data_XXXX
# 
loop_
_audit_author.name 
_audit_author.pdbx_ordinal 
"Wolters, S."  1 
"Heine, A."    2 
"Petersen, M." 3 
# 
_struct.entry_id                  XXXX 
_struct.title                     "Crystal Structure Analysis of Coniferyl Alcohol 9-O-Methyltransferase from Linum Nodiflorum in Complex with Coniferyl Alcohol" 
_struct.pdbx_model_details        ? 
_struct.pdbx_CASP_flag            ? 
_struct.pdbx_model_type_details   ? 
# 
_struct_keywords.entry_id        XXXX 
_struct_keywords.pdbx_keywords   TRANSFERASE 
_struct_keywords.text            "S-Adenosyl-L-methionine, small molecule O-methyltransferase, coniferyl alcohol, TRANSFERASE, Dimer, Rossmann fold" 
# 
_exptl.crystals_number   1 
_exptl.entry_id          XXXX 
_exptl.method            "X-RAY DIFFRACTION" 
# 
_citation.id                        primary 
_citation.title                     "Structural analysis of coniferyl alcohol 9-O-methyltransferase from Linum nodiflorum reveals a novel active-site environment." 
_citation.journal_abbrev            "Acta Crystallogr.,Sect.D" 
_citation.journal_volume            69 
_citation.page_first                888 
_citation.page_last                 900 
_citation.year                      2013 
_citation.journal_id_ASTM           ABCRE6 
_citation.country                   DK 
_citation.journal_id_ISSN           0907-4449 
_citation.journal_id_CSD            0766 
_citation.book_publisher            ? 
_citation.pdbx_database_id_PubMed   23633600 
_citation.pdbx_database_id_DOI      10.1107/S0907444913002874 
# 
loop_
_citation_author.citation_id 
_citation_author.name 
_citation_author.ordinal 
_citation_author.identifier_ORCID 
primary "Wolters, S."           1 ? 
primary "Neeb, M."              2 ? 
primary "Berim, A."             3 ? 
primary "Schulze Wischeler, J." 4 ? 
primary "Petersen, M."          5 ? 
primary "Heine, A."             6 ? 
# 
_entity_poly.entity_id                      1 
_entity_poly.type                           "polypeptide(L)" 
_entity_poly.nstd_linkage                   no 
_entity_poly.nstd_monomer                   no 
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code       
;MGSSHHHHHHSSGLVPRGSHMDAATAVELLDAQPQVWHHFLGYINSMTLQCALELDIADVIHRHGHPIPLNQLAAALEIP
QTKAPFLSRLMRMLVHLGYFTQVITKPEDENDDVLPSYWLAPLSRLLLKQNPYNARSLTFCSVHEHLVDPWRQMSAWLRT
GKEDGKDTPNAFAFAHEGKKVYEVCSEDANFSQLFSEGMAGDSWLFSRALVSKCRDAFEGLSSLVDVGGGTGNTSKVIAE
TFPNIHCTVFDLPHVVSGPKQTHPNLDYESGNMFTDEIPHADAVLFKWVLCDWPDEPVLKMLKQCKKALTKNGVKGKLMI
ADHVLDHESCNDSNSMGTSLILDMLFMSFLEGSLRTEKQWAKLFAEAGFKDYKITPVGGLRVLIEVYP
;
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can   
;MGSSHHHHHHSSGLVPRGSHMDAATAVELLDAQPQVWHHFLGYINSMTLQCALELDIADVIHRHGHPIPLNQLAAALEIP
QTKAPFLSRLMRMLVHLGYFTQVITKPEDENDDVLPSYWLAPLSRLLLKQNPYNARSLTFCSVHEHLVDPWRQMSAWLRT
GKEDGKDTPNAFAFAHEGKKVYEVCSEDANFSQLFSEGMAGDSWLFSRALVSKCRDAFEGLSSLVDVGGGTGNTSKVIAE
TFPNIHCTVFDLPHVVSGPKQTHPNLDYESGNMFTDEIPHADAVLFKWVLCDWPDEPVLKMLKQCKKALTKNGVKGKLMI
ADHVLDHESCNDSNSMGTSLILDMLFMSFLEGSLRTEKQWAKLFAEAGFKDYKITPVGGLRVLIEVYP
;
_entity_poly.pdbx_strand_id                 A,B 
_entity_poly.pdbx_target_identifier         ? 
# 
loop_
_entity_poly_seq.entity_id 
_entity_poly_seq.num 
_entity_poly_seq.mon_id 
_entity_poly_seq.hetero 
1 1   MET n 
1 2   GLY n 
1 3   SER n 
1 4   SER n 
1 5   HIS n 
1 6   HIS n 
1 7   HIS n 
1 8   HIS n 
1 9   HIS n 
1 10  HIS n 
1 11  SER n 
1 12  SER n 
1 13  GLY n 
1 14  LEU n 
1 15  VAL n 
1 16  PRO n 
1 17  ARG n 
1 18  GLY n 
1 19  SER n 
1 20  HIS n 
1 21  MET n 
1 22  ASP n 
1 23  ALA n 
1 24  ALA n 
1 25  THR n 
1 26  ALA n 
1 27  VAL n 
1 28  GLU n 
1 29  LEU n 
1 30  LEU n 
1 31  ASP n 
1 32  ALA n 
1 33  GLN n 
1 34  PRO n 
1 35  GLN n 
1 36  VAL n 
1 37  TRP n 
1 38  HIS n 
1 39  HIS n 
1 40  PHE n 
1 41  LEU n 
1 42  GLY n 
1 43  TYR n 
1 44  ILE n 
1 45  ASN n 
1 46  SER n 
1 47  MET n 
1 48  THR n 
1 49  LEU n 
1 50  GLN n 
1 51  CYS n 
1 52  ALA n 
1 53  LEU n 
1 54  GLU n 
1 55  LEU n 
1 56  ASP n 
1 57  ILE n 
1 58  ALA n 
1 59  ASP n 
1 60  VAL n 
1 61  ILE n 
1 62  HIS n 
1 63  ARG n 
1 64  HIS n 
1 65  GLY n 
1 66  HIS n 
1 67  PRO n 
1 68  ILE n 
1 69  PRO n 
1 70  LEU n 
1 71  ASN n 
1 72  GLN n 
1 73  LEU n 
1 74  ALA n 
1 75  ALA n 
1 76  ALA n 
1 77  LEU n 
1 78  GLU n 
1 79  ILE n 
1 80  PRO n 
1 81  GLN n 
1 82  THR n 
1 83  LYS n 
1 84  ALA n 
1 85  PRO n 
1 86  PHE n 
1 87  LEU n 
1 88  SER n 
1 89  ARG n 
1 90  LEU n 
1 91  MET n 
1 92  ARG n 
1 93  MET n 
1 94  LEU n 
1 95  VAL n 
1 96  HIS n 
1 97  LEU n 
1 98  GLY n 
1 99  TYR n 
1 100 PHE n 
1 101 THR n 
1 102 GLN n 
1 103 VAL n 
1 104 ILE n 
1 105 THR n 
1 106 LYS n 
1 107 PRO n 
1 108 GLU n 
1 109 ASP n 
1 110 GLU n 
1 111 ASN n 
1 112 ASP n 
1 113 ASP n 
1 114 VAL n 
1 115 LEU n 
1 116 PRO n 
1 117 SER n 
1 118 TYR n 
1 119 TRP n 
1 120 LEU n 
1 121 ALA n 
1 122 PRO n 
1 123 LEU n 
1 124 SER n 
1 125 ARG n 
1 126 LEU n 
1 127 LEU n 
1 128 LEU n 
1 129 LYS n 
1 130 GLN n 
1 131 ASN n 
1 132 PRO n 
1 133 TYR n 
1 134 ASN n 
1 135 ALA n 
1 136 ARG n 
1 137 SER n 
1 138 LEU n 
1 139 THR n 
1 140 PHE n 
1 141 CYS n 
1 142 SER n 
1 143 VAL n 
1 144 HIS n 
1 145 GLU n 
1 146 HIS n 
1 147 LEU n 
1 148 VAL n 
1 149 ASP n 
1 150 PRO n 
1 151 TRP n 
1 152 ARG n 
1 153 GLN n 
1 154 MET n 
1 155 SER n 
1 156 ALA n 
1 157 TRP n 
1 158 LEU n 
1 159 ARG n 
1 160 THR n 
1 161 GLY n 
1 162 LYS n 
1 163 GLU n 
1 164 ASP n 
1 165 GLY n 
1 166 LYS n 
1 167 ASP n 
1 168 THR n 
1 169 PRO n 
1 170 ASN n 
1 171 ALA n 
1 172 PHE n 
1 173 ALA n 
1 174 PHE n 
1 175 ALA n 
1 176 HIS n 
1 177 GLU n 
1 178 GLY n 
1 179 LYS n 
1 180 LYS n 
1 181 VAL n 
1 182 TYR n 
1 183 GLU n 
1 184 VAL n 
1 185 CYS n 
1 186 SER n 
1 187 GLU n 
1 188 ASP n 
1 189 ALA n 
1 190 ASN n 
1 191 PHE n 
1 192 SER n 
1 193 GLN n 
1 194 LEU n 
1 195 PHE n 
1 196 SER n 
1 197 GLU n 
1 198 GLY n 
1 199 MET n 
1 200 ALA n 
1 201 GLY n 
1 202 ASP n 
1 203 SER n 
1 204 TRP n 
1 205 LEU n 
1 206 PHE n 
1 207 SER n 
1 208 ARG n 
1 209 ALA n 
1 210 LEU n 
1 211 VAL n 
1 212 SER n 
1 213 LYS n 
1 214 CYS n 
1 215 ARG n 
1 216 ASP n 
1 217 ALA n 
1 218 PHE n 
1 219 GLU n 
1 220 GLY n 
1 221 LEU n 
1 222 SER n 
1 223 SER n 
1 224 LEU n 
1 225 VAL n 
1 226 ASP n 
1 227 VAL n 
1 228 GLY n 
1 229 GLY n 
1 230 GLY n 
1 231 THR n 
1 232 GLY n 
1 233 ASN n 
1 234 THR n 
1 235 SER n 
1 236 LYS n 
1 237 VAL n 
1 238 ILE n 
1 239 ALA n 
1 240 GLU n 
1 241 THR n 
1 242 PHE n 
1 243 PRO n 
1 244 ASN n 
1 245 ILE n 
1 246 HIS n 
1 247 CYS n 
1 248 THR n 
1 249 VAL n 
1 250 PHE n 
1 251 ASP n 
1 252 LEU n 
1 253 PRO n 
1 254 HIS n 
1 255 VAL n 
1 256 VAL n 
1 257 SER n 
1 258 GLY n 
1 259 PRO n 
1 260 LYS n 
1 261 GLN n 
1 262 THR n 
1 263 HIS n 
1 264 PRO n 
1 265 ASN n 
1 266 LEU n 
1 267 ASP n 
1 268 TYR n 
1 269 GLU n 
1 270 SER n 
1 271 GLY n 
1 272 ASN n 
1 273 MET n 
1 274 PHE n 
1 275 THR n 
1 276 ASP n 
1 277 GLU n 
1 278 ILE n 
1 279 PRO n 
1 280 HIS n 
1 281 ALA n 
1 282 ASP n 
1 283 ALA n 
1 284 VAL n 
1 285 LEU n 
1 286 PHE n 
1 287 LYS n 
1 288 TRP n 
1 289 VAL n 
1 290 LEU n 
1 291 CYS n 
1 292 ASP n 
1 293 TRP n 
1 294 PRO n 
1 295 ASP n 
1 296 GLU n 
1 297 PRO n 
1 298 VAL n 
1 299 LEU n 
1 300 LYS n 
1 301 MET n 
1 302 LEU n 
1 303 LYS n 
1 304 GLN n 
1 305 CYS n 
1 306 LYS n 
1 307 LYS n 
1 308 ALA n 
1 309 LEU n 
1 310 THR n 
1 311 LYS n 
1 312 ASN n 
1 313 GLY n 
1 314 VAL n 
1 315 LYS n 
1 316 GLY n 
1 317 LYS n 
1 318 LEU n 
1 319 MET n 
1 320 ILE n 
1 321 ALA n 
1 322 ASP n 
1 323 HIS n 
1 324 VAL n 
1 325 LEU n 
1 326 ASP n 
1 327 HIS n 
1 328 GLU n 
1 329 SER n 
1 330 CYS n 
1 331 ASN n 
1 332 ASP n 
1 333 SER n 
1 334 ASN n 
1 335 SER n 
1 336 MET n 
1 337 GLY n 
1 338 THR n 
1 339 SER n 
1 340 LEU n 
1 341 ILE n 
1 342 LEU n 
1 343 ASP n 
1 344 MET n 
1 345 LEU n 
1 346 PHE n 
1 347 MET n 
1 348 SER n 
1 349 PHE n 
1 350 LEU n 
1 351 GLU n 
1 352 GLY n 
1 353 SER n 
1 354 LEU n 
1 355 ARG n 
1 356 THR n 
1 357 GLU n 
1 358 LYS n 
1 359 GLN n 
1 360 TRP n 
1 361 ALA n 
1 362 LYS n 
1 363 LEU n 
1 364 PHE n 
1 365 ALA n 
1 366 GLU n 
1 367 ALA n 
1 368 GLY n 
1 369 PHE n 
1 370 LYS n 
1 371 ASP n 
1 372 TYR n 
1 373 LYS n 
1 374 ILE n 
1 375 THR n 
1 376 PRO n 
1 377 VAL n 
1 378 GLY n 
1 379 GLY n 
1 380 LEU n 
1 381 ARG n 
1 382 VAL n 
1 383 LEU n 
1 384 ILE n 
1 385 GLU n 
1 386 VAL n 
1 387 TYR n 
1 388 PRO n 
# 
loop_
_entity.id 
_entity.type 
_entity.src_method 
_entity.pdbx_description 
_entity.formula_weight 
_entity.pdbx_number_of_molecules 
_entity.pdbx_ec 
_entity.pdbx_mutation 
_entity.pdbx_fragment 
_entity.details 
1 polymer     man "Coniferyl alcohol 9-O-methyltransferase"          43425.492 2   ? ? ? ? 
2 non-polymer syn GLYCEROL                                           92.094    3   ? ? ? ? 
3 non-polymer syn "4-[(1E)-3-hydroxyprop-1-en-1-yl]-2-methoxyphenol" 180.200   2   ? ? ? ? 
4 water       nat water                                              18.015    666 ? ? ? ? 
# 
loop_
_pdbx_poly_seq_scheme.asym_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.entity_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.seq_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_ins_code 
_pdbx_poly_seq_scheme.hetero 
A 1 1   MET 1   -19  ?    ?   ?   A ? n 
A 1 2   GLY 2   -18  ?    ?   ?   A ? n 
A 1 3   SER 3   -17  ?    ?   ?   A ? n 
A 1 4   SER 4   -16  ?    ?   ?   A ? n 
A 1 5   HIS 5   -15  ?    ?   ?   A ? n 
A 1 6   HIS 6   -14  ?    ?   ?   A ? n 
A 1 7   HIS 7   -13  ?    ?   ?   A ? n 
A 1 8   HIS 8   -12  ?    ?   ?   A ? n 
A 1 9   HIS 9   -11  ?    ?   ?   A ? n 
A 1 10  HIS 10  -10  ?    ?   ?   A ? n 
A 1 11  SER 11  -9   ?    ?   ?   A ? n 
A 1 12  SER 12  -8   ?    ?   ?   A ? n 
A 1 13  GLY 13  -7   ?    ?   ?   A ? n 
A 1 14  LEU 14  -6   ?    ?   ?   A ? n 
A 1 15  VAL 15  -5   ?    ?   ?   A ? n 
A 1 16  PRO 16  -4   ?    ?   ?   A ? n 
A 1 17  ARG 17  -3   ?    ?   ?   A ? n 
A 1 18  GLY 18  -2   ?    ?   ?   A ? n 
A 1 19  SER 19  -1   ?    ?   ?   A ? n 
A 1 20  HIS 20  0    ?    ?   ?   A ? n 
A 1 21  MET 21  1    1    MET MET A ? n 
A 1 22  ASP 22  2    2    ASP ASP A ? n 
A 1 23  ALA 23  3    3    ALA ALA A ? n 
A 1 24  ALA 24  4    4    ALA ALA A ? n 
A 1 25  THR 25  5    5    THR THR A ? n 
A 1 26  ALA 26  6    6    ALA ALA A ? n 
A 1 27  VAL 27  7    7    VAL VAL A ? n 
A 1 28  GLU 28  8    8    GLU GLU A ? n 
A 1 29  LEU 29  9    9    LEU LEU A ? n 
A 1 30  LEU 30  10   10   LEU LEU A ? n 
A 1 31  ASP 31  11   11   ASP ASP A ? n 
A 1 32  ALA 32  12   12   ALA ALA A ? n 
A 1 33  GLN 33  13   13   GLN GLN A ? n 
A 1 34  PRO 34  14   14   PRO PRO A ? n 
A 1 35  GLN 35  15   15   GLN GLN A ? n 
A 1 36  VAL 36  16   16   VAL VAL A ? n 
A 1 37  TRP 37  17   17   TRP TRP A ? n 
A 1 38  HIS 38  18   18   HIS HIS A ? n 
A 1 39  HIS 39  19   19   HIS HIS A ? n 
A 1 40  PHE 40  20   20   PHE PHE A ? n 
A 1 41  LEU 41  21   21   LEU LEU A ? n 
A 1 42  GLY 42  22   22   GLY GLY A ? n 
A 1 43  TYR 43  23   23   TYR TYR A ? n 
A 1 44  ILE 44  24   24   ILE ILE A ? n 
A 1 45  ASN 45  25   25   ASN ASN A ? n 
A 1 46  SER 46  26   26   SER SER A ? n 
A 1 47  MET 47  27   27   MET MET A ? n 
A 1 48  THR 48  28   28   THR THR A ? n 
A 1 49  LEU 49  29   29   LEU LEU A ? n 
A 1 50  GLN 50  30   30   GLN GLN A ? n 
A 1 51  CYS 51  31   31   CYS CYS A ? n 
A 1 52  ALA 52  32   32   ALA ALA A ? n 
A 1 53  LEU 53  33   33   LEU LEU A ? n 
A 1 54  GLU 54  34   34   GLU GLU A ? n 
A 1 55  LEU 55  35   35   LEU LEU A ? n 
A 1 56  ASP 56  36   36   ASP ASP A ? n 
A 1 57  ILE 57  37   37   ILE ILE A ? n 
A 1 58  ALA 58  38   38   ALA ALA A ? n 
A 1 59  ASP 59  39   39   ASP ASP A ? n 
A 1 60  VAL 60  40   40   VAL VAL A ? n 
A 1 61  ILE 61  41   41   ILE ILE A ? n 
A 1 62  HIS 62  42   42   HIS HIS A ? n 
A 1 63  ARG 63  43   43   ARG ARG A ? n 
A 1 64  HIS 64  44   44   HIS HIS A ? n 
A 1 65  GLY 65  45   45   GLY GLY A ? n 
A 1 66  HIS 66  46   46   HIS HIS A ? n 
A 1 67  PRO 67  47   47   PRO PRO A ? n 
A 1 68  ILE 68  48   48   ILE ILE A ? n 
A 1 69  PRO 69  49   49   PRO PRO A ? n 
A 1 70  LEU 70  50   50   LEU LEU A ? n 
A 1 71  ASN 71  51   51   ASN ASN A ? n 
A 1 72  GLN 72  52   52   GLN GLN A ? n 
A 1 73  LEU 73  53   53   LEU LEU A ? n 
A 1 74  ALA 74  54   54   ALA ALA A ? n 
A 1 75  ALA 75  55   55   ALA ALA A ? n 
A 1 76  ALA 76  56   56   ALA ALA A ? n 
A 1 77  LEU 77  57   57   LEU LEU A ? n 
A 1 78  GLU 78  58   58   GLU GLU A ? n 
A 1 79  ILE 79  59   59   ILE ILE A ? n 
A 1 80  PRO 80  60   60   PRO PRO A ? n 
A 1 81  GLN 81  61   61   GLN GLN A ? n 
A 1 82  THR 82  62   62   THR THR A ? n 
A 1 83  LYS 83  63   63   LYS LYS A ? n 
A 1 84  ALA 84  64   64   ALA ALA A ? n 
A 1 85  PRO 85  65   65   PRO PRO A ? n 
A 1 86  PHE 86  66   66   PHE PHE A ? n 
A 1 87  LEU 87  67   67   LEU LEU A ? n 
A 1 88  SER 88  68   68   SER SER A ? n 
A 1 89  ARG 89  69   69   ARG ARG A ? n 
A 1 90  LEU 90  70   70   LEU LEU A ? n 
A 1 91  MET 91  71   71   MET MET A ? n 
A 1 92  ARG 92  72   72   ARG ARG A ? n 
A 1 93  MET 93  73   73   MET MET A ? n 
A 1 94  LEU 94  74   74   LEU LEU A ? n 
A 1 95  VAL 95  75   75   VAL VAL A ? n 
A 1 96  HIS 96  76   76   HIS HIS A ? n 
A 1 97  LEU 97  77   77   LEU LEU A ? n 
A 1 98  GLY 98  78   78   GLY GLY A ? n 
A 1 99  TYR 99  79   79   TYR TYR A ? n 
A 1 100 PHE 100 80   80   PHE PHE A ? n 
A 1 101 THR 101 81   81   THR THR A ? n 
A 1 102 GLN 102 82   82   GLN GLN A ? n 
A 1 103 VAL 103 83   83   VAL VAL A ? n 
A 1 104 ILE 104 84   84   ILE ILE A ? n 
A 1 105 THR 105 85   85   THR THR A ? n 
A 1 106 LYS 106 86   86   LYS LYS A ? n 
A 1 107 PRO 107 87   87   PRO PRO A ? n 
A 1 108 GLU 108 88   ?    ?   ?   A ? n 
A 1 109 ASP 109 89   ?    ?   ?   A ? n 
A 1 110 GLU 110 90   ?    ?   ?   A ? n 
A 1 111 ASN 111 91   ?    ?   ?   A ? n 
A 1 112 ASP 112 92   ?    ?   ?   A ? n 
A 1 113 ASP 113 93   ?    ?   ?   A ? n 
A 1 114 VAL 114 94   94   VAL VAL A ? n 
A 1 115 LEU 115 95   95   LEU LEU A ? n 
A 1 116 PRO 116 96   96   PRO PRO A ? n 
A 1 117 SER 117 97   97   SER SER A ? n 
A 1 118 TYR 118 98   98   TYR TYR A ? n 
A 1 119 TRP 119 99   99   TRP TRP A ? n 
A 1 120 LEU 120 100  100  LEU LEU A ? n 
A 1 121 ALA 121 101  101  ALA ALA A ? n 
A 1 122 PRO 122 102  102  PRO PRO A ? n 
A 1 123 LEU 123 103  103  LEU LEU A ? n 
A 1 124 SER 124 104  104  SER SER A ? n 
A 1 125 ARG 125 105  105  ARG ARG A ? n 
A 1 126 LEU 126 106  106  LEU LEU A ? n 
A 1 127 LEU 127 107  107  LEU LEU A ? n 
A 1 128 LEU 128 108  108  LEU LEU A ? n 
A 1 129 LYS 129 109  109  LYS LYS A ? n 
A 1 130 GLN 130 110  110  GLN GLN A ? n 
A 1 131 ASN 131 111  111  ASN ASN A ? n 
A 1 132 PRO 132 112  112  PRO PRO A ? n 
A 1 133 TYR 133 113  113  TYR TYR A ? n 
A 1 134 ASN 134 114  114  ASN ASN A ? n 
A 1 135 ALA 135 115  115  ALA ALA A ? n 
A 1 136 ARG 136 116  116  ARG ARG A ? n 
A 1 137 SER 137 117  117  SER SER A ? n 
A 1 138 LEU 138 118  118  LEU LEU A ? n 
A 1 139 THR 139 119  119  THR THR A ? n 
A 1 140 PHE 140 120  120  PHE PHE A ? n 
A 1 141 CYS 141 121  121  CYS CYS A ? n 
A 1 142 SER 142 122  122  SER SER A ? n 
A 1 143 VAL 143 123  123  VAL VAL A ? n 
A 1 144 HIS 144 124  124  HIS HIS A ? n 
A 1 145 GLU 145 125  125  GLU GLU A ? n 
A 1 146 HIS 146 126  126  HIS HIS A ? n 
A 1 147 LEU 147 127  127  LEU LEU A ? n 
A 1 148 VAL 148 128  128  VAL VAL A ? n 
A 1 149 ASP 149 129  129  ASP ASP A ? n 
A 1 150 PRO 150 130  130  PRO PRO A ? n 
A 1 151 TRP 151 131  131  TRP TRP A ? n 
A 1 152 ARG 152 132  132  ARG ARG A ? n 
A 1 153 GLN 153 133  133  GLN GLN A ? n 
A 1 154 MET 154 134  134  MET MET A ? n 
A 1 155 SER 155 135  135  SER SER A ? n 
A 1 156 ALA 156 136  136  ALA ALA A ? n 
A 1 157 TRP 157 137  137  TRP TRP A ? n 
A 1 158 LEU 158 138  138  LEU LEU A ? n 
A 1 159 ARG 159 139  139  ARG ARG A ? n 
A 1 160 THR 160 140  140  THR THR A ? n 
A 1 161 GLY 161 141  141  GLY GLY A ? n 
A 1 162 LYS 162 142  142  LYS LYS A ? n 
A 1 163 GLU 163 143  143  GLU GLU A ? n 
A 1 164 ASP 164 144  144  ASP ASP A ? n 
A 1 165 GLY 165 145  145  GLY GLY A ? n 
A 1 166 LYS 166 146  146  LYS LYS A ? n 
A 1 167 ASP 167 147  147  ASP ASP A ? n 
A 1 168 THR 168 148  148  THR THR A ? n 
A 1 169 PRO 169 149  149  PRO PRO A ? n 
A 1 170 ASN 170 150  150  ASN ASN A ? n 
A 1 171 ALA 171 151  151  ALA ALA A ? n 
A 1 172 PHE 172 152  152  PHE PHE A ? n 
A 1 173 ALA 173 153  153  ALA ALA A ? n 
A 1 174 PHE 174 154  154  PHE PHE A ? n 
A 1 175 ALA 175 155  155  ALA ALA A ? n 
A 1 176 HIS 176 156  156  HIS HIS A ? n 
A 1 177 GLU 177 157  157  GLU GLU A ? n 
A 1 178 GLY 178 158  158  GLY GLY A ? n 
A 1 179 LYS 179 159  159  LYS LYS A ? n 
A 1 180 LYS 180 160  160  LYS LYS A ? n 
A 1 181 VAL 181 161  161  VAL VAL A ? n 
A 1 182 TYR 182 162  162  TYR TYR A ? n 
A 1 183 GLU 183 163  163  GLU GLU A ? n 
A 1 184 VAL 184 164  164  VAL VAL A ? n 
A 1 185 CYS 185 165  165  CYS CYS A ? n 
A 1 186 SER 186 166  166  SER SER A ? n 
A 1 187 GLU 187 167  167  GLU GLU A ? n 
A 1 188 ASP 188 168  168  ASP ASP A ? n 
A 1 189 ALA 189 169  169  ALA ALA A ? n 
A 1 190 ASN 190 170  170  ASN ASN A ? n 
A 1 191 PHE 191 171  171  PHE PHE A ? n 
A 1 192 SER 192 172  172  SER SER A ? n 
A 1 193 GLN 193 173  173  GLN GLN A ? n 
A 1 194 LEU 194 174  174  LEU LEU A ? n 
A 1 195 PHE 195 175  175  PHE PHE A ? n 
A 1 196 SER 196 176  176  SER SER A ? n 
A 1 197 GLU 197 177  177  GLU GLU A ? n 
A 1 198 GLY 198 178  178  GLY GLY A ? n 
A 1 199 MET 199 179  179  MET MET A ? n 
A 1 200 ALA 200 180  180  ALA ALA A ? n 
A 1 201 GLY 201 181  181  GLY GLY A ? n 
A 1 202 ASP 202 182  182  ASP ASP A ? n 
A 1 203 SER 203 183  183  SER SER A ? n 
A 1 204 TRP 204 184  184  TRP TRP A ? n 
A 1 205 LEU 205 185  185  LEU LEU A ? n 
A 1 206 PHE 206 186  186  PHE PHE A ? n 
A 1 207 SER 207 187  187  SER SER A ? n 
A 1 208 ARG 208 188  188  ARG ARG A ? n 
A 1 209 ALA 209 189  189  ALA ALA A ? n 
A 1 210 LEU 210 190  190  LEU LEU A ? n 
A 1 211 VAL 211 191  191  VAL VAL A ? n 
A 1 212 SER 212 192  192  SER SER A ? n 
A 1 213 LYS 213 193  193  LYS LYS A ? n 
A 1 214 CYS 214 194  194  CYS CYS A ? n 
A 1 215 ARG 215 195  195  ARG ARG A ? n 
A 1 216 ASP 216 196  196  ASP ASP A ? n 
A 1 217 ALA 217 197  197  ALA ALA A ? n 
A 1 218 PHE 218 198  198  PHE PHE A ? n 
A 1 219 GLU 219 199  199  GLU GLU A ? n 
A 1 220 GLY 220 200  200  GLY GLY A ? n 
A 1 221 LEU 221 201  201  LEU LEU A ? n 
A 1 222 SER 222 202  202  SER SER A ? n 
A 1 223 SER 223 203  203  SER SER A ? n 
A 1 224 LEU 224 204  204  LEU LEU A ? n 
A 1 225 VAL 225 205  205  VAL VAL A ? n 
A 1 226 ASP 226 206  206  ASP ASP A ? n 
A 1 227 VAL 227 207  207  VAL VAL A ? n 
A 1 228 GLY 228 208  208  GLY GLY A ? n 
A 1 229 GLY 229 209  209  GLY GLY A ? n 
A 1 230 GLY 230 210  210  GLY GLY A ? n 
A 1 231 THR 231 211  211  THR THR A ? n 
A 1 232 GLY 232 212  212  GLY GLY A ? n 
A 1 233 ASN 233 213  213  ASN ASN A ? n 
A 1 234 THR 234 214  214  THR THR A ? n 
A 1 235 SER 235 215  215  SER SER A ? n 
A 1 236 LYS 236 216  216  LYS LYS A ? n 
A 1 237 VAL 237 217  217  VAL VAL A ? n 
A 1 238 ILE 238 218  218  ILE ILE A ? n 
A 1 239 ALA 239 219  219  ALA ALA A ? n 
A 1 240 GLU 240 220  220  GLU GLU A ? n 
A 1 241 THR 241 221  221  THR THR A ? n 
A 1 242 PHE 242 222  222  PHE PHE A ? n 
A 1 243 PRO 243 223  223  PRO PRO A ? n 
A 1 244 ASN 244 224  224  ASN ASN A ? n 
A 1 245 ILE 245 225  225  ILE ILE A ? n 
A 1 246 HIS 246 226  226  HIS HIS A ? n 
A 1 247 CYS 247 227  227  CYS CYS A ? n 
A 1 248 THR 248 228  228  THR THR A ? n 
A 1 249 VAL 249 229  229  VAL VAL A ? n 
A 1 250 PHE 250 230  230  PHE PHE A ? n 
A 1 251 ASP 251 231  231  ASP ASP A ? n 
A 1 252 LEU 252 232  232  LEU LEU A ? n 
A 1 253 PRO 253 233  233  PRO PRO A ? n 
A 1 254 HIS 254 234  234  HIS HIS A ? n 
A 1 255 VAL 255 235  235  VAL VAL A ? n 
A 1 256 VAL 256 236  236  VAL VAL A ? n 
A 1 257 SER 257 237  237  SER SER A ? n 
A 1 258 GLY 258 238  238  GLY GLY A ? n 
A 1 259 PRO 259 239  239  PRO PRO A ? n 
A 1 260 LYS 260 240  240  LYS LYS A ? n 
A 1 261 GLN 261 241  241  GLN GLN A ? n 
A 1 262 THR 262 242  242  THR THR A ? n 
A 1 263 HIS 263 243  243  HIS HIS A ? n 
A 1 264 PRO 264 244  244  PRO PRO A ? n 
A 1 265 ASN 265 245  245  ASN ASN A ? n 
A 1 266 LEU 266 246  246  LEU LEU A ? n 
A 1 267 ASP 267 247  247  ASP ASP A ? n 
A 1 268 TYR 268 248  248  TYR TYR A ? n 
A 1 269 GLU 269 249  249  GLU GLU A ? n 
A 1 270 SER 270 250  250  SER SER A ? n 
A 1 271 GLY 271 251  251  GLY GLY A ? n 
A 1 272 ASN 272 252  252  ASN ASN A ? n 
A 1 273 MET 273 253  253  MET MET A ? n 
A 1 274 PHE 274 254  254  PHE PHE A ? n 
A 1 275 THR 275 255  255  THR THR A ? n 
A 1 276 ASP 276 256  256  ASP ASP A ? n 
A 1 277 GLU 277 257  257  GLU GLU A ? n 
A 1 278 ILE 278 258  258  ILE ILE A ? n 
A 1 279 PRO 279 259  259  PRO PRO A ? n 
A 1 280 HIS 280 260  260  HIS HIS A ? n 
A 1 281 ALA 281 261  261  ALA ALA A ? n 
A 1 282 ASP 282 262  262  ASP ASP A ? n 
A 1 283 ALA 283 263  263  ALA ALA A ? n 
A 1 284 VAL 284 264  264  VAL VAL A ? n 
A 1 285 LEU 285 265  265  LEU LEU A ? n 
A 1 286 PHE 286 266  266  PHE PHE A ? n 
A 1 287 LYS 287 267  267  LYS LYS A ? n 
A 1 288 TRP 288 268  268  TRP TRP A ? n 
A 1 289 VAL 289 269  269  VAL VAL A ? n 
A 1 290 LEU 290 270  270  LEU LEU A ? n 
A 1 291 CYS 291 271  271  CYS CYS A ? n 
A 1 292 ASP 292 272  272  ASP ASP A ? n 
A 1 293 TRP 293 273  273  TRP TRP A ? n 
A 1 294 PRO 294 274  274  PRO PRO A ? n 
A 1 295 ASP 295 275  275  ASP ASP A ? n 
A 1 296 GLU 296 276  276  GLU GLU A ? n 
A 1 297 PRO 297 277  277  PRO PRO A ? n 
A 1 298 VAL 298 278  278  VAL VAL A ? n 
A 1 299 LEU 299 279  279  LEU LEU A ? n 
A 1 300 LYS 300 280  280  LYS LYS A ? n 
A 1 301 MET 301 281  281  MET MET A ? n 
A 1 302 LEU 302 282  282  LEU LEU A ? n 
A 1 303 LYS 303 283  283  LYS LYS A ? n 
A 1 304 GLN 304 284  284  GLN GLN A ? n 
A 1 305 CYS 305 285  285  CYS CYS A ? n 
A 1 306 LYS 306 286  286  LYS LYS A ? n 
A 1 307 LYS 307 287  287  LYS LYS A ? n 
A 1 308 ALA 308 288  288  ALA ALA A ? n 
A 1 309 LEU 309 289  289  LEU LEU A ? n 
A 1 310 THR 310 290  290  THR THR A ? n 
A 1 311 LYS 311 291  291  LYS LYS A ? n 
A 1 312 ASN 312 292  ?    ?   ?   A ? n 
A 1 313 GLY 313 293  ?    ?   ?   A ? n 
A 1 314 VAL 314 294  ?    ?   ?   A ? n 
A 1 315 LYS 315 295  295  LYS LYS A ? n 
A 1 316 GLY 316 296  296  GLY GLY A ? n 
A 1 317 LYS 317 297  297  LYS LYS A ? n 
A 1 318 LEU 318 298  298  LEU LEU A ? n 
A 1 319 MET 319 299  299  MET MET A ? n 
A 1 320 ILE 320 300  300  ILE ILE A ? n 
A 1 321 ALA 321 301  301  ALA ALA A ? n 
A 1 322 ASP 322 302  302  ASP ASP A ? n 
A 1 323 HIS 323 303  303  HIS HIS A ? n 
A 1 324 VAL 324 304  304  VAL VAL A ? n 
A 1 325 LEU 325 305  305  LEU LEU A ? n 
A 1 326 ASP 326 306  306  ASP ASP A ? n 
A 1 327 HIS 327 307  307  HIS HIS A ? n 
A 1 328 GLU 328 308  308  GLU GLU A ? n 
A 1 329 SER 329 309  309  SER SER A ? n 
A 1 330 CYS 330 310  310  CYS CYS A ? n 
A 1 331 ASN 331 311  311  ASN ASN A ? n 
A 1 332 ASP 332 312  312  ASP ASP A ? n 
A 1 333 SER 333 313  313  SER SER A ? n 
A 1 334 ASN 334 314  314  ASN ASN A ? n 
A 1 335 SER 335 315  315  SER SER A ? n 
A 1 336 MET 336 316  316  MET MET A ? n 
A 1 337 GLY 337 317  317  GLY GLY A ? n 
A 1 338 THR 338 318  318  THR THR A ? n 
A 1 339 SER 339 319  319  SER SER A ? n 
A 1 340 LEU 340 320  320  LEU LEU A ? n 
A 1 341 ILE 341 321  321  ILE ILE A ? n 
A 1 342 LEU 342 322  322  LEU LEU A ? n 
A 1 343 ASP 343 323  323  ASP ASP A ? n 
A 1 344 MET 344 324  324  MET MET A ? n 
A 1 345 LEU 345 325  325  LEU LEU A ? n 
A 1 346 PHE 346 326  326  PHE PHE A ? n 
A 1 347 MET 347 327  327  MET MET A ? n 
A 1 348 SER 348 328  328  SER SER A ? n 
A 1 349 PHE 349 329  329  PHE PHE A ? n 
A 1 350 LEU 350 330  330  LEU LEU A ? n 
A 1 351 GLU 351 331  331  GLU GLU A ? n 
A 1 352 GLY 352 332  332  GLY GLY A ? n 
A 1 353 SER 353 333  333  SER SER A ? n 
A 1 354 LEU 354 334  334  LEU LEU A ? n 
A 1 355 ARG 355 335  335  ARG ARG A ? n 
A 1 356 THR 356 336  336  THR THR A ? n 
A 1 357 GLU 357 337  337  GLU GLU A ? n 
A 1 358 LYS 358 338  338  LYS LYS A ? n 
A 1 359 GLN 359 339  339  GLN GLN A ? n 
A 1 360 TRP 360 340  340  TRP TRP A ? n 
A 1 361 ALA 361 341  341  ALA ALA A ? n 
A 1 362 LYS 362 342  342  LYS LYS A ? n 
A 1 363 LEU 363 343  343  LEU LEU A ? n 
A 1 364 PHE 364 344  344  PHE PHE A ? n 
A 1 365 ALA 365 345  345  ALA ALA A ? n 
A 1 366 GLU 366 346  346  GLU GLU A ? n 
A 1 367 ALA 367 347  347  ALA ALA A ? n 
A 1 368 GLY 368 348  348  GLY GLY A ? n 
A 1 369 PHE 369 349  349  PHE PHE A ? n 
A 1 370 LYS 370 350  350  LYS LYS A ? n 
A 1 371 ASP 371 351  351  ASP ASP A ? n 
A 1 372 TYR 372 352  352  TYR TYR A ? n 
A 1 373 LYS 373 353  353  LYS LYS A ? n 
A 1 374 ILE 374 354  354  ILE ILE A ? n 
A 1 375 THR 375 355  355  THR THR A ? n 
A 1 376 PRO 376 356  356  PRO PRO A ? n 
A 1 377 VAL 377 357  357  VAL VAL A ? n 
A 1 378 GLY 378 358  358  GLY GLY A ? n 
A 1 379 GLY 379 359  359  GLY GLY A ? n 
A 1 380 LEU 380 360  360  LEU LEU A ? n 
A 1 381 ARG 381 361  361  ARG ARG A ? n 
A 1 382 VAL 382 362  362  VAL VAL A ? n 
A 1 383 LEU 383 363  363  LEU LEU A ? n 
A 1 384 ILE 384 364  364  ILE ILE A ? n 
A 1 385 GLU 385 365  365  GLU GLU A ? n 
A 1 386 VAL 386 366  366  VAL VAL A ? n 
A 1 387 TYR 387 367  367  TYR TYR A ? n 
A 1 388 PRO 388 368  368  PRO PRO A ? n 
B 1 1   MET 1   981  ?    ?   ?   B ? n 
B 1 2   GLY 2   982  ?    ?   ?   B ? n 
B 1 3   SER 3   983  ?    ?   ?   B ? n 
B 1 4   SER 4   984  ?    ?   ?   B ? n 
B 1 5   HIS 5   985  ?    ?   ?   B ? n 
B 1 6   HIS 6   986  ?    ?   ?   B ? n 
B 1 7   HIS 7   987  ?    ?   ?   B ? n 
B 1 8   HIS 8   988  ?    ?   ?   B ? n 
B 1 9   HIS 9   989  ?    ?   ?   B ? n 
B 1 10  HIS 10  990  ?    ?   ?   B ? n 
B 1 11  SER 11  991  ?    ?   ?   B ? n 
B 1 12  SER 12  992  ?    ?   ?   B ? n 
B 1 13  GLY 13  993  993  GLY GLY B ? n 
B 1 14  LEU 14  994  994  LEU LEU B ? n 
B 1 15  VAL 15  995  995  VAL VAL B ? n 
B 1 16  PRO 16  996  996  PRO PRO B ? n 
B 1 17  ARG 17  997  ?    ?   ?   B ? n 
B 1 18  GLY 18  998  ?    ?   ?   B ? n 
B 1 19  SER 19  999  ?    ?   ?   B ? n 
B 1 20  HIS 20  1000 1000 HIS HIS B ? n 
B 1 21  MET 21  1001 1001 MET MET B ? n 
B 1 22  ASP 22  1002 1002 ASP ASP B ? n 
B 1 23  ALA 23  1003 1003 ALA ALA B ? n 
B 1 24  ALA 24  1004 1004 ALA ALA B ? n 
B 1 25  THR 25  1005 1005 THR THR B ? n 
B 1 26  ALA 26  1006 1006 ALA ALA B ? n 
B 1 27  VAL 27  1007 1007 VAL VAL B ? n 
B 1 28  GLU 28  1008 1008 GLU GLU B ? n 
B 1 29  LEU 29  1009 1009 LEU LEU B ? n 
B 1 30  LEU 30  1010 1010 LEU LEU B ? n 
B 1 31  ASP 31  1011 1011 ASP ASP B ? n 
B 1 32  ALA 32  1012 1012 ALA ALA B ? n 
B 1 33  GLN 33  1013 1013 GLN GLN B ? n 
B 1 34  PRO 34  1014 1014 PRO PRO B ? n 
B 1 35  GLN 35  1015 1015 GLN GLN B ? n 
B 1 36  VAL 36  1016 1016 VAL VAL B ? n 
B 1 37  TRP 37  1017 1017 TRP TRP B ? n 
B 1 38  HIS 38  1018 1018 HIS HIS B ? n 
B 1 39  HIS 39  1019 1019 HIS HIS B ? n 
B 1 40  PHE 40  1020 1020 PHE PHE B ? n 
B 1 41  LEU 41  1021 1021 LEU LEU B ? n 
B 1 42  GLY 42  1022 1022 GLY GLY B ? n 
B 1 43  TYR 43  1023 1023 TYR TYR B ? n 
B 1 44  ILE 44  1024 1024 ILE ILE B ? n 
B 1 45  ASN 45  1025 1025 ASN ASN B ? n 
B 1 46  SER 46  1026 1026 SER SER B ? n 
B 1 47  MET 47  1027 1027 MET MET B ? n 
B 1 48  THR 48  1028 1028 THR THR B ? n 
B 1 49  LEU 49  1029 1029 LEU LEU B ? n 
B 1 50  GLN 50  1030 1030 GLN GLN B ? n 
B 1 51  CYS 51  1031 1031 CYS CYS B ? n 
B 1 52  ALA 52  1032 1032 ALA ALA B ? n 
B 1 53  LEU 53  1033 1033 LEU LEU B ? n 
B 1 54  GLU 54  1034 1034 GLU GLU B ? n 
B 1 55  LEU 55  1035 1035 LEU LEU B ? n 
B 1 56  ASP 56  1036 1036 ASP ASP B ? n 
B 1 57  ILE 57  1037 1037 ILE ILE B ? n 
B 1 58  ALA 58  1038 1038 ALA ALA B ? n 
B 1 59  ASP 59  1039 1039 ASP ASP B ? n 
B 1 60  VAL 60  1040 1040 VAL VAL B ? n 
B 1 61  ILE 61  1041 1041 ILE ILE B ? n 
B 1 62  HIS 62  1042 1042 HIS HIS B ? n 
B 1 63  ARG 63  1043 1043 ARG ARG B ? n 
B 1 64  HIS 64  1044 1044 HIS HIS B ? n 
B 1 65  GLY 65  1045 1045 GLY GLY B ? n 
B 1 66  HIS 66  1046 1046 HIS HIS B ? n 
B 1 67  PRO 67  1047 1047 PRO PRO B ? n 
B 1 68  ILE 68  1048 1048 ILE ILE B ? n 
B 1 69  PRO 69  1049 1049 PRO PRO B ? n 
B 1 70  LEU 70  1050 1050 LEU LEU B ? n 
B 1 71  ASN 71  1051 1051 ASN ASN B ? n 
B 1 72  GLN 72  1052 1052 GLN GLN B ? n 
B 1 73  LEU 73  1053 1053 LEU LEU B ? n 
B 1 74  ALA 74  1054 1054 ALA ALA B ? n 
B 1 75  ALA 75  1055 1055 ALA ALA B ? n 
B 1 76  ALA 76  1056 1056 ALA ALA B ? n 
B 1 77  LEU 77  1057 1057 LEU LEU B ? n 
B 1 78  GLU 78  1058 1058 GLU GLU B ? n 
B 1 79  ILE 79  1059 1059 ILE ILE B ? n 
B 1 80  PRO 80  1060 1060 PRO PRO B ? n 
B 1 81  GLN 81  1061 1061 GLN GLN B ? n 
B 1 82  THR 82  1062 1062 THR THR B ? n 
B 1 83  LYS 83  1063 1063 LYS LYS B ? n 
B 1 84  ALA 84  1064 1064 ALA ALA B ? n 
B 1 85  PRO 85  1065 1065 PRO PRO B ? n 
B 1 86  PHE 86  1066 1066 PHE PHE B ? n 
B 1 87  LEU 87  1067 1067 LEU LEU B ? n 
B 1 88  SER 88  1068 1068 SER SER B ? n 
B 1 89  ARG 89  1069 1069 ARG ARG B ? n 
B 1 90  LEU 90  1070 1070 LEU LEU B ? n 
B 1 91  MET 91  1071 1071 MET MET B ? n 
B 1 92  ARG 92  1072 1072 ARG ARG B ? n 
B 1 93  MET 93  1073 1073 MET MET B ? n 
B 1 94  LEU 94  1074 1074 LEU LEU B ? n 
B 1 95  VAL 95  1075 1075 VAL VAL B ? n 
B 1 96  HIS 96  1076 1076 HIS HIS B ? n 
B 1 97  LEU 97  1077 1077 LEU LEU B ? n 
B 1 98  GLY 98  1078 1078 GLY GLY B ? n 
B 1 99  TYR 99  1079 1079 TYR TYR B ? n 
B 1 100 PHE 100 1080 1080 PHE PHE B ? n 
B 1 101 THR 101 1081 1081 THR THR B ? n 
B 1 102 GLN 102 1082 1082 GLN GLN B ? n 
B 1 103 VAL 103 1083 1083 VAL VAL B ? n 
B 1 104 ILE 104 1084 1084 ILE ILE B ? n 
B 1 105 THR 105 1085 1085 THR THR B ? n 
B 1 106 LYS 106 1086 1086 LYS LYS B ? n 
B 1 107 PRO 107 1087 1087 PRO PRO B ? n 
B 1 108 GLU 108 1088 ?    ?   ?   B ? n 
B 1 109 ASP 109 1089 ?    ?   ?   B ? n 
B 1 110 GLU 110 1090 ?    ?   ?   B ? n 
B 1 111 ASN 111 1091 ?    ?   ?   B ? n 
B 1 112 ASP 112 1092 ?    ?   ?   B ? n 
B 1 113 ASP 113 1093 ?    ?   ?   B ? n 
B 1 114 VAL 114 1094 1094 VAL VAL B ? n 
B 1 115 LEU 115 1095 1095 LEU LEU B ? n 
B 1 116 PRO 116 1096 1096 PRO PRO B ? n 
B 1 117 SER 117 1097 1097 SER SER B ? n 
B 1 118 TYR 118 1098 1098 TYR TYR B ? n 
B 1 119 TRP 119 1099 1099 TRP TRP B ? n 
B 1 120 LEU 120 1100 1100 LEU LEU B ? n 
B 1 121 ALA 121 1101 1101 ALA ALA B ? n 
B 1 122 PRO 122 1102 1102 PRO PRO B ? n 
B 1 123 LEU 123 1103 1103 LEU LEU B ? n 
B 1 124 SER 124 1104 1104 SER SER B ? n 
B 1 125 ARG 125 1105 1105 ARG ARG B ? n 
B 1 126 LEU 126 1106 1106 LEU LEU B ? n 
B 1 127 LEU 127 1107 1107 LEU LEU B ? n 
B 1 128 LEU 128 1108 1108 LEU LEU B ? n 
B 1 129 LYS 129 1109 1109 LYS LYS B ? n 
B 1 130 GLN 130 1110 1110 GLN GLN B ? n 
B 1 131 ASN 131 1111 1111 ASN ASN B ? n 
B 1 132 PRO 132 1112 1112 PRO PRO B ? n 
B 1 133 TYR 133 1113 1113 TYR TYR B ? n 
B 1 134 ASN 134 1114 1114 ASN ASN B ? n 
B 1 135 ALA 135 1115 1115 ALA ALA B ? n 
B 1 136 ARG 136 1116 1116 ARG ARG B ? n 
B 1 137 SER 137 1117 1117 SER SER B ? n 
B 1 138 LEU 138 1118 1118 LEU LEU B ? n 
B 1 139 THR 139 1119 1119 THR THR B ? n 
B 1 140 PHE 140 1120 1120 PHE PHE B ? n 
B 1 141 CYS 141 1121 1121 CYS CYS B ? n 
B 1 142 SER 142 1122 1122 SER SER B ? n 
B 1 143 VAL 143 1123 1123 VAL VAL B ? n 
B 1 144 HIS 144 1124 1124 HIS HIS B ? n 
B 1 145 GLU 145 1125 1125 GLU GLU B ? n 
B 1 146 HIS 146 1126 1126 HIS HIS B ? n 
B 1 147 LEU 147 1127 1127 LEU LEU B ? n 
B 1 148 VAL 148 1128 1128 VAL VAL B ? n 
B 1 149 ASP 149 1129 1129 ASP ASP B ? n 
B 1 150 PRO 150 1130 1130 PRO PRO B ? n 
B 1 151 TRP 151 1131 1131 TRP TRP B ? n 
B 1 152 ARG 152 1132 1132 ARG ARG B ? n 
B 1 153 GLN 153 1133 1133 GLN GLN B ? n 
B 1 154 MET 154 1134 1134 MET MET B ? n 
B 1 155 SER 155 1135 1135 SER SER B ? n 
B 1 156 ALA 156 1136 1136 ALA ALA B ? n 
B 1 157 TRP 157 1137 1137 TRP TRP B ? n 
B 1 158 LEU 158 1138 1138 LEU LEU B ? n 
B 1 159 ARG 159 1139 1139 ARG ARG B ? n 
B 1 160 THR 160 1140 1140 THR THR B ? n 
B 1 161 GLY 161 1141 1141 GLY GLY B ? n 
B 1 162 LYS 162 1142 1142 LYS LYS B ? n 
B 1 163 GLU 163 1143 ?    ?   ?   B ? n 
B 1 164 ASP 164 1144 ?    ?   ?   B ? n 
B 1 165 GLY 165 1145 ?    ?   ?   B ? n 
B 1 166 LYS 166 1146 1146 LYS LYS B ? n 
B 1 167 ASP 167 1147 1147 ASP ASP B ? n 
B 1 168 THR 168 1148 1148 THR THR B ? n 
B 1 169 PRO 169 1149 1149 PRO PRO B ? n 
B 1 170 ASN 170 1150 1150 ASN ASN B ? n 
B 1 171 ALA 171 1151 1151 ALA ALA B ? n 
B 1 172 PHE 172 1152 1152 PHE PHE B ? n 
B 1 173 ALA 173 1153 1153 ALA ALA B ? n 
B 1 174 PHE 174 1154 1154 PHE PHE B ? n 
B 1 175 ALA 175 1155 1155 ALA ALA B ? n 
B 1 176 HIS 176 1156 1156 HIS HIS B ? n 
B 1 177 GLU 177 1157 1157 GLU GLU B ? n 
B 1 178 GLY 178 1158 1158 GLY GLY B ? n 
B 1 179 LYS 179 1159 1159 LYS LYS B ? n 
B 1 180 LYS 180 1160 1160 LYS LYS B ? n 
B 1 181 VAL 181 1161 1161 VAL VAL B ? n 
B 1 182 TYR 182 1162 1162 TYR TYR B ? n 
B 1 183 GLU 183 1163 1163 GLU GLU B ? n 
B 1 184 VAL 184 1164 1164 VAL VAL B ? n 
B 1 185 CYS 185 1165 1165 CYS CYS B ? n 
B 1 186 SER 186 1166 1166 SER SER B ? n 
B 1 187 GLU 187 1167 1167 GLU GLU B ? n 
B 1 188 ASP 188 1168 1168 ASP ASP B ? n 
B 1 189 ALA 189 1169 1169 ALA ALA B ? n 
B 1 190 ASN 190 1170 1170 ASN ASN B ? n 
B 1 191 PHE 191 1171 1171 PHE PHE B ? n 
B 1 192 SER 192 1172 1172 SER SER B ? n 
B 1 193 GLN 193 1173 1173 GLN GLN B ? n 
B 1 194 LEU 194 1174 1174 LEU LEU B ? n 
B 1 195 PHE 195 1175 1175 PHE PHE B ? n 
B 1 196 SER 196 1176 1176 SER SER B ? n 
B 1 197 GLU 197 1177 1177 GLU GLU B ? n 
B 1 198 GLY 198 1178 1178 GLY GLY B ? n 
B 1 199 MET 199 1179 1179 MET MET B ? n 
B 1 200 ALA 200 1180 1180 ALA ALA B ? n 
B 1 201 GLY 201 1181 1181 GLY GLY B ? n 
B 1 202 ASP 202 1182 1182 ASP ASP B ? n 
B 1 203 SER 203 1183 1183 SER SER B ? n 
B 1 204 TRP 204 1184 1184 TRP TRP B ? n 
B 1 205 LEU 205 1185 1185 LEU LEU B ? n 
B 1 206 PHE 206 1186 1186 PHE PHE B ? n 
B 1 207 SER 207 1187 1187 SER SER B ? n 
B 1 208 ARG 208 1188 1188 ARG ARG B ? n 
B 1 209 ALA 209 1189 1189 ALA ALA B ? n 
B 1 210 LEU 210 1190 1190 LEU LEU B ? n 
B 1 211 VAL 211 1191 1191 VAL VAL B ? n 
B 1 212 SER 212 1192 1192 SER SER B ? n 
B 1 213 LYS 213 1193 1193 LYS LYS B ? n 
B 1 214 CYS 214 1194 1194 CYS CYS B ? n 
B 1 215 ARG 215 1195 1195 ARG ARG B ? n 
B 1 216 ASP 216 1196 1196 ASP ASP B ? n 
B 1 217 ALA 217 1197 1197 ALA ALA B ? n 
B 1 218 PHE 218 1198 1198 PHE PHE B ? n 
B 1 219 GLU 219 1199 1199 GLU GLU B ? n 
B 1 220 GLY 220 1200 1200 GLY GLY B ? n 
B 1 221 LEU 221 1201 1201 LEU LEU B ? n 
B 1 222 SER 222 1202 1202 SER SER B ? n 
B 1 223 SER 223 1203 1203 SER SER B ? n 
B 1 224 LEU 224 1204 1204 LEU LEU B ? n 
B 1 225 VAL 225 1205 1205 VAL VAL B ? n 
B 1 226 ASP 226 1206 1206 ASP ASP B ? n 
B 1 227 VAL 227 1207 1207 VAL VAL B ? n 
B 1 228 GLY 228 1208 1208 GLY GLY B ? n 
B 1 229 GLY 229 1209 1209 GLY GLY B ? n 
B 1 230 GLY 230 1210 1210 GLY GLY B ? n 
B 1 231 THR 231 1211 1211 THR THR B ? n 
B 1 232 GLY 232 1212 1212 GLY GLY B ? n 
B 1 233 ASN 233 1213 1213 ASN ASN B ? n 
B 1 234 THR 234 1214 1214 THR THR B ? n 
B 1 235 SER 235 1215 1215 SER SER B ? n 
B 1 236 LYS 236 1216 1216 LYS LYS B ? n 
B 1 237 VAL 237 1217 1217 VAL VAL B ? n 
B 1 238 ILE 238 1218 1218 ILE ILE B ? n 
B 1 239 ALA 239 1219 1219 ALA ALA B ? n 
B 1 240 GLU 240 1220 1220 GLU GLU B ? n 
B 1 241 THR 241 1221 1221 THR THR B ? n 
B 1 242 PHE 242 1222 1222 PHE PHE B ? n 
B 1 243 PRO 243 1223 1223 PRO PRO B ? n 
B 1 244 ASN 244 1224 1224 ASN ASN B ? n 
B 1 245 ILE 245 1225 1225 ILE ILE B ? n 
B 1 246 HIS 246 1226 1226 HIS HIS B ? n 
B 1 247 CYS 247 1227 1227 CYS CYS B ? n 
B 1 248 THR 248 1228 1228 THR THR B ? n 
B 1 249 VAL 249 1229 1229 VAL VAL B ? n 
B 1 250 PHE 250 1230 1230 PHE PHE B ? n 
B 1 251 ASP 251 1231 1231 ASP ASP B ? n 
B 1 252 LEU 252 1232 1232 LEU LEU B ? n 
B 1 253 PRO 253 1233 1233 PRO PRO B ? n 
B 1 254 HIS 254 1234 ?    ?   ?   B ? n 
B 1 255 VAL 255 1235 ?    ?   ?   B ? n 
B 1 256 VAL 256 1236 ?    ?   ?   B ? n 
B 1 257 SER 257 1237 ?    ?   ?   B ? n 
B 1 258 GLY 258 1238 1238 GLY GLY B ? n 
B 1 259 PRO 259 1239 1239 PRO PRO B ? n 
B 1 260 LYS 260 1240 1240 LYS LYS B ? n 
B 1 261 GLN 261 1241 1241 GLN GLN B ? n 
B 1 262 THR 262 1242 1242 THR THR B ? n 
B 1 263 HIS 263 1243 1243 HIS HIS B ? n 
B 1 264 PRO 264 1244 1244 PRO PRO B ? n 
B 1 265 ASN 265 1245 1245 ASN ASN B ? n 
B 1 266 LEU 266 1246 1246 LEU LEU B ? n 
B 1 267 ASP 267 1247 1247 ASP ASP B ? n 
B 1 268 TYR 268 1248 1248 TYR TYR B ? n 
B 1 269 GLU 269 1249 1249 GLU GLU B ? n 
B 1 270 SER 270 1250 1250 SER SER B ? n 
B 1 271 GLY 271 1251 1251 GLY GLY B ? n 
B 1 272 ASN 272 1252 1252 ASN ASN B ? n 
B 1 273 MET 273 1253 1253 MET MET B ? n 
B 1 274 PHE 274 1254 1254 PHE PHE B ? n 
B 1 275 THR 275 1255 1255 THR THR B ? n 
B 1 276 ASP 276 1256 1256 ASP ASP B ? n 
B 1 277 GLU 277 1257 1257 GLU GLU B ? n 
B 1 278 ILE 278 1258 1258 ILE ILE B ? n 
B 1 279 PRO 279 1259 1259 PRO PRO B ? n 
B 1 280 HIS 280 1260 1260 HIS HIS B ? n 
B 1 281 ALA 281 1261 1261 ALA ALA B ? n 
B 1 282 ASP 282 1262 1262 ASP ASP B ? n 
B 1 283 ALA 283 1263 1263 ALA ALA B ? n 
B 1 284 VAL 284 1264 1264 VAL VAL B ? n 
B 1 285 LEU 285 1265 1265 LEU LEU B ? n 
B 1 286 PHE 286 1266 1266 PHE PHE B ? n 
B 1 287 LYS 287 1267 1267 LYS LYS B ? n 
B 1 288 TRP 288 1268 1268 TRP TRP B ? n 
B 1 289 VAL 289 1269 1269 VAL VAL B ? n 
B 1 290 LEU 290 1270 1270 LEU LEU B ? n 
B 1 291 CYS 291 1271 1271 CYS CYS B ? n 
B 1 292 ASP 292 1272 1272 ASP ASP B ? n 
B 1 293 TRP 293 1273 1273 TRP TRP B ? n 
B 1 294 PRO 294 1274 1274 PRO PRO B ? n 
B 1 295 ASP 295 1275 1275 ASP ASP B ? n 
B 1 296 GLU 296 1276 1276 GLU GLU B ? n 
B 1 297 PRO 297 1277 1277 PRO PRO B ? n 
B 1 298 VAL 298 1278 1278 VAL VAL B ? n 
B 1 299 LEU 299 1279 1279 LEU LEU B ? n 
B 1 300 LYS 300 1280 1280 LYS LYS B ? n 
B 1 301 MET 301 1281 1281 MET MET B ? n 
B 1 302 LEU 302 1282 1282 LEU LEU B ? n 
B 1 303 LYS 303 1283 1283 LYS LYS B ? n 
B 1 304 GLN 304 1284 1284 GLN GLN B ? n 
B 1 305 CYS 305 1285 1285 CYS CYS B ? n 
B 1 306 LYS 306 1286 1286 LYS LYS B ? n 
B 1 307 LYS 307 1287 1287 LYS LYS B ? n 
B 1 308 ALA 308 1288 1288 ALA ALA B ? n 
B 1 309 LEU 309 1289 1289 LEU LEU B ? n 
B 1 310 THR 310 1290 1290 THR THR B ? n 
B 1 311 LYS 311 1291 ?    ?   ?   B ? n 
B 1 312 ASN 312 1292 ?    ?   ?   B ? n 
B 1 313 GLY 313 1293 ?    ?   ?   B ? n 
B 1 314 VAL 314 1294 ?    ?   ?   B ? n 
B 1 315 LYS 315 1295 1295 LYS LYS B ? n 
B 1 316 GLY 316 1296 1296 GLY GLY B ? n 
B 1 317 LYS 317 1297 1297 LYS LYS B ? n 
B 1 318 LEU 318 1298 1298 LEU LEU B ? n 
B 1 319 MET 319 1299 1299 MET MET B ? n 
B 1 320 ILE 320 1300 1300 ILE ILE B ? n 
B 1 321 ALA 321 1301 1301 ALA ALA B ? n 
B 1 322 ASP 322 1302 1302 ASP ASP B ? n 
B 1 323 HIS 323 1303 1303 HIS HIS B ? n 
B 1 324 VAL 324 1304 1304 VAL VAL B ? n 
B 1 325 LEU 325 1305 1305 LEU LEU B ? n 
B 1 326 ASP 326 1306 1306 ASP ASP B ? n 
B 1 327 HIS 327 1307 1307 HIS HIS B ? n 
B 1 328 GLU 328 1308 1308 GLU GLU B ? n 
B 1 329 SER 329 1309 1309 SER SER B ? n 
B 1 330 CYS 330 1310 1310 CYS CYS B ? n 
B 1 331 ASN 331 1311 1311 ASN ASN B ? n 
B 1 332 ASP 332 1312 1312 ASP ASP B ? n 
B 1 333 SER 333 1313 1313 SER SER B ? n 
B 1 334 ASN 334 1314 1314 ASN ASN B ? n 
B 1 335 SER 335 1315 1315 SER SER B ? n 
B 1 336 MET 336 1316 1316 MET MET B ? n 
B 1 337 GLY 337 1317 1317 GLY GLY B ? n 
B 1 338 THR 338 1318 1318 THR THR B ? n 
B 1 339 SER 339 1319 1319 SER SER B ? n 
B 1 340 LEU 340 1320 1320 LEU LEU B ? n 
B 1 341 ILE 341 1321 1321 ILE ILE B ? n 
B 1 342 LEU 342 1322 1322 LEU LEU B ? n 
B 1 343 ASP 343 1323 1323 ASP ASP B ? n 
B 1 344 MET 344 1324 1324 MET MET B ? n 
B 1 345 LEU 345 1325 1325 LEU LEU B ? n 
B 1 346 PHE 346 1326 1326 PHE PHE B ? n 
B 1 347 MET 347 1327 1327 MET MET B ? n 
B 1 348 SER 348 1328 1328 SER SER B ? n 
B 1 349 PHE 349 1329 1329 PHE PHE B ? n 
B 1 350 LEU 350 1330 1330 LEU LEU B ? n 
B 1 351 GLU 351 1331 1331 GLU GLU B ? n 
B 1 352 GLY 352 1332 1332 GLY GLY B ? n 
B 1 353 SER 353 1333 1333 SER SER B ? n 
B 1 354 LEU 354 1334 1334 LEU LEU B ? n 
B 1 355 ARG 355 1335 1335 ARG ARG B ? n 
B 1 356 THR 356 1336 1336 THR THR B ? n 
B 1 357 GLU 357 1337 1337 GLU GLU B ? n 
B 1 358 LYS 358 1338 1338 LYS LYS B ? n 
B 1 359 GLN 359 1339 1339 GLN GLN B ? n 
B 1 360 TRP 360 1340 1340 TRP TRP B ? n 
B 1 361 ALA 361 1341 1341 ALA ALA B ? n 
B 1 362 LYS 362 1342 1342 LYS LYS B ? n 
B 1 363 LEU 363 1343 1343 LEU LEU B ? n 
B 1 364 PHE 364 1344 1344 PHE PHE B ? n 
B 1 365 ALA 365 1345 1345 ALA ALA B ? n 
B 1 366 GLU 366 1346 1346 GLU GLU B ? n 
B 1 367 ALA 367 1347 1347 ALA ALA B ? n 
B 1 368 GLY 368 1348 1348 GLY GLY B ? n 
B 1 369 PHE 369 1349 1349 PHE PHE B ? n 
B 1 370 LYS 370 1350 1350 LYS LYS B ? n 
B 1 371 ASP 371 1351 1351 ASP ASP B ? n 
B 1 372 TYR 372 1352 1352 TYR TYR B ? n 
B 1 373 LYS 373 1353 1353 LYS LYS B ? n 
B 1 374 ILE 374 1354 1354 ILE ILE B ? n 
B 1 375 THR 375 1355 1355 THR THR B ? n 
B 1 376 PRO 376 1356 1356 PRO PRO B ? n 
B 1 377 VAL 377 1357 1357 VAL VAL B ? n 
B 1 378 GLY 378 1358 1358 GLY GLY B ? n 
B 1 379 GLY 379 1359 1359 GLY GLY B ? n 
B 1 380 LEU 380 1360 1360 LEU LEU B ? n 
B 1 381 ARG 381 1361 1361 ARG ARG B ? n 
B 1 382 VAL 382 1362 1362 VAL VAL B ? n 
B 1 383 LEU 383 1363 1363 LEU LEU B ? n 
B 1 384 ILE 384 1364 1364 ILE ILE B ? n 
B 1 385 GLU 385 1365 1365 GLU GLU B ? n 
B 1 386 VAL 386 1366 1366 VAL VAL B ? n 
B 1 387 TYR 387 1367 1367 TYR TYR B ? n 
B 1 388 PRO 388 1368 1368 PRO PRO B ? n 
# 
loop_
_pdbx_nonpoly_scheme.asym_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.entity_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_ins_code 
C 2 GOL 1   401  1   GOL GOL A ? 
D 2 GOL 1   402  1   GOL GOL A ? 
E 3 N7I 1   403  1   N7I STW A ? 
F 2 GOL 1   1401 1   GOL GOL B ? 
G 3 N7I 1   1402 1   N7I STW B ? 
H 4 HOH 1   501  2   HOH HOH A ? 
H 4 HOH 2   502  3   HOH HOH A ? 
H 4 HOH 3   503  4   HOH HOH A ? 
H 4 HOH 4   504  5   HOH HOH A ? 
H 4 HOH 5   505  6   HOH HOH A ? 
H 4 HOH 6   506  7   HOH HOH A ? 
H 4 HOH 7   507  8   HOH HOH A ? 
H 4 HOH 8   508  9   HOH HOH A ? 
H 4 HOH 9   509  10  HOH HOH A ? 
H 4 HOH 10  510  11  HOH HOH A ? 
H 4 HOH 11  511  12  HOH HOH A ? 
H 4 HOH 12  512  13  HOH HOH A ? 
H 4 HOH 13  513  14  HOH HOH A ? 
H 4 HOH 14  514  15  HOH HOH A ? 
H 4 HOH 15  515  16  HOH HOH A ? 
H 4 HOH 16  516  17  HOH HOH A ? 
H 4 HOH 17  517  19  HOH HOH A ? 
H 4 HOH 18  518  21  HOH HOH A ? 
H 4 HOH 19  519  24  HOH HOH A ? 
H 4 HOH 20  520  27  HOH HOH A ? 
H 4 HOH 21  521  28  HOH HOH A ? 
H 4 HOH 22  522  29  HOH HOH A ? 
H 4 HOH 23  523  30  HOH HOH A ? 
H 4 HOH 24  524  32  HOH HOH A ? 
H 4 HOH 25  525  34  HOH HOH A ? 
H 4 HOH 26  526  35  HOH HOH A ? 
H 4 HOH 27  527  36  HOH HOH A ? 
H 4 HOH 28  528  39  HOH HOH A ? 
H 4 HOH 29  529  42  HOH HOH A ? 
H 4 HOH 30  530  43  HOH HOH A ? 
H 4 HOH 31  531  44  HOH HOH A ? 
H 4 HOH 32  532  45  HOH HOH A ? 
H 4 HOH 33  533  49  HOH HOH A ? 
H 4 HOH 34  534  52  HOH HOH A ? 
H 4 HOH 35  535  54  HOH HOH A ? 
H 4 HOH 36  536  59  HOH HOH A ? 
H 4 HOH 37  537  61  HOH HOH A ? 
H 4 HOH 38  538  64  HOH HOH A ? 
H 4 HOH 39  539  65  HOH HOH A ? 
H 4 HOH 40  540  67  HOH HOH A ? 
H 4 HOH 41  541  70  HOH HOH A ? 
H 4 HOH 42  542  71  HOH HOH A ? 
H 4 HOH 43  543  73  HOH HOH A ? 
H 4 HOH 44  544  75  HOH HOH A ? 
H 4 HOH 45  545  77  HOH HOH A ? 
H 4 HOH 46  546  78  HOH HOH A ? 
H 4 HOH 47  547  80  HOH HOH A ? 
H 4 HOH 48  548  82  HOH HOH A ? 
H 4 HOH 49  549  87  HOH HOH A ? 
H 4 HOH 50  550  88  HOH HOH A ? 
H 4 HOH 51  551  91  HOH HOH A ? 
H 4 HOH 52  552  92  HOH HOH A ? 
H 4 HOH 53  553  94  HOH HOH A ? 
H 4 HOH 54  554  95  HOH HOH A ? 
H 4 HOH 55  555  96  HOH HOH A ? 
H 4 HOH 56  556  97  HOH HOH A ? 
H 4 HOH 57  557  98  HOH HOH A ? 
H 4 HOH 58  558  100 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 59  559  101 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 60  560  103 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 61  561  104 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 62  562  105 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 63  563  107 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 64  564  108 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 65  565  110 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 66  566  111 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 67  567  112 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 68  568  115 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 69  569  118 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 70  570  119 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 71  571  120 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 72  572  122 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 73  573  123 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 74  574  125 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 75  575  126 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 76  576  130 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 77  577  131 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 78  578  132 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 79  579  135 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 80  580  136 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 81  581  137 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 82  582  140 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 83  583  141 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 84  584  142 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 85  585  144 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 86  586  147 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 87  587  148 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 88  588  149 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 89  589  150 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 90  590  151 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 91  591  152 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 92  592  154 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 93  593  157 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 94  594  158 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 95  595  161 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 96  596  162 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 97  597  163 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 98  598  167 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 99  599  168 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 100 600  169 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 101 601  174 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 102 602  175 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 103 603  176 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 104 604  177 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 105 605  178 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 106 606  180 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 107 607  183 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 108 608  186 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 109 609  189 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 110 610  190 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 111 611  192 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 112 612  196 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 113 613  197 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 114 614  198 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 115 615  201 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 116 616  203 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 117 617  204 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 118 618  206 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 119 619  207 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 120 620  210 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 121 621  211 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 122 622  217 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 123 623  219 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 124 624  220 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 125 625  221 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 126 626  222 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 127 627  223 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 128 628  226 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 129 629  227 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 130 630  228 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 131 631  229 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 132 632  233 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 133 633  235 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 134 634  237 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 135 635  240 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 136 636  241 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 137 637  243 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 138 638  244 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 139 639  245 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 140 640  246 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 141 641  247 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 142 642  248 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 143 643  249 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 144 644  256 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 145 645  259 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 146 646  260 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 147 647  264 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 148 648  265 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 149 649  266 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 150 650  267 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 151 651  268 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 152 652  269 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 153 653  272 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 154 654  273 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 155 655  274 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 156 656  277 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 157 657  278 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 158 658  282 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 159 659  286 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 160 660  291 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 161 661  293 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 162 662  295 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 163 663  296 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 164 664  303 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 165 665  304 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 166 666  306 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 167 667  310 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 168 668  314 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 169 669  316 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 170 670  321 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 171 671  324 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 172 672  325 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 173 673  326 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 174 674  332 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 175 675  333 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 176 676  335 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 177 677  336 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 178 678  340 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 179 679  342 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 180 680  343 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 181 681  345 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 182 682  350 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 183 683  351 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 184 684  352 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 185 685  353 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 186 686  354 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 187 687  356 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 188 688  357 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 189 689  360 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 190 690  361 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 191 691  364 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 192 692  366 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 193 693  367 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 194 694  368 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 195 695  371 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 196 696  381 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 197 697  382 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 198 698  383 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 199 699  384 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 200 700  386 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 201 701  389 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 202 702  390 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 203 703  393 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 204 704  395 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 205 705  400 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 206 706  403 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 207 707  404 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 208 708  406 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 209 709  407 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 210 710  415 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 211 711  427 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 212 712  428 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 213 713  431 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 214 714  433 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 215 715  438 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 216 716  443 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 217 717  448 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 218 718  453 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 219 719  454 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 220 720  455 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 221 721  457 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 222 722  459 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 223 723  461 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 224 724  462 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 225 725  465 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 226 726  471 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 227 727  474 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 228 728  485 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 229 729  496 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 230 730  544 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 231 731  548 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 232 732  549 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 233 733  552 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 234 734  559 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 235 735  595 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 236 736  596 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 237 737  628 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 238 738  631 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 239 739  633 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 240 740  634 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 241 741  635 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 242 742  636 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 243 743  638 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 244 744  640 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 245 745  641 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 246 746  642 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 247 747  643 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 248 748  644 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 249 749  645 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 250 750  647 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 251 751  648 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 252 752  677 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 253 753  678 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 254 754  680 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 255 755  681 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 256 756  683 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 257 757  684 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 258 758  685 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 259 759  690 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 260 760  691 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 261 761  693 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 262 762  696 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 263 763  699 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 264 764  700 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 265 765  701 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 266 766  703 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 267 767  705 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 268 768  706 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 269 769  707 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 270 770  716 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 271 771  717 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 272 772  719 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 273 773  720 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 274 774  721 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 275 775  722 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 276 776  724 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 277 777  727 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 278 778  729 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 279 779  730 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 280 780  731 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 281 781  732 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 282 782  738 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 283 783  742 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 284 784  743 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 285 785  746 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 286 786  749 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 287 787  750 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 288 788  751 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 289 789  752 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 290 790  756 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 291 791  758 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 292 792  760 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 293 793  761 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 294 794  762 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 295 795  766 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 296 796  768 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 297 797  769 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 298 798  773 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 299 799  775 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 300 800  776 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 301 801  778 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 302 802  780 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 303 803  781 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 304 804  782 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 305 805  783 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 306 806  784 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 307 807  785 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 308 808  789 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 309 809  792 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 310 810  794 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 311 811  795 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 312 812  796 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 313 813  798 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 314 814  799 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 315 815  800 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 316 816  801 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 317 817  803 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 318 818  805 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 319 819  806 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 320 820  809 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 321 821  811 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 322 822  814 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 323 823  816 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 324 824  817 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 325 825  822 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 326 826  824 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 327 827  829 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 328 828  832 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 329 829  834 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 330 830  835 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 331 831  837 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 332 832  838 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 333 833  839 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 334 834  843 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 335 835  853 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 336 836  854 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 337 837  855 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 338 838  857 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 339 839  859 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 340 840  863 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 341 841  864 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 342 842  867 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 343 843  868 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 344 844  869 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 345 845  872 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 346 846  873 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 347 847  876 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 348 848  892 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 349 849  893 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 350 850  894 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 351 851  895 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 352 852  896 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 353 853  899 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 354 854  901 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 355 855  902 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 356 856  908 HOH HOH A ? 
H 4 HOH 357 857  912 HOH HOH A ? 
I 4 HOH 1   1501 18  HOH HOH B ? 
I 4 HOH 2   1502 20  HOH HOH B ? 
I 4 HOH 3   1503 22  HOH HOH B ? 
I 4 HOH 4   1504 23  HOH HOH B ? 
I 4 HOH 5   1505 25  HOH HOH B ? 
I 4 HOH 6   1506 26  HOH HOH B ? 
I 4 HOH 7   1507 31  HOH HOH B ? 
I 4 HOH 8   1508 33  HOH HOH B ? 
I 4 HOH 9   1509 37  HOH HOH B ? 
I 4 HOH 10  1510 38  HOH HOH B ? 
I 4 HOH 11  1511 40  HOH HOH B ? 
I 4 HOH 12  1512 41  HOH HOH B ? 
I 4 HOH 13  1513 46  HOH HOH B ? 
I 4 HOH 14  1514 47  HOH HOH B ? 
I 4 HOH 15  1515 48  HOH HOH B ? 
I 4 HOH 16  1516 50  HOH HOH B ? 
I 4 HOH 17  1517 51  HOH HOH B ? 
I 4 HOH 18  1518 53  HOH HOH B ? 
I 4 HOH 19  1519 55  HOH HOH B ? 
I 4 HOH 20  1520 56  HOH HOH B ? 
I 4 HOH 21  1521 57  HOH HOH B ? 
I 4 HOH 22  1522 58  HOH HOH B ? 
I 4 HOH 23  1523 60  HOH HOH B ? 
I 4 HOH 24  1524 62  HOH HOH B ? 
I 4 HOH 25  1525 63  HOH HOH B ? 
I 4 HOH 26  1526 66  HOH HOH B ? 
I 4 HOH 27  1527 68  HOH HOH B ? 
I 4 HOH 28  1528 69  HOH HOH B ? 
I 4 HOH 29  1529 72  HOH HOH B ? 
I 4 HOH 30  1530 74  HOH HOH B ? 
I 4 HOH 31  1531 76  HOH HOH B ? 
I 4 HOH 32  1532 79  HOH HOH B ? 
I 4 HOH 33  1533 81  HOH HOH B ? 
I 4 HOH 34  1534 83  HOH HOH B ? 
I 4 HOH 35  1535 84  HOH HOH B ? 
I 4 HOH 36  1536 85  HOH HOH B ? 
I 4 HOH 37  1537 86  HOH HOH B ? 
I 4 HOH 38  1538 89  HOH HOH B ? 
I 4 HOH 39  1539 90  HOH HOH B ? 
I 4 HOH 40  1540 93  HOH HOH B ? 
I 4 HOH 41  1541 99  HOH HOH B ? 
I 4 HOH 42  1542 102 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 43  1543 106 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 44  1544 109 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 45  1545 113 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 46  1546 114 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 47  1547 116 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 48  1548 117 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 49  1549 121 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 50  1550 124 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 51  1551 127 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 52  1552 128 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 53  1553 133 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 54  1554 134 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 55  1555 138 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 56  1556 139 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 57  1557 143 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 58  1558 145 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 59  1559 146 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 60  1560 153 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 61  1561 155 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 62  1562 156 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 63  1563 159 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 64  1564 160 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 65  1565 164 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 66  1566 165 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 67  1567 166 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 68  1568 170 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 69  1569 171 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 70  1570 172 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 71  1571 173 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 72  1572 179 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 73  1573 181 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 74  1574 182 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 75  1575 184 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 76  1576 185 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 77  1577 187 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 78  1578 188 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 79  1579 191 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 80  1580 193 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 81  1581 194 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 82  1582 195 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 83  1583 199 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 84  1584 200 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 85  1585 202 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 86  1586 205 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 87  1587 208 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 88  1588 212 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 89  1589 213 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 90  1590 214 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 91  1591 215 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 92  1592 216 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 93  1593 218 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 94  1594 224 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 95  1595 225 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 96  1596 230 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 97  1597 231 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 98  1598 232 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 99  1599 234 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 100 1600 236 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 101 1601 238 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 102 1602 239 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 103 1603 242 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 104 1604 251 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 105 1605 252 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 106 1606 253 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 107 1607 254 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 108 1608 255 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 109 1609 257 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 110 1610 258 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 111 1611 261 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 112 1612 262 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 113 1613 263 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 114 1614 270 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 115 1615 271 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 116 1616 275 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 117 1617 276 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 118 1618 279 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 119 1619 280 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 120 1620 281 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 121 1621 283 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 122 1622 284 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 123 1623 285 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 124 1624 287 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 125 1625 288 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 126 1626 289 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 127 1627 290 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 128 1628 292 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 129 1629 294 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 130 1630 297 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 131 1631 298 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 132 1632 299 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 133 1633 300 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 134 1634 301 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 135 1635 307 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 136 1636 308 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 137 1637 309 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 138 1638 311 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 139 1639 312 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 140 1640 313 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 141 1641 317 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 142 1642 318 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 143 1643 319 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 144 1644 320 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 145 1645 322 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 146 1646 323 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 147 1647 329 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 148 1648 331 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 149 1649 337 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 150 1650 341 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 151 1651 346 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 152 1652 347 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 153 1653 355 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 154 1654 358 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 155 1655 359 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 156 1656 362 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 157 1657 365 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 158 1658 370 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 159 1659 372 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 160 1660 375 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 161 1661 376 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 162 1662 378 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 163 1663 385 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 164 1664 388 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 165 1665 391 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 166 1666 392 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 167 1667 394 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 168 1668 396 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 169 1669 397 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 170 1670 401 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 171 1671 402 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 172 1672 405 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 173 1673 409 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 174 1674 410 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 175 1675 414 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 176 1676 416 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 177 1677 418 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 178 1678 420 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 179 1679 421 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 180 1680 422 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 181 1681 423 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 182 1682 425 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 183 1683 432 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 184 1684 441 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 185 1685 442 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 186 1686 445 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 187 1687 446 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 188 1688 451 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 189 1689 452 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 190 1690 467 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 191 1691 468 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 192 1692 470 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 193 1693 489 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 194 1694 508 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 195 1695 512 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 196 1696 525 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 197 1697 561 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 198 1698 562 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 199 1699 564 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 200 1700 586 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 201 1701 589 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 202 1702 590 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 203 1703 592 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 204 1704 630 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 205 1705 649 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 206 1706 650 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 207 1707 651 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 208 1708 652 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 209 1709 653 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 210 1710 654 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 211 1711 655 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 212 1712 656 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 213 1713 658 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 214 1714 659 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 215 1715 660 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 216 1716 661 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 217 1717 662 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 218 1718 664 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 219 1719 665 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 220 1720 666 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 221 1721 667 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 222 1722 669 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 223 1723 671 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 224 1724 672 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 225 1725 673 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 226 1726 676 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 227 1727 679 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 228 1728 682 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 229 1729 686 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 230 1730 688 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 231 1731 689 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 232 1732 695 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 233 1733 697 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 234 1734 702 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 235 1735 708 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 236 1736 709 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 237 1737 710 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 238 1738 712 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 239 1739 713 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 240 1740 714 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 241 1741 718 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 242 1742 728 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 243 1743 733 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 244 1744 734 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 245 1745 735 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 246 1746 736 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 247 1747 739 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 248 1748 748 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 249 1749 754 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 250 1750 755 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 251 1751 759 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 252 1752 763 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 253 1753 764 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 254 1754 765 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 255 1755 767 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 256 1756 777 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 257 1757 786 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 258 1758 787 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 259 1759 788 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 260 1760 790 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 261 1761 791 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 262 1762 793 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 263 1763 797 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 264 1764 802 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 265 1765 804 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 266 1766 807 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 267 1767 810 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 268 1768 812 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 269 1769 813 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 270 1770 815 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 271 1771 818 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 272 1772 819 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 273 1773 820 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 274 1774 821 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 275 1775 823 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 276 1776 826 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 277 1777 830 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 278 1778 831 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 279 1779 833 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 280 1780 840 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 281 1781 841 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 282 1782 846 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 283 1783 849 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 284 1784 856 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 285 1785 858 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 286 1786 861 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 287 1787 862 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 288 1788 865 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 289 1789 870 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 290 1790 871 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 291 1791 878 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 292 1792 884 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 293 1793 885 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 294 1794 887 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 295 1795 891 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 296 1796 898 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 297 1797 900 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 298 1798 903 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 299 1799 904 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 300 1800 905 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 301 1801 906 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 302 1802 907 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 303 1803 909 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 304 1804 910 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 305 1805 911 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 306 1806 129 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 307 1807 637 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 308 1808 757 HOH HOH B ? 
I 4 HOH 309 1809 825 HOH HOH B ? 
# 
loop_
_chem_comp.id 
_chem_comp.type 
_chem_comp.mon_nstd_flag 
_chem_comp.name 
_chem_comp.pdbx_synonyms 
_chem_comp.formula 
_chem_comp.formula_weight 
ALA "L-peptide linking" y ALANINE                                            ?                               "C3 H7 N O2"     89.093  
ARG "L-peptide linking" y ARGININE                                           ?                               "C6 H15 N4 O2 1" 175.209 
ASN "L-peptide linking" y ASPARAGINE                                         ?                               "C4 H8 N2 O3"    132.118 
ASP "L-peptide linking" y "ASPARTIC ACID"                                    ?                               "C4 H7 N O4"     133.103 
CYS "L-peptide linking" y CYSTEINE                                           ?                               "C3 H7 N O2 S"   121.158 
GLN "L-peptide linking" y GLUTAMINE                                          ?                               "C5 H10 N2 O3"   146.144 
GLU "L-peptide linking" y "GLUTAMIC ACID"                                    ?                               "C5 H9 N O4"     147.129 
GLY "peptide linking"   y GLYCINE                                            ?                               "C2 H5 N O2"     75.067  
GOL non-polymer         . GLYCEROL                                           "GLYCERIN; PROPANE-1,2,3-TRIOL" "C3 H8 O3"       92.094  
HIS "L-peptide linking" y HISTIDINE                                          ?                               "C6 H10 N3 O2 1" 156.162 
HOH non-polymer         . WATER                                              ?                               "H2 O"           18.015  
ILE "L-peptide linking" y ISOLEUCINE                                         ?                               "C6 H13 N O2"    131.173 
LEU "L-peptide linking" y LEUCINE                                            ?                               "C6 H13 N O2"    131.173 
LYS "L-peptide linking" y LYSINE                                             ?                               "C6 H15 N2 O2 1" 147.195 
MET "L-peptide linking" y METHIONINE                                         ?                               "C5 H11 N O2 S"  149.211 
N7I non-polymer         . "4-[(1E)-3-hydroxyprop-1-en-1-yl]-2-methoxyphenol" "Coniferyl alcohol"             "C10 H12 O3"     180.200 
PHE "L-peptide linking" y PHENYLALANINE                                      ?                               "C9 H11 N O2"    165.189 
PRO "L-peptide linking" y PROLINE                                            ?                               "C5 H9 N O2"     115.130 
SER "L-peptide linking" y SERINE                                             ?                               "C3 H7 N O3"     105.093 
THR "L-peptide linking" y THREONINE                                          ?                               "C4 H9 N O3"     119.119 
TRP "L-peptide linking" y TRYPTOPHAN                                         ?                               "C11 H12 N2 O2"  204.225 
TYR "L-peptide linking" y TYROSINE                                           ?                               "C9 H11 N O3"    181.189 
VAL "L-peptide linking" y VALINE                                             ?                               "C5 H11 N O2"    117.146 
# 
loop_
_struct_asym.id 
_struct_asym.pdbx_blank_PDB_chainid_flag 
_struct_asym.pdbx_modified 
_struct_asym.entity_id 
_struct_asym.details 
A N N 1 ? 
B N N 1 ? 
C N N 2 ? 
D N N 2 ? 
E N N 3 ? 
F N N 2 ? 
G N N 3 ? 
H N N 4 ? 
I N N 4 ? 
# 
_struct_conf_type.id          HELX_P 
_struct_conf_type.criteria    ? 
_struct_conf_type.reference   ? 
# 
loop_
_struct_conf.conf_type_id 
_struct_conf.id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_id 
_struct_conf.beg_label_comp_id 
_struct_conf.beg_label_asym_id 
_struct_conf.beg_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_conf.end_label_comp_id 
_struct_conf.end_label_asym_id 
_struct_conf.end_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_conf.beg_auth_comp_id 
_struct_conf.beg_auth_asym_id 
_struct_conf.beg_auth_seq_id 
_struct_conf.end_auth_comp_id 
_struct_conf.end_auth_asym_id 
_struct_conf.end_auth_seq_id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_class 
_struct_conf.details 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_length 
HELX_P HELX_P1  AA1 ALA A 23  ? PHE A 40  ? ALA A 3    PHE A 20   1 ? 18 
HELX_P HELX_P2  AA2 GLY A 42  ? GLU A 54  ? GLY A 22   GLU A 34   1 ? 13 
HELX_P HELX_P3  AA3 ILE A 57  ? HIS A 64  ? ILE A 37   HIS A 44   1 ? 8  
HELX_P HELX_P4  AA4 LEU A 70  ? ALA A 76  ? LEU A 50   ALA A 56   1 ? 7  
HELX_P HELX_P5  AA5 ALA A 84  ? LEU A 97  ? ALA A 64   LEU A 77   1 ? 14 
HELX_P HELX_P6  AA6 ARG A 136 ? SER A 142 ? ARG A 116  SER A 122  1 ? 7  
HELX_P HELX_P7  AA7 GLU A 145 ? VAL A 148 ? GLU A 125  VAL A 128  1 ? 4  
HELX_P HELX_P8  AA8 MET A 154 ? LEU A 158 ? MET A 134  LEU A 138  1 ? 5  
HELX_P HELX_P9  AA9 ALA A 171 ? PHE A 174 ? ALA A 151  PHE A 154  1 ? 4  
HELX_P HELX_P10 AB1 VAL A 181 ? GLU A 187 ? VAL A 161  GLU A 167  1 ? 7  
HELX_P HELX_P11 AB2 ALA A 189 ? LYS A 213 ? ALA A 169  LYS A 193  1 ? 25 
HELX_P HELX_P12 AB3 ASN A 233 ? THR A 241 ? ASN A 213  THR A 221  1 ? 9  
HELX_P HELX_P13 AB4 ASP A 295 ? ALA A 308 ? ASP A 275  ALA A 288  1 ? 14 
HELX_P HELX_P14 AB5 SER A 333 ? PHE A 349 ? SER A 313  PHE A 329  1 ? 17 
HELX_P HELX_P15 AB6 GLU A 357 ? ALA A 367 ? GLU A 337  ALA A 347  1 ? 11 
HELX_P HELX_P16 AB7 ALA B 23  ? PHE B 40  ? ALA B 1003 PHE B 1020 1 ? 18 
HELX_P HELX_P17 AB8 GLY B 42  ? GLU B 54  ? GLY B 1022 GLU B 1034 1 ? 13 
HELX_P HELX_P18 AB9 ILE B 57  ? HIS B 64  ? ILE B 1037 HIS B 1044 1 ? 8  
HELX_P HELX_P19 AC1 LEU B 70  ? ALA B 76  ? LEU B 1050 ALA B 1056 1 ? 7  
HELX_P HELX_P20 AC2 ALA B 84  ? LEU B 97  ? ALA B 1064 LEU B 1077 1 ? 14 
HELX_P HELX_P21 AC3 ARG B 136 ? SER B 142 ? ARG B 1116 SER B 1122 1 ? 7  
HELX_P HELX_P22 AC4 GLU B 145 ? VAL B 148 ? GLU B 1125 VAL B 1128 1 ? 4  
HELX_P HELX_P23 AC5 MET B 154 ? LEU B 158 ? MET B 1134 LEU B 1138 1 ? 5  
HELX_P HELX_P24 AC6 ALA B 171 ? PHE B 174 ? ALA B 1151 PHE B 1154 1 ? 4  
HELX_P HELX_P25 AC7 VAL B 181 ? GLU B 187 ? VAL B 1161 GLU B 1167 1 ? 7  
HELX_P HELX_P26 AC8 ALA B 189 ? LYS B 213 ? ALA B 1169 LYS B 1193 1 ? 25 
HELX_P HELX_P27 AC9 ASN B 233 ? THR B 241 ? ASN B 1213 THR B 1221 1 ? 9  
HELX_P HELX_P28 AD1 ASP B 295 ? ALA B 308 ? ASP B 1275 ALA B 1288 1 ? 14 
HELX_P HELX_P29 AD2 SER B 333 ? PHE B 349 ? SER B 1313 PHE B 1329 1 ? 17 
HELX_P HELX_P30 AD3 GLU B 357 ? ALA B 367 ? GLU B 1337 ALA B 1347 1 ? 11 
# 
loop_
_struct_sheet.id 
_struct_sheet.type 
_struct_sheet.number_strands 
_struct_sheet.details 
AA1 ? 3 ? 
AA2 ? 7 ? 
AA3 ? 3 ? 
AA4 ? 7 ? 
# 
loop_
_struct_sheet_order.sheet_id 
_struct_sheet_order.range_id_1 
_struct_sheet_order.range_id_2 
_struct_sheet_order.offset 
_struct_sheet_order.sense 
AA1 1 2 ? anti-parallel 
AA1 2 3 ? anti-parallel 
AA2 1 2 ? parallel      
AA2 2 3 ? parallel      
AA2 3 4 ? parallel      
AA2 4 5 ? parallel      
AA2 5 6 ? anti-parallel 
AA2 6 7 ? anti-parallel 
AA3 1 2 ? anti-parallel 
AA3 2 3 ? anti-parallel 
AA4 1 2 ? parallel      
AA4 2 3 ? parallel      
AA4 3 4 ? parallel      
AA4 4 5 ? parallel      
AA4 5 6 ? anti-parallel 
AA4 6 7 ? anti-parallel 
# 
loop_
_struct_sheet_range.sheet_id 
_struct_sheet_range.id 
_struct_sheet_range.beg_label_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_label_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.end_label_comp_id 
_struct_sheet_range.end_label_asym_id 
_struct_sheet_range.end_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.beg_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_seq_id 
_struct_sheet_range.end_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.end_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.end_auth_seq_id 
AA1 1 ILE A 68  ? PRO A 69  ? ILE A 48   PRO A 49   
AA1 2 SER A 117 ? LEU A 120 ? SER A 97   LEU A 100  
AA1 3 PHE A 100 ? VAL A 103 ? PHE A 80   VAL A 83   
AA2 1 LEU A 266 ? SER A 270 ? LEU A 246  SER A 250  
AA2 2 HIS A 246 ? ASP A 251 ? HIS A 226  ASP A 231  
AA2 3 SER A 223 ? VAL A 227 ? SER A 203  VAL A 207  
AA2 4 ALA A 283 ? LYS A 287 ? ALA A 263  LYS A 267  
AA2 5 LYS A 317 ? ASP A 322 ? LYS A 297  ASP A 302  
AA2 6 ARG A 381 ? TYR A 387 ? ARG A 361  TYR A 367  
AA2 7 ASP A 371 ? GLY A 378 ? ASP A 351  GLY A 358  
AA3 1 ILE B 68  ? PRO B 69  ? ILE B 1048 PRO B 1049 
AA3 2 SER B 117 ? LEU B 120 ? SER B 1097 LEU B 1100 
AA3 3 PHE B 100 ? VAL B 103 ? PHE B 1080 VAL B 1083 
AA4 1 LEU B 266 ? SER B 270 ? LEU B 1246 SER B 1250 
AA4 2 HIS B 246 ? ASP B 251 ? HIS B 1226 ASP B 1231 
AA4 3 SER B 223 ? VAL B 227 ? SER B 1203 VAL B 1207 
AA4 4 ALA B 283 ? LYS B 287 ? ALA B 1263 LYS B 1267 
AA4 5 LYS B 317 ? ASP B 322 ? LYS B 1297 ASP B 1302 
AA4 6 ARG B 381 ? TYR B 387 ? ARG B 1361 TYR B 1367 
AA4 7 ASP B 371 ? GLY B 378 ? ASP B 1351 GLY B 1358 
# 
_atom_sites.entry_id                    XXXX 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][1]   0.013155 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][2]   0.009574 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][3]   0.009107 
_atom_sites.fract_transf_vector[1]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[2]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[3]      0.00000 
# 
loop_
_atom_type.symbol 
C 
N 
O 
S 
# 
_entry.id   XXXX 
# 
loop_
_pdbx_chain_remapping.entity_id 
_pdbx_chain_remapping.label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.applied_operations 
1 A A A A 1 
1 B B B B 1 
2 C A C A 1 
2 D A D A 1 
3 E A E A 1 
2 F B F B 1 
3 G B G B 1 
4 H A H A 1 
4 I B I B 1 
# 
loop_
_pdbx_entity_nonpoly.entity_id 
_pdbx_entity_nonpoly.name 
_pdbx_entity_nonpoly.comp_id 
2 GLYCEROL                                           GOL 
3 "4-[(1E)-3-hydroxyprop-1-en-1-yl]-2-methoxyphenol" N7I 
4 water                                              HOH 
# 
loop_
_pdbx_entity_remapping.entity_id 
_pdbx_entity_remapping.orig_entity_id 
1 1 
2 2 
3 3 
4 4 
# 
loop_
_pdbx_struct_sheet_hbond.sheet_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_1 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_2 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_seq_id 
AA1 1 2 N ILE A 68  ? N ILE A 48   O TYR A 118 ? O TYR A 98   
AA1 2 3 O TRP A 119 ? O TRP A 99   N THR A 101 ? N THR A 81   
AA2 1 2 O GLU A 269 ? O GLU A 249  N VAL A 249 ? N VAL A 229  
AA2 2 3 O THR A 248 ? O THR A 228  N ASP A 226 ? N ASP A 206  
AA2 3 4 N VAL A 225 ? N VAL A 205  O LEU A 285 ? O LEU A 265  
AA2 4 5 N VAL A 284 ? N VAL A 264  O MET A 319 ? O MET A 299  
AA2 5 6 N ILE A 320 ? N ILE A 300  O ILE A 384 ? O ILE A 364  
AA2 6 7 O GLU A 385 ? O GLU A 365  N LYS A 373 ? N LYS A 353  
AA3 1 2 N ILE B 68  ? N ILE B 1048 O TYR B 118 ? O TYR B 1098 
AA3 2 3 O SER B 117 ? O SER B 1097 N VAL B 103 ? N VAL B 1083 
AA4 1 2 O ASP B 267 ? O ASP B 1247 N VAL B 249 ? N VAL B 1229 
AA4 2 3 O THR B 248 ? O THR B 1228 N ASP B 226 ? N ASP B 1206 
AA4 3 4 N VAL B 225 ? N VAL B 1205 O LEU B 285 ? O LEU B 1265 
AA4 4 5 N VAL B 284 ? N VAL B 1264 O MET B 319 ? O MET B 1299 
AA4 5 6 N ILE B 320 ? N ILE B 1300 O ILE B 384 ? O ILE B 1364 
AA4 6 7 O LEU B 383 ? O LEU B 1363 N THR B 375 ? N THR B 1355 
# 
loop_
_atom_site.group_PDB 
_atom_site.id 
_atom_site.type_symbol 
_atom_site.label_atom_id 
_atom_site.label_alt_id 
_atom_site.label_comp_id 
_atom_site.label_asym_id 
_atom_site.label_entity_id 
_atom_site.label_seq_id 
_atom_site.pdbx_PDB_ins_code 
_atom_site.Cartn_x 
_atom_site.Cartn_y 
_atom_site.Cartn_z 
_atom_site.occupancy 
_atom_site.B_iso_or_equiv 
_atom_site.Cartn_x_esd 
_atom_site.Cartn_y_esd 
_atom_site.Cartn_z_esd 
_atom_site.occupancy_esd 
_atom_site.B_iso_or_equiv_esd 
_atom_site.pdbx_formal_charge 
_atom_site.auth_seq_id 
_atom_site.auth_comp_id 
_atom_site.auth_asym_id 
_atom_site.auth_atom_id 
_atom_site.pdbx_PDB_model_num 
ATOM   1    N N   . MET A 1 21  ? -20.770 -1.999  -15.971 1.00 49.57 ? ? ? ? ? ? 1    MET A N   1 
ATOM   2    C CA  . MET A 1 21  ? -20.477 -3.361  -16.402 1.00 45.24 ? ? ? ? ? ? 1    MET A CA  1 
ATOM   3    C C   . MET A 1 21  ? -20.928 -4.378  -15.366 1.00 45.35 ? ? ? ? ? ? 1    MET A C   1 
ATOM   4    O O   . MET A 1 21  ? -20.595 -4.260  -14.185 1.00 48.71 ? ? ? ? ? ? 1    MET A O   1 
ATOM   5    C CB  . MET A 1 21  ? -18.981 -3.538  -16.659 1.00 39.69 ? ? ? ? ? ? 1    MET A CB  1 
ATOM   6    C CG  . MET A 1 21  ? -18.584 -4.982  -16.909 1.00 34.90 ? ? ? ? ? ? 1    MET A CG  1 
ATOM   7    S SD  . MET A 1 21  ? -16.813 -5.202  -17.109 1.00 37.79 ? ? ? ? ? ? 1    MET A SD  1 
ATOM   8    C CE  . MET A 1 21  ? -16.472 -4.042  -18.432 1.00 44.40 ? ? ? ? ? ? 1    MET A CE  1 
ATOM   9    N N   . ASP A 1 22  ? -21.678 -5.384  -15.804 1.00 38.36 ? ? ? ? ? ? 2    ASP A N   1 
ATOM   10   C CA  . ASP A 1 22  ? -22.144 -6.401  -14.873 1.00 39.89 ? ? ? ? ? ? 2    ASP A CA  1 
ATOM   11   C C   . ASP A 1 22  ? -21.044 -7.408  -14.566 1.00 34.35 ? ? ? ? ? ? 2    ASP A C   1 
ATOM   12   O O   . ASP A 1 22  ? -20.021 -7.460  -15.259 1.00 29.45 ? ? ? ? ? ? 2    ASP A O   1 
ATOM   13   C CB  . ASP A 1 22  ? -23.431 -7.089  -15.356 1.00 45.21 ? ? ? ? ? ? 2    ASP A CB  1 
ATOM   14   C CG  . ASP A 1 22  ? -23.292 -7.725  -16.727 1.00 46.75 ? ? ? ? ? ? 2    ASP A CG  1 
ATOM   15   O OD1 . ASP A 1 22  ? -22.179 -8.141  -17.102 1.00 47.70 ? ? ? ? ? ? 2    ASP A OD1 1 
ATOM   16   O OD2 . ASP A 1 22  ? -24.318 -7.822  -17.432 1.00 49.97 ? ? ? ? ? ? 2    ASP A OD2 1 
ATOM   17   N N   . ALA A 1 23  ? -21.263 -8.191  -13.517 1.00 35.93 ? ? ? ? ? ? 3    ALA A N   1 
ATOM   18   C CA  . ALA A 1 23  ? -20.280 -9.161  -13.057 1.00 30.60 ? ? ? ? ? ? 3    ALA A CA  1 
ATOM   19   C C   . ALA A 1 23  ? -19.911 -10.165 -14.138 1.00 30.13 ? ? ? ? ? ? 3    ALA A C   1 
ATOM   20   O O   . ALA A 1 23  ? -18.737 -10.477 -14.322 1.00 28.41 ? ? ? ? ? ? 3    ALA A O   1 
ATOM   21   C CB  . ALA A 1 23  ? -20.800 -9.883  -11.824 1.00 34.70 ? ? ? ? ? ? 3    ALA A CB  1 
ATOM   22   N N   . ALA A 1 24  ? -20.918 -10.668 -14.846 1.00 32.68 ? ? ? ? ? ? 4    ALA A N   1 
ATOM   23   C CA  . ALA A 1 24  ? -20.704 -11.660 -15.892 1.00 31.94 ? ? ? ? ? ? 4    ALA A CA  1 
ATOM   24   C C   . ALA A 1 24  ? -19.724 -11.156 -16.946 1.00 28.73 ? ? ? ? ? ? 4    ALA A C   1 
ATOM   25   O O   . ALA A 1 24  ? -18.861 -11.893 -17.397 1.00 25.34 ? ? ? ? ? ? 4    ALA A O   1 
ATOM   26   C CB  . ALA A 1 24  ? -22.030 -12.052 -16.539 1.00 36.07 ? ? ? ? ? ? 4    ALA A CB  1 
ATOM   27   N N   . THR A 1 25  ? -19.861 -9.889  -17.320 1.00 28.91 ? ? ? ? ? ? 5    THR A N   1 
ATOM   28   C CA  . THR A 1 25  ? -18.984 -9.295  -18.314 1.00 26.87 ? ? ? ? ? ? 5    THR A CA  1 
ATOM   29   C C   . THR A 1 25  ? -17.575 -9.125  -17.767 1.00 21.11 ? ? ? ? ? ? 5    THR A C   1 
ATOM   30   O O   . THR A 1 25  ? -16.609 -9.360  -18.475 1.00 21.68 ? ? ? ? ? ? 5    THR A O   1 
ATOM   31   C CB  . THR A 1 25  ? -19.513 -7.939  -18.787 1.00 29.95 ? ? ? ? ? ? 5    THR A CB  1 
ATOM   32   O OG1 . THR A 1 25  ? -20.825 -8.116  -19.332 1.00 34.84 ? ? ? ? ? ? 5    THR A OG1 1 
ATOM   33   C CG2 . THR A 1 25  ? -18.601 -7.352  -19.852 1.00 30.02 ? ? ? ? ? ? 5    THR A CG2 1 
ATOM   34   N N   . ALA A 1 26  ? -17.474 -8.726  -16.499 1.00 23.95 ? ? ? ? ? ? 6    ALA A N   1 
ATOM   35   C CA  . ALA A 1 26  ? -16.165 -8.567  -15.862 1.00 21.85 ? ? ? ? ? ? 6    ALA A CA  1 
ATOM   36   C C   . ALA A 1 26  ? -15.408 -9.889  -15.806 1.00 21.59 ? ? ? ? ? ? 6    ALA A C   1 
ATOM   37   O O   . ALA A 1 26  ? -14.210 -9.943  -16.075 1.00 20.03 ? ? ? ? ? ? 6    ALA A O   1 
ATOM   38   C CB  . ALA A 1 26  ? -16.327 -7.987  -14.465 1.00 24.37 ? ? ? ? ? ? 6    ALA A CB  1 
ATOM   39   N N   . VAL A 1 27  ? -16.111 -10.958 -15.450 1.00 23.47 ? ? ? ? ? ? 7    VAL A N   1 
ATOM   40   C CA  . VAL A 1 27  ? -15.498 -12.283 -15.398 1.00 19.48 ? ? ? ? ? ? 7    VAL A CA  1 
ATOM   41   C C   . VAL A 1 27  ? -15.075 -12.764 -16.786 1.00 18.56 ? ? ? ? ? ? 7    VAL A C   1 
ATOM   42   O O   . VAL A 1 27  ? -13.999 -13.325 -16.964 1.00 20.25 ? ? ? ? ? ? 7    VAL A O   1 
ATOM   43   C CB  . VAL A 1 27  ? -16.453 -13.299 -14.730 1.00 20.80 ? ? ? ? ? ? 7    VAL A CB  1 
ATOM   44   C CG1 . VAL A 1 27  ? -15.855 -14.702 -14.766 1.00 26.59 ? ? ? ? ? ? 7    VAL A CG1 1 
ATOM   45   C CG2 . VAL A 1 27  ? -16.718 -12.884 -13.301 1.00 24.31 ? ? ? ? ? ? 7    VAL A CG2 1 
ATOM   46   N N   . GLU A 1 28  ? -15.925 -12.524 -17.776 1.00 23.66 ? ? ? ? ? ? 8    GLU A N   1 
ATOM   47   C CA  . GLU A 1 28  ? -15.598 -12.863 -19.149 1.00 22.77 ? ? ? ? ? ? 8    GLU A CA  1 
ATOM   48   C C   . GLU A 1 28  ? -14.314 -12.170 -19.603 1.00 18.68 ? ? ? ? ? ? 8    GLU A C   1 
ATOM   49   O O   . GLU A 1 28  ? -13.442 -12.793 -20.198 1.00 19.93 ? ? ? ? ? ? 8    GLU A O   1 
ATOM   50   C CB  . GLU A 1 28  ? -16.756 -12.486 -20.071 1.00 23.30 ? ? ? ? ? ? 8    GLU A CB  1 
ATOM   51   C CG  . GLU A 1 28  ? -16.434 -12.625 -21.551 1.00 34.03 ? ? ? ? ? ? 8    GLU A CG  1 
ATOM   52   C CD  . GLU A 1 28  ? -17.477 -11.952 -22.422 1.00 49.69 ? ? ? ? ? ? 8    GLU A CD  1 
ATOM   53   O OE1 . GLU A 1 28  ? -18.632 -11.819 -21.964 1.00 57.63 ? ? ? ? ? ? 8    GLU A OE1 1 
ATOM   54   O OE2 . GLU A 1 28  ? -17.141 -11.547 -23.554 1.00 53.20 ? ? ? ? ? ? 8    GLU A OE2 1 
ATOM   55   N N   . LEU A 1 29  ? -14.204 -10.874 -19.311 1.00 18.94 ? ? ? ? ? ? 9    LEU A N   1 
ATOM   56   C CA  . LEU A 1 29  ? -13.030 -10.115 -19.730 1.00 19.73 ? ? ? ? ? ? 9    LEU A CA  1 
ATOM   57   C C   . LEU A 1 29  ? -11.799 -10.556 -18.959 1.00 19.61 ? ? ? ? ? ? 9    LEU A C   1 
ATOM   58   O O   . LEU A 1 29  ? -10.706 -10.660 -19.526 1.00 18.94 ? ? ? ? ? ? 9    LEU A O   1 
ATOM   59   C CB  . LEU A 1 29  ? -13.262 -8.613  -19.574 1.00 19.80 ? ? ? ? ? ? 9    LEU A CB  1 
ATOM   60   C CG  . LEU A 1 29  ? -14.165 -8.001  -20.644 1.00 20.45 ? ? ? ? ? ? 9    LEU A CG  1 
ATOM   61   C CD1 . LEU A 1 29  ? -14.670 -6.646  -20.182 1.00 25.15 ? ? ? ? ? ? 9    LEU A CD1 1 
ATOM   62   C CD2 . LEU A 1 29  ? -13.397 -7.871  -21.943 1.00 23.26 ? ? ? ? ? ? 9    LEU A CD2 1 
ATOM   63   N N   . LEU A 1 30  ? -11.981 -10.820 -17.669 1.00 19.64 ? ? ? ? ? ? 10   LEU A N   1 
ATOM   64   C CA  . LEU A 1 30  ? -10.887 -11.327 -16.844 1.00 17.05 ? ? ? ? ? ? 10   LEU A CA  1 
ATOM   65   C C   . LEU A 1 30  ? -10.334 -12.638 -17.398 1.00 18.34 ? ? ? ? ? ? 10   LEU A C   1 
ATOM   66   O O   . LEU A 1 30  ? -9.114  -12.855 -17.430 1.00 17.93 ? ? ? ? ? ? 10   LEU A O   1 
ATOM   67   C CB  . LEU A 1 30  ? -11.359 -11.530 -15.400 1.00 16.83 ? ? ? ? ? ? 10   LEU A CB  1 
ATOM   68   C CG  . LEU A 1 30  ? -10.269 -12.009 -14.441 1.00 19.73 ? ? ? ? ? ? 10   LEU A CG  1 
ATOM   69   C CD1 . LEU A 1 30  ? -9.246  -10.884 -14.261 1.00 21.51 ? ? ? ? ? ? 10   LEU A CD1 1 
ATOM   70   C CD2 . LEU A 1 30  ? -10.860 -12.448 -13.114 1.00 19.75 ? ? ? ? ? ? 10   LEU A CD2 1 
ATOM   71   N N   . ASP A 1 31  ? -11.229 -13.517 -17.836 1.00 20.08 ? ? ? ? ? ? 11   ASP A N   1 
ATOM   72   C CA  . ASP A 1 31  ? -10.829 -14.804 -18.406 1.00 18.15 ? ? ? ? ? ? 11   ASP A CA  1 
ATOM   73   C C   . ASP A 1 31  ? -10.253 -14.708 -19.826 1.00 19.92 ? ? ? ? ? ? 11   ASP A C   1 
ATOM   74   O O   . ASP A 1 31  ? -9.600  -15.641 -20.300 1.00 19.38 ? ? ? ? ? ? 11   ASP A O   1 
ATOM   75   C CB  . ASP A 1 31  ? -12.005 -15.792 -18.376 1.00 19.87 ? ? ? ? ? ? 11   ASP A CB  1 
ATOM   76   C CG  . ASP A 1 31  ? -12.253 -16.368 -16.993 1.00 25.40 ? ? ? ? ? ? 11   ASP A CG  1 
ATOM   77   O OD1 . ASP A 1 31  ? -11.298 -16.413 -16.187 1.00 24.77 ? ? ? ? ? ? 11   ASP A OD1 1 
ATOM   78   O OD2 . ASP A 1 31  ? -13.400 -16.788 -16.719 1.00 23.38 ? ? ? ? ? ? 11   ASP A OD2 1 
ATOM   79   N N   . ALA A 1 32  ? -10.500 -13.582 -20.495 1.00 18.25 ? ? ? ? ? ? 12   ALA A N   1 
ATOM   80   C CA  . ALA A 1 32  ? -9.933  -13.320 -21.814 1.00 18.39 ? ? ? ? ? ? 12   ALA A CA  1 
ATOM   81   C C   . ALA A 1 32  ? -8.537  -12.715 -21.717 1.00 17.39 ? ? ? ? ? ? 12   ALA A C   1 
ATOM   82   O O   . ALA A 1 32  ? -7.721  -12.883 -22.618 1.00 18.93 ? ? ? ? ? ? 12   ALA A O   1 
ATOM   83   C CB  . ALA A 1 32  ? -10.847 -12.390 -22.600 1.00 20.56 ? ? ? ? ? ? 12   ALA A CB  1 
ATOM   84   N N   . GLN A 1 33  ? -8.269  -12.018 -20.618 1.00 20.13 ? ? ? ? ? ? 13   GLN A N   1 
ATOM   85   C CA  A GLN A 1 33  ? -6.973  -11.358 -20.400 0.49 20.06 ? ? ? ? ? ? 13   GLN A CA  1 
ATOM   86   C CA  B GLN A 1 33  ? -6.989  -11.357 -20.436 0.51 19.88 ? ? ? ? ? ? 13   GLN A CA  1 
ATOM   87   C C   . GLN A 1 33  ? -5.756  -12.259 -20.619 1.00 18.45 ? ? ? ? ? ? 13   GLN A C   1 
ATOM   88   O O   . GLN A 1 33  ? -4.790  -11.843 -21.251 1.00 16.72 ? ? ? ? ? ? 13   GLN A O   1 
ATOM   89   C CB  A GLN A 1 33  ? -6.879  -10.732 -18.999 0.49 21.11 ? ? ? ? ? ? 13   GLN A CB  1 
ATOM   90   C CB  B GLN A 1 33  ? -6.966  -10.648 -19.086 0.51 19.91 ? ? ? ? ? ? 13   GLN A CB  1 
ATOM   91   C CG  A GLN A 1 33  ? -7.517  -9.369  -18.821 0.49 17.85 ? ? ? ? ? ? 13   GLN A CG  1 
ATOM   92   C CG  B GLN A 1 33  ? -5.824  -9.712  -18.916 0.51 17.94 ? ? ? ? ? ? 13   GLN A CG  1 
ATOM   93   C CD  A GLN A 1 33  ? -7.004  -8.652  -17.577 0.49 23.97 ? ? ? ? ? ? 13   GLN A CD  1 
ATOM   94   C CD  B GLN A 1 33  ? -6.099  -8.661  -17.870 0.51 22.08 ? ? ? ? ? ? 13   GLN A CD  1 
ATOM   95   O OE1 A GLN A 1 33  ? -6.729  -7.451  -17.606 0.49 23.33 ? ? ? ? ? ? 13   GLN A OE1 1 
ATOM   96   O OE1 B GLN A 1 33  ? -5.968  -7.468  -18.136 0.51 24.13 ? ? ? ? ? ? 13   GLN A OE1 1 
ATOM   97   N NE2 A GLN A 1 33  ? -6.868  -9.391  -16.477 0.49 19.45 ? ? ? ? ? ? 13   GLN A NE2 1 
ATOM   98   N NE2 B GLN A 1 33  ? -6.479  -9.093  -16.667 0.51 25.58 ? ? ? ? ? ? 13   GLN A NE2 1 
ATOM   99   N N   . PRO A 1 34  ? -5.783  -13.502 -20.081 1.00 18.19 ? ? ? ? ? ? 14   PRO A N   1 
ATOM   100  C CA  . PRO A 1 34  ? -4.589  -14.339 -20.281 1.00 16.66 ? ? ? ? ? ? 14   PRO A CA  1 
ATOM   101  C C   . PRO A 1 34  ? -4.252  -14.643 -21.746 1.00 15.45 ? ? ? ? ? ? 14   PRO A C   1 
ATOM   102  O O   . PRO A 1 34  ? -3.100  -14.962 -22.058 1.00 16.40 ? ? ? ? ? ? 14   PRO A O   1 
ATOM   103  C CB  . PRO A 1 34  ? -4.934  -15.623 -19.510 1.00 15.85 ? ? ? ? ? ? 14   PRO A CB  1 
ATOM   104  C CG  . PRO A 1 34  ? -5.873  -15.150 -18.433 1.00 18.85 ? ? ? ? ? ? 14   PRO A CG  1 
ATOM   105  C CD  . PRO A 1 34  ? -6.739  -14.168 -19.174 1.00 20.32 ? ? ? ? ? ? 14   PRO A CD  1 
ATOM   106  N N   . GLN A 1 35  ? -5.237  -14.559 -22.637 1.00 16.61 ? ? ? ? ? ? 15   GLN A N   1 
ATOM   107  C CA  . GLN A 1 35  ? -4.960  -14.731 -24.062 1.00 16.15 ? ? ? ? ? ? 15   GLN A CA  1 
ATOM   108  C C   . GLN A 1 35  ? -4.055  -13.614 -24.554 1.00 14.92 ? ? ? ? ? ? 15   GLN A C   1 
ATOM   109  O O   . GLN A 1 35  ? -3.151  -13.838 -25.360 1.00 16.14 ? ? ? ? ? ? 15   GLN A O   1 
ATOM   110  C CB  . GLN A 1 35  ? -6.252  -14.715 -24.863 1.00 20.53 ? ? ? ? ? ? 15   GLN A CB  1 
ATOM   111  C CG  . GLN A 1 35  ? -7.201  -15.821 -24.498 1.00 23.51 ? ? ? ? ? ? 15   GLN A CG  1 
ATOM   112  C CD  . GLN A 1 35  ? -8.530  -15.674 -25.217 1.00 33.72 ? ? ? ? ? ? 15   GLN A CD  1 
ATOM   113  O OE1 . GLN A 1 35  ? -9.589  -15.696 -24.591 1.00 34.23 ? ? ? ? ? ? 15   GLN A OE1 1 
ATOM   114  N NE2 . GLN A 1 35  ? -8.476  -15.515 -26.539 1.00 34.25 ? ? ? ? ? ? 15   GLN A NE2 1 
ATOM   115  N N   . VAL A 1 36  ? -4.312  -12.403 -24.069 1.00 16.02 ? ? ? ? ? ? 16   VAL A N   1 
ATOM   116  C CA  . VAL A 1 36  ? -3.496  -11.252 -24.442 1.00 15.45 ? ? ? ? ? ? 16   VAL A CA  1 
ATOM   117  C C   . VAL A 1 36  ? -2.119  -11.372 -23.793 1.00 15.98 ? ? ? ? ? ? 16   VAL A C   1 
ATOM   118  O O   . VAL A 1 36  ? -1.101  -11.112 -24.434 1.00 16.36 ? ? ? ? ? ? 16   VAL A O   1 
ATOM   119  C CB  . VAL A 1 36  ? -4.166  -9.940  -24.005 1.00 17.07 ? ? ? ? ? ? 16   VAL A CB  1 
ATOM   120  C CG1 . VAL A 1 36  ? -3.343  -8.735  -24.455 1.00 16.65 ? ? ? ? ? ? 16   VAL A CG1 1 
ATOM   121  C CG2 . VAL A 1 36  ? -5.573  -9.884  -24.570 1.00 18.78 ? ? ? ? ? ? 16   VAL A CG2 1 
ATOM   122  N N   . TRP A 1 37  ? -2.093  -11.741 -22.513 1.00 15.80 ? ? ? ? ? ? 17   TRP A N   1 
ATOM   123  C CA  . TRP A 1 37  ? -0.827  -11.985 -21.819 1.00 13.22 ? ? ? ? ? ? 17   TRP A CA  1 
ATOM   124  C C   . TRP A 1 37  ? 0.012   -12.977 -22.599 1.00 14.46 ? ? ? ? ? ? 17   TRP A C   1 
ATOM   125  O O   . TRP A 1 37  ? 1.217   -12.798 -22.770 1.00 15.41 ? ? ? ? ? ? 17   TRP A O   1 
ATOM   126  C CB  . TRP A 1 37  ? -1.052  -12.575 -20.428 1.00 14.22 ? ? ? ? ? ? 17   TRP A CB  1 
ATOM   127  C CG  . TRP A 1 37  ? -1.772  -11.697 -19.454 1.00 15.07 ? ? ? ? ? ? 17   TRP A CG  1 
ATOM   128  C CD1 . TRP A 1 37  ? -2.075  -10.373 -19.587 1.00 16.86 ? ? ? ? ? ? 17   TRP A CD1 1 
ATOM   129  C CD2 . TRP A 1 37  ? -2.284  -12.107 -18.191 1.00 17.42 ? ? ? ? ? ? 17   TRP A CD2 1 
ATOM   130  N NE1 . TRP A 1 37  ? -2.741  -9.926  -18.454 1.00 18.85 ? ? ? ? ? ? 17   TRP A NE1 1 
ATOM   131  C CE2 . TRP A 1 37  ? -2.886  -10.979 -17.591 1.00 16.92 ? ? ? ? ? ? 17   TRP A CE2 1 
ATOM   132  C CE3 . TRP A 1 37  ? -2.285  -13.325 -17.498 1.00 18.89 ? ? ? ? ? ? 17   TRP A CE3 1 
ATOM   133  C CZ2 . TRP A 1 37  ? -3.492  -11.037 -16.327 1.00 20.10 ? ? ? ? ? ? 17   TRP A CZ2 1 
ATOM   134  C CZ3 . TRP A 1 37  ? -2.887  -13.384 -16.263 1.00 20.31 ? ? ? ? ? ? 17   TRP A CZ3 1 
ATOM   135  C CH2 . TRP A 1 37  ? -3.485  -12.244 -15.686 1.00 19.37 ? ? ? ? ? ? 17   TRP A CH2 1 
ATOM   136  N N   . HIS A 1 38  ? -0.625  -14.044 -23.059 1.00 14.10 ? ? ? ? ? ? 18   HIS A N   1 
ATOM   137  C CA  . HIS A 1 38  ? 0.107   -15.072 -23.779 1.00 15.76 ? ? ? ? ? ? 18   HIS A CA  1 
ATOM   138  C C   . HIS A 1 38  ? 0.712   -14.499 -25.063 1.00 16.95 ? ? ? ? ? ? 18   HIS A C   1 
ATOM   139  O O   . HIS A 1 38  ? 1.839   -14.835 -25.444 1.00 16.88 ? ? ? ? ? ? 18   HIS A O   1 
ATOM   140  C CB  . HIS A 1 38  ? -0.802  -16.266 -24.070 1.00 16.95 ? ? ? ? ? ? 18   HIS A CB  1 
ATOM   141  C CG  . HIS A 1 38  ? -0.053  -17.496 -24.469 1.00 23.55 ? ? ? ? ? ? 18   HIS A CG  1 
ATOM   142  N ND1 . HIS A 1 38  ? 0.112   -18.573 -23.626 1.00 28.90 ? ? ? ? ? ? 18   HIS A ND1 1 
ATOM   143  C CD2 . HIS A 1 38  ? 0.595   -17.810 -25.615 1.00 23.85 ? ? ? ? ? ? 18   HIS A CD2 1 
ATOM   144  C CE1 . HIS A 1 38  ? 0.827   -19.501 -24.238 1.00 30.55 ? ? ? ? ? ? 18   HIS A CE1 1 
ATOM   145  N NE2 . HIS A 1 38  ? 1.134   -19.061 -25.444 1.00 23.78 ? ? ? ? ? ? 18   HIS A NE2 1 
ATOM   146  N N   . HIS A 1 39  ? -0.020  -13.607 -25.719 1.00 15.40 ? ? ? ? ? ? 19   HIS A N   1 
ATOM   147  C CA  . HIS A 1 39  ? 0.507   -12.952 -26.913 1.00 16.95 ? ? ? ? ? ? 19   HIS A CA  1 
ATOM   148  C C   . HIS A 1 39  ? 1.713   -12.093 -26.587 1.00 16.75 ? ? ? ? ? ? 19   HIS A C   1 
ATOM   149  O O   . HIS A 1 39  ? 2.783   -12.274 -27.187 1.00 15.34 ? ? ? ? ? ? 19   HIS A O   1 
ATOM   150  C CB  . HIS A 1 39  ? -0.559  -12.100 -27.601 1.00 14.43 ? ? ? ? ? ? 19   HIS A CB  1 
ATOM   151  C CG  . HIS A 1 39  ? -1.673  -12.894 -28.202 1.00 16.92 ? ? ? ? ? ? 19   HIS A CG  1 
ATOM   152  N ND1 . HIS A 1 39  ? -2.925  -12.360 -28.422 1.00 17.73 ? ? ? ? ? ? 19   HIS A ND1 1 
ATOM   153  C CD2 . HIS A 1 39  ? -1.722  -14.173 -28.649 1.00 17.20 ? ? ? ? ? ? 19   HIS A CD2 1 
ATOM   154  C CE1 . HIS A 1 39  ? -3.702  -13.281 -28.965 1.00 16.34 ? ? ? ? ? ? 19   HIS A CE1 1 
ATOM   155  N NE2 . HIS A 1 39  ? -2.997  -14.390 -29.111 1.00 18.34 ? ? ? ? ? ? 19   HIS A NE2 1 
ATOM   156  N N   . PHE A 1 40  ? 1.569   -11.151 -25.650 1.00 14.54 ? ? ? ? ? ? 20   PHE A N   1 
ATOM   157  C CA  . PHE A 1 40  ? 2.699   -10.249 -25.421 1.00 15.49 ? ? ? ? ? ? 20   PHE A CA  1 
ATOM   158  C C   . PHE A 1 40  ? 3.890   -10.916 -24.732 1.00 16.38 ? ? ? ? ? ? 20   PHE A C   1 
ATOM   159  O O   . PHE A 1 40  ? 5.026   -10.459 -24.859 1.00 18.52 ? ? ? ? ? ? 20   PHE A O   1 
ATOM   160  C CB  . PHE A 1 40  ? 2.309   -8.866  -24.840 1.00 14.97 ? ? ? ? ? ? 20   PHE A CB  1 
ATOM   161  C CG  . PHE A 1 40  ? 1.717   -8.874  -23.439 1.00 15.04 ? ? ? ? ? ? 20   PHE A CG  1 
ATOM   162  C CD1 . PHE A 1 40  ? 0.440   -8.353  -23.227 1.00 18.77 ? ? ? ? ? ? 20   PHE A CD1 1 
ATOM   163  C CD2 . PHE A 1 40  ? 2.460   -9.284  -22.339 1.00 18.08 ? ? ? ? ? ? 20   PHE A CD2 1 
ATOM   164  C CE1 . PHE A 1 40  ? -0.111  -8.291  -21.950 1.00 16.91 ? ? ? ? ? ? 20   PHE A CE1 1 
ATOM   165  C CE2 . PHE A 1 40  ? 1.915   -9.235  -21.046 1.00 17.37 ? ? ? ? ? ? 20   PHE A CE2 1 
ATOM   166  C CZ  . PHE A 1 40  ? 0.623   -8.728  -20.856 1.00 19.33 ? ? ? ? ? ? 20   PHE A CZ  1 
ATOM   167  N N   . LEU A 1 41  ? 3.640   -12.033 -24.063 1.00 14.46 ? ? ? ? ? ? 21   LEU A N   1 
ATOM   168  C CA  . LEU A 1 41  ? 4.745   -12.789 -23.475 1.00 15.90 ? ? ? ? ? ? 21   LEU A CA  1 
ATOM   169  C C   . LEU A 1 41  ? 5.278   -13.880 -24.406 1.00 16.29 ? ? ? ? ? ? 21   LEU A C   1 
ATOM   170  O O   . LEU A 1 41  ? 6.003   -14.765 -23.968 1.00 15.53 ? ? ? ? ? ? 21   LEU A O   1 
ATOM   171  C CB  . LEU A 1 41  ? 4.331   -13.368 -22.117 1.00 14.94 ? ? ? ? ? ? 21   LEU A CB  1 
ATOM   172  C CG  . LEU A 1 41  ? 4.059   -12.302 -21.052 1.00 13.76 ? ? ? ? ? ? 21   LEU A CG  1 
ATOM   173  C CD1 . LEU A 1 41  ? 3.554   -12.963 -19.758 1.00 16.48 ? ? ? ? ? ? 21   LEU A CD1 1 
ATOM   174  C CD2 . LEU A 1 41  ? 5.322   -11.496 -20.769 1.00 15.71 ? ? ? ? ? ? 21   LEU A CD2 1 
ATOM   175  N N   . GLY A 1 42  ? 4.930   -13.805 -25.688 1.00 15.34 ? ? ? ? ? ? 22   GLY A N   1 
ATOM   176  C CA  . GLY A 1 42  ? 5.388   -14.798 -26.657 1.00 14.67 ? ? ? ? ? ? 22   GLY A CA  1 
ATOM   177  C C   . GLY A 1 42  ? 6.895   -14.958 -26.697 1.00 14.00 ? ? ? ? ? ? 22   GLY A C   1 
ATOM   178  O O   . GLY A 1 42  ? 7.392   -16.068 -26.948 1.00 14.07 ? ? ? ? ? ? 22   GLY A O   1 
ATOM   179  N N   . TYR A 1 43  ? 7.623   -13.866 -26.451 1.00 15.04 ? ? ? ? ? ? 23   TYR A N   1 
ATOM   180  C CA  . TYR A 1 43  ? 9.088   -13.920 -26.437 1.00 14.64 ? ? ? ? ? ? 23   TYR A CA  1 
ATOM   181  C C   . TYR A 1 43  ? 9.625   -14.863 -25.360 1.00 14.87 ? ? ? ? ? ? 23   TYR A C   1 
ATOM   182  O O   . TYR A 1 43  ? 10.770  -15.313 -25.458 1.00 14.54 ? ? ? ? ? ? 23   TYR A O   1 
ATOM   183  C CB  . TYR A 1 43  ? 9.715   -12.522 -26.291 1.00 12.84 ? ? ? ? ? ? 23   TYR A CB  1 
ATOM   184  C CG  . TYR A 1 43  ? 9.520   -11.906 -24.922 1.00 13.44 ? ? ? ? ? ? 23   TYR A CG  1 
ATOM   185  C CD1 . TYR A 1 43  ? 10.411  -12.177 -23.886 1.00 14.68 ? ? ? ? ? ? 23   TYR A CD1 1 
ATOM   186  C CD2 . TYR A 1 43  ? 8.447   -11.057 -24.667 1.00 14.24 ? ? ? ? ? ? 23   TYR A CD2 1 
ATOM   187  C CE1 . TYR A 1 43  ? 10.240  -11.632 -22.622 1.00 16.56 ? ? ? ? ? ? 23   TYR A CE1 1 
ATOM   188  C CE2 . TYR A 1 43  ? 8.268   -10.495 -23.387 1.00 14.84 ? ? ? ? ? ? 23   TYR A CE2 1 
ATOM   189  C CZ  . TYR A 1 43  ? 9.175   -10.794 -22.381 1.00 15.04 ? ? ? ? ? ? 23   TYR A CZ  1 
ATOM   190  O OH  . TYR A 1 43  ? 9.027   -10.249 -21.115 1.00 16.25 ? ? ? ? ? ? 23   TYR A OH  1 
ATOM   191  N N   . ILE A 1 44  ? 8.834   -15.130 -24.319 1.00 14.09 ? ? ? ? ? ? 24   ILE A N   1 
ATOM   192  C CA  . ILE A 1 44  ? 9.234   -16.124 -23.308 1.00 12.99 ? ? ? ? ? ? 24   ILE A CA  1 
ATOM   193  C C   . ILE A 1 44  ? 9.419   -17.526 -23.906 1.00 16.98 ? ? ? ? ? ? 24   ILE A C   1 
ATOM   194  O O   . ILE A 1 44  ? 10.360  -18.238 -23.554 1.00 15.23 ? ? ? ? ? ? 24   ILE A O   1 
ATOM   195  C CB  . ILE A 1 44  ? 8.246   -16.168 -22.123 1.00 17.37 ? ? ? ? ? ? 24   ILE A CB  1 
ATOM   196  C CG1 . ILE A 1 44  ? 8.126   -14.780 -21.483 1.00 22.77 ? ? ? ? ? ? 24   ILE A CG1 1 
ATOM   197  C CG2 . ILE A 1 44  ? 8.674   -17.234 -21.107 1.00 17.13 ? ? ? ? ? ? 24   ILE A CG2 1 
ATOM   198  C CD1 . ILE A 1 44  ? 9.248   -14.406 -20.561 1.00 23.05 ? ? ? ? ? ? 24   ILE A CD1 1 
ATOM   199  N N   . ASN A 1 45  ? 8.541   -17.923 -24.820 1.00 15.30 ? ? ? ? ? ? 25   ASN A N   1 
ATOM   200  C CA  . ASN A 1 45  ? 8.758   -19.171 -25.550 1.00 14.10 ? ? ? ? ? ? 25   ASN A CA  1 
ATOM   201  C C   . ASN A 1 45  ? 10.089  -19.138 -26.308 1.00 14.11 ? ? ? ? ? ? 25   ASN A C   1 
ATOM   202  O O   . ASN A 1 45  ? 10.871  -20.095 -26.269 1.00 15.92 ? ? ? ? ? ? 25   ASN A O   1 
ATOM   203  C CB  . ASN A 1 45  ? 7.617   -19.439 -26.539 1.00 13.59 ? ? ? ? ? ? 25   ASN A CB  1 
ATOM   204  C CG  . ASN A 1 45  ? 6.331   -19.873 -25.857 1.00 16.97 ? ? ? ? ? ? 25   ASN A CG  1 
ATOM   205  O OD1 . ASN A 1 45  ? 6.333   -20.334 -24.720 1.00 18.22 ? ? ? ? ? ? 25   ASN A OD1 1 
ATOM   206  N ND2 . ASN A 1 45  ? 5.216   -19.729 -26.567 1.00 23.99 ? ? ? ? ? ? 25   ASN A ND2 1 
ATOM   207  N N   . SER A 1 46  ? 10.354  -18.017 -26.973 1.00 12.66 ? ? ? ? ? ? 26   SER A N   1 
ATOM   208  C CA  . SER A 1 46  ? 11.567  -17.862 -27.764 1.00 12.98 ? ? ? ? ? ? 26   SER A CA  1 
ATOM   209  C C   . SER A 1 46  ? 12.792  -18.022 -26.878 1.00 14.33 ? ? ? ? ? ? 26   SER A C   1 
ATOM   210  O O   . SER A 1 46  ? 13.739  -18.753 -27.210 1.00 14.32 ? ? ? ? ? ? 26   SER A O   1 
ATOM   211  C CB  . SER A 1 46  ? 11.609  -16.474 -28.393 1.00 14.06 ? ? ? ? ? ? 26   SER A CB  1 
ATOM   212  O OG  . SER A 1 46  ? 10.506  -16.274 -29.269 1.00 15.36 ? ? ? ? ? ? 26   SER A OG  1 
ATOM   213  N N   . MET A 1 47  ? 12.763  -17.331 -25.746 1.00 12.16 ? ? ? ? ? ? 27   MET A N   1 
ATOM   214  C CA  . MET A 1 47  ? 13.943  -17.291 -24.880 1.00 13.25 ? ? ? ? ? ? 27   MET A CA  1 
ATOM   215  C C   . MET A 1 47  ? 14.148  -18.561 -24.067 1.00 14.75 ? ? ? ? ? ? 27   MET A C   1 
ATOM   216  O O   . MET A 1 47  ? 15.288  -18.943 -23.795 1.00 14.97 ? ? ? ? ? ? 27   MET A O   1 
ATOM   217  C CB  . MET A 1 47  ? 13.884  -16.072 -23.963 1.00 14.79 ? ? ? ? ? ? 27   MET A CB  1 
ATOM   218  C CG  . MET A 1 47  ? 13.867  -14.756 -24.717 1.00 15.71 ? ? ? ? ? ? 27   MET A CG  1 
ATOM   219  S SD  . MET A 1 47  ? 15.424  -14.520 -25.610 1.00 20.71 ? ? ? ? ? ? 27   MET A SD  1 
ATOM   220  C CE  . MET A 1 47  ? 15.256  -12.833 -26.201 1.00 28.13 ? ? ? ? ? ? 27   MET A CE  1 
ATOM   221  N N   A THR A 1 48  ? 13.063  -19.212 -23.647 0.79 12.63 ? ? ? ? ? ? 28   THR A N   1 
ATOM   222  N N   B THR A 1 48  ? 13.051  -19.198 -23.674 0.21 12.99 ? ? ? ? ? ? 28   THR A N   1 
ATOM   223  C CA  A THR A 1 48  ? 13.230  -20.470 -22.907 0.79 13.20 ? ? ? ? ? ? 28   THR A CA  1 
ATOM   224  C CA  B THR A 1 48  ? 13.126  -20.454 -22.941 0.21 13.79 ? ? ? ? ? ? 28   THR A CA  1 
ATOM   225  C C   A THR A 1 48  ? 13.759  -21.573 -23.824 0.79 13.65 ? ? ? ? ? ? 28   THR A C   1 
ATOM   226  C C   B THR A 1 48  ? 13.739  -21.539 -23.819 0.21 13.91 ? ? ? ? ? ? 28   THR A C   1 
ATOM   227  O O   A THR A 1 48  ? 14.609  -22.363 -23.426 0.79 15.05 ? ? ? ? ? ? 28   THR A O   1 
ATOM   228  O O   B THR A 1 48  ? 14.618  -22.282 -23.382 0.21 14.85 ? ? ? ? ? ? 28   THR A O   1 
ATOM   229  C CB  A THR A 1 48  ? 11.947  -20.927 -22.180 0.79 14.01 ? ? ? ? ? ? 28   THR A CB  1 
ATOM   230  C CB  B THR A 1 48  ? 11.741  -20.900 -22.454 0.21 15.02 ? ? ? ? ? ? 28   THR A CB  1 
ATOM   231  O OG1 A THR A 1 48  ? 10.870  -21.044 -23.117 0.79 16.31 ? ? ? ? ? ? 28   THR A OG1 1 
ATOM   232  O OG1 B THR A 1 48  ? 11.302  -20.029 -21.404 0.21 17.39 ? ? ? ? ? ? 28   THR A OG1 1 
ATOM   233  C CG2 A THR A 1 48  ? 11.577  -19.929 -21.082 0.79 17.48 ? ? ? ? ? ? 28   THR A CG2 1 
ATOM   234  C CG2 B THR A 1 48  ? 11.796  -22.315 -21.935 0.21 11.63 ? ? ? ? ? ? 28   THR A CG2 1 
ATOM   235  N N   . LEU A 1 49  ? 13.280  -21.618 -25.064 1.00 14.29 ? ? ? ? ? ? 29   LEU A N   1 
ATOM   236  C CA  . LEU A 1 49  ? 13.812  -22.592 -26.001 1.00 14.00 ? ? ? ? ? ? 29   LEU A CA  1 
ATOM   237  C C   . LEU A 1 49  ? 15.283  -22.272 -26.283 1.00 14.60 ? ? ? ? ? ? 29   LEU A C   1 
ATOM   238  O O   . LEU A 1 49  ? 16.122  -23.176 -26.289 1.00 14.43 ? ? ? ? ? ? 29   LEU A O   1 
ATOM   239  C CB  . LEU A 1 49  ? 12.980  -22.617 -27.286 1.00 13.05 ? ? ? ? ? ? 29   LEU A CB  1 
ATOM   240  C CG  . LEU A 1 49  ? 13.502  -23.555 -28.380 1.00 14.52 ? ? ? ? ? ? 29   LEU A CG  1 
ATOM   241  C CD1 . LEU A 1 49  ? 13.641  -24.966 -27.856 1.00 16.67 ? ? ? ? ? ? 29   LEU A CD1 1 
ATOM   242  C CD2 . LEU A 1 49  ? 12.545  -23.531 -29.569 1.00 17.62 ? ? ? ? ? ? 29   LEU A CD2 1 
ATOM   243  N N   . GLN A 1 50  ? 15.614  -20.993 -26.472 1.00 14.04 ? ? ? ? ? ? 30   GLN A N   1 
ATOM   244  C CA  . GLN A 1 50  ? 17.019  -20.644 -26.697 1.00 13.73 ? ? ? ? ? ? 30   GLN A CA  1 
ATOM   245  C C   . GLN A 1 50  ? 17.888  -21.098 -25.521 1.00 15.80 ? ? ? ? ? ? 30   GLN A C   1 
ATOM   246  O O   . GLN A 1 50  ? 18.986  -21.625 -25.731 1.00 16.74 ? ? ? ? ? ? 30   GLN A O   1 
ATOM   247  C CB  . GLN A 1 50  ? 17.233  -19.158 -26.973 1.00 14.18 ? ? ? ? ? ? 30   GLN A CB  1 
ATOM   248  C CG  . GLN A 1 50  ? 18.730  -18.868 -27.164 1.00 17.19 ? ? ? ? ? ? 30   GLN A CG  1 
ATOM   249  C CD  . GLN A 1 50  ? 19.033  -17.473 -27.636 1.00 21.50 ? ? ? ? ? ? 30   GLN A CD  1 
ATOM   250  O OE1 . GLN A 1 50  ? 19.672  -17.288 -28.676 1.00 24.05 ? ? ? ? ? ? 30   GLN A OE1 1 
ATOM   251  N NE2 . GLN A 1 50  ? 18.615  -16.485 -26.869 1.00 19.86 ? ? ? ? ? ? 30   GLN A NE2 1 
ATOM   252  N N   A CYS A 1 51  ? 17.406  -20.903 -24.293 0.70 13.08 ? ? ? ? ? ? 31   CYS A N   1 
ATOM   253  N N   B CYS A 1 51  ? 17.384  -20.914 -24.305 0.30 13.45 ? ? ? ? ? ? 31   CYS A N   1 
ATOM   254  C CA  A CYS A 1 51  ? 18.148  -21.375 -23.117 0.70 14.18 ? ? ? ? ? ? 31   CYS A CA  1 
ATOM   255  C CA  B CYS A 1 51  ? 18.099  -21.338 -23.107 0.30 14.55 ? ? ? ? ? ? 31   CYS A CA  1 
ATOM   256  C C   A CYS A 1 51  ? 18.383  -22.876 -23.172 0.70 14.81 ? ? ? ? ? ? 31   CYS A C   1 
ATOM   257  C C   B CYS A 1 51  ? 18.344  -22.852 -23.106 0.30 14.63 ? ? ? ? ? ? 31   CYS A C   1 
ATOM   258  O O   A CYS A 1 51  ? 19.480  -23.357 -22.874 0.70 15.98 ? ? ? ? ? ? 31   CYS A O   1 
ATOM   259  O O   B CYS A 1 51  ? 19.420  -23.315 -22.724 0.30 16.23 ? ? ? ? ? ? 31   CYS A O   1 
ATOM   260  C CB  A CYS A 1 51  ? 17.397  -21.050 -21.828 0.70 15.53 ? ? ? ? ? ? 31   CYS A CB  1 
ATOM   261  C CB  B CYS A 1 51  ? 17.324  -20.914 -21.856 0.30 14.58 ? ? ? ? ? ? 31   CYS A CB  1 
ATOM   262  S SG  A CYS A 1 51  ? 17.501  -19.348 -21.370 0.70 15.69 ? ? ? ? ? ? 31   CYS A SG  1 
ATOM   263  S SG  B CYS A 1 51  ? 18.197  -21.179 -20.310 0.30 21.37 ? ? ? ? ? ? 31   CYS A SG  1 
ATOM   264  N N   . ALA A 1 52  ? 17.346  -23.617 -23.544 1.00 13.59 ? ? ? ? ? ? 32   ALA A N   1 
ATOM   265  C CA  . ALA A 1 52  ? 17.469  -25.069 -23.645 1.00 15.00 ? ? ? ? ? ? 32   ALA A CA  1 
ATOM   266  C C   . ALA A 1 52  ? 18.579  -25.448 -24.621 1.00 15.44 ? ? ? ? ? ? 32   ALA A C   1 
ATOM   267  O O   . ALA A 1 52  ? 19.303  -26.420 -24.387 1.00 15.00 ? ? ? ? ? ? 32   ALA A O   1 
ATOM   268  C CB  . ALA A 1 52  ? 16.155  -25.698 -24.069 1.00 18.28 ? ? ? ? ? ? 32   ALA A CB  1 
ATOM   269  N N   . LEU A 1 53  ? 18.722  -24.685 -25.703 1.00 14.15 ? ? ? ? ? ? 33   LEU A N   1 
ATOM   270  C CA  . LEU A 1 53  ? 19.768  -24.978 -26.678 1.00 12.63 ? ? ? ? ? ? 33   LEU A CA  1 
ATOM   271  C C   . LEU A 1 53  ? 21.139  -24.554 -26.164 1.00 14.63 ? ? ? ? ? ? 33   LEU A C   1 
ATOM   272  O O   . LEU A 1 53  ? 22.124  -25.268 -26.357 1.00 16.68 ? ? ? ? ? ? 33   LEU A O   1 
ATOM   273  C CB  . LEU A 1 53  ? 19.496  -24.290 -28.017 1.00 14.15 ? ? ? ? ? ? 33   LEU A CB  1 
ATOM   274  C CG  . LEU A 1 53  ? 18.145  -24.594 -28.670 1.00 16.28 ? ? ? ? ? ? 33   LEU A CG  1 
ATOM   275  C CD1 . LEU A 1 53  ? 18.168  -24.071 -30.094 1.00 16.08 ? ? ? ? ? ? 33   LEU A CD1 1 
ATOM   276  C CD2 . LEU A 1 53  ? 17.797  -26.076 -28.611 1.00 19.37 ? ? ? ? ? ? 33   LEU A CD2 1 
ATOM   277  N N   . GLU A 1 54  ? 21.213  -23.371 -25.554 1.00 14.22 ? ? ? ? ? ? 34   GLU A N   1 
ATOM   278  C CA  . GLU A 1 54  ? 22.480  -22.888 -25.004 1.00 12.70 ? ? ? ? ? ? 34   GLU A CA  1 
ATOM   279  C C   . GLU A 1 54  ? 23.046  -23.855 -23.974 1.00 14.70 ? ? ? ? ? ? 34   GLU A C   1 
ATOM   280  O O   . GLU A 1 54  ? 24.262  -24.093 -23.921 1.00 18.92 ? ? ? ? ? ? 34   GLU A O   1 
ATOM   281  C CB  . GLU A 1 54  ? 22.285  -21.512 -24.371 1.00 14.13 ? ? ? ? ? ? 34   GLU A CB  1 
ATOM   282  C CG  . GLU A 1 54  ? 21.986  -20.438 -25.385 1.00 14.43 ? ? ? ? ? ? 34   GLU A CG  1 
ATOM   283  C CD  . GLU A 1 54  ? 21.649  -19.105 -24.768 1.00 18.10 ? ? ? ? ? ? 34   GLU A CD  1 
ATOM   284  O OE1 . GLU A 1 54  ? 21.155  -19.076 -23.621 1.00 19.26 ? ? ? ? ? ? 34   GLU A OE1 1 
ATOM   285  O OE2 . GLU A 1 54  ? 21.863  -18.079 -25.440 1.00 18.99 ? ? ? ? ? ? 34   GLU A OE2 1 
ATOM   286  N N   . LEU A 1 55  ? 22.157  -24.406 -23.154 1.00 15.10 ? ? ? ? ? ? 35   LEU A N   1 
ATOM   287  C CA  . LEU A 1 55  ? 22.542  -25.339 -22.104 1.00 18.97 ? ? ? ? ? ? 35   LEU A CA  1 
ATOM   288  C C   . LEU A 1 55  ? 22.756  -26.764 -22.615 1.00 17.23 ? ? ? ? ? ? 35   LEU A C   1 
ATOM   289  O O   . LEU A 1 55  ? 23.183  -27.632 -21.868 1.00 18.94 ? ? ? ? ? ? 35   LEU A O   1 
ATOM   290  C CB  . LEU A 1 55  ? 21.472  -25.339 -21.014 1.00 16.56 ? ? ? ? ? ? 35   LEU A CB  1 
ATOM   291  C CG  . LEU A 1 55  ? 21.346  -24.035 -20.223 1.00 16.69 ? ? ? ? ? ? 35   LEU A CG  1 
ATOM   292  C CD1 . LEU A 1 55  ? 20.108  -24.078 -19.345 1.00 17.62 ? ? ? ? ? ? 35   LEU A CD1 1 
ATOM   293  C CD2 . LEU A 1 55  ? 22.598  -23.782 -19.376 1.00 19.70 ? ? ? ? ? ? 35   LEU A CD2 1 
ATOM   294  N N   . ASP A 1 56  ? 22.446  -26.982 -23.890 1.00 16.69 ? ? ? ? ? ? 36   ASP A N   1 
ATOM   295  C CA  A ASP A 1 56  ? 22.548  -28.299 -24.525 0.62 16.90 ? ? ? ? ? ? 36   ASP A CA  1 
ATOM   296  C CA  B ASP A 1 56  ? 22.538  -28.297 -24.521 0.38 17.57 ? ? ? ? ? ? 36   ASP A CA  1 
ATOM   297  C C   . ASP A 1 56  ? 21.736  -29.370 -23.800 1.00 17.36 ? ? ? ? ? ? 36   ASP A C   1 
ATOM   298  O O   . ASP A 1 56  ? 22.166  -30.522 -23.707 1.00 18.87 ? ? ? ? ? ? 36   ASP A O   1 
ATOM   299  C CB  A ASP A 1 56  ? 24.012  -28.743 -24.638 0.62 21.72 ? ? ? ? ? ? 36   ASP A CB  1 
ATOM   300  C CB  B ASP A 1 56  ? 23.993  -28.738 -24.647 0.38 22.16 ? ? ? ? ? ? 36   ASP A CB  1 
ATOM   301  C CG  A ASP A 1 56  ? 24.820  -27.858 -25.566 0.62 28.94 ? ? ? ? ? ? 36   ASP A CG  1 
ATOM   302  C CG  B ASP A 1 56  ? 24.417  -28.878 -26.079 0.38 27.08 ? ? ? ? ? ? 36   ASP A CG  1 
ATOM   303  O OD1 A ASP A 1 56  ? 24.217  -27.214 -26.454 0.62 29.76 ? ? ? ? ? ? 36   ASP A OD1 1 
ATOM   304  O OD1 B ASP A 1 56  ? 24.970  -27.901 -26.623 0.38 33.92 ? ? ? ? ? ? 36   ASP A OD1 1 
ATOM   305  O OD2 A ASP A 1 56  ? 26.060  -27.814 -25.412 0.62 36.53 ? ? ? ? ? ? 36   ASP A OD2 1 
ATOM   306  O OD2 B ASP A 1 56  ? 24.174  -29.952 -26.662 0.38 23.87 ? ? ? ? ? ? 36   ASP A OD2 1 
ATOM   307  N N   . ILE A 1 57  ? 20.557  -28.997 -23.309 1.00 14.20 ? ? ? ? ? ? 37   ILE A N   1 
ATOM   308  C CA  . ILE A 1 57  ? 19.767  -29.930 -22.511 1.00 14.17 ? ? ? ? ? ? 37   ILE A CA  1 
ATOM   309  C C   . ILE A 1 57  ? 19.436  -31.242 -23.231 1.00 13.68 ? ? ? ? ? ? 37   ILE A C   1 
ATOM   310  O O   . ILE A 1 57  ? 19.632  -32.318 -22.668 1.00 15.75 ? ? ? ? ? ? 37   ILE A O   1 
ATOM   311  C CB  . ILE A 1 57  ? 18.489  -29.266 -21.971 1.00 14.70 ? ? ? ? ? ? 37   ILE A CB  1 
ATOM   312  C CG1 . ILE A 1 57  ? 18.853  -28.016 -21.169 1.00 17.76 ? ? ? ? ? ? 37   ILE A CG1 1 
ATOM   313  C CG2 . ILE A 1 57  ? 17.705  -30.240 -21.097 1.00 15.44 ? ? ? ? ? ? 37   ILE A CG2 1 
ATOM   314  C CD1 . ILE A 1 57  ? 17.639  -27.327 -20.527 1.00 18.51 ? ? ? ? ? ? 37   ILE A CD1 1 
ATOM   315  N N   . ALA A 1 58  ? 18.947  -31.156 -24.468 1.00 14.88 ? ? ? ? ? ? 38   ALA A N   1 
ATOM   316  C CA  . ALA A 1 58  ? 18.579  -32.352 -25.210 1.00 14.12 ? ? ? ? ? ? 38   ALA A CA  1 
ATOM   317  C C   . ALA A 1 58  ? 19.740  -33.319 -25.343 1.00 13.10 ? ? ? ? ? ? 38   ALA A C   1 
ATOM   318  O O   . ALA A 1 58  ? 19.579  -34.505 -25.092 1.00 16.43 ? ? ? ? ? ? 38   ALA A O   1 
ATOM   319  C CB  . ALA A 1 58  ? 18.034  -31.984 -26.592 1.00 15.05 ? ? ? ? ? ? 38   ALA A CB  1 
ATOM   320  N N   . ASP A 1 59  ? 20.918  -32.824 -25.724 1.00 15.60 ? ? ? ? ? ? 39   ASP A N   1 
ATOM   321  C CA  . ASP A 1 59  ? 22.039  -33.735 -25.909 1.00 18.62 ? ? ? ? ? ? 39   ASP A CA  1 
ATOM   322  C C   . ASP A 1 59  ? 22.571  -34.310 -24.608 1.00 17.56 ? ? ? ? ? ? 39   ASP A C   1 
ATOM   323  O O   . ASP A 1 59  ? 23.008  -35.456 -24.578 1.00 17.86 ? ? ? ? ? ? 39   ASP A O   1 
ATOM   324  C CB  . ASP A 1 59  ? 23.173  -33.093 -26.700 1.00 20.37 ? ? ? ? ? ? 39   ASP A CB  1 
ATOM   325  C CG  . ASP A 1 59  ? 22.980  -33.244 -28.198 1.00 29.49 ? ? ? ? ? ? 39   ASP A CG  1 
ATOM   326  O OD1 . ASP A 1 59  ? 22.383  -32.333 -28.802 1.00 20.82 ? ? ? ? ? ? 39   ASP A OD1 1 
ATOM   327  O OD2 . ASP A 1 59  ? 23.404  -34.282 -28.769 1.00 35.67 ? ? ? ? ? ? 39   ASP A OD2 1 
ATOM   328  N N   . VAL A 1 60  ? 22.536  -33.510 -23.546 1.00 17.38 ? ? ? ? ? ? 40   VAL A N   1 
ATOM   329  C CA  . VAL A 1 60  ? 22.973  -33.976 -22.242 1.00 14.92 ? ? ? ? ? ? 40   VAL A CA  1 
ATOM   330  C C   . VAL A 1 60  ? 22.066  -35.110 -21.768 1.00 18.34 ? ? ? ? ? ? 40   VAL A C   1 
ATOM   331  O O   . VAL A 1 60  ? 22.545  -36.139 -21.291 1.00 20.01 ? ? ? ? ? ? 40   VAL A O   1 
ATOM   332  C CB  . VAL A 1 60  ? 22.998  -32.822 -21.215 1.00 16.68 ? ? ? ? ? ? 40   VAL A CB  1 
ATOM   333  C CG1 . VAL A 1 60  ? 23.037  -33.361 -19.798 1.00 18.76 ? ? ? ? ? ? 40   VAL A CG1 1 
ATOM   334  C CG2 . VAL A 1 60  ? 24.185  -31.906 -21.486 1.00 19.68 ? ? ? ? ? ? 40   VAL A CG2 1 
ATOM   335  N N   . ILE A 1 61  ? 20.754  -34.932 -21.916 1.00 17.31 ? ? ? ? ? ? 41   ILE A N   1 
ATOM   336  C CA  . ILE A 1 61  ? 19.819  -35.974 -21.509 1.00 16.51 ? ? ? ? ? ? 41   ILE A CA  1 
ATOM   337  C C   . ILE A 1 61  ? 19.992  -37.222 -22.383 1.00 15.85 ? ? ? ? ? ? 41   ILE A C   1 
ATOM   338  O O   . ILE A 1 61  ? 20.027  -38.340 -21.883 1.00 18.82 ? ? ? ? ? ? 41   ILE A O   1 
ATOM   339  C CB  . ILE A 1 61  ? 18.358  -35.469 -21.536 1.00 17.28 ? ? ? ? ? ? 41   ILE A CB  1 
ATOM   340  C CG1 . ILE A 1 61  ? 18.164  -34.396 -20.459 1.00 17.40 ? ? ? ? ? ? 41   ILE A CG1 1 
ATOM   341  C CG2 . ILE A 1 61  ? 17.376  -36.633 -21.313 1.00 16.54 ? ? ? ? ? ? 41   ILE A CG2 1 
ATOM   342  C CD1 . ILE A 1 61  ? 16.771  -33.749 -20.466 1.00 17.37 ? ? ? ? ? ? 41   ILE A CD1 1 
ATOM   343  N N   . HIS A 1 62  ? 20.111  -37.025 -23.692 1.00 17.16 ? ? ? ? ? ? 42   HIS A N   1 
ATOM   344  C CA  . HIS A 1 62  ? 20.308  -38.134 -24.614 1.00 18.05 ? ? ? ? ? ? 42   HIS A CA  1 
ATOM   345  C C   . HIS A 1 62  ? 21.566  -38.938 -24.276 1.00 22.09 ? ? ? ? ? ? 42   HIS A C   1 
ATOM   346  O O   . HIS A 1 62  ? 21.535  -40.170 -24.284 1.00 21.21 ? ? ? ? ? ? 42   HIS A O   1 
ATOM   347  C CB  . HIS A 1 62  ? 20.382  -37.606 -26.045 1.00 15.24 ? ? ? ? ? ? 42   HIS A CB  1 
ATOM   348  C CG  . HIS A 1 62  ? 20.405  -38.681 -27.088 1.00 23.88 ? ? ? ? ? ? 42   HIS A CG  1 
ATOM   349  N ND1 . HIS A 1 62  ? 21.546  -39.017 -27.783 1.00 31.91 ? ? ? ? ? ? 42   HIS A ND1 1 
ATOM   350  C CD2 . HIS A 1 62  ? 19.426  -39.491 -27.554 1.00 28.40 ? ? ? ? ? ? 42   HIS A CD2 1 
ATOM   351  C CE1 . HIS A 1 62  ? 21.269  -39.988 -28.636 1.00 35.00 ? ? ? ? ? ? 42   HIS A CE1 1 
ATOM   352  N NE2 . HIS A 1 62  ? 19.988  -40.292 -28.520 1.00 32.48 ? ? ? ? ? ? 42   HIS A NE2 1 
ATOM   353  N N   . ARG A 1 63  ? 22.662  -38.240 -23.975 1.00 18.41 ? ? ? ? ? ? 43   ARG A N   1 
ATOM   354  C CA  . ARG A 1 63  ? 23.924  -38.903 -23.627 1.00 18.74 ? ? ? ? ? ? 43   ARG A CA  1 
ATOM   355  C C   . ARG A 1 63  ? 23.794  -39.707 -22.335 1.00 21.77 ? ? ? ? ? ? 43   ARG A C   1 
ATOM   356  O O   . ARG A 1 63  ? 24.443  -40.746 -22.171 1.00 25.60 ? ? ? ? ? ? 43   ARG A O   1 
ATOM   357  C CB  . ARG A 1 63  ? 25.053  -37.874 -23.489 1.00 22.76 ? ? ? ? ? ? 43   ARG A CB  1 
ATOM   358  N N   . HIS A 1 64  ? 22.974  -39.216 -21.411 1.00 18.90 ? ? ? ? ? ? 44   HIS A N   1 
ATOM   359  C CA  . HIS A 1 64  ? 22.739  -39.906 -20.144 1.00 21.28 ? ? ? ? ? ? 44   HIS A CA  1 
ATOM   360  C C   . HIS A 1 64  ? 22.106  -41.276 -20.399 1.00 22.52 ? ? ? ? ? ? 44   HIS A C   1 
ATOM   361  O O   . HIS A 1 64  ? 22.404  -42.248 -19.699 1.00 25.15 ? ? ? ? ? ? 44   HIS A O   1 
ATOM   362  C CB  . HIS A 1 64  ? 21.839  -39.061 -19.240 1.00 21.65 ? ? ? ? ? ? 44   HIS A CB  1 
ATOM   363  C CG  . HIS A 1 64  ? 21.851  -39.490 -17.804 1.00 20.39 ? ? ? ? ? ? 44   HIS A CG  1 
ATOM   364  N ND1 . HIS A 1 64  ? 22.942  -39.307 -16.982 1.00 26.31 ? ? ? ? ? ? 44   HIS A ND1 1 
ATOM   365  C CD2 . HIS A 1 64  ? 20.907  -40.099 -17.046 1.00 18.13 ? ? ? ? ? ? 44   HIS A CD2 1 
ATOM   366  C CE1 . HIS A 1 64  ? 22.669  -39.777 -15.778 1.00 27.00 ? ? ? ? ? ? 44   HIS A CE1 1 
ATOM   367  N NE2 . HIS A 1 64  ? 21.440  -40.263 -15.789 1.00 21.93 ? ? ? ? ? ? 44   HIS A NE2 1 
ATOM   368  N N   . GLY A 1 65  ? 21.223  -41.337 -21.394 1.00 21.83 ? ? ? ? ? ? 45   GLY A N   1 
ATOM   369  C CA  . GLY A 1 65  ? 20.740  -42.603 -21.920 1.00 24.21 ? ? ? ? ? ? 45   GLY A CA  1 
ATOM   370  C C   . GLY A 1 65  ? 19.499  -43.172 -21.256 1.00 25.52 ? ? ? ? ? ? 45   GLY A C   1 
ATOM   371  O O   . GLY A 1 65  ? 18.926  -44.155 -21.727 1.00 24.71 ? ? ? ? ? ? 45   GLY A O   1 
ATOM   372  N N   . HIS A 1 66  ? 19.096  -42.559 -20.152 1.00 19.59 ? ? ? ? ? ? 46   HIS A N   1 
ATOM   373  C CA  . HIS A 1 66  ? 17.883  -42.936 -19.453 1.00 17.27 ? ? ? ? ? ? 46   HIS A CA  1 
ATOM   374  C C   . HIS A 1 66  ? 17.438  -41.705 -18.662 1.00 16.96 ? ? ? ? ? ? 46   HIS A C   1 
ATOM   375  O O   . HIS A 1 66  ? 18.159  -40.707 -18.634 1.00 17.82 ? ? ? ? ? ? 46   HIS A O   1 
ATOM   376  C CB  . HIS A 1 66  ? 18.118  -44.180 -18.580 1.00 20.12 ? ? ? ? ? ? 46   HIS A CB  1 
ATOM   377  C CG  . HIS A 1 66  ? 19.075  -43.964 -17.451 1.00 24.49 ? ? ? ? ? ? 46   HIS A CG  1 
ATOM   378  N ND1 . HIS A 1 66  ? 20.441  -44.059 -17.606 1.00 37.07 ? ? ? ? ? ? 46   HIS A ND1 1 
ATOM   379  C CD2 . HIS A 1 66  ? 18.862  -43.683 -16.143 1.00 27.14 ? ? ? ? ? ? 46   HIS A CD2 1 
ATOM   380  C CE1 . HIS A 1 66  ? 21.029  -43.828 -16.445 1.00 32.13 ? ? ? ? ? ? 46   HIS A CE1 1 
ATOM   381  N NE2 . HIS A 1 66  ? 20.094  -43.594 -15.543 1.00 31.68 ? ? ? ? ? ? 46   HIS A NE2 1 
ATOM   382  N N   . PRO A 1 67  ? 16.238  -41.740 -18.058 1.00 17.83 ? ? ? ? ? ? 47   PRO A N   1 
ATOM   383  C CA  . PRO A 1 67  ? 15.780  -40.508 -17.405 1.00 16.37 ? ? ? ? ? ? 47   PRO A CA  1 
ATOM   384  C C   . PRO A 1 67  ? 16.727  -40.030 -16.311 1.00 17.35 ? ? ? ? ? ? 47   PRO A C   1 
ATOM   385  O O   . PRO A 1 67  ? 17.281  -40.845 -15.569 1.00 19.75 ? ? ? ? ? ? 47   PRO A O   1 
ATOM   386  C CB  . PRO A 1 67  ? 14.424  -40.909 -16.823 1.00 19.11 ? ? ? ? ? ? 47   PRO A CB  1 
ATOM   387  C CG  . PRO A 1 67  ? 13.941  -41.977 -17.778 1.00 16.49 ? ? ? ? ? ? 47   PRO A CG  1 
ATOM   388  C CD  . PRO A 1 67  ? 15.182  -42.771 -18.073 1.00 15.59 ? ? ? ? ? ? 47   PRO A CD  1 
ATOM   389  N N   . ILE A 1 68  ? 16.912  -38.716 -16.248 1.00 17.62 ? ? ? ? ? ? 48   ILE A N   1 
ATOM   390  C CA  . ILE A 1 68  ? 17.941  -38.128 -15.399 1.00 17.71 ? ? ? ? ? ? 48   ILE A CA  1 
ATOM   391  C C   . ILE A 1 68  ? 17.318  -37.302 -14.275 1.00 18.44 ? ? ? ? ? ? 48   ILE A C   1 
ATOM   392  O O   . ILE A 1 68  ? 16.481  -36.434 -14.525 1.00 18.86 ? ? ? ? ? ? 48   ILE A O   1 
ATOM   393  C CB  . ILE A 1 68  ? 18.929  -37.273 -16.245 1.00 15.61 ? ? ? ? ? ? 48   ILE A CB  1 
ATOM   394  C CG1 . ILE A 1 68  ? 20.093  -36.765 -15.378 1.00 16.38 ? ? ? ? ? ? 48   ILE A CG1 1 
ATOM   395  C CG2 . ILE A 1 68  ? 18.212  -36.119 -16.975 1.00 20.17 ? ? ? ? ? ? 48   ILE A CG2 1 
ATOM   396  C CD1 . ILE A 1 68  ? 21.190  -36.127 -16.206 1.00 18.71 ? ? ? ? ? ? 48   ILE A CD1 1 
ATOM   397  N N   . PRO A 1 69  ? 17.715  -37.587 -13.024 1.00 18.95 ? ? ? ? ? ? 49   PRO A N   1 
ATOM   398  C CA  . PRO A 1 69  ? 17.226  -36.819 -11.874 1.00 16.23 ? ? ? ? ? ? 49   PRO A CA  1 
ATOM   399  C C   . PRO A 1 69  ? 17.670  -35.362 -11.951 1.00 18.91 ? ? ? ? ? ? 49   PRO A C   1 
ATOM   400  O O   . PRO A 1 69  ? 18.718  -35.072 -12.535 1.00 19.99 ? ? ? ? ? ? 49   PRO A O   1 
ATOM   401  C CB  . PRO A 1 69  ? 17.906  -37.509 -10.687 1.00 19.24 ? ? ? ? ? ? 49   PRO A CB  1 
ATOM   402  C CG  . PRO A 1 69  ? 18.146  -38.916 -11.168 1.00 25.97 ? ? ? ? ? ? 49   PRO A CG  1 
ATOM   403  C CD  . PRO A 1 69  ? 18.527  -38.743 -12.614 1.00 21.22 ? ? ? ? ? ? 49   PRO A CD  1 
ATOM   404  N N   . LEU A 1 70  ? 16.876  -34.470 -11.365 1.00 18.50 ? ? ? ? ? ? 50   LEU A N   1 
ATOM   405  C CA  . LEU A 1 70  ? 17.158  -33.031 -11.375 1.00 18.54 ? ? ? ? ? ? 50   LEU A CA  1 
ATOM   406  C C   . LEU A 1 70  ? 18.564  -32.664 -10.896 1.00 18.95 ? ? ? ? ? ? 50   LEU A C   1 
ATOM   407  O O   . LEU A 1 70  ? 19.226  -31.826 -11.524 1.00 17.87 ? ? ? ? ? ? 50   LEU A O   1 
ATOM   408  C CB  . LEU A 1 70  ? 16.134  -32.287 -10.524 1.00 21.15 ? ? ? ? ? ? 50   LEU A CB  1 
ATOM   409  C CG  . LEU A 1 70  ? 16.367  -30.777 -10.375 1.00 20.46 ? ? ? ? ? ? 50   LEU A CG  1 
ATOM   410  C CD1 . LEU A 1 70  ? 16.139  -30.058 -11.706 1.00 19.19 ? ? ? ? ? ? 50   LEU A CD1 1 
ATOM   411  C CD2 . LEU A 1 70  ? 15.477  -30.200 -9.276  1.00 19.29 ? ? ? ? ? ? 50   LEU A CD2 1 
ATOM   412  N N   . ASN A 1 71  ? 19.004  -33.256 -9.786  1.00 19.23 ? ? ? ? ? ? 51   ASN A N   1 
ATOM   413  C CA  . ASN A 1 71  ? 20.336  -32.930 -9.262  1.00 19.09 ? ? ? ? ? ? 51   ASN A CA  1 
ATOM   414  C C   . ASN A 1 71  ? 21.460  -33.325 -10.220 1.00 23.45 ? ? ? ? ? ? 51   ASN A C   1 
ATOM   415  O O   . ASN A 1 71  ? 22.401  -32.558 -10.449 1.00 19.81 ? ? ? ? ? ? 51   ASN A O   1 
ATOM   416  C CB  . ASN A 1 71  ? 20.568  -33.429 -7.810  1.00 20.37 ? ? ? ? ? ? 51   ASN A CB  1 
ATOM   417  C CG  . ASN A 1 71  ? 20.370  -34.948 -7.620  1.00 26.46 ? ? ? ? ? ? 51   ASN A CG  1 
ATOM   418  O OD1 . ASN A 1 71  ? 20.073  -35.695 -8.552  1.00 21.73 ? ? ? ? ? ? 51   ASN A OD1 1 
ATOM   419  N ND2 . ASN A 1 71  ? 20.557  -35.403 -6.375  1.00 31.88 ? ? ? ? ? ? 51   ASN A ND2 1 
ATOM   420  N N   . GLN A 1 72  ? 21.336  -34.504 -10.816 1.00 20.41 ? ? ? ? ? ? 52   GLN A N   1 
ATOM   421  C CA  . GLN A 1 72  ? 22.305  -34.950 -11.800 1.00 19.27 ? ? ? ? ? ? 52   GLN A CA  1 
ATOM   422  C C   . GLN A 1 72  ? 22.244  -34.104 -13.065 1.00 20.01 ? ? ? ? ? ? 52   GLN A C   1 
ATOM   423  O O   . GLN A 1 72  ? 23.266  -33.867 -13.706 1.00 18.87 ? ? ? ? ? ? 52   GLN A O   1 
ATOM   424  C CB  . GLN A 1 72  ? 22.084  -36.426 -12.147 1.00 19.84 ? ? ? ? ? ? 52   GLN A CB  1 
ATOM   425  C CG  . GLN A 1 72  ? 22.228  -37.342 -10.958 1.00 21.79 ? ? ? ? ? ? 52   GLN A CG  1 
ATOM   426  C CD  . GLN A 1 72  ? 22.176  -38.806 -11.340 1.00 25.61 ? ? ? ? ? ? 52   GLN A CD  1 
ATOM   427  O OE1 . GLN A 1 72  ? 22.675  -39.199 -12.392 1.00 27.92 ? ? ? ? ? ? 52   GLN A OE1 1 
ATOM   428  N NE2 . GLN A 1 72  ? 21.582  -39.625 -10.476 1.00 24.94 ? ? ? ? ? ? 52   GLN A NE2 1 
ATOM   429  N N   . LEU A 1 73  ? 21.046  -33.650 -13.425 1.00 16.61 ? ? ? ? ? ? 53   LEU A N   1 
ATOM   430  C CA  . LEU A 1 73  ? 20.909  -32.812 -14.605 1.00 16.91 ? ? ? ? ? ? 53   LEU A CA  1 
ATOM   431  C C   . LEU A 1 73  ? 21.587  -31.466 -14.380 1.00 17.08 ? ? ? ? ? ? 53   LEU A C   1 
ATOM   432  O O   . LEU A 1 73  ? 22.311  -30.979 -15.244 1.00 18.85 ? ? ? ? ? ? 53   LEU A O   1 
ATOM   433  C CB  . LEU A 1 73  ? 19.439  -32.619 -14.972 1.00 17.52 ? ? ? ? ? ? 53   LEU A CB  1 
ATOM   434  C CG  . LEU A 1 73  ? 19.207  -31.740 -16.196 1.00 16.79 ? ? ? ? ? ? 53   LEU A CG  1 
ATOM   435  C CD1 . LEU A 1 73  ? 19.873  -32.318 -17.430 1.00 17.44 ? ? ? ? ? ? 53   LEU A CD1 1 
ATOM   436  C CD2 . LEU A 1 73  ? 17.699  -31.551 -16.414 1.00 18.72 ? ? ? ? ? ? 53   LEU A CD2 1 
ATOM   437  N N   . ALA A 1 74  ? 21.384  -30.887 -13.200 1.00 17.93 ? ? ? ? ? ? 54   ALA A N   1 
ATOM   438  C CA  . ALA A 1 74  ? 22.028  -29.616 -12.877 1.00 17.76 ? ? ? ? ? ? 54   ALA A CA  1 
ATOM   439  C C   . ALA A 1 74  ? 23.543  -29.762 -13.002 1.00 18.66 ? ? ? ? ? ? 54   ALA A C   1 
ATOM   440  O O   . ALA A 1 74  ? 24.205  -28.934 -13.627 1.00 21.23 ? ? ? ? ? ? 54   ALA A O   1 
ATOM   441  C CB  . ALA A 1 74  ? 21.653  -29.170 -11.480 1.00 19.33 ? ? ? ? ? ? 54   ALA A CB  1 
ATOM   442  N N   . ALA A 1 75  ? 24.081  -30.834 -12.430 1.00 19.83 ? ? ? ? ? ? 55   ALA A N   1 
ATOM   443  C CA  . ALA A 1 75  ? 25.520  -31.067 -12.484 1.00 19.89 ? ? ? ? ? ? 55   ALA A CA  1 
ATOM   444  C C   . ALA A 1 75  ? 25.996  -31.194 -13.924 1.00 20.49 ? ? ? ? ? ? 55   ALA A C   1 
ATOM   445  O O   . ALA A 1 75  ? 27.022  -30.621 -14.304 1.00 26.35 ? ? ? ? ? ? 55   ALA A O   1 
ATOM   446  C CB  . ALA A 1 75  ? 25.885  -32.310 -11.691 1.00 23.31 ? ? ? ? ? ? 55   ALA A CB  1 
ATOM   447  N N   . ALA A 1 76  ? 25.240  -31.934 -14.728 1.00 19.34 ? ? ? ? ? ? 56   ALA A N   1 
ATOM   448  C CA  . ALA A 1 76  ? 25.624  -32.171 -16.106 1.00 21.56 ? ? ? ? ? ? 56   ALA A CA  1 
ATOM   449  C C   . ALA A 1 76  ? 25.590  -30.873 -16.927 1.00 23.35 ? ? ? ? ? ? 56   ALA A C   1 
ATOM   450  O O   . ALA A 1 76  ? 26.351  -30.703 -17.883 1.00 26.92 ? ? ? ? ? ? 56   ALA A O   1 
ATOM   451  C CB  . ALA A 1 76  ? 24.734  -33.230 -16.715 1.00 21.66 ? ? ? ? ? ? 56   ALA A CB  1 
ATOM   452  N N   . LEU A 1 77  ? 24.715  -29.952 -16.539 1.00 20.90 ? ? ? ? ? ? 57   LEU A N   1 
ATOM   453  C CA  . LEU A 1 77  ? 24.611  -28.676 -17.225 1.00 19.16 ? ? ? ? ? ? 57   LEU A CA  1 
ATOM   454  C C   . LEU A 1 77  ? 25.522  -27.597 -16.631 1.00 18.98 ? ? ? ? ? ? 57   LEU A C   1 
ATOM   455  O O   . LEU A 1 77  ? 25.499  -26.455 -17.097 1.00 22.16 ? ? ? ? ? ? 57   LEU A O   1 
ATOM   456  C CB  . LEU A 1 77  ? 23.163  -28.188 -17.196 1.00 18.65 ? ? ? ? ? ? 57   LEU A CB  1 
ATOM   457  C CG  . LEU A 1 77  ? 22.109  -29.119 -17.784 1.00 18.04 ? ? ? ? ? ? 57   LEU A CG  1 
ATOM   458  C CD1 . LEU A 1 77  ? 20.734  -28.494 -17.618 1.00 17.97 ? ? ? ? ? ? 57   LEU A CD1 1 
ATOM   459  C CD2 . LEU A 1 77  ? 22.390  -29.438 -19.248 1.00 18.29 ? ? ? ? ? ? 57   LEU A CD2 1 
ATOM   460  N N   . GLU A 1 78  ? 26.330  -27.968 -15.629 1.00 23.20 ? ? ? ? ? ? 58   GLU A N   1 
ATOM   461  C CA  . GLU A 1 78  ? 27.154  -27.019 -14.861 1.00 25.65 ? ? ? ? ? ? 58   GLU A CA  1 
ATOM   462  C C   . GLU A 1 78  ? 26.355  -25.898 -14.192 1.00 22.14 ? ? ? ? ? ? 58   GLU A C   1 
ATOM   463  O O   . GLU A 1 78  ? 26.813  -24.761 -14.066 1.00 23.91 ? ? ? ? ? ? 58   GLU A O   1 
ATOM   464  C CB  . GLU A 1 78  ? 28.308  -26.459 -15.700 1.00 36.42 ? ? ? ? ? ? 58   GLU A CB  1 
ATOM   465  C CG  . GLU A 1 78  ? 29.220  -27.545 -16.251 1.00 41.19 ? ? ? ? ? ? 58   GLU A CG  1 
ATOM   466  C CD  . GLU A 1 78  ? 30.621  -27.044 -16.537 1.00 53.73 ? ? ? ? ? ? 58   GLU A CD  1 
ATOM   467  O OE1 . GLU A 1 78  ? 31.249  -27.553 -17.489 1.00 60.17 ? ? ? ? ? ? 58   GLU A OE1 1 
ATOM   468  O OE2 . GLU A 1 78  ? 31.096  -26.152 -15.802 1.00 55.02 ? ? ? ? ? ? 58   GLU A OE2 1 
ATOM   469  N N   . ILE A 1 79  ? 25.147  -26.248 -13.771 1.00 20.14 ? ? ? ? ? ? 59   ILE A N   1 
ATOM   470  C CA  . ILE A 1 79  ? 24.321  -25.383 -12.967 1.00 17.86 ? ? ? ? ? ? 59   ILE A CA  1 
ATOM   471  C C   . ILE A 1 79  ? 24.524  -25.785 -11.506 1.00 20.99 ? ? ? ? ? ? 59   ILE A C   1 
ATOM   472  O O   . ILE A 1 79  ? 24.382  -26.958 -11.165 1.00 21.14 ? ? ? ? ? ? 59   ILE A O   1 
ATOM   473  C CB  . ILE A 1 79  ? 22.845  -25.536 -13.390 1.00 16.08 ? ? ? ? ? ? 59   ILE A CB  1 
ATOM   474  C CG1 . ILE A 1 79  ? 22.636  -24.922 -14.771 1.00 18.34 ? ? ? ? ? ? 59   ILE A CG1 1 
ATOM   475  C CG2 . ILE A 1 79  ? 21.917  -24.867 -12.383 1.00 19.65 ? ? ? ? ? ? 59   ILE A CG2 1 
ATOM   476  C CD1 . ILE A 1 79  ? 21.259  -25.163 -15.349 1.00 18.87 ? ? ? ? ? ? 59   ILE A CD1 1 
ATOM   477  N N   . PRO A 1 80  ? 24.902  -24.825 -10.644 1.00 20.32 ? ? ? ? ? ? 60   PRO A N   1 
ATOM   478  C CA  . PRO A 1 80  ? 25.150  -25.129 -9.227  1.00 19.40 ? ? ? ? ? ? 60   PRO A CA  1 
ATOM   479  C C   . PRO A 1 80  ? 23.898  -25.713 -8.593  1.00 21.28 ? ? ? ? ? ? 60   PRO A C   1 
ATOM   480  O O   . PRO A 1 80  ? 22.791  -25.334 -8.981  1.00 21.83 ? ? ? ? ? ? 60   PRO A O   1 
ATOM   481  C CB  . PRO A 1 80  ? 25.435  -23.753 -8.617  1.00 28.36 ? ? ? ? ? ? 60   PRO A CB  1 
ATOM   482  C CG  . PRO A 1 80  ? 25.900  -22.923 -9.758  1.00 30.31 ? ? ? ? ? ? 60   PRO A CG  1 
ATOM   483  C CD  . PRO A 1 80  ? 25.144  -23.403 -10.950 1.00 21.70 ? ? ? ? ? ? 60   PRO A CD  1 
ATOM   484  N N   . GLN A 1 81  ? 24.071  -26.638 -7.657  1.00 21.01 ? ? ? ? ? ? 61   GLN A N   1 
ATOM   485  C CA  . GLN A 1 81  ? 22.934  -27.274 -7.003  1.00 21.82 ? ? ? ? ? ? 61   GLN A CA  1 
ATOM   486  C C   . GLN A 1 81  ? 22.009  -26.233 -6.374  1.00 21.41 ? ? ? ? ? ? 61   GLN A C   1 
ATOM   487  O O   . GLN A 1 81  ? 20.792  -26.421 -6.343  1.00 19.95 ? ? ? ? ? ? 61   GLN A O   1 
ATOM   488  C CB  . GLN A 1 81  ? 23.412  -28.278 -5.951  1.00 20.07 ? ? ? ? ? ? 61   GLN A CB  1 
ATOM   489  C CG  . GLN A 1 81  ? 24.194  -29.455 -6.530  1.00 20.28 ? ? ? ? ? ? 61   GLN A CG  1 
ATOM   490  C CD  . GLN A 1 81  ? 23.328  -30.311 -7.438  1.00 21.94 ? ? ? ? ? ? 61   GLN A CD  1 
ATOM   491  O OE1 . GLN A 1 81  ? 22.239  -30.728 -7.047  1.00 25.85 ? ? ? ? ? ? 61   GLN A OE1 1 
ATOM   492  N NE2 . GLN A 1 81  ? 23.791  -30.547 -8.664  1.00 21.22 ? ? ? ? ? ? 61   GLN A NE2 1 
ATOM   493  N N   . THR A 1 82  ? 22.584  -25.129 -5.899  1.00 25.08 ? ? ? ? ? ? 62   THR A N   1 
ATOM   494  C CA  . THR A 1 82  ? 21.783  -24.042 -5.341  1.00 20.96 ? ? ? ? ? ? 62   THR A CA  1 
ATOM   495  C C   . THR A 1 82  ? 20.753  -23.470 -6.324  1.00 24.42 ? ? ? ? ? ? 62   THR A C   1 
ATOM   496  O O   . THR A 1 82  ? 19.749  -22.894 -5.908  1.00 26.07 ? ? ? ? ? ? 62   THR A O   1 
ATOM   497  C CB  . THR A 1 82  ? 22.673  -22.895 -4.787  1.00 22.49 ? ? ? ? ? ? 62   THR A CB  1 
ATOM   498  O OG1 . THR A 1 82  ? 23.555  -22.429 -5.817  1.00 27.57 ? ? ? ? ? ? 62   THR A OG1 1 
ATOM   499  C CG2 . THR A 1 82  ? 23.494  -23.386 -3.621  1.00 28.88 ? ? ? ? ? ? 62   THR A CG2 1 
ATOM   500  N N   . LYS A 1 83  ? 20.981  -23.637 -7.619  1.00 21.66 ? ? ? ? ? ? 63   LYS A N   1 
ATOM   501  C CA  . LYS A 1 83  ? 20.035  -23.111 -8.592  1.00 23.47 ? ? ? ? ? ? 63   LYS A CA  1 
ATOM   502  C C   . LYS A 1 83  ? 19.193  -24.185 -9.248  1.00 20.84 ? ? ? ? ? ? 63   LYS A C   1 
ATOM   503  O O   . LYS A 1 83  ? 18.431  -23.899 -10.167 1.00 19.31 ? ? ? ? ? ? 63   LYS A O   1 
ATOM   504  C CB  . LYS A 1 83  ? 20.747  -22.255 -9.629  1.00 20.48 ? ? ? ? ? ? 63   LYS A CB  1 
ATOM   505  C CG  . LYS A 1 83  ? 21.197  -20.952 -9.016  1.00 25.66 ? ? ? ? ? ? 63   LYS A CG  1 
ATOM   506  C CD  . LYS A 1 83  ? 21.724  -19.981 -10.019 1.00 28.92 ? ? ? ? ? ? 63   LYS A CD  1 
ATOM   507  C CE  . LYS A 1 83  ? 21.882  -18.612 -9.368  1.00 25.14 ? ? ? ? ? ? 63   LYS A CE  1 
ATOM   508  N NZ  . LYS A 1 83  ? 22.728  -17.744 -10.208 1.00 27.91 ? ? ? ? ? ? 63   LYS A NZ  1 
ATOM   509  N N   . ALA A 1 84  ? 19.310  -25.416 -8.754  1.00 19.00 ? ? ? ? ? ? 64   ALA A N   1 
ATOM   510  C CA  . ALA A 1 84  ? 18.460  -26.497 -9.248  1.00 19.18 ? ? ? ? ? ? 64   ALA A CA  1 
ATOM   511  C C   . ALA A 1 84  ? 16.946  -26.181 -9.219  1.00 19.60 ? ? ? ? ? ? 64   ALA A C   1 
ATOM   512  O O   . ALA A 1 84  ? 16.236  -26.586 -10.135 1.00 18.29 ? ? ? ? ? ? 64   ALA A O   1 
ATOM   513  C CB  . ALA A 1 84  ? 18.763  -27.811 -8.525  1.00 23.02 ? ? ? ? ? ? 64   ALA A CB  1 
ATOM   514  N N   . PRO A 1 85  ? 16.448  -25.459 -8.186  1.00 19.88 ? ? ? ? ? ? 65   PRO A N   1 
ATOM   515  C CA  . PRO A 1 85  ? 15.007  -25.159 -8.245  1.00 20.13 ? ? ? ? ? ? 65   PRO A CA  1 
ATOM   516  C C   . PRO A 1 85  ? 14.596  -24.321 -9.457  1.00 21.16 ? ? ? ? ? ? 65   PRO A C   1 
ATOM   517  O O   . PRO A 1 85  ? 13.480  -24.467 -9.966  1.00 19.83 ? ? ? ? ? ? 65   PRO A O   1 
ATOM   518  C CB  . PRO A 1 85  ? 14.768  -24.364 -6.963  1.00 24.33 ? ? ? ? ? ? 65   PRO A CB  1 
ATOM   519  C CG  . PRO A 1 85  ? 15.809  -24.882 -6.021  1.00 27.64 ? ? ? ? ? ? 65   PRO A CG  1 
ATOM   520  C CD  . PRO A 1 85  ? 17.020  -25.057 -6.882  1.00 19.34 ? ? ? ? ? ? 65   PRO A CD  1 
ATOM   521  N N   . PHE A 1 86  ? 15.489  -23.458 -9.929  1.00 18.74 ? ? ? ? ? ? 66   PHE A N   1 
ATOM   522  C CA  . PHE A 1 86  ? 15.187  -22.674 -11.127 1.00 18.52 ? ? ? ? ? ? 66   PHE A CA  1 
ATOM   523  C C   . PHE A 1 86  ? 15.247  -23.541 -12.382 1.00 15.77 ? ? ? ? ? ? 66   PHE A C   1 
ATOM   524  O O   . PHE A 1 86  ? 14.438  -23.403 -13.288 1.00 16.56 ? ? ? ? ? ? 66   PHE A O   1 
ATOM   525  C CB  . PHE A 1 86  ? 16.131  -21.477 -11.243 1.00 16.53 ? ? ? ? ? ? 66   PHE A CB  1 
ATOM   526  C CG  . PHE A 1 86  ? 16.134  -20.600 -10.021 1.00 17.53 ? ? ? ? ? ? 66   PHE A CG  1 
ATOM   527  C CD1 . PHE A 1 86  ? 15.025  -19.821 -9.719  1.00 20.32 ? ? ? ? ? ? 66   PHE A CD1 1 
ATOM   528  C CD2 . PHE A 1 86  ? 17.237  -20.543 -9.191  1.00 19.06 ? ? ? ? ? ? 66   PHE A CD2 1 
ATOM   529  C CE1 . PHE A 1 86  ? 15.014  -19.005 -8.595  1.00 20.18 ? ? ? ? ? ? 66   PHE A CE1 1 
ATOM   530  C CE2 . PHE A 1 86  ? 17.237  -19.731 -8.060  1.00 27.13 ? ? ? ? ? ? 66   PHE A CE2 1 
ATOM   531  C CZ  . PHE A 1 86  ? 16.127  -18.959 -7.767  1.00 26.46 ? ? ? ? ? ? 66   PHE A CZ  1 
ATOM   532  N N   . LEU A 1 87  ? 16.218  -24.443 -12.432 1.00 15.76 ? ? ? ? ? ? 67   LEU A N   1 
ATOM   533  C CA  . LEU A 1 87  ? 16.289  -25.408 -13.514 1.00 15.49 ? ? ? ? ? ? 67   LEU A CA  1 
ATOM   534  C C   . LEU A 1 87  ? 15.017  -26.247 -13.583 1.00 18.36 ? ? ? ? ? ? 67   LEU A C   1 
ATOM   535  O O   . LEU A 1 87  ? 14.499  -26.486 -14.670 1.00 16.94 ? ? ? ? ? ? 67   LEU A O   1 
ATOM   536  C CB  . LEU A 1 87  ? 17.506  -26.317 -13.357 1.00 17.93 ? ? ? ? ? ? 67   LEU A CB  1 
ATOM   537  C CG  . LEU A 1 87  ? 17.588  -27.472 -14.358 1.00 15.13 ? ? ? ? ? ? 67   LEU A CG  1 
ATOM   538  C CD1 . LEU A 1 87  ? 17.659  -26.954 -15.771 1.00 16.26 ? ? ? ? ? ? 67   LEU A CD1 1 
ATOM   539  C CD2 . LEU A 1 87  ? 18.829  -28.327 -14.052 1.00 19.86 ? ? ? ? ? ? 67   LEU A CD2 1 
ATOM   540  N N   . SER A 1 88  ? 14.518  -26.674 -12.427 1.00 17.56 ? ? ? ? ? ? 68   SER A N   1 
ATOM   541  C CA  . SER A 1 88  ? 13.281  -27.446 -12.364 1.00 14.50 ? ? ? ? ? ? 68   SER A CA  1 
ATOM   542  C C   . SER A 1 88  ? 12.145  -26.681 -13.013 1.00 17.17 ? ? ? ? ? ? 68   SER A C   1 
ATOM   543  O O   . SER A 1 88  ? 11.369  -27.237 -13.787 1.00 16.64 ? ? ? ? ? ? 68   SER A O   1 
ATOM   544  C CB  . SER A 1 88  ? 12.915  -27.758 -10.912 1.00 19.16 ? ? ? ? ? ? 68   SER A CB  1 
ATOM   545  O OG  . SER A 1 88  ? 11.688  -28.466 -10.841 1.00 22.84 ? ? ? ? ? ? 68   SER A OG  1 
ATOM   546  N N   . ARG A 1 89  ? 12.046  -25.392 -12.701 1.00 15.36 ? ? ? ? ? ? 69   ARG A N   1 
ATOM   547  C CA  . ARG A 1 89  ? 10.984  -24.572 -13.293 1.00 15.19 ? ? ? ? ? ? 69   ARG A CA  1 
ATOM   548  C C   . ARG A 1 89  ? 11.157  -24.389 -14.809 1.00 15.63 ? ? ? ? ? ? 69   ARG A C   1 
ATOM   549  O O   . ARG A 1 89  ? 10.179  -24.418 -15.569 1.00 15.79 ? ? ? ? ? ? 69   ARG A O   1 
ATOM   550  C CB  . ARG A 1 89  ? 10.882  -23.227 -12.555 1.00 14.97 ? ? ? ? ? ? 69   ARG A CB  1 
ATOM   551  C CG  . ARG A 1 89  ? 10.332  -23.391 -11.130 1.00 15.48 ? ? ? ? ? ? 69   ARG A CG  1 
ATOM   552  C CD  . ARG A 1 89  ? 10.644  -22.202 -10.251 1.00 19.68 ? ? ? ? ? ? 69   ARG A CD  1 
ATOM   553  N NE  . ARG A 1 89  ? 9.984   -20.999 -10.751 1.00 16.91 ? ? ? ? ? ? 69   ARG A NE  1 
ATOM   554  C CZ  . ARG A 1 89  ? 10.259  -19.772 -10.324 1.00 16.02 ? ? ? ? ? ? 69   ARG A CZ  1 
ATOM   555  N NH1 . ARG A 1 89  ? 11.188  -19.576 -9.394  1.00 18.53 ? ? ? ? ? ? 69   ARG A NH1 1 
ATOM   556  N NH2 . ARG A 1 89  ? 9.618   -18.735 -10.851 1.00 18.03 ? ? ? ? ? ? 69   ARG A NH2 1 
ATOM   557  N N   . LEU A 1 90  ? 12.395  -24.198 -15.263 1.00 13.64 ? ? ? ? ? ? 70   LEU A N   1 
ATOM   558  C CA  . LEU A 1 90  ? 12.661  -24.144 -16.696 1.00 14.13 ? ? ? ? ? ? 70   LEU A CA  1 
ATOM   559  C C   . LEU A 1 90  ? 12.267  -25.460 -17.366 1.00 13.06 ? ? ? ? ? ? 70   LEU A C   1 
ATOM   560  O O   . LEU A 1 90  ? 11.668  -25.455 -18.442 1.00 14.42 ? ? ? ? ? ? 70   LEU A O   1 
ATOM   561  C CB  . LEU A 1 90  ? 14.136  -23.830 -16.965 1.00 14.90 ? ? ? ? ? ? 70   LEU A CB  1 
ATOM   562  C CG  . LEU A 1 90  ? 14.547  -23.819 -18.440 1.00 15.12 ? ? ? ? ? ? 70   LEU A CG  1 
ATOM   563  C CD1 . LEU A 1 90  ? 13.870  -22.682 -19.169 1.00 17.57 ? ? ? ? ? ? 70   LEU A CD1 1 
ATOM   564  C CD2 . LEU A 1 90  ? 16.054  -23.676 -18.573 1.00 16.90 ? ? ? ? ? ? 70   LEU A CD2 1 
ATOM   565  N N   . MET A 1 91  ? 12.588  -26.583 -16.727 1.00 13.40 ? ? ? ? ? ? 71   MET A N   1 
ATOM   566  C CA  . MET A 1 91  ? 12.225  -27.881 -17.289 1.00 13.12 ? ? ? ? ? ? 71   MET A CA  1 
ATOM   567  C C   . MET A 1 91  ? 10.709  -28.067 -17.368 1.00 14.19 ? ? ? ? ? ? 71   MET A C   1 
