1 
ATOM   1099 O OD1 . ASP A-2 1 36  ? 21.631  8.555   19.361  1.00 52.62  ? ? ? ? ? ? 36  ASP A-2 OD1 1 
ATOM   1100 O OD2 . ASP A-2 1 36  ? 23.310  7.367   18.587  1.00 59.14  ? ? ? ? ? ? 36  ASP A-2 OD2 1 
ATOM   1101 N N   . LEU A-2 1 37  ? 20.777  10.264  14.463  1.00 45.92  ? ? ? ? ? ? 37  LEU A-2 N   1 
ATOM   1102 C CA  . LEU A-2 1 37  ? 20.755  11.210  13.348  1.00 51.05  ? ? ? ? ? ? 37  LEU A-2 CA  1 
ATOM   1103 C C   . LEU A-2 1 37  ? 19.618  12.244  13.502  1.00 51.84  ? ? ? ? ? ? 37  LEU A-2 C   1 
ATOM   1104 O O   . LEU A-2 1 37  ? 19.723  13.380  13.038  1.00 53.59  ? ? ? ? ? ? 37  LEU A-2 O   1 
ATOM   1105 C CB  . LEU A-2 1 37  ? 20.612  10.442  12.016  1.00 53.59  ? ? ? ? ? ? 37  LEU A-2 CB  1 
ATOM   1106 C CG  . LEU A-2 1 37  ? 20.727  11.249  10.729  1.00 63.21  ? ? ? ? ? ? 37  LEU A-2 CG  1 
ATOM   1107 C CD1 . LEU A-2 1 37  ? 22.051  11.992  10.655  1.00 61.04  ? ? ? ? ? ? 37  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   1108 C CD2 . LEU A-2 1 37  ? 20.550  10.339  9.510   1.00 68.26  ? ? ? ? ? ? 37  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   1109 N N   . GLY A-2 1 38  ? 18.528  11.842  14.146  1.00 48.67  ? ? ? ? ? ? 38  GLY A-2 N   1 
ATOM   1110 C CA  . GLY A-2 1 38  ? 17.381  12.722  14.328  1.00 48.61  ? ? ? ? ? ? 38  GLY A-2 CA  1 
ATOM   1111 C C   . GLY A-2 1 38  ? 16.076  12.092  13.859  1.00 48.80  ? ? ? ? ? ? 38  GLY A-2 C   1 
ATOM   1112 O O   . GLY A-2 1 38  ? 15.029  12.724  13.897  1.00 50.47  ? ? ? ? ? ? 38  GLY A-2 O   1 
ATOM   1113 N N   . PHE A-2 1 39  ? 16.126  10.841  13.421  1.00 38.23  ? ? ? ? ? ? 39  PHE A-2 N   1 
ATOM   1114 C CA  . PHE A-2 1 39  ? 14.909  10.154  13.018  1.00 46.09  ? ? ? ? ? ? 39  PHE A-2 CA  1 
ATOM   1115 C C   . PHE A-2 1 39  ? 14.433  9.333   14.195  1.00 42.16  ? ? ? ? ? ? 39  PHE A-2 C   1 
ATOM   1116 O O   . PHE A-2 1 39  ? 14.482  8.106   14.190  1.00 44.85  ? ? ? ? ? ? 39  PHE A-2 O   1 
ATOM   1117 C CB  . PHE A-2 1 39  ? 15.142  9.282   11.762  1.00 44.68  ? ? ? ? ? ? 39  PHE A-2 CB  1 
ATOM   1118 C CG  . PHE A-2 1 39  ? 15.575  10.072  10.548  1.00 44.19  ? ? ? ? ? ? 39  PHE A-2 CG  1 
ATOM   1119 C CD1 . PHE A-2 1 39  ? 14.893  11.215  10.169  1.00 41.68  ? ? ? ? ? ? 39  PHE A-2 CD1 1 
ATOM   1120 C CD2 . PHE A-2 1 39  ? 16.659  9.672   9.794   1.00 44.88  ? ? ? ? ? ? 39  PHE A-2 CD2 1 
ATOM   1121 C CE1 . PHE A-2 1 39  ? 15.275  11.942  9.054   1.00 47.24  ? ? ? ? ? ? 39  PHE A-2 CE1 1 
ATOM   1122 C CE2 . PHE A-2 1 39  ? 17.050  10.402  8.652   1.00 52.68  ? ? ? ? ? ? 39  PHE A-2 CE2 1 
ATOM   1123 C CZ  . PHE A-2 1 39  ? 16.362  11.535  8.294   1.00 40.26  ? ? ? ? ? ? 39  PHE A-2 CZ  1 
ATOM   1124 N N   . THR A-2 1 40  ? 13.949  10.039  15.209  1.00 56.32  ? ? ? ? ? ? 40  THR A-2 N   1 
ATOM   1125 C CA  . THR A-2 1 40  ? 13.668  9.431   16.502  1.00 62.09  ? ? ? ? ? ? 40  THR A-2 CA  1 
ATOM   1126 C C   . THR A-2 1 40  ? 12.493  8.463   16.463  1.00 67.73  ? ? ? ? ? ? 40  THR A-2 C   1 
ATOM   1127 O O   . THR A-2 1 40  ? 12.357  7.620   17.354  1.00 74.21  ? ? ? ? ? ? 40  THR A-2 O   1 
ATOM   1128 C CB  . THR A-2 1 40  ? 13.395  10.507  17.579  1.00 63.86  ? ? ? ? ? ? 40  THR A-2 CB  1 
ATOM   1129 O OG1 . THR A-2 1 40  ? 12.191  11.226  17.265  1.00 65.03  ? ? ? ? ? ? 40  THR A-2 OG1 1 
ATOM   1130 C CG2 . THR A-2 1 40  ? 14.569  11.478  17.679  1.00 53.23  ? ? ? ? ? ? 40  THR A-2 CG2 1 
ATOM   1131 N N   . GLU A-2 1 41  ? 11.653  8.572   15.437  1.00 61.73  ? ? ? ? ? ? 41  GLU A-2 N   1 
ATOM   1132 C CA  . GLU A-2 1 41  ? 10.462  7.738   15.341  1.00 63.56  ? ? ? ? ? ? 41  GLU A-2 CA  1 
ATOM   1133 C C   . GLU A-2 1 41  ? 10.755  6.401   14.660  1.00 65.76  ? ? ? ? ? ? 41  GLU A-2 C   1 
ATOM   1134 O O   . GLU A-2 1 41  ? 9.871   5.544   14.557  1.00 74.01  ? ? ? ? ? ? 41  GLU A-2 O   1 
ATOM   1135 C CB  . GLU A-2 1 41  ? 9.345   8.477   14.597  1.00 74.38  ? ? ? ? ? ? 41  GLU A-2 CB  1 
ATOM   1136 C CG  . GLU A-2 1 41  ? 9.217   9.956   14.978  1.00 88.85  ? ? ? ? ? ? 41  GLU A-2 CG  1 
ATOM   1137 C CD  . GLU A-2 1 41  ? 7.785   10.476  14.890  1.00 98.74  ? ? ? ? ? ? 41  GLU A-2 CD  1 
ATOM   1138 O OE1 . GLU A-2 1 41  ? 7.543   11.449  14.138  1.00 107.57 ? ? ? ? ? ? 41  GLU A-2 OE1 1 
ATOM   1139 O OE2 . GLU A-2 1 41  ? 6.907   9.920   15.585  1.00 93.14  ? ? ? ? ? ? 41  GLU A-2 OE2 1 
ATOM   1140 N N   . VAL A-2 1 42  ? 11.989  6.216   14.195  1.00 55.16  ? ? ? ? ? ? 42  VAL A-2 N   1 
ATOM   1141 C CA  . VAL A-2 1 42  ? 12.376  4.949   13.589  1.00 56.72  ? ? ? ? ? ? 42  VAL A-2 CA  1 
ATOM   1142 C C   . VAL A-2 1 42  ? 12.600  3.917   14.681  1.00 54.39  ? ? ? ? ? ? 42  VAL A-2 C   1 
ATOM   1143 O O   . VAL A-2 1 42  ? 13.446  4.109   15.541  1.00 53.94  ? ? ? ? ? ? 42  VAL A-2 O   1 
ATOM   1144 C CB  . VAL A-2 1 42  ? 13.675  5.072   12.788  1.00 51.41  ? ? ? ? ? ? 42  VAL A-2 CB  1 
ATOM   1145 C CG1 . VAL A-2 1 42  ? 14.123  3.696   12.296  1.00 41.37  ? ? ? ? ? ? 42  VAL A-2 CG1 1 
ATOM   1146 C CG2 . VAL A-2 1 42  ? 13.489  6.027   11.657  1.00 50.42  ? ? ? ? ? ? 42  VAL A-2 CG2 1 
ATOM   1147 N N   . VAL A-2 1 43  ? 11.848  2.824   14.618  1.00 55.14  ? ? ? ? ? ? 43  VAL A-2 N   1 
ATOM   1148 C CA  . VAL A-2 1 43  ? 11.963  1.749   15.582  1.00 53.46  ? ? ? ? ? ? 43  VAL A-2 CA  1 
ATOM   1149 C C   . VAL A-2 1 43  ? 12.578  0.521   14.929  1.00 59.39  ? ? ? ? ? ? 43  VAL A-2 C   1 
ATOM   1150 O O   . VAL A-2 1 43  ? 12.616  0.413   13.704  1.00 52.89  ? ? ? ? ? ? 43  VAL A-2 O   1 
ATOM   1151 C CB  . VAL A-2 1 43  ? 10.582  1.370   16.154  1.00 61.12  ? ? ? ? ? ? 43  VAL A-2 CB  1 
ATOM   1152 C CG1 . VAL A-2 1 43  ? 9.965   2.573   16.849  1.00 57.64  ? ? ? ? ? ? 43  VAL A-2 CG1 1 
ATOM   1153 C CG2 . VAL A-2 1 43  ? 9.648   0.835   15.049  1.00 60.16  ? ? ? ? ? ? 43  VAL A-2 CG2 1 
ATOM   1154 N N   . GLU A-2 1 44  ? 13.032  -0.409  15.759  1.00 58.33  ? ? ? ? ? ? 44  GLU A-2 N   1 
ATOM   1155 C CA  . GLU A-2 1 44  ? 13.673  -1.624  15.283  1.00 56.14  ? ? ? ? ? ? 44  GLU A-2 CA  1 
ATOM   1156 C C   . GLU A-2 1 44  ? 12.902  -2.395  14.231  1.00 54.49  ? ? ? ? ? ? 44  GLU A-2 C   1 
ATOM   1157 O O   . GLU A-2 1 44  ? 13.511  -2.982  13.354  1.00 49.63  ? ? ? ? ? ? 44  GLU A-2 O   1 
ATOM   1158 C CB  . GLU A-2 1 44  ? 13.897  -2.580  16.446  1.00 55.55  ? ? ? ? ? ? 44  GLU A-2 CB  1 
ATOM   1159 C CG  . GLU A-2 1 44  ? 15.080  -2.254  17.305  1.00 70.37  ? ? ? ? ? ? 44  GLU A-2 CG  1 
ATOM   1160 C CD  . GLU A-2 1 44  ? 15.179  -3.212  18.463  1.00 76.13  ? ? ? ? ? ? 44  GLU A-2 CD  1 
ATOM   1161 O OE1 . GLU A-2 1 44  ? 15.659  -4.348  18.238  1.00 77.79  ? ? ? ? ? ? 44  GLU A-2 OE1 1 
ATOM   1162 O OE2 . GLU A-2 1 44  ? 14.756  -2.832  19.577  1.00 81.68  ? ? ? ? ? ? 44  GLU A-2 OE2 1 
ATOM   1163 N N   . GLY A-2 1 45  ? 11.580  -2.466  14.372  1.00 61.43  ? ? ? ? ? ? 45  GLY A-2 N   1 
ATOM   1164 C CA  . GLY A-2 1 45  ? 10.757  -3.263  13.476  1.00 57.52  ? ? ? ? ? ? 45  GLY A-2 CA  1 
ATOM   1165 C C   . GLY A-2 1 45  ? 10.777  -2.687  12.065  1.00 56.69  ? ? ? ? ? ? 45  GLY A-2 C   1 
ATOM   1166 O O   . GLY A-2 1 45  ? 10.550  -3.406  11.072  1.00 51.19  ? ? ? ? ? ? 45  GLY A-2 O   1 
ATOM   1167 N N   . THR A-2 1 46  ? 11.045  -1.386  11.977  1.00 48.94  ? ? ? ? ? ? 46  THR A-2 N   1 
ATOM   1168 C CA  . THR A-2 1 46  ? 11.111  -0.713  10.690  1.00 55.67  ? ? ? ? ? ? 46  THR A-2 CA  1 
ATOM   1169 C C   . THR A-2 1 46  ? 12.426  -1.110  10.045  1.00 54.00  ? ? ? ? ? ? 46  THR A-2 C   1 
ATOM   1170 O O   . THR A-2 1 46  ? 12.471  -1.456  8.864   1.00 55.03  ? ? ? ? ? ? 46  THR A-2 O   1 
ATOM   1171 C CB  . THR A-2 1 46  ? 11.063  0.829   10.828  1.00 61.63  ? ? ? ? ? ? 46  THR A-2 CB  1 
ATOM   1172 O OG1 . THR A-2 1 46  ? 9.927   1.222   11.605  1.00 59.08  ? ? ? ? ? ? 46  THR A-2 OG1 1 
ATOM   1173 C CG2 . THR A-2 1 46  ? 10.975  1.491   9.454   1.00 56.81  ? ? ? ? ? ? 46  THR A-2 CG2 1 
ATOM   1174 N N   . VAL A-2 1 47  ? 13.500  -1.079  10.830  1.00 44.80  ? ? ? ? ? ? 47  VAL A-2 N   1 
ATOM   1175 C CA  . VAL A-2 1 47  ? 14.798  -1.502  10.327  1.00 40.13  ? ? ? ? ? ? 47  VAL A-2 CA  1 
ATOM   1176 C C   . VAL A-2 1 47  ? 14.785  -3.002  10.002  1.00 46.30  ? ? ? ? ? ? 47  VAL A-2 C   1 
ATOM   1177 O O   . VAL A-2 1 47  ? 15.290  -3.427  8.972   1.00 43.48  ? ? ? ? ? ? 47  VAL A-2 O   1 
ATOM   1178 C CB  . VAL A-2 1 47  ? 15.913  -1.187  11.322  1.00 42.01  ? ? ? ? ? ? 47  VAL A-2 CB  1 
ATOM   1179 C CG1 . VAL A-2 1 47  ? 17.216  -1.867  10.895  1.00 51.63  ? ? ? ? ? ? 47  VAL A-2 CG1 1 
ATOM   1180 C CG2 . VAL A-2 1 47  ? 16.095  0.321   11.456  1.00 43.32  ? ? ? ? ? ? 47  VAL A-2 CG2 1 
ATOM   1181 N N   . TYR A-2 1 48  ? 14.210  -3.815  10.880  1.00 41.11  ? ? ? ? ? ? 48  TYR A-2 N   1 
ATOM   1182 C CA  . TYR A-2 1 48  ? 14.110  -5.237  10.608  1.00 52.45  ? ? ? ? ? ? 48  TYR A-2 CA  1 
ATOM   1183 C C   . TYR A-2 1 48  ? 13.523  -5.471  9.205   1.00 57.70  ? ? ? ? ? ? 48  TYR A-2 C   1 
ATOM   1184 O O   . TYR A-2 1 48  ? 14.108  -6.181  8.389   1.00 53.68  ? ? ? ? ? ? 48  TYR A-2 O   1 
ATOM   1185 C CB  . TYR A-2 1 48  ? 13.240  -5.932  11.657  1.00 53.12  ? ? ? ? ? ? 48  TYR A-2 CB  1 
ATOM   1186 C CG  . TYR A-2 1 48  ? 12.989  -7.395  11.340  1.00 66.81  ? ? ? ? ? ? 48  TYR A-2 CG  1 
ATOM   1187 C CD1 . TYR A-2 1 48  ? 13.918  -8.375  11.686  1.00 72.25  ? ? ? ? ? ? 48  TYR A-2 CD1 1 
ATOM   1188 C CD2 . TYR A-2 1 48  ? 11.829  -7.796  10.686  1.00 76.28  ? ? ? ? ? ? 48  TYR A-2 CD2 1 
ATOM   1189 C CE1 . TYR A-2 1 48  ? 13.692  -9.719  11.395  1.00 69.20  ? ? ? ? ? ? 48  TYR A-2 CE1 1 
ATOM   1190 C CE2 . TYR A-2 1 48  ? 11.595  -9.134  10.388  1.00 81.04  ? ? ? ? ? ? 48  TYR A-2 CE2 1 
ATOM   1191 C CZ  . TYR A-2 1 48  ? 12.531  -10.089 10.745  1.00 77.98  ? ? ? ? ? ? 48  TYR A-2 CZ  1 
ATOM   1192 O OH  . TYR A-2 1 48  ? 12.297  -11.414 10.446  1.00 84.91  ? ? ? ? ? ? 48  TYR A-2 OH  1 
ATOM   1193 N N   . THR A-2 1 49  ? 12.362  -4.869  8.949   1.00 54.63  ? ? ? ? ? ? 49  THR A-2 N   1 
ATOM   1194 C CA  . THR A-2 1 49  ? 11.639  -5.058  7.693   1.00 60.53  ? ? ? ? ? ? 49  THR A-2 CA  1 
ATOM   1195 C C   . THR A-2 1 49  ? 12.518  -4.655  6.504   1.00 54.41  ? ? ? ? ? ? 49  THR A-2 C   1 
ATOM   1196 O O   . THR A-2 1 49  ? 12.546  -5.342  5.493   1.00 52.39  ? ? ? ? ? ? 49  THR A-2 O   1 
ATOM   1197 C CB  . THR A-2 1 49  ? 10.361  -4.217  7.665   1.00 62.35  ? ? ? ? ? ? 49  THR A-2 CB  1 
ATOM   1198 O OG1 . THR A-2 1 49  ? 9.474   -4.649  8.713   1.00 72.91  ? ? ? ? ? ? 49  THR A-2 OG1 1 
ATOM   1199 C CG2 . THR A-2 1 49  ? 9.666   -4.330  6.297   1.00 55.20  ? ? ? ? ? ? 49  THR A-2 CG2 1 
ATOM   1200 N N   . ILE A-2 1 50  ? 13.256  -3.554  6.646   1.00 51.76  ? ? ? ? ? ? 50  ILE A-2 N   1 
ATOM   1201 C CA  . ILE A-2 1 50  ? 14.188  -3.114  5.604   1.00 46.83  ? ? ? ? ? ? 50  ILE A-2 CA  1 
ATOM   1202 C C   . ILE A-2 1 50  ? 15.307  -4.137  5.377   1.00 57.68  ? ? ? ? ? ? 50  ILE A-2 C   1 
ATOM   1203 O O   . ILE A-2 1 50  ? 15.634  -4.458  4.232   1.00 53.21  ? ? ? ? ? ? 50  ILE A-2 O   1 
ATOM   1204 C CB  . ILE A-2 1 50  ? 14.792  -1.743  5.941   1.00 43.83  ? ? ? ? ? ? 50  ILE A-2 CB  1 
ATOM   1205 C CG1 . ILE A-2 1 50  ? 13.722  -0.663  5.765   1.00 54.25  ? ? ? ? ? ? 50  ILE A-2 CG1 1 
ATOM   1206 C CG2 . ILE A-2 1 50  ? 16.003  -1.438  5.038   1.00 44.99  ? ? ? ? ? ? 50  ILE A-2 CG2 1 
ATOM   1207 C CD1 . ILE A-2 1 50  ? 14.115  0.701   6.292   1.00 58.88  ? ? ? ? ? ? 50  ILE A-2 CD1 1 
ATOM   1208 N N   . LEU A-2 1 51  ? 15.891  -4.637  6.468   1.00 55.60  ? ? ? ? ? ? 51  LEU A-2 N   1 
ATOM   1209 C CA  . LEU A-2 1 51  ? 16.971  -5.618  6.384   1.00 50.65  ? ? ? ? ? ? 51  LEU A-2 CA  1 
ATOM   1210 C C   . LEU A-2 1 51  ? 16.506  -6.868  5.635   1.00 52.23  ? ? ? ? ? ? 51  LEU A-2 C   1 
ATOM   1211 O O   . LEU A-2 1 51  ? 17.273  -7.441  4.847   1.00 55.25  ? ? ? ? ? ? 51  LEU A-2 O   1 
ATOM   1212 C CB  . LEU A-2 1 51  ? 17.498  -5.999  7.783   1.00 46.23  ? ? ? ? ? ? 51  LEU A-2 CB  1 
ATOM   1213 C CG  . LEU A-2 1 51  ? 18.323  -4.956  8.551   1.00 40.25  ? ? ? ? ? ? 51  LEU A-2 CG  1 
ATOM   1214 C CD1 . LEU A-2 1 51  ? 18.670  -5.481  9.962   1.00 41.75  ? ? ? ? ? ? 51  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   1215 C CD2 . LEU A-2 1 51  ? 19.601  -4.549  7.809   1.00 39.16  ? ? ? ? ? ? 51  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   1216 N N   . VAL A-2 1 52  ? 15.264  -7.293  5.882   1.00 48.03  ? ? ? ? ? ? 52  VAL A-2 N   1 
ATOM   1217 C CA  . VAL A-2 1 52  ? 14.678  -8.412  5.139   1.00 51.62  ? ? ? ? ? ? 52  VAL A-2 CA  1 
ATOM   1218 C C   . VAL A-2 1 52  ? 14.614  -8.084  3.629   1.00 62.51  ? ? ? ? ? ? 52  VAL A-2 C   1 
ATOM   1219 O O   . VAL A-2 1 52  ? 15.029  -8.893  2.797   1.00 66.92  ? ? ? ? ? ? 52  VAL A-2 O   1 
ATOM   1220 C CB  . VAL A-2 1 52  ? 13.252  -8.820  5.658   1.00 59.81  ? ? ? ? ? ? 52  VAL A-2 CB  1 
ATOM   1221 C CG1 . VAL A-2 1 52  ? 12.560  -9.784  4.676   1.00 67.29  ? ? ? ? ? ? 52  VAL A-2 CG1 1 
ATOM   1222 C CG2 . VAL A-2 1 52  ? 13.304  -9.470  7.047   1.00 67.38  ? ? ? ? ? ? 52  VAL A-2 CG2 1 
ATOM   1223 N N   . ARG A-2 1 53  ? 14.098  -6.907  3.274   1.00 58.71  ? ? ? ? ? ? 53  ARG A-2 N   1 
ATOM   1224 C CA  . ARG A-2 1 53  ? 14.048  -6.494  1.867   1.00 61.25  ? ? ? ? ? ? 53  ARG A-2 CA  1 
ATOM   1225 C C   . ARG A-2 1 53  ? 15.435  -6.507  1.220   1.00 56.97  ? ? ? ? ? ? 53  ARG A-2 C   1 
ATOM   1226 O O   . ARG A-2 1 53  ? 15.582  -6.893  0.070   1.00 73.57  ? ? ? ? ? ? 53  ARG A-2 O   1 
ATOM   1227 C CB  . ARG A-2 1 53  ? 13.440  -5.094  1.717   1.00 70.97  ? ? ? ? ? ? 53  ARG A-2 CB  1 
ATOM   1228 C CG  . ARG A-2 1 53  ? 11.981  -5.001  2.129   1.00 86.51  ? ? ? ? ? ? 53  ARG A-2 CG  1 
ATOM   1229 C CD  . ARG A-2 1 53  ? 11.413  -3.595  1.964   1.00 96.27  ? ? ? ? ? ? 53  ARG A-2 CD  1 
ATOM   1230 N NE  . ARG A-2 1 53  ? 11.107  -3.276  0.567   1.00 114.24 ? ? ? ? ? ? 53  ARG A-2 NE  1 
ATOM   1231 C CZ  . ARG A-2 1 53  ? 11.693  -2.316  -0.154  1.00 107.72 ? ? ? ? ? ? 53  ARG A-2 CZ  1 
ATOM   1232 N NH1 . ARG A-2 1 53  ? 12.637  -1.538  0.370   1.00 100.10 ? ? ? ? ? ? 53  ARG A-2 NH1 1 
ATOM   1233 N NH2 . ARG A-2 1 53  ? 11.325  -2.124  -1.419  1.00 93.35  ? ? ? ? ? ? 53  ARG A-2 NH2 1 
ATOM   1234 N N   . LEU A-2 1 54  ? 16.451  -6.074  1.959   1.00 57.38  ? ? ? ? ? ? 54  LEU A-2 N   1 
ATOM   1235 C CA  . LEU A-2 1 54  ? 17.804  -6.018  1.420   1.00 58.21  ? ? ? ? ? ? 54  LEU A-2 CA  1 
ATOM   1236 C C   . LEU A-2 1 54  ? 18.347  -7.428  1.221   1.00 65.72  ? ? ? ? ? ? 54  LEU A-2 C   1 
ATOM   1237 O O   . LEU A-2 1 54  ? 19.127  -7.681  0.302   1.00 53.43  ? ? ? ? ? ? 54  LEU A-2 O   1 
ATOM   1238 C CB  . LEU A-2 1 54  ? 18.734  -5.221  2.340   1.00 52.23  ? ? ? ? ? ? 54  LEU A-2 CB  1 
ATOM   1239 C CG  . LEU A-2 1 54  ? 18.440  -3.730  2.516   1.00 49.91  ? ? ? ? ? ? 54  LEU A-2 CG  1 
ATOM   1240 C CD1 . LEU A-2 1 54  ? 19.479  -3.080  3.433   1.00 49.79  ? ? ? ? ? ? 54  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   1241 C CD2 . LEU A-2 1 54  ? 18.409  -3.032  1.187   1.00 46.65  ? ? ? ? ? ? 54  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   1242 N N   . GLU A-2 1 55  ? 17.939  -8.354  2.082   1.00 74.13  ? ? ? ? ? ? 55  GLU A-2 N   1 
ATOM   1243 C CA  . GLU A-2 1 55  ? 18.402  -9.733  1.951   1.00 72.36  ? ? ? ? ? ? 55  GLU A-2 CA  1 
ATOM   1244 C C   . GLU A-2 1 55  ? 17.796  -10.444 0.723   1.00 70.50  ? ? ? ? ? ? 55  GLU A-2 C   1 
ATOM   1245 O O   . GLU A-2 1 55  ? 18.486  -11.184 0.017   1.00 68.94  ? ? ? ? ? ? 55  GLU A-2 O   1 
ATOM   1246 C CB  . GLU A-2 1 55  ? 18.107  -10.516 3.232   1.00 64.84  ? ? ? ? ? ? 55  GLU A-2 CB  1 
ATOM   1247 C CG  . GLU A-2 1 55  ? 18.279  -12.020 3.079   1.00 65.78  ? ? ? ? ? ? 55  GLU A-2 CG  1 
ATOM   1248 C CD  . GLU A-2 1 55  ? 18.128  -12.778 4.398   1.00 74.85  ? ? ? ? ? ? 55  GLU A-2 CD  1 
ATOM   1249 O OE1 . GLU A-2 1 55  ? 18.139  -12.139 5.485   1.00 71.41  ? ? ? ? ? ? 55  GLU A-2 OE1 1 
ATOM   1250 O OE2 . GLU A-2 1 55  ? 18.001  -14.019 4.338   1.00 74.51  ? ? ? ? ? ? 55  GLU A-2 OE2 1 
ATOM   1251 N N   . LYS A-2 1 56  ? 16.509  -10.230 0.468   1.00 74.51  ? ? ? ? ? ? 56  LYS A-2 N   1 
ATOM   1252 C CA  . LYS A-2 1 56  ? 15.856  -10.853 -0.684  1.00 79.93  ? ? ? ? ? ? 56  LYS A-2 CA  1 
ATOM   1253 C C   . LYS A-2 1 56  ? 16.368  -10.254 -2.012  1.00 82.56  ? ? ? ? ? ? 56  LYS A-2 C   1 
ATOM   1254 O O   . LYS A-2 1 56  ? 16.384  -10.935 -3.035  1.00 87.51  ? ? ? ? ? ? 56  LYS A-2 O   1 
ATOM   1255 C CB  . LYS A-2 1 56  ? 14.336  -10.706 -0.585  1.00 91.40  ? ? ? ? ? ? 56  LYS A-2 CB  1 
ATOM   1256 C CG  . LYS A-2 1 56  ? 13.857  -9.270  -0.772  1.00 110.10 ? ? ? ? ? ? 56  LYS A-2 CG  1 
ATOM   1257 C CD  . LYS A-2 1 56  ? 12.337  -9.149  -0.836  1.00 124.70 ? ? ? ? ? ? 56  LYS A-2 CD  1 
ATOM   1258 C CE  . LYS A-2 1 56  ? 11.924  -7.690  -1.054  1.00 119.98 ? ? ? ? ? ? 56  LYS A-2 CE  1 
ATOM   1259 N NZ  . LYS A-2 1 56  ? 10.490  -7.453  -0.746  1.00 121.02 ? ? ? ? ? ? 56  LYS A-2 NZ  1 
ATOM   1260 N N   . LYS A-2 1 57  ? 16.790  -8.989  -1.991  1.00 75.41  ? ? ? ? ? ? 57  LYS A-2 N   1 
ATOM   1261 C CA  . LYS A-2 1 57  ? 17.389  -8.353  -3.165  1.00 72.51  ? ? ? ? ? ? 57  LYS A-2 CA  1 
ATOM   1262 C C   . LYS A-2 1 57  ? 18.869  -8.702  -3.301  1.00 75.10  ? ? ? ? ? ? 57  LYS A-2 C   1 
ATOM   1263 O O   . LYS A-2 1 57  ? 19.519  -8.275  -4.255  1.00 85.91  ? ? ? ? ? ? 57  LYS A-2 O   1 
ATOM   1264 C CB  . LYS A-2 1 57  ? 17.258  -6.829  -3.084  1.00 69.97  ? ? ? ? ? ? 57  LYS A-2 CB  1 
ATOM   1265 C CG  . LYS A-2 1 57  ? 15.836  -6.310  -3.048  1.00 73.95  ? ? ? ? ? ? 57  LYS A-2 CG  1 
ATOM   1266 C CD  . LYS A-2 1 57  ? 15.805  -4.792  -2.974  1.00 69.93  ? ? ? ? ? ? 57  LYS A-2 CD  1 
ATOM   1267 C CE  . LYS A-2 1 57  ? 14.374  -4.281  -2.865  1.00 81.73  ? ? ? ? ? ? 57  LYS A-2 CE  1 
ATOM   1268 N NZ  . LYS A-2 1 57  ? 14.302  -2.794  -2.926  1.00 78.62  ? ? ? ? ? ? 57  LYS A-2 NZ  1 
ATOM   1269 N N   . LYS A-2 1 58  ? 19.400  -9.456  -2.339  1.00 66.30  ? ? ? ? ? ? 58  LYS A-2 N   1 
ATOM   1270 C CA  . LYS A-2 1 58  ? 20.780  -9.945  -2.387  1.00 60.32  ? ? ? ? ? ? 58  LYS A-2 CA  1 
ATOM   1271 C C   . LYS A-2 1 58  ? 21.796  -8.812  -2.373  1.00 53.48  ? ? ? ? ? ? 58  LYS A-2 C   1 
ATOM   1272 O O   . LYS A-2 1 58  ? 22.804  -8.881  -3.052  1.00 53.81  ? ? ? ? ? ? 58  LYS A-2 O   1 
ATOM   1273 C CB  . LYS A-2 1 58  ? 21.010  -10.833 -3.622  1.00 68.35  ? ? ? ? ? ? 58  LYS A-2 CB  1 
ATOM   1274 C CG  . LYS A-2 1 58  ? 20.330  -12.196 -3.568  1.00 79.97  ? ? ? ? ? ? 58  LYS A-2 CG  1 
ATOM   1275 C CD  . LYS A-2 1 58  ? 20.832  -13.093 -4.694  1.00 104.32 ? ? ? ? ? ? 58  LYS A-2 CD  1 
ATOM   1276 C CE  . LYS A-2 1 58  ? 20.256  -14.507 -4.645  1.00 115.99 ? ? ? ? ? ? 58  LYS A-2 CE  1 
ATOM   1277 N NZ  . LYS A-2 1 58  ? 18.835  -14.567 -5.081  1.00 123.65 ? ? ? ? ? ? 58  LYS A-2 NZ  1 
ATOM   1278 N N   . LEU A-2 1 59  ? 21.534  -7.789  -1.565  1.00 46.83  ? ? ? ? ? ? 59  LEU A-2 N   1 
ATOM   1279 C CA  . LEU A-2 1 59  ? 22.397  -6.621  -1.448  1.00 52.34  ? ? ? ? ? ? 59  LEU A-2 CA  1 
ATOM   1280 C C   . LEU A-2 1 59  ? 23.371  -6.675  -0.250  1.00 49.19  ? ? ? ? ? ? 59  LEU A-2 C   1 
ATOM   1281 O O   . LEU A-2 1 59  ? 24.236  -5.810  -0.130  1.00 47.21  ? ? ? ? ? ? 59  LEU A-2 O   1 
ATOM   1282 C CB  . LEU A-2 1 59  ? 21.520  -5.356  -1.335  1.00 50.52  ? ? ? ? ? ? 59  LEU A-2 CB  1 
ATOM   1283 C CG  . LEU A-2 1 59  ? 20.456  -5.193  -2.446  1.00 53.35  ? ? ? ? ? ? 59  LEU A-2 CG  1 
ATOM   1284 C CD1 . LEU A-2 1 59  ? 19.658  -3.887  -2.324  1.00 40.03  ? ? ? ? ? ? 59  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   1285 C CD2 . LEU A-2 1 59  ? 21.101  -5.299  -3.823  1.00 44.46  ? ? ? ? ? ? 59  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   1286 N N   . VAL A-2 1 60  ? 23.240  -7.672  0.624   1.00 58.30  ? ? ? ? ? ? 60  VAL A-2 N   1 
ATOM   1287 C CA  . VAL A-2 1 60  ? 24.027  -7.708  1.875   1.00 54.85  ? ? ? ? ? ? 60  VAL A-2 CA  1 
ATOM   1288 C C   . VAL A-2 1 60  ? 24.556  -9.093  2.165   1.00 52.16  ? ? ? ? ? ? 60  VAL A-2 C   1 
ATOM   1289 O O   . VAL A-2 1 60  ? 23.845  -10.064 1.937   1.00 55.29  ? ? ? ? ? ? 60  VAL A-2 O   1 
ATOM   1290 C CB  . VAL A-2 1 60  ? 23.179  -7.317  3.122   1.00 53.97  ? ? ? ? ? ? 60  VAL A-2 CB  1 
ATOM   1291 C CG1 . VAL A-2 1 60  ? 22.807  -5.846  3.104   1.00 44.69  ? ? ? ? ? ? 60  VAL A-2 CG1 1 
ATOM   1292 C CG2 . VAL A-2 1 60  ? 21.944  -8.197  3.245   1.00 42.02  ? ? ? ? ? ? 60  VAL A-2 CG2 1 
ATOM   1293 N N   . ASN A-2 1 61  ? 25.792  -9.195  2.653   1.00 47.93  ? ? ? ? ? ? 61  ASN A-2 N   1 
ATOM   1294 C CA  . ASN A-2 1 61  ? 26.289  -10.463 3.160   1.00 52.10  ? ? ? ? ? ? 61  ASN A-2 CA  1 
ATOM   1295 C C   . ASN A-2 1 61  ? 25.866  -10.625 4.624   1.00 65.99  ? ? ? ? ? ? 61  ASN A-2 C   1 
ATOM   1296 O O   . ASN A-2 1 61  ? 25.929  -9.671  5.407   1.00 72.61  ? ? ? ? ? ? 61  ASN A-2 O   1 
ATOM   1297 C CB  . ASN A-2 1 61  ? 27.812  -10.545 3.042   1.00 57.61  ? ? ? ? ? ? 61  ASN A-2 CB  1 
ATOM   1298 C CG  . ASN A-2 1 61  ? 28.287  -10.672 1.594   1.00 68.25  ? ? ? ? ? ? 61  ASN A-2 CG  1 
ATOM   1299 O OD1 . ASN A-2 1 61  ? 28.964  -9.783  1.075   1.00 75.08  ? ? ? ? ? ? 61  ASN A-2 OD1 1 
ATOM   1300 N ND2 . ASN A-2 1 61  ? 27.945  -11.787 0.946   1.00 60.13  ? ? ? ? ? ? 61  ASN A-2 ND2 1 
ATOM   1301 N N   . ILE A-2 1 62  ? 25.434  -11.826 4.996   1.00 71.42  ? ? ? ? ? ? 62  ILE A-2 N   1 
ATOM   1302 C CA  . ILE A-2 1 62  ? 24.970  -12.086 6.365   1.00 68.28  ? ? ? ? ? ? 62  ILE A-2 CA  1 
ATOM   1303 C C   . ILE A-2 1 62  ? 25.867  -13.073 7.090   1.00 64.25  ? ? ? ? ? ? 62  ILE A-2 C   1 
ATOM   1304 O O   . ILE A-2 1 62  ? 26.420  -13.984 6.491   1.00 69.07  ? ? ? ? ? ? 62  ILE A-2 O   1 
ATOM   1305 C CB  . ILE A-2 1 62  ? 23.557  -12.681 6.391   1.00 70.02  ? ? ? ? ? ? 62  ILE A-2 CB  1 
ATOM   1306 C CG1 . ILE A-2 1 62  ? 22.561  -11.749 5.708   1.00 65.92  ? ? ? ? ? ? 62  ILE A-2 CG1 1 
ATOM   1307 C CG2 . ILE A-2 1 62  ? 23.130  -12.951 7.811   1.00 66.74  ? ? ? ? ? ? 62  ILE A-2 CG2 1 
ATOM   1308 C CD1 . ILE A-2 1 62  ? 22.745  -10.324 6.072   1.00 76.66  ? ? ? ? ? ? 62  ILE A-2 CD1 1 
ATOM   1309 N N   . GLU A-2 1 63  ? 25.985  -12.903 8.396   1.00 75.48  ? ? ? ? ? ? 63  GLU A-2 N   1 
ATOM   1310 C CA  . GLU A-2 1 63  ? 26.837  -13.765 9.196   1.00 81.78  ? ? ? ? ? ? 63  GLU A-2 CA  1 
ATOM   1311 C C   . GLU A-2 1 63  ? 26.256  -13.876 10.605  1.00 70.90  ? ? ? ? ? ? 63  GLU A-2 C   1 
ATOM   1312 O O   . GLU A-2 1 63  ? 26.048  -12.861 11.253  1.00 66.65  ? ? ? ? ? ? 63  GLU A-2 O   1 
ATOM   1313 C CB  . GLU A-2 1 63  ? 28.244  -13.168 9.229   1.00 92.15  ? ? ? ? ? ? 63  GLU A-2 CB  1 
ATOM   1314 C CG  . GLU A-2 1 63  ? 29.361  -14.153 9.519   1.00 109.61 ? ? ? ? ? ? 63  GLU A-2 CG  1 
ATOM   1315 C CD  . GLU A-2 1 63  ? 30.730  -13.559 9.240   1.00 113.87 ? ? ? ? ? ? 63  GLU A-2 CD  1 
ATOM   1316 O OE1 . GLU A-2 1 63  ? 30.901  -12.922 8.169   1.00 98.03  ? ? ? ? ? ? 63  GLU A-2 OE1 1 
ATOM   1317 O OE2 . GLU A-2 1 63  ? 31.627  -13.719 10.101  1.00 119.86 ? ? ? ? ? ? 63  GLU A-2 OE2 1 
ATOM   1318 N N   . LYS A-2 1 64  ? 25.956  -15.099 11.049  1.00 74.51  ? ? ? ? ? ? 64  LYS A-2 N   1 
ATOM   1319 C CA  . LYS A-2 1 64  ? 25.561  -15.349 12.440  1.00 86.80  ? ? ? ? ? ? 64  LYS A-2 CA  1 
ATOM   1320 C C   . LYS A-2 1 64  ? 26.803  -15.400 13.321  1.00 94.78  ? ? ? ? ? ? 64  LYS A-2 C   1 
ATOM   1321 O O   . LYS A-2 1 64  ? 27.596  -16.330 13.233  1.00 96.59  ? ? ? ? ? ? 64  LYS A-2 O   1 
ATOM   1322 C CB  . LYS A-2 1 64  ? 24.774  -16.660 12.591  1.00 81.30  ? ? ? ? ? ? 64  LYS A-2 CB  1 
ATOM   1323 C CG  . LYS A-2 1 64  ? 23.292  -16.580 12.208  1.00 116.02 ? ? ? ? ? ? 64  LYS A-2 CG  1 
ATOM   1324 C CD  . LYS A-2 1 64  ? 23.068  -16.790 10.707  1.00 114.11 ? ? ? ? ? ? 64  LYS A-2 CD  1 
ATOM   1325 C CE  . LYS A-2 1 64  ? 21.587  -16.959 10.381  1.00 112.25 ? ? ? ? ? ? 64  LYS A-2 CE  1 
ATOM   1326 N NZ  . LYS A-2 1 64  ? 21.351  -17.409 8.978   1.00 106.57 ? ? ? ? ? ? 64  LYS A-2 NZ  1 
ATOM   1327 N N   . LYS A-2 1 65  ? 26.967  -14.384 14.160  1.00 98.23  ? ? ? ? ? ? 65  LYS A-2 N   1 
ATOM   1328 C CA  . LYS A-2 1 65  ? 28.164  -14.221 14.977  1.00 97.31  ? ? ? ? ? ? 65  LYS A-2 CA  1 
ATOM   1329 C C   . LYS A-2 1 65  ? 27.787  -14.244 16.455  1.00 108.01 ? ? ? ? ? ? 65  LYS A-2 C   1 
ATOM   1330 O O   . LYS A-2 1 65  ? 26.603  -14.151 16.797  1.00 105.91 ? ? ? ? ? ? 65  LYS A-2 O   1 
ATOM   1331 C CB  . LYS A-2 1 65  ? 28.832  -12.879 14.655  1.00 102.72 ? ? ? ? ? ? 65  LYS A-2 CB  1 
ATOM   1332 C CG  . LYS A-2 1 65  ? 30.096  -12.942 13.806  1.00 107.78 ? ? ? ? ? ? 65  LYS A-2 CG  1 
ATOM   1333 C CD  . LYS A-2 1 65  ? 30.441  -11.550 13.258  1.00 94.89  ? ? ? ? ? ? 65  LYS A-2 CD  1 
ATOM   1334 C CE  . LYS A-2 1 65  ? 31.913  -11.431 12.892  1.00 102.83 ? ? ? ? ? ? 65  LYS A-2 CE  1 
ATOM   1335 N NZ  . LYS A-2 1 65  ? 32.549  -10.240 13.525  1.00 97.84  ? ? ? ? ? ? 65  LYS A-2 NZ  1 
ATOM   1336 N N   . PRO A-2 1 66  ? 28.798  -14.374 17.336  1.00 111.29 ? ? ? ? ? ? 66  PRO A-2 N   1 
ATOM   1337 C CA  . PRO A-2 1 66  ? 28.654  -14.245 18.788  1.00 107.12 ? ? ? ? ? ? 66  PRO A-2 CA  1 
ATOM   1338 C C   . PRO A-2 1 66  ? 28.862  -12.806 19.269  1.00 101.70 ? ? ? ? ? ? 66  PRO A-2 C   1 
ATOM   1339 O O   . PRO A-2 1 66  ? 28.979  -11.891 18.447  1.00 98.49  ? ? ? ? ? ? 66  PRO A-2 O   1 
ATOM   1340 C CB  . PRO A-2 1 66  ? 29.767  -15.152 19.330  1.00 103.15 ? ? ? ? ? ? 66  PRO A-2 CB  1 
ATOM   1341 C CG  . PRO A-2 1 66  ? 30.559  -15.639 18.117  1.00 113.89 ? ? ? ? ? ? 66  PRO A-2 CG  1 
ATOM   1342 C CD  . PRO A-2 1 66  ? 30.166  -14.780 16.978  1.00 112.75 ? ? ? ? ? ? 66  PRO A-2 CD  1 
ATOM   1343 N N   . PRO A-2 1 72  ? 21.534  -15.265 19.218  1.00 139.40 ? ? ? ? ? ? 72  PRO A-2 N   1 
ATOM   1344 C CA  . PRO A-2 1 72  ? 21.977  -15.502 17.838  1.00 139.26 ? ? ? ? ? ? 72  PRO A-2 CA  1 
ATOM   1345 C C   . PRO A-2 1 72  ? 21.698  -14.308 16.920  1.00 132.82 ? ? ? ? ? ? 72  PRO A-2 C   1 
ATOM   1346 O O   . PRO A-2 1 72  ? 20.553  -14.132 16.497  1.00 135.71 ? ? ? ? ? ? 72  PRO A-2 O   1 
ATOM   1347 C CB  . PRO A-2 1 72  ? 21.132  -16.703 17.411  1.00 139.10 ? ? ? ? ? ? 72  PRO A-2 CB  1 
ATOM   1348 C CG  . PRO A-2 1 72  ? 19.865  -16.549 18.190  1.00 139.65 ? ? ? ? ? ? 72  PRO A-2 CG  1 
ATOM   1349 C CD  . PRO A-2 1 72  ? 20.248  -15.926 19.508  1.00 138.74 ? ? ? ? ? ? 72  PRO A-2 CD  1 
ATOM   1350 N N   . ARG A-2 1 73  ? 22.718  -13.510 16.605  1.00 121.26 ? ? ? ? ? ? 73  ARG A-2 N   1 
ATOM   1351 C CA  . ARG A-2 1 73  ? 22.504  -12.301 15.806  1.00 98.84  ? ? ? ? ? ? 73  ARG A-2 CA  1 
ATOM   1352 C C   . ARG A-2 1 73  ? 23.099  -12.359 14.402  1.00 86.43  ? ? ? ? ? ? 73  ARG A-2 C   1 
ATOM   1353 O O   . ARG A-2 1 73  ? 24.196  -12.874 14.169  1.00 68.09  ? ? ? ? ? ? 73  ARG A-2 O   1 
ATOM   1354 C CB  . ARG A-2 1 73  ? 23.035  -11.059 16.527  1.00 99.18  ? ? ? ? ? ? 73  ARG A-2 CB  1 
ATOM   1355 C CG  . ARG A-2 1 73  ? 22.156  -10.598 17.679  1.00 115.56 ? ? ? ? ? ? 73  ARG A-2 CG  1 
ATOM   1356 C CD  . ARG A-2 1 73  ? 22.519  -9.195  18.153  1.00 116.18 ? ? ? ? ? ? 73  ARG A-2 CD  1 
ATOM   1357 N NE  . ARG A-2 1 73  ? 23.957  -9.044  18.359  1.00 117.25 ? ? ? ? ? ? 73  ARG A-2 NE  1 
ATOM   1358 C CZ  . ARG A-2 1 73  ? 24.513  -8.255  19.272  1.00 104.36 ? ? ? ? ? ? 73  ARG A-2 CZ  1 
ATOM   1359 N NH1 . ARG A-2 1 73  ? 23.764  -7.523  20.081  1.00 102.92 ? ? ? ? ? ? 73  ARG A-2 NH1 1 
ATOM   1360 N NH2 . ARG A-2 1 73  ? 25.832  -8.197  19.378  1.00 97.04  ? ? ? ? ? ? 73  ARG A-2 NH2 1 
ATOM   1361 N N   . LYS A-2 1 74  ? 22.350  -11.790 13.469  1.00 69.83  ? ? ? ? ? ? 74  LYS A-2 N   1 
ATOM   1362 C CA  . LYS A-2 1 74  ? 22.776  -11.707 12.089  1.00 77.76  ? ? ? ? ? ? 74  LYS A-2 CA  1 
ATOM   1363 C C   . LYS A-2 1 74  ? 23.587  -10.431 11.939  1.00 70.64  ? ? ? ? ? ? 74  LYS A-2 C   1 
ATOM   1364 O O   . LYS A-2 1 74  ? 23.122  -9.357  12.308  1.00 73.64  ? ? ? ? ? ? 74  LYS A-2 O   1 
ATOM   1365 C CB  . LYS A-2 1 74  ? 21.553  -11.682 11.163  1.00 77.57  ? ? ? ? ? ? 74  LYS A-2 CB  1 
ATOM   1366 C CG  . LYS A-2 1 74  ? 20.408  -12.588 11.628  1.00 88.11  ? ? ? ? ? ? 74  LYS A-2 CG  1 
ATOM   1367 C CD  . LYS A-2 1 74  ? 20.039  -13.649 10.603  1.00 94.26  ? ? ? ? ? ? 74  LYS A-2 CD  1 
ATOM   1368 C CE  . LYS A-2 1 74  ? 19.052  -13.121 9.564   1.00 89.20  ? ? ? ? ? ? 74  LYS A-2 CE  1 
ATOM   1369 N NZ  . LYS A-2 1 74  ? 18.869  -14.082 8.433   1.00 90.50  ? ? ? ? ? ? 74  LYS A-2 NZ  1 
ATOM   1370 N N   . PHE A-2 1 75  ? 24.812  -10.550 11.438  1.00 57.98  ? ? ? ? ? ? 75  PHE A-2 N   1 
ATOM   1371 C CA  . PHE A-2 1 75  ? 25.612  -9.372  11.114  1.00 54.16  ? ? ? ? ? ? 75  PHE A-2 CA  1 
ATOM   1372 C C   . PHE A-2 1 75  ? 25.557  -9.088  9.615   1.00 53.14  ? ? ? ? ? ? 75  PHE A-2 C   1 
ATOM   1373 O O   . PHE A-2 1 75  ? 25.746  -9.991  8.780   1.00 57.81  ? ? ? ? ? ? 75  PHE A-2 O   1 
ATOM   1374 C CB  . PHE A-2 1 75  ? 27.060  -9.539  11.573  1.00 66.35  ? ? ? ? ? ? 75  PHE A-2 CB  1 
