data_XXXX
# 
loop_
_audit_author.name 
_audit_author.pdbx_ordinal 
"Fibriansah, G."       1 
"Kovacs, A.T."         2 
"Kuipers, O.P."        3 
"Thunnissen, A.M.W.H." 4 
# 
_struct.entry_id                  XXXX 
_struct.title                     "Crystal structure of PadR-like transcriptional regulator (BC4206) from Bacillus cereus strain ATCC 14579" 
_struct.pdbx_model_details        ? 
_struct.pdbx_CASP_flag            ? 
_struct.pdbx_model_type_details   ? 
# 
_struct_keywords.entry_id        XXXX 
_struct_keywords.pdbx_keywords   TRANSCRIPTION 
_struct_keywords.text            "PadR family, transcriptional regulator, DNA binding protein, winged-HTH fold, TRANSCRIPTION" 
# 
_exptl.entry_id          XXXX 
_exptl.method            "X-RAY DIFFRACTION" 
_exptl.crystals_number   1 
# 
_citation.id                        primary 
_citation.title                     "Crystal Structures of Two Transcriptional Regulators from Bacillus cereus Define the Conserved Structural Features of a PadR Subfamily." 
_citation.journal_abbrev            "Plos One" 
_citation.journal_volume            7 
_citation.page_first                e48015 
_citation.page_last                 e48015 
_citation.year                      2012 
_citation.journal_id_ASTM           ? 
_citation.country                   US 
_citation.journal_id_ISSN           1932-6203 
_citation.journal_id_CSD            ? 
_citation.book_publisher            ? 
_citation.pdbx_database_id_PubMed   23189126 
_citation.pdbx_database_id_DOI      10.1371/journal.pone.0048015 
# 
loop_
_citation_author.citation_id 
_citation_author.name 
_citation_author.ordinal 
_citation_author.identifier_ORCID 
primary "Fibriansah, G."   1 ? 
primary "Kovacs, A.T."     2 ? 
primary "Pool, T.J."       3 ? 
primary "Boonstra, M."     4 ? 
primary "Kuipers, O.P."    5 ? 
primary "Thunnissen, A.M." 6 ? 
# 
_entity_poly.entity_id                      1 
_entity_poly.type                           "polypeptide(L)" 
_entity_poly.nstd_linkage                   no 
_entity_poly.nstd_monomer                   no 
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code       
;MHSQMLKGVLEGCILYIISQEEVYGYELSTKLNKHGFTFVSEGSIYPLLLRMQKEKLIEGTLKASSLGPKRKYYHITDKG
LEQLEEFKQSWGMVSTTVNNLLQGESRWSHPQFEK
;
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can   
;MHSQMLKGVLEGCILYIISQEEVYGYELSTKLNKHGFTFVSEGSIYPLLLRMQKEKLIEGTLKASSLGPKRKYYHITDKG
LEQLEEFKQSWGMVSTTVNNLLQGESRWSHPQFEK
;
_entity_poly.pdbx_strand_id                 A,A-2 
_entity_poly.pdbx_target_identifier         ? 
# 
loop_
_entity_poly_seq.entity_id 
_entity_poly_seq.num 
_entity_poly_seq.mon_id 
_entity_poly_seq.hetero 
1 1   MET n 
1 2   HIS n 
1 3   SER n 
1 4   GLN n 
1 5   MET n 
1 6   LEU n 
1 7   LYS n 
1 8   GLY n 
1 9   VAL n 
1 10  LEU n 
1 11  GLU n 
1 12  GLY n 
1 13  CYS n 
1 14  ILE n 
1 15  LEU n 
1 16  TYR n 
1 17  ILE n 
1 18  ILE n 
1 19  SER n 
1 20  GLN n 
1 21  GLU n 
1 22  GLU n 
1 23  VAL n 
1 24  TYR n 
1 25  GLY n 
1 26  TYR n 
1 27  GLU n 
1 28  LEU n 
1 29  SER n 
1 30  THR n 
1 31  LYS n 
1 32  LEU n 
1 33  ASN n 
1 34  LYS n 
1 35  HIS n 
1 36  GLY n 
1 37  PHE n 
1 38  THR n 
1 39  PHE n 
1 40  VAL n 
1 41  SER n 
1 42  GLU n 
1 43  GLY n 
1 44  SER n 
1 45  ILE n 
1 46  TYR n 
1 47  PRO n 
1 48  LEU n 
1 49  LEU n 
1 50  LEU n 
1 51  ARG n 
1 52  MET n 
1 53  GLN n 
1 54  LYS n 
1 55  GLU n 
1 56  LYS n 
1 57  LEU n 
1 58  ILE n 
1 59  GLU n 
1 60  GLY n 
1 61  THR n 
1 62  LEU n 
1 63  LYS n 
1 64  ALA n 
1 65  SER n 
1 66  SER n 
1 67  LEU n 
1 68  GLY n 
1 69  PRO n 
1 70  LYS n 
1 71  ARG n 
1 72  LYS n 
1 73  TYR n 
1 74  TYR n 
1 75  HIS n 
1 76  ILE n 
1 77  THR n 
1 78  ASP n 
1 79  LYS n 
1 80  GLY n 
1 81  LEU n 
1 82  GLU n 
1 83  GLN n 
1 84  LEU n 
1 85  GLU n 
1 86  GLU n 
1 87  PHE n 
1 88  LYS n 
1 89  GLN n 
1 90  SER n 
1 91  TRP n 
1 92  GLY n 
1 93  MET n 
1 94  VAL n 
1 95  SER n 
1 96  THR n 
1 97  THR n 
1 98  VAL n 
1 99  ASN n 
1 100 ASN n 
1 101 LEU n 
1 102 LEU n 
1 103 GLN n 
1 104 GLY n 
1 105 GLU n 
1 106 SER n 
1 107 ARG n 
1 108 TRP n 
1 109 SER n 
1 110 HIS n 
1 111 PRO n 
1 112 GLN n 
1 113 PHE n 
1 114 GLU n 
1 115 LYS n 
# 
loop_
_entity.id 
_entity.type 
_entity.src_method 
_entity.pdbx_description 
_entity.formula_weight 
_entity.pdbx_number_of_molecules 
_entity.pdbx_ec 
_entity.pdbx_mutation 
_entity.pdbx_fragment 
_entity.details 
1 polymer     man "Transcriptional regulator, PadR family" 13304.294 2  ? ? ? ? 
2 non-polymer syn "SULFATE ION"                            96.063    2  ? ? ? ? 
3 non-polymer syn GLYCEROL                                 92.094    8  ? ? ? ? 
4 water       nat water                                    18.015    34 ? ? ? ? 
# 
loop_
_pdbx_poly_seq_scheme.asym_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.entity_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.seq_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_ins_code 
_pdbx_poly_seq_scheme.hetero 
A   1 1   MET 1   1   ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 2   HIS 2   2   ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 3   SER 3   3   3   SER SER A   ? n 
A   1 4   GLN 4   4   4   GLN GLN A   ? n 
A   1 5   MET 5   5   5   MET MET A   ? n 
A   1 6   LEU 6   6   6   LEU LEU A   ? n 
A   1 7   LYS 7   7   7   LYS LYS A   ? n 
A   1 8   GLY 8   8   8   GLY GLY A   ? n 
A   1 9   VAL 9   9   9   VAL VAL A   ? n 
A   1 10  LEU 10  10  10  LEU LEU A   ? n 
A   1 11  GLU 11  11  11  GLU GLU A   ? n 
A   1 12  GLY 12  12  12  GLY GLY A   ? n 
A   1 13  CYS 13  13  13  CYS CYS A   ? n 
A   1 14  ILE 14  14  14  ILE ILE A   ? n 
A   1 15  LEU 15  15  15  LEU LEU A   ? n 
A   1 16  TYR 16  16  16  TYR TYR A   ? n 
A   1 17  ILE 17  17  17  ILE ILE A   ? n 
A   1 18  ILE 18  18  18  ILE ILE A   ? n 
A   1 19  SER 19  19  19  SER SER A   ? n 
A   1 20  GLN 20  20  20  GLN GLN A   ? n 
A   1 21  GLU 21  21  21  GLU GLU A   ? n 
A   1 22  GLU 22  22  22  GLU GLU A   ? n 
A   1 23  VAL 23  23  23  VAL VAL A   ? n 
A   1 24  TYR 24  24  24  TYR TYR A   ? n 
A   1 25  GLY 25  25  25  GLY GLY A   ? n 
A   1 26  TYR 26  26  26  TYR TYR A   ? n 
A   1 27  GLU 27  27  27  GLU GLU A   ? n 
A   1 28  LEU 28  28  28  LEU LEU A   ? n 
A   1 29  SER 29  29  29  SER SER A   ? n 
A   1 30  THR 30  30  30  THR THR A   ? n 
A   1 31  LYS 31  31  31  LYS LYS A   ? n 
A   1 32  LEU 32  32  32  LEU LEU A   ? n 
A   1 33  ASN 33  33  33  ASN ASN A   ? n 
A   1 34  LYS 34  34  34  LYS LYS A   ? n 
A   1 35  HIS 35  35  35  HIS HIS A   ? n 
A   1 36  GLY 36  36  36  GLY GLY A   ? n 
A   1 37  PHE 37  37  37  PHE PHE A   ? n 
A   1 38  THR 38  38  38  THR THR A   ? n 
A   1 39  PHE 39  39  39  PHE PHE A   ? n 
A   1 40  VAL 40  40  40  VAL VAL A   ? n 
A   1 41  SER 41  41  41  SER SER A   ? n 
A   1 42  GLU 42  42  42  GLU GLU A   ? n 
A   1 43  GLY 43  43  43  GLY GLY A   ? n 
A   1 44  SER 44  44  44  SER SER A   ? n 
A   1 45  ILE 45  45  45  ILE ILE A   ? n 
A   1 46  TYR 46  46  46  TYR TYR A   ? n 
A   1 47  PRO 47  47  47  PRO PRO A   ? n 
A   1 48  LEU 48  48  48  LEU LEU A   ? n 
A   1 49  LEU 49  49  49  LEU LEU A   ? n 
A   1 50  LEU 50  50  50  LEU LEU A   ? n 
A   1 51  ARG 51  51  51  ARG ARG A   ? n 
A   1 52  MET 52  52  52  MET MET A   ? n 
A   1 53  GLN 53  53  53  GLN GLN A   ? n 
A   1 54  LYS 54  54  54  LYS LYS A   ? n 
A   1 55  GLU 55  55  55  GLU GLU A   ? n 
A   1 56  LYS 56  56  56  LYS LYS A   ? n 
A   1 57  LEU 57  57  57  LEU LEU A   ? n 
A   1 58  ILE 58  58  58  ILE ILE A   ? n 
A   1 59  GLU 59  59  59  GLU GLU A   ? n 
A   1 60  GLY 60  60  60  GLY GLY A   ? n 
A   1 61  THR 61  61  61  THR THR A   ? n 
A   1 62  LEU 62  62  62  LEU LEU A   ? n 
A   1 63  LYS 63  63  63  LYS LYS A   ? n 
A   1 64  ALA 64  64  64  ALA ALA A   ? n 
A   1 65  SER 65  65  65  SER SER A   ? n 
A   1 66  SER 66  66  66  SER SER A   ? n 
A   1 67  LEU 67  67  67  LEU LEU A   ? n 
A   1 68  GLY 68  68  68  GLY GLY A   ? n 
A   1 69  PRO 69  69  69  PRO PRO A   ? n 
A   1 70  LYS 70  70  70  LYS LYS A   ? n 
A   1 71  ARG 71  71  71  ARG ARG A   ? n 
A   1 72  LYS 72  72  72  LYS LYS A   ? n 
A   1 73  TYR 73  73  73  TYR TYR A   ? n 
A   1 74  TYR 74  74  74  TYR TYR A   ? n 
A   1 75  HIS 75  75  75  HIS HIS A   ? n 
A   1 76  ILE 76  76  76  ILE ILE A   ? n 
A   1 77  THR 77  77  77  THR THR A   ? n 
A   1 78  ASP 78  78  78  ASP ASP A   ? n 
A   1 79  LYS 79  79  79  LYS LYS A   ? n 
A   1 80  GLY 80  80  80  GLY GLY A   ? n 
A   1 81  LEU 81  81  81  LEU LEU A   ? n 
A   1 82  GLU 82  82  82  GLU GLU A   ? n 
A   1 83  GLN 83  83  83  GLN GLN A   ? n 
A   1 84  LEU 84  84  84  LEU LEU A   ? n 
A   1 85  GLU 85  85  85  GLU GLU A   ? n 
A   1 86  GLU 86  86  86  GLU GLU A   ? n 
A   1 87  PHE 87  87  87  PHE PHE A   ? n 
A   1 88  LYS 88  88  88  LYS LYS A   ? n 
A   1 89  GLN 89  89  89  GLN GLN A   ? n 
A   1 90  SER 90  90  90  SER SER A   ? n 
A   1 91  TRP 91  91  91  TRP TRP A   ? n 
A   1 92  GLY 92  92  92  GLY GLY A   ? n 
A   1 93  MET 93  93  93  MET MET A   ? n 
A   1 94  VAL 94  94  94  VAL VAL A   ? n 
A   1 95  SER 95  95  95  SER SER A   ? n 
A   1 96  THR 96  96  96  THR THR A   ? n 
A   1 97  THR 97  97  97  THR THR A   ? n 
A   1 98  VAL 98  98  98  VAL VAL A   ? n 
A   1 99  ASN 99  99  99  ASN ASN A   ? n 
A   1 100 ASN 100 100 100 ASN ASN A   ? n 
A   1 101 LEU 101 101 101 LEU LEU A   ? n 
A   1 102 LEU 102 102 102 LEU LEU A   ? n 
A   1 103 GLN 103 103 103 GLN GLN A   ? n 
A   1 104 GLY 104 104 104 GLY GLY A   ? n 
A   1 105 GLU 105 105 105 GLU GLU A   ? n 
A   1 106 SER 106 106 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 107 ARG 107 107 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 108 TRP 108 108 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 109 SER 109 109 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 110 HIS 110 110 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 111 PRO 111 111 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 112 GLN 112 112 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 113 PHE 113 113 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 114 GLU 114 114 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 115 LYS 115 115 ?   ?   ?   A   ? n 
A-2 1 1   MET 1   1   ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 2   HIS 2   2   ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 3   SER 3   3   3   SER SER A-2 ? n 
A-2 1 4   GLN 4   4   4   GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 5   MET 5   5   5   MET MET A-2 ? n 
A-2 1 6   LEU 6   6   6   LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 7   LYS 7   7   7   LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 8   GLY 8   8   8   GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 9   VAL 9   9   9   VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 10  LEU 10  10  10  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 11  GLU 11  11  11  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 12  GLY 12  12  12  GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 13  CYS 13  13  13  CYS CYS A-2 ? n 
A-2 1 14  ILE 14  14  14  ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 15  LEU 15  15  15  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 16  TYR 16  16  16  TYR TYR A-2 ? n 
A-2 1 17  ILE 17  17  17  ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 18  ILE 18  18  18  ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 19  SER 19  19  19  SER SER A-2 ? n 
A-2 1 20  GLN 20  20  20  GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 21  GLU 21  21  21  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 22  GLU 22  22  22  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 23  VAL 23  23  23  VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 24  TYR 24  24  24  TYR TYR A-2 ? n 
A-2 1 25  GLY 25  25  25  GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 26  TYR 26  26  26  TYR TYR A-2 ? n 
A-2 1 27  GLU 27  27  27  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 28  LEU 28  28  28  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 29  SER 29  29  29  SER SER A-2 ? n 
A-2 1 30  THR 30  30  30  THR THR A-2 ? n 
A-2 1 31  LYS 31  31  31  LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 32  LEU 32  32  32  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 33  ASN 33  33  33  ASN ASN A-2 ? n 
A-2 1 34  LYS 34  34  34  LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 35  HIS 35  35  35  HIS HIS A-2 ? n 
A-2 1 36  GLY 36  36  36  GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 37  PHE 37  37  37  PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 38  THR 38  38  38  THR THR A-2 ? n 
A-2 1 39  PHE 39  39  39  PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 40  VAL 40  40  40  VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 41  SER 41  41  41  SER SER A-2 ? n 
A-2 1 42  GLU 42  42  42  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 43  GLY 43  43  43  GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 44  SER 44  44  44  SER SER A-2 ? n 
A-2 1 45  ILE 45  45  45  ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 46  TYR 46  46  46  TYR TYR A-2 ? n 
A-2 1 47  PRO 47  47  47  PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 48  LEU 48  48  48  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 49  LEU 49  49  49  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 50  LEU 50  50  50  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 51  ARG 51  51  51  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 52  MET 52  52  52  MET MET A-2 ? n 
A-2 1 53  GLN 53  53  53  GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 54  LYS 54  54  54  LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 55  GLU 55  55  55  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 56  LYS 56  56  56  LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 57  LEU 57  57  57  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 58  ILE 58  58  58  ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 59  GLU 59  59  59  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 60  GLY 60  60  60  GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 61  THR 61  61  61  THR THR A-2 ? n 
A-2 1 62  LEU 62  62  62  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 63  LYS 63  63  63  LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 64  ALA 64  64  64  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 65  SER 65  65  65  SER SER A-2 ? n 
A-2 1 66  SER 66  66  66  SER SER A-2 ? n 
A-2 1 67  LEU 67  67  67  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 68  GLY 68  68  68  GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 69  PRO 69  69  69  PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 70  LYS 70  70  70  LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 71  ARG 71  71  71  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 72  LYS 72  72  72  LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 73  TYR 73  73  73  TYR TYR A-2 ? n 
A-2 1 74  TYR 74  74  74  TYR TYR A-2 ? n 
A-2 1 75  HIS 75  75  75  HIS HIS A-2 ? n 
A-2 1 76  ILE 76  76  76  ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 77  THR 77  77  77  THR THR A-2 ? n 
A-2 1 78  ASP 78  78  78  ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 79  LYS 79  79  79  LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 80  GLY 80  80  80  GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 81  LEU 81  81  81  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 82  GLU 82  82  82  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 83  GLN 83  83  83  GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 84  LEU 84  84  84  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 85  GLU 85  85  85  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 86  GLU 86  86  86  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 87  PHE 87  87  87  PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 88  LYS 88  88  88  LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 89  GLN 89  89  89  GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 90  SER 90  90  90  SER SER A-2 ? n 
A-2 1 91  TRP 91  91  91  TRP TRP A-2 ? n 
A-2 1 92  GLY 92  92  92  GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 93  MET 93  93  93  MET MET A-2 ? n 
A-2 1 94  VAL 94  94  94  VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 95  SER 95  95  95  SER SER A-2 ? n 
A-2 1 96  THR 96  96  96  THR THR A-2 ? n 
A-2 1 97  THR 97  97  97  THR THR A-2 ? n 
A-2 1 98  VAL 98  98  98  VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 99  ASN 99  99  99  ASN ASN A-2 ? n 
A-2 1 100 ASN 100 100 100 ASN ASN A-2 ? n 
A-2 1 101 LEU 101 101 101 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 102 LEU 102 102 102 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 103 GLN 103 103 103 GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 104 GLY 104 104 104 GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 105 GLU 105 105 105 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 106 SER 106 106 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 107 ARG 107 107 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 108 TRP 108 108 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 109 SER 109 109 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 110 HIS 110 110 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 111 PRO 111 111 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 112 GLN 112 112 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 113 PHE 113 113 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 114 GLU 114 114 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 115 LYS 115 115 ?   ?   ?   A-2 ? n 
# 
loop_
_pdbx_nonpoly_scheme.asym_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.entity_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_ins_code 
B   2 SO4 1  201 201 SO4 SO4 A   ? 
C   3 GOL 1  202 301 GOL GOL A   ? 
D   3 GOL 1  203 302 GOL GOL A   ? 
E   3 GOL 1  204 303 GOL GOL A   ? 
F   3 GOL 1  205 304 GOL GOL A   ? 
B-2 2 SO4 1  201 201 SO4 SO4 A-2 ? 
C-2 3 GOL 1  202 301 GOL GOL A-2 ? 
D-2 3 GOL 1  203 302 GOL GOL A-2 ? 
E-2 3 GOL 1  204 303 GOL GOL A-2 ? 
F-2 3 GOL 1  205 304 GOL GOL A-2 ? 
G   4 HOH 1  301 1   HOH HOH A   ? 
G   4 HOH 2  302 2   HOH HOH A   ? 
G   4 HOH 3  303 3   HOH HOH A   ? 
G   4 HOH 4  304 4   HOH HOH A   ? 
G   4 HOH 5  305 5   HOH HOH A   ? 
G   4 HOH 6  306 6   HOH HOH A   ? 
G   4 HOH 7  307 7   HOH HOH A   ? 
G   4 HOH 8  308 8   HOH HOH A   ? 
G   4 HOH 9  309 9   HOH HOH A   ? 
G   4 HOH 10 310 10  HOH HOH A   ? 
G   4 HOH 11 311 11  HOH HOH A   ? 
G   4 HOH 12 312 12  HOH HOH A   ? 
G   4 HOH 13 313 13  HOH HOH A   ? 
G   4 HOH 14 314 14  HOH HOH A   ? 
G   4 HOH 15 315 15  HOH HOH A   ? 
G   4 HOH 16 316 16  HOH HOH A   ? 
G   4 HOH 17 317 17  HOH HOH A   ? 
G-2 4 HOH 1  301 1   HOH HOH A-2 ? 
G-2 4 HOH 2  302 2   HOH HOH A-2 ? 
G-2 4 HOH 3  303 3   HOH HOH A-2 ? 
G-2 4 HOH 4  304 4   HOH HOH A-2 ? 
G-2 4 HOH 5  305 5   HOH HOH A-2 ? 
G-2 4 HOH 6  306 6   HOH HOH A-2 ? 
G-2 4 HOH 7  307 7   HOH HOH A-2 ? 
G-2 4 HOH 8  308 8   HOH HOH A-2 ? 
G-2 4 HOH 9  309 9   HOH HOH A-2 ? 
G-2 4 HOH 10 310 10  HOH HOH A-2 ? 
G-2 4 HOH 11 311 11  HOH HOH A-2 ? 
G-2 4 HOH 12 312 12  HOH HOH A-2 ? 
G-2 4 HOH 13 313 13  HOH HOH A-2 ? 
G-2 4 HOH 14 314 14  HOH HOH A-2 ? 
G-2 4 HOH 15 315 15  HOH HOH A-2 ? 
G-2 4 HOH 16 316 16  HOH HOH A-2 ? 
G-2 4 HOH 17 317 17  HOH HOH A-2 ? 
# 
loop_
_chem_comp.id 
_chem_comp.type 
_chem_comp.mon_nstd_flag 
_chem_comp.name 
_chem_comp.pdbx_synonyms 
_chem_comp.formula 
_chem_comp.formula_weight 
ALA "L-peptide linking" y ALANINE         ?                               "C3 H7 N O2"     89.093  
ARG "L-peptide linking" y ARGININE        ?                               "C6 H15 N4 O2 1" 175.209 
ASN "L-peptide linking" y ASPARAGINE      ?                               "C4 H8 N2 O3"    132.118 
ASP "L-peptide linking" y "ASPARTIC ACID" ?                               "C4 H7 N O4"     133.103 
CYS "L-peptide linking" y CYSTEINE        ?                               "C3 H7 N O2 S"   121.158 
GLN "L-peptide linking" y GLUTAMINE       ?                               "C5 H10 N2 O3"   146.144 
GLU "L-peptide linking" y "GLUTAMIC ACID" ?                               "C5 H9 N O4"     147.129 
GLY "peptide linking"   y GLYCINE         ?                               "C2 H5 N O2"     75.067  
GOL non-polymer         . GLYCEROL        "GLYCERIN; PROPANE-1,2,3-TRIOL" "C3 H8 O3"       92.094  
HIS "L-peptide linking" y HISTIDINE       ?                               "C6 H10 N3 O2 1" 156.162 
HOH non-polymer         . WATER           ?                               "H2 O"           18.015  
ILE "L-peptide linking" y ISOLEUCINE      ?                               "C6 H13 N O2"    131.173 
LEU "L-peptide linking" y LEUCINE         ?                               "C6 H13 N O2"    131.173 
LYS "L-peptide linking" y LYSINE          ?                               "C6 H15 N2 O2 1" 147.195 
MET "L-peptide linking" y METHIONINE      ?                               "C5 H11 N O2 S"  149.211 
PHE "L-peptide linking" y PHENYLALANINE   ?                               "C9 H11 N O2"    165.189 
PRO "L-peptide linking" y PROLINE         ?                               "C5 H9 N O2"     115.130 
SER "L-peptide linking" y SERINE          ?                               "C3 H7 N O3"     105.093 
SO4 non-polymer         . "SULFATE ION"   ?                               "O4 S -2"        96.063  
THR "L-peptide linking" y THREONINE       ?                               "C4 H9 N O3"     119.119 
TRP "L-peptide linking" y TRYPTOPHAN      ?                               "C11 H12 N2 O2"  204.225 
TYR "L-peptide linking" y TYROSINE        ?                               "C9 H11 N O3"    181.189 
VAL "L-peptide linking" y VALINE          ?                               "C5 H11 N O2"    117.146 
# 
loop_
_struct_asym.id 
_struct_asym.pdbx_blank_PDB_chainid_flag 
_struct_asym.pdbx_modified 
_struct_asym.entity_id 
_struct_asym.details 
A   N N 1 ? 
A-2 N N 1 ? 
B   N N 2 ? 
C   N N 3 ? 
D   N N 3 ? 
E   N N 3 ? 
F   N N 3 ? 
B-2 N N 2 ? 
C-2 N N 3 ? 
D-2 N N 3 ? 
E-2 N N 3 ? 
F-2 N N 3 ? 
G   N N 4 ? 
G-2 N N 4 ? 
# 
_struct_conf_type.id          HELX_P 
_struct_conf_type.criteria    ? 
_struct_conf_type.reference   ? 
# 
loop_
_struct_conf.conf_type_id 
_struct_conf.id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_id 
_struct_conf.beg_label_comp_id 
_struct_conf.beg_label_asym_id 
_struct_conf.beg_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_conf.end_label_comp_id 
_struct_conf.end_label_asym_id 
_struct_conf.end_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_conf.beg_auth_comp_id 
_struct_conf.beg_auth_asym_id 
_struct_conf.beg_auth_seq_id 
_struct_conf.end_auth_comp_id 
_struct_conf.end_auth_asym_id 
_struct_conf.end_auth_seq_id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_class 
_struct_conf.details 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_length 
HELX_P HELX_P1 AA1 VAL A   9  ? GLU A   21  ? VAL A   9  GLU A   21  1 ? 13 
HELX_P HELX_P2 AA2 GLY A   25 ? HIS A   35  ? GLY A   25 HIS A   35  1 ? 11 
HELX_P HELX_P3 AA3 SER A   41 ? GLU A   55  ? SER A   41 GLU A   55  1 ? 15 
HELX_P HELX_P4 AA4 THR A   77 ? LEU A   102 ? THR A   77 LEU A   102 1 ? 26 
HELX_P HELX_P5 AA5 VAL A-2 9  ? GLU A-2 21  ? VAL A-2 9  GLU A-2 21  1 ? 13 
HELX_P HELX_P6 AA6 GLY A-2 25 ? HIS A-2 35  ? GLY A-2 25 HIS A-2 35  1 ? 11 
HELX_P HELX_P7 AA7 SER A-2 41 ? GLU A-2 55  ? SER A-2 41 GLU A-2 55  1 ? 15 
HELX_P HELX_P8 AA8 THR A-2 77 ? LEU A-2 102 ? THR A-2 77 LEU A-2 102 1 ? 26 
# 
loop_
_struct_sheet.id 
_struct_sheet.type 
_struct_sheet.number_strands 
_struct_sheet.details 
AA1 ? 3 ? 
AA2 ? 3 ? 
# 
loop_
_struct_sheet_order.sheet_id 
_struct_sheet_order.range_id_1 
_struct_sheet_order.range_id_2 
_struct_sheet_order.offset 
_struct_sheet_order.sense 
AA1 1 2 ? anti-parallel 
AA1 2 3 ? anti-parallel 
AA2 1 2 ? anti-parallel 
AA2 2 3 ? anti-parallel 
# 
loop_
_struct_sheet_range.sheet_id 
_struct_sheet_range.id 
_struct_sheet_range.beg_label_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_label_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.end_label_comp_id 
_struct_sheet_range.end_label_asym_id 
_struct_sheet_range.end_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.beg_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_seq_id 
_struct_sheet_range.end_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.end_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.end_auth_seq_id 
AA1 1 VAL A   23 ? TYR A   24 ? VAL A   23 TYR A   24 
AA1 2 LYS A   70 ? ILE A   76 ? LYS A   70 ILE A   76 
AA1 3 ILE A   58 ? ALA A   64 ? ILE A   58 ALA A   64 
AA2 1 VAL A-2 23 ? TYR A-2 24 ? VAL A-2 23 TYR A-2 24 
AA2 2 LYS A-2 70 ? ILE A-2 76 ? LYS A-2 70 ILE A-2 76 
AA2 3 ILE A-2 58 ? ALA A-2 64 ? ILE A-2 58 ALA A-2 64 
# 
loop_
_pdbx_struct_oper_list.id 
_pdbx_struct_oper_list.type 
_pdbx_struct_oper_list.name 
_pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[1][1] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[1][2] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[1][3] 
_pdbx_struct_oper_list.vector[1] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[2][1] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[2][2] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[2][3] 
_pdbx_struct_oper_list.vector[2] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][1] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][2] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][3] 
_pdbx_struct_oper_list.vector[3] 
1 "identity operation"         1_555 x,y,z  1.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 1.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 1.0000000000  0.0000000000 
2 "crystal symmetry operation" 7_555 y,x,-z 0.0000000000 1.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 1.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 -1.0000000000 0.0000000000 
# 
_atom_sites.entry_id                    XXXX 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][1]   0.013599 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][2]   0.013599 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][3]   0.011893 