ATOM   568  O O   . MET A 1 91  ? 10.187  -28.590 -18.360 1.00 15.43 ? ? ? ? ? ? 71   MET A O   1 
ATOM   569  C CB  . MET A 1 91  ? 12.894  -29.036 -16.525 1.00 14.55 ? ? ? ? ? ? 71   MET A CB  1 
ATOM   570  C CG  . MET A 1 91  ? 14.430  -29.110 -16.691 1.00 15.94 ? ? ? ? ? ? 71   MET A CG  1 
ATOM   571  S SD  . MET A 1 91  ? 14.933  -29.336 -18.411 1.00 16.21 ? ? ? ? ? ? 71   MET A SD  1 
ATOM   572  C CE  . MET A 1 91  ? 14.387  -31.009 -18.742 1.00 16.07 ? ? ? ? ? ? 71   MET A CE  1 
ATOM   573  N N   . ARG A 1 92  ? 10.003  -27.614 -16.337 1.00 15.22 ? ? ? ? ? ? 72   ARG A N   1 
ATOM   574  C CA  . ARG A 1 92  ? 8.538   -27.696 -16.321 1.00 15.48 ? ? ? ? ? ? 72   ARG A CA  1 
ATOM   575  C C   . ARG A 1 92  ? 7.946   -26.948 -17.524 1.00 17.14 ? ? ? ? ? ? 72   ARG A C   1 
ATOM   576  O O   . ARG A 1 92  ? 7.012   -27.432 -18.181 1.00 16.20 ? ? ? ? ? ? 72   ARG A O   1 
ATOM   577  C CB  . ARG A 1 92  ? 7.990   -27.141 -14.997 1.00 14.99 ? ? ? ? ? ? 72   ARG A CB  1 
ATOM   578  C CG  . ARG A 1 92  ? 6.471   -27.211 -14.872 1.00 16.79 ? ? ? ? ? ? 72   ARG A CG  1 
ATOM   579  C CD  . ARG A 1 92  ? 6.046   -26.968 -13.436 1.00 18.08 ? ? ? ? ? ? 72   ARG A CD  1 
ATOM   580  N NE  . ARG A 1 92  ? 6.403   -25.624 -12.993 1.00 18.76 ? ? ? ? ? ? 72   ARG A NE  1 
ATOM   581  C CZ  . ARG A 1 92  ? 6.225   -25.171 -11.753 1.00 17.75 ? ? ? ? ? ? 72   ARG A CZ  1 
ATOM   582  N NH1 . ARG A 1 92  ? 5.700   -25.950 -10.817 1.00 20.57 ? ? ? ? ? ? 72   ARG A NH1 1 
ATOM   583  N NH2 . ARG A 1 92  ? 6.569   -23.927 -11.453 1.00 20.29 ? ? ? ? ? ? 72   ARG A NH2 1 
ATOM   584  N N   . MET A 1 93  ? 8.500   -25.775 -17.815 1.00 14.64 ? ? ? ? ? ? 73   MET A N   1 
ATOM   585  C CA  . MET A 1 93  ? 8.111   -25.014 -19.000 1.00 13.72 ? ? ? ? ? ? 73   MET A CA  1 
ATOM   586  C C   . MET A 1 93  ? 8.387   -25.807 -20.282 1.00 17.00 ? ? ? ? ? ? 73   MET A C   1 
ATOM   587  O O   . MET A 1 93  ? 7.523   -25.922 -21.148 1.00 13.83 ? ? ? ? ? ? 73   MET A O   1 
ATOM   588  C CB  . MET A 1 93  ? 8.848   -23.667 -19.026 1.00 13.66 ? ? ? ? ? ? 73   MET A CB  1 
ATOM   589  C CG  . MET A 1 93  ? 8.611   -22.837 -20.275 1.00 16.71 ? ? ? ? ? ? 73   MET A CG  1 
ATOM   590  S SD  . MET A 1 93  ? 7.039   -21.945 -20.229 1.00 19.78 ? ? ? ? ? ? 73   MET A SD  1 
ATOM   591  C CE  . MET A 1 93  ? 7.198   -21.058 -21.778 1.00 32.57 ? ? ? ? ? ? 73   MET A CE  1 
ATOM   592  N N   . LEU A 1 94  ? 9.591   -26.359 -20.391 1.00 13.23 ? ? ? ? ? ? 74   LEU A N   1 
ATOM   593  C CA  . LEU A 1 94  ? 9.998   -27.092 -21.591 1.00 13.29 ? ? ? ? ? ? 74   LEU A CA  1 
ATOM   594  C C   . LEU A 1 94  ? 9.230   -28.399 -21.778 1.00 13.38 ? ? ? ? ? ? 74   LEU A C   1 
ATOM   595  O O   . LEU A 1 94  ? 9.004   -28.825 -22.918 1.00 15.17 ? ? ? ? ? ? 74   LEU A O   1 
ATOM   596  C CB  . LEU A 1 94  ? 11.515  -27.333 -21.576 1.00 13.84 ? ? ? ? ? ? 74   LEU A CB  1 
ATOM   597  C CG  . LEU A 1 94  ? 12.371  -26.074 -21.736 1.00 14.36 ? ? ? ? ? ? 74   LEU A CG  1 
ATOM   598  C CD1 . LEU A 1 94  ? 13.813  -26.352 -21.308 1.00 16.21 ? ? ? ? ? ? 74   LEU A CD1 1 
ATOM   599  C CD2 . LEU A 1 94  ? 12.357  -25.597 -23.195 1.00 15.01 ? ? ? ? ? ? 74   LEU A CD2 1 
ATOM   600  N N   . VAL A 1 95  ? 8.814   -29.021 -20.671 1.00 13.49 ? ? ? ? ? ? 75   VAL A N   1 
ATOM   601  C CA  . VAL A 1 95  ? 7.973   -30.213 -20.737 1.00 14.15 ? ? ? ? ? ? 75   VAL A CA  1 
ATOM   602  C C   . VAL A 1 95  ? 6.606   -29.829 -21.294 1.00 16.19 ? ? ? ? ? ? 75   VAL A C   1 
ATOM   603  O O   . VAL A 1 95  ? 6.069   -30.508 -22.181 1.00 14.81 ? ? ? ? ? ? 75   VAL A O   1 
ATOM   604  C CB  . VAL A 1 95  ? 7.838   -30.864 -19.348 1.00 13.71 ? ? ? ? ? ? 75   VAL A CB  1 
ATOM   605  C CG1 . VAL A 1 95  ? 6.733   -31.929 -19.336 1.00 18.52 ? ? ? ? ? ? 75   VAL A CG1 1 
ATOM   606  C CG2 . VAL A 1 95  ? 9.173   -31.474 -18.944 1.00 14.91 ? ? ? ? ? ? 75   VAL A CG2 1 
ATOM   607  N N   . HIS A 1 96  ? 6.059   -28.711 -20.816 1.00 15.57 ? ? ? ? ? ? 76   HIS A N   1 
ATOM   608  C CA  . HIS A 1 96  ? 4.790   -28.232 -21.371 1.00 18.69 ? ? ? ? ? ? 76   HIS A CA  1 
ATOM   609  C C   . HIS A 1 96  ? 4.881   -27.960 -22.866 1.00 15.54 ? ? ? ? ? ? 76   HIS A C   1 
ATOM   610  O O   . HIS A 1 96  ? 3.960   -28.283 -23.625 1.00 16.38 ? ? ? ? ? ? 76   HIS A O   1 
ATOM   611  C CB  . HIS A 1 96  ? 4.293   -26.961 -20.679 1.00 16.22 ? ? ? ? ? ? 76   HIS A CB  1 
ATOM   612  C CG  . HIS A 1 96  ? 2.963   -26.505 -21.192 1.00 17.85 ? ? ? ? ? ? 76   HIS A CG  1 
ATOM   613  N ND1 . HIS A 1 96  ? 1.781   -27.100 -20.810 1.00 22.00 ? ? ? ? ? ? 76   HIS A ND1 1 
ATOM   614  C CD2 . HIS A 1 96  ? 2.635   -25.561 -22.102 1.00 20.46 ? ? ? ? ? ? 76   HIS A CD2 1 
ATOM   615  C CE1 . HIS A 1 96  ? 0.777   -26.522 -21.449 1.00 19.51 ? ? ? ? ? ? 76   HIS A CE1 1 
ATOM   616  N NE2 . HIS A 1 96  ? 1.269   -25.587 -22.237 1.00 19.51 ? ? ? ? ? ? 76   HIS A NE2 1 
ATOM   617  N N   . LEU A 1 97  ? 5.985   -27.353 -23.286 1.00 14.22 ? ? ? ? ? ? 77   LEU A N   1 
ATOM   618  C CA  . LEU A 1 97  ? 6.188   -27.038 -24.702 1.00 15.16 ? ? ? ? ? ? 77   LEU A CA  1 
ATOM   619  C C   . LEU A 1 97  ? 6.297   -28.292 -25.565 1.00 15.24 ? ? ? ? ? ? 77   LEU A C   1 
ATOM   620  O O   . LEU A 1 97  ? 6.009   -28.246 -26.766 1.00 17.07 ? ? ? ? ? ? 77   LEU A O   1 
ATOM   621  C CB  . LEU A 1 97  ? 7.418   -26.164 -24.896 1.00 13.97 ? ? ? ? ? ? 77   LEU A CB  1 
ATOM   622  C CG  . LEU A 1 97  ? 7.303   -24.736 -24.362 1.00 14.55 ? ? ? ? ? ? 77   LEU A CG  1 
ATOM   623  C CD1 . LEU A 1 97  ? 8.564   -23.980 -24.719 1.00 17.02 ? ? ? ? ? ? 77   LEU A CD1 1 
ATOM   624  C CD2 . LEU A 1 97  ? 6.076   -24.033 -24.933 1.00 18.82 ? ? ? ? ? ? 77   LEU A CD2 1 
ATOM   625  N N   . GLY A 1 98  ? 6.705   -29.404 -24.949 1.00 15.21 ? ? ? ? ? ? 78   GLY A N   1 
ATOM   626  C CA  . GLY A 1 98  ? 6.729   -30.693 -25.616 1.00 16.06 ? ? ? ? ? ? 78   GLY A CA  1 
ATOM   627  C C   . GLY A 1 98  ? 8.103   -31.245 -25.946 1.00 15.86 ? ? ? ? ? ? 78   GLY A C   1 
ATOM   628  O O   . GLY A 1 98  ? 8.191   -32.245 -26.641 1.00 15.42 ? ? ? ? ? ? 78   GLY A O   1 
ATOM   629  N N   . TYR A 1 99  ? 9.164   -30.625 -25.432 1.00 14.03 ? ? ? ? ? ? 79   TYR A N   1 
ATOM   630  C CA  . TYR A 1 99  ? 10.521  -31.081 -25.775 1.00 15.83 ? ? ? ? ? ? 79   TYR A CA  1 
ATOM   631  C C   . TYR A 1 99  ? 10.975  -32.220 -24.888 1.00 17.07 ? ? ? ? ? ? 79   TYR A C   1 
ATOM   632  O O   . TYR A 1 99  ? 11.674  -33.133 -25.339 1.00 16.82 ? ? ? ? ? ? 79   TYR A O   1 
ATOM   633  C CB  . TYR A 1 99  ? 11.529  -29.923 -25.740 1.00 15.86 ? ? ? ? ? ? 79   TYR A CB  1 
ATOM   634  C CG  . TYR A 1 99  ? 11.176  -28.924 -26.803 1.00 14.96 ? ? ? ? ? ? 79   TYR A CG  1 
ATOM   635  C CD1 . TYR A 1 99  ? 11.449  -29.188 -28.138 1.00 15.41 ? ? ? ? ? ? 79   TYR A CD1 1 
ATOM   636  C CD2 . TYR A 1 99  ? 10.490  -27.758 -26.480 1.00 17.38 ? ? ? ? ? ? 79   TYR A CD2 1 
ATOM   637  C CE1 . TYR A 1 99  ? 11.087  -28.294 -29.130 1.00 16.03 ? ? ? ? ? ? 79   TYR A CE1 1 
ATOM   638  C CE2 . TYR A 1 99  ? 10.109  -26.856 -27.470 1.00 14.96 ? ? ? ? ? ? 79   TYR A CE2 1 
ATOM   639  C CZ  . TYR A 1 99  ? 10.417  -27.134 -28.793 1.00 17.89 ? ? ? ? ? ? 79   TYR A CZ  1 
ATOM   640  O OH  . TYR A 1 99  ? 10.028  -26.261 -29.779 1.00 17.76 ? ? ? ? ? ? 79   TYR A OH  1 
ATOM   641  N N   . PHE A 1 100 ? 10.582  -32.156 -23.624 1.00 15.78 ? ? ? ? ? ? 80   PHE A N   1 
ATOM   642  C CA  . PHE A 1 100 ? 11.027  -33.144 -22.656 1.00 15.90 ? ? ? ? ? ? 80   PHE A CA  1 
ATOM   643  C C   . PHE A 1 100 ? 9.835   -33.744 -21.933 1.00 16.79 ? ? ? ? ? ? 80   PHE A C   1 
ATOM   644  O O   . PHE A 1 100 ? 8.707   -33.255 -22.060 1.00 16.12 ? ? ? ? ? ? 80   PHE A O   1 
ATOM   645  C CB  . PHE A 1 100 ? 12.039  -32.511 -21.684 1.00 15.99 ? ? ? ? ? ? 80   PHE A CB  1 
ATOM   646  C CG  . PHE A 1 100 ? 13.201  -31.885 -22.391 1.00 16.81 ? ? ? ? ? ? 80   PHE A CG  1 
ATOM   647  C CD1 . PHE A 1 100 ? 14.093  -32.683 -23.098 1.00 20.56 ? ? ? ? ? ? 80   PHE A CD1 1 
ATOM   648  C CD2 . PHE A 1 100 ? 13.375  -30.504 -22.422 1.00 17.33 ? ? ? ? ? ? 80   PHE A CD2 1 
ATOM   649  C CE1 . PHE A 1 100 ? 15.146  -32.117 -23.801 1.00 21.68 ? ? ? ? ? ? 80   PHE A CE1 1 
ATOM   650  C CE2 . PHE A 1 100 ? 14.437  -29.941 -23.113 1.00 15.87 ? ? ? ? ? ? 80   PHE A CE2 1 
ATOM   651  C CZ  . PHE A 1 100 ? 15.318  -30.753 -23.809 1.00 18.15 ? ? ? ? ? ? 80   PHE A CZ  1 
ATOM   652  N N   . THR A 1 101 ? 10.082  -34.830 -21.207 1.00 18.25 ? ? ? ? ? ? 81   THR A N   1 
ATOM   653  C CA  . THR A 1 101 ? 9.055   -35.469 -20.406 1.00 17.66 ? ? ? ? ? ? 81   THR A CA  1 
ATOM   654  C C   . THR A 1 101 ? 9.544   -35.557 -18.972 1.00 19.51 ? ? ? ? ? ? 81   THR A C   1 
ATOM   655  O O   . THR A 1 101 ? 10.750  -35.554 -18.717 1.00 21.78 ? ? ? ? ? ? 81   THR A O   1 
ATOM   656  C CB  . THR A 1 101 ? 8.780   -36.889 -20.894 1.00 23.50 ? ? ? ? ? ? 81   THR A CB  1 
ATOM   657  O OG1 . THR A 1 101 ? 9.993   -37.647 -20.825 1.00 25.78 ? ? ? ? ? ? 81   THR A OG1 1 
ATOM   658  C CG2 . THR A 1 101 ? 8.285   -36.880 -22.337 1.00 23.03 ? ? ? ? ? ? 81   THR A CG2 1 
ATOM   659  N N   . GLN A 1 102 ? 8.615   -35.608 -18.031 1.00 18.20 ? ? ? ? ? ? 82   GLN A N   1 
ATOM   660  C CA  . GLN A 1 102 ? 8.991   -35.906 -16.663 1.00 20.99 ? ? ? ? ? ? 82   GLN A CA  1 
ATOM   661  C C   . GLN A 1 102 ? 8.540   -37.324 -16.395 1.00 23.78 ? ? ? ? ? ? 82   GLN A C   1 
ATOM   662  O O   . GLN A 1 102 ? 7.359   -37.646 -16.517 1.00 28.63 ? ? ? ? ? ? 82   GLN A O   1 
ATOM   663  C CB  . GLN A 1 102 ? 8.387   -34.930 -15.641 1.00 23.50 ? ? ? ? ? ? 82   GLN A CB  1 
ATOM   664  C CG  . GLN A 1 102 ? 8.926   -35.183 -14.218 1.00 30.75 ? ? ? ? ? ? 82   GLN A CG  1 
ATOM   665  C CD  . GLN A 1 102 ? 8.330   -34.278 -13.149 1.00 30.43 ? ? ? ? ? ? 82   GLN A CD  1 
ATOM   666  O OE1 . GLN A 1 102 ? 7.965   -33.130 -13.412 1.00 29.63 ? ? ? ? ? ? 82   GLN A OE1 1 
ATOM   667  N NE2 . GLN A 1 102 ? 8.242   -34.798 -11.920 1.00 32.52 ? ? ? ? ? ? 82   GLN A NE2 1 
ATOM   668  N N   . VAL A 1 103 ? 9.492   -38.177 -16.049 1.00 20.81 ? ? ? ? ? ? 83   VAL A N   1 
ATOM   669  C CA  . VAL A 1 103 ? 9.198   -39.570 -15.783 1.00 21.98 ? ? ? ? ? ? 83   VAL A CA  1 
ATOM   670  C C   . VAL A 1 103 ? 8.975   -39.718 -14.291 1.00 27.69 ? ? ? ? ? ? 83   VAL A C   1 
ATOM   671  O O   . VAL A 1 103 ? 9.869   -39.426 -13.491 1.00 24.72 ? ? ? ? ? ? 83   VAL A O   1 
ATOM   672  C CB  . VAL A 1 103 ? 10.356  -40.471 -16.232 1.00 23.93 ? ? ? ? ? ? 83   VAL A CB  1 
ATOM   673  C CG1 . VAL A 1 103 ? 10.067  -41.922 -15.896 1.00 27.36 ? ? ? ? ? ? 83   VAL A CG1 1 
ATOM   674  C CG2 . VAL A 1 103 ? 10.599  -40.301 -17.724 1.00 25.26 ? ? ? ? ? ? 83   VAL A CG2 1 
ATOM   675  N N   . ILE A 1 104 ? 7.771   -40.146 -13.924 1.00 24.39 ? ? ? ? ? ? 84   ILE A N   1 
ATOM   676  C CA  . ILE A 1 104 ? 7.385   -40.273 -12.527 1.00 23.72 ? ? ? ? ? ? 84   ILE A CA  1 
ATOM   677  C C   . ILE A 1 104 ? 8.022   -41.525 -11.956 1.00 28.33 ? ? ? ? ? ? 84   ILE A C   1 
ATOM   678  O O   . ILE A 1 104 ? 7.909   -42.603 -12.544 1.00 29.38 ? ? ? ? ? ? 84   ILE A O   1 
ATOM   679  C CB  . ILE A 1 104 ? 5.859   -40.406 -12.397 1.00 28.66 ? ? ? ? ? ? 84   ILE A CB  1 
ATOM   680  C CG1 . ILE A 1 104 ? 5.150   -39.310 -13.195 1.00 34.89 ? ? ? ? ? ? 84   ILE A CG1 1 
ATOM   681  C CG2 . ILE A 1 104 ? 5.439   -40.406 -10.933 1.00 29.28 ? ? ? ? ? ? 84   ILE A CG2 1 
ATOM   682  C CD1 . ILE A 1 104 ? 3.648   -39.511 -13.293 1.00 42.71 ? ? ? ? ? ? 84   ILE A CD1 1 
ATOM   683  N N   . THR A 1 105 ? 8.693   -41.389 -10.815 1.00 30.33 ? ? ? ? ? ? 85   THR A N   1 
ATOM   684  C CA  . THR A 1 105 ? 9.359   -42.532 -10.194 1.00 34.97 ? ? ? ? ? ? 85   THR A CA  1 
ATOM   685  C C   . THR A 1 105 ? 8.710   -42.946 -8.873  1.00 37.84 ? ? ? ? ? ? 85   THR A C   1 
ATOM   686  O O   . THR A 1 105 ? 8.888   -44.075 -8.415  1.00 39.81 ? ? ? ? ? ? 85   THR A O   1 
ATOM   687  C CB  . THR A 1 105 ? 10.866  -42.267 -9.964  1.00 36.42 ? ? ? ? ? ? 85   THR A CB  1 
ATOM   688  O OG1 . THR A 1 105 ? 11.033  -41.113 -9.132  1.00 37.78 ? ? ? ? ? ? 85   THR A OG1 1 
ATOM   689  C CG2 . THR A 1 105 ? 11.573  -42.025 -11.290 1.00 39.04 ? ? ? ? ? ? 85   THR A CG2 1 
ATOM   690  N N   . LYS A 1 106 ? 7.957   -42.036 -8.266  1.00 35.38 ? ? ? ? ? ? 86   LYS A N   1 
ATOM   691  C CA  . LYS A 1 106 ? 7.326   -42.324 -6.985  1.00 43.35 ? ? ? ? ? ? 86   LYS A CA  1 
ATOM   692  C C   . LYS A 1 106 ? 5.917   -41.743 -6.911  1.00 46.86 ? ? ? ? ? ? 86   LYS A C   1 
ATOM   693  O O   . LYS A 1 106 ? 5.618   -40.745 -7.566  1.00 50.20 ? ? ? ? ? ? 86   LYS A O   1 
ATOM   694  C CB  . LYS A 1 106 ? 8.188   -41.788 -5.837  1.00 44.57 ? ? ? ? ? ? 86   LYS A CB  1 
ATOM   695  N N   . PRO A 1 107 ? 5.041   -42.381 -6.123  1.00 50.67 ? ? ? ? ? ? 87   PRO A N   1 
ATOM   696  C CA  . PRO A 1 107 ? 3.701   -41.845 -5.856  1.00 57.52 ? ? ? ? ? ? 87   PRO A CA  1 
ATOM   697  C C   . PRO A 1 107 ? 3.767   -40.596 -4.979  1.00 57.46 ? ? ? ? ? ? 87   PRO A C   1 
ATOM   698  O O   . PRO A 1 107 ? 3.587   -39.491 -5.489  1.00 54.38 ? ? ? ? ? ? 87   PRO A O   1 
ATOM   699  C CB  . PRO A 1 107 ? 3.022   -42.982 -5.086  1.00 59.52 ? ? ? ? ? ? 87   PRO A CB  1 
ATOM   700  C CG  . PRO A 1 107 ? 4.153   -43.722 -4.447  1.00 59.95 ? ? ? ? ? ? 87   PRO A CG  1 
ATOM   701  C CD  . PRO A 1 107 ? 5.248   -43.686 -5.472  1.00 53.55 ? ? ? ? ? ? 87   PRO A CD  1 
ATOM   702  N N   . VAL A 1 114 ? 8.615   -35.645 -5.853  1.00 64.66 ? ? ? ? ? ? 94   VAL A N   1 
ATOM   703  C CA  . VAL A 1 114 ? 9.767   -34.754 -5.750  1.00 64.76 ? ? ? ? ? ? 94   VAL A CA  1 
ATOM   704  C C   . VAL A 1 114 ? 11.018  -35.412 -6.327  1.00 62.75 ? ? ? ? ? ? 94   VAL A C   1 
ATOM   705  O O   . VAL A 1 114 ? 11.027  -36.617 -6.587  1.00 65.06 ? ? ? ? ? ? 94   VAL A O   1 
ATOM   706  C CB  . VAL A 1 114 ? 10.026  -34.323 -4.293  1.00 68.87 ? ? ? ? ? ? 94   VAL A CB  1 
ATOM   707  N N   . LEU A 1 115 ? 12.077  -34.618 -6.480  1.00 57.05 ? ? ? ? ? ? 95   LEU A N   1 
ATOM   708  C CA  . LEU A 1 115 ? 13.221  -34.970 -7.325  1.00 46.07 ? ? ? ? ? ? 95   LEU A CA  1 
ATOM   709  C C   . LEU A 1 115 ? 12.730  -35.558 -8.648  1.00 39.39 ? ? ? ? ? ? 95   LEU A C   1 
ATOM   710  O O   . LEU A 1 115 ? 12.693  -36.779 -8.830  1.00 31.96 ? ? ? ? ? ? 95   LEU A O   1 
ATOM   711  C CB  . LEU A 1 115 ? 14.211  -35.914 -6.631  1.00 49.79 ? ? ? ? ? ? 95   LEU A CB  1 
ATOM   712  C CG  . LEU A 1 115 ? 15.537  -36.111 -7.389  1.00 42.73 ? ? ? ? ? ? 95   LEU A CG  1 
ATOM   713  C CD1 . LEU A 1 115 ? 16.308  -34.793 -7.559  1.00 37.23 ? ? ? ? ? ? 95   LEU A CD1 1 
ATOM   714  C CD2 . LEU A 1 115 ? 16.425  -37.168 -6.726  1.00 46.31 ? ? ? ? ? ? 95   LEU A CD2 1 
ATOM   715  N N   . PRO A 1 116 ? 12.318  -34.676 -9.563  1.00 33.15 ? ? ? ? ? ? 96   PRO A N   1 
ATOM   716  C CA  . PRO A 1 116 ? 11.848  -35.064 -10.895 1.00 31.05 ? ? ? ? ? ? 96   PRO A CA  1 
ATOM   717  C C   . PRO A 1 116 ? 12.957  -35.739 -11.676 1.00 27.77 ? ? ? ? ? ? 96   PRO A C   1 
ATOM   718  O O   . PRO A 1 116 ? 14.131  -35.420 -11.467 1.00 33.66 ? ? ? ? ? ? 96   PRO A O   1 
ATOM   719  C CB  . PRO A 1 116 ? 11.487  -33.722 -11.547 1.00 29.26 ? ? ? ? ? ? 96   PRO A CB  1 
ATOM   720  C CG  . PRO A 1 116 ? 12.186  -32.679 -10.716 1.00 30.68 ? ? ? ? ? ? 96   PRO A CG  1 
ATOM   721  C CD  . PRO A 1 116 ? 12.238  -33.222 -9.341  1.00 36.30 ? ? ? ? ? ? 96   PRO A CD  1 
ATOM   722  N N   . SER A 1 117 ? 12.599  -36.689 -12.535 1.00 25.83 ? ? ? ? ? ? 97   SER A N   1 
ATOM   723  C CA  . SER A 1 117 ? 13.545  -37.196 -13.521 1.00 19.95 ? ? ? ? ? ? 97   SER A CA  1 
ATOM   724  C C   . SER A 1 117 ? 13.038  -36.819 -14.895 1.00 19.71 ? ? ? ? ? ? 97   SER A C   1 
ATOM   725  O O   . SER A 1 117 ? 11.833  -36.794 -15.135 1.00 21.68 ? ? ? ? ? ? 97   SER A O   1 
ATOM   726  C CB  . SER A 1 117 ? 13.707  -38.713 -13.444 1.00 18.84 ? ? ? ? ? ? 97   SER A CB  1 
ATOM   727  O OG  . SER A 1 117 ? 14.408  -39.092 -12.275 1.00 22.72 ? ? ? ? ? ? 97   SER A OG  1 
ATOM   728  N N   . TYR A 1 118 ? 13.962  -36.516 -15.794 1.00 15.14 ? ? ? ? ? ? 98   TYR A N   1 
ATOM   729  C CA  . TYR A 1 118 ? 13.576  -36.008 -17.108 1.00 15.35 ? ? ? ? ? ? 98   TYR A CA  1 
ATOM   730  C C   . TYR A 1 118 ? 14.032  -36.907 -18.228 1.00 15.45 ? ? ? ? ? ? 98   TYR A C   1 
ATOM   731  O O   . TYR A 1 118 ? 15.096  -37.517 -18.162 1.00 16.34 ? ? ? ? ? ? 98   TYR A O   1 
ATOM   732  C CB  . TYR A 1 118 ? 14.165  -34.611 -17.322 1.00 16.26 ? ? ? ? ? ? 98   TYR A CB  1 
ATOM   733  C CG  . TYR A 1 118 ? 13.760  -33.651 -16.244 1.00 15.68 ? ? ? ? ? ? 98   TYR A CG  1 
ATOM   734  C CD1 . TYR A 1 118 ? 12.505  -33.060 -16.254 1.00 16.74 ? ? ? ? ? ? 98   TYR A CD1 1 
ATOM   735  C CD2 . TYR A 1 118 ? 14.629  -33.348 -15.200 1.00 18.99 ? ? ? ? ? ? 98   TYR A CD2 1 
ATOM   736  C CE1 . TYR A 1 118 ? 12.128  -32.177 -15.259 1.00 17.38 ? ? ? ? ? ? 98   TYR A CE1 1 
ATOM   737  C CE2 . TYR A 1 118 ? 14.269  -32.468 -14.209 1.00 22.04 ? ? ? ? ? ? 98   TYR A CE2 1 
ATOM   738  C CZ  . TYR A 1 118 ? 13.016  -31.893 -14.236 1.00 20.28 ? ? ? ? ? ? 98   TYR A CZ  1 
ATOM   739  O OH  . TYR A 1 118 ? 12.656  -31.012 -13.241 1.00 22.91 ? ? ? ? ? ? 98   TYR A OH  1 
ATOM   740  N N   . TRP A 1 119 ? 13.212  -36.992 -19.272 1.00 14.77 ? ? ? ? ? ? 99   TRP A N   1 
ATOM   741  C CA  . TRP A 1 119 ? 13.602  -37.710 -20.473 1.00 14.54 ? ? ? ? ? ? 99   TRP A CA  1 
ATOM   742  C C   . TRP A 1 119 ? 13.194  -36.909 -21.722 1.00 14.19 ? ? ? ? ? ? 99   TRP A C   1 
ATOM   743  O O   . TRP A 1 119 ? 12.753  -35.760 -21.632 1.00 18.25 ? ? ? ? ? ? 99   TRP A O   1 
ATOM   744  C CB  . TRP A 1 119 ? 13.052  -39.158 -20.449 1.00 15.90 ? ? ? ? ? ? 99   TRP A CB  1 
ATOM   745  C CG  . TRP A 1 119 ? 13.561  -40.030 -21.579 1.00 16.32 ? ? ? ? ? ? 99   TRP A CG  1 
ATOM   746  C CD1 . TRP A 1 119 ? 12.798  -40.666 -22.524 1.00 17.25 ? ? ? ? ? ? 99   TRP A CD1 1 
ATOM   747  C CD2 . TRP A 1 119 ? 14.931  -40.297 -21.928 1.00 16.10 ? ? ? ? ? ? 99   TRP A CD2 1 
ATOM   748  N NE1 . TRP A 1 119 ? 13.607  -41.331 -23.413 1.00 21.59 ? ? ? ? ? ? 99   TRP A NE1 1 
ATOM   749  C CE2 . TRP A 1 119 ? 14.917  -41.115 -23.078 1.00 21.73 ? ? ? ? ? ? 99   TRP A CE2 1 
ATOM   750  C CE3 . TRP A 1 119 ? 16.166  -39.940 -21.371 1.00 16.29 ? ? ? ? ? ? 99   TRP A CE3 1 
ATOM   751  C CZ2 . TRP A 1 119 ? 16.088  -41.576 -23.684 1.00 22.59 ? ? ? ? ? ? 99   TRP A CZ2 1 
ATOM   752  C CZ3 . TRP A 1 119 ? 17.331  -40.400 -21.983 1.00 20.62 ? ? ? ? ? ? 99   TRP A CZ3 1 
ATOM   753  C CH2 . TRP A 1 119 ? 17.279  -41.206 -23.126 1.00 23.41 ? ? ? ? ? ? 99   TRP A CH2 1 
ATOM   754  N N   . LEU A 1 120 ? 13.397  -37.506 -22.884 1.00 16.95 ? ? ? ? ? ? 100  LEU A N   1 
ATOM   755  C CA  . LEU A 1 120 ? 13.168  -36.854 -24.166 1.00 15.49 ? ? ? ? ? ? 100  LEU A CA  1 
ATOM   756  C C   . LEU A 1 120 ? 11.773  -37.152 -24.685 1.00 17.60 ? ? ? ? ? ? 100  LEU A C   1 
ATOM   757  O O   . LEU A 1 120 ? 11.298  -38.279 -24.579 1.00 22.27 ? ? ? ? ? ? 100  LEU A O   1 
ATOM   758  C CB  . LEU A 1 120 ? 14.174  -37.414 -25.152 1.00 15.59 ? ? ? ? ? ? 100  LEU A CB  1 
ATOM   759  C CG  . LEU A 1 120 ? 15.639  -37.256 -24.757 1.00 20.64 ? ? ? ? ? ? 100  LEU A CG  1 
ATOM   760  C CD1 . LEU A 1 120 ? 16.520  -38.016 -25.724 1.00 25.89 ? ? ? ? ? ? 100  LEU A CD1 1 
ATOM   761  C CD2 . LEU A 1 120 ? 15.990  -35.781 -24.732 1.00 18.53 ? ? ? ? ? ? 100  LEU A CD2 1 
ATOM   762  N N   . ALA A 1 121 ? 11.134  -36.135 -25.258 1.00 15.92 ? ? ? ? ? ? 101  ALA A N   1 
ATOM   763  C CA  . ALA A 1 121 ? 9.890   -36.293 -26.001 1.00 17.42 ? ? ? ? ? ? 101  ALA A CA  1 
ATOM   764  C C   . ALA A 1 121 ? 10.229  -36.297 -27.492 1.00 18.81 ? ? ? ? ? ? 101  ALA A C   1 
ATOM   765  O O   . ALA A 1 121 ? 11.318  -35.876 -27.874 1.00 17.80 ? ? ? ? ? ? 101  ALA A O   1 
ATOM   766  C CB  . ALA A 1 121 ? 8.949   -35.151 -25.674 1.00 18.37 ? ? ? ? ? ? 101  ALA A CB  1 
ATOM   767  N N   . PRO A 1 122 ? 9.309   -36.780 -28.343 1.00 19.58 ? ? ? ? ? ? 102  PRO A N   1 
ATOM   768  C CA  . PRO A 1 122 ? 9.607   -36.848 -29.784 1.00 19.85 ? ? ? ? ? ? 102  PRO A CA  1 
ATOM   769  C C   . PRO A 1 122 ? 10.098  -35.541 -30.409 1.00 16.69 ? ? ? ? ? ? 102  PRO A C   1 
ATOM   770  O O   . PRO A 1 122 ? 10.957  -35.574 -31.296 1.00 19.64 ? ? ? ? ? ? 102  PRO A O   1 
ATOM   771  C CB  . PRO A 1 122 ? 8.254   -37.237 -30.382 1.00 23.24 ? ? ? ? ? ? 102  PRO A CB  1 
ATOM   772  C CG  . PRO A 1 122 ? 7.652   -38.114 -29.315 1.00 25.41 ? ? ? ? ? ? 102  PRO A CG  1 
ATOM   773  C CD  . PRO A 1 122 ? 8.017   -37.424 -28.025 1.00 22.42 ? ? ? ? ? ? 102  PRO A CD  1 
ATOM   774  N N   . LEU A 1 123 ? 9.578   -34.410 -29.955 1.00 18.23 ? ? ? ? ? ? 103  LEU A N   1 
ATOM   775  C CA  . LEU A 1 123 ? 9.972   -33.128 -30.525 1.00 18.01 ? ? ? ? ? ? 103  LEU A CA  1 
ATOM   776  C C   . LEU A 1 123 ? 11.461  -32.849 -30.319 1.00 20.28 ? ? ? ? ? ? 103  LEU A C   1 
ATOM   777  O O   . LEU A 1 123 ? 12.073  -32.094 -31.078 1.00 18.75 ? ? ? ? ? ? 103  LEU A O   1 
ATOM   778  C CB  . LEU A 1 123 ? 9.121   -32.019 -29.927 1.00 22.91 ? ? ? ? ? ? 103  LEU A CB  1 
ATOM   779  C CG  . LEU A 1 123 ? 8.848   -30.764 -30.731 1.00 23.64 ? ? ? ? ? ? 103  LEU A CG  1 
ATOM   780  C CD1 . LEU A 1 123 ? 8.290   -31.088 -32.134 1.00 18.72 ? ? ? ? ? ? 103  LEU A CD1 1 
ATOM   781  C CD2 . LEU A 1 123 ? 7.873   -29.910 -29.938 1.00 22.14 ? ? ? ? ? ? 103  LEU A CD2 1 
ATOM   782  N N   . SER A 1 124 ? 12.049  -33.471 -29.303 1.00 17.02 ? ? ? ? ? ? 104  SER A N   1 
ATOM   783  C CA  . SER A 1 124 ? 13.449  -33.224 -28.997 1.00 19.71 ? ? ? ? ? ? 104  SER A CA  1 
ATOM   784  C C   . SER A 1 124 ? 14.379  -33.789 -30.074 1.00 16.17 ? ? ? ? ? ? 104  SER A C   1 
ATOM   785  O O   . SER A 1 124 ? 15.556  -33.416 -30.130 1.00 16.56 ? ? ? ? ? ? 104  SER A O   1 
ATOM   786  C CB  . SER A 1 124 ? 13.824  -33.765 -27.613 1.00 19.61 ? ? ? ? ? ? 104  SER A CB  1 
ATOM   787  O OG  . SER A 1 124 ? 13.789  -35.167 -27.592 1.00 22.02 ? ? ? ? ? ? 104  SER A OG  1 
ATOM   788  N N   . ARG A 1 125 ? 13.858  -34.647 -30.946 1.00 16.82 ? ? ? ? ? ? 105  ARG A N   1 
ATOM   789  C CA  . ARG A 1 125 ? 14.638  -35.116 -32.099 1.00 17.06 ? ? ? ? ? ? 105  ARG A CA  1 
ATOM   790  C C   . ARG A 1 125 ? 15.130  -33.930 -32.922 1.00 16.41 ? ? ? ? ? ? 105  ARG A C   1 
ATOM   791  O O   . ARG A 1 125 ? 16.219  -33.966 -33.493 1.00 18.43 ? ? ? ? ? ? 105  ARG A O   1 
ATOM   792  C CB  . ARG A 1 125 ? 13.818  -36.048 -32.997 1.00 20.28 ? ? ? ? ? ? 105  ARG A CB  1 
ATOM   793  C CG  . ARG A 1 125 ? 13.527  -37.407 -32.380 1.00 19.32 ? ? ? ? ? ? 105  ARG A CG  1 
ATOM   794  C CD  . ARG A 1 125 ? 12.575  -38.195 -33.256 1.00 20.75 ? ? ? ? ? ? 105  ARG A CD  1 
ATOM   795  N NE  . ARG A 1 125 ? 11.263  -37.571 -33.314 1.00 22.67 ? ? ? ? ? ? 105  ARG A NE  1 
ATOM   796  C CZ  . ARG A 1 125 ? 10.280  -37.985 -34.103 1.00 27.76 ? ? ? ? ? ? 105  ARG A CZ  1 
ATOM   797  N NH1 . ARG A 1 125 ? 10.471  -39.033 -34.898 1.00 29.71 ? ? ? ? ? ? 105  ARG A NH1 1 
ATOM   798  N NH2 . ARG A 1 125 ? 9.113   -37.354 -34.093 1.00 30.67 ? ? ? ? ? ? 105  ARG A NH2 1 
ATOM   799  N N   . LEU A 1 126 ? 14.332  -32.872 -32.977 1.00 15.04 ? ? ? ? ? ? 106  LEU A N   1 
ATOM   800  C CA  . LEU A 1 126 ? 14.729  -31.676 -33.720 1.00 14.11 ? ? ? ? ? ? 106  LEU A CA  1 
ATOM   801  C C   . LEU A 1 126 ? 15.737  -30.784 -32.991 1.00 17.14 ? ? ? ? ? ? 106  LEU A C   1 
ATOM   802  O O   . LEU A 1 126 ? 16.189  -29.789 -33.555 1.00 16.61 ? ? ? ? ? ? 106  LEU A O   1 
ATOM   803  C CB  . LEU A 1 126 ? 13.495  -30.860 -34.096 1.00 15.63 ? ? ? ? ? ? 106  LEU A CB  1 
ATOM   804  C CG  . LEU A 1 126 ? 12.560  -31.570 -35.063 1.00 15.77 ? ? ? ? ? ? 106  LEU A CG  1 
ATOM   805  C CD1 . LEU A 1 126 ? 11.304  -30.731 -35.234 1.00 18.01 ? ? ? ? ? ? 106  LEU A CD1 1 
ATOM   806  C CD2 . LEU A 1 126 ? 13.204  -31.790 -36.429 1.00 20.63 ? ? ? ? ? ? 106  LEU A CD2 1 
ATOM   807  N N   . LEU A 1 127 ? 16.093  -31.141 -31.756 1.00 14.75 ? ? ? ? ? ? 107  LEU A N   1 
ATOM   808  C CA  . LEU A 1 127 ? 17.074  -30.369 -30.994 1.00 17.73 ? ? ? ? ? ? 107  LEU A CA  1 
ATOM   809  C C   . LEU A 1 127 ? 18.448  -31.015 -30.901 1.00 16.50 ? ? ? ? ? ? 107  LEU A C   1 
ATOM   810  O O   . LEU A 1 127 ? 19.397  -30.371 -30.458 1.00 17.64 ? ? ? ? ? ? 107  LEU A O   1 
ATOM   811  C CB  . LEU A 1 127 ? 16.576  -30.120 -29.574 1.00 17.09 ? ? ? ? ? ? 107  LEU A CB  1 
ATOM   812  C CG  . LEU A 1 127 ? 15.198  -29.481 -29.436 1.00 17.47 ? ? ? ? ? ? 107  LEU A CG  1 
ATOM   813  C CD1 . LEU A 1 127 ? 14.968  -29.151 -27.961 1.00 17.87 ? ? ? ? ? ? 107  LEU A CD1 1 
ATOM   814  C CD2 . LEU A 1 127 ? 15.066  -28.252 -30.323 1.00 19.78 ? ? ? ? ? ? 107  LEU A CD2 1 
ATOM   815  N N   . LEU A 1 128 ? 18.558  -32.279 -31.295 1.00 16.64 ? ? ? ? ? ? 108  LEU A N   1 
ATOM   816  C CA  . LEU A 1 128 ? 19.779  -33.045 -31.043 1.00 16.40 ? ? ? ? ? ? 108  LEU A CA  1 
ATOM   817  C C   . LEU A 1 128 ? 20.867  -32.738 -32.068 1.00 19.36 ? ? ? ? ? ? 108  LEU A C   1 
ATOM   818  O O   . LEU A 1 128 ? 20.639  -32.849 -33.271 1.00 19.36 ? ? ? ? ? ? 108  LEU A O   1 
ATOM   819  C CB  . LEU A 1 128 ? 19.474  -34.541 -31.028 1.00 19.63 ? ? ? ? ? ? 108  LEU A CB  1 
ATOM   820  C CG  . LEU A 1 128 ? 18.649  -35.029 -29.834 1.00 19.19 ? ? ? ? ? ? 108  LEU A CG  1 
ATOM   821  C CD1 . LEU A 1 128 ? 18.170  -36.453 -30.088 1.00 24.15 ? ? ? ? ? ? 108  LEU A CD1 1 
ATOM   822  C CD2 . LEU A 1 128 ? 19.474  -34.962 -28.550 1.00 18.98 ? ? ? ? ? ? 108  LEU A CD2 1 
ATOM   823  N N   . LYS A 1 129 ? 22.051  -32.386 -31.574 1.00 21.10 ? ? ? ? ? ? 109  LYS A N   1 
ATOM   824  C CA  . LYS A 1 129 ? 23.151  -31.956 -32.439 1.00 20.87 ? ? ? ? ? ? 109  LYS A CA  1 
ATOM   825  C C   . LYS A 1 129 ? 23.537  -32.979 -33.488 1.00 24.42 ? ? ? ? ? ? 109  LYS A C   1 
ATOM   826  O O   . LYS A 1 129 ? 23.915  -32.613 -34.601 1.00 24.15 ? ? ? ? ? ? 109  LYS A O   1 
ATOM   827  C CB  . LYS A 1 129 ? 24.383  -31.643 -31.605 1.00 22.84 ? ? ? ? ? ? 109  LYS A CB  1 
ATOM   828  C CG  . LYS A 1 129 ? 24.277  -30.350 -30.866 1.00 24.80 ? ? ? ? ? ? 109  LYS A CG  1 
ATOM   829  C CD  . LYS A 1 129 ? 25.506  -30.174 -30.004 1.00 27.42 ? ? ? ? ? ? 109  LYS A CD  1 
ATOM   830  C CE  . LYS A 1 129 ? 25.564  -28.771 -29.475 1.00 28.41 ? ? ? ? ? ? 109  LYS A CE  1 
ATOM   831  N NZ  . LYS A 1 129 ? 26.749  -28.611 -28.578 1.00 32.94 ? ? ? ? ? ? 109  LYS A NZ  1 
ATOM   832  N N   . GLN A 1 130 ? 23.461  -34.255 -33.122 1.00 23.31 ? ? ? ? ? ? 110  GLN A N   1 
ATOM   833  C CA  . GLN A 1 130 ? 23.890  -35.325 -34.011 1.00 25.49 ? ? ? ? ? ? 110  GLN A CA  1 
ATOM   834  C C   . GLN A 1 130 ? 22.970  -35.514 -35.212 1.00 23.07 ? ? ? ? ? ? 110  GLN A C   1 
ATOM   835  O O   . GLN A 1 130 ? 23.337  -36.186 -36.175 1.00 26.85 ? ? ? ? ? ? 110  GLN A O   1 
ATOM   836  C CB  . GLN A 1 130 ? 24.030  -36.647 -33.245 1.00 34.94 ? ? ? ? ? ? 110  GLN A CB  1 
ATOM   837  N N   . ASN A 1 131 ? 21.772  -34.942 -35.150 1.00 19.52 ? ? ? ? ? ? 111  ASN A N   1 
ATOM   838  C CA  . ASN A 1 131 ? 20.823  -35.074 -36.252 1.00 18.83 ? ? ? ? ? ? 111  ASN A CA  1 
ATOM   839  C C   . ASN A 1 131 ? 21.045  -33.953 -37.265 1.00 19.35 ? ? ? ? ? ? 111  ASN A C   1 
ATOM   840  O O   . ASN A 1 131 ? 20.989  -32.775 -36.906 1.00 18.80 ? ? ? ? ? ? 111  ASN A O   1 
ATOM   841  C CB  . ASN A 1 131 ? 19.384  -35.044 -35.724 1.00 17.79 ? ? ? ? ? ? 111  ASN A CB  1 
ATOM   842  C CG  . ASN A 1 131 ? 19.028  -36.294 -34.941 1.00 20.25 ? ? ? ? ? ? 111  ASN A CG  1 
ATOM   843  O OD1 . ASN A 1 131 ? 19.656  -37.338 -35.107 1.00 24.62 ? ? ? ? ? ? 111  ASN A OD1 1 
ATOM   844  N ND2 . ASN A 1 131 ? 18.003  -36.197 -34.096 1.00 19.12 ? ? ? ? ? ? 111  ASN A ND2 1 
ATOM   845  N N   . PRO A 1 132 ? 21.298  -34.312 -38.533 1.00 19.21 ? ? ? ? ? ? 112  PRO A N   1 
ATOM   846  C CA  . PRO A 1 132 ? 21.593  -33.320 -39.581 1.00 20.07 ? ? ? ? ? ? 112  PRO A CA  1 
ATOM   847  C C   . PRO A 1 132 ? 20.417  -32.401 -39.865 1.00 21.22 ? ? ? ? ? ? 112  PRO A C   1 
ATOM   848  O O   . PRO A 1 132 ? 20.568  -31.375 -40.535 1.00 24.36 ? ? ? ? ? ? 112  PRO A O   1 
ATOM   849  C CB  . PRO A 1 132 ? 21.898  -34.187 -40.812 1.00 24.06 ? ? ? ? ? ? 112  PRO A CB  1 
ATOM   850  C CG  . PRO A 1 132 ? 21.256  -35.515 -40.521 1.00 28.46 ? ? ? ? ? ? 112  PRO A CG  1 
ATOM   851  C CD  . PRO A 1 132 ? 21.378  -35.696 -39.036 1.00 23.17 ? ? ? ? ? ? 112  PRO A CD  1 
ATOM   852  N N   . TYR A 1 133 ? 19.250  -32.777 -39.362 1.00 17.60 ? ? ? ? ? ? 113  TYR A N   1 
ATOM   853  C CA  . TYR A 1 133 ? 18.046  -32.002 -39.565 1.00 18.16 ? ? ? ? ? ? 113  TYR A CA  1 
ATOM   854  C C   . TYR A 1 133 ? 17.651  -31.202 -38.323 1.00 17.62 ? ? ? ? ? ? 113  TYR A C   1 
ATOM   855  O O   . TYR A 1 133 ? 16.547  -30.669 -38.256 1.00 18.21 ? ? ? ? ? ? 113  TYR A O   1 
ATOM   856  C CB  . TYR A 1 133 ? 16.906  -32.934 -39.981 1.00 21.12 ? ? ? ? ? ? 113  TYR A CB  1 
ATOM   857  C CG  . TYR A 1 133 ? 16.729  -34.119 -39.063 1.00 18.85 ? ? ? ? ? ? 113  TYR A CG  1 
ATOM   858  C CD1 . TYR A 1 133 ? 17.344  -35.334 -39.340 1.00 27.47 ? ? ? ? ? ? 113  TYR A CD1 1 
ATOM   859  C CD2 . TYR A 1 133 ? 15.958  -34.014 -37.907 1.00 20.06 ? ? ? ? ? ? 113  TYR A CD2 1 
ATOM   860  C CE1 . TYR A 1 133 ? 17.193  -36.421 -38.492 1.00 27.61 ? ? ? ? ? ? 113  TYR A CE1 1 
ATOM   861  C CE2 . TYR A 1 133 ? 15.797  -35.104 -37.057 1.00 26.82 ? ? ? ? ? ? 113  TYR A CE2 1 
ATOM   862  C CZ  . TYR A 1 133 ? 16.409  -36.297 -37.364 1.00 25.32 ? ? ? ? ? ? 113  TYR A CZ  1 
ATOM   863  O OH  . TYR A 1 133 ? 16.257  -37.373 -36.523 1.00 38.87 ? ? ? ? ? ? 113  TYR A OH  1 
ATOM   864  N N   . ASN A 1 134 ? 18.534  -31.118 -37.326 1.00 15.92 ? ? ? ? ? ? 114  ASN A N   1 
ATOM   865  C CA  . ASN A 1 134 ? 18.173  -30.374 -36.132 1.00 15.32 ? ? ? ? ? ? 114  ASN A CA  1 
ATOM   866  C C   . ASN A 1 134 ? 17.978  -28.895 -36.430 1.00 14.13 ? ? ? ? ? ? 114  ASN A C   1 
ATOM   867  O O   . ASN A 1 134 ? 18.507  -28.361 -37.422 1.00 16.54 ? ? ? ? ? ? 114  ASN A O   1 
ATOM   868  C CB  . ASN A 1 134 ? 19.179  -30.591 -34.992 1.00 13.87 ? ? ? ? ? ? 114  ASN A CB  1 
ATOM   869  C CG  . ASN A 1 134 ? 20.421  -29.745 -35.133 1.00 16.88 ? ? ? ? ? ? 114  ASN A CG  1 
ATOM   870  O OD1 . ASN A 1 134 ? 20.388  -28.545 -34.869 1.00 16.69 ? ? ? ? ? ? 114  ASN A OD1 1 
ATOM   871  N ND2 . ASN A 1 134 ? 21.542  -30.370 -35.507 1.00 18.46 ? ? ? ? ? ? 114  ASN A ND2 1 
ATOM   872  N N   . ALA A 1 135 ? 17.204  -28.251 -35.570 1.00 14.67 ? ? ? ? ? ? 115  ALA A N   1 
ATOM   873  C CA  . ALA A 1 135 ? 16.771  -26.873 -35.782 1.00 15.53 ? ? ? ? ? ? 115  ALA A CA  1 
ATOM   874  C C   . ALA A 1 135 ? 17.543  -25.879 -34.929 1.00 12.90 ? ? ? ? ? ? 115  ALA A C   1 
ATOM   875  O O   . ALA A 1 135 ? 17.101  -24.741 -34.744 1.00 15.46 ? ? ? ? ? ? 115  ALA A O   1 
ATOM   876  C CB  . ALA A 1 135 ? 15.270  -26.748 -35.477 1.00 19.17 ? ? ? ? ? ? 115  ALA A CB  1 
ATOM   877  N N   . ARG A 1 136 ? 18.692  -26.291 -34.397 1.00 14.70 ? ? ? ? ? ? 116  ARG A N   1 
ATOM   878  C CA  . ARG A 1 136 ? 19.430  -25.403 -33.496 1.00 13.70 ? ? ? ? ? ? 116  ARG A CA  1 
ATOM   879  C C   . ARG A 1 136 ? 19.860  -24.101 -34.161 1.00 16.14 ? ? ? ? ? ? 116  ARG A C   1 
ATOM   880  O O   . ARG A 1 136 ? 19.620  -23.021 -33.631 1.00 16.24 ? ? ? ? ? ? 116  ARG A O   1 
ATOM   881  C CB  . ARG A 1 136 ? 20.660  -26.098 -32.905 1.00 15.65 ? ? ? ? ? ? 116  ARG A CB  1 
ATOM   882  C CG  . ARG A 1 136 ? 20.342  -27.165 -31.849 1.00 16.77 ? ? ? ? ? ? 116  ARG A CG  1 
ATOM   883  C CD  . ARG A 1 136 ? 21.576  -27.977 -31.482 1.00 17.79 ? ? ? ? ? ? 116  ARG A CD  1 
ATOM   884  N NE  . ARG A 1 136 ? 22.693  -27.126 -31.073 1.00 18.28 ? ? ? ? ? ? 116  ARG A NE  1 
ATOM   885  C CZ  . ARG A 1 136 ? 22.869  -26.617 -29.857 1.00 19.26 ? ? ? ? ? ? 116  ARG A CZ  1 
ATOM   886  N NH1 . ARG A 1 136 ? 22.006  -26.870 -28.876 1.00 17.79 ? ? ? ? ? ? 116  ARG A NH1 1 
ATOM   887  N NH2 . ARG A 1 136 ? 23.921  -25.847 -29.617 1.00 20.12 ? ? ? ? ? ? 116  ARG A NH2 1 
ATOM   888  N N   . SER A 1 137 ? 20.529  -24.207 -35.305 1.00 14.72 ? ? ? ? ? ? 117  SER A N   1 
ATOM   889  C CA  . SER A 1 137 ? 21.015  -23.009 -35.974 1.00 17.69 ? ? ? ? ? ? 117  SER A CA  1 
ATOM   890  C C   . SER A 1 137 ? 19.884  -22.051 -36.370 1.00 17.10 ? ? ? ? ? ? 117  SER A C   1 
ATOM   891  O O   . SER A 1 137 ? 20.003  -20.841 -36.186 1.00 15.72 ? ? ? ? ? ? 117  SER A O   1 
ATOM   892  C CB  . SER A 1 137 ? 21.889  -23.387 -37.162 1.00 15.49 ? ? ? ? ? ? 117  SER A CB  1 
ATOM   893  O OG  . SER A 1 137 ? 23.121  -23.924 -36.700 1.00 19.76 ? ? ? ? ? ? 117  SER A OG  1 
ATOM   894  N N   . LEU A 1 138 ? 18.784  -22.584 -36.882 1.00 16.33 ? ? ? ? ? ? 118  LEU A N   1 
ATOM   895  C CA  . LEU A 1 138 ? 17.661  -21.736 -37.263 1.00 15.66 ? ? ? ? ? ? 118  LEU A CA  1 
ATOM   896  C C   . LEU A 1 138 ? 17.061  -21.045 -36.049 1.00 15.55 ? ? ? ? ? ? 118  LEU A C   1 
ATOM   897  O O   . LEU A 1 138 ? 16.663  -19.881 -36.119 1.00 15.34 ? ? ? ? ? ? 118  LEU A O   1 
ATOM   898  C CB  . LEU A 1 138 ? 16.587  -22.544 -37.994 1.00 17.53 ? ? ? ? ? ? 118  LEU A CB  1 
ATOM   899  C CG  . LEU A 1 138 ? 15.540  -21.677 -38.696 1.00 15.25 ? ? ? ? ? ? 118  LEU A CG  1 
ATOM   900  C CD1 . LEU A 1 138 ? 16.222  -20.805 -39.731 1.00 17.02 ? ? ? ? ? ? 118  LEU A CD1 1 
ATOM   901  C CD2 . LEU A 1 138 ? 14.499  -22.565 -39.342 1.00 18.22 ? ? ? ? ? ? 118  LEU A CD2 1 
ATOM   902  N N   . THR A 1 139 ? 17.023  -21.750 -34.924 1.00 14.33 ? ? ? ? ? ? 119  THR A N   1 
ATOM   903  C CA  . THR A 1 139 ? 16.547  -21.143 -33.687 1.00 14.35 ? ? ? ? ? ? 119  THR A CA  1 
ATOM   904  C C   . THR A 1 139 ? 17.412  -19.957 -33.275 1.00 16.29 ? ? ? ? ? ? 119  THR A C   1 
ATOM   905  O O   . THR A 1 139 ? 16.904  -18.856 -33.037 1.00 16.59 ? ? ? ? ? ? 119  THR A O   1 
ATOM   906  C CB  . THR A 1 139 ? 16.504  -22.161 -32.544 1.00 14.86 ? ? ? ? ? ? 119  THR A CB  1 
ATOM   907  O OG1 . THR A 1 139 ? 15.651  -23.256 -32.911 1.00 15.23 ? ? ? ? ? ? 119  THR A OG1 1 
ATOM   908  C CG2 . THR A 1 139 ? 15.965  -21.525 -31.278 1.00 17.27 ? ? ? ? ? ? 119  THR A CG2 1 
ATOM   909  N N   . PHE A 1 140 ? 18.719  -20.184 -33.195 1.00 15.52 ? ? ? ? ? ? 120  PHE A N   1 
ATOM   910  C CA  . PHE A 1 140 ? 19.652  -19.155 -32.770 1.00 15.35 ? ? ? ? ? ? 120  PHE A CA  1 
ATOM   911  C C   . PHE A 1 140 ? 19.581  -17.960 -33.712 1.00 17.51 ? ? ? ? ? ? 120  PHE A C   1 
ATOM   912  O O   . PHE A 1 140 ? 19.650  -16.815 -33.270 1.00 16.87 ? ? ? ? ? ? 120  PHE A O   1 
ATOM   913  C CB  . PHE A 1 140 ? 21.090  -19.691 -32.742 1.00 17.68 ? ? ? ? ? ? 120  PHE A CB  1 
ATOM   914  C CG  . PHE A 1 140 ? 21.384  -20.639 -31.605 1.00 16.16 ? ? ? ? ? ? 120  PHE A CG  1 
ATOM   915  C CD1 . PHE A 1 140 ? 21.047  -20.312 -30.301 1.00 19.66 ? ? ? ? ? ? 120  PHE A CD1 1 
ATOM   916  C CD2 . PHE A 1 140 ? 22.029  -21.850 -31.845 1.00 17.72 ? ? ? ? ? ? 120  PHE A CD2 1 
ATOM   917  C CE1 . PHE A 1 140 ? 21.352  -21.181 -29.250 1.00 19.19 ? ? ? ? ? ? 120  PHE A CE1 1 
ATOM   918  C CE2 . PHE A 1 140 ? 22.333  -22.722 -30.810 1.00 21.15 ? ? ? ? ? ? 120  PHE A CE2 1 
ATOM   919  C CZ  . PHE A 1 140 ? 21.996  -22.386 -29.508 1.00 20.86 ? ? ? ? ? ? 120  PHE A CZ  1 
ATOM   920  N N   . CYS A 1 141 ? 19.476  -18.234 -35.013 1.00 15.83 ? ? ? ? ? ? 121  CYS A N   1 
ATOM   921  C CA  . CYS A 1 141 ? 19.372  -17.174 -36.016 1.00 17.97 ? ? ? ? ? ? 121  CYS A CA  1 
ATOM   922  C C   . CYS A 1 141 ? 18.114  -16.339 -35.792 1.00 17.29 ? ? ? ? ? ? 121  CYS A C   1 
ATOM   923  O O   . CYS A 1 141 ? 18.150  -15.099 -35.788 1.00 16.89 ? ? ? ? ? ? 121  CYS A O   1 
ATOM   924  C CB  . CYS A 1 141 ? 19.339  -17.794 -37.424 1.00 18.93 ? ? ? ? ? ? 121  CYS A CB  1 
ATOM   925  S SG  . CYS A 1 141 ? 19.270  -16.593 -38.756 1.00 24.16 ? ? ? ? ? ? 121  CYS A SG  1 
ATOM   926  N N   . SER A 1 142 ? 17.001  -17.036 -35.597 1.00 14.11 ? ? ? ? ? ? 122  SER A N   1 
ATOM   927  C CA  . SER A 1 142 ? 15.686  -16.404 -35.543 1.00 17.50 ? ? ? ? ? ? 122  SER A CA  1 
ATOM   928  C C   . SER A 1 142 ? 15.472  -15.526 -34.318 1.00 16.31 ? ? ? ? ? ? 122  SER A C   1 
ATOM   929  O O   . SER A 1 142 ? 14.736  -14.537 -34.382 1.00 17.22 ? ? ? ? ? ? 122  SER A O   1 
ATOM   930  C CB  . SER A 1 142 ? 14.600  -17.475 -35.587 1.00 15.94 ? ? ? ? ? ? 122  SER A CB  1 
ATOM   931  O OG  . SER A 1 142 ? 14.641  -18.151 -36.822 1.00 18.63 ? ? ? ? ? ? 122  SER A OG  1 
ATOM   932  N N   . VAL A 1 143 ? 16.093  -15.886 -33.201 1.00 14.91 ? ? ? ? ? ? 123  VAL A N   1 
ATOM   933  C CA  . VAL A 1 143 ? 15.933  -15.118 -31.971 1.00 18.02 ? ? ? ? ? ? 123  VAL A CA  1 
ATOM   934  C C   . VAL A 1 143 ? 17.077  -14.127 -31.742 1.00 18.41 ? ? ? ? ? ? 123  VAL A C   1 
ATOM   935  O O   . VAL A 1 143 ? 17.129  -13.441 -30.726 1.00 18.07 ? ? ? ? ? ? 123  VAL A O   1 
ATOM   936  C CB  . VAL A 1 143 ? 15.762  -16.031 -30.725 1.00 17.61 ? ? ? ? ? ? 123  VAL A CB  1 
ATOM   937  C CG1 . VAL A 1 143 ? 14.650  -17.041 -30.948 1.00 16.91 ? ? ? ? ? ? 123  VAL A CG1 1 
ATOM   938  C CG2 . VAL A 1 143 ? 17.071  -16.742 -30.393 1.00 20.14 ? ? ? ? ? ? 123  VAL A CG2 1 
ATOM   939  N N   . HIS A 1 144 ? 17.989  -14.055 -32.710 1.00 17.03 ? ? ? ? ? ? 124  HIS A N   1 
ATOM   940  C CA  . HIS A 1 144 ? 19.150  -13.190 -32.615 1.00 18.36 ? ? ? ? ? ? 124  HIS A CA  1 
ATOM   941  C C   . HIS A 1 144 ? 18.721  -11.721 -32.569 1.00 18.49 ? ? ? ? ? ? 124  HIS A C   1 
ATOM   942  O O   . HIS A 1 144 ? 17.676  -11.354 -33.137 1.00 17.91 ? ? ? ? ? ? 124  HIS A O   1 
ATOM   943  C CB  . HIS A 1 144 ? 20.033  -13.435 -33.841 1.00 19.10 ? ? ? ? ? ? 124  HIS A CB  1 
ATOM   944  C CG  . HIS A 1 144 ? 21.404  -12.853 -33.733 1.00 21.46 ? ? ? ? ? ? 124  HIS A CG  1 
ATOM   945  N ND1 . HIS A 1 144 ? 21.652  -11.503 -33.852 1.00 20.80 ? ? ? ? ? ? 124  HIS A ND1 1 
ATOM   946  C CD2 . HIS A 1 144 ? 22.611  -13.444 -33.563 1.00 25.75 ? ? ? ? ? ? 124  HIS A CD2 1 
ATOM   947  C CE1 . HIS A 1 144 ? 22.950  -11.284 -33.735 1.00 25.50 ? ? ? ? ? ? 124  HIS A CE1 1 
ATOM   948  N NE2 . HIS A 1 144 ? 23.554  -12.446 -33.565 1.00 28.17 ? ? ? ? ? ? 124  HIS A NE2 1 
ATOM   949  N N   . GLU A 1 145 ? 19.528  -10.902 -31.901 1.00 17.07 ? ? ? ? ? ? 125  GLU A N   1 
ATOM   950  C CA  . GLU A 1 145 ? 19.316  -9.453  -31.825 1.00 19.02 ? ? ? ? ? ? 125  GLU A CA  1 
ATOM   951  C C   . GLU A 1 145 ? 19.059  -8.821  -33.202 1.00 19.03 ? ? ? ? ? ? 125  GLU A C   1 
ATOM   952  O O   . GLU A 1 145 ? 18.214  -7.931  -33.338 1.00 19.77 ? ? ? ? ? ? 125  GLU A O   1 
ATOM   953  C CB  . GLU A 1 145 ? 20.522  -8.771  -31.163 1.00 22.30 ? ? ? ? ? ? 125  GLU A CB  1 
ATOM   954  C CG  . GLU A 1 145 ? 20.720  -9.120  -29.692 1.00 30.11 ? ? ? ? ? ? 125  GLU A CG  1 
ATOM   955  C CD  . GLU A 1 145 ? 21.604  -10.340 -29.463 1.00 31.96 ? ? ? ? ? ? 125  GLU A CD  1 
ATOM   956  O OE1 . GLU A 1 145 ? 21.655  -11.242 -30.328 1.00 25.08 ? ? ? ? ? ? 125  GLU A OE1 1 
ATOM   957  O OE2 . GLU A 1 145 ? 22.256  -10.397 -28.397 1.00 33.01 ? ? ? ? ? ? 125  GLU A OE2 1 
ATOM   958  N N   . HIS A 1 146 ? 19.785  -9.284  -34.219 1.00 21.72 ? ? ? ? ? ? 126  HIS A N   1 
ATOM   959  C CA  . HIS A 1 146 ? 19.629  -8.752  -35.578 1.00 21.49 ? ? ? ? ? ? 126  HIS A CA  1 
ATOM   960  C C   . HIS A 1 146 ? 18.192  -8.828  -36.074 1.00 18.07 ? ? ? ? ? ? 126  HIS A C   1 
ATOM   961  O O   . HIS A 1 146 ? 17.745  -7.947  -36.813 1.00 18.91 ? ? ? ? ? ? 126  HIS A O   1 
ATOM   962  C CB  . HIS A 1 146 ? 20.509  -9.506  -36.584 1.00 18.77 ? ? ? ? ? ? 126  HIS A CB  1 
ATOM   963  C CG  . HIS A 1 146 ? 21.943  -9.078  -36.601 1.00 21.54 ? ? ? ? ? ? 126  HIS A CG  1 
ATOM   964  N ND1 . HIS A 1 146 ? 22.328  -7.755  -36.551 1.00 28.52 ? ? ? ? ? ? 126  HIS A ND1 1 
ATOM   965  C CD2 . HIS A 1 146 ? 23.088  -9.800  -36.687 1.00 23.96 ? ? ? ? ? ? 126  HIS A CD2 1 
ATOM   966  C CE1 . HIS A 1 146 ? 23.649  -7.681  -36.592 1.00 32.39 ? ? ? ? ? ? 126  HIS A CE1 1 
ATOM   967  N NE2 . HIS A 1 146 ? 24.133  -8.908  -36.681 1.00 26.90 ? ? ? ? ? ? 126  HIS A NE2 1 
ATOM   968  N N   . LEU A 1 147 ? 17.478  -9.886  -35.689 1.00 17.04 ? ? ? ? ? ? 127  LEU A N   1 
ATOM   969  C CA  . LEU A 1 147 ? 16.122  -10.097 -36.182 1.00 17.06 ? ? ? ? ? ? 127  LEU A CA  1 
ATOM   970  C C   . LEU A 1 147 ? 15.055  -9.595  -35.214 1.00 16.75 ? ? ? ? ? ? 127  LEU A C   1 
ATOM   971  O O   . LEU A 1 147 ? 13.984  -9.176  -35.649 1.00 15.95 ? ? ? ? ? ? 127  LEU A O   1 
ATOM   972  C CB  . LEU A 1 147 ? 15.872  -11.573 -36.528 1.00 15.93 ? ? ? ? ? ? 127  LEU A CB  1 
ATOM   973  C CG  . LEU A 1 147 ? 16.705  -12.099 -37.707 1.00 22.00 ? ? ? ? ? ? 127  LEU A CG  1 
ATOM   974  C CD1 . LEU A 1 147 ? 16.258  -13.511 -38.125 1.00 19.25 ? ? ? ? ? ? 127  LEU A CD1 1 
ATOM   975  C CD2 . LEU A 1 147 ? 16.687  -11.144 -38.897 1.00 30.85 ? ? ? ? ? ? 127  LEU A CD2 1 
ATOM   976  N N   . VAL A 1 148 ? 15.344  -9.640  -33.918 1.00 14.90 ? ? ? ? ? ? 128  VAL A N   1 
ATOM   977  C CA  . VAL A 1 148 ? 14.399  -9.148  -32.914 1.00 15.89 ? ? ? ? ? ? 128  VAL A CA  1 
ATOM   978  C C   . VAL A 1 148 ? 14.352  -7.613  -32.844 1.00 16.83 ? ? ? ? ? ? 128  VAL A C   1 
ATOM   979  O O   . VAL A 1 148 ? 13.269  -7.012  -32.898 1.00 16.54 ? ? ? ? ? ? 128  VAL A O   1 
ATOM   980  C CB  . VAL A 1 148 ? 14.701  -9.732  -31.528 1.00 16.04 ? ? ? ? ? ? 128  VAL A CB  1 
ATOM   981  C CG1 . VAL A 1 148 ? 13.751  -9.148  -30.492 1.00 16.93 ? ? ? ? ? ? 128  VAL A CG1 1 
ATOM   982  C CG2 . VAL A 1 148 ? 14.557  -11.259 -31.577 1.00 18.40 ? ? ? ? ? ? 128  VAL A CG2 1 
ATOM   983  N N   . ASP A 1 149 ? 15.518  -6.990  -32.740 1.00 17.42 ? ? ? ? ? ? 129  ASP A N   1 
ATOM   984  C CA  . ASP A 1 149 ? 15.598  -5.537  -32.558 1.00 17.18 ? ? ? ? ? ? 129  ASP A CA  1 
ATOM   985  C C   . ASP A 1 149 ? 14.828  -4.663  -33.568 1.00 17.31 ? ? ? ? ? ? 129  ASP A C   1 
ATOM   986  O O   . ASP A 1 149 ? 14.249  -3.641  -33.176 1.00 18.65 ? ? ? ? ? ? 129  ASP A O   1 
ATOM   987  C CB  . ASP A 1 149 ? 17.057  -5.073  -32.493 1.00 22.11 ? ? ? ? ? ? 129  ASP A CB  1 
ATOM   988  C CG  . ASP A 1 149 ? 17.775  -5.555  -31.247 1.00 29.67 ? ? ? ? ? ? 129  ASP A CG  1 
ATOM   989  O OD1 . ASP A 1 149 ? 17.109  -6.104  -30.345 1.00 27.82 ? ? ? ? ? ? 129  ASP A OD1 1 
ATOM   990  O OD2 . ASP A 1 149 ? 19.008  -5.366  -31.167 1.00 29.06 ? ? ? ? ? ? 129  ASP A OD2 1 
ATOM   991  N N   . PRO A 1 150 ? 14.866  -5.007  -34.870 1.00 17.01 ? ? ? ? ? ? 130  PRO A N   1 
ATOM   992  C CA  . PRO A 1 150 ? 14.176  -4.115  -35.812 1.00 17.34 ? ? ? ? ? ? 130  PRO A CA  1 
ATOM   993  C C   . PRO A 1 150 ? 12.680  -3.997  -35.553 1.00 17.41 ? ? ? ? ? ? 130  PRO A C   1 
ATOM   994  O O   . PRO A 1 150 ? 12.076  -3.015  -35.977 1.00 18.49 ? ? ? ? ? ? 130  PRO A O   1 
ATOM   995  C CB  . PRO A 1 150 ? 14.437  -4.773  -37.178 1.00 18.56 ? ? ? ? ? ? 130  PRO A CB  1 
ATOM   996  C CG  . PRO A 1 150 ? 15.752  -5.502  -36.969 1.00 17.30 ? ? ? ? ? ? 130  PRO A CG  1 
ATOM   997  C CD  . PRO A 1 150 ? 15.628  -6.055  -35.573 1.00 18.40 ? ? ? ? ? ? 130  PRO A CD  1 
ATOM   998  N N   . TRP A 1 151 ? 12.090  -4.964  -34.858 1.00 15.13 ? ? ? ? ? ? 131  TRP A N   1 
ATOM   999  C CA  . TRP A 1 151 ? 10.673  -4.853  -34.520 1.00 15.67 ? ? ? ? ? ? 131  TRP A CA  1 
ATOM   1000 C C   . TRP A 1 151 ? 10.344  -3.646  -33.658 1.00 16.73 ? ? ? ? ? ? 131  TRP A C   1 
ATOM   1001 O O   . TRP A 1 151 ? 9.214   -3.146  -33.688 1.00 18.09 ? ? ? ? ? ? 131  TRP A O   1 
ATOM   1002 C CB  . TRP A 1 151 ? 10.149  -6.146  -33.881 1.00 16.42 ? ? ? ? ? ? 131  TRP A CB  1 
ATOM   1003 C CG  . TRP A 1 151 ? 9.818   -7.164  -34.921 1.00 15.52 ? ? ? ? ? ? 131  TRP A CG  1 
ATOM   1004 C CD1 . TRP A 1 151 ? 10.622  -8.178  -35.364 1.00 15.49 ? ? ? ? ? ? 131  TRP A CD1 1 
ATOM   1005 C CD2 . TRP A 1 151 ? 8.605   -7.252  -35.685 1.00 15.42 ? ? ? ? ? ? 131  TRP A CD2 1 
ATOM   1006 N NE1 . TRP A 1 151 ? 9.982   -8.893  -36.344 1.00 14.78 ? ? ? ? ? ? 131  TRP A NE1 1 
ATOM   1007 C CE2 . TRP A 1 151 ? 8.740   -8.351  -36.559 1.00 15.45 ? ? ? ? ? ? 131  TRP A CE2 1 
ATOM   1008 C CE3 . TRP A 1 151 ? 7.414   -6.516  -35.700 1.00 17.52 ? ? ? ? ? ? 131  TRP A CE3 1 
ATOM   1009 C CZ2 . TRP A 1 151 ? 7.740   -8.720  -37.453 1.00 15.57 ? ? ? ? ? ? 131  TRP A CZ2 1 
ATOM   1010 C CZ3 . TRP A 1 151 ? 6.410   -6.893  -36.578 1.00 15.31 ? ? ? ? ? ? 131  TRP A CZ3 1 
ATOM   1011 C CH2 . TRP A 1 151 ? 6.584   -7.981  -37.452 1.00 17.67 ? ? ? ? ? ? 131  TRP A CH2 1 
ATOM   1012 N N   . ARG A 1 152 ? 11.322  -3.162  -32.901 1.00 16.15 ? ? ? ? ? ? 132  ARG A N   1 
ATOM   1013 C CA  . ARG A 1 152 ? 11.089  -1.978  -32.082 1.00 17.18 ? ? ? ? ? ? 132  ARG A CA  1 
ATOM   1014 C C   . ARG A 1 152 ? 11.016  -0.716  -32.940 1.00 17.84 ? ? ? ? ? ? 132  ARG A C   1 
ATOM   1015 O O   . ARG A 1 152 ? 10.668  0.360   -32.450 1.00 19.68 ? ? ? ? ? ? 132  ARG A O   1 
ATOM   1016 C CB  . ARG A 1 152 ? 12.160  -1.854  -31.006 1.00 19.57 ? ? ? ? ? ? 132  ARG A CB  1 
ATOM   1017 C CG  . ARG A 1 152 ? 12.180  -3.070  -30.075 1.00 18.97 ? ? ? ? ? ? 132  ARG A CG  1 
ATOM   1018 C CD  . ARG A 1 152 ? 12.951  -2.791  -28.807 1.00 18.66 ? ? ? ? ? ? 132  ARG A CD  1 
ATOM   1019 N NE  . ARG A 1 152 ? 13.096  -3.993  -27.975 1.00 19.67 ? ? ? ? ? ? 132  ARG A NE  1 
ATOM   1020 C CZ  . ARG A 1 152 ? 12.185  -4.411  -27.096 1.00 23.86 ? ? ? ? ? ? 132  ARG A CZ  1 
ATOM   1021 N NH1 . ARG A 1 152 ? 11.046  -3.746  -26.938 1.00 20.80 ? ? ? ? ? ? 132  ARG A NH1 1 
ATOM   1022 N NH2 . ARG A 1 152 ? 12.413  -5.499  -26.373 1.00 19.03 ? ? ? ? ? ? 132  ARG A NH2 1 
ATOM   1023 N N   . GLN A 1 153 ? 11.320  -0.852  -34.232 1.00 18.07 ? ? ? ? ? ? 133  GLN A N   1 
ATOM   1024 C CA  . GLN A 1 153 ? 11.215  0.280   -35.148 1.00 17.13 ? ? ? ? ? ? 133  GLN A CA  1 
ATOM   1025 C C   . GLN A 1 153 ? 10.203  0.036   -36.272 1.00 16.84 ? ? ? ? ? ? 133  GLN A C   1 
ATOM   1026 O O   . GLN A 1 153 ? 10.144  0.807   -37.224 1.00 20.37 ? ? ? ? ? ? 133  GLN A O   1 
ATOM   1027 C CB  . GLN A 1 153 ? 12.590  0.649   -35.720 1.00 19.64 ? ? ? ? ? ? 133  GLN A CB  1 
ATOM   1028 C CG  . GLN A 1 153 ? 13.544  1.186   -34.651 1.00 22.23 ? ? ? ? ? ? 133  GLN A CG  1 
ATOM   1029 C CD  . GLN A 1 153 ? 14.877  1.633   -35.212 1.00 26.57 ? ? ? ? ? ? 133  GLN A CD  1 
ATOM   1030 O OE1 . GLN A 1 153 ? 15.907  0.994   -34.982 1.00 33.05 ? ? ? ? ? ? 133  GLN A OE1 1 
ATOM   1031 N NE2 . GLN A 1 153 ? 14.871  2.742   -35.944 1.00 28.29 ? ? ? ? ? ? 133  GLN A NE2 1 
ATOM   1032 N N   . MET A 1 154 ? 9.418   -1.035  -36.155 1.00 16.06 ? ? ? ? ? ? 134  MET A N   1 
ATOM   1033 C CA  . MET A 1 154 ? 8.463   -1.408  -37.198 1.00 16.83 ? ? ? ? ? ? 134  MET A CA  1 
ATOM   1034 C C   . MET A 1 154 ? 7.393   -0.340  -37.432 1.00 17.43 ? ? ? ? ? ? 134  MET A C   1 
ATOM   1035 O O   . MET A 1 154 ? 7.071   -0.027  -38.570 1.00 16.46 ? ? ? ? ? ? 134  MET A O   1 
ATOM   1036 C CB  . MET A 1 154 ? 7.812   -2.755  -36.885 1.00 16.70 ? ? ? ? ? ? 134  MET A CB  1 
ATOM   1037 C CG  . MET A 1 154 ? 6.760   -3.189  -37.903 1.00 15.02 ? ? ? ? ? ? 134  MET A CG  1 
ATOM   1038 S SD  . MET A 1 154 ? 7.441   -3.512  -39.544 1.00 17.70 ? ? ? ? ? ? 134  MET A SD  1 
ATOM   1039 C CE  . MET A 1 154 ? 8.226   -5.108  -39.247 1.00 19.23 ? ? ? ? ? ? 134  MET A CE  1 
ATOM   1040 N N   . SER A 1 155 ? 6.830   0.201   -36.355 1.00 17.49 ? ? ? ? ? ? 135  SER A N   1 
ATOM   1041 C CA  . SER A 1 155 ? 5.829   1.266   -36.498 1.00 17.77 ? ? ? ? ? ? 135  SER A CA  1 
ATOM   1042 C C   . SER A 1 155 ? 6.393   2.506   -37.181 1.00 20.12 ? ? ? ? ? ? 135  SER A C   1 
ATOM   1043 O O   . SER A 1 155 ? 5.738   3.121   -38.032 1.00 20.27 ? ? ? ? ? ? 135  SER A O   1 
ATOM   1044 C CB  . SER A 1 155 ? 5.232   1.611   -35.136 1.00 18.42 ? ? ? ? ? ? 135  SER A CB  1 
ATOM   1045 O OG  . SER A 1 155 ? 4.599   0.454   -34.605 1.00 20.12 ? ? ? ? ? ? 135  SER A OG  1 
ATOM   1046 N N   . ALA A 1 156 ? 7.615   2.877   -36.818 1.00 20.39 ? ? ? ? ? ? 136  ALA A N   1 
ATOM   1047 C CA  . ALA A 1 156 ? 8.265   4.023   -37.444 1.00 21.86 ? ? ? ? ? ? 136  ALA A CA  1 
ATOM   1048 C C   . ALA A 1 156 ? 8.531   3.756   -38.925 1.00 20.44 ? ? ? ? ? ? 136  ALA A C   1 
ATOM   1049 O O   . ALA A 1 156 ? 8.337   4.638   -39.766 1.00 22.25 ? ? ? ? ? ? 136  ALA A O   1 
ATOM   1050 C CB  . ALA A 1 156 ? 9.559   4.359   -36.725 1.00 20.15 ? ? ? ? ? ? 136  ALA A CB  1 
ATOM   1051 N N   . TRP A 1 157 ? 8.975   2.544   -39.237 1.00 20.87 ? ? ? ? ? ? 137  TRP A N   1 
ATOM   1052 C CA  . TRP A 1 157 ? 9.224   2.172   -40.625 1.00 20.45 ? ? ? ? ? ? 137  TRP A CA  1 
ATOM   1053 C C   . TRP A 1 157 ? 7.927   2.190   -41.442 1.00 18.28 ? ? ? ? ? ? 137  TRP A C   1 
ATOM   1054 O O   . TRP A 1 157 ? 7.908   2.679   -42.569 1.00 20.70 ? ? ? ? ? ? 137  TRP A O   1 
ATOM   1055 C CB  . TRP A 1 157 ? 9.896   0.795   -40.721 1.00 18.37 ? ? ? ? ? ? 137  TRP A CB  1 
ATOM   1056 C CG  . TRP A 1 157 ? 10.035  0.341   -42.160 1.00 18.66 ? ? ? ? ? ? 137  TRP A CG  1 
ATOM   1057 C CD1 . TRP A 1 157 ? 10.962  0.762   -43.071 1.00 21.83 ? ? ? ? ? ? 137  TRP A CD1 1 
ATOM   1058 C CD2 . TRP A 1 157 ? 9.196   -0.598  -42.842 1.00 16.97 ? ? ? ? ? ? 137  TRP A CD2 1 
ATOM   1059 N NE1 . TRP A 1 157 ? 10.750  0.138   -44.284 1.00 23.01 ? ? ? ? ? ? 137  TRP A NE1 1 
ATOM   1060 C CE2 . TRP A 1 157 ? 9.674   -0.703  -44.167 1.00 21.16 ? ? ? ? ? ? 137  TRP A CE2 1 
ATOM   1061 C CE3 . TRP A 1 157 ? 8.089   -1.361  -42.458 1.00 19.21 ? ? ? ? ? ? 137  TRP A CE3 1 
ATOM   1062 C CZ2 . TRP A 1 157 ? 9.080   -1.543  -45.114 1.00 22.84 ? ? ? ? ? ? 137  TRP A CZ2 1 
ATOM   1063 C CZ3 . TRP A 1 157 ? 7.498   -2.201  -43.406 1.00 24.34 ? ? ? ? ? ? 137  TRP A CZ3 1 
ATOM   1064 C CH2 . TRP A 1 157 ? 7.999   -2.285  -44.711 1.00 19.99 ? ? ? ? ? ? 137  TRP A CH2 1 
ATOM   1065 N N   . LEU A 1 158 ? 6.846   1.666   -40.872 1.00 18.22 ? ? ? ? ? ? 138  LEU A N   1 
ATOM   1066 C CA  . LEU A 1 158 ? 5.553   1.672   -41.561 1.00 18.98 ? ? ? ? ? ? 138  LEU A CA  1 
ATOM   1067 C C   . LEU A 1 158 ? 5.081   3.091   -41.871 1.00 19.86 ? ? ? ? ? ? 138  LEU A C   1 
ATOM   1068 O O   . LEU A 1 158 ? 4.363   3.316   -42.847 1.00 22.42 ? ? ? ? ? ? 138  LEU A O   1 
ATOM   1069 C CB  . LEU A 1 158 ? 4.493   0.949   -40.725 1.00 16.78 ? ? ? ? ? ? 138  LEU A CB  1 
ATOM   1070 C CG  . LEU A 1 158 ? 4.549   -0.580  -40.707 1.00 15.26 ? ? ? ? ? ? 138  LEU A CG  1 
ATOM   1071 C CD1 . LEU A 1 158 ? 3.647   -1.112  -39.607 1.00 17.06 ? ? ? ? ? ? 138  LEU A CD1 1 
ATOM   1072 C CD2 . LEU A 1 158 ? 4.114   -1.158  -42.041 1.00 19.05 ? ? ? ? ? ? 138  LEU A CD2 1 
ATOM   1073 N N   . ARG A 1 159 ? 5.494   4.047   -41.043 1.00 19.34 ? ? ? ? ? ? 139  ARG A N   1 
ATOM   1074 C CA  . ARG A 1 159 ? 5.077   5.439   -41.213 1.00 20.55 ? ? ? ? ? ? 139  ARG A CA  1 
ATOM   1075 C C   . ARG A 1 159 ? 6.049   6.257   -42.054 1.00 22.72 ? ? ? ? ? ? 139  ARG A C   1 
ATOM   1076 O O   . ARG A 1 159 ? 5.833   7.441   -42.287 1.00 26.90 ? ? ? ? ? ? 139  ARG A O   1 
ATOM   1077 C CB  . ARG A 1 159 ? 4.850   6.085   -39.845 1.00 23.97 ? ? ? ? ? ? 139  ARG A CB  1 
ATOM   1078 C CG  . ARG A 1 159 ? 3.559   5.607   -39.208 1.00 22.45 ? ? ? ? ? ? 139  ARG A CG  1 
ATOM   1079 C CD  . ARG A 1 159 ? 3.440   5.986   -37.747 1.00 27.97 ? ? ? ? ? ? 139  ARG A CD  1 
ATOM   1080 N NE  . ARG A 1 159 ? 2.037   6.156   -37.386 1.00 31.64 ? ? ? ? ? ? 139  ARG A NE  1 
ATOM   1081 C CZ  . ARG A 1 159 ? 1.587   6.258   -36.142 1.00 33.29 ? ? ? ? ? ? 139  ARG A CZ  1 
ATOM   1082 N NH1 . ARG A 1 159 ? 0.287   6.418   -35.923 1.00 32.67 ? ? ? ? ? ? 139  ARG A NH1 1 
ATOM   1083 N NH2 . ARG A 1 159 ? 2.433   6.189   -35.121 1.00 29.17 ? ? ? ? ? ? 139  ARG A NH2 1 
ATOM   1084 N N   . THR A 1 160 ? 7.111   5.611   -42.526 1.00 24.45 ? ? ? ? ? ? 140  THR A N   1 
ATOM   1085 C CA  . THR A 1 160 ? 8.116   6.311   -43.314 1.00 24.97 ? ? ? ? ? ? 140  THR A CA  1 
ATOM   1086 C C   . THR A 1 160 ? 7.721   6.353   -44.782 1.00 29.65 ? ? ? ? ? ? 140  THR A C   1 
ATOM   1087 O O   . THR A 1 160 ? 7.431   5.326   -45.393 1.00 28.89 ? ? ? ? ? ? 140  THR A O   1 
ATOM   1088 C CB  . THR A 1 160 ? 9.521   5.696   -43.134 1.00 26.85 ? ? ? ? ? ? 140  THR A CB  1 
ATOM   1089 O OG1 . THR A 1 160 ? 9.919   5.809   -41.762 1.00 28.90 ? ? ? ? ? ? 140  THR A OG1 1 
ATOM   1090 C CG2 . THR A 1 160 ? 10.534  6.436   -43.992 1.00 27.19 ? ? ? ? ? ? 140  THR A CG2 1 
ATOM   1091 N N   . GLY A 1 161 ? 7.687   7.563   -45.328 1.00 32.54 ? ? ? ? ? ? 141  GLY A N   1 
ATOM   1092 C CA  . GLY A 1 161 ? 7.369   7.763   -46.728 1.00 39.84 ? ? ? ? ? ? 141  GLY A CA  1 
ATOM   1093 C C   . GLY A 1 161 ? 8.634   7.779   -47.557 1.00 45.61 ? ? ? ? ? ? 141  GLY A C   1 
ATOM   1094 O O   . GLY A 1 161 ? 9.740   7.821   -47.013 1.00 36.45 ? ? ? ? ? ? 141  GLY A O   1 
ATOM   1095 N N   . LYS A 1 162 ? 8.469   7.748   -48.876 1.00 55.22 ? ? ? ? ? ? 142  LYS A N   1 
ATOM   1096 C CA  . LYS A 1 162 ? 9.601   7.765   -49.794 1.00 60.61 ? ? ? ? ? ? 142  LYS A CA  1 
ATOM   1097 C C   . LYS A 1 162 ? 9.919   9.188   -50.236 1.00 63.37 ? ? ? ? ? ? 142  LYS A C   1 
ATOM   1098 O O   . LYS A 1 162 ? 9.973   9.472   -51.432 1.00 73.74 ? ? ? ? ? ? 142  LYS A O   1 
ATOM   1099 C CB  . LYS A 1 162 ? 9.309   6.892   -51.017 1.00 58.92 ? ? ? ? ? ? 142  LYS A CB  1 
ATOM   1100 N N   . GLU A 1 163 ? 10.126  10.079  -49.271 1.00 62.06 ? ? ? ? ? ? 143  GLU A N   1 
ATOM   1101 C CA  . GLU A 1 163 ? 10.410  11.480  -49.573 1.00 66.42 ? ? ? ? ? ? 143  GLU A CA  1 
ATOM   1102 C C   . GLU A 1 163 ? 11.048  12.200  -48.389 1.00 70.52 ? ? ? ? ? ? 143  GLU A C   1 
ATOM   1103 O O   . GLU A 1 163 ? 10.510  13.185  -47.879 1.00 74.22 ? ? ? ? ? ? 143  GLU A O   1 
ATOM   1104 C CB  . GLU A 1 163 ? 9.137   12.211  -50.012 1.00 62.59 ? ? ? ? ? ? 143  GLU A CB  1 
ATOM   1105 N N   . ASP A 1 164 ? 12.199  11.694  -47.960 1.00 67.98 ? ? ? ? ? ? 144  ASP A N   1 
ATOM   1106 C CA  . ASP A 1 164 ? 12.975  12.300  -46.887 1.00 66.46 ? ? ? ? ? ? 144  ASP A CA  1 
ATOM   1107 C C   . ASP A 1 164 ? 14.352  11.654  -46.881 1.00 66.46 ? ? ? ? ? ? 144  ASP A C   1 
ATOM   1108 O O   . ASP A 1 164 ? 15.261  12.097  -46.176 1.00 70.66 ? ? ? ? ? ? 144  ASP A O   1 
ATOM   1109 C CB  . ASP A 1 164 ? 12.290  12.098  -45.534 1.00 66.38 ? ? ? ? ? ? 144  ASP A CB  1 
ATOM   1110 N N   . GLY A 1 165 ? 14.489  10.600  -47.680 1.00 60.37 ? ? ? ? ? ? 145  GLY A N   1 
ATOM   1111 C CA  . GLY A 1 165 ? 15.742  9.880   -47.805 1.00 58.61 ? ? ? ? ? ? 145  GLY A CA  1 
ATOM   1112 C C   . GLY A 1 165 ? 15.950  8.902   -46.670 1.00 56.21 ? ? ? ? ? ? 145  GLY A C   1 
ATOM   1113 O O   . GLY A 1 165 ? 17.037  8.352   -46.500 1.00 58.40 ? ? ? ? ? ? 145  GLY A O   1 
ATOM   1114 N N   . LYS A 1 166 ? 14.899  8.676   -45.890 1.00 56.26 ? ? ? ? ? ? 146  LYS A N   1 
ATOM   1115 C CA  . LYS A 1 166 ? 15.011  7.830   -44.712 1.00 47.88 ? ? ? ? ? ? 146  LYS A CA  1 
ATOM   1116 C C   . LYS A 1 166 ? 14.421  6.437   -44.930 1.00 38.71 ? ? ? ? ? ? 146  LYS A C   1 
ATOM   1117 O O   . LYS A 1 166 ? 14.626  5.540   -44.117 1.00 38.26 ? ? ? ? ? ? 146  LYS A O   1 
ATOM   1118 C CB  . LYS A 1 166 ? 14.350  8.504   -43.507 1.00 51.22 ? ? ? ? ? ? 146  LYS A CB  1 
ATOM   1119 N N   . ASP A 1 167 ? 13.702  6.249   -46.032 1.00 35.26 ? ? ? ? ? ? 147  ASP A N   1 
ATOM   1120 C CA  . ASP A 1 167 ? 13.030  4.973   -46.256 1.00 33.28 ? ? ? ? ? ? 147  ASP A CA  1 
ATOM   1121 C C   . ASP A 1 167 ? 14.001  3.848   -46.610 1.00 31.82 ? ? ? ? ? ? 147  ASP A C   1 
ATOM   1122 O O   . ASP A 1 167 ? 15.104  4.087   -47.102 1.00 34.74 ? ? ? ? ? ? 147  ASP A O   1 
ATOM   1123 C CB  . ASP A 1 167 ? 11.943  5.098   -47.326 1.00 38.83 ? ? ? ? ? ? 147  ASP A CB  1 
ATOM   1124 C CG  . ASP A 1 167 ? 10.898  3.997   -47.222 1.00 35.32 ? ? ? ? ? ? 147  ASP A CG  1 
ATOM   1125 O OD1 . ASP A 1 167 ? 10.830  3.343   -46.157 1.00 31.19 ? ? ? ? ? ? 147  ASP A OD1 1 
ATOM   1126 O OD2 . ASP A 1 167 ? 10.145  3.790   -48.197 1.00 37.27 ? ? ? ? ? ? 147  ASP A OD2 1 
ATOM   1127 N N   . THR A 1 168 ? 13.570  2.621   -46.348 1.00 26.76 ? ? ? ? ? ? 148  THR A N   1 
ATOM   1128 C CA  . THR A 1 168 ? 14.377  1.429   -46.569 1.00 26.32 ? ? ? ? ? ? 148  THR A CA  1 
ATOM   1129 C C   . THR A 1 168 ? 13.419  0.331   -47.007 1.00 25.00 ? ? ? ? ? ? 148  THR A C   1 
ATOM   1130 O O   . THR A 1 168 ? 12.214  0.454   -46.800 1.00 27.00 ? ? ? ? ? ? 148  THR A O   1 
ATOM   1131 C CB  . THR A 1 168 ? 15.067  0.973   -45.271 1.00 24.92 ? ? ? ? ? ? 148  THR A CB  1 
ATOM   1132 O OG1 . THR A 1 168 ? 14.076  0.738   -44.266 1.00 25.89 ? ? ? ? ? ? 148  THR A OG1 1 
ATOM   1133 C CG2 . THR A 1 168 ? 16.072  2.014   -44.769 1.00 25.92 ? ? ? ? ? ? 148  THR A CG2 1 
ATOM   1134 N N   . PRO A 1 169 ? 13.940  -0.750  -47.606 1.00 26.96 ? ? ? ? ? ? 149  PRO A N   1 
ATOM   1135 C CA  . PRO A 1 169 ? 13.039  -1.819  -48.056 1.00 26.78 ? ? ? ? ? ? 149  PRO A CA  1 
ATOM   1136 C C   . PRO A 1 169 ? 12.263  -2.510  -46.937 1.00 24.75 ? ? ? ? ? ? 149  PRO A C   1 
ATOM   1137 O O   . PRO A 1 169 ? 11.162  -2.996  -47.186 1.00 25.89 ? ? ? ? ? ? 149  PRO A O   1 
ATOM   1138 C CB  . PRO A 1 169 ? 13.988  -2.817  -48.741 1.00 29.31 ? ? ? ? ? ? 149  PRO A CB  1 
ATOM   1139 C CG  . PRO A 1 169 ? 15.350  -2.485  -48.199 1.00 35.36 ? ? ? ? ? ? 149  PRO A CG  1 
ATOM   1140 C CD  . PRO A 1 169 ? 15.328  -0.996  -48.034 1.00 30.88 ? ? ? ? ? ? 149  PRO A CD  1 
ATOM   1141 N N   . ASN A 1 170 ? 12.811  -2.554  -45.724 1.00 18.55 ? ? ? ? ? ? 150  ASN A N   1 
ATOM   1142 C CA  . ASN A 1 170 ? 12.144  -3.238  -44.627 1.00 17.28 ? ? ? ? ? ? 150  ASN A CA  1 
ATOM   1143 C C   . ASN A 1 170 ? 12.618  -2.681  -43.301 1.00 18.55 ? ? ? ? ? ? 150  ASN A C   1 
ATOM   1144 O O   . ASN A 1 170 ? 13.536  -1.860  -43.276 1.00 19.78 ? ? ? ? ? ? 150  ASN A O   1 
ATOM   1145 C CB  . ASN A 1 170 ? 12.390  -4.747  -44.690 1.00 19.28 ? ? ? ? ? ? 150  ASN A CB  1 
ATOM   1146 C CG  . ASN A 1 170 ? 13.856  -5.099  -44.832 1.00 23.40 ? ? ? ? ? ? 150  ASN A CG  1 
ATOM   1147 O OD1 . ASN A 1 170 ? 14.736  -4.376  -44.351 1.00 21.71 ? ? ? ? ? ? 150  ASN A OD1 1 
ATOM   1148 N ND2 . ASN A 1 170 ? 14.130  -6.221  -45.488 1.00 21.86 ? ? ? ? ? ? 150  ASN A ND2 1 
ATOM   1149 N N   . ALA A 1 171 ? 12.003  -3.130  -42.214 1.00 18.60 ? ? ? ? ? ? 151  ALA A N   1 
ATOM   1150 C CA  . ALA A 1 171 ? 12.377  -2.670  -40.887 1.00 16.66 ? ? ? ? ? ? 151  ALA A CA  1 
ATOM   1151 C C   . ALA A 1 171 ? 13.806  -3.077  -40.527 1.00 20.85 ? ? ? ? ? ? 151  ALA A C   1 
ATOM   1152 O O   . ALA A 1 171 ? 14.494  -2.348  -39.829 1.00 18.82 ? ? ? ? ? ? 151  ALA A O   1 
ATOM   1153 C CB  . ALA A 1 171 ? 11.377  -3.177  -39.828 1.00 19.26 ? ? ? ? ? ? 151  ALA A CB  1 
ATOM   1154 N N   . PHE A 1 172 ? 14.242  -4.242  -40.994 1.00 16.81 ? ? ? ? ? ? 152  PHE A N   1 
ATOM   1155 C CA  . PHE A 1 172 ? 15.597  -4.715  -40.708 1.00 20.55 ? ? ? ? ? ? 152  PHE A CA  1 
ATOM   1156 C C   . PHE A 1 172 ? 16.610  -3.687  -41.204 1.00 22.00 ? ? ? ? ? ? 152  PHE A C   1 
ATOM   1157 O O   . PHE A 1 172 ? 17.510  -3.276  -40.471 1.00 20.75 ? ? ? ? ? ? 152  PHE A O   1 
ATOM   1158 C CB  . PHE A 1 172 ? 15.834  -6.076  -41.382 1.00 19.16 ? ? ? ? ? ? 152  PHE A CB  1 
ATOM   1159 C CG  . PHE A 1 172 ? 17.224  -6.636  -41.171 1.00 19.56 ? ? ? ? ? ? 152  PHE A CG  1 
ATOM   1160 C CD1 . PHE A 1 172 ? 18.283  -6.233  -41.979 1.00 20.64 ? ? ? ? ? ? 152  PHE A CD1 1 
ATOM   1161 C CD2 . PHE A 1 172 ? 17.459  -7.580  -40.181 1.00 19.45 ? ? ? ? ? ? 152  PHE A CD2 1 
ATOM   1162 C CE1 . PHE A 1 172 ? 19.556  -6.735  -41.787 1.00 20.42 ? ? ? ? ? ? 152  PHE A CE1 1 
ATOM   1163 C CE2 . PHE A 1 172 ? 18.731  -8.099  -39.984 1.00 20.16 ? ? ? ? ? ? 152  PHE A CE2 1 
ATOM   1164 C CZ  . PHE A 1 172 ? 19.783  -7.680  -40.795 1.00 21.76 ? ? ? ? ? ? 152  PHE A CZ  1 
ATOM   1165 N N   . ALA A 1 173 ? 16.467  -3.266  -42.456 1.00 18.71 ? ? ? ? ? ? 153  ALA A N   1 
ATOM   1166 C CA  . ALA A 1 173 ? 17.390  -2.284  -43.010 1.00 20.36 ? ? ? ? ? ? 153  ALA A CA  1 
ATOM   1167 C C   . ALA A 1 173 ? 17.229  -0.928  -42.323 1.00 22.56 ? ? ? ? ? ? 153  ALA A C   1 
ATOM   1168 O O   . ALA A 1 173 ? 18.201  -0.202  -42.133 1.00 23.82 ? ? ? ? ? ? 153  ALA A O   1 
ATOM   1169 C CB  . ALA A 1 173 ? 17.211  -2.151  -44.532 1.00 21.06 ? ? ? ? ? ? 153  ALA A CB  1 
ATOM   1170 N N   . PHE A 1 174 ? 15.996  -0.607  -41.942 1.00 20.75 ? ? ? ? ? ? 154  PHE A N   1 
ATOM   1171 C CA  . PHE A 1 174 ? 15.699  0.646   -41.258 1.00 20.75 ? ? ? ? ? ? 154  PHE A CA  1 
ATOM   1172 C C   . PHE A 1 174 ? 16.497  0.703   -39.952 1.00 20.97 ? ? ? ? ? ? 154  PHE A C   1 
ATOM   1173 O O   . PHE A 1 174 ? 16.997  1.766   -39.559 1.00 23.52 ? ? ? ? ? ? 154  PHE A O   1 
ATOM   1174 C CB  . PHE A 1 174 ? 14.192  0.733   -40.988 1.00 19.74 ? ? ? ? ? ? 154  PHE A CB  1 
ATOM   1175 C CG  . PHE A 1 174 ? 13.710  2.088   -40.539 1.00 21.01 ? ? ? ? ? ? 154  PHE A CG  1 
ATOM   1176 C CD1 . PHE A 1 174 ? 13.607  3.138   -41.437 1.00 23.20 ? ? ? ? ? ? 154  PHE A CD1 1 
ATOM   1177 C CD2 . PHE A 1 174 ? 13.304  2.291   -39.226 1.00 24.07 ? ? ? ? ? ? 154  PHE A CD2 1 
ATOM   1178 C CE1 . PHE A 1 174 ? 13.139  4.385   -41.029 1.00 24.84 ? ? ? ? ? ? 154  PHE A CE1 1 
ATOM   1179 C CE2 . PHE A 1 174 ? 12.835  3.528   -38.811 1.00 24.26 ? ? ? ? ? ? 154  PHE A CE2 1 
ATOM   1180 C CZ  . PHE A 1 174 ? 12.749  4.575   -39.712 1.00 24.45 ? ? ? ? ? ? 154  PHE A CZ  1 
ATOM   1181 N N   . ALA A 1 175 ? 16.644  -0.455  -39.314 1.00 20.71 ? ? ? ? ? ? 155  ALA A N   1 
ATOM   1182 C CA  . ALA A 1 175 ? 17.325  -0.557  -38.027 1.00 21.66 ? ? ? ? ? ? 155  ALA A CA  1 
ATOM   1183 C C   . ALA A 1 175 ? 18.802  -0.939  -38.145 1.00 26.62 ? ? ? ? ? ? 155  ALA A C   1 
ATOM   1184 O O   . ALA A 1 175 ? 19.471  -1.119  -37.128 1.00 30.35 ? ? ? ? ? ? 155  ALA A O   1 
ATOM   1185 C CB  . ALA A 1 175 ? 16.603  -1.558  -37.137 1.00 22.01 ? ? ? ? ? ? 155  ALA A CB  1 
ATOM   1186 N N   . HIS A 1 176 ? 19.304  -1.087  -39.372 1.00 21.63 ? ? ? ? ? ? 156  HIS A N   1 
ATOM   1187 C CA  . HIS A 1 176 ? 20.705  -1.461  -39.589 1.00 22.96 ? ? ? ? ? ? 156  HIS A CA  1 
ATOM   1188 C C   . HIS A 1 176 ? 21.408  -0.484  -40.523 1.00 28.81 ? ? ? ? ? ? 156  HIS A C   1 
ATOM   1189 O O   . HIS A 1 176 ? 22.203  -0.894  -41.376 1.00 30.30 ? ? ? ? ? ? 156  HIS A O   1 
ATOM   1190 C CB  . HIS A 1 176 ? 20.831  -2.880  -40.169 1.00 24.30 ? ? ? ? ? ? 156  HIS A CB  1 
ATOM   1191 C CG  . HIS A 1 176 ? 20.584  -3.975  -39.178 1.00 24.36 ? ? ? ? ? ? 156  HIS A CG  1 
ATOM   1192 N ND1 . HIS A 1 176 ? 19.325  -4.459  -38.900 1.00 20.77 ? ? ? ? ? ? 156  HIS A ND1 1 
ATOM   1193 C CD2 . HIS A 1 176 ? 21.440  -4.703  -38.421 1.00 28.58 ? ? ? ? ? ? 156  HIS A CD2 1 
ATOM   1194 C CE1 . HIS A 1 176 ? 19.411  -5.428  -38.004 1.00 20.98 ? ? ? ? ? ? 156  HIS A CE1 1 
ATOM   1195 N NE2 . HIS A 1 176 ? 20.685  -5.596  -37.699 1.00 24.26 ? ? ? ? ? ? 156  HIS A NE2 1 
ATOM   1196 N N   . GLU A 1 177 ? 21.115  0.804   -40.361 1.00 27.37 ? ? ? ? ? ? 157  GLU A N   1 
ATOM   1197 C CA  . GLU A 1 177 ? 21.745  1.860   -41.156 1.00 28.41 ? ? ? ? ? ? 157  GLU A CA  1 
ATOM   1198 C C   . GLU A 1 177 ? 21.603  1.637   -42.664 1.00 30.51 ? ? ? ? ? ? 157  GLU A C   1 
ATOM   1199 O O   . GLU A 1 177 ? 22.519  1.940   -43.429 1.00 29.51 ? ? ? ? ? ? 157  GLU A O   1 
ATOM   1200 C CB  . GLU A 1 177 ? 23.228  2.012   -40.789 1.00 33.11 ? ? ? ? ? ? 157  GLU A CB  1 
ATOM   1201 C CG  . GLU A 1 177 ? 23.479  2.324   -39.327 1.00 42.22 ? ? ? ? ? ? 157  GLU A CG  1 
ATOM   1202 C CD  . GLU A 1 177 ? 24.940  2.625   -39.043 1.00 55.19 ? ? ? ? ? ? 157  GLU A CD  1 
ATOM   1203 O OE1 . GLU A 1 177 ? 25.784  1.723   -39.235 1.00 58.74 ? ? ? ? ? ? 157  GLU A OE1 1 
ATOM   1204 O OE2 . GLU A 1 177 ? 25.247  3.768   -38.640 1.00 59.98 ? ? ? ? ? ? 157  GLU A OE2 1 
ATOM   1205 N N   . GLY A 1 178 ? 20.462  1.092   -43.077 1.00 29.23 ? ? ? ? ? ? 158  GLY A N   1 
ATOM   1206 C CA  . GLY A 1 178 ? 20.167  0.886   -44.486 1.00 30.23 ? ? ? ? ? ? 158  GLY A CA  1 
ATOM   1207 C C   . GLY A 1 178 ? 20.599  -0.459  -45.051 1.00 26.84 ? ? ? ? ? ? 158  GLY A C   1 
ATOM   1208 O O   . GLY A 1 178 ? 20.347  -0.765  -46.219 1.00 29.66 ? ? ? ? ? ? 158  GLY A O   1 
ATOM   1209 N N   . LYS A 1 179 ? 21.265  -1.262  -44.232 1.00 25.47 ? ? ? ? ? ? 159  LYS A N   1 
ATOM   1210 C CA  . LYS A 1 179 ? 21.812  -2.534  -44.699 1.00 28.58 ? ? ? ? ? ? 159  LYS A CA  1 
ATOM   1211 C C   . LYS A 1 179 ? 20.771  -3.645  -44.712 1.00 24.96 ? ? ? ? ? ? 159  LYS A C   1 
ATOM   1212 O O   . LYS A 1 179 ? 20.095  -3.898  -43.706 1.00 23.81 ? ? ? ? ? ? 159  LYS A O   1 
ATOM   1213 C CB  . LYS A 1 179 ? 22.997  -2.958  -43.833 1.00 28.29 ? ? ? ? ? ? 159  LYS A CB  1 
ATOM   1214 C CG  . LYS A 1 179 ? 24.206  -2.048  -43.965 1.00 30.96 ? ? ? ? ? ? 159  LYS A CG  1 
ATOM   1215 C CD  . LYS A 1 179 ? 25.257  -2.403  -42.931 1.00 34.92 ? ? ? ? ? ? 159  LYS A CD  1 
ATOM   1216 C CE  . LYS A 1 179 ? 26.461  -1.482  -43.055 1.00 43.66 ? ? ? ? ? ? 159  LYS A CE  1 
ATOM   1217 N NZ  . LYS A 1 179 ? 27.460  -1.728  -41.979 1.00 52.77 ? ? ? ? ? ? 159  LYS A NZ  1 
ATOM   1218 N N   . LYS A 1 180 ? 20.644  -4.314  -45.851 1.00 28.88 ? ? ? ? ? ? 160  LYS A N   1 
ATOM   1219 C CA  . LYS A 1 180 ? 19.762  -5.472  -45.928 1.00 26.87 ? ? ? ? ? ? 160  LYS A CA  1 
ATOM   1220 C C   . LYS A 1 180 ? 20.455  -6.675  -45.295 1.00 28.40 ? ? ? ? ? ? 160  LYS A C   1 
ATOM   1221 O O   . LYS A 1 180 ? 21.642  -6.620  -44.956 1.00 26.68 ? ? ? ? ? ? 160  LYS A O   1 
ATOM   1222 C CB  . LYS A 1 180 ? 19.383  -5.778  -47.375 1.00 24.12 ? ? ? ? ? ? 160  LYS A CB  1 
ATOM   1223 C CG  . LYS A 1 180 ? 18.747  -4.624  -48.121 1.00 30.74 ? ? ? ? ? ? 160  LYS A CG  1 
ATOM   1224 C CD  . LYS A 1 180 ? 18.913  -4.817  -49.620 1.00 38.56 ? ? ? ? ? ? 160  LYS A CD  1 
ATOM   1225 C CE  . LYS A 1 180 ? 18.302  -3.680  -50.405 1.00 43.04 ? ? ? ? ? ? 160  LYS A CE  1 
ATOM   1226 N NZ  . LYS A 1 180 ? 18.589  -3.817  -51.862 1.00 47.22 ? ? ? ? ? ? 160  LYS A NZ  1 
ATOM   1227 N N   . VAL A 1 181 ? 19.714  -7.763  -45.145 1.00 23.70 ? ? ? ? ? ? 161  VAL A N   1 
ATOM   1228 C CA  . VAL A 1 181 ? 20.232  -8.927  -44.443 1.00 24.12 ? ? ? ? ? ? 161  VAL A CA  1 
ATOM   1229 C C   . VAL A 1 181 ? 21.465  -9.533  -45.134 1.00 25.87 ? ? ? ? ? ? 161  VAL A C   1 
ATOM   1230 O O   . VAL A 1 181 ? 22.358  -10.060 -44.470 1.00 28.90 ? ? ? ? ? ? 161  VAL A O   1 
ATOM   1231 C CB  . VAL A 1 181 ? 19.119  -9.982  -44.215 1.00 25.13 ? ? ? ? ? ? 161  VAL A CB  1 
ATOM   1232 C CG1 . VAL A 1 181 ? 18.685  -10.609 -45.537 1.00 26.96 ? ? ? ? ? ? 161  VAL A CG1 1 
ATOM   1233 C CG2 . VAL A 1 181 ? 19.578  -11.037 -43.225 1.00 25.36 ? ? ? ? ? ? 161  VAL A CG2 1 
ATOM   1234 N N   . TYR A 1 182 ? 21.536  -9.412  -46.460 1.00 25.94 ? ? ? ? ? ? 162  TYR A N   1 
ATOM   1235 C CA  . TYR A 1 182 ? 22.666  -9.953  -47.213 1.00 27.21 ? ? ? ? ? ? 162  TYR A CA  1 
ATOM   1236 C C   . TYR A 1 182 ? 23.956  -9.263  -46.805 1.00 29.14 ? ? ? ? ? ? 162  TYR A C   1 
ATOM   1237 O O   . TYR A 1 182 ? 25.002  -9.898  -46.673 1.00 31.90 ? ? ? ? ? ? 162  TYR A O   1 
ATOM   1238 C CB  . TYR A 1 182 ? 22.442  -9.781  -48.715 1.00 29.99 ? ? ? ? ? ? 162  TYR A CB  1 
ATOM   1239 C CG  . TYR A 1 182 ? 23.632  -10.156 -49.566 1.00 40.93 ? ? ? ? ? ? 162  TYR A CG  1 
ATOM   1240 C CD1 . TYR A 1 182 ? 24.456  -9.177  -50.116 1.00 47.45 ? ? ? ? ? ? 162  TYR A CD1 1 
ATOM   1241 C CD2 . TYR A 1 182 ? 23.935  -11.489 -49.821 1.00 42.27 ? ? ? ? ? ? 162  TYR A CD2 1 
ATOM   1242 C CE1 . TYR A 1 182 ? 25.546  -9.517  -50.898 1.00 50.35 ? ? ? ? ? ? 162  TYR A CE1 1 
ATOM   1243 C CE2 . TYR A 1 182 ? 25.026  -11.837 -50.603 1.00 46.85 ? ? ? ? ? ? 162  TYR A CE2 1 
ATOM   1244 C CZ  . TYR A 1 182 ? 25.825  -10.849 -51.136 1.00 50.79 ? ? ? ? ? ? 162  TYR A CZ  1 
ATOM   1245 O OH  . TYR A 1 182 ? 26.909  -11.194 -51.914 1.00 58.73 ? ? ? ? ? ? 162  TYR A OH  1 
ATOM   1246 N N   . GLU A 1 183 ? 23.871  -7.954  -46.609 1.00 28.54 ? ? ? ? ? ? 163  GLU A N   1 
ATOM   1247 C CA  . GLU A 1 183 ? 25.040  -7.166  -46.248 1.00 26.72 ? ? ? ? ? ? 163  GLU A CA  1 
ATOM   1248 C C   . GLU A 1 183 ? 25.457  -7.438  -44.803 1.00 27.37 ? ? ? ? ? ? 163  GLU A C   1 
ATOM   1249 O O   . GLU A 1 183 ? 26.650  -7.526  -44.499 1.00 33.57 ? ? ? ? ? ? 163  GLU A O   1 
ATOM   1250 C CB  . GLU A 1 183 ? 24.776  -5.678  -46.474 1.00 28.50 ? ? ? ? ? ? 163  GLU A CB  1 
ATOM   1251 C CG  . GLU A 1 183 ? 25.985  -4.800  -46.156 1.00 32.62 ? ? ? ? ? ? 163  GLU A CG  1 
ATOM   1252 C CD  . GLU A 1 183 ? 25.872  -3.388  -46.705 1.00 40.28 ? ? ? ? ? ? 163  GLU A CD  1 
ATOM   1253 O OE1 . GLU A 1 183 ? 26.867  -2.635  -46.600 1.00 41.32 ? ? ? ? ? ? 163  GLU A OE1 1 
ATOM   1254 O OE2 . GLU A 1 183 ? 24.800  -3.033  -47.242 1.00 39.66 ? ? ? ? ? ? 163  GLU A OE2 1 
ATOM   1255 N N   . VAL A 1 184 ? 24.475  -7.571  -43.917 1.00 26.76 ? ? ? ? ? ? 164  VAL A N   1 
ATOM   1256 C CA  . VAL A 1 184 ? 24.759  -7.872  -42.511 1.00 24.64 ? ? ? ? ? ? 164  VAL A CA  1 
ATOM   1257 C C   . VAL A 1 184 ? 25.401  -9.252  -42.370 1.00 32.53 ? ? ? ? ? ? 164  VAL A C   1 
ATOM   1258 O O   . VAL A 1 184 ? 26.326  -9.435  -41.576 1.00 33.91 ? ? ? ? ? ? 164  VAL A O   1 
ATOM   1259 C CB  . VAL A 1 184 ? 23.506  -7.735  -41.621 1.00 27.10 ? ? ? ? ? ? 164  VAL A CB  1 
ATOM   1260 C CG1 . VAL A 1 184 ? 23.761  -8.326  -40.235 1.00 28.17 ? ? ? ? ? ? 164  VAL A CG1 1 
ATOM   1261 C CG2 . VAL A 1 184 ? 23.114  -6.280  -41.509 1.00 27.34 ? ? ? ? ? ? 164  VAL A CG2 1 
ATOM   1262 N N   . CYS A 1 185 ? 24.934  -10.210 -43.169 1.00 30.89 ? ? ? ? ? ? 165  CYS A N   1 
ATOM   1263 C CA  . CYS A 1 185 ? 25.540  -11.539 -43.198 1.00 29.67 ? ? ? ? ? ? 165  CYS A CA  1 
ATOM   1264 C C   . CYS A 1 185 ? 26.987  -11.496 -43.668 1.00 27.23 ? ? ? ? ? ? 165  CYS A C   1 
ATOM   1265 O O   . CYS A 1 185 ? 27.833  -12.241 -43.169 1.00 33.98 ? ? ? ? ? ? 165  CYS A O   1 
ATOM   1266 C CB  . CYS A 1 185 ? 24.740  -12.488 -44.085 1.00 28.04 ? ? ? ? ? ? 165  CYS A CB  1 
ATOM   1267 S SG  . CYS A 1 185 ? 23.249  -13.087 -43.301 1.00 31.43 ? ? ? ? ? ? 165  CYS A SG  1 
ATOM   1268 N N   . SER A 1 186 ? 27.273  -10.628 -44.632 1.00 28.21 ? ? ? ? ? ? 166  SER A N   1 
ATOM   1269 C CA  . SER A 1 186 ? 28.628  -10.517 -45.152 1.00 31.15 ? ? ? ? ? ? 166  SER A CA  1 
ATOM   1270 C C   . SER A 1 186 ? 29.558  -9.914  -44.100 1.00 39.74 ? ? ? ? ? ? 166  SER A C   1 
ATOM   1271 O O   . SER A 1 186 ? 30.780  -10.072 -44.173 1.00 44.15 ? ? ? ? ? ? 166  SER A O   1 
ATOM   1272 C CB  . SER A 1 186 ? 28.654  -9.678  -46.431 1.00 41.74 ? ? ? ? ? ? 166  SER A CB  1 
ATOM   1273 O OG  . SER A 1 186 ? 28.541  -8.297  -46.134 1.00 47.92 ? ? ? ? ? ? 166  SER A OG  1 
ATOM   1274 N N   . GLU A 1 187 ? 28.968  -9.232  -43.121 1.00 39.97 ? ? ? ? ? ? 167  GLU A N   1 
ATOM   1275 C CA  . GLU A 1 187 ? 29.718  -8.592  -42.046 1.00 42.28 ? ? ? ? ? ? 167  GLU A CA  1 
ATOM   1276 C C   . GLU A 1 187 ? 29.780  -9.456  -40.788 1.00 38.13 ? ? ? ? ? ? 167  GLU A C   1 
ATOM   1277 O O   . GLU A 1 187 ? 30.688  -9.309  -39.973 1.00 39.58 ? ? ? ? ? ? 167  GLU A O   1 
ATOM   1278 C CB  . GLU A 1 187 ? 29.085  -7.245  -41.686 1.00 39.75 ? ? ? ? ? ? 167  GLU A CB  1 
ATOM   1279 C CG  . GLU A 1 187 ? 29.203  -6.183  -42.760 1.00 46.22 ? ? ? ? ? ? 167  GLU A CG  1 
ATOM   1280 C CD  . GLU A 1 187 ? 28.571  -4.867  -42.343 1.00 50.82 ? ? ? ? ? ? 167  GLU A CD  1 
ATOM   1281 O OE1 . GLU A 1 187 ? 27.929  -4.825  -41.271 1.00 52.39 ? ? ? ? ? ? 167  GLU A OE1 1 
ATOM   1282 O OE2 . GLU A 1 187 ? 28.715  -3.875  -43.089 1.00 53.04 ? ? ? ? ? ? 167  GLU A OE2 1 
ATOM   1283 N N   . ASP A 1 188 ? 28.810  -10.348 -40.634 1.00 35.38 ? ? ? ? ? ? 168  ASP A N   1 
ATOM   1284 C CA  . ASP A 1 188 ? 28.658  -11.130 -39.410 1.00 36.01 ? ? ? ? ? ? 168  ASP A CA  1 
ATOM   1285 C C   . ASP A 1 188 ? 28.709  -12.612 -39.758 1.00 31.46 ? ? ? ? ? ? 168  ASP A C   1 
ATOM   1286 O O   . ASP A 1 188 ? 27.678  -13.236 -40.001 1.00 31.11 ? ? ? ? ? ? 168  ASP A O   1 
ATOM   1287 C CB  . ASP A 1 188 ? 27.330  -10.773 -38.726 1.00 33.80 ? ? ? ? ? ? 168  ASP A CB  1 
ATOM   1288 C CG  . ASP A 1 188 ? 27.204  -11.342 -37.312 1.00 34.42 ? ? ? ? ? ? 168  ASP A CG  1 
ATOM   1289 O OD1 . ASP A 1 188 ? 27.888  -12.332 -36.981 1.00 41.54 ? ? ? ? ? ? 168  ASP A OD1 1 
ATOM   1290 O OD2 . ASP A 1 188 ? 26.389  -10.804 -36.532 1.00 35.75 ? ? ? ? ? ? 168  ASP A OD2 1 
ATOM   1291 N N   . ALA A 1 189 ? 29.918  -13.166 -39.771 1.00 29.38 ? ? ? ? ? ? 169  ALA A N   1 
ATOM   1292 C CA  . ALA A 1 189 ? 30.133  -14.548 -40.199 1.00 31.59 ? ? ? ? ? ? 169  ALA A CA  1 
ATOM   1293 C C   . ALA A 1 189 ? 29.361  -15.554 -39.347 1.00 27.21 ? ? ? ? ? ? 169  ALA A C   1 
ATOM   1294 O O   . ALA A 1 189 ? 28.834  -16.532 -39.873 1.00 29.17 ? ? ? ? ? ? 169  ALA A O   1 
ATOM   1295 C CB  . ALA A 1 189 ? 31.617  -14.879 -40.200 1.00 36.35 ? ? ? ? ? ? 169  ALA A CB  1 
ATOM   1296 N N   . ASN A 1 190 ? 29.292  -15.314 -38.038 1.00 32.43 ? ? ? ? ? ? 170  ASN A N   1 
ATOM   1297 C CA  . ASN A 1 190 ? 28.510  -16.191 -37.171 1.00 34.27 ? ? ? ? ? ? 170  ASN A CA  1 
ATOM   1298 C C   . ASN A 1 190 ? 27.031  -16.201 -37.535 1.00 29.87 ? ? ? ? ? ? 170  ASN A C   1 
ATOM   1299 O O   . ASN A 1 190 ? 26.425  -17.268 -37.676 1.00 27.64 ? ? ? ? ? ? 170  ASN A O   1 
ATOM   1300 C CB  . ASN A 1 190 ? 28.659  -15.824 -35.694 1.00 40.50 ? ? ? ? ? ? 170  ASN A CB  1 
ATOM   1301 C CG  . ASN A 1 190 ? 27.605  -16.501 -34.827 1.00 46.98 ? ? ? ? ? ? 170  ASN A CG  1 
ATOM   1302 O OD1 . ASN A 1 190 ? 27.685  -17.702 -34.555 1.00 48.27 ? ? ? ? ? ? 170  ASN A OD1 1 
ATOM   1303 N ND2 . ASN A 1 190 ? 26.597  -15.738 -34.409 1.00 43.64 ? ? ? ? ? ? 170  ASN A ND2 1 
ATOM   1304 N N   . PHE A 1 191 ? 26.446  -15.014 -37.676 1.00 26.67 ? ? ? ? ? ? 171  PHE A N   1 
ATOM   1305 C CA  . PHE A 1 191 ? 25.031  -14.903 -38.017 1.00 28.37 ? ? ? ? ? ? 171  PHE A CA  1 
ATOM   1306 C C   . PHE A 1 191 ? 24.762  -15.558 -39.368 1.00 26.60 ? ? ? ? ? ? 171  PHE A C   1 
ATOM   1307 O O   . PHE A 1 191 ? 23.791  -16.293 -39.524 1.00 25.99 ? ? ? ? ? ? 171  PHE A O   1 
ATOM   1308 C CB  . PHE A 1 191 ? 24.574  -13.438 -38.009 1.00 31.84 ? ? ? ? ? ? 171  PHE A CB  1 
ATOM   1309 C CG  . PHE A 1 191 ? 23.125  -13.245 -38.365 1.00 32.94 ? ? ? ? ? ? 171  PHE A CG  1 
ATOM   1310 C CD1 . PHE A 1 191 ? 22.118  -13.524 -37.444 1.00 25.55 ? ? ? ? ? ? 171  PHE A CD1 1 
ATOM   1311 C CD2 . PHE A 1 191 ? 22.765  -12.770 -39.616 1.00 32.05 ? ? ? ? ? ? 171  PHE A CD2 1 
ATOM   1312 C CE1 . PHE A 1 191 ? 20.789  -13.347 -37.775 1.00 28.50 ? ? ? ? ? ? 171  PHE A CE1 1 
ATOM   1313 C CE2 . PHE A 1 191 ? 21.433  -12.588 -39.950 1.00 31.84 ? ? ? ? ? ? 171  PHE A CE2 1 
ATOM   1314 C CZ  . PHE A 1 191 ? 20.444  -12.879 -39.027 1.00 27.43 ? ? ? ? ? ? 171  PHE A CZ  1 
ATOM   1315 N N   . SER A 1 192 ? 25.644  -15.306 -40.332 1.00 26.30 ? ? ? ? ? ? 172  SER A N   1 
ATOM   1316 C CA  . SER A 1 192 ? 25.500  -15.874 -41.671 1.00 23.31 ? ? ? ? ? ? 172  SER A CA  1 
ATOM   1317 C C   . SER A 1 192 ? 25.509  -17.406 -41.638 1.00 22.56 ? ? ? ? ? ? 172  SER A C   1 
ATOM   1318 O O   . SER A 1 192 ? 24.717  -18.061 -42.328 1.00 24.51 ? ? ? ? ? ? 172  SER A O   1 
ATOM   1319 C CB  . SER A 1 192 ? 26.625  -15.356 -42.576 1.00 27.46 ? ? ? ? ? ? 172  SER A CB  1 
ATOM   1320 O OG  . SER A 1 192 ? 26.520  -15.885 -43.890 1.00 30.89 ? ? ? ? ? ? 172  SER A OG  1 
ATOM   1321 N N   . GLN A 1 193 ? 26.406  -17.965 -40.832 1.00 21.56 ? ? ? ? ? ? 173  GLN A N   1 
ATOM   1322 C CA  . GLN A 1 193 ? 26.543  -19.415 -40.735 1.00 19.63 ? ? ? ? ? ? 173  GLN A CA  1 
ATOM   1323 C C   . GLN A 1 193 ? 25.286  -20.030 -40.115 1.00 21.56 ? ? ? ? ? ? 173  GLN A C   1 
ATOM   1324 O O   . GLN A 1 193 ? 24.847  -21.108 -40.525 1.00 21.78 ? ? ? ? ? ? 173  GLN A O   1 
ATOM   1325 C CB  . GLN A 1 193 ? 27.779  -19.789 -39.920 1.00 25.97 ? ? ? ? ? ? 173  GLN A CB  1 
ATOM   1326 C CG  . GLN A 1 193 ? 27.970  -21.291 -39.745 1.00 32.29 ? ? ? ? ? ? 173  GLN A CG  1 
ATOM   1327 C CD  . GLN A 1 193 ? 29.259  -21.636 -39.019 1.00 41.02 ? ? ? ? ? ? 173  GLN A CD  1 
ATOM   1328 O OE1 . GLN A 1 193 ? 30.316  -21.073 -39.307 1.00 47.40 ? ? ? ? ? ? 173  GLN A OE1 1 
ATOM   1329 N NE2 . GLN A 1 193 ? 29.175  -22.561 -38.068 1.00 40.55 ? ? ? ? ? ? 173  GLN A NE2 1 
ATOM   1330 N N   . LEU A 1 194 ? 24.707  -19.345 -39.133 1.00 20.08 ? ? ? ? ? ? 174  LEU A N   1 
ATOM   1331 C CA  . LEU A 1 194 ? 23.472  -19.836 -38.518 1.00 20.71 ? ? ? ? ? ? 174  LEU A CA  1 
ATOM   1332 C C   . LEU A 1 194 ? 22.346  -19.940 -39.547 1.00 21.58 ? ? ? ? ? ? 174  LEU A C   1 
ATOM   1333 O O   . LEU A 1 194 ? 21.605  -20.932 -39.595 1.00 20.35 ? ? ? ? ? ? 174  LEU A O   1 
ATOM   1334 C CB  . LEU A 1 194 ? 23.056  -18.919 -37.359 1.00 19.17 ? ? ? ? ? ? 174  LEU A CB  1 
ATOM   1335 C CG  . LEU A 1 194 ? 23.972  -18.932 -36.144 1.00 23.73 ? ? ? ? ? ? 174  LEU A CG  1 
ATOM   1336 C CD1 . LEU A 1 194 ? 23.521  -17.884 -35.131 1.00 27.12 ? ? ? ? ? ? 174  LEU A CD1 1 
ATOM   1337 C CD2 . LEU A 1 194 ? 24.016  -20.324 -35.501 1.00 22.76 ? ? ? ? ? ? 174  LEU A CD2 1 
ATOM   1338 N N   . PHE A 1 195 ? 22.210  -18.904 -40.372 1.00 18.61 ? ? ? ? ? ? 175  PHE A N   1 
ATOM   1339 C CA  . PHE A 1 195 ? 21.175  -18.856 -41.383 1.00 19.28 ? ? ? ? ? ? 175  PHE A CA  1 
ATOM   1340 C C   . PHE A 1 195 ? 21.384  -19.991 -42.398 1.00 21.22 ? ? ? ? ? ? 175  PHE A C   1 
ATOM   1341 O O   . PHE A 1 195 ? 20.454  -20.726 -42.725 1.00 20.34 ? ? ? ? ? ? 175  PHE A O   1 
ATOM   1342 C CB  . PHE A 1 195 ? 21.196  -17.475 -42.049 1.00 21.67 ? ? ? ? ? ? 175  PHE A CB  1 
ATOM   1343 C CG  . PHE A 1 195 ? 19.939  -17.118 -42.803 1.00 30.14 ? ? ? ? ? ? 175  PHE A CG  1 
ATOM   1344 C CD1 . PHE A 1 195 ? 19.838  -15.889 -43.442 1.00 41.51 ? ? ? ? ? ? 175  PHE A CD1 1 
ATOM   1345 C CD2 . PHE A 1 195 ? 18.865  -17.987 -42.873 1.00 33.76 ? ? ? ? ? ? 175  PHE A CD2 1 
ATOM   1346 C CE1 . PHE A 1 195 ? 18.693  -15.540 -44.143 1.00 41.22 ? ? ? ? ? ? 175  PHE A CE1 1 
ATOM   1347 C CE2 . PHE A 1 195 ? 17.719  -17.646 -43.580 1.00 37.80 ? ? ? ? ? ? 175  PHE A CE2 1 
ATOM   1348 C CZ  . PHE A 1 195 ? 17.634  -16.421 -44.211 1.00 38.89 ? ? ? ? ? ? 175  PHE A CZ  1 
ATOM   1349 N N   . SER A 1 196 ? 22.611  -20.156 -42.885 1.00 21.25 ? ? ? ? ? ? 176  SER A N   1 
ATOM   1350 C CA  . SER A 1 196 ? 22.862  -21.185 -43.890 1.00 20.80 ? ? ? ? ? ? 176  SER A CA  1 
ATOM   1351 C C   . SER A 1 196 ? 22.643  -22.600 -43.341 1.00 18.95 ? ? ? ? ? ? 176  SER A C   1 
ATOM   1352 O O   . SER A 1 196 ? 22.080  -23.455 -44.023 1.00 19.29 ? ? ? ? ? ? 176  SER A O   1 
ATOM   1353 C CB  . SER A 1 196 ? 24.266  -21.037 -44.499 1.00 29.35 ? ? ? ? ? ? 176  SER A CB  1 
ATOM   1354 O OG  . SER A 1 196 ? 25.270  -21.086 -43.507 1.00 39.91 ? ? ? ? ? ? 176  SER A OG  1 
ATOM   1355 N N   . GLU A 1 197 ? 23.075  -22.828 -42.104 1.00 18.68 ? ? ? ? ? ? 177  GLU A N   1 
ATOM   1356 C CA  . GLU A 1 197 ? 22.888  -24.131 -41.471 1.00 16.83 ? ? ? ? ? ? 177  GLU A CA  1 
ATOM   1357 C C   . GLU A 1 197 ? 21.402  -24.386 -41.269 1.00 17.20 ? ? ? ? ? ? 177  GLU A C   1 
ATOM   1358 O O   . GLU A 1 197 ? 20.939  -25.511 -41.416 1.00 17.18 ? ? ? ? ? ? 177  GLU A O   1 
ATOM   1359 C CB  . GLU A 1 197 ? 23.632  -24.196 -40.129 1.00 14.95 ? ? ? ? ? ? 177  GLU A CB  1 
ATOM   1360 C CG  . GLU A 1 197 ? 25.156  -24.270 -40.281 1.00 20.45 ? ? ? ? ? ? 177  GLU A CG  1 
ATOM   1361 C CD  . GLU A 1 197 ? 25.917  -24.149 -38.972 1.00 31.91 ? ? ? ? ? ? 177  GLU A CD  1 
ATOM   1362 O OE1 . GLU A 1 197 ? 25.336  -23.715 -37.952 1.00 26.72 ? ? ? ? ? ? 177  GLU A OE1 1 
ATOM   1363 O OE2 . GLU A 1 197 ? 27.124  -24.483 -38.963 1.00 33.47 ? ? ? ? ? ? 177  GLU A OE2 1 
ATOM   1364 N N   . GLY A 1 198 ? 20.663  -23.333 -40.935 1.00 18.30 ? ? ? ? ? ? 178  GLY A N   1 
ATOM   1365 C CA  . GLY A 1 198 ? 19.230  -23.451 -40.729 1.00 15.62 ? ? ? ? ? ? 178  GLY A CA  1 
ATOM   1366 C C   . GLY A 1 198 ? 18.511  -23.915 -41.982 1.00 16.64 ? ? ? ? ? ? 178  GLY A C   1 
ATOM   1367 O O   . GLY A 1 198 ? 17.652  -24.799 -41.935 1.00 17.02 ? ? ? ? ? ? 178  GLY A O   1 
ATOM   1368 N N   . MET A 1 199 ? 18.866  -23.317 -43.114 1.00 16.05 ? ? ? ? ? ? 179  MET A N   1 
ATOM   1369 C CA  . MET A 1 199 ? 18.255  -23.684 -44.383 1.00 17.24 ? ? ? ? ? ? 179  MET A CA  1 
ATOM   1370 C C   . MET A 1 199 ? 18.622  -25.107 -44.787 1.00 16.21 ? ? ? ? ? ? 179  MET A C   1 
ATOM   1371 O O   . MET A 1 199 ? 17.770  -25.861 -45.252 1.00 16.57 ? ? ? ? ? ? 179  MET A O   1 
ATOM   1372 C CB  . MET A 1 199 ? 18.681  -22.700 -45.477 1.00 15.71 ? ? ? ? ? ? 179  MET A CB  1 
ATOM   1373 C CG  . MET A 1 199 ? 18.212  -21.263 -45.261 1.00 16.17 ? ? ? ? ? ? 179  MET A CG  1 
ATOM   1374 S SD  . MET A 1 199 ? 16.421  -21.091 -45.174 1.00 20.59 ? ? ? ? ? ? 179  MET A SD  1 
ATOM   1375 C CE  . MET A 1 199 ? 16.123  -21.067 -43.398 1.00 16.92 ? ? ? ? ? ? 179  MET A CE  1 
ATOM   1376 N N   . ALA A 1 200 ? 19.887  -25.474 -44.599 1.00 17.97 ? ? ? ? ? ? 180  ALA A N   1 
ATOM   1377 C CA  . ALA A 1 200 ? 20.335  -26.822 -44.937 1.00 16.10 ? ? ? ? ? ? 180  ALA A CA  1 
ATOM   1378 C C   . ALA A 1 200 ? 19.615  -27.902 -44.143 1.00 20.05 ? ? ? ? ? ? 180  ALA A C   1 
ATOM   1379 O O   . ALA A 1 200 ? 19.240  -28.942 -44.689 1.00 18.36 ? ? ? ? ? ? 180  ALA A O   1 
ATOM   1380 C CB  . ALA A 1 200 ? 21.846  -26.942 -44.757 1.00 18.65 ? ? ? ? ? ? 180  ALA A CB  1 
ATOM   1381 N N   . GLY A 1 201 ? 19.410  -27.657 -42.853 1.00 16.93 ? ? ? ? ? ? 181  GLY A N   1 
ATOM   1382 C CA  . GLY A 1 201 ? 18.707  -28.607 -42.010 1.00 16.58 ? ? ? ? ? ? 181  GLY A CA  1 
ATOM   1383 C C   . GLY A 1 201 ? 17.291  -28.844 -42.513 1.00 16.60 ? ? ? ? ? ? 181  GLY A C   1 
ATOM   1384 O O   . GLY A 1 201 ? 16.839  -29.977 -42.602 1.00 15.65 ? ? ? ? ? ? 181  GLY A O   1 
ATOM   1385 N N   . ASP A 1 202 ? 16.601  -27.763 -42.855 1.00 14.80 ? ? ? ? ? ? 182  ASP A N   1 
ATOM   1386 C CA  . ASP A 1 202 ? 15.259  -27.886 -43.391 1.00 15.10 ? ? ? ? ? ? 182  ASP A CA  1 
ATOM   1387 C C   . ASP A 1 202 ? 15.243  -28.639 -44.717 1.00 15.16 ? ? ? ? ? ? 182  ASP A C   1 
ATOM   1388 O O   . ASP A 1 202 ? 14.379  -29.490 -44.940 1.00 16.57 ? ? ? ? ? ? 182  ASP A O   1 
ATOM   1389 C CB  . ASP A 1 202 ? 14.614  -26.512 -43.572 1.00 15.40 ? ? ? ? ? ? 182  ASP A CB  1 
ATOM   1390 C CG  . ASP A 1 202 ? 13.232  -26.613 -44.188 1.00 15.63 ? ? ? ? ? ? 182  ASP A CG  1 
ATOM   1391 O OD1 . ASP A 1 202 ? 12.274  -26.942 -43.454 1.00 17.23 ? ? ? ? ? ? 182  ASP A OD1 1 
ATOM   1392 O OD2 . ASP A 1 202 ? 13.108  -26.425 -45.423 1.00 15.28 ? ? ? ? ? ? 182  ASP A OD2 1 
ATOM   1393 N N   . SER A 1 203 ? 16.208  -28.340 -45.582 1.00 15.63 ? ? ? ? ? ? 183  SER A N   1 
ATOM   1394 C CA  . SER A 1 203 ? 16.256  -28.999 -46.884 1.00 13.92 ? ? ? ? ? ? 183  SER A CA  1 
ATOM   1395 C C   . SER A 1 203 ? 16.472  -30.497 -46.741 1.00 15.11 ? ? ? ? ? ? 183  SER A C   1 
ATOM   1396 O O   . SER A 1 203 ? 15.975  -31.266 -47.546 1.00 16.50 ? ? ? ? ? ? 183  SER A O   1 
ATOM   1397 C CB  . SER A 1 203 ? 17.330  -28.385 -47.776 1.00 16.41 ? ? ? ? ? ? 183  SER A CB  1 
ATOM   1398 O OG  . SER A 1 203 ? 16.974  -27.068 -48.194 1.00 17.35 ? ? ? ? ? ? 183  SER A OG  1 
ATOM   1399 N N   . TRP A 1 204 ? 17.220  -30.907 -45.719 1.00 15.49 ? ? ? ? ? ? 184  TRP A N   1 
ATOM   1400 C CA  . TRP A 1 204 ? 17.456  -32.327 -45.490 1.00 15.81 ? ? ? ? ? ? 184  TRP A CA  1 
ATOM   1401 C C   . TRP A 1 204 ? 16.118  -33.064 -45.330 1.00 19.63 ? ? ? ? ? ? 184  TRP A C   1 
ATOM   1402 O O   . TRP A 1 204 ? 15.887  -34.096 -45.954 1.00 17.54 ? ? ? ? ? ? 184  TRP A O   1 
ATOM   1403 C CB  . TRP A 1 204 ? 18.336  -32.507 -44.244 1.00 18.13 ? ? ? ? ? ? 184  TRP A CB  1 
ATOM   1404 C CG  . TRP A 1 204 ? 18.970  -33.861 -44.092 1.00 17.93 ? ? ? ? ? ? 184  TRP A CG  1 
ATOM   1405 C CD1 . TRP A 1 204 ? 20.257  -34.208 -44.416 1.00 22.85 ? ? ? ? ? ? 184  TRP A CD1 1 
ATOM   1406 C CD2 . TRP A 1 204 ? 18.367  -35.035 -43.532 1.00 19.18 ? ? ? ? ? ? 184  TRP A CD2 1 
ATOM   1407 N NE1 . TRP A 1 204 ? 20.479  -35.536 -44.114 1.00 22.86 ? ? ? ? ? ? 184  TRP A NE1 1 
ATOM   1408 C CE2 . TRP A 1 204 ? 19.335  -36.064 -43.573 1.00 21.72 ? ? ? ? ? ? 184  TRP A CE2 1 
ATOM   1409 C CE3 . TRP A 1 204 ? 17.094  -35.327 -43.032 1.00 18.84 ? ? ? ? ? ? 184  TRP A CE3 1 
ATOM   1410 C CZ2 . TRP A 1 204 ? 19.072  -37.356 -43.116 1.00 24.92 ? ? ? ? ? ? 184  TRP A CZ2 1 
ATOM   1411 C CZ3 . TRP A 1 204 ? 16.838  -36.612 -42.570 1.00 22.35 ? ? ? ? ? ? 184  TRP A CZ3 1 
ATOM   1412 C CH2 . TRP A 1 204 ? 17.819  -37.609 -42.622 1.00 25.40 ? ? ? ? ? ? 184  TRP A CH2 1 
ATOM   1413 N N   . LEU A 1 205 ? 15.229  -32.530 -44.498 1.00 16.17 ? ? ? ? ? ? 185  LEU A N   1 
ATOM   1414 C CA  . LEU A 1 205 ? 13.930  -33.162 -44.301 1.00 17.05 ? ? ? ? ? ? 185  LEU A CA  1 
ATOM   1415 C C   . LEU A 1 205 ? 13.020  -32.946 -45.487 1.00 17.49 ? ? ? ? ? ? 185  LEU A C   1 
ATOM   1416 O O   . LEU A 1 205 ? 12.350  -33.874 -45.939 1.00 18.20 ? ? ? ? ? ? 185  LEU A O   1 
ATOM   1417 C CB  . LEU A 1 205 ? 13.235  -32.624 -43.053 1.00 17.91 ? ? ? ? ? ? 185  LEU A CB  1 
ATOM   1418 C CG  . LEU A 1 205 ? 13.843  -33.075 -41.727 1.00 20.77 ? ? ? ? ? ? 185  LEU A CG  1 
ATOM   1419 C CD1 . LEU A 1 205 ? 13.168  -32.321 -40.578 1.00 18.48 ? ? ? ? ? ? 185  LEU A CD1 1 
ATOM   1420 C CD2 . LEU A 1 205 ? 13.704  -34.589 -41.562 1.00 18.78 ? ? ? ? ? ? 185  LEU A CD2 1 
ATOM   1421 N N   . PHE A 1 206 ? 12.978  -31.711 -45.972 1.00 14.46 ? ? ? ? ? ? 186  PHE A N   1 
ATOM   1422 C CA  . PHE A 1 206 ? 11.987  -31.356 -46.966 1.00 15.34 ? ? ? ? ? ? 186  PHE A CA  1 
ATOM   1423 C C   . PHE A 1 206 ? 12.198  -32.159 -48.243 1.00 14.40 ? ? ? ? ? ? 186  PHE A C   1 
ATOM   1424 O O   . PHE A 1 206 ? 11.234  -32.588 -48.877 1.00 14.83 ? ? ? ? ? ? 186  PHE A O   1 
ATOM   1425 C CB  . PHE A 1 206 ? 11.991  -29.853 -47.268 1.00 13.92 ? ? ? ? ? ? 186  PHE A CB  1 
ATOM   1426 C CG  . PHE A 1 206 ? 10.903  -29.447 -48.212 1.00 11.95 ? ? ? ? ? ? 186  PHE A CG  1 
ATOM   1427 C CD1 . PHE A 1 206 ? 9.637   -29.118 -47.737 1.00 13.63 ? ? ? ? ? ? 186  PHE A CD1 1 
ATOM   1428 C CD2 . PHE A 1 206 ? 11.124  -29.456 -49.584 1.00 15.33 ? ? ? ? ? ? 186  PHE A CD2 1 
ATOM   1429 C CE1 . PHE A 1 206 ? 8.616   -28.782 -48.627 1.00 16.52 ? ? ? ? ? ? 186  PHE A CE1 1 
ATOM   1430 C CE2 . PHE A 1 206 ? 10.115  -29.130 -50.471 1.00 17.51 ? ? ? ? ? ? 186  PHE A CE2 1 
ATOM   1431 C CZ  . PHE A 1 206 ? 8.858   -28.789 -49.996 1.00 15.76 ? ? ? ? ? ? 186  PHE A CZ  1 
ATOM   1432 N N   . SER A 1 207 ? 13.453  -32.370 -48.606 1.00 15.23 ? ? ? ? ? ? 187  SER A N   1 
ATOM   1433 C CA  . SER A 1 207 ? 13.748  -33.058 -49.858 1.00 12.69 ? ? ? ? ? ? 187  SER A CA  1 
ATOM   1434 C C   . SER A 1 207 ? 13.292  -34.509 -49.819 1.00 16.77 ? ? ? ? ? ? 187  SER A C   1 
ATOM   1435 O O   . SER A 1 207 ? 12.804  -35.045 -50.807 1.00 15.29 ? ? ? ? ? ? 187  SER A O   1 
ATOM   1436 C CB  . SER A 1 207 ? 15.240  -32.989 -50.152 1.00 14.53 ? ? ? ? ? ? 187  SER A CB  1 
ATOM   1437 O OG  . SER A 1 207 ? 15.973  -33.677 -49.156 1.00 19.55 ? ? ? ? ? ? 187  SER A OG  1 
ATOM   1438 N N   . ARG A 1 208 ? 13.458  -35.148 -48.667 1.00 13.49 ? ? ? ? ? ? 188  ARG A N   1 
ATOM   1439 C CA  . ARG A 1 208 ? 13.049  -36.535 -48.516 1.00 12.93 ? ? ? ? ? ? 188  ARG A CA  1 
ATOM   1440 C C   . ARG A 1 208 ? 11.525  -36.667 -48.600 1.00 14.58 ? ? ? ? ? ? 188  ARG A C   1 
ATOM   1441 O O   . ARG A 1 208 ? 11.004  -37.613 -49.184 1.00 15.83 ? ? ? ? ? ? 188  ARG A O   1 
ATOM   1442 C CB  . ARG A 1 208 ? 13.605  -37.101 -47.204 1.00 15.54 ? ? ? ? ? ? 188  ARG A CB  1 
ATOM   1443 C CG  . ARG A 1 208 ? 15.097  -37.352 -47.315 1.00 16.55 ? ? ? ? ? ? 188  ARG A CG  1 
ATOM   1444 C CD  . ARG A 1 208 ? 15.806  -37.525 -45.969 1.00 15.78 ? ? ? ? ? ? 188  ARG A CD  1 
ATOM   1445 N NE  . ARG A 1 208 ? 17.165  -38.020 -46.185 1.00 17.48 ? ? ? ? ? ? 188  ARG A NE  1 
ATOM   1446 C CZ  . ARG A 1 208 ? 18.180  -37.257 -46.566 1.00 16.04 ? ? ? ? ? ? 188  ARG A CZ  1 
ATOM   1447 N NH1 . ARG A 1 208 ? 18.002  -35.952 -46.751 1.00 15.99 ? ? ? ? ? ? 188  ARG A NH1 1 
ATOM   1448 N NH2 . ARG A 1 208 ? 19.378  -37.803 -46.762 1.00 22.52 ? ? ? ? ? ? 188  ARG A NH2 1 
ATOM   1449 N N   . ALA A 1 209 ? 10.817  -35.708 -48.022 1.00 15.33 ? ? ? ? ? ? 189  ALA A N   1 
ATOM   1450 C CA  . ALA A 1 209 ? 9.366   -35.684 -48.161 1.00 15.23 ? ? ? ? ? ? 189  ALA A CA  1 
ATOM   1451 C C   . ALA A 1 209 ? 8.978   -35.420 -49.612 1.00 18.51 ? ? ? ? ? ? 189  ALA A C   1 
ATOM   1452 O O   . ALA A 1 209 ? 8.059   -36.044 -50.140 1.00 18.31 ? ? ? ? ? ? 189  ALA A O   1 
ATOM   1453 C CB  . ALA A 1 209 ? 8.777   -34.623 -47.263 1.00 15.38 ? ? ? ? ? ? 189  ALA A CB  1 
ATOM   1454 N N   . LEU A 1 210 ? 9.673   -34.476 -50.237 1.00 14.61 ? ? ? ? ? ? 190  LEU A N   1 
ATOM   1455 C CA  . LEU A 1 210 ? 9.360   -34.043 -51.602 1.00 15.21 ? ? ? ? ? ? 190  LEU A CA  1 
ATOM   1456 C C   . LEU A 1 210 ? 9.423   -35.200 -52.599 1.00 17.15 ? ? ? ? ? ? 190  LEU A C   1 
ATOM   1457 O O   . LEU A 1 210 ? 8.513   -35.381 -53.416 1.00 15.41 ? ? ? ? ? ? 190  LEU A O   1 
ATOM   1458 C CB  . LEU A 1 210 ? 10.330  -32.930 -52.031 1.00 13.07 ? ? ? ? ? ? 190  LEU A CB  1 
ATOM   1459 C CG  . LEU A 1 210 ? 10.275  -32.477 -53.494 1.00 15.45 ? ? ? ? ? ? 190  LEU A CG  1 
ATOM   1460 C CD1 . LEU A 1 210 ? 8.924   -31.821 -53.830 1.00 16.97 ? ? ? ? ? ? 190  LEU A CD1 1 
ATOM   1461 C CD2 . LEU A 1 210 ? 11.438  -31.527 -53.758 1.00 14.54 ? ? ? ? ? ? 190  LEU A CD2 1 
ATOM   1462 N N   . VAL A 1 211 ? 10.496  -35.982 -52.554 1.00 15.30 ? ? ? ? ? ? 191  VAL A N   1 
ATOM   1463 C CA  . VAL A 1 211 ? 10.658  -37.055 -53.538 1.00 16.18 ? ? ? ? ? ? 191  VAL A CA  1 
ATOM   1464 C C   . VAL A 1 211 ? 9.712   -38.234 -53.322 1.00 18.09 ? ? ? ? ? ? 191  VAL A C   1 
ATOM   1465 O O   . VAL A 1 211 ? 9.483   -39.028 -54.238 1.00 20.69 ? ? ? ? ? ? 191  VAL A O   1 
ATOM   1466 C CB  . VAL A 1 211 ? 12.117  -37.553 -53.644 1.00 16.21 ? ? ? ? ? ? 191  VAL A CB  1 
ATOM   1467 C CG1 . VAL A 1 211 ? 13.049  -36.407 -54.034 1.00 16.12 ? ? ? ? ? ? 191  VAL A CG1 1 
ATOM   1468 C CG2 . VAL A 1 211 ? 12.572  -38.221 -52.333 1.00 16.40 ? ? ? ? ? ? 191  VAL A CG2 1 
ATOM   1469 N N   . SER A 1 212 ? 9.155   -38.343 -52.116 1.00 15.51 ? ? ? ? ? ? 192  SER A N   1 
ATOM   1470 C CA  . SER A 1 212 ? 8.161   -39.366 -51.824 1.00 18.27 ? ? ? ? ? ? 192  SER A CA  1 
ATOM   1471 C C   . SER A 1 212 ? 6.774   -38.882 -52.223 1.00 20.20 ? ? ? ? ? ? 192  SER A C   1 
ATOM   1472 O O   . SER A 1 212 ? 6.058   -39.543 -52.976 1.00 22.07 ? ? ? ? ? ? 192  SER A O   1 
ATOM   1473 C CB  . SER A 1 212 ? 8.166   -39.711 -50.330 1.00 21.70 ? ? ? ? ? ? 192  SER A CB  1 
ATOM   1474 O OG  . SER A 1 212 ? 7.120   -40.626 -50.013 1.00 21.78 ? ? ? ? ? ? 192  SER A OG  1 
ATOM   1475 N N   . LYS A 1 213 ? 6.396   -37.721 -51.719 1.00 15.77 ? ? ? ? ? ? 193  LYS A N   1 
ATOM   1476 C CA  . LYS A 1 213 ? 5.028   -37.261 -51.902 1.00 17.63 ? ? ? ? ? ? 193  LYS A CA  1 
ATOM   1477 C C   . LYS A 1 213 ? 4.779   -36.725 -53.309 1.00 19.65 ? ? ? ? ? ? 193  LYS A C   1 
ATOM   1478 O O   . LYS A 1 213 ? 3.633   -36.671 -53.767 1.00 19.95 ? ? ? ? ? ? 193  LYS A O   1 
ATOM   1479 C CB  . LYS A 1 213 ? 4.670   -36.238 -50.832 1.00 24.20 ? ? ? ? ? ? 193  LYS A CB  1 
ATOM   1480 C CG  . LYS A 1 213 ? 4.647   -36.882 -49.446 1.00 33.86 ? ? ? ? ? ? 193  LYS A CG  1 
ATOM   1481 C CD  . LYS A 1 213 ? 4.164   -35.948 -48.360 1.00 38.07 ? ? ? ? ? ? 193  LYS A CD  1 
ATOM   1482 C CE  . LYS A 1 213 ? 2.661   -35.733 -48.409 1.00 40.55 ? ? ? ? ? ? 193  LYS A CE  1 
ATOM   1483 N NZ  . LYS A 1 213 ? 1.875   -36.887 -47.872 1.00 41.86 ? ? ? ? ? ? 193  LYS A NZ  1 
ATOM   1484 N N   . CYS A 1 214 ? 5.854   -36.351 -53.994 1.00 17.54 ? ? ? ? ? ? 194  CYS A N   1 
ATOM   1485 C CA  . CYS A 1 214 ? 5.744   -35.812 -55.353 1.00 16.44 ? ? ? ? ? ? 194  CYS A CA  1 
ATOM   1486 C C   . CYS A 1 214 ? 6.580   -36.580 -56.367 1.00 16.22 ? ? ? ? ? ? 194  CYS A C   1 
ATOM   1487 O O   . CYS A 1 214 ? 7.099   -35.987 -57.308 1.00 16.77 ? ? ? ? ? ? 194  CYS A O   1 
ATOM   1488 C CB  . CYS A 1 214 ? 6.170   -34.340 -55.374 1.00 18.31 ? ? ? ? ? ? 194  CYS A CB  1 
ATOM   1489 S SG  . CYS A 1 214 ? 5.247   -33.299 -54.239 1.00 18.31 ? ? ? ? ? ? 194  CYS A SG  1 
ATOM   1490 N N   . ARG A 1 215 ? 6.701   -37.894 -56.189 1.00 18.02 ? ? ? ? ? ? 195  ARG A N   1 
ATOM   1491 C CA  . ARG A 1 215 ? 7.496   -38.716 -57.092 1.00 18.25 ? ? ? ? ? ? 195  ARG A CA  1 
ATOM   1492 C C   . ARG A 1 215 ? 7.161   -38.500 -58.565 1.00 17.14 ? ? ? ? ? ? 195  ARG A C   1 
ATOM   1493 O O   . ARG A 1 215 ? 8.056   -38.373 -59.401 1.00 19.39 ? ? ? ? ? ? 195  ARG A O   1 
ATOM   1494 C CB  . ARG A 1 215 ? 7.371   -40.200 -56.735 1.00 22.08 ? ? ? ? ? ? 195  ARG A CB  1 
ATOM   1495 C CG  . ARG A 1 215 ? 8.172   -41.080 -57.675 1.00 29.16 ? ? ? ? ? ? 195  ARG A CG  1 
ATOM   1496 C CD  . ARG A 1 215 ? 8.055   -42.557 -57.346 1.00 35.53 ? ? ? ? ? ? 195  ARG A CD  1 
ATOM   1497 N NE  . ARG A 1 215 ? 8.869   -43.347 -58.267 1.00 36.85 ? ? ? ? ? ? 195  ARG A NE  1 
ATOM   1498 C CZ  . ARG A 1 215 ? 10.169  -43.579 -58.100 1.00 38.61 ? ? ? ? ? ? 195  ARG A CZ  1 
ATOM   1499 N NH1 . ARG A 1 215 ? 10.803  -43.096 -57.040 1.00 37.91 ? ? ? ? ? ? 195  ARG A NH1 1 
ATOM   1500 N NH2 . ARG A 1 215 ? 10.834  -44.306 -58.986 1.00 43.98 ? ? ? ? ? ? 195  ARG A NH2 1 
ATOM   1501 N N   . ASP A 1 216 ? 5.871   -38.414 -58.877 1.00 19.76 ? ? ? ? ? ? 196  ASP A N   1 
ATOM   1502 C CA  . ASP A 1 216 ? 5.458   -38.268 -60.268 1.00 19.76 ? ? ? ? ? ? 196  ASP A CA  1 
ATOM   1503 C C   . ASP A 1 216 ? 5.944   -36.965 -60.895 1.00 18.98 ? ? ? ? ? ? 196  ASP A C   1 
ATOM   1504 O O   . ASP A 1 216 ? 6.107   -36.887 -62.120 1.00 22.75 ? ? ? ? ? ? 196  ASP A O   1 
ATOM   1505 C CB  . ASP A 1 216 ? 3.936   -38.361 -60.392 1.00 26.52 ? ? ? ? ? ? 196  ASP A CB  1 
ATOM   1506 C CG  . ASP A 1 216 ? 3.409   -39.746 -60.097 1.00 32.33 ? ? ? ? ? ? 196  ASP A CG  1 
ATOM   1507 O OD1 . ASP A 1 216 ? 2.186   -39.870 -59.873 1.00 33.49 ? ? ? ? ? ? 196  ASP A OD1 1 
ATOM   1508 O OD2 . ASP A 1 216 ? 4.207   -40.704 -60.090 1.00 31.19 ? ? ? ? ? ? 196  ASP A OD2 1 
ATOM   1509 N N   . ALA A 1 217 ? 6.168   -35.945 -60.072 1.00 17.81 ? ? ? ? ? ? 197  ALA A N   1 
ATOM   1510 C CA  . ALA A 1 217 ? 6.661   -34.669 -60.596 1.00 19.64 ? ? ? ? ? ? 197  ALA A CA  1 
ATOM   1511 C C   . ALA A 1 217 ? 8.039   -34.789 -61.232 1.00 19.21 ? ? ? ? ? ? 197  ALA A C   1 
ATOM   1512 O O   . ALA A 1 217 ? 8.431   -33.943 -62.034 1.00 18.97 ? ? ? ? ? ? 197  ALA A O   1 
ATOM   1513 C CB  . ALA A 1 217 ? 6.680   -33.613 -59.516 1.00 17.21 ? ? ? ? ? ? 197  ALA A CB  1 
ATOM   1514 N N   . PHE A 1 218 ? 8.780   -35.832 -60.875 1.00 19.03 ? ? ? ? ? ? 198  PHE A N   1 
ATOM   1515 C CA  . PHE A 1 218 ? 10.136  -35.980 -61.383 1.00 18.50 ? ? ? ? ? ? 198  PHE A CA  1 
ATOM   1516 C C   . PHE A 1 218 ? 10.238  -36.920 -62.579 1.00 20.69 ? ? ? ? ? ? 198  PHE A C   1 
ATOM   1517 O O   . PHE A 1 218 ? 11.324  -37.083 -63.146 1.00 20.26 ? ? ? ? ? ? 198  PHE A O   1 
ATOM   1518 C CB  . PHE A 1 218 ? 11.069  -36.425 -60.260 1.00 19.90 ? ? ? ? ? ? 198  PHE A CB  1 
ATOM   1519 C CG  . PHE A 1 218 ? 11.167  -35.433 -59.153 1.00 18.59 ? ? ? ? ? ? 198  PHE A CG  1 
ATOM   1520 C CD1 . PHE A 1 218 ? 12.105  -34.415 -59.206 1.00 19.01 ? ? ? ? ? ? 198  PHE A CD1 1 
ATOM   1521 C CD2 . PHE A 1 218 ? 10.299  -35.490 -58.067 1.00 17.55 ? ? ? ? ? ? 198  PHE A CD2 1 
ATOM   1522 C CE1 . PHE A 1 218 ? 12.196  -33.483 -58.201 1.00 16.33 ? ? ? ? ? ? 198  PHE A CE1 1 
ATOM   1523 C CE2 . PHE A 1 218 ? 10.379  -34.554 -57.052 1.00 20.59 ? ? ? ? ? ? 198  PHE A CE2 1 
ATOM   1524 C CZ  . PHE A 1 218 ? 11.331  -33.545 -57.119 1.00 17.35 ? ? ? ? ? ? 198  PHE A CZ  1 
ATOM   1525 N N   . GLU A 1 219 ? 9.110   -37.524 -62.952 1.00 20.78 ? ? ? ? ? ? 199  GLU A N   1 
ATOM   1526 C CA  . GLU A 1 219 ? 9.073   -38.457 -64.069 1.00 21.73 ? ? ? ? ? ? 199  GLU A CA  1 
ATOM   1527 C C   . GLU A 1 219 ? 9.437   -37.748 -65.366 1.00 23.34 ? ? ? ? ? ? 199  GLU A C   1 
ATOM   1528 O O   . GLU A 1 219 ? 8.970   -36.639 -65.638 1.00 27.77 ? ? ? ? ? ? 199  GLU A O   1 
ATOM   1529 C CB  . GLU A 1 219 ? 7.698   -39.129 -64.192 1.00 23.74 ? ? ? ? ? ? 199  GLU A CB  1 
ATOM   1530 C CG  . GLU A 1 219 ? 7.660   -40.247 -65.240 1.00 29.70 ? ? ? ? ? ? 199  GLU A CG  1 
ATOM   1531 C CD  . GLU A 1 219 ? 6.398   -41.085 -65.168 1.00 43.28 ? ? ? ? ? ? 199  GLU A CD  1 
ATOM   1532 O OE1 . GLU A 1 219 ? 5.670   -40.994 -64.154 1.00 41.00 ? ? ? ? ? ? 199  GLU A OE1 1 
ATOM   1533 O OE2 . GLU A 1 219 ? 6.132   -41.836 -66.130 1.00 53.31 ? ? ? ? ? ? 199  GLU A OE2 1 
ATOM   1534 N N   . GLY A 1 220 ? 10.301  -38.387 -66.144 1.00 23.21 ? ? ? ? ? ? 200  GLY A N   1 
ATOM   1535 C CA  . GLY A 1 220 ? 10.636  -37.915 -67.472 1.00 29.84 ? ? ? ? ? ? 200  GLY A CA  1 
ATOM   1536 C C   . GLY A 1 220 ? 11.684  -36.824 -67.539 1.00 28.55 ? ? ? ? ? ? 200  GLY A C   1 
ATOM   1537 O O   . GLY A 1 220 ? 12.118  -36.467 -68.630 1.00 30.39 ? ? ? ? ? ? 200  GLY A O   1 
ATOM   1538 N N   . LEU A 1 221 ? 12.085  -36.287 -66.390 1.00 21.97 ? ? ? ? ? ? 201  LEU A N   1 
ATOM   1539 C CA  . LEU A 1 221 ? 13.109  -35.242 -66.362 1.00 24.30 ? ? ? ? ? ? 201  LEU A CA  1 
ATOM   1540 C C   . LEU A 1 221 ? 14.501  -35.803 -66.608 1.00 22.86 ? ? ? ? ? ? 201  LEU A C   1 
ATOM   1541 O O   . LEU A 1 221 ? 14.824  -36.898 -66.143 1.00 24.22 ? ? ? ? ? ? 201  LEU A O   1 
ATOM   1542 C CB  . LEU A 1 221 ? 13.096  -34.526 -65.013 1.00 20.56 ? ? ? ? ? ? 201  LEU A CB  1 
ATOM   1543 C CG  . LEU A 1 221 ? 11.806  -33.822 -64.612 1.00 18.62 ? ? ? ? ? ? 201  LEU A CG  1 
ATOM   1544 C CD1 . LEU A 1 221 ? 11.964  -33.250 -63.202 1.00 19.54 ? ? ? ? ? ? 201  LEU A CD1 1 
ATOM   1545 C CD2 . LEU A 1 221 ? 11.488  -32.727 -65.608 1.00 25.73 ? ? ? ? ? ? 201  LEU A CD2 1 
ATOM   1546 N N   A SER A 1 222 ? 15.320  -35.042 -67.330 0.39 21.16 ? ? ? ? ? ? 202  SER A N   1 
ATOM   1547 N N   B SER A 1 222 ? 15.321  -35.059 -67.347 0.61 20.92 ? ? ? ? ? ? 202  SER A N   1 
ATOM   1548 C CA  A SER A 1 222 ? 16.713  -35.409 -67.568 0.39 21.56 ? ? ? ? ? ? 202  SER A CA  1 
ATOM   1549 C CA  B SER A 1 222 ? 16.724  -35.428 -67.537 0.61 20.69 ? ? ? ? ? ? 202  SER A CA  1 
ATOM   1550 C C   A SER A 1 222 ? 17.674  -34.387 -66.961 0.39 20.40 ? ? ? ? ? ? 202  SER A C   1 
ATOM   1551 C C   B SER A 1 222 ? 17.662  -34.440 -66.845 0.61 20.14 ? ? ? ? ? ? 202  SER A C   1 
ATOM   1552 O O   A SER A 1 222 ? 18.889  -34.588 -66.966 0.39 21.00 ? ? ? ? ? ? 202  SER A O   1 
ATOM   1553 O O   B SER A 1 222 ? 18.849  -34.716 -66.677 0.61 22.92 ? ? ? ? ? ? 202  SER A O   1 
ATOM   1554 C CB  A SER A 1 222 ? 16.987  -35.560 -69.068 0.39 26.45 ? ? ? ? ? ? 202  SER A CB  1 
ATOM   1555 C CB  B SER A 1 222 ? 17.082  -35.548 -69.027 0.61 26.00 ? ? ? ? ? ? 202  SER A CB  1 
ATOM   1556 O OG  A SER A 1 222 ? 16.141  -36.539 -69.645 0.39 25.79 ? ? ? ? ? ? 202  SER A OG  1 
ATOM   1557 O OG  B SER A 1 222 ? 17.254  -34.275 -69.632 0.61 24.66 ? ? ? ? ? ? 202  SER A OG  1 
ATOM   1558 N N   . SER A 1 223 ? 17.125  -33.291 -66.442 1.00 19.14 ? ? ? ? ? ? 203  SER A N   1 
ATOM   1559 C CA  . SER A 1 223 ? 17.929  -32.253 -65.810 1.00 22.22 ? ? ? ? ? ? 203  SER A CA  1 
ATOM   1560 C C   . SER A 1 223 ? 17.060  -31.347 -64.953 1.00 20.25 ? ? ? ? ? ? 203  SER A C   1 
ATOM   1561 O O   . SER A 1 223 ? 15.860  -31.193 -65.202 1.00 18.80 ? ? ? ? ? ? 203  SER A O   1 
ATOM   1562 C CB  . SER A 1 223 ? 18.689  -31.423 -66.849 1.00 23.02 ? ? ? ? ? ? 203  SER A CB  1 
ATOM   1563 O OG  . SER A 1 223 ? 17.803  -30.897 -67.822 1.00 24.04 ? ? ? ? ? ? 203  SER A OG  1 
ATOM   1564 N N   . LEU A 1 224 ? 17.674  -30.759 -63.935 1.00 18.14 ? ? ? ? ? ? 204  LEU A N   1 
ATOM   1565 C CA  . LEU A 1 224 ? 16.968  -29.868 -63.032 1.00 15.54 ? ? ? ? ? ? 204  LEU A CA  1 
ATOM   1566 C C   . LEU A 1 224 ? 17.978  -28.877 -62.508 1.00 19.57 ? ? ? ? ? ? 204  LEU A C   1 
ATOM   1567 O O   . LEU A 1 224 ? 19.117  -29.258 -62.198 1.00 18.86 ? ? ? ? ? ? 204  LEU A O   1 
ATOM   1568 C CB  . LEU A 1 224 ? 16.350  -30.665 -61.871 1.00 14.57 ? ? ? ? ? ? 204  LEU A CB  1 
ATOM   1569 C CG  . LEU A 1 224 ? 15.659  -29.917 -60.736 1.00 16.41 ? ? ? ? ? ? 204  LEU A CG  1 
ATOM   1570 C CD1 . LEU A 1 224 ? 14.459  -30.733 -60.240 1.00 18.80 ? ? ? ? ? ? 204  LEU A CD1 1 
ATOM   1571 C CD2 . LEU A 1 224 ? 16.628  -29.623 -59.582 1.00 17.67 ? ? ? ? ? ? 204  LEU A CD2 1 
ATOM   1572 N N   . VAL A 1 225 ? 17.585  -27.610 -62.435 1.00 16.06 ? ? ? ? ? ? 205  VAL A N   1 
ATOM   1573 C CA  . VAL A 1 225 ? 18.429  -26.595 -61.808 1.00 16.49 ? ? ? ? ? ? 205  VAL A CA  1 
ATOM   1574 C C   . VAL A 1 225 ? 17.757  -26.125 -60.515 1.00 19.12 ? ? ? ? ? ? 205  VAL A C   1 
ATOM   1575 O O   . VAL A 1 225 ? 16.571  -25.792 -60.500 1.00 17.91 ? ? ? ? ? ? 205  VAL A O   1 
ATOM   1576 C CB  . VAL A 1 225 ? 18.765  -25.424 -62.770 1.00 19.17 ? ? ? ? ? ? 205  VAL A CB  1 
ATOM   1577 C CG1 . VAL A 1 225 ? 17.494  -24.783 -63.329 1.00 19.94 ? ? ? ? ? ? 205  VAL A CG1 1 
ATOM   1578 C CG2 . VAL A 1 225 ? 19.654  -24.392 -62.082 1.00 17.59 ? ? ? ? ? ? 205  VAL A CG2 1 
ATOM   1579 N N   . ASP A 1 226 ? 18.521  -26.140 -59.426 1.00 14.01 ? ? ? ? ? ? 206  ASP A N   1 
ATOM   1580 C CA  . ASP A 1 226 ? 18.011  -25.896 -58.077 1.00 14.94 ? ? ? ? ? ? 206  ASP A CA  1 
ATOM   1581 C C   . ASP A 1 226 ? 18.499  -24.492 -57.736 1.00 17.22 ? ? ? ? ? ? 206  ASP A C   1 
ATOM   1582 O O   . ASP A 1 226 ? 19.634  -24.301 -57.287 1.00 15.25 ? ? ? ? ? ? 206  ASP A O   1 
ATOM   1583 C CB  . ASP A 1 226 ? 18.620  -26.964 -57.164 1.00 17.81 ? ? ? ? ? ? 206  ASP A CB  1 
ATOM   1584 C CG  . ASP A 1 226 ? 18.131  -26.913 -55.736 1.00 17.54 ? ? ? ? ? ? 206  ASP A CG  1 
ATOM   1585 O OD1 . ASP A 1 226 ? 17.361  -26.005 -55.362 1.00 18.35 ? ? ? ? ? ? 206  ASP A OD1 1 
ATOM   1586 O OD2 . ASP A 1 226 ? 18.567  -27.807 -54.972 1.00 20.52 ? ? ? ? ? ? 206  ASP A OD2 1 
ATOM   1587 N N   . VAL A 1 227 ? 17.651  -23.506 -58.011 1.00 15.49 ? ? ? ? ? ? 207  VAL A N   1 
ATOM   1588 C CA  . VAL A 1 227 ? 18.056  -22.104 -57.956 1.00 14.88 ? ? ? ? ? ? 207  VAL A CA  1 
ATOM   1589 C C   . VAL A 1 227 ? 17.989  -21.628 -56.522 1.00 14.43 ? ? ? ? ? ? 207  VAL A C   1 
ATOM   1590 O O   . VAL A 1 227 ? 16.913  -21.595 -55.926 1.00 18.36 ? ? ? ? ? ? 207  VAL A O   1 
ATOM   1591 C CB  . VAL A 1 227 ? 17.154  -21.219 -58.846 1.00 14.80 ? ? ? ? ? ? 207  VAL A CB  1 
ATOM   1592 C CG1 . VAL A 1 227 ? 17.622  -19.774 -58.793 1.00 16.51 ? ? ? ? ? ? 207  VAL A CG1 1 
ATOM   1593 C CG2 . VAL A 1 227 ? 17.165  -21.717 -60.287 1.00 18.74 ? ? ? ? ? ? 207  VAL A CG2 1 
ATOM   1594 N N   . GLY A 1 228 ? 19.142  -21.283 -55.946 1.00 15.27 ? ? ? ? ? ? 208  GLY A N   1 
ATOM   1595 C CA  . GLY A 1 228 ? 19.194  -21.018 -54.517 1.00 14.61 ? ? ? ? ? ? 208  GLY A CA  1 
ATOM   1596 C C   . GLY A 1 228 ? 19.351  -22.289 -53.698 1.00 16.54 ? ? ? ? ? ? 208  GLY A C   1 
ATOM   1597 O O   . GLY A 1 228 ? 19.022  -22.322 -52.511 1.00 18.35 ? ? ? ? ? ? 208  GLY A O   1 
ATOM   1598 N N   . GLY A 1 229 ? 19.899  -23.333 -54.320 1.00 13.72 ? ? ? ? ? ? 209  GLY A N   1 
ATOM   1599 C CA  . GLY A 1 229 ? 19.999  -24.634 -53.680 1.00 12.48 ? ? ? ? ? ? 209  GLY A CA  1 
ATOM   1600 C C   . GLY A 1 229 ? 21.087  -24.805 -52.625 1.00 17.12 ? ? ? ? ? ? 209  GLY A C   1 
ATOM   1601 O O   . GLY A 1 229 ? 21.245  -25.899 -52.077 1.00 19.40 ? ? ? ? ? ? 209  GLY A O   1 
ATOM   1602 N N   . GLY A 1 230 ? 21.830  -23.738 -52.338 1.00 17.26 ? ? ? ? ? ? 210  GLY A N   1 
ATOM   1603 C CA  . GLY A 1 230 ? 22.728  -23.727 -51.192 1.00 17.57 ? ? ? ? ? ? 210  GLY A CA  1 
ATOM   1604 C C   . GLY A 1 230 ? 23.776  -24.828 -51.247 1.00 16.62 ? ? ? ? ? ? 210  GLY A C   1 
ATOM   1605 O O   . GLY A 1 230 ? 24.439  -25.007 -52.266 1.00 18.22 ? ? ? ? ? ? 210  GLY A O   1 
ATOM   1606 N N   . THR A 1 231 ? 23.894  -25.587 -50.160 1.00 15.46 ? ? ? ? ? ? 211  THR A N   1 
ATOM   1607 C CA  . THR A 1 231 ? 24.887  -26.648 -50.076 1.00 17.13 ? ? ? ? ? ? 211  THR A CA  1 
ATOM   1608 C C   . THR A 1 231 ? 24.367  -28.007 -50.530 1.00 15.14 ? ? ? ? ? ? 211  THR A C   1 
ATOM   1609 O O   . THR A 1 231 ? 24.930  -29.037 -50.169 1.00 15.28 ? ? ? ? ? ? 211  THR A O   1 
ATOM   1610 C CB  . THR A 1 231 ? 25.493  -26.750 -48.665 1.00 22.05 ? ? ? ? ? ? 211  THR A CB  1 
ATOM   1611 O OG1 . THR A 1 231 ? 24.453  -26.976 -47.709 1.00 23.00 ? ? ? ? ? ? 211  THR A OG1 1 
ATOM   1612 C CG2 . THR A 1 231 ? 26.225  -25.468 -48.323 1.00 23.75 ? ? ? ? ? ? 211  THR A CG2 1 
ATOM   1613 N N   . GLY A 1 232 ? 23.277  -28.004 -51.298 1.00 17.72 ? ? ? ? ? ? 212  GLY A N   1 
ATOM   1614 C CA  . GLY A 1 232 ? 22.874  -29.166 -52.076 1.00 16.20 ? ? ? ? ? ? 212  GLY A CA  1 
ATOM   1615 C C   . GLY A 1 232 ? 22.030  -30.252 -51.426 1.00 15.80 ? ? ? ? ? ? 212  GLY A C   1 
ATOM   1616 O O   . GLY A 1 232 ? 21.888  -31.336 -51.992 1.00 15.40 ? ? ? ? ? ? 212  GLY A O   1 
ATOM   1617 N N   . ASN A 1 233 ? 21.473  -29.985 -50.249 1.00 15.40 ? ? ? ? ? ? 213  ASN A N   1 
ATOM   1618 C CA  . ASN A 1 233 ? 20.689  -31.021 -49.576 1.00 17.44 ? ? ? ? ? ? 213  ASN A CA  1 
ATOM   1619 C C   . ASN A 1 233 ? 19.445  -31.435 -50.375 1.00 18.29 ? ? ? ? ? ? 213  ASN A C   1 
ATOM   1620 O O   . ASN A 1 233 ? 19.071  -32.617 -50.366 1.00 19.21 ? ? ? ? ? ? 213  ASN A O   1 
ATOM   1621 C CB  . ASN A 1 233 ? 20.303  -30.605 -48.153 1.00 16.34 ? ? ? ? ? ? 213  ASN A CB  1 
ATOM   1622 C CG  . ASN A 1 233 ? 21.332  -31.041 -47.109 1.00 23.99 ? ? ? ? ? ? 213  ASN A CG  1 
ATOM   1623 O OD1 . ASN A 1 233 ? 22.240  -31.810 -47.400 1.00 28.99 ? ? ? ? ? ? 213  ASN A OD1 1 
ATOM   1624 N ND2 . ASN A 1 233 ? 21.164  -30.573 -45.880 1.00 26.40 ? ? ? ? ? ? 213  ASN A ND2 1 
ATOM   1625 N N   . THR A 1 234 ? 18.829  -30.492 -51.095 1.00 16.64 ? ? ? ? ? ? 214  THR A N   1 
ATOM   1626 C CA  . THR A 1 234 ? 17.663  -30.839 -51.909 1.00 14.60 ? ? ? ? ? ? 214  THR A CA  1 
ATOM   1627 C C   . THR A 1 234 ? 18.097  -31.605 -53.157 1.00 18.05 ? ? ? ? ? ? 214  THR A C   1 
ATOM   1628 O O   . THR A 1 234 ? 17.568  -32.678 -53.455 1.00 16.35 ? ? ? ? ? ? 214  THR A O   1 
ATOM   1629 C CB  . THR A 1 234 ? 16.882  -29.600 -52.345 1.00 16.52 ? ? ? ? ? ? 214  THR A CB  1 
ATOM   1630 O OG1 . THR A 1 234 ? 16.600  -28.794 -51.196 1.00 17.92 ? ? ? ? ? ? 214  THR A OG1 1 
ATOM   1631 C CG2 . THR A 1 234 ? 15.575  -29.993 -53.025 1.00 16.38 ? ? ? ? ? ? 214  THR A CG2 1 
ATOM   1632 N N   . SER A 1 235 ? 19.077  -31.068 -53.881 1.00 14.05 ? ? ? ? ? ? 215  SER A N   1 
ATOM   1633 C CA  . SER A 1 235 ? 19.485  -31.706 -55.121 1.00 16.64 ? ? ? ? ? ? 215  SER A CA  1 
ATOM   1634 C C   . SER A 1 235 ? 20.132  -33.074 -54.915 1.00 17.91 ? ? ? ? ? ? 215  SER A C   1 
ATOM   1635 O O   . SER A 1 235 ? 20.014  -33.940 -55.774 1.00 16.02 ? ? ? ? ? ? 215  SER A O   1 
ATOM   1636 C CB  . SER A 1 235 ? 20.422  -30.800 -55.936 1.00 18.00 ? ? ? ? ? ? 215  SER A CB  1 
ATOM   1637 O OG  . SER A 1 235 ? 19.683  -29.780 -56.583 1.00 19.27 ? ? ? ? ? ? 215  SER A OG  1 
ATOM   1638 N N   . LYS A 1 236 ? 20.826  -33.263 -53.792 1.00 15.14 ? ? ? ? ? ? 216  LYS A N   1 
ATOM   1639 C CA  . LYS A 1 236 ? 21.466  -34.547 -53.534 1.00 17.22 ? ? ? ? ? ? 216  LYS A CA  1 
ATOM   1640 C C   . LYS A 1 236 ? 20.416  -35.648 -53.482 1.00 16.75 ? ? ? ? ? ? 216  LYS A C   1 
ATOM   1641 O O   . LYS A 1 236 ? 20.588  -36.705 -54.096 1.00 18.42 ? ? ? ? ? ? 216  LYS A O   1 
ATOM   1642 C CB  . LYS A 1 236 ? 22.268  -34.509 -52.228 1.00 18.36 ? ? ? ? ? ? 216  LYS A CB  1 
ATOM   1643 C CG  . LYS A 1 236 ? 22.858  -35.847 -51.794 1.00 21.54 ? ? ? ? ? ? 216  LYS A CG  1 
ATOM   1644 C CD  . LYS A 1 236 ? 23.785  -36.412 -52.851 1.00 20.88 ? ? ? ? ? ? 216  LYS A CD  1 
ATOM   1645 C CE  . LYS A 1 236 ? 24.527  -37.648 -52.340 1.00 27.34 ? ? ? ? ? ? 216  LYS A CE  1 
ATOM   1646 N NZ  . LYS A 1 236 ? 25.541  -37.310 -51.297 1.00 27.21 ? ? ? ? ? ? 216  LYS A NZ  1 
ATOM   1647 N N   . VAL A 1 237 ? 19.326  -35.376 -52.767 1.00 15.04 ? ? ? ? ? ? 217  VAL A N   1 
ATOM   1648 C CA  . VAL A 1 237 ? 18.239  -36.342 -52.620 1.00 18.15 ? ? ? ? ? ? 217  VAL A CA  1 
ATOM   1649 C C   . VAL A 1 237 ? 17.511  -36.581 -53.943 1.00 17.99 ? ? ? ? ? ? 217  VAL A C   1 
ATOM   1650 O O   . VAL A 1 237 ? 17.180  -37.722 -54.284 1.00 16.66 ? ? ? ? ? ? 217  VAL A O   1 
ATOM   1651 C CB  . VAL A 1 237 ? 17.275  -35.924 -51.495 1.00 16.66 ? ? ? ? ? ? 217  VAL A CB  1 
ATOM   1652 C CG1 . VAL A 1 237 ? 16.008  -36.777 -51.518 1.00 17.24 ? ? ? ? ? ? 217  VAL A CG1 1 
ATOM   1653 C CG2 . VAL A 1 237 ? 17.984  -36.047 -50.137 1.00 18.53 ? ? ? ? ? ? 217  VAL A CG2 1 
ATOM   1654 N N   . ILE A 1 238 ? 17.299  -35.517 -54.709 1.00 15.84 ? ? ? ? ? ? 218  ILE A N   1 
ATOM   1655 C CA  . ILE A 1 238 ? 16.733  -35.677 -56.045 1.00 15.73 ? ? ? ? ? ? 218  ILE A CA  1 
ATOM   1656 C C   . ILE A 1 238 ? 17.645  -36.539 -56.927 1.00 17.44 ? ? ? ? ? ? 218  ILE A C   1 
ATOM   1657 O O   . ILE A 1 238 ? 17.192  -37.487 -57.565 1.00 18.36 ? ? ? ? ? ? 218  ILE A O   1 
ATOM   1658 C CB  . ILE A 1 238 ? 16.464  -34.318 -56.715 1.00 15.43 ? ? ? ? ? ? 218  ILE A CB  1 
ATOM   1659 C CG1 . ILE A 1 238 ? 15.390  -33.556 -55.940 1.00 14.57 ? ? ? ? ? ? 218  ILE A CG1 1 
ATOM   1660 C CG2 . ILE A 1 238 ? 16.044  -34.505 -58.178 1.00 16.70 ? ? ? ? ? ? 218  ILE A CG2 1 
ATOM   1661 C CD1 . ILE A 1 238 ? 15.286  -32.113 -56.338 1.00 14.73 ? ? ? ? ? ? 218  ILE A CD1 1 
ATOM   1662 N N   . ALA A 1 239 ? 18.934  -36.220 -56.953 1.00 16.80 ? ? ? ? ? ? 219  ALA A N   1 
ATOM   1663 C CA  . ALA A 1 239 ? 19.880  -36.938 -57.804 1.00 19.64 ? ? ? ? ? ? 219  ALA A CA  1 
ATOM   1664 C C   . ALA A 1 239 ? 19.944  -38.435 -57.473 1.00 19.21 ? ? ? ? ? ? 219  ALA A C   1 
ATOM   1665 O O   . ALA A 1 239 ? 20.026  -39.275 -58.368 1.00 24.10 ? ? ? ? ? ? 219  ALA A O   1 
ATOM   1666 C CB  . ALA A 1 239 ? 21.267  -36.313 -57.711 1.00 16.22 ? ? ? ? ? ? 219  ALA A CB  1 
ATOM   1667 N N   . GLU A 1 240 ? 19.910  -38.757 -56.187 1.00 19.94 ? ? ? ? ? ? 220  GLU A N   1 
ATOM   1668 C CA  . GLU A 1 240 ? 19.989  -40.147 -55.750 1.00 23.90 ? ? ? ? ? ? 220  GLU A CA  1 
ATOM   1669 C C   . GLU A 1 240 ? 18.719  -40.906 -56.099 1.00 27.26 ? ? ? ? ? ? 220  GLU A C   1 
ATOM   1670 O O   . GLU A 1 240 ? 18.754  -42.084 -56.467 1.00 26.90 ? ? ? ? ? ? 220  GLU A O   1 
ATOM   1671 C CB  . GLU A 1 240 ? 20.175  -40.220 -54.242 1.00 25.43 ? ? ? ? ? ? 220  GLU A CB  1 
ATOM   1672 C CG  . GLU A 1 240 ? 21.533  -39.785 -53.737 1.00 34.83 ? ? ? ? ? ? 220  GLU A CG  1 
ATOM   1673 C CD  . GLU A 1 240 ? 21.613  -39.834 -52.215 1.00 42.29 ? ? ? ? ? ? 220  GLU A CD  1 
ATOM   1674 O OE1 . GLU A 1 240 ? 22.554  -40.463 -51.702 1.00 39.10 ? ? ? ? ? ? 220  GLU A OE1 1 
ATOM   1675 O OE2 . GLU A 1 240 ? 20.739  -39.242 -51.534 1.00 44.83 ? ? ? ? ? ? 220  GLU A OE2 1 
ATOM   1676 N N   . THR A 1 241 ? 17.592  -40.224 -55.966 1.00 20.27 ? ? ? ? ? ? 221  THR A N   1 
ATOM   1677 C CA  . THR A 1 241 ? 16.295  -40.876 -56.112 1.00 18.99 ? ? ? ? ? ? 221  THR A CA  1 
ATOM   1678 C C   . THR A 1 241 ? 15.907  -41.023 -57.589 1.00 23.32 ? ? ? ? ? ? 221  THR A C   1 
ATOM   1679 O O   . THR A 1 241 ? 15.168  -41.941 -57.971 1.00 23.50 ? ? ? ? ? ? 221  THR A O   1 
ATOM   1680 C CB  . THR A 1 241 ? 15.211  -40.087 -55.349 1.00 19.87 ? ? ? ? ? ? 221  THR A CB  1 
ATOM   1681 O OG1 . THR A 1 241 ? 15.588  -39.957 -53.968 1.00 20.27 ? ? ? ? ? ? 221  THR A OG1 1 
ATOM   1682 C CG2 . THR A 1 241 ? 13.856  -40.786 -55.444 1.00 19.63 ? ? ? ? ? ? 221  THR A CG2 1 
ATOM   1683 N N   . PHE A 1 242 ? 16.414  -40.116 -58.415 1.00 21.18 ? ? ? ? ? ? 222  PHE A N   1 
ATOM   1684 C CA  . PHE A 1 242 ? 16.073  -40.094 -59.833 1.00 21.75 ? ? ? ? ? ? 222  PHE A CA  1 
ATOM   1685 C C   . PHE A 1 242 ? 17.340  -40.047 -60.674 1.00 23.27 ? ? ? ? ? ? 222  PHE A C   1 
ATOM   1686 O O   . PHE A 1 242 ? 17.813  -38.966 -61.033 1.00 21.43 ? ? ? ? ? ? 222  PHE A O   1 
ATOM   1687 C CB  . PHE A 1 242 ? 15.166  -38.896 -60.121 1.00 21.01 ? ? ? ? ? ? 222  PHE A CB  1 
ATOM   1688 C CG  . PHE A 1 242 ? 13.900  -38.908 -59.314 1.00 20.78 ? ? ? ? ? ? 222  PHE A CG  1 
ATOM   1689 C CD1 . PHE A 1 242 ? 12.884  -39.801 -59.629 1.00 20.85 ? ? ? ? ? ? 222  PHE A CD1 1 
ATOM   1690 C CD2 . PHE A 1 242 ? 13.739  -38.066 -58.222 1.00 18.99 ? ? ? ? ? ? 222  PHE A CD2 1 
ATOM   1691 C CE1 . PHE A 1 242 ? 11.711  -39.841 -58.876 1.00 20.19 ? ? ? ? ? ? 222  PHE A CE1 1 
ATOM   1692 C CE2 . PHE A 1 242 ? 12.564  -38.099 -57.462 1.00 19.11 ? ? ? ? ? ? 222  PHE A CE2 1 
ATOM   1693 C CZ  . PHE A 1 242 ? 11.554  -38.993 -57.793 1.00 19.36 ? ? ? ? ? ? 222  PHE A CZ  1 
ATOM   1694 N N   . PRO A 1 243 ? 17.903  -41.228 -60.976 1.00 24.27 ? ? ? ? ? ? 223  PRO A N   1 
ATOM   1695 C CA  . PRO A 1 243 ? 19.232  -41.337 -61.589 1.00 20.97 ? ? ? ? ? ? 223  PRO A CA  1 
ATOM   1696 C C   . PRO A 1 243 ? 19.354  -40.706 -62.971 1.00 22.72 ? ? ? ? ? ? 223  PRO A C   1 
ATOM   1697 O O   . PRO A 1 243 ? 20.476  -40.472 -63.426 1.00 23.98 ? ? ? ? ? ? 223  PRO A O   1 
ATOM   1698 C CB  . PRO A 1 243 ? 19.460  -42.853 -61.665 1.00 24.37 ? ? ? ? ? ? 223  PRO A CB  1 
ATOM   1699 C CG  . PRO A 1 243 ? 18.588  -43.410 -60.600 1.00 26.19 ? ? ? ? ? ? 223  PRO A CG  1 
ATOM   1700 C CD  . PRO A 1 243 ? 17.363  -42.551 -60.617 1.00 24.61 ? ? ? ? ? ? 223  PRO A CD  1 
ATOM   1701 N N   . ASN A 1 244 ? 18.236  -40.427 -63.627 1.00 23.71 ? ? ? ? ? ? 224  ASN A N   1 
ATOM   1702 C CA  . ASN A 1 244 ? 18.302  -39.810 -64.943 1.00 24.05 ? ? ? ? ? ? 224  ASN A CA  1 
ATOM   1703 C C   . ASN A 1 244 ? 18.439  -38.302 -64.870 1.00 21.00 ? ? ? ? ? ? 224  ASN A C   1 
ATOM   1704 O O   . ASN A 1 244 ? 18.690  -37.647 -65.885 1.00 26.00 ? ? ? ? ? ? 224  ASN A O   1 
ATOM   1705 C CB  . ASN A 1 244 ? 17.068  -40.173 -65.769 1.00 24.36 ? ? ? ? ? ? 224  ASN A CB  1 
ATOM   1706 C CG  . ASN A 1 244 ? 17.028  -41.642 -66.127 1.00 29.15 ? ? ? ? ? ? 224  ASN A CG  1 
ATOM   1707 O OD1 . ASN A 1 244 ? 18.064  -42.265 -66.375 1.00 32.27 ? ? ? ? ? ? 224  ASN A OD1 1 
ATOM   1708 N ND2 . ASN A 1 244 ? 15.826  -42.211 -66.148 1.00 37.69 ? ? ? ? ? ? 224  ASN A ND2 1 
ATOM   1709 N N   . ILE A 1 245 ? 18.261  -37.740 -63.678 1.00 19.94 ? ? ? ? ? ? 225  ILE A N   1 
ATOM   1710 C CA  . ILE A 1 245 ? 18.246  -36.291 -63.566 1.00 19.04 ? ? ? ? ? ? 225  ILE A CA  1 
ATOM   1711 C C   . ILE A 1 245 ? 19.609  -35.726 -63.186 1.00 21.03 ? ? ? ? ? ? 225  ILE A C   1 
ATOM   1712 O O   . ILE A 1 245 ? 20.098  -35.941 -62.066 1.00 22.41 ? ? ? ? ? ? 225  ILE A O   1 
ATOM   1713 C CB  . ILE A 1 245 ? 17.216  -35.808 -62.537 1.00 20.88 ? ? ? ? ? ? 225  ILE A CB  1 
ATOM   1714 C CG1 . ILE A 1 245 ? 15.841  -36.402 -62.836 1.00 19.13 ? ? ? ? ? ? 225  ILE A CG1 1 
ATOM   1715 C CG2 . ILE A 1 245 ? 17.145  -34.286 -62.536 1.00 17.03 ? ? ? ? ? ? 225  ILE A CG2 1 
ATOM   1716 C CD1 . ILE A 1 245 ? 14.732  -35.851 -61.928 1.00 22.42 ? ? ? ? ? ? 225  ILE A CD1 1 
ATOM   1717 N N   . HIS A 1 246 ? 20.218  -34.999 -64.120 1.00 17.98 ? ? ? ? ? ? 226  HIS A N   1 
ATOM   1718 C CA  . HIS A 1 246 ? 21.423  -34.237 -63.826 1.00 18.19 ? ? ? ? ? ? 226  HIS A CA  1 
ATOM   1719 C C   . HIS A 1 246 ? 21.007  -32.981 -63.081 1.00 19.67 ? ? ? ? ? ? 226  HIS A C   1 
ATOM   1720 O O   . HIS A 1 246 ? 20.281  -32.145 -63.624 1.00 19.68 ? ? ? ? ? ? 226  HIS A O   1 
ATOM   1721 C CB  . HIS A 1 246 ? 22.141  -33.856 -65.118 1.00 18.80 ? ? ? ? ? ? 226  HIS A CB  1 
ATOM   1722 C CG  . HIS A 1 246 ? 23.336  -32.977 -64.911 1.00 25.43 ? ? ? ? ? ? 226  HIS A CG  1 
ATOM   1723 N ND1 . HIS A 1 246 ? 23.841  -32.162 -65.902 1.00 40.98 ? ? ? ? ? ? 226  HIS A ND1 1 
ATOM   1724 C CD2 . HIS A 1 246 ? 24.131  -32.789 -63.829 1.00 32.84 ? ? ? ? ? ? 226  HIS A CD2 1 
ATOM   1725 C CE1 . HIS A 1 246 ? 24.891  -31.506 -65.439 1.00 42.77 ? ? ? ? ? ? 226  HIS A CE1 1 
ATOM   1726 N NE2 . HIS A 1 246 ? 25.086  -31.866 -64.182 1.00 33.18 ? ? ? ? ? ? 226  HIS A NE2 1 
ATOM   1727 N N   . CYS A 1 247 ? 21.447  -32.863 -61.831 1.00 19.22 ? ? ? ? ? ? 227  CYS A N   1 
ATOM   1728 C CA  . CYS A 1 247 ? 21.067  -31.747 -60.984 1.00 15.81 ? ? ? ? ? ? 227  CYS A CA  1 
ATOM   1729 C C   . CYS A 1 247 ? 22.171  -30.713 -60.890 1.00 19.03 ? ? ? ? ? ? 227  CYS A C   1 
ATOM   1730 O O   . CYS A 1 247 ? 23.326  -31.051 -60.621 1.00 19.61 ? ? ? ? ? ? 227  CYS A O   1 
ATOM   1731 C CB  . CYS A 1 247 ? 20.755  -32.243 -59.574 1.00 16.82 ? ? ? ? ? ? 227  CYS A CB  1 
ATOM   1732 S SG  . CYS A 1 247 ? 19.241  -33.191 -59.509 1.00 19.61 ? ? ? ? ? ? 227  CYS A SG  1 
ATOM   1733 N N   . THR A 1 248 ? 21.815  -29.452 -61.110 1.00 16.81 ? ? ? ? ? ? 228  THR A N   1 
ATOM   1734 C CA  . THR A 1 248 ? 22.767  -28.353 -60.960 1.00 17.35 ? ? ? ? ? ? 228  THR A CA  1 
ATOM   1735 C C   . THR A 1 248 ? 22.226  -27.381 -59.918 1.00 20.37 ? ? ? ? ? ? 228  THR A C   1 
ATOM   1736 O O   . THR A 1 248 ? 21.119  -26.865 -60.057 1.00 18.23 ? ? ? ? ? ? 228  THR A O   1 
ATOM   1737 C CB  . THR A 1 248 ? 22.982  -27.595 -62.286 1.00 19.55 ? ? ? ? ? ? 228  THR A CB  1 
ATOM   1738 O OG1 . THR A 1 248 ? 23.546  -28.488 -63.249 1.00 22.88 ? ? ? ? ? ? 228  THR A OG1 1 
ATOM   1739 C CG2 . THR A 1 248 ? 23.939  -26.412 -62.087 1.00 23.53 ? ? ? ? ? ? 228  THR A CG2 1 
ATOM   1740 N N   . VAL A 1 249 ? 22.997  -27.153 -58.861 1.00 15.01 ? ? ? ? ? ? 229  VAL A N   1 
ATOM   1741 C CA  . VAL A 1 249 ? 22.666  -26.109 -57.895 1.00 12.54 ? ? ? ? ? ? 229  VAL A CA  1 
ATOM   1742 C C   . VAL A 1 249 ? 23.236  -24.791 -58.409 1.00 17.60 ? ? ? ? ? ? 229  VAL A C   1 
ATOM   1743 O O   . VAL A 1 249 ? 24.409  -24.722 -58.764 1.00 17.62 ? ? ? ? ? ? 229  VAL A O   1 
ATOM   1744 C CB  . VAL A 1 249 ? 23.271  -26.412 -56.502 1.00 14.60 ? ? ? ? ? ? 229  VAL A CB  1 
ATOM   1745 C CG1 . VAL A 1 249 ? 23.243  -25.161 -55.593 1.00 14.70 ? ? ? ? ? ? 229  VAL A CG1 1 
ATOM   1746 C CG2 . VAL A 1 249 ? 22.521  -27.574 -55.842 1.00 19.20 ? ? ? ? ? ? 229  VAL A CG2 1 
ATOM   1747 N N   . PHE A 1 250 ? 22.410  -23.750 -58.454 1.00 15.65 ? ? ? ? ? ? 230  PHE A N   1 
ATOM   1748 C CA  . PHE A 1 250 ? 22.851  -22.434 -58.905 1.00 19.67 ? ? ? ? ? ? 230  PHE A CA  1 
ATOM   1749 C C   . PHE A 1 250 ? 22.692  -21.472 -57.741 1.00 16.87 ? ? ? ? ? ? 230  PHE A C   1 
ATOM   1750 O O   . PHE A 1 250 ? 21.572  -21.248 -57.272 1.00 16.87 ? ? ? ? ? ? 230  PHE A O   1 
ATOM   1751 C CB  . PHE A 1 250 ? 21.985  -21.991 -60.088 1.00 16.92 ? ? ? ? ? ? 230  PHE A CB  1 
ATOM   1752 C CG  . PHE A 1 250 ? 22.391  -20.676 -60.699 1.00 16.93 ? ? ? ? ? ? 230  PHE A CG  1 
ATOM   1753 C CD1 . PHE A 1 250 ? 23.596  -20.551 -61.373 1.00 19.91 ? ? ? ? ? ? 230  PHE A CD1 1 
ATOM   1754 C CD2 . PHE A 1 250 ? 21.547  -19.580 -60.634 1.00 23.56 ? ? ? ? ? ? 230  PHE A CD2 1 
ATOM   1755 C CE1 . PHE A 1 250 ? 23.961  -19.346 -61.958 1.00 26.21 ? ? ? ? ? ? 230  PHE A CE1 1 
ATOM   1756 C CE2 . PHE A 1 250 ? 21.905  -18.369 -61.212 1.00 24.09 ? ? ? ? ? ? 230  PHE A CE2 1 
ATOM   1757 C CZ  . PHE A 1 250 ? 23.107  -18.253 -61.876 1.00 22.50 ? ? ? ? ? ? 230  PHE A CZ  1 
ATOM   1758 N N   . ASP A 1 251 ? 23.799  -20.934 -57.237 1.00 16.98 ? ? ? ? ? ? 231  ASP A N   1 
ATOM   1759 C CA  . ASP A 1 251 ? 23.737  -20.051 -56.071 1.00 15.44 ? ? ? ? ? ? 231  ASP A CA  1 
ATOM   1760 C C   . ASP A 1 251 ? 24.951  -19.115 -56.066 1.00 19.52 ? ? ? ? ? ? 231  ASP A C   1 
ATOM   1761 O O   . ASP A 1 251 ? 25.803  -19.191 -56.948 1.00 18.84 ? ? ? ? ? ? 231  ASP A O   1 
ATOM   1762 C CB  . ASP A 1 251 ? 23.662  -20.897 -54.782 1.00 18.34 ? ? ? ? ? ? 231  ASP A CB  1 
ATOM   1763 C CG  . ASP A 1 251 ? 22.819  -20.254 -53.675 1.00 19.94 ? ? ? ? ? ? 231  ASP A CG  1 
ATOM   1764 O OD1 . ASP A 1 251 ? 22.809  -19.011 -53.543 1.00 19.53 ? ? ? ? ? ? 231  ASP A OD1 1 
ATOM   1765 O OD2 . ASP A 1 251 ? 22.170  -21.005 -52.904 1.00 18.75 ? ? ? ? ? ? 231  ASP A OD2 1 
ATOM   1766 N N   . LEU A 1 252 ? 25.022  -18.220 -55.087 1.00 20.23 ? ? ? ? ? ? 232  LEU A N   1 
ATOM   1767 C CA  . LEU A 1 252 ? 26.108  -17.249 -55.039 1.00 20.58 ? ? ? ? ? ? 232  LEU A CA  1 
ATOM   1768 C C   . LEU A 1 252 ? 27.457  -17.939 -54.842 1.00 19.50 ? ? ? ? ? ? 232  LEU A C   1 
ATOM   1769 O O   . LEU A 1 252 ? 27.526  -18.980 -54.202 1.00 21.87 ? ? ? ? ? ? 232  LEU A O   1 
ATOM   1770 C CB  . LEU A 1 252 ? 25.842  -16.233 -53.929 1.00 20.62 ? ? ? ? ? ? 232  LEU A CB  1 
ATOM   1771 C CG  . LEU A 1 252 ? 24.597  -15.369 -54.157 1.00 23.29 ? ? ? ? ? ? 232  LEU A CG  1 
ATOM   1772 C CD1 . LEU A 1 252 ? 24.250  -14.584 -52.904 1.00 30.67 ? ? ? ? ? ? 232  LEU A CD1 1 
ATOM   1773 C CD2 . LEU A 1 252 ? 24.795  -14.425 -55.338 1.00 27.32 ? ? ? ? ? ? 232  LEU A CD2 1 
ATOM   1774 N N   . PRO A 1 253 ? 28.529  -17.363 -55.410 1.00 18.83 ? ? ? ? ? ? 233  PRO A N   1 
ATOM   1775 C CA  . PRO A 1 253 ? 29.858  -17.988 -55.337 1.00 18.30 ? ? ? ? ? ? 233  PRO A CA  1 
ATOM   1776 C C   . PRO A 1 253 ? 30.267  -18.392 -53.920 1.00 21.16 ? ? ? ? ? ? 233  PRO A C   1 
ATOM   1777 O O   . PRO A 1 253 ? 30.797  -19.492 -53.739 1.00 21.93 ? ? ? ? ? ? 233  PRO A O   1 
ATOM   1778 C CB  . PRO A 1 253 ? 30.787  -16.893 -55.858 1.00 27.90 ? ? ? ? ? ? 233  PRO A CB  1 
ATOM   1779 C CG  . PRO A 1 253 ? 29.933  -16.073 -56.765 1.00 28.98 ? ? ? ? ? ? 233  PRO A CG  1 
ATOM   1780 C CD  . PRO A 1 253 ? 28.535  -16.130 -56.221 1.00 23.58 ? ? ? ? ? ? 233  PRO A CD  1 
ATOM   1781 N N   . HIS A 1 254 ? 30.030  -17.532 -52.934 1.00 21.75 ? ? ? ? ? ? 234  HIS A N   1 
ATOM   1782 C CA  . HIS A 1 254 ? 30.523  -17.813 -51.588 1.00 25.08 ? ? ? ? ? ? 234  HIS A CA  1 
ATOM   1783 C C   . HIS A 1 254 ? 29.731  -18.941 -50.935 1.00 23.23 ? ? ? ? ? ? 234  HIS A C   1 
ATOM   1784 O O   . HIS A 1 254 ? 30.215  -19.605 -50.022 1.00 34.87 ? ? ? ? ? ? 234  HIS A O   1 
ATOM   1785 C CB  . HIS A 1 254 ? 30.486  -16.559 -50.711 1.00 30.95 ? ? ? ? ? ? 234  HIS A CB  1 
ATOM   1786 C CG  . HIS A 1 254 ? 29.103  -16.086 -50.391 1.00 42.04 ? ? ? ? ? ? 234  HIS A CG  1 
ATOM   1787 N ND1 . HIS A 1 254 ? 28.422  -15.185 -51.184 1.00 46.78 ? ? ? ? ? ? 234  HIS A ND1 1 
ATOM   1788 C CD2 . HIS A 1 254 ? 28.270  -16.389 -49.367 1.00 43.40 ? ? ? ? ? ? 234  HIS A CD2 1 
ATOM   1789 C CE1 . HIS A 1 254 ? 27.231  -14.954 -50.660 1.00 39.30 ? ? ? ? ? ? 234  HIS A CE1 1 
ATOM   1790 N NE2 . HIS A 1 254 ? 27.114  -15.670 -49.557 1.00 40.62 ? ? ? ? ? ? 234  HIS A NE2 1 
ATOM   1791 N N   . VAL A 1 255 ? 28.511  -19.153 -51.415 1.00 21.82 ? ? ? ? ? ? 235  VAL A N   1 
ATOM   1792 C CA  . VAL A 1 255 ? 27.649  -20.195 -50.894 1.00 22.93 ? ? ? ? ? ? 235  VAL A CA  1 
ATOM   1793 C C   . VAL A 1 255 ? 28.140  -21.569 -51.338 1.00 25.41 ? ? ? ? ? ? 235  VAL A C   1 
ATOM   1794 O O   . VAL A 1 255 ? 28.022  -22.545 -50.593 1.00 28.02 ? ? ? ? ? ? 235  VAL A O   1 
ATOM   1795 C CB  . VAL A 1 255 ? 26.200  -19.999 -51.388 1.00 26.59 ? ? ? ? ? ? 235  VAL A CB  1 
ATOM   1796 C CG1 . VAL A 1 255 ? 25.321  -21.170 -50.990 1.00 25.59 ? ? ? ? ? ? 235  VAL A CG1 1 
ATOM   1797 C CG2 . VAL A 1 255 ? 25.634  -18.682 -50.862 1.00 32.05 ? ? ? ? ? ? 235  VAL A CG2 1 
ATOM   1798 N N   . VAL A 1 256 ? 28.690  -21.641 -52.551 1.00 22.49 ? ? ? ? ? ? 236  VAL A N   1 
ATOM   1799 C CA  . VAL A 1 256 ? 29.037  -22.928 -53.153 1.00 19.82 ? ? ? ? ? ? 236  VAL A CA  1 
ATOM   1800 C C   . VAL A 1 256 ? 30.539  -23.171 -53.238 1.00 20.19 ? ? ? ? ? ? 236  VAL A C   1 
ATOM   1801 O O   . VAL A 1 256 ? 31.001  -24.002 -54.026 1.00 22.68 ? ? ? ? ? ? 236  VAL A O   1 
ATOM   1802 C CB  . VAL A 1 256 ? 28.409  -23.114 -54.561 1.00 19.81 ? ? ? ? ? ? 236  VAL A CB  1 
ATOM   1803 C CG1 . VAL A 1 256 ? 26.873  -23.093 -54.458 1.00 20.36 ? ? ? ? ? ? 236  VAL A CG1 1 
ATOM   1804 C CG2 . VAL A 1 256 ? 28.916  -22.066 -55.540 1.00 21.18 ? ? ? ? ? ? 236  VAL A CG2 1 
ATOM   1805 N N   . SER A 1 257 ? 31.312  -22.444 -52.436 1.00 17.84 ? ? ? ? ? ? 237  SER A N   1 
ATOM   1806 C CA  . SER A 1 257 ? 32.753  -22.643 -52.440 1.00 15.88 ? ? ? ? ? ? 237  SER A CA  1 
ATOM   1807 C C   . SER A 1 257 ? 33.259  -23.552 -51.320 1.00 17.05 ? ? ? ? ? ? 237  SER A C   1 
ATOM   1808 O O   . SER A 1 257 ? 34.437  -23.870 -51.274 1.00 18.91 ? ? ? ? ? ? 237  SER A O   1 
ATOM   1809 C CB  . SER A 1 257 ? 33.491  -21.300 -52.364 1.00 20.56 ? ? ? ? ? ? 237  SER A CB  1 
ATOM   1810 O OG  . SER A 1 257 ? 33.143  -20.604 -51.171 1.00 21.25 ? ? ? ? ? ? 237  SER A OG  1 
ATOM   1811 N N   . GLY A 1 258 ? 32.371  -23.946 -50.410 1.00 18.65 ? ? ? ? ? ? 238  GLY A N   1 
ATOM   1812 C CA  . GLY A 1 258 ? 32.800  -24.747 -49.278 1.00 21.46 ? ? ? ? ? ? 238  GLY A CA  1 
ATOM   1813 C C   . GLY A 1 258 ? 32.241  -26.150 -49.323 1.00 20.77 ? ? ? ? ? ? 238  GLY A C   1 
ATOM   1814 O O   . GLY A 1 258 ? 31.757  -26.603 -50.367 1.00 18.04 ? ? ? ? ? ? 238  GLY A O   1 
ATOM   1815 N N   . PRO A 1 259 ? 32.318  -26.865 -48.194 1.00 17.28 ? ? ? ? ? ? 239  PRO A N   1 
ATOM   1816 C CA  . PRO A 1 259 ? 31.771  -28.221 -48.153 1.00 17.46 ? ? ? ? ? ? 239  PRO A CA  1 
ATOM   1817 C C   . PRO A 1 259 ? 30.286  -28.216 -48.493 1.00 18.03 ? ? ? ? ? ? 239  PRO A C   1 
ATOM   1818 O O   . PRO A 1 259 ? 29.533  -27.316 -48.099 1.00 18.94 ? ? ? ? ? ? 239  PRO A O   1 
ATOM   1819 C CB  . PRO A 1 259 ? 32.012  -28.639 -46.696 1.00 20.49 ? ? ? ? ? ? 239  PRO A CB  1 
ATOM   1820 C CG  . PRO A 1 259 ? 33.226  -27.823 -46.282 1.00 18.13 ? ? ? ? ? ? 239  PRO A CG  1 
ATOM   1821 C CD  . PRO A 1 259 ? 32.987  -26.499 -46.932 1.00 16.51 ? ? ? ? ? ? 239  PRO A CD  1 
ATOM   1822 N N   . LYS A 1 260 ? 29.872  -29.209 -49.267 1.00 15.18 ? ? ? ? ? ? 240  LYS A N   1 
ATOM   1823 C CA  . LYS A 1 260 ? 28.508  -29.279 -49.752 1.00 15.09 ? ? ? ? ? ? 240  LYS A CA  1 
ATOM   1824 C C   . LYS A 1 260 ? 28.262  -30.709 -50.213 1.00 13.66 ? ? ? ? ? ? 240  LYS A C   1 
ATOM   1825 O O   . LYS A 1 260 ? 29.207  -31.488 -50.326 1.00 17.37 ? ? ? ? ? ? 240  LYS A O   1 
ATOM   1826 C CB  . LYS A 1 260 ? 28.284  -28.283 -50.893 1.00 15.47 ? ? ? ? ? ? 240  LYS A CB  1 
ATOM   1827 C CG  . LYS A 1 260 ? 29.345  -28.360 -51.997 1.00 14.51 ? ? ? ? ? ? 240  LYS A CG  1 
ATOM   1828 C CD  . LYS A 1 260 ? 29.269  -27.119 -52.877 1.00 14.64 ? ? ? ? ? ? 240  LYS A CD  1 
ATOM   1829 C CE  . LYS A 1 260 ? 30.407  -27.135 -53.894 1.00 14.31 ? ? ? ? ? ? 240  LYS A CE  1 
ATOM   1830 N NZ  . LYS A 1 260 ? 31.753  -26.905 -53.225 1.00 15.20 ? ? ? ? ? ? 240  LYS A NZ  1 
ATOM   1831 N N   . GLN A 1 261 ? 26.996  -31.061 -50.443 1.00 14.34 ? ? ? ? ? ? 241  GLN A N   1 
ATOM   1832 C CA  . GLN A 1 261 ? 26.691  -32.414 -50.893 1.00 15.07 ? ? ? ? ? ? 241  GLN A CA  1 
ATOM   1833 C C   . GLN A 1 261 ? 27.344  -32.711 -52.236 1.00 15.96 ? ? ? ? ? ? 241  GLN A C   1 
ATOM   1834 O O   . GLN A 1 261 ? 27.405  -31.846 -53.113 1.00 17.14 ? ? ? ? ? ? 241  GLN A O   1 
ATOM   1835 C CB  . GLN A 1 261 ? 25.178  -32.635 -50.996 1.00 15.39 ? ? ? ? ? ? 241  GLN A CB  1 
ATOM   1836 C CG  . GLN A 1 261 ? 24.456  -32.562 -49.672 1.00 17.54 ? ? ? ? ? ? 241  GLN A CG  1 
ATOM   1837 C CD  . GLN A 1 261 ? 24.708  -33.762 -48.771 1.00 21.93 ? ? ? ? ? ? 241  GLN A CD  1 
ATOM   1838 O OE1 . GLN A 1 261 ? 25.216  -34.797 -49.198 1.00 24.12 ? ? ? ? ? ? 241  GLN A OE1 1 
ATOM   1839 N NE2 . GLN A 1 261 ? 24.330  -33.623 -47.505 1.00 31.81 ? ? ? ? ? ? 241  GLN A NE2 1 
ATOM   1840 N N   . THR A 1 262 ? 27.833  -33.934 -52.405 1.00 17.21 ? ? ? ? ? ? 242  THR A N   1 
ATOM   1841 C CA  . THR A 1 262 ? 28.434  -34.303 -53.680 1.00 18.10 ? ? ? ? ? ? 242  THR A CA  1 
ATOM   1842 C C   . THR A 1 262 ? 27.823  -35.585 -54.229 1.00 21.01 ? ? ? ? ? ? 242  THR A C   1 
ATOM   1843 O O   . THR A 1 262 ? 27.375  -36.443 -53.469 1.00 23.78 ? ? ? ? ? ? 242  THR A O   1 
ATOM   1844 C CB  . THR A 1 262 ? 29.974  -34.428 -53.593 1.00 18.37 ? ? ? ? ? ? 242  THR A CB  1 
ATOM   1845 O OG1 . THR A 1 262 ? 30.334  -35.439 -52.642 1.00 22.38 ? ? ? ? ? ? 242  THR A OG1 1 
ATOM   1846 C CG2 . THR A 1 262 ? 30.601  -33.094 -53.190 1.00 19.78 ? ? ? ? ? ? 242  THR A CG2 1 
ATOM   1847 N N   . HIS A 1 263 ? 27.808  -35.693 -55.551 1.00 19.40 ? ? ? ? ? ? 243  HIS A N   1 
ATOM   1848 C CA  . HIS A 1 263 ? 27.227  -36.831 -56.252 1.00 21.08 ? ? ? ? ? ? 243  HIS A CA  1 
ATOM   1849 C C   . HIS A 1 263 ? 27.664  -36.719 -57.706 1.00 19.44 ? ? ? ? ? ? 243  HIS A C   1 
ATOM   1850 O O   . HIS A 1 263 ? 27.852  -35.616 -58.209 1.00 21.78 ? ? ? ? ? ? 243  HIS A O   1 
ATOM   1851 C CB  . HIS A 1 263 ? 25.694  -36.785 -56.152 1.00 20.31 ? ? ? ? ? ? 243  HIS A CB  1 
ATOM   1852 C CG  . HIS A 1 263 ? 25.015  -37.965 -56.779 1.00 25.31 ? ? ? ? ? ? 243  HIS A CG  1 
ATOM   1853 N ND1 . HIS A 1 263 ? 24.778  -38.055 -58.134 1.00 31.28 ? ? ? ? ? ? 243  HIS A ND1 1 
ATOM   1854 C CD2 . HIS A 1 263 ? 24.545  -39.114 -56.238 1.00 27.96 ? ? ? ? ? ? 243  HIS A CD2 1 
ATOM   1855 C CE1 . HIS A 1 263 ? 24.187  -39.207 -58.401 1.00 30.62 ? ? ? ? ? ? 243  HIS A CE1 1 
ATOM   1856 N NE2 . HIS A 1 263 ? 24.036  -39.869 -57.267 1.00 27.69 ? ? ? ? ? ? 243  HIS A NE2 1 
ATOM   1857 N N   . PRO A 1 264 ? 27.832  -37.853 -58.398 1.00 22.55 ? ? ? ? ? ? 244  PRO A N   1 
ATOM   1858 C CA  . PRO A 1 264 ? 28.321  -37.773 -59.782 1.00 25.98 ? ? ? ? ? ? 244  PRO A CA  1 
ATOM   1859 C C   . PRO A 1 264 ? 27.364  -37.063 -60.745 1.00 20.15 ? ? ? ? ? ? 244  PRO A C   1 
ATOM   1860 O O   . PRO A 1 264 ? 27.815  -36.569 -61.777 1.00 28.74 ? ? ? ? ? ? 244  PRO A O   1 
ATOM   1861 C CB  . PRO A 1 264 ? 28.515  -39.244 -60.164 1.00 31.94 ? ? ? ? ? ? 244  PRO A CB  1 
ATOM   1862 C CG  . PRO A 1 264 ? 28.796  -39.913 -58.835 1.00 35.70 ? ? ? ? ? ? 244  PRO A CG  1 
ATOM   1863 C CD  . PRO A 1 264 ? 27.863  -39.232 -57.882 1.00 28.82 ? ? ? ? ? ? 244  PRO A CD  1 
ATOM   1864 N N   . ASN A 1 265 ? 26.081  -36.984 -60.402 1.00 22.55 ? ? ? ? ? ? 245  ASN A N   1 
ATOM   1865 C CA  . ASN A 1 265 ? 25.133  -36.268 -61.246 1.00 21.46 ? ? ? ? ? ? 245  ASN A CA  1 
ATOM   1866 C C   . ASN A 1 265 ? 24.666  -34.970 -60.597 1.00 19.81 ? ? ? ? ? ? 245  ASN A C   1 
ATOM   1867 O O   . ASN A 1 265 ? 23.602  -34.451 -60.923 1.00 22.80 ? ? ? ? ? ? 245  ASN A O   1 
ATOM   1868 C CB  . ASN A 1 265 ? 23.935  -37.147 -61.603 1.00 26.59 ? ? ? ? ? ? 245  ASN A CB  1 
ATOM   1869 C CG  . ASN A 1 265 ? 23.605  -37.115 -63.094 1.00 37.98 ? ? ? ? ? ? 245  ASN A CG  1 
ATOM   1870 O OD1 . ASN A 1 265 ? 24.363  -36.574 -63.909 1.00 37.12 ? ? ? ? ? ? 245  ASN A OD1 1 
ATOM   1871 N ND2 . ASN A 1 265 ? 22.470  -37.703 -63.456 1.00 33.96 ? ? ? ? ? ? 245  ASN A ND2 1 
ATOM   1872 N N   . LEU A 1 266 ? 25.470  -34.467 -59.664 1.00 18.43 ? ? ? ? ? ? 246  LEU A N   1 
ATOM   1873 C CA  . LEU A 1 266 ? 25.186  -33.209 -58.985 1.00 16.89 ? ? ? ? ? ? 246  LEU A CA  1 
ATOM   1874 C C   . LEU A 1 266 ? 26.366  -32.284 -59.185 1.00 19.67 ? ? ? ? ? ? 246  LEU A C   1 
ATOM   1875 O O   . LEU A 1 266 ? 27.508  -32.657 -58.925 1.00 21.22 ? ? ? ? ? ? 246  LEU A O   1 
ATOM   1876 C CB  . LEU A 1 266 ? 25.002  -33.456 -57.487 1.00 17.50 ? ? ? ? ? ? 246  LEU A CB  1 
ATOM   1877 C CG  . LEU A 1 266 ? 24.923  -32.223 -56.585 1.00 20.26 ? ? ? ? ? ? 246  LEU A CG  1 
ATOM   1878 C CD1 . LEU A 1 266 ? 23.768  -31.327 -57.010 1.00 20.51 ? ? ? ? ? ? 246  LEU A CD1 1 
ATOM   1879 C CD2 . LEU A 1 266 ? 24.774  -32.631 -55.118 1.00 19.00 ? ? ? ? ? ? 246  LEU A CD2 1 
ATOM   1880 N N   . ASP A 1 267 ? 26.111  -31.078 -59.660 1.00 19.48 ? ? ? ? ? ? 247  ASP A N   1 
ATOM   1881 C CA  . ASP A 1 267 ? 27.194  -30.104 -59.637 1.00 19.06 ? ? ? ? ? ? 247  ASP A CA  1 
ATOM   1882 C C   . ASP A 1 267 ? 26.705  -28.725 -59.289 1.00 18.44 ? ? ? ? ? ? 247  ASP A C   1 
ATOM   1883 O O   . ASP A 1 267 ? 25.505  -28.500 -59.118 1.00 19.36 ? ? ? ? ? ? 247  ASP A O   1 
ATOM   1884 C CB  . ASP A 1 267 ? 27.970  -30.101 -60.937 1.00 28.42 ? ? ? ? ? ? 247  ASP A CB  1 
ATOM   1885 C CG  . ASP A 1 267 ? 27.082  -30.098 -62.131 1.00 30.15 ? ? ? ? ? ? 247  ASP A CG  1 
ATOM   1886 O OD1 . ASP A 1 267 ? 27.270  -30.975 -63.003 1.00 30.20 ? ? ? ? ? ? 247  ASP A OD1 1 
ATOM   1887 O OD2 . ASP A 1 267 ? 26.196  -29.224 -62.193 1.00 35.33 ? ? ? ? ? ? 247  ASP A OD2 1 
ATOM   1888 N N   . TYR A 1 268 ? 27.657  -27.821 -59.146 1.00 17.34 ? ? ? ? ? ? 248  TYR A N   1 
ATOM   1889 C CA  . TYR A 1 268 ? 27.368  -26.483 -58.671 1.00 17.26 ? ? ? ? ? ? 248  TYR A CA  1 
ATOM   1890 C C   . TYR A 1 268 ? 27.816  -25.440 -59.668 1.00 16.47 ? ? ? ? ? ? 248  TYR A C   1 
ATOM   1891 O O   . TYR A 1 268 ? 28.900  -25.546 -60.248 1.00 16.52 ? ? ? ? ? ? 248  TYR A O   1 
ATOM   1892 C CB  . TYR A 1 268 ? 28.059  -26.240 -57.321 1.00 15.99 ? ? ? ? ? ? 248  TYR A CB  1 
ATOM   1893 C CG  . TYR A 1 268 ? 27.536  -27.144 -56.234 1.00 16.13 ? ? ? ? ? ? 248  TYR A CG  1 
ATOM   1894 C CD1 . TYR A 1 268 ? 26.547  -26.699 -55.362 1.00 13.53 ? ? ? ? ? ? 248  TYR A CD1 1 
ATOM   1895 C CD2 . TYR A 1 268 ? 28.006  -28.450 -56.097 1.00 17.69 ? ? ? ? ? ? 248  TYR A CD2 1 
ATOM   1896 C CE1 . TYR A 1 268 ? 26.040  -27.527 -54.369 1.00 15.08 ? ? ? ? ? ? 248  TYR A CE1 1 
ATOM   1897 C CE2 . TYR A 1 268 ? 27.510  -29.288 -55.098 1.00 15.81 ? ? ? ? ? ? 248  TYR A CE2 1 
ATOM   1898 C CZ  . TYR A 1 268 ? 26.517  -28.807 -54.240 1.00 16.51 ? ? ? ? ? ? 248  TYR A CZ  1 
ATOM   1899 O OH  . TYR A 1 268 ? 25.975  -29.589 -53.242 1.00 15.34 ? ? ? ? ? ? 248  TYR A OH  1 
ATOM   1900 N N   . GLU A 1 269 ? 26.958  -24.448 -59.889 1.00 18.46 ? ? ? ? ? ? 249  GLU A N   1 
ATOM   1901 C CA  A GLU A 1 269 ? 27.314  -23.282 -60.687 0.48 18.75 ? ? ? ? ? ? 249  GLU A CA  1 
ATOM   1902 C CA  B GLU A 1 269 ? 27.329  -23.282 -60.681 0.52 18.76 ? ? ? ? ? ? 249  GLU A CA  1 
ATOM   1903 C C   . GLU A 1 269 ? 27.021  -22.027 -59.886 1.00 17.97 ? ? ? ? ? ? 249  GLU A C   1 
ATOM   1904 O O   . GLU A 1 269 ? 26.055  -21.989 -59.127 1.00 20.04 ? ? ? ? ? ? 249  GLU A O   1 
ATOM   1905 C CB  A GLU A 1 269 ? 26.530  -23.263 -61.998 0.48 18.29 ? ? ? ? ? ? 249  GLU A CB  1 
ATOM   1906 C CB  B GLU A 1 269 ? 26.599  -23.256 -62.026 0.52 18.88 ? ? ? ? ? ? 249  GLU A CB  1 
ATOM   1907 C CG  A GLU A 1 269 ? 26.975  -24.320 -62.990 0.48 16.23 ? ? ? ? ? ? 249  GLU A CG  1 
ATOM   1908 C CG  B GLU A 1 269 ? 26.931  -22.024 -62.862 0.52 21.88 ? ? ? ? ? ? 249  GLU A CG  1 
ATOM   1909 C CD  A GLU A 1 269 ? 26.167  -24.292 -64.277 0.48 21.54 ? ? ? ? ? ? 249  GLU A CD  1 
ATOM   1910 C CD  B GLU A 1 269 ? 26.415  -22.103 -64.284 0.52 28.53 ? ? ? ? ? ? 249  GLU A CD  1 
ATOM   1911 O OE1 A GLU A 1 269 ? 25.664  -23.208 -64.636 0.48 29.55 ? ? ? ? ? ? 249  GLU A OE1 1 
ATOM   1912 O OE1 B GLU A 1 269 ? 26.127  -21.032 -64.869 0.52 27.55 ? ? ? ? ? ? 249  GLU A OE1 1 
ATOM   1913 O OE2 A GLU A 1 269 ? 26.032  -25.351 -64.926 0.48 26.01 ? ? ? ? ? ? 249  GLU A OE2 1 
ATOM   1914 O OE2 B GLU A 1 269 ? 26.314  -23.229 -64.817 0.52 29.09 ? ? ? ? ? ? 249  GLU A OE2 1 
ATOM   1915 N N   . SER A 1 270 ? 27.847  -20.998 -60.054 1.00 20.41 ? ? ? ? ? ? 250  SER A N   1 
ATOM   1916 C CA  . SER A 1 270 ? 27.659  -19.790 -59.267 1.00 18.05 ? ? ? ? ? ? 250  SER A CA  1 
ATOM   1917 C C   . SER A 1 270 ? 27.151  -18.609 -60.085 1.00 17.46 ? ? ? ? ? ? 250  SER A C   1 
ATOM   1918 O O   . SER A 1 270 ? 27.487  -18.450 -61.270 1.00 23.04 ? ? ? ? ? ? 250  SER A O   1 
ATOM   1919 C CB  . SER A 1 270 ? 28.916  -19.427 -58.471 1.00 26.74 ? ? ? ? ? ? 250  SER A CB  1 
ATOM   1920 O OG  . SER A 1 270 ? 29.974  -19.070 -59.320 1.00 27.08 ? ? ? ? ? ? 250  SER A OG  1 
ATOM   1921 N N   . GLY A 1 271 ? 26.330  -17.794 -59.432 1.00 21.27 ? ? ? ? ? ? 251  GLY A N   1 
ATOM   1922 C CA  . GLY A 1 271 ? 25.810  -16.594 -60.054 1.00 25.46 ? ? ? ? ? ? 251  GLY A CA  1 
ATOM   1923 C C   . GLY A 1 271 ? 24.685  -15.975 -59.253 1.00 22.37 ? ? ? ? ? ? 251  GLY A C   1 
ATOM   1924 O O   . GLY A 1 271 ? 24.281  -16.492 -58.210 1.00 24.44 ? ? ? ? ? ? 251  GLY A O   1 
ATOM   1925 N N   . ASN A 1 272 ? 24.182  -14.858 -59.765 1.00 25.65 ? ? ? ? ? ? 252  ASN A N   1 
ATOM   1926 C CA  . ASN A 1 272 ? 23.084  -14.137 -59.143 1.00 24.26 ? ? ? ? ? ? 252  ASN A CA  1 
ATOM   1927 C C   . ASN A 1 272 ? 21.836  -14.389 -59.977 1.00 20.05 ? ? ? ? ? ? 252  ASN A C   1 
ATOM   1928 O O   . ASN A 1 272 ? 21.817  -14.064 -61.157 1.00 26.09 ? ? ? ? ? ? 252  ASN A O   1 
ATOM   1929 C CB  . ASN A 1 272 ? 23.417  -12.641 -59.104 1.00 26.84 ? ? ? ? ? ? 252  ASN A CB  1 
ATOM   1930 C CG  . ASN A 1 272 ? 22.356  -11.823 -58.392 1.00 32.04 ? ? ? ? ? ? 252  ASN A CG  1 
ATOM   1931 O OD1 . ASN A 1 272 ? 21.159  -12.040 -58.570 1.00 32.94 ? ? ? ? ? ? 252  ASN A OD1 1 
ATOM   1932 N ND2 . ASN A 1 272 ? 22.796  -10.880 -57.567 1.00 44.49 ? ? ? ? ? ? 252  ASN A ND2 1 
ATOM   1933 N N   . MET A 1 273 ? 20.806  -14.975 -59.369 1.00 21.76 ? ? ? ? ? ? 253  MET A N   1 
ATOM   1934 C CA  . MET A 1 273 ? 19.625  -15.395 -60.126 1.00 24.56 ? ? ? ? ? ? 253  MET A CA  1 
ATOM   1935 C C   . MET A 1 273 ? 18.878  -14.230 -60.756 1.00 24.49 ? ? ? ? ? ? 253  MET A C   1 
ATOM   1936 O O   . MET A 1 273 ? 18.155  -14.408 -61.728 1.00 27.18 ? ? ? ? ? ? 253  MET A O   1 
ATOM   1937 C CB  . MET A 1 273 ? 18.664  -16.181 -59.251 1.00 26.01 ? ? ? ? ? ? 253  MET A CB  1 
ATOM   1938 C CG  . MET A 1 273 ? 18.082  -15.377 -58.118 1.00 24.37 ? ? ? ? ? ? 253  MET A CG  1 
ATOM   1939 S SD  . MET A 1 273 ? 17.019  -16.395 -57.094 1.00 26.80 ? ? ? ? ? ? 253  MET A SD  1 
ATOM   1940 C CE  . MET A 1 273 ? 16.856  -15.314 -55.676 1.00 31.38 ? ? ? ? ? ? 253  MET A CE  1 
ATOM   1941 N N   . PHE A 1 274 ? 19.058  -13.039 -60.200 1.00 25.82 ? ? ? ? ? ? 254  PHE A N   1 
ATOM   1942 C CA  . PHE A 1 274 ? 18.386  -11.860 -60.737 1.00 29.94 ? ? ? ? ? ? 254  PHE A CA  1 
ATOM   1943 C C   . PHE A 1 274 ? 19.078  -11.303 -61.970 1.00 29.51 ? ? ? ? ? ? 254  PHE A C   1 
ATOM   1944 O O   . PHE A 1 274 ? 18.413  -10.808 -62.878 1.00 31.20 ? ? ? ? ? ? 254  PHE A O   1 
ATOM   1945 C CB  . PHE A 1 274 ? 18.267  -10.768 -59.677 1.00 30.71 ? ? ? ? ? ? 254  PHE A CB  1 
ATOM   1946 C CG  . PHE A 1 274 ? 17.451  -11.175 -58.494 1.00 29.83 ? ? ? ? ? ? 254  PHE A CG  1 
ATOM   1947 C CD1 . PHE A 1 274 ? 16.111  -11.494 -58.642 1.00 26.42 ? ? ? ? ? ? 254  PHE A CD1 1 
ATOM   1948 C CD2 . PHE A 1 274 ? 18.023  -11.246 -57.236 1.00 32.25 ? ? ? ? ? ? 254  PHE A CD2 1 
ATOM   1949 C CE1 . PHE A 1 274 ? 15.348  -11.878 -57.546 1.00 31.62 ? ? ? ? ? ? 254  PHE A CE1 1 
ATOM   1950 C CE2 . PHE A 1 274 ? 17.268  -11.632 -56.142 1.00 37.63 ? ? ? ? ? ? 254  PHE A CE2 1 
ATOM   1951 C CZ  . PHE A 1 274 ? 15.929  -11.944 -56.301 1.00 29.49 ? ? ? ? ? ? 254  PHE A CZ  1 
ATOM   1952 N N   . THR A 1 275 ? 20.407  -11.375 -62.007 1.00 26.38 ? ? ? ? ? ? 255  THR A N   1 
ATOM   1953 C CA  . THR A 1 275 ? 21.168  -10.673 -63.036 1.00 27.17 ? ? ? ? ? ? 255  THR A CA  1 
ATOM   1954 C C   . THR A 1 275 ? 21.968  -11.581 -63.970 1.00 26.04 ? ? ? ? ? ? 255  THR A C   1 
ATOM   1955 O O   . THR A 1 275 ? 22.439  -11.141 -65.024 1.00 30.44 ? ? ? ? ? ? 255  THR A O   1 
ATOM   1956 C CB  . THR A 1 275 ? 22.146  -9.663  -62.409 1.00 37.39 ? ? ? ? ? ? 255  THR A CB  1 
ATOM   1957 O OG1 . THR A 1 275 ? 23.137  -10.368 -61.649 1.00 38.48 ? ? ? ? ? ? 255  THR A OG1 1 
ATOM   1958 C CG2 . THR A 1 275 ? 21.402  -8.689  -61.500 1.00 37.40 ? ? ? ? ? ? 255  THR A CG2 1 
ATOM   1959 N N   . ASP A 1 276 ? 22.135  -12.839 -63.578 1.00 24.43 ? ? ? ? ? ? 256  ASP A N   1 
ATOM   1960 C CA  . ASP A 1 276 ? 22.869  -13.799 -64.391 1.00 24.02 ? ? ? ? ? ? 256  ASP A CA  1 
ATOM   1961 C C   . ASP A 1 276 ? 21.904  -14.821 -64.969 1.00 23.05 ? ? ? ? ? ? 256  ASP A C   1 
ATOM   1962 O O   . ASP A 1 276 ? 20.862  -15.098 -64.377 1.00 30.40 ? ? ? ? ? ? 256  ASP A O   1 
ATOM   1963 C CB  . ASP A 1 276 ? 23.956  -14.487 -63.559 1.00 25.31 ? ? ? ? ? ? 256  ASP A CB  1 
ATOM   1964 C CG  . ASP A 1 276 ? 24.959  -13.503 -62.994 1.00 31.19 ? ? ? ? ? ? 256  ASP A CG  1 
ATOM   1965 O OD1 . ASP A 1 276 ? 25.248  -12.493 -63.676 1.00 35.07 ? ? ? ? ? ? 256  ASP A OD1 1 
ATOM   1966 O OD2 . ASP A 1 276 ? 25.450  -13.720 -61.866 1.00 29.12 ? ? ? ? ? ? 256  ASP A OD2 1 
ATOM   1967 N N   . GLU A 1 277 ? 22.238  -15.373 -66.129 1.00 28.63 ? ? ? ? ? ? 257  GLU A N   1 
ATOM   1968 C CA  . GLU A 1 277 ? 21.361  -16.349 -66.758 1.00 26.31 ? ? ? ? ? ? 257  GLU A CA  1 
ATOM   1969 C C   . GLU A 1 277 ? 21.306  -17.634 -65.939 1.00 26.28 ? ? ? ? ? ? 257  GLU A C   1 
ATOM   1970 O O   . GLU A 1 277 ? 22.340  -18.216 -65.614 1.00 28.80 ? ? ? ? ? ? 257  GLU A O   1 
ATOM   1971 C CB  . GLU A 1 277 ? 21.819  -16.661 -68.184 1.00 30.75 ? ? ? ? ? ? 257  GLU A CB  1 
ATOM   1972 C CG  . GLU A 1 277 ? 20.926  -17.674 -68.881 1.00 33.45 ? ? ? ? ? ? 257  GLU A CG  1 
ATOM   1973 C CD  . GLU A 1 277 ? 21.353  -17.966 -70.302 1.00 44.76 ? ? ? ? ? ? 257  GLU A CD  1 
ATOM   1974 O OE1 . GLU A 1 277 ? 20.486  -18.370 -71.104 1.00 44.99 ? ? ? ? ? ? 257  GLU A OE1 1 
ATOM   1975 O OE2 . GLU A 1 277 ? 22.551  -17.798 -70.617 1.00 48.48 ? ? ? ? ? ? 257  GLU A OE2 1 
ATOM   1976 N N   . ILE A 1 278 ? 20.092  -18.059 -65.605 1.00 24.83 ? ? ? ? ? ? 258  ILE A N   1 
ATOM   1977 C CA  . ILE A 1 278 ? 19.881  -19.316 -64.895 1.00 23.65 ? ? ? ? ? ? 258  ILE A CA  1 
ATOM   1978 C C   . ILE A 1 278 ? 20.206  -20.482 -65.826 1.00 26.57 ? ? ? ? ? ? 258  ILE A C   1 
ATOM   1979 O O   . ILE A 1 278 ? 19.777  -20.493 -66.986 1.00 27.79 ? ? ? ? ? ? 258  ILE A O   1 
ATOM   1980 C CB  . ILE A 1 278 ? 18.425  -19.413 -64.380 1.00 24.50 ? ? ? ? ? ? 258  ILE A CB  1 
ATOM   1981 C CG1 . ILE A 1 278 ? 18.148  -18.295 -63.367 1.00 23.61 ? ? ? ? ? ? 258  ILE A CG1 1 
ATOM   1982 C CG2 . ILE A 1 278 ? 18.138  -20.792 -63.758 1.00 23.24 ? ? ? ? ? ? 258  ILE A CG2 1 
ATOM   1983 C CD1 . ILE A 1 278 ? 16.683  -18.151 -63.003 1.00 27.30 ? ? ? ? ? ? 258  ILE A CD1 1 
ATOM   1984 N N   . PRO A 1 279 ? 20.986  -21.462 -65.333 1.00 23.70 ? ? ? ? ? ? 259  PRO A N   1 
ATOM   1985 C CA  . PRO A 1 279 ? 21.327  -22.636 -66.142 1.00 25.02 ? ? ? ? ? ? 259  PRO A CA  1 
ATOM   1986 C C   . PRO A 1 279 ? 20.093  -23.281 -66.772 1.00 24.60 ? ? ? ? ? ? 259  PRO A C   1 
ATOM   1987 O O   . PRO A 1 279 ? 19.019  -23.273 -66.170 1.00 26.19 ? ? ? ? ? ? 259  PRO A O   1 
ATOM   1988 C CB  . PRO A 1 279 ? 21.965  -23.583 -65.123 1.00 27.72 ? ? ? ? ? ? 259  PRO A CB  1 
ATOM   1989 C CG  . PRO A 1 279 ? 22.584  -22.664 -64.111 1.00 25.35 ? ? ? ? ? ? 259  PRO A CG  1 
ATOM   1990 C CD  . PRO A 1 279 ? 21.627  -21.500 -64.005 1.00 24.00 ? ? ? ? ? ? 259  PRO A CD  1 
ATOM   1991 N N   . HIS A 1 280 ? 20.259  -23.815 -67.977 1.00 27.72 ? ? ? ? ? ? 260  HIS A N   1 
ATOM   1992 C CA  . HIS A 1 280 ? 19.177  -24.480 -68.694 1.00 23.23 ? ? ? ? ? ? 260  HIS A CA  1 
ATOM   1993 C C   . HIS A 1 280 ? 18.968  -25.887 -68.143 1.00 24.90 ? ? ? ? ? ? 260  HIS A C   1 
ATOM   1994 O O   . HIS A 1 280 ? 19.932  -26.588 -67.822 1.00 27.43 ? ? ? ? ? ? 260  HIS A O   1 
ATOM   1995 C CB  . HIS A 1 280 ? 19.502  -24.555 -70.185 1.00 28.89 ? ? ? ? ? ? 260  HIS A CB  1 
ATOM   1996 C CG  . HIS A 1 280 ? 19.805  -23.226 -70.803 1.00 38.84 ? ? ? ? ? ? 260  HIS A CG  1 
ATOM   1997 N ND1 . HIS A 1 280 ? 20.387  -23.099 -72.047 1.00 45.77 ? ? ? ? ? ? 260  HIS A ND1 1 
ATOM   1998 C CD2 . HIS A 1 280 ? 19.605  -21.965 -70.351 1.00 39.08 ? ? ? ? ? ? 260  HIS A CD2 1 
ATOM   1999 C CE1 . HIS A 1 280 ? 20.535  -21.817 -72.333 1.00 45.94 ? ? ? ? ? ? 260  HIS A CE1 1 
ATOM   2000 N NE2 . HIS A 1 280 ? 20.068  -21.108 -71.320 1.00 43.60 ? ? ? ? ? ? 260  HIS A NE2 1 
ATOM   2001 N N   . ALA A 1 281 ? 17.709  -26.290 -68.035 1.00 23.60 ? ? ? ? ? ? 261  ALA A N   1 
ATOM   2002 C CA  . ALA A 1 281 ? 17.349  -27.616 -67.542 1.00 22.22 ? ? ? ? ? ? 261  ALA A CA  1 
ATOM   2003 C C   . ALA A 1 281 ? 15.902  -27.925 -67.908 1.00 26.24 ? ? ? ? ? ? 261  ALA A C   1 
ATOM   2004 O O   . ALA A 1 281 ? 15.151  -27.034 -68.304 1.00 25.12 ? ? ? ? ? ? 261  ALA A O   1 
ATOM   2005 C CB  . ALA A 1 281 ? 17.536  -27.691 -66.021 1.00 21.68 ? ? ? ? ? ? 261  ALA A CB  1 
ATOM   2006 N N   . ASP A 1 282 ? 15.509  -29.186 -67.758 1.00 23.44 ? ? ? ? ? ? 262  ASP A N   1 
ATOM   2007 C CA  . ASP A 1 282 ? 14.127  -29.592 -67.993 1.00 22.35 ? ? ? ? ? ? 262  ASP A CA  1 
ATOM   2008 C C   . ASP A 1 282 ? 13.204  -29.007 -66.938 1.00 23.17 ? ? ? ? ? ? 262  ASP A C   1 
ATOM   2009 O O   . ASP A 1 282 ? 12.011  -28.825 -67.174 1.00 24.15 ? ? ? ? ? ? 262  ASP A O   1 
ATOM   2010 C CB  . ASP A 1 282 ? 13.995  -31.116 -67.949 1.00 23.32 ? ? ? ? ? ? 262  ASP A CB  1 
ATOM   2011 C CG  . ASP A 1 282 ? 14.641  -31.799 -69.131 1.00 27.00 ? ? ? ? ? ? 262  ASP A CG  1 
ATOM   2012 O OD1 . ASP A 1 282 ? 14.996  -31.123 -70.129 1.00 29.51 ? ? ? ? ? ? 262  ASP A OD1 1 
ATOM   2013 O OD2 . ASP A 1 282 ? 14.778  -33.038 -69.070 1.00 25.10 ? ? ? ? ? ? 262  ASP A OD2 1 
ATOM   2014 N N   . ALA A 1 283 ? 13.751  -28.742 -65.758 1.00 18.63 ? ? ? ? ? ? 263  ALA A N   1 
ATOM   2015 C CA  . ALA A 1 283 ? 12.967  -28.196 -64.665 1.00 18.08 ? ? ? ? ? ? 263  ALA A CA  1 
ATOM   2016 C C   . ALA A 1 283 ? 13.778  -27.152 -63.929 1.00 19.58 ? ? ? ? ? ? 263  ALA A C   1 
ATOM   2017 O O   . ALA A 1 283 ? 14.980  -27.326 -63.701 1.00 19.88 ? ? ? ? ? ? 263  ALA A O   1 
ATOM   2018 C CB  . ALA A 1 283 ? 12.537  -29.297 -63.705 1.00 19.91 ? ? ? ? ? ? 263  ALA A CB  1 
ATOM   2019 N N   . VAL A 1 284 ? 13.121  -26.054 -63.578 1.00 14.95 ? ? ? ? ? ? 264  VAL A N   1 
ATOM   2020 C CA  . VAL A 1 284 ? 13.736  -25.034 -62.752 1.00 15.02 ? ? ? ? ? ? 264  VAL A CA  1 
ATOM   2021 C C   . VAL A 1 284 ? 13.039  -25.080 -61.403 1.00 16.87 ? ? ? ? ? ? 264  VAL A C   1 
ATOM   2022 O O   . VAL A 1 284 ? 11.822  -24.877 -61.324 1.00 17.75 ? ? ? ? ? ? 264  VAL A O   1 
ATOM   2023 C CB  . VAL A 1 284 ? 13.567  -23.633 -63.374 1.00 19.61 ? ? ? ? ? ? 264  VAL A CB  1 
ATOM   2024 C CG1 . VAL A 1 284 ? 14.130  -22.563 -62.443 1.00 17.09 ? ? ? ? ? ? 264  VAL A CG1 1 
ATOM   2025 C CG2 . VAL A 1 284 ? 14.232  -23.572 -64.736 1.00 22.20 ? ? ? ? ? ? 264  VAL A CG2 1 
ATOM   2026 N N   . LEU A 1 285 ? 13.809  -25.355 -60.348 1.00 13.59 ? ? ? ? ? ? 265  LEU A N   1 
ATOM   2027 C CA  . LEU A 1 285 ? 13.281  -25.528 -58.997 1.00 15.12 ? ? ? ? ? ? 265  LEU A CA  1 
ATOM   2028 C C   . LEU A 1 285 ? 13.641  -24.344 -58.111 1.00 13.84 ? ? ? ? ? ? 265  LEU A C   1 
ATOM   2029 O O   . LEU A 1 285 ? 14.798  -23.933 -58.041 1.00 15.15 ? ? ? ? ? ? 265  LEU A O   1 
ATOM   2030 C CB  . LEU A 1 285 ? 13.820  -26.833 -58.369 1.00 14.31 ? ? ? ? ? ? 265  LEU A CB  1 
ATOM   2031 C CG  . LEU A 1 285 ? 13.578  -27.043 -56.871 1.00 13.63 ? ? ? ? ? ? 265  LEU A CG  1 
ATOM   2032 C CD1 . LEU A 1 285 ? 12.082  -27.230 -56.613 1.00 15.49 ? ? ? ? ? ? 265  LEU A CD1 1 
ATOM   2033 C CD2 . LEU A 1 285 ? 14.379  -28.233 -56.331 1.00 16.04 ? ? ? ? ? ? 265  LEU A CD2 1 
ATOM   2034 N N   . PHE A 1 286 ? 12.636  -23.794 -57.436 1.00 13.07 ? ? ? ? ? ? 266  PHE A N   1 
ATOM   2035 C CA  . PHE A 1 286 ? 12.865  -22.778 -56.418 1.00 13.38 ? ? ? ? ? ? 266  PHE A CA  1 
ATOM   2036 C C   . PHE A 1 286 ? 12.291  -23.291 -55.115 1.00 13.77 ? ? ? ? ? ? 266  PHE A C   1 
ATOM   2037 O O   . PHE A 1 286 ? 11.066  -23.326 -54.949 1.00 14.48 ? ? ? ? ? ? 266  PHE A O   1 
ATOM   2038 C CB  . PHE A 1 286 ? 12.134  -21.475 -56.745 1.00 12.54 ? ? ? ? ? ? 266  PHE A CB  1 
ATOM   2039 C CG  . PHE A 1 286 ? 12.646  -20.747 -57.956 1.00 13.86 ? ? ? ? ? ? 266  PHE A CG  1 
ATOM   2040 C CD1 . PHE A 1 286 ? 13.705  -19.850 -57.848 1.00 15.65 ? ? ? ? ? ? 266  PHE A CD1 1 
ATOM   2041 C CD2 . PHE A 1 286 ? 12.029  -20.902 -59.180 1.00 14.43 ? ? ? ? ? ? 266  PHE A CD2 1 
ATOM   2042 C CE1 . PHE A 1 286 ? 14.149  -19.148 -58.950 1.00 17.19 ? ? ? ? ? ? 266  PHE A CE1 1 
ATOM   2043 C CE2 . PHE A 1 286 ? 12.476  -20.210 -60.291 1.00 17.53 ? ? ? ? ? ? 266  PHE A CE2 1 
ATOM   2044 C CZ  . PHE A 1 286 ? 13.543  -19.332 -60.169 1.00 17.83 ? ? ? ? ? ? 266  PHE A CZ  1 
ATOM   2045 N N   . LYS A 1 287 ? 13.164  -23.689 -54.194 1.00 12.78 ? ? ? ? ? ? 267  LYS A N   1 
ATOM   2046 C CA  . LYS A 1 287 ? 12.712  -24.172 -52.883 1.00 12.79 ? ? ? ? ? ? 267  LYS A CA  1 
ATOM   2047 C C   . LYS A 1 287 ? 12.939  -23.124 -51.803 1.00 12.24 ? ? ? ? ? ? 267  LYS A C   1 
ATOM   2048 O O   . LYS A 1 287 ? 14.081  -22.800 -51.459 1.00 14.49 ? ? ? ? ? ? 267  LYS A O   1 
ATOM   2049 C CB  . LYS A 1 287 ? 13.402  -25.506 -52.545 1.00 13.77 ? ? ? ? ? ? 267  LYS A CB  1 
ATOM   2050 C CG  . LYS A 1 287 ? 13.061  -26.101 -51.166 1.00 14.80 ? ? ? ? ? ? 267  LYS A CG  1 
ATOM   2051 C CD  . LYS A 1 287 ? 14.095  -25.743 -50.106 1.00 15.17 ? ? ? ? ? ? 267  LYS A CD  1 
ATOM   2052 C CE  . LYS A 1 287 ? 13.654  -26.214 -48.694 1.00 15.00 ? ? ? ? ? ? 267  LYS A CE  1 
ATOM   2053 N NZ  . LYS A 1 287 ? 14.612  -25.789 -47.616 1.00 15.59 ? ? ? ? ? ? 267  LYS A NZ  1 
ATOM   2054 N N   . TRP A 1 288 ? 11.836  -22.571 -51.293 1.00 14.19 ? ? ? ? ? ? 268  TRP A N   1 
ATOM   2055 C CA  . TRP A 1 288 ? 11.889  -21.547 -50.247 1.00 13.67 ? ? ? ? ? ? 268  TRP A CA  1 
ATOM   2056 C C   . TRP A 1 288 ? 12.762  -20.363 -50.642 1.00 14.66 ? ? ? ? ? ? 268  TRP A C   1 
ATOM   2057 O O   . TRP A 1 288 ? 13.529  -19.839 -49.812 1.00 20.75 ? ? ? ? ? ? 268  TRP A O   1 
ATOM   2058 C CB  . TRP A 1 288 ? 12.410  -22.141 -48.933 1.00 16.52 ? ? ? ? ? ? 268  TRP A CB  1 
ATOM   2059 C CG  . TRP A 1 288 ? 11.544  -21.964 -47.704 1.00 13.21 ? ? ? ? ? ? 268  TRP A CG  1 
ATOM   2060 C CD1 . TRP A 1 288 ? 10.273  -21.456 -47.633 1.00 13.86 ? ? ? ? ? ? 268  TRP A CD1 1 
ATOM   2061 C CD2 . TRP A 1 288 ? 11.903  -22.346 -46.372 1.00 12.62 ? ? ? ? ? ? 268  TRP A CD2 1 
ATOM   2062 N NE1 . TRP A 1 288 ? 9.829   -21.489 -46.320 1.00 13.75 ? ? ? ? ? ? 268  TRP A NE1 1 
ATOM   2063 C CE2 . TRP A 1 288 ? 10.814  -22.026 -45.532 1.00 13.51 ? ? ? ? ? ? 268  TRP A CE2 1 
ATOM   2064 C CE3 . TRP A 1 288 ? 13.048  -22.916 -45.807 1.00 17.89 ? ? ? ? ? ? 268  TRP A CE3 1 
ATOM   2065 C CZ2 . TRP A 1 288 ? 10.832  -22.278 -44.158 1.00 17.49 ? ? ? ? ? ? 268  TRP A CZ2 1 
ATOM   2066 C CZ3 . TRP A 1 288 ? 13.071  -23.152 -44.452 1.00 19.48 ? ? ? ? ? ? 268  TRP A CZ3 1 
ATOM   2067 C CH2 . TRP A 1 288 ? 11.971  -22.839 -43.640 1.00 19.41 ? ? ? ? ? ? 268  TRP A CH2 1 
ATOM   2068 N N   . VAL A 1 289 ? 12.676  -19.961 -51.911 1.00 13.55 ? ? ? ? ? ? 269  VAL A N   1 
ATOM   2069 C CA  . VAL A 1 289 ? 13.428  -18.840 -52.449 1.00 14.36 ? ? ? ? ? ? 269  VAL A CA  1 
ATOM   2070 C C   . VAL A 1 289 ? 12.524  -17.686 -52.882 1.00 15.41 ? ? ? ? ? ? 269  VAL A C   1 
ATOM   2071 O O   . VAL A 1 289 ? 12.777  -16.533 -52.536 1.00 17.34 ? ? ? ? ? ? 269  VAL A O   1 
ATOM   2072 C CB  . VAL A 1 289 ? 14.301  -19.295 -53.648 1.00 18.35 ? ? ? ? ? ? 269  VAL A CB  1 
ATOM   2073 C CG1 . VAL A 1 289 ? 14.878  -18.090 -54.406 1.00 22.55 ? ? ? ? ? ? 269  VAL A CG1 1 
ATOM   2074 C CG2 . VAL A 1 289 ? 15.403  -20.209 -53.154 1.00 18.89 ? ? ? ? ? ? 269  VAL A CG2 1 
ATOM   2075 N N   . LEU A 1 290 ? 11.468  -17.980 -53.639 1.00 14.78 ? ? ? ? ? ? 270  LEU A N   1 
ATOM   2076 C CA  . LEU A 1 290 ? 10.638  -16.898 -54.176 1.00 14.23 ? ? ? ? ? ? 270  LEU A CA  1 
ATOM   2077 C C   . LEU A 1 290 ? 9.903   -16.143 -53.070 1.00 16.59 ? ? ? ? ? ? 270  LEU A C   1 
ATOM   2078 O O   . LEU A 1 290 ? 9.582   -14.968 -53.225 1.00 15.71 ? ? ? ? ? ? 270  LEU A O   1 
ATOM   2079 C CB  . LEU A 1 290 ? 9.638   -17.445 -55.198 1.00 12.37 ? ? ? ? ? ? 270  LEU A CB  1 
ATOM   2080 C CG  . LEU A 1 290 ? 10.257  -18.139 -56.416 1.00 14.60 ? ? ? ? ? ? 270  LEU A CG  1 
ATOM   2081 C CD1 . LEU A 1 290 ? 9.132   -18.592 -57.347 1.00 17.50 ? ? ? ? ? ? 270  LEU A CD1 1 
ATOM   2082 C CD2 . LEU A 1 290 ? 11.232  -17.233 -57.166 1.00 17.93 ? ? ? ? ? ? 270  LEU A CD2 1 
ATOM   2083 N N   . CYS A 1 291 ? 9.651   -16.826 -51.961 1.00 14.83 ? ? ? ? ? ? 271  CYS A N   1 
ATOM   2084 C CA  . CYS A 1 291 ? 9.044   -16.194 -50.797 1.00 14.12 ? ? ? ? ? ? 271  CYS A CA  1 
ATOM   2085 C C   . CYS A 1 291 ? 9.906   -15.071 -50.220 1.00 15.11 ? ? ? ? ? ? 271  CYS A C   1 
ATOM   2086 O O   . CYS A 1 291 ? 9.413   -14.265 -49.445 1.00 17.00 ? ? ? ? ? ? 271  CYS A O   1 