ATOM   1375 C CG  . PHE A-2 1 75  ? 27.266  -9.244  13.033  1.00 66.70  ? ? ? ? ? ? 75  PHE A-2 CG  1 
ATOM   1376 C CD1 . PHE A-2 1 75  ? 26.938  -10.189 14.001  1.00 78.95  ? ? ? ? ? ? 75  PHE A-2 CD1 1 
ATOM   1377 C CD2 . PHE A-2 1 75  ? 27.780  -8.024  13.441  1.00 59.96  ? ? ? ? ? ? 75  PHE A-2 CD2 1 
ATOM   1378 C CE1 . PHE A-2 1 75  ? 27.124  -9.920  15.356  1.00 77.05  ? ? ? ? ? ? 75  PHE A-2 CE1 1 
ATOM   1379 C CE2 . PHE A-2 1 75  ? 27.961  -7.747  14.799  1.00 59.64  ? ? ? ? ? ? 75  PHE A-2 CE2 1 
ATOM   1380 C CZ  . PHE A-2 1 75  ? 27.635  -8.700  15.750  1.00 73.16  ? ? ? ? ? ? 75  PHE A-2 CZ  1 
ATOM   1381 N N   . TYR A-2 1 76  ? 25.294  -7.825  9.285   1.00 50.45  ? ? ? ? ? ? 76  TYR A-2 N   1 
ATOM   1382 C CA  . TYR A-2 1 76  ? 25.106  -7.403  7.900   1.00 46.74  ? ? ? ? ? ? 76  TYR A-2 CA  1 
ATOM   1383 C C   . TYR A-2 1 76  ? 26.275  -6.552  7.447   1.00 54.02  ? ? ? ? ? ? 76  TYR A-2 C   1 
ATOM   1384 O O   . TYR A-2 1 76  ? 26.729  -5.667  8.172   1.00 50.08  ? ? ? ? ? ? 76  TYR A-2 O   1 
ATOM   1385 C CB  . TYR A-2 1 76  ? 23.826  -6.582  7.761   1.00 46.63  ? ? ? ? ? ? 76  TYR A-2 CB  1 
ATOM   1386 C CG  . TYR A-2 1 76  ? 22.550  -7.340  8.053   1.00 43.58  ? ? ? ? ? ? 76  TYR A-2 CG  1 
ATOM   1387 C CD1 . TYR A-2 1 76  ? 22.124  -7.564  9.360   1.00 47.20  ? ? ? ? ? ? 76  TYR A-2 CD1 1 
ATOM   1388 C CD2 . TYR A-2 1 76  ? 21.763  -7.825  7.023   1.00 43.47  ? ? ? ? ? ? 76  TYR A-2 CD2 1 
ATOM   1389 C CE1 . TYR A-2 1 76  ? 20.944  -8.265  9.615   1.00 53.24  ? ? ? ? ? ? 76  TYR A-2 CE1 1 
ATOM   1390 C CE2 . TYR A-2 1 76  ? 20.594  -8.521  7.266   1.00 49.58  ? ? ? ? ? ? 76  TYR A-2 CE2 1 
ATOM   1391 C CZ  . TYR A-2 1 76  ? 20.184  -8.741  8.553   1.00 57.30  ? ? ? ? ? ? 76  TYR A-2 CZ  1 
ATOM   1392 O OH  . TYR A-2 1 76  ? 19.008  -9.437  8.772   1.00 68.76  ? ? ? ? ? ? 76  TYR A-2 OH  1 
ATOM   1393 N N   . SER A-2 1 77  ? 26.767  -6.839  6.248   1.00 54.27  ? ? ? ? ? ? 77  SER A-2 N   1 
ATOM   1394 C CA  . SER A-2 1 77  ? 27.668  -5.935  5.555   1.00 58.96  ? ? ? ? ? ? 77  SER A-2 CA  1 
ATOM   1395 C C   . SER A-2 1 77  ? 27.260  -5.908  4.076   1.00 52.19  ? ? ? ? ? ? 77  SER A-2 C   1 
ATOM   1396 O O   . SER A-2 1 77  ? 26.484  -6.739  3.639   1.00 48.91  ? ? ? ? ? ? 77  SER A-2 O   1 
ATOM   1397 C CB  . SER A-2 1 77  ? 29.101  -6.404  5.733   1.00 54.26  ? ? ? ? ? ? 77  SER A-2 CB  1 
ATOM   1398 O OG  . SER A-2 1 77  ? 29.195  -7.783  5.441   1.00 64.41  ? ? ? ? ? ? 77  SER A-2 OG  1 
ATOM   1399 N N   . LEU A-2 1 78  ? 27.780  -4.956  3.317   1.00 45.00  ? ? ? ? ? ? 78  LEU A-2 N   1 
ATOM   1400 C CA  . LEU A-2 1 78  ? 27.406  -4.836  1.904   1.00 55.72  ? ? ? ? ? ? 78  LEU A-2 CA  1 
ATOM   1401 C C   . LEU A-2 1 78  ? 28.190  -5.801  1.037   1.00 45.59  ? ? ? ? ? ? 78  LEU A-2 C   1 
ATOM   1402 O O   . LEU A-2 1 78  ? 29.385  -5.956  1.215   1.00 51.81  ? ? ? ? ? ? 78  LEU A-2 O   1 
ATOM   1403 C CB  . LEU A-2 1 78  ? 27.647  -3.408  1.392   1.00 43.70  ? ? ? ? ? ? 78  LEU A-2 CB  1 
ATOM   1404 C CG  . LEU A-2 1 78  ? 26.719  -2.323  1.941   1.00 47.05  ? ? ? ? ? ? 78  LEU A-2 CG  1 
ATOM   1405 C CD1 . LEU A-2 1 78  ? 26.907  -1.064  1.145   1.00 56.27  ? ? ? ? ? ? 78  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   1406 C CD2 . LEU A-2 1 78  ? 25.258  -2.757  1.952   1.00 38.31  ? ? ? ? ? ? 78  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   1407 N N   . ASN A-2 1 79  ? 27.510  -6.460  0.109   1.00 53.66  ? ? ? ? ? ? 79  ASN A-2 N   1 
ATOM   1408 C CA  . ASN A-2 1 79  ? 28.209  -7.116  -1.004  1.00 54.91  ? ? ? ? ? ? 79  ASN A-2 CA  1 
ATOM   1409 C C   . ASN A-2 1 79  ? 28.299  -6.144  -2.183  1.00 57.46  ? ? ? ? ? ? 79  ASN A-2 C   1 
ATOM   1410 O O   . ASN A-2 1 79  ? 27.930  -4.973  -2.069  1.00 50.80  ? ? ? ? ? ? 79  ASN A-2 O   1 
ATOM   1411 C CB  . ASN A-2 1 79  ? 27.506  -8.405  -1.423  1.00 47.43  ? ? ? ? ? ? 79  ASN A-2 CB  1 
ATOM   1412 C CG  . ASN A-2 1 79  ? 26.122  -8.167  -1.959  1.00 55.08  ? ? ? ? ? ? 79  ASN A-2 CG  1 
ATOM   1413 O OD1 . ASN A-2 1 79  ? 25.782  -7.061  -2.402  1.00 57.23  ? ? ? ? ? ? 79  ASN A-2 OD1 1 
ATOM   1414 N ND2 . ASN A-2 1 79  ? 25.299  -9.212  -1.928  1.00 61.83  ? ? ? ? ? ? 79  ASN A-2 ND2 1 
ATOM   1415 N N   . GLU A-2 1 80  ? 28.787  -6.626  -3.324  1.00 54.32  ? ? ? ? ? ? 80  GLU A-2 N   1 
ATOM   1416 C CA  . GLU A-2 1 80  ? 29.056  -5.755  -4.443  1.00 46.51  ? ? ? ? ? ? 80  GLU A-2 CA  1 
ATOM   1417 C C   . GLU A-2 1 80  ? 27.780  -5.142  -5.024  1.00 52.19  ? ? ? ? ? ? 80  GLU A-2 C   1 
ATOM   1418 O O   . GLU A-2 1 80  ? 27.752  -3.957  -5.392  1.00 46.44  ? ? ? ? ? ? 80  GLU A-2 O   1 
ATOM   1419 C CB  . GLU A-2 1 80  ? 29.788  -6.527  -5.546  1.00 57.49  ? ? ? ? ? ? 80  GLU A-2 CB  1 
ATOM   1420 C CG  . GLU A-2 1 80  ? 29.979  -5.718  -6.820  1.00 60.41  ? ? ? ? ? ? 80  GLU A-2 CG  1 
ATOM   1421 C CD  . GLU A-2 1 80  ? 30.964  -4.571  -6.668  1.00 73.88  ? ? ? ? ? ? 80  GLU A-2 CD  1 
ATOM   1422 O OE1 . GLU A-2 1 80  ? 31.525  -4.394  -5.564  1.00 75.43  ? ? ? ? ? ? 80  GLU A-2 OE1 1 
ATOM   1423 O OE2 . GLU A-2 1 80  ? 31.193  -3.852  -7.668  1.00 78.45  ? ? ? ? ? ? 80  GLU A-2 OE2 1 
ATOM   1424 N N   . ALA A-2 1 81  ? 26.736  -5.956  -5.123  1.00 50.07  ? ? ? ? ? ? 81  ALA A-2 N   1 
ATOM   1425 C CA  . ALA A-2 1 81  ? 25.433  -5.458  -5.533  1.00 59.12  ? ? ? ? ? ? 81  ALA A-2 CA  1 
ATOM   1426 C C   . ALA A-2 1 81  ? 25.000  -4.313  -4.603  1.00 58.41  ? ? ? ? ? ? 81  ALA A-2 C   1 
ATOM   1427 O O   . ALA A-2 1 81  ? 24.519  -3.255  -5.073  1.00 49.39  ? ? ? ? ? ? 81  ALA A-2 O   1 
ATOM   1428 C CB  . ALA A-2 1 81  ? 24.410  -6.590  -5.522  1.00 55.36  ? ? ? ? ? ? 81  ALA A-2 CB  1 
ATOM   1429 N N   . GLY A-2 1 82  ? 25.199  -4.509  -3.289  1.00 47.60  ? ? ? ? ? ? 82  GLY A-2 N   1 
ATOM   1430 C CA  . GLY A-2 1 82  ? 24.786  -3.514  -2.312  1.00 37.77  ? ? ? ? ? ? 82  GLY A-2 CA  1 
ATOM   1431 C C   . GLY A-2 1 82  ? 25.484  -2.175  -2.507  1.00 40.32  ? ? ? ? ? ? 82  GLY A-2 C   1 
ATOM   1432 O O   . GLY A-2 1 82  ? 24.857  -1.122  -2.491  1.00 43.58  ? ? ? ? ? ? 82  GLY A-2 O   1 
ATOM   1433 N N   . ARG A-2 1 83  ? 26.793  -2.204  -2.710  1.00 43.43  ? ? ? ? ? ? 83  ARG A-2 N   1 
ATOM   1434 C CA  . ARG A-2 1 83  ? 27.534  -0.977  -2.989  1.00 48.19  ? ? ? ? ? ? 83  ARG A-2 CA  1 
ATOM   1435 C C   . ARG A-2 1 83  ? 27.024  -0.327  -4.276  1.00 49.61  ? ? ? ? ? ? 83  ARG A-2 C   1 
ATOM   1436 O O   . ARG A-2 1 83  ? 26.785  0.882   -4.301  1.00 47.56  ? ? ? ? ? ? 83  ARG A-2 O   1 
ATOM   1437 C CB  . ARG A-2 1 83  ? 29.024  -1.278  -3.115  1.00 47.49  ? ? ? ? ? ? 83  ARG A-2 CB  1 
ATOM   1438 C CG  . ARG A-2 1 83  ? 29.574  -1.966  -1.878  1.00 59.65  ? ? ? ? ? ? 83  ARG A-2 CG  1 
ATOM   1439 C CD  . ARG A-2 1 83  ? 31.058  -2.183  -1.931  1.00 60.48  ? ? ? ? ? ? 83  ARG A-2 CD  1 
ATOM   1440 N NE  . ARG A-2 1 83  ? 31.421  -3.298  -1.064  1.00 72.16  ? ? ? ? ? ? 83  ARG A-2 NE  1 
ATOM   1441 C CZ  . ARG A-2 1 83  ? 31.675  -4.536  -1.482  1.00 85.29  ? ? ? ? ? ? 83  ARG A-2 CZ  1 
ATOM   1442 N NH1 . ARG A-2 1 83  ? 31.647  -4.850  -2.783  1.00 73.49  ? ? ? ? ? ? 83  ARG A-2 NH1 1 
ATOM   1443 N NH2 . ARG A-2 1 83  ? 31.987  -5.468  -0.587  1.00 94.56  ? ? ? ? ? ? 83  ARG A-2 NH2 1 
ATOM   1444 N N   . GLN A-2 1 84  ? 26.854  -1.135  -5.330  1.00 45.34  ? ? ? ? ? ? 84  GLN A-2 N   1 
ATOM   1445 C CA  . GLN A-2 1 84  ? 26.291  -0.651  -6.590  1.00 50.69  ? ? ? ? ? ? 84  GLN A-2 CA  1 
ATOM   1446 C C   . GLN A-2 1 84  ? 24.969  0.045   -6.309  1.00 45.35  ? ? ? ? ? ? 84  GLN A-2 C   1 
ATOM   1447 O O   . GLN A-2 1 84  ? 24.752  1.167   -6.749  1.00 40.91  ? ? ? ? ? ? 84  GLN A-2 O   1 
ATOM   1448 C CB  . GLN A-2 1 84  ? 26.057  -1.804  -7.587  1.00 54.93  ? ? ? ? ? ? 84  GLN A-2 CB  1 
ATOM   1449 C CG  . GLN A-2 1 84  ? 27.291  -2.622  -7.972  1.00 57.25  ? ? ? ? ? ? 84  GLN A-2 CG  1 
ATOM   1450 C CD  . GLN A-2 1 84  ? 28.070  -2.024  -9.108  1.00 67.47  ? ? ? ? ? ? 84  GLN A-2 CD  1 
ATOM   1451 O OE1 . GLN A-2 1 84  ? 28.434  -0.853  -9.073  1.00 87.33  ? ? ? ? ? ? 84  GLN A-2 OE1 1 
ATOM   1452 N NE2 . GLN A-2 1 84  ? 28.319  -2.817  -10.136 1.00 67.72  ? ? ? ? ? ? 84  GLN A-2 NE2 1 
ATOM   1453 N N   . GLU A-2 1 85  ? 24.103  -0.619  -5.537  1.00 49.04  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A-2 N   1 
ATOM   1454 C CA  . GLU A-2 1 85  ? 22.745  -0.111  -5.301  1.00 43.17  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A-2 CA  1 
ATOM   1455 C C   . GLU A-2 1 85  ? 22.758  1.186   -4.501  1.00 48.45  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A-2 C   1 
ATOM   1456 O O   . GLU A-2 1 85  ? 21.997  2.114   -4.817  1.00 43.32  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A-2 O   1 
ATOM   1457 C CB  . GLU A-2 1 85  ? 21.875  -1.171  -4.614  1.00 46.78  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A-2 CB  1 
ATOM   1458 C CG  . GLU A-2 1 85  ? 20.420  -0.789  -4.465  1.00 48.55  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A-2 CG  1 
ATOM   1459 C CD  . GLU A-2 1 85  ? 19.643  -0.777  -5.797  1.00 52.40  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A-2 CD  1 
ATOM   1460 O OE1 . GLU A-2 1 85  ? 20.139  -1.310  -6.817  1.00 52.77  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A-2 OE1 1 
ATOM   1461 O OE2 . GLU A-2 1 85  ? 18.526  -0.220  -5.809  1.00 52.61  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A-2 OE2 1 
ATOM   1462 N N   . LEU A-2 1 86  ? 23.648  1.252   -3.500  1.00 44.84  ? ? ? ? ? ? 86  LEU A-2 N   1 
ATOM   1463 C CA  . LEU A-2 1 86  ? 23.844  2.453   -2.662  1.00 39.56  ? ? ? ? ? ? 86  LEU A-2 CA  1 
ATOM   1464 C C   . LEU A-2 1 86  ? 24.272  3.632   -3.539  1.00 34.38  ? ? ? ? ? ? 86  LEU A-2 C   1 
ATOM   1465 O O   . LEU A-2 1 86  ? 23.823  4.758   -3.348  1.00 43.68  ? ? ? ? ? ? 86  LEU A-2 O   1 
ATOM   1466 C CB  . LEU A-2 1 86  ? 24.920  2.212   -1.586  1.00 34.26  ? ? ? ? ? ? 86  LEU A-2 CB  1 
ATOM   1467 C CG  . LEU A-2 1 86  ? 25.294  3.412   -0.700  1.00 37.77  ? ? ? ? ? ? 86  LEU A-2 CG  1 
ATOM   1468 C CD1 . LEU A-2 1 86  ? 24.090  3.906   0.083   1.00 36.94  ? ? ? ? ? ? 86  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   1469 C CD2 . LEU A-2 1 86  ? 26.446  3.098   0.292   1.00 39.54  ? ? ? ? ? ? 86  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   1470 N N   . GLU A-2 1 87  ? 25.159  3.373   -4.485  1.00 39.63  ? ? ? ? ? ? 87  GLU A-2 N   1 
ATOM   1471 C CA  . GLU A-2 1 87  ? 25.557  4.426   -5.415  1.00 46.29  ? ? ? ? ? ? 87  GLU A-2 CA  1 
ATOM   1472 C C   . GLU A-2 1 87  ? 24.342  4.941   -6.176  1.00 40.82  ? ? ? ? ? ? 87  GLU A-2 C   1 
ATOM   1473 O O   . GLU A-2 1 87  ? 24.190  6.131   -6.356  1.00 41.09  ? ? ? ? ? ? 87  GLU A-2 O   1 
ATOM   1474 C CB  . GLU A-2 1 87  ? 26.609  3.936   -6.409  1.00 51.74  ? ? ? ? ? ? 87  GLU A-2 CB  1 
ATOM   1475 C CG  . GLU A-2 1 87  ? 27.958  3.579   -5.788  1.00 72.03  ? ? ? ? ? ? 87  GLU A-2 CG  1 
ATOM   1476 C CD  . GLU A-2 1 87  ? 28.997  3.173   -6.839  1.00 76.52  ? ? ? ? ? ? 87  GLU A-2 CD  1 
ATOM   1477 O OE1 . GLU A-2 1 87  ? 29.679  2.136   -6.658  1.00 78.43  ? ? ? ? ? ? 87  GLU A-2 OE1 1 
ATOM   1478 O OE2 . GLU A-2 1 87  ? 29.128  3.901   -7.840  1.00 64.21  ? ? ? ? ? ? 87  GLU A-2 OE2 1 
ATOM   1479 N N   . LEU A-2 1 88  ? 23.464  4.048   -6.599  1.00 45.02  ? ? ? ? ? ? 88  LEU A-2 N   1 
ATOM   1480 C CA  . LEU A-2 1 88  ? 22.311  4.476   -7.401  1.00 51.93  ? ? ? ? ? ? 88  LEU A-2 CA  1 
ATOM   1481 C C   . LEU A-2 1 88  ? 21.353  5.275   -6.543  1.00 45.19  ? ? ? ? ? ? 88  LEU A-2 C   1 
ATOM   1482 O O   . LEU A-2 1 88  ? 20.727  6.222   -7.004  1.00 36.02  ? ? ? ? ? ? 88  LEU A-2 O   1 
ATOM   1483 C CB  . LEU A-2 1 88  ? 21.560  3.291   -8.008  1.00 45.09  ? ? ? ? ? ? 88  LEU A-2 CB  1 
ATOM   1484 C CG  . LEU A-2 1 88  ? 22.069  2.701   -9.298  1.00 55.56  ? ? ? ? ? ? 88  LEU A-2 CG  1 
ATOM   1485 C CD1 . LEU A-2 1 88  ? 21.086  1.634   -9.797  1.00 61.84  ? ? ? ? ? ? 88  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   1486 C CD2 . LEU A-2 1 88  ? 22.231  3.811   -10.330 1.00 63.04  ? ? ? ? ? ? 88  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   1487 N N   . PHE A-2 1 89  ? 21.243  4.883   -5.280  1.00 41.61  ? ? ? ? ? ? 89  PHE A-2 N   1 
ATOM   1488 C CA  . PHE A-2 1 89  ? 20.352  5.578   -4.352  1.00 40.58  ? ? ? ? ? ? 89  PHE A-2 CA  1 
ATOM   1489 C C   . PHE A-2 1 89  ? 20.775  7.031   -4.189  1.00 39.86  ? ? ? ? ? ? 89  PHE A-2 C   1 
ATOM   1490 O O   . PHE A-2 1 89  ? 19.948  7.921   -4.233  1.00 42.07  ? ? ? ? ? ? 89  PHE A-2 O   1 
ATOM   1491 C CB  . PHE A-2 1 89  ? 20.370  4.893   -2.977  1.00 38.58  ? ? ? ? ? ? 89  PHE A-2 CB  1 
ATOM   1492 C CG  . PHE A-2 1 89  ? 19.852  5.762   -1.874  1.00 37.95  ? ? ? ? ? ? 89  PHE A-2 CG  1 
ATOM   1493 C CD1 . PHE A-2 1 89  ? 18.474  6.005   -1.744  1.00 37.83  ? ? ? ? ? ? 89  PHE A-2 CD1 1 
ATOM   1494 C CD2 . PHE A-2 1 89  ? 20.723  6.322   -0.957  1.00 35.38  ? ? ? ? ? ? 89  PHE A-2 CD2 1 
ATOM   1495 C CE1 . PHE A-2 1 89  ? 17.976  6.808   -0.714  1.00 40.90  ? ? ? ? ? ? 89  PHE A-2 CE1 1 
ATOM   1496 C CE2 . PHE A-2 1 89  ? 20.243  7.126   0.091   1.00 38.29  ? ? ? ? ? ? 89  PHE A-2 CE2 1 
ATOM   1497 C CZ  . PHE A-2 1 89  ? 18.870  7.369   0.220   1.00 42.45  ? ? ? ? ? ? 89  PHE A-2 CZ  1 
ATOM   1498 N N   . TRP A-2 1 90  ? 22.067  7.260   -3.975  1.00 42.11  ? ? ? ? ? ? 90  TRP A-2 N   1 
ATOM   1499 C CA  . TRP A-2 1 90  ? 22.567  8.609   -3.764  1.00 38.61  ? ? ? ? ? ? 90  TRP A-2 CA  1 
ATOM   1500 C C   . TRP A-2 1 90  ? 22.415  9.442   -5.051  1.00 43.43  ? ? ? ? ? ? 90  TRP A-2 C   1 
ATOM   1501 O O   . TRP A-2 1 90  ? 22.130  10.635  -4.976  1.00 40.75  ? ? ? ? ? ? 90  TRP A-2 O   1 
ATOM   1502 C CB  . TRP A-2 1 90  ? 24.029  8.606   -3.276  1.00 38.37  ? ? ? ? ? ? 90  TRP A-2 CB  1 
ATOM   1503 C CG  . TRP A-2 1 90  ? 24.181  8.267   -1.784  1.00 35.53  ? ? ? ? ? ? 90  TRP A-2 CG  1 
ATOM   1504 C CD1 . TRP A-2 1 90  ? 24.955  7.269   -1.230  1.00 35.40  ? ? ? ? ? ? 90  TRP A-2 CD1 1 
ATOM   1505 C CD2 . TRP A-2 1 90  ? 23.526  8.924   -0.687  1.00 33.78  ? ? ? ? ? ? 90  TRP A-2 CD2 1 
ATOM   1506 N NE1 . TRP A-2 1 90  ? 24.806  7.271   0.152   1.00 38.55  ? ? ? ? ? ? 90  TRP A-2 NE1 1 
ATOM   1507 C CE2 . TRP A-2 1 90  ? 23.937  8.274   0.504   1.00 38.96  ? ? ? ? ? ? 90  TRP A-2 CE2 1 
ATOM   1508 C CE3 . TRP A-2 1 90  ? 22.625  9.991   -0.597  1.00 39.75  ? ? ? ? ? ? 90  TRP A-2 CE3 1 
ATOM   1509 C CZ2 . TRP A-2 1 90  ? 23.487  8.678   1.773   1.00 45.75  ? ? ? ? ? ? 90  TRP A-2 CZ2 1 
ATOM   1510 C CZ3 . TRP A-2 1 90  ? 22.164  10.381  0.664   1.00 46.25  ? ? ? ? ? ? 90  TRP A-2 CZ3 1 
ATOM   1511 C CH2 . TRP A-2 1 90  ? 22.597  9.725   1.831   1.00 36.27  ? ? ? ? ? ? 90  TRP A-2 CH2 1 
ATOM   1512 N N   . LYS A-2 1 91  ? 22.596  8.833   -6.228  1.00 39.69  ? ? ? ? ? ? 91  LYS A-2 N   1 
ATOM   1513 C CA  . LYS A-2 1 91  ? 22.412  9.588   -7.478  1.00 43.70  ? ? ? ? ? ? 91  LYS A-2 CA  1 
ATOM   1514 C C   . LYS A-2 1 91  ? 20.932  10.006  -7.574  1.00 42.12  ? ? ? ? ? ? 91  LYS A-2 C   1 
ATOM   1515 O O   . LYS A-2 1 91  ? 20.618  11.171  -7.791  1.00 41.38  ? ? ? ? ? ? 91  LYS A-2 O   1 
ATOM   1516 C CB  . LYS A-2 1 91  ? 22.864  8.783   -8.704  1.00 45.23  ? ? ? ? ? ? 91  LYS A-2 CB  1 
ATOM   1517 C CG  . LYS A-2 1 91  ? 22.794  9.591   -10.000 1.00 74.20  ? ? ? ? ? ? 91  LYS A-2 CG  1 
ATOM   1518 C CD  . LYS A-2 1 91  ? 23.347  8.848   -11.232 1.00 91.39  ? ? ? ? ? ? 91  LYS A-2 CD  1 
ATOM   1519 C CE  . LYS A-2 1 91  ? 22.465  7.684   -11.657 1.00 99.32  ? ? ? ? ? ? 91  LYS A-2 CE  1 
ATOM   1520 N NZ  . LYS A-2 1 91  ? 21.077  8.114   -12.005 1.00 103.51 ? ? ? ? ? ? 91  LYS A-2 NZ  1 
ATOM   1521 N N   . LYS A-2 1 92  ? 20.028  9.060   -7.350  1.00 36.49  ? ? ? ? ? ? 92  LYS A-2 N   1 
ATOM   1522 C CA  . LYS A-2 1 92  ? 18.617  9.378   -7.261  1.00 44.74  ? ? ? ? ? ? 92  LYS A-2 CA  1 
ATOM   1523 C C   . LYS A-2 1 92  ? 18.320  10.466  -6.202  1.00 44.95  ? ? ? ? ? ? 92  LYS A-2 C   1 
ATOM   1524 O O   . LYS A-2 1 92  ? 17.642  11.461  -6.490  1.00 44.59  ? ? ? ? ? ? 92  LYS A-2 O   1 
ATOM   1525 C CB  . LYS A-2 1 92  ? 17.808  8.107   -7.004  1.00 45.28  ? ? ? ? ? ? 92  LYS A-2 CB  1 
ATOM   1526 C CG  . LYS A-2 1 92  ? 17.810  7.185   -8.219  1.00 69.20  ? ? ? ? ? ? 92  LYS A-2 CG  1 
ATOM   1527 C CD  . LYS A-2 1 92  ? 16.941  5.942   -8.060  1.00 86.83  ? ? ? ? ? ? 92  LYS A-2 CD  1 
ATOM   1528 C CE  . LYS A-2 1 92  ? 17.430  5.058   -6.917  1.00 89.90  ? ? ? ? ? ? 92  LYS A-2 CE  1 
ATOM   1529 N NZ  . LYS A-2 1 92  ? 16.745  3.731   -6.865  1.00 81.15  ? ? ? ? ? ? 92  LYS A-2 NZ  1 
ATOM   1530 N N   . TRP A-2 1 93  ? 18.859  10.315  -4.995  1.00 43.78  ? ? ? ? ? ? 93  TRP A-2 N   1 
ATOM   1531 C CA  . TRP A-2 1 93  ? 18.648  11.321  -3.958  1.00 36.42  ? ? ? ? ? ? 93  TRP A-2 CA  1 
ATOM   1532 C C   . TRP A-2 1 93  ? 19.084  12.719  -4.427  1.00 37.17  ? ? ? ? ? ? 93  TRP A-2 C   1 
ATOM   1533 O O   . TRP A-2 1 93  ? 18.338  13.691  -4.286  1.00 38.17  ? ? ? ? ? ? 93  TRP A-2 O   1 
ATOM   1534 C CB  . TRP A-2 1 93  ? 19.427  10.959  -2.677  1.00 48.10  ? ? ? ? ? ? 93  TRP A-2 CB  1 
ATOM   1535 C CG  . TRP A-2 1 93  ? 19.465  12.122  -1.739  1.00 36.53  ? ? ? ? ? ? 93  TRP A-2 CG  1 
ATOM   1536 C CD1 . TRP A-2 1 93  ? 20.536  12.902  -1.428  1.00 37.52  ? ? ? ? ? ? 93  TRP A-2 CD1 1 
ATOM   1537 C CD2 . TRP A-2 1 93  ? 18.347  12.665  -1.050  1.00 30.85  ? ? ? ? ? ? 93  TRP A-2 CD2 1 
ATOM   1538 N NE1 . TRP A-2 1 93  ? 20.150  13.898  -0.561  1.00 36.74  ? ? ? ? ? ? 93  TRP A-2 NE1 1 
ATOM   1539 C CE2 . TRP A-2 1 93  ? 18.806  13.778  -0.322  1.00 32.22  ? ? ? ? ? ? 93  TRP A-2 CE2 1 
ATOM   1540 C CE3 . TRP A-2 1 93  ? 16.992  12.320  -0.978  1.00 38.46  ? ? ? ? ? ? 93  TRP A-2 CE3 1 
ATOM   1541 C CZ2 . TRP A-2 1 93  ? 17.968  14.536  0.481   1.00 33.02  ? ? ? ? ? ? 93  TRP A-2 CZ2 1 
ATOM   1542 C CZ3 . TRP A-2 1 93  ? 16.161  13.081  -0.194  1.00 41.33  ? ? ? ? ? ? 93  TRP A-2 CZ3 1 
ATOM   1543 C CH2 . TRP A-2 1 93  ? 16.658  14.172  0.543   1.00 37.38  ? ? ? ? ? ? 93  TRP A-2 CH2 1 
ATOM   1544 N N   . ASP A-2 1 94  ? 20.296  12.814  -4.973  1.00 35.68  ? ? ? ? ? ? 94  ASP A-2 N   1 
ATOM   1545 C CA  . ASP A-2 1 94  ? 20.851  14.107  -5.408  1.00 45.61  ? ? ? ? ? ? 94  ASP A-2 CA  1 
ATOM   1546 C C   . ASP A-2 1 94  ? 19.964  14.786  -6.451  1.00 48.54  ? ? ? ? ? ? 94  ASP A-2 C   1 
ATOM   1547 O O   . ASP A-2 1 94  ? 19.747  15.992  -6.420  1.00 48.19  ? ? ? ? ? ? 94  ASP A-2 O   1 
ATOM   1548 C CB  . ASP A-2 1 94  ? 22.246  13.939  -5.987  1.00 45.45  ? ? ? ? ? ? 94  ASP A-2 CB  1 
ATOM   1549 C CG  . ASP A-2 1 94  ? 23.284  13.648  -4.929  1.00 72.32  ? ? ? ? ? ? 94  ASP A-2 CG  1 
ATOM   1550 O OD1 . ASP A-2 1 94  ? 23.078  14.020  -3.747  1.00 75.66  ? ? ? ? ? ? 94  ASP A-2 OD1 1 
ATOM   1551 O OD2 . ASP A-2 1 94  ? 24.322  13.045  -5.280  1.00 86.20  ? ? ? ? ? ? 94  ASP A-2 OD2 1 
ATOM   1552 N N   . PHE A-2 1 95  ? 19.461  13.993  -7.379  1.00 41.85  ? ? ? ? ? ? 95  PHE A-2 N   1 
ATOM   1553 C CA  . PHE A-2 1 95  ? 18.582  14.506  -8.411  1.00 44.64  ? ? ? ? ? ? 95  PHE A-2 CA  1 
ATOM   1554 C C   . PHE A-2 1 95  ? 17.266  15.002  -7.825  1.00 48.49  ? ? ? ? ? ? 95  PHE A-2 C   1 
ATOM   1555 O O   . PHE A-2 1 95  ? 16.865  16.152  -8.038  1.00 53.09  ? ? ? ? ? ? 95  PHE A-2 O   1 
ATOM   1556 C CB  . PHE A-2 1 95  ? 18.294  13.420  -9.455  1.00 50.22  ? ? ? ? ? ? 95  PHE A-2 CB  1 
ATOM   1557 C CG  . PHE A-2 1 95  ? 17.378  13.881  -10.560 1.00 58.03  ? ? ? ? ? ? 95  PHE A-2 CG  1 
ATOM   1558 C CD1 . PHE A-2 1 95  ? 17.865  14.659  -11.600 1.00 57.08  ? ? ? ? ? ? 95  PHE A-2 CD1 1 
ATOM   1559 C CD2 . PHE A-2 1 95  ? 16.027  13.557  -10.544 1.00 61.02  ? ? ? ? ? ? 95  PHE A-2 CD2 1 
ATOM   1560 C CE1 . PHE A-2 1 95  ? 17.026  15.094  -12.600 1.00 67.51  ? ? ? ? ? ? 95  PHE A-2 CE1 1 
ATOM   1561 C CE2 . PHE A-2 1 95  ? 15.186  13.986  -11.560 1.00 64.48  ? ? ? ? ? ? 95  PHE A-2 CE2 1 
ATOM   1562 C CZ  . PHE A-2 1 95  ? 15.683  14.756  -12.578 1.00 62.57  ? ? ? ? ? ? 95  PHE A-2 CZ  1 
ATOM   1563 N N   . VAL A-2 1 96  ? 16.587  14.122  -7.099  1.00 44.17  ? ? ? ? ? ? 96  VAL A-2 N   1 
ATOM   1564 C CA  . VAL A-2 1 96  ? 15.280  14.442  -6.546  1.00 36.56  ? ? ? ? ? ? 96  VAL A-2 CA  1 
ATOM   1565 C C   . VAL A-2 1 96  ? 15.350  15.645  -5.596  1.00 44.22  ? ? ? ? ? ? 96  VAL A-2 C   1 
ATOM   1566 O O   . VAL A-2 1 96  ? 14.537  16.570  -5.703  1.00 42.25  ? ? ? ? ? ? 96  VAL A-2 O   1 
ATOM   1567 C CB  . VAL A-2 1 96  ? 14.696  13.233  -5.807  1.00 48.84  ? ? ? ? ? ? 96  VAL A-2 CB  1 
ATOM   1568 C CG1 . VAL A-2 1 96  ? 13.503  13.639  -4.925  1.00 47.94  ? ? ? ? ? ? 96  VAL A-2 CG1 1 
ATOM   1569 C CG2 . VAL A-2 1 96  ? 14.278  12.186  -6.809  1.00 40.19  ? ? ? ? ? ? 96  VAL A-2 CG2 1 
ATOM   1570 N N   . SER A-2 1 97  ? 16.314  15.638  -4.671  1.00 41.26  ? ? ? ? ? ? 97  SER A-2 N   1 
ATOM   1571 C CA  . SER A-2 1 97  ? 16.437  16.726  -3.700  1.00 37.95  ? ? ? ? ? ? 97  SER A-2 CA  1 
ATOM   1572 C C   . SER A-2 1 97  ? 16.825  18.073  -4.339  1.00 41.93  ? ? ? ? ? ? 97  SER A-2 C   1 
ATOM   1573 O O   . SER A-2 1 97  ? 16.245  19.100  -4.020  1.00 43.15  ? ? ? ? ? ? 97  SER A-2 O   1 
ATOM   1574 C CB  . SER A-2 1 97  ? 17.420  16.344  -2.588  1.00 40.33  ? ? ? ? ? ? 97  SER A-2 CB  1 
ATOM   1575 O OG  . SER A-2 1 97  ? 18.753  16.192  -3.058  1.00 41.30  ? ? ? ? ? ? 97  SER A-2 OG  1 
ATOM   1576 N N   . SER A-2 1 98  ? 17.777  18.078  -5.265  1.00 39.46  ? ? ? ? ? ? 98  SER A-2 N   1 
ATOM   1577 C CA  . SER A-2 1 98  ? 18.101  19.300  -6.002  1.00 38.74  ? ? ? ? ? ? 98  SER A-2 CA  1 
ATOM   1578 C C   . SER A-2 1 98  ? 16.888  19.914  -6.705  1.00 41.34  ? ? ? ? ? ? 98  SER A-2 C   1 
ATOM   1579 O O   . SER A-2 1 98  ? 16.763  21.133  -6.776  1.00 51.71  ? ? ? ? ? ? 98  SER A-2 O   1 
ATOM   1580 C CB  . SER A-2 1 98  ? 19.187  19.027  -7.039  1.00 48.68  ? ? ? ? ? ? 98  SER A-2 CB  1 
ATOM   1581 O OG  . SER A-2 1 98  ? 18.749  18.022  -7.934  1.00 64.34  ? ? ? ? ? ? 98  SER A-2 OG  1 
ATOM   1582 N N   . LYS A-2 1 99  ? 15.979  19.087  -7.208  1.00 39.39  ? ? ? ? ? ? 99  LYS A-2 N   1 
ATOM   1583 C CA  . LYS A-2 1 99  ? 14.857  19.625  -7.977  1.00 42.76  ? ? ? ? ? ? 99  LYS A-2 CA  1 
ATOM   1584 C C   . LYS A-2 1 99  ? 13.772  20.127  -7.053  1.00 50.84  ? ? ? ? ? ? 99  LYS A-2 C   1 
ATOM   1585 O O   . LYS A-2 1 99  ? 13.108  21.126  -7.326  1.00 43.63  ? ? ? ? ? ? 99  LYS A-2 O   1 
ATOM   1586 C CB  . LYS A-2 1 99  ? 14.313  18.585  -8.969  1.00 47.15  ? ? ? ? ? ? 99  LYS A-2 CB  1 
ATOM   1587 C CG  . LYS A-2 1 99  ? 15.324  18.162  -10.054 1.00 54.21  ? ? ? ? ? ? 99  LYS A-2 CG  1 
ATOM   1588 C CD  . LYS A-2 1 99  ? 16.232  19.329  -10.446 1.00 71.15  ? ? ? ? ? ? 99  LYS A-2 CD  1 
ATOM   1589 C CE  . LYS A-2 1 99  ? 17.383  18.891  -11.341 1.00 72.67  ? ? ? ? ? ? 99  LYS A-2 CE  1 
ATOM   1590 N NZ  . LYS A-2 1 99  ? 16.870  18.209  -12.539 1.00 75.42  ? ? ? ? ? ? 99  LYS A-2 NZ  1 
ATOM   1591 N N   . ILE A-2 1 100 ? 13.581  19.428  -5.946  1.00 47.39  ? ? ? ? ? ? 100 ILE A-2 N   1 
ATOM   1592 C CA  . ILE A-2 1 100 ? 12.680  19.923  -4.921  1.00 47.64  ? ? ? ? ? ? 100 ILE A-2 CA  1 
ATOM   1593 C C   . ILE A-2 1 100 ? 13.190  21.237  -4.302  1.00 44.62  ? ? ? ? ? ? 100 ILE A-2 C   1 
ATOM   1594 O O   . ILE A-2 1 100 ? 12.409  22.163  -4.095  1.00 43.24  ? ? ? ? ? ? 100 ILE A-2 O   1 
ATOM   1595 C CB  . ILE A-2 1 100 ? 12.463  18.861  -3.867  1.00 40.31  ? ? ? ? ? ? 100 ILE A-2 CB  1 
ATOM   1596 C CG1 . ILE A-2 1 100 ? 11.578  17.768  -4.473  1.00 36.93  ? ? ? ? ? ? 100 ILE A-2 CG1 1 
ATOM   1597 C CG2 . ILE A-2 1 100 ? 11.874  19.486  -2.588  1.00 45.98  ? ? ? ? ? ? 100 ILE A-2 CG2 1 
ATOM   1598 C CD1 . ILE A-2 1 100 ? 11.438  16.539  -3.618  1.00 55.94  ? ? ? ? ? ? 100 ILE A-2 CD1 1 
ATOM   1599 N N   . ASN A-2 1 101 ? 14.487  21.332  -4.030  1.00 37.07  ? ? ? ? ? ? 101 ASN A-2 N   1 
ATOM   1600 C CA  . ASN A-2 1 101 ? 15.055  22.597  -3.586  1.00 49.95  ? ? ? ? ? ? 101 ASN A-2 CA  1 
ATOM   1601 C C   . ASN A-2 1 101 ? 14.993  23.734  -4.620  1.00 50.96  ? ? ? ? ? ? 101 ASN A-2 C   1 
ATOM   1602 O O   . ASN A-2 1 101 ? 14.920  24.911  -4.238  1.00 50.96  ? ? ? ? ? ? 101 ASN A-2 O   1 
ATOM   1603 C CB  . ASN A-2 1 101 ? 16.492  22.407  -3.113  1.00 45.26  ? ? ? ? ? ? 101 ASN A-2 CB  1 
ATOM   1604 C CG  . ASN A-2 1 101 ? 16.566  21.659  -1.793  1.00 48.62  ? ? ? ? ? ? 101 ASN A-2 CG  1 
ATOM   1605 O OD1 . ASN A-2 1 101 ? 15.618  21.677  -1.003  1.00 47.03  ? ? ? ? ? ? 101 ASN A-2 OD1 1 
ATOM   1606 N ND2 . ASN A-2 1 101 ? 17.688  20.993  -1.552  1.00 46.02  ? ? ? ? ? ? 101 ASN A-2 ND2 1 
ATOM   1607 N N   . VAL A-2 1 102 ? 15.045  23.401  -5.911  1.00 56.13  ? ? ? ? ? ? 102 VAL A-2 N   1 
ATOM   1608 C CA  . VAL A-2 1 102 ? 14.909  24.420  -6.966  1.00 51.76  ? ? ? ? ? ? 102 VAL A-2 CA  1 
ATOM   1609 C C   . VAL A-2 1 102 ? 13.506  25.001  -6.865  1.00 42.92  ? ? ? ? ? ? 102 VAL A-2 C   1 
ATOM   1610 O O   . VAL A-2 1 102 ? 13.281  26.192  -7.058  1.00 63.29  ? ? ? ? ? ? 102 VAL A-2 O   1 
ATOM   1611 C CB  . VAL A-2 1 102 ? 15.163  23.826  -8.369  1.00 58.51  ? ? ? ? ? ? 102 VAL A-2 CB  1 
ATOM   1612 C CG1 . VAL A-2 1 102 ? 14.555  24.717  -9.465  1.00 65.93  ? ? ? ? ? ? 102 VAL A-2 CG1 1 
ATOM   1613 C CG2 . VAL A-2 1 102 ? 16.663  23.621  -8.594  1.00 44.20  ? ? ? ? ? ? 102 VAL A-2 CG2 1 
ATOM   1614 N N   . LEU A-2 1 103 ? 12.569  24.141  -6.512  1.00 41.45  ? ? ? ? ? ? 103 LEU A-2 N   1 
ATOM   1615 C CA  . LEU A-2 1 103 ? 11.179  24.529  -6.372  1.00 49.65  ? ? ? ? ? ? 103 LEU A-2 CA  1 
ATOM   1616 C C   . LEU A-2 1 103 ? 10.951  25.365  -5.110  1.00 55.99  ? ? ? ? ? ? 103 LEU A-2 C   1 
ATOM   1617 O O   . LEU A-2 1 103 ? 10.256  26.377  -5.133  1.00 61.06  ? ? ? ? ? ? 103 LEU A-2 O   1 
ATOM   1618 C CB  . LEU A-2 1 103 ? 10.330  23.274  -6.333  1.00 43.52  ? ? ? ? ? ? 103 LEU A-2 CB  1 
ATOM   1619 C CG  . LEU A-2 1 103 ? 8.831   23.493  -6.422  1.00 47.54  ? ? ? ? ? ? 103 LEU A-2 CG  1 
ATOM   1620 C CD1 . LEU A-2 1 103 ? 8.421   24.070  -7.782  1.00 42.83  ? ? ? ? ? ? 103 LEU A-2 CD1 1 
ATOM   1621 C CD2 . LEU A-2 1 103 ? 8.150   22.190  -6.164  1.00 51.82  ? ? ? ? ? ? 103 LEU A-2 CD2 1 
ATOM   1622 N N   . LYS A-2 1 104 ? 11.534  24.920  -4.007  1.00 59.31  ? ? ? ? ? ? 104 LYS A-2 N   1 
ATOM   1623 C CA  . LYS A-2 1 104 ? 11.469  25.647  -2.755  1.00 69.66  ? ? ? ? ? ? 104 LYS A-2 CA  1 
ATOM   1624 C C   . LYS A-2 1 104 ? 12.065  27.035  -2.938  1.00 75.97  ? ? ? ? ? ? 104 LYS A-2 C   1 
ATOM   1625 O O   . LYS A-2 1 104 ? 11.566  28.010  -2.379  1.00 71.29  ? ? ? ? ? ? 104 LYS A-2 O   1 
ATOM   1626 C CB  . LYS A-2 1 104 ? 12.261  24.902  -1.674  1.00 71.91  ? ? ? ? ? ? 104 LYS A-2 CB  1 
ATOM   1627 C CG  . LYS A-2 1 104 ? 12.203  25.530  -0.289  1.00 75.42  ? ? ? ? ? ? 104 LYS A-2 CG  1 
ATOM   1628 C CD  . LYS A-2 1 104 ? 13.071  24.759  0.690   1.00 77.26  ? ? ? ? ? ? 104 LYS A-2 CD  1 
ATOM   1629 C CE  . LYS A-2 1 104 ? 14.528  25.181  0.598   1.00 81.38  ? ? ? ? ? ? 104 LYS A-2 CE  1 
ATOM   1630 N NZ  . LYS A-2 1 104 ? 15.463  24.186  1.215   1.00 81.45  ? ? ? ? ? ? 104 LYS A-2 NZ  1 
ATOM   1631 N N   . SER A-2 1 105 ? 13.133  27.119  -3.729  1.00 79.75  ? ? ? ? ? ? 105 SER A-2 N   1 
ATOM   1632 C CA  . SER A-2 1 105 ? 13.884  28.367  -3.872  1.00 81.93  ? ? ? ? ? ? 105 SER A-2 CA  1 
ATOM   1633 C C   . SER A-2 1 105 ? 13.024  29.553  -4.312  1.00 85.32  ? ? ? ? ? ? 105 SER A-2 C   1 
ATOM   1634 O O   . SER A-2 1 105 ? 13.475  30.693  -4.254  1.00 94.20  ? ? ? ? ? ? 105 SER A-2 O   1 
ATOM   1635 C CB  . SER A-2 1 105 ? 15.056  28.190  -4.835  1.00 74.25  ? ? ? ? ? ? 105 SER A-2 CB  1 
ATOM   1636 O OG  . SER A-2 1 105 ? 15.999  27.286  -4.299  1.00 88.44  ? ? ? ? ? ? 105 SER A-2 OG  1 
ATOM   1637 N N   . SER A-2 1 106 ? 11.794  29.300  -4.737  1.00 80.16  ? ? ? ? ? ? 106 SER A-2 N   1 
ATOM   1638 C CA  . SER A-2 1 106 ? 10.914  30.390  -5.146  1.00 82.38  ? ? ? ? ? ? 106 SER A-2 CA  1 
ATOM   1639 C C   . SER A-2 1 106 ? 9.746   30.604  -4.165  1.00 73.90  ? ? ? ? ? ? 106 SER A-2 C   1 
ATOM   1640 O O   . SER A-2 1 106 ? 8.775   31.291  -4.482  1.00 66.66  ? ? ? ? ? ? 106 SER A-2 O   1 
ATOM   1641 C CB  . SER A-2 1 106 ? 10.435  30.176  -6.583  1.00 93.35  ? ? ? ? ? ? 106 SER A-2 CB  1 
ATOM   1642 O OG  . SER A-2 1 106 ? 11.546  30.022  -7.458  1.00 97.86  ? ? ? ? ? ? 106 SER A-2 OG  1 
ATOM   1643 N N   . ASN A-2 1 107 ? 9.855   29.996  -2.983  1.00 81.89  ? ? ? ? ? ? 107 ASN A-2 N   1 
ATOM   1644 C CA  . ASN A-2 1 107 ? 9.235   30.518  -1.753  1.00 91.12  ? ? ? ? ? ? 107 ASN A-2 CA  1 
ATOM   1645 C C   . ASN A-2 1 107 ? 9.730   29.784  -0.504  1.00 107.78 ? ? ? ? ? ? 107 ASN A-2 C   1 
ATOM   1646 O O   . ASN A-2 1 107 ? 10.679  30.222  0.155   1.00 114.02 ? ? ? ? ? ? 107 ASN A-2 O   1 
ATOM   1647 C CB  . ASN A-2 1 107 ? 7.710   30.493  -1.790  1.00 78.12  ? ? ? ? ? ? 107 ASN A-2 CB  1 