_atom_sites.fract_transf_vector[1]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[2]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[3]      0.00000 
# 
loop_
_atom_type.symbol 
C 
N 
O 
S 
# 
_entry.id   XXXX 
# 
loop_
_pdbx_chain_remapping.entity_id 
_pdbx_chain_remapping.label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.applied_operations 
1 A   A   A A 1 
1 A-2 A-2 A A 2 
2 B   A   B A 1 
3 C   A   C A 1 
3 D   A   D A 1 
3 E   A   E A 1 
3 F   A   F A 1 
2 B-2 A-2 B A 2 
3 C-2 A-2 C A 2 
3 D-2 A-2 D A 2 
3 E-2 A-2 E A 2 
3 F-2 A-2 F A 2 
4 G   A   G A 1 
4 G-2 A-2 G A 2 
# 
loop_
_pdbx_entity_nonpoly.entity_id 
_pdbx_entity_nonpoly.name 
_pdbx_entity_nonpoly.comp_id 
2 "SULFATE ION" SO4 
3 GLYCEROL      GOL 
4 water         HOH 
# 
loop_
_pdbx_entity_remapping.entity_id 
_pdbx_entity_remapping.orig_entity_id 
1 1 
2 2 
3 3 
4 4 
# 
loop_
_pdbx_struct_sheet_hbond.sheet_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_1 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_2 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_seq_id 
AA1 1 2 N VAL A   23 ? N VAL A   23 O TYR A   74 ? O TYR A   74 
AA1 2 3 O HIS A   75 ? O HIS A   75 N GLU A   59 ? N GLU A   59 
AA2 1 2 N VAL A-2 23 ? N VAL A-2 23 O TYR A-2 74 ? O TYR A-2 74 
AA2 2 3 O HIS A-2 75 ? O HIS A-2 75 N GLU A-2 59 ? N GLU A-2 59 
# 
loop_
_atom_site.group_PDB 
_atom_site.id 
_atom_site.type_symbol 
_atom_site.label_atom_id 
_atom_site.label_alt_id 
_atom_site.label_comp_id 
_atom_site.label_asym_id 
_atom_site.label_entity_id 
_atom_site.label_seq_id 
_atom_site.pdbx_PDB_ins_code 
_atom_site.Cartn_x 
_atom_site.Cartn_y 
_atom_site.Cartn_z 
_atom_site.occupancy 
_atom_site.B_iso_or_equiv 
_atom_site.Cartn_x_esd 
_atom_site.Cartn_y_esd 
_atom_site.Cartn_z_esd 
_atom_site.occupancy_esd 
_atom_site.B_iso_or_equiv_esd 
_atom_site.pdbx_formal_charge 
_atom_site.auth_seq_id 
_atom_site.auth_comp_id 
_atom_site.auth_asym_id 
_atom_site.auth_atom_id 
_atom_site.pdbx_PDB_model_num 
ATOM   1    N N   . SER A   1 3   ? 16.138  19.035  -10.887 1.00 124.28 ? ? ? ? ? ? 3   SER A   N   1 
ATOM   2    C CA  . SER A   1 3   ? 15.219  19.858  -10.111 1.00 118.97 ? ? ? ? ? ? 3   SER A   CA  1 
ATOM   3    C C   . SER A   1 3   ? 14.656  19.069  -8.934  1.00 117.27 ? ? ? ? ? ? 3   SER A   C   1 
ATOM   4    O O   . SER A   1 3   ? 13.846  19.579  -8.163  1.00 125.98 ? ? ? ? ? ? 3   SER A   O   1 
ATOM   5    C CB  . SER A   1 3   ? 14.076  20.359  -10.998 1.00 110.86 ? ? ? ? ? ? 3   SER A   CB  1 
ATOM   6    O OG  . SER A   1 3   ? 13.285  19.282  -11.468 1.00 100.75 ? ? ? ? ? ? 3   SER A   OG  1 
ATOM   7    N N   . GLN A   1 4   ? 15.099  17.823  -8.801  1.00 119.94 ? ? ? ? ? ? 4   GLN A   N   1 
ATOM   8    C CA  . GLN A   1 4   ? 14.593  16.925  -7.767  1.00 119.34 ? ? ? ? ? ? 4   GLN A   CA  1 
ATOM   9    C C   . GLN A   1 4   ? 14.980  17.383  -6.361  1.00 119.19 ? ? ? ? ? ? 4   GLN A   C   1 
ATOM   10   O O   . GLN A   1 4   ? 14.293  17.079  -5.385  1.00 101.88 ? ? ? ? ? ? 4   GLN A   O   1 
ATOM   11   C CB  . GLN A   1 4   ? 15.116  15.505  -8.004  1.00 120.27 ? ? ? ? ? ? 4   GLN A   CB  1 
ATOM   12   C CG  . GLN A   1 4   ? 16.618  15.344  -7.792  1.00 127.05 ? ? ? ? ? ? 4   GLN A   CG  1 
ATOM   13   C CD  . GLN A   1 4   ? 17.444  16.214  -8.723  1.00 112.32 ? ? ? ? ? ? 4   GLN A   CD  1 
ATOM   14   O OE1 . GLN A   1 4   ? 16.911  16.857  -9.628  1.00 121.12 ? ? ? ? ? ? 4   GLN A   OE1 1 
ATOM   15   N NE2 . GLN A   1 4   ? 18.753  16.237  -8.504  1.00 89.96  ? ? ? ? ? ? 4   GLN A   NE2 1 
ATOM   16   N N   . MET A   1 5   ? 16.086  18.112  -6.266  1.00 116.84 ? ? ? ? ? ? 5   MET A   N   1 
ATOM   17   C CA  . MET A   1 5   ? 16.625  18.537  -4.981  1.00 103.15 ? ? ? ? ? ? 5   MET A   CA  1 
ATOM   18   C C   . MET A   1 5   ? 16.121  19.929  -4.614  1.00 104.66 ? ? ? ? ? ? 5   MET A   C   1 
ATOM   19   O O   . MET A   1 5   ? 15.953  20.250  -3.436  1.00 96.79  ? ? ? ? ? ? 5   MET A   O   1 
ATOM   20   C CB  . MET A   1 5   ? 18.151  18.522  -5.046  1.00 93.74  ? ? ? ? ? ? 5   MET A   CB  1 
ATOM   21   C CG  . MET A   1 5   ? 18.857  18.801  -3.731  1.00 117.54 ? ? ? ? ? ? 5   MET A   CG  1 
ATOM   22   S SD  . MET A   1 5   ? 20.650  18.810  -3.940  1.00 114.51 ? ? ? ? ? ? 5   MET A   SD  1 
ATOM   23   C CE  . MET A   1 5   ? 20.896  17.285  -4.839  1.00 55.76  ? ? ? ? ? ? 5   MET A   CE  1 
ATOM   24   N N   . LEU A   1 6   ? 15.878  20.752  -5.631  1.00 101.59 ? ? ? ? ? ? 6   LEU A   N   1 
ATOM   25   C CA  . LEU A   1 6   ? 15.280  22.067  -5.434  1.00 88.03  ? ? ? ? ? ? 6   LEU A   CA  1 
ATOM   26   C C   . LEU A   1 6   ? 14.001  21.973  -4.603  1.00 95.18  ? ? ? ? ? ? 6   LEU A   C   1 
ATOM   27   O O   . LEU A   1 6   ? 13.615  22.932  -3.935  1.00 93.19  ? ? ? ? ? ? 6   LEU A   O   1 
ATOM   28   C CB  . LEU A   1 6   ? 14.966  22.713  -6.785  1.00 107.36 ? ? ? ? ? ? 6   LEU A   CB  1 
ATOM   29   C CG  . LEU A   1 6   ? 16.047  23.593  -7.420  1.00 96.68  ? ? ? ? ? ? 6   LEU A   CG  1 
ATOM   30   C CD1 . LEU A   1 6   ? 15.695  23.889  -8.870  1.00 95.19  ? ? ? ? ? ? 6   LEU A   CD1 1 
ATOM   31   C CD2 . LEU A   1 6   ? 16.219  24.890  -6.645  1.00 87.37  ? ? ? ? ? ? 6   LEU A   CD2 1 
ATOM   32   N N   . LYS A   1 7   ? 13.350  20.813  -4.645  1.00 93.90  ? ? ? ? ? ? 7   LYS A   N   1 
ATOM   33   C CA  . LYS A   1 7   ? 12.099  20.603  -3.920  1.00 93.16  ? ? ? ? ? ? 7   LYS A   CA  1 
ATOM   34   C C   . LYS A   1 7   ? 12.333  20.311  -2.443  1.00 63.35  ? ? ? ? ? ? 7   LYS A   C   1 
ATOM   35   O O   . LYS A   1 7   ? 11.465  20.572  -1.609  1.00 74.78  ? ? ? ? ? ? 7   LYS A   O   1 
ATOM   36   C CB  . LYS A   1 7   ? 11.308  19.460  -4.559  1.00 105.62 ? ? ? ? ? ? 7   LYS A   CB  1 
ATOM   37   C CG  . LYS A   1 7   ? 10.669  19.843  -5.880  1.00 98.12  ? ? ? ? ? ? 7   LYS A   CG  1 
ATOM   38   C CD  . LYS A   1 7   ? 10.685  18.703  -6.879  1.00 108.37 ? ? ? ? ? ? 7   LYS A   CD  1 
ATOM   39   C CE  . LYS A   1 7   ? 10.682  19.238  -8.302  1.00 110.57 ? ? ? ? ? ? 7   LYS A   CE  1 
ATOM   40   N NZ  . LYS A   1 7   ? 9.913   18.381  -9.236  1.00 86.33  ? ? ? ? ? ? 7   LYS A   NZ  1 
ATOM   41   N N   . GLY A   1 8   ? 13.502  19.769  -2.121  1.00 74.54  ? ? ? ? ? ? 8   GLY A   N   1 
ATOM   42   C CA  . GLY A   1 8   ? 13.852  19.489  -0.742  1.00 73.06  ? ? ? ? ? ? 8   GLY A   CA  1 
ATOM   43   C C   . GLY A   1 8   ? 13.866  20.755  0.095   1.00 79.96  ? ? ? ? ? ? 8   GLY A   C   1 
ATOM   44   O O   . GLY A   1 8   ? 13.364  20.780  1.220   1.00 66.01  ? ? ? ? ? ? 8   GLY A   O   1 
ATOM   45   N N   . VAL A   1 9   ? 14.428  21.817  -0.474  1.00 73.86  ? ? ? ? ? ? 9   VAL A   N   1 
ATOM   46   C CA  . VAL A   1 9   ? 14.650  23.063  0.250   1.00 53.31  ? ? ? ? ? ? 9   VAL A   CA  1 
ATOM   47   C C   . VAL A   1 9   ? 13.612  24.139  -0.068  1.00 44.84  ? ? ? ? ? ? 9   VAL A   C   1 
ATOM   48   O O   . VAL A   1 9   ? 13.713  25.265  0.416   1.00 45.01  ? ? ? ? ? ? 9   VAL A   O   1 
ATOM   49   C CB  . VAL A   1 9   ? 16.035  23.643  -0.090  1.00 55.92  ? ? ? ? ? ? 9   VAL A   CB  1 
ATOM   50   C CG1 . VAL A   1 9   ? 17.128  22.634  0.229   1.00 53.05  ? ? ? ? ? ? 9   VAL A   CG1 1 
ATOM   51   C CG2 . VAL A   1 9   ? 16.089  24.051  -1.557  1.00 67.01  ? ? ? ? ? ? 9   VAL A   CG2 1 
ATOM   52   N N   . LEU A   1 10  ? 12.616  23.795  -0.876  1.00 46.17  ? ? ? ? ? ? 10  LEU A   N   1 
ATOM   53   C CA  . LEU A   1 10  ? 11.652  24.780  -1.358  1.00 44.16  ? ? ? ? ? ? 10  LEU A   CA  1 
ATOM   54   C C   . LEU A   1 10  ? 10.702  25.236  -0.252  1.00 43.12  ? ? ? ? ? ? 10  LEU A   C   1 
ATOM   55   O O   . LEU A   1 10  ? 10.367  26.418  -0.161  1.00 42.79  ? ? ? ? ? ? 10  LEU A   O   1 
ATOM   56   C CB  . LEU A   1 10  ? 10.863  24.212  -2.539  1.00 51.32  ? ? ? ? ? ? 10  LEU A   CB  1 
ATOM   57   C CG  . LEU A   1 10  ? 9.797   25.107  -3.174  1.00 49.54  ? ? ? ? ? ? 10  LEU A   CG  1 
ATOM   58   C CD1 . LEU A   1 10  ? 10.405  26.372  -3.765  1.00 44.89  ? ? ? ? ? ? 10  LEU A   CD1 1 
ATOM   59   C CD2 . LEU A   1 10  ? 9.050   24.327  -4.240  1.00 53.49  ? ? ? ? ? ? 10  LEU A   CD2 1 
ATOM   60   N N   . GLU A   1 11  ? 10.267  24.299  0.583   1.00 47.30  ? ? ? ? ? ? 11  GLU A   N   1 
ATOM   61   C CA  . GLU A   1 11  ? 9.393   24.624  1.705   1.00 39.07  ? ? ? ? ? ? 11  GLU A   CA  1 
ATOM   62   C C   . GLU A   1 11  ? 10.074  25.618  2.641   1.00 38.42  ? ? ? ? ? ? 11  GLU A   C   1 
ATOM   63   O O   . GLU A   1 11  ? 9.448   26.560  3.124   1.00 44.50  ? ? ? ? ? ? 11  GLU A   O   1 
ATOM   64   C CB  . GLU A   1 11  ? 9.011   23.352  2.467   1.00 45.17  ? ? ? ? ? ? 11  GLU A   CB  1 
ATOM   65   C CG  . GLU A   1 11  ? 8.120   23.589  3.677   1.00 55.02  ? ? ? ? ? ? 11  GLU A   CG  1 
ATOM   66   C CD  . GLU A   1 11  ? 7.354   22.346  4.093   1.00 52.14  ? ? ? ? ? ? 11  GLU A   CD  1 
ATOM   67   O OE1 . GLU A   1 11  ? 7.465   21.317  3.396   1.00 62.02  ? ? ? ? ? ? 11  GLU A   OE1 1 
ATOM   68   O OE2 . GLU A   1 11  ? 6.639   22.399  5.116   1.00 62.77  ? ? ? ? ? ? 11  GLU A   OE2 1 
ATOM   69   N N   . GLY A   1 12  ? 11.363  25.407  2.883   1.00 35.79  ? ? ? ? ? ? 12  GLY A   N   1 
ATOM   70   C CA  . GLY A   1 12  ? 12.130  26.272  3.762   1.00 38.90  ? ? ? ? ? ? 12  GLY A   CA  1 
ATOM   71   C C   . GLY A   1 12  ? 12.329  27.666  3.200   1.00 40.75  ? ? ? ? ? ? 12  GLY A   C   1 
ATOM   72   O O   . GLY A   1 12  ? 12.291  28.653  3.933   1.00 42.33  ? ? ? ? ? ? 12  GLY A   O   1 
ATOM   73   N N   . CYS A   1 13  ? 12.542  27.752  1.892   1.00 44.28  ? ? ? ? ? ? 13  CYS A   N   1 
ATOM   74   C CA  . CYS A   1 13  ? 12.760  29.041  1.243   1.00 36.13  ? ? ? ? ? ? 13  CYS A   CA  1 
ATOM   75   C C   . CYS A   1 13  ? 11.452  29.817  1.151   1.00 33.21  ? ? ? ? ? ? 13  CYS A   C   1 
ATOM   76   O O   . CYS A   1 13  ? 11.440  31.044  1.196   1.00 34.87  ? ? ? ? ? ? 13  CYS A   O   1 
ATOM   77   C CB  . CYS A   1 13  ? 13.363  28.845  -0.147  1.00 38.56  ? ? ? ? ? ? 13  CYS A   CB  1 
ATOM   78   S SG  . CYS A   1 13  ? 15.068  28.238  -0.111  1.00 41.95  ? ? ? ? ? ? 13  CYS A   SG  1 
ATOM   79   N N   . ILE A   1 14  ? 10.352  29.087  1.018   1.00 31.06  ? ? ? ? ? ? 14  ILE A   N   1 
ATOM   80   C CA  . ILE A   1 14  ? 9.026   29.687  1.055   1.00 33.36  ? ? ? ? ? ? 14  ILE A   CA  1 
ATOM   81   C C   . ILE A   1 14  ? 8.740   30.273  2.439   1.00 44.55  ? ? ? ? ? ? 14  ILE A   C   1 
ATOM   82   O O   . ILE A   1 14  ? 8.206   31.376  2.553   1.00 46.81  ? ? ? ? ? ? 14  ILE A   O   1 
ATOM   83   C CB  . ILE A   1 14  ? 7.936   28.664  0.678   1.00 35.46  ? ? ? ? ? ? 14  ILE A   CB  1 
ATOM   84   C CG1 . ILE A   1 14  ? 7.889   28.503  -0.841  1.00 34.18  ? ? ? ? ? ? 14  ILE A   CG1 1 
ATOM   85   C CG2 . ILE A   1 14  ? 6.572   29.102  1.206   1.00 32.63  ? ? ? ? ? ? 14  ILE A   CG2 1 
ATOM   86   C CD1 . ILE A   1 14  ? 6.887   27.481  -1.331  1.00 37.19  ? ? ? ? ? ? 14  ILE A   CD1 1 
ATOM   87   N N   . LEU A   1 15  ? 9.098   29.540  3.490   1.00 41.77  ? ? ? ? ? ? 15  LEU A   N   1 
ATOM   88   C CA  . LEU A   1 15  ? 8.920   30.043  4.847   1.00 38.34  ? ? ? ? ? ? 15  LEU A   CA  1 
ATOM   89   C C   . LEU A   1 15  ? 9.783   31.277  5.072   1.00 41.68  ? ? ? ? ? ? 15  LEU A   C   1 
ATOM   90   O O   . LEU A   1 15  ? 9.335   32.246  5.687   1.00 38.30  ? ? ? ? ? ? 15  LEU A   O   1 
ATOM   91   C CB  . LEU A   1 15  ? 9.266   28.977  5.889   1.00 40.91  ? ? ? ? ? ? 15  LEU A   CB  1 
ATOM   92   C CG  . LEU A   1 15  ? 8.303   27.796  6.033   1.00 45.48  ? ? ? ? ? ? 15  LEU A   CG  1 
ATOM   93   C CD1 . LEU A   1 15  ? 8.873   26.774  7.003   1.00 37.01  ? ? ? ? ? ? 15  LEU A   CD1 1 
ATOM   94   C CD2 . LEU A   1 15  ? 6.932   28.262  6.497   1.00 40.78  ? ? ? ? ? ? 15  LEU A   CD2 1 
ATOM   95   N N   . TYR A   1 16  ? 11.017  31.246  4.575   1.00 36.61  ? ? ? ? ? ? 16  TYR A   N   1 
ATOM   96   C CA  . TYR A   1 16  ? 11.907  32.390  4.731   1.00 33.36  ? ? ? ? ? ? 16  TYR A   CA  1 
ATOM   97   C C   . TYR A   1 16  ? 11.290  33.633  4.113   1.00 36.77  ? ? ? ? ? ? 16  TYR A   C   1 
ATOM   98   O O   . TYR A   1 16  ? 11.214  34.684  4.745   1.00 47.81  ? ? ? ? ? ? 16  TYR A   O   1 
ATOM   99   C CB  . TYR A   1 16  ? 13.267  32.139  4.083   1.00 31.03  ? ? ? ? ? ? 16  TYR A   CB  1 
ATOM   100  C CG  . TYR A   1 16  ? 14.169  33.344  4.193   1.00 41.29  ? ? ? ? ? ? 16  TYR A   CG  1 
ATOM   101  C CD1 . TYR A   1 16  ? 14.790  33.660  5.394   1.00 46.82  ? ? ? ? ? ? 16  TYR A   CD1 1 
ATOM   102  C CD2 . TYR A   1 16  ? 14.378  34.183  3.106   1.00 46.88  ? ? ? ? ? ? 16  TYR A   CD2 1 
ATOM   103  C CE1 . TYR A   1 16  ? 15.605  34.769  5.507   1.00 49.13  ? ? ? ? ? ? 16  TYR A   CE1 1 
ATOM   104  C CE2 . TYR A   1 16  ? 15.193  35.294  3.209   1.00 42.54  ? ? ? ? ? ? 16  TYR A   CE2 1 
ATOM   105  C CZ  . TYR A   1 16  ? 15.803  35.582  4.412   1.00 57.73  ? ? ? ? ? ? 16  TYR A   CZ  1 
ATOM   106  O OH  . TYR A   1 16  ? 16.613  36.687  4.519   1.00 73.91  ? ? ? ? ? ? 16  TYR A   OH  1 
ATOM   107  N N   . ILE A   1 17  ? 10.853  33.500  2.866   1.00 47.22  ? ? ? ? ? ? 17  ILE A   N   1 
ATOM   108  C CA  . ILE A   1 17  ? 10.303  34.623  2.120   1.00 38.05  ? ? ? ? ? ? 17  ILE A   CA  1 
ATOM   109  C C   . ILE A   1 17  ? 9.061   35.179  2.804   1.00 35.97  ? ? ? ? ? ? 17  ILE A   C   1 
ATOM   110  O O   . ILE A   1 17  ? 8.944   36.389  2.999   1.00 39.03  ? ? ? ? ? ? 17  ILE A   O   1 
ATOM   111  C CB  . ILE A   1 17  ? 9.971   34.214  0.672   1.00 38.74  ? ? ? ? ? ? 17  ILE A   CB  1 
ATOM   112  C CG1 . ILE A   1 17  ? 11.261  34.121  -0.147  1.00 34.17  ? ? ? ? ? ? 17  ILE A   CG1 1 
ATOM   113  C CG2 . ILE A   1 17  ? 9.019   35.215  0.033   1.00 35.04  ? ? ? ? ? ? 17  ILE A   CG2 1 
ATOM   114  C CD1 . ILE A   1 17  ? 11.142  33.273  -1.393  1.00 48.03  ? ? ? ? ? ? 17  ILE A   CD1 1 
ATOM   115  N N   . ILE A   1 18  ? 8.139   34.296  3.174   1.00 39.29  ? ? ? ? ? ? 18  ILE A   N   1 
ATOM   116  C CA  . ILE A   1 18  ? 6.910   34.713  3.841   1.00 40.64  ? ? ? ? ? ? 18  ILE A   CA  1 
ATOM   117  C C   . ILE A   1 18  ? 7.198   35.331  5.207   1.00 39.50  ? ? ? ? ? ? 18  ILE A   C   1 
ATOM   118  O O   . ILE A   1 18  ? 6.483   36.233  5.645   1.00 39.64  ? ? ? ? ? ? 18  ILE A   O   1 
ATOM   119  C CB  . ILE A   1 18  ? 5.928   33.536  4.008   1.00 36.52  ? ? ? ? ? ? 18  ILE A   CB  1 
ATOM   120  C CG1 . ILE A   1 18  ? 5.477   33.026  2.634   1.00 33.64  ? ? ? ? ? ? 18  ILE A   CG1 1 
ATOM   121  C CG2 . ILE A   1 18  ? 4.722   33.966  4.831   1.00 28.61  ? ? ? ? ? ? 18  ILE A   CG2 1 
ATOM   122  C CD1 . ILE A   1 18  ? 4.391   31.969  2.685   1.00 35.26  ? ? ? ? ? ? 18  ILE A   CD1 1 
ATOM   123  N N   . SER A   1 19  ? 8.243   34.851  5.877   1.00 39.53  ? ? ? ? ? ? 19  SER A   N   1 
ATOM   124  C CA  . SER A   1 19  ? 8.597   35.371  7.196   1.00 37.03  ? ? ? ? ? ? 19  SER A   CA  1 
ATOM   125  C C   . SER A   1 19  ? 9.059   36.820  7.092   1.00 43.48  ? ? ? ? ? ? 19  SER A   C   1 
ATOM   126  O O   . SER A   1 19  ? 8.951   37.588  8.049   1.00 49.01  ? ? ? ? ? ? 19  SER A   O   1 
ATOM   127  C CB  . SER A   1 19  ? 9.680   34.509  7.862   1.00 41.46  ? ? ? ? ? ? 19  SER A   CB  1 
ATOM   128  O OG  . SER A   1 19  ? 10.991  34.852  7.441   1.00 42.08  ? ? ? ? ? ? 19  SER A   OG  1 
ATOM   129  N N   . GLN A   1 20  ? 9.560   37.189  5.919   1.00 47.27  ? ? ? ? ? ? 20  GLN A   N   1 
ATOM   130  C CA  . GLN A   1 20  ? 10.135  38.512  5.715   1.00 35.95  ? ? ? ? ? ? 20  GLN A   CA  1 
ATOM   131  C C   . GLN A   1 20  ? 9.125   39.499  5.145   1.00 35.62  ? ? ? ? ? ? 20  GLN A   C   1 
ATOM   132  O O   . GLN A   1 20  ? 9.267   40.708  5.325   1.00 37.36  ? ? ? ? ? ? 20  GLN A   O   1 
ATOM   133  C CB  . GLN A   1 20  ? 11.360  38.424  4.802   1.00 37.75  ? ? ? ? ? ? 20  GLN A   CB  1 
ATOM   134  C CG  . GLN A   1 20  ? 12.546  37.711  5.434   1.00 46.51  ? ? ? ? ? ? 20  GLN A   CG  1 
ATOM   135  C CD  . GLN A   1 20  ? 13.047  38.413  6.685   1.00 67.25  ? ? ? ? ? ? 20  GLN A   CD  1 
ATOM   136  O OE1 . GLN A   1 20  ? 13.253  39.627  6.687   1.00 66.77  ? ? ? ? ? ? 20  GLN A   OE1 1 
ATOM   137  N NE2 . GLN A   1 20  ? 13.240  37.650  7.758   1.00 57.74  ? ? ? ? ? ? 20  GLN A   NE2 1 
ATOM   138  N N   . GLU A   1 21  ? 8.103   38.988  4.466   1.00 44.10  ? ? ? ? ? ? 21  GLU A   N   1 
ATOM   139  C CA  . GLU A   1 21  ? 7.086   39.847  3.874   1.00 45.97  ? ? ? ? ? ? 21  GLU A   CA  1 
ATOM   140  C C   . GLU A   1 21  ? 5.803   39.085  3.552   1.00 44.62  ? ? ? ? ? ? 21  GLU A   C   1 
ATOM   141  O O   . GLU A   1 21  ? 5.831   38.032  2.919   1.00 46.37  ? ? ? ? ? ? 21  GLU A   O   1 
ATOM   142  C CB  . GLU A   1 21  ? 7.617   40.496  2.594   1.00 46.68  ? ? ? ? ? ? 21  GLU A   CB  1 
ATOM   143  C CG  . GLU A   1 21  ? 6.636   41.461  1.948   1.00 65.57  ? ? ? ? ? ? 21  GLU A   CG  1 
ATOM   144  C CD  . GLU A   1 21  ? 7.009   41.799  0.517   1.00 80.87  ? ? ? ? ? ? 21  GLU A   CD  1 
ATOM   145  O OE1 . GLU A   1 21  ? 8.057   41.312  0.042   1.00 61.36  ? ? ? ? ? ? 21  GLU A   OE1 1 
ATOM   146  O OE2 . GLU A   1 21  ? 6.251   42.548  -0.136  1.00 72.37  ? ? ? ? ? ? 21  GLU A   OE2 1 
ATOM   147  N N   . GLU A   1 22  ? 4.679   39.630  4.003   1.00 47.21  ? ? ? ? ? ? 22  GLU A   N   1 
ATOM   148  C CA  . GLU A   1 22  ? 3.368   39.132  3.608   1.00 48.19  ? ? ? ? ? ? 22  GLU A   CA  1 
ATOM   149  C C   . GLU A   1 22  ? 3.250   39.185  2.090   1.00 42.30  ? ? ? ? ? ? 22  GLU A   C   1 
ATOM   150  O O   . GLU A   1 22  ? 3.406   40.247  1.491   1.00 44.83  ? ? ? ? ? ? 22  GLU A   O   1 
ATOM   151  C CB  . GLU A   1 22  ? 2.266   39.994  4.227   1.00 38.28  ? ? ? ? ? ? 22  GLU A   CB  1 
ATOM   152  C CG  . GLU A   1 22  ? 1.326   39.253  5.154   1.00 48.21  ? ? ? ? ? ? 22  GLU A   CG  1 
ATOM   153  C CD  . GLU A   1 22  ? 0.165   40.115  5.601   1.00 49.19  ? ? ? ? ? ? 22  GLU A   CD  1 
ATOM   154  O OE1 . GLU A   1 22  ? 0.346   41.345  5.733   1.00 53.65  ? ? ? ? ? ? 22  GLU A   OE1 1 
ATOM   155  O OE2 . GLU A   1 22  ? -0.935  39.563  5.813   1.00 60.07  ? ? ? ? ? ? 22  GLU A   OE2 1 
ATOM   156  N N   . VAL A   1 23  ? 2.966   38.046  1.470   1.00 40.44  ? ? ? ? ? ? 23  VAL A   N   1 
ATOM   157  C CA  . VAL A   1 23  ? 2.858   37.982  0.013   1.00 47.09  ? ? ? ? ? ? 23  VAL A   CA  1 
ATOM   158  C C   . VAL A   1 23  ? 1.668   37.144  -0.441  1.00 40.47  ? ? ? ? ? ? 23  VAL A   C   1 
ATOM   159  O O   . VAL A   1 23  ? 1.293   36.178  0.224   1.00 38.55  ? ? ? ? ? ? 23  VAL A   O   1 
ATOM   160  C CB  . VAL A   1 23  ? 4.129   37.380  -0.619  1.00 34.49  ? ? ? ? ? ? 23  VAL A   CB  1 
ATOM   161  C CG1 . VAL A   1 23  ? 5.325   38.303  -0.408  1.00 42.25  ? ? ? ? ? ? 23  VAL A   CG1 1 
ATOM   162  C CG2 . VAL A   1 23  ? 4.397   35.988  -0.057  1.00 33.46  ? ? ? ? ? ? 23  VAL A   CG2 1 
ATOM   163  N N   . TYR A   1 24  ? 1.078   37.514  -1.575  1.00 40.98  ? ? ? ? ? ? 24  TYR A   N   1 
ATOM   164  C CA  . TYR A   1 24  ? 0.044   36.681  -2.185  1.00 36.38  ? ? ? ? ? ? 24  TYR A   CA  1 
ATOM   165  C C   . TYR A   1 24  ? 0.673   35.708  -3.176  1.00 36.40  ? ? ? ? ? ? 24  TYR A   C   1 
ATOM   166  O O   . TYR A   1 24  ? 1.852   35.828  -3.511  1.00 39.11  ? ? ? ? ? ? 24  TYR A   O   1 
ATOM   167  C CB  . TYR A   1 24  ? -1.088  37.511  -2.822  1.00 40.37  ? ? ? ? ? ? 24  TYR A   CB  1 
ATOM   168  C CG  . TYR A   1 24  ? -0.696  38.520  -3.889  1.00 41.29  ? ? ? ? ? ? 24  TYR A   CG  1 
ATOM   169  C CD1 . TYR A   1 24  ? -0.113  39.733  -3.551  1.00 47.33  ? ? ? ? ? ? 24  TYR A   CD1 1 
ATOM   170  C CD2 . TYR A   1 24  ? -0.963  38.278  -5.231  1.00 46.91  ? ? ? ? ? ? 24  TYR A   CD2 1 
ATOM   171  C CE1 . TYR A   1 24  ? 0.225   40.661  -4.521  1.00 47.97  ? ? ? ? ? ? 24  TYR A   CE1 1 
ATOM   172  C CE2 . TYR A   1 24  ? -0.632  39.201  -6.208  1.00 39.67  ? ? ? ? ? ? 24  TYR A   CE2 1 
ATOM   173  C CZ  . TYR A   1 24  ? -0.040  40.389  -5.848  1.00 54.21  ? ? ? ? ? ? 24  TYR A   CZ  1 
ATOM   174  O OH  . TYR A   1 24  ? 0.290   41.308  -6.821  1.00 44.89  ? ? ? ? ? ? 24  TYR A   OH  1 
ATOM   175  N N   . GLY A   1 25  ? -0.115  34.736  -3.623  1.00 37.95  ? ? ? ? ? ? 25  GLY A   N   1 
ATOM   176  C CA  . GLY A   1 25  ? 0.394   33.617  -4.396  1.00 44.15  ? ? ? ? ? ? 25  GLY A   CA  1 
ATOM   177  C C   . GLY A   1 25  ? 1.297   33.992  -5.556  1.00 42.39  ? ? ? ? ? ? 25  GLY A   C   1 
ATOM   178  O O   . GLY A   1 25  ? 2.403   33.466  -5.685  1.00 36.14  ? ? ? ? ? ? 25  GLY A   O   1 
ATOM   179  N N   . TYR A   1 26  ? 0.829   34.902  -6.403  1.00 38.29  ? ? ? ? ? ? 26  TYR A   N   1 
ATOM   180  C CA  . TYR A   1 26  ? 1.564   35.278  -7.604  1.00 42.13  ? ? ? ? ? ? 26  TYR A   CA  1 
ATOM   181  C C   . TYR A   1 26  ? 2.849   36.015  -7.243  1.00 36.01  ? ? ? ? ? ? 26  TYR A   C   1 
ATOM   182  O O   . TYR A   1 26  ? 3.896   35.815  -7.863  1.00 37.31  ? ? ? ? ? ? 26  TYR A   O   1 
ATOM   183  C CB  . TYR A   1 26  ? 0.694   36.156  -8.503  1.00 43.17  ? ? ? ? ? ? 26  TYR A   CB  1 
ATOM   184  C CG  . TYR A   1 26  ? 1.453   36.776  -9.651  1.00 37.53  ? ? ? ? ? ? 26  TYR A   CG  1 
ATOM   185  C CD1 . TYR A   1 26  ? 1.930   35.994  -10.693 1.00 39.32  ? ? ? ? ? ? 26  TYR A   CD1 1 
ATOM   186  C CD2 . TYR A   1 26  ? 1.692   38.144  -9.692  1.00 41.91  ? ? ? ? ? ? 26  TYR A   CD2 1 
ATOM   187  C CE1 . TYR A   1 26  ? 2.627   36.555  -11.742 1.00 46.03  ? ? ? ? ? ? 26  TYR A   CE1 1 
ATOM   188  C CE2 . TYR A   1 26  ? 2.386   38.714  -10.737 1.00 37.65  ? ? ? ? ? ? 26  TYR A   CE2 1 
ATOM   189  C CZ  . TYR A   1 26  ? 2.852   37.914  -11.759 1.00 41.80  ? ? ? ? ? ? 26  TYR A   CZ  1 
ATOM   190  O OH  . TYR A   1 26  ? 3.544   38.476  -12.805 1.00 41.23  ? ? ? ? ? ? 26  TYR A   OH  1 
ATOM   191  N N   . GLU A   1 27  ? 2.751   36.871  -6.234  1.00 37.04  ? ? ? ? ? ? 27  GLU A   N   1 
ATOM   192  C CA  . GLU A   1 27  ? 3.896   37.611  -5.722  1.00 35.25  ? ? ? ? ? ? 27  GLU A   CA  1 
ATOM   193  C C   . GLU A   1 27  ? 4.970   36.646  -5.222  1.00 37.15  ? ? ? ? ? ? 27  GLU A   C   1 
ATOM   194  O O   . GLU A   1 27  ? 6.164   36.852  -5.447  1.00 32.83  ? ? ? ? ? ? 27  GLU A   O   1 
ATOM   195  C CB  . GLU A   1 27  ? 3.435   38.525  -4.587  1.00 31.69  ? ? ? ? ? ? 27  GLU A   CB  1 
ATOM   196  C CG  . GLU A   1 27  ? 4.467   39.512  -4.083  1.00 52.87  ? ? ? ? ? ? 27  GLU A   CG  1 
ATOM   197  C CD  . GLU A   1 27  ? 3.939   40.341  -2.926  1.00 56.03  ? ? ? ? ? ? 27  GLU A   CD  1 
ATOM   198  O OE1 . GLU A   1 27  ? 4.679   41.214  -2.425  1.00 79.92  ? ? ? ? ? ? 27  GLU A   OE1 1 
ATOM   199  O OE2 . GLU A   1 27  ? 2.781   40.114  -2.517  1.00 50.72  ? ? ? ? ? ? 27  GLU A   OE2 1 
ATOM   200  N N   . LEU A   1 28  ? 4.534   35.583  -4.554  1.00 34.85  ? ? ? ? ? ? 28  LEU A   N   1 
ATOM   201  C CA  . LEU A   1 28  ? 5.447   34.586  -4.004  1.00 32.18  ? ? ? ? ? ? 28  LEU A   CA  1 
ATOM   202  C C   . LEU A   1 28  ? 6.239   33.875  -5.098  1.00 36.23  ? ? ? ? ? ? 28  LEU A   C   1 
ATOM   203  O O   . LEU A   1 28  ? 7.469   33.833  -5.059  1.00 41.89  ? ? ? ? ? ? 28  LEU A   O   1 
ATOM   204  C CB  . LEU A   1 28  ? 4.673   33.555  -3.179  1.00 32.64  ? ? ? ? ? ? 28  LEU A   CB  1 
ATOM   205  C CG  . LEU A   1 28  ? 5.481   32.366  -2.654  1.00 36.25  ? ? ? ? ? ? 28  LEU A   CG  1 
ATOM   206  C CD1 . LEU A   1 28  ? 6.627   32.834  -1.769  1.00 39.57  ? ? ? ? ? ? 28  LEU A   CD1 1 
ATOM   207  C CD2 . LEU A   1 28  ? 4.583   31.396  -1.901  1.00 38.00  ? ? ? ? ? ? 28  LEU A   CD2 1 
ATOM   208  N N   . SER A   1 29  ? 5.531   33.319  -6.075  1.00 40.81  ? ? ? ? ? ? 29  SER A   N   1 
ATOM   209  C CA  . SER A   1 29  ? 6.171   32.541  -7.132  1.00 45.07  ? ? ? ? ? ? 29  SER A   CA  1 
ATOM   210  C C   . SER A   1 29  ? 7.058   33.412  -8.018  1.00 40.68  ? ? ? ? ? ? 29  SER A   C   1 
ATOM   211  O O   . SER A   1 29  ? 8.059   32.939  -8.559  1.00 40.66  ? ? ? ? ? ? 29  SER A   O   1 
ATOM   212  C CB  . SER A   1 29  ? 5.122   31.838  -7.987  1.00 41.14  ? ? ? ? ? ? 29  SER A   CB  1 
ATOM   213  O OG  . SER A   1 29  ? 4.535   32.739  -8.898  1.00 65.43  ? ? ? ? ? ? 29  SER A   OG  1 
ATOM   214  N N   . THR A   1 30  ? 6.688   34.678  -8.174  1.00 31.95  ? ? ? ? ? ? 30  THR A   N   1 
ATOM   215  C CA  . THR A   1 30  ? 7.524   35.610  -8.923  1.00 43.68  ? ? ? ? ? ? 30  THR A   CA  1 
ATOM   216  C C   . THR A   1 30  ? 8.863   35.771  -8.215  1.00 46.02  ? ? ? ? ? ? 30  THR A   C   1 
ATOM   217  O O   . THR A   1 30  ? 9.919   35.684  -8.842  1.00 45.91  ? ? ? ? ? ? 30  THR A   O   1 
ATOM   218  C CB  . THR A   1 30  ? 6.867   36.998  -9.080  1.00 43.20  ? ? ? ? ? ? 30  THR A   CB  1 
ATOM   219  O OG1 . THR A   1 30  ? 5.716   36.898  -9.926  1.00 49.56  ? ? ? ? ? ? 30  THR A   OG1 1 
ATOM   220  C CG2 . THR A   1 30  ? 7.851   37.987  -9.697  1.00 43.18  ? ? ? ? ? ? 30  THR A   CG2 1 
ATOM   221  N N   . LYS A   1 31  ? 8.817   35.999  -6.904  1.00 43.77  ? ? ? ? ? ? 31  LYS A   N   1 
ATOM   222  C CA  . LYS A   1 31  ? 10.039  36.128  -6.117  1.00 45.81  ? ? ? ? ? ? 31  LYS A   CA  1 
ATOM   223  C C   . LYS A   1 31  ? 10.865  34.846  -6.193  1.00 42.87  ? ? ? ? ? ? 31  LYS A   C   1 
ATOM   224  O O   . LYS A   1 31  ? 12.085  34.896  -6.332  1.00 46.43  ? ? ? ? ? ? 31  LYS A   O   1 
ATOM   225  C CB  . LYS A   1 31  ? 9.723   36.462  -4.657  1.00 40.61  ? ? ? ? ? ? 31  LYS A   CB  1 
ATOM   226  C CG  . LYS A   1 31  ? 9.221   37.882  -4.429  1.00 39.94  ? ? ? ? ? ? 31  LYS A   CG  1 
ATOM   227  C CD  . LYS A   1 31  ? 9.338   38.267  -2.962  1.00 55.61  ? ? ? ? ? ? 31  LYS A   CD  1 
ATOM   228  C CE  . LYS A   1 31  ? 8.524   39.507  -2.622  1.00 49.14  ? ? ? ? ? ? 31  LYS A   CE  1 
ATOM   229  N NZ  . LYS A   1 31  ? 9.067   40.749  -3.239  1.00 58.04  ? ? ? ? ? ? 31  LYS A   NZ  1 
ATOM   230  N N   . LEU A   1 32  ? 10.197  33.698  -6.110  1.00 41.31  ? ? ? ? ? ? 32  LEU A   N   1 
ATOM   231  C CA  . LEU A   1 32  ? 10.887  32.415  -6.200  1.00 39.19  ? ? ? ? ? ? 32  LEU A   CA  1 
ATOM   232  C C   . LEU A   1 32  ? 11.595  32.296  -7.542  1.00 44.85  ? ? ? ? ? ? 32  LEU A   C   1 
ATOM   233  O O   . LEU A   1 32  ? 12.756  31.892  -7.595  1.00 45.24  ? ? ? ? ? ? 32  LEU A   O   1 
ATOM   234  C CB  . LEU A   1 32  ? 9.911   31.247  -6.007  1.00 41.76  ? ? ? ? ? ? 32  LEU A   CB  1 