ATOM   2087 C CB  . CYS A 1 291 ? 8.744   -17.232 -49.717 1.00 15.88 ? ? ? ? ? ? 271  CYS A CB  1 
ATOM   2088 S SG  . CYS A 1 291 ? 10.216  -18.168 -49.185 1.00 17.85 ? ? ? ? ? ? 271  CYS A SG  1 
ATOM   2089 N N   . ASP A 1 292 ? 11.183  -15.008 -50.593 1.00 15.64 ? ? ? ? ? ? 272  ASP A N   1 
ATOM   2090 C CA  . ASP A 1 292 ? 12.063  -13.970 -50.045 1.00 17.43 ? ? ? ? ? ? 272  ASP A CA  1 
ATOM   2091 C C   . ASP A 1 292 ? 11.947  -12.629 -50.779 1.00 16.07 ? ? ? ? ? ? 272  ASP A C   1 
ATOM   2092 O O   . ASP A 1 292 ? 12.512  -11.617 -50.334 1.00 17.71 ? ? ? ? ? ? 272  ASP A O   1 
ATOM   2093 C CB  . ASP A 1 292 ? 13.536  -14.408 -50.105 1.00 16.39 ? ? ? ? ? ? 272  ASP A CB  1 
ATOM   2094 C CG  . ASP A 1 292 ? 13.839  -15.641 -49.273 1.00 18.37 ? ? ? ? ? ? 272  ASP A CG  1 
ATOM   2095 O OD1 . ASP A 1 292 ? 12.999  -16.098 -48.476 1.00 19.70 ? ? ? ? ? ? 272  ASP A OD1 1 
ATOM   2096 O OD2 . ASP A 1 292 ? 14.970  -16.150 -49.425 1.00 27.12 ? ? ? ? ? ? 272  ASP A OD2 1 
ATOM   2097 N N   . TRP A 1 293 ? 11.203  -12.602 -51.886 1.00 15.79 ? ? ? ? ? ? 273  TRP A N   1 
ATOM   2098 C CA  . TRP A 1 293 ? 11.294  -11.489 -52.835 1.00 15.17 ? ? ? ? ? ? 273  TRP A CA  1 
ATOM   2099 C C   . TRP A 1 293 ? 9.926   -11.009 -53.281 1.00 16.60 ? ? ? ? ? ? 273  TRP A C   1 
ATOM   2100 O O   . TRP A 1 293 ? 8.968   -11.788 -53.266 1.00 18.42 ? ? ? ? ? ? 273  TRP A O   1 
ATOM   2101 C CB  . TRP A 1 293 ? 12.122  -11.927 -54.053 1.00 16.92 ? ? ? ? ? ? 273  TRP A CB  1 
ATOM   2102 C CG  . TRP A 1 293 ? 13.500  -12.357 -53.646 1.00 19.07 ? ? ? ? ? ? 273  TRP A CG  1 
ATOM   2103 C CD1 . TRP A 1 293 ? 13.976  -13.629 -53.576 1.00 19.40 ? ? ? ? ? ? 273  TRP A CD1 1 
ATOM   2104 C CD2 . TRP A 1 293 ? 14.550  -11.506 -53.182 1.00 18.13 ? ? ? ? ? ? 273  TRP A CD2 1 
ATOM   2105 N NE1 . TRP A 1 293 ? 15.280  -13.625 -53.120 1.00 19.74 ? ? ? ? ? ? 273  TRP A NE1 1 
ATOM   2106 C CE2 . TRP A 1 293 ? 15.647  -12.330 -52.865 1.00 20.10 ? ? ? ? ? ? 273  TRP A CE2 1 
ATOM   2107 C CE3 . TRP A 1 293 ? 14.670  -10.124 -53.009 1.00 18.37 ? ? ? ? ? ? 273  TRP A CE3 1 
ATOM   2108 C CZ2 . TRP A 1 293 ? 16.856  -11.815 -52.399 1.00 19.93 ? ? ? ? ? ? 273  TRP A CZ2 1 
ATOM   2109 C CZ3 . TRP A 1 293 ? 15.864  -9.620  -52.536 1.00 21.56 ? ? ? ? ? ? 273  TRP A CZ3 1 
ATOM   2110 C CH2 . TRP A 1 293 ? 16.942  -10.461 -52.247 1.00 21.94 ? ? ? ? ? ? 273  TRP A CH2 1 
ATOM   2111 N N   . PRO A 1 294 ? 9.826   -9.724  -53.665 1.00 18.01 ? ? ? ? ? ? 274  PRO A N   1 
ATOM   2112 C CA  . PRO A 1 294 ? 8.542   -9.147  -54.071 1.00 18.24 ? ? ? ? ? ? 274  PRO A CA  1 
ATOM   2113 C C   . PRO A 1 294 ? 8.199   -9.448  -55.514 1.00 18.82 ? ? ? ? ? ? 274  PRO A C   1 
ATOM   2114 O O   . PRO A 1 294 ? 9.018   -9.996  -56.255 1.00 17.61 ? ? ? ? ? ? 274  PRO A O   1 
ATOM   2115 C CB  . PRO A 1 294 ? 8.759   -7.646  -53.882 1.00 22.09 ? ? ? ? ? ? 274  PRO A CB  1 
ATOM   2116 C CG  . PRO A 1 294 ? 10.210  -7.453  -54.109 1.00 22.37 ? ? ? ? ? ? 274  PRO A CG  1 
ATOM   2117 C CD  . PRO A 1 294 ? 10.899  -8.712  -53.641 1.00 18.59 ? ? ? ? ? ? 274  PRO A CD  1 
ATOM   2118 N N   . ASP A 1 295 ? 6.984   -9.087  -55.909 1.00 19.62 ? ? ? ? ? ? 275  ASP A N   1 
ATOM   2119 C CA  . ASP A 1 295 ? 6.456   -9.531  -57.192 1.00 24.13 ? ? ? ? ? ? 275  ASP A CA  1 
ATOM   2120 C C   . ASP A 1 295 ? 7.262   -9.068  -58.402 1.00 21.40 ? ? ? ? ? ? 275  ASP A C   1 
ATOM   2121 O O   . ASP A 1 295 ? 7.412   -9.819  -59.362 1.00 21.83 ? ? ? ? ? ? 275  ASP A O   1 
ATOM   2122 C CB  . ASP A 1 295 ? 4.994   -9.104  -57.355 1.00 25.55 ? ? ? ? ? ? 275  ASP A CB  1 
ATOM   2123 C CG  . ASP A 1 295 ? 4.040   -9.923  -56.502 1.00 35.61 ? ? ? ? ? ? 275  ASP A CG  1 
ATOM   2124 O OD1 . ASP A 1 295 ? 4.492   -10.875 -55.832 1.00 30.59 ? ? ? ? ? ? 275  ASP A OD1 1 
ATOM   2125 O OD2 . ASP A 1 295 ? 2.827   -9.618  -56.518 1.00 39.78 ? ? ? ? ? ? 275  ASP A OD2 1 
ATOM   2126 N N   . GLU A 1 296 ? 7.770   -7.838  -58.373 1.00 21.36 ? ? ? ? ? ? 276  GLU A N   1 
ATOM   2127 C CA  . GLU A 1 296 ? 8.449   -7.283  -59.543 1.00 23.42 ? ? ? ? ? ? 276  GLU A CA  1 
ATOM   2128 C C   . GLU A 1 296 ? 9.678   -8.102  -59.976 1.00 24.29 ? ? ? ? ? ? 276  GLU A C   1 
ATOM   2129 O O   . GLU A 1 296 ? 9.747   -8.543  -61.128 1.00 22.70 ? ? ? ? ? ? 276  GLU A O   1 
ATOM   2130 C CB  . GLU A 1 296 ? 8.763   -5.791  -59.346 1.00 28.91 ? ? ? ? ? ? 276  GLU A CB  1 
ATOM   2131 C CG  . GLU A 1 296 ? 9.645   -5.161  -60.398 1.00 41.40 ? ? ? ? ? ? 276  GLU A CG  1 
ATOM   2132 C CD  . GLU A 1 296 ? 9.878   -3.684  -60.123 1.00 53.73 ? ? ? ? ? ? 276  GLU A CD  1 
ATOM   2133 O OE1 . GLU A 1 296 ? 9.033   -2.861  -60.536 1.00 58.44 ? ? ? ? ? ? 276  GLU A OE1 1 
ATOM   2134 O OE2 . GLU A 1 296 ? 10.898  -3.349  -59.481 1.00 56.11 ? ? ? ? ? ? 276  GLU A OE2 1 
ATOM   2135 N N   . PRO A 1 297 ? 10.637  -8.338  -59.061 1.00 19.94 ? ? ? ? ? ? 277  PRO A N   1 
ATOM   2136 C CA  . PRO A 1 297 ? 11.757  -9.175  -59.503 1.00 22.03 ? ? ? ? ? ? 277  PRO A CA  1 
ATOM   2137 C C   . PRO A 1 297 ? 11.372  -10.636 -59.701 1.00 19.71 ? ? ? ? ? ? 277  PRO A C   1 
ATOM   2138 O O   . PRO A 1 297 ? 11.984  -11.295 -60.542 1.00 22.14 ? ? ? ? ? ? 277  PRO A O   1 
ATOM   2139 C CB  . PRO A 1 297 ? 12.777  -9.043  -58.366 1.00 23.57 ? ? ? ? ? ? 277  PRO A CB  1 
ATOM   2140 C CG  . PRO A 1 297 ? 11.993  -8.615  -57.192 1.00 23.16 ? ? ? ? ? ? 277  PRO A CG  1 
ATOM   2141 C CD  . PRO A 1 297 ? 10.879  -7.772  -57.721 1.00 20.22 ? ? ? ? ? ? 277  PRO A CD  1 
ATOM   2142 N N   . VAL A 1 298 ? 10.387  -11.134 -58.962 1.00 18.98 ? ? ? ? ? ? 278  VAL A N   1 
ATOM   2143 C CA  . VAL A 1 298 ? 9.986   -12.529 -59.137 1.00 17.19 ? ? ? ? ? ? 278  VAL A CA  1 
ATOM   2144 C C   . VAL A 1 298 ? 9.371   -12.710 -60.528 1.00 18.62 ? ? ? ? ? ? 278  VAL A C   1 
ATOM   2145 O O   . VAL A 1 298 ? 9.724   -13.648 -61.244 1.00 18.84 ? ? ? ? ? ? 278  VAL A O   1 
ATOM   2146 C CB  . VAL A 1 298 ? 9.022   -12.997 -58.036 1.00 16.24 ? ? ? ? ? ? 278  VAL A CB  1 
ATOM   2147 C CG1 . VAL A 1 298 ? 8.447   -14.374 -58.373 1.00 18.65 ? ? ? ? ? ? 278  VAL A CG1 1 
ATOM   2148 C CG2 . VAL A 1 298 ? 9.749   -13.046 -56.705 1.00 20.52 ? ? ? ? ? ? 278  VAL A CG2 1 
ATOM   2149 N N   . LEU A 1 299 ? 8.479   -11.797 -60.917 1.00 18.05 ? ? ? ? ? ? 279  LEU A N   1 
ATOM   2150 C CA  . LEU A 1 299 ? 7.854   -11.871 -62.238 1.00 19.74 ? ? ? ? ? ? 279  LEU A CA  1 
ATOM   2151 C C   . LEU A 1 299 ? 8.880   -11.836 -63.362 1.00 21.38 ? ? ? ? ? ? 279  LEU A C   1 
ATOM   2152 O O   . LEU A 1 299 ? 8.824   -12.635 -64.299 1.00 21.75 ? ? ? ? ? ? 279  LEU A O   1 
ATOM   2153 C CB  . LEU A 1 299 ? 6.858   -10.731 -62.428 1.00 20.57 ? ? ? ? ? ? 279  LEU A CB  1 
ATOM   2154 C CG  . LEU A 1 299 ? 6.177   -10.697 -63.792 1.00 23.18 ? ? ? ? ? ? 279  LEU A CG  1 
ATOM   2155 C CD1 . LEU A 1 299 ? 5.383   -11.978 -64.033 1.00 26.38 ? ? ? ? ? ? 279  LEU A CD1 1 
ATOM   2156 C CD2 . LEU A 1 299 ? 5.295   -9.472  -63.905 1.00 24.86 ? ? ? ? ? ? 279  LEU A CD2 1 
ATOM   2157 N N   . LYS A 1 300 ? 9.823   -10.908 -63.257 1.00 22.53 ? ? ? ? ? ? 280  LYS A N   1 
ATOM   2158 C CA  . LYS A 1 300 ? 10.871  -10.766 -64.255 1.00 22.79 ? ? ? ? ? ? 280  LYS A CA  1 
ATOM   2159 C C   . LYS A 1 300 ? 11.620  -12.076 -64.426 1.00 19.82 ? ? ? ? ? ? 280  LYS A C   1 
ATOM   2160 O O   . LYS A 1 300 ? 11.867  -12.522 -65.551 1.00 25.17 ? ? ? ? ? ? 280  LYS A O   1 
ATOM   2161 C CB  . LYS A 1 300 ? 11.843  -9.656  -63.848 1.00 23.58 ? ? ? ? ? ? 280  LYS A CB  1 
ATOM   2162 C CG  . LYS A 1 300 ? 12.980  -9.438  -64.830 1.00 24.84 ? ? ? ? ? ? 280  LYS A CG  1 
ATOM   2163 C CD  . LYS A 1 300 ? 13.814  -8.233  -64.446 1.00 31.53 ? ? ? ? ? ? 280  LYS A CD  1 
ATOM   2164 C CE  . LYS A 1 300 ? 14.956  -8.035  -65.424 1.00 40.75 ? ? ? ? ? ? 280  LYS A CE  1 
ATOM   2165 N NZ  . LYS A 1 300 ? 15.696  -6.775  -65.148 1.00 48.31 ? ? ? ? ? ? 280  LYS A NZ  1 
ATOM   2166 N N   . MET A 1 301 ? 11.950  -12.692 -63.298 1.00 22.73 ? ? ? ? ? ? 281  MET A N   1 
ATOM   2167 C CA  . MET A 1 301 ? 12.682  -13.948 -63.289 1.00 21.13 ? ? ? ? ? ? 281  MET A CA  1 
ATOM   2168 C C   . MET A 1 301 ? 11.829  -15.088 -63.847 1.00 21.21 ? ? ? ? ? ? 281  MET A C   1 
ATOM   2169 O O   . MET A 1 301 ? 12.319  -15.920 -64.607 1.00 23.23 ? ? ? ? ? ? 281  MET A O   1 
ATOM   2170 C CB  . MET A 1 301 ? 13.184  -14.250 -61.877 1.00 24.37 ? ? ? ? ? ? 281  MET A CB  1 
ATOM   2171 C CG  . MET A 1 301 ? 14.161  -15.397 -61.800 1.00 28.82 ? ? ? ? ? ? 281  MET A CG  1 
ATOM   2172 S SD  . MET A 1 301 ? 14.980  -15.441 -60.200 1.00 23.66 ? ? ? ? ? ? 281  MET A SD  1 
ATOM   2173 C CE  . MET A 1 301 ? 13.571  -15.358 -59.074 1.00 22.33 ? ? ? ? ? ? 281  MET A CE  1 
ATOM   2174 N N   . LEU A 1 302 ? 10.550  -15.110 -63.493 1.00 18.89 ? ? ? ? ? ? 282  LEU A N   1 
ATOM   2175 C CA  . LEU A 1 302 ? 9.648   -16.134 -64.016 1.00 21.52 ? ? ? ? ? ? 282  LEU A CA  1 
ATOM   2176 C C   . LEU A 1 302 ? 9.456   -16.019 -65.518 1.00 22.98 ? ? ? ? ? ? 282  LEU A C   1 
ATOM   2177 O O   . LEU A 1 302 ? 9.324   -17.033 -66.199 1.00 22.39 ? ? ? ? ? ? 282  LEU A O   1 
ATOM   2178 C CB  . LEU A 1 302 ? 8.293   -16.098 -63.306 1.00 20.13 ? ? ? ? ? ? 282  LEU A CB  1 
ATOM   2179 C CG  . LEU A 1 302 ? 8.373   -16.516 -61.833 1.00 21.50 ? ? ? ? ? ? 282  LEU A CG  1 
ATOM   2180 C CD1 . LEU A 1 302 ? 6.984   -16.773 -61.261 1.00 25.41 ? ? ? ? ? ? 282  LEU A CD1 1 
ATOM   2181 C CD2 . LEU A 1 302 ? 9.285   -17.735 -61.641 1.00 26.27 ? ? ? ? ? ? 282  LEU A CD2 1 
ATOM   2182 N N   . LYS A 1 303 ? 9.428   -14.791 -66.033 1.00 21.24 ? ? ? ? ? ? 283  LYS A N   1 
ATOM   2183 C CA  . LYS A 1 303 ? 9.348   -14.593 -67.483 1.00 23.51 ? ? ? ? ? ? 283  LYS A CA  1 
ATOM   2184 C C   . LYS A 1 303 ? 10.585  -15.141 -68.166 1.00 24.90 ? ? ? ? ? ? 283  LYS A C   1 
ATOM   2185 O O   . LYS A 1 303 ? 10.502  -15.716 -69.253 1.00 24.31 ? ? ? ? ? ? 283  LYS A O   1 
ATOM   2186 C CB  . LYS A 1 303 ? 9.189   -13.117 -67.838 1.00 25.29 ? ? ? ? ? ? 283  LYS A CB  1 
ATOM   2187 C CG  . LYS A 1 303 ? 7.808   -12.566 -67.528 1.00 26.24 ? ? ? ? ? ? 283  LYS A CG  1 
ATOM   2188 C CD  . LYS A 1 303 ? 7.666   -11.135 -68.011 1.00 28.99 ? ? ? ? ? ? 283  LYS A CD  1 
ATOM   2189 C CE  . LYS A 1 303 ? 6.298   -10.572 -67.654 1.00 32.66 ? ? ? ? ? ? 283  LYS A CE  1 
ATOM   2190 N NZ  . LYS A 1 303 ? 6.211   -9.116  -67.952 1.00 39.32 ? ? ? ? ? ? 283  LYS A NZ  1 
ATOM   2191 N N   . GLN A 1 304 ? 11.736  -14.957 -67.527 1.00 23.47 ? ? ? ? ? ? 284  GLN A N   1 
ATOM   2192 C CA  . GLN A 1 304 ? 12.974  -15.477 -68.088 1.00 25.04 ? ? ? ? ? ? 284  GLN A CA  1 
ATOM   2193 C C   . GLN A 1 304 ? 12.917  -16.998 -68.129 1.00 22.31 ? ? ? ? ? ? 284  GLN A C   1 
ATOM   2194 O O   . GLN A 1 304 ? 13.369  -17.617 -69.091 1.00 25.77 ? ? ? ? ? ? 284  GLN A O   1 
ATOM   2195 C CB  . GLN A 1 304 ? 14.185  -14.988 -67.289 1.00 26.20 ? ? ? ? ? ? 284  GLN A CB  1 
ATOM   2196 C CG  . GLN A 1 304 ? 14.481  -13.501 -67.504 1.00 31.26 ? ? ? ? ? ? 284  GLN A CG  1 
ATOM   2197 C CD  . GLN A 1 304 ? 15.499  -12.950 -66.525 1.00 38.94 ? ? ? ? ? ? 284  GLN A CD  1 
ATOM   2198 O OE1 . GLN A 1 304 ? 15.719  -13.516 -65.453 1.00 39.61 ? ? ? ? ? ? 284  GLN A OE1 1 
ATOM   2199 N NE2 . GLN A 1 304 ? 16.126  -11.835 -66.891 1.00 44.84 ? ? ? ? ? ? 284  GLN A NE2 1 
ATOM   2200 N N   . CYS A 1 305 ? 12.336  -17.592 -67.088 1.00 23.21 ? ? ? ? ? ? 285  CYS A N   1 
ATOM   2201 C CA  . CYS A 1 305 ? 12.195  -19.040 -67.015 1.00 23.61 ? ? ? ? ? ? 285  CYS A CA  1 
ATOM   2202 C C   . CYS A 1 305 ? 11.220  -19.538 -68.066 1.00 22.41 ? ? ? ? ? ? 285  CYS A C   1 
ATOM   2203 O O   . CYS A 1 305 ? 11.458  -20.561 -68.693 1.00 24.19 ? ? ? ? ? ? 285  CYS A O   1 
ATOM   2204 C CB  . CYS A 1 305 ? 11.724  -19.473 -65.627 1.00 25.80 ? ? ? ? ? ? 285  CYS A CB  1 
ATOM   2205 S SG  . CYS A 1 305 ? 12.964  -19.262 -64.327 1.00 26.17 ? ? ? ? ? ? 285  CYS A SG  1 
ATOM   2206 N N   . LYS A 1 306 ? 10.108  -18.831 -68.243 1.00 26.27 ? ? ? ? ? ? 286  LYS A N   1 
ATOM   2207 C CA  . LYS A 1 306 ? 9.129   -19.228 -69.249 1.00 25.72 ? ? ? ? ? ? 286  LYS A CA  1 
ATOM   2208 C C   . LYS A 1 306 ? 9.781   -19.294 -70.625 1.00 25.40 ? ? ? ? ? ? 286  LYS A C   1 
ATOM   2209 O O   . LYS A 1 306 ? 9.584   -20.255 -71.367 1.00 28.73 ? ? ? ? ? ? 286  LYS A O   1 
ATOM   2210 C CB  . LYS A 1 306 ? 7.930   -18.274 -69.264 1.00 26.88 ? ? ? ? ? ? 286  LYS A CB  1 
ATOM   2211 C CG  . LYS A 1 306 ? 6.769   -18.750 -70.138 1.00 35.29 ? ? ? ? ? ? 286  LYS A CG  1 
ATOM   2212 C CD  . LYS A 1 306 ? 6.800   -18.097 -71.500 1.00 38.48 ? ? ? ? ? ? 286  LYS A CD  1 
ATOM   2213 C CE  . LYS A 1 306 ? 5.880   -18.806 -72.487 1.00 50.08 ? ? ? ? ? ? 286  LYS A CE  1 
ATOM   2214 N NZ  . LYS A 1 306 ? 4.441   -18.521 -72.240 1.00 55.41 ? ? ? ? ? ? 286  LYS A NZ  1 
ATOM   2215 N N   . LYS A 1 307 ? 10.577  -18.279 -70.946 1.00 23.05 ? ? ? ? ? ? 287  LYS A N   1 
ATOM   2216 C CA  . LYS A 1 307 ? 11.265  -18.234 -72.225 1.00 27.76 ? ? ? ? ? ? 287  LYS A CA  1 
ATOM   2217 C C   . LYS A 1 307 ? 12.257  -19.391 -72.369 1.00 27.04 ? ? ? ? ? ? 287  LYS A C   1 
ATOM   2218 O O   . LYS A 1 307 ? 12.340  -20.016 -73.427 1.00 31.08 ? ? ? ? ? ? 287  LYS A O   1 
ATOM   2219 C CB  . LYS A 1 307 ? 11.961  -16.882 -72.415 1.00 30.59 ? ? ? ? ? ? 287  LYS A CB  1 
ATOM   2220 N N   . ALA A 1 308 ? 12.989  -19.686 -71.300 1.00 26.73 ? ? ? ? ? ? 288  ALA A N   1 
ATOM   2221 C CA  . ALA A 1 308 ? 13.983  -20.760 -71.328 1.00 25.04 ? ? ? ? ? ? 288  ALA A CA  1 
ATOM   2222 C C   . ALA A 1 308 ? 13.332  -22.140 -71.465 1.00 30.48 ? ? ? ? ? ? 288  ALA A C   1 
ATOM   2223 O O   . ALA A 1 308 ? 13.825  -23.014 -72.192 1.00 29.48 ? ? ? ? ? ? 288  ALA A O   1 
ATOM   2224 C CB  . ALA A 1 308 ? 14.851  -20.708 -70.073 1.00 26.27 ? ? ? ? ? ? 288  ALA A CB  1 
ATOM   2225 N N   . LEU A 1 309 ? 12.209  -22.321 -70.780 1.00 27.16 ? ? ? ? ? ? 289  LEU A N   1 
ATOM   2226 C CA  . LEU A 1 309 ? 11.538  -23.617 -70.715 1.00 25.08 ? ? ? ? ? ? 289  LEU A CA  1 
ATOM   2227 C C   . LEU A 1 309 ? 10.721  -23.912 -71.976 1.00 32.57 ? ? ? ? ? ? 289  LEU A C   1 
ATOM   2228 O O   . LEU A 1 309 ? 10.083  -24.961 -72.082 1.00 39.51 ? ? ? ? ? ? 289  LEU A O   1 
ATOM   2229 C CB  . LEU A 1 309 ? 10.660  -23.690 -69.459 1.00 24.75 ? ? ? ? ? ? 289  LEU A CB  1 
ATOM   2230 C CG  . LEU A 1 309 ? 11.394  -23.674 -68.113 1.00 22.68 ? ? ? ? ? ? 289  LEU A CG  1 
ATOM   2231 C CD1 . LEU A 1 309 ? 10.415  -23.378 -66.974 1.00 24.10 ? ? ? ? ? ? 289  LEU A CD1 1 
ATOM   2232 C CD2 . LEU A 1 309 ? 12.103  -24.992 -67.858 1.00 25.50 ? ? ? ? ? ? 289  LEU A CD2 1 
ATOM   2233 N N   . THR A 1 310 ? 10.752  -22.988 -72.934 1.00 34.58 ? ? ? ? ? ? 290  THR A N   1 
ATOM   2234 C CA  . THR A 1 310 ? 10.082  -23.181 -74.215 1.00 37.95 ? ? ? ? ? ? 290  THR A CA  1 
ATOM   2235 C C   . THR A 1 310 ? 11.029  -22.956 -75.387 1.00 39.47 ? ? ? ? ? ? 290  THR A C   1 
ATOM   2236 O O   . THR A 1 310 ? 10.588  -22.766 -76.519 1.00 47.81 ? ? ? ? ? ? 290  THR A O   1 
ATOM   2237 C CB  . THR A 1 310 ? 8.872   -22.240 -74.377 1.00 36.53 ? ? ? ? ? ? 290  THR A CB  1 
ATOM   2238 O OG1 . THR A 1 310 ? 9.285   -20.879 -74.205 1.00 37.10 ? ? ? ? ? ? 290  THR A OG1 1 
ATOM   2239 C CG2 . THR A 1 310 ? 7.815   -22.563 -73.349 1.00 36.52 ? ? ? ? ? ? 290  THR A CG2 1 
ATOM   2240 N N   . LYS A 1 311 ? 12.329  -22.970 -75.111 1.00 38.05 ? ? ? ? ? ? 291  LYS A N   1 
ATOM   2241 C CA  . LYS A 1 311 ? 13.335  -22.763 -76.150 1.00 47.61 ? ? ? ? ? ? 291  LYS A CA  1 
ATOM   2242 C C   . LYS A 1 311 ? 13.341  -23.914 -77.155 1.00 54.75 ? ? ? ? ? ? 291  LYS A C   1 
ATOM   2243 O O   . LYS A 1 311 ? 13.212  -25.081 -76.780 1.00 58.87 ? ? ? ? ? ? 291  LYS A O   1 
ATOM   2244 C CB  . LYS A 1 311 ? 14.724  -22.595 -75.529 1.00 44.99 ? ? ? ? ? ? 291  LYS A CB  1 
ATOM   2245 N N   . LYS A 1 315 ? 8.989   -29.062 -74.022 1.00 50.08 ? ? ? ? ? ? 295  LYS A N   1 
ATOM   2246 C CA  . LYS A 1 315 ? 8.822   -28.020 -73.015 1.00 42.01 ? ? ? ? ? ? 295  LYS A CA  1 
ATOM   2247 C C   . LYS A 1 315 ? 9.225   -28.512 -71.632 1.00 39.50 ? ? ? ? ? ? 295  LYS A C   1 
ATOM   2248 O O   . LYS A 1 315 ? 8.961   -29.656 -71.262 1.00 43.71 ? ? ? ? ? ? 295  LYS A O   1 
ATOM   2249 C CB  . LYS A 1 315 ? 7.372   -27.529 -72.980 1.00 39.15 ? ? ? ? ? ? 295  LYS A CB  1 
ATOM   2250 N N   . GLY A 1 316 ? 9.865   -27.638 -70.868 1.00 27.81 ? ? ? ? ? ? 296  GLY A N   1 
ATOM   2251 C CA  . GLY A 1 316 ? 10.220  -27.958 -69.499 1.00 27.04 ? ? ? ? ? ? 296  GLY A CA  1 
ATOM   2252 C C   . GLY A 1 316 ? 9.152   -27.468 -68.548 1.00 24.02 ? ? ? ? ? ? 296  GLY A C   1 
ATOM   2253 O O   . GLY A 1 316 ? 8.038   -27.138 -68.967 1.00 24.27 ? ? ? ? ? ? 296  GLY A O   1 
ATOM   2254 N N   . LYS A 1 317 ? 9.468   -27.419 -67.260 1.00 20.96 ? ? ? ? ? ? 297  LYS A N   1 
ATOM   2255 C CA  . LYS A 1 317 ? 8.512   -26.884 -66.304 1.00 20.53 ? ? ? ? ? ? 297  LYS A CA  1 
ATOM   2256 C C   . LYS A 1 317 ? 9.163   -26.211 -65.116 1.00 19.54 ? ? ? ? ? ? 297  LYS A C   1 
ATOM   2257 O O   . LYS A 1 317 ? 10.337  -26.418 -64.812 1.00 18.85 ? ? ? ? ? ? 297  LYS A O   1 
ATOM   2258 C CB  . LYS A 1 317 ? 7.544   -27.962 -65.813 1.00 26.44 ? ? ? ? ? ? 297  LYS A CB  1 
ATOM   2259 C CG  . LYS A 1 317 ? 8.162   -28.981 -64.890 1.00 30.06 ? ? ? ? ? ? 297  LYS A CG  1 
ATOM   2260 C CD  . LYS A 1 317 ? 7.103   -29.963 -64.401 1.00 27.40 ? ? ? ? ? ? 297  LYS A CD  1 
ATOM   2261 C CE  . LYS A 1 317 ? 7.753   -31.158 -63.747 1.00 26.97 ? ? ? ? ? ? 297  LYS A CE  1 
ATOM   2262 N NZ  . LYS A 1 317 ? 6.824   -32.315 -63.664 1.00 22.89 ? ? ? ? ? ? 297  LYS A NZ  1 
ATOM   2263 N N   . LEU A 1 318 ? 8.371   -25.398 -64.445 1.00 18.10 ? ? ? ? ? ? 298  LEU A N   1 
ATOM   2264 C CA  . LEU A 1 318 ? 8.807   -24.702 -63.267 1.00 17.17 ? ? ? ? ? ? 298  LEU A CA  1 
ATOM   2265 C C   . LEU A 1 318 ? 8.343   -25.483 -62.043 1.00 15.70 ? ? ? ? ? ? 298  LEU A C   1 
ATOM   2266 O O   . LEU A 1 318 ? 7.219   -25.998 -62.016 1.00 18.59 ? ? ? ? ? ? 298  LEU A O   1 
ATOM   2267 C CB  . LEU A 1 318 ? 8.195   -23.306 -63.317 1.00 23.25 ? ? ? ? ? ? 298  LEU A CB  1 
ATOM   2268 C CG  . LEU A 1 318 ? 8.337   -22.345 -62.162 1.00 23.66 ? ? ? ? ? ? 298  LEU A CG  1 
ATOM   2269 C CD1 . LEU A 1 318 ? 9.807   -22.042 -61.886 1.00 26.34 ? ? ? ? ? ? 298  LEU A CD1 1 
ATOM   2270 C CD2 . LEU A 1 318 ? 7.545   -21.069 -62.515 1.00 23.52 ? ? ? ? ? ? 298  LEU A CD2 1 
ATOM   2271 N N   . MET A 1 319 ? 9.209   -25.597 -61.043 1.00 14.28 ? ? ? ? ? ? 299  MET A N   1 
ATOM   2272 C CA  . MET A 1 319 ? 8.827   -26.260 -59.798 1.00 15.57 ? ? ? ? ? ? 299  MET A CA  1 
ATOM   2273 C C   . MET A 1 319 ? 9.076   -25.327 -58.624 1.00 18.32 ? ? ? ? ? ? 299  MET A C   1 
ATOM   2274 O O   . MET A 1 319 ? 10.204  -24.915 -58.381 1.00 17.78 ? ? ? ? ? ? 299  MET A O   1 
ATOM   2275 C CB  . MET A 1 319 ? 9.572   -27.587 -59.614 1.00 15.96 ? ? ? ? ? ? 299  MET A CB  1 
ATOM   2276 C CG  . MET A 1 319 ? 9.335   -28.559 -60.760 1.00 17.60 ? ? ? ? ? ? 299  MET A CG  1 
ATOM   2277 S SD  . MET A 1 319 ? 10.320  -30.073 -60.697 1.00 22.01 ? ? ? ? ? ? 299  MET A SD  1 
ATOM   2278 C CE  . MET A 1 319 ? 9.705   -30.890 -59.227 1.00 23.89 ? ? ? ? ? ? 299  MET A CE  1 
ATOM   2279 N N   . ILE A 1 320 ? 8.015   -24.976 -57.907 1.00 13.49 ? ? ? ? ? ? 300  ILE A N   1 
ATOM   2280 C CA  . ILE A 1 320 ? 8.147   -24.075 -56.776 1.00 12.14 ? ? ? ? ? ? 300  ILE A CA  1 
ATOM   2281 C C   . ILE A 1 320 ? 7.769   -24.828 -55.507 1.00 12.24 ? ? ? ? ? ? 300  ILE A C   1 
ATOM   2282 O O   . ILE A 1 320 ? 6.631   -25.274 -55.350 1.00 12.95 ? ? ? ? ? ? 300  ILE A O   1 
ATOM   2283 C CB  . ILE A 1 320 ? 7.232   -22.836 -56.961 1.00 12.33 ? ? ? ? ? ? 300  ILE A CB  1 
ATOM   2284 C CG1 . ILE A 1 320 ? 7.708   -22.032 -58.182 1.00 14.37 ? ? ? ? ? ? 300  ILE A CG1 1 
ATOM   2285 C CG2 . ILE A 1 320 ? 7.199   -21.991 -55.692 1.00 14.10 ? ? ? ? ? ? 300  ILE A CG2 1 
ATOM   2286 C CD1 . ILE A 1 320 ? 6.712   -20.990 -58.682 1.00 18.35 ? ? ? ? ? ? 300  ILE A CD1 1 
ATOM   2287 N N   . ALA A 1 321 ? 8.731   -24.989 -54.609 1.00 12.27 ? ? ? ? ? ? 301  ALA A N   1 
ATOM   2288 C CA  . ALA A 1 321 ? 8.495   -25.691 -53.356 1.00 13.02 ? ? ? ? ? ? 301  ALA A CA  1 
ATOM   2289 C C   . ALA A 1 321 ? 8.440   -24.626 -52.289 1.00 12.33 ? ? ? ? ? ? 301  ALA A C   1 
ATOM   2290 O O   . ALA A 1 321 ? 9.465   -24.107 -51.863 1.00 13.64 ? ? ? ? ? ? 301  ALA A O   1 
ATOM   2291 C CB  . ALA A 1 321 ? 9.633   -26.706 -53.090 1.00 13.96 ? ? ? ? ? ? 301  ALA A CB  1 
ATOM   2292 N N   . ASP A 1 322 ? 7.230   -24.244 -51.877 1.00 11.98 ? ? ? ? ? ? 302  ASP A N   1 
ATOM   2293 C CA  . ASP A 1 322 ? 7.096   -23.045 -51.059 1.00 11.32 ? ? ? ? ? ? 302  ASP A CA  1 
ATOM   2294 C C   . ASP A 1 322 ? 5.698   -23.049 -50.436 1.00 13.47 ? ? ? ? ? ? 302  ASP A C   1 
ATOM   2295 O O   . ASP A 1 322 ? 4.967   -24.026 -50.556 1.00 12.79 ? ? ? ? ? ? 302  ASP A O   1 
ATOM   2296 C CB  . ASP A 1 322 ? 7.285   -21.821 -51.966 1.00 12.68 ? ? ? ? ? ? 302  ASP A CB  1 
ATOM   2297 C CG  . ASP A 1 322 ? 7.886   -20.623 -51.251 1.00 15.05 ? ? ? ? ? ? 302  ASP A CG  1 
ATOM   2298 O OD1 . ASP A 1 322 ? 7.389   -20.240 -50.173 1.00 15.49 ? ? ? ? ? ? 302  ASP A OD1 1 
ATOM   2299 O OD2 . ASP A 1 322 ? 8.868   -20.048 -51.782 1.00 15.81 ? ? ? ? ? ? 302  ASP A OD2 1 
ATOM   2300 N N   . HIS A 1 323 ? 5.351   -21.957 -49.764 1.00 12.45 ? ? ? ? ? ? 303  HIS A N   1 
ATOM   2301 C CA  . HIS A 1 323 ? 4.034   -21.819 -49.146 1.00 13.64 ? ? ? ? ? ? 303  HIS A CA  1 
ATOM   2302 C C   . HIS A 1 323 ? 2.977   -21.370 -50.134 1.00 11.25 ? ? ? ? ? ? 303  HIS A C   1 
ATOM   2303 O O   . HIS A 1 323 ? 3.186   -20.428 -50.899 1.00 14.23 ? ? ? ? ? ? 303  HIS A O   1 
ATOM   2304 C CB  . HIS A 1 323 ? 4.096   -20.783 -48.023 1.00 12.39 ? ? ? ? ? ? 303  HIS A CB  1 
ATOM   2305 C CG  . HIS A 1 323 ? 5.147   -21.059 -46.997 1.00 10.42 ? ? ? ? ? ? 303  HIS A CG  1 
ATOM   2306 N ND1 . HIS A 1 323 ? 4.871   -21.703 -45.808 1.00 13.75 ? ? ? ? ? ? 303  HIS A ND1 1 
ATOM   2307 C CD2 . HIS A 1 323 ? 6.474   -20.779 -46.977 1.00 11.92 ? ? ? ? ? ? 303  HIS A CD2 1 
ATOM   2308 C CE1 . HIS A 1 323 ? 5.987   -21.815 -45.104 1.00 14.95 ? ? ? ? ? ? 303  HIS A CE1 1 
ATOM   2309 N NE2 . HIS A 1 323 ? 6.968   -21.246 -45.781 1.00 12.98 ? ? ? ? ? ? 303  HIS A NE2 1 
ATOM   2310 N N   . VAL A 1 324 ? 1.832   -22.046 -50.079 1.00 12.33 ? ? ? ? ? ? 304  VAL A N   1 
ATOM   2311 C CA  . VAL A 1 324 ? 0.576   -21.541 -50.615 1.00 12.77 ? ? ? ? ? ? 304  VAL A CA  1 
ATOM   2312 C C   . VAL A 1 324 ? -0.243  -21.339 -49.360 1.00 13.25 ? ? ? ? ? ? 304  VAL A C   1 
ATOM   2313 O O   . VAL A 1 324 ? -0.695  -22.305 -48.739 1.00 13.09 ? ? ? ? ? ? 304  VAL A O   1 
ATOM   2314 C CB  . VAL A 1 324 ? -0.067  -22.547 -51.592 1.00 11.97 ? ? ? ? ? ? 304  VAL A CB  1 
ATOM   2315 C CG1 . VAL A 1 324 ? -1.491  -22.134 -51.943 1.00 15.09 ? ? ? ? ? ? 304  VAL A CG1 1 
ATOM   2316 C CG2 . VAL A 1 324 ? 0.776   -22.639 -52.875 1.00 12.79 ? ? ? ? ? ? 304  VAL A CG2 1 
ATOM   2317 N N   . LEU A 1 325 ? -0.372  -20.070 -48.955 1.00 12.80 ? ? ? ? ? ? 305  LEU A N   1 
ATOM   2318 C CA  . LEU A 1 325 ? -0.869  -19.721 -47.618 1.00 10.54 ? ? ? ? ? ? 305  LEU A CA  1 
ATOM   2319 C C   . LEU A 1 325 ? -2.210  -20.352 -47.295 1.00 13.27 ? ? ? ? ? ? 305  LEU A C   1 
ATOM   2320 O O   . LEU A 1 325 ? -2.414  -20.831 -46.173 1.00 14.63 ? ? ? ? ? ? 305  LEU A O   1 
ATOM   2321 C CB  . LEU A 1 325 ? -0.971  -18.193 -47.486 1.00 11.84 ? ? ? ? ? ? 305  LEU A CB  1 
ATOM   2322 C CG  . LEU A 1 325 ? -1.412  -17.648 -46.125 1.00 11.67 ? ? ? ? ? ? 305  LEU A CG  1 
ATOM   2323 C CD1 . LEU A 1 325 ? -0.446  -18.073 -45.026 1.00 14.39 ? ? ? ? ? ? 305  LEU A CD1 1 
ATOM   2324 C CD2 . LEU A 1 325 ? -1.479  -16.134 -46.202 1.00 17.11 ? ? ? ? ? ? 305  LEU A CD2 1 
ATOM   2325 N N   . ASP A 1 326 ? -3.094  -20.377 -48.289 1.00 13.19 ? ? ? ? ? ? 306  ASP A N   1 
ATOM   2326 C CA  . ASP A 1 326 ? -4.456  -20.854 -48.110 1.00 15.78 ? ? ? ? ? ? 306  ASP A CA  1 
ATOM   2327 C C   . ASP A 1 326 ? -4.677  -22.295 -48.562 1.00 13.45 ? ? ? ? ? ? 306  ASP A C   1 
ATOM   2328 O O   . ASP A 1 326 ? -5.817  -22.736 -48.731 1.00 13.43 ? ? ? ? ? ? 306  ASP A O   1 
ATOM   2329 C CB  . ASP A 1 326 ? -5.437  -19.909 -48.806 1.00 12.81 ? ? ? ? ? ? 306  ASP A CB  1 
ATOM   2330 C CG  . ASP A 1 326 ? -5.171  -19.744 -50.305 1.00 14.67 ? ? ? ? ? ? 306  ASP A CG  1 
ATOM   2331 O OD1 . ASP A 1 326 ? -4.005  -19.843 -50.756 1.00 13.30 ? ? ? ? ? ? 306  ASP A OD1 1 
ATOM   2332 O OD2 . ASP A 1 326 ? -6.148  -19.492 -51.037 1.00 15.98 ? ? ? ? ? ? 306  ASP A OD2 1 
ATOM   2333 N N   . HIS A 1 327 ? -3.598  -23.043 -48.729 1.00 13.49 ? ? ? ? ? ? 307  HIS A N   1 
ATOM   2334 C CA  . HIS A 1 327 ? -3.761  -24.463 -49.061 1.00 13.41 ? ? ? ? ? ? 307  HIS A CA  1 
ATOM   2335 C C   . HIS A 1 327 ? -4.373  -25.266 -47.922 1.00 12.23 ? ? ? ? ? ? 307  HIS A C   1 
ATOM   2336 O O   . HIS A 1 327 ? -4.123  -24.991 -46.749 1.00 13.87 ? ? ? ? ? ? 307  HIS A O   1 
ATOM   2337 C CB  . HIS A 1 327 ? -2.423  -25.109 -49.464 1.00 13.28 ? ? ? ? ? ? 307  HIS A CB  1 
ATOM   2338 C CG  . HIS A 1 327 ? -2.598  -26.423 -50.152 1.00 14.28 ? ? ? ? ? ? 307  HIS A CG  1 
ATOM   2339 N ND1 . HIS A 1 327 ? -2.432  -27.637 -49.518 1.00 14.02 ? ? ? ? ? ? 307  HIS A ND1 1 
ATOM   2340 C CD2 . HIS A 1 327 ? -2.981  -26.712 -51.420 1.00 15.37 ? ? ? ? ? ? 307  HIS A CD2 1 
ATOM   2341 C CE1 . HIS A 1 327 ? -2.687  -28.614 -50.368 1.00 16.87 ? ? ? ? ? ? 307  HIS A CE1 1 
ATOM   2342 N NE2 . HIS A 1 327 ? -3.021  -28.080 -51.530 1.00 15.67 ? ? ? ? ? ? 307  HIS A NE2 1 
ATOM   2343 N N   . GLU A 1 328 ? -5.196  -26.253 -48.270 1.00 16.63 ? ? ? ? ? ? 308  GLU A N   1 
ATOM   2344 C CA  . GLU A 1 328 ? -5.876  -27.075 -47.253 1.00 16.15 ? ? ? ? ? ? 308  GLU A CA  1 
ATOM   2345 C C   . GLU A 1 328 ? -4.910  -27.713 -46.246 1.00 14.05 ? ? ? ? ? ? 308  GLU A C   1 
ATOM   2346 O O   . GLU A 1 328 ? -5.270  -27.904 -45.078 1.00 15.67 ? ? ? ? ? ? 308  GLU A O   1 
ATOM   2347 C CB  . GLU A 1 328 ? -6.740  -28.161 -47.903 1.00 17.95 ? ? ? ? ? ? 308  GLU A CB  1 
ATOM   2348 C CG  . GLU A 1 328 ? -5.951  -29.203 -48.675 1.00 18.96 ? ? ? ? ? ? 308  GLU A CG  1 
ATOM   2349 C CD  . GLU A 1 328 ? -6.816  -30.362 -49.130 1.00 22.38 ? ? ? ? ? ? 308  GLU A CD  1 
ATOM   2350 O OE1 . GLU A 1 328 ? -7.743  -30.742 -48.390 1.00 22.58 ? ? ? ? ? ? 308  GLU A OE1 1 
ATOM   2351 O OE2 . GLU A 1 328 ? -6.555  -30.888 -50.229 1.00 29.16 ? ? ? ? ? ? 308  GLU A OE2 1 
ATOM   2352 N N   . SER A 1 329 ? -3.698  -28.033 -46.695 1.00 15.53 ? ? ? ? ? ? 309  SER A N   1 
ATOM   2353 C CA  . SER A 1 329 ? -2.745  -28.764 -45.861 1.00 15.60 ? ? ? ? ? ? 309  SER A CA  1 
ATOM   2354 C C   . SER A 1 329 ? -2.183  -27.904 -44.744 1.00 17.68 ? ? ? ? ? ? 309  SER A C   1 
ATOM   2355 O O   . SER A 1 329 ? -1.571  -28.439 -43.811 1.00 21.46 ? ? ? ? ? ? 309  SER A O   1 
ATOM   2356 C CB  . SER A 1 329 ? -1.597  -29.342 -46.698 1.00 15.17 ? ? ? ? ? ? 309  SER A CB  1 
ATOM   2357 O OG  . SER A 1 329 ? -0.814  -28.311 -47.300 1.00 16.56 ? ? ? ? ? ? 309  SER A OG  1 
ATOM   2358 N N   . CYS A 1 330 ? -2.384  -26.590 -44.821 1.00 14.87 ? ? ? ? ? ? 310  CYS A N   1 
ATOM   2359 C CA  . CYS A 1 330 ? -1.906  -25.706 -43.756 1.00 18.36 ? ? ? ? ? ? 310  CYS A CA  1 
ATOM   2360 C C   . CYS A 1 330 ? -3.001  -24.780 -43.250 1.00 22.70 ? ? ? ? ? ? 310  CYS A C   1 
ATOM   2361 O O   . CYS A 1 330 ? -2.724  -23.720 -42.683 1.00 19.70 ? ? ? ? ? ? 310  CYS A O   1 
ATOM   2362 C CB  . CYS A 1 330 ? -0.631  -24.937 -44.178 1.00 17.62 ? ? ? ? ? ? 310  CYS A CB  1 
ATOM   2363 S SG  . CYS A 1 330 ? -0.725  -24.064 -45.755 1.00 18.79 ? ? ? ? ? ? 310  CYS A SG  1 
ATOM   2364 N N   . ASN A 1 331 ? -4.246  -25.224 -43.442 1.00 25.88 ? ? ? ? ? ? 311  ASN A N   1 
ATOM   2365 C CA  . ASN A 1 331 ? -5.452  -24.461 -43.094 1.00 26.17 ? ? ? ? ? ? 311  ASN A CA  1 
ATOM   2366 C C   . ASN A 1 331 ? -5.893  -24.525 -41.632 1.00 23.52 ? ? ? ? ? ? 311  ASN A C   1 
ATOM   2367 O O   . ASN A 1 331 ? -6.720  -23.713 -41.198 1.00 29.42 ? ? ? ? ? ? 311  ASN A O   1 
ATOM   2368 C CB  . ASN A 1 331 ? -6.633  -24.831 -44.036 1.00 21.67 ? ? ? ? ? ? 311  ASN A CB  1 
ATOM   2369 C CG  . ASN A 1 331 ? -7.327  -26.159 -43.667 1.00 34.81 ? ? ? ? ? ? 311  ASN A CG  1 
ATOM   2370 O OD1 . ASN A 1 331 ? -6.920  -26.881 -42.751 1.00 33.19 ? ? ? ? ? ? 311  ASN A OD1 1 
ATOM   2371 N ND2 . ASN A 1 331 ? -8.395  -26.476 -44.398 1.00 38.05 ? ? ? ? ? ? 311  ASN A ND2 1 
ATOM   2372 N N   . ASP A 1 332 ? -5.381  -25.491 -40.878 1.00 23.99 ? ? ? ? ? ? 312  ASP A N   1 
ATOM   2373 C CA  . ASP A 1 332 ? -5.735  -25.587 -39.463 1.00 21.75 ? ? ? ? ? ? 312  ASP A CA  1 
ATOM   2374 C C   . ASP A 1 332 ? -5.222  -24.370 -38.704 1.00 27.73 ? ? ? ? ? ? 312  ASP A C   1 
ATOM   2375 O O   . ASP A 1 332 ? -4.261  -23.726 -39.122 1.00 22.60 ? ? ? ? ? ? 312  ASP A O   1 
ATOM   2376 C CB  . ASP A 1 332 ? -5.206  -26.868 -38.835 1.00 21.49 ? ? ? ? ? ? 312  ASP A CB  1 
ATOM   2377 C CG  . ASP A 1 332 ? -3.697  -26.961 -38.892 1.00 23.82 ? ? ? ? ? ? 312  ASP A CG  1 
ATOM   2378 O OD1 . ASP A 1 332 ? -3.167  -27.303 -39.969 1.00 31.51 ? ? ? ? ? ? 312  ASP A OD1 1 
ATOM   2379 O OD2 . ASP A 1 332 ? -3.058  -26.700 -37.854 1.00 29.13 ? ? ? ? ? ? 312  ASP A OD2 1 
ATOM   2380 N N   . SER A 1 333 ? -5.866  -24.052 -37.587 1.00 27.59 ? ? ? ? ? ? 313  SER A N   1 
ATOM   2381 C CA  A SER A 1 333 ? -5.528  -22.844 -36.839 0.51 27.34 ? ? ? ? ? ? 313  SER A CA  1 
ATOM   2382 C CA  B SER A 1 333 ? -5.529  -22.853 -36.827 0.49 27.38 ? ? ? ? ? ? 313  SER A CA  1 
ATOM   2383 C C   . SER A 1 333 ? -4.056  -22.772 -36.431 1.00 25.56 ? ? ? ? ? ? 313  SER A C   1 
ATOM   2384 O O   . SER A 1 333 ? -3.435  -21.710 -36.542 1.00 21.89 ? ? ? ? ? ? 313  SER A O   1 
ATOM   2385 C CB  A SER A 1 333 ? -6.437  -22.681 -35.616 0.51 27.78 ? ? ? ? ? ? 313  SER A CB  1 
ATOM   2386 C CB  B SER A 1 333 ? -6.410  -22.741 -35.583 0.49 27.73 ? ? ? ? ? ? 313  SER A CB  1 
ATOM   2387 O OG  A SER A 1 333 ? -6.217  -23.707 -34.668 0.51 28.21 ? ? ? ? ? ? 313  SER A OG  1 
ATOM   2388 O OG  B SER A 1 333 ? -6.113  -21.555 -34.872 0.49 29.79 ? ? ? ? ? ? 313  SER A OG  1 
ATOM   2389 N N   . ASN A 1 334 ? -3.495  -23.888 -35.967 1.00 20.73 ? ? ? ? ? ? 314  ASN A N   1 
ATOM   2390 C CA  . ASN A 1 334 ? -2.087  -23.912 -35.588 1.00 23.95 ? ? ? ? ? ? 314  ASN A CA  1 
ATOM   2391 C C   . ASN A 1 334 ? -1.169  -23.621 -36.769 1.00 20.29 ? ? ? ? ? ? 314  ASN A C   1 
ATOM   2392 O O   . ASN A 1 334 ? -0.256  -22.801 -36.663 1.00 18.37 ? ? ? ? ? ? 314  ASN A O   1 
ATOM   2393 C CB  . ASN A 1 334 ? -1.688  -25.244 -34.950 1.00 26.66 ? ? ? ? ? ? 314  ASN A CB  1 
ATOM   2394 C CG  . ASN A 1 334 ? -2.228  -25.403 -33.542 1.00 39.10 ? ? ? ? ? ? 314  ASN A CG  1 
ATOM   2395 O OD1 . ASN A 1 334 ? -2.497  -24.420 -32.853 1.00 44.10 ? ? ? ? ? ? 314  ASN A OD1 1 
ATOM   2396 N ND2 . ASN A 1 334 ? -2.391  -26.648 -33.110 1.00 41.50 ? ? ? ? ? ? 314  ASN A ND2 1 
ATOM   2397 N N   . SER A 1 335 ? -1.414  -24.299 -37.889 1.00 19.50 ? ? ? ? ? ? 315  SER A N   1 
ATOM   2398 C CA  . SER A 1 335 ? -0.586  -24.105 -39.081 1.00 15.35 ? ? ? ? ? ? 315  SER A CA  1 
ATOM   2399 C C   . SER A 1 335 ? -0.730  -22.690 -39.608 1.00 13.82 ? ? ? ? ? ? 315  SER A C   1 
ATOM   2400 O O   . SER A 1 335 ? 0.256   -22.070 -40.010 1.00 15.35 ? ? ? ? ? ? 315  SER A O   1 
ATOM   2401 C CB  . SER A 1 335 ? -0.949  -25.115 -40.176 1.00 17.15 ? ? ? ? ? ? 315  SER A CB  1 
ATOM   2402 O OG  . SER A 1 335 ? -0.654  -26.444 -39.753 1.00 18.67 ? ? ? ? ? ? 315  SER A OG  1 
ATOM   2403 N N   . MET A 1 336 ? -1.955  -22.178 -39.619 1.00 12.16 ? ? ? ? ? ? 316  MET A N   1 
ATOM   2404 C CA  . MET A 1 336 ? -2.158  -20.830 -40.142 1.00 14.94 ? ? ? ? ? ? 316  MET A CA  1 
ATOM   2405 C C   . MET A 1 336 ? -1.457  -19.817 -39.250 1.00 13.59 ? ? ? ? ? ? 316  MET A C   1 
ATOM   2406 O O   . MET A 1 336 ? -0.833  -18.876 -39.744 1.00 16.58 ? ? ? ? ? ? 316  MET A O   1 
ATOM   2407 C CB  . MET A 1 336 ? -3.653  -20.515 -40.279 1.00 17.22 ? ? ? ? ? ? 316  MET A CB  1 
ATOM   2408 C CG  . MET A 1 336 ? -3.929  -19.090 -40.718 1.00 17.07 ? ? ? ? ? ? 316  MET A CG  1 
ATOM   2409 S SD  . MET A 1 336 ? -3.267  -18.697 -42.350 1.00 18.21 ? ? ? ? ? ? 316  MET A SD  1 
ATOM   2410 C CE  . MET A 1 336 ? -4.275  -19.779 -43.364 1.00 19.43 ? ? ? ? ? ? 316  MET A CE  1 
ATOM   2411 N N   . GLY A 1 337 ? -1.540  -20.020 -37.935 1.00 12.81 ? ? ? ? ? ? 317  GLY A N   1 
ATOM   2412 C CA  . GLY A 1 337 ? -0.832  -19.158 -37.005 1.00 15.55 ? ? ? ? ? ? 317  GLY A CA  1 
ATOM   2413 C C   . GLY A 1 337 ? 0.656   -19.090 -37.292 1.00 16.28 ? ? ? ? ? ? 317  GLY A C   1 
ATOM   2414 O O   . GLY A 1 337 ? 1.245   -18.013 -37.328 1.00 16.89 ? ? ? ? ? ? 317  GLY A O   1 
ATOM   2415 N N   . THR A 1 338 ? 1.265   -20.244 -37.519 1.00 13.88 ? ? ? ? ? ? 318  THR A N   1 
ATOM   2416 C CA  . THR A 1 338 ? 2.690   -20.280 -37.810 1.00 11.42 ? ? ? ? ? ? 318  THR A CA  1 
ATOM   2417 C C   . THR A 1 338 ? 2.991   -19.666 -39.188 1.00 12.98 ? ? ? ? ? ? 318  THR A C   1 
ATOM   2418 O O   . THR A 1 338 ? 3.997   -18.981 -39.360 1.00 12.58 ? ? ? ? ? ? 318  THR A O   1 
ATOM   2419 C CB  . THR A 1 338 ? 3.216   -21.721 -37.739 1.00 12.06 ? ? ? ? ? ? 318  THR A CB  1 
ATOM   2420 O OG1 . THR A 1 338 ? 2.868   -22.268 -36.465 1.00 15.92 ? ? ? ? ? ? 318  THR A OG1 1 
ATOM   2421 C CG2 . THR A 1 338 ? 4.731   -21.743 -37.861 1.00 14.30 ? ? ? ? ? ? 318  THR A CG2 1 
ATOM   2422 N N   . SER A 1 339 ? 2.122   -19.904 -40.172 1.00 12.64 ? ? ? ? ? ? 319  SER A N   1 
ATOM   2423 C CA  . SER A 1 339 ? 2.340   -19.305 -41.489 1.00 11.38 ? ? ? ? ? ? 319  SER A CA  1 
ATOM   2424 C C   . SER A 1 339 ? 2.325   -17.782 -41.396 1.00 11.73 ? ? ? ? ? ? 319  SER A C   1 
ATOM   2425 O O   . SER A 1 339 ? 3.138   -17.101 -42.012 1.00 12.74 ? ? ? ? ? ? 319  SER A O   1 
ATOM   2426 C CB  . SER A 1 339 ? 1.250   -19.742 -42.457 1.00 12.81 ? ? ? ? ? ? 319  SER A CB  1 
ATOM   2427 O OG  . SER A 1 339 ? 1.353   -21.124 -42.734 1.00 14.08 ? ? ? ? ? ? 319  SER A OG  1 
ATOM   2428 N N   . LEU A 1 340 ? 1.390   -17.246 -40.618 1.00 13.24 ? ? ? ? ? ? 320  LEU A N   1 
ATOM   2429 C CA  . LEU A 1 340 ? 1.279   -15.786 -40.496 1.00 12.61 ? ? ? ? ? ? 320  LEU A CA  1 
ATOM   2430 C C   . LEU A 1 340 ? 2.448   -15.191 -39.711 1.00 12.85 ? ? ? ? ? ? 320  LEU A C   1 
ATOM   2431 O O   . LEU A 1 340 ? 2.914   -14.093 -40.018 1.00 14.85 ? ? ? ? ? ? 320  LEU A O   1 
ATOM   2432 C CB  . LEU A 1 340 ? -0.079  -15.400 -39.879 1.00 12.03 ? ? ? ? ? ? 320  LEU A CB  1 
ATOM   2433 C CG  . LEU A 1 340 ? -1.250  -15.776 -40.782 1.00 12.87 ? ? ? ? ? ? 320  LEU A CG  1 
ATOM   2434 C CD1 . LEU A 1 340 ? -2.564  -15.462 -40.116 1.00 14.67 ? ? ? ? ? ? 320  LEU A CD1 1 
ATOM   2435 C CD2 . LEU A 1 340 ? -1.156  -15.054 -42.139 1.00 14.52 ? ? ? ? ? ? 320  LEU A CD2 1 
ATOM   2436 N N   . ILE A 1 341 ? 2.927   -15.932 -38.710 1.00 11.91 ? ? ? ? ? ? 321  ILE A N   1 
ATOM   2437 C CA  . ILE A 1 341 ? 4.141   -15.552 -38.009 1.00 12.61 ? ? ? ? ? ? 321  ILE A CA  1 
ATOM   2438 C C   . ILE A 1 341 ? 5.325   -15.502 -38.977 1.00 13.56 ? ? ? ? ? ? 321  ILE A C   1 
ATOM   2439 O O   . ILE A 1 341 ? 6.105   -14.555 -38.946 1.00 14.89 ? ? ? ? ? ? 321  ILE A O   1 
ATOM   2440 C CB  . ILE A 1 341 ? 4.404   -16.510 -36.837 1.00 13.84 ? ? ? ? ? ? 321  ILE A CB  1 
ATOM   2441 C CG1 . ILE A 1 341 ? 3.460   -16.162 -35.691 1.00 20.03 ? ? ? ? ? ? 321  ILE A CG1 1 
ATOM   2442 C CG2 . ILE A 1 341 ? 5.846   -16.452 -36.399 1.00 23.89 ? ? ? ? ? ? 321  ILE A CG2 1 
ATOM   2443 C CD1 . ILE A 1 341 ? 3.576   -17.113 -34.522 1.00 23.07 ? ? ? ? ? ? 321  ILE A CD1 1 
ATOM   2444 N N   . LEU A 1 342 ? 5.446   -16.492 -39.861 1.00 13.66 ? ? ? ? ? ? 322  LEU A N   1 
ATOM   2445 C CA  . LEU A 1 342 ? 6.489   -16.434 -40.888 1.00 13.39 ? ? ? ? ? ? 322  LEU A CA  1 
ATOM   2446 C C   . LEU A 1 342 ? 6.276   -15.250 -41.820 1.00 13.70 ? ? ? ? ? ? 322  LEU A C   1 
ATOM   2447 O O   . LEU A 1 342 ? 7.230   -14.582 -42.204 1.00 14.18 ? ? ? ? ? ? 322  LEU A O   1 
ATOM   2448 C CB  . LEU A 1 342 ? 6.533   -17.718 -41.712 1.00 12.35 ? ? ? ? ? ? 322  LEU A CB  1 
ATOM   2449 C CG  . LEU A 1 342 ? 7.029   -18.954 -40.972 1.00 13.55 ? ? ? ? ? ? 322  LEU A CG  1 
ATOM   2450 C CD1 . LEU A 1 342 ? 6.776   -20.183 -41.828 1.00 13.93 ? ? ? ? ? ? 322  LEU A CD1 1 
ATOM   2451 C CD2 . LEU A 1 342 ? 8.523   -18.822 -40.676 1.00 14.89 ? ? ? ? ? ? 322  LEU A CD2 1 
ATOM   2452 N N   . ASP A 1 343 ? 5.032   -14.997 -42.202 1.00 12.72 ? ? ? ? ? ? 323  ASP A N   1 
ATOM   2453 C CA  . ASP A 1 343 ? 4.767   -13.858 -43.067 1.00 11.65 ? ? ? ? ? ? 323  ASP A CA  1 
ATOM   2454 C C   . ASP A 1 343 ? 5.245   -12.554 -42.420 1.00 13.46 ? ? ? ? ? ? 323  ASP A C   1 
ATOM   2455 O O   . ASP A 1 343 ? 5.779   -11.671 -43.097 1.00 13.90 ? ? ? ? ? ? 323  ASP A O   1 
ATOM   2456 C CB  . ASP A 1 343 ? 3.282   -13.772 -43.436 1.00 13.15 ? ? ? ? ? ? 323  ASP A CB  1 
ATOM   2457 C CG  . ASP A 1 343 ? 3.024   -12.727 -44.504 1.00 14.35 ? ? ? ? ? ? 323  ASP A CG  1 
ATOM   2458 O OD1 . ASP A 1 343 ? 3.546   -12.903 -45.629 1.00 16.21 ? ? ? ? ? ? 323  ASP A OD1 1 
ATOM   2459 O OD2 . ASP A 1 343 ? 2.305   -11.739 -44.228 1.00 14.55 ? ? ? ? ? ? 323  ASP A OD2 1 
ATOM   2460 N N   . MET A 1 344 ? 5.065   -12.433 -41.108 1.00 13.52 ? ? ? ? ? ? 324  MET A N   1 
ATOM   2461 C CA  . MET A 1 344 ? 5.573   -11.279 -40.364 1.00 12.04 ? ? ? ? ? ? 324  MET A CA  1 
ATOM   2462 C C   . MET A 1 344 ? 7.099   -11.254 -40.283 1.00 13.85 ? ? ? ? ? ? 324  MET A C   1 
ATOM   2463 O O   . MET A 1 344 ? 7.720   -10.203 -40.453 1.00 14.63 ? ? ? ? ? ? 324  MET A O   1 
ATOM   2464 C CB  . MET A 1 344 ? 4.992   -11.248 -38.947 1.00 14.24 ? ? ? ? ? ? 324  MET A CB  1 
ATOM   2465 C CG  . MET A 1 344 ? 3.484   -10.965 -38.912 1.00 13.22 ? ? ? ? ? ? 324  MET A CG  1 
ATOM   2466 S SD  . MET A 1 344 ? 3.060   -9.280  -39.444 1.00 15.59 ? ? ? ? ? ? 324  MET A SD  1 
ATOM   2467 C CE  . MET A 1 344 ? 2.672   -9.544  -41.179 1.00 14.37 ? ? ? ? ? ? 324  MET A CE  1 
ATOM   2468 N N   . LEU A 1 345 ? 7.696   -12.406 -39.984 1.00 13.28 ? ? ? ? ? ? 325  LEU A N   1 
ATOM   2469 C CA  . LEU A 1 345 ? 9.146   -12.512 -39.962 1.00 13.04 ? ? ? ? ? ? 325  LEU A CA  1 
ATOM   2470 C C   . LEU A 1 345 ? 9.717   -12.040 -41.309 1.00 13.52 ? ? ? ? ? ? 325  LEU A C   1 
ATOM   2471 O O   . LEU A 1 345 ? 10.627  -11.194 -41.354 1.00 14.01 ? ? ? ? ? ? 325  LEU A O   1 
ATOM   2472 C CB  . LEU A 1 345 ? 9.561   -13.956 -39.682 1.00 14.88 ? ? ? ? ? ? 325  LEU A CB  1 
ATOM   2473 C CG  . LEU A 1 345 ? 11.059  -14.252 -39.836 1.00 14.43 ? ? ? ? ? ? 325  LEU A CG  1 
ATOM   2474 C CD1 . LEU A 1 345 ? 11.880  -13.543 -38.762 1.00 16.19 ? ? ? ? ? ? 325  LEU A CD1 1 
ATOM   2475 C CD2 . LEU A 1 345 ? 11.317  -15.744 -39.833 1.00 15.73 ? ? ? ? ? ? 325  LEU A CD2 1 
ATOM   2476 N N   . PHE A 1 346 ? 9.166   -12.565 -42.396 1.00 12.16 ? ? ? ? ? ? 326  PHE A N   1 
ATOM   2477 C CA  . PHE A 1 346 ? 9.686   -12.249 -43.724 1.00 12.98 ? ? ? ? ? ? 326  PHE A CA  1 
ATOM   2478 C C   . PHE A 1 346 ? 9.456   -10.762 -44.035 1.00 16.97 ? ? ? ? ? ? 326  PHE A C   1 
ATOM   2479 O O   . PHE A 1 346 ? 10.292  -10.107 -44.647 1.00 15.24 ? ? ? ? ? ? 326  PHE A O   1 
ATOM   2480 C CB  . PHE A 1 346 ? 9.012   -13.102 -44.802 1.00 13.99 ? ? ? ? ? ? 326  PHE A CB  1 
ATOM   2481 C CG  . PHE A 1 346 ? 9.371   -14.569 -44.776 1.00 13.74 ? ? ? ? ? ? 326  PHE A CG  1 
ATOM   2482 C CD1 . PHE A 1 346 ? 10.136  -15.123 -43.769 1.00 16.09 ? ? ? ? ? ? 326  PHE A CD1 1 
ATOM   2483 C CD2 . PHE A 1 346 ? 8.917   -15.396 -45.792 1.00 16.38 ? ? ? ? ? ? 326  PHE A CD2 1 
ATOM   2484 C CE1 . PHE A 1 346 ? 10.436  -16.491 -43.778 1.00 18.32 ? ? ? ? ? ? 326  PHE A CE1 1 
ATOM   2485 C CE2 . PHE A 1 346 ? 9.206   -16.764 -45.803 1.00 18.03 ? ? ? ? ? ? 326  PHE A CE2 1 
ATOM   2486 C CZ  . PHE A 1 346 ? 9.966   -17.304 -44.795 1.00 16.71 ? ? ? ? ? ? 326  PHE A CZ  1 
ATOM   2487 N N   . MET A 1 347 ? 8.326   -10.221 -43.602 1.00 13.01 ? ? ? ? ? ? 327  MET A N   1 
ATOM   2488 C CA  . MET A 1 347 ? 8.069   -8.794  -43.813 1.00 15.25 ? ? ? ? ? ? 327  MET A CA  1 
ATOM   2489 C C   . MET A 1 347 ? 9.144   -7.945  -43.147 1.00 16.15 ? ? ? ? ? ? 327  MET A C   1 
ATOM   2490 O O   . MET A 1 347 ? 9.571   -6.920  -43.687 1.00 18.05 ? ? ? ? ? ? 327  MET A O   1 
ATOM   2491 C CB  . MET A 1 347 ? 6.698   -8.393  -43.268 1.00 16.19 ? ? ? ? ? ? 327  MET A CB  1 
ATOM   2492 C CG  . MET A 1 347 ? 6.349   -6.937  -43.562 1.00 17.55 ? ? ? ? ? ? 327  MET A CG  1 
ATOM   2493 S SD  . MET A 1 347 ? 4.656   -6.526  -43.103 1.00 20.65 ? ? ? ? ? ? 327  MET A SD  1 
ATOM   2494 C CE  . MET A 1 347 ? 4.847   -6.218  -41.349 1.00 21.41 ? ? ? ? ? ? 327  MET A CE  1 
ATOM   2495 N N   . SER A 1 348 ? 9.597   -8.380  -41.973 1.00 13.84 ? ? ? ? ? ? 328  SER A N   1 
ATOM   2496 C CA  . SER A 1 348 ? 10.571  -7.601  -41.218 1.00 14.04 ? ? ? ? ? ? 328  SER A CA  1 
ATOM   2497 C C   . SER A 1 348 ? 11.990  -7.637  -41.784 1.00 17.61 ? ? ? ? ? ? 328  SER A C   1 
ATOM   2498 O O   . SER A 1 348 ? 12.659  -6.605  -41.809 1.00 19.08 ? ? ? ? ? ? 328  SER A O   1 
ATOM   2499 C CB  . SER A 1 348 ? 10.566  -7.997  -39.728 1.00 17.48 ? ? ? ? ? ? 328  SER A CB  1 
ATOM   2500 O OG  . SER A 1 348 ? 11.305  -9.185  -39.502 1.00 19.85 ? ? ? ? ? ? 328  SER A OG  1 
ATOM   2501 N N   . PHE A 1 349 ? 12.451  -8.795  -42.255 1.00 16.86 ? ? ? ? ? ? 329  PHE A N   1 
ATOM   2502 C CA  . PHE A 1 349 ? 13.866  -8.905  -42.615 1.00 18.70 ? ? ? ? ? ? 329  PHE A CA  1 
ATOM   2503 C C   . PHE A 1 349 ? 14.161  -9.336  -44.045 1.00 19.49 ? ? ? ? ? ? 329  PHE A C   1 
ATOM   2504 O O   . PHE A 1 349 ? 15.303  -9.246  -44.491 1.00 19.80 ? ? ? ? ? ? 329  PHE A O   1 
ATOM   2505 C CB  . PHE A 1 349 ? 14.639  -9.753  -41.588 1.00 15.99 ? ? ? ? ? ? 329  PHE A CB  1 
ATOM   2506 C CG  . PHE A 1 349 ? 14.802  -11.200 -41.963 1.00 20.55 ? ? ? ? ? ? 329  PHE A CG  1 
ATOM   2507 C CD1 . PHE A 1 349 ? 13.787  -12.107 -41.735 1.00 18.28 ? ? ? ? ? ? 329  PHE A CD1 1 
ATOM   2508 C CD2 . PHE A 1 349 ? 15.992  -11.656 -42.517 1.00 21.06 ? ? ? ? ? ? 329  PHE A CD2 1 
ATOM   2509 C CE1 . PHE A 1 349 ? 13.930  -13.449 -42.070 1.00 18.20 ? ? ? ? ? ? 329  PHE A CE1 1 
ATOM   2510 C CE2 . PHE A 1 349 ? 16.155  -12.995 -42.856 1.00 21.77 ? ? ? ? ? ? 329  PHE A CE2 1 
ATOM   2511 C CZ  . PHE A 1 349 ? 15.120  -13.899 -42.635 1.00 21.84 ? ? ? ? ? ? 329  PHE A CZ  1 
ATOM   2512 N N   . LEU A 1 350 ? 13.147  -9.796  -44.766 1.00 16.61 ? ? ? ? ? ? 330  LEU A N   1 
ATOM   2513 C CA  . LEU A 1 350 ? 13.332  -10.161 -46.170 1.00 16.68 ? ? ? ? ? ? 330  LEU A CA  1 
ATOM   2514 C C   . LEU A 1 350 ? 12.539  -9.171  -47.014 1.00 18.58 ? ? ? ? ? ? 330  LEU A C   1 
ATOM   2515 O O   . LEU A 1 350 ? 12.149  -8.114  -46.519 1.00 19.38 ? ? ? ? ? ? 330  LEU A O   1 
ATOM   2516 C CB  . LEU A 1 350 ? 12.891  -11.604 -46.414 1.00 13.97 ? ? ? ? ? ? 330  LEU A CB  1 
ATOM   2517 C CG  . LEU A 1 350 ? 13.708  -12.663 -45.660 1.00 17.70 ? ? ? ? ? ? 330  LEU A CG  1 
ATOM   2518 C CD1 . LEU A 1 350 ? 13.088  -14.035 -45.829 1.00 20.18 ? ? ? ? ? ? 330  LEU A CD1 1 
ATOM   2519 C CD2 . LEU A 1 350 ? 15.161  -12.665 -46.135 1.00 21.64 ? ? ? ? ? ? 330  LEU A CD2 1 
ATOM   2520 N N   . GLU A 1 351 ? 12.305  -9.488  -48.284 1.00 17.43 ? ? ? ? ? ? 331  GLU A N   1 
ATOM   2521 C CA  . GLU A 1 351 ? 11.526  -8.590  -49.137 1.00 16.14 ? ? ? ? ? ? 331  GLU A CA  1 
ATOM   2522 C C   . GLU A 1 351 ? 10.337  -9.328  -49.749 1.00 17.80 ? ? ? ? ? ? 331  GLU A C   1 
ATOM   2523 O O   . GLU A 1 351 ? 9.754   -8.883  -50.732 1.00 21.43 ? ? ? ? ? ? 331  GLU A O   1 
ATOM   2524 C CB  . GLU A 1 351 ? 12.413  -7.941  -50.209 1.00 19.61 ? ? ? ? ? ? 331  GLU A CB  1 
ATOM   2525 C CG  . GLU A 1 351 ? 13.505  -7.051  -49.600 1.00 21.67 ? ? ? ? ? ? 331  GLU A CG  1 
ATOM   2526 C CD  . GLU A 1 351 ? 14.449  -6.460  -50.625 1.00 23.99 ? ? ? ? ? ? 331  GLU A CD  1 
ATOM   2527 O OE1 . GLU A 1 351 ? 13.966  -5.823  -51.583 1.00 25.74 ? ? ? ? ? ? 331  GLU A OE1 1 
ATOM   2528 O OE2 . GLU A 1 351 ? 15.679  -6.628  -50.462 1.00 24.04 ? ? ? ? ? ? 331  GLU A OE2 1 
ATOM   2529 N N   . GLY A 1 352 ? 9.953   -10.427 -49.108 1.00 20.85 ? ? ? ? ? ? 332  GLY A N   1 
ATOM   2530 C CA  . GLY A 1 352 ? 8.876   -11.262 -49.602 1.00 21.61 ? ? ? ? ? ? 332  GLY A CA  1 
ATOM   2531 C C   . GLY A 1 352 ? 7.776   -11.519 -48.593 1.00 21.24 ? ? ? ? ? ? 332  GLY A C   1 
ATOM   2532 O O   . GLY A 1 352 ? 7.583   -10.759 -47.649 1.00 16.10 ? ? ? ? ? ? 332  GLY A O   1 
ATOM   2533 N N   . SER A 1 353 ? 7.064   -12.620 -48.798 1.00 17.86 ? ? ? ? ? ? 333  SER A N   1 
ATOM   2534 C CA  . SER A 1 353 ? 5.808   -12.861 -48.107 1.00 15.30 ? ? ? ? ? ? 333  SER A CA  1 
ATOM   2535 C C   . SER A 1 353 ? 5.421   -14.290 -48.385 1.00 15.12 ? ? ? ? ? ? 333  SER A C   1 
ATOM   2536 O O   . SER A 1 353 ? 6.037   -14.940 -49.224 1.00 18.47 ? ? ? ? ? ? 333  SER A O   1 
ATOM   2537 C CB  . SER A 1 353 ? 4.746   -11.942 -48.685 1.00 19.89 ? ? ? ? ? ? 333  SER A CB  1 
ATOM   2538 O OG  . SER A 1 353 ? 4.541   -12.250 -50.054 1.00 22.44 ? ? ? ? ? ? 333  SER A OG  1 
ATOM   2539 N N   . LEU A 1 354 ? 4.406   -14.785 -47.679 1.00 13.12 ? ? ? ? ? ? 334  LEU A N   1 
ATOM   2540 C CA  . LEU A 1 354 ? 3.814   -16.076 -48.007 1.00 14.46 ? ? ? ? ? ? 334  LEU A CA  1 
ATOM   2541 C C   . LEU A 1 354 ? 2.600   -15.805 -48.881 1.00 14.65 ? ? ? ? ? ? 334  LEU A C   1 
ATOM   2542 O O   . LEU A 1 354 ? 1.619   -15.211 -48.432 1.00 18.69 ? ? ? ? ? ? 334  LEU A O   1 
ATOM   2543 C CB  . LEU A 1 354 ? 3.396   -16.848 -46.753 1.00 12.61 ? ? ? ? ? ? 334  LEU A CB  1 
ATOM   2544 C CG  . LEU A 1 354 ? 4.497   -17.669 -46.095 1.00 13.54 ? ? ? ? ? ? 334  LEU A CG  1 
ATOM   2545 C CD1 . LEU A 1 354 ? 5.589   -16.768 -45.523 1.00 14.74 ? ? ? ? ? ? 334  LEU A CD1 1 
ATOM   2546 C CD2 . LEU A 1 354 ? 3.891   -18.536 -44.996 1.00 14.60 ? ? ? ? ? ? 334  LEU A CD2 1 
ATOM   2547 N N   . ARG A 1 355 ? 2.683   -16.226 -50.138 1.00 12.01 ? ? ? ? ? ? 335  ARG A N   1 
ATOM   2548 C CA  . ARG A 1 355 ? 1.648   -15.919 -51.112 1.00 12.08 ? ? ? ? ? ? 335  ARG A CA  1 
ATOM   2549 C C   . ARG A 1 355 ? 0.462   -16.870 -51.051 1.00 13.39 ? ? ? ? ? ? 335  ARG A C   1 
ATOM   2550 O O   . ARG A 1 355 ? 0.602   -18.073 -50.787 1.00 13.85 ? ? ? ? ? ? 335  ARG A O   1 
ATOM   2551 C CB  . ARG A 1 355 ? 2.249   -15.914 -52.531 1.00 13.06 ? ? ? ? ? ? 335  ARG A CB  1 
ATOM   2552 C CG  . ARG A 1 355 ? 3.071   -14.670 -52.838 1.00 13.40 ? ? ? ? ? ? 335  ARG A CG  1 
ATOM   2553 C CD  . ARG A 1 355 ? 3.862   -14.861 -54.122 1.00 15.75 ? ? ? ? ? ? 335  ARG A CD  1 
ATOM   2554 N NE  . ARG A 1 355 ? 4.636   -13.678 -54.506 1.00 16.08 ? ? ? ? ? ? 335  ARG A NE  1 
ATOM   2555 C CZ  . ARG A 1 355 ? 5.937   -13.526 -54.263 1.00 19.05 ? ? ? ? ? ? 335  ARG A CZ  1 
ATOM   2556 N NH1 . ARG A 1 355 ? 6.612   -14.456 -53.605 1.00 17.53 ? ? ? ? ? ? 335  ARG A NH1 1 
ATOM   2557 N NH2 . ARG A 1 355 ? 6.554   -12.428 -54.677 1.00 18.76 ? ? ? ? ? ? 335  ARG A NH2 1 
ATOM   2558 N N   . THR A 1 356 ? -0.716  -16.317 -51.308 1.00 13.99 ? ? ? ? ? ? 336  THR A N   1 
ATOM   2559 C CA  . THR A 1 356 ? -1.914  -17.124 -51.456 1.00 13.08 ? ? ? ? ? ? 336  THR A CA  1 
ATOM   2560 C C   . THR A 1 356 ? -1.939  -17.733 -52.857 1.00 13.60 ? ? ? ? ? ? 336  THR A C   1 
ATOM   2561 O O   . THR A 1 356 ? -1.182  -17.310 -53.742 1.00 13.78 ? ? ? ? ? ? 336  THR A O   1 
ATOM   2562 C CB  . THR A 1 356 ? -3.170  -16.261 -51.337 1.00 12.03 ? ? ? ? ? ? 336  THR A CB  1 
ATOM   2563 O OG1 . THR A 1 356 ? -3.146  -15.233 -52.345 1.00 15.86 ? ? ? ? ? ? 336  THR A OG1 1 
ATOM   2564 C CG2 . THR A 1 356 ? -3.248  -15.614 -49.962 1.00 16.80 ? ? ? ? ? ? 336  THR A CG2 1 
ATOM   2565 N N   . GLU A 1 357 ? -2.843  -18.691 -53.073 1.00 13.35 ? ? ? ? ? ? 337  GLU A N   1 
ATOM   2566 C CA  . GLU A 1 357 ? -3.014  -19.251 -54.410 1.00 12.91 ? ? ? ? ? ? 337  GLU A CA  1 
ATOM   2567 C C   . GLU A 1 357 ? -3.337  -18.155 -55.437 1.00 13.69 ? ? ? ? ? ? 337  GLU A C   1 
ATOM   2568 O O   . GLU A 1 357 ? -2.801  -18.163 -56.545 1.00 15.90 ? ? ? ? ? ? 337  GLU A O   1 
ATOM   2569 C CB  . GLU A 1 357 ? -4.098  -20.337 -54.443 1.00 13.43 ? ? ? ? ? ? 337  GLU A CB  1 
ATOM   2570 C CG  . GLU A 1 357 ? -4.120  -21.071 -55.781 1.00 15.17 ? ? ? ? ? ? 337  GLU A CG  1 
ATOM   2571 C CD  . GLU A 1 357 ? -5.075  -22.254 -55.832 1.00 16.36 ? ? ? ? ? ? 337  GLU A CD  1 
ATOM   2572 O OE1 . GLU A 1 357 ? -5.712  -22.594 -54.802 1.00 14.70 ? ? ? ? ? ? 337  GLU A OE1 1 
ATOM   2573 O OE2 . GLU A 1 357 ? -5.172  -22.850 -56.919 1.00 17.46 ? ? ? ? ? ? 337  GLU A OE2 1 
ATOM   2574 N N   . LYS A 1 358 ? -4.211  -17.219 -55.062 1.00 13.61 ? ? ? ? ? ? 338  LYS A N   1 
ATOM   2575 C CA  A LYS A 1 358 ? -4.556  -16.096 -55.933 0.52 15.33 ? ? ? ? ? ? 338  LYS A CA  1 
ATOM   2576 C CA  B LYS A 1 358 ? -4.558  -16.091 -55.932 0.48 15.32 ? ? ? ? ? ? 338  LYS A CA  1 
ATOM   2577 C C   . LYS A 1 358 ? -3.313  -15.325 -56.383 1.00 16.01 ? ? ? ? ? ? 338  LYS A C   1 
ATOM   2578 O O   . LYS A 1 358 ? -3.166  -15.013 -57.568 1.00 16.25 ? ? ? ? ? ? 338  LYS A O   1 
ATOM   2579 C CB  A LYS A 1 358 ? -5.547  -15.157 -55.239 0.52 16.82 ? ? ? ? ? ? 338  LYS A CB  1 
ATOM   2580 C CB  B LYS A 1 358 ? -5.547  -15.145 -55.238 0.48 16.76 ? ? ? ? ? ? 338  LYS A CB  1 
ATOM   2581 C CG  A LYS A 1 358 ? -5.834  -13.878 -56.009 0.52 17.30 ? ? ? ? ? ? 338  LYS A CG  1 
ATOM   2582 C CG  B LYS A 1 358 ? -5.966  -13.933 -56.076 0.48 18.17 ? ? ? ? ? ? 338  LYS A CG  1 
ATOM   2583 C CD  A LYS A 1 358 ? -6.959  -13.087 -55.358 0.52 20.86 ? ? ? ? ? ? 338  LYS A CD  1 
ATOM   2584 C CD  B LYS A 1 358 ? -7.019  -13.092 -55.348 0.48 21.50 ? ? ? ? ? ? 338  LYS A CD  1 
ATOM   2585 C CE  A LYS A 1 358 ? -8.318  -13.675 -55.706 0.52 21.58 ? ? ? ? ? ? 338  LYS A CE  1 
ATOM   2586 C CE  B LYS A 1 358 ? -7.313  -11.770 -56.071 0.48 24.61 ? ? ? ? ? ? 338  LYS A CE  1 
ATOM   2587 N NZ  A LYS A 1 358 ? -8.586  -13.671 -57.176 0.52 27.55 ? ? ? ? ? ? 338  LYS A NZ  1 
ATOM   2588 N NZ  B LYS A 1 358 ? -7.914  -11.932 -57.427 0.48 25.18 ? ? ? ? ? ? 338  LYS A NZ  1 
ATOM   2589 N N   . GLN A 1 359 ? -2.421  -15.035 -55.441 1.00 15.22 ? ? ? ? ? ? 339  GLN A N   1 
ATOM   2590 C CA  . GLN A 1 359 ? -1.203  -14.285 -55.763 1.00 13.20 ? ? ? ? ? ? 339  GLN A CA  1 
ATOM   2591 C C   . GLN A 1 359 ? -0.259  -15.069 -56.665 1.00 16.45 ? ? ? ? ? ? 339  GLN A C   1 
ATOM   2592 O O   . GLN A 1 359 ? 0.323   -14.508 -57.604 1.00 16.96 ? ? ? ? ? ? 339  GLN A O   1 
ATOM   2593 C CB  . GLN A 1 359 ? -0.477  -13.865 -54.481 1.00 12.85 ? ? ? ? ? ? 339  GLN A CB  1 
ATOM   2594 C CG  . GLN A 1 359 ? -1.233  -12.785 -53.718 1.00 16.20 ? ? ? ? ? ? 339  GLN A CG  1 
ATOM   2595 C CD  . GLN A 1 359 ? -0.658  -12.528 -52.338 1.00 18.61 ? ? ? ? ? ? 339  GLN A CD  1 
ATOM   2596 O OE1 . GLN A 1 359 ? -0.457  -13.445 -51.552 1.00 15.81 ? ? ? ? ? ? 339  GLN A OE1 1 
ATOM   2597 N NE2 . GLN A 1 359 ? -0.418  -11.259 -52.030 1.00 30.41 ? ? ? ? ? ? 339  GLN A NE2 1 
ATOM   2598 N N   . TRP A 1 360 ? -0.115  -16.361 -56.390 1.00 14.82 ? ? ? ? ? ? 340  TRP A N   1 
ATOM   2599 C CA  . TRP A 1 360 ? 0.698   -17.223 -57.247 1.00 14.79 ? ? ? ? ? ? 340  TRP A CA  1 
ATOM   2600 C C   . TRP A 1 360 ? 0.120   -17.301 -58.658 1.00 13.29 ? ? ? ? ? ? 340  TRP A C   1 
ATOM   2601 O O   . TRP A 1 360 ? 0.830   -17.113 -59.648 1.00 16.14 ? ? ? ? ? ? 340  TRP A O   1 
ATOM   2602 C CB  . TRP A 1 360 ? 0.790   -18.635 -56.673 1.00 15.27 ? ? ? ? ? ? 340  TRP A CB  1 
ATOM   2603 C CG  . TRP A 1 360 ? 1.733   -18.800 -55.517 1.00 11.58 ? ? ? ? ? ? 340  TRP A CG  1 
ATOM   2604 C CD1 . TRP A 1 360 ? 1.411   -19.193 -54.252 1.00 12.83 ? ? ? ? ? ? 340  TRP A CD1 1 
ATOM   2605 C CD2 . TRP A 1 360 ? 3.159   -18.603 -55.526 1.00 11.96 ? ? ? ? ? ? 340  TRP A CD2 1 
ATOM   2606 N NE1 . TRP A 1 360 ? 2.550   -19.266 -53.473 1.00 14.08 ? ? ? ? ? ? 340  TRP A NE1 1 
ATOM   2607 C CE2 . TRP A 1 360 ? 3.630   -18.906 -54.238 1.00 11.78 ? ? ? ? ? ? 340  TRP A CE2 1 
ATOM   2608 C CE3 . TRP A 1 360 ? 4.079   -18.208 -56.507 1.00 13.88 ? ? ? ? ? ? 340  TRP A CE3 1 
ATOM   2609 C CZ2 . TRP A 1 360 ? 4.982   -18.814 -53.893 1.00 12.57 ? ? ? ? ? ? 340  TRP A CZ2 1 
ATOM   2610 C CZ3 . TRP A 1 360 ? 5.429   -18.115 -56.164 1.00 13.82 ? ? ? ? ? ? 340  TRP A CZ3 1 
ATOM   2611 C CH2 . TRP A 1 360 ? 5.860   -18.409 -54.868 1.00 13.75 ? ? ? ? ? ? 340  TRP A CH2 1 
ATOM   2612 N N   . ALA A 1 361 ? -1.177  -17.595 -58.755 1.00 14.92 ? ? ? ? ? ? 341  ALA A N   1 
ATOM   2613 C CA  . ALA A 1 361 ? -1.826  -17.743 -60.050 1.00 14.84 ? ? ? ? ? ? 341  ALA A CA  1 
ATOM   2614 C C   . ALA A 1 361 ? -1.677  -16.494 -60.927 1.00 17.45 ? ? ? ? ? ? 341  ALA A C   1 
ATOM   2615 O O   . ALA A 1 361 ? -1.532  -16.591 -62.140 1.00 18.10 ? ? ? ? ? ? 341  ALA A O   1 
ATOM   2616 C CB  . ALA A 1 361 ? -3.315  -18.084 -59.855 1.00 14.45 ? ? ? ? ? ? 341  ALA A CB  1 
ATOM   2617 N N   . LYS A 1 362 ? -1.727  -15.328 -60.295 1.00 16.67 ? ? ? ? ? ? 342  LYS A N   1 
ATOM   2618 C CA  . LYS A 1 362 ? -1.585  -14.063 -60.998 1.00 18.51 ? ? ? ? ? ? 342  LYS A CA  1 
ATOM   2619 C C   . LYS A 1 362 ? -0.182  -13.941 -61.581 1.00 19.25 ? ? ? ? ? ? 342  LYS A C   1 
ATOM   2620 O O   . LYS A 1 362 ? -0.020  -13.521 -62.733 1.00 18.52 ? ? ? ? ? ? 342  LYS A O   1 
ATOM   2621 C CB  . LYS A 1 362 ? -1.889  -12.881 -60.061 1.00 17.29 ? ? ? ? ? ? 342  LYS A CB  1 
ATOM   2622 C CG  . LYS A 1 362 ? -1.832  -11.516 -60.746 1.00 27.76 ? ? ? ? ? ? 342  LYS A CG  1 
ATOM   2623 C CD  . LYS A 1 362 ? -2.494  -10.456 -59.874 1.00 35.94 ? ? ? ? ? ? 342  LYS A CD  1 
ATOM   2624 C CE  . LYS A 1 362 ? -2.473  -9.082  -60.525 1.00 46.63 ? ? ? ? ? ? 342  LYS A CE  1 
ATOM   2625 N NZ  . LYS A 1 362 ? -1.099  -8.508  -60.550 1.00 52.66 ? ? ? ? ? ? 342  LYS A NZ  1 
ATOM   2626 N N   . LEU A 1 363 ? 0.819   -14.308 -60.789 1.00 18.27 ? ? ? ? ? ? 343  LEU A N   1 
ATOM   2627 C CA  . LEU A 1 363 ? 2.199   -14.300 -61.260 1.00 19.15 ? ? ? ? ? ? 343  LEU A CA  1 
ATOM   2628 C C   . LEU A 1 363 ? 2.385   -15.240 -62.440 1.00 18.66 ? ? ? ? ? ? 343  LEU A C   1 
ATOM   2629 O O   . LEU A 1 363 ? 3.037   -14.888 -63.421 1.00 18.92 ? ? ? ? ? ? 343  LEU A O   1 
ATOM   2630 C CB  . LEU A 1 363 ? 3.162   -14.685 -60.138 1.00 18.32 ? ? ? ? ? ? 343  LEU A CB  1 
ATOM   2631 C CG  . LEU A 1 363 ? 3.463   -13.559 -59.155 1.00 22.56 ? ? ? ? ? ? 343  LEU A CG  1 
ATOM   2632 C CD1 . LEU A 1 363 ? 4.218   -14.105 -57.947 1.00 23.70 ? ? ? ? ? ? 343  LEU A CD1 1 
ATOM   2633 C CD2 . LEU A 1 363 ? 4.272   -12.459 -59.854 1.00 25.55 ? ? ? ? ? ? 343  LEU A CD2 1 
ATOM   2634 N N   . PHE A 1 364 ? 1.817   -16.439 -62.350 1.00 17.28 ? ? ? ? ? ? 344  PHE A N   1 
ATOM   2635 C CA  . PHE A 1 364 ? 1.997   -17.422 -63.419 1.00 18.97 ? ? ? ? ? ? 344  PHE A CA  1 
ATOM   2636 C C   . PHE A 1 364 ? 1.360   -16.947 -64.720 1.00 20.12 ? ? ? ? ? ? 344  PHE A C   1 
ATOM   2637 O O   . PHE A 1 364 ? 1.919   -17.125 -65.802 1.00 19.81 ? ? ? ? ? ? 344  PHE A O   1 
ATOM   2638 C CB  . PHE A 1 364 ? 1.400   -18.776 -63.032 1.00 20.95 ? ? ? ? ? ? 344  PHE A CB  1 
ATOM   2639 C CG  . PHE A 1 364 ? 1.936   -19.341 -61.746 1.00 15.88 ? ? ? ? ? ? 344  PHE A CG  1 
ATOM   2640 C CD1 . PHE A 1 364 ? 3.210   -19.013 -61.287 1.00 17.77 ? ? ? ? ? ? 344  PHE A CD1 1 
ATOM   2641 C CD2 . PHE A 1 364 ? 1.158   -20.205 -60.991 1.00 15.68 ? ? ? ? ? ? 344  PHE A CD2 1 
ATOM   2642 C CE1 . PHE A 1 364 ? 3.694   -19.537 -60.092 1.00 18.35 ? ? ? ? ? ? 344  PHE A CE1 1 
ATOM   2643 C CE2 . PHE A 1 364 ? 1.639   -20.733 -59.792 1.00 14.11 ? ? ? ? ? ? 344  PHE A CE2 1 
ATOM   2644 C CZ  . PHE A 1 364 ? 2.911   -20.402 -59.347 1.00 15.72 ? ? ? ? ? ? 344  PHE A CZ  1 
ATOM   2645 N N   . ALA A 1 365 ? 0.179   -16.352 -64.614 1.00 17.75 ? ? ? ? ? ? 345  ALA A N   1 
ATOM   2646 C CA  . ALA A 1 365 ? -0.509  -15.831 -65.784 1.00 18.91 ? ? ? ? ? ? 345  ALA A CA  1 
ATOM   2647 C C   . ALA A 1 365 ? 0.303   -14.713 -66.434 1.00 20.58 ? ? ? ? ? ? 345  ALA A C   1 
ATOM   2648 O O   . ALA A 1 365 ? 0.498   -14.700 -67.651 1.00 21.42 ? ? ? ? ? ? 345  ALA A O   1 
ATOM   2649 C CB  . ALA A 1 365 ? -1.897  -15.342 -65.398 1.00 22.19 ? ? ? ? ? ? 345  ALA A CB  1 
ATOM   2650 N N   . GLU A 1 366 ? 0.793   -13.788 -65.618 1.00 20.62 ? ? ? ? ? ? 346  GLU A N   1 
ATOM   2651 C CA  . GLU A 1 366 ? 1.539   -12.648 -66.138 1.00 24.52 ? ? ? ? ? ? 346  GLU A CA  1 
ATOM   2652 C C   . GLU A 1 366 ? 2.879   -13.066 -66.742 1.00 23.62 ? ? ? ? ? ? 346  GLU A C   1 
ATOM   2653 O O   . GLU A 1 366 ? 3.385   -12.405 -67.658 1.00 25.66 ? ? ? ? ? ? 346  GLU A O   1 
ATOM   2654 C CB  . GLU A 1 366 ? 1.738   -11.593 -65.046 1.00 24.13 ? ? ? ? ? ? 346  GLU A CB  1 
ATOM   2655 C CG  . GLU A 1 366 ? 0.436   -10.937 -64.610 1.00 27.11 ? ? ? ? ? ? 346  GLU A CG  1 
ATOM   2656 C CD  . GLU A 1 366 ? 0.644   -9.838  -63.586 1.00 40.58 ? ? ? ? ? ? 346  GLU A CD  1 
ATOM   2657 O OE1 . GLU A 1 366 ? -0.360  -9.358  -63.021 1.00 51.95 ? ? ? ? ? ? 346  GLU A OE1 1 
ATOM   2658 O OE2 . GLU A 1 366 ? 1.804   -9.449  -63.352 1.00 48.12 ? ? ? ? ? ? 346  GLU A OE2 1 
ATOM   2659 N N   . ALA A 1 367 ? 3.437   -14.167 -66.245 1.00 22.57 ? ? ? ? ? ? 347  ALA A N   1 
ATOM   2660 C CA  . ALA A 1 367 ? 4.716   -14.669 -66.754 1.00 21.11 ? ? ? ? ? ? 347  ALA A CA  1 
ATOM   2661 C C   . ALA A 1 367 ? 4.524   -15.493 -68.016 1.00 25.43 ? ? ? ? ? ? 347  ALA A C   1 
ATOM   2662 O O   . ALA A 1 367 ? 5.495   -15.864 -68.674 1.00 24.54 ? ? ? ? ? ? 347  ALA A O   1 
ATOM   2663 C CB  . ALA A 1 367 ? 5.439   -15.486 -65.691 1.00 18.26 ? ? ? ? ? ? 347  ALA A CB  1 
ATOM   2664 N N   . GLY A 1 368 ? 3.269   -15.784 -68.345 1.00 22.08 ? ? ? ? ? ? 348  GLY A N   1 
ATOM   2665 C CA  . GLY A 1 368 ? 2.952   -16.471 -69.580 1.00 23.56 ? ? ? ? ? ? 348  GLY A CA  1 
ATOM   2666 C C   . GLY A 1 368 ? 2.802   -17.978 -69.484 1.00 22.76 ? ? ? ? ? ? 348  GLY A C   1 
ATOM   2667 O O   . GLY A 1 368 ? 2.760   -18.654 -70.520 1.00 26.82 ? ? ? ? ? ? 348  GLY A O   1 
ATOM   2668 N N   . PHE A 1 369 ? 2.730   -18.510 -68.261 1.00 19.36 ? ? ? ? ? ? 349  PHE A N   1 
ATOM   2669 C CA  . PHE A 1 369 ? 2.507   -19.944 -68.092 1.00 20.88 ? ? ? ? ? ? 349  PHE A CA  1 
ATOM   2670 C C   . PHE A 1 369 ? 1.040   -20.297 -68.326 1.00 23.59 ? ? ? ? ? ? 349  PHE A C   1 
ATOM   2671 O O   . PHE A 1 369 ? 0.183   -19.416 -68.298 1.00 25.71 ? ? ? ? ? ? 349  PHE A O   1 
ATOM   2672 C CB  . PHE A 1 369 ? 2.982   -20.405 -66.718 1.00 20.47 ? ? ? ? ? ? 349  PHE A CB  1 
ATOM   2673 C CG  . PHE A 1 369 ? 4.480   -20.379 -66.566 1.00 20.41 ? ? ? ? ? ? 349  PHE A CG  1 
ATOM   2674 C CD1 . PHE A 1 369 ? 5.132   -19.236 -66.125 1.00 22.04 ? ? ? ? ? ? 349  PHE A CD1 1 
ATOM   2675 C CD2 . PHE A 1 369 ? 5.235   -21.494 -66.875 1.00 21.32 ? ? ? ? ? ? 349  PHE A CD2 1 
ATOM   2676 C CE1 . PHE A 1 369 ? 6.524   -19.212 -65.992 1.00 24.07 ? ? ? ? ? ? 349  PHE A CE1 1 
ATOM   2677 C CE2 . PHE A 1 369 ? 6.625   -21.479 -66.746 1.00 23.77 ? ? ? ? ? ? 349  PHE A CE2 1 
ATOM   2678 C CZ  . PHE A 1 369 ? 7.268   -20.340 -66.307 1.00 20.96 ? ? ? ? ? ? 349  PHE A CZ  1 
ATOM   2679 N N   . LYS A 1 370 ? 0.753   -21.577 -68.563 1.00 20.93 ? ? ? ? ? ? 350  LYS A N   1 
ATOM   2680 C CA  . LYS A 1 370 ? -0.585  -21.965 -69.020 1.00 24.79 ? ? ? ? ? ? 350  LYS A CA  1 
ATOM   2681 C C   . LYS A 1 370 ? -1.352  -22.904 -68.084 1.00 23.39 ? ? ? ? ? ? 350  LYS A C   1 
ATOM   2682 O O   . LYS A 1 370 ? -2.548  -23.131 -68.276 1.00 25.29 ? ? ? ? ? ? 350  LYS A O   1 
ATOM   2683 C CB  . LYS A 1 370 ? -0.511  -22.601 -70.418 1.00 27.79 ? ? ? ? ? ? 350  LYS A CB  1 
ATOM   2684 C CG  . LYS A 1 370 ? 0.176   -21.741 -71.474 1.00 35.88 ? ? ? ? ? ? 350  LYS A CG  1 
ATOM   2685 C CD  . LYS A 1 370 ? -0.648  -20.516 -71.831 1.00 45.78 ? ? ? ? ? ? 350  LYS A CD  1 
ATOM   2686 C CE  . LYS A 1 370 ? 0.072   -19.639 -72.851 1.00 50.75 ? ? ? ? ? ? 350  LYS A CE  1 
ATOM   2687 N NZ  . LYS A 1 370 ? 0.474   -20.397 -74.071 1.00 56.75 ? ? ? ? ? ? 350  LYS A NZ  1 
ATOM   2688 N N   . ASP A 1 371 ? -0.684  -23.452 -67.081 1.00 20.59 ? ? ? ? ? ? 351  ASP A N   1 
ATOM   2689 C CA  . ASP A 1 371 ? -1.306  -24.470 -66.237 1.00 19.17 ? ? ? ? ? ? 351  ASP A CA  1 
ATOM   2690 C C   . ASP A 1 371 ? -0.470  -24.647 -64.978 1.00 15.77 ? ? ? ? ? ? 351  ASP A C   1 
ATOM   2691 O O   . ASP A 1 371 ? 0.709   -24.302 -64.950 1.00 17.26 ? ? ? ? ? ? 351  ASP A O   1 
ATOM   2692 C CB  . ASP A 1 371 ? -1.386  -25.789 -67.017 1.00 22.96 ? ? ? ? ? ? 351  ASP A CB  1 
ATOM   2693 C CG  . ASP A 1 371 ? -2.275  -26.833 -66.356 1.00 25.89 ? ? ? ? ? ? 351  ASP A CG  1 
ATOM   2694 O OD1 . ASP A 1 371 ? -3.125  -26.479 -65.518 1.00 22.64 ? ? ? ? ? ? 351  ASP A OD1 1 
ATOM   2695 O OD2 . ASP A 1 371 ? -2.139  -28.025 -66.715 1.00 36.02 ? ? ? ? ? ? 351  ASP A OD2 1 
ATOM   2696 N N   . TYR A 1 372 ? -1.078  -25.178 -63.922 1.00 16.89 ? ? ? ? ? ? 352  TYR A N   1 
ATOM   2697 C CA  . TYR A 1 372 ? -0.304  -25.540 -62.740 1.00 16.91 ? ? ? ? ? ? 352  TYR A CA  1 
ATOM   2698 C C   . TYR A 1 372 ? -0.952  -26.675 -61.971 1.00 17.65 ? ? ? ? ? ? 352  TYR A C   1 
ATOM   2699 O O   . TYR A 1 372 ? -2.113  -27.010 -62.202 1.00 18.97 ? ? ? ? ? ? 352  TYR A O   1 
ATOM   2700 C CB  . TYR A 1 372 ? -0.030  -24.332 -61.819 1.00 15.30 ? ? ? ? ? ? 352  TYR A CB  1 
ATOM   2701 C CG  . TYR A 1 372 ? -1.234  -23.714 -61.115 1.00 15.67 ? ? ? ? ? ? 352  TYR A CG  1 
ATOM   2702 C CD1 . TYR A 1 372 ? -1.836  -22.569 -61.615 1.00 16.77 ? ? ? ? ? ? 352  TYR A CD1 1 
ATOM   2703 C CD2 . TYR A 1 372 ? -1.725  -24.252 -59.929 1.00 15.67 ? ? ? ? ? ? 352  TYR A CD2 1 
ATOM   2704 C CE1 . TYR A 1 372 ? -2.926  -21.982 -60.966 1.00 18.58 ? ? ? ? ? ? 352  TYR A CE1 1 
ATOM   2705 C CE2 . TYR A 1 372 ? -2.816  -23.667 -59.264 1.00 17.88 ? ? ? ? ? ? 352  TYR A CE2 1 
ATOM   2706 C CZ  . TYR A 1 372 ? -3.396  -22.532 -59.789 1.00 16.24 ? ? ? ? ? ? 352  TYR A CZ  1 
ATOM   2707 O OH  . TYR A 1 372 ? -4.468  -21.954 -59.152 1.00 17.65 ? ? ? ? ? ? 352  TYR A OH  1 
ATOM   2708 N N   . LYS A 1 373 ? -0.183  -27.276 -61.069 1.00 16.93 ? ? ? ? ? ? 353  LYS A N   1 
ATOM   2709 C CA  . LYS A 1 373 ? -0.684  -28.342 -60.203 1.00 16.52 ? ? ? ? ? ? 353  LYS A CA  1 
ATOM   2710 C C   . LYS A 1 373 ? -0.018  -28.204 -58.845 1.00 15.29 ? ? ? ? ? ? 353  LYS A C   1 
ATOM   2711 O O   . LYS A 1 373 ? 1.207   -28.043 -58.761 1.00 17.15 ? ? ? ? ? ? 353  LYS A O   1 
ATOM   2712 C CB  . LYS A 1 373 ? -0.365  -29.713 -60.791 1.00 18.41 ? ? ? ? ? ? 353  LYS A CB  1 
ATOM   2713 C CG  . LYS A 1 373 ? -0.892  -30.875 -59.940 1.00 16.53 ? ? ? ? ? ? 353  LYS A CG  1 
ATOM   2714 C CD  . LYS A 1 373 ? -0.423  -32.214 -60.516 1.00 24.39 ? ? ? ? ? ? 353  LYS A CD  1 
ATOM   2715 C CE  . LYS A 1 373 ? -0.910  -33.386 -59.683 1.00 38.26 ? ? ? ? ? ? 353  LYS A CE  1 
ATOM   2716 N NZ  . LYS A 1 373 ? -0.294  -34.660 -60.156 1.00 46.84 ? ? ? ? ? ? 353  LYS A NZ  1 
ATOM   2717 N N   . ILE A 1 374 ? -0.819  -28.242 -57.786 1.00 13.14 ? ? ? ? ? ? 354  ILE A N   1 
ATOM   2718 C CA  . ILE A 1 374 ? -0.317  -28.141 -56.419 1.00 12.87 ? ? ? ? ? ? 354  ILE A CA  1 
ATOM   2719 C C   . ILE A 1 374 ? -0.439  -29.479 -55.702 1.00 14.60 ? ? ? ? ? ? 354  ILE A C   1 
ATOM   2720 O O   . ILE A 1 374 ? -1.530  -30.068 -55.638 1.00 17.03 ? ? ? ? ? ? 354  ILE A O   1 
ATOM   2721 C CB  . ILE A 1 374 ? -1.091  -27.087 -55.633 1.00 13.56 ? ? ? ? ? ? 354  ILE A CB  1 
ATOM   2722 C CG1 . ILE A 1 374 ? -0.935  -25.716 -56.294 1.00 16.32 ? ? ? ? ? ? 354  ILE A CG1 1 
ATOM   2723 C CG2 . ILE A 1 374 ? -0.628  -27.064 -54.178 1.00 15.30 ? ? ? ? ? ? 354  ILE A CG2 1 
ATOM   2724 C CD1 . ILE A 1 374 ? -1.827  -24.633 -55.704 1.00 16.21 ? ? ? ? ? ? 354  ILE A CD1 1 
ATOM   2725 N N   . THR A 1 375 ? 0.679   -29.955 -55.160 1.00 14.59 ? ? ? ? ? ? 355  THR A N   1 
ATOM   2726 C CA  . THR A 1 375 ? 0.708   -31.203 -54.401 1.00 13.27 ? ? ? ? ? ? 355  THR A CA  1 
ATOM   2727 C C   . THR A 1 375 ? 1.309   -30.927 -53.036 1.00 12.12 ? ? ? ? ? ? 355  THR A C   1 
ATOM   2728 O O   . THR A 1 375 ? 2.390   -30.369 -52.954 1.00 15.41 ? ? ? ? ? ? 355  THR A O   1 
ATOM   2729 C CB  . THR A 1 375 ? 1.593   -32.249 -55.094 1.00 18.01 ? ? ? ? ? ? 355  THR A CB  1 
ATOM   2730 O OG1 . THR A 1 375 ? 1.112   -32.472 -56.426 1.00 20.61 ? ? ? ? ? ? 355  THR A OG1 1 
ATOM   2731 C CG2 . THR A 1 375 ? 1.558   -33.570 -54.322 1.00 19.20 ? ? ? ? ? ? 355  THR A CG2 1 
ATOM   2732 N N   . PRO A 1 376 ? 0.628   -31.338 -51.962 1.00 13.00 ? ? ? ? ? ? 356  PRO A N   1 
ATOM   2733 C CA  . PRO A 1 376 ? 1.163   -31.020 -50.636 1.00 13.89 ? ? ? ? ? ? 356  PRO A CA  1 
ATOM   2734 C C   . PRO A 1 376 ? 2.408   -31.850 -50.319 1.00 15.71 ? ? ? ? ? ? 356  PRO A C   1 
ATOM   2735 O O   . PRO A 1 376 ? 2.535   -32.994 -50.747 1.00 18.01 ? ? ? ? ? ? 356  PRO A O   1 
ATOM   2736 C CB  . PRO A 1 376 ? 0.009   -31.390 -49.693 1.00 20.61 ? ? ? ? ? ? 356  PRO A CB  1 
ATOM   2737 C CG  . PRO A 1 376 ? -0.805  -32.386 -50.456 1.00 21.78 ? ? ? ? ? ? 356  PRO A CG  1 
ATOM   2738 C CD  . PRO A 1 376 ? -0.698  -31.977 -51.904 1.00 16.75 ? ? ? ? ? ? 356  PRO A CD  1 
ATOM   2739 N N   . VAL A 1 377 ? 3.334   -31.251 -49.584 1.00 12.84 ? ? ? ? ? ? 357  VAL A N   1 
ATOM   2740 C CA  . VAL A 1 377 ? 4.538   -31.953 -49.172 1.00 13.14 ? ? ? ? ? ? 357  VAL A CA  1 
ATOM   2741 C C   . VAL A 1 377 ? 4.556   -32.057 -47.649 1.00 13.76 ? ? ? ? ? ? 357  VAL A C   1 
ATOM   2742 O O   . VAL A 1 377 ? 4.516   -33.147 -47.093 1.00 15.96 ? ? ? ? ? ? 357  VAL A O   1 
ATOM   2743 C CB  . VAL A 1 377 ? 5.795   -31.246 -49.681 1.00 13.35 ? ? ? ? ? ? 357  VAL A CB  1 
ATOM   2744 C CG1 . VAL A 1 377 ? 7.061   -31.949 -49.148 1.00 16.25 ? ? ? ? ? ? 357  VAL A CG1 1 
ATOM   2745 C CG2 . VAL A 1 377 ? 5.815   -31.246 -51.219 1.00 14.53 ? ? ? ? ? ? 357  VAL A CG2 1 
ATOM   2746 N N   . GLY A 1 378 ? 4.596   -30.910 -46.986 1.00 13.37 ? ? ? ? ? ? 358  GLY A N   1 
ATOM   2747 C CA  . GLY A 1 378 ? 4.604   -30.879 -45.535 1.00 14.26 ? ? ? ? ? ? 358  GLY A CA  1 
ATOM   2748 C C   . GLY A 1 378 ? 5.341   -29.650 -45.045 1.00 12.65 ? ? ? ? ? ? 358  GLY A C   1 
ATOM   2749 O O   . GLY A 1 378 ? 5.855   -28.869 -45.836 1.00 13.41 ? ? ? ? ? ? 358  GLY A O   1 
ATOM   2750 N N   . GLY A 1 379 ? 5.418   -29.492 -43.722 1.00 14.49 ? ? ? ? ? ? 359  GLY A N   1 
ATOM   2751 C CA  . GLY A 1 379 ? 6.128   -28.360 -43.149 1.00 13.95 ? ? ? ? ? ? 359  GLY A CA  1 
ATOM   2752 C C   . GLY A 1 379 ? 5.581   -27.027 -43.619 1.00 13.00 ? ? ? ? ? ? 359  GLY A C   1 
ATOM   2753 O O   . GLY A 1 379 ? 6.342   -26.101 -43.884 1.00 14.12 ? ? ? ? ? ? 359  GLY A O   1 
ATOM   2754 N N   . LEU A 1 380 ? 4.252   -26.965 -43.728 1.00 14.40 ? ? ? ? ? ? 360  LEU A N   1 
ATOM   2755 C CA  . LEU A 1 380 ? 3.505   -25.789 -44.199 1.00 13.06 ? ? ? ? ? ? 360  LEU A CA  1 
ATOM   2756 C C   . LEU A 1 380 ? 3.616   -25.506 -45.689 1.00 14.91 ? ? ? ? ? ? 360  LEU A C   1 
ATOM   2757 O O   . LEU A 1 380 ? 3.105   -24.492 -46.143 1.00 14.13 ? ? ? ? ? ? 360  LEU A O   1 
ATOM   2758 C CB  . LEU A 1 380 ? 3.873   -24.510 -43.439 1.00 13.18 ? ? ? ? ? ? 360  LEU A CB  1 
ATOM   2759 C CG  . LEU A 1 380 ? 3.822   -24.586 -41.915 1.00 11.77 ? ? ? ? ? ? 360  LEU A CG  1 
ATOM   2760 C CD1 . LEU A 1 380 ? 4.261   -23.256 -41.344 1.00 17.14 ? ? ? ? ? ? 360  LEU A CD1 1 
ATOM   2761 C CD2 . LEU A 1 380 ? 2.414   -24.952 -41.439 1.00 14.87 ? ? ? ? ? ? 360  LEU A CD2 1 
ATOM   2762 N N   . ARG A 1 381 ? 4.283   -26.385 -46.439 1.00 11.34 ? ? ? ? ? ? 361  ARG A N   1 
ATOM   2763 C CA  . ARG A 1 381 ? 4.617   -26.108 -47.826 1.00 11.39 ? ? ? ? ? ? 361  ARG A CA  1 
ATOM   2764 C C   . ARG A 1 381 ? 4.129   -27.167 -48.810 1.00 10.93 ? ? ? ? ? ? 361  ARG A C   1 
ATOM   2765 O O   . ARG A 1 381 ? 3.782   -28.301 -48.442 1.00 12.62 ? ? ? ? ? ? 361  ARG A O   1 
ATOM   2766 C CB  . ARG A 1 381 ? 6.135   -25.912 -47.954 1.00 12.64 ? ? ? ? ? ? 361  ARG A CB  1 
ATOM   2767 C CG  . ARG A 1 381 ? 6.576   -24.580 -47.331 1.00 13.53 ? ? ? ? ? ? 361  ARG A CG  1 
ATOM   2768 C CD  . ARG A 1 381 ? 8.080   -24.586 -46.991 1.00 15.45 ? ? ? ? ? ? 361  ARG A CD  1 
ATOM   2769 N NE  . ARG A 1 381 ? 8.343   -25.516 -45.896 1.00 13.17 ? ? ? ? ? ? 361  ARG A NE  1 
ATOM   2770 C CZ  . ARG A 1 381 ? 9.554   -25.962 -45.588 1.00 13.94 ? ? ? ? ? ? 361  ARG A CZ  1 
ATOM   2771 N NH1 . ARG A 1 381 ? 10.614  -25.530 -46.270 1.00 14.55 ? ? ? ? ? ? 361  ARG A NH1 1 
ATOM   2772 N NH2 . ARG A 1 381 ? 9.707   -26.818 -44.589 1.00 13.17 ? ? ? ? ? ? 361  ARG A NH2 1 
ATOM   2773 N N   . VAL A 1 382 ? 4.102   -26.766 -50.072 1.00 11.76 ? ? ? ? ? ? 362  VAL A N   1 
ATOM   2774 C CA  . VAL A 1 382 ? 3.622   -27.613 -51.150 1.00 12.04 ? ? ? ? ? ? 362  VAL A CA  1 
ATOM   2775 C C   . VAL A 1 382 ? 4.579   -27.539 -52.316 1.00 12.91 ? ? ? ? ? ? 362  VAL A C   1 
ATOM   2776 O O   . VAL A 1 382 ? 5.524   -26.740 -52.324 1.00 13.61 ? ? ? ? ? ? 362  VAL A O   1 
ATOM   2777 C CB  . VAL A 1 382 ? 2.229   -27.151 -51.636 1.00 12.18 ? ? ? ? ? ? 362  VAL A CB  1 
ATOM   2778 C CG1 . VAL A 1 382 ? 1.229   -27.176 -50.481 1.00 13.58 ? ? ? ? ? ? 362  VAL A CG1 1 
ATOM   2779 C CG2 . VAL A 1 382 ? 2.304   -25.753 -52.222 1.00 14.55 ? ? ? ? ? ? 362  VAL A CG2 1 
ATOM   2780 N N   . LEU A 1 383 ? 4.341   -28.395 -53.301 1.00 11.94 ? ? ? ? ? ? 363  LEU A N   1 
ATOM   2781 C CA  . LEU A 1 383 ? 4.997   -28.258 -54.588 1.00 11.85 ? ? ? ? ? ? 363  LEU A CA  1 
ATOM   2782 C C   . LEU A 1 383 ? 4.011   -27.687 -55.586 1.00 13.31 ? ? ? ? ? ? 363  LEU A C   1 
ATOM   2783 O O   . LEU A 1 383 ? 2.896   -28.195 -55.735 1.00 15.01 ? ? ? ? ? ? 363  LEU A O   1 
ATOM   2784 C CB  . LEU A 1 383 ? 5.480   -29.615 -55.095 1.00 13.75 ? ? ? ? ? ? 363  LEU A CB  1 
ATOM   2785 C CG  . LEU A 1 383 ? 6.051   -29.589 -56.522 1.00 13.17 ? ? ? ? ? ? 363  LEU A CG  1 
ATOM   2786 C CD1 . LEU A 1 383 ? 7.372   -28.808 -56.598 1.00 16.92 ? ? ? ? ? ? 363  LEU A CD1 1 
ATOM   2787 C CD2 . LEU A 1 383 ? 6.227   -31.000 -57.084 1.00 14.70 ? ? ? ? ? ? 363  LEU A CD2 1 
ATOM   2788 N N   . ILE A 1 384 ? 4.418   -26.625 -56.260 1.00 12.83 ? ? ? ? ? ? 364  ILE A N   1 
ATOM   2789 C CA  . ILE A 1 384 ? 3.643   -26.126 -57.392 1.00 12.82 ? ? ? ? ? ? 364  ILE A CA  1 
ATOM   2790 C C   . ILE A 1 384 ? 4.408   -26.469 -58.655 1.00 13.96 ? ? ? ? ? ? 364  ILE A C   1 
ATOM   2791 O O   . ILE A 1 384 ? 5.553   -26.037 -58.829 1.00 16.21 ? ? ? ? ? ? 364  ILE A O   1 
ATOM   2792 C CB  . ILE A 1 384 ? 3.465   -24.607 -57.355 1.00 12.21 ? ? ? ? ? ? 364  ILE A CB  1 
ATOM   2793 C CG1 . ILE A 1 384 ? 3.127   -24.128 -55.941 1.00 13.27 ? ? ? ? ? ? 364  ILE A CG1 1 
ATOM   2794 C CG2 . ILE A 1 384 ? 2.355   -24.202 -58.338 1.00 14.21 ? ? ? ? ? ? 364  ILE A CG2 1 
ATOM   2795 C CD1 . ILE A 1 384 ? 2.995   -22.597 -55.821 1.00 14.90 ? ? ? ? ? ? 364  ILE A CD1 1 
ATOM   2796 N N   . GLU A 1 385 ? 3.786   -27.249 -59.530 1.00 12.86 ? ? ? ? ? ? 365  GLU A N   1 
ATOM   2797 C CA  . GLU A 1 385 ? 4.346   -27.459 -60.857 1.00 15.69 ? ? ? ? ? ? 365  GLU A CA  1 
ATOM   2798 C C   . GLU A 1 385 ? 3.672   -26.462 -61.770 1.00 16.72 ? ? ? ? ? ? 365  GLU A C   1 
ATOM   2799 O O   . GLU A 1 385 ? 2.452   -26.334 -61.748 1.00 17.09 ? ? ? ? ? ? 365  GLU A O   1 
ATOM   2800 C CB  . GLU A 1 385 ? 4.067   -28.871 -61.342 1.00 17.45 ? ? ? ? ? ? 365  GLU A CB  1 
ATOM   2801 C CG  . GLU A 1 385 ? 4.830   -29.931 -60.579 1.00 17.49 ? ? ? ? ? ? 365  GLU A CG  1 
ATOM   2802 C CD  . GLU A 1 385 ? 4.322   -31.316 -60.895 1.00 20.13 ? ? ? ? ? ? 365  GLU A CD  1 
ATOM   2803 O OE1 . GLU A 1 385 ? 3.388   -31.765 -60.206 1.00 22.76 ? ? ? ? ? ? 365  GLU A OE1 1 
ATOM   2804 O OE2 . GLU A 1 385 ? 4.840   -31.946 -61.844 1.00 20.94 ? ? ? ? ? ? 365  GLU A OE2 1 
ATOM   2805 N N   . VAL A 1 386 ? 4.463   -25.744 -62.556 1.00 14.41 ? ? ? ? ? ? 366  VAL A N   1 
ATOM   2806 C CA  . VAL A 1 386 ? 3.912   -24.711 -63.417 1.00 17.04 ? ? ? ? ? ? 366  VAL A CA  1 
ATOM   2807 C C   . VAL A 1 386 ? 4.352   -24.988 -64.838 1.00 18.32 ? ? ? ? ? ? 366  VAL A C   1 
ATOM   2808 O O   . VAL A 1 386 ? 5.549   -25.121 -65.116 1.00 17.70 ? ? ? ? ? ? 366  VAL A O   1 
ATOM   2809 C CB  . VAL A 1 386 ? 4.354   -23.297 -62.979 1.00 15.18 ? ? ? ? ? ? 366  VAL A CB  1 
ATOM   2810 C CG1 . VAL A 1 386 ? 3.541   -22.241 -63.715 1.00 19.01 ? ? ? ? ? ? 366  VAL A CG1 1 
ATOM   2811 C CG2 . VAL A 1 386 ? 4.194   -23.112 -61.461 1.00 16.23 ? ? ? ? ? ? 366  VAL A CG2 1 
ATOM   2812 N N   . TYR A 1 387 ? 3.379   -25.082 -65.736 1.00 16.27 ? ? ? ? ? ? 367  TYR A N   1 
ATOM   2813 C CA  . TYR A 1 387 ? 3.654   -25.525 -67.098 1.00 18.85 ? ? ? ? ? ? 367  TYR A CA  1 
ATOM   2814 C C   . TYR A 1 387 ? 3.484   -24.400 -68.110 1.00 23.04 ? ? ? ? ? ? 367  TYR A C   1 
ATOM   2815 O O   . TYR A 1 387 ? 2.474   -23.701 -68.093 1.00 21.82 ? ? ? ? ? ? 367  TYR A O   1 
ATOM   2816 C CB  . TYR A 1 387 ? 2.706   -26.658 -67.478 1.00 20.17 ? ? ? ? ? ? 367  TYR A CB  1 
ATOM   2817 C CG  . TYR A 1 387 ? 2.583   -27.750 -66.433 1.00 24.06 ? ? ? ? ? ? 367  TYR A CG  1 
ATOM   2818 C CD1 . TYR A 1 387 ? 3.462   -28.830 -66.409 1.00 30.46 ? ? ? ? ? ? 367  TYR A CD1 1 
ATOM   2819 C CD2 . TYR A 1 387 ? 1.565   -27.716 -65.494 1.00 25.44 ? ? ? ? ? ? 367  TYR A CD2 1 
ATOM   2820 C CE1 . TYR A 1 387 ? 3.332   -29.841 -65.451 1.00 28.46 ? ? ? ? ? ? 367  TYR A CE1 1 
ATOM   2821 C CE2 . TYR A 1 387 ? 1.433   -28.712 -64.540 1.00 28.25 ? ? ? ? ? ? 367  TYR A CE2 1 
ATOM   2822 C CZ  . TYR A 1 387 ? 2.316   -29.771 -64.524 1.00 27.46 ? ? ? ? ? ? 367  TYR A CZ  1 
ATOM   2823 O OH  . TYR A 1 387 ? 2.165   -30.764 -63.572 1.00 31.78 ? ? ? ? ? ? 367  TYR A OH  1 
ATOM   2824 N N   . PRO A 1 388 ? 4.463   -24.239 -69.012 1.00 21.86 ? ? ? ? ? ? 368  PRO A N   1 
ATOM   2825 C CA  . PRO A 1 388 ? 4.329   -23.257 -70.089 1.00 28.84 ? ? ? ? ? ? 368  PRO A CA  1 
ATOM   2826 C C   . PRO A 1 388 ? 3.384   -23.766 -71.177 1.00 36.29 ? ? ? ? ? ? 368  PRO A C   1 
ATOM   2827 O O   . PRO A 1 388 ? 2.894   -24.908 -71.136 1.00 29.60 ? ? ? ? ? ? 368  PRO A O   1 
ATOM   2828 C CB  . PRO A 1 388 ? 5.757   -23.139 -70.634 1.00 29.80 ? ? ? ? ? ? 368  PRO A CB  1 
ATOM   2829 C CG  . PRO A 1 388 ? 6.404   -24.445 -70.303 1.00 25.01 ? ? ? ? ? ? 368  PRO A CG  1 
ATOM   2830 C CD  . PRO A 1 388 ? 5.766   -24.932 -69.035 1.00 24.40 ? ? ? ? ? ? 368  PRO A CD  1 
ATOM   2831 O OXT . PRO A 1 388 ? 3.096   -23.041 -72.129 1.00 40.16 ? ? ? ? ? ? 368  PRO A OXT 1 
ATOM   2832 N N   . GLY B 1 13  ? 33.018  -29.030 -40.205 1.00 58.15 ? ? ? ? ? ? 993  GLY B N   1 
ATOM   2833 C CA  . GLY B 1 13  ? 32.419  -28.279 -41.292 1.00 52.90 ? ? ? ? ? ? 993  GLY B CA  1 
ATOM   2834 C C   . GLY B 1 13  ? 32.120  -29.146 -42.502 1.00 45.51 ? ? ? ? ? ? 993  GLY B C   1 
ATOM   2835 O O   . GLY B 1 13  ? 31.368  -28.744 -43.387 1.00 37.46 ? ? ? ? ? ? 993  GLY B O   1 
ATOM   2836 N N   . LEU B 1 14  ? 32.700  -30.341 -42.537 1.00 42.31 ? ? ? ? ? ? 994  LEU B N   1 
ATOM   2837 C CA  . LEU B 1 14  ? 32.447  -31.281 -43.630 1.00 37.24 ? ? ? ? ? ? 994  LEU B CA  1 
ATOM   2838 C C   . LEU B 1 14  ? 31.036  -31.850 -43.554 1.00 39.50 ? ? ? ? ? ? 994  LEU B C   1 
ATOM   2839 O O   . LEU B 1 14  ? 30.431  -31.906 -42.480 1.00 44.73 ? ? ? ? ? ? 994  LEU B O   1 
ATOM   2840 C CB  . LEU B 1 14  ? 33.464  -32.425 -43.608 1.00 35.00 ? ? ? ? ? ? 994  LEU B CB  1 
ATOM   2841 C CG  . LEU B 1 14  ? 34.922  -31.974 -43.672 1.00 32.37 ? ? ? ? ? ? 994  LEU B CG  1 
ATOM   2842 C CD1 . LEU B 1 14  ? 35.845  -33.171 -43.768 1.00 35.24 ? ? ? ? ? ? 994  LEU B CD1 1 
ATOM   2843 C CD2 . LEU B 1 14  ? 35.123  -31.032 -44.849 1.00 29.19 ? ? ? ? ? ? 994  LEU B CD2 1 
ATOM   2844 N N   . VAL B 1 15  ? 30.524  -32.282 -44.700 1.00 38.97 ? ? ? ? ? ? 995  VAL B N   1 
ATOM   2845 C CA  . VAL B 1 15  ? 29.177  -32.844 -44.789 1.00 46.19 ? ? ? ? ? ? 995  VAL B CA  1 
ATOM   2846 C C   . VAL B 1 15  ? 29.037  -34.127 -43.968 1.00 55.63 ? ? ? ? ? ? 995  VAL B C   1 
ATOM   2847 O O   . VAL B 1 15  ? 29.877  -35.022 -44.061 1.00 52.44 ? ? ? ? ? ? 995  VAL B O   1 
ATOM   2848 C CB  . VAL B 1 15  ? 28.793  -33.108 -46.259 1.00 41.65 ? ? ? ? ? ? 995  VAL B CB  1 
ATOM   2849 C CG1 . VAL B 1 15  ? 27.463  -33.841 -46.357 1.00 46.35 ? ? ? ? ? ? 995  VAL B CG1 1 
ATOM   2850 C CG2 . VAL B 1 15  ? 28.734  -31.795 -47.017 1.00 47.32 ? ? ? ? ? ? 995  VAL B CG2 1 
ATOM   2851 N N   . PRO B 1 16  ? 27.976  -34.205 -43.146 1.00 63.16 ? ? ? ? ? ? 996  PRO B N   1 
ATOM   2852 C CA  . PRO B 1 16  ? 27.646  -35.387 -42.341 1.00 75.11 ? ? ? ? ? ? 996  PRO B CA  1 
ATOM   2853 C C   . PRO B 1 16  ? 27.589  -36.663 -43.179 1.00 80.09 ? ? ? ? ? ? 996  PRO B C   1 
ATOM   2854 O O   . PRO B 1 16  ? 28.579  -37.397 -43.219 1.00 80.60 ? ? ? ? ? ? 996  PRO B O   1 
ATOM   2855 C CB  . PRO B 1 16  ? 26.254  -35.056 -41.804 1.00 77.90 ? ? ? ? ? ? 996  PRO B CB  1 
ATOM   2856 C CG  . PRO B 1 16  ? 26.239  -33.575 -41.712 1.00 75.06 ? ? ? ? ? ? 996  PRO B CG  1 
ATOM   2857 C CD  . PRO B 1 16  ? 27.060  -33.082 -42.873 1.00 67.12 ? ? ? ? ? ? 996  PRO B CD  1 
ATOM   2858 N N   . HIS B 1 20  ? 20.471  -42.768 -42.815 1.00 52.31 ? ? ? ? ? ? 1000 HIS B N   1 
ATOM   2859 C CA  . HIS B 1 20  ? 19.289  -43.332 -43.455 1.00 47.66 ? ? ? ? ? ? 1000 HIS B CA  1 
ATOM   2860 C C   . HIS B 1 20  ? 18.018  -42.998 -42.679 1.00 45.68 ? ? ? ? ? ? 1000 HIS B C   1 
ATOM   2861 O O   . HIS B 1 20  ? 18.009  -42.977 -41.450 1.00 51.33 ? ? ? ? ? ? 1000 HIS B O   1 
ATOM   2862 C CB  . HIS B 1 20  ? 19.426  -44.848 -43.609 1.00 48.83 ? ? ? ? ? ? 1000 HIS B CB  1 
ATOM   2863 N N   . MET B 1 21  ? 16.948  -42.729 -43.414 1.00 40.32 ? ? ? ? ? ? 1001 MET B N   1 
ATOM   2864 C CA  . MET B 1 21  ? 15.656  -42.440 -42.814 1.00 34.28 ? ? ? ? ? ? 1001 MET B CA  1 
ATOM   2865 C C   . MET B 1 21  ? 14.588  -42.714 -43.852 1.00 27.68 ? ? ? ? ? ? 1001 MET B C   1 
ATOM   2866 O O   . MET B 1 21  ? 14.717  -42.287 -45.000 1.00 30.60 ? ? ? ? ? ? 1001 MET B O   1 
ATOM   2867 C CB  . MET B 1 21  ? 15.576  -40.979 -42.383 1.00 35.23 ? ? ? ? ? ? 1001 MET B CB  1 
ATOM   2868 C CG  . MET B 1 21  ? 14.188  -40.567 -41.946 1.00 29.51 ? ? ? ? ? ? 1001 MET B CG  1 
ATOM   2869 S SD  . MET B 1 21  ? 14.092  -38.892 -41.334 1.00 29.94 ? ? ? ? ? ? 1001 MET B SD  1 
ATOM   2870 C CE  . MET B 1 21  ? 15.327  -38.943 -40.038 1.00 26.68 ? ? ? ? ? ? 1001 MET B CE  1 
ATOM   2871 N N   . ASP B 1 22  ? 13.531  -43.421 -43.468 1.00 27.18 ? ? ? ? ? ? 1002 ASP B N   1 
ATOM   2872 C CA  . ASP B 1 22  ? 12.486  -43.707 -44.439 1.00 24.32 ? ? ? ? ? ? 1002 ASP B CA  1 
ATOM   2873 C C   . ASP B 1 22  ? 11.615  -42.472 -44.651 1.00 21.48 ? ? ? ? ? ? 1002 ASP B C   1 
ATOM   2874 O O   . ASP B 1 22  ? 11.593  -41.559 -43.824 1.00 21.80 ? ? ? ? ? ? 1002 ASP B O   1 
ATOM   2875 C CB  . ASP B 1 22  ? 11.665  -44.949 -44.069 1.00 32.16 ? ? ? ? ? ? 1002 ASP B CB  1 
ATOM   2876 C CG  . ASP B 1 22  ? 10.673  -44.698 -42.955 1.00 46.90 ? ? ? ? ? ? 1002 ASP B CG  1 
ATOM   2877 O OD1 . ASP B 1 22  ? 10.906  -43.796 -42.128 1.00 47.02 ? ? ? ? ? ? 1002 ASP B OD1 1 
ATOM   2878 O OD2 . ASP B 1 22  ? 9.653   -45.421 -42.902 1.00 58.96 ? ? ? ? ? ? 1002 ASP B OD2 1 
ATOM   2879 N N   . ALA B 1 23  ? 10.923  -42.448 -45.782 1.00 20.41 ? ? ? ? ? ? 1003 ALA B N   1 
ATOM   2880 C CA  . ALA B 1 23  ? 10.090  -41.312 -46.151 1.00 17.71 ? ? ? ? ? ? 1003 ALA B CA  1 
ATOM   2881 C C   . ALA B 1 23  ? 9.057   -40.946 -45.086 1.00 19.41 ? ? ? ? ? ? 1003 ALA B C   1 
ATOM   2882 O O   . ALA B 1 23  ? 8.842   -39.765 -44.805 1.00 19.31 ? ? ? ? ? ? 1003 ALA B O   1 
ATOM   2883 C CB  . ALA B 1 23  ? 9.402   -41.585 -47.475 1.00 21.10 ? ? ? ? ? ? 1003 ALA B CB  1 
ATOM   2884 N N   . ALA B 1 24  ? 8.422   -41.953 -44.500 1.00 20.12 ? ? ? ? ? ? 1004 ALA B N   1 
ATOM   2885 C CA  . ALA B 1 24  ? 7.385   -41.704 -43.498 1.00 22.20 ? ? ? ? ? ? 1004 ALA B CA  1 
ATOM   2886 C C   . ALA B 1 24  ? 7.925   -40.915 -42.308 1.00 20.62 ? ? ? ? ? ? 1004 ALA B C   1 
ATOM   2887 O O   . ALA B 1 24  ? 7.281   -39.980 -41.837 1.00 20.41 ? ? ? ? ? ? 1004 ALA B O   1 
ATOM   2888 C CB  . ALA B 1 24  ? 6.749   -43.010 -43.044 1.00 25.98 ? ? ? ? ? ? 1004 ALA B CB  1 
ATOM   2889 N N   . THR B 1 25  ? 9.114   -41.284 -41.840 1.00 20.12 ? ? ? ? ? ? 1005 THR B N   1 
ATOM   2890 C CA  . THR B 1 25  ? 9.744   -40.584 -40.727 1.00 19.80 ? ? ? ? ? ? 1005 THR B CA  1 
ATOM   2891 C C   . THR B 1 25  ? 10.140  -39.159 -41.116 1.00 16.32 ? ? ? ? ? ? 1005 THR B C   1 
ATOM   2892 O O   . THR B 1 25  ? 9.953   -38.224 -40.337 1.00 17.12 ? ? ? ? ? ? 1005 THR B O   1 
ATOM   2893 C CB  . THR B 1 25  ? 10.972  -41.346 -40.198 1.00 22.22 ? ? ? ? ? ? 1005 THR B CB  1 
ATOM   2894 O OG1 . THR B 1 25  ? 10.588  -42.691 -39.847 1.00 26.50 ? ? ? ? ? ? 1005 THR B OG1 1 
ATOM   2895 C CG2 . THR B 1 25  ? 11.534  -40.646 -38.976 1.00 21.85 ? ? ? ? ? ? 1005 THR B CG2 1 
ATOM   2896 N N   . ALA B 1 26  ? 10.666  -38.994 -42.328 1.00 16.81 ? ? ? ? ? ? 1006 ALA B N   1 
ATOM   2897 C CA  . ALA B 1 26  ? 11.046  -37.663 -42.810 1.00 17.62 ? ? ? ? ? ? 1006 ALA B CA  1 
ATOM   2898 C C   . ALA B 1 26  ? 9.852   -36.717 -42.852 1.00 16.43 ? ? ? ? ? ? 1006 ALA B C   1 
ATOM   2899 O O   . ALA B 1 26  ? 9.943   -35.561 -42.425 1.00 16.62 ? ? ? ? ? ? 1006 ALA B O   1 
ATOM   2900 C CB  . ALA B 1 26  ? 11.696  -37.756 -44.187 1.00 19.10 ? ? ? ? ? ? 1006 ALA B CB  1 
ATOM   2901 N N   . VAL B 1 27  ? 8.724   -37.218 -43.345 1.00 15.25 ? ? ? ? ? ? 1007 VAL B N   1 
ATOM   2902 C CA  . VAL B 1 27  ? 7.516   -36.408 -43.424 1.00 15.25 ? ? ? ? ? ? 1007 VAL B CA  1 
ATOM   2903 C C   . VAL B 1 27  ? 6.997   -36.041 -42.031 1.00 17.08 ? ? ? ? ? ? 1007 VAL B C   1 
ATOM   2904 O O   . VAL B 1 27  ? 6.644   -34.889 -41.788 1.00 14.73 ? ? ? ? ? ? 1007 VAL B O   1 
ATOM   2905 C CB  . VAL B 1 27  ? 6.415   -37.116 -44.249 1.00 16.25 ? ? ? ? ? ? 1007 VAL B CB  1 
ATOM   2906 C CG1 . VAL B 1 27  ? 5.106   -36.346 -44.164 1.00 18.71 ? ? ? ? ? ? 1007 VAL B CG1 1 
ATOM   2907 C CG2 . VAL B 1 27  ? 6.860   -37.278 -45.718 1.00 16.30 ? ? ? ? ? ? 1007 VAL B CG2 1 
ATOM   2908 N N   . GLU B 1 28  ? 6.980   -37.013 -41.117 1.00 16.07 ? ? ? ? ? ? 1008 GLU B N   1 
ATOM   2909 C CA  . GLU B 1 28  ? 6.601   -36.765 -39.727 1.00 15.97 ? ? ? ? ? ? 1008 GLU B CA  1 
ATOM   2910 C C   . GLU B 1 28  ? 7.445   -35.652 -39.095 1.00 16.59 ? ? ? ? ? ? 1008 GLU B C   1 
ATOM   2911 O O   . GLU B 1 28  ? 6.910   -34.719 -38.478 1.00 17.72 ? ? ? ? ? ? 1008 GLU B O   1 
ATOM   2912 C CB  . GLU B 1 28  ? 6.696   -38.049 -38.899 1.00 17.09 ? ? ? ? ? ? 1008 GLU B CB  1 
ATOM   2913 C CG  . GLU B 1 28  ? 6.415   -37.851 -37.418 1.00 26.88 ? ? ? ? ? ? 1008 GLU B CG  1 
ATOM   2914 C CD  . GLU B 1 28  ? 6.640   -39.119 -36.614 1.00 45.90 ? ? ? ? ? ? 1008 GLU B CD  1 
ATOM   2915 O OE1 . GLU B 1 28  ? 7.166   -39.022 -35.485 1.00 53.97 ? ? ? ? ? ? 1008 GLU B OE1 1 
ATOM   2916 O OE2 . GLU B 1 28  ? 6.290   -40.211 -37.112 1.00 53.44 ? ? ? ? ? ? 1008 GLU B OE2 1 
ATOM   2917 N N   . LEU B 1 29  ? 8.763   -35.740 -39.260 1.00 14.80 ? ? ? ? ? ? 1009 LEU B N   1 
ATOM   2918 C CA  . LEU B 1 29  ? 9.649   -34.728 -38.700 1.00 15.19 ? ? ? ? ? ? 1009 LEU B CA  1 
ATOM   2919 C C   . LEU B 1 29  ? 9.474   -33.371 -39.388 1.00 13.61 ? ? ? ? ? ? 1009 LEU B C   1 
ATOM   2920 O O   . LEU B 1 29  ? 9.485   -32.327 -38.737 1.00 14.78 ? ? ? ? ? ? 1009 LEU B O   1 
ATOM   2921 C CB  . LEU B 1 29  ? 11.106  -35.200 -38.787 1.00 17.00 ? ? ? ? ? ? 1009 LEU B CB  1 
ATOM   2922 C CG  . LEU B 1 29  ? 11.523  -36.254 -37.761 1.00 17.19 ? ? ? ? ? ? 1009 LEU B CG  1 
ATOM   2923 C CD1 . LEU B 1 29  ? 12.805  -36.956 -38.202 1.00 17.44 ? ? ? ? ? ? 1009 LEU B CD1 1 
ATOM   2924 C CD2 . LEU B 1 29  ? 11.712  -35.602 -36.412 1.00 20.22 ? ? ? ? ? ? 1009 LEU B CD2 1 
ATOM   2925 N N   . LEU B 1 30  ? 9.311   -33.390 -40.703 1.00 14.10 ? ? ? ? ? ? 1010 LEU B N   1 
ATOM   2926 C CA  . LEU B 1 30  ? 9.052   -32.165 -41.454 1.00 14.36 ? ? ? ? ? ? 1010 LEU B CA  1 
ATOM   2927 C C   . LEU B 1 30  ? 7.826   -31.438 -40.914 1.00 13.76 ? ? ? ? ? ? 1010 LEU B C   1 
ATOM   2928 O O   . LEU B 1 30  ? 7.836   -30.199 -40.777 1.00 14.88 ? ? ? ? ? ? 1010 LEU B O   1 
ATOM   2929 C CB  . LEU B 1 30  ? 8.838   -32.489 -42.934 1.00 13.51 ? ? ? ? ? ? 1010 LEU B CB  1 
ATOM   2930 C CG  . LEU B 1 30  ? 8.581   -31.270 -43.823 1.00 14.05 ? ? ? ? ? ? 1010 LEU B CG  1 
ATOM   2931 C CD1 . LEU B 1 30  ? 9.820   -30.374 -43.845 1.00 16.75 ? ? ? ? ? ? 1010 LEU B CD1 1 
ATOM   2932 C CD2 . LEU B 1 30  ? 8.215   -31.725 -45.225 1.00 16.47 ? ? ? ? ? ? 1010 LEU B CD2 1 
ATOM   2933 N N   . ASP B 1 31  ? 6.787   -32.211 -40.600 1.00 15.13 ? ? ? ? ? ? 1011 ASP B N   1 
ATOM   2934 C CA  . ASP B 1 31  ? 5.510   -31.666 -40.132 1.00 14.56 ? ? ? ? ? ? 1011 ASP B CA  1 
ATOM   2935 C C   . ASP B 1 31  ? 5.572   -31.281 -38.657 1.00 15.72 ? ? ? ? ? ? 1011 ASP B C   1 
ATOM   2936 O O   . ASP B 1 31  ? 4.689   -30.575 -38.152 1.00 17.20 ? ? ? ? ? ? 1011 ASP B O   1 
ATOM   2937 C CB  . ASP B 1 31  ? 4.381   -32.660 -40.368 1.00 15.07 ? ? ? ? ? ? 1011 ASP B CB  1 
ATOM   2938 C CG  . ASP B 1 31  ? 3.884   -32.654 -41.801 1.00 16.91 ? ? ? ? ? ? 1011 ASP B CG  1 
ATOM   2939 O OD1 . ASP B 1 31  ? 4.079   -31.639 -42.492 1.00 19.06 ? ? ? ? ? ? 1011 ASP B OD1 1 
ATOM   2940 O OD2 . ASP B 1 31  ? 3.286   -33.661 -42.226 1.00 18.27 ? ? ? ? ? ? 1011 ASP B OD2 1 
ATOM   2941 N N   . ALA B 1 32  ? 6.610   -31.752 -37.965 1.00 14.80 ? ? ? ? ? ? 1012 ALA B N   1 
ATOM   2942 C CA  . ALA B 1 32  ? 6.827   -31.363 -36.576 1.00 16.82 ? ? ? ? ? ? 1012 ALA B CA  1 
ATOM   2943 C C   . ALA B 1 32  ? 7.587   -30.043 -36.478 1.00 16.33 ? ? ? ? ? ? 1012 ALA B C   1 
ATOM   2944 O O   . ALA B 1 32  ? 7.441   -29.302 -35.500 1.00 17.08 ? ? ? ? ? ? 1012 ALA B O   1 
ATOM   2945 C CB  . ALA B 1 32  ? 7.578   -32.457 -35.829 1.00 17.82 ? ? ? ? ? ? 1012 ALA B CB  1 
ATOM   2946 N N   . GLN B 1 33  ? 8.394   -29.733 -37.487 1.00 14.10 ? ? ? ? ? ? 1013 GLN B N   1 
ATOM   2947 C CA  . GLN B 1 33  ? 9.198   -28.510 -37.446 1.00 15.92 ? ? ? ? ? ? 1013 GLN B CA  1 
ATOM   2948 C C   . GLN B 1 33  ? 8.410   -27.231 -37.183 1.00 13.57 ? ? ? ? ? ? 1013 GLN B C   1 
ATOM   2949 O O   . GLN B 1 33  ? 8.864   -26.388 -36.408 1.00 14.30 ? ? ? ? ? ? 1013 GLN B O   1 
ATOM   2950 C CB  . GLN B 1 33  ? 10.017  -28.306 -38.720 1.00 15.58 ? ? ? ? ? ? 1013 GLN B CB  1 
ATOM   2951 C CG  . GLN B 1 33  ? 11.169  -29.246 -38.953 1.00 18.38 ? ? ? ? ? ? 1013 GLN B CG  1 
ATOM   2952 C CD  . GLN B 1 33  ? 12.037  -28.740 -40.097 1.00 25.07 ? ? ? ? ? ? 1013 GLN B CD  1 
ATOM   2953 O OE1 . GLN B 1 33  ? 13.241  -28.510 -39.941 1.00 28.32 ? ? ? ? ? ? 1013 GLN B OE1 1 
ATOM   2954 N NE2 . GLN B 1 33  ? 11.414  -28.535 -41.252 1.00 22.92 ? ? ? ? ? ? 1013 GLN B NE2 1 
ATOM   2955 N N   . PRO B 1 34  ? 7.233   -27.068 -37.813 1.00 14.69 ? ? ? ? ? ? 1014 PRO B N   1 
ATOM   2956 C CA  . PRO B 1 34  ? 6.568   -25.783 -37.561 1.00 14.74 ? ? ? ? ? ? 1014 PRO B CA  1 
ATOM   2957 C C   . PRO B 1 34  ? 6.183   -25.517 -36.100 1.00 14.84 ? ? ? ? ? ? 1014 PRO B C   1 
ATOM   2958 O O   . PRO B 1 34  ? 6.063   -24.348 -35.733 1.00 14.47 ? ? ? ? ? ? 1014 PRO B O   1 
ATOM   2959 C CB  . PRO B 1 34  ? 5.319   -25.852 -38.456 1.00 13.32 ? ? ? ? ? ? 1014 PRO B CB  1 
ATOM   2960 C CG  . PRO B 1 34  ? 5.736   -26.766 -39.581 1.00 14.50 ? ? ? ? ? ? 1014 PRO B CG  1 
ATOM   2961 C CD  . PRO B 1 34  ? 6.538   -27.837 -38.866 1.00 15.36 ? ? ? ? ? ? 1014 PRO B CD  1 
ATOM   2962 N N   . GLN B 1 35  ? 6.006   -26.558 -35.292 1.00 13.66 ? ? ? ? ? ? 1015 GLN B N   1 
ATOM   2963 C CA  . GLN B 1 35  ? 5.752   -26.377 -33.867 1.00 14.46 ? ? ? ? ? ? 1015 GLN B CA  1 
ATOM   2964 C C   . GLN B 1 35  ? 6.941   -25.674 -33.232 1.00 16.12 ? ? ? ? ? ? 1015 GLN B C   1 
ATOM   2965 O O   . GLN B 1 35  ? 6.775   -24.815 -32.365 1.00 17.01 ? ? ? ? ? ? 1015 GLN B O   1 
ATOM   2966 C CB  . GLN B 1 35  ? 5.542   -27.722 -33.177 1.00 17.56 ? ? ? ? ? ? 1015 GLN B CB  1 
ATOM   2967 C CG  . GLN B 1 35  ? 4.289   -28.445 -33.609 1.00 26.41 ? ? ? ? ? ? 1015 GLN B CG  1 
ATOM   2968 C CD  . GLN B 1 35  ? 4.212   -29.840 -33.029 1.00 30.72 ? ? ? ? ? ? 1015 GLN B CD  1 
ATOM   2969 O OE1 . GLN B 1 35  ? 4.262   -30.026 -31.808 1.00 35.16 ? ? ? ? ? ? 1015 GLN B OE1 1 
ATOM   2970 N NE2 . GLN B 1 35  ? 4.110   -30.832 -33.901 1.00 29.15 ? ? ? ? ? ? 1015 GLN B NE2 1 
ATOM   2971 N N   . VAL B 1 36  ? 8.140   -26.056 -33.673 1.00 14.73 ? ? ? ? ? ? 1016 VAL B N   1 
ATOM   2972 C CA  . VAL B 1 36  ? 9.365   -25.480 -33.128 1.00 14.44 ? ? ? ? ? ? 1016 VAL B CA  1 
ATOM   2973 C C   . VAL B 1 36  ? 9.520   -24.031 -33.608 1.00 13.07 ? ? ? ? ? ? 1016 VAL B C   1 
ATOM   2974 O O   . VAL B 1 36  ? 9.825   -23.142 -32.802 1.00 13.67 ? ? ? ? ? ? 1016 VAL B O   1 
ATOM   2975 C CB  . VAL B 1 36  ? 10.598  -26.325 -33.501 1.00 13.76 ? ? ? ? ? ? 1016 VAL B CB  1 
ATOM   2976 C CG1 . VAL B 1 36  ? 11.852  -25.779 -32.855 1.00 14.38 ? ? ? ? ? ? 1016 VAL B CG1 1 
ATOM   2977 C CG2 . VAL B 1 36  ? 10.383  -27.789 -33.086 1.00 16.08 ? ? ? ? ? ? 1016 VAL B CG2 1 
ATOM   2978 N N   . TRP B 1 37  ? 9.306   -23.807 -34.907 1.00 13.00 ? ? ? ? ? ? 1017 TRP B N   1 
ATOM   2979 C CA  . TRP B 1 37  ? 9.308   -22.458 -35.461 1.00 10.89 ? ? ? ? ? ? 1017 TRP B CA  1 
ATOM   2980 C C   . TRP B 1 37  ? 8.346   -21.571 -34.682 1.00 11.94 ? ? ? ? ? ? 1017 TRP B C   1 
ATOM   2981 O O   . TRP B 1 37  ? 8.674   -20.436 -34.358 1.00 13.02 ? ? ? ? ? ? 1017 TRP B O   1 
ATOM   2982 C CB  . TRP B 1 37  ? 8.850   -22.467 -36.916 1.00 11.72 ? ? ? ? ? ? 1017 TRP B CB  1 
ATOM   2983 C CG  . TRP B 1 37  ? 9.683   -23.290 -37.841 1.00 11.60 ? ? ? ? ? ? 1017 TRP B CG  1 
ATOM   2984 C CD1 . TRP B 1 37  ? 10.906  -23.833 -37.603 1.00 15.21 ? ? ? ? ? ? 1017 TRP B CD1 1 
ATOM   2985 C CD2 . TRP B 1 37  ? 9.323   -23.656 -39.165 1.00 12.97 ? ? ? ? ? ? 1017 TRP B CD2 1 
ATOM   2986 N NE1 . TRP B 1 37  ? 11.340  -24.529 -38.720 1.00 14.54 ? ? ? ? ? ? 1017 TRP B NE1 1 
ATOM   2987 C CE2 . TRP B 1 37  ? 10.375  -24.436 -39.688 1.00 14.44 ? ? ? ? ? ? 1017 TRP B CE2 1 
ATOM   2988 C CE3 . TRP B 1 37  ? 8.198   -23.415 -39.956 1.00 16.02 ? ? ? ? ? ? 1017 TRP B CE3 1 
ATOM   2989 C CZ2 . TRP B 1 37  ? 10.346  -24.952 -40.983 1.00 17.42 ? ? ? ? ? ? 1017 TRP B CZ2 1 
ATOM   2990 C CZ3 . TRP B 1 37  ? 8.171   -23.931 -41.242 1.00 15.57 ? ? ? ? ? ? 1017 TRP B CZ3 1 
ATOM   2991 C CH2 . TRP B 1 37  ? 9.233   -24.702 -41.731 1.00 16.42 ? ? ? ? ? ? 1017 TRP B CH2 1 
ATOM   2992 N N   . HIS B 1 38  ? 7.166   -22.100 -34.374 1.00 12.47 ? ? ? ? ? ? 1018 HIS B N   1 
ATOM   2993 C CA  . HIS B 1 38  ? 6.153   -21.287 -33.694 1.00 14.63 ? ? ? ? ? ? 1018 HIS B CA  1 
ATOM   2994 C C   . HIS B 1 38  ? 6.649   -20.871 -32.310 1.00 15.28 ? ? ? ? ? ? 1018 HIS B C   1 
ATOM   2995 O O   . HIS B 1 38  ? 6.449   -19.723 -31.892 1.00 15.57 ? ? ? ? ? ? 1018 HIS B O   1 
ATOM   2996 C CB  . HIS B 1 38  ? 4.833   -22.039 -33.581 1.00 17.00 ? ? ? ? ? ? 1018 HIS B CB  1 
ATOM   2997 C CG  . HIS B 1 38  ? 3.689   -21.166 -33.169 1.00 28.42 ? ? ? ? ? ? 1018 HIS B CG  1 
ATOM   2998 N ND1 . HIS B 1 38  ? 2.717   -20.748 -34.051 1.00 34.79 ? ? ? ? ? ? 1018 HIS B ND1 1 
ATOM   2999 C CD2 . HIS B 1 38  ? 3.378   -20.610 -31.975 1.00 35.73 ? ? ? ? ? ? 1018 HIS B CD2 1 
ATOM   3000 C CE1 . HIS B 1 38  ? 1.852   -19.977 -33.416 1.00 35.92 ? ? ? ? ? ? 1018 HIS B CE1 1 
ATOM   3001 N NE2 . HIS B 1 38  ? 2.229   -19.879 -32.155 1.00 34.81 ? ? ? ? ? ? 1018 HIS B NE2 1 
ATOM   3002 N N   . HIS B 1 39  ? 7.315   -21.793 -31.619 1.00 12.87 ? ? ? ? ? ? 1019 HIS B N   1 
ATOM   3003 C CA  . HIS B 1 39  ? 7.913   -21.477 -30.321 1.00 14.68 ? ? ? ? ? ? 1019 HIS B CA  1 
ATOM   3004 C C   . HIS B 1 39  ? 9.002   -20.418 -30.450 1.00 15.75 ? ? ? ? ? ? 1019 HIS B C   1 
ATOM   3005 O O   . HIS B 1 39  ? 8.969   -19.400 -29.749 1.00 14.69 ? ? ? ? ? ? 1019 HIS B O   1 
ATOM   3006 C CB  . HIS B 1 39  ? 8.492   -22.714 -29.640 1.00 15.43 ? ? ? ? ? ? 1019 HIS B CB  1 
ATOM   3007 C CG  . HIS B 1 39  ? 7.455   -23.686 -29.167 1.00 15.70 ? ? ? ? ? ? 1019 HIS B CG  1 
ATOM   3008 N ND1 . HIS B 1 39  ? 7.703   -25.034 -29.049 1.00 18.66 ? ? ? ? ? ? 1019 HIS B ND1 1 
ATOM   3009 C CD2 . HIS B 1 39  ? 6.170   -23.502 -28.782 1.00 19.74 ? ? ? ? ? ? 1019 HIS B CD2 1 
ATOM   3010 C CE1 . HIS B 1 39  ? 6.616   -25.644 -28.610 1.00 21.80 ? ? ? ? ? ? 1019 HIS B CE1 1 
ATOM   3011 N NE2 . HIS B 1 39  ? 5.672   -24.736 -28.440 1.00 20.07 ? ? ? ? ? ? 1019 HIS B NE2 1 
ATOM   3012 N N   . PHE B 1 40  ? 9.998   -20.658 -31.307 1.00 14.64 ? ? ? ? ? ? 1020 PHE B N   1 
ATOM   3013 C CA  . PHE B 1 40  ? 11.091  -19.690 -31.347 1.00 16.83 ? ? ? ? ? ? 1020 PHE B CA  1 
ATOM   3014 C C   . PHE B 1 40  ? 10.725  -18.336 -31.956 1.00 14.27 ? ? ? ? ? ? 1020 PHE B C   1 
ATOM   3015 O O   . PHE B 1 40  ? 11.372  -17.334 -31.653 1.00 15.67 ? ? ? ? ? ? 1020 PHE B O   1 
ATOM   3016 C CB  . PHE B 1 40  ? 12.449  -20.260 -31.825 1.00 16.29 ? ? ? ? ? ? 1020 PHE B CB  1 
ATOM   3017 C CG  . PHE B 1 40  ? 12.523  -20.671 -33.286 1.00 15.18 ? ? ? ? ? ? 1020 PHE B CG  1 
ATOM   3018 C CD1 . PHE B 1 40  ? 12.923  -21.964 -33.611 1.00 15.43 ? ? ? ? ? ? 1020 PHE B CD1 1 
ATOM   3019 C CD2 . PHE B 1 40  ? 12.286  -19.774 -34.315 1.00 16.20 ? ? ? ? ? ? 1020 PHE B CD2 1 
ATOM   3020 C CE1 . PHE B 1 40  ? 13.064  -22.377 -34.934 1.00 15.01 ? ? ? ? ? ? 1020 PHE B CE1 1 
ATOM   3021 C CE2 . PHE B 1 40  ? 12.422  -20.177 -35.646 1.00 17.74 ? ? ? ? ? ? 1020 PHE B CE2 1 
ATOM   3022 C CZ  . PHE B 1 40  ? 12.814  -21.489 -35.951 1.00 15.29 ? ? ? ? ? ? 1020 PHE B CZ  1 
ATOM   3023 N N   . LEU B 1 41  ? 9.683   -18.301 -32.775 1.00 13.01 ? ? ? ? ? ? 1021 LEU B N   1 
ATOM   3024 C CA  . LEU B 1 41  ? 9.190   -17.019 -33.269 1.00 13.93 ? ? ? ? ? ? 1021 LEU B CA  1 
ATOM   3025 C C   . LEU B 1 41  ? 8.100   -16.408 -32.386 1.00 14.65 ? ? ? ? ? ? 1021 LEU B C   1 
ATOM   3026 O O   . LEU B 1 41  ? 7.380   -15.502 -32.818 1.00 14.98 ? ? ? ? ? ? 1021 LEU B O   1 
ATOM   3027 C CB  . LEU B 1 41  ? 8.709   -17.151 -34.710 1.00 14.59 ? ? ? ? ? ? 1021 LEU B CB  1 
ATOM   3028 C CG  . LEU B 1 41  ? 9.800   -17.603 -35.677 1.00 12.82 ? ? ? ? ? ? 1021 LEU B CG  1 
ATOM   3029 C CD1 . LEU B 1 41  ? 9.170   -17.903 -37.054 1.00 17.62 ? ? ? ? ? ? 1021 LEU B CD1 1 
ATOM   3030 C CD2 . LEU B 1 41  ? 10.869  -16.531 -35.792 1.00 15.49 ? ? ? ? ? ? 1021 LEU B CD2 1 
ATOM   3031 N N   . GLY B 1 42  ? 7.996   -16.879 -31.142 1.00 13.99 ? ? ? ? ? ? 1022 GLY B N   1 
ATOM   3032 C CA  . GLY B 1 42  ? 6.977   -16.366 -30.235 1.00 14.36 ? ? ? ? ? ? 1022 GLY B CA  1 
ATOM   3033 C C   . GLY B 1 42  ? 7.045   -14.854 -30.055 1.00 13.87 ? ? ? ? ? ? 1022 GLY B C   1 
ATOM   3034 O O   . GLY B 1 42  ? 6.018   -14.190 -29.861 1.00 14.06 ? ? ? ? ? ? 1022 GLY B O   1 
ATOM   3035 N N   . TYR B 1 43  ? 8.253   -14.307 -30.118 1.00 14.21 ? ? ? ? ? ? 1023 TYR B N   1 
ATOM   3036 C CA  . TYR B 1 43  ? 8.442   -12.858 -29.981 1.00 15.29 ? ? ? ? ? ? 1023 TYR B CA  1 
ATOM   3037 C C   . TYR B 1 43  ? 7.717   -12.067 -31.070 1.00 14.02 ? ? ? ? ? ? 1023 TYR B C   1 
ATOM   3038 O O   . TYR B 1 43  ? 7.443   -10.884 -30.876 1.00 14.43 ? ? ? ? ? ? 1023 TYR B O   1 
ATOM   3039 C CB  . TYR B 1 43  ? 9.936   -12.484 -29.945 1.00 14.85 ? ? ? ? ? ? 1023 TYR B CB  1 
ATOM   3040 C CG  . TYR B 1 43  ? 10.646  -12.648 -31.277 1.00 14.70 ? ? ? ? ? ? 1023 TYR B CG  1 
ATOM   3041 C CD1 . TYR B 1 43  ? 10.621  -11.627 -32.228 1.00 14.71 ? ? ? ? ? ? 1023 TYR B CD1 1 
ATOM   3042 C CD2 . TYR B 1 43  ? 11.347  -13.804 -31.579 1.00 14.00 ? ? ? ? ? ? 1023 TYR B CD2 1 
ATOM   3043 C CE1 . TYR B 1 43  ? 11.264  -11.769 -33.457 1.00 14.82 ? ? ? ? ? ? 1023 TYR B CE1 1 
ATOM   3044 C CE2 . TYR B 1 43  ? 11.988  -13.961 -32.818 1.00 16.45 ? ? ? ? ? ? 1023 TYR B CE2 1 
ATOM   3045 C CZ  . TYR B 1 43  ? 11.938  -12.927 -33.745 1.00 17.69 ? ? ? ? ? ? 1023 TYR B CZ  1 
ATOM   3046 O OH  . TYR B 1 43  ? 12.577  -13.059 -34.964 1.00 16.51 ? ? ? ? ? ? 1023 TYR B OH  1 
ATOM   3047 N N   . ILE B 1 44  ? 7.409   -12.709 -32.198 1.00 13.20 ? ? ? ? ? ? 1024 ILE B N   1 
ATOM   3048 C CA  . ILE B 1 44  ? 6.669   -12.043 -33.279 1.00 12.44 ? ? ? ? ? ? 1024 ILE B CA  1 
ATOM   3049 C C   . ILE B 1 44  ? 5.271   -11.660 -32.798 1.00 14.12 ? ? ? ? ? ? 1024 ILE B C   1 
ATOM   3050 O O   . ILE B 1 44  ? 4.770   -10.594 -33.148 1.00 15.37 ? ? ? ? ? ? 1024 ILE B O   1 
ATOM   3051 C CB  . ILE B 1 44  ? 6.592   -12.918 -34.545 1.00 15.69 ? ? ? ? ? ? 1024 ILE B CB  1 
ATOM   3052 C CG1 . ILE B 1 44  ? 7.991   -13.213 -35.078 1.00 19.08 ? ? ? ? ? ? 1024 ILE B CG1 1 
ATOM   3053 C CG2 . ILE B 1 44  ? 5.728   -12.248 -35.619 1.00 16.72 ? ? ? ? ? ? 1024 ILE B CG2 1 
ATOM   3054 C CD1 . ILE B 1 44  ? 8.587   -12.125 -35.906 1.00 22.40 ? ? ? ? ? ? 1024 ILE B CD1 1 
ATOM   3055 N N   . ASN B 1 45  ? 4.656   -12.515 -31.982 1.00 13.86 ? ? ? ? ? ? 1025 ASN B N   1 
ATOM   3056 C CA  . ASN B 1 45  ? 3.371   -12.177 -31.367 1.00 13.52 ? ? ? ? ? ? 1025 ASN B CA  1 
ATOM   3057 C C   . ASN B 1 45  ? 3.532   -10.950 -30.488 1.00 16.16 ? ? ? ? ? ? 1025 ASN B C   1 
ATOM   3058 O O   . ASN B 1 45  ? 2.708   -10.030 -30.538 1.00 16.05 ? ? ? ? ? ? 1025 ASN B O   1 
ATOM   3059 C CB  . ASN B 1 45  ? 2.838   -13.335 -30.515 1.00 13.77 ? ? ? ? ? ? 1025 ASN B CB  1 
ATOM   3060 C CG  . ASN B 1 45  ? 2.321   -14.499 -31.345 1.00 19.08 ? ? ? ? ? ? 1025 ASN B CG  1 
ATOM   3061 O OD1 . ASN B 1 45  ? 1.958   -14.343 -32.502 1.00 19.11 ? ? ? ? ? ? 1025 ASN B OD1 1 
ATOM   3062 N ND2 . ASN B 1 45  ? 2.255   -15.675 -30.730 1.00 25.14 ? ? ? ? ? ? 1025 ASN B ND2 1 
ATOM   3063 N N   . SER B 1 46  ? 4.595   -10.931 -29.679 1.00 14.99 ? ? ? ? ? ? 1026 SER B N   1 
ATOM   3064 C CA  . SER B 1 46  ? 4.832   -9.809  -28.776 1.00 16.34 ? ? ? ? ? ? 1026 SER B CA  1 
ATOM   3065 C C   . SER B 1 46  ? 4.969   -8.513  -29.563 1.00 14.40 ? ? ? ? ? ? 1026 SER B C   1 
ATOM   3066 O O   . SER B 1 46  ? 4.392   -7.486  -29.203 1.00 15.32 ? ? ? ? ? ? 1026 SER B O   1 
ATOM   3067 C CB  . SER B 1 46  ? 6.130   -10.022 -27.987 1.00 15.41 ? ? ? ? ? ? 1026 SER B CB  1 
ATOM   3068 O OG  . SER B 1 46  ? 6.121   -11.257 -27.289 1.00 16.48 ? ? ? ? ? ? 1026 SER B OG  1 
ATOM   3069 N N   . MET B 1 47  ? 5.756   -8.570  -30.632 1.00 13.96 ? ? ? ? ? ? 1027 MET B N   1 
ATOM   3070 C CA  . MET B 1 47  ? 6.101   -7.365  -31.388 1.00 14.78 ? ? ? ? ? ? 1027 MET B CA  1 
ATOM   3071 C C   . MET B 1 47  ? 4.973   -6.870  -32.296 1.00 14.54 ? ? ? ? ? ? 1027 MET B C   1 
ATOM   3072 O O   . MET B 1 47  ? 4.794   -5.656  -32.465 1.00 15.50 ? ? ? ? ? ? 1027 MET B O   1 
ATOM   3073 C CB  . MET B 1 47  ? 7.380   -7.601  -32.189 1.00 15.01 ? ? ? ? ? ? 1027 MET B CB  1 
ATOM   3074 C CG  . MET B 1 47  ? 8.603   -7.842  -31.291 1.00 17.24 ? ? ? ? ? ? 1027 MET B CG  1 
ATOM   3075 S SD  . MET B 1 47  ? 8.966   -6.417  -30.249 1.00 21.06 ? ? ? ? ? ? 1027 MET B SD  1 
ATOM   3076 C CE  . MET B 1 47  ? 10.459  -6.999  -29.431 1.00 33.56 ? ? ? ? ? ? 1027 MET B CE  1 
ATOM   3077 N N   . THR B 1 48  ? 4.199   -7.791  -32.866 1.00 15.24 ? ? ? ? ? ? 1028 THR B N   1 
ATOM   3078 C CA  . THR B 1 48  ? 3.054   -7.378  -33.675 1.00 12.39 ? ? ? ? ? ? 1028 THR B CA  1 
ATOM   3079 C C   . THR B 1 48  ? 1.974   -6.737  -32.804 1.00 13.85 ? ? ? ? ? ? 1028 THR B C   1 
ATOM   3080 O O   . THR B 1 48  ? 1.388   -5.714  -33.176 1.00 15.23 ? ? ? ? ? ? 1028 THR B O   1 
ATOM   3081 C CB  . THR B 1 48  ? 2.466   -8.540  -34.500 1.00 16.47 ? ? ? ? ? ? 1028 THR B CB  1 
ATOM   3082 O OG1 . THR B 1 48  ? 2.118   -9.619  -33.638 1.00 20.30 ? ? ? ? ? ? 1028 THR B OG1 1 
ATOM   3083 C CG2 . THR B 1 48  ? 3.482   -9.049  -35.505 1.00 16.83 ? ? ? ? ? ? 1028 THR B CG2 1 
ATOM   3084 N N   . LEU B 1 49  ? 1.717   -7.321  -31.637 1.00 14.65 ? ? ? ? ? ? 1029 LEU B N   1 
ATOM   3085 C CA  . LEU B 1 49  ? 0.768   -6.707  -30.723 1.00 16.02 ? ? ? ? ? ? 1029 LEU B CA  1 
ATOM   3086 C C   . LEU B 1 49  ? 1.274   -5.325  -30.286 1.00 14.88 ? ? ? ? ? ? 1029 LEU B C   1 
ATOM   3087 O O   . LEU B 1 49  ? 0.515   -4.348  -30.288 1.00 14.51 ? ? ? ? ? ? 1029 LEU B O   1 
ATOM   3088 C CB  . LEU B 1 49  ? 0.520   -7.621  -29.526 1.00 13.99 ? ? ? ? ? ? 1029 LEU B CB  1 
ATOM   3089 C CG  . LEU B 1 49  ? -0.471  -7.071  -28.510 1.00 16.22 ? ? ? ? ? ? 1029 LEU B CG  1 
ATOM   3090 C CD1 . LEU B 1 49  ? -1.793  -6.721  -29.186 1.00 20.92 ? ? ? ? ? ? 1029 LEU B CD1 1 
ATOM   3091 C CD2 . LEU B 1 49  ? -0.689  -8.107  -27.418 1.00 17.85 ? ? ? ? ? ? 1029 LEU B CD2 1 
ATOM   3092 N N   . GLN B 1 50  ? 2.563   -5.212  -29.961 1.00 14.48 ? ? ? ? ? ? 1030 GLN B N   1 
ATOM   3093 C CA  . GLN B 1 50  ? 3.091   -3.898  -29.592 1.00 15.42 ? ? ? ? ? ? 1030 GLN B CA  1 
ATOM   3094 C C   . GLN B 1 50  ? 2.897   -2.876  -30.703 1.00 15.14 ? ? ? ? ? ? 1030 GLN B C   1 
ATOM   3095 O O   . GLN B 1 50  ? 2.517   -1.730  -30.442 1.00 16.86 ? ? ? ? ? ? 1030 GLN B O   1 
ATOM   3096 C CB  . GLN B 1 50  ? 4.566   -3.933  -29.186 1.00 17.63 ? ? ? ? ? ? 1030 GLN B CB  1 
ATOM   3097 C CG  . GLN B 1 50  ? 5.057   -2.526  -28.855 1.00 21.73 ? ? ? ? ? ? 1030 GLN B CG  1 
ATOM   3098 C CD  . GLN B 1 50  ? 6.407   -2.477  -28.190 1.00 22.33 ? ? ? ? ? ? 1030 GLN B CD  1 
ATOM   3099 O OE1 . GLN B 1 50  ? 6.544   -1.947  -27.090 1.00 25.09 ? ? ? ? ? ? 1030 GLN B OE1 1 
ATOM   3100 N NE2 . GLN B 1 50  ? 7.416   -2.988  -28.864 1.00 19.48 ? ? ? ? ? ? 1030 GLN B NE2 1 
ATOM   3101 N N   A CYS B 1 51  ? 3.168   -3.278  -31.940 0.68 14.33 ? ? ? ? ? ? 1031 CYS B N   1 
ATOM   3102 N N   B CYS B 1 51  ? 3.138   -3.304  -31.936 0.32 14.36 ? ? ? ? ? ? 1031 CYS B N   1 
ATOM   3103 C CA  A CYS B 1 51  ? 2.934   -2.377  -33.070 0.68 15.85 ? ? ? ? ? ? 1031 CYS B CA  1 
ATOM   3104 C CA  B CYS B 1 51  ? 2.955   -2.439  -33.096 0.32 15.64 ? ? ? ? ? ? 1031 CYS B CA  1 
ATOM   3105 C C   A CYS B 1 51  ? 1.486   -1.911  -33.109 0.68 17.95 ? ? ? ? ? ? 1031 CYS B C   1 
ATOM   3106 C C   B CYS B 1 51  ? 1.506   -1.960  -33.226 0.32 17.07 ? ? ? ? ? ? 1031 CYS B C   1 
ATOM   3107 O O   A CYS B 1 51  ? 1.214   -0.723  -33.279 0.68 15.66 ? ? ? ? ? ? 1031 CYS B O   1 
ATOM   3108 O O   B CYS B 1 51  ? 1.255   -0.807  -33.575 0.32 18.32 ? ? ? ? ? ? 1031 CYS B O   1 
ATOM   3109 C CB  A CYS B 1 51  ? 3.284   -3.045  -34.394 0.68 15.67 ? ? ? ? ? ? 1031 CYS B CB  1 
ATOM   3110 C CB  B CYS B 1 51  ? 3.384   -3.170  -34.366 0.32 16.58 ? ? ? ? ? ? 1031 CYS B CB  1 
ATOM   3111 S SG  A CYS B 1 51  ? 5.038   -3.225  -34.647 0.68 17.08 ? ? ? ? ? ? 1031 CYS B SG  1 
ATOM   3112 S SG  B CYS B 1 51  ? 3.384   -2.142  -35.836 0.32 18.10 ? ? ? ? ? ? 1031 CYS B SG  1 
ATOM   3113 N N   . ALA B 1 52  ? 0.560   -2.850  -32.940 1.00 15.50 ? ? ? ? ? ? 1032 ALA B N   1 
ATOM   3114 C CA  . ALA B 1 52  ? -0.856  -2.519  -32.985 1.00 15.98 ? ? ? ? ? ? 1032 ALA B CA  1 
ATOM   3115 C C   . ALA B 1 52  ? -1.188  -1.457  -31.939 1.00 16.94 ? ? ? ? ? ? 1032 ALA B C   1 
ATOM   3116 O O   . ALA B 1 52  ? -2.008  -0.570  -32.171 1.00 17.40 ? ? ? ? ? ? 1032 ALA B O   1 
ATOM   3117 C CB  . ALA B 1 52  ? -1.698  -3.767  -32.759 1.00 16.79 ? ? ? ? ? ? 1032 ALA B CB  1 
ATOM   3118 N N   . LEU B 1 53  ? -0.523  -1.544  -30.792 1.00 16.95 ? ? ? ? ? ? 1033 LEU B N   1 
ATOM   3119 C CA  . LEU B 1 53  ? -0.728  -0.549  -29.743 1.00 16.51 ? ? ? ? ? ? 1033 LEU B CA  1 
ATOM   3120 C C   . LEU B 1 53  ? -0.076  0.791   -30.078 1.00 15.63 ? ? ? ? ? ? 1033 LEU B C   1 
ATOM   3121 O O   . LEU B 1 53  ? -0.694  1.836   -29.913 1.00 17.10 ? ? ? ? ? ? 1033 LEU B O   1 
ATOM   3122 C CB  . LEU B 1 53  ? -0.227  -1.079  -28.406 1.00 17.58 ? ? ? ? ? ? 1033 LEU B CB  1 
ATOM   3123 C CG  . LEU B 1 53  ? -0.908  -2.363  -27.947 1.00 17.16 ? ? ? ? ? ? 1033 LEU B CG  1 
ATOM   3124 C CD1 . LEU B 1 53  ? -0.484  -2.642  -26.506 1.00 19.69 ? ? ? ? ? ? 1033 LEU B CD1 1 
ATOM   3125 C CD2 . LEU B 1 53  ? -2.420  -2.260  -28.040 1.00 21.33 ? ? ? ? ? ? 1033 LEU B CD2 1 
ATOM   3126 N N   . GLU B 1 54  ? 1.169   0.755   -30.554 1.00 15.99 ? ? ? ? ? ? 1034 GLU B N   1 
ATOM   3127 C CA  . GLU B 1 54  ? 1.874   1.987   -30.945 1.00 16.80 ? ? ? ? ? ? 1034 GLU B CA  1 
ATOM   3128 C C   . GLU B 1 54  ? 1.101   2.772   -31.999 1.00 17.62 ? ? ? ? ? ? 1034 GLU B C   1 
ATOM   3129 O O   . GLU B 1 54  ? 1.075   4.022   -31.986 1.00 19.66 ? ? ? ? ? ? 1034 GLU B O   1 
ATOM   3130 C CB  . GLU B 1 54  ? 3.267   1.650   -31.478 1.00 16.90 ? ? ? ? ? ? 1034 GLU B CB  1 
ATOM   3131 C CG  . GLU B 1 54  ? 4.211   1.138   -30.391 1.00 18.03 ? ? ? ? ? ? 1034 GLU B CG  1 
ATOM   3132 C CD  . GLU B 1 54  ? 5.533   0.621   -30.935 1.00 21.51 ? ? ? ? ? ? 1034 GLU B CD  1 
ATOM   3133 O OE1 . GLU B 1 54  ? 5.590   0.203   -32.113 1.00 21.77 ? ? ? ? ? ? 1034 GLU B OE1 1 
ATOM   3134 O OE2 . GLU B 1 54  ? 6.522   0.630   -30.170 1.00 24.90 ? ? ? ? ? ? 1034 GLU B OE2 1 
ATOM   3135 N N   . LEU B 1 55  ? 0.464   2.038   -32.900 1.00 18.67 ? ? ? ? ? ? 1035 LEU B N   1 
ATOM   3136 C CA  . LEU B 1 55  ? -0.273  2.648   -33.997 1.00 17.79 ? ? ? ? ? ? 1035 LEU B CA  1 
ATOM   3137 C C   . LEU B 1 55  ? -1.706  3.021   -33.614 1.00 22.68 ? ? ? ? ? ? 1035 LEU B C   1 
ATOM   3138 O O   . LEU B 1 55  ? -2.405  3.645   -34.407 1.00 22.05 ? ? ? ? ? ? 1035 LEU B O   1 
ATOM   3139 C CB  . LEU B 1 55  ? -0.262  1.723   -35.208 1.00 16.32 ? ? ? ? ? ? 1035 LEU B CB  1 
ATOM   3140 C CG  . LEU B 1 55  ? 1.109   1.470   -35.846 1.00 18.08 ? ? ? ? ? ? 1035 LEU B CG  1 
ATOM   3141 C CD1 . LEU B 1 55  ? 1.012   0.316   -36.842 1.00 19.72 ? ? ? ? ? ? 1035 LEU B CD1 1 
ATOM   3142 C CD2 . LEU B 1 55  ? 1.640   2.734   -36.524 1.00 22.56 ? ? ? ? ? ? 1035 LEU B CD2 1 
ATOM   3143 N N   . ASP B 1 56  ? -2.129  2.635   -32.408 1.00 18.55 ? ? ? ? ? ? 1036 ASP B N   1 
ATOM   3144 C CA  . ASP B 1 56  ? -3.493  2.885   -31.927 1.00 17.48 ? ? ? ? ? ? 1036 ASP B CA  1 
ATOM   3145 C C   . ASP B 1 56  ? -4.543  2.283   -32.858 1.00 15.76 ? ? ? ? ? ? 1036 ASP B C   1 
ATOM   3146 O O   . ASP B 1 56  ? -5.610  2.873   -33.050 1.00 19.06 ? ? ? ? ? ? 1036 ASP B O   1 
ATOM   3147 C CB  . ASP B 1 56  ? -3.765  4.396   -31.800 1.00 22.77 ? ? ? ? ? ? 1036 ASP B CB  1 
ATOM   3148 C CG  . ASP B 1 56  ? -3.277  4.989   -30.493 1.00 33.08 ? ? ? ? ? ? 1036 ASP B CG  1 
ATOM   3149 O OD1 . ASP B 1 56  ? -2.525  4.323   -29.753 1.00 30.67 ? ? ? ? ? ? 1036 ASP B OD1 1 
ATOM   3150 O OD2 . ASP B 1 56  ? -3.650  6.144   -30.206 1.00 45.23 ? ? ? ? ? ? 1036 ASP B OD2 1 
ATOM   3151 N N   . ILE B 1 57  ? -4.260  1.106   -33.411 1.00 16.96 ? ? ? ? ? ? 1037 ILE B N   1 
ATOM   3152 C CA  . ILE B 1 57  ? -5.136  0.508   -34.410 1.00 15.15 ? ? ? ? ? ? 1037 ILE B CA  1 
ATOM   3153 C C   . ILE B 1 57  ? -6.571  0.314   -33.900 1.00 16.75 ? ? ? ? ? ? 1037 ILE B C   1 
ATOM   3154 O O   . ILE B 1 57  ? -7.535  0.707   -34.560 1.00 17.06 ? ? ? ? ? ? 1037 ILE B O   1 
ATOM   3155 C CB  . ILE B 1 57  ? -4.562  -0.825  -34.935 1.00 15.59 ? ? ? ? ? ? 1037 ILE B CB  1 
ATOM   3156 C CG1 . ILE B 1 57  ? -3.211  -0.562  -35.613 1.00 18.27 ? ? ? ? ? ? 1037 ILE B CG1 1 
ATOM   3157 C CG2 . ILE B 1 57  ? -5.541  -1.499  -35.901 1.00 16.79 ? ? ? ? ? ? 1037 ILE B CG2 1 
ATOM   3158 C CD1 . ILE B 1 57  ? -2.616  -1.780  -36.311 1.00 19.73 ? ? ? ? ? ? 1037 ILE B CD1 1 
ATOM   3159 N N   . ALA B 1 58  ? -6.707  -0.289  -32.723 1.00 15.60 ? ? ? ? ? ? 1038 ALA B N   1 
ATOM   3160 C CA  . ALA B 1 58  ? -8.040  -0.563  -32.185 1.00 17.56 ? ? ? ? ? ? 1038 ALA B CA  1 
ATOM   3161 C C   . ALA B 1 58  ? -8.842  0.724   -32.035 1.00 17.78 ? ? ? ? ? ? 1038 ALA B C   1 
ATOM   3162 O O   . ALA B 1 58  ? -10.031 0.767   -32.367 1.00 18.93 ? ? ? ? ? ? 1038 ALA B O   1 
ATOM   3163 C CB  . ALA B 1 58  ? -7.946  -1.286  -30.835 1.00 18.35 ? ? ? ? ? ? 1038 ALA B CB  1 
ATOM   3164 N N   . ASP B 1 59  ? -8.195  1.772   -31.523 1.00 17.97 ? ? ? ? ? ? 1039 ASP B N   1 
ATOM   3165 C CA  . ASP B 1 59  ? -8.862  3.042   -31.255 1.00 17.96 ? ? ? ? ? ? 1039 ASP B CA  1 
ATOM   3166 C C   . ASP B 1 59  ? -9.270  3.753   -32.528 1.00 17.52 ? ? ? ? ? ? 1039 ASP B C   1 
ATOM   3167 O O   . ASP B 1 59  ? -10.327 4.377   -32.583 1.00 19.25 ? ? ? ? ? ? 1039 ASP B O   1 
ATOM   3168 C CB  . ASP B 1 59  ? -7.950  3.929   -30.406 1.00 18.82 ? ? ? ? ? ? 1039 ASP B CB  1 
ATOM   3169 C CG  . ASP B 1 59  ? -7.253  3.128   -29.317 1.00 25.64 ? ? ? ? ? ? 1039 ASP B CG  1 
ATOM   3170 O OD1 . ASP B 1 59  ? -7.849  3.016   -28.231 1.00 23.26 ? ? ? ? ? ? 1039 ASP B OD1 1 
ATOM   3171 O OD2 . ASP B 1 59  ? -6.156  2.566   -29.571 1.00 23.06 ? ? ? ? ? ? 1039 ASP B OD2 1 
ATOM   3172 N N   . VAL B 1 60  ? -8.439  3.625   -33.557 1.00 18.74 ? ? ? ? ? ? 1040 VAL B N   1 
ATOM   3173 C CA  . VAL B 1 60  ? -8.710  4.248   -34.846 1.00 17.01 ? ? ? ? ? ? 1040 VAL B CA  1 
ATOM   3174 C C   . VAL B 1 60  ? -9.880  3.528   -35.520 1.00 17.10 ? ? ? ? ? ? 1040 VAL B C   1 
ATOM   3175 O O   . VAL B 1 60  ? -10.758 4.160   -36.110 1.00 18.09 ? ? ? ? ? ? 1040 VAL B O   1 
ATOM   3176 C CB  . VAL B 1 60  ? -7.452  4.218   -35.735 1.00 19.45 ? ? ? ? ? ? 1040 VAL B CB  1 
ATOM   3177 C CG1 . VAL B 1 60  ? -7.804  4.469   -37.201 1.00 21.15 ? ? ? ? ? ? 1040 VAL B CG1 1 
ATOM   3178 C CG2 . VAL B 1 60  ? -6.441  5.245   -35.234 1.00 20.04 ? ? ? ? ? ? 1040 VAL B CG2 1 
ATOM   3179 N N   . ILE B 1 61  ? -9.917  2.211   -35.389 1.00 20.48 ? ? ? ? ? ? 1041 ILE B N   1 
ATOM   3180 C CA  . ILE B 1 61  ? -11.032 1.452   -35.944 1.00 19.43 ? ? ? ? ? ? 1041 ILE B CA  1 
ATOM   3181 C C   . ILE B 1 61  ? -12.324 1.767   -35.186 1.00 17.72 ? ? ? ? ? ? 1041 ILE B C   1 
ATOM   3182 O O   . ILE B 1 61  ? -13.366 2.070   -35.796 1.00 17.74 ? ? ? ? ? ? 1041 ILE B O   1 
ATOM   3183 C CB  . ILE B 1 61  ? -10.737 -0.059  -35.917 1.00 19.04 ? ? ? ? ? ? 1041 ILE B CB  1 
ATOM   3184 C CG1 . ILE B 1 61  ? -9.559  -0.376  -36.849 1.00 16.39 ? ? ? ? ? ? 1041 ILE B CG1 1 
ATOM   3185 C CG2 . ILE B 1 61  ? -11.972 -0.844  -36.343 1.00 19.42 ? ? ? ? ? ? 1041 ILE B CG2 1 
ATOM   3186 C CD1 . ILE B 1 61  ? -9.097  -1.845  -36.795 1.00 18.58 ? ? ? ? ? ? 1041 ILE B CD1 1 
ATOM   3187 N N   . HIS B 1 62  ? -12.256 1.725   -33.857 1.00 18.84 ? ? ? ? ? ? 1042 HIS B N   1 
ATOM   3188 C CA  . HIS B 1 62  ? -13.419 2.045   -33.030 1.00 20.40 ? ? ? ? ? ? 1042 HIS B CA  1 
ATOM   3189 C C   . HIS B 1 62  ? -13.972 3.436   -33.363 1.00 20.20 ? ? ? ? ? ? 1042 HIS B C   1 
ATOM   3190 O O   . HIS B 1 62  ? -15.188 3.628   -33.480 1.00 21.02 ? ? ? ? ? ? 1042 HIS B O   1 
ATOM   3191 C CB  . HIS B 1 62  ? -13.063 1.934   -31.541 1.00 19.21 ? ? ? ? ? ? 1042 HIS B CB  1 
ATOM   3192 C CG  . HIS B 1 62  ? -14.230 2.127   -30.626 1.00 25.58 ? ? ? ? ? ? 1042 HIS B CG  1 
ATOM   3193 N ND1 . HIS B 1 62  ? -14.492 3.324   -29.999 1.00 32.92 ? ? ? ? ? ? 1042 HIS B ND1 1 
ATOM   3194 C CD2 . HIS B 1 62  ? -15.209 1.276   -30.237 1.00 31.10 ? ? ? ? ? ? 1042 HIS B CD2 1 
ATOM   3195 C CE1 . HIS B 1 62  ? -15.582 3.203   -29.261 1.00 35.29 ? ? ? ? ? ? 1042 HIS B CE1 1 
ATOM   3196 N NE2 . HIS B 1 62  ? -16.033 1.968   -29.384 1.00 29.97 ? ? ? ? ? ? 1042 HIS B NE2 1 
ATOM   3197 N N   . ARG B 1 63  ? -13.071 4.401   -33.536 1.00 18.94 ? ? ? ? ? ? 1043 ARG B N   1 
ATOM   3198 C CA  . ARG B 1 63  ? -13.462 5.777   -33.834 1.00 19.31 ? ? ? ? ? ? 1043 ARG B CA  1 
ATOM   3199 C C   . ARG B 1 63  ? -14.203 5.872   -35.173 1.00 19.08 ? ? ? ? ? ? 1043 ARG B C   1 
ATOM   3200 O O   . ARG B 1 63  ? -15.150 6.651   -35.299 1.00 19.87 ? ? ? ? ? ? 1043 ARG B O   1 
ATOM   3201 C CB  . ARG B 1 63  ? -12.227 6.683   -33.831 1.00 22.13 ? ? ? ? ? ? 1043 ARG B CB  1 
ATOM   3202 C CG  . ARG B 1 63  ? -12.509 8.140   -34.125 1.00 22.60 ? ? ? ? ? ? 1043 ARG B CG  1 
ATOM   3203 C CD  . ARG B 1 63  ? -11.223 8.955   -34.214 1.00 26.71 ? ? ? ? ? ? 1043 ARG B CD  1 
ATOM   3204 N NE  . ARG B 1 63  ? -10.350 8.479   -35.285 1.00 30.22 ? ? ? ? ? ? 1043 ARG B NE  1 
ATOM   3205 C CZ  . ARG B 1 63  ? -9.119  8.932   -35.495 1.00 33.38 ? ? ? ? ? ? 1043 ARG B CZ  1 
ATOM   3206 N NH1 . ARG B 1 63  ? -8.616  9.879   -34.708 1.00 35.20 ? ? ? ? ? ? 1043 ARG B NH1 1 
ATOM   3207 N NH2 . ARG B 1 63  ? -8.392  8.443   -36.489 1.00 29.80 ? ? ? ? ? ? 1043 ARG B NH2 1 
ATOM   3208 N N   . HIS B 1 64  ? -13.795 5.050   -36.142 1.00 19.59 ? ? ? ? ? ? 1044 HIS B N   1 
ATOM   3209 C CA  . HIS B 1 64  ? -14.428 5.071   -37.467 1.00 19.37 ? ? ? ? ? ? 1044 HIS B CA  1 
ATOM   3210 C C   . HIS B 1 64  ? -15.921 4.745   -37.348 1.00 18.88 ? ? ? ? ? ? 1044 HIS B C   1 
ATOM   3211 O O   . HIS B 1 64  ? -16.753 5.286   -38.095 1.00 21.15 ? ? ? ? ? ? 1044 HIS B O   1 
ATOM   3212 C CB  . HIS B 1 64  ? -13.738 4.074   -38.401 1.00 19.97 ? ? ? ? ? ? 1044 HIS B CB  1 
ATOM   3213 C CG  . HIS B 1 64  ? -14.053 4.294   -39.846 1.00 21.22 ? ? ? ? ? ? 1044 HIS B CG  1 
ATOM   3214 N ND1 . HIS B 1 64  ? -13.503 5.326   -40.577 1.00 21.61 ? ? ? ? ? ? 1044 HIS B ND1 1 
ATOM   3215 C CD2 . HIS B 1 64  ? -14.855 3.612   -40.700 1.00 20.67 ? ? ? ? ? ? 1044 HIS B CD2 1 
ATOM   3216 C CE1 . HIS B 1 64  ? -13.961 5.277   -41.816 1.00 26.58 ? ? ? ? ? ? 1044 HIS B CE1 1 
ATOM   3217 N NE2 . HIS B 1 64  ? -14.776 4.242   -41.917 1.00 21.15 ? ? ? ? ? ? 1044 HIS B NE2 1 
ATOM   3218 N N   . GLY B 1 65  ? -16.246 3.851   -36.408 1.00 21.02 ? ? ? ? ? ? 1045 GLY B N   1 
ATOM   3219 C CA  . GLY B 1 65  ? -17.634 3.604   -36.033 1.00 24.28 ? ? ? ? ? ? 1045 GLY B CA  1 
ATOM   3220 C C   . GLY B 1 65  ? -18.309 2.462   -36.772 1.00 28.20 ? ? ? ? ? ? 1045 GLY B C   1 
ATOM   3221 O O   . GLY B 1 65  ? -19.429 2.070   -36.445 1.00 30.90 ? ? ? ? ? ? 1045 GLY B O   1 
ATOM   3222 N N   . HIS B 1 66  ? -17.621 1.942   -37.783 1.00 22.70 ? ? ? ? ? ? 1046 HIS B N   1 
ATOM   3223 C CA  . HIS B 1 66  ? -18.109 0.840   -38.598 1.00 24.14 ? ? ? ? ? ? 1046 HIS B CA  1 
ATOM   3224 C C   . HIS B 1 66  ? -16.881 0.328   -39.356 1.00 23.50 ? ? ? ? ? ? 1046 HIS B C   1 
ATOM   3225 O O   . HIS B 1 66  ? -15.811 0.921   -39.233 1.00 20.71 ? ? ? ? ? ? 1046 HIS B O   1 
ATOM   3226 C CB  . HIS B 1 66  ? -19.236 1.316   -39.524 1.00 24.00 ? ? ? ? ? ? 1046 HIS B CB  1 
ATOM   3227 C CG  . HIS B 1 66  ? -18.825 2.375   -40.498 1.00 28.39 ? ? ? ? ? ? 1046 HIS B CG  1 
ATOM   3228 N ND1 . HIS B 1 66  ? -18.876 2.188   -41.862 1.00 40.99 ? ? ? ? ? ? 1046 HIS B ND1 1 
ATOM   3229 C CD2 . HIS B 1 66  ? -18.374 3.638   -40.308 1.00 34.65 ? ? ? ? ? ? 1046 HIS B CD2 1 
ATOM   3230 C CE1 . HIS B 1 66  ? -18.469 3.287   -42.471 1.00 36.15 ? ? ? ? ? ? 1046 HIS B CE1 1 
ATOM   3231 N NE2 . HIS B 1 66  ? -18.154 4.181   -41.551 1.00 34.53 ? ? ? ? ? ? 1046 HIS B NE2 1 
ATOM   3232 N N   . PRO B 1 67  ? -17.003 -0.787  -40.101 1.00 22.91 ? ? ? ? ? ? 1047 PRO B N   1 
ATOM   3233 C CA  . PRO B 1 67  ? -15.779 -1.321  -40.711 1.00 20.65 ? ? ? ? ? ? 1047 PRO B CA  1 
ATOM   3234 C C   . PRO B 1 67  ? -15.031 -0.306  -41.572 1.00 20.72 ? ? ? ? ? ? 1047 PRO B C   1 
ATOM   3235 O O   . PRO B 1 67  ? -15.644 0.440   -42.340 1.00 24.23 ? ? ? ? ? ? 1047 PRO B O   1 
ATOM   3236 C CB  . PRO B 1 67  ? -16.299 -2.477  -41.572 1.00 22.85 ? ? ? ? ? ? 1047 PRO B CB  1 
ATOM   3237 C CG  . PRO B 1 67  ? -17.503 -2.960  -40.814 1.00 24.13 ? ? ? ? ? ? 1047 PRO B CG  1 
ATOM   3238 C CD  . PRO B 1 67  ? -18.146 -1.703  -40.281 1.00 25.63 ? ? ? ? ? ? 1047 PRO B CD  1 
ATOM   3239 N N   . ILE B 1 68  ? -13.706 -0.294  -41.426 1.00 19.42 ? ? ? ? ? ? 1048 ILE B N   1 
ATOM   3240 C CA  . ILE B 1 68  ? -12.874 0.720   -42.066 1.00 19.74 ? ? ? ? ? ? 1048 ILE B CA  1 
ATOM   3241 C C   . ILE B 1 68  ? -12.043 0.105   -43.187 1.00 19.81 ? ? ? ? ? ? 1048 ILE B C   1 
ATOM   3242 O O   . ILE B 1 68  ? -11.318 -0.874  -42.966 1.00 20.37 ? ? ? ? ? ? 1048 ILE B O   1 
ATOM   3243 C CB  . ILE B 1 68  ? -11.976 1.461   -41.028 1.00 18.20 ? ? ? ? ? ? 1048 ILE B CB  1 
ATOM   3244 C CG1 . ILE B 1 68  ? -11.200 2.591   -41.703 1.00 21.01 ? ? ? ? ? ? 1048 ILE B CG1 1 
ATOM   3245 C CG2 . ILE B 1 68  ? -11.030 0.495   -40.290 1.00 19.46 ? ? ? ? ? ? 1048 ILE B CG2 1 
ATOM   3246 C CD1 . ILE B 1 68  ? -10.445 3.486   -40.710 1.00 20.14 ? ? ? ? ? ? 1048 ILE B CD1 1 
ATOM   3247 N N   . PRO B 1 69  ? -12.166 0.661   -44.401 1.00 18.69 ? ? ? ? ? ? 1049 PRO B N   1 
ATOM   3248 C CA  . PRO B 1 69  ? -11.377 0.117   -45.515 1.00 19.80 ? ? ? ? ? ? 1049 PRO B CA  1 
ATOM   3249 C C   . PRO B 1 69  ? -9.878  0.342   -45.321 1.00 22.46 ? ? ? ? ? ? 1049 PRO B C   1 
ATOM   3250 O O   . PRO B 1 69  ? -9.473  1.332   -44.711 1.00 21.70 ? ? ? ? ? ? 1049 PRO B O   1 
ATOM   3251 C CB  . PRO B 1 69  ? -11.894 0.885   -46.741 1.00 25.56 ? ? ? ? ? ? 1049 PRO B CB  1 
ATOM   3252 C CG  . PRO B 1 69  ? -12.609 2.076   -46.201 1.00 29.21 ? ? ? ? ? ? 1049 PRO B CG  1 
ATOM   3253 C CD  . PRO B 1 69  ? -13.105 1.713   -44.831 1.00 21.85 ? ? ? ? ? ? 1049 PRO B CD  1 
ATOM   3254 N N   . LEU B 1 70  ? -9.079  -0.585  -45.838 1.00 20.21 ? ? ? ? ? ? 1050 LEU B N   1 
ATOM   3255 C CA  . LEU B 1 70  ? -7.628  -0.554  -45.680 1.00 18.66 ? ? ? ? ? ? 1050 LEU B CA  1 
ATOM   3256 C C   . LEU B 1 70  ? -7.002  0.804   -46.019 1.00 21.03 ? ? ? ? ? ? 1050 LEU B C   1 
ATOM   3257 O O   . LEU B 1 70  ? -6.144  1.287   -45.273 1.00 22.67 ? ? ? ? ? ? 1050 LEU B O   1 
ATOM   3258 C CB  . LEU B 1 70  ? -6.995  -1.644  -46.542 1.00 19.20 ? ? ? ? ? ? 1050 LEU B CB  1 
ATOM   3259 C CG  . LEU B 1 70  ? -5.464  -1.640  -46.617 1.00 20.11 ? ? ? ? ? ? 1050 LEU B CG  1 
ATOM   3260 C CD1 . LEU B 1 70  ? -4.857  -1.988  -45.266 1.00 19.02 ? ? ? ? ? ? 1050 LEU B CD1 1 
ATOM   3261 C CD2 . LEU B 1 70  ? -5.020  -2.604  -47.698 1.00 22.67 ? ? ? ? ? ? 1050 LEU B CD2 1 
ATOM   3262 N N   . ASN B 1 71  ? -7.416  1.410   -47.133 1.00 21.98 ? ? ? ? ? ? 1051 ASN B N   1 
ATOM   3263 C CA  . ASN B 1 71  ? -6.844  2.698   -47.520 1.00 22.49 ? ? ? ? ? ? 1051 ASN B CA  1 
ATOM   3264 C C   . ASN B 1 71  ? -7.130  3.799   -46.493 1.00 23.88 ? ? ? ? ? ? 1051 ASN B C   1 
ATOM   3265 O O   . ASN B 1 71  ? -6.255  4.605   -46.173 1.00 25.92 ? ? ? ? ? ? 1051 ASN B O   1 
ATOM   3266 C CB  . ASN B 1 71  ? -7.263  3.123   -48.941 1.00 24.25 ? ? ? ? ? ? 1051 ASN B CB  1 
ATOM   3267 C CG  . ASN B 1 71  ? -8.764  3.406   -49.071 1.00 35.68 ? ? ? ? ? ? 1051 ASN B CG  1 
ATOM   3268 O OD1 . ASN B 1 71  ? -9.605  2.648   -48.584 1.00 35.56 ? ? ? ? ? ? 1051 ASN B OD1 1 
ATOM   3269 N ND2 . ASN B 1 71  ? -9.098  4.501   -49.746 1.00 46.05 ? ? ? ? ? ? 1051 ASN B ND2 1 
ATOM   3270 N N   . GLN B 1 72  ? -8.350  3.823   -45.971 1.00 23.11 ? ? ? ? ? ? 1052 GLN B N   1 
ATOM   3271 C CA  . GLN B 1 72  ? -8.717  4.804   -44.958 1.00 21.63 ? ? ? ? ? ? 1052 GLN B CA  1 
ATOM   3272 C C   . GLN B 1 72  ? -8.023  4.518   -43.630 1.00 22.42 ? ? ? ? ? ? 1052 GLN B C   1 
ATOM   3273 O O   . GLN B 1 72  ? -7.708  5.435   -42.872 1.00 23.82 ? ? ? ? ? ? 1052 GLN B O   1 
ATOM   3274 C CB  . GLN B 1 72  ? -10.234 4.859   -44.769 1.00 24.32 ? ? ? ? ? ? 1052 GLN B CB  1 
ATOM   3275 C CG  . GLN B 1 72  ? -10.990 5.395   -45.969 1.00 31.41 ? ? ? ? ? ? 1052 GLN B CG  1 
ATOM   3276 C CD  . GLN B 1 72  ? -12.447 5.662   -45.655 1.00 39.74 ? ? ? ? ? ? 1052 GLN B CD  1 
ATOM   3277 O OE1 . GLN B 1 72  ? -12.786 6.095   -44.555 1.00 47.73 ? ? ? ? ? ? 1052 GLN B OE1 1 
ATOM   3278 N NE2 . GLN B 1 72  ? -13.318 5.408   -46.623 1.00 48.57 ? ? ? ? ? ? 1052 GLN B NE2 1 
ATOM   3279 N N   . LEU B 1 73  ? -7.804  3.240   -43.331 1.00 17.38 ? ? ? ? ? ? 1053 LEU B N   1 
ATOM   3280 C CA  . LEU B 1 73  ? -7.059  2.885   -42.134 1.00 19.58 ? ? ? ? ? ? 1053 LEU B CA  1 
ATOM   3281 C C   . LEU B 1 73  ? -5.615  3.372   -42.239 1.00 19.57 ? ? ? ? ? ? 1053 LEU B C   1 
ATOM   3282 O O   . LEU B 1 73  ? -5.096  4.011   -41.318 1.00 19.82 ? ? ? ? ? ? 1053 LEU B O   1 
ATOM   3283 C CB  . LEU B 1 73  ? -7.108  1.378   -41.880 1.00 16.69 ? ? ? ? ? ? 1053 LEU B CB  1 
ATOM   3284 C CG  . LEU B 1 73  ? -6.356  0.915   -40.635 1.00 16.97 ? ? ? ? ? ? 1053 LEU B CG  1 
ATOM   3285 C CD1 . LEU B 1 73  ? -6.945  1.524   -39.336 1.00 16.71 ? ? ? ? ? ? 1053 LEU B CD1 1 
ATOM   3286 C CD2 . LEU B 1 73  ? -6.379  -0.598  -40.586 1.00 16.57 ? ? ? ? ? ? 1053 LEU B CD2 1 
ATOM   3287 N N   . ALA B 1 74  ? -4.974  3.101   -43.371 1.00 19.84 ? ? ? ? ? ? 1054 ALA B N   1 
ATOM   3288 C CA  . ALA B 1 74  ? -3.604  3.558   -43.577 1.00 18.14 ? ? ? ? ? ? 1054 ALA B CA  1 
ATOM   3289 C C   . ALA B 1 74  ? -3.507  5.083   -43.450 1.00 20.65 ? ? ? ? ? ? 1054 ALA B C   1 
ATOM   3290 O O   . ALA B 1 74  ? -2.600  5.595   -42.787 1.00 21.30 ? ? ? ? ? ? 1054 ALA B O   1 
ATOM   3291 C CB  . ALA B 1 74  ? -3.078  3.103   -44.930 1.00 16.98 ? ? ? ? ? ? 1054 ALA B CB  1 
ATOM   3292 N N   . ALA B 1 75  ? -4.438  5.796   -44.082 1.00 20.23 ? ? ? ? ? ? 1055 ALA B N   1 
ATOM   3293 C CA  . ALA B 1 75  ? -4.441  7.252   -44.022 1.00 22.41 ? ? ? ? ? ? 1055 ALA B CA  1 
ATOM   3294 C C   . ALA B 1 75  ? -4.545  7.737   -42.578 1.00 23.52 ? ? ? ? ? ? 1055 ALA B C   1 
ATOM   3295 O O   . ALA B 1 75  ? -3.847  8.666   -42.175 1.00 27.12 ? ? ? ? ? ? 1055 ALA B O   1 
ATOM   3296 C CB  . ALA B 1 75  ? -5.577  7.826   -44.866 1.00 25.18 ? ? ? ? ? ? 1055 ALA B CB  1 
ATOM   3297 N N   . ALA B 1 76  ? -5.422  7.109   -41.803 1.00 21.14 ? ? ? ? ? ? 1056 ALA B N   1 
ATOM   3298 C CA  . ALA B 1 76  ? -5.625  7.530   -40.418 1.00 22.88 ? ? ? ? ? ? 1056 ALA B CA  1 
ATOM   3299 C C   . ALA B 1 76  ? -4.407  7.224   -39.563 1.00 26.13 ? ? ? ? ? ? 1056 ALA B C   1 
ATOM   3300 O O   . ALA B 1 76  ? -4.130  7.928   -38.596 1.00 28.07 ? ? ? ? ? ? 1056 ALA B O   1 
ATOM   3301 C CB  . ALA B 1 76  ? -6.872  6.879   -39.834 1.00 19.92 ? ? ? ? ? ? 1056 ALA B CB  1 
ATOM   3302 N N   . LEU B 1 77  ? -3.682  6.169   -39.924 1.00 22.69 ? ? ? ? ? ? 1057 LEU B N   1 
ATOM   3303 C CA  . LEU B 1 77  ? -2.485  5.756   -39.196 1.00 19.19 ? ? ? ? ? ? 1057 LEU B CA  1 
ATOM   3304 C C   . LEU B 1 77  ? -1.214  6.467   -39.667 1.00 22.97 ? ? ? ? ? ? 1057 LEU B C   1 
ATOM   3305 O O   . LEU B 1 77  ? -0.129  6.196   -39.144 1.00 23.75 ? ? ? ? ? ? 1057 LEU B O   1 
ATOM   3306 C CB  . LEU B 1 77  ? -2.281  4.246   -39.327 1.00 19.42 ? ? ? ? ? ? 1057 LEU B CB  1 
ATOM   3307 C CG  . LEU B 1 77  ? -3.379  3.330   -38.778 1.00 21.10 ? ? ? ? ? ? 1057 LEU B CG  1 
ATOM   3308 C CD1 . LEU B 1 77  ? -2.952  1.878   -38.908 1.00 20.63 ? ? ? ? ? ? 1057 LEU B CD1 1 
ATOM   3309 C CD2 . LEU B 1 77  ? -3.750  3.679   -37.336 1.00 22.71 ? ? ? ? ? ? 1057 LEU B CD2 1 
ATOM   3310 N N   . GLU B 1 78  ? -1.355  7.351   -40.656 1.00 23.15 ? ? ? ? ? ? 1058 GLU B N   1 
ATOM   3311 C CA  . GLU B 1 78  ? -0.225  8.055   -41.272 1.00 24.97 ? ? ? ? ? ? 1058 GLU B CA  1 
ATOM   3312 C C   . GLU B 1 78  ? 0.766   7.075   -41.896 1.00 25.82 ? ? ? ? ? ? 1058 GLU B C   1 
ATOM   3313 O O   . GLU B 1 78  ? 1.981   7.300   -41.911 1.00 24.38 ? ? ? ? ? ? 1058 GLU B O   1 
ATOM   3314 C CB  . GLU B 1 78  ? 0.452   9.000   -40.273 1.00 30.85 ? ? ? ? ? ? 1058 GLU B CB  1 
ATOM   3315 C CG  . GLU B 1 78  ? -0.489  10.058  -39.740 1.00 40.93 ? ? ? ? ? ? 1058 GLU B CG  1 
ATOM   3316 C CD  . GLU B 1 78  ? 0.117   10.887  -38.620 1.00 48.59 ? ? ? ? ? ? 1058 GLU B CD  1 
ATOM   3317 O OE1 . GLU B 1 78  ? 1.196   10.516  -38.112 1.00 55.70 ? ? ? ? ? ? 1058 GLU B OE1 1 
ATOM   3318 O OE2 . GLU B 1 78  ? -0.493  11.909  -38.247 1.00 51.22 ? ? ? ? ? ? 1058 GLU B OE2 1 
ATOM   3319 N N   . ILE B 1 79  ? 0.222   5.972   -42.398 1.00 21.16 ? ? ? ? ? ? 1059 ILE B N   1 
ATOM   3320 C CA  . ILE B 1 79  ? 0.997   5.010   -43.170 1.00 20.93 ? ? ? ? ? ? 1059 ILE B CA  1 
ATOM   3321 C C   . ILE B 1 79  ? 0.773   5.314   -44.649 1.00 22.55 ? ? ? ? ? ? 1059 ILE B C   1 
ATOM   3322 O O   . ILE B 1 79  ? -0.369  5.356   -45.108 1.00 23.96 ? ? ? ? ? ? 1059 ILE B O   1 
ATOM   3323 C CB  . ILE B 1 79  ? 0.570   3.573   -42.846 1.00 18.54 ? ? ? ? ? ? 1059 ILE B CB  1 
ATOM   3324 C CG1 . ILE B 1 79  ? 0.960   3.218   -41.405 1.00 19.15 ? ? ? ? ? ? 1059 ILE B CG1 1 
ATOM   3325 C CG2 . ILE B 1 79  ? 1.198   2.573   -43.831 1.00 20.62 ? ? ? ? ? ? 1059 ILE B CG2 1 
ATOM   3326 C CD1 . ILE B 1 79  ? 0.450   1.863   -40.934 1.00 18.70 ? ? ? ? ? ? 1059 ILE B CD1 1 
ATOM   3327 N N   . PRO B 1 80  ? 1.859   5.550   -45.390 1.00 23.45 ? ? ? ? ? ? 1060 PRO B N   1 
ATOM   3328 C CA  . PRO B 1 80  ? 1.720   5.902   -46.811 1.00 23.67 ? ? ? ? ? ? 1060 PRO B CA  1 
ATOM   3329 C C   . PRO B 1 80  ? 1.082   4.757   -47.590 1.00 23.57 ? ? ? ? ? ? 1060 PRO B C   1 
ATOM   3330 O O   . PRO B 1 80  ? 1.225   3.595   -47.208 1.00 23.00 ? ? ? ? ? ? 1060 PRO B O   1 
ATOM   3331 C CB  . PRO B 1 80  ? 3.158   6.147   -47.264 1.00 25.46 ? ? ? ? ? ? 1060 PRO B CB  1 
ATOM   3332 C CG  . PRO B 1 80  ? 4.026   5.566   -46.223 1.00 30.94 ? ? ? ? ? ? 1060 PRO B CG  1 
ATOM   3333 C CD  . PRO B 1 80  ? 3.259   5.598   -44.938 1.00 22.92 ? ? ? ? ? ? 1060 PRO B CD  1 
ATOM   3334 N N   . GLN B 1 81  ? 0.357   5.084   -48.655 1.00 26.46 ? ? ? ? ? ? 1061 GLN B N   1 
ATOM   3335 C CA  . GLN B 1 81  ? -0.367  4.049   -49.381 1.00 25.38 ? ? ? ? ? ? 1061 GLN B CA  1 
ATOM   3336 C C   . GLN B 1 81  ? 0.589   3.001   -49.952 1.00 23.31 ? ? ? ? ? ? 1061 GLN B C   1 
ATOM   3337 O O   . GLN B 1 81  ? 0.224   1.831   -50.075 1.00 23.99 ? ? ? ? ? ? 1061 GLN B O   1 
ATOM   3338 C CB  . GLN B 1 81  ? -1.265  4.654   -50.473 1.00 30.02 ? ? ? ? ? ? 1061 GLN B CB  1 
ATOM   3339 C CG  . GLN B 1 81  ? -2.402  5.505   -49.923 1.00 36.94 ? ? ? ? ? ? 1061 GLN B CG  1 
ATOM   3340 C CD  . GLN B 1 81  ? -3.375  4.710   -49.064 1.00 43.30 ? ? ? ? ? ? 1061 GLN B CD  1 
ATOM   3341 O OE1 . GLN B 1 81  ? -3.665  3.546   -49.358 1.00 47.35 ? ? ? ? ? ? 1061 GLN B OE1 1 
ATOM   3342 N NE2 . GLN B 1 81  ? -3.881  5.333   -47.991 1.00 29.35 ? ? ? ? ? ? 1061 GLN B NE2 1 
ATOM   3343 N N   . THR B 1 82  ? 1.819   3.409   -50.269 1.00 26.08 ? ? ? ? ? ? 1062 THR B N   1 
ATOM   3344 C CA  . THR B 1 82  ? 2.825   2.457   -50.734 1.00 29.59 ? ? ? ? ? ? 1062 THR B CA  1 
ATOM   3345 C C   . THR B 1 82  ? 3.106   1.363   -49.695 1.00 29.86 ? ? ? ? ? ? 1062 THR B C   1 
ATOM   3346 O O   . THR B 1 82  ? 3.526   0.260   -50.053 1.00 29.21 ? ? ? ? ? ? 1062 THR B O   1 
ATOM   3347 C CB  . THR B 1 82  ? 4.158   3.135   -51.113 1.00 33.87 ? ? ? ? ? ? 1062 THR B CB  1 
ATOM   3348 O OG1 . THR B 1 82  ? 4.636   3.917   -50.011 1.00 37.75 ? ? ? ? ? ? 1062 THR B OG1 1 
ATOM   3349 C CG2 . THR B 1 82  ? 3.979   4.025   -52.336 1.00 35.20 ? ? ? ? ? ? 1062 THR B CG2 1 
ATOM   3350 N N   . LYS B 1 83  ? 2.869   1.676   -48.420 1.00 27.15 ? ? ? ? ? ? 1063 LYS B N   1 
ATOM   3351 C CA  . LYS B 1 83  ? 3.086   0.725   -47.330 1.00 23.56 ? ? ? ? ? ? 1063 LYS B CA  1 
ATOM   3352 C C   . LYS B 1 83  ? 1.788   0.056   -46.872 1.00 20.96 ? ? ? ? ? ? 1063 LYS B C   1 
ATOM   3353 O O   . LYS B 1 83  ? 1.805   -0.782  -45.976 1.00 19.57 ? ? ? ? ? ? 1063 LYS B O   1 
ATOM   3354 C CB  . LYS B 1 83  ? 3.773   1.403   -46.134 1.00 24.14 ? ? ? ? ? ? 1063 LYS B CB  1 
ATOM   3355 C CG  . LYS B 1 83  ? 5.158   1.990   -46.433 1.00 28.95 ? ? ? ? ? ? 1063 LYS B CG  1 
ATOM   3356 C CD  . LYS B 1 83  ? 6.273   1.125   -45.899 1.00 29.45 ? ? ? ? ? ? 1063 LYS B CD  1 
ATOM   3357 C CE  . LYS B 1 83  ? 7.649   1.662   -46.276 1.00 25.76 ? ? ? ? ? ? 1063 LYS B CE  1 
ATOM   3358 N NZ  . LYS B 1 83  ? 8.202   2.638   -45.294 1.00 26.07 ? ? ? ? ? ? 1063 LYS B NZ  1 
ATOM   3359 N N   . ALA B 1 84  ? 0.663   0.422   -47.482 1.00 19.12 ? ? ? ? ? ? 1064 ALA B N   1 
ATOM   3360 C CA  . ALA B 1 84  ? -0.605  -0.224  -47.140 1.00 19.80 ? ? ? ? ? ? 1064 ALA B CA  1 
ATOM   3361 C C   . ALA B 1 84  ? -0.611  -1.766  -47.274 1.00 19.68 ? ? ? ? ? ? 1064 ALA B C   1 
ATOM   3362 O O   . ALA B 1 84  ? -1.265  -2.434  -46.468 1.00 17.77 ? ? ? ? ? ? 1064 ALA B O   1 
ATOM   3363 C CB  . ALA B 1 84  ? -1.761  0.393   -47.915 1.00 23.29 ? ? ? ? ? ? 1064 ALA B CB  1 
ATOM   3364 N N   . PRO B 1 85  ? 0.095   -2.334  -48.285 1.00 19.10 ? ? ? ? ? ? 1065 PRO B N   1 
ATOM   3365 C CA  . PRO B 1 85  ? 0.158   -3.803  -48.322 1.00 16.94 ? ? ? ? ? ? 1065 PRO B CA  1 
ATOM   3366 C C   . PRO B 1 85  ? 0.801   -4.408  -47.079 1.00 18.12 ? ? ? ? ? ? 1065 PRO B C   1 
ATOM   3367 O O   . PRO B 1 85  ? 0.430   -5.505  -46.679 1.00 17.27 ? ? ? ? ? ? 1065 PRO B O   1 
ATOM   3368 C CB  . PRO B 1 85  ? 1.033   -4.089  -49.550 1.00 21.51 ? ? ? ? ? ? 1065 PRO B CB  1 
ATOM   3369 C CG  . PRO B 1 85  ? 0.812   -2.924  -50.442 1.00 27.11 ? ? ? ? ? ? 1065 PRO B CG  1 
ATOM   3370 C CD  . PRO B 1 85  ? 0.671   -1.744  -49.512 1.00 21.96 ? ? ? ? ? ? 1065 PRO B CD  1 
ATOM   3371 N N   . PHE B 1 86  ? 1.741   -3.697  -46.460 1.00 16.56 ? ? ? ? ? ? 1066 PHE B N   1 
ATOM   3372 C CA  . PHE B 1 86  ? 2.368   -4.205  -45.244 1.00 14.45 ? ? ? ? ? ? 1066 PHE B CA  1 
ATOM   3373 C C   . PHE B 1 86  ? 1.405   -4.110  -44.060 1.00 15.38 ? ? ? ? ? ? 1066 PHE B C   1 
ATOM   3374 O O   . PHE B 1 86  ? 1.314   -5.028  -43.240 1.00 15.67 ? ? ? ? ? ? 1066 PHE B O   1 
ATOM   3375 C CB  . PHE B 1 86  ? 3.676   -3.462  -44.961 1.00 16.52 ? ? ? ? ? ? 1066 PHE B CB  1 
ATOM   3376 C CG  . PHE B 1 86  ? 4.680   -3.589  -46.068 1.00 15.83 ? ? ? ? ? ? 1066 PHE B CG  1 
ATOM   3377 C CD1 . PHE B 1 86  ? 5.216   -4.829  -46.383 1.00 19.84 ? ? ? ? ? ? 1066 PHE B CD1 1 
ATOM   3378 C CD2 . PHE B 1 86  ? 5.071   -2.489  -46.803 1.00 17.73 ? ? ? ? ? ? 1066 PHE B CD2 1 
ATOM   3379 C CE1 . PHE B 1 86  ? 6.136   -4.968  -47.422 1.00 20.00 ? ? ? ? ? ? 1066 PHE B CE1 1 
ATOM   3380 C CE2 . PHE B 1 86  ? 5.988   -2.614  -47.843 1.00 21.56 ? ? ? ? ? ? 1066 PHE B CE2 1 
ATOM   3381 C CZ  . PHE B 1 86  ? 6.520   -3.861  -48.150 1.00 22.02 ? ? ? ? ? ? 1066 PHE B CZ  1 
ATOM   3382 N N   . LEU B 1 87  ? 0.671   -3.002  -43.990 1.00 15.33 ? ? ? ? ? ? 1067 LEU B N   1 
ATOM   3383 C CA  . LEU B 1 87  ? -0.387  -2.860  -43.004 1.00 15.55 ? ? ? ? ? ? 1067 LEU B CA  1 
ATOM   3384 C C   . LEU B 1 87  ? -1.423  -3.970  -43.165 1.00 15.39 ? ? ? ? ? ? 1067 LEU B C   1 
ATOM   3385 O O   . LEU B 1 87  ? -1.866  -4.545  -42.180 1.00 14.94 ? ? ? ? ? ? 1067 LEU B O   1 
ATOM   3386 C CB  . LEU B 1 87  ? -1.039  -1.477  -43.133 1.00 16.88 ? ? ? ? ? ? 1067 LEU B CB  1 
ATOM   3387 C CG  . LEU B 1 87  ? -2.256  -1.210  -42.250 1.00 17.74 ? ? ? ? ? ? 1067 LEU B CG  1 
ATOM   3388 C CD1 . LEU B 1 87  ? -1.928  -1.354  -40.751 1.00 17.03 ? ? ? ? ? ? 1067 LEU B CD1 1 
ATOM   3389 C CD2 . LEU B 1 87  ? -2.840  0.178   -42.570 1.00 19.90 ? ? ? ? ? ? 1067 LEU B CD2 1 
ATOM   3390 N N   . SER B 1 88  ? -1.798  -4.282  -44.404 1.00 16.48 ? ? ? ? ? ? 1068 SER B N   1 
ATOM   3391 C CA  . SER B 1 88  ? -2.758  -5.360  -44.650 1.00 16.70 ? ? ? ? ? ? 1068 SER B CA  1 
ATOM   3392 C C   . SER B 1 88  ? -2.273  -6.669  -44.035 1.00 17.28 ? ? ? ? ? ? 1068 SER B C   1 
ATOM   3393 O O   . SER B 1 88  ? -3.036  -7.396  -43.404 1.00 15.75 ? ? ? ? ? ? 1068 SER B O   1 
ATOM   3394 C CB  . SER B 1 88  ? -3.007  -5.544  -46.144 1.00 19.25 ? ? ? ? ? ? 1068 SER B CB  1 
ATOM   3395 O OG  . SER B 1 88  ? -3.855  -6.660  -46.391 1.00 24.55 ? ? ? ? ? ? 1068 SER B OG  1 
ATOM   3396 N N   . ARG B 1 89  ? -0.989  -6.958  -44.206 1.00 14.98 ? ? ? ? ? ? 1069 ARG B N   1 
ATOM   3397 C CA  . ARG B 1 89  ? -0.431  -8.193  -43.659 1.00 14.73 ? ? ? ? ? ? 1069 ARG B CA  1 
ATOM   3398 C C   . ARG B 1 89  ? -0.381  -8.203  -42.134 1.00 15.21 ? ? ? ? ? ? 1069 ARG B C   1 
ATOM   3399 O O   . ARG B 1 89  ? -0.668  -9.224  -41.498 1.00 14.62 ? ? ? ? ? ? 1069 ARG B O   1 
ATOM   3400 C CB  . ARG B 1 89  ? 0.947   -8.459  -44.272 1.00 13.38 ? ? ? ? ? ? 1069 ARG B CB  1 
ATOM   3401 C CG  . ARG B 1 89  ? 0.867   -8.780  -45.769 1.00 13.13 ? ? ? ? ? ? 1069 ARG B CG  1 
ATOM   3402 C CD  . ARG B 1 89  ? 2.195   -8.598  -46.469 1.00 15.52 ? ? ? ? ? ? 1069 ARG B CD  1 
ATOM   3403 N NE  . ARG B 1 89  ? 3.213   -9.504  -45.946 1.00 13.50 ? ? ? ? ? ? 1069 ARG B NE  1 
ATOM   3404 C CZ  . ARG B 1 89  ? 4.499   -9.423  -46.282 1.00 15.12 ? ? ? ? ? ? 1069 ARG B CZ  1 
ATOM   3405 N NH1 . ARG B 1 89  ? 4.901   -8.476  -47.125 1.00 19.09 ? ? ? ? ? ? 1069 ARG B NH1 1 
ATOM   3406 N NH2 . ARG B 1 89  ? 5.373   -10.283 -45.760 1.00 13.95 ? ? ? ? ? ? 1069 ARG B NH2 1 
ATOM   3407 N N   . LEU B 1 90  ? -0.012  -7.061  -41.554 1.00 14.28 ? ? ? ? ? ? 1070 LEU B N   1 
ATOM   3408 C CA  . LEU B 1 90  ? -0.062  -6.896  -40.106 1.00 10.95 ? ? ? ? ? ? 1070 LEU B CA  1 
ATOM   3409 C C   . LEU B 1 90  ? -1.488  -7.129  -39.601 1.00 13.38 ? ? ? ? ? ? 1070 LEU B C   1 
ATOM   3410 O O   . LEU B 1 90  ? -1.701  -7.851  -38.620 1.00 14.41 ? ? ? ? ? ? 1070 LEU B O   1 
ATOM   3411 C CB  . LEU B 1 90  ? 0.442   -5.508  -39.731 1.00 12.61 ? ? ? ? ? ? 1070 LEU B CB  1 
ATOM   3412 C CG  . LEU B 1 90  ? 0.376   -5.212  -38.228 1.00 16.63 ? ? ? ? ? ? 1070 LEU B CG  1 
ATOM   3413 C CD1 . LEU B 1 90  ? 1.277   -6.146  -37.437 1.00 23.66 ? ? ? ? ? ? 1070 LEU B CD1 1 
ATOM   3414 C CD2 . LEU B 1 90  ? 0.712   -3.761  -37.954 1.00 17.37 ? ? ? ? ? ? 1070 LEU B CD2 1 
ATOM   3415 N N   . MET B 1 91  ? -2.465  -6.541  -40.283 1.00 15.54 ? ? ? ? ? ? 1071 MET B N   1 
ATOM   3416 C CA  . MET B 1 91  ? -3.864  -6.731  -39.902 1.00 14.10 ? ? ? ? ? ? 1071 MET B CA  1 
ATOM   3417 C C   . MET B 1 91  ? -4.291  -8.192  -39.972 1.00 13.47 ? ? ? ? ? ? 1071 MET B C   1 
ATOM   3418 O O   . MET B 1 91  ? -4.994  -8.673  -39.089 1.00 14.10 ? ? ? ? ? ? 1071 MET B O   1 
ATOM   3419 C CB  . MET B 1 91  ? -4.793  -5.863  -40.757 1.00 14.88 ? ? ? ? ? ? 1071 MET B CB  1 
ATOM   3420 C CG  . MET B 1 91  ? -4.690  -4.348  -40.461 1.00 16.57 ? ? ? ? ? ? 1071 MET B CG  1 
ATOM   3421 S SD  . MET B 1 91  ? -4.969  -3.905  -38.723 1.00 16.62 ? ? ? ? ? ? 1071 MET B SD  1 
ATOM   3422 C CE  . MET B 1 91  ? -6.709  -4.310  -38.560 1.00 16.35 ? ? ? ? ? ? 1071 MET B CE  1 
ATOM   3423 N N   . ARG B 1 92  ? -3.885  -8.892  -41.027 1.00 15.03 ? ? ? ? ? ? 1072 ARG B N   1 
ATOM   3424 C CA  . ARG B 1 92  ? -4.218  -10.304 -41.170 1.00 14.42 ? ? ? ? ? ? 1072 ARG B CA  1 
ATOM   3425 C C   . ARG B 1 92  ? -3.682  -11.114 -39.981 1.00 14.63 ? ? ? ? ? ? 1072 ARG B C   1 
ATOM   3426 O O   . ARG B 1 92  ? -4.355  -12.021 -39.488 1.00 15.87 ? ? ? ? ? ? 1072 ARG B O   1 
ATOM   3427 C CB  . ARG B 1 92  ? -3.682  -10.835 -42.502 1.00 15.05 ? ? ? ? ? ? 1072 ARG B CB  1 
ATOM   3428 C CG  . ARG B 1 92  ? -3.927  -12.330 -42.729 1.00 14.91 ? ? ? ? ? ? 1072 ARG B CG  1 
ATOM   3429 C CD  . ARG B 1 92  ? -3.594  -12.716 -44.174 1.00 18.87 ? ? ? ? ? ? 1072 ARG B CD  1 
ATOM   3430 N NE  . ARG B 1 92  ? -2.182  -12.509 -44.501 1.00 19.71 ? ? ? ? ? ? 1072 ARG B NE  1 
ATOM   3431 C CZ  . ARG B 1 92  ? -1.671  -12.637 -45.723 1.00 18.72 ? ? ? ? ? ? 1072 ARG B CZ  1 
ATOM   3432 N NH1 . ARG B 1 92  ? -2.455  -12.991 -46.739 1.00 21.59 ? ? ? ? ? ? 1072 ARG B NH1 1 
ATOM   3433 N NH2 . ARG B 1 92  ? -0.371  -12.436 -45.935 1.00 20.00 ? ? ? ? ? ? 1072 ARG B NH2 1 
ATOM   3434 N N   A MET B 1 93  ? -2.477  -10.782 -39.526 0.35 15.27 ? ? ? ? ? ? 1073 MET B N   1 
ATOM   3435 N N   B MET B 1 93  ? -2.471  -10.775 -39.531 0.65 15.12 ? ? ? ? ? ? 1073 MET B N   1 
ATOM   3436 C CA  A MET B 1 93  ? -1.915  -11.425 -38.345 0.35 15.07 ? ? ? ? ? ? 1073 MET B CA  1 
ATOM   3437 C CA  B MET B 1 93  ? -1.878  -11.395 -38.342 0.65 15.54 ? ? ? ? ? ? 1073 MET B CA  1 
ATOM   3438 C C   A MET B 1 93  ? -2.770  -11.126 -37.115 0.35 13.80 ? ? ? ? ? ? 1073 MET B C   1 
ATOM   3439 C C   B MET B 1 93  ? -2.752  -11.120 -37.117 0.65 13.40 ? ? ? ? ? ? 1073 MET B C   1 
ATOM   3440 O O   A MET B 1 93  ? -3.090  -12.025 -36.334 0.35 14.66 ? ? ? ? ? ? 1073 MET B O   1 
ATOM   3441 O O   B MET B 1 93  ? -3.072  -12.030 -36.346 0.65 15.09 ? ? ? ? ? ? 1073 MET B O   1 
ATOM   3442 C CB  A MET B 1 93  ? -0.482  -10.946 -38.115 0.35 16.22 ? ? ? ? ? ? 1073 MET B CB  1 
ATOM   3443 C CB  B MET B 1 93  ? -0.461  -10.846 -38.115 0.65 16.75 ? ? ? ? ? ? 1073 MET B CB  1 
ATOM   3444 C CG  A MET B 1 93  ? 0.093   -11.321 -36.760 0.35 15.88 ? ? ? ? ? ? 1073 MET B CG  1 
ATOM   3445 C CG  B MET B 1 93  ? 0.282   -11.392 -36.885 0.65 15.78 ? ? ? ? ? ? 1073 MET B CG  1 
ATOM   3446 S SD  A MET B 1 93  ? 0.596   -13.041 -36.639 0.35 29.00 ? ? ? ? ? ? 1073 MET B SD  1 
ATOM   3447 S SD  B MET B 1 93  ? 0.922   -13.057 -37.113 0.65 16.39 ? ? ? ? ? ? 1073 MET B SD  1 
ATOM   3448 C CE  A MET B 1 93  ? 1.587   -12.929 -35.143 0.35 9.76  ? ? ? ? ? ? 1073 MET B CE  1 
ATOM   3449 C CE  B MET B 1 93  ? -0.373  -13.986 -36.314 0.65 23.69 ? ? ? ? ? ? 1073 MET B CE  1 
ATOM   3450 N N   . LEU B 1 94  ? -3.147  -9.861  -36.952 1.00 13.48 ? ? ? ? ? ? 1074 LEU B N   1 
ATOM   3451 C CA  . LEU B 1 94  ? -3.919  -9.446  -35.772 1.00 14.01 ? ? ? ? ? ? 1074 LEU B CA  1 
ATOM   3452 C C   . LEU B 1 94  ? -5.344  -9.994  -35.774 1.00 16.69 ? ? ? ? ? ? 1074 LEU B C   1 
ATOM   3453 O O   . LEU B 1 94  ? -5.928  -10.222 -34.711 1.00 16.13 ? ? ? ? ? ? 1074 LEU B O   1 
ATOM   3454 C CB  . LEU B 1 94  ? -3.914  -7.921  -35.639 1.00 14.26 ? ? ? ? ? ? 1074 LEU B CB  1 
ATOM   3455 C CG  . LEU B 1 94  ? -2.531  -7.317  -35.370 1.00 16.77 ? ? ? ? ? ? 1074 LEU B CG  1 
ATOM   3456 C CD1 . LEU B 1 94  ? -2.502  -5.828  -35.702 1.00 16.82 ? ? ? ? ? ? 1074 LEU B CD1 1 
ATOM   3457 C CD2 . LEU B 1 94  ? -2.129  -7.554  -33.924 1.00 21.85 ? ? ? ? ? ? 1074 LEU B CD2 1 
ATOM   3458 N N   . VAL B 1 95  ? -5.894  -10.215 -36.965 1.00 15.74 ? ? ? ? ? ? 1075 VAL B N   1 
ATOM   3459 C CA  . VAL B 1 95  ? -7.175  -10.897 -37.118 1.00 14.31 ? ? ? ? ? ? 1075 VAL B CA  1 
ATOM   3460 C C   . VAL B 1 95  ? -7.058  -12.347 -36.635 1.00 15.25 ? ? ? ? ? ? 1075 VAL B C   1 
ATOM   3461 O O   . VAL B 1 95  ? -7.885  -12.831 -35.860 1.00 15.76 ? ? ? ? ? ? 1075 VAL B O   1 
ATOM   3462 C CB  . VAL B 1 95  ? -7.672  -10.858 -38.591 1.00 15.27 ? ? ? ? ? ? 1075 VAL B CB  1 
ATOM   3463 C CG1 . VAL B 1 95  ? -8.865  -11.804 -38.803 1.00 16.82 ? ? ? ? ? ? 1075 VAL B CG1 1 
ATOM   3464 C CG2 . VAL B 1 95  ? -8.053  -9.426  -38.969 1.00 15.12 ? ? ? ? ? ? 1075 VAL B CG2 1 
ATOM   3465 N N   . HIS B 1 96  ? -5.998  -13.028 -37.057 1.00 14.81 ? ? ? ? ? ? 1076 HIS B N   1 
ATOM   3466 C CA  . HIS B 1 96  ? -5.778  -14.380 -36.586 1.00 14.47 ? ? ? ? ? ? 1076 HIS B CA  1 
ATOM   3467 C C   . HIS B 1 96  ? -5.624  -14.440 -35.060 1.00 16.22 ? ? ? ? ? ? 1076 HIS B C   1 
ATOM   3468 O O   . HIS B 1 96  ? -6.114  -15.363 -34.418 1.00 16.33 ? ? ? ? ? ? 1076 HIS B O   1 
ATOM   3469 C CB  . HIS B 1 96  ? -4.545  -15.008 -37.244 1.00 15.10 ? ? ? ? ? ? 1076 HIS B CB  1 
ATOM   3470 C CG  . HIS B 1 96  ? -4.271  -16.391 -36.745 1.00 17.74 ? ? ? ? ? ? 1076 HIS B CG  1 
ATOM   3471 N ND1 . HIS B 1 96  ? -4.965  -17.494 -37.188 1.00 22.78 ? ? ? ? ? ? 1076 HIS B ND1 1 
ATOM   3472 C CD2 . HIS B 1 96  ? -3.414  -16.838 -35.799 1.00 19.19 ? ? ? ? ? ? 1076 HIS B CD2 1 
ATOM   3473 C CE1 . HIS B 1 96  ? -4.535  -18.567 -36.547 1.00 20.61 ? ? ? ? ? ? 1076 HIS B CE1 1 
ATOM   3474 N NE2 . HIS B 1 96  ? -3.597  -18.192 -35.695 1.00 19.86 ? ? ? ? ? ? 1076 HIS B NE2 1 
ATOM   3475 N N   . LEU B 1 97  ? -4.934  -13.460 -34.486 1.00 17.97 ? ? ? ? ? ? 1077 LEU B N   1 
ATOM   3476 C CA  . LEU B 1 97  ? -4.730  -13.442 -33.037 1.00 14.79 ? ? ? ? ? ? 1077 LEU B CA  1 
ATOM   3477 C C   . LEU B 1 97  ? -6.040  -13.193 -32.289 1.00 16.79 ? ? ? ? ? ? 1077 LEU B C   1 
ATOM   3478 O O   . LEU B 1 97  ? -6.134  -13.479 -31.099 1.00 18.62 ? ? ? ? ? ? 1077 LEU B O   1 
ATOM   3479 C CB  . LEU B 1 97  ? -3.691  -12.391 -32.644 1.00 16.24 ? ? ? ? ? ? 1077 LEU B CB  1 
ATOM   3480 C CG  . LEU B 1 97  ? -2.235  -12.670 -33.039 1.00 18.09 ? ? ? ? ? ? 1077 LEU B CG  1 
ATOM   3481 C CD1 . LEU B 1 97  ? -1.314  -11.601 -32.448 1.00 21.34 ? ? ? ? ? ? 1077 LEU B CD1 1 
ATOM   3482 C CD2 . LEU B 1 97  ? -1.799  -14.046 -32.623 1.00 20.45 ? ? ? ? ? ? 1077 LEU B CD2 1 
ATOM   3483 N N   . GLY B 1 98  ? -7.039  -12.659 -32.991 1.00 16.57 ? ? ? ? ? ? 1078 GLY B N   1 
ATOM   3484 C CA  . GLY B 1 98  ? -8.379  -12.530 -32.435 1.00 14.84 ? ? ? ? ? ? 1078 GLY B CA  1 
ATOM   3485 C C   . GLY B 1 98  ? -8.853  -11.122 -32.109 1.00 14.39 ? ? ? ? ? ? 1078 GLY B C   1 
ATOM   3486 O O   . GLY B 1 98  ? -9.932  -10.947 -31.515 1.00 17.48 ? ? ? ? ? ? 1078 GLY B O   1 
ATOM   3487 N N   . TYR B 1 99  ? -8.080  -10.112 -32.495 1.00 15.86 ? ? ? ? ? ? 1079 TYR B N   1 
ATOM   3488 C CA  . TYR B 1 99  ? -8.408  -8.738  -32.113 1.00 17.03 ? ? ? ? ? ? 1079 TYR B CA  1 
ATOM   3489 C C   . TYR B 1 99  ? -9.383  -8.051  -33.060 1.00 17.25 ? ? ? ? ? ? 1079 TYR B C   1 
ATOM   3490 O O   . TYR B 1 99  ? -10.220 -7.252  -32.625 1.00 16.96 ? ? ? ? ? ? 1079 TYR B O   1 
ATOM   3491 C CB  . TYR B 1 99  ? -7.136  -7.889  -31.941 1.00 18.97 ? ? ? ? ? ? 1079 TYR B CB  1 
ATOM   3492 C CG  . TYR B 1 99  ? -6.260  -8.405  -30.827 1.00 14.73 ? ? ? ? ? ? 1079 TYR B CG  1 
ATOM   3493 C CD1 . TYR B 1 99  ? -6.570  -8.148  -29.495 1.00 16.82 ? ? ? ? ? ? 1079 TYR B CD1 1 
ATOM   3494 C CD2 . TYR B 1 99  ? -5.140  -9.182  -31.102 1.00 16.24 ? ? ? ? ? ? 1079 TYR B CD2 1 
ATOM   3495 C CE1 . TYR B 1 99  ? -5.792  -8.631  -28.473 1.00 17.75 ? ? ? ? ? ? 1079 TYR B CE1 1 
ATOM   3496 C CE2 . TYR B 1 99  ? -4.347  -9.685  -30.072 1.00 16.02 ? ? ? ? ? ? 1079 TYR B CE2 1 
ATOM   3497 C CZ  . TYR B 1 99  ? -4.682  -9.400  -28.760 1.00 18.52 ? ? ? ? ? ? 1079 TYR B CZ  1 
ATOM   3498 O OH  . TYR B 1 99  ? -3.919  -9.885  -27.730 1.00 20.12 ? ? ? ? ? ? 1079 TYR B OH  1 
ATOM   3499 N N   . PHE B 1 100 ? -9.268  -8.373  -34.343 1.00 17.22 ? ? ? ? ? ? 1080 PHE B N   1 
ATOM   3500 C CA  . PHE B 1 100 ? -10.010 -7.686  -35.388 1.00 16.35 ? ? ? ? ? ? 1080 PHE B CA  1 
ATOM   3501 C C   . PHE B 1 100 ? -10.633 -8.696  -36.332 1.00 16.46 ? ? ? ? ? ? 1080 PHE B C   1 
ATOM   3502 O O   . PHE B 1 100 ? -10.316 -9.890  -36.284 1.00 17.56 ? ? ? ? ? ? 1080 PHE B O   1 
ATOM   3503 C CB  . PHE B 1 100 ? -9.081  -6.730  -36.150 1.00 18.51 ? ? ? ? ? ? 1080 PHE B CB  1 
ATOM   3504 C CG  . PHE B 1 100 ? -8.331  -5.794  -35.253 1.00 18.13 ? ? ? ? ? ? 1080 PHE B CG  1 
ATOM   3505 C CD1 . PHE B 1 100 ? -9.021  -4.907  -34.439 1.00 20.65 ? ? ? ? ? ? 1080 PHE B CD1 1 
ATOM   3506 C CD2 . PHE B 1 100 ? -6.948  -5.812  -35.194 1.00 18.27 ? ? ? ? ? ? 1080 PHE B CD2 1 
ATOM   3507 C CE1 . PHE B 1 100 ? -8.353  -4.051  -33.587 1.00 20.99 ? ? ? ? ? ? 1080 PHE B CE1 1 
ATOM   3508 C CE2 . PHE B 1 100 ? -6.268  -4.943  -34.337 1.00 19.95 ? ? ? ? ? ? 1080 PHE B CE2 1 
ATOM   3509 C CZ  . PHE B 1 100 ? -6.976  -4.060  -33.543 1.00 19.25 ? ? ? ? ? ? 1080 PHE B CZ  1 
ATOM   3510 N N   . THR B 1 101 ? -11.561 -8.221  -37.155 1.00 21.85 ? ? ? ? ? ? 1081 THR B N   1 
ATOM   3511 C CA  . THR B 1 101 ? -12.128 -9.034  -38.217 1.00 16.92 ? ? ? ? ? ? 1081 THR B CA  1 
ATOM   3512 C C   . THR B 1 101 ? -11.855 -8.334  -39.534 1.00 19.79 ? ? ? ? ? ? 1081 THR B C   1 
ATOM   3513 O O   . THR B 1 101 ? -11.603 -7.127  -39.564 1.00 18.52 ? ? ? ? ? ? 1081 THR B O   1 
ATOM   3514 C CB  . THR B 1 101 ? -13.651 -9.197  -38.062 1.00 21.15 ? ? ? ? ? ? 1081 THR B CB  1 
ATOM   3515 O OG1 . THR B 1 101 ? -14.285 -7.915  -38.171 1.00 25.24 ? ? ? ? ? ? 1081 THR B OG1 1 
ATOM   3516 C CG2 . THR B 1 101 ? -13.983 -9.822  -36.720 1.00 23.15 ? ? ? ? ? ? 1081 THR B CG2 1 
ATOM   3517 N N   . GLN B 1 102 ? -11.880 -9.087  -40.621 1.00 18.84 ? ? ? ? ? ? 1082 GLN B N   1 
ATOM   3518 C CA  . GLN B 1 102 ? -11.784 -8.477  -41.942 1.00 20.62 ? ? ? ? ? ? 1082 GLN B CA  1 
ATOM   3519 C C   . GLN B 1 102 ? -12.780 -9.074  -42.909 1.00 23.76 ? ? ? ? ? ? 1082 GLN B C   1 
ATOM   3520 O O   . GLN B 1 102 ? -13.116 -10.260 -42.826 1.00 24.78 ? ? ? ? ? ? 1082 GLN B O   1 
ATOM   3521 C CB  . GLN B 1 102 ? -10.355 -8.550  -42.492 1.00 25.46 ? ? ? ? ? ? 1082 GLN B CB  1 
ATOM   3522 C CG  . GLN B 1 102 ? -9.796  -9.948  -42.679 1.00 25.72 ? ? ? ? ? ? 1082 GLN B CG  1 
ATOM   3523 C CD  . GLN B 1 102 ? -8.381  -9.925  -43.251 1.00 26.06 ? ? ? ? ? ? 1082 GLN B CD  1 
ATOM   3524 O OE1 . GLN B 1 102 ? -7.454  -9.385  -42.634 1.00 22.55 ? ? ? ? ? ? 1082 GLN B OE1 1 
ATOM   3525 N NE2 . GLN B 1 102 ? -8.213  -10.497 -44.448 1.00 30.66 ? ? ? ? ? ? 1082 GLN B NE2 1 
ATOM   3526 N N   . VAL B 1 103 ? -13.254 -8.234  -43.828 1.00 23.68 ? ? ? ? ? ? 1083 VAL B N   1 
ATOM   3527 C CA  . VAL B 1 103 ? -14.202 -8.635  -44.852 1.00 27.21 ? ? ? ? ? ? 1083 VAL B CA  1 
ATOM   3528 C C   . VAL B 1 103 ? -13.853 -7.896  -46.148 1.00 29.18 ? ? ? ? ? ? 1083 VAL B C   1 
ATOM   3529 O O   . VAL B 1 103 ? -13.176 -6.868  -46.106 1.00 27.76 ? ? ? ? ? ? 1083 VAL B O   1 
ATOM   3530 C CB  . VAL B 1 103 ? -15.640 -8.276  -44.407 1.00 40.58 ? ? ? ? ? ? 1083 VAL B CB  1 
ATOM   3531 C CG1 . VAL B 1 103 ? -15.861 -6.766  -44.444 1.00 43.49 ? ? ? ? ? ? 1083 VAL B CG1 1 
ATOM   3532 C CG2 . VAL B 1 103 ? -16.665 -8.997  -45.238 1.00 44.54 ? ? ? ? ? ? 1083 VAL B CG2 1 
ATOM   3533 N N   . ILE B 1 104 ? -14.306 -8.412  -47.291 1.00 34.40 ? ? ? ? ? ? 1084 ILE B N   1 
ATOM   3534 C CA  . ILE B 1 104 ? -14.069 -7.759  -48.578 1.00 39.19 ? ? ? ? ? ? 1084 ILE B CA  1 
ATOM   3535 C C   . ILE B 1 104 ? -15.364 -7.408  -49.312 1.00 40.76 ? ? ? ? ? ? 1084 ILE B C   1 
ATOM   3536 O O   . ILE B 1 104 ? -16.034 -8.285  -49.864 1.00 38.88 ? ? ? ? ? ? 1084 ILE B O   1 
ATOM   3537 C CB  . ILE B 1 104 ? -13.191 -8.624  -49.483 1.00 44.67 ? ? ? ? ? ? 1084 ILE B CB  1 
ATOM   3538 C CG1 . ILE B 1 104 ? -11.864 -8.915  -48.778 1.00 46.15 ? ? ? ? ? ? 1084 ILE B CG1 1 
ATOM   3539 C CG2 . ILE B 1 104 ? -12.974 -7.941  -50.828 1.00 48.30 ? ? ? ? ? ? 1084 ILE B CG2 1 
ATOM   3540 C CD1 . ILE B 1 104 ? -10.845 -9.552  -49.660 1.00 49.31 ? ? ? ? ? ? 1084 ILE B CD1 1 
ATOM   3541 N N   . THR B 1 105 ? -15.699 -6.120  -49.326 1.00 40.26 ? ? ? ? ? ? 1085 THR B N   1 
ATOM   3542 C CA  . THR B 1 105 ? -16.973 -5.653  -49.870 1.00 46.60 ? ? ? ? ? ? 1085 THR B CA  1 
ATOM   3543 C C   . THR B 1 105 ? -16.895 -5.178  -51.325 1.00 45.60 ? ? ? ? ? ? 1085 THR B C   1 
ATOM   3544 O O   . THR B 1 105 ? -17.903 -4.766  -51.902 1.00 45.03 ? ? ? ? ? ? 1085 THR B O   1 
ATOM   3545 C CB  . THR B 1 105 ? -17.563 -4.513  -49.005 1.00 48.50 ? ? ? ? ? ? 1085 THR B CB  1 
ATOM   3546 N N   . LYS B 1 106 ? -15.702 -5.229  -51.912 1.00 45.31 ? ? ? ? ? ? 1086 LYS B N   1 
ATOM   3547 C CA  . LYS B 1 106 ? -15.529 -4.840  -53.311 1.00 51.84 ? ? ? ? ? ? 1086 LYS B CA  1 
ATOM   3548 C C   . LYS B 1 106 ? -15.168 -6.051  -54.167 1.00 46.74 ? ? ? ? ? ? 1086 LYS B C   1 
ATOM   3549 O O   . LYS B 1 106 ? -14.178 -6.732  -53.894 1.00 51.59 ? ? ? ? ? ? 1086 LYS B O   1 
ATOM   3550 C CB  . LYS B 1 106 ? -14.450 -3.762  -53.440 1.00 53.90 ? ? ? ? ? ? 1086 LYS B CB  1 
ATOM   3551 N N   . PRO B 1 107 ? -15.980 -6.331  -55.198 1.00 45.74 ? ? ? ? ? ? 1087 PRO B N   1 
ATOM   3552 C CA  . PRO B 1 107 ? -15.735 -7.478  -56.082 1.00 52.98 ? ? ? ? ? ? 1087 PRO B CA  1 
ATOM   3553 C C   . PRO B 1 107 ? -14.369 -7.395  -56.768 1.00 57.55 ? ? ? ? ? ? 1087 PRO B C   1 
ATOM   3554 O O   . PRO B 1 107 ? -13.927 -8.383  -57.359 1.00 59.02 ? ? ? ? ? ? 1087 PRO B O   1 
ATOM   3555 C CB  . PRO B 1 107 ? -16.853 -7.364  -57.124 1.00 56.35 ? ? ? ? ? ? 1087 PRO B CB  1 
ATOM   3556 C CG  . PRO B 1 107 ? -17.917 -6.559  -56.461 1.00 52.38 ? ? ? ? ? ? 1087 PRO B CG  1 
ATOM   3557 C CD  . PRO B 1 107 ? -17.198 -5.592  -55.572 1.00 41.41 ? ? ? ? ? ? 1087 PRO B CD  1 
ATOM   3558 N N   . VAL B 1 114 ? -7.551  -6.246  -54.019 1.00 60.23 ? ? ? ? ? ? 1094 VAL B N   1 
ATOM   3559 C CA  . VAL B 1 114 ? -8.181  -6.742  -52.800 1.00 56.94 ? ? ? ? ? ? 1094 VAL B CA  1 
ATOM   3560 C C   . VAL B 1 114 ? -8.123  -5.705  -51.685 1.00 58.15 ? ? ? ? ? ? 1094 VAL B C   1 
ATOM   3561 O O   . VAL B 1 114 ? -7.078  -5.502  -51.063 1.00 58.63 ? ? ? ? ? ? 1094 VAL B O   1 
ATOM   3562 C CB  . VAL B 1 114 ? -7.519  -8.043  -52.306 1.00 53.02 ? ? ? ? ? ? 1094 VAL B CB  1 
ATOM   3563 N N   . LEU B 1 115 ? -9.247  -5.045  -51.436 1.00 52.67 ? ? ? ? ? ? 1095 LEU B N   1 
ATOM   3564 C CA  . LEU B 1 115 ? -9.324  -4.089  -50.343 1.00 46.46 ? ? ? ? ? ? 1095 LEU B CA  1 
ATOM   3565 C C   . LEU B 1 115 ? -10.204 -4.625  -49.218 1.00 33.87 ? ? ? ? ? ? 1095 LEU B C   1 
ATOM   3566 O O   . LEU B 1 115 ? -11.432 -4.660  -49.338 1.00 35.44 ? ? ? ? ? ? 1095 LEU B O   1 
ATOM   3567 C CB  . LEU B 1 115 ? -9.852  -2.741  -50.838 1.00 54.00 ? ? ? ? ? ? 1095 LEU B CB  1 
ATOM   3568 N N   . PRO B 1 116 ? -9.576  -5.074  -48.128 1.00 28.94 ? ? ? ? ? ? 1096 PRO B N   1 
ATOM   3569 C CA  . PRO B 1 116 ? -10.369 -5.494  -46.973 1.00 22.94 ? ? ? ? ? ? 1096 PRO B CA  1 
ATOM   3570 C C   . PRO B 1 116 ? -10.860 -4.296  -46.164 1.00 24.75 ? ? ? ? ? ? 1096 PRO B C   1 
ATOM   3571 O O   . PRO B 1 116 ? -10.308 -3.202  -46.267 1.00 25.39 ? ? ? ? ? ? 1096 PRO B O   1 
ATOM   3572 C CB  . PRO B 1 116 ? -9.383  -6.322  -46.151 1.00 28.55 ? ? ? ? ? ? 1096 PRO B CB  1 
ATOM   3573 C CG  . PRO B 1 116 ? -8.045  -5.842  -46.568 1.00 34.72 ? ? ? ? ? ? 1096 PRO B CG  1 
ATOM   3574 C CD  . PRO B 1 116 ? -8.152  -5.423  -47.984 1.00 25.61 ? ? ? ? ? ? 1096 PRO B CD  1 
ATOM   3575 N N   . SER B 1 117 ? -11.915 -4.515  -45.390 1.00 21.14 ? ? ? ? ? ? 1097 SER B N   1 
ATOM   3576 C CA  . SER B 1 117 ? -12.361 -3.551  -44.388 1.00 20.54 ? ? ? ? ? ? 1097 SER B CA  1 
ATOM   3577 C C   . SER B 1 117 ? -12.332 -4.233  -43.034 1.00 24.20 ? ? ? ? ? ? 1097 SER B C   1 
ATOM   3578 O O   . SER B 1 117 ? -12.695 -5.406  -42.913 1.00 24.13 ? ? ? ? ? ? 1097 SER B O   1 
ATOM   3579 C CB  . SER B 1 117 ? -13.775 -3.062  -44.693 1.00 22.86 ? ? ? ? ? ? 1097 SER B CB  1 
ATOM   3580 O OG  . SER B 1 117 ? -13.828 -2.422  -45.957 1.00 27.35 ? ? ? ? ? ? 1097 SER B OG  1 
ATOM   3581 N N   . TYR B 1 118 ? -11.913 -3.493  -42.013 1.00 17.10 ? ? ? ? ? ? 1098 TYR B N   1 
ATOM   3582 C CA  . TYR B 1 118 ? -11.619 -4.089  -40.722 1.00 18.56 ? ? ? ? ? ? 1098 TYR B CA  1 
ATOM   3583 C C   . TYR B 1 118 ? -12.590 -3.651  -39.647 1.00 18.25 ? ? ? ? ? ? 1098 TYR B C   1 
ATOM   3584 O O   . TYR B 1 118 ? -13.032 -2.503  -39.623 1.00 18.71 ? ? ? ? ? ? 1098 TYR B O   1 
ATOM   3585 C CB  . TYR B 1 118 ? -10.203 -3.715  -40.290 1.00 18.75 ? ? ? ? ? ? 1098 TYR B CB  1 
ATOM   3586 C CG  . TYR B 1 118 ? -9.165  -4.123  -41.306 1.00 17.05 ? ? ? ? ? ? 1098 TYR B CG  1 
ATOM   3587 C CD1 . TYR B 1 118 ? -8.750  -5.441  -41.402 1.00 18.11 ? ? ? ? ? ? 1098 TYR B CD1 1 
ATOM   3588 C CD2 . TYR B 1 118 ? -8.623  -3.192  -42.179 1.00 17.56 ? ? ? ? ? ? 1098 TYR B CD2 1 
ATOM   3589 C CE1 . TYR B 1 118 ? -7.805  -5.827  -42.338 1.00 17.17 ? ? ? ? ? ? 1098 TYR B CE1 1 
ATOM   3590 C CE2 . TYR B 1 118 ? -7.682  -3.563  -43.117 1.00 19.79 ? ? ? ? ? ? 1098 TYR B CE2 1 
ATOM   3591 C CZ  . TYR B 1 118 ? -7.273  -4.881  -43.187 1.00 17.87 ? ? ? ? ? ? 1098 TYR B CZ  1 
ATOM   3592 O OH  . TYR B 1 118 ? -6.334  -5.251  -44.114 1.00 18.98 ? ? ? ? ? ? 1098 TYR B OH  1 
ATOM   3593 N N   . TRP B 1 119 ? -12.899 -4.559  -38.729 1.00 17.18 ? ? ? ? ? ? 1099 TRP B N   1 
ATOM   3594 C CA  . TRP B 1 119 ? -13.727 -4.175  -37.598 1.00 16.57 ? ? ? ? ? ? 1099 TRP B CA  1 
ATOM   3595 C C   . TRP B 1 119 ? -13.206 -4.831  -36.311 1.00 19.93 ? ? ? ? ? ? 1099 TRP B C   1 
ATOM   3596 O O   . TRP B 1 119 ? -12.199 -5.532  -36.330 1.00 20.70 ? ? ? ? ? ? 1099 TRP B O   1 
ATOM   3597 C CB  . TRP B 1 119 ? -15.220 -4.461  -37.872 1.00 18.96 ? ? ? ? ? ? 1099 TRP B CB  1 
ATOM   3598 C CG  . TRP B 1 119 ? -16.132 -3.914  -36.804 1.00 21.65 ? ? ? ? ? ? 1099 TRP B CG  1 
ATOM   3599 C CD1 . TRP B 1 119 ? -17.044 -4.616  -36.063 1.00 25.74 ? ? ? ? ? ? 1099 TRP B CD1 1 
ATOM   3600 C CD2 . TRP B 1 119 ? -16.174 -2.565  -36.317 1.00 20.02 ? ? ? ? ? ? 1099 TRP B CD2 1 
ATOM   3601 N NE1 . TRP B 1 119 ? -17.658 -3.782  -35.161 1.00 28.80 ? ? ? ? ? ? 1099 TRP B NE1 1 
ATOM   3602 C CE2 . TRP B 1 119 ? -17.139 -2.520  -35.294 1.00 24.05 ? ? ? ? ? ? 1099 TRP B CE2 1 
ATOM   3603 C CE3 . TRP B 1 119 ? -15.490 -1.390  -36.651 1.00 19.72 ? ? ? ? ? ? 1099 TRP B CE3 1 
ATOM   3604 C CZ2 . TRP B 1 119 ? -17.441 -1.344  -34.604 1.00 21.56 ? ? ? ? ? ? 1099 TRP B CZ2 1 
ATOM   3605 C CZ3 . TRP B 1 119 ? -15.791 -0.222  -35.961 1.00 21.82 ? ? ? ? ? ? 1099 TRP B CZ3 1 