ATOM   1648 C CG  . ASN A-2 1 107 ? 7.094   31.151  -0.551  1.00 86.38  ? ? ? ? ? ? 107 ASN A-2 CG  1 
ATOM   1649 O OD1 . ASN A-2 1 107 ? 7.142   30.598  0.555   1.00 90.94  ? ? ? ? ? ? 107 ASN A-2 OD1 1 
ATOM   1650 N ND2 . ASN A-2 1 107 ? 6.526   32.342  -0.732  1.00 78.72  ? ? ? ? ? ? 107 ASN A-2 ND2 1 
HETATM 1651 O O   . HOH B   2 .   ? 22.806  18.857  6.015   1.00 55.78  ? ? ? ? ? ? 201 HOH A   O   1 
HETATM 1652 O O   . HOH B   2 .   ? 8.686   18.738  -20.192 1.00 53.62  ? ? ? ? ? ? 202 HOH A   O   1 
HETATM 1653 O O   . HOH B   2 .   ? 1.520   25.854  9.062   1.00 43.32  ? ? ? ? ? ? 203 HOH A   O   1 
HETATM 1654 O O   . HOH B   2 .   ? 1.031   15.982  -22.324 1.00 54.58  ? ? ? ? ? ? 204 HOH A   O   1 
HETATM 1655 O O   . HOH B   2 .   ? 4.183   15.377  0.150   1.00 42.16  ? ? ? ? ? ? 205 HOH A   O   1 
HETATM 1656 O O   . HOH B   2 .   ? 3.474   13.147  -0.957  1.00 73.51  ? ? ? ? ? ? 206 HOH A   O   1 
HETATM 1657 O O   . HOH B   2 .   ? 0.740   17.553  2.715   1.00 75.24  ? ? ? ? ? ? 207 HOH A   O   1 
HETATM 1658 O O   . HOH B   2 .   ? -3.270  29.389  -4.538  1.00 57.97  ? ? ? ? ? ? 208 HOH A   O   1 
HETATM 1659 O O   . HOH B   2 .   ? 28.151  9.446   -2.297  1.00 59.09  ? ? ? ? ? ? 209 HOH A   O   1 
HETATM 1660 O O   . HOH B   2 .   ? 2.576   16.855  2.327   1.00 61.42  ? ? ? ? ? ? 210 HOH A   O   1 
HETATM 1661 O O   . HOH B-2 2 .   ? 18.857  22.806  -6.015  1.00 55.78  ? ? ? ? ? ? 201 HOH A-2 O   1 
HETATM 1662 O O   . HOH B-2 2 .   ? 18.738  8.686   20.192  1.00 53.62  ? ? ? ? ? ? 202 HOH A-2 O   1 
HETATM 1663 O O   . HOH B-2 2 .   ? 25.854  1.520   -9.062  1.00 43.32  ? ? ? ? ? ? 203 HOH A-2 O   1 
HETATM 1664 O O   . HOH B-2 2 .   ? 15.982  1.031   22.324  1.00 54.58  ? ? ? ? ? ? 204 HOH A-2 O   1 
HETATM 1665 O O   . HOH B-2 2 .   ? 15.377  4.183   -0.150  1.00 42.16  ? ? ? ? ? ? 205 HOH A-2 O   1 
HETATM 1666 O O   . HOH B-2 2 .   ? 13.147  3.474   0.957   1.00 73.51  ? ? ? ? ? ? 206 HOH A-2 O   1 
HETATM 1667 O O   . HOH B-2 2 .   ? 17.553  0.740   -2.715  1.00 75.24  ? ? ? ? ? ? 207 HOH A-2 O   1 
HETATM 1668 O O   . HOH B-2 2 .   ? 29.389  -3.270  4.538   1.00 57.97  ? ? ? ? ? ? 208 HOH A-2 O   1 
HETATM 1669 O O   . HOH B-2 2 .   ? 9.446   28.151  2.297   1.00 59.09  ? ? ? ? ? ? 209 HOH A-2 O   1 
HETATM 1670 O O   . HOH B-2 2 .   ? 16.855  2.576   -2.327  1.00 61.42  ? ? ? ? ? ? 210 HOH A-2 O   1 
# 
loop_
_atom_site_anisotrop.id 
_atom_site_anisotrop.type_symbol 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_atom_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_alt_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_comp_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_asym_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_seq_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_PDB_ins_code 
_atom_site_anisotrop.U[1][1] 
_atom_site_anisotrop.U[2][2] 
_atom_site_anisotrop.U[3][3] 
_atom_site_anisotrop.U[1][2] 
_atom_site_anisotrop.U[1][3] 
_atom_site_anisotrop.U[2][3] 
_atom_site_anisotrop.U[1][1]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[2][2]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[3][3]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[1][2]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[1][3]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[2][3]_esd 
_atom_site_anisotrop.pdbx_auth_seq_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_auth_comp_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_auth_asym_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_auth_atom_id 
1    N N   . ASN A   3   ? 1.0203 0.7916 1.0627 0.2323  -0.1189 -0.2129 ? ? ? ? ? ? 3   ASN A   N   
2    C CA  . ASN A   3   ? 1.3416 1.0079 1.3819 0.2057  -0.1250 -0.1768 ? ? ? ? ? ? 3   ASN A   CA  
3    C C   . ASN A   3   ? 1.3750 1.0483 1.4060 0.2009  -0.1263 -0.1135 ? ? ? ? ? ? 3   ASN A   C   
4    O O   . ASN A   3   ? 1.3802 1.0143 1.4165 0.2385  -0.1342 -0.0861 ? ? ? ? ? ? 3   ASN A   O   
5    C CB  . ASN A   3   ? 1.5504 1.0989 1.6108 0.2355  -0.1331 -0.1954 ? ? ? ? ? ? 3   ASN A   CB  
6    C CG  . ASN A   3   ? 1.5603 1.0098 1.6251 0.1880  -0.1332 -0.1877 ? ? ? ? ? ? 3   ASN A   CG  
7    O OD1 . ASN A   3   ? 1.4372 0.8839 1.5071 0.1607  -0.1336 -0.2358 ? ? ? ? ? ? 3   ASN A   OD1 
8    N ND2 . ASN A   3   ? 1.5904 0.9679 1.6534 0.1772  -0.1323 -0.1282 ? ? ? ? ? ? 3   ASN A   ND2 
9    N N   . LEU A   4   ? 1.3446 1.0689 1.3585 0.1578  -0.1189 -0.0916 ? ? ? ? ? ? 4   LEU A   N   
10   C CA  . LEU A   4   ? 1.1913 0.9425 1.1931 0.1500  -0.1187 -0.0434 ? ? ? ? ? ? 4   LEU A   CA  
11   C C   . LEU A   4   ? 1.1152 0.7998 1.1059 0.1158  -0.1167 -0.0042 ? ? ? ? ? ? 4   LEU A   C   
12   O O   . LEU A   4   ? 0.9525 0.6601 0.9280 0.1046  -0.1147 0.0329  ? ? ? ? ? ? 4   LEU A   O   
13   C CB  . LEU A   4   ? 1.0607 0.9096 1.0529 0.1247  -0.1083 -0.0484 ? ? ? ? ? ? 4   LEU A   CB  
14   C CG  . LEU A   4   ? 0.9695 0.8978 0.9721 0.1411  -0.1015 -0.0894 ? ? ? ? ? ? 4   LEU A   CG  
15   C CD1 . LEU A   4   ? 0.8890 0.8877 0.8783 0.1035  -0.0855 -0.0863 ? ? ? ? ? ? 4   LEU A   CD1 
16   C CD2 . LEU A   4   ? 0.8726 0.8454 0.8967 0.1893  -0.1093 -0.0959 ? ? ? ? ? ? 4   LEU A   CD2 
17   N N   . THR A   5   ? 1.1861 0.7970 1.1870 0.0970  -0.1163 -0.0172 ? ? ? ? ? ? 5   THR A   N   
18   C CA  . THR A   5   ? 1.1940 0.7591 1.1928 0.0549  -0.1105 0.0129  ? ? ? ? ? ? 5   THR A   CA  
19   C C   . THR A   5   ? 1.0582 0.5880 1.0434 0.0619  -0.1081 0.0720  ? ? ? ? ? ? 5   THR A   C   
20   O O   . THR A   5   ? 0.9691 0.5318 0.9391 0.0365  -0.1009 0.1015  ? ? ? ? ? ? 5   THR A   O   
21   C CB  . THR A   5   ? 1.3538 0.8410 1.3765 0.0340  -0.1114 -0.0152 ? ? ? ? ? ? 5   THR A   CB  
22   O OG1 . THR A   5   ? 1.6218 1.0271 1.6575 0.0710  -0.1167 -0.0235 ? ? ? ? ? ? 5   THR A   OG1 
23   C CG2 . THR A   5   ? 1.2254 0.7663 1.2527 0.0193  -0.1145 -0.0715 ? ? ? ? ? ? 5   THR A   CG2 
24   N N   . GLU A   6   ? 1.1670 0.6320 1.1537 0.1002  -0.1138 0.0904  ? ? ? ? ? ? 6   GLU A   N   
25   C CA  . GLU A   6   ? 1.2982 0.7293 1.2627 0.1098  -0.1110 0.1536  ? ? ? ? ? ? 6   GLU A   CA  
26   C C   . GLU A   6   ? 1.2205 0.7529 1.1586 0.1211  -0.1147 0.1733  ? ? ? ? ? ? 6   GLU A   C   
27   O O   . GLU A   6   ? 1.1979 0.7437 1.1126 0.1016  -0.1071 0.2131  ? ? ? ? ? ? 6   GLU A   O   
28   C CB  . GLU A   6   ? 1.4992 0.8408 1.4652 0.1602  -0.1179 0.1745  ? ? ? ? ? ? 6   GLU A   CB  
29   C CG  . GLU A   6   ? 1.7003 1.0071 1.6422 0.1612  -0.1000 0.2432  ? ? ? ? ? ? 6   GLU A   CG  
30   C CD  . GLU A   6   ? 1.7292 0.9877 1.6724 0.1014  -0.0700 0.2557  ? ? ? ? ? ? 6   GLU A   CD  
31   O OE1 . GLU A   6   ? 1.6644 0.8641 1.6372 0.0744  -0.0630 0.2192  ? ? ? ? ? ? 6   GLU A   OE1 
32   O OE2 . GLU A   6   ? 1.7639 1.0501 1.6740 0.0821  -0.0548 0.2951  ? ? ? ? ? ? 6   GLU A   OE2 
33   N N   . MET A   7   ? 1.0700 0.6792 1.0143 0.1497  -0.1247 0.1407  ? ? ? ? ? ? 7   MET A   N   
34   C CA  . MET A   7   ? 1.0235 0.7325 0.9515 0.1568  -0.1294 0.1481  ? ? ? ? ? ? 7   MET A   CA  
35   C C   . MET A   7   ? 0.8969 0.6529 0.8170 0.1063  -0.1170 0.1407  ? ? ? ? ? ? 7   MET A   C   
36   O O   . MET A   7   ? 0.8419 0.6424 0.7406 0.0976  -0.1157 0.1610  ? ? ? ? ? ? 7   MET A   O   
37   C CB  . MET A   7   ? 0.9985 0.7843 0.9466 0.1912  -0.1395 0.1091  ? ? ? ? ? ? 7   MET A   CB  
38   C CG  . MET A   7   ? 0.8225 0.7188 0.7639 0.1940  -0.1453 0.1076  ? ? ? ? ? ? 7   MET A   CG  
39   S SD  . MET A   7   ? 0.7053 0.7031 0.6821 0.2337  -0.1553 0.0624  ? ? ? ? ? ? 7   MET A   SD  
40   C CE  . MET A   7   ? 0.7769 0.7352 0.7542 0.3131  -0.1769 0.0889  ? ? ? ? ? ? 7   MET A   CE  
41   N N   . LEU A   8   ? 0.7719 0.5190 0.7073 0.0772  -0.1089 0.1098  ? ? ? ? ? ? 8   LEU A   N   
42   C CA  . LEU A   8   ? 0.7822 0.5684 0.7115 0.0376  -0.0978 0.1021  ? ? ? ? ? ? 8   LEU A   CA  
43   C C   . LEU A   8   ? 0.7839 0.5306 0.7054 0.0074  -0.0885 0.1307  ? ? ? ? ? ? 8   LEU A   C   
44   O O   . LEU A   8   ? 0.7776 0.5590 0.6892 -0.0155 -0.0798 0.1348  ? ? ? ? ? ? 8   LEU A   O   
45   C CB  . LEU A   8   ? 0.7796 0.5807 0.7226 0.0257  -0.0941 0.0624  ? ? ? ? ? ? 8   LEU A   CB  
46   C CG  . LEU A   8   ? 0.8664 0.7026 0.8009 -0.0064 -0.0832 0.0575  ? ? ? ? ? ? 8   LEU A   CG  
47   C CD1 . LEU A   8   ? 0.7932 0.6883 0.7184 -0.0087 -0.0780 0.0592  ? ? ? ? ? ? 8   LEU A   CD1 
48   C CD2 . LEU A   8   ? 0.8294 0.6757 0.7693 -0.0115 -0.0812 0.0259  ? ? ? ? ? ? 8   LEU A   CD2 
49   N N   . LYS A   9   ? 0.8848 0.5584 0.8139 0.0072  -0.0883 0.1491  ? ? ? ? ? ? 9   LYS A   N   
50   C CA  . LYS A   9   ? 0.9929 0.6344 0.9246 -0.0277 -0.0759 0.1735  ? ? ? ? ? ? 9   LYS A   CA  
51   C C   . LYS A   9   ? 0.9238 0.6077 0.8283 -0.0345 -0.0668 0.2069  ? ? ? ? ? ? 9   LYS A   C   
52   O O   . LYS A   9   ? 0.8473 0.5638 0.7540 -0.0617 -0.0565 0.2032  ? ? ? ? ? ? 9   LYS A   O   
53   C CB  . LYS A   9   ? 1.0763 0.6244 1.0205 -0.0279 -0.0737 0.1952  ? ? ? ? ? ? 9   LYS A   CB  
54   C CG  . LYS A   9   ? 1.2159 0.7403 1.1780 -0.0735 -0.0563 0.2072  ? ? ? ? ? ? 9   LYS A   CG  
55   C CD  . LYS A   9   ? 1.3949 0.8448 1.3606 -0.0729 -0.0382 0.2293  ? ? ? ? ? ? 9   LYS A   CD  
56   C CE  . LYS A   9   ? 1.4429 0.8164 1.4351 -0.0635 -0.0479 0.1973  ? ? ? ? ? ? 9   LYS A   CE  
57   N NZ  . LYS A   9   ? 1.4122 0.6970 1.4001 -0.0657 -0.0257 0.2205  ? ? ? ? ? ? 9   LYS A   NZ  
58   N N   . GLY A   10  ? 0.9031 0.5934 0.7811 -0.0052 -0.0717 0.2362  ? ? ? ? ? ? 10  GLY A   N   
59   C CA  . GLY A   10  ? 0.7578 0.4967 0.6033 -0.0069 -0.0648 0.2629  ? ? ? ? ? ? 10  GLY A   CA  
60   C C   . GLY A   10  ? 0.8333 0.6505 0.6720 -0.0144 -0.0649 0.2317  ? ? ? ? ? ? 10  GLY A   C   
61   O O   . GLY A   10  ? 0.9612 0.8210 0.7727 -0.0156 -0.0593 0.2447  ? ? ? ? ? ? 10  GLY A   O   
62   N N   . SER A   11  ? 0.7683 0.6016 0.6289 -0.0198 -0.0690 0.1912  ? ? ? ? ? ? 11  SER A   N   
63   C CA  . SER A   11  ? 0.6233 0.5119 0.4809 -0.0307 -0.0654 0.1630  ? ? ? ? ? ? 11  SER A   CA  
64   C C   . SER A   11  ? 0.5777 0.4577 0.4520 -0.0542 -0.0559 0.1435  ? ? ? ? ? ? 11  SER A   C   
65   O O   . SER A   11  ? 0.5562 0.4632 0.4274 -0.0639 -0.0491 0.1261  ? ? ? ? ? ? 11  SER A   O   
66   C CB  . SER A   11  ? 0.6941 0.6224 0.5591 -0.0136 -0.0767 0.1368  ? ? ? ? ? ? 11  SER A   CB  
67   O OG  . SER A   11  ? 0.8012 0.7649 0.6493 0.0116  -0.0887 0.1492  ? ? ? ? ? ? 11  SER A   OG  
68   N N   . LEU A   12  ? 0.5587 0.3997 0.4506 -0.0621 -0.0559 0.1459  ? ? ? ? ? ? 12  LEU A   N   
69   C CA  . LEU A   12  ? 0.5238 0.3673 0.4298 -0.0761 -0.0530 0.1255  ? ? ? ? ? ? 12  LEU A   CA  
70   C C   . LEU A   12  ? 0.5533 0.4154 0.4583 -0.0917 -0.0414 0.1322  ? ? ? ? ? ? 12  LEU A   C   
71   O O   . LEU A   12  ? 0.5469 0.4257 0.4514 -0.0937 -0.0377 0.1184  ? ? ? ? ? ? 12  LEU A   O   
72   C CB  . LEU A   12  ? 0.6278 0.4342 0.5549 -0.0800 -0.0598 0.1176  ? ? ? ? ? ? 12  LEU A   CB  
73   C CG  . LEU A   12  ? 0.6957 0.5188 0.6315 -0.0863 -0.0625 0.0902  ? ? ? ? ? ? 12  LEU A   CG  
74   C CD1 . LEU A   12  ? 0.7496 0.6001 0.6716 -0.0725 -0.0622 0.0737  ? ? ? ? ? ? 12  LEU A   CD1 
75   C CD2 . LEU A   12  ? 0.6466 0.4378 0.6044 -0.0918 -0.0716 0.0719  ? ? ? ? ? ? 12  LEU A   CD2 
76   N N   . GLU A   13  ? 0.6512 0.5117 0.5549 -0.0997 -0.0338 0.1557  ? ? ? ? ? ? 13  GLU A   N   
77   C CA  . GLU A   13  ? 0.6442 0.5344 0.5500 -0.1096 -0.0209 0.1592  ? ? ? ? ? ? 13  GLU A   CA  
78   C C   . GLU A   13  ? 0.6246 0.5392 0.5102 -0.0993 -0.0157 0.1453  ? ? ? ? ? ? 13  GLU A   C   
79   O O   . GLU A   13  ? 0.5887 0.5153 0.4796 -0.0985 -0.0094 0.1343  ? ? ? ? ? ? 13  GLU A   O   
80   C CB  . GLU A   13  ? 0.6067 0.5014 0.5108 -0.1206 -0.0088 0.1888  ? ? ? ? ? ? 13  GLU A   CB  
81   C CG  . GLU A   13  ? 0.6191 0.5591 0.5254 -0.1258 0.0071  0.1891  ? ? ? ? ? ? 13  GLU A   CG  
82   C CD  . GLU A   13  ? 0.7717 0.7267 0.6783 -0.1384 0.0242  0.2172  ? ? ? ? ? ? 13  GLU A   CD  
83   O OE1 . GLU A   13  ? 0.7931 0.7201 0.7231 -0.1528 0.0262  0.2268  ? ? ? ? ? ? 13  GLU A   OE1 
84   O OE2 . GLU A   13  ? 0.8956 0.8892 0.7783 -0.1315 0.0375  0.2235  ? ? ? ? ? ? 13  GLU A   OE2 
85   N N   . GLY A   14  ? 0.5753 0.4965 0.4401 -0.0903 -0.0193 0.1436  ? ? ? ? ? ? 14  GLY A   N   
86   C CA  . GLY A   14  ? 0.6002 0.5410 0.4511 -0.0873 -0.0150 0.1219  ? ? ? ? ? ? 14  GLY A   CA  
87   C C   . GLY A   14  ? 0.6649 0.5909 0.5251 -0.0901 -0.0146 0.1016  ? ? ? ? ? ? 14  GLY A   C   
88   O O   . GLY A   14  ? 0.6277 0.5489 0.4845 -0.0921 -0.0042 0.0884  ? ? ? ? ? ? 14  GLY A   O   
89   N N   . CYS A   15  ? 0.5939 0.5097 0.4637 -0.0887 -0.0236 0.1000  ? ? ? ? ? ? 15  CYS A   N   
90   C CA  . CYS A   15  ? 0.5169 0.4246 0.3903 -0.0920 -0.0198 0.0871  ? ? ? ? ? ? 15  CYS A   CA  
91   C C   . CYS A   15  ? 0.4470 0.3411 0.3211 -0.0906 -0.0134 0.0937  ? ? ? ? ? ? 15  CYS A   C   
92   O O   . CYS A   15  ? 0.5597 0.4408 0.4263 -0.0904 -0.0032 0.0907  ? ? ? ? ? ? 15  CYS A   O   
93   C CB  . CYS A   15  ? 0.5237 0.4335 0.4058 -0.0868 -0.0296 0.0822  ? ? ? ? ? ? 15  CYS A   CB  
94   S SG  . CYS A   15  ? 0.5731 0.5125 0.4591 -0.0786 -0.0384 0.0724  ? ? ? ? ? ? 15  CYS A   SG  
95   N N   . VAL A   16  ? 0.5276 0.4260 0.4128 -0.0891 -0.0190 0.1036  ? ? ? ? ? ? 16  VAL A   N   
96   C CA  . VAL A   16  ? 0.5617 0.4671 0.4533 -0.0837 -0.0168 0.1075  ? ? ? ? ? ? 16  VAL A   CA  
97   C C   . VAL A   16  ? 0.5612 0.4674 0.4467 -0.0758 -0.0035 0.1084  ? ? ? ? ? ? 16  VAL A   C   
98   O O   . VAL A   16  ? 0.6195 0.5140 0.4986 -0.0630 0.0020  0.1094  ? ? ? ? ? ? 16  VAL A   O   
99   C CB  . VAL A   16  ? 0.5708 0.4935 0.4860 -0.0909 -0.0251 0.1118  ? ? ? ? ? ? 16  VAL A   CB  
100  C CG1 . VAL A   16  ? 0.5759 0.5281 0.5042 -0.0829 -0.0242 0.1128  ? ? ? ? ? ? 16  VAL A   CG1 
101  C CG2 . VAL A   16  ? 0.5286 0.4414 0.4510 -0.0956 -0.0386 0.1016  ? ? ? ? ? ? 16  VAL A   CG2 
102  N N   . LEU A   17  ? 0.5871 0.5055 0.4711 -0.0797 0.0024  0.1086  ? ? ? ? ? ? 17  LEU A   N   
103  C CA  . LEU A   17  ? 0.5308 0.4523 0.4071 -0.0704 0.0161  0.1001  ? ? ? ? ? ? 17  LEU A   CA  
104  C C   . LEU A   17  ? 0.4944 0.3785 0.3569 -0.0687 0.0231  0.0856  ? ? ? ? ? ? 17  LEU A   C   
105  O O   . LEU A   17  ? 0.5493 0.4112 0.4096 -0.0549 0.0335  0.0811  ? ? ? ? ? ? 17  LEU A   O   
106  C CB  . LEU A   17  ? 0.5057 0.4527 0.3716 -0.0756 0.0210  0.0987  ? ? ? ? ? ? 17  LEU A   CB  
107  C CG  . LEU A   17  ? 0.5715 0.5552 0.4491 -0.0785 0.0259  0.1157  ? ? ? ? ? ? 17  LEU A   CG  
108  C CD1 . LEU A   17  ? 0.5528 0.5589 0.4080 -0.0841 0.0298  0.1253  ? ? ? ? ? ? 17  LEU A   CD1 
109  C CD2 . LEU A   17  ? 0.6554 0.6629 0.5448 -0.0632 0.0386  0.1075  ? ? ? ? ? ? 17  LEU A   CD2 
110  N N   . GLU A   18  ? 0.4895 0.3661 0.3463 -0.0829 0.0188  0.0783  ? ? ? ? ? ? 18  GLU A   N   
111  C CA  . GLU A   18  ? 0.4682 0.3126 0.3191 -0.0915 0.0289  0.0640  ? ? ? ? ? ? 18  GLU A   CA  
112  C C   . GLU A   18  ? 0.6224 0.4312 0.4698 -0.0826 0.0354  0.0800  ? ? ? ? ? ? 18  GLU A   C   
113  O O   . GLU A   18  ? 0.5957 0.3603 0.4364 -0.0795 0.0502  0.0774  ? ? ? ? ? ? 18  GLU A   O   
114  C CB  . GLU A   18  ? 0.5397 0.4019 0.3935 -0.1094 0.0228  0.0526  ? ? ? ? ? ? 18  GLU A   CB  
115  C CG  . GLU A   18  ? 0.5404 0.3745 0.3968 -0.1279 0.0369  0.0401  ? ? ? ? ? ? 18  GLU A   CG  
116  C CD  . GLU A   18  ? 0.6600 0.4664 0.5148 -0.1369 0.0506  0.0156  ? ? ? ? ? ? 18  GLU A   CD  
117  O OE1 . GLU A   18  ? 0.7375 0.5740 0.5888 -0.1333 0.0444  -0.0028 ? ? ? ? ? ? 18  GLU A   OE1 
118  O OE2 . GLU A   18  ? 0.6784 0.4306 0.5331 -0.1466 0.0686  0.0147  ? ? ? ? ? ? 18  GLU A   OE2 
119  N N   . ILE A   19  ? 0.6603 0.4860 0.5095 -0.0766 0.0244  0.0961  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   N   
120  C CA  . ILE A   19  ? 0.6849 0.4913 0.5221 -0.0636 0.0277  0.1140  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   CA  
121  C C   . ILE A   19  ? 0.6382 0.4333 0.4744 -0.0366 0.0311  0.1244  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   C   
122  O O   . ILE A   19  ? 0.6354 0.3863 0.4562 -0.0228 0.0434  0.1375  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   O   
123  C CB  . ILE A   19  ? 0.6429 0.4841 0.4810 -0.0611 0.0118  0.1199  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   CB  
124  C CG1 . ILE A   19  ? 0.5942 0.4435 0.4315 -0.0788 0.0120  0.1096  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   CG1 
125  C CG2 . ILE A   19  ? 0.6871 0.5252 0.5058 -0.0406 0.0118  0.1394  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   CG2 
126  C CD1 . ILE A   19  ? 0.6032 0.4846 0.4472 -0.0761 -0.0048 0.1025  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   CD1 
127  N N   . ILE A   20  ? 0.6544 0.4893 0.5085 -0.0280 0.0223  0.1201  ? ? ? ? ? ? 20  ILE A   N   
128  C CA  . ILE A   20  ? 0.7154 0.5590 0.5765 0.0018  0.0249  0.1259  ? ? ? ? ? ? 20  ILE A   CA  
129  C C   . ILE A   20  ? 0.8271 0.6201 0.6799 0.0135  0.0438  0.1162  ? ? ? ? ? ? 20  ILE A   C   
130  O O   . ILE A   20  ? 0.7940 0.5672 0.6449 0.0467  0.0494  0.1248  ? ? ? ? ? ? 20  ILE A   O   
131  C CB  . ILE A   20  ? 0.5733 0.4800 0.4621 0.0008  0.0174  0.1197  ? ? ? ? ? ? 20  ILE A   CB  
132  C CG1 . ILE A   20  ? 0.4901 0.4372 0.3929 -0.0119 -0.0008 0.1240  ? ? ? ? ? ? 20  ILE A   CG1 
133  C CG2 . ILE A   20  ? 0.5884 0.5184 0.4908 0.0344  0.0224  0.1204  ? ? ? ? ? ? 20  ILE A   CG2 
134  C CD1 . ILE A   20  ? 0.4588 0.4541 0.3917 -0.0304 -0.0042 0.1191  ? ? ? ? ? ? 20  ILE A   CD1 
135  N N   . SER A   21  ? 0.7523 0.5264 0.6014 -0.0112 0.0521  0.0953  ? ? ? ? ? ? 21  SER A   N   
136  C CA  . SER A   21  ? 0.7254 0.4535 0.5695 -0.0066 0.0693  0.0734  ? ? ? ? ? ? 21  SER A   CA  
137  C C   . SER A   21  ? 0.6951 0.3410 0.5257 0.0005  0.0837  0.0845  ? ? ? ? ? ? 21  SER A   C   
138  O O   . SER A   21  ? 0.7605 0.3532 0.5893 0.0202  0.0982  0.0736  ? ? ? ? ? ? 21  SER A   O   
139  C CB  . SER A   21  ? 0.7383 0.4776 0.5807 -0.0382 0.0709  0.0438  ? ? ? ? ? ? 21  SER A   CB  
140  O OG  . SER A   21  ? 0.6854 0.3905 0.5237 -0.0663 0.0750  0.0399  ? ? ? ? ? ? 21  SER A   OG  
141  N N   . ARG A   22  ? 0.6955 0.3269 0.5153 -0.0148 0.0824  0.1067  ? ? ? ? ? ? 22  ARG A   N   
142  C CA  . ARG A   22  ? 0.8267 0.3762 0.6297 -0.0178 0.1017  0.1240  ? ? ? ? ? ? 22  ARG A   CA  
143  C C   . ARG A   22  ? 0.9815 0.4939 0.7691 0.0300  0.1047  0.1575  ? ? ? ? ? ? 22  ARG A   C   
144  O O   . ARG A   22  ? 0.9843 0.4064 0.7576 0.0393  0.1252  0.1720  ? ? ? ? ? ? 22  ARG A   O   
145  C CB  . ARG A   22  ? 0.9626 0.5248 0.7565 -0.0471 0.1022  0.1399  ? ? ? ? ? ? 22  ARG A   CB  
146  C CG  . ARG A   22  ? 0.9320 0.5520 0.7441 -0.0812 0.0922  0.1102  ? ? ? ? ? ? 22  ARG A   CG  
147  C CD  . ARG A   22  ? 0.9589 0.5784 0.7716 -0.1161 0.1027  0.1105  ? ? ? ? ? ? 22  ARG A   CD  
148  N NE  . ARG A   22  ? 0.8813 0.5477 0.7161 -0.1438 0.0953  0.0746  ? ? ? ? ? ? 22  ARG A   NE  
149  C CZ  . ARG A   22  ? 1.0223 0.7189 0.8693 -0.1737 0.0994  0.0644  ? ? ? ? ? ? 22  ARG A   CZ  
150  N NH1 . ARG A   22  ? 0.9489 0.6348 0.7882 -0.1836 0.1144  0.0872  ? ? ? ? ? ? 22  ARG A   NH1 
151  N NH2 . ARG A   22  ? 0.8337 0.5828 0.7010 -0.1900 0.0882  0.0318  ? ? ? ? ? ? 22  ARG A   NH2 
152  N N   . ARG A   23  ? 0.9139 0.4963 0.7063 0.0601  0.0840  0.1699  ? ? ? ? ? ? 23  ARG A   N   
153  C CA  . ARG A   23  ? 0.9308 0.5073 0.7142 0.1140  0.0799  0.1978  ? ? ? ? ? ? 23  ARG A   CA  
154  C C   . ARG A   23  ? 0.8132 0.4952 0.6121 0.1327  0.0531  0.2014  ? ? ? ? ? ? 23  ARG A   C   
155  O O   . ARG A   23  ? 0.7302 0.4704 0.5385 0.1021  0.0394  0.1910  ? ? ? ? ? ? 23  ARG A   O   
156  C CB  . ARG A   23  ? 1.0833 0.5966 0.8340 0.1248  0.0904  0.2374  ? ? ? ? ? ? 23  ARG A   CB  
157  C CG  . ARG A   23  ? 1.0714 0.6330 0.8105 0.0959  0.0803  0.2494  ? ? ? ? ? ? 23  ARG A   CG  
158  C CD  . ARG A   23  ? 1.3652 0.9013 1.0819 0.1095  0.0839  0.2822  ? ? ? ? ? ? 23  ARG A   CD  
159  N NE  . ARG A   23  ? 1.4943 1.0804 1.1932 0.0892  0.0764  0.2939  ? ? ? ? ? ? 23  ARG A   NE  
160  C CZ  . ARG A   23  ? 1.4485 1.1106 1.1348 0.1084  0.0539  0.2992  ? ? ? ? ? ? 23  ARG A   CZ  
161  N NH1 . ARG A   23  ? 1.3181 1.0260 1.0146 0.1458  0.0348  0.2958  ? ? ? ? ? ? 23  ARG A   NH1 
162  N NH2 . ARG A   23  ? 1.4568 1.1564 1.1223 0.0902  0.0509  0.3044  ? ? ? ? ? ? 23  ARG A   NH2 
163  N N   . GLU A   24  ? 0.8427 0.5497 0.6488 0.1834  0.0457  0.2126  ? ? ? ? ? ? 24  GLU A   N   
164  C CA  . GLU A   24  ? 0.8840 0.7005 0.7122 0.2007  0.0199  0.2125  ? ? ? ? ? ? 24  GLU A   CA  
165  C C   . GLU A   24  ? 0.8723 0.7230 0.6809 0.1813  0.0039  0.2260  ? ? ? ? ? ? 24  GLU A   C   
166  O O   . GLU A   24  ? 0.8980 0.7000 0.6661 0.1901  0.0099  0.2555  ? ? ? ? ? ? 24  GLU A   O   
167  C CB  . GLU A   24  ? 0.8810 0.7176 0.7114 0.2674  0.0130  0.2318  ? ? ? ? ? ? 24  GLU A   CB  
168  C CG  . GLU A   24  ? 0.8002 0.7651 0.6756 0.2820  -0.0090 0.2146  ? ? ? ? ? ? 24  GLU A   CG  
169  C CD  . GLU A   24  ? 0.9226 0.9221 0.8074 0.3542  -0.0168 0.2293  ? ? ? ? ? ? 24  GLU A   CD  
170  O OE1 . GLU A   24  ? 1.0307 0.9641 0.8744 0.3969  -0.0147 0.2662  ? ? ? ? ? ? 24  GLU A   OE1 
171  O OE2 . GLU A   24  ? 0.8977 0.9924 0.8313 0.3699  -0.0237 0.2066  ? ? ? ? ? ? 24  GLU A   OE2 
172  N N   . THR A   25  ? 0.8047 0.7364 0.6411 0.1545  -0.0141 0.2039  ? ? ? ? ? ? 25  THR A   N   
173  C CA  . THR A   25  ? 0.7992 0.7635 0.6198 0.1354  -0.0293 0.2051  ? ? ? ? ? ? 25  THR A   CA  
174  C C   . THR A   25  ? 0.7513 0.8153 0.6114 0.1238  -0.0539 0.1800  ? ? ? ? ? ? 25  THR A   C   
175  O O   . THR A   25  ? 0.6508 0.7691 0.5485 0.1368  -0.0593 0.1700  ? ? ? ? ? ? 25  THR A   O   
176  C CB  . THR A   25  ? 0.8336 0.7444 0.6396 0.0913  -0.0156 0.1976  ? ? ? ? ? ? 25  THR A   CB  
177  O OG1 . THR A   25  ? 0.8688 0.8165 0.6612 0.0776  -0.0294 0.1931  ? ? ? ? ? ? 25  THR A   OG1 
178  C CG2 . THR A   25  ? 0.8092 0.7194 0.6481 0.0583  -0.0100 0.1707  ? ? ? ? ? ? 25  THR A   CG2 
179  N N   . TYR A   26  ? 0.7215 0.8123 0.5762 0.0989  -0.0673 0.1667  ? ? ? ? ? ? 26  TYR A   N   
180  C CA  . TYR A   26  ? 0.6430 0.8198 0.5376 0.0830  -0.0903 0.1380  ? ? ? ? ? ? 26  TYR A   CA  
181  C C   . TYR A   26  ? 0.6313 0.7980 0.5228 0.0450  -0.0958 0.1157  ? ? ? ? ? ? 26  TYR A   C   
182  O O   . TYR A   26  ? 0.6695 0.7851 0.5239 0.0409  -0.0855 0.1248  ? ? ? ? ? ? 26  TYR A   O   
183  C CB  . TYR A   26  ? 0.6872 0.9469 0.5779 0.1230  -0.1143 0.1420  ? ? ? ? ? ? 26  TYR A   CB  
184  C CG  . TYR A   26  ? 0.5889 0.8334 0.4174 0.1492  -0.1185 0.1653  ? ? ? ? ? ? 26  TYR A   CG  
185  C CD1 . TYR A   26  ? 0.7890 0.9677 0.5719 0.1853  -0.1009 0.2086  ? ? ? ? ? ? 26  TYR A   CD1 
186  C CD2 . TYR A   26  ? 0.6135 0.9045 0.4267 0.1362  -0.1366 0.1438  ? ? ? ? ? ? 26  TYR A   CD2 
187  C CE1 . TYR A   26  ? 0.7938 0.9513 0.5211 0.2012  -0.0973 0.2329  ? ? ? ? ? ? 26  TYR A   CE1 
188  C CE2 . TYR A   26  ? 0.7202 1.0071 0.4694 0.1608  -0.1371 0.1673  ? ? ? ? ? ? 26  TYR A   CE2 
189  C CZ  . TYR A   26  ? 0.8550 1.0693 0.5668 0.1877  -0.1137 0.2114  ? ? ? ? ? ? 26  TYR A   CZ  
190  O OH  . TYR A   26  ? 0.9381 1.1343 0.6015 0.1971  -0.1047 0.2297  ? ? ? ? ? ? 26  TYR A   OH  
191  N N   . GLY A   27  ? 0.6205 0.8349 0.5552 0.0167  -0.1099 0.0850  ? ? ? ? ? ? 27  GLY A   N   
192  C CA  . GLY A   27  ? 0.5565 0.7494 0.4967 -0.0175 -0.1140 0.0598  ? ? ? ? ? ? 27  GLY A   CA  
193  C C   . GLY A   27  ? 0.6232 0.8039 0.5177 -0.0082 -0.1184 0.0553  ? ? ? ? ? ? 27  GLY A   C   
194  O O   . GLY A   27  ? 0.6513 0.7801 0.5332 -0.0230 -0.1073 0.0521  ? ? ? ? ? ? 27  GLY A   O   
195  N N   . TYR A   28  ? 0.5634 0.8022 0.4323 0.0186  -0.1347 0.0542  ? ? ? ? ? ? 28  TYR A   N   
196  C CA  . TYR A   28  ? 0.6928 0.9355 0.5152 0.0267  -0.1374 0.0472  ? ? ? ? ? ? 28  TYR A   CA  
197  C C   . TYR A   28  ? 0.6834 0.8539 0.4661 0.0322  -0.1090 0.0828  ? ? ? ? ? ? 28  TYR A   C   
198  O O   . TYR A   28  ? 0.6249 0.7715 0.3926 0.0188  -0.0995 0.0720  ? ? ? ? ? ? 28  TYR A   O   
199  C CB  . TYR A   28  ? 0.6803 1.0046 0.4690 0.0616  -0.1585 0.0488  ? ? ? ? ? ? 28  TYR A   CB  
200  C CG  . TYR A   28  ? 0.7036 1.0477 0.4450 0.0661  -0.1615 0.0328  ? ? ? ? ? ? 28  TYR A   CG  
201  C CD1 . TYR A   28  ? 0.7771 1.1641 0.5383 0.0459  -0.1813 -0.0253 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A   CD1 
202  C CD2 . TYR A   28  ? 0.7506 1.0665 0.4299 0.0872  -0.1408 0.0731  ? ? ? ? ? ? 28  TYR A   CD2 
203  C CE1 . TYR A   28  ? 0.7981 1.2099 0.5145 0.0534  -0.1825 -0.0469 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A   CE1 
204  C CE2 . TYR A   28  ? 0.7880 1.1291 0.4256 0.0904  -0.1376 0.0581  ? ? ? ? ? ? 28  TYR A   CE2 
205  C CZ  . TYR A   28  ? 0.7257 1.1160 0.3823 0.0759  -0.1583 -0.0034 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A   CZ  
206  O OH  . TYR A   28  ? 0.7545 1.1650 0.3788 0.0800  -0.1507 -0.0231 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A   OH  
207  N N   . GLU A   29  ? 0.6086 0.7469 0.3793 0.0513  -0.0947 0.1214  ? ? ? ? ? ? 29  GLU A   N   
208  C CA  . GLU A   29  ? 0.6088 0.6801 0.3448 0.0526  -0.0671 0.1532  ? ? ? ? ? ? 29  GLU A   CA  
209  C C   . GLU A   29  ? 0.5884 0.6078 0.3519 0.0187  -0.0518 0.1396  ? ? ? ? ? ? 29  GLU A   C   
210  O O   . GLU A   29  ? 0.6316 0.6191 0.3779 0.0057  -0.0339 0.1447  ? ? ? ? ? ? 29  GLU A   O   
211  C CB  . GLU A   29  ? 0.7813 0.8209 0.4999 0.0835  -0.0562 0.1936  ? ? ? ? ? ? 29  GLU A   CB  
212  C CG  . GLU A   29  ? 0.8032 0.7609 0.4930 0.0768  -0.0243 0.2239  ? ? ? ? ? ? 29  GLU A   CG  
213  C CD  . GLU A   29  ? 0.8055 0.7138 0.4831 0.1062  -0.0126 0.2573  ? ? ? ? ? ? 29  GLU A   CD  
214  O OE1 . GLU A   29  ? 0.9980 0.9020 0.7019 0.1224  -0.0166 0.2556  ? ? ? ? ? ? 29  GLU A   OE1 
215  O OE2 . GLU A   29  ? 0.8368 0.7110 0.4862 0.1097  0.0012  0.2794  ? ? ? ? ? ? 29  GLU A   OE2 
216  N N   . ILE A   30  ? 0.5931 0.6139 0.3999 0.0044  -0.0589 0.1227  ? ? ? ? ? ? 30  ILE A   N   
217  C CA  . ILE A   30  ? 0.5374 0.5196 0.3645 -0.0215 -0.0484 0.1126  ? ? ? ? ? ? 30  ILE A   CA  
218  C C   . ILE A   30  ? 0.5938 0.5841 0.4217 -0.0354 -0.0545 0.0882  ? ? ? ? ? ? 30  ILE A   C   
219  O O   . ILE A   30  ? 0.5778 0.5438 0.4010 -0.0454 -0.0426 0.0864  ? ? ? ? ? ? 30  ILE A   O   
220  C CB  . ILE A   30  ? 0.5931 0.5819 0.4608 -0.0332 -0.0534 0.1043  ? ? ? ? ? ? 30  ILE A   CB  
221  C CG1 . ILE A   30  ? 0.5995 0.5807 0.4687 -0.0164 -0.0431 0.1226  ? ? ? ? ? ? 30  ILE A   CG1 
222  C CG2 . ILE A   30  ? 0.4443 0.4015 0.3245 -0.0550 -0.0466 0.0968  ? ? ? ? ? ? 30  ILE A   CG2 
223  C CD1 . ILE A   30  ? 0.5318 0.5495 0.4402 -0.0219 -0.0480 0.1152  ? ? ? ? ? ? 30  ILE A   CD1 
224  N N   . THR A   31  ? 0.6482 0.6781 0.4863 -0.0349 -0.0740 0.0643  ? ? ? ? ? ? 31  THR A   N   
225  C CA  . THR A   31  ? 0.5770 0.6116 0.4176 -0.0429 -0.0808 0.0334  ? ? ? ? ? ? 31  THR A   CA  
226  C C   . THR A   31  ? 0.5741 0.6149 0.3752 -0.0325 -0.0671 0.0392  ? ? ? ? ? ? 31  THR A   C   
227  O O   . THR A   31  ? 0.5860 0.6128 0.3914 -0.0388 -0.0588 0.0273  ? ? ? ? ? ? 31  THR A   O   
228  C CB  . THR A   31  ? 0.6387 0.7188 0.4929 -0.0436 -0.1040 0.0006  ? ? ? ? ? ? 31  THR A   CB  
229  O OG1 . THR A   31  ? 0.6093 0.6913 0.5062 -0.0595 -0.1120 -0.0019 ? ? ? ? ? ? 31  THR A   OG1 
230  C CG2 . THR A   31  ? 0.7352 0.8096 0.5960 -0.0500 -0.1108 -0.0392 ? ? ? ? ? ? 31  THR A   CG2 
231  N N   . ARG A   32  ? 0.5659 0.6315 0.3286 -0.0150 -0.0630 0.0610  ? ? ? ? ? ? 32  ARG A   N   
232  C CA  . ARG A   32  ? 0.5973 0.6751 0.3187 -0.0084 -0.0455 0.0719  ? ? ? ? ? ? 32  ARG A   CA  
233  C C   . ARG A   32  ? 0.6544 0.6859 0.3806 -0.0245 -0.0188 0.0930  ? ? ? ? ? ? 32  ARG A   C   
234  O O   . ARG A   32  ? 0.6641 0.7071 0.3834 -0.0324 -0.0034 0.0860  ? ? ? ? ? ? 32  ARG A   O   
235  C CB  . ARG A   32  ? 0.5939 0.7016 0.2671 0.0162  -0.0452 0.1012  ? ? ? ? ? ? 32  ARG A   CB  
236  C CG  . ARG A   32  ? 0.7564 0.9313 0.4253 0.0324  -0.0758 0.0728  ? ? ? ? ? ? 32  ARG A   CG  
237  C CD  . ARG A   32  ? 0.8001 1.0216 0.4539 0.0320  -0.0818 0.0307  ? ? ? ? ? ? 32  ARG A   CD  
238  N NE  . ARG A   32  ? 0.9858 1.2270 0.5823 0.0438  -0.0583 0.0568  ? ? ? ? ? ? 32  ARG A   NE  
239  C CZ  . ARG A   32  ? 0.9805 1.2203 0.5729 0.0327  -0.0368 0.0459  ? ? ? ? ? ? 32  ARG A   CZ  
240  N NH1 . ARG A   32  ? 0.7579 0.9755 0.3981 0.0162  -0.0394 0.0080  ? ? ? ? ? ? 32  ARG A   NH1 
241  N NH2 . ARG A   32  ? 1.0406 1.3070 0.5800 0.0403  -0.0115 0.0750  ? ? ? ? ? ? 32  ARG A   NH2 
242  N N   . HIS A   33  ? 0.6859 0.6740 0.4278 -0.0300 -0.0134 0.1129  ? ? ? ? ? ? 33  HIS A   N   
243  C CA  . HIS A   33  ? 0.7302 0.6787 0.4814 -0.0491 0.0090  0.1235  ? ? ? ? ? ? 33  HIS A   CA  
244  C C   . HIS A   33  ? 0.6385 0.5972 0.4221 -0.0639 0.0049  0.0933  ? ? ? ? ? ? 33  HIS A   C   
245  O O   . HIS A   33  ? 0.7134 0.6791 0.5007 -0.0773 0.0212  0.0896  ? ? ? ? ? ? 33  HIS A   O   