ATOM   235  C CG  . LEU A   1 32  ? 9.399   30.987  -4.584  1.00 41.85  ? ? ? ? ? ? 32  LEU A   CG  1 
ATOM   236  C CD1 . LEU A   1 32  ? 8.364   29.874  -4.586  1.00 44.73  ? ? ? ? ? ? 32  LEU A   CD1 1 
ATOM   237  C CD2 . LEU A   1 32  ? 10.541  30.636  -3.642  1.00 32.08  ? ? ? ? ? ? 32  LEU A   CD2 1 
ATOM   238  N N   . ASN A   1 33  ? 10.900  32.651  -8.622  1.00 46.55  ? ? ? ? ? ? 33  ASN A   N   1 
ATOM   239  C CA  . ASN A   1 33  ? 11.498  32.636  -9.956  1.00 50.31  ? ? ? ? ? ? 33  ASN A   CA  1 
ATOM   240  C C   . ASN A   1 33  ? 12.747  33.504  -10.033 1.00 44.79  ? ? ? ? ? ? 33  ASN A   C   1 
ATOM   241  O O   . ASN A   1 33  ? 13.782  33.074  -10.540 1.00 52.66  ? ? ? ? ? ? 33  ASN A   O   1 
ATOM   242  C CB  . ASN A   1 33  ? 10.498  33.123  -11.007 1.00 49.28  ? ? ? ? ? ? 33  ASN A   CB  1 
ATOM   243  C CG  . ASN A   1 33  ? 9.388   32.128  -11.264 1.00 46.96  ? ? ? ? ? ? 33  ASN A   CG  1 
ATOM   244  O OD1 . ASN A   1 33  ? 9.535   30.931  -11.016 1.00 51.09  ? ? ? ? ? ? 33  ASN A   OD1 1 
ATOM   245  N ND2 . ASN A   1 33  ? 8.267   32.619  -11.776 1.00 47.71  ? ? ? ? ? ? 33  ASN A   ND2 1 
ATOM   246  N N   . LYS A   1 34  ? 12.645  34.729  -9.526  1.00 40.72  ? ? ? ? ? ? 34  LYS A   N   1 
ATOM   247  C CA  . LYS A   1 34  ? 13.711  35.711  -9.692  1.00 62.02  ? ? ? ? ? ? 34  LYS A   CA  1 
ATOM   248  C C   . LYS A   1 34  ? 14.869  35.488  -8.717  1.00 68.67  ? ? ? ? ? ? 34  LYS A   C   1 
ATOM   249  O O   . LYS A   1 34  ? 15.906  36.142  -8.821  1.00 72.86  ? ? ? ? ? ? 34  LYS A   O   1 
ATOM   250  C CB  . LYS A   1 34  ? 13.158  37.134  -9.553  1.00 63.45  ? ? ? ? ? ? 34  LYS A   CB  1 
ATOM   251  C CG  . LYS A   1 34  ? 14.185  38.215  -9.840  1.00 99.55  ? ? ? ? ? ? 34  LYS A   CG  1 
ATOM   252  C CD  . LYS A   1 34  ? 13.553  39.587  -9.934  1.00 113.57 ? ? ? ? ? ? 34  LYS A   CD  1 
ATOM   253  C CE  . LYS A   1 34  ? 14.608  40.639  -10.214 1.00 127.75 ? ? ? ? ? ? 34  LYS A   CE  1 
ATOM   254  N NZ  . LYS A   1 34  ? 14.037  42.006  -10.302 1.00 113.64 ? ? ? ? ? ? 34  LYS A   NZ  1 
ATOM   255  N N   . HIS A   1 35  ? 14.694  34.567  -7.774  1.00 63.92  ? ? ? ? ? ? 35  HIS A   N   1 
ATOM   256  C CA  . HIS A   1 35  ? 15.792  34.172  -6.895  1.00 53.15  ? ? ? ? ? ? 35  HIS A   CA  1 
ATOM   257  C C   . HIS A   1 35  ? 16.372  32.819  -7.301  1.00 57.43  ? ? ? ? ? ? 35  HIS A   C   1 
ATOM   258  O O   . HIS A   1 35  ? 17.215  32.266  -6.596  1.00 56.40  ? ? ? ? ? ? 35  HIS A   O   1 
ATOM   259  C CB  . HIS A   1 35  ? 15.355  34.157  -5.427  1.00 50.76  ? ? ? ? ? ? 35  HIS A   CB  1 
ATOM   260  C CG  . HIS A   1 35  ? 15.334  35.515  -4.795  1.00 65.43  ? ? ? ? ? ? 35  HIS A   CG  1 
ATOM   261  N ND1 . HIS A   1 35  ? 16.409  36.030  -4.103  1.00 74.71  ? ? ? ? ? ? 35  HIS A   ND1 1 
ATOM   262  C CD2 . HIS A   1 35  ? 14.372  36.466  -4.761  1.00 72.76  ? ? ? ? ? ? 35  HIS A   CD2 1 
ATOM   263  C CE1 . HIS A   1 35  ? 16.107  37.239  -3.664  1.00 78.42  ? ? ? ? ? ? 35  HIS A   CE1 1 
ATOM   264  N NE2 . HIS A   1 35  ? 14.879  37.528  -4.049  1.00 79.31  ? ? ? ? ? ? 35  HIS A   NE2 1 
ATOM   265  N N   . GLY A   1 36  ? 15.911  32.290  -8.434  1.00 58.94  ? ? ? ? ? ? 36  GLY A   N   1 
ATOM   266  C CA  . GLY A   1 36  ? 16.554  31.150  -9.065  1.00 38.33  ? ? ? ? ? ? 36  GLY A   CA  1 
ATOM   267  C C   . GLY A   1 36  ? 15.776  29.844  -9.097  1.00 57.42  ? ? ? ? ? ? 36  GLY A   C   1 
ATOM   268  O O   . GLY A   1 36  ? 16.274  28.850  -9.624  1.00 62.22  ? ? ? ? ? ? 36  GLY A   O   1 
ATOM   269  N N   . PHE A   1 37  ? 14.569  29.826  -8.542  1.00 55.64  ? ? ? ? ? ? 37  PHE A   N   1 
ATOM   270  C CA  . PHE A   1 37  ? 13.712  28.647  -8.653  1.00 59.84  ? ? ? ? ? ? 37  PHE A   CA  1 
ATOM   271  C C   . PHE A   1 37  ? 12.907  28.752  -9.943  1.00 56.68  ? ? ? ? ? ? 37  PHE A   C   1 
ATOM   272  O O   . PHE A   1 37  ? 11.701  28.994  -9.918  1.00 61.95  ? ? ? ? ? ? 37  PHE A   O   1 
ATOM   273  C CB  . PHE A   1 37  ? 12.764  28.533  -7.459  1.00 55.09  ? ? ? ? ? ? 37  PHE A   CB  1 
ATOM   274  C CG  . PHE A   1 37  ? 13.455  28.272  -6.151  1.00 59.35  ? ? ? ? ? ? 37  PHE A   CG  1 
ATOM   275  C CD1 . PHE A   1 37  ? 14.033  29.309  -5.433  1.00 54.25  ? ? ? ? ? ? 37  PHE A   CD1 1 
ATOM   276  C CD2 . PHE A   1 37  ? 13.514  26.990  -5.630  1.00 58.08  ? ? ? ? ? ? 37  PHE A   CD2 1 
ATOM   277  C CE1 . PHE A   1 37  ? 14.664  29.069  -4.225  1.00 45.75  ? ? ? ? ? ? 37  PHE A   CE1 1 
ATOM   278  C CE2 . PHE A   1 37  ? 14.143  26.744  -4.421  1.00 61.43  ? ? ? ? ? ? 37  PHE A   CE2 1 
ATOM   279  C CZ  . PHE A   1 37  ? 14.718  27.784  -3.719  1.00 54.09  ? ? ? ? ? ? 37  PHE A   CZ  1 
ATOM   280  N N   . THR A   1 38  ? 13.582  28.561  -11.070 1.00 71.72  ? ? ? ? ? ? 38  THR A   N   1 
ATOM   281  C CA  . THR A   1 38  ? 13.000  28.860  -12.377 1.00 80.02  ? ? ? ? ? ? 38  THR A   CA  1 
ATOM   282  C C   . THR A   1 38  ? 11.840  27.945  -12.768 1.00 67.00  ? ? ? ? ? ? 38  THR A   C   1 
ATOM   283  O O   . THR A   1 38  ? 11.039  28.293  -13.633 1.00 60.37  ? ? ? ? ? ? 38  THR A   O   1 
ATOM   284  C CB  . THR A   1 38  ? 14.071  28.797  -13.485 1.00 72.64  ? ? ? ? ? ? 38  THR A   CB  1 
ATOM   285  O OG1 . THR A   1 38  ? 14.704  27.512  -13.473 1.00 70.97  ? ? ? ? ? ? 38  THR A   OG1 1 
ATOM   286  C CG2 . THR A   1 38  ? 15.122  29.880  -13.273 1.00 62.67  ? ? ? ? ? ? 38  THR A   CG2 1 
ATOM   287  N N   . PHE A   1 39  ? 11.745  26.781  -12.136 1.00 66.07  ? ? ? ? ? ? 39  PHE A   N   1 
ATOM   288  C CA  . PHE A   1 39  ? 10.726  25.805  -12.513 1.00 53.40  ? ? ? ? ? ? 39  PHE A   CA  1 
ATOM   289  C C   . PHE A   1 39  ? 9.392   26.021  -11.801 1.00 74.11  ? ? ? ? ? ? 39  PHE A   C   1 
ATOM   290  O O   . PHE A   1 39  ? 8.379   25.456  -12.213 1.00 65.27  ? ? ? ? ? ? 39  PHE A   O   1 
ATOM   291  C CB  . PHE A   1 39  ? 11.215  24.385  -12.226 1.00 71.81  ? ? ? ? ? ? 39  PHE A   CB  1 
ATOM   292  C CG  . PHE A   1 39  ? 11.045  23.968  -10.796 1.00 88.38  ? ? ? ? ? ? 39  PHE A   CG  1 
ATOM   293  C CD1 . PHE A   1 39  ? 9.885   23.333  -10.379 1.00 94.48  ? ? ? ? ? ? 39  PHE A   CD1 1 
ATOM   294  C CD2 . PHE A   1 39  ? 12.042  24.215  -9.865  1.00 68.19  ? ? ? ? ? ? 39  PHE A   CD2 1 
ATOM   295  C CE1 . PHE A   1 39  ? 9.724   22.949  -9.060  1.00 104.34 ? ? ? ? ? ? 39  PHE A   CE1 1 
ATOM   296  C CE2 . PHE A   1 39  ? 11.887  23.834  -8.547  1.00 90.21  ? ? ? ? ? ? 39  PHE A   CE2 1 
ATOM   297  C CZ  . PHE A   1 39  ? 10.727  23.200  -8.142  1.00 92.70  ? ? ? ? ? ? 39  PHE A   CZ  1 
ATOM   298  N N   . VAL A   1 40  ? 9.378   26.822  -10.738 1.00 59.71  ? ? ? ? ? ? 40  VAL A   N   1 
ATOM   299  C CA  . VAL A   1 40  ? 8.159   26.963  -9.945  1.00 58.76  ? ? ? ? ? ? 40  VAL A   CA  1 
ATOM   300  C C   . VAL A   1 40  ? 7.116   27.834  -10.640 1.00 56.84  ? ? ? ? ? ? 40  VAL A   C   1 
ATOM   301  O O   . VAL A   1 40  ? 7.443   28.775  -11.363 1.00 56.33  ? ? ? ? ? ? 40  VAL A   O   1 
ATOM   302  C CB  . VAL A   1 40  ? 8.420   27.532  -8.525  1.00 47.56  ? ? ? ? ? ? 40  VAL A   CB  1 
ATOM   303  C CG1 . VAL A   1 40  ? 9.526   26.756  -7.831  1.00 58.86  ? ? ? ? ? ? 40  VAL A   CG1 1 
ATOM   304  C CG2 . VAL A   1 40  ? 8.741   29.020  -8.574  1.00 59.36  ? ? ? ? ? ? 40  VAL A   CG2 1 
ATOM   305  N N   . SER A   1 41  ? 5.855   27.490  -10.413 1.00 56.20  ? ? ? ? ? ? 41  SER A   N   1 
ATOM   306  C CA  . SER A   1 41  ? 4.726   28.285  -10.864 1.00 38.96  ? ? ? ? ? ? 41  SER A   CA  1 
ATOM   307  C C   . SER A   1 41  ? 3.660   28.185  -9.779  1.00 45.00  ? ? ? ? ? ? 41  SER A   C   1 
ATOM   308  O O   . SER A   1 41  ? 3.749   27.324  -8.903  1.00 48.56  ? ? ? ? ? ? 41  SER A   O   1 
ATOM   309  C CB  . SER A   1 41  ? 4.182   27.743  -12.183 1.00 45.05  ? ? ? ? ? ? 41  SER A   CB  1 
ATOM   310  O OG  . SER A   1 41  ? 3.601   26.466  -11.988 1.00 45.62  ? ? ? ? ? ? 41  SER A   OG  1 
ATOM   311  N N   . GLU A   1 42  ? 2.655   29.051  -9.828  1.00 36.21  ? ? ? ? ? ? 42  GLU A   N   1 
ATOM   312  C CA  . GLU A   1 42  ? 1.586   29.001  -8.841  1.00 33.16  ? ? ? ? ? ? 42  GLU A   CA  1 
ATOM   313  C C   . GLU A   1 42  ? 0.954   27.619  -8.865  1.00 45.40  ? ? ? ? ? ? 42  GLU A   C   1 
ATOM   314  O O   . GLU A   1 42  ? 0.590   27.073  -7.822  1.00 47.67  ? ? ? ? ? ? 42  GLU A   O   1 
ATOM   315  C CB  . GLU A   1 42  ? 0.516   30.054  -9.125  1.00 40.61  ? ? ? ? ? ? 42  GLU A   CB  1 
ATOM   316  C CG  . GLU A   1 42  ? 0.874   31.458  -8.673  1.00 22.96  ? ? ? ? ? ? 42  GLU A   CG  1 
ATOM   317  C CD  . GLU A   1 42  ? -0.273  32.437  -8.860  1.00 50.44  ? ? ? ? ? ? 42  GLU A   CD  1 
ATOM   318  O OE1 . GLU A   1 42  ? -0.304  33.136  -9.897  1.00 45.61  ? ? ? ? ? ? 42  GLU A   OE1 1 
ATOM   319  O OE2 . GLU A   1 42  ? -1.141  32.506  -7.966  1.00 41.78  ? ? ? ? ? ? 42  GLU A   OE2 1 
ATOM   320  N N   . GLY A   1 43  ? 0.837   27.057  -10.064 1.00 42.79  ? ? ? ? ? ? 43  GLY A   N   1 
ATOM   321  C CA  . GLY A   1 43  ? 0.211   25.762  -10.244 1.00 37.84  ? ? ? ? ? ? 43  GLY A   CA  1 
ATOM   322  C C   . GLY A   1 43  ? 1.010   24.630  -9.628  1.00 41.02  ? ? ? ? ? ? 43  GLY A   C   1 
ATOM   323  O O   . GLY A   1 43  ? 0.439   23.693  -9.068  1.00 43.90  ? ? ? ? ? ? 43  GLY A   O   1 
ATOM   324  N N   . SER A   1 44  ? 2.332   24.716  -9.724  1.00 37.46  ? ? ? ? ? ? 44  SER A   N   1 
ATOM   325  C CA  . SER A   1 44  ? 3.196   23.634  -9.265  1.00 47.75  ? ? ? ? ? ? 44  SER A   CA  1 
ATOM   326  C C   . SER A   1 44  ? 3.419   23.647  -7.751  1.00 47.43  ? ? ? ? ? ? 44  SER A   C   1 
ATOM   327  O O   . SER A   1 44  ? 3.609   22.592  -7.147  1.00 59.94  ? ? ? ? ? ? 44  SER A   O   1 
ATOM   328  C CB  . SER A   1 44  ? 4.540   23.677  -10.000 1.00 36.12  ? ? ? ? ? ? 44  SER A   CB  1 
ATOM   329  O OG  . SER A   1 44  ? 5.402   24.658  -9.460  1.00 48.26  ? ? ? ? ? ? 44  SER A   OG  1 
ATOM   330  N N   . ILE A   1 45  ? 3.394   24.829  -7.137  1.00 47.24  ? ? ? ? ? ? 45  ILE A   N   1 
ATOM   331  C CA  . ILE A   1 45  ? 3.596   24.935  -5.690  1.00 46.70  ? ? ? ? ? ? 45  ILE A   CA  1 
ATOM   332  C C   . ILE A   1 45  ? 2.285   25.010  -4.913  1.00 43.29  ? ? ? ? ? ? 45  ILE A   C   1 
ATOM   333  O O   . ILE A   1 45  ? 2.289   24.987  -3.684  1.00 47.29  ? ? ? ? ? ? 45  ILE A   O   1 
ATOM   334  C CB  . ILE A   1 45  ? 4.449   26.171  -5.300  1.00 41.71  ? ? ? ? ? ? 45  ILE A   CB  1 
ATOM   335  C CG1 . ILE A   1 45  ? 3.649   27.466  -5.482  1.00 46.63  ? ? ? ? ? ? 45  ILE A   CG1 1 
ATOM   336  C CG2 . ILE A   1 45  ? 5.749   26.201  -6.095  1.00 47.32  ? ? ? ? ? ? 45  ILE A   CG2 1 
ATOM   337  C CD1 . ILE A   1 45  ? 4.389   28.711  -5.028  1.00 46.58  ? ? ? ? ? ? 45  ILE A   CD1 1 
ATOM   338  N N   . TYR A   1 46  ? 1.165   25.101  -5.623  1.00 40.38  ? ? ? ? ? ? 46  TYR A   N   1 
ATOM   339  C CA  . TYR A   1 46  ? -0.129  25.277  -4.966  1.00 48.54  ? ? ? ? ? ? 46  TYR A   CA  1 
ATOM   340  C C   . TYR A   1 46  ? -0.405  24.190  -3.929  1.00 46.64  ? ? ? ? ? ? 46  TYR A   C   1 
ATOM   341  O O   . TYR A   1 46  ? -0.767  24.493  -2.792  1.00 53.11  ? ? ? ? ? ? 46  TYR A   O   1 
ATOM   342  C CB  . TYR A   1 46  ? -1.266  25.322  -5.992  1.00 39.35  ? ? ? ? ? ? 46  TYR A   CB  1 
ATOM   343  C CG  . TYR A   1 46  ? -2.613  25.607  -5.382  1.00 38.47  ? ? ? ? ? ? 46  TYR A   CG  1 
ATOM   344  C CD1 . TYR A   1 46  ? -2.829  26.765  -4.649  1.00 36.81  ? ? ? ? ? ? 46  TYR A   CD1 1 
ATOM   345  C CD2 . TYR A   1 46  ? -3.672  24.723  -5.544  1.00 40.52  ? ? ? ? ? ? 46  TYR A   CD2 1 
ATOM   346  C CE1 . TYR A   1 46  ? -4.059  27.034  -4.089  1.00 39.27  ? ? ? ? ? ? 46  TYR A   CE1 1 
ATOM   347  C CE2 . TYR A   1 46  ? -4.907  24.983  -4.988  1.00 43.99  ? ? ? ? ? ? 46  TYR A   CE2 1 
ATOM   348  C CZ  . TYR A   1 46  ? -5.094  26.139  -4.258  1.00 45.99  ? ? ? ? ? ? 46  TYR A   CZ  1 
ATOM   349  O OH  . TYR A   1 46  ? -6.321  26.411  -3.704  1.00 50.80  ? ? ? ? ? ? 46  TYR A   OH  1 
ATOM   350  N N   . PRO A   1 47  ? -0.235  22.915  -4.316  1.00 55.54  ? ? ? ? ? ? 47  PRO A   N   1 
ATOM   351  C CA  . PRO A   1 47  ? -0.518  21.826  -3.374  1.00 51.73  ? ? ? ? ? ? 47  PRO A   CA  1 
ATOM   352  C C   . PRO A   1 47  ? 0.386   21.891  -2.143  1.00 50.93  ? ? ? ? ? ? 47  PRO A   C   1 
ATOM   353  O O   . PRO A   1 47  ? -0.007  21.459  -1.057  1.00 43.33  ? ? ? ? ? ? 47  PRO A   O   1 
ATOM   354  C CB  . PRO A   1 47  ? -0.223  20.563  -4.193  1.00 43.35  ? ? ? ? ? ? 47  PRO A   CB  1 
ATOM   355  C CG  . PRO A   1 47  ? -0.230  21.002  -5.618  1.00 49.99  ? ? ? ? ? ? 47  PRO A   CG  1 
ATOM   356  C CD  . PRO A   1 47  ? 0.265   22.407  -5.604  1.00 50.14  ? ? ? ? ? ? 47  PRO A   CD  1 
ATOM   357  N N   . LEU A   1 48  ? 1.591   22.422  -2.319  1.00 37.07  ? ? ? ? ? ? 48  LEU A   N   1 
ATOM   358  C CA  . LEU A   1 48  ? 2.514   22.601  -1.208  1.00 42.91  ? ? ? ? ? ? 48  LEU A   CA  1 
ATOM   359  C C   . LEU A   1 48  ? 2.024   23.715  -0.287  1.00 49.30  ? ? ? ? ? ? 48  LEU A   C   1 
ATOM   360  O O   . LEU A   1 48  ? 2.155   23.618  0.929   1.00 54.83  ? ? ? ? ? ? 48  LEU A   O   1 
ATOM   361  C CB  . LEU A   1 48  ? 3.921   22.910  -1.726  1.00 31.57  ? ? ? ? ? ? 48  LEU A   CB  1 
ATOM   362  C CG  . LEU A   1 48  ? 4.975   23.298  -0.685  1.00 51.74  ? ? ? ? ? ? 48  LEU A   CG  1 
ATOM   363  C CD1 . LEU A   1 48  ? 5.118   22.211  0.369   1.00 45.58  ? ? ? ? ? ? 48  LEU A   CD1 1 
ATOM   364  C CD2 . LEU A   1 48  ? 6.312   23.572  -1.359  1.00 33.26  ? ? ? ? ? ? 48  LEU A   CD2 1 
ATOM   365  N N   . LEU A   1 49  ? 1.447   24.764  -0.868  1.00 46.11  ? ? ? ? ? ? 49  LEU A   N   1 
ATOM   366  C CA  . LEU A   1 49  ? 0.897   25.862  -0.076  1.00 45.06  ? ? ? ? ? ? 49  LEU A   CA  1 
ATOM   367  C C   . LEU A   1 49  ? -0.326  25.403  0.714   1.00 43.47  ? ? ? ? ? ? 49  LEU A   C   1 
ATOM   368  O O   . LEU A   1 49  ? -0.537  25.834  1.846   1.00 47.47  ? ? ? ? ? ? 49  LEU A   O   1 
ATOM   369  C CB  . LEU A   1 49  ? 0.507   27.046  -0.965  1.00 40.76  ? ? ? ? ? ? 49  LEU A   CB  1 
ATOM   370  C CG  . LEU A   1 49  ? 1.617   27.914  -1.560  1.00 44.62  ? ? ? ? ? ? 49  LEU A   CG  1 
ATOM   371  C CD1 . LEU A   1 49  ? 0.983   29.053  -2.340  1.00 39.65  ? ? ? ? ? ? 49  LEU A   CD1 1 
ATOM   372  C CD2 . LEU A   1 49  ? 2.553   28.454  -0.488  1.00 38.97  ? ? ? ? ? ? 49  LEU A   CD2 1 
ATOM   373  N N   . LEU A   1 50  ? -1.134  24.538  0.110   1.00 49.90  ? ? ? ? ? ? 50  LEU A   N   1 
ATOM   374  C CA  . LEU A   1 50  ? -2.329  24.027  0.771   1.00 50.57  ? ? ? ? ? ? 50  LEU A   CA  1 
ATOM   375  C C   . LEU A   1 50  ? -1.934  23.188  1.974   1.00 49.95  ? ? ? ? ? ? 50  LEU A   C   1 
ATOM   376  O O   . LEU A   1 50  ? -2.616  23.177  2.998   1.00 50.55  ? ? ? ? ? ? 50  LEU A   O   1 
ATOM   377  C CB  . LEU A   1 50  ? -3.151  23.168  -0.190  1.00 41.71  ? ? ? ? ? ? 50  LEU A   CB  1 
ATOM   378  C CG  . LEU A   1 50  ? -3.968  23.878  -1.270  1.00 51.91  ? ? ? ? ? ? 50  LEU A   CG  1 
ATOM   379  C CD1 . LEU A   1 50  ? -4.535  22.855  -2.241  1.00 35.85  ? ? ? ? ? ? 50  LEU A   CD1 1 
ATOM   380  C CD2 . LEU A   1 50  ? -5.083  24.705  -0.649  1.00 34.68  ? ? ? ? ? ? 50  LEU A   CD2 1 
ATOM   381  N N   . ARG A   1 51  ? -0.821  22.480  1.834   1.00 45.37  ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   N   1 
ATOM   382  C CA  . ARG A   1 51  ? -0.358  21.565  2.861   1.00 54.60  ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   CA  1 
ATOM   383  C C   . ARG A   1 51  ? 0.330   22.324  3.991   1.00 57.32  ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   C   1 
ATOM   384  O O   . ARG A   1 51  ? 0.129   22.015  5.164   1.00 65.52  ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   O   1 
ATOM   385  C CB  . ARG A   1 51  ? 0.589   20.538  2.240   1.00 55.39  ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   CB  1 
ATOM   386  C CG  . ARG A   1 51  ? 1.073   19.472  3.198   1.00 75.27  ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   CG  1 
ATOM   387  C CD  . ARG A   1 51  ? 1.739   18.330  2.447   1.00 78.38  ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   CD  1 
ATOM   388  N NE  . ARG A   1 51  ? 3.099   18.663  2.030   1.00 90.39  ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   NE  1 
ATOM   389  C CZ  . ARG A   1 51  ? 4.169   18.574  2.816   1.00 94.23  ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   CZ  1 
ATOM   390  N NH1 . ARG A   1 51  ? 4.048   18.166  4.074   1.00 90.08  ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   NH1 1 
ATOM   391  N NH2 . ARG A   1 51  ? 5.365   18.898  2.346   1.00 76.56  ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   NH2 1 
ATOM   392  N N   . MET A   1 52  ? 1.127   23.327  3.638   1.00 48.71  ? ? ? ? ? ? 52  MET A   N   1 
ATOM   393  C CA  . MET A   1 52  ? 1.794   24.150  4.637   1.00 45.93  ? ? ? ? ? ? 52  MET A   CA  1 
ATOM   394  C C   . MET A   1 52  ? 0.761   24.866  5.502   1.00 54.41  ? ? ? ? ? ? 52  MET A   C   1 
ATOM   395  O O   . MET A   1 52  ? 1.007   25.139  6.677   1.00 46.93  ? ? ? ? ? ? 52  MET A   O   1 
ATOM   396  C CB  . MET A   1 52  ? 2.728   25.162  3.969   1.00 40.86  ? ? ? ? ? ? 52  MET A   CB  1 
ATOM   397  C CG  . MET A   1 52  ? 3.961   24.532  3.329   1.00 47.40  ? ? ? ? ? ? 52  MET A   CG  1 
ATOM   398  S SD  . MET A   1 52  ? 5.021   25.723  2.487   1.00 42.69  ? ? ? ? ? ? 52  MET A   SD  1 
ATOM   399  C CE  . MET A   1 52  ? 5.621   26.689  3.871   1.00 44.04  ? ? ? ? ? ? 52  MET A   CE  1 
ATOM   400  N N   . GLN A   1 53  ? -0.399  25.157  4.920   1.00 42.48  ? ? ? ? ? ? 53  GLN A   N   1 
ATOM   401  C CA  . GLN A   1 53  ? -1.500  25.754  5.665   1.00 46.42  ? ? ? ? ? ? 53  GLN A   CA  1 
ATOM   402  C C   . GLN A   1 53  ? -2.144  24.735  6.594   1.00 58.01  ? ? ? ? ? ? 53  GLN A   C   1 
ATOM   403  O O   . GLN A   1 53  ? -2.452  25.035  7.747   1.00 55.28  ? ? ? ? ? ? 53  GLN A   O   1 
ATOM   404  C CB  . GLN A   1 53  ? -2.563  26.293  4.711   1.00 36.72  ? ? ? ? ? ? 53  GLN A   CB  1 
ATOM   405  C CG  . GLN A   1 53  ? -2.248  27.649  4.112   1.00 48.66  ? ? ? ? ? ? 53  GLN A   CG  1 
ATOM   406  C CD  . GLN A   1 53  ? -3.243  28.045  3.046   1.00 44.34  ? ? ? ? ? ? 53  GLN A   CD  1 
ATOM   407  O OE1 . GLN A   1 53  ? -4.238  28.712  3.324   1.00 47.32  ? ? ? ? ? ? 53  GLN A   OE1 1 
ATOM   408  N NE2 . GLN A   1 53  ? -2.984  27.624  1.814   1.00 44.65  ? ? ? ? ? ? 53  GLN A   NE2 1 
ATOM   409  N N   . LYS A   1 54  ? -2.350  23.527  6.085   1.00 60.41  ? ? ? ? ? ? 54  LYS A   N   1 
ATOM   410  C CA  . LYS A   1 54  ? -3.012  22.485  6.854   1.00 66.13  ? ? ? ? ? ? 54  LYS A   CA  1 
ATOM   411  C C   . LYS A   1 54  ? -2.144  22.069  8.034   1.00 70.40  ? ? ? ? ? ? 54  LYS A   C   1 
ATOM   412  O O   . LYS A   1 54  ? -2.650  21.591  9.047   1.00 53.74  ? ? ? ? ? ? 54  LYS A   O   1 
ATOM   413  C CB  . LYS A   1 54  ? -3.324  21.283  5.961   1.00 57.61  ? ? ? ? ? ? 54  LYS A   CB  1 
ATOM   414  C CG  . LYS A   1 54  ? -4.211  20.223  6.608   1.00 92.25  ? ? ? ? ? ? 54  LYS A   CG  1 
ATOM   415  C CD  . LYS A   1 54  ? -4.572  19.122  5.619   1.00 97.88  ? ? ? ? ? ? 54  LYS A   CD  1 
ATOM   416  C CE  . LYS A   1 54  ? -3.351  18.332  5.169   1.00 111.33 ? ? ? ? ? ? 54  LYS A   CE  1 
ATOM   417  N NZ  . LYS A   1 54  ? -2.718  17.592  6.295   1.00 104.88 ? ? ? ? ? ? 54  LYS A   NZ  1 
ATOM   418  N N   . GLU A   1 55  ? -0.835  22.259  7.904   1.00 58.50  ? ? ? ? ? ? 55  GLU A   N   1 
ATOM   419  C CA  . GLU A   1 55  ? 0.078   21.964  8.999   1.00 45.74  ? ? ? ? ? ? 55  GLU A   CA  1 
ATOM   420  C C   . GLU A   1 55  ? 0.355   23.211  9.836   1.00 41.40  ? ? ? ? ? ? 55  GLU A   C   1 
ATOM   421  O O   . GLU A   1 55  ? 1.175   23.184  10.750  1.00 53.19  ? ? ? ? ? ? 55  GLU A   O   1 
ATOM   422  C CB  . GLU A   1 55  ? 1.384   21.391  8.459   1.00 45.15  ? ? ? ? ? ? 55  GLU A   CB  1 
ATOM   423  C CG  . GLU A   1 55  ? 1.200   20.239  7.483   1.00 59.59  ? ? ? ? ? ? 55  GLU A   CG  1 
ATOM   424  C CD  . GLU A   1 55  ? 2.523   19.715  6.972   1.00 80.66  ? ? ? ? ? ? 55  GLU A   CD  1 
ATOM   425  O OE1 . GLU A   1 55  ? 3.530   20.442  7.102   1.00 76.24  ? ? ? ? ? ? 55  GLU A   OE1 1 
ATOM   426  O OE2 . GLU A   1 55  ? 2.556   18.585  6.444   1.00 76.91  ? ? ? ? ? ? 55  GLU A   OE2 1 
ATOM   427  N N   . LYS A   1 56  ? -0.328  24.302  9.506   1.00 49.89  ? ? ? ? ? ? 56  LYS A   N   1 
ATOM   428  C CA  . LYS A   1 56  ? -0.304  25.510  10.321  1.00 48.60  ? ? ? ? ? ? 56  LYS A   CA  1 
ATOM   429  C C   . LYS A   1 56  ? 1.069   26.180  10.350  1.00 46.10  ? ? ? ? ? ? 56  LYS A   C   1 
ATOM   430  O O   . LYS A   1 56  ? 1.439   26.805  11.346  1.00 42.22  ? ? ? ? ? ? 56  LYS A   O   1 
ATOM   431  C CB  . LYS A   1 56  ? -0.759  25.181  11.746  1.00 52.15  ? ? ? ? ? ? 56  LYS A   CB  1 
ATOM   432  C CG  . LYS A   1 56  ? -2.105  24.462  11.804  1.00 66.35  ? ? ? ? ? ? 56  LYS A   CG  1 
ATOM   433  C CD  . LYS A   1 56  ? -3.232  25.415  12.166  1.00 77.05  ? ? ? ? ? ? 56  LYS A   CD  1 
ATOM   434  C CE  . LYS A   1 56  ? -4.561  24.960  11.583  1.00 93.27  ? ? ? ? ? ? 56  LYS A   CE  1 
ATOM   435  N NZ  . LYS A   1 56  ? -5.432  26.121  11.250  1.00 75.12  ? ? ? ? ? ? 56  LYS A   NZ  1 
ATOM   436  N N   . LEU A   1 57  ? 1.818   26.056  9.258   1.00 45.90  ? ? ? ? ? ? 57  LEU A   N   1 
ATOM   437  C CA  . LEU A   1 57  ? 3.110   26.723  9.139   1.00 38.08  ? ? ? ? ? ? 57  LEU A   CA  1 
ATOM   438  C C   . LEU A   1 57  ? 2.915   28.134  8.609   1.00 37.93  ? ? ? ? ? ? 57  LEU A   C   1 
ATOM   439  O O   . LEU A   1 57  ? 3.654   29.051  8.960   1.00 41.20  ? ? ? ? ? ? 57  LEU A   O   1 
ATOM   440  C CB  . LEU A   1 57  ? 4.029   25.951  8.195   1.00 48.34  ? ? ? ? ? ? 57  LEU A   CB  1 
ATOM   441  C CG  . LEU A   1 57  ? 4.335   24.507  8.586   1.00 51.80  ? ? ? ? ? ? 57  LEU A   CG  1 
ATOM   442  C CD1 . LEU A   1 57  ? 5.273   23.888  7.568   1.00 48.84  ? ? ? ? ? ? 57  LEU A   CD1 1 
ATOM   443  C CD2 . LEU A   1 57  ? 4.929   24.435  9.984   1.00 46.63  ? ? ? ? ? ? 57  LEU A   CD2 1 
ATOM   444  N N   . ILE A   1 58  ? 1.916   28.296  7.750   1.00 43.51  ? ? ? ? ? ? 58  ILE A   N   1 
ATOM   445  C CA  . ILE A   1 58  ? 1.566   29.603  7.216   1.00 38.85  ? ? ? ? ? ? 58  ILE A   CA  1 
ATOM   446  C C   . ILE A   1 58  ? 0.055   29.754  7.249   1.00 34.28  ? ? ? ? ? ? 58  ILE A   C   1 
ATOM   447  O O   . ILE A   1 58  ? -0.674  28.781  7.431   1.00 41.49  ? ? ? ? ? ? 58  ILE A   O   1 
ATOM   448  C CB  . ILE A   1 58  ? 2.078   29.786  5.774   1.00 42.03  ? ? ? ? ? ? 58  ILE A   CB  1 
ATOM   449  C CG1 . ILE A   1 58  ? 1.380   28.805  4.830   1.00 43.47  ? ? ? ? ? ? 58  ILE A   CG1 1 
ATOM   450  C CG2 . ILE A   1 58  ? 3.590   29.594  5.725   1.00 35.63  ? ? ? ? ? ? 58  ILE A   CG2 1 
ATOM   451  C CD1 . ILE A   1 58  ? 1.768   28.969  3.375   1.00 49.81  ? ? ? ? ? ? 58  ILE A   CD1 1 
ATOM   452  N N   . GLU A   1 59  ? -0.412  30.982  7.074   1.00 44.41  ? ? ? ? ? ? 59  GLU A   N   1 
ATOM   453  C CA  . GLU A   1 59  ? -1.835  31.273  7.159   1.00 43.15  ? ? ? ? ? ? 59  GLU A   CA  1 
ATOM   454  C C   . GLU A   1 59  ? -2.186  32.428  6.236   1.00 41.97  ? ? ? ? ? ? 59  GLU A   C   1 
ATOM   455  O O   . GLU A   1 59  ? -1.529  33.467  6.252   1.00 47.24  ? ? ? ? ? ? 59  GLU A   O   1 
ATOM   456  C CB  . GLU A   1 59  ? -2.211  31.623  8.598   1.00 37.58  ? ? ? ? ? ? 59  GLU A   CB  1 
ATOM   457  C CG  . GLU A   1 59  ? -3.674  31.962  8.793   1.00 45.01  ? ? ? ? ? ? 59  GLU A   CG  1 
ATOM   458  C CD  . GLU A   1 59  ? -3.954  32.575  10.157  1.00 52.12  ? ? ? ? ? ? 59  GLU A   CD  1 
ATOM   459  O OE1 . GLU A   1 59  ? -3.055  32.535  11.021  1.00 53.21  ? ? ? ? ? ? 59  GLU A   OE1 1 
ATOM   460  O OE2 . GLU A   1 59  ? -5.066  33.105  10.363  1.00 46.61  ? ? ? ? ? ? 59  GLU A   OE2 1 
ATOM   461  N N   . GLY A   1 60  ? -3.226  32.242  5.432   1.00 38.12  ? ? ? ? ? ? 60  GLY A   N   1 
ATOM   462  C CA  . GLY A   1 60  ? -3.676  33.279  4.526   1.00 41.25  ? ? ? ? ? ? 60  GLY A   CA  1 
ATOM   463  C C   . GLY A   1 60  ? -4.817  34.078  5.116   1.00 48.92  ? ? ? ? ? ? 60  GLY A   C   1 
ATOM   464  O O   . GLY A   1 60  ? -5.712  33.520  5.746   1.00 53.08  ? ? ? ? ? ? 60  GLY A   O   1 
ATOM   465  N N   . THR A   1 61  ? -4.776  35.390  4.921   1.00 47.39  ? ? ? ? ? ? 61  THR A   N   1 
ATOM   466  C CA  . THR A   1 61  ? -5.861  36.259  5.354   1.00 64.60  ? ? ? ? ? ? 61  THR A   CA  1 
ATOM   467  C C   . THR A   1 61  ? -6.186  37.249  4.241   1.00 62.17  ? ? ? ? ? ? 61  THR A   C   1 
ATOM   468  O O   . THR A   1 61  ? -5.290  37.752  3.565   1.00 44.78  ? ? ? ? ? ? 61  THR A   O   1 
ATOM   469  C CB  . THR A   1 61  ? -5.490  37.037  6.633   1.00 45.40  ? ? ? ? ? ? 61  THR A   CB  1 
ATOM   470  O OG1 . THR A   1 61  ? -4.727  38.198  6.290   1.00 52.16  ? ? ? ? ? ? 61  THR A   OG1 1 
ATOM   471  C CG2 . THR A   1 61  ? -4.689  36.160  7.590   1.00 54.03  ? ? ? ? ? ? 61  THR A   CG2 1 
ATOM   472  N N   . LEU A   1 62  ? -7.472  37.525  4.051   1.00 59.72  ? ? ? ? ? ? 62  LEU A   N   1 
ATOM   473  C CA  . LEU A   1 62  ? -7.903  38.465  3.022   1.00 59.64  ? ? ? ? ? ? 62  LEU A   CA  1 
ATOM   474  C C   . LEU A   1 62  ? -7.656  39.906  3.458   1.00 64.09  ? ? ? ? ? ? 62  LEU A   C   1 
ATOM   475  O O   . LEU A   1 62  ? -8.408  40.458  4.257   1.00 62.11  ? ? ? ? ? ? 62  LEU A   O   1 
ATOM   476  C CB  . LEU A   1 62  ? -9.390  38.275  2.705   1.00 55.53  ? ? ? ? ? ? 62  LEU A   CB  1 
ATOM   477  C CG  . LEU A   1 62  ? -9.768  37.327  1.562   1.00 68.61  ? ? ? ? ? ? 62  LEU A   CG  1 
ATOM   478  C CD1 . LEU A   1 62  ? -9.159  37.785  0.240   1.00 69.18  ? ? ? ? ? ? 62  LEU A   CD1 1 
ATOM   479  C CD2 . LEU A   1 62  ? -9.365  35.893  1.872   1.00 60.52  ? ? ? ? ? ? 62  LEU A   CD2 1 
ATOM   480  N N   . LYS A   1 63  ? -6.597  40.510  2.927   1.00 65.75  ? ? ? ? ? ? 63  LYS A   N   1 
ATOM   481  C CA  . LYS A   1 63  ? -6.300  41.912  3.201   1.00 67.09  ? ? ? ? ? ? 63  LYS A   CA  1 
ATOM   482  C C   . LYS A   1 63  ? -6.478  42.750  1.946   1.00 71.04  ? ? ? ? ? ? 63  LYS A   C   1 
ATOM   483  O O   . LYS A   1 63  ? -6.432  42.236  0.831   1.00 65.09  ? ? ? ? ? ? 63  LYS A   O   1 
ATOM   484  C CB  . LYS A   1 63  ? -4.871  42.076  3.725   1.00 59.37  ? ? ? ? ? ? 63  LYS A   CB  1 
ATOM   485  C CG  . LYS A   1 63  ? -4.647  41.450  5.083   1.00 64.39  ? ? ? ? ? ? 63  LYS A   CG  1 