ATOM   3606 C CH2 . TRP B 1 119 ? -16.761 -0.209  -34.955 1.00 23.54 ? ? ? ? ? ? 1099 TRP B CH2 1 
ATOM   3607 N N   . LEU B 1 120 ? -13.870 -4.568  -35.194 1.00 20.35 ? ? ? ? ? ? 1100 LEU B N   1 
ATOM   3608 C CA  . LEU B 1 120 ? -13.427 -5.049  -33.890 1.00 19.64 ? ? ? ? ? ? 1100 LEU B CA  1 
ATOM   3609 C C   . LEU B 1 120 ? -14.000 -6.417  -33.546 1.00 19.89 ? ? ? ? ? ? 1100 LEU B C   1 
ATOM   3610 O O   . LEU B 1 120 ? -15.190 -6.672  -33.750 1.00 22.86 ? ? ? ? ? ? 1100 LEU B O   1 
ATOM   3611 C CB  . LEU B 1 120 ? -13.848 -4.048  -32.816 1.00 18.45 ? ? ? ? ? ? 1100 LEU B CB  1 
ATOM   3612 C CG  . LEU B 1 120 ? -13.402 -2.603  -33.067 1.00 22.10 ? ? ? ? ? ? 1100 LEU B CG  1 
ATOM   3613 C CD1 . LEU B 1 120 ? -14.098 -1.655  -32.105 1.00 23.64 ? ? ? ? ? ? 1100 LEU B CD1 1 
ATOM   3614 C CD2 . LEU B 1 120 ? -11.891 -2.475  -32.941 1.00 19.55 ? ? ? ? ? ? 1100 LEU B CD2 1 
ATOM   3615 N N   . ALA B 1 121 ? -13.147 -7.294  -33.024 1.00 19.29 ? ? ? ? ? ? 1101 ALA B N   1 
ATOM   3616 C CA  . ALA B 1 121 ? -13.589 -8.551  -32.433 1.00 20.00 ? ? ? ? ? ? 1101 ALA B CA  1 
ATOM   3617 C C   . ALA B 1 121 ? -13.561 -8.393  -30.903 1.00 23.94 ? ? ? ? ? ? 1101 ALA B C   1 
ATOM   3618 O O   . ALA B 1 121 ? -12.950 -7.455  -30.387 1.00 20.46 ? ? ? ? ? ? 1101 ALA B O   1 
ATOM   3619 C CB  . ALA B 1 121 ? -12.696 -9.709  -32.905 1.00 20.24 ? ? ? ? ? ? 1101 ALA B CB  1 
ATOM   3620 N N   . PRO B 1 122 ? -14.250 -9.281  -30.170 1.00 24.57 ? ? ? ? ? ? 1102 PRO B N   1 
ATOM   3621 C CA  . PRO B 1 122 ? -14.386 -9.041  -28.724 1.00 22.77 ? ? ? ? ? ? 1102 PRO B CA  1 
ATOM   3622 C C   . PRO B 1 122 ? -13.073 -8.841  -27.959 1.00 21.84 ? ? ? ? ? ? 1102 PRO B C   1 
ATOM   3623 O O   . PRO B 1 122 ? -13.049 -8.061  -26.998 1.00 22.92 ? ? ? ? ? ? 1102 PRO B O   1 
ATOM   3624 C CB  . PRO B 1 122 ? -15.096 -10.304 -28.238 1.00 28.28 ? ? ? ? ? ? 1102 PRO B CB  1 
ATOM   3625 C CG  . PRO B 1 122 ? -15.949 -10.696 -29.412 1.00 28.96 ? ? ? ? ? ? 1102 PRO B CG  1 
ATOM   3626 C CD  . PRO B 1 122 ? -15.097 -10.405 -30.618 1.00 25.56 ? ? ? ? ? ? 1102 PRO B CD  1 
ATOM   3627 N N   . LEU B 1 123 ? -12.005 -9.507  -28.380 1.00 23.36 ? ? ? ? ? ? 1103 LEU B N   1 
ATOM   3628 C CA  . LEU B 1 123 ? -10.733 -9.394  -27.664 1.00 16.71 ? ? ? ? ? ? 1103 LEU B CA  1 
ATOM   3629 C C   . LEU B 1 123 ? -10.160 -7.970  -27.718 1.00 22.07 ? ? ? ? ? ? 1103 LEU B C   1 
ATOM   3630 O O   . LEU B 1 123 ? -9.420  -7.554  -26.823 1.00 21.86 ? ? ? ? ? ? 1103 LEU B O   1 
ATOM   3631 C CB  . LEU B 1 123 ? -9.722  -10.407 -28.194 1.00 20.72 ? ? ? ? ? ? 1103 LEU B CB  1 
ATOM   3632 C CG  . LEU B 1 123 ? -8.544  -10.743 -27.283 1.00 21.81 ? ? ? ? ? ? 1103 LEU B CG  1 
ATOM   3633 C CD1 . LEU B 1 123 ? -9.037  -11.413 -25.991 1.00 20.29 ? ? ? ? ? ? 1103 LEU B CD1 1 
ATOM   3634 C CD2 . LEU B 1 123 ? -7.542  -11.633 -28.022 1.00 21.15 ? ? ? ? ? ? 1103 LEU B CD2 1 
ATOM   3635 N N   . SER B 1 124 ? -10.512 -7.215  -28.755 1.00 18.02 ? ? ? ? ? ? 1104 SER B N   1 
ATOM   3636 C CA  . SER B 1 124 ? -10.063 -5.822  -28.855 1.00 16.59 ? ? ? ? ? ? 1104 SER B CA  1 
ATOM   3637 C C   . SER B 1 124 ? -10.575 -4.912  -27.728 1.00 18.38 ? ? ? ? ? ? 1104 SER B C   1 
ATOM   3638 O O   . SER B 1 124 ? -10.063 -3.810  -27.545 1.00 20.31 ? ? ? ? ? ? 1104 SER B O   1 
ATOM   3639 C CB  . SER B 1 124 ? -10.426 -5.224  -30.226 1.00 18.30 ? ? ? ? ? ? 1104 SER B CB  1 
ATOM   3640 O OG  . SER B 1 124 ? -11.829 -5.061  -30.330 1.00 21.96 ? ? ? ? ? ? 1104 SER B OG  1 
ATOM   3641 N N   . ARG B 1 125 ? -11.576 -5.357  -26.968 1.00 19.89 ? ? ? ? ? ? 1105 ARG B N   1 
ATOM   3642 C CA  . ARG B 1 125 ? -12.045 -4.577  -25.828 1.00 19.23 ? ? ? ? ? ? 1105 ARG B CA  1 
ATOM   3643 C C   . ARG B 1 125 ? -10.875 -4.338  -24.879 1.00 21.08 ? ? ? ? ? ? 1105 ARG B C   1 
ATOM   3644 O O   . ARG B 1 125 ? -10.794 -3.301  -24.218 1.00 23.38 ? ? ? ? ? ? 1105 ARG B O   1 
ATOM   3645 C CB  . ARG B 1 125 ? -13.173 -5.302  -25.090 1.00 21.51 ? ? ? ? ? ? 1105 ARG B CB  1 
ATOM   3646 C CG  . ARG B 1 125 ? -14.504 -5.299  -25.815 1.00 25.29 ? ? ? ? ? ? 1105 ARG B CG  1 
ATOM   3647 C CD  . ARG B 1 125 ? -15.524 -6.141  -25.055 1.00 27.10 ? ? ? ? ? ? 1105 ARG B CD  1 
ATOM   3648 N NE  . ARG B 1 125 ? -15.168 -7.554  -25.095 1.00 29.25 ? ? ? ? ? ? 1105 ARG B NE  1 
ATOM   3649 C CZ  . ARG B 1 125 ? -15.803 -8.510  -24.423 1.00 32.76 ? ? ? ? ? ? 1105 ARG B CZ  1 
ATOM   3650 N NH1 . ARG B 1 125 ? -15.397 -9.770  -24.522 1.00 35.85 ? ? ? ? ? ? 1105 ARG B NH1 1 
ATOM   3651 N NH2 . ARG B 1 125 ? -16.840 -8.205  -23.653 1.00 33.63 ? ? ? ? ? ? 1105 ARG B NH2 1 
ATOM   3652 N N   . LEU B 1 126 ? -9.954  -5.295  -24.841 1.00 20.14 ? ? ? ? ? ? 1106 LEU B N   1 
ATOM   3653 C CA  . LEU B 1 126 ? -8.803  -5.187  -23.959 1.00 20.70 ? ? ? ? ? ? 1106 LEU B CA  1 
ATOM   3654 C C   . LEU B 1 126 ? -7.699  -4.282  -24.499 1.00 19.25 ? ? ? ? ? ? 1106 LEU B C   1 
ATOM   3655 O O   . LEU B 1 126 ? -6.723  -4.019  -23.779 1.00 21.14 ? ? ? ? ? ? 1106 LEU B O   1 
ATOM   3656 C CB  . LEU B 1 126 ? -8.232  -6.577  -23.652 1.00 19.05 ? ? ? ? ? ? 1106 LEU B CB  1 
ATOM   3657 C CG  . LEU B 1 126 ? -9.162  -7.393  -22.759 1.00 19.82 ? ? ? ? ? ? 1106 LEU B CG  1 
ATOM   3658 C CD1 . LEU B 1 126 ? -8.737  -8.851  -22.743 1.00 22.31 ? ? ? ? ? ? 1106 LEU B CD1 1 
ATOM   3659 C CD2 . LEU B 1 126 ? -9.163  -6.821  -21.351 1.00 23.30 ? ? ? ? ? ? 1106 LEU B CD2 1 
ATOM   3660 N N   . LEU B 1 127 ? -7.857  -3.796  -25.732 1.00 18.32 ? ? ? ? ? ? 1107 LEU B N   1 
ATOM   3661 C CA  . LEU B 1 127 ? -6.871  -2.889  -26.328 1.00 19.93 ? ? ? ? ? ? 1107 LEU B CA  1 
ATOM   3662 C C   . LEU B 1 127 ? -7.282  -1.420  -26.316 1.00 22.22 ? ? ? ? ? ? 1107 LEU B C   1 
ATOM   3663 O O   . LEU B 1 127 ? -6.448  -0.550  -26.563 1.00 22.46 ? ? ? ? ? ? 1107 LEU B O   1 
ATOM   3664 C CB  . LEU B 1 127 ? -6.574  -3.275  -27.781 1.00 15.87 ? ? ? ? ? ? 1107 LEU B CB  1 
ATOM   3665 C CG  . LEU B 1 127 ? -6.087  -4.703  -28.025 1.00 16.32 ? ? ? ? ? ? 1107 LEU B CG  1 
ATOM   3666 C CD1 . LEU B 1 127 ? -5.598  -4.810  -29.447 1.00 18.34 ? ? ? ? ? ? 1107 LEU B CD1 1 
ATOM   3667 C CD2 . LEU B 1 127 ? -4.988  -5.062  -27.025 1.00 20.30 ? ? ? ? ? ? 1107 LEU B CD2 1 
ATOM   3668 N N   . LEU B 1 128 ? -8.558  -1.140  -26.063 1.00 18.85 ? ? ? ? ? ? 1108 LEU B N   1 
ATOM   3669 C CA  . LEU B 1 128 ? -9.071  0.211   -26.287 1.00 19.35 ? ? ? ? ? ? 1108 LEU B CA  1 
ATOM   3670 C C   . LEU B 1 128 ? -8.708  1.173   -25.165 1.00 21.73 ? ? ? ? ? ? 1108 LEU B C   1 
ATOM   3671 O O   . LEU B 1 128 ? -9.011  0.916   -24.000 1.00 19.74 ? ? ? ? ? ? 1108 LEU B O   1 
ATOM   3672 C CB  . LEU B 1 128 ? -10.589 0.196   -26.492 1.00 20.21 ? ? ? ? ? ? 1108 LEU B CB  1 
ATOM   3673 C CG  . LEU B 1 128 ? -11.074 -0.428  -27.801 1.00 21.50 ? ? ? ? ? ? 1108 LEU B CG  1 
ATOM   3674 C CD1 . LEU B 1 128 ? -12.569 -0.709  -27.737 1.00 24.27 ? ? ? ? ? ? 1108 LEU B CD1 1 
ATOM   3675 C CD2 . LEU B 1 128 ? -10.752 0.503   -28.968 1.00 21.43 ? ? ? ? ? ? 1108 LEU B CD2 1 
ATOM   3676 N N   . LYS B 1 129 ? -8.078  2.288   -25.536 1.00 21.78 ? ? ? ? ? ? 1109 LYS B N   1 
ATOM   3677 C CA  . LYS B 1 129 ? -7.648  3.308   -24.578 1.00 21.41 ? ? ? ? ? ? 1109 LYS B CA  1 
ATOM   3678 C C   . LYS B 1 129 ? -8.758  3.780   -23.641 1.00 25.68 ? ? ? ? ? ? 1109 LYS B C   1 
ATOM   3679 O O   . LYS B 1 129 ? -8.504  4.056   -22.465 1.00 25.55 ? ? ? ? ? ? 1109 LYS B O   1 
ATOM   3680 C CB  . LYS B 1 129 ? -7.082  4.523   -25.322 1.00 21.20 ? ? ? ? ? ? 1109 LYS B CB  1 
ATOM   3681 C CG  . LYS B 1 129 ? -5.678  4.348   -25.840 1.00 22.54 ? ? ? ? ? ? 1109 LYS B CG  1 
ATOM   3682 C CD  . LYS B 1 129 ? -5.258  5.610   -26.589 1.00 27.48 ? ? ? ? ? ? 1109 LYS B CD  1 
ATOM   3683 C CE  . LYS B 1 129 ? -3.798  5.568   -26.975 1.00 35.08 ? ? ? ? ? ? 1109 LYS B CE  1 
ATOM   3684 N NZ  . LYS B 1 129 ? -3.434  6.755   -27.803 1.00 37.42 ? ? ? ? ? ? 1109 LYS B NZ  1 
ATOM   3685 N N   . GLN B 1 130 ? -9.978  3.888   -24.169 1.00 22.10 ? ? ? ? ? ? 1110 GLN B N   1 
ATOM   3686 C CA  . GLN B 1 130 ? -11.119 4.363   -23.393 1.00 28.45 ? ? ? ? ? ? 1110 GLN B CA  1 
ATOM   3687 C C   . GLN B 1 130 ? -11.567 3.399   -22.291 1.00 27.83 ? ? ? ? ? ? 1110 GLN B C   1 
ATOM   3688 O O   . GLN B 1 130 ? -12.304 3.793   -21.387 1.00 28.50 ? ? ? ? ? ? 1110 GLN B O   1 
ATOM   3689 C CB  . GLN B 1 130 ? -12.305 4.678   -24.312 1.00 31.18 ? ? ? ? ? ? 1110 GLN B CB  1 
ATOM   3690 C CG  . GLN B 1 130 ? -12.935 3.448   -24.950 1.00 40.31 ? ? ? ? ? ? 1110 GLN B CG  1 
ATOM   3691 C CD  . GLN B 1 130 ? -14.236 3.758   -25.661 1.00 55.07 ? ? ? ? ? ? 1110 GLN B CD  1 
ATOM   3692 O OE1 . GLN B 1 130 ? -14.378 4.805   -26.293 1.00 56.41 ? ? ? ? ? ? 1110 GLN B OE1 1 
ATOM   3693 N NE2 . GLN B 1 130 ? -15.200 2.846   -25.555 1.00 60.49 ? ? ? ? ? ? 1110 GLN B NE2 1 
ATOM   3694 N N   . ASN B 1 131 ? -11.136 2.142   -22.352 1.00 23.69 ? ? ? ? ? ? 1111 ASN B N   1 
ATOM   3695 C CA  . ASN B 1 131 ? -11.541 1.186   -21.326 1.00 21.19 ? ? ? ? ? ? 1111 ASN B CA  1 
ATOM   3696 C C   . ASN B 1 131 ? -10.544 1.182   -20.180 1.00 22.69 ? ? ? ? ? ? 1111 ASN B C   1 
ATOM   3697 O O   . ASN B 1 131 ? -9.358  1.003   -20.407 1.00 23.00 ? ? ? ? ? ? 1111 ASN B O   1 
ATOM   3698 C CB  . ASN B 1 131 ? -11.692 -0.212  -21.921 1.00 20.51 ? ? ? ? ? ? 1111 ASN B CB  1 
ATOM   3699 C CG  . ASN B 1 131 ? -12.869 -0.308  -22.877 1.00 24.30 ? ? ? ? ? ? 1111 ASN B CG  1 
ATOM   3700 O OD1 . ASN B 1 131 ? -13.812 0.484   -22.790 1.00 28.95 ? ? ? ? ? ? 1111 ASN B OD1 1 
ATOM   3701 N ND2 . ASN B 1 131 ? -12.828 -1.281  -23.787 1.00 20.71 ? ? ? ? ? ? 1111 ASN B ND2 1 
ATOM   3702 N N   . PRO B 1 132 ? -11.024 1.375   -18.939 1.00 23.44 ? ? ? ? ? ? 1112 PRO B N   1 
ATOM   3703 C CA  . PRO B 1 132 ? -10.067 1.480   -17.829 1.00 23.53 ? ? ? ? ? ? 1112 PRO B CA  1 
ATOM   3704 C C   . PRO B 1 132 ? -9.334  0.165   -17.554 1.00 23.69 ? ? ? ? ? ? 1112 PRO B C   1 
ATOM   3705 O O   . PRO B 1 132 ? -8.329  0.163   -16.837 1.00 24.33 ? ? ? ? ? ? 1112 PRO B O   1 
ATOM   3706 C CB  . PRO B 1 132 ? -10.944 1.907   -16.637 1.00 25.39 ? ? ? ? ? ? 1112 PRO B CB  1 
ATOM   3707 C CG  . PRO B 1 132 ? -12.318 1.450   -16.992 1.00 28.39 ? ? ? ? ? ? 1112 PRO B CG  1 
ATOM   3708 C CD  . PRO B 1 132 ? -12.420 1.536   -18.500 1.00 27.55 ? ? ? ? ? ? 1112 PRO B CD  1 
ATOM   3709 N N   . TYR B 1 133 ? -9.831  -0.927  -18.129 1.00 23.65 ? ? ? ? ? ? 1113 TYR B N   1 
ATOM   3710 C CA  . TYR B 1 133 ? -9.242  -2.251  -17.961 1.00 23.71 ? ? ? ? ? ? 1113 TYR B CA  1 
ATOM   3711 C C   . TYR B 1 133 ? -8.366  -2.667  -19.139 1.00 19.96 ? ? ? ? ? ? 1113 TYR B C   1 
ATOM   3712 O O   . TYR B 1 133 ? -7.987  -3.839  -19.265 1.00 20.31 ? ? ? ? ? ? 1113 TYR B O   1 
ATOM   3713 C CB  . TYR B 1 133 ? -10.348 -3.286  -17.770 1.00 27.80 ? ? ? ? ? ? 1113 TYR B CB  1 
ATOM   3714 C CG  . TYR B 1 133 ? -11.412 -3.257  -18.851 1.00 25.48 ? ? ? ? ? ? 1113 TYR B CG  1 
ATOM   3715 C CD1 . TYR B 1 133 ? -12.577 -2.520  -18.695 1.00 32.10 ? ? ? ? ? ? 1113 TYR B CD1 1 
ATOM   3716 C CD2 . TYR B 1 133 ? -11.243 -3.977  -20.029 1.00 27.08 ? ? ? ? ? ? 1113 TYR B CD2 1 
ATOM   3717 C CE1 . TYR B 1 133 ? -13.548 -2.499  -19.688 1.00 35.24 ? ? ? ? ? ? 1113 TYR B CE1 1 
ATOM   3718 C CE2 . TYR B 1 133 ? -12.204 -3.961  -21.022 1.00 32.65 ? ? ? ? ? ? 1113 TYR B CE2 1 
ATOM   3719 C CZ  . TYR B 1 133 ? -13.350 -3.227  -20.846 1.00 32.10 ? ? ? ? ? ? 1113 TYR B CZ  1 
ATOM   3720 O OH  . TYR B 1 133 ? -14.303 -3.223  -21.840 1.00 43.44 ? ? ? ? ? ? 1113 TYR B OH  1 
ATOM   3721 N N   . ASN B 1 134 ? -8.030  -1.721  -20.011 1.00 18.43 ? ? ? ? ? ? 1114 ASN B N   1 
ATOM   3722 C CA  . ASN B 1 134 ? -7.223  -2.103  -21.161 1.00 17.33 ? ? ? ? ? ? 1114 ASN B CA  1 
ATOM   3723 C C   . ASN B 1 134 ? -5.829  -2.560  -20.739 1.00 19.14 ? ? ? ? ? ? 1114 ASN B C   1 
ATOM   3724 O O   . ASN B 1 134 ? -5.332  -2.178  -19.666 1.00 20.31 ? ? ? ? ? ? 1114 ASN B O   1 
ATOM   3725 C CB  . ASN B 1 134 ? -7.174  -0.984  -22.218 1.00 17.64 ? ? ? ? ? ? 1114 ASN B CB  1 
ATOM   3726 C CG  . ASN B 1 134 ? -6.208  0.133   -21.863 1.00 18.24 ? ? ? ? ? ? 1114 ASN B CG  1 
ATOM   3727 O OD1 . ASN B 1 134 ? -4.985  -0.055  -21.891 1.00 19.96 ? ? ? ? ? ? 1114 ASN B OD1 1 
ATOM   3728 N ND2 . ASN B 1 134 ? -6.746  1.314   -21.581 1.00 20.46 ? ? ? ? ? ? 1114 ASN B ND2 1 
ATOM   3729 N N   . ALA B 1 135 ? -5.214  -3.377  -21.585 1.00 18.76 ? ? ? ? ? ? 1115 ALA B N   1 
ATOM   3730 C CA  . ALA B 1 135 ? -3.931  -3.992  -21.269 1.00 19.25 ? ? ? ? ? ? 1115 ALA B CA  1 
ATOM   3731 C C   . ALA B 1 135 ? -2.739  -3.299  -21.921 1.00 18.27 ? ? ? ? ? ? 1115 ALA B C   1 
ATOM   3732 O O   . ALA B 1 135 ? -1.665  -3.881  -21.999 1.00 20.15 ? ? ? ? ? ? 1115 ALA B O   1 
ATOM   3733 C CB  . ALA B 1 135 ? -3.958  -5.463  -21.667 1.00 22.98 ? ? ? ? ? ? 1115 ALA B CB  1 
ATOM   3734 N N   . ARG B 1 136 ? -2.916  -2.055  -22.368 1.00 15.66 ? ? ? ? ? ? 1116 ARG B N   1 
ATOM   3735 C CA  . ARG B 1 136 ? -1.867  -1.380  -23.127 1.00 17.58 ? ? ? ? ? ? 1116 ARG B CA  1 
ATOM   3736 C C   . ARG B 1 136 ? -0.584  -1.207  -22.312 1.00 16.76 ? ? ? ? ? ? 1116 ARG B C   1 
ATOM   3737 O O   . ARG B 1 136 ? 0.500   -1.558  -22.772 1.00 18.07 ? ? ? ? ? ? 1116 ARG B O   1 
ATOM   3738 C CB  . ARG B 1 136 ? -2.342  -0.018  -23.639 1.00 18.86 ? ? ? ? ? ? 1116 ARG B CB  1 
ATOM   3739 C CG  . ARG B 1 136 ? -3.364  -0.064  -24.778 1.00 16.73 ? ? ? ? ? ? 1116 ARG B CG  1 
ATOM   3740 C CD  . ARG B 1 136 ? -3.915  1.314   -25.086 1.00 17.80 ? ? ? ? ? ? 1116 ARG B CD  1 
ATOM   3741 N NE  . ARG B 1 136 ? -2.843  2.280   -25.328 1.00 19.66 ? ? ? ? ? ? 1116 ARG B NE  1 
ATOM   3742 C CZ  . ARG B 1 136 ? -2.233  2.449   -26.490 1.00 23.27 ? ? ? ? ? ? 1116 ARG B CZ  1 
ATOM   3743 N NH1 . ARG B 1 136 ? -2.594  1.727   -27.543 1.00 22.03 ? ? ? ? ? ? 1116 ARG B NH1 1 
ATOM   3744 N NH2 . ARG B 1 136 ? -1.268  3.354   -26.602 1.00 23.17 ? ? ? ? ? ? 1116 ARG B NH2 1 
ATOM   3745 N N   . SER B 1 137 ? -0.699  -0.630  -21.119 1.00 19.58 ? ? ? ? ? ? 1117 SER B N   1 
ATOM   3746 C CA  . SER B 1 137 ? 0.495   -0.372  -20.321 1.00 19.45 ? ? ? ? ? ? 1117 SER B CA  1 
ATOM   3747 C C   . SER B 1 137 ? 1.220   -1.654  -19.929 1.00 19.02 ? ? ? ? ? ? 1117 SER B C   1 
ATOM   3748 O O   . SER B 1 137 ? 2.455   -1.716  -19.957 1.00 19.60 ? ? ? ? ? ? 1117 SER B O   1 
ATOM   3749 C CB  . SER B 1 137 ? 0.159   0.464   -19.092 1.00 18.75 ? ? ? ? ? ? 1117 SER B CB  1 
ATOM   3750 O OG  . SER B 1 137 ? -0.185  1.779   -19.492 1.00 21.07 ? ? ? ? ? ? 1117 SER B OG  1 
ATOM   3751 N N   . LEU B 1 138 ? 0.460   -2.687  -19.580 1.00 16.93 ? ? ? ? ? ? 1118 LEU B N   1 
ATOM   3752 C CA  . LEU B 1 138 ? 1.077   -3.956  -19.213 1.00 18.09 ? ? ? ? ? ? 1118 LEU B CA  1 
ATOM   3753 C C   . LEU B 1 138 ? 1.802   -4.559  -20.414 1.00 19.06 ? ? ? ? ? ? 1118 LEU B C   1 
ATOM   3754 O O   . LEU B 1 138 ? 2.871   -5.155  -20.272 1.00 18.16 ? ? ? ? ? ? 1118 LEU B O   1 
ATOM   3755 C CB  . LEU B 1 138 ? 0.046   -4.938  -18.650 1.00 18.44 ? ? ? ? ? ? 1118 LEU B CB  1 
ATOM   3756 C CG  . LEU B 1 138 ? 0.674   -6.155  -17.951 1.00 18.10 ? ? ? ? ? ? 1118 LEU B CG  1 
ATOM   3757 C CD1 . LEU B 1 138 ? 1.577   -5.705  -16.810 1.00 20.21 ? ? ? ? ? ? 1118 LEU B CD1 1 
ATOM   3758 C CD2 . LEU B 1 138 ? -0.396  -7.107  -17.440 1.00 19.13 ? ? ? ? ? ? 1118 LEU B CD2 1 
ATOM   3759 N N   . THR B 1 139 ? 1.226   -4.400  -21.600 1.00 16.95 ? ? ? ? ? ? 1119 THR B N   1 
ATOM   3760 C CA  . THR B 1 139 ? 1.886   -4.867  -22.810 1.00 15.77 ? ? ? ? ? ? 1119 THR B CA  1 
ATOM   3761 C C   . THR B 1 139 ? 3.220   -4.153  -23.028 1.00 18.37 ? ? ? ? ? ? 1119 THR B C   1 
ATOM   3762 O O   . THR B 1 139 ? 4.249   -4.801  -23.239 1.00 18.08 ? ? ? ? ? ? 1119 THR B O   1 
ATOM   3763 C CB  . THR B 1 139 ? 1.004   -4.656  -24.053 1.00 16.92 ? ? ? ? ? ? 1119 THR B CB  1 
ATOM   3764 O OG1 . THR B 1 139 ? -0.214  -5.397  -23.897 1.00 16.55 ? ? ? ? ? ? 1119 THR B OG1 1 
ATOM   3765 C CG2 . THR B 1 139 ? 1.730   -5.135  -25.319 1.00 20.04 ? ? ? ? ? ? 1119 THR B CG2 1 
ATOM   3766 N N   . PHE B 1 140 ? 3.200   -2.823  -22.977 1.00 17.30 ? ? ? ? ? ? 1120 PHE B N   1 
ATOM   3767 C CA  . PHE B 1 140 ? 4.413   -2.042  -23.197 1.00 18.63 ? ? ? ? ? ? 1120 PHE B CA  1 
ATOM   3768 C C   . PHE B 1 140 ? 5.481   -2.388  -22.157 1.00 21.23 ? ? ? ? ? ? 1120 PHE B C   1 
ATOM   3769 O O   . PHE B 1 140 ? 6.674   -2.497  -22.479 1.00 19.16 ? ? ? ? ? ? 1120 PHE B O   1 
ATOM   3770 C CB  . PHE B 1 140 ? 4.101   -0.546  -23.135 1.00 19.58 ? ? ? ? ? ? 1120 PHE B CB  1 
ATOM   3771 C CG  . PHE B 1 140 ? 3.337   -0.026  -24.321 1.00 17.95 ? ? ? ? ? ? 1120 PHE B CG  1 
ATOM   3772 C CD1 . PHE B 1 140 ? 3.695   -0.375  -25.610 1.00 20.51 ? ? ? ? ? ? 1120 PHE B CD1 1 
ATOM   3773 C CD2 . PHE B 1 140 ? 2.261   0.828   -24.139 1.00 19.68 ? ? ? ? ? ? 1120 PHE B CD2 1 
ATOM   3774 C CE1 . PHE B 1 140 ? 2.995   0.137   -26.702 1.00 21.01 ? ? ? ? ? ? 1120 PHE B CE1 1 
ATOM   3775 C CE2 . PHE B 1 140 ? 1.554   1.328   -25.215 1.00 19.68 ? ? ? ? ? ? 1120 PHE B CE2 1 
ATOM   3776 C CZ  . PHE B 1 140 ? 1.920   0.988   -26.498 1.00 20.03 ? ? ? ? ? ? 1120 PHE B CZ  1 
ATOM   3777 N N   . CYS B 1 141 ? 5.047   -2.555  -20.913 1.00 17.32 ? ? ? ? ? ? 1121 CYS B N   1 
ATOM   3778 C CA  . CYS B 1 141 ? 5.942   -2.937  -19.832 1.00 16.73 ? ? ? ? ? ? 1121 CYS B CA  1 
ATOM   3779 C C   . CYS B 1 141 ? 6.584   -4.294  -20.110 1.00 22.91 ? ? ? ? ? ? 1121 CYS B C   1 
ATOM   3780 O O   . CYS B 1 141 ? 7.802   -4.457  -20.001 1.00 18.49 ? ? ? ? ? ? 1121 CYS B O   1 
ATOM   3781 C CB  . CYS B 1 141 ? 5.160   -2.992  -18.518 1.00 20.66 ? ? ? ? ? ? 1121 CYS B CB  1 
ATOM   3782 S SG  . CYS B 1 141 ? 6.189   -3.355  -17.106 1.00 24.71 ? ? ? ? ? ? 1121 CYS B SG  1 
ATOM   3783 N N   . SER B 1 142 ? 5.754   -5.258  -20.491 1.00 16.17 ? ? ? ? ? ? 1122 SER B N   1 
ATOM   3784 C CA  . SER B 1 142 ? 6.192   -6.646  -20.606 1.00 16.37 ? ? ? ? ? ? 1122 SER B CA  1 
ATOM   3785 C C   . SER B 1 142 ? 7.138   -6.905  -21.775 1.00 15.66 ? ? ? ? ? ? 1122 SER B C   1 
ATOM   3786 O O   . SER B 1 142 ? 7.962   -7.811  -21.707 1.00 16.57 ? ? ? ? ? ? 1122 SER B O   1 
ATOM   3787 C CB  . SER B 1 142 ? 4.979   -7.573  -20.692 1.00 19.28 ? ? ? ? ? ? 1122 SER B CB  1 
ATOM   3788 O OG  . SER B 1 142 ? 4.139   -7.398  -19.558 1.00 18.03 ? ? ? ? ? ? 1122 SER B OG  1 
ATOM   3789 N N   . VAL B 1 143 ? 7.014   -6.127  -22.839 1.00 15.74 ? ? ? ? ? ? 1123 VAL B N   1 
ATOM   3790 C CA  . VAL B 1 143 ? 7.877   -6.325  -23.997 1.00 16.34 ? ? ? ? ? ? 1123 VAL B CA  1 
ATOM   3791 C C   . VAL B 1 143 ? 9.048   -5.349  -23.999 1.00 17.91 ? ? ? ? ? ? 1123 VAL B C   1 
ATOM   3792 O O   . VAL B 1 143 ? 9.838   -5.312  -24.935 1.00 18.76 ? ? ? ? ? ? 1123 VAL B O   1 
ATOM   3793 C CB  . VAL B 1 143 ? 7.086   -6.242  -25.328 1.00 18.37 ? ? ? ? ? ? 1123 VAL B CB  1 
ATOM   3794 C CG1 . VAL B 1 143 ? 5.898   -7.176  -25.290 1.00 19.46 ? ? ? ? ? ? 1123 VAL B CG1 1 
ATOM   3795 C CG2 . VAL B 1 143 ? 6.631   -4.816  -25.602 1.00 20.56 ? ? ? ? ? ? 1123 VAL B CG2 1 
ATOM   3796 N N   . HIS B 1 144 ? 9.162   -4.564  -22.931 1.00 17.70 ? ? ? ? ? ? 1124 HIS B N   1 
ATOM   3797 C CA  . HIS B 1 144 ? 10.200  -3.542  -22.827 1.00 19.33 ? ? ? ? ? ? 1124 HIS B CA  1 
ATOM   3798 C C   . HIS B 1 144 ? 11.573  -4.210  -22.798 1.00 17.31 ? ? ? ? ? ? 1124 HIS B C   1 
ATOM   3799 O O   . HIS B 1 144 ? 11.706  -5.328  -22.295 1.00 18.82 ? ? ? ? ? ? 1124 HIS B O   1 
ATOM   3800 C CB  . HIS B 1 144 ? 9.982   -2.749  -21.533 1.00 21.75 ? ? ? ? ? ? 1124 HIS B CB  1 
ATOM   3801 C CG  . HIS B 1 144 ? 10.766  -1.477  -21.448 1.00 19.96 ? ? ? ? ? ? 1124 HIS B CG  1 
ATOM   3802 N ND1 . HIS B 1 144 ? 12.115  -1.446  -21.164 1.00 19.96 ? ? ? ? ? ? 1124 HIS B ND1 1 
ATOM   3803 C CD2 . HIS B 1 144 ? 10.380  -0.184  -21.575 1.00 24.14 ? ? ? ? ? ? 1124 HIS B CD2 1 
ATOM   3804 C CE1 . HIS B 1 144 ? 12.529  -0.191  -21.136 1.00 25.55 ? ? ? ? ? ? 1124 HIS B CE1 1 
ATOM   3805 N NE2 . HIS B 1 144 ? 11.495  0.595   -21.382 1.00 28.12 ? ? ? ? ? ? 1124 HIS B NE2 1 
ATOM   3806 N N   . GLU B 1 145 ? 12.580  -3.514  -23.328 1.00 19.53 ? ? ? ? ? ? 1125 GLU B N   1 
ATOM   3807 C CA  . GLU B 1 145 ? 13.968  -3.974  -23.270 1.00 21.10 ? ? ? ? ? ? 1125 GLU B CA  1 
ATOM   3808 C C   . GLU B 1 145 ? 14.397  -4.436  -21.869 1.00 21.50 ? ? ? ? ? ? 1125 GLU B C   1 
ATOM   3809 O O   . GLU B 1 145 ? 15.116  -5.425  -21.720 1.00 19.86 ? ? ? ? ? ? 1125 GLU B O   1 
ATOM   3810 C CB  . GLU B 1 145 ? 14.893  -2.852  -23.747 1.00 24.49 ? ? ? ? ? ? 1125 GLU B CB  1 
ATOM   3811 C CG  . GLU B 1 145 ? 14.718  -2.480  -25.215 1.00 27.66 ? ? ? ? ? ? 1125 GLU B CG  1 
ATOM   3812 C CD  . GLU B 1 145 ? 13.729  -1.334  -25.458 1.00 29.66 ? ? ? ? ? ? 1125 GLU B CD  1 
ATOM   3813 O OE1 . GLU B 1 145 ? 13.909  -0.618  -26.468 1.00 33.75 ? ? ? ? ? ? 1125 GLU B OE1 1 
ATOM   3814 O OE2 . GLU B 1 145 ? 12.776  -1.144  -24.664 1.00 26.10 ? ? ? ? ? ? 1125 GLU B OE2 1 
ATOM   3815 N N   . HIS B 1 146 ? 13.943  -3.722  -20.845 1.00 20.12 ? ? ? ? ? ? 1126 HIS B N   1 
ATOM   3816 C CA  . HIS B 1 146 ? 14.282  -4.065  -19.467 1.00 22.97 ? ? ? ? ? ? 1126 HIS B CA  1 
ATOM   3817 C C   . HIS B 1 146 ? 13.912  -5.502  -19.102 1.00 22.25 ? ? ? ? ? ? 1126 HIS B C   1 
ATOM   3818 O O   . HIS B 1 146 ? 14.611  -6.144  -18.315 1.00 21.23 ? ? ? ? ? ? 1126 HIS B O   1 
ATOM   3819 C CB  . HIS B 1 146 ? 13.569  -3.128  -18.490 1.00 21.81 ? ? ? ? ? ? 1126 HIS B CB  1 
ATOM   3820 C CG  . HIS B 1 146 ? 14.248  -1.809  -18.294 1.00 23.56 ? ? ? ? ? ? 1126 HIS B CG  1 
ATOM   3821 N ND1 . HIS B 1 146 ? 15.617  -1.676  -18.209 1.00 29.50 ? ? ? ? ? ? 1126 HIS B ND1 1 
ATOM   3822 C CD2 . HIS B 1 146 ? 13.738  -0.563  -18.138 1.00 22.03 ? ? ? ? ? ? 1126 HIS B CD2 1 
ATOM   3823 C CE1 . HIS B 1 146 ? 15.922  -0.403  -18.017 1.00 33.28 ? ? ? ? ? ? 1126 HIS B CE1 1 
ATOM   3824 N NE2 . HIS B 1 146 ? 14.800  0.293   -17.969 1.00 27.24 ? ? ? ? ? ? 1126 HIS B NE2 1 
ATOM   3825 N N   . LEU B 1 147 ? 12.806  -6.001  -19.650 1.00 19.73 ? ? ? ? ? ? 1127 LEU B N   1 
ATOM   3826 C CA  . LEU B 1 147 ? 12.334  -7.348  -19.313 1.00 18.17 ? ? ? ? ? ? 1127 LEU B CA  1 
ATOM   3827 C C   . LEU B 1 147 ? 12.746  -8.405  -20.337 1.00 16.43 ? ? ? ? ? ? 1127 LEU B C   1 
ATOM   3828 O O   . LEU B 1 147 ? 12.929  -9.575  -19.996 1.00 17.81 ? ? ? ? ? ? 1127 LEU B O   1 
ATOM   3829 C CB  . LEU B 1 147 ? 10.810  -7.356  -19.091 1.00 20.37 ? ? ? ? ? ? 1127 LEU B CB  1 
ATOM   3830 C CG  . LEU B 1 147 ? 10.352  -6.604  -17.837 1.00 19.40 ? ? ? ? ? ? 1127 LEU B CG  1 
ATOM   3831 C CD1 . LEU B 1 147 ? 8.852   -6.742  -17.630 1.00 22.13 ? ? ? ? ? ? 1127 LEU B CD1 1 
ATOM   3832 C CD2 . LEU B 1 147 ? 11.093  -7.096  -16.611 1.00 25.48 ? ? ? ? ? ? 1127 LEU B CD2 1 
ATOM   3833 N N   . VAL B 1 148 ? 12.899  -8.000  -21.591 1.00 16.88 ? ? ? ? ? ? 1128 VAL B N   1 
ATOM   3834 C CA  . VAL B 1 148 ? 13.300  -8.947  -22.631 1.00 17.68 ? ? ? ? ? ? 1128 VAL B CA  1 
ATOM   3835 C C   . VAL B 1 148 ? 14.804  -9.246  -22.578 1.00 15.89 ? ? ? ? ? ? 1128 VAL B C   1 
ATOM   3836 O O   . VAL B 1 148 ? 15.223  -10.409 -22.611 1.00 17.75 ? ? ? ? ? ? 1128 VAL B O   1 
ATOM   3837 C CB  . VAL B 1 148 ? 12.895  -8.436  -24.028 1.00 16.52 ? ? ? ? ? ? 1128 VAL B CB  1 
ATOM   3838 C CG1 . VAL B 1 148 ? 13.464  -9.342  -25.118 1.00 17.49 ? ? ? ? ? ? 1128 VAL B CG1 1 
ATOM   3839 C CG2 . VAL B 1 148 ? 11.364  -8.366  -24.116 1.00 17.23 ? ? ? ? ? ? 1128 VAL B CG2 1 
ATOM   3840 N N   . ASP B 1 149 ? 15.606  -8.193  -22.484 1.00 17.01 ? ? ? ? ? ? 1129 ASP B N   1 
ATOM   3841 C CA  . ASP B 1 149 ? 17.063  -8.314  -22.580 1.00 18.55 ? ? ? ? ? ? 1129 ASP B CA  1 
ATOM   3842 C C   . ASP B 1 149 ? 17.714  -9.293  -21.584 1.00 20.15 ? ? ? ? ? ? 1129 ASP B C   1 
ATOM   3843 O O   . ASP B 1 149 ? 18.650  -10.001 -21.958 1.00 18.94 ? ? ? ? ? ? 1129 ASP B O   1 
ATOM   3844 C CB  . ASP B 1 149 ? 17.735  -6.941  -22.470 1.00 18.27 ? ? ? ? ? ? 1129 ASP B CB  1 
ATOM   3845 C CG  . ASP B 1 149 ? 17.510  -6.078  -23.687 1.00 26.04 ? ? ? ? ? ? 1129 ASP B CG  1 
ATOM   3846 O OD1 . ASP B 1 149 ? 16.925  -6.569  -24.673 1.00 24.32 ? ? ? ? ? ? 1129 ASP B OD1 1 
ATOM   3847 O OD2 . ASP B 1 149 ? 17.946  -4.908  -23.659 1.00 28.07 ? ? ? ? ? ? 1129 ASP B OD2 1 
ATOM   3848 N N   . PRO B 1 150 ? 17.245  -9.336  -20.320 1.00 19.08 ? ? ? ? ? ? 1130 PRO B N   1 
ATOM   3849 C CA  . PRO B 1 150 ? 17.912  -10.254 -19.379 1.00 16.16 ? ? ? ? ? ? 1130 PRO B CA  1 
ATOM   3850 C C   . PRO B 1 150 ? 17.856  -11.726 -19.788 1.00 15.75 ? ? ? ? ? ? 1130 PRO B C   1 
ATOM   3851 O O   . PRO B 1 150 ? 18.683  -12.525 -19.346 1.00 18.30 ? ? ? ? ? ? 1130 PRO B O   1 
ATOM   3852 C CB  . PRO B 1 150 ? 17.150  -10.014 -18.064 1.00 17.22 ? ? ? ? ? ? 1130 PRO B CB  1 
ATOM   3853 C CG  . PRO B 1 150 ? 16.728  -8.573  -18.169 1.00 17.64 ? ? ? ? ? ? 1130 PRO B CG  1 
ATOM   3854 C CD  . PRO B 1 150 ? 16.274  -8.476  -19.615 1.00 17.95 ? ? ? ? ? ? 1130 PRO B CD  1 
ATOM   3855 N N   . TRP B 1 151 ? 16.908  -12.088 -20.646 1.00 15.53 ? ? ? ? ? ? 1131 TRP B N   1 
ATOM   3856 C CA  . TRP B 1 151 ? 16.806  -13.480 -21.066 1.00 14.65 ? ? ? ? ? ? 1131 TRP B CA  1 
ATOM   3857 C C   . TRP B 1 151 ? 18.014  -13.942 -21.864 1.00 15.15 ? ? ? ? ? ? 1131 TRP B C   1 
ATOM   3858 O O   . TRP B 1 151 ? 18.284  -15.135 -21.930 1.00 17.82 ? ? ? ? ? ? 1131 TRP B O   1 
ATOM   3859 C CB  . TRP B 1 151 ? 15.522  -13.717 -21.858 1.00 13.86 ? ? ? ? ? ? 1131 TRP B CB  1 
ATOM   3860 C CG  . TRP B 1 151 ? 14.367  -13.929 -20.957 1.00 15.93 ? ? ? ? ? ? 1131 TRP B CG  1 
ATOM   3861 C CD1 . TRP B 1 151 ? 13.475  -12.987 -20.533 1.00 18.01 ? ? ? ? ? ? 1131 TRP B CD1 1 
ATOM   3862 C CD2 . TRP B 1 151 ? 13.995  -15.155 -20.322 1.00 15.75 ? ? ? ? ? ? 1131 TRP B CD2 1 
ATOM   3863 N NE1 . TRP B 1 151 ? 12.557  -13.557 -19.691 1.00 15.99 ? ? ? ? ? ? 1131 TRP B NE1 1 
ATOM   3864 C CE2 . TRP B 1 151 ? 12.852  -14.889 -19.538 1.00 15.71 ? ? ? ? ? ? 1131 TRP B CE2 1 
ATOM   3865 C CE3 . TRP B 1 151 ? 14.507  -16.458 -20.353 1.00 16.25 ? ? ? ? ? ? 1131 TRP B CE3 1 
ATOM   3866 C CZ2 . TRP B 1 151 ? 12.214  -15.879 -18.780 1.00 16.03 ? ? ? ? ? ? 1131 TRP B CZ2 1 
ATOM   3867 C CZ3 . TRP B 1 151 ? 13.879  -17.436 -19.600 1.00 16.22 ? ? ? ? ? ? 1131 TRP B CZ3 1 
ATOM   3868 C CH2 . TRP B 1 151 ? 12.743  -17.143 -18.818 1.00 16.00 ? ? ? ? ? ? 1131 TRP B CH2 1 
ATOM   3869 N N   . ARG B 1 152 ? 18.750  -12.997 -22.447 1.00 16.06 ? ? ? ? ? ? 1132 ARG B N   1 
ATOM   3870 C CA  . ARG B 1 152 ? 19.927  -13.346 -23.240 1.00 14.51 ? ? ? ? ? ? 1132 ARG B CA  1 
ATOM   3871 C C   . ARG B 1 152 ? 21.093  -13.663 -22.314 1.00 16.47 ? ? ? ? ? ? 1132 ARG B C   1 
ATOM   3872 O O   . ARG B 1 152 ? 22.165  -14.059 -22.768 1.00 20.36 ? ? ? ? ? ? 1132 ARG B O   1 
ATOM   3873 C CB  . ARG B 1 152 ? 20.283  -12.219 -24.218 1.00 16.96 ? ? ? ? ? ? 1132 ARG B CB  1 
ATOM   3874 C CG  . ARG B 1 152 ? 19.148  -11.896 -25.188 1.00 19.41 ? ? ? ? ? ? 1132 ARG B CG  1 
ATOM   3875 C CD  . ARG B 1 152 ? 19.651  -11.029 -26.317 1.00 19.32 ? ? ? ? ? ? 1132 ARG B CD  1 
ATOM   3876 N NE  . ARG B 1 152 ? 18.597  -10.641 -27.252 1.00 18.21 ? ? ? ? ? ? 1132 ARG B NE  1 
ATOM   3877 C CZ  . ARG B 1 152 ? 18.158  -11.425 -28.232 1.00 20.29 ? ? ? ? ? ? 1132 ARG B CZ  1 
ATOM   3878 N NH1 . ARG B 1 152 ? 18.677  -12.644 -28.386 1.00 17.16 ? ? ? ? ? ? 1132 ARG B NH1 1 
ATOM   3879 N NH2 . ARG B 1 152 ? 17.207  -10.989 -29.059 1.00 18.88 ? ? ? ? ? ? 1132 ARG B NH2 1 
ATOM   3880 N N   . GLN B 1 153 ? 20.874  -13.483 -21.012 1.00 16.04 ? ? ? ? ? ? 1133 GLN B N   1 
ATOM   3881 C CA  . GLN B 1 153 ? 21.884  -13.833 -20.017 1.00 17.75 ? ? ? ? ? ? 1133 GLN B CA  1 
ATOM   3882 C C   . GLN B 1 153 ? 21.335  -14.845 -19.005 1.00 16.60 ? ? ? ? ? ? 1133 GLN B C   1 
ATOM   3883 O O   . GLN B 1 153 ? 21.954  -15.094 -17.963 1.00 18.22 ? ? ? ? ? ? 1133 GLN B O   1 
ATOM   3884 C CB  . GLN B 1 153 ? 22.400  -12.576 -19.301 1.00 19.00 ? ? ? ? ? ? 1133 GLN B CB  1 
ATOM   3885 C CG  . GLN B 1 153 ? 23.105  -11.607 -20.234 1.00 21.68 ? ? ? ? ? ? 1133 GLN B CG  1 
ATOM   3886 C CD  . GLN B 1 153 ? 23.773  -10.469 -19.499 1.00 26.66 ? ? ? ? ? ? 1133 GLN B CD  1 
ATOM   3887 O OE1 . GLN B 1 153 ? 24.717  -10.680 -18.730 1.00 29.52 ? ? ? ? ? ? 1133 GLN B OE1 1 
ATOM   3888 N NE2 . GLN B 1 153 ? 23.307  -9.247  -19.748 1.00 28.48 ? ? ? ? ? ? 1133 GLN B NE2 1 
ATOM   3889 N N   . MET B 1 154 ? 20.175  -15.425 -19.303 1.00 15.32 ? ? ? ? ? ? 1134 MET B N   1 
ATOM   3890 C CA  . MET B 1 154 ? 19.562  -16.387 -18.391 1.00 16.41 ? ? ? ? ? ? 1134 MET B CA  1 
ATOM   3891 C C   . MET B 1 154 ? 20.424  -17.633 -18.172 1.00 17.37 ? ? ? ? ? ? 1134 MET B C   1 
ATOM   3892 O O   . MET B 1 154 ? 20.584  -18.090 -17.036 1.00 17.17 ? ? ? ? ? ? 1134 MET B O   1 
ATOM   3893 C CB  . MET B 1 154 ? 18.158  -16.789 -18.872 1.00 16.23 ? ? ? ? ? ? 1134 MET B CB  1 
ATOM   3894 C CG  . MET B 1 154 ? 17.486  -17.854 -18.009 1.00 17.01 ? ? ? ? ? ? 1134 MET B CG  1 
ATOM   3895 S SD  . MET B 1 154 ? 17.122  -17.326 -16.303 1.00 17.59 ? ? ? ? ? ? 1134 MET B SD  1 
ATOM   3896 C CE  . MET B 1 154 ? 15.740  -16.220 -16.613 1.00 18.86 ? ? ? ? ? ? 1134 MET B CE  1 
ATOM   3897 N N   . SER B 1 155 ? 20.968  -18.185 -19.254 1.00 18.69 ? ? ? ? ? ? 1135 SER B N   1 
ATOM   3898 C CA  . SER B 1 155 ? 21.802  -19.374 -19.138 1.00 19.58 ? ? ? ? ? ? 1135 SER B CA  1 
ATOM   3899 C C   . SER B 1 155 ? 23.045  -19.081 -18.307 1.00 19.74 ? ? ? ? ? ? 1135 SER B C   1 
ATOM   3900 O O   . SER B 1 155 ? 23.447  -19.894 -17.470 1.00 20.69 ? ? ? ? ? ? 1135 SER B O   1 
ATOM   3901 C CB  . SER B 1 155 ? 22.194  -19.909 -20.518 1.00 19.03 ? ? ? ? ? ? 1135 SER B CB  1 
ATOM   3902 O OG  . SER B 1 155 ? 21.042  -20.326 -21.223 1.00 17.86 ? ? ? ? ? ? 1135 SER B OG  1 
ATOM   3903 N N   . ALA B 1 156 ? 23.658  -17.925 -18.549 1.00 18.85 ? ? ? ? ? ? 1136 ALA B N   1 
ATOM   3904 C CA  . ALA B 1 156 ? 24.838  -17.518 -17.784 1.00 17.87 ? ? ? ? ? ? 1136 ALA B CA  1 
ATOM   3905 C C   . ALA B 1 156 ? 24.491  -17.325 -16.308 1.00 18.50 ? ? ? ? ? ? 1136 ALA B C   1 
ATOM   3906 O O   . ALA B 1 156 ? 25.267  -17.695 -15.429 1.00 21.53 ? ? ? ? ? ? 1136 ALA B O   1 
ATOM   3907 C CB  . ALA B 1 156 ? 25.434  -16.244 -18.367 1.00 18.52 ? ? ? ? ? ? 1136 ALA B CB  1 
ATOM   3908 N N   . TRP B 1 157 ? 23.326  -16.738 -16.040 1.00 18.92 ? ? ? ? ? ? 1137 TRP B N   1 
ATOM   3909 C CA  . TRP B 1 157 ? 22.890  -16.571 -14.656 1.00 16.90 ? ? ? ? ? ? 1137 TRP B CA  1 
ATOM   3910 C C   . TRP B 1 157 ? 22.637  -17.926 -13.978 1.00 17.14 ? ? ? ? ? ? 1137 TRP B C   1 
ATOM   3911 O O   . TRP B 1 157 ? 23.041  -18.141 -12.818 1.00 19.50 ? ? ? ? ? ? 1137 TRP B O   1 
ATOM   3912 C CB  . TRP B 1 157 ? 21.646  -15.667 -14.569 1.00 18.11 ? ? ? ? ? ? 1137 TRP B CB  1 
ATOM   3913 C CG  . TRP B 1 157 ? 21.110  -15.597 -13.175 1.00 18.75 ? ? ? ? ? ? 1137 TRP B CG  1 
ATOM   3914 C CD1 . TRP B 1 157 ? 21.579  -14.821 -12.151 1.00 19.91 ? ? ? ? ? ? 1137 TRP B CD1 1 
ATOM   3915 C CD2 . TRP B 1 157 ? 20.020  -16.357 -12.634 1.00 19.05 ? ? ? ? ? ? 1137 TRP B CD2 1 
ATOM   3916 N NE1 . TRP B 1 157 ? 20.848  -15.044 -11.011 1.00 22.20 ? ? ? ? ? ? 1137 TRP B NE1 1 
ATOM   3917 C CE2 . TRP B 1 157 ? 19.883  -15.980 -11.278 1.00 19.86 ? ? ? ? ? ? 1137 TRP B CE2 1 
ATOM   3918 C CE3 . TRP B 1 157 ? 19.141  -17.310 -13.165 1.00 18.14 ? ? ? ? ? ? 1137 TRP B CE3 1 
ATOM   3919 C CZ2 . TRP B 1 157 ? 18.901  -16.525 -10.440 1.00 24.64 ? ? ? ? ? ? 1137 TRP B CZ2 1 
ATOM   3920 C CZ3 . TRP B 1 157 ? 18.174  -17.856 -12.331 1.00 19.51 ? ? ? ? ? ? 1137 TRP B CZ3 1 
ATOM   3921 C CH2 . TRP B 1 157 ? 18.057  -17.457 -10.989 1.00 21.06 ? ? ? ? ? ? 1137 TRP B CH2 1 
ATOM   3922 N N   . LEU B 1 158 ? 22.002  -18.851 -14.697 1.00 19.14 ? ? ? ? ? ? 1138 LEU B N   1 
ATOM   3923 C CA  . LEU B 1 158 ? 21.732  -20.185 -14.152 1.00 16.68 ? ? ? ? ? ? 1138 LEU B CA  1 
ATOM   3924 C C   . LEU B 1 158 ? 23.023  -20.899 -13.792 1.00 17.58 ? ? ? ? ? ? 1138 LEU B C   1 
ATOM   3925 O O   . LEU B 1 158 ? 23.059  -21.699 -12.856 1.00 18.75 ? ? ? ? ? ? 1138 LEU B O   1 
ATOM   3926 C CB  . LEU B 1 158 ? 20.940  -21.026 -15.161 1.00 15.79 ? ? ? ? ? ? 1138 LEU B CB  1 
ATOM   3927 C CG  . LEU B 1 158 ? 19.455  -20.702 -15.260 1.00 17.77 ? ? ? ? ? ? 1138 LEU B CG  1 
ATOM   3928 C CD1 . LEU B 1 158 ? 18.862  -21.393 -16.480 1.00 16.24 ? ? ? ? ? ? 1138 LEU B CD1 1 
ATOM   3929 C CD2 . LEU B 1 158 ? 18.708  -21.132 -14.007 1.00 17.69 ? ? ? ? ? ? 1138 LEU B CD2 1 
ATOM   3930 N N   . ARG B 1 159 ? 24.083  -20.590 -14.530 1.00 18.94 ? ? ? ? ? ? 1139 ARG B N   1 
ATOM   3931 C CA  . ARG B 1 159 ? 25.380  -21.224 -14.331 1.00 20.51 ? ? ? ? ? ? 1139 ARG B CA  1 
ATOM   3932 C C   . ARG B 1 159 ? 26.273  -20.489 -13.356 1.00 22.49 ? ? ? ? ? ? 1139 ARG B C   1 
ATOM   3933 O O   . ARG B 1 159 ? 27.420  -20.883 -13.143 1.00 25.86 ? ? ? ? ? ? 1139 ARG B O   1 
ATOM   3934 C CB  . ARG B 1 159 ? 26.093  -21.382 -15.667 1.00 18.32 ? ? ? ? ? ? 1139 ARG B CB  1 
ATOM   3935 C CG  . ARG B 1 159 ? 25.564  -22.554 -16.447 1.00 20.89 ? ? ? ? ? ? 1139 ARG B CG  1 
ATOM   3936 C CD  . ARG B 1 159 ? 26.117  -22.588 -17.848 1.00 25.30 ? ? ? ? ? ? 1139 ARG B CD  1 
ATOM   3937 N NE  . ARG B 1 159 ? 25.999  -23.936 -18.384 1.00 24.42 ? ? ? ? ? ? 1139 ARG B NE  1 
ATOM   3938 C CZ  . ARG B 1 159 ? 26.122  -24.239 -19.668 1.00 26.69 ? ? ? ? ? ? 1139 ARG B CZ  1 
ATOM   3939 N NH1 . ARG B 1 159 ? 26.336  -23.275 -20.556 1.00 27.02 ? ? ? ? ? ? 1139 ARG B NH1 1 
ATOM   3940 N NH2 . ARG B 1 159 ? 26.016  -25.504 -20.057 1.00 27.17 ? ? ? ? ? ? 1139 ARG B NH2 1 
ATOM   3941 N N   . THR B 1 160 ? 25.748  -19.437 -12.741 1.00 22.20 ? ? ? ? ? ? 1140 THR B N   1 
ATOM   3942 C CA  . THR B 1 160 ? 26.548  -18.657 -11.800 1.00 24.61 ? ? ? ? ? ? 1140 THR B CA  1 
ATOM   3943 C C   . THR B 1 160 ? 26.336  -19.138 -10.375 1.00 24.92 ? ? ? ? ? ? 1140 THR B C   1 
ATOM   3944 O O   . THR B 1 160 ? 25.209  -19.166 -9.880  1.00 27.28 ? ? ? ? ? ? 1140 THR B O   1 
ATOM   3945 C CB  . THR B 1 160 ? 26.211  -17.157 -11.893 1.00 23.73 ? ? ? ? ? ? 1140 THR B CB  1 
ATOM   3946 O OG1 . THR B 1 160 ? 26.527  -16.681 -13.206 1.00 26.35 ? ? ? ? ? ? 1140 THR B OG1 1 
ATOM   3947 C CG2 . THR B 1 160 ? 27.011  -16.360 -10.871 1.00 28.31 ? ? ? ? ? ? 1140 THR B CG2 1 
ATOM   3948 N N   . GLY B 1 161 ? 27.433  -19.516 -9.722  1.00 29.96 ? ? ? ? ? ? 1141 GLY B N   1 
ATOM   3949 C CA  . GLY B 1 161 ? 27.399  -19.931 -8.331  1.00 42.54 ? ? ? ? ? ? 1141 GLY B CA  1 
ATOM   3950 C C   . GLY B 1 161 ? 27.468  -18.739 -7.397  1.00 48.45 ? ? ? ? ? ? 1141 GLY B C   1 
ATOM   3951 O O   . GLY B 1 161 ? 27.796  -17.628 -7.818  1.00 38.58 ? ? ? ? ? ? 1141 GLY B O   1 
ATOM   3952 N N   . LYS B 1 162 ? 27.149  -18.968 -6.127  1.00 57.07 ? ? ? ? ? ? 1142 LYS B N   1 
ATOM   3953 C CA  . LYS B 1 162 ? 27.196  -17.909 -5.127  1.00 57.15 ? ? ? ? ? ? 1142 LYS B CA  1 
ATOM   3954 C C   . LYS B 1 162 ? 28.609  -17.765 -4.583  1.00 57.31 ? ? ? ? ? ? 1142 LYS B C   1 
ATOM   3955 O O   . LYS B 1 162 ? 29.242  -18.755 -4.223  1.00 64.07 ? ? ? ? ? ? 1142 LYS B O   1 
ATOM   3956 C CB  . LYS B 1 162 ? 26.219  -18.201 -3.986  1.00 56.67 ? ? ? ? ? ? 1142 LYS B CB  1 
ATOM   3957 N N   . LYS B 1 166 ? 29.698  -13.078 -8.161  1.00 45.29 ? ? ? ? ? ? 1146 LYS B N   1 
ATOM   3958 C CA  . LYS B 1 166 ? 29.083  -12.448 -9.327  1.00 44.76 ? ? ? ? ? ? 1146 LYS B CA  1 
ATOM   3959 C C   . LYS B 1 166 ? 27.589  -12.763 -9.417  1.00 41.40 ? ? ? ? ? ? 1146 LYS B C   1 
ATOM   3960 O O   . LYS B 1 166 ? 26.909  -12.349 -10.361 1.00 40.40 ? ? ? ? ? ? 1146 LYS B O   1 
ATOM   3961 C CB  . LYS B 1 166 ? 29.790  -12.890 -10.610 1.00 51.81 ? ? ? ? ? ? 1146 LYS B CB  1 
ATOM   3962 N N   . ASP B 1 167 ? 27.082  -13.492 -8.427  1.00 38.39 ? ? ? ? ? ? 1147 ASP B N   1 
ATOM   3963 C CA  . ASP B 1 167 ? 25.675  -13.875 -8.417  1.00 32.87 ? ? ? ? ? ? 1147 ASP B CA  1 
ATOM   3964 C C   . ASP B 1 167 ? 24.741  -12.712 -8.082  1.00 32.34 ? ? ? ? ? ? 1147 ASP B C   1 
ATOM   3965 O O   . ASP B 1 167 ? 25.147  -11.724 -7.463  1.00 32.61 ? ? ? ? ? ? 1147 ASP B O   1 
ATOM   3966 C CB  . ASP B 1 167 ? 25.435  -15.041 -7.456  1.00 37.48 ? ? ? ? ? ? 1147 ASP B CB  1 
ATOM   3967 C CG  . ASP B 1 167 ? 24.170  -15.811 -7.791  1.00 38.58 ? ? ? ? ? ? 1147 ASP B CG  1 
ATOM   3968 O OD1 . ASP B 1 167 ? 23.691  -15.688 -8.940  1.00 29.89 ? ? ? ? ? ? 1147 ASP B OD1 1 
ATOM   3969 O OD2 . ASP B 1 167 ? 23.654  -16.534 -6.914  1.00 43.02 ? ? ? ? ? ? 1147 ASP B OD2 1 
ATOM   3970 N N   . THR B 1 168 ? 23.487  -12.860 -8.502  1.00 28.25 ? ? ? ? ? ? 1148 THR B N   1 
ATOM   3971 C CA  . THR B 1 168 ? 22.425  -11.885 -8.297  1.00 30.41 ? ? ? ? ? ? 1148 THR B CA  1 
ATOM   3972 C C   . THR B 1 168 ? 21.147  -12.688 -8.042  1.00 28.68 ? ? ? ? ? ? 1148 THR B C   1 
ATOM   3973 O O   . THR B 1 168 ? 21.104  -13.883 -8.355  1.00 25.77 ? ? ? ? ? ? 1148 THR B O   1 
ATOM   3974 C CB  . THR B 1 168 ? 22.221  -11.031 -9.564  1.00 25.20 ? ? ? ? ? ? 1148 THR B CB  1 
ATOM   3975 O OG1 . THR B 1 168 ? 22.019  -11.892 -10.687 1.00 26.51 ? ? ? ? ? ? 1148 THR B OG1 1 
ATOM   3976 C CG2 . THR B 1 168 ? 23.444  -10.146 -9.824  1.00 27.16 ? ? ? ? ? ? 1148 THR B CG2 1 
ATOM   3977 N N   . PRO B 1 169 ? 20.107  -12.053 -7.467  1.00 27.78 ? ? ? ? ? ? 1149 PRO B N   1 
ATOM   3978 C CA  . PRO B 1 169 ? 18.875  -12.802 -7.174  1.00 26.63 ? ? ? ? ? ? 1149 PRO B CA  1 
ATOM   3979 C C   . PRO B 1 169 ? 18.149  -13.342 -8.396  1.00 26.99 ? ? ? ? ? ? 1149 PRO B C   1 
ATOM   3980 O O   . PRO B 1 169 ? 17.446  -14.345 -8.285  1.00 29.29 ? ? ? ? ? ? 1149 PRO B O   1 
ATOM   3981 C CB  . PRO B 1 169 ? 17.996  -11.777 -6.436  1.00 32.70 ? ? ? ? ? ? 1149 PRO B CB  1 
ATOM   3982 C CG  . PRO B 1 169 ? 18.623  -10.443 -6.713  1.00 38.23 ? ? ? ? ? ? 1149 PRO B CG  1 
ATOM   3983 C CD  . PRO B 1 169 ? 20.083  -10.708 -6.869  1.00 30.09 ? ? ? ? ? ? 1149 PRO B CD  1 
ATOM   3984 N N   . ASN B 1 170 ? 18.325  -12.699 -9.545  1.00 23.20 ? ? ? ? ? ? 1150 ASN B N   1 
ATOM   3985 C CA  . ASN B 1 170 ? 17.654  -13.128 -10.756 1.00 21.43 ? ? ? ? ? ? 1150 ASN B CA  1 
ATOM   3986 C C   . ASN B 1 170 ? 18.396  -12.648 -11.998 1.00 20.49 ? ? ? ? ? ? 1150 ASN B C   1 
ATOM   3987 O O   . ASN B 1 170 ? 19.358  -11.875 -11.888 1.00 23.33 ? ? ? ? ? ? 1150 ASN B O   1 
ATOM   3988 C CB  . ASN B 1 170 ? 16.190  -12.656 -10.765 1.00 23.60 ? ? ? ? ? ? 1150 ASN B CB  1 
ATOM   3989 C CG  . ASN B 1 170 ? 16.054  -11.159 -10.529 1.00 24.51 ? ? ? ? ? ? 1150 ASN B CG  1 
ATOM   3990 O OD1 . ASN B 1 170 ? 16.909  -10.377 -10.936 1.00 21.77 ? ? ? ? ? ? 1150 ASN B OD1 1 
ATOM   3991 N ND2 . ASN B 1 170 ? 14.986  -10.760 -9.852  1.00 21.74 ? ? ? ? ? ? 1150 ASN B ND2 1 
ATOM   3992 N N   . ALA B 1 171 ? 17.947  -13.100 -13.161 1.00 18.27 ? ? ? ? ? ? 1151 ALA B N   1 
ATOM   3993 C CA  . ALA B 1 171 ? 18.565  -12.717 -14.424 1.00 18.84 ? ? ? ? ? ? 1151 ALA B CA  1 
ATOM   3994 C C   . ALA B 1 171 ? 18.444  -11.224 -14.693 1.00 20.92 ? ? ? ? ? ? 1151 ALA B C   1 
ATOM   3995 O O   . ALA B 1 171 ? 19.358  -10.618 -15.246 1.00 18.31 ? ? ? ? ? ? 1151 ALA B O   1 
ATOM   3996 C CB  . ALA B 1 171 ? 17.965  -13.509 -15.578 1.00 17.60 ? ? ? ? ? ? 1151 ALA B CB  1 
ATOM   3997 N N   . PHE B 1 172 ? 17.312  -10.640 -14.303 1.00 17.89 ? ? ? ? ? ? 1152 PHE B N   1 
ATOM   3998 C CA  . PHE B 1 172 ? 17.105  -9.200  -14.445 1.00 20.64 ? ? ? ? ? ? 1152 PHE B CA  1 
ATOM   3999 C C   . PHE B 1 172 ? 18.247  -8.423  -13.784 1.00 20.28 ? ? ? ? ? ? 1152 PHE B C   1 
ATOM   4000 O O   . PHE B 1 172 ? 18.847  -7.539  -14.400 1.00 21.41 ? ? ? ? ? ? 1152 PHE B O   1 
ATOM   4001 C CB  . PHE B 1 172 ? 15.756  -8.792  -13.835 1.00 23.63 ? ? ? ? ? ? 1152 PHE B CB  1 
ATOM   4002 C CG  . PHE B 1 172 ? 15.434  -7.325  -13.970 1.00 21.74 ? ? ? ? ? ? 1152 PHE B CG  1 
ATOM   4003 C CD1 . PHE B 1 172 ? 15.949  -6.399  -13.069 1.00 23.61 ? ? ? ? ? ? 1152 PHE B CD1 1 
ATOM   4004 C CD2 . PHE B 1 172 ? 14.589  -6.879  -14.981 1.00 19.23 ? ? ? ? ? ? 1152 PHE B CD2 1 
ATOM   4005 C CE1 . PHE B 1 172 ? 15.660  -5.049  -13.188 1.00 23.55 ? ? ? ? ? ? 1152 PHE B CE1 1 
ATOM   4006 C CE2 . PHE B 1 172 ? 14.287  -5.528  -15.098 1.00 20.06 ? ? ? ? ? ? 1152 PHE B CE2 1 
ATOM   4007 C CZ  . PHE B 1 172 ? 14.820  -4.615  -14.195 1.00 22.91 ? ? ? ? ? ? 1152 PHE B CZ  1 
ATOM   4008 N N   . ALA B 1 173 ? 18.539  -8.735  -12.522 1.00 19.71 ? ? ? ? ? ? 1153 ALA B N   1 
ATOM   4009 C CA  . ALA B 1 173 ? 19.606  -8.034  -11.815 1.00 20.73 ? ? ? ? ? ? 1153 ALA B CA  1 
ATOM   4010 C C   . ALA B 1 173 ? 20.972  -8.354  -12.427 1.00 20.73 ? ? ? ? ? ? 1153 ALA B C   1 
ATOM   4011 O O   . ALA B 1 173 ? 21.844  -7.483  -12.513 1.00 24.90 ? ? ? ? ? ? 1153 ALA B O   1 
ATOM   4012 C CB  . ALA B 1 173 ? 19.581  -8.358  -10.312 1.00 23.41 ? ? ? ? ? ? 1153 ALA B CB  1 
ATOM   4013 N N   . PHE B 1 174 ? 21.148  -9.601  -12.846 1.00 19.95 ? ? ? ? ? ? 1154 PHE B N   1 
ATOM   4014 C CA  . PHE B 1 174 ? 22.374  -10.031 -13.511 1.00 20.96 ? ? ? ? ? ? 1154 PHE B CA  1 
ATOM   4015 C C   . PHE B 1 174 ? 22.684  -9.144  -14.719 1.00 23.95 ? ? ? ? ? ? 1154 PHE B C   1 
ATOM   4016 O O   . PHE B 1 174 ? 23.849  -8.809  -14.974 1.00 23.03 ? ? ? ? ? ? 1154 PHE B O   1 
ATOM   4017 C CB  . PHE B 1 174 ? 22.225  -11.496 -13.946 1.00 21.33 ? ? ? ? ? ? 1154 PHE B CB  1 
ATOM   4018 C CG  . PHE B 1 174 ? 23.514  -12.165 -14.323 1.00 19.57 ? ? ? ? ? ? 1154 PHE B CG  1 
ATOM   4019 C CD1 . PHE B 1 174 ? 24.446  -12.497 -13.358 1.00 22.45 ? ? ? ? ? ? 1154 PHE B CD1 1 
ATOM   4020 C CD2 . PHE B 1 174 ? 23.769  -12.514 -15.637 1.00 23.85 ? ? ? ? ? ? 1154 PHE B CD2 1 
ATOM   4021 C CE1 . PHE B 1 174 ? 25.622  -13.133 -13.699 1.00 27.39 ? ? ? ? ? ? 1154 PHE B CE1 1 
ATOM   4022 C CE2 . PHE B 1 174 ? 24.949  -13.150 -15.983 1.00 26.44 ? ? ? ? ? ? 1154 PHE B CE2 1 
ATOM   4023 C CZ  . PHE B 1 174 ? 25.873  -13.457 -15.009 1.00 24.19 ? ? ? ? ? ? 1154 PHE B CZ  1 
ATOM   4024 N N   . ALA B 1 175 ? 21.635  -8.747  -15.440 1.00 23.03 ? ? ? ? ? ? 1155 ALA B N   1 
ATOM   4025 C CA  . ALA B 1 175 ? 21.772  -7.948  -16.658 1.00 20.88 ? ? ? ? ? ? 1155 ALA B CA  1 
ATOM   4026 C C   . ALA B 1 175 ? 21.617  -6.441  -16.413 1.00 24.99 ? ? ? ? ? ? 1155 ALA B C   1 
ATOM   4027 O O   . ALA B 1 175 ? 21.655  -5.648  -17.358 1.00 30.45 ? ? ? ? ? ? 1155 ALA B O   1 
ATOM   4028 C CB  . ALA B 1 175 ? 20.755  -8.410  -17.698 1.00 22.82 ? ? ? ? ? ? 1155 ALA B CB  1 
ATOM   4029 N N   . HIS B 1 176 ? 21.414  -6.048  -15.157 1.00 20.73 ? ? ? ? ? ? 1156 HIS B N   1 
ATOM   4030 C CA  . HIS B 1 176 ? 21.241  -4.637  -14.808 1.00 23.25 ? ? ? ? ? ? 1156 HIS B CA  1 
ATOM   4031 C C   . HIS B 1 176 ? 22.234  -4.198  -13.733 1.00 29.61 ? ? ? ? ? ? 1156 HIS B C   1 
ATOM   4032 O O   . HIS B 1 176 ? 21.898  -3.407  -12.846 1.00 28.97 ? ? ? ? ? ? 1156 HIS B O   1 
ATOM   4033 C CB  . HIS B 1 176 ? 19.808  -4.358  -14.325 1.00 22.64 ? ? ? ? ? ? 1156 HIS B CB  1 
ATOM   4034 C CG  . HIS B 1 176 ? 18.792  -4.284  -15.422 1.00 21.16 ? ? ? ? ? ? 1156 HIS B CG  1 
ATOM   4035 N ND1 . HIS B 1 176 ? 18.118  -5.390  -15.891 1.00 22.94 ? ? ? ? ? ? 1156 HIS B ND1 1 
ATOM   4036 C CD2 . HIS B 1 176 ? 18.316  -3.228  -16.122 1.00 26.07 ? ? ? ? ? ? 1156 HIS B CD2 1 
ATOM   4037 C CE1 . HIS B 1 176 ? 17.275  -5.021  -16.841 1.00 24.38 ? ? ? ? ? ? 1156 HIS B CE1 1 
ATOM   4038 N NE2 . HIS B 1 176 ? 17.381  -3.714  -17.004 1.00 25.45 ? ? ? ? ? ? 1156 HIS B NE2 1 
ATOM   4039 N N   . GLU B 1 177 ? 23.456  -4.719  -13.817 1.00 25.91 ? ? ? ? ? ? 1157 GLU B N   1 
ATOM   4040 C CA  . GLU B 1 177 ? 24.534  -4.338  -12.909 1.00 25.37 ? ? ? ? ? ? 1157 GLU B CA  1 
ATOM   4041 C C   . GLU B 1 177 ? 24.157  -4.539  -11.444 1.00 27.32 ? ? ? ? ? ? 1157 GLU B C   1 
ATOM   4042 O O   . GLU B 1 177 ? 24.564  -3.765  -10.561 1.00 31.32 ? ? ? ? ? ? 1157 GLU B O   1 
ATOM   4043 C CB  . GLU B 1 177 ? 24.964  -2.887  -13.168 1.00 33.12 ? ? ? ? ? ? 1157 GLU B CB  1 
ATOM   4044 C CG  . GLU B 1 177 ? 25.291  -2.624  -14.627 1.00 38.91 ? ? ? ? ? ? 1157 GLU B CG  1 
ATOM   4045 C CD  . GLU B 1 177 ? 25.906  -1.260  -14.857 1.00 55.44 ? ? ? ? ? ? 1157 GLU B CD  1 
ATOM   4046 O OE1 . GLU B 1 177 ? 25.215  -0.243  -14.626 1.00 64.66 ? ? ? ? ? ? 1157 GLU B OE1 1 
ATOM   4047 O OE2 . GLU B 1 177 ? 27.086  -1.207  -15.267 1.00 62.11 ? ? ? ? ? ? 1157 GLU B OE2 1 
ATOM   4048 N N   . GLY B 1 178 ? 23.382  -5.589  -11.195 1.00 27.45 ? ? ? ? ? ? 1158 GLY B N   1 
ATOM   4049 C CA  . GLY B 1 178 ? 23.004  -5.972  -9.848  1.00 27.27 ? ? ? ? ? ? 1158 GLY B CA  1 
ATOM   4050 C C   . GLY B 1 178 ? 21.718  -5.333  -9.369  1.00 31.84 ? ? ? ? ? ? 1158 GLY B C   1 
ATOM   4051 O O   . GLY B 1 178 ? 21.284  -5.583  -8.243  1.00 32.87 ? ? ? ? ? ? 1158 GLY B O   1 
ATOM   4052 N N   . LYS B 1 179 ? 21.104  -4.505  -10.211 1.00 30.86 ? ? ? ? ? ? 1159 LYS B N   1 
ATOM   4053 C CA  . LYS B 1 179 ? 19.911  -3.772  -9.796  1.00 33.22 ? ? ? ? ? ? 1159 LYS B CA  1 
ATOM   4054 C C   . LYS B 1 179 ? 18.647  -4.608  -9.964  1.00 28.86 ? ? ? ? ? ? 1159 LYS B C   1 
ATOM   4055 O O   . LYS B 1 179 ? 18.371  -5.126  -11.046 1.00 23.77 ? ? ? ? ? ? 1159 LYS B O   1 
ATOM   4056 C CB  . LYS B 1 179 ? 19.773  -2.466  -10.579 1.00 30.72 ? ? ? ? ? ? 1159 LYS B CB  1 
ATOM   4057 C CG  . LYS B 1 179 ? 20.926  -1.514  -10.390 1.00 31.12 ? ? ? ? ? ? 1159 LYS B CG  1 
ATOM   4058 C CD  . LYS B 1 179 ? 20.869  -0.373  -11.392 1.00 36.07 ? ? ? ? ? ? 1159 LYS B CD  1 
ATOM   4059 C CE  . LYS B 1 179 ? 22.078  0.540   -11.247 1.00 41.52 ? ? ? ? ? ? 1159 LYS B CE  1 
ATOM   4060 N NZ  . LYS B 1 179 ? 22.082  1.616   -12.277 1.00 48.63 ? ? ? ? ? ? 1159 LYS B NZ  1 
ATOM   4061 N N   . LYS B 1 180 ? 17.884  -4.731  -8.881  1.00 30.63 ? ? ? ? ? ? 1160 LYS B N   1 
ATOM   4062 C CA  . LYS B 1 180 ? 16.590  -5.399  -8.928  1.00 28.90 ? ? ? ? ? ? 1160 LYS B CA  1 
ATOM   4063 C C   . LYS B 1 180 ? 15.564  -4.483  -9.583  1.00 31.06 ? ? ? ? ? ? 1160 LYS B C   1 
ATOM   4064 O O   . LYS B 1 180 ? 15.837  -3.300  -9.810  1.00 29.22 ? ? ? ? ? ? 1160 LYS B O   1 
ATOM   4065 C CB  . LYS B 1 180 ? 16.153  -5.815  -7.522  1.00 31.88 ? ? ? ? ? ? 1160 LYS B CB  1 
ATOM   4066 C CG  . LYS B 1 180 ? 16.982  -6.977  -6.965  1.00 32.41 ? ? ? ? ? ? 1160 LYS B CG  1 
ATOM   4067 C CD  . LYS B 1 180 ? 16.631  -7.305  -5.520  1.00 41.27 ? ? ? ? ? ? 1160 LYS B CD  1 
ATOM   4068 C CE  . LYS B 1 180 ? 17.311  -6.367  -4.548  1.00 46.15 ? ? ? ? ? ? 1160 LYS B CE  1 
ATOM   4069 N NZ  . LYS B 1 180 ? 17.216  -6.879  -3.150  1.00 49.38 ? ? ? ? ? ? 1160 LYS B NZ  1 
ATOM   4070 N N   . VAL B 1 181 ? 14.389  -5.023  -9.897  1.00 24.66 ? ? ? ? ? ? 1161 VAL B N   1 
ATOM   4071 C CA  . VAL B 1 181 ? 13.391  -4.248  -10.635 1.00 27.33 ? ? ? ? ? ? 1161 VAL B CA  1 
ATOM   4072 C C   . VAL B 1 181 ? 12.929  -2.978  -9.887  1.00 29.34 ? ? ? ? ? ? 1161 VAL B C   1 
ATOM   4073 O O   . VAL B 1 181 ? 12.631  -1.959  -10.517 1.00 31.95 ? ? ? ? ? ? 1161 VAL B O   1 
ATOM   4074 C CB  . VAL B 1 181 ? 12.196  -5.124  -11.101 1.00 22.70 ? ? ? ? ? ? 1161 VAL B CB  1 
ATOM   4075 C CG1 . VAL B 1 181 ? 11.327  -5.544  -9.920  1.00 23.44 ? ? ? ? ? ? 1161 VAL B CG1 1 
ATOM   4076 C CG2 . VAL B 1 181 ? 11.370  -4.385  -12.172 1.00 24.98 ? ? ? ? ? ? 1161 VAL B CG2 1 
ATOM   4077 N N   . TYR B 1 182 ? 12.899  -3.027  -8.557  1.00 31.17 ? ? ? ? ? ? 1162 TYR B N   1 
ATOM   4078 C CA  . TYR B 1 182 ? 12.504  -1.863  -7.772  1.00 32.14 ? ? ? ? ? ? 1162 TYR B CA  1 
ATOM   4079 C C   . TYR B 1 182 ? 13.439  -0.689  -8.039  1.00 35.41 ? ? ? ? ? ? 1162 TYR B C   1 
ATOM   4080 O O   . TYR B 1 182 ? 12.989  0.441   -8.220  1.00 31.67 ? ? ? ? ? ? 1162 TYR B O   1 
ATOM   4081 C CB  . TYR B 1 182 ? 12.480  -2.196  -6.273  1.00 33.75 ? ? ? ? ? ? 1162 TYR B CB  1 
ATOM   4082 C CG  . TYR B 1 182 ? 12.123  -1.026  -5.376  1.00 47.47 ? ? ? ? ? ? 1162 TYR B CG  1 
ATOM   4083 C CD1 . TYR B 1 182 ? 10.793  -0.699  -5.123  1.00 51.46 ? ? ? ? ? ? 1162 TYR B CD1 1 
ATOM   4084 C CD2 . TYR B 1 182 ? 13.113  -0.256  -4.773  1.00 48.20 ? ? ? ? ? ? 1162 TYR B CD2 1 
ATOM   4085 C CE1 . TYR B 1 182 ? 10.459  0.363   -4.303  1.00 52.24 ? ? ? ? ? ? 1162 TYR B CE1 1 
ATOM   4086 C CE2 . TYR B 1 182 ? 12.788  0.810   -3.950  1.00 48.15 ? ? ? ? ? ? 1162 TYR B CE2 1 
ATOM   4087 C CZ  . TYR B 1 182 ? 11.459  1.115   -3.720  1.00 51.85 ? ? ? ? ? ? 1162 TYR B CZ  1 
ATOM   4088 O OH  . TYR B 1 182 ? 11.129  2.172   -2.901  1.00 56.66 ? ? ? ? ? ? 1162 TYR B OH  1 
ATOM   4089 N N   . GLU B 1 183 ? 14.739  -0.965  -8.072  1.00 31.54 ? ? ? ? ? ? 1163 GLU B N   1 
ATOM   4090 C CA  . GLU B 1 183 ? 15.725  0.089   -8.273  1.00 34.70 ? ? ? ? ? ? 1163 GLU B CA  1 
ATOM   4091 C C   . GLU B 1 183 ? 15.660  0.648   -9.694  1.00 30.08 ? ? ? ? ? ? 1163 GLU B C   1 
ATOM   4092 O O   . GLU B 1 183 ? 15.757  1.863   -9.893  1.00 36.97 ? ? ? ? ? ? 1163 GLU B O   1 
ATOM   4093 C CB  . GLU B 1 183 ? 17.137  -0.407  -7.958  1.00 35.72 ? ? ? ? ? ? 1163 GLU B CB  1 
ATOM   4094 C CG  . GLU B 1 183 ? 18.186  0.688   -8.080  1.00 37.40 ? ? ? ? ? ? 1163 GLU B CG  1 
ATOM   4095 C CD  . GLU B 1 183 ? 19.558  0.261   -7.594  1.00 43.24 ? ? ? ? ? ? 1163 GLU B CD  1 
ATOM   4096 O OE1 . GLU B 1 183 ? 20.512  1.054   -7.749  1.00 47.85 ? ? ? ? ? ? 1163 GLU B OE1 1 
ATOM   4097 O OE2 . GLU B 1 183 ? 19.683  -0.859  -7.052  1.00 40.25 ? ? ? ? ? ? 1163 GLU B OE2 1 
ATOM   4098 N N   . VAL B 1 184 ? 15.497  -0.234  -10.675 1.00 28.22 ? ? ? ? ? ? 1164 VAL B N   1 
ATOM   4099 C CA  . VAL B 1 184 ? 15.369  0.204   -12.061 1.00 26.86 ? ? ? ? ? ? 1164 VAL B CA  1 
ATOM   4100 C C   . VAL B 1 184 ? 14.124  1.080   -12.258 1.00 32.75 ? ? ? ? ? ? 1164 VAL B C   1 
ATOM   4101 O O   . VAL B 1 184 ? 14.189  2.120   -12.916 1.00 32.43 ? ? ? ? ? ? 1164 VAL B O   1 
ATOM   4102 C CB  . VAL B 1 184 ? 15.409  -0.990  -13.037 1.00 28.54 ? ? ? ? ? ? 1164 VAL B CB  1 
ATOM   4103 C CG1 . VAL B 1 184 ? 15.095  -0.542  -14.455 1.00 29.75 ? ? ? ? ? ? 1164 VAL B CG1 1 
ATOM   4104 C CG2 . VAL B 1 184 ? 16.780  -1.655  -12.970 1.00 28.49 ? ? ? ? ? ? 1164 VAL B CG2 1 
ATOM   4105 N N   . CYS B 1 185 ? 13.006  0.680   -11.653 1.00 31.49 ? ? ? ? ? ? 1165 CYS B N   1 
ATOM   4106 C CA  . CYS B 1 185 ? 11.802  1.514   -11.648 1.00 31.72 ? ? ? ? ? ? 1165 CYS B CA  1 
ATOM   4107 C C   . CYS B 1 185 ? 12.045  2.916   -11.078 1.00 32.54 ? ? ? ? ? ? 1165 CYS B C   1 
ATOM   4108 O O   . CYS B 1 185 ? 11.483  3.897   -11.571 1.00 36.65 ? ? ? ? ? ? 1165 CYS B O   1 
ATOM   4109 C CB  . CYS B 1 185 ? 10.672  0.836   -10.878 1.00 33.42 ? ? ? ? ? ? 1165 CYS B CB  1 
ATOM   4110 S SG  . CYS B 1 185 ? 9.848   -0.470  -11.806 1.00 32.22 ? ? ? ? ? ? 1165 CYS B SG  1 
ATOM   4111 N N   . SER B 1 186 ? 12.873  3.016   -10.040 1.00 31.83 ? ? ? ? ? ? 1166 SER B N   1 
ATOM   4112 C CA  . SER B 1 186 ? 13.161  4.318   -9.442  1.00 33.52 ? ? ? ? ? ? 1166 SER B CA  1 
ATOM   4113 C C   . SER B 1 186 ? 14.024  5.183   -10.368 1.00 37.39 ? ? ? ? ? ? 1166 SER B C   1 
ATOM   4114 O O   . SER B 1 186 ? 14.071  6.403   -10.226 1.00 40.62 ? ? ? ? ? ? 1166 SER B O   1 
ATOM   4115 C CB  . SER B 1 186 ? 13.825  4.165   -8.067  1.00 42.51 ? ? ? ? ? ? 1166 SER B CB  1 
ATOM   4116 O OG  . SER B 1 186 ? 15.178  3.761   -8.186  1.00 46.30 ? ? ? ? ? ? 1166 SER B OG  1 
ATOM   4117 N N   . GLU B 1 187 ? 14.694  4.540   -11.321 1.00 40.62 ? ? ? ? ? ? 1167 GLU B N   1 
ATOM   4118 C CA  . GLU B 1 187 ? 15.540  5.239   -12.285 1.00 43.29 ? ? ? ? ? ? 1167 GLU B CA  1 
ATOM   4119 C C   . GLU B 1 187 ? 14.793  5.552   -13.580 1.00 38.20 ? ? ? ? ? ? 1167 GLU B C   1 
ATOM   4120 O O   . GLU B 1 187 ? 15.103  6.523   -14.267 1.00 38.66 ? ? ? ? ? ? 1167 GLU B O   1 
ATOM   4121 C CB  . GLU B 1 187 ? 16.773  4.397   -12.623 1.00 42.96 ? ? ? ? ? ? 1167 GLU B CB  1 
ATOM   4122 C CG  . GLU B 1 187 ? 17.728  4.179   -11.465 1.00 44.85 ? ? ? ? ? ? 1167 GLU B CG  1 
ATOM   4123 C CD  . GLU B 1 187 ? 18.937  3.365   -11.871 1.00 43.95 ? ? ? ? ? ? 1167 GLU B CD  1 
ATOM   4124 O OE1 . GLU B 1 187 ? 18.826  2.597   -12.848 1.00 48.08 ? ? ? ? ? ? 1167 GLU B OE1 1 
ATOM   4125 O OE2 . GLU B 1 187 ? 19.997  3.502   -11.225 1.00 48.48 ? ? ? ? ? ? 1167 GLU B OE2 1 
ATOM   4126 N N   . ASP B 1 188 ? 13.813  4.715   -13.904 1.00 35.60 ? ? ? ? ? ? 1168 ASP B N   1 
ATOM   4127 C CA  . ASP B 1 188 ? 13.116  4.782   -15.185 1.00 36.96 ? ? ? ? ? ? 1168 ASP B CA  1 
ATOM   4128 C C   . ASP B 1 188 ? 11.639  5.081   -14.940 1.00 36.74 ? ? ? ? ? ? 1168 ASP B C   1 
ATOM   4129 O O   . ASP B 1 188 ? 10.834  4.168   -14.773 1.00 30.78 ? ? ? ? ? ? 1168 ASP B O   1 
ATOM   4130 C CB  . ASP B 1 188 ? 13.282  3.445   -15.920 1.00 34.74 ? ? ? ? ? ? 1168 ASP B CB  1 
ATOM   4131 C CG  . ASP B 1 188 ? 12.922  3.524   -17.399 1.00 36.06 ? ? ? ? ? ? 1168 ASP B CG  1 
ATOM   4132 O OD1 . ASP B 1 188 ? 12.019  4.305   -17.769 1.00 35.46 ? ? ? ? ? ? 1168 ASP B OD1 1 
ATOM   4133 O OD2 . ASP B 1 188 ? 13.540  2.781   -18.197 1.00 31.91 ? ? ? ? ? ? 1168 ASP B OD2 1 
ATOM   4134 N N   . ALA B 1 189 ? 11.292  6.363   -14.910 1.00 38.55 ? ? ? ? ? ? 1169 ALA B N   1 
ATOM   4135 C CA  . ALA B 1 189 ? 9.926   6.780   -14.596 1.00 39.23 ? ? ? ? ? ? 1169 ALA B CA  1 
ATOM   4136 C C   . ALA B 1 189 ? 8.898   6.243   -15.592 1.00 32.07 ? ? ? ? ? ? 1169 ALA B C   1 
ATOM   4137 O O   . ALA B 1 189 ? 7.798   5.841   -15.201 1.00 30.69 ? ? ? ? ? ? 1169 ALA B O   1 
ATOM   4138 C CB  . ALA B 1 189 ? 9.838   8.297   -14.503 1.00 37.65 ? ? ? ? ? ? 1169 ALA B CB  1 
ATOM   4139 N N   . ASN B 1 190 ? 9.247   6.244   -16.876 1.00 34.14 ? ? ? ? ? ? 1170 ASN B N   1 
ATOM   4140 C CA  . ASN B 1 190 ? 8.356   5.667   -17.880 1.00 30.96 ? ? ? ? ? ? 1170 ASN B CA  1 
ATOM   4141 C C   . ASN B 1 190 ? 8.049   4.193   -17.617 1.00 32.48 ? ? ? ? ? ? 1170 ASN B C   1 
ATOM   4142 O O   . ASN B 1 190 ? 6.887   3.782   -17.621 1.00 26.56 ? ? ? ? ? ? 1170 ASN B O   1 
ATOM   4143 C CB  . ASN B 1 190 ? 8.918   5.841   -19.296 1.00 34.64 ? ? ? ? ? ? 1170 ASN B CB  1 
ATOM   4144 C CG  . ASN B 1 190 ? 8.118   5.066   -20.337 1.00 41.10 ? ? ? ? ? ? 1170 ASN B CG  1 
ATOM   4145 O OD1 . ASN B 1 190 ? 6.942   5.356   -20.570 1.00 41.90 ? ? ? ? ? ? 1170 ASN B OD1 1 
ATOM   4146 N ND2 . ASN B 1 190 ? 8.751   4.072   -20.963 1.00 40.91 ? ? ? ? ? ? 1170 ASN B ND2 1 
ATOM   4147 N N   . PHE B 1 191 ? 9.091   3.399   -17.390 1.00 25.69 ? ? ? ? ? ? 1171 PHE B N   1 
ATOM   4148 C CA  . PHE B 1 191 ? 8.912   1.973   -17.161 1.00 26.59 ? ? ? ? ? ? 1171 PHE B CA  1 
ATOM   4149 C C   . PHE B 1 191 ? 8.098   1.769   -15.894 1.00 24.38 ? ? ? ? ? ? 1171 PHE B C   1 
ATOM   4150 O O   . PHE B 1 191 ? 7.186   0.947   -15.863 1.00 26.74 ? ? ? ? ? ? 1171 PHE B O   1 
ATOM   4151 C CB  . PHE B 1 191 ? 10.268  1.264   -17.067 1.00 29.55 ? ? ? ? ? ? 1171 PHE B CB  1 
ATOM   4152 C CG  . PHE B 1 191 ? 10.161  -0.213  -16.815 1.00 31.30 ? ? ? ? ? ? 1171 PHE B CG  1 
ATOM   4153 C CD1 . PHE B 1 191 ? 9.836   -1.084  -17.844 1.00 24.50 ? ? ? ? ? ? 1171 PHE B CD1 1 
ATOM   4154 C CD2 . PHE B 1 191 ? 10.392  -0.731  -15.551 1.00 31.67 ? ? ? ? ? ? 1171 PHE B CD2 1 
ATOM   4155 C CE1 . PHE B 1 191 ? 9.733   -2.439  -17.615 1.00 24.93 ? ? ? ? ? ? 1171 PHE B CE1 1 
ATOM   4156 C CE2 . PHE B 1 191 ? 10.292  -2.090  -15.314 1.00 34.43 ? ? ? ? ? ? 1171 PHE B CE2 1 
ATOM   4157 C CZ  . PHE B 1 191 ? 9.961   -2.948  -16.352 1.00 29.34 ? ? ? ? ? ? 1171 PHE B CZ  1 
ATOM   4158 N N   . SER B 1 192 ? 8.414   2.549   -14.860 1.00 23.95 ? ? ? ? ? ? 1172 SER B N   1 
ATOM   4159 C CA  . SER B 1 192 ? 7.700   2.445   -13.592 1.00 24.80 ? ? ? ? ? ? 1172 SER B CA  1 
ATOM   4160 C C   . SER B 1 192 ? 6.210   2.714   -13.761 1.00 27.06 ? ? ? ? ? ? 1172 SER B C   1 
ATOM   4161 O O   . SER B 1 192 ? 5.370   2.000   -13.202 1.00 26.10 ? ? ? ? ? ? 1172 SER B O   1 
ATOM   4162 C CB  . SER B 1 192 ? 8.286   3.417   -12.565 1.00 29.84 ? ? ? ? ? ? 1172 SER B CB  1 
ATOM   4163 O OG  . SER B 1 192 ? 7.677   3.224   -11.299 1.00 34.65 ? ? ? ? ? ? 1172 SER B OG  1 
ATOM   4164 N N   . GLN B 1 193 ? 5.892   3.756   -14.527 1.00 24.76 ? ? ? ? ? ? 1173 GLN B N   1 
ATOM   4165 C CA  . GLN B 1 193 ? 4.504   4.133   -14.784 1.00 24.69 ? ? ? ? ? ? 1173 GLN B CA  1 
ATOM   4166 C C   . GLN B 1 193 ? 3.742   3.034   -15.529 1.00 24.31 ? ? ? ? ? ? 1173 GLN B C   1 
ATOM   4167 O O   . GLN B 1 193 ? 2.607   2.690   -15.175 1.00 25.43 ? ? ? ? ? ? 1173 GLN B O   1 
ATOM   4168 C CB  . GLN B 1 193 ? 4.459   5.445   -15.566 1.00 26.95 ? ? ? ? ? ? 1173 GLN B CB  1 
ATOM   4169 C CG  . GLN B 1 193 ? 3.067   5.992   -15.807 1.00 29.91 ? ? ? ? ? ? 1173 GLN B CG  1 
ATOM   4170 C CD  . GLN B 1 193 ? 3.098   7.269   -16.638 1.00 41.35 ? ? ? ? ? ? 1173 GLN B CD  1 
ATOM   4171 O OE1 . GLN B 1 193 ? 4.073   8.020   -16.601 1.00 52.10 ? ? ? ? ? ? 1173 GLN B OE1 1 
ATOM   4172 N NE2 . GLN B 1 193 ? 2.036   7.512   -17.400 1.00 41.91 ? ? ? ? ? ? 1173 GLN B NE2 1 
ATOM   4173 N N   . LEU B 1 194 ? 4.378   2.464   -16.548 1.00 23.47 ? ? ? ? ? ? 1174 LEU B N   1 
ATOM   4174 C CA  . LEU B 1 194 ? 3.773   1.349   -17.275 1.00 20.70 ? ? ? ? ? ? 1174 LEU B CA  1 
ATOM   4175 C C   . LEU B 1 194 ? 3.403   0.192   -16.348 1.00 22.92 ? ? ? ? ? ? 1174 LEU B C   1 
ATOM   4176 O O   . LEU B 1 194 ? 2.313   -0.374  -16.450 1.00 21.27 ? ? ? ? ? ? 1174 LEU B O   1 
ATOM   4177 C CB  . LEU B 1 194 ? 4.723   0.849   -18.367 1.00 21.61 ? ? ? ? ? ? 1174 LEU B CB  1 
ATOM   4178 C CG  . LEU B 1 194 ? 4.982   1.867   -19.475 1.00 27.00 ? ? ? ? ? ? 1174 LEU B CG  1 
ATOM   4179 C CD1 . LEU B 1 194 ? 6.047   1.344   -20.420 1.00 25.30 ? ? ? ? ? ? 1174 LEU B CD1 1 
ATOM   4180 C CD2 . LEU B 1 194 ? 3.692   2.158   -20.224 1.00 22.89 ? ? ? ? ? ? 1174 LEU B CD2 1 
ATOM   4181 N N   . PHE B 1 195 ? 4.321   -0.171  -15.459 1.00 23.18 ? ? ? ? ? ? 1175 PHE B N   1 
ATOM   4182 C CA  . PHE B 1 195 ? 4.091   -1.282  -14.540 1.00 23.73 ? ? ? ? ? ? 1175 PHE B CA  1 
ATOM   4183 C C   . PHE B 1 195 ? 2.897   -0.973  -13.633 1.00 23.14 ? ? ? ? ? ? 1175 PHE B C   1 
ATOM   4184 O O   . PHE B 1 195 ? 1.975   -1.785  -13.515 1.00 22.66 ? ? ? ? ? ? 1175 PHE B O   1 
ATOM   4185 C CB  . PHE B 1 195 ? 5.366   -1.558  -13.734 1.00 25.67 ? ? ? ? ? ? 1175 PHE B CB  1 
ATOM   4186 C CG  . PHE B 1 195 ? 5.440   -2.942  -13.137 1.00 30.48 ? ? ? ? ? ? 1175 PHE B CG  1 
ATOM   4187 C CD1 . PHE B 1 195 ? 4.332   -3.774  -13.106 1.00 35.41 ? ? ? ? ? ? 1175 PHE B CD1 1 
ATOM   4188 C CD2 . PHE B 1 195 ? 6.629   -3.402  -12.594 1.00 46.22 ? ? ? ? ? ? 1175 PHE B CD2 1 
ATOM   4189 C CE1 . PHE B 1 195 ? 4.411   -5.042  -12.544 1.00 44.68 ? ? ? ? ? ? 1175 PHE B CE1 1 
ATOM   4190 C CE2 . PHE B 1 195 ? 6.714   -4.668  -12.031 1.00 52.08 ? ? ? ? ? ? 1175 PHE B CE2 1 
ATOM   4191 C CZ  . PHE B 1 195 ? 5.604   -5.487  -12.009 1.00 47.67 ? ? ? ? ? ? 1175 PHE B CZ  1 
ATOM   4192 N N   . SER B 1 196 ? 2.915   0.209   -13.018 1.00 23.80 ? ? ? ? ? ? 1176 SER B N   1 
ATOM   4193 C CA  . SER B 1 196 ? 1.841   0.658   -12.140 1.00 24.04 ? ? ? ? ? ? 1176 SER B CA  1 
ATOM   4194 C C   . SER B 1 196 ? 0.496   0.698   -12.860 1.00 26.43 ? ? ? ? ? ? 1176 SER B C   1 
ATOM   4195 O O   . SER B 1 196 ? -0.514  0.237   -12.328 1.00 26.47 ? ? ? ? ? ? 1176 SER B O   1 
ATOM   4196 C CB  . SER B 1 196 ? 2.168   2.038   -11.569 1.00 29.91 ? ? ? ? ? ? 1176 SER B CB  1 
ATOM   4197 O OG  . SER B 1 196 ? 3.397   2.006   -10.866 1.00 42.60 ? ? ? ? ? ? 1176 SER B OG  1 
ATOM   4198 N N   . GLU B 1 197 ? 0.486   1.247   -14.071 1.00 23.27 ? ? ? ? ? ? 1177 GLU B N   1 
ATOM   4199 C CA  . GLU B 1 197 ? -0.744  1.321   -14.846 1.00 21.60 ? ? ? ? ? ? 1177 GLU B CA  1 
ATOM   4200 C C   . GLU B 1 197 ? -1.250  -0.072  -15.211 1.00 23.29 ? ? ? ? ? ? 1177 GLU B C   1 
ATOM   4201 O O   . GLU B 1 197 ? -2.455  -0.318  -15.209 1.00 22.82 ? ? ? ? ? ? 1177 GLU B O   1 
ATOM   4202 C CB  . GLU B 1 197 ? -0.545  2.171   -16.099 1.00 23.67 ? ? ? ? ? ? 1177 GLU B CB  1 
ATOM   4203 C CG  . GLU B 1 197 ? -0.396  3.651   -15.792 1.00 28.98 ? ? ? ? ? ? 1177 GLU B CG  1 
ATOM   4204 C CD  . GLU B 1 197 ? -0.015  4.476   -17.006 1.00 33.94 ? ? ? ? ? ? 1177 GLU B CD  1 
ATOM   4205 O OE1 . GLU B 1 197 ? 0.436   3.891   -18.012 1.00 31.37 ? ? ? ? ? ? 1177 GLU B OE1 1 
ATOM   4206 O OE2 . GLU B 1 197 ? -0.159  5.716   -16.949 1.00 33.45 ? ? ? ? ? ? 1177 GLU B OE2 1 
ATOM   4207 N N   . GLY B 1 198 ? -0.328  -0.983  -15.504 1.00 20.54 ? ? ? ? ? ? 1178 GLY B N   1 
ATOM   4208 C CA  . GLY B 1 198 ? -0.702  -2.342  -15.862 1.00 17.21 ? ? ? ? ? ? 1178 GLY B CA  1 
ATOM   4209 C C   . GLY B 1 198 ? -1.346  -3.070  -14.690 1.00 18.78 ? ? ? ? ? ? 1178 GLY B C   1 
ATOM   4210 O O   . GLY B 1 198 ? -2.307  -3.831  -14.857 1.00 21.75 ? ? ? ? ? ? 1178 GLY B O   1 
ATOM   4211 N N   . MET B 1 199 ? -0.824  -2.839  -13.492 1.00 19.47 ? ? ? ? ? ? 1179 MET B N   1 
ATOM   4212 C CA  . MET B 1 199 ? -1.384  -3.489  -12.313 1.00 21.73 ? ? ? ? ? ? 1179 MET B CA  1 
ATOM   4213 C C   . MET B 1 199 ? -2.775  -2.943  -12.008 1.00 24.27 ? ? ? ? ? ? 1179 MET B C   1 
ATOM   4214 O O   . MET B 1 199 ? -3.695  -3.702  -11.685 1.00 22.69 ? ? ? ? ? ? 1179 MET B O   1 
ATOM   4215 C CB  . MET B 1 199 ? -0.462  -3.327  -11.108 1.00 22.86 ? ? ? ? ? ? 1179 MET B CB  1 
ATOM   4216 C CG  . MET B 1 199 ? 0.874   -4.070  -11.226 1.00 21.99 ? ? ? ? ? ? 1179 MET B CG  1 
ATOM   4217 S SD  . MET B 1 199 ? 0.726   -5.859  -11.429 1.00 24.47 ? ? ? ? ? ? 1179 MET B SD  1 
ATOM   4218 C CE  . MET B 1 199 ? 1.013   -6.021  -13.197 1.00 20.53 ? ? ? ? ? ? 1179 MET B CE  1 
ATOM   4219 N N   . ALA B 1 200 ? -2.922  -1.630  -12.149 1.00 24.89 ? ? ? ? ? ? 1180 ALA B N   1 
ATOM   4220 C CA  . ALA B 1 200 ? -4.184  -0.951  -11.879 1.00 24.77 ? ? ? ? ? ? 1180 ALA B CA  1 
ATOM   4221 C C   . ALA B 1 200 ? -5.281  -1.443  -12.816 1.00 26.22 ? ? ? ? ? ? 1180 ALA B C   1 
ATOM   4222 O O   . ALA B 1 200 ? -6.415  -1.680  -12.386 1.00 26.96 ? ? ? ? ? ? 1180 ALA B O   1 
ATOM   4223 C CB  . ALA B 1 200 ? -4.011  0.559   -12.012 1.00 29.30 ? ? ? ? ? ? 1180 ALA B CB  1 
ATOM   4224 N N   . GLY B 1 201 ? -4.940  -1.578  -14.095 1.00 22.15 ? ? ? ? ? ? 1181 GLY B N   1 
ATOM   4225 C CA  . GLY B 1 201 ? -5.856  -2.093  -15.099 1.00 21.87 ? ? ? ? ? ? 1181 GLY B CA  1 
ATOM   4226 C C   . GLY B 1 201 ? -6.320  -3.499  -14.748 1.00 24.55 ? ? ? ? ? ? 1181 GLY B C   1 
ATOM   4227 O O   . GLY B 1 201 ? -7.509  -3.821  -14.838 1.00 21.32 ? ? ? ? ? ? 1181 GLY B O   1 
ATOM   4228 N N   . ASP B 1 202 ? -5.387  -4.356  -14.346 1.00 19.54 ? ? ? ? ? ? 1182 ASP B N   1 
ATOM   4229 C CA  . ASP B 1 202 ? -5.783  -5.698  -13.953 1.00 17.67 ? ? ? ? ? ? 1182 ASP B CA  1 
ATOM   4230 C C   . ASP B 1 202 ? -6.701  -5.669  -12.730 1.00 20.96 ? ? ? ? ? ? 1182 ASP B C   1 
ATOM   4231 O O   . ASP B 1 202 ? -7.701  -6.398  -12.683 1.00 20.78 ? ? ? ? ? ? 1182 ASP B O   1 
ATOM   4232 C CB  . ASP B 1 202 ? -4.579  -6.589  -13.653 1.00 18.58 ? ? ? ? ? ? 1182 ASP B CB  1 
ATOM   4233 C CG  . ASP B 1 202 ? -5.000  -7.970  -13.178 1.00 17.28 ? ? ? ? ? ? 1182 ASP B CG  1 
ATOM   4234 O OD1 . ASP B 1 202 ? -5.390  -8.796  -14.040 1.00 17.86 ? ? ? ? ? ? 1182 ASP B OD1 1 
ATOM   4235 O OD2 . ASP B 1 202 ? -4.971  -8.202  -11.948 1.00 17.91 ? ? ? ? ? ? 1182 ASP B OD2 1 
ATOM   4236 N N   . SER B 1 203 ? -6.356  -4.845  -11.742 1.00 20.52 ? ? ? ? ? ? 1183 SER B N   1 
ATOM   4237 C CA  . SER B 1 203 ? -7.148  -4.765  -10.519 1.00 18.92 ? ? ? ? ? ? 1183 SER B CA  1 
ATOM   4238 C C   . SER B 1 203 ? -8.578  -4.327  -10.813 1.00 24.04 ? ? ? ? ? ? 1183 SER B C   1 
ATOM   4239 O O   . SER B 1 203 ? -9.513  -4.746  -10.130 1.00 22.89 ? ? ? ? ? ? 1183 SER B O   1 
ATOM   4240 C CB  . SER B 1 203 ? -6.494  -3.826  -9.500  1.00 24.13 ? ? ? ? ? ? 1183 SER B CB  1 
ATOM   4241 O OG  . SER B 1 203 ? -5.320  -4.415  -8.965  1.00 25.72 ? ? ? ? ? ? 1183 SER B OG  1 
ATOM   4242 N N   . TRP B 1 204 ? -8.744  -3.494  -11.837 1.00 25.01 ? ? ? ? ? ? 1184 TRP B N   1 
ATOM   4243 C CA  . TRP B 1 204 ? -10.072 -3.015  -12.210 1.00 25.08 ? ? ? ? ? ? 1184 TRP B CA  1 
ATOM   4244 C C   . TRP B 1 204 ? -10.995 -4.196  -12.524 1.00 22.70 ? ? ? ? ? ? 1184 TRP B C   1 
ATOM   4245 O O   . TRP B 1 204 ? -12.112 -4.287  -12.007 1.00 23.37 ? ? ? ? ? ? 1184 TRP B O   1 
ATOM   4246 C CB  . TRP B 1 204 ? -9.971  -2.074  -13.416 1.00 26.35 ? ? ? ? ? ? 1184 TRP B CB  1 
ATOM   4247 C CG  . TRP B 1 204 ? -11.200 -1.254  -13.665 1.00 27.35 ? ? ? ? ? ? 1184 TRP B CG  1 
ATOM   4248 C CD1 . TRP B 1 204 ? -11.404 0.044   -13.299 1.00 28.46 ? ? ? ? ? ? 1184 TRP B CD1 1 
ATOM   4249 C CD2 . TRP B 1 204 ? -12.391 -1.670  -14.350 1.00 23.59 ? ? ? ? ? ? 1184 TRP B CD2 1 
ATOM   4250 N NE1 . TRP B 1 204 ? -12.653 0.458   -13.700 1.00 30.80 ? ? ? ? ? ? 1184 TRP B NE1 1 
ATOM   4251 C CE2 . TRP B 1 204 ? -13.277 -0.575  -14.348 1.00 24.27 ? ? ? ? ? ? 1184 TRP B CE2 1 
ATOM   4252 C CE3 . TRP B 1 204 ? -12.802 -2.869  -14.940 1.00 23.61 ? ? ? ? ? ? 1184 TRP B CE3 1 
ATOM   4253 C CZ2 . TRP B 1 204 ? -14.544 -0.638  -14.929 1.00 25.56 ? ? ? ? ? ? 1184 TRP B CZ2 1 
ATOM   4254 C CZ3 . TRP B 1 204 ? -14.057 -2.929  -15.522 1.00 25.32 ? ? ? ? ? ? 1184 TRP B CZ3 1 
ATOM   4255 C CH2 . TRP B 1 204 ? -14.913 -1.823  -15.510 1.00 25.12 ? ? ? ? ? ? 1184 TRP B CH2 1 
ATOM   4256 N N   . LEU B 1 205 ? -10.513 -5.107  -13.362 1.00 21.26 ? ? ? ? ? ? 1185 LEU B N   1 
ATOM   4257 C CA  . LEU B 1 205 ? -11.269 -6.293  -13.733 1.00 20.98 ? ? ? ? ? ? 1185 LEU B CA  1 
ATOM   4258 C C   . LEU B 1 205 ? -11.290 -7.321  -12.630 1.00 21.63 ? ? ? ? ? ? 1185 LEU B C   1 
ATOM   4259 O O   . LEU B 1 205 ? -12.347 -7.876  -12.309 1.00 21.38 ? ? ? ? ? ? 1185 LEU B O   1 
ATOM   4260 C CB  . LEU B 1 205 ? -10.689 -6.946  -14.984 1.00 22.54 ? ? ? ? ? ? 1185 LEU B CB  1 
ATOM   4261 C CG  . LEU B 1 205 ? -11.090 -6.377  -16.327 1.00 27.70 ? ? ? ? ? ? 1185 LEU B CG  1 
ATOM   4262 C CD1 . LEU B 1 205 ? -10.393 -7.177  -17.417 1.00 24.27 ? ? ? ? ? ? 1185 LEU B CD1 1 
ATOM   4263 C CD2 . LEU B 1 205 ? -12.609 -6.418  -16.475 1.00 24.32 ? ? ? ? ? ? 1185 LEU B CD2 1 
ATOM   4264 N N   . PHE B 1 206 ? -10.123 -7.598  -12.051 1.00 18.11 ? ? ? ? ? ? 1186 PHE B N   1 
ATOM   4265 C CA  . PHE B 1 206 ? -10.049 -8.686  -11.094 1.00 19.92 ? ? ? ? ? ? 1186 PHE B CA  1 
ATOM   4266 C C   . PHE B 1 206 ? -10.948 -8.433  -9.890  1.00 19.22 ? ? ? ? ? ? 1186 PHE B C   1 
ATOM   4267 O O   . PHE B 1 206 ? -11.605 -9.349  -9.397  1.00 19.27 ? ? ? ? ? ? 1186 PHE B O   1 
ATOM   4268 C CB  . PHE B 1 206 ? -8.612  -8.943  -10.624 1.00 20.48 ? ? ? ? ? ? 1186 PHE B CB  1 
ATOM   4269 C CG  . PHE B 1 206 ? -8.499  -10.146 -9.743  1.00 17.85 ? ? ? ? ? ? 1186 PHE B CG  1 
ATOM   4270 C CD1 . PHE B 1 206 ? -8.348  -11.401 -10.300 1.00 16.89 ? ? ? ? ? ? 1186 PHE B CD1 1 
ATOM   4271 C CD2 . PHE B 1 206 ? -8.605  -10.027 -8.361  1.00 21.02 ? ? ? ? ? ? 1186 PHE B CD2 1 
ATOM   4272 C CE1 . PHE B 1 206 ? -8.277  -12.523 -9.519  1.00 17.58 ? ? ? ? ? ? 1186 PHE B CE1 1 
ATOM   4273 C CE2 . PHE B 1 206 ? -8.545  -11.156 -7.555  1.00 20.47 ? ? ? ? ? ? 1186 PHE B CE2 1 
ATOM   4274 C CZ  . PHE B 1 206 ? -8.369  -12.406 -8.134  1.00 21.04 ? ? ? ? ? ? 1186 PHE B CZ  1 
ATOM   4275 N N   . SER B 1 207 ? -10.969 -7.195  -9.411  1.00 19.38 ? ? ? ? ? ? 1187 SER B N   1 
ATOM   4276 C CA  . SER B 1 207 ? -11.753 -6.875  -8.218  1.00 18.83 ? ? ? ? ? ? 1187 SER B CA  1 
ATOM   4277 C C   . SER B 1 207 ? -13.234 -7.118  -8.460  1.00 21.72 ? ? ? ? ? ? 1187 SER B C   1 
ATOM   4278 O O   . SER B 1 207 ? -13.947 -7.609  -7.582  1.00 20.66 ? ? ? ? ? ? 1187 SER B O   1 
ATOM   4279 C CB  . SER B 1 207 ? -11.535 -5.417  -7.813  1.00 21.95 ? ? ? ? ? ? 1187 SER B CB  1 
ATOM   4280 O OG  . SER B 1 207 ? -11.944 -4.547  -8.856  1.00 25.94 ? ? ? ? ? ? 1187 SER B OG  1 
ATOM   4281 N N   . ARG B 1 208 ? -13.695 -6.759  -9.655  1.00 19.28 ? ? ? ? ? ? 1188 ARG B N   1 
ATOM   4282 C CA  . ARG B 1 208 ? -15.108 -6.904  -9.981  1.00 20.04 ? ? ? ? ? ? 1188 ARG B CA  1 
ATOM   4283 C C   . ARG B 1 208 ? -15.497 -8.384  -10.044 1.00 19.70 ? ? ? ? ? ? 1188 ARG B C   1 
ATOM   4284 O O   . ARG B 1 208 ? -16.583 -8.769  -9.589  1.00 24.19 ? ? ? ? ? ? 1188 ARG B O   1 
ATOM   4285 C CB  . ARG B 1 208 ? -15.451 -6.151  -11.276 1.00 20.59 ? ? ? ? ? ? 1188 ARG B CB  1 
ATOM   4286 C CG  . ARG B 1 208 ? -15.499 -4.638  -11.054 1.00 21.68 ? ? ? ? ? ? 1188 ARG B CG  1 
ATOM   4287 C CD  . ARG B 1 208 ? -15.538 -3.824  -12.356 1.00 22.45 ? ? ? ? ? ? 1188 ARG B CD  1 
ATOM   4288 N NE  . ARG B 1 208 ? -15.816 -2.419  -12.073 1.00 24.07 ? ? ? ? ? ? 1188 ARG B NE  1 
ATOM   4289 C CZ  . ARG B 1 208 ? -14.922 -1.559  -11.594 1.00 24.24 ? ? ? ? ? ? 1188 ARG B CZ  1 
ATOM   4290 N NH1 . ARG B 1 208 ? -13.682 -1.959  -11.346 1.00 22.78 ? ? ? ? ? ? 1188 ARG B NH1 1 
ATOM   4291 N NH2 . ARG B 1 208 ? -15.275 -0.303  -11.358 1.00 28.94 ? ? ? ? ? ? 1188 ARG B NH2 1 
ATOM   4292 N N   . ALA B 1 209 ? -14.609 -9.208  -10.590 1.00 18.88 ? ? ? ? ? ? 1189 ALA B N   1 
ATOM   4293 C CA  . ALA B 1 209 ? -14.827 -10.653 -10.591 1.00 19.11 ? ? ? ? ? ? 1189 ALA B CA  1 
ATOM   4294 C C   . ALA B 1 209 ? -14.762 -11.196 -9.165  1.00 22.56 ? ? ? ? ? ? 1189 ALA B C   1 
ATOM   4295 O O   . ALA B 1 209 ? -15.573 -12.036 -8.770  1.00 22.83 ? ? ? ? ? ? 1189 ALA B O   1 
ATOM   4296 C CB  . ALA B 1 209 ? -13.807 -11.351 -11.477 1.00 19.72 ? ? ? ? ? ? 1189 ALA B CB  1 
ATOM   4297 N N   . LEU B 1 210 ? -13.795 -10.703 -8.392  1.00 19.83 ? ? ? ? ? ? 1190 LEU B N   1 
ATOM   4298 C CA  . LEU B 1 210 ? -13.585 -11.162 -7.015  1.00 19.42 ? ? ? ? ? ? 1190 LEU B CA  1 
ATOM   4299 C C   . LEU B 1 210 ? -14.811 -10.974 -6.118  1.00 21.73 ? ? ? ? ? ? 1190 LEU B C   1 
ATOM   4300 O O   . LEU B 1 210 ? -15.227 -11.907 -5.419  1.00 23.50 ? ? ? ? ? ? 1190 LEU B O   1 
ATOM   4301 C CB  . LEU B 1 210 ? -12.371 -10.444 -6.400  1.00 19.37 ? ? ? ? ? ? 1190 LEU B CB  1 
ATOM   4302 C CG  . LEU B 1 210 ? -12.050 -10.730 -4.933  1.00 20.43 ? ? ? ? ? ? 1190 LEU B CG  1 
ATOM   4303 C CD1 . LEU B 1 210 ? -11.642 -12.196 -4.741  1.00 23.41 ? ? ? ? ? ? 1190 LEU B CD1 1 
ATOM   4304 C CD2 . LEU B 1 210 ? -10.958 -9.791  -4.451  1.00 21.98 ? ? ? ? ? ? 1190 LEU B CD2 1 
ATOM   4305 N N   . VAL B 1 211 ? -15.386 -9.772  -6.129  1.00 20.75 ? ? ? ? ? ? 1191 VAL B N   1 
ATOM   4306 C CA  . VAL B 1 211 ? -16.521 -9.482  -5.249  1.00 21.98 ? ? ? ? ? ? 1191 VAL B CA  1 
ATOM   4307 C C   . VAL B 1 211 ? -17.799 -10.194 -5.678  1.00 24.73 ? ? ? ? ? ? 1191 VAL B C   1 
ATOM   4308 O O   . VAL B 1 211 ? -18.729 -10.329 -4.887  1.00 25.00 ? ? ? ? ? ? 1191 VAL B O   1 
ATOM   4309 C CB  . VAL B 1 211 ? -16.775 -7.968  -5.081  1.00 22.79 ? ? ? ? ? ? 1191 VAL B CB  1 
ATOM   4310 C CG1 . VAL B 1 211 ? -15.527 -7.294  -4.533  1.00 23.14 ? ? ? ? ? ? 1191 VAL B CG1 1 
ATOM   4311 C CG2 . VAL B 1 211 ? -17.230 -7.329  -6.396  1.00 22.57 ? ? ? ? ? ? 1191 VAL B CG2 1 
ATOM   4312 N N   . SER B 1 212 ? -17.839 -10.658 -6.923  1.00 23.97 ? ? ? ? ? ? 1192 SER B N   1 
ATOM   4313 C CA  . SER B 1 212 ? -18.995 -11.407 -7.408  1.00 25.28 ? ? ? ? ? ? 1192 SER B CA  1 
ATOM   4314 C C   . SER B 1 212 ? -18.835 -12.906 -7.141  1.00 24.60 ? ? ? ? ? ? 1192 SER B C   1 
ATOM   4315 O O   . SER B 1 212 ? -19.697 -13.535 -6.520  1.00 29.73 ? ? ? ? ? ? 1192 SER B O   1 
ATOM   4316 C CB  . SER B 1 212 ? -19.186 -11.158 -8.906  1.00 35.12 ? ? ? ? ? ? 1192 SER B CB  1 
ATOM   4317 O OG  . SER B 1 212 ? -20.162 -12.031 -9.450  1.00 36.73 ? ? ? ? ? ? 1192 SER B OG  1 
ATOM   4318 N N   . LYS B 1 213 ? -17.726 -13.468 -7.613  1.00 22.47 ? ? ? ? ? ? 1193 LYS B N   1 
ATOM   4319 C CA  . LYS B 1 213 ? -17.427 -14.887 -7.459  1.00 22.04 ? ? ? ? ? ? 1193 LYS B CA  1 
ATOM   4320 C C   . LYS B 1 213 ? -17.265 -15.306 -6.000  1.00 23.11 ? ? ? ? ? ? 1193 LYS B C   1 
ATOM   4321 O O   . LYS B 1 213 ? -17.585 -16.442 -5.633  1.00 26.87 ? ? ? ? ? ? 1193 LYS B O   1 
ATOM   4322 C CB  . LYS B 1 213 ? -16.144 -15.234 -8.228  1.00 23.68 ? ? ? ? ? ? 1193 LYS B CB  1 
ATOM   4323 C CG  . LYS B 1 213 ? -16.304 -15.260 -9.740  1.00 25.97 ? ? ? ? ? ? 1193 LYS B CG  1 
ATOM   4324 C CD  . LYS B 1 213 ? -17.035 -16.522 -10.151 1.00 28.46 ? ? ? ? ? ? 1193 LYS B CD  1 
ATOM   4325 C CE  . LYS B 1 213 ? -17.123 -16.658 -11.654 1.00 32.81 ? ? ? ? ? ? 1193 LYS B CE  1 
ATOM   4326 N NZ  . LYS B 1 213 ? -17.677 -17.999 -12.015 1.00 34.55 ? ? ? ? ? ? 1193 LYS B NZ  1 
ATOM   4327 N N   . CYS B 1 214 ? -16.767 -14.390 -5.174  1.00 24.25 ? ? ? ? ? ? 1194 CYS B N   1 
ATOM   4328 C CA  . CYS B 1 214 ? -16.456 -14.711 -3.788  1.00 22.01 ? ? ? ? ? ? 1194 CYS B CA  1 
ATOM   4329 C C   . CYS B 1 214 ? -17.231 -13.836 -2.826  1.00 23.75 ? ? ? ? ? ? 1194 CYS B C   1 
ATOM   4330 O O   . CYS B 1 214 ? -16.703 -13.433 -1.794  1.00 22.36 ? ? ? ? ? ? 1194 CYS B O   1 
ATOM   4331 C CB  . CYS B 1 214 ? -14.965 -14.519 -3.529  1.00 20.88 ? ? ? ? ? ? 1194 CYS B CB  1 
ATOM   4332 S SG  . CYS B 1 214 ? -13.947 -15.492 -4.631  1.00 24.47 ? ? ? ? ? ? 1194 CYS B SG  1 
ATOM   4333 N N   . ARG B 1 215 ? -18.485 -13.538 -3.158  1.00 25.45 ? ? ? ? ? ? 1195 ARG B N   1 
ATOM   4334 C CA  . ARG B 1 215 ? -19.286 -12.668 -2.308  1.00 27.20 ? ? ? ? ? ? 1195 ARG B CA  1 
ATOM   4335 C C   . ARG B 1 215 ? -19.328 -13.199 -0.872  1.00 28.67 ? ? ? ? ? ? 1195 ARG B C   1 
ATOM   4336 O O   . ARG B 1 215 ? -19.216 -12.431 0.081   1.00 28.92 ? ? ? ? ? ? 1195 ARG B O   1 
ATOM   4337 C CB  . ARG B 1 215 ? -20.705 -12.520 -2.862  1.00 30.81 ? ? ? ? ? ? 1195 ARG B CB  1 
ATOM   4338 C CG  . ARG B 1 215 ? -21.503 -11.445 -2.160  1.00 36.07 ? ? ? ? ? ? 1195 ARG B CG  1 
ATOM   4339 C CD  . ARG B 1 215 ? -22.897 -11.285 -2.750  1.00 43.94 ? ? ? ? ? ? 1195 ARG B CD  1 
ATOM   4340 N NE  . ARG B 1 215 ? -23.654 -10.274 -2.017  1.00 55.56 ? ? ? ? ? ? 1195 ARG B NE  1 
ATOM   4341 C CZ  . ARG B 1 215 ? -23.638 -8.973  -2.294  1.00 56.25 ? ? ? ? ? ? 1195 ARG B CZ  1 
ATOM   4342 N NH1 . ARG B 1 215 ? -22.909 -8.509  -3.305  1.00 39.14 ? ? ? ? ? ? 1195 ARG B NH1 1 
ATOM   4343 N NH2 . ARG B 1 215 ? -24.357 -8.133  -1.560  1.00 62.17 ? ? ? ? ? ? 1195 ARG B NH2 1 
ATOM   4344 N N   . ASP B 1 216 ? -19.449 -14.518 -0.732  1.00 28.07 ? ? ? ? ? ? 1196 ASP B N   1 
ATOM   4345 C CA  . ASP B 1 216 ? -19.519 -15.155 0.579   1.00 29.56 ? ? ? ? ? ? 1196 ASP B CA  1 
ATOM   4346 C C   . ASP B 1 216 ? -18.300 -14.893 1.463   1.00 28.26 ? ? ? ? ? ? 1196 ASP B C   1 
ATOM   4347 O O   . ASP B 1 216 ? -18.406 -14.922 2.685   1.00 28.60 ? ? ? ? ? ? 1196 ASP B O   1 
ATOM   4348 C CB  . ASP B 1 216 ? -19.735 -16.668 0.439   1.00 35.89 ? ? ? ? ? ? 1196 ASP B CB  1 
ATOM   4349 C CG  . ASP B 1 216 ? -21.099 -17.018 -0.131  1.00 47.54 ? ? ? ? ? ? 1196 ASP B CG  1 
ATOM   4350 O OD1 . ASP B 1 216 ? -21.307 -18.194 -0.508  1.00 50.14 ? ? ? ? ? ? 1196 ASP B OD1 1 
ATOM   4351 O OD2 . ASP B 1 216 ? -21.963 -16.120 -0.207  1.00 50.62 ? ? ? ? ? ? 1196 ASP B OD2 1 
ATOM   4352 N N   . ALA B 1 217 ? -17.147 -14.645 0.846   1.00 25.97 ? ? ? ? ? ? 1197 ALA B N   1 
ATOM   4353 C CA  . ALA B 1 217 ? -15.913 -14.415 1.595   1.00 22.27 ? ? ? ? ? ? 1197 ALA B CA  1 
ATOM   4354 C C   . ALA B 1 217 ? -15.837 -13.014 2.197   1.00 26.60 ? ? ? ? ? ? 1197 ALA B C   1 
ATOM   4355 O O   . ALA B 1 217 ? -14.981 -12.739 3.041   1.00 23.23 ? ? ? ? ? ? 1197 ALA B O   1 
ATOM   4356 C CB  . ALA B 1 217 ? -14.701 -14.672 0.696   1.00 23.14 ? ? ? ? ? ? 1197 ALA B CB  1 
ATOM   4357 N N   . PHE B 1 218 ? -16.739 -12.130 1.775   1.00 21.60 ? ? ? ? ? ? 1198 PHE B N   1 
ATOM   4358 C CA  . PHE B 1 218 ? -16.774 -10.771 2.319   1.00 20.15 ? ? ? ? ? ? 1198 PHE B CA  1 
ATOM   4359 C C   . PHE B 1 218 ? -17.915 -10.560 3.311   1.00 22.72 ? ? ? ? ? ? 1198 PHE B C   1 
ATOM   4360 O O   . PHE B 1 218 ? -17.924 -9.569  4.043   1.00 25.96 ? ? ? ? ? ? 1198 PHE B O   1 
ATOM   4361 C CB  . PHE B 1 218 ? -16.871 -9.735  1.196   1.00 20.45 ? ? ? ? ? ? 1198 PHE B CB  1 
ATOM   4362 C CG  . PHE B 1 218 ? -15.679 -9.723  0.289   1.00 19.73 ? ? ? ? ? ? 1198 PHE B CG  1 
ATOM   4363 C CD1 . PHE B 1 218 ? -14.581 -8.919  0.572   1.00 22.06 ? ? ? ? ? ? 1198 PHE B CD1 1 
ATOM   4364 C CD2 . PHE B 1 218 ? -15.638 -10.538 -0.831  1.00 18.40 ? ? ? ? ? ? 1198 PHE B CD2 1 
ATOM   4365 C CE1 . PHE B 1 218 ? -13.472 -8.922  -0.256  1.00 23.08 ? ? ? ? ? ? 1198 PHE B CE1 1 
ATOM   4366 C CE2 . PHE B 1 218 ? -14.532 -10.538 -1.677  1.00 21.18 ? ? ? ? ? ? 1198 PHE B CE2 1 
ATOM   4367 C CZ  . PHE B 1 218 ? -13.447 -9.734  -1.387  1.00 26.32 ? ? ? ? ? ? 1198 PHE B CZ  1 
ATOM   4368 N N   . GLU B 1 219 ? -18.872 -11.483 3.336   1.00 25.40 ? ? ? ? ? ? 1199 GLU B N   1 
ATOM   4369 C CA  . GLU B 1 219 ? -20.003 -11.361 4.240   1.00 28.56 ? ? ? ? ? ? 1199 GLU B CA  1 
ATOM   4370 C C   . GLU B 1 219 ? -19.515 -11.443 5.684   1.00 28.95 ? ? ? ? ? ? 1199 GLU B C   1 
ATOM   4371 O O   . GLU B 1 219 ? -18.726 -12.321 6.027   1.00 28.24 ? ? ? ? ? ? 1199 GLU B O   1 
ATOM   4372 C CB  . GLU B 1 219 ? -21.026 -12.463 3.966   1.00 31.97 ? ? ? ? ? ? 1199 GLU B CB  1 
ATOM   4373 N N   . GLY B 1 220 ? -19.974 -10.525 6.527   1.00 25.51 ? ? ? ? ? ? 1200 GLY B N   1 
ATOM   4374 C CA  . GLY B 1 220 ? -19.604 -10.567 7.932   1.00 24.39 ? ? ? ? ? ? 1200 GLY B CA  1 
ATOM   4375 C C   . GLY B 1 220 ? -18.345 -9.800  8.310   1.00 26.49 ? ? ? ? ? ? 1200 GLY B C   1 
ATOM   4376 O O   . GLY B 1 220 ? -18.019 -9.706  9.494   1.00 30.48 ? ? ? ? ? ? 1200 GLY B O   1 
ATOM   4377 N N   . LEU B 1 221 ? -17.630 -9.262  7.321   1.00 29.01 ? ? ? ? ? ? 1201 LEU B N   1 
ATOM   4378 C CA  . LEU B 1 221 ? -16.423 -8.469  7.573   1.00 24.67 ? ? ? ? ? ? 1201 LEU B CA  1 
ATOM   4379 C C   . LEU B 1 221 ? -16.749 -6.996  7.823   1.00 25.89 ? ? ? ? ? ? 1201 LEU B C   1 
ATOM   4380 O O   . LEU B 1 221 ? -17.657 -6.446  7.200   1.00 32.50 ? ? ? ? ? ? 1201 LEU B O   1 
ATOM   4381 C CB  . LEU B 1 221 ? -15.473 -8.551  6.374   1.00 21.78 ? ? ? ? ? ? 1201 LEU B CB  1 
ATOM   4382 C CG  . LEU B 1 221 ? -14.908 -9.914  5.971   1.00 26.02 ? ? ? ? ? ? 1201 LEU B CG  1 
ATOM   4383 C CD1 . LEU B 1 221 ? -14.021 -9.792  4.730   1.00 24.19 ? ? ? ? ? ? 1201 LEU B CD1 1 
ATOM   4384 C CD2 . LEU B 1 221 ? -14.135 -10.534 7.132   1.00 29.24 ? ? ? ? ? ? 1201 LEU B CD2 1 
ATOM   4385 N N   A SER B 1 222 ? -16.005 -6.355  8.721   0.58 22.00 ? ? ? ? ? ? 1202 SER B N   1 
ATOM   4386 N N   B SER B 1 222 ? -15.999 -6.363  8.724   0.42 22.97 ? ? ? ? ? ? 1202 SER B N   1 
ATOM   4387 C CA  A SER B 1 222 ? -16.189 -4.923  8.970   0.58 26.22 ? ? ? ? ? ? 1202 SER B CA  1 
ATOM   4388 C CA  B SER B 1 222 ? -16.179 -4.941  9.012   0.42 26.55 ? ? ? ? ? ? 1202 SER B CA  1 
ATOM   4389 C C   A SER B 1 222 ? -14.949 -4.113  8.599   0.58 24.84 ? ? ? ? ? ? 1202 SER B C   1 
ATOM   4390 C C   B SER B 1 222 ? -14.948 -4.121  8.621   0.42 25.25 ? ? ? ? ? ? 1202 SER B C   1 
ATOM   4391 O O   A SER B 1 222 ? -14.966 -2.880  8.631   0.58 25.83 ? ? ? ? ? ? 1202 SER B O   1 
ATOM   4392 O O   B SER B 1 222 ? -14.973 -2.889  8.655   0.42 26.08 ? ? ? ? ? ? 1202 SER B O   1 
ATOM   4393 C CB  A SER B 1 222 ? -16.570 -4.668  10.431  0.58 30.52 ? ? ? ? ? ? 1202 SER B CB  1 
ATOM   4394 C CB  B SER B 1 222 ? -16.508 -4.724  10.494  0.42 31.14 ? ? ? ? ? ? 1202 SER B CB  1 
ATOM   4395 O OG  A SER B 1 222 ? -17.826 -5.245  10.732  0.58 31.41 ? ? ? ? ? ? 1202 SER B OG  1 
ATOM   4396 O OG  B SER B 1 222 ? -15.419 -5.094  11.324  0.42 30.93 ? ? ? ? ? ? 1202 SER B OG  1 
ATOM   4397 N N   . SER B 1 223 ? -13.872 -4.814  8.255   1.00 24.37 ? ? ? ? ? ? 1203 SER B N   1 
ATOM   4398 C CA  . SER B 1 223 ? -12.617 -4.157  7.906   1.00 26.15 ? ? ? ? ? ? 1203 SER B CA  1 
ATOM   4399 C C   . SER B 1 223 ? -11.727 -5.075  7.090   1.00 24.10 ? ? ? ? ? ? 1203 SER B C   1 
ATOM   4400 O O   . SER B 1 223 ? -11.806 -6.301  7.196   1.00 24.68 ? ? ? ? ? ? 1203 SER B O   1 
ATOM   4401 C CB  . SER B 1 223 ? -11.872 -3.693  9.163   1.00 28.45 ? ? ? ? ? ? 1203 SER B CB  1 
ATOM   4402 O OG  . SER B 1 223 ? -11.591 -4.783  10.032  1.00 29.90 ? ? ? ? ? ? 1203 SER B OG  1 
ATOM   4403 N N   . LEU B 1 224 ? -10.872 -4.476  6.272   1.00 23.29 ? ? ? ? ? ? 1204 LEU B N   1 
ATOM   4404 C CA  . LEU B 1 224 ? -9.966  -5.248  5.436   1.00 18.73 ? ? ? ? ? ? 1204 LEU B CA  1 
ATOM   4405 C C   . LEU B 1 224 ? -8.742  -4.395  5.168   1.00 21.57 ? ? ? ? ? ? 1204 LEU B C   1 
ATOM   4406 O O   . LEU B 1 224 ? -8.865  -3.191  4.940   1.00 23.68 ? ? ? ? ? ? 1204 LEU B O   1 
ATOM   4407 C CB  . LEU B 1 224 ? -10.655 -5.602  4.113   1.00 21.70 ? ? ? ? ? ? 1204 LEU B CB  1 
ATOM   4408 C CG  . LEU B 1 224 ? -9.871  -6.331  3.017   1.00 18.83 ? ? ? ? ? ? 1204 LEU B CG  1 
ATOM   4409 C CD1 . LEU B 1 224 ? -10.814 -7.269  2.283   1.00 21.41 ? ? ? ? ? ? 1204 LEU B CD1 1 
ATOM   4410 C CD2 . LEU B 1 224 ? -9.203  -5.358  2.034   1.00 21.59 ? ? ? ? ? ? 1204 LEU B CD2 1 
ATOM   4411 N N   . VAL B 1 225 ? -7.564  -5.013  5.208   1.00 20.90 ? ? ? ? ? ? 1205 VAL B N   1 
ATOM   4412 C CA  . VAL B 1 225 ? -6.349  -4.322  4.788   1.00 23.71 ? ? ? ? ? ? 1205 VAL B CA  1 
ATOM   4413 C C   . VAL B 1 225 ? -5.840  -4.923  3.475   1.00 21.93 ? ? ? ? ? ? 1205 VAL B C   1 
ATOM   4414 O O   . VAL B 1 225 ? -5.681  -6.134  3.339   1.00 23.78 ? ? ? ? ? ? 1205 VAL B O   1 
ATOM   4415 C CB  . VAL B 1 225 ? -5.254  -4.304  5.891   1.00 27.59 ? ? ? ? ? ? 1205 VAL B CB  1 
ATOM   4416 C CG1 . VAL B 1 225 ? -4.933  -5.701  6.355   1.00 28.99 ? ? ? ? ? ? 1205 VAL B CG1 1 
ATOM   4417 C CG2 . VAL B 1 225 ? -3.996  -3.609  5.390   1.00 29.91 ? ? ? ? ? ? 1205 VAL B CG2 1 
ATOM   4418 N N   . ASP B 1 226 ? -5.621  -4.042  2.506   1.00 18.46 ? ? ? ? ? ? 1206 ASP B N   1 
ATOM   4419 C CA  . ASP B 1 226 ? -5.264  -4.382  1.140   1.00 20.58 ? ? ? ? ? ? 1206 ASP B CA  1 
ATOM   4420 C C   . ASP B 1 226 ? -3.771  -4.117  0.986   1.00 23.22 ? ? ? ? ? ? 1206 ASP B C   1 
ATOM   4421 O O   . ASP B 1 226 ? -3.362  -3.002  0.660   1.00 23.66 ? ? ? ? ? ? 1206 ASP B O   1 
ATOM   4422 C CB  . ASP B 1 226 ? -6.069  -3.455  0.232   1.00 22.08 ? ? ? ? ? ? 1206 ASP B CB  1 
ATOM   4423 C CG  . ASP B 1 226 ? -5.907  -3.753  -1.250  1.00 24.23 ? ? ? ? ? ? 1206 ASP B CG  1 
ATOM   4424 O OD1 . ASP B 1 226 ? -5.099  -4.628  -1.648  1.00 25.68 ? ? ? ? ? ? 1206 ASP B OD1 1 
ATOM   4425 O OD2 . ASP B 1 226 ? -6.602  -3.066  -2.028  1.00 24.91 ? ? ? ? ? ? 1206 ASP B OD2 1 
ATOM   4426 N N   . VAL B 1 227 ? -2.963  -5.145  1.240   1.00 21.68 ? ? ? ? ? ? 1207 VAL B N   1 
ATOM   4427 C CA  . VAL B 1 227 ? -1.512  -5.007  1.306   1.00 21.11 ? ? ? ? ? ? 1207 VAL B CA  1 
ATOM   4428 C C   . VAL B 1 227 ? -0.918  -4.944  -0.097  1.00 27.73 ? ? ? ? ? ? 1207 VAL B C   1 
ATOM   4429 O O   . VAL B 1 227 ? -1.039  -5.893  -0.872  1.00 28.44 ? ? ? ? ? ? 1207 VAL B O   1 
ATOM   4430 C CB  . VAL B 1 227 ? -0.878  -6.176  2.082   1.00 22.55 ? ? ? ? ? ? 1207 VAL B CB  1 
ATOM   4431 C CG1 . VAL B 1 227 ? 0.642   -6.030  2.120   1.00 25.05 ? ? ? ? ? ? 1207 VAL B CG1 1 
ATOM   4432 C CG2 . VAL B 1 227 ? -1.450  -6.268  3.495   1.00 25.04 ? ? ? ? ? ? 1207 VAL B CG2 1 
ATOM   4433 N N   . GLY B 1 228 ? -0.280  -3.825  -0.424  1.00 24.11 ? ? ? ? ? ? 1208 GLY B N   1 
ATOM   4434 C CA  . GLY B 1 228 ? 0.257   -3.620  -1.758  1.00 26.44 ? ? ? ? ? ? 1208 GLY B CA  1 
ATOM   4435 C C   . GLY B 1 228 ? -0.824  -3.068  -2.671  1.00 27.28 ? ? ? ? ? ? 1208 GLY B C   1 
ATOM   4436 O O   . GLY B 1 228 ? -0.748  -3.184  -3.892  1.00 29.15 ? ? ? ? ? ? 1208 GLY B O   1 
ATOM   4437 N N   . GLY B 1 229 ? -1.825  -2.438  -2.068  1.00 23.88 ? ? ? ? ? ? 1209 GLY B N   1 
ATOM   4438 C CA  . GLY B 1 229 ? -3.009  -1.990  -2.787  1.00 23.29 ? ? ? ? ? ? 1209 GLY B CA  1 
ATOM   4439 C C   . GLY B 1 229 ? -2.870  -0.784  -3.706  1.00 28.61 ? ? ? ? ? ? 1209 GLY B C   1 
ATOM   4440 O O   . GLY B 1 229 ? -3.814  -0.445  -4.422  1.00 29.07 ? ? ? ? ? ? 1209 GLY B O   1 
ATOM   4441 N N   . GLY B 1 230 ? -1.714  -0.124  -3.686  1.00 28.47 ? ? ? ? ? ? 1210 GLY B N   1 
ATOM   4442 C CA  . GLY B 1 230 ? -1.433  0.956   -4.623  1.00 29.76 ? ? ? ? ? ? 1210 GLY B CA  1 
ATOM   4443 C C   . GLY B 1 230 ? -2.433  2.102   -4.633  1.00 29.41 ? ? ? ? ? ? 1210 GLY B C   1 
ATOM   4444 O O   . GLY B 1 230 ? -2.720  2.696   -3.596  1.00 30.66 ? ? ? ? ? ? 1210 GLY B O   1 
ATOM   4445 N N   . THR B 1 231 ? -2.960  2.410   -5.818  1.00 34.68 ? ? ? ? ? ? 1211 THR B N   1 
ATOM   4446 C CA  . THR B 1 231 ? -3.888  3.525   -5.986  1.00 36.07 ? ? ? ? ? ? 1211 THR B CA  1 
ATOM   4447 C C   . THR B 1 231 ? -5.303  3.167   -5.533  1.00 28.62 ? ? ? ? ? ? 1211 THR B C   1 
ATOM   4448 O O   . THR B 1 231 ? -6.216  3.987   -5.617  1.00 31.38 ? ? ? ? ? ? 1211 THR B O   1 
ATOM   4449 C CB  . THR B 1 231 ? -3.918  4.034   -7.442  1.00 38.23 ? ? ? ? ? ? 1211 THR B CB  1 
ATOM   4450 O OG1 . THR B 1 231 ? -4.277  2.959   -8.321  1.00 39.19 ? ? ? ? ? ? 1211 THR B OG1 1 
ATOM   4451 C CG2 . THR B 1 231 ? -2.552  4.585   -7.844  1.00 44.47 ? ? ? ? ? ? 1211 THR B CG2 1 
ATOM   4452 N N   . GLY B 1 232 ? -5.483  1.938   -5.063  1.00 25.57 ? ? ? ? ? ? 1212 GLY B N   1 
ATOM   4453 C CA  . GLY B 1 232 ? -6.730  1.554   -4.425  1.00 25.31 ? ? ? ? ? ? 1212 GLY B CA  1 
ATOM   4454 C C   . GLY B 1 232 ? -7.842  1.015   -5.310  1.00 25.04 ? ? ? ? ? ? 1212 GLY B C   1 
ATOM   4455 O O   . GLY B 1 232 ? -9.001  1.025   -4.899  1.00 22.42 ? ? ? ? ? ? 1212 GLY B O   1 
ATOM   4456 N N   . ASN B 1 233 ? -7.513  0.530   -6.506  1.00 25.11 ? ? ? ? ? ? 1213 ASN B N   1 
ATOM   4457 C CA  . ASN B 1 233 ? -8.540  -0.007  -7.412  1.00 26.81 ? ? ? ? ? ? 1213 ASN B CA  1 
ATOM   4458 C C   . ASN B 1 233 ? -9.287  -1.219  -6.854  1.00 25.75 ? ? ? ? ? ? 1213 ASN B C   1 
ATOM   4459 O O   . ASN B 1 233 ? -10.498 -1.369  -7.060  1.00 26.54 ? ? ? ? ? ? 1213 ASN B O   1 
ATOM   4460 C CB  . ASN B 1 233 ? -7.935  -0.363  -8.779  1.00 28.48 ? ? ? ? ? ? 1213 ASN B CB  1 
ATOM   4461 C CG  . ASN B 1 233 ? -8.106  0.743   -9.796  1.00 37.50 ? ? ? ? ? ? 1213 ASN B CG  1 
ATOM   4462 O OD1 . ASN B 1 233 ? -8.407  1.884   -9.443  1.00 43.40 ? ? ? ? ? ? 1213 ASN B OD1 1 
ATOM   4463 N ND2 . ASN B 1 233 ? -7.907  0.413   -11.075 1.00 35.69 ? ? ? ? ? ? 1213 ASN B ND2 1 
ATOM   4464 N N   . THR B 1 234 ? -8.573  -2.085  -6.140  1.00 22.96 ? ? ? ? ? ? 1214 THR B N   1 
ATOM   4465 C CA  . THR B 1 234 ? -9.193  -3.263  -5.562  1.00 17.41 ? ? ? ? ? ? 1214 THR B CA  1 
ATOM   4466 C C   . THR B 1 234 ? -10.094 -2.864  -4.394  1.00 17.63 ? ? ? ? ? ? 1214 THR B C   1 
ATOM   4467 O O   . THR B 1 234 ? -11.245 -3.295  -4.307  1.00 22.57 ? ? ? ? ? ? 1214 THR B O   1 
ATOM   4468 C CB  . THR B 1 234 ? -8.134  -4.262  -5.065  1.00 18.10 ? ? ? ? ? ? 1214 THR B CB  1 
ATOM   4469 O OG1 . THR B 1 234 ? -7.296  -4.634  -6.170  1.00 22.62 ? ? ? ? ? ? 1214 THR B OG1 1 
ATOM   4470 C CG2 . THR B 1 234 ? -8.795  -5.502  -4.497  1.00 21.76 ? ? ? ? ? ? 1214 THR B CG2 1 
ATOM   4471 N N   . SER B 1 235 ? -9.556  -2.051  -3.490  1.00 21.67 ? ? ? ? ? ? 1215 SER B N   1 
ATOM   4472 C CA  . SER B 1 235 ? -10.303 -1.652  -2.300  1.00 19.85 ? ? ? ? ? ? 1215 SER B CA  1 
ATOM   4473 C C   . SER B 1 235 ? -11.517 -0.788  -2.623  1.00 21.48 ? ? ? ? ? ? 1215 SER B C   1 
ATOM   4474 O O   . SER B 1 235 ? -12.531 -0.862  -1.926  1.00 21.08 ? ? ? ? ? ? 1215 SER B O   1 
ATOM   4475 C CB  . SER B 1 235 ? -9.394  -0.933  -1.303  1.00 21.69 ? ? ? ? ? ? 1215 SER B CB  1 
ATOM   4476 O OG  . SER B 1 235 ? -8.572  -1.860  -0.628  1.00 22.36 ? ? ? ? ? ? 1215 SER B OG  1 
ATOM   4477 N N   A LYS B 1 236 ? -11.411 0.025   -3.669  0.52 22.45 ? ? ? ? ? ? 1216 LYS B N   1 
ATOM   4478 N N   B LYS B 1 236 ? -11.411 0.022   -3.671  0.48 22.50 ? ? ? ? ? ? 1216 LYS B N   1 
ATOM   4479 C CA  A LYS B 1 236 ? -12.527 0.856   -4.111  0.52 23.04 ? ? ? ? ? ? 1216 LYS B CA  1 
ATOM   4480 C CA  B LYS B 1 236 ? -12.522 0.857   -4.119  0.48 23.08 ? ? ? ? ? ? 1216 LYS B CA  1 
ATOM   4481 C C   A LYS B 1 236 ? -13.732 -0.020  -4.435  0.52 21.40 ? ? ? ? ? ? 1216 LYS B C   1 
ATOM   4482 C C   B LYS B 1 236 ? -13.730 -0.014  -4.444  0.48 21.49 ? ? ? ? ? ? 1216 LYS B C   1 
ATOM   4483 O O   A LYS B 1 236 ? -14.852 0.253   -3.999  0.52 23.06 ? ? ? ? ? ? 1216 LYS B O   1 
ATOM   4484 O O   B LYS B 1 236 ? -14.850 0.270   -4.018  0.48 23.18 ? ? ? ? ? ? 1216 LYS B O   1 
ATOM   4485 C CB  A LYS B 1 236 ? -12.122 1.674   -5.340  0.52 23.87 ? ? ? ? ? ? 1216 LYS B CB  1 
ATOM   4486 C CB  B LYS B 1 236 ? -12.108 1.667   -5.351  0.48 24.08 ? ? ? ? ? ? 1216 LYS B CB  1 
ATOM   4487 C CG  A LYS B 1 236 ? -13.258 2.420   -6.021  0.52 28.20 ? ? ? ? ? ? 1216 LYS B CG  1 
ATOM   4488 C CG  B LYS B 1 236 ? -13.207 2.515   -5.973  0.48 28.55 ? ? ? ? ? ? 1216 LYS B CG  1 
ATOM   4489 C CD  A LYS B 1 236 ? -13.812 3.535   -5.152  0.52 31.05 ? ? ? ? ? ? 1216 LYS B CD  1 
ATOM   4490 C CD  B LYS B 1 236 ? -13.658 3.632   -5.048  0.48 31.33 ? ? ? ? ? ? 1216 LYS B CD  1 
ATOM   4491 C CE  A LYS B 1 236 ? -14.748 4.429   -5.957  0.52 33.57 ? ? ? ? ? ? 1216 LYS B CE  1 
ATOM   4492 C CE  B LYS B 1 236 ? -14.275 4.779   -5.841  0.48 33.75 ? ? ? ? ? ? 1216 LYS B CE  1 
ATOM   4493 N NZ  A LYS B 1 236 ? -15.442 5.437   -5.114  0.52 33.73 ? ? ? ? ? ? 1216 LYS B NZ  1 
ATOM   4494 N NZ  B LYS B 1 236 ? -15.247 4.298   -6.860  0.48 34.53 ? ? ? ? ? ? 1216 LYS B NZ  1 
ATOM   4495 N N   . VAL B 1 237 ? -13.484 -1.092  -5.181  1.00 19.91 ? ? ? ? ? ? 1217 VAL B N   1 
ATOM   4496 C CA  . VAL B 1 237 ? -14.548 -1.986  -5.598  1.00 19.35 ? ? ? ? ? ? 1217 VAL B CA  1 
ATOM   4497 C C   . VAL B 1 237 ? -15.099 -2.783  -4.408  1.00 19.68 ? ? ? ? ? ? 1217 VAL B C   1 
ATOM   4498 O O   . VAL B 1 237 ? -16.319 -2.964  -4.274  1.00 21.24 ? ? ? ? ? ? 1217 VAL B O   1 
ATOM   4499 C CB  . VAL B 1 237 ? -14.070 -2.898  -6.753  1.00 17.84 ? ? ? ? ? ? 1217 VAL B CB  1 
ATOM   4500 C CG1 . VAL B 1 237 ? -15.026 -4.065  -6.959  1.00 23.10 ? ? ? ? ? ? 1217 VAL B CG1 1 
ATOM   4501 C CG2 . VAL B 1 237 ? -13.941 -2.075  -8.028  1.00 25.13 ? ? ? ? ? ? 1217 VAL B CG2 1 
ATOM   4502 N N   . ILE B 1 238 ? -14.214 -3.224  -3.519  1.00 19.01 ? ? ? ? ? ? 1218 ILE B N   1 
ATOM   4503 C CA  . ILE B 1 238 ? -14.664 -3.918  -2.308  1.00 19.56 ? ? ? ? ? ? 1218 ILE B CA  1 
ATOM   4504 C C   . ILE B 1 238 ? -15.567 -3.002  -1.473  1.00 20.67 ? ? ? ? ? ? 1218 ILE B C   1 
ATOM   4505 O O   . ILE B 1 238 ? -16.657 -3.395  -1.060  1.00 19.47 ? ? ? ? ? ? 1218 ILE B O   1 
ATOM   4506 C CB  . ILE B 1 238 ? -13.468 -4.416  -1.462  1.00 18.56 ? ? ? ? ? ? 1218 ILE B CB  1 
ATOM   4507 C CG1 . ILE B 1 238 ? -12.673 -5.466  -2.248  1.00 18.89 ? ? ? ? ? ? 1218 ILE B CG1 1 
ATOM   4508 C CG2 . ILE B 1 238 ? -13.951 -5.015  -0.138  1.00 19.65 ? ? ? ? ? ? 1218 ILE B CG2 1 
ATOM   4509 C CD1 . ILE B 1 238 ? -11.355 -5.885  -1.588  1.00 19.09 ? ? ? ? ? ? 1218 ILE B CD1 1 
ATOM   4510 N N   . ALA B 1 239 ? -15.134 -1.761  -1.271  1.00 20.12 ? ? ? ? ? ? 1219 ALA B N   1 
ATOM   4511 C CA  . ALA B 1 239 ? -15.900 -0.816  -0.454  1.00 18.95 ? ? ? ? ? ? 1219 ALA B CA  1 
ATOM   4512 C C   . ALA B 1 239 ? -17.249 -0.447  -1.075  1.00 22.09 ? ? ? ? ? ? 1219 ALA B C   1 
ATOM   4513 O O   . ALA B 1 239 ? -18.246 -0.301  -0.371  1.00 23.16 ? ? ? ? ? ? 1219 ALA B O   1 
ATOM   4514 C CB  . ALA B 1 239 ? -15.081 0.442   -0.190  1.00 22.38 ? ? ? ? ? ? 1219 ALA B CB  1 
ATOM   4515 N N   . GLU B 1 240 ? -17.271 -0.297  -2.397  1.00 25.68 ? ? ? ? ? ? 1220 GLU B N   1 
ATOM   4516 C CA  . GLU B 1 240 ? -18.510 0.005   -3.108  1.00 21.86 ? ? ? ? ? ? 1220 GLU B CA  1 
ATOM   4517 C C   . GLU B 1 240 ? -19.492 -1.155  -3.031  1.00 25.01 ? ? ? ? ? ? 1220 GLU B C   1 
ATOM   4518 O O   . GLU B 1 240 ? -20.704 -0.949  -2.929  1.00 26.63 ? ? ? ? ? ? 1220 GLU B O   1 
ATOM   4519 C CB  . GLU B 1 240 ? -18.210 0.287   -4.580  1.00 24.11 ? ? ? ? ? ? 1220 GLU B CB  1 
ATOM   4520 C CG  . GLU B 1 240 ? -17.558 1.613   -4.832  1.00 27.93 ? ? ? ? ? ? 1220 GLU B CG  1 
ATOM   4521 C CD  . GLU B 1 240 ? -17.284 1.838   -6.303  1.00 48.50 ? ? ? ? ? ? 1220 GLU B CD  1 
ATOM   4522 O OE1 . GLU B 1 240 ? -16.855 0.876   -6.983  1.00 49.87 ? ? ? ? ? ? 1220 GLU B OE1 1 
ATOM   4523 O OE2 . GLU B 1 240 ? -17.506 2.971   -6.779  1.00 57.42 ? ? ? ? ? ? 1220 GLU B OE2 1 
ATOM   4524 N N   . THR B 1 241 ? -18.964 -2.372  -3.100  1.00 21.81 ? ? ? ? ? ? 1221 THR B N   1 
ATOM   4525 C CA  . THR B 1 241 ? -19.799 -3.570  -3.141  1.00 21.55 ? ? ? ? ? ? 1221 THR B CA  1 
ATOM   4526 C C   . THR B 1 241 ? -20.301 -3.978  -1.759  1.00 23.56 ? ? ? ? ? ? 1221 THR B C   1 
ATOM   4527 O O   . THR B 1 241 ? -21.435 -4.441  -1.620  1.00 24.18 ? ? ? ? ? ? 1221 THR B O   1 
ATOM   4528 C CB  . THR B 1 241 ? -19.051 -4.751  -3.804  1.00 19.97 ? ? ? ? ? ? 1221 THR B CB  1 
ATOM   4529 O OG1 . THR B 1 241 ? -18.568 -4.339  -5.089  1.00 21.53 ? ? ? ? ? ? 1221 THR B OG1 1 
ATOM   4530 C CG2 . THR B 1 241 ? -19.973 -5.952  -3.984  1.00 22.19 ? ? ? ? ? ? 1221 THR B CG2 1 
ATOM   4531 N N   . PHE B 1 242 ? -19.461 -3.781  -0.749  1.00 23.04 ? ? ? ? ? ? 1222 PHE B N   1 
ATOM   4532 C CA  . PHE B 1 242 ? -19.772 -4.184  0.616   1.00 24.84 ? ? ? ? ? ? 1222 PHE B CA  1 
ATOM   4533 C C   . PHE B 1 242 ? -19.650 -2.961  1.520   1.00 29.32 ? ? ? ? ? ? 1222 PHE B C   1 
ATOM   4534 O O   . PHE B 1 242 ? -18.573 -2.671  2.043   1.00 25.05 ? ? ? ? ? ? 1222 PHE B O   1 
ATOM   4535 C CB  . PHE B 1 242 ? -18.816 -5.294  1.059   1.00 22.72 ? ? ? ? ? ? 1222 PHE B CB  1 
ATOM   4536 C CG  . PHE B 1 242 ? -18.819 -6.481  0.143   1.00 23.63 ? ? ? ? ? ? 1222 PHE B CG  1 
ATOM   4537 C CD1 . PHE B 1 242 ? -19.883 -7.370  0.143   1.00 29.39 ? ? ? ? ? ? 1222 PHE B CD1 1 
ATOM   4538 C CD2 . PHE B 1 242 ? -17.766 -6.700  -0.730  1.00 21.31 ? ? ? ? ? ? 1222 PHE B CD2 1 
ATOM   4539 C CE1 . PHE B 1 242 ? -19.895 -8.458  -0.712  1.00 28.99 ? ? ? ? ? ? 1222 PHE B CE1 1 
ATOM   4540 C CE2 . PHE B 1 242 ? -17.772 -7.781  -1.583  1.00 24.03 ? ? ? ? ? ? 1222 PHE B CE2 1 
ATOM   4541 C CZ  . PHE B 1 242 ? -18.842 -8.662  -1.576  1.00 24.40 ? ? ? ? ? ? 1222 PHE B CZ  1 
ATOM   4542 N N   . PRO B 1 243 ? -20.761 -2.230  1.694   1.00 27.67 ? ? ? ? ? ? 1223 PRO B N   1 
ATOM   4543 C CA  . PRO B 1 243 ? -20.705 -0.882  2.270   1.00 25.06 ? ? ? ? ? ? 1223 PRO B CA  1 
ATOM   4544 C C   . PRO B 1 243 ? -20.327 -0.835  3.750   1.00 28.14 ? ? ? ? ? ? 1223 PRO B C   1 
ATOM   4545 O O   . PRO B 1 243 ? -20.105 0.253   4.282   1.00 33.34 ? ? ? ? ? ? 1223 PRO B O   1 
ATOM   4546 C CB  . PRO B 1 243 ? -22.131 -0.358  2.066   1.00 32.18 ? ? ? ? ? ? 1223 PRO B CB  1 
ATOM   4547 C CG  . PRO B 1 243 ? -22.974 -1.592  2.017   1.00 39.64 ? ? ? ? ? ? 1223 PRO B CG  1 
ATOM   4548 C CD  . PRO B 1 243 ? -22.128 -2.603  1.291   1.00 31.05 ? ? ? ? ? ? 1223 PRO B CD  1 
ATOM   4549 N N   . ASN B 1 244 ? -20.244 -1.988  4.400   1.00 28.76 ? ? ? ? ? ? 1224 ASN B N   1 
ATOM   4550 C CA  . ASN B 1 244 ? -19.889 -2.015  5.809   1.00 31.14 ? ? ? ? ? ? 1224 ASN B CA  1 
ATOM   4551 C C   . ASN B 1 244 ? -18.435 -2.400  6.055   1.00 24.30 ? ? ? ? ? ? 1224 ASN B C   1 
ATOM   4552 O O   . ASN B 1 244 ? -18.023 -2.565  7.204   1.00 30.98 ? ? ? ? ? ? 1224 ASN B O   1 
ATOM   4553 C CB  . ASN B 1 244 ? -20.819 -2.952  6.577   1.00 33.07 ? ? ? ? ? ? 1224 ASN B CB  1 
ATOM   4554 C CG  . ASN B 1 244 ? -22.281 -2.585  6.405   1.00 33.57 ? ? ? ? ? ? 1224 ASN B CG  1 
ATOM   4555 O OD1 . ASN B 1 244 ? -22.668 -1.419  6.540   1.00 40.41 ? ? ? ? ? ? 1224 ASN B OD1 1 
ATOM   4556 N ND2 . ASN B 1 244 ? -23.099 -3.576  6.078   1.00 40.29 ? ? ? ? ? ? 1224 ASN B ND2 1 
ATOM   4557 N N   . ILE B 1 245 ? -17.658 -2.529  4.985   1.00 23.94 ? ? ? ? ? ? 1225 ILE B N   1 
ATOM   4558 C CA  . ILE B 1 245 ? -16.248 -2.874  5.135   1.00 23.05 ? ? ? ? ? ? 1225 ILE B CA  1 
ATOM   4559 C C   . ILE B 1 245 ? -15.362 -1.638  5.046   1.00 24.89 ? ? ? ? ? ? 1225 ILE B C   1 
ATOM   4560 O O   . ILE B 1 245 ? -15.287 -0.995  3.993   1.00 26.96 ? ? ? ? ? ? 1225 ILE B O   1 
ATOM   4561 C CB  . ILE B 1 245 ? -15.781 -3.899  4.079   1.00 23.21 ? ? ? ? ? ? 1225 ILE B CB  1 
ATOM   4562 C CG1 . ILE B 1 245 ? -16.614 -5.188  4.147   1.00 21.55 ? ? ? ? ? ? 1225 ILE B CG1 1 
ATOM   4563 C CG2 . ILE B 1 245 ? -14.294 -4.217  4.253   1.00 21.79 ? ? ? ? ? ? 1225 ILE B CG2 1 
ATOM   4564 C CD1 . ILE B 1 245 ? -16.127 -6.274  3.198   1.00 21.77 ? ? ? ? ? ? 1225 ILE B CD1 1 
ATOM   4565 N N   . HIS B 1 246 ? -14.695 -1.309  6.150   1.00 26.58 ? ? ? ? ? ? 1226 HIS B N   1 
ATOM   4566 C CA  . HIS B 1 246 ? -13.696 -0.244  6.151   1.00 26.79 ? ? ? ? ? ? 1226 HIS B CA  1 
ATOM   4567 C C   . HIS B 1 246 ? -12.392 -0.775  5.562   1.00 25.96 ? ? ? ? ? ? 1226 HIS B C   1 
ATOM   4568 O O   . HIS B 1 246 ? -11.730 -1.622  6.164   1.00 25.89 ? ? ? ? ? ? 1226 HIS B O   1 
ATOM   4569 C CB  . HIS B 1 246 ? -13.463 0.285   7.574   1.00 28.82 ? ? ? ? ? ? 1226 HIS B CB  1 
ATOM   4570 N N   . CYS B 1 247 ? -12.036 -0.294  4.372   1.00 23.68 ? ? ? ? ? ? 1227 CYS B N   1 
ATOM   4571 C CA  . CYS B 1 247 ? -10.845 -0.770  3.684   1.00 24.37 ? ? ? ? ? ? 1227 CYS B CA  1 
ATOM   4572 C C   . CYS B 1 247 ? -9.657  0.155   3.890   1.00 25.10 ? ? ? ? ? ? 1227 CYS B C   1 
ATOM   4573 O O   . CYS B 1 247 ? -9.779  1.371   3.758   1.00 25.36 ? ? ? ? ? ? 1227 CYS B O   1 
ATOM   4574 C CB  . CYS B 1 247 ? -11.116 -0.893  2.184   1.00 24.08 ? ? ? ? ? ? 1227 CYS B CB  1 
ATOM   4575 S SG  . CYS B 1 247 ? -12.301 -2.185  1.757   1.00 24.11 ? ? ? ? ? ? 1227 CYS B SG  1 
ATOM   4576 N N   . THR B 1 248 ? -8.508  -0.430  4.200   1.00 22.08 ? ? ? ? ? ? 1228 THR B N   1 
ATOM   4577 C CA  . THR B 1 248 ? -7.271  0.325   4.349   1.00 23.78 ? ? ? ? ? ? 1228 THR B CA  1 
ATOM   4578 C C   . THR B 1 248 ? -6.221  -0.224  3.385   1.00 22.39 ? ? ? ? ? ? 1228 THR B C   1 
ATOM   4579 O O   . THR B 1 248 ? -5.884  -1.406  3.429   1.00 24.40 ? ? ? ? ? ? 1228 THR B O   1 
ATOM   4580 C CB  . THR B 1 248 ? -6.734  0.255   5.794   1.00 28.21 ? ? ? ? ? ? 1228 THR B CB  1 
ATOM   4581 O OG1 . THR B 1 248 ? -7.668  0.878   6.683   1.00 30.27 ? ? ? ? ? ? 1228 THR B OG1 1 
ATOM   4582 C CG2 . THR B 1 248 ? -5.397  0.977   5.903   1.00 28.23 ? ? ? ? ? ? 1228 THR B CG2 1 
ATOM   4583 N N   . VAL B 1 249 ? -5.726  0.628   2.498   1.00 22.72 ? ? ? ? ? ? 1229 VAL B N   1 
ATOM   4584 C CA  . VAL B 1 249 ? -4.662  0.228   1.593   1.00 24.02 ? ? ? ? ? ? 1229 VAL B CA  1 
ATOM   4585 C C   . VAL B 1 249 ? -3.319  0.468   2.262   1.00 29.23 ? ? ? ? ? ? 1229 VAL B C   1 
ATOM   4586 O O   . VAL B 1 249 ? -3.022  1.581   2.695   1.00 28.89 ? ? ? ? ? ? 1229 VAL B O   1 
ATOM   4587 C CB  . VAL B 1 249 ? -4.718  1.017   0.271   1.00 28.16 ? ? ? ? ? ? 1229 VAL B CB  1 
ATOM   4588 C CG1 . VAL B 1 249 ? -3.431  0.814   -0.540  1.00 29.91 ? ? ? ? ? ? 1229 VAL B CG1 1 
ATOM   4589 C CG2 . VAL B 1 249 ? -5.959  0.629   -0.531  1.00 24.32 ? ? ? ? ? ? 1229 VAL B CG2 1 
ATOM   4590 N N   . PHE B 1 250 ? -2.508  -0.581  2.348   1.00 23.94 ? ? ? ? ? ? 1230 PHE B N   1 
ATOM   4591 C CA  . PHE B 1 250 ? -1.218  -0.498  3.018   1.00 24.77 ? ? ? ? ? ? 1230 PHE B CA  1 
ATOM   4592 C C   . PHE B 1 250 ? -0.119  -0.778  2.005   1.00 27.97 ? ? ? ? ? ? 1230 PHE B C   1 
ATOM   4593 O O   . PHE B 1 250 ? -0.043  -1.876  1.452   1.00 26.23 ? ? ? ? ? ? 1230 PHE B O   1 
ATOM   4594 C CB  . PHE B 1 250 ? -1.163  -1.517  4.157   1.00 25.90 ? ? ? ? ? ? 1230 PHE B CB  1 
ATOM   4595 C CG  . PHE B 1 250 ? 0.117   -1.484  4.944   1.00 31.36 ? ? ? ? ? ? 1230 PHE B CG  1 
ATOM   4596 C CD1 . PHE B 1 250 ? 0.440   -0.382  5.721   1.00 38.23 ? ? ? ? ? ? 1230 PHE B CD1 1 
ATOM   4597 C CD2 . PHE B 1 250 ? 0.990   -2.560  4.920   1.00 32.64 ? ? ? ? ? ? 1230 PHE B CD2 1 
ATOM   4598 C CE1 . PHE B 1 250 ? 1.614   -0.352  6.456   1.00 36.02 ? ? ? ? ? ? 1230 PHE B CE1 1 
ATOM   4599 C CE2 . PHE B 1 250 ? 2.163   -2.536  5.649   1.00 34.16 ? ? ? ? ? ? 1230 PHE B CE2 1 
ATOM   4600 C CZ  . PHE B 1 250 ? 2.475   -1.430  6.419   1.00 35.91 ? ? ? ? ? ? 1230 PHE B CZ  1 
ATOM   4601 N N   . ASP B 1 251 ? 0.733   0.213   1.762   1.00 26.94 ? ? ? ? ? ? 1231 ASP B N   1 
ATOM   4602 C CA  . ASP B 1 251 ? 1.718   0.104   0.694   1.00 33.23 ? ? ? ? ? ? 1231 ASP B CA  1 
ATOM   4603 C C   . ASP B 1 251 ? 2.904   1.042   0.930   1.00 36.78 ? ? ? ? ? ? 1231 ASP B C   1 
ATOM   4604 O O   . ASP B 1 251 ? 2.849   1.923   1.790   1.00 35.77 ? ? ? ? ? ? 1231 ASP B O   1 
ATOM   4605 C CB  . ASP B 1 251 ? 1.042   0.414   -0.646  1.00 29.77 ? ? ? ? ? ? 1231 ASP B CB  1 
ATOM   4606 C CG  . ASP B 1 251 ? 1.637   -0.369  -1.802  1.00 34.32 ? ? ? ? ? ? 1231 ASP B CG  1 
ATOM   4607 O OD1 . ASP B 1 251 ? 0.938   -0.525  -2.828  1.00 31.68 ? ? ? ? ? ? 1231 ASP B OD1 1 
ATOM   4608 O OD2 . ASP B 1 251 ? 2.798   -0.823  -1.689  1.00 34.81 ? ? ? ? ? ? 1231 ASP B OD2 1 
ATOM   4609 N N   . LEU B 1 252 ? 3.975   0.839   0.169   1.00 34.77 ? ? ? ? ? ? 1232 LEU B N   1 
ATOM   4610 C CA  . LEU B 1 252 ? 5.158   1.685   0.264   1.00 48.51 ? ? ? ? ? ? 1232 LEU B CA  1 
ATOM   4611 C C   . LEU B 1 252 ? 4.820   3.118   -0.137  1.00 51.76 ? ? ? ? ? ? 1232 LEU B C   1 
ATOM   4612 O O   . LEU B 1 252 ? 3.987   3.336   -1.017  1.00 47.77 ? ? ? ? ? ? 1232 LEU B O   1 
ATOM   4613 C CB  . LEU B 1 252 ? 6.280   1.133   -0.620  1.00 52.77 ? ? ? ? ? ? 1232 LEU B CB  1 
ATOM   4614 C CG  . LEU B 1 252 ? 6.944   -0.160  -0.142  1.00 55.02 ? ? ? ? ? ? 1232 LEU B CG  1 
ATOM   4615 C CD1 . LEU B 1 252 ? 7.932   -0.676  -1.178  1.00 56.73 ? ? ? ? ? ? 1232 LEU B CD1 1 
ATOM   4616 C CD2 . LEU B 1 252 ? 7.639   0.063   1.194   1.00 56.47 ? ? ? ? ? ? 1232 LEU B CD2 1 
ATOM   4617 N N   . PRO B 1 253 ? 5.460   4.099   0.519   1.00 56.93 ? ? ? ? ? ? 1233 PRO B N   1 
ATOM   4618 C CA  . PRO B 1 253 ? 5.223   5.526   0.259   1.00 61.71 ? ? ? ? ? ? 1233 PRO B CA  1 
ATOM   4619 C C   . PRO B 1 253 ? 5.565   5.938   -1.172  1.00 63.58 ? ? ? ? ? ? 1233 PRO B C   1 
ATOM   4620 O O   . PRO B 1 253 ? 6.660   5.633   -1.643  1.00 64.83 ? ? ? ? ? ? 1233 PRO B O   1 
ATOM   4621 C CB  . PRO B 1 253 ? 6.164   6.223   1.249   1.00 63.20 ? ? ? ? ? ? 1233 PRO B CB  1 
ATOM   4622 C CG  . PRO B 1 253 ? 7.195   5.194   1.598   1.00 59.68 ? ? ? ? ? ? 1233 PRO B CG  1 
ATOM   4623 C CD  . PRO B 1 253 ? 6.459   3.893   1.582   1.00 55.91 ? ? ? ? ? ? 1233 PRO B CD  1 
ATOM   4624 N N   . GLY B 1 258 ? -0.298  8.125   -9.787  1.00 57.81 ? ? ? ? ? ? 1238 GLY B N   1 
ATOM   4625 C CA  . GLY B 1 258 ? -1.194  9.269   -9.791  1.00 57.54 ? ? ? ? ? ? 1238 GLY B CA  1 
ATOM   4626 C C   . GLY B 1 258 ? -2.131  9.277   -8.595  1.00 53.35 ? ? ? ? ? ? 1238 GLY B C   1 
ATOM   4627 O O   . GLY B 1 258 ? -1.922  8.535   -7.636  1.00 52.70 ? ? ? ? ? ? 1238 GLY B O   1 
ATOM   4628 N N   . PRO B 1 259 ? -3.174  10.122  -8.647  1.00 38.64 ? ? ? ? ? ? 1239 PRO B N   1 
ATOM   4629 C CA  . PRO B 1 259 ? -4.153  10.268  -7.560  1.00 37.16 ? ? ? ? ? ? 1239 PRO B CA  1 
ATOM   4630 C C   . PRO B 1 259 ? -4.814  8.949   -7.176  1.00 40.88 ? ? ? ? ? ? 1239 PRO B C   1 
ATOM   4631 O O   . PRO B 1 259 ? -5.128  8.132   -8.041  1.00 38.42 ? ? ? ? ? ? 1239 PRO B O   1 
ATOM   4632 C CB  . PRO B 1 259 ? -5.193  11.228  -8.153  1.00 38.42 ? ? ? ? ? ? 1239 PRO B CB  1 
ATOM   4633 C CG  . PRO B 1 259 ? -4.437  11.996  -9.203  1.00 41.49 ? ? ? ? ? ? 1239 PRO B CG  1 
ATOM   4634 C CD  . PRO B 1 259 ? -3.484  10.999  -9.790  1.00 40.90 ? ? ? ? ? ? 1239 PRO B CD  1 
ATOM   4635 N N   . LYS B 1 260 ? -5.016  8.755   -5.876  1.00 32.60 ? ? ? ? ? ? 1240 LYS B N   1 
ATOM   4636 C CA  . LYS B 1 260 ? -5.598  7.527   -5.353  1.00 30.54 ? ? ? ? ? ? 1240 LYS B CA  1 
ATOM   4637 C C   . LYS B 1 260 ? -7.122  7.582   -5.347  1.00 32.23 ? ? ? ? ? ? 1240 LYS B C   1 
ATOM   4638 O O   . LYS B 1 260 ? -7.718  8.664   -5.232  1.00 33.39 ? ? ? ? ? ? 1240 LYS B O   1 
ATOM   4639 C CB  . LYS B 1 260 ? -5.069  7.258   -3.944  1.00 37.32 ? ? ? ? ? ? 1240 LYS B CB  1 
ATOM   4640 C CG  . LYS B 1 260 ? -3.556  7.085   -3.895  1.00 45.27 ? ? ? ? ? ? 1240 LYS B CG  1 
ATOM   4641 C CD  . LYS B 1 260 ? -3.069  6.767   -2.494  1.00 49.08 ? ? ? ? ? ? 1240 LYS B CD  1 
ATOM   4642 C CE  . LYS B 1 260 ? -1.563  6.563   -2.476  1.00 56.97 ? ? ? ? ? ? 1240 LYS B CE  1 
ATOM   4643 N NZ  . LYS B 1 260 ? -1.060  6.238   -1.113  1.00 60.15 ? ? ? ? ? ? 1240 LYS B NZ  1 
ATOM   4644 N N   . GLN B 1 261 ? -7.735  6.405   -5.471  1.00 28.64 ? ? ? ? ? ? 1241 GLN B N   1 
ATOM   4645 C CA  . GLN B 1 261 ? -9.192  6.279   -5.471  1.00 28.20 ? ? ? ? ? ? 1241 GLN B CA  1 
ATOM   4646 C C   . GLN B 1 261 ? -9.802  6.824   -4.188  1.00 29.06 ? ? ? ? ? ? 1241 GLN B C   1 
ATOM   4647 O O   . GLN B 1 261 ? -9.237  6.668   -3.098  1.00 25.67 ? ? ? ? ? ? 1241 GLN B O   1 
ATOM   4648 C CB  . GLN B 1 261 ? -9.607  4.816   -5.629  1.00 25.63 ? ? ? ? ? ? 1241 GLN B CB  1 
ATOM   4649 C CG  . GLN B 1 261 ? -9.267  4.208   -6.968  1.00 28.81 ? ? ? ? ? ? 1241 GLN B CG  1 
ATOM   4650 C CD  . GLN B 1 261 ? -10.339 4.452   -8.003  1.00 34.51 ? ? ? ? ? ? 1241 GLN B CD  1 
ATOM   4651 O OE1 . GLN B 1 261 ? -11.239 5.277   -7.812  1.00 33.56 ? ? ? ? ? ? 1241 GLN B OE1 1 
ATOM   4652 N NE2 . GLN B 1 261 ? -10.254 3.729   -9.113  1.00 35.47 ? ? ? ? ? ? 1241 GLN B NE2 1 
ATOM   4653 N N   A THR B 1 262 ? -10.976 7.421   -4.332  0.52 26.56 ? ? ? ? ? ? 1242 THR B N   1 
ATOM   4654 N N   B THR B 1 262 ? -10.953 7.486   -4.304  0.48 26.66 ? ? ? ? ? ? 1242 THR B N   1 
ATOM   4655 C CA  A THR B 1 262 ? -11.673 8.029   -3.222  0.52 30.05 ? ? ? ? ? ? 1242 THR B CA  1 
ATOM   4656 C CA  B THR B 1 262 ? -11.621 8.031   -3.122  0.48 29.69 ? ? ? ? ? ? 1242 THR B CA  1 
ATOM   4657 C C   A THR B 1 262 ? -12.909 7.205   -2.875  0.52 27.02 ? ? ? ? ? ? 1242 THR B C   1 
ATOM   4658 C C   B THR B 1 262 ? -12.966 7.384   -2.840  0.48 28.00 ? ? ? ? ? ? 1242 THR B C   1 
ATOM   4659 O O   A THR B 1 262 ? -13.612 6.735   -3.769  0.52 25.30 ? ? ? ? ? ? 1242 THR B O   1 
ATOM   4660 O O   B THR B 1 262 ? -13.808 7.240   -3.726  0.48 26.07 ? ? ? ? ? ? 1242 THR B O   1 
ATOM   4661 C CB  A THR B 1 262 ? -12.107 9.447   -3.602  0.52 32.11 ? ? ? ? ? ? 1242 THR B CB  1 
ATOM   4662 C CB  B THR B 1 262 ? -11.825 9.555   -3.196  0.48 32.87 ? ? ? ? ? ? 1242 THR B CB  1 
ATOM   4663 O OG1 A THR B 1 262 ? -10.991 10.157  -4.160  0.52 34.27 ? ? ? ? ? ? 1242 THR B OG1 1 
ATOM   4664 O OG1 B THR B 1 262 ? -12.859 9.872   -4.137  0.48 30.94 ? ? ? ? ? ? 1242 THR B OG1 1 
ATOM   4665 C CG2 A THR B 1 262 ? -12.602 10.181  -2.397  0.52 34.36 ? ? ? ? ? ? 1242 THR B CG2 1 
ATOM   4666 C CG2 B THR B 1 262 ? -10.547 10.230  -3.607  0.48 33.78 ? ? ? ? ? ? 1242 THR B CG2 1 
ATOM   4667 N N   . HIS B 1 263 ? -13.153 7.014   -1.581  1.00 25.60 ? ? ? ? ? ? 1243 HIS B N   1 
ATOM   4668 C CA  . HIS B 1 263 ? -14.397 6.427   -1.107  1.00 26.66 ? ? ? ? ? ? 1243 HIS B CA  1 
ATOM   4669 C C   . HIS B 1 263 ? -14.435 6.679   0.395   1.00 25.63 ? ? ? ? ? ? 1243 HIS B C   1 
ATOM   4670 O O   . HIS B 1 263 ? -13.387 6.710   1.028   1.00 29.02 ? ? ? ? ? ? 1243 HIS B O   1 
ATOM   4671 C CB  . HIS B 1 263 ? -14.433 4.927   -1.403  1.00 24.53 ? ? ? ? ? ? 1243 HIS B CB  1 
ATOM   4672 C CG  . HIS B 1 263 ? -15.754 4.293   -1.108  1.00 29.02 ? ? ? ? ? ? 1243 HIS B CG  1 
ATOM   4673 N ND1 . HIS B 1 263 ? -16.111 3.874   0.156   1.00 30.70 ? ? ? ? ? ? 1243 HIS B ND1 1 
ATOM   4674 C CD2 . HIS B 1 263 ? -16.817 4.038   -1.906  1.00 27.65 ? ? ? ? ? ? 1243 HIS B CD2 1 
ATOM   4675 C CE1 . HIS B 1 263 ? -17.330 3.368   0.119   1.00 31.12 ? ? ? ? ? ? 1243 HIS B CE1 1 
ATOM   4676 N NE2 . HIS B 1 263 ? -17.781 3.456   -1.120  1.00 27.26 ? ? ? ? ? ? 1243 HIS B NE2 1 
ATOM   4677 N N   . PRO B 1 264 ? -15.630 6.904   0.959   1.00 26.50 ? ? ? ? ? ? 1244 PRO B N   1 
ATOM   4678 C CA  . PRO B 1 264 ? -15.742 7.196   2.397   1.00 27.54 ? ? ? ? ? ? 1244 PRO B CA  1 
ATOM   4679 C C   . PRO B 1 264 ? -15.187 6.094   3.298   1.00 27.68 ? ? ? ? ? ? 1244 PRO B C   1 
ATOM   4680 O O   . PRO B 1 264 ? -14.691 6.397   4.387   1.00 31.63 ? ? ? ? ? ? 1244 PRO B O   1 
ATOM   4681 C CB  . PRO B 1 264 ? -17.255 7.367   2.610   1.00 32.03 ? ? ? ? ? ? 1244 PRO B CB  1 
ATOM   4682 C CG  . PRO B 1 264 ? -17.900 6.794   1.379   1.00 31.28 ? ? ? ? ? ? 1244 PRO B CG  1 
ATOM   4683 C CD  . PRO B 1 264 ? -16.923 7.061   0.277   1.00 28.62 ? ? ? ? ? ? 1244 PRO B CD  1 
ATOM   4684 N N   . ASN B 1 265 ? -15.261 4.843   2.855   1.00 25.84 ? ? ? ? ? ? 1245 ASN B N   1 
ATOM   4685 C CA  . ASN B 1 265 ? -14.763 3.726   3.658   1.00 29.87 ? ? ? ? ? ? 1245 ASN B CA  1 
ATOM   4686 C C   . ASN B 1 265 ? -13.414 3.219   3.177   1.00 29.64 ? ? ? ? ? ? 1245 ASN B C   1 
ATOM   4687 O O   . ASN B 1 265 ? -13.046 2.070   3.425   1.00 34.45 ? ? ? ? ? ? 1245 ASN B O   1 
ATOM   4688 C CB  . ASN B 1 265 ? -15.761 2.573   3.672   1.00 31.77 ? ? ? ? ? ? 1245 ASN B CB  1 
ATOM   4689 C CG  . ASN B 1 265 ? -16.873 2.774   4.679   1.00 42.92 ? ? ? ? ? ? 1245 ASN B CG  1 
ATOM   4690 O OD1 . ASN B 1 265 ? -16.794 3.644   5.552   1.00 47.50 ? ? ? ? ? ? 1245 ASN B OD1 1 
ATOM   4691 N ND2 . ASN B 1 265 ? -17.916 1.960   4.571   1.00 44.82 ? ? ? ? ? ? 1245 ASN B ND2 1 
ATOM   4692 N N   . LEU B 1 266 ? -12.679 4.084   2.489   1.00 26.13 ? ? ? ? ? ? 1246 LEU B N   1 
ATOM   4693 C CA  . LEU B 1 266 ? -11.370 3.718   1.961   1.00 26.21 ? ? ? ? ? ? 1246 LEU B CA  1 
ATOM   4694 C C   . LEU B 1 266 ? -10.311 4.680   2.471   1.00 29.35 ? ? ? ? ? ? 1246 LEU B C   1 
ATOM   4695 O O   . LEU B 1 266 ? -10.396 5.876   2.219   1.00 36.46 ? ? ? ? ? ? 1246 LEU B O   1 
ATOM   4696 C CB  . LEU B 1 266 ? -11.401 3.760   0.430   1.00 24.73 ? ? ? ? ? ? 1246 LEU B CB  1 
ATOM   4697 C CG  . LEU B 1 266 ? -10.080 3.645   -0.337  1.00 25.78 ? ? ? ? ? ? 1246 LEU B CG  1 
ATOM   4698 C CD1 . LEU B 1 266 ? -9.310  2.396   0.049   1.00 25.38 ? ? ? ? ? ? 1246 LEU B CD1 1 
ATOM   4699 C CD2 . LEU B 1 266 ? -10.364 3.643   -1.833  1.00 32.06 ? ? ? ? ? ? 1246 LEU B CD2 1 
ATOM   4700 N N   . ASP B 1 267 ? -9.311  4.173   3.188   1.00 26.36 ? ? ? ? ? ? 1247 ASP B N   1 
ATOM   4701 C CA  . ASP B 1 267 ? -8.182  5.027   3.545   1.00 33.48 ? ? ? ? ? ? 1247 ASP B CA  1 
ATOM   4702 C C   . ASP B 1 267 ? -6.830  4.383   3.273   1.00 32.97 ? ? ? ? ? ? 1247 ASP B C   1 
ATOM   4703 O O   . ASP B 1 267 ? -6.752  3.238   2.818   1.00 26.11 ? ? ? ? ? ? 1247 ASP B O   1 
ATOM   4704 C CB  . ASP B 1 267 ? -8.281  5.563   4.978   1.00 43.95 ? ? ? ? ? ? 1247 ASP B CB  1 
ATOM   4705 C CG  . ASP B 1 267 ? -8.563  4.486   5.989   1.00 48.06 ? ? ? ? ? ? 1247 ASP B CG  1 
ATOM   4706 O OD1 . ASP B 1 267 ? -8.246  3.309   5.720   1.00 50.74 ? ? ? ? ? ? 1247 ASP B OD1 1 
ATOM   4707 O OD2 . ASP B 1 267 ? -9.099  4.825   7.065   1.00 50.15 ? ? ? ? ? ? 1247 ASP B OD2 1 
ATOM   4708 N N   . TYR B 1 268 ? -5.771  5.140   3.539   1.00 34.23 ? ? ? ? ? ? 1248 TYR B N   1 
ATOM   4709 C CA  . TYR B 1 268 ? -4.429  4.743   3.137   1.00 29.97 ? ? ? ? ? ? 1248 TYR B CA  1 
ATOM   4710 C C   . TYR B 1 268 ? -3.437  4.882   4.277   1.00 32.74 ? ? ? ? ? ? 1248 TYR B C   1 
ATOM   4711 O O   . TYR B 1 268 ? -3.412  5.896   4.970   1.00 36.88 ? ? ? ? ? ? 1248 TYR B O   1 
ATOM   4712 C CB  . TYR B 1 268 ? -3.965  5.579   1.939   1.00 28.66 ? ? ? ? ? ? 1248 TYR B CB  1 
ATOM   4713 C CG  . TYR B 1 268 ? -4.822  5.383   0.707   1.00 29.83 ? ? ? ? ? ? 1248 TYR B CG  1 
ATOM   4714 C CD1 . TYR B 1 268 ? -4.479  4.443   -0.260  1.00 27.13 ? ? ? ? ? ? 1248 TYR B CD1 1 
ATOM   4715 C CD2 . TYR B 1 268 ? -5.987  6.126   0.519   1.00 33.26 ? ? ? ? ? ? 1248 TYR B CD2 1 
ATOM   4716 C CE1 . TYR B 1 268 ? -5.271  4.248   -1.387  1.00 24.52 ? ? ? ? ? ? 1248 TYR B CE1 1 
ATOM   4717 C CE2 . TYR B 1 268 ? -6.783  5.939   -0.603  1.00 25.65 ? ? ? ? ? ? 1248 TYR B CE2 1 
ATOM   4718 C CZ  . TYR B 1 268 ? -6.422  5.002   -1.552  1.00 24.45 ? ? ? ? ? ? 1248 TYR B CZ  1 
ATOM   4719 O OH  . TYR B 1 268 ? -7.210  4.806   -2.665  1.00 27.66 ? ? ? ? ? ? 1248 TYR B OH  1 
ATOM   4720 N N   . GLU B 1 269 ? -2.618  3.851   4.461   1.00 30.61 ? ? ? ? ? ? 1249 GLU B N   1 
ATOM   4721 C CA  . GLU B 1 269 ? -1.504  3.905   5.402   1.00 35.22 ? ? ? ? ? ? 1249 GLU B CA  1 
ATOM   4722 C C   . GLU B 1 269 ? -0.223  3.457   4.702   1.00 36.16 ? ? ? ? ? ? 1249 GLU B C   1 
ATOM   4723 O O   . GLU B 1 269 ? -0.252  2.574   3.845   1.00 34.16 ? ? ? ? ? ? 1249 GLU B O   1 
ATOM   4724 C CB  . GLU B 1 269 ? -1.784  3.025   6.622   1.00 34.83 ? ? ? ? ? ? 1249 GLU B CB  1 
ATOM   4725 N N   . SER B 1 270 ? 0.900   4.069   5.064   1.00 35.89 ? ? ? ? ? ? 1250 SER B N   1 
ATOM   4726 C CA  . SER B 1 270 ? 2.180   3.761   4.432   1.00 43.11 ? ? ? ? ? ? 1250 SER B CA  1 
ATOM   4727 C C   . SER B 1 270 ? 3.030   2.822   5.284   1.00 43.40 ? ? ? ? ? ? 1250 SER B C   1 
ATOM   4728 O O   . SER B 1 270 ? 2.994   2.887   6.512   1.00 45.33 ? ? ? ? ? ? 1250 SER B O   1 
ATOM   4729 C CB  . SER B 1 270 ? 2.961   5.046   4.147   1.00 49.23 ? ? ? ? ? ? 1250 SER B CB  1 
ATOM   4730 O OG  . SER B 1 270 ? 2.309   5.827   3.161   1.00 52.44 ? ? ? ? ? ? 1250 SER B OG  1 
ATOM   4731 N N   . GLY B 1 271 ? 3.796   1.956   4.626   1.00 50.56 ? ? ? ? ? ? 1251 GLY B N   1 
ATOM   4732 C CA  . GLY B 1 271 ? 4.691   1.054   5.329   1.00 50.27 ? ? ? ? ? ? 1251 GLY B CA  1 
ATOM   4733 C C   . GLY B 1 271 ? 5.269   -0.059  4.479   1.00 47.16 ? ? ? ? ? ? 1251 GLY B C   1 
ATOM   4734 O O   . GLY B 1 271 ? 4.772   -0.357  3.393   1.00 47.80 ? ? ? ? ? ? 1251 GLY B O   1 
ATOM   4735 N N   . ASN B 1 272 ? 6.337   -0.668  4.985   1.00 45.08 ? ? ? ? ? ? 1252 ASN B N   1 
ATOM   4736 C CA  . ASN B 1 272 ? 6.965   -1.819  4.350   1.00 39.68 ? ? ? ? ? ? 1252 ASN B CA  1 
ATOM   4737 C C   . ASN B 1 272 ? 6.387   -3.095  4.952   1.00 34.90 ? ? ? ? ? ? 1252 ASN B C   1 
ATOM   4738 O O   . ASN B 1 272 ? 6.503   -3.326  6.154   1.00 40.56 ? ? ? ? ? ? 1252 ASN B O   1 
ATOM   4739 C CB  . ASN B 1 272 ? 8.480   -1.765  4.569   1.00 45.46 ? ? ? ? ? ? 1252 ASN B CB  1 
ATOM   4740 C CG  . ASN B 1 272 ? 9.231   -2.866  3.835   1.00 48.00 ? ? ? ? ? ? 1252 ASN B CG  1 
ATOM   4741 O OD1 . ASN B 1 272 ? 8.716   -3.962  3.617   1.00 46.66 ? ? ? ? ? ? 1252 ASN B OD1 1 
ATOM   4742 N ND2 . ASN B 1 272 ? 10.473  -2.574  3.461   1.00 52.52 ? ? ? ? ? ? 1252 ASN B ND2 1 
ATOM   4743 N N   . MET B 1 273 ? 5.768   -3.923  4.117   1.00 34.84 ? ? ? ? ? ? 1253 MET B N   1 
ATOM   4744 C CA  . MET B 1 273 ? 5.097   -5.131  4.601   1.00 32.07 ? ? ? ? ? ? 1253 MET B CA  1 
ATOM   4745 C C   . MET B 1 273 ? 6.059   -6.155  5.205   1.00 36.43 ? ? ? ? ? ? 1253 MET B C   1 
ATOM   4746 O O   . MET B 1 273 ? 5.645   -7.025  5.971   1.00 36.59 ? ? ? ? ? ? 1253 MET B O   1 
ATOM   4747 C CB  . MET B 1 273 ? 4.286   -5.783  3.484   1.00 26.21 ? ? ? ? ? ? 1253 MET B CB  1 
ATOM   4748 C CG  . MET B 1 273 ? 5.134   -6.309  2.345   1.00 31.16 ? ? ? ? ? ? 1253 MET B CG  1 
ATOM   4749 S SD  . MET B 1 273 ? 4.101   -7.043  1.074   1.00 33.14 ? ? ? ? ? ? 1253 MET B SD  1 
ATOM   4750 C CE  . MET B 1 273 ? 5.325   -7.422  -0.180  1.00 46.22 ? ? ? ? ? ? 1253 MET B CE  1 
ATOM   4751 N N   . PHE B 1 274 ? 7.340   -6.042  4.868   1.00 35.31 ? ? ? ? ? ? 1254 PHE B N   1 
ATOM   4752 C CA  . PHE B 1 274 ? 8.350   -6.953  5.397   1.00 40.45 ? ? ? ? ? ? 1254 PHE B CA  1 
ATOM   4753 C C   . PHE B 1 274 ? 8.962   -6.503  6.724   1.00 41.51 ? ? ? ? ? ? 1254 PHE B C   1 
ATOM   4754 O O   . PHE B 1 274 ? 9.394   -7.337  7.519   1.00 45.15 ? ? ? ? ? ? 1254 PHE B O   1 
ATOM   4755 C CB  . PHE B 1 274 ? 9.461   -7.170  4.370   1.00 40.66 ? ? ? ? ? ? 1254 PHE B CB  1 
ATOM   4756 C CG  . PHE B 1 274 ? 9.017   -7.921  3.152   1.00 38.46 ? ? ? ? ? ? 1254 PHE B CG  1 
ATOM   4757 C CD1 . PHE B 1 274 ? 8.573   -9.228  3.255   1.00 40.67 ? ? ? ? ? ? 1254 PHE B CD1 1 
ATOM   4758 C CD2 . PHE B 1 274 ? 9.050   -7.325  1.906   1.00 44.61 ? ? ? ? ? ? 1254 PHE B CD2 1 
ATOM   4759 C CE1 . PHE B 1 274 ? 8.164   -9.926  2.137   1.00 45.35 ? ? ? ? ? ? 1254 PHE B CE1 1 
ATOM   4760 C CE2 . PHE B 1 274 ? 8.644   -8.021  0.782   1.00 38.22 ? ? ? ? ? ? 1254 PHE B CE2 1 
ATOM   4761 C CZ  . PHE B 1 274 ? 8.202   -9.321  0.899   1.00 39.96 ? ? ? ? ? ? 1254 PHE B CZ  1 
ATOM   4762 N N   . THR B 1 275 ? 9.009   -5.193  6.959   1.00 34.06 ? ? ? ? ? ? 1255 THR B N   1 
ATOM   4763 C CA  . THR B 1 275 ? 9.712   -4.653  8.129   1.00 37.03 ? ? ? ? ? ? 1255 THR B CA  1 
ATOM   4764 C C   . THR B 1 275 ? 8.829   -3.847  9.077   1.00 42.42 ? ? ? ? ? ? 1255 THR B C   1 
ATOM   4765 O O   . THR B 1 275 ? 9.211   -3.589  10.220  1.00 47.92 ? ? ? ? ? ? 1255 THR B O   1 
ATOM   4766 C CB  . THR B 1 275 ? 10.895  -3.767  7.707   1.00 45.47 ? ? ? ? ? ? 1255 THR B CB  1 
ATOM   4767 O OG1 . THR B 1 275 ? 10.403  -2.600  7.039   1.00 51.59 ? ? ? ? ? ? 1255 THR B OG1 1 
ATOM   4768 C CG2 . THR B 1 275 ? 11.829  -4.529  6.778   1.00 44.24 ? ? ? ? ? ? 1255 THR B CG2 1 
ATOM   4769 N N   . ASP B 1 276 ? 7.660   -3.434  8.599   1.00 42.10 ? ? ? ? ? ? 1256 ASP B N   1 
ATOM   4770 C CA  . ASP B 1 276 ? 6.722   -2.687  9.433   1.00 43.65 ? ? ? ? ? ? 1256 ASP B CA  1 
ATOM   4771 C C   . ASP B 1 276 ? 5.502   -3.538  9.787   1.00 41.45 ? ? ? ? ? ? 1256 ASP B C   1 
ATOM   4772 O O   . ASP B 1 276 ? 5.231   -4.551  9.140   1.00 44.57 ? ? ? ? ? ? 1256 ASP B O   1 
ATOM   4773 C CB  . ASP B 1 276 ? 6.285   -1.391  8.742   1.00 48.35 ? ? ? ? ? ? 1256 ASP B CB  1 
ATOM   4774 C CG  . ASP B 1 276 ? 7.452   -0.475  8.423   1.00 57.01 ? ? ? ? ? ? 1256 ASP B CG  1 
ATOM   4775 O OD1 . ASP B 1 276 ? 8.425   -0.444  9.209   1.00 60.86 ? ? ? ? ? ? 1256 ASP B OD1 1 
ATOM   4776 O OD2 . ASP B 1 276 ? 7.397   0.217   7.384   1.00 59.77 ? ? ? ? ? ? 1256 ASP B OD2 1 
ATOM   4777 N N   . GLU B 1 277 ? 4.774   -3.124  10.819  1.00 46.54 ? ? ? ? ? ? 1257 GLU B N   1 
ATOM   4778 C CA  . GLU B 1 277 ? 3.590   -3.854  11.265  1.00 46.62 ? ? ? ? ? ? 1257 GLU B CA  1 
ATOM   4779 C C   . GLU B 1 277 ? 2.401   -3.585  10.352  1.00 45.20 ? ? ? ? ? ? 1257 GLU B C   1 
ATOM   4780 O O   . GLU B 1 277 ? 2.016   -2.435  10.138  1.00 45.73 ? ? ? ? ? ? 1257 GLU B O   1 
ATOM   4781 C CB  . GLU B 1 277 ? 3.234   -3.476  12.706  1.00 46.23 ? ? ? ? ? ? 1257 GLU B CB  1 
ATOM   4782 N N   . ILE B 1 278 ? 1.829   -4.654  9.812   1.00 44.58 ? ? ? ? ? ? 1258 ILE B N   1 
ATOM   4783 C CA  . ILE B 1 278 ? 0.647   -4.547  8.968   1.00 42.47 ? ? ? ? ? ? 1258 ILE B CA  1 
ATOM   4784 C C   . ILE B 1 278 ? -0.557  -4.138  9.814   1.00 42.77 ? ? ? ? ? ? 1258 ILE B C   1 
ATOM   4785 O O   . ILE B 1 278 ? -0.786  -4.703  10.887  1.00 42.82 ? ? ? ? ? ? 1258 ILE B O   1 
ATOM   4786 C CB  . ILE B 1 278 ? 0.361   -5.877  8.238   1.00 38.76 ? ? ? ? ? ? 1258 ILE B CB  1 
ATOM   4787 C CG1 . ILE B 1 278 ? 1.540   -6.251  7.331   1.00 38.79 ? ? ? ? ? ? 1258 ILE B CG1 1 
ATOM   4788 C CG2 . ILE B 1 278 ? -0.939  -5.800  7.436   1.00 36.98 ? ? ? ? ? ? 1258 ILE B CG2 1 
ATOM   4789 C CD1 . ILE B 1 278 ? 1.356   -7.552  6.584   1.00 35.26 ? ? ? ? ? ? 1258 ILE B CD1 1 
ATOM   4790 N N   . PRO B 1 279 ? -1.314  -3.130  9.347   1.00 43.91 ? ? ? ? ? ? 1259 PRO B N   1 
ATOM   4791 C CA  . PRO B 1 279 ? -2.526  -2.657  10.022  1.00 46.33 ? ? ? ? ? ? 1259 PRO B CA  1 
ATOM   4792 C C   . PRO B 1 279 ? -3.471  -3.797  10.389  1.00 42.36 ? ? ? ? ? ? 1259 PRO B C   1 
ATOM   4793 O O   . PRO B 1 279 ? -3.589  -4.766  9.643   1.00 39.38 ? ? ? ? ? ? 1259 PRO B O   1 
ATOM   4794 C CB  . PRO B 1 279 ? -3.174  -1.759  8.966   1.00 43.96 ? ? ? ? ? ? 1259 PRO B CB  1 
ATOM   4795 C CG  . PRO B 1 279 ? -2.024  -1.213  8.207   1.00 40.76 ? ? ? ? ? ? 1259 PRO B CG  1 
ATOM   4796 C CD  . PRO B 1 279 ? -1.020  -2.337  8.140   1.00 43.24 ? ? ? ? ? ? 1259 PRO B CD  1 
ATOM   4797 N N   . HIS B 1 280 ? -4.127  -3.675  11.537  1.00 45.60 ? ? ? ? ? ? 1260 HIS B N   1 
ATOM   4798 C CA  . HIS B 1 280 ? -5.062  -4.698  11.999  1.00 42.84 ? ? ? ? ? ? 1260 HIS B CA  1 
ATOM   4799 C C   . HIS B 1 280 ? -6.407  -4.577  11.285  1.00 40.30 ? ? ? ? ? ? 1260 HIS B C   1 
ATOM   4800 O O   . HIS B 1 280 ? -6.907  -3.470  11.079  1.00 42.18 ? ? ? ? ? ? 1260 HIS B O   1 
ATOM   4801 C CB  . HIS B 1 280 ? -5.256  -4.589  13.514  1.00 43.03 ? ? ? ? ? ? 1260 HIS B CB  1 
ATOM   4802 N N   . ALA B 1 281 ? -6.983  -5.716  10.908  1.00 36.78 ? ? ? ? ? ? 1261 ALA B N   1 
ATOM   4803 C CA  . ALA B 1 281 ? -8.299  -5.750  10.267  1.00 38.35 ? ? ? ? ? ? 1261 ALA B CA  1 
ATOM   4804 C C   . ALA B 1 281 ? -8.911  -7.138  10.384  1.00 35.94 ? ? ? ? ? ? 1261 ALA B C   1 
ATOM   4805 O O   . ALA B 1 281 ? -8.222  -8.083  10.757  1.00 39.29 ? ? ? ? ? ? 1261 ALA B O   1 
ATOM   4806 C CB  . ALA B 1 281 ? -8.189  -5.351  8.801   1.00 32.68 ? ? ? ? ? ? 1261 ALA B CB  1 
ATOM   4807 N N   . ASP B 1 282 ? -10.195 -7.265  10.046  1.00 33.83 ? ? ? ? ? ? 1262 ASP B N   1 
ATOM   4808 C CA  . ASP B 1 282 ? -10.864 -8.572  10.021  1.00 31.75 ? ? ? ? ? ? 1262 ASP B CA  1 
ATOM   4809 C C   . ASP B 1 282 ? -10.295 -9.502  8.958   1.00 30.46 ? ? ? ? ? ? 1262 ASP B C   1 
ATOM   4810 O O   . ASP B 1 282 ? -10.431 -10.719 9.052   1.00 33.88 ? ? ? ? ? ? 1262 ASP B O   1 
ATOM   4811 C CB  . ASP B 1 282 ? -12.364 -8.432  9.755   1.00 34.42 ? ? ? ? ? ? 1262 ASP B CB  1 
ATOM   4812 C CG  . ASP B 1 282 ? -13.103 -7.736  10.872  1.00 38.92 ? ? ? ? ? ? 1262 ASP B CG  1 
ATOM   4813 O OD1 . ASP B 1 282 ? -12.515 -7.498  11.956  1.00 41.88 ? ? ? ? ? ? 1262 ASP B OD1 1 
ATOM   4814 O OD2 . ASP B 1 282 ? -14.298 -7.438  10.660  1.00 36.73 ? ? ? ? ? ? 1262 ASP B OD2 1 
ATOM   4815 N N   . ALA B 1 283 ? -9.707  -8.919  7.916   1.00 25.47 ? ? ? ? ? ? 1263 ALA B N   1 
ATOM   4816 C CA  . ALA B 1 283 ? -9.120  -9.685  6.834   1.00 25.24 ? ? ? ? ? ? 1263 ALA B CA  1 
ATOM   4817 C C   . ALA B 1 283 ? -7.894  -8.963  6.318   1.00 24.85 ? ? ? ? ? ? 1263 ALA B C   1 
ATOM   4818 O O   . ALA B 1 283 ? -7.884  -7.734  6.198   1.00 27.06 ? ? ? ? ? ? 1263 ALA B O   1 
ATOM   4819 C CB  . ALA B 1 283 ? -10.123 -9.882  5.709   1.00 29.94 ? ? ? ? ? ? 1263 ALA B CB  1 
ATOM   4820 N N   . VAL B 1 284 ? -6.854  -9.733  6.030   1.00 22.77 ? ? ? ? ? ? 1264 VAL B N   1 
ATOM   4821 C CA  . VAL B 1 284 ? -5.669  -9.200  5.380   1.00 25.44 ? ? ? ? ? ? 1264 VAL B CA  1 
ATOM   4822 C C   . VAL B 1 284 ? -5.635  -9.742  3.960   1.00 22.16 ? ? ? ? ? ? 1264 VAL B C   1 
ATOM   4823 O O   . VAL B 1 284 ? -5.599  -10.955 3.753   1.00 22.44 ? ? ? ? ? ? 1264 VAL B O   1 
ATOM   4824 C CB  . VAL B 1 284 ? -4.390  -9.598  6.134   1.00 25.69 ? ? ? ? ? ? 1264 VAL B CB  1 
ATOM   4825 C CG1 . VAL B 1 284 ? -3.149  -9.132  5.369   1.00 24.50 ? ? ? ? ? ? 1264 VAL B CG1 1 
ATOM   4826 C CG2 . VAL B 1 284 ? -4.414  -9.044  7.549   1.00 34.10 ? ? ? ? ? ? 1264 VAL B CG2 1 
ATOM   4827 N N   . LEU B 1 285 ? -5.667  -8.841  2.980   1.00 20.61 ? ? ? ? ? ? 1265 LEU B N   1 
ATOM   4828 C CA  . LEU B 1 285 ? -5.723  -9.215  1.573   1.00 20.68 ? ? ? ? ? ? 1265 LEU B CA  1 
ATOM   4829 C C   . LEU B 1 285 ? -4.370  -9.028  0.892   1.00 19.04 ? ? ? ? ? ? 1265 LEU B C   1 
ATOM   4830 O O   . LEU B 1 285 ? -3.753  -7.967  1.002   1.00 19.84 ? ? ? ? ? ? 1265 LEU B O   1 
ATOM   4831 C CB  . LEU B 1 285 ? -6.777  -8.360  0.849   1.00 19.81 ? ? ? ? ? ? 1265 LEU B CB  1 
ATOM   4832 C CG  . LEU B 1 285 ? -6.880  -8.505  -0.675  1.00 22.48 ? ? ? ? ? ? 1265 LEU B CG  1 
ATOM   4833 C CD1 . LEU B 1 285 ? -7.382  -9.887  -1.077  1.00 23.69 ? ? ? ? ? ? 1265 LEU B CD1 1 
ATOM   4834 C CD2 . LEU B 1 285 ? -7.770  -7.420  -1.258  1.00 23.32 ? ? ? ? ? ? 1265 LEU B CD2 1 
ATOM   4835 N N   . PHE B 1 286 ? -3.915  -10.071 0.204   1.00 18.07 ? ? ? ? ? ? 1266 PHE B N   1 
ATOM   4836 C CA  . PHE B 1 286 ? -2.737  -9.980  -0.664  1.00 17.68 ? ? ? ? ? ? 1266 PHE B CA  1 
ATOM   4837 C C   . PHE B 1 286 ? -3.158  -10.296 -2.091  1.00 19.25 ? ? ? ? ? ? 1266 PHE B C   1 
ATOM   4838 O O   . PHE B 1 286 ? -3.349  -11.461 -2.420  1.00 19.86 ? ? ? ? ? ? 1266 PHE B O   1 
ATOM   4839 C CB  . PHE B 1 286 ? -1.670  -11.003 -0.245  1.00 17.55 ? ? ? ? ? ? 1266 PHE B CB  1 
ATOM   4840 C CG  . PHE B 1 286 ? -0.999  -10.702 1.074   1.00 20.65 ? ? ? ? ? ? 1266 PHE B CG  1 
ATOM   4841 C CD1 . PHE B 1 286 ? 0.118   -9.885  1.133   1.00 23.25 ? ? ? ? ? ? 1266 PHE B CD1 1 
ATOM   4842 C CD2 . PHE B 1 286 ? -1.466  -11.275 2.250   1.00 25.15 ? ? ? ? ? ? 1266 PHE B CD2 1 
ATOM   4843 C CE1 . PHE B 1 286 ? 0.747   -9.624  2.347   1.00 26.85 ? ? ? ? ? ? 1266 PHE B CE1 1 
ATOM   4844 C CE2 . PHE B 1 286 ? -0.839  -11.016 3.462   1.00 28.11 ? ? ? ? ? ? 1266 PHE B CE2 1 
ATOM   4845 C CZ  . PHE B 1 286 ? 0.267   -10.193 3.505   1.00 26.52 ? ? ? ? ? ? 1266 PHE B CZ  1 
ATOM   4846 N N   . LYS B 1 287 ? -3.286  -9.277  -2.940  1.00 18.65 ? ? ? ? ? ? 1267 LYS B N   1 
ATOM   4847 C CA  . LYS B 1 287 ? -3.650  -9.523  -4.342  1.00 19.23 ? ? ? ? ? ? 1267 LYS B CA  1 
ATOM   4848 C C   . LYS B 1 287 ? -2.424  -9.411  -5.245  1.00 17.03 ? ? ? ? ? ? 1267 LYS B C   1 
ATOM   4849 O O   . LYS B 1 287 ? -1.898  -8.319  -5.432  1.00 20.29 ? ? ? ? ? ? 1267 LYS B O   1 
ATOM   4850 C CB  . LYS B 1 287 ? -4.755  -8.548  -4.786  1.00 21.55 ? ? ? ? ? ? 1267 LYS B CB  1 
ATOM   4851 C CG  . LYS B 1 287 ? -5.240  -8.744  -6.232  1.00 22.95 ? ? ? ? ? ? 1267 LYS B CG  1 
ATOM   4852 C CD  . LYS B 1 287 ? -4.683  -7.678  -7.161  1.00 21.71 ? ? ? ? ? ? 1267 LYS B CD  1 
ATOM   4853 C CE  . LYS B 1 287 ? -4.951  -7.997  -8.646  1.00 23.41 ? ? ? ? ? ? 1267 LYS B CE  1 
ATOM   4854 N NZ  . LYS B 1 287 ? -4.339  -6.975  -9.553  1.00 21.13 ? ? ? ? ? ? 1267 LYS B NZ  1 
ATOM   4855 N N   . TRP B 1 288 ? -1.986  -10.553 -5.783  1.00 20.73 ? ? ? ? ? ? 1268 TRP B N   1 
ATOM   4856 C CA  . TRP B 1 288 ? -0.831  -10.620 -6.683  1.00 20.54 ? ? ? ? ? ? 1268 TRP B CA  1 
ATOM   4857 C C   . TRP B 1 288 ? 0.406   -10.026 -6.014  1.00 20.77 ? ? ? ? ? ? 1268 TRP B C   1 
ATOM   4858 O O   . TRP B 1 288 ? 1.162   -9.265  -6.622  1.00 24.38 ? ? ? ? ? ? 1268 TRP B O   1 
ATOM   4859 C CB  . TRP B 1 288 ? -1.124  -9.875  -7.993  1.00 24.21 ? ? ? ? ? ? 1268 TRP B CB  1 
ATOM   4860 C CG  . TRP B 1 288 ? -1.102  -10.709 -9.257  1.00 17.62 ? ? ? ? ? ? 1268 TRP B CG  1 
ATOM   4861 C CD1 . TRP B 1 288 ? -0.933  -12.059 -9.368  1.00 19.59 ? ? ? ? ? ? 1268 TRP B CD1 1 
ATOM   4862 C CD2 . TRP B 1 288 ? -1.268  -10.210 -10.585 1.00 16.81 ? ? ? ? ? ? 1268 TRP B CD2 1 
ATOM   4863 N NE1 . TRP B 1 288 ? -0.976  -12.427 -10.697 1.00 19.61 ? ? ? ? ? ? 1268 TRP B NE1 1 
ATOM   4864 C CE2 . TRP B 1 288 ? -1.196  -11.313 -11.461 1.00 18.57 ? ? ? ? ? ? 1268 TRP B CE2 1 
ATOM   4865 C CE3 . TRP B 1 288 ? -1.483  -8.937  -11.117 1.00 19.19 ? ? ? ? ? ? 1268 TRP B CE3 1 
ATOM   4866 C CZ2 . TRP B 1 288 ? -1.310  -11.174 -12.846 1.00 22.87 ? ? ? ? ? ? 1268 TRP B CZ2 1 
ATOM   4867 C CZ3 . TRP B 1 288 ? -1.603  -8.796  -12.484 1.00 24.93 ? ? ? ? ? ? 1268 TRP B CZ3 1 
ATOM   4868 C CH2 . TRP B 1 288 ? -1.520  -9.910  -13.335 1.00 24.36 ? ? ? ? ? ? 1268 TRP B CH2 1 
ATOM   4869 N N   . VAL B 1 289 ? 0.606   -10.371 -4.752  1.00 20.24 ? ? ? ? ? ? 1269 VAL B N   1 
ATOM   4870 C CA  . VAL B 1 289 ? 1.729   -9.843  -3.999  1.00 22.41 ? ? ? ? ? ? 1269 VAL B CA  1 
ATOM   4871 C C   . VAL B 1 289 ? 2.688   -10.966 -3.620  1.00 19.78 ? ? ? ? ? ? 1269 VAL B C   1 
ATOM   4872 O O   . VAL B 1 289 ? 3.902   -10.866 -3.852  1.00 20.71 ? ? ? ? ? ? 1269 VAL B O   1 
ATOM   4873 C CB  . VAL B 1 289 ? 1.243   -9.124  -2.713  1.00 26.84 ? ? ? ? ? ? 1269 VAL B CB  1 
ATOM   4874 C CG1 . VAL B 1 289 ? 2.418   -8.800  -1.792  1.00 24.16 ? ? ? ? ? ? 1269 VAL B CG1 1 
ATOM   4875 C CG2 . VAL B 1 289 ? 0.478   -7.864  -3.079  1.00 30.65 ? ? ? ? ? ? 1269 VAL B CG2 1 
ATOM   4876 N N   . LEU B 1 290 ? 2.146   -12.023 -3.027  1.00 16.64 ? ? ? ? ? ? 1270 LEU B N   1 
ATOM   4877 C CA  . LEU B 1 290 ? 2.972   -13.088 -2.469  1.00 17.85 ? ? ? ? ? ? 1270 LEU B CA  1 
ATOM   4878 C C   . LEU B 1 290 ? 3.724   -13.844 -3.564  1.00 21.96 ? ? ? ? ? ? 1270 LEU B C   1 
ATOM   4879 O O   . LEU B 1 290 ? 4.801   -14.379 -3.325  1.00 21.60 ? ? ? ? ? ? 1270 LEU B O   1 
ATOM   4880 C CB  . LEU B 1 290 ? 2.129   -14.035 -1.620  1.00 21.37 ? ? ? ? ? ? 1270 LEU B CB  1 
ATOM   4881 C CG  . LEU B 1 290 ? 1.445   -13.382 -0.408  1.00 17.85 ? ? ? ? ? ? 1270 LEU B CG  1 
ATOM   4882 C CD1 . LEU B 1 290 ? 0.688   -14.409 0.422   1.00 21.31 ? ? ? ? ? ? 1270 LEU B CD1 1 
ATOM   4883 C CD2 . LEU B 1 290 ? 2.461   -12.647 0.466   1.00 21.80 ? ? ? ? ? ? 1270 LEU B CD2 1 
ATOM   4884 N N   . CYS B 1 291 ? 3.153   -13.873 -4.766  1.00 20.50 ? ? ? ? ? ? 1271 CYS B N   1 
ATOM   4885 C CA  . CYS B 1 291 ? 3.813   -14.484 -5.922  1.00 20.47 ? ? ? ? ? ? 1271 CYS B CA  1 
ATOM   4886 C C   . CYS B 1 291 ? 5.126   -13.794 -6.292  1.00 19.36 ? ? ? ? ? ? 1271 CYS B C   1 
ATOM   4887 O O   . CYS B 1 291 ? 5.930   -14.351 -7.040  1.00 19.58 ? ? ? ? ? ? 1271 CYS B O   1 
ATOM   4888 C CB  . CYS B 1 291 ? 2.886   -14.459 -7.147  1.00 19.70 ? ? ? ? ? ? 1271 CYS B CB  1 
ATOM   4889 S SG  . CYS B 1 291 ? 2.289   -12.800 -7.575  1.00 22.04 ? ? ? ? ? ? 1271 CYS B SG  1 
ATOM   4890 N N   . ASP B 1 292 ? 5.341   -12.575 -5.807  1.00 18.48 ? ? ? ? ? ? 1272 ASP B N   1 
ATOM   4891 C CA  . ASP B 1 292 ? 6.550   -11.841 -6.182  1.00 17.93 ? ? ? ? ? ? 1272 ASP B CA  1 
ATOM   4892 C C   . ASP B 1 292 ? 7.764   -12.260 -5.356  1.00 18.38 ? ? ? ? ? ? 1272 ASP B C   1 
ATOM   4893 O O   . ASP B 1 292 ? 8.893   -11.868 -5.671  1.00 19.26 ? ? ? ? ? ? 1272 ASP B O   1 
ATOM   4894 C CB  . ASP B 1 292 ? 6.367   -10.327 -5.996  1.00 23.51 ? ? ? ? ? ? 1272 ASP B CB  1 
ATOM   4895 C CG  . ASP B 1 292 ? 5.316   -9.726  -6.926  1.00 26.26 ? ? ? ? ? ? 1272 ASP B CG  1 
ATOM   4896 O OD1 . ASP B 1 292 ? 4.749   -10.452 -7.769  1.00 24.78 ? ? ? ? ? ? 1272 ASP B OD1 1 
ATOM   4897 O OD2 . ASP B 1 292 ? 5.077   -8.502  -6.823  1.00 32.96 ? ? ? ? ? ? 1272 ASP B OD2 1 
ATOM   4898 N N   . TRP B 1 293 ? 7.533   -13.022 -4.288  1.00 19.63 ? ? ? ? ? ? 1273 TRP B N   1 
ATOM   4899 C CA  . TRP B 1 293 ? 8.558   -13.254 -3.272  1.00 19.45 ? ? ? ? ? ? 1273 TRP B CA  1 
ATOM   4900 C C   . TRP B 1 293 ? 8.796   -14.728 -2.933  1.00 22.16 ? ? ? ? ? ? 1273 TRP B C   1 
ATOM   4901 O O   . TRP B 1 293 ? 7.901   -15.557 -3.088  1.00 21.95 ? ? ? ? ? ? 1273 TRP B O   1 
ATOM   4902 C CB  . TRP B 1 293 ? 8.199   -12.456 -2.005  1.00 20.19 ? ? ? ? ? ? 1273 TRP B CB  1 
ATOM   4903 C CG  . TRP B 1 293 ? 8.065   -10.995 -2.310  1.00 20.58 ? ? ? ? ? ? 1273 TRP B CG  1 
ATOM   4904 C CD1 . TRP B 1 293 ? 6.903   -10.276 -2.400  1.00 23.25 ? ? ? ? ? ? 1273 TRP B CD1 1 
ATOM   4905 C CD2 . TRP B 1 293 ? 9.126   -10.082 -2.603  1.00 22.67 ? ? ? ? ? ? 1273 TRP B CD2 1 
ATOM   4906 N NE1 . TRP B 1 293 ? 7.180   -8.971  -2.720  1.00 24.66 ? ? ? ? ? ? 1273 TRP B NE1 1 
ATOM   4907 C CE2 . TRP B 1 293 ? 8.536   -8.824  -2.854  1.00 25.76 ? ? ? ? ? ? 1273 TRP B CE2 1 
ATOM   4908 C CE3 . TRP B 1 293 ? 10.518  -10.204 -2.684  1.00 24.64 ? ? ? ? ? ? 1273 TRP B CE3 1 
ATOM   4909 C CZ2 . TRP B 1 293 ? 9.290   -7.695  -3.173  1.00 24.48 ? ? ? ? ? ? 1273 TRP B CZ2 1 
ATOM   4910 C CZ3 . TRP B 1 293 ? 11.265  -9.083  -3.007  1.00 27.94 ? ? ? ? ? ? 1273 TRP B CZ3 1 
ATOM   4911 C CH2 . TRP B 1 293 ? 10.648  -7.845  -3.243  1.00 26.44 ? ? ? ? ? ? 1273 TRP B CH2 1 
ATOM   4912 N N   . PRO B 1 294 ? 10.013  -15.060 -2.463  1.00 21.64 ? ? ? ? ? ? 1274 PRO B N   1 
ATOM   4913 C CA  . PRO B 1 294 ? 10.295  -16.464 -2.145  1.00 22.80 ? ? ? ? ? ? 1274 PRO B CA  1 
ATOM   4914 C C   . PRO B 1 294 ? 9.791   -16.873 -0.761  1.00 24.94 ? ? ? ? ? ? 1274 PRO B C   1 
ATOM   4915 O O   . PRO B 1 294 ? 9.327   -16.027 0.013   1.00 21.50 ? ? ? ? ? ? 1274 PRO B O   1 
ATOM   4916 C CB  . PRO B 1 294 ? 11.820  -16.537 -2.218  1.00 26.11 ? ? ? ? ? ? 1274 PRO B CB  1 
ATOM   4917 C CG  . PRO B 1 294 ? 12.282  -15.164 -1.879  1.00 26.62 ? ? ? ? ? ? 1274 PRO B CG  1 
ATOM   4918 C CD  . PRO B 1 294 ? 11.213  -14.208 -2.348  1.00 23.55 ? ? ? ? ? ? 1274 PRO B CD  1 
ATOM   4919 N N   . ASP B 1 295 ? 9.893   -18.164 -0.454  1.00 24.06 ? ? ? ? ? ? 1275 ASP B N   1 
ATOM   4920 C CA  . ASP B 1 295 ? 9.322   -18.710 0.778   1.00 26.36 ? ? ? ? ? ? 1275 ASP B CA  1 
ATOM   4921 C C   . ASP B 1 295 ? 9.771   -18.040 2.076   1.00 27.63 ? ? ? ? ? ? 1275 ASP B C   1 
ATOM   4922 O O   . ASP B 1 295 ? 8.953   -17.807 2.961   1.00 27.31 ? ? ? ? ? ? 1275 ASP B O   1 
ATOM   4923 C CB  . ASP B 1 295 ? 9.569   -20.219 0.870   1.00 35.44 ? ? ? ? ? ? 1275 ASP B CB  1 
ATOM   4924 C CG  . ASP B 1 295 ? 8.767   -21.003 -0.144  1.00 41.66 ? ? ? ? ? ? 1275 ASP B CG  1 
ATOM   4925 O OD1 . ASP B 1 295 ? 7.950   -20.386 -0.862  1.00 34.32 ? ? ? ? ? ? 1275 ASP B OD1 1 
ATOM   4926 O OD2 . ASP B 1 295 ? 8.949   -22.237 -0.218  1.00 49.57 ? ? ? ? ? ? 1275 ASP B OD2 1 
ATOM   4927 N N   . GLU B 1 296 ? 11.060  -17.733 2.204   1.00 30.10 ? ? ? ? ? ? 1276 GLU B N   1 
ATOM   4928 C CA  . GLU B 1 296 ? 11.571  -17.233 3.484   1.00 31.51 ? ? ? ? ? ? 1276 GLU B CA  1 
ATOM   4929 C C   . GLU B 1 296 ? 10.937  -15.902 3.942   1.00 29.64 ? ? ? ? ? ? 1276 GLU B C   1 
ATOM   4930 O O   . GLU B 1 296 ? 10.423  -15.825 5.057   1.00 29.63 ? ? ? ? ? ? 1276 GLU B O   1 
ATOM   4931 C CB  . GLU B 1 296 ? 13.109  -17.191 3.507   1.00 33.68 ? ? ? ? ? ? 1276 GLU B CB  1 
ATOM   4932 N N   . PRO B 1 297 ? 10.939  -14.860 3.084   1.00 26.98 ? ? ? ? ? ? 1277 PRO B N   1 
ATOM   4933 C CA  . PRO B 1 297 ? 10.253  -13.646 3.550   1.00 30.01 ? ? ? ? ? ? 1277 PRO B CA  1 
ATOM   4934 C C   . PRO B 1 297 ? 8.729   -13.779 3.609   1.00 26.63 ? ? ? ? ? ? 1277 PRO B C   1 
ATOM   4935 O O   . PRO B 1 297 ? 8.104   -13.140 4.460   1.00 33.65 ? ? ? ? ? ? 1277 PRO B O   1 
ATOM   4936 C CB  . PRO B 1 297 ? 10.656  -12.585 2.518   1.00 26.41 ? ? ? ? ? ? 1277 PRO B CB  1 
ATOM   4937 C CG  . PRO B 1 297 ? 11.107  -13.346 1.320   1.00 27.74 ? ? ? ? ? ? 1277 PRO B CG  1 
ATOM   4938 C CD  . PRO B 1 297 ? 11.682  -14.630 1.829   1.00 25.30 ? ? ? ? ? ? 1277 PRO B CD  1 
ATOM   4939 N N   . VAL B 1 298 ? 8.144   -14.580 2.726   1.00 23.12 ? ? ? ? ? ? 1278 VAL B N   1 
ATOM   4940 C CA  . VAL B 1 298 ? 6.694   -14.792 2.767   1.00 24.57 ? ? ? ? ? ? 1278 VAL B CA  1 
ATOM   4941 C C   . VAL B 1 298 ? 6.284   -15.490 4.059   1.00 27.98 ? ? ? ? ? ? 1278 VAL B C   1 
ATOM   4942 O O   . VAL B 1 298 ? 5.325   -15.074 4.714   1.00 24.24 ? ? ? ? ? ? 1278 VAL B O   1 
ATOM   4943 C CB  . VAL B 1 298 ? 6.187   -15.584 1.551   1.00 21.64 ? ? ? ? ? ? 1278 VAL B CB  1 
ATOM   4944 C CG1 . VAL B 1 298 ? 4.734   -16.039 1.760   1.00 21.66 ? ? ? ? ? ? 1278 VAL B CG1 1 
ATOM   4945 C CG2 . VAL B 1 298 ? 6.326   -14.746 0.272   1.00 21.84 ? ? ? ? ? ? 1278 VAL B CG2 1 
ATOM   4946 N N   . LEU B 1 299 ? 7.017   -16.536 4.440   1.00 23.73 ? ? ? ? ? ? 1279 LEU B N   1 
ATOM   4947 C CA  . LEU B 1 299 ? 6.725   -17.238 5.684   1.00 24.85 ? ? ? ? ? ? 1279 LEU B CA  1 
ATOM   4948 C C   . LEU B 1 299 ? 6.821   -16.305 6.883   1.00 30.23 ? ? ? ? ? ? 1279 LEU B C   1 
ATOM   4949 O O   . LEU B 1 299 ? 5.962   -16.319 7.772   1.00 26.85 ? ? ? ? ? ? 1279 LEU B O   1 
ATOM   4950 C CB  . LEU B 1 299 ? 7.684   -18.419 5.880   1.00 25.84 ? ? ? ? ? ? 1279 LEU B CB  1 
ATOM   4951 C CG  . LEU B 1 299 ? 7.532   -19.167 7.202   1.00 37.05 ? ? ? ? ? ? 1279 LEU B CG  1 
ATOM   4952 C CD1 . LEU B 1 299 ? 6.120   -19.720 7.320   1.00 34.81 ? ? ? ? ? ? 1279 LEU B CD1 1 
ATOM   4953 C CD2 . LEU B 1 299 ? 8.565   -20.282 7.313   1.00 37.36 ? ? ? ? ? ? 1279 LEU B CD2 1 
ATOM   4954 N N   . LYS B 1 300 ? 7.876   -15.497 6.915   1.00 28.00 ? ? ? ? ? ? 1280 LYS B N   1 
ATOM   4955 C CA  . LYS B 1 300 ? 8.096   -14.605 8.044   1.00 29.14 ? ? ? ? ? ? 1280 LYS B CA  1 
ATOM   4956 C C   . LYS B 1 300 ? 6.946   -13.617 8.146   1.00 30.91 ? ? ? ? ? ? 1280 LYS B C   1 
ATOM   4957 O O   . LYS B 1 300 ? 6.473   -13.313 9.237   1.00 32.58 ? ? ? ? ? ? 1280 LYS B O   1 
ATOM   4958 C CB  . LYS B 1 300 ? 9.431   -13.865 7.910   1.00 38.99 ? ? ? ? ? ? 1280 LYS B CB  1 
ATOM   4959 N N   . MET B 1 301 ? 6.477   -13.145 6.998   1.00 32.21 ? ? ? ? ? ? 1281 MET B N   1 
ATOM   4960 C CA  . MET B 1 301 ? 5.361   -12.207 6.969   1.00 37.25 ? ? ? ? ? ? 1281 MET B CA  1 
ATOM   4961 C C   . MET B 1 301 ? 4.034   -12.872 7.336   1.00 35.26 ? ? ? ? ? ? 1281 MET B C   1 
ATOM   4962 O O   . MET B 1 301 ? 3.209   -12.279 8.037   1.00 35.67 ? ? ? ? ? ? 1281 MET B O   1 
ATOM   4963 C CB  . MET B 1 301 ? 5.256   -11.543 5.601   1.00 36.08 ? ? ? ? ? ? 1281 MET B CB  1 
ATOM   4964 C CG  . MET B 1 301 ? 4.115   -10.555 5.488   1.00 37.22 ? ? ? ? ? ? 1281 MET B CG  1 
ATOM   4965 S SD  . MET B 1 301 ? 4.285   -9.539  4.014   1.00 36.82 ? ? ? ? ? ? 1281 MET B SD  1 
ATOM   4966 C CE  . MET B 1 301 ? 4.510   -10.792 2.755   1.00 45.89 ? ? ? ? ? ? 1281 MET B CE  1 
ATOM   4967 N N   . LEU B 1 302 ? 3.836   -14.101 6.864   1.00 28.78 ? ? ? ? ? ? 1282 LEU B N   1 
ATOM   4968 C CA  . LEU B 1 302 ? 2.635   -14.860 7.206   1.00 27.49 ? ? ? ? ? ? 1282 LEU B CA  1 
ATOM   4969 C C   . LEU B 1 302 ? 2.551   -15.132 8.698   1.00 30.64 ? ? ? ? ? ? 1282 LEU B C   1 
ATOM   4970 O O   . LEU B 1 302 ? 1.461   -15.082 9.271   1.00 29.50 ? ? ? ? ? ? 1282 LEU B O   1 
ATOM   4971 C CB  . LEU B 1 302 ? 2.572   -16.187 6.443   1.00 27.20 ? ? ? ? ? ? 1282 LEU B CB  1 
ATOM   4972 C CG  . LEU B 1 302 ? 2.334   -16.094 4.937   1.00 29.58 ? ? ? ? ? ? 1282 LEU B CG  1 
ATOM   4973 C CD1 . LEU B 1 302 ? 2.180   -17.484 4.352   1.00 29.86 ? ? ? ? ? ? 1282 LEU B CD1 1 
ATOM   4974 C CD2 . LEU B 1 302 ? 1.117   -15.234 4.648   1.00 33.08 ? ? ? ? ? ? 1282 LEU B CD2 1 
ATOM   4975 N N   . LYS B 1 303 ? 3.688   -15.430 9.330   1.00 29.81 ? ? ? ? ? ? 1283 LYS B N   1 
ATOM   4976 C CA  . LYS B 1 303 ? 3.697   -15.665 10.775  1.00 32.49 ? ? ? ? ? ? 1283 LYS B CA  1 
ATOM   4977 C C   . LYS B 1 303 ? 3.289   -14.407 11.519  1.00 31.84 ? ? ? ? ? ? 1283 LYS B C   1 
ATOM   4978 O O   . LYS B 1 303 ? 2.597   -14.470 12.530  1.00 34.58 ? ? ? ? ? ? 1283 LYS B O   1 
ATOM   4979 C CB  . LYS B 1 303 ? 5.071   -16.140 11.270  1.00 32.22 ? ? ? ? ? ? 1283 LYS B CB  1 
ATOM   4980 C CG  . LYS B 1 303 ? 5.448   -17.536 10.804  1.00 35.09 ? ? ? ? ? ? 1283 LYS B CG  1 
ATOM   4981 C CD  . LYS B 1 303 ? 6.727   -18.018 11.473  1.00 40.07 ? ? ? ? ? ? 1283 LYS B CD  1 
ATOM   4982 C CE  . LYS B 1 303 ? 7.158   -19.369 10.928  1.00 47.45 ? ? ? ? ? ? 1283 LYS B CE  1 
ATOM   4983 N NZ  . LYS B 1 303 ? 8.446   -19.825 11.529  1.00 51.18 ? ? ? ? ? ? 1283 LYS B NZ  1 
ATOM   4984 N N   . GLN B 1 304 ? 3.710   -13.259 11.004  1.00 35.17 ? ? ? ? ? ? 1284 GLN B N   1 
ATOM   4985 C CA  . GLN B 1 304 ? 3.358   -11.992 11.624  1.00 42.00 ? ? ? ? ? ? 1284 GLN B CA  1 
ATOM   4986 C C   . GLN B 1 304 ? 1.863   -11.730 11.487  1.00 40.34 ? ? ? ? ? ? 1284 GLN B C   1 
ATOM   4987 O O   . GLN B 1 304 ? 1.234   -11.182 12.396  1.00 46.12 ? ? ? ? ? ? 1284 GLN B O   1 
ATOM   4988 C CB  . GLN B 1 304 ? 4.188   -10.857 11.020  1.00 45.10 ? ? ? ? ? ? 1284 GLN B CB  1 
ATOM   4989 C CG  . GLN B 1 304 ? 5.661   -10.944 11.398  1.00 46.08 ? ? ? ? ? ? 1284 GLN B CG  1 
ATOM   4990 C CD  . GLN B 1 304 ? 6.523   -9.953  10.646  1.00 54.94 ? ? ? ? ? ? 1284 GLN B CD  1 
ATOM   4991 O OE1 . GLN B 1 304 ? 6.225   -9.591  9.507   1.00 55.47 ? ? ? ? ? ? 1284 GLN B OE1 1 
ATOM   4992 N NE2 . GLN B 1 304 ? 7.601   -9.507  11.280  1.00 58.41 ? ? ? ? ? ? 1284 GLN B NE2 1 
ATOM   4993 N N   . CYS B 1 305 ? 1.298   -12.142 10.356  1.00 38.41 ? ? ? ? ? ? 1285 CYS B N   1 
ATOM   4994 C CA  . CYS B 1 305 ? -0.141  -12.045 10.141  1.00 34.15 ? ? ? ? ? ? 1285 CYS B CA  1 
ATOM   4995 C C   . CYS B 1 305 ? -0.875  -12.979 11.096  1.00 35.62 ? ? ? ? ? ? 1285 CYS B C   1 
ATOM   4996 O O   . CYS B 1 305 ? -1.914  -12.622 11.648  1.00 39.60 ? ? ? ? ? ? 1285 CYS B O   1 
ATOM   4997 C CB  . CYS B 1 305 ? -0.498  -12.382 8.692   1.00 30.67 ? ? ? ? ? ? 1285 CYS B CB  1 
ATOM   4998 S SG  . CYS B 1 305 ? 0.081   -11.186 7.465   1.00 37.54 ? ? ? ? ? ? 1285 CYS B SG  1 
ATOM   4999 N N   . LYS B 1 306 ? -0.325  -14.175 11.280  1.00 35.02 ? ? ? ? ? ? 1286 LYS B N   1 
ATOM   5000 C CA  . LYS B 1 306 ? -0.879  -15.165 12.203  1.00 34.80 ? ? ? ? ? ? 1286 LYS B CA  1 
ATOM   5001 C C   . LYS B 1 306 ? -0.994  -14.598 13.612  1.00 41.07 ? ? ? ? ? ? 1286 LYS B C   1 
ATOM   5002 O O   . LYS B 1 306 ? -2.036  -14.722 14.266  1.00 42.54 ? ? ? ? ? ? 1286 LYS B O   1 
ATOM   5003 C CB  . LYS B 1 306 ? 0.005   -16.415 12.212  1.00 41.02 ? ? ? ? ? ? 1286 LYS B CB  1 
ATOM   5004 C CG  . LYS B 1 306 ? -0.055  -17.236 13.488  1.00 53.44 ? ? ? ? ? ? 1286 LYS B CG  1 
ATOM   5005 C CD  . LYS B 1 306 ? -1.290  -18.104 13.542  1.00 50.23 ? ? ? ? ? ? 1286 LYS B CD  1 
ATOM   5006 C CE  . LYS B 1 306 ? -1.303  -18.925 14.821  1.00 48.15 ? ? ? ? ? ? 1286 LYS B CE  1 
ATOM   5007 N NZ  . LYS B 1 306 ? -2.451  -19.861 14.854  1.00 50.99 ? ? ? ? ? ? 1286 LYS B NZ  1 
ATOM   5008 N N   . LYS B 1 307 ? 0.081   -13.967 14.071  1.00 41.51 ? ? ? ? ? ? 1287 LYS B N   1 
ATOM   5009 C CA  . LYS B 1 307 ? 0.107   -13.368 15.399  1.00 45.76 ? ? ? ? ? ? 1287 LYS B CA  1 
ATOM   5010 C C   . LYS B 1 307 ? -0.921  -12.243 15.497  1.00 46.01 ? ? ? ? ? ? 1287 LYS B C   1 
ATOM   5011 O O   . LYS B 1 307 ? -1.619  -12.112 16.503  1.00 52.18 ? ? ? ? ? ? 1287 LYS B O   1 
ATOM   5012 C CB  . LYS B 1 307 ? 1.508   -12.841 15.718  1.00 46.23 ? ? ? ? ? ? 1287 LYS B CB  1 
ATOM   5013 N N   . ALA B 1 308 ? -1.023  -11.446 14.438  1.00 40.67 ? ? ? ? ? ? 1288 ALA B N   1 
ATOM   5014 C CA  . ALA B 1 308 ? -1.926  -10.298 14.427  1.00 42.13 ? ? ? ? ? ? 1288 ALA B CA  1 
ATOM   5015 C C   . ALA B 1 308 ? -3.395  -10.714 14.346  1.00 45.19 ? ? ? ? ? ? 1288 ALA B C   1 
ATOM   5016 O O   . ALA B 1 308 ? -4.241  -10.170 15.052  1.00 42.98 ? ? ? ? ? ? 1288 ALA B O   1 
ATOM   5017 C CB  . ALA B 1 308 ? -1.577  -9.359  13.273  1.00 37.48 ? ? ? ? ? ? 1288 ALA B CB  1 
ATOM   5018 N N   . LEU B 1 309 ? -3.692  -11.680 13.483  1.00 46.51 ? ? ? ? ? ? 1289 LEU B N   1 
ATOM   5019 C CA  . LEU B 1 309 ? -5.071  -12.114 13.263  1.00 46.48 ? ? ? ? ? ? 1289 LEU B CA  1 
ATOM   5020 C C   . LEU B 1 309 ? -5.627  -12.950 14.416  1.00 53.97 ? ? ? ? ? ? 1289 LEU B C   1 
ATOM   5021 O O   . LEU B 1 309 ? -6.708  -13.524 14.305  1.00 55.73 ? ? ? ? ? ? 1289 LEU B O   1 
ATOM   5022 C CB  . LEU B 1 309 ? -5.188  -12.897 11.950  1.00 34.69 ? ? ? ? ? ? 1289 LEU B CB  1 
ATOM   5023 C CG  . LEU B 1 309 ? -4.912  -12.143 10.651  1.00 37.52 ? ? ? ? ? ? 1289 LEU B CG  1 
ATOM   5024 C CD1 . LEU B 1 309 ? -4.946  -13.115 9.484   1.00 33.04 ? ? ? ? ? ? 1289 LEU B CD1 1 
ATOM   5025 C CD2 . LEU B 1 309 ? -5.907  -11.015 10.439  1.00 41.66 ? ? ? ? ? ? 1289 LEU B CD2 1 
ATOM   5026 N N   . THR B 1 310 ? -4.883  -13.028 15.516  1.00 51.59 ? ? ? ? ? ? 1290 THR B N   1 
ATOM   5027 C CA  . THR B 1 310 ? -5.349  -13.731 16.703  1.00 52.73 ? ? ? ? ? ? 1290 THR B CA  1 
ATOM   5028 C C   . THR B 1 310 ? -5.132  -12.882 17.952  1.00 55.25 ? ? ? ? ? ? 1290 THR B C   1 
ATOM   5029 O O   . THR B 1 310 ? -4.333  -13.232 18.818  1.00 59.48 ? ? ? ? ? ? 1290 THR B O   1 
ATOM   5030 C CB  . THR B 1 310 ? -4.649  -15.098 16.875  1.00 53.60 ? ? ? ? ? ? 1290 THR B CB  1 
ATOM   5031 O OG1 . THR B 1 310 ? -3.228  -14.927 16.797  1.00 56.74 ? ? ? ? ? ? 1290 THR B OG1 1 
ATOM   5032 C CG2 . THR B 1 310 ? -5.097  -16.070 15.792  1.00 51.44 ? ? ? ? ? ? 1290 THR B CG2 1 
ATOM   5033 N N   . LYS B 1 315 ? -10.306 -12.377 16.019  1.00 54.28 ? ? ? ? ? ? 1295 LYS B N   1 
ATOM   5034 C CA  . LYS B 1 315 ? -9.656  -13.359 15.158  1.00 54.12 ? ? ? ? ? ? 1295 LYS B CA  1 
ATOM   5035 C C   . LYS B 1 315 ? -10.154 -13.263 13.715  1.00 48.53 ? ? ? ? ? ? 1295 LYS B C   1 
ATOM   5036 O O   . LYS B 1 315 ? -11.313 -13.563 13.428  1.00 58.25 ? ? ? ? ? ? 1295 LYS B O   1 
ATOM   5037 C CB  . LYS B 1 315 ? -9.868  -14.773 15.704  1.00 59.11 ? ? ? ? ? ? 1295 LYS B CB  1 
ATOM   5038 N N   . GLY B 1 316 ? -9.270  -12.840 12.813  1.00 33.31 ? ? ? ? ? ? 1296 GLY B N   1 
ATOM   5039 C CA  . GLY B 1 316 ? -9.616  -12.661 11.409  1.00 28.23 ? ? ? ? ? ? 1296 GLY B CA  1 
ATOM   5040 C C   . GLY B 1 316 ? -9.085  -13.733 10.468  1.00 26.98 ? ? ? ? ? ? 1296 GLY B C   1 
ATOM   5041 O O   . GLY B 1 316 ? -8.808  -14.853 10.890  1.00 28.76 ? ? ? ? ? ? 1296 GLY B O   1 
ATOM   5042 N N   . LYS B 1 317 ? -8.948  -13.400 9.189   1.00 25.86 ? ? ? ? ? ? 1297 LYS B N   1 
ATOM   5043 C CA  . LYS B 1 317 ? -8.455  -14.357 8.199   1.00 24.54 ? ? ? ? ? ? 1297 LYS B CA  1 
ATOM   5044 C C   . LYS B 1 317 ? -7.551  -13.714 7.164   1.00 23.77 ? ? ? ? ? ? 1297 LYS B C   1 
ATOM   5045 O O   . LYS B 1 317 ? -7.568  -12.496 6.981   1.00 27.00 ? ? ? ? ? ? 1297 LYS B O   1 
ATOM   5046 C CB  . LYS B 1 317 ? -9.618  -15.070 7.490   1.00 28.06 ? ? ? ? ? ? 1297 LYS B CB  1 
ATOM   5047 C CG  . LYS B 1 317 ? -10.384 -14.189 6.508   1.00 30.23 ? ? ? ? ? ? 1297 LYS B CG  1 
ATOM   5048 C CD  . LYS B 1 317 ? -11.632 -14.878 5.969   1.00 22.01 ? ? ? ? ? ? 1297 LYS B CD  1 
ATOM   5049 C CE  . LYS B 1 317 ? -12.491 -13.893 5.178   1.00 23.03 ? ? ? ? ? ? 1297 LYS B CE  1 
ATOM   5050 N NZ  . LYS B 1 317 ? -13.819 -14.501 4.860   1.00 24.19 ? ? ? ? ? ? 1297 LYS B NZ  1 
ATOM   5051 N N   . LEU B 1 318 ? -6.758  -14.551 6.500   1.00 21.58 ? ? ? ? ? ? 1298 LEU B N   1 
ATOM   5052 C CA  . LEU B 1 318 ? -5.934  -14.148 5.382   1.00 24.70 ? ? ? ? ? ? 1298 LEU B CA  1 
ATOM   5053 C C   . LEU B 1 318 ? -6.749  -14.319 4.114   1.00 22.35 ? ? ? ? ? ? 1298 LEU B C   1 
ATOM   5054 O O   . LEU B 1 318 ? -7.494  -15.296 3.982   1.00 23.17 ? ? ? ? ? ? 1298 LEU B O   1 
ATOM   5055 C CB  . LEU B 1 318 ? -4.729  -15.077 5.287   1.00 37.16 ? ? ? ? ? ? 1298 LEU B CB  1 
ATOM   5056 C CG  . LEU B 1 318 ? -3.327  -14.580 5.594   1.00 42.19 ? ? ? ? ? ? 1298 LEU B CG  1 
ATOM   5057 C CD1 . LEU B 1 318 ? -2.355  -15.714 5.336   1.00 26.67 ? ? ? ? ? ? 1298 LEU B CD1 1 
ATOM   5058 C CD2 . LEU B 1 318 ? -3.002  -13.385 4.720   1.00 38.33 ? ? ? ? ? ? 1298 LEU B CD2 1 
ATOM   5059 N N   . MET B 1 319 ? -6.618  -13.379 3.184   1.00 18.85 ? ? ? ? ? ? 1299 MET B N   1 
ATOM   5060 C CA  . MET B 1 319 ? -7.224  -13.529 1.870   1.00 17.93 ? ? ? ? ? ? 1299 MET B CA  1 
ATOM   5061 C C   . MET B 1 319 ? -6.139  -13.371 0.810   1.00 19.64 ? ? ? ? ? ? 1299 MET B C   1 
ATOM   5062 O O   . MET B 1 319 ? -5.569  -12.299 0.655   1.00 23.92 ? ? ? ? ? ? 1299 MET B O   1 
ATOM   5063 C CB  . MET B 1 319 ? -8.360  -12.521 1.661   1.00 20.82 ? ? ? ? ? ? 1299 MET B CB  1 
ATOM   5064 C CG  . MET B 1 319 ? -9.535  -12.744 2.614   1.00 23.38 ? ? ? ? ? ? 1299 MET B CG  1 
ATOM   5065 S SD  . MET B 1 319 ? -10.864 -11.519 2.470   1.00 25.48 ? ? ? ? ? ? 1299 MET B SD  1 
ATOM   5066 C CE  . MET B 1 319 ? -11.633 -12.034 0.935   1.00 31.34 ? ? ? ? ? ? 1299 MET B CE  1 
ATOM   5067 N N   . ILE B 1 320 ? -5.835  -14.458 0.112   1.00 17.88 ? ? ? ? ? ? 1300 ILE B N   1 
ATOM   5068 C CA  . ILE B 1 320 ? -4.809  -14.441 -0.920  1.00 19.03 ? ? ? ? ? ? 1300 ILE B CA  1 
ATOM   5069 C C   . ILE B 1 320 ? -5.467  -14.573 -2.283  1.00 18.00 ? ? ? ? ? ? 1300 ILE B C   1 
ATOM   5070 O O   . ILE B 1 320 ? -6.107  -15.580 -2.580  1.00 19.71 ? ? ? ? ? ? 1300 ILE B O   1 
ATOM   5071 C CB  . ILE B 1 320 ? -3.778  -15.561 -0.690  1.00 16.17 ? ? ? ? ? ? 1300 ILE B CB  1 
ATOM   5072 C CG1 . ILE B 1 320 ? -3.012  -15.292 0.609   1.00 17.86 ? ? ? ? ? ? 1300 ILE B CG1 1 
ATOM   5073 C CG2 . ILE B 1 320 ? -2.790  -15.651 -1.867  1.00 17.89 ? ? ? ? ? ? 1300 ILE B CG2 1 
ATOM   5074 C CD1 . ILE B 1 320 ? -2.238  -16.503 1.130   1.00 19.29 ? ? ? ? ? ? 1300 ILE B CD1 1 
ATOM   5075 N N   . ALA B 1 321 ? -5.323  -13.536 -3.100  1.00 17.28 ? ? ? ? ? ? 1301 ALA B N   1 
ATOM   5076 C CA  . ALA B 1 321 ? -5.891  -13.537 -4.443  1.00 16.56 ? ? ? ? ? ? 1301 ALA B CA  1 
ATOM   5077 C C   . ALA B 1 321 ? -4.730  -13.666 -5.403  1.00 16.19 ? ? ? ? ? ? 1301 ALA B C   1 
ATOM   5078 O O   . ALA B 1 321 ? -4.017  -12.702 -5.666  1.00 18.75 ? ? ? ? ? ? 1301 ALA B O   1 
ATOM   5079 C CB  . ALA B 1 321 ? -6.669  -12.252 -4.693  1.00 17.96 ? ? ? ? ? ? 1301 ALA B CB  1 
ATOM   5080 N N   . ASP B 1 322 ? -4.513  -14.880 -5.881  1.00 16.48 ? ? ? ? ? ? 1302 ASP B N   1 
ATOM   5081 C CA  . ASP B 1 322 ? -3.277  -15.168 -6.589  1.00 16.72 ? ? ? ? ? ? 1302 ASP B CA  1 
ATOM   5082 C C   . ASP B 1 322 ? -3.426  -16.488 -7.328  1.00 18.63 ? ? ? ? ? ? 1302 ASP B C   1 
ATOM   5083 O O   . ASP B 1 322 ? -4.513  -17.070 -7.378  1.00 16.88 ? ? ? ? ? ? 1302 ASP B O   1 
ATOM   5084 C CB  . ASP B 1 322 ? -2.156  -15.264 -5.546  1.00 17.23 ? ? ? ? ? ? 1302 ASP B CB  1 
ATOM   5085 C CG  . ASP B 1 322 ? -0.801  -14.844 -6.085  1.00 23.05 ? ? ? ? ? ? 1302 ASP B CG  1 
ATOM   5086 O OD1 . ASP B 1 322 ? -0.409  -15.299 -7.182  1.00 23.60 ? ? ? ? ? ? 1302 ASP B OD1 1 
ATOM   5087 O OD2 . ASP B 1 322 ? -0.130  -14.041 -5.401  1.00 21.81 ? ? ? ? ? ? 1302 ASP B OD2 1 
ATOM   5088 N N   . HIS B 1 323 ? -2.327  -16.971 -7.897  1.00 18.18 ? ? ? ? ? ? 1303 HIS B N   1 
ATOM   5089 C CA  . HIS B 1 323 ? -2.354  -18.241 -8.605  1.00 16.25 ? ? ? ? ? ? 1303 HIS B CA  1 
ATOM   5090 C C   . HIS B 1 323 ? -2.149  -19.447 -7.697  1.00 17.22 ? ? ? ? ? ? 1303 HIS B C   1 
ATOM   5091 O O   . HIS B 1 323 ? -1.249  -19.457 -6.853  1.00 19.78 ? ? ? ? ? ? 1303 HIS B O   1 
ATOM   5092 C CB  . HIS B 1 323 ? -1.238  -18.285 -9.647  1.00 16.03 ? ? ? ? ? ? 1303 HIS B CB  1 
ATOM   5093 C CG  . HIS B 1 323 ? -1.232  -17.117 -10.579 1.00 16.24 ? ? ? ? ? ? 1303 HIS B CG  1 
ATOM   5094 N ND1 . HIS B 1 323 ? -1.855  -17.138 -11.810 1.00 17.26 ? ? ? ? ? ? 1303 HIS B ND1 1 
ATOM   5095 C CD2 . HIS B 1 323 ? -0.666  -15.893 -10.466 1.00 16.62 ? ? ? ? ? ? 1303 HIS B CD2 1 
ATOM   5096 C CE1 . HIS B 1 323 ? -1.683  -15.972 -12.408 1.00 20.30 ? ? ? ? ? ? 1303 HIS B CE1 1 
ATOM   5097 N NE2 . HIS B 1 323 ? -0.960  -15.199 -11.615 1.00 18.11 ? ? ? ? ? ? 1303 HIS B NE2 1 
ATOM   5098 N N   . VAL B 1 324 ? -2.975  -20.463 -7.905  1.00 17.95 ? ? ? ? ? ? 1304 VAL B N   1 
ATOM   5099 C CA  . VAL B 1 324 ? -2.701  -21.820 -7.446  1.00 15.49 ? ? ? ? ? ? 1304 VAL B CA  1 
ATOM   5100 C C   . VAL B 1 324 ? -2.490  -22.610 -8.746  1.00 19.11 ? ? ? ? ? ? 1304 VAL B C   1 
ATOM   5101 O O   . VAL B 1 324 ? -3.428  -22.876 -9.486  1.00 18.85 ? ? ? ? ? ? 1304 VAL B O   1 
ATOM   5102 C CB  . VAL B 1 324 ? -3.857  -22.376 -6.609  1.00 16.22 ? ? ? ? ? ? 1304 VAL B CB  1 
ATOM   5103 C CG1 . VAL B 1 324 ? -3.647  -23.845 -6.310  1.00 16.88 ? ? ? ? ? ? 1304 VAL B CG1 1 
ATOM   5104 C CG2 . VAL B 1 324 ? -3.969  -21.586 -5.302  1.00 18.53 ? ? ? ? ? ? 1304 VAL B CG2 1 
ATOM   5105 N N   . LEU B 1 325 ? -1.233  -22.932 -9.037  1.00 15.48 ? ? ? ? ? ? 1305 LEU B N   1 
ATOM   5106 C CA  . LEU B 1 325 ? -0.826  -23.345 -10.379 1.00 16.88 ? ? ? ? ? ? 1305 LEU B CA  1 
ATOM   5107 C C   . LEU B 1 325 ? -1.566  -24.581 -10.881 1.00 19.66 ? ? ? ? ? ? 1305 LEU B C   1 
ATOM   5108 O O   . LEU B 1 325 ? -1.949  -24.660 -12.057 1.00 21.58 ? ? ? ? ? ? 1305 LEU B O   1 
ATOM   5109 C CB  . LEU B 1 325 ? 0.682   -23.608 -10.385 1.00 18.12 ? ? ? ? ? ? 1305 LEU B CB  1 
ATOM   5110 C CG  . LEU B 1 325 ? 1.308   -24.101 -11.681 1.00 16.94 ? ? ? ? ? ? 1305 LEU B CG  1 
ATOM   5111 C CD1 . LEU B 1 325 ? 1.135   -23.058 -12.770 1.00 16.60 ? ? ? ? ? ? 1305 LEU B CD1 1 
ATOM   5112 C CD2 . LEU B 1 325 ? 2.785   -24.369 -11.426 1.00 19.53 ? ? ? ? ? ? 1305 LEU B CD2 1 
ATOM   5113 N N   . ASP B 1 326 ? -1.782  -25.528 -9.980  1.00 20.03 ? ? ? ? ? ? 1306 ASP B N   1 
ATOM   5114 C CA  . ASP B 1 326 ? -2.348  -26.810 -10.358 1.00 21.80 ? ? ? ? ? ? 1306 ASP B CA  1 
ATOM   5115 C C   . ASP B 1 326 ? -3.850  -26.895 -10.106 1.00 23.24 ? ? ? ? ? ? 1306 ASP B C   1 
ATOM   5116 O O   . ASP B 1 326 ? -4.428  -27.985 -10.141 1.00 23.89 ? ? ? ? ? ? 1306 ASP B O   1 
ATOM   5117 C CB  . ASP B 1 326 ? -1.622  -27.951 -9.640  1.00 23.17 ? ? ? ? ? ? 1306 ASP B CB  1 
ATOM   5118 C CG  . ASP B 1 326 ? -1.730  -27.870 -8.117  1.00 25.49 ? ? ? ? ? ? 1306 ASP B CG  1 
ATOM   5119 O OD1 . ASP B 1 326 ? -1.876  -26.762 -7.556  1.00 24.18 ? ? ? ? ? ? 1306 ASP B OD1 1 
ATOM   5120 O OD2 . ASP B 1 326 ? -1.646  -28.941 -7.482  1.00 31.34 ? ? ? ? ? ? 1306 ASP B OD2 1 
ATOM   5121 N N   . HIS B 1 327 ? -4.486  -25.754 -9.867  1.00 19.71 ? ? ? ? ? ? 1307 HIS B N   1 
ATOM   5122 C CA  . HIS B 1 327 ? -5.903  -25.770 -9.518  1.00 19.03 ? ? ? ? ? ? 1307 HIS B CA  1 
ATOM   5123 C C   . HIS B 1 327 ? -6.775  -26.206 -10.694 1.00 22.11 ? ? ? ? ? ? 1307 HIS B C   1 
ATOM   5124 O O   . HIS B 1 327 ? -6.482  -25.885 -11.841 1.00 23.06 ? ? ? ? ? ? 1307 HIS B O   1 
ATOM   5125 C CB  . HIS B 1 327 ? -6.377  -24.418 -8.989  1.00 20.39 ? ? ? ? ? ? 1307 HIS B CB  1 