246  C CB  . HIS A   33  ? 0.7263 0.6302 0.4872 -0.0484 0.0131  0.1410  ? ? ? ? ? ? 33  HIS A   CB  
247  C CG  . HIS A   33  ? 1.0931 0.9558 0.8609 -0.0696 0.0360  0.1463  ? ? ? ? ? ? 33  HIS A   CG  
248  N ND1 . HIS A   33  ? 1.2796 1.0898 1.0377 -0.0673 0.0518  0.1677  ? ? ? ? ? ? 33  HIS A   ND1 
249  C CD2 . HIS A   33  ? 1.0605 0.9304 0.8479 -0.0931 0.0443  0.1280  ? ? ? ? ? ? 33  HIS A   CD2 
250  C CE1 . HIS A   33  ? 1.2085 0.9921 0.9806 -0.0945 0.0696  0.1584  ? ? ? ? ? ? 33  HIS A   CE1 
251  N NE2 . HIS A   33  ? 1.1591 0.9862 0.9497 -0.1105 0.0642  0.1347  ? ? ? ? ? ? 33  HIS A   NE2 
252  N N   . LEU A   34  ? 0.5946 0.5574 0.4028 -0.0605 -0.0162 0.0733  ? ? ? ? ? ? 34  LEU A   N   
253  C CA  . LEU A   34  ? 0.5242 0.4895 0.3588 -0.0647 -0.0229 0.0503  ? ? ? ? ? ? 34  LEU A   CA  
254  C C   . LEU A   34  ? 0.5461 0.5467 0.3750 -0.0562 -0.0220 0.0267  ? ? ? ? ? ? 34  LEU A   C   
255  O O   . LEU A   34  ? 0.5228 0.5376 0.3670 -0.0563 -0.0168 0.0137  ? ? ? ? ? ? 34  LEU A   O   
256  C CB  . LEU A   34  ? 0.5192 0.4678 0.3774 -0.0638 -0.0420 0.0417  ? ? ? ? ? ? 34  LEU A   CB  
257  C CG  . LEU A   34  ? 0.5775 0.5025 0.4458 -0.0719 -0.0392 0.0610  ? ? ? ? ? ? 34  LEU A   CG  
258  C CD1 . LEU A   34  ? 0.5960 0.5134 0.4854 -0.0758 -0.0521 0.0593  ? ? ? ? ? ? 34  LEU A   CD1 
259  C CD2 . LEU A   34  ? 0.6222 0.5398 0.4981 -0.0771 -0.0325 0.0622  ? ? ? ? ? ? 34  LEU A   CD2 
260  N N   . ASN A   35  ? 0.6251 0.6503 0.4318 -0.0458 -0.0277 0.0183  ? ? ? ? ? ? 35  ASN A   N   
261  C CA  . ASN A   35  ? 0.6658 0.7343 0.4593 -0.0349 -0.0242 -0.0076 ? ? ? ? ? ? 35  ASN A   CA  
262  C C   . ASN A   35  ? 0.6694 0.7642 0.4456 -0.0424 0.0041  0.0092  ? ? ? ? ? ? 35  ASN A   C   
263  O O   . ASN A   35  ? 0.6684 0.7974 0.4569 -0.0395 0.0127  -0.0122 ? ? ? ? ? ? 35  ASN A   O   
264  C CB  . ASN A   35  ? 0.5980 0.6996 0.3621 -0.0221 -0.0363 -0.0203 ? ? ? ? ? ? 35  ASN A   CB  
265  C CG  . ASN A   35  ? 0.6302 0.7183 0.4205 -0.0212 -0.0636 -0.0509 ? ? ? ? ? ? 35  ASN A   CG  
266  O OD1 . ASN A   35  ? 0.6287 0.7448 0.4055 -0.0165 -0.0784 -0.0599 ? ? ? ? ? ? 35  ASN A   OD1 
267  N ND2 . ASN A   35  ? 0.6109 0.6592 0.4394 -0.0264 -0.0702 -0.0661 ? ? ? ? ? ? 35  ASN A   ND2 
268  N N   . ASP A   36  ? 0.6968 0.7750 0.4477 -0.0521 0.0203  0.0475  ? ? ? ? ? ? 36  ASP A   N   
269  C CA  . ASP A   36  ? 0.7033 0.7934 0.4399 -0.0686 0.0526  0.0696  ? ? ? ? ? ? 36  ASP A   CA  
270  C C   . ASP A   36  ? 0.7295 0.8166 0.5086 -0.0898 0.0622  0.0591  ? ? ? ? ? ? 36  ASP A   C   
271  O O   . ASP A   36  ? 0.7172 0.8423 0.5032 -0.1055 0.0859  0.0567  ? ? ? ? ? ? 36  ASP A   O   
272  C CB  . ASP A   36  ? 0.7696 0.8185 0.4720 -0.0728 0.0677  0.1164  ? ? ? ? ? ? 36  ASP A   CB  
273  C CG  . ASP A   36  ? 0.8010 0.8785 0.4490 -0.0491 0.0660  0.1348  ? ? ? ? ? ? 36  ASP A   CG  
274  O OD1 . ASP A   36  ? 0.7431 0.8812 0.3749 -0.0369 0.0617  0.1100  ? ? ? ? ? ? 36  ASP A   OD1 
275  O OD2 . ASP A   36  ? 0.8613 0.9040 0.4816 -0.0386 0.0679  0.1725  ? ? ? ? ? ? 36  ASP A   OD2 
276  N N   . LEU A   37  ? 0.6284 0.6808 0.4357 -0.0908 0.0443  0.0525  ? ? ? ? ? ? 37  LEU A   N   
277  C CA  . LEU A   37  ? 0.6776 0.7400 0.5222 -0.1044 0.0459  0.0384  ? ? ? ? ? ? 37  LEU A   CA  
278  C C   . LEU A   37  ? 0.6608 0.7791 0.5297 -0.0888 0.0384  0.0059  ? ? ? ? ? ? 37  LEU A   C   
279  O O   . LEU A   37  ? 0.6595 0.8192 0.5573 -0.0981 0.0462  -0.0074 ? ? ? ? ? ? 37  LEU A   O   
280  C CB  . LEU A   37  ? 0.7193 0.7391 0.5777 -0.1024 0.0272  0.0412  ? ? ? ? ? ? 37  LEU A   CB  
281  C CG  . LEU A   37  ? 0.8270 0.8601 0.7146 -0.1139 0.0254  0.0293  ? ? ? ? ? ? 37  LEU A   CG  
282  C CD1 . LEU A   37  ? 0.7951 0.8353 0.6889 -0.1461 0.0509  0.0319  ? ? ? ? ? ? 37  LEU A   CD1 
283  C CD2 . LEU A   37  ? 0.9027 0.8990 0.7918 -0.1083 0.0090  0.0360  ? ? ? ? ? ? 37  LEU A   CD2 
284  N N   . GLY A   38  ? 0.6221 0.7443 0.4829 -0.0633 0.0224  -0.0111 ? ? ? ? ? ? 38  GLY A   N   
285  C CA  . GLY A   38  ? 0.6003 0.7631 0.4837 -0.0399 0.0144  -0.0452 ? ? ? ? ? ? 38  GLY A   CA  
286  C C   . GLY A   38  ? 0.6132 0.7318 0.5091 -0.0166 -0.0136 -0.0601 ? ? ? ? ? ? 38  GLY A   C   
287  O O   . GLY A   38  ? 0.6232 0.7553 0.5389 0.0091  -0.0229 -0.0874 ? ? ? ? ? ? 38  GLY A   O   
288  N N   . PHE A   39  ? 0.5005 0.5646 0.3873 -0.0252 -0.0252 -0.0418 ? ? ? ? ? ? 39  PHE A   N   
289  C CA  . PHE A   39  ? 0.6111 0.6284 0.5118 -0.0123 -0.0467 -0.0520 ? ? ? ? ? ? 39  PHE A   CA  
290  C C   . PHE A   39  ? 0.5667 0.5828 0.4523 -0.0089 -0.0541 -0.0733 ? ? ? ? ? ? 39  PHE A   C   
291  O O   . PHE A   39  ? 0.6106 0.6023 0.4913 -0.0208 -0.0628 -0.0643 ? ? ? ? ? ? 39  PHE A   O   
292  C CB  . PHE A   39  ? 0.6066 0.5787 0.5124 -0.0265 -0.0530 -0.0227 ? ? ? ? ? ? 39  PHE A   CB  
293  C CG  . PHE A   39  ? 0.5934 0.5757 0.5098 -0.0282 -0.0493 -0.0081 ? ? ? ? ? ? 39  PHE A   CG  
294  C CD1 . PHE A   39  ? 0.5483 0.5520 0.4834 -0.0064 -0.0552 -0.0210 ? ? ? ? ? ? 39  PHE A   CD1 
295  C CD2 . PHE A   39  ? 0.6069 0.5833 0.5150 -0.0480 -0.0415 0.0141  ? ? ? ? ? ? 39  PHE A   CD2 
296  C CE1 . PHE A   39  ? 0.6068 0.6365 0.5517 -0.0061 -0.0561 -0.0118 ? ? ? ? ? ? 39  PHE A   CE1 
297  C CE2 . PHE A   39  ? 0.6965 0.6915 0.6135 -0.0508 -0.0406 0.0188  ? ? ? ? ? ? 39  PHE A   CE2 
298  C CZ  . PHE A   39  ? 0.5226 0.5497 0.4575 -0.0309 -0.0490 0.0060  ? ? ? ? ? ? 39  PHE A   CZ  
299  N N   . THR A   40  ? 0.7350 0.7891 0.6157 0.0087  -0.0511 -0.1066 ? ? ? ? ? ? 40  THR A   N   
300  C CA  . THR A   40  ? 0.8084 0.8847 0.6662 0.0131  -0.0565 -0.1336 ? ? ? ? ? ? 40  THR A   CA  
301  C C   . THR A   40  ? 0.8898 0.9173 0.7666 0.0132  -0.0792 -0.1608 ? ? ? ? ? ? 40  THR A   C   
302  O O   . THR A   40  ? 0.9705 1.0171 0.8322 0.0089  -0.0891 -0.1824 ? ? ? ? ? ? 40  THR A   O   
303  C CB  . THR A   40  ? 0.8140 0.9524 0.6599 0.0343  -0.0451 -0.1687 ? ? ? ? ? ? 40  THR A   CB  
304  O OG1 . THR A   40  ? 0.8244 0.9430 0.7035 0.0594  -0.0536 -0.2034 ? ? ? ? ? ? 40  THR A   OG1 
305  C CG2 . THR A   40  ? 0.6659 0.8584 0.4982 0.0254  -0.0175 -0.1411 ? ? ? ? ? ? 40  THR A   CG2 
306  N N   . GLU A   41  ? 0.8229 0.7900 0.7325 0.0167  -0.0872 -0.1591 ? ? ? ? ? ? 41  GLU A   N   
307  C CA  . GLU A   41  ? 0.8582 0.7650 0.7917 0.0110  -0.1038 -0.1831 ? ? ? ? ? ? 41  GLU A   CA  
308  C C   . GLU A   41  ? 0.8922 0.7718 0.8346 -0.0200 -0.1087 -0.1524 ? ? ? ? ? ? 41  GLU A   C   
309  O O   . GLU A   41  ? 1.0032 0.8385 0.9704 -0.0360 -0.1194 -0.1686 ? ? ? ? ? ? 41  GLU A   O   
310  C CB  . GLU A   41  ? 1.0066 0.8511 0.9682 0.0331  -0.1073 -0.1897 ? ? ? ? ? ? 41  GLU A   CB  
311  C CG  . GLU A   41  ? 1.1767 1.0623 1.1367 0.0703  -0.1002 -0.2120 ? ? ? ? ? ? 41  GLU A   CG  
312  C CD  . GLU A   41  ? 1.3136 1.1379 1.3002 0.1035  -0.1090 -0.2449 ? ? ? ? ? ? 41  GLU A   CD  
313  O OE1 . GLU A   41  ? 1.4234 1.2401 1.4237 0.1337  -0.1080 -0.2289 ? ? ? ? ? ? 41  GLU A   OE1 
314  O OE2 . GLU A   41  ? 1.2530 1.0381 1.2477 0.1016  -0.1178 -0.2891 ? ? ? ? ? ? 41  GLU A   OE2 
315  N N   . VAL A   42  ? 0.7544 0.6608 0.6804 -0.0300 -0.0991 -0.1110 ? ? ? ? ? ? 42  VAL A   N   
316  C CA  . VAL A   42  ? 0.7751 0.6705 0.7095 -0.0538 -0.1016 -0.0846 ? ? ? ? ? ? 42  VAL A   CA  
317  C C   . VAL A   42  ? 0.7332 0.6744 0.6591 -0.0618 -0.1116 -0.1053 ? ? ? ? ? ? 42  VAL A   C   
318  O O   . VAL A   42  ? 0.7216 0.7138 0.6142 -0.0502 -0.1077 -0.1034 ? ? ? ? ? ? 42  VAL A   O   
319  C CB  . VAL A   42  ? 0.7086 0.6172 0.6276 -0.0567 -0.0880 -0.0412 ? ? ? ? ? ? 42  VAL A   CB  
320  C CG1 . VAL A   42  ? 0.5781 0.4879 0.5057 -0.0749 -0.0895 -0.0201 ? ? ? ? ? ? 42  VAL A   CG1 
321  C CG2 . VAL A   42  ? 0.7029 0.5834 0.6296 -0.0491 -0.0821 -0.0241 ? ? ? ? ? ? 42  VAL A   CG2 
322  N N   . VAL A   43  ? 0.7375 0.6640 0.6937 -0.0825 -0.1239 -0.1226 ? ? ? ? ? ? 43  VAL A   N   
323  C CA  . VAL A   43  ? 0.6970 0.6810 0.6532 -0.0908 -0.1385 -0.1478 ? ? ? ? ? ? 43  VAL A   CA  
324  C C   . VAL A   43  ? 0.7594 0.7637 0.7334 -0.1079 -0.1384 -0.1174 ? ? ? ? ? ? 43  VAL A   C   
325  O O   . VAL A   43  ? 0.6846 0.6487 0.6762 -0.1196 -0.1269 -0.0850 ? ? ? ? ? ? 43  VAL A   O   
326  C CB  . VAL A   43  ? 0.7888 0.7570 0.7766 -0.1064 -0.1546 -0.2058 ? ? ? ? ? ? 43  VAL A   CB  
327  C CG1 . VAL A   43  ? 0.7556 0.7082 0.7261 -0.0824 -0.1542 -0.2431 ? ? ? ? ? ? 43  VAL A   CG1 
328  C CG2 . VAL A   43  ? 0.7844 0.6795 0.8220 -0.1376 -0.1514 -0.1978 ? ? ? ? ? ? 43  VAL A   CG2 
329  N N   . GLU A   44  ? 0.7241 0.7997 0.6926 -0.1056 -0.1519 -0.1298 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A   N   
330  C CA  . GLU A   44  ? 0.6772 0.7907 0.6654 -0.1137 -0.1533 -0.1059 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A   CA  
331  C C   . GLU A   44  ? 0.6474 0.7321 0.6910 -0.1495 -0.1494 -0.1049 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A   C   
332  O O   . GLU A   44  ? 0.5787 0.6729 0.6341 -0.1530 -0.1387 -0.0713 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A   O   
333  C CB  . GLU A   44  ? 0.6400 0.8457 0.6248 -0.1052 -0.1757 -0.1326 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A   CB  
334  C CG  . GLU A   44  ? 0.8336 1.0817 0.7583 -0.0658 -0.1757 -0.1095 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A   CG  
335  C CD  . GLU A   44  ? 0.8757 1.2239 0.7929 -0.0520 -0.2020 -0.1358 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A   CD  
336  O OE1 . GLU A   44  ? 0.8715 1.2717 0.8124 -0.0480 -0.2109 -0.1229 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A   OE1 
337  O OE2 . GLU A   44  ? 0.9440 1.3270 0.8325 -0.0430 -0.2146 -0.1724 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A   OE2 
338  N N   . GLY A   45  ? 0.7345 0.7870 0.8125 -0.1768 -0.1565 -0.1432 ? ? ? ? ? ? 45  GLY A   N   
339  C CA  . GLY A   45  ? 0.6767 0.6991 0.8097 -0.2181 -0.1495 -0.1407 ? ? ? ? ? ? 45  GLY A   CA  
340  C C   . GLY A   45  ? 0.6934 0.6419 0.8187 -0.2180 -0.1260 -0.0898 ? ? ? ? ? ? 45  GLY A   C   
341  O O   . GLY A   45  ? 0.6164 0.5553 0.7732 -0.2455 -0.1125 -0.0654 ? ? ? ? ? ? 45  GLY A   O   
342  N N   . THR A   46  ? 0.6229 0.5302 0.7063 -0.1871 -0.1207 -0.0747 ? ? ? ? ? ? 46  THR A   N   
343  C CA  . THR A   46  ? 0.7311 0.5829 0.8013 -0.1806 -0.1032 -0.0307 ? ? ? ? ? ? 46  THR A   CA  
344  C C   . THR A   46  ? 0.7001 0.5976 0.7541 -0.1717 -0.0928 0.0042  ? ? ? ? ? ? 46  THR A   C   
345  O O   . THR A   46  ? 0.7145 0.5999 0.7766 -0.1832 -0.0784 0.0357  ? ? ? ? ? ? 46  THR A   O   
346  C CB  . THR A   46  ? 0.8301 0.6445 0.8669 -0.1489 -0.1030 -0.0316 ? ? ? ? ? ? 46  THR A   CB  
347  O OG1 . THR A   46  ? 0.8057 0.5837 0.8554 -0.1480 -0.1134 -0.0729 ? ? ? ? ? ? 46  THR A   OG1 
348  C CG2 . THR A   46  ? 0.7884 0.5551 0.8150 -0.1413 -0.0897 0.0100  ? ? ? ? ? ? 46  THR A   CG2 
349  N N   . VAL A   47  ? 0.5751 0.5233 0.6038 -0.1494 -0.0986 -0.0012 ? ? ? ? ? ? 47  VAL A   N   
350  C CA  . VAL A   47  ? 0.5093 0.4911 0.5242 -0.1368 -0.0889 0.0269  ? ? ? ? ? ? 47  VAL A   CA  
351  C C   . VAL A   47  ? 0.5579 0.5891 0.6120 -0.1551 -0.0885 0.0280  ? ? ? ? ? ? 47  VAL A   C   
352  O O   . VAL A   47  ? 0.5180 0.5573 0.5768 -0.1561 -0.0738 0.0529  ? ? ? ? ? ? 47  VAL A   O   
353  C CB  . VAL A   47  ? 0.5349 0.5477 0.5136 -0.1081 -0.0934 0.0258  ? ? ? ? ? ? 47  VAL A   CB  
354  C CG1 . VAL A   47  ? 0.6502 0.6900 0.6215 -0.0927 -0.0845 0.0509  ? ? ? ? ? ? 47  VAL A   CG1 
355  C CG2 . VAL A   47  ? 0.5752 0.5505 0.5204 -0.0948 -0.0865 0.0292  ? ? ? ? ? ? 47  VAL A   CG2 
356  N N   . TYR A   48  ? 0.4675 0.5424 0.5522 -0.1699 -0.1047 -0.0037 ? ? ? ? ? ? 48  TYR A   N   
357  C CA  . TYR A   48  ? 0.5740 0.7118 0.7072 -0.1918 -0.1047 -0.0081 ? ? ? ? ? ? 48  TYR A   CA  
358  C C   . TYR A   48  ? 0.6439 0.7455 0.8030 -0.2227 -0.0820 0.0172  ? ? ? ? ? ? 48  TYR A   C   
359  O O   . TYR A   48  ? 0.5757 0.7171 0.7467 -0.2222 -0.0676 0.0387  ? ? ? ? ? ? 48  TYR A   O   
360  C CB  . TYR A   48  ? 0.5540 0.7383 0.7262 -0.2158 -0.1263 -0.0553 ? ? ? ? ? ? 48  TYR A   CB  
361  C CG  . TYR A   48  ? 0.6809 0.9407 0.9171 -0.2480 -0.1252 -0.0651 ? ? ? ? ? ? 48  TYR A   CG  
362  C CD1 . TYR A   48  ? 0.7108 1.0751 0.9592 -0.2250 -0.1354 -0.0672 ? ? ? ? ? ? 48  TYR A   CD1 
363  C CD2 . TYR A   48  ? 0.7944 1.0228 1.0812 -0.3008 -0.1121 -0.0701 ? ? ? ? ? ? 48  TYR A   CD2 
364  C CE1 . TYR A   48  ? 0.6205 1.0727 0.9359 -0.2538 -0.1340 -0.0799 ? ? ? ? ? ? 48  TYR A   CE1 
365  C CE2 . TYR A   48  ? 0.8063 1.1139 1.1588 -0.3374 -0.1068 -0.0797 ? ? ? ? ? ? 48  TYR A   CE2 
366  C CZ  . TYR A   48  ? 0.7220 1.1495 1.0913 -0.3137 -0.1185 -0.0873 ? ? ? ? ? ? 48  TYR A   CZ  
367  O OH  . TYR A   48  ? 0.7541 1.2762 1.1958 -0.3488 -0.1127 -0.1000 ? ? ? ? ? ? 48  TYR A   OH  
368  N N   . THR A   49  ? 0.6283 0.6546 0.7928 -0.2456 -0.0780 0.0157  ? ? ? ? ? ? 49  THR A   N   
369  C CA  . THR A   49  ? 0.7113 0.6942 0.8943 -0.2755 -0.0557 0.0462  ? ? ? ? ? ? 49  THR A   CA  
370  C C   . THR A   49  ? 0.6483 0.6267 0.7924 -0.2515 -0.0376 0.0884  ? ? ? ? ? ? 49  THR A   C   
371  O O   . THR A   49  ? 0.6101 0.6122 0.7685 -0.2682 -0.0175 0.1136  ? ? ? ? ? ? 49  THR A   O   
372  C CB  . THR A   49  ? 0.7680 0.6517 0.9491 -0.2883 -0.0558 0.0441  ? ? ? ? ? ? 49  THR A   CB  
373  O OG1 . THR A   49  ? 0.8887 0.7713 1.1102 -0.3155 -0.0712 -0.0038 ? ? ? ? ? ? 49  THR A   OG1 
374  C CG2 . THR A   49  ? 0.6932 0.5249 0.8791 -0.3089 -0.0288 0.0876  ? ? ? ? ? ? 49  THR A   CG2 
375  N N   . ILE A   50  ? 0.6379 0.5942 0.7345 -0.2146 -0.0436 0.0919  ? ? ? ? ? ? 50  ILE A   N   
376  C CA  . ILE A   50  ? 0.5870 0.5444 0.6478 -0.1927 -0.0298 0.1200  ? ? ? ? ? ? 50  ILE A   CA  
377  C C   . ILE A   50  ? 0.6977 0.7261 0.7677 -0.1834 -0.0218 0.1214  ? ? ? ? ? ? 50  ILE A   C   
378  O O   . ILE A   50  ? 0.6372 0.6829 0.7017 -0.1841 -0.0033 0.1419  ? ? ? ? ? ? 50  ILE A   O   
379  C CB  . ILE A   50  ? 0.5731 0.5006 0.5917 -0.1620 -0.0380 0.1154  ? ? ? ? ? ? 50  ILE A   CB  
380  C CG1 . ILE A   50  ? 0.7293 0.5939 0.7382 -0.1625 -0.0419 0.1202  ? ? ? ? ? ? 50  ILE A   CG1 
381  C CG2 . ILE A   50  ? 0.5931 0.5347 0.5814 -0.1426 -0.0260 0.1310  ? ? ? ? ? ? 50  ILE A   CG2 
382  C CD1 . ILE A   50  ? 0.8024 0.6523 0.7825 -0.1363 -0.0508 0.1080  ? ? ? ? ? ? 50  ILE A   CD1 
383  N N   . LEU A   51  ? 0.6532 0.7256 0.7338 -0.1697 -0.0360 0.0993  ? ? ? ? ? ? 51  LEU A   N   
384  C CA  . LEU A   51  ? 0.5648 0.7037 0.6561 -0.1505 -0.0314 0.0996  ? ? ? ? ? ? 51  LEU A   CA  
385  C C   . LEU A   51  ? 0.5494 0.7467 0.6883 -0.1776 -0.0169 0.1043  ? ? ? ? ? ? 51  LEU A   C   
386  O O   . LEU A   51  ? 0.5732 0.8121 0.7139 -0.1632 -0.0009 0.1139  ? ? ? ? ? ? 51  LEU A   O   
387  C CB  . LEU A   51  ? 0.4938 0.6747 0.5881 -0.1277 -0.0526 0.0796  ? ? ? ? ? ? 51  LEU A   CB  
388  C CG  . LEU A   51  ? 0.4486 0.5882 0.4926 -0.0959 -0.0601 0.0820  ? ? ? ? ? ? 51  LEU A   CG  
389  C CD1 . LEU A   51  ? 0.4505 0.6419 0.4938 -0.0738 -0.0810 0.0680  ? ? ? ? ? ? 51  LEU A   CD1 
390  C CD2 . LEU A   51  ? 0.4552 0.5652 0.4673 -0.0700 -0.0434 0.1007  ? ? ? ? ? ? 51  LEU A   CD2 
391  N N   . VAL A   52  ? 0.4814 0.6826 0.6610 -0.2184 -0.0201 0.0947  ? ? ? ? ? ? 52  VAL A   N   
392  C CA  . VAL A   52  ? 0.4928 0.7457 0.7229 -0.2563 -0.0007 0.1023  ? ? ? ? ? ? 52  VAL A   CA  
393  C C   . VAL A   52  ? 0.6510 0.8706 0.8533 -0.2618 0.0284  0.1407  ? ? ? ? ? ? 52  VAL A   C   
394  O O   . VAL A   52  ? 0.6806 0.9646 0.8974 -0.2630 0.0497  0.1519  ? ? ? ? ? ? 52  VAL A   O   
395  C CB  . VAL A   52  ? 0.5826 0.8256 0.8642 -0.3091 -0.0064 0.0838  ? ? ? ? ? ? 52  VAL A   CB  
396  C CG1 . VAL A   52  ? 0.6499 0.9269 0.9799 -0.3581 0.0231  0.1028  ? ? ? ? ? ? 52  VAL A   CG1 
397  C CG2 . VAL A   52  ? 0.6427 0.9561 0.9612 -0.3083 -0.0350 0.0385  ? ? ? ? ? ? 52  VAL A   CG2 
398  N N   . ARG A   53  ? 0.6468 0.7764 0.8077 -0.2613 0.0288  0.1595  ? ? ? ? ? ? 53  ARG A   N   
399  C CA  . ARG A   53  ? 0.6995 0.8042 0.8236 -0.2596 0.0518  0.1968  ? ? ? ? ? ? 53  ARG A   CA  
400  C C   . ARG A   53  ? 0.6403 0.7912 0.7331 -0.2227 0.0601  0.1959  ? ? ? ? ? ? 53  ARG A   C   
401  O O   . ARG A   53  ? 0.8423 1.0283 0.9248 -0.2256 0.0841  0.2158  ? ? ? ? ? ? 53  ARG A   O   
402  C CB  . ARG A   53  ? 0.8687 0.8790 0.9486 -0.2454 0.0433  0.2084  ? ? ? ? ? ? 53  ARG A   CB  
403  C CG  . ARG A   53  ? 1.0797 1.0254 1.1819 -0.2668 0.0411  0.2035  ? ? ? ? ? ? 53  ARG A   CG  
404  C CD  . ARG A   53  ? 1.2442 1.1084 1.3051 -0.2416 0.0335  0.2132  ? ? ? ? ? ? 53  ARG A   CD  
405  N NE  . ARG A   53  ? 1.4909 1.3358 1.5137 -0.2277 0.0532  0.2469  ? ? ? ? ? ? 53  ARG A   NE  
406  C CZ  . ARG A   53  ? 1.4236 1.2713 1.3981 -0.1950 0.0492  0.2589  ? ? ? ? ? ? 53  ARG A   CZ  
407  N NH1 . ARG A   53  ? 1.3269 1.1892 1.2871 -0.1743 0.0299  0.2404  ? ? ? ? ? ? 53  ARG A   NH1 
408  N NH2 . ARG A   53  ? 1.2570 1.0943 1.1955 -0.1849 0.0649  0.2891  ? ? ? ? ? ? 53  ARG A   NH2 
409  N N   . LEU A   54  ? 0.6524 0.7996 0.7281 -0.1884 0.0424  0.1722  ? ? ? ? ? ? 54  LEU A   N   
410  C CA  . LEU A   54  ? 0.6642 0.8355 0.7120 -0.1536 0.0501  0.1659  ? ? ? ? ? ? 54  LEU A   CA  
411  C C   . LEU A   54  ? 0.7176 0.9768 0.8028 -0.1475 0.0637  0.1573  ? ? ? ? ? ? 54  LEU A   C   
412  O O   . LEU A   54  ? 0.5563 0.8479 0.6259 -0.1280 0.0814  0.1562  ? ? ? ? ? ? 54  LEU A   O   
413  C CB  . LEU A   54  ? 0.6092 0.7426 0.6327 -0.1231 0.0315  0.1472  ? ? ? ? ? ? 54  LEU A   CB  
414  C CG  . LEU A   54  ? 0.6149 0.6781 0.6032 -0.1230 0.0201  0.1500  ? ? ? ? ? ? 54  LEU A   CG  
415  C CD1 . LEU A   54  ? 0.6283 0.6659 0.5975 -0.0982 0.0089  0.1339  ? ? ? ? ? ? 54  LEU A   CD1 
416  C CD2 . LEU A   54  ? 0.5896 0.6389 0.5439 -0.1226 0.0319  0.1638  ? ? ? ? ? ? 54  LEU A   CD2 
417  N N   . GLU A   55  ? 0.7910 1.0978 0.9278 -0.1623 0.0546  0.1459  ? ? ? ? ? ? 55  GLU A   N   
418  C CA  . GLU A   55  ? 0.7194 1.1281 0.9018 -0.1543 0.0655  0.1351  ? ? ? ? ? ? 55  GLU A   CA  
419  C C   . GLU A   55  ? 0.6705 1.1332 0.8749 -0.1874 0.0980  0.1539  ? ? ? ? ? ? 55  GLU A   C   
420  O O   . GLU A   55  ? 0.6230 1.1592 0.8372 -0.1682 0.1180  0.1495  ? ? ? ? ? ? 55  GLU A   O   
421  C CB  . GLU A   55  ? 0.5887 1.0512 0.8238 -0.1617 0.0432  0.1137  ? ? ? ? ? ? 55  GLU A   CB  
422  C CG  . GLU A   55  ? 0.5373 1.1261 0.8359 -0.1629 0.0537  0.1016  ? ? ? ? ? ? 55  GLU A   CG  
423  C CD  . GLU A   55  ? 0.6117 1.2714 0.9610 -0.1622 0.0253  0.0744  ? ? ? ? ? ? 55  GLU A   CD  
424  O OE1 . GLU A   55  ? 0.5932 1.2030 0.9170 -0.1490 -0.0028 0.0651  ? ? ? ? ? ? 55  GLU A   OE1 
425  O OE2 . GLU A   55  ? 0.5464 1.3233 0.9615 -0.1744 0.0313  0.0607  ? ? ? ? ? ? 55  GLU A   OE2 
426  N N   . LYS A   56  ? 0.7316 1.1567 0.9427 -0.2353 0.1059  0.1761  ? ? ? ? ? ? 56  LYS A   N   
427  C CA  . LYS A   56  ? 0.7839 1.2453 1.0076 -0.2683 0.1400  0.2017  ? ? ? ? ? ? 56  LYS A   CA  
428  C C   . LYS A   56  ? 0.8465 1.2876 1.0029 -0.2413 0.1587  0.2204  ? ? ? ? ? ? 56  LYS A   C   
429  O O   . LYS A   56  ? 0.8932 1.3836 1.0481 -0.2422 0.1852  0.2271  ? ? ? ? ? ? 56  LYS A   O   
430  C CB  . LYS A   56  ? 0.9528 1.3334 1.1866 -0.3083 0.1402  0.2128  ? ? ? ? ? ? 56  LYS A   CB  
431  C CG  . LYS A   56  ? 1.2494 1.5122 1.4216 -0.2970 0.1299  0.2318  ? ? ? ? ? ? 56  LYS A   CG  
432  C CD  . LYS A   56  ? 1.4584 1.6402 1.6394 -0.3274 0.1380  0.2447  ? ? ? ? ? ? 56  LYS A   CD  
433  C CE  . LYS A   56  ? 1.4531 1.5322 1.5734 -0.3041 0.1270  0.2614  ? ? ? ? ? ? 56  LYS A   CE  
434  N NZ  . LYS A   56  ? 1.4907 1.4832 1.6243 -0.3271 0.1298  0.2660  ? ? ? ? ? ? 56  LYS A   NZ  
435  N N   . LYS A   57  ? 0.7968 1.1704 0.8979 -0.2169 0.1435  0.2238  ? ? ? ? ? ? 57  LYS A   N   
436  C CA  . LYS A   57  ? 0.7834 1.1499 0.8219 -0.1899 0.1555  0.2308  ? ? ? ? ? ? 57  LYS A   CA  
437  C C   . LYS A   57  ? 0.8002 1.2191 0.8341 -0.1472 0.1587  0.1961  ? ? ? ? ? ? 57  LYS A   C   
438  O O   . LYS A   57  ? 0.9510 1.3755 0.9376 -0.1243 0.1689  0.1897  ? ? ? ? ? ? 57  LYS A   O   
439  C CB  . LYS A   57  ? 0.7993 1.0736 0.7857 -0.1779 0.1340  0.2370  ? ? ? ? ? ? 57  LYS A   CB  
440  C CG  . LYS A   57  ? 0.8773 1.0731 0.8595 -0.1970 0.1259  0.2573  ? ? ? ? ? ? 57  LYS A   CG  
441  C CD  . LYS A   57  ? 0.8646 0.9903 0.8020 -0.1762 0.1042  0.2575  ? ? ? ? ? ? 57  LYS A   CD  
442  C CE  . LYS A   57  ? 1.0392 1.0904 0.9759 -0.1869 0.0985  0.2755  ? ? ? ? ? ? 57  LYS A   CE  
443  N NZ  . LYS A   57  ? 1.0298 1.0311 0.9262 -0.1615 0.0793  0.2762  ? ? ? ? ? ? 57  LYS A   NZ  
444  N N   . LYS A   58  ? 0.6615 1.1148 0.7427 -0.1326 0.1477  0.1707  ? ? ? ? ? ? 58  LYS A   N   
445  C CA  . LYS A   58  ? 0.5706 1.0662 0.6549 -0.0854 0.1512  0.1390  ? ? ? ? ? ? 58  LYS A   CA  
446  C C   . LYS A   58  ? 0.5282 0.9442 0.5597 -0.0515 0.1379  0.1205  ? ? ? ? ? ? 58  LYS A   C   
447  O O   . LYS A   58  ? 0.5343 0.9652 0.5452 -0.0198 0.1504  0.0978  ? ? ? ? ? ? 58  LYS A   O   
448  C CB  . LYS A   58  ? 0.6388 1.2298 0.7286 -0.0802 0.1860  0.1370  ? ? ? ? ? ? 58  LYS A   CB  
449  C CG  . LYS A   58  ? 0.7281 1.4239 0.8864 -0.1092 0.2039  0.1461  ? ? ? ? ? ? 58  LYS A   CG  
450  C CD  . LYS A   58  ? 0.9998 1.7999 1.1641 -0.0918 0.2390  0.1354  ? ? ? ? ? ? 58  LYS A   CD  
451  C CE  . LYS A   58  ? 1.0962 1.9818 1.3292 -0.1164 0.2497  0.1341  ? ? ? ? ? ? 58  LYS A   CE  
452  N NZ  . LYS A   58  ? 1.2058 2.0544 1.4380 -0.1748 0.2603  0.1682  ? ? ? ? ? ? 58  LYS A   NZ  
453  N N   . LEU A   59  ? 0.4768 0.8113 0.4911 -0.0601 0.1140  0.1263  ? ? ? ? ? ? 59  LEU A   N   
454  C CA  . LEU A   59  ? 0.5856 0.8454 0.5575 -0.0389 0.1025  0.1103  ? ? ? ? ? ? 59  LEU A   CA  
455  C C   . LEU A   59  ? 0.5535 0.7787 0.5368 -0.0088 0.0875  0.0945  ? ? ? ? ? ? 59  LEU A   C   
456  O O   . LEU A   59  ? 0.5595 0.7212 0.5132 0.0066  0.0833  0.0809  ? ? ? ? ? ? 59  LEU A   O   
457  C CB  . LEU A   59  ? 0.5917 0.7909 0.5369 -0.0649 0.0883  0.1279  ? ? ? ? ? ? 59  LEU A   CB  
458  C CG  . LEU A   59  ? 0.6274 0.8461 0.5535 -0.0899 0.1007  0.1548  ? ? ? ? ? ? 59  LEU A   CG  
459  C CD1 . LEU A   59  ? 0.4879 0.6451 0.3878 -0.1032 0.0841  0.1713  ? ? ? ? ? ? 59  LEU A   CD1 
460  C CD2 . LEU A   59  ? 0.5110 0.7741 0.4040 -0.0745 0.1211  0.1439  ? ? ? ? ? ? 59  LEU A   CD2 
461  N N   . VAL A   60  ? 0.6402 0.9096 0.6654 -0.0012 0.0799  0.0974  ? ? ? ? ? ? 60  VAL A   N   
462  C CA  . VAL A   60  ? 0.6056 0.8446 0.6340 0.0302  0.0629  0.0925  ? ? ? ? ? ? 60  VAL A   CA  
463  C C   . VAL A   60  ? 0.5327 0.8477 0.6013 0.0657  0.0643  0.0847  ? ? ? ? ? ? 60  VAL A   C   
464  O O   . VAL A   60  ? 0.5282 0.9324 0.6399 0.0491  0.0695  0.0853  ? ? ? ? ? ? 60  VAL A   O   
465  C CB  . VAL A   60  ? 0.5992 0.8181 0.6335 0.0082  0.0395  0.1047  ? ? ? ? ? ? 60  VAL A   CB  
466  C CG1 . VAL A   60  ? 0.5200 0.6617 0.5164 -0.0150 0.0348  0.1104  ? ? ? ? ? ? 60  VAL A   CG1 
467  C CG2 . VAL A   60  ? 0.4079 0.6999 0.4888 -0.0236 0.0359  0.1087  ? ? ? ? ? ? 60  VAL A   CG2 
468  N N   . ASN A   61  ? 0.4941 0.7756 0.5515 0.1146  0.0611  0.0785  ? ? ? ? ? ? 61  ASN A   N   
469  C CA  . ASN A   61  ? 0.5098 0.8644 0.6053 0.1591  0.0557  0.0747  ? ? ? ? ? ? 61  ASN A   CA  
470  C C   . ASN A   61  ? 0.6756 1.0490 0.7828 0.1600  0.0270  0.0889  ? ? ? ? ? ? 61  ASN A   C   
471  O O   . ASN A   61  ? 0.7982 1.0931 0.8677 0.1541  0.0149  0.1018  ? ? ? ? ? ? 61  ASN A   O   
472  C CB  . ASN A   61  ? 0.6036 0.9055 0.6798 0.2194  0.0651  0.0650  ? ? ? ? ? ? 61  ASN A   CB  
473  C CG  . ASN A   61  ? 0.7369 1.0471 0.8091 0.2272  0.0929  0.0385  ? ? ? ? ? ? 61  ASN A   CG  
474  O OD1 . ASN A   61  ? 0.8665 1.0870 0.8992 0.2277  0.1037  0.0254  ? ? ? ? ? ? 61  ASN A   OD1 
475  N ND2 . ASN A   61  ? 0.5810 1.0077 0.6958 0.2317  0.1055  0.0269  ? ? ? ? ? ? 61  ASN A   ND2 
476  N N   . ILE A   62  ? 0.6884 1.1763 0.8488 0.1663  0.0165  0.0833  ? ? ? ? ? ? 62  ILE A   N   
477  C CA  . ILE A   62  ? 0.6306 1.1591 0.8048 0.1665  -0.0139 0.0884  ? ? ? ? ? ? 62  ILE A   CA  
478  C C   . ILE A   62  ? 0.5520 1.1453 0.7440 0.2349  -0.0293 0.0897  ? ? ? ? ? ? 62  ILE A   C   
479  O O   . ILE A   62  ? 0.5803 1.2382 0.8057 0.2710  -0.0175 0.0792  ? ? ? ? ? ? 62  ILE A   O   
480  C CB  . ILE A   62  ? 0.6031 1.2252 0.8323 0.1105  -0.0206 0.0752  ? ? ? ? ? ? 62  ILE A   CB  
481  C CG1 . ILE A   62  ? 0.5795 1.1341 0.7911 0.0478  -0.0066 0.0800  ? ? ? ? ? ? 62  ILE A   CG1 
482  C CG2 . ILE A   62  ? 0.5408 1.2116 0.7833 0.1123  -0.0544 0.0696  ? ? ? ? ? ? 62  ILE A   CG2 
483  C CD1 . ILE A   62  ? 0.7766 1.2105 0.9255 0.0466  -0.0120 0.0922  ? ? ? ? ? ? 62  ILE A   CD1 
484  N N   . GLU A   63  ? 0.7052 1.2893 0.8735 0.2566  -0.0560 0.1031  ? ? ? ? ? ? 63  GLU A   N   
485  C CA  . GLU A   63  ? 0.7632 1.4059 0.9381 0.3297  -0.0749 0.1123  ? ? ? ? ? ? 63  GLU A   CA  
486  C C   . GLU A   63  ? 0.6069 1.3092 0.7776 0.3270  -0.1106 0.1149  ? ? ? ? ? ? 63  GLU A   C   
487  O O   . GLU A   63  ? 0.5969 1.2192 0.7161 0.3063  -0.1164 0.1285  ? ? ? ? ? ? 63  GLU A   O   
488  C CB  . GLU A   63  ? 0.9570 1.4718 1.0726 0.3856  -0.0621 0.1393  ? ? ? ? ? ? 63  GLU A   CB  
489  C CG  . GLU A   63  ? 1.1613 1.7160 1.2873 0.4745  -0.0691 0.1501  ? ? ? ? ? ? 63  GLU A   CG  
490  C CD  . GLU A   63  ? 1.2822 1.6871 1.3572 0.5204  -0.0469 0.1711  ? ? ? ? ? ? 63  GLU A   CD  
491  O OE1 . GLU A   63  ? 1.1117 1.4354 1.1775 0.4888  -0.0185 0.1548  ? ? ? ? ? ? 63  GLU A   OE1 
492  O OE2 . GLU A   63  ? 1.3882 1.7398 1.4261 0.5614  -0.0540 0.1947  ? ? ? ? ? ? 63  GLU A   OE2 
493  N N   . LYS A   64  ? 0.5843 1.4358 0.8111 0.3443  -0.1335 0.0964  ? ? ? ? ? ? 64  LYS A   N   
494  C CA  . LYS A   64  ? 0.7328 1.6236 0.9418 0.3399  -0.1632 0.0887  ? ? ? ? ? ? 64  LYS A   CA  
495  C C   . LYS A   64  ? 0.8738 1.7072 1.0203 0.4092  -0.1685 0.1198  ? ? ? ? ? ? 64  LYS A   C   
496  O O   . LYS A   64  ? 0.8802 1.7491 1.0408 0.4590  -0.1668 0.1219  ? ? ? ? ? ? 64  LYS A   O   
497  C CB  . LYS A   64  ? 0.5916 1.6259 0.8716 0.3132  -0.1767 0.0486  ? ? ? ? ? ? 64  LYS A   CB  
498  C CG  . LYS A   64  ? 0.9981 2.0775 1.3326 0.2273  -0.1755 0.0162  ? ? ? ? ? ? 64  LYS A   CG  
499  C CD  . LYS A   64  ? 0.9486 2.0491 1.3377 0.1958  -0.1439 0.0114  ? ? ? ? ? ? 64  LYS A   CD  
500  C CE  . LYS A   64  ? 0.8923 2.0342 1.3386 0.1062  -0.1381 -0.0178 ? ? ? ? ? ? 64  LYS A   CE  
501  N NZ  . LYS A   64  ? 0.7926 1.9671 1.2895 0.0730  -0.1021 -0.0195 ? ? ? ? ? ? 64  LYS A   NZ  
502  N N   . LYS A   65  ? 0.9703 1.7136 1.0483 0.4094  -0.1723 0.1449  ? ? ? ? ? ? 65  LYS A   N   
503  C CA  . LYS A   65  ? 1.0054 1.6728 1.0191 0.4645  -0.1697 0.1823  ? ? ? ? ? ? 65  LYS A   CA  
504  C C   . LYS A   65  ? 1.1370 1.8490 1.1178 0.4627  -0.1931 0.1816  ? ? ? ? ? ? 65  LYS A   C   
505  O O   . LYS A   65  ? 1.0827 1.8579 1.0834 0.4151  -0.2090 0.1500  ? ? ? ? ? ? 65  LYS A   O   
506  C CB  . LYS A   65  ? 1.1456 1.6544 1.1027 0.4615  -0.1438 0.2162  ? ? ? ? ? ? 65  LYS A   CB  
507  C CG  . LYS A   65  ? 1.2414 1.6613 1.1926 0.5038  -0.1184 0.2347  ? ? ? ? ? ? 65  LYS A   CG  
508  C CD  . LYS A   65  ? 1.1402 1.4138 1.0513 0.4780  -0.0911 0.2529  ? ? ? ? ? ? 65  LYS A   CD  
509  C CE  . LYS A   65  ? 1.2891 1.4428 1.1751 0.5183  -0.0663 0.2740  ? ? ? ? ? ? 65  LYS A   CE  
510  N NZ  . LYS A   65  ? 1.2897 1.3132 1.1146 0.5010  -0.0502 0.3062  ? ? ? ? ? ? 65  LYS A   NZ  
511  N N   . PRO A   66  ? 1.2064 1.8850 1.1371 0.5151  -0.1942 0.2149  ? ? ? ? ? ? 66  PRO A   N   
512  C CA  . PRO A   66  ? 1.1593 1.8668 1.0441 0.5225  -0.2111 0.2234  ? ? ? ? ? ? 66  PRO A   CA  
513  C C   . PRO A   66  ? 1.1523 1.7418 0.9700 0.5029  -0.1944 0.2546  ? ? ? ? ? ? 66  PRO A   C   
514  O O   . PRO A   66  ? 1.1468 1.6369 0.9586 0.4760  -0.1718 0.2642  ? ? ? ? ? ? 66  PRO A   O   
515  C CB  . PRO A   66  ? 1.1076 1.8369 0.9749 0.5942  -0.2169 0.2502  ? ? ? ? ? ? 66  PRO A   CB  
516  C CG  . PRO A   66  ? 1.2445 1.9365 1.1462 0.6237  -0.2001 0.2555  ? ? ? ? ? ? 66  PRO A   CG  
517  C CD  . PRO A   66  ? 1.2483 1.8680 1.1676 0.5749  -0.1794 0.2448  ? ? ? ? ? ? 66  PRO A   CD  
518  N N   . PRO A   72  ? 1.3550 2.4627 1.4787 0.2302  -0.2926 -0.0416 ? ? ? ? ? ? 72  PRO A   N   
519  C CA  . PRO A   72  ? 1.3471 2.4339 1.5103 0.2315  -0.2729 -0.0229 ? ? ? ? ? ? 72  PRO A   CA  
520  C C   . PRO A   72  ? 1.3027 2.2870 1.4571 0.1951  -0.2536 -0.0090 ? ? ? ? ? ? 72  PRO A   C   
521  O O   . PRO A   72  ? 1.3235 2.3118 1.5212 0.1318  -0.2527 -0.0416 ? ? ? ? ? ? 72  PRO A   O   
522  C CB  . PRO A   72  ? 1.2793 2.4744 1.5317 0.1905  -0.2786 -0.0689 ? ? ? ? ? ? 72  PRO A   CB  
523  C CG  . PRO A   72  ? 1.2751 2.4925 1.5386 0.1378  -0.2949 -0.1150 ? ? ? ? ? ? 72  PRO A   CG  
524  C CD  . PRO A   72  ? 1.2985 2.4915 1.4814 0.1771  -0.3088 -0.1018 ? ? ? ? ? ? 72  PRO A   CD  
525  N N   . ARG A   73  ? 1.2059 2.0952 1.3062 0.2324  -0.2370 0.0383  ? ? ? ? ? ? 73  ARG A   N   
526  C CA  . ARG A   73  ? 0.9586 1.7544 1.0426 0.2018  -0.2201 0.0528  ? ? ? ? ? ? 73  ARG A   CA  