ATOM   486  C CD  . LYS A   1 63  ? -3.253  41.719  5.618   1.00 72.12  ? ? ? ? ? ? 63  LYS A   CD  1 
ATOM   487  C CE  . LYS A   1 63  ? -3.016  43.197  5.868   1.00 79.88  ? ? ? ? ? ? 63  LYS A   CE  1 
ATOM   488  N NZ  . LYS A   1 63  ? -1.874  43.419  6.798   1.00 77.70  ? ? ? ? ? ? 63  LYS A   NZ  1 
ATOM   489  N N   . ALA A   1 64  ? -6.684  44.048  2.137   1.00 88.08  ? ? ? ? ? ? 64  ALA A   N   1 
ATOM   490  C CA  . ALA A   1 64  ? -6.752  44.974  1.020   1.00 91.38  ? ? ? ? ? ? 64  ALA A   CA  1 
ATOM   491  C C   . ALA A   1 64  ? -5.339  45.323  0.586   1.00 92.19  ? ? ? ? ? ? 64  ALA A   C   1 
ATOM   492  O O   . ALA A   1 64  ? -4.444  45.492  1.415   1.00 89.03  ? ? ? ? ? ? 64  ALA A   O   1 
ATOM   493  C CB  . ALA A   1 64  ? -7.513  46.227  1.404   1.00 103.06 ? ? ? ? ? ? 64  ALA A   CB  1 
ATOM   494  N N   . SER A   1 65  ? -5.148  45.427  -0.721  1.00 105.36 ? ? ? ? ? ? 65  SER A   N   1 
ATOM   495  C CA  . SER A   1 65  ? -3.841  45.703  -1.285  1.00 101.90 ? ? ? ? ? ? 65  SER A   CA  1 
ATOM   496  C C   . SER A   1 65  ? -3.568  47.198  -1.228  1.00 108.19 ? ? ? ? ? ? 65  SER A   C   1 
ATOM   497  O O   . SER A   1 65  ? -4.492  47.998  -1.077  1.00 110.25 ? ? ? ? ? ? 65  SER A   O   1 
ATOM   498  C CB  . SER A   1 65  ? -3.813  45.215  -2.730  1.00 97.57  ? ? ? ? ? ? 65  SER A   CB  1 
ATOM   499  O OG  . SER A   1 65  ? -2.509  45.215  -3.268  1.00 105.15 ? ? ? ? ? ? 65  SER A   OG  1 
ATOM   500  N N   . SER A   1 66  ? -2.301  47.580  -1.342  1.00 115.55 ? ? ? ? ? ? 66  SER A   N   1 
ATOM   501  C CA  . SER A   1 66  ? -1.949  48.994  -1.398  1.00 130.04 ? ? ? ? ? ? 66  SER A   CA  1 
ATOM   502  C C   . SER A   1 66  ? -2.751  49.695  -2.492  1.00 123.79 ? ? ? ? ? ? 66  SER A   C   1 
ATOM   503  O O   . SER A   1 66  ? -2.932  50.911  -2.458  1.00 111.48 ? ? ? ? ? ? 66  SER A   O   1 
ATOM   504  C CB  . SER A   1 66  ? -0.451  49.173  -1.652  1.00 123.28 ? ? ? ? ? ? 66  SER A   CB  1 
ATOM   505  O OG  . SER A   1 66  ? -0.039  48.480  -2.816  1.00 121.20 ? ? ? ? ? ? 66  SER A   OG  1 
ATOM   506  N N   . LEU A   1 67  ? -3.230  48.919  -3.461  1.00 115.89 ? ? ? ? ? ? 67  LEU A   N   1 
ATOM   507  C CA  . LEU A   1 67  ? -4.002  49.464  -4.572  1.00 104.67 ? ? ? ? ? ? 67  LEU A   CA  1 
ATOM   508  C C   . LEU A   1 67  ? -5.511  49.259  -4.425  1.00 110.49 ? ? ? ? ? ? 67  LEU A   C   1 
ATOM   509  O O   . LEU A   1 67  ? -6.284  49.692  -5.279  1.00 103.43 ? ? ? ? ? ? 67  LEU A   O   1 
ATOM   510  C CB  . LEU A   1 67  ? -3.528  48.850  -5.890  1.00 109.82 ? ? ? ? ? ? 67  LEU A   CB  1 
ATOM   511  C CG  . LEU A   1 67  ? -2.336  49.542  -6.555  1.00 111.64 ? ? ? ? ? ? 67  LEU A   CG  1 
ATOM   512  C CD1 . LEU A   1 67  ? -1.082  49.432  -5.699  1.00 113.24 ? ? ? ? ? ? 67  LEU A   CD1 1 
ATOM   513  C CD2 . LEU A   1 67  ? -2.098  48.963  -7.939  1.00 100.41 ? ? ? ? ? ? 67  LEU A   CD2 1 
ATOM   514  N N   . GLY A   1 68  ? -5.931  48.590  -3.354  1.00 110.96 ? ? ? ? ? ? 68  GLY A   N   1 
ATOM   515  C CA  . GLY A   1 68  ? -7.346  48.420  -3.075  1.00 109.03 ? ? ? ? ? ? 68  GLY A   CA  1 
ATOM   516  C C   . GLY A   1 68  ? -7.874  46.999  -3.183  1.00 108.02 ? ? ? ? ? ? 68  GLY A   C   1 
ATOM   517  O O   . GLY A   1 68  ? -8.465  46.492  -2.228  1.00 103.42 ? ? ? ? ? ? 68  GLY A   O   1 
ATOM   518  N N   . PRO A   1 69  ? -7.671  46.343  -4.339  1.00 106.15 ? ? ? ? ? ? 69  PRO A   N   1 
ATOM   519  C CA  . PRO A   1 69  ? -8.291  45.024  -4.512  1.00 101.24 ? ? ? ? ? ? 69  PRO A   CA  1 
ATOM   520  C C   . PRO A   1 69  ? -7.837  44.038  -3.442  1.00 90.33  ? ? ? ? ? ? 69  PRO A   C   1 
ATOM   521  O O   . PRO A   1 69  ? -6.652  43.994  -3.106  1.00 74.31  ? ? ? ? ? ? 69  PRO A   O   1 
ATOM   522  C CB  . PRO A   1 69  ? -7.806  44.584  -5.897  1.00 87.79  ? ? ? ? ? ? 69  PRO A   CB  1 
ATOM   523  C CG  . PRO A   1 69  ? -6.554  45.341  -6.121  1.00 80.21  ? ? ? ? ? ? 69  PRO A   CG  1 
ATOM   524  C CD  . PRO A   1 69  ? -6.739  46.660  -5.436  1.00 96.21  ? ? ? ? ? ? 69  PRO A   CD  1 
ATOM   525  N N   . LYS A   1 70  ? -8.774  43.259  -2.915  1.00 74.28  ? ? ? ? ? ? 70  LYS A   N   1 
ATOM   526  C CA  . LYS A   1 70  ? -8.475  42.352  -1.815  1.00 78.41  ? ? ? ? ? ? 70  LYS A   CA  1 
ATOM   527  C C   . LYS A   1 70  ? -7.864  41.046  -2.303  1.00 73.53  ? ? ? ? ? ? 70  LYS A   C   1 
ATOM   528  O O   . LYS A   1 70  ? -8.403  40.379  -3.188  1.00 77.61  ? ? ? ? ? ? 70  LYS A   O   1 
ATOM   529  C CB  . LYS A   1 70  ? -9.732  42.083  -0.989  1.00 75.27  ? ? ? ? ? ? 70  LYS A   CB  1 
ATOM   530  C CG  . LYS A   1 70  ? -10.084 43.238  -0.072  1.00 104.86 ? ? ? ? ? ? 70  LYS A   CG  1 
ATOM   531  C CD  . LYS A   1 70  ? -11.417 43.045  0.622   1.00 129.48 ? ? ? ? ? ? 70  LYS A   CD  1 
ATOM   532  C CE  . LYS A   1 70  ? -11.833 44.324  1.329   1.00 136.18 ? ? ? ? ? ? 70  LYS A   CE  1 
ATOM   533  N NZ  . LYS A   1 70  ? -13.191 44.235  1.930   1.00 137.18 ? ? ? ? ? ? 70  LYS A   NZ  1 
ATOM   534  N N   . ARG A   1 71  ? -6.727  40.694  -1.712  1.00 59.23  ? ? ? ? ? ? 71  ARG A   N   1 
ATOM   535  C CA  . ARG A   1 71  ? -5.992  39.497  -2.088  1.00 48.40  ? ? ? ? ? ? 71  ARG A   CA  1 
ATOM   536  C C   . ARG A   1 71  ? -5.783  38.612  -0.866  1.00 49.43  ? ? ? ? ? ? 71  ARG A   C   1 
ATOM   537  O O   . ARG A   1 71  ? -5.936  39.060  0.270   1.00 56.95  ? ? ? ? ? ? 71  ARG A   O   1 
ATOM   538  C CB  . ARG A   1 71  ? -4.638  39.883  -2.680  1.00 48.20  ? ? ? ? ? ? 71  ARG A   CB  1 
ATOM   539  C CG  . ARG A   1 71  ? -4.723  40.771  -3.912  1.00 43.98  ? ? ? ? ? ? 71  ARG A   CG  1 
ATOM   540  C CD  . ARG A   1 71  ? -3.339  41.139  -4.424  1.00 40.15  ? ? ? ? ? ? 71  ARG A   CD  1 
ATOM   541  N NE  . ARG A   1 71  ? -3.394  42.020  -5.587  1.00 60.37  ? ? ? ? ? ? 71  ARG A   NE  1 
ATOM   542  C CZ  . ARG A   1 71  ? -3.672  41.617  -6.824  1.00 49.95  ? ? ? ? ? ? 71  ARG A   CZ  1 
ATOM   543  N NH1 . ARG A   1 71  ? -3.935  40.340  -7.073  1.00 37.17  ? ? ? ? ? ? 71  ARG A   NH1 1 
ATOM   544  N NH2 . ARG A   1 71  ? -3.695  42.495  -7.816  1.00 57.85  ? ? ? ? ? ? 71  ARG A   NH2 1 
ATOM   545  N N   . LYS A   1 72  ? -5.428  37.355  -1.106  1.00 46.69  ? ? ? ? ? ? 72  LYS A   N   1 
ATOM   546  C CA  . LYS A   1 72  ? -5.153  36.417  -0.027  1.00 47.91  ? ? ? ? ? ? 72  LYS A   CA  1 
ATOM   547  C C   . LYS A   1 72  ? -3.658  36.399  0.283   1.00 48.96  ? ? ? ? ? ? 72  LYS A   C   1 
ATOM   548  O O   . LYS A   1 72  ? -2.891  35.669  -0.347  1.00 39.57  ? ? ? ? ? ? 72  LYS A   O   1 
ATOM   549  C CB  . LYS A   1 72  ? -5.649  35.018  -0.403  1.00 39.62  ? ? ? ? ? ? 72  LYS A   CB  1 
ATOM   550  C CG  . LYS A   1 72  ? -5.409  33.955  0.658   1.00 42.22  ? ? ? ? ? ? 72  LYS A   CG  1 
ATOM   551  C CD  . LYS A   1 72  ? -6.289  32.731  0.426   1.00 43.73  ? ? ? ? ? ? 72  LYS A   CD  1 
ATOM   552  C CE  . LYS A   1 72  ? -5.923  31.595  1.369   1.00 65.37  ? ? ? ? ? ? 72  LYS A   CE  1 
ATOM   553  N NZ  . LYS A   1 72  ? -6.424  30.271  0.898   1.00 67.27  ? ? ? ? ? ? 72  LYS A   NZ  1 
ATOM   554  N N   . TYR A   1 73  ? -3.252  37.215  1.254   1.00 45.63  ? ? ? ? ? ? 73  TYR A   N   1 
ATOM   555  C CA  . TYR A   1 73  ? -1.853  37.315  1.651   1.00 45.61  ? ? ? ? ? ? 73  TYR A   CA  1 
ATOM   556  C C   . TYR A   1 73  ? -1.518  36.244  2.682   1.00 37.24  ? ? ? ? ? ? 73  TYR A   C   1 
ATOM   557  O O   . TYR A   1 73  ? -2.311  35.971  3.580   1.00 45.66  ? ? ? ? ? ? 73  TYR A   O   1 
ATOM   558  C CB  . TYR A   1 73  ? -1.561  38.693  2.248   1.00 46.07  ? ? ? ? ? ? 73  TYR A   CB  1 
ATOM   559  C CG  . TYR A   1 73  ? -1.536  39.825  1.243   1.00 37.88  ? ? ? ? ? ? 73  TYR A   CG  1 
ATOM   560  C CD1 . TYR A   1 73  ? -0.365  40.164  0.579   1.00 41.87  ? ? ? ? ? ? 73  TYR A   CD1 1 
ATOM   561  C CD2 . TYR A   1 73  ? -2.681  40.562  0.969   1.00 38.80  ? ? ? ? ? ? 73  TYR A   CD2 1 
ATOM   562  C CE1 . TYR A   1 73  ? -0.335  41.203  -0.335  1.00 46.60  ? ? ? ? ? ? 73  TYR A   CE1 1 
ATOM   563  C CE2 . TYR A   1 73  ? -2.661  41.602  0.059   1.00 46.76  ? ? ? ? ? ? 73  TYR A   CE2 1 
ATOM   564  C CZ  . TYR A   1 73  ? -1.486  41.918  -0.591  1.00 47.01  ? ? ? ? ? ? 73  TYR A   CZ  1 
ATOM   565  O OH  . TYR A   1 73  ? -1.461  42.951  -1.499  1.00 65.24  ? ? ? ? ? ? 73  TYR A   OH  1 
ATOM   566  N N   . TYR A   1 74  ? -0.336  35.650  2.556   1.00 41.87  ? ? ? ? ? ? 74  TYR A   N   1 
ATOM   567  C CA  . TYR A   1 74  ? 0.105   34.621  3.491   1.00 38.90  ? ? ? ? ? ? 74  TYR A   CA  1 
ATOM   568  C C   . TYR A   1 74  ? 1.094   35.188  4.503   1.00 45.11  ? ? ? ? ? ? 74  TYR A   C   1 
ATOM   569  O O   . TYR A   1 74  ? 1.989   35.955  4.146   1.00 40.30  ? ? ? ? ? ? 74  TYR A   O   1 
ATOM   570  C CB  . TYR A   1 74  ? 0.770   33.460  2.749   1.00 44.60  ? ? ? ? ? ? 74  TYR A   CB  1 
ATOM   571  C CG  . TYR A   1 74  ? -0.142  32.701  1.814   1.00 48.62  ? ? ? ? ? ? 74  TYR A   CG  1 
ATOM   572  C CD1 . TYR A   1 74  ? -0.998  31.718  2.294   1.00 37.85  ? ? ? ? ? ? 74  TYR A   CD1 1 
ATOM   573  C CD2 . TYR A   1 74  ? -0.134  32.954  0.449   1.00 40.81  ? ? ? ? ? ? 74  TYR A   CD2 1 
ATOM   574  C CE1 . TYR A   1 74  ? -1.828  31.018  1.442   1.00 45.94  ? ? ? ? ? ? 74  TYR A   CE1 1 
ATOM   575  C CE2 . TYR A   1 74  ? -0.961  32.258  -0.412  1.00 45.84  ? ? ? ? ? ? 74  TYR A   CE2 1 
ATOM   576  C CZ  . TYR A   1 74  ? -1.805  31.291  0.090   1.00 47.89  ? ? ? ? ? ? 74  TYR A   CZ  1 
ATOM   577  O OH  . TYR A   1 74  ? -2.631  30.595  -0.762  1.00 43.47  ? ? ? ? ? ? 74  TYR A   OH  1 
ATOM   578  N N   . HIS A   1 75  ? 0.923   34.813  5.766   1.00 51.69  ? ? ? ? ? ? 75  HIS A   N   1 
ATOM   579  C CA  . HIS A   1 75  ? 1.912   35.123  6.792   1.00 40.05  ? ? ? ? ? ? 75  HIS A   CA  1 
ATOM   580  C C   . HIS A   1 75  ? 2.293   33.857  7.548   1.00 32.85  ? ? ? ? ? ? 75  HIS A   C   1 
ATOM   581  O O   . HIS A   1 75  ? 1.567   32.865  7.526   1.00 37.25  ? ? ? ? ? ? 75  HIS A   O   1 
ATOM   582  C CB  . HIS A   1 75  ? 1.396   36.193  7.759   1.00 36.46  ? ? ? ? ? ? 75  HIS A   CB  1 
ATOM   583  C CG  . HIS A   1 75  ? 0.225   35.755  8.583   1.00 34.91  ? ? ? ? ? ? 75  HIS A   CG  1 
ATOM   584  N ND1 . HIS A   1 75  ? 0.330   34.820  9.588   1.00 44.72  ? ? ? ? ? ? 75  HIS A   ND1 1 
ATOM   585  C CD2 . HIS A   1 75  ? -1.075  36.134  8.554   1.00 38.65  ? ? ? ? ? ? 75  HIS A   CD2 1 
ATOM   586  C CE1 . HIS A   1 75  ? -0.858  34.638  10.142  1.00 41.64  ? ? ? ? ? ? 75  HIS A   CE1 1 
ATOM   587  N NE2 . HIS A   1 75  ? -1.725  35.423  9.532   1.00 39.39  ? ? ? ? ? ? 75  HIS A   NE2 1 
ATOM   588  N N   . ILE A   1 76  ? 3.437   33.909  8.219   1.00 36.43  ? ? ? ? ? ? 76  ILE A   N   1 
ATOM   589  C CA  . ILE A   1 76  ? 4.005   32.750  8.898   1.00 44.44  ? ? ? ? ? ? 76  ILE A   CA  1 
ATOM   590  C C   . ILE A   1 76  ? 3.468   32.654  10.322  1.00 41.30  ? ? ? ? ? ? 76  ILE A   C   1 
ATOM   591  O O   . ILE A   1 76  ? 3.249   33.673  10.979  1.00 35.05  ? ? ? ? ? ? 76  ILE A   O   1 
ATOM   592  C CB  . ILE A   1 76  ? 5.548   32.848  8.929   1.00 39.00  ? ? ? ? ? ? 76  ILE A   CB  1 
ATOM   593  C CG1 . ILE A   1 76  ? 6.180   31.488  9.228   1.00 37.55  ? ? ? ? ? ? 76  ILE A   CG1 1 
ATOM   594  C CG2 . ILE A   1 76  ? 6.002   33.900  9.941   1.00 39.18  ? ? ? ? ? ? 76  ILE A   CG2 1 
ATOM   595  C CD1 . ILE A   1 76  ? 7.678   31.456  8.971   1.00 34.77  ? ? ? ? ? ? 76  ILE A   CD1 1 
ATOM   596  N N   . THR A   1 77  ? 3.241   31.430  10.788  1.00 42.37  ? ? ? ? ? ? 77  THR A   N   1 
ATOM   597  C CA  . THR A   1 77  ? 2.794   31.205  12.161  1.00 44.94  ? ? ? ? ? ? 77  THR A   CA  1 
ATOM   598  C C   . THR A   1 77  ? 4.000   31.020  13.072  1.00 39.58  ? ? ? ? ? ? 77  THR A   C   1 
ATOM   599  O O   . THR A   1 77  ? 5.132   30.906  12.599  1.00 43.34  ? ? ? ? ? ? 77  THR A   O   1 
ATOM   600  C CB  . THR A   1 77  ? 1.901   29.953  12.283  1.00 34.75  ? ? ? ? ? ? 77  THR A   CB  1 
ATOM   601  O OG1 . THR A   1 77  ? 2.673   28.775  12.014  1.00 32.45  ? ? ? ? ? ? 77  THR A   OG1 1 
ATOM   602  C CG2 . THR A   1 77  ? 0.723   30.028  11.319  1.00 43.93  ? ? ? ? ? ? 77  THR A   CG2 1 
ATOM   603  N N   . ASP A   1 78  ? 3.760   30.993  14.379  1.00 47.61  ? ? ? ? ? ? 78  ASP A   N   1 
ATOM   604  C CA  . ASP A   1 78  ? 4.830   30.741  15.337  1.00 39.70  ? ? ? ? ? ? 78  ASP A   CA  1 
ATOM   605  C C   . ASP A   1 78  ? 5.455   29.376  15.070  1.00 34.36  ? ? ? ? ? ? 78  ASP A   C   1 
ATOM   606  O O   . ASP A   1 78  ? 6.676   29.226  15.068  1.00 35.08  ? ? ? ? ? ? 78  ASP A   O   1 
ATOM   607  C CB  . ASP A   1 78  ? 4.301   30.803  16.768  1.00 41.77  ? ? ? ? ? ? 78  ASP A   CB  1 
ATOM   608  C CG  . ASP A   1 78  ? 5.311   30.301  17.782  1.00 42.91  ? ? ? ? ? ? 78  ASP A   CG  1 
ATOM   609  O OD1 . ASP A   1 78  ? 6.305   31.013  18.040  1.00 43.32  ? ? ? ? ? ? 78  ASP A   OD1 1 
ATOM   610  O OD2 . ASP A   1 78  ? 5.110   29.191  18.321  1.00 40.91  ? ? ? ? ? ? 78  ASP A   OD2 1 
ATOM   611  N N   . LYS A   1 79  ? 4.603   28.382  14.851  1.00 33.50  ? ? ? ? ? ? 79  LYS A   N   1 
ATOM   612  C CA  . LYS A   1 79  ? 5.062   27.042  14.511  1.00 38.42  ? ? ? ? ? ? 79  LYS A   CA  1 
ATOM   613  C C   . LYS A   1 79  ? 5.929   27.084  13.254  1.00 45.78  ? ? ? ? ? ? 79  LYS A   C   1 
ATOM   614  O O   . LYS A   1 79  ? 6.952   26.407  13.170  1.00 46.28  ? ? ? ? ? ? 79  LYS A   O   1 
ATOM   615  C CB  . LYS A   1 79  ? 3.868   26.112  14.288  1.00 39.26  ? ? ? ? ? ? 79  LYS A   CB  1 
ATOM   616  C CG  . LYS A   1 79  ? 4.251   24.690  13.912  1.00 40.62  ? ? ? ? ? ? 79  LYS A   CG  1 
ATOM   617  C CD  . LYS A   1 79  ? 3.023   23.823  13.686  1.00 46.61  ? ? ? ? ? ? 79  LYS A   CD  1 
ATOM   618  C CE  . LYS A   1 79  ? 3.408   22.433  13.200  1.00 45.14  ? ? ? ? ? ? 79  LYS A   CE  1 
ATOM   619  N NZ  . LYS A   1 79  ? 2.221   21.624  12.810  1.00 47.93  ? ? ? ? ? ? 79  LYS A   NZ  1 
ATOM   620  N N   . GLY A   1 80  ? 5.511   27.888  12.281  1.00 49.11  ? ? ? ? ? ? 80  GLY A   N   1 
ATOM   621  C CA  . GLY A   1 80  ? 6.241   28.024  11.035  1.00 39.49  ? ? ? ? ? ? 80  GLY A   CA  1 
ATOM   622  C C   . GLY A   1 80  ? 7.603   28.663  11.233  1.00 45.07  ? ? ? ? ? ? 80  GLY A   C   1 
ATOM   623  O O   . GLY A   1 80  ? 8.576   28.288  10.575  1.00 42.99  ? ? ? ? ? ? 80  GLY A   O   1 
ATOM   624  N N   . LEU A   1 81  ? 7.672   29.633  12.139  1.00 37.85  ? ? ? ? ? ? 81  LEU A   N   1 
ATOM   625  C CA  . LEU A   1 81  ? 8.929   30.306  12.451  1.00 37.97  ? ? ? ? ? ? 81  LEU A   CA  1 
ATOM   626  C C   . LEU A   1 81  ? 9.902   29.357  13.141  1.00 38.27  ? ? ? ? ? ? 81  LEU A   C   1 
ATOM   627  O O   . LEU A   1 81  ? 11.094  29.354  12.841  1.00 42.87  ? ? ? ? ? ? 81  LEU A   O   1 
ATOM   628  C CB  . LEU A   1 81  ? 8.679   31.523  13.343  1.00 44.55  ? ? ? ? ? ? 81  LEU A   CB  1 
ATOM   629  C CG  . LEU A   1 81  ? 8.061   32.745  12.661  1.00 45.67  ? ? ? ? ? ? 81  LEU A   CG  1 
ATOM   630  C CD1 . LEU A   1 81  ? 7.374   33.621  13.692  1.00 41.36  ? ? ? ? ? ? 81  LEU A   CD1 1 
ATOM   631  C CD2 . LEU A   1 81  ? 9.120   33.536  11.908  1.00 36.59  ? ? ? ? ? ? 81  LEU A   CD2 1 
ATOM   632  N N   . GLU A   1 82  ? 9.394   28.558  14.074  1.00 44.96  ? ? ? ? ? ? 82  GLU A   N   1 
ATOM   633  C CA  . GLU A   1 82  ? 10.223  27.569  14.753  1.00 55.87  ? ? ? ? ? ? 82  GLU A   CA  1 
ATOM   634  C C   . GLU A   1 82  ? 10.891  26.678  13.718  1.00 50.12  ? ? ? ? ? ? 82  GLU A   C   1 
ATOM   635  O O   . GLU A   1 82  ? 12.092  26.417  13.773  1.00 52.00  ? ? ? ? ? ? 82  GLU A   O   1 
ATOM   636  C CB  . GLU A   1 82  ? 9.375   26.704  15.687  1.00 46.27  ? ? ? ? ? ? 82  GLU A   CB  1 
ATOM   637  C CG  . GLU A   1 82  ? 9.175   27.281  17.073  1.00 59.13  ? ? ? ? ? ? 82  GLU A   CG  1 
ATOM   638  C CD  . GLU A   1 82  ? 8.071   26.575  17.838  1.00 79.12  ? ? ? ? ? ? 82  GLU A   CD  1 
ATOM   639  O OE1 . GLU A   1 82  ? 7.589   25.527  17.355  1.00 55.21  ? ? ? ? ? ? 82  GLU A   OE1 1 
ATOM   640  O OE2 . GLU A   1 82  ? 7.681   27.070  18.918  1.00 72.83  ? ? ? ? ? ? 82  GLU A   OE2 1 
ATOM   641  N N   . GLN A   1 83  ? 10.087  26.219  12.768  1.00 47.70  ? ? ? ? ? ? 83  GLN A   N   1 
ATOM   642  C CA  . GLN A   1 83  ? 10.543  25.285  11.751  1.00 51.27  ? ? ? ? ? ? 83  GLN A   CA  1 
ATOM   643  C C   . GLN A   1 83  ? 11.498  25.965  10.776  1.00 47.87  ? ? ? ? ? ? 83  GLN A   C   1 
ATOM   644  O O   . GLN A   1 83  ? 12.414  25.334  10.252  1.00 42.74  ? ? ? ? ? ? 83  GLN A   O   1 
ATOM   645  C CB  . GLN A   1 83  ? 9.341   24.703  11.005  1.00 47.76  ? ? ? ? ? ? 83  GLN A   CB  1 
ATOM   646  C CG  . GLN A   1 83  ? 9.673   23.529  10.096  1.00 71.36  ? ? ? ? ? ? 83  GLN A   CG  1 
ATOM   647  C CD  . GLN A   1 83  ? 8.437   22.755  9.674   1.00 84.82  ? ? ? ? ? ? 83  GLN A   CD  1 
ATOM   648  O OE1 . GLN A   1 83  ? 7.549   22.495  10.488  1.00 74.46  ? ? ? ? ? ? 83  GLN A   OE1 1 
ATOM   649  N NE2 . GLN A   1 83  ? 8.372   22.387  8.397   1.00 71.27  ? ? ? ? ? ? 83  GLN A   NE2 1 
ATOM   650  N N   . LEU A   1 84  ? 11.283  27.255  10.540  1.00 39.39  ? ? ? ? ? ? 84  LEU A   N   1 
ATOM   651  C CA  . LEU A   1 84  ? 12.186  28.033  9.702   1.00 37.67  ? ? ? ? ? ? 84  LEU A   CA  1 
ATOM   652  C C   . LEU A   1 84  ? 13.576  28.078  10.326  1.00 40.52  ? ? ? ? ? ? 84  LEU A   C   1 
ATOM   653  O O   . LEU A   1 84  ? 14.582  27.986  9.623   1.00 46.01  ? ? ? ? ? ? 84  LEU A   O   1 
ATOM   654  C CB  . LEU A   1 84  ? 11.648  29.451  9.497   1.00 37.46  ? ? ? ? ? ? 84  LEU A   CB  1 
ATOM   655  C CG  . LEU A   1 84  ? 12.594  30.433  8.799   1.00 36.53  ? ? ? ? ? ? 84  LEU A   CG  1 
ATOM   656  C CD1 . LEU A   1 84  ? 12.971  29.938  7.407   1.00 43.06  ? ? ? ? ? ? 84  LEU A   CD1 1 
ATOM   657  C CD2 . LEU A   1 84  ? 11.965  31.814  8.723   1.00 40.90  ? ? ? ? ? ? 84  LEU A   CD2 1 
ATOM   658  N N   . GLU A   1 85  ? 13.632  28.212  11.648  1.00 48.36  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A   N   1 
ATOM   659  C CA  . GLU A   1 85  ? 14.910  28.242  12.351  1.00 47.80  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A   CA  1 
ATOM   660  C C   . GLU A   1 85  ? 15.602  26.887  12.254  1.00 44.83  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A   C   1 
ATOM   661  O O   . GLU A   1 85  ? 16.817  26.814  12.077  1.00 48.96  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A   O   1 
ATOM   662  C CB  . GLU A   1 85  ? 14.720  28.634  13.819  1.00 52.73  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A   CB  1 
ATOM   663  C CG  . GLU A   1 85  ? 14.225  30.060  14.022  1.00 71.04  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A   CG  1 
ATOM   664  C CD  . GLU A   1 85  ? 15.016  31.071  13.214  1.00 86.95  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A   CD  1 
ATOM   665  O OE1 . GLU A   1 85  ? 16.219  31.252  13.503  1.00 76.27  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A   OE1 1 
ATOM   666  O OE2 . GLU A   1 85  ? 14.439  31.681  12.286  1.00 60.56  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A   OE2 1 
ATOM   667  N N   . GLU A   1 86  ? 14.825  25.815  12.373  1.00 40.21  ? ? ? ? ? ? 86  GLU A   N   1 
ATOM   668  C CA  . GLU A   1 86  ? 15.356  24.470  12.187  1.00 44.99  ? ? ? ? ? ? 86  GLU A   CA  1 
ATOM   669  C C   . GLU A   1 86  ? 15.964  24.331  10.793  1.00 49.91  ? ? ? ? ? ? 86  GLU A   C   1 
ATOM   670  O O   . GLU A   1 86  ? 17.048  23.771  10.636  1.00 48.93  ? ? ? ? ? ? 86  GLU A   O   1 
ATOM   671  C CB  . GLU A   1 86  ? 14.257  23.425  12.383  1.00 51.88  ? ? ? ? ? ? 86  GLU A   CB  1 
ATOM   672  C CG  . GLU A   1 86  ? 13.709  23.357  13.798  1.00 72.46  ? ? ? ? ? ? 86  GLU A   CG  1 
ATOM   673  C CD  . GLU A   1 86  ? 12.457  22.507  13.894  1.00 89.45  ? ? ? ? ? ? 86  GLU A   CD  1 
ATOM   674  O OE1 . GLU A   1 86  ? 12.097  21.861  12.886  1.00 78.23  ? ? ? ? ? ? 86  GLU A   OE1 1 
ATOM   675  O OE2 . GLU A   1 86  ? 11.833  22.483  14.976  1.00 71.75  ? ? ? ? ? ? 86  GLU A   OE2 1 
ATOM   676  N N   . PHE A   1 87  ? 15.266  24.845  9.783   1.00 47.18  ? ? ? ? ? ? 87  PHE A   N   1 
ATOM   677  C CA  . PHE A   1 87  ? 15.748  24.767  8.406   1.00 43.28  ? ? ? ? ? ? 87  PHE A   CA  1 
ATOM   678  C C   . PHE A   1 87  ? 17.048  25.544  8.214   1.00 40.89  ? ? ? ? ? ? 87  PHE A   C   1 
ATOM   679  O O   . PHE A   1 87  ? 17.975  25.062  7.564   1.00 40.20  ? ? ? ? ? ? 87  PHE A   O   1 
ATOM   680  C CB  . PHE A   1 87  ? 14.689  25.282  7.429   1.00 39.62  ? ? ? ? ? ? 87  PHE A   CB  1 
ATOM   681  C CG  . PHE A   1 87  ? 15.197  25.451  6.026   1.00 49.23  ? ? ? ? ? ? 87  PHE A   CG  1 
ATOM   682  C CD1 . PHE A   1 87  ? 15.404  24.347  5.216   1.00 47.61  ? ? ? ? ? ? 87  PHE A   CD1 1 
ATOM   683  C CD2 . PHE A   1 87  ? 15.473  26.710  5.519   1.00 46.53  ? ? ? ? ? ? 87  PHE A   CD2 1 
ATOM   684  C CE1 . PHE A   1 87  ? 15.875  24.494  3.927   1.00 43.15  ? ? ? ? ? ? 87  PHE A   CE1 1 
ATOM   685  C CE2 . PHE A   1 87  ? 15.945  26.865  4.228   1.00 44.62  ? ? ? ? ? ? 87  PHE A   CE2 1 
ATOM   686  C CZ  . PHE A   1 87  ? 16.146  25.755  3.431   1.00 46.66  ? ? ? ? ? ? 87  PHE A   CZ  1 
ATOM   687  N N   . LYS A   1 88  ? 17.112  26.748  8.774   1.00 40.78  ? ? ? ? ? ? 88  LYS A   N   1 
ATOM   688  C CA  . LYS A   1 88  ? 18.307  27.578  8.657   1.00 46.72  ? ? ? ? ? ? 88  LYS A   CA  1 
ATOM   689  C C   . LYS A   1 88  ? 19.514  26.892  9.278   1.00 51.07  ? ? ? ? ? ? 88  LYS A   C   1 
ATOM   690  O O   . LYS A   1 88  ? 20.625  26.983  8.755   1.00 49.88  ? ? ? ? ? ? 88  LYS A   O   1 
ATOM   691  C CB  . LYS A   1 88  ? 18.086  28.940  9.316   1.00 41.71  ? ? ? ? ? ? 88  LYS A   CB  1 
ATOM   692  C CG  . LYS A   1 88  ? 17.099  29.815  8.568   1.00 50.25  ? ? ? ? ? ? 88  LYS A   CG  1 
ATOM   693  C CD  . LYS A   1 88  ? 16.897  31.163  9.245   1.00 66.34  ? ? ? ? ? ? 88  LYS A   CD  1 
ATOM   694  C CE  . LYS A   1 88  ? 15.925  32.031  8.452   1.00 87.98  ? ? ? ? ? ? 88  LYS A   CE  1 
ATOM   695  N NZ  . LYS A   1 88  ? 15.629  33.337  9.107   1.00 74.98  ? ? ? ? ? ? 88  LYS A   NZ  1 
ATOM   696  N N   . GLN A   1 89  ? 19.295  26.202  10.392  1.00 44.70  ? ? ? ? ? ? 89  GLN A   N   1 
ATOM   697  C CA  . GLN A   1 89  ? 20.377  25.516  11.082  1.00 54.25  ? ? ? ? ? ? 89  GLN A   CA  1 
ATOM   698  C C   . GLN A   1 89  ? 20.832  24.305  10.285  1.00 46.70  ? ? ? ? ? ? 89  GLN A   C   1 
ATOM   699  O O   . GLN A   1 89  ? 22.022  24.139  10.024  1.00 45.90  ? ? ? ? ? ? 89  GLN A   O   1 
ATOM   700  C CB  . GLN A   1 89  ? 19.933  25.100  12.483  1.00 53.62  ? ? ? ? ? ? 89  GLN A   CB  1 
ATOM   701  C CG  . GLN A   1 89  ? 19.957  26.245  13.475  1.00 77.41  ? ? ? ? ? ? 89  GLN A   CG  1 
ATOM   702  C CD  . GLN A   1 89  ? 19.103  25.979  14.697  1.00 102.57 ? ? ? ? ? ? 89  GLN A   CD  1 
ATOM   703  O OE1 . GLN A   1 89  ? 18.790  24.830  15.013  1.00 89.31  ? ? ? ? ? ? 89  GLN A   OE1 1 
ATOM   704  N NE2 . GLN A   1 89  ? 18.712  27.045  15.387  1.00 76.10  ? ? ? ? ? ? 89  GLN A   NE2 1 
ATOM   705  N N   . SER A   1 90  ? 19.881  23.461  9.897   1.00 35.45  ? ? ? ? ? ? 90  SER A   N   1 
ATOM   706  C CA  . SER A   1 90  ? 20.193  22.289  9.091   1.00 45.12  ? ? ? ? ? ? 90  SER A   CA  1 
ATOM   707  C C   . SER A   1 90  ? 20.903  22.702  7.806   1.00 50.44  ? ? ? ? ? ? 90  SER A   C   1 
ATOM   708  O O   . SER A   1 90  ? 21.910  22.103  7.431   1.00 51.92  ? ? ? ? ? ? 90  SER A   O   1 
ATOM   709  C CB  . SER A   1 90  ? 18.921  21.512  8.742   1.00 44.95  ? ? ? ? ? ? 90  SER A   CB  1 
ATOM   710  O OG  . SER A   1 90  ? 18.126  21.270  9.889   1.00 67.58  ? ? ? ? ? ? 90  SER A   OG  1 
ATOM   711  N N   . TRP A   1 91  ? 20.386  23.730  7.137   1.00 43.80  ? ? ? ? ? ? 91  TRP A   N   1 
ATOM   712  C CA  . TRP A   1 91  ? 20.929  24.131  5.843   1.00 47.88  ? ? ? ? ? ? 91  TRP A   CA  1 
ATOM   713  C C   . TRP A   1 91  ? 22.382  24.590  5.918   1.00 45.74  ? ? ? ? ? ? 91  TRP A   C   1 
ATOM   714  O O   . TRP A   1 91  ? 23.190  24.246  5.058   1.00 46.42  ? ? ? ? ? ? 91  TRP A   O   1 
ATOM   715  C CB  . TRP A   1 91  ? 20.108  25.245  5.200   1.00 42.78  ? ? ? ? ? ? 91  TRP A   CB  1 
ATOM   716  C CG  . TRP A   1 91  ? 20.837  25.798  4.029   1.00 49.88  ? ? ? ? ? ? 91  TRP A   CG  1 
ATOM   717  C CD1 . TRP A   1 91  ? 21.492  26.992  3.955   1.00 45.38  ? ? ? ? ? ? 91  TRP A   CD1 1 
ATOM   718  C CD2 . TRP A   1 91  ? 21.037  25.150  2.770   1.00 44.19  ? ? ? ? ? ? 91  TRP A   CD2 1 
ATOM   719  N NE1 . TRP A   1 91  ? 22.073  27.135  2.719   1.00 48.92  ? ? ? ? ? ? 91  TRP A   NE1 1 
ATOM   720  C CE2 . TRP A   1 91  ? 21.808  26.015  1.971   1.00 48.95  ? ? ? ? ? ? 91  TRP A   CE2 1 
ATOM   721  C CE3 . TRP A   1 91  ? 20.630  23.922  2.238   1.00 43.29  ? ? ? ? ? ? 91  TRP A   CE3 1 
ATOM   722  C CZ2 . TRP A   1 91  ? 22.181  25.696  0.668   1.00 44.58  ? ? ? ? ? ? 91  TRP A   CZ2 1 
ATOM   723  C CZ3 . TRP A   1 91  ? 20.998  23.605  0.943   1.00 52.08  ? ? ? ? ? ? 91  TRP A   CZ3 1 
ATOM   724  C CH2 . TRP A   1 91  ? 21.766  24.488  0.172   1.00 42.18  ? ? ? ? ? ? 91  TRP A   CH2 1 
ATOM   725  N N   . GLY A   1 92  ? 22.706  25.387  6.930   1.00 44.65  ? ? ? ? ? ? 92  GLY A   N   1 
ATOM   726  C CA  . GLY A   1 92  ? 24.050  25.919  7.063   1.00 45.52  ? ? ? ? ? ? 92  GLY A   CA  1 
ATOM   727  C C   . GLY A   1 92  ? 25.030  24.806  7.374   1.00 51.68  ? ? ? ? ? ? 92  GLY A   C   1 
ATOM   728  O O   . GLY A   1 92  ? 26.204  24.864  7.014   1.00 60.08  ? ? ? ? ? ? 92  GLY A   O   1 
ATOM   729  N N   . MET A   1 93  ? 24.524  23.781  8.047   1.00 44.30  ? ? ? ? ? ? 93  MET A   N   1 
ATOM   730  C CA  . MET A   1 93  ? 25.314  22.616  8.412   1.00 54.40  ? ? ? ? ? ? 93  MET A   CA  1 
ATOM   731  C C   . MET A   1 93  ? 25.654  21.811  7.161   1.00 58.35  ? ? ? ? ? ? 93  MET A   C   1 
ATOM   732  O O   . MET A   1 93  ? 26.823  21.583  6.851   1.00 54.04  ? ? ? ? ? ? 93  MET A   O   1 
ATOM   733  C CB  . MET A   1 93  ? 24.510  21.755  9.386   1.00 61.91  ? ? ? ? ? ? 93  MET A   CB  1 
ATOM   734  C CG  . MET A   1 93  ? 25.339  20.942  10.360  1.00 79.77  ? ? ? ? ? ? 93  MET A   CG  1 
ATOM   735  S SD  . MET A   1 93  ? 24.330  20.271  11.699  1.00 95.96  ? ? ? ? ? ? 93  MET A   SD  1 
ATOM   736  C CE  . MET A   1 93  ? 23.775  21.778  12.502  1.00 62.78  ? ? ? ? ? ? 93  MET A   CE  1 
ATOM   737  N N   . VAL A   1 94  ? 24.617  21.387  6.446   1.00 52.46  ? ? ? ? ? ? 94  VAL A   N   1 