ATOM   5126 C CG  . HIS B 1 327 ? -7.666  -24.510 -8.237  1.00 22.73 ? ? ? ? ? ? 1307 HIS B CG  1 
ATOM   5127 N ND1 . HIS B 1 327 ? -8.873  -24.123 -8.778  1.00 23.71 ? ? ? ? ? ? 1307 HIS B ND1 1 
ATOM   5128 C CD2 . HIS B 1 327 ? -7.942  -24.991 -7.002  1.00 24.89 ? ? ? ? ? ? 1307 HIS B CD2 1 
ATOM   5129 C CE1 . HIS B 1 327 ? -9.837  -24.349 -7.901  1.00 22.50 ? ? ? ? ? ? 1307 HIS B CE1 1 
ATOM   5130 N NE2 . HIS B 1 327 ? -9.299  -24.881 -6.818  1.00 28.04 ? ? ? ? ? ? 1307 HIS B NE2 1 
ATOM   5131 N N   . GLU B 1 328 ? -7.861  -26.912 -10.390 1.00 22.28 ? ? ? ? ? ? 1308 GLU B N   1 
ATOM   5132 C CA  . GLU B 1 328 ? -8.749  -27.457 -11.416 1.00 24.17 ? ? ? ? ? ? 1308 GLU B CA  1 
ATOM   5133 C C   . GLU B 1 328 ? -9.334  -26.380 -12.322 1.00 25.48 ? ? ? ? ? ? 1308 GLU B C   1 
ATOM   5134 O O   . GLU B 1 328 ? -9.607  -26.625 -13.506 1.00 26.42 ? ? ? ? ? ? 1308 GLU B O   1 
ATOM   5135 C CB  . GLU B 1 328 ? -9.877  -28.275 -10.771 1.00 29.02 ? ? ? ? ? ? 1308 GLU B CB  1 
ATOM   5136 N N   . SER B 1 329 ? -9.517  -25.184 -11.778 1.00 24.17 ? ? ? ? ? ? 1309 SER B N   1 
ATOM   5137 C CA  . SER B 1 329 ? -10.133 -24.107 -12.540 1.00 23.18 ? ? ? ? ? ? 1309 SER B CA  1 
ATOM   5138 C C   . SER B 1 329 ? -9.235  -23.560 -13.646 1.00 23.75 ? ? ? ? ? ? 1309 SER B C   1 
ATOM   5139 O O   . SER B 1 329 ? -9.721  -22.900 -14.566 1.00 30.32 ? ? ? ? ? ? 1309 SER B O   1 
ATOM   5140 C CB  . SER B 1 329 ? -10.568 -22.970 -11.613 1.00 26.94 ? ? ? ? ? ? 1309 SER B CB  1 
ATOM   5141 O OG  . SER B 1 329 ? -9.445  -22.411 -10.959 1.00 27.10 ? ? ? ? ? ? 1309 SER B OG  1 
ATOM   5142 N N   . CYS B 1 330 ? -7.937  -23.837 -13.569 1.00 23.11 ? ? ? ? ? ? 1310 CYS B N   1 
ATOM   5143 C CA  . CYS B 1 330 ? -7.004  -23.322 -14.573 1.00 23.63 ? ? ? ? ? ? 1310 CYS B CA  1 
ATOM   5144 C C   . CYS B 1 330 ? -6.092  -24.415 -15.125 1.00 23.44 ? ? ? ? ? ? 1310 CYS B C   1 
ATOM   5145 O O   . CYS B 1 330 ? -4.947  -24.148 -15.509 1.00 24.63 ? ? ? ? ? ? 1310 CYS B O   1 
ATOM   5146 C CB  . CYS B 1 330 ? -6.181  -22.153 -14.007 1.00 29.43 ? ? ? ? ? ? 1310 CYS B CB  1 
ATOM   5147 S SG  . CYS B 1 330 ? -5.271  -22.497 -12.460 1.00 27.73 ? ? ? ? ? ? 1310 CYS B SG  1 
ATOM   5148 N N   . ASN B 1 331 ? -6.612  -25.641 -15.183 1.00 26.72 ? ? ? ? ? ? 1311 ASN B N   1 
ATOM   5149 C CA  . ASN B 1 331 ? -5.795  -26.795 -15.565 1.00 26.73 ? ? ? ? ? ? 1311 ASN B CA  1 
ATOM   5150 C C   . ASN B 1 331 ? -5.825  -27.175 -17.043 1.00 27.66 ? ? ? ? ? ? 1311 ASN B C   1 
ATOM   5151 O O   . ASN B 1 331 ? -5.144  -28.112 -17.452 1.00 31.31 ? ? ? ? ? ? 1311 ASN B O   1 
ATOM   5152 C CB  . ASN B 1 331 ? -6.120  -28.024 -14.689 1.00 26.48 ? ? ? ? ? ? 1311 ASN B CB  1 
ATOM   5153 C CG  . ASN B 1 331 ? -7.490  -28.616 -14.977 1.00 33.59 ? ? ? ? ? ? 1311 ASN B CG  1 
ATOM   5154 O OD1 . ASN B 1 331 ? -8.238  -28.128 -15.828 1.00 38.40 ? ? ? ? ? ? 1311 ASN B OD1 1 
ATOM   5155 N ND2 . ASN B 1 331 ? -7.820  -29.697 -14.271 1.00 35.08 ? ? ? ? ? ? 1311 ASN B ND2 1 
ATOM   5156 N N   . ASP B 1 332 ? -6.622  -26.471 -17.841 1.00 23.07 ? ? ? ? ? ? 1312 ASP B N   1 
ATOM   5157 C CA  . ASP B 1 332 ? -6.653  -26.740 -19.272 1.00 25.94 ? ? ? ? ? ? 1312 ASP B CA  1 
ATOM   5158 C C   . ASP B 1 332 ? -5.304  -26.360 -19.876 1.00 27.89 ? ? ? ? ? ? 1312 ASP B C   1 
ATOM   5159 O O   . ASP B 1 332 ? -4.572  -25.554 -19.303 1.00 24.69 ? ? ? ? ? ? 1312 ASP B O   1 
ATOM   5160 C CB  . ASP B 1 332 ? -7.802  -25.997 -19.955 1.00 27.01 ? ? ? ? ? ? 1312 ASP B CB  1 
ATOM   5161 C CG  . ASP B 1 332 ? -7.646  -24.495 -19.883 1.00 29.59 ? ? ? ? ? ? 1312 ASP B CG  1 
ATOM   5162 O OD1 . ASP B 1 332 ? -8.067  -23.902 -18.866 1.00 30.58 ? ? ? ? ? ? 1312 ASP B OD1 1 
ATOM   5163 O OD2 . ASP B 1 332 ? -7.103  -23.916 -20.847 1.00 31.11 ? ? ? ? ? ? 1312 ASP B OD2 1 
ATOM   5164 N N   . SER B 1 333 ? -4.976  -26.937 -21.025 1.00 22.72 ? ? ? ? ? ? 1313 SER B N   1 
ATOM   5165 C CA  A SER B 1 333 ? -3.641  -26.771 -21.604 0.46 22.02 ? ? ? ? ? ? 1313 SER B CA  1 
ATOM   5166 C CA  B SER B 1 333 ? -3.641  -26.768 -21.599 0.54 21.73 ? ? ? ? ? ? 1313 SER B CA  1 
ATOM   5167 C C   . SER B 1 333 ? -3.284  -25.311 -21.878 1.00 25.12 ? ? ? ? ? ? 1313 SER B C   1 
ATOM   5168 O O   . SER B 1 333 ? -2.161  -24.880 -21.605 1.00 21.84 ? ? ? ? ? ? 1313 SER B O   1 
ATOM   5169 C CB  A SER B 1 333 ? -3.489  -27.614 -22.877 0.46 24.43 ? ? ? ? ? ? 1313 SER B CB  1 
ATOM   5170 C CB  B SER B 1 333 ? -3.481  -27.606 -22.871 0.54 24.46 ? ? ? ? ? ? 1313 SER B CB  1 
ATOM   5171 O OG  A SER B 1 333 ? -4.394  -27.196 -23.883 0.46 25.65 ? ? ? ? ? ? 1313 SER B OG  1 
ATOM   5172 O OG  B SER B 1 333 ? -2.191  -27.421 -23.424 0.54 25.90 ? ? ? ? ? ? 1313 SER B OG  1 
ATOM   5173 N N   . ASN B 1 334 ? -4.231  -24.551 -22.424 1.00 23.31 ? ? ? ? ? ? 1314 ASN B N   1 
ATOM   5174 C CA  . ASN B 1 334 ? -3.977  -23.134 -22.692 1.00 22.57 ? ? ? ? ? ? 1314 ASN B CA  1 
ATOM   5175 C C   . ASN B 1 334 ? -3.681  -22.351 -21.420 1.00 19.55 ? ? ? ? ? ? 1314 ASN B C   1 
ATOM   5176 O O   . ASN B 1 334 ? -2.736  -21.559 -21.364 1.00 19.79 ? ? ? ? ? ? 1314 ASN B O   1 
ATOM   5177 C CB  . ASN B 1 334 ? -5.158  -22.491 -23.419 1.00 25.12 ? ? ? ? ? ? 1314 ASN B CB  1 
ATOM   5178 C CG  . ASN B 1 334 ? -5.204  -22.853 -24.889 1.00 33.14 ? ? ? ? ? ? 1314 ASN B CG  1 
ATOM   5179 O OD1 . ASN B 1 334 ? -4.445  -23.701 -25.357 1.00 33.67 ? ? ? ? ? ? 1314 ASN B OD1 1 
ATOM   5180 N ND2 . ASN B 1 334 ? -6.104  -22.212 -25.625 1.00 37.60 ? ? ? ? ? ? 1314 ASN B ND2 1 
ATOM   5181 N N   . SER B 1 335 ? -4.498  -22.569 -20.395 1.00 20.49 ? ? ? ? ? ? 1315 SER B N   1 
ATOM   5182 C CA  . SER B 1 335 ? -4.311  -21.886 -19.126 1.00 17.96 ? ? ? ? ? ? 1315 SER B CA  1 
ATOM   5183 C C   . SER B 1 335 ? -2.973  -22.259 -18.505 1.00 18.02 ? ? ? ? ? ? 1315 SER B C   1 
ATOM   5184 O O   . SER B 1 335 ? -2.257  -21.390 -18.009 1.00 18.01 ? ? ? ? ? ? 1315 SER B O   1 
ATOM   5185 C CB  . SER B 1 335 ? -5.434  -22.240 -18.159 1.00 18.93 ? ? ? ? ? ? 1315 SER B CB  1 
ATOM   5186 O OG  . SER B 1 335 ? -6.675  -21.691 -18.585 1.00 22.63 ? ? ? ? ? ? 1315 SER B OG  1 
ATOM   5187 N N   . MET B 1 336 ? -2.646  -23.548 -18.524 1.00 19.07 ? ? ? ? ? ? 1316 MET B N   1 
ATOM   5188 C CA  . MET B 1 336 ? -1.395  -23.994 -17.925 1.00 16.98 ? ? ? ? ? ? 1316 MET B CA  1 
ATOM   5189 C C   . MET B 1 336 ? -0.214  -23.386 -18.666 1.00 18.53 ? ? ? ? ? ? 1316 MET B C   1 
ATOM   5190 O O   . MET B 1 336 ? 0.757   -22.959 -18.045 1.00 17.19 ? ? ? ? ? ? 1316 MET B O   1 
ATOM   5191 C CB  . MET B 1 336 ? -1.295  -25.523 -17.914 1.00 18.96 ? ? ? ? ? ? 1316 MET B CB  1 
ATOM   5192 C CG  . MET B 1 336 ? 0.042   -26.051 -17.419 1.00 19.96 ? ? ? ? ? ? 1316 MET B CG  1 
ATOM   5193 S SD  . MET B 1 336 ? 0.364   -25.545 -15.711 1.00 22.69 ? ? ? ? ? ? 1316 MET B SD  1 
ATOM   5194 C CE  . MET B 1 336 ? -0.974  -26.391 -14.873 1.00 20.82 ? ? ? ? ? ? 1316 MET B CE  1 
ATOM   5195 N N   . GLY B 1 337 ? -0.299  -23.329 -19.996 1.00 17.04 ? ? ? ? ? ? 1317 GLY B N   1 
ATOM   5196 C CA  . GLY B 1 337 ? 0.763   -22.722 -20.775 1.00 18.20 ? ? ? ? ? ? 1317 GLY B CA  1 
ATOM   5197 C C   . GLY B 1 337 ? 1.031   -21.282 -20.378 1.00 15.74 ? ? ? ? ? ? 1317 GLY B C   1 
ATOM   5198 O O   . GLY B 1 337 ? 2.186   -20.865 -20.237 1.00 18.26 ? ? ? ? ? ? 1317 GLY B O   1 
ATOM   5199 N N   . THR B 1 338 ? -0.036  -20.518 -20.180 1.00 16.31 ? ? ? ? ? ? 1318 THR B N   1 
ATOM   5200 C CA  . THR B 1 338 ? 0.121   -19.125 -19.796 1.00 13.54 ? ? ? ? ? ? 1318 THR B CA  1 
ATOM   5201 C C   . THR B 1 338 ? 0.624   -19.010 -18.351 1.00 13.90 ? ? ? ? ? ? 1318 THR B C   1 
ATOM   5202 O O   . THR B 1 338 ? 1.456   -18.151 -18.053 1.00 14.97 ? ? ? ? ? ? 1318 THR B O   1 
ATOM   5203 C CB  . THR B 1 338 ? -1.179  -18.339 -19.988 1.00 14.76 ? ? ? ? ? ? 1318 THR B CB  1 
ATOM   5204 O OG1 . THR B 1 338 ? -1.625  -18.515 -21.347 1.00 15.76 ? ? ? ? ? ? 1318 THR B OG1 1 
ATOM   5205 C CG2 . THR B 1 338 ? -0.948  -16.855 -19.719 1.00 15.53 ? ? ? ? ? ? 1318 THR B CG2 1 
ATOM   5206 N N   . SER B 1 339 ? 0.128   -19.877 -17.465 1.00 15.57 ? ? ? ? ? ? 1319 SER B N   1 
ATOM   5207 C CA  . SER B 1 339 ? 0.638   -19.904 -16.092 1.00 12.77 ? ? ? ? ? ? 1319 SER B CA  1 
ATOM   5208 C C   . SER B 1 339 ? 2.142   -20.153 -16.068 1.00 13.79 ? ? ? ? ? ? 1319 SER B C   1 
ATOM   5209 O O   . SER B 1 339 ? 2.868   -19.496 -15.320 1.00 15.21 ? ? ? ? ? ? 1319 SER B O   1 
ATOM   5210 C CB  . SER B 1 339 ? -0.063  -20.971 -15.255 1.00 15.24 ? ? ? ? ? ? 1319 SER B CB  1 
ATOM   5211 O OG  . SER B 1 339 ? -1.440  -20.661 -15.086 1.00 16.30 ? ? ? ? ? ? 1319 SER B OG  1 
ATOM   5212 N N   . LEU B 1 340 ? 2.608   -21.091 -16.893 1.00 14.57 ? ? ? ? ? ? 1320 LEU B N   1 
ATOM   5213 C CA  . LEU B 1 340 ? 4.040   -21.417 -16.901 1.00 14.54 ? ? ? ? ? ? 1320 LEU B CA  1 
ATOM   5214 C C   . LEU B 1 340 ? 4.861   -20.284 -17.515 1.00 17.18 ? ? ? ? ? ? 1320 LEU B C   1 
ATOM   5215 O O   . LEU B 1 340 ? 5.981   -20.015 -17.074 1.00 14.70 ? ? ? ? ? ? 1320 LEU B O   1 
ATOM   5216 C CB  . LEU B 1 340 ? 4.313   -22.745 -17.600 1.00 13.77 ? ? ? ? ? ? 1320 LEU B CB  1 
ATOM   5217 C CG  . LEU B 1 340 ? 3.701   -23.954 -16.884 1.00 13.62 ? ? ? ? ? ? 1320 LEU B CG  1 
ATOM   5218 C CD1 . LEU B 1 340 ? 3.907   -25.248 -17.647 1.00 14.78 ? ? ? ? ? ? 1320 LEU B CD1 1 
ATOM   5219 C CD2 . LEU B 1 340 ? 4.255   -24.064 -15.461 1.00 14.43 ? ? ? ? ? ? 1320 LEU B CD2 1 
ATOM   5220 N N   . ILE B 1 341 ? 4.307   -19.618 -18.525 1.00 14.22 ? ? ? ? ? ? 1321 ILE B N   1 
ATOM   5221 C CA  . ILE B 1 341 ? 4.944   -18.427 -19.078 1.00 12.95 ? ? ? ? ? ? 1321 ILE B CA  1 
ATOM   5222 C C   . ILE B 1 341 ? 5.088   -17.344 -17.997 1.00 14.86 ? ? ? ? ? ? 1321 ILE B C   1 
ATOM   5223 O O   . ILE B 1 341 ? 6.137   -16.712 -17.884 1.00 16.31 ? ? ? ? ? ? 1321 ILE B O   1 
ATOM   5224 C CB  . ILE B 1 341 ? 4.169   -17.916 -20.295 1.00 17.58 ? ? ? ? ? ? 1321 ILE B CB  1 
ATOM   5225 C CG1 . ILE B 1 341 ? 4.548   -18.741 -21.524 1.00 19.00 ? ? ? ? ? ? 1321 ILE B CG1 1 
ATOM   5226 C CG2 . ILE B 1 341 ? 4.409   -16.433 -20.516 1.00 22.58 ? ? ? ? ? ? 1321 ILE B CG2 1 
ATOM   5227 C CD1 . ILE B 1 341 ? 3.885   -18.238 -22.802 1.00 28.29 ? ? ? ? ? ? 1321 ILE B CD1 1 
ATOM   5228 N N   . LEU B 1 342 ? 4.057   -17.163 -17.171 1.00 14.26 ? ? ? ? ? ? 1322 LEU B N   1 
ATOM   5229 C CA  . LEU B 1 342 ? 4.162   -16.222 -16.058 1.00 13.44 ? ? ? ? ? ? 1322 LEU B CA  1 
ATOM   5230 C C   . LEU B 1 342 ? 5.210   -16.670 -15.048 1.00 12.77 ? ? ? ? ? ? 1322 LEU B C   1 
ATOM   5231 O O   . LEU B 1 342 ? 5.955   -15.840 -14.520 1.00 16.48 ? ? ? ? ? ? 1322 LEU B O   1 
ATOM   5232 C CB  . LEU B 1 342 ? 2.814   -16.036 -15.358 1.00 13.74 ? ? ? ? ? ? 1322 LEU B CB  1 
ATOM   5233 C CG  . LEU B 1 342 ? 1.751   -15.283 -16.151 1.00 15.34 ? ? ? ? ? ? 1322 LEU B CG  1 
ATOM   5234 C CD1 . LEU B 1 342 ? 0.443   -15.325 -15.373 1.00 18.88 ? ? ? ? ? ? 1322 LEU B CD1 1 
ATOM   5235 C CD2 . LEU B 1 342 ? 2.192   -13.852 -16.369 1.00 16.96 ? ? ? ? ? ? 1322 LEU B CD2 1 
ATOM   5236 N N   . ASP B 1 343 ? 5.268   -17.972 -14.783 1.00 14.51 ? ? ? ? ? ? 1323 ASP B N   1 
ATOM   5237 C CA  . ASP B 1 343 ? 6.255   -18.491 -13.848 1.00 13.51 ? ? ? ? ? ? 1323 ASP B CA  1 
ATOM   5238 C C   . ASP B 1 343 ? 7.655   -18.183 -14.348 1.00 17.00 ? ? ? ? ? ? 1323 ASP B C   1 
ATOM   5239 O O   . ASP B 1 343 ? 8.529   -17.821 -13.561 1.00 14.80 ? ? ? ? ? ? 1323 ASP B O   1 
ATOM   5240 C CB  . ASP B 1 343 ? 6.076   -19.992 -13.615 1.00 14.44 ? ? ? ? ? ? 1323 ASP B CB  1 
ATOM   5241 C CG  . ASP B 1 343 ? 6.957   -20.499 -12.490 1.00 17.47 ? ? ? ? ? ? 1323 ASP B CG  1 
ATOM   5242 O OD1 . ASP B 1 343 ? 6.768   -20.023 -11.355 1.00 17.48 ? ? ? ? ? ? 1323 ASP B OD1 1 
ATOM   5243 O OD2 . ASP B 1 343 ? 7.828   -21.361 -12.728 1.00 15.79 ? ? ? ? ? ? 1323 ASP B OD2 1 
ATOM   5244 N N   . MET B 1 344 ? 7.855   -18.292 -15.665 1.00 14.58 ? ? ? ? ? ? 1324 MET B N   1 
ATOM   5245 C CA  . MET B 1 344 ? 9.139   -17.920 -16.271 1.00 13.69 ? ? ? ? ? ? 1324 MET B CA  1 
ATOM   5246 C C   . MET B 1 344 ? 9.404   -16.413 -16.197 1.00 14.19 ? ? ? ? ? ? 1324 MET B C   1 
ATOM   5247 O O   . MET B 1 344 ? 10.512  -15.976 -15.868 1.00 14.19 ? ? ? ? ? ? 1324 MET B O   1 
ATOM   5248 C CB  . MET B 1 344 ? 9.194   -18.386 -17.729 1.00 13.19 ? ? ? ? ? ? 1324 MET B CB  1 
ATOM   5249 C CG  . MET B 1 344 ? 9.295   -19.915 -17.897 1.00 13.92 ? ? ? ? ? ? 1324 MET B CG  1 
ATOM   5250 S SD  . MET B 1 344 ? 10.846  -20.606 -17.276 1.00 16.05 ? ? ? ? ? ? 1324 MET B SD  1 
ATOM   5251 C CE  . MET B 1 344 ? 10.417  -21.073 -15.597 1.00 15.80 ? ? ? ? ? ? 1324 MET B CE  1 
ATOM   5252 N N   . LEU B 1 345 ? 8.397   -15.614 -16.518 1.00 12.90 ? ? ? ? ? ? 1325 LEU B N   1 
ATOM   5253 C CA  . LEU B 1 345 ? 8.537   -14.165 -16.405 1.00 14.19 ? ? ? ? ? ? 1325 LEU B CA  1 
ATOM   5254 C C   . LEU B 1 345 ? 8.948   -13.789 -14.982 1.00 17.48 ? ? ? ? ? ? 1325 LEU B C   1 
ATOM   5255 O O   . LEU B 1 345 ? 9.894   -13.021 -14.775 1.00 16.11 ? ? ? ? ? ? 1325 LEU B O   1 
ATOM   5256 C CB  . LEU B 1 345 ? 7.212   -13.491 -16.752 1.00 15.00 ? ? ? ? ? ? 1325 LEU B CB  1 
ATOM   5257 C CG  . LEU B 1 345 ? 7.139   -11.986 -16.493 1.00 14.03 ? ? ? ? ? ? 1325 LEU B CG  1 
ATOM   5258 C CD1 . LEU B 1 345 ? 8.049   -11.229 -17.470 1.00 13.83 ? ? ? ? ? ? 1325 LEU B CD1 1 
ATOM   5259 C CD2 . LEU B 1 345 ? 5.703   -11.511 -16.593 1.00 16.99 ? ? ? ? ? ? 1325 LEU B CD2 1 
ATOM   5260 N N   . PHE B 1 346 ? 8.238   -14.350 -14.005 1.00 15.03 ? ? ? ? ? ? 1326 PHE B N   1 
ATOM   5261 C CA  . PHE B 1 346 ? 8.489   -14.027 -12.604 1.00 14.90 ? ? ? ? ? ? 1326 PHE B CA  1 
ATOM   5262 C C   . PHE B 1 346 ? 9.871   -14.521 -12.201 1.00 16.32 ? ? ? ? ? ? 1326 PHE B C   1 
ATOM   5263 O O   . PHE B 1 346 ? 10.562  -13.867 -11.434 1.00 16.93 ? ? ? ? ? ? 1326 PHE B O   1 
ATOM   5264 C CB  . PHE B 1 346 ? 7.439   -14.658 -11.682 1.00 17.21 ? ? ? ? ? ? 1326 PHE B CB  1 
ATOM   5265 C CG  . PHE B 1 346 ? 6.047   -14.057 -11.794 1.00 16.43 ? ? ? ? ? ? 1326 PHE B CG  1 
ATOM   5266 C CD1 . PHE B 1 346 ? 5.736   -13.109 -12.750 1.00 18.04 ? ? ? ? ? ? 1326 PHE B CD1 1 
ATOM   5267 C CD2 . PHE B 1 346 ? 5.061   -14.440 -10.899 1.00 21.49 ? ? ? ? ? ? 1326 PHE B CD2 1 
ATOM   5268 C CE1 . PHE B 1 346 ? 4.450   -12.579 -12.833 1.00 19.42 ? ? ? ? ? ? 1326 PHE B CE1 1 
ATOM   5269 C CE2 . PHE B 1 346 ? 3.775   -13.915 -10.970 1.00 20.95 ? ? ? ? ? ? 1326 PHE B CE2 1 
ATOM   5270 C CZ  . PHE B 1 346 ? 3.471   -12.978 -11.935 1.00 23.84 ? ? ? ? ? ? 1326 PHE B CZ  1 
ATOM   5271 N N   . MET B 1 347 ? 10.279  -15.676 -12.724 1.00 16.68 ? ? ? ? ? ? 1327 MET B N   1 
ATOM   5272 C CA  . MET B 1 347 ? 11.610  -16.185 -12.415 1.00 16.03 ? ? ? ? ? ? 1327 MET B CA  1 
ATOM   5273 C C   . MET B 1 347 ? 12.689  -15.217 -12.881 1.00 16.20 ? ? ? ? ? ? 1327 MET B C   1 
ATOM   5274 O O   . MET B 1 347 ? 13.714  -15.037 -12.212 1.00 17.14 ? ? ? ? ? ? 1327 MET B O   1 
ATOM   5275 C CB  . MET B 1 347 ? 11.854  -17.552 -13.052 1.00 17.50 ? ? ? ? ? ? 1327 MET B CB  1 
ATOM   5276 C CG  . MET B 1 347 ? 13.177  -18.170 -12.606 1.00 18.55 ? ? ? ? ? ? 1327 MET B CG  1 
ATOM   5277 S SD  . MET B 1 347 ? 13.375  -19.861 -13.189 1.00 20.29 ? ? ? ? ? ? 1327 MET B SD  1 
ATOM   5278 C CE  . MET B 1 347 ? 13.865  -19.594 -14.893 1.00 22.24 ? ? ? ? ? ? 1327 MET B CE  1 
ATOM   5279 N N   . SER B 1 348 ? 12.458  -14.588 -14.030 1.00 15.57 ? ? ? ? ? ? 1328 SER B N   1 
ATOM   5280 C CA  . SER B 1 348 ? 13.456  -13.703 -14.606 1.00 14.70 ? ? ? ? ? ? 1328 SER B CA  1 
ATOM   5281 C C   . SER B 1 348 ? 13.589  -12.355 -13.894 1.00 15.77 ? ? ? ? ? ? 1328 SER B C   1 
ATOM   5282 O O   . SER B 1 348 ? 14.698  -11.865 -13.763 1.00 17.58 ? ? ? ? ? ? 1328 SER B O   1 
ATOM   5283 C CB  . SER B 1 348 ? 13.208  -13.485 -16.114 1.00 15.80 ? ? ? ? ? ? 1328 SER B CB  1 
ATOM   5284 O OG  . SER B 1 348 ? 12.138  -12.588 -16.334 1.00 19.73 ? ? ? ? ? ? 1328 SER B OG  1 
ATOM   5285 N N   . PHE B 1 349 ? 12.485  -11.753 -13.442 1.00 18.49 ? ? ? ? ? ? 1329 PHE B N   1 
ATOM   5286 C CA  . PHE B 1 349 ? 12.559  -10.365 -12.969 1.00 20.55 ? ? ? ? ? ? 1329 PHE B CA  1 
ATOM   5287 C C   . PHE B 1 349 ? 12.028  -10.091 -11.566 1.00 21.28 ? ? ? ? ? ? 1329 PHE B C   1 
ATOM   5288 O O   . PHE B 1 349 ? 12.242  -9.008  -11.028 1.00 20.87 ? ? ? ? ? ? 1329 PHE B O   1 
ATOM   5289 C CB  . PHE B 1 349 ? 11.947  -9.377  -13.989 1.00 20.77 ? ? ? ? ? ? 1329 PHE B CB  1 
ATOM   5290 C CG  . PHE B 1 349 ? 10.500  -9.017  -13.726 1.00 20.34 ? ? ? ? ? ? 1329 PHE B CG  1 
ATOM   5291 C CD1 . PHE B 1 349 ? 9.479   -9.829  -14.180 1.00 20.80 ? ? ? ? ? ? 1329 PHE B CD1 1 
ATOM   5292 C CD2 . PHE B 1 349 ? 10.166  -7.841  -13.057 1.00 21.73 ? ? ? ? ? ? 1329 PHE B CD2 1 
ATOM   5293 C CE1 . PHE B 1 349 ? 8.151   -9.501  -13.955 1.00 19.97 ? ? ? ? ? ? 1329 PHE B CE1 1 
ATOM   5294 C CE2 . PHE B 1 349 ? 8.844   -7.509  -12.822 1.00 25.53 ? ? ? ? ? ? 1329 PHE B CE2 1 
ATOM   5295 C CZ  . PHE B 1 349 ? 7.830   -8.336  -13.276 1.00 21.72 ? ? ? ? ? ? 1329 PHE B CZ  1 
ATOM   5296 N N   . LEU B 1 350 ? 11.339  -11.063 -10.982 1.00 17.11 ? ? ? ? ? ? 1330 LEU B N   1 
ATOM   5297 C CA  . LEU B 1 350 ? 10.913  -10.960 -9.591  1.00 17.54 ? ? ? ? ? ? 1330 LEU B CA  1 
ATOM   5298 C C   . LEU B 1 350 ? 11.700  -11.981 -8.777  1.00 17.93 ? ? ? ? ? ? 1330 LEU B C   1 
ATOM   5299 O O   . LEU B 1 350 ? 12.717  -12.495 -9.248  1.00 20.24 ? ? ? ? ? ? 1330 LEU B O   1 
ATOM   5300 C CB  . LEU B 1 350 ? 9.410   -11.200 -9.475  1.00 23.04 ? ? ? ? ? ? 1330 LEU B CB  1 
ATOM   5301 C CG  . LEU B 1 350 ? 8.516   -10.181 -10.183 1.00 23.09 ? ? ? ? ? ? 1330 LEU B CG  1 
ATOM   5302 C CD1 . LEU B 1 350 ? 7.083   -10.695 -10.247 1.00 23.25 ? ? ? ? ? ? 1330 LEU B CD1 1 
ATOM   5303 C CD2 . LEU B 1 350 ? 8.570   -8.839  -9.461  1.00 25.05 ? ? ? ? ? ? 1330 LEU B CD2 1 
ATOM   5304 N N   . GLU B 1 351 ? 11.258  -12.259 -7.555  1.00 20.67 ? ? ? ? ? ? 1331 GLU B N   1 
ATOM   5305 C CA  . GLU B 1 351 ? 11.949  -13.234 -6.713  1.00 19.46 ? ? ? ? ? ? 1331 GLU B CA  1 
ATOM   5306 C C   . GLU B 1 351 ? 10.986  -14.344 -6.292  1.00 19.70 ? ? ? ? ? ? 1331 GLU B C   1 
ATOM   5307 O O   . GLU B 1 351 ? 11.248  -15.099 -5.361  1.00 23.31 ? ? ? ? ? ? 1331 GLU B O   1 
ATOM   5308 C CB  . GLU B 1 351 ? 12.603  -12.537 -5.507  1.00 22.60 ? ? ? ? ? ? 1331 GLU B CB  1 
ATOM   5309 C CG  . GLU B 1 351 ? 13.804  -11.674 -5.908  1.00 22.32 ? ? ? ? ? ? 1331 GLU B CG  1 
ATOM   5310 C CD  . GLU B 1 351 ? 14.339  -10.828 -4.771  1.00 31.41 ? ? ? ? ? ? 1331 GLU B CD  1 
ATOM   5311 O OE1 . GLU B 1 351 ? 14.771  -11.409 -3.750  1.00 33.90 ? ? ? ? ? ? 1331 GLU B OE1 1 
ATOM   5312 O OE2 . GLU B 1 351 ? 14.326  -9.579  -4.896  1.00 29.57 ? ? ? ? ? ? 1331 GLU B OE2 1 
ATOM   5313 N N   . GLY B 1 352 ? 9.883   -14.455 -7.023  1.00 21.50 ? ? ? ? ? ? 1332 GLY B N   1 
ATOM   5314 C CA  . GLY B 1 352 ? 8.864   -15.438 -6.702  1.00 23.85 ? ? ? ? ? ? 1332 GLY B CA  1 
ATOM   5315 C C   . GLY B 1 352 ? 8.515   -16.380 -7.843  1.00 23.17 ? ? ? ? ? ? 1332 GLY B C   1 
ATOM   5316 O O   . GLY B 1 352 ? 9.322   -16.635 -8.741  1.00 18.43 ? ? ? ? ? ? 1332 GLY B O   1 
ATOM   5317 N N   . SER B 1 353 ? 7.291   -16.893 -7.802  1.00 22.45 ? ? ? ? ? ? 1333 SER B N   1 
ATOM   5318 C CA  . SER B 1 353 ? 6.899   -18.001 -8.652  1.00 18.24 ? ? ? ? ? ? 1333 SER B CA  1 
ATOM   5319 C C   . SER B 1 353 ? 5.398   -18.180 -8.539  1.00 22.22 ? ? ? ? ? ? 1333 SER B C   1 
ATOM   5320 O O   . SER B 1 353 ? 4.755   -17.529 -7.717  1.00 22.77 ? ? ? ? ? ? 1333 SER B O   1 
ATOM   5321 C CB  . SER B 1 353 ? 7.564   -19.276 -8.156  1.00 21.42 ? ? ? ? ? ? 1333 SER B CB  1 
ATOM   5322 O OG  . SER B 1 353 ? 7.139   -19.541 -6.821  1.00 28.88 ? ? ? ? ? ? 1333 SER B OG  1 
ATOM   5323 N N   . LEU B 1 354 ? 4.845   -19.067 -9.362  1.00 18.09 ? ? ? ? ? ? 1334 LEU B N   1 
ATOM   5324 C CA  . LEU B 1 354 ? 3.458   -19.495 -9.192  1.00 19.87 ? ? ? ? ? ? 1334 LEU B CA  1 
ATOM   5325 C C   . LEU B 1 354 ? 3.431   -20.804 -8.424  1.00 16.13 ? ? ? ? ? ? 1334 LEU B C   1 
ATOM   5326 O O   . LEU B 1 354 ? 3.877   -21.846 -8.920  1.00 19.90 ? ? ? ? ? ? 1334 LEU B O   1 
ATOM   5327 C CB  . LEU B 1 354 ? 2.741   -19.645 -10.541 1.00 16.96 ? ? ? ? ? ? 1334 LEU B CB  1 
ATOM   5328 C CG  . LEU B 1 354 ? 2.166   -18.371 -11.168 1.00 16.86 ? ? ? ? ? ? 1334 LEU B CG  1 
ATOM   5329 C CD1 . LEU B 1 354 ? 3.255   -17.365 -11.539 1.00 18.99 ? ? ? ? ? ? 1334 LEU B CD1 1 
ATOM   5330 C CD2 . LEU B 1 354 ? 1.317   -18.698 -12.393 1.00 20.04 ? ? ? ? ? ? 1334 LEU B CD2 1 
ATOM   5331 N N   . ARG B 1 355 ? 2.900   -20.758 -7.204  1.00 16.69 ? ? ? ? ? ? 1335 ARG B N   1 
ATOM   5332 C CA  . ARG B 1 355 ? 2.921   -21.906 -6.319  1.00 17.55 ? ? ? ? ? ? 1335 ARG B CA  1 
ATOM   5333 C C   . ARG B 1 355 ? 1.764   -22.856 -6.573  1.00 16.11 ? ? ? ? ? ? 1335 ARG B C   1 
ATOM   5334 O O   . ARG B 1 355 ? 0.655   -22.427 -6.901  1.00 17.70 ? ? ? ? ? ? 1335 ARG B O   1 
ATOM   5335 C CB  . ARG B 1 355 ? 2.883   -21.438 -4.853  1.00 19.72 ? ? ? ? ? ? 1335 ARG B CB  1 
ATOM   5336 C CG  . ARG B 1 355 ? 4.175   -20.768 -4.383  1.00 19.33 ? ? ? ? ? ? 1335 ARG B CG  1 
ATOM   5337 C CD  . ARG B 1 355 ? 3.996   -20.074 -3.032  1.00 18.60 ? ? ? ? ? ? 1335 ARG B CD  1 
ATOM   5338 N NE  . ARG B 1 355 ? 5.254   -19.545 -2.493  1.00 21.87 ? ? ? ? ? ? 1335 ARG B NE  1 
ATOM   5339 C CZ  . ARG B 1 355 ? 5.665   -18.282 -2.586  1.00 21.94 ? ? ? ? ? ? 1335 ARG B CZ  1 
ATOM   5340 N NH1 . ARG B 1 355 ? 4.943   -17.377 -3.236  1.00 21.74 ? ? ? ? ? ? 1335 ARG B NH1 1 
ATOM   5341 N NH2 . ARG B 1 355 ? 6.820   -17.920 -2.032  1.00 23.74 ? ? ? ? ? ? 1335 ARG B NH2 1 
ATOM   5342 N N   . THR B 1 356 ? 2.029   -24.149 -6.408  1.00 17.55 ? ? ? ? ? ? 1336 THR B N   1 
ATOM   5343 C CA  . THR B 1 356 ? 0.977   -25.161 -6.427  1.00 17.25 ? ? ? ? ? ? 1336 THR B CA  1 
ATOM   5344 C C   . THR B 1 356 ? 0.229   -25.144 -5.101  1.00 18.94 ? ? ? ? ? ? 1336 THR B C   1 
ATOM   5345 O O   . THR B 1 356 ? 0.706   -24.554 -4.126  1.00 20.02 ? ? ? ? ? ? 1336 THR B O   1 
ATOM   5346 C CB  . THR B 1 356 ? 1.561   -26.557 -6.581  1.00 18.14 ? ? ? ? ? ? 1336 THR B CB  1 
ATOM   5347 O OG1 . THR B 1 356 ? 2.403   -26.846 -5.454  1.00 20.80 ? ? ? ? ? ? 1336 THR B OG1 1 
ATOM   5348 C CG2 . THR B 1 356 ? 2.376   -26.649 -7.875  1.00 20.61 ? ? ? ? ? ? 1336 THR B CG2 1 
ATOM   5349 N N   . GLU B 1 357 ? -0.925  -25.810 -5.049  1.00 16.95 ? ? ? ? ? ? 1337 GLU B N   1 
ATOM   5350 C CA  . GLU B 1 357 ? -1.657  -25.917 -3.783  1.00 18.70 ? ? ? ? ? ? 1337 GLU B CA  1 
ATOM   5351 C C   . GLU B 1 357 ? -0.806  -26.539 -2.684  1.00 21.99 ? ? ? ? ? ? 1337 GLU B C   1 
ATOM   5352 O O   . GLU B 1 357 ? -0.829  -26.085 -1.543  1.00 21.40 ? ? ? ? ? ? 1337 GLU B O   1 
ATOM   5353 C CB  . GLU B 1 357 ? -2.961  -26.708 -3.945  1.00 20.09 ? ? ? ? ? ? 1337 GLU B CB  1 
ATOM   5354 C CG  . GLU B 1 357 ? -3.759  -26.792 -2.654  1.00 20.84 ? ? ? ? ? ? 1337 GLU B CG  1 
ATOM   5355 C CD  . GLU B 1 357 ? -5.165  -27.337 -2.843  1.00 26.86 ? ? ? ? ? ? 1337 GLU B CD  1 
ATOM   5356 O OE1 . GLU B 1 357 ? -5.593  -27.525 -4.002  1.00 25.72 ? ? ? ? ? ? 1337 GLU B OE1 1 
ATOM   5357 O OE2 . GLU B 1 357 ? -5.851  -27.570 -1.823  1.00 25.48 ? ? ? ? ? ? 1337 GLU B OE2 1 
ATOM   5358 N N   . LYS B 1 358 ? -0.044  -27.570 -3.033  1.00 21.14 ? ? ? ? ? ? 1338 LYS B N   1 
ATOM   5359 C CA  . LYS B 1 358 ? 0.816   -28.234 -2.063  1.00 23.88 ? ? ? ? ? ? 1338 LYS B CA  1 
ATOM   5360 C C   . LYS B 1 358 ? 1.843   -27.264 -1.474  1.00 22.48 ? ? ? ? ? ? 1338 LYS B C   1 
ATOM   5361 O O   . LYS B 1 358 ? 2.098   -27.281 -0.261  1.00 25.23 ? ? ? ? ? ? 1338 LYS B O   1 
ATOM   5362 C CB  . LYS B 1 358 ? 1.511   -29.432 -2.712  1.00 25.18 ? ? ? ? ? ? 1338 LYS B CB  1 
ATOM   5363 C CG  . LYS B 1 358 ? 2.368   -30.251 -1.769  1.00 30.15 ? ? ? ? ? ? 1338 LYS B CG  1 
ATOM   5364 C CD  . LYS B 1 358 ? 3.010   -31.415 -2.509  1.00 35.22 ? ? ? ? ? ? 1338 LYS B CD  1 
ATOM   5365 C CE  . LYS B 1 358 ? 3.801   -32.302 -1.566  1.00 47.51 ? ? ? ? ? ? 1338 LYS B CE  1 
ATOM   5366 N NZ  . LYS B 1 358 ? 4.474   -33.409 -2.302  1.00 56.74 ? ? ? ? ? ? 1338 LYS B NZ  1 
ATOM   5367 N N   . GLN B 1 359 ? 2.412   -26.416 -2.328  1.00 19.67 ? ? ? ? ? ? 1339 GLN B N   1 
ATOM   5368 C CA  . GLN B 1 359 ? 3.369   -25.399 -1.881  1.00 18.16 ? ? ? ? ? ? 1339 GLN B CA  1 
ATOM   5369 C C   . GLN B 1 359 ? 2.712   -24.362 -0.970  1.00 21.08 ? ? ? ? ? ? 1339 GLN B C   1 
ATOM   5370 O O   . GLN B 1 359 ? 3.267   -23.998 0.065   1.00 23.22 ? ? ? ? ? ? 1339 GLN B O   1 
ATOM   5371 C CB  . GLN B 1 359 ? 4.047   -24.718 -3.076  1.00 20.10 ? ? ? ? ? ? 1339 GLN B CB  1 
ATOM   5372 C CG  . GLN B 1 359 ? 5.094   -25.601 -3.746  1.00 20.24 ? ? ? ? ? ? 1339 GLN B CG  1 
ATOM   5373 C CD  . GLN B 1 359 ? 5.565   -25.029 -5.081  1.00 23.17 ? ? ? ? ? ? 1339 GLN B CD  1 
ATOM   5374 O OE1 . GLN B 1 359 ? 4.768   -24.542 -5.884  1.00 21.97 ? ? ? ? ? ? 1339 GLN B OE1 1 
ATOM   5375 N NE2 . GLN B 1 359 ? 6.876   -25.075 -5.313  1.00 32.85 ? ? ? ? ? ? 1339 GLN B NE2 1 
ATOM   5376 N N   . TRP B 1 360 ? 1.528   -23.896 -1.353  1.00 21.07 ? ? ? ? ? ? 1340 TRP B N   1 
ATOM   5377 C CA  . TRP B 1 360 ? 0.788   -22.964 -0.504  1.00 20.95 ? ? ? ? ? ? 1340 TRP B CA  1 
ATOM   5378 C C   . TRP B 1 360 ? 0.471   -23.587 0.855   1.00 22.57 ? ? ? ? ? ? 1340 TRP B C   1 
ATOM   5379 O O   . TRP B 1 360 ? 0.718   -22.983 1.905   1.00 21.53 ? ? ? ? ? ? 1340 TRP B O   1 
ATOM   5380 C CB  . TRP B 1 360 ? -0.519  -22.544 -1.168  1.00 19.00 ? ? ? ? ? ? 1340 TRP B CB  1 
ATOM   5381 C CG  . TRP B 1 360 ? -0.397  -21.494 -2.231  1.00 17.19 ? ? ? ? ? ? 1340 TRP B CG  1 
ATOM   5382 C CD1 . TRP B 1 360 ? -0.715  -21.632 -3.554  1.00 17.92 ? ? ? ? ? ? 1340 TRP B CD1 1 
ATOM   5383 C CD2 . TRP B 1 360 ? 0.044   -20.136 -2.061  1.00 16.23 ? ? ? ? ? ? 1340 TRP B CD2 1 
ATOM   5384 N NE1 . TRP B 1 360 ? -0.492  -20.442 -4.221  1.00 17.79 ? ? ? ? ? ? 1340 TRP B NE1 1 
ATOM   5385 C CE2 . TRP B 1 360 ? -0.026  -19.513 -3.327  1.00 18.28 ? ? ? ? ? ? 1340 TRP B CE2 1 
ATOM   5386 C CE3 . TRP B 1 360 ? 0.498   -19.389 -0.967  1.00 19.00 ? ? ? ? ? ? 1340 TRP B CE3 1 
ATOM   5387 C CZ2 . TRP B 1 360 ? 0.331   -18.177 -3.524  1.00 19.08 ? ? ? ? ? ? 1340 TRP B CZ2 1 
ATOM   5388 C CZ3 . TRP B 1 360 ? 0.859   -18.064 -1.168  1.00 21.01 ? ? ? ? ? ? 1340 TRP B CZ3 1 
ATOM   5389 C CH2 . TRP B 1 360 ? 0.778   -17.475 -2.436  1.00 21.78 ? ? ? ? ? ? 1340 TRP B CH2 1 
ATOM   5390 N N   . ALA B 1 361 ? -0.082  -24.797 0.828   1.00 20.41 ? ? ? ? ? ? 1341 ALA B N   1 
ATOM   5391 C CA  . ALA B 1 361 ? -0.498  -25.471 2.053   1.00 18.48 ? ? ? ? ? ? 1341 ALA B CA  1 
ATOM   5392 C C   . ALA B 1 361 ? 0.669   -25.652 3.022   1.00 20.03 ? ? ? ? ? ? 1341 ALA B C   1 
ATOM   5393 O O   . ALA B 1 361 ? 0.501   -25.569 4.240   1.00 23.29 ? ? ? ? ? ? 1341 ALA B O   1 
ATOM   5394 C CB  . ALA B 1 361 ? -1.140  -26.819 1.727   1.00 24.27 ? ? ? ? ? ? 1341 ALA B CB  1 
ATOM   5395 N N   . LYS B 1 362 ? 1.856   -25.889 2.473   1.00 24.45 ? ? ? ? ? ? 1342 LYS B N   1 
ATOM   5396 C CA  . LYS B 1 362 ? 3.038   -26.086 3.304   1.00 23.97 ? ? ? ? ? ? 1342 LYS B CA  1 
ATOM   5397 C C   . LYS B 1 362 ? 3.410   -24.788 4.020   1.00 22.50 ? ? ? ? ? ? 1342 LYS B C   1 
ATOM   5398 O O   . LYS B 1 362 ? 3.736   -24.807 5.212   1.00 26.71 ? ? ? ? ? ? 1342 LYS B O   1 
ATOM   5399 C CB  . LYS B 1 362 ? 4.211   -26.589 2.457   1.00 25.42 ? ? ? ? ? ? 1342 LYS B CB  1 
ATOM   5400 C CG  . LYS B 1 362 ? 5.459   -26.932 3.249   1.00 38.50 ? ? ? ? ? ? 1342 LYS B CG  1 
ATOM   5401 C CD  . LYS B 1 362 ? 6.430   -27.739 2.392   1.00 41.48 ? ? ? ? ? ? 1342 LYS B CD  1 
ATOM   5402 C CE  . LYS B 1 362 ? 7.767   -27.945 3.089   1.00 50.82 ? ? ? ? ? ? 1342 LYS B CE  1 
ATOM   5403 N NZ  . LYS B 1 362 ? 8.512   -26.665 3.231   1.00 50.74 ? ? ? ? ? ? 1342 LYS B NZ  1 
ATOM   5404 N N   . LEU B 1 363 ? 3.360   -23.679 3.285   1.00 24.13 ? ? ? ? ? ? 1343 LEU B N   1 
ATOM   5405 C CA  . LEU B 1 363 ? 3.584   -22.350 3.853   1.00 23.41 ? ? ? ? ? ? 1343 LEU B CA  1 
ATOM   5406 C C   . LEU B 1 363 ? 2.560   -22.031 4.937   1.00 22.50 ? ? ? ? ? ? 1343 LEU B C   1 
ATOM   5407 O O   . LEU B 1 363 ? 2.919   -21.554 6.011   1.00 23.10 ? ? ? ? ? ? 1343 LEU B O   1 
ATOM   5408 C CB  . LEU B 1 363 ? 3.533   -21.275 2.768   1.00 22.65 ? ? ? ? ? ? 1343 LEU B CB  1 
ATOM   5409 C CG  . LEU B 1 363 ? 4.791   -21.174 1.911   1.00 27.31 ? ? ? ? ? ? 1343 LEU B CG  1 
ATOM   5410 C CD1 . LEU B 1 363 ? 4.531   -20.311 0.688   1.00 25.38 ? ? ? ? ? ? 1343 LEU B CD1 1 
ATOM   5411 C CD2 . LEU B 1 363 ? 5.944   -20.611 2.727   1.00 31.83 ? ? ? ? ? ? 1343 LEU B CD2 1 
ATOM   5412 N N   . PHE B 1 364 ? 1.286   -22.298 4.664   1.00 21.65 ? ? ? ? ? ? 1344 PHE B N   1 
ATOM   5413 C CA  . PHE B 1 364 ? 0.255   -22.035 5.676   1.00 23.04 ? ? ? ? ? ? 1344 PHE B CA  1 
ATOM   5414 C C   . PHE B 1 364 ? 0.484   -22.830 6.962   1.00 25.47 ? ? ? ? ? ? 1344 PHE B C   1 
ATOM   5415 O O   . PHE B 1 364 ? 0.364   -22.290 8.067   1.00 24.38 ? ? ? ? ? ? 1344 PHE B O   1 
ATOM   5416 C CB  . PHE B 1 364 ? -1.151  -22.334 5.148   1.00 23.28 ? ? ? ? ? ? 1344 PHE B CB  1 
ATOM   5417 C CG  . PHE B 1 364 ? -1.490  -21.625 3.869   1.00 20.39 ? ? ? ? ? ? 1344 PHE B CG  1 
ATOM   5418 C CD1 . PHE B 1 364 ? -0.923  -20.389 3.549   1.00 20.71 ? ? ? ? ? ? 1344 PHE B CD1 1 
ATOM   5419 C CD2 . PHE B 1 364 ? -2.393  -22.196 2.982   1.00 20.46 ? ? ? ? ? ? 1344 PHE B CD2 1 
ATOM   5420 C CE1 . PHE B 1 364 ? -1.247  -19.751 2.358   1.00 19.87 ? ? ? ? ? ? 1344 PHE B CE1 1 
ATOM   5421 C CE2 . PHE B 1 364 ? -2.722  -21.571 1.801   1.00 18.13 ? ? ? ? ? ? 1344 PHE B CE2 1 
ATOM   5422 C CZ  . PHE B 1 364 ? -2.146  -20.342 1.479   1.00 20.38 ? ? ? ? ? ? 1344 PHE B CZ  1 
ATOM   5423 N N   . ALA B 1 365 ? 0.807   -24.113 6.818   1.00 23.92 ? ? ? ? ? ? 1345 ALA B N   1 
ATOM   5424 C CA  . ALA B 1 365 ? 1.061   -24.972 7.971   1.00 25.63 ? ? ? ? ? ? 1345 ALA B CA  1 
ATOM   5425 C C   . ALA B 1 365 ? 2.229   -24.456 8.806   1.00 26.87 ? ? ? ? ? ? 1345 ALA B C   1 
ATOM   5426 O O   . ALA B 1 365 ? 2.120   -24.308 10.023  1.00 28.95 ? ? ? ? ? ? 1345 ALA B O   1 
ATOM   5427 C CB  . ALA B 1 365 ? 1.316   -26.409 7.523   1.00 28.03 ? ? ? ? ? ? 1345 ALA B CB  1 
ATOM   5428 N N   . GLU B 1 366 ? 3.342   -24.164 8.144   1.00 26.86 ? ? ? ? ? ? 1346 GLU B N   1 
ATOM   5429 C CA  . GLU B 1 366 ? 4.528   -23.692 8.851   1.00 31.24 ? ? ? ? ? ? 1346 GLU B CA  1 
ATOM   5430 C C   . GLU B 1 366 ? 4.308   -22.328 9.500   1.00 30.27 ? ? ? ? ? ? 1346 GLU B C   1 
ATOM   5431 O O   . GLU B 1 366 ? 4.964   -21.986 10.484  1.00 33.21 ? ? ? ? ? ? 1346 GLU B O   1 
ATOM   5432 C CB  . GLU B 1 366 ? 5.730   -23.652 7.908   1.00 34.21 ? ? ? ? ? ? 1346 GLU B CB  1 
ATOM   5433 C CG  . GLU B 1 366 ? 6.233   -25.033 7.512   1.00 48.90 ? ? ? ? ? ? 1346 GLU B CG  1 
ATOM   5434 C CD  . GLU B 1 366 ? 7.478   -24.983 6.645   1.00 57.74 ? ? ? ? ? ? 1346 GLU B CD  1 
ATOM   5435 O OE1 . GLU B 1 366 ? 8.075   -23.891 6.515   1.00 54.97 ? ? ? ? ? ? 1346 GLU B OE1 1 
ATOM   5436 O OE2 . GLU B 1 366 ? 7.857   -26.039 6.092   1.00 61.36 ? ? ? ? ? ? 1346 GLU B OE2 1 
ATOM   5437 N N   . ALA B 1 367 ? 3.376   -21.554 8.952   1.00 26.88 ? ? ? ? ? ? 1347 ALA B N   1 
ATOM   5438 C CA  . ALA B 1 367 ? 3.063   -20.237 9.502   1.00 26.71 ? ? ? ? ? ? 1347 ALA B CA  1 
ATOM   5439 C C   . ALA B 1 367 ? 2.103   -20.298 10.683  1.00 31.01 ? ? ? ? ? ? 1347 ALA B C   1 
ATOM   5440 O O   . ALA B 1 367 ? 1.884   -19.294 11.361  1.00 33.51 ? ? ? ? ? ? 1347 ALA B O   1 
ATOM   5441 C CB  . ALA B 1 367 ? 2.498   -19.345 8.418   1.00 23.15 ? ? ? ? ? ? 1347 ALA B CB  1 
ATOM   5442 N N   . GLY B 1 368 ? 1.528   -21.474 10.924  1.00 27.79 ? ? ? ? ? ? 1348 GLY B N   1 
ATOM   5443 C CA  . GLY B 1 368 ? 0.655   -21.680 12.065  1.00 27.99 ? ? ? ? ? ? 1348 GLY B CA  1 
ATOM   5444 C C   . GLY B 1 368 ? -0.827  -21.595 11.759  1.00 23.90 ? ? ? ? ? ? 1348 GLY B C   1 
ATOM   5445 O O   . GLY B 1 368 ? -1.643  -21.608 12.677  1.00 27.69 ? ? ? ? ? ? 1348 GLY B O   1 
ATOM   5446 N N   . PHE B 1 369 ? -1.179  -21.511 10.481  1.00 26.91 ? ? ? ? ? ? 1349 PHE B N   1 
ATOM   5447 C CA  . PHE B 1 369 ? -2.589  -21.475 10.100  1.00 24.11 ? ? ? ? ? ? 1349 PHE B CA  1 
ATOM   5448 C C   . PHE B 1 369 ? -3.160  -22.893 10.117  1.00 31.36 ? ? ? ? ? ? 1349 PHE B C   1 
ATOM   5449 O O   . PHE B 1 369 ? -2.410  -23.868 10.003  1.00 32.18 ? ? ? ? ? ? 1349 PHE B O   1 
ATOM   5450 C CB  . PHE B 1 369 ? -2.775  -20.775 8.754   1.00 22.90 ? ? ? ? ? ? 1349 PHE B CB  1 
ATOM   5451 C CG  . PHE B 1 369 ? -2.482  -19.298 8.803   1.00 24.89 ? ? ? ? ? ? 1349 PHE B CG  1 
ATOM   5452 C CD1 . PHE B 1 369 ? -1.181  -18.829 8.700   1.00 25.19 ? ? ? ? ? ? 1349 PHE B CD1 1 
ATOM   5453 C CD2 . PHE B 1 369 ? -3.508  -18.379 8.973   1.00 23.91 ? ? ? ? ? ? 1349 PHE B CD2 1 
ATOM   5454 C CE1 . PHE B 1 369 ? -0.908  -17.465 8.751   1.00 26.66 ? ? ? ? ? ? 1349 PHE B CE1 1 
ATOM   5455 C CE2 . PHE B 1 369 ? -3.246  -17.018 9.040   1.00 25.25 ? ? ? ? ? ? 1349 PHE B CE2 1 
ATOM   5456 C CZ  . PHE B 1 369 ? -1.942  -16.557 8.923   1.00 23.67 ? ? ? ? ? ? 1349 PHE B CZ  1 
ATOM   5457 N N   . LYS B 1 370 ? -4.477  -23.009 10.293  1.00 26.52 ? ? ? ? ? ? 1350 LYS B N   1 
ATOM   5458 C CA  . LYS B 1 370 ? -5.096  -24.308 10.568  1.00 26.93 ? ? ? ? ? ? 1350 LYS B CA  1 
ATOM   5459 C C   . LYS B 1 370 ? -5.965  -24.862 9.441   1.00 26.43 ? ? ? ? ? ? 1350 LYS B C   1 
ATOM   5460 O O   . LYS B 1 370 ? -6.247  -26.062 9.407   1.00 31.35 ? ? ? ? ? ? 1350 LYS B O   1 
ATOM   5461 C CB  . LYS B 1 370 ? -5.968  -24.214 11.817  1.00 27.16 ? ? ? ? ? ? 1350 LYS B CB  1 
ATOM   5462 C CG  . LYS B 1 370 ? -5.294  -23.594 13.021  1.00 39.60 ? ? ? ? ? ? 1350 LYS B CG  1 
ATOM   5463 C CD  . LYS B 1 370 ? -4.210  -24.492 13.584  1.00 46.21 ? ? ? ? ? ? 1350 LYS B CD  1 
ATOM   5464 C CE  . LYS B 1 370 ? -3.887  -24.082 15.012  1.00 53.01 ? ? ? ? ? ? 1350 LYS B CE  1 
ATOM   5465 N NZ  . LYS B 1 370 ? -3.713  -22.606 15.115  1.00 52.50 ? ? ? ? ? ? 1350 LYS B NZ  1 
ATOM   5466 N N   . ASP B 1 371 ? -6.416  -23.997 8.544   1.00 25.25 ? ? ? ? ? ? 1351 ASP B N   1 
ATOM   5467 C CA  . ASP B 1 371 ? -7.431  -24.383 7.574   1.00 21.07 ? ? ? ? ? ? 1351 ASP B CA  1 
ATOM   5468 C C   . ASP B 1 371 ? -7.397  -23.374 6.438   1.00 19.87 ? ? ? ? ? ? 1351 ASP B C   1 
ATOM   5469 O O   . ASP B 1 371 ? -6.932  -22.243 6.602   1.00 22.58 ? ? ? ? ? ? 1351 ASP B O   1 
ATOM   5470 C CB  . ASP B 1 371 ? -8.812  -24.391 8.264   1.00 22.52 ? ? ? ? ? ? 1351 ASP B CB  1 
ATOM   5471 C CG  . ASP B 1 371 ? -9.920  -25.036 7.417   1.00 29.42 ? ? ? ? ? ? 1351 ASP B CG  1 
ATOM   5472 O OD1 . ASP B 1 371 ? -9.628  -25.922 6.587   1.00 26.44 ? ? ? ? ? ? 1351 ASP B OD1 1 
ATOM   5473 O OD2 . ASP B 1 371 ? -11.109 -24.683 7.618   1.00 24.79 ? ? ? ? ? ? 1351 ASP B OD2 1 
ATOM   5474 N N   . TYR B 1 372 ? -7.846  -23.790 5.263   1.00 20.05 ? ? ? ? ? ? 1352 TYR B N   1 
ATOM   5475 C CA  . TYR B 1 372 ? -7.968  -22.858 4.161   1.00 20.60 ? ? ? ? ? ? 1352 TYR B CA  1 
ATOM   5476 C C   . TYR B 1 372 ? -9.064  -23.318 3.210   1.00 21.61 ? ? ? ? ? ? 1352 TYR B C   1 
ATOM   5477 O O   . TYR B 1 372 ? -9.493  -24.479 3.254   1.00 21.11 ? ? ? ? ? ? 1352 TYR B O   1 
ATOM   5478 C CB  . TYR B 1 372 ? -6.627  -22.653 3.425   1.00 20.21 ? ? ? ? ? ? 1352 TYR B CB  1 
ATOM   5479 C CG  . TYR B 1 372 ? -6.132  -23.860 2.656   1.00 19.30 ? ? ? ? ? ? 1352 TYR B CG  1 
ATOM   5480 C CD1 . TYR B 1 372 ? -5.271  -24.781 3.250   1.00 22.81 ? ? ? ? ? ? 1352 TYR B CD1 1 
ATOM   5481 C CD2 . TYR B 1 372 ? -6.517  -24.074 1.340   1.00 19.55 ? ? ? ? ? ? 1352 TYR B CD2 1 
ATOM   5482 C CE1 . TYR B 1 372 ? -4.810  -25.884 2.551   1.00 24.72 ? ? ? ? ? ? 1352 TYR B CE1 1 
ATOM   5483 C CE2 . TYR B 1 372 ? -6.061  -25.178 0.636   1.00 22.21 ? ? ? ? ? ? 1352 TYR B CE2 1 
ATOM   5484 C CZ  . TYR B 1 372 ? -5.214  -26.077 1.251   1.00 22.61 ? ? ? ? ? ? 1352 TYR B CZ  1 
ATOM   5485 O OH  . TYR B 1 372 ? -4.764  -27.190 0.557   1.00 24.90 ? ? ? ? ? ? 1352 TYR B OH  1 
ATOM   5486 N N   . LYS B 1 373 ? -9.537  -22.386 2.392   1.00 18.57 ? ? ? ? ? ? 1353 LYS B N   1 
ATOM   5487 C CA  . LYS B 1 373 ? -10.592 -22.654 1.423   1.00 20.26 ? ? ? ? ? ? 1353 LYS B CA  1 
ATOM   5488 C C   . LYS B 1 373 ? -10.292 -21.915 0.133   1.00 19.70 ? ? ? ? ? ? 1353 LYS B C   1 
ATOM   5489 O O   . LYS B 1 373 ? -10.057 -20.703 0.154   1.00 19.99 ? ? ? ? ? ? 1353 LYS B O   1 
ATOM   5490 C CB  . LYS B 1 373 ? -11.944 -22.189 1.959   1.00 21.94 ? ? ? ? ? ? 1353 LYS B CB  1 
ATOM   5491 C CG  . LYS B 1 373 ? -13.095 -22.390 0.991   1.00 26.50 ? ? ? ? ? ? 1353 LYS B CG  1 
ATOM   5492 C CD  . LYS B 1 373 ? -14.389 -21.836 1.578   1.00 29.76 ? ? ? ? ? ? 1353 LYS B CD  1 
ATOM   5493 C CE  . LYS B 1 373 ? -15.547 -21.979 0.601   1.00 37.62 ? ? ? ? ? ? 1353 LYS B CE  1 
ATOM   5494 N NZ  . LYS B 1 373 ? -16.813 -21.413 1.156   1.00 43.82 ? ? ? ? ? ? 1353 LYS B NZ  1 
ATOM   5495 N N   . ILE B 1 374 ? -10.301 -22.636 -0.991  1.00 20.30 ? ? ? ? ? ? 1354 ILE B N   1 
ATOM   5496 C CA  . ILE B 1 374 ? -10.061 -22.014 -2.294  1.00 18.96 ? ? ? ? ? ? 1354 ILE B CA  1 
ATOM   5497 C C   . ILE B 1 374 ? -11.369 -21.816 -3.056  1.00 20.44 ? ? ? ? ? ? 1354 ILE B C   1 
ATOM   5498 O O   . ILE B 1 374 ? -12.179 -22.740 -3.162  1.00 22.28 ? ? ? ? ? ? 1354 ILE B O   1 
ATOM   5499 C CB  . ILE B 1 374 ? -9.112  -22.861 -3.154  1.00 21.44 ? ? ? ? ? ? 1354 ILE B CB  1 
ATOM   5500 C CG1 . ILE B 1 374 ? -7.747  -22.991 -2.462  1.00 21.13 ? ? ? ? ? ? 1354 ILE B CG1 1 
ATOM   5501 C CG2 . ILE B 1 374 ? -8.950  -22.250 -4.554  1.00 21.11 ? ? ? ? ? ? 1354 ILE B CG2 1 
ATOM   5502 C CD1 . ILE B 1 374 ? -6.812  -24.015 -3.113  1.00 22.91 ? ? ? ? ? ? 1354 ILE B CD1 1 
ATOM   5503 N N   . THR B 1 375 ? -11.579 -20.595 -3.545  1.00 19.53 ? ? ? ? ? ? 1355 THR B N   1 
ATOM   5504 C CA  . THR B 1 375 ? -12.699 -20.290 -4.429  1.00 20.06 ? ? ? ? ? ? 1355 THR B CA  1 
ATOM   5505 C C   . THR B 1 375 ? -12.161 -19.715 -5.741  1.00 19.19 ? ? ? ? ? ? 1355 THR B C   1 
ATOM   5506 O O   . THR B 1 375 ? -11.470 -18.699 -5.735  1.00 19.22 ? ? ? ? ? ? 1355 THR B O   1 
ATOM   5507 C CB  . THR B 1 375 ? -13.657 -19.262 -3.789  1.00 20.36 ? ? ? ? ? ? 1355 THR B CB  1 
ATOM   5508 O OG1 . THR B 1 375 ? -14.099 -19.731 -2.511  1.00 23.94 ? ? ? ? ? ? 1355 THR B OG1 1 
ATOM   5509 C CG2 . THR B 1 375 ? -14.886 -19.039 -4.671  1.00 23.12 ? ? ? ? ? ? 1355 THR B CG2 1 
ATOM   5510 N N   . PRO B 1 376 ? -12.475 -20.361 -6.874  1.00 18.24 ? ? ? ? ? ? 1356 PRO B N   1 
ATOM   5511 C CA  . PRO B 1 376 ? -11.975 -19.843 -8.153  1.00 19.71 ? ? ? ? ? ? 1356 PRO B CA  1 
ATOM   5512 C C   . PRO B 1 376 ? -12.579 -18.481 -8.476  1.00 20.97 ? ? ? ? ? ? 1356 PRO B C   1 
ATOM   5513 O O   . PRO B 1 376 ? -13.745 -18.230 -8.137  1.00 22.03 ? ? ? ? ? ? 1356 PRO B O   1 
ATOM   5514 C CB  . PRO B 1 376 ? -12.473 -20.871 -9.174  1.00 27.43 ? ? ? ? ? ? 1356 PRO B CB  1 
ATOM   5515 C CG  . PRO B 1 376 ? -12.798 -22.088 -8.386  1.00 30.32 ? ? ? ? ? ? 1356 PRO B CG  1 
ATOM   5516 C CD  . PRO B 1 376 ? -13.244 -21.604 -7.040  1.00 23.44 ? ? ? ? ? ? 1356 PRO B CD  1 
ATOM   5517 N N   . VAL B 1 377 ? -11.783 -17.620 -9.108  1.00 20.05 ? ? ? ? ? ? 1357 VAL B N   1 
ATOM   5518 C CA  . VAL B 1 377 ? -12.237 -16.296 -9.514  1.00 18.43 ? ? ? ? ? ? 1357 VAL B CA  1 
ATOM   5519 C C   . VAL B 1 377 ? -12.190 -16.183 -11.029 1.00 16.33 ? ? ? ? ? ? 1357 VAL B C   1 
ATOM   5520 O O   . VAL B 1 377 ? -13.228 -15.997 -11.673 1.00 21.35 ? ? ? ? ? ? 1357 VAL B O   1 
ATOM   5521 C CB  . VAL B 1 377 ? -11.384 -15.172 -8.886  1.00 21.37 ? ? ? ? ? ? 1357 VAL B CB  1 
ATOM   5522 C CG1 . VAL B 1 377 ? -11.832 -13.803 -9.419  1.00 21.80 ? ? ? ? ? ? 1357 VAL B CG1 1 
ATOM   5523 C CG2 . VAL B 1 377 ? -11.504 -15.210 -7.361  1.00 20.08 ? ? ? ? ? ? 1357 VAL B CG2 1 
ATOM   5524 N N   . GLY B 1 378 ? -10.991 -16.319 -11.593 1.00 17.48 ? ? ? ? ? ? 1358 GLY B N   1 
ATOM   5525 C CA  . GLY B 1 378 ? -10.799 -16.218 -13.032 1.00 17.81 ? ? ? ? ? ? 1358 GLY B CA  1 
ATOM   5526 C C   . GLY B 1 378 ? -9.428  -15.642 -13.331 1.00 19.58 ? ? ? ? ? ? 1358 GLY B C   1 
ATOM   5527 O O   . GLY B 1 378 ? -8.675  -15.319 -12.411 1.00 18.29 ? ? ? ? ? ? 1358 GLY B O   1 
ATOM   5528 N N   . GLY B 1 379 ? -9.098  -15.494 -14.613 1.00 18.61 ? ? ? ? ? ? 1359 GLY B N   1 
ATOM   5529 C CA  . GLY B 1 379 ? -7.815  -14.924 -14.980 1.00 18.44 ? ? ? ? ? ? 1359 GLY B CA  1 
ATOM   5530 C C   . GLY B 1 379 ? -6.637  -15.698 -14.415 1.00 17.51 ? ? ? ? ? ? 1359 GLY B C   1 
ATOM   5531 O O   . GLY B 1 379 ? -5.659  -15.098 -13.967 1.00 17.39 ? ? ? ? ? ? 1359 GLY B O   1 
ATOM   5532 N N   . LEU B 1 380 ? -6.756  -17.028 -14.435 1.00 17.88 ? ? ? ? ? ? 1360 LEU B N   1 
ATOM   5533 C CA  . LEU B 1 380 ? -5.753  -17.977 -13.929 1.00 16.10 ? ? ? ? ? ? 1360 LEU B CA  1 
ATOM   5534 C C   . LEU B 1 380 ? -5.618  -17.957 -12.409 1.00 15.65 ? ? ? ? ? ? 1360 LEU B C   1 
ATOM   5535 O O   . LEU B 1 380 ? -4.708  -18.575 -11.852 1.00 19.20 ? ? ? ? ? ? 1360 LEU B O   1 
ATOM   5536 C CB  . LEU B 1 380 ? -4.367  -17.751 -14.551 1.00 16.03 ? ? ? ? ? ? 1360 LEU B CB  1 
ATOM   5537 C CG  . LEU B 1 380 ? -4.319  -17.622 -16.075 1.00 17.74 ? ? ? ? ? ? 1360 LEU B CG  1 
ATOM   5538 C CD1 . LEU B 1 380 ? -2.886  -17.364 -16.510 1.00 16.36 ? ? ? ? ? ? 1360 LEU B CD1 1 
ATOM   5539 C CD2 . LEU B 1 380 ? -4.892  -18.867 -16.724 1.00 19.46 ? ? ? ? ? ? 1360 LEU B CD2 1 
ATOM   5540 N N   . ARG B 1 381 ? -6.521  -17.252 -11.740 1.00 16.00 ? ? ? ? ? ? 1361 ARG B N   1 
ATOM   5541 C CA  . ARG B 1 381 ? -6.356  -16.987 -10.312 1.00 16.13 ? ? ? ? ? ? 1361 ARG B CA  1 
ATOM   5542 C C   . ARG B 1 381 ? -7.548  -17.385 -9.459  1.00 16.99 ? ? ? ? ? ? 1361 ARG B C   1 
ATOM   5543 O O   . ARG B 1 381 ? -8.662  -17.584 -9.954  1.00 17.94 ? ? ? ? ? ? 1361 ARG B O   1 
ATOM   5544 C CB  . ARG B 1 381 ? -6.017  -15.510 -10.086 1.00 15.93 ? ? ? ? ? ? 1361 ARG B CB  1 
ATOM   5545 C CG  . ARG B 1 381 ? -4.614  -15.158 -10.568 1.00 16.05 ? ? ? ? ? ? 1361 ARG B CG  1 
ATOM   5546 C CD  . ARG B 1 381 ? -4.435  -13.646 -10.674 1.00 16.98 ? ? ? ? ? ? 1361 ARG B CD  1 
ATOM   5547 N NE  . ARG B 1 381 ? -5.096  -13.109 -11.854 1.00 19.17 ? ? ? ? ? ? 1361 ARG B NE  1 
ATOM   5548 C CZ  . ARG B 1 381 ? -5.214  -11.810 -12.110 1.00 18.00 ? ? ? ? ? ? 1361 ARG B CZ  1 
ATOM   5549 N NH1 . ARG B 1 381 ? -4.740  -10.913 -11.251 1.00 20.54 ? ? ? ? ? ? 1361 ARG B NH1 1 
ATOM   5550 N NH2 . ARG B 1 381 ? -5.827  -11.407 -13.215 1.00 16.25 ? ? ? ? ? ? 1361 ARG B NH2 1 
ATOM   5551 N N   . VAL B 1 382 ? -7.286  -17.496 -8.164  1.00 14.89 ? ? ? ? ? ? 1362 VAL B N   1 
ATOM   5552 C CA  . VAL B 1 382 ? -8.298  -17.892 -7.198  1.00 15.68 ? ? ? ? ? ? 1362 VAL B CA  1 
ATOM   5553 C C   . VAL B 1 382 ? -8.206  -17.031 -5.945  1.00 17.87 ? ? ? ? ? ? 1362 VAL B C   1 
ATOM   5554 O O   . VAL B 1 382 ? -7.265  -16.238 -5.775  1.00 18.43 ? ? ? ? ? ? 1362 VAL B O   1 
ATOM   5555 C CB  . VAL B 1 382 ? -8.125  -19.375 -6.784  1.00 18.52 ? ? ? ? ? ? 1362 VAL B CB  1 
ATOM   5556 C CG1 . VAL B 1 382 ? -8.137  -20.288 -8.005  1.00 17.95 ? ? ? ? ? ? 1362 VAL B CG1 1 
ATOM   5557 C CG2 . VAL B 1 382 ? -6.820  -19.559 -6.019  1.00 17.93 ? ? ? ? ? ? 1362 VAL B CG2 1 
ATOM   5558 N N   . LEU B 1 383 ? -9.206  -17.174 -5.074  1.00 16.23 ? ? ? ? ? ? 1363 LEU B N   1 
ATOM   5559 C CA  . LEU B 1 383 ? -9.122  -16.639 -3.726  1.00 14.83 ? ? ? ? ? ? 1363 LEU B CA  1 
ATOM   5560 C C   . LEU B 1 383 ? -8.807  -17.774 -2.769  1.00 16.21 ? ? ? ? ? ? 1363 LEU B C   1 
ATOM   5561 O O   . LEU B 1 383 ? -9.460  -18.814 -2.796  1.00 19.98 ? ? ? ? ? ? 1363 LEU B O   1 
ATOM   5562 C CB  . LEU B 1 383 ? -10.444 -15.992 -3.299  1.00 15.79 ? ? ? ? ? ? 1363 LEU B CB  1 
ATOM   5563 C CG  . LEU B 1 383 ? -10.529 -15.599 -1.820  1.00 17.96 ? ? ? ? ? ? 1363 LEU B CG  1 
ATOM   5564 C CD1 . LEU B 1 383 ? -9.560  -14.465 -1.496  1.00 20.78 ? ? ? ? ? ? 1363 LEU B CD1 1 
ATOM   5565 C CD2 . LEU B 1 383 ? -11.942 -15.199 -1.465  1.00 19.97 ? ? ? ? ? ? 1363 LEU B CD2 1 
ATOM   5566 N N   . ILE B 1 384 ? -7.792  -17.587 -1.936  1.00 17.37 ? ? ? ? ? ? 1364 ILE B N   1 
ATOM   5567 C CA  . ILE B 1 384 ? -7.560  -18.507 -0.835  1.00 14.89 ? ? ? ? ? ? 1364 ILE B CA  1 
ATOM   5568 C C   . ILE B 1 384 ? -7.895  -17.798 0.464   1.00 16.58 ? ? ? ? ? ? 1364 ILE B C   1 
ATOM   5569 O O   . ILE B 1 384 ? -7.290  -16.784 0.789   1.00 18.69 ? ? ? ? ? ? 1364 ILE B O   1 
ATOM   5570 C CB  . ILE B 1 384 ? -6.092  -18.991 -0.763  1.00 17.02 ? ? ? ? ? ? 1364 ILE B CB  1 
ATOM   5571 C CG1 . ILE B 1 384 ? -5.513  -19.277 -2.150  1.00 22.23 ? ? ? ? ? ? 1364 ILE B CG1 1 
ATOM   5572 C CG2 . ILE B 1 384 ? -5.997  -20.235 0.142   1.00 18.74 ? ? ? ? ? ? 1364 ILE B CG2 1 
ATOM   5573 C CD1 . ILE B 1 384 ? -4.053  -19.761 -2.093  1.00 21.08 ? ? ? ? ? ? 1364 ILE B CD1 1 
ATOM   5574 N N   . GLU B 1 385 ? -8.871  -18.320 1.207   1.00 17.23 ? ? ? ? ? ? 1365 GLU B N   1 
ATOM   5575 C CA  . GLU B 1 385 ? -9.118  -17.839 2.553   1.00 18.12 ? ? ? ? ? ? 1365 GLU B CA  1 
ATOM   5576 C C   . GLU B 1 385 ? -8.324  -18.724 3.495   1.00 18.44 ? ? ? ? ? ? 1365 GLU B C   1 
ATOM   5577 O O   . GLU B 1 385 ? -8.421  -19.937 3.417   1.00 20.44 ? ? ? ? ? ? 1365 GLU B O   1 
ATOM   5578 C CB  . GLU B 1 385 ? -10.603 -17.930 2.891   1.00 21.06 ? ? ? ? ? ? 1365 GLU B CB  1 
ATOM   5579 C CG  . GLU B 1 385 ? -11.483 -16.965 2.111   1.00 19.39 ? ? ? ? ? ? 1365 GLU B CG  1 
ATOM   5580 C CD  . GLU B 1 385 ? -12.951 -17.273 2.306   1.00 20.00 ? ? ? ? ? ? 1365 GLU B CD  1 
ATOM   5581 O OE1 . GLU B 1 385 ? -13.474 -18.140 1.571   1.00 24.90 ? ? ? ? ? ? 1365 GLU B OE1 1 
ATOM   5582 O OE2 . GLU B 1 385 ? -13.572 -16.671 3.210   1.00 23.47 ? ? ? ? ? ? 1365 GLU B OE2 1 
ATOM   5583 N N   . VAL B 1 386 ? -7.529  -18.124 4.374   1.00 18.75 ? ? ? ? ? ? 1366 VAL B N   1 
ATOM   5584 C CA  . VAL B 1 386 ? -6.691  -18.908 5.285   1.00 19.38 ? ? ? ? ? ? 1366 VAL B CA  1 
ATOM   5585 C C   . VAL B 1 386 ? -7.011  -18.545 6.736   1.00 21.21 ? ? ? ? ? ? 1366 VAL B C   1 
ATOM   5586 O O   . VAL B 1 386 ? -6.970  -17.374 7.119   1.00 20.27 ? ? ? ? ? ? 1366 VAL B O   1 
ATOM   5587 C CB  . VAL B 1 386 ? -5.191  -18.685 4.990   1.00 18.56 ? ? ? ? ? ? 1366 VAL B CB  1 
ATOM   5588 C CG1 . VAL B 1 386 ? -4.353  -19.728 5.707   1.00 20.95 ? ? ? ? ? ? 1366 VAL B CG1 1 
ATOM   5589 C CG2 . VAL B 1 386 ? -4.918  -18.741 3.481   1.00 18.26 ? ? ? ? ? ? 1366 VAL B CG2 1 
ATOM   5590 N N   . TYR B 1 387 ? -7.331  -19.552 7.544   1.00 18.46 ? ? ? ? ? ? 1367 TYR B N   1 
ATOM   5591 C CA  A TYR B 1 387 ? -7.786  -19.339 8.915   0.52 19.03 ? ? ? ? ? ? 1367 TYR B CA  1 
ATOM   5592 C CA  B TYR B 1 387 ? -7.783  -19.324 8.911   0.48 19.03 ? ? ? ? ? ? 1367 TYR B CA  1 
ATOM   5593 C C   . TYR B 1 387 ? -6.717  -19.709 9.934   1.00 22.98 ? ? ? ? ? ? 1367 TYR B C   1 
ATOM   5594 O O   . TYR B 1 387 ? -6.160  -20.800 9.882   1.00 25.03 ? ? ? ? ? ? 1367 TYR B O   1 
ATOM   5595 C CB  A TYR B 1 387 ? -9.052  -20.163 9.183   0.52 23.36 ? ? ? ? ? ? 1367 TYR B CB  1 
ATOM   5596 C CB  B TYR B 1 387 ? -9.087  -20.090 9.193   0.48 23.56 ? ? ? ? ? ? 1367 TYR B CB  1 
ATOM   5597 C CG  A TYR B 1 387 ? -10.030 -20.103 8.038   0.52 21.40 ? ? ? ? ? ? 1367 TYR B CG  1 
ATOM   5598 C CG  B TYR B 1 387 ? -10.281 -19.613 8.387   0.48 18.71 ? ? ? ? ? ? 1367 TYR B CG  1 
ATOM   5599 C CD1 A TYR B 1 387 ? -10.945 -19.068 7.940   0.52 19.50 ? ? ? ? ? ? 1367 TYR B CD1 1 
ATOM   5600 C CD1 B TYR B 1 387 ? -11.081 -18.573 8.840   0.48 19.00 ? ? ? ? ? ? 1367 TYR B CD1 1 
ATOM   5601 C CD2 A TYR B 1 387 ? -10.024 -21.069 7.040   0.52 21.11 ? ? ? ? ? ? 1367 TYR B CD2 1 
ATOM   5602 C CD2 B TYR B 1 387 ? -10.607 -20.205 7.171   0.48 22.20 ? ? ? ? ? ? 1367 TYR B CD2 1 
ATOM   5603 C CE1 A TYR B 1 387 ? -11.834 -18.994 6.882   0.52 19.25 ? ? ? ? ? ? 1367 TYR B CE1 1 
ATOM   5604 C CE1 B TYR B 1 387 ? -12.177 -18.137 8.107   0.48 20.06 ? ? ? ? ? ? 1367 TYR B CE1 1 
ATOM   5605 C CE2 A TYR B 1 387 ? -10.909 -21.002 5.974   0.52 22.83 ? ? ? ? ? ? 1367 TYR B CE2 1 
ATOM   5606 C CE2 B TYR B 1 387 ? -11.701 -19.773 6.431   0.48 22.61 ? ? ? ? ? ? 1367 TYR B CE2 1 
ATOM   5607 C CZ  A TYR B 1 387 ? -11.816 -19.966 5.907   0.52 23.21 ? ? ? ? ? ? 1367 TYR B CZ  1 
ATOM   5608 C CZ  B TYR B 1 387 ? -12.480 -18.738 6.904   0.48 23.77 ? ? ? ? ? ? 1367 TYR B CZ  1 
ATOM   5609 O OH  A TYR B 1 387 ? -12.700 -19.898 4.856   0.52 22.56 ? ? ? ? ? ? 1367 TYR B OH  1 
ATOM   5610 O OH  B TYR B 1 387 ? -13.570 -18.300 6.177   0.48 26.07 ? ? ? ? ? ? 1367 TYR B OH  1 
ATOM   5611 N N   . PRO B 1 388 ? -6.438  -18.805 10.880  1.00 24.45 ? ? ? ? ? ? 1368 PRO B N   1 
ATOM   5612 C CA  . PRO B 1 388 ? -5.415  -19.073 11.895  1.00 25.78 ? ? ? ? ? ? 1368 PRO B CA  1 
ATOM   5613 C C   . PRO B 1 388 ? -5.962  -19.907 13.045  1.00 39.18 ? ? ? ? ? ? 1368 PRO B C   1 
ATOM   5614 O O   . PRO B 1 388 ? -7.124  -20.334 13.032  1.00 35.05 ? ? ? ? ? ? 1368 PRO B O   1 
ATOM   5615 C CB  . PRO B 1 388 ? -5.068  -17.673 12.400  1.00 32.43 ? ? ? ? ? ? 1368 PRO B CB  1 
ATOM   5616 C CG  . PRO B 1 388 ? -6.339  -16.922 12.260  1.00 34.11 ? ? ? ? ? ? 1368 PRO B CG  1 
ATOM   5617 C CD  . PRO B 1 388 ? -6.977  -17.438 10.990  1.00 27.70 ? ? ? ? ? ? 1368 PRO B CD  1 
ATOM   5618 O OXT . PRO B 1 388 ? -5.244  -20.167 14.016  1.00 43.46 ? ? ? ? ? ? 1368 PRO B OXT 1 
HETATM 5619 C C1  . GOL C 2 .   ? -1.217  -18.307 -29.161 1.00 48.35 ? ? ? ? ? ? 401  GOL A C1  1 
HETATM 5620 O O1  . GOL C 2 .   ? -0.428  -17.355 -28.482 1.00 51.67 ? ? ? ? ? ? 401  GOL A O1  1 
HETATM 5621 C C2  . GOL C 2 .   ? -0.581  -18.584 -30.516 1.00 43.39 ? ? ? ? ? ? 401  GOL A C2  1 
HETATM 5622 O O2  . GOL C 2 .   ? 0.820   -18.556 -30.361 1.00 46.58 ? ? ? ? ? ? 401  GOL A O2  1 
HETATM 5623 C C3  . GOL C 2 .   ? -0.979  -17.444 -31.438 1.00 43.81 ? ? ? ? ? ? 401  GOL A C3  1 
HETATM 5624 O O3  . GOL C 2 .   ? -1.474  -17.927 -32.665 1.00 42.40 ? ? ? ? ? ? 401  GOL A O3  1 
HETATM 5625 C C1  . GOL D 2 .   ? 1.070   -22.153 -28.152 1.00 58.68 ? ? ? ? ? ? 402  GOL A C1  1 
HETATM 5626 O O1  . GOL D 2 .   ? -0.258  -21.696 -28.018 1.00 62.86 ? ? ? ? ? ? 402  GOL A O1  1 
HETATM 5627 C C2  . GOL D 2 .   ? 1.886   -21.605 -26.992 1.00 49.84 ? ? ? ? ? ? 402  GOL A C2  1 
HETATM 5628 O O2  . GOL D 2 .   ? 2.607   -20.459 -27.370 1.00 48.24 ? ? ? ? ? ? 402  GOL A O2  1 
HETATM 5629 C C3  . GOL D 2 .   ? 2.827   -22.646 -26.417 1.00 45.41 ? ? ? ? ? ? 402  GOL A C3  1 
HETATM 5630 O O3  . GOL D 2 .   ? 2.148   -23.371 -25.418 1.00 42.41 ? ? ? ? ? ? 402  GOL A O3  1 
HETATM 5631 C C1  . N7I E 3 .   ? 12.329  -19.440 -42.295 1.00 19.26 ? ? ? ? ? ? 403  N7I A C1  1 
HETATM 5632 O O1  . N7I E 3 .   ? 14.047  -17.759 -46.959 1.00 30.11 ? ? ? ? ? ? 403  N7I A O1  1 
HETATM 5633 C C2  . N7I E 3 .   ? 15.875  -16.612 -40.065 1.00 29.09 ? ? ? ? ? ? 403  N7I A C2  1 
HETATM 5634 O O2  . N7I E 3 .   ? 12.904  -18.951 -38.684 1.00 19.59 ? ? ? ? ? ? 403  N7I A O2  1 
HETATM 5635 C C3  . N7I E 3 .   ? 12.156  -19.585 -40.921 1.00 22.23 ? ? ? ? ? ? 403  N7I A C3  1 
HETATM 5636 O O3  . N7I E 3 .   ? 14.762  -17.398 -39.631 1.00 22.87 ? ? ? ? ? ? 403  N7I A O3  1 
HETATM 5637 C C4  . N7I E 3 .   ? 13.002  -18.875 -40.019 1.00 16.12 ? ? ? ? ? ? 403  N7I A C4  1 
HETATM 5638 C C5  . N7I E 3 .   ? 14.029  -18.014 -40.562 1.00 18.95 ? ? ? ? ? ? 403  N7I A C5  1 
HETATM 5639 C C6  . N7I E 3 .   ? 14.171  -17.883 -41.934 1.00 19.97 ? ? ? ? ? ? 403  N7I A C6  1 
HETATM 5640 C C7  . N7I E 3 .   ? 13.334  -18.605 -42.831 1.00 21.00 ? ? ? ? ? ? 403  N7I A C7  1 
HETATM 5641 C C8  . N7I E 3 .   ? 13.529  -18.404 -44.302 1.00 26.55 ? ? ? ? ? ? 403  N7I A C8  1 
HETATM 5642 C C9  . N7I E 3 .   ? 13.088  -19.181 -45.269 1.00 24.99 ? ? ? ? ? ? 403  N7I A C9  1 
HETATM 5643 C C10 . N7I E 3 .   ? 13.289  -18.910 -46.758 1.00 23.32 ? ? ? ? ? ? 403  N7I A C10 1 
HETATM 5644 C C1  . GOL F 2 .   ? -9.502  -19.781 -15.099 1.00 41.31 ? ? ? ? ? ? 1401 GOL B C1  1 
HETATM 5645 O O1  . GOL F 2 .   ? -8.681  -19.223 -14.102 1.00 34.93 ? ? ? ? ? ? 1401 GOL B O1  1 
HETATM 5646 C C2  . GOL F 2 .   ? -8.855  -19.490 -16.443 1.00 41.76 ? ? ? ? ? ? 1401 GOL B C2  1 
HETATM 5647 O O2  . GOL F 2 .   ? -8.851  -18.094 -16.641 1.00 38.12 ? ? ? ? ? ? 1401 GOL B O2  1 
HETATM 5648 C C3  . GOL F 2 .   ? -9.625  -20.190 -17.559 1.00 49.21 ? ? ? ? ? ? 1401 GOL B C3  1 
HETATM 5649 O O3  . GOL F 2 .   ? -10.923 -19.645 -17.660 1.00 53.65 ? ? ? ? ? ? 1401 GOL B O3  1 
HETATM 5650 C C1  . N7I G 3 .   ? 1.975   -10.035 -14.422 1.00 23.95 ? ? ? ? ? ? 1402 N7I B C1  1 
HETATM 5651 O O1  . N7I G 3 .   ? 3.497   -8.834  -9.477  1.00 31.05 ? ? ? ? ? ? 1402 N7I B O1  1 
HETATM 5652 C C2  . N7I G 3 .   ? 5.491   -6.799  -16.034 1.00 27.99 ? ? ? ? ? ? 1402 N7I B C2  1 
HETATM 5653 O O2  . N7I G 3 .   ? 2.886   -9.275  -17.920 1.00 21.34 ? ? ? ? ? ? 1402 N7I B O2  1 
HETATM 5654 C C3  . N7I G 3 .   ? 1.931   -10.068 -15.817 1.00 25.06 ? ? ? ? ? ? 1402 N7I B C3  1 
HETATM 5655 O O3  . N7I G 3 .   ? 4.680   -7.803  -16.653 1.00 24.15 ? ? ? ? ? ? 1402 N7I B O3  1 
HETATM 5656 C C4  . N7I G 3 .   ? 2.865   -9.292  -16.575 1.00 20.08 ? ? ? ? ? ? 1402 N7I B C4  1 
HETATM 5657 C C5  . N7I G 3 .   ? 3.845   -8.497  -15.871 1.00 21.82 ? ? ? ? ? ? 1402 N7I B C5  1 
HETATM 5658 C C6  . N7I G 3 .   ? 3.857   -8.490  -14.484 1.00 27.36 ? ? ? ? ? ? 1402 N7I B C6  1 
HETATM 5659 C C7  . N7I G 3 .   ? 2.921   -9.259  -13.733 1.00 24.73 ? ? ? ? ? ? 1402 N7I B C7  1 
HETATM 5660 C C8  . N7I G 3 .   ? 3.025   -9.207  -12.243 1.00 35.27 ? ? ? ? ? ? 1402 N7I B C8  1 
HETATM 5661 C C9  . N7I G 3 .   ? 2.127   -9.578  -11.362 1.00 39.20 ? ? ? ? ? ? 1402 N7I B C9  1 
HETATM 5662 C C10 . N7I G 3 .   ? 2.333   -9.515  -9.849  1.00 30.58 ? ? ? ? ? ? 1402 N7I B C10 1 
HETATM 5663 O O   . HOH H 4 .   ? 12.039  -10.870 -36.805 1.00 17.16 ? ? ? ? ? ? 501  HOH A O   1 
HETATM 5664 O O   . HOH H 4 .   ? 10.440  -20.748 -53.789 1.00 15.16 ? ? ? ? ? ? 502  HOH A O   1 
HETATM 5665 O O   . HOH H 4 .   ? 20.601  -16.975 -22.024 1.00 17.82 ? ? ? ? ? ? 503  HOH A O   1 
HETATM 5666 O O   . HOH H 4 .   ? 15.887  -23.789 -54.580 1.00 16.17 ? ? ? ? ? ? 504  HOH A O   1 
HETATM 5667 O O   . HOH H 4 .   ? 2.420   -30.540 -57.980 1.00 17.96 ? ? ? ? ? ? 505  HOH A O   1 
HETATM 5668 O O   . HOH H 4 .   ? 7.700   -8.076  -47.706 1.00 17.38 ? ? ? ? ? ? 506  HOH A O   1 
HETATM 5669 O O   . HOH H 4 .   ? 16.696  -23.672 -51.572 1.00 16.99 ? ? ? ? ? ? 507  HOH A O   1 
HETATM 5670 O O   . HOH H 4 .   ? 5.711   -16.164 -51.625 1.00 16.51 ? ? ? ? ? ? 508  HOH A O   1 
HETATM 5671 O O   . HOH H 4 .   ? 18.893  -25.361 -37.908 1.00 16.17 ? ? ? ? ? ? 509  HOH A O   1 
HETATM 5672 O O   . HOH H 4 .   ? 0.002   -11.693 -42.688 1.00 15.79 ? ? ? ? ? ? 510  HOH A O   1 
HETATM 5673 O O   . HOH H 4 .   ? -7.226  -21.332 -52.842 1.00 17.21 ? ? ? ? ? ? 511  HOH A O   1 
HETATM 5674 O O   . HOH H 4 .   ? 17.086  -26.341 -52.455 1.00 16.40 ? ? ? ? ? ? 512  HOH A O   1 
HETATM 5675 O O   . HOH H 4 .   ? 9.559   -4.413  -42.507 1.00 18.04 ? ? ? ? ? ? 513  HOH A O   1 
HETATM 5676 O O   . HOH H 4 .   ? 20.040  -28.962 -28.312 1.00 17.84 ? ? ? ? ? ? 514  HOH A O   1 
HETATM 5677 O O   . HOH H 4 .   ? -6.259  -17.568 -52.975 1.00 16.78 ? ? ? ? ? ? 515  HOH A O   1 
HETATM 5678 O O   . HOH H 4 .   ? 16.663  -25.962 -39.523 1.00 16.71 ? ? ? ? ? ? 516  HOH A O   1 
HETATM 5679 O O   . HOH H 4 .   ? 10.258  -29.848 -13.513 1.00 18.54 ? ? ? ? ? ? 517  HOH A O   1 
HETATM 5680 O O   . HOH H 4 .   ? 10.808  -11.310 -19.180 1.00 18.44 ? ? ? ? ? ? 518  HOH A O   1 
HETATM 5681 O O   . HOH H 4 .   ? 33.491  -25.688 -55.118 1.00 15.87 ? ? ? ? ? ? 519  HOH A O   1 
HETATM 5682 O O   . HOH H 4 .   ? -7.601  -23.316 -50.851 1.00 16.14 ? ? ? ? ? ? 520  HOH A O   1 
HETATM 5683 O O   . HOH H 4 .   ? 29.660  -33.969 -60.003 1.00 19.93 ? ? ? ? ? ? 521  HOH A O   1 
HETATM 5684 O O   . HOH H 4 .   ? 19.899  -28.231 -52.794 1.00 22.05 ? ? ? ? ? ? 522  HOH A O   1 
HETATM 5685 O O   . HOH H 4 .   ? -4.796  -13.133 -52.038 1.00 19.09 ? ? ? ? ? ? 523  HOH A O   1 
HETATM 5686 O O   . HOH H 4 .   ? 28.971  -33.104 -56.631 1.00 17.95 ? ? ? ? ? ? 524  HOH A O   1 
HETATM 5687 O O   . HOH H 4 .   ? 4.880   -29.125 -17.436 1.00 19.95 ? ? ? ? ? ? 525  HOH A O   1 
HETATM 5688 O O   . HOH H 4 .   ? 21.246  -26.696 -36.660 1.00 19.60 ? ? ? ? ? ? 526  HOH A O   1 
HETATM 5689 O O   . HOH H 4 .   ? 18.516  -28.694 -25.993 1.00 17.17 ? ? ? ? ? ? 527  HOH A O   1 
HETATM 5690 O O   . HOH H 4 .   ? 9.727   -6.734  -46.396 1.00 18.58 ? ? ? ? ? ? 528  HOH A O   1 
HETATM 5691 O O   . HOH H 4 .   ? 31.774  -32.071 -49.427 1.00 20.76 ? ? ? ? ? ? 529  HOH A O   1 
HETATM 5692 O O   . HOH H 4 .   ? -3.677  -29.365 -54.030 1.00 17.85 ? ? ? ? ? ? 530  HOH A O   1 
HETATM 5693 O O   . HOH H 4 .   ? 20.675  -29.065 -38.989 1.00 22.13 ? ? ? ? ? ? 531  HOH A O   1 
HETATM 5694 O O   . HOH H 4 .   ? -4.999  -24.523 -52.872 1.00 21.81 ? ? ? ? ? ? 532  HOH A O   1 
HETATM 5695 O O   . HOH H 4 .   ? 13.783  -8.200  -38.417 1.00 18.50 ? ? ? ? ? ? 533  HOH A O   1 
HETATM 5696 O O   . HOH H 4 .   ? 9.911   -1.367  -28.163 1.00 20.22 ? ? ? ? ? ? 534  HOH A O   1 
HETATM 5697 O O   . HOH H 4 .   ? 20.045  -34.142 -48.089 1.00 21.81 ? ? ? ? ? ? 535  HOH A O   1 
HETATM 5698 O O   . HOH H 4 .   ? 1.488   -26.905 -37.990 1.00 22.46 ? ? ? ? ? ? 536  HOH A O   1 
HETATM 5699 O O   . HOH H 4 .   ? 20.973  -38.145 -60.822 1.00 24.75 ? ? ? ? ? ? 537  HOH A O   1 
HETATM 5700 O O   . HOH H 4 .   ? 2.743   -24.958 -36.224 1.00 20.54 ? ? ? ? ? ? 538  HOH A O   1 
HETATM 5701 O O   . HOH H 4 .   ? 17.470  -17.105 -24.054 1.00 20.36 ? ? ? ? ? ? 539  HOH A O   1 
HETATM 5702 O O   . HOH H 4 .   ? 8.594   2.118   -34.064 1.00 19.17 ? ? ? ? ? ? 540  HOH A O   1 
HETATM 5703 O O   . HOH H 4 .   ? -1.225  -21.573 -43.402 1.00 21.22 ? ? ? ? ? ? 541  HOH A O   1 
HETATM 5704 O O   . HOH H 4 .   ? 21.511  -29.688 -64.616 1.00 23.30 ? ? ? ? ? ? 542  HOH A O   1 
HETATM 5705 O O   . HOH H 4 .   ? 0.691   -11.782 -57.426 1.00 22.69 ? ? ? ? ? ? 543  HOH A O   1 
HETATM 5706 O O   . HOH H 4 .   ? 22.003  -15.408 -25.156 1.00 21.52 ? ? ? ? ? ? 544  HOH A O   1 
HETATM 5707 O O   . HOH H 4 .   ? -6.788  -12.193 -16.073 1.00 24.28 ? ? ? ? ? ? 545  HOH A O   1 
HETATM 5708 O O   . HOH H 4 .   ? 14.561  -29.492 -49.704 1.00 20.01 ? ? ? ? ? ? 546  HOH A O   1 
HETATM 5709 O O   . HOH H 4 .   ? 15.165  -10.790 -49.169 1.00 20.76 ? ? ? ? ? ? 547  HOH A O   1 
HETATM 5710 O O   . HOH H 4 .   ? 16.813  -7.645  -45.919 1.00 21.23 ? ? ? ? ? ? 548  HOH A O   1 
HETATM 5711 O O   . HOH H 4 .   ? -3.468  -16.422 -26.475 1.00 25.27 ? ? ? ? ? ? 549  HOH A O   1 
HETATM 5712 O O   . HOH H 4 .   ? 12.369  -40.118 -49.076 1.00 23.25 ? ? ? ? ? ? 550  HOH A O   1 
HETATM 5713 O O   . HOH H 4 .   ? -0.401  -13.539 -48.834 1.00 21.42 ? ? ? ? ? ? 551  HOH A O   1 
HETATM 5714 O O   . HOH H 4 .   ? 16.546  -8.244  -28.669 1.00 24.86 ? ? ? ? ? ? 552  HOH A O   1 
HETATM 5715 O O   . HOH H 4 .   ? -6.380  -26.199 -50.921 1.00 20.91 ? ? ? ? ? ? 553  HOH A O   1 
HETATM 5716 O O   . HOH H 4 .   ? 20.424  -38.392 -8.082  1.00 25.58 ? ? ? ? ? ? 554  HOH A O   1 
HETATM 5717 O O   . HOH H 4 .   ? 6.861   -34.092 -28.254 1.00 26.56 ? ? ? ? ? ? 555  HOH A O   1 
HETATM 5718 O O   . HOH H 4 .   ? 2.461   -15.832 -27.895 1.00 23.73 ? ? ? ? ? ? 556  HOH A O   1 
HETATM 5719 O O   . HOH H 4 .   ? 22.380  -3.785  -48.094 1.00 29.08 ? ? ? ? ? ? 557  HOH A O   1 
HETATM 5720 O O   . HOH H 4 .   ? 5.189   -19.224 -29.375 1.00 22.14 ? ? ? ? ? ? 558  HOH A O   1 
HETATM 5721 O O   . HOH H 4 .   ? 16.085  -23.362 -48.225 1.00 25.75 ? ? ? ? ? ? 559  HOH A O   1 
HETATM 5722 O O   . HOH H 4 .   ? 7.352   -5.625  -56.471 1.00 27.30 ? ? ? ? ? ? 560  HOH A O   1 
HETATM 5723 O O   . HOH H 4 .   ? 24.449  -26.740 -33.258 1.00 25.13 ? ? ? ? ? ? 561  HOH A O   1 
HETATM 5724 O O   . HOH H 4 .   ? -5.201  -14.710 -59.516 1.00 23.88 ? ? ? ? ? ? 562  HOH A O   1 
HETATM 5725 O O   . HOH H 4 .   ? 18.360  -14.374 -64.264 1.00 28.58 ? ? ? ? ? ? 563  HOH A O   1 
HETATM 5726 O O   . HOH H 4 .   ? 15.281  -40.626 -62.984 1.00 26.02 ? ? ? ? ? ? 564  HOH A O   1 
HETATM 5727 O O   . HOH H 4 .   ? 8.262   -29.649 -11.614 1.00 28.46 ? ? ? ? ? ? 565  HOH A O   1 
HETATM 5728 O O   . HOH H 4 .   ? -13.511 -15.042 -21.794 1.00 26.90 ? ? ? ? ? ? 566  HOH A O   1 
HETATM 5729 O O   . HOH H 4 .   ? 32.399  -20.676 -55.822 1.00 25.47 ? ? ? ? ? ? 567  HOH A O   1 
HETATM 5730 O O   . HOH H 4 .   ? 10.085  -4.890  -48.498 1.00 26.74 ? ? ? ? ? ? 568  HOH A O   1 
HETATM 5731 O O   . HOH H 4 .   ? 1.051   -31.878 -46.122 1.00 22.98 ? ? ? ? ? ? 569  HOH A O   1 
HETATM 5732 O O   . HOH H 4 .   ? 4.421   -28.516 -10.883 1.00 26.17 ? ? ? ? ? ? 570  HOH A O   1 
HETATM 5733 O O   . HOH H 4 .   ? 9.217   -27.144 -11.124 1.00 23.86 ? ? ? ? ? ? 571  HOH A O   1 
HETATM 5734 O O   . HOH H 4 .   ? 16.101  -20.796 -49.099 1.00 24.68 ? ? ? ? ? ? 572  HOH A O   1 
HETATM 5735 O O   . HOH H 4 .   ? 23.776  -24.160 -33.982 1.00 24.06 ? ? ? ? ? ? 573  HOH A O   1 
HETATM 5736 O O   . HOH H 4 .   ? 1.634   -29.121 -46.792 1.00 24.00 ? ? ? ? ? ? 574  HOH A O   1 
HETATM 5737 O O   . HOH H 4 .   ? 8.899   -40.544 -61.145 1.00 28.73 ? ? ? ? ? ? 575  HOH A O   1 
HETATM 5738 O O   . HOH H 4 .   ? -3.751  -16.692 -30.665 1.00 28.29 ? ? ? ? ? ? 576  HOH A O   1 
HETATM 5739 O O   . HOH H 4 .   ? 15.759  -1.264  -32.957 1.00 26.76 ? ? ? ? ? ? 577  HOH A O   1 
HETATM 5740 O O   . HOH H 4 .   ? -0.003  -23.952 -24.064 1.00 25.01 ? ? ? ? ? ? 578  HOH A O   1 
HETATM 5741 O O   . HOH H 4 .   ? 22.063  -13.907 -29.662 1.00 24.95 ? ? ? ? ? ? 579  HOH A O   1 
HETATM 5742 O O   . HOH H 4 .   ? 9.637   -44.759 -12.865 1.00 26.54 ? ? ? ? ? ? 580  HOH A O   1 
HETATM 5743 O O   . HOH H 4 .   ? 15.818  -4.383  -28.514 1.00 24.89 ? ? ? ? ? ? 581  HOH A O   1 
HETATM 5744 O O   . HOH H 4 .   ? 5.601   -28.902 -8.263  1.00 31.39 ? ? ? ? ? ? 582  HOH A O   1 
HETATM 5745 O O   . HOH H 4 .   ? -5.970  -4.889  -17.597 1.00 24.41 ? ? ? ? ? ? 583  HOH A O   1 
HETATM 5746 O O   . HOH H 4 .   ? 5.946   -31.054 -15.638 1.00 26.99 ? ? ? ? ? ? 584  HOH A O   1 
HETATM 5747 O O   . HOH H 4 .   ? 8.540   -31.215 -15.217 1.00 24.22 ? ? ? ? ? ? 585  HOH A O   1 
HETATM 5748 O O   . HOH H 4 .   ? 21.543  -27.611 -48.442 1.00 27.26 ? ? ? ? ? ? 586  HOH A O   1 
HETATM 5749 O O   . HOH H 4 .   ? 24.938  -24.824 -27.191 1.00 25.83 ? ? ? ? ? ? 587  HOH A O   1 
HETATM 5750 O O   . HOH H 4 .   ? 6.988   -3.723  -31.886 1.00 22.34 ? ? ? ? ? ? 588  HOH A O   1 
HETATM 5751 O O   . HOH H 4 .   ? 19.378  2.345   -38.279 1.00 30.82 ? ? ? ? ? ? 589  HOH A O   1 
HETATM 5752 O O   . HOH H 4 .   ? 22.624  -17.739 -27.985 1.00 26.59 ? ? ? ? ? ? 590  HOH A O   1 
HETATM 5753 O O   . HOH H 4 .   ? -4.119  -18.350 -24.644 1.00 28.82 ? ? ? ? ? ? 591  HOH A O   1 
HETATM 5754 O O   . HOH H 4 .   ? 14.520  -10.384 -61.565 1.00 28.34 ? ? ? ? ? ? 592  HOH A O   1 
HETATM 5755 O O   . HOH H 4 .   ? 21.289  -20.322 -50.472 1.00 28.84 ? ? ? ? ? ? 593  HOH A O   1 
HETATM 5756 O O   . HOH H 4 .   ? 3.841   -21.336 -23.864 1.00 24.97 ? ? ? ? ? ? 594  HOH A O   1 
HETATM 5757 O O   . HOH H 4 .   ? 6.222   -33.225 -22.925 1.00 25.33 ? ? ? ? ? ? 595  HOH A O   1 
HETATM 5758 O O   . HOH H 4 .   ? 16.546  -22.292 -67.046 1.00 28.24 ? ? ? ? ? ? 596  HOH A O   1 
HETATM 5759 O O   . HOH H 4 .   ? 15.427  -8.035  -60.821 1.00 28.50 ? ? ? ? ? ? 597  HOH A O   1 
HETATM 5760 O O   . HOH H 4 .   ? -13.964 -17.515 -14.061 1.00 28.86 ? ? ? ? ? ? 598  HOH A O   1 
HETATM 5761 O O   . HOH H 4 .   ? 13.717  -6.976  -54.384 1.00 30.70 ? ? ? ? ? ? 599  HOH A O   1 
HETATM 5762 O O   . HOH H 4 .   ? 10.989  3.647   -33.236 1.00 27.88 ? ? ? ? ? ? 600  HOH A O   1 
HETATM 5763 O O   . HOH H 4 .   ? 11.613  -25.419 -8.156  1.00 29.88 ? ? ? ? ? ? 601  HOH A O   1 
HETATM 5764 O O   . HOH H 4 .   ? 26.323  -25.524 -22.897 1.00 29.06 ? ? ? ? ? ? 602  HOH A O   1 
HETATM 5765 O O   . HOH H 4 .   ? 5.885   -35.481 -18.940 1.00 32.19 ? ? ? ? ? ? 603  HOH A O   1 
HETATM 5766 O O   . HOH H 4 .   ? -0.381  -16.910 -69.270 1.00 27.90 ? ? ? ? ? ? 604  HOH A O   1 
HETATM 5767 O O   . HOH H 4 .   ? 24.947  -36.554 -20.012 1.00 27.20 ? ? ? ? ? ? 605  HOH A O   1 
HETATM 5768 O O   . HOH H 4 .   ? -4.748  -11.939 -49.553 1.00 33.00 ? ? ? ? ? ? 606  HOH A O   1 
HETATM 5769 O O   . HOH H 4 .   ? -2.296  -19.983 -33.940 1.00 27.53 ? ? ? ? ? ? 607  HOH A O   1 
HETATM 5770 O O   . HOH H 4 .   ? 12.348  -21.488 -7.436  1.00 29.94 ? ? ? ? ? ? 608  HOH A O   1 
HETATM 5771 O O   . HOH H 4 .   ? 11.545  -4.596  -51.851 1.00 28.99 ? ? ? ? ? ? 609  HOH A O   1 
HETATM 5772 O O   . HOH H 4 .   ? 8.242   7.316   -38.875 1.00 32.09 ? ? ? ? ? ? 610  HOH A O   1 
HETATM 5773 O O   . HOH H 4 .   ? -3.282  -29.315 -62.872 1.00 29.59 ? ? ? ? ? ? 611  HOH A O   1 
HETATM 5774 O O   . HOH H 4 .   ? 18.344  -20.178 -50.925 1.00 28.91 ? ? ? ? ? ? 612  HOH A O   1 
HETATM 5775 O O   . HOH H 4 .   ? -4.486  -11.004 -53.961 1.00 26.41 ? ? ? ? ? ? 613  HOH A O   1 
HETATM 5776 O O   . HOH H 4 .   ? 15.573  -24.203 -68.792 1.00 30.71 ? ? ? ? ? ? 614  HOH A O   1 
HETATM 5777 O O   . HOH H 4 .   ? 5.093   -7.903  -54.096 1.00 28.42 ? ? ? ? ? ? 615  HOH A O   1 
HETATM 5778 O O   . HOH H 4 .   ? 16.443  -8.381  -48.534 1.00 25.79 ? ? ? ? ? ? 616  HOH A O   1 
HETATM 5779 O O   . HOH H 4 .   ? -3.658  -10.971 -56.414 1.00 32.41 ? ? ? ? ? ? 617  HOH A O   1 
HETATM 5780 O O   . HOH H 4 .   ? 12.022  -10.912 -67.865 1.00 30.37 ? ? ? ? ? ? 618  HOH A O   1 
HETATM 5781 O O   . HOH H 4 .   ? 17.045  -38.790 -32.790 1.00 29.26 ? ? ? ? ? ? 619  HOH A O   1 
HETATM 5782 O O   . HOH H 4 .   ? 15.862  -11.516 -63.586 1.00 29.96 ? ? ? ? ? ? 620  HOH A O   1 
HETATM 5783 O O   . HOH H 4 .   ? 1.780   -28.521 -44.142 1.00 32.74 ? ? ? ? ? ? 621  HOH A O   1 
HETATM 5784 O O   . HOH H 4 .   ? 8.805   -7.189  -63.350 1.00 28.32 ? ? ? ? ? ? 622  HOH A O   1 
HETATM 5785 O O   . HOH H 4 .   ? 22.518  -27.635 -40.807 1.00 31.22 ? ? ? ? ? ? 623  HOH A O   1 
HETATM 5786 O O   . HOH H 4 .   ? -6.616  -28.182 -52.635 1.00 24.43 ? ? ? ? ? ? 624  HOH A O   1 
HETATM 5787 O O   . HOH H 4 .   ? -6.828  -15.120 -51.641 1.00 23.64 ? ? ? ? ? ? 625  HOH A O   1 
HETATM 5788 O O   . HOH H 4 .   ? 2.750   -28.910 -41.981 1.00 28.91 ? ? ? ? ? ? 626  HOH A O   1 
HETATM 5789 O O   . HOH H 4 .   ? -3.634  -7.113  -18.417 1.00 27.26 ? ? ? ? ? ? 627  HOH A O   1 
HETATM 5790 O O   . HOH H 4 .   ? 6.602   -35.309 -64.376 1.00 30.64 ? ? ? ? ? ? 628  HOH A O   1 
HETATM 5791 O O   . HOH H 4 .   ? -4.430  -22.477 -45.287 1.00 25.47 ? ? ? ? ? ? 629  HOH A O   1 
HETATM 5792 O O   . HOH H 4 .   ? 18.841  -26.409 -49.924 1.00 28.51 ? ? ? ? ? ? 630  HOH A O   1 
HETATM 5793 O O   . HOH H 4 .   ? 27.833  -35.723 -50.185 1.00 30.83 ? ? ? ? ? ? 631  HOH A O   1 
HETATM 5794 O O   . HOH H 4 .   ? -1.230  -33.248 -46.798 1.00 27.65 ? ? ? ? ? ? 632  HOH A O   1 
HETATM 5795 O O   . HOH H 4 .   ? 2.533   -27.306 -25.801 1.00 31.27 ? ? ? ? ? ? 633  HOH A O   1 
HETATM 5796 O O   . HOH H 4 .   ? 21.055  -43.445 -57.153 1.00 28.31 ? ? ? ? ? ? 634  HOH A O   1 
HETATM 5797 O O   . HOH H 4 .   ? 0.330   -27.790 -41.997 1.00 29.24 ? ? ? ? ? ? 635  HOH A O   1 
HETATM 5798 O O   . HOH H 4 .   ? 2.864   -34.357 -60.327 1.00 30.48 ? ? ? ? ? ? 636  HOH A O   1 
HETATM 5799 O O   . HOH H 4 .   ? 12.772  4.601   -35.164 1.00 32.38 ? ? ? ? ? ? 637  HOH A O   1 
HETATM 5800 O O   . HOH H 4 .   ? 24.052  -28.740 -35.274 1.00 30.65 ? ? ? ? ? ? 638  HOH A O   1 
HETATM 5801 O O   . HOH H 4 .   ? 0.538   -16.392 -33.749 1.00 28.26 ? ? ? ? ? ? 639  HOH A O   1 
HETATM 5802 O O   . HOH H 4 .   ? 5.703   -41.196 -15.935 1.00 34.66 ? ? ? ? ? ? 640  HOH A O   1 
HETATM 5803 O O   . HOH H 4 .   ? 3.538   -38.645 -56.996 1.00 29.83 ? ? ? ? ? ? 641  HOH A O   1 
HETATM 5804 O O   . HOH H 4 .   ? 29.714  -24.890 -46.900 1.00 30.97 ? ? ? ? ? ? 642  HOH A O   1 
HETATM 5805 O O   . HOH H 4 .   ? 14.300  -21.316 -5.330  1.00 31.86 ? ? ? ? ? ? 643  HOH A O   1 
HETATM 5806 O O   . HOH H 4 .   ? 15.439  -41.649 -12.818 1.00 36.60 ? ? ? ? ? ? 644  HOH A O   1 
HETATM 5807 O O   . HOH H 4 .   ? 5.328   -30.440 -12.699 1.00 37.06 ? ? ? ? ? ? 645  HOH A O   1 
HETATM 5808 O O   . HOH H 4 .   ? 26.808  -21.912 -47.844 1.00 30.89 ? ? ? ? ? ? 646  HOH A O   1 
HETATM 5809 O O   . HOH H 4 .   ? 25.806  -28.372 -21.362 1.00 36.35 ? ? ? ? ? ? 647  HOH A O   1 
HETATM 5810 O O   . HOH H 4 .   ? 10.203  -41.621 -54.915 1.00 33.90 ? ? ? ? ? ? 648  HOH A O   1 
HETATM 5811 O O   . HOH H 4 .   ? 8.916   -25.917 -8.736  1.00 32.70 ? ? ? ? ? ? 649  HOH A O   1 
HETATM 5812 O O   . HOH H 4 .   ? 16.263  -7.391  -58.284 1.00 36.20 ? ? ? ? ? ? 650  HOH A O   1 
HETATM 5813 O O   . HOH H 4 .   ? -15.333 -16.703 -18.343 1.00 33.85 ? ? ? ? ? ? 651  HOH A O   1 
HETATM 5814 O O   . HOH H 4 .   ? 17.594  -19.689 -67.966 1.00 32.92 ? ? ? ? ? ? 652  HOH A O   1 
HETATM 5815 O O   . HOH H 4 .   ? 0.727   -35.068 -51.294 1.00 30.42 ? ? ? ? ? ? 653  HOH A O   1 
HETATM 5816 O O   . HOH H 4 .   ? 18.153  -1.599  -33.424 1.00 32.87 ? ? ? ? ? ? 654  HOH A O   1 
HETATM 5817 O O   . HOH H 4 .   ? 31.252  -36.048 -61.162 1.00 32.45 ? ? ? ? ? ? 655  HOH A O   1 
HETATM 5818 O O   . HOH H 4 .   ? 8.797   -39.075 -9.309  1.00 39.99 ? ? ? ? ? ? 656  HOH A O   1 
HETATM 5819 O O   . HOH H 4 .   ? 13.564  -26.728 -70.783 1.00 34.84 ? ? ? ? ? ? 657  HOH A O   1 
HETATM 5820 O O   . HOH H 4 .   ? 23.331  -42.460 -56.146 1.00 32.46 ? ? ? ? ? ? 658  HOH A O   1 
HETATM 5821 O O   . HOH H 4 .   ? 4.800   -34.701 -21.221 1.00 36.67 ? ? ? ? ? ? 659  HOH A O   1 
HETATM 5822 O O   . HOH H 4 .   ? 17.677  -16.532 -66.498 1.00 29.35 ? ? ? ? ? ? 660  HOH A O   1 
HETATM 5823 O O   . HOH H 4 .   ? 0.714   -27.310 -33.461 1.00 38.94 ? ? ? ? ? ? 661  HOH A O   1 
HETATM 5824 O O   . HOH H 4 .   ? 15.447  -3.693  -52.661 1.00 34.41 ? ? ? ? ? ? 662  HOH A O   1 
HETATM 5825 O O   . HOH H 4 .   ? 23.970  -26.921 -37.383 1.00 34.24 ? ? ? ? ? ? 663  HOH A O   1 
HETATM 5826 O O   . HOH H 4 .   ? 19.664  -5.951  -28.438 1.00 35.48 ? ? ? ? ? ? 664  HOH A O   1 
HETATM 5827 O O   . HOH H 4 .   ? 13.134  -6.386  -60.896 1.00 34.79 ? ? ? ? ? ? 665  HOH A O   1 
HETATM 5828 O O   . HOH H 4 .   ? -4.021  -31.521 -50.613 1.00 30.53 ? ? ? ? ? ? 666  HOH A O   1 
HETATM 5829 O O   . HOH H 4 .   ? 11.519  7.984   -40.942 1.00 33.39 ? ? ? ? ? ? 667  HOH A O   1 
HETATM 5830 O O   . HOH H 4 .   ? 26.495  -12.905 -34.375 1.00 37.30 ? ? ? ? ? ? 668  HOH A O   1 
HETATM 5831 O O   . HOH H 4 .   ? 4.658   -33.393 -16.408 1.00 36.34 ? ? ? ? ? ? 669  HOH A O   1 
HETATM 5832 O O   . HOH H 4 .   ? 19.055  -3.489  -35.289 1.00 31.32 ? ? ? ? ? ? 670  HOH A O   1 
HETATM 5833 O O   . HOH H 4 .   ? 25.365  1.878   -44.006 1.00 43.08 ? ? ? ? ? ? 671  HOH A O   1 
HETATM 5834 O O   . HOH H 4 .   ? 25.220  -35.708 -14.020 1.00 36.89 ? ? ? ? ? ? 672  HOH A O   1 
HETATM 5835 O O   . HOH H 4 .   ? 9.409   -40.078 -24.370 1.00 37.65 ? ? ? ? ? ? 673  HOH A O   1 
HETATM 5836 O O   . HOH H 4 .   ? 12.165  -12.495 -70.227 1.00 34.98 ? ? ? ? ? ? 674  HOH A O   1 
HETATM 5837 O O   . HOH H 4 .   ? 18.934  -38.557 -68.539 1.00 35.34 ? ? ? ? ? ? 675  HOH A O   1 
HETATM 5838 O O   . HOH H 4 .   ? 29.728  -24.235 -49.307 1.00 31.95 ? ? ? ? ? ? 676  HOH A O   1 
HETATM 5839 O O   . HOH H 4 .   ? 10.518  -8.582  -67.657 1.00 35.26 ? ? ? ? ? ? 677  HOH A O   1 
HETATM 5840 O O   . HOH H 4 .   ? 6.473   -7.973  -50.342 1.00 35.53 ? ? ? ? ? ? 678  HOH A O   1 
HETATM 5841 O O   . HOH H 4 .   ? 6.988   7.486   -36.497 1.00 36.20 ? ? ? ? ? ? 679  HOH A O   1 
HETATM 5842 O O   . HOH H 4 .   ? 28.877  -26.753 -62.743 1.00 32.37 ? ? ? ? ? ? 680  HOH A O   1 
HETATM 5843 O O   . HOH H 4 .   ? 33.391  -21.091 -48.594 1.00 33.71 ? ? ? ? ? ? 681  HOH A O   1 
HETATM 5844 O O   . HOH H 4 .   ? 13.230  -23.465 -3.660  1.00 36.07 ? ? ? ? ? ? 682  HOH A O   1 
HETATM 5845 O O   . HOH H 4 .   ? 16.637  -15.812 -51.882 1.00 33.02 ? ? ? ? ? ? 683  HOH A O   1 
HETATM 5846 O O   . HOH H 4 .   ? -0.008  -9.110  -54.208 1.00 41.20 ? ? ? ? ? ? 684  HOH A O   1 
HETATM 5847 O O   . HOH H 4 .   ? 16.269  4.019   -37.491 1.00 39.82 ? ? ? ? ? ? 685  HOH A O   1 
HETATM 5848 O O   . HOH H 4 .   ? 26.131  -34.239 -29.649 1.00 40.22 ? ? ? ? ? ? 686  HOH A O   1 
HETATM 5849 O O   . HOH H 4 .   ? 24.477  -32.968 -37.307 1.00 40.96 ? ? ? ? ? ? 687  HOH A O   1 
HETATM 5850 O O   . HOH H 4 .   ? 3.770   -27.843 -70.759 1.00 34.17 ? ? ? ? ? ? 688  HOH A O   1 
HETATM 5851 O O   . HOH H 4 .   ? 12.645  -4.939  -55.819 1.00 36.76 ? ? ? ? ? ? 689  HOH A O   1 
HETATM 5852 O O   . HOH H 4 .   ? -3.515  -32.106 -47.686 1.00 37.52 ? ? ? ? ? ? 690  HOH A O   1 
HETATM 5853 O O   . HOH H 4 .   ? 18.357  -17.815 -52.255 1.00 35.75 ? ? ? ? ? ? 691  HOH A O   1 
HETATM 5854 O O   . HOH H 4 .   ? 30.325  -13.460 -43.336 1.00 39.29 ? ? ? ? ? ? 692  HOH A O   1 
HETATM 5855 O O   . HOH H 4 .   ? 6.034   -42.309 -54.145 1.00 36.14 ? ? ? ? ? ? 693  HOH A O   1 
HETATM 5856 O O   . HOH H 4 .   ? 18.712  -23.810 -49.389 1.00 42.80 ? ? ? ? ? ? 694  HOH A O   1 
HETATM 5857 O O   . HOH H 4 .   ? 20.648  -5.374  -33.688 1.00 40.60 ? ? ? ? ? ? 695  HOH A O   1 
HETATM 5858 O O   . HOH H 4 .   ? 16.453  5.511   -42.221 1.00 40.26 ? ? ? ? ? ? 696  HOH A O   1 
HETATM 5859 O O   . HOH H 4 .   ? 4.014   -43.003 -58.675 1.00 40.15 ? ? ? ? ? ? 697  HOH A O   1 
HETATM 5860 O O   . HOH H 4 .   ? 5.062   -18.532 -50.418 1.00 16.67 ? ? ? ? ? ? 698  HOH A O   1 
HETATM 5861 O O   . HOH H 4 .   ? 21.849  -16.434 -57.002 1.00 33.30 ? ? ? ? ? ? 699  HOH A O   1 
HETATM 5862 O O   . HOH H 4 .   ? 1.496   -24.257 -48.364 1.00 13.39 ? ? ? ? ? ? 700  HOH A O   1 
HETATM 5863 O O   . HOH H 4 .   ? 9.506   -5.670  -50.827 1.00 32.12 ? ? ? ? ? ? 701  HOH A O   1 
HETATM 5864 O O   . HOH H 4 .   ? 24.869  -37.411 -16.958 1.00 31.63 ? ? ? ? ? ? 702  HOH A O   1 
HETATM 5865 O O   . HOH H 4 .   ? 20.597  -16.044 -30.791 1.00 22.91 ? ? ? ? ? ? 703  HOH A O   1 
HETATM 5866 O O   . HOH H 4 .   ? 20.602  -41.596 -13.369 1.00 33.15 ? ? ? ? ? ? 704  HOH A O   1 
HETATM 5867 O O   . HOH H 4 .   ? 6.772   -22.162 -9.382  1.00 30.07 ? ? ? ? ? ? 705  HOH A O   1 
HETATM 5868 O O   . HOH H 4 .   ? 6.569   -14.618 -70.775 1.00 32.62 ? ? ? ? ? ? 706  HOH A O   1 
HETATM 5869 O O   . HOH H 4 .   ? 13.537  -43.272 -59.930 1.00 36.53 ? ? ? ? ? ? 707  HOH A O   1 
HETATM 5870 O O   . HOH H 4 .   ? 5.334   5.650   -34.990 1.00 35.51 ? ? ? ? ? ? 708  HOH A O   1 
HETATM 5871 O O   . HOH H 4 .   ? 6.259   -6.020  -62.802 1.00 35.63 ? ? ? ? ? ? 709  HOH A O   1 
HETATM 5872 O O   . HOH H 4 .   ? 1.219   -37.155 -52.691 1.00 31.22 ? ? ? ? ? ? 710  HOH A O   1 
HETATM 5873 O O   . HOH H 4 .   ? 8.550   -34.804 -67.571 1.00 35.90 ? ? ? ? ? ? 711  HOH A O   1 
HETATM 5874 O O   . HOH H 4 .   ? 24.657  -19.680 -28.706 1.00 38.04 ? ? ? ? ? ? 712  HOH A O   1 
HETATM 5875 O O   . HOH H 4 .   ? 2.900   -28.255 -15.331 1.00 42.85 ? ? ? ? ? ? 713  HOH A O   1 
HETATM 5876 O O   . HOH H 4 .   ? 17.908  -6.559  -52.109 1.00 39.98 ? ? ? ? ? ? 714  HOH A O   1 
HETATM 5877 O O   . HOH H 4 .   ? 23.396  -16.914 -31.291 1.00 40.31 ? ? ? ? ? ? 715  HOH A O   1 
HETATM 5878 O O   . HOH H 4 .   ? 24.873  -17.738 -65.411 1.00 40.92 ? ? ? ? ? ? 716  HOH A O   1 
HETATM 5879 O O   . HOH H 4 .   ? 11.074  -41.358 -62.458 1.00 37.55 ? ? ? ? ? ? 717  HOH A O   1 
HETATM 5880 O O   . HOH H 4 .   ? 21.494  -31.144 -4.565  1.00 36.77 ? ? ? ? ? ? 718  HOH A O   1 
HETATM 5881 O O   . HOH H 4 .   ? -4.884  -31.589 -45.715 1.00 41.68 ? ? ? ? ? ? 719  HOH A O   1 
HETATM 5882 O O   . HOH H 4 .   ? 4.233   -42.590 -55.950 1.00 42.17 ? ? ? ? ? ? 720  HOH A O   1 
HETATM 5883 O O   . HOH H 4 .   ? 7.631   4.615   -48.168 1.00 41.01 ? ? ? ? ? ? 721  HOH A O   1 
HETATM 5884 O O   . HOH H 4 .   ? 9.073   -14.885 -71.452 1.00 34.91 ? ? ? ? ? ? 722  HOH A O   1 
HETATM 5885 O O   . HOH H 4 .   ? 3.240   -34.614 -57.490 1.00 35.57 ? ? ? ? ? ? 723  HOH A O   1 
HETATM 5886 O O   . HOH H 4 .   ? 27.761  -19.774 -36.047 1.00 42.67 ? ? ? ? ? ? 724  HOH A O   1 
HETATM 5887 O O   . HOH H 4 .   ? -10.045 -17.517 -22.277 1.00 36.57 ? ? ? ? ? ? 725  HOH A O   1 
HETATM 5888 O O   . HOH H 4 .   ? 5.043   -7.306  -60.768 1.00 39.12 ? ? ? ? ? ? 726  HOH A O   1 
HETATM 5889 O O   . HOH H 4 .   ? 13.637  -34.930 -70.739 1.00 40.82 ? ? ? ? ? ? 727  HOH A O   1 
HETATM 5890 O O   . HOH H 4 .   ? -23.805 -10.337 -14.097 1.00 42.60 ? ? ? ? ? ? 728  HOH A O   1 
HETATM 5891 O O   . HOH H 4 .   ? 25.344  -29.871 -47.304 1.00 37.63 ? ? ? ? ? ? 729  HOH A O   1 
HETATM 5892 O O   . HOH H 4 .   ? 32.813  -35.018 -63.040 1.00 34.72 ? ? ? ? ? ? 730  HOH A O   1 
HETATM 5893 O O   . HOH H 4 .   ? 9.901   -37.470 -11.583 1.00 31.16 ? ? ? ? ? ? 731  HOH A O   1 
HETATM 5894 O O   . HOH H 4 .   ? 6.373   -31.057 -68.257 1.00 49.42 ? ? ? ? ? ? 732  HOH A O   1 
HETATM 5895 O O   . HOH H 4 .   ? 5.693   -28.518 -69.172 1.00 42.51 ? ? ? ? ? ? 733  HOH A O   1 
HETATM 5896 O O   . HOH H 4 .   ? 10.623  -5.639  -64.360 1.00 40.47 ? ? ? ? ? ? 734  HOH A O   1 
HETATM 5897 O O   . HOH H 4 .   ? 11.916  -41.248 -35.022 1.00 40.87 ? ? ? ? ? ? 735  HOH A O   1 
HETATM 5898 O O   . HOH H 4 .   ? 1.508   -44.124 -59.022 1.00 42.26 ? ? ? ? ? ? 736  HOH A O   1 
HETATM 5899 O O   . HOH H 4 .   ? 19.266  -9.429  -48.834 1.00 33.77 ? ? ? ? ? ? 737  HOH A O   1 
HETATM 5900 O O   . HOH H 4 .   ? 10.088  1.001   -48.679 1.00 42.33 ? ? ? ? ? ? 738  HOH A O   1 
HETATM 5901 O O   . HOH H 4 .   ? 18.229  0.358   -47.608 1.00 39.30 ? ? ? ? ? ? 739  HOH A O   1 
HETATM 5902 O O   . HOH H 4 .   ? 6.365   -41.596 -61.814 1.00 39.14 ? ? ? ? ? ? 740  HOH A O   1 
HETATM 5903 O O   . HOH H 4 .   ? 15.759  -41.868 -52.075 1.00 57.23 ? ? ? ? ? ? 741  HOH A O   1 
HETATM 5904 O O   . HOH H 4 .   ? 31.006  -34.794 -50.173 1.00 30.91 ? ? ? ? ? ? 742  HOH A O   1 
HETATM 5905 O O   . HOH H 4 .   ? 28.770  -33.379 -62.493 1.00 29.23 ? ? ? ? ? ? 743  HOH A O   1 
HETATM 5906 O O   . HOH H 4 .   ? 26.512  -16.999 -63.559 1.00 44.40 ? ? ? ? ? ? 744  HOH A O   1 
HETATM 5907 O O   . HOH H 4 .   ? 18.917  -11.918 -65.866 1.00 46.98 ? ? ? ? ? ? 745  HOH A O   1 
HETATM 5908 O O   . HOH H 4 .   ? 17.828  -18.727 -70.370 1.00 39.68 ? ? ? ? ? ? 746  HOH A O   1 
HETATM 5909 O O   . HOH H 4 .   ? 2.011   -21.819 -45.368 1.00 13.18 ? ? ? ? ? ? 747  HOH A O   1 
HETATM 5910 O O   . HOH H 4 .   ? -6.137  -29.457 -43.074 1.00 29.45 ? ? ? ? ? ? 748  HOH A O   1 
HETATM 5911 O O   . HOH H 4 .   ? -0.437  -21.379 -34.442 1.00 36.72 ? ? ? ? ? ? 749  HOH A O   1 
HETATM 5912 O O   . HOH H 4 .   ? -1.262  -10.119 -56.384 1.00 27.63 ? ? ? ? ? ? 750  HOH A O   1 
HETATM 5913 O O   . HOH H 4 .   ? -0.546  -35.379 -48.258 1.00 39.90 ? ? ? ? ? ? 751  HOH A O   1 
HETATM 5914 O O   . HOH H 4 .   ? 24.222  -15.582 -28.623 1.00 38.51 ? ? ? ? ? ? 752  HOH A O   1 
HETATM 5915 O O   . HOH H 4 .   ? 25.011  -14.652 -31.731 1.00 50.03 ? ? ? ? ? ? 753  HOH A O   1 
HETATM 5916 O O   . HOH H 4 .   ? 1.644   -36.261 -45.085 1.00 41.37 ? ? ? ? ? ? 754  HOH A O   1 
HETATM 5917 O O   . HOH H 4 .   ? 11.092  -41.117 -65.339 1.00 47.08 ? ? ? ? ? ? 755  HOH A O   1 
HETATM 5918 O O   . HOH H 4 .   ? 25.297  -22.032 -27.501 1.00 38.33 ? ? ? ? ? ? 756  HOH A O   1 
HETATM 5919 O O   . HOH H 4 .   ? 25.618  -22.480 -32.926 1.00 34.70 ? ? ? ? ? ? 757  HOH A O   1 
HETATM 5920 O O   . HOH H 4 .   ? 24.854  -19.557 -31.370 1.00 39.16 ? ? ? ? ? ? 758  HOH A O   1 
HETATM 5921 O O   . HOH H 4 .   ? 11.383  -1.704  -51.503 1.00 46.24 ? ? ? ? ? ? 759  HOH A O   1 
HETATM 5922 O O   . HOH H 4 .   ? 6.557   -5.705  -51.928 1.00 35.37 ? ? ? ? ? ? 760  HOH A O   1 
HETATM 5923 O O   . HOH H 4 .   ? -3.329  -8.794  -52.715 1.00 41.41 ? ? ? ? ? ? 761  HOH A O   1 
HETATM 5924 O O   . HOH H 4 .   ? -1.251  -31.006 -42.784 1.00 43.54 ? ? ? ? ? ? 762  HOH A O   1 
HETATM 5925 O O   . HOH H 4 .   ? -1.922  8.007   -36.715 1.00 35.20 ? ? ? ? ? ? 763  HOH A O   1 
HETATM 5926 O O   . HOH H 4 .   ? 8.462   -8.419  -65.796 1.00 30.75 ? ? ? ? ? ? 764  HOH A O   1 
HETATM 5927 O O   . HOH H 4 .   ? 23.408  -30.221 -38.330 1.00 40.84 ? ? ? ? ? ? 765  HOH A O   1 
HETATM 5928 O O   . HOH H 4 .   ? 4.367   -29.182 -28.637 1.00 41.96 ? ? ? ? ? ? 766  HOH A O   1 
HETATM 5929 O O   . HOH H 4 .   ? 12.410  6.850   -36.559 1.00 42.38 ? ? ? ? ? ? 767  HOH A O   1 
HETATM 5930 O O   . HOH H 4 .   ? 25.975  -30.554 -35.280 1.00 42.45 ? ? ? ? ? ? 768  HOH A O   1 
HETATM 5931 O O   . HOH H 4 .   ? 32.678  -24.031 -44.268 1.00 45.65 ? ? ? ? ? ? 769  HOH A O   1 
HETATM 5932 O O   . HOH H 4 .   ? -19.147 -5.174  -11.690 1.00 45.46 ? ? ? ? ? ? 770  HOH A O   1 
HETATM 5933 O O   . HOH H 4 .   ? 27.596  -23.460 -45.712 1.00 37.65 ? ? ? ? ? ? 771  HOH A O   1 
HETATM 5934 O O   . HOH H 4 .   ? 27.402  -28.722 -19.404 1.00 43.98 ? ? ? ? ? ? 772  HOH A O   1 
HETATM 5935 O O   . HOH H 4 .   ? 27.701  -32.445 -19.314 1.00 40.03 ? ? ? ? ? ? 773  HOH A O   1 
HETATM 5936 O O   . HOH H 4 .   ? 10.706  -23.135 -6.485  1.00 36.65 ? ? ? ? ? ? 774  HOH A O   1 
HETATM 5937 O O   . HOH H 4 .   ? 15.948  -8.305  -55.910 1.00 41.93 ? ? ? ? ? ? 775  HOH A O   1 
HETATM 5938 O O   . HOH H 4 .   ? -19.067 -14.670 -17.341 1.00 42.35 ? ? ? ? ? ? 776  HOH A O   1 
HETATM 5939 O O   . HOH H 4 .   ? 15.368  -16.860 -70.803 1.00 39.23 ? ? ? ? ? ? 777  HOH A O   1 
HETATM 5940 O O   . HOH H 4 .   ? -4.114  -33.493 -52.609 1.00 38.02 ? ? ? ? ? ? 778  HOH A O   1 
HETATM 5941 O O   . HOH H 4 .   ? 3.268   -32.346 -21.515 1.00 43.40 ? ? ? ? ? ? 779  HOH A O   1 
HETATM 5942 O O   . HOH H 4 .   ? 7.477   -1.757  -51.273 1.00 42.29 ? ? ? ? ? ? 780  HOH A O   1 
HETATM 5943 O O   . HOH H 4 .   ? 0.842   -28.636 -35.966 1.00 36.04 ? ? ? ? ? ? 781  HOH A O   1 
HETATM 5944 O O   . HOH H 4 .   ? 30.871  -21.081 -48.040 1.00 40.90 ? ? ? ? ? ? 782  HOH A O   1 
HETATM 5945 O O   . HOH H 4 .   ? 21.497  -36.186 -47.873 1.00 36.31 ? ? ? ? ? ? 783  HOH A O   1 
HETATM 5946 O O   . HOH H 4 .   ? -1.306  -7.679  -57.704 1.00 46.67 ? ? ? ? ? ? 784  HOH A O   1 
HETATM 5947 O O   . HOH H 4 .   ? 18.270  -40.179 -50.186 1.00 41.13 ? ? ? ? ? ? 785  HOH A O   1 
HETATM 5948 O O   . HOH H 4 .   ? 2.744   -18.552 -28.743 1.00 33.83 ? ? ? ? ? ? 786  HOH A O   1 
HETATM 5949 O O   . HOH H 4 .   ? 16.758  -45.448 -21.990 1.00 37.33 ? ? ? ? ? ? 787  HOH A O   1 
HETATM 5950 O O   . HOH H 4 .   ? 5.616   -34.144 -30.508 1.00 34.57 ? ? ? ? ? ? 788  HOH A O   1 
HETATM 5951 O O   . HOH H 4 .   ? 9.360   -1.651  -49.534 1.00 43.23 ? ? ? ? ? ? 789  HOH A O   1 
HETATM 5952 O O   . HOH H 4 .   ? 26.110  -21.730 -24.962 1.00 45.41 ? ? ? ? ? ? 790  HOH A O   1 
HETATM 5953 O O   . HOH H 4 .   ? 23.834  -26.777 -66.133 1.00 35.72 ? ? ? ? ? ? 791  HOH A O   1 
HETATM 5954 O O   . HOH H 4 .   ? 21.912  -30.462 -27.241 1.00 21.45 ? ? ? ? ? ? 792  HOH A O   1 
HETATM 5955 O O   . HOH H 4 .   ? 1.375   -10.805 -49.567 1.00 27.74 ? ? ? ? ? ? 793  HOH A O   1 
HETATM 5956 O O   . HOH H 4 .   ? 21.651  -25.040 -48.246 1.00 29.38 ? ? ? ? ? ? 794  HOH A O   1 
HETATM 5957 O O   . HOH H 4 .   ? -8.039  -25.943 -36.416 1.00 37.41 ? ? ? ? ? ? 795  HOH A O   1 
HETATM 5958 O O   . HOH H 4 .   ? 13.517  -38.666 -63.959 1.00 34.65 ? ? ? ? ? ? 796  HOH A O   1 
HETATM 5959 O O   . HOH H 4 .   ? 7.495   -34.952 -32.994 1.00 34.70 ? ? ? ? ? ? 797  HOH A O   1 
HETATM 5960 O O   . HOH H 4 .   ? 1.359   -29.306 -19.293 1.00 40.65 ? ? ? ? ? ? 798  HOH A O   1 
HETATM 5961 O O   . HOH H 4 .   ? 12.240  -43.078 -25.706 1.00 48.00 ? ? ? ? ? ? 799  HOH A O   1 
HETATM 5962 O O   . HOH H 4 .   ? 25.494  -36.288 -10.178 1.00 45.65 ? ? ? ? ? ? 800  HOH A O   1 
HETATM 5963 O O   . HOH H 4 .   ? 21.315  -26.913 -65.425 1.00 33.00 ? ? ? ? ? ? 801  HOH A O   1 
HETATM 5964 O O   . HOH H 4 .   ? 2.238   -11.527 -54.491 1.00 37.88 ? ? ? ? ? ? 802  HOH A O   1 
HETATM 5965 O O   . HOH H 4 .   ? 18.608  1.913   -35.662 1.00 39.26 ? ? ? ? ? ? 803  HOH A O   1 
HETATM 5966 O O   . HOH H 4 .   ? 25.050  -27.251 -43.028 1.00 30.68 ? ? ? ? ? ? 804  HOH A O   1 
HETATM 5967 O O   . HOH H 4 .   ? -5.985  -16.699 -27.794 1.00 34.01 ? ? ? ? ? ? 805  HOH A O   1 
HETATM 5968 O O   . HOH H 4 .   ? -5.367  -11.780 -58.834 1.00 37.30 ? ? ? ? ? ? 806  HOH A O   1 
HETATM 5969 O O   . HOH H 4 .   ? 17.300  -12.478 -49.075 1.00 36.44 ? ? ? ? ? ? 807  HOH A O   1 
HETATM 5970 O O   . HOH H 4 .   ? 34.283  -18.121 -51.853 1.00 36.31 ? ? ? ? ? ? 808  HOH A O   1 
HETATM 5971 O O   . HOH H 4 .   ? 27.231  -26.217 -27.087 1.00 49.19 ? ? ? ? ? ? 809  HOH A O   1 
HETATM 5972 O O   . HOH H 4 .   ? 28.279  -24.277 -41.480 1.00 43.75 ? ? ? ? ? ? 810  HOH A O   1 
HETATM 5973 O O   . HOH H 4 .   ? 17.898  3.706   -41.584 1.00 44.20 ? ? ? ? ? ? 811  HOH A O   1 
HETATM 5974 O O   . HOH H 4 .   ? 26.086  -24.824 -31.088 1.00 44.13 ? ? ? ? ? ? 812  HOH A O   1 
HETATM 5975 O O   . HOH H 4 .   ? 23.752  -12.166 -27.119 1.00 45.40 ? ? ? ? ? ? 813  HOH A O   1 
HETATM 5976 O O   . HOH H 4 .   ? 24.430  -42.863 -17.313 1.00 45.93 ? ? ? ? ? ? 814  HOH A O   1 
HETATM 5977 O O   . HOH H 4 .   ? 22.177  -30.356 -42.380 1.00 41.13 ? ? ? ? ? ? 815  HOH A O   1 
HETATM 5978 O O   . HOH H 4 .   ? -1.401  -29.006 -19.890 1.00 45.62 ? ? ? ? ? ? 816  HOH A O   1 
HETATM 5979 O O   . HOH H 4 .   ? 26.898  -22.547 -35.969 1.00 41.50 ? ? ? ? ? ? 817  HOH A O   1 
HETATM 5980 O O   . HOH H 4 .   ? 18.052  -40.749 -45.470 1.00 45.66 ? ? ? ? ? ? 818  HOH A O   1 
HETATM 5981 O O   . HOH H 4 .   ? 16.538  -18.471 -47.549 1.00 43.83 ? ? ? ? ? ? 819  HOH A O   1 
HETATM 5982 O O   . HOH H 4 .   ? 6.952   4.343   -33.024 1.00 41.95 ? ? ? ? ? ? 820  HOH A O   1 
HETATM 5983 O O   . HOH H 4 .   ? 22.640  -8.809  -26.489 1.00 41.91 ? ? ? ? ? ? 821  HOH A O   1 
HETATM 5984 O O   . HOH H 4 .   ? -6.009  -19.414 -32.931 1.00 47.94 ? ? ? ? ? ? 822  HOH A O   1 
HETATM 5985 O O   . HOH H 4 .   ? -0.570  -29.712 -17.447 1.00 47.85 ? ? ? ? ? ? 823  HOH A O   1 
HETATM 5986 O O   . HOH H 4 .   ? 4.405   -5.937  -64.941 1.00 47.69 ? ? ? ? ? ? 824  HOH A O   1 
HETATM 5987 O O   . HOH H 4 .   ? 22.369  -32.427 -68.591 1.00 45.23 ? ? ? ? ? ? 825  HOH A O   1 
HETATM 5988 O O   . HOH H 4 .   ? 7.821   9.318   -40.813 1.00 45.89 ? ? ? ? ? ? 826  HOH A O   1 
HETATM 5989 O O   . HOH H 4 .   ? 24.670  -4.284  -38.238 1.00 44.58 ? ? ? ? ? ? 827  HOH A O   1 
HETATM 5990 O O   . HOH H 4 .   ? 22.146  -30.247 -67.419 1.00 45.64 ? ? ? ? ? ? 828  HOH A O   1 
HETATM 5991 O O   . HOH H 4 .   ? 20.288  -36.647 -70.619 1.00 45.85 ? ? ? ? ? ? 829  HOH A O   1 
HETATM 5992 O O   . HOH H 4 .   ? -14.968 -17.069 -20.820 1.00 42.59 ? ? ? ? ? ? 830  HOH A O   1 
HETATM 5993 O O   . HOH H 4 .   ? 10.779  7.896   -38.098 1.00 48.48 ? ? ? ? ? ? 831  HOH A O   1 
HETATM 5994 O O   . HOH H 4 .   ? 6.458   -11.233 -51.566 1.00 33.25 ? ? ? ? ? ? 832  HOH A O   1 
HETATM 5995 O O   . HOH H 4 .   ? 24.447  -0.491  -47.565 1.00 41.12 ? ? ? ? ? ? 833  HOH A O   1 
HETATM 5996 O O   . HOH H 4 .   ? 15.542  -18.272 -66.829 1.00 49.14 ? ? ? ? ? ? 834  HOH A O   1 
HETATM 5997 O O   . HOH H 4 .   ? 21.001  -28.969 -69.119 1.00 47.80 ? ? ? ? ? ? 835  HOH A O   1 
HETATM 5998 O O   . HOH H 4 .   ? 13.734  -39.660 -66.513 1.00 45.51 ? ? ? ? ? ? 836  HOH A O   1 
HETATM 5999 O O   . HOH H 4 .   ? 20.070  -40.991 -68.101 1.00 50.87 ? ? ? ? ? ? 837  HOH A O   1 
HETATM 6000 O O   . HOH H 4 .   ? 5.057   -5.099  -58.522 1.00 44.32 ? ? ? ? ? ? 838  HOH A O   1 
HETATM 6001 O O   . HOH H 4 .   ? 26.841  -34.830 -20.808 1.00 40.19 ? ? ? ? ? ? 839  HOH A O   1 
HETATM 6002 O O   . HOH H 4 .   ? 16.945  -4.265  -54.905 1.00 51.63 ? ? ? ? ? ? 840  HOH A O   1 
HETATM 6003 O O   . HOH H 4 .   ? -8.694  -27.826 -40.852 1.00 45.86 ? ? ? ? ? ? 841  HOH A O   1 
HETATM 6004 O O   . HOH H 4 .   ? 20.109  -7.819  -51.014 1.00 38.96 ? ? ? ? ? ? 842  HOH A O   1 
HETATM 6005 O O   . HOH H 4 .   ? -23.601 -7.115  -11.960 1.00 49.54 ? ? ? ? ? ? 843  HOH A O   1 
HETATM 6006 O O   . HOH H 4 .   ? 9.664   6.291   -33.221 1.00 44.75 ? ? ? ? ? ? 844  HOH A O   1 
HETATM 6007 O O   . HOH H 4 .   ? -4.770  -26.332 -35.158 1.00 41.76 ? ? ? ? ? ? 845  HOH A O   1 
HETATM 6008 O O   . HOH H 4 .   ? -3.915  -31.415 -43.375 1.00 49.44 ? ? ? ? ? ? 846  HOH A O   1 
HETATM 6009 O O   . HOH H 4 .   ? 17.456  -7.790  -62.604 1.00 43.41 ? ? ? ? ? ? 847  HOH A O   1 
HETATM 6010 O O   . HOH H 4 .   ? 23.413  -42.981 -14.853 1.00 46.99 ? ? ? ? ? ? 848  HOH A O   1 
HETATM 6011 O O   . HOH H 4 .   ? 32.216  -11.859 -46.124 1.00 46.82 ? ? ? ? ? ? 849  HOH A O   1 
HETATM 6012 O O   . HOH H 4 .   ? 27.668  -28.174 -45.909 1.00 41.68 ? ? ? ? ? ? 850  HOH A O   1 
HETATM 6013 O O   . HOH H 4 .   ? 21.895  -39.390 -65.706 1.00 41.07 ? ? ? ? ? ? 851  HOH A O   1 
HETATM 6014 O O   . HOH H 4 .   ? 20.443  -34.059 -69.352 1.00 51.83 ? ? ? ? ? ? 852  HOH A O   1 
HETATM 6015 O O   . HOH H 4 .   ? 22.793  -40.914 -62.195 1.00 30.13 ? ? ? ? ? ? 853  HOH A O   1 
HETATM 6016 O O   . HOH H 4 .   ? -7.081  -19.267 -45.753 1.00 36.27 ? ? ? ? ? ? 854  HOH A O   1 
HETATM 6017 O O   . HOH H 4 .   ? 25.047  -40.208 -63.201 1.00 40.85 ? ? ? ? ? ? 855  HOH A O   1 
HETATM 6018 O O   . HOH H 4 .   ? 29.147  -14.755 -53.353 1.00 39.56 ? ? ? ? ? ? 856  HOH A O   1 
HETATM 6019 O O   . HOH H 4 .   ? 25.205  -27.478 -45.307 1.00 47.74 ? ? ? ? ? ? 857  HOH A O   1 
HETATM 6020 O O   . HOH I 4 .   ? -2.329  -2.215  -18.805 1.00 18.48 ? ? ? ? ? ? 1501 HOH B O   1 
HETATM 6021 O O   . HOH I 4 .   ? 7.639   -23.428 -14.517 1.00 17.23 ? ? ? ? ? ? 1502 HOH B O   1 
HETATM 6022 O O   . HOH I 4 .   ? 16.227  -15.357 -13.151 1.00 17.36 ? ? ? ? ? ? 1503 HOH B O   1 
HETATM 6023 O O   . HOH I 4 .   ? -4.523  -1.011  -30.923 1.00 18.59 ? ? ? ? ? ? 1504 HOH B O   1 
HETATM 6024 O O   . HOH I 4 .   ? 13.627  -10.205 -17.157 1.00 18.65 ? ? ? ? ? ? 1505 HOH B O   1 
HETATM 6025 O O   . HOH I 4 .   ? -5.694  -7.903  -44.096 1.00 19.26 ? ? ? ? ? ? 1506 HOH B O   1 
HETATM 6026 O O   . HOH I 4 .   ? 15.829  -28.524 -39.779 1.00 18.86 ? ? ? ? ? ? 1507 HOH B O   1 
HETATM 6027 O O   . HOH I 4 .   ? -0.738  -12.508 -3.308  1.00 17.61 ? ? ? ? ? ? 1508 HOH B O   1 
HETATM 6028 O O   . HOH I 4 .   ? 11.926  -16.946 -8.440  1.00 19.21 ? ? ? ? ? ? 1509 HOH B O   1 
HETATM 6029 O O   . HOH I 4 .   ? -12.131 -23.359 9.821   1.00 21.55 ? ? ? ? ? ? 1510 HOH B O   1 
HETATM 6030 O O   . HOH I 4 .   ? 20.703  -14.221 -27.200 1.00 19.12 ? ? ? ? ? ? 1511 HOH B O   1 
HETATM 6031 O O   . HOH I 4 .   ? 0.968   -17.875 -6.986  1.00 19.52 ? ? ? ? ? ? 1512 HOH B O   1 
HETATM 6032 O O   . HOH I 4 .   ? -3.471  -4.523  -17.446 1.00 20.73 ? ? ? ? ? ? 1513 HOH B O   1 
HETATM 6033 O O   . HOH I 4 .   ? 13.903  -25.948 -38.697 1.00 21.58 ? ? ? ? ? ? 1514 HOH B O   1 
HETATM 6034 O O   . HOH I 4 .   ? 3.214   -17.825 -5.468  1.00 19.17 ? ? ? ? ? ? 1515 HOH B O   1 
HETATM 6035 O O   . HOH I 4 .   ? 13.665  -15.146 -9.508  1.00 21.54 ? ? ? ? ? ? 1516 HOH B O   1 
HETATM 6036 O O   . HOH I 4 .   ? -4.939  0.339   -28.557 1.00 20.42 ? ? ? ? ? ? 1517 HOH B O   1 
HETATM 6037 O O   . HOH I 4 .   ? 5.111   -24.221 -8.595  1.00 22.43 ? ? ? ? ? ? 1518 HOH B O   1 
HETATM 6038 O O   . HOH I 4 .   ? -12.258 -18.965 -0.697  1.00 21.74 ? ? ? ? ? ? 1519 HOH B O   1 
HETATM 6039 O O   . HOH I 4 .   ? -10.687 6.801   -37.370 1.00 20.71 ? ? ? ? ? ? 1520 HOH B O   1 
HETATM 6040 O O   . HOH I 4 .   ? 9.055   0.345   -30.158 1.00 21.60 ? ? ? ? ? ? 1521 HOH B O   1 
HETATM 6041 O O   . HOH I 4 .   ? -3.285  -6.672  -2.019  1.00 24.09 ? ? ? ? ? ? 1522 HOH B O   1 
HETATM 6042 O O   . HOH I 4 .   ? 23.358  -16.630 -21.230 1.00 19.21 ? ? ? ? ? ? 1523 HOH B O   1 
HETATM 6043 O O   . HOH I 4 .   ? 3.514   -6.883  -49.126 1.00 22.97 ? ? ? ? ? ? 1524 HOH B O   1 
HETATM 6044 O O   . HOH I 4 .   ? -11.855 7.785   -7.090  1.00 22.16 ? ? ? ? ? ? 1525 HOH B O   1 
HETATM 6045 O O   . HOH I 4 .   ? -16.319 7.240   -39.919 1.00 21.47 ? ? ? ? ? ? 1526 HOH B O   1 
HETATM 6046 O O   . HOH I 4 .   ? -3.186  0.383   -20.008 1.00 20.65 ? ? ? ? ? ? 1527 HOH B O   1 
HETATM 6047 O O   . HOH I 4 .   ? 4.580   -34.543 -37.036 1.00 23.91 ? ? ? ? ? ? 1528 HOH B O   1 
HETATM 6048 O O   . HOH I 4 .   ? -12.100 -27.058 5.487   1.00 24.29 ? ? ? ? ? ? 1529 HOH B O   1 
HETATM 6049 O O   . HOH I 4 .   ? -12.363 -11.961 -40.037 1.00 24.01 ? ? ? ? ? ? 1530 HOH B O   1 
HETATM 6050 O O   . HOH I 4 .   ? -2.589  -23.253 -14.769 1.00 24.11 ? ? ? ? ? ? 1531 HOH B O   1 
HETATM 6051 O O   . HOH I 4 .   ? -2.281  -20.116 -12.489 1.00 19.69 ? ? ? ? ? ? 1532 HOH B O   1 
HETATM 6052 O O   . HOH I 4 .   ? 15.037  -6.643  -26.633 1.00 21.03 ? ? ? ? ? ? 1533 HOH B O   1 
HETATM 6053 O O   . HOH I 4 .   ? 7.846   -1.599  -24.758 1.00 23.97 ? ? ? ? ? ? 1534 HOH B O   1 
HETATM 6054 O O   . HOH I 4 .   ? -6.327  -1.663  -4.239  1.00 26.88 ? ? ? ? ? ? 1535 HOH B O   1 
HETATM 6055 O O   . HOH I 4 .   ? -11.561 7.217   -39.875 1.00 24.97 ? ? ? ? ? ? 1536 HOH B O   1 
HETATM 6056 O O   . HOH I 4 .   ? 7.666   -0.555  -33.567 1.00 20.78 ? ? ? ? ? ? 1537 HOH B O   1 
HETATM 6057 O O   . HOH I 4 .   ? -5.070  -20.388 -9.846  1.00 18.51 ? ? ? ? ? ? 1538 HOH B O   1 
HETATM 6058 O O   . HOH I 4 .   ? 2.662   -33.810 -44.871 1.00 24.71 ? ? ? ? ? ? 1539 HOH B O   1 
HETATM 6059 O O   . HOH I 4 .   ? -0.522  -29.294 -5.361  1.00 24.00 ? ? ? ? ? ? 1540 HOH B O   1 
HETATM 6060 O O   . HOH I 4 .   ? 4.104   -24.947 -31.452 1.00 22.14 ? ? ? ? ? ? 1541 HOH B O   1 
HETATM 6061 O O   . HOH I 4 .   ? -5.262  -13.614 -47.054 1.00 29.94 ? ? ? ? ? ? 1542 HOH B O   1 
HETATM 6062 O O   . HOH I 4 .   ? 2.856   -35.943 -40.971 1.00 28.72 ? ? ? ? ? ? 1543 HOH B O   1 
HETATM 6063 O O   . HOH I 4 .   ? -17.073 -14.415 5.004   1.00 25.24 ? ? ? ? ? ? 1544 HOH B O   1 
HETATM 6064 O O   . HOH I 4 .   ? -2.212  -5.729  -4.727  1.00 25.32 ? ? ? ? ? ? 1545 HOH B O   1 
HETATM 6065 O O   . HOH I 4 .   ? -10.721 -27.040 -15.844 1.00 29.39 ? ? ? ? ? ? 1546 HOH B O   1 
HETATM 6066 O O   . HOH I 4 .   ? -4.215  -18.200 -21.849 1.00 24.20 ? ? ? ? ? ? 1547 HOH B O   1 
HETATM 6067 O O   . HOH I 4 .   ? 10.348  -9.317  -6.464  1.00 25.70 ? ? ? ? ? ? 1548 HOH B O   1 
HETATM 6068 O O   . HOH I 4 .   ? 2.263   -24.998 -33.483 1.00 24.18 ? ? ? ? ? ? 1549 HOH B O   1 
HETATM 6069 O O   . HOH I 4 .   ? 14.005  -7.956  -9.372  1.00 22.26 ? ? ? ? ? ? 1550 HOH B O   1 
HETATM 6070 O O   . HOH I 4 .   ? 10.166  -0.271  -25.537 1.00 24.48 ? ? ? ? ? ? 1551 HOH B O   1 
HETATM 6071 O O   . HOH I 4 .   ? -2.410  3.891   -23.072 1.00 28.41 ? ? ? ? ? ? 1552 HOH B O   1 
HETATM 6072 O O   . HOH I 4 .   ? 3.214   -25.477 -27.321 1.00 31.55 ? ? ? ? ? ? 1553 HOH B O   1 
HETATM 6073 O O   . HOH I 4 .   ? -4.859  -4.668  -4.496  1.00 24.35 ? ? ? ? ? ? 1554 HOH B O   1 
HETATM 6074 O O   . HOH I 4 .   ? -2.848  -9.312  -46.191 1.00 26.48 ? ? ? ? ? ? 1555 HOH B O   1 
HETATM 6075 O O   . HOH I 4 .   ? 1.714   -12.271 -47.552 1.00 26.25 ? ? ? ? ? ? 1556 HOH B O   1 
HETATM 6076 O O   . HOH I 4 .   ? -3.910  -26.186 -13.087 1.00 26.48 ? ? ? ? ? ? 1557 HOH B O   1 
HETATM 6077 O O   . HOH I 4 .   ? -12.023 -12.054 -30.257 1.00 26.60 ? ? ? ? ? ? 1558 HOH B O   1 
HETATM 6078 O O   . HOH I 4 .   ? 2.957   -28.825 -39.420 1.00 29.94 ? ? ? ? ? ? 1559 HOH B O   1 
HETATM 6079 O O   . HOH I 4 .   ? -17.305 0.157   2.440   1.00 27.51 ? ? ? ? ? ? 1560 HOH B O   1 
HETATM 6080 O O   . HOH I 4 .   ? 0.031   4.529   -28.791 1.00 28.60 ? ? ? ? ? ? 1561 HOH B O   1 
HETATM 6081 O O   . HOH I 4 .   ? -10.642 -25.450 -0.875  1.00 27.92 ? ? ? ? ? ? 1562 HOH B O   1 
HETATM 6082 O O   . HOH I 4 .   ? -2.142  -26.003 5.298   1.00 26.87 ? ? ? ? ? ? 1563 HOH B O   1 
HETATM 6083 O O   . HOH I 4 .   ? -1.850  -6.051  -8.621  1.00 25.65 ? ? ? ? ? ? 1564 HOH B O   1 
HETATM 6084 O O   . HOH I 4 .   ? -5.849  0.183   -18.062 1.00 25.66 ? ? ? ? ? ? 1565 HOH B O   1 
HETATM 6085 O O   . HOH I 4 .   ? -9.858  -24.288 11.495  1.00 28.76 ? ? ? ? ? ? 1566 HOH B O   1 
HETATM 6086 O O   . HOH I 4 .   ? 18.482  -7.894  -26.426 1.00 26.21 ? ? ? ? ? ? 1567 HOH B O   1 
HETATM 6087 O O   . HOH I 4 .   ? 8.078   -44.649 -45.785 1.00 35.72 ? ? ? ? ? ? 1568 HOH B O   1 
HETATM 6088 O O   . HOH I 4 .   ? -15.869 3.937   -44.585 1.00 27.21 ? ? ? ? ? ? 1569 HOH B O   1 
HETATM 6089 O O   . HOH I 4 .   ? 4.208   -4.798  -50.889 1.00 26.58 ? ? ? ? ? ? 1570 HOH B O   1 
HETATM 6090 O O   . HOH I 4 .   ? 21.232  -8.984  -21.950 1.00 28.46 ? ? ? ? ? ? 1571 HOH B O   1 
HETATM 6091 O O   . HOH I 4 .   ? -3.058  -28.725 -13.525 1.00 31.51 ? ? ? ? ? ? 1572 HOH B O   1 
HETATM 6092 O O   . HOH I 4 .   ? 15.329  -15.395 -7.425  1.00 29.52 ? ? ? ? ? ? 1573 HOH B O   1 
HETATM 6093 O O   . HOH I 4 .   ? -16.072 -19.750 -8.139  1.00 29.75 ? ? ? ? ? ? 1574 HOH B O   1 
HETATM 6094 O O   . HOH I 4 .   ? -20.691 -4.892  3.847   1.00 30.87 ? ? ? ? ? ? 1575 HOH B O   1 
HETATM 6095 O O   . HOH I 4 .   ? -16.066 -18.243 1.159   1.00 27.40 ? ? ? ? ? ? 1576 HOH B O   1 
HETATM 6096 O O   . HOH I 4 .   ? 13.052  -8.317  -6.785  1.00 26.19 ? ? ? ? ? ? 1577 HOH B O   1 
HETATM 6097 O O   . HOH I 4 .   ? 27.878  -18.202 -16.027 1.00 28.42 ? ? ? ? ? ? 1578 HOH B O   1 
HETATM 6098 O O   . HOH I 4 .   ? -8.071  -6.665  -7.909  1.00 23.61 ? ? ? ? ? ? 1579 HOH B O   1 
HETATM 6099 O O   . HOH I 4 .   ? -9.662  -19.651 -11.604 1.00 30.79 ? ? ? ? ? ? 1580 HOH B O   1 
HETATM 6100 O O   . HOH I 4 .   ? 4.006   -28.914 -5.785  1.00 27.97 ? ? ? ? ? ? 1581 HOH B O   1 
HETATM 6101 O O   . HOH I 4 .   ? 5.954   -24.278 0.151   1.00 27.25 ? ? ? ? ? ? 1582 HOH B O   1 
HETATM 6102 O O   . HOH I 4 .   ? 25.360  -14.632 -21.629 1.00 27.63 ? ? ? ? ? ? 1583 HOH B O   1 
HETATM 6103 O O   . HOH I 4 .   ? 4.564   -39.904 -41.917 1.00 30.38 ? ? ? ? ? ? 1584 HOH B O   1 
HETATM 6104 O O   . HOH I 4 .   ? -10.785 -12.393 -35.405 1.00 27.75 ? ? ? ? ? ? 1585 HOH B O   1 
HETATM 6105 O O   . HOH I 4 .   ? -4.958  -27.600 -6.624  1.00 28.91 ? ? ? ? ? ? 1586 HOH B O   1 
HETATM 6106 O O   . HOH I 4 .   ? -12.326 -25.493 3.255   1.00 29.39 ? ? ? ? ? ? 1587 HOH B O   1 
HETATM 6107 O O   . HOH I 4 .   ? 24.797  -6.123  -15.878 1.00 31.00 ? ? ? ? ? ? 1588 HOH B O   1 
HETATM 6108 O O   . HOH I 4 .   ? -15.337 -1.723  -25.313 1.00 30.72 ? ? ? ? ? ? 1589 HOH B O   1 
HETATM 6109 O O   . HOH I 4 .   ? -12.215 -19.644 -12.780 1.00 30.64 ? ? ? ? ? ? 1590 HOH B O   1 
HETATM 6110 O O   . HOH I 4 .   ? -2.706  6.393   -34.772 1.00 29.80 ? ? ? ? ? ? 1591 HOH B O   1 
HETATM 6111 O O   . HOH I 4 .   ? -14.810 -6.485  -41.052 1.00 32.93 ? ? ? ? ? ? 1592 HOH B O   1 
HETATM 6112 O O   . HOH I 4 .   ? -6.497  -19.191 -20.227 1.00 26.41 ? ? ? ? ? ? 1593 HOH B O   1 
HETATM 6113 O O   . HOH I 4 .   ? -14.814 -16.739 7.928   1.00 38.71 ? ? ? ? ? ? 1594 HOH B O   1 
HETATM 6114 O O   . HOH I 4 .   ? -0.053  2.638   -22.141 1.00 27.28 ? ? ? ? ? ? 1595 HOH B O   1 
HETATM 6115 O O   . HOH I 4 .   ? -16.087 -11.125 -50.450 1.00 27.79 ? ? ? ? ? ? 1596 HOH B O   1 
HETATM 6116 O O   . HOH I 4 .   ? -9.365  -1.131  7.657   1.00 30.75 ? ? ? ? ? ? 1597 HOH B O   1 
HETATM 6117 O O   . HOH I 4 .   ? 2.196   -5.266  -53.003 1.00 30.54 ? ? ? ? ? ? 1598 HOH B O   1 
HETATM 6118 O O   . HOH I 4 .   ? -1.914  7.026   -46.540 1.00 28.13 ? ? ? ? ? ? 1599 HOH B O   1 
HETATM 6119 O O   . HOH I 4 .   ? -17.110 -23.352 3.175   1.00 34.70 ? ? ? ? ? ? 1600 HOH B O   1 
HETATM 6120 O O   . HOH I 4 .   ? -10.103 4.115   -27.328 1.00 34.17 ? ? ? ? ? ? 1601 HOH B O   1 
HETATM 6121 O O   . HOH I 4 .   ? 18.377  -3.020  -6.409  1.00 30.73 ? ? ? ? ? ? 1602 HOH B O   1 
HETATM 6122 O O   . HOH I 4 .   ? 13.372  -18.452 0.479   1.00 31.26 ? ? ? ? ? ? 1603 HOH B O   1 
HETATM 6123 O O   . HOH I 4 .   ? -19.830 -16.376 -2.884  1.00 34.34 ? ? ? ? ? ? 1604 HOH B O   1 
HETATM 6124 O O   . HOH I 4 .   ? 0.228   6.451   -32.713 1.00 31.56 ? ? ? ? ? ? 1605 HOH B O   1 
HETATM 6125 O O   . HOH I 4 .   ? -13.852 8.884   -40.300 1.00 28.10 ? ? ? ? ? ? 1606 HOH B O   1 
HETATM 6126 O O   . HOH I 4 .   ? 26.426  -13.039 -19.464 1.00 32.35 ? ? ? ? ? ? 1607 HOH B O   1 
HETATM 6127 O O   . HOH I 4 .   ? -7.951  -28.266 -7.747  1.00 30.55 ? ? ? ? ? ? 1608 HOH B O   1 
HETATM 6128 O O   . HOH I 4 .   ? -13.320 1.313   -10.032 1.00 33.23 ? ? ? ? ? ? 1609 HOH B O   1 
HETATM 6129 O O   . HOH I 4 .   ? -18.853 -7.148  -9.799  1.00 32.23 ? ? ? ? ? ? 1610 HOH B O   1 
HETATM 6130 O O   . HOH I 4 .   ? -7.982  -17.557 -19.044 1.00 34.01 ? ? ? ? ? ? 1611 HOH B O   1 
HETATM 6131 O O   . HOH I 4 .   ? -20.160 1.618   -0.305  1.00 31.52 ? ? ? ? ? ? 1612 HOH B O   1 
HETATM 6132 O O   . HOH I 4 .   ? -16.063 -17.422 -1.584  1.00 31.24 ? ? ? ? ? ? 1613 HOH B O   1 
HETATM 6133 O O   . HOH I 4 .   ? -19.265 -7.069  4.890   1.00 29.92 ? ? ? ? ? ? 1614 HOH B O   1 
HETATM 6134 O O   . HOH I 4 .   ? -16.101 -0.831  -46.345 1.00 31.02 ? ? ? ? ? ? 1615 HOH B O   1 
HETATM 6135 O O   . HOH I 4 .   ? 6.612   1.190   -27.624 1.00 31.18 ? ? ? ? ? ? 1616 HOH B O   1 
HETATM 6136 O O   . HOH I 4 .   ? 11.314  3.544   -20.558 1.00 31.54 ? ? ? ? ? ? 1617 HOH B O   1 
HETATM 6137 O O   . HOH I 4 .   ? 18.055  -3.969  -26.405 1.00 32.01 ? ? ? ? ? ? 1618 HOH B O   1 
HETATM 6138 O O   . HOH I 4 .   ? -12.041 -13.503 -37.732 1.00 34.05 ? ? ? ? ? ? 1619 HOH B O   1 
HETATM 6139 O O   . HOH I 4 .   ? -4.595  -2.891  -6.698  1.00 31.72 ? ? ? ? ? ? 1620 HOH B O   1 
HETATM 6140 O O   . HOH I 4 .   ? 19.313  -5.611  -19.398 1.00 31.32 ? ? ? ? ? ? 1621 HOH B O   1 
HETATM 6141 O O   . HOH I 4 .   ? 1.658   -8.076  -50.320 1.00 36.38 ? ? ? ? ? ? 1622 HOH B O   1 
HETATM 6142 O O   . HOH I 4 .   ? -16.716 1.072   -44.758 1.00 30.81 ? ? ? ? ? ? 1623 HOH B O   1 
HETATM 6143 O O   . HOH I 4 .   ? 28.759  -15.303 -13.712 1.00 33.52 ? ? ? ? ? ? 1624 HOH B O   1 
HETATM 6144 O O   . HOH I 4 .   ? 13.437  -11.728 -1.342  1.00 31.78 ? ? ? ? ? ? 1625 HOH B O   1 
HETATM 6145 O O   . HOH I 4 .   ? 4.536   -2.109  -51.262 1.00 35.67 ? ? ? ? ? ? 1626 HOH B O   1 
HETATM 6146 O O   . HOH I 4 .   ? -4.687  3.361   -21.214 1.00 33.91 ? ? ? ? ? ? 1627 HOH B O   1 
HETATM 6147 O O   . HOH I 4 .   ? -1.999  -25.351 -25.213 1.00 36.57 ? ? ? ? ? ? 1628 HOH B O   1 
HETATM 6148 O O   . HOH I 4 .   ? -14.441 8.242   -6.982  1.00 33.90 ? ? ? ? ? ? 1629 HOH B O   1 
HETATM 6149 O O   . HOH I 4 .   ? 11.852  -10.291 5.279   1.00 38.13 ? ? ? ? ? ? 1630 HOH B O   1 
HETATM 6150 O O   . HOH I 4 .   ? -11.167 -0.493  -9.773  1.00 33.85 ? ? ? ? ? ? 1631 HOH B O   1 
HETATM 6151 O O   . HOH I 4 .   ? 11.817  -18.543 -6.109  1.00 33.81 ? ? ? ? ? ? 1632 HOH B O   1 
HETATM 6152 O O   . HOH I 4 .   ? 1.148   -4.449  -5.232  1.00 37.58 ? ? ? ? ? ? 1633 HOH B O   1 
HETATM 6153 O O   . HOH I 4 .   ? 7.245   -26.327 -0.815  1.00 35.88 ? ? ? ? ? ? 1634 HOH B O   1 
HETATM 6154 O O   . HOH I 4 .   ? -0.928  0.555   -51.996 1.00 36.64 ? ? ? ? ? ? 1635 HOH B O   1 
HETATM 6155 O O   . HOH I 4 .   ? -5.528  -10.057 -46.082 1.00 31.01 ? ? ? ? ? ? 1636 HOH B O   1 
HETATM 6156 O O   . HOH I 4 .   ? 28.976  -23.065 -13.749 1.00 31.45 ? ? ? ? ? ? 1637 HOH B O   1 
HETATM 6157 O O   . HOH I 4 .   ? -10.636 7.170   -0.096  1.00 34.29 ? ? ? ? ? ? 1638 HOH B O   1 
HETATM 6158 O O   . HOH I 4 .   ? 26.346  -9.867  -16.543 1.00 38.89 ? ? ? ? ? ? 1639 HOH B O   1 
HETATM 6159 O O   . HOH I 4 .   ? -18.205 -18.693 -6.890  1.00 30.91 ? ? ? ? ? ? 1640 HOH B O   1 
HETATM 6160 O O   . HOH I 4 .   ? 3.830   9.314   -41.414 1.00 37.32 ? ? ? ? ? ? 1641 HOH B O   1 
HETATM 6161 O O   . HOH I 4 .   ? -0.919  3.427   -1.788  1.00 37.61 ? ? ? ? ? ? 1642 HOH B O   1 
HETATM 6162 O O   . HOH I 4 .   ? 15.671  -13.977 -3.755  1.00 32.70 ? ? ? ? ? ? 1643 HOH B O   1 
HETATM 6163 O O   . HOH I 4 .   ? 28.280  -19.201 -18.596 1.00 36.96 ? ? ? ? ? ? 1644 HOH B O   1 
HETATM 6164 O O   . HOH I 4 .   ? -6.016  7.843   4.457   1.00 33.46 ? ? ? ? ? ? 1645 HOH B O   1 
HETATM 6165 O O   . HOH I 4 .   ? -10.589 -13.285 -41.870 1.00 35.99 ? ? ? ? ? ? 1646 HOH B O   1 
HETATM 6166 O O   . HOH I 4 .   ? 3.317   -27.503 -30.319 1.00 29.58 ? ? ? ? ? ? 1647 HOH B O   1 
HETATM 6167 O O   . HOH I 4 .   ? 9.375   -11.124 5.802   1.00 31.77 ? ? ? ? ? ? 1648 HOH B O   1 
HETATM 6168 O O   . HOH I 4 .   ? 14.164  -15.859 -5.147  1.00 33.77 ? ? ? ? ? ? 1649 HOH B O   1 
HETATM 6169 O O   . HOH I 4 .   ? -9.425  12.034  -33.373 1.00 29.60 ? ? ? ? ? ? 1650 HOH B O   1 
HETATM 6170 O O   . HOH I 4 .   ? 24.793  -6.898  -18.670 1.00 35.24 ? ? ? ? ? ? 1651 HOH B O   1 
HETATM 6171 O O   . HOH I 4 .   ? -12.452 -13.327 -27.988 1.00 35.80 ? ? ? ? ? ? 1652 HOH B O   1 
HETATM 6172 O O   . HOH I 4 .   ? 21.214  -6.364  -21.160 1.00 34.45 ? ? ? ? ? ? 1653 HOH B O   1 
HETATM 6173 O O   . HOH I 4 .   ? -9.058  -26.894 11.360  1.00 36.25 ? ? ? ? ? ? 1654 HOH B O   1 
HETATM 6174 O O   . HOH I 4 .   ? 2.221   5.457   -19.722 1.00 35.72 ? ? ? ? ? ? 1655 HOH B O   1 
HETATM 6175 O O   . HOH I 4 .   ? -5.994  9.352   -36.993 1.00 38.04 ? ? ? ? ? ? 1656 HOH B O   1 
HETATM 6176 O O   . HOH I 4 .   ? 7.734   -13.850 11.714  1.00 38.55 ? ? ? ? ? ? 1657 HOH B O   1 
HETATM 6177 O O   . HOH I 4 .   ? 11.258  -17.415 7.178   1.00 33.52 ? ? ? ? ? ? 1658 HOH B O   1 
HETATM 6178 O O   . HOH I 4 .   ? -8.216  9.116   -1.456  1.00 33.82 ? ? ? ? ? ? 1659 HOH B O   1 
HETATM 6179 O O   . HOH I 4 .   ? 4.617   -2.519  1.885   1.00 40.65 ? ? ? ? ? ? 1660 HOH B O   1 
HETATM 6180 O O   . HOH I 4 .   ? 5.978   -29.379 -3.940  1.00 32.91 ? ? ? ? ? ? 1661 HOH B O   1 
HETATM 6181 O O   . HOH I 4 .   ? 4.692   5.760   -19.288 1.00 40.54 ? ? ? ? ? ? 1662 HOH B O   1 
HETATM 6182 O O   . HOH I 4 .   ? 12.457  1.263   -27.850 1.00 41.58 ? ? ? ? ? ? 1663 HOH B O   1 
HETATM 6183 O O   . HOH I 4 .   ? -21.152 -9.389  -5.271  1.00 33.33 ? ? ? ? ? ? 1664 HOH B O   1 
HETATM 6184 O O   . HOH I 4 .   ? 9.867   -17.600 9.546   1.00 33.30 ? ? ? ? ? ? 1665 HOH B O   1 
HETATM 6185 O O   . HOH I 4 .   ? -14.876 -14.370 7.499   1.00 22.04 ? ? ? ? ? ? 1666 HOH B O   1 
HETATM 6186 O O   . HOH I 4 .   ? -6.224  -13.989 -40.593 1.00 22.70 ? ? ? ? ? ? 1667 HOH B O   1 
HETATM 6187 O O   . HOH I 4 .   ? -18.617 -6.321  -38.971 1.00 34.63 ? ? ? ? ? ? 1668 HOH B O   1 
HETATM 6188 O O   . HOH I 4 .   ? -12.863 -13.536 9.131   1.00 29.31 ? ? ? ? ? ? 1669 HOH B O   1 
HETATM 6189 O O   . HOH I 4 .   ? -3.638  3.804   -12.979 1.00 41.93 ? ? ? ? ? ? 1670 HOH B O   1 
HETATM 6190 O O   . HOH I 4 .   ? 8.919   -27.970 -41.783 1.00 30.49 ? ? ? ? ? ? 1671 HOH B O   1 
HETATM 6191 O O   . HOH I 4 .   ? 1.614   -29.395 1.475   1.00 31.41 ? ? ? ? ? ? 1672 HOH B O   1 
HETATM 6192 O O   . HOH I 4 .   ? -16.692 -8.199  -35.207 1.00 35.39 ? ? ? ? ? ? 1673 HOH B O   1 
HETATM 6193 O O   . HOH I 4 .   ? -11.584 -29.870 4.962   1.00 38.60 ? ? ? ? ? ? 1674 HOH B O   1 
HETATM 6194 O O   . HOH I 4 .   ? -3.926  -29.301 2.099   1.00 40.86 ? ? ? ? ? ? 1675 HOH B O   1 
HETATM 6195 O O   . HOH I 4 .   ? 0.560   -6.590  -7.294  1.00 36.46 ? ? ? ? ? ? 1676 HOH B O   1 
HETATM 6196 O O   . HOH I 4 .   ? -16.869 -7.985  -37.957 1.00 35.76 ? ? ? ? ? ? 1677 HOH B O   1 
HETATM 6197 O O   . HOH I 4 .   ? 26.456  -20.178 -20.290 1.00 36.51 ? ? ? ? ? ? 1678 HOH B O   1 
HETATM 6198 O O   . HOH I 4 .   ? 2.076   4.193   -22.894 1.00 38.35 ? ? ? ? ? ? 1679 HOH B O   1 
HETATM 6199 O O   . HOH I 4 .   ? -3.452  -28.473 4.733   1.00 36.28 ? ? ? ? ? ? 1680 HOH B O   1 
HETATM 6200 O O   . HOH I 4 .   ? -6.643  -19.390 -24.870 1.00 35.82 ? ? ? ? ? ? 1681 HOH B O   1 
HETATM 6201 O O   . HOH I 4 .   ? -17.406 6.811   -42.277 1.00 38.39 ? ? ? ? ? ? 1682 HOH B O   1 
HETATM 6202 O O   . HOH I 4 .   ? -1.583  -9.757  -48.642 1.00 35.48 ? ? ? ? ? ? 1683 HOH B O   1 
HETATM 6203 O O   . HOH I 4 .   ? -7.028  -25.349 -23.437 1.00 34.34 ? ? ? ? ? ? 1684 HOH B O   1 
HETATM 6204 O O   . HOH I 4 .   ? -9.466  6.767   -27.232 1.00 40.24 ? ? ? ? ? ? 1685 HOH B O   1 
HETATM 6205 O O   . HOH I 4 .   ? 21.845  -7.990  -7.146  1.00 33.23 ? ? ? ? ? ? 1686 HOH B O   1 
HETATM 6206 O O   . HOH I 4 .   ? -3.319  3.104   -18.955 1.00 39.42 ? ? ? ? ? ? 1687 HOH B O   1 
HETATM 6207 O O   . HOH I 4 .   ? 12.216  -20.020 6.405   1.00 41.87 ? ? ? ? ? ? 1688 HOH B O   1 
HETATM 6208 O O   . HOH I 4 .   ? -22.177 -8.645  5.628   1.00 39.04 ? ? ? ? ? ? 1689 HOH B O   1 
HETATM 6209 O O   . HOH I 4 .   ? -0.323  -25.003 11.397  1.00 38.10 ? ? ? ? ? ? 1690 HOH B O   1 
HETATM 6210 O O   . HOH I 4 .   ? -13.722 -13.521 -31.891 1.00 35.83 ? ? ? ? ? ? 1691 HOH B O   1 
HETATM 6211 O O   . HOH I 4 .   ? -22.671 -11.010 -9.028  1.00 40.71 ? ? ? ? ? ? 1692 HOH B O   1 
HETATM 6212 O O   . HOH I 4 .   ? 3.002   -16.402 14.623  1.00 42.67 ? ? ? ? ? ? 1693 HOH B O   1 
HETATM 6213 O O   . HOH I 4 .   ? -23.065 -11.197 -6.323  1.00 38.77 ? ? ? ? ? ? 1694 HOH B O   1 
HETATM 6214 O O   . HOH I 4 .   ? -1.291  3.921   -11.824 1.00 48.59 ? ? ? ? ? ? 1695 HOH B O   1 
HETATM 6215 O O   . HOH I 4 .   ? 11.713  7.221   -18.201 1.00 44.63 ? ? ? ? ? ? 1696 HOH B O   1 
HETATM 6216 O O   . HOH I 4 .   ? -4.196  10.908  -4.007  1.00 36.43 ? ? ? ? ? ? 1697 HOH B O   1 
HETATM 6217 O O   . HOH I 4 .   ? 13.262  -44.206 -40.485 1.00 48.19 ? ? ? ? ? ? 1698 HOH B O   1 
HETATM 6218 O O   . HOH I 4 .   ? -4.060  6.909   -10.398 1.00 43.30 ? ? ? ? ? ? 1699 HOH B O   1 
HETATM 6219 O O   . HOH I 4 .   ? 14.879  -13.364 0.267   1.00 36.43 ? ? ? ? ? ? 1700 HOH B O   1 
HETATM 6220 O O   . HOH I 4 .   ? 1.310   -29.063 4.134   1.00 35.51 ? ? ? ? ? ? 1701 HOH B O   1 
HETATM 6221 O O   . HOH I 4 .   ? 2.191   6.409   -51.028 1.00 32.55 ? ? ? ? ? ? 1702 HOH B O   1 
HETATM 6222 O O   . HOH I 4 .   ? -4.352  1.331   -16.225 1.00 43.21 ? ? ? ? ? ? 1703 HOH B O   1 
HETATM 6223 O O   . HOH I 4 .   ? 4.071   -22.446 -21.425 1.00 25.01 ? ? ? ? ? ? 1704 HOH B O   1 
HETATM 6224 O O   . HOH I 4 .   ? -19.282 1.858   -45.174 1.00 36.97 ? ? ? ? ? ? 1705 HOH B O   1 
HETATM 6225 O O   . HOH I 4 .   ? -6.858  -17.391 -39.024 1.00 46.43 ? ? ? ? ? ? 1706 HOH B O   1 
HETATM 6226 O O   . HOH I 4 .   ? -13.068 -11.186 -25.318 1.00 35.65 ? ? ? ? ? ? 1707 HOH B O   1 
HETATM 6227 O O   . HOH I 4 .   ? -18.449 -5.925  -23.471 1.00 46.55 ? ? ? ? ? ? 1708 HOH B O   1 
HETATM 6228 O O   . HOH I 4 .   ? 5.070   3.092   -26.545 1.00 42.64 ? ? ? ? ? ? 1709 HOH B O   1 
HETATM 6229 O O   . HOH I 4 .   ? 0.120   5.279   -24.593 1.00 55.14 ? ? ? ? ? ? 1710 HOH B O   1 
HETATM 6230 O O   . HOH I 4 .   ? -13.985 2.886   -13.420 1.00 41.66 ? ? ? ? ? ? 1711 HOH B O   1 
HETATM 6231 O O   . HOH I 4 .   ? -0.984  3.503   1.045   1.00 44.04 ? ? ? ? ? ? 1712 HOH B O   1 
HETATM 6232 O O   . HOH I 4 .   ? -8.122  2.554   -12.617 1.00 36.67 ? ? ? ? ? ? 1713 HOH B O   1 
HETATM 6233 O O   . HOH I 4 .   ? -7.344  2.089   -15.227 1.00 42.61 ? ? ? ? ? ? 1714 HOH B O   1 
HETATM 6234 O O   . HOH I 4 .   ? -6.693  2.899   -18.638 1.00 41.73 ? ? ? ? ? ? 1715 HOH B O   1 
HETATM 6235 O O   . HOH I 4 .   ? -9.029  4.386   -19.739 1.00 41.85 ? ? ? ? ? ? 1716 HOH B O   1 
HETATM 6236 O O   . HOH I 4 .   ? -6.040  5.713   -21.367 1.00 42.05 ? ? ? ? ? ? 1717 HOH B O   1 
HETATM 6237 O O   . HOH I 4 .   ? -19.763 -4.603  -7.538  1.00 43.04 ? ? ? ? ? ? 1718 HOH B O   1 
HETATM 6238 O O   . HOH I 4 .   ? -21.011 -7.643  -7.872  1.00 41.33 ? ? ? ? ? ? 1719 HOH B O   1 
HETATM 6239 O O   . HOH I 4 .   ? -24.439 0.173   5.141   1.00 40.14 ? ? ? ? ? ? 1720 HOH B O   1 
HETATM 6240 O O   . HOH I 4 .   ? -25.890 -3.109  5.309   1.00 47.87 ? ? ? ? ? ? 1721 HOH B O   1 
HETATM 6241 O O   . HOH I 4 .   ? 5.137   -7.079  -4.054  1.00 44.43 ? ? ? ? ? ? 1722 HOH B O   1 
HETATM 6242 O O   . HOH I 4 .   ? -2.592  -21.307 17.498  1.00 46.03 ? ? ? ? ? ? 1723 HOH B O   1 
HETATM 6243 O O   . HOH I 4 .   ? -9.647  -24.523 -17.121 1.00 38.35 ? ? ? ? ? ? 1724 HOH B O   1 
HETATM 6244 O O   . HOH I 4 .   ? 1.982   -30.403 -6.348  1.00 37.72 ? ? ? ? ? ? 1725 HOH B O   1 
HETATM 6245 O O   . HOH I 4 .   ? -8.831  -22.195 12.770  1.00 36.23 ? ? ? ? ? ? 1726 HOH B O   1 
HETATM 6246 O O   . HOH I 4 .   ? 2.557   -38.205 -42.535 1.00 43.66 ? ? ? ? ? ? 1727 HOH B O   1 
HETATM 6247 O O   . HOH I 4 .   ? -0.996  -21.545 -23.416 1.00 31.30 ? ? ? ? ? ? 1728 HOH B O   1 
HETATM 6248 O O   . HOH I 4 .   ? 22.969  -9.686  -23.853 1.00 38.58 ? ? ? ? ? ? 1729 HOH B O   1 
HETATM 6249 O O   . HOH I 4 .   ? -5.575  -17.083 -32.320 1.00 40.42 ? ? ? ? ? ? 1730 HOH B O   1 
HETATM 6250 O O   . HOH I 4 .   ? 13.248  -19.031 -4.270  1.00 42.24 ? ? ? ? ? ? 1731 HOH B O   1 
HETATM 6251 O O   . HOH I 4 .   ? -12.183 -26.912 1.053   1.00 38.71 ? ? ? ? ? ? 1732 HOH B O   1 
HETATM 6252 O O   . HOH I 4 .   ? -15.917 -2.243  -28.100 1.00 43.47 ? ? ? ? ? ? 1733 HOH B O   1 
HETATM 6253 O O   . HOH I 4 .   ? -1.850  9.957   -43.906 1.00 37.25 ? ? ? ? ? ? 1734 HOH B O   1 
HETATM 6254 O O   . HOH I 4 .   ? 18.355  -16.643 -5.865  1.00 42.62 ? ? ? ? ? ? 1735 HOH B O   1 
HETATM 6255 O O   . HOH I 4 .   ? 18.525  -14.711 -3.995  1.00 46.78 ? ? ? ? ? ? 1736 HOH B O   1 
HETATM 6256 O O   . HOH I 4 .   ? 17.028  -10.526 -2.435  1.00 40.47 ? ? ? ? ? ? 1737 HOH B O   1 
HETATM 6257 O O   . HOH I 4 .   ? 28.469  -13.774 -18.045 1.00 37.25 ? ? ? ? ? ? 1738 HOH B O   1 
HETATM 6258 O O   . HOH I 4 .   ? 29.084  -15.692 -16.409 1.00 38.80 ? ? ? ? ? ? 1739 HOH B O   1 
HETATM 6259 O O   . HOH I 4 .   ? 29.752  -19.372 -14.344 1.00 42.80 ? ? ? ? ? ? 1740 HOH B O   1 
HETATM 6260 O O   . HOH I 4 .   ? -20.308 2.354   2.098   1.00 38.92 ? ? ? ? ? ? 1741 HOH B O   1 
HETATM 6261 O O   . HOH I 4 .   ? -14.017 -3.738  -48.206 1.00 39.64 ? ? ? ? ? ? 1742 HOH B O   1 
HETATM 6262 O O   . HOH I 4 .   ? 2.779   -30.822 -36.298 1.00 35.44 ? ? ? ? ? ? 1743 HOH B O   1 
HETATM 6263 O O   . HOH I 4 .   ? 1.637   -1.242  -5.181  1.00 47.35 ? ? ? ? ? ? 1744 HOH B O   1 
HETATM 6264 O O   . HOH I 4 .   ? 5.792   -28.452 -1.359  1.00 41.37 ? ? ? ? ? ? 1745 HOH B O   1 
HETATM 6265 O O   . HOH I 4 .   ? 25.263  -18.573 -22.095 1.00 40.37 ? ? ? ? ? ? 1746 HOH B O   1 
HETATM 6266 O O   . HOH I 4 .   ? 17.512  -18.751 -4.410  1.00 42.57 ? ? ? ? ? ? 1747 HOH B O   1 
HETATM 6267 O O   . HOH I 4 .   ? -11.696 5.305   -30.157 1.00 34.81 ? ? ? ? ? ? 1748 HOH B O   1 
HETATM 6268 O O   . HOH I 4 .   ? -0.467  -7.227  -48.842 1.00 28.37 ? ? ? ? ? ? 1749 HOH B O   1 
HETATM 6269 O O   . HOH I 4 .   ? -16.333 -10.743 -34.133 1.00 42.07 ? ? ? ? ? ? 1750 HOH B O   1 
HETATM 6270 O O   . HOH I 4 .   ? -7.346  -20.093 -38.365 1.00 46.28 ? ? ? ? ? ? 1751 HOH B O   1 
HETATM 6271 O O   . HOH I 4 .   ? 8.072   -23.367 -7.740  1.00 33.20 ? ? ? ? ? ? 1752 HOH B O   1 
HETATM 6272 O O   . HOH I 4 .   ? 0.256   8.094   -49.356 1.00 37.81 ? ? ? ? ? ? 1753 HOH B O   1 
HETATM 6273 O O   . HOH I 4 .   ? -6.823  -28.929 -22.308 1.00 34.99 ? ? ? ? ? ? 1754 HOH B O   1 
HETATM 6274 O O   . HOH I 4 .   ? 18.220  -3.569  -20.945 1.00 36.55 ? ? ? ? ? ? 1755 HOH B O   1 
HETATM 6275 O O   . HOH I 4 .   ? -7.871  -12.777 -42.431 1.00 37.11 ? ? ? ? ? ? 1756 HOH B O   1 
HETATM 6276 O O   . HOH I 4 .   ? 11.055  -20.072 -2.347  1.00 35.05 ? ? ? ? ? ? 1757 HOH B O   1 
HETATM 6277 O O   . HOH I 4 .   ? -14.238 -3.977  -29.019 1.00 34.74 ? ? ? ? ? ? 1758 HOH B O   1 
HETATM 6278 O O   . HOH I 4 .   ? -12.247 -22.275 -15.146 1.00 47.45 ? ? ? ? ? ? 1759 HOH B O   1 
HETATM 6279 O O   . HOH I 4 .   ? 20.477  -16.146 -6.897  1.00 44.46 ? ? ? ? ? ? 1760 HOH B O   1 
HETATM 6280 O O   . HOH I 4 .   ? -8.097  -19.453 -22.630 1.00 34.33 ? ? ? ? ? ? 1761 HOH B O   1 
HETATM 6281 O O   . HOH I 4 .   ? -4.888  -7.016  -48.720 1.00 38.24 ? ? ? ? ? ? 1762 HOH B O   1 
HETATM 6282 O O   . HOH I 4 .   ? 22.320  -1.554  -15.720 1.00 43.70 ? ? ? ? ? ? 1763 HOH B O   1 
HETATM 6283 O O   . HOH I 4 .   ? -4.003  -11.465 -8.319  1.00 40.04 ? ? ? ? ? ? 1764 HOH B O   1 
HETATM 6284 O O   . HOH I 4 .   ? -15.242 2.036   -8.628  1.00 46.84 ? ? ? ? ? ? 1765 HOH B O   1 
HETATM 6285 O O   . HOH I 4 .   ? -4.812  1.080   -49.494 1.00 33.01 ? ? ? ? ? ? 1766 HOH B O   1 
HETATM 6286 O O   . HOH I 4 .   ? 3.304   -42.407 -41.757 1.00 44.12 ? ? ? ? ? ? 1767 HOH B O   1 
HETATM 6287 O O   . HOH I 4 .   ? 5.151   -7.363  8.642   1.00 44.66 ? ? ? ? ? ? 1768 HOH B O   1 
HETATM 6288 O O   . HOH I 4 .   ? -2.026  -3.615  -6.940  1.00 53.16 ? ? ? ? ? ? 1769 HOH B O   1 
HETATM 6289 O O   . HOH I 4 .   ? 14.522  -7.668  -3.075  1.00 37.61 ? ? ? ? ? ? 1770 HOH B O   1 
HETATM 6290 O O   . HOH I 4 .   ? -10.628 -16.717 11.341  1.00 44.22 ? ? ? ? ? ? 1771 HOH B O   1 
HETATM 6291 O O   . HOH I 4 .   ? 2.974   4.417   -28.022 1.00 42.18 ? ? ? ? ? ? 1772 HOH B O   1 
HETATM 6292 O O   . HOH I 4 .   ? -2.622  -25.832 7.959   1.00 43.11 ? ? ? ? ? ? 1773 HOH B O   1 
HETATM 6293 O O   . HOH I 4 .   ? -18.088 -7.452  11.783  1.00 43.75 ? ? ? ? ? ? 1774 HOH B O   1 
HETATM 6294 O O   . HOH I 4 .   ? 3.015   -18.783 13.655  1.00 40.15 ? ? ? ? ? ? 1775 HOH B O   1 
HETATM 6295 O O   . HOH I 4 .   ? -16.177 -18.400 -14.568 1.00 45.70 ? ? ? ? ? ? 1776 HOH B O   1 
HETATM 6296 O O   . HOH I 4 .   ? -12.668 -4.360  12.291  1.00 48.66 ? ? ? ? ? ? 1777 HOH B O   1 
HETATM 6297 O O   . HOH I 4 .   ? 11.092  -0.418  8.737   1.00 52.57 ? ? ? ? ? ? 1778 HOH B O   1 
HETATM 6298 O O   . HOH I 4 .   ? -20.756 -16.250 3.730   1.00 37.89 ? ? ? ? ? ? 1779 HOH B O   1 
HETATM 6299 O O   . HOH I 4 .   ? -14.951 7.311   -30.732 1.00 46.29 ? ? ? ? ? ? 1780 HOH B O   1 
HETATM 6300 O O   . HOH I 4 .   ? 8.733   -25.510 -2.971  1.00 40.36 ? ? ? ? ? ? 1781 HOH B O   1 
HETATM 6301 O O   . HOH I 4 .   ? -23.340 -5.086  -3.500  1.00 41.89 ? ? ? ? ? ? 1782 HOH B O   1 
HETATM 6302 O O   . HOH I 4 .   ? -19.661 -14.138 -10.790 1.00 41.78 ? ? ? ? ? ? 1783 HOH B O   1 
HETATM 6303 O O   . HOH I 4 .   ? 26.614  -9.455  -7.847  1.00 47.79 ? ? ? ? ? ? 1784 HOH B O   1 
HETATM 6304 O O   . HOH I 4 .   ? 6.774   -22.422 -2.221  1.00 44.45 ? ? ? ? ? ? 1785 HOH B O   1 
HETATM 6305 O O   . HOH I 4 .   ? 15.742  -0.599  -28.063 1.00 48.51 ? ? ? ? ? ? 1786 HOH B O   1 
HETATM 6306 O O   . HOH I 4 .   ? -16.449 -5.260  14.138  1.00 40.96 ? ? ? ? ? ? 1787 HOH B O   1 
HETATM 6307 O O   . HOH I 4 .   ? 7.335   1.470   -24.184 1.00 42.07 ? ? ? ? ? ? 1788 HOH B O   1 
HETATM 6308 O O   . HOH I 4 .   ? -18.817 -20.420 -4.772  1.00 40.24 ? ? ? ? ? ? 1789 HOH B O   1 
HETATM 6309 O O   . HOH I 4 .   ? -18.399 -18.823 -2.942  1.00 44.36 ? ? ? ? ? ? 1790 HOH B O   1 
HETATM 6310 O O   . HOH I 4 .   ? -6.605  12.191  -34.644 1.00 46.32 ? ? ? ? ? ? 1791 HOH B O   1 
HETATM 6311 O O   . HOH I 4 .   ? -23.148 -5.755  0.090   1.00 44.91 ? ? ? ? ? ? 1792 HOH B O   1 
HETATM 6312 O O   . HOH I 4 .   ? 2.418   -35.246 -38.278 1.00 42.30 ? ? ? ? ? ? 1793 HOH B O   1 
HETATM 6313 O O   . HOH I 4 .   ? 7.507   -24.015 2.293   1.00 46.34 ? ? ? ? ? ? 1794 HOH B O   1 
HETATM 6314 O O   . HOH I 4 .   ? 0.877   -28.234 -30.819 1.00 42.18 ? ? ? ? ? ? 1795 HOH B O   1 
HETATM 6315 O O   . HOH I 4 .   ? -19.246 -4.625  -32.768 1.00 48.11 ? ? ? ? ? ? 1796 HOH B O   1 
HETATM 6316 O O   A HOH I 4 .   ? -14.718 -18.265 5.231   0.41 17.05 ? ? ? ? ? ? 1797 HOH B O   1 
HETATM 6317 O O   B HOH I 4 .   ? -14.139 -19.790 4.048   0.59 40.13 ? ? ? ? ? ? 1797 HOH B O   1 
HETATM 6318 O O   . HOH I 4 .   ? 3.207   -3.814  -0.129  1.00 49.37 ? ? ? ? ? ? 1798 HOH B O   1 
HETATM 6319 O O   . HOH I 4 .   ? -8.227  -16.978 -35.321 1.00 37.41 ? ? ? ? ? ? 1799 HOH B O   1 
HETATM 6320 O O   . HOH I 4 .   ? 12.492  -5.432  -6.473  1.00 36.38 ? ? ? ? ? ? 1800 HOH B O   1 
HETATM 6321 O O   . HOH I 4 .   ? -0.605  6.849   -14.445 1.00 39.71 ? ? ? ? ? ? 1801 HOH B O   1 
HETATM 6322 O O   . HOH I 4 .   ? 22.235  -12.805 -5.126  1.00 38.27 ? ? ? ? ? ? 1802 HOH B O   1 
HETATM 6323 O O   . HOH I 4 .   ? -8.761  -27.291 -1.778  1.00 45.36 ? ? ? ? ? ? 1803 HOH B O   1 
HETATM 6324 O O   . HOH I 4 .   ? -11.489 -24.999 -4.923  1.00 35.13 ? ? ? ? ? ? 1804 HOH B O   1 
HETATM 6325 O O   . HOH I 4 .   ? 1.262   -31.086 -43.369 1.00 40.94 ? ? ? ? ? ? 1805 HOH B O   1 
HETATM 6326 O O   . HOH I 4 .   ? 32.522  -32.509 -46.805 1.00 25.54 ? ? ? ? ? ? 1806 HOH B O   1 
HETATM 6327 O O   . HOH I 4 .   ? 33.796  -34.871 -46.457 1.00 27.85 ? ? ? ? ? ? 1807 HOH B O   1 
HETATM 6328 O O   . HOH I 4 .   ? 32.396  -35.850 -44.208 1.00 36.10 ? ? ? ? ? ? 1808 HOH B O   1 
HETATM 6329 O O   . HOH I 4 .   ? 33.329  -36.042 -41.707 1.00 44.64 ? ? ? ? ? ? 1809 HOH B O   1 
# 
loop_
_atom_site_anisotrop.id 
_atom_site_anisotrop.type_symbol 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_atom_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_alt_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_comp_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_asym_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_seq_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_PDB_ins_code 
_atom_site_anisotrop.U[1][1] 
_atom_site_anisotrop.U[2][2] 
_atom_site_anisotrop.U[3][3] 
_atom_site_anisotrop.U[1][2] 
_atom_site_anisotrop.U[1][3] 
_atom_site_anisotrop.U[2][3] 
_atom_site_anisotrop.U[1][1]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[2][2]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[3][3]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[1][2]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[1][3]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[2][3]_esd 
_atom_site_anisotrop.pdbx_auth_seq_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_auth_comp_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_auth_asym_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_auth_atom_id 
1    N N   . MET A 21  ? 0.5965 0.6156 0.6715 0.1319  0.1287  -0.0106 ? ? ? ? ? ? 1    MET A N   
2    C CA  . MET A 21  ? 0.5363 0.5654 0.6171 0.1238  0.1276  -0.0066 ? ? ? ? ? ? 1    MET A CA  
3    C C   . MET A 21  ? 0.5348 0.5716 0.6166 0.1183  0.1381  -0.0062 ? ? ? ? ? ? 1    MET A C   
4    O O   . MET A 21  ? 0.5880 0.6128 0.6498 0.1180  0.1445  -0.0081 ? ? ? ? ? ? 1    MET A O   
5    C CB  . MET A 21  ? 0.4781 0.4916 0.5382 0.1196  0.1221  -0.0049 ? ? ? ? ? ? 1    MET A CB  
6    C CG  . MET A 21  ? 0.4139 0.4356 0.4767 0.1105  0.1217  -0.0014 ? ? ? ? ? ? 1    MET A CG  
7    S SD  . MET A 21  ? 0.4652 0.4687 0.5019 0.1021  0.1118  -0.0002 ? ? ? ? ? ? 1    MET A SD  
8    C CE  . MET A 21  ? 0.5502 0.5478 0.5890 0.1065  0.0991  0.0008  ? ? ? ? ? ? 1    MET A CE  
9    N N   . ASP A 22  ? 0.4322 0.4884 0.5371 0.1140  0.1391  -0.0037 ? ? ? ? ? ? 2    ASP A N   
10   C CA  . ASP A 22  ? 0.4482 0.5113 0.5560 0.1083  0.1491  -0.0021 ? ? ? ? ? ? 2    ASP A CA  
11   C C   . ASP A 22  ? 0.3870 0.4410 0.4772 0.1001  0.1497  0.0010  ? ? ? ? ? ? 2    ASP A C   
12   O O   . ASP A 22  ? 0.3304 0.3769 0.4116 0.0982  0.1418  0.0018  ? ? ? ? ? ? 2    ASP A O   
13   C CB  . ASP A 22  ? 0.4967 0.5835 0.6376 0.1063  0.1504  -0.0011 ? ? ? ? ? ? 2    ASP A CB  
14   C CG  . ASP A 22  ? 0.5065 0.6047 0.6652 0.1026  0.1399  0.0004  ? ? ? ? ? ? 2    ASP A CG  
15   O OD1 . ASP A 22  ? 0.5257 0.6153 0.6713 0.0984  0.1350  0.0023  ? ? ? ? ? ? 2    ASP A OD1 
16   O OD2 . ASP A 22  ? 0.5320 0.6486 0.7182 0.1041  0.1362  -0.0007 ? ? ? ? ? ? 2    ASP A OD2 
17   N N   . ALA A 23  ? 0.4086 0.4629 0.4936 0.0958  0.1590  0.0030  ? ? ? ? ? ? 3    ALA A N   
18   C CA  . ALA A 23  ? 0.3502 0.3950 0.4173 0.0886  0.1601  0.0062  ? ? ? ? ? ? 3    ALA A CA  
19   C C   . ALA A 23  ? 0.3370 0.3901 0.4179 0.0816  0.1534  0.0090  ? ? ? ? ? ? 3    ALA A C   
20   O O   . ALA A 23  ? 0.3242 0.3667 0.3886 0.0780  0.1486  0.0101  ? ? ? ? ? ? 3    ALA A O   
21   C CB  . ALA A 23  ? 0.4030 0.4490 0.4665 0.0860  0.1713  0.0090  ? ? ? ? ? ? 3    ALA A CB  
22   N N   . ALA A 24  ? 0.3526 0.4251 0.4642 0.0796  0.1527  0.0097  ? ? ? ? ? ? 4    ALA A N   
23   C CA  . ALA A 24  ? 0.3344 0.4168 0.4624 0.0730  0.1458  0.0113  ? ? ? ? ? ? 4    ALA A CA  
24   C C   . ALA A 24  ? 0.2984 0.3749 0.4185 0.0755  0.1348  0.0102  ? ? ? ? ? ? 4    ALA A C   
25   O O   . ALA A 24  ? 0.2592 0.3315 0.3719 0.0683  0.1272  0.0115  ? ? ? ? ? ? 4    ALA A O   
26   C CB  . ALA A 24  ? 0.3675 0.4720 0.5311 0.0720  0.1445  0.0104  ? ? ? ? ? ? 4    ALA A CB  
27   N N   . THR A 25  ? 0.3023 0.3759 0.4203 0.0837  0.1302  0.0075  ? ? ? ? ? ? 5    THR A N   
28   C CA  . THR A 25  ? 0.2832 0.3482 0.3894 0.0842  0.1158  0.0068  ? ? ? ? ? ? 5    THR A CA  
29   C C   . THR A 25  ? 0.2280 0.2715 0.3024 0.0813  0.1143  0.0072  ? ? ? ? ? ? 5    THR A C   
30   O O   . THR A 25  ? 0.2402 0.2780 0.3055 0.0765  0.1041  0.0082  ? ? ? ? ? ? 5    THR A O   
31   C CB  . THR A 25  ? 0.3201 0.3858 0.4320 0.0943  0.1121  0.0047  ? ? ? ? ? ? 5    THR A CB  
32   O OG1 . THR A 25  ? 0.3645 0.4516 0.5076 0.0974  0.1122  0.0040  ? ? ? ? ? ? 5    THR A OG1 
33   C CG2 . THR A 25  ? 0.3282 0.3844 0.4281 0.0947  0.0983  0.0054  ? ? ? ? ? ? 5    THR A CG2 
34   N N   . ALA A 26  ? 0.2732 0.3055 0.3313 0.0845  0.1244  0.0060  ? ? ? ? ? ? 6    ALA A N   
35   C CA  . ALA A 26  ? 0.2631 0.2754 0.2916 0.0822  0.1227  0.0054  ? ? ? ? ? ? 6    ALA A CA  
36   C C   . ALA A 26  ? 0.2622 0.2737 0.2844 0.0727  0.1209  0.0085  ? ? ? ? ? ? 6    ALA A C   
37   O O   . ALA A 26  ? 0.2513 0.2519 0.2580 0.0686  0.1123  0.0086  ? ? ? ? ? ? 6    ALA A O   
38   C CB  . ALA A 26  ? 0.3038 0.3058 0.3163 0.0883  0.1341  0.0028  ? ? ? ? ? ? 6    ALA A CB  
39   N N   . VAL A 27  ? 0.2778 0.3006 0.3133 0.0692  0.1293  0.0112  ? ? ? ? ? ? 7    VAL A N   
40   C CA  . VAL A 27  ? 0.2286 0.2509 0.2606 0.0605  0.1283  0.0145  ? ? ? ? ? ? 7    VAL A CA  
41   C C   . VAL A 27  ? 0.2112 0.2399 0.2541 0.0549  0.1149  0.0147  ? ? ? ? ? ? 7    VAL A C   
42   O O   . VAL A 27  ? 0.2394 0.2603 0.2696 0.0493  0.1086  0.0157  ? ? ? ? ? ? 7    VAL A O   
43   C CB  . VAL A 27  ? 0.2366 0.2697 0.2838 0.0581  0.1415  0.0179  ? ? ? ? ? ? 7    VAL A CB  
44   C CG1 . VAL A 27  ? 0.3107 0.3429 0.3568 0.0490  0.1399  0.0217  ? ? ? ? ? ? 7    VAL A CG1 
45   C CG2 . VAL A 27  ? 0.2900 0.3138 0.3200 0.0619  0.1500  0.0178  ? ? ? ? ? ? 7    VAL A CG2 
46   N N   . GLU A 28  ? 0.2633 0.3064 0.3291 0.0572  0.1103  0.0134  ? ? ? ? ? ? 8    GLU A N   
47   C CA  . GLU A 28  ? 0.2472 0.2965 0.3215 0.0537  0.0973  0.0129  ? ? ? ? ? ? 8    GLU A CA  
48   C C   . GLU A 28  ? 0.2075 0.2423 0.2600 0.0542  0.0878  0.0126  ? ? ? ? ? ? 8    GLU A C   
49   O O   . GLU A 28  ? 0.2261 0.2583 0.2729 0.0488  0.0802  0.0134  ? ? ? ? ? ? 8    GLU A O   
50   C CB  . GLU A 28  ? 0.2398 0.3060 0.3395 0.0585  0.0933  0.0110  ? ? ? ? ? ? 8    GLU A CB  
51   C CG  . GLU A 28  ? 0.3722 0.4439 0.4770 0.0573  0.0790  0.0100  ? ? ? ? ? ? 8    GLU A CG  
52   C CD  . GLU A 28  ? 0.5594 0.6448 0.6837 0.0646  0.0737  0.0081  ? ? ? ? ? ? 8    GLU A CD  
53   O OE1 . GLU A 28  ? 0.6502 0.7464 0.7931 0.0681  0.0812  0.0070  ? ? ? ? ? ? 8    GLU A OE1 
54   O OE2 . GLU A 28  ? 0.6051 0.6906 0.7259 0.0674  0.0624  0.0079  ? ? ? ? ? ? 8    GLU A OE2 
55   N N   . LEU A 29  ? 0.2177 0.2428 0.2592 0.0608  0.0887  0.0113  ? ? ? ? ? ? 9    LEU A N   
56   C CA  . LEU A 29  ? 0.2382 0.2493 0.2620 0.0613  0.0805  0.0113  ? ? ? ? ? ? 9    LEU A CA  
57   C C   . LEU A 29  ? 0.2484 0.2456 0.2512 0.0558  0.0812  0.0116  ? ? ? ? ? ? 9    LEU A C   
58   O O   . LEU A 29  ? 0.2449 0.2358 0.2387 0.0520  0.0733  0.0124  ? ? ? ? ? ? 9    LEU A O   
59   C CB  . LEU A 29  ? 0.2433 0.2465 0.2626 0.0696  0.0815  0.0096  ? ? ? ? ? ? 9    LEU A CB  
60   C CG  . LEU A 29  ? 0.2419 0.2563 0.2789 0.0757  0.0769  0.0100  ? ? ? ? ? ? 9    LEU A CG  
61   C CD1 . LEU A 29  ? 0.3041 0.3118 0.3397 0.0847  0.0812  0.0080  ? ? ? ? ? ? 9    LEU A CD1 
62   C CD2 . LEU A 29  ? 0.2792 0.2917 0.3128 0.0743  0.0655  0.0123  ? ? ? ? ? ? 9    LEU A CD2 
63   N N   . LEU A 30  ? 0.2529 0.2457 0.2477 0.0561  0.0908  0.0111  ? ? ? ? ? ? 10   LEU A N   
64   C CA  . LEU A 30  ? 0.2310 0.2114 0.2056 0.0517  0.0913  0.0114  ? ? ? ? ? ? 10   LEU A CA  
65   C C   . LEU A 30  ? 0.2444 0.2296 0.2229 0.0438  0.0864  0.0141  ? ? ? ? ? ? 10   LEU A C   
66   O O   . LEU A 30  ? 0.2467 0.2227 0.2116 0.0400  0.0805  0.0143  ? ? ? ? ? ? 10   LEU A O   
67   C CB  . LEU A 30  ? 0.2322 0.2091 0.1981 0.0543  0.1034  0.0113  ? ? ? ? ? ? 10   LEU A CB  
68   C CG  . LEU A 30  ? 0.2812 0.2446 0.2237 0.0514  0.1038  0.0116  ? ? ? ? ? ? 10   LEU A CG  
69   C CD1 . LEU A 30  ? 0.3149 0.2629 0.2394 0.0541  0.0968  0.0073  ? ? ? ? ? ? 10   LEU A CD1 
70   C CD2 . LEU A 30  ? 0.2846 0.2467 0.2192 0.0541  0.1167  0.0130  ? ? ? ? ? ? 10   LEU A CD2 
71   N N   . ASP A 31  ? 0.2548 0.2547 0.2533 0.0414  0.0887  0.0157  ? ? ? ? ? ? 11   ASP A N   
72   C CA  . ASP A 31  ? 0.2266 0.2316 0.2314 0.0342  0.0841  0.0175  ? ? ? ? ? ? 11   ASP A CA  
73   C C   . ASP A 31  ? 0.2467 0.2548 0.2552 0.0327  0.0720  0.0166  ? ? ? ? ? ? 11   ASP A C   
74   O O   . ASP A 31  ? 0.2398 0.2485 0.2480 0.0273  0.0669  0.0173  ? ? ? ? ? ? 11   ASP A O   
75   C CB  . ASP A 31  ? 0.2361 0.2555 0.2633 0.0317  0.0906  0.0188  ? ? ? ? ? ? 11   ASP A CB  
76   C CG  . ASP A 31  ? 0.3097 0.3246 0.3307 0.0308  0.1031  0.0218  ? ? ? ? ? ? 11   ASP A CG  
77   O OD1 . ASP A 31  ? 0.3140 0.3149 0.3121 0.0303  0.1042  0.0229  ? ? ? ? ? ? 11   ASP A OD1 
78   O OD2 . ASP A 31  ? 0.2744 0.3001 0.3138 0.0308  0.1119  0.0231  ? ? ? ? ? ? 11   ASP A OD2 
79   N N   . ALA A 32  ? 0.2243 0.2338 0.2355 0.0382  0.0679  0.0154  ? ? ? ? ? ? 12   ALA A N   
80   C CA  . ALA A 32  ? 0.2255 0.2362 0.2368 0.0383  0.0575  0.0154  ? ? ? ? ? ? 12   ALA A CA  
81   C C   . ALA A 32  ? 0.2246 0.2200 0.2162 0.0374  0.0538  0.0161  ? ? ? ? ? ? 12   ALA A C   
82   O O   . ALA A 32  ? 0.2453 0.2400 0.2338 0.0352  0.0466  0.0170  ? ? ? ? ? ? 12   ALA A O   
83   C CB  . ALA A 32  ? 0.2465 0.2652 0.2695 0.0451  0.0549  0.0148  ? ? ? ? ? ? 12   ALA A CB  
84   N N   . GLN A 33  ? 0.2674 0.2510 0.2464 0.0394  0.0587  0.0152  ? ? ? ? ? ? 13   GLN A N   
85   C CA  A GLN A 33  ? 0.2770 0.2458 0.2395 0.0386  0.0550  0.0147  ? ? ? ? ? ? 13   GLN A CA  
86   C CA  B GLN A 33  ? 0.2745 0.2436 0.2374 0.0387  0.0549  0.0148  ? ? ? ? ? ? 13   GLN A CA  
87   C C   . GLN A 33  ? 0.2598 0.2257 0.2155 0.0321  0.0500  0.0158  ? ? ? ? ? ? 13   GLN A C   
88   O O   . GLN A 33  ? 0.2412 0.2019 0.1923 0.0310  0.0442  0.0166  ? ? ? ? ? ? 13   GLN A O   
89   C CB  A GLN A 33  ? 0.2987 0.2555 0.2480 0.0413  0.0608  0.0121  ? ? ? ? ? ? 13   GLN A CB  
90   C CB  B GLN A 33  ? 0.2829 0.2403 0.2334 0.0418  0.0607  0.0121  ? ? ? ? ? ? 13   GLN A CB  
91   C CG  A GLN A 33  ? 0.2584 0.2110 0.2087 0.0484  0.0634  0.0101  ? ? ? ? ? ? 13   GLN A CG  
92   C CG  B GLN A 33  ? 0.2670 0.2098 0.2047 0.0420  0.0562  0.0104  ? ? ? ? ? ? 13   GLN A CG  
93   C CD  A GLN A 33  ? 0.3467 0.2839 0.2802 0.0507  0.0661  0.0061  ? ? ? ? ? ? 13   GLN A CD  
94   C CD  B GLN A 33  ? 0.3258 0.2582 0.2550 0.0475  0.0608  0.0065  ? ? ? ? ? ? 13   GLN A CD  
95   O OE1 A GLN A 33  ? 0.3430 0.2704 0.2729 0.0542  0.0638  0.0039  ? ? ? ? ? ? 13   GLN A OE1 
96   O OE1 B GLN A 33  ? 0.3542 0.2792 0.2834 0.0510  0.0584  0.0052  ? ? ? ? ? ? 13   GLN A OE1 
97   N NE2 A GLN A 33  ? 0.2939 0.2283 0.2168 0.0490  0.0706  0.0052  ? ? ? ? ? ? 13   GLN A NE2 
98   N NE2 B GLN A 33  ? 0.3733 0.3042 0.2944 0.0487  0.0676  0.0047  ? ? ? ? ? ? 13   GLN A NE2 
99   N N   . PRO A 34  ? 0.2556 0.2245 0.2112 0.0280  0.0529  0.0163  ? ? ? ? ? ? 14   PRO A N   
100  C CA  . PRO A 34  ? 0.2393 0.2050 0.1886 0.0225  0.0479  0.0171  ? ? ? ? ? ? 14   PRO A CA  
101  C C   . PRO A 34  ? 0.2188 0.1919 0.1762 0.0207  0.0408  0.0182  ? ? ? ? ? ? 14   PRO A C   
102  O O   . PRO A 34  ? 0.2342 0.2032 0.1856 0.0175  0.0362  0.0187  ? ? ? ? ? ? 14   PRO A O   
103  C CB  . PRO A 34  ? 0.2277 0.1961 0.1782 0.0193  0.0531  0.0181  ? ? ? ? ? ? 14   PRO A CB  
104  C CG  . PRO A 34  ? 0.2670 0.2337 0.2154 0.0235  0.0618  0.0176  ? ? ? ? ? ? 14   PRO A CG  
105  C CD  . PRO A 34  ? 0.2796 0.2531 0.2394 0.0281  0.0613  0.0165  ? ? ? ? ? ? 14   PRO A CD  
106  N N   . GLN A 35  ? 0.2255 0.2097 0.1961 0.0234  0.0399  0.0182  ? ? ? ? ? ? 15   GLN A N   
107  C CA  . GLN A 35  ? 0.2158 0.2065 0.1912 0.0233  0.0329  0.0189  ? ? ? ? ? ? 15   GLN A CA  
108  C C   . GLN A 35  ? 0.2060 0.1885 0.1726 0.0255  0.0296  0.0206  ? ? ? ? ? ? 15   GLN A C   
109  O O   . GLN A 35  ? 0.2226 0.2046 0.1859 0.0237  0.0252  0.0219  ? ? ? ? ? ? 15   GLN A O   
110  C CB  . GLN A 35  ? 0.2619 0.2660 0.2523 0.0271  0.0316  0.0180  ? ? ? ? ? ? 15   GLN A CB  
111  C CG  . GLN A 35  ? 0.2918 0.3056 0.2957 0.0244  0.0348  0.0162  ? ? ? ? ? ? 15   GLN A CG  
112  C CD  . GLN A 35  ? 0.4108 0.4385 0.4319 0.0286  0.0330  0.0146  ? ? ? ? ? ? 15   GLN A CD  
113  O OE1 . GLN A 35  ? 0.4116 0.4449 0.4440 0.0297  0.0388  0.0138  ? ? ? ? ? ? 15   GLN A OE1 
114  N NE2 . GLN A 35  ? 0.4150 0.4486 0.4380 0.0315  0.0250  0.0141  ? ? ? ? ? ? 15   GLN A NE2 
115  N N   . VAL A 36  ? 0.2232 0.1987 0.1866 0.0295  0.0325  0.0208  ? ? ? ? ? ? 16   VAL A N   
116  C CA  . VAL A 36  ? 0.2214 0.1873 0.1782 0.0313  0.0302  0.0227  ? ? ? ? ? ? 16   VAL A CA  
117  C C   . VAL A 36  ? 0.2350 0.1903 0.1818 0.0264  0.0294  0.0220  ? ? ? ? ? ? 16   VAL A C   
118  O O   . VAL A 36  ? 0.2419 0.1935 0.1863 0.0248  0.0261  0.0241  ? ? ? ? ? ? 16   VAL A O   
119  C CB  . VAL A 36  ? 0.2437 0.2038 0.2009 0.0369  0.0335  0.0222  ? ? ? ? ? ? 16   VAL A CB  
120  C CG1 . VAL A 36  ? 0.2436 0.1929 0.1962 0.0385  0.0314  0.0247  ? ? ? ? ? ? 16   VAL A CG1 
121  C CG2 . VAL A 36  ? 0.2575 0.2295 0.2264 0.0422  0.0341  0.0226  ? ? ? ? ? ? 16   VAL A CG2 
122  N N   . TRP A 37  ? 0.2362 0.1868 0.1774 0.0244  0.0324  0.0192  ? ? ? ? ? ? 17   TRP A N   
123  C CA  . TRP A 37  ? 0.2097 0.1512 0.1414 0.0202  0.0305  0.0179  ? ? ? ? ? ? 17   TRP A CA  
124  C C   . TRP A 37  ? 0.2230 0.1697 0.1567 0.0159  0.0264  0.0196  ? ? ? ? ? ? 17   TRP A C   
125  O O   . TRP A 37  ? 0.2379 0.1793 0.1685 0.0134  0.0230  0.0201  ? ? ? ? ? ? 17   TRP A O   
126  C CB  . TRP A 37  ? 0.2260 0.1641 0.1502 0.0195  0.0342  0.0154  ? ? ? ? ? ? 17   TRP A CB  
127  C CG  . TRP A 37  ? 0.2404 0.1724 0.1598 0.0241  0.0390  0.0128  ? ? ? ? ? ? 17   TRP A CG  
128  C CD1 . TRP A 37  ? 0.2642 0.1914 0.1851 0.0284  0.0395  0.0117  ? ? ? ? ? ? 17   TRP A CD1 
129  C CD2 . TRP A 37  ? 0.2734 0.2031 0.1852 0.0255  0.0446  0.0111  ? ? ? ? ? ? 17   TRP A CD2 
130  N NE1 . TRP A 37  ? 0.2932 0.2152 0.2077 0.0326  0.0448  0.0085  ? ? ? ? ? ? 17   TRP A NE1 
131  C CE2 . TRP A 37  ? 0.2702 0.1940 0.1785 0.0310  0.0483  0.0083  ? ? ? ? ? ? 17   TRP A CE2 
132  C CE3 . TRP A 37  ? 0.2932 0.2245 0.2002 0.0230  0.0473  0.0122  ? ? ? ? ? ? 17   TRP A CE3 
133  C CZ2 . TRP A 37  ? 0.3148 0.2351 0.2140 0.0343  0.0551  0.0062  ? ? ? ? ? ? 17   TRP A CZ2 
134  C CZ3 . TRP A 37  ? 0.3154 0.2429 0.2135 0.0262  0.0543  0.0111  ? ? ? ? ? ? 17   TRP A CZ3 
135  C CH2 . TRP A 37  ? 0.3066 0.2290 0.2003 0.0319  0.0583  0.0080  ? ? ? ? ? ? 17   TRP A CH2 
136  N N   . HIS A 38  ? 0.2128 0.1700 0.1530 0.0151  0.0267  0.0202  ? ? ? ? ? ? 18   HIS A N   
137  C CA  . HIS A 38  ? 0.2317 0.1936 0.1736 0.0115  0.0230  0.0210  ? ? ? ? ? ? 18   HIS A CA  
138  C C   . HIS A 38  ? 0.2456 0.2091 0.1891 0.0128  0.0195  0.0233  ? ? ? ? ? ? 18   HIS A C   
139  O O   . HIS A 38  ? 0.2460 0.2082 0.1874 0.0101  0.0169  0.0241  ? ? ? ? ? ? 18   HIS A O   
140  C CB  . HIS A 38  ? 0.2405 0.2129 0.1908 0.0106  0.0236  0.0203  ? ? ? ? ? ? 18   HIS A CB  
141  C CG  . HIS A 38  ? 0.3229 0.2980 0.2739 0.0068  0.0204  0.0199  ? ? ? ? ? ? 18   HIS A CG  
142  N ND1 . HIS A 38  ? 0.3920 0.3648 0.3415 0.0033  0.0219  0.0194  ? ? ? ? ? ? 18   HIS A ND1 
143  C CD2 . HIS A 38  ? 0.3249 0.3041 0.2773 0.0064  0.0161  0.0202  ? ? ? ? ? ? 18   HIS A CD2 
144  C CE1 . HIS A 38  ? 0.4114 0.3867 0.3625 0.0008  0.0182  0.0190  ? ? ? ? ? ? 18   HIS A CE1 
145  N NE2 . HIS A 38  ? 0.3238 0.3033 0.2765 0.0027  0.0148  0.0191  ? ? ? ? ? ? 18   HIS A NE2 
146  N N   . HIS A 39  ? 0.2241 0.1901 0.1710 0.0174  0.0200  0.0249  ? ? ? ? ? ? 19   HIS A N   
147  C CA  . HIS A 39  ? 0.2438 0.2099 0.1903 0.0196  0.0180  0.0285  ? ? ? ? ? ? 19   HIS A CA  
148  C C   . HIS A 39  ? 0.2464 0.2012 0.1886 0.0176  0.0183  0.0300  ? ? ? ? ? ? 19   HIS A C   
149  O O   . HIS A 39  ? 0.2289 0.1835 0.1705 0.0154  0.0169  0.0320  ? ? ? ? ? ? 19   HIS A O   
150  C CB  . HIS A 39  ? 0.2094 0.1792 0.1596 0.0259  0.0183  0.0305  ? ? ? ? ? ? 19   HIS A CB  
151  C CG  . HIS A 39  ? 0.2344 0.2172 0.1913 0.0282  0.0163  0.0288  ? ? ? ? ? ? 19   HIS A CG  
152  N ND1 . HIS A 39  ? 0.2409 0.2291 0.2038 0.0337  0.0165  0.0288  ? ? ? ? ? ? 19   HIS A ND1 
153  C CD2 . HIS A 39  ? 0.2340 0.2257 0.1941 0.0260  0.0135  0.0265  ? ? ? ? ? ? 19   HIS A CD2 
154  C CE1 . HIS A 39  ? 0.2167 0.2172 0.1871 0.0344  0.0135  0.0263  ? ? ? ? ? ? 19   HIS A CE1 
155  N NE2 . HIS A 39  ? 0.2419 0.2442 0.2106 0.0297  0.0117  0.0247  ? ? ? ? ? ? 19   HIS A NE2 
156  N N   . PHE A 40  ? 0.2222 0.1677 0.1625 0.0184  0.0203  0.0286  ? ? ? ? ? ? 20   PHE A N   
157  C CA  . PHE A 40  ? 0.2383 0.1730 0.1772 0.0164  0.0198  0.0293  ? ? ? ? ? ? 20   PHE A CA  
158  C C   . PHE A 40  ? 0.2515 0.1830 0.1878 0.0109  0.0175  0.0266  ? ? ? ? ? ? 20   PHE A C   
159  O O   . PHE A 40  ? 0.2797 0.2059 0.2180 0.0082  0.0162  0.0276  ? ? ? ? ? ? 20   PHE A O   
160  C CB  . PHE A 40  ? 0.2353 0.1597 0.1739 0.0195  0.0217  0.0284  ? ? ? ? ? ? 20   PHE A CB  
161  C CG  . PHE A 40  ? 0.2392 0.1592 0.1730 0.0202  0.0232  0.0229  ? ? ? ? ? ? 20   PHE A CG  
162  C CD1 . PHE A 40  ? 0.2858 0.2066 0.2208 0.0255  0.0264  0.0221  ? ? ? ? ? ? 20   PHE A CD1 
163  C CD2 . PHE A 40  ? 0.2816 0.1961 0.2094 0.0165  0.0215  0.0186  ? ? ? ? ? ? 20   PHE A CD2 
164  C CE1 . PHE A 40  ? 0.2654 0.1820 0.1951 0.0270  0.0290  0.0173  ? ? ? ? ? ? 20   PHE A CE1 
165  C CE2 . PHE A 40  ? 0.2766 0.1862 0.1972 0.0184  0.0234  0.0139  ? ? ? ? ? ? 20   PHE A CE2 
166  C CZ  . PHE A 40  ? 0.3008 0.2114 0.2223 0.0236  0.0277  0.0133  ? ? ? ? ? ? 20   PHE A CZ  
167  N N   . LEU A 41  ? 0.2270 0.1623 0.1600 0.0093  0.0171  0.0237  ? ? ? ? ? ? 21   LEU A N   
168  C CA  . LEU A 41  ? 0.2469 0.1800 0.1771 0.0049  0.0142  0.0217  ? ? ? ? ? ? 21   LEU A CA  
169  C C   . LEU A 41  ? 0.2479 0.1896 0.1815 0.0028  0.0126  0.0237  ? ? ? ? ? ? 21   LEU A C   
170  O O   . LEU A 41  ? 0.2388 0.1805 0.1708 -0.0001 0.0103  0.0221  ? ? ? ? ? ? 21   LEU A O   
171  C CB  . LEU A 41  ? 0.2383 0.1682 0.1611 0.0048  0.0149  0.0180  ? ? ? ? ? ? 21   LEU A CB  
172  C CG  . LEU A 41  ? 0.2287 0.1486 0.1457 0.0071  0.0160  0.0148  ? ? ? ? ? ? 21   LEU A CG  
173  C CD1 . LEU A 41  ? 0.2671 0.1847 0.1745 0.0081  0.0180  0.0121  ? ? ? ? ? ? 21   LEU A CD1 
174  C CD2 . LEU A 41  ? 0.2563 0.1672 0.1733 0.0050  0.0118  0.0126  ? ? ? ? ? ? 21   LEU A CD2 
175  N N   . GLY A 42  ? 0.2323 0.1809 0.1699 0.0051  0.0134  0.0269  ? ? ? ? ? ? 22   GLY A N   
176  C CA  . GLY A 42  ? 0.2203 0.1770 0.1600 0.0042  0.0120  0.0280  ? ? ? ? ? ? 22   GLY A CA  
177  C C   . GLY A 42  ? 0.2121 0.1665 0.1533 0.0008  0.0104  0.0285  ? ? ? ? ? ? 22   GLY A C   
178  O O   . GLY A 42  ? 0.2112 0.1705 0.1531 -0.0008 0.0088  0.0275  ? ? ? ? ? ? 22   GLY A O   
179  N N   . TYR A 43  ? 0.2271 0.1741 0.1702 -0.0003 0.0108  0.0296  ? ? ? ? ? ? 23   TYR A N   
180  C CA  . TYR A 43  ? 0.2211 0.1665 0.1688 -0.0039 0.0093  0.0298  ? ? ? ? ? ? 23   TYR A CA  
181  C C   . TYR A 43  ? 0.2251 0.1691 0.1707 -0.0068 0.0054  0.0253  ? ? ? ? ? ? 23   TYR A C   
182  O O   . TYR A 43  ? 0.2188 0.1647 0.1689 -0.0092 0.0034  0.0251  ? ? ? ? ? ? 23   TYR A O   
183  C CB  . TYR A 43  ? 0.1992 0.1363 0.1522 -0.0051 0.0101  0.0312  ? ? ? ? ? ? 23   TYR A CB  
184  C CG  . TYR A 43  ? 0.2110 0.1385 0.1611 -0.0059 0.0078  0.0264  ? ? ? ? ? ? 23   TYR A CG  
185  C CD1 . TYR A 43  ? 0.2280 0.1516 0.1783 -0.0091 0.0032  0.0217  ? ? ? ? ? ? 23   TYR A CD1 
186  C CD2 . TYR A 43  ? 0.2241 0.1465 0.1705 -0.0027 0.0098  0.0262  ? ? ? ? ? ? 23   TYR A CD2 
187  C CE1 . TYR A 43  ? 0.2565 0.1709 0.2016 -0.0088 0.0004  0.0166  ? ? ? ? ? ? 23   TYR A CE1 
188  C CE2 . TYR A 43  ? 0.2361 0.1493 0.1783 -0.0026 0.0079  0.0211  ? ? ? ? ? ? 23   TYR A CE2 
189  C CZ  . TYR A 43  ? 0.2405 0.1496 0.1812 -0.0056 0.0031  0.0161  ? ? ? ? ? ? 23   TYR A CZ  
190  O OH  . TYR A 43  ? 0.2611 0.1608 0.1955 -0.0046 0.0006  0.0103  ? ? ? ? ? ? 23   TYR A OH  
191  N N   . ILE A 44  ? 0.2187 0.1592 0.1574 -0.0061 0.0046  0.0223  ? ? ? ? ? ? 24   ILE A N   
192  C CA  . ILE A 44  ? 0.2068 0.1456 0.1411 -0.0077 0.0014  0.0192  ? ? ? ? ? ? 24   ILE A CA  
193  C C   . ILE A 44  ? 0.2541 0.2007 0.1905 -0.0084 0.0009  0.0200  ? ? ? ? ? ? 24   ILE A C   
194  O O   . ILE A 44  ? 0.2318 0.1781 0.1689 -0.0100 -0.0024 0.0188  ? ? ? ? ? ? 24   ILE A O   
195  C CB  . ILE A 44  ? 0.2670 0.2006 0.1922 -0.0061 0.0024  0.0170  ? ? ? ? ? ? 24   ILE A CB  
196  C CG1 . ILE A 44  ? 0.3391 0.2642 0.2617 -0.0048 0.0025  0.0150  ? ? ? ? ? ? 24   ILE A CG1 
197  C CG2 . ILE A 44  ? 0.2670 0.1981 0.1858 -0.0070 -0.0004 0.0151  ? ? ? ? ? ? 24   ILE A CG2 
198  C CD1 . ILE A 44  ? 0.3458 0.2634 0.2665 -0.0065 -0.0027 0.0111  ? ? ? ? ? ? 24   ILE A CD1 
199  N N   . ASN A 45  ? 0.2301 0.1834 0.1678 -0.0066 0.0034  0.0216  ? ? ? ? ? ? 25   ASN A N   
200  C CA  . ASN A 45  ? 0.2115 0.1719 0.1522 -0.0069 0.0025  0.0214  ? ? ? ? ? ? 25   ASN A CA  
201  C C   . ASN A 45  ? 0.2091 0.1723 0.1548 -0.0077 0.0015  0.0225  ? ? ? ? ? ? 25   ASN A C   
202  O O   . ASN A 45  ? 0.2307 0.1957 0.1785 -0.0089 -0.0006 0.0213  ? ? ? ? ? ? 25   ASN A O   
203  C CB  . ASN A 45  ? 0.2021 0.1697 0.1443 -0.0045 0.0043  0.0219  ? ? ? ? ? ? 25   ASN A CB  
204  C CG  . ASN A 45  ? 0.2455 0.2129 0.1865 -0.0043 0.0056  0.0205  ? ? ? ? ? ? 25   ASN A CG  
205  O OD1 . ASN A 45  ? 0.2642 0.2264 0.2019 -0.0059 0.0056  0.0196  ? ? ? ? ? ? 25   ASN A OD1 
206  N ND2 . ASN A 45  ? 0.3315 0.3048 0.2754 -0.0018 0.0067  0.0205  ? ? ? ? ? ? 25   ASN A ND2 
207  N N   . SER A 46  ? 0.1898 0.1530 0.1383 -0.0069 0.0037  0.0253  ? ? ? ? ? ? 26   SER A N   
208  C CA  . SER A 46  ? 0.1907 0.1571 0.1454 -0.0075 0.0046  0.0274  ? ? ? ? ? ? 26   SER A CA  
209  C C   . SER A 46  ? 0.2074 0.1704 0.1668 -0.0108 0.0012  0.0253  ? ? ? ? ? ? 26   SER A C   
210  O O   . SER A 46  ? 0.2041 0.1717 0.1684 -0.0114 0.0003  0.0249  ? ? ? ? ? ? 26   SER A O   
211  C CB  . SER A 46  ? 0.2041 0.1686 0.1613 -0.0065 0.0084  0.0317  ? ? ? ? ? ? 26   SER A CB  
212  O OG  . SER A 46  ? 0.2211 0.1890 0.1735 -0.0024 0.0108  0.0340  ? ? ? ? ? ? 26   SER A OG  
213  N N   . MET A 47  ? 0.1830 0.1383 0.1407 -0.0123 -0.0010 0.0234  ? ? ? ? ? ? 27   MET A N   
214  C CA  . MET A 47  ? 0.1964 0.1482 0.1589 -0.0150 -0.0056 0.0207  ? ? ? ? ? ? 27   MET A CA  
215  C C   . MET A 47  ? 0.2171 0.1687 0.1749 -0.0149 -0.0101 0.0178  ? ? ? ? ? ? 27   MET A C   
216  O O   . MET A 47  ? 0.2174 0.1703 0.1811 -0.0162 -0.0139 0.0162  ? ? ? ? ? ? 27   MET A O   
217  C CB  . MET A 47  ? 0.2191 0.1620 0.1808 -0.0160 -0.0075 0.0186  ? ? ? ? ? ? 27   MET A CB  
218  C CG  . MET A 47  ? 0.2290 0.1703 0.1974 -0.0164 -0.0033 0.0220  ? ? ? ? ? ? 27   MET A CG  
219  S SD  . MET A 47  ? 0.2850 0.2318 0.2702 -0.0193 -0.0017 0.0250  ? ? ? ? ? ? 27   MET A SD  
220  C CE  . MET A 47  ? 0.3785 0.3197 0.3704 -0.0197 0.0037  0.0295  ? ? ? ? ? ? 27   MET A CE  
221  N N   A THR A 48  ? 0.1939 0.1438 0.1421 -0.0133 -0.0094 0.0173  ? ? ? ? ? ? 28   THR A N   
222  N N   B THR A 48  ? 0.1985 0.1485 0.1468 -0.0133 -0.0093 0.0173  ? ? ? ? ? ? 28   THR A N   
223  C CA  A THR A 48  ? 0.2030 0.1517 0.1467 -0.0130 -0.0127 0.0158  ? ? ? ? ? ? 28   THR A CA  
224  C CA  B THR A 48  ? 0.2107 0.1594 0.1540 -0.0129 -0.0123 0.0159  ? ? ? ? ? ? 28   THR A CA  
225  C C   A THR A 48  ? 0.2043 0.1602 0.1542 -0.0128 -0.0125 0.0164  ? ? ? ? ? ? 28   THR A C   
226  C C   B THR A 48  ? 0.2076 0.1635 0.1575 -0.0128 -0.0124 0.0164  ? ? ? ? ? ? 28   THR A C   
227  O O   A THR A 48  ? 0.2214 0.1771 0.1732 -0.0129 -0.0163 0.0152  ? ? ? ? ? ? 28   THR A O   
228  O O   B THR A 48  ? 0.2190 0.1744 0.1707 -0.0130 -0.0164 0.0152  ? ? ? ? ? ? 28   THR A O   
229  C CB  A THR A 48  ? 0.2182 0.1627 0.1515 -0.0117 -0.0108 0.0159  ? ? ? ? ? ? 28   THR A CB  
230  C CB  B THR A 48  ? 0.2302 0.1761 0.1644 -0.0116 -0.0096 0.0163  ? ? ? ? ? ? 28   THR A CB  
231  O OG1 A THR A 48  ? 0.2450 0.1948 0.1801 -0.0110 -0.0062 0.0174  ? ? ? ? ? ? 28   THR A OG1 
232  O OG1 B THR A 48  ? 0.2653 0.2037 0.1917 -0.0109 -0.0098 0.0151  ? ? ? ? ? ? 28   THR A OG1 
233  C CG2 A THR A 48  ? 0.2674 0.2039 0.1928 -0.0110 -0.0113 0.0144  ? ? ? ? ? ? 28   THR A CG2 
234  C CG2 B THR A 48  ? 0.1888 0.1336 0.1196 -0.0113 -0.0113 0.0162  ? ? ? ? ? ? 28   THR A CG2 
235  N N   . LEU A 49  ? 0.2093 0.1715 0.1622 -0.0119 -0.0085 0.0180  ? ? ? ? ? ? 29   LEU A N   
236  C CA  . LEU A 49  ? 0.2016 0.1706 0.1596 -0.0110 -0.0082 0.0177  ? ? ? ? ? ? 29   LEU A CA  
237  C C   . LEU A 49  ? 0.2051 0.1772 0.1723 -0.0118 -0.0091 0.0180  ? ? ? ? ? ? 29   LEU A C   
238  O O   . LEU A 49  ? 0.2007 0.1754 0.1723 -0.0114 -0.0114 0.0167  ? ? ? ? ? ? 29   LEU A O   
239  C CB  . LEU A 49  ? 0.1879 0.1629 0.1452 -0.0089 -0.0043 0.0186  ? ? ? ? ? ? 29   LEU A CB  
240  C CG  . LEU A 49  ? 0.2028 0.1848 0.1640 -0.0070 -0.0038 0.0174  ? ? ? ? ? ? 29   LEU A CG  
241  C CD1 . LEU A 49  ? 0.2306 0.2108 0.1922 -0.0073 -0.0071 0.0146  ? ? ? ? ? ? 29   LEU A CD1 
242  C CD2 . LEU A 49  ? 0.2414 0.2288 0.1995 -0.0041 -0.0013 0.0174  ? ? ? ? ? ? 29   LEU A CD2 
243  N N   . GLN A 50  ? 0.1968 0.1685 0.1683 -0.0130 -0.0072 0.0199  ? ? ? ? ? ? 30   GLN A N   
244  C CA  . GLN A 50  ? 0.1877 0.1629 0.1712 -0.0144 -0.0075 0.0204  ? ? ? ? ? ? 30   GLN A CA  
245  C C   . GLN A 50  ? 0.2138 0.1860 0.2004 -0.0157 -0.0144 0.0170  ? ? ? ? ? ? 30   GLN A C   
246  O O   . GLN A 50  ? 0.2208 0.1983 0.2170 -0.0156 -0.0158 0.0163  ? ? ? ? ? ? 30   GLN A O   
247  C CB  . GLN A 50  ? 0.1919 0.1655 0.1814 -0.0161 -0.0043 0.0231  ? ? ? ? ? ? 30   GLN A CB  
248  C CG  . GLN A 50  ? 0.2233 0.2013 0.2287 -0.0183 -0.0042 0.0236  ? ? ? ? ? ? 30   GLN A CG  
249  C CD  . GLN A 50  ? 0.2752 0.2521 0.2896 -0.0203 0.0005  0.0274  ? ? ? ? ? ? 30   GLN A CD  
250  O OE1 . GLN A 50  ? 0.3025 0.2856 0.3258 -0.0200 0.0066  0.0315  ? ? ? ? ? ? 30   GLN A OE1 
251  N NE2 . GLN A 50  ? 0.2578 0.2263 0.2705 -0.0221 -0.0018 0.0262  ? ? ? ? ? ? 30   GLN A NE2 
252  N N   A CYS A 51  ? 0.1849 0.1490 0.1631 -0.0161 -0.0186 0.0150  ? ? ? ? ? ? 31   CYS A N   
253  N N   B CYS A 51  ? 0.1896 0.1538 0.1676 -0.0161 -0.0185 0.0150  ? ? ? ? ? ? 31   CYS A N   
254  C CA  A CYS A 51  ? 0.2001 0.1608 0.1780 -0.0161 -0.0260 0.0118  ? ? ? ? ? ? 31   CYS A CA  
255  C CA  B CYS A 51  ? 0.2051 0.1655 0.1825 -0.0161 -0.0259 0.0118  ? ? ? ? ? ? 31   CYS A CA  
256  C C   A CYS A 51  ? 0.2076 0.1709 0.1842 -0.0140 -0.0277 0.0116  ? ? ? ? ? ? 31   CYS A C   
257  C C   B CYS A 51  ? 0.2058 0.1686 0.1817 -0.0140 -0.0278 0.0116  ? ? ? ? ? ? 31   CYS A C   
258  O O   A CYS A 51  ? 0.2192 0.1848 0.2031 -0.0135 -0.0325 0.0100  ? ? ? ? ? ? 31   CYS A O   
259  O O   B CYS A 51  ? 0.2232 0.1878 0.2058 -0.0135 -0.0330 0.0098  ? ? ? ? ? ? 31   CYS A O   
260  C CB  A CYS A 51  ? 0.2249 0.1759 0.1893 -0.0155 -0.0292 0.0100  ? ? ? ? ? ? 31   CYS A CB  
261  C CB  B CYS A 51  ? 0.2129 0.1637 0.1772 -0.0156 -0.0288 0.0101  ? ? ? ? ? ? 31   CYS A CB  
262  S SG  A CYS A 51  ? 0.2278 0.1735 0.1950 -0.0176 -0.0306 0.0079  ? ? ? ? ? ? 31   CYS A SG  
263  S SG  B CYS A 51  ? 0.3023 0.2471 0.2625 -0.0145 -0.0389 0.0059  ? ? ? ? ? ? 31   CYS A SG  
264  N N   . ALA A 52  ? 0.1948 0.1577 0.1636 -0.0127 -0.0240 0.0130  ? ? ? ? ? ? 32   ALA A N   
265  C CA  . ALA A 52  ? 0.2125 0.1766 0.1809 -0.0108 -0.0252 0.0126  ? ? ? ? ? ? 32   ALA A CA  
266  C C   . ALA A 52  ? 0.2109 0.1836 0.1919 -0.0100 -0.0245 0.0121  ? ? ? ? ? ? 32   ALA A C   
267  O O   . ALA A 52  ? 0.2040 0.1773 0.1886 -0.0083 -0.0281 0.0109  ? ? ? ? ? ? 32   ALA A O   
268  C CB  . ALA A 52  ? 0.2566 0.2199 0.2183 -0.0101 -0.0210 0.0135  ? ? ? ? ? ? 32   ALA A CB  
269  N N   . LEU A 53  ? 0.1904 0.1695 0.1778 -0.0107 -0.0195 0.0133  ? ? ? ? ? ? 33   LEU A N   
270  C CA  . LEU A 53  ? 0.1644 0.1522 0.1634 -0.0094 -0.0172 0.0133  ? ? ? ? ? ? 33   LEU A CA  
271  C C   . LEU A 53  ? 0.1846 0.1748 0.1965 -0.0109 -0.0210 0.0125  ? ? ? ? ? ? 33   LEU A C   
272  O O   . LEU A 53  ? 0.2056 0.2012 0.2270 -0.0092 -0.0224 0.0113  ? ? ? ? ? ? 33   LEU A O   
273  C CB  . LEU A 53  ? 0.1813 0.1749 0.1816 -0.0089 -0.0097 0.0159  ? ? ? ? ? ? 33   LEU A CB  
274  C CG  . LEU A 53  ? 0.2122 0.2050 0.2013 -0.0070 -0.0067 0.0161  ? ? ? ? ? ? 33   LEU A CG  
275  C CD1 . LEU A 53  ? 0.2071 0.2067 0.1971 -0.0049 0.0000  0.0186  ? ? ? ? ? ? 33   LEU A CD1 
276  C CD2 . LEU A 53  ? 0.2530 0.2447 0.2382 -0.0051 -0.0094 0.0129  ? ? ? ? ? ? 33   LEU A CD2 
277  N N   . GLU A 54  ? 0.1799 0.1666 0.1937 -0.0137 -0.0228 0.0127  ? ? ? ? ? ? 34   GLU A N   
278  C CA  . GLU A 54  ? 0.1551 0.1442 0.1832 -0.0156 -0.0276 0.0109  ? ? ? ? ? ? 34   GLU A CA  
279  C C   . GLU A 54  ? 0.1814 0.1684 0.2087 -0.0135 -0.0364 0.0077  ? ? ? ? ? ? 34   GLU A C   
280  O O   . GLU A 54  ? 0.2280 0.2212 0.2699 -0.0131 -0.0399 0.0060  ? ? ? ? ? ? 34   GLU A O   
281  C CB  . GLU A 54  ? 0.1751 0.1584 0.2034 -0.0188 -0.0294 0.0103  ? ? ? ? ? ? 34   GLU A CB  
282  C CG  . GLU A 54  ? 0.1768 0.1621 0.2095 -0.0207 -0.0210 0.0142  ? ? ? ? ? ? 34   GLU A CG  
283  C CD  . GLU A 54  ? 0.2260 0.2037 0.2579 -0.0236 -0.0226 0.0135  ? ? ? ? ? ? 34   GLU A CD  
284  O OE1 . GLU A 54  ? 0.2471 0.2168 0.2680 -0.0231 -0.0288 0.0101  ? ? ? ? ? ? 34   GLU A OE1 
285  O OE2 . GLU A 54  ? 0.2335 0.2127 0.2755 -0.0258 -0.0171 0.0166  ? ? ? ? ? ? 34   GLU A OE2 
286  N N   . LEU A 55  ? 0.1950 0.1733 0.2056 -0.0119 -0.0395 0.0073  ? ? ? ? ? ? 35   LEU A N   
287  C CA  . LEU A 55  ? 0.2468 0.2210 0.2528 -0.0091 -0.0475 0.0054  ? ? ? ? ? ? 35   LEU A CA  
288  C C   . LEU A 55  ? 0.2231 0.2004 0.2309 -0.0060 -0.0463 0.0061  ? ? ? ? ? ? 35   LEU A C   
289  O O   . LEU A 55  ? 0.2466 0.2208 0.2522 -0.0030 -0.0525 0.0053  ? ? ? ? ? ? 35   LEU A O   
290  C CB  . LEU A 55  ? 0.2266 0.1895 0.2131 -0.0083 -0.0497 0.0058  ? ? ? ? ? ? 35   LEU A CB  
291  C CG  . LEU A 55  ? 0.2312 0.1891 0.2138 -0.0102 -0.0529 0.0037  ? ? ? ? ? ? 35   LEU A CG  
292  C CD1 . LEU A 55  ? 0.2531 0.2008 0.2154 -0.0087 -0.0521 0.0047  ? ? ? ? ? ? 35   LEU A CD1 
293  C CD2 . LEU A 55  ? 0.2663 0.2251 0.2570 -0.0095 -0.0629 -0.0005 ? ? ? ? ? ? 35   LEU A CD2 
294  N N   . ASP A 56  ? 0.2134 0.1963 0.2245 -0.0060 -0.0387 0.0074  ? ? ? ? ? ? 36   ASP A N   
295  C CA  A ASP A 56  ? 0.2146 0.2001 0.2274 -0.0028 -0.0370 0.0070  ? ? ? ? ? ? 36   ASP A CA  
296  C CA  B ASP A 56  ? 0.2232 0.2086 0.2359 -0.0029 -0.0370 0.0070  ? ? ? ? ? ? 36   ASP A CA  
297  C C   . ASP A 56  ? 0.2280 0.2039 0.2277 -0.0010 -0.0396 0.0076  ? ? ? ? ? ? 36   ASP A C   
298  O O   . ASP A 56  ? 0.2468 0.2216 0.2488 0.0021  -0.0422 0.0069  ? ? ? ? ? ? 36   ASP A O   
299  C CB  A ASP A 56  ? 0.2679 0.2608 0.2964 -0.0006 -0.0402 0.0053  ? ? ? ? ? ? 36   ASP A CB  
300  C CB  B ASP A 56  ? 0.2736 0.2665 0.3020 -0.0007 -0.0401 0.0053  ? ? ? ? ? ? 36   ASP A CB  
301  C CG  A ASP A 56  ? 0.3506 0.3543 0.3947 -0.0023 -0.0352 0.0055  ? ? ? ? ? ? 36   ASP A CG  
302  C CG  B ASP A 56  ? 0.3291 0.3321 0.3678 0.0005  -0.0328 0.0052  ? ? ? ? ? ? 36   ASP A CG  
303  O OD1 A ASP A 56  ? 0.3612 0.3670 0.4024 -0.0039 -0.0278 0.0075  ? ? ? ? ? ? 36   ASP A OD1 
304  O OD1 B ASP A 56  ? 0.4098 0.4200 0.4591 -0.0015 -0.0289 0.0061  ? ? ? ? ? ? 36   ASP A OD1 
305  O OD2 A ASP A 56  ? 0.4393 0.4496 0.4992 -0.0018 -0.0385 0.0041  ? ? ? ? ? ? 36   ASP A OD2 
306  O OD2 B ASP A 56  ? 0.2894 0.2924 0.3251 0.0036  -0.0307 0.0041  ? ? ? ? ? ? 36   ASP A OD2 
307  N N   . ILE A 57  ? 0.1947 0.1634 0.1816 -0.0028 -0.0381 0.0091  ? ? ? ? ? ? 37   ILE A N   