527  C C   . ARG A   73  ? 0.8026 1.5690 0.9122 0.2123  -0.1971 0.0748  ? ? ? ? ? ? 73  ARG A   C   
528  O O   . ARG A   73  ? 0.5744 1.3354 0.6775 0.2657  -0.1879 0.0978  ? ? ? ? ? ? 73  ARG A   O   
529  C CB  . ARG A   73  ? 1.0255 1.7197 1.0232 0.2217  -0.2136 0.0858  ? ? ? ? ? ? 73  ARG A   CB  
530  C CG  . ARG A   73  ? 1.2358 1.9463 1.2086 0.1956  -0.2297 0.0580  ? ? ? ? ? ? 73  ARG A   CG  
531  C CD  . ARG A   73  ? 1.3022 1.9129 1.1991 0.2010  -0.2152 0.0877  ? ? ? ? ? ? 73  ARG A   CD  
532  N NE  . ARG A   73  ? 1.3537 1.9004 1.2008 0.2512  -0.1974 0.1395  ? ? ? ? ? ? 73  ARG A   NE  
533  C CZ  . ARG A   73  ? 1.2303 1.7218 1.0131 0.2667  -0.1864 0.1673  ? ? ? ? ? ? 73  ARG A   CZ  
534  N NH1 . ARG A   73  ? 1.2178 1.7186 0.9742 0.2423  -0.1915 0.1479  ? ? ? ? ? ? 73  ARG A   NH1 
535  N NH2 . ARG A   73  ? 1.1707 1.5975 0.9187 0.3054  -0.1684 0.2130  ? ? ? ? ? ? 73  ARG A   NH2 
536  N N   . LYS A   74  ? 0.6074 1.3097 0.7360 0.1516  -0.1743 0.0624  ? ? ? ? ? ? 74  LYS A   N   
537  C CA  . LYS A   74  ? 0.7231 1.3676 0.8639 0.1463  -0.1418 0.0758  ? ? ? ? ? ? 74  LYS A   CA  
538  C C   . LYS A   74  ? 0.7026 1.2084 0.7731 0.1619  -0.1222 0.1073  ? ? ? ? ? ? 74  LYS A   C   
539  O O   . LYS A   74  ? 0.7741 1.2146 0.8093 0.1334  -0.1218 0.1082  ? ? ? ? ? ? 74  LYS A   O   
540  C CB  . LYS A   74  ? 0.7047 1.3500 0.8927 0.0752  -0.1270 0.0530  ? ? ? ? ? ? 74  LYS A   CB  
541  C CG  . LYS A   74  ? 0.7784 1.5375 1.0320 0.0357  -0.1479 0.0154  ? ? ? ? ? ? 74  LYS A   CG  
542  C CD  . LYS A   74  ? 0.8039 1.6445 1.1330 0.0066  -0.1308 0.0027  ? ? ? ? ? ? 74  LYS A   CD  
543  C CE  . LYS A   74  ? 0.7602 1.5286 1.1006 -0.0593 -0.1034 0.0051  ? ? ? ? ? ? 74  LYS A   CE  
544  N NZ  . LYS A   74  ? 0.7321 1.5730 1.1334 -0.0836 -0.0776 0.0042  ? ? ? ? ? ? 74  LYS A   NZ  
545  N N   . PHE A   75  ? 0.5616 1.0259 0.6154 0.2075  -0.1058 0.1294  ? ? ? ? ? ? 75  PHE A   N   
546  C CA  . PHE A   75  ? 0.5758 0.9073 0.5746 0.2124  -0.0830 0.1527  ? ? ? ? ? ? 75  PHE A   CA  
547  C C   . PHE A   75  ? 0.5715 0.8602 0.5874 0.1822  -0.0558 0.1408  ? ? ? ? ? ? 75  PHE A   C   
548  O O   . PHE A   75  ? 0.6000 0.9418 0.6547 0.1951  -0.0465 0.1295  ? ? ? ? ? ? 75  PHE A   O   
549  C CB  . PHE A   75  ? 0.7569 1.0454 0.7189 0.2805  -0.0801 0.1842  ? ? ? ? ? ? 75  PHE A   CB  
550  C CG  . PHE A   75  ? 0.7789 1.0635 0.6918 0.3065  -0.0985 0.2105  ? ? ? ? ? ? 75  PHE A   CG  
551  C CD1 . PHE A   75  ? 0.8902 1.2924 0.8170 0.3349  -0.1305 0.2062  ? ? ? ? ? ? 75  PHE A   CD1 
552  C CD2 . PHE A   75  ? 0.7503 0.9248 0.6031 0.3007  -0.0831 0.2381  ? ? ? ? ? ? 75  PHE A   CD2 
553  C CE1 . PHE A   75  ? 0.8867 1.2756 0.7653 0.3439  -0.1391 0.2191  ? ? ? ? ? ? 75  PHE A   CE1 
554  C CE2 . PHE A   75  ? 0.7620 0.9343 0.5696 0.3137  -0.0927 0.2579  ? ? ? ? ? ? 75  PHE A   CE2 
555  C CZ  . PHE A   75  ? 0.8947 1.1714 0.7138 0.3347  -0.1197 0.2469  ? ? ? ? ? ? 75  PHE A   CZ  
556  N N   . TYR A   76  ? 0.5756 0.7797 0.5616 0.1447  -0.0434 0.1424  ? ? ? ? ? ? 76  TYR A   N   
557  C CA  . TYR A   76  ? 0.5373 0.7078 0.5308 0.1138  -0.0217 0.1311  ? ? ? ? ? ? 76  TYR A   CA  
558  C C   . TYR A   76  ? 0.6752 0.7474 0.6300 0.1293  -0.0022 0.1383  ? ? ? ? ? ? 76  TYR A   C   
559  O O   . TYR A   76  ? 0.6601 0.6652 0.5776 0.1322  -0.0021 0.1533  ? ? ? ? ? ? 76  TYR A   O   
560  C CB  . TYR A   76  ? 0.5402 0.6974 0.5341 0.0598  -0.0248 0.1237  ? ? ? ? ? ? 76  TYR A   CB  
561  C CG  . TYR A   76  ? 0.4606 0.6972 0.4981 0.0321  -0.0399 0.1106  ? ? ? ? ? ? 76  TYR A   CG  
562  C CD1 . TYR A   76  ? 0.4923 0.7676 0.5334 0.0351  -0.0641 0.1044  ? ? ? ? ? ? 76  TYR A   CD1 
563  C CD2 . TYR A   76  ? 0.4348 0.7080 0.5089 -0.0003 -0.0285 0.1032  ? ? ? ? ? ? 76  TYR A   CD2 
564  C CE1 . TYR A   76  ? 0.5297 0.8760 0.6173 0.0032  -0.0779 0.0833  ? ? ? ? ? ? 76  TYR A   CE1 
565  C CE2 . TYR A   76  ? 0.4759 0.8121 0.5960 -0.0340 -0.0383 0.0905  ? ? ? ? ? ? 76  TYR A   CE2 
566  C CZ  . TYR A   76  ? 0.5587 0.9296 0.6890 -0.0341 -0.0637 0.0768  ? ? ? ? ? ? 76  TYR A   CZ  
567  O OH  . TYR A   76  ? 0.6664 1.0977 0.8486 -0.0741 -0.0732 0.0558  ? ? ? ? ? ? 76  TYR A   OH  
568  N N   . SER A   77  ? 0.6761 0.7447 0.6413 0.1369  0.0162  0.1248  ? ? ? ? ? ? 77  SER A   N   
569  C CA  . SER A   77  ? 0.7751 0.7547 0.7104 0.1362  0.0355  0.1178  ? ? ? ? ? ? 77  SER A   CA  
570  C C   . SER A   77  ? 0.6765 0.6837 0.6227 0.1113  0.0494  0.0951  ? ? ? ? ? ? 77  SER A   C   
571  O O   . SER A   77  ? 0.5977 0.6864 0.5743 0.1024  0.0486  0.0916  ? ? ? ? ? ? 77  SER A   O   
572  C CB  . SER A   77  ? 0.7340 0.6675 0.6601 0.1901  0.0447  0.1220  ? ? ? ? ? ? 77  SER A   CB  
573  O OG  . SER A   77  ? 0.8235 0.8385 0.7852 0.2270  0.0434  0.1138  ? ? ? ? ? ? 77  SER A   OG  
574  N N   . LEU A   78  ? 0.7161 0.4027 0.5911 0.0020  0.1092  0.1262  ? ? ? ? ? ? 78  LEU A   N   
575  C CA  . LEU A   78  ? 0.8375 0.5781 0.7015 0.0100  0.1099  0.1077  ? ? ? ? ? ? 78  LEU A   CA  
576  C C   . LEU A   78  ? 0.6857 0.4735 0.5730 0.0305  0.1196  0.0931  ? ? ? ? ? ? 78  LEU A   C   
577  O O   . LEU A   78  ? 0.7595 0.5313 0.6776 0.0437  0.1275  0.0742  ? ? ? ? ? ? 78  LEU A   O   
578  C CB  . LEU A   78  ? 0.6895 0.4181 0.5530 0.0105  0.1115  0.0725  ? ? ? ? ? ? 78  LEU A   CB  
579  C CG  . LEU A   78  ? 0.7505 0.4473 0.5898 -0.0061 0.1034  0.0829  ? ? ? ? ? ? 78  LEU A   CG  
580  C CD1 . LEU A   78  ? 0.8645 0.5663 0.7072 -0.0042 0.1040  0.0500  ? ? ? ? ? ? 78  LEU A   CD1 
581  C CD2 . LEU A   78  ? 0.6470 0.3592 0.4494 -0.0176 0.0907  0.1159  ? ? ? ? ? ? 78  LEU A   CD2 
582  N N   . ASN A   79  ? 0.7736 0.6199 0.6455 0.0335  0.1185  0.1026  ? ? ? ? ? ? 79  ASN A   N   
583  C CA  . ASN A   79  ? 0.7665 0.6657 0.6544 0.0561  0.1307  0.0795  ? ? ? ? ? ? 79  ASN A   CA  
584  C C   . ASN A   79  ? 0.7982 0.7131 0.6719 0.0611  0.1326  0.0406  ? ? ? ? ? ? 79  ASN A   C   
585  O O   . ASN A   79  ? 0.7290 0.6128 0.5883 0.0476  0.1246  0.0321  ? ? ? ? ? ? 79  ASN A   O   
586  C CB  . ASN A   79  ? 0.6531 0.6150 0.5342 0.0570  0.1301  0.1119  ? ? ? ? ? ? 79  ASN A   CB  
587  C CG  . ASN A   79  ? 0.7529 0.7440 0.5959 0.0389  0.1167  0.1305  ? ? ? ? ? ? 79  ASN A   CG  
588  O OD1 . ASN A   79  ? 0.7910 0.7697 0.6140 0.0316  0.1113  0.1099  ? ? ? ? ? ? 79  ASN A   OD1 
589  N ND2 . ASN A   79  ? 0.8284 0.8587 0.6622 0.0304  0.1089  0.1720  ? ? ? ? ? ? 79  ASN A   ND2 
590  N N   . GLU A   80  ? 0.7412 0.7045 0.6182 0.0809  0.1432  0.0173  ? ? ? ? ? ? 80  GLU A   N   
591  C CA  . GLU A   80  ? 0.6441 0.6159 0.5072 0.0868  0.1445  -0.0224 ? ? ? ? ? ? 80  GLU A   CA  
592  C C   . GLU A   80  ? 0.7203 0.7140 0.5489 0.0665  0.1322  -0.0121 ? ? ? ? ? ? 80  GLU A   C   
593  O O   . GLU A   80  ? 0.6583 0.6298 0.4764 0.0591  0.1256  -0.0348 ? ? ? ? ? ? 80  GLU A   O   
594  C CB  . GLU A   80  ? 0.7655 0.7861 0.6328 0.1138  0.1592  -0.0479 ? ? ? ? ? ? 80  GLU A   CB  
595  C CG  . GLU A   80  ? 0.8064 0.8383 0.6506 0.1186  0.1592  -0.0874 ? ? ? ? ? ? 80  GLU A   CG  
596  C CD  . GLU A   80  ? 0.9944 0.9637 0.8489 0.1212  0.1546  -0.1231 ? ? ? ? ? ? 80  GLU A   CD  
597  O OE1 . GLU A   80  ? 1.0221 0.9411 0.9027 0.1194  0.1524  -0.1178 ? ? ? ? ? ? 80  GLU A   OE1 
598  O OE2 . GLU A   80  ? 1.0583 1.0286 0.8939 0.1237  0.1518  -0.1553 ? ? ? ? ? ? 80  GLU A   OE2 
599  N N   . ALA A   81  ? 0.6841 0.7216 0.4966 0.0570  0.1269  0.0234  ? ? ? ? ? ? 81  ALA A   N   
600  C CA  . ALA A   81  ? 0.8042 0.8580 0.5841 0.0355  0.1107  0.0392  ? ? ? ? ? ? 81  ALA A   CA  
601  C C   . ALA A   81  ? 0.8178 0.8085 0.5930 0.0184  0.0981  0.0449  ? ? ? ? ? ? 81  ALA A   C   
602  O O   . ALA A   81  ? 0.7115 0.6946 0.4704 0.0079  0.0884  0.0318  ? ? ? ? ? ? 81  ALA A   O   
603  C CB  . ALA A   81  ? 0.7454 0.8468 0.5114 0.0254  0.1028  0.0838  ? ? ? ? ? ? 81  ALA A   CB  
604  N N   . GLY A   82  ? 0.6909 0.6370 0.4809 0.0162  0.0989  0.0641  ? ? ? ? ? ? 82  GLY A   N   
605  C CA  . GLY A   82  ? 0.5877 0.4760 0.3714 0.0020  0.0899  0.0719  ? ? ? ? ? ? 82  GLY A   CA  
606  C C   . GLY A   82  ? 0.6259 0.4840 0.4222 0.0051  0.0938  0.0347  ? ? ? ? ? ? 82  GLY A   C   
607  O O   . GLY A   82  ? 0.6773 0.5177 0.4610 -0.0063 0.0846  0.0328  ? ? ? ? ? ? 82  GLY A   O   
608  N N   . ARG A   83  ? 0.6587 0.5106 0.4810 0.0209  0.1059  0.0057  ? ? ? ? ? ? 83  ARG A   N   
609  C CA  . ARG A   83  ? 0.7239 0.5487 0.5585 0.0228  0.1065  -0.0286 ? ? ? ? ? ? 83  ARG A   CA  
610  C C   . ARG A   83  ? 0.7384 0.5943 0.5523 0.0184  0.0991  -0.0464 ? ? ? ? ? ? 83  ARG A   C   
611  O O   . ARG A   83  ? 0.7199 0.5546 0.5327 0.0080  0.0914  -0.0547 ? ? ? ? ? ? 83  ARG A   O   
612  C CB  . ARG A   83  ? 0.7098 0.5236 0.5711 0.0416  0.1168  -0.0565 ? ? ? ? ? ? 83  ARG A   CB  
613  C CG  . ARG A   83  ? 0.8662 0.6498 0.7504 0.0449  0.1222  -0.0385 ? ? ? ? ? ? 83  ARG A   CG  
614  C CD  . ARG A   83  ? 0.8733 0.6390 0.7858 0.0630  0.1287  -0.0662 ? ? ? ? ? ? 83  ARG A   CD  
615  N NE  . ARG A   83  ? 1.0173 0.7755 0.9490 0.0693  0.1339  -0.0451 ? ? ? ? ? ? 83  ARG A   NE  
616  C CZ  . ARG A   83  ? 1.1686 0.9644 1.1074 0.0870  0.1419  -0.0431 ? ? ? ? ? ? 83  ARG A   CZ  
617  N NH1 . ARG A   83  ? 1.0072 0.8524 0.9326 0.1018  0.1476  -0.0629 ? ? ? ? ? ? 83  ARG A   NH1 
618  N NH2 . ARG A   83  ? 1.2826 1.0673 1.2429 0.0901  0.1444  -0.0205 ? ? ? ? ? ? 83  ARG A   NH2 
619  N N   . GLN A   84  ? 0.6720 0.5802 0.4707 0.0258  0.1014  -0.0504 ? ? ? ? ? ? 84  GLN A   N   
620  C CA  . GLN A   84  ? 0.7366 0.6783 0.5112 0.0191  0.0930  -0.0639 ? ? ? ? ? ? 84  GLN A   CA  
621  C C   . GLN A   84  ? 0.6772 0.6113 0.4347 -0.0022 0.0767  -0.0403 ? ? ? ? ? ? 84  GLN A   C   
622  O O   . GLN A   84  ? 0.6258 0.5495 0.3793 -0.0112 0.0674  -0.0546 ? ? ? ? ? ? 84  GLN A   O   
623  C CB  . GLN A   84  ? 0.7749 0.7806 0.5316 0.0271  0.0981  -0.0606 ? ? ? ? ? ? 84  GLN A   CB  
624  C CG  . GLN A   84  ? 0.7945 0.8155 0.5652 0.0529  0.1158  -0.0845 ? ? ? ? ? ? 84  GLN A   CG  
625  C CD  . GLN A   84  ? 0.9268 0.9482 0.6885 0.0630  0.1179  -0.1280 ? ? ? ? ? ? 84  GLN A   CD  
626  O OE1 . GLN A   84  ? 1.1910 1.1695 0.9578 0.0565  0.1098  -0.1479 ? ? ? ? ? ? 84  GLN A   OE1 
627  N NE2 . GLN A   84  ? 0.9186 0.9890 0.6653 0.0786  0.1283  -0.1421 ? ? ? ? ? ? 84  GLN A   NE2 
628  N N   . GLU A   85  ? 0.7265 0.6622 0.4745 -0.0099 0.0718  -0.0033 ? ? ? ? ? ? 85  GLU A   N   
629  C CA  . GLU A   85  ? 0.6620 0.5905 0.3876 -0.0281 0.0537  0.0209  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A   CA  
630  C C   . GLU A   85  ? 0.7429 0.6181 0.4801 -0.0330 0.0513  0.0150  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A   C   
631  O O   . GLU A   85  ? 0.6824 0.5548 0.4087 -0.0435 0.0382  0.0141  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A   O   
632  C CB  . GLU A   85  ? 0.7110 0.6464 0.4201 -0.0349 0.0463  0.0627  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A   CB  
633  C CG  . GLU A   85  ? 0.7457 0.6736 0.4255 -0.0526 0.0236  0.0882  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A   CG  
634  C CD  . GLU A   85  ? 0.7848 0.7636 0.4423 -0.0629 0.0083  0.0873  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A   CD  
635  O OE1 . GLU A   85  ? 0.7726 0.7998 0.4324 -0.0568 0.0167  0.0726  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A   OE1 
636  O OE2 . GLU A   85  ? 0.7901 0.7609 0.4482 -0.0694 -0.0111 0.0953  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A   OE2 
637  N N   . LEU A   86  ? 0.7021 0.5383 0.4633 -0.0253 0.0640  0.0113  ? ? ? ? ? ? 86  LEU A   N   
638  C CA  . LEU A   86  ? 0.6458 0.4349 0.4226 -0.0287 0.0656  0.0061  ? ? ? ? ? ? 86  LEU A   CA  
639  C C   . LEU A   86  ? 0.5744 0.3676 0.3642 -0.0296 0.0629  -0.0246 ? ? ? ? ? ? 86  LEU A   C   
640  O O   . LEU A   86  ? 0.6967 0.4730 0.4898 -0.0372 0.0566  -0.0242 ? ? ? ? ? ? 86  LEU A   O   
641  C CB  . LEU A   86  ? 0.5822 0.3352 0.3843 -0.0213 0.0793  0.0054  ? ? ? ? ? ? 86  LEU A   CB  
642  C CG  . LEU A   86  ? 0.6348 0.3440 0.4564 -0.0251 0.0833  0.0005  ? ? ? ? ? ? 86  LEU A   CG  
643  C CD1 . LEU A   86  ? 0.6380 0.3267 0.4389 -0.0341 0.0770  0.0251  ? ? ? ? ? ? 86  LEU A   CD1 
644  C CD2 . LEU A   86  ? 0.6599 0.3360 0.5066 -0.0201 0.0947  -0.0001 ? ? ? ? ? ? 86  LEU A   CD2 
645  N N   . GLU A   87  ? 0.6316 0.4457 0.4285 -0.0212 0.0673  -0.0507 ? ? ? ? ? ? 87  GLU A   N   
646  C CA  . GLU A   87  ? 0.7128 0.5291 0.5169 -0.0239 0.0613  -0.0789 ? ? ? ? ? ? 87  GLU A   CA  
647  C C   . GLU A   87  ? 0.6426 0.4835 0.4247 -0.0371 0.0455  -0.0720 ? ? ? ? ? ? 87  GLU A   C   
648  O O   . GLU A   87  ? 0.6469 0.4758 0.4384 -0.0452 0.0372  -0.0796 ? ? ? ? ? ? 87  GLU A   O   
649  C CB  . GLU A   87  ? 0.7759 0.6097 0.5804 -0.0116 0.0667  -0.1085 ? ? ? ? ? ? 87  GLU A   CB  
650  C CG  . GLU A   87  ? 1.0342 0.8389 0.8637 0.0025  0.0786  -0.1210 ? ? ? ? ? ? 87  GLU A   CG  
651  C CD  . GLU A   87  ? 1.0881 0.9054 0.9141 0.0177  0.0822  -0.1542 ? ? ? ? ? ? 87  GLU A   CD  
652  O OE1 . GLU A   87  ? 1.1090 0.9299 0.9412 0.0342  0.0932  -0.1579 ? ? ? ? ? ? 87  GLU A   OE1 
653  O OE2 . GLU A   87  ? 0.9342 0.7555 0.7502 0.0138  0.0732  -0.1766 ? ? ? ? ? ? 87  GLU A   OE2 
654  N N   . LEU A   88  ? 0.6933 0.5693 0.4481 -0.0404 0.0397  -0.0553 ? ? ? ? ? ? 88  LEU A   N   
655  C CA  . LEU A   88  ? 0.7800 0.6806 0.5125 -0.0546 0.0212  -0.0484 ? ? ? ? ? ? 88  LEU A   CA  
656  C C   . LEU A   88  ? 0.7039 0.5758 0.4373 -0.0633 0.0112  -0.0278 ? ? ? ? ? ? 88  LEU A   C   
657  O O   . LEU A   88  ? 0.5879 0.4615 0.3194 -0.0731 -0.0032 -0.0303 ? ? ? ? ? ? 88  LEU A   O   
658  C CB  . LEU A   88  ? 0.6879 0.6349 0.3906 -0.0584 0.0149  -0.0308 ? ? ? ? ? ? 88  LEU A   CB  
659  C CG  . LEU A   88  ? 0.8096 0.8009 0.5006 -0.0537 0.0193  -0.0512 ? ? ? ? ? ? 88  LEU A   CG  
660  C CD1 . LEU A   88  ? 0.8819 0.9238 0.5439 -0.0618 0.0104  -0.0255 ? ? ? ? ? ? 88  LEU A   CD1 
661  C CD2 . LEU A   88  ? 0.9048 0.8964 0.5942 -0.0614 0.0094  -0.0781 ? ? ? ? ? ? 88  LEU A   CD2 
662  N N   . PHE A   89  ? 0.6673 0.5113 0.4026 -0.0588 0.0187  -0.0073 ? ? ? ? ? ? 89  PHE A   N   
663  C CA  . PHE A   89  ? 0.6663 0.4784 0.3973 -0.0634 0.0115  0.0118  ? ? ? ? ? ? 89  PHE A   CA  
664  C C   . PHE A   89  ? 0.6549 0.4446 0.4150 -0.0628 0.0152  -0.0052 ? ? ? ? ? ? 89  PHE A   C   
665  O O   . PHE A   89  ? 0.6851 0.4700 0.4432 -0.0683 0.0036  -0.0001 ? ? ? ? ? ? 89  PHE A   O   
666  C CB  . PHE A   89  ? 0.6530 0.4334 0.3795 -0.0581 0.0212  0.0340  ? ? ? ? ? ? 89  PHE A   CB  
667  C CG  . PHE A   89  ? 0.6590 0.3975 0.3855 -0.0580 0.0212  0.0457  ? ? ? ? ? ? 89  PHE A   CG  
668  C CD1 . PHE A   89  ? 0.6694 0.4002 0.3677 -0.0636 0.0034  0.0647  ? ? ? ? ? ? 89  PHE A   CD1 
669  C CD2 . PHE A   89  ? 0.6282 0.3351 0.3812 -0.0520 0.0383  0.0384  ? ? ? ? ? ? 89  PHE A   CD2 
670  C CE1 . PHE A   89  ? 0.7225 0.4137 0.4177 -0.0598 0.0050  0.0739  ? ? ? ? ? ? 89  PHE A   CE1 
671  C CE2 . PHE A   89  ? 0.6773 0.3490 0.4286 -0.0504 0.0413  0.0496  ? ? ? ? ? ? 89  PHE A   CE2 
672  C CZ  . PHE A   89  ? 0.7426 0.4060 0.4643 -0.0527 0.0260  0.0663  ? ? ? ? ? ? 89  PHE A   CZ  
673  N N   . TRP A   90  ? 0.6784 0.4545 0.4671 -0.0562 0.0301  -0.0235 ? ? ? ? ? ? 90  TRP A   N   
674  C CA  . TRP A   90  ? 0.6301 0.3870 0.4500 -0.0573 0.0331  -0.0360 ? ? ? ? ? ? 90  TRP A   CA  
675  C C   . TRP A   90  ? 0.6819 0.4620 0.5062 -0.0656 0.0184  -0.0529 ? ? ? ? ? ? 90  TRP A   C   
676  O O   . TRP A   90  ? 0.6444 0.4169 0.4869 -0.0703 0.0129  -0.0524 ? ? ? ? ? ? 90  TRP A   O   
677  C CB  . TRP A   90  ? 0.6246 0.3606 0.4729 -0.0508 0.0481  -0.0499 ? ? ? ? ? ? 90  TRP A   CB  
678  C CG  . TRP A   90  ? 0.5979 0.3019 0.4504 -0.0463 0.0616  -0.0314 ? ? ? ? ? ? 90  TRP A   CG  
679  C CD1 . TRP A   90  ? 0.5995 0.2911 0.4543 -0.0401 0.0720  -0.0294 ? ? ? ? ? ? 90  TRP A   CD1 
680  C CD2 . TRP A   90  ? 0.5835 0.2636 0.4364 -0.0475 0.0655  -0.0124 ? ? ? ? ? ? 90  TRP A   CD2 
681  N NE1 . TRP A   90  ? 0.6499 0.3096 0.5050 -0.0403 0.0807  -0.0090 ? ? ? ? ? ? 90  TRP A   NE1 
682  C CE2 . TRP A   90  ? 0.6589 0.3110 0.5105 -0.0439 0.0779  0.0008  ? ? ? ? ? ? 90  TRP A   CE2 
683  C CE3 . TRP A   90  ? 0.6593 0.3386 0.5126 -0.0501 0.0597  -0.0055 ? ? ? ? ? ? 90  TRP A   CE3 
684  C CZ2 . TRP A   90  ? 0.7551 0.3804 0.6028 -0.0433 0.0848  0.0196  ? ? ? ? ? ? 90  TRP A   CZ2 
685  C CZ3 . TRP A   90  ? 0.7520 0.4035 0.6018 -0.0468 0.0685  0.0126  ? ? ? ? ? ? 90  TRP A   CZ3 
686  C CH2 . TRP A   90  ? 0.6352 0.2620 0.4808 -0.0434 0.0807  0.0243  ? ? ? ? ? ? 90  TRP A   CH2 
687  N N   . LYS A   91  ? 0.6305 0.4394 0.4382 -0.0677 0.0120  -0.0669 ? ? ? ? ? ? 91  LYS A   N   
688  C CA  . LYS A   91  ? 0.6751 0.5036 0.4817 -0.0781 -0.0040 -0.0819 ? ? ? ? ? ? 91  LYS A   CA  
689  C C   . LYS A   91  ? 0.6565 0.4950 0.4487 -0.0879 -0.0212 -0.0625 ? ? ? ? ? ? 91  LYS A   C   
690  O O   . LYS A   91  ? 0.6428 0.4774 0.4520 -0.0949 -0.0318 -0.0644 ? ? ? ? ? ? 91  LYS A   O   
691  C CB  . LYS A   91  ? 0.6921 0.5496 0.4769 -0.0776 -0.0062 -0.1006 ? ? ? ? ? ? 91  LYS A   CB  
692  C CG  . LYS A   91  ? 1.0555 0.9276 0.8362 -0.0901 -0.0234 -0.1177 ? ? ? ? ? ? 91  LYS A   CG  
693  C CD  . LYS A   91  ? 1.2733 1.1712 1.0280 -0.0882 -0.0235 -0.1397 ? ? ? ? ? ? 91  LYS A   CD  
694  C CE  . LYS A   91  ? 1.3716 1.3103 1.0917 -0.0901 -0.0257 -0.1249 ? ? ? ? ? ? 91  LYS A   CE  
695  N NZ  . LYS A   91  ? 1.4236 1.3792 1.1301 -0.1079 -0.0475 -0.1058 ? ? ? ? ? ? 91  LYS A   NZ  
696  N N   . LYS A   92  ? 0.5915 0.4409 0.3542 -0.0881 -0.0254 -0.0421 ? ? ? ? ? ? 92  LYS A   N   
697  C CA  . LYS A   92  ? 0.7010 0.5512 0.4476 -0.0957 -0.0439 -0.0217 ? ? ? ? ? ? 92  LYS A   CA  
698  C C   . LYS A   92  ? 0.7076 0.5239 0.4763 -0.0902 -0.0401 -0.0133 ? ? ? ? ? ? 92  LYS A   C   
699  O O   . LYS A   92  ? 0.6999 0.5170 0.4773 -0.0957 -0.0545 -0.0119 ? ? ? ? ? ? 92  LYS A   O   
700  C CB  . LYS A   92  ? 0.7165 0.5766 0.4274 -0.0967 -0.0497 0.0022  ? ? ? ? ? ? 92  LYS A   CB  
701  C CG  . LYS A   92  ? 1.0121 0.9171 0.7004 -0.1045 -0.0573 -0.0022 ? ? ? ? ? ? 92  LYS A   CG  
702  C CD  . LYS A   92  ? 1.2407 1.1629 0.8957 -0.1088 -0.0668 0.0262  ? ? ? ? ? ? 92  LYS A   CD  
703  C CE  . LYS A   92  ? 1.2855 1.1875 0.9430 -0.0965 -0.0481 0.0385  ? ? ? ? ? ? 92  LYS A   CE  
704  N NZ  . LYS A   92  ? 1.1681 1.0969 0.8184 -0.0955 -0.0539 0.0633  ? ? ? ? ? ? 92  LYS A   NZ  
705  N N   . TRP A   93  ? 0.6987 0.4867 0.4782 -0.0793 -0.0204 -0.0081 ? ? ? ? ? ? 93  TRP A   N   
706  C CA  . TRP A   93  ? 0.6085 0.3678 0.4076 -0.0727 -0.0131 -0.0005 ? ? ? ? ? ? 93  TRP A   CA  
707  C C   . TRP A   93  ? 0.6027 0.3685 0.4410 -0.0762 -0.0147 -0.0156 ? ? ? ? ? ? 93  TRP A   C   
708  O O   . TRP A   93  ? 0.6128 0.3754 0.4620 -0.0757 -0.0222 -0.0086 ? ? ? ? ? ? 93  TRP A   O   
709  C CB  . TRP A   93  ? 0.7632 0.4936 0.5706 -0.0630 0.0098  0.0045  ? ? ? ? ? ? 93  TRP A   CB  
710  C CG  . TRP A   93  ? 0.6155 0.3236 0.4487 -0.0568 0.0209  0.0083  ? ? ? ? ? ? 93  TRP A   CG  
711  C CD1 . TRP A   93  ? 0.6167 0.3196 0.4894 -0.0557 0.0349  -0.0020 ? ? ? ? ? ? 93  TRP A   CD1 
712  C CD2 . TRP A   93  ? 0.5534 0.2445 0.3743 -0.0507 0.0175  0.0242  ? ? ? ? ? ? 93  TRP A   CD2 
713  N NE1 . TRP A   93  ? 0.6063 0.2952 0.4943 -0.0495 0.0429  0.0082  ? ? ? ? ? ? 93  TRP A   NE1 
714  C CE2 . TRP A   93  ? 0.5626 0.2432 0.4184 -0.0446 0.0335  0.0227  ? ? ? ? ? ? 93  TRP A   CE2 
715  C CE3 . TRP A   93  ? 0.6655 0.3482 0.4478 -0.0493 0.0011  0.0400  ? ? ? ? ? ? 93  TRP A   CE3 
716  C CZ2 . TRP A   93  ? 0.5791 0.2433 0.4322 -0.0344 0.0372  0.0347  ? ? ? ? ? ? 93  TRP A   CZ2 
717  C CZ3 . TRP A   93  ? 0.7109 0.3711 0.4884 -0.0392 0.0019  0.0505  ? ? ? ? ? ? 93  TRP A   CZ3 
718  C CH2 . TRP A   93  ? 0.6520 0.3039 0.4646 -0.0304 0.0218  0.0471  ? ? ? ? ? ? 93  TRP A   CH2 
719  N N   . ASP A   94  ? 0.5742 0.3477 0.4337 -0.0794 -0.0090 -0.0353 ? ? ? ? ? ? 94  ASP A   N   
720  C CA  . ASP A   94  ? 0.6861 0.4630 0.5840 -0.0851 -0.0126 -0.0476 ? ? ? ? ? ? 94  ASP A   CA  
721  C C   . ASP A   94  ? 0.7168 0.5146 0.6129 -0.0959 -0.0359 -0.0482 ? ? ? ? ? ? 94  ASP A   C   
722  O O   . ASP A   94  ? 0.7021 0.5003 0.6284 -0.0983 -0.0411 -0.0450 ? ? ? ? ? ? 94  ASP A   O   
723  C CB  . ASP A   94  ? 0.6797 0.4573 0.5900 -0.0880 -0.0089 -0.0695 ? ? ? ? ? ? 94  ASP A   CB  
724  C CG  . ASP A   94  ? 1.0227 0.7763 0.9487 -0.0793 0.0111  -0.0696 ? ? ? ? ? ? 94  ASP A   CG  
725  O OD1 . ASP A   94  ? 1.0661 0.8032 1.0054 -0.0738 0.0231  -0.0537 ? ? ? ? ? ? 94  ASP A   OD1 
726  O OD2 . ASP A   94  ? 1.2003 0.9504 1.1244 -0.0777 0.0144  -0.0860 ? ? ? ? ? ? 94  ASP A   OD2 
727  N N   . PHE A   95  ? 0.6369 0.4543 0.4988 -0.1031 -0.0502 -0.0507 ? ? ? ? ? ? 95  PHE A   N   
728  C CA  . PHE A   95  ? 0.6679 0.5050 0.5234 -0.1162 -0.0752 -0.0500 ? ? ? ? ? ? 95  PHE A   CA  
729  C C   . PHE A   95  ? 0.7196 0.5491 0.5739 -0.1126 -0.0847 -0.0297 ? ? ? ? ? ? 95  PHE A   C   
730  O O   . PHE A   95  ? 0.7683 0.6003 0.6487 -0.1163 -0.0961 -0.0278 ? ? ? ? ? ? 95  PHE A   O   
731  C CB  . PHE A   95  ? 0.7435 0.6062 0.5583 -0.1254 -0.0876 -0.0542 ? ? ? ? ? ? 95  PHE A   CB  
732  C CG  . PHE A   95  ? 0.8389 0.7224 0.6435 -0.1421 -0.1159 -0.0522 ? ? ? ? ? ? 95  PHE A   CG  
733  C CD1 . PHE A   95  ? 0.8188 0.7112 0.6386 -0.1549 -0.1275 -0.0688 ? ? ? ? ? ? 95  PHE A   CD1 
734  C CD2 . PHE A   95  ? 0.8830 0.7736 0.6620 -0.1466 -0.1339 -0.0326 ? ? ? ? ? ? 95  PHE A   CD2 
735  C CE1 . PHE A   95  ? 0.9480 0.8579 0.7590 -0.1723 -0.1551 -0.0658 ? ? ? ? ? ? 95  PHE A   CE1 
736  C CE2 . PHE A   95  ? 0.9235 0.8323 0.6941 -0.1638 -0.1627 -0.0298 ? ? ? ? ? ? 95  PHE A   CE2 
737  C CZ  . PHE A   95  ? 0.8902 0.8094 0.6777 -0.1768 -0.1726 -0.0463 ? ? ? ? ? ? 95  PHE A   CZ  
738  N N   . VAL A   96  ? 0.6789 0.4975 0.5020 -0.1049 -0.0817 -0.0139 ? ? ? ? ? ? 96  VAL A   N   
739  C CA  . VAL A   96  ? 0.5909 0.3958 0.4025 -0.0998 -0.0937 0.0047  ? ? ? ? ? ? 96  VAL A   CA  
740  C C   . VAL A   96  ? 0.6821 0.4675 0.5304 -0.0866 -0.0797 0.0075  ? ? ? ? ? ? 96  VAL A   C   
741  O O   . VAL A   96  ? 0.6524 0.4386 0.5143 -0.0853 -0.0933 0.0129  ? ? ? ? ? ? 96  VAL A   O   
742  C CB  . VAL A   96  ? 0.7659 0.5548 0.5349 -0.0938 -0.0924 0.0220  ? ? ? ? ? ? 96  VAL A   CB  
743  C CG1 . VAL A   96  ? 0.7686 0.5289 0.5242 -0.0834 -0.1007 0.0398  ? ? ? ? ? ? 96  VAL A   CG1 
744  C CG2 . VAL A   96  ? 0.6592 0.4749 0.3931 -0.1082 -0.1120 0.0258  ? ? ? ? ? ? 96  VAL A   CG2 
745  N N   . SER A   97  ? 0.6441 0.4141 0.5097 -0.0768 -0.0529 0.0047  ? ? ? ? ? ? 97  SER A   N   
746  C CA  . SER A   97  ? 0.5952 0.3515 0.4950 -0.0644 -0.0365 0.0095  ? ? ? ? ? ? 97  SER A   CA  
747  C C   . SER A   97  ? 0.6222 0.3990 0.5720 -0.0710 -0.0416 0.0014  ? ? ? ? ? ? 97  SER A   C   
748  O O   . SER A   97  ? 0.6292 0.4072 0.6031 -0.0634 -0.0425 0.0093  ? ? ? ? ? ? 97  SER A   O   
749  C CB  . SER A   97  ? 0.6303 0.3668 0.5353 -0.0561 -0.0086 0.0102  ? ? ? ? ? ? 97  SER A   CB  
750  O OG  . SER A   97  ? 0.6322 0.3788 0.5582 -0.0647 -0.0021 -0.0050 ? ? ? ? ? ? 97  SER A   OG  
751  N N   . SER A   98  ? 0.5808 0.3731 0.5455 -0.0849 -0.0465 -0.0137 ? ? ? ? ? ? 98  SER A   N   
752  C CA  . SER A   98  ? 0.5515 0.3610 0.5593 -0.0952 -0.0574 -0.0193 ? ? ? ? ? ? 98  SER A   CA  
753  C C   . SER A   98  ? 0.5794 0.4027 0.5884 -0.1005 -0.0827 -0.0129 ? ? ? ? ? ? 98  SER A   C   
754  O O   . SER A   98  ? 0.6934 0.5268 0.7444 -0.1010 -0.0874 -0.0080 ? ? ? ? ? ? 98  SER A   O   
755  C CB  . SER A   98  ? 0.6746 0.4920 0.6829 -0.1105 -0.0647 -0.0380 ? ? ? ? ? ? 98  SER A   CB  
756  O OG  . SER A   98  ? 0.8847 0.7111 0.8487 -0.1183 -0.0796 -0.0446 ? ? ? ? ? ? 98  SER A   OG  
757  N N   . LYS A   99  ? 0.5688 0.3938 0.5340 -0.1050 -0.1003 -0.0108 ? ? ? ? ? ? 99  LYS A   N   
758  C CA  . LYS A   99  ? 0.6075 0.4446 0.5727 -0.1133 -0.1291 -0.0049 ? ? ? ? ? ? 99  LYS A   CA  
759  C C   . LYS A   99  ? 0.7132 0.5360 0.6823 -0.0951 -0.1281 0.0106  ? ? ? ? ? ? 99  LYS A   C   
760  O O   . LYS A   99  ? 0.6103 0.4412 0.6063 -0.0948 -0.1434 0.0161  ? ? ? ? ? ? 99  LYS A   O   
761  C CB  . LYS A   99  ? 0.6755 0.5232 0.5928 -0.1285 -0.1521 -0.0071 ? ? ? ? ? ? 99  LYS A   CB  
762  C CG  . LYS A   99  ? 0.7617 0.6260 0.6721 -0.1454 -0.1546 -0.0250 ? ? ? ? ? ? 99  LYS A   CG  
763  C CD  . LYS A   99  ? 0.9592 0.8275 0.9169 -0.1526 -0.1538 -0.0351 ? ? ? ? ? ? 99  LYS A   CD  
764  C CE  . LYS A   99  ? 0.9804 0.8543 0.9266 -0.1650 -0.1533 -0.0552 ? ? ? ? ? ? 99  LYS A   CE  
765  N NZ  . LYS A   99  ? 1.0228 0.9148 0.9279 -0.1812 -0.1753 -0.0603 ? ? ? ? ? ? 99  LYS A   NZ  
766  N N   . ILE A   100 ? 0.6868 0.4862 0.6275 -0.0790 -0.1109 0.0178  ? ? ? ? ? ? 100 ILE A   N   
767  C CA  . ILE A   100 ? 0.6968 0.4761 0.6374 -0.0579 -0.1055 0.0303  ? ? ? ? ? ? 100 ILE A   CA  
768  C C   . ILE A   100 ? 0.6372 0.4238 0.6345 -0.0455 -0.0840 0.0313  ? ? ? ? ? ? 100 ILE A   C   
769  O O   . ILE A   100 ? 0.6120 0.4003 0.6304 -0.0332 -0.0892 0.0385  ? ? ? ? ? ? 100 ILE A   O   
770  C CB  . ILE A   100 ? 0.6298 0.3782 0.5236 -0.0456 -0.0921 0.0380  ? ? ? ? ? ? 100 ILE A   CB  
771  C CG1 . ILE A   100 ? 0.6059 0.3500 0.4471 -0.0569 -0.1204 0.0440  ? ? ? ? ? ? 100 ILE A   CG1 
772  C CG2 . ILE A   100 ? 0.7094 0.4322 0.6055 -0.0201 -0.0768 0.0477  ? ? ? ? ? ? 100 ILE A   CG2 
773  C CD1 . ILE A   100 ? 0.8722 0.5883 0.6649 -0.0506 -0.1123 0.0539  ? ? ? ? ? ? 100 ILE A   CD1 
774  N N   . ASN A   101 ? 0.5306 0.3236 0.5542 -0.0488 -0.0614 0.0252  ? ? ? ? ? ? 101 ASN A   N   
775  C CA  . ASN A   101 ? 0.6696 0.4771 0.7513 -0.0422 -0.0444 0.0289  ? ? ? ? ? ? 101 ASN A   CA  
776  C C   . ASN A   101 ? 0.6570 0.4931 0.7860 -0.0547 -0.0649 0.0285  ? ? ? ? ? ? 101 ASN A   C   
777  O O   . ASN A   101 ? 0.6359 0.4871 0.8131 -0.0449 -0.0565 0.0378  ? ? ? ? ? ? 101 ASN A   O   
778  C CB  . ASN A   101 ? 0.6053 0.4112 0.7032 -0.0465 -0.0208 0.0240  ? ? ? ? ? ? 101 ASN A   CB  
779  C CG  . ASN A   101 ? 0.6675 0.4460 0.7340 -0.0311 0.0042  0.0293  ? ? ? ? ? ? 101 ASN A   CG  
780  O OD1 . ASN A   101 ? 0.6601 0.4219 0.7049 -0.0131 0.0100  0.0387  ? ? ? ? ? ? 101 ASN A   OD1 
781  N ND2 . ASN A   101 ? 0.6389 0.4090 0.7005 -0.0381 0.0172  0.0232  ? ? ? ? ? ? 101 ASN A   ND2 
782  N N   . VAL A   102 ? 0.7235 0.5689 0.8402 -0.0765 -0.0910 0.0192  ? ? ? ? ? ? 102 VAL A   N   
783  C CA  . VAL A   102 ? 0.6474 0.5159 0.8034 -0.0917 -0.1152 0.0200  ? ? ? ? ? ? 102 VAL A   CA  
784  C C   . VAL A   102 ? 0.5329 0.4031 0.6946 -0.0791 -0.1297 0.0314  ? ? ? ? ? ? 102 VAL A   C   
785  O O   . VAL A   102 ? 0.7680 0.6569 0.9799 -0.0780 -0.1370 0.0393  ? ? ? ? ? ? 102 VAL A   O   
786  C CB  . VAL A   102 ? 0.7398 0.6138 0.8696 -0.1179 -0.1410 0.0070  ? ? ? ? ? ? 102 VAL A   CB  
787  C CG1 . VAL A   102 ? 0.8194 0.7111 0.9746 -0.1339 -0.1733 0.0107  ? ? ? ? ? ? 102 VAL A   CG1 
788  C CG2 . VAL A   102 ? 0.5562 0.4293 0.6940 -0.1294 -0.1298 -0.0055 ? ? ? ? ? ? 102 VAL A   CG2 
789  N N   . LEU A   103 ? 0.5385 0.3875 0.6488 -0.0686 -0.1344 0.0333  ? ? ? ? ? ? 103 LEU A   N   
790  C CA  . LEU A   103 ? 0.6466 0.4883 0.7515 -0.0548 -0.1514 0.0427  ? ? ? ? ? ? 103 LEU A   CA  
791  C C   . LEU A   103 ? 0.7189 0.5556 0.8527 -0.0243 -0.1251 0.0516  ? ? ? ? ? ? 103 LEU A   C   
792  O O   . LEU A   103 ? 0.7680 0.6154 0.9367 -0.0129 -0.1337 0.0588  ? ? ? ? ? ? 103 LEU A   O   
793  C CB  . LEU A   103 ? 0.6005 0.4166 0.6366 -0.0545 -0.1662 0.0435  ? ? ? ? ? ? 103 LEU A   CB  
794  C CG  . LEU A   103 ? 0.6613 0.4643 0.6808 -0.0457 -0.1946 0.0522  ? ? ? ? ? ? 103 LEU A   CG  
795  C CD1 . LEU A   103 ? 0.5860 0.4122 0.6291 -0.0681 -0.2312 0.0523  ? ? ? ? ? ? 103 LEU A   CD1 
796  C CD2 . LEU A   103 ? 0.7482 0.5223 0.6983 -0.0452 -0.2060 0.0562  ? ? ? ? ? ? 103 LEU A   CD2 
797  N N   . LYS A   104 ? 0.7713 0.5925 0.8898 -0.0108 -0.0929 0.0514  ? ? ? ? ? ? 104 LYS A   N   
798  C CA  . LYS A   104 ? 0.8955 0.7139 1.0373 0.0171  -0.0632 0.0593  ? ? ? ? ? ? 104 LYS A   CA  
799  C C   . LYS A   104 ? 0.9368 0.7941 1.1556 0.0154  -0.0546 0.0650  ? ? ? ? ? ? 104 LYS A   C   
800  O O   . LYS A   104 ? 0.8625 0.7312 1.1149 0.0377  -0.0438 0.0741  ? ? ? ? ? ? 104 LYS A   O   
801  C CB  . LYS A   104 ? 0.9395 0.7379 1.0547 0.0238  -0.0312 0.0581  ? ? ? ? ? ? 104 LYS A   CB  
802  C CG  . LYS A   104 ? 0.9811 0.7742 1.1102 0.0522  0.0019  0.0665  ? ? ? ? ? ? 104 LYS A   CG  
803  C CD  . LYS A   104 ? 1.0198 0.7929 1.1228 0.0530  0.0301  0.0660  ? ? ? ? ? ? 104 LYS A   CD  
804  C CE  . LYS A   104 ? 1.0455 0.8473 1.1993 0.0367  0.0457  0.0657  ? ? ? ? ? ? 104 LYS A   CE  
805  N NZ  . LYS A   104 ? 1.0631 0.8435 1.1882 0.0295  0.0629  0.0625  ? ? ? ? ? ? 104 LYS A   NZ  
806  N N   . SER A   105 ? 0.9690 0.8462 1.2150 -0.0107 -0.0605 0.0605  ? ? ? ? ? ? 105 SER A   N   
807  C CA  . SER A   105 ? 0.9606 0.8730 1.2793 -0.0168 -0.0535 0.0688  ? ? ? ? ? ? 105 SER A   CA  
808  C C   . SER A   105 ? 0.9797 0.9164 1.3457 -0.0104 -0.0708 0.0791  ? ? ? ? ? ? 105 SER A   C   