ATOM   738  C CA  . VAL A   1 94  ? 24.780  20.597  5.230   1.00 61.30  ? ? ? ? ? ? 94  VAL A   CA  1 
ATOM   739  C C   . VAL A   1 94  ? 25.530  21.370  4.145   1.00 54.54  ? ? ? ? ? ? 94  VAL A   C   1 
ATOM   740  O O   . VAL A   1 94  ? 26.384  20.815  3.456   1.00 57.66  ? ? ? ? ? ? 94  VAL A   O   1 
ATOM   741  C CB  . VAL A   1 94  ? 23.413  20.142  4.675   1.00 67.10  ? ? ? ? ? ? 94  VAL A   CB  1 
ATOM   742  C CG1 . VAL A   1 94  ? 22.559  21.344  4.292   1.00 71.47  ? ? ? ? ? ? 94  VAL A   CG1 1 
ATOM   743  C CG2 . VAL A   1 94  ? 23.599  19.218  3.484   1.00 67.18  ? ? ? ? ? ? 94  VAL A   CG2 1 
ATOM   744  N N   . SER A   1 95  ? 25.205  22.649  3.995   1.00 49.27  ? ? ? ? ? ? 95  SER A   N   1 
ATOM   745  C CA  . SER A   1 95  ? 25.864  23.496  3.010   1.00 44.47  ? ? ? ? ? ? 95  SER A   CA  1 
ATOM   746  C C   . SER A   1 95  ? 27.369  23.499  3.248   1.00 53.33  ? ? ? ? ? ? 95  SER A   C   1 
ATOM   747  O O   . SER A   1 95  ? 28.156  23.263  2.332   1.00 50.66  ? ? ? ? ? ? 95  SER A   O   1 
ATOM   748  C CB  . SER A   1 95  ? 25.314  24.921  3.088   1.00 51.32  ? ? ? ? ? ? 95  SER A   CB  1 
ATOM   749  O OG  . SER A   1 95  ? 26.071  25.816  2.290   1.00 52.19  ? ? ? ? ? ? 95  SER A   OG  1 
ATOM   750  N N   . THR A   1 96  ? 27.759  23.765  4.489   1.00 53.34  ? ? ? ? ? ? 96  THR A   N   1 
ATOM   751  C CA  . THR A   1 96  ? 29.167  23.791  4.870   1.00 58.00  ? ? ? ? ? ? 96  THR A   CA  1 
ATOM   752  C C   . THR A   1 96  ? 29.824  22.435  4.632   1.00 50.97  ? ? ? ? ? ? 96  THR A   C   1 
ATOM   753  O O   . THR A   1 96  ? 30.919  22.352  4.078   1.00 50.04  ? ? ? ? ? ? 96  THR A   O   1 
ATOM   754  C CB  . THR A   1 96  ? 29.325  24.174  6.354   1.00 60.12  ? ? ? ? ? ? 96  THR A   CB  1 
ATOM   755  O OG1 . THR A   1 96  ? 29.053  25.571  6.520   1.00 63.70  ? ? ? ? ? ? 96  THR A   OG1 1 
ATOM   756  C CG2 . THR A   1 96  ? 30.734  23.873  6.853   1.00 56.36  ? ? ? ? ? ? 96  THR A   CG2 1 
ATOM   757  N N   . THR A   1 97  ? 29.142  21.376  5.054   1.00 47.01  ? ? ? ? ? ? 97  THR A   N   1 
ATOM   758  C CA  . THR A   1 97  ? 29.670  20.019  4.946   1.00 53.26  ? ? ? ? ? ? 97  THR A   CA  1 
ATOM   759  C C   . THR A   1 97  ? 29.908  19.608  3.492   1.00 56.19  ? ? ? ? ? ? 97  THR A   C   1 
ATOM   760  O O   . THR A   1 97  ? 30.993  19.147  3.138   1.00 54.06  ? ? ? ? ? ? 97  THR A   O   1 
ATOM   761  C CB  . THR A   1 97  ? 28.717  19.007  5.614   1.00 50.87  ? ? ? ? ? ? 97  THR A   CB  1 
ATOM   762  O OG1 . THR A   1 97  ? 28.645  19.273  7.021   1.00 51.57  ? ? ? ? ? ? 97  THR A   OG1 1 
ATOM   763  C CG2 . THR A   1 97  ? 29.195  17.581  5.400   1.00 46.91  ? ? ? ? ? ? 97  THR A   CG2 1 
ATOM   764  N N   . VAL A   1 98  ? 28.891  19.774  2.653   1.00 51.00  ? ? ? ? ? ? 98  VAL A   N   1 
ATOM   765  C CA  . VAL A   1 98  ? 28.988  19.378  1.251   1.00 49.90  ? ? ? ? ? ? 98  VAL A   CA  1 
ATOM   766  C C   . VAL A   1 98  ? 29.960  20.266  0.468   1.00 56.82  ? ? ? ? ? ? 98  VAL A   C   1 
ATOM   767  O O   . VAL A   1 98  ? 30.761  19.772  -0.325  1.00 51.75  ? ? ? ? ? ? 98  VAL A   O   1 
ATOM   768  C CB  . VAL A   1 98  ? 27.605  19.403  0.562   1.00 47.22  ? ? ? ? ? ? 98  VAL A   CB  1 
ATOM   769  C CG1 . VAL A   1 98  ? 27.749  19.226  -0.947  1.00 54.44  ? ? ? ? ? ? 98  VAL A   CG1 1 
ATOM   770  C CG2 . VAL A   1 98  ? 26.704  18.323  1.139   1.00 46.69  ? ? ? ? ? ? 98  VAL A   CG2 1 
ATOM   771  N N   . ASN A   1 99  ? 29.888  21.574  0.690   1.00 53.59  ? ? ? ? ? ? 99  ASN A   N   1 
ATOM   772  C CA  . ASN A   1 99  ? 30.740  22.512  -0.037  1.00 48.76  ? ? ? ? ? ? 99  ASN A   CA  1 
ATOM   773  C C   . ASN A   1 99  ? 32.223  22.343  0.278   1.00 56.54  ? ? ? ? ? ? 99  ASN A   C   1 
ATOM   774  O O   . ASN A   1 99  ? 33.064  22.489  -0.606  1.00 65.53  ? ? ? ? ? ? 99  ASN A   O   1 
ATOM   775  C CB  . ASN A   1 99  ? 30.313  23.959  0.227   1.00 54.61  ? ? ? ? ? ? 99  ASN A   CB  1 
ATOM   776  C CG  . ASN A   1 99  ? 29.166  24.398  -0.661  1.00 60.21  ? ? ? ? ? ? 99  ASN A   CG  1 
ATOM   777  O OD1 . ASN A   1 99  ? 29.014  23.910  -1.781  1.00 59.94  ? ? ? ? ? ? 99  ASN A   OD1 1 
ATOM   778  N ND2 . ASN A   1 99  ? 28.356  25.328  -0.169  1.00 61.75  ? ? ? ? ? ? 99  ASN A   ND2 1 
ATOM   779  N N   . ASN A   1 100 ? 32.550  22.047  1.532   1.00 57.77  ? ? ? ? ? ? 100 ASN A   N   1 
ATOM   780  C CA  . ASN A   1 100 ? 33.939  21.793  1.899   1.00 53.70  ? ? ? ? ? ? 100 ASN A   CA  1 
ATOM   781  C C   . ASN A   1 100 ? 34.446  20.514  1.246   1.00 58.23  ? ? ? ? ? ? 100 ASN A   C   1 
ATOM   782  O O   . ASN A   1 100 ? 35.586  20.447  0.785   1.00 68.60  ? ? ? ? ? ? 100 ASN A   O   1 
ATOM   783  C CB  . ASN A   1 100 ? 34.101  21.692  3.416   1.00 61.84  ? ? ? ? ? ? 100 ASN A   CB  1 
ATOM   784  C CG  . ASN A   1 100 ? 34.010  23.039  4.106   1.00 66.22  ? ? ? ? ? ? 100 ASN A   CG  1 
ATOM   785  O OD1 . ASN A   1 100 ? 34.038  24.087  3.459   1.00 56.82  ? ? ? ? ? ? 100 ASN A   OD1 1 
ATOM   786  N ND2 . ASN A   1 100 ? 33.916  23.017  5.431   1.00 61.14  ? ? ? ? ? ? 100 ASN A   ND2 1 
ATOM   787  N N   . LEU A   1 101 ? 33.587  19.500  1.205   1.00 47.95  ? ? ? ? ? ? 101 LEU A   N   1 
ATOM   788  C CA  . LEU A   1 101 ? 33.955  18.206  0.647   1.00 54.12  ? ? ? ? ? ? 101 LEU A   CA  1 
ATOM   789  C C   . LEU A   1 101 ? 34.265  18.285  -0.846  1.00 56.74  ? ? ? ? ? ? 101 LEU A   C   1 
ATOM   790  O O   . LEU A   1 101 ? 35.287  17.776  -1.303  1.00 57.41  ? ? ? ? ? ? 101 LEU A   O   1 
ATOM   791  C CB  . LEU A   1 101 ? 32.834  17.191  0.874   1.00 41.41  ? ? ? ? ? ? 101 LEU A   CB  1 
ATOM   792  C CG  . LEU A   1 101 ? 33.136  15.788  0.344   1.00 51.12  ? ? ? ? ? ? 101 LEU A   CG  1 
ATOM   793  C CD1 . LEU A   1 101 ? 34.366  15.216  1.031   1.00 50.18  ? ? ? ? ? ? 101 LEU A   CD1 1 
ATOM   794  C CD2 . LEU A   1 101 ? 31.939  14.870  0.530   1.00 48.74  ? ? ? ? ? ? 101 LEU A   CD2 1 
ATOM   795  N N   . LEU A   1 102 ? 33.379  18.927  -1.600  1.00 54.28  ? ? ? ? ? ? 102 LEU A   N   1 
ATOM   796  C CA  . LEU A   1 102 ? 33.484  18.955  -3.057  1.00 64.22  ? ? ? ? ? ? 102 LEU A   CA  1 
ATOM   797  C C   . LEU A   1 102 ? 34.619  19.839  -3.578  1.00 69.56  ? ? ? ? ? ? 102 LEU A   C   1 
ATOM   798  O O   . LEU A   1 102 ? 34.657  20.168  -4.765  1.00 74.71  ? ? ? ? ? ? 102 LEU A   O   1 
ATOM   799  C CB  . LEU A   1 102 ? 32.157  19.414  -3.670  1.00 55.05  ? ? ? ? ? ? 102 LEU A   CB  1 
ATOM   800  C CG  . LEU A   1 102 ? 30.962  18.485  -3.448  1.00 67.10  ? ? ? ? ? ? 102 LEU A   CG  1 
ATOM   801  C CD1 . LEU A   1 102 ? 29.721  19.018  -4.150  1.00 68.06  ? ? ? ? ? ? 102 LEU A   CD1 1 
ATOM   802  C CD2 . LEU A   1 102 ? 31.281  17.077  -3.925  1.00 51.73  ? ? ? ? ? ? 102 LEU A   CD2 1 
ATOM   803  N N   . GLN A   1 103 ? 35.541  20.219  -2.700  1.00 83.55  ? ? ? ? ? ? 103 GLN A   N   1 
ATOM   804  C CA  . GLN A   1 103 ? 36.671  21.047  -3.097  1.00 91.15  ? ? ? ? ? ? 103 GLN A   CA  1 
ATOM   805  C C   . GLN A   1 103 ? 37.963  20.506  -2.491  1.00 108.93 ? ? ? ? ? ? 103 GLN A   C   1 
ATOM   806  O O   . GLN A   1 103 ? 38.830  21.272  -2.069  1.00 114.45 ? ? ? ? ? ? 103 GLN A   O   1 
ATOM   807  C CB  . GLN A   1 103 ? 36.430  22.491  -2.652  1.00 79.37  ? ? ? ? ? ? 103 GLN A   CB  1 
ATOM   808  C CG  . GLN A   1 103 ? 34.995  22.956  -2.883  1.00 79.72  ? ? ? ? ? ? 103 GLN A   CG  1 
ATOM   809  C CD  . GLN A   1 103 ? 34.727  24.353  -2.353  1.00 105.63 ? ? ? ? ? ? 103 GLN A   CD  1 
ATOM   810  O OE1 . GLN A   1 103 ? 35.524  24.907  -1.595  1.00 105.60 ? ? ? ? ? ? 103 GLN A   OE1 1 
ATOM   811  N NE2 . GLN A   1 103 ? 33.595  24.929  -2.750  1.00 86.39  ? ? ? ? ? ? 103 GLN A   NE2 1 
ATOM   812  N N   . GLY A   1 104 ? 38.084  19.181  -2.452  1.00 104.36 ? ? ? ? ? ? 104 GLY A   N   1 
ATOM   813  C CA  . GLY A   1 104 ? 39.247  18.532  -1.874  1.00 112.84 ? ? ? ? ? ? 104 GLY A   CA  1 
ATOM   814  C C   . GLY A   1 104 ? 40.380  18.331  -2.862  1.00 132.67 ? ? ? ? ? ? 104 GLY A   C   1 
ATOM   815  O O   . GLY A   1 104 ? 41.516  18.716  -2.589  1.00 130.68 ? ? ? ? ? ? 104 GLY A   O   1 
ATOM   816  N N   . GLU A   1 105 ? 40.068  17.718  -4.002  1.00 139.37 ? ? ? ? ? ? 105 GLU A   N   1 
ATOM   817  C CA  . GLU A   1 105 ? 41.061  17.404  -5.030  1.00 133.29 ? ? ? ? ? ? 105 GLU A   CA  1 
ATOM   818  C C   . GLU A   1 105 ? 41.893  16.192  -4.622  1.00 138.98 ? ? ? ? ? ? 105 GLU A   C   1 
ATOM   819  O O   . GLU A   1 105 ? 43.066  16.080  -4.981  1.00 131.83 ? ? ? ? ? ? 105 GLU A   O   1 
ATOM   820  C CB  . GLU A   1 105 ? 41.978  18.600  -5.310  1.00 133.45 ? ? ? ? ? ? 105 GLU A   CB  1 
ATOM   821  C CG  . GLU A   1 105 ? 41.263  19.817  -5.861  1.00 135.05 ? ? ? ? ? ? 105 GLU A   CG  1 
ATOM   822  C CD  . GLU A   1 105 ? 40.808  19.615  -7.290  1.00 138.45 ? ? ? ? ? ? 105 GLU A   CD  1 
ATOM   823  O OE1 . GLU A   1 105 ? 41.664  19.661  -8.198  1.00 125.93 ? ? ? ? ? ? 105 GLU A   OE1 1 
ATOM   824  O OE2 . GLU A   1 105 ? 39.597  19.399  -7.507  1.00 125.26 ? ? ? ? ? ? 105 GLU A   OE2 1 
ATOM   825  N N   . SER A-2 1 3   ? 19.035  16.138  10.887  1.00 124.28 ? ? ? ? ? ? 3   SER A-2 N   1 
ATOM   826  C CA  . SER A-2 1 3   ? 19.858  15.219  10.111  1.00 118.97 ? ? ? ? ? ? 3   SER A-2 CA  1 
ATOM   827  C C   . SER A-2 1 3   ? 19.069  14.656  8.934   1.00 117.27 ? ? ? ? ? ? 3   SER A-2 C   1 
ATOM   828  O O   . SER A-2 1 3   ? 19.579  13.846  8.163   1.00 125.98 ? ? ? ? ? ? 3   SER A-2 O   1 
ATOM   829  C CB  . SER A-2 1 3   ? 20.359  14.076  10.998  1.00 110.86 ? ? ? ? ? ? 3   SER A-2 CB  1 
ATOM   830  O OG  . SER A-2 1 3   ? 19.282  13.285  11.468  1.00 100.75 ? ? ? ? ? ? 3   SER A-2 OG  1 
ATOM   831  N N   . GLN A-2 1 4   ? 17.823  15.099  8.801   1.00 119.94 ? ? ? ? ? ? 4   GLN A-2 N   1 
ATOM   832  C CA  . GLN A-2 1 4   ? 16.925  14.593  7.767   1.00 119.34 ? ? ? ? ? ? 4   GLN A-2 CA  1 
ATOM   833  C C   . GLN A-2 1 4   ? 17.383  14.980  6.361   1.00 119.19 ? ? ? ? ? ? 4   GLN A-2 C   1 
ATOM   834  O O   . GLN A-2 1 4   ? 17.079  14.293  5.385   1.00 101.88 ? ? ? ? ? ? 4   GLN A-2 O   1 
ATOM   835  C CB  . GLN A-2 1 4   ? 15.505  15.116  8.004   1.00 120.27 ? ? ? ? ? ? 4   GLN A-2 CB  1 
ATOM   836  C CG  . GLN A-2 1 4   ? 15.344  16.618  7.792   1.00 127.05 ? ? ? ? ? ? 4   GLN A-2 CG  1 
ATOM   837  C CD  . GLN A-2 1 4   ? 16.214  17.444  8.723   1.00 112.32 ? ? ? ? ? ? 4   GLN A-2 CD  1 
ATOM   838  O OE1 . GLN A-2 1 4   ? 16.857  16.911  9.628   1.00 121.12 ? ? ? ? ? ? 4   GLN A-2 OE1 1 
ATOM   839  N NE2 . GLN A-2 1 4   ? 16.237  18.753  8.504   1.00 89.96  ? ? ? ? ? ? 4   GLN A-2 NE2 1 
ATOM   840  N N   . MET A-2 1 5   ? 18.112  16.086  6.266   1.00 116.84 ? ? ? ? ? ? 5   MET A-2 N   1 
ATOM   841  C CA  . MET A-2 1 5   ? 18.537  16.625  4.981   1.00 103.15 ? ? ? ? ? ? 5   MET A-2 CA  1 
ATOM   842  C C   . MET A-2 1 5   ? 19.929  16.121  4.614   1.00 104.66 ? ? ? ? ? ? 5   MET A-2 C   1 
ATOM   843  O O   . MET A-2 1 5   ? 20.250  15.953  3.436   1.00 96.79  ? ? ? ? ? ? 5   MET A-2 O   1 
ATOM   844  C CB  . MET A-2 1 5   ? 18.522  18.151  5.046   1.00 93.74  ? ? ? ? ? ? 5   MET A-2 CB  1 
ATOM   845  C CG  . MET A-2 1 5   ? 18.801  18.857  3.731   1.00 117.54 ? ? ? ? ? ? 5   MET A-2 CG  1 
ATOM   846  S SD  . MET A-2 1 5   ? 18.810  20.650  3.940   1.00 114.51 ? ? ? ? ? ? 5   MET A-2 SD  1 
ATOM   847  C CE  . MET A-2 1 5   ? 17.285  20.896  4.839   1.00 55.76  ? ? ? ? ? ? 5   MET A-2 CE  1 
ATOM   848  N N   . LEU A-2 1 6   ? 20.752  15.878  5.631   1.00 101.59 ? ? ? ? ? ? 6   LEU A-2 N   1 
ATOM   849  C CA  . LEU A-2 1 6   ? 22.067  15.280  5.434   1.00 88.03  ? ? ? ? ? ? 6   LEU A-2 CA  1 
ATOM   850  C C   . LEU A-2 1 6   ? 21.973  14.001  4.603   1.00 95.18  ? ? ? ? ? ? 6   LEU A-2 C   1 
ATOM   851  O O   . LEU A-2 1 6   ? 22.932  13.615  3.935   1.00 93.19  ? ? ? ? ? ? 6   LEU A-2 O   1 
ATOM   852  C CB  . LEU A-2 1 6   ? 22.713  14.966  6.785   1.00 107.36 ? ? ? ? ? ? 6   LEU A-2 CB  1 
ATOM   853  C CG  . LEU A-2 1 6   ? 23.593  16.047  7.420   1.00 96.68  ? ? ? ? ? ? 6   LEU A-2 CG  1 
ATOM   854  C CD1 . LEU A-2 1 6   ? 23.889  15.695  8.870   1.00 95.19  ? ? ? ? ? ? 6   LEU A-2 CD1 1 
ATOM   855  C CD2 . LEU A-2 1 6   ? 24.890  16.219  6.645   1.00 87.37  ? ? ? ? ? ? 6   LEU A-2 CD2 1 
ATOM   856  N N   . LYS A-2 1 7   ? 20.813  13.350  4.645   1.00 93.90  ? ? ? ? ? ? 7   LYS A-2 N   1 
ATOM   857  C CA  . LYS A-2 1 7   ? 20.603  12.099  3.920   1.00 93.16  ? ? ? ? ? ? 7   LYS A-2 CA  1 
ATOM   858  C C   . LYS A-2 1 7   ? 20.311  12.333  2.443   1.00 63.35  ? ? ? ? ? ? 7   LYS A-2 C   1 
ATOM   859  O O   . LYS A-2 1 7   ? 20.572  11.465  1.609   1.00 74.78  ? ? ? ? ? ? 7   LYS A-2 O   1 
ATOM   860  C CB  . LYS A-2 1 7   ? 19.460  11.308  4.559   1.00 105.62 ? ? ? ? ? ? 7   LYS A-2 CB  1 
ATOM   861  C CG  . LYS A-2 1 7   ? 19.843  10.669  5.880   1.00 98.12  ? ? ? ? ? ? 7   LYS A-2 CG  1 
ATOM   862  C CD  . LYS A-2 1 7   ? 18.703  10.685  6.879   1.00 108.37 ? ? ? ? ? ? 7   LYS A-2 CD  1 
ATOM   863  C CE  . LYS A-2 1 7   ? 19.238  10.682  8.302   1.00 110.57 ? ? ? ? ? ? 7   LYS A-2 CE  1 
ATOM   864  N NZ  . LYS A-2 1 7   ? 18.381  9.913   9.236   1.00 86.33  ? ? ? ? ? ? 7   LYS A-2 NZ  1 
ATOM   865  N N   . GLY A-2 1 8   ? 19.769  13.502  2.121   1.00 74.54  ? ? ? ? ? ? 8   GLY A-2 N   1 
ATOM   866  C CA  . GLY A-2 1 8   ? 19.489  13.852  0.742   1.00 73.06  ? ? ? ? ? ? 8   GLY A-2 CA  1 
ATOM   867  C C   . GLY A-2 1 8   ? 20.755  13.866  -0.095  1.00 79.96  ? ? ? ? ? ? 8   GLY A-2 C   1 
ATOM   868  O O   . GLY A-2 1 8   ? 20.780  13.364  -1.220  1.00 66.01  ? ? ? ? ? ? 8   GLY A-2 O   1 
ATOM   869  N N   . VAL A-2 1 9   ? 21.817  14.428  0.474   1.00 73.86  ? ? ? ? ? ? 9   VAL A-2 N   1 
ATOM   870  C CA  . VAL A-2 1 9   ? 23.063  14.650  -0.250  1.00 53.31  ? ? ? ? ? ? 9   VAL A-2 CA  1 
ATOM   871  C C   . VAL A-2 1 9   ? 24.139  13.612  0.068   1.00 44.84  ? ? ? ? ? ? 9   VAL A-2 C   1 
ATOM   872  O O   . VAL A-2 1 9   ? 25.265  13.713  -0.416  1.00 45.01  ? ? ? ? ? ? 9   VAL A-2 O   1 
ATOM   873  C CB  . VAL A-2 1 9   ? 23.643  16.035  0.090   1.00 55.92  ? ? ? ? ? ? 9   VAL A-2 CB  1 
ATOM   874  C CG1 . VAL A-2 1 9   ? 22.634  17.128  -0.229  1.00 53.05  ? ? ? ? ? ? 9   VAL A-2 CG1 1 
ATOM   875  C CG2 . VAL A-2 1 9   ? 24.051  16.089  1.557   1.00 67.01  ? ? ? ? ? ? 9   VAL A-2 CG2 1 
ATOM   876  N N   . LEU A-2 1 10  ? 23.795  12.616  0.876   1.00 46.17  ? ? ? ? ? ? 10  LEU A-2 N   1 
ATOM   877  C CA  . LEU A-2 1 10  ? 24.780  11.652  1.358   1.00 44.16  ? ? ? ? ? ? 10  LEU A-2 CA  1 
ATOM   878  C C   . LEU A-2 1 10  ? 25.236  10.702  0.252   1.00 43.12  ? ? ? ? ? ? 10  LEU A-2 C   1 
ATOM   879  O O   . LEU A-2 1 10  ? 26.418  10.367  0.161   1.00 42.79  ? ? ? ? ? ? 10  LEU A-2 O   1 
ATOM   880  C CB  . LEU A-2 1 10  ? 24.212  10.863  2.539   1.00 51.32  ? ? ? ? ? ? 10  LEU A-2 CB  1 
ATOM   881  C CG  . LEU A-2 1 10  ? 25.107  9.797   3.174   1.00 49.54  ? ? ? ? ? ? 10  LEU A-2 CG  1 
ATOM   882  C CD1 . LEU A-2 1 10  ? 26.372  10.405  3.765   1.00 44.89  ? ? ? ? ? ? 10  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   883  C CD2 . LEU A-2 1 10  ? 24.327  9.050   4.240   1.00 53.49  ? ? ? ? ? ? 10  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   884  N N   . GLU A-2 1 11  ? 24.299  10.267  -0.583  1.00 47.30  ? ? ? ? ? ? 11  GLU A-2 N   1 
ATOM   885  C CA  . GLU A-2 1 11  ? 24.624  9.393   -1.705  1.00 39.07  ? ? ? ? ? ? 11  GLU A-2 CA  1 
ATOM   886  C C   . GLU A-2 1 11  ? 25.618  10.074  -2.641  1.00 38.42  ? ? ? ? ? ? 11  GLU A-2 C   1 
ATOM   887  O O   . GLU A-2 1 11  ? 26.560  9.448   -3.124  1.00 44.50  ? ? ? ? ? ? 11  GLU A-2 O   1 
ATOM   888  C CB  . GLU A-2 1 11  ? 23.352  9.011   -2.467  1.00 45.17  ? ? ? ? ? ? 11  GLU A-2 CB  1 
ATOM   889  C CG  . GLU A-2 1 11  ? 23.589  8.120   -3.677  1.00 55.02  ? ? ? ? ? ? 11  GLU A-2 CG  1 
ATOM   890  C CD  . GLU A-2 1 11  ? 22.346  7.354   -4.093  1.00 52.14  ? ? ? ? ? ? 11  GLU A-2 CD  1 
ATOM   891  O OE1 . GLU A-2 1 11  ? 21.317  7.465   -3.396  1.00 62.02  ? ? ? ? ? ? 11  GLU A-2 OE1 1 
ATOM   892  O OE2 . GLU A-2 1 11  ? 22.399  6.639   -5.116  1.00 62.77  ? ? ? ? ? ? 11  GLU A-2 OE2 1 
ATOM   893  N N   . GLY A-2 1 12  ? 25.407  11.363  -2.883  1.00 35.79  ? ? ? ? ? ? 12  GLY A-2 N   1 
ATOM   894  C CA  . GLY A-2 1 12  ? 26.272  12.130  -3.762  1.00 38.90  ? ? ? ? ? ? 12  GLY A-2 CA  1 
ATOM   895  C C   . GLY A-2 1 12  ? 27.666  12.329  -3.200  1.00 40.75  ? ? ? ? ? ? 12  GLY A-2 C   1 
ATOM   896  O O   . GLY A-2 1 12  ? 28.653  12.291  -3.933  1.00 42.33  ? ? ? ? ? ? 12  GLY A-2 O   1 
ATOM   897  N N   . CYS A-2 1 13  ? 27.752  12.542  -1.892  1.00 44.28  ? ? ? ? ? ? 13  CYS A-2 N   1 
ATOM   898  C CA  . CYS A-2 1 13  ? 29.041  12.760  -1.243  1.00 36.13  ? ? ? ? ? ? 13  CYS A-2 CA  1 
ATOM   899  C C   . CYS A-2 1 13  ? 29.817  11.452  -1.151  1.00 33.21  ? ? ? ? ? ? 13  CYS A-2 C   1 
ATOM   900  O O   . CYS A-2 1 13  ? 31.044  11.440  -1.196  1.00 34.87  ? ? ? ? ? ? 13  CYS A-2 O   1 
ATOM   901  C CB  . CYS A-2 1 13  ? 28.845  13.363  0.147   1.00 38.56  ? ? ? ? ? ? 13  CYS A-2 CB  1 
ATOM   902  S SG  . CYS A-2 1 13  ? 28.238  15.068  0.111   1.00 41.95  ? ? ? ? ? ? 13  CYS A-2 SG  1 
ATOM   903  N N   . ILE A-2 1 14  ? 29.087  10.352  -1.018  1.00 31.06  ? ? ? ? ? ? 14  ILE A-2 N   1 
ATOM   904  C CA  . ILE A-2 1 14  ? 29.687  9.026   -1.055  1.00 33.36  ? ? ? ? ? ? 14  ILE A-2 CA  1 
ATOM   905  C C   . ILE A-2 1 14  ? 30.273  8.740   -2.439  1.00 44.55  ? ? ? ? ? ? 14  ILE A-2 C   1 
ATOM   906  O O   . ILE A-2 1 14  ? 31.376  8.206   -2.553  1.00 46.81  ? ? ? ? ? ? 14  ILE A-2 O   1 
ATOM   907  C CB  . ILE A-2 1 14  ? 28.664  7.936   -0.678  1.00 35.46  ? ? ? ? ? ? 14  ILE A-2 CB  1 
ATOM   908  C CG1 . ILE A-2 1 14  ? 28.503  7.889   0.841   1.00 34.18  ? ? ? ? ? ? 14  ILE A-2 CG1 1 
ATOM   909  C CG2 . ILE A-2 1 14  ? 29.102  6.572   -1.206  1.00 32.63  ? ? ? ? ? ? 14  ILE A-2 CG2 1 
ATOM   910  C CD1 . ILE A-2 1 14  ? 27.481  6.887   1.331   1.00 37.19  ? ? ? ? ? ? 14  ILE A-2 CD1 1 
ATOM   911  N N   . LEU A-2 1 15  ? 29.540  9.098   -3.490  1.00 41.77  ? ? ? ? ? ? 15  LEU A-2 N   1 
ATOM   912  C CA  . LEU A-2 1 15  ? 30.043  8.920   -4.847  1.00 38.34  ? ? ? ? ? ? 15  LEU A-2 CA  1 
ATOM   913  C C   . LEU A-2 1 15  ? 31.277  9.783   -5.072  1.00 41.68  ? ? ? ? ? ? 15  LEU A-2 C   1 
ATOM   914  O O   . LEU A-2 1 15  ? 32.246  9.335   -5.687  1.00 38.30  ? ? ? ? ? ? 15  LEU A-2 O   1 
ATOM   915  C CB  . LEU A-2 1 15  ? 28.977  9.266   -5.889  1.00 40.91  ? ? ? ? ? ? 15  LEU A-2 CB  1 
ATOM   916  C CG  . LEU A-2 1 15  ? 27.796  8.303   -6.033  1.00 45.48  ? ? ? ? ? ? 15  LEU A-2 CG  1 
ATOM   917  C CD1 . LEU A-2 1 15  ? 26.774  8.873   -7.003  1.00 37.01  ? ? ? ? ? ? 15  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   918  C CD2 . LEU A-2 1 15  ? 28.262  6.932   -6.497  1.00 40.78  ? ? ? ? ? ? 15  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   919  N N   . TYR A-2 1 16  ? 31.246  11.017  -4.575  1.00 36.61  ? ? ? ? ? ? 16  TYR A-2 N   1 
ATOM   920  C CA  . TYR A-2 1 16  ? 32.390  11.907  -4.731  1.00 33.36  ? ? ? ? ? ? 16  TYR A-2 CA  1 
ATOM   921  C C   . TYR A-2 1 16  ? 33.633  11.290  -4.113  1.00 36.77  ? ? ? ? ? ? 16  TYR A-2 C   1 
ATOM   922  O O   . TYR A-2 1 16  ? 34.684  11.214  -4.745  1.00 47.81  ? ? ? ? ? ? 16  TYR A-2 O   1 
ATOM   923  C CB  . TYR A-2 1 16  ? 32.139  13.267  -4.083  1.00 31.03  ? ? ? ? ? ? 16  TYR A-2 CB  1 
ATOM   924  C CG  . TYR A-2 1 16  ? 33.344  14.169  -4.193  1.00 41.29  ? ? ? ? ? ? 16  TYR A-2 CG  1 
ATOM   925  C CD1 . TYR A-2 1 16  ? 33.660  14.790  -5.394  1.00 46.82  ? ? ? ? ? ? 16  TYR A-2 CD1 1 
ATOM   926  C CD2 . TYR A-2 1 16  ? 34.183  14.378  -3.106  1.00 46.88  ? ? ? ? ? ? 16  TYR A-2 CD2 1 
ATOM   927  C CE1 . TYR A-2 1 16  ? 34.769  15.605  -5.507  1.00 49.13  ? ? ? ? ? ? 16  TYR A-2 CE1 1 
ATOM   928  C CE2 . TYR A-2 1 16  ? 35.294  15.193  -3.209  1.00 42.54  ? ? ? ? ? ? 16  TYR A-2 CE2 1 
ATOM   929  C CZ  . TYR A-2 1 16  ? 35.582  15.803  -4.412  1.00 57.73  ? ? ? ? ? ? 16  TYR A-2 CZ  1 
ATOM   930  O OH  . TYR A-2 1 16  ? 36.687  16.613  -4.519  1.00 73.91  ? ? ? ? ? ? 16  TYR A-2 OH  1 
ATOM   931  N N   . ILE A-2 1 17  ? 33.500  10.853  -2.866  1.00 47.22  ? ? ? ? ? ? 17  ILE A-2 N   1 
ATOM   932  C CA  . ILE A-2 1 17  ? 34.623  10.303  -2.120  1.00 38.05  ? ? ? ? ? ? 17  ILE A-2 CA  1 
ATOM   933  C C   . ILE A-2 1 17  ? 35.179  9.061   -2.804  1.00 35.97  ? ? ? ? ? ? 17  ILE A-2 C   1 
ATOM   934  O O   . ILE A-2 1 17  ? 36.389  8.944   -2.999  1.00 39.03  ? ? ? ? ? ? 17  ILE A-2 O   1 
ATOM   935  C CB  . ILE A-2 1 17  ? 34.214  9.971   -0.672  1.00 38.74  ? ? ? ? ? ? 17  ILE A-2 CB  1 
ATOM   936  C CG1 . ILE A-2 1 17  ? 34.121  11.261  0.147   1.00 34.17  ? ? ? ? ? ? 17  ILE A-2 CG1 1 
ATOM   937  C CG2 . ILE A-2 1 17  ? 35.215  9.019   -0.033  1.00 35.04  ? ? ? ? ? ? 17  ILE A-2 CG2 1 
ATOM   938  C CD1 . ILE A-2 1 17  ? 33.273  11.142  1.393   1.00 48.03  ? ? ? ? ? ? 17  ILE A-2 CD1 1 
ATOM   939  N N   . ILE A-2 1 18  ? 34.296  8.139   -3.174  1.00 39.29  ? ? ? ? ? ? 18  ILE A-2 N   1 
ATOM   940  C CA  . ILE A-2 1 18  ? 34.713  6.910   -3.841  1.00 40.64  ? ? ? ? ? ? 18  ILE A-2 CA  1 
ATOM   941  C C   . ILE A-2 1 18  ? 35.331  7.198   -5.207  1.00 39.50  ? ? ? ? ? ? 18  ILE A-2 C   1 
ATOM   942  O O   . ILE A-2 1 18  ? 36.233  6.483   -5.645  1.00 39.64  ? ? ? ? ? ? 18  ILE A-2 O   1 
ATOM   943  C CB  . ILE A-2 1 18  ? 33.536  5.928   -4.008  1.00 36.52  ? ? ? ? ? ? 18  ILE A-2 CB  1 
ATOM   944  C CG1 . ILE A-2 1 18  ? 33.026  5.477   -2.634  1.00 33.64  ? ? ? ? ? ? 18  ILE A-2 CG1 1 
ATOM   945  C CG2 . ILE A-2 1 18  ? 33.966  4.722   -4.831  1.00 28.61  ? ? ? ? ? ? 18  ILE A-2 CG2 1 
ATOM   946  C CD1 . ILE A-2 1 18  ? 31.969  4.391   -2.685  1.00 35.26  ? ? ? ? ? ? 18  ILE A-2 CD1 1 
ATOM   947  N N   . SER A-2 1 19  ? 34.851  8.243   -5.877  1.00 39.53  ? ? ? ? ? ? 19  SER A-2 N   1 
ATOM   948  C CA  . SER A-2 1 19  ? 35.371  8.597   -7.196  1.00 37.03  ? ? ? ? ? ? 19  SER A-2 CA  1 
ATOM   949  C C   . SER A-2 1 19  ? 36.820  9.059   -7.092  1.00 43.48  ? ? ? ? ? ? 19  SER A-2 C   1 
ATOM   950  O O   . SER A-2 1 19  ? 37.588  8.951   -8.049  1.00 49.01  ? ? ? ? ? ? 19  SER A-2 O   1 
ATOM   951  C CB  . SER A-2 1 19  ? 34.509  9.680   -7.862  1.00 41.46  ? ? ? ? ? ? 19  SER A-2 CB  1 
ATOM   952  O OG  . SER A-2 1 19  ? 34.852  10.991  -7.441  1.00 42.08  ? ? ? ? ? ? 19  SER A-2 OG  1 
ATOM   953  N N   . GLN A-2 1 20  ? 37.189  9.560   -5.919  1.00 47.27  ? ? ? ? ? ? 20  GLN A-2 N   1 
ATOM   954  C CA  . GLN A-2 1 20  ? 38.512  10.135  -5.715  1.00 35.95  ? ? ? ? ? ? 20  GLN A-2 CA  1 
ATOM   955  C C   . GLN A-2 1 20  ? 39.499  9.125   -5.145  1.00 35.62  ? ? ? ? ? ? 20  GLN A-2 C   1 
ATOM   956  O O   . GLN A-2 1 20  ? 40.708  9.267   -5.325  1.00 37.36  ? ? ? ? ? ? 20  GLN A-2 O   1 
ATOM   957  C CB  . GLN A-2 1 20  ? 38.424  11.360  -4.802  1.00 37.75  ? ? ? ? ? ? 20  GLN A-2 CB  1 
ATOM   958  C CG  . GLN A-2 1 20  ? 37.711  12.546  -5.434  1.00 46.51  ? ? ? ? ? ? 20  GLN A-2 CG  1 
ATOM   959  C CD  . GLN A-2 1 20  ? 38.413  13.047  -6.685  1.00 67.25  ? ? ? ? ? ? 20  GLN A-2 CD  1 
ATOM   960  O OE1 . GLN A-2 1 20  ? 39.627  13.253  -6.687  1.00 66.77  ? ? ? ? ? ? 20  GLN A-2 OE1 1 
ATOM   961  N NE2 . GLN A-2 1 20  ? 37.650  13.240  -7.758  1.00 57.74  ? ? ? ? ? ? 20  GLN A-2 NE2 1 
ATOM   962  N N   . GLU A-2 1 21  ? 38.988  8.103   -4.466  1.00 44.10  ? ? ? ? ? ? 21  GLU A-2 N   1 
ATOM   963  C CA  . GLU A-2 1 21  ? 39.847  7.086   -3.874  1.00 45.97  ? ? ? ? ? ? 21  GLU A-2 CA  1 
ATOM   964  C C   . GLU A-2 1 21  ? 39.085  5.803   -3.552  1.00 44.62  ? ? ? ? ? ? 21  GLU A-2 C   1 
ATOM   965  O O   . GLU A-2 1 21  ? 38.032  5.831   -2.919  1.00 46.37  ? ? ? ? ? ? 21  GLU A-2 O   1 
ATOM   966  C CB  . GLU A-2 1 21  ? 40.496  7.617   -2.594  1.00 46.68  ? ? ? ? ? ? 21  GLU A-2 CB  1 
ATOM   967  C CG  . GLU A-2 1 21  ? 41.461  6.636   -1.948  1.00 65.57  ? ? ? ? ? ? 21  GLU A-2 CG  1 
ATOM   968  C CD  . GLU A-2 1 21  ? 41.799  7.009   -0.517  1.00 80.87  ? ? ? ? ? ? 21  GLU A-2 CD  1 
ATOM   969  O OE1 . GLU A-2 1 21  ? 41.312  8.057   -0.042  1.00 61.36  ? ? ? ? ? ? 21  GLU A-2 OE1 1 
ATOM   970  O OE2 . GLU A-2 1 21  ? 42.548  6.251   0.136   1.00 72.37  ? ? ? ? ? ? 21  GLU A-2 OE2 1 
ATOM   971  N N   . GLU A-2 1 22  ? 39.630  4.679   -4.003  1.00 47.21  ? ? ? ? ? ? 22  GLU A-2 N   1 
ATOM   972  C CA  . GLU A-2 1 22  ? 39.132  3.368   -3.608  1.00 48.19  ? ? ? ? ? ? 22  GLU A-2 CA  1 
ATOM   973  C C   . GLU A-2 1 22  ? 39.185  3.250   -2.090  1.00 42.30  ? ? ? ? ? ? 22  GLU A-2 C   1 
ATOM   974  O O   . GLU A-2 1 22  ? 40.247  3.406   -1.491  1.00 44.83  ? ? ? ? ? ? 22  GLU A-2 O   1 
ATOM   975  C CB  . GLU A-2 1 22  ? 39.994  2.266   -4.227  1.00 38.28  ? ? ? ? ? ? 22  GLU A-2 CB  1 
ATOM   976  C CG  . GLU A-2 1 22  ? 39.253  1.326   -5.154  1.00 48.21  ? ? ? ? ? ? 22  GLU A-2 CG  1 
ATOM   977  C CD  . GLU A-2 1 22  ? 40.115  0.165   -5.601  1.00 49.19  ? ? ? ? ? ? 22  GLU A-2 CD  1 
ATOM   978  O OE1 . GLU A-2 1 22  ? 41.345  0.346   -5.733  1.00 53.65  ? ? ? ? ? ? 22  GLU A-2 OE1 1 
ATOM   979  O OE2 . GLU A-2 1 22  ? 39.563  -0.935  -5.813  1.00 60.07  ? ? ? ? ? ? 22  GLU A-2 OE2 1 
ATOM   980  N N   . VAL A-2 1 23  ? 38.046  2.966   -1.470  1.00 40.44  ? ? ? ? ? ? 23  VAL A-2 N   1 
ATOM   981  C CA  . VAL A-2 1 23  ? 37.982  2.858   -0.013  1.00 47.09  ? ? ? ? ? ? 23  VAL A-2 CA  1 
ATOM   982  C C   . VAL A-2 1 23  ? 37.144  1.668   0.441   1.00 40.47  ? ? ? ? ? ? 23  VAL A-2 C   1 
ATOM   983  O O   . VAL A-2 1 23  ? 36.178  1.293   -0.224  1.00 38.55  ? ? ? ? ? ? 23  VAL A-2 O   1 
ATOM   984  C CB  . VAL A-2 1 23  ? 37.380  4.129   0.619   1.00 34.49  ? ? ? ? ? ? 23  VAL A-2 CB  1 
ATOM   985  C CG1 . VAL A-2 1 23  ? 38.303  5.325   0.408   1.00 42.25  ? ? ? ? ? ? 23  VAL A-2 CG1 1 
ATOM   986  C CG2 . VAL A-2 1 23  ? 35.988  4.397   0.057   1.00 33.46  ? ? ? ? ? ? 23  VAL A-2 CG2 1 
ATOM   987  N N   . TYR A-2 1 24  ? 37.514  1.078   1.575   1.00 40.98  ? ? ? ? ? ? 24  TYR A-2 N   1 
ATOM   988  C CA  . TYR A-2 1 24  ? 36.681  0.044   2.185   1.00 36.38  ? ? ? ? ? ? 24  TYR A-2 CA  1 
ATOM   989  C C   . TYR A-2 1 24  ? 35.708  0.673   3.176   1.00 36.40  ? ? ? ? ? ? 24  TYR A-2 C   1 
ATOM   990  O O   . TYR A-2 1 24  ? 35.828  1.852   3.511   1.00 39.11  ? ? ? ? ? ? 24  TYR A-2 O   1 