308  C CA  . ILE A 57  ? 0.2014 0.1605 0.1766 -0.0015 -0.0395 0.0106  ? ? ? ? ? ? 37   ILE A CA  
309  C C   . ILE A 57  ? 0.1945 0.1535 0.1719 0.0002  -0.0368 0.0102  ? ? ? ? ? ? 37   ILE A C   
310  O O   . ILE A 57  ? 0.2232 0.1763 0.1989 0.0026  -0.0399 0.0110  ? ? ? ? ? ? 37   ILE A O   
311  C CB  . ILE A 57  ? 0.2143 0.1671 0.1771 -0.0036 -0.0367 0.0124  ? ? ? ? ? ? 37   ILE A CB  
312  C CG1 . ILE A 57  ? 0.2546 0.2059 0.2146 -0.0046 -0.0403 0.0118  ? ? ? ? ? ? 37   ILE A CG1 
313  C CG2 . ILE A 57  ? 0.2306 0.1736 0.1825 -0.0023 -0.0368 0.0150  ? ? ? ? ? ? 37   ILE A CG2 
314  C CD1 . ILE A 57  ? 0.2706 0.2152 0.2176 -0.0058 -0.0375 0.0131  ? ? ? ? ? ? 37   ILE A CD1 
315  N N   . ALA A 58  ? 0.2064 0.1714 0.1874 -0.0007 -0.0314 0.0087  ? ? ? ? ? ? 38   ALA A N   
316  C CA  . ALA A 58  ? 0.1961 0.1611 0.1795 0.0009  -0.0295 0.0068  ? ? ? ? ? ? 38   ALA A CA  
317  C C   . ALA A 58  ? 0.1798 0.1463 0.1716 0.0044  -0.0326 0.0050  ? ? ? ? ? ? 38   ALA A C   
318  O O   . ALA A 58  ? 0.2244 0.1844 0.2156 0.0061  -0.0342 0.0048  ? ? ? ? ? ? 38   ALA A O   
319  C CB  . ALA A 58  ? 0.2047 0.1773 0.1898 0.0005  -0.0245 0.0045  ? ? ? ? ? ? 38   ALA A CB  
320  N N   . ASP A 59  ? 0.2056 0.1805 0.2065 0.0056  -0.0332 0.0040  ? ? ? ? ? ? 39   ASP A N   
321  C CA  . ASP A 59  ? 0.2398 0.2175 0.2504 0.0096  -0.0358 0.0020  ? ? ? ? ? ? 39   ASP A CA  
322  C C   . ASP A 59  ? 0.2292 0.1994 0.2386 0.0115  -0.0429 0.0038  ? ? ? ? ? ? 39   ASP A C   
323  O O   . ASP A 59  ? 0.2326 0.2000 0.2460 0.0152  -0.0452 0.0028  ? ? ? ? ? ? 39   ASP A O   
324  C CB  . ASP A 59  ? 0.2537 0.2436 0.2767 0.0105  -0.0335 0.0006  ? ? ? ? ? ? 39   ASP A CB  
325  C CG  . ASP A 59  ? 0.3663 0.3632 0.3912 0.0122  -0.0267 -0.0020 ? ? ? ? ? ? 39   ASP A CG  
326  O OD1 . ASP A 59  ? 0.2567 0.2570 0.2772 0.0100  -0.0220 -0.0009 ? ? ? ? ? ? 39   ASP A OD1 
327  O OD2 . ASP A 59  ? 0.4423 0.4410 0.4722 0.0163  -0.0263 -0.0052 ? ? ? ? ? ? 39   ASP A OD2 
328  N N   . VAL A 60  ? 0.2302 0.1968 0.2334 0.0097  -0.0465 0.0062  ? ? ? ? ? ? 40   VAL A N   
329  C CA  . VAL A 60  ? 0.2032 0.1619 0.2017 0.0124  -0.0539 0.0082  ? ? ? ? ? ? 40   VAL A CA  
330  C C   . VAL A 60  ? 0.2541 0.2008 0.2421 0.0136  -0.0530 0.0110  ? ? ? ? ? ? 40   VAL A C   
331  O O   . VAL A 60  ? 0.2768 0.2179 0.2655 0.0177  -0.0571 0.0122  ? ? ? ? ? ? 40   VAL A O   
332  C CB  . VAL A 60  ? 0.2286 0.1853 0.2200 0.0105  -0.0580 0.0092  ? ? ? ? ? ? 40   VAL A CB  
333  C CG1 . VAL A 60  ? 0.2626 0.2084 0.2420 0.0140  -0.0647 0.0120  ? ? ? ? ? ? 40   VAL A CG1 
334  C CG2 . VAL A 60  ? 0.2580 0.2257 0.2640 0.0098  -0.0608 0.0063  ? ? ? ? ? ? 40   VAL A CG2 
335  N N   . ILE A 61  ? 0.2451 0.1878 0.2249 0.0102  -0.0476 0.0123  ? ? ? ? ? ? 41   ILE A N   
336  C CA  . ILE A 61  ? 0.2410 0.1726 0.2137 0.0105  -0.0455 0.0152  ? ? ? ? ? ? 41   ILE A CA  
337  C C   . ILE A 61  ? 0.2293 0.1611 0.2119 0.0125  -0.0444 0.0125  ? ? ? ? ? ? 41   ILE A C   
338  O O   . ILE A 61  ? 0.2704 0.1928 0.2520 0.0151  -0.0462 0.0149  ? ? ? ? ? ? 41   ILE A O   
339  C CB  . ILE A 61  ? 0.2541 0.1833 0.2191 0.0061  -0.0396 0.0166  ? ? ? ? ? ? 41   ILE A CB  
340  C CG1 . ILE A 61  ? 0.2604 0.1867 0.2138 0.0053  -0.0410 0.0194  ? ? ? ? ? ? 41   ILE A CG1 
341  C CG2 . ILE A 61  ? 0.2488 0.1682 0.2116 0.0056  -0.0364 0.0193  ? ? ? ? ? ? 41   ILE A CG2 
342  C CD1 . ILE A 61  ? 0.2626 0.1878 0.2095 0.0015  -0.0349 0.0206  ? ? ? ? ? ? 41   ILE A CD1 
343  N N   . HIS A 62  ? 0.2396 0.1814 0.2310 0.0118  -0.0414 0.0076  ? ? ? ? ? ? 42   HIS A N   
344  C CA  . HIS A 62  ? 0.2477 0.1902 0.2478 0.0144  -0.0405 0.0035  ? ? ? ? ? ? 42   HIS A CA  
345  C C   . HIS A 62  ? 0.2971 0.2381 0.3040 0.0196  -0.0455 0.0035  ? ? ? ? ? ? 42   HIS A C   
346  O O   . HIS A 62  ? 0.2876 0.2209 0.2974 0.0222  -0.0463 0.0030  ? ? ? ? ? ? 42   HIS A O   
347  C CB  . HIS A 62  ? 0.2062 0.1609 0.2120 0.0141  -0.0366 -0.0017 ? ? ? ? ? ? 42   HIS A CB  
348  C CG  . HIS A 62  ? 0.3131 0.2686 0.3256 0.0170  -0.0353 -0.0072 ? ? ? ? ? ? 42   HIS A CG  
349  N ND1 . HIS A 62  ? 0.4095 0.3720 0.4308 0.0216  -0.0355 -0.0110 ? ? ? ? ? ? 42   HIS A ND1 
350  C CD2 . HIS A 62  ? 0.3722 0.3225 0.3845 0.0162  -0.0339 -0.0104 ? ? ? ? ? ? 42   HIS A CD2 
351  C CE1 . HIS A 62  ? 0.4482 0.4090 0.4727 0.0240  -0.0344 -0.0165 ? ? ? ? ? ? 42   HIS A CE1 
352  N NE2 . HIS A 62  ? 0.4204 0.3737 0.4400 0.0206  -0.0338 -0.0166 ? ? ? ? ? ? 42   HIS A NE2 
353  N N   . ARG A 63  ? 0.2470 0.1950 0.2576 0.0212  -0.0490 0.0039  ? ? ? ? ? ? 43   ARG A N   
354  C CA  . ARG A 63  ? 0.2483 0.1967 0.2672 0.0266  -0.0546 0.0036  ? ? ? ? ? ? 43   ARG A CA  
355  C C   . ARG A 63  ? 0.2942 0.2284 0.3045 0.0292  -0.0595 0.0088  ? ? ? ? ? ? 43   ARG A C   
356  O O   . ARG A 63  ? 0.3423 0.2722 0.3580 0.0343  -0.0631 0.0089  ? ? ? ? ? ? 43   ARG A O   
357  C CB  . ARG A 63  ? 0.2929 0.2525 0.3193 0.0270  -0.0579 0.0028  ? ? ? ? ? ? 43   ARG A CB  
358  N N   . HIS A 64  ? 0.2649 0.1918 0.2614 0.0263  -0.0594 0.0134  ? ? ? ? ? ? 44   HIS A N   
359  C CA  . HIS A 64  ? 0.3036 0.2162 0.2887 0.0290  -0.0627 0.0195  ? ? ? ? ? ? 44   HIS A CA  
360  C C   . HIS A 64  ? 0.3223 0.2243 0.3092 0.0297  -0.0591 0.0209  ? ? ? ? ? ? 44   HIS A C   
361  O O   . HIS A 64  ? 0.3599 0.2512 0.3444 0.0343  -0.0624 0.0251  ? ? ? ? ? ? 44   HIS A O   
362  C CB  . HIS A 64  ? 0.3153 0.2227 0.2845 0.0257  -0.0612 0.0237  ? ? ? ? ? ? 44   HIS A CB  
363  C CG  . HIS A 64  ? 0.3085 0.2030 0.2634 0.0298  -0.0653 0.0305  ? ? ? ? ? ? 44   HIS A CG  
364  N ND1 . HIS A 64  ? 0.3843 0.2794 0.3361 0.0351  -0.0743 0.0311  ? ? ? ? ? ? 44   HIS A ND1 
365  C CD2 . HIS A 64  ? 0.2885 0.1693 0.2310 0.0300  -0.0615 0.0371  ? ? ? ? ? ? 44   HIS A CD2 
366  C CE1 . HIS A 64  ? 0.4029 0.2846 0.3384 0.0390  -0.0763 0.0379  ? ? ? ? ? ? 44   HIS A CE1 
367  N NE2 . HIS A 64  ? 0.3437 0.2163 0.2733 0.0358  -0.0678 0.0422  ? ? ? ? ? ? 44   HIS A NE2 
368  N N   . GLY A 65  ? 0.3111 0.2157 0.3026 0.0254  -0.0528 0.0173  ? ? ? ? ? ? 45   GLY A N   
369  C CA  . GLY A 65  ? 0.3416 0.2386 0.3396 0.0257  -0.0501 0.0159  ? ? ? ? ? ? 45   GLY A CA  
370  C C   . GLY A 65  ? 0.3651 0.2483 0.3562 0.0227  -0.0461 0.0216  ? ? ? ? ? ? 45   GLY A C   
371  O O   . GLY A 65  ? 0.3546 0.2313 0.3530 0.0216  -0.0433 0.0199  ? ? ? ? ? ? 45   GLY A O   
372  N N   . HIS A 66  ? 0.2961 0.1747 0.2737 0.0216  -0.0455 0.0282  ? ? ? ? ? ? 46   HIS A N   
373  C CA  . HIS A 66  ? 0.2730 0.1398 0.2434 0.0186  -0.0401 0.0346  ? ? ? ? ? ? 46   HIS A CA  
374  C C   . HIS A 66  ? 0.2731 0.1422 0.2293 0.0166  -0.0386 0.0382  ? ? ? ? ? ? 46   HIS A C   
375  O O   . HIS A 66  ? 0.2820 0.1601 0.2349 0.0178  -0.0429 0.0355  ? ? ? ? ? ? 46   HIS A O   
376  C CB  . HIS A 66  ? 0.3154 0.1662 0.2828 0.0231  -0.0412 0.0418  ? ? ? ? ? ? 46   HIS A CB  
377  C CG  . HIS A 66  ? 0.3763 0.2234 0.3310 0.0293  -0.0475 0.0472  ? ? ? ? ? ? 46   HIS A CG  
378  N ND1 . HIS A 66  ? 0.5319 0.3845 0.4919 0.0349  -0.0554 0.0438  ? ? ? ? ? ? 46   HIS A ND1 
379  C CD2 . HIS A 66  ? 0.4185 0.2573 0.3553 0.0315  -0.0475 0.0553  ? ? ? ? ? ? 46   HIS A CD2 
380  C CE1 . HIS A 66  ? 0.4753 0.3235 0.4220 0.0401  -0.0610 0.0492  ? ? ? ? ? ? 46   HIS A CE1 
381  N NE2 . HIS A 66  ? 0.4778 0.3171 0.4089 0.0384  -0.0565 0.0561  ? ? ? ? ? ? 46   HIS A NE2 
382  N N   . PRO A 67  ? 0.2891 0.1504 0.2380 0.0135  -0.0322 0.0438  ? ? ? ? ? ? 47   PRO A N   
383  C CA  . PRO A 67  ? 0.2740 0.1384 0.2097 0.0119  -0.0304 0.0459  ? ? ? ? ? ? 47   PRO A CA  
384  C C   . PRO A 67  ? 0.2922 0.1539 0.2132 0.0175  -0.0368 0.0491  ? ? ? ? ? ? 47   PRO A C   
385  O O   . PRO A 67  ? 0.3278 0.1795 0.2430 0.0227  -0.0401 0.0543  ? ? ? ? ? ? 47   PRO A O   
386  C CB  . PRO A 67  ? 0.3134 0.1681 0.2448 0.0089  -0.0218 0.0525  ? ? ? ? ? ? 47   PRO A CB  
387  C CG  . PRO A 67  ? 0.2746 0.1280 0.2239 0.0056  -0.0188 0.0495  ? ? ? ? ? ? 47   PRO A CG  
388  C CD  . PRO A 67  ? 0.2619 0.1133 0.2170 0.0104  -0.0256 0.0472  ? ? ? ? ? ? 47   PRO A CD  
389  N N   . ILE A 68  ? 0.2945 0.1649 0.2102 0.0166  -0.0391 0.0457  ? ? ? ? ? ? 48   ILE A N   
390  C CA  . ILE A 68  ? 0.2990 0.1695 0.2043 0.0215  -0.0473 0.0458  ? ? ? ? ? ? 48   ILE A CA  
391  C C   . ILE A 68  ? 0.3165 0.1818 0.2024 0.0222  -0.0454 0.0495  ? ? ? ? ? ? 48   ILE A C   
392  O O   . ILE A 68  ? 0.3204 0.1904 0.2057 0.0178  -0.0401 0.0476  ? ? ? ? ? ? 48   ILE A O   
393  C CB  . ILE A 68  ? 0.2635 0.1485 0.1810 0.0206  -0.0529 0.0378  ? ? ? ? ? ? 48   ILE A CB  
394  C CG1 . ILE A 68  ? 0.2753 0.1612 0.1861 0.0255  -0.0628 0.0370  ? ? ? ? ? ? 48   ILE A CG1 
395  C CG2 . ILE A 68  ? 0.3169 0.2112 0.2381 0.0147  -0.0479 0.0337  ? ? ? ? ? ? 48   ILE A CG2 
396  C CD1 . ILE A 68  ? 0.2947 0.1946 0.2217 0.0246  -0.0679 0.0298  ? ? ? ? ? ? 48   ILE A CD1 
397  N N   . PRO A 69  ? 0.3297 0.1883 0.2020 0.0279  -0.0485 0.0537  ? ? ? ? ? ? 49   PRO A N   
398  C CA  . PRO A 69  ? 0.3006 0.1588 0.1572 0.0290  -0.0457 0.0549  ? ? ? ? ? ? 49   PRO A CA  
399  C C   . PRO A 69  ? 0.3326 0.1986 0.1874 0.0281  -0.0516 0.0478  ? ? ? ? ? ? 49   PRO A C   
400  O O   . PRO A 69  ? 0.3411 0.2130 0.2053 0.0285  -0.0602 0.0429  ? ? ? ? ? ? 49   PRO A O   
401  C CB  . PRO A 69  ? 0.3435 0.1969 0.1907 0.0358  -0.0497 0.0586  ? ? ? ? ? ? 49   PRO A CB  
402  C CG  . PRO A 69  ? 0.4269 0.2752 0.2845 0.0367  -0.0491 0.0627  ? ? ? ? ? ? 49   PRO A CG  
403  C CD  . PRO A 69  ? 0.3595 0.2134 0.2333 0.0332  -0.0526 0.0569  ? ? ? ? ? ? 49   PRO A CD  
404  N N   . LEU A 70  ? 0.3308 0.1970 0.1752 0.0270  -0.0469 0.0473  ? ? ? ? ? ? 50   LEU A N   
405  C CA  . LEU A 70  ? 0.3301 0.2020 0.1726 0.0259  -0.0516 0.0407  ? ? ? ? ? ? 50   LEU A CA  
406  C C   . LEU A 70  ? 0.3343 0.2091 0.1765 0.0300  -0.0637 0.0357  ? ? ? ? ? ? 50   LEU A C   
407  O O   . LEU A 70  ? 0.3151 0.1968 0.1670 0.0278  -0.0701 0.0298  ? ? ? ? ? ? 50   LEU A O   
408  C CB  . LEU A 70  ? 0.3682 0.2379 0.1976 0.0260  -0.0449 0.0412  ? ? ? ? ? ? 50   LEU A CB  
409  C CG  . LEU A 70  ? 0.3592 0.2327 0.1853 0.0255  -0.0496 0.0342  ? ? ? ? ? ? 50   LEU A CG  
410  C CD1 . LEU A 70  ? 0.3370 0.2164 0.1756 0.0196  -0.0485 0.0311  ? ? ? ? ? ? 50   LEU A CD1 
411  C CD2 . LEU A 70  ? 0.3508 0.2204 0.1616 0.0278  -0.0438 0.0348  ? ? ? ? ? ? 50   LEU A CD2 
412  N N   . ASN A 71  ? 0.3427 0.2129 0.1750 0.0358  -0.0669 0.0380  ? ? ? ? ? ? 51   ASN A N   
413  C CA  . ASN A 71  ? 0.3397 0.2131 0.1726 0.0400  -0.0789 0.0327  ? ? ? ? ? ? 51   ASN A CA  
414  C C   . ASN A 71  ? 0.3864 0.2665 0.2382 0.0394  -0.0863 0.0301  ? ? ? ? ? ? 51   ASN A C   
415  O O   . ASN A 71  ? 0.3344 0.2220 0.1963 0.0388  -0.0949 0.0235  ? ? ? ? ? ? 51   ASN A O   
416  C CB  . ASN A 71  ? 0.3635 0.2306 0.1800 0.0470  -0.0812 0.0356  ? ? ? ? ? ? 51   ASN A CB  
417  C CG  . ASN A 71  ? 0.4435 0.3041 0.2576 0.0497  -0.0765 0.0443  ? ? ? ? ? ? 51   ASN A CG  
418  O OD1 . ASN A 71  ? 0.3800 0.2403 0.2054 0.0466  -0.0717 0.0478  ? ? ? ? ? ? 51   ASN A OD1 
419  N ND2 . ASN A 71  ? 0.5190 0.3739 0.3183 0.0560  -0.0782 0.0478  ? ? ? ? ? ? 51   ASN A ND2 
420  N N   . GLN A 72  ? 0.3465 0.2241 0.2049 0.0393  -0.0826 0.0351  ? ? ? ? ? ? 52   GLN A N   
421  C CA  . GLN A 72  ? 0.3237 0.2076 0.2009 0.0393  -0.0884 0.0328  ? ? ? ? ? ? 52   GLN A CA  
422  C C   . GLN A 72  ? 0.3256 0.2178 0.2167 0.0335  -0.0880 0.0285  ? ? ? ? ? ? 52   GLN A C   
423  O O   . GLN A 72  ? 0.3016 0.2045 0.2108 0.0328  -0.0933 0.0234  ? ? ? ? ? ? 52   GLN A O   
424  C CB  . GLN A 72  ? 0.3318 0.2096 0.2126 0.0408  -0.0838 0.0389  ? ? ? ? ? ? 52   GLN A CB  
425  C CG  . GLN A 72  ? 0.3631 0.2329 0.2317 0.0468  -0.0842 0.0442  ? ? ? ? ? ? 52   GLN A CG  
426  C CD  . GLN A 72  ? 0.4114 0.2750 0.2867 0.0484  -0.0808 0.0496  ? ? ? ? ? ? 52   GLN A CD  
427  O OE1 . GLN A 72  ? 0.4338 0.3013 0.3255 0.0477  -0.0831 0.0471  ? ? ? ? ? ? 52   GLN A OE1 
428  N NE2 . GLN A 72  ? 0.4101 0.2640 0.2735 0.0510  -0.0751 0.0572  ? ? ? ? ? ? 52   GLN A NE2 
429  N N   . LEU A 73  ? 0.2842 0.1753 0.1714 0.0284  -0.0784 0.0296  ? ? ? ? ? ? 53   LEU A N   
430  C CA  . LEU A 73  ? 0.2789 0.1815 0.1820 0.0219  -0.0740 0.0247  ? ? ? ? ? ? 53   LEU A CA  
431  C C   . LEU A 73  ? 0.2779 0.1868 0.1841 0.0210  -0.0806 0.0188  ? ? ? ? ? ? 53   LEU A C   
432  O O   . LEU A 73  ? 0.2905 0.2104 0.2152 0.0181  -0.0820 0.0144  ? ? ? ? ? ? 53   LEU A O   
433  C CB  . LEU A 73  ? 0.2892 0.1892 0.1874 0.0174  -0.0630 0.0271  ? ? ? ? ? ? 53   LEU A CB  
434  C CG  . LEU A 73  ? 0.2716 0.1826 0.1838 0.0117  -0.0584 0.0228  ? ? ? ? ? ? 53   LEU A CG  
435  C CD1 . LEU A 73  ? 0.2706 0.1905 0.2015 0.0107  -0.0580 0.0205  ? ? ? ? ? ? 53   LEU A CD1 
436  C CD2 . LEU A 73  ? 0.2989 0.2072 0.2052 0.0082  -0.0488 0.0252  ? ? ? ? ? ? 53   LEU A CD2 
437  N N   . ALA A 74  ? 0.2971 0.1988 0.1855 0.0238  -0.0847 0.0186  ? ? ? ? ? ? 54   ALA A N   
438  C CA  . ALA A 74  ? 0.2925 0.1986 0.1837 0.0231  -0.0922 0.0120  ? ? ? ? ? ? 54   ALA A CA  
439  C C   . ALA A 74  ? 0.2955 0.2099 0.2036 0.0251  -0.1027 0.0079  ? ? ? ? ? ? 54   ALA A C   
440  O O   . ALA A 74  ? 0.3185 0.2430 0.2452 0.0212  -0.1048 0.0027  ? ? ? ? ? ? 54   ALA A O   
441  C CB  . ALA A 74  ? 0.3221 0.2198 0.1927 0.0268  -0.0937 0.0113  ? ? ? ? ? ? 54   ALA A CB  
442  N N   . ALA A 75  ? 0.3128 0.2237 0.2170 0.0308  -0.1071 0.0103  ? ? ? ? ? ? 55   ALA A N   
443  C CA  . ALA A 75  ? 0.3049 0.2244 0.2263 0.0333  -0.1163 0.0064  ? ? ? ? ? ? 55   ALA A CA  
444  C C   . ALA A 75  ? 0.3005 0.2314 0.2466 0.0294  -0.1139 0.0053  ? ? ? ? ? ? 55   ALA A C   
445  O O   . ALA A 75  ? 0.3642 0.3064 0.3305 0.0277  -0.1190 0.0000  ? ? ? ? ? ? 55   ALA A O   
446  C CB  . ALA A 75  ? 0.3530 0.2666 0.2660 0.0400  -0.1187 0.0101  ? ? ? ? ? ? 55   ALA A CB  
447  N N   . ALA A 76  ? 0.2864 0.2156 0.2328 0.0274  -0.1034 0.0097  ? ? ? ? ? ? 56   ALA A N   
448  C CA  . ALA A 76  ? 0.3037 0.2439 0.2718 0.0243  -0.0978 0.0082  ? ? ? ? ? ? 56   ALA A CA  
449  C C   . ALA A 76  ? 0.3189 0.2687 0.2994 0.0178  -0.0931 0.0045  ? ? ? ? ? ? 56   ALA A C   
450  O O   . ALA A 76  ? 0.3535 0.3149 0.3544 0.0158  -0.0914 0.0021  ? ? ? ? ? ? 56   ALA A O   
451  C CB  . ALA A 76  ? 0.3080 0.2430 0.2718 0.0240  -0.0887 0.0127  ? ? ? ? ? ? 56   ALA A CB  
452  N N   . LEU A 77  ? 0.2939 0.2385 0.2617 0.0149  -0.0906 0.0046  ? ? ? ? ? ? 57   LEU A N   
453  C CA  . LEU A 77  ? 0.2663 0.2177 0.2440 0.0092  -0.0862 0.0018  ? ? ? ? ? ? 57   LEU A CA  
454  C C   . LEU A 77  ? 0.2600 0.2151 0.2460 0.0084  -0.0953 -0.0035 ? ? ? ? ? ? 57   LEU A C   
455  O O   . LEU A 77  ? 0.2958 0.2552 0.2910 0.0036  -0.0922 -0.0057 ? ? ? ? ? ? 57   LEU A O   
456  C CB  . LEU A 77  ? 0.2674 0.2117 0.2294 0.0065  -0.0784 0.0042  ? ? ? ? ? ? 57   LEU A CB  
457  C CG  . LEU A 77  ? 0.2629 0.2039 0.2185 0.0063  -0.0695 0.0086  ? ? ? ? ? ? 57   LEU A CG  
458  C CD1 . LEU A 77  ? 0.2685 0.2036 0.2106 0.0038  -0.0631 0.0103  ? ? ? ? ? ? 57   LEU A CD1 
459  C CD2 . LEU A 77  ? 0.2572 0.2082 0.2296 0.0043  -0.0638 0.0082  ? ? ? ? ? ? 57   LEU A CD2 
460  N N   . GLU A 78  ? 0.3149 0.2680 0.2985 0.0133  -0.1068 -0.0057 ? ? ? ? ? ? 58   GLU A N   
461  C CA  . GLU A 78  ? 0.3433 0.2985 0.3329 0.0135  -0.1179 -0.0120 ? ? ? ? ? ? 58   GLU A CA  
462  C C   . GLU A 78  ? 0.3068 0.2537 0.2809 0.0116  -0.1181 -0.0143 ? ? ? ? ? ? 58   GLU A C   
463  O O   . GLU A 78  ? 0.3245 0.2746 0.3093 0.0085  -0.1228 -0.0200 ? ? ? ? ? ? 58   GLU A O   
464  C CB  . GLU A 78  ? 0.4645 0.4341 0.4851 0.0094  -0.1189 -0.0158 ? ? ? ? ? ? 58   GLU A CB  
465  C CG  . GLU A 78  ? 0.5166 0.4950 0.5533 0.0124  -0.1197 -0.0145 ? ? ? ? ? ? 58   GLU A CG  
466  C CD  . GLU A 78  ? 0.6608 0.6531 0.7276 0.0106  -0.1254 -0.0195 ? ? ? ? ? ? 58   GLU A CD  
467  O OE1 . GLU A 78  ? 0.7326 0.7353 0.8184 0.0104  -0.1204 -0.0182 ? ? ? ? ? ? 58   GLU A OE1 
468  O OE2 . GLU A 78  ? 0.6753 0.6681 0.7472 0.0095  -0.1350 -0.0252 ? ? ? ? ? ? 58   GLU A OE2 
469  N N   . ILE A 79  ? 0.2931 0.2291 0.2429 0.0136  -0.1125 -0.0100 ? ? ? ? ? ? 59   ILE A N   
470  C CA  . ILE A 79  ? 0.2736 0.2004 0.2047 0.0137  -0.1127 -0.0118 ? ? ? ? ? ? 59   ILE A CA  
471  C C   . ILE A 79  ? 0.3221 0.2409 0.2347 0.0209  -0.1196 -0.0127 ? ? ? ? ? ? 59   ILE A C   
472  O O   . ILE A 79  ? 0.3288 0.2435 0.2310 0.0254  -0.1178 -0.0075 ? ? ? ? ? ? 59   ILE A O   
473  C CB  . ILE A 79  ? 0.2570 0.1784 0.1754 0.0117  -0.0993 -0.0059 ? ? ? ? ? ? 59   ILE A CB  
474  C CG1 . ILE A 79  ? 0.2767 0.2067 0.2135 0.0051  -0.0903 -0.0056 ? ? ? ? ? ? 59   ILE A CG1 
475  C CG2 . ILE A 79  ? 0.3135 0.2242 0.2090 0.0137  -0.0989 -0.0070 ? ? ? ? ? ? 59   ILE A CG2 
476  C CD1 . ILE A 79  ? 0.2872 0.2143 0.2154 0.0033  -0.0782 -0.0004 ? ? ? ? ? ? 59   ILE A CD1 
477  N N   . PRO A 80  ? 0.3146 0.2320 0.2253 0.0220  -0.1257 -0.0193 ? ? ? ? ? ? 60   PRO A N   
478  C CA  . PRO A 80  ? 0.3107 0.2218 0.2048 0.0291  -0.1309 -0.0207 ? ? ? ? ? ? 60   PRO A CA  
479  C C   . PRO A 80  ? 0.3469 0.2473 0.2145 0.0327  -0.1225 -0.0142 ? ? ? ? ? ? 60   PRO A C   
480  O O   . PRO A 80  ? 0.3572 0.2541 0.2181 0.0296  -0.1139 -0.0118 ? ? ? ? ? ? 60   PRO A O   
481  C CB  . PRO A 80  ? 0.4237 0.3342 0.3197 0.0283  -0.1369 -0.0291 ? ? ? ? ? ? 60   PRO A CB  
482  C CG  . PRO A 80  ? 0.4366 0.3562 0.3590 0.0208  -0.1374 -0.0326 ? ? ? ? ? ? 60   PRO A CG  
483  C CD  . PRO A 80  ? 0.3261 0.2474 0.2508 0.0167  -0.1282 -0.0259 ? ? ? ? ? ? 60   PRO A CD  
484  N N   . GLN A 81  ? 0.3496 0.2452 0.2037 0.0392  -0.1243 -0.0112 ? ? ? ? ? ? 61   GLN A N   
485  C CA  . GLN A 81  ? 0.3706 0.2567 0.2018 0.0427  -0.1154 -0.0043 ? ? ? ? ? ? 61   GLN A CA  
486  C C   . GLN A 81  ? 0.3721 0.2526 0.1886 0.0428  -0.1112 -0.0068 ? ? ? ? ? ? 61   GLN A C   
487  O O   . GLN A 81  ? 0.3593 0.2347 0.1639 0.0424  -0.1005 -0.0014 ? ? ? ? ? ? 61   GLN A O   
488  C CB  . GLN A 81  ? 0.3538 0.2358 0.1731 0.0501  -0.1194 -0.0014 ? ? ? ? ? ? 61   GLN A CB  
489  C CG  . GLN A 81  ? 0.3507 0.2369 0.1829 0.0508  -0.1222 0.0022  ? ? ? ? ? ? 61   GLN A CG  
490  C CD  . GLN A 81  ? 0.3715 0.2561 0.2059 0.0474  -0.1115 0.0101  ? ? ? ? ? ? 61   GLN A CD  
491  O OE1 . GLN A 81  ? 0.4286 0.3058 0.2478 0.0484  -0.1022 0.0162  ? ? ? ? ? ? 61   GLN A OE1 
492  N NE2 . GLN A 81  ? 0.3532 0.2451 0.2077 0.0435  -0.1124 0.0097  ? ? ? ? ? ? 61   GLN A NE2 
493  N N   . THR A 82  ? 0.4175 0.2991 0.2364 0.0435  -0.1195 -0.0153 ? ? ? ? ? ? 62   THR A N   
494  C CA  . THR A 82  ? 0.3712 0.2474 0.1777 0.0439  -0.1164 -0.0189 ? ? ? ? ? ? 62   THR A CA  
495  C C   . THR A 82  ? 0.4134 0.2901 0.2245 0.0376  -0.1069 -0.0171 ? ? ? ? ? ? 62   THR A C   
496  O O   . THR A 82  ? 0.4404 0.3116 0.2383 0.0386  -0.1005 -0.0172 ? ? ? ? ? ? 62   THR A O   
497  C CB  . THR A 82  ? 0.3881 0.2659 0.2005 0.0449  -0.1279 -0.0294 ? ? ? ? ? ? 62   THR A CB  
498  O OG1 . THR A 82  ? 0.4405 0.3273 0.2796 0.0387  -0.1334 -0.0336 ? ? ? ? ? ? 62   THR A OG1 
499  C CG2 . THR A 82  ? 0.4729 0.3487 0.2759 0.0524  -0.1369 -0.0313 ? ? ? ? ? ? 62   THR A CG2 
500  N N   . LYS A 83  ? 0.3701 0.2534 0.1995 0.0317  -0.1059 -0.0155 ? ? ? ? ? ? 63   LYS A N   
501  C CA  . LYS A 83  ? 0.3916 0.2753 0.2248 0.0261  -0.0975 -0.0137 ? ? ? ? ? ? 63   LYS A CA  
502  C C   . LYS A 83  ? 0.3592 0.2427 0.1899 0.0247  -0.0873 -0.0048 ? ? ? ? ? ? 63   LYS A C   
503  O O   . LYS A 83  ? 0.3380 0.2227 0.1729 0.0201  -0.0804 -0.0027 ? ? ? ? ? ? 63   LYS A O   
504  C CB  . LYS A 83  ? 0.3438 0.2348 0.1994 0.0199  -0.1028 -0.0189 ? ? ? ? ? ? 63   LYS A CB  
505  C CG  . LYS A 83  ? 0.4089 0.2987 0.2675 0.0201  -0.1099 -0.0278 ? ? ? ? ? ? 63   LYS A CG  
506  C CD  . LYS A 83  ? 0.4403 0.3362 0.3223 0.0130  -0.1128 -0.0325 ? ? ? ? ? ? 63   LYS A CD  
507  C CE  . LYS A 83  ? 0.3932 0.2855 0.2765 0.0130  -0.1176 -0.0409 ? ? ? ? ? ? 63   LYS A CE  
508  N NZ  . LYS A 83  ? 0.4166 0.3160 0.3281 0.0062  -0.1215 -0.0456 ? ? ? ? ? ? 63   LYS A NZ  
509  N N   . ALA A 84  ? 0.3389 0.2203 0.1629 0.0288  -0.0864 0.0003  ? ? ? ? ? ? 64   ALA A N   
510  C CA  . ALA A 84  ? 0.3421 0.2223 0.1643 0.0276  -0.0764 0.0086  ? ? ? ? ? ? 64   ALA A CA  
511  C C   . ALA A 84  ? 0.3518 0.2283 0.1647 0.0261  -0.0644 0.0119  ? ? ? ? ? ? 64   ALA A C   
512  O O   . ALA A 84  ? 0.3323 0.2108 0.1518 0.0222  -0.0568 0.0163  ? ? ? ? ? ? 64   ALA A O   
513  C CB  . ALA A 84  ? 0.3943 0.2710 0.2093 0.0327  -0.0770 0.0136  ? ? ? ? ? ? 64   ALA A CB  
514  N N   . PRO A 85  ? 0.3616 0.2333 0.1603 0.0294  -0.0628 0.0094  ? ? ? ? ? ? 65   PRO A N   
515  C CA  . PRO A 85  ? 0.3674 0.2372 0.1605 0.0280  -0.0511 0.0125  ? ? ? ? ? ? 65   PRO A CA  
516  C C   . PRO A 85  ? 0.3753 0.2491 0.1797 0.0221  -0.0484 0.0104  ? ? ? ? ? ? 65   PRO A C   
517  O O   . PRO A 85  ? 0.3573 0.2323 0.1638 0.0195  -0.0384 0.0146  ? ? ? ? ? ? 65   PRO A O   
518  C CB  . PRO A 85  ? 0.4276 0.2920 0.2047 0.0331  -0.0520 0.0086  ? ? ? ? ? ? 65   PRO A CB  
519  C CG  . PRO A 85  ? 0.4727 0.3347 0.2427 0.0384  -0.0608 0.0074  ? ? ? ? ? ? 65   PRO A CG  
520  C CD  . PRO A 85  ? 0.3602 0.2279 0.1468 0.0353  -0.0701 0.0048  ? ? ? ? ? ? 65   PRO A CD  
521  N N   . PHE A 86  ? 0.3409 0.2173 0.1539 0.0198  -0.0573 0.0042  ? ? ? ? ? ? 66   PHE A N   
522  C CA  . PHE A 86  ? 0.3329 0.2132 0.1575 0.0142  -0.0549 0.0028  ? ? ? ? ? ? 66   PHE A CA  
523  C C   . PHE A 86  ? 0.2891 0.1781 0.1320 0.0097  -0.0505 0.0073  ? ? ? ? ? ? 66   PHE A C   
524  O O   . PHE A 86  ? 0.2945 0.1882 0.1463 0.0061  -0.0424 0.0095  ? ? ? ? ? ? 66   PHE A O   
525  C CB  . PHE A 86  ? 0.3033 0.1861 0.1388 0.0122  -0.0637 -0.0053 ? ? ? ? ? ? 66   PHE A CB  
526  C CG  . PHE A 86  ? 0.3239 0.1986 0.1436 0.0167  -0.0690 -0.0115 ? ? ? ? ? ? 66   PHE A CG  
527  C CD1 . PHE A 86  ? 0.3642 0.2340 0.1737 0.0178  -0.0619 -0.0124 ? ? ? ? ? ? 66   PHE A CD1 
528  C CD2 . PHE A 86  ? 0.3431 0.2177 0.1632 0.0199  -0.0793 -0.0166 ? ? ? ? ? ? 66   PHE A CD2 
529  C CE1 . PHE A 86  ? 0.3678 0.2321 0.1668 0.0223  -0.0651 -0.0183 ? ? ? ? ? ? 66   PHE A CE1 
530  C CE2 . PHE A 86  ? 0.4507 0.3199 0.2602 0.0242  -0.0829 -0.0226 ? ? ? ? ? ? 66   PHE A CE2 
531  C CZ  . PHE A 86  ? 0.4477 0.3115 0.2463 0.0254  -0.0758 -0.0235 ? ? ? ? ? ? 66   PHE A CZ  
532  N N   . LEU A 87  ? 0.2865 0.1776 0.1345 0.0107  -0.0565 0.0083  ? ? ? ? ? ? 67   LEU A N   
533  C CA  . LEU A 87  ? 0.2760 0.1739 0.1388 0.0078  -0.0526 0.0122  ? ? ? ? ? ? 67   LEU A CA  
534  C C   . LEU A 87  ? 0.3155 0.2102 0.1718 0.0077  -0.0426 0.0184  ? ? ? ? ? ? 67   LEU A C   
535  O O   . LEU A 87  ? 0.2913 0.1922 0.1601 0.0039  -0.0365 0.0199  ? ? ? ? ? ? 67   LEU A O   
536  C CB  . LEU A 87  ? 0.3050 0.2040 0.1721 0.0103  -0.0608 0.0123  ? ? ? ? ? ? 67   LEU A CB  
537  C CG  . LEU A 87  ? 0.2635 0.1677 0.1436 0.0084  -0.0570 0.0159  ? ? ? ? ? ? 67   LEU A CG  
538  C CD1 . LEU A 87  ? 0.2680 0.1828 0.1672 0.0033  -0.0532 0.0137  ? ? ? ? ? ? 67   LEU A CD1 
539  C CD2 . LEU A 87  ? 0.3222 0.2266 0.2057 0.0121  -0.0657 0.0158  ? ? ? ? ? ? 67   LEU A CD2 
540  N N   . SER A 88  ? 0.3149 0.2001 0.1521 0.0121  -0.0409 0.0219  ? ? ? ? ? ? 68   SER A N   
541  C CA  . SER A 88  ? 0.2775 0.1609 0.1125 0.0116  -0.0301 0.0277  ? ? ? ? ? ? 68   SER A CA  
542  C C   . SER A 88  ? 0.3090 0.1955 0.1479 0.0080  -0.0224 0.0274  ? ? ? ? ? ? 68   SER A C   
543  O O   . SER A 88  ? 0.2974 0.1881 0.1468 0.0048  -0.0156 0.0302  ? ? ? ? ? ? 68   SER A O   
544  C CB  . SER A 88  ? 0.3432 0.2209 0.1638 0.0166  -0.0271 0.0301  ? ? ? ? ? ? 68   SER A CB  
545  O OG  . SER A 88  ? 0.3898 0.2668 0.2111 0.0156  -0.0162 0.0359  ? ? ? ? ? ? 68   SER A OG  
546  N N   . ARG A 89  ? 0.2880 0.1739 0.1215 0.0087  -0.0237 0.0230  ? ? ? ? ? ? 69   ARG A N   
547  C CA  . ARG A 89  ? 0.2824 0.1726 0.1221 0.0060  -0.0165 0.0220  ? ? ? ? ? ? 69   ARG A CA  
548  C C   . ARG A 89  ? 0.2776 0.1783 0.1381 0.0011  -0.0166 0.0203  ? ? ? ? ? ? 69   ARG A C   
549  O O   . ARG A 89  ? 0.2752 0.1809 0.1438 -0.0013 -0.0099 0.0219  ? ? ? ? ? ? 69   ARG A O   
550  C CB  . ARG A 89  ? 0.2849 0.1705 0.1136 0.0085  -0.0182 0.0173  ? ? ? ? ? ? 69   ARG A CB  
551  C CG  . ARG A 89  ? 0.2986 0.1781 0.1114 0.0137  -0.0145 0.0186  ? ? ? ? ? ? 69   ARG A CG  
552  C CD  . ARG A 89  ? 0.3575 0.2316 0.1586 0.0174  -0.0195 0.0123  ? ? ? ? ? ? 69   ARG A CD  
553  N NE  . ARG A 89  ? 0.3218 0.1960 0.1247 0.0158  -0.0163 0.0093  ? ? ? ? ? ? 69   ARG A NE  
554  C CZ  . ARG A 89  ? 0.3144 0.1836 0.1105 0.0177  -0.0212 0.0025  ? ? ? ? ? ? 69   ARG A CZ  
555  N NH1 . ARG A 89  ? 0.3502 0.2151 0.1387 0.0211  -0.0301 -0.0023 ? ? ? ? ? ? 69   ARG A NH1 
556  N NH2 . ARG A 89  ? 0.3372 0.2079 0.1399 0.0161  -0.0172 0.0002  ? ? ? ? ? ? 69   ARG A NH2 
557  N N   . LEU A 90  ? 0.2483 0.1526 0.1175 -0.0001 -0.0240 0.0172  ? ? ? ? ? ? 70   LEU A N   
558  C CA  . LEU A 90  ? 0.2454 0.1593 0.1324 -0.0037 -0.0234 0.0164  ? ? ? ? ? ? 70   LEU A CA  
559  C C   . LEU A 90  ? 0.2284 0.1458 0.1219 -0.0049 -0.0196 0.0198  ? ? ? ? ? ? 70   LEU A C   
560  O O   . LEU A 90  ? 0.2402 0.1642 0.1434 -0.0071 -0.0153 0.0200  ? ? ? ? ? ? 70   LEU A O   
561  C CB  . LEU A 90  ? 0.2510 0.1683 0.1470 -0.0044 -0.0312 0.0131  ? ? ? ? ? ? 70   LEU A CB  
562  C CG  . LEU A 90  ? 0.2447 0.1718 0.1578 -0.0075 -0.0297 0.0129  ? ? ? ? ? ? 70   LEU A CG  
563  C CD1 . LEU A 90  ? 0.2732 0.2035 0.1908 -0.0093 -0.0249 0.0126  ? ? ? ? ? ? 70   LEU A CD1 
564  C CD2 . LEU A 90  ? 0.2627 0.1935 0.1859 -0.0079 -0.0366 0.0103  ? ? ? ? ? ? 70   LEU A CD2 
565  N N   . MET A 91  ? 0.2363 0.1486 0.1242 -0.0029 -0.0215 0.0223  ? ? ? ? ? ? 71   MET A N   
566  C CA  . MET A 91  ? 0.2299 0.1438 0.1247 -0.0040 -0.0182 0.0251  ? ? ? ? ? ? 71   MET A CA  
567  C C   . MET A 91  ? 0.2436 0.1573 0.1383 -0.0055 -0.0097 0.0277  ? ? ? ? ? ? 71   MET A C   
568  O O   . MET A 91  ? 0.2535 0.1729 0.1599 -0.0079 -0.0068 0.0274  ? ? ? ? ? ? 71   MET A O   
569  C CB  . MET A 91  ? 0.2523 0.1593 0.1412 -0.0011 -0.0218 0.0279  ? ? ? ? ? ? 71   MET A CB  
570  C CG  . MET A 91  ? 0.2671 0.1768 0.1616 0.0002  -0.0305 0.0251  ? ? ? ? ? ? 71   MET A CG  
571  S SD  . MET A 91  ? 0.2598 0.1814 0.1748 -0.0027 -0.0304 0.0219  ? ? ? ? ? ? 71   MET A SD  
572  C CE  . MET A 91  ? 0.2576 0.1762 0.1767 -0.0027 -0.0267 0.0249  ? ? ? ? ? ? 71   MET A CE  
573  N N   . ARG A 92  ? 0.2628 0.1704 0.1450 -0.0037 -0.0060 0.0297  ? ? ? ? ? ? 72   ARG A N   
574  C CA  . ARG A 92  ? 0.2654 0.1737 0.1490 -0.0050 0.0027  0.0322  ? ? ? ? ? ? 72   ARG A CA  
575  C C   . ARG A 92  ? 0.2790 0.1971 0.1752 -0.0076 0.0044  0.0289  ? ? ? ? ? ? 72   ARG A C   
576  O O   . ARG A 92  ? 0.2619 0.1850 0.1685 -0.0097 0.0088  0.0294  ? ? ? ? ? ? 72   ARG A O   
577  C CB  . ARG A 92  ? 0.2673 0.1680 0.1342 -0.0017 0.0067  0.0343  ? ? ? ? ? ? 72   ARG A CB  
578  C CG  . ARG A 92  ? 0.2890 0.1908 0.1583 -0.0026 0.0167  0.0373  ? ? ? ? ? ? 72   ARG A CG  
579  C CD  . ARG A 92  ? 0.3118 0.2081 0.1670 0.0016  0.0211  0.0393  ? ? ? ? ? ? 72   ARG A CD  
580  N NE  . ARG A 92  ? 0.3243 0.2190 0.1694 0.0045  0.0173  0.0346  ? ? ? ? ? ? 72   ARG A NE  
581  C CZ  . ARG A 92  ? 0.3174 0.2076 0.1493 0.0089  0.0189  0.0340  ? ? ? ? ? ? 72   ARG A CZ  
582  N NH1 . ARG A 92  ? 0.3557 0.2433 0.1826 0.0112  0.0247  0.0386  ? ? ? ? ? ? 72   ARG A NH1 
583  N NH2 . ARG A 92  ? 0.3532 0.2408 0.1767 0.0113  0.0148  0.0288  ? ? ? ? ? ? 72   ARG A NH2 
584  N N   . MET A 93  ? 0.2466 0.1673 0.1424 -0.0072 0.0006  0.0254  ? ? ? ? ? ? 73   MET A N   
585  C CA  . MET A 93  ? 0.2286 0.1579 0.1349 -0.0088 0.0016  0.0230  ? ? ? ? ? ? 73   MET A CA  
586  C C   . MET A 93  ? 0.2635 0.2001 0.1823 -0.0106 -0.0001 0.0220  ? ? ? ? ? ? 73   MET A C   
587  O O   . MET A 93  ? 0.2184 0.1615 0.1455 -0.0116 0.0026  0.0214  ? ? ? ? ? ? 73   MET A O   
588  C CB  . MET A 93  ? 0.2287 0.1576 0.1327 -0.0081 -0.0023 0.0203  ? ? ? ? ? ? 73   MET A CB  
589  C CG  . MET A 93  ? 0.2616 0.1980 0.1752 -0.0091 -0.0013 0.0190  ? ? ? ? ? ? 73   MET A CG  
590  S SD  . MET A 93  ? 0.3005 0.2380 0.2131 -0.0078 0.0049  0.0194  ? ? ? ? ? ? 73   MET A SD  
591  C CE  . MET A 93  ? 0.4565 0.4019 0.3792 -0.0081 0.0040  0.0187  ? ? ? ? ? ? 73   MET A CE  
592  N N   . LEU A 94  ? 0.2155 0.1514 0.1356 -0.0105 -0.0050 0.0214  ? ? ? ? ? ? 74   LEU A N   
593  C CA  . LEU A 94  ? 0.2106 0.1531 0.1414 -0.0113 -0.0067 0.0197  ? ? ? ? ? ? 74   LEU A CA  
594  C C   . LEU A 94  ? 0.2101 0.1523 0.1460 -0.0123 -0.0042 0.0204  ? ? ? ? ? ? 74   LEU A C   
595  O O   . LEU A 94  ? 0.2274 0.1763 0.1725 -0.0129 -0.0044 0.0179  ? ? ? ? ? ? 74   LEU A O   
596  C CB  . LEU A 94  ? 0.2173 0.1592 0.1492 -0.0105 -0.0122 0.0188  ? ? ? ? ? ? 74   LEU A CB  
597  C CG  . LEU A 94  ? 0.2228 0.1672 0.1555 -0.0104 -0.0148 0.0173  ? ? ? ? ? ? 74   LEU A CG  
598  C CD1 . LEU A 94  ? 0.2463 0.1891 0.1804 -0.0095 -0.0206 0.0165  ? ? ? ? ? ? 74   LEU A CD1 
599  C CD2 . LEU A 94  ? 0.2252 0.1785 0.1666 -0.0109 -0.0128 0.0162  ? ? ? ? ? ? 74   LEU A CD2 
600  N N   . VAL A 95  ? 0.2160 0.1505 0.1462 -0.0123 -0.0018 0.0238  ? ? ? ? ? ? 75   VAL A N   
601  C CA  . VAL A 95  ? 0.2225 0.1557 0.1595 -0.0139 0.0016  0.0251  ? ? ? ? ? ? 75   VAL A CA  
602  C C   . VAL A 95  ? 0.2435 0.1834 0.1881 -0.0156 0.0060  0.0238  ? ? ? ? ? ? 75   VAL A C   
603  O O   . VAL A 95  ? 0.2204 0.1654 0.1769 -0.0172 0.0060  0.0211  ? ? ? ? ? ? 75   VAL A O   
604  C CB  . VAL A 95  ? 0.2235 0.1459 0.1514 -0.0130 0.0046  0.0305  ? ? ? ? ? ? 75   VAL A CB  
605  C CG1 . VAL A 95  ? 0.2819 0.2027 0.2190 -0.0155 0.0103  0.0329  ? ? ? ? ? ? 75   VAL A CG1 
606  C CG2 . VAL A 95  ? 0.2425 0.1590 0.1651 -0.0108 -0.0009 0.0315  ? ? ? ? ? ? 75   VAL A CG2 
607  N N   . HIS A 96  ? 0.2378 0.1778 0.1762 -0.0147 0.0089  0.0248  ? ? ? ? ? ? 76   HIS A N   
608  C CA  . HIS A 96  ? 0.2721 0.2195 0.2185 -0.0156 0.0125  0.0234  ? ? ? ? ? ? 76   HIS A CA  
609  C C   . HIS A 96  ? 0.2262 0.1832 0.1811 -0.0154 0.0084  0.0189  ? ? ? ? ? ? 76   HIS A C   
610  O O   . HIS A 96  ? 0.2310 0.1948 0.1967 -0.0163 0.0090  0.0165  ? ? ? ? ? ? 76   HIS A O   
611  C CB  . HIS A 96  ? 0.2440 0.1901 0.1822 -0.0138 0.0159  0.0247  ? ? ? ? ? ? 76   HIS A CB  
612  C CG  . HIS A 96  ? 0.2589 0.2127 0.2064 -0.0140 0.0195  0.0235  ? ? ? ? ? ? 76   HIS A CG  
613  N ND1 . HIS A 96  ? 0.3085 0.2636 0.2639 -0.0155 0.0254  0.0253  ? ? ? ? ? ? 76   HIS A ND1 
614  C CD2 . HIS A 96  ? 0.2882 0.2495 0.2399 -0.0127 0.0179  0.0209  ? ? ? ? ? ? 76   HIS A CD2 
615  C CE1 . HIS A 96  ? 0.2709 0.2348 0.2358 -0.0151 0.0266  0.0231  ? ? ? ? ? ? 76   HIS A CE1 
616  N NE2 . HIS A 96  ? 0.2708 0.2381 0.2325 -0.0131 0.0219  0.0206  ? ? ? ? ? ? 76   HIS A NE2 
617  N N   . LEU A 97  ? 0.2109 0.1686 0.1610 -0.0139 0.0044  0.0178  ? ? ? ? ? ? 77   LEU A N   
618  C CA  . LEU A 97  ? 0.2182 0.1843 0.1735 -0.0128 0.0015  0.0145  ? ? ? ? ? ? 77   LEU A CA  
619  C C   . LEU A 97  ? 0.2153 0.1849 0.1787 -0.0133 -0.0010 0.0112  ? ? ? ? ? ? 77   LEU A C   
620  O O   . LEU A 97  ? 0.2344 0.2117 0.2026 -0.0119 -0.0029 0.0078  ? ? ? ? ? ? 77   LEU A O   
621  C CB  . LEU A 97  ? 0.2051 0.1707 0.1549 -0.0114 -0.0008 0.0150  ? ? ? ? ? ? 77   LEU A CB  
622  C CG  . LEU A 97  ? 0.2154 0.1783 0.1591 -0.0107 0.0008  0.0168  ? ? ? ? ? ? 77   LEU A CG  
623  C CD1 . LEU A 97  ? 0.2470 0.2101 0.1894 -0.0101 -0.0016 0.0169  ? ? ? ? ? ? 77   LEU A CD1 
624  C CD2 . LEU A 97  ? 0.2667 0.2350 0.2134 -0.0094 0.0033  0.0165  ? ? ? ? ? ? 77   LEU A CD2 
625  N N   . GLY A 98  ? 0.2168 0.1802 0.1810 -0.0146 -0.0014 0.0121  ? ? ? ? ? ? 78   GLY A N   
626  C CA  . GLY A 98  ? 0.2242 0.1889 0.1970 -0.0152 -0.0036 0.0086  ? ? ? ? ? ? 78   GLY A CA  
627  C C   . GLY A 98  ? 0.2227 0.1859 0.1942 -0.0136 -0.0072 0.0072  ? ? ? ? ? ? 78   GLY A C   
628  O O   . GLY A 98  ? 0.2144 0.1789 0.1928 -0.0133 -0.0094 0.0033  ? ? ? ? ? ? 78   GLY A O   
629  N N   . TYR A 99  ? 0.2028 0.1633 0.1669 -0.0125 -0.0081 0.0098  ? ? ? ? ? ? 79   TYR A N   
630  C CA  . TYR A 99  ? 0.2252 0.1859 0.1902 -0.0107 -0.0114 0.0084  ? ? ? ? ? ? 79   TYR A CA  
631  C C   . TYR A 99  ? 0.2438 0.1958 0.2088 -0.0109 -0.0127 0.0102  ? ? ? ? ? ? 79   TYR A C   
632  O O   . TYR A 99  ? 0.2390 0.1910 0.2089 -0.0094 -0.0151 0.0078  ? ? ? ? ? ? 79   TYR A O   
633  C CB  . TYR A 99  ? 0.2264 0.1893 0.1870 -0.0096 -0.0123 0.0099  ? ? ? ? ? ? 79   TYR A CB  
634  C CG  . TYR A 99  ? 0.2122 0.1830 0.1732 -0.0087 -0.0106 0.0087  ? ? ? ? ? ? 79   TYR A CG  
635  C CD1 . TYR A 99  ? 0.2142 0.1922 0.1790 -0.0065 -0.0110 0.0054  ? ? ? ? ? ? 79   TYR A CD1 
636  C CD2 . TYR A 99  ? 0.2443 0.2148 0.2012 -0.0094 -0.0084 0.0109  ? ? ? ? ? ? 79   TYR A CD2 
637  C CE1 . TYR A 99  ? 0.2204 0.2050 0.1836 -0.0047 -0.0093 0.0052  ? ? ? ? ? ? 79   TYR A CE1 
638  C CE2 . TYR A 99  ? 0.2115 0.1885 0.1685 -0.0080 -0.0069 0.0105  ? ? ? ? ? ? 79   TYR A CE2 
639  C CZ  . TYR A 99  ? 0.2454 0.2294 0.2051 -0.0056 -0.0074 0.0080  ? ? ? ? ? ? 79   TYR A CZ  
640  O OH  . TYR A 99  ? 0.2425 0.2322 0.2003 -0.0032 -0.0059 0.0085  ? ? ? ? ? ? 79   TYR A OH  
641  N N   . PHE A 100 ? 0.2321 0.1766 0.1909 -0.0119 -0.0109 0.0147  ? ? ? ? ? ? 80   PHE A N   
642  C CA  . PHE A 100 ? 0.2377 0.1726 0.1937 -0.0112 -0.0119 0.0179  ? ? ? ? ? ? 80   PHE A CA  
643  C C   . PHE A 100 ? 0.2513 0.1795 0.2072 -0.0132 -0.0071 0.0215  ? ? ? ? ? ? 80   PHE A C   
644  O O   . PHE A 100 ? 0.2409 0.1727 0.1989 -0.0152 -0.0032 0.0214  ? ? ? ? ? ? 80   PHE A O   
645  C CB  . PHE A 100 ? 0.2436 0.1745 0.1896 -0.0091 -0.0149 0.0206  ? ? ? ? ? ? 80   PHE A CB  
646  C CG  . PHE A 100 ? 0.2503 0.1886 0.1998 -0.0078 -0.0188 0.0174  ? ? ? ? ? ? 80   PHE A CG  
647  C CD1 . PHE A 100 ? 0.2943 0.2355 0.2516 -0.0062 -0.0216 0.0147  ? ? ? ? ? ? 80   PHE A CD1 
648  C CD2 . PHE A 100 ? 0.2564 0.1989 0.2030 -0.0082 -0.0189 0.0169  ? ? ? ? ? ? 80   PHE A CD2 
649  C CE1 . PHE A 100 ? 0.3042 0.2531 0.2664 -0.0050 -0.0237 0.0122  ? ? ? ? ? ? 80   PHE A CE1 
650  C CE2 . PHE A 100 ? 0.2338 0.1831 0.1859 -0.0075 -0.0213 0.0146  ? ? ? ? ? ? 80   PHE A CE2 
651  C CZ  . PHE A 100 ? 0.2589 0.2119 0.2189 -0.0059 -0.0233 0.0125  ? ? ? ? ? ? 80   PHE A CZ  
652  N N   . THR A 101 ? 0.2732 0.1920 0.2280 -0.0125 -0.0070 0.0251  ? ? ? ? ? ? 81   THR A N   
653  C CA  . THR A 101 ? 0.2683 0.1794 0.2232 -0.0144 -0.0013 0.0302  ? ? ? ? ? ? 81   THR A CA  
654  C C   . THR A 101 ? 0.3003 0.2006 0.2403 -0.0114 -0.0008 0.0370  ? ? ? ? ? ? 81   THR A C   
655  O O   . THR A 101 ? 0.3318 0.2300 0.2656 -0.0081 -0.0065 0.0369  ? ? ? ? ? ? 81   THR A O   
656  C CB  . THR A 101 ? 0.3390 0.2467 0.3073 -0.0161 -0.0008 0.0289  ? ? ? ? ? ? 81   THR A CB  
657  O OG1 . THR A 101 ? 0.3701 0.2724 0.3370 -0.0130 -0.0056 0.0291  ? ? ? ? ? ? 81   THR A OG1 
658  C CG2 . THR A 101 ? 0.3250 0.2431 0.3069 -0.0182 -0.0024 0.0210  ? ? ? ? ? ? 81   THR A CG2 
659  N N   . GLN A 102 ? 0.2877 0.1818 0.2219 -0.0121 0.0059  0.0428  ? ? ? ? ? ? 82   GLN A N   
660  C CA  . GLN A 102 ? 0.3323 0.2145 0.2507 -0.0084 0.0070  0.0500  ? ? ? ? ? ? 82   GLN A CA  
661  C C   . GLN A 102 ? 0.3684 0.2414 0.2936 -0.0096 0.0118  0.0555  ? ? ? ? ? ? 82   GLN A C   
662  O O   . GLN A 102 ? 0.4263 0.2997 0.3617 -0.0135 0.0191  0.0572  ? ? ? ? ? ? 82   GLN A O   
663  C CB  . GLN A 102 ? 0.3699 0.2499 0.2731 -0.0069 0.0119  0.0536  ? ? ? ? ? ? 82   GLN A CB  
664  C CG  . GLN A 102 ? 0.4718 0.3407 0.3560 -0.0015 0.0114  0.0601  ? ? ? ? ? ? 82   GLN A CG  
665  C CD  . GLN A 102 ? 0.4706 0.3422 0.3433 0.0009  0.0157  0.0611  ? ? ? ? ? ? 82   GLN A CD  
666  O OE1 . GLN A 102 ? 0.4591 0.3363 0.3303 -0.0002 0.0163  0.0571  ? ? ? ? ? ? 82   GLN A OE1 
667  N NE2 . GLN A 102 ? 0.5017 0.3684 0.3654 0.0044  0.0187  0.0665  ? ? ? ? ? ? 82   GLN A NE2 
668  N N   . VAL A 103 ? 0.3350 0.1996 0.2562 -0.0062 0.0075  0.0583  ? ? ? ? ? ? 83   VAL A N   
669  C CA  . VAL A 103 ? 0.3512 0.2049 0.2789 -0.0068 0.0117  0.0641  ? ? ? ? ? ? 83   VAL A CA  
670  C C   . VAL A 103 ? 0.4310 0.2772 0.3439 -0.0033 0.0166  0.0733  ? ? ? ? ? ? 83   VAL A C   
671  O O   . VAL A 103 ? 0.3986 0.2438 0.2967 0.0022  0.0115  0.0747  ? ? ? ? ? ? 83   VAL A O   
672  C CB  . VAL A 103 ? 0.3750 0.2255 0.3085 -0.0042 0.0041  0.0617  ? ? ? ? ? ? 83   VAL A CB  
673  C CG1 . VAL A 103 ? 0.4207 0.2580 0.3609 -0.0046 0.0085  0.0683  ? ? ? ? ? ? 83   VAL A CG1 
674  C CG2 . VAL A 103 ? 0.3824 0.2455 0.3318 -0.0069 -0.0009 0.0511  ? ? ? ? ? ? 83   VAL A CG2 
675  N N   . ILE A 104 ? 0.3868 0.2328 0.3072 -0.0068 0.0255  0.0776  ? ? ? ? ? ? 84   ILE A N   
676  C CA  . ILE A 104 ? 0.3830 0.2263 0.2918 -0.0040 0.0305  0.0848  ? ? ? ? ? ? 84   ILE A CA  
677  C C   . ILE A 104 ? 0.4452 0.2787 0.3523 -0.0010 0.0285  0.0907  ? ? ? ? ? ? 84   ILE A C   
678  O O   . ILE A 104 ? 0.4552 0.2835 0.3775 -0.0041 0.0290  0.0912  ? ? ? ? ? ? 84   ILE A O   
679  C CB  . ILE A 104 ? 0.4412 0.2872 0.3604 -0.0090 0.0410  0.0873  ? ? ? ? ? ? 84   ILE A CB  
680  C CG1 . ILE A 104 ? 0.5145 0.3706 0.4405 -0.0125 0.0429  0.0811  ? ? ? ? ? ? 84   ILE A CG1 
681  C CG2 . ILE A 104 ? 0.4549 0.2980 0.3598 -0.0055 0.0471  0.0943  ? ? ? ? ? ? 84   ILE A CG2 
682  C CD1 . ILE A 104 ? 0.6069 0.4674 0.5486 -0.0178 0.0524  0.0822  ? ? ? ? ? ? 84   ILE A CD1 
683  N N   . THR A 105 ? 0.4777 0.3082 0.3664 0.0053  0.0258  0.0946  ? ? ? ? ? ? 85   THR A N   
684  C CA  . THR A 105 ? 0.5408 0.3619 0.4261 0.0092  0.0234  0.1008  ? ? ? ? ? ? 85   THR A CA  
685  C C   . THR A 105 ? 0.5825 0.3980 0.4572 0.0110  0.0309  0.1094  ? ? ? ? ? ? 85   THR A C   
686  O O   . THR A 105 ? 0.6104 0.4167 0.4854 0.0125  0.0318  0.1159  ? ? ? ? ? ? 85   THR A O   
687  C CB  . THR A 105 ? 0.5631 0.3841 0.4365 0.0161  0.0127  0.0985  ? ? ? ? ? ? 85   THR A CB  
688  O OG1 . THR A 105 ? 0.5849 0.4106 0.4401 0.0200  0.0110  0.0967  ? ? ? ? ? ? 85   THR A OG1 
689  C CG2 . THR A 105 ? 0.5914 0.4164 0.4757 0.0147  0.0058  0.0905  ? ? ? ? ? ? 85   THR A CG2 
690  N N   . LYS A 106 ? 0.5529 0.3733 0.4179 0.0112  0.0367  0.1094  ? ? ? ? ? ? 86   LYS A N   
691  C CA  . LYS A 106 ? 0.6596 0.4747 0.5127 0.0137  0.0447  0.1171  ? ? ? ? ? ? 86   LYS A CA  
692  C C   . LYS A 106 ? 0.7007 0.5215 0.5583 0.0098  0.0552  0.1168  ? ? ? ? ? ? 86   LYS A C   
693  O O   . LYS A 106 ? 0.7385 0.5681 0.6008 0.0073  0.0544  0.1100  ? ? ? ? ? ? 86   LYS A O   
694  C CB  . LYS A 106 ? 0.6839 0.4971 0.5125 0.0221  0.0394  0.1181  ? ? ? ? ? ? 86   LYS A CB  
695  N N   . PRO A 107 ? 0.7510 0.5666 0.6078 0.0095  0.0653  0.1245  ? ? ? ? ? ? 87   PRO A N   
696  C CA  . PRO A 107 ? 0.8349 0.6558 0.6949 0.0071  0.0762  0.1251  ? ? ? ? ? ? 87   PRO A CA  
697  C C   . PRO A 107 ? 0.8401 0.6645 0.6786 0.0131  0.0762  0.1229  ? ? ? ? ? ? 87   PRO A C   
698  O O   . PRO A 107 ? 0.7976 0.6305 0.6380 0.0118  0.0742  0.1157  ? ? ? ? ? ? 87   PRO A O   
699  C CB  . PRO A 107 ? 0.8622 0.6747 0.7245 0.0068  0.0864  0.1349  ? ? ? ? ? ? 87   PRO A CB  
700  C CG  . PRO A 107 ? 0.8759 0.6780 0.7238 0.0124  0.0802  0.1401  ? ? ? ? ? ? 87   PRO A CG  
701  C CD  . PRO A 107 ? 0.7921 0.5962 0.6464 0.0114  0.0676  0.1333  ? ? ? ? ? ? 87   PRO A CD  
702  N N   . VAL A 114 ? 0.9399 0.7829 0.7341 0.0279  0.0249  0.0854  ? ? ? ? ? ? 94   VAL A N   
703  C CA  . VAL A 114 ? 0.9437 0.7884 0.7284 0.0317  0.0137  0.0781  ? ? ? ? ? ? 94   VAL A CA  
704  C C   . VAL A 114 ? 0.9164 0.7602 0.7076 0.0321  0.0041  0.0772  ? ? ? ? ? ? 94   VAL A C   
705  O O   . VAL A 114 ? 0.9441 0.7842 0.7436 0.0308  0.0062  0.0829  ? ? ? ? ? ? 94   VAL A O   
706  C CB  . VAL A 114 ? 1.0048 0.8447 0.7671 0.0391  0.0119  0.0782  ? ? ? ? ? ? 94   VAL A CB  
707  N N   . LEU A 115 ? 0.8443 0.6910 0.6321 0.0342  -0.0064 0.0699  ? ? ? ? ? ? 95   LEU A N   
708  C CA  . LEU A 115 ? 0.7014 0.5498 0.4993 0.0336  -0.0157 0.0669  ? ? ? ? ? ? 95   LEU A CA  
709  C C   . LEU A 115 ? 0.6098 0.4604 0.4264 0.0273  -0.0111 0.0683  ? ? ? ? ? ? 95   LEU A C   
710  O O   . LEU A 115 ? 0.5149 0.3611 0.3386 0.0268  -0.0086 0.0739  ? ? ? ? ? ? 95   LEU A O   
711  C CB  . LEU A 115 ? 0.7526 0.5955 0.5440 0.0393  -0.0219 0.0706  ? ? ? ? ? ? 95   LEU A CB  
712  C CG  . LEU A 115 ? 0.6588 0.5045 0.4601 0.0399  -0.0328 0.0662  ? ? ? ? ? ? 95   LEU A CG  
713  C CD1 . LEU A 115 ? 0.5873 0.4393 0.3878 0.0401  -0.0421 0.0567  ? ? ? ? ? ? 95   LEU A CD1 
714  C CD2 . LEU A 115 ? 0.7075 0.5478 0.5041 0.0458  -0.0382 0.0706  ? ? ? ? ? ? 95   LEU A CD2 
715  N N   . PRO A 116 ? 0.5261 0.3829 0.3507 0.0226  -0.0099 0.0632  ? ? ? ? ? ? 96   PRO A N   
716  C CA  . PRO A 116 ? 0.4931 0.3523 0.3345 0.0168  -0.0064 0.0630  ? ? ? ? ? ? 96   PRO A CA  
717  C C   . PRO A 116 ? 0.4490 0.3071 0.2991 0.0171  -0.0143 0.0614  ? ? ? ? ? ? 96   PRO A C   
718  O O   . PRO A 116 ? 0.5246 0.3840 0.3702 0.0207  -0.0238 0.0579  ? ? ? ? ? ? 96   PRO A O   
719  C CB  . PRO A 116 ? 0.4672 0.3334 0.3111 0.0135  -0.0063 0.0568  ? ? ? ? ? ? 96   PRO A CB  
720  C CG  . PRO A 116 ? 0.4893 0.3563 0.3199 0.0177  -0.0129 0.0525  ? ? ? ? ? ? 96   PRO A CG  
721  C CD  . PRO A 116 ? 0.5671 0.4280 0.3843 0.0230  -0.0118 0.0571  ? ? ? ? ? ? 96   PRO A CD  
722  N N   . SER A 117 ? 0.4207 0.2765 0.2841 0.0137  -0.0108 0.0636  ? ? ? ? ? ? 97   SER A N   
723  C CA  . SER A 117 ? 0.3431 0.1984 0.2166 0.0135  -0.0181 0.0605  ? ? ? ? ? ? 97   SER A CA  
724  C C   . SER A 117 ? 0.3316 0.1962 0.2211 0.0074  -0.0158 0.0545  ? ? ? ? ? ? 97   SER A C   
725  O O   . SER A 117 ? 0.3545 0.2203 0.2490 0.0032  -0.0079 0.0556  ? ? ? ? ? ? 97   SER A O   
726  C CB  . SER A 117 ? 0.3296 0.1769 0.2093 0.0151  -0.0169 0.0655  ? ? ? ? ? ? 97   SER A CB  
727  O OG  . SER A 117 ? 0.3836 0.2272 0.2525 0.0212  -0.0204 0.0694  ? ? ? ? ? ? 97   SER A OG  
728  N N   . TYR A 118 ? 0.2671 0.1412 0.1669 0.0071  -0.0225 0.0477  ? ? ? ? ? ? 98   TYR A N   
729  C CA  . TYR A 118 ? 0.2610 0.1470 0.1752 0.0023  -0.0206 0.0412  ? ? ? ? ? ? 98   TYR A CA  
730  C C   . TYR A 118 ? 0.2558 0.1456 0.1858 0.0017  -0.0227 0.0373  ? ? ? ? ? ? 98   TYR A C   
731  O O   . TYR A 118 ? 0.2671 0.1547 0.1989 0.0052  -0.0282 0.0371  ? ? ? ? ? ? 98   TYR A O   
732  C CB  . TYR A 118 ? 0.2703 0.1653 0.1824 0.0023  -0.0249 0.0363  ? ? ? ? ? ? 98   TYR A CB  
733  C CG  . TYR A 118 ? 0.2695 0.1604 0.1658 0.0035  -0.0237 0.0387  ? ? ? ? ? ? 98   TYR A CG  
734  C CD1 . TYR A 118 ? 0.2832 0.1754 0.1775 0.0006  -0.0165 0.0394  ? ? ? ? ? ? 98   TYR A CD1 
735  C CD2 . TYR A 118 ? 0.3174 0.2034 0.2008 0.0080  -0.0301 0.0396  ? ? ? ? ? ? 98   TYR A CD2 
736  C CE1 . TYR A 118 ? 0.2976 0.1858 0.1769 0.0023  -0.0149 0.0410  ? ? ? ? ? ? 98   TYR A CE1 
737  C CE2 . TYR A 118 ? 0.3627 0.2445 0.2302 0.0098  -0.0294 0.0407  ? ? ? ? ? ? 98   TYR A CE2 
738  C CZ  . TYR A 118 ? 0.3410 0.2236 0.2061 0.0070  -0.0214 0.0414  ? ? ? ? ? ? 98   TYR A CZ  
739  O OH  . TYR A 118 ? 0.3801 0.2596 0.2307 0.0093  -0.0200 0.0414  ? ? ? ? ? ? 98   TYR A OH  
740  N N   . TRP A 119 ? 0.2413 0.1371 0.1828 -0.0024 -0.0187 0.0335  ? ? ? ? ? ? 99   TRP A N   
741  C CA  . TRP A 119 ? 0.2320 0.1327 0.1877 -0.0026 -0.0209 0.0280  ? ? ? ? ? ? 99   TRP A CA  
742  C C   . TRP A 119 ? 0.2211 0.1343 0.1838 -0.0052 -0.0197 0.0216  ? ? ? ? ? ? 99   TRP A C   
743  O O   . TRP A 119 ? 0.2727 0.1906 0.2302 -0.0067 -0.0179 0.0218  ? ? ? ? ? ? 99   TRP A O   
744  C CB  . TRP A 119 ? 0.2499 0.1413 0.2130 -0.0034 -0.0182 0.0300  ? ? ? ? ? ? 99   TRP A CB  
745  C CG  . TRP A 119 ? 0.2497 0.1441 0.2262 -0.0025 -0.0212 0.0236  ? ? ? ? ? ? 99   TRP A CG  
746  C CD1 . TRP A 119 ? 0.2567 0.1528 0.2457 -0.0053 -0.0193 0.0186  ? ? ? ? ? ? 99   TRP A CD1 
747  C CD2 . TRP A 119 ? 0.2453 0.1422 0.2244 0.0019  -0.0268 0.0206  ? ? ? ? ? ? 99   TRP A CD2 
748  N NE1 . TRP A 119 ? 0.3083 0.2067 0.3054 -0.0025 -0.0233 0.0125  ? ? ? ? ? ? 99   TRP A NE1 
749  C CE2 . TRP A 119 ? 0.3116 0.2109 0.3033 0.0019  -0.0274 0.0139  ? ? ? ? ? ? 99   TRP A CE2 
750  C CE3 . TRP A 119 ? 0.2494 0.1470 0.2224 0.0061  -0.0318 0.0225  ? ? ? ? ? ? 99   TRP A CE3 
751  C CZ2 . TRP A 119 ? 0.3194 0.2219 0.3170 0.0063  -0.0315 0.0095  ? ? ? ? ? ? 99   TRP A CZ2 
752  C CZ3 . TRP A 119 ? 0.3002 0.2019 0.2813 0.0099  -0.0361 0.0182  ? ? ? ? ? ? 99   TRP A CZ3 
753  C CH2 . TRP A 119 ? 0.3309 0.2349 0.3237 0.0101  -0.0354 0.0121  ? ? ? ? ? ? 99   TRP A CH2 
754  N N   . LEU A 120 ? 0.2508 0.1689 0.2245 -0.0050 -0.0211 0.0159  ? ? ? ? ? ? 100  LEU A N   
755  C CA  . LEU A 120 ? 0.2267 0.1564 0.2055 -0.0059 -0.0207 0.0099  ? ? ? ? ? ? 100  LEU A CA  
756  C C   . LEU A 120 ? 0.2509 0.1817 0.2360 -0.0092 -0.0175 0.0074  ? ? ? ? ? ? 100  LEU A C   
757  O O   . LEU A 120 ? 0.3101 0.2342 0.3021 -0.0104 -0.0167 0.0073  ? ? ? ? ? ? 100  LEU A O   
758  C CB  . LEU A 120 ? 0.2240 0.1583 0.2099 -0.0027 -0.0239 0.0045  ? ? ? ? ? ? 100  LEU A CB  
759  C CG  . LEU A 120 ? 0.2885 0.2234 0.2724 0.0008  -0.0275 0.0060  ? ? ? ? ? ? 100  LEU A CG  
760  C CD1 . LEU A 120 ? 0.3507 0.2896 0.3434 0.0043  -0.0295 0.0007  ? ? ? ? ? ? 100  LEU A CD1 
761  C CD2 . LEU A 120 ? 0.2608 0.2033 0.2399 0.0002  -0.0273 0.0070  ? ? ? ? ? ? 100  LEU A CD2 
762  N N   . ALA A 121 ? 0.2272 0.1666 0.2113 -0.0105 -0.0160 0.0054  ? ? ? ? ? ? 101  ALA A N   
763  C CA  . ALA A 121 ? 0.2421 0.1859 0.2338 -0.0127 -0.0146 0.0013  ? ? ? ? ? ? 101  ALA A CA  
764  C C   . ALA A 121 ? 0.2554 0.2084 0.2510 -0.0101 -0.0176 -0.0062 ? ? ? ? ? ? 101  ALA A C   
765  O O   . ALA A 121 ? 0.2427 0.1996 0.2340 -0.0071 -0.0190 -0.0068 ? ? ? ? ? ? 101  ALA A O   
766  C CB  . ALA A 121 ? 0.2543 0.2018 0.2418 -0.0147 -0.0112 0.0041  ? ? ? ? ? ? 101  ALA A CB  
767  N N   . PRO A 122 ? 0.2611 0.2177 0.2650 -0.0110 -0.0187 -0.0122 ? ? ? ? ? ? 102  PRO A N   
768  C CA  . PRO A 122 ? 0.2615 0.2263 0.2664 -0.0073 -0.0219 -0.0200 ? ? ? ? ? ? 102  PRO A CA  
769  C C   . PRO A 122 ? 0.2216 0.1954 0.2172 -0.0043 -0.0212 -0.0191 ? ? ? ? ? ? 102  PRO A C   
770  O O   . PRO A 122 ? 0.2583 0.2367 0.2514 -0.0001 -0.0223 -0.0225 ? ? ? ? ? ? 102  PRO A O   
771  C CB  . PRO A 122 ? 0.3003 0.2683 0.3144 -0.0092 -0.0236 -0.0258 ? ? ? ? ? ? 102  PRO A CB  
772  C CG  . PRO A 122 ? 0.3281 0.2861 0.3511 -0.0139 -0.0215 -0.0224 ? ? ? ? ? ? 102  PRO A CG  
773  C CD  . PRO A 122 ? 0.2950 0.2480 0.3087 -0.0150 -0.0173 -0.0126 ? ? ? ? ? ? 102  PRO A CD  
774  N N   . LEU A 123 ? 0.2420 0.2178 0.2328 -0.0060 -0.0187 -0.0143 ? ? ? ? ? ? 103  LEU A N   
775  C CA  . LEU A 123 ? 0.2394 0.2224 0.2225 -0.0034 -0.0175 -0.0127 ? ? ? ? ? ? 103  LEU A CA  
776  C C   . LEU A 123 ? 0.2697 0.2518 0.2491 -0.0017 -0.0168 -0.0097 ? ? ? ? ? ? 103  LEU A C   
777  O O   . LEU A 123 ? 0.2495 0.2379 0.2252 0.0010  -0.0155 -0.0095 ? ? ? ? ? ? 103  LEU A O   
778  C CB  . LEU A 123 ? 0.3025 0.2858 0.2823 -0.0057 -0.0150 -0.0081 ? ? ? ? ? ? 103  LEU A CB  
779  C CG  . LEU A 123 ? 0.3109 0.3019 0.2855 -0.0033 -0.0141 -0.0076 ? ? ? ? ? ? 103  LEU A CG  
780  C CD1 . LEU A 123 ? 0.2455 0.2441 0.2215 0.0003  -0.0169 -0.0141 ? ? ? ? ? ? 103  LEU A CD1 
781  C CD2 . LEU A 123 ? 0.2928 0.2822 0.2663 -0.0057 -0.0117 -0.0036 ? ? ? ? ? ? 103  LEU A CD2 
782  N N   . SER A 124 ? 0.2303 0.2048 0.2115 -0.0032 -0.0175 -0.0072 ? ? ? ? ? ? 104  SER A N   
783  C CA  . SER A 124 ? 0.2648 0.2392 0.2448 -0.0016 -0.0178 -0.0047 ? ? ? ? ? ? 104  SER A CA  
784  C C   . SER A 124 ? 0.2170 0.1966 0.2006 0.0025  -0.0185 -0.0093 ? ? ? ? ? ? 104  SER A C   
785  O O   . SER A 124 ? 0.2206 0.2035 0.2052 0.0042  -0.0179 -0.0078 ? ? ? ? ? ? 104  SER A O   
786  C CB  . SER A 124 ? 0.2668 0.2317 0.2466 -0.0031 -0.0194 -0.0010 ? ? ? ? ? ? 104  SER A CB  
787  O OG  . SER A 124 ? 0.2974 0.2569 0.2825 -0.0025 -0.0210 -0.0034 ? ? ? ? ? ? 104  SER A OG  
788  N N   . ARG A 125 ? 0.2239 0.2049 0.2102 0.0042  -0.0196 -0.0153 ? ? ? ? ? ? 105  ARG A N   
789  C CA  . ARG A 125 ? 0.2246 0.2112 0.2123 0.0091  -0.0197 -0.0206 ? ? ? ? ? ? 105  ARG A CA  
790  C C   . ARG A 125 ? 0.2151 0.2109 0.1975 0.0118  -0.0161 -0.0187 ? ? ? ? ? ? 105  ARG A C   
791  O O   . ARG A 125 ? 0.2387 0.2392 0.2223 0.0155  -0.0141 -0.0195 ? ? ? ? ? ? 105  ARG A O   
792  C CB  . ARG A 125 ? 0.2646 0.2516 0.2543 0.0109  -0.0221 -0.0286 ? ? ? ? ? ? 105  ARG A CB  
793  C CG  . ARG A 125 ? 0.2530 0.2304 0.2507 0.0089  -0.0251 -0.0311 ? ? ? ? ? ? 105  ARG A CG  
794  C CD  . ARG A 125 ? 0.2695 0.2476 0.2713 0.0097  -0.0282 -0.0398 ? ? ? ? ? ? 105  ARG A CD  
795  N NE  . ARG A 125 ? 0.2931 0.2742 0.2939 0.0068  -0.0285 -0.0395 ? ? ? ? ? ? 105  ARG A NE  
796  C CZ  . ARG A 125 ? 0.3553 0.3393 0.3600 0.0073  -0.0320 -0.0472 ? ? ? ? ? ? 105  ARG A CZ  
797  N NH1 . ARG A 125 ? 0.3791 0.3622 0.3876 0.0107  -0.0356 -0.0563 ? ? ? ? ? ? 105  ARG A NH1 
798  N NH2 . ARG A 125 ? 0.3908 0.3786 0.3961 0.0048  -0.0323 -0.0464 ? ? ? ? ? ? 105  ARG A NH2 
799  N N   . LEU A 126 ? 0.1988 0.1969 0.1760 0.0101  -0.0146 -0.0158 ? ? ? ? ? ? 106  LEU A N   
800  C CA  . LEU A 126 ? 0.1862 0.1916 0.1584 0.0125  -0.0106 -0.0126 ? ? ? ? ? ? 106  LEU A CA  
801  C C   . LEU A 126 ? 0.2238 0.2288 0.1987 0.0103  -0.0081 -0.0063 ? ? ? ? ? ? 106  LEU A C   
802  O O   . LEU A 126 ? 0.2160 0.2262 0.1891 0.0117  -0.0040 -0.0029 ? ? ? ? ? ? 106  LEU A O   
803  C CB  . LEU A 126 ? 0.2067 0.2144 0.1728 0.0122  -0.0103 -0.0118 ? ? ? ? ? ? 106  LEU A CB  
804  C CG  . LEU A 126 ? 0.2082 0.2188 0.1720 0.0154  -0.0134 -0.0189 ? ? ? ? ? ? 106  LEU A CG  
805  C CD1 . LEU A 126 ? 0.2372 0.2501 0.1968 0.0150  -0.0139 -0.0176 ? ? ? ? ? ? 106  LEU A CD1 
806  C CD2 . LEU A 126 ? 0.2694 0.2866 0.2278 0.0222  -0.0119 -0.0228 ? ? ? ? ? ? 106  LEU A CD2 
807  N N   . LEU A 127 ? 0.1941 0.1927 0.1736 0.0071  -0.0108 -0.0047 ? ? ? ? ? ? 107  LEU A N   
808  C CA  . LEU A 127 ? 0.2308 0.2289 0.2139 0.0051  -0.0103 -0.0002 ? ? ? ? ? ? 107  LEU A CA  
809  C C   . LEU A 127 ? 0.2118 0.2118 0.2032 0.0071  -0.0113 -0.0013 ? ? ? ? ? ? 107  LEU A C   
810  O O   . LEU A 127 ? 0.2237 0.2256 0.2209 0.0059  -0.0112 0.0016  ? ? ? ? ? ? 107  LEU A O   
811  C CB  . LEU A 127 ? 0.2262 0.2161 0.2070 0.0011  -0.0132 0.0026  ? ? ? ? ? ? 107  LEU A CB  
812  C CG  . LEU A 127 ? 0.2340 0.2217 0.2082 -0.0010 -0.0121 0.0039  ? ? ? ? ? ? 107  LEU A CG  
813  C CD1 . LEU A 127 ? 0.2426 0.2224 0.2138 -0.0041 -0.0140 0.0069  ? ? ? ? ? ? 107  LEU A CD1 
814  C CD2 . LEU A 127 ? 0.2620 0.2557 0.2338 0.0000  -0.0082 0.0058  ? ? ? ? ? ? 107  LEU A CD2 
815  N N   . LEU A 128 ? 0.1992 0.2276 0.2053 0.0476  -0.0600 0.0068  ? ? ? ? ? ? 108  LEU A N   
816  C CA  . LEU A 128 ? 0.1873 0.2212 0.2148 0.0547  -0.0678 0.0085  ? ? ? ? ? ? 108  LEU A CA  
817  C C   . LEU A 128 ? 0.2080 0.2625 0.2652 0.0572  -0.0617 0.0051  ? ? ? ? ? ? 108  LEU A C   
818  O O   . LEU A 128 ? 0.2053 0.2646 0.2656 0.0582  -0.0485 0.0007  ? ? ? ? ? ? 108  LEU A O   
819  C CB  . LEU A 128 ? 0.2338 0.2546 0.2574 0.0612  -0.0672 0.0093  ? ? ? ? ? ? 108  LEU A CB  
820  C CG  . LEU A 128 ? 0.2438 0.2436 0.2418 0.0598  -0.0742 0.0148  ? ? ? ? ? ? 108  LEU A CG  
821  C CD1 . LEU A 128 ? 0.3120 0.2984 0.3071 0.0647  -0.0701 0.0149  ? ? ? ? ? ? 108  LEU A CD1 
822  C CD2 . LEU A 128 ? 0.2420 0.2390 0.2402 0.0619  -0.0904 0.0206  ? ? ? ? ? ? 108  LEU A CD2 
823  N N   . LYS A 129 ? 0.2189 0.2850 0.2978 0.0583  -0.0714 0.0071  ? ? ? ? ? ? 109  LYS A N   
824  C CA  . LYS A 129 ? 0.1982 0.2858 0.3089 0.0596  -0.0651 0.0047  ? ? ? ? ? ? 109  LYS A CA  
825  C C   . LYS A 129 ? 0.2358 0.3290 0.3629 0.0679  -0.0539 0.0012  ? ? ? ? ? ? 109  LYS A C   
826  O O   . LYS A 129 ? 0.2232 0.3298 0.3644 0.0679  -0.0407 -0.0020 ? ? ? ? ? ? 109  LYS A O   
827  C CB  . LYS A 129 ? 0.2112 0.3100 0.3467 0.0603  -0.0799 0.0075  ? ? ? ? ? ? 109  LYS A CB  
828  C CG  . LYS A 129 ? 0.2393 0.3375 0.3656 0.0513  -0.0887 0.0089  ? ? ? ? ? ? 109  LYS A CG  
829  C CD  . LYS A 129 ? 0.2608 0.3689 0.4120 0.0526  -0.1061 0.0110  ? ? ? ? ? ? 109  LYS A CD  
830  C CE  . LYS A 129 ? 0.2741 0.3840 0.4213 0.0429  -0.1131 0.0106  ? ? ? ? ? ? 109  LYS A CE  
831  N NZ  . LYS A 129 ? 0.3253 0.4396 0.4865 0.0416  -0.1249 0.0117  ? ? ? ? ? ? 109  LYS A NZ  
832  N N   . GLN A 130 ? 0.2266 0.3083 0.3509 0.0752  -0.0589 0.0020  ? ? ? ? ? ? 110  GLN A N   
833  C CA  . GLN A 130 ? 0.2477 0.3326 0.3882 0.0843  -0.0498 -0.0020 ? ? ? ? ? ? 110  GLN A CA  
834  C C   . GLN A 130 ? 0.2250 0.3037 0.3479 0.0835  -0.0337 -0.0078 ? ? ? ? ? ? 110  GLN A C   
835  O O   . GLN A 130 ? 0.2677 0.3503 0.4023 0.0903  -0.0233 -0.0128 ? ? ? ? ? ? 110  GLN A O   
836  C CB  . GLN A 130 ? 0.3714 0.4430 0.5131 0.0924  -0.0606 0.0009  ? ? ? ? ? ? 110  GLN A CB  
837  N N   . ASN A 131 ? 0.1928 0.2613 0.2877 0.0756  -0.0323 -0.0075 ? ? ? ? ? ? 111  ASN A N   
838  C CA  . ASN A 131 ? 0.1921 0.2542 0.2694 0.0744  -0.0197 -0.0130 ? ? ? ? ? ? 111  ASN A CA  
839  C C   . ASN A 131 ? 0.1926 0.2690 0.2736 0.0706  -0.0083 -0.0152 ? ? ? ? ? ? 111  ASN A C   
840  O O   . ASN A 131 ? 0.1848 0.2665 0.2630 0.0633  -0.0111 -0.0118 ? ? ? ? ? ? 111  ASN A O   
841  C CB  . ASN A 131 ? 0.1942 0.2391 0.2425 0.0683  -0.0235 -0.0115 ? ? ? ? ? ? 111  ASN A CB  
842  C CG  . ASN A 131 ? 0.2331 0.2612 0.2751 0.0721  -0.0311 -0.0094 ? ? ? ? ? ? 111  ASN A CG  
843  O OD1 . ASN A 131 ? 0.2843 0.3107 0.3403 0.0801  -0.0314 -0.0109 ? ? ? ? ? ? 111  ASN A OD1 
844  N ND2 . ASN A 131 ? 0.2303 0.2449 0.2514 0.0665  -0.0363 -0.0056 ? ? ? ? ? ? 111  ASN A ND2 
845  N N   . PRO A 132 ? 0.1878 0.2688 0.2734 0.0755  0.0049  -0.0209 ? ? ? ? ? ? 112  PRO A N   
846  C CA  . PRO A 132 ? 0.1937 0.2871 0.2817 0.0727  0.0176  -0.0221 ? ? ? ? ? ? 112  PRO A CA  
847  C C   . PRO A 132 ? 0.2196 0.3059 0.2807 0.0647  0.0194  -0.0216 ? ? ? ? ? ? 112  PRO A C   
848  O O   . PRO A 132 ? 0.2570 0.3514 0.3171 0.0608  0.0276  -0.0205 ? ? ? ? ? ? 112  PRO A O   
849  C CB  . PRO A 132 ? 0.2433 0.3370 0.3339 0.0812  0.0308  -0.0292 ? ? ? ? ? ? 112  PRO A CB  
850  C CG  . PRO A 132 ? 0.3082 0.3847 0.3883 0.0860  0.0246  -0.0328 ? ? ? ? ? ? 112  PRO A CG  
851  C CD  . PRO A 132 ? 0.2395 0.3129 0.3278 0.0846  0.0090  -0.0264 ? ? ? ? ? ? 112  PRO A CD  
852  N N   . TYR A 133 ? 0.1858 0.2566 0.2263 0.0624  0.0121  -0.0220 ? ? ? ? ? ? 113  TYR A N   
853  C CA  . TYR A 133 ? 0.2029 0.2668 0.2202 0.0556  0.0127  -0.0218 ? ? ? ? ? ? 113  TYR A CA  
854  C C   . TYR A 133 ? 0.1986 0.2599 0.2111 0.0486  0.0025  -0.0162 ? ? ? ? ? ? 113  TYR A C   
855  O O   . TYR A 133 ? 0.2145 0.2685 0.2089 0.0436  0.0015  -0.0158 ? ? ? ? ? ? 113  TYR A O   
856  C CB  . TYR A 133 ? 0.2516 0.3006 0.2504 0.0574  0.0132  -0.0270 ? ? ? ? ? ? 113  TYR A CB  
857  C CG  . TYR A 133 ? 0.2255 0.2637 0.2269 0.0602  0.0048  -0.0266 ? ? ? ? ? ? 113  TYR A CG  
858  C CD1 . TYR A 133 ? 0.3318 0.3675 0.3443 0.0683  0.0066  -0.0304 ? ? ? ? ? ? 113  TYR A CD1 
859  C CD2 . TYR A 133 ? 0.2468 0.2762 0.2390 0.0552  -0.0041 -0.0221 ? ? ? ? ? ? 113  TYR A CD2 
860  C CE1 . TYR A 133 ? 0.3369 0.3608 0.3515 0.0709  -0.0012 -0.0289 ? ? ? ? ? ? 113  TYR A CE1 
861  C CE2 . TYR A 133 ? 0.3362 0.3538 0.3289 0.0576  -0.0108 -0.0203 ? ? ? ? ? ? 113  TYR A CE2 
862  C CZ  . TYR A 133 ? 0.3145 0.3292 0.3184 0.0653  -0.0097 -0.0235 ? ? ? ? ? ? 113  TYR A CZ  
863  O OH  . TYR A 133 ? 0.4904 0.4918 0.4946 0.0677  -0.0165 -0.0208 ? ? ? ? ? ? 113  TYR A OH  
864  N N   . ASN A 134 ? 0.1698 0.2366 0.1984 0.0488  -0.0057 -0.0121 ? ? ? ? ? ? 114  ASN A N   
865  C CA  . ASN A 134 ? 0.1664 0.2287 0.1870 0.0427  -0.0156 -0.0078 ? ? ? ? ? ? 114  ASN A CA  
866  C C   . ASN A 134 ? 0.1510 0.2187 0.1672 0.0358  -0.0120 -0.0066 ? ? ? ? ? ? 114  ASN A C   
867  O O   . ASN A 134 ? 0.1749 0.2531 0.2004 0.0357  -0.0030 -0.0073 ? ? ? ? ? ? 114  ASN A O   
868  C CB  . ASN A 134 ? 0.1415 0.2073 0.1781 0.0446  -0.0272 -0.0041 ? ? ? ? ? ? 114  ASN A CB  
869  C CG  . ASN A 134 ? 0.1658 0.2488 0.2267 0.0431  -0.0272 -0.0028 ? ? ? ? ? ? 114  ASN A CG  
870  O OD1 . ASN A 134 ? 0.1631 0.2489 0.2219 0.0364  -0.0293 -0.0011 ? ? ? ? ? ? 114  ASN A OD1 
871  N ND2 . ASN A 134 ? 0.1736 0.2679 0.2599 0.0494  -0.0250 -0.0037 ? ? ? ? ? ? 114  ASN A ND2 
872  N N   . ALA A 135 ? 0.1656 0.2250 0.1669 0.0305  -0.0184 -0.0045 ? ? ? ? ? ? 115  ALA A N   
873  C CA  . ALA A 135 ? 0.1786 0.2391 0.1723 0.0242  -0.0156 -0.0036 ? ? ? ? ? ? 115  ALA A CA  
874  C C   . ALA A 135 ? 0.1403 0.2057 0.1442 0.0197  -0.0233 -0.0009 ? ? ? ? ? ? 115  ALA A C   
875  O O   . ALA A 135 ? 0.1765 0.2388 0.1720 0.0142  -0.0238 -0.0001 ? ? ? ? ? ? 115  ALA A O   
876  C CB  . ALA A 135 ? 0.2369 0.2842 0.2074 0.0215  -0.0163 -0.0043 ? ? ? ? ? ? 115  ALA A CB  
877  N N   . ARG A 136 ? 0.1544 0.2269 0.1773 0.0222  -0.0302 0.0003  ? ? ? ? ? ? 116  ARG A N   
878  C CA  . ARG A 136 ? 0.1370 0.2133 0.1701 0.0177  -0.0403 0.0021  ? ? ? ? ? ? 116  ARG A CA  
879  C C   . ARG A 136 ? 0.1607 0.2467 0.2059 0.0119  -0.0343 0.0028  ? ? ? ? ? ? 116  ARG A C   
880  O O   . ARG A 136 ? 0.1658 0.2470 0.2042 0.0059  -0.0390 0.0032  ? ? ? ? ? ? 116  ARG A O   
881  C CB  . ARG A 136 ? 0.1516 0.2359 0.2069 0.0219  -0.0500 0.0032  ? ? ? ? ? ? 116  ARG A CB  
882  C CG  . ARG A 136 ? 0.1748 0.2462 0.2163 0.0264  -0.0604 0.0043  ? ? ? ? ? ? 116  ARG A CG  
883  C CD  . ARG A 136 ? 0.1768 0.2566 0.2424 0.0323  -0.0692 0.0057  ? ? ? ? ? ? 116  ARG A CD  
884  N NE  . ARG A 136 ? 0.1713 0.2634 0.2599 0.0288  -0.0785 0.0063  ? ? ? ? ? ? 116  ARG A NE  
885  C CZ  . ARG A 136 ? 0.1881 0.2740 0.2698 0.0255  -0.0941 0.0073  ? ? ? ? ? ? 116  ARG A CZ  
886  N NH1 . ARG A 136 ? 0.1864 0.2531 0.2365 0.0256  -0.1012 0.0084  ? ? ? ? ? ? 116  ARG A NH1 
887  N NH2 . ARG A 136 ? 0.1866 0.2848 0.2929 0.0219  -0.1026 0.0071  ? ? ? ? ? ? 116  ARG A NH2 
888  N N   . SER A 137 ? 0.1325 0.2312 0.1956 0.0139  -0.0233 0.0029  ? ? ? ? ? ? 117  SER A N   
889  C CA  . SER A 137 ? 0.1629 0.2704 0.2387 0.0083  -0.0160 0.0048  ? ? ? ? ? ? 117  SER A CA  
890  C C   . SER A 137 ? 0.1669 0.2638 0.2192 0.0037  -0.0107 0.0054  ? ? ? ? ? ? 117  SER A C   
891  O O   . SER A 137 ? 0.1483 0.2448 0.2040 -0.0028 -0.0124 0.0071  ? ? ? ? ? ? 117  SER A O   
892  C CB  . SER A 137 ? 0.1233 0.2453 0.2199 0.0120  -0.0027 0.0053  ? ? ? ? ? ? 117  SER A CB  
893  O OG  . SER A 137 ? 0.1633 0.2980 0.2896 0.0149  -0.0087 0.0054  ? ? ? ? ? ? 117  SER A OG  
894  N N   . LEU A 138 ? 0.1675 0.2555 0.1976 0.0072  -0.0053 0.0037  ? ? ? ? ? ? 118  LEU A N   
895  C CA  . LEU A 138 ? 0.1690 0.2474 0.1784 0.0040  -0.0015 0.0042  ? ? ? ? ? ? 118  LEU A CA  
896  C C   . LEU A 138 ? 0.1748 0.2429 0.1733 -0.0004 -0.0119 0.0039  ? ? ? ? ? ? 118  LEU A C   
897  O O   . LEU A 138 ? 0.1757 0.2390 0.1681 -0.0050 -0.0108 0.0051  ? ? ? ? ? ? 118  LEU A O   
898  C CB  . LEU A 138 ? 0.2015 0.2730 0.1916 0.0088  0.0040  0.0017  ? ? ? ? ? ? 118  LEU A CB  
899  C CG  . LEU A 138 ? 0.1809 0.2453 0.1534 0.0066  0.0089  0.0026  ? ? ? ? ? ? 118  LEU A CG  
900  C CD1 . LEU A 138 ? 0.1985 0.2696 0.1787 0.0044  0.0184  0.0063  ? ? ? ? ? ? 118  LEU A CD1 
901  C CD2 . LEU A 138 ? 0.2260 0.2842 0.1820 0.0112  0.0117  -0.0007 ? ? ? ? ? ? 118  LEU A CD2 
902  N N   . THR A 139 ? 0.1620 0.2254 0.1570 0.0014  -0.0216 0.0024  ? ? ? ? ? ? 119  THR A N   
903  C CA  . THR A 139 ? 0.1700 0.2226 0.1526 -0.0021 -0.0310 0.0016  ? ? ? ? ? ? 119  THR A CA  
904  C C   . THR A 139 ? 0.1889 0.2451 0.1851 -0.0080 -0.0367 0.0023  ? ? ? ? ? ? 119  THR A C   
905  O O   . THR A 139 ? 0.1984 0.2466 0.1852 -0.0125 -0.0375 0.0018  ? ? ? ? ? ? 119  THR A O   
906  C CB  . THR A 139 ? 0.1811 0.2273 0.1563 0.0012  -0.0403 0.0009  ? ? ? ? ? ? 119  THR A CB  
907  O OG1 . THR A 139 ? 0.1910 0.2326 0.1550 0.0058  -0.0348 0.0003  ? ? ? ? ? ? 119  THR A OG1 
908  C CG2 . THR A 139 ? 0.2218 0.2550 0.1795 -0.0020 -0.0485 -0.0002 ? ? ? ? ? ? 119  THR A CG2 
909  N N   . PHE A 140 ? 0.1672 0.2352 0.1873 -0.0081 -0.0410 0.0032  ? ? ? ? ? ? 120  PHE A N   
910  C CA  . PHE A 140 ? 0.1575 0.2303 0.1954 -0.0142 -0.0480 0.0035  ? ? ? ? ? ? 120  PHE A CA  
911  C C   . PHE A 140 ? 0.1826 0.2572 0.2255 -0.0195 -0.0379 0.0055  ? ? ? ? ? ? 120  PHE A C   
912  O O   . PHE A 140 ? 0.1759 0.2451 0.2200 -0.0257 -0.0430 0.0050  ? ? ? ? ? ? 120  PHE A O   
913  C CB  . PHE A 140 ? 0.1714 0.2601 0.2402 -0.0128 -0.0526 0.0044  ? ? ? ? ? ? 120  PHE A CB  
914  C CG  . PHE A 140 ? 0.1539 0.2397 0.2205 -0.0085 -0.0667 0.0031  ? ? ? ? ? ? 120  PHE A CG  
915  C CD1 . PHE A 140 ? 0.2090 0.2811 0.2571 -0.0105 -0.0804 0.0010  ? ? ? ? ? ? 120  PHE A CD1 
916  C CD2 . PHE A 140 ? 0.1651 0.2608 0.2474 -0.0018 -0.0662 0.0040  ? ? ? ? ? ? 120  PHE A CD2 
917  C CE1 . PHE A 140 ? 0.2060 0.2737 0.2493 -0.0062 -0.0939 0.0008  ? ? ? ? ? ? 120  PHE A CE1 
918  C CE2 . PHE A 140 ? 0.2104 0.3023 0.2908 0.0027  -0.0800 0.0038  ? ? ? ? ? ? 120  PHE A CE2 
919  C CZ  . PHE A 140 ? 0.2183 0.2960 0.2783 0.0004  -0.0941 0.0027  ? ? ? ? ? ? 120  PHE A CZ  
920  N N   . CYS A 141 ? 0.1585 0.2395 0.2036 -0.0169 -0.0240 0.0079  ? ? ? ? ? ? 121  CYS A N   
921  C CA  . CYS A 141 ? 0.1850 0.2661 0.2315 -0.0210 -0.0133 0.0113  ? ? ? ? ? ? 121  CYS A CA  
922  C C   . CYS A 141 ? 0.1899 0.2550 0.2120 -0.0231 -0.0146 0.0105  ? ? ? ? ? ? 121  CYS A C   
923  O O   . CYS A 141 ? 0.1857 0.2459 0.2104 -0.0289 -0.0147 0.0121  ? ? ? ? ? ? 121  CYS A O   
924  C CB  . CYS A 141 ? 0.1953 0.2832 0.2408 -0.0162 0.0014  0.0135  ? ? ? ? ? ? 121  CYS A CB  
925  S SG  . CYS A 141 ? 0.2625 0.3493 0.3062 -0.0203 0.0156  0.0192  ? ? ? ? ? ? 121  CYS A SG  
926  N N   . SER A 142 ? 0.1597 0.2165 0.1598 -0.0182 -0.0154 0.0080  ? ? ? ? ? ? 122  SER A N   
927  C CA  . SER A 142 ? 0.2143 0.2578 0.1929 -0.0185 -0.0146 0.0072  ? ? ? ? ? ? 122  SER A CA  
928  C C   . SER A 142 ? 0.2048 0.2375 0.1775 -0.0226 -0.0241 0.0046  ? ? ? ? ? ? 122  SER A C   
929  O O   . SER A 142 ? 0.2227 0.2458 0.1857 -0.0245 -0.0225 0.0046  ? ? ? ? ? ? 122  SER A O   
930  C CB  . SER A 142 ? 0.2018 0.2410 0.1630 -0.0125 -0.0131 0.0050  ? ? ? ? ? ? 122  SER A CB  
931  O OG  . SER A 142 ? 0.2331 0.2792 0.1957 -0.0087 -0.0044 0.0064  ? ? ? ? ? ? 122  SER A OG  
932  N N   . VAL A 143 ? 0.1853 0.2185 0.1626 -0.0233 -0.0345 0.0020  ? ? ? ? ? ? 123  VAL A N   
933  C CA  . VAL A 143 ? 0.2318 0.2530 0.2000 -0.0267 -0.0444 -0.0017 ? ? ? ? ? ? 123  VAL A CA  
934  C C   . VAL A 143 ? 0.2290 0.2534 0.2171 -0.0336 -0.0508 -0.0018 ? ? ? ? ? ? 123  VAL A C   
935  O O   . VAL A 143 ? 0.2301 0.2443 0.2123 -0.0370 -0.0607 -0.0057 ? ? ? ? ? ? 123  VAL A O   
936  C CB  . VAL A 143 ? 0.2332 0.2484 0.1875 -0.0233 -0.0535 -0.0048 ? ? ? ? ? ? 123  VAL A CB  
937  C CG1 . VAL A 143 ? 0.2308 0.2430 0.1689 -0.0175 -0.0466 -0.0044 ? ? ? ? ? ? 123  VAL A CG1 
938  C CG2 . VAL A 143 ? 0.2555 0.2814 0.2281 -0.0229 -0.0620 -0.0041 ? ? ? ? ? ? 123  VAL A CG2 
939  N N   . HIS A 144 ? 0.1990 0.2372 0.2109 -0.0357 -0.0447 0.0023  ? ? ? ? ? ? 124  HIS A N   
940  C CA  . HIS A 144 ? 0.2056 0.2495 0.2424 -0.0430 -0.0495 0.0030  ? ? ? ? ? ? 124  HIS A CA  
941  C C   . HIS A 144 ? 0.2136 0.2442 0.2446 -0.0488 -0.0492 0.0025  ? ? ? ? ? ? 124  HIS A C   
942  O O   . HIS A 144 ? 0.2149 0.2368 0.2289 -0.0467 -0.0407 0.0041  ? ? ? ? ? ? 124  HIS A O   
943  C CB  . HIS A 144 ? 0.2008 0.2620 0.2628 -0.0434 -0.0382 0.0085  ? ? ? ? ? ? 124  HIS A CB  
944  C CG  . HIS A 144 ? 0.2161 0.2881 0.3113 -0.0505 -0.0427 0.0096  ? ? ? ? ? ? 124  HIS A CG  
945  N ND1 . HIS A 144 ? 0.2059 0.2730 0.3116 -0.0588 -0.0421 0.0111  ? ? ? ? ? ? 124  HIS A ND1 
946  C CD2 . HIS A 144 ? 0.2556 0.3439 0.3790 -0.0506 -0.0475 0.0097  ? ? ? ? ? ? 124  HIS A CD2 
947  C CE1 . HIS A 144 ? 0.2497 0.3298 0.3893 -0.0645 -0.0465 0.0119  ? ? ? ? ? ? 124  HIS A CE1 
948  N NE2 . HIS A 144 ? 0.2749 0.3689 0.4266 -0.0594 -0.0499 0.0110  ? ? ? ? ? ? 124  HIS A NE2 
949  N N   . GLU A 145 ? 0.1912 0.2200 0.2374 -0.0557 -0.0594 -0.0001 ? ? ? ? ? ? 125  GLU A N   
950  C CA  . GLU A 145 ? 0.2207 0.2362 0.2658 -0.0622 -0.0603 -0.0010 ? ? ? ? ? ? 125  GLU A CA  
951  C C   . GLU A 145 ? 0.2189 0.2352 0.2688 -0.0637 -0.0447 0.0064  ? ? ? ? ? ? 125  GLU A C   
952  O O   . GLU A 145 ? 0.2381 0.2396 0.2734 -0.0642 -0.0416 0.0065  ? ? ? ? ? ? 125  GLU A O   
953  C CB  . GLU A 145 ? 0.2531 0.2709 0.3231 -0.0706 -0.0728 -0.0039 ? ? ? ? ? ? 125  GLU A CB  
954  C CG  . GLU A 145 ? 0.3574 0.3691 0.4177 -0.0697 -0.0911 -0.0119 ? ? ? ? ? ? 125  GLU A CG  
955  C CD  . GLU A 145 ? 0.3699 0.3987 0.4457 -0.0664 -0.0977 -0.0112 ? ? ? ? ? ? 125  GLU A CD  
956  O OE1 . GLU A 145 ? 0.2759 0.3184 0.3587 -0.0616 -0.0865 -0.0059 ? ? ? ? ? ? 125  GLU A OE1 
957  O OE2 . GLU A 145 ? 0.3821 0.4095 0.4625 -0.0683 -0.1149 -0.0163 ? ? ? ? ? ? 125  GLU A OE2 
958  N N   . HIS A 146 ? 0.2411 0.2739 0.3102 -0.0637 -0.0348 0.0125  ? ? ? ? ? ? 126  HIS A N   
959  C CA  . HIS A 146 ? 0.2375 0.2706 0.3085 -0.0648 -0.0193 0.0205  ? ? ? ? ? ? 126  HIS A CA  
960  C C   . HIS A 146 ? 0.2082 0.2298 0.2486 -0.0580 -0.0129 0.0215  ? ? ? ? ? ? 126  HIS A C   
961  O O   . HIS A 146 ? 0.2239 0.2365 0.2581 -0.0595 -0.0055 0.0264  ? ? ? ? ? ? 126  HIS A O   
962  C CB  . HIS A 146 ? 0.1902 0.2425 0.2803 -0.0635 -0.0080 0.0261  ? ? ? ? ? ? 126  HIS A CB  
963  C CG  . HIS A 146 ? 0.2088 0.2737 0.3358 -0.0716 -0.0081 0.0285  ? ? ? ? ? ? 126  HIS A CG  
964  N ND1 . HIS A 146 ? 0.2947 0.3527 0.4364 -0.0810 -0.0091 0.0308  ? ? ? ? ? ? 126  HIS A ND1 
965  C CD2 . HIS A 146 ? 0.2236 0.3082 0.3787 -0.0717 -0.0070 0.0291  ? ? ? ? ? ? 126  HIS A CD2 
966  C CE1 . HIS A 146 ? 0.3262 0.3997 0.5045 -0.0873 -0.0088 0.0328  ? ? ? ? ? ? 126  HIS A CE1 
967  N NE2 . HIS A 146 ? 0.2480 0.3386 0.4356 -0.0815 -0.0073 0.0318  ? ? ? ? ? ? 126  HIS A NE2 
968  N N   . LEU A 147 ? 0.2010 0.2230 0.2237 -0.0507 -0.0160 0.0172  ? ? ? ? ? ? 127  LEU A N   
969  C CA  . LEU A 147 ? 0.2121 0.2261 0.2099 -0.0442 -0.0105 0.0178  ? ? ? ? ? ? 127  LEU A CA  
970  C C   . LEU A 147 ? 0.2197 0.2176 0.1991 -0.0430 -0.0179 0.0123  ? ? ? ? ? ? 127  LEU A C   
971  O O   . LEU A 147 ? 0.2174 0.2062 0.1823 -0.0399 -0.0136 0.0136  ? ? ? ? ? ? 127  LEU A O   
972  C CB  . LEU A 147 ? 0.1970 0.2207 0.1875 -0.0370 -0.0071 0.0170  ? ? ? ? ? ? 127  LEU A CB  
973  C CG  . LEU A 147 ? 0.2649 0.3025 0.2685 -0.0362 0.0034  0.0222  ? ? ? ? ? ? 127  LEU A CG  
974  C CD1 . LEU A 147 ? 0.2318 0.2751 0.2243 -0.0284 0.0068  0.0204  ? ? ? ? ? ? 127  LEU A CD1 
975  C CD2 . LEU A 147 ? 0.3785 0.4123 0.3814 -0.0387 0.0141  0.0294  ? ? ? ? ? ? 127  LEU A CD2 
976  N N   . VAL A 148 ? 0.1973 0.1918 0.1772 -0.0449 -0.0289 0.0060  ? ? ? ? ? ? 128  VAL A N   
977  C CA  . VAL A 148 ? 0.2213 0.1997 0.1826 -0.0436 -0.0348 0.0000  ? ? ? ? ? ? 128  VAL A CA  
978  C C   . VAL A 148 ? 0.2369 0.2016 0.2008 -0.0487 -0.0361 -0.0004 ? ? ? ? ? ? 128  VAL A C   
979  O O   . VAL A 148 ? 0.2421 0.1945 0.1920 -0.0458 -0.0330 -0.0013 ? ? ? ? ? ? 128  VAL A O   
980  C CB  . VAL A 148 ? 0.2258 0.2024 0.1812 -0.0433 -0.0461 -0.0066 ? ? ? ? ? ? 128  VAL A CB  
981  C CG1 . VAL A 148 ? 0.2502 0.2087 0.1843 -0.0418 -0.0503 -0.0131 ? ? ? ? ? ? 128  VAL A CG1 
982  C CG2 . VAL A 148 ? 0.2540 0.2409 0.2043 -0.0374 -0.0443 -0.0058 ? ? ? ? ? ? 128  VAL A CG2 
983  N N   . ASP A 149 ? 0.2370 0.2039 0.2209 -0.0564 -0.0406 0.0003  ? ? ? ? ? ? 129  ASP A N   
984  C CA  . ASP A 149 ? 0.2372 0.1896 0.2259 -0.0624 -0.0434 -0.0009 ? ? ? ? ? ? 129  ASP A CA  
985  C C   . ASP A 149 ? 0.2436 0.1867 0.2273 -0.0612 -0.0334 0.0052  ? ? ? ? ? ? 129  ASP A C   
986  O O   . ASP A 149 ? 0.2690 0.1948 0.2448 -0.0618 -0.0359 0.0020  ? ? ? ? ? ? 129  ASP A O   
987  C CB  . ASP A 149 ? 0.2880 0.2471 0.3048 -0.0718 -0.0487 0.0002  ? ? ? ? ? ? 129  ASP A CB  
988  C CG  . ASP A 149 ? 0.3814 0.3438 0.4022 -0.0737 -0.0633 -0.0075 ? ? ? ? ? ? 129  ASP A CG  
989  O OD1 . ASP A 149 ? 0.3678 0.3235 0.3658 -0.0681 -0.0690 -0.0137 ? ? ? ? ? ? 129  ASP A OD1 
990  O OD2 . ASP A 149 ? 0.3619 0.3332 0.4090 -0.0808 -0.0691 -0.0070 ? ? ? ? ? ? 129  ASP A OD2 
991  N N   . PRO A 150 ? 0.2350 0.1882 0.2229 -0.0593 -0.0226 0.0140  ? ? ? ? ? ? 130  PRO A N   
992  C CA  . PRO A 150 ? 0.2450 0.1874 0.2266 -0.0581 -0.0148 0.0206  ? ? ? ? ? ? 130  PRO A CA  
993  C C   . PRO A 150 ? 0.2571 0.1875 0.2169 -0.0504 -0.0156 0.0168  ? ? ? ? ? ? 130  PRO A C   
994  O O   . PRO A 150 ? 0.2767 0.1939 0.2321 -0.0495 -0.0130 0.0201  ? ? ? ? ? ? 130  PRO A O   
995  C CB  . PRO A 150 ? 0.2550 0.2109 0.2392 -0.0559 -0.0038 0.0295  ? ? ? ? ? ? 130  PRO A CB  
996  C CG  . PRO A 150 ? 0.2268 0.1996 0.2308 -0.0603 -0.0050 0.0288  ? ? ? ? ? ? 130  PRO A CG  
997  C CD  . PRO A 150 ? 0.2424 0.2150 0.2416 -0.0587 -0.0169 0.0187  ? ? ? ? ? ? 130  PRO A CD  
998  N N   . TRP A 151 ? 0.2308 0.1655 0.1786 -0.0449 -0.0189 0.0104  ? ? ? ? ? ? 131  TRP A N   
999  C CA  . TRP A 151 ? 0.2467 0.1712 0.1774 -0.0380 -0.0188 0.0063  ? ? ? ? ? ? 131  TRP A CA  
1000 C C   . TRP A 151 ? 0.2676 0.1734 0.1948 -0.0396 -0.0236 0.0006  ? ? ? ? ? ? 131  TRP A C   
1001 O O   . TRP A 151 ? 0.2914 0.1868 0.2093 -0.0342 -0.0214 -0.0006 ? ? ? ? ? ? 131  TRP A O   
1002 C CB  . TRP A 151 ? 0.2572 0.1896 0.1772 -0.0327 -0.0203 0.0010  ? ? ? ? ? ? 131  TRP A CB  
1003 C CG  . TRP A 151 ? 0.2421 0.1873 0.1603 -0.0281 -0.0143 0.0061  ? ? ? ? ? ? 131  TRP A CG  
1004 C CD1 . TRP A 151 ? 0.2346 0.1943 0.1596 -0.0290 -0.0126 0.0087  ? ? ? ? ? ? 131  TRP A CD1 
1005 C CD2 . TRP A 151 ? 0.2439 0.1880 0.1538 -0.0217 -0.0098 0.0086  ? ? ? ? ? ? 131  TRP A CD2 
1006 N NE1 . TRP A 151 ? 0.2254 0.1917 0.1444 -0.0237 -0.0072 0.0121  ? ? ? ? ? ? 131  TRP A NE1 
1007 C CE2 . TRP A 151 ? 0.2400 0.1972 0.1498 -0.0194 -0.0062 0.0121  ? ? ? ? ? ? 131  TRP A CE2 
1008 C CE3 . TRP A 151 ? 0.2764 0.2097 0.1798 -0.0173 -0.0092 0.0077  ? ? ? ? ? ? 131  TRP A CE3 
1009 C CZ2 . TRP A 151 ? 0.2432 0.2026 0.1457 -0.0135 -0.0032 0.0145  ? ? ? ? ? ? 131  TRP A CZ2 
1010 C CZ3 . TRP A 151 ? 0.2487 0.1857 0.1473 -0.0112 -0.0063 0.0107  ? ? ? ? ? ? 131  TRP A CZ3 
1011 C CH2 . TRP A 151 ? 0.2747 0.2244 0.1722 -0.0096 -0.0040 0.0139  ? ? ? ? ? ? 131  TRP A CH2 
1012 N N   . ARG A 152 ? 0.2590 0.1602 0.1946 -0.0467 -0.0305 -0.0035 ? ? ? ? ? ? 132  ARG A N   
1013 C CA  . ARG A 152 ? 0.2800 0.1613 0.2117 -0.0486 -0.0356 -0.0102 ? ? ? ? ? ? 132  ARG A CA  
1014 C C   . ARG A 152 ? 0.2893 0.1591 0.2294 -0.0510 -0.0316 -0.0037 ? ? ? ? ? ? 132  ARG A C   
1015 O O   . ARG A 152 ? 0.3199 0.1710 0.2569 -0.0515 -0.0345 -0.0083 ? ? ? ? ? ? 132  ARG A O   
1016 C CB  . ARG A 152 ? 0.3092 0.1879 0.2466 -0.0557 -0.0463 -0.0173 ? ? ? ? ? ? 132  ARG A CB  
1017 C CG  . ARG A 152 ? 0.3028 0.1897 0.2284 -0.0525 -0.0512 -0.0233 ? ? ? ? ? ? 132  ARG A CG  
1018 C CD  . ARG A 152 ? 0.3023 0.1806 0.2261 -0.0577 -0.0640 -0.0323 ? ? ? ? ? ? 132  ARG A CD  
1019 N NE  . ARG A 152 ? 0.3164 0.2023 0.2285 -0.0547 -0.0694 -0.0362 ? ? ? ? ? ? 132  ARG A NE  
1020 C CZ  . ARG A 152 ? 0.3807 0.2581 0.2678 -0.0483 -0.0689 -0.0422 ? ? ? ? ? ? 132  ARG A CZ  
1021 N NH1 . ARG A 152 ? 0.3513 0.2143 0.2246 -0.0437 -0.0628 -0.0457 ? ? ? ? ? ? 132  ARG A NH1 
1022 N NH2 . ARG A 152 ? 0.3199 0.2047 0.1983 -0.0455 -0.0728 -0.0436 ? ? ? ? ? ? 132  ARG A NH2 
1023 N N   . GLN A 153 ? 0.2860 0.1655 0.2349 -0.0520 -0.0245 0.0073  ? ? ? ? ? ? 133  GLN A N   
1024 C CA  . GLN A 153 ? 0.2763 0.1440 0.2305 -0.0537 -0.0197 0.0156  ? ? ? ? ? ? 133  GLN A CA  
1025 C C   . GLN A 153 ? 0.2754 0.1455 0.2189 -0.0454 -0.0125 0.0233  ? ? ? ? ? ? 133  GLN A C   
1026 O O   . GLN A 153 ? 0.3222 0.1841 0.2676 -0.0459 -0.0080 0.0325  ? ? ? ? ? ? 133  GLN A O   
1027 C CB  . GLN A 153 ? 0.2997 0.1722 0.2742 -0.0638 -0.0175 0.0229  ? ? ? ? ? ? 133  GLN A CB  
1028 C CG  . GLN A 153 ? 0.3298 0.1966 0.3183 -0.0728 -0.0269 0.0152  ? ? ? ? ? ? 133  GLN A CG  
1029 C CD  . GLN A 153 ? 0.3747 0.2467 0.3883 -0.0836 -0.0243 0.0227  ? ? ? ? ? ? 133  GLN A CD  
1030 O OE1 . GLN A 153 ? 0.4462 0.3343 0.4753 -0.0886 -0.0270 0.0214  ? ? ? ? ? ? 133  GLN A OE1 
1031 N NE2 . GLN A 153 ? 0.3990 0.2574 0.4186 -0.0871 -0.0188 0.0309  ? ? ? ? ? ? 133  GLN A NE2 
1032 N N   . MET A 154 ? 0.2658 0.1462 0.1980 -0.0380 -0.0120 0.0198  ? ? ? ? ? ? 134  MET A N   
1033 C CA  . MET A 154 ? 0.2774 0.1618 0.2003 -0.0301 -0.0072 0.0259  ? ? ? ? ? ? 134  MET A CA  
1034 C C   . MET A 154 ? 0.2922 0.1598 0.2102 -0.0247 -0.0075 0.0277  ? ? ? ? ? ? 134  MET A C   
1035 O O   . MET A 154 ? 0.2821 0.1466 0.1968 -0.0217 -0.0043 0.0370  ? ? ? ? ? ? 134  MET A O   
1036 C CB  . MET A 154 ? 0.2740 0.1718 0.1886 -0.0241 -0.0077 0.0205  ? ? ? ? ? ? 134  MET A CB  
1037 C CG  . MET A 154 ? 0.2540 0.1562 0.1603 -0.0162 -0.0048 0.0252  ? ? ? ? ? ? 134  MET A CG  
1038 S SD  . MET A 154 ? 0.2857 0.1961 0.1907 -0.0175 0.0010  0.0370  ? ? ? ? ? ? 134  MET A SD  
1039 C CE  . MET A 154 ? 0.2974 0.2277 0.2053 -0.0196 0.0020  0.0326  ? ? ? ? ? ? 134  MET A CE  
1040 N N   . SER A 155 ? 0.2975 0.1533 0.2138 -0.0228 -0.0113 0.0188  ? ? ? ? ? ? 135  SER A N   
1041 C CA  . SER A 155 ? 0.3073 0.1464 0.2214 -0.0169 -0.0116 0.0196  ? ? ? ? ? ? 135  SER A CA  
1042 C C   . SER A 155 ? 0.3400 0.1640 0.2607 -0.0218 -0.0107 0.0284  ? ? ? ? ? ? 135  SER A C   
1043 O O   . SER A 155 ? 0.3456 0.1606 0.2638 -0.0166 -0.0095 0.0361  ? ? ? ? ? ? 135  SER A O   
1044 C CB  . SER A 155 ? 0.3201 0.1488 0.2311 -0.0141 -0.0144 0.0072  ? ? ? ? ? ? 135  SER A CB  
1045 O OG  . SER A 155 ? 0.3394 0.1814 0.2437 -0.0091 -0.0134 0.0010  ? ? ? ? ? ? 135  SER A OG  
1046 N N   . ALA A 156 ? 0.3413 0.1622 0.2714 -0.0318 -0.0119 0.0277  ? ? ? ? ? ? 136  ALA A N   
1047 C CA  . ALA A 156 ? 0.3616 0.1684 0.3005 -0.0382 -0.0102 0.0366  ? ? ? ? ? ? 136  ALA A CA  
1048 C C   . ALA A 156 ? 0.3417 0.1563 0.2787 -0.0383 -0.0033 0.0511  ? ? ? ? ? ? 136  ALA A C   
1049 O O   . ALA A 156 ? 0.3698 0.1703 0.3052 -0.0373 -0.0006 0.0611  ? ? ? ? ? ? 136  ALA A O   
1050 C CB  . ALA A 156 ? 0.3361 0.1407 0.2889 -0.0499 -0.0135 0.0323  ? ? ? ? ? ? 136  ALA A CB  
1051 N N   . TRP A 157 ? 0.3407 0.1761 0.2763 -0.0389 -0.0004 0.0521  ? ? ? ? ? ? 137  TRP A N   
1052 C CA  . TRP A 157 ? 0.3346 0.1776 0.2648 -0.0382 0.0069  0.0644  ? ? ? ? ? ? 137  TRP A CA  
1053 C C   . TRP A 157 ? 0.3142 0.1519 0.2283 -0.0273 0.0065  0.0693  ? ? ? ? ? ? 137  TRP A C   
1054 O O   . TRP A 157 ? 0.3499 0.1795 0.2570 -0.0262 0.0105  0.0813  ? ? ? ? ? ? 137  TRP A O   
1055 C CB  . TRP A 157 ? 0.3001 0.1660 0.2317 -0.0398 0.0099  0.0625  ? ? ? ? ? ? 137  TRP A CB  
1056 C CG  . TRP A 157 ? 0.3048 0.1774 0.2268 -0.0375 0.0180  0.0736  ? ? ? ? ? ? 137  TRP A CG  
1057 C CD1 . TRP A 157 ? 0.3443 0.2149 0.2703 -0.0434 0.0268  0.0850  ? ? ? ? ? ? 137  TRP A CD1 
1058 C CD2 . TRP A 157 ? 0.2862 0.1671 0.1915 -0.0285 0.0182  0.0742  ? ? ? ? ? ? 137  TRP A CD2 
1059 N NE1 . TRP A 157 ? 0.3628 0.2391 0.2724 -0.0380 0.0329  0.0924  ? ? ? ? ? ? 137  TRP A NE1 
1060 C CE2 . TRP A 157 ? 0.3416 0.2241 0.2384 -0.0289 0.0267  0.0855  ? ? ? ? ? ? 137  TRP A CE2 
1061 C CE3 . TRP A 157 ? 0.3153 0.2021 0.2125 -0.0204 0.0122  0.0660  ? ? ? ? ? ? 137  TRP A CE3 
1062 C CZ2 . TRP A 157 ? 0.3669 0.2557 0.2453 -0.0211 0.0279  0.0879  ? ? ? ? ? ? 137  TRP A CZ2 
1063 C CZ3 . TRP A 157 ? 0.3826 0.2768 0.2653 -0.0135 0.0131  0.0688  ? ? ? ? ? ? 137  TRP A CZ3 
1064 C CH2 . TRP A 157 ? 0.3308 0.2255 0.2033 -0.0137 0.0201  0.0791  ? ? ? ? ? ? 137  TRP A CH2 
1065 N N   . LEU A 158 ? 0.3140 0.1560 0.2225 -0.0194 0.0013  0.0604  ? ? ? ? ? ? 138  LEU A N   
1066 C CA  . LEU A 158 ? 0.3284 0.1670 0.2258 -0.0089 -0.0010 0.0638  ? ? ? ? ? ? 138  LEU A CA  
1067 C C   . LEU A 158 ? 0.3470 0.1632 0.2445 -0.0063 -0.0027 0.0702  ? ? ? ? ? ? 138  LEU A C   
1068 O O   . LEU A 158 ? 0.3845 0.1951 0.2724 0.0008  -0.0041 0.0785  ? ? ? ? ? ? 138  LEU A O   
1069 C CB  . LEU A 158 ? 0.2978 0.1451 0.1948 -0.0020 -0.0054 0.0523  ? ? ? ? ? ? 138  LEU A CB  
1070 C CG  . LEU A 158 ? 0.2727 0.1410 0.1662 -0.0013 -0.0046 0.0479  ? ? ? ? ? ? 138  LEU A CG  
1071 C CD1 . LEU A 158 ? 0.2928 0.1665 0.1887 0.0032  -0.0075 0.0363  ? ? ? ? ? ? 138  LEU A CD1 
1072 C CD2 . LEU A 158 ? 0.3222 0.1970 0.2047 0.0041  -0.0043 0.0554  ? ? ? ? ? ? 138  LEU A CD2 
1073 N N   . ARG A 159 ? 0.3415 0.1439 0.2494 -0.0118 -0.0036 0.0663  ? ? ? ? ? ? 139  ARG A N   
1074 C CA  . ARG A 159 ? 0.3642 0.1429 0.2739 -0.0094 -0.0054 0.0713  ? ? ? ? ? ? 139  ARG A CA  
1075 C C   . ARG A 159 ? 0.3952 0.1616 0.3067 -0.0173 -0.0004 0.0848  ? ? ? ? ? ? 139  ARG A C   
1076 O O   . ARG A 159 ? 0.4547 0.1995 0.3677 -0.0164 -0.0013 0.0909  ? ? ? ? ? ? 139  ARG A O   
1077 C CB  . ARG A 159 ? 0.4083 0.1755 0.3268 -0.0100 -0.0092 0.0586  ? ? ? ? ? ? 139  ARG A CB  
1078 C CG  . ARG A 159 ? 0.3881 0.1614 0.3037 0.0005  -0.0124 0.0483  ? ? ? ? ? ? 139  ARG A CG  
1079 C CD  . ARG A 159 ? 0.4591 0.2239 0.3796 -0.0003 -0.0144 0.0340  ? ? ? ? ? ? 139  ARG A CD  
1080 N NE  . ARG A 159 ? 0.5071 0.2680 0.4273 0.0113  -0.0156 0.0278  ? ? ? ? ? ? 139  ARG A NE  
1081 C CZ  . ARG A 159 ? 0.5292 0.2855 0.4501 0.0141  -0.0156 0.0144  ? ? ? ? ? ? 139  ARG A CZ  
1082 N NH1 . ARG A 159 ? 0.5214 0.2755 0.4446 0.0252  -0.0151 0.0099  ? ? ? ? ? ? 139  ARG A NH1 
1083 N NH2 . ARG A 159 ? 0.4783 0.2324 0.3975 0.0061  -0.0161 0.0055  ? ? ? ? ? ? 139  ARG A NH2 
1084 N N   . THR A 160 ? 0.4124 0.1923 0.3244 -0.0247 0.0057  0.0898  ? ? ? ? ? ? 140  THR A N   
1085 C CA  . THR A 160 ? 0.4209 0.1912 0.3366 -0.0331 0.0129  0.1030  ? ? ? ? ? ? 140  THR A CA  
1086 C C   . THR A 160 ? 0.4881 0.2533 0.3853 -0.0271 0.0169  0.1179  ? ? ? ? ? ? 140  THR A C   
1087 O O   . THR A 160 ? 0.4778 0.2581 0.3617 -0.0216 0.0179  0.1189  ? ? ? ? ? ? 140  THR A O   
1088 C CB  . THR A 160 ? 0.4350 0.2218 0.3632 -0.0443 0.0189  0.1018  ? ? ? ? ? ? 140  THR A CB  
1089 O OG1 . THR A 160 ? 0.4553 0.2433 0.3995 -0.0501 0.0131  0.0885  ? ? ? ? ? ? 140  THR A OG1 
1090 C CG2 . THR A 160 ? 0.4403 0.2179 0.3746 -0.0532 0.0283  0.1163  ? ? ? ? ? ? 140  THR A CG2 
1091 N N   . GLY A 161 ? 0.5281 0.2787 0.4294 -0.0271 0.0177  0.1273  ? ? ? ? ? ? 141  GLY A N   
1092 C CA  . GLY A 161 ? 0.6238 0.3766 0.5133 -0.0217 0.0190  0.1398  ? ? ? ? ? ? 141  GLY A CA  
1093 C C   . GLY A 161 ? 0.6939 0.4538 0.5853 -0.0316 0.0283  0.1498  ? ? ? ? ? ? 141  GLY A C   
1094 O O   . GLY A 161 ? 0.5722 0.3342 0.4787 -0.0428 0.0334  0.1477  ? ? ? ? ? ? 141  GLY A O   
1095 N N   . LYS A 162 ? 0.8198 0.5830 0.6951 -0.0280 0.0298  0.1596  ? ? ? ? ? ? 142  LYS A N   
1096 C CA  . LYS A 162 ? 0.8878 0.6557 0.7594 -0.0368 0.0393  0.1685  ? ? ? ? ? ? 142  LYS A CA  
1097 C C   . LYS A 162 ? 0.9286 0.6761 0.8031 -0.0428 0.0404  0.1795  ? ? ? ? ? ? 142  LYS A C   
1098 O O   . LYS A 162 ? 1.0661 0.8101 0.9255 -0.0421 0.0435  0.1903  ? ? ? ? ? ? 142  LYS A O   
1099 C CB  . LYS A 162 ? 0.8693 0.6505 0.7187 -0.0302 0.0409  0.1718  ? ? ? ? ? ? 142  LYS A CB  
1100 N N   . GLU A 163 ? 0.9109 0.6436 0.8034 -0.0487 0.0375  0.1763  ? ? ? ? ? ? 143  GLU A N   
1101 C CA  . GLU A 163 ? 0.9728 0.6829 0.8680 -0.0550 0.0374  0.1852  ? ? ? ? ? ? 143  GLU A CA  
1102 C C   . GLU A 163 ? 1.0228 0.7191 0.9375 -0.0653 0.0365  0.1771  ? ? ? ? ? ? 143  GLU A C   
1103 O O   . GLU A 163 ? 1.0745 0.7514 0.9940 -0.0630 0.0294  0.1740  ? ? ? ? ? ? 143  GLU A O   
1104 C CB  . GLU A 163 ? 0.9318 0.6278 0.8187 -0.0437 0.0283  0.1915  ? ? ? ? ? ? 143  GLU A CB  
1105 N N   . ASP A 164 ? 0.9826 0.6911 0.9093 -0.0753 0.0445  0.1714  ? ? ? ? ? ? 144  ASP A N   
1106 C CA  . ASP A 164 ? 0.9598 0.6587 0.9068 -0.0857 0.0453  0.1625  ? ? ? ? ? ? 144  ASP A CA  
1107 C C   . ASP A 164 ? 0.9470 0.6675 0.9106 -0.0961 0.0553  0.1613  ? ? ? ? ? ? 144  ASP A C   
1108 O O   . ASP A 164 ? 0.9931 0.7125 0.9794 -0.1065 0.0569  0.1556  ? ? ? ? ? ? 144  ASP A O   
1109 C CB  . ASP A 164 ? 0.9580 0.6530 0.9111 -0.0807 0.0366  0.1474  ? ? ? ? ? ? 144  ASP A CB  
1110 N N   . GLY A 165 ? 0.8664 0.6075 0.8200 -0.0926 0.0615  0.1660  ? ? ? ? ? ? 145  GLY A N   
1111 C CA  . GLY A 165 ? 0.8317 0.5951 0.8002 -0.1005 0.0717  0.1652  ? ? ? ? ? ? 145  GLY A CA  
1112 C C   . GLY A 165 ? 0.7903 0.5707 0.7748 -0.1010 0.0680  0.1521  ? ? ? ? ? ? 145  GLY A C   
1113 O O   . GLY A 165 ? 0.8053 0.6047 0.8090 -0.1081 0.0740  0.1492  ? ? ? ? ? ? 145  GLY A O   
1114 N N   . LYS A 166 ? 0.7953 0.5696 0.7729 -0.0933 0.0578  0.1442  ? ? ? ? ? ? 146  LYS A N   
1115 C CA  . LYS A 166 ? 0.6797 0.4673 0.6721 -0.0939 0.0528  0.1317  ? ? ? ? ? ? 146  LYS A CA  
1116 C C   . LYS A 166 ? 0.5630 0.3676 0.5402 -0.0843 0.0533  0.1303  ? ? ? ? ? ? 146  LYS A C   
1117 O O   . LYS A 166 ? 0.5486 0.3680 0.5373 -0.0851 0.0505  0.1219  ? ? ? ? ? ? 146  LYS A O   
1118 C CB  . LYS A 166 ? 0.7260 0.4958 0.7244 -0.0928 0.0414  0.1216  ? ? ? ? ? ? 146  LYS A CB  
1119 N N   . ASP A 167 ? 0.5278 0.3316 0.4803 -0.0754 0.0554  0.1382  ? ? ? ? ? ? 147  ASP A N   
1120 C CA  . ASP A 167 ? 0.5033 0.3218 0.4393 -0.0652 0.0547  0.1351  ? ? ? ? ? ? 147  ASP A CA  
1121 C C   . ASP A 167 ? 0.4754 0.3175 0.4162 -0.0683 0.0636  0.1342  ? ? ? ? ? ? 147  ASP A C   
1122 O O   . ASP A 167 ? 0.5068 0.3546 0.4586 -0.0763 0.0723  0.1390  ? ? ? ? ? ? 147  ASP A O   
1123 C CB  . ASP A 167 ? 0.5840 0.3966 0.4947 -0.0542 0.0518  0.1418  ? ? ? ? ? ? 147  ASP A CB  
1124 C CG  . ASP A 167 ? 0.5417 0.3636 0.4365 -0.0427 0.0462  0.1346  ? ? ? ? ? ? 147  ASP A CG  
1125 O OD1 . ASP A 167 ? 0.4861 0.3124 0.3865 -0.0431 0.0434  0.1243  ? ? ? ? ? ? 147  ASP A OD1 
1126 O OD2 . ASP A 167 ? 0.5720 0.3959 0.4481 -0.0342 0.0439  0.1383  ? ? ? ? ? ? 147  ASP A OD2 
1127 N N   . THR A 168 ? 0.4096 0.2649 0.3422 -0.0615 0.0617  0.1273  ? ? ? ? ? ? 148  THR A N   
1128 C CA  . THR A 168 ? 0.3948 0.2728 0.3325 -0.0626 0.0688  0.1246  ? ? ? ? ? ? 148  THR A CA  
1129 C C   . THR A 168 ? 0.3838 0.2694 0.2969 -0.0509 0.0655  0.1206  ? ? ? ? ? ? 148  THR A C   
1130 O O   . THR A 168 ? 0.4172 0.2925 0.3160 -0.0435 0.0567  0.1180  ? ? ? ? ? ? 148  THR A O   
1131 C CB  . THR A 168 ? 0.3640 0.2549 0.3280 -0.0689 0.0645  0.1142  ? ? ? ? ? ? 148  THR A CB  
1132 O OG1 . THR A 168 ? 0.3790 0.2679 0.3368 -0.0630 0.0504  0.1019  ? ? ? ? ? ? 148  THR A OG1 
1133 C CG2 . THR A 168 ? 0.3690 0.2541 0.3617 -0.0815 0.0657  0.1165  ? ? ? ? ? ? 148  THR A CG2 
1134 N N   . PRO A 169 ? 0.4036 0.3073 0.3133 -0.0492 0.0717  0.1189  ? ? ? ? ? ? 149  PRO A N   
1135 C CA  . PRO A 169 ? 0.4060 0.3172 0.2943 -0.0388 0.0669  0.1134  ? ? ? ? ? ? 149  PRO A CA  
1136 C C   . PRO A 169 ? 0.3801 0.2929 0.2674 -0.0343 0.0583  0.1037  ? ? ? ? ? ? 149  PRO A C   
1137 O O   . PRO A 169 ? 0.3998 0.3131 0.2709 -0.0256 0.0506  0.0994  ? ? ? ? ? ? 149  PRO A O   
1138 C CB  . PRO A 169 ? 0.4316 0.3604 0.3216 -0.0397 0.0762  0.1119  ? ? ? ? ? ? 149  PRO A CB  
1139 C CG  . PRO A 169 ? 0.4968 0.4316 0.4149 -0.0501 0.0845  0.1141  ? ? ? ? ? ? 149  PRO A CG  
1140 C CD  . PRO A 169 ? 0.4438 0.3609 0.3686 -0.0561 0.0831  0.1213  ? ? ? ? ? ? 149  PRO A CD  
1141 N N   . ASN A 170 ? 0.2915 0.2115 0.2019 -0.0403 0.0541  0.0958  ? ? ? ? ? ? 150  ASN A N   
1142 C CA  . ASN A 170 ? 0.2725 0.1991 0.1850 -0.0365 0.0428  0.0830  ? ? ? ? ? ? 150  ASN A CA  
1143 C C   . ASN A 170 ? 0.2819 0.2070 0.2158 -0.0437 0.0364  0.0765  ? ? ? ? ? ? 150  ASN A C   
1144 O O   . ASN A 170 ? 0.2936 0.2146 0.2434 -0.0521 0.0404  0.0814  ? ? ? ? ? ? 150  ASN A O   
1145 C CB  . ASN A 170 ? 0.2923 0.2373 0.2031 -0.0331 0.0444  0.0771  ? ? ? ? ? ? 150  ASN A CB  
1146 C CG  . ASN A 170 ? 0.3340 0.2923 0.2628 -0.0395 0.0536  0.0794  ? ? ? ? ? ? 150  ASN A CG  
1147 O OD1 . ASN A 170 ? 0.3057 0.2636 0.2557 -0.0479 0.0548  0.0811  ? ? ? ? ? ? 150  ASN A OD1 
1148 N ND2 . ASN A 170 ? 0.3126 0.2831 0.2349 -0.0354 0.0600  0.0788  ? ? ? ? ? ? 150  ASN A ND2 
1149 N N   . ALA A 171 ? 0.2819 0.2093 0.2155 -0.0406 0.0267  0.0655  ? ? ? ? ? ? 151  ALA A N   
1150 C CA  . ALA A 171 ? 0.2533 0.1776 0.2021 -0.0464 0.0192  0.0579  ? ? ? ? ? ? 151  ALA A CA  
1151 C C   . ALA A 171 ? 0.2947 0.2330 0.2646 -0.0541 0.0208  0.0565  ? ? ? ? ? ? 151  ALA A C   
1152 O O   . ALA A 171 ? 0.2649 0.1987 0.2514 -0.0618 0.0167  0.0544  ? ? ? ? ? ? 151  ALA A O   
1153 C CB  . ALA A 171 ? 0.2893 0.2131 0.2294 -0.0406 0.0102  0.0468  ? ? ? ? ? ? 151  ALA A CB  
1154 N N   . PHE A 172 ? 0.2378 0.1927 0.2081 -0.0518 0.0258  0.0570  ? ? ? ? ? ? 152  PHE A N   
1155 C CA  . PHE A 172 ? 0.2725 0.2427 0.2655 -0.0578 0.0274  0.0559  ? ? ? ? ? ? 152  PHE A CA  
1156 C C   . PHE A 172 ? 0.2854 0.2529 0.2975 -0.0670 0.0348  0.0645  ? ? ? ? ? ? 152  PHE A C   
1157 O O   . PHE A 172 ? 0.2608 0.2311 0.2964 -0.0751 0.0301  0.0617  ? ? ? ? ? ? 152  PHE A O   
1158 C CB  . PHE A 172 ? 0.2508 0.2374 0.2399 -0.0525 0.0342  0.0564  ? ? ? ? ? ? 152  PHE A CB  
1159 C CG  . PHE A 172 ? 0.2416 0.2455 0.2561 -0.0573 0.0366  0.0555  ? ? ? ? ? ? 152  PHE A CG  
1160 C CD1 . PHE A 172 ? 0.2474 0.2574 0.2793 -0.0630 0.0484  0.0639  ? ? ? ? ? ? 152  PHE A CD1 
1161 C CD2 . PHE A 172 ? 0.2344 0.2486 0.2562 -0.0556 0.0276  0.0469  ? ? ? ? ? ? 152  PHE A CD2 
1162 C CE1 . PHE A 172 ? 0.2295 0.2572 0.2891 -0.0670 0.0508  0.0630  ? ? ? ? ? ? 152  PHE A CE1 
1163 C CE2 . PHE A 172 ? 0.2294 0.2600 0.2767 -0.0592 0.0285  0.0461  ? ? ? ? ? ? 152  PHE A CE2 
1164 C CZ  . PHE A 172 ? 0.2402 0.2786 0.3081 -0.0648 0.0401  0.0539  ? ? ? ? ? ? 152  PHE A CZ  
1165 N N   . ALA A 173 ? 0.2493 0.2106 0.2512 -0.0659 0.0461  0.0751  ? ? ? ? ? ? 153  ALA A N   
1166 C CA  . ALA A 173 ? 0.2657 0.2231 0.2847 -0.0748 0.0554  0.0850  ? ? ? ? ? ? 153  ALA A CA  
1167 C C   . ALA A 173 ? 0.2970 0.2362 0.3238 -0.0811 0.0476  0.0842  ? ? ? ? ? ? 153  ALA A C   
1168 O O   . ALA A 173 ? 0.3048 0.2435 0.3566 -0.0913 0.0492  0.0871  ? ? ? ? ? ? 153  ALA A O   
1169 C CB  . ALA A 173 ? 0.2824 0.2346 0.2832 -0.0714 0.0699  0.0975  ? ? ? ? ? ? 153  ALA A CB  
1170 N N   . PHE A 174 ? 0.2857 0.2101 0.2926 -0.0750 0.0391  0.0799  ? ? ? ? ? ? 154  PHE A N   
1171 C CA  . PHE A 174 ? 0.2908 0.1957 0.3019 -0.0792 0.0314  0.0776  ? ? ? ? ? ? 154  PHE A CA  
1172 C C   . PHE A 174 ? 0.2844 0.1944 0.3181 -0.0868 0.0211  0.0673  ? ? ? ? ? ? 154  PHE A C   
1173 O O   . PHE A 174 ? 0.3150 0.2137 0.3651 -0.0955 0.0178  0.0674  ? ? ? ? ? ? 154  PHE A O   
1174 C CB  . PHE A 174 ? 0.2903 0.1825 0.2773 -0.0694 0.0243  0.0727  ? ? ? ? ? ? 154  PHE A CB  
1175 C CG  . PHE A 174 ? 0.3140 0.1831 0.3013 -0.0713 0.0188  0.0718  ? ? ? ? ? ? 154  PHE A CG  
1176 C CD1 . PHE A 174 ? 0.3480 0.2007 0.3326 -0.0729 0.0251  0.0836  ? ? ? ? ? ? 154  PHE A CD1 
1177 C CD2 . PHE A 174 ? 0.3549 0.2170 0.3426 -0.0707 0.0075  0.0592  ? ? ? ? ? ? 154  PHE A CD2 
1178 C CE1 . PHE A 174 ? 0.3761 0.2060 0.3615 -0.0739 0.0198  0.0826  ? ? ? ? ? ? 154  PHE A CE1 
1179 C CE2 . PHE A 174 ? 0.3650 0.2046 0.3522 -0.0716 0.0028  0.0573  ? ? ? ? ? ? 154  PHE A CE2 
1180 C CZ  . PHE A 174 ? 0.3728 0.1963 0.3600 -0.0731 0.0087  0.0688  ? ? ? ? ? ? 154  PHE A CZ  
1181 N N   . ALA A 175 ? 0.2754 0.2016 0.3098 -0.0837 0.0157  0.0588  ? ? ? ? ? ? 155  ALA A N   
1182 C CA  . ALA A 175 ? 0.2802 0.2112 0.3314 -0.0892 0.0037  0.0484  ? ? ? ? ? ? 155  ALA A CA  
1183 C C   . ALA A 175 ? 0.3267 0.2768 0.4079 -0.0970 0.0066  0.0509  ? ? ? ? ? ? 155  ALA A C   
1184 O O   . ALA A 175 ? 0.3666 0.3230 0.4636 -0.1014 -0.0046 0.0427  ? ? ? ? ? ? 155  ALA A O   
1185 C CB  . ALA A 175 ? 0.2890 0.2244 0.3227 -0.0811 -0.0051 0.0379  ? ? ? ? ? ? 155  ALA A CB  
1186 N N   . HIS A 176 ? 0.2579 0.2173 0.3464 -0.0981 0.0214  0.0619  ? ? ? ? ? ? 156  HIS A N   
1187 C CA  . HIS A 176 ? 0.2577 0.2370 0.3776 -0.1048 0.0269  0.0650  ? ? ? ? ? ? 156  HIS A CA  
1188 C C   . HIS A 176 ? 0.3269 0.3026 0.4651 -0.1136 0.0403  0.0772  ? ? ? ? ? ? 156  HIS A C   
1189 O O   . HIS A 176 ? 0.3360 0.3269 0.4885 -0.1153 0.0542  0.0848  ? ? ? ? ? ? 156  HIS A O   
1190 C CB  . HIS A 176 ? 0.2700 0.2689 0.3843 -0.0970 0.0349  0.0659  ? ? ? ? ? ? 156  HIS A CB  
1191 C CG  . HIS A 176 ? 0.2702 0.2776 0.3779 -0.0908 0.0223  0.0547  ? ? ? ? ? ? 156  HIS A CG  
1192 N ND1 . HIS A 176 ? 0.2378 0.2367 0.3146 -0.0817 0.0171  0.0496  ? ? ? ? ? ? 156  HIS A ND1 
1193 C CD2 . HIS A 176 ? 0.3114 0.3347 0.4399 -0.0924 0.0141  0.0485  ? ? ? ? ? ? 156  HIS A CD2 
1194 C CE1 . HIS A 176 ? 0.2373 0.2453 0.3146 -0.0783 0.0072  0.0410  ? ? ? ? ? ? 156  HIS A CE1 
1195 N NE2 . HIS A 176 ? 0.2641 0.2864 0.3713 -0.0843 0.0046  0.0403  ? ? ? ? ? ? 156  HIS A NE2 
1196 N N   . GLU A 177 ? 0.3159 0.2705 0.4535 -0.1191 0.0370  0.0792  ? ? ? ? ? ? 157  GLU A N   
1197 C CA  . GLU A 177 ? 0.3270 0.2746 0.4776 -0.1268 0.0483  0.0892  ? ? ? ? ? ? 157  GLU A CA  
1198 C C   . GLU A 177 ? 0.3595 0.3090 0.4908 -0.1212 0.0667  0.1010  ? ? ? ? ? ? 157  GLU A C   
1199 O O   . GLU A 177 ? 0.3410 0.2970 0.4834 -0.1254 0.0779  0.1069  ? ? ? ? ? ? 157  GLU A O   
1200 C CB  . GLU A 177 ? 0.3695 0.3328 0.5557 -0.1358 0.0465  0.0852  ? ? ? ? ? ? 157  GLU A CB  
1201 C CG  . GLU A 177 ? 0.4806 0.4409 0.6827 -0.1410 0.0267  0.0724  ? ? ? ? ? ? 157  GLU A CG  
1202 C CD  . GLU A 177 ? 0.6287 0.6030 0.8654 -0.1495 0.0245  0.0694  ? ? ? ? ? ? 157  GLU A CD  
1203 O OE1 . GLU A 177 ? 0.6598 0.6578 0.9144 -0.1486 0.0287  0.0698  ? ? ? ? ? ? 157  GLU A OE1 
1204 O OE2 . GLU A 177 ? 0.6904 0.6518 0.9367 -0.1567 0.0185  0.0668  ? ? ? ? ? ? 157  GLU A OE2 
1205 N N   . GLY A 178 ? 0.3552 0.2990 0.4563 -0.1113 0.0688  0.1037  ? ? ? ? ? ? 158  GLY A N   
1206 C CA  . GLY A 178 ? 0.3770 0.3194 0.4522 -0.1044 0.0826  0.1127  ? ? ? ? ? ? 158  GLY A CA  
1207 C C   . GLY A 178 ? 0.3274 0.2917 0.4006 -0.0988 0.0914  0.1120  ? ? ? ? ? ? 158  GLY A C   
1208 O O   . GLY A 178 ? 0.3714 0.3351 0.4204 -0.0923 0.1011  0.1172  ? ? ? ? ? ? 158  GLY A O   
1209 N N   . LYS A 179 ? 0.2954 0.2786 0.3936 -0.1011 0.0867  0.1047  ? ? ? ? ? ? 159  LYS A N   
1210 C CA  . LYS A 179 ? 0.3268 0.3313 0.4277 -0.0960 0.0949  0.1030  ? ? ? ? ? ? 159  LYS A CA  
1211 C C   . LYS A 179 ? 0.2897 0.2957 0.3630 -0.0847 0.0916  0.0988  ? ? ? ? ? ? 159  LYS A C   
1212 O O   . LYS A 179 ? 0.2785 0.2813 0.3448 -0.0814 0.0757  0.0886  ? ? ? ? ? ? 159  LYS A O   
1213 C CB  . LYS A 179 ? 0.3032 0.3281 0.4434 -0.1021 0.0897  0.0965  ? ? ? ? ? ? 159  LYS A CB  
1214 C CG  . LYS A 179 ? 0.3268 0.3548 0.4948 -0.1118 0.0937  0.0990  ? ? ? ? ? ? 159  LYS A CG  
1215 C CD  . LYS A 179 ? 0.3581 0.4045 0.5642 -0.1171 0.0835  0.0908  ? ? ? ? ? ? 159  LYS A CD  
1216 C CE  . LYS A 179 ? 0.4581 0.5079 0.6927 -0.1266 0.0870  0.0933  ? ? ? ? ? ? 159  LYS A CE  
1217 N NZ  . LYS A 179 ? 0.5561 0.6222 0.8269 -0.1313 0.0740  0.0846  ? ? ? ? ? ? 159  LYS A NZ  
1218 N N   . LYS A 180 ? 0.3452 0.3548 0.3972 -0.0772 0.1029  0.1019  ? ? ? ? ? ? 160  LYS A N   
1219 C CA  . LYS A 180 ? 0.3270 0.3394 0.3545 -0.0666 0.0998  0.0967  ? ? ? ? ? ? 160  LYS A CA  
1220 C C   . LYS A 180 ? 0.3326 0.3661 0.3802 -0.0649 0.0962  0.0876  ? ? ? ? ? ? 160  LYS A C   
1221 O O   . LYS A 180 ? 0.2951 0.3422 0.3764 -0.0717 0.0989  0.0879  ? ? ? ? ? ? 160  LYS A O   
1222 C CB  . LYS A 180 ? 0.3044 0.3118 0.3002 -0.0589 0.1082  0.0994  ? ? ? ? ? ? 160  LYS A CB  
1223 C CG  . LYS A 180 ? 0.4021 0.3896 0.3765 -0.0594 0.1083  0.1067  ? ? ? ? ? ? 160  LYS A CG  
1224 C CD  . LYS A 180 ? 0.5079 0.4952 0.4621 -0.0553 0.1177  0.1103  ? ? ? ? ? ? 160  LYS A CD  
1225 C CE  . LYS A 180 ? 0.5776 0.5461 0.5114 -0.0556 0.1171  0.1187  ? ? ? ? ? ? 160  LYS A CE  
1226 N NZ  . LYS A 180 ? 0.6366 0.6052 0.5525 -0.0528 0.1269  0.1232  ? ? ? ? ? ? 160  LYS A NZ  
1227 N N   . VAL A 181 ? 0.2786 0.3146 0.3071 -0.0559 0.0897  0.0800  ? ? ? ? ? ? 161  VAL A N   
1228 C CA  . VAL A 181 ? 0.2730 0.3259 0.3177 -0.0534 0.0841  0.0712  ? ? ? ? ? ? 161  VAL A CA  
1229 C C   . VAL A 181 ? 0.2823 0.3530 0.3475 -0.0535 0.0991  0.0744  ? ? ? ? ? ? 161  VAL A C   
1230 O O   . VAL A 181 ? 0.3058 0.3923 0.3998 -0.0553 0.0954  0.0698  ? ? ? ? ? ? 161  VAL A O   
1231 C CB  . VAL A 181 ? 0.2953 0.3453 0.3144 -0.0438 0.0753  0.0632  ? ? ? ? ? ? 161  VAL A CB  
1232 C CG1 . VAL A 181 ? 0.3277 0.3757 0.3211 -0.0361 0.0867  0.0661  ? ? ? ? ? ? 161  VAL A CG1 
1233 C CG2 . VAL A 181 ? 0.2880 0.3515 0.3240 -0.0421 0.0663  0.0545  ? ? ? ? ? ? 161  VAL A CG2 
1234 N N   . TYR A 182 ? 0.2897 0.3565 0.3392 -0.0513 0.1147  0.0811  ? ? ? ? ? ? 162  TYR A N   
1235 C CA  . TYR A 182 ? 0.2971 0.3773 0.3595 -0.0501 0.1263  0.0803  ? ? ? ? ? ? 162  TYR A CA  
1236 C C   . TYR A 182 ? 0.3045 0.3957 0.4069 -0.0598 0.1288  0.0832  ? ? ? ? ? ? 162  TYR A C   
1237 O O   . TYR A 182 ? 0.3246 0.4336 0.4540 -0.0596 0.1322  0.0800  ? ? ? ? ? ? 162  TYR A O   
1238 C CB  . TYR A 182 ? 0.3460 0.4156 0.3779 -0.0463 0.1363  0.0838  ? ? ? ? ? ? 162  TYR A CB  
1239 C CG  . TYR A 182 ? 0.4763 0.5580 0.5208 -0.0459 0.1500  0.0845  ? ? ? ? ? ? 162  TYR A CG  
1240 C CD1 . TYR A 182 ? 0.5549 0.6364 0.6117 -0.0529 0.1598  0.0922  ? ? ? ? ? ? 162  TYR A CD1 
1241 C CD2 . TYR A 182 ? 0.4895 0.5825 0.5339 -0.0384 0.1535  0.0775  ? ? ? ? ? ? 162  TYR A CD2 
1242 C CE1 . TYR A 182 ? 0.5839 0.6769 0.6524 -0.0523 0.1735  0.0931  ? ? ? ? ? ? 162  TYR A CE1 
1243 C CE2 . TYR A 182 ? 0.5401 0.6439 0.5962 -0.0374 0.1667  0.0780  ? ? ? ? ? ? 162  TYR A CE2 
1244 C CZ  . TYR A 182 ? 0.5858 0.6901 0.6539 -0.0443 0.1770  0.0859  ? ? ? ? ? ? 162  TYR A CZ  
1245 O OH  . TYR A 182 ? 0.6786 0.7940 0.7588 -0.0432 0.1912  0.0867  ? ? ? ? ? ? 162  TYR A OH  
1246 N N   . GLU A 183 ? 0.2993 0.3791 0.4059 -0.0680 0.1261  0.0888  ? ? ? ? ? ? 163  GLU A N   
1247 C CA  . GLU A 183 ? 0.2614 0.3490 0.4048 -0.0781 0.1268  0.0910  ? ? ? ? ? ? 163  GLU A CA  
1248 C C   . GLU A 183 ? 0.2543 0.3544 0.4312 -0.0823 0.1121  0.0843  ? ? ? ? ? ? 163  GLU A C   
1249 O O   . GLU A 183 ? 0.3161 0.4320 0.5273 -0.0863 0.1116  0.0821  ? ? ? ? ? ? 163  GLU A O   
1250 C CB  . GLU A 183 ? 0.2925 0.3618 0.4287 -0.0855 0.1272  0.0983  ? ? ? ? ? ? 163  GLU A CB  
1251 C CG  . GLU A 183 ? 0.3301 0.4059 0.5034 -0.0963 0.1277  0.1003  ? ? ? ? ? ? 163  GLU A CG  
1252 C CD  . GLU A 183 ? 0.4361 0.4939 0.6006 -0.1028 0.1324  0.1087  ? ? ? ? ? ? 163  GLU A CD  
1253 O OE1 . GLU A 183 ? 0.4383 0.5004 0.6313 -0.1117 0.1346  0.1111  ? ? ? ? ? ? 163  GLU A OE1 
1254 O OE2 . GLU A 183 ? 0.4458 0.4852 0.5758 -0.0989 0.1333  0.1130  ? ? ? ? ? ? 163  GLU A OE2 
1255 N N   . VAL A 184 ? 0.2525 0.3453 0.4191 -0.0811 0.0991  0.0811  ? ? ? ? ? ? 164  VAL A N   
1256 C CA  . VAL A 184 ? 0.2162 0.3166 0.4035 -0.0831 0.0797  0.0716  ? ? ? ? ? ? 164  VAL A CA  
1257 C C   . VAL A 184 ? 0.3041 0.4251 0.5068 -0.0767 0.0798  0.0663  ? ? ? ? ? ? 164  VAL A C   
1258 O O   . VAL A 184 ? 0.3054 0.4407 0.5422 -0.0805 0.0707  0.0622  ? ? ? ? ? ? 164  VAL A O   
1259 C CB  . VAL A 184 ? 0.2631 0.3457 0.4211 -0.0799 0.0622  0.0645  ? ? ? ? ? ? 164  VAL A CB  
1260 C CG1 . VAL A 184 ? 0.2698 0.3596 0.4408 -0.0794 0.0432  0.0542  ? ? ? ? ? ? 164  VAL A CG1 
1261 C CG2 . VAL A 184 ? 0.2739 0.3377 0.4272 -0.0874 0.0594  0.0684  ? ? ? ? ? ? 164  VAL A CG2 
1262 N N   . CYS A 185 ? 0.2911 0.4130 0.4696 -0.0668 0.0897  0.0662  ? ? ? ? ? ? 165  CYS A N   
1263 C CA  . CYS A 185 ? 0.2651 0.4050 0.4572 -0.0598 0.0923  0.0617  ? ? ? ? ? ? 165  CYS A CA  
1264 C C   . CYS A 185 ? 0.2171 0.3738 0.4436 -0.0630 0.1035  0.0641  ? ? ? ? ? ? 165  CYS A C   
1265 O O   . CYS A 185 ? 0.2880 0.4612 0.5417 -0.0608 0.0982  0.0592  ? ? ? ? ? ? 165  CYS A O   
1266 C CB  . CYS A 185 ? 0.2581 0.3925 0.4148 -0.0488 0.1013  0.0605  ? ? ? ? ? ? 165  CYS A CB  
1267 S SG  . CYS A 185 ? 0.3182 0.4373 0.4387 -0.0420 0.0829  0.0521  ? ? ? ? ? ? 165  CYS A SG  
1268 N N   . SER A 186 ? 0.2341 0.3838 0.4540 -0.0670 0.1164  0.0704  ? ? ? ? ? ? 166  SER A N   
1269 C CA  . SER A 186 ? 0.2581 0.4209 0.5046 -0.0696 0.1264  0.0721  ? ? ? ? ? ? 166  SER A CA  
1270 C C   . SER A 186 ? 0.3501 0.5224 0.6374 -0.0786 0.1138  0.0702  ? ? ? ? ? ? 166  SER A C   
1271 O O   . SER A 186 ? 0.3906 0.5785 0.7084 -0.0799 0.1174  0.0696  ? ? ? ? ? ? 166  SER A O   
1272 C CB  . SER A 186 ? 0.4020 0.5539 0.6301 -0.0721 0.1427  0.0802  ? ? ? ? ? ? 166  SER A CB  
1273 O OG  . SER A 186 ? 0.4827 0.6230 0.7153 -0.0820 0.1381  0.0851  ? ? ? ? ? ? 166  SER A OG  
1274 N N   . GLU A 187 ? 0.3567 0.5188 0.6432 -0.0845 0.0982  0.0688  ? ? ? ? ? ? 167  GLU A N   
1275 C CA  . GLU A 187 ? 0.3736 0.5404 0.6925 -0.0931 0.0826  0.0653  ? ? ? ? ? ? 167  GLU A CA  
1276 C C   . GLU A 187 ? 0.3137 0.4897 0.6455 -0.0897 0.0628  0.0566  ? ? ? ? ? ? 167  GLU A C   
1277 O O   . GLU A 187 ? 0.3196 0.5042 0.6799 -0.0937 0.0499  0.0522  ? ? ? ? ? ? 167  GLU A O   
1278 C CB  . GLU A 187 ? 0.3517 0.4987 0.6600 -0.1018 0.0756  0.0676  ? ? ? ? ? ? 167  GLU A CB  
1279 C CG  . GLU A 187 ? 0.4395 0.5763 0.7403 -0.1068 0.0917  0.0765  ? ? ? ? ? ? 167  GLU A CG  
1280 C CD  . GLU A 187 ? 0.5080 0.6238 0.7991 -0.1147 0.0836  0.0783  ? ? ? ? ? ? 167  GLU A CD  
1281 O OE1 . GLU A 187 ? 0.5320 0.6401 0.8183 -0.1156 0.0663  0.0722  ? ? ? ? ? ? 167  GLU A OE1 
1282 O OE2 . GLU A 187 ? 0.5406 0.6466 0.8280 -0.1197 0.0942  0.0856  ? ? ? ? ? ? 167  GLU A OE2 
1283 N N   . ASP A 188 ? 0.2874 0.4604 0.5964 -0.0821 0.0598  0.0542  ? ? ? ? ? ? 168  ASP A N   
1284 C CA  . ASP A 188 ? 0.2921 0.4698 0.6063 -0.0787 0.0395  0.0466  ? ? ? ? ? ? 168  ASP A CA  
1285 C C   . ASP A 188 ? 0.2312 0.4212 0.5431 -0.0674 0.0456  0.0446  ? ? ? ? ? ? 168  ASP A C   
1286 O O   . ASP A 188 ? 0.2422 0.4216 0.5181 -0.0595 0.0478  0.0430  ? ? ? ? ? ? 168  ASP A O   
1287 C CB  . ASP A 188 ? 0.2837 0.4392 0.5612 -0.0786 0.0264  0.0432  ? ? ? ? ? ? 168  ASP A CB  
1288 C CG  . ASP A 188 ? 0.2936 0.4471 0.5671 -0.0756 0.0029  0.0342  ? ? ? ? ? ? 168  ASP A CG  
1289 O OD1 . ASP A 188 ? 0.3722 0.5412 0.6650 -0.0708 -0.0025 0.0312  ? ? ? ? ? ? 168  ASP A OD1 
1290 O OD2 . ASP A 188 ? 0.3247 0.4598 0.5738 -0.0774 -0.0098 0.0302  ? ? ? ? ? ? 168  ASP A OD2 
1291 N N   . ALA A 189 ? 0.2649 0.4062 0.4450 -0.0525 -0.0522 -0.0493 ? ? ? ? ? ? 169  ALA A N   
1292 C CA  . ALA A 189 ? 0.2900 0.4381 0.4723 -0.0463 -0.0519 -0.0422 ? ? ? ? ? ? 169  ALA A CA  
1293 C C   . ALA A 189 ? 0.2388 0.3882 0.4068 -0.0401 -0.0587 -0.0386 ? ? ? ? ? ? 169  ALA A C   
1294 O O   . ALA A 189 ? 0.2657 0.4131 0.4296 -0.0350 -0.0554 -0.0327 ? ? ? ? ? ? 169  ALA A O   
1295 C CB  . ALA A 189 ? 0.3403 0.5019 0.5389 -0.0468 -0.0545 -0.0423 ? ? ? ? ? ? 169  ALA A CB  
1296 N N   . ASN A 190 ? 0.3066 0.4590 0.4667 -0.0406 -0.0677 -0.0421 ? ? ? ? ? ? 170  ASN A N   
1297 C CA  . ASN A 190 ? 0.3349 0.4873 0.4798 -0.0347 -0.0737 -0.0383 ? ? ? ? ? ? 170  ASN A CA  
1298 C C   . ASN A 190 ? 0.2877 0.4277 0.4194 -0.0328 -0.0684 -0.0366 ? ? ? ? ? ? 170  ASN A C   
1299 O O   . ASN A 190 ? 0.2618 0.4008 0.3874 -0.0270 -0.0676 -0.0303 ? ? ? ? ? ? 170  ASN A O   
1300 C CB  . ASN A 190 ? 0.4154 0.5719 0.5516 -0.0356 -0.0838 -0.0428 ? ? ? ? ? ? 170  ASN A CB  
1301 C CG  . ASN A 190 ? 0.5052 0.6578 0.6219 -0.0300 -0.0881 -0.0393 ? ? ? ? ? ? 170  ASN A CG  
1302 O OD1 . ASN A 190 ? 0.5206 0.6783 0.6352 -0.0239 -0.0915 -0.0321 ? ? ? ? ? ? 170  ASN A OD1 
1303 N ND2 . ASN A 190 ? 0.4709 0.6137 0.5735 -0.0317 -0.0874 -0.0440 ? ? ? ? ? ? 170  ASN A ND2 
1304 N N   . PHE A 191 ? 0.2515 0.3823 0.3796 -0.0376 -0.0646 -0.0422 ? ? ? ? ? ? 171  PHE A N   
1305 C CA  . PHE A 191 ? 0.2805 0.4003 0.3971 -0.0362 -0.0597 -0.0413 ? ? ? ? ? ? 171  PHE A CA  
1306 C C   . PHE A 191 ? 0.2570 0.3743 0.3794 -0.0338 -0.0517 -0.0352 ? ? ? ? ? ? 171  PHE A C   
1307 O O   . PHE A 191 ? 0.2532 0.3671 0.3670 -0.0293 -0.0504 -0.0310 ? ? ? ? ? ? 171  PHE A O   
1308 C CB  . PHE A 191 ? 0.3284 0.4388 0.4427 -0.0421 -0.0562 -0.0485 ? ? ? ? ? ? 171  PHE A CB  
1309 C CG  . PHE A 191 ? 0.3493 0.4492 0.4531 -0.0408 -0.0509 -0.0480 ? ? ? ? ? ? 171  PHE A CG  
1310 C CD1 . PHE A 191 ? 0.2619 0.3598 0.3490 -0.0373 -0.0549 -0.0486 ? ? ? ? ? ? 171  PHE A CD1 
1311 C CD2 . PHE A 191 ? 0.3385 0.4307 0.4486 -0.0431 -0.0415 -0.0465 ? ? ? ? ? ? 171  PHE A CD2 
1312 C CE1 . PHE A 191 ? 0.3069 0.3934 0.3825 -0.0355 -0.0487 -0.0464 ? ? ? ? ? ? 171  PHE A CE1 
1313 C CE2 . PHE A 191 ? 0.3435 0.4246 0.4419 -0.0411 -0.0360 -0.0441 ? ? ? ? ? ? 171  PHE A CE2 
1314 C CZ  . PHE A 191 ? 0.2947 0.3722 0.3754 -0.0370 -0.0393 -0.0435 ? ? ? ? ? ? 171  PHE A CZ  
1315 N N   . SER A 192 ? 0.2480 0.3670 0.3843 -0.0367 -0.0462 -0.0348 ? ? ? ? ? ? 172  SER A N   
1316 C CA  . SER A 192 ? 0.2094 0.3258 0.3503 -0.0346 -0.0380 -0.0296 ? ? ? ? ? ? 172  SER A CA  
1317 C C   . SER A 192 ? 0.1987 0.3207 0.3378 -0.0279 -0.0404 -0.0237 ? ? ? ? ? ? 172  SER A C   
1318 O O   . SER A 192 ? 0.2265 0.3438 0.3611 -0.0245 -0.0359 -0.0198 ? ? ? ? ? ? 172  SER A O   
1319 C CB  . SER A 192 ? 0.2566 0.3750 0.4119 -0.0385 -0.0322 -0.0305 ? ? ? ? ? ? 172  SER A CB  
1320 O OG  . SER A 192 ? 0.3001 0.4156 0.4578 -0.0364 -0.0240 -0.0259 ? ? ? ? ? ? 172  SER A OG  
1321 N N   . GLN A 193 ? 0.1813 0.3134 0.3245 -0.0260 -0.0473 -0.0232 ? ? ? ? ? ? 173  GLN A N   
1322 C CA  . GLN A 193 ? 0.1550 0.2925 0.2982 -0.0194 -0.0493 -0.0174 ? ? ? ? ? ? 173  GLN A CA  
1323 C C   . GLN A 193 ? 0.1860 0.3186 0.3145 -0.0149 -0.0522 -0.0143 ? ? ? ? ? ? 173  GLN A C   
1324 O O   . GLN A 193 ? 0.1901 0.3209 0.3167 -0.0100 -0.0494 -0.0094 ? ? ? ? ? ? 173  GLN A O   
1325 C CB  . GLN A 193 ? 0.2285 0.3786 0.3795 -0.0182 -0.0566 -0.0173 ? ? ? ? ? ? 173  GLN A CB  
1326 C CG  . GLN A 193 ? 0.3065 0.4623 0.4581 -0.0108 -0.0585 -0.0112 ? ? ? ? ? ? 173  GLN A CG  
1327 C CD  . GLN A 193 ? 0.4093 0.5789 0.5704 -0.0093 -0.0654 -0.0106 ? ? ? ? ? ? 173  GLN A CD  
1328 O OE1 . GLN A 193 ? 0.4838 0.6596 0.6578 -0.0132 -0.0649 -0.0141 ? ? ? ? ? ? 173  GLN A OE1 
1329 N NE2 . GLN A 193 ? 0.4038 0.5782 0.5588 -0.0034 -0.0718 -0.0058 ? ? ? ? ? ? 173  GLN A NE2 
1330 N N   . LEU A 194 ? 0.1718 0.3015 0.2896 -0.0166 -0.0573 -0.0175 ? ? ? ? ? ? 174  LEU A N   
1331 C CA  . LEU A 194 ? 0.1866 0.3110 0.2893 -0.0124 -0.0594 -0.0147 ? ? ? ? ? ? 174  LEU A CA  
1332 C C   . LEU A 194 ? 0.2014 0.3173 0.3014 -0.0117 -0.0517 -0.0133 ? ? ? ? ? ? 174  LEU A C   
1333 O O   . LEU A 194 ? 0.1885 0.3018 0.2830 -0.0068 -0.0507 -0.0083 ? ? ? ? ? ? 174  LEU A O   
1334 C CB  . LEU A 194 ? 0.1720 0.2942 0.2623 -0.0147 -0.0648 -0.0201 ? ? ? ? ? ? 174  LEU A CB  
1335 C CG  . LEU A 194 ? 0.2275 0.3575 0.3165 -0.0145 -0.0738 -0.0212 ? ? ? ? ? ? 174  LEU A CG  
1336 C CD1 . LEU A 194 ? 0.2762 0.4025 0.3519 -0.0175 -0.0776 -0.0281 ? ? ? ? ? ? 174  LEU A CD1 
1337 C CD2 . LEU A 194 ? 0.2157 0.3493 0.2999 -0.0074 -0.0785 -0.0133 ? ? ? ? ? ? 174  LEU A CD2 
1338 N N   . PHE A 195 ? 0.1639 0.2750 0.2681 -0.0167 -0.0461 -0.0173 ? ? ? ? ? ? 175  PHE A N   
1339 C CA  . PHE A 195 ? 0.1778 0.2785 0.2761 -0.0164 -0.0377 -0.0147 ? ? ? ? ? ? 175  PHE A CA  
1340 C C   . PHE A 195 ? 0.1993 0.3018 0.3053 -0.0131 -0.0335 -0.0100 ? ? ? ? ? ? 175  PHE A C   
1341 O O   . PHE A 195 ? 0.1929 0.2893 0.2907 -0.0097 -0.0303 -0.0060 ? ? ? ? ? ? 175  PHE A O   
1342 C CB  . PHE A 195 ? 0.2090 0.3039 0.3105 -0.0222 -0.0322 -0.0188 ? ? ? ? ? ? 175  PHE A CB  
1343 C CG  . PHE A 195 ? 0.3240 0.4067 0.4146 -0.0216 -0.0250 -0.0162 ? ? ? ? ? ? 175  PHE A CG  
1344 C CD1 . PHE A 195 ? 0.4699 0.5456 0.5618 -0.0257 -0.0194 -0.0183 ? ? ? ? ? ? 175  PHE A CD1 
1345 C CD2 . PHE A 195 ? 0.3748 0.4532 0.4548 -0.0169 -0.0238 -0.0116 ? ? ? ? ? ? 175  PHE A CD2 
1346 C CE1 . PHE A 195 ? 0.4729 0.5383 0.5551 -0.0244 -0.0134 -0.0154 ? ? ? ? ? ? 175  PHE A CE1 
1347 C CE2 . PHE A 195 ? 0.4318 0.5009 0.5034 -0.0163 -0.0180 -0.0096 ? ? ? ? ? ? 175  PHE A CE2 
1348 C CZ  . PHE A 195 ? 0.4475 0.5104 0.5198 -0.0197 -0.0131 -0.0113 ? ? ? ? ? ? 175  PHE A CZ  
1349 N N   . SER A 196 ? 0.1930 0.3022 0.3122 -0.0141 -0.0324 -0.0105 ? ? ? ? ? ? 176  SER A N   
1350 C CA  . SER A 196 ? 0.1857 0.2950 0.3098 -0.0109 -0.0271 -0.0070 ? ? ? ? ? ? 176  SER A CA  
1351 C C   . SER A 196 ? 0.1626 0.2737 0.2837 -0.0048 -0.0305 -0.0028 ? ? ? ? ? ? 176  SER A C   
1352 O O   . SER A 196 ? 0.1690 0.2755 0.2885 -0.0019 -0.0262 -0.0002 ? ? ? ? ? ? 176  SER A O   
1353 C CB  . SER A 196 ? 0.2881 0.4029 0.4243 -0.0129 -0.0242 -0.0084 ? ? ? ? ? ? 176  SER A CB  
1354 O OG  . SER A 196 ? 0.4168 0.5407 0.5587 -0.0128 -0.0311 -0.0094 ? ? ? ? ? ? 176  SER A OG  
1355 N N   . GLU A 197 ? 0.1575 0.2747 0.2774 -0.0028 -0.0381 -0.0022 ? ? ? ? ? ? 177  GLU A N   
1356 C CA  . GLU A 197 ? 0.1350 0.2531 0.2515 0.0036  -0.0413 0.0023  ? ? ? ? ? ? 177  GLU A CA  
1357 C C   . GLU A 197 ? 0.1463 0.2557 0.2514 0.0052  -0.0406 0.0055  ? ? ? ? ? ? 177  GLU A C   
1358 O O   . GLU A 197 ? 0.1479 0.2532 0.2516 0.0093  -0.0384 0.0099  ? ? ? ? ? ? 177  GLU A O   
1359 C CB  . GLU A 197 ? 0.1085 0.2356 0.2241 0.0057  -0.0499 0.0026  ? ? ? ? ? ? 177  GLU A CB  
1360 C CG  . GLU A 197 ? 0.1702 0.3075 0.2992 0.0053  -0.0509 0.0014  ? ? ? ? ? ? 177  GLU A CG  
1361 C CD  . GLU A 197 ? 0.3120 0.4598 0.4405 0.0061  -0.0600 0.0018  ? ? ? ? ? ? 177  GLU A CD  
1362 O OE1 . GLU A 197 ? 0.2507 0.3969 0.3676 0.0052  -0.0656 0.0024  ? ? ? ? ? ? 177  GLU A OE1 
1363 O OE2 . GLU A 197 ? 0.3248 0.4822 0.4646 0.0075  -0.0617 0.0020  ? ? ? ? ? ? 177  GLU A OE2 
1364 N N   . GLY A 198 ? 0.1650 0.2702 0.2603 0.0016  -0.0412 0.0030  ? ? ? ? ? ? 178  GLY A N   
1365 C CA  . GLY A 198 ? 0.1393 0.2346 0.2194 0.0028  -0.0382 0.0055  ? ? ? ? ? ? 178  GLY A CA  
1366 C C   . GLY A 198 ? 0.1543 0.2428 0.2353 0.0029  -0.0306 0.0068  ? ? ? ? ? ? 178  GLY A C   
1367 O O   . GLY A 198 ? 0.1625 0.2460 0.2383 0.0058  -0.0285 0.0105  ? ? ? ? ? ? 178  GLY A O   
1368 N N   . MET A 199 ? 0.1445 0.2331 0.2324 -0.0003 -0.0262 0.0037  ? ? ? ? ? ? 179  MET A N   
1369 C CA  . MET A 199 ? 0.1614 0.2446 0.2491 -0.0001 -0.0195 0.0042  ? ? ? ? ? ? 179  MET A CA  
1370 C C   . MET A 199 ? 0.1448 0.2301 0.2408 0.0035  -0.0181 0.0066  ? ? ? ? ? ? 179  MET A C   
1371 O O   . MET A 199 ? 0.1524 0.2324 0.2448 0.0051  -0.0147 0.0079  ? ? ? ? ? ? 179  MET A O   
1372 C CB  . MET A 199 ? 0.1405 0.2236 0.2327 -0.0040 -0.0149 0.0011  ? ? ? ? ? ? 179  MET A CB  
1373 C CG  . MET A 199 ? 0.1503 0.2289 0.2350 -0.0075 -0.0147 -0.0011 ? ? ? ? ? ? 179  MET A CG  
1374 S SD  . MET A 199 ? 0.2147 0.2839 0.2839 -0.0062 -0.0128 0.0006  ? ? ? ? ? ? 179  MET A SD  
1375 C CE  . MET A 199 ? 0.1705 0.2403 0.2321 -0.0051 -0.0191 0.0008  ? ? ? ? ? ? 179  MET A CE  
1376 N N   . ALA A 200 ? 0.1605 0.2537 0.2687 0.0049  -0.0208 0.0067  ? ? ? ? ? ? 180  ALA A N   
1377 C CA  . ALA A 200 ? 0.1346 0.2279 0.2491 0.0088  -0.0187 0.0083  ? ? ? ? ? ? 180  ALA A CA  
1378 C C   . ALA A 200 ? 0.1872 0.2768 0.2978 0.0130  -0.0209 0.0133  ? ? ? ? ? ? 180  ALA A C   
1379 O O   . ALA A 200 ? 0.1665 0.2515 0.2795 0.0152  -0.0168 0.0145  ? ? ? ? ? ? 180  ALA A O   
1380 C CB  . ALA A 200 ? 0.1613 0.2621 0.2853 0.0098  -0.0208 0.0073  ? ? ? ? ? ? 180  ALA A CB  
1381 N N   . GLY A 201 ? 0.1492 0.2406 0.2534 0.0141  -0.0268 0.0162  ? ? ? ? ? ? 181  GLY A N   
1382 C CA  . GLY A 201 ? 0.1486 0.2353 0.2461 0.0180  -0.0279 0.0217  ? ? ? ? ? ? 181  GLY A CA  
1383 C C   . GLY A 201 ? 0.1547 0.2318 0.2443 0.0167  -0.0221 0.0217  ? ? ? ? ? ? 181  GLY A C   
1384 O O   . GLY A 201 ? 0.1437 0.2158 0.2353 0.0192  -0.0192 0.0248  ? ? ? ? ? ? 181  GLY A O   
1385 N N   . ASP A 202 ? 0.1353 0.2099 0.2171 0.0126  -0.0205 0.0180  ? ? ? ? ? ? 182  ASP A N   
1386 C CA  . ASP A 202 ? 0.1435 0.2110 0.2192 0.0113  -0.0157 0.0175  ? ? ? ? ? ? 182  ASP A CA  
1387 C C   . ASP A 202 ? 0.1423 0.2079 0.2258 0.0112  -0.0109 0.0152  ? ? ? ? ? ? 182  ASP A C   
1388 O O   . ASP A 202 ? 0.1619 0.2225 0.2452 0.0119  -0.0078 0.0160  ? ? ? ? ? ? 182  ASP A O   
1389 C CB  . ASP A 202 ? 0.1507 0.2166 0.2178 0.0077  -0.0151 0.0142  ? ? ? ? ? ? 182  ASP A CB  
1390 C CG  . ASP A 202 ? 0.1571 0.2174 0.2195 0.0068  -0.0109 0.0135  ? ? ? ? ? ? 182  ASP A CG  
1391 O OD1 . ASP A 202 ? 0.1804 0.2373 0.2371 0.0078  -0.0105 0.0161  ? ? ? ? ? ? 182  ASP A OD1 
1392 O OD2 . ASP A 202 ? 0.1519 0.2119 0.2166 0.0052  -0.0079 0.0104  ? ? ? ? ? ? 182  ASP A OD2 
1393 N N   . SER A 203 ? 0.1443 0.2142 0.2352 0.0102  -0.0098 0.0120  ? ? ? ? ? ? 183  SER A N   
1394 C CA  . SER A 203 ? 0.1212 0.1897 0.2181 0.0101  -0.0048 0.0090  ? ? ? ? ? ? 183  SER A CA  
1395 C C   . SER A 203 ? 0.1340 0.2006 0.2393 0.0137  -0.0036 0.0111  ? ? ? ? ? ? 183  SER A C   
1396 O O   . SER A 203 ? 0.1524 0.2148 0.2598 0.0137  0.0005  0.0086  ? ? ? ? ? ? 183  SER A O   
1397 C CB  . SER A 203 ? 0.1489 0.2226 0.2519 0.0086  -0.0029 0.0057  ? ? ? ? ? ? 183  SER A CB  
1398 O OG  . SER A 203 ? 0.1636 0.2367 0.2589 0.0052  -0.0021 0.0038  ? ? ? ? ? ? 183  SER A OG  
1399 N N   . TRP A 204 ? 0.1362 0.2058 0.2465 0.0171  -0.0074 0.0155  ? ? ? ? ? ? 184  TRP A N   
1400 C CA  . TRP A 204 ? 0.1383 0.2051 0.2571 0.0213  -0.0062 0.0188  ? ? ? ? ? ? 184  TRP A CA  
1401 C C   . TRP A 204 ? 0.1915 0.2494 0.3050 0.0211  -0.0033 0.0204  ? ? ? ? ? ? 184  TRP A C   
1402 O O   . TRP A 204 ? 0.1645 0.2174 0.2846 0.0218  0.0011  0.0188  ? ? ? ? ? ? 184  TRP A O   
1403 C CB  . TRP A 204 ? 0.1655 0.2367 0.2865 0.0253  -0.0119 0.0244  ? ? ? ? ? ? 184  TRP A CB  
1404 C CG  . TRP A 204 ? 0.1612 0.2296 0.2905 0.0300  -0.0107 0.0275  ? ? ? ? ? ? 184  TRP A CG  
1405 C CD1 . TRP A 204 ? 0.2193 0.2916 0.3572 0.0319  -0.0106 0.0258  ? ? ? ? ? ? 184  TRP A CD1 
1406 C CD2 . TRP A 204 ? 0.1791 0.2401 0.3095 0.0335  -0.0089 0.0333  ? ? ? ? ? ? 184  TRP A CD2 
1407 N NE1 . TRP A 204 ? 0.2190 0.2865 0.3630 0.0366  -0.0092 0.0301  ? ? ? ? ? ? 184  TRP A NE1 
1408 C CE2 . TRP A 204 ? 0.2086 0.2685 0.3480 0.0375  -0.0080 0.0348  ? ? ? ? ? ? 184  TRP A CE2 
1409 C CE3 . TRP A 204 ? 0.1790 0.2333 0.3035 0.0334  -0.0072 0.0374  ? ? ? ? ? ? 184  TRP A CE3 
1410 C CZ2 . TRP A 204 ? 0.2507 0.3025 0.3935 0.0415  -0.0055 0.0406  ? ? ? ? ? ? 184  TRP A CZ2 
1411 C CZ3 . TRP A 204 ? 0.2247 0.2711 0.3533 0.0373  -0.0045 0.0434  ? ? ? ? ? ? 184  TRP A CZ3 
1412 C CH2 . TRP A 204 ? 0.2610 0.3058 0.3982 0.0411  -0.0036 0.0448  ? ? ? ? ? ? 184  TRP A CH2 
1413 N N   . LEU A 205 ? 0.1520 0.2080 0.2544 0.0198  -0.0054 0.0231  ? ? ? ? ? ? 185  LEU A N   
1414 C CA  . LEU A 205 ? 0.1669 0.2155 0.2657 0.0192  -0.0022 0.0248  ? ? ? ? ? ? 185  LEU A CA  
1415 C C   . LEU A 205 ? 0.1734 0.2201 0.2710 0.0151  0.0014  0.0183  ? ? ? ? ? ? 185  LEU A C   
1416 O O   . LEU A 205 ? 0.1827 0.2242 0.2848 0.0145  0.0053  0.0166  ? ? ? ? ? ? 185  LEU A O   
1417 C CB  . LEU A 205 ? 0.1818 0.2295 0.2692 0.0192  -0.0046 0.0294  ? ? ? ? ? ? 185  LEU A CB  
1418 C CG  . LEU A 205 ? 0.2183 0.2667 0.3042 0.0238  -0.0081 0.0370  ? ? ? ? ? ? 185  LEU A CG  
1419 C CD1 . LEU A 205 ? 0.1941 0.2423 0.2658 0.0234  -0.0103 0.0400  ? ? ? ? ? ? 185  LEU A CD1 
1420 C CD2 . LEU A 205 ? 0.1929 0.2343 0.2864 0.0271  -0.0042 0.0421  ? ? ? ? ? ? 185  LEU A CD2 
1421 N N   . PHE A 206 ? 0.1358 0.1865 0.2271 0.0125  0.0000  0.0147  ? ? ? ? ? ? 186  PHE A N   
1422 C CA  . PHE A 206 ? 0.1485 0.1981 0.2361 0.0093  0.0023  0.0097  ? ? ? ? ? ? 186  PHE A CA  
1423 C C   . PHE A 206 ? 0.1345 0.1833 0.2293 0.0089  0.0058  0.0044  ? ? ? ? ? ? 186  PHE A C   
1424 O O   . PHE A 206 ? 0.1407 0.1870 0.2356 0.0071  0.0079  0.0007  ? ? ? ? ? ? 186  PHE A O   
1425 C CB  . PHE A 206 ? 0.1320 0.1853 0.2117 0.0073  0.0005  0.0078  ? ? ? ? ? ? 186  PHE A CB  
1426 C CG  . PHE A 206 ? 0.1087 0.1615 0.1838 0.0050  0.0021  0.0039  ? ? ? ? ? ? 186  PHE A CG  
1427 C CD1 . PHE A 206 ? 0.1323 0.1835 0.2020 0.0042  0.0017  0.0051  ? ? ? ? ? ? 186  PHE A CD1 
1428 C CD2 . PHE A 206 ? 0.1507 0.2050 0.2267 0.0041  0.0041  -0.0009 ? ? ? ? ? ? 186  PHE A CD2 
1429 C CE1 . PHE A 206 ? 0.1695 0.2217 0.2364 0.0026  0.0024  0.0016  ? ? ? ? ? ? 186  PHE A CE1 
1430 C CE2 . PHE A 206 ? 0.1798 0.2346 0.2509 0.0027  0.0046  -0.0042 ? ? ? ? ? ? 186  PHE A CE2 
1431 C CZ  . PHE A 206 ? 0.1591 0.2133 0.2263 0.0020  0.0033  -0.0029 ? ? ? ? ? ? 186  PHE A CZ  
1432 N N   . SER A 207 ? 0.1420 0.1932 0.2433 0.0106  0.0064  0.0035  ? ? ? ? ? ? 187  SER A N   
1433 C CA  . SER A 207 ? 0.1082 0.1588 0.2154 0.0104  0.0104  -0.0023 ? ? ? ? ? ? 187  SER A CA  
1434 C C   . SER A 207 ? 0.1593 0.2036 0.2742 0.0114  0.0133  -0.0031 ? ? ? ? ? ? 187  SER A C   
1435 O O   . SER A 207 ? 0.1409 0.1829 0.2573 0.0096  0.0163  -0.0094 ? ? ? ? ? ? 187  SER A O   
1436 C CB  . SER A 207 ? 0.1276 0.1826 0.2418 0.0124  0.0113  -0.0027 ? ? ? ? ? ? 187  SER A CB  
1437 O OG  . SER A 207 ? 0.1884 0.2433 0.3112 0.0161  0.0097  0.0025  ? ? ? ? ? ? 187  SER A OG  
1438 N N   . ARG A 208 ? 0.1173 0.1584 0.2369 0.0141  0.0124  0.0033  ? ? ? ? ? ? 188  ARG A N   
1439 C CA  . ARG A 208 ? 0.1100 0.1435 0.2379 0.0151  0.0159  0.0038  ? ? ? ? ? ? 188  ARG A CA  
1440 C C   . ARG A 208 ? 0.1332 0.1631 0.2576 0.0113  0.0171  0.0016  ? ? ? ? ? ? 188  ARG A C   
1441 O O   . ARG A 208 ? 0.1485 0.1734 0.2796 0.0097  0.0207  -0.0032 ? ? ? ? ? ? 188  ARG A O   
1442 C CB  . ARG A 208 ? 0.1423 0.1734 0.2748 0.0197  0.0146  0.0129  ? ? ? ? ? ? 188  ARG A CB  
1443 C CG  . ARG A 208 ? 0.1510 0.1857 0.2921 0.0239  0.0142  0.0138  ? ? ? ? ? ? 188  ARG A CG  
1444 C CD  . ARG A 208 ? 0.1402 0.1763 0.2831 0.0289  0.0103  0.0233  ? ? ? ? ? ? 188  ARG A CD  
1445 N NE  . ARG A 208 ? 0.1578 0.1964 0.3100 0.0326  0.0104  0.0234  ? ? ? ? ? ? 188  ARG A NE  
1446 C CZ  . ARG A 208 ? 0.1372 0.1838 0.2886 0.0320  0.0080  0.0203  ? ? ? ? ? ? 188  ARG A CZ  
1447 N NH1 . ARG A 208 ? 0.1370 0.1898 0.2808 0.0285  0.0055  0.0176  ? ? ? ? ? ? 188  ARG A NH1 
1448 N NH2 . ARG A 208 ? 0.2161 0.2642 0.3751 0.0349  0.0087  0.0201  ? ? ? ? ? ? 188  ARG A NH2 
1449 N N   . ALA A 209 ? 0.1450 0.1776 0.2598 0.0098  0.0142  0.0045  ? ? ? ? ? ? 189  ALA A N   
1450 C CA  . ALA A 209 ? 0.1450 0.1762 0.2575 0.0062  0.0151  0.0020  ? ? ? ? ? ? 189  ALA A CA  
1451 C C   . ALA A 209 ? 0.1858 0.2206 0.2969 0.0032  0.0152  -0.0072 ? ? ? ? ? ? 189  ALA A C   
1452 O O   . ALA A 209 ? 0.1824 0.2153 0.2979 0.0005  0.0170  -0.0123 ? ? ? ? ? ? 189  ALA A O   
1453 C CB  . ALA A 209 ? 0.1492 0.1832 0.2520 0.0059  0.0124  0.0067  ? ? ? ? ? ? 189  ALA A CB  
1454 N N   . LEU A 210 ? 0.1368 0.1768 0.2415 0.0037  0.0133  -0.0091 ? ? ? ? ? ? 190  LEU A N   
1455 C CA  . LEU A 210 ? 0.1447 0.1886 0.2446 0.0017  0.0131  -0.0164 ? ? ? ? ? ? 190  LEU A CA  
1456 C C   . LEU A 210 ? 0.1678 0.2091 0.2748 0.0008  0.0164  -0.0241 ? ? ? ? ? ? 190  LEU A C   
1457 O O   . LEU A 210 ? 0.1457 0.1883 0.2514 -0.0019 0.0161  -0.0306 ? ? ? ? ? ? 190  LEU A O   
1458 C CB  . LEU A 210 ? 0.1184 0.1669 0.2113 0.0028  0.0120  -0.0158 ? ? ? ? ? ? 190  LEU A CB  
1459 C CG  . LEU A 210 ? 0.1495 0.2016 0.2359 0.0016  0.0127  -0.0221 ? ? ? ? ? ? 190  LEU A CG  
1460 C CD1 . LEU A 210 ? 0.1704 0.2253 0.2492 -0.0002 0.0099  -0.0236 ? ? ? ? ? ? 190  LEU A CD1 
1461 C CD2 . LEU A 210 ? 0.1383 0.1935 0.2206 0.0029  0.0133  -0.0200 ? ? ? ? ? ? 190  LEU A CD2 
1462 N N   . VAL A 211 ? 0.1429 0.1808 0.2577 0.0031  0.0193  -0.0238 ? ? ? ? ? ? 191  VAL A N   
1463 C CA  . VAL A 211 ? 0.1529 0.1876 0.2744 0.0026  0.0232  -0.0320 ? ? ? ? ? ? 191  VAL A CA  
1464 C C   . VAL A 211 ? 0.1761 0.2043 0.3068 0.0004  0.0252  -0.0347 ? ? ? ? ? ? 191  VAL A C   
1465 O O   . VAL A 211 ? 0.2083 0.2342 0.3435 -0.0015 0.0277  -0.0436 ? ? ? ? ? ? 191  VAL A O   
1466 C CB  . VAL A 211 ? 0.1513 0.1845 0.2801 0.0062  0.0265  -0.0315 ? ? ? ? ? ? 191  VAL A CB  
1467 C CG1 . VAL A 211 ? 0.1503 0.1904 0.2717 0.0074  0.0255  -0.0302 ? ? ? ? ? ? 191  VAL A CG1 
1468 C CG2 . VAL A 211 ? 0.1521 0.1803 0.2905 0.0095  0.0270  -0.0231 ? ? ? ? ? ? 191  VAL A CG2 
1469 N N   . SER A 212 ? 0.1436 0.1688 0.2771 0.0004  0.0245  -0.0273 ? ? ? ? ? ? 192  SER A N   
1470 C CA  . SER A 212 ? 0.1775 0.1965 0.3204 -0.0022 0.0271  -0.0288 ? ? ? ? ? ? 192  SER A CA  
1471 C C   . SER A 212 ? 0.2015 0.2257 0.3403 -0.0067 0.0244  -0.0335 ? ? ? ? ? ? 192  SER A C   
1472 O O   . SER A 212 ? 0.2235 0.2470 0.3682 -0.0103 0.0254  -0.0422 ? ? ? ? ? ? 192  SER A O   
1473 C CB  . SER A 212 ? 0.2213 0.2347 0.3684 0.0001  0.0284  -0.0178 ? ? ? ? ? ? 192  SER A CB  
1474 O OG  . SER A 212 ? 0.2215 0.2285 0.3778 -0.0030 0.0319  -0.0184 ? ? ? ? ? ? 192  SER A OG  
1475 N N   . LYS A 213 ? 0.1467 0.1764 0.2761 -0.0063 0.0207  -0.0281 ? ? ? ? ? ? 193  LYS A N   
1476 C CA  . LYS A 213 ? 0.1692 0.2042 0.2967 -0.0097 0.0183  -0.0310 ? ? ? ? ? ? 193  LYS A CA  
1477 C C   . LYS A 213 ? 0.1945 0.2369 0.3152 -0.0111 0.0149  -0.0398 ? ? ? ? ? ? 193  LYS A C   
1478 O O   . LYS A 213 ? 0.1961 0.2435 0.3182 -0.0141 0.0126  -0.0449 ? ? ? ? ? ? 193  LYS A O   
1479 C CB  . LYS A 213 ? 0.2538 0.2913 0.3744 -0.0083 0.0163  -0.0223 ? ? ? ? ? ? 193  LYS A CB  
1480 C CG  . LYS A 213 ? 0.3766 0.4070 0.5030 -0.0072 0.0199  -0.0141 ? ? ? ? ? ? 193  LYS A CG  
1481 C CD  . LYS A 213 ? 0.4316 0.4644 0.5507 -0.0062 0.0187  -0.0066 ? ? ? ? ? ? 193  LYS A CD  
1482 C CE  . LYS A 213 ? 0.4606 0.4975 0.5827 -0.0095 0.0187  -0.0091 ? ? ? ? ? ? 193  LYS A CE  
1483 N NZ  . LYS A 213 ? 0.4749 0.5063 0.6094 -0.0121 0.0238  -0.0080 ? ? ? ? ? ? 193  LYS A NZ  
1484 N N   . CYS A 214 ? 0.1697 0.2135 0.2832 -0.0088 0.0147  -0.0413 ? ? ? ? ? ? 194  CYS A N   
1485 C CA  . CYS A 214 ? 0.1566 0.2069 0.2610 -0.0094 0.0121  -0.0485 ? ? ? ? ? ? 194  CYS A CA  
1486 C C   . CYS A 214 ? 0.1543 0.2023 0.2598 -0.0091 0.0152  -0.0563 ? ? ? ? ? ? 194  CYS A C   
1487 O O   . CYS A 214 ? 0.1633 0.2153 0.2586 -0.0078 0.0146  -0.0591 ? ? ? ? ? ? 194  CYS A O   
1488 C CB  . CYS A 214 ? 0.1830 0.2381 0.2746 -0.0068 0.0096  -0.0428 ? ? ? ? ? ? 194  CYS A CB  
1489 S SG  . CYS A 214 ? 0.1831 0.2406 0.2720 -0.0066 0.0065  -0.0346 ? ? ? ? ? ? 194  CYS A SG  
1490 N N   . ARG A 215 ? 0.1752 0.2161 0.2932 -0.0102 0.0191  -0.0597 ? ? ? ? ? ? 195  ARG A N   
1491 C CA  . ARG A 215 ? 0.1784 0.2159 0.2991 -0.0097 0.0229  -0.0678 ? ? ? ? ? ? 195  ARG A CA  
1492 C C   . ARG A 215 ? 0.1655 0.2094 0.2762 -0.0114 0.0209  -0.0784 ? ? ? ? ? ? 195  ARG A C   
1493 O O   . ARG A 215 ? 0.1960 0.2408 0.2998 -0.0094 0.0232  -0.0819 ? ? ? ? ? ? 195  ARG A O   
1494 C CB  . ARG A 215 ? 0.2247 0.2529 0.3615 -0.0113 0.0274  -0.0711 ? ? ? ? ? ? 195  ARG A CB  
1495 C CG  . ARG A 215 ? 0.3145 0.3384 0.4549 -0.0106 0.0320  -0.0803 ? ? ? ? ? ? 195  ARG A CG  
1496 C CD  . ARG A 215 ? 0.3931 0.4062 0.5505 -0.0120 0.0371  -0.0838 ? ? ? ? ? ? 195  ARG A CD  
1497 N NE  . ARG A 215 ? 0.4102 0.4188 0.5710 -0.0108 0.0421  -0.0932 ? ? ? ? ? ? 195  ARG A NE  
1498 C CZ  . ARG A 215 ? 0.4325 0.4372 0.5971 -0.0059 0.0465  -0.0893 ? ? ? ? ? ? 195  ARG A CZ  
1499 N NH1 . ARG A 215 ? 0.4233 0.4283 0.5888 -0.0019 0.0457  -0.0763 ? ? ? ? ? ? 195  ARG A NH1 
1500 N NH2 . ARG A 215 ? 0.5010 0.5027 0.6674 -0.0054 0.0509  -0.0970 ? ? ? ? ? ? 195  ARG A NH2 
1501 N N   . ASP A 216 ? 0.1973 0.2464 0.3069 -0.0148 0.0164  -0.0832 ? ? ? ? ? ? 196  ASP A N   
1502 C CA  . ASP A 216 ? 0.1984 0.2544 0.2979 -0.0162 0.0133  -0.0937 ? ? ? ? ? ? 196  ASP A CA  
1503 C C   . ASP A 216 ? 0.1923 0.2548 0.2739 -0.0128 0.0113  -0.0898 ? ? ? ? ? ? 196  ASP A C   
1504 O O   . ASP A 216 ? 0.2424 0.3089 0.3130 -0.0124 0.0109  -0.0972 ? ? ? ? ? ? 196  ASP A O   
1505 C CB  . ASP A 216 ? 0.2807 0.3429 0.3841 -0.0202 0.0078  -0.0988 ? ? ? ? ? ? 196  ASP A CB  
1506 C CG  . ASP A 216 ? 0.3504 0.4064 0.4717 -0.0246 0.0105  -0.1057 ? ? ? ? ? ? 196  ASP A CG  
1507 O OD1 . ASP A 216 ? 0.3610 0.4212 0.4901 -0.0283 0.0071  -0.1079 ? ? ? ? ? ? 196  ASP A OD1 
1508 O OD2 . ASP A 216 ? 0.3366 0.3833 0.4653 -0.0244 0.0164  -0.1088 ? ? ? ? ? ? 196  ASP A OD2 
1509 N N   . ALA A 217 ? 0.1784 0.2416 0.2567 -0.0104 0.0103  -0.0783 ? ? ? ? ? ? 197  ALA A N   
1510 C CA  . ALA A 217 ? 0.2051 0.2730 0.2680 -0.0075 0.0093  -0.0737 ? ? ? ? ? ? 197  ALA A CA  
1511 C C   . ALA A 217 ? 0.2020 0.2673 0.2605 -0.0053 0.0150  -0.0754 ? ? ? ? ? ? 197  ALA A C   
1512 O O   . ALA A 217 ? 0.2023 0.2714 0.2472 -0.0034 0.0154  -0.0744 ? ? ? ? ? ? 197  ALA A O   
1513 C CB  . ALA A 217 ? 0.1746 0.2425 0.2369 -0.0059 0.0079  -0.0620 ? ? ? ? ? ? 197  ALA A CB  
1514 N N   . PHE A 218 ? 0.1980 0.2567 0.2685 -0.0053 0.0199  -0.0775 ? ? ? ? ? ? 198  PHE A N   
1515 C CA  . PHE A 218 ? 0.1924 0.2490 0.2615 -0.0029 0.0260  -0.0788 ? ? ? ? ? ? 198  PHE A CA  
1516 C C   . PHE A 218 ? 0.2212 0.2768 0.2882 -0.0037 0.0293  -0.0914 ? ? ? ? ? ? 198  PHE A C   
1517 O O   . PHE A 218 ? 0.2167 0.2710 0.2820 -0.0016 0.0352  -0.0938 ? ? ? ? ? ? 198  PHE A O   
1518 C CB  . PHE A 218 ? 0.2073 0.2581 0.2907 -0.0011 0.0295  -0.0723 ? ? ? ? ? ? 198  PHE A CB  
1519 C CG  . PHE A 218 ? 0.1902 0.2425 0.2735 -0.0001 0.0265  -0.0608 ? ? ? ? ? ? 198  PHE A CG  
1520 C CD1 . PHE A 218 ? 0.1964 0.2518 0.2739 0.0019  0.0279  -0.0553 ? ? ? ? ? ? 198  PHE A CD1 
1521 C CD2 . PHE A 218 ? 0.1758 0.2265 0.2646 -0.0014 0.0228  -0.0561 ? ? ? ? ? ? 198  PHE A CD2 
1522 C CE1 . PHE A 218 ? 0.1621 0.2188 0.2396 0.0024  0.0250  -0.0461 ? ? ? ? ? ? 198  PHE A CE1 
1523 C CE2 . PHE A 218 ? 0.2144 0.2663 0.3016 -0.0004 0.0202  -0.0465 ? ? ? ? ? ? 198  PHE A CE2 
1524 C CZ  . PHE A 218 ? 0.1743 0.2292 0.2558 0.0014  0.0210  -0.0419 ? ? ? ? ? ? 198  PHE A CZ  
1525 N N   . GLU A 219 ? 0.2217 0.2783 0.2895 -0.0069 0.0257  -0.0999 ? ? ? ? ? ? 199  GLU A N   
1526 C CA  . GLU A 219 ? 0.2347 0.2904 0.3005 -0.0083 0.0281  -0.1137 ? ? ? ? ? ? 199  GLU A CA  
1527 C C   . GLU A 219 ? 0.2597 0.3215 0.3054 -0.0063 0.0288  -0.1172 ? ? ? ? ? ? 199  GLU A C   
1528 O O   . GLU A 219 ? 0.3181 0.3868 0.3502 -0.0055 0.0240  -0.1123 ? ? ? ? ? ? 199  GLU A O   
1529 C CB  . GLU A 219 ? 0.2580 0.3151 0.3291 -0.0128 0.0229  -0.1225 ? ? ? ? ? ? 199  GLU A CB  
1530 C CG  . GLU A 219 ? 0.3339 0.3891 0.4054 -0.0150 0.0250  -0.1356 ? ? ? ? ? ? 199  GLU A CG  
1531 C CD  . GLU A 219 ? 0.5021 0.5579 0.5844 -0.0198 0.0207  -0.1415 ? ? ? ? ? ? 199  GLU A CD  
1532 O OE1 . GLU A 219 ? 0.4698 0.5251 0.5629 -0.0217 0.0180  -0.1372 ? ? ? ? ? ? 199  GLU A OE1 
1533 O OE2 . GLU A 219 ? 0.6295 0.6862 0.7098 -0.0217 0.0203  -0.1503 ? ? ? ? ? ? 199  GLU A OE2 
1534 N N   . GLY A 220 ? 0.2597 0.3183 0.3038 -0.0053 0.0352  -0.1241 ? ? ? ? ? ? 200  GLY A N   
1535 C CA  . GLY A 220 ? 0.3489 0.4117 0.3734 -0.0037 0.0363  -0.1261 ? ? ? ? ? ? 200  GLY A CA  
1536 C C   . GLY A 220 ? 0.3348 0.3995 0.3506 0.0000  0.0411  -0.1173 ? ? ? ? ? ? 200  GLY A C   
1537 O O   . GLY A 220 ? 0.3627 0.4291 0.3629 0.0017  0.0437  -0.1178 ? ? ? ? ? ? 200  GLY A O   
1538 N N   . LEU A 221 ? 0.2483 0.3122 0.2743 0.0011  0.0420  -0.1077 ? ? ? ? ? ? 201  LEU A N   
1539 C CA  . LEU A 221 ? 0.2790 0.3445 0.2999 0.0038  0.0463  -0.0982 ? ? ? ? ? ? 201  LEU A CA  
1540 C C   . LEU A 221 ? 0.2595 0.3212 0.2878 0.0057  0.0552  -0.0994 ? ? ? ? ? ? 201  LEU A C   
1541 O O   . LEU A 221 ? 0.2735 0.3295 0.3174 0.0055  0.0570  -0.1022 ? ? ? ? ? ? 201  LEU A O   
1542 C CB  . LEU A 221 ? 0.2286 0.2937 0.2591 0.0038  0.0427  -0.0859 ? ? ? ? ? ? 201  LEU A CB  
1543 C CG  . LEU A 221 ? 0.2049 0.2730 0.2297 0.0023  0.0340  -0.0814 ? ? ? ? ? ? 201  LEU A CG  
1544 C CD1 . LEU A 221 ? 0.2136 0.2800 0.2489 0.0024  0.0319  -0.0705 ? ? ? ? ? ? 201  LEU A CD1 
1545 C CD2 . LEU A 221 ? 0.2998 0.3734 0.3043 0.0035  0.0325  -0.0797 ? ? ? ? ? ? 201  LEU A CD2 
1546 N N   A SER A 222 ? 0.2411 0.3048 0.2583 0.0076  0.0600  -0.0954 ? ? ? ? ? ? 202  SER A N   
1547 N N   B SER A 222 ? 0.2380 0.3017 0.2551 0.0076  0.0601  -0.0956 ? ? ? ? ? ? 202  SER A N   
1548 C CA  A SER A 222 ? 0.2447 0.3053 0.2690 0.0095  0.0679  -0.0942 ? ? ? ? ? ? 202  SER A CA  
1549 C CA  B SER A 222 ? 0.2336 0.2941 0.2585 0.0095  0.0679  -0.0941 ? ? ? ? ? ? 202  SER A CA  
1550 C C   A SER A 222 ? 0.2272 0.2904 0.2574 0.0108  0.0710  -0.0834 ? ? ? ? ? ? 202  SER A C   
1551 C C   B SER A 222 ? 0.2234 0.2864 0.2553 0.0107  0.0706  -0.0833 ? ? ? ? ? ? 202  SER A C   
1552 O O   A SER A 222 ? 0.2322 0.2943 0.2715 0.0124  0.0766  -0.0810 ? ? ? ? ? ? 202  SER A O   
1553 O O   B SER A 222 ? 0.2554 0.3170 0.2987 0.0123  0.0756  -0.0807 ? ? ? ? ? ? 202  SER A O   
1554 C CB  A SER A 222 ? 0.3124 0.3725 0.3201 0.0107  0.0724  -0.0997 ? ? ? ? ? ? 202  SER A CB  
1555 C CB  B SER A 222 ? 0.3065 0.3664 0.3151 0.0108  0.0729  -0.0992 ? ? ? ? ? ? 202  SER A CB  
1556 O OG  A SER A 222 ? 0.3063 0.3641 0.3094 0.0091  0.0691  -0.1102 ? ? ? ? ? ? 202  SER A OG  
1557 O OG  B SER A 222 ? 0.2937 0.3575 0.2859 0.0120  0.0749  -0.0929 ? ? ? ? ? ? 202  SER A OG  
1558 N N   . SER A 223 ? 0.2114 0.2786 0.2372 0.0099  0.0670  -0.0772 ? ? ? ? ? ? 203  SER A N   
1559 C CA  . SER A 223 ? 0.2476 0.3172 0.2796 0.0102  0.0690  -0.0672 ? ? ? ? ? ? 203  SER A CA  
1560 C C   . SER A 223 ? 0.2229 0.2937 0.2529 0.0087  0.0612  -0.0601 ? ? ? ? ? ? 203  SER A C   
1561 O O   . SER A 223 ? 0.2084 0.2793 0.2267 0.0079  0.0553  -0.0616 ? ? ? ? ? ? 203  SER A O   
1562 C CB  . SER A 223 ? 0.2614 0.3322 0.2809 0.0112  0.0758  -0.0638 ? ? ? ? ? ? 203  SER A CB  
1563 O OG  . SER A 223 ? 0.2813 0.3534 0.2787 0.0113  0.0743  -0.0655 ? ? ? ? ? ? 203  SER A OG  
1564 N N   . LEU A 224 ? 0.1920 0.2633 0.2337 0.0083  0.0605  -0.0522 ? ? ? ? ? ? 204  LEU A N   
1565 C CA  . LEU A 224 ? 0.1597 0.2307 0.2000 0.0070  0.0533  -0.0448 ? ? ? ? ? ? 204  LEU A CA  
1566 C C   . LEU A 224 ? 0.2078 0.2806 0.2553 0.0064  0.0560  -0.0374 ? ? ? ? ? ? 204  LEU A C   
1567 O O   . LEU A 224 ? 0.1933 0.2679 0.2553 0.0070  0.0601  -0.0375 ? ? ? ? ? ? 204  LEU A O   
1568 C CB  . LEU A 224 ? 0.1444 0.2131 0.1961 0.0065  0.0468  -0.0453 ? ? ? ? ? ? 204  LEU A CB  
1569 C CG  . LEU A 224 ? 0.1676 0.2357 0.2201 0.0053  0.0398  -0.0383 ? ? ? ? ? ? 204  LEU A CG  
1570 C CD1 . LEU A 224 ? 0.1980 0.2639 0.2526 0.0047  0.0341  -0.0412 ? ? ? ? ? ? 204  LEU A CD1 
1571 C CD2 . LEU A 224 ? 0.1788 0.2477 0.2450 0.0054  0.0396  -0.0324 ? ? ? ? ? ? 204  LEU A CD2 
1572 N N   . VAL A 225 ? 0.1664 0.2389 0.2050 0.0054  0.0538  -0.0312 ? ? ? ? ? ? 205  VAL A N   
1573 C CA  . VAL A 225 ? 0.1688 0.2423 0.2153 0.0040  0.0555  -0.0246 ? ? ? ? ? ? 205  VAL A CA  
1574 C C   . VAL A 225 ? 0.2015 0.2734 0.2515 0.0029  0.0474  -0.0202 ? ? ? ? ? ? 205  VAL A C   
1575 O O   . VAL A 225 ? 0.1904 0.2602 0.2299 0.0030  0.0425  -0.0191 ? ? ? ? ? ? 205  VAL A O   
1576 C CB  . VAL A 225 ? 0.2066 0.2799 0.2418 0.0036  0.0619  -0.0206 ? ? ? ? ? ? 205  VAL A CB  
1577 C CG1 . VAL A 225 ? 0.2237 0.2943 0.2398 0.0045  0.0583  -0.0185 ? ? ? ? ? ? 205  VAL A CG1 
1578 C CG2 . VAL A 225 ? 0.1828 0.2568 0.2289 0.0013  0.0639  -0.0147 ? ? ? ? ? ? 205  VAL A CG2 
1579 N N   . ASP A 226 ? 0.1312 0.2049 0.1963 0.0020  0.0458  -0.0181 ? ? ? ? ? ? 206  ASP A N   
1580 C CA  . ASP A 226 ? 0.1420 0.2146 0.2112 0.0013  0.0384  -0.0149 ? ? ? ? ? ? 206  ASP A CA  
1581 C C   . ASP A 226 ? 0.1703 0.2431 0.2406 -0.0010 0.0391  -0.0100 ? ? ? ? ? ? 206  ASP A C   
1582 O O   . ASP A 226 ? 0.1401 0.2165 0.2230 -0.0022 0.0407  -0.0092 ? ? ? ? ? ? 206  ASP A O   
1583 C CB  . ASP A 226 ? 0.1725 0.2473 0.2570 0.0024  0.0362  -0.0162 ? ? ? ? ? ? 206  ASP A CB  
1584 C CG  . ASP A 226 ? 0.1683 0.2421 0.2560 0.0022  0.0288  -0.0130 ? ? ? ? ? ? 206  ASP A CG  
1585 O OD1 . ASP A 226 ? 0.1820 0.2535 0.2616 0.0009  0.0255  -0.0103 ? ? ? ? ? ? 206  ASP A OD1 
1586 O OD2 . ASP A 226 ? 0.2018 0.2771 0.3006 0.0038  0.0267  -0.0130 ? ? ? ? ? ? 206  ASP A OD2 
1587 N N   . VAL A 227 ? 0.1538 0.2229 0.2116 -0.0015 0.0383  -0.0072 ? ? ? ? ? ? 207  VAL A N   
1588 C CA  . VAL A 227 ? 0.1469 0.2143 0.2042 -0.0037 0.0408  -0.0028 ? ? ? ? ? ? 207  VAL A CA  
1589 C C   . VAL A 227 ? 0.1391 0.2059 0.2034 -0.0054 0.0348  -0.0012 ? ? ? ? ? ? 207  VAL A C   
1590 O O   . VAL A 227 ? 0.1916 0.2557 0.2501 -0.0046 0.0294  -0.0005 ? ? ? ? ? ? 207  VAL A O   
1591 C CB  . VAL A 227 ? 0.1529 0.2156 0.1938 -0.0028 0.0425  0.0003  ? ? ? ? ? ? 207  VAL A CB  
1592 C CG1 . VAL A 227 ? 0.1755 0.2348 0.2172 -0.0051 0.0462  0.0052  ? ? ? ? ? ? 207  VAL A CG1 
1593 C CG2 . VAL A 227 ? 0.2057 0.2695 0.2367 -0.0008 0.0478  -0.0017 ? ? ? ? ? ? 207  VAL A CG2 
1594 N N   . GLY A 228 ? 0.1442 0.2143 0.2215 -0.0078 0.0358  -0.0010 ? ? ? ? ? ? 208  GLY A N   
1595 C CA  . GLY A 228 ? 0.1333 0.2043 0.2174 -0.0092 0.0293  -0.0007 ? ? ? ? ? ? 208  GLY A CA  
1596 C C   . GLY A 228 ? 0.1538 0.2292 0.2456 -0.0071 0.0243  -0.0027 ? ? ? ? ? ? 208  GLY A C   
1597 O O   . GLY A 228 ? 0.1765 0.2518 0.2690 -0.0070 0.0180  -0.0022 ? ? ? ? ? ? 208  GLY A O   
1598 N N   . GLY A 229 ? 0.1150 0.1938 0.2126 -0.0052 0.0275  -0.0048 ? ? ? ? ? ? 209  GLY A N   
1599 C CA  . GLY A 229 ? 0.0959 0.1773 0.2007 -0.0025 0.0238  -0.0060 ? ? ? ? ? ? 209  GLY A CA  
1600 C C   . GLY A 229 ? 0.1492 0.2356 0.2657 -0.0023 0.0194  -0.0052 ? ? ? ? ? ? 209  GLY A C   
1601 O O   . GLY A 229 ? 0.1766 0.2636 0.2969 0.0006  0.0162  -0.0050 ? ? ? ? ? ? 209  GLY A O   
1602 N N   . GLY A 230 ? 0.1489 0.2376 0.2693 -0.0054 0.0191  -0.0046 ? ? ? ? ? ? 210  GLY A N   
1603 C CA  . GLY A 230 ? 0.1485 0.2421 0.2769 -0.0056 0.0132  -0.0043 ? ? ? ? ? ? 210  GLY A CA  
1604 C C   . GLY A 230 ? 0.1321 0.2300 0.2694 -0.0025 0.0133  -0.0047 ? ? ? ? ? ? 210  GLY A C   
1605 O O   . GLY A 230 ? 0.1508 0.2495 0.2919 -0.0024 0.0194  -0.0059 ? ? ? ? ? ? 210  GLY A O   
1606 N N   . THR A 231 ? 0.1156 0.2159 0.2558 0.0003  0.0071  -0.0034 ? ? ? ? ? ? 211  THR A N   
1607 C CA  . THR A 231 ? 0.1323 0.2366 0.2819 0.0038  0.0068  -0.0032 ? ? ? ? ? ? 211  THR A CA  
1608 C C   . THR A 231 ? 0.1092 0.2087 0.2574 0.0078  0.0094  -0.0031 ? ? ? ? ? ? 211  THR A C   
1609 O O   . THR A 231 ? 0.1080 0.2092 0.2633 0.0116  0.0079  -0.0021 ? ? ? ? ? ? 211  THR A O   
1610 C CB  . THR A 231 ? 0.1907 0.3014 0.3456 0.0053  -0.0012 -0.0016 ? ? ? ? ? ? 211  THR A CB  
1611 O OG1 . THR A 231 ? 0.2066 0.3140 0.3534 0.0069  -0.0064 0.0006  ? ? ? ? ? ? 211  THR A OG1 
1612 C CG2 . THR A 231 ? 0.2089 0.3255 0.3680 0.0010  -0.0033 -0.0030 ? ? ? ? ? ? 211  THR A CG2 
1613 N N   . GLY A 232 ? 0.1468 0.2401 0.2863 0.0070  0.0132  -0.0043 ? ? ? ? ? ? 212  GLY A N   
1614 C CA  . GLY A 232 ? 0.1292 0.2180 0.2683 0.0096  0.0174  -0.0061 ? ? ? ? ? ? 212  GLY A CA  
1615 C C   . GLY A 232 ? 0.1261 0.2103 0.2640 0.0125  0.0145  -0.0046 ? ? ? ? ? ? 212  GLY A C   
1616 O O   . GLY A 232 ? 0.1215 0.2018 0.2619 0.0147  0.0180  -0.0066 ? ? ? ? ? ? 212  GLY A O   
1617 N N   . ASN A 233 ? 0.1223 0.2063 0.2566 0.0125  0.0085  -0.0013 ? ? ? ? ? ? 213  ASN A N   
1618 C CA  . ASN A 233 ? 0.1499 0.2291 0.2837 0.0154  0.0064  0.0012  ? ? ? ? ? ? 213  ASN A CA  
1619 C C   . ASN A 233 ? 0.1644 0.2375 0.2932 0.0145  0.0103  -0.0016 ? ? ? ? ? ? 213  ASN A C   
1620 O O   . ASN A 233 ? 0.1764 0.2447 0.3088 0.0167  0.0118  -0.0017 ? ? ? ? ? ? 213  ASN A O   
1621 C CB  . ASN A 233 ? 0.1369 0.2174 0.2667 0.0157  -0.0003 0.0056  ? ? ? ? ? ? 213  ASN A CB  
1622 C CG  . ASN A 233 ? 0.2301 0.3152 0.3664 0.0192  -0.0051 0.0091  ? ? ? ? ? ? 213  ASN A CG  
1623 O OD1 . ASN A 233 ? 0.2900 0.3765 0.4350 0.0218  -0.0033 0.0088  ? ? ? ? ? ? 213  ASN A OD1 
1624 N ND2 . ASN A 233 ? 0.2613 0.3488 0.3931 0.0195  -0.0113 0.0123  ? ? ? ? ? ? 213  ASN A ND2 
1625 N N   . THR A 234 ? 0.1458 0.2193 0.2672 0.0112  0.0122  -0.0042 ? ? ? ? ? ? 214  THR A N   
1626 C CA  . THR A 234 ? 0.1233 0.1924 0.2389 0.0102  0.0152  -0.0077 ? ? ? ? ? ? 214  THR A CA  
1627 C C   . THR A 234 ? 0.1657 0.2342 0.2858 0.0111  0.0213  -0.0131 ? ? ? ? ? ? 214  THR A C   
1628 O O   . THR A 234 ? 0.1451 0.2090 0.2669 0.0121  0.0232  -0.0161 ? ? ? ? ? ? 214  THR A O   
1629 C CB  . THR A 234 ? 0.1522 0.2206 0.2548 0.0070  0.0148  -0.0084 ? ? ? ? ? ? 214  THR A CB  
1630 O OG1 . THR A 234 ? 0.1711 0.2399 0.2698 0.0062  0.0098  -0.0041 ? ? ? ? ? ? 214  THR A OG1 
1631 C CG2 . THR A 234 ? 0.1546 0.2187 0.2489 0.0062  0.0158  -0.0116 ? ? ? ? ? ? 214  THR A CG2 
1632 N N   . SER A 235 ? 0.1137 0.1857 0.2343 0.0105  0.0247  -0.0145 ? ? ? ? ? ? 215  SER A N   
1633 C CA  . SER A 235 ? 0.1463 0.2174 0.2684 0.0113  0.0310  -0.0199 ? ? ? ? ? ? 215  SER A CA  
1634 C C   . SER A 235 ? 0.1600 0.2282 0.2922 0.0145  0.0320  -0.0204 ? ? ? ? ? ? 215  SER A C   
1635 O O   . SER A 235 ? 0.1370 0.2018 0.2701 0.0153  0.0367  -0.0259 ? ? ? ? ? ? 215  SER A O   
1636 C CB  . SER A 235 ? 0.1627 0.2380 0.2830 0.0100  0.0353  -0.0204 ? ? ? ? ? ? 215  SER A CB  
1637 O OG  . SER A 235 ? 0.1821 0.2584 0.2918 0.0075  0.0370  -0.0214 ? ? ? ? ? ? 215  SER A OG  
1638 N N   . LYS A 236 ? 0.1220 0.1917 0.2616 0.0165  0.0278  -0.0152 ? ? ? ? ? ? 216  LYS A N   
1639 C CA  . LYS A 236 ? 0.1458 0.2128 0.2956 0.0202  0.0288  -0.0148 ? ? ? ? ? ? 216  LYS A CA  
1640 C C   . LYS A 236 ? 0.1424 0.2015 0.2927 0.0210  0.0297  -0.0165 ? ? ? ? ? ? 216  LYS A C   
1641 O O   . LYS A 236 ? 0.1633 0.2177 0.3189 0.0225  0.0343  -0.0206 ? ? ? ? ? ? 216  LYS A O   
1642 C CB  . LYS A 236 ? 0.1569 0.2277 0.3131 0.0225  0.0231  -0.0084 ? ? ? ? ? ? 216  LYS A CB  
1643 C CG  . LYS A 236 ? 0.1946 0.2626 0.3614 0.0271  0.0234  -0.0063 ? ? ? ? ? ? 216  LYS A CG  
1644 C CD  . LYS A 236 ? 0.1838 0.2519 0.3577 0.0284  0.0296  -0.0109 ? ? ? ? ? ? 216  LYS A CD  
1645 C CE  . LYS A 236 ? 0.2623 0.3284 0.4480 0.0333  0.0296  -0.0081 ? ? ? ? ? ? 216  LYS A CE  
1646 N NZ  . LYS A 236 ? 0.2560 0.3303 0.4476 0.0357  0.0238  -0.0025 ? ? ? ? ? ? 216  LYS A NZ  
1647 N N   . VAL A 237 ? 0.1229 0.1803 0.2682 0.0198  0.0259  -0.0138 ? ? ? ? ? ? 217  VAL A N   
1648 C CA  . VAL A 237 ? 0.1641 0.2143 0.3111 0.0200  0.0268  -0.0151 ? ? ? ? ? ? 217  VAL A CA  
1649 C C   . VAL A 237 ? 0.1640 0.2120 0.3074 0.0175  0.0316  -0.0241 ? ? ? ? ? ? 217  VAL A C   
1650 O O   . VAL A 237 ? 0.1476 0.1891 0.2963 0.0179  0.0349  -0.0285 ? ? ? ? ? ? 217  VAL A O   
1651 C CB  . VAL A 237 ? 0.1467 0.1967 0.2896 0.0192  0.0219  -0.0095 ? ? ? ? ? ? 217  VAL A CB  
1652 C CG1 . VAL A 237 ? 0.1564 0.1990 0.2996 0.0180  0.0236  -0.0117 ? ? ? ? ? ? 217  VAL A CG1 
1653 C CG2 . VAL A 237 ? 0.1688 0.2199 0.3156 0.0226  0.0175  -0.0012 ? ? ? ? ? ? 217  VAL A CG2 
1654 N N   . ILE A 238 ? 0.1382 0.1914 0.2723 0.0149  0.0321  -0.0272 ? ? ? ? ? ? 218  ILE A N   
1655 C CA  . ILE A 238 ? 0.1397 0.1916 0.2665 0.0128  0.0358  -0.0359 ? ? ? ? ? ? 218  ILE A CA  
1656 C C   . ILE A 238 ? 0.1599 0.2098 0.2928 0.0147  0.0419  -0.0416 ? ? ? ? ? ? 218  ILE A C   
1657 O O   . ILE A 238 ? 0.1728 0.2179 0.3070 0.0142  0.0450  -0.0489 ? ? ? ? ? ? 218  ILE A O   
1658 C CB  . ILE A 238 ? 0.1391 0.1958 0.2514 0.0102  0.0347  -0.0362 ? ? ? ? ? ? 218  ILE A CB  
1659 C CG1 . ILE A 238 ? 0.1309 0.1874 0.2352 0.0082  0.0286  -0.0313 ? ? ? ? ? ? 218  ILE A CG1 
1660 C CG2 . ILE A 238 ? 0.1584 0.2147 0.2613 0.0088  0.0383  -0.0449 ? ? ? ? ? ? 218  ILE A CG2 
1661 C CD1 . ILE A 238 ? 0.1356 0.1962 0.2280 0.0066  0.0274  -0.0293 ? ? ? ? ? ? 218  ILE A CD1 
1662 N N   . ALA A 239 ? 0.1497 0.2029 0.2855 0.0163  0.0433  -0.0383 ? ? ? ? ? ? 219  ALA A N   
1663 C CA  . ALA A 239 ? 0.1848 0.2364 0.3248 0.0179  0.0490  -0.0428 ? ? ? ? ? ? 219  ALA A CA  
1664 C C   . ALA A 239 ? 0.1783 0.2222 0.3293 0.0202  0.0502  -0.0441 ? ? ? ? ? ? 219  ALA A C   
1665 O O   . ALA A 239 ? 0.2413 0.2810 0.3934 0.0203  0.0552  -0.0513 ? ? ? ? ? ? 219  ALA A O   
1666 C CB  . ALA A 239 ? 0.1383 0.1958 0.2821 0.0193  0.0497  -0.0382 ? ? ? ? ? ? 219  ALA A CB  
1667 N N   . GLU A 240 ? 0.1858 0.2276 0.3441 0.0219  0.0459  -0.0369 ? ? ? ? ? ? 220  GLU A N   
1668 C CA  . GLU A 240 ? 0.2350 0.2689 0.4042 0.0244  0.0474  -0.0362 ? ? ? ? ? ? 220  GLU A CA  
1669 C C   . GLU A 240 ? 0.2803 0.3067 0.4486 0.0219  0.0492  -0.0425 ? ? ? ? ? ? 220  GLU A C   
1670 O O   . GLU A 240 ? 0.2759 0.2950 0.4510 0.0223  0.0533  -0.0471 ? ? ? ? ? ? 220  GLU A O   
1671 C CB  . GLU A 240 ? 0.2525 0.2864 0.4274 0.0271  0.0421  -0.0259 ? ? ? ? ? ? 220  GLU A CB  
1672 C CG  . GLU A 240 ? 0.3677 0.4087 0.5468 0.0301  0.0397  -0.0201 ? ? ? ? ? ? 220  GLU A CG  
1673 C CD  . GLU A 240 ? 0.4609 0.5027 0.6432 0.0329  0.0336  -0.0105 ? ? ? ? ? ? 220  GLU A CD  
1674 O OE1 . GLU A 240 ? 0.4174 0.4596 0.6085 0.0370  0.0330  -0.0064 ? ? ? ? ? ? 220  GLU A OE1 
1675 O OE2 . GLU A 240 ? 0.4952 0.5375 0.6707 0.0312  0.0295  -0.0072 ? ? ? ? ? ? 220  GLU A OE2 
1676 N N   . THR A 241 ? 0.1937 0.2220 0.3545 0.0190  0.0462  -0.0431 ? ? ? ? ? ? 221  THR A N   
1677 C CA  . THR A 241 ? 0.1792 0.2015 0.3408 0.0162  0.0469  -0.0487 ? ? ? ? ? ? 221  THR A CA  
1678 C C   . THR A 241 ? 0.2363 0.2588 0.3911 0.0133  0.0504  -0.0612 ? ? ? ? ? ? 221  THR A C   
1679 O O   . THR A 241 ? 0.2396 0.2558 0.3975 0.0110  0.0523  -0.0685 ? ? ? ? ? ? 221  THR A O   
1680 C CB  . THR A 241 ? 0.1909 0.2164 0.3477 0.0144  0.0420  -0.0443 ? ? ? ? ? ? 221  THR A CB  
1681 O OG1 . THR A 241 ? 0.1946 0.2199 0.3558 0.0173  0.0387  -0.0329 ? ? ? ? ? ? 221  THR A OG1 
1682 C CG2 . THR A 241 ? 0.1900 0.2090 0.3470 0.0105  0.0420  -0.0492 ? ? ? ? ? ? 221  THR A CG2 
1683 N N   . PHE A 242 ? 0.2101 0.2398 0.3549 0.0132  0.0512  -0.0634 ? ? ? ? ? ? 222  PHE A N   
1684 C CA  . PHE A 242 ? 0.2203 0.2515 0.3546 0.0109  0.0540  -0.0743 ? ? ? ? ? ? 222  PHE A CA  
1685 C C   . PHE A 242 ? 0.2398 0.2729 0.3715 0.0128  0.0588  -0.0758 ? ? ? ? ? ? 222  PHE A C   
1686 O O   . PHE A 242 ? 0.2170 0.2569 0.3402 0.0132  0.0592  -0.0732 ? ? ? ? ? ? 222  PHE A O   
1687 C CB  . PHE A 242 ? 0.2133 0.2516 0.3335 0.0084  0.0500  -0.0751 ? ? ? ? ? ? 222  PHE A CB  
1688 C CG  . PHE A 242 ? 0.2110 0.2473 0.3313 0.0057  0.0439  -0.0718 ? ? ? ? ? ? 222  PHE A CG  
1689 C CD1 . PHE A 242 ? 0.2126 0.2443 0.3353 0.0026  0.0435  -0.0799 ? ? ? ? ? ? 222  PHE A CD1 
1690 C CD2 . PHE A 242 ? 0.1878 0.2266 0.3070 0.0059  0.0391  -0.0612 ? ? ? ? ? ? 222  PHE A CD2 
1691 C CE1 . PHE A 242 ? 0.2040 0.2343 0.3288 -0.0001 0.0388  -0.0768 ? ? ? ? ? ? 222  PHE A CE1 
1692 C CE2 . PHE A 242 ? 0.1899 0.2268 0.3094 0.0036  0.0345  -0.0582 ? ? ? ? ? ? 222  PHE A CE2 
1693 C CZ  . PHE A 242 ? 0.1932 0.2262 0.3162 0.0006  0.0347  -0.0657 ? ? ? ? ? ? 222  PHE A CZ  
1694 N N   . PRO A 243 ? 0.2517 0.2786 0.3917 0.0140  0.0630  -0.0796 ? ? ? ? ? ? 223  PRO A N   
1695 C CA  . PRO A 243 ? 0.2091 0.2374 0.3504 0.0166  0.0682  -0.0798 ? ? ? ? ? ? 223  PRO A CA  
1696 C C   . PRO A 243 ? 0.2348 0.2678 0.3606 0.0155  0.0716  -0.0862 ? ? ? ? ? ? 223  PRO A C   
1697 O O   . PRO A 243 ? 0.2498 0.2858 0.3756 0.0176  0.0759  -0.0847 ? ? ? ? ? ? 223  PRO A O   
1698 C CB  . PRO A 243 ? 0.2512 0.2707 0.4040 0.0176  0.0718  -0.0841 ? ? ? ? ? ? 223  PRO A CB  
1699 C CG  . PRO A 243 ? 0.2733 0.2871 0.4347 0.0166  0.0681  -0.0808 ? ? ? ? ? ? 223  PRO A CG  
1700 C CD  . PRO A 243 ? 0.2555 0.2733 0.4061 0.0131  0.0635  -0.0825 ? ? ? ? ? ? 223  PRO A CD  
1701 N N   . ASN A 244 ? 0.2513 0.2855 0.3640 0.0124  0.0696  -0.0928 ? ? ? ? ? ? 224  ASN A N   
1702 C CA  . ASN A 244 ? 0.2599 0.2986 0.3553 0.0119  0.0723  -0.0979 ? ? ? ? ? ? 224  ASN A CA  
1703 C C   . ASN A 244 ? 0.2219 0.2682 0.3077 0.0121  0.0710  -0.0907 ? ? ? ? ? ? 224  ASN A C   
1704 O O   . ASN A 244 ? 0.2889 0.3387 0.3604 0.0123  0.0741  -0.0921 ? ? ? ? ? ? 224  ASN A O   
1705 C CB  . ASN A 244 ? 0.2680 0.3057 0.3519 0.0087  0.0698  -0.1082 ? ? ? ? ? ? 224  ASN A CB  
1706 C CG  . ASN A 244 ? 0.3285 0.3588 0.4203 0.0079  0.0724  -0.1167 ? ? ? ? ? ? 224  ASN A CG  
1707 O OD1 . ASN A 244 ? 0.3669 0.3939 0.4654 0.0103  0.0781  -0.1173 ? ? ? ? ? ? 224  ASN A OD1 
1708 N ND2 . ASN A 244 ? 0.4374 0.4653 0.5293 0.0044  0.0683  -0.1233 ? ? ? ? ? ? 224  ASN A ND2 
1709 N N   . ILE A 245 ? 0.2054 0.2536 0.2985 0.0121  0.0665  -0.0826 ? ? ? ? ? ? 225  ILE A N   
1710 C CA  . ILE A 245 ? 0.1947 0.2496 0.2791 0.0117  0.0649  -0.0762 ? ? ? ? ? ? 225  ILE A CA  
1711 C C   . ILE A 245 ? 0.2163 0.2742 0.3085 0.0135  0.0676  -0.0680 ? ? ? ? ? ? 225  ILE A C   
1712 O O   . ILE A 245 ? 0.2293 0.2865 0.3356 0.0147  0.0650  -0.0621 ? ? ? ? ? ? 225  ILE A O   
1713 C CB  . ILE A 245 ? 0.2168 0.2734 0.3031 0.0102  0.0582  -0.0722 ? ? ? ? ? ? 225  ILE A CB  
1714 C CG1 . ILE A 245 ? 0.1974 0.2514 0.2779 0.0079  0.0544  -0.0797 ? ? ? ? ? ? 225  ILE A CG1 
1715 C CG2 . ILE A 245 ? 0.1700 0.2321 0.2451 0.0094  0.0561  -0.0652 ? ? ? ? ? ? 225  ILE A CG2 
1716 C CD1 . ILE A 245 ? 0.2397 0.2941 0.3180 0.0059  0.0460  -0.0733 ? ? ? ? ? ? 225  ILE A CD1 
1717 N N   . HIS A 246 ? 0.1799 0.2411 0.2622 0.0137  0.0725  -0.0676 ? ? ? ? ? ? 226  HIS A N   
1718 C CA  . HIS A 246 ? 0.1789 0.2442 0.2679 0.0145  0.0748  -0.0601 ? ? ? ? ? ? 226  HIS A CA  
1719 C C   . HIS A 246 ? 0.1973 0.2662 0.2838 0.0127  0.0702  -0.0530 ? ? ? ? ? ? 226  HIS A C   
1720 O O   . HIS A 246 ? 0.2018 0.2723 0.2737 0.0113  0.0703  -0.0532 ? ? ? ? ? ? 226  HIS A O   
1721 C CB  . HIS A 246 ? 0.1894 0.2565 0.2685 0.0152  0.0824  -0.0618 ? ? ? ? ? ? 226  HIS A CB  
1722 C CG  . HIS A 246 ? 0.2695 0.3413 0.3556 0.0153  0.0852  -0.0546 ? ? ? ? ? ? 226  HIS A CG  
1723 N ND1 . HIS A 246 ? 0.4689 0.5432 0.5448 0.0151  0.0916  -0.0531 ? ? ? ? ? ? 226  HIS A ND1 
1724 C CD2 . HIS A 246 ? 0.3570 0.4317 0.4591 0.0153  0.0822  -0.0486 ? ? ? ? ? ? 226  HIS A CD2 
1725 C CE1 . HIS A 246 ? 0.4864 0.5650 0.5735 0.0145  0.0927  -0.0470 ? ? ? ? ? ? 226  HIS A CE1 
1726 N NE2 . HIS A 246 ? 0.3596 0.4387 0.4624 0.0146  0.0866  -0.0446 ? ? ? ? ? ? 226  HIS A NE2 
1727 N N   . CYS A 247 ? 0.1866 0.2568 0.2867 0.0129  0.0658  -0.0468 ? ? ? ? ? ? 227  CYS A N   
1728 C CA  . CYS A 247 ? 0.1429 0.2160 0.2420 0.0111  0.0608  -0.0404 ? ? ? ? ? ? 227  CYS A CA  
1729 C C   . CYS A 247 ? 0.1810 0.2583 0.2838 0.0102  0.0628  -0.0347 ? ? ? ? ? ? 227  CYS A C   
1730 O O   . CYS A 247 ? 0.1837 0.2629 0.2983 0.0114  0.0637  -0.0333 ? ? ? ? ? ? 227  CYS A O   
1731 C CB  . CYS A 247 ? 0.1526 0.2242 0.2623 0.0117  0.0537  -0.0372 ? ? ? ? ? ? 227  CYS A CB  
1732 S SG  . CYS A 247 ? 0.1907 0.2574 0.2970 0.0115  0.0508  -0.0427 ? ? ? ? ? ? 227  CYS A SG  
1733 N N   . THR A 248 ? 0.1554 0.2343 0.2489 0.0079  0.0634  -0.0316 ? ? ? ? ? ? 228  THR A N   
1734 C CA  . THR A 248 ? 0.1598 0.2419 0.2575 0.0062  0.0651  -0.0263 ? ? ? ? ? ? 228  THR A CA  
1735 C C   . THR A 248 ? 0.1978 0.2804 0.2959 0.0039  0.0590  -0.0215 ? ? ? ? ? ? 228  THR A C   
1736 O O   . THR A 248 ? 0.1748 0.2558 0.2621 0.0030  0.0580  -0.0213 ? ? ? ? ? ? 228  THR A O   
1737 C CB  . THR A 248 ? 0.1916 0.2738 0.2772 0.0054  0.0731  -0.0261 ? ? ? ? ? ? 228  THR A CB  
1738 O OG1 . THR A 248 ? 0.2343 0.3161 0.3190 0.0077  0.0789  -0.0309 ? ? ? ? ? ? 228  THR A OG1 
1739 C CG2 . THR A 248 ? 0.2392 0.3240 0.3308 0.0029  0.0750  -0.0206 ? ? ? ? ? ? 228  THR A CG2 
1740 N N   . VAL A 249 ? 0.1249 0.2102 0.2352 0.0031  0.0546  -0.0182 ? ? ? ? ? ? 229  VAL A N   
1741 C CA  . VAL A 249 ? 0.0934 0.1791 0.2039 0.0006  0.0493  -0.0141 ? ? ? ? ? ? 229  VAL A CA  
1742 C C   . VAL A 249 ? 0.1579 0.2443 0.2666 -0.0024 0.0542  -0.0115 ? ? ? ? ? ? 229  VAL A C   
1743 O O   . VAL A 249 ? 0.1549 0.2440 0.2706 -0.0029 0.0581  -0.0115 ? ? ? ? ? ? 229  VAL A O   
1744 C CB  . VAL A 249 ? 0.1145 0.2030 0.2371 0.0011  0.0419  -0.0124 ? ? ? ? ? ? 229  VAL A CB  
1745 C CG1 . VAL A 249 ? 0.1152 0.2048 0.2386 -0.0021 0.0375  -0.0092 ? ? ? ? ? ? 229  VAL A CG1 
1746 C CG2 . VAL A 249 ? 0.1735 0.2597 0.2964 0.0039  0.0369  -0.0133 ? ? ? ? ? ? 229  VAL A CG2 
1747 N N   . PHE A 250 ? 0.1372 0.2207 0.2368 -0.0044 0.0545  -0.0090 ? ? ? ? ? ? 230  PHE A N   
1748 C CA  . PHE A 250 ? 0.1894 0.2714 0.2866 -0.0074 0.0595  -0.0057 ? ? ? ? ? ? 230  PHE A CA  
1749 C C   . PHE A 250 ? 0.1526 0.2338 0.2546 -0.0103 0.0539  -0.0032 ? ? ? ? ? ? 230  PHE A C   
1750 O O   . PHE A 250 ? 0.1559 0.2340 0.2509 -0.0101 0.0498  -0.0023 ? ? ? ? ? ? 230  PHE A O   
1751 C CB  . PHE A 250 ? 0.1618 0.2394 0.2418 -0.0066 0.0656  -0.0043 ? ? ? ? ? ? 230  PHE A CB  
1752 C CG  . PHE A 250 ? 0.1646 0.2387 0.2400 -0.0090 0.0717  0.0004  ? ? ? ? ? ? 230  PHE A CG  
1753 C CD1 . PHE A 250 ? 0.2001 0.2759 0.2803 -0.0099 0.0777  0.0006  ? ? ? ? ? ? 230  PHE A CD1 
1754 C CD2 . PHE A 250 ? 0.2535 0.3220 0.3197 -0.0100 0.0718  0.0049  ? ? ? ? ? ? 230  PHE A CD2 
1755 C CE1 . PHE A 250 ? 0.2826 0.3545 0.3588 -0.0123 0.0836  0.0051  ? ? ? ? ? ? 230  PHE A CE1 
1756 C CE2 . PHE A 250 ? 0.2634 0.3270 0.3251 -0.0119 0.0775  0.0098  ? ? ? ? ? ? 230  PHE A CE2 
1757 C CZ  . PHE A 250 ? 0.2410 0.3062 0.3078 -0.0133 0.0834  0.0098  ? ? ? ? ? ? 230  PHE A CZ  
1758 N N   . ASP A 251 ? 0.1494 0.2332 0.2626 -0.0130 0.0530  -0.0028 ? ? ? ? ? ? 231  ASP A N   
1759 C CA  . ASP A 251 ? 0.1284 0.2117 0.2465 -0.0160 0.0473  -0.0019 ? ? ? ? ? ? 231  ASP A CA  
1760 C C   . ASP A 251 ? 0.1764 0.2611 0.3041 -0.0199 0.0501  -0.0015 ? ? ? ? ? ? 231  ASP A C   
1761 O O   . ASP A 251 ? 0.1663 0.2525 0.2970 -0.0200 0.0564  -0.0014 ? ? ? ? ? ? 231  ASP A O   
1762 C CB  . ASP A 251 ? 0.1618 0.2492 0.2858 -0.0142 0.0380  -0.0037 ? ? ? ? ? ? 231  ASP A CB  
1763 C CG  . ASP A 251 ? 0.1837 0.2689 0.3050 -0.0158 0.0317  -0.0032 ? ? ? ? ? ? 231  ASP A CG  
1764 O OD1 . ASP A 251 ? 0.1795 0.2617 0.3007 -0.0194 0.0331  -0.0023 ? ? ? ? ? ? 231  ASP A OD1 
1765 O OD2 . ASP A 251 ? 0.1691 0.2551 0.2884 -0.0133 0.0256  -0.0036 ? ? ? ? ? ? 231  ASP A OD2 
1766 N N   . LEU A 252 ? 0.1839 0.2680 0.3165 -0.0233 0.0457  -0.0017 ? ? ? ? ? ? 232  LEU A N   
1767 C CA  . LEU A 252 ? 0.1848 0.2698 0.3274 -0.0275 0.0482  -0.0021 ? ? ? ? ? ? 232  LEU A CA  
1768 C C   . LEU A 252 ? 0.1636 0.2576 0.3197 -0.0270 0.0466  -0.0045 ? ? ? ? ? ? 232  LEU A C   
1769 O O   . LEU A 252 ? 0.1909 0.2901 0.3499 -0.0239 0.0405  -0.0061 ? ? ? ? ? ? 232  LEU A O   
1770 C CB  . LEU A 252 ? 0.1853 0.2678 0.3302 -0.0312 0.0430  -0.0032 ? ? ? ? ? ? 232  LEU A CB  
1771 C CG  . LEU A 252 ? 0.2263 0.2991 0.3596 -0.0320 0.0458  -0.0004 ? ? ? ? ? ? 232  LEU A CG  
1772 C CD1 . LEU A 252 ? 0.3196 0.3903 0.4554 -0.0350 0.0396  -0.0027 ? ? ? ? ? ? 232  LEU A CD1 
1773 C CD2 . LEU A 252 ? 0.2810 0.3466 0.4105 -0.0337 0.0558  0.0034  ? ? ? ? ? ? 232  LEU A CD2 
1774 N N   . PRO A 253 ? 0.1520 0.2473 0.3163 -0.0298 0.0526  -0.0044 ? ? ? ? ? ? 233  PRO A N   
1775 C CA  . PRO A 253 ? 0.1375 0.2418 0.3159 -0.0292 0.0522  -0.0066 ? ? ? ? ? ? 233  PRO A CA  
1776 C C   . PRO A 253 ? 0.1679 0.2801 0.3557 -0.0288 0.0418  -0.0092 ? ? ? ? ? ? 233  PRO A C   
1777 O O   . PRO A 253 ? 0.1735 0.2925 0.3673 -0.0252 0.0391  -0.0101 ? ? ? ? ? ? 233  PRO A O   
1778 C CB  . PRO A 253 ? 0.2565 0.3602 0.4432 -0.0338 0.0591  -0.0061 ? ? ? ? ? ? 233  PRO A CB  
1779 C CG  . PRO A 253 ? 0.2782 0.3713 0.4514 -0.0349 0.0664  -0.0025 ? ? ? ? ? ? 233  PRO A CG  
1780 C CD  . PRO A 253 ? 0.2156 0.3036 0.3766 -0.0333 0.0609  -0.0018 ? ? ? ? ? ? 233  PRO A CD  
1781 N N   . HIS A 254 ? 0.1755 0.2868 0.3641 -0.0322 0.0361  -0.0105 ? ? ? ? ? ? 234  HIS A N   
1782 C CA  . HIS A 254 ? 0.2121 0.3318 0.4089 -0.0321 0.0262  -0.0131 ? ? ? ? ? ? 234  HIS A CA  
1783 C C   . HIS A 254 ? 0.1910 0.3116 0.3799 -0.0269 0.0194  -0.0122 ? ? ? ? ? ? 234  HIS A C   
1784 O O   . HIS A 254 ? 0.3340 0.4624 0.5286 -0.0247 0.0122  -0.0130 ? ? ? ? ? ? 234  HIS A O   
1785 C CB  . HIS A 254 ? 0.2862 0.4044 0.4852 -0.0373 0.0221  -0.0155 ? ? ? ? ? ? 234  HIS A CB  
1786 C CG  . HIS A 254 ? 0.4342 0.5435 0.6197 -0.0377 0.0204  -0.0149 ? ? ? ? ? ? 234  HIS A CG  
1787 N ND1 . HIS A 254 ? 0.5000 0.5990 0.6784 -0.0399 0.0278  -0.0130 ? ? ? ? ? ? 234  HIS A ND1 
1788 C CD2 . HIS A 254 ? 0.4539 0.5631 0.6320 -0.0359 0.0125  -0.0156 ? ? ? ? ? ? 234  HIS A CD2 
1789 C CE1 . HIS A 254 ? 0.4107 0.5039 0.5788 -0.0395 0.0244  -0.0128 ? ? ? ? ? ? 234  HIS A CE1 
1790 N NE2 . HIS A 254 ? 0.4254 0.5246 0.5932 -0.0372 0.0152  -0.0146 ? ? ? ? ? ? 234  HIS A NE2 
1791 N N   . VAL A 255 ? 0.1802 0.2929 0.3559 -0.0250 0.0219  -0.0102 ? ? ? ? ? ? 235  VAL A N   
1792 C CA  . VAL A 255 ? 0.1971 0.3092 0.3651 -0.0204 0.0166  -0.0092 ? ? ? ? ? ? 235  VAL A CA  
1793 C C   . VAL A 255 ? 0.2258 0.3417 0.3978 -0.0156 0.0181  -0.0086 ? ? ? ? ? ? 235  VAL A C   
1794 O O   . VAL A 255 ? 0.2580 0.3767 0.4301 -0.0117 0.0123  -0.0081 ? ? ? ? ? ? 235  VAL A O   
1795 C CB  . VAL A 255 ? 0.2510 0.3542 0.4052 -0.0199 0.0196  -0.0076 ? ? ? ? ? ? 235  VAL A CB  
1796 C CG1 . VAL A 255 ? 0.2409 0.3432 0.3882 -0.0152 0.0153  -0.0066 ? ? ? ? ? ? 235  VAL A CG1 
1797 C CG2 . VAL A 255 ? 0.3229 0.4215 0.4735 -0.0242 0.0180  -0.0082 ? ? ? ? ? ? 235  VAL A CG2 
1798 N N   . VAL A 256 ? 0.1879 0.3034 0.3631 -0.0157 0.0264  -0.0087 ? ? ? ? ? ? 236  VAL A N   
1799 C CA  . VAL A 256 ? 0.1526 0.2699 0.3304 -0.0112 0.0294  -0.0088 ? ? ? ? ? ? 236  VAL A CA  
1800 C C   . VAL A 256 ? 0.1494 0.2750 0.3425 -0.0109 0.0308  -0.0099 ? ? ? ? ? ? 236  VAL A C   
1801 O O   . VAL A 256 ? 0.1795 0.3061 0.3762 -0.0081 0.0360  -0.0104 ? ? ? ? ? ? 236  VAL A O   
1802 C CB  . VAL A 256 ? 0.1580 0.2686 0.3260 -0.0103 0.0380  -0.0086 ? ? ? ? ? ? 236  VAL A CB  
1803 C CG1 . VAL A 256 ? 0.1719 0.2757 0.3259 -0.0096 0.0359  -0.0076 ? ? ? ? ? ? 236  VAL A CG1 
1804 C CG2 . VAL A 256 ? 0.1755 0.2848 0.3443 -0.0141 0.0462  -0.0082 ? ? ? ? ? ? 236  VAL A CG2 
1805 N N   . SER A 257 ? 0.1143 0.2463 0.3171 -0.0140 0.0264  -0.0107 ? ? ? ? ? ? 237  SER A N   
1806 C CA  . SER A 257 ? 0.0810 0.2224 0.2999 -0.0139 0.0272  -0.0119 ? ? ? ? ? ? 237  SER A CA  
1807 C C   . SER A 257 ? 0.0902 0.2403 0.3172 -0.0099 0.0186  -0.0118 ? ? ? ? ? ? 237  SER A C   
1808 O O   . SER A 257 ? 0.1062 0.2651 0.3474 -0.0089 0.0186  -0.0125 ? ? ? ? ? ? 237  SER A O   
1809 C CB  . SER A 257 ? 0.1364 0.2810 0.3640 -0.0200 0.0285  -0.0134 ? ? ? ? ? ? 237  SER A CB  
1810 O OG  . SER A 257 ? 0.1455 0.2910 0.3710 -0.0227 0.0202  -0.0142 ? ? ? ? ? ? 237  SER A OG  
1811 N N   . GLY A 258 ? 0.1143 0.2620 0.3323 -0.0076 0.0115  -0.0104 ? ? ? ? ? ? 238  GLY A N   
1812 C CA  . GLY A 258 ? 0.1453 0.3010 0.3692 -0.0035 0.0031  -0.0095 ? ? ? ? ? ? 238  GLY A CA  
1813 C C   . GLY A 258 ? 0.1396 0.2910 0.3585 0.0028  0.0030  -0.0073 ? ? ? ? ? ? 238  GLY A C   
1814 O O   . GLY A 258 ? 0.1093 0.2532 0.3230 0.0040  0.0101  -0.0075 ? ? ? ? ? ? 238  GLY A O   
1815 N N   . PRO A 259 ? 0.0932 0.2495 0.3137 0.0071  -0.0049 -0.0053 ? ? ? ? ? ? 239  PRO A N   
1816 C CA  . PRO A 259 ? 0.0986 0.2498 0.3151 0.0132  -0.0049 -0.0028 ? ? ? ? ? ? 239  PRO A CA  
1817 C C   . PRO A 259 ? 0.1149 0.2540 0.3161 0.0123  -0.0024 -0.0024 ? ? ? ? ? ? 239  PRO A C   
1818 O O   . PRO A 259 ? 0.1305 0.2669 0.3225 0.0087  -0.0050 -0.0026 ? ? ? ? ? ? 239  PRO A O   
1819 C CB  . PRO A 259 ? 0.1338 0.2923 0.3524 0.0171  -0.0147 -0.0002 ? ? ? ? ? ? 239  PRO A CB  
1820 C CG  . PRO A 259 ? 0.0958 0.2671 0.3261 0.0142  -0.0184 -0.0021 ? ? ? ? ? ? 239  PRO A CG  
1821 C CD  . PRO A 259 ? 0.0778 0.2451 0.3045 0.0068  -0.0139 -0.0051 ? ? ? ? ? ? 239  PRO A CD  
1822 N N   . LYS A 260 ? 0.0819 0.2139 0.2811 0.0153  0.0029  -0.0022 ? ? ? ? ? ? 240  LYS A N   
1823 C CA  . LYS A 260 ? 0.0885 0.2102 0.2748 0.0144  0.0059  -0.0024 ? ? ? ? ? ? 240  LYS A CA  
1824 C C   . LYS A 260 ? 0.0719 0.1877 0.2595 0.0191  0.0095  -0.0021 ? ? ? ? ? ? 240  LYS A C   
1825 O O   . LYS A 260 ? 0.1140 0.2334 0.3124 0.0225  0.0108  -0.0021 ? ? ? ? ? ? 240  LYS A O   
1826 C CB  . LYS A 260 ? 0.0959 0.2145 0.2773 0.0096  0.0126  -0.0051 ? ? ? ? ? ? 240  LYS A CB  
1827 C CG  . LYS A 260 ? 0.0799 0.2014 0.2702 0.0093  0.0199  -0.0073 ? ? ? ? ? ? 240  LYS A CG  
1828 C CD  . LYS A 260 ? 0.0835 0.2035 0.2693 0.0042  0.0255  -0.0087 ? ? ? ? ? ? 240  LYS A CD  
1829 C CE  . LYS A 260 ? 0.0750 0.1987 0.2700 0.0038  0.0330  -0.0105 ? ? ? ? ? ? 240  LYS A CE  
1830 N NZ  . LYS A 260 ? 0.0778 0.2116 0.2880 0.0034  0.0296  -0.0103 ? ? ? ? ? ? 240  LYS A NZ  
1831 N N   . GLN A 261 ? 0.0867 0.1938 0.2643 0.0192  0.0109  -0.0021 ? ? ? ? ? ? 241  GLN A N   
1832 C CA  . GLN A 261 ? 0.0975 0.1982 0.2769 0.0229  0.0146  -0.0026 ? ? ? ? ? ? 241  GLN A CA  
1833 C C   . GLN A 261 ? 0.1072 0.2076 0.2917 0.0229  0.0227  -0.0067 ? ? ? ? ? ? 241  GLN A C   
1834 O O   . GLN A 261 ? 0.1231 0.2244 0.3036 0.0193  0.0271  -0.0092 ? ? ? ? ? ? 241  GLN A O   
1835 C CB  . GLN A 261 ? 0.1081 0.2000 0.2766 0.0221  0.0152  -0.0028 ? ? ? ? ? ? 241  GLN A CB  
1836 C CG  . GLN A 261 ? 0.1373 0.2282 0.3008 0.0229  0.0082  0.0015  ? ? ? ? ? ? 241  GLN A CG  
1837 C CD  . GLN A 261 ? 0.1912 0.2809 0.3611 0.0282  0.0050  0.0057  ? ? ? ? ? ? 241  GLN A CD  
1838 O OE1 . GLN A 261 ? 0.2170 0.3046 0.3950 0.0313  0.0086  0.0050  ? ? ? ? ? ? 241  GLN A OE1 
1839 N NE2 . GLN A 261 ? 0.3174 0.4081 0.4832 0.0294  -0.0015 0.0102  ? ? ? ? ? ? 241  GLN A NE2 
1840 N N   . THR A 262 ? 0.1207 0.2194 0.3137 0.0271  0.0252  -0.0071 ? ? ? ? ? ? 242  THR A N   
1841 C CA  . THR A 262 ? 0.1307 0.2288 0.3281 0.0275  0.0333  -0.0114 ? ? ? ? ? ? 242  THR A CA  