809  O O   . SER A   105 ? 1.0596 1.0287 1.4909 -0.0104 -0.0629 0.0910  ? ? ? ? ? ? 105 SER A   O   
810  C CB  . SER A   105 ? 0.8567 0.7775 1.1867 -0.0484 -0.0664 0.0608  ? ? ? ? ? ? 105 SER A   CB  
811  O OG  . SER A   105 ? 1.0525 0.9549 1.3529 -0.0509 -0.0466 0.0529  ? ? ? ? ? ? 105 SER A   OG  
812  N N   . SER A   106 ? 0.9293 0.8514 1.2649 -0.0053 -0.0959 0.0767  ? ? ? ? ? ? 106 SER A   N   
813  C CA  . SER A   106 ? 0.9359 0.8782 1.3160 0.0022  -0.1148 0.0863  ? ? ? ? ? ? 106 SER A   CA  
814  C C   . SER A   106 ? 0.8381 0.7651 1.2046 0.0403  -0.1036 0.0908  ? ? ? ? ? ? 106 SER A   C   
815  O O   . SER A   106 ? 0.7364 0.6704 1.1258 0.0508  -0.1235 0.0963  ? ? ? ? ? ? 106 SER A   O   
816  C CB  . SER A   106 ? 1.0796 1.0205 1.4466 -0.0254 -0.1594 0.0815  ? ? ? ? ? ? 106 SER A   CB  
817  O OG  . SER A   106 ? 1.1301 1.0821 1.5060 -0.0580 -0.1680 0.0758  ? ? ? ? ? ? 106 SER A   OG  
818  N N   . ASN A   107 ? 0.9607 0.8634 1.2874 0.0608  -0.0732 0.0880  ? ? ? ? ? ? 107 ASN A   N   
819  C CA  . ASN A   107 ? 1.0785 0.9751 1.4086 0.1004  -0.0465 0.0940  ? ? ? ? ? ? 107 ASN A   CA  
820  C C   . ASN A   107 ? 1.3125 1.1836 1.5990 0.1136  -0.0110 0.0912  ? ? ? ? ? ? 107 ASN A   C   
821  O O   . ASN A   107 ? 1.3725 1.2663 1.6935 0.1163  0.0212  0.0974  ? ? ? ? ? ? 107 ASN A   O   
822  C CB  . ASN A   107 ? 0.9336 0.8026 1.2318 0.1217  -0.0707 0.0923  ? ? ? ? ? ? 107 ASN A   CB  
823  C CG  . ASN A   107 ? 1.0383 0.9015 1.3422 0.1663  -0.0421 0.0967  ? ? ? ? ? ? 107 ASN A   CG  
824  O OD1 . ASN A   107 ? 1.1217 0.9551 1.3786 0.1848  -0.0154 0.0937  ? ? ? ? ? ? 107 ASN A   OD1 
825  N ND2 . ASN A   107 ? 0.9127 0.8045 1.2738 0.1841  -0.0474 0.1041  ? ? ? ? ? ? 107 ASN A   ND2 
826  N N   . ASN A-2 3   ? 1.0203 0.7916 1.0627 0.2323  -0.1189 -0.2129 ? ? ? ? ? ? 3   ASN A-2 N   
827  C CA  . ASN A-2 3   ? 1.3416 1.0079 1.3819 0.2057  -0.1250 -0.1768 ? ? ? ? ? ? 3   ASN A-2 CA  
828  C C   . ASN A-2 3   ? 1.3750 1.0483 1.4060 0.2009  -0.1263 -0.1135 ? ? ? ? ? ? 3   ASN A-2 C   
829  O O   . ASN A-2 3   ? 1.3802 1.0143 1.4165 0.2385  -0.1342 -0.0861 ? ? ? ? ? ? 3   ASN A-2 O   
830  C CB  . ASN A-2 3   ? 1.5504 1.0989 1.6108 0.2355  -0.1331 -0.1954 ? ? ? ? ? ? 3   ASN A-2 CB  
831  C CG  . ASN A-2 3   ? 1.5603 1.0098 1.6251 0.1880  -0.1332 -0.1877 ? ? ? ? ? ? 3   ASN A-2 CG  
832  O OD1 . ASN A-2 3   ? 1.4372 0.8839 1.5071 0.1607  -0.1336 -0.2358 ? ? ? ? ? ? 3   ASN A-2 OD1 
833  N ND2 . ASN A-2 3   ? 1.5904 0.9679 1.6534 0.1772  -0.1323 -0.1282 ? ? ? ? ? ? 3   ASN A-2 ND2 
834  N N   . LEU A-2 4   ? 1.3446 1.0689 1.3585 0.1578  -0.1189 -0.0916 ? ? ? ? ? ? 4   LEU A-2 N   
835  C CA  . LEU A-2 4   ? 1.1913 0.9425 1.1931 0.1500  -0.1187 -0.0434 ? ? ? ? ? ? 4   LEU A-2 CA  
836  C C   . LEU A-2 4   ? 1.1152 0.7998 1.1059 0.1158  -0.1167 -0.0042 ? ? ? ? ? ? 4   LEU A-2 C   
837  O O   . LEU A-2 4   ? 0.9525 0.6601 0.9280 0.1046  -0.1147 0.0329  ? ? ? ? ? ? 4   LEU A-2 O   
838  C CB  . LEU A-2 4   ? 1.0607 0.9096 1.0529 0.1247  -0.1083 -0.0484 ? ? ? ? ? ? 4   LEU A-2 CB  
839  C CG  . LEU A-2 4   ? 0.9695 0.8978 0.9721 0.1411  -0.1015 -0.0894 ? ? ? ? ? ? 4   LEU A-2 CG  
840  C CD1 . LEU A-2 4   ? 0.8890 0.8877 0.8783 0.1035  -0.0855 -0.0863 ? ? ? ? ? ? 4   LEU A-2 CD1 
841  C CD2 . LEU A-2 4   ? 0.8726 0.8454 0.8967 0.1893  -0.1093 -0.0959 ? ? ? ? ? ? 4   LEU A-2 CD2 
842  N N   . THR A-2 5   ? 1.1861 0.7970 1.1870 0.0970  -0.1163 -0.0172 ? ? ? ? ? ? 5   THR A-2 N   
843  C CA  . THR A-2 5   ? 1.1940 0.7591 1.1928 0.0549  -0.1105 0.0129  ? ? ? ? ? ? 5   THR A-2 CA  
844  C C   . THR A-2 5   ? 1.0582 0.5880 1.0434 0.0619  -0.1081 0.0720  ? ? ? ? ? ? 5   THR A-2 C   
845  O O   . THR A-2 5   ? 0.9691 0.5318 0.9391 0.0365  -0.1009 0.1015  ? ? ? ? ? ? 5   THR A-2 O   
846  C CB  . THR A-2 5   ? 1.3538 0.8410 1.3765 0.0340  -0.1114 -0.0152 ? ? ? ? ? ? 5   THR A-2 CB  
847  O OG1 . THR A-2 5   ? 1.6218 1.0271 1.6575 0.0710  -0.1167 -0.0235 ? ? ? ? ? ? 5   THR A-2 OG1 
848  C CG2 . THR A-2 5   ? 1.2254 0.7663 1.2527 0.0193  -0.1145 -0.0715 ? ? ? ? ? ? 5   THR A-2 CG2 
849  N N   . GLU A-2 6   ? 1.1670 0.6320 1.1537 0.1002  -0.1138 0.0904  ? ? ? ? ? ? 6   GLU A-2 N   
850  C CA  . GLU A-2 6   ? 1.2982 0.7293 1.2627 0.1098  -0.1110 0.1536  ? ? ? ? ? ? 6   GLU A-2 CA  
851  C C   . GLU A-2 6   ? 1.2205 0.7529 1.1586 0.1211  -0.1147 0.1733  ? ? ? ? ? ? 6   GLU A-2 C   
852  O O   . GLU A-2 6   ? 1.1979 0.7437 1.1126 0.1016  -0.1071 0.2131  ? ? ? ? ? ? 6   GLU A-2 O   
853  C CB  . GLU A-2 6   ? 1.4992 0.8408 1.4652 0.1602  -0.1179 0.1745  ? ? ? ? ? ? 6   GLU A-2 CB  
854  C CG  . GLU A-2 6   ? 1.7003 1.0071 1.6422 0.1612  -0.1000 0.2432  ? ? ? ? ? ? 6   GLU A-2 CG  
855  C CD  . GLU A-2 6   ? 1.7292 0.9877 1.6724 0.1014  -0.0700 0.2557  ? ? ? ? ? ? 6   GLU A-2 CD  
856  O OE1 . GLU A-2 6   ? 1.6644 0.8641 1.6372 0.0744  -0.0630 0.2192  ? ? ? ? ? ? 6   GLU A-2 OE1 
857  O OE2 . GLU A-2 6   ? 1.7639 1.0501 1.6740 0.0821  -0.0548 0.2951  ? ? ? ? ? ? 6   GLU A-2 OE2 
858  N N   . MET A-2 7   ? 1.0700 0.6792 1.0143 0.1497  -0.1247 0.1407  ? ? ? ? ? ? 7   MET A-2 N   
859  C CA  . MET A-2 7   ? 1.0235 0.7325 0.9515 0.1568  -0.1294 0.1481  ? ? ? ? ? ? 7   MET A-2 CA  
860  C C   . MET A-2 7   ? 0.8969 0.6529 0.8170 0.1063  -0.1170 0.1407  ? ? ? ? ? ? 7   MET A-2 C   
861  O O   . MET A-2 7   ? 0.8419 0.6424 0.7406 0.0976  -0.1157 0.1610  ? ? ? ? ? ? 7   MET A-2 O   
862  C CB  . MET A-2 7   ? 0.9985 0.7843 0.9466 0.1912  -0.1395 0.1091  ? ? ? ? ? ? 7   MET A-2 CB  
863  C CG  . MET A-2 7   ? 0.8225 0.7188 0.7639 0.1940  -0.1453 0.1076  ? ? ? ? ? ? 7   MET A-2 CG  
864  S SD  . MET A-2 7   ? 0.7053 0.7031 0.6821 0.2337  -0.1553 0.0624  ? ? ? ? ? ? 7   MET A-2 SD  
865  C CE  . MET A-2 7   ? 0.7769 0.7352 0.7542 0.3131  -0.1769 0.0889  ? ? ? ? ? ? 7   MET A-2 CE  
866  N N   . LEU A-2 8   ? 0.7719 0.5190 0.7073 0.0772  -0.1089 0.1098  ? ? ? ? ? ? 8   LEU A-2 N   
867  C CA  . LEU A-2 8   ? 0.7822 0.5684 0.7115 0.0376  -0.0978 0.1021  ? ? ? ? ? ? 8   LEU A-2 CA  
868  C C   . LEU A-2 8   ? 0.7839 0.5306 0.7054 0.0074  -0.0885 0.1307  ? ? ? ? ? ? 8   LEU A-2 C   
869  O O   . LEU A-2 8   ? 0.7776 0.5590 0.6892 -0.0155 -0.0798 0.1348  ? ? ? ? ? ? 8   LEU A-2 O   
870  C CB  . LEU A-2 8   ? 0.7796 0.5807 0.7226 0.0257  -0.0941 0.0624  ? ? ? ? ? ? 8   LEU A-2 CB  
871  C CG  . LEU A-2 8   ? 0.8664 0.7026 0.8009 -0.0064 -0.0832 0.0575  ? ? ? ? ? ? 8   LEU A-2 CG  
872  C CD1 . LEU A-2 8   ? 0.7932 0.6883 0.7184 -0.0087 -0.0780 0.0592  ? ? ? ? ? ? 8   LEU A-2 CD1 
873  C CD2 . LEU A-2 8   ? 0.8294 0.6757 0.7693 -0.0115 -0.0812 0.0259  ? ? ? ? ? ? 8   LEU A-2 CD2 
874  N N   . LYS A-2 9   ? 0.8848 0.5584 0.8139 0.0072  -0.0883 0.1491  ? ? ? ? ? ? 9   LYS A-2 N   
875  C CA  . LYS A-2 9   ? 0.9929 0.6344 0.9246 -0.0277 -0.0759 0.1735  ? ? ? ? ? ? 9   LYS A-2 CA  
876  C C   . LYS A-2 9   ? 0.9238 0.6077 0.8283 -0.0345 -0.0668 0.2069  ? ? ? ? ? ? 9   LYS A-2 C   
877  O O   . LYS A-2 9   ? 0.8473 0.5638 0.7540 -0.0617 -0.0565 0.2032  ? ? ? ? ? ? 9   LYS A-2 O   
878  C CB  . LYS A-2 9   ? 1.0763 0.6244 1.0205 -0.0279 -0.0737 0.1952  ? ? ? ? ? ? 9   LYS A-2 CB  
879  C CG  . LYS A-2 9   ? 1.2159 0.7403 1.1780 -0.0735 -0.0563 0.2072  ? ? ? ? ? ? 9   LYS A-2 CG  
880  C CD  . LYS A-2 9   ? 1.3949 0.8448 1.3606 -0.0729 -0.0382 0.2293  ? ? ? ? ? ? 9   LYS A-2 CD  
881  C CE  . LYS A-2 9   ? 1.4429 0.8164 1.4351 -0.0635 -0.0479 0.1973  ? ? ? ? ? ? 9   LYS A-2 CE  
882  N NZ  . LYS A-2 9   ? 1.4122 0.6970 1.4001 -0.0657 -0.0257 0.2205  ? ? ? ? ? ? 9   LYS A-2 NZ  
883  N N   . GLY A-2 10  ? 0.9031 0.5934 0.7811 -0.0052 -0.0717 0.2362  ? ? ? ? ? ? 10  GLY A-2 N   
884  C CA  . GLY A-2 10  ? 0.7578 0.4967 0.6033 -0.0069 -0.0648 0.2629  ? ? ? ? ? ? 10  GLY A-2 CA  
885  C C   . GLY A-2 10  ? 0.8333 0.6505 0.6720 -0.0144 -0.0649 0.2317  ? ? ? ? ? ? 10  GLY A-2 C   
886  O O   . GLY A-2 10  ? 0.9612 0.8210 0.7727 -0.0156 -0.0593 0.2447  ? ? ? ? ? ? 10  GLY A-2 O   
887  N N   . SER A-2 11  ? 0.7683 0.6016 0.6289 -0.0198 -0.0690 0.1912  ? ? ? ? ? ? 11  SER A-2 N   
888  C CA  . SER A-2 11  ? 0.6233 0.5119 0.4809 -0.0307 -0.0654 0.1630  ? ? ? ? ? ? 11  SER A-2 CA  
889  C C   . SER A-2 11  ? 0.5777 0.4577 0.4520 -0.0542 -0.0559 0.1435  ? ? ? ? ? ? 11  SER A-2 C   
890  O O   . SER A-2 11  ? 0.5562 0.4632 0.4274 -0.0639 -0.0491 0.1261  ? ? ? ? ? ? 11  SER A-2 O   
891  C CB  . SER A-2 11  ? 0.6941 0.6224 0.5591 -0.0136 -0.0767 0.1368  ? ? ? ? ? ? 11  SER A-2 CB  
892  O OG  . SER A-2 11  ? 0.8012 0.7649 0.6493 0.0116  -0.0887 0.1492  ? ? ? ? ? ? 11  SER A-2 OG  
893  N N   . LEU A-2 12  ? 0.5587 0.3997 0.4506 -0.0621 -0.0559 0.1459  ? ? ? ? ? ? 12  LEU A-2 N   
894  C CA  . LEU A-2 12  ? 0.5238 0.3673 0.4298 -0.0761 -0.0530 0.1255  ? ? ? ? ? ? 12  LEU A-2 CA  
895  C C   . LEU A-2 12  ? 0.5533 0.4154 0.4583 -0.0917 -0.0414 0.1322  ? ? ? ? ? ? 12  LEU A-2 C   
896  O O   . LEU A-2 12  ? 0.5469 0.4257 0.4514 -0.0937 -0.0377 0.1184  ? ? ? ? ? ? 12  LEU A-2 O   
897  C CB  . LEU A-2 12  ? 0.6278 0.4342 0.5549 -0.0800 -0.0598 0.1176  ? ? ? ? ? ? 12  LEU A-2 CB  
898  C CG  . LEU A-2 12  ? 0.6957 0.5188 0.6315 -0.0863 -0.0625 0.0902  ? ? ? ? ? ? 12  LEU A-2 CG  
899  C CD1 . LEU A-2 12  ? 0.7496 0.6001 0.6716 -0.0725 -0.0622 0.0737  ? ? ? ? ? ? 12  LEU A-2 CD1 
900  C CD2 . LEU A-2 12  ? 0.6466 0.4378 0.6044 -0.0918 -0.0716 0.0719  ? ? ? ? ? ? 12  LEU A-2 CD2 
901  N N   . GLU A-2 13  ? 0.6512 0.5117 0.5549 -0.0997 -0.0338 0.1557  ? ? ? ? ? ? 13  GLU A-2 N   
902  C CA  . GLU A-2 13  ? 0.6442 0.5344 0.5500 -0.1096 -0.0209 0.1592  ? ? ? ? ? ? 13  GLU A-2 CA  
903  C C   . GLU A-2 13  ? 0.6246 0.5392 0.5102 -0.0993 -0.0157 0.1453  ? ? ? ? ? ? 13  GLU A-2 C   
904  O O   . GLU A-2 13  ? 0.5887 0.5153 0.4796 -0.0985 -0.0094 0.1343  ? ? ? ? ? ? 13  GLU A-2 O   
905  C CB  . GLU A-2 13  ? 0.6067 0.5014 0.5108 -0.1206 -0.0088 0.1888  ? ? ? ? ? ? 13  GLU A-2 CB  
906  C CG  . GLU A-2 13  ? 0.6191 0.5591 0.5254 -0.1258 0.0071  0.1891  ? ? ? ? ? ? 13  GLU A-2 CG  
907  C CD  . GLU A-2 13  ? 0.7717 0.7267 0.6783 -0.1384 0.0242  0.2172  ? ? ? ? ? ? 13  GLU A-2 CD  
908  O OE1 . GLU A-2 13  ? 0.7931 0.7201 0.7231 -0.1528 0.0262  0.2268  ? ? ? ? ? ? 13  GLU A-2 OE1 
909  O OE2 . GLU A-2 13  ? 0.8956 0.8892 0.7783 -0.1315 0.0375  0.2235  ? ? ? ? ? ? 13  GLU A-2 OE2 
910  N N   . GLY A-2 14  ? 0.5753 0.4965 0.4401 -0.0903 -0.0193 0.1436  ? ? ? ? ? ? 14  GLY A-2 N   
911  C CA  . GLY A-2 14  ? 0.6002 0.5410 0.4511 -0.0873 -0.0150 0.1219  ? ? ? ? ? ? 14  GLY A-2 CA  
912  C C   . GLY A-2 14  ? 0.6649 0.5909 0.5251 -0.0901 -0.0146 0.1016  ? ? ? ? ? ? 14  GLY A-2 C   
913  O O   . GLY A-2 14  ? 0.6277 0.5489 0.4845 -0.0921 -0.0042 0.0884  ? ? ? ? ? ? 14  GLY A-2 O   
914  N N   . CYS A-2 15  ? 0.5939 0.5097 0.4637 -0.0887 -0.0236 0.1000  ? ? ? ? ? ? 15  CYS A-2 N   
915  C CA  . CYS A-2 15  ? 0.5169 0.4246 0.3903 -0.0920 -0.0198 0.0871  ? ? ? ? ? ? 15  CYS A-2 CA  
916  C C   . CYS A-2 15  ? 0.4470 0.3411 0.3211 -0.0906 -0.0134 0.0937  ? ? ? ? ? ? 15  CYS A-2 C   
917  O O   . CYS A-2 15  ? 0.5597 0.4408 0.4263 -0.0904 -0.0032 0.0907  ? ? ? ? ? ? 15  CYS A-2 O   
918  C CB  . CYS A-2 15  ? 0.5237 0.4335 0.4058 -0.0868 -0.0296 0.0822  ? ? ? ? ? ? 15  CYS A-2 CB  
919  S SG  . CYS A-2 15  ? 0.5731 0.5125 0.4591 -0.0786 -0.0384 0.0724  ? ? ? ? ? ? 15  CYS A-2 SG  
920  N N   . VAL A-2 16  ? 0.5276 0.4260 0.4128 -0.0891 -0.0190 0.1036  ? ? ? ? ? ? 16  VAL A-2 N   
921  C CA  . VAL A-2 16  ? 0.5617 0.4671 0.4533 -0.0837 -0.0168 0.1075  ? ? ? ? ? ? 16  VAL A-2 CA  
922  C C   . VAL A-2 16  ? 0.5612 0.4674 0.4467 -0.0758 -0.0035 0.1084  ? ? ? ? ? ? 16  VAL A-2 C   
923  O O   . VAL A-2 16  ? 0.6195 0.5140 0.4986 -0.0630 0.0020  0.1094  ? ? ? ? ? ? 16  VAL A-2 O   
924  C CB  . VAL A-2 16  ? 0.5708 0.4935 0.4860 -0.0909 -0.0251 0.1118  ? ? ? ? ? ? 16  VAL A-2 CB  
925  C CG1 . VAL A-2 16  ? 0.5759 0.5281 0.5042 -0.0829 -0.0242 0.1128  ? ? ? ? ? ? 16  VAL A-2 CG1 
926  C CG2 . VAL A-2 16  ? 0.5286 0.4414 0.4510 -0.0956 -0.0386 0.1016  ? ? ? ? ? ? 16  VAL A-2 CG2 
927  N N   . LEU A-2 17  ? 0.5871 0.5055 0.4711 -0.0797 0.0024  0.1086  ? ? ? ? ? ? 17  LEU A-2 N   
928  C CA  . LEU A-2 17  ? 0.5308 0.4523 0.4071 -0.0704 0.0161  0.1001  ? ? ? ? ? ? 17  LEU A-2 CA  
929  C C   . LEU A-2 17  ? 0.4944 0.3785 0.3569 -0.0687 0.0231  0.0856  ? ? ? ? ? ? 17  LEU A-2 C   
930  O O   . LEU A-2 17  ? 0.5493 0.4112 0.4096 -0.0549 0.0335  0.0811  ? ? ? ? ? ? 17  LEU A-2 O   
931  C CB  . LEU A-2 17  ? 0.5057 0.4527 0.3716 -0.0756 0.0210  0.0987  ? ? ? ? ? ? 17  LEU A-2 CB  
932  C CG  . LEU A-2 17  ? 0.5715 0.5552 0.4491 -0.0785 0.0259  0.1157  ? ? ? ? ? ? 17  LEU A-2 CG  
933  C CD1 . LEU A-2 17  ? 0.5528 0.5589 0.4080 -0.0841 0.0298  0.1253  ? ? ? ? ? ? 17  LEU A-2 CD1 
934  C CD2 . LEU A-2 17  ? 0.6554 0.6629 0.5448 -0.0632 0.0386  0.1075  ? ? ? ? ? ? 17  LEU A-2 CD2 
935  N N   . GLU A-2 18  ? 0.4895 0.3661 0.3463 -0.0829 0.0188  0.0783  ? ? ? ? ? ? 18  GLU A-2 N   
936  C CA  . GLU A-2 18  ? 0.4682 0.3126 0.3191 -0.0915 0.0289  0.0640  ? ? ? ? ? ? 18  GLU A-2 CA  
937  C C   . GLU A-2 18  ? 0.6224 0.4312 0.4698 -0.0826 0.0354  0.0800  ? ? ? ? ? ? 18  GLU A-2 C   
938  O O   . GLU A-2 18  ? 0.5957 0.3603 0.4364 -0.0795 0.0502  0.0774  ? ? ? ? ? ? 18  GLU A-2 O   
939  C CB  . GLU A-2 18  ? 0.5397 0.4019 0.3935 -0.1094 0.0228  0.0526  ? ? ? ? ? ? 18  GLU A-2 CB  
940  C CG  . GLU A-2 18  ? 0.5404 0.3745 0.3968 -0.1279 0.0369  0.0401  ? ? ? ? ? ? 18  GLU A-2 CG  
941  C CD  . GLU A-2 18  ? 0.6600 0.4664 0.5148 -0.1369 0.0506  0.0156  ? ? ? ? ? ? 18  GLU A-2 CD  
942  O OE1 . GLU A-2 18  ? 0.7375 0.5740 0.5888 -0.1333 0.0444  -0.0028 ? ? ? ? ? ? 18  GLU A-2 OE1 
943  O OE2 . GLU A-2 18  ? 0.6784 0.4306 0.5331 -0.1466 0.0686  0.0147  ? ? ? ? ? ? 18  GLU A-2 OE2 
944  N N   . ILE A-2 19  ? 0.6603 0.4860 0.5095 -0.0766 0.0244  0.0961  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 N   
945  C CA  . ILE A-2 19  ? 0.6849 0.4913 0.5221 -0.0636 0.0277  0.1140  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 CA  
946  C C   . ILE A-2 19  ? 0.6382 0.4333 0.4744 -0.0366 0.0311  0.1244  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 C   
947  O O   . ILE A-2 19  ? 0.6354 0.3863 0.4562 -0.0228 0.0434  0.1375  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 O   
948  C CB  . ILE A-2 19  ? 0.6429 0.4841 0.4810 -0.0611 0.0118  0.1199  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 CB  
949  C CG1 . ILE A-2 19  ? 0.5942 0.4435 0.4315 -0.0788 0.0120  0.1096  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 CG1 
950  C CG2 . ILE A-2 19  ? 0.6871 0.5252 0.5058 -0.0406 0.0118  0.1394  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 CG2 
951  C CD1 . ILE A-2 19  ? 0.6032 0.4846 0.4472 -0.0761 -0.0048 0.1025  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 CD1 
952  N N   . ILE A-2 20  ? 0.6544 0.4893 0.5085 -0.0280 0.0223  0.1201  ? ? ? ? ? ? 20  ILE A-2 N   
953  C CA  . ILE A-2 20  ? 0.7154 0.5590 0.5765 0.0018  0.0249  0.1259  ? ? ? ? ? ? 20  ILE A-2 CA  
954  C C   . ILE A-2 20  ? 0.8271 0.6201 0.6799 0.0135  0.0438  0.1162  ? ? ? ? ? ? 20  ILE A-2 C   
955  O O   . ILE A-2 20  ? 0.7940 0.5672 0.6449 0.0467  0.0494  0.1248  ? ? ? ? ? ? 20  ILE A-2 O   
956  C CB  . ILE A-2 20  ? 0.5733 0.4800 0.4621 0.0008  0.0174  0.1197  ? ? ? ? ? ? 20  ILE A-2 CB  
957  C CG1 . ILE A-2 20  ? 0.4901 0.4372 0.3929 -0.0119 -0.0008 0.1240  ? ? ? ? ? ? 20  ILE A-2 CG1 
958  C CG2 . ILE A-2 20  ? 0.5884 0.5184 0.4908 0.0344  0.0224  0.1204  ? ? ? ? ? ? 20  ILE A-2 CG2 
959  C CD1 . ILE A-2 20  ? 0.4588 0.4541 0.3917 -0.0304 -0.0042 0.1191  ? ? ? ? ? ? 20  ILE A-2 CD1 
960  N N   . SER A-2 21  ? 0.7523 0.5264 0.6014 -0.0112 0.0521  0.0953  ? ? ? ? ? ? 21  SER A-2 N   
961  C CA  . SER A-2 21  ? 0.7254 0.4535 0.5695 -0.0066 0.0693  0.0734  ? ? ? ? ? ? 21  SER A-2 CA  
962  C C   . SER A-2 21  ? 0.6951 0.3410 0.5257 0.0005  0.0837  0.0845  ? ? ? ? ? ? 21  SER A-2 C   
963  O O   . SER A-2 21  ? 0.7605 0.3532 0.5893 0.0202  0.0982  0.0736  ? ? ? ? ? ? 21  SER A-2 O   
964  C CB  . SER A-2 21  ? 0.7383 0.4776 0.5807 -0.0382 0.0709  0.0438  ? ? ? ? ? ? 21  SER A-2 CB  
965  O OG  . SER A-2 21  ? 0.6854 0.3905 0.5237 -0.0663 0.0750  0.0399  ? ? ? ? ? ? 21  SER A-2 OG  
966  N N   . ARG A-2 22  ? 0.6955 0.3269 0.5153 -0.0148 0.0824  0.1067  ? ? ? ? ? ? 22  ARG A-2 N   
967  C CA  . ARG A-2 22  ? 0.8267 0.3762 0.6297 -0.0178 0.1017  0.1240  ? ? ? ? ? ? 22  ARG A-2 CA  
968  C C   . ARG A-2 22  ? 0.9815 0.4939 0.7691 0.0300  0.1047  0.1575  ? ? ? ? ? ? 22  ARG A-2 C   
969  O O   . ARG A-2 22  ? 0.9843 0.4064 0.7576 0.0393  0.1252  0.1720  ? ? ? ? ? ? 22  ARG A-2 O   
970  C CB  . ARG A-2 22  ? 0.9626 0.5248 0.7565 -0.0471 0.1022  0.1399  ? ? ? ? ? ? 22  ARG A-2 CB  
971  C CG  . ARG A-2 22  ? 0.9320 0.5520 0.7441 -0.0812 0.0922  0.1102  ? ? ? ? ? ? 22  ARG A-2 CG  
972  C CD  . ARG A-2 22  ? 0.9589 0.5784 0.7716 -0.1161 0.1027  0.1105  ? ? ? ? ? ? 22  ARG A-2 CD  
973  N NE  . ARG A-2 22  ? 0.8813 0.5477 0.7161 -0.1438 0.0953  0.0746  ? ? ? ? ? ? 22  ARG A-2 NE  
974  C CZ  . ARG A-2 22  ? 1.0223 0.7189 0.8693 -0.1737 0.0994  0.0644  ? ? ? ? ? ? 22  ARG A-2 CZ  
975  N NH1 . ARG A-2 22  ? 0.9489 0.6348 0.7882 -0.1836 0.1144  0.0872  ? ? ? ? ? ? 22  ARG A-2 NH1 
976  N NH2 . ARG A-2 22  ? 0.8337 0.5828 0.7010 -0.1900 0.0882  0.0318  ? ? ? ? ? ? 22  ARG A-2 NH2 
977  N N   . ARG A-2 23  ? 0.9139 0.4963 0.7063 0.0601  0.0840  0.1699  ? ? ? ? ? ? 23  ARG A-2 N   
978  C CA  . ARG A-2 23  ? 0.9308 0.5073 0.7142 0.1140  0.0799  0.1978  ? ? ? ? ? ? 23  ARG A-2 CA  
979  C C   . ARG A-2 23  ? 0.8132 0.4952 0.6121 0.1327  0.0531  0.2014  ? ? ? ? ? ? 23  ARG A-2 C   
980  O O   . ARG A-2 23  ? 0.7302 0.4704 0.5385 0.1021  0.0394  0.1910  ? ? ? ? ? ? 23  ARG A-2 O   
981  C CB  . ARG A-2 23  ? 1.0833 0.5966 0.8340 0.1248  0.0904  0.2374  ? ? ? ? ? ? 23  ARG A-2 CB  
982  C CG  . ARG A-2 23  ? 1.0714 0.6330 0.8105 0.0959  0.0803  0.2494  ? ? ? ? ? ? 23  ARG A-2 CG  
983  C CD  . ARG A-2 23  ? 1.3652 0.9013 1.0819 0.1095  0.0839  0.2822  ? ? ? ? ? ? 23  ARG A-2 CD  
984  N NE  . ARG A-2 23  ? 1.4943 1.0804 1.1932 0.0892  0.0764  0.2939  ? ? ? ? ? ? 23  ARG A-2 NE  
985  C CZ  . ARG A-2 23  ? 1.4485 1.1106 1.1348 0.1084  0.0539  0.2992  ? ? ? ? ? ? 23  ARG A-2 CZ  
986  N NH1 . ARG A-2 23  ? 1.3181 1.0260 1.0146 0.1458  0.0348  0.2958  ? ? ? ? ? ? 23  ARG A-2 NH1 
987  N NH2 . ARG A-2 23  ? 1.4568 1.1564 1.1223 0.0902  0.0509  0.3044  ? ? ? ? ? ? 23  ARG A-2 NH2 
988  N N   . GLU A-2 24  ? 0.8427 0.5497 0.6488 0.1834  0.0457  0.2126  ? ? ? ? ? ? 24  GLU A-2 N   
989  C CA  . GLU A-2 24  ? 0.8840 0.7005 0.7122 0.2007  0.0199  0.2125  ? ? ? ? ? ? 24  GLU A-2 CA  
990  C C   . GLU A-2 24  ? 0.8723 0.7230 0.6809 0.1813  0.0039  0.2260  ? ? ? ? ? ? 24  GLU A-2 C   
991  O O   . GLU A-2 24  ? 0.8980 0.7000 0.6661 0.1901  0.0099  0.2555  ? ? ? ? ? ? 24  GLU A-2 O   
992  C CB  . GLU A-2 24  ? 0.8810 0.7176 0.7114 0.2674  0.0130  0.2318  ? ? ? ? ? ? 24  GLU A-2 CB  
993  C CG  . GLU A-2 24  ? 0.8002 0.7651 0.6756 0.2820  -0.0090 0.2146  ? ? ? ? ? ? 24  GLU A-2 CG  
994  C CD  . GLU A-2 24  ? 0.9226 0.9221 0.8074 0.3542  -0.0168 0.2293  ? ? ? ? ? ? 24  GLU A-2 CD  
995  O OE1 . GLU A-2 24  ? 1.0307 0.9641 0.8744 0.3969  -0.0147 0.2662  ? ? ? ? ? ? 24  GLU A-2 OE1 
996  O OE2 . GLU A-2 24  ? 0.8977 0.9924 0.8313 0.3699  -0.0237 0.2066  ? ? ? ? ? ? 24  GLU A-2 OE2 
997  N N   . THR A-2 25  ? 0.8047 0.7364 0.6411 0.1545  -0.0141 0.2039  ? ? ? ? ? ? 25  THR A-2 N   
998  C CA  . THR A-2 25  ? 0.7992 0.7635 0.6198 0.1354  -0.0293 0.2051  ? ? ? ? ? ? 25  THR A-2 CA  
999  C C   . THR A-2 25  ? 0.7513 0.8153 0.6114 0.1238  -0.0539 0.1800  ? ? ? ? ? ? 25  THR A-2 C   
1000 O O   . THR A-2 25  ? 0.6508 0.7691 0.5485 0.1368  -0.0593 0.1700  ? ? ? ? ? ? 25  THR A-2 O   
1001 C CB  . THR A-2 25  ? 0.8336 0.7444 0.6396 0.0913  -0.0156 0.1976  ? ? ? ? ? ? 25  THR A-2 CB  
1002 O OG1 . THR A-2 25  ? 0.8688 0.8165 0.6612 0.0776  -0.0294 0.1931  ? ? ? ? ? ? 25  THR A-2 OG1 
1003 C CG2 . THR A-2 25  ? 0.8092 0.7194 0.6481 0.0583  -0.0100 0.1707  ? ? ? ? ? ? 25  THR A-2 CG2 
1004 N N   . TYR A-2 26  ? 0.7215 0.8123 0.5762 0.0989  -0.0673 0.1667  ? ? ? ? ? ? 26  TYR A-2 N   
1005 C CA  . TYR A-2 26  ? 0.6430 0.8198 0.5376 0.0830  -0.0903 0.1380  ? ? ? ? ? ? 26  TYR A-2 CA  
1006 C C   . TYR A-2 26  ? 0.6313 0.7980 0.5228 0.0450  -0.0958 0.1157  ? ? ? ? ? ? 26  TYR A-2 C   
1007 O O   . TYR A-2 26  ? 0.6695 0.7851 0.5239 0.0409  -0.0855 0.1248  ? ? ? ? ? ? 26  TYR A-2 O   
1008 C CB  . TYR A-2 26  ? 0.6872 0.9469 0.5779 0.1230  -0.1143 0.1420  ? ? ? ? ? ? 26  TYR A-2 CB  
1009 C CG  . TYR A-2 26  ? 0.5889 0.8334 0.4174 0.1492  -0.1185 0.1653  ? ? ? ? ? ? 26  TYR A-2 CG  
1010 C CD1 . TYR A-2 26  ? 0.7890 0.9677 0.5719 0.1853  -0.1009 0.2086  ? ? ? ? ? ? 26  TYR A-2 CD1 
1011 C CD2 . TYR A-2 26  ? 0.6135 0.9045 0.4267 0.1362  -0.1366 0.1438  ? ? ? ? ? ? 26  TYR A-2 CD2 
1012 C CE1 . TYR A-2 26  ? 0.7938 0.9513 0.5211 0.2012  -0.0973 0.2329  ? ? ? ? ? ? 26  TYR A-2 CE1 
1013 C CE2 . TYR A-2 26  ? 0.7202 1.0071 0.4694 0.1608  -0.1371 0.1673  ? ? ? ? ? ? 26  TYR A-2 CE2 
1014 C CZ  . TYR A-2 26  ? 0.8550 1.0693 0.5668 0.1877  -0.1137 0.2114  ? ? ? ? ? ? 26  TYR A-2 CZ  
1015 O OH  . TYR A-2 26  ? 0.9381 1.1343 0.6015 0.1971  -0.1047 0.2297  ? ? ? ? ? ? 26  TYR A-2 OH  
1016 N N   . GLY A-2 27  ? 0.6205 0.8349 0.5552 0.0167  -0.1099 0.0850  ? ? ? ? ? ? 27  GLY A-2 N   
1017 C CA  . GLY A-2 27  ? 0.5565 0.7494 0.4967 -0.0175 -0.1140 0.0598  ? ? ? ? ? ? 27  GLY A-2 CA  
1018 C C   . GLY A-2 27  ? 0.6232 0.8039 0.5177 -0.0082 -0.1184 0.0553  ? ? ? ? ? ? 27  GLY A-2 C   
1019 O O   . GLY A-2 27  ? 0.6513 0.7801 0.5332 -0.0230 -0.1073 0.0521  ? ? ? ? ? ? 27  GLY A-2 O   
1020 N N   . TYR A-2 28  ? 0.5634 0.8022 0.4323 0.0186  -0.1347 0.0542  ? ? ? ? ? ? 28  TYR A-2 N   
1021 C CA  . TYR A-2 28  ? 0.6928 0.9355 0.5152 0.0267  -0.1374 0.0472  ? ? ? ? ? ? 28  TYR A-2 CA  
1022 C C   . TYR A-2 28  ? 0.6834 0.8539 0.4661 0.0322  -0.1090 0.0828  ? ? ? ? ? ? 28  TYR A-2 C   
1023 O O   . TYR A-2 28  ? 0.6249 0.7715 0.3926 0.0188  -0.0995 0.0720  ? ? ? ? ? ? 28  TYR A-2 O   
1024 C CB  . TYR A-2 28  ? 0.6803 1.0046 0.4690 0.0616  -0.1585 0.0488  ? ? ? ? ? ? 28  TYR A-2 CB  
1025 C CG  . TYR A-2 28  ? 0.7036 1.0477 0.4450 0.0661  -0.1615 0.0328  ? ? ? ? ? ? 28  TYR A-2 CG  
1026 C CD1 . TYR A-2 28  ? 0.7771 1.1641 0.5383 0.0459  -0.1813 -0.0253 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A-2 CD1 
1027 C CD2 . TYR A-2 28  ? 0.7506 1.0665 0.4299 0.0872  -0.1408 0.0731  ? ? ? ? ? ? 28  TYR A-2 CD2 
1028 C CE1 . TYR A-2 28  ? 0.7981 1.2099 0.5145 0.0534  -0.1825 -0.0469 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A-2 CE1 
1029 C CE2 . TYR A-2 28  ? 0.7880 1.1291 0.4256 0.0904  -0.1376 0.0581  ? ? ? ? ? ? 28  TYR A-2 CE2 
1030 C CZ  . TYR A-2 28  ? 0.7257 1.1160 0.3823 0.0759  -0.1583 -0.0034 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A-2 CZ  
1031 O OH  . TYR A-2 28  ? 0.7545 1.1650 0.3788 0.0800  -0.1507 -0.0231 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A-2 OH  
1032 N N   . GLU A-2 29  ? 0.6086 0.7469 0.3793 0.0513  -0.0947 0.1214  ? ? ? ? ? ? 29  GLU A-2 N   
1033 C CA  . GLU A-2 29  ? 0.6088 0.6801 0.3448 0.0526  -0.0671 0.1532  ? ? ? ? ? ? 29  GLU A-2 CA  
1034 C C   . GLU A-2 29  ? 0.5884 0.6078 0.3519 0.0187  -0.0518 0.1396  ? ? ? ? ? ? 29  GLU A-2 C   
1035 O O   . GLU A-2 29  ? 0.6316 0.6191 0.3779 0.0057  -0.0339 0.1447  ? ? ? ? ? ? 29  GLU A-2 O   
1036 C CB  . GLU A-2 29  ? 0.7813 0.8209 0.4999 0.0835  -0.0562 0.1936  ? ? ? ? ? ? 29  GLU A-2 CB  
1037 C CG  . GLU A-2 29  ? 0.8032 0.7609 0.4930 0.0768  -0.0243 0.2239  ? ? ? ? ? ? 29  GLU A-2 CG  
1038 C CD  . GLU A-2 29  ? 0.8055 0.7138 0.4831 0.1062  -0.0126 0.2573  ? ? ? ? ? ? 29  GLU A-2 CD  
1039 O OE1 . GLU A-2 29  ? 0.9980 0.9020 0.7019 0.1224  -0.0166 0.2556  ? ? ? ? ? ? 29  GLU A-2 OE1 
1040 O OE2 . GLU A-2 29  ? 0.8368 0.7110 0.4862 0.1097  0.0012  0.2794  ? ? ? ? ? ? 29  GLU A-2 OE2 
1041 N N   . ILE A-2 30  ? 0.5931 0.6139 0.3999 0.0044  -0.0589 0.1227  ? ? ? ? ? ? 30  ILE A-2 N   
1042 C CA  . ILE A-2 30  ? 0.5374 0.5196 0.3645 -0.0215 -0.0484 0.1126  ? ? ? ? ? ? 30  ILE A-2 CA  
1043 C C   . ILE A-2 30  ? 0.5938 0.5841 0.4217 -0.0354 -0.0545 0.0882  ? ? ? ? ? ? 30  ILE A-2 C   
1044 O O   . ILE A-2 30  ? 0.5778 0.5438 0.4010 -0.0454 -0.0426 0.0864  ? ? ? ? ? ? 30  ILE A-2 O   
1045 C CB  . ILE A-2 30  ? 0.5931 0.5819 0.4608 -0.0332 -0.0534 0.1043  ? ? ? ? ? ? 30  ILE A-2 CB  
1046 C CG1 . ILE A-2 30  ? 0.5995 0.5807 0.4687 -0.0164 -0.0431 0.1226  ? ? ? ? ? ? 30  ILE A-2 CG1 
1047 C CG2 . ILE A-2 30  ? 0.4443 0.4015 0.3245 -0.0550 -0.0466 0.0968  ? ? ? ? ? ? 30  ILE A-2 CG2 
1048 C CD1 . ILE A-2 30  ? 0.5318 0.5495 0.4402 -0.0219 -0.0480 0.1152  ? ? ? ? ? ? 30  ILE A-2 CD1 
1049 N N   . THR A-2 31  ? 0.6482 0.6781 0.4863 -0.0349 -0.0740 0.0643  ? ? ? ? ? ? 31  THR A-2 N   
1050 C CA  . THR A-2 31  ? 0.5770 0.6116 0.4176 -0.0429 -0.0808 0.0334  ? ? ? ? ? ? 31  THR A-2 CA  
1051 C C   . THR A-2 31  ? 0.5741 0.6149 0.3752 -0.0325 -0.0671 0.0392  ? ? ? ? ? ? 31  THR A-2 C   
1052 O O   . THR A-2 31  ? 0.5860 0.6128 0.3914 -0.0388 -0.0588 0.0273  ? ? ? ? ? ? 31  THR A-2 O   
1053 C CB  . THR A-2 31  ? 0.6387 0.7188 0.4929 -0.0436 -0.1040 0.0006  ? ? ? ? ? ? 31  THR A-2 CB  
1054 O OG1 . THR A-2 31  ? 0.6093 0.6913 0.5062 -0.0595 -0.1120 -0.0019 ? ? ? ? ? ? 31  THR A-2 OG1 
1055 C CG2 . THR A-2 31  ? 0.7352 0.8096 0.5960 -0.0500 -0.1108 -0.0392 ? ? ? ? ? ? 31  THR A-2 CG2 
1056 N N   . ARG A-2 32  ? 0.5659 0.6315 0.3286 -0.0150 -0.0630 0.0610  ? ? ? ? ? ? 32  ARG A-2 N   
1057 C CA  . ARG A-2 32  ? 0.5973 0.6751 0.3187 -0.0084 -0.0455 0.0719  ? ? ? ? ? ? 32  ARG A-2 CA  
1058 C C   . ARG A-2 32  ? 0.6544 0.6859 0.3806 -0.0245 -0.0188 0.0930  ? ? ? ? ? ? 32  ARG A-2 C   
1059 O O   . ARG A-2 32  ? 0.6641 0.7071 0.3834 -0.0324 -0.0034 0.0860  ? ? ? ? ? ? 32  ARG A-2 O   
1060 C CB  . ARG A-2 32  ? 0.5939 0.7016 0.2671 0.0162  -0.0452 0.1012  ? ? ? ? ? ? 32  ARG A-2 CB  
1061 C CG  . ARG A-2 32  ? 0.7564 0.9313 0.4253 0.0324  -0.0758 0.0728  ? ? ? ? ? ? 32  ARG A-2 CG  
1062 C CD  . ARG A-2 32  ? 0.8001 1.0216 0.4539 0.0320  -0.0818 0.0307  ? ? ? ? ? ? 32  ARG A-2 CD  
1063 N NE  . ARG A-2 32  ? 0.9858 1.2270 0.5823 0.0438  -0.0583 0.0568  ? ? ? ? ? ? 32  ARG A-2 NE  
1064 C CZ  . ARG A-2 32  ? 0.9805 1.2203 0.5729 0.0327  -0.0368 0.0459  ? ? ? ? ? ? 32  ARG A-2 CZ  
1065 N NH1 . ARG A-2 32  ? 0.7579 0.9755 0.3981 0.0162  -0.0394 0.0080  ? ? ? ? ? ? 32  ARG A-2 NH1 
1066 N NH2 . ARG A-2 32  ? 1.0406 1.3070 0.5800 0.0403  -0.0115 0.0750  ? ? ? ? ? ? 32  ARG A-2 NH2 
1067 N N   . HIS A-2 33  ? 0.6859 0.6740 0.4278 -0.0300 -0.0134 0.1129  ? ? ? ? ? ? 33  HIS A-2 N   
1068 C CA  . HIS A-2 33  ? 0.7302 0.6787 0.4814 -0.0491 0.0090  0.1235  ? ? ? ? ? ? 33  HIS A-2 CA  
1069 C C   . HIS A-2 33  ? 0.6385 0.5972 0.4221 -0.0639 0.0049  0.0933  ? ? ? ? ? ? 33  HIS A-2 C   
1070 O O   . HIS A-2 33  ? 0.7134 0.6791 0.5007 -0.0773 0.0212  0.0896  ? ? ? ? ? ? 33  HIS A-2 O   
1071 C CB  . HIS A-2 33  ? 0.7263 0.6302 0.4872 -0.0484 0.0131  0.1410  ? ? ? ? ? ? 33  HIS A-2 CB  
1072 C CG  . HIS A-2 33  ? 1.0931 0.9558 0.8609 -0.0696 0.0360  0.1463  ? ? ? ? ? ? 33  HIS A-2 CG  
1073 N ND1 . HIS A-2 33  ? 1.2796 1.0898 1.0377 -0.0673 0.0518  0.1677  ? ? ? ? ? ? 33  HIS A-2 ND1 
1074 C CD2 . HIS A-2 33  ? 1.0605 0.9304 0.8479 -0.0931 0.0443  0.1280  ? ? ? ? ? ? 33  HIS A-2 CD2 
1075 C CE1 . HIS A-2 33  ? 1.2085 0.9921 0.9806 -0.0945 0.0696  0.1584  ? ? ? ? ? ? 33  HIS A-2 CE1 
1076 N NE2 . HIS A-2 33  ? 1.1591 0.9862 0.9497 -0.1105 0.0642  0.1347  ? ? ? ? ? ? 33  HIS A-2 NE2 
1077 N N   . LEU A-2 34  ? 0.5946 0.5574 0.4028 -0.0605 -0.0162 0.0733  ? ? ? ? ? ? 34  LEU A-2 N   
1078 C CA  . LEU A-2 34  ? 0.5242 0.4895 0.3588 -0.0647 -0.0229 0.0503  ? ? ? ? ? ? 34  LEU A-2 CA  
1079 C C   . LEU A-2 34  ? 0.5461 0.5467 0.3750 -0.0562 -0.0220 0.0267  ? ? ? ? ? ? 34  LEU A-2 C   
1080 O O   . LEU A-2 34  ? 0.5228 0.5376 0.3670 -0.0563 -0.0168 0.0137  ? ? ? ? ? ? 34  LEU A-2 O   
1081 C CB  . LEU A-2 34  ? 0.5192 0.4678 0.3774 -0.0638 -0.0420 0.0417  ? ? ? ? ? ? 34  LEU A-2 CB  
1082 C CG  . LEU A-2 34  ? 0.5775 0.5025 0.4458 -0.0719 -0.0392 0.0610  ? ? ? ? ? ? 34  LEU A-2 CG  
1083 C CD1 . LEU A-2 34  ? 0.5960 0.5134 0.4854 -0.0758 -0.0521 0.0593  ? ? ? ? ? ? 34  LEU A-2 CD1 
1084 C CD2 . LEU A-2 34  ? 0.6222 0.5398 0.4981 -0.0771 -0.0325 0.0622  ? ? ? ? ? ? 34  LEU A-2 CD2 
1085 N N   . ASN A-2 35  ? 0.6251 0.6503 0.4318 -0.0458 -0.0277 0.0183  ? ? ? ? ? ? 35  ASN A-2 N   
1086 C CA  . ASN A-2 35  ? 0.6658 0.7343 0.4593 -0.0349 -0.0242 -0.0076 ? ? ? ? ? ? 35  ASN A-2 CA  
1087 C C   . ASN A-2 35  ? 0.6694 0.7642 0.4456 -0.0424 0.0041  0.0092  ? ? ? ? ? ? 35  ASN A-2 C   
1088 O O   . ASN A-2 35  ? 0.6684 0.7974 0.4569 -0.0395 0.0127  -0.0122 ? ? ? ? ? ? 35  ASN A-2 O   