ATOM   991  C CB  . TYR A-2 1 24  ? 37.511  -1.088  2.822   1.00 40.37  ? ? ? ? ? ? 24  TYR A-2 CB  1 
ATOM   992  C CG  . TYR A-2 1 24  ? 38.520  -0.696  3.889   1.00 41.29  ? ? ? ? ? ? 24  TYR A-2 CG  1 
ATOM   993  C CD1 . TYR A-2 1 24  ? 39.733  -0.113  3.551   1.00 47.33  ? ? ? ? ? ? 24  TYR A-2 CD1 1 
ATOM   994  C CD2 . TYR A-2 1 24  ? 38.278  -0.963  5.231   1.00 46.91  ? ? ? ? ? ? 24  TYR A-2 CD2 1 
ATOM   995  C CE1 . TYR A-2 1 24  ? 40.661  0.225   4.521   1.00 47.97  ? ? ? ? ? ? 24  TYR A-2 CE1 1 
ATOM   996  C CE2 . TYR A-2 1 24  ? 39.201  -0.632  6.208   1.00 39.67  ? ? ? ? ? ? 24  TYR A-2 CE2 1 
ATOM   997  C CZ  . TYR A-2 1 24  ? 40.389  -0.040  5.848   1.00 54.21  ? ? ? ? ? ? 24  TYR A-2 CZ  1 
ATOM   998  O OH  . TYR A-2 1 24  ? 41.308  0.290   6.821   1.00 44.89  ? ? ? ? ? ? 24  TYR A-2 OH  1 
ATOM   999  N N   . GLY A-2 1 25  ? 34.736  -0.115  3.623   1.00 37.95  ? ? ? ? ? ? 25  GLY A-2 N   1 
ATOM   1000 C CA  . GLY A-2 1 25  ? 33.617  0.394   4.396   1.00 44.15  ? ? ? ? ? ? 25  GLY A-2 CA  1 
ATOM   1001 C C   . GLY A-2 1 25  ? 33.992  1.297   5.556   1.00 42.39  ? ? ? ? ? ? 25  GLY A-2 C   1 
ATOM   1002 O O   . GLY A-2 1 25  ? 33.466  2.403   5.685   1.00 36.14  ? ? ? ? ? ? 25  GLY A-2 O   1 
ATOM   1003 N N   . TYR A-2 1 26  ? 34.902  0.829   6.403   1.00 38.29  ? ? ? ? ? ? 26  TYR A-2 N   1 
ATOM   1004 C CA  . TYR A-2 1 26  ? 35.278  1.564   7.604   1.00 42.13  ? ? ? ? ? ? 26  TYR A-2 CA  1 
ATOM   1005 C C   . TYR A-2 1 26  ? 36.015  2.849   7.243   1.00 36.01  ? ? ? ? ? ? 26  TYR A-2 C   1 
ATOM   1006 O O   . TYR A-2 1 26  ? 35.815  3.896   7.863   1.00 37.31  ? ? ? ? ? ? 26  TYR A-2 O   1 
ATOM   1007 C CB  . TYR A-2 1 26  ? 36.156  0.694   8.503   1.00 43.17  ? ? ? ? ? ? 26  TYR A-2 CB  1 
ATOM   1008 C CG  . TYR A-2 1 26  ? 36.776  1.453   9.651   1.00 37.53  ? ? ? ? ? ? 26  TYR A-2 CG  1 
ATOM   1009 C CD1 . TYR A-2 1 26  ? 35.994  1.930   10.693  1.00 39.32  ? ? ? ? ? ? 26  TYR A-2 CD1 1 
ATOM   1010 C CD2 . TYR A-2 1 26  ? 38.144  1.692   9.692   1.00 41.91  ? ? ? ? ? ? 26  TYR A-2 CD2 1 
ATOM   1011 C CE1 . TYR A-2 1 26  ? 36.555  2.627   11.742  1.00 46.03  ? ? ? ? ? ? 26  TYR A-2 CE1 1 
ATOM   1012 C CE2 . TYR A-2 1 26  ? 38.714  2.386   10.737  1.00 37.65  ? ? ? ? ? ? 26  TYR A-2 CE2 1 
ATOM   1013 C CZ  . TYR A-2 1 26  ? 37.914  2.852   11.759  1.00 41.80  ? ? ? ? ? ? 26  TYR A-2 CZ  1 
ATOM   1014 O OH  . TYR A-2 1 26  ? 38.476  3.544   12.805  1.00 41.23  ? ? ? ? ? ? 26  TYR A-2 OH  1 
ATOM   1015 N N   . GLU A-2 1 27  ? 36.871  2.751   6.234   1.00 37.04  ? ? ? ? ? ? 27  GLU A-2 N   1 
ATOM   1016 C CA  . GLU A-2 1 27  ? 37.611  3.896   5.722   1.00 35.25  ? ? ? ? ? ? 27  GLU A-2 CA  1 
ATOM   1017 C C   . GLU A-2 1 27  ? 36.646  4.970   5.222   1.00 37.15  ? ? ? ? ? ? 27  GLU A-2 C   1 
ATOM   1018 O O   . GLU A-2 1 27  ? 36.852  6.164   5.447   1.00 32.83  ? ? ? ? ? ? 27  GLU A-2 O   1 
ATOM   1019 C CB  . GLU A-2 1 27  ? 38.525  3.435   4.587   1.00 31.69  ? ? ? ? ? ? 27  GLU A-2 CB  1 
ATOM   1020 C CG  . GLU A-2 1 27  ? 39.512  4.467   4.083   1.00 52.87  ? ? ? ? ? ? 27  GLU A-2 CG  1 
ATOM   1021 C CD  . GLU A-2 1 27  ? 40.341  3.939   2.926   1.00 56.03  ? ? ? ? ? ? 27  GLU A-2 CD  1 
ATOM   1022 O OE1 . GLU A-2 1 27  ? 41.214  4.679   2.425   1.00 79.92  ? ? ? ? ? ? 27  GLU A-2 OE1 1 
ATOM   1023 O OE2 . GLU A-2 1 27  ? 40.114  2.781   2.517   1.00 50.72  ? ? ? ? ? ? 27  GLU A-2 OE2 1 
ATOM   1024 N N   . LEU A-2 1 28  ? 35.583  4.534   4.554   1.00 34.85  ? ? ? ? ? ? 28  LEU A-2 N   1 
ATOM   1025 C CA  . LEU A-2 1 28  ? 34.586  5.447   4.004   1.00 32.18  ? ? ? ? ? ? 28  LEU A-2 CA  1 
ATOM   1026 C C   . LEU A-2 1 28  ? 33.875  6.239   5.098   1.00 36.23  ? ? ? ? ? ? 28  LEU A-2 C   1 
ATOM   1027 O O   . LEU A-2 1 28  ? 33.833  7.469   5.059   1.00 41.89  ? ? ? ? ? ? 28  LEU A-2 O   1 
ATOM   1028 C CB  . LEU A-2 1 28  ? 33.555  4.673   3.179   1.00 32.64  ? ? ? ? ? ? 28  LEU A-2 CB  1 
ATOM   1029 C CG  . LEU A-2 1 28  ? 32.366  5.481   2.654   1.00 36.25  ? ? ? ? ? ? 28  LEU A-2 CG  1 
ATOM   1030 C CD1 . LEU A-2 1 28  ? 32.834  6.627   1.769   1.00 39.57  ? ? ? ? ? ? 28  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   1031 C CD2 . LEU A-2 1 28  ? 31.396  4.583   1.901   1.00 38.00  ? ? ? ? ? ? 28  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   1032 N N   . SER A-2 1 29  ? 33.319  5.531   6.075   1.00 40.81  ? ? ? ? ? ? 29  SER A-2 N   1 
ATOM   1033 C CA  . SER A-2 1 29  ? 32.541  6.171   7.132   1.00 45.07  ? ? ? ? ? ? 29  SER A-2 CA  1 
ATOM   1034 C C   . SER A-2 1 29  ? 33.412  7.058   8.018   1.00 40.68  ? ? ? ? ? ? 29  SER A-2 C   1 
ATOM   1035 O O   . SER A-2 1 29  ? 32.939  8.059   8.559   1.00 40.66  ? ? ? ? ? ? 29  SER A-2 O   1 
ATOM   1036 C CB  . SER A-2 1 29  ? 31.838  5.122   7.987   1.00 41.14  ? ? ? ? ? ? 29  SER A-2 CB  1 
ATOM   1037 O OG  . SER A-2 1 29  ? 32.739  4.535   8.898   1.00 65.43  ? ? ? ? ? ? 29  SER A-2 OG  1 
ATOM   1038 N N   . THR A-2 1 30  ? 34.678  6.688   8.174   1.00 31.95  ? ? ? ? ? ? 30  THR A-2 N   1 
ATOM   1039 C CA  . THR A-2 1 30  ? 35.610  7.524   8.923   1.00 43.68  ? ? ? ? ? ? 30  THR A-2 CA  1 
ATOM   1040 C C   . THR A-2 1 30  ? 35.771  8.863   8.215   1.00 46.02  ? ? ? ? ? ? 30  THR A-2 C   1 
ATOM   1041 O O   . THR A-2 1 30  ? 35.684  9.919   8.842   1.00 45.91  ? ? ? ? ? ? 30  THR A-2 O   1 
ATOM   1042 C CB  . THR A-2 1 30  ? 36.998  6.867   9.080   1.00 43.20  ? ? ? ? ? ? 30  THR A-2 CB  1 
ATOM   1043 O OG1 . THR A-2 1 30  ? 36.898  5.716   9.926   1.00 49.56  ? ? ? ? ? ? 30  THR A-2 OG1 1 
ATOM   1044 C CG2 . THR A-2 1 30  ? 37.987  7.851   9.697   1.00 43.18  ? ? ? ? ? ? 30  THR A-2 CG2 1 
ATOM   1045 N N   . LYS A-2 1 31  ? 35.999  8.817   6.904   1.00 43.77  ? ? ? ? ? ? 31  LYS A-2 N   1 
ATOM   1046 C CA  . LYS A-2 1 31  ? 36.128  10.039  6.117   1.00 45.81  ? ? ? ? ? ? 31  LYS A-2 CA  1 
ATOM   1047 C C   . LYS A-2 1 31  ? 34.846  10.865  6.193   1.00 42.87  ? ? ? ? ? ? 31  LYS A-2 C   1 
ATOM   1048 O O   . LYS A-2 1 31  ? 34.896  12.085  6.332   1.00 46.43  ? ? ? ? ? ? 31  LYS A-2 O   1 
ATOM   1049 C CB  . LYS A-2 1 31  ? 36.462  9.723   4.657   1.00 40.61  ? ? ? ? ? ? 31  LYS A-2 CB  1 
ATOM   1050 C CG  . LYS A-2 1 31  ? 37.882  9.221   4.429   1.00 39.94  ? ? ? ? ? ? 31  LYS A-2 CG  1 
ATOM   1051 C CD  . LYS A-2 1 31  ? 38.267  9.338   2.962   1.00 55.61  ? ? ? ? ? ? 31  LYS A-2 CD  1 
ATOM   1052 C CE  . LYS A-2 1 31  ? 39.507  8.524   2.622   1.00 49.14  ? ? ? ? ? ? 31  LYS A-2 CE  1 
ATOM   1053 N NZ  . LYS A-2 1 31  ? 40.749  9.067   3.239   1.00 58.04  ? ? ? ? ? ? 31  LYS A-2 NZ  1 
ATOM   1054 N N   . LEU A-2 1 32  ? 33.698  10.197  6.110   1.00 41.31  ? ? ? ? ? ? 32  LEU A-2 N   1 
ATOM   1055 C CA  . LEU A-2 1 32  ? 32.415  10.887  6.200   1.00 39.19  ? ? ? ? ? ? 32  LEU A-2 CA  1 
ATOM   1056 C C   . LEU A-2 1 32  ? 32.296  11.595  7.542   1.00 44.85  ? ? ? ? ? ? 32  LEU A-2 C   1 
ATOM   1057 O O   . LEU A-2 1 32  ? 31.892  12.756  7.595   1.00 45.24  ? ? ? ? ? ? 32  LEU A-2 O   1 
ATOM   1058 C CB  . LEU A-2 1 32  ? 31.247  9.911   6.007   1.00 41.76  ? ? ? ? ? ? 32  LEU A-2 CB  1 
ATOM   1059 C CG  . LEU A-2 1 32  ? 30.987  9.399   4.584   1.00 41.85  ? ? ? ? ? ? 32  LEU A-2 CG  1 
ATOM   1060 C CD1 . LEU A-2 1 32  ? 29.874  8.364   4.586   1.00 44.73  ? ? ? ? ? ? 32  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   1061 C CD2 . LEU A-2 1 32  ? 30.636  10.541  3.642   1.00 32.08  ? ? ? ? ? ? 32  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   1062 N N   . ASN A-2 1 33  ? 32.651  10.900  8.622   1.00 46.55  ? ? ? ? ? ? 33  ASN A-2 N   1 
ATOM   1063 C CA  . ASN A-2 1 33  ? 32.636  11.498  9.956   1.00 50.31  ? ? ? ? ? ? 33  ASN A-2 CA  1 
ATOM   1064 C C   . ASN A-2 1 33  ? 33.504  12.747  10.033  1.00 44.79  ? ? ? ? ? ? 33  ASN A-2 C   1 
ATOM   1065 O O   . ASN A-2 1 33  ? 33.074  13.782  10.540  1.00 52.66  ? ? ? ? ? ? 33  ASN A-2 O   1 
ATOM   1066 C CB  . ASN A-2 1 33  ? 33.123  10.498  11.007  1.00 49.28  ? ? ? ? ? ? 33  ASN A-2 CB  1 
ATOM   1067 C CG  . ASN A-2 1 33  ? 32.128  9.388   11.264  1.00 46.96  ? ? ? ? ? ? 33  ASN A-2 CG  1 
ATOM   1068 O OD1 . ASN A-2 1 33  ? 30.931  9.535   11.016  1.00 51.09  ? ? ? ? ? ? 33  ASN A-2 OD1 1 
ATOM   1069 N ND2 . ASN A-2 1 33  ? 32.619  8.267   11.776  1.00 47.71  ? ? ? ? ? ? 33  ASN A-2 ND2 1 
ATOM   1070 N N   . LYS A-2 1 34  ? 34.729  12.645  9.526   1.00 40.72  ? ? ? ? ? ? 34  LYS A-2 N   1 
ATOM   1071 C CA  . LYS A-2 1 34  ? 35.711  13.711  9.692   1.00 62.02  ? ? ? ? ? ? 34  LYS A-2 CA  1 
ATOM   1072 C C   . LYS A-2 1 34  ? 35.488  14.869  8.717   1.00 68.67  ? ? ? ? ? ? 34  LYS A-2 C   1 
ATOM   1073 O O   . LYS A-2 1 34  ? 36.142  15.906  8.821   1.00 72.86  ? ? ? ? ? ? 34  LYS A-2 O   1 
ATOM   1074 C CB  . LYS A-2 1 34  ? 37.134  13.158  9.553   1.00 63.45  ? ? ? ? ? ? 34  LYS A-2 CB  1 
ATOM   1075 C CG  . LYS A-2 1 34  ? 38.215  14.185  9.840   1.00 99.55  ? ? ? ? ? ? 34  LYS A-2 CG  1 
ATOM   1076 C CD  . LYS A-2 1 34  ? 39.587  13.553  9.934   1.00 113.57 ? ? ? ? ? ? 34  LYS A-2 CD  1 
ATOM   1077 C CE  . LYS A-2 1 34  ? 40.639  14.608  10.214  1.00 127.75 ? ? ? ? ? ? 34  LYS A-2 CE  1 
ATOM   1078 N NZ  . LYS A-2 1 34  ? 42.006  14.037  10.302  1.00 113.64 ? ? ? ? ? ? 34  LYS A-2 NZ  1 
ATOM   1079 N N   . HIS A-2 1 35  ? 34.567  14.694  7.774   1.00 63.92  ? ? ? ? ? ? 35  HIS A-2 N   1 
ATOM   1080 C CA  . HIS A-2 1 35  ? 34.172  15.792  6.895   1.00 53.15  ? ? ? ? ? ? 35  HIS A-2 CA  1 
ATOM   1081 C C   . HIS A-2 1 35  ? 32.819  16.372  7.301   1.00 57.43  ? ? ? ? ? ? 35  HIS A-2 C   1 
ATOM   1082 O O   . HIS A-2 1 35  ? 32.266  17.215  6.596   1.00 56.40  ? ? ? ? ? ? 35  HIS A-2 O   1 
ATOM   1083 C CB  . HIS A-2 1 35  ? 34.157  15.355  5.427   1.00 50.76  ? ? ? ? ? ? 35  HIS A-2 CB  1 
ATOM   1084 C CG  . HIS A-2 1 35  ? 35.515  15.334  4.795   1.00 65.43  ? ? ? ? ? ? 35  HIS A-2 CG  1 
ATOM   1085 N ND1 . HIS A-2 1 35  ? 36.030  16.409  4.103   1.00 74.71  ? ? ? ? ? ? 35  HIS A-2 ND1 1 
ATOM   1086 C CD2 . HIS A-2 1 35  ? 36.466  14.372  4.761   1.00 72.76  ? ? ? ? ? ? 35  HIS A-2 CD2 1 
ATOM   1087 C CE1 . HIS A-2 1 35  ? 37.239  16.107  3.664   1.00 78.42  ? ? ? ? ? ? 35  HIS A-2 CE1 1 
ATOM   1088 N NE2 . HIS A-2 1 35  ? 37.528  14.879  4.049   1.00 79.31  ? ? ? ? ? ? 35  HIS A-2 NE2 1 
ATOM   1089 N N   . GLY A-2 1 36  ? 32.290  15.911  8.434   1.00 58.94  ? ? ? ? ? ? 36  GLY A-2 N   1 
ATOM   1090 C CA  . GLY A-2 1 36  ? 31.150  16.554  9.065   1.00 38.33  ? ? ? ? ? ? 36  GLY A-2 CA  1 
ATOM   1091 C C   . GLY A-2 1 36  ? 29.844  15.776  9.097   1.00 57.42  ? ? ? ? ? ? 36  GLY A-2 C   1 
ATOM   1092 O O   . GLY A-2 1 36  ? 28.850  16.274  9.624   1.00 62.22  ? ? ? ? ? ? 36  GLY A-2 O   1 
ATOM   1093 N N   . PHE A-2 1 37  ? 29.826  14.569  8.542   1.00 55.64  ? ? ? ? ? ? 37  PHE A-2 N   1 
ATOM   1094 C CA  . PHE A-2 1 37  ? 28.647  13.712  8.653   1.00 59.84  ? ? ? ? ? ? 37  PHE A-2 CA  1 
ATOM   1095 C C   . PHE A-2 1 37  ? 28.752  12.907  9.943   1.00 56.68  ? ? ? ? ? ? 37  PHE A-2 C   1 
ATOM   1096 O O   . PHE A-2 1 37  ? 28.994  11.701  9.918   1.00 61.95  ? ? ? ? ? ? 37  PHE A-2 O   1 
ATOM   1097 C CB  . PHE A-2 1 37  ? 28.533  12.764  7.459   1.00 55.09  ? ? ? ? ? ? 37  PHE A-2 CB  1 
ATOM   1098 C CG  . PHE A-2 1 37  ? 28.272  13.455  6.151   1.00 59.35  ? ? ? ? ? ? 37  PHE A-2 CG  1 
ATOM   1099 C CD1 . PHE A-2 1 37  ? 29.309  14.033  5.433   1.00 54.25  ? ? ? ? ? ? 37  PHE A-2 CD1 1 
ATOM   1100 C CD2 . PHE A-2 1 37  ? 26.990  13.514  5.630   1.00 58.08  ? ? ? ? ? ? 37  PHE A-2 CD2 1 
ATOM   1101 C CE1 . PHE A-2 1 37  ? 29.069  14.664  4.225   1.00 45.75  ? ? ? ? ? ? 37  PHE A-2 CE1 1 
ATOM   1102 C CE2 . PHE A-2 1 37  ? 26.744  14.143  4.421   1.00 61.43  ? ? ? ? ? ? 37  PHE A-2 CE2 1 
ATOM   1103 C CZ  . PHE A-2 1 37  ? 27.784  14.718  3.719   1.00 54.09  ? ? ? ? ? ? 37  PHE A-2 CZ  1 
ATOM   1104 N N   . THR A-2 1 38  ? 28.561  13.582  11.070  1.00 71.72  ? ? ? ? ? ? 38  THR A-2 N   1 
ATOM   1105 C CA  . THR A-2 1 38  ? 28.860  13.000  12.377  1.00 80.02  ? ? ? ? ? ? 38  THR A-2 CA  1 
ATOM   1106 C C   . THR A-2 1 38  ? 27.945  11.840  12.768  1.00 67.00  ? ? ? ? ? ? 38  THR A-2 C   1 
ATOM   1107 O O   . THR A-2 1 38  ? 28.293  11.039  13.633  1.00 60.37  ? ? ? ? ? ? 38  THR A-2 O   1 
ATOM   1108 C CB  . THR A-2 1 38  ? 28.797  14.071  13.485  1.00 72.64  ? ? ? ? ? ? 38  THR A-2 CB  1 
ATOM   1109 O OG1 . THR A-2 1 38  ? 27.512  14.704  13.473  1.00 70.97  ? ? ? ? ? ? 38  THR A-2 OG1 1 
ATOM   1110 C CG2 . THR A-2 1 38  ? 29.880  15.122  13.273  1.00 62.67  ? ? ? ? ? ? 38  THR A-2 CG2 1 
ATOM   1111 N N   . PHE A-2 1 39  ? 26.781  11.745  12.136  1.00 66.07  ? ? ? ? ? ? 39  PHE A-2 N   1 
ATOM   1112 C CA  . PHE A-2 1 39  ? 25.805  10.726  12.513  1.00 53.40  ? ? ? ? ? ? 39  PHE A-2 CA  1 
ATOM   1113 C C   . PHE A-2 1 39  ? 26.021  9.392   11.801  1.00 74.11  ? ? ? ? ? ? 39  PHE A-2 C   1 
ATOM   1114 O O   . PHE A-2 1 39  ? 25.456  8.379   12.213  1.00 65.27  ? ? ? ? ? ? 39  PHE A-2 O   1 
ATOM   1115 C CB  . PHE A-2 1 39  ? 24.385  11.215  12.226  1.00 71.81  ? ? ? ? ? ? 39  PHE A-2 CB  1 
ATOM   1116 C CG  . PHE A-2 1 39  ? 23.968  11.045  10.796  1.00 88.38  ? ? ? ? ? ? 39  PHE A-2 CG  1 
ATOM   1117 C CD1 . PHE A-2 1 39  ? 23.333  9.885   10.379  1.00 94.48  ? ? ? ? ? ? 39  PHE A-2 CD1 1 
ATOM   1118 C CD2 . PHE A-2 1 39  ? 24.215  12.042  9.865   1.00 68.19  ? ? ? ? ? ? 39  PHE A-2 CD2 1 
ATOM   1119 C CE1 . PHE A-2 1 39  ? 22.949  9.724   9.060   1.00 104.34 ? ? ? ? ? ? 39  PHE A-2 CE1 1 
ATOM   1120 C CE2 . PHE A-2 1 39  ? 23.834  11.887  8.547   1.00 90.21  ? ? ? ? ? ? 39  PHE A-2 CE2 1 
ATOM   1121 C CZ  . PHE A-2 1 39  ? 23.200  10.727  8.142   1.00 92.70  ? ? ? ? ? ? 39  PHE A-2 CZ  1 
ATOM   1122 N N   . VAL A-2 1 40  ? 26.822  9.378   10.738  1.00 59.71  ? ? ? ? ? ? 40  VAL A-2 N   1 
ATOM   1123 C CA  . VAL A-2 1 40  ? 26.963  8.159   9.945   1.00 58.76  ? ? ? ? ? ? 40  VAL A-2 CA  1 
ATOM   1124 C C   . VAL A-2 1 40  ? 27.834  7.116   10.640  1.00 56.84  ? ? ? ? ? ? 40  VAL A-2 C   1 
ATOM   1125 O O   . VAL A-2 1 40  ? 28.775  7.443   11.363  1.00 56.33  ? ? ? ? ? ? 40  VAL A-2 O   1 
ATOM   1126 C CB  . VAL A-2 1 40  ? 27.532  8.420   8.525   1.00 47.56  ? ? ? ? ? ? 40  VAL A-2 CB  1 
ATOM   1127 C CG1 . VAL A-2 1 40  ? 26.756  9.526   7.831   1.00 58.86  ? ? ? ? ? ? 40  VAL A-2 CG1 1 
ATOM   1128 C CG2 . VAL A-2 1 40  ? 29.020  8.741   8.574   1.00 59.36  ? ? ? ? ? ? 40  VAL A-2 CG2 1 
ATOM   1129 N N   . SER A-2 1 41  ? 27.490  5.855   10.413  1.00 56.20  ? ? ? ? ? ? 41  SER A-2 N   1 
ATOM   1130 C CA  . SER A-2 1 41  ? 28.285  4.726   10.864  1.00 38.96  ? ? ? ? ? ? 41  SER A-2 CA  1 
ATOM   1131 C C   . SER A-2 1 41  ? 28.185  3.660   9.779   1.00 45.00  ? ? ? ? ? ? 41  SER A-2 C   1 
ATOM   1132 O O   . SER A-2 1 41  ? 27.324  3.749   8.903   1.00 48.56  ? ? ? ? ? ? 41  SER A-2 O   1 
ATOM   1133 C CB  . SER A-2 1 41  ? 27.743  4.182   12.183  1.00 45.05  ? ? ? ? ? ? 41  SER A-2 CB  1 
ATOM   1134 O OG  . SER A-2 1 41  ? 26.466  3.601   11.988  1.00 45.62  ? ? ? ? ? ? 41  SER A-2 OG  1 
ATOM   1135 N N   . GLU A-2 1 42  ? 29.051  2.655   9.828   1.00 36.21  ? ? ? ? ? ? 42  GLU A-2 N   1 
ATOM   1136 C CA  . GLU A-2 1 42  ? 29.001  1.586   8.841   1.00 33.16  ? ? ? ? ? ? 42  GLU A-2 CA  1 
ATOM   1137 C C   . GLU A-2 1 42  ? 27.619  0.954   8.865   1.00 45.40  ? ? ? ? ? ? 42  GLU A-2 C   1 
ATOM   1138 O O   . GLU A-2 1 42  ? 27.073  0.590   7.822   1.00 47.67  ? ? ? ? ? ? 42  GLU A-2 O   1 
ATOM   1139 C CB  . GLU A-2 1 42  ? 30.054  0.516   9.125   1.00 40.61  ? ? ? ? ? ? 42  GLU A-2 CB  1 
ATOM   1140 C CG  . GLU A-2 1 42  ? 31.458  0.874   8.673   1.00 22.96  ? ? ? ? ? ? 42  GLU A-2 CG  1 
ATOM   1141 C CD  . GLU A-2 1 42  ? 32.437  -0.273  8.860   1.00 50.44  ? ? ? ? ? ? 42  GLU A-2 CD  1 
ATOM   1142 O OE1 . GLU A-2 1 42  ? 33.136  -0.304  9.897   1.00 45.61  ? ? ? ? ? ? 42  GLU A-2 OE1 1 
ATOM   1143 O OE2 . GLU A-2 1 42  ? 32.506  -1.141  7.966   1.00 41.78  ? ? ? ? ? ? 42  GLU A-2 OE2 1 
ATOM   1144 N N   . GLY A-2 1 43  ? 27.057  0.837   10.064  1.00 42.79  ? ? ? ? ? ? 43  GLY A-2 N   1 
ATOM   1145 C CA  . GLY A-2 1 43  ? 25.762  0.211   10.244  1.00 37.84  ? ? ? ? ? ? 43  GLY A-2 CA  1 
ATOM   1146 C C   . GLY A-2 1 43  ? 24.630  1.010   9.628   1.00 41.02  ? ? ? ? ? ? 43  GLY A-2 C   1 
ATOM   1147 O O   . GLY A-2 1 43  ? 23.693  0.439   9.068   1.00 43.90  ? ? ? ? ? ? 43  GLY A-2 O   1 
ATOM   1148 N N   . SER A-2 1 44  ? 24.716  2.332   9.724   1.00 37.46  ? ? ? ? ? ? 44  SER A-2 N   1 
ATOM   1149 C CA  . SER A-2 1 44  ? 23.634  3.196   9.265   1.00 47.75  ? ? ? ? ? ? 44  SER A-2 CA  1 
ATOM   1150 C C   . SER A-2 1 44  ? 23.647  3.419   7.751   1.00 47.43  ? ? ? ? ? ? 44  SER A-2 C   1 
ATOM   1151 O O   . SER A-2 1 44  ? 22.592  3.609   7.147   1.00 59.94  ? ? ? ? ? ? 44  SER A-2 O   1 
ATOM   1152 C CB  . SER A-2 1 44  ? 23.677  4.540   10.000  1.00 36.12  ? ? ? ? ? ? 44  SER A-2 CB  1 
ATOM   1153 O OG  . SER A-2 1 44  ? 24.658  5.402   9.460   1.00 48.26  ? ? ? ? ? ? 44  SER A-2 OG  1 
ATOM   1154 N N   . ILE A-2 1 45  ? 24.829  3.394   7.137   1.00 47.24  ? ? ? ? ? ? 45  ILE A-2 N   1 
ATOM   1155 C CA  . ILE A-2 1 45  ? 24.935  3.596   5.690   1.00 46.70  ? ? ? ? ? ? 45  ILE A-2 CA  1 
ATOM   1156 C C   . ILE A-2 1 45  ? 25.010  2.285   4.913   1.00 43.29  ? ? ? ? ? ? 45  ILE A-2 C   1 
ATOM   1157 O O   . ILE A-2 1 45  ? 24.987  2.289   3.684   1.00 47.29  ? ? ? ? ? ? 45  ILE A-2 O   1 
ATOM   1158 C CB  . ILE A-2 1 45  ? 26.171  4.449   5.300   1.00 41.71  ? ? ? ? ? ? 45  ILE A-2 CB  1 
ATOM   1159 C CG1 . ILE A-2 1 45  ? 27.466  3.649   5.482   1.00 46.63  ? ? ? ? ? ? 45  ILE A-2 CG1 1 
ATOM   1160 C CG2 . ILE A-2 1 45  ? 26.201  5.749   6.095   1.00 47.32  ? ? ? ? ? ? 45  ILE A-2 CG2 1 
ATOM   1161 C CD1 . ILE A-2 1 45  ? 28.711  4.389   5.028   1.00 46.58  ? ? ? ? ? ? 45  ILE A-2 CD1 1 
ATOM   1162 N N   . TYR A-2 1 46  ? 25.101  1.165   5.623   1.00 40.38  ? ? ? ? ? ? 46  TYR A-2 N   1 
ATOM   1163 C CA  . TYR A-2 1 46  ? 25.277  -0.129  4.966   1.00 48.54  ? ? ? ? ? ? 46  TYR A-2 CA  1 
ATOM   1164 C C   . TYR A-2 1 46  ? 24.190  -0.405  3.929   1.00 46.64  ? ? ? ? ? ? 46  TYR A-2 C   1 
ATOM   1165 O O   . TYR A-2 1 46  ? 24.493  -0.767  2.792   1.00 53.11  ? ? ? ? ? ? 46  TYR A-2 O   1 
ATOM   1166 C CB  . TYR A-2 1 46  ? 25.322  -1.266  5.992   1.00 39.35  ? ? ? ? ? ? 46  TYR A-2 CB  1 
ATOM   1167 C CG  . TYR A-2 1 46  ? 25.607  -2.613  5.382   1.00 38.47  ? ? ? ? ? ? 46  TYR A-2 CG  1 
ATOM   1168 C CD1 . TYR A-2 1 46  ? 26.765  -2.829  4.649   1.00 36.81  ? ? ? ? ? ? 46  TYR A-2 CD1 1 
ATOM   1169 C CD2 . TYR A-2 1 46  ? 24.723  -3.672  5.544   1.00 40.52  ? ? ? ? ? ? 46  TYR A-2 CD2 1 
ATOM   1170 C CE1 . TYR A-2 1 46  ? 27.034  -4.059  4.089   1.00 39.27  ? ? ? ? ? ? 46  TYR A-2 CE1 1 
ATOM   1171 C CE2 . TYR A-2 1 46  ? 24.983  -4.907  4.988   1.00 43.99  ? ? ? ? ? ? 46  TYR A-2 CE2 1 
ATOM   1172 C CZ  . TYR A-2 1 46  ? 26.139  -5.094  4.258   1.00 45.99  ? ? ? ? ? ? 46  TYR A-2 CZ  1 
ATOM   1173 O OH  . TYR A-2 1 46  ? 26.411  -6.321  3.704   1.00 50.80  ? ? ? ? ? ? 46  TYR A-2 OH  1 
ATOM   1174 N N   . PRO A-2 1 47  ? 22.915  -0.235  4.316   1.00 55.54  ? ? ? ? ? ? 47  PRO A-2 N   1 
ATOM   1175 C CA  . PRO A-2 1 47  ? 21.826  -0.518  3.374   1.00 51.73  ? ? ? ? ? ? 47  PRO A-2 CA  1 
ATOM   1176 C C   . PRO A-2 1 47  ? 21.891  0.386   2.143   1.00 50.93  ? ? ? ? ? ? 47  PRO A-2 C   1 
ATOM   1177 O O   . PRO A-2 1 47  ? 21.459  -0.007  1.057   1.00 43.33  ? ? ? ? ? ? 47  PRO A-2 O   1 
ATOM   1178 C CB  . PRO A-2 1 47  ? 20.563  -0.223  4.193   1.00 43.35  ? ? ? ? ? ? 47  PRO A-2 CB  1 
ATOM   1179 C CG  . PRO A-2 1 47  ? 21.002  -0.230  5.618   1.00 49.99  ? ? ? ? ? ? 47  PRO A-2 CG  1 
ATOM   1180 C CD  . PRO A-2 1 47  ? 22.407  0.265   5.604   1.00 50.14  ? ? ? ? ? ? 47  PRO A-2 CD  1 
ATOM   1181 N N   . LEU A-2 1 48  ? 22.422  1.591   2.319   1.00 37.07  ? ? ? ? ? ? 48  LEU A-2 N   1 
ATOM   1182 C CA  . LEU A-2 1 48  ? 22.601  2.514   1.208   1.00 42.91  ? ? ? ? ? ? 48  LEU A-2 CA  1 
ATOM   1183 C C   . LEU A-2 1 48  ? 23.715  2.024   0.287   1.00 49.30  ? ? ? ? ? ? 48  LEU A-2 C   1 
ATOM   1184 O O   . LEU A-2 1 48  ? 23.618  2.155   -0.929  1.00 54.83  ? ? ? ? ? ? 48  LEU A-2 O   1 
ATOM   1185 C CB  . LEU A-2 1 48  ? 22.910  3.921   1.726   1.00 31.57  ? ? ? ? ? ? 48  LEU A-2 CB  1 
ATOM   1186 C CG  . LEU A-2 1 48  ? 23.298  4.975   0.685   1.00 51.74  ? ? ? ? ? ? 48  LEU A-2 CG  1 
ATOM   1187 C CD1 . LEU A-2 1 48  ? 22.211  5.118   -0.369  1.00 45.58  ? ? ? ? ? ? 48  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   1188 C CD2 . LEU A-2 1 48  ? 23.572  6.312   1.359   1.00 33.26  ? ? ? ? ? ? 48  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   1189 N N   . LEU A-2 1 49  ? 24.764  1.447   0.868   1.00 46.11  ? ? ? ? ? ? 49  LEU A-2 N   1 
ATOM   1190 C CA  . LEU A-2 1 49  ? 25.862  0.897   0.076   1.00 45.06  ? ? ? ? ? ? 49  LEU A-2 CA  1 
ATOM   1191 C C   . LEU A-2 1 49  ? 25.403  -0.326  -0.714  1.00 43.47  ? ? ? ? ? ? 49  LEU A-2 C   1 
ATOM   1192 O O   . LEU A-2 1 49  ? 25.834  -0.537  -1.846  1.00 47.47  ? ? ? ? ? ? 49  LEU A-2 O   1 
ATOM   1193 C CB  . LEU A-2 1 49  ? 27.046  0.507   0.965   1.00 40.76  ? ? ? ? ? ? 49  LEU A-2 CB  1 
ATOM   1194 C CG  . LEU A-2 1 49  ? 27.914  1.617   1.560   1.00 44.62  ? ? ? ? ? ? 49  LEU A-2 CG  1 
ATOM   1195 C CD1 . LEU A-2 1 49  ? 29.053  0.983   2.340   1.00 39.65  ? ? ? ? ? ? 49  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   1196 C CD2 . LEU A-2 1 49  ? 28.454  2.553   0.488   1.00 38.97  ? ? ? ? ? ? 49  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   1197 N N   . LEU A-2 1 50  ? 24.538  -1.134  -0.110  1.00 49.90  ? ? ? ? ? ? 50  LEU A-2 N   1 
ATOM   1198 C CA  . LEU A-2 1 50  ? 24.027  -2.329  -0.771  1.00 50.57  ? ? ? ? ? ? 50  LEU A-2 CA  1 
ATOM   1199 C C   . LEU A-2 1 50  ? 23.188  -1.934  -1.974  1.00 49.95  ? ? ? ? ? ? 50  LEU A-2 C   1 
ATOM   1200 O O   . LEU A-2 1 50  ? 23.177  -2.616  -2.998  1.00 50.55  ? ? ? ? ? ? 50  LEU A-2 O   1 
ATOM   1201 C CB  . LEU A-2 1 50  ? 23.168  -3.151  0.190   1.00 41.71  ? ? ? ? ? ? 50  LEU A-2 CB  1 
ATOM   1202 C CG  . LEU A-2 1 50  ? 23.878  -3.968  1.270   1.00 51.91  ? ? ? ? ? ? 50  LEU A-2 CG  1 
ATOM   1203 C CD1 . LEU A-2 1 50  ? 22.855  -4.535  2.241   1.00 35.85  ? ? ? ? ? ? 50  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   1204 C CD2 . LEU A-2 1 50  ? 24.705  -5.083  0.649   1.00 34.68  ? ? ? ? ? ? 50  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   1205 N N   . ARG A-2 1 51  ? 22.480  -0.821  -1.834  1.00 45.37  ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 N   1 
ATOM   1206 C CA  . ARG A-2 1 51  ? 21.565  -0.358  -2.861  1.00 54.60  ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 CA  1 
ATOM   1207 C C   . ARG A-2 1 51  ? 22.324  0.330   -3.991  1.00 57.32  ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 C   1 
ATOM   1208 O O   . ARG A-2 1 51  ? 22.015  0.129   -5.164  1.00 65.52  ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 O   1 
ATOM   1209 C CB  . ARG A-2 1 51  ? 20.538  0.589   -2.240  1.00 55.39  ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 CB  1 
ATOM   1210 C CG  . ARG A-2 1 51  ? 19.472  1.073   -3.198  1.00 75.27  ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 CG  1 
ATOM   1211 C CD  . ARG A-2 1 51  ? 18.330  1.739   -2.447  1.00 78.38  ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 CD  1 
ATOM   1212 N NE  . ARG A-2 1 51  ? 18.663  3.099   -2.030  1.00 90.39  ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 NE  1 
ATOM   1213 C CZ  . ARG A-2 1 51  ? 18.574  4.169   -2.816  1.00 94.23  ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 CZ  1 
ATOM   1214 N NH1 . ARG A-2 1 51  ? 18.166  4.048   -4.074  1.00 90.08  ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 NH1 1 
ATOM   1215 N NH2 . ARG A-2 1 51  ? 18.898  5.365   -2.346  1.00 76.56  ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 NH2 1 
ATOM   1216 N N   . MET A-2 1 52  ? 23.327  1.127   -3.638  1.00 48.71  ? ? ? ? ? ? 52  MET A-2 N   1 
ATOM   1217 C CA  . MET A-2 1 52  ? 24.150  1.794   -4.637  1.00 45.93  ? ? ? ? ? ? 52  MET A-2 CA  1 
ATOM   1218 C C   . MET A-2 1 52  ? 24.866  0.761   -5.502  1.00 54.41  ? ? ? ? ? ? 52  MET A-2 C   1 
ATOM   1219 O O   . MET A-2 1 52  ? 25.139  1.007   -6.677  1.00 46.93  ? ? ? ? ? ? 52  MET A-2 O   1 
ATOM   1220 C CB  . MET A-2 1 52  ? 25.162  2.728   -3.969  1.00 40.86  ? ? ? ? ? ? 52  MET A-2 CB  1 
ATOM   1221 C CG  . MET A-2 1 52  ? 24.532  3.961   -3.329  1.00 47.40  ? ? ? ? ? ? 52  MET A-2 CG  1 
ATOM   1222 S SD  . MET A-2 1 52  ? 25.723  5.021   -2.487  1.00 42.69  ? ? ? ? ? ? 52  MET A-2 SD  1 
ATOM   1223 C CE  . MET A-2 1 52  ? 26.689  5.621   -3.871  1.00 44.04  ? ? ? ? ? ? 52  MET A-2 CE  1 
ATOM   1224 N N   . GLN A-2 1 53  ? 25.157  -0.399  -4.920  1.00 42.48  ? ? ? ? ? ? 53  GLN A-2 N   1 
ATOM   1225 C CA  . GLN A-2 1 53  ? 25.754  -1.500  -5.665  1.00 46.42  ? ? ? ? ? ? 53  GLN A-2 CA  1 
ATOM   1226 C C   . GLN A-2 1 53  ? 24.735  -2.144  -6.594  1.00 58.01  ? ? ? ? ? ? 53  GLN A-2 C   1 
ATOM   1227 O O   . GLN A-2 1 53  ? 25.035  -2.452  -7.747  1.00 55.28  ? ? ? ? ? ? 53  GLN A-2 O   1 
ATOM   1228 C CB  . GLN A-2 1 53  ? 26.293  -2.563  -4.711  1.00 36.72  ? ? ? ? ? ? 53  GLN A-2 CB  1 
ATOM   1229 C CG  . GLN A-2 1 53  ? 27.649  -2.248  -4.112  1.00 48.66  ? ? ? ? ? ? 53  GLN A-2 CG  1 
ATOM   1230 C CD  . GLN A-2 1 53  ? 28.045  -3.243  -3.046  1.00 44.34  ? ? ? ? ? ? 53  GLN A-2 CD  1 
ATOM   1231 O OE1 . GLN A-2 1 53  ? 28.712  -4.238  -3.324  1.00 47.32  ? ? ? ? ? ? 53  GLN A-2 OE1 1 
ATOM   1232 N NE2 . GLN A-2 1 53  ? 27.624  -2.984  -1.814  1.00 44.65  ? ? ? ? ? ? 53  GLN A-2 NE2 1 
ATOM   1233 N N   . LYS A-2 1 54  ? 23.527  -2.350  -6.085  1.00 60.41  ? ? ? ? ? ? 54  LYS A-2 N   1 
ATOM   1234 C CA  . LYS A-2 1 54  ? 22.485  -3.012  -6.854  1.00 66.13  ? ? ? ? ? ? 54  LYS A-2 CA  1 
ATOM   1235 C C   . LYS A-2 1 54  ? 22.069  -2.144  -8.034  1.00 70.40  ? ? ? ? ? ? 54  LYS A-2 C   1 
ATOM   1236 O O   . LYS A-2 1 54  ? 21.591  -2.650  -9.047  1.00 53.74  ? ? ? ? ? ? 54  LYS A-2 O   1 
ATOM   1237 C CB  . LYS A-2 1 54  ? 21.283  -3.324  -5.961  1.00 57.61  ? ? ? ? ? ? 54  LYS A-2 CB  1 
ATOM   1238 C CG  . LYS A-2 1 54  ? 20.223  -4.211  -6.608  1.00 92.25  ? ? ? ? ? ? 54  LYS A-2 CG  1 