1842 C C   . THR A 262 ? 0.1711 0.2599 0.3675 0.0300  0.0377  -0.0141 ? ? ? ? ? ? 242  THR A C   
1843 O O   . THR A 262 ? 0.2070 0.2913 0.4053 0.0328  0.0343  -0.0115 ? ? ? ? ? ? 242  THR A O   
1844 C CB  . THR A 262 ? 0.1265 0.2331 0.3384 0.0297  0.0339  -0.0108 ? ? ? ? ? ? 242  THR A CB  
1845 O OG1 . THR A 262 ? 0.1741 0.2815 0.3948 0.0348  0.0294  -0.0073 ? ? ? ? ? ? 242  THR A OG1 
1846 C CG2 . THR A 262 ? 0.1406 0.2564 0.3544 0.0261  0.0305  -0.0094 ? ? ? ? ? ? 242  THR A CG2 
1847 N N   . HIS A 263 ? 0.1526 0.2387 0.3459 0.0288  0.0454  -0.0196 ? ? ? ? ? ? 243  HIS A N   
1848 C CA  . HIS A 263 ? 0.1773 0.2547 0.3690 0.0303  0.0503  -0.0241 ? ? ? ? ? ? 243  HIS A CA  
1849 C C   . HIS A 263 ? 0.1571 0.2352 0.3462 0.0292  0.0588  -0.0301 ? ? ? ? ? ? 243  HIS A C   
1850 O O   . HIS A 263 ? 0.1872 0.2699 0.3705 0.0262  0.0606  -0.0303 ? ? ? ? ? ? 243  HIS A O   
1851 C CB  . HIS A 263 ? 0.1735 0.2444 0.3538 0.0281  0.0481  -0.0251 ? ? ? ? ? ? 243  HIS A CB  
1852 C CG  . HIS A 263 ? 0.2401 0.3021 0.4194 0.0290  0.0524  -0.0306 ? ? ? ? ? ? 243  HIS A CG  
1853 N ND1 . HIS A 263 ? 0.3188 0.3784 0.4913 0.0273  0.0590  -0.0381 ? ? ? ? ? ? 243  HIS A ND1 
1854 C CD2 . HIS A 263 ? 0.2743 0.3291 0.4590 0.0311  0.0513  -0.0299 ? ? ? ? ? ? 243  HIS A CD2 
1855 C CE1 . HIS A 263 ? 0.3127 0.3642 0.4865 0.0281  0.0613  -0.0427 ? ? ? ? ? ? 243  HIS A CE1 
1856 N NE2 . HIS A 263 ? 0.2740 0.3221 0.4560 0.0302  0.0570  -0.0376 ? ? ? ? ? ? 243  HIS A NE2 
1857 N N   . PRO A 264 ? 0.1969 0.2698 0.3899 0.0316  0.0644  -0.0349 ? ? ? ? ? ? 244  PRO A N   
1858 C CA  . PRO A 264 ? 0.2412 0.3150 0.4308 0.0309  0.0728  -0.0406 ? ? ? ? ? ? 244  PRO A CA  
1859 C C   . PRO A 264 ? 0.1737 0.2456 0.3462 0.0272  0.0757  -0.0447 ? ? ? ? ? ? 244  PRO A C   
1860 O O   . PRO A 264 ? 0.2833 0.3581 0.4505 0.0263  0.0819  -0.0474 ? ? ? ? ? ? 244  PRO A O   
1861 C CB  . PRO A 264 ? 0.3165 0.3839 0.5133 0.0342  0.0773  -0.0452 ? ? ? ? ? ? 244  PRO A CB  
1862 C CG  . PRO A 264 ? 0.3600 0.4268 0.5697 0.0376  0.0714  -0.0392 ? ? ? ? ? ? 244  PRO A CG  
1863 C CD  . PRO A 264 ? 0.2751 0.3420 0.4778 0.0354  0.0637  -0.0344 ? ? ? ? ? ? 244  PRO A CD  
1864 N N   . ASN A 265 ? 0.2084 0.2760 0.3723 0.0255  0.0713  -0.0449 ? ? ? ? ? ? 245  ASN A N   
1865 C CA  . ASN A 265 ? 0.2002 0.2672 0.3478 0.0224  0.0732  -0.0484 ? ? ? ? ? ? 245  ASN A CA  
1866 C C   . ASN A 265 ? 0.1799 0.2509 0.3220 0.0198  0.0678  -0.0427 ? ? ? ? ? ? 245  ASN A C   
1867 O O   . ASN A 265 ? 0.2223 0.2920 0.3519 0.0176  0.0670  -0.0443 ? ? ? ? ? ? 245  ASN A O   
1868 C CB  . ASN A 265 ? 0.2699 0.3294 0.4110 0.0219  0.0732  -0.0549 ? ? ? ? ? ? 245  ASN A CB  
1869 C CG  . ASN A 265 ? 0.4193 0.4776 0.5461 0.0208  0.0793  -0.0628 ? ? ? ? ? ? 245  ASN A CG  
1870 O OD1 . ASN A 265 ? 0.4087 0.4708 0.5310 0.0210  0.0847  -0.0629 ? ? ? ? ? ? 245  ASN A OD1 
1871 N ND2 . ASN A 265 ? 0.3726 0.4258 0.4920 0.0195  0.0784  -0.0694 ? ? ? ? ? ? 245  ASN A ND2 
1872 N N   . LEU A 266 ? 0.1576 0.2336 0.3091 0.0200  0.0640  -0.0364 ? ? ? ? ? ? 246  LEU A N   
1873 C CA  . LEU A 266 ? 0.1381 0.2179 0.2857 0.0174  0.0590  -0.0312 ? ? ? ? ? ? 246  LEU A CA  
1874 C C   . LEU A 266 ? 0.1696 0.2561 0.3218 0.0161  0.0616  -0.0287 ? ? ? ? ? ? 246  LEU A C   
1875 O O   . LEU A 266 ? 0.1838 0.2739 0.3484 0.0179  0.0621  -0.0278 ? ? ? ? ? ? 246  LEU A O   
1876 C CB  . LEU A 266 ? 0.1435 0.2233 0.2981 0.0185  0.0507  -0.0264 ? ? ? ? ? ? 246  LEU A CB  
1877 C CG  . LEU A 266 ? 0.1776 0.2618 0.3303 0.0160  0.0448  -0.0212 ? ? ? ? ? ? 246  LEU A CG  
1878 C CD1 . LEU A 266 ? 0.1859 0.2681 0.3251 0.0128  0.0452  -0.0220 ? ? ? ? ? ? 246  LEU A CD1 
1879 C CD2 . LEU A 266 ? 0.1599 0.2439 0.3180 0.0178  0.0370  -0.0168 ? ? ? ? ? ? 246  LEU A CD2 
1880 N N   . ASP A 267 ? 0.1698 0.2578 0.3127 0.0129  0.0635  -0.0276 ? ? ? ? ? ? 247  ASP A N   
1881 C CA  . ASP A 267 ? 0.1605 0.2543 0.3095 0.0110  0.0652  -0.0245 ? ? ? ? ? ? 247  ASP A CA  
1882 C C   . ASP A 267 ? 0.1545 0.2490 0.2970 0.0073  0.0625  -0.0209 ? ? ? ? ? ? 247  ASP A C   
1883 O O   . ASP A 267 ? 0.1707 0.2616 0.3032 0.0065  0.0595  -0.0206 ? ? ? ? ? ? 247  ASP A O   
1884 C CB  . ASP A 267 ? 0.2789 0.3740 0.4269 0.0112  0.0746  -0.0272 ? ? ? ? ? ? 247  ASP A CB  
1885 C CG  . ASP A 267 ? 0.3080 0.3985 0.4392 0.0112  0.0801  -0.0306 ? ? ? ? ? ? 247  ASP A CG  
1886 O OD1 . ASP A 267 ? 0.3099 0.3985 0.4391 0.0135  0.0856  -0.0354 ? ? ? ? ? ? 247  ASP A OD1 
1887 O OD2 . ASP A 267 ? 0.3779 0.4668 0.4976 0.0090  0.0788  -0.0286 ? ? ? ? ? ? 247  ASP A OD2 
1888 N N   . TYR A 268 ? 0.1368 0.2360 0.2862 0.0049  0.0634  -0.0184 ? ? ? ? ? ? 248  TYR A N   
1889 C CA  . TYR A 268 ? 0.1367 0.2361 0.2828 0.0010  0.0606  -0.0151 ? ? ? ? ? ? 248  TYR A CA  
1890 C C   . TYR A 268 ? 0.1280 0.2275 0.2703 -0.0018 0.0685  -0.0140 ? ? ? ? ? ? 248  TYR A C   
1891 O O   . TYR A 268 ? 0.1251 0.2279 0.2747 -0.0017 0.0741  -0.0149 ? ? ? ? ? ? 248  TYR A O   
1892 C CB  . TYR A 268 ? 0.1147 0.2193 0.2734 0.0001  0.0532  -0.0132 ? ? ? ? ? ? 248  TYR A CB  
1893 C CG  . TYR A 268 ? 0.1162 0.2201 0.2765 0.0030  0.0452  -0.0129 ? ? ? ? ? ? 248  TYR A CG  
1894 C CD1 . TYR A 268 ? 0.0863 0.1878 0.2399 0.0018  0.0388  -0.0110 ? ? ? ? ? ? 248  TYR A CD1 
1895 C CD2 . TYR A 268 ? 0.1330 0.2380 0.3010 0.0071  0.0446  -0.0141 ? ? ? ? ? ? 248  TYR A CD2 
1896 C CE1 . TYR A 268 ? 0.1062 0.2066 0.2602 0.0045  0.0321  -0.0101 ? ? ? ? ? ? 248  TYR A CE1 
1897 C CE2 . TYR A 268 ? 0.1094 0.2128 0.2784 0.0100  0.0379  -0.0129 ? ? ? ? ? ? 248  TYR A CE2 
1898 C CZ  . TYR A 268 ? 0.1216 0.2228 0.2831 0.0086  0.0318  -0.0108 ? ? ? ? ? ? 248  TYR A CZ  
1899 O OH  . TYR A 268 ? 0.1075 0.2067 0.2689 0.0113  0.0257  -0.0090 ? ? ? ? ? ? 248  TYR A OH  
1900 N N   . GLU A 269 ? 0.1584 0.2539 0.2891 -0.0042 0.0693  -0.0118 ? ? ? ? ? ? 249  GLU A N   
1901 C CA  A GLU A 269 ? 0.1639 0.2581 0.2903 -0.0072 0.0764  -0.0092 ? ? ? ? ? ? 249  GLU A CA  
1902 C CA  B GLU A 269 ? 0.1640 0.2582 0.2906 -0.0072 0.0763  -0.0092 ? ? ? ? ? ? 249  GLU A CA  
1903 C C   . GLU A 269 ? 0.1544 0.2467 0.2815 -0.0110 0.0724  -0.0060 ? ? ? ? ? ? 249  GLU A C   
1904 O O   . GLU A 269 ? 0.1827 0.2730 0.3057 -0.0108 0.0660  -0.0056 ? ? ? ? ? ? 249  GLU A O   
1905 C CB  A GLU A 269 ? 0.1656 0.2552 0.2741 -0.0057 0.0831  -0.0092 ? ? ? ? ? ? 249  GLU A CB  
1906 C CB  B GLU A 269 ? 0.1729 0.2627 0.2818 -0.0058 0.0834  -0.0092 ? ? ? ? ? ? 249  GLU A CB  
1907 C CG  A GLU A 269 ? 0.1397 0.2307 0.2464 -0.0025 0.0889  -0.0131 ? ? ? ? ? ? 249  GLU A CG  
1908 C CG  B GLU A 269 ? 0.2138 0.3011 0.3165 -0.0084 0.0909  -0.0053 ? ? ? ? ? ? 249  GLU A CG  
1909 C CD  A GLU A 269 ? 0.2149 0.3021 0.3014 -0.0009 0.0947  -0.0137 ? ? ? ? ? ? 249  GLU A CD  
1910 C CD  B GLU A 269 ? 0.3053 0.3893 0.3894 -0.0062 0.0981  -0.0051 ? ? ? ? ? ? 249  GLU A CD  
1911 O OE1 A GLU A 269 ? 0.3213 0.4051 0.3964 -0.0025 0.0967  -0.0095 ? ? ? ? ? ? 249  GLU A OE1 
1912 O OE1 B GLU A 269 ? 0.2981 0.3778 0.3710 -0.0077 0.1022  -0.0005 ? ? ? ? ? ? 249  GLU A OE1 
1913 O OE2 A GLU A 269 ? 0.2733 0.3604 0.3548 0.0023  0.0969  -0.0184 ? ? ? ? ? ? 249  GLU A OE2 
1914 O OE2 B GLU A 269 ? 0.3132 0.3987 0.3933 -0.0029 0.0994  -0.0096 ? ? ? ? ? ? 249  GLU A OE2 
1915 N N   . SER A 270 ? 0.1833 0.2761 0.3163 -0.0145 0.0764  -0.0040 ? ? ? ? ? ? 250  SER A N   
1916 C CA  . SER A 270 ? 0.1535 0.2438 0.2886 -0.0184 0.0729  -0.0017 ? ? ? ? ? ? 250  SER A CA  
1917 C C   . SER A 270 ? 0.1526 0.2352 0.2757 -0.0205 0.0795  0.0024  ? ? ? ? ? ? 250  SER A C   
1918 O O   . SER A 270 ? 0.2257 0.3066 0.3430 -0.0201 0.0880  0.0041  ? ? ? ? ? ? 250  SER A O   
1919 C CB  . SER A 270 ? 0.2557 0.3518 0.4086 -0.0215 0.0702  -0.0030 ? ? ? ? ? ? 250  SER A CB  
1920 O OG  . SER A 270 ? 0.2575 0.3551 0.4164 -0.0231 0.0783  -0.0024 ? ? ? ? ? ? 250  SER A OG  
1921 N N   . GLY A 271 ? 0.2038 0.2816 0.3227 -0.0223 0.0756  0.0042  ? ? ? ? ? ? 251  GLY A N   
1922 C CA  . GLY A 271 ? 0.2633 0.3326 0.3714 -0.0238 0.0812  0.0090  ? ? ? ? ? ? 251  GLY A CA  
1923 C C   . GLY A 271 ? 0.2277 0.2917 0.3305 -0.0245 0.0760  0.0104  ? ? ? ? ? ? 251  GLY A C   
1924 O O   . GLY A 271 ? 0.2515 0.3189 0.3584 -0.0240 0.0681  0.0075  ? ? ? ? ? ? 251  GLY A O   
1925 N N   . ASN A 272 ? 0.2755 0.3307 0.3685 -0.0254 0.0807  0.0154  ? ? ? ? ? ? 252  ASN A N   
1926 C CA  . ASN A 272 ? 0.2621 0.3106 0.3491 -0.0256 0.0773  0.0176  ? ? ? ? ? ? 252  ASN A CA  
1927 C C   . ASN A 272 ? 0.2164 0.2610 0.2842 -0.0208 0.0791  0.0214  ? ? ? ? ? ? 252  ASN A C   
1928 O O   . ASN A 272 ? 0.2982 0.3386 0.3544 -0.0191 0.0855  0.0256  ? ? ? ? ? ? 252  ASN A O   
1929 C CB  . ASN A 272 ? 0.2964 0.3367 0.3868 -0.0294 0.0813  0.0207  ? ? ? ? ? ? 252  ASN A CB  
1930 C CG  . ASN A 272 ? 0.3663 0.3989 0.4521 -0.0297 0.0781  0.0226  ? ? ? ? ? ? 252  ASN A CG  
1931 O OD1 . ASN A 272 ? 0.3830 0.4127 0.4558 -0.0258 0.0768  0.0254  ? ? ? ? ? ? 252  ASN A OD1 
1932 N ND2 . ASN A 272 ? 0.5215 0.5507 0.6184 -0.0343 0.0768  0.0207  ? ? ? ? ? ? 252  ASN A ND2 
1933 N N   . MET A 273 ? 0.2390 0.2852 0.3026 -0.0184 0.0726  0.0198  ? ? ? ? ? ? 253  MET A N   
1934 C CA  . MET A 273 ? 0.2817 0.3255 0.3260 -0.0131 0.0707  0.0216  ? ? ? ? ? ? 253  MET A CA  
1935 C C   . MET A 273 ? 0.2886 0.3230 0.3189 -0.0113 0.0741  0.0287  ? ? ? ? ? ? 253  MET A C   
1936 O O   . MET A 273 ? 0.3286 0.3618 0.3424 -0.0070 0.0749  0.0314  ? ? ? ? ? ? 253  MET A O   
1937 C CB  . MET A 273 ? 0.2999 0.3461 0.3422 -0.0110 0.0600  0.0177  ? ? ? ? ? ? 253  MET A CB  
1938 C CG  . MET A 273 ? 0.2799 0.3214 0.3246 -0.0123 0.0544  0.0185  ? ? ? ? ? ? 253  MET A CG  
1939 S SD  . MET A 273 ? 0.3101 0.3550 0.3530 -0.0099 0.0436  0.0143  ? ? ? ? ? ? 253  MET A SD  
1940 C CE  . MET A 273 ? 0.3677 0.4077 0.4167 -0.0127 0.0396  0.0143  ? ? ? ? ? ? 253  MET A CE  
1941 N N   . PHE A 274 ? 0.3053 0.3332 0.3424 -0.0145 0.0758  0.0315  ? ? ? ? ? ? 254  PHE A N   
1942 C CA  . PHE A 274 ? 0.3648 0.3825 0.3903 -0.0124 0.0796  0.0391  ? ? ? ? ? ? 254  PHE A CA  
1943 C C   . PHE A 274 ? 0.3626 0.3761 0.3825 -0.0124 0.0881  0.0437  ? ? ? ? ? ? 254  PHE A C   
1944 O O   . PHE A 274 ? 0.3912 0.3989 0.3954 -0.0082 0.0901  0.0499  ? ? ? ? ? ? 254  PHE A O   
1945 C CB  . PHE A 274 ? 0.3741 0.3845 0.4085 -0.0156 0.0777  0.0394  ? ? ? ? ? ? 254  PHE A CB  
1946 C CG  . PHE A 274 ? 0.3616 0.3744 0.3974 -0.0146 0.0670  0.0343  ? ? ? ? ? ? 254  PHE A CG  
1947 C CD1 . PHE A 274 ? 0.3230 0.3356 0.3454 -0.0091 0.0613  0.0357  ? ? ? ? ? ? 254  PHE A CD1 
1948 C CD2 . PHE A 274 ? 0.3862 0.4024 0.4368 -0.0192 0.0627  0.0282  ? ? ? ? ? ? 254  PHE A CD2 
1949 C CE1 . PHE A 274 ? 0.3875 0.4023 0.4116 -0.0084 0.0526  0.0314  ? ? ? ? ? ? 254  PHE A CE1 
1950 C CE2 . PHE A 274 ? 0.4538 0.4720 0.5039 -0.0180 0.0537  0.0241  ? ? ? ? ? ? 254  PHE A CE2 
1951 C CZ  . PHE A 274 ? 0.3555 0.3725 0.3926 -0.0127 0.0492  0.0259  ? ? ? ? ? ? 254  PHE A CZ  
1952 N N   . THR A 275 ? 0.3174 0.3345 0.3503 -0.0167 0.0919  0.0406  ? ? ? ? ? ? 255  THR A N   
1953 C CA  . THR A 275 ? 0.3299 0.3423 0.3602 -0.0174 0.0999  0.0448  ? ? ? ? ? ? 255  THR A CA  
1954 C C   . THR A 275 ? 0.3137 0.3335 0.3421 -0.0168 0.1041  0.0425  ? ? ? ? ? ? 255  THR A C   
1955 O O   . THR A 275 ? 0.3726 0.3891 0.3948 -0.0164 0.1112  0.0466  ? ? ? ? ? ? 255  THR A O   
1956 C CB  . THR A 275 ? 0.4549 0.4633 0.5025 -0.0232 0.1027  0.0440  ? ? ? ? ? ? 255  THR A CB  
1957 O OG1 . THR A 275 ? 0.4595 0.4777 0.5247 -0.0272 0.0998  0.0366  ? ? ? ? ? ? 255  THR A OG1 
1958 C CG2 . THR A 275 ? 0.4572 0.4571 0.5068 -0.0241 0.0994  0.0454  ? ? ? ? ? ? 255  THR A CG2 
1959 N N   . ASP A 276 ? 0.2882 0.3177 0.3225 -0.0167 0.1000  0.0360  ? ? ? ? ? ? 256  ASP A N   
1960 C CA  . ASP A 276 ? 0.2807 0.3174 0.3144 -0.0157 0.1037  0.0328  ? ? ? ? ? ? 256  ASP A CA  
1961 C C   . ASP A 276 ? 0.2729 0.3128 0.2903 -0.0108 0.1011  0.0311  ? ? ? ? ? ? 256  ASP A C   
1962 O O   . ASP A 276 ? 0.3673 0.4072 0.3805 -0.0088 0.0948  0.0303  ? ? ? ? ? ? 256  ASP A O   
1963 C CB  . ASP A 276 ? 0.2872 0.3324 0.3419 -0.0190 0.1014  0.0262  ? ? ? ? ? ? 256  ASP A CB  
1964 C CG  . ASP A 276 ? 0.3568 0.4002 0.4280 -0.0241 0.1033  0.0268  ? ? ? ? ? ? 256  ASP A CG  
1965 O OD1 . ASP A 276 ? 0.4095 0.4460 0.4771 -0.0253 0.1101  0.0318  ? ? ? ? ? ? 256  ASP A OD1 
1966 O OD2 . ASP A 276 ? 0.3235 0.3721 0.4110 -0.0269 0.0977  0.0221  ? ? ? ? ? ? 256  ASP A OD2 
1967 N N   . GLU A 277 ? 0.3456 0.3884 0.3537 -0.0087 0.1061  0.0302  ? ? ? ? ? ? 257  GLU A N   
1968 C CA  . GLU A 277 ? 0.3206 0.3665 0.3125 -0.0043 0.1036  0.0272  ? ? ? ? ? ? 257  GLU A CA  
1969 C C   . GLU A 277 ? 0.3142 0.3675 0.3170 -0.0041 0.0983  0.0195  ? ? ? ? ? ? 257  GLU A C   
1970 O O   . GLU A 277 ? 0.3391 0.3976 0.3577 -0.0060 0.0995  0.0152  ? ? ? ? ? ? 257  GLU A O   
1971 C CB  . GLU A 277 ? 0.3804 0.4280 0.3602 -0.0025 0.1103  0.0269  ? ? ? ? ? ? 257  GLU A CB  
1972 C CG  . GLU A 277 ? 0.4192 0.4702 0.3817 0.0017  0.1074  0.0223  ? ? ? ? ? ? 257  GLU A CG  
1973 C CD  . GLU A 277 ? 0.5662 0.6190 0.5153 0.0032  0.1139  0.0212  ? ? ? ? ? ? 257  GLU A CD  
1974 O OE1 . GLU A 277 ? 0.5756 0.6287 0.5052 0.0064  0.1115  0.0193  ? ? ? ? ? ? 257  GLU A OE1 
1975 O OE2 . GLU A 277 ? 0.6098 0.6641 0.5679 0.0010  0.1211  0.0220  ? ? ? ? ? ? 257  GLU A OE2 
1976 N N   . ILE A 278 ? 0.2985 0.3519 0.2932 -0.0013 0.0921  0.0181  ? ? ? ? ? ? 258  ILE A N   
1977 C CA  . ILE A 278 ? 0.2787 0.3378 0.2822 -0.0006 0.0872  0.0110  ? ? ? ? ? ? 258  ILE A CA  
1978 C C   . ILE A 278 ? 0.3158 0.3795 0.3142 0.0015  0.0905  0.0046  ? ? ? ? ? ? 258  ILE A C   
1979 O O   . ILE A 278 ? 0.3379 0.4005 0.3174 0.0041  0.0929  0.0049  ? ? ? ? ? ? 258  ILE A O   
1980 C CB  . ILE A 278 ? 0.2928 0.3501 0.2881 0.0014  0.0759  0.0105  ? ? ? ? ? ? 258  ILE A CB  
1981 C CG1 . ILE A 278 ? 0.2809 0.3335 0.2826 -0.0006 0.0722  0.0156  ? ? ? ? ? ? 258  ILE A CG1 
1982 C CG2 . ILE A 278 ? 0.2726 0.3347 0.2758 0.0018  0.0688  0.0026  ? ? ? ? ? ? 258  ILE A CG2 
1983 C CD1 . ILE A 278 ? 0.3314 0.3818 0.3239 0.0019  0.0631  0.0166  ? ? ? ? ? ? 258  ILE A CD1 
1984 N N   . PRO A 279 ? 0.2723 0.3409 0.2873 0.0005  0.0899  -0.0013 ? ? ? ? ? ? 259  PRO A N   
1985 C CA  . PRO A 279 ? 0.2888 0.3608 0.3010 0.0028  0.0928  -0.0078 ? ? ? ? ? ? 259  PRO A CA  
1986 C C   . PRO A 279 ? 0.2898 0.3611 0.2836 0.0058  0.0904  -0.0125 ? ? ? ? ? ? 259  PRO A C   
1987 O O   . PRO A 279 ? 0.3114 0.3813 0.3024 0.0060  0.0811  -0.0123 ? ? ? ? ? ? 259  PRO A O   
1988 C CB  . PRO A 279 ? 0.3146 0.3903 0.3482 0.0020  0.0890  -0.0123 ? ? ? ? ? ? 259  PRO A CB  
1989 C CG  . PRO A 279 ? 0.2797 0.3556 0.3280 -0.0014 0.0870  -0.0072 ? ? ? ? ? ? 259  PRO A CG  
1990 C CD  . PRO A 279 ? 0.2679 0.3390 0.3049 -0.0023 0.0857  -0.0017 ? ? ? ? ? ? 259  PRO A CD  
1991 N N   . HIS A 280 ? 0.3331 0.4055 0.3148 0.0083  0.0947  -0.0161 ? ? ? ? ? ? 260  HIS A N   
1992 C CA  . HIS A 280 ? 0.2824 0.3544 0.2461 0.0109  0.0914  -0.0221 ? ? ? ? ? ? 260  HIS A CA  
1993 C C   . HIS A 280 ? 0.2989 0.3729 0.2744 0.0105  0.0863  -0.0316 ? ? ? ? ? ? 260  HIS A C   
1994 O O   . HIS A 280 ? 0.3253 0.3998 0.3172 0.0103  0.0890  -0.0342 ? ? ? ? ? ? 260  HIS A O   
1995 C CB  . HIS A 280 ? 0.3602 0.4311 0.3065 0.0143  0.0979  -0.0226 ? ? ? ? ? ? 260  HIS A CB  
1996 C CG  . HIS A 280 ? 0.4886 0.5612 0.4260 0.0116  0.1021  -0.0152 ? ? ? ? ? ? 260  HIS A CG  
1997 N ND1 . HIS A 280 ? 0.5796 0.6535 0.5060 0.0119  0.1088  -0.0152 ? ? ? ? ? ? 260  HIS A ND1 
1998 C CD2 . HIS A 280 ? 0.4934 0.5605 0.4310 0.0097  0.1010  -0.0061 ? ? ? ? ? ? 260  HIS A CD2 
1999 C CE1 . HIS A 280 ? 0.5855 0.6542 0.5058 0.0102  0.1118  -0.0060 ? ? ? ? ? ? 260  HIS A CE1 
2000 N NE2 . HIS A 280 ? 0.5548 0.6195 0.4822 0.0093  0.1070  -0.0003 ? ? ? ? ? ? 260  HIS A NE2 
2001 N N   . ALA A 281 ? 0.2847 0.3592 0.2528 0.0110  0.0774  -0.0355 ? ? ? ? ? ? 261  ALA A N   
2002 C CA  . ALA A 281 ? 0.2634 0.3385 0.2421 0.0105  0.0723  -0.0440 ? ? ? ? ? ? 261  ALA A CA  
2003 C C   . ALA A 281 ? 0.3186 0.3944 0.2838 0.0112  0.0638  -0.0485 ? ? ? ? ? ? 261  ALA A C   
2004 O O   . ALA A 281 ? 0.3093 0.3858 0.2594 0.0123  0.0604  -0.0436 ? ? ? ? ? ? 261  ALA A O   
2005 C CB  . ALA A 281 ? 0.2499 0.3240 0.2497 0.0087  0.0676  -0.0406 ? ? ? ? ? ? 261  ALA A CB  
2006 N N   . ASP A 282 ? 0.2809 0.3567 0.2529 0.0106  0.0605  -0.0576 ? ? ? ? ? ? 262  ASP A N   
2007 C CA  . ASP A 282 ? 0.2693 0.3468 0.2329 0.0103  0.0520  -0.0631 ? ? ? ? ? ? 262  ASP A CA  
2008 C C   . ASP A 282 ? 0.2779 0.3553 0.2471 0.0093  0.0434  -0.0564 ? ? ? ? ? ? 262  ASP A C   
2009 O O   . ASP A 282 ? 0.2924 0.3726 0.2525 0.0096  0.0362  -0.0574 ? ? ? ? ? ? 262  ASP A O   
2010 C CB  . ASP A 282 ? 0.2787 0.3550 0.2523 0.0091  0.0514  -0.0746 ? ? ? ? ? ? 262  ASP A CB  
2011 C CG  . ASP A 282 ? 0.3284 0.4033 0.2944 0.0102  0.0581  -0.0821 ? ? ? ? ? ? 262  ASP A CG  
2012 O OD1 . ASP A 282 ? 0.3657 0.4405 0.3152 0.0121  0.0620  -0.0786 ? ? ? ? ? ? 262  ASP A OD1 
2013 O OD2 . ASP A 282 ? 0.3019 0.3734 0.2785 0.0093  0.0589  -0.0900 ? ? ? ? ? ? 262  ASP A OD2 
2014 N N   . ALA A 283 ? 0.2161 0.2910 0.2008 0.0082  0.0439  -0.0502 ? ? ? ? ? ? 263  ALA A N   
2015 C CA  . ALA A 283 ? 0.2074 0.2817 0.1977 0.0073  0.0368  -0.0442 ? ? ? ? ? ? 263  ALA A CA  
2016 C C   . ALA A 283 ? 0.2251 0.2973 0.2214 0.0070  0.0396  -0.0350 ? ? ? ? ? ? 263  ALA A C   
2017 O O   . ALA A 283 ? 0.2257 0.2973 0.2321 0.0066  0.0452  -0.0345 ? ? ? ? ? ? 263  ALA A O   
2018 C CB  . ALA A 283 ? 0.2261 0.2989 0.2314 0.0057  0.0326  -0.0484 ? ? ? ? ? ? 263  ALA A CB  
2019 N N   . VAL A 284 ? 0.1685 0.2402 0.1595 0.0073  0.0356  -0.0282 ? ? ? ? ? ? 264  VAL A N   
2020 C CA  . VAL A 284 ? 0.1680 0.2372 0.1657 0.0064  0.0372  -0.0205 ? ? ? ? ? ? 264  VAL A CA  
2021 C C   . VAL A 284 ? 0.1885 0.2567 0.1956 0.0053  0.0304  -0.0188 ? ? ? ? ? ? 264  VAL A C   
2022 O O   . VAL A 284 ? 0.2013 0.2701 0.2028 0.0060  0.0249  -0.0183 ? ? ? ? ? ? 264  VAL A O   
2023 C CB  . VAL A 284 ? 0.2311 0.2988 0.2154 0.0077  0.0391  -0.0136 ? ? ? ? ? ? 264  VAL A CB  
2024 C CG1 . VAL A 284 ? 0.1975 0.2618 0.1902 0.0060  0.0405  -0.0066 ? ? ? ? ? ? 264  VAL A CG1 
2025 C CG2 . VAL A 284 ? 0.2673 0.3359 0.2402 0.0090  0.0466  -0.0144 ? ? ? ? ? ? 264  VAL A CG2 
2026 N N   . LEU A 285 ? 0.1425 0.2098 0.1639 0.0039  0.0308  -0.0179 ? ? ? ? ? ? 265  LEU A N   
2027 C CA  . LEU A 285 ? 0.1595 0.2257 0.1894 0.0031  0.0252  -0.0164 ? ? ? ? ? ? 265  LEU A CA  
2028 C C   . LEU A 285 ? 0.1429 0.2074 0.1757 0.0021  0.0247  -0.0102 ? ? ? ? ? ? 265  LEU A C   
2029 O O   . LEU A 285 ? 0.1575 0.2223 0.1958 0.0011  0.0286  -0.0085 ? ? ? ? ? ? 265  LEU A O   
2030 C CB  . LEU A 285 ? 0.1447 0.2111 0.1878 0.0028  0.0253  -0.0199 ? ? ? ? ? ? 265  LEU A CB  
2031 C CG  . LEU A 285 ? 0.1336 0.1987 0.1857 0.0024  0.0208  -0.0171 ? ? ? ? ? ? 265  LEU A CG  
2032 C CD1 . LEU A 285 ? 0.1588 0.2230 0.2066 0.0022  0.0161  -0.0178 ? ? ? ? ? ? 265  LEU A CD1 
2033 C CD2 . LEU A 285 ? 0.1596 0.2248 0.2248 0.0030  0.0218  -0.0189 ? ? ? ? ? ? 265  LEU A CD2 
2034 N N   . PHE A 286 ? 0.1346 0.1974 0.1644 0.0022  0.0200  -0.0076 ? ? ? ? ? ? 266  PHE A N   
2035 C CA  . PHE A 286 ? 0.1383 0.1988 0.1715 0.0010  0.0189  -0.0031 ? ? ? ? ? ? 266  PHE A CA  
2036 C C   . PHE A 286 ? 0.1414 0.2016 0.1803 0.0008  0.0140  -0.0034 ? ? ? ? ? ? 266  PHE A C   
2037 O O   . PHE A 286 ? 0.1520 0.2116 0.1867 0.0017  0.0109  -0.0033 ? ? ? ? ? ? 266  PHE A O   
2038 C CB  . PHE A 286 ? 0.1318 0.1894 0.1552 0.0019  0.0188  0.0009  ? ? ? ? ? ? 266  PHE A CB  
2039 C CG  . PHE A 286 ? 0.1515 0.2079 0.1673 0.0024  0.0242  0.0031  ? ? ? ? ? ? 266  PHE A CG  
2040 C CD1 . PHE A 286 ? 0.1736 0.2276 0.1935 0.0004  0.0287  0.0061  ? ? ? ? ? ? 266  PHE A CD1 
2041 C CD2 . PHE A 286 ? 0.1620 0.2199 0.1665 0.0047  0.0247  0.0025  ? ? ? ? ? ? 266  PHE A CD2 
2042 C CE1 . PHE A 286 ? 0.1960 0.2482 0.2090 0.0009  0.0348  0.0092  ? ? ? ? ? ? 266  PHE A CE1 
2043 C CE2 . PHE A 286 ? 0.2046 0.2612 0.2002 0.0057  0.0301  0.0055  ? ? ? ? ? ? 266  PHE A CE2 
2044 C CZ  . PHE A 286 ? 0.2081 0.2613 0.2081 0.0038  0.0358  0.0094  ? ? ? ? ? ? 266  PHE A CZ  
2045 N N   . LYS A 287 ? 0.1254 0.1863 0.1738 -0.0001 0.0135  -0.0033 ? ? ? ? ? ? 267  LYS A N   
2046 C CA  . LYS A 287 ? 0.1244 0.1847 0.1769 0.0001  0.0093  -0.0026 ? ? ? ? ? ? 267  LYS A CA  
2047 C C   . LYS A 287 ? 0.1178 0.1768 0.1705 -0.0010 0.0073  0.0002  ? ? ? ? ? ? 267  LYS A C   
2048 O O   . LYS A 287 ? 0.1438 0.2044 0.2024 -0.0022 0.0077  0.0006  ? ? ? ? ? ? 267  LYS A O   
2049 C CB  . LYS A 287 ? 0.1330 0.1951 0.1951 0.0009  0.0093  -0.0042 ? ? ? ? ? ? 267  LYS A CB  
2050 C CG  . LYS A 287 ? 0.1451 0.2062 0.2109 0.0016  0.0056  -0.0022 ? ? ? ? ? ? 267  LYS A CG  
2051 C CD  . LYS A 287 ? 0.1475 0.2105 0.2184 0.0015  0.0035  0.0002  ? ? ? ? ? ? 267  LYS A CD  
2052 C CE  . LYS A 287 ? 0.1457 0.2075 0.2167 0.0027  -0.0002 0.0030  ? ? ? ? ? ? 267  LYS A CE  
2053 N NZ  . LYS A 287 ? 0.1512 0.2159 0.2252 0.0027  -0.0037 0.0049  ? ? ? ? ? ? 267  LYS A NZ  
2054 N N   . TRP A 288 ? 0.1453 0.2017 0.1921 -0.0006 0.0052  0.0016  ? ? ? ? ? ? 268  TRP A N   
2055 C CA  . TRP A 288 ? 0.1398 0.1940 0.1854 -0.0016 0.0036  0.0033  ? ? ? ? ? ? 268  TRP A CA  
2056 C C   . TRP A 288 ? 0.1527 0.2056 0.1988 -0.0035 0.0061  0.0037  ? ? ? ? ? ? 268  TRP A C   
2057 O O   . TRP A 288 ? 0.2284 0.2815 0.2786 -0.0053 0.0048  0.0033  ? ? ? ? ? ? 268  TRP A O   
2058 C CB  . TRP A 288 ? 0.1737 0.2296 0.2244 -0.0017 0.0004  0.0034  ? ? ? ? ? ? 268  TRP A CB  
2059 C CG  . TRP A 288 ? 0.1340 0.1877 0.1801 -0.0011 -0.0022 0.0045  ? ? ? ? ? ? 268  TRP A CG  
2060 C CD1 . TRP A 288 ? 0.1453 0.1960 0.1852 -0.0003 -0.0017 0.0051  ? ? ? ? ? ? 268  TRP A CD1 
2061 C CD2 . TRP A 288 ? 0.1258 0.1806 0.1730 -0.0007 -0.0053 0.0054  ? ? ? ? ? ? 268  TRP A CD2 
2062 N NE1 . TRP A 288 ? 0.1453 0.1948 0.1824 0.0002  -0.0035 0.0060  ? ? ? ? ? ? 268  TRP A NE1 
2063 C CE2 . TRP A 288 ? 0.1404 0.1922 0.1808 0.0000  -0.0059 0.0063  ? ? ? ? ? ? 268  TRP A CE2 
2064 C CE3 . TRP A 288 ? 0.1893 0.2480 0.2426 -0.0004 -0.0078 0.0057  ? ? ? ? ? ? 268  TRP A CE3 
2065 C CZ2 . TRP A 288 ? 0.1917 0.2436 0.2292 0.0009  -0.0085 0.0076  ? ? ? ? ? ? 268  TRP A CZ2 
2066 C CZ3 . TRP A 288 ? 0.2101 0.2694 0.2608 0.0007  -0.0113 0.0073  ? ? ? ? ? ? 268  TRP A CZ3 
2067 C CH2 . TRP A 288 ? 0.2133 0.2689 0.2552 0.0013  -0.0114 0.0082  ? ? ? ? ? ? 268  TRP A CH2 
2068 N N   . VAL A 289 ? 0.1403 0.1921 0.1824 -0.0031 0.0097  0.0044  ? ? ? ? ? ? 269  VAL A N   
2069 C CA  . VAL A 289 ? 0.1512 0.2007 0.1936 -0.0048 0.0137  0.0058  ? ? ? ? ? ? 269  VAL A CA  
2070 C C   . VAL A 289 ? 0.1692 0.2131 0.2031 -0.0036 0.0152  0.0087  ? ? ? ? ? ? 269  VAL A C   
2071 O O   . VAL A 289 ? 0.1949 0.2342 0.2296 -0.0052 0.0168  0.0099  ? ? ? ? ? ? 269  VAL A O   
2072 C CB  . VAL A 289 ? 0.2001 0.2526 0.2447 -0.0050 0.0182  0.0053  ? ? ? ? ? ? 269  VAL A CB  
2073 C CG1 . VAL A 289 ? 0.2549 0.3040 0.2980 -0.0065 0.0238  0.0079  ? ? ? ? ? ? 269  VAL A CG1 
2074 C CG2 . VAL A 289 ? 0.2015 0.2592 0.2572 -0.0060 0.0173  0.0028  ? ? ? ? ? ? 269  VAL A CG2 
2075 N N   . LEU A 290 ? 0.1635 0.2079 0.1900 -0.0007 0.0147  0.0097  ? ? ? ? ? ? 270  LEU A N   
2076 C CA  . LEU A 290 ? 0.1606 0.2005 0.1793 0.0015  0.0160  0.0133  ? ? ? ? ? ? 270  LEU A CA  
2077 C C   . LEU A 290 ? 0.1918 0.2276 0.2109 0.0018  0.0139  0.0139  ? ? ? ? ? ? 270  LEU A C   
2078 O O   . LEU A 290 ? 0.1836 0.2137 0.1994 0.0029  0.0160  0.0170  ? ? ? ? ? ? 270  LEU A O   
2079 C CB  . LEU A 290 ? 0.1385 0.1818 0.1498 0.0048  0.0146  0.0137  ? ? ? ? ? ? 270  LEU A CB  
2080 C CG  . LEU A 290 ? 0.1665 0.2134 0.1748 0.0049  0.0171  0.0124  ? ? ? ? ? ? 270  LEU A CG  
2081 C CD1 . LEU A 290 ? 0.2046 0.2554 0.2047 0.0082  0.0144  0.0117  ? ? ? ? ? ? 270  LEU A CD1 
2082 C CD2 . LEU A 290 ? 0.2108 0.2540 0.2166 0.0042  0.0233  0.0159  ? ? ? ? ? ? 270  LEU A CD2 
2083 N N   . CYS A 291 ? 0.1675 0.2057 0.1903 0.0012  0.0103  0.0112  ? ? ? ? ? ? 271  CYS A N   
2084 C CA  . CYS A 291 ? 0.1597 0.1943 0.1824 0.0014  0.0088  0.0109  ? ? ? ? ? ? 271  CYS A CA  
2085 C C   . CYS A 291 ? 0.1732 0.2024 0.1984 -0.0014 0.0108  0.0104  ? ? ? ? ? ? 271  CYS A C   
2086 O O   . CYS A 291 ? 0.1992 0.2237 0.2231 -0.0012 0.0107  0.0099  ? ? ? ? ? ? 271  CYS A O   
2087 C CB  . CYS A 291 ? 0.1799 0.2182 0.2051 0.0011  0.0054  0.0086  ? ? ? ? ? ? 271  CYS A CB  
2088 S SG  . CYS A 291 ? 0.2013 0.2436 0.2332 -0.0017 0.0039  0.0062  ? ? ? ? ? ? 271  CYS A SG  
2089 N N   . ASP A 292 ? 0.1781 0.2082 0.2080 -0.0043 0.0128  0.0099  ? ? ? ? ? ? 272  ASP A N   
2090 C CA  . ASP A 292 ? 0.2005 0.2263 0.2352 -0.0079 0.0145  0.0084  ? ? ? ? ? ? 272  ASP A CA  
2091 C C   . ASP A 292 ? 0.1869 0.2045 0.2193 -0.0077 0.0197  0.0117  ? ? ? ? ? ? 272  ASP A C   
2092 O O   . ASP A 292 ? 0.2079 0.2201 0.2448 -0.0109 0.0219  0.0103  ? ? ? ? ? ? 272  ASP A O   
2093 C CB  . ASP A 292 ? 0.1828 0.2138 0.2262 -0.0114 0.0148  0.0063  ? ? ? ? ? ? 272  ASP A CB  
2094 C CG  . ASP A 292 ? 0.2042 0.2426 0.2513 -0.0114 0.0097  0.0036  ? ? ? ? ? ? 272  ASP A CG  
2095 O OD1 . ASP A 292 ? 0.2224 0.2612 0.2651 -0.0094 0.0061  0.0031  ? ? ? ? ? ? 272  ASP A OD1 
2096 O OD2 . ASP A 292 ? 0.3106 0.3544 0.3656 -0.0131 0.0098  0.0024  ? ? ? ? ? ? 272  ASP A OD2 
2097 N N   . TRP A 293 ? 0.1860 0.2024 0.2117 -0.0039 0.0217  0.0162  ? ? ? ? ? ? 273  TRP A N   
2098 C CA  . TRP A 293 ? 0.1814 0.1907 0.2045 -0.0032 0.0275  0.0211  ? ? ? ? ? ? 273  TRP A CA  
2099 C C   . TRP A 293 ? 0.2033 0.2089 0.2184 0.0023  0.0273  0.0255  ? ? ? ? ? ? 273  TRP A C   
2100 O O   . TRP A 293 ? 0.2257 0.2370 0.2372 0.0054  0.0230  0.0249  ? ? ? ? ? ? 273  TRP A O   
2101 C CB  . TRP A 293 ? 0.2026 0.2153 0.2250 -0.0038 0.0312  0.0233  ? ? ? ? ? ? 273  TRP A CB  
2102 C CG  . TRP A 293 ? 0.2249 0.2421 0.2575 -0.0088 0.0317  0.0192  ? ? ? ? ? ? 273  TRP A CG  
2103 C CD1 . TRP A 293 ? 0.2251 0.2509 0.2613 -0.0094 0.0289  0.0159  ? ? ? ? ? ? 273  TRP A CD1 
2104 C CD2 . TRP A 293 ? 0.2110 0.2246 0.2532 -0.0138 0.0348  0.0175  ? ? ? ? ? ? 273  TRP A CD2 
2105 N NE1 . TRP A 293 ? 0.2246 0.2534 0.2721 -0.0138 0.0298  0.0129  ? ? ? ? ? ? 273  TRP A NE1 
2106 C CE2 . TRP A 293 ? 0.2301 0.2520 0.2817 -0.0169 0.0331  0.0134  ? ? ? ? ? ? 273  TRP A CE2 
2107 C CE3 . TRP A 293 ? 0.2163 0.2204 0.2612 -0.0159 0.0389  0.0188  ? ? ? ? ? ? 273  TRP A CE3 
2108 C CZ2 . TRP A 293 ? 0.2236 0.2462 0.2875 -0.0223 0.0348  0.0104  ? ? ? ? ? ? 273  TRP A CZ2 
2109 C CZ3 . TRP A 293 ? 0.2528 0.2565 0.3098 -0.0219 0.0410  0.0153  ? ? ? ? ? ? 273  TRP A CZ3 
2110 C CH2 . TRP A 293 ? 0.2512 0.2649 0.3177 -0.0251 0.0387  0.0110  ? ? ? ? ? ? 273  TRP A CH2 
2111 N N   . PRO A 294 ? 0.2249 0.2211 0.2384 0.0035  0.0321  0.0300  ? ? ? ? ? ? 274  PRO A N   
2112 C CA  . PRO A 294 ? 0.2311 0.2237 0.2381 0.0095  0.0319  0.0350  ? ? ? ? ? ? 274  PRO A CA  
2113 C C   . PRO A 294 ? 0.2402 0.2364 0.2383 0.0139  0.0323  0.0406  ? ? ? ? ? ? 274  PRO A C   
2114 O O   . PRO A 294 ? 0.2243 0.2243 0.2206 0.0120  0.0341  0.0408  ? ? ? ? ? ? 274  PRO A O   
2115 C CB  . PRO A 294 ? 0.2832 0.2630 0.2932 0.0088  0.0376  0.0377  ? ? ? ? ? ? 274  PRO A CB  
2116 C CG  . PRO A 294 ? 0.2858 0.2633 0.3011 0.0030  0.0424  0.0369  ? ? ? ? ? ? 274  PRO A CG  
2117 C CD  . PRO A 294 ? 0.2328 0.2210 0.2523 -0.0009 0.0380  0.0306  ? ? ? ? ? ? 274  PRO A CD  
2118 N N   . ASP A 295 ? 0.2524 0.2482 0.2450 0.0200  0.0305  0.0450  ? ? ? ? ? ? 275  ASP A N   
2119 C CA  . ASP A 295 ? 0.3106 0.3126 0.2936 0.0247  0.0286  0.0492  ? ? ? ? ? ? 275  ASP A CA  
2120 C C   . ASP A 295 ? 0.2798 0.2775 0.2557 0.0252  0.0346  0.0554  ? ? ? ? ? ? 275  ASP A C   
2121 O O   . ASP A 295 ? 0.2855 0.2900 0.2539 0.0262  0.0337  0.0556  ? ? ? ? ? ? 275  ASP A O   
2122 C CB  . ASP A 295 ? 0.3293 0.3324 0.3092 0.0317  0.0251  0.0531  ? ? ? ? ? ? 275  ASP A CB  
2123 C CG  . ASP A 295 ? 0.4520 0.4635 0.4374 0.0320  0.0188  0.0472  ? ? ? ? ? ? 275  ASP A CG  
2124 O OD1 . ASP A 295 ? 0.3855 0.4014 0.3754 0.0271  0.0170  0.0407  ? ? ? ? ? ? 275  ASP A OD1 
2125 O OD2 . ASP A 295 ? 0.5041 0.5178 0.4896 0.0374  0.0159  0.0496  ? ? ? ? ? ? 275  ASP A OD2 
2126 N N   . GLU A 296 ? 0.2825 0.2684 0.2606 0.0243  0.0413  0.0601  ? ? ? ? ? ? 276  GLU A N   
2127 C CA  . GLU A 296 ? 0.3128 0.2933 0.2838 0.0252  0.0484  0.0676  ? ? ? ? ? ? 276  GLU A CA  
2128 C C   . GLU A 296 ? 0.3219 0.3076 0.2932 0.0201  0.0513  0.0642  ? ? ? ? ? ? 276  GLU A C   
2129 O O   . GLU A 296 ? 0.3040 0.2943 0.2644 0.0228  0.0523  0.0672  ? ? ? ? ? ? 276  GLU A O   
2130 C CB  . GLU A 296 ? 0.3858 0.3512 0.3613 0.0247  0.0560  0.0732  ? ? ? ? ? ? 276  GLU A CB  
2131 C CG  . GLU A 296 ? 0.5482 0.5062 0.5188 0.0242  0.0652  0.0810  ? ? ? ? ? ? 276  GLU A CG  
2132 C CD  . GLU A 296 ? 0.7069 0.6500 0.6847 0.0231  0.0718  0.0845  ? ? ? ? ? ? 276  GLU A CD  
2133 O OE1 . GLU A 296 ? 0.7700 0.7077 0.7429 0.0294  0.0713  0.0902  ? ? ? ? ? ? 276  GLU A OE1 
2134 O OE2 . GLU A 296 ? 0.7349 0.6727 0.7245 0.0157  0.0766  0.0803  ? ? ? ? ? ? 276  GLU A OE2 
2135 N N   . PRO A 297 ? 0.2627 0.2487 0.2463 0.0132  0.0524  0.0575  ? ? ? ? ? ? 277  PRO A N   
2136 C CA  . PRO A 297 ? 0.2865 0.2788 0.2718 0.0093  0.0550  0.0543  ? ? ? ? ? ? 277  PRO A CA  
2137 C C   . PRO A 297 ? 0.2545 0.2589 0.2354 0.0108  0.0484  0.0491  ? ? ? ? ? ? 277  PRO A C   
2138 O O   . PRO A 297 ? 0.2851 0.2943 0.2619 0.0103  0.0511  0.0485  ? ? ? ? ? ? 277  PRO A O   
2139 C CB  . PRO A 297 ? 0.3013 0.2922 0.3022 0.0022  0.0563  0.0484  ? ? ? ? ? ? 277  PRO A CB  
2140 C CG  . PRO A 297 ? 0.2958 0.2832 0.3010 0.0026  0.0514  0.0457  ? ? ? ? ? ? 277  PRO A CG  
2141 C CD  . PRO A 297 ? 0.2640 0.2445 0.2600 0.0088  0.0522  0.0530  ? ? ? ? ? ? 277  PRO A CD  
2142 N N   . VAL A 298 ? 0.2433 0.2521 0.2257 0.0124  0.0407  0.0451  ? ? ? ? ? ? 278  VAL A N   
2143 C CA  . VAL A 298 ? 0.2181 0.2373 0.1979 0.0134  0.0349  0.0399  ? ? ? ? ? ? 278  VAL A CA  
2144 C C   . VAL A 298 ? 0.2397 0.2625 0.2052 0.0186  0.0344  0.0437  ? ? ? ? ? ? 278  VAL A C   
2145 O O   . VAL A 298 ? 0.2418 0.2709 0.2030 0.0182  0.0345  0.0405  ? ? ? ? ? ? 278  VAL A O   
2146 C CB  . VAL A 298 ? 0.2030 0.2258 0.1882 0.0138  0.0277  0.0354  ? ? ? ? ? ? 278  VAL A CB  
2147 C CG1 . VAL A 298 ? 0.2311 0.2638 0.2136 0.0151  0.0223  0.0308  ? ? ? ? ? ? 278  VAL A CG1 
2148 C CG2 . VAL A 298 ? 0.2539 0.2750 0.2508 0.0087  0.0277  0.0309  ? ? ? ? ? ? 278  VAL A CG2 
2149 N N   . LEU A 299 ? 0.2363 0.2551 0.1945 0.0237  0.0338  0.0503  ? ? ? ? ? ? 279  LEU A N   
2150 C CA  . LEU A 299 ? 0.2613 0.2841 0.2046 0.0294  0.0323  0.0545  ? ? ? ? ? ? 279  LEU A CA  
2151 C C   . LEU A 299 ? 0.2856 0.3068 0.2199 0.0288  0.0397  0.0577  ? ? ? ? ? ? 279  LEU A C   
2152 O O   . LEU A 299 ? 0.2914 0.3197 0.2154 0.0305  0.0382  0.0555  ? ? ? ? ? ? 279  LEU A O   
2153 C CB  . LEU A 299 ? 0.2752 0.2930 0.2133 0.0356  0.0312  0.0626  ? ? ? ? ? ? 279  LEU A CB  
2154 C CG  . LEU A 299 ? 0.3121 0.3347 0.2338 0.0424  0.0288  0.0681  ? ? ? ? ? ? 279  LEU A CG  
2155 C CD1 . LEU A 299 ? 0.3489 0.3852 0.2682 0.0434  0.0199  0.0605  ? ? ? ? ? ? 279  LEU A CD1 
2156 C CD2 . LEU A 299 ? 0.3363 0.3528 0.2557 0.0486  0.0281  0.0766  ? ? ? ? ? ? 279  LEU A CD2 
2157 N N   . LYS A 300 ? 0.3021 0.3136 0.2404 0.0262  0.0481  0.0625  ? ? ? ? ? ? 280  LYS A N   
2158 C CA  . LYS A 300 ? 0.3085 0.3175 0.2399 0.0252  0.0569  0.0663  ? ? ? ? ? ? 280  LYS A CA  
2159 C C   . LYS A 300 ? 0.2672 0.2849 0.2011 0.0215  0.0570  0.0579  ? ? ? ? ? ? 280  LYS A C   
2160 O O   . LYS A 300 ? 0.3377 0.3591 0.2594 0.0235  0.0600  0.0585  ? ? ? ? ? ? 280  LYS A O   
2161 C CB  . LYS A 300 ? 0.3188 0.3167 0.2604 0.0209  0.0657  0.0704  ? ? ? ? ? ? 280  LYS A CB  
2162 C CG  . LYS A 300 ? 0.3365 0.3316 0.2757 0.0185  0.0735  0.0720  ? ? ? ? ? ? 280  LYS A CG  
2163 C CD  . LYS A 300 ? 0.4209 0.4052 0.3718 0.0142  0.0806  0.0751  ? ? ? ? ? ? 280  LYS A CD  
2164 C CE  . LYS A 300 ? 0.5388 0.5213 0.4882 0.0118  0.0885  0.0768  ? ? ? ? ? ? 280  LYS A CE  
2165 N NZ  . LYS A 300 ? 0.6343 0.6064 0.5951 0.0080  0.0953  0.0800  ? ? ? ? ? ? 280  LYS A NZ  
2166 N N   . MET A 301 ? 0.2979 0.3186 0.2471 0.0168  0.0538  0.0503  ? ? ? ? ? ? 281  MET A N   
2167 C CA  . MET A 301 ? 0.2733 0.3015 0.2279 0.0135  0.0537  0.0425  ? ? ? ? ? ? 281  MET A CA  
2168 C C   . MET A 301 ? 0.2746 0.3113 0.2199 0.0168  0.0471  0.0374  ? ? ? ? ? ? 281  MET A C   
2169 O O   . MET A 301 ? 0.3003 0.3417 0.2407 0.0166  0.0496  0.0335  ? ? ? ? ? ? 281  MET A O   
2170 C CB  . MET A 301 ? 0.3080 0.3370 0.2808 0.0085  0.0512  0.0368  ? ? ? ? ? ? 281  MET A CB  
2171 C CG  . MET A 301 ? 0.3595 0.3949 0.3407 0.0053  0.0526  0.0301  ? ? ? ? ? ? 281  MET A CG  
2172 S SD  . MET A 301 ? 0.2871 0.3229 0.2891 -0.0002 0.0506  0.0259  ? ? ? ? ? ? 281  MET A SD  
2173 C CE  . MET A 301 ? 0.2708 0.3053 0.2724 0.0015  0.0411  0.0249  ? ? ? ? ? ? 281  MET A CE  
2174 N N   . LEU A 302 ? 0.2452 0.2840 0.1885 0.0196  0.0390  0.0370  ? ? ? ? ? ? 282  LEU A N   
2175 C CA  . LEU A 302 ? 0.2781 0.3255 0.2141 0.0223  0.0322  0.0317  ? ? ? ? ? ? 282  LEU A CA  
2176 C C   . LEU A 302 ? 0.3021 0.3517 0.2192 0.0267  0.0339  0.0350  ? ? ? ? ? ? 282  LEU A C   
2177 O O   . LEU A 302 ? 0.2945 0.3512 0.2051 0.0272  0.0316  0.0287  ? ? ? ? ? ? 282  LEU A O   
2178 C CB  . LEU A 302 ? 0.2584 0.3083 0.1982 0.0243  0.0237  0.0310  ? ? ? ? ? ? 282  LEU A CB  
2179 C CG  . LEU A 302 ? 0.2704 0.3199 0.2267 0.0201  0.0213  0.0263  ? ? ? ? ? ? 282  LEU A CG  
2180 C CD1 . LEU A 302 ? 0.3174 0.3712 0.2770 0.0220  0.0135  0.0242  ? ? ? ? ? ? 282  LEU A CD1 
2181 C CD2 . LEU A 302 ? 0.3272 0.3800 0.2909 0.0160  0.0228  0.0191  ? ? ? ? ? ? 282  LEU A CD2 
2182 N N   . LYS A 303 ? 0.2853 0.3286 0.1932 0.0301  0.0381  0.0447  ? ? ? ? ? ? 283  LYS A N   
2183 C CA  . LYS A 303 ? 0.3199 0.3638 0.2094 0.0342  0.0399  0.0485  ? ? ? ? ? ? 283  LYS A CA  
2184 C C   . LYS A 303 ? 0.3385 0.3821 0.2254 0.0310  0.0476  0.0450  ? ? ? ? ? ? 283  LYS A C   
2185 O O   . LYS A 303 ? 0.3338 0.3814 0.2085 0.0325  0.0465  0.0415  ? ? ? ? ? ? 283  LYS A O   
2186 C CB  . LYS A 303 ? 0.3471 0.3812 0.2324 0.0371  0.0427  0.0589  ? ? ? ? ? ? 283  LYS A CB  
2187 C CG  . LYS A 303 ? 0.3589 0.3940 0.2442 0.0420  0.0346  0.0624  ? ? ? ? ? ? 283  LYS A CG  
2188 C CD  . LYS A 303 ? 0.3984 0.4238 0.2793 0.0455  0.0379  0.0725  ? ? ? ? ? ? 283  LYS A CD  
2189 C CE  . LYS A 303 ? 0.4438 0.4703 0.3270 0.0506  0.0304  0.0756  ? ? ? ? ? ? 283  LYS A CE  
2190 N NZ  . LYS A 303 ? 0.5322 0.5481 0.4137 0.0540  0.0346  0.0854  ? ? ? ? ? ? 283  LYS A NZ  
2191 N N   . GLN A 304 ? 0.3178 0.3570 0.2171 0.0264  0.0554  0.0455  ? ? ? ? ? ? 284  GLN A N   
2192 C CA  . GLN A 304 ? 0.3372 0.3769 0.2374 0.0231  0.0632  0.0419  ? ? ? ? ? ? 284  GLN A CA  
2193 C C   . GLN A 304 ? 0.2992 0.3485 0.1998 0.0227  0.0600  0.0314  ? ? ? ? ? ? 284  GLN A C   
2194 O O   . GLN A 304 ? 0.3451 0.3963 0.2378 0.0226  0.0632  0.0271  ? ? ? ? ? ? 284  GLN A O   
2195 C CB  . GLN A 304 ? 0.3478 0.3824 0.2652 0.0180  0.0710  0.0437  ? ? ? ? ? ? 284  GLN A CB  
2196 C CG  . GLN A 304 ? 0.4155 0.4398 0.3325 0.0176  0.0761  0.0529  ? ? ? ? ? ? 284  GLN A CG  
2197 C CD  . GLN A 304 ? 0.5077 0.5275 0.4441 0.0119  0.0814  0.0534  ? ? ? ? ? ? 284  GLN A CD  
2198 O OE1 . GLN A 304 ? 0.5103 0.5342 0.4606 0.0090  0.0794  0.0483  ? ? ? ? ? ? 284  GLN A OE1 
2199 N NE2 . GLN A 304 ? 0.5847 0.5964 0.5227 0.0103  0.0879  0.0594  ? ? ? ? ? ? 284  GLN A NE2 
2200 N N   . CYS A 305 ? 0.3055 0.3582 0.2183 0.0211  0.0520  0.0258  ? ? ? ? ? ? 285  CYS A N   
2201 C CA  . CYS A 305 ? 0.3068 0.3664 0.2240 0.0198  0.0475  0.0151  ? ? ? ? ? ? 285  CYS A CA  
2202 C C   . CYS A 305 ? 0.2954 0.3610 0.1953 0.0237  0.0421  0.0116  ? ? ? ? ? ? 285  CYS A C   
2203 O O   . CYS A 305 ? 0.3179 0.3879 0.2135 0.0233  0.0431  0.0036  ? ? ? ? ? ? 285  CYS A O   
2204 C CB  . CYS A 305 ? 0.3285 0.3890 0.2626 0.0172  0.0403  0.0113  ? ? ? ? ? ? 285  CYS A CB  
2205 S SG  . CYS A 305 ? 0.3276 0.3839 0.2828 0.0122  0.0448  0.0121  ? ? ? ? ? ? 285  CYS A SG  
2206 N N   . LYS A 306 ? 0.3470 0.4134 0.2378 0.0276  0.0361  0.0169  ? ? ? ? ? ? 286  LYS A N   
2207 C CA  . LYS A 306 ? 0.3429 0.4156 0.2187 0.0313  0.0293  0.0134  ? ? ? ? ? ? 286  LYS A CA  
2208 C C   . LYS A 306 ? 0.3445 0.4143 0.2062 0.0318  0.0349  0.0131  ? ? ? ? ? ? 286  LYS A C   
2209 O O   . LYS A 306 ? 0.3874 0.4620 0.2422 0.0317  0.0322  0.0046  ? ? ? ? ? ? 286  LYS A O   
2210 C CB  . LYS A 306 ? 0.3592 0.4315 0.2307 0.0354  0.0222  0.0206  ? ? ? ? ? ? 286  LYS A CB  
2211 C CG  . LYS A 306 ? 0.4662 0.5460 0.3284 0.0382  0.0128  0.0158  ? ? ? ? ? ? 286  LYS A CG  
2212 C CD  . LYS A 306 ? 0.5134 0.5898 0.3587 0.0416  0.0146  0.0214  ? ? ? ? ? ? 286  LYS A CD  
2213 C CE  . LYS A 306 ? 0.6609 0.7456 0.4964 0.0434  0.0062  0.0145  ? ? ? ? ? ? 286  LYS A CE  
2214 N NZ  . LYS A 306 ? 0.7248 0.8158 0.5648 0.0465  -0.0042 0.0158  ? ? ? ? ? ? 286  LYS A NZ  
2215 N N   . LYS A 307 ? 0.3187 0.3803 0.1768 0.0318  0.0432  0.0219  ? ? ? ? ? ? 287  LYS A N   
2216 C CA  . LYS A 307 ? 0.3838 0.4423 0.2285 0.0320  0.0498  0.0226  ? ? ? ? ? ? 287  LYS A CA  
2217 C C   . LYS A 307 ? 0.3726 0.4332 0.2214 0.0285  0.0559  0.0132  ? ? ? ? ? ? 287  LYS A C   
2218 O O   . LYS A 307 ? 0.4273 0.4896 0.2640 0.0290  0.0568  0.0077  ? ? ? ? ? ? 287  LYS A O   
2219 C CB  . LYS A 307 ? 0.4232 0.4725 0.2666 0.0319  0.0580  0.0339  ? ? ? ? ? ? 287  LYS A CB  
2220 N N   . ALA A 308 ? 0.3627 0.4235 0.2294 0.0252  0.0599  0.0110  ? ? ? ? ? ? 288  ALA A N   
2221 C CA  . ALA A 308 ? 0.3381 0.4009 0.2125 0.0223  0.0660  0.0025  ? ? ? ? ? ? 288  ALA A CA  
2222 C C   . ALA A 308 ? 0.4052 0.4747 0.2783 0.0228  0.0593  -0.0094 ? ? ? ? ? ? 288  ALA A C   
2223 O O   . ALA A 308 ? 0.3939 0.4635 0.2629 0.0221  0.0632  -0.0169 ? ? ? ? ? ? 288  ALA A O   
2224 C CB  . ALA A 308 ? 0.3464 0.4090 0.2426 0.0191  0.0706  0.0035  ? ? ? ? ? ? 288  ALA A CB  
2225 N N   . LEU A 309 ? 0.3602 0.4345 0.2374 0.0235  0.0493  -0.0113 ? ? ? ? ? ? 289  LEU A N   
2226 C CA  . LEU A 309 ? 0.3306 0.4112 0.2112 0.0227  0.0423  -0.0230 ? ? ? ? ? ? 289  LEU A CA  
2227 C C   . LEU A 309 ? 0.4307 0.5132 0.2938 0.0248  0.0367  -0.0272 ? ? ? ? ? ? 289  LEU A C   
2228 O O   . LEU A 309 ? 0.5161 0.6035 0.3815 0.0238  0.0306  -0.0374 ? ? ? ? ? ? 289  LEU A O   
2229 C CB  . LEU A 309 ? 0.3207 0.4040 0.2156 0.0214  0.0339  -0.0234 ? ? ? ? ? ? 289  LEU A CB  
2230 C CG  . LEU A 309 ? 0.2889 0.3672 0.2057 0.0179  0.0368  -0.0208 ? ? ? ? ? ? 289  LEU A CG  
2231 C CD1 . LEU A 309 ? 0.3034 0.3817 0.2307 0.0172  0.0285  -0.0180 ? ? ? ? ? ? 289  LEU A CD1 
2232 C CD2 . LEU A 309 ? 0.3202 0.3988 0.2498 0.0150  0.0398  -0.0301 ? ? ? ? ? ? 289  LEU A CD2 
2233 N N   . THR A 310 ? 0.4628 0.5416 0.3096 0.0275  0.0389  -0.0194 ? ? ? ? ? ? 290  THR A N   
2234 C CA  . THR A 310 ? 0.5107 0.5915 0.3397 0.0296  0.0342  -0.0225 ? ? ? ? ? ? 290  THR A CA  
2235 C C   . THR A 310 ? 0.5369 0.6120 0.3507 0.0301  0.0438  -0.0203 ? ? ? ? ? ? 290  THR A C   
2236 O O   . THR A 310 ? 0.6483 0.7239 0.4442 0.0324  0.0412  -0.0195 ? ? ? ? ? ? 290  THR A O   
2237 C CB  . THR A 310 ? 0.4943 0.5777 0.3159 0.0333  0.0253  -0.0149 ? ? ? ? ? ? 290  THR A CB  
2238 O OG1 . THR A 310 ? 0.5043 0.5812 0.3243 0.0350  0.0307  -0.0019 ? ? ? ? ? ? 290  THR A OG1 
2239 C CG2 . THR A 310 ? 0.4873 0.5773 0.3232 0.0328  0.0156  -0.0184 ? ? ? ? ? ? 290  THR A CG2 
2240 N N   . LYS A 311 ? 0.5180 0.5882 0.3396 0.0277  0.0549  -0.0193 ? ? ? ? ? ? 291  LYS A N   
2241 C CA  . LYS A 311 ? 0.6447 0.7097 0.4545 0.0273  0.0656  -0.0174 ? ? ? ? ? ? 291  LYS A CA  
2242 C C   . LYS A 311 ? 0.7386 0.8046 0.5370 0.0274  0.0659  -0.0287 ? ? ? ? ? ? 291  LYS A C   
2243 O O   . LYS A 311 ? 0.7866 0.8555 0.5948 0.0263  0.0629  -0.0392 ? ? ? ? ? ? 291  LYS A O   
2244 C CB  . LYS A 311 ? 0.6076 0.6689 0.4329 0.0242  0.0771  -0.0149 ? ? ? ? ? ? 291  LYS A CB  
2245 N N   . LYS A 315 ? 0.6484 0.7433 0.5111 0.0184  0.0202  -0.0782 ? ? ? ? ? ? 295  LYS A N   
2246 C CA  . LYS A 315 ? 0.5436 0.6395 0.4129 0.0194  0.0188  -0.0677 ? ? ? ? ? ? 295  LYS A CA  
2247 C C   . LYS A 315 ? 0.5050 0.6000 0.3960 0.0164  0.0213  -0.0699 ? ? ? ? ? ? 295  LYS A C   
2248 O O   . LYS A 315 ? 0.5537 0.6497 0.4574 0.0134  0.0190  -0.0798 ? ? ? ? ? ? 295  LYS A O   
2249 C CB  . LYS A 315 ? 0.5061 0.6086 0.3728 0.0208  0.0074  -0.0650 ? ? ? ? ? ? 295  LYS A CB  
2250 N N   . GLY A 316 ? 0.3560 0.4487 0.2519 0.0171  0.0262  -0.0605 ? ? ? ? ? ? 296  GLY A N   
2251 C CA  . GLY A 316 ? 0.3399 0.4305 0.2571 0.0144  0.0277  -0.0602 ? ? ? ? ? ? 296  GLY A CA  
2252 C C   . GLY A 316 ? 0.2985 0.3904 0.2238 0.0139  0.0192  -0.0549 ? ? ? ? ? ? 296  GLY A C   
2253 O O   . GLY A 316 ? 0.3030 0.4005 0.2187 0.0157  0.0117  -0.0549 ? ? ? ? ? ? 296  GLY A O   
2254 N N   . LYS A 317 ? 0.2553 0.3427 0.1982 0.0119  0.0201  -0.0503 ? ? ? ? ? ? 297  LYS A N   
2255 C CA  . LYS A 317 ? 0.2473 0.3354 0.1974 0.0116  0.0133  -0.0449 ? ? ? ? ? ? 297  LYS A CA  
2256 C C   . LYS A 317 ? 0.2328 0.3154 0.1944 0.0108  0.0164  -0.0363 ? ? ? ? ? ? 297  LYS A C   
2257 O O   . LYS A 317 ? 0.2229 0.3017 0.1918 0.0096  0.0226  -0.0357 ? ? ? ? ? ? 297  LYS A O   
2258 C CB  . LYS A 317 ? 0.3173 0.4082 0.2791 0.0091  0.0071  -0.0527 ? ? ? ? ? ? 297  LYS A CB  
2259 C CG  . LYS A 317 ? 0.3588 0.4447 0.3384 0.0061  0.0105  -0.0561 ? ? ? ? ? ? 297  LYS A CG  
2260 C CD  . LYS A 317 ? 0.3208 0.4085 0.3119 0.0034  0.0050  -0.0626 ? ? ? ? ? ? 297  LYS A CD  
2261 C CE  . LYS A 317 ? 0.3120 0.3940 0.3188 0.0010  0.0092  -0.0669 ? ? ? ? ? ? 297  LYS A CE  
2262 N NZ  . LYS A 317 ? 0.2567 0.3398 0.2731 -0.0020 0.0056  -0.0757 ? ? ? ? ? ? 297  LYS A NZ  
2263 N N   . LEU A 318 ? 0.2139 0.2966 0.1772 0.0115  0.0116  -0.0300 ? ? ? ? ? ? 298  LEU A N   
2264 C CA  . LEU A 318 ? 0.2005 0.2783 0.1735 0.0106  0.0133  -0.0228 ? ? ? ? ? ? 298  LEU A CA  
2265 C C   . LEU A 318 ? 0.1770 0.2543 0.1653 0.0082  0.0097  -0.0255 ? ? ? ? ? ? 298  LEU A C   
2266 O O   . LEU A 318 ? 0.2117 0.2928 0.2019 0.0079  0.0043  -0.0295 ? ? ? ? ? ? 298  LEU A O   
2267 C CB  . LEU A 318 ? 0.2805 0.3577 0.2451 0.0133  0.0112  -0.0146 ? ? ? ? ? ? 298  LEU A CB  
2268 C CG  . LEU A 318 ? 0.2848 0.3570 0.2570 0.0127  0.0118  -0.0074 ? ? ? ? ? ? 298  LEU A CG  
2269 C CD1 . LEU A 318 ? 0.3187 0.3861 0.2958 0.0108  0.0189  -0.0047 ? ? ? ? ? ? 298  LEU A CD1 
2270 C CD2 . LEU A 318 ? 0.2865 0.3583 0.2487 0.0163  0.0097  -0.0004 ? ? ? ? ? ? 298  LEU A CD2 
2271 N N   . MET A 319 ? 0.1566 0.2298 0.1561 0.0065  0.0127  -0.0232 ? ? ? ? ? ? 299  MET A N   
2272 C CA  . MET A 319 ? 0.1691 0.2411 0.1816 0.0048  0.0098  -0.0241 ? ? ? ? ? ? 299  MET A CA  
2273 C C   . MET A 319 ? 0.2035 0.2722 0.2203 0.0046  0.0097  -0.0170 ? ? ? ? ? ? 299  MET A C   
2274 O O   . MET A 319 ? 0.1967 0.2630 0.2159 0.0042  0.0134  -0.0141 ? ? ? ? ? ? 299  MET A O   
2275 C CB  . MET A 319 ? 0.1711 0.2416 0.1937 0.0033  0.0126  -0.0293 ? ? ? ? ? ? 299  MET A CB  
2276 C CG  . MET A 319 ? 0.1924 0.2653 0.2112 0.0032  0.0131  -0.0379 ? ? ? ? ? ? 299  MET A CG  
2277 S SD  . MET A 319 ? 0.2451 0.3149 0.2761 0.0022  0.0180  -0.0443 ? ? ? ? ? ? 299  MET A SD  
2278 C CE  . MET A 319 ? 0.2649 0.3315 0.3111 0.0006  0.0148  -0.0431 ? ? ? ? ? ? 299  MET A CE  
2279 N N   . ILE A 320 ? 0.1418 0.2108 0.1599 0.0048  0.0056  -0.0147 ? ? ? ? ? ? 300  ILE A N   
2280 C CA  . ILE A 320 ? 0.1249 0.1905 0.1460 0.0047  0.0055  -0.0090 ? ? ? ? ? ? 300  ILE A CA  
2281 C C   . ILE A 320 ? 0.1233 0.1880 0.1539 0.0034  0.0035  -0.0096 ? ? ? ? ? ? 300  ILE A C   
2282 O O   . ILE A 320 ? 0.1309 0.1977 0.1636 0.0034  0.0008  -0.0114 ? ? ? ? ? ? 300  ILE A O   
2283 C CB  . ILE A 320 ? 0.1298 0.1955 0.1432 0.0068  0.0035  -0.0049 ? ? ? ? ? ? 300  ILE A CB  
2284 C CG1 . ILE A 320 ? 0.1593 0.2246 0.1621 0.0084  0.0063  -0.0026 ? ? ? ? ? ? 300  ILE A CG1 
2285 C CG2 . ILE A 320 ? 0.1524 0.2141 0.1694 0.0064  0.0033  -0.0005 ? ? ? ? ? ? 300  ILE A CG2 
2286 C CD1 . ILE A 320 ? 0.2124 0.2784 0.2065 0.0117  0.0041  0.0015  ? ? ? ? ? ? 300  ILE A CD1 
2287 N N   . ALA A 321 ? 0.1225 0.1846 0.1593 0.0025  0.0050  -0.0080 ? ? ? ? ? ? 301  ALA A N   
2288 C CA  . ALA A 321 ? 0.1299 0.1906 0.1742 0.0019  0.0036  -0.0073 ? ? ? ? ? ? 301  ALA A CA  
2289 C C   . ALA A 321 ? 0.1224 0.1811 0.1648 0.0020  0.0025  -0.0029 ? ? ? ? ? ? 301  ALA A C   
2290 O O   . ALA A 321 ? 0.1392 0.1965 0.1824 0.0015  0.0033  -0.0010 ? ? ? ? ? ? 301  ALA A O   
2291 C CB  . ALA A 321 ? 0.1394 0.1994 0.1916 0.0015  0.0054  -0.0085 ? ? ? ? ? ? 301  ALA A CB  
2292 N N   . ASP A 322 ? 0.1187 0.1774 0.1589 0.0026  0.0008  -0.0017 ? ? ? ? ? ? 302  ASP A N   
2293 C CA  . ASP A 322 ? 0.1124 0.1685 0.1492 0.0030  0.0005  0.0016  ? ? ? ? ? ? 302  ASP A CA  
2294 C C   . ASP A 322 ? 0.1394 0.1960 0.1766 0.0038  -0.0007 0.0023  ? ? ? ? ? ? 302  ASP A C   
2295 O O   . ASP A 322 ? 0.1285 0.1876 0.1700 0.0035  -0.0012 0.0003  ? ? ? ? ? ? 302  ASP A O   
2296 C CB  . ASP A 322 ? 0.1321 0.1872 0.1626 0.0038  0.0015  0.0029  ? ? ? ? ? ? 302  ASP A CB  
2297 C CG  . ASP A 322 ? 0.1639 0.2149 0.1929 0.0032  0.0025  0.0053  ? ? ? ? ? ? 302  ASP A CG  
2298 O OD1 . ASP A 322 ? 0.1702 0.2192 0.1990 0.0034  0.0016  0.0062  ? ? ? ? ? ? 302  ASP A OD1 
2299 O OD2 . ASP A 322 ? 0.1743 0.2239 0.2024 0.0023  0.0047  0.0060  ? ? ? ? ? ? 302  ASP A OD2 
2300 N N   . HIS A 323 ? 0.1283 0.1825 0.1621 0.0046  -0.0006 0.0045  ? ? ? ? ? ? 303  HIS A N   
2301 C CA  . HIS A 323 ? 0.1429 0.1978 0.1775 0.0057  -0.0007 0.0053  ? ? ? ? ? ? 303  HIS A CA  
2302 C C   . HIS A 323 ? 0.1117 0.1702 0.1455 0.0077  -0.0018 0.0050  ? ? ? ? ? ? 303  HIS A C   
2303 O O   . HIS A 323 ? 0.1514 0.2089 0.1803 0.0092  -0.0018 0.0063  ? ? ? ? ? ? 303  HIS A O   
2304 C CB  . HIS A 323 ? 0.1297 0.1803 0.1608 0.0062  0.0003  0.0071  ? ? ? ? ? ? 303  HIS A CB  
2305 C CG  . HIS A 323 ? 0.1058 0.1539 0.1363 0.0047  0.0002  0.0073  ? ? ? ? ? ? 303  HIS A CG  
2306 N ND1 . HIS A 323 ? 0.1479 0.1956 0.1789 0.0047  0.0005  0.0082  ? ? ? ? ? ? 303  HIS A ND1 
2307 C CD2 . HIS A 323 ? 0.1255 0.1722 0.1553 0.0034  -0.0004 0.0070  ? ? ? ? ? ? 303  HIS A CD2 
2308 C CE1 . HIS A 323 ? 0.1640 0.2104 0.1936 0.0038  -0.0007 0.0086  ? ? ? ? ? ? 303  HIS A CE1 
2309 N NE2 . HIS A 323 ? 0.1390 0.1853 0.1689 0.0028  -0.0015 0.0075  ? ? ? ? ? ? 303  HIS A NE2 
2310 N N   . VAL A 324 ? 0.1220 0.1850 0.1613 0.0078  -0.0026 0.0036  ? ? ? ? ? ? 304  VAL A N   
2311 C CA  . VAL A 324 ? 0.1256 0.1934 0.1662 0.0102  -0.0041 0.0037  ? ? ? ? ? ? 304  VAL A CA  
2312 C C   . VAL A 324 ? 0.1308 0.1976 0.1750 0.0107  -0.0020 0.0051  ? ? ? ? ? ? 304  VAL A C   
2313 O O   . VAL A 324 ? 0.1261 0.1947 0.1767 0.0090  -0.0008 0.0041  ? ? ? ? ? ? 304  VAL A O   
2314 C CB  . VAL A 324 ? 0.1113 0.1865 0.1570 0.0094  -0.0068 -0.0002 ? ? ? ? ? ? 304  VAL A CB  
2315 C CG1 . VAL A 324 ? 0.1472 0.2295 0.1968 0.0119  -0.0092 -0.0004 ? ? ? ? ? ? 304  VAL A CG1 
2316 C CG2 . VAL A 324 ? 0.1236 0.1993 0.1630 0.0094  -0.0082 -0.0019 ? ? ? ? ? ? 304  VAL A CG2 
2317 N N   . LEU A 325 ? 0.1277 0.1909 0.1678 0.0131  -0.0007 0.0075  ? ? ? ? ? ? 305  LEU A N   
2318 C CA  . LEU A 325 ? 0.0997 0.1600 0.1406 0.0136  0.0024  0.0086  ? ? ? ? ? ? 305  LEU A CA  
2319 C C   . LEU A 325 ? 0.1294 0.1958 0.1790 0.0139  0.0034  0.0079  ? ? ? ? ? ? 305  LEU A C   
2320 O O   . LEU A 325 ? 0.1465 0.2114 0.1979 0.0127  0.0065  0.0083  ? ? ? ? ? ? 305  LEU A O   
2321 C CB  . LEU A 325 ? 0.1193 0.1750 0.1557 0.0166  0.0037  0.0103  ? ? ? ? ? ? 305  LEU A CB  
2322 C CG  . LEU A 325 ? 0.1188 0.1705 0.1542 0.0175  0.0074  0.0105  ? ? ? ? ? ? 305  LEU A CG  
2323 C CD1 . LEU A 325 ? 0.1564 0.2035 0.1868 0.0146  0.0086  0.0097  ? ? ? ? ? ? 305  LEU A CD1 
2324 C CD2 . LEU A 325 ? 0.1907 0.2369 0.2227 0.0205  0.0089  0.0115  ? ? ? ? ? ? 305  LEU A CD2 
2325 N N   . ASP A 326 ? 0.1239 0.1978 0.1793 0.0155  0.0007  0.0069  ? ? ? ? ? ? 306  ASP A N   
2326 C CA  . ASP A 326 ? 0.1505 0.2320 0.2169 0.0157  0.0012  0.0057  ? ? ? ? ? ? 306  ASP A CA  
2327 C C   . ASP A 326 ? 0.1164 0.2037 0.1910 0.0121  -0.0004 0.0023  ? ? ? ? ? ? 306  ASP A C   
2328 O O   . ASP A 326 ? 0.1097 0.2052 0.1955 0.0117  -0.0010 0.0003  ? ? ? ? ? ? 306  ASP A O   
2329 C CB  . ASP A 326 ? 0.1098 0.1974 0.1795 0.0202  -0.0011 0.0065  ? ? ? ? ? ? 306  ASP A CB  
2330 C CG  . ASP A 326 ? 0.1334 0.2248 0.1990 0.0216  -0.0067 0.0061  ? ? ? ? ? ? 306  ASP A CG  
2331 O OD1 . ASP A 326 ? 0.1206 0.2070 0.1777 0.0201  -0.0074 0.0060  ? ? ? ? ? ? 306  ASP A OD1 
2332 O OD2 . ASP A 326 ? 0.1453 0.2456 0.2164 0.0247  -0.0102 0.0058  ? ? ? ? ? ? 306  ASP A OD2 
2333 N N   . HIS A 327 ? 0.1197 0.2027 0.1903 0.0093  -0.0008 0.0013  ? ? ? ? ? ? 307  HIS A N   
2334 C CA  . HIS A 327 ? 0.1147 0.2011 0.1936 0.0057  -0.0014 -0.0023 ? ? ? ? ? ? 307  HIS A CA  
2335 C C   . HIS A 327 ? 0.0971 0.1827 0.1848 0.0035  0.0034  -0.0014 ? ? ? ? ? ? 307  HIS A C   
2336 O O   . HIS A 327 ? 0.1214 0.2011 0.2045 0.0041  0.0074  0.0023  ? ? ? ? ? ? 307  HIS A O   
2337 C CB  . HIS A 327 ? 0.1165 0.1979 0.1900 0.0038  -0.0021 -0.0036 ? ? ? ? ? ? 307  HIS A CB  
2338 C CG  . HIS A 327 ? 0.1253 0.2102 0.2071 0.0006  -0.0033 -0.0086 ? ? ? ? ? ? 307  HIS A CG  
2339 N ND1 . HIS A 327 ? 0.1210 0.2021 0.2096 -0.0024 0.0001  -0.0090 ? ? ? ? ? ? 307  HIS A ND1 
2340 C CD2 . HIS A 327 ? 0.1359 0.2279 0.2204 0.0000  -0.0075 -0.0138 ? ? ? ? ? ? 307  HIS A CD2 
2341 C CE1 . HIS A 327 ? 0.1533 0.2381 0.2496 -0.0051 -0.0016 -0.0147 ? ? ? ? ? ? 307  HIS A CE1 
2342 N NE2 . HIS A 327 ? 0.1367 0.2286 0.2302 -0.0038 -0.0064 -0.0182 ? ? ? ? ? ? 307  HIS A NE2 
2343 N N   . GLU A 328 ? 0.1466 0.2384 0.2469 0.0006  0.0032  -0.0050 ? ? ? ? ? ? 308  GLU A N   
2344 C CA  . GLU A 328 ? 0.1374 0.2284 0.2478 -0.0019 0.0088  -0.0038 ? ? ? ? ? ? 308  GLU A CA  
2345 C C   . GLU A 328 ? 0.1162 0.1969 0.2208 -0.0030 0.0132  0.0001  ? ? ? ? ? ? 308  GLU A C   
2346 O O   . GLU A 328 ? 0.1373 0.2147 0.2433 -0.0032 0.0189  0.0040  ? ? ? ? ? ? 308  GLU A O   
2347 C CB  . GLU A 328 ? 0.1555 0.2506 0.2759 -0.0056 0.0075  -0.0084 ? ? ? ? ? ? 308  GLU A CB  
2348 C CG  . GLU A 328 ? 0.1692 0.2612 0.2900 -0.0085 0.0054  -0.0125 ? ? ? ? ? ? 308  GLU A CG  
2349 C CD  . GLU A 328 ? 0.2083 0.3022 0.3398 -0.0125 0.0052  -0.0174 ? ? ? ? ? ? 308  GLU A CD  
2350 O OE1 . GLU A 328 ? 0.2083 0.3021 0.3477 -0.0142 0.0093  -0.0159 ? ? ? ? ? ? 308  GLU A OE1 
2351 O OE2 . GLU A 328 ? 0.2936 0.3890 0.4256 -0.0141 0.0012  -0.0231 ? ? ? ? ? ? 308  GLU A OE2 
2352 N N   . SER A 329 ? 0.1387 0.2146 0.2367 -0.0033 0.0108  -0.0006 ? ? ? ? ? ? 309  SER A N   
2353 C CA  . SER A 329 ? 0.1437 0.2110 0.2380 -0.0039 0.0140  0.0031  ? ? ? ? ? ? 309  SER A CA  
2354 C C   . SER A 329 ? 0.1758 0.2381 0.2579 -0.0011 0.0155  0.0083  ? ? ? ? ? ? 309  SER A C   
2355 O O   . SER A 329 ? 0.2269 0.2831 0.3053 -0.0010 0.0181  0.0124  ? ? ? ? ? ? 309  SER A O   
2356 C CB  . SER A 329 ? 0.1398 0.2045 0.2322 -0.0047 0.0111  0.0004  ? ? ? ? ? ? 309  SER A CB  
2357 O OG  . SER A 329 ? 0.1605 0.2259 0.2428 -0.0025 0.0071  -0.0002 ? ? ? ? ? ? 309  SER A OG  
2358 N N   . CYS A 330 ? 0.1415 0.2061 0.2173 0.0012  0.0137  0.0082  ? ? ? ? ? ? 310  CYS A N   
2359 C CA  . CYS A 330 ? 0.1911 0.2508 0.2556 0.0035  0.0152  0.0116  ? ? ? ? ? ? 310  CYS A CA  
2360 C C   . CYS A 330 ? 0.2453 0.3074 0.3099 0.0053  0.0179  0.0121  ? ? ? ? ? ? 310  CYS A C   
2361 O O   . CYS A 330 ? 0.2115 0.2704 0.2668 0.0075  0.0182  0.0131  ? ? ? ? ? ? 310  CYS A O   
2362 C CB  . CYS A 330 ? 0.1858 0.2428 0.2410 0.0045  0.0111  0.0110  ? ? ? ? ? ? 310  CYS A CB  
2363 S SG  . CYS A 330 ? 0.1989 0.2605 0.2546 0.0055  0.0067  0.0075  ? ? ? ? ? ? 310  CYS A SG  
2364 N N   . ASN A 331 ? 0.2797 0.3475 0.3561 0.0043  0.0201  0.0110  ? ? ? ? ? ? 311  ASN A N   
2365 C CA  . ASN A 331 ? 0.2807 0.3528 0.3611 0.0063  0.0231  0.0111  ? ? ? ? ? ? 311  ASN A CA  
2366 C C   . ASN A 331 ? 0.2491 0.3177 0.3269 0.0068  0.0303  0.0146  ? ? ? ? ? ? 311  ASN A C   
2367 O O   . ASN A 331 ? 0.3228 0.3935 0.4014 0.0091  0.0336  0.0146  ? ? ? ? ? ? 311  ASN A O   
2368 C CB  . ASN A 331 ? 0.2150 0.2972 0.3113 0.0052  0.0216  0.0078  ? ? ? ? ? ? 311  ASN A CB  
2369 C CG  . ASN A 331 ? 0.3764 0.4607 0.4855 0.0014  0.0261  0.0078  ? ? ? ? ? ? 311  ASN A CG  
2370 O OD1 . ASN A 331 ? 0.3592 0.4367 0.4651 0.0000  0.0308  0.0112  ? ? ? ? ? ? 311  ASN A OD1 
2371 N ND2 . ASN A 331 ? 0.4116 0.5030 0.5310 -0.0002 0.0237  0.0037  ? ? ? ? ? ? 311  ASN A ND2 
2372 N N   . ASP A 332 ? 0.2579 0.3212 0.3324 0.0051  0.0333  0.0177  ? ? ? ? ? ? 312  ASP A N   
2373 C CA  . ASP A 332 ? 0.2326 0.2921 0.3019 0.0059  0.0405  0.0218  ? ? ? ? ? ? 312  ASP A CA  
2374 C C   . ASP A 332 ? 0.3151 0.3701 0.3685 0.0090  0.0403  0.0220  ? ? ? ? ? ? 312  ASP A C   
2375 O O   . ASP A 332 ? 0.2534 0.3062 0.2992 0.0098  0.0346  0.0201  ? ? ? ? ? ? 312  ASP A O   
2376 C CB  . ASP A 332 ? 0.2317 0.2857 0.2992 0.0042  0.0433  0.0262  ? ? ? ? ? ? 312  ASP A CB  
2377 C CG  . ASP A 332 ? 0.2665 0.3153 0.3232 0.0048  0.0378  0.0271  ? ? ? ? ? ? 312  ASP A CG  
2378 O OD1 . ASP A 332 ? 0.3616 0.4119 0.4237 0.0034  0.0327  0.0243  ? ? ? ? ? ? 312  ASP A OD1 
2379 O OD2 . ASP A 332 ? 0.3400 0.3840 0.3829 0.0068  0.0386  0.0303  ? ? ? ? ? ? 312  ASP A OD2 
2380 N N   . SER A 333 ? 0.3154 0.3689 0.3641 0.0106  0.0470  0.0238  ? ? ? ? ? ? 313  SER A N   
2381 C CA  A SER A 333 ? 0.3184 0.3678 0.3527 0.0134  0.0474  0.0226  ? ? ? ? ? ? 313  SER A CA  
2382 C CA  B SER A 333 ? 0.3189 0.3683 0.3532 0.0134  0.0475  0.0226  ? ? ? ? ? ? 313  SER A CA  
2383 C C   . SER A 333 ? 0.3028 0.3463 0.3221 0.0135  0.0426  0.0232  ? ? ? ? ? ? 313  SER A C   
2384 O O   . SER A 333 ? 0.2595 0.3007 0.2714 0.0145  0.0387  0.0199  ? ? ? ? ? ? 313  SER A O   
2385 C CB  A SER A 333 ? 0.3255 0.3739 0.3559 0.0151  0.0565  0.0244  ? ? ? ? ? ? 313  SER A CB  
2386 C CB  B SER A 333 ? 0.3251 0.3733 0.3552 0.0150  0.0565  0.0246  ? ? ? ? ? ? 313  SER A CB  
2387 O OG  A SER A 333 ? 0.3343 0.3791 0.3582 0.0142  0.0607  0.0295  ? ? ? ? ? ? 313  SER A OG  
2388 O OG  B SER A 333 ? 0.3573 0.4013 0.3733 0.0176  0.0571  0.0221  ? ? ? ? ? ? 313  SER A OG  
2389 N N   . ASN A 334 ? 0.2435 0.2845 0.2595 0.0124  0.0429  0.0275  ? ? ? ? ? ? 314  ASN A N   
2390 C CA  . ASN A 334 ? 0.2897 0.3268 0.2934 0.0128  0.0376  0.0283  ? ? ? ? ? ? 314  ASN A CA  
2391 C C   . ASN A 334 ? 0.2414 0.2799 0.2495 0.0116  0.0300  0.0249  ? ? ? ? ? ? 314  ASN A C   
2392 O O   . ASN A 334 ? 0.2205 0.2573 0.2202 0.0121  0.0256  0.0223  ? ? ? ? ? ? 314  ASN A O   
2393 C CB  . ASN A 334 ? 0.3258 0.3603 0.3269 0.0127  0.0392  0.0346  ? ? ? ? ? ? 314  ASN A CB  
2394 C CG  . ASN A 334 ? 0.4879 0.5195 0.4782 0.0146  0.0464  0.0389  ? ? ? ? ? ? 314  ASN A CG  
2395 O OD1 . ASN A 334 ? 0.5549 0.5857 0.5348 0.0162  0.0485  0.0364  ? ? ? ? ? ? 314  ASN A OD1 
2396 N ND2 . ASN A 334 ? 0.5183 0.5477 0.5108 0.0145  0.0508  0.0455  ? ? ? ? ? ? 314  ASN A ND2 
2397 N N   . SER A 335 ? 0.2259 0.2676 0.2472 0.0099  0.0287  0.0245  ? ? ? ? ? ? 315  SER A N   
2398 C CA  . SER A 335 ? 0.1716 0.2148 0.1967 0.0089  0.0225  0.0215  ? ? ? ? ? ? 315  SER A CA  
2399 C C   . SER A 335 ? 0.1525 0.1966 0.1760 0.0098  0.0206  0.0175  ? ? ? ? ? ? 315  SER A C   
2400 O O   . SER A 335 ? 0.1738 0.2164 0.1931 0.0096  0.0163  0.0156  ? ? ? ? ? ? 315  SER A O   
2401 C CB  . SER A 335 ? 0.1888 0.2355 0.2274 0.0069  0.0220  0.0209  ? ? ? ? ? ? 315  SER A CB  
2402 O OG  . SER A 335 ? 0.2081 0.2523 0.2491 0.0061  0.0238  0.0247  ? ? ? ? ? ? 315  SER A OG  
2403 N N   . MET A 336 ? 0.1294 0.1757 0.1571 0.0110  0.0242  0.0166  ? ? ? ? ? ? 316  MET A N   
2404 C CA  . MET A 336 ? 0.1647 0.2111 0.1918 0.0126  0.0229  0.0137  ? ? ? ? ? ? 316  MET A CA  
2405 C C   . MET A 336 ? 0.1538 0.1943 0.1684 0.0135  0.0230  0.0122  ? ? ? ? ? ? 316  MET A C   
2406 O O   . MET A 336 ? 0.1932 0.2313 0.2053 0.0136  0.0200  0.0099  ? ? ? ? ? ? 316  MET A O   
2407 C CB  . MET A 336 ? 0.1893 0.2401 0.2251 0.0144  0.0268  0.0133  ? ? ? ? ? ? 316  MET A CB  
2408 C CG  . MET A 336 ? 0.1878 0.2377 0.2230 0.0172  0.0262  0.0112  ? ? ? ? ? ? 316  MET A CG  
2409 S SD  . MET A 336 ? 0.2010 0.2522 0.2387 0.0171  0.0195  0.0104  ? ? ? ? ? ? 316  MET A SD  
2410 C CE  . MET A 336 ? 0.2083 0.2697 0.2601 0.0164  0.0179  0.0105  ? ? ? ? ? ? 316  MET A CE  
2411 N N   . GLY A 337 ? 0.1474 0.1854 0.1538 0.0140  0.0265  0.0134  ? ? ? ? ? ? 317  GLY A N   
2412 C CA  . GLY A 337 ? 0.1881 0.2210 0.1816 0.0145  0.0259  0.0109  ? ? ? ? ? ? 317  GLY A CA  
2413 C C   . GLY A 337 ? 0.1990 0.2307 0.1888 0.0126  0.0194  0.0097  ? ? ? ? ? ? 317  GLY A C   
2414 O O   . GLY A 337 ? 0.2090 0.2376 0.1950 0.0122  0.0174  0.0059  ? ? ? ? ? ? 317  GLY A O   
2415 N N   . THR A 338 ? 0.1669 0.2010 0.1596 0.0115  0.0167  0.0128  ? ? ? ? ? ? 318  THR A N   
2416 C CA  . THR A 338 ? 0.1361 0.1703 0.1276 0.0100  0.0109  0.0119  ? ? ? ? ? ? 318  THR A CA  
2417 C C   . THR A 338 ? 0.1531 0.1880 0.1522 0.0088  0.0086  0.0095  ? ? ? ? ? ? 318  THR A C   
2418 O O   . THR A 338 ? 0.1490 0.1826 0.1463 0.0075  0.0054  0.0070  ? ? ? ? ? ? 318  THR A O   
2419 C CB  . THR A 338 ? 0.1426 0.1790 0.1367 0.0097  0.0092  0.0161  ? ? ? ? ? ? 318  THR A CB  
2420 O OG1 . THR A 338 ? 0.1946 0.2296 0.1806 0.0113  0.0121  0.0195  ? ? ? ? ? ? 318  THR A OG1 
2421 C CG2 . THR A 338 ? 0.1709 0.2084 0.1641 0.0088  0.0034  0.0152  ? ? ? ? ? ? 318  THR A CG2 
2422 N N   . SER A 339 ? 0.1452 0.1824 0.1527 0.0093  0.0102  0.0104  ? ? ? ? ? ? 319  SER A N   
2423 C CA  . SER A 339 ? 0.1273 0.1651 0.1398 0.0089  0.0083  0.0090  ? ? ? ? ? ? 319  SER A CA  
2424 C C   . SER A 339 ? 0.1347 0.1680 0.1432 0.0096  0.0093  0.0065  ? ? ? ? ? ? 319  SER A C   
2425 O O   . SER A 339 ? 0.1480 0.1793 0.1567 0.0086  0.0074  0.0052  ? ? ? ? ? ? 319  SER A O   
2426 C CB  . SER A 339 ? 0.1413 0.1834 0.1622 0.0098  0.0094  0.0099  ? ? ? ? ? ? 319  SER A CB  
2427 O OG  . SER A 339 ? 0.1545 0.1998 0.1806 0.0085  0.0086  0.0112  ? ? ? ? ? ? 319  SER A OG  
2428 N N   . LEU A 340 ? 0.1554 0.1867 0.1610 0.0115  0.0129  0.0058  ? ? ? ? ? ? 320  LEU A N   
2429 C CA  . LEU A 340 ? 0.1502 0.1760 0.1529 0.0126  0.0147  0.0030  ? ? ? ? ? ? 320  LEU A CA  
2430 C C   . LEU A 340 ? 0.1573 0.1785 0.1524 0.0103  0.0129  -0.0006 ? ? ? ? ? ? 320  LEU A C   
2431 O O   . LEU A 340 ? 0.1842 0.2005 0.1794 0.0095  0.0128  -0.0031 ? ? ? ? ? ? 320  LEU A O   
2432 C CB  . LEU A 340 ? 0.1431 0.1682 0.1458 0.0156  0.0198  0.0027  ? ? ? ? ? ? 320  LEU A CB  
2433 C CG  . LEU A 340 ? 0.1485 0.1794 0.1612 0.0178  0.0208  0.0055  ? ? ? ? ? ? 320  LEU A CG  
2434 C CD1 . LEU A 340 ? 0.1703 0.2019 0.1852 0.0207  0.0263  0.0052  ? ? ? ? ? ? 320  LEU A CD1 
2435 C CD2 . LEU A 340 ? 0.1679 0.1985 0.1854 0.0190  0.0185  0.0063  ? ? ? ? ? ? 320  LEU A CD2 
2436 N N   . ILE A 341 ? 0.1468 0.1698 0.1359 0.0093  0.0113  -0.0007 ? ? ? ? ? ? 321  ILE A N   
2437 C CA  . ILE A 341 ? 0.1584 0.1796 0.1411 0.0069  0.0078  -0.0042 ? ? ? ? ? ? 321  ILE A CA  
2438 C C   . ILE A 341 ? 0.1678 0.1903 0.1570 0.0043  0.0039  -0.0044 ? ? ? ? ? ? 321  ILE A C   
2439 O O   . ILE A 341 ? 0.1858 0.2052 0.1748 0.0021  0.0026  -0.0084 ? ? ? ? ? ? 321  ILE A O   
2440 C CB  . ILE A 341 ? 0.1756 0.1997 0.1504 0.0073  0.0062  -0.0029 ? ? ? ? ? ? 321  ILE A CB  
2441 C CG1 . ILE A 341 ? 0.2581 0.2793 0.2235 0.0093  0.0108  -0.0044 ? ? ? ? ? ? 321  ILE A CG1 
2442 C CG2 . ILE A 341 ? 0.3035 0.3293 0.2749 0.0049  0.0003  -0.0055 ? ? ? ? ? ? 321  ILE A CG2 
2443 C CD1 . ILE A 341 ? 0.2992 0.3227 0.2547 0.0104  0.0102  -0.0018 ? ? ? ? ? ? 321  ILE A CD1 
2444 N N   . LEU A 342 ? 0.1654 0.1925 0.1611 0.0044  0.0026  -0.0006 ? ? ? ? ? ? 322  LEU A N   
2445 C CA  . LEU A 342 ? 0.1594 0.1878 0.1615 0.0023  0.0002  -0.0006 ? ? ? ? ? ? 322  LEU A CA  
2446 C C   . LEU A 342 ? 0.1638 0.1877 0.1689 0.0022  0.0027  -0.0014 ? ? ? ? ? ? 322  LEU A C   
2447 O O   . LEU A 342 ? 0.1697 0.1916 0.1773 -0.0002 0.0020  -0.0032 ? ? ? ? ? ? 322  LEU A O   
2448 C CB  . LEU A 342 ? 0.1426 0.1761 0.1505 0.0028  -0.0007 0.0030  ? ? ? ? ? ? 322  LEU A CB  
2449 C CG  . LEU A 342 ? 0.1568 0.1940 0.1639 0.0030  -0.0032 0.0047  ? ? ? ? ? ? 322  LEU A CG  
2450 C CD1 . LEU A 342 ? 0.1584 0.1988 0.1721 0.0037  -0.0027 0.0077  ? ? ? ? ? ? 322  LEU A CD1 
2451 C CD2 . LEU A 342 ? 0.1728 0.2121 0.1808 0.0010  -0.0074 0.0028  ? ? ? ? ? ? 322  LEU A CD2 
2452 N N   . ASP A 343 ? 0.1517 0.1742 0.1573 0.0051  0.0058  0.0003  ? ? ? ? ? ? 323  ASP A N   
2453 C CA  . ASP A 343 ? 0.1390 0.1567 0.1469 0.0060  0.0083  0.0007  ? ? ? ? ? ? 323  ASP A CA  
2454 C C   . ASP A 343 ? 0.1654 0.1756 0.1706 0.0044  0.0097  -0.0034 ? ? ? ? ? ? 323  ASP A C   
2455 O O   . ASP A 343 ? 0.1715 0.1770 0.1796 0.0032  0.0110  -0.0034 ? ? ? ? ? ? 323  ASP A O   
2456 C CB  . ASP A 343 ? 0.1573 0.1758 0.1668 0.0101  0.0108  0.0032  ? ? ? ? ? ? 323  ASP A CB  
2457 C CG  . ASP A 343 ? 0.1730 0.1875 0.1849 0.0122  0.0126  0.0053  ? ? ? ? ? ? 323  ASP A CG  
2458 O OD1 . ASP A 343 ? 0.1953 0.2115 0.2090 0.0116  0.0113  0.0076  ? ? ? ? ? ? 323  ASP A OD1 
2459 O OD2 . ASP A 343 ? 0.1774 0.1866 0.1890 0.0148  0.0157  0.0049  ? ? ? ? ? ? 323  ASP A OD2 
2460 N N   . MET A 344 ? 0.1685 0.1772 0.1681 0.0042  0.0099  -0.0070 ? ? ? ? ? ? 324  MET A N   
2461 C CA  . MET A 344 ? 0.1530 0.1549 0.1496 0.0021  0.0107  -0.0126 ? ? ? ? ? ? 324  MET A CA  
2462 C C   . MET A 344 ? 0.1747 0.1781 0.1734 -0.0027 0.0068  -0.0157 ? ? ? ? ? ? 324  MET A C   
2463 O O   . MET A 344 ? 0.1855 0.1832 0.1874 -0.0054 0.0079  -0.0190 ? ? ? ? ? ? 324  MET A O   
2464 C CB  . MET A 344 ? 0.1841 0.1848 0.1722 0.0032  0.0118  -0.0164 ? ? ? ? ? ? 324  MET A CB  
2465 C CG  . MET A 344 ? 0.1721 0.1703 0.1599 0.0078  0.0171  -0.0147 ? ? ? ? ? ? 324  MET A CG  
2466 S SD  . MET A 344 ? 0.2042 0.1917 0.1965 0.0095  0.0221  -0.0164 ? ? ? ? ? ? 324  MET A SD  
2467 C CE  . MET A 344 ? 0.1847 0.1756 0.1858 0.0121  0.0219  -0.0084 ? ? ? ? ? ? 324  MET A CE  
2468 N N   . LEU A 345 ? 0.1652 0.1763 0.1630 -0.0035 0.0024  -0.0146 ? ? ? ? ? ? 325  LEU A N   
2469 C CA  . LEU A 345 ? 0.1595 0.1744 0.1615 -0.0075 -0.0018 -0.0169 ? ? ? ? ? ? 325  LEU A CA  
2470 C C   . LEU A 345 ? 0.1631 0.1762 0.1743 -0.0093 0.0002  -0.0151 ? ? ? ? ? ? 325  LEU A C   
2471 O O   . LEU A 345 ? 0.1687 0.1791 0.1846 -0.0132 0.0002  -0.0188 ? ? ? ? ? ? 325  LEU A O   
2472 C CB  . LEU A 345 ? 0.1801 0.2037 0.1815 -0.0066 -0.0062 -0.0140 ? ? ? ? ? ? 325  LEU A CB  
2473 C CG  . LEU A 345 ? 0.1701 0.1997 0.1786 -0.0098 -0.0107 -0.0153 ? ? ? ? ? ? 325  LEU A CG  
2474 C CD1 . LEU A 345 ? 0.1928 0.2231 0.1992 -0.0130 -0.0146 -0.0221 ? ? ? ? ? ? 325  LEU A CD1 
2475 C CD2 . LEU A 345 ? 0.1836 0.2206 0.1934 -0.0077 -0.0137 -0.0109 ? ? ? ? ? ? 325  LEU A CD2 
2476 N N   . PHE A 346 ? 0.1448 0.1593 0.1581 -0.0067 0.0022  -0.0096 ? ? ? ? ? ? 326  PHE A N   
2477 C CA  . PHE A 346 ? 0.1534 0.1667 0.1732 -0.0078 0.0045  -0.0069 ? ? ? ? ? ? 326  PHE A CA  
2478 C C   . PHE A 346 ? 0.2069 0.2104 0.2275 -0.0083 0.0091  -0.0077 ? ? ? ? ? ? 326  PHE A C   
2479 O O   . PHE A 346 ? 0.1841 0.1845 0.2102 -0.0112 0.0113  -0.0077 ? ? ? ? ? ? 326  PHE A O   
2480 C CB  . PHE A 346 ? 0.1649 0.1819 0.1847 -0.0045 0.0054  -0.0016 ? ? ? ? ? ? 326  PHE A CB  
2481 C CG  . PHE A 346 ? 0.1585 0.1837 0.1799 -0.0044 0.0021  -0.0006 ? ? ? ? ? ? 326  PHE A CG  
2482 C CD1 . PHE A 346 ? 0.1867 0.2160 0.2086 -0.0061 -0.0017 -0.0030 ? ? ? ? ? ? 326  PHE A CD1 
2483 C CD2 . PHE A 346 ? 0.1904 0.2191 0.2128 -0.0023 0.0027  0.0028  ? ? ? ? ? ? 326  PHE A CD2 
2484 C CE1 . PHE A 346 ? 0.2121 0.2479 0.2361 -0.0052 -0.0042 -0.0012 ? ? ? ? ? ? 326  PHE A CE1 
2485 C CE2 . PHE A 346 ? 0.2085 0.2433 0.2333 -0.0021 0.0004  0.0034  ? ? ? ? ? ? 326  PHE A CE2 
2486 C CZ  . PHE A 346 ? 0.1903 0.2282 0.2163 -0.0034 -0.0028 0.0018  ? ? ? ? ? ? 326  PHE A CZ  
2487 N N   . MET A 347 ? 0.1601 0.1583 0.1760 -0.0053 0.0113  -0.0080 ? ? ? ? ? ? 327  MET A N   
2488 C CA  . MET A 347 ? 0.1915 0.1792 0.2087 -0.0050 0.0160  -0.0086 ? ? ? ? ? ? 327  MET A CA  
2489 C C   . MET A 347 ? 0.2034 0.1864 0.2240 -0.0105 0.0160  -0.0152 ? ? ? ? ? ? 327  MET A C   
2490 O O   . MET A 347 ? 0.2283 0.2035 0.2541 -0.0125 0.0200  -0.0151 ? ? ? ? ? ? 327  MET A O   
2491 C CB  . MET A 347 ? 0.2064 0.1898 0.2191 -0.0006 0.0184  -0.0089 ? ? ? ? ? ? 327  MET A CB  
2492 C CG  . MET A 347 ? 0.2267 0.1983 0.2417 0.0007  0.0238  -0.0087 ? ? ? ? ? ? 327  MET A CG  
2493 S SD  . MET A 347 ? 0.2682 0.2361 0.2801 0.0072  0.0272  -0.0081 ? ? ? ? ? ? 327  MET A SD  
2494 C CE  . MET A 347 ? 0.2808 0.2455 0.2873 0.0042  0.0270  -0.0180 ? ? ? ? ? ? 327  MET A CE  
2495 N N   . SER A 348 ? 0.1734 0.1614 0.1911 -0.0129 0.0115  -0.0209 ? ? ? ? ? ? 328  SER A N   
2496 C CA  . SER A 348 ? 0.1759 0.1609 0.1966 -0.0183 0.0102  -0.0287 ? ? ? ? ? ? 328  SER A CA  
2497 C C   . SER A 348 ? 0.2164 0.2056 0.2472 -0.0233 0.0087  -0.0292 ? ? ? ? ? ? 328  SER A C   
2498 O O   . SER A 348 ? 0.2347 0.2178 0.2724 -0.0279 0.0110  -0.0334 ? ? ? ? ? ? 328  SER A O   
2499 C CB  . SER A 348 ? 0.2206 0.2102 0.2332 -0.0187 0.0052  -0.0349 ? ? ? ? ? ? 328  SER A CB  
2500 O OG  . SER A 348 ? 0.2468 0.2478 0.2596 -0.0195 -0.0009 -0.0338 ? ? ? ? ? ? 328  SER A OG  
2501 N N   . PHE A 349 ? 0.2028 0.2018 0.2358 -0.0227 0.0056  -0.0251 ? ? ? ? ? ? 329  PHE A N   
2502 C CA  . PHE A 349 ? 0.2208 0.2255 0.2643 -0.0275 0.0040  -0.0265 ? ? ? ? ? ? 329  PHE A CA  
2503 C C   . PHE A 349 ? 0.2281 0.2351 0.2772 -0.0266 0.0075  -0.0197 ? ? ? ? ? ? 329  PHE A C   
2504 O O   . PHE A 349 ? 0.2276 0.2379 0.2868 -0.0306 0.0082  -0.0204 ? ? ? ? ? ? 329  PHE A O   
2505 C CB  . PHE A 349 ? 0.1827 0.1985 0.2265 -0.0290 -0.0039 -0.0307 ? ? ? ? ? ? 329  PHE A CB  
2506 C CG  . PHE A 349 ? 0.2370 0.2625 0.2812 -0.0260 -0.0067 -0.0254 ? ? ? ? ? ? 329  PHE A CG  
2507 C CD1 . PHE A 349 ? 0.2110 0.2378 0.2458 -0.0209 -0.0077 -0.0215 ? ? ? ? ? ? 329  PHE A CD1 
2508 C CD2 . PHE A 349 ? 0.2372 0.2704 0.2925 -0.0283 -0.0079 -0.0247 ? ? ? ? ? ? 329  PHE A CD2 
2509 C CE1 . PHE A 349 ? 0.2070 0.2414 0.2431 -0.0184 -0.0098 -0.0171 ? ? ? ? ? ? 329  PHE A CE1 
2510 C CE2 . PHE A 349 ? 0.2432 0.2844 0.2996 -0.0253 -0.0100 -0.0203 ? ? ? ? ? ? 329  PHE A CE2 
2511 C CZ  . PHE A 349 ? 0.2472 0.2885 0.2939 -0.0204 -0.0110 -0.0166 ? ? ? ? ? ? 329  PHE A CZ  
2512 N N   . LEU A 350 ? 0.1942 0.1999 0.2369 -0.0215 0.0097  -0.0134 ? ? ? ? ? ? 330  LEU A N   
2513 C CA  . LEU A 350 ? 0.1937 0.2011 0.2392 -0.0203 0.0131  -0.0074 ? ? ? ? ? ? 330  LEU A CA  
2514 C C   . LEU A 350 ? 0.2222 0.2193 0.2644 -0.0178 0.0192  -0.0029 ? ? ? ? ? ? 330  LEU A C   
2515 O O   . LEU A 350 ? 0.2355 0.2239 0.2769 -0.0182 0.0213  -0.0051 ? ? ? ? ? ? 330  LEU A O   
2516 C CB  . LEU A 350 ? 0.1580 0.1735 0.1994 -0.0164 0.0100  -0.0043 ? ? ? ? ? ? 330  LEU A CB  
2517 C CG  . LEU A 350 ? 0.2008 0.2259 0.2458 -0.0179 0.0044  -0.0072 ? ? ? ? ? ? 330  LEU A CG  
2518 C CD1 . LEU A 350 ? 0.2318 0.2624 0.2727 -0.0139 0.0023  -0.0041 ? ? ? ? ? ? 330  LEU A CD1 
2519 C CD2 . LEU A 350 ? 0.2454 0.2753 0.3016 -0.0218 0.0052  -0.0084 ? ? ? ? ? ? 330  LEU A CD2 
2520 N N   . GLU A 351 ? 0.2081 0.2061 0.2482 -0.0150 0.0221  0.0033  ? ? ? ? ? ? 331  GLU A N   
2521 C CA  . GLU A 351 ? 0.1960 0.1851 0.2320 -0.0116 0.0272  0.0088  ? ? ? ? ? ? 331  GLU A CA  
2522 C C   . GLU A 351 ? 0.2184 0.2115 0.2464 -0.0055 0.0254  0.0133  ? ? ? ? ? ? 331  GLU A C   
2523 O O   . GLU A 351 ? 0.2671 0.2563 0.2910 -0.0018 0.0286  0.0190  ? ? ? ? ? ? 331  GLU A O   
2524 C CB  . GLU A 351 ? 0.2400 0.2247 0.2805 -0.0139 0.0335  0.0126  ? ? ? ? ? ? 331  GLU A CB  
2525 C CG  . GLU A 351 ? 0.2643 0.2442 0.3150 -0.0205 0.0359  0.0076  ? ? ? ? ? ? 331  GLU A CG  
2526 C CD  . GLU A 351 ? 0.2929 0.2687 0.3499 -0.0236 0.0431  0.0114  ? ? ? ? ? ? 331  GLU A CD  
2527 O OE1 . GLU A 351 ? 0.3194 0.2872 0.3715 -0.0203 0.0488  0.0186  ? ? ? ? ? ? 331  GLU A OE1 
2528 O OE2 . GLU A 351 ? 0.2883 0.2694 0.3556 -0.0292 0.0432  0.0076  ? ? ? ? ? ? 331  GLU A OE2 
2529 N N   . GLY A 352 ? 0.2549 0.2559 0.2813 -0.0046 0.0203  0.0106  ? ? ? ? ? ? 332  GLY A N   
2530 C CA  . GLY A 352 ? 0.2645 0.2707 0.2857 0.0000  0.0181  0.0134  ? ? ? ? ? ? 332  GLY A CA  
2531 C C   . GLY A 352 ? 0.2603 0.2677 0.2792 0.0024  0.0153  0.0114  ? ? ? ? ? ? 332  GLY A C   
2532 O O   . GLY A 352 ? 0.1969 0.1989 0.2158 0.0018  0.0161  0.0087  ? ? ? ? ? ? 332  GLY A O   
2533 N N   . SER A 353 ? 0.2156 0.2302 0.2328 0.0047  0.0125  0.0122  ? ? ? ? ? ? 333  SER A N   
2534 C CA  . SER A 353 ? 0.1830 0.1993 0.1988 0.0076  0.0110  0.0116  ? ? ? ? ? ? 333  SER A CA  
2535 C C   . SER A 353 ? 0.1777 0.2027 0.1943 0.0083  0.0081  0.0117  ? ? ? ? ? ? 333  SER A C   
2536 O O   . SER A 353 ? 0.2186 0.2472 0.2359 0.0073  0.0074  0.0122  ? ? ? ? ? ? 333  SER A O   
2537 C CB  . SER A 353 ? 0.2429 0.2554 0.2572 0.0121  0.0132  0.0151  ? ? ? ? ? ? 333  SER A CB  
2538 O OG  . SER A 353 ? 0.2745 0.2910 0.2872 0.0144  0.0125  0.0190  ? ? ? ? ? ? 333  SER A OG  
2539 N N   . LEU A 354 ? 0.1513 0.1791 0.1682 0.0099  0.0070  0.0108  ? ? ? ? ? ? 334  LEU A N   
2540 C CA  . LEU A 354 ? 0.1650 0.2003 0.1842 0.0106  0.0049  0.0109  ? ? ? ? ? ? 334  LEU A CA  
2541 C C   . LEU A 354 ? 0.1663 0.2044 0.1861 0.0144  0.0046  0.0131  ? ? ? ? ? ? 334  LEU A C   
2542 O O   . LEU A 354 ? 0.2174 0.2545 0.2382 0.0171  0.0057  0.0137  ? ? ? ? ? ? 334  LEU A O   
2543 C CB  . LEU A 354 ? 0.1405 0.1777 0.1610 0.0099  0.0045  0.0093  ? ? ? ? ? ? 334  LEU A CB  
2544 C CG  . LEU A 354 ? 0.1521 0.1899 0.1726 0.0069  0.0031  0.0079  ? ? ? ? ? ? 334  LEU A CG  
2545 C CD1 . LEU A 354 ? 0.1698 0.2028 0.1877 0.0050  0.0032  0.0064  ? ? ? ? ? ? 334  LEU A CD1 
2546 C CD2 . LEU A 354 ? 0.1647 0.2045 0.1856 0.0072  0.0033  0.0079  ? ? ? ? ? ? 334  LEU A CD2 
2547 N N   . ARG A 355 ? 0.1316 0.1739 0.1508 0.0150  0.0030  0.0140  ? ? ? ? ? ? 335  ARG A N   
2548 C CA  . ARG A 355 ? 0.1314 0.1776 0.1501 0.0190  0.0016  0.0162  ? ? ? ? ? ? 335  ARG A CA  
2549 C C   . ARG A 355 ? 0.1433 0.1979 0.1676 0.0198  -0.0010 0.0142  ? ? ? ? ? ? 335  ARG A C   
2550 O O   . ARG A 355 ? 0.1468 0.2049 0.1746 0.0169  -0.0019 0.0113  ? ? ? ? ? ? 335  ARG A O   
2551 C CB  . ARG A 355 ? 0.1450 0.1924 0.1587 0.0195  0.0010  0.0178  ? ? ? ? ? ? 335  ARG A CB  
2552 C CG  . ARG A 355 ? 0.1537 0.1927 0.1627 0.0199  0.0045  0.0214  ? ? ? ? ? ? 335  ARG A CG  
2553 C CD  . ARG A 355 ? 0.1850 0.2251 0.1885 0.0195  0.0051  0.0227  ? ? ? ? ? ? 335  ARG A CD  
2554 N NE  . ARG A 355 ? 0.1932 0.2250 0.1929 0.0198  0.0095  0.0269  ? ? ? ? ? ? 335  ARG A NE  
2555 C CZ  . ARG A 355 ? 0.2317 0.2590 0.2331 0.0156  0.0129  0.0260  ? ? ? ? ? ? 335  ARG A CZ  
2556 N NH1 . ARG A 355 ? 0.2097 0.2402 0.2160 0.0117  0.0118  0.0214  ? ? ? ? ? ? 335  ARG A NH1 
2557 N NH2 . ARG A 355 ? 0.2313 0.2510 0.2306 0.0156  0.0175  0.0299  ? ? ? ? ? ? 335  ARG A NH2 
2558 N N   . THR A 356 ? 0.1490 0.2069 0.1756 0.0239  -0.0020 0.0160  ? ? ? ? ? ? 336  THR A N   
2559 C CA  . THR A 356 ? 0.1318 0.1995 0.1656 0.0247  -0.0049 0.0140  ? ? ? ? ? ? 336  THR A CA  
2560 C C   . THR A 356 ? 0.1366 0.2115 0.1685 0.0251  -0.0091 0.0128  ? ? ? ? ? ? 336  THR A C   
2561 O O   . THR A 356 ? 0.1426 0.2146 0.1663 0.0259  -0.0093 0.0148  ? ? ? ? ? ? 336  THR A O   
2562 C CB  . THR A 356 ? 0.1162 0.1865 0.1545 0.0296  -0.0049 0.0164  ? ? ? ? ? ? 336  THR A CB  
2563 O OG1 . THR A 356 ? 0.1672 0.2358 0.1998 0.0341  -0.0061 0.0206  ? ? ? ? ? ? 336  THR A OG1 
2564 C CG2 . THR A 356 ? 0.1786 0.2417 0.2182 0.0297  -0.0001 0.0167  ? ? ? ? ? ? 336  THR A CG2 
2565 N N   . GLU A 357 ? 0.1279 0.2122 0.1672 0.0243  -0.0123 0.0093  ? ? ? ? ? ? 337  GLU A N   
2566 C CA  . GLU A 357 ? 0.1203 0.2126 0.1576 0.0247  -0.0170 0.0068  ? ? ? ? ? ? 337  GLU A CA  
2567 C C   . GLU A 357 ? 0.1320 0.2262 0.1621 0.0305  -0.0197 0.0112  ? ? ? ? ? ? 337  GLU A C   
2568 O O   . GLU A 357 ? 0.1628 0.2577 0.1836 0.0313  -0.0215 0.0116  ? ? ? ? ? ? 337  GLU A O   
2569 C CB  . GLU A 357 ? 0.1196 0.2224 0.1683 0.0229  -0.0203 0.0017  ? ? ? ? ? ? 337  GLU A CB  
2570 C CG  . GLU A 357 ? 0.1400 0.2506 0.1859 0.0222  -0.0254 -0.0029 ? ? ? ? ? ? 337  GLU A CG  
2571 C CD  . GLU A 357 ? 0.1478 0.2676 0.2061 0.0190  -0.0284 -0.0095 ? ? ? ? ? ? 337  GLU A CD  
2572 O OE1 . GLU A 357 ? 0.1234 0.2423 0.1927 0.0168  -0.0256 -0.0098 ? ? ? ? ? ? 337  GLU A OE1 
2573 O OE2 . GLU A 357 ? 0.1610 0.2858 0.2164 0.0179  -0.0325 -0.0142 ? ? ? ? ? ? 337  GLU A OE2 
2574 N N   . LYS A 358 ? 0.1294 0.2243 0.1635 0.0348  -0.0196 0.0150  ? ? ? ? ? ? 338  LYS A N   
2575 C CA  A LYS A 358 ? 0.1530 0.2486 0.1810 0.0413  -0.0217 0.0206  ? ? ? ? ? ? 338  LYS A CA  
2576 C CA  B LYS A 358 ? 0.1528 0.2484 0.1808 0.0413  -0.0217 0.0206  ? ? ? ? ? ? 338  LYS A CA  
2577 C C   . LYS A 358 ? 0.1695 0.2541 0.1848 0.0418  -0.0181 0.0252  ? ? ? ? ? ? 338  LYS A C   
2578 O O   . LYS A 358 ? 0.1751 0.2614 0.1810 0.0450  -0.0203 0.0283  ? ? ? ? ? ? 338  LYS A O   
2579 C CB  A LYS A 358 ? 0.1693 0.2647 0.2050 0.0459  -0.0203 0.0241  ? ? ? ? ? ? 338  LYS A CB  
2580 C CB  B LYS A 358 ? 0.1685 0.2639 0.2042 0.0460  -0.0203 0.0242  ? ? ? ? ? ? 338  LYS A CB  
2581 C CG  A LYS A 358 ? 0.1780 0.2714 0.2079 0.0532  -0.0214 0.0312  ? ? ? ? ? ? 338  LYS A CG  
2582 C CG  B LYS A 358 ? 0.1884 0.2830 0.2189 0.0533  -0.0220 0.0309  ? ? ? ? ? ? 338  LYS A CG  
2583 C CD  A LYS A 358 ? 0.2201 0.3128 0.2594 0.0570  -0.0199 0.0330  ? ? ? ? ? ? 338  LYS A CD  
2584 C CD  B LYS A 358 ? 0.2280 0.3210 0.2678 0.0570  -0.0200 0.0329  ? ? ? ? ? ? 338  LYS A CD  
2585 C CE  A LYS A 358 ? 0.2223 0.3268 0.2710 0.0569  -0.0254 0.0291  ? ? ? ? ? ? 338  LYS A CE  
2586 C CE  B LYS A 358 ? 0.2709 0.3589 0.3052 0.0636  -0.0202 0.0399  ? ? ? ? ? ? 338  LYS A CE  
2587 N NZ  A LYS A 358 ? 0.2984 0.4085 0.3399 0.0593  -0.0317 0.0304  ? ? ? ? ? ? 338  LYS A NZ  
2588 N NZ  B LYS A 358 ? 0.2768 0.3730 0.3069 0.0659  -0.0270 0.0405  ? ? ? ? ? ? 338  LYS A NZ  
2589 N N   . GLN A 359 ? 0.1632 0.2370 0.1782 0.0384  -0.0124 0.0254  ? ? ? ? ? ? 339  GLN A N   
2590 C CA  . GLN A 359 ? 0.1441 0.2075 0.1499 0.0379  -0.0083 0.0292  ? ? ? ? ? ? 339  GLN A CA  
2591 C C   . GLN A 359 ? 0.1869 0.2522 0.1857 0.0349  -0.0089 0.0270  ? ? ? ? ? ? 339  GLN A C   
2592 O O   . GLN A 359 ? 0.1978 0.2596 0.1871 0.0368  -0.0073 0.0312  ? ? ? ? ? ? 339  GLN A O   
2593 C CB  . GLN A 359 ? 0.1421 0.1952 0.1509 0.0344  -0.0031 0.0284  ? ? ? ? ? ? 339  GLN A CB  
2594 C CG  . GLN A 359 ? 0.1846 0.2330 0.1978 0.0380  -0.0009 0.0311  ? ? ? ? ? ? 339  GLN A CG  
2595 C CD  . GLN A 359 ? 0.2171 0.2571 0.2330 0.0342  0.0034  0.0283  ? ? ? ? ? ? 339  GLN A CD  
2596 O OE1 . GLN A 359 ? 0.1798 0.2223 0.1987 0.0301  0.0030  0.0239  ? ? ? ? ? ? 339  GLN A OE1 
2597 N NE2 . GLN A 359 ? 0.3705 0.4001 0.3850 0.0358  0.0075  0.0311  ? ? ? ? ? ? 339  GLN A NE2 
2598 N N   . TRP A 360 ? 0.1631 0.2334 0.1665 0.0305  -0.0104 0.0208  ? ? ? ? ? ? 340  TRP A N   
2599 C CA  . TRP A 360 ? 0.1638 0.2364 0.1617 0.0279  -0.0108 0.0176  ? ? ? ? ? ? 340  TRP A CA  
2600 C C   . TRP A 360 ? 0.1447 0.2253 0.1348 0.0317  -0.0152 0.0180  ? ? ? ? ? ? 340  TRP A C   
2601 O O   . TRP A 360 ? 0.1850 0.2639 0.1645 0.0326  -0.0137 0.0199  ? ? ? ? ? ? 340  TRP A O   
2602 C CB  . TRP A 360 ? 0.1660 0.2423 0.1720 0.0231  -0.0117 0.0108  ? ? ? ? ? ? 340  TRP A CB  
2603 C CG  . TRP A 360 ? 0.1203 0.1893 0.1305 0.0192  -0.0076 0.0102  ? ? ? ? ? ? 340  TRP A CG  
2604 C CD1 . TRP A 360 ? 0.1336 0.2019 0.1521 0.0172  -0.0071 0.0086  ? ? ? ? ? ? 340  TRP A CD1 
2605 C CD2 . TRP A 360 ? 0.1283 0.1909 0.1351 0.0170  -0.0037 0.0112  ? ? ? ? ? ? 340  TRP A CD2 
2606 N NE1 . TRP A 360 ? 0.1512 0.2133 0.1703 0.0142  -0.0040 0.0086  ? ? ? ? ? ? 340  TRP A NE1 
2607 C CE2 . TRP A 360 ? 0.1251 0.1841 0.1383 0.0139  -0.0021 0.0098  ? ? ? ? ? ? 340  TRP A CE2 
2608 C CE3 . TRP A 360 ? 0.1560 0.2161 0.1551 0.0173  -0.0011 0.0132  ? ? ? ? ? ? 340  TRP A CE3 
2609 C CZ2 . TRP A 360 ? 0.1367 0.1908 0.1501 0.0112  0.0009  0.0100  ? ? ? ? ? ? 340  TRP A CZ2 
2610 C CZ3 . TRP A 360 ? 0.1567 0.2114 0.1571 0.0143  0.0030  0.0134  ? ? ? ? ? ? 340  TRP A CZ3 
2611 C CH2 . TRP A 360 ? 0.1540 0.2063 0.1621 0.0113  0.0035  0.0116  ? ? ? ? ? ? 340  TRP A CH2 
2612 N N   . ALA A 361 ? 0.1604 0.2506 0.1560 0.0339  -0.0208 0.0159  ? ? ? ? ? ? 341  ALA A N   
2613 C CA  . ALA A 361 ? 0.1584 0.2584 0.1472 0.0376  -0.0267 0.0152  ? ? ? ? ? ? 341  ALA A CA  
2614 C C   . ALA A 361 ? 0.1969 0.2933 0.1728 0.0436  -0.0259 0.0237  ? ? ? ? ? ? 341  ALA A C   
2615 O O   . ALA A 361 ? 0.2078 0.3082 0.1717 0.0459  -0.0282 0.0241  ? ? ? ? ? ? 341  ALA A O   
2616 C CB  . ALA A 361 ? 0.1458 0.2574 0.1458 0.0391  -0.0329 0.0121  ? ? ? ? ? ? 341  ALA A CB  
2617 N N   . LYS A 362 ? 0.1891 0.2772 0.1672 0.0463  -0.0223 0.0304  ? ? ? ? ? ? 342  LYS A N   
2618 C CA  . LYS A 362 ? 0.2178 0.3001 0.1854 0.0522  -0.0203 0.0396  ? ? ? ? ? ? 342  LYS A CA  
2619 C C   . LYS A 362 ? 0.2337 0.3077 0.1900 0.0498  -0.0144 0.0417  ? ? ? ? ? ? 342  LYS A C   
2620 O O   . LYS A 362 ? 0.2289 0.3030 0.1719 0.0539  -0.0143 0.0469  ? ? ? ? ? ? 342  LYS A O   
2621 C CB  . LYS A 362 ? 0.2029 0.2764 0.1775 0.0548  -0.0166 0.0452  ? ? ? ? ? ? 342  LYS A CB  
2622 C CG  . LYS A 362 ? 0.3411 0.4069 0.3067 0.0612  -0.0138 0.0554  ? ? ? ? ? ? 342  LYS A CG  
2623 C CD  . LYS A 362 ? 0.4438 0.5031 0.4187 0.0646  -0.0115 0.0591  ? ? ? ? ? ? 342  LYS A CD  
2624 C CE  . LYS A 362 ? 0.5847 0.6338 0.5531 0.0694  -0.0077 0.0677  ? ? ? ? ? ? 342  LYS A CE  
2625 N NZ  . LYS A 362 ? 0.6679 0.7035 0.6296 0.0671  0.0003  0.0723  ? ? ? ? ? ? 342  LYS A NZ  
2626 N N   . LEU A 363 ? 0.2217 0.2891 0.1833 0.0435  -0.0093 0.0380  ? ? ? ? ? ? 343  LEU A N   
2627 C CA  . LEU A 363 ? 0.2374 0.2983 0.1917 0.0405  -0.0033 0.0390  ? ? ? ? ? ? 343  LEU A CA  
2628 C C   . LEU A 363 ? 0.2319 0.3008 0.1764 0.0404  -0.0057 0.0350  ? ? ? ? ? ? 343  LEU A C   
2629 O O   . LEU A 363 ? 0.2402 0.3061 0.1724 0.0421  -0.0021 0.0391  ? ? ? ? ? ? 343  LEU A O   
2630 C CB  . LEU A 363 ? 0.2256 0.2809 0.1897 0.0339  0.0009  0.0345  ? ? ? ? ? ? 343  LEU A CB  
2631 C CG  . LEU A 363 ? 0.2808 0.3256 0.2507 0.0332  0.0054  0.0386  ? ? ? ? ? ? 343  LEU A CG  
2632 C CD1 . LEU A 363 ? 0.2928 0.3352 0.2726 0.0271  0.0072  0.0330  ? ? ? ? ? ? 343  LEU A CD1 
2633 C CD2 . LEU A 363 ? 0.3243 0.3600 0.2864 0.0346  0.0118  0.0459  ? ? ? ? ? ? 343  LEU A CD2 
2634 N N   . PHE A 364 ? 0.2094 0.2878 0.1593 0.0383  -0.0113 0.0268  ? ? ? ? ? ? 344  PHE A N   
2635 C CA  . PHE A 364 ? 0.2313 0.3168 0.1727 0.0376  -0.0136 0.0211  ? ? ? ? ? ? 344  PHE A CA  
2636 C C   . PHE A 364 ? 0.2488 0.3403 0.1753 0.0440  -0.0177 0.0252  ? ? ? ? ? ? 344  PHE A C   
2637 O O   . PHE A 364 ? 0.2493 0.3417 0.1618 0.0449  -0.0160 0.0250  ? ? ? ? ? ? 344  PHE A O   
2638 C CB  . PHE A 364 ? 0.2500 0.3439 0.2020 0.0339  -0.0187 0.0111  ? ? ? ? ? ? 344  PHE A CB  
2639 C CG  . PHE A 364 ? 0.1830 0.2717 0.1488 0.0283  -0.0152 0.0076  ? ? ? ? ? ? 344  PHE A CG  
2640 C CD1 . PHE A 364 ? 0.2098 0.2891 0.1762 0.0258  -0.0083 0.0103  ? ? ? ? ? ? 344  PHE A CD1 
2641 C CD2 . PHE A 364 ? 0.1745 0.2683 0.1530 0.0258  -0.0190 0.0019  ? ? ? ? ? ? 344  PHE A CD2 
2642 C CE1 . PHE A 364 ? 0.2145 0.2901 0.1927 0.0214  -0.0061 0.0074  ? ? ? ? ? ? 344  PHE A CE1 
2643 C CE2 . PHE A 364 ? 0.1525 0.2413 0.1421 0.0214  -0.0157 -0.0003 ? ? ? ? ? ? 344  PHE A CE2 
2644 C CZ  . PHE A 364 ? 0.1762 0.2562 0.1650 0.0195  -0.0098 0.0025  ? ? ? ? ? ? 344  PHE A CZ  
2645 N N   . ALA A 365 ? 0.2163 0.3118 0.1462 0.0485  -0.0230 0.0288  ? ? ? ? ? ? 345  ALA A N   
2646 C CA  . ALA A 365 ? 0.2333 0.3308 0.1542 0.0531  -0.0264 0.0320  ? ? ? ? ? ? 345  ALA A CA  
2647 C C   . ALA A 365 ? 0.2623 0.3490 0.1705 0.0560  -0.0196 0.0416  ? ? ? ? ? ? 345  ALA A C   
2648 O O   . ALA A 365 ? 0.2771 0.3644 0.1723 0.0577  -0.0195 0.0425  ? ? ? ? ? ? 345  ALA A O   
2649 C CB  . ALA A 365 ? 0.2701 0.3718 0.2011 0.0564  -0.0319 0.0338  ? ? ? ? ? ? 345  ALA A CB  
2650 N N   . GLU A 366 ? 0.2648 0.3413 0.1774 0.0563  -0.0135 0.0484  ? ? ? ? ? ? 346  GLU A N   
2651 C CA  . GLU A 366 ? 0.3210 0.3859 0.2248 0.0584  -0.0060 0.0575  ? ? ? ? ? ? 346  GLU A CA  
2652 C C   . GLU A 366 ? 0.3139 0.3753 0.2083 0.0548  0.0005  0.0563  ? ? ? ? ? ? 346  GLU A C   
2653 O O   . GLU A 366 ? 0.3453 0.4004 0.2293 0.0565  0.0054  0.0621  ? ? ? ? ? ? 346  GLU A O   
2654 C CB  . GLU A 366 ? 0.3166 0.3707 0.2295 0.0586  -0.0007 0.0638  ? ? ? ? ? ? 346  GLU A CB  
2655 C CG  . GLU A 366 ? 0.3511 0.4067 0.2722 0.0632  -0.0055 0.0663  ? ? ? ? ? ? 346  GLU A CG  
2656 C CD  . GLU A 366 ? 0.5230 0.5665 0.4524 0.0635  0.0004  0.0718  ? ? ? ? ? ? 346  GLU A CD  
2657 O OE1 . GLU A 366 ? 0.6639 0.7081 0.6018 0.0668  -0.0025 0.0728  ? ? ? ? ? ? 346  GLU A OE1 
2658 O OE2 . GLU A 366 ? 0.6224 0.6555 0.5506 0.0603  0.0083  0.0746  ? ? ? ? ? ? 346  GLU A OE2 
2659 N N   . ALA A 367 ? 0.2976 0.3634 0.1964 0.0499  0.0010  0.0486  ? ? ? ? ? ? 347  ALA A N   
2660 C CA  . ALA A 367 ? 0.2822 0.3456 0.1744 0.0463  0.0078  0.0462  ? ? ? ? ? ? 347  ALA A CA  
2661 C C   . ALA A 367 ? 0.3382 0.4091 0.2189 0.0471  0.0041  0.0403  ? ? ? ? ? ? 347  ALA A C   
2662 O O   . ALA A 367 ? 0.3301 0.3990 0.2034 0.0449  0.0098  0.0384  ? ? ? ? ? ? 347  ALA A O   
2663 C CB  . ALA A 367 ? 0.2417 0.3046 0.1477 0.0397  0.0103  0.0389  ? ? ? ? ? ? 347  ALA A CB  
2664 N N   . GLY A 368 ? 0.2930 0.3725 0.1734 0.0498  -0.0052 0.0371  ? ? ? ? ? ? 348  GLY A N   
2665 C CA  . GLY A 368 ? 0.3131 0.3996 0.1825 0.0507  -0.0095 0.0316  ? ? ? ? ? ? 348  GLY A CA  
2666 C C   . GLY A 368 ? 0.2983 0.3939 0.1725 0.0467  -0.0139 0.0189  ? ? ? ? ? ? 348  GLY A C   
2667 O O   . GLY A 368 ? 0.3514 0.4514 0.2161 0.0464  -0.0161 0.0130  ? ? ? ? ? ? 348  GLY A O   
2668 N N   . PHE A 369 ? 0.2496 0.3476 0.1383 0.0434  -0.0151 0.0145  ? ? ? ? ? ? 349  PHE A N   
2669 C CA  . PHE A 369 ? 0.2638 0.3698 0.1596 0.0392  -0.0192 0.0022  ? ? ? ? ? ? 349  PHE A CA  
2670 C C   . PHE A 369 ? 0.2933 0.4087 0.1944 0.0403  -0.0292 -0.0024 ? ? ? ? ? ? 349  PHE A C   
2671 O O   . PHE A 369 ? 0.3195 0.4356 0.2219 0.0443  -0.0327 0.0041  ? ? ? ? ? ? 349  PHE A O   
2672 C CB  . PHE A 369 ? 0.2543 0.3573 0.1661 0.0344  -0.0162 -0.0007 ? ? ? ? ? ? 349  PHE A CB  
2673 C CG  . PHE A 369 ? 0.2567 0.3502 0.1685 0.0314  -0.0063 0.0009  ? ? ? ? ? ? 349  PHE A CG  
2674 C CD1 . PHE A 369 ? 0.2802 0.3645 0.1926 0.0322  0.0000  0.0104  ? ? ? ? ? ? 349  PHE A CD1 
2675 C CD2 . PHE A 369 ? 0.2679 0.3621 0.1802 0.0278  -0.0031 -0.0076 ? ? ? ? ? ? 349  PHE A CD2 
2676 C CE1 . PHE A 369 ? 0.3076 0.3847 0.2222 0.0290  0.0088  0.0114  ? ? ? ? ? ? 349  PHE A CE1 
2677 C CE2 . PHE A 369 ? 0.3007 0.3876 0.2149 0.0254  0.0060  -0.0062 ? ? ? ? ? ? 349  PHE A CE2 
2678 C CZ  . PHE A 369 ? 0.2673 0.3463 0.1830 0.0258  0.0117  0.0033  ? ? ? ? ? ? 349  PHE A CZ  
2679 N N   . LYS A 370 ? 0.2559 0.3781 0.1613 0.0367  -0.0330 -0.0139 ? ? ? ? ? ? 350  LYS A N   
2680 C CA  . LYS A 370 ? 0.3004 0.4316 0.2099 0.0372  -0.0418 -0.0190 ? ? ? ? ? ? 350  LYS A CA  
2681 C C   . LYS A 370 ? 0.2743 0.4112 0.2033 0.0327  -0.0459 -0.0271 ? ? ? ? ? ? 350  LYS A C   
2682 O O   . LYS A 370 ? 0.2936 0.4379 0.2294 0.0328  -0.0526 -0.0304 ? ? ? ? ? ? 350  LYS A O   
2683 C CB  . LYS A 370 ? 0.3417 0.4761 0.2380 0.0370  -0.0437 -0.0256 ? ? ? ? ? ? 350  LYS A CB  
2684 C CG  . LYS A 370 ? 0.4527 0.5816 0.3289 0.0413  -0.0394 -0.0177 ? ? ? ? ? ? 350  LYS A CG  
2685 C CD  . LYS A 370 ? 0.5796 0.7093 0.4505 0.0471  -0.0434 -0.0077 ? ? ? ? ? ? 350  LYS A CD  
2686 C CE  . LYS A 370 ? 0.6513 0.7741 0.5027 0.0511  -0.0382 0.0009  ? ? ? ? ? ? 350  LYS A CE  
2687 N NZ  . LYS A 370 ? 0.7316 0.8562 0.5684 0.0499  -0.0379 -0.0061 ? ? ? ? ? ? 350  LYS A NZ  
2688 N N   . ASP A 371 ? 0.2367 0.3704 0.1754 0.0286  -0.0417 -0.0302 ? ? ? ? ? ? 351  ASP A N   
2689 C CA  . ASP A 371 ? 0.2111 0.3488 0.1686 0.0237  -0.0444 -0.0381 ? ? ? ? ? ? 351  ASP A CA  
2690 C C   . ASP A 371 ? 0.1670 0.2980 0.1341 0.0206  -0.0386 -0.0369 ? ? ? ? ? ? 351  ASP A C   
2691 O O   . ASP A 371 ? 0.1912 0.3131 0.1516 0.0208  -0.0316 -0.0324 ? ? ? ? ? ? 351  ASP A O   
2692 C CB  . ASP A 371 ? 0.2577 0.3990 0.2156 0.0198  -0.0462 -0.0502 ? ? ? ? ? ? 351  ASP A CB  
2693 C CG  . ASP A 371 ? 0.2869 0.4320 0.2646 0.0148  -0.0492 -0.0582 ? ? ? ? ? ? 351  ASP A CG  
2694 O OD1 . ASP A 371 ? 0.2412 0.3881 0.2309 0.0150  -0.0512 -0.0541 ? ? ? ? ? ? 351  ASP A OD1 
2695 O OD2 . ASP A 371 ? 0.4140 0.5594 0.3952 0.0106  -0.0488 -0.0684 ? ? ? ? ? ? 351  ASP A OD2 
2696 N N   . TYR A 372 ? 0.1749 0.3066 0.1602 0.0171  -0.0395 -0.0394 ? ? ? ? ? ? 352  TYR A N   
2697 C CA  . TYR A 372 ? 0.1750 0.2965 0.1710 0.0134  -0.0326 -0.0378 ? ? ? ? ? ? 352  TYR A CA  
2698 C C   . TYR A 372 ? 0.1777 0.3012 0.1916 0.0085  -0.0337 -0.0444 ? ? ? ? ? ? 352  TYR A C   
2699 O O   . TYR A 372 ? 0.1890 0.3221 0.2097 0.0078  -0.0397 -0.0495 ? ? ? ? ? ? 352  TYR A O   
2700 C CB  . TYR A 372 ? 0.1569 0.2712 0.1531 0.0158  -0.0290 -0.0269 ? ? ? ? ? ? 352  TYR A CB  
2701 C CG  . TYR A 372 ? 0.1573 0.2759 0.1621 0.0178  -0.0326 -0.0229 ? ? ? ? ? ? 352  TYR A CG  
2702 C CD1 . TYR A 372 ? 0.1725 0.2952 0.1696 0.0234  -0.0361 -0.0170 ? ? ? ? ? ? 352  TYR A CD1 
2703 C CD2 . TYR A 372 ? 0.1523 0.2702 0.1729 0.0145  -0.0316 -0.0245 ? ? ? ? ? ? 352  TYR A CD2 
2704 C CE1 . TYR A 372 ? 0.1911 0.3177 0.1973 0.0257  -0.0388 -0.0133 ? ? ? ? ? ? 352  TYR A CE1 
2705 C CE2 . TYR A 372 ? 0.1763 0.2981 0.2051 0.0165  -0.0338 -0.0209 ? ? ? ? ? ? 352  TYR A CE2 
2706 C CZ  . TYR A 372 ? 0.1562 0.2825 0.1783 0.0221  -0.0373 -0.0157 ? ? ? ? ? ? 352  TYR A CZ  
2707 O OH  . TYR A 372 ? 0.1705 0.2989 0.2013 0.0242  -0.0384 -0.0122 ? ? ? ? ? ? 352  TYR A OH  
2708 N N   . LYS A 373 ? 0.1688 0.2834 0.1910 0.0053  -0.0278 -0.0443 ? ? ? ? ? ? 353  LYS A N   
2709 C CA  . LYS A 373 ? 0.1582 0.2722 0.1974 0.0008  -0.0271 -0.0487 ? ? ? ? ? ? 353  LYS A CA  
2710 C C   . LYS A 373 ? 0.1439 0.2482 0.1888 0.0002  -0.0213 -0.0417 ? ? ? ? ? ? 353  LYS A C   
2711 O O   . LYS A 373 ? 0.1717 0.2689 0.2108 0.0009  -0.0170 -0.0387 ? ? ? ? ? ? 353  LYS A O   
2712 C CB  . LYS A 373 ? 0.1810 0.2945 0.2238 -0.0030 -0.0261 -0.0590 ? ? ? ? ? ? 353  LYS A CB  
2713 C CG  . LYS A 373 ? 0.1516 0.2633 0.2131 -0.0077 -0.0246 -0.0633 ? ? ? ? ? ? 353  LYS A CG  
2714 C CD  . LYS A 373 ? 0.2510 0.3596 0.3162 -0.0113 -0.0225 -0.0734 ? ? ? ? ? ? 353  LYS A CD  
2715 C CE  . LYS A 373 ? 0.4214 0.5265 0.5057 -0.0161 -0.0199 -0.0769 ? ? ? ? ? ? 353  LYS A CE  
2716 N NZ  . LYS A 373 ? 0.5305 0.6299 0.6192 -0.0191 -0.0165 -0.0859 ? ? ? ? ? ? 353  LYS A NZ  
2717 N N   . ILE A 374 ? 0.1127 0.2175 0.1690 -0.0009 -0.0212 -0.0393 ? ? ? ? ? ? 354  ILE A N   
2718 C CA  . ILE A 374 ? 0.1106 0.2071 0.1714 -0.0013 -0.0163 -0.0330 ? ? ? ? ? ? 354  ILE A CA  
2719 C C   . ILE A 374 ? 0.1291 0.2222 0.2033 -0.0054 -0.0133 -0.0363 ? ? ? ? ? ? 354  ILE A C   
2720 O O   . ILE A 374 ? 0.1547 0.2528 0.2397 -0.0078 -0.0149 -0.0403 ? ? ? ? ? ? 354  ILE A O   
2721 C CB  . ILE A 374 ? 0.1185 0.2165 0.1802 0.0010  -0.0170 -0.0266 ? ? ? ? ? ? 354  ILE A CB  
2722 C CG1 . ILE A 374 ? 0.1572 0.2567 0.2063 0.0054  -0.0191 -0.0223 ? ? ? ? ? ? 354  ILE A CG1 
2723 C CG2 . ILE A 374 ? 0.1421 0.2321 0.2074 0.0003  -0.0122 -0.0212 ? ? ? ? ? ? 354  ILE A CG2 
2724 C CD1 . ILE A 374 ? 0.1545 0.2562 0.2051 0.0084  -0.0200 -0.0169 ? ? ? ? ? ? 354  ILE A CD1 
2725 N N   . THR A 375 ? 0.1317 0.2163 0.2062 -0.0060 -0.0090 -0.0342 ? ? ? ? ? ? 355  THR A N   
2726 C CA  . THR A 375 ? 0.1128 0.1922 0.1993 -0.0089 -0.0053 -0.0354 ? ? ? ? ? ? 355  THR A CA  
2727 C C   . THR A 375 ? 0.1007 0.1732 0.1867 -0.0075 -0.0019 -0.0271 ? ? ? ? ? ? 355  THR A C   
2728 O O   . THR A 375 ? 0.1460 0.2153 0.2243 -0.0054 -0.0012 -0.0236 ? ? ? ? ? ? 355  THR A O   
2729 C CB  . THR A 375 ? 0.1735 0.2492 0.2616 -0.0102 -0.0034 -0.0414 ? ? ? ? ? ? 355  THR A CB  
2730 O OG1 . THR A 375 ? 0.2050 0.2872 0.2908 -0.0114 -0.0069 -0.0501 ? ? ? ? ? ? 355  THR A OG1 
2731 C CG2 . THR A 375 ? 0.1863 0.2554 0.2878 -0.0129 0.0008  -0.0421 ? ? ? ? ? ? 355  THR A CG2 
2732 N N   . PRO A 376 ? 0.1096 0.1801 0.2040 -0.0088 0.0005  -0.0242 ? ? ? ? ? ? 356  PRO A N   
2733 C CA  . PRO A 376 ? 0.1239 0.1886 0.2154 -0.0071 0.0032  -0.0163 ? ? ? ? ? ? 356  PRO A CA  
2734 C C   . PRO A 376 ? 0.1488 0.2064 0.2417 -0.0067 0.0059  -0.0147 ? ? ? ? ? ? 356  PRO A C   
2735 O O   . PRO A 376 ? 0.1761 0.2314 0.2769 -0.0085 0.0075  -0.0190 ? ? ? ? ? ? 356  PRO A O   
2736 C CB  . PRO A 376 ? 0.2060 0.2708 0.3062 -0.0087 0.0058  -0.0141 ? ? ? ? ? ? 356  PRO A CB  
2737 C CG  . PRO A 376 ? 0.2158 0.2840 0.3276 -0.0123 0.0056  -0.0213 ? ? ? ? ? ? 356  PRO A CG  
2738 C CD  . PRO A 376 ? 0.1518 0.2264 0.2581 -0.0119 0.0006  -0.0277 ? ? ? ? ? ? 356  PRO A CD  
2739 N N   . VAL A 377 ? 0.1158 0.1704 0.2019 -0.0043 0.0060  -0.0090 ? ? ? ? ? ? 357  VAL A N   
2740 C CA  . VAL A 377 ? 0.1206 0.1698 0.2087 -0.0031 0.0078  -0.0066 ? ? ? ? ? ? 357  VAL A CA  
2741 C C   . VAL A 377 ? 0.1300 0.1752 0.2177 -0.0017 0.0095  0.0008  ? ? ? ? ? ? 357  VAL A C   
2742 O O   . VAL A 377 ? 0.1572 0.1975 0.2518 -0.0019 0.0126  0.0031  ? ? ? ? ? ? 357  VAL A O   
2743 C CB  . VAL A 377 ? 0.1250 0.1756 0.2065 -0.0013 0.0062  -0.0068 ? ? ? ? ? ? 357  VAL A CB  
2744 C CG1 . VAL A 377 ? 0.1618 0.2083 0.2473 0.0005  0.0076  -0.0038 ? ? ? ? ? ? 357  VAL A CG1 
2745 C CG2 . VAL A 377 ? 0.1392 0.1933 0.2195 -0.0023 0.0054  -0.0138 ? ? ? ? ? ? 357  VAL A CG2 
2746 N N   . GLY A 378 ? 0.1275 0.1741 0.2064 -0.0003 0.0079  0.0045  ? ? ? ? ? ? 358  GLY A N   
2747 C CA  . GLY A 378 ? 0.1410 0.1844 0.2165 0.0012  0.0091  0.0110  ? ? ? ? ? ? 358  GLY A CA  
2748 C C   . GLY A 378 ? 0.1234 0.1682 0.1889 0.0029  0.0062  0.0131  ? ? ? ? ? ? 358  GLY A C   
2749 O O   . GLY A 378 ? 0.1331 0.1806 0.1958 0.0027  0.0040  0.0100  ? ? ? ? ? ? 358  GLY A O   
2750 N N   . GLY A 379 ? 0.1493 0.1920 0.2092 0.0045  0.0066  0.0182  ? ? ? ? ? ? 359  GLY A N   
2751 C CA  . GLY A 379 ? 0.1452 0.1890 0.1960 0.0057  0.0035  0.0192  ? ? ? ? ? ? 359  GLY A CA  
2752 C C   . GLY A 379 ? 0.1339 0.1800 0.1801 0.0047  0.0028  0.0159  ? ? ? ? ? ? 359  GLY A C   
2753 O O   . GLY A 379 ? 0.1488 0.1961 0.1914 0.0046  0.0004  0.0142  ? ? ? ? ? ? 359  GLY A O   
2754 N N   . LEU A 380 ? 0.1508 0.1975 0.1987 0.0040  0.0052  0.0151  ? ? ? ? ? ? 360  LEU A N   
2755 C CA  . LEU A 380 ? 0.1340 0.1829 0.1792 0.0039  0.0049  0.0127  ? ? ? ? ? ? 360  LEU A CA  
2756 C C   . LEU A 380 ? 0.1556 0.2075 0.2034 0.0032  0.0030  0.0089  ? ? ? ? ? ? 360  LEU A C   
2757 O O   . LEU A 380 ? 0.1461 0.1995 0.1912 0.0039  0.0024  0.0078  ? ? ? ? ? ? 360  LEU A O   
2758 C CB  . LEU A 380 ? 0.1392 0.1863 0.1752 0.0049  0.0039  0.0134  ? ? ? ? ? ? 360  LEU A CB  
2759 C CG  . LEU A 380 ? 0.1243 0.1688 0.1540 0.0060  0.0053  0.0166  ? ? ? ? ? ? 360  LEU A CG  
2760 C CD1 . LEU A 380 ? 0.1957 0.2387 0.2167 0.0064  0.0038  0.0152  ? ? ? ? ? ? 360  LEU A CD1 
2761 C CD2 . LEU A 380 ? 0.1628 0.2073 0.1947 0.0063  0.0097  0.0182  ? ? ? ? ? ? 360  LEU A CD2 
2762 N N   . ARG A 381 ? 0.1086 0.1610 0.1611 0.0024  0.0024  0.0072  ? ? ? ? ? ? 361  ARG A N   
2763 C CA  . ARG A 381 ? 0.1085 0.1634 0.1609 0.0021  0.0010  0.0038  ? ? ? ? ? ? 361  ARG A CA  
2764 C C   . ARG A 381 ? 0.0997 0.1570 0.1588 0.0009  0.0013  -0.0002 ? ? ? ? ? ? 361  ARG A C   
2765 O O   . ARG A 381 ? 0.1192 0.1752 0.1852 -0.0002 0.0029  -0.0004 ? ? ? ? ? ? 361  ARG A O   
2766 C CB  . ARG A 381 ? 0.1254 0.1790 0.1759 0.0023  0.0003  0.0041  ? ? ? ? ? ? 361  ARG A CB  
2767 C CG  . ARG A 381 ? 0.1393 0.1915 0.1833 0.0027  -0.0006 0.0060  ? ? ? ? ? ? 361  ARG A CG  
2768 C CD  . ARG A 381 ? 0.1635 0.2154 0.2083 0.0025  -0.0016 0.0067  ? ? ? ? ? ? 361  ARG A CD  
2769 N NE  . ARG A 381 ? 0.1341 0.1851 0.1813 0.0033  -0.0022 0.0091  ? ? ? ? ? ? 361  ARG A NE  
2770 C CZ  . ARG A 381 ? 0.1423 0.1944 0.1930 0.0039  -0.0036 0.0101  ? ? ? ? ? ? 361  ARG A CZ  
2771 N NH1 . ARG A 381 ? 0.1484 0.2027 0.2016 0.0031  -0.0040 0.0082  ? ? ? ? ? ? 361  ARG A NH1 
2772 N NH2 . ARG A 381 ? 0.1324 0.1836 0.1844 0.0054  -0.0042 0.0134  ? ? ? ? ? ? 361  ARG A NH2 
2773 N N   . VAL A 382 ? 0.1099 0.1704 0.1664 0.0009  -0.0002 -0.0034 ? ? ? ? ? ? 362  VAL A N   
2774 C CA  . VAL A 382 ? 0.1109 0.1747 0.1719 -0.0003 -0.0007 -0.0086 ? ? ? ? ? ? 362  VAL A CA  
2775 C C   . VAL A 382 ? 0.1231 0.1876 0.1797 0.0001  -0.0009 -0.0113 ? ? ? ? ? ? 362  VAL A C   
2776 O O   . VAL A 382 ? 0.1344 0.1972 0.1855 0.0011  -0.0004 -0.0088 ? ? ? ? ? ? 362  VAL A O   
2777 C CB  . VAL A 382 ? 0.1108 0.1802 0.1719 0.0000  -0.0029 -0.0103 ? ? ? ? ? ? 362  VAL A CB  
2778 C CG1 . VAL A 382 ? 0.1268 0.1961 0.1932 -0.0003 -0.0017 -0.0076 ? ? ? ? ? ? 362  VAL A CG1 
2779 C CG2 . VAL A 382 ? 0.1433 0.2143 0.1951 0.0024  -0.0047 -0.0084 ? ? ? ? ? ? 362  VAL A CG2 
2780 N N   . LEU A 383 ? 0.1091 0.1761 0.1686 -0.0011 -0.0013 -0.0171 ? ? ? ? ? ? 363  LEU A N   
2781 C CA  . LEU A 383 ? 0.1094 0.1782 0.1627 -0.0005 -0.0012 -0.0205 ? ? ? ? ? ? 363  LEU A CA  
2782 C C   . LEU A 383 ? 0.1279 0.2027 0.1750 0.0004  -0.0045 -0.0228 ? ? ? ? ? ? 363  LEU A C   
2783 O O   . LEU A 383 ? 0.1464 0.2254 0.1985 -0.0008 -0.0069 -0.0265 ? ? ? ? ? ? 363  LEU A O   
2784 C CB  . LEU A 383 ? 0.1319 0.1993 0.1911 -0.0019 0.0008  -0.0263 ? ? ? ? ? ? 363  LEU A CB  
2785 C CG  . LEU A 383 ? 0.1263 0.1960 0.1782 -0.0013 0.0015  -0.0311 ? ? ? ? ? ? 363  LEU A CG  
2786 C CD1 . LEU A 383 ? 0.1762 0.2439 0.2227 0.0003  0.0043  -0.0270 ? ? ? ? ? ? 363  LEU A CD1 
2787 C CD2 . LEU A 383 ? 0.1439 0.2124 0.2022 -0.0029 0.0034  -0.0389 ? ? ? ? ? ? 363  LEU A CD2 
2788 N N   . ILE A 384 ? 0.1251 0.2006 0.1619 0.0025  -0.0046 -0.0203 ? ? ? ? ? ? 364  ILE A N   
2789 C CA  . ILE A 384 ? 0.1255 0.2069 0.1545 0.0042  -0.0079 -0.0221 ? ? ? ? ? ? 364  ILE A CA  
2790 C C   . ILE A 384 ? 0.1423 0.2246 0.1637 0.0044  -0.0065 -0.0263 ? ? ? ? ? ? 364  ILE A C   
2791 O O   . ILE A 384 ? 0.1737 0.2521 0.1903 0.0051  -0.0026 -0.0235 ? ? ? ? ? ? 364  ILE A O   
2792 C CB  . ILE A 384 ? 0.1207 0.2015 0.1418 0.0072  -0.0086 -0.0153 ? ? ? ? ? ? 364  ILE A CB  
2793 C CG1 . ILE A 384 ? 0.1331 0.2107 0.1605 0.0071  -0.0080 -0.0107 ? ? ? ? ? ? 364  ILE A CG1 
2794 C CG2 . ILE A 384 ? 0.1455 0.2336 0.1607 0.0098  -0.0132 -0.0164 ? ? ? ? ? ? 364  ILE A CG2 
2795 C CD1 . ILE A 384 ? 0.1566 0.2319 0.1776 0.0100  -0.0078 -0.0046 ? ? ? ? ? ? 364  ILE A CD1 
2796 N N   . GLU A 385 ? 0.1267 0.2143 0.1476 0.0036  -0.0092 -0.0336 ? ? ? ? ? ? 365  GLU A N   
2797 C CA  . GLU A 385 ? 0.1654 0.2548 0.1760 0.0044  -0.0081 -0.0382 ? ? ? ? ? ? 365  GLU A CA  
2798 C C   . GLU A 385 ? 0.1809 0.2760 0.1785 0.0078  -0.0121 -0.0358 ? ? ? ? ? ? 365  GLU A C   
2799 O O   . GLU A 385 ? 0.1827 0.2840 0.1827 0.0084  -0.0176 -0.0365 ? ? ? ? ? ? 365  GLU A O   
2800 C CB  . GLU A 385 ? 0.1850 0.2767 0.2012 0.0017  -0.0091 -0.0485 ? ? ? ? ? ? 365  GLU A CB  
2801 C CG  . GLU A 385 ? 0.1836 0.2686 0.2122 -0.0009 -0.0044 -0.0506 ? ? ? ? ? ? 365  GLU A CG  
2802 C CD  . GLU A 385 ? 0.2138 0.3001 0.2509 -0.0040 -0.0053 -0.0607 ? ? ? ? ? ? 365  GLU A CD  
2803 O OE1 . GLU A 385 ? 0.2431 0.3303 0.2913 -0.0062 -0.0076 -0.0616 ? ? ? ? ? ? 365  GLU A OE1 
2804 O OE2 . GLU A 385 ? 0.2256 0.3116 0.2584 -0.0043 -0.0033 -0.0681 ? ? ? ? ? ? 365  GLU A OE2 
2805 N N   . VAL A 386 ? 0.1566 0.2499 0.1412 0.0102  -0.0090 -0.0323 ? ? ? ? ? ? 366  VAL A N   
2806 C CA  . VAL A 386 ? 0.1930 0.2906 0.1638 0.0143  -0.0121 -0.0280 ? ? ? ? ? ? 366  VAL A CA  
2807 C C   . VAL A 386 ? 0.2132 0.3135 0.1694 0.0156  -0.0108 -0.0325 ? ? ? ? ? ? 366  VAL A C   
2808 O O   . VAL A 386 ? 0.2082 0.3036 0.1609 0.0149  -0.0041 -0.0326 ? ? ? ? ? ? 366  VAL A O   
2809 C CB  . VAL A 386 ? 0.1726 0.2642 0.1398 0.0167  -0.0087 -0.0173 ? ? ? ? ? ? 366  VAL A CB  
2810 C CG1 . VAL A 386 ? 0.2238 0.3193 0.1791 0.0217  -0.0126 -0.0118 ? ? ? ? ? ? 366  VAL A CG1 
2811 C CG2 . VAL A 386 ? 0.1827 0.2701 0.1638 0.0149  -0.0084 -0.0140 ? ? ? ? ? ? 366  VAL A CG2 
2812 N N   . TYR A 387 ? 0.1872 0.2962 0.1350 0.0176  -0.0173 -0.0365 ? ? ? ? ? ? 367  TYR A N   
2813 C CA  . TYR A 387 ? 0.2234 0.3363 0.1563 0.0186  -0.0171 -0.0428 ? ? ? ? ? ? 367  TYR A CA  
2814 C C   . TYR A 387 ? 0.2822 0.3980 0.1951 0.0243  -0.0186 -0.0357 ? ? ? ? ? ? 367  TYR A C   
2815 O O   . TYR A 387 ? 0.2655 0.3853 0.1781 0.0274  -0.0247 -0.0306 ? ? ? ? ? ? 367  TYR A O   
2816 C CB  . TYR A 387 ? 0.2359 0.3574 0.1732 0.0163  -0.0241 -0.0549 ? ? ? ? ? ? 367  TYR A CB  
2817 C CG  . TYR A 387 ? 0.2790 0.3977 0.2375 0.0110  -0.0235 -0.0610 ? ? ? ? ? ? 367  TYR A CG  
2818 C CD1 . TYR A 387 ? 0.3601 0.4732 0.3241 0.0076  -0.0178 -0.0681 ? ? ? ? ? ? 367  TYR A CD1 
2819 C CD2 . TYR A 387 ? 0.2907 0.4122 0.2635 0.0097  -0.0281 -0.0593 ? ? ? ? ? ? 367  TYR A CD2 
2820 C CE1 . TYR A 387 ? 0.3295 0.4392 0.3127 0.0033  -0.0168 -0.0726 ? ? ? ? ? ? 367  TYR A CE1 
2821 C CE2 . TYR A 387 ? 0.3212 0.4396 0.3125 0.0050  -0.0267 -0.0639 ? ? ? ? ? ? 367  TYR A CE2 
2822 C CZ  . TYR A 387 ? 0.3117 0.4239 0.3078 0.0019  -0.0212 -0.0701 ? ? ? ? ? ? 367  TYR A CZ  
2823 O OH  . TYR A 387 ? 0.3617 0.4699 0.3760 -0.0022 -0.0196 -0.0735 ? ? ? ? ? ? 367  TYR A OH  
2824 N N   . PRO A 388 ? 0.2733 0.3851 0.1720 0.0257  -0.0121 -0.0344 ? ? ? ? ? ? 368  PRO A N   
2825 C CA  . PRO A 388 ? 0.3678 0.4779 0.2502 0.0302  -0.0123 -0.0264 ? ? ? ? ? ? 368  PRO A CA  
2826 C C   . PRO A 388 ? 0.4622 0.5789 0.3376 0.0311  -0.0198 -0.0327 ? ? ? ? ? ? 368  PRO A C   
2827 O O   . PRO A 388 ? 0.3729 0.4949 0.2567 0.0277  -0.0242 -0.0437 ? ? ? ? ? ? 368  PRO A O   
2828 C CB  . PRO A 388 ? 0.3856 0.4883 0.2583 0.0300  -0.0018 -0.0242 ? ? ? ? ? ? 368  PRO A CB  
2829 C CG  . PRO A 388 ? 0.3217 0.4249 0.2037 0.0255  0.0017  -0.0353 ? ? ? ? ? ? 368  PRO A CG  
2830 C CD  . PRO A 388 ? 0.3067 0.4131 0.2072 0.0227  -0.0034 -0.0391 ? ? ? ? ? ? 368  PRO A CD  
2831 O OXT . PRO A 388 ? 0.5159 0.6324 0.3774 0.0351  -0.0215 -0.0270 ? ? ? ? ? ? 368  PRO A OXT 
2832 N N   . GLY B 13  ? 0.5974 1.0288 0.5832 -0.0439 0.0458  0.0422  ? ? ? ? ? ? 993  GLY B N   
2833 C CA  . GLY B 13  ? 0.4952 0.9577 0.5570 -0.0293 0.0447  0.0240  ? ? ? ? ? ? 993  GLY B CA  
2834 C C   . GLY B 13  ? 0.3927 0.8416 0.4947 -0.0404 0.0245  0.0414  ? ? ? ? ? ? 993  GLY B C   
2835 O O   . GLY B 13  ? 0.2594 0.7401 0.4239 -0.0300 0.0250  0.0290  ? ? ? ? ? ? 993  GLY B O   
2836 N N   . LEU B 14  ? 0.3824 0.7811 0.4442 -0.0573 0.0037  0.0678  ? ? ? ? ? ? 994  LEU B N   
2837 C CA  . LEU B 14  ? 0.3155 0.6926 0.4070 -0.0667 -0.0210 0.0832  ? ? ? ? ? ? 994  LEU B CA  
2838 C C   . LEU B 14  ? 0.3148 0.7347 0.4512 -0.0995 -0.0012 0.0920  ? ? ? ? ? ? 994  LEU B C   
2839 O O   . LEU B 14  ? 0.3743 0.8275 0.4977 -0.1227 0.0329  0.0990  ? ? ? ? ? ? 994  LEU B O   
2840 C CB  . LEU B 14  ? 0.3320 0.6380 0.3599 -0.0731 -0.0509 0.1076  ? ? ? ? ? ? 994  LEU B CB  
2841 C CG  . LEU B 14  ? 0.3228 0.5953 0.3119 -0.0426 -0.0720 0.0992  ? ? ? ? ? ? 994  LEU B CG  
2842 C CD1 . LEU B 14  ? 0.4006 0.6088 0.3297 -0.0433 -0.1047 0.1212  ? ? ? ? ? ? 994  LEU B CD1 
2843 C CD2 . LEU B 14  ? 0.2591 0.5466 0.3033 -0.0109 -0.0823 0.0802  ? ? ? ? ? ? 994  LEU B CD2 
2844 N N   . VAL B 15  ? 0.2896 0.7112 0.4799 -0.1001 -0.0230 0.0910  ? ? ? ? ? ? 995  VAL B N   
2845 C CA  . VAL B 15  ? 0.3459 0.8133 0.5959 -0.1331 -0.0103 0.0951  ? ? ? ? ? ? 995  VAL B CA  
2846 C C   . VAL B 15  ? 0.4888 0.9245 0.7004 -0.1813 -0.0016 0.1294  ? ? ? ? ? ? 995  VAL B C   
2847 O O   . VAL B 15  ? 0.4931 0.8514 0.6480 -0.1856 -0.0300 0.1498  ? ? ? ? ? ? 995  VAL B O   
2848 C CB  . VAL B 15  ? 0.2686 0.7345 0.5794 -0.1185 -0.0457 0.0833  ? ? ? ? ? ? 995  VAL B CB  
2849 C CG1 . VAL B 15  ? 0.2904 0.8011 0.6693 -0.1581 -0.0395 0.0860  ? ? ? ? ? ? 995  VAL B CG1 
2850 C CG2 . VAL B 15  ? 0.3166 0.8171 0.6642 -0.0705 -0.0465 0.0519  ? ? ? ? ? ? 995  VAL B CG2 
2851 N N   . PRO B 16  ? 0.5550 1.0503 0.7944 -0.2159 0.0396  0.1370  ? ? ? ? ? ? 996  PRO B N   
2852 C CA  . PRO B 16  ? 0.7240 1.1950 0.9346 -0.2670 0.0572  0.1739  ? ? ? ? ? ? 996  PRO B CA  
2853 C C   . PRO B 16  ? 0.8014 1.2124 1.0292 -0.2931 0.0180  0.1904  ? ? ? ? ? ? 996  PRO B C   
2854 O O   . PRO B 16  ? 0.8627 1.1828 1.0170 -0.2885 -0.0121 0.2087  ? ? ? ? ? ? 996  PRO B O   
2855 C CB  . PRO B 16  ? 0.7025 1.2756 0.9818 -0.2938 0.1057  0.1700  ? ? ? ? ? ? 996  PRO B CB  
2856 C CG  . PRO B 16  ? 0.6419 1.2759 0.9343 -0.2484 0.1214  0.1347  ? ? ? ? ? ? 996  PRO B CG  
2857 C CD  . PRO B 16  ? 0.5548 1.1461 0.8494 -0.2041 0.0755  0.1111  ? ? ? ? ? ? 996  PRO B CD  
2858 N N   . HIS B 20  ? 0.5771 0.6191 0.7914 0.1106  -0.1017 -0.1367 ? ? ? ? ? ? 1000 HIS B N   
2859 C CA  . HIS B 20  ? 0.5342 0.5583 0.7182 0.1069  -0.0842 -0.1162 ? ? ? ? ? ? 1000 HIS B CA  
2860 C C   . HIS B 20  ? 0.5365 0.5303 0.6691 0.1097  -0.0864 -0.0927 ? ? ? ? ? ? 1000 HIS B C   
2861 O O   . HIS B 20  ? 0.6294 0.5955 0.7255 0.1225  -0.1061 -0.0878 ? ? ? ? ? ? 1000 HIS B O   
2862 C CB  . HIS B 20  ? 0.5632 0.5631 0.7291 0.1179  -0.0923 -0.1166 ? ? ? ? ? ? 1000 HIS B CB  
2863 N N   . MET B 21  ? 0.4735 0.4695 0.5891 0.0869  -0.0609 -0.0744 ? ? ? ? ? ? 1001 MET B N   
2864 C CA  . MET B 21  ? 0.4203 0.3918 0.4905 0.0794  -0.0552 -0.0517 ? ? ? ? ? ? 1001 MET B CA  
2865 C C   . MET B 21  ? 0.3393 0.3112 0.4011 0.0599  -0.0338 -0.0400 ? ? ? ? ? ? 1001 MET B C   
2866 O O   . MET B 21  ? 0.3606 0.3569 0.4452 0.0478  -0.0213 -0.0453 ? ? ? ? ? ? 1001 MET B O   
2867 C CB  . MET B 21  ? 0.4230 0.4132 0.5025 0.0736  -0.0545 -0.0502 ? ? ? ? ? ? 1001 MET B CB  
2868 C CG  . MET B 21  ? 0.3687 0.3404 0.4121 0.0626  -0.0437 -0.0297 ? ? ? ? ? ? 1001 MET B CG  
2869 S SD  . MET B 21  ? 0.3662 0.3552 0.4161 0.0582  -0.0446 -0.0277 ? ? ? ? ? ? 1001 MET B SD  
2870 C CE  . MET B 21  ? 0.3304 0.3055 0.3777 0.0853  -0.0752 -0.0427 ? ? ? ? ? ? 1001 MET B CE  
2871 N N   . ASP B 22  ? 0.3551 0.2948 0.3827 0.0572  -0.0288 -0.0265 ? ? ? ? ? ? 1002 ASP B N   
2872 C CA  . ASP B 22  ? 0.3173 0.2599 0.3468 0.0406  -0.0135 -0.0212 ? ? ? ? ? ? 1002 ASP B CA  
2873 C C   . ASP B 22  ? 0.2732 0.2337 0.3093 0.0270  -0.0061 -0.0156 ? ? ? ? ? ? 1002 ASP B C   
2874 O O   . ASP B 22  ? 0.2778 0.2410 0.3096 0.0286  -0.0087 -0.0114 ? ? ? ? ? ? 1002 ASP B O   
2875 C CB  . ASP B 22  ? 0.4379 0.3423 0.4417 0.0399  -0.0069 -0.0145 ? ? ? ? ? ? 1002 ASP B CB  
2876 C CG  . ASP B 22  ? 0.6422 0.5190 0.6210 0.0356  0.0029  -0.0037 ? ? ? ? ? ? 1002 ASP B CG  
2877 O OD1 . ASP B 22  ? 0.6470 0.5239 0.6157 0.0412  -0.0027 -0.0003 ? ? ? ? ? ? 1002 ASP B OD1 
2878 O OD2 . ASP B 22  ? 0.8055 0.6581 0.7765 0.0258  0.0187  -0.0007 ? ? ? ? ? ? 1002 ASP B OD2 
2879 N N   . ALA B 23  ? 0.2539 0.2236 0.2982 0.0159  -0.0001 -0.0172 ? ? ? ? ? ? 1003 ALA B N   
2880 C CA  . ALA B 23  ? 0.2140 0.1965 0.2625 0.0067  0.0017  -0.0150 ? ? ? ? ? ? 1003 ALA B CA  
2881 C C   . ALA B 23  ? 0.2385 0.2138 0.2852 0.0028  0.0052  -0.0078 ? ? ? ? ? ? 1003 ALA B C   
2882 O O   . ALA B 23  ? 0.2327 0.2194 0.2817 0.0005  0.0044  -0.0050 ? ? ? ? ? ? 1003 ALA B O   
2883 C CB  . ALA B 23  ? 0.2569 0.2384 0.3066 0.0009  0.0006  -0.0209 ? ? ? ? ? ? 1003 ALA B CB  
2884 N N   . ALA B 24  ? 0.2569 0.2091 0.2984 0.0010  0.0130  -0.0060 ? ? ? ? ? ? 1004 ALA B N   
2885 C CA  . ALA B 24  ? 0.2886 0.2265 0.3286 -0.0054 0.0251  -0.0017 ? ? ? ? ? ? 1004 ALA B CA  
2886 C C   . ALA B 24  ? 0.2792 0.2080 0.2961 0.0021  0.0237  0.0065  ? ? ? ? ? ? 1004 ALA B C   
2887 O O   . ALA B 24  ? 0.2730 0.2075 0.2948 -0.0032 0.0290  0.0089  ? ? ? ? ? ? 1004 ALA B O   
2888 C CB  . ALA B 24  ? 0.3504 0.2536 0.3829 -0.0101 0.0416  -0.0025 ? ? ? ? ? ? 1004 ALA B CB  
2889 N N   . THR B 25  ? 0.2854 0.1999 0.2793 0.0164  0.0137  0.0080  ? ? ? ? ? ? 1005 THR B N   
2890 C CA  . THR B 25  ? 0.2925 0.1959 0.2639 0.0278  0.0053  0.0118  ? ? ? ? ? ? 1005 THR B CA  
2891 C C   . THR B 25  ? 0.2262 0.1703 0.2237 0.0251  -0.0028 0.0084  ? ? ? ? ? ? 1005 THR B C   
2892 O O   . THR B 25  ? 0.2397 0.1821 0.2286 0.0256  -0.0028 0.0123  ? ? ? ? ? ? 1005 THR B O   
2893 C CB  . THR B 25  ? 0.3397 0.2182 0.2864 0.0482  -0.0115 0.0080  ? ? ? ? ? ? 1005 THR B CB  
2894 O OG1 . THR B 25  ? 0.4215 0.2516 0.3337 0.0513  -0.0022 0.0124  ? ? ? ? ? ? 1005 THR B OG1 
2895 C CG2 . THR B 25  ? 0.3500 0.2104 0.2699 0.0633  -0.0257 0.0085  ? ? ? ? ? ? 1005 THR B CG2 
2896 N N   . ALA B 26  ? 0.2134 0.1877 0.2377 0.0217  -0.0063 0.0009  ? ? ? ? ? ? 1006 ALA B N   
2897 C CA  . ALA B 26  ? 0.2080 0.2108 0.2506 0.0172  -0.0076 -0.0028 ? ? ? ? ? ? 1006 ALA B CA  
2898 C C   . ALA B 26  ? 0.1914 0.1990 0.2337 0.0070  -0.0014 0.0035  ? ? ? ? ? ? 1006 ALA B C   
2899 O O   . ALA B 26  ? 0.1905 0.2071 0.2339 0.0064  -0.0026 0.0051  ? ? ? ? ? ? 1006 ALA B O   
2900 C CB  . ALA B 26  ? 0.2162 0.2346 0.2751 0.0135  -0.0044 -0.0117 ? ? ? ? ? ? 1006 ALA B CB  
2901 N N   . VAL B 27  ? 0.1771 0.1795 0.2229 -0.0001 0.0037  0.0042  ? ? ? ? ? ? 1007 VAL B N   
2902 C CA  . VAL B 27  ? 0.1717 0.1805 0.2271 -0.0074 0.0058  0.0047  ? ? ? ? ? ? 1007 VAL B CA  
2903 C C   . VAL B 27  ? 0.2006 0.1982 0.2500 -0.0082 0.0140  0.0105  ? ? ? ? ? ? 1007 VAL B C   
2904 O O   . VAL B 27  ? 0.1661 0.1735 0.2199 -0.0103 0.0133  0.0118  ? ? ? ? ? ? 1007 VAL B O   
2905 C CB  . VAL B 27  ? 0.1792 0.1868 0.2514 -0.0128 0.0055  -0.0030 ? ? ? ? ? ? 1007 VAL B CB  
2906 C CG1 . VAL B 27  ? 0.2003 0.2163 0.2943 -0.0178 0.0047  -0.0082 ? ? ? ? ? ? 1007 VAL B CG1 
2907 C CG2 . VAL B 27  ? 0.1809 0.1915 0.2471 -0.0103 -0.0041 -0.0088 ? ? ? ? ? ? 1007 VAL B CG2 
2908 N N   . GLU B 28  ? 0.2033 0.1725 0.2349 -0.0057 0.0232  0.0140  ? ? ? ? ? ? 1008 GLU B N   
2909 C CA  . GLU B 28  ? 0.2185 0.1608 0.2273 -0.0050 0.0350  0.0201  ? ? ? ? ? ? 1008 GLU B CA  
2910 C C   . GLU B 28  ? 0.2296 0.1776 0.2231 0.0039  0.0231  0.0238  ? ? ? ? ? ? 1008 GLU B C   
2911 O O   . GLU B 28  ? 0.2448 0.1923 0.2363 0.0006  0.0290  0.0264  ? ? ? ? ? ? 1008 GLU B O   
2912 C CB  . GLU B 28  ? 0.2614 0.1550 0.2332 -0.0001 0.0464  0.0242  ? ? ? ? ? ? 1008 GLU B CB  
2913 C CG  . GLU B 28  ? 0.4156 0.2626 0.3432 0.0033  0.0610  0.0314  ? ? ? ? ? ? 1008 GLU B CG  
2914 C CD  . GLU B 28  ? 0.6971 0.4787 0.5682 0.0120  0.0711  0.0364  ? ? ? ? ? ? 1008 GLU B CD  
2915 O OE1 . GLU B 28  ? 0.8346 0.5690 0.6470 0.0272  0.0660  0.0424  ? ? ? ? ? ? 1008 GLU B OE1 
2916 O OE2 . GLU B 28  ? 0.7930 0.5644 0.6731 0.0053  0.0828  0.0334  ? ? ? ? ? ? 1008 GLU B OE2 
2917 N N   . LEU B 29  ? 0.2059 0.1613 0.1952 0.0148  0.0067  0.0208  ? ? ? ? ? ? 1009 LEU B N   
2918 C CA  . LEU B 29  ? 0.2090 0.1732 0.1950 0.0232  -0.0063 0.0186  ? ? ? ? ? ? 1009 LEU B CA  
2919 C C   . LEU B 29  ? 0.1684 0.1670 0.1816 0.0135  -0.0050 0.0168  ? ? ? ? ? ? 1009 LEU B C   
2920 O O   . LEU B 29  ? 0.1838 0.1847 0.1930 0.0145  -0.0070 0.0182  ? ? ? ? ? ? 1009 LEU B O   
2921 C CB  . LEU B 29  ? 0.2286 0.1973 0.2200 0.0370  -0.0241 0.0085  ? ? ? ? ? ? 1009 LEU B CB  
2922 C CG  . LEU B 29  ? 0.2595 0.1833 0.2105 0.0551  -0.0350 0.0087  ? ? ? ? ? ? 1009 LEU B CG  
2923 C CD1 . LEU B 29  ? 0.2521 0.1872 0.2232 0.0679  -0.0530 -0.0054 ? ? ? ? ? ? 1009 LEU B CD1 
2924 C CD2 . LEU B 29  ? 0.3186 0.2146 0.2350 0.0680  -0.0461 0.0096  ? ? ? ? ? ? 1009 LEU B CD2 
2925 N N   . LEU B 30  ? 0.1617 0.1793 0.1949 0.0055  -0.0022 0.0137  ? ? ? ? ? ? 1010 LEU B N   
2926 C CA  . LEU B 30  ? 0.1555 0.1905 0.1995 -0.0016 -0.0007 0.0128  ? ? ? ? ? ? 1010 LEU B CA  
2927 C C   . LEU B 30  ? 0.1493 0.1815 0.1922 -0.0058 0.0032  0.0176  ? ? ? ? ? ? 1010 LEU B C   
2928 O O   . LEU B 30  ? 0.1609 0.2005 0.2041 -0.0070 0.0020  0.0184  ? ? ? ? ? ? 1010 LEU B O   
2929 C CB  . LEU B 30  ? 0.1425 0.1805 0.1905 -0.0062 0.0003  0.0091  ? ? ? ? ? ? 1010 LEU B CB  
2930 C CG  . LEU B 30  ? 0.1512 0.1901 0.1925 -0.0100 0.0004  0.0082  ? ? ? ? ? ? 1010 LEU B CG  
2931 C CD1 . LEU B 30  ? 0.1838 0.2274 0.2252 -0.0115 0.0068  0.0048  ? ? ? ? ? ? 1010 LEU B CD1 
2932 C CD2 . LEU B 30  ? 0.1894 0.2168 0.2196 -0.0103 -0.0025 0.0041  ? ? ? ? ? ? 1010 LEU B CD2 
2933 N N   . ASP B 31  ? 0.1695 0.1902 0.2151 -0.0087 0.0104  0.0185  ? ? ? ? ? ? 1011 ASP B N   
2934 C CA  . ASP B 31  ? 0.1588 0.1785 0.2159 -0.0142 0.0184  0.0179  ? ? ? ? ? ? 1011 ASP B CA  
2935 C C   . ASP B 31  ? 0.1869 0.1879 0.2226 -0.0118 0.0272  0.0240  ? ? ? ? ? ? 1011 ASP B C   
2936 O O   . ASP B 31  ? 0.2030 0.2035 0.2470 -0.0161 0.0360  0.0232  ? ? ? ? ? ? 1011 ASP B O   
2937 C CB  . ASP B 31  ? 0.1596 0.1742 0.2388 -0.0206 0.0279  0.0109  ? ? ? ? ? ? 1011 ASP B CB  
2938 C CG  . ASP B 31  ? 0.1690 0.2012 0.2723 -0.0211 0.0139  0.0007  ? ? ? ? ? ? 1011 ASP B CG  
2939 O OD1 . ASP B 31  ? 0.1951 0.2366 0.2925 -0.0172 0.0004  0.0004  ? ? ? ? ? ? 1011 ASP B OD1 
2940 O OD2 . ASP B 31  ? 0.1801 0.2107 0.3035 -0.0246 0.0162  -0.0079 ? ? ? ? ? ? 1011 ASP B OD2 
2941 N N   . ALA B 32  ? 0.1913 0.1732 0.1978 -0.0028 0.0230  0.0280  ? ? ? ? ? ? 1012 ALA B N   
2942 C CA  . ALA B 32  ? 0.2373 0.1917 0.2102 0.0043  0.0252  0.0326  ? ? ? ? ? ? 1012 ALA B CA  
2943 C C   . ALA B 32  ? 0.2224 0.1976 0.2005 0.0087  0.0108  0.0308  ? ? ? ? ? ? 1012 ALA B C   
2944 O O   . ALA B 32  ? 0.2429 0.2037 0.2022 0.0116  0.0126  0.0333  ? ? ? ? ? ? 1012 ALA B O   
2945 C CB  . ALA B 32  ? 0.2769 0.1917 0.2086 0.0173  0.0205  0.0347  ? ? ? ? ? ? 1012 ALA B CB  
2946 N N   . GLN B 33  ? 0.1763 0.1810 0.1787 0.0079  0.0000  0.0252  ? ? ? ? ? ? 1013 GLN B N   
2947 C CA  . GLN B 33  ? 0.1900 0.2122 0.2025 0.0094  -0.0086 0.0204  ? ? ? ? ? ? 1013 GLN B CA  
2948 C C   . GLN B 33  ? 0.1587 0.1850 0.1719 0.0036  -0.0028 0.0242  ? ? ? ? ? ? 1013 GLN B C   
2949 O O   . GLN B 33  ? 0.1707 0.1952 0.1773 0.0079  -0.0084 0.0223  ? ? ? ? ? ? 1013 GLN B O   
2950 C CB  . GLN B 33  ? 0.1693 0.2153 0.2073 0.0047  -0.0099 0.0127  ? ? ? ? ? ? 1013 GLN B CB  
2951 C CG  . GLN B 33  ? 0.1998 0.2495 0.2490 0.0112  -0.0169 0.0032  ? ? ? ? ? ? 1013 GLN B CG  
2952 C CD  . GLN B 33  ? 0.2691 0.3384 0.3449 0.0037  -0.0099 -0.0072 ? ? ? ? ? ? 1013 GLN B CD  
2953 O OE1 . GLN B 33  ? 0.2974 0.3795 0.3993 0.0069  -0.0139 -0.0223 ? ? ? ? ? ? 1013 GLN B OE1 
2954 N NE2 . GLN B 33  ? 0.2453 0.3120 0.3137 -0.0059 0.0016  -0.0020 ? ? ? ? ? ? 1013 GLN B NE2 
2955 N N   . PRO B 34  ? 0.1675 0.1994 0.1914 -0.0044 0.0055  0.0269  ? ? ? ? ? ? 1014 PRO B N   
2956 C CA  . PRO B 34  ? 0.1656 0.2017 0.1927 -0.0074 0.0080  0.0281  ? ? ? ? ? ? 1014 PRO B CA  
2957 C C   . PRO B 34  ? 0.1794 0.1963 0.1883 -0.0046 0.0149  0.0314  ? ? ? ? ? ? 1014 PRO B C   
2958 O O   . PRO B 34  ? 0.1737 0.1942 0.1821 -0.0049 0.0142  0.0316  ? ? ? ? ? ? 1014 PRO B O   
2959 C CB  . PRO B 34  ? 0.1390 0.1820 0.1852 -0.0123 0.0101  0.0253  ? ? ? ? ? ? 1014 PRO B CB  
2960 C CG  . PRO B 34  ? 0.1518 0.1982 0.2009 -0.0123 0.0051  0.0229  ? ? ? ? ? ? 1014 PRO B CG  
2961 C CD  . PRO B 34  ? 0.1697 0.2063 0.2074 -0.0090 0.0080  0.0251  ? ? ? ? ? ? 1014 PRO B CD  
2962 N N   . GLN B 35  ? 0.1807 0.1704 0.1680 -0.0015 0.0233  0.0340  ? ? ? ? ? ? 1015 GLN B N   
2963 C CA  . GLN B 35  ? 0.2141 0.1691 0.1664 0.0029  0.0329  0.0376  ? ? ? ? ? ? 1015 GLN B CA  
2964 C C   . GLN B 35  ? 0.2433 0.1942 0.1749 0.0143  0.0138  0.0358  ? ? ? ? ? ? 1015 GLN B C   
2965 O O   . GLN B 35  ? 0.2653 0.2024 0.1787 0.0170  0.0155  0.0367  ? ? ? ? ? ? 1015 GLN B O   
2966 C CB  . GLN B 35  ? 0.2801 0.1906 0.1965 0.0061  0.0467  0.0410  ? ? ? ? ? ? 1015 GLN B CB  
2967 C CG  . GLN B 35  ? 0.3833 0.2941 0.3261 -0.0071 0.0706  0.0385  ? ? ? ? ? ? 1015 GLN B CG  
2968 C CD  . GLN B 35  ? 0.4675 0.3284 0.3715 -0.0054 0.0876  0.0417  ? ? ? ? ? ? 1015 GLN B CD  
2969 O OE1 . GLN B 35  ? 0.5562 0.3702 0.4095 0.0021  0.0951  0.0426  ? ? ? ? ? ? 1015 GLN B OE1 
2970 N NE2 . GLN B 35  ? 0.4351 0.3088 0.3636 -0.0102 0.0883  0.0385  ? ? ? ? ? ? 1015 GLN B NE2 
2971 N N   . VAL B 36  ? 0.2187 0.1824 0.1586 0.0212  -0.0044 0.0302  ? ? ? ? ? ? 1016 VAL B N   
2972 C CA  . VAL B 36  ? 0.2158 0.1811 0.1518 0.0329  -0.0257 0.0211  ? ? ? ? ? ? 1016 VAL B CA  
2973 C C   . VAL B 36  ? 0.1764 0.1749 0.1453 0.0241  -0.0258 0.0168  ? ? ? ? ? ? 1016 VAL B C   
2974 O O   . VAL B 36  ? 0.1890 0.1814 0.1490 0.0295  -0.0339 0.0124  ? ? ? ? ? ? 1016 VAL B O   
2975 C CB  . VAL B 36  ? 0.1998 0.1734 0.1496 0.0425  -0.0437 0.0104  ? ? ? ? ? ? 1016 VAL B CB  
2976 C CG1 . VAL B 36  ? 0.2040 0.1808 0.1614 0.0567  -0.0692 -0.0062 ? ? ? ? ? ? 1016 VAL B CG1 
2977 C CG2 . VAL B 36  ? 0.2556 0.1893 0.1659 0.0518  -0.0429 0.0160  ? ? ? ? ? ? 1016 VAL B CG2 
2978 N N   . TRP B 37  ? 0.1562 0.1819 0.1558 0.0118  -0.0170 0.0175  ? ? ? ? ? ? 1017 TRP B N   
2979 C CA  . TRP B 37  ? 0.1174 0.1609 0.1353 0.0032  -0.0128 0.0155  ? ? ? ? ? ? 1017 TRP B CA  
2980 C C   . TRP B 37  ? 0.1395 0.1720 0.1421 0.0026  -0.0076 0.0217  ? ? ? ? ? ? 1017 TRP B C   
2981 O O   . TRP B 37  ? 0.1509 0.1872 0.1565 0.0022  -0.0104 0.0179  ? ? ? ? ? ? 1017 TRP B O   
2982 C CB  . TRP B 37  ? 0.1206 0.1742 0.1503 -0.0062 -0.0037 0.0185  ? ? ? ? ? ? 1017 TRP B CB  
2983 C CG  . TRP B 37  ? 0.1125 0.1737 0.1547 -0.0077 -0.0035 0.0127  ? ? ? ? ? ? 1017 TRP B CG  
2984 C CD1 . TRP B 37  ? 0.1510 0.2191 0.2078 -0.0026 -0.0104 0.0019  ? ? ? ? ? ? 1017 TRP B CD1 
2985 C CD2 . TRP B 37  ? 0.1306 0.1906 0.1718 -0.0130 0.0028  0.0150  ? ? ? ? ? ? 1017 TRP B CD2 
2986 N NE1 . TRP B 37  ? 0.1368 0.2105 0.2052 -0.0068 -0.0043 -0.0020 ? ? ? ? ? ? 1017 TRP B NE1 
2987 C CE2 . TRP B 37  ? 0.1430 0.2089 0.1967 -0.0132 0.0042  0.0071  ? ? ? ? ? ? 1017 TRP B CE2 
2988 C CE3 . TRP B 37  ? 0.1754 0.2274 0.2060 -0.0153 0.0043  0.0203  ? ? ? ? ? ? 1017 TRP B CE3 
2989 C CZ2 . TRP B 37  ? 0.1843 0.2445 0.2331 -0.0173 0.0110  0.0070  ? ? ? ? ? ? 1017 TRP B CZ2 
2990 C CZ3 . TRP B 37  ? 0.1746 0.2190 0.1980 -0.0167 0.0057  0.0191  ? ? ? ? ? ? 1017 TRP B CZ3 
2991 C CH2 . TRP B 37  ? 0.1826 0.2295 0.2118 -0.0185 0.0109  0.0138  ? ? ? ? ? ? 1017 TRP B CH2 
2992 N N   . HIS B 38  ? 0.1549 0.1734 0.1455 0.0017  0.0026  0.0288  ? ? ? ? ? ? 1018 HIS B N   
2993 C CA  . HIS B 38  ? 0.1877 0.1969 0.1713 -0.0002 0.0121  0.0319  ? ? ? ? ? ? 1018 HIS B CA  
2994 C C   . HIS B 38  ? 0.2142 0.1999 0.1667 0.0084  0.0074  0.0311  ? ? ? ? ? ? 1018 HIS B C   
2995 O O   . HIS B 38  ? 0.2181 0.2042 0.1692 0.0077  0.0082  0.0303  ? ? ? ? ? ? 1018 HIS B O   
2996 C CB  . HIS B 38  ? 0.2200 0.2184 0.2074 -0.0046 0.0291  0.0340  ? ? ? ? ? ? 1018 HIS B CB  
2997 C CG  . HIS B 38  ? 0.3615 0.3588 0.3594 -0.0085 0.0412  0.0322  ? ? ? ? ? ? 1018 HIS B CG  
2998 N ND1 . HIS B 38  ? 0.4227 0.4415 0.4576 -0.0128 0.0408  0.0263  ? ? ? ? ? ? 1018 HIS B ND1 
2999 C CD2 . HIS B 38  ? 0.4689 0.4437 0.4448 -0.0068 0.0522  0.0332  ? ? ? ? ? ? 1018 HIS B CD2 
3000 C CE1 . HIS B 38  ? 0.4354 0.4503 0.4790 -0.0142 0.0514  0.0226  ? ? ? ? ? ? 1018 HIS B CE1 
3001 N NE2 . HIS B 38  ? 0.4425 0.4306 0.4497 -0.0120 0.0612  0.0276  ? ? ? ? ? ? 1018 HIS B NE2 
3002 N N   . HIS B 39  ? 0.2017 0.1623 0.1249 0.0189  -0.0004 0.0301  ? ? ? ? ? ? 1019 HIS B N   
3003 C CA  . HIS B 39  ? 0.2483 0.1774 0.1322 0.0326  -0.0130 0.0264  ? ? ? ? ? ? 1019 HIS B CA  
3004 C C   . HIS B 39  ? 0.2438 0.2000 0.1547 0.0352  -0.0328 0.0145  ? ? ? ? ? ? 1019 HIS B C   
3005 O O   . HIS B 39  ? 0.2366 0.1849 0.1366 0.0376  -0.0358 0.0121  ? ? ? ? ? ? 1019 HIS B O   
3006 C CB  . HIS B 39  ? 0.2860 0.1744 0.1260 0.0484  -0.0244 0.0252  ? ? ? ? ? ? 1019 HIS B CB  
3007 C CG  . HIS B 39  ? 0.3185 0.1615 0.1165 0.0464  0.0008  0.0358  ? ? ? ? ? ? 1019 HIS B CG  
3008 N ND1 . HIS B 39  ? 0.3742 0.1883 0.1465 0.0536  -0.0005 0.0360  ? ? ? ? ? ? 1019 HIS B ND1 
3009 C CD2 . HIS B 39  ? 0.3781 0.2039 0.1682 0.0354  0.0313  0.0414  ? ? ? ? ? ? 1019 HIS B CD2 
3010 C CE1 . HIS B 39  ? 0.4303 0.2138 0.1842 0.0451  0.0294  0.0396  ? ? ? ? ? ? 1019 HIS B CE1 
3011 N NE2 . HIS B 39  ? 0.4002 0.1928 0.1696 0.0340  0.0487  0.0411  ? ? ? ? ? ? 1019 HIS B NE2 
3012 N N   . PHE B 40  ? 0.2074 0.1932 0.1556 0.0339  -0.0439 0.0048  ? ? ? ? ? ? 1020 PHE B N   
3013 C CA  . PHE B 40  ? 0.2166 0.2252 0.1977 0.0345  -0.0578 -0.0116 ? ? ? ? ? ? 1020 PHE B CA  
3014 C C   . PHE B 40  ? 0.1697 0.1985 0.1739 0.0193  -0.0427 -0.0092 ? ? ? ? ? ? 1020 PHE B C   
3015 O O   . PHE B 40  ? 0.1790 0.2160 0.2003 0.0191  -0.0496 -0.0214 ? ? ? ? ? ? 1020 PHE B O   
3016 C CB  . PHE B 40  ? 0.1898 0.2197 0.2095 0.0392  -0.0731 -0.0302 ? ? ? ? ? ? 1020 PHE B CB  
3017 C CG  . PHE B 40  ? 0.1563 0.2116 0.2088 0.0248  -0.0562 -0.0282 ? ? ? ? ? ? 1020 PHE B CG  
3018 C CD1 . PHE B 40  ? 0.1581 0.2135 0.2147 0.0309  -0.0623 -0.0312 ? ? ? ? ? ? 1020 PHE B CD1 
3019 C CD2 . PHE B 40  ? 0.1572 0.2286 0.2296 0.0076  -0.0358 -0.0249 ? ? ? ? ? ? 1020 PHE B CD2 
3020 C CE1 . PHE B 40  ? 0.1379 0.2121 0.2203 0.0190  -0.0471 -0.0310 ? ? ? ? ? ? 1020 PHE B CE1 
3021 C CE2 . PHE B 40  ? 0.1676 0.2496 0.2567 -0.0029 -0.0210 -0.0242 ? ? ? ? ? ? 1020 PHE B CE2 
3022 C CZ  . PHE B 40  ? 0.1334 0.2186 0.2291 0.0023  -0.0262 -0.0274 ? ? ? ? ? ? 1020 PHE B CZ  
3023 N N   . LEU B 41  ? 0.1528 0.1855 0.1560 0.0085  -0.0246 0.0041  ? ? ? ? ? ? 1021 LEU B N   
3024 C CA  . LEU B 41  ? 0.1595 0.1989 0.1708 -0.0013 -0.0139 0.0073  ? ? ? ? ? ? 1021 LEU B CA  
3025 C C   . LEU B 41  ? 0.1815 0.2050 0.1700 0.0013  -0.0094 0.0149  ? ? ? ? ? ? 1021 LEU B C   
3026 O O   . LEU B 41  ? 0.1835 0.2095 0.1762 -0.0045 -0.0015 0.0189  ? ? ? ? ? ? 1021 LEU B O   
3027 C CB  . LEU B 41  ? 0.1628 0.2091 0.1826 -0.0102 -0.0028 0.0132  ? ? ? ? ? ? 1021 LEU B CB  
3028 C CG  . LEU B 41  ? 0.1303 0.1872 0.1697 -0.0151 -0.0004 0.0049  ? ? ? ? ? ? 1021 LEU B CG  
3029 C CD1 . LEU B 41  ? 0.1959 0.2468 0.2267 -0.0204 0.0085  0.0124  ? ? ? ? ? ? 1021 LEU B CD1 
3030 C CD2 . LEU B 41  ? 0.1554 0.2177 0.2154 -0.0220 0.0048  -0.0084 ? ? ? ? ? ? 1021 LEU B CD2 
3031 N N   . GLY B 42  ? 0.1905 0.1909 0.1502 0.0113  -0.0140 0.0157  ? ? ? ? ? ? 1022 GLY B N   
3032 C CA  . GLY B 42  ? 0.2105 0.1895 0.1456 0.0128  -0.0038 0.0214  ? ? ? ? ? ? 1022 GLY B CA  
3033 C C   . GLY B 42  ? 0.1995 0.1851 0.1423 0.0102  -0.0056 0.0176  ? ? ? ? ? ? 1022 GLY B C   
3034 O O   . GLY B 42  ? 0.2046 0.1850 0.1445 0.0071  0.0062  0.0220  ? ? ? ? ? ? 1022 GLY B O   
3035 N N   . TYR B 43  ? 0.1949 0.1921 0.1529 0.0111  -0.0194 0.0065  ? ? ? ? ? ? 1023 TYR B N   
3036 C CA  . TYR B 43  ? 0.2038 0.2056 0.1714 0.0072  -0.0198 0.0009  ? ? ? ? ? ? 1023 TYR B CA  
3037 C C   . TYR B 43  ? 0.1799 0.1914 0.1615 -0.0037 -0.0056 0.0078  ? ? ? ? ? ? 1023 TYR B C   
3038 O O   . TYR B 43  ? 0.1875 0.1940 0.1668 -0.0058 -0.0024 0.0073  ? ? ? ? ? ? 1023 TYR B O   
3039 C CB  . TYR B 43  ? 0.1848 0.2000 0.1795 0.0079  -0.0343 -0.0178 ? ? ? ? ? ? 1023 TYR B CB  
3040 C CG  . TYR B 43  ? 0.1629 0.2007 0.1951 -0.0036 -0.0262 -0.0237 ? ? ? ? ? ? 1023 TYR B CG  
3041 C CD1 . TYR B 43  ? 0.1575 0.1984 0.2030 -0.0173 -0.0090 -0.0231 ? ? ? ? ? ? 1023 TYR B CD1 
3042 C CD2 . TYR B 43  ? 0.1456 0.1934 0.1931 -0.0002 -0.0334 -0.0304 ? ? ? ? ? ? 1023 TYR B CD2 
3043 C CE1 . TYR B 43  ? 0.1491 0.1973 0.2166 -0.0285 0.0047  -0.0284 ? ? ? ? ? ? 1023 TYR B CE1 
3044 C CE2 . TYR B 43  ? 0.1605 0.2246 0.2402 -0.0118 -0.0209 -0.0367 ? ? ? ? ? ? 1023 TYR B CE2 
3045 C CZ  . TYR B 43  ? 0.1747 0.2361 0.2613 -0.0265 0.0001  -0.0355 ? ? ? ? ? ? 1023 TYR B CZ  
3046 O OH  . TYR B 43  ? 0.1522 0.2166 0.2587 -0.0386 0.0184  -0.0418 ? ? ? ? ? ? 1023 TYR B OH  
3047 N N   . ILE B 44  ? 0.1637 0.1832 0.1545 -0.0083 0.0002  0.0133  ? ? ? ? ? ? 1024 ILE B N   
3048 C CA  . ILE B 44  ? 0.1545 0.1717 0.1465 -0.0132 0.0073  0.0185  ? ? ? ? ? ? 1024 ILE B CA  
3049 C C   . ILE B 44  ? 0.1797 0.1905 0.1662 -0.0087 0.0099  0.0230  ? ? ? ? ? ? 1024 ILE B C   
3050 O O   . ILE B 44  ? 0.1987 0.2024 0.1827 -0.0085 0.0103  0.0232  ? ? ? ? ? ? 1024 ILE B O   
3051 C CB  . ILE B 44  ? 0.1933 0.2138 0.1892 -0.0154 0.0088  0.0215  ? ? ? ? ? ? 1024 ILE B CB  
3052 C CG1 . ILE B 44  ? 0.2309 0.2568 0.2372 -0.0216 0.0116  0.0144  ? ? ? ? ? ? 1024 ILE B CG1 
3053 C CG2 . ILE B 44  ? 0.2147 0.2210 0.1994 -0.0145 0.0091  0.0251  ? ? ? ? ? ? 1024 ILE B CG2 
3054 C CD1 . ILE B 44  ? 0.2788 0.2909 0.2814 -0.0303 0.0231  0.0101  ? ? ? ? ? ? 1024 ILE B CD1 
3055 N N   . ASN B 45  ? 0.1780 0.1869 0.1620 -0.0050 0.0138  0.0246  ? ? ? ? ? ? 1025 ASN B N   
3056 C CA  . ASN B 45  ? 0.1748 0.1773 0.1616 -0.0028 0.0229  0.0243  ? ? ? ? ? ? 1025 ASN B CA  
3057 C C   . ASN B 45  ? 0.2165 0.2082 0.1894 -0.0011 0.0233  0.0225  ? ? ? ? ? ? 1025 ASN B C   
3058 O O   . ASN B 45  ? 0.2124 0.2034 0.1941 -0.0002 0.0261  0.0205  ? ? ? ? ? ? 1025 ASN B O   
3059 C CB  . ASN B 45  ? 0.1843 0.1751 0.1639 -0.0020 0.0362  0.0250  ? ? ? ? ? ? 1025 ASN B CB  
3060 C CG  . ASN B 45  ? 0.2404 0.2425 0.2421 -0.0047 0.0392  0.0244  ? ? ? ? ? ? 1025 ASN B CG  
3061 O OD1 . ASN B 45  ? 0.2275 0.2457 0.2527 -0.0049 0.0304  0.0217  ? ? ? ? ? ? 1025 ASN B OD1 
3062 N ND2 . ASN B 45  ? 0.3269 0.3134 0.3150 -0.0053 0.0512  0.0260  ? ? ? ? ? ? 1025 ASN B ND2 
3063 N N   . SER B 46  ? 0.2114 0.1937 0.1643 0.0012  0.0174  0.0206  ? ? ? ? ? ? 1026 SER B N   
3064 C CA  . SER B 46  ? 0.2375 0.2076 0.1758 0.0038  0.0151  0.0167  ? ? ? ? ? ? 1026 SER B CA  
3065 C C   . SER B 46  ? 0.2048 0.1839 0.1586 -0.0013 0.0126  0.0147  ? ? ? ? ? ? 1026 SER B C   
3066 O O   . SER B 46  ? 0.2203 0.1915 0.1703 -0.0001 0.0164  0.0140  ? ? ? ? ? ? 1026 SER B O   
3067 C CB  . SER B 46  ? 0.2346 0.1953 0.1556 0.0098  0.0004  0.0095  ? ? ? ? ? ? 1026 SER B CB  
3068 O OG  . SER B 46  ? 0.2646 0.2043 0.1571 0.0177  -0.0002 0.0117  ? ? ? ? ? ? 1026 SER B OG  
3069 N N   . MET B 47  ? 0.1914 0.1807 0.1581 -0.0069 0.0091  0.0133  ? ? ? ? ? ? 1027 MET B N   
3070 C CA  . MET B 47  ? 0.2028 0.1865 0.1722 -0.0130 0.0119  0.0110  ? ? ? ? ? ? 1027 MET B CA  
3071 C C   . MET B 47  ? 0.2057 0.1786 0.1683 -0.0104 0.0140  0.0172  ? ? ? ? ? ? 1027 MET B C   
3072 O O   . MET B 47  ? 0.2267 0.1834 0.1788 -0.0103 0.0156  0.0166  ? ? ? ? ? ? 1027 MET B O   
3073 C CB  . MET B 47  ? 0.1997 0.1888 0.1819 -0.0214 0.0144  0.0047  ? ? ? ? ? ? 1027 MET B CB  
3074 C CG  . MET B 47  ? 0.2180 0.2193 0.2179 -0.0211 0.0060  -0.0092 ? ? ? ? ? ? 1027 MET B CG  
3075 S SD  . MET B 47  ? 0.2686 0.2620 0.2697 -0.0209 0.0021  -0.0203 ? ? ? ? ? ? 1027 MET B SD  
3076 C CE  . MET B 47  ? 0.4124 0.4213 0.4414 -0.0158 -0.0172 -0.0429 ? ? ? ? ? ? 1027 MET B CE  
3077 N N   . THR B 48  ? 0.2106 0.1896 0.1788 -0.0064 0.0113  0.0208  ? ? ? ? ? ? 1028 THR B N   
3078 C CA  . THR B 48  ? 0.1786 0.1472 0.1449 0.0011  0.0051  0.0212  ? ? ? ? ? ? 1028 THR B CA  
3079 C C   . THR B 48  ? 0.1925 0.1631 0.1706 0.0073  0.0055  0.0171  ? ? ? ? ? ? 1028 THR B C   
3080 O O   . THR B 48  ? 0.2170 0.1726 0.1889 0.0141  -0.0012 0.0146  ? ? ? ? ? ? 1028 THR B O   
3081 C CB  . THR B 48  ? 0.2237 0.2006 0.2016 0.0052  -0.0014 0.0210  ? ? ? ? ? ? 1028 THR B CB  
3082 O OG1 . THR B 48  ? 0.2580 0.2551 0.2581 0.0035  0.0050  0.0196  ? ? ? ? ? ? 1028 THR B OG1 
3083 C CG2 . THR B 48  ? 0.2365 0.2052 0.1978 -0.0003 -0.0001 0.0246  ? ? ? ? ? ? 1028 THR B CG2 
3084 N N   . LEU B 49  ? 0.1948 0.1771 0.1848 0.0058  0.0147  0.0156  ? ? ? ? ? ? 1029 LEU B N   
3085 C CA  . LEU B 49  ? 0.2098 0.1896 0.2095 0.0096  0.0219  0.0102  ? ? ? ? ? ? 1029 LEU B CA  
3086 C C   . LEU B 49  ? 0.2068 0.1721 0.1864 0.0094  0.0206  0.0108  ? ? ? ? ? ? 1029 LEU B C   
3087 O O   . LEU B 49  ? 0.2024 0.1611 0.1877 0.0150  0.0186  0.0063  ? ? ? ? ? ? 1029 LEU B O   
3088 C CB  . LEU B 49  ? 0.1840 0.1634 0.1842 0.0068  0.0388  0.0093  ? ? ? ? ? ? 1029 LEU B CB  
3089 C CG  . LEU B 49  ? 0.2126 0.1832 0.2203 0.0086  0.0546  0.0023  ? ? ? ? ? ? 1029 LEU B CG  
3090 C CD1 . LEU B 49  ? 0.2519 0.2375 0.3053 0.0138  0.0516  -0.0097 ? ? ? ? ? ? 1029 LEU B CD1 
3091 C CD2 . LEU B 49  ? 0.2433 0.1978 0.2370 0.0049  0.0778  0.0023  ? ? ? ? ? ? 1029 LEU B CD2 
3092 N N   . GLN B 50  ? 0.2093 0.1703 0.1706 0.0037  0.0200  0.0132  ? ? ? ? ? ? 1030 GLN B N   
3093 C CA  . GLN B 50  ? 0.2297 0.1779 0.1782 0.0021  0.0191  0.0106  ? ? ? ? ? ? 1030 GLN B CA  
3094 C C   . GLN B 50  ? 0.2335 0.1663 0.1754 0.0031  0.0155  0.0117  ? ? ? ? ? ? 1030 GLN B C   
3095 O O   . GLN B 50  ? 0.2624 0.1812 0.1971 0.0064  0.0157  0.0095  ? ? ? ? ? ? 1030 GLN B O   
3096 C CB  . GLN B 50  ? 0.2592 0.2085 0.2023 -0.0040 0.0163  0.0064  ? ? ? ? ? ? 1030 GLN B CB  
3097 C CG  . GLN B 50  ? 0.3170 0.2538 0.2547 -0.0070 0.0166  0.0003  ? ? ? ? ? ? 1030 GLN B CG  
3098 C CD  . GLN B 50  ? 0.3210 0.2621 0.2653 -0.0107 0.0102  -0.0114 ? ? ? ? ? ? 1030 GLN B CD  
3099 O OE1 . GLN B 50  ? 0.3617 0.2948 0.2969 -0.0063 0.0048  -0.0182 ? ? ? ? ? ? 1030 GLN B OE1 
3100 N NE2 . GLN B 50  ? 0.2750 0.2274 0.2377 -0.0177 0.0097  -0.0169 ? ? ? ? ? ? 1030 GLN B NE2 
3101 N N   A CYS B 51  ? 0.2269 0.1543 0.1632 0.0014  0.0127  0.0150  ? ? ? ? ? ? 1031 CYS B N   
3102 N N   B CYS B 51  ? 0.2270 0.1549 0.1638 0.0016  0.0126  0.0150  ? ? ? ? ? ? 1031 CYS B N   
3103 C CA  A CYS B 51  ? 0.2651 0.1606 0.1766 0.0057  0.0091  0.0168  ? ? ? ? ? ? 1031 CYS B CA  
3104 C CA  B CYS B 51  ? 0.2621 0.1582 0.1739 0.0055  0.0091  0.0169  ? ? ? ? ? ? 1031 CYS B CA  
3105 C C   A CYS B 51  ? 0.2918 0.1816 0.2085 0.0209  -0.0032 0.0134  ? ? ? ? ? ? 1031 CYS B C   
3106 C C   B CYS B 51  ? 0.2817 0.1702 0.1968 0.0210  -0.0038 0.0137  ? ? ? ? ? ? 1031 CYS B C   
3107 O O   A CYS B 51  ? 0.2788 0.1409 0.1752 0.0270  -0.0069 0.0122  ? ? ? ? ? ? 1031 CYS B O   
3108 O O   B CYS B 51  ? 0.3160 0.1733 0.2070 0.0276  -0.0084 0.0131  ? ? ? ? ? ? 1031 CYS B O   
3109 C CB  A CYS B 51  ? 0.2728 0.1546 0.1677 0.0045  0.0080  0.0207  ? ? ? ? ? ? 1031 CYS B CB  
3110 C CB  B CYS B 51  ? 0.2827 0.1675 0.1798 0.0033  0.0089  0.0207  ? ? ? ? ? ? 1031 CYS B CB  
3111 S SG  A CYS B 51  ? 0.2928 0.1717 0.1846 -0.0139 0.0267  0.0194  ? ? ? ? ? ? 1031 CYS B SG  
3112 S SG  B CYS B 51  ? 0.3417 0.1639 0.1821 0.0087  0.0087  0.0242  ? ? ? ? ? ? 1031 CYS B SG  
3113 N N   . ALA B 52  ? 0.2419 0.1570 0.1900 0.0270  -0.0088 0.0089  ? ? ? ? ? ? 1032 ALA B N   
3114 C CA  . ALA B 52  ? 0.2395 0.1568 0.2110 0.0415  -0.0208 -0.0014 ? ? ? ? ? ? 1032 ALA B CA  
3115 C C   . ALA B 52  ? 0.2505 0.1657 0.2275 0.0426  -0.0136 -0.0056 ? ? ? ? ? ? 1032 ALA B C   
3116 O O   . ALA B 52  ? 0.2598 0.1613 0.2400 0.0556  -0.0257 -0.0135 ? ? ? ? ? ? 1032 ALA B O   
3117 C CB  . ALA B 52  ? 0.2235 0.1732 0.2412 0.0426  -0.0192 -0.0099 ? ? ? ? ? ? 1032 ALA B CB  
3118 N N   . LEU B 53  ? 0.2482 0.1730 0.2226 0.0309  0.0034  -0.0017 ? ? ? ? ? ? 1033 LEU B N   
3119 C CA  . LEU B 53  ? 0.2456 0.1638 0.2180 0.0314  0.0112  -0.0054 ? ? ? ? ? ? 1033 LEU B CA  
3120 C C   . LEU B 53  ? 0.2547 0.1444 0.1947 0.0311  0.0065  -0.0019 ? ? ? ? ? ? 1033 LEU B C   
3121 O O   . LEU B 53  ? 0.2786 0.1543 0.2170 0.0391  0.0030  -0.0068 ? ? ? ? ? ? 1033 LEU B O   
3122 C CB  . LEU B 53  ? 0.2580 0.1841 0.2260 0.0227  0.0271  -0.0037 ? ? ? ? ? ? 1033 LEU B CB  
3123 C CG  . LEU B 53  ? 0.2403 0.1814 0.2303 0.0218  0.0393  -0.0070 ? ? ? ? ? ? 1033 LEU B CG  
3124 C CD1 . LEU B 53  ? 0.2854 0.2132 0.2495 0.0175  0.0549  -0.0054 ? ? ? ? ? ? 1033 LEU B CD1 
3125 C CD2 . LEU B 53  ? 0.2758 0.2269 0.3079 0.0290  0.0435  -0.0200 ? ? ? ? ? ? 1033 LEU B CD2 
3126 N N   . GLU B 54  ? 0.2703 0.1495 0.1876 0.0211  0.0092  0.0045  ? ? ? ? ? ? 1034 GLU B N   
3127 C CA  . GLU B 54  ? 0.3015 0.1477 0.1890 0.0168  0.0123  0.0060  ? ? ? ? ? ? 1034 GLU B CA  
3128 C C   . GLU B 54  ? 0.3331 0.1420 0.1943 0.0305  0.0009  0.0068  ? ? ? ? ? ? 1034 GLU B C   
3129 O O   . GLU B 54  ? 0.3775 0.1546 0.2150 0.0334  0.0019  0.0059  ? ? ? ? ? ? 1034 GLU B O   
3130 C CB  . GLU B 54  ? 0.3077 0.1489 0.1856 0.0023  0.0220  0.0082  ? ? ? ? ? ? 1034 GLU B CB  
3131 C CG  . GLU B 54  ? 0.3045 0.1749 0.2057 -0.0077 0.0268  0.0026  ? ? ? ? ? ? 1034 GLU B CG  
3132 C CD  . GLU B 54  ? 0.3446 0.2193 0.2533 -0.0206 0.0344  -0.0008 ? ? ? ? ? ? 1034 GLU B CD  
3133 O OE1 . GLU B 54  ? 0.3562 0.2183 0.2529 -0.0223 0.0384  0.0044  ? ? ? ? ? ? 1034 GLU B OE1 
3134 O OE2 . GLU B 54  ? 0.3762 0.2655 0.3045 -0.0278 0.0353  -0.0114 ? ? ? ? ? ? 1034 GLU B OE2 
3135 N N   . LEU B 55  ? 0.3215 0.1623 0.2256 -0.0211 -0.0208 -0.0154 ? ? ? ? ? ? 1035 LEU B N   
3136 C CA  . LEU B 55  ? 0.3145 0.1419 0.2196 -0.0153 -0.0137 -0.0112 ? ? ? ? ? ? 1035 LEU B CA  
3137 C C   . LEU B 55  ? 0.3840 0.2013 0.2766 -0.0041 -0.0096 -0.0160 ? ? ? ? ? ? 1035 LEU B C   
3138 O O   . LEU B 55  ? 0.3793 0.1856 0.2727 0.0023  -0.0047 -0.0122 ? ? ? ? ? ? 1035 LEU B O   
3139 C CB  . LEU B 55  ? 0.2882 0.1296 0.2024 -0.0124 -0.0096 -0.0004 ? ? ? ? ? ? 1035 LEU B CB  
3140 C CG  . LEU B 55  ? 0.3031 0.1523 0.2314 -0.0211 -0.0096 0.0065  ? ? ? ? ? ? 1035 LEU B CG  
3141 C CD1 . LEU B 55  ? 0.3180 0.1813 0.2501 -0.0164 -0.0046 0.0140  ? ? ? ? ? ? 1035 LEU B CD1 
3142 C CD2 . LEU B 55  ? 0.3640 0.1955 0.2977 -0.0262 -0.0068 0.0097  ? ? ? ? ? ? 1035 LEU B CD2 
3143 N N   . ASP B 56  ? 0.3337 0.1561 0.2153 -0.0008 -0.0107 -0.0228 ? ? ? ? ? ? 1036 ASP B N   
3144 C CA  . ASP B 56  ? 0.3256 0.1414 0.1973 0.0107  -0.0044 -0.0266 ? ? ? ? ? ? 1036 ASP B CA  
3145 C C   . ASP B 56  ? 0.2963 0.1238 0.1787 0.0195  0.0006  -0.0175 ? ? ? ? ? ? 1036 ASP B C   
3146 O O   . ASP B 56  ? 0.3408 0.1604 0.2232 0.0289  0.0056  -0.0172 ? ? ? ? ? ? 1036 ASP B O   
3147 C CB  . ASP B 56  ? 0.4038 0.1926 0.2687 0.0127  -0.0016 -0.0340 ? ? ? ? ? ? 1036 ASP B CB  
3148 C CG  . ASP B 56  ? 0.5418 0.3218 0.3930 0.0074  -0.0053 -0.0474 ? ? ? ? ? ? 1036 ASP B CG  
3149 O OD1 . ASP B 56  ? 0.5119 0.2998 0.3535 0.0010  -0.0128 -0.0516 ? ? ? ? ? ? 1036 ASP B OD1 
3150 O OD2 . ASP B 56  ? 0.7006 0.4669 0.5509 0.0099  -0.0013 -0.0537 ? ? ? ? ? ? 1036 ASP B OD2 
3151 N N   . ILE B 57  ? 0.3018 0.1483 0.1943 0.0167  -0.0011 -0.0108 ? ? ? ? ? ? 1037 ILE B N   
3152 C CA  . ILE B 57  ? 0.2718 0.1295 0.1745 0.0225  0.0010  -0.0044 ? ? ? ? ? ? 1037 ILE B CA  
3153 C C   . ILE B 57  ? 0.2891 0.1530 0.1945 0.0324  0.0059  -0.0052 ? ? ? ? ? ? 1037 ILE B C   
3154 O O   . ILE B 57  ? 0.2908 0.1548 0.2025 0.0397  0.0071  -0.0023 ? ? ? ? ? ? 1037 ILE B O   
3155 C CB  . ILE B 57  ? 0.2687 0.1431 0.1804 0.0173  -0.0006 0.0000  ? ? ? ? ? ? 1037 ILE B CB  
3156 C CG1 . ILE B 57  ? 0.3040 0.1737 0.2165 0.0093  -0.0030 0.0028  ? ? ? ? ? ? 1037 ILE B CG1 
3157 C CG2 . ILE B 57  ? 0.2771 0.1628 0.1981 0.0221  0.0000  0.0032  ? ? ? ? ? ? 1037 ILE B CG2 
3158 C CD1 . ILE B 57  ? 0.3152 0.1984 0.2362 0.0059  -0.0023 0.0072  ? ? ? ? ? ? 1037 ILE B CD1 
3159 N N   . ALA B 58  ? 0.2734 0.1440 0.1752 0.0332  0.0090  -0.0077 ? ? ? ? ? ? 1038 ALA B N   
3160 C CA  . ALA B 58  ? 0.2938 0.1722 0.2012 0.0425  0.0162  -0.0068 ? ? ? ? ? ? 1038 ALA B CA  
3161 C C   . ALA B 58  ? 0.3033 0.1668 0.2055 0.0517  0.0207  -0.0101 ? ? ? ? ? ? 1038 ALA B C   
3162 O O   . ALA B 58  ? 0.3108 0.1819 0.2266 0.0602  0.0247  -0.0063 ? ? ? ? ? ? 1038 ALA B O   
3163 C CB  . ALA B 58  ? 0.3042 0.1892 0.2038 0.0431  0.0210  -0.0076 ? ? ? ? ? ? 1038 ALA B CB  
3164 N N   . ASP B 59  ? 0.3185 0.1609 0.2034 0.0498  0.0201  -0.0174 ? ? ? ? ? ? 1039 ASP B N   
3165 C CA  . ASP B 59  ? 0.3271 0.1499 0.2054 0.0589  0.0263  -0.0221 ? ? ? ? ? ? 1039 ASP B CA  
3166 C C   . ASP B 59  ? 0.3175 0.1380 0.2100 0.0621  0.0246  -0.0152 ? ? ? ? ? ? 1039 ASP B C   
3167 O O   . ASP B 59  ? 0.3363 0.1576 0.2374 0.0717  0.0301  -0.0127 ? ? ? ? ? ? 1039 ASP B O   
3168 C CB  . ASP B 59  ? 0.3505 0.1544 0.2100 0.0521  0.0241  -0.0329 ? ? ? ? ? ? 1039 ASP B CB  
3169 C CG  . ASP B 59  ? 0.4411 0.2498 0.2834 0.0471  0.0214  -0.0385 ? ? ? ? ? ? 1039 ASP B CG  
3170 O OD1 . ASP B 59  ? 0.4145 0.2248 0.2446 0.0543  0.0286  -0.0422 ? ? ? ? ? ? 1039 ASP B OD1 
3171 O OD2 . ASP B 59  ? 0.4043 0.2222 0.2499 0.0362  0.0125  -0.0361 ? ? ? ? ? ? 1039 ASP B OD2 
3172 N N   . VAL B 60  ? 0.3322 0.1524 0.2274 0.0546  0.0173  -0.0107 ? ? ? ? ? ? 1040 VAL B N   
3173 C CA  . VAL B 60  ? 0.3071 0.1272 0.2121 0.0576  0.0152  -0.0023 ? ? ? ? ? ? 1040 VAL B CA  
3174 C C   . VAL B 60  ? 0.2974 0.1365 0.2157 0.0670  0.0141  0.0051  ? ? ? ? ? ? 1040 VAL B C   
3175 O O   . VAL B 60  ? 0.3058 0.1481 0.2336 0.0757  0.0147  0.0111  ? ? ? ? ? ? 1040 VAL B O   
3176 C CB  . VAL B 60  ? 0.3400 0.1564 0.2426 0.0473  0.0096  0.0012  ? ? ? ? ? ? 1040 VAL B CB  
3177 C CG1 . VAL B 60  ? 0.3577 0.1792 0.2667 0.0521  0.0074  0.0120  ? ? ? ? ? ? 1040 VAL B CG1 
3178 C CG2 . VAL B 60  ? 0.3553 0.1536 0.2526 0.0389  0.0104  -0.0047 ? ? ? ? ? ? 1040 VAL B CG2 
3179 N N   . ILE B 61  ? 0.3310 0.1911 0.2559 0.0620  0.0117  0.0044  ? ? ? ? ? ? 1041 ILE B N   
3180 C CA  . ILE B 61  ? 0.3037 0.1874 0.2470 0.0668  0.0092  0.0092  ? ? ? ? ? ? 1041 ILE B CA  
3181 C C   . ILE B 61  ? 0.2767 0.1651 0.2315 0.0784  0.0171  0.0098  ? ? ? ? ? ? 1041 ILE B C   
3182 O O   . ILE B 61  ? 0.2683 0.1673 0.2386 0.0875  0.0155  0.0159  ? ? ? ? ? ? 1041 ILE B O   
3183 C CB  . ILE B 61  ? 0.2906 0.1920 0.2407 0.0577  0.0065  0.0075  ? ? ? ? ? ? 1041 ILE B CB  
3184 C CG1 . ILE B 61  ? 0.2611 0.1592 0.2023 0.0486  0.0002  0.0079  ? ? ? ? ? ? 1041 ILE B CG1 
3185 C CG2 . ILE B 61  ? 0.2801 0.2050 0.2529 0.0611  0.0041  0.0102  ? ? ? ? ? ? 1041 ILE B CG2 
3186 C CD1 . ILE B 61  ? 0.2826 0.1934 0.2297 0.0401  -0.0007 0.0057  ? ? ? ? ? ? 1041 ILE B CD1 
3187 N N   . HIS B 62  ? 0.2959 0.1774 0.2426 0.0790  0.0259  0.0042  ? ? ? ? ? ? 1042 HIS B N   
3188 C CA  . HIS B 62  ? 0.3119 0.1961 0.2669 0.0911  0.0370  0.0046  ? ? ? ? ? ? 1042 HIS B CA  
3189 C C   . HIS B 62  ? 0.3122 0.1856 0.2698 0.0995  0.0388  0.0067  ? ? ? ? ? ? 1042 HIS B C   
3190 O O   . HIS B 62  ? 0.3111 0.1985 0.2889 0.1089  0.0424  0.0123  ? ? ? ? ? ? 1042 HIS B O   
3191 C CB  . HIS B 62  ? 0.3065 0.1805 0.2428 0.0905  0.0464  -0.0027 ? ? ? ? ? ? 1042 HIS B CB  
3192 C CG  . HIS B 62  ? 0.3824 0.2633 0.3263 0.1005  0.0591  -0.0017 ? ? ? ? ? ? 1042 HIS B CG  
3193 N ND1 . HIS B 62  ? 0.4843 0.3495 0.4170 0.1056  0.0655  -0.0067 ? ? ? ? ? ? 1042 HIS B ND1 
3194 C CD2 . HIS B 62  ? 0.4383 0.3409 0.4023 0.1054  0.0672  0.0042  ? ? ? ? ? ? 1042 HIS B CD2 
3195 C CE1 . HIS B 62  ? 0.5073 0.3836 0.4499 0.1140  0.0771  -0.0038 ? ? ? ? ? ? 1042 HIS B CE1 
3196 N NE2 . HIS B 62  ? 0.4255 0.3253 0.3881 0.1135  0.0785  0.0033  ? ? ? ? ? ? 1042 HIS B NE2 
3197 N N   . ARG B 63  ? 0.3091 0.1605 0.2503 0.0944  0.0361  0.0030  ? ? ? ? ? ? 1043 ARG B N   
3198 C CA  . ARG B 63  ? 0.3166 0.1560 0.2610 0.1005  0.0386  0.0052  ? ? ? ? ? ? 1043 ARG B CA  
3199 C C   . ARG B 63  ? 0.3026 0.1568 0.2657 0.1074  0.0322  0.0172  ? ? ? ? ? ? 1043 ARG B C   
3200 O O   . ARG B 63  ? 0.3077 0.1640 0.2834 0.1174  0.0358  0.0222  ? ? ? ? ? ? 1043 ARG B O   
3201 C CB  . ARG B 63  ? 0.3663 0.1807 0.2939 0.0916  0.0367  -0.0004 ? ? ? ? ? ? 1043 ARG B CB  
3202 C CG  . ARG B 63  ? 0.3762 0.1747 0.3080 0.0971  0.0403  0.0018  ? ? ? ? ? ? 1043 ARG B CG  
3203 C CD  . ARG B 63  ? 0.4393 0.2152 0.3604 0.0867  0.0380  -0.0030 ? ? ? ? ? ? 1043 ARG B CD  
3204 N NE  . ARG B 63  ? 0.4820 0.2634 0.4030 0.0786  0.0299  0.0038  ? ? ? ? ? ? 1043 ARG B NE  
3205 C CZ  . ARG B 63  ? 0.5283 0.2958 0.4442 0.0679  0.0274  0.0017  ? ? ? ? ? ? 1043 ARG B CZ  
3206 N NH1 . ARG B 63  ? 0.5596 0.3066 0.4712 0.0632  0.0306  -0.0080 ? ? ? ? ? ? 1043 ARG B NH1 
3207 N NH2 . ARG B 63  ? 0.4804 0.2550 0.3968 0.0617  0.0218  0.0091  ? ? ? ? ? ? 1043 ARG B NH2 
3208 N N   . HIS B 64  ? 0.3051 0.1703 0.2689 0.1028  0.0222  0.0218  ? ? ? ? ? ? 1044 HIS B N   
3209 C CA  . HIS B 64  ? 0.2927 0.1738 0.2694 0.1092  0.0134  0.0328  ? ? ? ? ? ? 1044 HIS B CA  
3210 C C   . HIS B 64  ? 0.2693 0.1757 0.2722 0.1195  0.0140  0.0373  ? ? ? ? ? ? 1044 HIS B C   
3211 O O   . HIS B 64  ? 0.2897 0.2072 0.3066 0.1281  0.0094  0.0462  ? ? ? ? ? ? 1044 HIS B O   
3212 C CB  . HIS B 64  ? 0.3001 0.1895 0.2691 0.1024  0.0026  0.0345  ? ? ? ? ? ? 1044 HIS B CB  
3213 C CG  . HIS B 64  ? 0.3115 0.2121 0.2826 0.1073  -0.0078 0.0448  ? ? ? ? ? ? 1044 HIS B CG  
3214 N ND1 . HIS B 64  ? 0.3253 0.2108 0.2850 0.1068  -0.0076 0.0510  ? ? ? ? ? ? 1044 HIS B ND1 
3215 C CD2 . HIS B 64  ? 0.2910 0.2194 0.2747 0.1109  -0.0194 0.0493  ? ? ? ? ? ? 1044 HIS B CD2 
3216 C CE1 . HIS B 64  ? 0.3823 0.2839 0.3436 0.1121  -0.0177 0.0603  ? ? ? ? ? ? 1044 HIS B CE1 
3217 N NE2 . HIS B 64  ? 0.3006 0.2282 0.2749 0.1151  -0.0264 0.0588  ? ? ? ? ? ? 1044 HIS B NE2 
3218 N N   . GLY B 65  ? 0.2900 0.2072 0.3014 0.1183  0.0199  0.0322  ? ? ? ? ? ? 1045 GLY B N   
3219 C CA  . GLY B 65  ? 0.3141 0.2548 0.3537 0.1264  0.0243  0.0358  ? ? ? ? ? ? 1045 GLY B CA  
3220 C C   . GLY B 65  ? 0.3435 0.3178 0.4100 0.1263  0.0138  0.0411  ? ? ? ? ? ? 1045 GLY B C   
3221 O O   . GLY B 65  ? 0.3602 0.3582 0.4558 0.1300  0.0170  0.0438  ? ? ? ? ? ? 1045 GLY B O   
3222 N N   . HIS B 66  ? 0.2763 0.2540 0.3322 0.1165  -0.0001 0.0398  ? ? ? ? ? ? 1046 HIS B N   
3223 C CA  . HIS B 66  ? 0.2779 0.2857 0.3534 0.1092  -0.0138 0.0395  ? ? ? ? ? ? 1046 HIS B CA  
3224 C C   . HIS B 66  ? 0.2821 0.2794 0.3316 0.0965  -0.0227 0.0337  ? ? ? ? ? ? 1046 HIS B C   
3225 O O   . HIS B 66  ? 0.2644 0.2354 0.2872 0.0949  -0.0179 0.0326  ? ? ? ? ? ? 1046 HIS B O   
3226 C CB  . HIS B 66  ? 0.2612 0.2922 0.3585 0.1204  -0.0249 0.0492  ? ? ? ? ? ? 1046 HIS B CB  
3227 C CG  . HIS B 66  ? 0.3289 0.3457 0.4042 0.1282  -0.0318 0.0566  ? ? ? ? ? ? 1046 HIS B CG  
3228 N ND1 . HIS B 66  ? 0.4850 0.5172 0.5551 0.1271  -0.0497 0.0601  ? ? ? ? ? ? 1046 HIS B ND1 
3229 C CD2 . HIS B 66  ? 0.4240 0.4117 0.4807 0.1344  -0.0225 0.0603  ? ? ? ? ? ? 1046 HIS B CD2 
3230 C CE1 . HIS B 66  ? 0.4369 0.4504 0.4862 0.1342  -0.0497 0.0685  ? ? ? ? ? ? 1046 HIS B CE1 
3231 N NE2 . HIS B 66  ? 0.4276 0.4136 0.4708 0.1362  -0.0332 0.0677  ? ? ? ? ? ? 1046 HIS B NE2 
3232 N N   . PRO B 67  ? 0.2650 0.2821 0.3233 0.0868  -0.0347 0.0292  ? ? ? ? ? ? 1047 PRO B N   
3233 C CA  . PRO B 67  ? 0.2491 0.2538 0.2819 0.0758  -0.0393 0.0230  ? ? ? ? ? ? 1047 PRO B CA  
3234 C C   . PRO B 67  ? 0.2652 0.2523 0.2697 0.0808  -0.0426 0.0286  ? ? ? ? ? ? 1047 PRO B C   
3235 O O   . PRO B 67  ? 0.3070 0.3013 0.3125 0.0910  -0.0501 0.0369  ? ? ? ? ? ? 1047 PRO B O   
3236 C CB  . PRO B 67  ? 0.2638 0.2929 0.3114 0.0678  -0.0530 0.0170  ? ? ? ? ? ? 1047 PRO B CB  
3237 C CG  . PRO B 67  ? 0.2602 0.3109 0.3459 0.0685  -0.0497 0.0173  ? ? ? ? ? ? 1047 PRO B CG  
3238 C CD  . PRO B 67  ? 0.2773 0.3262 0.3702 0.0838  -0.0423 0.0276  ? ? ? ? ? ? 1047 PRO B CD  
3239 N N   . ILE B 68  ? 0.2638 0.2288 0.2454 0.0738  -0.0366 0.0255  ? ? ? ? ? ? 1048 ILE B N   
3240 C CA  . ILE B 68  ? 0.2825 0.2275 0.2401 0.0774  -0.0357 0.0321  ? ? ? ? ? ? 1048 ILE B CA  
3241 C C   . ILE B 68  ? 0.2895 0.2350 0.2284 0.0703  -0.0419 0.0298  ? ? ? ? ? ? 1048 ILE B C   
3242 O O   . ILE B 68  ? 0.2978 0.2421 0.2343 0.0597  -0.0394 0.0217  ? ? ? ? ? ? 1048 ILE B O   
3243 C CB  . ILE B 68  ? 0.2750 0.1935 0.2232 0.0757  -0.0230 0.0313  ? ? ? ? ? ? 1048 ILE B CB  
3244 C CG1 . ILE B 68  ? 0.3238 0.2210 0.2535 0.0789  -0.0210 0.0393  ? ? ? ? ? ? 1048 ILE B CG1 
3245 C CG2 . ILE B 68  ? 0.2931 0.2082 0.2381 0.0632  -0.0185 0.0224  ? ? ? ? ? ? 1048 ILE B CG2 
3246 C CD1 . ILE B 68  ? 0.3236 0.1940 0.2475 0.0769  -0.0103 0.0373  ? ? ? ? ? ? 1048 ILE B CD1 
3247 N N   . PRO B 69  ? 0.2793 0.2267 0.2042 0.0774  -0.0493 0.0379  ? ? ? ? ? ? 1049 PRO B N   
3248 C CA  . PRO B 69  ? 0.3011 0.2477 0.2034 0.0723  -0.0534 0.0358  ? ? ? ? ? ? 1049 PRO B CA  
3249 C C   . PRO B 69  ? 0.3476 0.2710 0.2348 0.0660  -0.0413 0.0369  ? ? ? ? ? ? 1049 PRO B C   
3250 O O   . PRO B 69  ? 0.3436 0.2492 0.2317 0.0682  -0.0327 0.0428  ? ? ? ? ? ? 1049 PRO B O   
3251 C CB  . PRO B 69  ? 0.3767 0.3295 0.2649 0.0843  -0.0625 0.0474  ? ? ? ? ? ? 1049 PRO B CB  
3252 C CG  . PRO B 69  ? 0.4196 0.3681 0.3222 0.0957  -0.0592 0.0581  ? ? ? ? ? ? 1049 PRO B CG  
3253 C CD  . PRO B 69  ? 0.3161 0.2687 0.2453 0.0917  -0.0540 0.0498  ? ? ? ? ? ? 1049 PRO B CD  
3254 N N   . LEU B 70  ? 0.3229 0.2468 0.1983 0.0582  -0.0407 0.0305  ? ? ? ? ? ? 1050 LEU B N   
3255 C CA  . LEU B 70  ? 0.3120 0.2189 0.1783 0.0516  -0.0295 0.0315  ? ? ? ? ? ? 1050 LEU B CA  
3256 C C   . LEU B 70  ? 0.3519 0.2406 0.2066 0.0567  -0.0225 0.0450  ? ? ? ? ? ? 1050 LEU B C   
3257 O O   . LEU B 70  ? 0.3756 0.2495 0.2363 0.0516  -0.0137 0.0466  ? ? ? ? ? ? 1050 LEU B O   
3258 C CB  . LEU B 70  ? 0.3221 0.2330 0.1745 0.0465  -0.0294 0.0250  ? ? ? ? ? ? 1050 LEU B CB  
3259 C CG  . LEU B 70  ? 0.3409 0.2378 0.1852 0.0413  -0.0171 0.0283  ? ? ? ? ? ? 1050 LEU B CG  
3260 C CD1 . LEU B 70  ? 0.3216 0.2151 0.1858 0.0329  -0.0110 0.0239  ? ? ? ? ? ? 1050 LEU B CD1 
3261 C CD2 . LEU B 70  ? 0.3782 0.2786 0.2047 0.0400  -0.0161 0.0227  ? ? ? ? ? ? 1050 LEU B CD2 
3262 N N   . ASN B 71  ? 0.3687 0.2588 0.2076 0.0665  -0.0267 0.0551  ? ? ? ? ? ? 1051 ASN B N   
3263 C CA  . ASN B 71  ? 0.3789 0.2576 0.2181 0.0677  -0.0173 0.0664  ? ? ? ? ? ? 1051 ASN B CA  
3264 C C   . ASN B 71  ? 0.3940 0.2613 0.2521 0.0689  -0.0130 0.0689  ? ? ? ? ? ? 1051 ASN B C   
3265 O O   . ASN B 71  ? 0.4227 0.2751 0.2870 0.0635  -0.0037 0.0719  ? ? ? ? ? ? 1051 ASN B O   
3266 C CB  . ASN B 71  ? 0.4027 0.2907 0.2278 0.0757  -0.0214 0.0757  ? ? ? ? ? ? 1051 ASN B CB  
3267 C CG  . ASN B 71  ? 0.5404 0.4431 0.3722 0.0853  -0.0334 0.0785  ? ? ? ? ? ? 1051 ASN B CG  
3268 O OD1 . ASN B 71  ? 0.5317 0.4475 0.3718 0.0861  -0.0431 0.0700  ? ? ? ? ? ? 1051 ASN B OD1 
3269 N ND2 . ASN B 71  ? 0.6724 0.5742 0.5030 0.0927  -0.0326 0.0913  ? ? ? ? ? ? 1051 ASN B ND2 
3270 N N   . GLN B 72  ? 0.3781 0.2533 0.2466 0.0756  -0.0198 0.0668  ? ? ? ? ? ? 1052 GLN B N   
3271 C CA  . GLN B 72  ? 0.3577 0.2217 0.2424 0.0777  -0.0145 0.0670  ? ? ? ? ? ? 1052 GLN B CA  
3272 C C   . GLN B 72  ? 0.3696 0.2219 0.2605 0.0682  -0.0088 0.0565  ? ? ? ? ? ? 1052 GLN B C   
3273 O O   . GLN B 72  ? 0.3897 0.2271 0.2882 0.0654  -0.0021 0.0549  ? ? ? ? ? ? 1052 GLN B O   
3274 C CB  . GLN B 72  ? 0.3830 0.2611 0.2798 0.0885  -0.0216 0.0682  ? ? ? ? ? ? 1052 GLN B CB  
3275 C CG  . GLN B 72  ? 0.4696 0.3599 0.3639 0.0981  -0.0281 0.0798  ? ? ? ? ? ? 1052 GLN B CG  
3276 C CD  . GLN B 72  ? 0.5641 0.4684 0.4774 0.1086  -0.0336 0.0823  ? ? ? ? ? ? 1052 GLN B CD  
3277 O OE1 . GLN B 72  ? 0.6632 0.5589 0.5915 0.1104  -0.0267 0.0788  ? ? ? ? ? ? 1052 GLN B OE1 
3278 N NE2 . GLN B 72  ? 0.6682 0.5955 0.5817 0.1152  -0.0461 0.0879  ? ? ? ? ? ? 1052 GLN B NE2 
3279 N N   . LEU B 73  ? 0.3045 0.1639 0.1919 0.0632  -0.0123 0.0488  ? ? ? ? ? ? 1053 LEU B N   
3280 C CA  . LEU B 73  ? 0.3326 0.1852 0.2259 0.0531  -0.0077 0.0395  ? ? ? ? ? ? 1053 LEU B CA  
3281 C C   . LEU B 73  ? 0.3377 0.1776 0.2283 0.0439  -0.0012 0.0417  ? ? ? ? ? ? 1053 LEU B C   
3282 O O   . LEU B 73  ? 0.3421 0.1712 0.2397 0.0382  0.0027  0.0375  ? ? ? ? ? ? 1053 LEU B O   
3283 C CB  . LEU B 73  ? 0.2878 0.1596 0.1866 0.0467  -0.0114 0.0305  ? ? ? ? ? ? 1053 LEU B CB  
3284 C CG  . LEU B 73  ? 0.2904 0.1592 0.1951 0.0376  -0.0073 0.0230  ? ? ? ? ? ? 1053 LEU B CG  
3285 C CD1 . LEU B 73  ? 0.2876 0.1494 0.1979 0.0410  -0.0046 0.0189  ? ? ? ? ? ? 1053 LEU B CD1 
3286 C CD2 . LEU B 73  ? 0.2775 0.1635 0.1884 0.0327  -0.0094 0.0172  ? ? ? ? ? ? 1053 LEU B CD2 
3287 N N   . ALA B 74  ? 0.3429 0.1863 0.2246 0.0424  -0.0001 0.0476  ? ? ? ? ? ? 1054 ALA B N   
3288 C CA  . ALA B 74  ? 0.3227 0.1589 0.2078 0.0341  0.0071  0.0512  ? ? ? ? ? ? 1054 ALA B CA  
3289 C C   . ALA B 74  ? 0.3561 0.1789 0.2498 0.0345  0.0112  0.0562  ? ? ? ? ? ? 1054 ALA B C   
3290 O O   . ALA B 74  ? 0.3637 0.1773 0.2680 0.0257  0.0146  0.0535  ? ? ? ? ? ? 1054 ALA B O   
3291 C CB  . ALA B 74  ? 0.3099 0.1525 0.1830 0.0352  0.0098  0.0580  ? ? ? ? ? ? 1054 ALA B CB  
3292 N N   . ALA B 75  ? 0.3521 0.1741 0.2426 0.0446  0.0102  0.0635  ? ? ? ? ? ? 1055 ALA B N   
3293 C CA  . ALA B 75  ? 0.3818 0.1889 0.2807 0.0461  0.0147  0.0690  ? ? ? ? ? ? 1055 ALA B CA  
3294 C C   . ALA B 75  ? 0.3964 0.1916 0.3059 0.0422  0.0153  0.0584  ? ? ? ? ? ? 1055 ALA B C   
3295 O O   . ALA B 75  ? 0.4440 0.2240 0.3624 0.0358  0.0192  0.0572  ? ? ? ? ? ? 1055 ALA B O   
3296 C CB  . ALA B 75  ? 0.4173 0.2278 0.3117 0.0591  0.0125  0.0788  ? ? ? ? ? ? 1055 ALA B CB  
3297 N N   . ALA B 76  ? 0.3644 0.1663 0.2725 0.0462  0.0113  0.0501  ? ? ? ? ? ? 1056 ALA B N   
3298 C CA  . ALA B 76  ? 0.3882 0.1795 0.3018 0.0443  0.0128  0.0392  ? ? ? ? ? ? 1056 ALA B CA  
3299 C C   . ALA B 76  ? 0.4304 0.2171 0.3452 0.0310  0.0125  0.0301  ? ? ? ? ? ? 1056 ALA B C   
3300 O O   . ALA B 76  ? 0.4584 0.2315 0.3766 0.0265  0.0138  0.0218  ? ? ? ? ? ? 1056 ALA B O   
3301 C CB  . ALA B 76  ? 0.3475 0.1493 0.2599 0.0526  0.0100  0.0342  ? ? ? ? ? ? 1056 ALA B CB  
3302 N N   . LEU B 77  ? 0.3839 0.1823 0.2958 0.0251  0.0103  0.0314  ? ? ? ? ? ? 1057 LEU B N   
3303 C CA  . LEU B 77  ? 0.3386 0.1368 0.2540 0.0129  0.0089  0.0249  ? ? ? ? ? ? 1057 LEU B CA  
3304 C C   . LEU B 77  ? 0.3850 0.1764 0.3113 0.0041  0.0121  0.0304  ? ? ? ? ? ? 1057 LEU B C   
3305 O O   . LEU B 77  ? 0.3920 0.1848 0.3254 -0.0066 0.0104  0.0265  ? ? ? ? ? ? 1057 LEU B O   
3306 C CB  . LEU B 77  ? 0.3376 0.1519 0.2485 0.0112  0.0060  0.0245  ? ? ? ? ? ? 1057 LEU B CB  
3307 C CG  . LEU B 77  ? 0.3581 0.1807 0.2629 0.0178  0.0027  0.0192  ? ? ? ? ? ? 1057 LEU B CG  
3308 C CD1 . LEU B 77  ? 0.3463 0.1853 0.2521 0.0138  0.0008  0.0188  ? ? ? ? ? ? 1057 LEU B CD1 
3309 C CD2 . LEU B 77  ? 0.3817 0.1966 0.2847 0.0180  0.0021  0.0093  ? ? ? ? ? ? 1057 LEU B CD2 
3310 N N   . GLU B 78  ? 0.3885 0.1735 0.3174 0.0087  0.0164  0.0406  ? ? ? ? ? ? 1058 GLU B N   
3311 C CA  . GLU B 78  ? 0.4099 0.1888 0.3502 0.0014  0.0205  0.0486  ? ? ? ? ? ? 1058 GLU B CA  
3312 C C   . GLU B 78  ? 0.4152 0.2090 0.3568 -0.0039 0.0221  0.0539  ? ? ? ? ? ? 1058 GLU B C   
3313 O O   . GLU B 78  ? 0.3928 0.1856 0.3478 -0.0140 0.0239  0.0567  ? ? ? ? ? ? 1058 GLU B O   
3314 C CB  . GLU B 78  ? 0.4850 0.2480 0.4392 -0.0089 0.0191  0.0406  ? ? ? ? ? ? 1058 GLU B CB  
3315 C CG  . GLU B 78  ? 0.6190 0.3648 0.5715 -0.0027 0.0195  0.0351  ? ? ? ? ? ? 1058 GLU B CG  
3316 C CD  . GLU B 78  ? 0.7180 0.4472 0.6812 -0.0130 0.0167  0.0227  ? ? ? ? ? ? 1058 GLU B CD  
3317 O OE1 . GLU B 78  ? 0.8035 0.5375 0.7753 -0.0253 0.0127  0.0170  ? ? ? ? ? ? 1058 GLU B OE1 
3318 O OE2 . GLU B 78  ? 0.7570 0.4687 0.7203 -0.0087 0.0183  0.0181  ? ? ? ? ? ? 1058 GLU B OE2 
3319 N N   . ILE B 79  ? 0.3562 0.1635 0.2844 0.0029  0.0213  0.0548  ? ? ? ? ? ? 1059 ILE B N   
3320 C CA  . ILE B 79  ? 0.3496 0.1700 0.2757 0.0008  0.0248  0.0598  ? ? ? ? ? ? 1059 ILE B CA  
3321 C C   . ILE B 79  ? 0.3737 0.1950 0.2883 0.0089  0.0301  0.0711  ? ? ? ? ? ? 1059 ILE B C   
3322 O O   . ILE B 79  ? 0.3959 0.2177 0.2968 0.0190  0.0273  0.0726  ? ? ? ? ? ? 1059 ILE B O   
3323 C CB  . ILE B 79  ? 0.3184 0.1506 0.2355 0.0030  0.0208  0.0525  ? ? ? ? ? ? 1059 ILE B CB  
3324 C CG1 . ILE B 79  ? 0.3228 0.1554 0.2496 -0.0052 0.0160  0.0429  ? ? ? ? ? ? 1059 ILE B CG1 
3325 C CG2 . ILE B 79  ? 0.3428 0.1862 0.2545 0.0035  0.0260  0.0571  ? ? ? ? ? ? 1059 ILE B CG2 
3326 C CD1 . ILE B 79  ? 0.3162 0.1586 0.2356 -0.0031 0.0120  0.0365  ? ? ? ? ? ? 1059 ILE B CD1 
3327 N N   . PRO B 80  ? 0.3830 0.2051 0.3029 0.0048  0.0375  0.0796  ? ? ? ? ? ? 1060 PRO B N   
3328 C CA  . PRO B 80  ? 0.3904 0.2123 0.2965 0.0130  0.0438  0.0909  ? ? ? ? ? ? 1060 PRO B CA  
3329 C C   . PRO B 80  ? 0.3928 0.2262 0.2767 0.0218  0.0423  0.0893  ? ? ? ? ? ? 1060 PRO B C   
3330 O O   . PRO B 80  ? 0.3832 0.2248 0.2659 0.0192  0.0403  0.0812  ? ? ? ? ? ? 1060 PRO B O   
3331 C CB  . PRO B 80  ? 0.4090 0.2314 0.3270 0.0057  0.0534  0.0983  ? ? ? ? ? ? 1060 PRO B CB  
3332 C CG  . PRO B 80  ? 0.4705 0.2986 0.4066 -0.0054 0.0508  0.0905  ? ? ? ? ? ? 1060 PRO B CG  
3333 C CD  . PRO B 80  ? 0.3694 0.1927 0.3088 -0.0073 0.0404  0.0797  ? ? ? ? ? ? 1060 PRO B CD  
3334 N N   . GLN B 81  ? 0.4352 0.2688 0.3012 0.0320  0.0423  0.0965  ? ? ? ? ? ? 1061 GLN B N   
3335 C CA  . GLN B 81  ? 0.4257 0.2698 0.2686 0.0400  0.0377  0.0930  ? ? ? ? ? ? 1061 GLN B CA  
3336 C C   . GLN B 81  ? 0.4001 0.2506 0.2352 0.0378  0.0452  0.0910  ? ? ? ? ? ? 1061 GLN B C   
3337 O O   . GLN B 81  ? 0.4109 0.2681 0.2324 0.0400  0.0411  0.0824  ? ? ? ? ? ? 1061 GLN B O   
3338 C CB  . GLN B 81  ? 0.4900 0.3355 0.3151 0.0513  0.0346  0.1017  ? ? ? ? ? ? 1061 GLN B CB  
3339 C CG  . GLN B 81  ? 0.5764 0.4178 0.4093 0.0559  0.0268  0.1030  ? ? ? ? ? ? 1061 GLN B CG  
3340 C CD  . GLN B 81  ? 0.6540 0.5025 0.4888 0.0567  0.0160  0.0911  ? ? ? ? ? ? 1061 GLN B CD  
3341 O OE1 . GLN B 81  ? 0.7060 0.5655 0.5277 0.0581  0.0104  0.0839  ? ? ? ? ? ? 1061 GLN B OE1 
3342 N NE2 . GLN B 81  ? 0.4742 0.3156 0.3253 0.0559  0.0136  0.0883  ? ? ? ? ? ? 1061 GLN B NE2 
3343 N N   . THR B 82  ? 0.4325 0.2804 0.2780 0.0333  0.0566  0.0985  ? ? ? ? ? ? 1062 THR B N   
3344 C CA  . THR B 82  ? 0.4758 0.3299 0.3185 0.0317  0.0660  0.0973  ? ? ? ? ? ? 1062 THR B CA  
3345 C C   . THR B 82  ? 0.4734 0.3325 0.3287 0.0248  0.0633  0.0863  ? ? ? ? ? ? 1062 THR B C   
3346 O O   . THR B 82  ? 0.4659 0.3301 0.3138 0.0262  0.0688  0.0821  ? ? ? ? ? ? 1062 THR B O   
3347 C CB  . THR B 82  ? 0.5255 0.3776 0.3839 0.0275  0.0791  0.1079  ? ? ? ? ? ? 1062 THR B CB  
3348 O OG1 . THR B 82  ? 0.5664 0.4142 0.4537 0.0169  0.0766  0.1082  ? ? ? ? ? ? 1062 THR B OG1 
3349 C CG2 . THR B 82  ? 0.5494 0.3965 0.3915 0.0358  0.0848  0.1201  ? ? ? ? ? ? 1062 THR B CG2 
3350 N N   . LYS B 83  ? 0.4338 0.2907 0.3072 0.0182  0.0554  0.0818  ? ? ? ? ? ? 1063 LYS B N   
3351 C CA  . LYS B 83  ? 0.3824 0.2443 0.2684 0.0119  0.0519  0.0727  ? ? ? ? ? ? 1063 LYS B CA  
3352 C C   . LYS B 83  ? 0.3543 0.2154 0.2268 0.0159  0.0417  0.0633  ? ? ? ? ? ? 1063 LYS B C   
3353 O O   . LYS B 83  ? 0.3331 0.1972 0.2135 0.0118  0.0387  0.0561  ? ? ? ? ? ? 1063 LYS B O   
3354 C CB  . LYS B 83  ? 0.3809 0.2419 0.2945 0.0014  0.0490  0.0727  ? ? ? ? ? ? 1063 LYS B CB  
3355 C CG  . LYS B 83  ? 0.4351 0.2981 0.3669 -0.0049 0.0575  0.0811  ? ? ? ? ? ? 1063 LYS B CG  
3356 C CD  . LYS B 83  ? 0.4309 0.3060 0.3819 -0.0115 0.0603  0.0793  ? ? ? ? ? ? 1063 LYS B CD  
3357 C CE  . LYS B 83  ? 0.3763 0.2557 0.3469 -0.0170 0.0693  0.0881  ? ? ? ? ? ? 1063 LYS B CE  
3358 N NZ  . LYS B 83  ? 0.3740 0.2496 0.3669 -0.0288 0.0630  0.0880  ? ? ? ? ? ? 1063 LYS B NZ  
3359 N N   . ALA B 84  ? 0.3380 0.1965 0.1920 0.0241  0.0360  0.0642  ? ? ? ? ? ? 1064 ALA B N   
3360 C CA  . ALA B 84  ? 0.3497 0.2099 0.1927 0.0282  0.0252  0.0558  ? ? ? ? ? ? 1064 ALA B CA  
3361 C C   . ALA B 84  ? 0.3469 0.2163 0.1848 0.0269  0.0244  0.0448  ? ? ? ? ? ? 1064 ALA B C   
3362 O O   . ALA B 84  ? 0.3162 0.1932 0.1657 0.0242  0.0167  0.0346  ? ? ? ? ? ? 1064 ALA B O   
3363 C CB  . ALA B 84  ? 0.3983 0.2604 0.2264 0.0377  0.0179  0.0592  ? ? ? ? ? ? 1064 ALA B CB  
3364 N N   . PRO B 85  ? 0.3443 0.2136 0.1677 0.0289  0.0334  0.0461  ? ? ? ? ? ? 1065 PRO B N   
3365 C CA  . PRO B 85  ? 0.3144 0.1907 0.1386 0.0267  0.0340  0.0333  ? ? ? ? ? ? 1065 PRO B CA  
3366 C C   . PRO B 85  ? 0.3183 0.1987 0.1712 0.0189  0.0367  0.0301  ? ? ? ? ? ? 1065 PRO B C   
3367 O O   . PRO B 85  ? 0.3033 0.1892 0.1637 0.0169  0.0334  0.0196  ? ? ? ? ? ? 1065 PRO B O   
3368 C CB  . PRO B 85  ? 0.3804 0.2524 0.1844 0.0311  0.0473  0.0371  ? ? ? ? ? ? 1065 PRO B CB  
3369 C CG  . PRO B 85  ? 0.4579 0.3269 0.2453 0.0375  0.0468  0.0480  ? ? ? ? ? ? 1065 PRO B CG  
3370 C CD  . PRO B 85  ? 0.3863 0.2528 0.1953 0.0339  0.0424  0.0560  ? ? ? ? ? ? 1065 PRO B CD  
3371 N N   . PHE B 86  ? 0.2938 0.1719 0.1635 0.0144  0.0420  0.0394  ? ? ? ? ? ? 1066 PHE B N   
3372 C CA  . PHE B 86  ? 0.2562 0.1410 0.1517 0.0077  0.0422  0.0376  ? ? ? ? ? ? 1066 PHE B CA  
3373 C C   . PHE B 86  ? 0.2645 0.1520 0.1681 0.0056  0.0303  0.0314  ? ? ? ? ? ? 1066 PHE B C   
3374 O O   . PHE B 86  ? 0.2616 0.1563 0.1774 0.0034  0.0282  0.0259  ? ? ? ? ? ? 1066 PHE B O   
3375 C CB  . PHE B 86  ? 0.2770 0.1611 0.1894 0.0024  0.0492  0.0485  ? ? ? ? ? ? 1066 PHE B CB  
3376 C CG  . PHE B 86  ? 0.2691 0.1537 0.1787 0.0050  0.0632  0.0557  ? ? ? ? ? ? 1066 PHE B CG  