1089 C CB  . ASN A-2 35  ? 0.5980 0.6996 0.3621 -0.0221 -0.0363 -0.0203 ? ? ? ? ? ? 35  ASN A-2 CB  
1090 C CG  . ASN A-2 35  ? 0.6302 0.7183 0.4205 -0.0212 -0.0636 -0.0509 ? ? ? ? ? ? 35  ASN A-2 CG  
1091 O OD1 . ASN A-2 35  ? 0.6287 0.7448 0.4055 -0.0165 -0.0784 -0.0599 ? ? ? ? ? ? 35  ASN A-2 OD1 
1092 N ND2 . ASN A-2 35  ? 0.6109 0.6592 0.4394 -0.0264 -0.0702 -0.0661 ? ? ? ? ? ? 35  ASN A-2 ND2 
1093 N N   . ASP A-2 36  ? 0.6968 0.7750 0.4477 -0.0521 0.0203  0.0475  ? ? ? ? ? ? 36  ASP A-2 N   
1094 C CA  . ASP A-2 36  ? 0.7033 0.7934 0.4399 -0.0686 0.0526  0.0696  ? ? ? ? ? ? 36  ASP A-2 CA  
1095 C C   . ASP A-2 36  ? 0.7295 0.8166 0.5086 -0.0898 0.0622  0.0591  ? ? ? ? ? ? 36  ASP A-2 C   
1096 O O   . ASP A-2 36  ? 0.7172 0.8423 0.5032 -0.1055 0.0859  0.0567  ? ? ? ? ? ? 36  ASP A-2 O   
1097 C CB  . ASP A-2 36  ? 0.7696 0.8185 0.4720 -0.0728 0.0677  0.1164  ? ? ? ? ? ? 36  ASP A-2 CB  
1098 C CG  . ASP A-2 36  ? 0.8010 0.8785 0.4490 -0.0491 0.0660  0.1348  ? ? ? ? ? ? 36  ASP A-2 CG  
1099 O OD1 . ASP A-2 36  ? 0.7431 0.8812 0.3749 -0.0369 0.0617  0.1100  ? ? ? ? ? ? 36  ASP A-2 OD1 
1100 O OD2 . ASP A-2 36  ? 0.8613 0.9040 0.4816 -0.0386 0.0679  0.1725  ? ? ? ? ? ? 36  ASP A-2 OD2 
1101 N N   . LEU A-2 37  ? 0.6284 0.6808 0.4357 -0.0908 0.0443  0.0525  ? ? ? ? ? ? 37  LEU A-2 N   
1102 C CA  . LEU A-2 37  ? 0.6776 0.7400 0.5222 -0.1044 0.0459  0.0384  ? ? ? ? ? ? 37  LEU A-2 CA  
1103 C C   . LEU A-2 37  ? 0.6608 0.7791 0.5297 -0.0888 0.0384  0.0059  ? ? ? ? ? ? 37  LEU A-2 C   
1104 O O   . LEU A-2 37  ? 0.6595 0.8192 0.5573 -0.0981 0.0462  -0.0074 ? ? ? ? ? ? 37  LEU A-2 O   
1105 C CB  . LEU A-2 37  ? 0.7193 0.7391 0.5777 -0.1024 0.0272  0.0412  ? ? ? ? ? ? 37  LEU A-2 CB  
1106 C CG  . LEU A-2 37  ? 0.8270 0.8601 0.7146 -0.1139 0.0254  0.0293  ? ? ? ? ? ? 37  LEU A-2 CG  
1107 C CD1 . LEU A-2 37  ? 0.7951 0.8353 0.6889 -0.1461 0.0509  0.0319  ? ? ? ? ? ? 37  LEU A-2 CD1 
1108 C CD2 . LEU A-2 37  ? 0.9027 0.8990 0.7918 -0.1083 0.0090  0.0360  ? ? ? ? ? ? 37  LEU A-2 CD2 
1109 N N   . GLY A-2 38  ? 0.6221 0.7443 0.4829 -0.0633 0.0224  -0.0111 ? ? ? ? ? ? 38  GLY A-2 N   
1110 C CA  . GLY A-2 38  ? 0.6003 0.7631 0.4837 -0.0399 0.0144  -0.0452 ? ? ? ? ? ? 38  GLY A-2 CA  
1111 C C   . GLY A-2 38  ? 0.6132 0.7318 0.5091 -0.0166 -0.0136 -0.0601 ? ? ? ? ? ? 38  GLY A-2 C   
1112 O O   . GLY A-2 38  ? 0.6232 0.7553 0.5389 0.0091  -0.0229 -0.0874 ? ? ? ? ? ? 38  GLY A-2 O   
1113 N N   . PHE A-2 39  ? 0.5005 0.5646 0.3873 -0.0252 -0.0252 -0.0418 ? ? ? ? ? ? 39  PHE A-2 N   
1114 C CA  . PHE A-2 39  ? 0.6111 0.6284 0.5118 -0.0123 -0.0467 -0.0520 ? ? ? ? ? ? 39  PHE A-2 CA  
1115 C C   . PHE A-2 39  ? 0.5667 0.5828 0.4523 -0.0089 -0.0541 -0.0733 ? ? ? ? ? ? 39  PHE A-2 C   
1116 O O   . PHE A-2 39  ? 0.6106 0.6023 0.4913 -0.0208 -0.0628 -0.0643 ? ? ? ? ? ? 39  PHE A-2 O   
1117 C CB  . PHE A-2 39  ? 0.6066 0.5787 0.5124 -0.0265 -0.0530 -0.0227 ? ? ? ? ? ? 39  PHE A-2 CB  
1118 C CG  . PHE A-2 39  ? 0.5934 0.5757 0.5098 -0.0282 -0.0493 -0.0081 ? ? ? ? ? ? 39  PHE A-2 CG  
1119 C CD1 . PHE A-2 39  ? 0.5483 0.5520 0.4834 -0.0064 -0.0552 -0.0210 ? ? ? ? ? ? 39  PHE A-2 CD1 
1120 C CD2 . PHE A-2 39  ? 0.6069 0.5833 0.5150 -0.0480 -0.0415 0.0141  ? ? ? ? ? ? 39  PHE A-2 CD2 
1121 C CE1 . PHE A-2 39  ? 0.6068 0.6365 0.5517 -0.0061 -0.0561 -0.0118 ? ? ? ? ? ? 39  PHE A-2 CE1 
1122 C CE2 . PHE A-2 39  ? 0.6965 0.6915 0.6135 -0.0508 -0.0406 0.0188  ? ? ? ? ? ? 39  PHE A-2 CE2 
1123 C CZ  . PHE A-2 39  ? 0.5226 0.5497 0.4575 -0.0309 -0.0490 0.0060  ? ? ? ? ? ? 39  PHE A-2 CZ  
1124 N N   . THR A-2 40  ? 0.7350 0.7891 0.6157 0.0087  -0.0511 -0.1066 ? ? ? ? ? ? 40  THR A-2 N   
1125 C CA  . THR A-2 40  ? 0.8084 0.8847 0.6662 0.0131  -0.0565 -0.1336 ? ? ? ? ? ? 40  THR A-2 CA  
1126 C C   . THR A-2 40  ? 0.8898 0.9173 0.7666 0.0132  -0.0792 -0.1608 ? ? ? ? ? ? 40  THR A-2 C   
1127 O O   . THR A-2 40  ? 0.9705 1.0171 0.8322 0.0089  -0.0891 -0.1824 ? ? ? ? ? ? 40  THR A-2 O   
1128 C CB  . THR A-2 40  ? 0.8140 0.9524 0.6599 0.0343  -0.0451 -0.1687 ? ? ? ? ? ? 40  THR A-2 CB  
1129 O OG1 . THR A-2 40  ? 0.8244 0.9430 0.7035 0.0594  -0.0536 -0.2034 ? ? ? ? ? ? 40  THR A-2 OG1 
1130 C CG2 . THR A-2 40  ? 0.6659 0.8584 0.4982 0.0254  -0.0175 -0.1411 ? ? ? ? ? ? 40  THR A-2 CG2 
1131 N N   . GLU A-2 41  ? 0.8229 0.7900 0.7325 0.0167  -0.0872 -0.1591 ? ? ? ? ? ? 41  GLU A-2 N   
1132 C CA  . GLU A-2 41  ? 0.8582 0.7650 0.7917 0.0110  -0.1038 -0.1831 ? ? ? ? ? ? 41  GLU A-2 CA  
1133 C C   . GLU A-2 41  ? 0.8922 0.7718 0.8346 -0.0200 -0.1087 -0.1524 ? ? ? ? ? ? 41  GLU A-2 C   
1134 O O   . GLU A-2 41  ? 1.0032 0.8385 0.9704 -0.0360 -0.1194 -0.1686 ? ? ? ? ? ? 41  GLU A-2 O   
1135 C CB  . GLU A-2 41  ? 1.0066 0.8511 0.9682 0.0331  -0.1073 -0.1897 ? ? ? ? ? ? 41  GLU A-2 CB  
1136 C CG  . GLU A-2 41  ? 1.1767 1.0623 1.1367 0.0703  -0.1002 -0.2120 ? ? ? ? ? ? 41  GLU A-2 CG  
1137 C CD  . GLU A-2 41  ? 1.3136 1.1379 1.3002 0.1035  -0.1090 -0.2449 ? ? ? ? ? ? 41  GLU A-2 CD  
1138 O OE1 . GLU A-2 41  ? 1.4234 1.2401 1.4237 0.1337  -0.1080 -0.2289 ? ? ? ? ? ? 41  GLU A-2 OE1 
1139 O OE2 . GLU A-2 41  ? 1.2530 1.0381 1.2477 0.1016  -0.1178 -0.2891 ? ? ? ? ? ? 41  GLU A-2 OE2 
1140 N N   . VAL A-2 42  ? 0.7544 0.6608 0.6804 -0.0300 -0.0991 -0.1110 ? ? ? ? ? ? 42  VAL A-2 N   
1141 C CA  . VAL A-2 42  ? 0.7751 0.6705 0.7095 -0.0538 -0.1016 -0.0846 ? ? ? ? ? ? 42  VAL A-2 CA  
1142 C C   . VAL A-2 42  ? 0.7332 0.6744 0.6591 -0.0618 -0.1116 -0.1053 ? ? ? ? ? ? 42  VAL A-2 C   
1143 O O   . VAL A-2 42  ? 0.7216 0.7138 0.6142 -0.0502 -0.1077 -0.1034 ? ? ? ? ? ? 42  VAL A-2 O   
1144 C CB  . VAL A-2 42  ? 0.7086 0.6172 0.6276 -0.0567 -0.0880 -0.0412 ? ? ? ? ? ? 42  VAL A-2 CB  
1145 C CG1 . VAL A-2 42  ? 0.5781 0.4879 0.5057 -0.0749 -0.0895 -0.0201 ? ? ? ? ? ? 42  VAL A-2 CG1 
1146 C CG2 . VAL A-2 42  ? 0.7029 0.5834 0.6296 -0.0491 -0.0821 -0.0241 ? ? ? ? ? ? 42  VAL A-2 CG2 
1147 N N   . VAL A-2 43  ? 0.7375 0.6640 0.6937 -0.0825 -0.1239 -0.1226 ? ? ? ? ? ? 43  VAL A-2 N   
1148 C CA  . VAL A-2 43  ? 0.6970 0.6810 0.6532 -0.0908 -0.1385 -0.1478 ? ? ? ? ? ? 43  VAL A-2 CA  
1149 C C   . VAL A-2 43  ? 0.7594 0.7637 0.7334 -0.1079 -0.1384 -0.1174 ? ? ? ? ? ? 43  VAL A-2 C   
1150 O O   . VAL A-2 43  ? 0.6846 0.6487 0.6762 -0.1196 -0.1269 -0.0850 ? ? ? ? ? ? 43  VAL A-2 O   
1151 C CB  . VAL A-2 43  ? 0.7888 0.7570 0.7766 -0.1064 -0.1546 -0.2058 ? ? ? ? ? ? 43  VAL A-2 CB  
1152 C CG1 . VAL A-2 43  ? 0.7556 0.7082 0.7261 -0.0824 -0.1542 -0.2431 ? ? ? ? ? ? 43  VAL A-2 CG1 
1153 C CG2 . VAL A-2 43  ? 0.7844 0.6795 0.8220 -0.1376 -0.1514 -0.1978 ? ? ? ? ? ? 43  VAL A-2 CG2 
1154 N N   . GLU A-2 44  ? 0.7241 0.7997 0.6926 -0.1056 -0.1519 -0.1298 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A-2 N   
1155 C CA  . GLU A-2 44  ? 0.6772 0.7907 0.6654 -0.1137 -0.1533 -0.1059 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A-2 CA  
1156 C C   . GLU A-2 44  ? 0.6474 0.7321 0.6910 -0.1495 -0.1494 -0.1049 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A-2 C   
1157 O O   . GLU A-2 44  ? 0.5787 0.6729 0.6341 -0.1530 -0.1387 -0.0713 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A-2 O   
1158 C CB  . GLU A-2 44  ? 0.6400 0.8457 0.6248 -0.1052 -0.1757 -0.1326 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A-2 CB  
1159 C CG  . GLU A-2 44  ? 0.8336 1.0817 0.7583 -0.0658 -0.1757 -0.1095 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A-2 CG  
1160 C CD  . GLU A-2 44  ? 0.8757 1.2239 0.7929 -0.0520 -0.2020 -0.1358 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A-2 CD  
1161 O OE1 . GLU A-2 44  ? 0.8715 1.2717 0.8124 -0.0480 -0.2109 -0.1229 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A-2 OE1 
1162 O OE2 . GLU A-2 44  ? 0.9440 1.3270 0.8325 -0.0430 -0.2146 -0.1724 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A-2 OE2 
1163 N N   . GLY A-2 45  ? 0.7345 0.7870 0.8125 -0.1768 -0.1565 -0.1432 ? ? ? ? ? ? 45  GLY A-2 N   
1164 C CA  . GLY A-2 45  ? 0.6767 0.6991 0.8097 -0.2181 -0.1495 -0.1407 ? ? ? ? ? ? 45  GLY A-2 CA  
1165 C C   . GLY A-2 45  ? 0.6934 0.6419 0.8187 -0.2180 -0.1260 -0.0898 ? ? ? ? ? ? 45  GLY A-2 C   
1166 O O   . GLY A-2 45  ? 0.6164 0.5553 0.7732 -0.2455 -0.1125 -0.0654 ? ? ? ? ? ? 45  GLY A-2 O   
1167 N N   . THR A-2 46  ? 0.6229 0.5302 0.7063 -0.1871 -0.1207 -0.0747 ? ? ? ? ? ? 46  THR A-2 N   
1168 C CA  . THR A-2 46  ? 0.7311 0.5829 0.8013 -0.1806 -0.1032 -0.0307 ? ? ? ? ? ? 46  THR A-2 CA  
1169 C C   . THR A-2 46  ? 0.7001 0.5976 0.7541 -0.1717 -0.0928 0.0042  ? ? ? ? ? ? 46  THR A-2 C   
1170 O O   . THR A-2 46  ? 0.7145 0.5999 0.7766 -0.1832 -0.0784 0.0357  ? ? ? ? ? ? 46  THR A-2 O   
1171 C CB  . THR A-2 46  ? 0.8301 0.6445 0.8669 -0.1489 -0.1030 -0.0316 ? ? ? ? ? ? 46  THR A-2 CB  
1172 O OG1 . THR A-2 46  ? 0.8057 0.5837 0.8554 -0.1480 -0.1134 -0.0729 ? ? ? ? ? ? 46  THR A-2 OG1 
1173 C CG2 . THR A-2 46  ? 0.7884 0.5551 0.8150 -0.1413 -0.0897 0.0100  ? ? ? ? ? ? 46  THR A-2 CG2 
1174 N N   . VAL A-2 47  ? 0.5751 0.5233 0.6038 -0.1494 -0.0986 -0.0012 ? ? ? ? ? ? 47  VAL A-2 N   
1175 C CA  . VAL A-2 47  ? 0.5093 0.4911 0.5242 -0.1368 -0.0889 0.0269  ? ? ? ? ? ? 47  VAL A-2 CA  
1176 C C   . VAL A-2 47  ? 0.5579 0.5891 0.6120 -0.1551 -0.0885 0.0280  ? ? ? ? ? ? 47  VAL A-2 C   
1177 O O   . VAL A-2 47  ? 0.5180 0.5573 0.5768 -0.1561 -0.0738 0.0529  ? ? ? ? ? ? 47  VAL A-2 O   
1178 C CB  . VAL A-2 47  ? 0.5349 0.5477 0.5136 -0.1081 -0.0934 0.0258  ? ? ? ? ? ? 47  VAL A-2 CB  
1179 C CG1 . VAL A-2 47  ? 0.6502 0.6900 0.6215 -0.0927 -0.0845 0.0509  ? ? ? ? ? ? 47  VAL A-2 CG1 
1180 C CG2 . VAL A-2 47  ? 0.5752 0.5505 0.5204 -0.0948 -0.0865 0.0292  ? ? ? ? ? ? 47  VAL A-2 CG2 
1181 N N   . TYR A-2 48  ? 0.4675 0.5424 0.5522 -0.1699 -0.1047 -0.0037 ? ? ? ? ? ? 48  TYR A-2 N   
1182 C CA  . TYR A-2 48  ? 0.5740 0.7118 0.7072 -0.1918 -0.1047 -0.0081 ? ? ? ? ? ? 48  TYR A-2 CA  
1183 C C   . TYR A-2 48  ? 0.6439 0.7455 0.8030 -0.2227 -0.0820 0.0172  ? ? ? ? ? ? 48  TYR A-2 C   
1184 O O   . TYR A-2 48  ? 0.5757 0.7171 0.7467 -0.2222 -0.0676 0.0387  ? ? ? ? ? ? 48  TYR A-2 O   
1185 C CB  . TYR A-2 48  ? 0.5540 0.7383 0.7262 -0.2158 -0.1263 -0.0553 ? ? ? ? ? ? 48  TYR A-2 CB  
1186 C CG  . TYR A-2 48  ? 0.6809 0.9407 0.9171 -0.2480 -0.1252 -0.0651 ? ? ? ? ? ? 48  TYR A-2 CG  
1187 C CD1 . TYR A-2 48  ? 0.7108 1.0751 0.9592 -0.2250 -0.1354 -0.0672 ? ? ? ? ? ? 48  TYR A-2 CD1 
1188 C CD2 . TYR A-2 48  ? 0.7944 1.0228 1.0812 -0.3008 -0.1121 -0.0701 ? ? ? ? ? ? 48  TYR A-2 CD2 
1189 C CE1 . TYR A-2 48  ? 0.6205 1.0727 0.9359 -0.2538 -0.1340 -0.0799 ? ? ? ? ? ? 48  TYR A-2 CE1 
1190 C CE2 . TYR A-2 48  ? 0.8063 1.1139 1.1588 -0.3374 -0.1068 -0.0797 ? ? ? ? ? ? 48  TYR A-2 CE2 
1191 C CZ  . TYR A-2 48  ? 0.7220 1.1495 1.0913 -0.3137 -0.1185 -0.0873 ? ? ? ? ? ? 48  TYR A-2 CZ  
1192 O OH  . TYR A-2 48  ? 0.7541 1.2762 1.1958 -0.3488 -0.1127 -0.1000 ? ? ? ? ? ? 48  TYR A-2 OH  
1193 N N   . THR A-2 49  ? 0.6283 0.6546 0.7928 -0.2456 -0.0780 0.0157  ? ? ? ? ? ? 49  THR A-2 N   
1194 C CA  . THR A-2 49  ? 0.7113 0.6942 0.8943 -0.2755 -0.0557 0.0462  ? ? ? ? ? ? 49  THR A-2 CA  
1195 C C   . THR A-2 49  ? 0.6483 0.6267 0.7924 -0.2515 -0.0376 0.0884  ? ? ? ? ? ? 49  THR A-2 C   
1196 O O   . THR A-2 49  ? 0.6101 0.6122 0.7685 -0.2682 -0.0175 0.1136  ? ? ? ? ? ? 49  THR A-2 O   
1197 C CB  . THR A-2 49  ? 0.7680 0.6517 0.9491 -0.2883 -0.0558 0.0441  ? ? ? ? ? ? 49  THR A-2 CB  
1198 O OG1 . THR A-2 49  ? 0.8887 0.7713 1.1102 -0.3155 -0.0712 -0.0038 ? ? ? ? ? ? 49  THR A-2 OG1 
1199 C CG2 . THR A-2 49  ? 0.6932 0.5249 0.8791 -0.3089 -0.0288 0.0876  ? ? ? ? ? ? 49  THR A-2 CG2 
1200 N N   . ILE A-2 50  ? 0.6379 0.5942 0.7345 -0.2146 -0.0436 0.0919  ? ? ? ? ? ? 50  ILE A-2 N   
1201 C CA  . ILE A-2 50  ? 0.5870 0.5444 0.6478 -0.1927 -0.0298 0.1200  ? ? ? ? ? ? 50  ILE A-2 CA  
1202 C C   . ILE A-2 50  ? 0.6977 0.7261 0.7677 -0.1834 -0.0218 0.1214  ? ? ? ? ? ? 50  ILE A-2 C   
1203 O O   . ILE A-2 50  ? 0.6372 0.6829 0.7017 -0.1841 -0.0033 0.1419  ? ? ? ? ? ? 50  ILE A-2 O   
1204 C CB  . ILE A-2 50  ? 0.5731 0.5006 0.5917 -0.1620 -0.0380 0.1154  ? ? ? ? ? ? 50  ILE A-2 CB  
1205 C CG1 . ILE A-2 50  ? 0.7293 0.5939 0.7382 -0.1625 -0.0419 0.1202  ? ? ? ? ? ? 50  ILE A-2 CG1 
1206 C CG2 . ILE A-2 50  ? 0.5931 0.5347 0.5814 -0.1426 -0.0260 0.1310  ? ? ? ? ? ? 50  ILE A-2 CG2 
1207 C CD1 . ILE A-2 50  ? 0.8024 0.6523 0.7825 -0.1363 -0.0508 0.1080  ? ? ? ? ? ? 50  ILE A-2 CD1 
1208 N N   . LEU A-2 51  ? 0.6532 0.7256 0.7338 -0.1697 -0.0360 0.0993  ? ? ? ? ? ? 51  LEU A-2 N   
1209 C CA  . LEU A-2 51  ? 0.5648 0.7037 0.6561 -0.1505 -0.0314 0.0996  ? ? ? ? ? ? 51  LEU A-2 CA  
1210 C C   . LEU A-2 51  ? 0.5494 0.7467 0.6883 -0.1776 -0.0169 0.1043  ? ? ? ? ? ? 51  LEU A-2 C   
1211 O O   . LEU A-2 51  ? 0.5732 0.8121 0.7139 -0.1632 -0.0009 0.1139  ? ? ? ? ? ? 51  LEU A-2 O   
1212 C CB  . LEU A-2 51  ? 0.4938 0.6747 0.5881 -0.1277 -0.0526 0.0796  ? ? ? ? ? ? 51  LEU A-2 CB  
1213 C CG  . LEU A-2 51  ? 0.4486 0.5882 0.4926 -0.0959 -0.0601 0.0820  ? ? ? ? ? ? 51  LEU A-2 CG  
1214 C CD1 . LEU A-2 51  ? 0.4505 0.6419 0.4938 -0.0738 -0.0810 0.0680  ? ? ? ? ? ? 51  LEU A-2 CD1 
1215 C CD2 . LEU A-2 51  ? 0.4552 0.5652 0.4673 -0.0700 -0.0434 0.1007  ? ? ? ? ? ? 51  LEU A-2 CD2 
1216 N N   . VAL A-2 52  ? 0.4814 0.6826 0.6610 -0.2184 -0.0201 0.0947  ? ? ? ? ? ? 52  VAL A-2 N   
1217 C CA  . VAL A-2 52  ? 0.4928 0.7457 0.7229 -0.2563 -0.0007 0.1023  ? ? ? ? ? ? 52  VAL A-2 CA  
1218 C C   . VAL A-2 52  ? 0.6510 0.8706 0.8533 -0.2618 0.0284  0.1407  ? ? ? ? ? ? 52  VAL A-2 C   
1219 O O   . VAL A-2 52  ? 0.6806 0.9646 0.8974 -0.2630 0.0497  0.1519  ? ? ? ? ? ? 52  VAL A-2 O   
1220 C CB  . VAL A-2 52  ? 0.5826 0.8256 0.8642 -0.3091 -0.0064 0.0838  ? ? ? ? ? ? 52  VAL A-2 CB  
1221 C CG1 . VAL A-2 52  ? 0.6499 0.9269 0.9799 -0.3581 0.0231  0.1028  ? ? ? ? ? ? 52  VAL A-2 CG1 
1222 C CG2 . VAL A-2 52  ? 0.6427 0.9561 0.9612 -0.3083 -0.0350 0.0385  ? ? ? ? ? ? 52  VAL A-2 CG2 
1223 N N   . ARG A-2 53  ? 0.6468 0.7764 0.8077 -0.2613 0.0288  0.1595  ? ? ? ? ? ? 53  ARG A-2 N   
1224 C CA  . ARG A-2 53  ? 0.6995 0.8042 0.8236 -0.2596 0.0518  0.1968  ? ? ? ? ? ? 53  ARG A-2 CA  
1225 C C   . ARG A-2 53  ? 0.6403 0.7912 0.7331 -0.2227 0.0601  0.1959  ? ? ? ? ? ? 53  ARG A-2 C   
1226 O O   . ARG A-2 53  ? 0.8423 1.0283 0.9248 -0.2256 0.0841  0.2158  ? ? ? ? ? ? 53  ARG A-2 O   
1227 C CB  . ARG A-2 53  ? 0.8687 0.8790 0.9486 -0.2454 0.0433  0.2084  ? ? ? ? ? ? 53  ARG A-2 CB  
1228 C CG  . ARG A-2 53  ? 1.0797 1.0254 1.1819 -0.2668 0.0411  0.2035  ? ? ? ? ? ? 53  ARG A-2 CG  
1229 C CD  . ARG A-2 53  ? 1.2442 1.1084 1.3051 -0.2416 0.0335  0.2132  ? ? ? ? ? ? 53  ARG A-2 CD  
1230 N NE  . ARG A-2 53  ? 1.4909 1.3358 1.5137 -0.2277 0.0532  0.2469  ? ? ? ? ? ? 53  ARG A-2 NE  
1231 C CZ  . ARG A-2 53  ? 1.4236 1.2713 1.3981 -0.1950 0.0492  0.2589  ? ? ? ? ? ? 53  ARG A-2 CZ  
1232 N NH1 . ARG A-2 53  ? 1.3269 1.1892 1.2871 -0.1743 0.0299  0.2404  ? ? ? ? ? ? 53  ARG A-2 NH1 
1233 N NH2 . ARG A-2 53  ? 1.2570 1.0943 1.1955 -0.1849 0.0649  0.2891  ? ? ? ? ? ? 53  ARG A-2 NH2 
1234 N N   . LEU A-2 54  ? 0.6524 0.7996 0.7281 -0.1884 0.0424  0.1722  ? ? ? ? ? ? 54  LEU A-2 N   
1235 C CA  . LEU A-2 54  ? 0.6642 0.8355 0.7120 -0.1536 0.0501  0.1659  ? ? ? ? ? ? 54  LEU A-2 CA  
1236 C C   . LEU A-2 54  ? 0.7176 0.9768 0.8028 -0.1475 0.0637  0.1573  ? ? ? ? ? ? 54  LEU A-2 C   
1237 O O   . LEU A-2 54  ? 0.5563 0.8479 0.6259 -0.1280 0.0814  0.1562  ? ? ? ? ? ? 54  LEU A-2 O   
1238 C CB  . LEU A-2 54  ? 0.6092 0.7426 0.6327 -0.1231 0.0315  0.1472  ? ? ? ? ? ? 54  LEU A-2 CB  
1239 C CG  . LEU A-2 54  ? 0.6149 0.6781 0.6032 -0.1230 0.0201  0.1500  ? ? ? ? ? ? 54  LEU A-2 CG  
1240 C CD1 . LEU A-2 54  ? 0.6283 0.6659 0.5975 -0.0982 0.0089  0.1339  ? ? ? ? ? ? 54  LEU A-2 CD1 
1241 C CD2 . LEU A-2 54  ? 0.5896 0.6389 0.5439 -0.1226 0.0319  0.1638  ? ? ? ? ? ? 54  LEU A-2 CD2 
1242 N N   . GLU A-2 55  ? 0.7910 1.0978 0.9278 -0.1623 0.0546  0.1459  ? ? ? ? ? ? 55  GLU A-2 N   
1243 C CA  . GLU A-2 55  ? 0.7194 1.1281 0.9018 -0.1543 0.0655  0.1351  ? ? ? ? ? ? 55  GLU A-2 CA  
1244 C C   . GLU A-2 55  ? 0.6705 1.1332 0.8749 -0.1874 0.0980  0.1539  ? ? ? ? ? ? 55  GLU A-2 C   
1245 O O   . GLU A-2 55  ? 0.6230 1.1592 0.8372 -0.1682 0.1180  0.1495  ? ? ? ? ? ? 55  GLU A-2 O   
1246 C CB  . GLU A-2 55  ? 0.5887 1.0512 0.8238 -0.1617 0.0432  0.1137  ? ? ? ? ? ? 55  GLU A-2 CB  
1247 C CG  . GLU A-2 55  ? 0.5373 1.1261 0.8359 -0.1629 0.0537  0.1016  ? ? ? ? ? ? 55  GLU A-2 CG  
1248 C CD  . GLU A-2 55  ? 0.6117 1.2714 0.9610 -0.1622 0.0253  0.0744  ? ? ? ? ? ? 55  GLU A-2 CD  
1249 O OE1 . GLU A-2 55  ? 0.5932 1.2030 0.9170 -0.1490 -0.0028 0.0651  ? ? ? ? ? ? 55  GLU A-2 OE1 
1250 O OE2 . GLU A-2 55  ? 0.5464 1.3233 0.9615 -0.1744 0.0313  0.0607  ? ? ? ? ? ? 55  GLU A-2 OE2 
1251 N N   . LYS A-2 56  ? 0.7316 1.1567 0.9427 -0.2353 0.1059  0.1761  ? ? ? ? ? ? 56  LYS A-2 N   
1252 C CA  . LYS A-2 56  ? 0.7839 1.2453 1.0076 -0.2683 0.1400  0.2017  ? ? ? ? ? ? 56  LYS A-2 CA  
1253 C C   . LYS A-2 56  ? 0.8465 1.2876 1.0029 -0.2413 0.1587  0.2204  ? ? ? ? ? ? 56  LYS A-2 C   
1254 O O   . LYS A-2 56  ? 0.8932 1.3836 1.0481 -0.2422 0.1852  0.2271  ? ? ? ? ? ? 56  LYS A-2 O   
1255 C CB  . LYS A-2 56  ? 0.9528 1.3334 1.1866 -0.3083 0.1402  0.2128  ? ? ? ? ? ? 56  LYS A-2 CB  
1256 C CG  . LYS A-2 56  ? 1.2494 1.5122 1.4216 -0.2970 0.1299  0.2318  ? ? ? ? ? ? 56  LYS A-2 CG  
1257 C CD  . LYS A-2 56  ? 1.4584 1.6402 1.6394 -0.3274 0.1380  0.2447  ? ? ? ? ? ? 56  LYS A-2 CD  
1258 C CE  . LYS A-2 56  ? 1.4531 1.5322 1.5734 -0.3041 0.1270  0.2614  ? ? ? ? ? ? 56  LYS A-2 CE  
1259 N NZ  . LYS A-2 56  ? 1.4907 1.4832 1.6243 -0.3271 0.1298  0.2660  ? ? ? ? ? ? 56  LYS A-2 NZ  
1260 N N   . LYS A-2 57  ? 0.7968 1.1704 0.8979 -0.2169 0.1435  0.2238  ? ? ? ? ? ? 57  LYS A-2 N   
1261 C CA  . LYS A-2 57  ? 0.7834 1.1499 0.8219 -0.1899 0.1555  0.2308  ? ? ? ? ? ? 57  LYS A-2 CA  
1262 C C   . LYS A-2 57  ? 0.8002 1.2191 0.8341 -0.1472 0.1587  0.1961  ? ? ? ? ? ? 57  LYS A-2 C   
1263 O O   . LYS A-2 57  ? 0.9510 1.3755 0.9376 -0.1243 0.1689  0.1897  ? ? ? ? ? ? 57  LYS A-2 O   
1264 C CB  . LYS A-2 57  ? 0.7993 1.0736 0.7857 -0.1779 0.1340  0.2370  ? ? ? ? ? ? 57  LYS A-2 CB  
1265 C CG  . LYS A-2 57  ? 0.8773 1.0731 0.8595 -0.1970 0.1259  0.2573  ? ? ? ? ? ? 57  LYS A-2 CG  
1266 C CD  . LYS A-2 57  ? 0.8646 0.9903 0.8020 -0.1762 0.1042  0.2575  ? ? ? ? ? ? 57  LYS A-2 CD  
1267 C CE  . LYS A-2 57  ? 1.0392 1.0904 0.9759 -0.1869 0.0985  0.2755  ? ? ? ? ? ? 57  LYS A-2 CE  
1268 N NZ  . LYS A-2 57  ? 1.0298 1.0311 0.9262 -0.1615 0.0793  0.2762  ? ? ? ? ? ? 57  LYS A-2 NZ  
1269 N N   . LYS A-2 58  ? 0.6615 1.1148 0.7427 -0.1326 0.1477  0.1707  ? ? ? ? ? ? 58  LYS A-2 N   
1270 C CA  . LYS A-2 58  ? 0.5706 1.0662 0.6549 -0.0854 0.1512  0.1390  ? ? ? ? ? ? 58  LYS A-2 CA  
1271 C C   . LYS A-2 58  ? 0.5282 0.9442 0.5597 -0.0515 0.1379  0.1205  ? ? ? ? ? ? 58  LYS A-2 C   
1272 O O   . LYS A-2 58  ? 0.5343 0.9652 0.5452 -0.0198 0.1504  0.0978  ? ? ? ? ? ? 58  LYS A-2 O   
1273 C CB  . LYS A-2 58  ? 0.6388 1.2298 0.7286 -0.0802 0.1860  0.1370  ? ? ? ? ? ? 58  LYS A-2 CB  
1274 C CG  . LYS A-2 58  ? 0.7281 1.4239 0.8864 -0.1092 0.2039  0.1461  ? ? ? ? ? ? 58  LYS A-2 CG  
1275 C CD  . LYS A-2 58  ? 0.9998 1.7999 1.1641 -0.0918 0.2390  0.1354  ? ? ? ? ? ? 58  LYS A-2 CD  
1276 C CE  . LYS A-2 58  ? 1.0962 1.9818 1.3292 -0.1164 0.2497  0.1341  ? ? ? ? ? ? 58  LYS A-2 CE  
1277 N NZ  . LYS A-2 58  ? 1.2058 2.0544 1.4380 -0.1748 0.2603  0.1682  ? ? ? ? ? ? 58  LYS A-2 NZ  
1278 N N   . LEU A-2 59  ? 0.4768 0.8113 0.4911 -0.0601 0.1140  0.1263  ? ? ? ? ? ? 59  LEU A-2 N   
1279 C CA  . LEU A-2 59  ? 0.5856 0.8454 0.5575 -0.0389 0.1025  0.1103  ? ? ? ? ? ? 59  LEU A-2 CA  
1280 C C   . LEU A-2 59  ? 0.5535 0.7787 0.5368 -0.0088 0.0875  0.0945  ? ? ? ? ? ? 59  LEU A-2 C   
1281 O O   . LEU A-2 59  ? 0.5595 0.7212 0.5132 0.0066  0.0833  0.0809  ? ? ? ? ? ? 59  LEU A-2 O   
1282 C CB  . LEU A-2 59  ? 0.5917 0.7909 0.5369 -0.0649 0.0883  0.1279  ? ? ? ? ? ? 59  LEU A-2 CB  
1283 C CG  . LEU A-2 59  ? 0.6274 0.8461 0.5535 -0.0899 0.1007  0.1548  ? ? ? ? ? ? 59  LEU A-2 CG  
1284 C CD1 . LEU A-2 59  ? 0.4879 0.6451 0.3878 -0.1032 0.0841  0.1713  ? ? ? ? ? ? 59  LEU A-2 CD1 
1285 C CD2 . LEU A-2 59  ? 0.5110 0.7741 0.4040 -0.0745 0.1211  0.1439  ? ? ? ? ? ? 59  LEU A-2 CD2 
1286 N N   . VAL A-2 60  ? 0.6402 0.9096 0.6654 -0.0012 0.0799  0.0974  ? ? ? ? ? ? 60  VAL A-2 N   
1287 C CA  . VAL A-2 60  ? 0.6056 0.8446 0.6340 0.0302  0.0629  0.0925  ? ? ? ? ? ? 60  VAL A-2 CA  
1288 C C   . VAL A-2 60  ? 0.5327 0.8477 0.6013 0.0657  0.0643  0.0847  ? ? ? ? ? ? 60  VAL A-2 C   
1289 O O   . VAL A-2 60  ? 0.5282 0.9324 0.6399 0.0491  0.0695  0.0853  ? ? ? ? ? ? 60  VAL A-2 O   
1290 C CB  . VAL A-2 60  ? 0.5992 0.8181 0.6335 0.0082  0.0395  0.1047  ? ? ? ? ? ? 60  VAL A-2 CB  
1291 C CG1 . VAL A-2 60  ? 0.5200 0.6617 0.5164 -0.0150 0.0348  0.1104  ? ? ? ? ? ? 60  VAL A-2 CG1 
1292 C CG2 . VAL A-2 60  ? 0.4079 0.6999 0.4888 -0.0236 0.0359  0.1087  ? ? ? ? ? ? 60  VAL A-2 CG2 
1293 N N   . ASN A-2 61  ? 0.4941 0.7756 0.5515 0.1146  0.0611  0.0785  ? ? ? ? ? ? 61  ASN A-2 N   
1294 C CA  . ASN A-2 61  ? 0.5098 0.8644 0.6053 0.1591  0.0557  0.0747  ? ? ? ? ? ? 61  ASN A-2 CA  
1295 C C   . ASN A-2 61  ? 0.6756 1.0490 0.7828 0.1600  0.0270  0.0889  ? ? ? ? ? ? 61  ASN A-2 C   
1296 O O   . ASN A-2 61  ? 0.7982 1.0931 0.8677 0.1541  0.0149  0.1018  ? ? ? ? ? ? 61  ASN A-2 O   
1297 C CB  . ASN A-2 61  ? 0.6036 0.9055 0.6798 0.2194  0.0651  0.0650  ? ? ? ? ? ? 61  ASN A-2 CB  
1298 C CG  . ASN A-2 61  ? 0.7369 1.0471 0.8091 0.2272  0.0929  0.0385  ? ? ? ? ? ? 61  ASN A-2 CG  
1299 O OD1 . ASN A-2 61  ? 0.8665 1.0870 0.8992 0.2277  0.1037  0.0254  ? ? ? ? ? ? 61  ASN A-2 OD1 
1300 N ND2 . ASN A-2 61  ? 0.5810 1.0077 0.6958 0.2317  0.1055  0.0269  ? ? ? ? ? ? 61  ASN A-2 ND2 
1301 N N   . ILE A-2 62  ? 0.6884 1.1763 0.8488 0.1663  0.0165  0.0833  ? ? ? ? ? ? 62  ILE A-2 N   
1302 C CA  . ILE A-2 62  ? 0.6306 1.1591 0.8048 0.1665  -0.0139 0.0884  ? ? ? ? ? ? 62  ILE A-2 CA  
1303 C C   . ILE A-2 62  ? 0.5520 1.1453 0.7440 0.2349  -0.0293 0.0897  ? ? ? ? ? ? 62  ILE A-2 C   
1304 O O   . ILE A-2 62  ? 0.5803 1.2382 0.8057 0.2710  -0.0175 0.0792  ? ? ? ? ? ? 62  ILE A-2 O   
1305 C CB  . ILE A-2 62  ? 0.6031 1.2252 0.8323 0.1105  -0.0206 0.0752  ? ? ? ? ? ? 62  ILE A-2 CB  
1306 C CG1 . ILE A-2 62  ? 0.5795 1.1341 0.7911 0.0478  -0.0066 0.0800  ? ? ? ? ? ? 62  ILE A-2 CG1 
1307 C CG2 . ILE A-2 62  ? 0.5408 1.2116 0.7833 0.1123  -0.0544 0.0696  ? ? ? ? ? ? 62  ILE A-2 CG2 
1308 C CD1 . ILE A-2 62  ? 0.7766 1.2105 0.9255 0.0466  -0.0120 0.0922  ? ? ? ? ? ? 62  ILE A-2 CD1 
1309 N N   . GLU A-2 63  ? 0.7052 1.2893 0.8735 0.2566  -0.0560 0.1031  ? ? ? ? ? ? 63  GLU A-2 N   
1310 C CA  . GLU A-2 63  ? 0.7632 1.4059 0.9381 0.3297  -0.0749 0.1123  ? ? ? ? ? ? 63  GLU A-2 CA  
1311 C C   . GLU A-2 63  ? 0.6069 1.3092 0.7776 0.3270  -0.1106 0.1149  ? ? ? ? ? ? 63  GLU A-2 C   
1312 O O   . GLU A-2 63  ? 0.5969 1.2192 0.7161 0.3063  -0.1164 0.1285  ? ? ? ? ? ? 63  GLU A-2 O   
1313 C CB  . GLU A-2 63  ? 0.9570 1.4718 1.0726 0.3856  -0.0621 0.1393  ? ? ? ? ? ? 63  GLU A-2 CB  
1314 C CG  . GLU A-2 63  ? 1.1613 1.7160 1.2873 0.4745  -0.0691 0.1501  ? ? ? ? ? ? 63  GLU A-2 CG  
1315 C CD  . GLU A-2 63  ? 1.2822 1.6871 1.3572 0.5204  -0.0469 0.1711  ? ? ? ? ? ? 63  GLU A-2 CD  
1316 O OE1 . GLU A-2 63  ? 1.1117 1.4354 1.1775 0.4888  -0.0185 0.1548  ? ? ? ? ? ? 63  GLU A-2 OE1 
1317 O OE2 . GLU A-2 63  ? 1.3882 1.7398 1.4261 0.5614  -0.0540 0.1947  ? ? ? ? ? ? 63  GLU A-2 OE2 
1318 N N   . LYS A-2 64  ? 0.5843 1.4358 0.8111 0.3443  -0.1335 0.0964  ? ? ? ? ? ? 64  LYS A-2 N   
1319 C CA  . LYS A-2 64  ? 0.7328 1.6236 0.9418 0.3399  -0.1632 0.0887  ? ? ? ? ? ? 64  LYS A-2 CA  
1320 C C   . LYS A-2 64  ? 0.8738 1.7072 1.0203 0.4092  -0.1685 0.1198  ? ? ? ? ? ? 64  LYS A-2 C   
1321 O O   . LYS A-2 64  ? 0.8802 1.7491 1.0408 0.4590  -0.1668 0.1219  ? ? ? ? ? ? 64  LYS A-2 O   
1322 C CB  . LYS A-2 64  ? 0.5916 1.6259 0.8716 0.3132  -0.1767 0.0486  ? ? ? ? ? ? 64  LYS A-2 CB  
1323 C CG  . LYS A-2 64  ? 0.9981 2.0775 1.3326 0.2273  -0.1755 0.0162  ? ? ? ? ? ? 64  LYS A-2 CG  
1324 C CD  . LYS A-2 64  ? 0.9486 2.0491 1.3377 0.1958  -0.1439 0.0114  ? ? ? ? ? ? 64  LYS A-2 CD  
1325 C CE  . LYS A-2 64  ? 0.8923 2.0342 1.3386 0.1062  -0.1381 -0.0178 ? ? ? ? ? ? 64  LYS A-2 CE  
1326 N NZ  . LYS A-2 64  ? 0.7926 1.9671 1.2895 0.0730  -0.1021 -0.0195 ? ? ? ? ? ? 64  LYS A-2 NZ  
1327 N N   . LYS A-2 65  ? 0.9703 1.7136 1.0483 0.4094  -0.1723 0.1449  ? ? ? ? ? ? 65  LYS A-2 N   
1328 C CA  . LYS A-2 65  ? 1.0054 1.6728 1.0191 0.4645  -0.1697 0.1823  ? ? ? ? ? ? 65  LYS A-2 CA  
1329 C C   . LYS A-2 65  ? 1.1370 1.8490 1.1178 0.4627  -0.1931 0.1816  ? ? ? ? ? ? 65  LYS A-2 C   
1330 O O   . LYS A-2 65  ? 1.0827 1.8579 1.0834 0.4151  -0.2090 0.1500  ? ? ? ? ? ? 65  LYS A-2 O   
1331 C CB  . LYS A-2 65  ? 1.1456 1.6544 1.1027 0.4615  -0.1438 0.2162  ? ? ? ? ? ? 65  LYS A-2 CB  
1332 C CG  . LYS A-2 65  ? 1.2414 1.6613 1.1926 0.5038  -0.1184 0.2347  ? ? ? ? ? ? 65  LYS A-2 CG  
1333 C CD  . LYS A-2 65  ? 1.1402 1.4138 1.0513 0.4780  -0.0911 0.2529  ? ? ? ? ? ? 65  LYS A-2 CD  
1334 C CE  . LYS A-2 65  ? 1.2891 1.4428 1.1751 0.5183  -0.0663 0.2740  ? ? ? ? ? ? 65  LYS A-2 CE  
1335 N NZ  . LYS A-2 65  ? 1.2897 1.3132 1.1146 0.5010  -0.0502 0.3062  ? ? ? ? ? ? 65  LYS A-2 NZ  
1336 N N   . PRO A-2 66  ? 1.2064 1.8850 1.1371 0.5151  -0.1942 0.2149  ? ? ? ? ? ? 66  PRO A-2 N   
1337 C CA  . PRO A-2 66  ? 1.1593 1.8668 1.0441 0.5225  -0.2111 0.2234  ? ? ? ? ? ? 66  PRO A-2 CA  
1338 C C   . PRO A-2 66  ? 1.1523 1.7418 0.9700 0.5029  -0.1944 0.2546  ? ? ? ? ? ? 66  PRO A-2 C   
1339 O O   . PRO A-2 66  ? 1.1468 1.6369 0.9586 0.4760  -0.1718 0.2642  ? ? ? ? ? ? 66  PRO A-2 O   
1340 C CB  . PRO A-2 66  ? 1.1076 1.8369 0.9749 0.5942  -0.2169 0.2502  ? ? ? ? ? ? 66  PRO A-2 CB  
1341 C CG  . PRO A-2 66  ? 1.2445 1.9365 1.1462 0.6237  -0.2001 0.2555  ? ? ? ? ? ? 66  PRO A-2 CG  
1342 C CD  . PRO A-2 66  ? 1.2483 1.8680 1.1676 0.5749  -0.1794 0.2448  ? ? ? ? ? ? 66  PRO A-2 CD  
1343 N N   . PRO A-2 72  ? 1.3550 2.4627 1.4787 0.2302  -0.2926 -0.0416 ? ? ? ? ? ? 72  PRO A-2 N   
1344 C CA  . PRO A-2 72  ? 1.3471 2.4339 1.5103 0.2315  -0.2729 -0.0229 ? ? ? ? ? ? 72  PRO A-2 CA  
1345 C C   . PRO A-2 72  ? 1.3027 2.2870 1.4571 0.1951  -0.2536 -0.0090 ? ? ? ? ? ? 72  PRO A-2 C   
1346 O O   . PRO A-2 72  ? 1.3235 2.3118 1.5212 0.1318  -0.2527 -0.0416 ? ? ? ? ? ? 72  PRO A-2 O   
1347 C CB  . PRO A-2 72  ? 1.2793 2.4744 1.5317 0.1905  -0.2786 -0.0689 ? ? ? ? ? ? 72  PRO A-2 CB  
1348 C CG  . PRO A-2 72  ? 1.2751 2.4925 1.5386 0.1378  -0.2949 -0.1150 ? ? ? ? ? ? 72  PRO A-2 CG  
1349 C CD  . PRO A-2 72  ? 1.2985 2.4915 1.4814 0.1771  -0.3088 -0.1018 ? ? ? ? ? ? 72  PRO A-2 CD  
1350 N N   . ARG A-2 73  ? 1.2059 2.0952 1.3062 0.2324  -0.2370 0.0383  ? ? ? ? ? ? 73  ARG A-2 N   
1351 C CA  . ARG A-2 73  ? 0.9586 1.7544 1.0426 0.2018  -0.2201 0.0528  ? ? ? ? ? ? 73  ARG A-2 CA  
1352 C C   . ARG A-2 73  ? 0.8026 1.5690 0.9122 0.2123  -0.1971 0.0748  ? ? ? ? ? ? 73  ARG A-2 C   
1353 O O   . ARG A-2 73  ? 0.5744 1.3354 0.6775 0.2657  -0.1879 0.0978  ? ? ? ? ? ? 73  ARG A-2 O   
1354 C CB  . ARG A-2 73  ? 1.0255 1.7197 1.0232 0.2217  -0.2136 0.0858  ? ? ? ? ? ? 73  ARG A-2 CB  
1355 C CG  . ARG A-2 73  ? 1.2358 1.9463 1.2086 0.1956  -0.2297 0.0580  ? ? ? ? ? ? 73  ARG A-2 CG  
1356 C CD  . ARG A-2 73  ? 1.3022 1.9129 1.1991 0.2010  -0.2152 0.0877  ? ? ? ? ? ? 73  ARG A-2 CD  
1357 N NE  . ARG A-2 73  ? 1.3537 1.9004 1.2008 0.2512  -0.1974 0.1395  ? ? ? ? ? ? 73  ARG A-2 NE  
1358 C CZ  . ARG A-2 73  ? 1.2303 1.7218 1.0131 0.2667  -0.1864 0.1673  ? ? ? ? ? ? 73  ARG A-2 CZ  
1359 N NH1 . ARG A-2 73  ? 1.2178 1.7186 0.9742 0.2423  -0.1915 0.1479  ? ? ? ? ? ? 73  ARG A-2 NH1 
1360 N NH2 . ARG A-2 73  ? 1.1707 1.5975 0.9187 0.3054  -0.1684 0.2130  ? ? ? ? ? ? 73  ARG A-2 NH2 
1361 N N   . LYS A-2 74  ? 0.6074 1.3097 0.7360 0.1516  -0.1743 0.0624  ? ? ? ? ? ? 74  LYS A-2 N   
1362 C CA  . LYS A-2 74  ? 0.7231 1.3676 0.8639 0.1463  -0.1418 0.0758  ? ? ? ? ? ? 74  LYS A-2 CA  
1363 C C   . LYS A-2 74  ? 0.7026 1.2084 0.7731 0.1619  -0.1222 0.1073  ? ? ? ? ? ? 74  LYS A-2 C   
1364 O O   . LYS A-2 74  ? 0.7741 1.2146 0.8093 0.1334  -0.1218 0.1082  ? ? ? ? ? ? 74  LYS A-2 O   
1365 C CB  . LYS A-2 74  ? 0.7047 1.3500 0.8927 0.0752  -0.1270 0.0530  ? ? ? ? ? ? 74  LYS A-2 CB  
1366 C CG  . LYS A-2 74  ? 0.7784 1.5375 1.0320 0.0357  -0.1479 0.0154  ? ? ? ? ? ? 74  LYS A-2 CG  
1367 C CD  . LYS A-2 74  ? 0.8039 1.6445 1.1330 0.0066  -0.1308 0.0027  ? ? ? ? ? ? 74  LYS A-2 CD  
1368 C CE  . LYS A-2 74  ? 0.7602 1.5286 1.1006 -0.0593 -0.1034 0.0051  ? ? ? ? ? ? 74  LYS A-2 CE  
1369 N NZ  . LYS A-2 74  ? 0.7321 1.5730 1.1334 -0.0836 -0.0776 0.0042  ? ? ? ? ? ? 74  LYS A-2 NZ  