ATOM   1239 C CD  . LYS A-2 1 54  ? 19.122  -4.572  -5.619  1.00 97.88  ? ? ? ? ? ? 54  LYS A-2 CD  1 
ATOM   1240 C CE  . LYS A-2 1 54  ? 18.332  -3.351  -5.169  1.00 111.33 ? ? ? ? ? ? 54  LYS A-2 CE  1 
ATOM   1241 N NZ  . LYS A-2 1 54  ? 17.592  -2.718  -6.295  1.00 104.88 ? ? ? ? ? ? 54  LYS A-2 NZ  1 
ATOM   1242 N N   . GLU A-2 1 55  ? 22.259  -0.835  -7.904  1.00 58.50  ? ? ? ? ? ? 55  GLU A-2 N   1 
ATOM   1243 C CA  . GLU A-2 1 55  ? 21.964  0.078   -8.999  1.00 45.74  ? ? ? ? ? ? 55  GLU A-2 CA  1 
ATOM   1244 C C   . GLU A-2 1 55  ? 23.211  0.355   -9.836  1.00 41.40  ? ? ? ? ? ? 55  GLU A-2 C   1 
ATOM   1245 O O   . GLU A-2 1 55  ? 23.184  1.175   -10.750 1.00 53.19  ? ? ? ? ? ? 55  GLU A-2 O   1 
ATOM   1246 C CB  . GLU A-2 1 55  ? 21.391  1.384   -8.459  1.00 45.15  ? ? ? ? ? ? 55  GLU A-2 CB  1 
ATOM   1247 C CG  . GLU A-2 1 55  ? 20.239  1.200   -7.483  1.00 59.59  ? ? ? ? ? ? 55  GLU A-2 CG  1 
ATOM   1248 C CD  . GLU A-2 1 55  ? 19.715  2.523   -6.972  1.00 80.66  ? ? ? ? ? ? 55  GLU A-2 CD  1 
ATOM   1249 O OE1 . GLU A-2 1 55  ? 20.442  3.530   -7.102  1.00 76.24  ? ? ? ? ? ? 55  GLU A-2 OE1 1 
ATOM   1250 O OE2 . GLU A-2 1 55  ? 18.585  2.556   -6.444  1.00 76.91  ? ? ? ? ? ? 55  GLU A-2 OE2 1 
ATOM   1251 N N   . LYS A-2 1 56  ? 24.302  -0.328  -9.506  1.00 49.89  ? ? ? ? ? ? 56  LYS A-2 N   1 
ATOM   1252 C CA  . LYS A-2 1 56  ? 25.510  -0.304  -10.321 1.00 48.60  ? ? ? ? ? ? 56  LYS A-2 CA  1 
ATOM   1253 C C   . LYS A-2 1 56  ? 26.180  1.069   -10.350 1.00 46.10  ? ? ? ? ? ? 56  LYS A-2 C   1 
ATOM   1254 O O   . LYS A-2 1 56  ? 26.805  1.439   -11.346 1.00 42.22  ? ? ? ? ? ? 56  LYS A-2 O   1 
ATOM   1255 C CB  . LYS A-2 1 56  ? 25.181  -0.759  -11.746 1.00 52.15  ? ? ? ? ? ? 56  LYS A-2 CB  1 
ATOM   1256 C CG  . LYS A-2 1 56  ? 24.462  -2.105  -11.804 1.00 66.35  ? ? ? ? ? ? 56  LYS A-2 CG  1 
ATOM   1257 C CD  . LYS A-2 1 56  ? 25.415  -3.232  -12.166 1.00 77.05  ? ? ? ? ? ? 56  LYS A-2 CD  1 
ATOM   1258 C CE  . LYS A-2 1 56  ? 24.960  -4.561  -11.583 1.00 93.27  ? ? ? ? ? ? 56  LYS A-2 CE  1 
ATOM   1259 N NZ  . LYS A-2 1 56  ? 26.121  -5.432  -11.250 1.00 75.12  ? ? ? ? ? ? 56  LYS A-2 NZ  1 
ATOM   1260 N N   . LEU A-2 1 57  ? 26.056  1.818   -9.258  1.00 45.90  ? ? ? ? ? ? 57  LEU A-2 N   1 
ATOM   1261 C CA  . LEU A-2 1 57  ? 26.723  3.110   -9.139  1.00 38.08  ? ? ? ? ? ? 57  LEU A-2 CA  1 
ATOM   1262 C C   . LEU A-2 1 57  ? 28.134  2.915   -8.609  1.00 37.93  ? ? ? ? ? ? 57  LEU A-2 C   1 
ATOM   1263 O O   . LEU A-2 1 57  ? 29.051  3.654   -8.960  1.00 41.20  ? ? ? ? ? ? 57  LEU A-2 O   1 
ATOM   1264 C CB  . LEU A-2 1 57  ? 25.951  4.029   -8.195  1.00 48.34  ? ? ? ? ? ? 57  LEU A-2 CB  1 
ATOM   1265 C CG  . LEU A-2 1 57  ? 24.507  4.335   -8.586  1.00 51.80  ? ? ? ? ? ? 57  LEU A-2 CG  1 
ATOM   1266 C CD1 . LEU A-2 1 57  ? 23.888  5.273   -7.568  1.00 48.84  ? ? ? ? ? ? 57  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   1267 C CD2 . LEU A-2 1 57  ? 24.435  4.929   -9.984  1.00 46.63  ? ? ? ? ? ? 57  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   1268 N N   . ILE A-2 1 58  ? 28.296  1.916   -7.750  1.00 43.51  ? ? ? ? ? ? 58  ILE A-2 N   1 
ATOM   1269 C CA  . ILE A-2 1 58  ? 29.603  1.566   -7.216  1.00 38.85  ? ? ? ? ? ? 58  ILE A-2 CA  1 
ATOM   1270 C C   . ILE A-2 1 58  ? 29.754  0.055   -7.249  1.00 34.28  ? ? ? ? ? ? 58  ILE A-2 C   1 
ATOM   1271 O O   . ILE A-2 1 58  ? 28.781  -0.674  -7.431  1.00 41.49  ? ? ? ? ? ? 58  ILE A-2 O   1 
ATOM   1272 C CB  . ILE A-2 1 58  ? 29.786  2.078   -5.774  1.00 42.03  ? ? ? ? ? ? 58  ILE A-2 CB  1 
ATOM   1273 C CG1 . ILE A-2 1 58  ? 28.805  1.380   -4.830  1.00 43.47  ? ? ? ? ? ? 58  ILE A-2 CG1 1 
ATOM   1274 C CG2 . ILE A-2 1 58  ? 29.594  3.590   -5.725  1.00 35.63  ? ? ? ? ? ? 58  ILE A-2 CG2 1 
ATOM   1275 C CD1 . ILE A-2 1 58  ? 28.969  1.768   -3.375  1.00 49.81  ? ? ? ? ? ? 58  ILE A-2 CD1 1 
ATOM   1276 N N   . GLU A-2 1 59  ? 30.982  -0.412  -7.074  1.00 44.41  ? ? ? ? ? ? 59  GLU A-2 N   1 
ATOM   1277 C CA  . GLU A-2 1 59  ? 31.273  -1.835  -7.159  1.00 43.15  ? ? ? ? ? ? 59  GLU A-2 CA  1 
ATOM   1278 C C   . GLU A-2 1 59  ? 32.428  -2.186  -6.236  1.00 41.97  ? ? ? ? ? ? 59  GLU A-2 C   1 
ATOM   1279 O O   . GLU A-2 1 59  ? 33.467  -1.529  -6.252  1.00 47.24  ? ? ? ? ? ? 59  GLU A-2 O   1 
ATOM   1280 C CB  . GLU A-2 1 59  ? 31.623  -2.211  -8.598  1.00 37.58  ? ? ? ? ? ? 59  GLU A-2 CB  1 
ATOM   1281 C CG  . GLU A-2 1 59  ? 31.962  -3.674  -8.793  1.00 45.01  ? ? ? ? ? ? 59  GLU A-2 CG  1 
ATOM   1282 C CD  . GLU A-2 1 59  ? 32.575  -3.954  -10.157 1.00 52.12  ? ? ? ? ? ? 59  GLU A-2 CD  1 
ATOM   1283 O OE1 . GLU A-2 1 59  ? 32.535  -3.055  -11.021 1.00 53.21  ? ? ? ? ? ? 59  GLU A-2 OE1 1 
ATOM   1284 O OE2 . GLU A-2 1 59  ? 33.105  -5.066  -10.363 1.00 46.61  ? ? ? ? ? ? 59  GLU A-2 OE2 1 
ATOM   1285 N N   . GLY A-2 1 60  ? 32.242  -3.226  -5.432  1.00 38.12  ? ? ? ? ? ? 60  GLY A-2 N   1 
ATOM   1286 C CA  . GLY A-2 1 60  ? 33.279  -3.676  -4.526  1.00 41.25  ? ? ? ? ? ? 60  GLY A-2 CA  1 
ATOM   1287 C C   . GLY A-2 1 60  ? 34.078  -4.817  -5.116  1.00 48.92  ? ? ? ? ? ? 60  GLY A-2 C   1 
ATOM   1288 O O   . GLY A-2 1 60  ? 33.520  -5.712  -5.746  1.00 53.08  ? ? ? ? ? ? 60  GLY A-2 O   1 
ATOM   1289 N N   . THR A-2 1 61  ? 35.390  -4.776  -4.921  1.00 47.39  ? ? ? ? ? ? 61  THR A-2 N   1 
ATOM   1290 C CA  . THR A-2 1 61  ? 36.259  -5.861  -5.354  1.00 64.60  ? ? ? ? ? ? 61  THR A-2 CA  1 
ATOM   1291 C C   . THR A-2 1 61  ? 37.249  -6.186  -4.241  1.00 62.17  ? ? ? ? ? ? 61  THR A-2 C   1 
ATOM   1292 O O   . THR A-2 1 61  ? 37.752  -5.290  -3.565  1.00 44.78  ? ? ? ? ? ? 61  THR A-2 O   1 
ATOM   1293 C CB  . THR A-2 1 61  ? 37.037  -5.490  -6.633  1.00 45.40  ? ? ? ? ? ? 61  THR A-2 CB  1 
ATOM   1294 O OG1 . THR A-2 1 61  ? 38.198  -4.727  -6.290  1.00 52.16  ? ? ? ? ? ? 61  THR A-2 OG1 1 
ATOM   1295 C CG2 . THR A-2 1 61  ? 36.160  -4.689  -7.590  1.00 54.03  ? ? ? ? ? ? 61  THR A-2 CG2 1 
ATOM   1296 N N   . LEU A-2 1 62  ? 37.525  -7.472  -4.051  1.00 59.72  ? ? ? ? ? ? 62  LEU A-2 N   1 
ATOM   1297 C CA  . LEU A-2 1 62  ? 38.465  -7.903  -3.022  1.00 59.64  ? ? ? ? ? ? 62  LEU A-2 CA  1 
ATOM   1298 C C   . LEU A-2 1 62  ? 39.906  -7.656  -3.458  1.00 64.09  ? ? ? ? ? ? 62  LEU A-2 C   1 
ATOM   1299 O O   . LEU A-2 1 62  ? 40.458  -8.408  -4.257  1.00 62.11  ? ? ? ? ? ? 62  LEU A-2 O   1 
ATOM   1300 C CB  . LEU A-2 1 62  ? 38.275  -9.390  -2.705  1.00 55.53  ? ? ? ? ? ? 62  LEU A-2 CB  1 
ATOM   1301 C CG  . LEU A-2 1 62  ? 37.327  -9.768  -1.562  1.00 68.61  ? ? ? ? ? ? 62  LEU A-2 CG  1 
ATOM   1302 C CD1 . LEU A-2 1 62  ? 37.785  -9.159  -0.240  1.00 69.18  ? ? ? ? ? ? 62  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   1303 C CD2 . LEU A-2 1 62  ? 35.893  -9.365  -1.872  1.00 60.52  ? ? ? ? ? ? 62  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   1304 N N   . LYS A-2 1 63  ? 40.510  -6.597  -2.927  1.00 65.75  ? ? ? ? ? ? 63  LYS A-2 N   1 
ATOM   1305 C CA  . LYS A-2 1 63  ? 41.912  -6.300  -3.201  1.00 67.09  ? ? ? ? ? ? 63  LYS A-2 CA  1 
ATOM   1306 C C   . LYS A-2 1 63  ? 42.750  -6.478  -1.946  1.00 71.04  ? ? ? ? ? ? 63  LYS A-2 C   1 
ATOM   1307 O O   . LYS A-2 1 63  ? 42.236  -6.432  -0.831  1.00 65.09  ? ? ? ? ? ? 63  LYS A-2 O   1 
ATOM   1308 C CB  . LYS A-2 1 63  ? 42.076  -4.871  -3.725  1.00 59.37  ? ? ? ? ? ? 63  LYS A-2 CB  1 
ATOM   1309 C CG  . LYS A-2 1 63  ? 41.450  -4.647  -5.083  1.00 64.39  ? ? ? ? ? ? 63  LYS A-2 CG  1 
ATOM   1310 C CD  . LYS A-2 1 63  ? 41.719  -3.253  -5.618  1.00 72.12  ? ? ? ? ? ? 63  LYS A-2 CD  1 
ATOM   1311 C CE  . LYS A-2 1 63  ? 43.197  -3.016  -5.868  1.00 79.88  ? ? ? ? ? ? 63  LYS A-2 CE  1 
ATOM   1312 N NZ  . LYS A-2 1 63  ? 43.419  -1.874  -6.798  1.00 77.70  ? ? ? ? ? ? 63  LYS A-2 NZ  1 
ATOM   1313 N N   . ALA A-2 1 64  ? 44.048  -6.684  -2.137  1.00 88.08  ? ? ? ? ? ? 64  ALA A-2 N   1 
ATOM   1314 C CA  . ALA A-2 1 64  ? 44.974  -6.752  -1.020  1.00 91.38  ? ? ? ? ? ? 64  ALA A-2 CA  1 
ATOM   1315 C C   . ALA A-2 1 64  ? 45.323  -5.339  -0.586  1.00 92.19  ? ? ? ? ? ? 64  ALA A-2 C   1 
ATOM   1316 O O   . ALA A-2 1 64  ? 45.492  -4.444  -1.415  1.00 89.03  ? ? ? ? ? ? 64  ALA A-2 O   1 
ATOM   1317 C CB  . ALA A-2 1 64  ? 46.227  -7.513  -1.404  1.00 103.06 ? ? ? ? ? ? 64  ALA A-2 CB  1 
ATOM   1318 N N   . SER A-2 1 65  ? 45.427  -5.148  0.721   1.00 105.36 ? ? ? ? ? ? 65  SER A-2 N   1 
ATOM   1319 C CA  . SER A-2 1 65  ? 45.703  -3.841  1.285   1.00 101.90 ? ? ? ? ? ? 65  SER A-2 CA  1 
ATOM   1320 C C   . SER A-2 1 65  ? 47.198  -3.568  1.228   1.00 108.19 ? ? ? ? ? ? 65  SER A-2 C   1 
ATOM   1321 O O   . SER A-2 1 65  ? 47.998  -4.492  1.077   1.00 110.25 ? ? ? ? ? ? 65  SER A-2 O   1 
ATOM   1322 C CB  . SER A-2 1 65  ? 45.215  -3.813  2.730   1.00 97.57  ? ? ? ? ? ? 65  SER A-2 CB  1 
ATOM   1323 O OG  . SER A-2 1 65  ? 45.215  -2.509  3.268   1.00 105.15 ? ? ? ? ? ? 65  SER A-2 OG  1 
ATOM   1324 N N   . SER A-2 1 66  ? 47.580  -2.301  1.342   1.00 115.55 ? ? ? ? ? ? 66  SER A-2 N   1 
ATOM   1325 C CA  . SER A-2 1 66  ? 48.994  -1.949  1.398   1.00 130.04 ? ? ? ? ? ? 66  SER A-2 CA  1 
ATOM   1326 C C   . SER A-2 1 66  ? 49.695  -2.751  2.492   1.00 123.79 ? ? ? ? ? ? 66  SER A-2 C   1 
ATOM   1327 O O   . SER A-2 1 66  ? 50.911  -2.932  2.458   1.00 111.48 ? ? ? ? ? ? 66  SER A-2 O   1 
ATOM   1328 C CB  . SER A-2 1 66  ? 49.173  -0.451  1.652   1.00 123.28 ? ? ? ? ? ? 66  SER A-2 CB  1 
ATOM   1329 O OG  . SER A-2 1 66  ? 48.480  -0.039  2.816   1.00 121.20 ? ? ? ? ? ? 66  SER A-2 OG  1 
ATOM   1330 N N   . LEU A-2 1 67  ? 48.919  -3.230  3.461   1.00 115.89 ? ? ? ? ? ? 67  LEU A-2 N   1 
ATOM   1331 C CA  . LEU A-2 1 67  ? 49.464  -4.002  4.572   1.00 104.67 ? ? ? ? ? ? 67  LEU A-2 CA  1 
ATOM   1332 C C   . LEU A-2 1 67  ? 49.259  -5.511  4.425   1.00 110.49 ? ? ? ? ? ? 67  LEU A-2 C   1 
ATOM   1333 O O   . LEU A-2 1 67  ? 49.692  -6.284  5.279   1.00 103.43 ? ? ? ? ? ? 67  LEU A-2 O   1 
ATOM   1334 C CB  . LEU A-2 1 67  ? 48.850  -3.528  5.890   1.00 109.82 ? ? ? ? ? ? 67  LEU A-2 CB  1 
ATOM   1335 C CG  . LEU A-2 1 67  ? 49.542  -2.336  6.555   1.00 111.64 ? ? ? ? ? ? 67  LEU A-2 CG  1 
ATOM   1336 C CD1 . LEU A-2 1 67  ? 49.432  -1.082  5.699   1.00 113.24 ? ? ? ? ? ? 67  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   1337 C CD2 . LEU A-2 1 67  ? 48.963  -2.098  7.939   1.00 100.41 ? ? ? ? ? ? 67  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   1338 N N   . GLY A-2 1 68  ? 48.590  -5.931  3.354   1.00 110.96 ? ? ? ? ? ? 68  GLY A-2 N   1 
ATOM   1339 C CA  . GLY A-2 1 68  ? 48.420  -7.346  3.075   1.00 109.03 ? ? ? ? ? ? 68  GLY A-2 CA  1 
ATOM   1340 C C   . GLY A-2 1 68  ? 46.999  -7.874  3.183   1.00 108.02 ? ? ? ? ? ? 68  GLY A-2 C   1 
ATOM   1341 O O   . GLY A-2 1 68  ? 46.492  -8.465  2.228   1.00 103.42 ? ? ? ? ? ? 68  GLY A-2 O   1 
ATOM   1342 N N   . PRO A-2 1 69  ? 46.343  -7.671  4.339   1.00 106.15 ? ? ? ? ? ? 69  PRO A-2 N   1 
ATOM   1343 C CA  . PRO A-2 1 69  ? 45.024  -8.291  4.512   1.00 101.24 ? ? ? ? ? ? 69  PRO A-2 CA  1 
ATOM   1344 C C   . PRO A-2 1 69  ? 44.038  -7.837  3.442   1.00 90.33  ? ? ? ? ? ? 69  PRO A-2 C   1 
ATOM   1345 O O   . PRO A-2 1 69  ? 43.994  -6.652  3.106   1.00 74.31  ? ? ? ? ? ? 69  PRO A-2 O   1 
ATOM   1346 C CB  . PRO A-2 1 69  ? 44.584  -7.806  5.897   1.00 87.79  ? ? ? ? ? ? 69  PRO A-2 CB  1 
ATOM   1347 C CG  . PRO A-2 1 69  ? 45.341  -6.554  6.121   1.00 80.21  ? ? ? ? ? ? 69  PRO A-2 CG  1 
ATOM   1348 C CD  . PRO A-2 1 69  ? 46.660  -6.739  5.436   1.00 96.21  ? ? ? ? ? ? 69  PRO A-2 CD  1 
ATOM   1349 N N   . LYS A-2 1 70  ? 43.259  -8.774  2.915   1.00 74.28  ? ? ? ? ? ? 70  LYS A-2 N   1 
ATOM   1350 C CA  . LYS A-2 1 70  ? 42.352  -8.475  1.815   1.00 78.41  ? ? ? ? ? ? 70  LYS A-2 CA  1 
ATOM   1351 C C   . LYS A-2 1 70  ? 41.046  -7.864  2.303   1.00 73.53  ? ? ? ? ? ? 70  LYS A-2 C   1 
ATOM   1352 O O   . LYS A-2 1 70  ? 40.379  -8.403  3.188   1.00 77.61  ? ? ? ? ? ? 70  LYS A-2 O   1 
ATOM   1353 C CB  . LYS A-2 1 70  ? 42.083  -9.732  0.989   1.00 75.27  ? ? ? ? ? ? 70  LYS A-2 CB  1 
ATOM   1354 C CG  . LYS A-2 1 70  ? 43.238  -10.084 0.072   1.00 104.86 ? ? ? ? ? ? 70  LYS A-2 CG  1 
ATOM   1355 C CD  . LYS A-2 1 70  ? 43.045  -11.417 -0.622  1.00 129.48 ? ? ? ? ? ? 70  LYS A-2 CD  1 
ATOM   1356 C CE  . LYS A-2 1 70  ? 44.324  -11.833 -1.329  1.00 136.18 ? ? ? ? ? ? 70  LYS A-2 CE  1 
ATOM   1357 N NZ  . LYS A-2 1 70  ? 44.235  -13.191 -1.930  1.00 137.18 ? ? ? ? ? ? 70  LYS A-2 NZ  1 
ATOM   1358 N N   . ARG A-2 1 71  ? 40.694  -6.727  1.712   1.00 59.23  ? ? ? ? ? ? 71  ARG A-2 N   1 
ATOM   1359 C CA  . ARG A-2 1 71  ? 39.497  -5.992  2.088   1.00 48.40  ? ? ? ? ? ? 71  ARG A-2 CA  1 
ATOM   1360 C C   . ARG A-2 1 71  ? 38.612  -5.783  0.866   1.00 49.43  ? ? ? ? ? ? 71  ARG A-2 C   1 
ATOM   1361 O O   . ARG A-2 1 71  ? 39.060  -5.936  -0.270  1.00 56.95  ? ? ? ? ? ? 71  ARG A-2 O   1 
ATOM   1362 C CB  . ARG A-2 1 71  ? 39.883  -4.638  2.680   1.00 48.20  ? ? ? ? ? ? 71  ARG A-2 CB  1 
ATOM   1363 C CG  . ARG A-2 1 71  ? 40.771  -4.723  3.912   1.00 43.98  ? ? ? ? ? ? 71  ARG A-2 CG  1 
ATOM   1364 C CD  . ARG A-2 1 71  ? 41.139  -3.339  4.424   1.00 40.15  ? ? ? ? ? ? 71  ARG A-2 CD  1 
ATOM   1365 N NE  . ARG A-2 1 71  ? 42.020  -3.394  5.587   1.00 60.37  ? ? ? ? ? ? 71  ARG A-2 NE  1 
ATOM   1366 C CZ  . ARG A-2 1 71  ? 41.617  -3.672  6.824   1.00 49.95  ? ? ? ? ? ? 71  ARG A-2 CZ  1 
ATOM   1367 N NH1 . ARG A-2 1 71  ? 40.340  -3.935  7.073   1.00 37.17  ? ? ? ? ? ? 71  ARG A-2 NH1 1 
ATOM   1368 N NH2 . ARG A-2 1 71  ? 42.495  -3.695  7.816   1.00 57.85  ? ? ? ? ? ? 71  ARG A-2 NH2 1 
ATOM   1369 N N   . LYS A-2 1 72  ? 37.355  -5.428  1.106   1.00 46.69  ? ? ? ? ? ? 72  LYS A-2 N   1 
ATOM   1370 C CA  . LYS A-2 1 72  ? 36.417  -5.153  0.027   1.00 47.91  ? ? ? ? ? ? 72  LYS A-2 CA  1 
ATOM   1371 C C   . LYS A-2 1 72  ? 36.399  -3.658  -0.283  1.00 48.96  ? ? ? ? ? ? 72  LYS A-2 C   1 
ATOM   1372 O O   . LYS A-2 1 72  ? 35.669  -2.891  0.347   1.00 39.57  ? ? ? ? ? ? 72  LYS A-2 O   1 
ATOM   1373 C CB  . LYS A-2 1 72  ? 35.018  -5.649  0.403   1.00 39.62  ? ? ? ? ? ? 72  LYS A-2 CB  1 
ATOM   1374 C CG  . LYS A-2 1 72  ? 33.955  -5.409  -0.658  1.00 42.22  ? ? ? ? ? ? 72  LYS A-2 CG  1 
ATOM   1375 C CD  . LYS A-2 1 72  ? 32.731  -6.289  -0.426  1.00 43.73  ? ? ? ? ? ? 72  LYS A-2 CD  1 
ATOM   1376 C CE  . LYS A-2 1 72  ? 31.595  -5.923  -1.369  1.00 65.37  ? ? ? ? ? ? 72  LYS A-2 CE  1 
ATOM   1377 N NZ  . LYS A-2 1 72  ? 30.271  -6.424  -0.898  1.00 67.27  ? ? ? ? ? ? 72  LYS A-2 NZ  1 
ATOM   1378 N N   . TYR A-2 1 73  ? 37.215  -3.252  -1.254  1.00 45.63  ? ? ? ? ? ? 73  TYR A-2 N   1 
ATOM   1379 C CA  . TYR A-2 1 73  ? 37.315  -1.853  -1.651  1.00 45.61  ? ? ? ? ? ? 73  TYR A-2 CA  1 
ATOM   1380 C C   . TYR A-2 1 73  ? 36.244  -1.518  -2.682  1.00 37.24  ? ? ? ? ? ? 73  TYR A-2 C   1 
ATOM   1381 O O   . TYR A-2 1 73  ? 35.971  -2.311  -3.580  1.00 45.66  ? ? ? ? ? ? 73  TYR A-2 O   1 
ATOM   1382 C CB  . TYR A-2 1 73  ? 38.693  -1.561  -2.248  1.00 46.07  ? ? ? ? ? ? 73  TYR A-2 CB  1 
ATOM   1383 C CG  . TYR A-2 1 73  ? 39.825  -1.536  -1.243  1.00 37.88  ? ? ? ? ? ? 73  TYR A-2 CG  1 
ATOM   1384 C CD1 . TYR A-2 1 73  ? 40.164  -0.365  -0.579  1.00 41.87  ? ? ? ? ? ? 73  TYR A-2 CD1 1 
ATOM   1385 C CD2 . TYR A-2 1 73  ? 40.562  -2.681  -0.969  1.00 38.80  ? ? ? ? ? ? 73  TYR A-2 CD2 1 
ATOM   1386 C CE1 . TYR A-2 1 73  ? 41.203  -0.335  0.335   1.00 46.60  ? ? ? ? ? ? 73  TYR A-2 CE1 1 
ATOM   1387 C CE2 . TYR A-2 1 73  ? 41.602  -2.661  -0.059  1.00 46.76  ? ? ? ? ? ? 73  TYR A-2 CE2 1 
ATOM   1388 C CZ  . TYR A-2 1 73  ? 41.918  -1.486  0.591   1.00 47.01  ? ? ? ? ? ? 73  TYR A-2 CZ  1 
ATOM   1389 O OH  . TYR A-2 1 73  ? 42.951  -1.461  1.499   1.00 65.24  ? ? ? ? ? ? 73  TYR A-2 OH  1 
ATOM   1390 N N   . TYR A-2 1 74  ? 35.650  -0.336  -2.556  1.00 41.87  ? ? ? ? ? ? 74  TYR A-2 N   1 
ATOM   1391 C CA  . TYR A-2 1 74  ? 34.621  0.105   -3.491  1.00 38.90  ? ? ? ? ? ? 74  TYR A-2 CA  1 
ATOM   1392 C C   . TYR A-2 1 74  ? 35.188  1.094   -4.503  1.00 45.11  ? ? ? ? ? ? 74  TYR A-2 C   1 
ATOM   1393 O O   . TYR A-2 1 74  ? 35.955  1.989   -4.146  1.00 40.30  ? ? ? ? ? ? 74  TYR A-2 O   1 
ATOM   1394 C CB  . TYR A-2 1 74  ? 33.460  0.770   -2.749  1.00 44.60  ? ? ? ? ? ? 74  TYR A-2 CB  1 
ATOM   1395 C CG  . TYR A-2 1 74  ? 32.701  -0.142  -1.814  1.00 48.62  ? ? ? ? ? ? 74  TYR A-2 CG  1 
ATOM   1396 C CD1 . TYR A-2 1 74  ? 31.718  -0.998  -2.294  1.00 37.85  ? ? ? ? ? ? 74  TYR A-2 CD1 1 
ATOM   1397 C CD2 . TYR A-2 1 74  ? 32.954  -0.134  -0.449  1.00 40.81  ? ? ? ? ? ? 74  TYR A-2 CD2 1 
ATOM   1398 C CE1 . TYR A-2 1 74  ? 31.018  -1.828  -1.442  1.00 45.94  ? ? ? ? ? ? 74  TYR A-2 CE1 1 
ATOM   1399 C CE2 . TYR A-2 1 74  ? 32.258  -0.961  0.412   1.00 45.84  ? ? ? ? ? ? 74  TYR A-2 CE2 1 
ATOM   1400 C CZ  . TYR A-2 1 74  ? 31.291  -1.805  -0.090  1.00 47.89  ? ? ? ? ? ? 74  TYR A-2 CZ  1 
ATOM   1401 O OH  . TYR A-2 1 74  ? 30.595  -2.631  0.762   1.00 43.47  ? ? ? ? ? ? 74  TYR A-2 OH  1 
ATOM   1402 N N   . HIS A-2 1 75  ? 34.813  0.923   -5.766  1.00 51.69  ? ? ? ? ? ? 75  HIS A-2 N   1 
ATOM   1403 C CA  . HIS A-2 1 75  ? 35.123  1.912   -6.792  1.00 40.05  ? ? ? ? ? ? 75  HIS A-2 CA  1 
ATOM   1404 C C   . HIS A-2 1 75  ? 33.857  2.293   -7.548  1.00 32.85  ? ? ? ? ? ? 75  HIS A-2 C   1 
ATOM   1405 O O   . HIS A-2 1 75  ? 32.865  1.567   -7.526  1.00 37.25  ? ? ? ? ? ? 75  HIS A-2 O   1 
ATOM   1406 C CB  . HIS A-2 1 75  ? 36.193  1.396   -7.759  1.00 36.46  ? ? ? ? ? ? 75  HIS A-2 CB  1 
ATOM   1407 C CG  . HIS A-2 1 75  ? 35.755  0.225   -8.583  1.00 34.91  ? ? ? ? ? ? 75  HIS A-2 CG  1 
ATOM   1408 N ND1 . HIS A-2 1 75  ? 34.820  0.330   -9.588  1.00 44.72  ? ? ? ? ? ? 75  HIS A-2 ND1 1 
ATOM   1409 C CD2 . HIS A-2 1 75  ? 36.134  -1.075  -8.554  1.00 38.65  ? ? ? ? ? ? 75  HIS A-2 CD2 1 
ATOM   1410 C CE1 . HIS A-2 1 75  ? 34.638  -0.858  -10.142 1.00 41.64  ? ? ? ? ? ? 75  HIS A-2 CE1 1 
ATOM   1411 N NE2 . HIS A-2 1 75  ? 35.423  -1.725  -9.532  1.00 39.39  ? ? ? ? ? ? 75  HIS A-2 NE2 1 
ATOM   1412 N N   . ILE A-2 1 76  ? 33.909  3.437   -8.219  1.00 36.43  ? ? ? ? ? ? 76  ILE A-2 N   1 
ATOM   1413 C CA  . ILE A-2 1 76  ? 32.750  4.005   -8.898  1.00 44.44  ? ? ? ? ? ? 76  ILE A-2 CA  1 
ATOM   1414 C C   . ILE A-2 1 76  ? 32.654  3.468   -10.322 1.00 41.30  ? ? ? ? ? ? 76  ILE A-2 C   1 
ATOM   1415 O O   . ILE A-2 1 76  ? 33.673  3.249   -10.979 1.00 35.05  ? ? ? ? ? ? 76  ILE A-2 O   1 
ATOM   1416 C CB  . ILE A-2 1 76  ? 32.848  5.548   -8.929  1.00 39.00  ? ? ? ? ? ? 76  ILE A-2 CB  1 
ATOM   1417 C CG1 . ILE A-2 1 76  ? 31.488  6.180   -9.228  1.00 37.55  ? ? ? ? ? ? 76  ILE A-2 CG1 1 
ATOM   1418 C CG2 . ILE A-2 1 76  ? 33.900  6.002   -9.941  1.00 39.18  ? ? ? ? ? ? 76  ILE A-2 CG2 1 
ATOM   1419 C CD1 . ILE A-2 1 76  ? 31.456  7.678   -8.971  1.00 34.77  ? ? ? ? ? ? 76  ILE A-2 CD1 1 
ATOM   1420 N N   . THR A-2 1 77  ? 31.430  3.241   -10.788 1.00 42.37  ? ? ? ? ? ? 77  THR A-2 N   1 
ATOM   1421 C CA  . THR A-2 1 77  ? 31.205  2.794   -12.161 1.00 44.94  ? ? ? ? ? ? 77  THR A-2 CA  1 
ATOM   1422 C C   . THR A-2 1 77  ? 31.020  4.000   -13.072 1.00 39.58  ? ? ? ? ? ? 77  THR A-2 C   1 
ATOM   1423 O O   . THR A-2 1 77  ? 30.906  5.132   -12.599 1.00 43.34  ? ? ? ? ? ? 77  THR A-2 O   1 
ATOM   1424 C CB  . THR A-2 1 77  ? 29.953  1.901   -12.283 1.00 34.75  ? ? ? ? ? ? 77  THR A-2 CB  1 
ATOM   1425 O OG1 . THR A-2 1 77  ? 28.775  2.673   -12.014 1.00 32.45  ? ? ? ? ? ? 77  THR A-2 OG1 1 
ATOM   1426 C CG2 . THR A-2 1 77  ? 30.028  0.723   -11.319 1.00 43.93  ? ? ? ? ? ? 77  THR A-2 CG2 1 
ATOM   1427 N N   . ASP A-2 1 78  ? 30.993  3.760   -14.379 1.00 47.61  ? ? ? ? ? ? 78  ASP A-2 N   1 
ATOM   1428 C CA  . ASP A-2 1 78  ? 30.741  4.830   -15.337 1.00 39.70  ? ? ? ? ? ? 78  ASP A-2 CA  1 
ATOM   1429 C C   . ASP A-2 1 78  ? 29.376  5.455   -15.070 1.00 34.36  ? ? ? ? ? ? 78  ASP A-2 C   1 
ATOM   1430 O O   . ASP A-2 1 78  ? 29.226  6.676   -15.068 1.00 35.08  ? ? ? ? ? ? 78  ASP A-2 O   1 
ATOM   1431 C CB  . ASP A-2 1 78  ? 30.803  4.301   -16.768 1.00 41.77  ? ? ? ? ? ? 78  ASP A-2 CB  1 
ATOM   1432 C CG  . ASP A-2 1 78  ? 30.301  5.311   -17.782 1.00 42.91  ? ? ? ? ? ? 78  ASP A-2 CG  1 
ATOM   1433 O OD1 . ASP A-2 1 78  ? 31.013  6.305   -18.040 1.00 43.32  ? ? ? ? ? ? 78  ASP A-2 OD1 1 
ATOM   1434 O OD2 . ASP A-2 1 78  ? 29.191  5.110   -18.321 1.00 40.91  ? ? ? ? ? ? 78  ASP A-2 OD2 1 
ATOM   1435 N N   . LYS A-2 1 79  ? 28.382  4.603   -14.851 1.00 33.50  ? ? ? ? ? ? 79  LYS A-2 N   1 
ATOM   1436 C CA  . LYS A-2 1 79  ? 27.042  5.062   -14.511 1.00 38.42  ? ? ? ? ? ? 79  LYS A-2 CA  1 
ATOM   1437 C C   . LYS A-2 1 79  ? 27.084  5.929   -13.254 1.00 45.78  ? ? ? ? ? ? 79  LYS A-2 C   1 
ATOM   1438 O O   . LYS A-2 1 79  ? 26.407  6.952   -13.170 1.00 46.28  ? ? ? ? ? ? 79  LYS A-2 O   1 
ATOM   1439 C CB  . LYS A-2 1 79  ? 26.112  3.868   -14.288 1.00 39.26  ? ? ? ? ? ? 79  LYS A-2 CB  1 
ATOM   1440 C CG  . LYS A-2 1 79  ? 24.690  4.251   -13.912 1.00 40.62  ? ? ? ? ? ? 79  LYS A-2 CG  1 
ATOM   1441 C CD  . LYS A-2 1 79  ? 23.823  3.023   -13.686 1.00 46.61  ? ? ? ? ? ? 79  LYS A-2 CD  1 
ATOM   1442 C CE  . LYS A-2 1 79  ? 22.433  3.408   -13.200 1.00 45.14  ? ? ? ? ? ? 79  LYS A-2 CE  1 
ATOM   1443 N NZ  . LYS A-2 1 79  ? 21.624  2.221   -12.810 1.00 47.93  ? ? ? ? ? ? 79  LYS A-2 NZ  1 
ATOM   1444 N N   . GLY A-2 1 80  ? 27.888  5.511   -12.281 1.00 49.11  ? ? ? ? ? ? 80  GLY A-2 N   1 
ATOM   1445 C CA  . GLY A-2 1 80  ? 28.024  6.241   -11.035 1.00 39.49  ? ? ? ? ? ? 80  GLY A-2 CA  1 
ATOM   1446 C C   . GLY A-2 1 80  ? 28.663  7.603   -11.233 1.00 45.07  ? ? ? ? ? ? 80  GLY A-2 C   1 
ATOM   1447 O O   . GLY A-2 1 80  ? 28.288  8.576   -10.575 1.00 42.99  ? ? ? ? ? ? 80  GLY A-2 O   1 
ATOM   1448 N N   . LEU A-2 1 81  ? 29.633  7.672   -12.139 1.00 37.85  ? ? ? ? ? ? 81  LEU A-2 N   1 
ATOM   1449 C CA  . LEU A-2 1 81  ? 30.306  8.929   -12.451 1.00 37.97  ? ? ? ? ? ? 81  LEU A-2 CA  1 
ATOM   1450 C C   . LEU A-2 1 81  ? 29.357  9.902   -13.141 1.00 38.27  ? ? ? ? ? ? 81  LEU A-2 C   1 
ATOM   1451 O O   . LEU A-2 1 81  ? 29.354  11.094  -12.841 1.00 42.87  ? ? ? ? ? ? 81  LEU A-2 O   1 
ATOM   1452 C CB  . LEU A-2 1 81  ? 31.523  8.679   -13.343 1.00 44.55  ? ? ? ? ? ? 81  LEU A-2 CB  1 
ATOM   1453 C CG  . LEU A-2 1 81  ? 32.745  8.061   -12.661 1.00 45.67  ? ? ? ? ? ? 81  LEU A-2 CG  1 
ATOM   1454 C CD1 . LEU A-2 1 81  ? 33.621  7.374   -13.692 1.00 41.36  ? ? ? ? ? ? 81  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   1455 C CD2 . LEU A-2 1 81  ? 33.536  9.120   -11.908 1.00 36.59  ? ? ? ? ? ? 81  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   1456 N N   . GLU A-2 1 82  ? 28.558  9.394   -14.074 1.00 44.96  ? ? ? ? ? ? 82  GLU A-2 N   1 
ATOM   1457 C CA  . GLU A-2 1 82  ? 27.569  10.223  -14.753 1.00 55.87  ? ? ? ? ? ? 82  GLU A-2 CA  1 
ATOM   1458 C C   . GLU A-2 1 82  ? 26.678  10.891  -13.718 1.00 50.12  ? ? ? ? ? ? 82  GLU A-2 C   1 
ATOM   1459 O O   . GLU A-2 1 82  ? 26.417  12.092  -13.773 1.00 52.00  ? ? ? ? ? ? 82  GLU A-2 O   1 
ATOM   1460 C CB  . GLU A-2 1 82  ? 26.704  9.375   -15.687 1.00 46.27  ? ? ? ? ? ? 82  GLU A-2 CB  1 
ATOM   1461 C CG  . GLU A-2 1 82  ? 27.281  9.175   -17.073 1.00 59.13  ? ? ? ? ? ? 82  GLU A-2 CG  1 
ATOM   1462 C CD  . GLU A-2 1 82  ? 26.575  8.071   -17.838 1.00 79.12  ? ? ? ? ? ? 82  GLU A-2 CD  1 
ATOM   1463 O OE1 . GLU A-2 1 82  ? 25.527  7.589   -17.355 1.00 55.21  ? ? ? ? ? ? 82  GLU A-2 OE1 1 
ATOM   1464 O OE2 . GLU A-2 1 82  ? 27.070  7.681   -18.918 1.00 72.83  ? ? ? ? ? ? 82  GLU A-2 OE2 1 
ATOM   1465 N N   . GLN A-2 1 83  ? 26.219  10.087  -12.768 1.00 47.70  ? ? ? ? ? ? 83  GLN A-2 N   1 
ATOM   1466 C CA  . GLN A-2 1 83  ? 25.285  10.543  -11.751 1.00 51.27  ? ? ? ? ? ? 83  GLN A-2 CA  1 
ATOM   1467 C C   . GLN A-2 1 83  ? 25.965  11.498  -10.776 1.00 47.87  ? ? ? ? ? ? 83  GLN A-2 C   1 
ATOM   1468 O O   . GLN A-2 1 83  ? 25.334  12.414  -10.252 1.00 42.74  ? ? ? ? ? ? 83  GLN A-2 O   1 
ATOM   1469 C CB  . GLN A-2 1 83  ? 24.703  9.341   -11.005 1.00 47.76  ? ? ? ? ? ? 83  GLN A-2 CB  1 
ATOM   1470 C CG  . GLN A-2 1 83  ? 23.529  9.673   -10.096 1.00 71.36  ? ? ? ? ? ? 83  GLN A-2 CG  1 
ATOM   1471 C CD  . GLN A-2 1 83  ? 22.755  8.437   -9.674  1.00 84.82  ? ? ? ? ? ? 83  GLN A-2 CD  1 
ATOM   1472 O OE1 . GLN A-2 1 83  ? 22.495  7.549   -10.488 1.00 74.46  ? ? ? ? ? ? 83  GLN A-2 OE1 1 
ATOM   1473 N NE2 . GLN A-2 1 83  ? 22.387  8.372   -8.397  1.00 71.27  ? ? ? ? ? ? 83  GLN A-2 NE2 1 
ATOM   1474 N N   . LEU A-2 1 84  ? 27.255  11.283  -10.540 1.00 39.39  ? ? ? ? ? ? 84  LEU A-2 N   1 
ATOM   1475 C CA  . LEU A-2 1 84  ? 28.033  12.186  -9.702  1.00 37.67  ? ? ? ? ? ? 84  LEU A-2 CA  1 
ATOM   1476 C C   . LEU A-2 1 84  ? 28.078  13.576  -10.326 1.00 40.52  ? ? ? ? ? ? 84  LEU A-2 C   1 
ATOM   1477 O O   . LEU A-2 1 84  ? 27.986  14.582  -9.623  1.00 46.01  ? ? ? ? ? ? 84  LEU A-2 O   1 
ATOM   1478 C CB  . LEU A-2 1 84  ? 29.451  11.648  -9.497  1.00 37.46  ? ? ? ? ? ? 84  LEU A-2 CB  1 
ATOM   1479 C CG  . LEU A-2 1 84  ? 30.433  12.594  -8.799  1.00 36.53  ? ? ? ? ? ? 84  LEU A-2 CG  1 
ATOM   1480 C CD1 . LEU A-2 1 84  ? 29.938  12.971  -7.407  1.00 43.06  ? ? ? ? ? ? 84  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   1481 C CD2 . LEU A-2 1 84  ? 31.814  11.965  -8.723  1.00 40.90  ? ? ? ? ? ? 84  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   1482 N N   . GLU A-2 1 85  ? 28.212  13.632  -11.648 1.00 48.36  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A-2 N   1 
ATOM   1483 C CA  . GLU A-2 1 85  ? 28.242  14.910  -12.351 1.00 47.80  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A-2 CA  1 
ATOM   1484 C C   . GLU A-2 1 85  ? 26.887  15.602  -12.254 1.00 44.83  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A-2 C   1 
ATOM   1485 O O   . GLU A-2 1 85  ? 26.814  16.817  -12.077 1.00 48.96  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A-2 O   1 
ATOM   1486 C CB  . GLU A-2 1 85  ? 28.634  14.720  -13.819 1.00 52.73  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A-2 CB  1 
ATOM   1487 C CG  . GLU A-2 1 85  ? 30.060  14.225  -14.022 1.00 71.04  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A-2 CG  1 
ATOM   1488 C CD  . GLU A-2 1 85  ? 31.071  15.016  -13.214 1.00 86.95  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A-2 CD  1 
ATOM   1489 O OE1 . GLU A-2 1 85  ? 31.252  16.219  -13.503 1.00 76.27  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A-2 OE1 1 
ATOM   1490 O OE2 . GLU A-2 1 85  ? 31.681  14.439  -12.286 1.00 60.56  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A-2 OE2 1 
ATOM   1491 N N   . GLU A-2 1 86  ? 25.815  14.825  -12.373 1.00 40.21  ? ? ? ? ? ? 86  GLU A-2 N   1 
ATOM   1492 C CA  . GLU A-2 1 86  ? 24.470  15.356  -12.187 1.00 44.99  ? ? ? ? ? ? 86  GLU A-2 CA  1 
ATOM   1493 C C   . GLU A-2 1 86  ? 24.331  15.964  -10.793 1.00 49.91  ? ? ? ? ? ? 86  GLU A-2 C   1 
ATOM   1494 O O   . GLU A-2 1 86  ? 23.771  17.048  -10.636 1.00 48.93  ? ? ? ? ? ? 86  GLU A-2 O   1 
ATOM   1495 C CB  . GLU A-2 1 86  ? 23.425  14.257  -12.383 1.00 51.88  ? ? ? ? ? ? 86  GLU A-2 CB  1 
ATOM   1496 C CG  . GLU A-2 1 86  ? 23.357  13.709  -13.798 1.00 72.46  ? ? ? ? ? ? 86  GLU A-2 CG  1 
ATOM   1497 C CD  . GLU A-2 1 86  ? 22.507  12.457  -13.894 1.00 89.45  ? ? ? ? ? ? 86  GLU A-2 CD  1 
ATOM   1498 O OE1 . GLU A-2 1 86  ? 21.861  12.097  -12.886 1.00 78.23  ? ? ? ? ? ? 86  GLU A-2 OE1 1 
ATOM   1499 O OE2 . GLU A-2 1 86  ? 22.483  11.833  -14.976 1.00 71.75  ? ? ? ? ? ? 86  GLU A-2 OE2 1 
ATOM   1500 N N   . PHE A-2 1 87  ? 24.845  15.266  -9.783  1.00 47.18  ? ? ? ? ? ? 87  PHE A-2 N   1 
ATOM   1501 C CA  . PHE A-2 1 87  ? 24.767  15.748  -8.406  1.00 43.28  ? ? ? ? ? ? 87  PHE A-2 CA  1 
ATOM   1502 C C   . PHE A-2 1 87  ? 25.544  17.048  -8.214  1.00 40.89  ? ? ? ? ? ? 87  PHE A-2 C   1 
ATOM   1503 O O   . PHE A-2 1 87  ? 25.062  17.975  -7.564  1.00 40.20  ? ? ? ? ? ? 87  PHE A-2 O   1 
ATOM   1504 C CB  . PHE A-2 1 87  ? 25.282  14.689  -7.429  1.00 39.62  ? ? ? ? ? ? 87  PHE A-2 CB  1 
ATOM   1505 C CG  . PHE A-2 1 87  ? 25.451  15.197  -6.026  1.00 49.23  ? ? ? ? ? ? 87  PHE A-2 CG  1 
ATOM   1506 C CD1 . PHE A-2 1 87  ? 24.347  15.404  -5.216  1.00 47.61  ? ? ? ? ? ? 87  PHE A-2 CD1 1 
ATOM   1507 C CD2 . PHE A-2 1 87  ? 26.710  15.473  -5.519  1.00 46.53  ? ? ? ? ? ? 87  PHE A-2 CD2 1 
ATOM   1508 C CE1 . PHE A-2 1 87  ? 24.494  15.875  -3.927  1.00 43.15  ? ? ? ? ? ? 87  PHE A-2 CE1 1 
ATOM   1509 C CE2 . PHE A-2 1 87  ? 26.865  15.945  -4.228  1.00 44.62  ? ? ? ? ? ? 87  PHE A-2 CE2 1 
ATOM   1510 C CZ  . PHE A-2 1 87  ? 25.755  16.146  -3.431  1.00 46.66  ? ? ? ? ? ? 87  PHE A-2 CZ  1 
ATOM   1511 N N   . LYS A-2 1 88  ? 26.748  17.112  -8.774  1.00 40.78  ? ? ? ? ? ? 88  LYS A-2 N   1 
ATOM   1512 C CA  . LYS A-2 1 88  ? 27.578  18.307  -8.657  1.00 46.72  ? ? ? ? ? ? 88  LYS A-2 CA  1 
ATOM   1513 C C   . LYS A-2 1 88  ? 26.892  19.514  -9.278  1.00 51.07  ? ? ? ? ? ? 88  LYS A-2 C   1 
ATOM   1514 O O   . LYS A-2 1 88  ? 26.983  20.625  -8.755  1.00 49.88  ? ? ? ? ? ? 88  LYS A-2 O   1 
ATOM   1515 C CB  . LYS A-2 1 88  ? 28.940  18.086  -9.316  1.00 41.71  ? ? ? ? ? ? 88  LYS A-2 CB  1 
ATOM   1516 C CG  . LYS A-2 1 88  ? 29.815  17.099  -8.568  1.00 50.25  ? ? ? ? ? ? 88  LYS A-2 CG  1 
ATOM   1517 C CD  . LYS A-2 1 88  ? 31.163  16.897  -9.245  1.00 66.34  ? ? ? ? ? ? 88  LYS A-2 CD  1 
ATOM   1518 C CE  . LYS A-2 1 88  ? 32.031  15.925  -8.452  1.00 87.98  ? ? ? ? ? ? 88  LYS A-2 CE  1 
ATOM   1519 N NZ  . LYS A-2 1 88  ? 33.337  15.629  -9.107  1.00 74.98  ? ? ? ? ? ? 88  LYS A-2 NZ  1 
ATOM   1520 N N   . GLN A-2 1 89  ? 26.202  19.295  -10.392 1.00 44.70  ? ? ? ? ? ? 89  GLN A-2 N   1 
ATOM   1521 C CA  . GLN A-2 1 89  ? 25.516  20.377  -11.082 1.00 54.25  ? ? ? ? ? ? 89  GLN A-2 CA  1 
ATOM   1522 C C   . GLN A-2 1 89  ? 24.305  20.832  -10.285 1.00 46.70  ? ? ? ? ? ? 89  GLN A-2 C   1 
ATOM   1523 O O   . GLN A-2 1 89  ? 24.139  22.022  -10.024 1.00 45.90  ? ? ? ? ? ? 89  GLN A-2 O   1 
ATOM   1524 C CB  . GLN A-2 1 89  ? 25.100  19.933  -12.483 1.00 53.62  ? ? ? ? ? ? 89  GLN A-2 CB  1 
ATOM   1525 C CG  . GLN A-2 1 89  ? 26.245  19.957  -13.475 1.00 77.41  ? ? ? ? ? ? 89  GLN A-2 CG  1 
ATOM   1526 C CD  . GLN A-2 1 89  ? 25.979  19.103  -14.697 1.00 102.57 ? ? ? ? ? ? 89  GLN A-2 CD  1 
ATOM   1527 O OE1 . GLN A-2 1 89  ? 24.830  18.790  -15.013 1.00 89.31  ? ? ? ? ? ? 89  GLN A-2 OE1 1 
ATOM   1528 N NE2 . GLN A-2 1 89  ? 27.045  18.712  -15.387 1.00 76.10  ? ? ? ? ? ? 89  GLN A-2 NE2 1 
ATOM   1529 N N   . SER A-2 1 90  ? 23.461  19.881  -9.897  1.00 35.45  ? ? ? ? ? ? 90  SER A-2 N   1 
ATOM   1530 C CA  . SER A-2 1 90  ? 22.289  20.193  -9.091  1.00 45.12  ? ? ? ? ? ? 90  SER A-2 CA  1 
ATOM   1531 C C   . SER A-2 1 90  ? 22.702  20.903  -7.806  1.00 50.44  ? ? ? ? ? ? 90  SER A-2 C   1 
ATOM   1532 O O   . SER A-2 1 90  ? 22.103  21.910  -7.431  1.00 51.92  ? ? ? ? ? ? 90  SER A-2 O   1 
ATOM   1533 C CB  . SER A-2 1 90  ? 21.512  18.921  -8.742  1.00 44.95  ? ? ? ? ? ? 90  SER A-2 CB  1 
ATOM   1534 O OG  . SER A-2 1 90  ? 21.270  18.126  -9.889  1.00 67.58  ? ? ? ? ? ? 90  SER A-2 OG  1 
ATOM   1535 N N   . TRP A-2 1 91  ? 23.730  20.386  -7.137  1.00 43.80  ? ? ? ? ? ? 91  TRP A-2 N   1 
ATOM   1536 C CA  . TRP A-2 1 91  ? 24.131  20.929  -5.843  1.00 47.88  ? ? ? ? ? ? 91  TRP A-2 CA  1 
ATOM   1537 C C   . TRP A-2 1 91  ? 24.590  22.382  -5.918  1.00 45.74  ? ? ? ? ? ? 91  TRP A-2 C   1 
ATOM   1538 O O   . TRP A-2 1 91  ? 24.246  23.190  -5.058  1.00 46.42  ? ? ? ? ? ? 91  TRP A-2 O   1 
ATOM   1539 C CB  . TRP A-2 1 91  ? 25.245  20.108  -5.200  1.00 42.78  ? ? ? ? ? ? 91  TRP A-2 CB  1 
ATOM   1540 C CG  . TRP A-2 1 91  ? 25.798  20.837  -4.029  1.00 49.88  ? ? ? ? ? ? 91  TRP A-2 CG  1 
ATOM   1541 C CD1 . TRP A-2 1 91  ? 26.992  21.492  -3.955  1.00 45.38  ? ? ? ? ? ? 91  TRP A-2 CD1 1 
ATOM   1542 C CD2 . TRP A-2 1 91  ? 25.150  21.037  -2.770  1.00 44.19  ? ? ? ? ? ? 91  TRP A-2 CD2 1 
ATOM   1543 N NE1 . TRP A-2 1 91  ? 27.135  22.073  -2.719  1.00 48.92  ? ? ? ? ? ? 91  TRP A-2 NE1 1 
ATOM   1544 C CE2 . TRP A-2 1 91  ? 26.015  21.808  -1.971  1.00 48.95  ? ? ? ? ? ? 91  TRP A-2 CE2 1 
ATOM   1545 C CE3 . TRP A-2 1 91  ? 23.922  20.630  -2.238  1.00 43.29  ? ? ? ? ? ? 91  TRP A-2 CE3 1 
ATOM   1546 C CZ2 . TRP A-2 1 91  ? 25.696  22.181  -0.668  1.00 44.58  ? ? ? ? ? ? 91  TRP A-2 CZ2 1 
ATOM   1547 C CZ3 . TRP A-2 1 91  ? 23.605  20.998  -0.943  1.00 52.08  ? ? ? ? ? ? 91  TRP A-2 CZ3 1 
ATOM   1548 C CH2 . TRP A-2 1 91  ? 24.488  21.766  -0.172  1.00 42.18  ? ? ? ? ? ? 91  TRP A-2 CH2 1 
ATOM   1549 N N   . GLY A-2 1 92  ? 25.387  22.706  -6.930  1.00 44.65  ? ? ? ? ? ? 92  GLY A-2 N   1 
ATOM   1550 C CA  . GLY A-2 1 92  ? 25.919  24.050  -7.063  1.00 45.52  ? ? ? ? ? ? 92  GLY A-2 CA  1 
ATOM   1551 C C   . GLY A-2 1 92  ? 24.806  25.030  -7.374  1.00 51.68  ? ? ? ? ? ? 92  GLY A-2 C   1 
ATOM   1552 O O   . GLY A-2 1 92  ? 24.864  26.204  -7.014  1.00 60.08  ? ? ? ? ? ? 92  GLY A-2 O   1 
ATOM   1553 N N   . MET A-2 1 93  ? 23.781  24.524  -8.047  1.00 44.30  ? ? ? ? ? ? 93  MET A-2 N   1 
ATOM   1554 C CA  . MET A-2 1 93  ? 22.616  25.314  -8.412  1.00 54.40  ? ? ? ? ? ? 93  MET A-2 CA  1 
ATOM   1555 C C   . MET A-2 1 93  ? 21.811  25.654  -7.161  1.00 58.35  ? ? ? ? ? ? 93  MET A-2 C   1 
ATOM   1556 O O   . MET A-2 1 93  ? 21.583  26.823  -6.851  1.00 54.04  ? ? ? ? ? ? 93  MET A-2 O   1 
ATOM   1557 C CB  . MET A-2 1 93  ? 21.755  24.510  -9.386  1.00 61.91  ? ? ? ? ? ? 93  MET A-2 CB  1 
ATOM   1558 C CG  . MET A-2 1 93  ? 20.942  25.339  -10.360 1.00 79.77  ? ? ? ? ? ? 93  MET A-2 CG  1 
ATOM   1559 S SD  . MET A-2 1 93  ? 20.271  24.330  -11.699 1.00 95.96  ? ? ? ? ? ? 93  MET A-2 SD  1 
ATOM   1560 C CE  . MET A-2 1 93  ? 21.778  23.775  -12.502 1.00 62.78  ? ? ? ? ? ? 93  MET A-2 CE  1 
ATOM   1561 N N   . VAL A-2 1 94  ? 21.387  24.617  -6.446  1.00 52.46  ? ? ? ? ? ? 94  VAL A-2 N   1 
ATOM   1562 C CA  . VAL A-2 1 94  ? 20.597  24.780  -5.230  1.00 61.30  ? ? ? ? ? ? 94  VAL A-2 CA  1 
ATOM   1563 C C   . VAL A-2 1 94  ? 21.370  25.530  -4.145  1.00 54.54  ? ? ? ? ? ? 94  VAL A-2 C   1 
ATOM   1564 O O   . VAL A-2 1 94  ? 20.815  26.384  -3.456  1.00 57.66  ? ? ? ? ? ? 94  VAL A-2 O   1 
ATOM   1565 C CB  . VAL A-2 1 94  ? 20.142  23.413  -4.675  1.00 67.10  ? ? ? ? ? ? 94  VAL A-2 CB  1 
ATOM   1566 C CG1 . VAL A-2 1 94  ? 21.344  22.559  -4.292  1.00 71.47  ? ? ? ? ? ? 94  VAL A-2 CG1 1 
ATOM   1567 C CG2 . VAL A-2 1 94  ? 19.218  23.599  -3.484  1.00 67.18  ? ? ? ? ? ? 94  VAL A-2 CG2 1 
ATOM   1568 N N   . SER A-2 1 95  ? 22.649  25.205  -3.995  1.00 49.27  ? ? ? ? ? ? 95  SER A-2 N   1 
ATOM   1569 C CA  . SER A-2 1 95  ? 23.496  25.864  -3.010  1.00 44.47  ? ? ? ? ? ? 95  SER A-2 CA  1 
ATOM   1570 C C   . SER A-2 1 95  ? 23.499  27.369  -3.248  1.00 53.33  ? ? ? ? ? ? 95  SER A-2 C   1 
ATOM   1571 O O   . SER A-2 1 95  ? 23.263  28.156  -2.332  1.00 50.66  ? ? ? ? ? ? 95  SER A-2 O   1 
ATOM   1572 C CB  . SER A-2 1 95  ? 24.921  25.314  -3.088  1.00 51.32  ? ? ? ? ? ? 95  SER A-2 CB  1 
ATOM   1573 O OG  . SER A-2 1 95  ? 25.816  26.071  -2.290  1.00 52.19  ? ? ? ? ? ? 95  SER A-2 OG  1 
ATOM   1574 N N   . THR A-2 1 96  ? 23.765  27.759  -4.489  1.00 53.34  ? ? ? ? ? ? 96  THR A-2 N   1 
ATOM   1575 C CA  . THR A-2 1 96  ? 23.791  29.167  -4.870  1.00 58.00  ? ? ? ? ? ? 96  THR A-2 CA  1 
ATOM   1576 C C   . THR A-2 1 96  ? 22.435  29.824  -4.632  1.00 50.97  ? ? ? ? ? ? 96  THR A-2 C   1 
ATOM   1577 O O   . THR A-2 1 96  ? 22.352  30.919  -4.078  1.00 50.04  ? ? ? ? ? ? 96  THR A-2 O   1 
ATOM   1578 C CB  . THR A-2 1 96  ? 24.174  29.325  -6.354  1.00 60.12  ? ? ? ? ? ? 96  THR A-2 CB  1 
ATOM   1579 O OG1 . THR A-2 1 96  ? 25.571  29.053  -6.520  1.00 63.70  ? ? ? ? ? ? 96  THR A-2 OG1 1 
ATOM   1580 C CG2 . THR A-2 1 96  ? 23.873  30.734  -6.853  1.00 56.36  ? ? ? ? ? ? 96  THR A-2 CG2 1 
ATOM   1581 N N   . THR A-2 1 97  ? 21.376  29.142  -5.054  1.00 47.01  ? ? ? ? ? ? 97  THR A-2 N   1 
ATOM   1582 C CA  . THR A-2 1 97  ? 20.019  29.670  -4.946  1.00 53.26  ? ? ? ? ? ? 97  THR A-2 CA  1 
ATOM   1583 C C   . THR A-2 1 97  ? 19.608  29.908  -3.492  1.00 56.19  ? ? ? ? ? ? 97  THR A-2 C   1 
ATOM   1584 O O   . THR A-2 1 97  ? 19.147  30.993  -3.138  1.00 54.06  ? ? ? ? ? ? 97  THR A-2 O   1 
ATOM   1585 C CB  . THR A-2 1 97  ? 19.007  28.717  -5.614  1.00 50.87  ? ? ? ? ? ? 97  THR A-2 CB  1 
ATOM   1586 O OG1 . THR A-2 1 97  ? 19.273  28.645  -7.021  1.00 51.57  ? ? ? ? ? ? 97  THR A-2 OG1 1 
ATOM   1587 C CG2 . THR A-2 1 97  ? 17.581  29.195  -5.400  1.00 46.91  ? ? ? ? ? ? 97  THR A-2 CG2 1 
ATOM   1588 N N   . VAL A-2 1 98  ? 19.774  28.891  -2.653  1.00 51.00  ? ? ? ? ? ? 98  VAL A-2 N   1 
ATOM   1589 C CA  . VAL A-2 1 98  ? 19.378  28.988  -1.251  1.00 49.90  ? ? ? ? ? ? 98  VAL A-2 CA  1 
ATOM   1590 C C   . VAL A-2 1 98  ? 20.266  29.960  -0.468  1.00 56.82  ? ? ? ? ? ? 98  VAL A-2 C   1 
ATOM   1591 O O   . VAL A-2 1 98  ? 19.772  30.761  0.325   1.00 51.75  ? ? ? ? ? ? 98  VAL A-2 O   1 
ATOM   1592 C CB  . VAL A-2 1 98  ? 19.403  27.605  -0.562  1.00 47.22  ? ? ? ? ? ? 98  VAL A-2 CB  1 
ATOM   1593 C CG1 . VAL A-2 1 98  ? 19.226  27.749  0.947   1.00 54.44  ? ? ? ? ? ? 98  VAL A-2 CG1 1 
ATOM   1594 C CG2 . VAL A-2 1 98  ? 18.323  26.704  -1.139  1.00 46.69  ? ? ? ? ? ? 98  VAL A-2 CG2 1 
ATOM   1595 N N   . ASN A-2 1 99  ? 21.574  29.888  -0.690  1.00 53.59  ? ? ? ? ? ? 99  ASN A-2 N   1 
ATOM   1596 C CA  . ASN A-2 1 99  ? 22.512  30.740  0.037   1.00 48.76  ? ? ? ? ? ? 99  ASN A-2 CA  1 
ATOM   1597 C C   . ASN A-2 1 99  ? 22.343  32.223  -0.278  1.00 56.54  ? ? ? ? ? ? 99  ASN A-2 C   1 
ATOM   1598 O O   . ASN A-2 1 99  ? 22.489  33.064  0.606   1.00 65.53  ? ? ? ? ? ? 99  ASN A-2 O   1 
ATOM   1599 C CB  . ASN A-2 1 99  ? 23.959  30.313  -0.227  1.00 54.61  ? ? ? ? ? ? 99  ASN A-2 CB  1 
ATOM   1600 C CG  . ASN A-2 1 99  ? 24.398  29.166  0.661   1.00 60.21  ? ? ? ? ? ? 99  ASN A-2 CG  1 
ATOM   1601 O OD1 . ASN A-2 1 99  ? 23.910  29.014  1.781   1.00 59.94  ? ? ? ? ? ? 99  ASN A-2 OD1 1 
ATOM   1602 N ND2 . ASN A-2 1 99  ? 25.328  28.356  0.169   1.00 61.75  ? ? ? ? ? ? 99  ASN A-2 ND2 1 
ATOM   1603 N N   . ASN A-2 1 100 ? 22.047  32.550  -1.532  1.00 57.77  ? ? ? ? ? ? 100 ASN A-2 N   1 
ATOM   1604 C CA  . ASN A-2 1 100 ? 21.793  33.939  -1.899  1.00 53.70  ? ? ? ? ? ? 100 ASN A-2 CA  1 
ATOM   1605 C C   . ASN A-2 1 100 ? 20.514  34.446  -1.246  1.00 58.23  ? ? ? ? ? ? 100 ASN A-2 C   1 
ATOM   1606 O O   . ASN A-2 1 100 ? 20.447  35.586  -0.785  1.00 68.60  ? ? ? ? ? ? 100 ASN A-2 O   1 
ATOM   1607 C CB  . ASN A-2 1 100 ? 21.692  34.101  -3.416  1.00 61.84  ? ? ? ? ? ? 100 ASN A-2 CB  1 
ATOM   1608 C CG  . ASN A-2 1 100 ? 23.039  34.010  -4.106  1.00 66.22  ? ? ? ? ? ? 100 ASN A-2 CG  1 
ATOM   1609 O OD1 . ASN A-2 1 100 ? 24.087  34.038  -3.459  1.00 56.82  ? ? ? ? ? ? 100 ASN A-2 OD1 1 
ATOM   1610 N ND2 . ASN A-2 1 100 ? 23.017  33.916  -5.431  1.00 61.14  ? ? ? ? ? ? 100 ASN A-2 ND2 1 
ATOM   1611 N N   . LEU A-2 1 101 ? 19.500  33.587  -1.205  1.00 47.95  ? ? ? ? ? ? 101 LEU A-2 N   1 
ATOM   1612 C CA  . LEU A-2 1 101 ? 18.206  33.955  -0.647  1.00 54.12  ? ? ? ? ? ? 101 LEU A-2 CA  1 
ATOM   1613 C C   . LEU A-2 1 101 ? 18.285  34.265  0.846   1.00 56.74  ? ? ? ? ? ? 101 LEU A-2 C   1 
ATOM   1614 O O   . LEU A-2 1 101 ? 17.776  35.287  1.303   1.00 57.41  ? ? ? ? ? ? 101 LEU A-2 O   1 
ATOM   1615 C CB  . LEU A-2 1 101 ? 17.191  32.834  -0.874  1.00 41.41  ? ? ? ? ? ? 101 LEU A-2 CB  1 
ATOM   1616 C CG  . LEU A-2 1 101 ? 15.788  33.136  -0.344  1.00 51.12  ? ? ? ? ? ? 101 LEU A-2 CG  1 
ATOM   1617 C CD1 . LEU A-2 1 101 ? 15.216  34.366  -1.031  1.00 50.18  ? ? ? ? ? ? 101 LEU A-2 CD1 1 
ATOM   1618 C CD2 . LEU A-2 1 101 ? 14.870  31.939  -0.530  1.00 48.74  ? ? ? ? ? ? 101 LEU A-2 CD2 1 
ATOM   1619 N N   . LEU A-2 1 102 ? 18.927  33.379  1.600   1.00 54.28  ? ? ? ? ? ? 102 LEU A-2 N   1 
ATOM   1620 C CA  . LEU A-2 1 102 ? 18.955  33.484  3.057   1.00 64.22  ? ? ? ? ? ? 102 LEU A-2 CA  1 
ATOM   1621 C C   . LEU A-2 1 102 ? 19.839  34.619  3.578   1.00 69.56  ? ? ? ? ? ? 102 LEU A-2 C   1 
ATOM   1622 O O   . LEU A-2 1 102 ? 20.168  34.657  4.765   1.00 74.71  ? ? ? ? ? ? 102 LEU A-2 O   1 
ATOM   1623 C CB  . LEU A-2 1 102 ? 19.414  32.157  3.670   1.00 55.05  ? ? ? ? ? ? 102 LEU A-2 CB  1 
ATOM   1624 C CG  . LEU A-2 1 102 ? 18.485  30.962  3.448   1.00 67.10  ? ? ? ? ? ? 102 LEU A-2 CG  1 
ATOM   1625 C CD1 . LEU A-2 1 102 ? 19.018  29.721  4.150   1.00 68.06  ? ? ? ? ? ? 102 LEU A-2 CD1 1 
ATOM   1626 C CD2 . LEU A-2 1 102 ? 17.077  31.281  3.925   1.00 51.73  ? ? ? ? ? ? 102 LEU A-2 CD2 1 
ATOM   1627 N N   . GLN A-2 1 103 ? 20.219  35.541  2.700   1.00 83.55  ? ? ? ? ? ? 103 GLN A-2 N   1 
ATOM   1628 C CA  . GLN A-2 1 103 ? 21.047  36.671  3.097   1.00 91.15  ? ? ? ? ? ? 103 GLN A-2 CA  1 
ATOM   1629 C C   . GLN A-2 1 103 ? 20.506  37.963  2.491   1.00 108.93 ? ? ? ? ? ? 103 GLN A-2 C   1 
ATOM   1630 O O   . GLN A-2 1 103 ? 21.272  38.830  2.069   1.00 114.45 ? ? ? ? ? ? 103 GLN A-2 O   1 
ATOM   1631 C CB  . GLN A-2 1 103 ? 22.491  36.430  2.652   1.00 79.37  ? ? ? ? ? ? 103 GLN A-2 CB  1 
ATOM   1632 C CG  . GLN A-2 1 103 ? 22.956  34.995  2.883   1.00 79.72  ? ? ? ? ? ? 103 GLN A-2 CG  1 
ATOM   1633 C CD  . GLN A-2 1 103 ? 24.353  34.727  2.353   1.00 105.63 ? ? ? ? ? ? 103 GLN A-2 CD  1 
ATOM   1634 O OE1 . GLN A-2 1 103 ? 24.907  35.524  1.595   1.00 105.60 ? ? ? ? ? ? 103 GLN A-2 OE1 1 
ATOM   1635 N NE2 . GLN A-2 1 103 ? 24.929  33.595  2.750   1.00 86.39  ? ? ? ? ? ? 103 GLN A-2 NE2 1 
ATOM   1636 N N   . GLY A-2 1 104 ? 19.181  38.084  2.452   1.00 104.36 ? ? ? ? ? ? 104 GLY A-2 N   1 
ATOM   1637 C CA  . GLY A-2 1 104 ? 18.532  39.247  1.874   1.00 112.84 ? ? ? ? ? ? 104 GLY A-2 CA  1 
ATOM   1638 C C   . GLY A-2 1 104 ? 18.331  40.380  2.862   1.00 132.67 ? ? ? ? ? ? 104 GLY A-2 C   1 
ATOM   1639 O O   . GLY A-2 1 104 ? 18.716  41.516  2.589   1.00 130.68 ? ? ? ? ? ? 104 GLY A-2 O   1 
ATOM   1640 N N   . GLU A-2 1 105 ? 17.718  40.068  4.002   1.00 139.37 ? ? ? ? ? ? 105 GLU A-2 N   1 
ATOM   1641 C CA  . GLU A-2 1 105 ? 17.404  41.061  5.030   1.00 133.29 ? ? ? ? ? ? 105 GLU A-2 CA  1 
ATOM   1642 C C   . GLU A-2 1 105 ? 16.192  41.893  4.622   1.00 138.98 ? ? ? ? ? ? 105 GLU A-2 C   1 
ATOM   1643 O O   . GLU A-2 1 105 ? 16.080  43.066  4.981   1.00 131.83 ? ? ? ? ? ? 105 GLU A-2 O   1 
ATOM   1644 C CB  . GLU A-2 1 105 ? 18.600  41.978  5.310   1.00 133.45 ? ? ? ? ? ? 105 GLU A-2 CB  1 
ATOM   1645 C CG  . GLU A-2 1 105 ? 19.817  41.263  5.861   1.00 135.05 ? ? ? ? ? ? 105 GLU A-2 CG  1 
ATOM   1646 C CD  . GLU A-2 1 105 ? 19.615  40.808  7.290   1.00 138.45 ? ? ? ? ? ? 105 GLU A-2 CD  1 
ATOM   1647 O OE1 . GLU A-2 1 105 ? 19.661  41.664  8.198   1.00 125.93 ? ? ? ? ? ? 105 GLU A-2 OE1 1 
ATOM   1648 O OE2 . GLU A-2 1 105 ? 19.399  39.597  7.507   1.00 125.26 ? ? ? ? ? ? 105 GLU A-2 OE2 1 
HETATM 1649 S S   . SO4 B   2 .   ? -4.981  36.600  -5.068  1.00 42.31  ? ? ? ? ? ? 201 SO4 A   S   1 
HETATM 1650 O O1  . SO4 B   2 .   ? -4.678  37.795  -5.849  1.00 48.71  ? ? ? ? ? ? 201 SO4 A   O1  1 
HETATM 1651 O O2  . SO4 B   2 .   ? -6.386  36.239  -5.249  1.00 53.72  ? ? ? ? ? ? 201 SO4 A   O2  1 
HETATM 1652 O O3  . SO4 B   2 .   ? -4.131  35.497  -5.506  1.00 43.30  ? ? ? ? ? ? 201 SO4 A   O3  1 
HETATM 1653 O O4  . SO4 B   2 .   ? -4.730  36.861  -3.661  1.00 52.87  ? ? ? ? ? ? 201 SO4 A   O4  1 
HETATM 1654 C C1  . GOL C   3 .   ? 0.298   44.886  1.722   1.00 78.28  ? ? ? ? ? ? 202 GOL A   C1  1 
HETATM 1655 O O1  . GOL C   3 .   ? -1.009  45.324  2.018   1.00 79.73  ? ? ? ? ? ? 202 GOL A   O1  1 
HETATM 1656 C C2  . GOL C   3 .   ? 0.648   43.694  2.606   1.00 87.01  ? ? ? ? ? ? 202 GOL A   C2  1 
HETATM 1657 O O2  . GOL C   3 .   ? -0.068  43.773  3.819   1.00 84.30  ? ? ? ? ? ? 202 GOL A   O2  1 
HETATM 1658 C C3  . GOL C   3 .   ? 2.146   43.676  2.890   1.00 90.25  ? ? ? ? ? ? 202 GOL A   C3  1 
HETATM 1659 O O3  . GOL C   3 .   ? 2.844   43.252  1.740   1.00 83.72  ? ? ? ? ? ? 202 GOL A   O3  1 
HETATM 1660 C C1  . GOL D   3 .   ? 12.573  41.035  -2.182  1.00 82.85  ? ? ? ? ? ? 203 GOL A   C1  1 
HETATM 1661 O O1  . GOL D   3 .   ? 11.879  42.202  -1.800  1.00 85.17  ? ? ? ? ? ? 203 GOL A   O1  1 
HETATM 1662 C C2  . GOL D   3 .   ? 13.162  41.228  -3.577  1.00 106.14 ? ? ? ? ? ? 203 GOL A   C2  1 
HETATM 1663 O O2  . GOL D   3 .   ? 14.561  41.045  -3.541  1.00 98.33  ? ? ? ? ? ? 203 GOL A   O2  1 
HETATM 1664 C C3  . GOL D   3 .   ? 12.529  40.257  -4.569  1.00 90.00  ? ? ? ? ? ? 203 GOL A   C3  1 
HETATM 1665 O O3  . GOL D   3 .   ? 11.878  40.981  -5.590  1.00 78.93  ? ? ? ? ? ? 203 GOL A   O3  1 
HETATM 1666 C C1  . GOL E   3 .   ? 5.535   38.011  8.270   1.00 52.56  ? ? ? ? ? ? 204 GOL A   C1  1 
HETATM 1667 O O1  . GOL E   3 .   ? 4.783   36.946  7.735   1.00 45.56  ? ? ? ? ? ? 204 GOL A   O1  1 
HETATM 1668 C C2  . GOL E   3 .   ? 4.838   39.342  8.019   1.00 52.80  ? ? ? ? ? ? 204 GOL A   C2  1 
HETATM 1669 O O2  . GOL E   3 .   ? 5.397   39.991  6.900   1.00 71.11  ? ? ? ? ? ? 204 GOL A   O2  1 
HETATM 1670 C C3  . GOL E   3 .   ? 5.015   40.205  9.258   1.00 68.60  ? ? ? ? ? ? 204 GOL A   C3  1 
HETATM 1671 O O3  . GOL E   3 .   ? 4.096   41.272  9.256   1.00 75.37  ? ? ? ? ? ? 204 GOL A   O3  1 
HETATM 1672 C C1  . GOL F   3 .   ? -1.076  45.725  -5.634  1.00 105.28 ? ? ? ? ? ? 205 GOL A   C1  1 
HETATM 1673 O O1  . GOL F   3 .   ? -2.267  45.098  -6.058  1.00 89.34  ? ? ? ? ? ? 205 GOL A   O1  1 
HETATM 1674 C C2  . GOL F   3 .   ? -0.179  44.699  -4.947  1.00 100.22 ? ? ? ? ? ? 205 GOL A   C2  1 
HETATM 1675 O O2  . GOL F   3 .   ? 0.704   44.124  -5.884  1.00 80.63  ? ? ? ? ? ? 205 GOL A   O2  1 
HETATM 1676 C C3  . GOL F   3 .   ? 0.616   45.362  -3.827  1.00 92.18  ? ? ? ? ? ? 205 GOL A   C3  1 
HETATM 1677 O O3  . GOL F   3 .   ? 0.975   44.397  -2.862  1.00 71.28  ? ? ? ? ? ? 205 GOL A   O3  1 
HETATM 1678 S S   . SO4 B-2 2 .   ? 36.600  -4.981  5.068   1.00 42.31  ? ? ? ? ? ? 201 SO4 A-2 S   1 
HETATM 1679 O O1  . SO4 B-2 2 .   ? 37.795  -4.678  5.849   1.00 48.71  ? ? ? ? ? ? 201 SO4 A-2 O1  1 
HETATM 1680 O O2  . SO4 B-2 2 .   ? 36.239  -6.386  5.249   1.00 53.72  ? ? ? ? ? ? 201 SO4 A-2 O2  1 
HETATM 1681 O O3  . SO4 B-2 2 .   ? 35.497  -4.131  5.506   1.00 43.30  ? ? ? ? ? ? 201 SO4 A-2 O3  1 
HETATM 1682 O O4  . SO4 B-2 2 .   ? 36.861  -4.730  3.661   1.00 52.87  ? ? ? ? ? ? 201 SO4 A-2 O4  1 
HETATM 1683 C C1  . GOL C-2 3 .   ? 44.886  0.298   -1.722  1.00 78.28  ? ? ? ? ? ? 202 GOL A-2 C1  1 
HETATM 1684 O O1  . GOL C-2 3 .   ? 45.324  -1.009  -2.018  1.00 79.73  ? ? ? ? ? ? 202 GOL A-2 O1  1 
HETATM 1685 C C2  . GOL C-2 3 .   ? 43.694  0.648   -2.606  1.00 87.01  ? ? ? ? ? ? 202 GOL A-2 C2  1 
HETATM 1686 O O2  . GOL C-2 3 .   ? 43.773  -0.068  -3.819  1.00 84.30  ? ? ? ? ? ? 202 GOL A-2 O2  1 
HETATM 1687 C C3  . GOL C-2 3 .   ? 43.676  2.146   -2.890  1.00 90.25  ? ? ? ? ? ? 202 GOL A-2 C3  1 
HETATM 1688 O O3  . GOL C-2 3 .   ? 43.252  2.844   -1.740  1.00 83.72  ? ? ? ? ? ? 202 GOL A-2 O3  1 
HETATM 1689 C C1  . GOL D-2 3 .   ? 41.035  12.573  2.182   1.00 82.85  ? ? ? ? ? ? 203 GOL A-2 C1  1 
HETATM 1690 O O1  . GOL D-2 3 .   ? 42.202  11.879  1.800   1.00 85.17  ? ? ? ? ? ? 203 GOL A-2 O1  1 
HETATM 1691 C C2  . GOL D-2 3 .   ? 41.228  13.162  3.577   1.00 106.14 ? ? ? ? ? ? 203 GOL A-2 C2  1 
HETATM 1692 O O2  . GOL D-2 3 .   ? 41.045  14.561  3.541   1.00 98.33  ? ? ? ? ? ? 203 GOL A-2 O2  1 
HETATM 1693 C C3  . GOL D-2 3 .   ? 40.257  12.529  4.569   1.00 90.00  ? ? ? ? ? ? 203 GOL A-2 C3  1 
HETATM 1694 O O3  . GOL D-2 3 .   ? 40.981  11.878  5.590   1.00 78.93  ? ? ? ? ? ? 203 GOL A-2 O3  1 
HETATM 1695 C C1  . GOL E-2 3 .   ? 38.011  5.535   -8.270  1.00 52.56  ? ? ? ? ? ? 204 GOL A-2 C1  1 
HETATM 1696 O O1  . GOL E-2 3 .   ? 36.946  4.783   -7.735  1.00 45.56  ? ? ? ? ? ? 204 GOL A-2 O1  1 
HETATM 1697 C C2  . GOL E-2 3 .   ? 39.342  4.838   -8.019  1.00 52.80  ? ? ? ? ? ? 204 GOL A-2 C2  1 
HETATM 1698 O O2  . GOL E-2 3 .   ? 39.991  5.397   -6.900  1.00 71.11  ? ? ? ? ? ? 204 GOL A-2 O2  1 
HETATM 1699 C C3  . GOL E-2 3 .   ? 40.205  5.015   -9.258  1.00 68.60  ? ? ? ? ? ? 204 GOL A-2 C3  1 
HETATM 1700 O O3  . GOL E-2 3 .   ? 41.272  4.096   -9.256  1.00 75.37  ? ? ? ? ? ? 204 GOL A-2 O3  1 
HETATM 1701 C C1  . GOL F-2 3 .   ? 45.725  -1.076  5.634   1.00 105.28 ? ? ? ? ? ? 205 GOL A-2 C1  1 
HETATM 1702 O O1  . GOL F-2 3 .   ? 45.098  -2.267  6.058   1.00 89.34  ? ? ? ? ? ? 205 GOL A-2 O1  1 
HETATM 1703 C C2  . GOL F-2 3 .   ? 44.699  -0.179  4.947   1.00 100.22 ? ? ? ? ? ? 205 GOL A-2 C2  1 
HETATM 1704 O O2  . GOL F-2 3 .   ? 44.124  0.704   5.884   1.00 80.63  ? ? ? ? ? ? 205 GOL A-2 O2  1 
HETATM 1705 C C3  . GOL F-2 3 .   ? 45.362  0.616   3.827   1.00 92.18  ? ? ? ? ? ? 205 GOL A-2 C3  1 
HETATM 1706 O O3  . GOL F-2 3 .   ? 44.397  0.975   2.862   1.00 71.28  ? ? ? ? ? ? 205 GOL A-2 O3  1 
HETATM 1707 O O   . HOH G   4 .   ? -2.001  34.808  -6.858  1.00 26.06  ? ? ? ? ? ? 301 HOH A   O   1 
HETATM 1708 O O   . HOH G   4 .   ? -4.477  35.903  11.295  1.00 50.60  ? ? ? ? ? ? 302 HOH A   O   1 
HETATM 1709 O O   . HOH G   4 .   ? -4.439  28.774  -0.271  1.00 39.60  ? ? ? ? ? ? 303 HOH A   O   1 
HETATM 1710 O O   . HOH G   4 .   ? -4.764  29.872  5.375   1.00 51.59  ? ? ? ? ? ? 304 HOH A   O   1 
HETATM 1711 O O   . HOH G   4 .   ? -3.075  37.074  -8.006  1.00 39.08  ? ? ? ? ? ? 305 HOH A   O   1 
HETATM 1712 O O   . HOH G   4 .   ? 10.513  21.055  0.369   1.00 54.26  ? ? ? ? ? ? 306 HOH A   O   1 
HETATM 1713 O O   . HOH G   4 .   ? 33.261  18.737  4.615   1.00 49.13  ? ? ? ? ? ? 307 HOH A   O   1 
HETATM 1714 O O   . HOH G   4 .   ? -3.288  29.594  11.606  1.00 52.00  ? ? ? ? ? ? 308 HOH A   O   1 
HETATM 1715 O O   . HOH G   4 .   ? -1.803  37.563  5.838   1.00 46.41  ? ? ? ? ? ? 309 HOH A   O   1 
HETATM 1716 O O   . HOH G   4 .   ? 13.456  35.030  8.654   1.00 46.39  ? ? ? ? ? ? 310 HOH A   O   1 
HETATM 1717 O O   . HOH G   4 .   ? -2.806  34.263  -3.023  1.00 41.06  ? ? ? ? ? ? 311 HOH A   O   1 
HETATM 1718 O O   . HOH G   4 .   ? -8.852  31.119  0.343   1.00 62.05  ? ? ? ? ? ? 312 HOH A   O   1 
HETATM 1719 O O   . HOH G   4 .   ? 12.499  22.468  2.393   1.00 44.96  ? ? ? ? ? ? 313 HOH A   O   1 
HETATM 1720 O O   . HOH G   4 .   ? -1.916  29.239  14.013  1.00 53.10  ? ? ? ? ? ? 314 HOH A   O   1 
HETATM 1721 O O   . HOH G   4 .   ? -3.099  31.555  -3.297  1.00 41.13  ? ? ? ? ? ? 315 HOH A   O   1 
HETATM 1722 O O   . HOH G   4 .   ? 33.545  20.709  7.250   1.00 59.93  ? ? ? ? ? ? 316 HOH A   O   1 
HETATM 1723 O O   . HOH G   4 .   ? 3.604   20.064  -7.895  1.00 51.15  ? ? ? ? ? ? 317 HOH A   O   1 
HETATM 1724 O O   . HOH G-2 4 .   ? 34.808  -2.001  6.858   1.00 26.06  ? ? ? ? ? ? 301 HOH A-2 O   1 
HETATM 1725 O O   . HOH G-2 4 .   ? 35.903  -4.477  -11.295 1.00 50.60  ? ? ? ? ? ? 302 HOH A-2 O   1 
HETATM 1726 O O   . HOH G-2 4 .   ? 28.774  -4.439  0.271   1.00 39.60  ? ? ? ? ? ? 303 HOH A-2 O   1 
HETATM 1727 O O   . HOH G-2 4 .   ? 29.872  -4.764  -5.375  1.00 51.59  ? ? ? ? ? ? 304 HOH A-2 O   1 
HETATM 1728 O O   . HOH G-2 4 .   ? 37.074  -3.075  8.006   1.00 39.08  ? ? ? ? ? ? 305 HOH A-2 O   1 
HETATM 1729 O O   . HOH G-2 4 .   ? 21.055  10.513  -0.369  1.00 54.26  ? ? ? ? ? ? 306 HOH A-2 O   1 
HETATM 1730 O O   . HOH G-2 4 .   ? 18.737  33.261  -4.615  1.00 49.13  ? ? ? ? ? ? 307 HOH A-2 O   1 
HETATM 1731 O O   . HOH G-2 4 .   ? 29.594  -3.288  -11.606 1.00 52.00  ? ? ? ? ? ? 308 HOH A-2 O   1 
HETATM 1732 O O   . HOH G-2 4 .   ? 37.563  -1.803  -5.838  1.00 46.41  ? ? ? ? ? ? 309 HOH A-2 O   1 
HETATM 1733 O O   . HOH G-2 4 .   ? 35.030  13.456  -8.654  1.00 46.39  ? ? ? ? ? ? 310 HOH A-2 O   1 
HETATM 1734 O O   . HOH G-2 4 .   ? 34.263  -2.806  3.023   1.00 41.06  ? ? ? ? ? ? 311 HOH A-2 O   1 
HETATM 1735 O O   . HOH G-2 4 .   ? 31.119  -8.852  -0.343  1.00 62.05  ? ? ? ? ? ? 312 HOH A-2 O   1 
HETATM 1736 O O   . HOH G-2 4 .   ? 22.468  12.499  -2.393  1.00 44.96  ? ? ? ? ? ? 313 HOH A-2 O   1 
HETATM 1737 O O   . HOH G-2 4 .   ? 29.239  -1.916  -14.013 1.00 53.10  ? ? ? ? ? ? 314 HOH A-2 O   1 
HETATM 1738 O O   . HOH G-2 4 .   ? 31.555  -3.099  3.297   1.00 41.13  ? ? ? ? ? ? 315 HOH A-2 O   1 
HETATM 1739 O O   . HOH G-2 4 .   ? 20.709  33.545  -7.250  1.00 59.93  ? ? ? ? ? ? 316 HOH A-2 O   1 
HETATM 1740 O O   . HOH G-2 4 .   ? 20.064  3.604   7.895   1.00 51.15  ? ? ? ? ? ? 317 HOH A-2 O   1 
# 