1370 N N   . PHE A-2 75  ? 0.5616 1.0259 0.6154 0.2075  -0.1058 0.1294  ? ? ? ? ? ? 75  PHE A-2 N   
1371 C CA  . PHE A-2 75  ? 0.5758 0.9073 0.5746 0.2124  -0.0830 0.1527  ? ? ? ? ? ? 75  PHE A-2 CA  
1372 C C   . PHE A-2 75  ? 0.5715 0.8602 0.5874 0.1822  -0.0558 0.1408  ? ? ? ? ? ? 75  PHE A-2 C   
1373 O O   . PHE A-2 75  ? 0.6000 0.9418 0.6547 0.1951  -0.0465 0.1295  ? ? ? ? ? ? 75  PHE A-2 O   
1374 C CB  . PHE A-2 75  ? 0.7569 1.0454 0.7189 0.2805  -0.0801 0.1842  ? ? ? ? ? ? 75  PHE A-2 CB  
1375 C CG  . PHE A-2 75  ? 0.7789 1.0635 0.6918 0.3065  -0.0985 0.2105  ? ? ? ? ? ? 75  PHE A-2 CG  
1376 C CD1 . PHE A-2 75  ? 0.8902 1.2924 0.8170 0.3349  -0.1305 0.2062  ? ? ? ? ? ? 75  PHE A-2 CD1 
1377 C CD2 . PHE A-2 75  ? 0.7503 0.9248 0.6031 0.3007  -0.0831 0.2381  ? ? ? ? ? ? 75  PHE A-2 CD2 
1378 C CE1 . PHE A-2 75  ? 0.8867 1.2756 0.7653 0.3439  -0.1391 0.2191  ? ? ? ? ? ? 75  PHE A-2 CE1 
1379 C CE2 . PHE A-2 75  ? 0.7620 0.9343 0.5696 0.3137  -0.0927 0.2579  ? ? ? ? ? ? 75  PHE A-2 CE2 
1380 C CZ  . PHE A-2 75  ? 0.8947 1.1714 0.7138 0.3347  -0.1197 0.2469  ? ? ? ? ? ? 75  PHE A-2 CZ  
1381 N N   . TYR A-2 76  ? 0.5756 0.7797 0.5616 0.1447  -0.0434 0.1424  ? ? ? ? ? ? 76  TYR A-2 N   
1382 C CA  . TYR A-2 76  ? 0.5373 0.7078 0.5308 0.1138  -0.0217 0.1311  ? ? ? ? ? ? 76  TYR A-2 CA  
1383 C C   . TYR A-2 76  ? 0.6752 0.7474 0.6300 0.1293  -0.0022 0.1383  ? ? ? ? ? ? 76  TYR A-2 C   
1384 O O   . TYR A-2 76  ? 0.6601 0.6652 0.5776 0.1322  -0.0021 0.1533  ? ? ? ? ? ? 76  TYR A-2 O   
1385 C CB  . TYR A-2 76  ? 0.5402 0.6974 0.5341 0.0598  -0.0248 0.1237  ? ? ? ? ? ? 76  TYR A-2 CB  
1386 C CG  . TYR A-2 76  ? 0.4606 0.6972 0.4981 0.0321  -0.0399 0.1106  ? ? ? ? ? ? 76  TYR A-2 CG  
1387 C CD1 . TYR A-2 76  ? 0.4923 0.7676 0.5334 0.0351  -0.0641 0.1044  ? ? ? ? ? ? 76  TYR A-2 CD1 
1388 C CD2 . TYR A-2 76  ? 0.4348 0.7080 0.5089 -0.0003 -0.0285 0.1032  ? ? ? ? ? ? 76  TYR A-2 CD2 
1389 C CE1 . TYR A-2 76  ? 0.5297 0.8760 0.6173 0.0032  -0.0779 0.0833  ? ? ? ? ? ? 76  TYR A-2 CE1 
1390 C CE2 . TYR A-2 76  ? 0.4759 0.8121 0.5960 -0.0340 -0.0383 0.0905  ? ? ? ? ? ? 76  TYR A-2 CE2 
1391 C CZ  . TYR A-2 76  ? 0.5587 0.9296 0.6890 -0.0341 -0.0637 0.0768  ? ? ? ? ? ? 76  TYR A-2 CZ  
1392 O OH  . TYR A-2 76  ? 0.6664 1.0977 0.8486 -0.0741 -0.0732 0.0558  ? ? ? ? ? ? 76  TYR A-2 OH  
1393 N N   . SER A-2 77  ? 0.6761 0.7447 0.6413 0.1369  0.0162  0.1248  ? ? ? ? ? ? 77  SER A-2 N   
1394 C CA  . SER A-2 77  ? 0.7751 0.7547 0.7104 0.1362  0.0355  0.1178  ? ? ? ? ? ? 77  SER A-2 CA  
1395 C C   . SER A-2 77  ? 0.6765 0.6837 0.6227 0.1113  0.0494  0.0951  ? ? ? ? ? ? 77  SER A-2 C   
1396 O O   . SER A-2 77  ? 0.5977 0.6864 0.5743 0.1024  0.0486  0.0916  ? ? ? ? ? ? 77  SER A-2 O   
1397 C CB  . SER A-2 77  ? 0.7340 0.6675 0.6601 0.1901  0.0447  0.1220  ? ? ? ? ? ? 77  SER A-2 CB  
1398 O OG  . SER A-2 77  ? 0.8235 0.8385 0.7852 0.2270  0.0434  0.1138  ? ? ? ? ? ? 77  SER A-2 OG  
1399 N N   . LEU A-2 78  ? 0.7161 0.4027 0.5911 0.0020  0.1092  0.1262  ? ? ? ? ? ? 78  LEU A-2 N   
1400 C CA  . LEU A-2 78  ? 0.8375 0.5781 0.7015 0.0100  0.1099  0.1077  ? ? ? ? ? ? 78  LEU A-2 CA  
1401 C C   . LEU A-2 78  ? 0.6857 0.4735 0.5730 0.0305  0.1196  0.0931  ? ? ? ? ? ? 78  LEU A-2 C   
1402 O O   . LEU A-2 78  ? 0.7595 0.5313 0.6776 0.0437  0.1275  0.0742  ? ? ? ? ? ? 78  LEU A-2 O   
1403 C CB  . LEU A-2 78  ? 0.6895 0.4181 0.5530 0.0105  0.1115  0.0725  ? ? ? ? ? ? 78  LEU A-2 CB  
1404 C CG  . LEU A-2 78  ? 0.7505 0.4473 0.5898 -0.0061 0.1034  0.0829  ? ? ? ? ? ? 78  LEU A-2 CG  
1405 C CD1 . LEU A-2 78  ? 0.8645 0.5663 0.7072 -0.0042 0.1040  0.0500  ? ? ? ? ? ? 78  LEU A-2 CD1 
1406 C CD2 . LEU A-2 78  ? 0.6470 0.3592 0.4494 -0.0176 0.0907  0.1159  ? ? ? ? ? ? 78  LEU A-2 CD2 
1407 N N   . ASN A-2 79  ? 0.7736 0.6199 0.6455 0.0335  0.1185  0.1026  ? ? ? ? ? ? 79  ASN A-2 N   
1408 C CA  . ASN A-2 79  ? 0.7665 0.6657 0.6544 0.0561  0.1307  0.0795  ? ? ? ? ? ? 79  ASN A-2 CA  
1409 C C   . ASN A-2 79  ? 0.7982 0.7131 0.6719 0.0611  0.1326  0.0406  ? ? ? ? ? ? 79  ASN A-2 C   
1410 O O   . ASN A-2 79  ? 0.7290 0.6128 0.5883 0.0476  0.1246  0.0321  ? ? ? ? ? ? 79  ASN A-2 O   
1411 C CB  . ASN A-2 79  ? 0.6531 0.6150 0.5342 0.0570  0.1301  0.1119  ? ? ? ? ? ? 79  ASN A-2 CB  
1412 C CG  . ASN A-2 79  ? 0.7529 0.7440 0.5959 0.0389  0.1167  0.1305  ? ? ? ? ? ? 79  ASN A-2 CG  
1413 O OD1 . ASN A-2 79  ? 0.7910 0.7697 0.6140 0.0316  0.1113  0.1099  ? ? ? ? ? ? 79  ASN A-2 OD1 
1414 N ND2 . ASN A-2 79  ? 0.8284 0.8587 0.6622 0.0304  0.1089  0.1720  ? ? ? ? ? ? 79  ASN A-2 ND2 
1415 N N   . GLU A-2 80  ? 0.7412 0.7045 0.6182 0.0809  0.1432  0.0173  ? ? ? ? ? ? 80  GLU A-2 N   
1416 C CA  . GLU A-2 80  ? 0.6441 0.6159 0.5072 0.0868  0.1445  -0.0224 ? ? ? ? ? ? 80  GLU A-2 CA  
1417 C C   . GLU A-2 80  ? 0.7203 0.7140 0.5489 0.0665  0.1322  -0.0121 ? ? ? ? ? ? 80  GLU A-2 C   
1418 O O   . GLU A-2 80  ? 0.6583 0.6298 0.4764 0.0591  0.1256  -0.0348 ? ? ? ? ? ? 80  GLU A-2 O   
1419 C CB  . GLU A-2 80  ? 0.7655 0.7861 0.6328 0.1138  0.1592  -0.0479 ? ? ? ? ? ? 80  GLU A-2 CB  
1420 C CG  . GLU A-2 80  ? 0.8064 0.8383 0.6506 0.1186  0.1592  -0.0874 ? ? ? ? ? ? 80  GLU A-2 CG  
1421 C CD  . GLU A-2 80  ? 0.9944 0.9637 0.8489 0.1212  0.1546  -0.1231 ? ? ? ? ? ? 80  GLU A-2 CD  
1422 O OE1 . GLU A-2 80  ? 1.0221 0.9411 0.9027 0.1194  0.1524  -0.1178 ? ? ? ? ? ? 80  GLU A-2 OE1 
1423 O OE2 . GLU A-2 80  ? 1.0583 1.0286 0.8939 0.1237  0.1518  -0.1553 ? ? ? ? ? ? 80  GLU A-2 OE2 
1424 N N   . ALA A-2 81  ? 0.6841 0.7216 0.4966 0.0570  0.1269  0.0234  ? ? ? ? ? ? 81  ALA A-2 N   
1425 C CA  . ALA A-2 81  ? 0.8042 0.8580 0.5841 0.0355  0.1107  0.0392  ? ? ? ? ? ? 81  ALA A-2 CA  
1426 C C   . ALA A-2 81  ? 0.8178 0.8085 0.5930 0.0184  0.0981  0.0449  ? ? ? ? ? ? 81  ALA A-2 C   
1427 O O   . ALA A-2 81  ? 0.7115 0.6946 0.4704 0.0079  0.0884  0.0318  ? ? ? ? ? ? 81  ALA A-2 O   
1428 C CB  . ALA A-2 81  ? 0.7454 0.8468 0.5114 0.0254  0.1028  0.0838  ? ? ? ? ? ? 81  ALA A-2 CB  
1429 N N   . GLY A-2 82  ? 0.6909 0.6370 0.4809 0.0162  0.0989  0.0641  ? ? ? ? ? ? 82  GLY A-2 N   
1430 C CA  . GLY A-2 82  ? 0.5877 0.4760 0.3714 0.0020  0.0899  0.0719  ? ? ? ? ? ? 82  GLY A-2 CA  
1431 C C   . GLY A-2 82  ? 0.6259 0.4840 0.4222 0.0051  0.0938  0.0347  ? ? ? ? ? ? 82  GLY A-2 C   
1432 O O   . GLY A-2 82  ? 0.6773 0.5177 0.4610 -0.0063 0.0846  0.0328  ? ? ? ? ? ? 82  GLY A-2 O   
1433 N N   . ARG A-2 83  ? 0.6587 0.5106 0.4810 0.0209  0.1059  0.0057  ? ? ? ? ? ? 83  ARG A-2 N   
1434 C CA  . ARG A-2 83  ? 0.7239 0.5487 0.5585 0.0228  0.1065  -0.0286 ? ? ? ? ? ? 83  ARG A-2 CA  
1435 C C   . ARG A-2 83  ? 0.7384 0.5943 0.5523 0.0184  0.0991  -0.0464 ? ? ? ? ? ? 83  ARG A-2 C   
1436 O O   . ARG A-2 83  ? 0.7199 0.5546 0.5327 0.0080  0.0914  -0.0547 ? ? ? ? ? ? 83  ARG A-2 O   
1437 C CB  . ARG A-2 83  ? 0.7098 0.5236 0.5711 0.0416  0.1168  -0.0565 ? ? ? ? ? ? 83  ARG A-2 CB  
1438 C CG  . ARG A-2 83  ? 0.8662 0.6498 0.7504 0.0449  0.1222  -0.0385 ? ? ? ? ? ? 83  ARG A-2 CG  
1439 C CD  . ARG A-2 83  ? 0.8733 0.6390 0.7858 0.0630  0.1287  -0.0662 ? ? ? ? ? ? 83  ARG A-2 CD  
1440 N NE  . ARG A-2 83  ? 1.0173 0.7755 0.9490 0.0693  0.1339  -0.0451 ? ? ? ? ? ? 83  ARG A-2 NE  
1441 C CZ  . ARG A-2 83  ? 1.1686 0.9644 1.1074 0.0870  0.1419  -0.0431 ? ? ? ? ? ? 83  ARG A-2 CZ  
1442 N NH1 . ARG A-2 83  ? 1.0072 0.8524 0.9326 0.1018  0.1476  -0.0629 ? ? ? ? ? ? 83  ARG A-2 NH1 
1443 N NH2 . ARG A-2 83  ? 1.2826 1.0673 1.2429 0.0901  0.1444  -0.0205 ? ? ? ? ? ? 83  ARG A-2 NH2 
1444 N N   . GLN A-2 84  ? 0.6720 0.5802 0.4707 0.0258  0.1014  -0.0504 ? ? ? ? ? ? 84  GLN A-2 N   
1445 C CA  . GLN A-2 84  ? 0.7366 0.6783 0.5112 0.0191  0.0930  -0.0639 ? ? ? ? ? ? 84  GLN A-2 CA  
1446 C C   . GLN A-2 84  ? 0.6772 0.6113 0.4347 -0.0022 0.0767  -0.0403 ? ? ? ? ? ? 84  GLN A-2 C   
1447 O O   . GLN A-2 84  ? 0.6258 0.5495 0.3793 -0.0112 0.0674  -0.0546 ? ? ? ? ? ? 84  GLN A-2 O   
1448 C CB  . GLN A-2 84  ? 0.7749 0.7806 0.5316 0.0271  0.0981  -0.0606 ? ? ? ? ? ? 84  GLN A-2 CB  
1449 C CG  . GLN A-2 84  ? 0.7945 0.8155 0.5652 0.0529  0.1158  -0.0845 ? ? ? ? ? ? 84  GLN A-2 CG  
1450 C CD  . GLN A-2 84  ? 0.9268 0.9482 0.6885 0.0630  0.1179  -0.1280 ? ? ? ? ? ? 84  GLN A-2 CD  
1451 O OE1 . GLN A-2 84  ? 1.1910 1.1695 0.9578 0.0565  0.1098  -0.1479 ? ? ? ? ? ? 84  GLN A-2 OE1 
1452 N NE2 . GLN A-2 84  ? 0.9186 0.9890 0.6653 0.0786  0.1283  -0.1421 ? ? ? ? ? ? 84  GLN A-2 NE2 
1453 N N   . GLU A-2 85  ? 0.7265 0.6622 0.4745 -0.0099 0.0718  -0.0033 ? ? ? ? ? ? 85  GLU A-2 N   
1454 C CA  . GLU A-2 85  ? 0.6620 0.5905 0.3876 -0.0281 0.0537  0.0209  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A-2 CA  
1455 C C   . GLU A-2 85  ? 0.7429 0.6181 0.4801 -0.0330 0.0513  0.0150  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A-2 C   
1456 O O   . GLU A-2 85  ? 0.6824 0.5548 0.4087 -0.0435 0.0382  0.0141  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A-2 O   
1457 C CB  . GLU A-2 85  ? 0.7110 0.6464 0.4201 -0.0349 0.0463  0.0627  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A-2 CB  
1458 C CG  . GLU A-2 85  ? 0.7457 0.6736 0.4255 -0.0526 0.0236  0.0882  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A-2 CG  
1459 C CD  . GLU A-2 85  ? 0.7848 0.7636 0.4423 -0.0629 0.0083  0.0873  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A-2 CD  
1460 O OE1 . GLU A-2 85  ? 0.7726 0.7998 0.4324 -0.0568 0.0167  0.0726  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A-2 OE1 
1461 O OE2 . GLU A-2 85  ? 0.7901 0.7609 0.4482 -0.0694 -0.0111 0.0953  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A-2 OE2 
1462 N N   . LEU A-2 86  ? 0.7021 0.5383 0.4633 -0.0253 0.0640  0.0113  ? ? ? ? ? ? 86  LEU A-2 N   
1463 C CA  . LEU A-2 86  ? 0.6458 0.4349 0.4226 -0.0287 0.0656  0.0061  ? ? ? ? ? ? 86  LEU A-2 CA  
1464 C C   . LEU A-2 86  ? 0.5744 0.3676 0.3642 -0.0296 0.0629  -0.0246 ? ? ? ? ? ? 86  LEU A-2 C   
1465 O O   . LEU A-2 86  ? 0.6967 0.4730 0.4898 -0.0372 0.0566  -0.0242 ? ? ? ? ? ? 86  LEU A-2 O   
1466 C CB  . LEU A-2 86  ? 0.5822 0.3352 0.3843 -0.0213 0.0793  0.0054  ? ? ? ? ? ? 86  LEU A-2 CB  
1467 C CG  . LEU A-2 86  ? 0.6348 0.3440 0.4564 -0.0251 0.0833  0.0005  ? ? ? ? ? ? 86  LEU A-2 CG  
1468 C CD1 . LEU A-2 86  ? 0.6380 0.3267 0.4389 -0.0341 0.0770  0.0251  ? ? ? ? ? ? 86  LEU A-2 CD1 
1469 C CD2 . LEU A-2 86  ? 0.6599 0.3360 0.5066 -0.0201 0.0947  -0.0001 ? ? ? ? ? ? 86  LEU A-2 CD2 
1470 N N   . GLU A-2 87  ? 0.6316 0.4457 0.4285 -0.0212 0.0673  -0.0507 ? ? ? ? ? ? 87  GLU A-2 N   
1471 C CA  . GLU A-2 87  ? 0.7128 0.5291 0.5169 -0.0239 0.0613  -0.0789 ? ? ? ? ? ? 87  GLU A-2 CA  
1472 C C   . GLU A-2 87  ? 0.6426 0.4835 0.4247 -0.0371 0.0455  -0.0720 ? ? ? ? ? ? 87  GLU A-2 C   
1473 O O   . GLU A-2 87  ? 0.6469 0.4758 0.4384 -0.0452 0.0372  -0.0796 ? ? ? ? ? ? 87  GLU A-2 O   
1474 C CB  . GLU A-2 87  ? 0.7759 0.6097 0.5804 -0.0116 0.0667  -0.1085 ? ? ? ? ? ? 87  GLU A-2 CB  
1475 C CG  . GLU A-2 87  ? 1.0342 0.8389 0.8637 0.0025  0.0786  -0.1210 ? ? ? ? ? ? 87  GLU A-2 CG  
1476 C CD  . GLU A-2 87  ? 1.0881 0.9054 0.9141 0.0177  0.0822  -0.1542 ? ? ? ? ? ? 87  GLU A-2 CD  
1477 O OE1 . GLU A-2 87  ? 1.1090 0.9299 0.9412 0.0342  0.0932  -0.1579 ? ? ? ? ? ? 87  GLU A-2 OE1 
1478 O OE2 . GLU A-2 87  ? 0.9342 0.7555 0.7502 0.0138  0.0732  -0.1766 ? ? ? ? ? ? 87  GLU A-2 OE2 
1479 N N   . LEU A-2 88  ? 0.6933 0.5693 0.4481 -0.0404 0.0397  -0.0553 ? ? ? ? ? ? 88  LEU A-2 N   
1480 C CA  . LEU A-2 88  ? 0.7800 0.6806 0.5125 -0.0546 0.0212  -0.0484 ? ? ? ? ? ? 88  LEU A-2 CA  
1481 C C   . LEU A-2 88  ? 0.7039 0.5758 0.4373 -0.0633 0.0112  -0.0278 ? ? ? ? ? ? 88  LEU A-2 C   
1482 O O   . LEU A-2 88  ? 0.5879 0.4615 0.3194 -0.0731 -0.0032 -0.0303 ? ? ? ? ? ? 88  LEU A-2 O   
1483 C CB  . LEU A-2 88  ? 0.6879 0.6349 0.3906 -0.0584 0.0149  -0.0308 ? ? ? ? ? ? 88  LEU A-2 CB  
1484 C CG  . LEU A-2 88  ? 0.8096 0.8009 0.5006 -0.0537 0.0193  -0.0512 ? ? ? ? ? ? 88  LEU A-2 CG  
1485 C CD1 . LEU A-2 88  ? 0.8819 0.9238 0.5439 -0.0618 0.0104  -0.0255 ? ? ? ? ? ? 88  LEU A-2 CD1 
1486 C CD2 . LEU A-2 88  ? 0.9048 0.8964 0.5942 -0.0614 0.0094  -0.0781 ? ? ? ? ? ? 88  LEU A-2 CD2 
1487 N N   . PHE A-2 89  ? 0.6673 0.5113 0.4026 -0.0588 0.0187  -0.0073 ? ? ? ? ? ? 89  PHE A-2 N   
1488 C CA  . PHE A-2 89  ? 0.6663 0.4784 0.3973 -0.0634 0.0115  0.0118  ? ? ? ? ? ? 89  PHE A-2 CA  
1489 C C   . PHE A-2 89  ? 0.6549 0.4446 0.4150 -0.0628 0.0152  -0.0052 ? ? ? ? ? ? 89  PHE A-2 C   
1490 O O   . PHE A-2 89  ? 0.6851 0.4700 0.4432 -0.0683 0.0036  -0.0001 ? ? ? ? ? ? 89  PHE A-2 O   
1491 C CB  . PHE A-2 89  ? 0.6530 0.4334 0.3795 -0.0581 0.0212  0.0340  ? ? ? ? ? ? 89  PHE A-2 CB  
1492 C CG  . PHE A-2 89  ? 0.6590 0.3975 0.3855 -0.0580 0.0212  0.0457  ? ? ? ? ? ? 89  PHE A-2 CG  
1493 C CD1 . PHE A-2 89  ? 0.6694 0.4002 0.3677 -0.0636 0.0034  0.0647  ? ? ? ? ? ? 89  PHE A-2 CD1 
1494 C CD2 . PHE A-2 89  ? 0.6282 0.3351 0.3812 -0.0520 0.0383  0.0384  ? ? ? ? ? ? 89  PHE A-2 CD2 
1495 C CE1 . PHE A-2 89  ? 0.7225 0.4137 0.4177 -0.0598 0.0050  0.0739  ? ? ? ? ? ? 89  PHE A-2 CE1 
1496 C CE2 . PHE A-2 89  ? 0.6773 0.3490 0.4286 -0.0504 0.0413  0.0496  ? ? ? ? ? ? 89  PHE A-2 CE2 
1497 C CZ  . PHE A-2 89  ? 0.7426 0.4060 0.4643 -0.0527 0.0260  0.0663  ? ? ? ? ? ? 89  PHE A-2 CZ  
1498 N N   . TRP A-2 90  ? 0.6784 0.4545 0.4671 -0.0562 0.0301  -0.0235 ? ? ? ? ? ? 90  TRP A-2 N   
1499 C CA  . TRP A-2 90  ? 0.6301 0.3870 0.4500 -0.0573 0.0331  -0.0360 ? ? ? ? ? ? 90  TRP A-2 CA  
1500 C C   . TRP A-2 90  ? 0.6819 0.4620 0.5062 -0.0656 0.0184  -0.0529 ? ? ? ? ? ? 90  TRP A-2 C   
1501 O O   . TRP A-2 90  ? 0.6444 0.4169 0.4869 -0.0703 0.0129  -0.0524 ? ? ? ? ? ? 90  TRP A-2 O   
1502 C CB  . TRP A-2 90  ? 0.6246 0.3606 0.4729 -0.0508 0.0481  -0.0499 ? ? ? ? ? ? 90  TRP A-2 CB  
1503 C CG  . TRP A-2 90  ? 0.5979 0.3019 0.4504 -0.0463 0.0616  -0.0314 ? ? ? ? ? ? 90  TRP A-2 CG  
1504 C CD1 . TRP A-2 90  ? 0.5995 0.2911 0.4543 -0.0401 0.0720  -0.0294 ? ? ? ? ? ? 90  TRP A-2 CD1 
1505 C CD2 . TRP A-2 90  ? 0.5835 0.2636 0.4364 -0.0475 0.0655  -0.0124 ? ? ? ? ? ? 90  TRP A-2 CD2 
1506 N NE1 . TRP A-2 90  ? 0.6499 0.3096 0.5050 -0.0403 0.0807  -0.0090 ? ? ? ? ? ? 90  TRP A-2 NE1 
1507 C CE2 . TRP A-2 90  ? 0.6589 0.3110 0.5105 -0.0439 0.0779  0.0008  ? ? ? ? ? ? 90  TRP A-2 CE2 
1508 C CE3 . TRP A-2 90  ? 0.6593 0.3386 0.5126 -0.0501 0.0597  -0.0055 ? ? ? ? ? ? 90  TRP A-2 CE3 
1509 C CZ2 . TRP A-2 90  ? 0.7551 0.3804 0.6028 -0.0433 0.0848  0.0196  ? ? ? ? ? ? 90  TRP A-2 CZ2 
1510 C CZ3 . TRP A-2 90  ? 0.7520 0.4035 0.6018 -0.0468 0.0685  0.0126  ? ? ? ? ? ? 90  TRP A-2 CZ3 
1511 C CH2 . TRP A-2 90  ? 0.6352 0.2620 0.4808 -0.0434 0.0807  0.0243  ? ? ? ? ? ? 90  TRP A-2 CH2 
1512 N N   . LYS A-2 91  ? 0.6305 0.4394 0.4382 -0.0677 0.0120  -0.0669 ? ? ? ? ? ? 91  LYS A-2 N   
1513 C CA  . LYS A-2 91  ? 0.6751 0.5036 0.4817 -0.0781 -0.0040 -0.0819 ? ? ? ? ? ? 91  LYS A-2 CA  
1514 C C   . LYS A-2 91  ? 0.6565 0.4950 0.4487 -0.0879 -0.0212 -0.0625 ? ? ? ? ? ? 91  LYS A-2 C   
1515 O O   . LYS A-2 91  ? 0.6428 0.4774 0.4520 -0.0949 -0.0318 -0.0644 ? ? ? ? ? ? 91  LYS A-2 O   
1516 C CB  . LYS A-2 91  ? 0.6921 0.5496 0.4769 -0.0776 -0.0062 -0.1006 ? ? ? ? ? ? 91  LYS A-2 CB  
1517 C CG  . LYS A-2 91  ? 1.0555 0.9276 0.8362 -0.0901 -0.0234 -0.1177 ? ? ? ? ? ? 91  LYS A-2 CG  
1518 C CD  . LYS A-2 91  ? 1.2733 1.1712 1.0280 -0.0882 -0.0235 -0.1397 ? ? ? ? ? ? 91  LYS A-2 CD  
1519 C CE  . LYS A-2 91  ? 1.3716 1.3103 1.0917 -0.0901 -0.0257 -0.1249 ? ? ? ? ? ? 91  LYS A-2 CE  
1520 N NZ  . LYS A-2 91  ? 1.4236 1.3792 1.1301 -0.1079 -0.0475 -0.1058 ? ? ? ? ? ? 91  LYS A-2 NZ  
1521 N N   . LYS A-2 92  ? 0.5915 0.4409 0.3542 -0.0881 -0.0254 -0.0421 ? ? ? ? ? ? 92  LYS A-2 N   
1522 C CA  . LYS A-2 92  ? 0.7010 0.5512 0.4476 -0.0957 -0.0439 -0.0217 ? ? ? ? ? ? 92  LYS A-2 CA  
1523 C C   . LYS A-2 92  ? 0.7076 0.5239 0.4763 -0.0902 -0.0401 -0.0133 ? ? ? ? ? ? 92  LYS A-2 C   
1524 O O   . LYS A-2 92  ? 0.6999 0.5170 0.4773 -0.0957 -0.0545 -0.0119 ? ? ? ? ? ? 92  LYS A-2 O   
1525 C CB  . LYS A-2 92  ? 0.7165 0.5766 0.4274 -0.0967 -0.0497 0.0022  ? ? ? ? ? ? 92  LYS A-2 CB  
1526 C CG  . LYS A-2 92  ? 1.0121 0.9171 0.7004 -0.1045 -0.0573 -0.0022 ? ? ? ? ? ? 92  LYS A-2 CG  
1527 C CD  . LYS A-2 92  ? 1.2407 1.1629 0.8957 -0.1088 -0.0668 0.0262  ? ? ? ? ? ? 92  LYS A-2 CD  
1528 C CE  . LYS A-2 92  ? 1.2855 1.1875 0.9430 -0.0965 -0.0481 0.0385  ? ? ? ? ? ? 92  LYS A-2 CE  
1529 N NZ  . LYS A-2 92  ? 1.1681 1.0969 0.8184 -0.0955 -0.0539 0.0633  ? ? ? ? ? ? 92  LYS A-2 NZ  
1530 N N   . TRP A-2 93  ? 0.6987 0.4867 0.4782 -0.0793 -0.0204 -0.0081 ? ? ? ? ? ? 93  TRP A-2 N   
1531 C CA  . TRP A-2 93  ? 0.6085 0.3678 0.4076 -0.0727 -0.0131 -0.0005 ? ? ? ? ? ? 93  TRP A-2 CA  
1532 C C   . TRP A-2 93  ? 0.6027 0.3685 0.4410 -0.0762 -0.0147 -0.0156 ? ? ? ? ? ? 93  TRP A-2 C   
1533 O O   . TRP A-2 93  ? 0.6128 0.3754 0.4620 -0.0757 -0.0222 -0.0086 ? ? ? ? ? ? 93  TRP A-2 O   
1534 C CB  . TRP A-2 93  ? 0.7632 0.4936 0.5706 -0.0630 0.0098  0.0045  ? ? ? ? ? ? 93  TRP A-2 CB  
1535 C CG  . TRP A-2 93  ? 0.6155 0.3236 0.4487 -0.0568 0.0209  0.0083  ? ? ? ? ? ? 93  TRP A-2 CG  
1536 C CD1 . TRP A-2 93  ? 0.6167 0.3196 0.4894 -0.0557 0.0349  -0.0020 ? ? ? ? ? ? 93  TRP A-2 CD1 
1537 C CD2 . TRP A-2 93  ? 0.5534 0.2445 0.3743 -0.0507 0.0175  0.0242  ? ? ? ? ? ? 93  TRP A-2 CD2 
1538 N NE1 . TRP A-2 93  ? 0.6063 0.2952 0.4943 -0.0495 0.0429  0.0082  ? ? ? ? ? ? 93  TRP A-2 NE1 
1539 C CE2 . TRP A-2 93  ? 0.5626 0.2432 0.4184 -0.0446 0.0335  0.0227  ? ? ? ? ? ? 93  TRP A-2 CE2 
1540 C CE3 . TRP A-2 93  ? 0.6655 0.3482 0.4478 -0.0493 0.0011  0.0400  ? ? ? ? ? ? 93  TRP A-2 CE3 
1541 C CZ2 . TRP A-2 93  ? 0.5791 0.2433 0.4322 -0.0344 0.0372  0.0347  ? ? ? ? ? ? 93  TRP A-2 CZ2 
1542 C CZ3 . TRP A-2 93  ? 0.7109 0.3711 0.4884 -0.0392 0.0019  0.0505  ? ? ? ? ? ? 93  TRP A-2 CZ3 
1543 C CH2 . TRP A-2 93  ? 0.6520 0.3039 0.4646 -0.0304 0.0218  0.0471  ? ? ? ? ? ? 93  TRP A-2 CH2 
1544 N N   . ASP A-2 94  ? 0.5742 0.3477 0.4337 -0.0794 -0.0090 -0.0353 ? ? ? ? ? ? 94  ASP A-2 N   
1545 C CA  . ASP A-2 94  ? 0.6861 0.4630 0.5840 -0.0851 -0.0126 -0.0476 ? ? ? ? ? ? 94  ASP A-2 CA  
1546 C C   . ASP A-2 94  ? 0.7168 0.5146 0.6129 -0.0959 -0.0359 -0.0482 ? ? ? ? ? ? 94  ASP A-2 C   
1547 O O   . ASP A-2 94  ? 0.7021 0.5003 0.6284 -0.0983 -0.0411 -0.0450 ? ? ? ? ? ? 94  ASP A-2 O   
1548 C CB  . ASP A-2 94  ? 0.6797 0.4573 0.5900 -0.0880 -0.0089 -0.0695 ? ? ? ? ? ? 94  ASP A-2 CB  
1549 C CG  . ASP A-2 94  ? 1.0227 0.7763 0.9487 -0.0793 0.0111  -0.0696 ? ? ? ? ? ? 94  ASP A-2 CG  
1550 O OD1 . ASP A-2 94  ? 1.0661 0.8032 1.0054 -0.0738 0.0231  -0.0537 ? ? ? ? ? ? 94  ASP A-2 OD1 
1551 O OD2 . ASP A-2 94  ? 1.2003 0.9504 1.1244 -0.0777 0.0144  -0.0860 ? ? ? ? ? ? 94  ASP A-2 OD2 
1552 N N   . PHE A-2 95  ? 0.6369 0.4543 0.4988 -0.1031 -0.0502 -0.0507 ? ? ? ? ? ? 95  PHE A-2 N   
1553 C CA  . PHE A-2 95  ? 0.6679 0.5050 0.5234 -0.1162 -0.0752 -0.0500 ? ? ? ? ? ? 95  PHE A-2 CA  
1554 C C   . PHE A-2 95  ? 0.7196 0.5491 0.5739 -0.1126 -0.0847 -0.0297 ? ? ? ? ? ? 95  PHE A-2 C   
1555 O O   . PHE A-2 95  ? 0.7683 0.6003 0.6487 -0.1163 -0.0961 -0.0278 ? ? ? ? ? ? 95  PHE A-2 O   
1556 C CB  . PHE A-2 95  ? 0.7435 0.6062 0.5583 -0.1254 -0.0876 -0.0542 ? ? ? ? ? ? 95  PHE A-2 CB  
1557 C CG  . PHE A-2 95  ? 0.8389 0.7224 0.6435 -0.1421 -0.1159 -0.0522 ? ? ? ? ? ? 95  PHE A-2 CG  
1558 C CD1 . PHE A-2 95  ? 0.8188 0.7112 0.6386 -0.1549 -0.1275 -0.0688 ? ? ? ? ? ? 95  PHE A-2 CD1 
1559 C CD2 . PHE A-2 95  ? 0.8830 0.7736 0.6620 -0.1466 -0.1339 -0.0326 ? ? ? ? ? ? 95  PHE A-2 CD2 
1560 C CE1 . PHE A-2 95  ? 0.9480 0.8579 0.7590 -0.1723 -0.1551 -0.0658 ? ? ? ? ? ? 95  PHE A-2 CE1 
1561 C CE2 . PHE A-2 95  ? 0.9235 0.8323 0.6941 -0.1638 -0.1627 -0.0298 ? ? ? ? ? ? 95  PHE A-2 CE2 
1562 C CZ  . PHE A-2 95  ? 0.8902 0.8094 0.6777 -0.1768 -0.1726 -0.0463 ? ? ? ? ? ? 95  PHE A-2 CZ  
1563 N N   . VAL A-2 96  ? 0.6789 0.4975 0.5020 -0.1049 -0.0817 -0.0139 ? ? ? ? ? ? 96  VAL A-2 N   
1564 C CA  . VAL A-2 96  ? 0.5909 0.3958 0.4025 -0.0998 -0.0937 0.0047  ? ? ? ? ? ? 96  VAL A-2 CA  
1565 C C   . VAL A-2 96  ? 0.6821 0.4675 0.5304 -0.0866 -0.0797 0.0075  ? ? ? ? ? ? 96  VAL A-2 C   
1566 O O   . VAL A-2 96  ? 0.6524 0.4386 0.5143 -0.0853 -0.0933 0.0129  ? ? ? ? ? ? 96  VAL A-2 O   
1567 C CB  . VAL A-2 96  ? 0.7659 0.5548 0.5349 -0.0938 -0.0924 0.0220  ? ? ? ? ? ? 96  VAL A-2 CB  
1568 C CG1 . VAL A-2 96  ? 0.7686 0.5289 0.5242 -0.0834 -0.1007 0.0398  ? ? ? ? ? ? 96  VAL A-2 CG1 
1569 C CG2 . VAL A-2 96  ? 0.6592 0.4749 0.3931 -0.1082 -0.1120 0.0258  ? ? ? ? ? ? 96  VAL A-2 CG2 
1570 N N   . SER A-2 97  ? 0.6441 0.4141 0.5097 -0.0768 -0.0529 0.0047  ? ? ? ? ? ? 97  SER A-2 N   
1571 C CA  . SER A-2 97  ? 0.5952 0.3515 0.4950 -0.0644 -0.0365 0.0095  ? ? ? ? ? ? 97  SER A-2 CA  
1572 C C   . SER A-2 97  ? 0.6222 0.3990 0.5720 -0.0710 -0.0416 0.0014  ? ? ? ? ? ? 97  SER A-2 C   
1573 O O   . SER A-2 97  ? 0.6292 0.4072 0.6031 -0.0634 -0.0425 0.0093  ? ? ? ? ? ? 97  SER A-2 O   
1574 C CB  . SER A-2 97  ? 0.6303 0.3668 0.5353 -0.0561 -0.0086 0.0102  ? ? ? ? ? ? 97  SER A-2 CB  
1575 O OG  . SER A-2 97  ? 0.6322 0.3788 0.5582 -0.0647 -0.0021 -0.0050 ? ? ? ? ? ? 97  SER A-2 OG  
1576 N N   . SER A-2 98  ? 0.5808 0.3731 0.5455 -0.0849 -0.0465 -0.0137 ? ? ? ? ? ? 98  SER A-2 N   
1577 C CA  . SER A-2 98  ? 0.5515 0.3610 0.5593 -0.0952 -0.0574 -0.0193 ? ? ? ? ? ? 98  SER A-2 CA  
1578 C C   . SER A-2 98  ? 0.5794 0.4027 0.5884 -0.1005 -0.0827 -0.0129 ? ? ? ? ? ? 98  SER A-2 C   
1579 O O   . SER A-2 98  ? 0.6934 0.5268 0.7444 -0.1010 -0.0874 -0.0080 ? ? ? ? ? ? 98  SER A-2 O   
1580 C CB  . SER A-2 98  ? 0.6746 0.4920 0.6829 -0.1105 -0.0647 -0.0380 ? ? ? ? ? ? 98  SER A-2 CB  
1581 O OG  . SER A-2 98  ? 0.8847 0.7111 0.8487 -0.1183 -0.0796 -0.0446 ? ? ? ? ? ? 98  SER A-2 OG  
1582 N N   . LYS A-2 99  ? 0.5688 0.3938 0.5340 -0.1050 -0.1003 -0.0108 ? ? ? ? ? ? 99  LYS A-2 N   
1583 C CA  . LYS A-2 99  ? 0.6075 0.4446 0.5727 -0.1133 -0.1291 -0.0049 ? ? ? ? ? ? 99  LYS A-2 CA  
1584 C C   . LYS A-2 99  ? 0.7132 0.5360 0.6823 -0.0951 -0.1281 0.0106  ? ? ? ? ? ? 99  LYS A-2 C   
1585 O O   . LYS A-2 99  ? 0.6103 0.4412 0.6063 -0.0948 -0.1434 0.0161  ? ? ? ? ? ? 99  LYS A-2 O   
1586 C CB  . LYS A-2 99  ? 0.6755 0.5232 0.5928 -0.1285 -0.1521 -0.0071 ? ? ? ? ? ? 99  LYS A-2 CB  
1587 C CG  . LYS A-2 99  ? 0.7617 0.6260 0.6721 -0.1454 -0.1546 -0.0250 ? ? ? ? ? ? 99  LYS A-2 CG  
1588 C CD  . LYS A-2 99  ? 0.9592 0.8275 0.9169 -0.1526 -0.1538 -0.0351 ? ? ? ? ? ? 99  LYS A-2 CD  
1589 C CE  . LYS A-2 99  ? 0.9804 0.8543 0.9266 -0.1650 -0.1533 -0.0552 ? ? ? ? ? ? 99  LYS A-2 CE  
1590 N NZ  . LYS A-2 99  ? 1.0228 0.9148 0.9279 -0.1812 -0.1753 -0.0603 ? ? ? ? ? ? 99  LYS A-2 NZ  
1591 N N   . ILE A-2 100 ? 0.6868 0.4862 0.6275 -0.0790 -0.1109 0.0178  ? ? ? ? ? ? 100 ILE A-2 N   
1592 C CA  . ILE A-2 100 ? 0.6968 0.4761 0.6374 -0.0579 -0.1055 0.0303  ? ? ? ? ? ? 100 ILE A-2 CA  
1593 C C   . ILE A-2 100 ? 0.6372 0.4238 0.6345 -0.0455 -0.0840 0.0313  ? ? ? ? ? ? 100 ILE A-2 C   
1594 O O   . ILE A-2 100 ? 0.6120 0.4003 0.6304 -0.0332 -0.0892 0.0385  ? ? ? ? ? ? 100 ILE A-2 O   
1595 C CB  . ILE A-2 100 ? 0.6298 0.3782 0.5236 -0.0456 -0.0921 0.0380  ? ? ? ? ? ? 100 ILE A-2 CB  
1596 C CG1 . ILE A-2 100 ? 0.6059 0.3500 0.4471 -0.0569 -0.1204 0.0440  ? ? ? ? ? ? 100 ILE A-2 CG1 
1597 C CG2 . ILE A-2 100 ? 0.7094 0.4322 0.6055 -0.0201 -0.0768 0.0477  ? ? ? ? ? ? 100 ILE A-2 CG2 
1598 C CD1 . ILE A-2 100 ? 0.8722 0.5883 0.6649 -0.0506 -0.1123 0.0539  ? ? ? ? ? ? 100 ILE A-2 CD1 
1599 N N   . ASN A-2 101 ? 0.5306 0.3236 0.5542 -0.0488 -0.0614 0.0252  ? ? ? ? ? ? 101 ASN A-2 N   
1600 C CA  . ASN A-2 101 ? 0.6696 0.4771 0.7513 -0.0422 -0.0444 0.0289  ? ? ? ? ? ? 101 ASN A-2 CA  
1601 C C   . ASN A-2 101 ? 0.6570 0.4931 0.7860 -0.0547 -0.0649 0.0285  ? ? ? ? ? ? 101 ASN A-2 C   
1602 O O   . ASN A-2 101 ? 0.6359 0.4871 0.8131 -0.0449 -0.0565 0.0378  ? ? ? ? ? ? 101 ASN A-2 O   
1603 C CB  . ASN A-2 101 ? 0.6053 0.4112 0.7032 -0.0465 -0.0208 0.0240  ? ? ? ? ? ? 101 ASN A-2 CB  
1604 C CG  . ASN A-2 101 ? 0.6675 0.4460 0.7340 -0.0311 0.0042  0.0293  ? ? ? ? ? ? 101 ASN A-2 CG  
1605 O OD1 . ASN A-2 101 ? 0.6601 0.4219 0.7049 -0.0131 0.0100  0.0387  ? ? ? ? ? ? 101 ASN A-2 OD1 
1606 N ND2 . ASN A-2 101 ? 0.6389 0.4090 0.7005 -0.0381 0.0172  0.0232  ? ? ? ? ? ? 101 ASN A-2 ND2 
1607 N N   . VAL A-2 102 ? 0.7235 0.5689 0.8402 -0.0765 -0.0910 0.0192  ? ? ? ? ? ? 102 VAL A-2 N   
1608 C CA  . VAL A-2 102 ? 0.6474 0.5159 0.8034 -0.0917 -0.1152 0.0200  ? ? ? ? ? ? 102 VAL A-2 CA  
1609 C C   . VAL A-2 102 ? 0.5329 0.4031 0.6946 -0.0791 -0.1297 0.0314  ? ? ? ? ? ? 102 VAL A-2 C   
1610 O O   . VAL A-2 102 ? 0.7680 0.6569 0.9799 -0.0780 -0.1370 0.0393  ? ? ? ? ? ? 102 VAL A-2 O   
1611 C CB  . VAL A-2 102 ? 0.7398 0.6138 0.8696 -0.1179 -0.1410 0.0070  ? ? ? ? ? ? 102 VAL A-2 CB  
1612 C CG1 . VAL A-2 102 ? 0.8194 0.7111 0.9746 -0.1339 -0.1733 0.0107  ? ? ? ? ? ? 102 VAL A-2 CG1 
1613 C CG2 . VAL A-2 102 ? 0.5562 0.4293 0.6940 -0.1294 -0.1298 -0.0055 ? ? ? ? ? ? 102 VAL A-2 CG2 
1614 N N   . LEU A-2 103 ? 0.5385 0.3875 0.6488 -0.0686 -0.1344 0.0333  ? ? ? ? ? ? 103 LEU A-2 N   
1615 C CA  . LEU A-2 103 ? 0.6466 0.4883 0.7515 -0.0548 -0.1514 0.0427  ? ? ? ? ? ? 103 LEU A-2 CA  
1616 C C   . LEU A-2 103 ? 0.7189 0.5556 0.8527 -0.0243 -0.1251 0.0516  ? ? ? ? ? ? 103 LEU A-2 C   
1617 O O   . LEU A-2 103 ? 0.7680 0.6154 0.9367 -0.0129 -0.1337 0.0588  ? ? ? ? ? ? 103 LEU A-2 O   
1618 C CB  . LEU A-2 103 ? 0.6005 0.4166 0.6366 -0.0545 -0.1662 0.0435  ? ? ? ? ? ? 103 LEU A-2 CB  
1619 C CG  . LEU A-2 103 ? 0.6613 0.4643 0.6808 -0.0457 -0.1946 0.0522  ? ? ? ? ? ? 103 LEU A-2 CG  
1620 C CD1 . LEU A-2 103 ? 0.5860 0.4122 0.6291 -0.0681 -0.2312 0.0523  ? ? ? ? ? ? 103 LEU A-2 CD1 
1621 C CD2 . LEU A-2 103 ? 0.7482 0.5223 0.6983 -0.0452 -0.2060 0.0562  ? ? ? ? ? ? 103 LEU A-2 CD2 
1622 N N   . LYS A-2 104 ? 0.7713 0.5925 0.8898 -0.0108 -0.0929 0.0514  ? ? ? ? ? ? 104 LYS A-2 N   
1623 C CA  . LYS A-2 104 ? 0.8955 0.7139 1.0373 0.0171  -0.0632 0.0593  ? ? ? ? ? ? 104 LYS A-2 CA  
1624 C C   . LYS A-2 104 ? 0.9368 0.7941 1.1556 0.0154  -0.0546 0.0650  ? ? ? ? ? ? 104 LYS A-2 C   
1625 O O   . LYS A-2 104 ? 0.8625 0.7312 1.1149 0.0377  -0.0438 0.0741  ? ? ? ? ? ? 104 LYS A-2 O   
1626 C CB  . LYS A-2 104 ? 0.9395 0.7379 1.0547 0.0238  -0.0312 0.0581  ? ? ? ? ? ? 104 LYS A-2 CB  
1627 C CG  . LYS A-2 104 ? 0.9811 0.7742 1.1102 0.0522  0.0019  0.0665  ? ? ? ? ? ? 104 LYS A-2 CG  
1628 C CD  . LYS A-2 104 ? 1.0198 0.7929 1.1228 0.0530  0.0301  0.0660  ? ? ? ? ? ? 104 LYS A-2 CD  
1629 C CE  . LYS A-2 104 ? 1.0455 0.8473 1.1993 0.0367  0.0457  0.0657  ? ? ? ? ? ? 104 LYS A-2 CE  
1630 N NZ  . LYS A-2 104 ? 1.0631 0.8435 1.1882 0.0295  0.0629  0.0625  ? ? ? ? ? ? 104 LYS A-2 NZ  
1631 N N   . SER A-2 105 ? 0.9690 0.8462 1.2150 -0.0107 -0.0605 0.0605  ? ? ? ? ? ? 105 SER A-2 N   
1632 C CA  . SER A-2 105 ? 0.9606 0.8730 1.2793 -0.0168 -0.0535 0.0688  ? ? ? ? ? ? 105 SER A-2 CA  
1633 C C   . SER A-2 105 ? 0.9797 0.9164 1.3457 -0.0104 -0.0708 0.0791  ? ? ? ? ? ? 105 SER A-2 C   
1634 O O   . SER A-2 105 ? 1.0596 1.0287 1.4909 -0.0104 -0.0629 0.0910  ? ? ? ? ? ? 105 SER A-2 O   
1635 C CB  . SER A-2 105 ? 0.8567 0.7775 1.1867 -0.0484 -0.0664 0.0608  ? ? ? ? ? ? 105 SER A-2 CB  
1636 O OG  . SER A-2 105 ? 1.0525 0.9549 1.3529 -0.0509 -0.0466 0.0529  ? ? ? ? ? ? 105 SER A-2 OG  
1637 N N   . SER A-2 106 ? 0.9293 0.8514 1.2649 -0.0053 -0.0959 0.0767  ? ? ? ? ? ? 106 SER A-2 N   
1638 C CA  . SER A-2 106 ? 0.9359 0.8782 1.3160 0.0022  -0.1148 0.0863  ? ? ? ? ? ? 106 SER A-2 CA  
1639 C C   . SER A-2 106 ? 0.8381 0.7651 1.2046 0.0403  -0.1036 0.0908  ? ? ? ? ? ? 106 SER A-2 C   
1640 O O   . SER A-2 106 ? 0.7364 0.6704 1.1258 0.0508  -0.1235 0.0963  ? ? ? ? ? ? 106 SER A-2 O   
1641 C CB  . SER A-2 106 ? 1.0796 1.0205 1.4466 -0.0254 -0.1594 0.0815  ? ? ? ? ? ? 106 SER A-2 CB  
1642 O OG  . SER A-2 106 ? 1.1301 1.0821 1.5060 -0.0580 -0.1680 0.0758  ? ? ? ? ? ? 106 SER A-2 OG  
1643 N N   . ASN A-2 107 ? 0.9607 0.8634 1.2874 0.0608  -0.0732 0.0880  ? ? ? ? ? ? 107 ASN A-2 N   
1644 C CA  . ASN A-2 107 ? 1.0785 0.9751 1.4086 0.1004  -0.0465 0.0940  ? ? ? ? ? ? 107 ASN A-2 CA  
1645 C C   . ASN A-2 107 ? 1.3125 1.1836 1.5990 0.1136  -0.0110 0.0912  ? ? ? ? ? ? 107 ASN A-2 C   
1646 O O   . ASN A-2 107 ? 1.3725 1.2663 1.6935 0.1163  0.0212  0.0974  ? ? ? ? ? ? 107 ASN A-2 O   
1647 C CB  . ASN A-2 107 ? 0.9336 0.8026 1.2318 0.1217  -0.0707 0.0923  ? ? ? ? ? ? 107 ASN A-2 CB  
1648 C CG  . ASN A-2 107 ? 1.0383 0.9015 1.3422 0.1663  -0.0421 0.0967  ? ? ? ? ? ? 107 ASN A-2 CG  
1649 O OD1 . ASN A-2 107 ? 1.1217 0.9551 1.3786 0.1848  -0.0154 0.0937  ? ? ? ? ? ? 107 ASN A-2 OD1 
1650 N ND2 . ASN A-2 107 ? 0.9127 0.8045 1.2738 0.1841  -0.0474 0.1041  ? ? ? ? ? ? 107 ASN A-2 ND2 
# 