3377 C CD1 . PHE B 86  ? 0.3179 0.2068 0.2291 0.0075  0.0728  0.0532  ? ? ? ? ? ? 1066 PHE B CD1 
3378 C CD2 . PHE B 86  ? 0.2943 0.1771 0.2024 0.0058  0.0669  0.0635  ? ? ? ? ? ? 1066 PHE B CD2 
3379 C CE1 . PHE B 86  ? 0.3200 0.2108 0.2292 0.0115  0.0863  0.0582  ? ? ? ? ? ? 1066 PHE B CE1 
3380 C CE2 . PHE B 86  ? 0.3422 0.2280 0.2491 0.0092  0.0798  0.0693  ? ? ? ? ? ? 1066 PHE B CE2 
3381 C CZ  . PHE B 86  ? 0.3467 0.2366 0.2534 0.0125  0.0895  0.0663  ? ? ? ? ? ? 1066 PHE B CZ  
3382 N N   . LEU B 87  ? 0.2682 0.1493 0.1648 0.0075  0.0242  0.0334  ? ? ? ? ? ? 1067 LEU B N   
3383 C CA  . LEU B 87  ? 0.2689 0.1517 0.1701 0.0078  0.0151  0.0275  ? ? ? ? ? ? 1067 LEU B CA  
3384 C C   . LEU B 87  ? 0.2648 0.1563 0.1637 0.0107  0.0106  0.0188  ? ? ? ? ? ? 1067 LEU B C   
3385 O O   . LEU B 87  ? 0.2532 0.1507 0.1639 0.0089  0.0077  0.0140  ? ? ? ? ? ? 1067 LEU B O   
3386 C CB  . LEU B 87  ? 0.2917 0.1645 0.1851 0.0118  0.0116  0.0319  ? ? ? ? ? ? 1067 LEU B CB  
3387 C CG  . LEU B 87  ? 0.3011 0.1749 0.1981 0.0148  0.0043  0.0267  ? ? ? ? ? ? 1067 LEU B CG  
3388 C CD1 . LEU B 87  ? 0.2874 0.1626 0.1970 0.0091  0.0035  0.0221  ? ? ? ? ? ? 1067 LEU B CD1 
3389 C CD2 . LEU B 87  ? 0.3348 0.1967 0.2246 0.0208  0.0031  0.0326  ? ? ? ? ? ? 1067 LEU B CD2 
3390 N N   . SER B 88  ? 0.2835 0.1756 0.1672 0.0149  0.0101  0.0168  ? ? ? ? ? ? 1068 SER B N   
3391 C CA  . SER B 88  ? 0.2836 0.1838 0.1672 0.0156  0.0046  0.0064  ? ? ? ? ? ? 1068 SER B CA  
3392 C C   . SER B 88  ? 0.2846 0.1881 0.1837 0.0107  0.0099  0.0010  ? ? ? ? ? ? 1068 SER B C   
3393 O O   . SER B 88  ? 0.2589 0.1684 0.1711 0.0088  0.0064  -0.0049 ? ? ? ? ? ? 1068 SER B O   
3394 C CB  . SER B 88  ? 0.3235 0.2233 0.1846 0.0199  0.0027  0.0033  ? ? ? ? ? ? 1068 SER B CB  
3395 O OG  . SER B 88  ? 0.3875 0.2947 0.2507 0.0183  -0.0037 -0.0093 ? ? ? ? ? ? 1068 SER B OG  
3396 N N   . ARG B 89  ? 0.2564 0.1563 0.1566 0.0091  0.0196  0.0048  ? ? ? ? ? ? 1069 ARG B N   
3397 C CA  . ARG B 89  ? 0.2469 0.1495 0.1633 0.0063  0.0260  0.0021  ? ? ? ? ? ? 1069 ARG B CA  
3398 C C   . ARG B 89  ? 0.2447 0.1530 0.1802 0.0035  0.0239  0.0062  ? ? ? ? ? ? 1069 ARG B C   
3399 O O   . ARG B 89  ? 0.2316 0.1436 0.1803 0.0025  0.0252  0.0032  ? ? ? ? ? ? 1069 ARG B O   
3400 C CB  . ARG B 89  ? 0.2315 0.1307 0.1464 0.0071  0.0379  0.0068  ? ? ? ? ? ? 1069 ARG B CB  
3401 C CG  . ARG B 89  ? 0.2381 0.1307 0.1301 0.0111  0.0422  0.0004  ? ? ? ? ? ? 1069 ARG B CG  
3402 C CD  . ARG B 89  ? 0.2714 0.1602 0.1581 0.0137  0.0559  0.0084  ? ? ? ? ? ? 1069 ARG B CD  
3403 N NE  . ARG B 89  ? 0.2375 0.1293 0.1463 0.0128  0.0663  0.0109  ? ? ? ? ? ? 1069 ARG B NE  
3404 C CZ  . ARG B 89  ? 0.2556 0.1482 0.1707 0.0148  0.0795  0.0200  ? ? ? ? ? ? 1069 ARG B CZ  
3405 N NH1 . ARG B 89  ? 0.3119 0.2013 0.2121 0.0170  0.0847  0.0273  ? ? ? ? ? ? 1069 ARG B NH1 
3406 N NH2 . ARG B 89  ? 0.2313 0.1289 0.1698 0.0152  0.0882  0.0235  ? ? ? ? ? ? 1069 ARG B NH2 
3407 N N   . LEU B 90  ? 0.2330 0.1408 0.1688 0.0023  0.0212  0.0129  ? ? ? ? ? ? 1070 LEU B N   
3408 C CA  . LEU B 90  ? 0.1857 0.0980 0.1324 0.0003  0.0174  0.0151  ? ? ? ? ? ? 1070 LEU B CA  
3409 C C   . LEU B 90  ? 0.2153 0.1302 0.1629 0.0024  0.0126  0.0097  ? ? ? ? ? ? 1070 LEU B C   
3410 O O   . LEU B 90  ? 0.2229 0.1434 0.1813 0.0022  0.0137  0.0100  ? ? ? ? ? ? 1070 LEU B O   
3411 C CB  . LEU B 90  ? 0.2092 0.1171 0.1529 -0.0020 0.0142  0.0196  ? ? ? ? ? ? 1070 LEU B CB  
3412 C CG  . LEU B 90  ? 0.2575 0.1684 0.2061 -0.0040 0.0090  0.0194  ? ? ? ? ? ? 1070 LEU B CG  
3413 C CD1 . LEU B 90  ? 0.3384 0.2602 0.3004 -0.0060 0.0108  0.0234  ? ? ? ? ? ? 1070 LEU B CD1 
3414 C CD2 . LEU B 90  ? 0.2713 0.1736 0.2151 -0.0071 0.0051  0.0202  ? ? ? ? ? ? 1070 LEU B CD2 
3415 N N   . MET B 91  ? 0.2467 0.1589 0.1846 0.0052  0.0079  0.0063  ? ? ? ? ? ? 1071 MET B N   
3416 C CA  . MET B 91  ? 0.2249 0.1425 0.1683 0.0075  0.0037  0.0021  ? ? ? ? ? ? 1071 MET B CA  
3417 C C   . MET B 91  ? 0.2107 0.1343 0.1668 0.0055  0.0060  -0.0031 ? ? ? ? ? ? 1071 MET B C   
3418 O O   . MET B 91  ? 0.2123 0.1416 0.1817 0.0054  0.0070  -0.0032 ? ? ? ? ? ? 1071 MET B O   
3419 C CB  . MET B 91  ? 0.2384 0.1551 0.1719 0.0118  -0.0027 0.0009  ? ? ? ? ? ? 1071 MET B CB  
3420 C CG  . MET B 91  ? 0.2654 0.1735 0.1907 0.0149  -0.0039 0.0064  ? ? ? ? ? ? 1071 MET B CG  
3421 S SD  . MET B 91  ? 0.2641 0.1709 0.1965 0.0154  -0.0025 0.0065  ? ? ? ? ? ? 1071 MET B SD  
3422 C CE  . MET B 91  ? 0.2529 0.1714 0.1969 0.0207  -0.0049 0.0034  ? ? ? ? ? ? 1071 MET B CE  
3423 N N   . ARG B 92  ? 0.2327 0.1536 0.1847 0.0039  0.0081  -0.0076 ? ? ? ? ? ? 1072 ARG B N   
3424 C CA  . ARG B 92  ? 0.2203 0.1426 0.1850 0.0010  0.0112  -0.0145 ? ? ? ? ? ? 1072 ARG B CA  
3425 C C   . ARG B 92  ? 0.2169 0.1403 0.1987 -0.0001 0.0193  -0.0086 ? ? ? ? ? ? 1072 ARG B C   
3426 O O   . ARG B 92  ? 0.2261 0.1522 0.2247 -0.0018 0.0219  -0.0104 ? ? ? ? ? ? 1072 ARG B O   
3427 C CB  . ARG B 92  ? 0.2347 0.1501 0.1871 0.0004  0.0137  -0.0216 ? ? ? ? ? ? 1072 ARG B CB  
3428 C CG  . ARG B 92  ? 0.2298 0.1420 0.1948 -0.0033 0.0180  -0.0314 ? ? ? ? ? ? 1072 ARG B CG  
3429 C CD  . ARG B 92  ? 0.2891 0.1928 0.2350 -0.0030 0.0192  -0.0419 ? ? ? ? ? ? 1072 ARG B CD  
3430 N NE  . ARG B 92  ? 0.3057 0.2026 0.2404 0.0007  0.0294  -0.0352 ? ? ? ? ? ? 1072 ARG B NE  
3431 C CZ  . ARG B 92  ? 0.3030 0.1919 0.2166 0.0032  0.0339  -0.0412 ? ? ? ? ? ? 1072 ARG B CZ  
3432 N NH1 . ARG B 92  ? 0.3456 0.2316 0.2432 0.0021  0.0270  -0.0556 ? ? ? ? ? ? 1072 ARG B NH1 
3433 N NH2 . ARG B 92  ? 0.3222 0.2069 0.2307 0.0069  0.0454  -0.0329 ? ? ? ? ? ? 1072 ARG B NH2 
3434 N N   A MET B 93  ? 0.2263 0.1485 0.2054 0.0010  0.0232  -0.0005 ? ? ? ? ? ? 1073 MET B N   
3435 N N   B MET B 93  ? 0.2245 0.1467 0.2035 0.0010  0.0232  -0.0005 ? ? ? ? ? ? 1073 MET B N   
3436 C CA  A MET B 93  ? 0.2178 0.1439 0.2108 0.0015  0.0288  0.0075  ? ? ? ? ? ? 1073 MET B CA  
3437 C CA  B MET B 93  ? 0.2239 0.1499 0.2165 0.0015  0.0288  0.0077  ? ? ? ? ? ? 1073 MET B CA  
3438 C C   A MET B 93  ? 0.1986 0.1306 0.1952 0.0028  0.0261  0.0109  ? ? ? ? ? ? 1073 MET B C   
3439 C C   B MET B 93  ? 0.1935 0.1254 0.1900 0.0028  0.0261  0.0110  ? ? ? ? ? ? 1073 MET B C   
3440 O O   A MET B 93  ? 0.2039 0.1390 0.2141 0.0037  0.0314  0.0148  ? ? ? ? ? ? 1073 MET B O   
3441 O O   B MET B 93  ? 0.2094 0.1444 0.2195 0.0036  0.0315  0.0148  ? ? ? ? ? ? 1073 MET B O   
3442 C CB  A MET B 93  ? 0.2328 0.1605 0.2231 0.0019  0.0301  0.0155  ? ? ? ? ? ? 1073 MET B CB  
3443 C CB  B MET B 93  ? 0.2397 0.1675 0.2292 0.0018  0.0297  0.0156  ? ? ? ? ? ? 1073 MET B CB  
3444 C CG  A MET B 93  ? 0.2222 0.1578 0.2233 0.0033  0.0318  0.0252  ? ? ? ? ? ? 1073 MET B CG  
3445 C CG  B MET B 93  ? 0.2207 0.1561 0.2227 0.0032  0.0327  0.0256  ? ? ? ? ? ? 1073 MET B CG  
3446 S SD  A MET B 93  ? 0.3814 0.3175 0.4029 0.0060  0.0432  0.0307  ? ? ? ? ? ? 1073 MET B SD  
3447 S SD  B MET B 93  ? 0.2226 0.1567 0.2436 0.0057  0.0448  0.0294  ? ? ? ? ? ? 1073 MET B SD  
3448 C CE  A MET B 93  ? 0.1312 0.0810 0.1586 0.0089  0.0405  0.0455  ? ? ? ? ? ? 1073 MET B CE  
3449 C CE  B MET B 93  ? 0.3116 0.2450 0.3434 0.0066  0.0478  0.0293  ? ? ? ? ? ? 1073 MET B CE  
3450 N N   . LEU B 94  ? 0.1987 0.1306 0.1830 0.0039  0.0195  0.0101  ? ? ? ? ? ? 1074 LEU B N   
3451 C CA  . LEU B 94  ? 0.2041 0.1399 0.1881 0.0067  0.0186  0.0126  ? ? ? ? ? ? 1074 LEU B CA  
3452 C C   . LEU B 94  ? 0.2323 0.1726 0.2291 0.0075  0.0205  0.0095  ? ? ? ? ? ? 1074 LEU B C   
3453 O O   . LEU B 94  ? 0.2215 0.1666 0.2249 0.0102  0.0251  0.0140  ? ? ? ? ? ? 1074 LEU B O   
3454 C CB  . LEU B 94  ? 0.2143 0.1454 0.1823 0.0080  0.0127  0.0113  ? ? ? ? ? ? 1074 LEU B CB  
3455 C CG  . LEU B 94  ? 0.2497 0.1778 0.2097 0.0054  0.0103  0.0146  ? ? ? ? ? ? 1074 LEU B CG  
3456 C CD1 . LEU B 94  ? 0.2576 0.1764 0.2051 0.0050  0.0053  0.0117  ? ? ? ? ? ? 1074 LEU B CD1 
3457 C CD2 . LEU B 94  ? 0.3123 0.2461 0.2717 0.0064  0.0107  0.0194  ? ? ? ? ? ? 1074 LEU B CD2 
3458 N N   . VAL B 95  ? 0.2190 0.1591 0.2198 0.0052  0.0171  0.0021  ? ? ? ? ? ? 1075 VAL B N   
3459 C CA  . VAL B 95  ? 0.1926 0.1393 0.2117 0.0037  0.0173  -0.0021 ? ? ? ? ? ? 1075 VAL B CA  
3460 C C   . VAL B 95  ? 0.1981 0.1446 0.2366 0.0007  0.0266  0.0005  ? ? ? ? ? ? 1075 VAL B C   
3461 O O   . VAL B 95  ? 0.1967 0.1492 0.2528 0.0011  0.0321  0.0045  ? ? ? ? ? ? 1075 VAL B O   
3462 C CB  . VAL B 95  ? 0.2053 0.1529 0.2219 0.0010  0.0087  -0.0121 ? ? ? ? ? ? 1075 VAL B CB  
3463 C CG1 . VAL B 95  ? 0.2141 0.1699 0.2550 -0.0035 0.0074  -0.0184 ? ? ? ? ? ? 1075 VAL B CG1 
3464 C CG2 . VAL B 95  ? 0.2079 0.1570 0.2094 0.0058  0.0006  -0.0115 ? ? ? ? ? ? 1075 VAL B CG2 
3465 N N   . HIS B 96  ? 0.1957 0.1347 0.2324 -0.0012 0.0302  0.0000  ? ? ? ? ? ? 1076 HIS B N   
3466 C CA  . HIS B 96  ? 0.1860 0.1221 0.2416 -0.0025 0.0405  0.0042  ? ? ? ? ? ? 1076 HIS B CA  
3467 C C   . HIS B 96  ? 0.2053 0.1465 0.2645 0.0024  0.0473  0.0184  ? ? ? ? ? ? 1076 HIS B C   
3468 O O   . HIS B 96  ? 0.1999 0.1422 0.2782 0.0024  0.0562  0.0243  ? ? ? ? ? ? 1076 HIS B O   
3469 C CB  . HIS B 96  ? 0.1981 0.1248 0.2507 -0.0031 0.0449  0.0027  ? ? ? ? ? ? 1076 HIS B CB  
3470 C CG  . HIS B 96  ? 0.2262 0.1477 0.2999 -0.0029 0.0569  0.0086  ? ? ? ? ? ? 1076 HIS B CG  
3471 N ND1 . HIS B 96  ? 0.2855 0.2027 0.3774 -0.0078 0.0608  0.0005  ? ? ? ? ? ? 1076 HIS B ND1 
3472 C CD2 . HIS B 96  ? 0.2416 0.1682 0.3193 0.0024  0.0633  0.0219  ? ? ? ? ? ? 1076 HIS B CD2 
3473 C CE1 . HIS B 96  ? 0.2527 0.1727 0.3579 -0.0046 0.0701  0.0090  ? ? ? ? ? ? 1076 HIS B CE1 
3474 N NE2 . HIS B 96  ? 0.2438 0.1702 0.3405 0.0021  0.0715  0.0220  ? ? ? ? ? ? 1076 HIS B NE2 
3475 N N   . LEU B 97  ? 0.2331 0.1768 0.2731 0.0063  0.0433  0.0237  ? ? ? ? ? ? 1077 LEU B N   
3476 C CA  . LEU B 97  ? 0.1921 0.1412 0.2286 0.0116  0.0476  0.0358  ? ? ? ? ? ? 1077 LEU B CA  
3477 C C   . LEU B 97  ? 0.2146 0.1690 0.2544 0.0143  0.0509  0.0375  ? ? ? ? ? ? 1077 LEU B C   
3478 O O   . LEU B 97  ? 0.2367 0.1951 0.2758 0.0193  0.0581  0.0480  ? ? ? ? ? ? 1077 LEU B O   
3479 C CB  . LEU B 97  ? 0.2172 0.1677 0.2320 0.0135  0.0402  0.0379  ? ? ? ? ? ? 1077 LEU B CB  
3480 C CG  . LEU B 97  ? 0.2405 0.1905 0.2564 0.0122  0.0390  0.0411  ? ? ? ? ? ? 1077 LEU B CG  
3481 C CD1 . LEU B 97  ? 0.2857 0.2401 0.2850 0.0126  0.0305  0.0435  ? ? ? ? ? ? 1077 LEU B CD1 
3482 C CD2 . LEU B 97  ? 0.2641 0.2160 0.2971 0.0151  0.0485  0.0515  ? ? ? ? ? ? 1077 LEU B CD2 
3483 N N   . GLY B 98  ? 0.2104 0.1658 0.2535 0.0121  0.0462  0.0283  ? ? ? ? ? ? 1078 GLY B N   
3484 C CA  . GLY B 98  ? 0.1824 0.1450 0.2364 0.0147  0.0508  0.0301  ? ? ? ? ? ? 1078 GLY B CA  
3485 C C   . GLY B 98  ? 0.1821 0.1461 0.2187 0.0200  0.0464  0.0277  ? ? ? ? ? ? 1078 GLY B C   
3486 O O   . GLY B 98  ? 0.2163 0.1868 0.2612 0.0243  0.0525  0.0306  ? ? ? ? ? ? 1078 GLY B O   
3487 N N   . TYR B 99  ? 0.2102 0.1675 0.2250 0.0201  0.0375  0.0228  ? ? ? ? ? ? 1079 TYR B N   
3488 C CA  . TYR B 99  ? 0.2319 0.1860 0.2294 0.0254  0.0346  0.0202  ? ? ? ? ? ? 1079 TYR B CA  
3489 C C   . TYR B 99  ? 0.2316 0.1877 0.2362 0.0263  0.0292  0.0142  ? ? ? ? ? ? 1079 TYR B C   
3490 O O   . TYR B 99  ? 0.2282 0.1853 0.2310 0.0327  0.0317  0.0143  ? ? ? ? ? ? 1079 TYR B O   
3491 C CB  . TYR B 99  ? 0.2675 0.2123 0.2408 0.0245  0.0282  0.0184  ? ? ? ? ? ? 1079 TYR B CB  
3492 C CG  . TYR B 99  ? 0.2160 0.1627 0.1809 0.0253  0.0313  0.0252  ? ? ? ? ? ? 1079 TYR B CG  
3493 C CD1 . TYR B 99  ? 0.2467 0.1943 0.1979 0.0316  0.0364  0.0285  ? ? ? ? ? ? 1079 TYR B CD1 
3494 C CD2 . TYR B 99  ? 0.2328 0.1812 0.2029 0.0211  0.0297  0.0291  ? ? ? ? ? ? 1079 TYR B CD2 
3495 C CE1 . TYR B 99  ? 0.2608 0.2123 0.2015 0.0334  0.0378  0.0358  ? ? ? ? ? ? 1079 TYR B CE1 
3496 C CE2 . TYR B 99  ? 0.2303 0.1836 0.1947 0.0231  0.0315  0.0376  ? ? ? ? ? ? 1079 TYR B CE2 
3497 C CZ  . TYR B 99  ? 0.2666 0.2220 0.2152 0.0292  0.0345  0.0410  ? ? ? ? ? ? 1079 TYR B CZ  
3498 O OH  . TYR B 99  ? 0.2876 0.2497 0.2273 0.0323  0.0348  0.0503  ? ? ? ? ? ? 1079 TYR B OH  
3499 N N   . PHE B 100 ? 0.2286 0.1855 0.2403 0.0210  0.0222  0.0095  ? ? ? ? ? ? 1080 PHE B N   
3500 C CA  . PHE B 100 ? 0.2157 0.1755 0.2298 0.0223  0.0142  0.0047  ? ? ? ? ? ? 1080 PHE B CA  
3501 C C   . PHE B 100 ? 0.2069 0.1765 0.2418 0.0167  0.0102  0.0001  ? ? ? ? ? ? 1080 PHE B C   
3502 O O   . PHE B 100 ? 0.2173 0.1869 0.2631 0.0110  0.0144  -0.0006 ? ? ? ? ? ? 1080 PHE B O   
3503 C CB  . PHE B 100 ? 0.2544 0.2027 0.2463 0.0221  0.0072  0.0026  ? ? ? ? ? ? 1080 PHE B CB  
3504 C CG  . PHE B 100 ? 0.2594 0.1965 0.2329 0.0247  0.0097  0.0048  ? ? ? ? ? ? 1080 PHE B CG  
3505 C CD1 . PHE B 100 ? 0.2937 0.2280 0.2630 0.0317  0.0130  0.0054  ? ? ? ? ? ? 1080 PHE B CD1 
3506 C CD2 . PHE B 100 ? 0.2675 0.1972 0.2295 0.0202  0.0088  0.0055  ? ? ? ? ? ? 1080 PHE B CD2 
3507 C CE1 . PHE B 100 ? 0.3083 0.2303 0.2589 0.0331  0.0145  0.0044  ? ? ? ? ? ? 1080 PHE B CE1 
3508 C CE2 . PHE B 100 ? 0.2968 0.2174 0.2438 0.0208  0.0088  0.0057  ? ? ? ? ? ? 1080 PHE B CE2 
3509 C CZ  . PHE B 100 ? 0.2921 0.2076 0.2318 0.0268  0.0111  0.0040  ? ? ? ? ? ? 1080 PHE B CZ  
3510 N N   . THR B 101 ? 0.2701 0.2483 0.3117 0.0186  0.0018  -0.0031 ? ? ? ? ? ? 1081 THR B N   
3511 C CA  . THR B 101 ? 0.1992 0.1872 0.2566 0.0124  -0.0062 -0.0104 ? ? ? ? ? ? 1081 THR B CA  
3512 C C   . THR B 101 ? 0.2434 0.2284 0.2801 0.0139  -0.0180 -0.0145 ? ? ? ? ? ? 1081 THR B C   
3513 O O   . THR B 101 ? 0.2354 0.2139 0.2543 0.0207  -0.0193 -0.0097 ? ? ? ? ? ? 1081 THR B O   
3514 C CB  . THR B 101 ? 0.2359 0.2432 0.3245 0.0132  -0.0079 -0.0098 ? ? ? ? ? ? 1081 THR B CB  
3515 O OG1 . THR B 101 ? 0.2872 0.3003 0.3714 0.0226  -0.0126 -0.0057 ? ? ? ? ? ? 1081 THR B OG1 
3516 C CG2 . THR B 101 ? 0.2536 0.2640 0.3622 0.0132  0.0066  -0.0031 ? ? ? ? ? ? 1081 THR B CG2 
3517 N N   . GLN B 102 ? 0.2301 0.2182 0.2677 0.0077  -0.0258 -0.0234 ? ? ? ? ? ? 1082 GLN B N   
3518 C CA  . GLN B 102 ? 0.2598 0.2477 0.2759 0.0103  -0.0374 -0.0267 ? ? ? ? ? ? 1082 GLN B CA  
3519 C C   . GLN B 102 ? 0.2901 0.2939 0.3188 0.0059  -0.0509 -0.0364 ? ? ? ? ? ? 1082 GLN B C   
3520 O O   . GLN B 102 ? 0.2945 0.3027 0.3445 -0.0029 -0.0504 -0.0447 ? ? ? ? ? ? 1082 GLN B O   
3521 C CB  . GLN B 102 ? 0.3361 0.3067 0.3248 0.0088  -0.0334 -0.0281 ? ? ? ? ? ? 1082 GLN B CB  
3522 C CG  . GLN B 102 ? 0.3398 0.3043 0.3333 0.0006  -0.0285 -0.0370 ? ? ? ? ? ? 1082 GLN B CG  
3523 C CD  . GLN B 102 ? 0.3576 0.3068 0.3257 0.0012  -0.0228 -0.0368 ? ? ? ? ? ? 1082 GLN B CD  
3524 O OE1 . GLN B 102 ? 0.3181 0.2593 0.2794 0.0038  -0.0150 -0.0279 ? ? ? ? ? ? 1082 GLN B OE1 
3525 N NE2 . GLN B 102 ? 0.4217 0.3675 0.3760 -0.0013 -0.0268 -0.0472 ? ? ? ? ? ? 1082 GLN B NE2 
3526 N N   . VAL B 103 ? 0.2905 0.3029 0.3065 0.0121  -0.0635 -0.0350 ? ? ? ? ? ? 1083 VAL B N   
3527 C CA  . VAL B 103 ? 0.3265 0.3572 0.3502 0.0089  -0.0805 -0.0442 ? ? ? ? ? ? 1083 VAL B CA  
3528 C C   . VAL B 103 ? 0.3645 0.3925 0.3517 0.0156  -0.0909 -0.0433 ? ? ? ? ? ? 1083 VAL B C   
3529 O O   . VAL B 103 ? 0.3580 0.3733 0.3235 0.0240  -0.0844 -0.0322 ? ? ? ? ? ? 1083 VAL B O   
3530 C CB  . VAL B 103 ? 0.4763 0.5313 0.5344 0.0124  -0.0869 -0.0387 ? ? ? ? ? ? 1083 VAL B CB  
3531 C CG1 . VAL B 103 ? 0.5164 0.5735 0.5627 0.0267  -0.0887 -0.0248 ? ? ? ? ? ? 1083 VAL B CG1 
3532 C CG2 . VAL B 103 ? 0.5122 0.5901 0.5902 0.0051  -0.1049 -0.0502 ? ? ? ? ? ? 1083 VAL B CG2 
3533 N N   . ILE B 104 ? 0.4294 0.4687 0.4092 0.0118  -0.1068 -0.0549 ? ? ? ? ? ? 1084 ILE B N   
3534 C CA  . ILE B 104 ? 0.5027 0.5417 0.4445 0.0195  -0.1173 -0.0532 ? ? ? ? ? ? 1084 ILE B CA  
3535 C C   . ILE B 104 ? 0.5107 0.5778 0.4603 0.0239  -0.1395 -0.0530 ? ? ? ? ? ? 1084 ILE B C   
3536 O O   . ILE B 104 ? 0.4782 0.5609 0.4381 0.0152  -0.1546 -0.0682 ? ? ? ? ? ? 1084 ILE B O   
3537 C CB  . ILE B 104 ? 0.5872 0.6115 0.4987 0.0134  -0.1164 -0.0675 ? ? ? ? ? ? 1084 ILE B CB  
3538 C CG1 . ILE B 104 ? 0.6158 0.6151 0.5225 0.0107  -0.0946 -0.0651 ? ? ? ? ? ? 1084 ILE B CG1 
3539 C CG2 . ILE B 104 ? 0.6474 0.6720 0.5157 0.0227  -0.1260 -0.0644 ? ? ? ? ? ? 1084 ILE B CG2 
3540 C CD1 . ILE B 104 ? 0.6720 0.6546 0.5470 0.0084  -0.0893 -0.0753 ? ? ? ? ? ? 1084 ILE B CD1 
3541 N N   . THR B 105 ? 0.5035 0.5770 0.4493 0.0374  -0.1417 -0.0357 ? ? ? ? ? ? 1085 THR B N   
3542 C CA  . THR B 105 ? 0.5693 0.6726 0.5286 0.0444  -0.1618 -0.0309 ? ? ? ? ? ? 1085 THR B CA  
3543 C C   . THR B 105 ? 0.5686 0.6736 0.4903 0.0492  -0.1696 -0.0257 ? ? ? ? ? ? 1085 THR B C   
3544 O O   . THR B 105 ? 0.5509 0.6787 0.4816 0.0529  -0.1826 -0.0185 ? ? ? ? ? ? 1085 THR B O   
3545 C CB  . THR B 105 ? 0.5831 0.6925 0.5674 0.0565  -0.1549 -0.0121 ? ? ? ? ? ? 1085 THR B CB  
3546 N N   . LYS B 106 ? 0.5861 0.6676 0.4678 0.0488  -0.1600 -0.0277 ? ? ? ? ? ? 1086 LYS B N   
3547 C CA  . LYS B 106 ? 0.6810 0.7622 0.5265 0.0526  -0.1641 -0.0224 ? ? ? ? ? ? 1086 LYS B CA  
3548 C C   . LYS B 106 ? 0.6250 0.7018 0.4492 0.0407  -0.1674 -0.0422 ? ? ? ? ? ? 1086 LYS B C   
3549 O O   . LYS B 106 ? 0.6965 0.7527 0.5109 0.0350  -0.1545 -0.0523 ? ? ? ? ? ? 1086 LYS B O   
3550 C CB  . LYS B 106 ? 0.7240 0.7822 0.5418 0.0630  -0.1477 -0.0056 ? ? ? ? ? ? 1086 LYS B CB  
3551 N N   . PRO B 107 ? 0.6085 0.7037 0.4258 0.0369  -0.1844 -0.0476 ? ? ? ? ? ? 1087 PRO B N   
3552 C CA  . PRO B 107 ? 0.7094 0.7991 0.5045 0.0254  -0.1883 -0.0675 ? ? ? ? ? ? 1087 PRO B CA  
3553 C C   . PRO B 107 ? 0.7904 0.8549 0.5413 0.0293  -0.1722 -0.0665 ? ? ? ? ? ? 1087 PRO B C   
3554 O O   . PRO B 107 ? 0.8191 0.8730 0.5506 0.0207  -0.1697 -0.0835 ? ? ? ? ? ? 1087 PRO B O   
3555 C CB  . PRO B 107 ? 0.7455 0.8602 0.5353 0.0244  -0.2107 -0.0670 ? ? ? ? ? ? 1087 PRO B CB  
3556 C CG  . PRO B 107 ? 0.6747 0.8130 0.5024 0.0312  -0.2196 -0.0516 ? ? ? ? ? ? 1087 PRO B CG  
3557 C CD  . PRO B 107 ? 0.5403 0.6622 0.3710 0.0431  -0.2013 -0.0350 ? ? ? ? ? ? 1087 PRO B CD  
3558 N N   . VAL B 114 ? 0.8734 0.8224 0.5925 0.0455  -0.0635 -0.0311 ? ? ? ? ? ? 1094 VAL B N   
3559 C CA  . VAL B 114 ? 0.8206 0.7733 0.5694 0.0396  -0.0707 -0.0395 ? ? ? ? ? ? 1094 VAL B CA  
3560 C C   . VAL B 114 ? 0.8319 0.7800 0.5974 0.0444  -0.0664 -0.0235 ? ? ? ? ? ? 1094 VAL B C   
3561 O O   . VAL B 114 ? 0.8406 0.7744 0.6128 0.0425  -0.0500 -0.0163 ? ? ? ? ? ? 1094 VAL B O   
3562 C CB  . VAL B 114 ? 0.7725 0.7125 0.5293 0.0307  -0.0612 -0.0552 ? ? ? ? ? ? 1094 VAL B CB  
3563 N N   . LEU B 115 ? 0.7525 0.7155 0.5330 0.0487  -0.0791 -0.0172 ? ? ? ? ? ? 1095 LEU B N   
3564 C CA  . LEU B 115 ? 0.6670 0.6267 0.4715 0.0515  -0.0726 -0.0035 ? ? ? ? ? ? 1095 LEU B CA  
3565 C C   . LEU B 115 ? 0.4909 0.4624 0.3337 0.0449  -0.0770 -0.0111 ? ? ? ? ? ? 1095 LEU B C   
3566 O O   . LEU B 115 ? 0.4995 0.4906 0.3563 0.0468  -0.0914 -0.0135 ? ? ? ? ? ? 1095 LEU B O   
3567 C CB  . LEU B 115 ? 0.7648 0.7285 0.5584 0.0644  -0.0787 0.0133  ? ? ? ? ? ? 1095 LEU B CB  
3568 N N   . PRO B 116 ? 0.4257 0.3873 0.2864 0.0376  -0.0644 -0.0137 ? ? ? ? ? ? 1096 PRO B N   
3569 C CA  . PRO B 116 ? 0.3350 0.3064 0.2303 0.0329  -0.0653 -0.0176 ? ? ? ? ? ? 1096 PRO B CA  
3570 C C   . PRO B 116 ? 0.3533 0.3255 0.2616 0.0405  -0.0632 -0.0051 ? ? ? ? ? ? 1096 PRO B C   
3571 O O   . PRO B 116 ? 0.3707 0.3301 0.2639 0.0470  -0.0578 0.0059  ? ? ? ? ? ? 1096 PRO B O   
3572 C CB  . PRO B 116 ? 0.4074 0.3665 0.3110 0.0246  -0.0517 -0.0222 ? ? ? ? ? ? 1096 PRO B CB  
3573 C CG  . PRO B 116 ? 0.4992 0.4417 0.3784 0.0268  -0.0421 -0.0158 ? ? ? ? ? ? 1096 PRO B CG  
3574 C CD  . PRO B 116 ? 0.3927 0.3367 0.2436 0.0330  -0.0495 -0.0142 ? ? ? ? ? ? 1096 PRO B CD  
3575 N N   . SER B 117 ? 0.2933 0.2795 0.2305 0.0399  -0.0663 -0.0069 ? ? ? ? ? ? 1097 SER B N   
3576 C CA  . SER B 117 ? 0.2814 0.2661 0.2331 0.0468  -0.0605 0.0025  ? ? ? ? ? ? 1097 SER B CA  
3577 C C   . SER B 117 ? 0.3210 0.3045 0.2939 0.0405  -0.0505 -0.0017 ? ? ? ? ? ? 1097 SER B C   
3578 O O   . SER B 117 ? 0.3109 0.3050 0.3010 0.0328  -0.0522 -0.0099 ? ? ? ? ? ? 1097 SER B O   
3579 C CB  . SER B 117 ? 0.2985 0.3038 0.2664 0.0554  -0.0718 0.0072  ? ? ? ? ? ? 1097 SER B CB  
3580 O OG  . SER B 117 ? 0.3618 0.3697 0.3079 0.0630  -0.0820 0.0132  ? ? ? ? ? ? 1097 SER B OG  
3581 N N   . TYR B 118 ? 0.2363 0.2060 0.2073 0.0437  -0.0398 0.0040  ? ? ? ? ? ? 1098 TYR B N   
3582 C CA  . TYR B 118 ? 0.2524 0.2183 0.2345 0.0385  -0.0294 0.0015  ? ? ? ? ? ? 1098 TYR B CA  
3583 C C   . TYR B 118 ? 0.2406 0.2124 0.2405 0.0450  -0.0239 0.0051  ? ? ? ? ? ? 1098 TYR B C   
3584 O O   . TYR B 118 ? 0.2485 0.2167 0.2458 0.0544  -0.0238 0.0107  ? ? ? ? ? ? 1098 TYR B O   
3585 C CB  . TYR B 118 ? 0.2679 0.2137 0.2309 0.0358  -0.0217 0.0031  ? ? ? ? ? ? 1098 TYR B CB  
3586 C CG  . TYR B 118 ? 0.2535 0.1935 0.2006 0.0306  -0.0237 0.0011  ? ? ? ? ? ? 1098 TYR B CG  
3587 C CD1 . TYR B 118 ? 0.2642 0.2075 0.2163 0.0231  -0.0220 -0.0052 ? ? ? ? ? ? 1098 TYR B CD1 
3588 C CD2 . TYR B 118 ? 0.2698 0.1998 0.1976 0.0342  -0.0253 0.0063  ? ? ? ? ? ? 1098 TYR B CD2 
3589 C CE1 . TYR B 118 ? 0.2594 0.1964 0.1965 0.0198  -0.0215 -0.0076 ? ? ? ? ? ? 1098 TYR B CE1 
3590 C CE2 . TYR B 118 ? 0.3048 0.2298 0.2173 0.0307  -0.0246 0.0054  ? ? ? ? ? ? 1098 TYR B CE2 
3591 C CZ  . TYR B 118 ? 0.2779 0.2066 0.1946 0.0238  -0.0225 -0.0022 ? ? ? ? ? ? 1098 TYR B CZ  
3592 O OH  . TYR B 118 ? 0.2991 0.2219 0.2002 0.0217  -0.0196 -0.0035 ? ? ? ? ? ? 1098 TYR B OH  
3593 N N   . TRP B 119 ? 0.2187 0.1978 0.2364 0.0409  -0.0173 0.0029  ? ? ? ? ? ? 1099 TRP B N   
3594 C CA  . TRP B 119 ? 0.2049 0.1881 0.2366 0.0479  -0.0085 0.0070  ? ? ? ? ? ? 1099 TRP B CA  
3595 C C   . TRP B 119 ? 0.2499 0.2269 0.2804 0.0442  0.0034  0.0068  ? ? ? ? ? ? 1099 TRP B C   
3596 O O   . TRP B 119 ? 0.2650 0.2353 0.2863 0.0366  0.0037  0.0044  ? ? ? ? ? ? 1099 TRP B O   
3597 C CB  . TRP B 119 ? 0.2164 0.2241 0.2799 0.0510  -0.0129 0.0086  ? ? ? ? ? ? 1099 TRP B CB  
3598 C CG  . TRP B 119 ? 0.2439 0.2564 0.3224 0.0608  -0.0017 0.0144  ? ? ? ? ? ? 1099 TRP B CG  
3599 C CD1 . TRP B 119 ? 0.2803 0.3093 0.3884 0.0607  0.0067  0.0168  ? ? ? ? ? ? 1099 TRP B CD1 
3600 C CD2 . TRP B 119 ? 0.2326 0.2311 0.2971 0.0725  0.0048  0.0183  ? ? ? ? ? ? 1099 TRP B CD2 
3601 N NE1 . TRP B 119 ? 0.3186 0.3459 0.4299 0.0727  0.0186  0.0223  ? ? ? ? ? ? 1099 TRP B NE1 
3602 C CE2 . TRP B 119 ? 0.2740 0.2815 0.3581 0.0801  0.0174  0.0222  ? ? ? ? ? ? 1099 TRP B CE2 
3603 C CE3 . TRP B 119 ? 0.2444 0.2221 0.2829 0.0772  0.0026  0.0189  ? ? ? ? ? ? 1099 TRP B CE3 
3604 C CZ2 . TRP B 119 ? 0.2495 0.2446 0.3251 0.0930  0.0277  0.0250  ? ? ? ? ? ? 1099 TRP B CZ2 
3605 C CZ3 . TRP B 119 ? 0.2774 0.2418 0.3100 0.0888  0.0121  0.0215  ? ? ? ? ? ? 1099 TRP B CZ3 
3606 C CH2 . TRP B 119 ? 0.2908 0.2633 0.3405 0.0969  0.0244  0.0238  ? ? ? ? ? ? 1099 TRP B CH2 
3607 N N   . LEU B 120 ? 0.2519 0.2312 0.2902 0.0509  0.0138  0.0104  ? ? ? ? ? ? 1100 LEU B N   
3608 C CA  . LEU B 120 ? 0.2469 0.2206 0.2787 0.0499  0.0254  0.0119  ? ? ? ? ? ? 1100 LEU B CA  
3609 C C   . LEU B 120 ? 0.2360 0.2251 0.2946 0.0453  0.0316  0.0149  ? ? ? ? ? ? 1100 LEU B C   
3610 O O   . LEU B 120 ? 0.2583 0.2645 0.3458 0.0468  0.0323  0.0169  ? ? ? ? ? ? 1100 LEU B O   
3611 C CB  . LEU B 120 ? 0.2379 0.2038 0.2595 0.0608  0.0355  0.0138  ? ? ? ? ? ? 1100 LEU B CB  
3612 C CG  . LEU B 120 ? 0.2980 0.2452 0.2967 0.0657  0.0314  0.0105  ? ? ? ? ? ? 1100 LEU B CG  
3613 C CD1 . LEU B 120 ? 0.3217 0.2614 0.3151 0.0778  0.0427  0.0108  ? ? ? ? ? ? 1100 LEU B CD1 
3614 C CD2 . LEU B 120 ? 0.2800 0.2103 0.2526 0.0583  0.0274  0.0065  ? ? ? ? ? ? 1100 LEU B CD2 
3615 N N   . ALA B 121 ? 0.2324 0.2161 0.2843 0.0397  0.0362  0.0162  ? ? ? ? ? ? 1101 ALA B N   
3616 C CA  . ALA B 121 ? 0.2302 0.2240 0.3056 0.0367  0.0462  0.0216  ? ? ? ? ? ? 1101 ALA B CA  
3617 C C   . ALA B 121 ? 0.2858 0.2757 0.3480 0.0446  0.0606  0.0290  ? ? ? ? ? ? 1101 ALA B C   
3618 O O   . ALA B 121 ? 0.2560 0.2334 0.2879 0.0497  0.0600  0.0270  ? ? ? ? ? ? 1101 ALA B O   
3619 C CB  . ALA B 121 ? 0.2336 0.2234 0.3119 0.0269  0.0432  0.0197  ? ? ? ? ? ? 1101 ALA B CB  
3620 N N   . PRO B 122 ? 0.2832 0.2831 0.3672 0.0456  0.0739  0.0374  ? ? ? ? ? ? 1102 PRO B N   
3621 C CA  . PRO B 122 ? 0.2667 0.2640 0.3346 0.0555  0.0890  0.0451  ? ? ? ? ? ? 1102 PRO B CA  
3622 C C   . PRO B 122 ? 0.2726 0.2558 0.3015 0.0573  0.0878  0.0453  ? ? ? ? ? ? 1102 PRO B C   
3623 O O   . PRO B 122 ? 0.2974 0.2739 0.2996 0.0661  0.0937  0.0453  ? ? ? ? ? ? 1102 PRO B O   
3624 C CB  . PRO B 122 ? 0.3215 0.3312 0.4216 0.0539  0.1034  0.0563  ? ? ? ? ? ? 1102 PRO B CB  
3625 C CG  . PRO B 122 ? 0.3123 0.3354 0.4526 0.0456  0.0958  0.0516  ? ? ? ? ? ? 1102 PRO B CG  
3626 C CD  . PRO B 122 ? 0.2770 0.2915 0.4026 0.0386  0.0766  0.0399  ? ? ? ? ? ? 1102 PRO B CD  
3627 N N   . LEU B 123 ? 0.2942 0.2733 0.3201 0.0494  0.0801  0.0449  ? ? ? ? ? ? 1103 LEU B N   
3628 C CA  . LEU B 123 ? 0.2233 0.1937 0.2178 0.0506  0.0773  0.0465  ? ? ? ? ? ? 1103 LEU B CA  
3629 C C   . LEU B 123 ? 0.3050 0.2637 0.2697 0.0521  0.0669  0.0360  ? ? ? ? ? ? 1103 LEU B C   
3630 O O   . LEU B 123 ? 0.3141 0.2666 0.2500 0.0550  0.0655  0.0354  ? ? ? ? ? ? 1103 LEU B O   
3631 C CB  . LEU B 123 ? 0.2713 0.2414 0.2745 0.0426  0.0720  0.0491  ? ? ? ? ? ? 1103 LEU B CB  
3632 C CG  . LEU B 123 ? 0.2927 0.2609 0.2749 0.0449  0.0721  0.0567  ? ? ? ? ? ? 1103 LEU B CG  
3633 C CD1 . LEU B 123 ? 0.2719 0.2460 0.2529 0.0530  0.0877  0.0706  ? ? ? ? ? ? 1103 LEU B CD1 
3634 C CD2 . LEU B 123 ? 0.2803 0.2479 0.2754 0.0379  0.0670  0.0585  ? ? ? ? ? ? 1103 LEU B CD2 
3635 N N   . SER B 124 ? 0.2524 0.2080 0.2242 0.0500  0.0592  0.0279  ? ? ? ? ? ? 1104 SER B N   
3636 C CA  . SER B 124 ? 0.2468 0.1888 0.1947 0.0514  0.0514  0.0189  ? ? ? ? ? ? 1104 SER B CA  
3637 C C   . SER B 124 ? 0.2790 0.2133 0.2059 0.0614  0.0597  0.0163  ? ? ? ? ? ? 1104 SER B C   
3638 O O   . SER B 124 ? 0.3163 0.2356 0.2198 0.0621  0.0544  0.0079  ? ? ? ? ? ? 1104 SER B O   
3639 C CB  . SER B 124 ? 0.2648 0.2052 0.2253 0.0490  0.0432  0.0138  ? ? ? ? ? ? 1104 SER B CB  
3640 O OG  . SER B 124 ? 0.3021 0.2510 0.2815 0.0556  0.0494  0.0156  ? ? ? ? ? ? 1104 SER B OG  
3641 N N   . ARG B 125 ? 0.2924 0.2354 0.2278 0.0691  0.0739  0.0231  ? ? ? ? ? ? 1105 ARG B N   
3642 C CA  . ARG B 125 ? 0.2946 0.2296 0.2065 0.0802  0.0846  0.0206  ? ? ? ? ? ? 1105 ARG B CA  
3643 C C   . ARG B 125 ? 0.3344 0.2587 0.2079 0.0792  0.0797  0.0162  ? ? ? ? ? ? 1105 ARG B C   
3644 O O   . ARG B 125 ? 0.3782 0.2876 0.2226 0.0845  0.0806  0.0066  ? ? ? ? ? ? 1105 ARG B O   
3645 C CB  . ARG B 125 ? 0.3136 0.2621 0.2414 0.0885  0.1032  0.0316  ? ? ? ? ? ? 1105 ARG B CB  
3646 C CG  . ARG B 125 ? 0.3445 0.3054 0.3108 0.0912  0.1087  0.0348  ? ? ? ? ? ? 1105 ARG B CG  
3647 C CD  . ARG B 125 ? 0.3557 0.3312 0.3427 0.0952  0.1249  0.0473  ? ? ? ? ? ? 1105 ARG B CD  
3648 N NE  . ARG B 125 ? 0.3740 0.3591 0.3781 0.0876  0.1263  0.0567  ? ? ? ? ? ? 1105 ARG B NE  
3649 C CZ  . ARG B 125 ? 0.4099 0.4036 0.4311 0.0874  0.1367  0.0687  ? ? ? ? ? ? 1105 ARG B CZ  
3650 N NH1 . ARG B 125 ? 0.4424 0.4404 0.4792 0.0802  0.1367  0.0765  ? ? ? ? ? ? 1105 ARG B NH1 
3651 N NH2 . ARG B 125 ? 0.4197 0.4155 0.4426 0.0949  0.1475  0.0732  ? ? ? ? ? ? 1105 ARG B NH2 
3652 N N   . LEU B 126 ? 0.3196 0.2515 0.1942 0.0724  0.0738  0.0225  ? ? ? ? ? ? 1106 LEU B N   
3653 C CA  . LEU B 126 ? 0.3391 0.2663 0.1812 0.0712  0.0666  0.0202  ? ? ? ? ? ? 1106 LEU B CA  
3654 C C   . LEU B 126 ? 0.3282 0.2439 0.1592 0.0621  0.0494  0.0082  ? ? ? ? ? ? 1106 LEU B C   
3655 O O   . LEU B 126 ? 0.3618 0.2743 0.1672 0.0598  0.0407  0.0038  ? ? ? ? ? ? 1106 LEU B O   
3656 C CB  . LEU B 126 ? 0.3108 0.2523 0.1610 0.0692  0.0677  0.0343  ? ? ? ? ? ? 1106 LEU B CB  
3657 C CG  . LEU B 126 ? 0.3164 0.2669 0.1698 0.0792  0.0864  0.0476  ? ? ? ? ? ? 1106 LEU B CG  
3658 C CD1 . LEU B 126 ? 0.3369 0.2997 0.2110 0.0761  0.0884  0.0628  ? ? ? ? ? ? 1106 LEU B CD1 
3659 C CD2 . LEU B 126 ? 0.3728 0.3193 0.1934 0.0862  0.0871  0.0434  ? ? ? ? ? ? 1106 LEU B CD2 
3660 N N   . LEU B 127 ? 0.3117 0.2222 0.1620 0.0572  0.0445  0.0036  ? ? ? ? ? ? 1107 LEU B N   
3661 C CA  . LEU B 127 ? 0.3384 0.2370 0.1820 0.0487  0.0309  -0.0058 ? ? ? ? ? ? 1107 LEU B CA  
3662 C C   . LEU B 127 ? 0.3785 0.2569 0.2087 0.0521  0.0316  -0.0178 ? ? ? ? ? ? 1107 LEU B C   
3663 O O   . LEU B 127 ? 0.3889 0.2539 0.2105 0.0451  0.0219  -0.0263 ? ? ? ? ? ? 1107 LEU B O   
3664 C CB  . LEU B 127 ? 0.2762 0.1802 0.1466 0.0411  0.0252  -0.0019 ? ? ? ? ? ? 1107 LEU B CB  
3665 C CG  . LEU B 127 ? 0.2711 0.1909 0.1582 0.0370  0.0249  0.0084  ? ? ? ? ? ? 1107 LEU B CG  
3666 C CD1 . LEU B 127 ? 0.2907 0.2107 0.1953 0.0296  0.0185  0.0083  ? ? ? ? ? ? 1107 LEU B CD1 
3667 C CD2 . LEU B 127 ? 0.3251 0.2499 0.1962 0.0352  0.0201  0.0113  ? ? ? ? ? ? 1107 LEU B CD2 
3668 N N   . LEU B 128 ? 0.2755 0.1911 0.2496 0.0723  0.0451  0.0354  ? ? ? ? ? ? 1108 LEU B N   
3669 C CA  . LEU B 128 ? 0.2848 0.1902 0.2602 0.0803  0.0454  0.0403  ? ? ? ? ? ? 1108 LEU B CA  
3670 C C   . LEU B 128 ? 0.3249 0.2080 0.2926 0.0775  0.0532  0.0392  ? ? ? ? ? ? 1108 LEU B C   
3671 O O   . LEU B 128 ? 0.3003 0.1801 0.2696 0.0756  0.0604  0.0322  ? ? ? ? ? ? 1108 LEU B O   
3672 C CB  . LEU B 128 ? 0.2846 0.2022 0.2811 0.0899  0.0440  0.0371  ? ? ? ? ? ? 1108 LEU B CB  
3673 C CG  . LEU B 128 ? 0.2905 0.2300 0.2964 0.0962  0.0329  0.0370  ? ? ? ? ? ? 1108 LEU B CG  
3674 C CD1 . LEU B 128 ? 0.3120 0.2654 0.3448 0.1033  0.0318  0.0307  ? ? ? ? ? ? 1108 LEU B CD1 
3675 C CD2 . LEU B 128 ? 0.2944 0.2316 0.2881 0.1038  0.0262  0.0474  ? ? ? ? ? ? 1108 LEU B CD2 
3676 N N   . LYS B 129 ? 0.3329 0.2012 0.2933 0.0783  0.0518  0.0462  ? ? ? ? ? ? 1109 LYS B N   
3677 C CA  . LYS B 129 ? 0.3372 0.1830 0.2933 0.0760  0.0569  0.0435  ? ? ? ? ? ? 1109 LYS B CA  
3678 C C   . LYS B 129 ? 0.3901 0.2305 0.3552 0.0827  0.0629  0.0356  ? ? ? ? ? ? 1109 LYS B C   
3679 O O   . LYS B 129 ? 0.3946 0.2227 0.3534 0.0803  0.0682  0.0273  ? ? ? ? ? ? 1109 LYS B O   
3680 C CB  . LYS B 129 ? 0.3391 0.1711 0.2954 0.0779  0.0542  0.0540  ? ? ? ? ? ? 1109 LYS B CB  
3681 C CG  . LYS B 129 ? 0.3597 0.1904 0.3062 0.0697  0.0517  0.0611  ? ? ? ? ? ? 1109 LYS B CG  
3682 C CD  . LYS B 129 ? 0.4250 0.2424 0.3766 0.0726  0.0512  0.0744  ? ? ? ? ? ? 1109 LYS B CD  
3683 C CE  . LYS B 129 ? 0.5243 0.3388 0.4699 0.0638  0.0510  0.0819  ? ? ? ? ? ? 1109 LYS B CE  
3684 N NZ  . LYS B 129 ? 0.5549 0.3583 0.5087 0.0672  0.0522  0.0984  ? ? ? ? ? ? 1109 LYS B NZ  
3685 N N   . GLN B 130 ? 0.3364 0.1871 0.3163 0.0920  0.0618  0.0375  ? ? ? ? ? ? 1110 GLN B N   
3686 C CA  . GLN B 130 ? 0.4138 0.2616 0.4055 0.0997  0.0682  0.0307  ? ? ? ? ? ? 1110 GLN B CA  
3687 C C   . GLN B 130 ? 0.4024 0.2597 0.3951 0.0975  0.0765  0.0220  ? ? ? ? ? ? 1110 GLN B C   
3688 O O   . GLN B 130 ? 0.4105 0.2639 0.4085 0.1032  0.0845  0.0155  ? ? ? ? ? ? 1110 GLN B O   
3689 C CB  . GLN B 130 ? 0.4387 0.2973 0.4487 0.1106  0.0639  0.0356  ? ? ? ? ? ? 1110 GLN B CB  
3690 C CG  . GLN B 130 ? 0.5422 0.4264 0.5631 0.1114  0.0595  0.0352  ? ? ? ? ? ? 1110 GLN B CG  
3691 C CD  . GLN B 130 ? 0.7181 0.6143 0.7600 0.1234  0.0547  0.0369  ? ? ? ? ? ? 1110 GLN B CD  
3692 O OE1 . GLN B 130 ? 0.7374 0.6256 0.7803 0.1311  0.0505  0.0440  ? ? ? ? ? ? 1110 GLN B OE1 
3693 N NE2 . GLN B 130 ? 0.7738 0.6895 0.8352 0.1252  0.0554  0.0309  ? ? ? ? ? ? 1110 GLN B NE2 
3694 N N   . ASN B 131 ? 0.3472 0.2172 0.3357 0.0900  0.0754  0.0224  ? ? ? ? ? ? 1111 ASN B N   
3695 C CA  . ASN B 131 ? 0.3116 0.1906 0.3030 0.0881  0.0844  0.0172  ? ? ? ? ? ? 1111 ASN B CA  
3696 C C   . ASN B 131 ? 0.3423 0.2084 0.3115 0.0824  0.0894  0.0129  ? ? ? ? ? ? 1111 ASN B C   
3697 O O   . ASN B 131 ? 0.3526 0.2133 0.3080 0.0748  0.0837  0.0147  ? ? ? ? ? ? 1111 ASN B O   
3698 C CB  . ASN B 131 ? 0.2922 0.1915 0.2956 0.0839  0.0808  0.0195  ? ? ? ? ? ? 1111 ASN B CB  
3699 C CG  . ASN B 131 ? 0.3265 0.2418 0.3552 0.0911  0.0755  0.0204  ? ? ? ? ? ? 1111 ASN B CG  
3700 O OD1 . ASN B 131 ? 0.3819 0.2957 0.4224 0.0997  0.0783  0.0194  ? ? ? ? ? ? 1111 ASN B OD1 
3701 N ND2 . ASN B 131 ? 0.2723 0.2037 0.3107 0.0885  0.0670  0.0210  ? ? ? ? ? ? 1111 ASN B ND2 
3702 N N   . PRO B 132 ? 0.3543 0.2167 0.3196 0.0872  0.0999  0.0068  ? ? ? ? ? ? 1112 PRO B N   
3703 C CA  . PRO B 132 ? 0.3675 0.2177 0.3087 0.0840  0.1029  0.0011  ? ? ? ? ? ? 1112 PRO B CA  
3704 C C   . PRO B 132 ? 0.3697 0.2288 0.3016 0.0757  0.1032  0.0043  ? ? ? ? ? ? 1112 PRO B C   
3705 O O   . PRO B 132 ? 0.3877 0.2378 0.2988 0.0721  0.1022  0.0006  ? ? ? ? ? ? 1112 PRO B O   
3706 C CB  . PRO B 132 ? 0.3923 0.2410 0.3316 0.0938  0.1149  -0.0061 ? ? ? ? ? ? 1112 PRO B CB  
3707 C CG  . PRO B 132 ? 0.4159 0.2818 0.3810 0.0990  0.1211  -0.0015 ? ? ? ? ? ? 1112 PRO B CG  
3708 C CD  . PRO B 132 ? 0.3982 0.2683 0.3802 0.0966  0.1094  0.0045  ? ? ? ? ? ? 1112 PRO B CD  
3709 N N   . TYR B 133 ? 0.3577 0.2341 0.3068 0.0733  0.1036  0.0104  ? ? ? ? ? ? 1113 TYR B N   
3710 C CA  . TYR B 133 ? 0.3565 0.2418 0.3026 0.0659  0.1039  0.0142  ? ? ? ? ? ? 1113 TYR B CA  
3711 C C   . TYR B 133 ? 0.3077 0.1956 0.2550 0.0581  0.0917  0.0174  ? ? ? ? ? ? 1113 TYR B C   
3712 O O   . TYR B 133 ? 0.3076 0.2051 0.2589 0.0523  0.0904  0.0202  ? ? ? ? ? ? 1113 TYR B O   
3713 C CB  . TYR B 133 ? 0.3947 0.2976 0.3640 0.0680  0.1128  0.0183  ? ? ? ? ? ? 1113 TYR B CB  
3714 C CG  . TYR B 133 ? 0.3517 0.2663 0.3501 0.0714  0.1086  0.0190  ? ? ? ? ? ? 1113 TYR B CG  
3715 C CD1 . TYR B 133 ? 0.4306 0.3468 0.4424 0.0803  0.1145  0.0169  ? ? ? ? ? ? 1113 TYR B CD1 
3716 C CD2 . TYR B 133 ? 0.3638 0.2890 0.3762 0.0667  0.0978  0.0205  ? ? ? ? ? ? 1113 TYR B CD2 
3717 C CE1 . TYR B 133 ? 0.4571 0.3853 0.4966 0.0842  0.1091  0.0171  ? ? ? ? ? ? 1113 TYR B CE1 
3718 C CE2 . TYR B 133 ? 0.4217 0.3592 0.4595 0.0712  0.0919  0.0195  ? ? ? ? ? ? 1113 TYR B CE2 
3719 C CZ  . TYR B 133 ? 0.4096 0.3486 0.4612 0.0798  0.0972  0.0181  ? ? ? ? ? ? 1113 TYR B CZ  
3720 O OH  . TYR B 133 ? 0.5401 0.4925 0.6179 0.0850  0.0897  0.0166  ? ? ? ? ? ? 1113 TYR B OH  
3721 N N   . ASN B 134 ? 0.2918 0.1717 0.2366 0.0586  0.0835  0.0175  ? ? ? ? ? ? 1114 ASN B N   
3722 C CA  . ASN B 134 ? 0.2764 0.1611 0.2210 0.0530  0.0736  0.0214  ? ? ? ? ? ? 1114 ASN B CA  
3723 C C   . ASN B 134 ? 0.3067 0.1859 0.2344 0.0445  0.0716  0.0211  ? ? ? ? ? ? 1114 ASN B C   
3724 O O   . ASN B 134 ? 0.3305 0.1979 0.2433 0.0437  0.0751  0.0173  ? ? ? ? ? ? 1114 ASN B O   
3725 C CB  . ASN B 134 ? 0.2821 0.1606 0.2277 0.0566  0.0670  0.0248  ? ? ? ? ? ? 1114 ASN B CB  
3726 C CG  . ASN B 134 ? 0.3011 0.1597 0.2322 0.0542  0.0661  0.0243  ? ? ? ? ? ? 1114 ASN B CG  
3727 O OD1 . ASN B 134 ? 0.3278 0.1821 0.2483 0.0468  0.0627  0.0253  ? ? ? ? ? ? 1114 ASN B OD1 
3728 N ND2 . ASN B 134 ? 0.3323 0.1787 0.2663 0.0605  0.0686  0.0223  ? ? ? ? ? ? 1114 ASN B ND2 
3729 N N   . ALA B 135 ? 0.2979 0.1867 0.2284 0.0394  0.0652  0.0239  ? ? ? ? ? ? 1115 ALA B N   
3730 C CA  . ALA B 135 ? 0.3088 0.1954 0.2273 0.0316  0.0629  0.0238  ? ? ? ? ? ? 1115 ALA B CA  
3731 C C   . ALA B 135 ? 0.3022 0.1808 0.2113 0.0276  0.0564  0.0260  ? ? ? ? ? ? 1115 ALA B C   
3732 O O   . ALA B 135 ? 0.3272 0.2078 0.2308 0.0213  0.0531  0.0266  ? ? ? ? ? ? 1115 ALA B O   
3733 C CB  . ALA B 135 ? 0.3467 0.2494 0.2771 0.0285  0.0610  0.0247  ? ? ? ? ? ? 1115 ALA B CB  
3734 N N   . ARG B 136 ? 0.2721 0.1415 0.1816 0.0313  0.0554  0.0282  ? ? ? ? ? ? 1116 ARG B N   
3735 C CA  . ARG B 136 ? 0.2997 0.1628 0.2054 0.0279  0.0509  0.0333  ? ? ? ? ? ? 1116 ARG B CA  
3736 C C   . ARG B 136 ? 0.2964 0.1479 0.1927 0.0205  0.0499  0.0298  ? ? ? ? ? ? 1116 ARG B C   
3737 O O   . ARG B 136 ? 0.3123 0.1674 0.2069 0.0146  0.0465  0.0329  ? ? ? ? ? ? 1116 ARG B O   
3738 C CB  . ARG B 136 ? 0.3174 0.1708 0.2283 0.0339  0.0511  0.0379  ? ? ? ? ? ? 1116 ARG B CB  
3739 C CG  . ARG B 136 ? 0.2832 0.1495 0.2029 0.0420  0.0493  0.0434  ? ? ? ? ? ? 1116 ARG B CG  
3740 C CD  . ARG B 136 ? 0.2988 0.1536 0.2239 0.0490  0.0501  0.0484  ? ? ? ? ? ? 1116 ARG B CD  
3741 N NE  . ARG B 136 ? 0.3278 0.1682 0.2508 0.0452  0.0497  0.0552  ? ? ? ? ? ? 1116 ARG B NE  
3742 C CZ  . ARG B 136 ? 0.3722 0.2176 0.2944 0.0455  0.0477  0.0668  ? ? ? ? ? ? 1116 ARG B CZ  
3743 N NH1 . ARG B 136 ? 0.3507 0.2157 0.2705 0.0506  0.0445  0.0711  ? ? ? ? ? ? 1116 ARG B NH1 
3744 N NH2 . ARG B 136 ? 0.3746 0.2061 0.2996 0.0413  0.0490  0.0740  ? ? ? ? ? ? 1116 ARG B NH2 
3745 N N   . SER B 137 ? 0.3382 0.1767 0.2289 0.0217  0.0523  0.0226  ? ? ? ? ? ? 1117 SER B N   
3746 C CA  . SER B 137 ? 0.3428 0.1707 0.2255 0.0158  0.0492  0.0170  ? ? ? ? ? ? 1117 SER B CA  
3747 C C   . SER B 137 ? 0.3366 0.1742 0.2118 0.0106  0.0475  0.0159  ? ? ? ? ? ? 1117 SER B C   
3748 O O   . SER B 137 ? 0.3450 0.1807 0.2190 0.0040  0.0426  0.0156  ? ? ? ? ? ? 1117 SER B O   
3749 C CB  . SER B 137 ? 0.3409 0.1545 0.2171 0.0204  0.0510  0.0068  ? ? ? ? ? ? 1117 SER B CB  
3750 O OG  . SER B 137 ? 0.3709 0.1722 0.2573 0.0238  0.0509  0.0075  ? ? ? ? ? ? 1117 SER B OG  
3751 N N   . LEU B 138 ? 0.3070 0.1555 0.1806 0.0134  0.0517  0.0159  ? ? ? ? ? ? 1118 LEU B N   
3752 C CA  . LEU B 138 ? 0.3202 0.1776 0.1894 0.0092  0.0505  0.0163  ? ? ? ? ? ? 1118 LEU B CA  
3753 C C   . LEU B 138 ? 0.3264 0.1939 0.2039 0.0038  0.0458  0.0215  ? ? ? ? ? ? 1118 LEU B C   
3754 O O   . LEU B 138 ? 0.3151 0.1850 0.1897 -0.0016 0.0421  0.0212  ? ? ? ? ? ? 1118 LEU B O   
3755 C CB  . LEU B 138 ? 0.3209 0.1877 0.1920 0.0134  0.0574  0.0175  ? ? ? ? ? ? 1118 LEU B CB  
3756 C CG  . LEU B 138 ? 0.3165 0.1891 0.1820 0.0103  0.0574  0.0188  ? ? ? ? ? ? 1118 LEU B CG  
3757 C CD1 . LEU B 138 ? 0.3531 0.2151 0.1995 0.0101  0.0546  0.0132  ? ? ? ? ? ? 1118 LEU B CD1 
3758 C CD2 . LEU B 138 ? 0.3243 0.2060 0.1967 0.0145  0.0660  0.0228  ? ? ? ? ? ? 1118 LEU B CD2 
3759 N N   . THR B 139 ? 0.2942 0.1684 0.1815 0.0065  0.0457  0.0259  ? ? ? ? ? ? 1119 THR B N   
3760 C CA  . THR B 139 ? 0.2740 0.1590 0.1664 0.0037  0.0416  0.0302  ? ? ? ? ? ? 1119 THR B CA  
3761 C C   . THR B 139 ? 0.3104 0.1878 0.1998 -0.0017 0.0388  0.0326  ? ? ? ? ? ? 1119 THR B C   
3762 O O   . THR B 139 ? 0.3045 0.1882 0.1942 -0.0067 0.0360  0.0331  ? ? ? ? ? ? 1119 THR B O   
3763 C CB  . THR B 139 ? 0.2830 0.1771 0.1830 0.0100  0.0411  0.0341  ? ? ? ? ? ? 1119 THR B CB  
3764 O OG1 . THR B 139 ? 0.2723 0.1754 0.1810 0.0144  0.0427  0.0309  ? ? ? ? ? ? 1119 THR B OG1 
3765 C CG2 . THR B 139 ? 0.3176 0.2247 0.2191 0.0092  0.0371  0.0378  ? ? ? ? ? ? 1119 THR B CG2 
3766 N N   . PHE B 140 ? 0.3011 0.1651 0.1910 -0.0006 0.0397  0.0341  ? ? ? ? ? ? 1120 PHE B N   
3767 C CA  . PHE B 140 ? 0.3195 0.1754 0.2129 -0.0061 0.0378  0.0373  ? ? ? ? ? ? 1120 PHE B CA  
3768 C C   . PHE B 140 ? 0.3551 0.2066 0.2449 -0.0126 0.0340  0.0300  ? ? ? ? ? ? 1120 PHE B C   
3769 O O   . PHE B 140 ? 0.3262 0.1804 0.2212 -0.0186 0.0315  0.0324  ? ? ? ? ? ? 1120 PHE B O   
3770 C CB  . PHE B 140 ? 0.3352 0.1748 0.2340 -0.0036 0.0393  0.0389  ? ? ? ? ? ? 1120 PHE B CB  
3771 C CG  . PHE B 140 ? 0.3115 0.1550 0.2154 0.0029  0.0422  0.0491  ? ? ? ? ? ? 1120 PHE B CG  
3772 C CD1 . PHE B 140 ? 0.3390 0.1963 0.2441 0.0038  0.0427  0.0591  ? ? ? ? ? ? 1120 PHE B CD1 
3773 C CD2 . PHE B 140 ? 0.3357 0.1697 0.2422 0.0095  0.0442  0.0485  ? ? ? ? ? ? 1120 PHE B CD2 
3774 C CE1 . PHE B 140 ? 0.3433 0.2051 0.2500 0.0118  0.0446  0.0690  ? ? ? ? ? ? 1120 PHE B CE1 
3775 C CE2 . PHE B 140 ? 0.3331 0.1708 0.2440 0.0166  0.0459  0.0585  ? ? ? ? ? ? 1120 PHE B CE2 
3776 C CZ  . PHE B 140 ? 0.3331 0.1849 0.2431 0.0180  0.0458  0.0691  ? ? ? ? ? ? 1120 PHE B CZ  
3777 N N   . CYS B 141 ? 0.3106 0.1563 0.1912 -0.0106 0.0338  0.0216  ? ? ? ? ? ? 1121 CYS B N   
3778 C CA  . CYS B 141 ? 0.3064 0.1493 0.1800 -0.0143 0.0292  0.0143  ? ? ? ? ? ? 1121 CYS B CA  
3779 C C   . CYS B 141 ? 0.3798 0.2370 0.2538 -0.0180 0.0275  0.0172  ? ? ? ? ? ? 1121 CYS B C   
3780 O O   . CYS B 141 ? 0.3226 0.1806 0.1994 -0.0236 0.0225  0.0159  ? ? ? ? ? ? 1121 CYS B O   
3781 C CB  . CYS B 141 ? 0.3626 0.2002 0.2224 -0.0084 0.0311  0.0066  ? ? ? ? ? ? 1121 CYS B CB  
3782 S SG  . CYS B 141 ? 0.4193 0.2538 0.2657 -0.0099 0.0244  -0.0026 ? ? ? ? ? ? 1121 CYS B SG  
3783 N N   . SER B 142 ? 0.2905 0.1591 0.1649 -0.0147 0.0311  0.0207  ? ? ? ? ? ? 1122 SER B N   
3784 C CA  . SER B 142 ? 0.2880 0.1691 0.1647 -0.0171 0.0295  0.0219  ? ? ? ? ? ? 1122 SER B CA  
3785 C C   . SER B 142 ? 0.2729 0.1634 0.1587 -0.0212 0.0269  0.0256  ? ? ? ? ? ? 1122 SER B C   
3786 O O   . SER B 142 ? 0.2812 0.1788 0.1695 -0.0245 0.0239  0.0249  ? ? ? ? ? ? 1122 SER B O   
3787 C CB  . SER B 142 ? 0.3208 0.2108 0.2011 -0.0124 0.0339  0.0235  ? ? ? ? ? ? 1122 SER B CB  
3788 O OG  . SER B 142 ? 0.3099 0.1931 0.1821 -0.0081 0.0384  0.0215  ? ? ? ? ? ? 1122 SER B OG  
3789 N N   . VAL B 143 ? 0.2721 0.1633 0.1627 -0.0200 0.0287  0.0304  ? ? ? ? ? ? 1123 VAL B N   
3790 C CA  . VAL B 143 ? 0.2738 0.1759 0.1712 -0.0221 0.0281  0.0352  ? ? ? ? ? ? 1123 VAL B CA  
3791 C C   . VAL B 143 ? 0.2945 0.1887 0.1973 -0.0277 0.0275  0.0381  ? ? ? ? ? ? 1123 VAL B C   
3792 O O   . VAL B 143 ? 0.3003 0.2027 0.2099 -0.0294 0.0290  0.0441  ? ? ? ? ? ? 1123 VAL B O   
3793 C CB  . VAL B 143 ? 0.2957 0.2080 0.1945 -0.0156 0.0308  0.0404  ? ? ? ? ? ? 1123 VAL B CB  
3794 C CG1 . VAL B 143 ? 0.3067 0.2267 0.2059 -0.0106 0.0302  0.0358  ? ? ? ? ? ? 1123 VAL B CG1 
3795 C CG2 . VAL B 143 ? 0.3271 0.2287 0.2255 -0.0128 0.0339  0.0464  ? ? ? ? ? ? 1123 VAL B CG2 
3796 N N   . HIS B 144 ? 0.2974 0.1762 0.1988 -0.0300 0.0253  0.0333  ? ? ? ? ? ? 1124 HIS B N   
3797 C CA  . HIS B 144 ? 0.3177 0.1871 0.2298 -0.0357 0.0235  0.0341  ? ? ? ? ? ? 1124 HIS B CA  
3798 C C   . HIS B 144 ? 0.2867 0.1646 0.2063 -0.0418 0.0196  0.0329  ? ? ? ? ? ? 1124 HIS B C   
3799 O O   . HIS B 144 ? 0.3057 0.1906 0.2187 -0.0417 0.0163  0.0281  ? ? ? ? ? ? 1124 HIS B O   
3800 C CB  . HIS B 144 ? 0.3553 0.2076 0.2636 -0.0356 0.0195  0.0245  ? ? ? ? ? ? 1124 HIS B CB  
3801 C CG  . HIS B 144 ? 0.3315 0.1711 0.2556 -0.0405 0.0171  0.0237  ? ? ? ? ? ? 1124 HIS B CG  
3802 N ND1 . HIS B 144 ? 0.3272 0.1671 0.2640 -0.0476 0.0114  0.0202  ? ? ? ? ? ? 1124 HIS B ND1 
3803 C CD2 . HIS B 144 ? 0.3860 0.2119 0.3193 -0.0394 0.0191  0.0254  ? ? ? ? ? ? 1124 HIS B CD2 
3804 C CE1 . HIS B 144 ? 0.3963 0.2233 0.3513 -0.0512 0.0101  0.0195  ? ? ? ? ? ? 1124 HIS B CE1 
3805 N NE2 . HIS B 144 ? 0.4326 0.2501 0.3857 -0.0463 0.0149  0.0229  ? ? ? ? ? ? 1124 HIS B NE2 
3806 N N   . GLU B 145 ? 0.3096 0.1869 0.2454 -0.0470 0.0207  0.0383  ? ? ? ? ? ? 1125 GLU B N   
3807 C CA  . GLU B 145 ? 0.3229 0.2080 0.2706 -0.0532 0.0171  0.0370  ? ? ? ? ? ? 1125 GLU B CA  
3808 C C   . GLU B 145 ? 0.3313 0.2117 0.2739 -0.0553 0.0074  0.0245  ? ? ? ? ? ? 1125 GLU B C   
3809 O O   . GLU B 145 ? 0.3067 0.1975 0.2504 -0.0571 0.0037  0.0223  ? ? ? ? ? ? 1125 GLU B O   
3810 C CB  . GLU B 145 ? 0.3597 0.2402 0.3304 -0.0590 0.0197  0.0437  ? ? ? ? ? ? 1125 GLU B CB  
3811 C CG  . GLU B 145 ? 0.3957 0.2842 0.3713 -0.0560 0.0306  0.0594  ? ? ? ? ? ? 1125 GLU B CG  
3812 C CD  . GLU B 145 ? 0.4257 0.3011 0.4001 -0.0519 0.0349  0.0655  ? ? ? ? ? ? 1125 GLU B CD  
3813 O OE1 . GLU B 145 ? 0.4732 0.3504 0.4587 -0.0511 0.0431  0.0800  ? ? ? ? ? ? 1125 GLU B OE1 
3814 O OE2 . GLU B 145 ? 0.3884 0.2522 0.3511 -0.0488 0.0309  0.0570  ? ? ? ? ? ? 1125 GLU B OE2 
3815 N N   . HIS B 146 ? 0.3210 0.1865 0.2570 -0.0539 0.0030  0.0162  ? ? ? ? ? ? 1126 HIS B N   
3816 C CA  . HIS B 146 ? 0.3615 0.2230 0.2882 -0.0535 -0.0066 0.0042  ? ? ? ? ? ? 1126 HIS B CA  
3817 C C   . HIS B 146 ? 0.3546 0.2262 0.2644 -0.0491 -0.0067 0.0043  ? ? ? ? ? ? 1126 HIS B C   
3818 O O   . HIS B 146 ? 0.3418 0.2168 0.2482 -0.0496 -0.0140 -0.0010 ? ? ? ? ? ? 1126 HIS B O   
3819 C CB  . HIS B 146 ? 0.3554 0.2009 0.2723 -0.0494 -0.0096 -0.0052 ? ? ? ? ? ? 1126 HIS B CB  
3820 C CG  . HIS B 146 ? 0.3751 0.2083 0.3116 -0.0541 -0.0151 -0.0116 ? ? ? ? ? ? 1126 HIS B CG  
3821 N ND1 . HIS B 146 ? 0.4428 0.2784 0.3998 -0.0612 -0.0226 -0.0153 ? ? ? ? ? ? 1126 HIS B ND1 
3822 C CD2 . HIS B 146 ? 0.3589 0.1768 0.3011 -0.0527 -0.0147 -0.0157 ? ? ? ? ? ? 1126 HIS B CD2 
3823 C CE1 . HIS B 146 ? 0.4886 0.3109 0.4651 -0.0644 -0.0267 -0.0216 ? ? ? ? ? ? 1126 HIS B CE1 
3824 N NE2 . HIS B 146 ? 0.4189 0.2296 0.3864 -0.0593 -0.0221 -0.0220 ? ? ? ? ? ? 1126 HIS B NE2 
3825 N N   . LEU B 147 ? 0.3241 0.2002 0.2254 -0.0446 0.0010  0.0104  ? ? ? ? ? ? 1127 LEU B N   
3826 C CA  . LEU B 147 ? 0.3051 0.1896 0.1957 -0.0407 0.0019  0.0112  ? ? ? ? ? ? 1127 LEU B CA  
3827 C C   . LEU B 147 ? 0.2746 0.1743 0.1754 -0.0424 0.0039  0.0166  ? ? ? ? ? ? 1127 LEU B C   
3828 O O   . LEU B 147 ? 0.2902 0.1969 0.1896 -0.0414 0.0017  0.0163  ? ? ? ? ? ? 1127 LEU B O   
3829 C CB  . LEU B 147 ? 0.3382 0.2188 0.2168 -0.0342 0.0081  0.0123  ? ? ? ? ? ? 1127 LEU B CB  
3830 C CG  . LEU B 147 ? 0.3349 0.2026 0.1994 -0.0301 0.0064  0.0053  ? ? ? ? ? ? 1127 LEU B CG  
3831 C CD1 . LEU B 147 ? 0.3730 0.2396 0.2281 -0.0233 0.0142  0.0075  ? ? ? ? ? ? 1127 LEU B CD1 
3832 C CD2 . LEU B 147 ? 0.4156 0.2831 0.2696 -0.0290 -0.0009 -0.0004 ? ? ? ? ? ? 1127 LEU B CD2 
3833 N N   . VAL B 148 ? 0.2750 0.1802 0.1862 -0.0440 0.0082  0.0219  ? ? ? ? ? ? 1128 VAL B N   
3834 C CA  . VAL B 148 ? 0.2770 0.1982 0.1965 -0.0440 0.0101  0.0253  ? ? ? ? ? ? 1128 VAL B CA  
3835 C C   . VAL B 148 ? 0.2483 0.1757 0.1798 -0.0492 0.0057  0.0241  ? ? ? ? ? ? 1128 VAL B C   
3836 O O   . VAL B 148 ? 0.2672 0.2047 0.2024 -0.0487 0.0034  0.0226  ? ? ? ? ? ? 1128 VAL B O   
3837 C CB  . VAL B 148 ? 0.2593 0.1866 0.1819 -0.0413 0.0168  0.0320  ? ? ? ? ? ? 1128 VAL B CB  
3838 C CG1 . VAL B 148 ? 0.2632 0.2085 0.1928 -0.0400 0.0185  0.0337  ? ? ? ? ? ? 1128 VAL B CG1 
3839 C CG2 . VAL B 148 ? 0.2725 0.1966 0.1855 -0.0352 0.0198  0.0321  ? ? ? ? ? ? 1128 VAL B CG2 
3840 N N   . ASP B 149 ? 0.2613 0.1827 0.2022 -0.0541 0.0043  0.0246  ? ? ? ? ? ? 1129 ASP B N   
3841 C CA  . ASP B 149 ? 0.2727 0.2014 0.2306 -0.0596 0.0010  0.0242  ? ? ? ? ? ? 1129 ASP B CA  
3842 C C   . ASP B 149 ? 0.2924 0.2239 0.2494 -0.0602 -0.0081 0.0174  ? ? ? ? ? ? 1129 ASP B C   
3843 O O   . ASP B 149 ? 0.2689 0.2126 0.2383 -0.0619 -0.0093 0.0179  ? ? ? ? ? ? 1129 ASP B O   
3844 C CB  . ASP B 149 ? 0.2672 0.1868 0.2401 -0.0653 0.0001  0.0248  ? ? ? ? ? ? 1129 ASP B CB  
3845 C CG  . ASP B 149 ? 0.3626 0.2835 0.3433 -0.0652 0.0104  0.0357  ? ? ? ? ? ? 1129 ASP B CG  
3846 O OD1 . ASP B 149 ? 0.3401 0.2713 0.3125 -0.0599 0.0174  0.0418  ? ? ? ? ? ? 1129 ASP B OD1 
3847 O OD2 . ASP B 149 ? 0.3859 0.2980 0.3825 -0.0699 0.0110  0.0381  ? ? ? ? ? ? 1129 ASP B OD2 
3848 N N   . PRO B 150 ? 0.2872 0.2083 0.2295 -0.0576 -0.0142 0.0116  ? ? ? ? ? ? 1130 PRO B N   
3849 C CA  . PRO B 150 ? 0.2498 0.1743 0.1900 -0.0568 -0.0229 0.0072  ? ? ? ? ? ? 1130 PRO B CA  
3850 C C   . PRO B 150 ? 0.2400 0.1764 0.1820 -0.0540 -0.0207 0.0107  ? ? ? ? ? ? 1130 PRO B C   
3851 O O   . PRO B 150 ? 0.2684 0.2107 0.2161 -0.0540 -0.0271 0.0091  ? ? ? ? ? ? 1130 PRO B O   
3852 C CB  . PRO B 150 ? 0.2744 0.1866 0.1932 -0.0519 -0.0269 0.0025  ? ? ? ? ? ? 1130 PRO B CB  
3853 C CG  . PRO B 150 ? 0.2836 0.1844 0.2023 -0.0535 -0.0246 0.0001  ? ? ? ? ? ? 1130 PRO B CG  
3854 C CD  . PRO B 150 ? 0.2827 0.1891 0.2102 -0.0549 -0.0140 0.0086  ? ? ? ? ? ? 1130 PRO B CD  
3855 N N   . TRP B 151 ? 0.2367 0.1770 0.1762 -0.0511 -0.0126 0.0148  ? ? ? ? ? ? 1131 TRP B N   
3856 C CA  . TRP B 151 ? 0.2201 0.1711 0.1652 -0.0482 -0.0114 0.0159  ? ? ? ? ? ? 1131 TRP B CA  
3857 C C   . TRP B 151 ? 0.2160 0.1807 0.1790 -0.0506 -0.0123 0.0153  ? ? ? ? ? ? 1131 TRP B C   
3858 O O   . TRP B 151 ? 0.2446 0.2173 0.2153 -0.0486 -0.0144 0.0141  ? ? ? ? ? ? 1131 TRP B O   
3859 C CB  . TRP B 151 ? 0.2105 0.1639 0.1522 -0.0443 -0.0043 0.0178  ? ? ? ? ? ? 1131 TRP B CB  
3860 C CG  . TRP B 151 ? 0.2438 0.1879 0.1735 -0.0407 -0.0032 0.0188  ? ? ? ? ? ? 1131 TRP B CG  
3861 C CD1 . TRP B 151 ? 0.2780 0.2115 0.1948 -0.0394 -0.0003 0.0194  ? ? ? ? ? ? 1131 TRP B CD1 
3862 C CD2 . TRP B 151 ? 0.2408 0.1858 0.1720 -0.0376 -0.0041 0.0203  ? ? ? ? ? ? 1131 TRP B CD2 
3863 N NE1 . TRP B 151 ? 0.2563 0.1854 0.1657 -0.0353 0.0016  0.0212  ? ? ? ? ? ? 1131 TRP B NE1 
3864 C CE2 . TRP B 151 ? 0.2475 0.1833 0.1661 -0.0344 -0.0003 0.0228  ? ? ? ? ? ? 1131 TRP B CE2 
3865 C CE3 . TRP B 151 ? 0.2402 0.1928 0.1845 -0.0369 -0.0070 0.0205  ? ? ? ? ? ? 1131 TRP B CE3 
3866 C CZ2 . TRP B 151 ? 0.2519 0.1864 0.1707 -0.0307 0.0018  0.0274  ? ? ? ? ? ? 1131 TRP B CZ2 
3867 C CZ3 . TRP B 151 ? 0.2402 0.1901 0.1859 -0.0335 -0.0059 0.0247  ? ? ? ? ? ? 1131 TRP B CZ3 
3868 C CH2 . TRP B 151 ? 0.2446 0.1857 0.1776 -0.0305 -0.0009 0.0290  ? ? ? ? ? ? 1131 TRP B CH2 
3869 N N   . ARG B 152 ? 0.2236 0.1910 0.1955 -0.0547 -0.0103 0.0165  ? ? ? ? ? ? 1132 ARG B N   
3870 C CA  . ARG B 152 ? 0.1929 0.1751 0.1831 -0.0566 -0.0091 0.0168  ? ? ? ? ? ? 1132 ARG B CA  
3871 C C   . ARG B 152 ? 0.2141 0.1969 0.2149 -0.0597 -0.0186 0.0132  ? ? ? ? ? ? 1132 ARG B C   
3872 O O   . ARG B 152 ? 0.2532 0.2485 0.2717 -0.0612 -0.0190 0.0127  ? ? ? ? ? ? 1132 ARG B O   
3873 C CB  . ARG B 152 ? 0.2200 0.2060 0.2184 -0.0594 -0.0014 0.0222  ? ? ? ? ? ? 1132 ARG B CB  
3874 C CG  . ARG B 152 ? 0.2548 0.2416 0.2412 -0.0546 0.0072  0.0266  ? ? ? ? ? ? 1132 ARG B CG  
3875 C CD  . ARG B 152 ? 0.2479 0.2428 0.2433 -0.0554 0.0163  0.0347  ? ? ? ? ? ? 1132 ARG B CD  
3876 N NE  . ARG B 152 ? 0.2378 0.2341 0.2202 -0.0494 0.0236  0.0399  ? ? ? ? ? ? 1132 ARG B NE  
3877 C CZ  . ARG B 152 ? 0.2616 0.2720 0.2373 -0.0418 0.0269  0.0384  ? ? ? ? ? ? 1132 ARG B CZ  
3878 N NH1 . ARG B 152 ? 0.2156 0.2384 0.1979 -0.0397 0.0240  0.0317  ? ? ? ? ? ? 1132 ARG B NH1 
3879 N NH2 . ARG B 152 ? 0.2472 0.2595 0.2105 -0.0354 0.0321  0.0428  ? ? ? ? ? ? 1132 ARG B NH2 
3880 N N   . GLN B 153 ? 0.2166 0.1871 0.2058 -0.0596 -0.0264 0.0103  ? ? ? ? ? ? 1133 GLN B N   
3881 C CA  . GLN B 153 ? 0.2359 0.2072 0.2313 -0.0604 -0.0376 0.0063  ? ? ? ? ? ? 1133 GLN B CA  
3882 C C   . GLN B 153 ? 0.2280 0.1947 0.2079 -0.0544 -0.0425 0.0067  ? ? ? ? ? ? 1133 GLN B C   
3883 O O   . GLN B 153 ? 0.2497 0.2150 0.2274 -0.0528 -0.0527 0.0042  ? ? ? ? ? ? 1133 GLN B O   
3884 C CB  . GLN B 153 ? 0.2538 0.2165 0.2516 -0.0647 -0.0447 0.0015  ? ? ? ? ? ? 1133 GLN B CB  
3885 C CG  . GLN B 153 ? 0.2786 0.2461 0.2989 -0.0713 -0.0395 0.0032  ? ? ? ? ? ? 1133 GLN B CG  
3886 C CD  . GLN B 153 ? 0.3406 0.3003 0.3721 -0.0763 -0.0484 -0.0033 ? ? ? ? ? ? 1133 GLN B CD  
3887 O OE1 . GLN B 153 ? 0.3725 0.3354 0.4138 -0.0772 -0.0604 -0.0099 ? ? ? ? ? ? 1133 GLN B OE1 
3888 N NE2 . GLN B 153 ? 0.3667 0.3163 0.3992 -0.0792 -0.0435 -0.0021 ? ? ? ? ? ? 1133 GLN B NE2 
3889 N N   . MET B 154 ? 0.2156 0.1804 0.1860 -0.0506 -0.0354 0.0104  ? ? ? ? ? ? 1134 MET B N   
3890 C CA  . MET B 154 ? 0.2347 0.1950 0.1938 -0.0450 -0.0373 0.0137  ? ? ? ? ? ? 1134 MET B CA  
3891 C C   . MET B 154 ? 0.2396 0.2080 0.2121 -0.0429 -0.0433 0.0148  ? ? ? ? ? ? 1134 MET B C   
3892 O O   . MET B 154 ? 0.2414 0.2059 0.2052 -0.0388 -0.0498 0.0175  ? ? ? ? ? ? 1134 MET B O   
3893 C CB  . MET B 154 ? 0.2347 0.1929 0.1890 -0.0421 -0.0281 0.0173  ? ? ? ? ? ? 1134 MET B CB  
3894 C CG  . MET B 154 ? 0.2478 0.2021 0.1965 -0.0366 -0.0277 0.0230  ? ? ? ? ? ? 1134 MET B CG  
3895 S SD  . MET B 154 ? 0.2683 0.2104 0.1896 -0.0319 -0.0309 0.0263  ? ? ? ? ? ? 1134 MET B SD  
3896 C CE  . MET B 154 ? 0.2913 0.2254 0.1999 -0.0323 -0.0218 0.0251  ? ? ? ? ? ? 1134 MET B CE  
3897 N N   . SER B 155 ? 0.2458 0.2259 0.2385 -0.0445 -0.0408 0.0130  ? ? ? ? ? ? 1135 SER B N   
3898 C CA  . SER B 155 ? 0.2490 0.2372 0.2579 -0.0422 -0.0462 0.0132  ? ? ? ? ? ? 1135 SER B CA  
3899 C C   . SER B 155 ? 0.2495 0.2392 0.2615 -0.0434 -0.0572 0.0112  ? ? ? ? ? ? 1135 SER B C   
3900 O O   . SER B 155 ? 0.2612 0.2508 0.2741 -0.0391 -0.0647 0.0140  ? ? ? ? ? ? 1135 SER B O   
3901 C CB  . SER B 155 ? 0.2305 0.2323 0.2603 -0.0428 -0.0413 0.0094  ? ? ? ? ? ? 1135 SER B CB  
3902 O OG  . SER B 155 ? 0.2163 0.2178 0.2444 -0.0403 -0.0340 0.0092  ? ? ? ? ? ? 1135 SER B OG  
3903 N N   . ALA B 156 ? 0.2362 0.2276 0.2523 -0.0488 -0.0585 0.0068  ? ? ? ? ? ? 1136 ALA B N   
3904 C CA  . ALA B 156 ? 0.2207 0.2143 0.2439 -0.0504 -0.0703 0.0026  ? ? ? ? ? ? 1136 ALA B CA  
3905 C C   . ALA B 156 ? 0.2404 0.2227 0.2396 -0.0456 -0.0794 0.0025  ? ? ? ? ? ? 1136 ALA B C   
3906 O O   . ALA B 156 ? 0.2776 0.2626 0.2778 -0.0420 -0.0912 0.0011  ? ? ? ? ? ? 1136 ALA B O   
3907 C CB  . ALA B 156 ? 0.2236 0.2199 0.2602 -0.0578 -0.0686 -0.0017 ? ? ? ? ? ? 1136 ALA B CB  
3908 N N   . TRP B 157 ? 0.2571 0.2280 0.2340 -0.0443 -0.0739 0.0040  ? ? ? ? ? ? 1137 TRP B N   
3909 C CA  . TRP B 157 ? 0.2433 0.2048 0.1940 -0.0378 -0.0804 0.0041  ? ? ? ? ? ? 1137 TRP B CA  
3910 C C   . TRP B 157 ? 0.2490 0.2112 0.1912 -0.0296 -0.0813 0.0132  ? ? ? ? ? ? 1137 TRP B C   
3911 O O   . TRP B 157 ? 0.2834 0.2451 0.2124 -0.0229 -0.0916 0.0139  ? ? ? ? ? ? 1137 TRP B O   
3912 C CB  . TRP B 157 ? 0.2692 0.2192 0.1997 -0.0375 -0.0726 0.0037  ? ? ? ? ? ? 1137 TRP B CB  
3913 C CG  . TRP B 157 ? 0.2896 0.2317 0.1910 -0.0289 -0.0771 0.0044  ? ? ? ? ? ? 1137 TRP B CG  
3914 C CD1 . TRP B 157 ? 0.3100 0.2486 0.1979 -0.0255 -0.0891 -0.0046 ? ? ? ? ? ? 1137 TRP B CD1 
3915 C CD2 . TRP B 157 ? 0.3010 0.2390 0.1836 -0.0214 -0.0694 0.0146  ? ? ? ? ? ? 1137 TRP B CD2 
3916 N NE1 . TRP B 157 ? 0.3508 0.2843 0.2085 -0.0152 -0.0891 -0.0007 ? ? ? ? ? ? 1137 TRP B NE1 
3917 C CE2 . TRP B 157 ? 0.3224 0.2553 0.1771 -0.0128 -0.0760 0.0125  ? ? ? ? ? ? 1137 TRP B CE2 
3918 C CE3 . TRP B 157 ? 0.2872 0.2260 0.1759 -0.0207 -0.0577 0.0248  ? ? ? ? ? ? 1137 TRP B CE3 
3919 C CZ2 . TRP B 157 ? 0.3918 0.3211 0.2233 -0.0033 -0.0690 0.0227  ? ? ? ? ? ? 1137 TRP B CZ2 
3920 C CZ3 . TRP B 157 ? 0.3121 0.2463 0.1827 -0.0127 -0.0515 0.0346  ? ? ? ? ? ? 1137 TRP B CZ3 
3921 C CH2 . TRP B 157 ? 0.3430 0.2727 0.1846 -0.0041 -0.0561 0.0348  ? ? ? ? ? ? 1137 TRP B CH2 
3922 N N   . LEU B 158 ? 0.2705 0.2346 0.2221 -0.0295 -0.0712 0.0203  ? ? ? ? ? ? 1138 LEU B N   
3923 C CA  . LEU B 158 ? 0.2397 0.2037 0.1903 -0.0225 -0.0705 0.0305  ? ? ? ? ? ? 1138 LEU B CA  
3924 C C   . LEU B 158 ? 0.2440 0.2159 0.2081 -0.0199 -0.0820 0.0306  ? ? ? ? ? ? 1138 LEU B C   
3925 O O   . LEU B 158 ? 0.2620 0.2325 0.2181 -0.0120 -0.0861 0.0394  ? ? ? ? ? ? 1138 LEU B O   
3926 C CB  . LEU B 158 ? 0.2224 0.1879 0.1895 -0.0242 -0.0592 0.0346  ? ? ? ? ? ? 1138 LEU B CB  
3927 C CG  . LEU B 158 ? 0.2544 0.2121 0.2086 -0.0238 -0.0482 0.0379  ? ? ? ? ? ? 1138 LEU B CG  
3928 C CD1 . LEU B 158 ? 0.2264 0.1884 0.2021 -0.0263 -0.0401 0.0372  ? ? ? ? ? ? 1138 LEU B CD1 
3929 C CD2 . LEU B 158 ? 0.2622 0.2123 0.1976 -0.0161 -0.0458 0.0492  ? ? ? ? ? ? 1138 LEU B CD2 
3930 N N   . ARG B 159 ? 0.2510 0.2321 0.2365 -0.0259 -0.0865 0.0221  ? ? ? ? ? ? 1139 ARG B N   
3931 C CA  . ARG B 159 ? 0.2617 0.2523 0.2654 -0.0241 -0.0974 0.0208  ? ? ? ? ? ? 1139 ARG B CA  
3932 C C   . ARG B 159 ? 0.2889 0.2810 0.2844 -0.0223 -0.1123 0.0145  ? ? ? ? ? ? 1139 ARG B C   
3933 O O   . ARG B 159 ? 0.3232 0.3243 0.3351 -0.0208 -0.1232 0.0121  ? ? ? ? ? ? 1139 ARG B O   
3934 C CB  . ARG B 159 ? 0.2197 0.2220 0.2543 -0.0304 -0.0935 0.0151  ? ? ? ? ? ? 1139 ARG B CB  
3935 C CG  . ARG B 159 ? 0.2471 0.2515 0.2952 -0.0286 -0.0844 0.0195  ? ? ? ? ? ? 1139 ARG B CG  
3936 C CD  . ARG B 159 ? 0.2905 0.3074 0.3635 -0.0333 -0.0788 0.0124  ? ? ? ? ? ? 1139 ARG B CD  
3937 N NE  . ARG B 159 ? 0.2718 0.2931 0.3630 -0.0294 -0.0755 0.0136  ? ? ? ? ? ? 1139 ARG B NE  
3938 C CZ  . ARG B 159 ? 0.2910 0.3226 0.4004 -0.0305 -0.0687 0.0072  ? ? ? ? ? ? 1139 ARG B CZ  
3939 N NH1 . ARG B 159 ? 0.2927 0.3316 0.4024 -0.0354 -0.0628 0.0019  ? ? ? ? ? ? 1139 ARG B NH1 
3940 N NH2 . ARG B 159 ? 0.2901 0.3248 0.4175 -0.0260 -0.0675 0.0063  ? ? ? ? ? ? 1139 ARG B NH2 
3941 N N   . THR B 160 ? 0.2961 0.2796 0.2676 -0.0219 -0.1138 0.0106  ? ? ? ? ? ? 1140 THR B N   
3942 C CA  . THR B 160 ? 0.3288 0.3136 0.2928 -0.0196 -0.1298 0.0012  ? ? ? ? ? ? 1140 THR B CA  
3943 C C   . THR B 160 ? 0.3437 0.3250 0.2781 -0.0068 -0.1382 0.0070  ? ? ? ? ? ? 1140 THR B C   
3944 O O   . THR B 160 ? 0.3856 0.3581 0.2927 -0.0012 -0.1303 0.0142  ? ? ? ? ? ? 1140 THR B O   
3945 C CB  . THR B 160 ? 0.3224 0.3000 0.2791 -0.0254 -0.1287 -0.0091 ? ? ? ? ? ? 1140 THR B CB  
3946 O OG1 . THR B 160 ? 0.3447 0.3267 0.3297 -0.0364 -0.1207 -0.0123 ? ? ? ? ? ? 1140 THR B OG1 
3947 C CG2 . THR B 160 ? 0.3820 0.3605 0.3332 -0.0224 -0.1471 -0.0216 ? ? ? ? ? ? 1140 THR B CG2 
3948 N N   . GLY B 161 ? 0.4028 0.3925 0.3431 -0.0013 -0.1541 0.0046  ? ? ? ? ? ? 1141 GLY B N   
3949 C CA  . GLY B 161 ? 0.5722 0.5612 0.4828 0.0128  -0.1643 0.0102  ? ? ? ? ? ? 1141 GLY B CA  
3950 C C   . GLY B 161 ? 0.6562 0.6425 0.5423 0.0173  -0.1768 -0.0036 ? ? ? ? ? ? 1141 GLY B C   
3951 O O   . GLY B 161 ? 0.5266 0.5124 0.4271 0.0082  -0.1806 -0.0186 ? ? ? ? ? ? 1141 GLY B O   
3952 N N   . LYS B 162 ? 0.7778 0.7627 0.6277 0.0320  -0.1831 0.0015  ? ? ? ? ? ? 1142 LYS B N   
3953 C CA  . LYS B 162 ? 0.7851 0.7713 0.6149 0.0373  -0.1887 -0.0125 ? ? ? ? ? ? 1142 LYS B CA  
3954 C C   . LYS B 162 ? 0.7775 0.7763 0.6237 0.0393  -0.2054 -0.0244 ? ? ? ? ? ? 1142 LYS B C   
3955 O O   . LYS B 162 ? 0.8589 0.8664 0.7091 0.0459  -0.2112 -0.0156 ? ? ? ? ? ? 1142 LYS B O   
3956 C CB  . LYS B 162 ? 0.7934 0.7773 0.5824 0.0512  -0.1802 -0.0012 ? ? ? ? ? ? 1142 LYS B CB  
3957 N N   . LYS B 166 ? 0.5897 0.5755 0.5558 -0.0173 -0.1987 -0.0760 ? ? ? ? ? ? 1146 LYS B N   
3958 C CA  . LYS B 166 ? 0.5812 0.5586 0.5611 -0.0290 -0.1858 -0.0738 ? ? ? ? ? ? 1146 LYS B CA  
3959 C C   . LYS B 166 ? 0.5543 0.5195 0.4992 -0.0256 -0.1760 -0.0642 ? ? ? ? ? ? 1146 LYS B C   
3960 O O   . LYS B 166 ? 0.5416 0.5001 0.4933 -0.0336 -0.1611 -0.0595 ? ? ? ? ? ? 1146 LYS B O   
3961 C CB  . LYS B 166 ? 0.6545 0.6412 0.6730 -0.0398 -0.1788 -0.0668 ? ? ? ? ? ? 1146 LYS B CB  
3962 N N   . ASP B 167 ? 0.5285 0.4929 0.4375 -0.0124 -0.1788 -0.0585 ? ? ? ? ? ? 1147 ASP B N   
3963 C CA  . ASP B 167 ? 0.4716 0.4270 0.3505 -0.0076 -0.1630 -0.0459 ? ? ? ? ? ? 1147 ASP B CA  
3964 C C   . ASP B 167 ? 0.4758 0.4191 0.3338 -0.0061 -0.1596 -0.0546 ? ? ? ? ? ? 1147 ASP B C   
3965 O O   . ASP B 167 ? 0.4791 0.4217 0.3383 -0.0044 -0.1700 -0.0703 ? ? ? ? ? ? 1147 ASP B O   
3966 C CB  . ASP B 167 ? 0.5384 0.4973 0.3883 0.0065  -0.1650 -0.0341 ? ? ? ? ? ? 1147 ASP B CB  
3967 C CG  . ASP B 167 ? 0.5587 0.5121 0.3950 0.0082  -0.1447 -0.0161 ? ? ? ? ? ? 1147 ASP B CG  
3968 O OD1 . ASP B 167 ? 0.4435 0.3937 0.2983 -0.0021 -0.1308 -0.0127 ? ? ? ? ? ? 1147 ASP B OD1 
3969 O OD2 . ASP B 167 ? 0.6243 0.5775 0.4329 0.0203  -0.1425 -0.0051 ? ? ? ? ? ? 1147 ASP B OD2 
3970 N N   . THR B 168 ? 0.4309 0.3669 0.2755 -0.0064 -0.1412 -0.0435 ? ? ? ? ? ? 1148 THR B N   
3971 C CA  . THR B 168 ? 0.4685 0.3930 0.2940 -0.0046 -0.1344 -0.0488 ? ? ? ? ? ? 1148 THR B CA  
3972 C C   . THR B 168 ? 0.4566 0.3784 0.2547 0.0035  -0.1191 -0.0330 ? ? ? ? ? ? 1148 THR B C   
3973 O O   . THR B 168 ? 0.4159 0.3433 0.2198 0.0037  -0.1122 -0.0182 ? ? ? ? ? ? 1148 THR B O   
3974 C CB  . THR B 168 ? 0.3953 0.3140 0.2482 -0.0180 -0.1246 -0.0507 ? ? ? ? ? ? 1148 THR B CB  
3975 O OG1 . THR B 168 ? 0.4049 0.3285 0.2740 -0.0242 -0.1109 -0.0360 ? ? ? ? ? ? 1148 THR B OG1 
3976 C CG2 . THR B 168 ? 0.4087 0.3295 0.2935 -0.0266 -0.1377 -0.0648 ? ? ? ? ? ? 1148 THR B CG2 
3977 N N   . PRO B 169 ? 0.4568 0.3704 0.2283 0.0103  -0.1134 -0.0361 ? ? ? ? ? ? 1149 PRO B N   
3978 C CA  . PRO B 169 ? 0.4503 0.3625 0.1990 0.0182  -0.0977 -0.0202 ? ? ? ? ? ? 1149 PRO B CA  
3979 C C   . PRO B 169 ? 0.4482 0.3595 0.2177 0.0092  -0.0807 -0.0069 ? ? ? ? ? ? 1149 PRO B C   
3980 O O   . PRO B 169 ? 0.4789 0.3922 0.2419 0.0137  -0.0697 0.0084  ? ? ? ? ? ? 1149 PRO B O   
3981 C CB  . PRO B 169 ? 0.5391 0.4432 0.2601 0.0262  -0.0955 -0.0296 ? ? ? ? ? ? 1149 PRO B CB  
3982 C CG  . PRO B 169 ? 0.6055 0.5041 0.3431 0.0188  -0.1072 -0.0498 ? ? ? ? ? ? 1149 PRO B CG  
3983 C CD  . PRO B 169 ? 0.4922 0.3986 0.2525 0.0134  -0.1227 -0.0550 ? ? ? ? ? ? 1149 PRO B CD  
3984 N N   . ASN B 170 ? 0.3924 0.3013 0.1880 -0.0028 -0.0787 -0.0126 ? ? ? ? ? ? 1150 ASN B N   
3985 C CA  . ASN B 170 ? 0.3636 0.2731 0.1774 -0.0100 -0.0644 -0.0025 ? ? ? ? ? ? 1150 ASN B CA  
3986 C C   . ASN B 170 ? 0.3408 0.2527 0.1851 -0.0219 -0.0661 -0.0076 ? ? ? ? ? ? 1150 ASN B C   
3987 O O   . ASN B 170 ? 0.3737 0.2853 0.2275 -0.0256 -0.0773 -0.0186 ? ? ? ? ? ? 1150 ASN B O   
3988 C CB  . ASN B 170 ? 0.3983 0.3002 0.1982 -0.0071 -0.0513 0.0002  ? ? ? ? ? ? 1150 ASN B CB  
3989 C CG  . ASN B 170 ? 0.4155 0.3082 0.2078 -0.0073 -0.0554 -0.0136 ? ? ? ? ? ? 1150 ASN B CG  
3990 O OD1 . ASN B 170 ? 0.3756 0.2668 0.1848 -0.0144 -0.0639 -0.0236 ? ? ? ? ? ? 1150 ASN B OD1 
3991 N ND2 . ASN B 170 ? 0.3900 0.2768 0.1593 0.0007  -0.0488 -0.0142 ? ? ? ? ? ? 1150 ASN B ND2 
3992 N N   . ALA B 171 ? 0.3063 0.2213 0.1666 -0.0272 -0.0552 0.0001  ? ? ? ? ? ? 1151 ALA B N   
3993 C CA  . ALA B 171 ? 0.3033 0.2226 0.1898 -0.0367 -0.0540 -0.0021 ? ? ? ? ? ? 1151 ALA B CA  
3994 C C   . ALA B 171 ? 0.3315 0.2425 0.2209 -0.0410 -0.0537 -0.0095 ? ? ? ? ? ? 1151 ALA B C   
3995 O O   . ALA B 171 ? 0.2907 0.2041 0.2009 -0.0479 -0.0576 -0.0136 ? ? ? ? ? ? 1151 ALA B O   
3996 C CB  . ALA B 171 ? 0.2817 0.2070 0.1799 -0.0387 -0.0426 0.0065  ? ? ? ? ? ? 1151 ALA B CB  
3997 N N   . PHE B 172 ? 0.3024 0.2038 0.1736 -0.0367 -0.0484 -0.0104 ? ? ? ? ? ? 1152 PHE B N   
3998 C CA  . PHE B 172 ? 0.3397 0.2311 0.2136 -0.0395 -0.0484 -0.0176 ? ? ? ? ? ? 1152 PHE B CA  
3999 C C   . PHE B 172 ? 0.3334 0.2220 0.2150 -0.0416 -0.0628 -0.0302 ? ? ? ? ? ? 1152 PHE B C   
4000 O O   . PHE B 172 ? 0.3408 0.2272 0.2454 -0.0491 -0.0645 -0.0338 ? ? ? ? ? ? 1152 PHE B O   
4001 C CB  . PHE B 172 ? 0.3884 0.2705 0.2391 -0.0322 -0.0422 -0.0184 ? ? ? ? ? ? 1152 PHE B CB  
4002 C CG  . PHE B 172 ? 0.3671 0.2376 0.2215 -0.0341 -0.0419 -0.0260 ? ? ? ? ? ? 1152 PHE B CG  
4003 C CD1 . PHE B 172 ? 0.3945 0.2572 0.2455 -0.0323 -0.0533 -0.0401 ? ? ? ? ? ? 1152 PHE B CD1 
4004 C CD2 . PHE B 172 ? 0.3337 0.2011 0.1959 -0.0365 -0.0310 -0.0197 ? ? ? ? ? ? 1152 PHE B CD2 
4005 C CE1 . PHE B 172 ? 0.3951 0.2459 0.2538 -0.0340 -0.0533 -0.0477 ? ? ? ? ? ? 1152 PHE B CE1 
4006 C CE2 . PHE B 172 ? 0.3463 0.2021 0.2139 -0.0377 -0.0305 -0.0254 ? ? ? ? ? ? 1152 PHE B CE2 
4007 C CZ  . PHE B 172 ? 0.3855 0.2323 0.2525 -0.0368 -0.0414 -0.0394 ? ? ? ? ? ? 1152 PHE B CZ  
4008 N N   . ALA B 173 ? 0.3322 0.2213 0.1955 -0.0342 -0.0732 -0.0367 ? ? ? ? ? ? 1153 ALA B N   
4009 C CA  . ALA B 173 ? 0.3431 0.2307 0.2137 -0.0349 -0.0896 -0.0515 ? ? ? ? ? ? 1153 ALA B CA  
4010 C C   . ALA B 173 ? 0.3294 0.2273 0.2310 -0.0432 -0.0958 -0.0507 ? ? ? ? ? ? 1153 ALA B C   
4011 O O   . ALA B 173 ? 0.3746 0.2711 0.3002 -0.0494 -0.1046 -0.0605 ? ? ? ? ? ? 1153 ALA B O   
4012 C CB  . ALA B 173 ? 0.3871 0.2753 0.2269 -0.0226 -0.1001 -0.0586 ? ? ? ? ? ? 1153 ALA B CB  
4013 N N   . PHE B 174 ? 0.3152 0.2237 0.2192 -0.0432 -0.0911 -0.0394 ? ? ? ? ? ? 1154 PHE B N   
4014 C CA  . PHE B 174 ? 0.3142 0.2343 0.2477 -0.0501 -0.0947 -0.0376 ? ? ? ? ? ? 1154 PHE B CA  
4015 C C   . PHE B 174 ? 0.3424 0.2621 0.3056 -0.0605 -0.0875 -0.0362 ? ? ? ? ? ? 1154 PHE B C   
4016 O O   . PHE B 174 ? 0.3191 0.2449 0.3112 -0.0670 -0.0939 -0.0404 ? ? ? ? ? ? 1154 PHE B O   
4017 C CB  . PHE B 174 ? 0.3166 0.2463 0.2477 -0.0478 -0.0873 -0.0252 ? ? ? ? ? ? 1154 PHE B CB  
4018 C CG  . PHE B 174 ? 0.2814 0.2243 0.2378 -0.0516 -0.0931 -0.0245 ? ? ? ? ? ? 1154 PHE B CG  
4019 C CD1 . PHE B 174 ? 0.3161 0.2640 0.2728 -0.0476 -0.1086 -0.0307 ? ? ? ? ? ? 1154 PHE B CD1 
4020 C CD2 . PHE B 174 ? 0.3252 0.2769 0.3040 -0.0575 -0.0831 -0.0177 ? ? ? ? ? ? 1154 PHE B CD2 
4021 C CE1 . PHE B 174 ? 0.3660 0.3267 0.3479 -0.0506 -0.1139 -0.0301 ? ? ? ? ? ? 1154 PHE B CE1 
4022 C CE2 . PHE B 174 ? 0.3456 0.3105 0.3483 -0.0601 -0.0874 -0.0174 ? ? ? ? ? ? 1154 PHE B CE2 
4023 C CZ  . PHE B 174 ? 0.3148 0.2839 0.3205 -0.0570 -0.1028 -0.0235 ? ? ? ? ? ? 1154 PHE B CZ  
4024 N N   . ALA B 175 ? 0.3349 0.2482 0.2920 -0.0615 -0.0741 -0.0296 ? ? ? ? ? ? 1155 ALA B N   
4025 C CA  . ALA B 175 ? 0.2996 0.2129 0.2808 -0.0694 -0.0649 -0.0245 ? ? ? ? ? ? 1155 ALA B CA  
4026 C C   . ALA B 175 ? 0.3539 0.2532 0.3425 -0.0722 -0.0676 -0.0321 ? ? ? ? ? ? 1155 ALA B C   
4027 O O   . ALA B 175 ? 0.4170 0.3142 0.4257 -0.0781 -0.0592 -0.0262 ? ? ? ? ? ? 1155 ALA B O   
4028 C CB  . ALA B 175 ? 0.3263 0.2423 0.2984 -0.0677 -0.0496 -0.0125 ? ? ? ? ? ? 1155 ALA B CB  
4029 N N   . HIS B 176 ? 0.3085 0.1986 0.2807 -0.0670 -0.0788 -0.0448 ? ? ? ? ? ? 1156 HIS B N   
4030 C CA  . HIS B 176 ? 0.3427 0.2184 0.3224 -0.0685 -0.0832 -0.0552 ? ? ? ? ? ? 1156 HIS B CA  
4031 C C   . HIS B 176 ? 0.4202 0.2946 0.4102 -0.0683 -0.1025 -0.0731 ? ? ? ? ? ? 1156 HIS B C   
4032 O O   . HIS B 176 ? 0.4193 0.2824 0.3989 -0.0635 -0.1112 -0.0874 ? ? ? ? ? ? 1156 HIS B O   
4033 C CB  . HIS B 176 ? 0.3492 0.2134 0.2976 -0.0602 -0.0779 -0.0568 ? ? ? ? ? ? 1156 HIS B CB  
4034 C CG  . HIS B 176 ? 0.3317 0.1939 0.2782 -0.0613 -0.0611 -0.0427 ? ? ? ? ? ? 1156 HIS B CG  
4035 N ND1 . HIS B 176 ? 0.3568 0.2275 0.2875 -0.0579 -0.0512 -0.0310 ? ? ? ? ? ? 1156 HIS B ND1 
4036 C CD2 . HIS B 176 ? 0.3928 0.2455 0.3521 -0.0645 -0.0534 -0.0390 ? ? ? ? ? ? 1156 HIS B CD2 
4037 C CE1 . HIS B 176 ? 0.3752 0.2430 0.3079 -0.0587 -0.0391 -0.0219 ? ? ? ? ? ? 1156 HIS B CE1 
4038 N NE2 . HIS B 176 ? 0.3871 0.2440 0.3358 -0.0624 -0.0398 -0.0255 ? ? ? ? ? ? 1156 HIS B NE2 
4039 N N   . GLU B 177 ? 0.3622 0.2490 0.3734 -0.0726 -0.1100 -0.0737 ? ? ? ? ? ? 1157 GLU B N   
4040 C CA  . GLU B 177 ? 0.3489 0.2396 0.3756 -0.0719 -0.1272 -0.0896 ? ? ? ? ? ? 1157 GLU B CA  
4041 C C   . GLU B 177 ? 0.3864 0.2752 0.3765 -0.0589 -0.1389 -0.1022 ? ? ? ? ? ? 1157 GLU B C   
4042 O O   . GLU B 177 ? 0.4356 0.3242 0.4304 -0.0548 -0.1487 -0.1165 ? ? ? ? ? ? 1157 GLU B O   
4043 C CB  . GLU B 177 ? 0.4372 0.3228 0.4984 -0.0781 -0.1252 -0.0947 ? ? ? ? ? ? 1157 GLU B CB  
4044 C CG  . GLU B 177 ? 0.4984 0.3870 0.5929 -0.0889 -0.1104 -0.0791 ? ? ? ? ? ? 1157 GLU B CG  
4045 C CD  . GLU B 177 ? 0.6968 0.5821 0.8277 -0.0944 -0.1086 -0.0817 ? ? ? ? ? ? 1157 GLU B CD  
4046 O OE1 . GLU B 177 ? 0.8193 0.6902 0.9472 -0.0929 -0.1078 -0.0871 ? ? ? ? ? ? 1157 GLU B OE1 
4047 O OE2 . GLU B 177 ? 0.7666 0.6634 0.9298 -0.0998 -0.1080 -0.0781 ? ? ? ? ? ? 1157 GLU B OE2 
4048 N N   . GLY B 178 ? 0.4003 0.2888 0.3539 -0.0517 -0.1365 -0.0952 ? ? ? ? ? ? 1158 GLY B N   
4049 C CA  . GLY B 178 ? 0.4103 0.2999 0.3259 -0.0377 -0.1444 -0.1023 ? ? ? ? ? ? 1158 GLY B CA  
4050 C C   . GLY B 178 ? 0.4822 0.3587 0.3690 -0.0303 -0.1388 -0.1068 ? ? ? ? ? ? 1158 GLY B C   
4051 O O   . GLY B 178 ? 0.5052 0.3843 0.3594 -0.0173 -0.1416 -0.1108 ? ? ? ? ? ? 1158 GLY B O   
4052 N N   . LYS B 179 ? 0.4689 0.3341 0.3695 -0.0373 -0.1283 -0.1041 ? ? ? ? ? ? 1159 LYS B N   
4053 C CA  . LYS B 179 ? 0.5104 0.3630 0.3887 -0.0304 -0.1229 -0.1096 ? ? ? ? ? ? 1159 LYS B CA  
4054 C C   . LYS B 179 ? 0.4643 0.3186 0.3134 -0.0244 -0.1058 -0.0932 ? ? ? ? ? ? 1159 LYS B C   
4055 O O   . LYS B 179 ? 0.3949 0.2531 0.2552 -0.0308 -0.0925 -0.0769 ? ? ? ? ? ? 1159 LYS B O   
4056 C CB  . LYS B 179 ? 0.4729 0.3130 0.3814 -0.0394 -0.1184 -0.1126 ? ? ? ? ? ? 1159 LYS B CB  
4057 C CG  . LYS B 179 ? 0.4645 0.3079 0.4100 -0.0447 -0.1286 -0.1247 ? ? ? ? ? ? 1159 LYS B CG  
4058 C CD  . LYS B 179 ? 0.5189 0.3518 0.4998 -0.0549 -0.1203 -0.1209 ? ? ? ? ? ? 1159 LYS B CD  
4059 C CE  . LYS B 179 ? 0.5735 0.4108 0.5935 -0.0605 -0.1283 -0.1297 ? ? ? ? ? ? 1159 LYS B CE  
4060 N NZ  . LYS B 179 ? 0.6546 0.4829 0.7103 -0.0700 -0.1182 -0.1218 ? ? ? ? ? ? 1159 LYS B NZ  
4061 N N   . LYS B 180 ? 0.4995 0.3518 0.3124 -0.0113 -0.1064 -0.0982 ? ? ? ? ? ? 1160 LYS B N   
4062 C CA  . LYS B 180 ? 0.4854 0.3386 0.2739 -0.0051 -0.0897 -0.0836 ? ? ? ? ? ? 1160 LYS B CA  
4063 C C   . LYS B 180 ? 0.5140 0.3561 0.3100 -0.0080 -0.0779 -0.0825 ? ? ? ? ? ? 1160 LYS B C   
4064 O O   . LYS B 180 ? 0.4874 0.3198 0.3030 -0.0129 -0.0834 -0.0938 ? ? ? ? ? ? 1160 LYS B O   
4065 C CB  . LYS B 180 ? 0.5356 0.3920 0.2839 0.0108  -0.0927 -0.0876 ? ? ? ? ? ? 1160 LYS B CB  
4066 C CG  . LYS B 180 ? 0.5413 0.4102 0.2798 0.0152  -0.1008 -0.0821 ? ? ? ? ? ? 1160 LYS B CG  
4067 C CD  . LYS B 180 ? 0.6594 0.5390 0.3697 0.0308  -0.0994 -0.0816 ? ? ? ? ? ? 1160 LYS B CD  
4068 C CE  . LYS B 180 ? 0.7195 0.6023 0.4316 0.0358  -0.1138 -0.1013 ? ? ? ? ? ? 1160 LYS B CE  
4069 N NZ  . LYS B 180 ? 0.7659 0.6606 0.4498 0.0505  -0.1146 -0.0992 ? ? ? ? ? ? 1160 LYS B NZ  
4070 N N   . VAL B 181 ? 0.4367 0.2802 0.2201 -0.0049 -0.0621 -0.0687 ? ? ? ? ? ? 1161 VAL B N   
4071 C CA  . VAL B 181 ? 0.4704 0.3052 0.2628 -0.0074 -0.0508 -0.0658 ? ? ? ? ? ? 1161 VAL B CA  
4072 C C   . VAL B 181 ? 0.5032 0.3254 0.2860 -0.0005 -0.0549 -0.0825 ? ? ? ? ? ? 1161 VAL B C   
4073 O O   . VAL B 181 ? 0.5335 0.3455 0.3349 -0.0052 -0.0521 -0.0852 ? ? ? ? ? ? 1161 VAL B O   
4074 C CB  . VAL B 181 ? 0.4128 0.2531 0.1966 -0.0050 -0.0344 -0.0490 ? ? ? ? ? ? 1161 VAL B CB  
4075 C CG1 . VAL B 181 ? 0.4321 0.2744 0.1840 0.0082  -0.0293 -0.0489 ? ? ? ? ? ? 1161 VAL B CG1 
4076 C CG2 . VAL B 181 ? 0.4384 0.2721 0.2385 -0.0095 -0.0245 -0.0445 ? ? ? ? ? ? 1161 VAL B CG2 
4077 N N   . TYR B 182 ? 0.5355 0.3589 0.2899 0.0114  -0.0619 -0.0938 ? ? ? ? ? ? 1162 TYR B N   
4078 C CA  . TYR B 182 ? 0.5550 0.3677 0.2987 0.0198  -0.0670 -0.1127 ? ? ? ? ? ? 1162 TYR B CA  
4079 C C   . TYR B 182 ? 0.5890 0.3921 0.3643 0.0114  -0.0807 -0.1284 ? ? ? ? ? ? 1162 TYR B C   
4080 O O   . TYR B 182 ? 0.5408 0.3324 0.3300 0.0108  -0.0790 -0.1364 ? ? ? ? ? ? 1162 TYR B O   
4081 C CB  . TYR B 182 ? 0.5798 0.4062 0.2964 0.0339  -0.0705 -0.1186 ? ? ? ? ? ? 1162 TYR B CB  
4082 C CG  . TYR B 182 ? 0.7553 0.5796 0.4688 0.0422  -0.0739 -0.1361 ? ? ? ? ? ? 1162 TYR B CG  
4083 C CD1 . TYR B 182 ? 0.8115 0.6332 0.5104 0.0506  -0.0609 -0.1347 ? ? ? ? ? ? 1162 TYR B CD1 
4084 C CD2 . TYR B 182 ? 0.7596 0.5851 0.4866 0.0418  -0.0901 -0.1541 ? ? ? ? ? ? 1162 TYR B CD2 
4085 C CE1 . TYR B 182 ? 0.8230 0.6428 0.5190 0.0585  -0.0640 -0.1512 ? ? ? ? ? ? 1162 TYR B CE1 
4086 C CE2 . TYR B 182 ? 0.7610 0.5837 0.4850 0.0495  -0.0936 -0.1708 ? ? ? ? ? ? 1162 TYR B CE2 
4087 C CZ  . TYR B 182 ? 0.8142 0.6338 0.5219 0.0579  -0.0806 -0.1695 ? ? ? ? ? ? 1162 TYR B CZ  
4088 O OH  . TYR B 182 ? 0.8771 0.6940 0.5819 0.0660  -0.0842 -0.1867 ? ? ? ? ? ? 1162 TYR B OH  
4089 N N   . GLU B 183 ? 0.5317 0.3421 0.3244 0.0047  -0.0927 -0.1307 ? ? ? ? ? ? 1163 GLU B N   
4090 C CA  . GLU B 183 ? 0.5603 0.3671 0.3911 -0.0040 -0.1036 -0.1426 ? ? ? ? ? ? 1163 GLU B CA  
4091 C C   . GLU B 183 ? 0.4957 0.2890 0.3584 -0.0170 -0.0969 -0.1339 ? ? ? ? ? ? 1163 GLU B C   
4092 O O   . GLU B 183 ? 0.5764 0.3612 0.4670 -0.0211 -0.0982 -0.1411 ? ? ? ? ? ? 1163 GLU B O   
4093 C CB  . GLU B 183 ? 0.5645 0.3848 0.4080 -0.0076 -0.1166 -0.1457 ? ? ? ? ? ? 1163 GLU B CB  
4094 C CG  . GLU B 183 ? 0.5725 0.3908 0.4576 -0.0161 -0.1265 -0.1571 ? ? ? ? ? ? 1163 GLU B CG  
4095 C CD  . GLU B 183 ? 0.6380 0.4705 0.5345 -0.0174 -0.1400 -0.1620 ? ? ? ? ? ? 1163 GLU B CD  
4096 O OE1 . GLU B 183 ? 0.6843 0.5165 0.6173 -0.0249 -0.1475 -0.1694 ? ? ? ? ? ? 1163 GLU B OE1 
4097 O OE2 . GLU B 183 ? 0.6051 0.4489 0.4752 -0.0105 -0.1427 -0.1577 ? ? ? ? ? ? 1163 GLU B OE2 
4098 N N   . VAL B 184 ? 0.4686 0.2699 0.3338 -0.0230 -0.0844 -0.1124 ? ? ? ? ? ? 1164 VAL B N   
4099 C CA  . VAL B 184 ? 0.4429 0.2401 0.3375 -0.0333 -0.0733 -0.0982 ? ? ? ? ? ? 1164 VAL B CA  
4100 C C   . VAL B 184 ? 0.5229 0.3073 0.4140 -0.0291 -0.0638 -0.0979 ? ? ? ? ? ? 1164 VAL B C   
4101 O O   . VAL B 184 ? 0.5131 0.2866 0.4325 -0.0351 -0.0621 -0.0971 ? ? ? ? ? ? 1164 VAL B O   
4102 C CB  . VAL B 184 ? 0.4595 0.2707 0.3543 -0.0382 -0.0625 -0.0773 ? ? ? ? ? ? 1164 VAL B CB  
4103 C CG1 . VAL B 184 ? 0.4681 0.2767 0.3857 -0.0454 -0.0501 -0.0624 ? ? ? ? ? ? 1164 VAL B CG1 
4104 C CG2 . VAL B 184 ? 0.4509 0.2733 0.3582 -0.0437 -0.0724 -0.0784 ? ? ? ? ? ? 1164 VAL B CG2 
4105 N N   . CYS B 185 ? 0.5174 0.3032 0.3758 -0.0182 -0.0573 -0.0979 ? ? ? ? ? ? 1165 CYS B N   
4106 C CA  . CYS B 185 ? 0.5257 0.3001 0.3794 -0.0122 -0.0494 -0.1004 ? ? ? ? ? ? 1165 CYS B CA  
4107 C C   . CYS B 185 ? 0.5367 0.2951 0.4046 -0.0104 -0.0604 -0.1213 ? ? ? ? ? ? 1165 CYS B C   
4108 O O   . CYS B 185 ? 0.5872 0.3331 0.4722 -0.0114 -0.0553 -0.1207 ? ? ? ? ? ? 1165 CYS B O   
4109 C CB  . CYS B 185 ? 0.5574 0.3378 0.3745 0.0003  -0.0415 -0.0992 ? ? ? ? ? ? 1165 CYS B CB  
4110 S SG  . CYS B 185 ? 0.5398 0.3338 0.3506 -0.0016 -0.0248 -0.0743 ? ? ? ? ? ? 1165 CYS B SG  
4111 N N   . SER B 186 ? 0.5293 0.2883 0.3918 -0.0071 -0.0762 -0.1404 ? ? ? ? ? ? 1166 SER B N   
4112 C CA  . SER B 186 ? 0.5447 0.3002 0.4286 -0.0059 -0.0837 -0.1574 ? ? ? ? ? ? 1166 SER B CA  
4113 C C   . SER B 186 ? 0.5801 0.3286 0.5119 -0.0197 -0.0858 -0.1534 ? ? ? ? ? ? 1166 SER B C   
4114 O O   . SER B 186 ? 0.6162 0.3564 0.5707 -0.0205 -0.0882 -0.1623 ? ? ? ? ? ? 1166 SER B O   
4115 C CB  . SER B 186 ? 0.6593 0.4280 0.5279 0.0016  -0.0963 -0.1733 ? ? ? ? ? ? 1166 SER B CB  
4116 O OG  . SER B 186 ? 0.6982 0.4760 0.5849 -0.0066 -0.1063 -0.1723 ? ? ? ? ? ? 1166 SER B OG  
4117 N N   . GLU B 187 ? 0.6146 0.3674 0.5615 -0.0300 -0.0837 -0.1384 ? ? ? ? ? ? 1167 GLU B N   
4118 C CA  . GLU B 187 ? 0.6341 0.3844 0.6261 -0.0427 -0.0819 -0.1295 ? ? ? ? ? ? 1167 GLU B CA  
4119 C C   . GLU B 187 ? 0.5690 0.3089 0.5736 -0.0470 -0.0675 -0.1103 ? ? ? ? ? ? 1167 GLU B C   
4120 O O   . GLU B 187 ? 0.5654 0.3001 0.6036 -0.0536 -0.0629 -0.1028 ? ? ? ? ? ? 1167 GLU B O   
4121 C CB  . GLU B 187 ? 0.6213 0.3857 0.6255 -0.0510 -0.0863 -0.1224 ? ? ? ? ? ? 1167 GLU B CB  
4122 C CG  . GLU B 187 ? 0.6428 0.4189 0.6425 -0.0477 -0.1014 -0.1391 ? ? ? ? ? ? 1167 GLU B CG  
4123 C CD  . GLU B 187 ? 0.6215 0.4117 0.6366 -0.0557 -0.1049 -0.1312 ? ? ? ? ? ? 1167 GLU B CD  
4124 O OE1 . GLU B 187 ? 0.6731 0.4660 0.6878 -0.0610 -0.0958 -0.1141 ? ? ? ? ? ? 1167 GLU B OE1 
4125 O OE2 . GLU B 187 ? 0.6715 0.4705 0.7001 -0.0562 -0.1168 -0.1421 ? ? ? ? ? ? 1167 GLU B OE2 
4126 N N   . ASP B 188 ? 0.5450 0.2875 0.5202 -0.0420 -0.0579 -0.0989 ? ? ? ? ? ? 1168 ASP B N   
4127 C CA  . ASP B 188 ? 0.5597 0.3025 0.5420 -0.0444 -0.0421 -0.0766 ? ? ? ? ? ? 1168 ASP B CA  
4128 C C   . ASP B 188 ? 0.5665 0.3021 0.5274 -0.0339 -0.0349 -0.0783 ? ? ? ? ? ? 1168 ASP B C   
4129 O O   . ASP B 188 ? 0.4977 0.2434 0.4284 -0.0273 -0.0285 -0.0735 ? ? ? ? ? ? 1168 ASP B O   
4130 C CB  . ASP B 188 ? 0.5294 0.2914 0.4993 -0.0473 -0.0344 -0.0589 ? ? ? ? ? ? 1168 ASP B CB  
4131 C CG  . ASP B 188 ? 0.5408 0.3061 0.5234 -0.0507 -0.0206 -0.0365 ? ? ? ? ? ? 1168 ASP B CG  
4132 O OD1 . ASP B 188 ? 0.5354 0.2905 0.5215 -0.0470 -0.0141 -0.0319 ? ? ? ? ? ? 1168 ASP B OD1 
4133 O OD2 . ASP B 188 ? 0.4817 0.2609 0.4697 -0.0560 -0.0165 -0.0236 ? ? ? ? ? ? 1168 ASP B OD2 
4134 N N   . ALA B 189 ? 0.6064 0.3533 0.5051 -0.1531 0.0783  -0.0633 ? ? ? ? ? ? 1169 ALA B N   
4135 C CA  . ALA B 189 ? 0.6294 0.3421 0.5191 -0.1408 0.0906  -0.0664 ? ? ? ? ? ? 1169 ALA B CA  
4136 C C   . ALA B 189 ? 0.5374 0.2493 0.4316 -0.1121 0.0896  -0.0438 ? ? ? ? ? ? 1169 ALA B C   
4137 O O   . ALA B 189 ? 0.5240 0.2321 0.4101 -0.0982 0.0886  -0.0434 ? ? ? ? ? ? 1169 ALA B O   
4138 C CB  . ALA B 189 ? 0.6197 0.2937 0.5173 -0.1495 0.1130  -0.0759 ? ? ? ? ? ? 1169 ALA B CB  
4139 N N   . ASN B 190 ? 0.5571 0.2768 0.4633 -0.1053 0.0903  -0.0257 ? ? ? ? ? ? 1170 ASN B N   
4140 C CA  . ASN B 190 ? 0.5126 0.2432 0.4204 -0.0830 0.0877  -0.0057 ? ? ? ? ? ? 1170 ASN B CA  
4141 C C   . ASN B 190 ? 0.5237 0.2854 0.4251 -0.0739 0.0715  -0.0083 ? ? ? ? ? ? 1170 ASN B C   
4142 O O   . ASN B 190 ? 0.4505 0.2116 0.3470 -0.0587 0.0705  -0.0030 ? ? ? ? ? ? 1170 ASN B O   
4143 C CB  . ASN B 190 ? 0.5513 0.2952 0.4694 -0.0824 0.0906  0.0122  ? ? ? ? ? ? 1170 ASN B CB  
4144 C CG  . ASN B 190 ? 0.6256 0.3946 0.5414 -0.0652 0.0856  0.0289  ? ? ? ? ? ? 1170 ASN B CG  
4145 O OD1 . ASN B 190 ? 0.6392 0.3988 0.5541 -0.0515 0.0906  0.0422  ? ? ? ? ? ? 1170 ASN B OD1 
4146 N ND2 . ASN B 190 ? 0.6114 0.4149 0.5283 -0.0674 0.0771  0.0273  ? ? ? ? ? ? 1170 ASN B ND2 
4147 N N   . PHE B 191 ? 0.4268 0.2164 0.3329 -0.0829 0.0602  -0.0148 ? ? ? ? ? ? 1171 PHE B N   
4148 C CA  . PHE B 191 ? 0.4282 0.2452 0.3369 -0.0741 0.0479  -0.0150 ? ? ? ? ? ? 1171 PHE B CA  
4149 C C   . PHE B 191 ? 0.4069 0.2163 0.3033 -0.0718 0.0440  -0.0224 ? ? ? ? ? ? 1171 PHE B C   
4150 O O   . PHE B 191 ? 0.4353 0.2508 0.3300 -0.0582 0.0403  -0.0186 ? ? ? ? ? ? 1171 PHE B O   
4151 C CB  . PHE B 191 ? 0.4501 0.2978 0.3749 -0.0835 0.0391  -0.0169 ? ? ? ? ? ? 1171 PHE B CB  
4152 C CG  . PHE B 191 ? 0.4598 0.3329 0.3967 -0.0737 0.0300  -0.0144 ? ? ? ? ? ? 1171 PHE B CG  
4153 C CD1 . PHE B 191 ? 0.3667 0.2504 0.3139 -0.0618 0.0333  -0.0108 ? ? ? ? ? ? 1171 PHE B CD1 
4154 C CD2 . PHE B 191 ? 0.4582 0.3469 0.3981 -0.0781 0.0195  -0.0153 ? ? ? ? ? ? 1171 PHE B CD2 
4155 C CE1 . PHE B 191 ? 0.3604 0.2621 0.3246 -0.0535 0.0291  -0.0101 ? ? ? ? ? ? 1171 PHE B CE1 
4156 C CE2 . PHE B 191 ? 0.4801 0.3903 0.4377 -0.0678 0.0132  -0.0086 ? ? ? ? ? ? 1171 PHE B CE2 
4157 C CZ  . PHE B 191 ? 0.4099 0.3229 0.3819 -0.0549 0.0194  -0.0068 ? ? ? ? ? ? 1171 PHE B CZ  
4158 N N   . SER B 192 ? 0.4085 0.2057 0.2956 -0.0874 0.0463  -0.0346 ? ? ? ? ? ? 1172 SER B N   
4159 C CA  . SER B 192 ? 0.4256 0.2191 0.2977 -0.0892 0.0446  -0.0443 ? ? ? ? ? ? 1172 SER B CA  
4160 C C   . SER B 192 ? 0.4650 0.2323 0.3307 -0.0724 0.0549  -0.0414 ? ? ? ? ? ? 1172 SER B C   
4161 O O   . SER B 192 ? 0.4525 0.2275 0.3118 -0.0635 0.0503  -0.0408 ? ? ? ? ? ? 1172 SER B O   
4162 C CB  . SER B 192 ? 0.4959 0.2811 0.3566 -0.1138 0.0496  -0.0630 ? ? ? ? ? ? 1172 SER B CB  
4163 O OG  . SER B 192 ? 0.5611 0.3513 0.4042 -0.1190 0.0476  -0.0738 ? ? ? ? ? ? 1172 SER B OG  
4164 N N   . GLN B 193 ? 0.4436 0.1826 0.3147 -0.0680 0.0696  -0.0366 ? ? ? ? ? ? 1173 GLN B N   
4165 C CA  . GLN B 193 ? 0.4493 0.1670 0.3219 -0.0507 0.0807  -0.0285 ? ? ? ? ? ? 1173 GLN B CA  
4166 C C   . GLN B 193 ? 0.4353 0.1773 0.3110 -0.0326 0.0708  -0.0131 ? ? ? ? ? ? 1173 GLN B C   
4167 O O   . GLN B 193 ? 0.4508 0.1923 0.3231 -0.0211 0.0714  -0.0115 ? ? ? ? ? ? 1173 GLN B O   
4168 C CB  . GLN B 193 ? 0.4834 0.1714 0.3693 -0.0488 0.0983  -0.0188 ? ? ? ? ? ? 1173 GLN B CB  
4169 C CG  . GLN B 193 ? 0.5244 0.1918 0.4202 -0.0300 0.1121  -0.0055 ? ? ? ? ? ? 1173 GLN B CG  
4170 C CD  . GLN B 193 ? 0.6701 0.3138 0.5874 -0.0264 0.1295  0.0114  ? ? ? ? ? ? 1173 GLN B CD  
4171 O OE1 . GLN B 193 ? 0.8074 0.4414 0.7308 -0.0413 0.1352  0.0032  ? ? ? ? ? ? 1173 GLN B OE1 
4172 N NE2 . GLN B 193 ? 0.6697 0.3197 0.6032 -0.0061 0.1339  0.0370  ? ? ? ? ? ? 1173 GLN B NE2 
4173 N N   . LEU B 194 ? 0.4147 0.1798 0.2974 -0.0322 0.0633  -0.0044 ? ? ? ? ? ? 1174 LEU B N   
4174 C CA  . LEU B 194 ? 0.3699 0.1611 0.2555 -0.0206 0.0558  0.0040  ? ? ? ? ? ? 1174 LEU B CA  
4175 C C   . LEU B 194 ? 0.3949 0.1984 0.2775 -0.0179 0.0467  -0.0041 ? ? ? ? ? ? 1174 LEU B C   
4176 O O   . LEU B 194 ? 0.3718 0.1823 0.2540 -0.0070 0.0456  0.0000  ? ? ? ? ? ? 1174 LEU B O   
4177 C CB  . LEU B 194 ? 0.3708 0.1859 0.2643 -0.0256 0.0520  0.0072  ? ? ? ? ? ? 1174 LEU B CB  
4178 C CG  . LEU B 194 ? 0.4397 0.2505 0.3359 -0.0276 0.0606  0.0204  ? ? ? ? ? ? 1174 LEU B CG  
4179 C CD1 . LEU B 194 ? 0.4074 0.2441 0.3099 -0.0356 0.0583  0.0195  ? ? ? ? ? ? 1174 LEU B CD1 
4180 C CD2 . LEU B 194 ? 0.3864 0.2019 0.2816 -0.0147 0.0648  0.0380  ? ? ? ? ? ? 1174 LEU B CD2 
4181 N N   . PHE B 195 ? 0.3958 0.2062 0.2786 -0.0286 0.0399  -0.0128 ? ? ? ? ? ? 1175 PHE B N   
4182 C CA  . PHE B 195 ? 0.3973 0.2233 0.2811 -0.0267 0.0312  -0.0148 ? ? ? ? ? ? 1175 PHE B CA  
4183 C C   . PHE B 195 ? 0.3995 0.2108 0.2691 -0.0220 0.0354  -0.0182 ? ? ? ? ? ? 1175 PHE B C   
4184 O O   . PHE B 195 ? 0.3901 0.2092 0.2615 -0.0121 0.0332  -0.0144 ? ? ? ? ? ? 1175 PHE B O   
4185 C CB  . PHE B 195 ? 0.4145 0.2576 0.3035 -0.0402 0.0226  -0.0176 ? ? ? ? ? ? 1175 PHE B CB  
4186 C CG  . PHE B 195 ? 0.4623 0.3307 0.3650 -0.0363 0.0131  -0.0107 ? ? ? ? ? ? 1175 PHE B CG  
4187 C CD1 . PHE B 195 ? 0.5240 0.3926 0.4291 -0.0240 0.0137  -0.0070 ? ? ? ? ? ? 1175 PHE B CD1 
4188 C CD2 . PHE B 195 ? 0.6483 0.5423 0.5656 -0.0453 0.0042  -0.0051 ? ? ? ? ? ? 1175 PHE B CD2 
4189 C CE1 . PHE B 195 ? 0.6285 0.5175 0.5515 -0.0205 0.0074  0.0019  ? ? ? ? ? ? 1175 PHE B CE1 
4190 C CE2 . PHE B 195 ? 0.7078 0.6259 0.6451 -0.0400 -0.0030 0.0073  ? ? ? ? ? ? 1175 PHE B CE2 
4191 C CZ  . PHE B 195 ? 0.6526 0.5655 0.5933 -0.0274 -0.0005 0.0107  ? ? ? ? ? ? 1175 PHE B CZ  
4192 N N   . SER B 196 ? 0.4191 0.2084 0.2767 -0.0304 0.0440  -0.0272 ? ? ? ? ? ? 1176 SER B N   
4193 C CA  . SER B 196 ? 0.4318 0.2044 0.2774 -0.0277 0.0529  -0.0343 ? ? ? ? ? ? 1176 SER B CA  
4194 C C   . SER B 196 ? 0.4624 0.2266 0.3152 -0.0086 0.0599  -0.0235 ? ? ? ? ? ? 1176 SER B C   
4195 O O   . SER B 196 ? 0.4627 0.2308 0.3122 -0.0009 0.0604  -0.0232 ? ? ? ? ? ? 1176 SER B O   
4196 C CB  . SER B 196 ? 0.5180 0.2638 0.3548 -0.0418 0.0667  -0.0498 ? ? ? ? ? ? 1176 SER B CB  
4197 O OG  . SER B 196 ? 0.6761 0.4378 0.5048 -0.0629 0.0587  -0.0602 ? ? ? ? ? ? 1176 SER B OG  
4198 N N   . GLU B 197 ? 0.4209 0.1787 0.2845 -0.0020 0.0649  -0.0124 ? ? ? ? ? ? 1177 GLU B N   
4199 C CA  . GLU B 197 ? 0.3960 0.1561 0.2686 0.0147  0.0697  0.0026  ? ? ? ? ? ? 1177 GLU B CA  
4200 C C   . GLU B 197 ? 0.4065 0.1974 0.2810 0.0207  0.0577  0.0072  ? ? ? ? ? ? 1177 GLU B C   
4201 O O   . GLU B 197 ? 0.3972 0.1949 0.2749 0.0313  0.0594  0.0133  ? ? ? ? ? ? 1177 GLU B O   
4202 C CB  . GLU B 197 ? 0.4198 0.1760 0.3037 0.0182  0.0759  0.0184  ? ? ? ? ? ? 1177 GLU B CB  
4203 C CG  . GLU B 197 ? 0.4971 0.2164 0.3876 0.0158  0.0936  0.0171  ? ? ? ? ? ? 1177 GLU B CG  
4204 C CD  . GLU B 197 ? 0.5563 0.2726 0.4607 0.0177  0.0998  0.0366  ? ? ? ? ? ? 1177 GLU B CD  
4205 O OE1 . GLU B 197 ? 0.5147 0.2601 0.4172 0.0159  0.0887  0.0461  ? ? ? ? ? ? 1177 GLU B OE1 
4206 O OE2 . GLU B 197 ? 0.5558 0.2405 0.4748 0.0203  0.1179  0.0424  ? ? ? ? ? ? 1177 GLU B OE2 
4207 N N   . GLY B 198 ? 0.3651 0.1742 0.2413 0.0132  0.0477  0.0034  ? ? ? ? ? ? 1178 GLY B N   
4208 C CA  . GLY B 198 ? 0.3122 0.1462 0.1953 0.0164  0.0405  0.0039  ? ? ? ? ? ? 1178 GLY B CA  
4209 C C   . GLY B 198 ? 0.3326 0.1673 0.2136 0.0189  0.0378  -0.0002 ? ? ? ? ? ? 1178 GLY B C   
4210 O O   . GLY B 198 ? 0.3642 0.2118 0.2505 0.0250  0.0369  0.0023  ? ? ? ? ? ? 1178 GLY B O   
4211 N N   . MET B 199 ? 0.3475 0.1724 0.2201 0.0119  0.0368  -0.0063 ? ? ? ? ? ? 1179 MET B N   
4212 C CA  . MET B 199 ? 0.3757 0.2059 0.2439 0.0124  0.0344  -0.0077 ? ? ? ? ? ? 1179 MET B CA  
4213 C C   . MET B 199 ? 0.4140 0.2330 0.2753 0.0212  0.0436  -0.0076 ? ? ? ? ? ? 1179 MET B C   
4214 O O   . MET B 199 ? 0.3894 0.2187 0.2539 0.0269  0.0427  -0.0045 ? ? ? ? ? ? 1179 MET B O   
4215 C CB  . MET B 199 ? 0.3929 0.2252 0.2506 -0.0008 0.0303  -0.0130 ? ? ? ? ? ? 1179 MET B CB  
4216 C CG  . MET B 199 ? 0.3708 0.2222 0.2427 -0.0078 0.0201  -0.0080 ? ? ? ? ? ? 1179 MET B CG  
4217 S SD  . MET B 199 ? 0.3859 0.2586 0.2851 0.0004  0.0146  0.0034  ? ? ? ? ? ? 1179 MET B SD  
4218 C CE  . MET B 199 ? 0.3311 0.2022 0.2467 0.0047  0.0192  -0.0003 ? ? ? ? ? ? 1179 MET B CE  
4219 N N   . ALA B 200 ? 0.4304 0.2280 0.2872 0.0226  0.0544  -0.0100 ? ? ? ? ? ? 1180 ALA B N   
4220 C CA  . ALA B 200 ? 0.4330 0.2176 0.2907 0.0327  0.0672  -0.0088 ? ? ? ? ? ? 1180 ALA B CA  
4221 C C   . ALA B 200 ? 0.4405 0.2432 0.3124 0.0464  0.0651  0.0055  ? ? ? ? ? ? 1180 ALA B C   
4222 O O   . ALA B 200 ? 0.4471 0.2553 0.3220 0.0540  0.0691  0.0077  ? ? ? ? ? ? 1180 ALA B O   
4223 C CB  . ALA B 200 ? 0.4992 0.2546 0.3594 0.0326  0.0824  -0.0117 ? ? ? ? ? ? 1180 ALA B CB  
4224 N N   . GLY B 201 ? 0.3817 0.1982 0.2616 0.0472  0.0593  0.0145  ? ? ? ? ? ? 1181 GLY B N   
4225 C CA  . GLY B 201 ? 0.3655 0.2093 0.2562 0.0545  0.0555  0.0265  ? ? ? ? ? ? 1181 GLY B CA  
4226 C C   . GLY B 201 ? 0.3927 0.2552 0.2849 0.0521  0.0485  0.0204  ? ? ? ? ? ? 1181 GLY B C   
4227 O O   . GLY B 201 ? 0.3441 0.2227 0.2434 0.0585  0.0495  0.0262  ? ? ? ? ? ? 1181 GLY B O   
4228 N N   . ASP B 202 ? 0.3302 0.1921 0.2202 0.0430  0.0425  0.0109  ? ? ? ? ? ? 1182 ASP B N   
4229 C CA  . ASP B 202 ? 0.2994 0.1749 0.1972 0.0412  0.0388  0.0077  ? ? ? ? ? ? 1182 ASP B CA  
4230 C C   . ASP B 202 ? 0.3448 0.2143 0.2374 0.0459  0.0428  0.0088  ? ? ? ? ? ? 1182 ASP B C   
4231 O O   . ASP B 202 ? 0.3350 0.2186 0.2359 0.0488  0.0432  0.0111  ? ? ? ? ? ? 1182 ASP B O   
4232 C CB  . ASP B 202 ? 0.3086 0.1843 0.2131 0.0330  0.0337  0.0027  ? ? ? ? ? ? 1182 ASP B CB  
4233 C CG  . ASP B 202 ? 0.2838 0.1696 0.2032 0.0322  0.0329  0.0031  ? ? ? ? ? ? 1182 ASP B CG  
4234 O OD1 . ASP B 202 ? 0.2817 0.1811 0.2159 0.0302  0.0349  -0.0012 ? ? ? ? ? ? 1182 ASP B OD1 
4235 O OD2 . ASP B 202 ? 0.2940 0.1763 0.2104 0.0319  0.0316  0.0076  ? ? ? ? ? ? 1182 ASP B OD2 
4236 N N   . SER B 203 ? 0.3500 0.2010 0.2286 0.0442  0.0469  0.0052  ? ? ? ? ? ? 1183 SER B N   
4237 C CA  . SER B 203 ? 0.3338 0.1811 0.2041 0.0459  0.0531  0.0032  ? ? ? ? ? ? 1183 SER B CA  
4238 C C   . SER B 203 ? 0.3951 0.2449 0.2735 0.0580  0.0620  0.0085  ? ? ? ? ? ? 1183 SER B C   
4239 O O   . SER B 203 ? 0.3775 0.2351 0.2573 0.0609  0.0657  0.0094  ? ? ? ? ? ? 1183 SER B O   
4240 C CB  . SER B 203 ? 0.4119 0.2415 0.2635 0.0377  0.0587  -0.0068 ? ? ? ? ? ? 1183 SER B CB  
4241 O OG  . SER B 203 ? 0.4310 0.2698 0.2766 0.0255  0.0485  -0.0078 ? ? ? ? ? ? 1183 SER B OG  
4242 N N   . TRP B 204 ? 0.4054 0.2526 0.2922 0.0651  0.0656  0.0152  ? ? ? ? ? ? 1184 TRP B N   
4243 C CA  . TRP B 204 ? 0.3985 0.2546 0.2998 0.0783  0.0736  0.0264  ? ? ? ? ? ? 1184 TRP B CA  
4244 C C   . TRP B 204 ? 0.3545 0.2421 0.2660 0.0788  0.0664  0.0315  ? ? ? ? ? ? 1184 TRP B C   
4245 O O   . TRP B 204 ? 0.3579 0.2534 0.2765 0.0853  0.0726  0.0347  ? ? ? ? ? ? 1184 TRP B O   
4246 C CB  . TRP B 204 ? 0.4104 0.2678 0.3230 0.0849  0.0755  0.0400  ? ? ? ? ? ? 1184 TRP B CB  
4247 C CG  . TRP B 204 ? 0.4141 0.2778 0.3475 0.1008  0.0868  0.0570  ? ? ? ? ? ? 1184 TRP B CG  
4248 C CD1 . TRP B 204 ? 0.4336 0.2695 0.3784 0.1108  0.1049  0.0608  ? ? ? ? ? ? 1184 TRP B CD1 
4249 C CD2 . TRP B 204 ? 0.3477 0.2503 0.2984 0.1083  0.0822  0.0738  ? ? ? ? ? ? 1184 TRP B CD2 
4250 N NE1 . TRP B 204 ? 0.4479 0.3023 0.4200 0.1271  0.1124  0.0823  ? ? ? ? ? ? 1184 TRP B NE1 
4251 C CE2 . TRP B 204 ? 0.3496 0.2485 0.3241 0.1252  0.0969  0.0914  ? ? ? ? ? ? 1184 TRP B CE2 
4252 C CE3 . TRP B 204 ? 0.3350 0.2761 0.2860 0.1008  0.0687  0.0744  ? ? ? ? ? ? 1184 TRP B CE3 
4253 C CZ2 . TRP B 204 ? 0.3445 0.2833 0.3433 0.1360  0.0957  0.1139  ? ? ? ? ? ? 1184 TRP B CZ2 
4254 C CZ3 . TRP B 204 ? 0.3370 0.3174 0.3075 0.1080  0.0673  0.0922  ? ? ? ? ? ? 1184 TRP B CZ3 
4255 C CH2 . TRP B 204 ? 0.3261 0.3080 0.3202 0.1259  0.0793  0.1137  ? ? ? ? ? ? 1184 TRP B CH2 
4256 N N   . LEU B 205 ? 0.3296 0.2350 0.2434 0.0704  0.0555  0.0298  ? ? ? ? ? ? 1185 LEU B N   
4257 C CA  . LEU B 205 ? 0.3128 0.2467 0.2376 0.0662  0.0506  0.0296  ? ? ? ? ? ? 1185 LEU B CA  
4258 C C   . LEU B 205 ? 0.3234 0.2509 0.2477 0.0612  0.0508  0.0225  ? ? ? ? ? ? 1185 LEU B C   
4259 O O   . LEU B 205 ? 0.3123 0.2543 0.2455 0.0625  0.0533  0.0248  ? ? ? ? ? ? 1185 LEU B O   
4260 C CB  . LEU B 205 ? 0.3249 0.2780 0.2535 0.0556  0.0432  0.0248  ? ? ? ? ? ? 1185 LEU B CB  
4261 C CG  . LEU B 205 ? 0.3793 0.3617 0.3117 0.0564  0.0406  0.0355  ? ? ? ? ? ? 1185 LEU B CG  
4262 C CD1 . LEU B 205 ? 0.3296 0.3311 0.2613 0.0410  0.0357  0.0239  ? ? ? ? ? ? 1185 LEU B CD1 
4263 C CD2 . LEU B 205 ? 0.3217 0.3357 0.2665 0.0615  0.0411  0.0467  ? ? ? ? ? ? 1185 LEU B CD2 
4264 N N   . PHE B 206 ? 0.2872 0.1973 0.2037 0.0551  0.0482  0.0168  ? ? ? ? ? ? 1186 PHE B N   
4265 C CA  . PHE B 206 ? 0.3086 0.2188 0.2296 0.0501  0.0474  0.0164  ? ? ? ? ? ? 1186 PHE B CA  
4266 C C   . PHE B 206 ? 0.3029 0.2115 0.2157 0.0544  0.0538  0.0199  ? ? ? ? ? ? 1186 PHE B C   
4267 O O   . PHE B 206 ? 0.2969 0.2163 0.2191 0.0527  0.0553  0.0236  ? ? ? ? ? ? 1186 PHE B O   
4268 C CB  . PHE B 206 ? 0.3205 0.2195 0.2380 0.0437  0.0425  0.0156  ? ? ? ? ? ? 1186 PHE B CB  
4269 C CG  . PHE B 206 ? 0.2814 0.1860 0.2109 0.0396  0.0415  0.0226  ? ? ? ? ? ? 1186 PHE B CG  
4270 C CD1 . PHE B 206 ? 0.2581 0.1689 0.2148 0.0361  0.0421  0.0226  ? ? ? ? ? ? 1186 PHE B CD1 
4271 C CD2 . PHE B 206 ? 0.3258 0.2313 0.2416 0.0383  0.0421  0.0293  ? ? ? ? ? ? 1186 PHE B CD2 
4272 C CE1 . PHE B 206 ? 0.2594 0.1736 0.2350 0.0339  0.0436  0.0334  ? ? ? ? ? ? 1186 PHE B CE1 
4273 C CE2 . PHE B 206 ? 0.3108 0.2265 0.2405 0.0349  0.0410  0.0420  ? ? ? ? ? ? 1186 PHE B CE2 
4274 C CZ  . PHE B 206 ? 0.3062 0.2245 0.2685 0.0341  0.0418  0.0462  ? ? ? ? ? ? 1186 PHE B CZ  
4275 N N   . SER B 207 ? 0.3149 0.2094 0.2119 0.0588  0.0602  0.0174  ? ? ? ? ? ? 1187 SER B N   
4276 C CA  . SER B 207 ? 0.3118 0.2044 0.1994 0.0610  0.0700  0.0164  ? ? ? ? ? ? 1187 SER B CA  
4277 C C   . SER B 207 ? 0.3374 0.2468 0.2413 0.0693  0.0756  0.0222  ? ? ? ? ? ? 1187 SER B C   
4278 O O   . SER B 207 ? 0.3210 0.2391 0.2248 0.0682  0.0805  0.0241  ? ? ? ? ? ? 1187 SER B O   
4279 C CB  . SER B 207 ? 0.3634 0.2345 0.2360 0.0631  0.0809  0.0076  ? ? ? ? ? ? 1187 SER B CB  
4280 O OG  . SER B 207 ? 0.4112 0.2770 0.2974 0.0742  0.0859  0.0118  ? ? ? ? ? ? 1187 SER B OG  
4281 N N   . ARG B 208 ? 0.2984 0.2174 0.2168 0.0764  0.0745  0.0272  ? ? ? ? ? ? 1188 ARG B N   
4282 C CA  . ARG B 208 ? 0.2938 0.2369 0.2306 0.0836  0.0784  0.0353  ? ? ? ? ? ? 1188 ARG B CA  
4283 C C   . ARG B 208 ? 0.2789 0.2430 0.2267 0.0743  0.0721  0.0351  ? ? ? ? ? ? 1188 ARG B C   
4284 O O   . ARG B 208 ? 0.3273 0.3067 0.2850 0.0760  0.0774  0.0389  ? ? ? ? ? ? 1188 ARG B O   
4285 C CB  . ARG B 208 ? 0.2912 0.2491 0.2419 0.0918  0.0768  0.0455  ? ? ? ? ? ? 1188 ARG B CB  
4286 C CG  . ARG B 208 ? 0.3119 0.2483 0.2637 0.1048  0.0899  0.0499  ? ? ? ? ? ? 1188 ARG B CG  
4287 C CD  . ARG B 208 ? 0.3123 0.2614 0.2792 0.1130  0.0876  0.0661  ? ? ? ? ? ? 1188 ARG B CD  
4288 N NE  . ARG B 208 ? 0.3361 0.2633 0.3154 0.1280  0.1050  0.0736  ? ? ? ? ? ? 1188 ARG B NE  
4289 C CZ  . ARG B 208 ? 0.3553 0.2428 0.3230 0.1270  0.1148  0.0629  ? ? ? ? ? ? 1188 ARG B CZ  
4290 N NH1 . ARG B 208 ? 0.3507 0.2218 0.2929 0.1122  0.1059  0.0470  ? ? ? ? ? ? 1188 ARG B NH1 
4291 N NH2 . ARG B 208 ? 0.4162 0.2816 0.4018 0.1401  0.1351  0.0680  ? ? ? ? ? ? 1188 ARG B NH2 
4292 N N   . ALA B 209 ? 0.2683 0.2316 0.2176 0.0641  0.0634  0.0301  ? ? ? ? ? ? 1189 ALA B N   
4293 C CA  . ALA B 209 ? 0.2620 0.2373 0.2269 0.0539  0.0617  0.0277  ? ? ? ? ? ? 1189 ALA B CA  
4294 C C   . ALA B 209 ? 0.3106 0.2749 0.2715 0.0523  0.0658  0.0321  ? ? ? ? ? ? 1189 ALA B C   
4295 O O   . ALA B 209 ? 0.3054 0.2818 0.2800 0.0488  0.0698  0.0358  ? ? ? ? ? ? 1189 ALA B O   
4296 C CB  . ALA B 209 ? 0.2682 0.2409 0.2404 0.0440  0.0562  0.0194  ? ? ? ? ? ? 1189 ALA B CB  
4297 N N   . LEU B 210 ? 0.2884 0.2343 0.2306 0.0529  0.0647  0.0329  ? ? ? ? ? ? 1190 LEU B N   
4298 C CA  . LEU B 210 ? 0.2865 0.2304 0.2209 0.0488  0.0666  0.0402  ? ? ? ? ? ? 1190 LEU B CA  
4299 C C   . LEU B 210 ? 0.3141 0.2681 0.2432 0.0518  0.0763  0.0433  ? ? ? ? ? ? 1190 LEU B C   
4300 O O   . LEU B 210 ? 0.3302 0.2949 0.2679 0.0472  0.0787  0.0525  ? ? ? ? ? ? 1190 LEU B O   
4301 C CB  . LEU B 210 ? 0.2980 0.2289 0.2091 0.0459  0.0630  0.0386  ? ? ? ? ? ? 1190 LEU B CB  
4302 C CG  . LEU B 210 ? 0.3137 0.2524 0.2103 0.0386  0.0632  0.0477  ? ? ? ? ? ? 1190 LEU B CG  
4303 C CD1 . LEU B 210 ? 0.3399 0.2887 0.2609 0.0340  0.0579  0.0648  ? ? ? ? ? ? 1190 LEU B CD1 
4304 C CD2 . LEU B 210 ? 0.3442 0.2760 0.2148 0.0326  0.0600  0.0412  ? ? ? ? ? ? 1190 LEU B CD2 
4305 N N   . VAL B 211 ? 0.3065 0.2569 0.2251 0.0599  0.0840  0.0368  ? ? ? ? ? ? 1191 VAL B N   
4306 C CA  . VAL B 211 ? 0.3203 0.2794 0.2355 0.0636  0.0968  0.0375  ? ? ? ? ? ? 1191 VAL B CA  
4307 C C   . VAL B 211 ? 0.3391 0.3204 0.2801 0.0663  0.0990  0.0440  ? ? ? ? ? ? 1191 VAL B C   
4308 O O   . VAL B 211 ? 0.3380 0.3312 0.2809 0.0671  0.1088  0.0473  ? ? ? ? ? ? 1191 VAL B O   
4309 C CB  . VAL B 211 ? 0.3387 0.2844 0.2428 0.0724  0.1095  0.0279  ? ? ? ? ? ? 1191 VAL B CB  
4310 C CG1 . VAL B 211 ? 0.3588 0.2843 0.2361 0.0649  0.1091  0.0178  ? ? ? ? ? ? 1191 VAL B CG1 
4311 C CG2 . VAL B 211 ? 0.3284 0.2760 0.2533 0.0846  0.1093  0.0309  ? ? ? ? ? ? 1191 VAL B CG2 
4312 N N   . SER B 212 ? 0.3199 0.3104 0.2802 0.0653  0.0906  0.0446  ? ? ? ? ? ? 1192 SER B N   
4313 C CA  . SER B 212 ? 0.3195 0.3364 0.3046 0.0630  0.0915  0.0482  ? ? ? ? ? ? 1192 SER B CA  
4314 C C   . SER B 212 ? 0.3057 0.3246 0.3042 0.0501  0.0897  0.0506  ? ? ? ? ? ? 1192 SER B C   
4315 O O   . SER B 212 ? 0.3627 0.3945 0.3724 0.0468  0.0963  0.0566  ? ? ? ? ? ? 1192 SER B O   
4316 C CB  . SER B 212 ? 0.4341 0.4681 0.4324 0.0640  0.0844  0.0461  ? ? ? ? ? ? 1192 SER B CB  
4317 O OG  . SER B 212 ? 0.4364 0.5013 0.4579 0.0557  0.0835  0.0466  ? ? ? ? ? ? 1192 SER B OG  
4318 N N   . LYS B 213 ? 0.2822 0.2877 0.2838 0.0434  0.0828  0.0470  ? ? ? ? ? ? 1193 LYS B N   
4319 C CA  . LYS B 213 ? 0.2707 0.2727 0.2939 0.0326  0.0841  0.0503  ? ? ? ? ? ? 1193 LYS B CA  
4320 C C   . LYS B 213 ? 0.2876 0.2844 0.3059 0.0322  0.0882  0.0663  ? ? ? ? ? ? 1193 LYS B C   
4321 O O   . LYS B 213 ? 0.3262 0.3269 0.3679 0.0253  0.0937  0.0754  ? ? ? ? ? ? 1193 LYS B O   
4322 C CB  . LYS B 213 ? 0.2945 0.2811 0.3244 0.0282  0.0787  0.0434  ? ? ? ? ? ? 1193 LYS B CB  
4323 C CG  . LYS B 213 ? 0.3161 0.3145 0.3560 0.0220  0.0764  0.0271  ? ? ? ? ? ? 1193 LYS B CG  
4324 C CD  . LYS B 213 ? 0.3331 0.3445 0.4039 0.0080  0.0839  0.0196  ? ? ? ? ? ? 1193 LYS B CD  
4325 C CE  . LYS B 213 ? 0.3795 0.4092 0.4578 -0.0040 0.0824  -0.0002 ? ? ? ? ? ? 1193 LYS B CE  
4326 N NZ  . LYS B 213 ? 0.3879 0.4265 0.4983 -0.0225 0.0928  -0.0132 ? ? ? ? ? ? 1193 LYS B NZ  
4327 N N   . CYS B 214 ? 0.3395 0.3181 0.2637 -0.0337 0.0503  -0.0069 ? ? ? ? ? ? 1194 CYS B N   
4328 C CA  . CYS B 214 ? 0.3184 0.2802 0.2379 -0.0380 0.0616  -0.0017 ? ? ? ? ? ? 1194 CYS B CA  
4329 C C   . CYS B 214 ? 0.3258 0.3103 0.2661 -0.0397 0.0732  0.0059  ? ? ? ? ? ? 1194 CYS B C   
4330 O O   . CYS B 214 ? 0.3139 0.2901 0.2458 -0.0337 0.0829  0.0101  ? ? ? ? ? ? 1194 CYS B O   
4331 C CB  . CYS B 214 ? 0.3173 0.2609 0.2151 -0.0241 0.0650  -0.0014 ? ? ? ? ? ? 1194 CYS B CB  
4332 S SG  . CYS B 214 ? 0.3791 0.2998 0.2510 -0.0161 0.0544  -0.0103 ? ? ? ? ? ? 1194 CYS B SG  
4333 N N   . ARG B 215 ? 0.3286 0.3429 0.2953 -0.0461 0.0713  0.0066  ? ? ? ? ? ? 1195 ARG B N   
4334 C CA  . ARG B 215 ? 0.3355 0.3753 0.3226 -0.0439 0.0832  0.0130  ? ? ? ? ? ? 1195 ARG B CA  
4335 C C   . ARG B 215 ? 0.3608 0.3873 0.3413 -0.0510 0.0975  0.0193  ? ? ? ? ? ? 1195 ARG B C   
4336 O O   . ARG B 215 ? 0.3645 0.3936 0.3406 -0.0410 0.1089  0.0230  ? ? ? ? ? ? 1195 ARG B O   
4337 C CB  . ARG B 215 ? 0.3575 0.4350 0.3781 -0.0509 0.0785  0.0130  ? ? ? ? ? ? 1195 ARG B CB  
4338 C CG  . ARG B 215 ? 0.4067 0.5151 0.4485 -0.0421 0.0904  0.0185  ? ? ? ? ? ? 1195 ARG B CG  
4339 C CD  . ARG B 215 ? 0.4794 0.6312 0.5589 -0.0467 0.0845  0.0183  ? ? ? ? ? ? 1195 ARG B CD  
4340 N NE  . ARG B 215 ? 0.6099 0.7921 0.7089 -0.0347 0.0976  0.0232  ? ? ? ? ? ? 1195 ARG B NE  
4341 C CZ  . ARG B 215 ? 0.6160 0.8071 0.7143 -0.0139 0.0958  0.0224  ? ? ? ? ? ? 1195 ARG B CZ  
4342 N NH1 . ARG B 215 ? 0.4109 0.5848 0.4914 -0.0049 0.0827  0.0191  ? ? ? ? ? ? 1195 ARG B NH1 
4343 N NH2 . ARG B 215 ? 0.6775 0.8932 0.7913 -0.0012 0.1079  0.0256  ? ? ? ? ? ? 1195 ARG B NH2 
4344 N N   . ASP B 216 ? 0.3610 0.3689 0.3367 -0.0671 0.0960  0.0202  ? ? ? ? ? ? 1196 ASP B N   
4345 C CA  . ASP B 216 ? 0.3885 0.3802 0.3543 -0.0750 0.1098  0.0287  ? ? ? ? ? ? 1196 ASP B CA  
4346 C C   . ASP B 216 ? 0.3924 0.3560 0.3252 -0.0601 0.1153  0.0296  ? ? ? ? ? ? 1196 ASP B C   
4347 O O   . ASP B 216 ? 0.4022 0.3598 0.3245 -0.0592 0.1288  0.0370  ? ? ? ? ? ? 1196 ASP B O   
4348 C CB  . ASP B 216 ? 0.4779 0.4451 0.4406 -0.0955 0.1043  0.0300  ? ? ? ? ? ? 1196 ASP B CB  
4349 C CG  . ASP B 216 ? 0.6028 0.6000 0.6034 -0.1152 0.0997  0.0308  ? ? ? ? ? ? 1196 ASP B CG  
4350 O OD1 . ASP B 216 ? 0.6427 0.6187 0.6439 -0.1335 0.0898  0.0290  ? ? ? ? ? ? 1196 ASP B OD1 
4351 O OD2 . ASP B 216 ? 0.6172 0.6583 0.6478 -0.1119 0.1043  0.0324  ? ? ? ? ? ? 1196 ASP B OD2 
4352 N N   . ALA B 217 ? 0.3738 0.3223 0.2906 -0.0483 0.1048  0.0224  ? ? ? ? ? ? 1197 ALA B N   
4353 C CA  . ALA B 217 ? 0.3434 0.2689 0.2339 -0.0350 0.1064  0.0221  ? ? ? ? ? ? 1197 ALA B CA  
4354 C C   . ALA B 217 ? 0.3922 0.3328 0.2858 -0.0219 0.1123  0.0224  ? ? ? ? ? ? 1197 ALA B C   
4355 O O   . ALA B 217 ? 0.3616 0.2855 0.2355 -0.0121 0.1134  0.0219  ? ? ? ? ? ? 1197 ALA B O   
4356 C CB  . ALA B 217 ? 0.3639 0.2737 0.2417 -0.0275 0.0940  0.0151  ? ? ? ? ? ? 1197 ALA B CB  
4357 N N   . PHE B 218 ? 0.3109 0.2814 0.2284 -0.0207 0.1144  0.0223  ? ? ? ? ? ? 1198 PHE B N   
4358 C CA  . PHE B 218 ? 0.2886 0.2691 0.2078 -0.0070 0.1191  0.0216  ? ? ? ? ? ? 1198 PHE B CA  
4359 C C   . PHE B 218 ? 0.3123 0.3107 0.2402 -0.0063 0.1305  0.0257  ? ? ? ? ? ? 1198 PHE B C   
4360 O O   . PHE B 218 ? 0.3543 0.3544 0.2775 0.0067  0.1314  0.0231  ? ? ? ? ? ? 1198 PHE B O   
4361 C CB  . PHE B 218 ? 0.2806 0.2790 0.2172 -0.0006 0.1111  0.0187  ? ? ? ? ? ? 1198 PHE B CB  
4362 C CG  . PHE B 218 ? 0.2786 0.2638 0.2072 0.0017  0.1001  0.0160  ? ? ? ? ? ? 1198 PHE B CG  
4363 C CD1 . PHE B 218 ? 0.3159 0.2877 0.2347 0.0107  0.0971  0.0146  ? ? ? ? ? ? 1198 PHE B CD1 
4364 C CD2 . PHE B 218 ? 0.2604 0.2473 0.1913 -0.0052 0.0927  0.0145  ? ? ? ? ? ? 1198 PHE B CD2 
4365 C CE1 . PHE B 218 ? 0.3317 0.2976 0.2475 0.0122  0.0896  0.0141  ? ? ? ? ? ? 1198 PHE B CE1 
4366 C CE2 . PHE B 218 ? 0.3016 0.2798 0.2235 -0.0005 0.0854  0.0126  ? ? ? ? ? ? 1198 PHE B CE2 
4367 C CZ  . PHE B 218 ? 0.3711 0.3415 0.2875 0.0078  0.0852  0.0136  ? ? ? ? ? ? 1198 PHE B CZ  
4368 N N   . GLU B 219 ? 0.3375 0.3490 0.2786 -0.0206 0.1385  0.0318  ? ? ? ? ? ? 1199 GLU B N   
4369 C CA  . GLU B 219 ? 0.3652 0.4009 0.3188 -0.0207 0.1495  0.0372  ? ? ? ? ? ? 1199 GLU B CA  
4370 C C   . GLU B 219 ? 0.3869 0.4011 0.3120 -0.0128 0.1519  0.0384  ? ? ? ? ? ? 1199 GLU B C   
4371 O O   . GLU B 219 ? 0.3950 0.3797 0.2984 -0.0170 0.1486  0.0403  ? ? ? ? ? ? 1199 GLU B O   
4372 C CB  . GLU B 219 ? 0.3946 0.4482 0.3718 -0.0420 0.1567  0.0454  ? ? ? ? ? ? 1199 GLU B CB  
4373 N N   . GLY B 220 ? 0.3396 0.3667 0.2630 0.0003  0.1577  0.0364  ? ? ? ? ? ? 1200 GLY B N   
4374 C CA  . GLY B 220 ? 0.3413 0.3491 0.2362 0.0087  0.1611  0.0370  ? ? ? ? ? ? 1200 GLY B CA  
4375 C C   . GLY B 220 ? 0.3863 0.3644 0.2556 0.0237  0.1503  0.0281  ? ? ? ? ? ? 1200 GLY B C   
4376 O O   . GLY B 220 ? 0.4507 0.4125 0.2949 0.0329  0.1518  0.0272  ? ? ? ? ? ? 1200 GLY B O   
4377 N N   . LEU B 221 ? 0.4185 0.3899 0.2938 0.0256  0.1396  0.0222  ? ? ? ? ? ? 1201 LEU B N   
4378 C CA  . LEU B 221 ? 0.3782 0.3245 0.2344 0.0372  0.1292  0.0144  ? ? ? ? ? ? 1201 LEU B CA  
4379 C C   . LEU B 221 ? 0.3922 0.3426 0.2487 0.0523  0.1296  0.0079  ? ? ? ? ? ? 1201 LEU B C   
4380 O O   . LEU B 221 ? 0.4611 0.4345 0.3391 0.0541  0.1342  0.0084  ? ? ? ? ? ? 1201 LEU B O   
4381 C CB  . LEU B 221 ? 0.3421 0.2805 0.2050 0.0318  0.1192  0.0125  ? ? ? ? ? ? 1201 LEU B CB  
4382 C CG  . LEU B 221 ? 0.4008 0.3285 0.2594 0.0205  0.1160  0.0161  ? ? ? ? ? ? 1201 LEU B CG  
4383 C CD1 . LEU B 221 ? 0.3761 0.3011 0.2418 0.0186  0.1075  0.0134  ? ? ? ? ? ? 1201 LEU B CD1 
4384 C CD2 . LEU B 221 ? 0.4593 0.3615 0.2900 0.0246  0.1137  0.0165  ? ? ? ? ? ? 1201 LEU B CD2 
4385 N N   A SER B 222 ? 0.3595 0.2857 0.1909 0.0642  0.1237  0.0012  ? ? ? ? ? ? 1202 SER B N   
4386 N N   B SER B 222 ? 0.3718 0.2979 0.2031 0.0641  0.1236  0.0012  ? ? ? ? ? ? 1202 SER B N   
4387 C CA  A SER B 222 ? 0.4163 0.3372 0.2429 0.0798  0.1214  -0.0069 ? ? ? ? ? ? 1202 SER B CA  
4388 C CA  B SER B 222 ? 0.4209 0.3414 0.2466 0.0799  0.1214  -0.0069 ? ? ? ? ? ? 1202 SER B CA  
4389 C C   A SER B 222 ? 0.4105 0.3052 0.2281 0.0838  0.1077  -0.0148 ? ? ? ? ? ? 1202 SER B C   
4390 C C   B SER B 222 ? 0.4159 0.3104 0.2331 0.0839  0.1077  -0.0149 ? ? ? ? ? ? 1202 SER B C   
4391 O O   A SER B 222 ? 0.4282 0.3111 0.2422 0.0955  0.1027  -0.0225 ? ? ? ? ? ? 1202 SER B O   
4392 O O   B SER B 222 ? 0.4315 0.3144 0.2451 0.0956  0.1028  -0.0225 ? ? ? ? ? ? 1202 SER B O   
4393 C CB  A SER B 222 ? 0.4808 0.3950 0.2840 0.0923  0.1256  -0.0101 ? ? ? ? ? ? 1202 SER B CB  
4394 C CB  B SER B 222 ? 0.4897 0.4025 0.2911 0.0921  0.1253  -0.0101 ? ? ? ? ? ? 1202 SER B CB  
4395 O OG  A SER B 222 ? 0.4790 0.4210 0.2936 0.0893  0.1409  -0.0025 ? ? ? ? ? ? 1202 SER B OG  
4396 O OG  B SER B 222 ? 0.5052 0.3911 0.2787 0.0937  0.1164  -0.0130 ? ? ? ? ? ? 1202 SER B OG  
4397 N N   . SER B 223 ? 0.4092 0.2932 0.2235 0.0744  0.1011  -0.0135 ? ? ? ? ? ? 1203 SER B N   
4398 C CA  . SER B 223 ? 0.4399 0.3029 0.2508 0.0752  0.0873  -0.0205 ? ? ? ? ? ? 1203 SER B CA  
4399 C C   . SER B 223 ? 0.4069 0.2765 0.2321 0.0612  0.0817  -0.0146 ? ? ? ? ? ? 1203 SER B C   
4400 O O   . SER B 223 ? 0.4154 0.2890 0.2332 0.0563  0.0883  -0.0094 ? ? ? ? ? ? 1203 SER B O   
4401 C CB  . SER B 223 ? 0.4885 0.3229 0.2696 0.0857  0.0757  -0.0315 ? ? ? ? ? ? 1203 SER B CB  
4402 O OG  . SER B 223 ? 0.5132 0.3459 0.2771 0.0841  0.0757  -0.0280 ? ? ? ? ? ? 1203 SER B OG  
4403 N N   . LEU B 224 ? 0.3902 0.2598 0.2350 0.0555  0.0699  -0.0147 ? ? ? ? ? ? 1204 LEU B N   
4404 C CA  . LEU B 224 ? 0.3246 0.2037 0.1834 0.0455  0.0657  -0.0095 ? ? ? ? ? ? 1204 LEU B CA  
4405 C C   . LEU B 224 ? 0.3574 0.2312 0.2309 0.0421  0.0513  -0.0117 ? ? ? ? ? ? 1204 LEU B C   
4406 O O   . LEU B 224 ? 0.3827 0.2508 0.2663 0.0425  0.0471  -0.0126 ? ? ? ? ? ? 1204 LEU B O   
4407 C CB  . LEU B 224 ? 0.3486 0.2493 0.2267 0.0388  0.0741  -0.0015 ? ? ? ? ? ? 1204 LEU B CB  
4408 C CG  . LEU B 224 ? 0.3044 0.2163 0.1950 0.0314  0.0716  0.0034  ? ? ? ? ? ? 1204 LEU B CG  
4409 C CD1 . LEU B 224 ? 0.3319 0.2569 0.2248 0.0271  0.0802  0.0075  ? ? ? ? ? ? 1204 LEU B CD1 
4410 C CD2 . LEU B 224 ? 0.3299 0.2492 0.2414 0.0283  0.0659  0.0074  ? ? ? ? ? ? 1204 LEU B CD2 
4411 N N   . VAL B 225 ? 0.3472 0.2232 0.2236 0.0388  0.0435  -0.0119 ? ? ? ? ? ? 1205 VAL B N   
4412 C CA  . VAL B 225 ? 0.3735 0.2540 0.2732 0.0323  0.0315  -0.0112 ? ? ? ? ? ? 1205 VAL B CA  
4413 C C   . VAL B 225 ? 0.3359 0.2407 0.2567 0.0260  0.0371  -0.0016 ? ? ? ? ? ? 1205 VAL B C   
4414 O O   . VAL B 225 ? 0.3595 0.2713 0.2726 0.0285  0.0413  -0.0005 ? ? ? ? ? ? 1205 VAL B O   
4415 C CB  . VAL B 225 ? 0.4290 0.2980 0.3213 0.0350  0.0152  -0.0200 ? ? ? ? ? ? 1205 VAL B CB  
4416 C CG1 . VAL B 225 ? 0.4521 0.3229 0.3265 0.0410  0.0163  -0.0206 ? ? ? ? ? ? 1205 VAL B CG1 
4417 C CG2 . VAL B 225 ? 0.4436 0.3240 0.3689 0.0250  0.0030  -0.0177 ? ? ? ? ? ? 1205 VAL B CG2 
4418 N N   . ASP B 226 ? 0.2809 0.1953 0.2251 0.0191  0.0375  0.0056  ? ? ? ? ? ? 1206 ASP B N   
4419 C CA  . ASP B 226 ? 0.2945 0.2320 0.2556 0.0151  0.0451  0.0158  ? ? ? ? ? ? 1206 ASP B CA  
4420 C C   . ASP B 226 ? 0.3148 0.2667 0.3008 0.0091  0.0378  0.0194  ? ? ? ? ? ? 1206 ASP B C   
4421 O O   . ASP B 226 ? 0.3131 0.2659 0.3201 0.0004  0.0342  0.0255  ? ? ? ? ? ? 1206 ASP B O   
4422 C CB  . ASP B 226 ? 0.3110 0.2488 0.2790 0.0127  0.0510  0.0236  ? ? ? ? ? ? 1206 ASP B CB  
4423 C CG  . ASP B 226 ? 0.3278 0.2874 0.3055 0.0111  0.0599  0.0347  ? ? ? ? ? ? 1206 ASP B CG  
4424 O OD1 . ASP B 226 ? 0.3395 0.3155 0.3206 0.0122  0.0625  0.0362  ? ? ? ? ? ? 1206 ASP B OD1 
4425 O OD2 . ASP B 226 ? 0.3360 0.2952 0.3153 0.0110  0.0641  0.0417  ? ? ? ? ? ? 1206 ASP B OD2 
4426 N N   . VAL B 227 ? 0.2919 0.2550 0.2769 0.0136  0.0353  0.0162  ? ? ? ? ? ? 1207 VAL B N   
4427 C CA  . VAL B 227 ? 0.2694 0.2516 0.2811 0.0097  0.0269  0.0179  ? ? ? ? ? ? 1207 VAL B CA  
4428 C C   . VAL B 227 ? 0.3347 0.3475 0.3715 0.0057  0.0379  0.0312  ? ? ? ? ? ? 1207 VAL B C   
4429 O O   . VAL B 227 ? 0.3430 0.3678 0.3697 0.0139  0.0486  0.0338  ? ? ? ? ? ? 1207 VAL B O   
4430 C CB  . VAL B 227 ? 0.2907 0.2751 0.2908 0.0200  0.0199  0.0098  ? ? ? ? ? ? 1207 VAL B CB  
4431 C CG1 . VAL B 227 ? 0.3022 0.3139 0.3359 0.0172  0.0102  0.0114  ? ? ? ? ? ? 1207 VAL B CG1 
4432 C CG2 . VAL B 227 ? 0.3427 0.2961 0.3124 0.0255  0.0106  -0.0015 ? ? ? ? ? ? 1207 VAL B CG2 
4433 N N   . GLY B 228 ? 0.2750 0.2983 0.3426 -0.0067 0.0354  0.0399  ? ? ? ? ? ? 1208 GLY B N   
4434 C CA  . GLY B 228 ? 0.2872 0.3399 0.3776 -0.0112 0.0486  0.0558  ? ? ? ? ? ? 1208 GLY B CA  
4435 C C   . GLY B 228 ? 0.3068 0.3467 0.3831 -0.0123 0.0594  0.0645  ? ? ? ? ? ? 1208 GLY B C   
4436 O O   . GLY B 228 ? 0.3233 0.3824 0.4018 -0.0102 0.0731  0.0766  ? ? ? ? ? ? 1208 GLY B O   
4437 N N   . GLY B 229 ? 0.2797 0.2878 0.3400 -0.0137 0.0527  0.0582  ? ? ? ? ? ? 1209 GLY B N   
4438 C CA  . GLY B 229 ? 0.2819 0.2769 0.3262 -0.0112 0.0604  0.0639  ? ? ? ? ? ? 1209 GLY B CA  
4439 C C   . GLY B 229 ? 0.3439 0.3389 0.4044 -0.0204 0.0651  0.0810  ? ? ? ? ? ? 1209 GLY B C   
4440 O O   . GLY B 229 ? 0.3575 0.3436 0.4034 -0.0158 0.0711  0.0871  ? ? ? ? ? ? 1209 GLY B O   
4441 N N   . GLY B 230 ? 0.3287 0.3331 0.4199 -0.0337 0.0619  0.0897  ? ? ? ? ? ? 1210 GLY B N   
4442 C CA  . GLY B 230 ? 0.3389 0.3443 0.4476 -0.0448 0.0686  0.1100  ? ? ? ? ? ? 1210 GLY B CA  
4443 C C   . GLY B 230 ? 0.3516 0.3190 0.4469 -0.0458 0.0639  0.1129  ? ? ? ? ? ? 1210 GLY B C   
4444 O O   . GLY B 230 ? 0.3786 0.3156 0.4709 -0.0480 0.0494  0.1009  ? ? ? ? ? ? 1210 GLY B O   
4445 N N   . THR B 231 ? 0.4218 0.3901 0.5060 -0.0416 0.0756  0.1284  ? ? ? ? ? ? 1211 THR B N   
4446 C CA  . THR B 231 ? 0.4554 0.3886 0.5267 -0.0398 0.0717  0.1338  ? ? ? ? ? ? 1211 THR B CA  
4447 C C   . THR B 231 ? 0.3754 0.2940 0.4179 -0.0228 0.0672  0.1172  ? ? ? ? ? ? 1211 THR B C   
4448 O O   . THR B 231 ? 0.4232 0.3158 0.4532 -0.0163 0.0635  0.1190  ? ? ? ? ? ? 1211 THR B O   
4449 C CB  . THR B 231 ? 0.4819 0.4208 0.5497 -0.0402 0.0850  0.1586  ? ? ? ? ? ? 1211 THR B CB  
4450 O OG1 . THR B 231 ? 0.4912 0.4586 0.5394 -0.0261 0.0968  0.1590  ? ? ? ? ? ? 1211 THR B OG1 
4451 C CG2 . THR B 231 ? 0.5464 0.4996 0.6436 -0.0585 0.0890  0.1739  ? ? ? ? ? ? 1211 THR B CG2 
4452 N N   . GLY B 232 ? 0.3341 0.2701 0.3674 -0.0153 0.0679  0.1022  ? ? ? ? ? ? 1212 GLY B N   
4453 C CA  . GLY B 232 ? 0.3413 0.2667 0.3536 -0.0026 0.0641  0.0866  ? ? ? ? ? ? 1212 GLY B CA  
4454 C C   . GLY B 232 ? 0.3395 0.2776 0.3342 0.0093  0.0712  0.0884  ? ? ? ? ? ? 1212 GLY B C   
4455 O O   . GLY B 232 ? 0.3129 0.2428 0.2962 0.0187  0.0683  0.0793  ? ? ? ? ? ? 1212 GLY B O   
4456 N N   . ASN B 233 ? 0.3338 0.2938 0.3266 0.0101  0.0800  0.0993  ? ? ? ? ? ? 1213 ASN B N   
4457 C CA  . ASN B 233 ? 0.3575 0.3290 0.3320 0.0214  0.0834  0.0996  ? ? ? ? ? ? 1213 ASN B CA  
4458 C C   . ASN B 233 ? 0.3445 0.3242 0.3097 0.0264  0.0810  0.0824  ? ? ? ? ? ? 1213 ASN B C   
4459 O O   . ASN B 233 ? 0.3566 0.3388 0.3130 0.0340  0.0787  0.0780  ? ? ? ? ? ? 1213 ASN B O   
4460 C CB  . ASN B 233 ? 0.3740 0.3657 0.3425 0.0231  0.0929  0.1129  ? ? ? ? ? ? 1213 ASN B CB  
4461 C CG  . ASN B 233 ? 0.4926 0.4762 0.4559 0.0255  0.0961  0.1321  ? ? ? ? ? ? 1213 ASN B CG  
4462 O OD1 . ASN B 233 ? 0.5735 0.5332 0.5423 0.0233  0.0908  0.1371  ? ? ? ? ? ? 1213 ASN B OD1 
4463 N ND2 . ASN B 233 ? 0.4682 0.4688 0.4192 0.0310  0.1006  0.1378  ? ? ? ? ? ? 1213 ASN B ND2 
4464 N N   . THR B 234 ? 0.3064 0.2908 0.2750 0.0220  0.0812  0.0736  ? ? ? ? ? ? 1214 THR B N   
4465 C CA  . THR B 234 ? 0.2384 0.2259 0.1973 0.0247  0.0797  0.0597  ? ? ? ? ? ? 1214 THR B CA  
4466 C C   . THR B 234 ? 0.2459 0.2192 0.2047 0.0261  0.0756  0.0511  ? ? ? ? ? ? 1214 THR B C   
4467 O O   . THR B 234 ? 0.3086 0.2868 0.2620 0.0300  0.0759  0.0455  ? ? ? ? ? ? 1214 THR B O   
4468 C CB  . THR B 234 ? 0.2455 0.2374 0.2049 0.0218  0.0804  0.0539  ? ? ? ? ? ? 1214 THR B CB  
4469 O OG1 . THR B 234 ? 0.2973 0.3057 0.2565 0.0238  0.0861  0.0614  ? ? ? ? ? ? 1214 THR B OG1 
4470 C CG2 . THR B 234 ? 0.2971 0.2862 0.2436 0.0237  0.0791  0.0418  ? ? ? ? ? ? 1214 THR B CG2 
4471 N N   . SER B 235 ? 0.3004 0.2572 0.2657 0.0231  0.0716  0.0498  ? ? ? ? ? ? 1215 SER B N   
4472 C CA  . SER B 235 ? 0.2842 0.2256 0.2444 0.0275  0.0684  0.0404  ? ? ? ? ? ? 1215 SER B CA  
4473 C C   . SER B 235 ? 0.3061 0.2443 0.2656 0.0362  0.0685  0.0429  ? ? ? ? ? ? 1215 SER B C   
4474 O O   . SER B 235 ? 0.3025 0.2411 0.2571 0.0433  0.0701  0.0352  ? ? ? ? ? ? 1215 SER B O   
4475 C CB  . SER B 235 ? 0.3133 0.2341 0.2769 0.0236  0.0609  0.0363  ? ? ? ? ? ? 1215 SER B CB  
4476 O OG  . SER B 235 ? 0.3213 0.2458 0.2824 0.0199  0.0592  0.0300  ? ? ? ? ? ? 1215 SER B OG  
4477 N N   A LYS B 236 ? 0.3175 0.2538 0.2817 0.0368  0.0677  0.0546  ? ? ? ? ? ? 1216 LYS B N   
4478 N N   B LYS B 236 ? 0.3181 0.2545 0.2823 0.0368  0.0677  0.0547  ? ? ? ? ? ? 1216 LYS B N   
4479 C CA  A LYS B 236 ? 0.3266 0.2597 0.2892 0.0476  0.0663  0.0584  ? ? ? ? ? ? 1216 LYS B CA  
4480 C CA  B LYS B 236 ? 0.3271 0.2602 0.2897 0.0476  0.0663  0.0585  ? ? ? ? ? ? 1216 LYS B CA  
4481 C C   A LYS B 236 ? 0.2979 0.2565 0.2589 0.0537  0.0691  0.0539  ? ? ? ? ? ? 1216 LYS B C   
4482 C C   B LYS B 236 ? 0.2990 0.2576 0.2601 0.0538  0.0691  0.0540  ? ? ? ? ? ? 1216 LYS B C   
4483 O O   A LYS B 236 ? 0.3170 0.2794 0.2798 0.0635  0.0689  0.0486  ? ? ? ? ? ? 1216 LYS B O   
4484 O O   B LYS B 236 ? 0.3185 0.2808 0.2813 0.0635  0.0689  0.0488  ? ? ? ? ? ? 1216 LYS B O   
4485 C CB  A LYS B 236 ? 0.3386 0.2660 0.3025 0.0468  0.0657  0.0749  ? ? ? ? ? ? 1216 LYS B CB  
4486 C CB  B LYS B 236 ? 0.3412 0.2687 0.3051 0.0467  0.0658  0.0750  ? ? ? ? ? ? 1216 LYS B CB  
4487 C CG  A LYS B 236 ? 0.3956 0.3212 0.3547 0.0605  0.0631  0.0808  ? ? ? ? ? ? 1216 LYS B CG  
4488 C CG  B LYS B 236 ? 0.4008 0.3238 0.3601 0.0603  0.0629  0.0811  ? ? ? ? ? ? 1216 LYS B CG  
4489 C CD  A LYS B 236 ? 0.4407 0.3401 0.3991 0.0702  0.0579  0.0755  ? ? ? ? ? ? 1216 LYS B CD  
4490 C CD  B LYS B 236 ? 0.4455 0.3406 0.4043 0.0689  0.0575  0.0755  ? ? ? ? ? ? 1216 LYS B CD  
4491 C CE  A LYS B 236 ? 0.4759 0.3699 0.4297 0.0856  0.0541  0.0844  ? ? ? ? ? ? 1216 LYS B CE  
4492 C CE  B LYS B 236 ? 0.4830 0.3627 0.4366 0.0815  0.0532  0.0870  ? ? ? ? ? ? 1216 LYS B CE  
4493 N NZ  A LYS B 236 ? 0.4870 0.3566 0.4380 0.1002  0.0492  0.0770  ? ? ? ? ? ? 1216 LYS B NZ  
4494 N NZ  B LYS B 236 ? 0.4839 0.3930 0.4349 0.0916  0.0539  0.0910  ? ? ? ? ? ? 1216 LYS B NZ  
4495 N N   . VAL B 237 ? 0.2736 0.2503 0.2325 0.0481  0.0713  0.0553  ? ? ? ? ? ? 1217 VAL B N   
4496 C CA  . VAL B 237 ? 0.2590 0.2582 0.2182 0.0505  0.0709  0.0506  ? ? ? ? ? ? 1217 VAL B CA  
4497 C C   . VAL B 237 ? 0.2602 0.2646 0.2227 0.0473  0.0742  0.0394  ? ? ? ? ? ? 1217 VAL B C   
4498 O O   . VAL B 237 ? 0.2718 0.2930 0.2424 0.0510  0.0747  0.0358  ? ? ? ? ? ? 1217 VAL B O   
4499 C CB  . VAL B 237 ? 0.2387 0.2494 0.1897 0.0466  0.0704  0.0535  ? ? ? ? ? ? 1217 VAL B CB  
4500 C CG1 . VAL B 237 ? 0.2992 0.3279 0.2507 0.0447  0.0674  0.0449  ? ? ? ? ? ? 1217 VAL B CG1 
4501 C CG2 . VAL B 237 ? 0.3331 0.3438 0.2778 0.0534  0.0685  0.0662  ? ? ? ? ? ? 1217 VAL B CG2 
4502 N N   . ILE B 238 ? 0.2579 0.2495 0.2151 0.0408  0.0768  0.0352  ? ? ? ? ? ? 1218 ILE B N   
4503 C CA  . ILE B 238 ? 0.2655 0.2574 0.2205 0.0386  0.0814  0.0271  ? ? ? ? ? ? 1218 ILE B CA  
4504 C C   . ILE B 238 ? 0.2790 0.2693 0.2373 0.0488  0.0841  0.0242  ? ? ? ? ? ? 1218 ILE B C   
4505 O O   . ILE B 238 ? 0.2561 0.2633 0.2205 0.0507  0.0896  0.0214  ? ? ? ? ? ? 1218 ILE B O   
4506 C CB  . ILE B 238 ? 0.2619 0.2367 0.2065 0.0332  0.0816  0.0236  ? ? ? ? ? ? 1218 ILE B CB  
4507 C CG1 . ILE B 238 ? 0.2659 0.2450 0.2068 0.0267  0.0802  0.0251  ? ? ? ? ? ? 1218 ILE B CG1 
4508 C CG2 . ILE B 238 ? 0.2798 0.2508 0.2162 0.0331  0.0871  0.0173  ? ? ? ? ? ? 1218 ILE B CG2 
4509 C CD1 . ILE B 238 ? 0.2751 0.2412 0.2089 0.0240  0.0787  0.0227  ? ? ? ? ? ? 1218 ILE B CD1 
4510 N N   . ALA B 239 ? 0.2795 0.2500 0.2349 0.0555  0.0802  0.0253  ? ? ? ? ? ? 1219 ALA B N   
4511 C CA  . ALA B 239 ? 0.2679 0.2309 0.2214 0.0690  0.0818  0.0206  ? ? ? ? ? ? 1219 ALA B CA  
4512 C C   . ALA B 239 ? 0.2958 0.2815 0.2620 0.0797  0.0831  0.0234  ? ? ? ? ? ? 1219 ALA B C   
4513 O O   . ALA B 239 ? 0.3043 0.3018 0.2739 0.0903  0.0892  0.0187  ? ? ? ? ? ? 1219 ALA B O   
4514 C CB  . ALA B 239 ? 0.3247 0.2547 0.2710 0.0728  0.0742  0.0203  ? ? ? ? ? ? 1219 ALA B CB  
4515 N N   . GLU B 240 ? 0.3364 0.3302 0.3091 0.0786  0.0775  0.0314  ? ? ? ? ? ? 1220 GLU B N   
4516 C CA  . GLU B 240 ? 0.2759 0.2936 0.2610 0.0896  0.0754  0.0343  ? ? ? ? ? ? 1220 GLU B CA  
4517 C C   . GLU B 240 ? 0.2988 0.3526 0.2988 0.0840  0.0798  0.0303  ? ? ? ? ? ? 1220 GLU B C   
4518 O O   . GLU B 240 ? 0.3055 0.3848 0.3213 0.0942  0.0816  0.0288  ? ? ? ? ? ? 1220 GLU B O   
4519 C CB  . GLU B 240 ? 0.3055 0.3223 0.2883 0.0893  0.0674  0.0443  ? ? ? ? ? ? 1220 GLU B CB  
4520 C CG  . GLU B 240 ? 0.3678 0.3524 0.3410 0.0958  0.0632  0.0522  ? ? ? ? ? ? 1220 GLU B CG  
4521 C CD  . GLU B 240 ? 0.6300 0.6151 0.5976 0.0959  0.0580  0.0650  ? ? ? ? ? ? 1220 GLU B CD  
4522 O OE1 . GLU B 240 ? 0.6437 0.6429 0.6083 0.0858  0.0589  0.0667  ? ? ? ? ? ? 1220 GLU B OE1 
4523 O OE2 . GLU B 240 ? 0.7498 0.7190 0.7129 0.1077  0.0533  0.0736  ? ? ? ? ? ? 1220 GLU B OE2 
4524 N N   . THR B 241 ? 0.2587 0.3147 0.2553 0.0679  0.0811  0.0289  ? ? ? ? ? ? 1221 THR B N   
4525 C CA  . THR B 241 ? 0.2413 0.3257 0.2520 0.0581  0.0833  0.0261  ? ? ? ? ? ? 1221 THR B CA  
4526 C C   . THR B 241 ? 0.2628 0.3542 0.2780 0.0561  0.0956  0.0224  ? ? ? ? ? ? 1221 THR B C   
4527 O O   . THR B 241 ? 0.2533 0.3761 0.2892 0.0535  0.1000  0.0222  ? ? ? ? ? ? 1221 THR B O   
4528 C CB  . THR B 241 ? 0.2264 0.3045 0.2280 0.0431  0.0787  0.0257  ? ? ? ? ? ? 1221 THR B CB  
4529 O OG1 . THR B 241 ? 0.2504 0.3235 0.2440 0.0474  0.0698  0.0302  ? ? ? ? ? ? 1221 THR B OG1 
4530 C CG2 . THR B 241 ? 0.2412 0.3438 0.2580 0.0313  0.0773  0.0224  ? ? ? ? ? ? 1221 THR B CG2 
4531 N N   . PHE B 242 ? 0.2718 0.3358 0.2679 0.0575  0.1009  0.0201  ? ? ? ? ? ? 1222 PHE B N   
4532 C CA  . PHE B 242 ? 0.2960 0.3609 0.2870 0.0573  0.1133  0.0174  ? ? ? ? ? ? 1222 PHE B CA  
4533 C C   . PHE B 242 ? 0.3636 0.4099 0.3407 0.0752  0.1163  0.0132  ? ? ? ? ? ? 1222 PHE B C   
4534 O O   . PHE B 242 ? 0.3273 0.3415 0.2832 0.0758  0.1126  0.0098  ? ? ? ? ? ? 1222 PHE B O   
4535 C CB  . PHE B 242 ? 0.2816 0.3264 0.2554 0.0433  0.1145  0.0169  ? ? ? ? ? ? 1222 PHE B CB  
4536 C CG  . PHE B 242 ? 0.2874 0.3413 0.2693 0.0276  0.1094  0.0190  ? ? ? ? ? ? 1222 PHE B CG  
4537 C CD1 . PHE B 242 ? 0.3460 0.4247 0.3458 0.0171  0.1143  0.0210  ? ? ? ? ? ? 1222 PHE B CD1 
4538 C CD2 . PHE B 242 ? 0.2665 0.3045 0.2388 0.0234  0.0996  0.0188  ? ? ? ? ? ? 1222 PHE B CD2 
4539 C CE1 . PHE B 242 ? 0.3384 0.4197 0.3434 0.0024  0.1065  0.0207  ? ? ? ? ? ? 1222 PHE B CE1 
4540 C CE2 . PHE B 242 ? 0.2987 0.3412 0.2733 0.0122  0.0939  0.0184  ? ? ? ? ? ? 1222 PHE B CE2 
4541 C CZ  . PHE B 242 ? 0.2920 0.3533 0.2818 0.0015  0.0959  0.0185  ? ? ? ? ? ? 1222 PHE B CZ  
4542 N N   . PRO B 243 ? 0.3316 0.3984 0.3212 0.0908  0.1214  0.0123  ? ? ? ? ? ? 1223 PRO B N   
4543 C CA  . PRO B 243 ? 0.3107 0.3554 0.2861 0.1117  0.1204  0.0069  ? ? ? ? ? ? 1223 PRO B CA  
4544 C C   . PRO B 243 ? 0.3661 0.3880 0.3151 0.1175  0.1274  -0.0001 ? ? ? ? ? ? 1223 PRO B C   
4545 O O   . PRO B 243 ? 0.4468 0.4416 0.3785 0.1332  0.1228  -0.0071 ? ? ? ? ? ? 1223 PRO B O   
4546 C CB  . PRO B 243 ? 0.3816 0.4615 0.3794 0.1283  0.1255  0.0077  ? ? ? ? ? ? 1223 PRO B CB  
4547 C CG  . PRO B 243 ? 0.4540 0.5761 0.4761 0.1133  0.1339  0.0122  ? ? ? ? ? ? 1223 PRO B CG  
4548 C CD  . PRO B 243 ? 0.3491 0.4615 0.3689 0.0907  0.1266  0.0158  ? ? ? ? ? ? 1223 PRO B CD  
4549 N N   . ASN B 244 ? 0.3733 0.4014 0.3178 0.1024  0.1329  0.0015  ? ? ? ? ? ? 1224 ASN B N   
4550 C CA  . ASN B 244 ? 0.4194 0.4263 0.3375 0.1057  0.1347  -0.0039 ? ? ? ? ? ? 1224 ASN B CA  
4551 C C   . ASN B 244 ? 0.3515 0.3250 0.2469 0.0972  0.1271  -0.0061 ? ? ? ? ? ? 1224 ASN B C   
4552 O O   . ASN B 244 ? 0.4497 0.4055 0.3218 0.0992  0.1264  -0.0101 ? ? ? ? ? ? 1224 ASN B O   
4553 C CB  . ASN B 244 ? 0.4326 0.4664 0.3576 0.0985  0.1467  0.0002  ? ? ? ? ? ? 1224 ASN B CB  
4554 C CG  . ASN B 244 ? 0.4176 0.4893 0.3688 0.1068  0.1551  0.0018  ? ? ? ? ? ? 1224 ASN B CG  
4555 O OD1 . ASN B 244 ? 0.5058 0.5748 0.4547 0.1264  0.1537  -0.0035 ? ? ? ? ? ? 1224 ASN B OD1 
4556 N ND2 . ASN B 244 ? 0.4824 0.5890 0.4596 0.0921  0.1629  0.0089  ? ? ? ? ? ? 1224 ASN B ND2 
4557 N N   . ILE B 245 ? 0.3471 0.3135 0.2489 0.0890  0.1213  -0.0034 ? ? ? ? ? ? 1225 ILE B N   
4558 C CA  . ILE B 245 ? 0.3498 0.2895 0.2363 0.0797  0.1114  -0.0053 ? ? ? ? ? ? 1225 ILE B CA  
4559 C C   . ILE B 245 ? 0.3844 0.2957 0.2656 0.0852  0.0968  -0.0109 ? ? ? ? ? ? 1225 ILE B C   
4560 O O   . ILE B 245 ? 0.4044 0.3174 0.3025 0.0831  0.0902  -0.0067 ? ? ? ? ? ? 1225 ILE B O   
4561 C CB  . ILE B 245 ? 0.3434 0.2942 0.2444 0.0621  0.1079  0.0017  ? ? ? ? ? ? 1225 ILE B CB  
4562 C CG1 . ILE B 245 ? 0.3128 0.2857 0.2201 0.0529  0.1189  0.0069  ? ? ? ? ? ? 1225 ILE B CG1 
4563 C CG2 . ILE B 245 ? 0.3371 0.2651 0.2255 0.0555  0.0978  -0.0004 ? ? ? ? ? ? 1225 ILE B CG2 
4564 C CD1 . ILE B 245 ? 0.3123 0.2882 0.2267 0.0379  0.1143  0.0110  ? ? ? ? ? ? 1225 ILE B CD1 
4565 N N   . HIS B 246 ? 0.4230 0.3068 0.2799 0.0915  0.0910  -0.0198 ? ? ? ? ? ? 1226 HIS B N   
4566 C CA  . HIS B 246 ? 0.4368 0.2906 0.2905 0.0920  0.0741  -0.0257 ? ? ? ? ? ? 1226 HIS B CA  
4567 C C   . HIS B 246 ? 0.4223 0.2760 0.2881 0.0746  0.0646  -0.0207 ? ? ? ? ? ? 1226 HIS B C   
4568 O O   . HIS B 246 ? 0.4263 0.2773 0.2803 0.0704  0.0629  -0.0229 ? ? ? ? ? ? 1226 HIS B O   
4569 C CB  . HIS B 246 ? 0.4831 0.3070 0.3051 0.1057  0.0681  -0.0394 ? ? ? ? ? ? 1226 HIS B CB  
4570 N N   . CYS B 247 ? 0.3846 0.2424 0.2728 0.0663  0.0596  -0.0131 ? ? ? ? ? ? 1227 CYS B N   
4571 C CA  . CYS B 247 ? 0.3862 0.2507 0.2889 0.0516  0.0538  -0.0068 ? ? ? ? ? ? 1227 CYS B CA  
4572 C C   . CYS B 247 ? 0.4010 0.2432 0.3094 0.0460  0.0384  -0.0097 ? ? ? ? ? ? 1227 CYS B C   
4573 O O   . CYS B 247 ? 0.4095 0.2325 0.3214 0.0484  0.0320  -0.0102 ? ? ? ? ? ? 1227 CYS B O   
4574 C CB  . CYS B 247 ? 0.3689 0.2549 0.2913 0.0456  0.0594  0.0053  ? ? ? ? ? ? 1227 CYS B CB  
4575 S SG  . CYS B 247 ? 0.3596 0.2747 0.2819 0.0465  0.0728  0.0085  ? ? ? ? ? ? 1227 CYS B SG  
4576 N N   . THR B 248 ? 0.3611 0.2056 0.2721 0.0382  0.0313  -0.0115 ? ? ? ? ? ? 1228 THR B N   
4577 C CA  . THR B 248 ? 0.3827 0.2136 0.3073 0.0292  0.0153  -0.0134 ? ? ? ? ? ? 1228 THR B CA  
4578 C C   . THR B 248 ? 0.3477 0.2045 0.2987 0.0162  0.0166  -0.0023 ? ? ? ? ? ? 1228 THR B C   
4579 O O   . THR B 248 ? 0.3683 0.2426 0.3162 0.0169  0.0207  -0.0021 ? ? ? ? ? ? 1228 THR B O   
4580 C CB  . THR B 248 ? 0.4520 0.2635 0.3564 0.0343  0.0018  -0.0282 ? ? ? ? ? ? 1228 THR B CB  
4581 O OG1 . THR B 248 ? 0.4958 0.2818 0.3725 0.0489  0.0013  -0.0392 ? ? ? ? ? ? 1228 THR B OG1 
4582 C CG2 . THR B 248 ? 0.4484 0.2504 0.3736 0.0220  -0.0177 -0.0307 ? ? ? ? ? ? 1228 THR B CG2 
4583 N N   . VAL B 249 ? 0.3432 0.2016 0.3185 0.0057  0.0143  0.0080  ? ? ? ? ? ? 1229 VAL B N   
4584 C CA  . VAL B 249 ? 0.3417 0.2276 0.3433 -0.0055 0.0174  0.0197  ? ? ? ? ? ? 1229 VAL B CA  
4585 C C   . VAL B 249 ? 0.4018 0.2872 0.4217 -0.0150 0.0015  0.0149  ? ? ? ? ? ? 1229 VAL B C   
4586 O O   . VAL B 249 ? 0.4025 0.2646 0.4305 -0.0222 -0.0122 0.0113  ? ? ? ? ? ? 1229 VAL B O   
4587 C CB  . VAL B 249 ? 0.3865 0.2775 0.4058 -0.0129 0.0247  0.0364  ? ? ? ? ? ? 1229 VAL B CB  
4588 C CG1 . VAL B 249 ? 0.3892 0.3092 0.4382 -0.0249 0.0280  0.0493  ? ? ? ? ? ? 1229 VAL B CG1 
4589 C CG2 . VAL B 249 ? 0.3406 0.2394 0.3442 -0.0028 0.0384  0.0413  ? ? ? ? ? ? 1229 VAL B CG2 
4590 N N   . PHE B 250 ? 0.3241 0.2345 0.3510 -0.0145 0.0017  0.0141  ? ? ? ? ? ? 1230 PHE B N   
4591 C CA  . PHE B 250 ? 0.3258 0.2428 0.3726 -0.0217 -0.0150 0.0086  ? ? ? ? ? ? 1230 PHE B CA  
4592 C C   . PHE B 250 ? 0.3406 0.2973 0.4247 -0.0311 -0.0083 0.0228  ? ? ? ? ? ? 1230 PHE B C   
4593 O O   . PHE B 250 ? 0.3118 0.2928 0.3920 -0.0230 0.0040  0.0269  ? ? ? ? ? ? 1230 PHE B O   
4594 C CB  . PHE B 250 ? 0.3502 0.2629 0.3708 -0.0088 -0.0221 -0.0053 ? ? ? ? ? ? 1230 PHE B CB  
4595 C CG  . PHE B 250 ? 0.4113 0.3312 0.4492 -0.0129 -0.0427 -0.0130 ? ? ? ? ? ? 1230 PHE B CG  
4596 C CD1 . PHE B 250 ? 0.5042 0.4005 0.5477 -0.0205 -0.0635 -0.0226 ? ? ? ? ? ? 1230 PHE B CD1 
4597 C CD2 . PHE B 250 ? 0.4142 0.3634 0.4624 -0.0080 -0.0432 -0.0119 ? ? ? ? ? ? 1230 PHE B CD2 
4598 C CE1 . PHE B 250 ? 0.4674 0.3722 0.5288 -0.0250 -0.0858 -0.0311 ? ? ? ? ? ? 1230 PHE B CE1 
4599 C CE2 . PHE B 250 ? 0.4237 0.3838 0.4905 -0.0104 -0.0640 -0.0193 ? ? ? ? ? ? 1230 PHE B CE2 
4600 C CZ  . PHE B 250 ? 0.4501 0.3895 0.5248 -0.0198 -0.0860 -0.0290 ? ? ? ? ? ? 1230 PHE B CZ  
4601 N N   . ASP B 251 ? 0.3137 0.2763 0.4337 -0.0480 -0.0162 0.0303  ? ? ? ? ? ? 1231 ASP B N   
4602 C CA  . ASP B 251 ? 0.3666 0.3707 0.5251 -0.0578 -0.0057 0.0474  ? ? ? ? ? ? 1231 ASP B CA  
4603 C C   . ASP B 251 ? 0.3934 0.4068 0.5973 -0.0786 -0.0211 0.0515  ? ? ? ? ? ? 1231 ASP B C   
4604 O O   . ASP B 251 ? 0.3922 0.3722 0.5947 -0.0866 -0.0408 0.0411  ? ? ? ? ? ? 1231 ASP B O   
4605 C CB  . ASP B 251 ? 0.3238 0.3297 0.4778 -0.0587 0.0148  0.0646  ? ? ? ? ? ? 1231 ASP B CB  
4606 C CG  . ASP B 251 ? 0.3617 0.4118 0.5306 -0.0553 0.0334  0.0786  ? ? ? ? ? ? 1231 ASP B CG  
4607 O OD1 . ASP B 251 ? 0.3335 0.3852 0.4849 -0.0487 0.0499  0.0881  ? ? ? ? ? ? 1231 ASP B OD1 
4608 O OD2 . ASP B 251 ? 0.3471 0.4313 0.5443 -0.0575 0.0309  0.0794  ? ? ? ? ? ? 1231 ASP B OD2 
4609 N N   . LEU B 252 ? 0.3389 0.3986 0.5835 -0.0871 -0.0123 0.0661  ? ? ? ? ? ? 1232 LEU B N   
4610 C CA  . LEU B 252 ? 0.4894 0.5673 0.7866 -0.1102 -0.0248 0.0734  ? ? ? ? ? ? 1232 LEU B CA  
4611 C C   . LEU B 252 ? 0.5384 0.5836 0.8448 -0.1298 -0.0255 0.0854  ? ? ? ? ? ? 1232 LEU B C   
4612 O O   . LEU B 252 ? 0.4995 0.5310 0.7845 -0.1255 -0.0074 0.0975  ? ? ? ? ? ? 1232 LEU B O   
4613 C CB  . LEU B 252 ? 0.5081 0.6491 0.8479 -0.1132 -0.0091 0.0900  ? ? ? ? ? ? 1232 LEU B CB  
4614 C CG  . LEU B 252 ? 0.5240 0.7002 0.8662 -0.0955 -0.0134 0.0783  ? ? ? ? ? ? 1232 LEU B CG  
4615 C CD1 . LEU B 252 ? 0.5119 0.7512 0.8925 -0.0941 0.0067  0.0958  ? ? ? ? ? ? 1232 LEU B CD1 
4616 C CD2 . LEU B 252 ? 0.5376 0.7094 0.8985 -0.1023 -0.0449 0.0613  ? ? ? ? ? ? 1232 LEU B CD2 
4617 N N   . PRO B 253 ? 0.5988 0.6287 0.9357 -0.1508 -0.0485 0.0814  ? ? ? ? ? ? 1233 PRO B N   
4618 C CA  . PRO B 253 ? 0.6695 0.6597 1.0156 -0.1710 -0.0535 0.0917  ? ? ? ? ? ? 1233 PRO B CA  
4619 C C   . PRO B 253 ? 0.6741 0.6909 1.0509 -0.1860 -0.0290 0.1235  ? ? ? ? ? ? 1233 PRO B C   
4620 O O   . PRO B 253 ? 0.6605 0.7302 1.0726 -0.1924 -0.0196 0.1340  ? ? ? ? ? ? 1233 PRO B O   
4621 C CB  . PRO B 253 ? 0.6794 0.6605 1.0615 -0.1921 -0.0853 0.0801  ? ? ? ? ? ? 1233 PRO B CB  
4622 C CG  . PRO B 253 ? 0.6063 0.6445 1.0170 -0.1878 -0.0899 0.0741  ? ? ? ? ? ? 1233 PRO B CG  
4623 C CD  . PRO B 253 ? 0.5715 0.6181 0.9346 -0.1561 -0.0740 0.0657  ? ? ? ? ? ? 1233 PRO B CD  
4624 N N   . GLY B 258 ? 0.7097 0.6385 0.8482 -0.1074 0.0960  0.2260  ? ? ? ? ? ? 1238 GLY B N   
4625 C CA  . GLY B 258 ? 0.7309 0.6077 0.8477 -0.1061 0.0872  0.2297  ? ? ? ? ? ? 1238 GLY B CA  
4626 C C   . GLY B 258 ? 0.6924 0.5354 0.7993 -0.0976 0.0709  0.2111  ? ? ? ? ? ? 1238 GLY B C   
4627 O O   . GLY B 258 ? 0.6749 0.5309 0.7965 -0.0982 0.0648  0.1964  ? ? ? ? ? ? 1238 GLY B O   
4628 N N   . PRO B 259 ? 0.5298 0.3281 0.6103 -0.0879 0.0636  0.2118  ? ? ? ? ? ? 1239 PRO B N   
4629 C CA  . PRO B 259 ? 0.5274 0.2895 0.5951 -0.0759 0.0487  0.1940  ? ? ? ? ? ? 1239 PRO B CA  
4630 C C   . PRO B 259 ? 0.5679 0.3569 0.6286 -0.0589 0.0525  0.1808  ? ? ? ? ? ? 1239 PRO B C   
4631 O O   . PRO B 259 ? 0.5297 0.3520 0.5783 -0.0478 0.0654  0.1861  ? ? ? ? ? ? 1239 PRO B O   
4632 C CB  . PRO B 259 ? 0.5663 0.2898 0.6034 -0.0624 0.0459  0.2018  ? ? ? ? ? ? 1239 PRO B CB  
4633 C CG  . PRO B 259 ? 0.6050 0.3267 0.6450 -0.0774 0.0540  0.2233  ? ? ? ? ? ? 1239 PRO B CG  
4634 C CD  . PRO B 259 ? 0.5717 0.3510 0.6312 -0.0855 0.0694  0.2300  ? ? ? ? ? ? 1239 PRO B CD  
4635 N N   . LYS B 260 ? 0.4671 0.2387 0.5328 -0.0566 0.0407  0.1625  ? ? ? ? ? ? 1240 LYS B N   
4636 C CA  . LYS B 260 ? 0.4367 0.2350 0.4888 -0.0409 0.0426  0.1421  ? ? ? ? ? ? 1240 LYS B CA  
4637 C C   . LYS B 260 ? 0.4725 0.2570 0.4951 -0.0172 0.0417  0.1331  ? ? ? ? ? ? 1240 LYS B C   
4638 O O   . LYS B 260 ? 0.5041 0.2485 0.5161 -0.0105 0.0336  0.1343  ? ? ? ? ? ? 1240 LYS B O   
4639 C CB  . LYS B 260 ? 0.5206 0.3145 0.5827 -0.0470 0.0292  0.1202  ? ? ? ? ? ? 1240 LYS B CB  
4640 C CG  . LYS B 260 ? 0.6024 0.4189 0.6989 -0.0691 0.0283  0.1270  ? ? ? ? ? ? 1240 LYS B CG  
4641 C CD  . LYS B 260 ? 0.6496 0.4626 0.7524 -0.0724 0.0122  0.1042  ? ? ? ? ? ? 1240 LYS B CD  
4642 C CE  . LYS B 260 ? 0.7267 0.5692 0.8687 -0.0932 0.0099  0.1109  ? ? ? ? ? ? 1240 LYS B CE  
4643 N NZ  . LYS B 260 ? 0.7666 0.6061 0.9129 -0.0947 -0.0086 0.0882  ? ? ? ? ? ? 1240 LYS B NZ  
4644 N N   . GLN B 261 ? 0.4198 0.2375 0.4308 -0.0047 0.0492  0.1241  ? ? ? ? ? ? 1241 GLN B N   
4645 C CA  . GLN B 261 ? 0.4217 0.2382 0.4116 0.0163  0.0490  0.1154  ? ? ? ? ? ? 1241 GLN B CA  
4646 C C   . GLN B 261 ? 0.4453 0.2316 0.4271 0.0257  0.0379  0.0968  ? ? ? ? ? ? 1241 GLN B C   
4647 O O   . GLN B 261 ? 0.4033 0.1821 0.3898 0.0189  0.0312  0.0831  ? ? ? ? ? ? 1241 GLN B O   
4648 C CB  . GLN B 261 ? 0.3776 0.2344 0.3618 0.0229  0.0569  0.1067  ? ? ? ? ? ? 1241 GLN B CB  
4649 C CG  . GLN B 261 ? 0.4087 0.2941 0.3919 0.0206  0.0674  0.1216  ? ? ? ? ? ? 1241 GLN B CG  
4650 C CD  . GLN B 261 ? 0.4855 0.3733 0.4524 0.0353  0.0689  0.1303  ? ? ? ? ? ? 1241 GLN B CD  
4651 O OE1 . GLN B 261 ? 0.4828 0.3491 0.4431 0.0465  0.0624  0.1288  ? ? ? ? ? ? 1241 GLN B OE1 
4652 N NE2 . GLN B 261 ? 0.4917 0.4058 0.4503 0.0378  0.0765  0.1384  ? ? ? ? ? ? 1241 GLN B NE2 
4653 N N   A THR B 262 ? 0.4233 0.1948 0.3910 0.0439  0.0359  0.0959  ? ? ? ? ? ? 1242 THR B N   
4654 N N   B THR B 262 ? 0.4254 0.1944 0.3932 0.0436  0.0353  0.0960  ? ? ? ? ? ? 1242 THR B N   
4655 C CA  A THR B 262 ? 0.4808 0.2237 0.4372 0.0581  0.0272  0.0791  ? ? ? ? ? ? 1242 THR B CA  
4656 C CA  B THR B 262 ? 0.4767 0.2182 0.4332 0.0575  0.0266  0.0779  ? ? ? ? ? ? 1242 THR B CA  
4657 C C   A THR B 262 ? 0.4351 0.2083 0.3834 0.0759  0.0336  0.0662  ? ? ? ? ? ? 1242 THR B C   
4658 C C   B THR B 262 ? 0.4497 0.2175 0.3968 0.0776  0.0324  0.0660  ? ? ? ? ? ? 1242 THR B C   
4659 O O   A THR B 262 ? 0.4034 0.2055 0.3524 0.0828  0.0400  0.0735  ? ? ? ? ? ? 1242 THR B O   
4660 O O   B THR B 262 ? 0.4188 0.2069 0.3646 0.0882  0.0372  0.0739  ? ? ? ? ? ? 1242 THR B O   
4661 C CB  A THR B 262 ? 0.5240 0.2246 0.4715 0.0683  0.0199  0.0880  ? ? ? ? ? ? 1242 THR B CB  
4662 C CB  B THR B 262 ? 0.5365 0.2273 0.4850 0.0645  0.0166  0.0835  ? ? ? ? ? ? 1242 THR B CB  
4663 O OG1 A THR B 262 ? 0.5560 0.2319 0.5141 0.0482  0.0164  0.1057  ? ? ? ? ? ? 1242 THR B OG1 
4664 O OG1 B THR B 262 ? 0.5135 0.2089 0.4532 0.0821  0.0202  0.0942  ? ? ? ? ? ? 1242 THR B OG1 
4665 C CG2 A THR B 262 ? 0.5692 0.2331 0.5032 0.0832  0.0096  0.0692  ? ? ? ? ? ? 1242 THR B CG2 
4666 C CG2 B THR B 262 ? 0.5517 0.2177 0.5139 0.0412  0.0117  0.0992  ? ? ? ? ? ? 1242 THR B CG2 
4667 N N   . HIS B 263 ? 0.4213 0.1891 0.3621 0.0827  0.0315  0.0475  ? ? ? ? ? ? 1243 HIS B N   
4668 C CA  . HIS B 263 ? 0.4283 0.2216 0.3630 0.1001  0.0387  0.0365  ? ? ? ? ? ? 1243 HIS B CA  
4669 C C   . HIS B 263 ? 0.4277 0.1983 0.3478 0.1087  0.0348  0.0180  ? ? ? ? ? ? 1243 HIS B C   
4670 O O   . HIS B 263 ? 0.4783 0.2289 0.3956 0.0963  0.0276  0.0124  ? ? ? ? ? ? 1243 HIS B O   
4671 C CB  . HIS B 263 ? 0.3835 0.2218 0.3267 0.0907  0.0486  0.0376  ? ? ? ? ? ? 1243 HIS B CB  
4672 C CG  . HIS B 263 ? 0.4300 0.2992 0.3735 0.1042  0.0566  0.0304  ? ? ? ? ? ? 1243 HIS B CG  
4673 N ND1 . HIS B 263 ? 0.4526 0.3258 0.3883 0.1102  0.0617  0.0169  ? ? ? ? ? ? 1243 HIS B ND1 
4674 C CD2 . HIS B 263 ? 0.3998 0.2990 0.3520 0.1127  0.0603  0.0355  ? ? ? ? ? ? 1243 HIS B CD2 
4675 C CE1 . HIS B 263 ? 0.4442 0.3509 0.3873 0.1198  0.0702  0.0155  ? ? ? ? ? ? 1243 HIS B CE1 
4676 N NE2 . HIS B 263 ? 0.3856 0.3094 0.3406 0.1211  0.0681  0.0257  ? ? ? ? ? ? 1243 HIS B NE2 
4677 N N   . PRO B 264 ? 0.4407 0.2152 0.3509 0.1315  0.0391  0.0083  ? ? ? ? ? ? 1244 PRO B N   
4678 C CA  . PRO B 264 ? 0.4682 0.2200 0.3580 0.1444  0.0368  -0.0098 ? ? ? ? ? ? 1244 PRO B CA  
4679 C C   . PRO B 264 ? 0.4672 0.2336 0.3510 0.1334  0.0412  -0.0179 ? ? ? ? ? ? 1244 PRO B C   
4680 O O   . PRO B 264 ? 0.5334 0.2704 0.3979 0.1365  0.0334  -0.0312 ? ? ? ? ? ? 1244 PRO B O   
4681 C CB  . PRO B 264 ? 0.5198 0.2912 0.4059 0.1715  0.0464  -0.0148 ? ? ? ? ? ? 1244 PRO B CB  
4682 C CG  . PRO B 264 ? 0.4883 0.3030 0.3973 0.1678  0.0536  -0.0005 ? ? ? ? ? ? 1244 PRO B CG  
4683 C CD  . PRO B 264 ? 0.4574 0.2556 0.3743 0.1492  0.0448  0.0138  ? ? ? ? ? ? 1244 PRO B CD  
4684 N N   . ASN B 265 ? 0.4256 0.2332 0.3231 0.1217  0.0516  -0.0105 ? ? ? ? ? ? 1245 ASN B N   
4685 C CA  . ASN B 265 ? 0.4751 0.2944 0.3652 0.1123  0.0559  -0.0161 ? ? ? ? ? ? 1245 ASN B CA  
4686 C C   . ASN B 265 ? 0.4686 0.2878 0.3696 0.0899  0.0493  -0.0095 ? ? ? ? ? ? 1245 ASN B C   
4687 O O   . ASN B 265 ? 0.5238 0.3608 0.4242 0.0811  0.0540  -0.0097 ? ? ? ? ? ? 1245 ASN B O   
4688 C CB  . ASN B 265 ? 0.4833 0.3447 0.3790 0.1147  0.0720  -0.0136 ? ? ? ? ? ? 1245 ASN B CB  
4689 C CG  . ASN B 265 ? 0.6275 0.4940 0.5092 0.1359  0.0820  -0.0227 ? ? ? ? ? ? 1245 ASN B CG  
4690 O OD1 . ASN B 265 ? 0.7032 0.5383 0.5633 0.1507  0.0766  -0.0339 ? ? ? ? ? ? 1245 ASN B OD1 
4691 N ND2 . ASN B 265 ? 0.6339 0.5408 0.5281 0.1376  0.0965  -0.0181 ? ? ? ? ? ? 1245 ASN B ND2 
4692 N N   . LEU B 266 ? 0.4275 0.2264 0.3389 0.0815  0.0390  -0.0026 ? ? ? ? ? ? 1246 LEU B N   
4693 C CA  . LEU B 266 ? 0.4218 0.2256 0.3483 0.0612  0.0343  0.0055  ? ? ? ? ? ? 1246 LEU B CA  
4694 C C   . LEU B 266 ? 0.4735 0.2410 0.4007 0.0534  0.0181  0.0008  ? ? ? ? ? ? 1246 LEU B C   
4695 O O   . LEU B 266 ? 0.5728 0.3113 0.5010 0.0557  0.0107  0.0035  ? ? ? ? ? ? 1246 LEU B O   
4696 C CB  . LEU B 266 ? 0.3915 0.2127 0.3352 0.0545  0.0394  0.0229  ? ? ? ? ? ? 1246 LEU B CB  
4697 C CG  . LEU B 266 ? 0.3969 0.2243 0.3582 0.0358  0.0371  0.0349  ? ? ? ? ? ? 1246 LEU B CG  
4698 C CD1 . LEU B 266 ? 0.3838 0.2326 0.3478 0.0276  0.0393  0.0303  ? ? ? ? ? ? 1246 LEU B CD1 
4699 C CD2 . LEU B 266 ? 0.4679 0.3133 0.4370 0.0349  0.0448  0.0517  ? ? ? ? ? ? 1246 LEU B CD2 
4700 N N   . ASP B 267 ? 0.4355 0.2031 0.3629 0.0440  0.0110  -0.0062 ? ? ? ? ? ? 1247 ASP B N   
4701 C CA  . ASP B 267 ? 0.5324 0.2713 0.4684 0.0321  -0.0070 -0.0097 ? ? ? ? ? ? 1247 ASP B CA  
4702 C C   . ASP B 267 ? 0.5103 0.2723 0.4703 0.0131  -0.0104 -0.0031 ? ? ? ? ? ? 1247 ASP B C   
4703 O O   . ASP B 267 ? 0.4100 0.2067 0.3755 0.0114  0.0014  0.0032  ? ? ? ? ? ? 1247 ASP B O   
4704 C CB  . ASP B 267 ? 0.6859 0.3888 0.5953 0.0439  -0.0209 -0.0304 ? ? ? ? ? ? 1247 ASP B CB  
4705 C CG  . ASP B 267 ? 0.7410 0.4584 0.6266 0.0552  -0.0152 -0.0418 ? ? ? ? ? ? 1247 ASP B CG  
4706 O OD1 . ASP B 267 ? 0.7611 0.5113 0.6557 0.0481  -0.0065 -0.0351 ? ? ? ? ? ? 1247 ASP B OD1 
4707 O OD2 . ASP B 267 ? 0.7856 0.4790 0.6409 0.0723  -0.0191 -0.0572 ? ? ? ? ? ? 1247 ASP B OD2 
4708 N N   . TYR B 268 ? 0.5276 0.2699 0.5032 -0.0008 -0.0274 -0.0050 ? ? ? ? ? ? 1248 TYR B N   
4709 C CA  . TYR B 268 ? 0.4541 0.2228 0.4618 -0.0199 -0.0306 0.0040  ? ? ? ? ? ? 1248 TYR B CA  
4710 C C   . TYR B 268 ? 0.4924 0.2480 0.5037 -0.0266 -0.0525 -0.0110 ? ? ? ? ? ? 1248 TYR B C   
4711 O O   . TYR B 268 ? 0.5610 0.2766 0.5638 -0.0271 -0.0703 -0.0224 ? ? ? ? ? ? 1248 TYR B O   
4712 C CB  . TYR B 268 ? 0.4274 0.1967 0.4650 -0.0367 -0.0277 0.0243  ? ? ? ? ? ? 1248 TYR B CB  
4713 C CG  . TYR B 268 ? 0.4382 0.2238 0.4713 -0.0296 -0.0077 0.0402  ? ? ? ? ? ? 1248 TYR B CG  
4714 C CD1 . TYR B 268 ? 0.3857 0.2133 0.4319 -0.0333 0.0075  0.0535  ? ? ? ? ? ? 1248 TYR B CD1 
4715 C CD2 . TYR B 268 ? 0.4971 0.2558 0.5107 -0.0168 -0.0054 0.0405  ? ? ? ? ? ? 1248 TYR B CD2 
4716 C CE1 . TYR B 268 ? 0.3508 0.1918 0.3890 -0.0257 0.0230  0.0660  ? ? ? ? ? ? 1248 TYR B CE1 
4717 C CE2 . TYR B 268 ? 0.3967 0.1721 0.4059 -0.0092 0.0099  0.0541  ? ? ? ? ? ? 1248 TYR B CE2 
4718 C CZ  . TYR B 268 ? 0.3643 0.1799 0.3849 -0.0143 0.0233  0.0665  ? ? ? ? ? ? 1248 TYR B CZ  
4719 O OH  . TYR B 268 ? 0.4024 0.2330 0.4153 -0.0058 0.0357  0.0781  ? ? ? ? ? ? 1248 TYR B OH  
4720 N N   . GLU B 269 ? 0.4508 0.2389 0.4735 -0.0301 -0.0529 -0.0117 ? ? ? ? ? ? 1249 GLU B N   
4721 C CA  . GLU B 269 ? 0.5068 0.2914 0.5400 -0.0377 -0.0755 -0.0239 ? ? ? ? ? ? 1249 GLU B CA  
4722 C C   . GLU B 269 ? 0.4892 0.3174 0.5674 -0.0546 -0.0741 -0.0103 ? ? ? ? ? ? 1249 GLU B C   
4723 O O   . GLU B 269 ? 0.4497 0.3129 0.5352 -0.0518 -0.0546 0.0023  ? ? ? ? ? ? 1249 GLU B O   
4724 C CB  . GLU B 269 ? 0.5161 0.2959 0.5116 -0.0192 -0.0802 -0.0414 ? ? ? ? ? ? 1249 GLU B CB  
4725 N N   . SER B 270 ? 0.4757 0.3029 0.5850 -0.0715 -0.0954 -0.0136 ? ? ? ? ? ? 1250 SER B N   
4726 C CA  . SER B 270 ? 0.5350 0.4089 0.6943 -0.0882 -0.0942 0.0000  ? ? ? ? ? ? 1250 SER B CA  
4727 C C   . SER B 270 ? 0.5289 0.4280 0.6921 -0.0817 -0.1080 -0.0124 ? ? ? ? ? ? 1250 SER B C   
4728 O O   . SER B 270 ? 0.5709 0.4431 0.7085 -0.0734 -0.1292 -0.0325 ? ? ? ? ? ? 1250 SER B O   
4729 C CB  . SER B 270 ? 0.6011 0.4658 0.8037 -0.1152 -0.1079 0.0085  ? ? ? ? ? ? 1250 SER B CB  
4730 O OG  . SER B 270 ? 0.6480 0.4943 0.8502 -0.1213 -0.0924 0.0253  ? ? ? ? ? ? 1250 SER B OG  
4731 N N   . GLY B 271 ? 0.6953 0.5015 0.7243 -0.1383 0.1261  -0.1968 ? ? ? ? ? ? 1251 GLY B N   
4732 C CA  . GLY B 271 ? 0.6864 0.5267 0.6970 -0.1451 0.1093  -0.2096 ? ? ? ? ? ? 1251 GLY B CA  
4733 C C   . GLY B 271 ? 0.6389 0.5034 0.6497 -0.1383 0.0974  -0.1854 ? ? ? ? ? ? 1251 GLY B C   
4734 O O   . GLY B 271 ? 0.6486 0.5013 0.6666 -0.1279 0.1023  -0.1606 ? ? ? ? ? ? 1251 GLY B O   
4735 N N   . ASN B 272 ? 0.6033 0.5033 0.6060 -0.1436 0.0815  -0.1935 ? ? ? ? ? ? 1252 ASN B N   
4736 C CA  . ASN B 272 ? 0.5270 0.4531 0.5277 -0.1360 0.0693  -0.1733 ? ? ? ? ? ? 1252 ASN B CA  
4737 C C   . ASN B 272 ? 0.4727 0.4126 0.4408 -0.1202 0.0604  -0.1632 ? ? ? ? ? ? 1252 ASN B C   
4738 O O   . ASN B 272 ? 0.5457 0.5032 0.4923 -0.1210 0.0526  -0.1780 ? ? ? ? ? ? 1252 ASN B O   
4739 C CB  . ASN B 272 ? 0.5850 0.5442 0.5983 -0.1494 0.0574  -0.1869 ? ? ? ? ? ? 1252 ASN B CB  
4740 C CG  . ASN B 272 ? 0.6073 0.5932 0.6232 -0.1412 0.0465  -0.1667 ? ? ? ? ? ? 1252 ASN B CG  
4741 O OD1 . ASN B 272 ? 0.5958 0.5836 0.5936 -0.1249 0.0426  -0.1475 ? ? ? ? ? ? 1252 ASN B OD1 
4742 N ND2 . ASN B 272 ? 0.6496 0.6564 0.6896 -0.1532 0.0423  -0.1721 ? ? ? ? ? ? 1252 ASN B ND2 
4743 N N   . MET B 273 ? 0.4757 0.4081 0.4400 -0.1063 0.0620  -0.1381 ? ? ? ? ? ? 1253 MET B N   
4744 C CA  . MET B 273 ? 0.4474 0.3872 0.3837 -0.0920 0.0564  -0.1266 ? ? ? ? ? ? 1253 MET B CA  
4745 C C   . MET B 273 ? 0.4962 0.4707 0.4172 -0.0888 0.0399  -0.1264 ? ? ? ? ? ? 1253 MET B C   
4746 O O   . MET B 273 ? 0.5042 0.4869 0.3992 -0.0792 0.0351  -0.1217 ? ? ? ? ? ? 1253 MET B O   
4747 C CB  . MET B 273 ? 0.3773 0.3022 0.3165 -0.0800 0.0615  -0.1016 ? ? ? ? ? ? 1253 MET B CB  
4748 C CG  . MET B 273 ? 0.4311 0.3681 0.3849 -0.0783 0.0559  -0.0873 ? ? ? ? ? ? 1253 MET B CG  
4749 S SD  . MET B 273 ? 0.4612 0.3822 0.4159 -0.0652 0.0616  -0.0619 ? ? ? ? ? ? 1253 MET B SD  
4750 C CE  . MET B 273 ? 0.6154 0.5530 0.5877 -0.0657 0.0561  -0.0511 ? ? ? ? ? ? 1253 MET B CE  
4751 N N   . PHE B 274 ? 0.4692 0.4649 0.4074 -0.0964 0.0320  -0.1306 ? ? ? ? ? ? 1254 PHE B N   
4752 C CA  . PHE B 274 ? 0.5257 0.5579 0.4534 -0.0923 0.0160  -0.1300 ? ? ? ? ? ? 1254 PHE B CA  
4753 C C   . PHE B 274 ? 0.5343 0.5913 0.4517 -0.1017 0.0071  -0.1544 ? ? ? ? ? ? 1254 PHE B C   
4754 O O   . PHE B 274 ? 0.5776 0.6630 0.4749 -0.0942 -0.0057 -0.1530 ? ? ? ? ? ? 1254 PHE B O   
4755 C CB  . PHE B 274 ? 0.5147 0.5636 0.4668 -0.0941 0.0112  -0.1215 ? ? ? ? ? ? 1254 PHE B CB  
4756 C CG  . PHE B 274 ? 0.4906 0.5243 0.4465 -0.0823 0.0162  -0.0974 ? ? ? ? ? ? 1254 PHE B CG  
4757 C CD1 . PHE B 274 ? 0.5252 0.5601 0.4601 -0.0664 0.0118  -0.0814 ? ? ? ? ? ? 1254 PHE B CD1 
4758 C CD2 . PHE B 274 ? 0.5654 0.5840 0.5456 -0.0873 0.0259  -0.0909 ? ? ? ? ? ? 1254 PHE B CD2 
4759 C CE1 . PHE B 274 ? 0.5877 0.6091 0.5263 -0.0569 0.0162  -0.0623 ? ? ? ? ? ? 1254 PHE B CE1 
4760 C CE2 . PHE B 274 ? 0.4875 0.4955 0.4690 -0.0765 0.0297  -0.0705 ? ? ? ? ? ? 1254 PHE B CE2 
4761 C CZ  . PHE B 274 ? 0.5158 0.5255 0.4769 -0.0619 0.0245  -0.0577 ? ? ? ? ? ? 1254 PHE B CZ  
4762 N N   . THR B 275 ? 0.4388 0.4854 0.3699 -0.1179 0.0139  -0.1769 ? ? ? ? ? ? 1255 THR B N   
4763 C CA  . THR B 275 ? 0.4696 0.5423 0.3949 -0.1301 0.0050  -0.2044 ? ? ? ? ? ? 1255 THR B CA  
4764 C C   . THR B 275 ? 0.5498 0.6031 0.4590 -0.1354 0.0139  -0.2251 ? ? ? ? ? ? 1255 THR B C   
4765 O O   . THR B 275 ? 0.6166 0.6929 0.5110 -0.1425 0.0059  -0.2480 ? ? ? ? ? ? 1255 THR B O   
4766 C CB  . THR B 275 ? 0.5606 0.6468 0.5202 -0.1489 0.0031  -0.2200 ? ? ? ? ? ? 1255 THR B CB  
4767 O OG1 . THR B 275 ? 0.6435 0.6908 0.6261 -0.1596 0.0207  -0.2255 ? ? ? ? ? ? 1255 THR B OG1 
4768 C CG2 . THR B 275 ? 0.5317 0.6404 0.5086 -0.1435 -0.0047 -0.2009 ? ? ? ? ? ? 1255 THR B CG2 
4769 N N   . ASP B 276 ? 0.5580 0.5711 0.4704 -0.1318 0.0305  -0.2180 ? ? ? ? ? ? 1256 ASP B N   
4770 C CA  . ASP B 276 ? 0.5893 0.5814 0.4878 -0.1345 0.0413  -0.2362 ? ? ? ? ? ? 1256 ASP B CA  
4771 C C   . ASP B 276 ? 0.5742 0.5570 0.4437 -0.1170 0.0455  -0.2194 ? ? ? ? ? ? 1256 ASP B C   
4772 O O   . ASP B 276 ? 0.6149 0.5973 0.4814 -0.1041 0.0433  -0.1927 ? ? ? ? ? ? 1256 ASP B O   
4773 C CB  . ASP B 276 ? 0.6524 0.6054 0.5794 -0.1441 0.0591  -0.2437 ? ? ? ? ? ? 1256 ASP B CB  
4774 C CG  . ASP B 276 ? 0.7498 0.7086 0.7076 -0.1637 0.0577  -0.2609 ? ? ? ? ? ? 1256 ASP B CG  
4775 O OD1 . ASP B 276 ? 0.7885 0.7809 0.7429 -0.1721 0.0444  -0.2778 ? ? ? ? ? ? 1256 ASP B OD1 
4776 O OD2 . ASP B 276 ? 0.7841 0.7160 0.7711 -0.1686 0.0697  -0.2534 ? ? ? ? ? ? 1256 ASP B OD2 
4777 N N   . GLU B 277 ? 0.6478 0.6236 0.4968 -0.1172 0.0522  -0.2363 ? ? ? ? ? ? 1257 GLU B N   
4778 C CA  . GLU B 277 ? 0.6602 0.6287 0.4823 -0.1021 0.0579  -0.2223 ? ? ? ? ? ? 1257 GLU B CA  
4779 C C   . GLU B 277 ? 0.6491 0.5807 0.4875 -0.0957 0.0746  -0.2072 ? ? ? ? ? ? 1257 GLU B C   
4780 O O   . GLU B 277 ? 0.6583 0.5642 0.5148 -0.1023 0.0876  -0.2203 ? ? ? ? ? ? 1257 GLU B O   
4781 C CB  . GLU B 277 ? 0.6620 0.6388 0.4558 -0.1042 0.0604  -0.2461 ? ? ? ? ? ? 1257 GLU B CB  
4782 N N   . ILE B 278 ? 0.6437 0.5735 0.4768 -0.0825 0.0741  -0.1797 ? ? ? ? ? ? 1258 ILE B N   
4783 C CA  . ILE B 278 ? 0.6218 0.5234 0.4685 -0.0751 0.0879  -0.1639 ? ? ? ? ? ? 1258 ILE B CA  
4784 C C   . ILE B 278 ? 0.6348 0.5232 0.4672 -0.0711 0.1014  -0.1736 ? ? ? ? ? ? 1258 ILE B C   
4785 O O   . ILE B 278 ? 0.6400 0.5438 0.4431 -0.0668 0.0990  -0.1769 ? ? ? ? ? ? 1258 ILE B O   
4786 C CB  . ILE B 278 ? 0.5743 0.4805 0.4180 -0.0636 0.0829  -0.1347 ? ? ? ? ? ? 1258 ILE B CB  
4787 C CG1 . ILE B 278 ? 0.5653 0.4839 0.4246 -0.0664 0.0713  -0.1257 ? ? ? ? ? ? 1258 ILE B CG1 
4788 C CG2 . ILE B 278 ? 0.5553 0.4377 0.4120 -0.0562 0.0959  -0.1198 ? ? ? ? ? ? 1258 ILE B CG2 
4789 C CD1 . ILE B 278 ? 0.5202 0.4423 0.3771 -0.0557 0.0665  -0.1001 ? ? ? ? ? ? 1258 ILE B CD1 
4790 N N   . PRO B 279 ? 0.6516 0.5121 0.5046 -0.0716 0.1165  -0.1777 ? ? ? ? ? ? 1259 PRO B N   
4791 C CA  . PRO B 279 ? 0.6898 0.5361 0.5345 -0.0663 0.1317  -0.1865 ? ? ? ? ? ? 1259 PRO B CA  
4792 C C   . PRO B 279 ? 0.6434 0.4997 0.4665 -0.0542 0.1330  -0.1688 ? ? ? ? ? ? 1259 PRO B C   
4793 O O   . PRO B 279 ? 0.6028 0.4640 0.4296 -0.0482 0.1273  -0.1449 ? ? ? ? ? ? 1259 PRO B O   
4794 C CB  . PRO B 279 ? 0.6589 0.4755 0.5358 -0.0640 0.1452  -0.1800 ? ? ? ? ? ? 1259 PRO B CB  
4795 C CG  . PRO B 279 ? 0.6124 0.4250 0.5113 -0.0747 0.1392  -0.1834 ? ? ? ? ? ? 1259 PRO B CG  
4796 C CD  . PRO B 279 ? 0.6383 0.4796 0.5249 -0.0766 0.1208  -0.1737 ? ? ? ? ? ? 1259 PRO B CD  
4797 N N   . HIS B 280 ? 0.6907 0.5501 0.4919 -0.0514 0.1412  -0.1814 ? ? ? ? ? ? 1260 HIS B N   
4798 C CA  . HIS B 280 ? 0.6594 0.5283 0.4402 -0.0412 0.1450  -0.1655 ? ? ? ? ? ? 1260 HIS B CA  
4799 C C   . HIS B 280 ? 0.6262 0.4772 0.4277 -0.0328 0.1593  -0.1511 ? ? ? ? ? ? 1260 HIS B C   
4800 O O   . HIS B 280 ? 0.6499 0.4821 0.4708 -0.0325 0.1712  -0.1615 ? ? ? ? ? ? 1260 HIS B O   
4801 C CB  . HIS B 280 ? 0.6661 0.5500 0.4189 -0.0399 0.1467  -0.1807 ? ? ? ? ? ? 1260 HIS B CB  
4802 N N   . ALA B 281 ? 0.5801 0.4381 0.3794 -0.0259 0.1576  -0.1270 ? ? ? ? ? ? 1261 ALA B N   
4803 C CA  . ALA B 281 ? 0.5968 0.4449 0.4154 -0.0182 0.1694  -0.1126 ? ? ? ? ? ? 1261 ALA B CA  
4804 C C   . ALA B 281 ? 0.5661 0.4272 0.3722 -0.0131 0.1683  -0.0920 ? ? ? ? ? ? 1261 ALA B C   
4805 O O   . ALA B 281 ? 0.6112 0.4850 0.3966 -0.0146 0.1575  -0.0857 ? ? ? ? ? ? 1261 ALA B O   
4806 C CB  . ALA B 281 ? 0.5186 0.3537 0.3695 -0.0182 0.1668  -0.1025 ? ? ? ? ? ? 1261 ALA B CB  
4807 N N   . ASP B 282 ? 0.5356 0.3937 0.3562 -0.0070 0.1795  -0.0809 ? ? ? ? ? ? 1262 ASP B N   
4808 C CA  . ASP B 282 ? 0.5077 0.3761 0.3226 -0.0040 0.1798  -0.0609 ? ? ? ? ? ? 1262 ASP B CA  
4809 C C   . ASP B 282 ? 0.4880 0.3578 0.3116 -0.0059 0.1659  -0.0441 ? ? ? ? ? ? 1262 ASP B C   
4810 O O   . ASP B 282 ? 0.5323 0.4091 0.3459 -0.0055 0.1629  -0.0297 ? ? ? ? ? ? 1262 ASP B O   
4811 C CB  . ASP B 282 ? 0.5351 0.4029 0.3698 0.0017  0.1944  -0.0538 ? ? ? ? ? ? 1262 ASP B CB  
4812 C CG  . ASP B 282 ? 0.5937 0.4641 0.4210 0.0052  0.2080  -0.0673 ? ? ? ? ? ? 1262 ASP B CG  
4813 O OD1 . ASP B 282 ? 0.6377 0.5125 0.4410 0.0029  0.2054  -0.0813 ? ? ? ? ? ? 1262 ASP B OD1 
4814 O OD2 . ASP B 282 ? 0.5582 0.4303 0.4069 0.0106  0.2180  -0.0628 ? ? ? ? ? ? 1262 ASP B OD2 
4815 N N   . ALA B 283 ? 0.4208 0.2826 0.2643 -0.0078 0.1589  -0.0455 ? ? ? ? ? ? 1263 ALA B N   
4816 C CA  . ALA B 283 ? 0.4144 0.2778 0.2667 -0.0092 0.1465  -0.0318 ? ? ? ? ? ? 1263 ALA B CA  
4817 C C   . ALA B 283 ? 0.4087 0.2673 0.2682 -0.0134 0.1376  -0.0403 ? ? ? ? ? ? 1263 ALA B C   
4818 O O   . ALA B 283 ? 0.4357 0.2843 0.3081 -0.0145 0.1433  -0.0516 ? ? ? ? ? ? 1263 ALA B O   
4819 C CB  . ALA B 283 ? 0.4661 0.3284 0.3432 -0.0059 0.1499  -0.0182 ? ? ? ? ? ? 1263 ALA B CB  
4820 N N   . VAL B 284 ? 0.3825 0.2477 0.2349 -0.0157 0.1247  -0.0346 ? ? ? ? ? ? 1264 VAL B N   
4821 C CA  . VAL B 284 ? 0.4134 0.2773 0.2760 -0.0202 0.1160  -0.0398 ? ? ? ? ? ? 1264 VAL B CA  
4822 C C   . VAL B 284 ? 0.3664 0.2297 0.2459 -0.0182 0.1106  -0.0242 ? ? ? ? ? ? 1264 VAL B C   
4823 O O   . VAL B 284 ? 0.3703 0.2396 0.2427 -0.0160 0.1048  -0.0127 ? ? ? ? ? ? 1264 VAL B O   
4824 C CB  . VAL B 284 ? 0.4190 0.2954 0.2617 -0.0236 0.1049  -0.0467 ? ? ? ? ? ? 1264 VAL B CB  
4825 C CG1 . VAL B 284 ? 0.3985 0.2767 0.2556 -0.0289 0.0962  -0.0507 ? ? ? ? ? ? 1264 VAL B CG1 
4826 C CG2 . VAL B 284 ? 0.5307 0.4110 0.3539 -0.0258 0.1094  -0.0639 ? ? ? ? ? ? 1264 VAL B CG2 
4827 N N   . LEU B 285 ? 0.3420 0.1973 0.2436 -0.0187 0.1134  -0.0238 ? ? ? ? ? ? 1265 LEU B N   
4828 C CA  . LEU B 285 ? 0.3374 0.1940 0.2544 -0.0163 0.1093  -0.0098 ? ? ? ? ? ? 1265 LEU B CA  
4829 C C   . LEU B 285 ? 0.3138 0.1730 0.2366 -0.0204 0.1010  -0.0106 ? ? ? ? ? ? 1265 LEU B C   
4830 O O   . LEU B 285 ? 0.3234 0.1769 0.2535 -0.0251 0.1032  -0.0206 ? ? ? ? ? ? 1265 LEU B O   
4831 C CB  . LEU B 285 ? 0.3220 0.1710 0.2597 -0.0120 0.1188  -0.0050 ? ? ? ? ? ? 1265 LEU B CB  
4832 C CG  . LEU B 285 ? 0.3493 0.2019 0.3031 -0.0089 0.1151  0.0089  ? ? ? ? ? ? 1265 LEU B CG  
4833 C CD1 . LEU B 285 ? 0.3626 0.2262 0.3115 -0.0069 0.1094  0.0190  ? ? ? ? ? ? 1265 LEU B CD1 
4834 C CD2 . LEU B 285 ? 0.3554 0.2013 0.3293 -0.0033 0.1245  0.0133  ? ? ? ? ? ? 1265 LEU B CD2 
4835 N N   . PHE B 286 ? 0.2994 0.1670 0.2200 -0.0189 0.0923  -0.0009 ? ? ? ? ? ? 1266 PHE B N   
4836 C CA  . PHE B 286 ? 0.2902 0.1627 0.2191 -0.0213 0.0856  0.0008  ? ? ? ? ? ? 1266 PHE B CA  
4837 C C   . PHE B 286 ? 0.3056 0.1794 0.2463 -0.0172 0.0852  0.0139  ? ? ? ? ? ? 1266 PHE B C   
4838 O O   . PHE B 286 ? 0.3135 0.1929 0.2481 -0.0142 0.0805  0.0208  ? ? ? ? ? ? 1266 PHE B O   
4839 C CB  . PHE B 286 ? 0.2893 0.1735 0.2041 -0.0217 0.0753  -0.0001 ? ? ? ? ? ? 1266 PHE B CB  
4840 C CG  . PHE B 286 ? 0.3310 0.2204 0.2331 -0.0257 0.0728  -0.0131 ? ? ? ? ? ? 1266 PHE B CG  
4841 C CD1 . PHE B 286 ? 0.3594 0.2544 0.2694 -0.0324 0.0697  -0.0235 ? ? ? ? ? ? 1266 PHE B CD1 
4842 C CD2 . PHE B 286 ? 0.3941 0.2852 0.2763 -0.0232 0.0733  -0.0149 ? ? ? ? ? ? 1266 PHE B CD2 
4843 C CE1 . PHE B 286 ? 0.4060 0.3101 0.3042 -0.0370 0.0659  -0.0375 ? ? ? ? ? ? 1266 PHE B CE1 
4844 C CE2 . PHE B 286 ? 0.4334 0.3333 0.3013 -0.0263 0.0699  -0.0272 ? ? ? ? ? ? 1266 PHE B CE2 
4845 C CZ  . PHE B 286 ? 0.4081 0.3155 0.2840 -0.0333 0.0655  -0.0394 ? ? ? ? ? ? 1266 PHE B CZ  
4846 N N   . LYS B 287 ? 0.2942 0.1630 0.2515 -0.0170 0.0904  0.0173  ? ? ? ? ? ? 1267 LYS B N   
4847 C CA  . LYS B 287 ? 0.2967 0.1708 0.2634 -0.0125 0.0893  0.0300  ? ? ? ? ? ? 1267 LYS B CA  
4848 C C   . LYS B 287 ? 0.2649 0.1450 0.2371 -0.0146 0.0852  0.0329  ? ? ? ? ? ? 1267 LYS B C   
4849 O O   . LYS B 287 ? 0.3043 0.1788 0.2877 -0.0180 0.0899  0.0316  ? ? ? ? ? ? 1267 LYS B O   
4850 C CB  . LYS B 287 ? 0.3233 0.1910 0.3043 -0.0080 0.0982  0.0359  ? ? ? ? ? ? 1267 LYS B CB  
4851 C CG  . LYS B 287 ? 0.3351 0.2125 0.3245 -0.0023 0.0963  0.0496  ? ? ? ? ? ? 1267 LYS B CG  
4852 C CD  . LYS B 287 ? 0.3162 0.1903 0.3184 -0.0013 0.1003  0.0568  ? ? ? ? ? ? 1267 LYS B CD  
4853 C CE  . LYS B 287 ? 0.3317 0.2202 0.3374 0.0046  0.0968  0.0706  ? ? ? ? ? ? 1267 LYS B CE  
4854 N NZ  . LYS B 287 ? 0.2996 0.1876 0.3158 0.0060  0.1001  0.0783  ? ? ? ? ? ? 1267 LYS B NZ  
4855 N N   . TRP B 288 ? 0.3105 0.2013 0.2758 -0.0128 0.0776  0.0367  ? ? ? ? ? ? 1268 TRP B N   
4856 C CA  . TRP B 288 ? 0.3037 0.2034 0.2733 -0.0137 0.0741  0.0397  ? ? ? ? ? ? 1268 TRP B CA  
4857 C C   . TRP B 288 ? 0.3054 0.2058 0.2781 -0.0204 0.0736  0.0308  ? ? ? ? ? ? 1268 TRP B C   
4858 O O   . TRP B 288 ? 0.3463 0.2489 0.3310 -0.0239 0.0765  0.0325  ? ? ? ? ? ? 1268 TRP B O   
4859 C CB  . TRP B 288 ? 0.3457 0.2467 0.3274 -0.0110 0.0791  0.0503  ? ? ? ? ? ? 1268 TRP B CB  
4860 C CG  . TRP B 288 ? 0.2590 0.1730 0.2376 -0.0062 0.0747  0.0581  ? ? ? ? ? ? 1268 TRP B CG  
4861 C CD1 . TRP B 288 ? 0.2851 0.2063 0.2531 -0.0044 0.0677  0.0555  ? ? ? ? ? ? 1268 TRP B CD1 
4862 C CD2 . TRP B 288 ? 0.2441 0.1649 0.2297 -0.0024 0.0777  0.0693  ? ? ? ? ? ? 1268 TRP B CD2 
4863 N NE1 . TRP B 288 ? 0.2816 0.2140 0.2494 -0.0004 0.0662  0.0618  ? ? ? ? ? ? 1268 TRP B NE1 
4864 C CE2 . TRP B 288 ? 0.2647 0.1989 0.2420 0.0010  0.0718  0.0709  ? ? ? ? ? ? 1268 TRP B CE2 
4865 C CE3 . TRP B 288 ? 0.2717 0.1881 0.2693 -0.0010 0.0856  0.0786  ? ? ? ? ? ? 1268 TRP B CE3 
4866 C CZ2 . TRP B 288 ? 0.3145 0.2612 0.2931 0.0056  0.0725  0.0806  ? ? ? ? ? ? 1268 TRP B CZ2 
4867 C CZ3 . TRP B 288 ? 0.3399 0.2682 0.3393 0.0044  0.0863  0.0907  ? ? ? ? ? ? 1268 TRP B CZ3 
4868 C CH2 . TRP B 288 ? 0.3307 0.2754 0.3195 0.0076  0.0797  0.0916  ? ? ? ? ? ? 1268 TRP B CH2 
4869 N N   . VAL B 289 ? 0.3022 0.2025 0.2643 -0.0225 0.0700  0.0214  ? ? ? ? ? ? 1269 VAL B N   
4870 C CA  . VAL B 289 ? 0.3273 0.2325 0.2916 -0.0295 0.0678  0.0106  ? ? ? ? ? ? 1269 VAL B CA  
4871 C C   . VAL B 289 ? 0.2923 0.2129 0.2464 -0.0273 0.0579  0.0087  ? ? ? ? ? ? 1269 VAL B C   
4872 O O   . VAL B 289 ? 0.2971 0.2308 0.2590 -0.0304 0.0541  0.0062  ? ? ? ? ? ? 1269 VAL B O   
4873 C CB  . VAL B 289 ? 0.3882 0.2836 0.3478 -0.0337 0.0719  -0.0010 ? ? ? ? ? ? 1269 VAL B CB  
4874 C CG1 . VAL B 289 ? 0.3514 0.2569 0.3097 -0.0414 0.0669  -0.0148 ? ? ? ? ? ? 1269 VAL B CG1 
4875 C CG2 . VAL B 289 ? 0.4373 0.3163 0.4108 -0.0353 0.0830  0.0001  ? ? ? ? ? ? 1269 VAL B CG2 
4876 N N   . LEU B 290 ? 0.2584 0.1776 0.1964 -0.0216 0.0544  0.0108  ? ? ? ? ? ? 1270 LEU B N   
4877 C CA  . LEU B 290 ? 0.2734 0.2046 0.2003 -0.0176 0.0458  0.0103  ? ? ? ? ? ? 1270 LEU B CA  
4878 C C   . LEU B 290 ? 0.3203 0.2607 0.2532 -0.0127 0.0421  0.0171  ? ? ? ? ? ? 1270 LEU B C   
4879 O O   . LEU B 290 ? 0.3115 0.2660 0.2432 -0.0099 0.0354  0.0158  ? ? ? ? ? ? 1270 LEU B O   
4880 C CB  . LEU B 290 ? 0.3264 0.2503 0.2352 -0.0123 0.0453  0.0135  ? ? ? ? ? ? 1270 LEU B CB  
4881 C CG  . LEU B 290 ? 0.2868 0.2047 0.1866 -0.0161 0.0494  0.0060  ? ? ? ? ? ? 1270 LEU B CG  
4882 C CD1 . LEU B 290 ? 0.3385 0.2512 0.2199 -0.0107 0.0500  0.0114  ? ? ? ? ? ? 1270 LEU B CD1 
4883 C CD2 . LEU B 290 ? 0.3332 0.2634 0.2319 -0.0217 0.0450  -0.0064 ? ? ? ? ? ? 1270 LEU B CD2 
4884 N N   . CYS B 291 ? 0.3016 0.2361 0.2411 -0.0110 0.0464  0.0238  ? ? ? ? ? ? 1271 CYS B N   
4885 C CA  . CYS B 291 ? 0.2965 0.2400 0.2412 -0.0067 0.0445  0.0288  ? ? ? ? ? ? 1271 CYS B CA  
4886 C C   . CYS B 291 ? 0.2728 0.2316 0.2313 -0.0107 0.0440  0.0261  ? ? ? ? ? ? 1271 CYS B C   
4887 O O   . CYS B 291 ? 0.2703 0.2408 0.2327 -0.0064 0.0421  0.0287  ? ? ? ? ? ? 1271 CYS B O   
4888 C CB  . CYS B 291 ? 0.2878 0.2251 0.2358 -0.0051 0.0493  0.0353  ? ? ? ? ? ? 1271 CYS B CB  
4889 S SG  . CYS B 291 ? 0.3151 0.2465 0.2760 -0.0110 0.0575  0.0377  ? ? ? ? ? ? 1271 CYS B SG  
4890 N N   . ASP B 292 ? 0.2588 0.2174 0.2260 -0.0193 0.0468  0.0203  ? ? ? ? ? ? 1272 ASP B N   
4891 C CA  . ASP B 292 ? 0.2415 0.2144 0.2253 -0.0255 0.0477  0.0175  ? ? ? ? ? ? 1272 ASP B CA  
4892 C C   . ASP B 292 ? 0.2405 0.2334 0.2246 -0.0258 0.0391  0.0101  ? ? ? ? ? ? 1272 ASP B C   
4893 O O   . ASP B 292 ? 0.2406 0.2509 0.2402 -0.0305 0.0388  0.0076  ? ? ? ? ? ? 1272 ASP B O   
4894 C CB  . ASP B 292 ? 0.3113 0.2745 0.3075 -0.0362 0.0551  0.0127  ? ? ? ? ? ? 1272 ASP B CB  
4895 C CG  . ASP B 292 ? 0.3503 0.2970 0.3504 -0.0348 0.0643  0.0223  ? ? ? ? ? ? 1272 ASP B CG  
4896 O OD1 . ASP B 292 ? 0.3340 0.2803 0.3273 -0.0268 0.0640  0.0316  ? ? ? ? ? ? 1272 ASP B OD1 
4897 O OD2 . ASP B 292 ? 0.4356 0.3703 0.4465 -0.0417 0.0719  0.0203  ? ? ? ? ? ? 1272 ASP B OD2 
4898 N N   . TRP B 293 ? 0.2618 0.2542 0.2298 -0.0207 0.0326  0.0075  ? ? ? ? ? ? 1273 TRP B N   
4899 C CA  . TRP B 293 ? 0.2532 0.2662 0.2196 -0.0208 0.0236  0.0003  ? ? ? ? ? ? 1273 TRP B CA  
4900 C C   . TRP B 293 ? 0.2898 0.3095 0.2425 -0.0075 0.0163  0.0066  ? ? ? ? ? ? 1273 TRP B C   
4901 O O   . TRP B 293 ? 0.2972 0.2997 0.2372 -0.0002 0.0185  0.0140  ? ? ? ? ? ? 1273 TRP B O   
4902 C CB  . TRP B 293 ? 0.2662 0.2752 0.2258 -0.0289 0.0228  -0.0109 ? ? ? ? ? ? 1273 TRP B CB  
4903 C CG  . TRP B 293 ? 0.2687 0.2688 0.2444 -0.0416 0.0310  -0.0179 ? ? ? ? ? ? 1273 TRP B CG  
4904 C CD1 . TRP B 293 ? 0.3110 0.2869 0.2854 -0.0448 0.0401  -0.0177 ? ? ? ? ? ? 1273 TRP B CD1 
4905 C CD2 . TRP B 293 ? 0.2832 0.2972 0.2808 -0.0525 0.0321  -0.0251 ? ? ? ? ? ? 1273 TRP B CD2 
4906 N NE1 . TRP B 293 ? 0.3242 0.2954 0.3175 -0.0560 0.0472  -0.0236 ? ? ? ? ? ? 1273 TRP B NE1 
4907 C CE2 . TRP B 293 ? 0.3257 0.3193 0.3337 -0.0620 0.0428  -0.0285 ? ? ? ? ? ? 1273 TRP B CE2 
4908 C CE3 . TRP B 293 ? 0.2941 0.3366 0.3054 -0.0552 0.0259  -0.0287 ? ? ? ? ? ? 1273 TRP B CE3 
4909 C CZ2 . TRP B 293 ? 0.3004 0.2979 0.3317 -0.0751 0.0482  -0.0350 ? ? ? ? ? ? 1273 TRP B CZ2 
4910 C CZ3 . TRP B 293 ? 0.3255 0.3753 0.3608 -0.0690 0.0306  -0.0360 ? ? ? ? ? ? 1273 TRP B CZ3 
4911 C CH2 . TRP B 293 ? 0.3114 0.3371 0.3562 -0.0794 0.0421  -0.0390 ? ? ? ? ? ? 1273 TRP B CH2 
4912 N N   . PRO B 294 ? 0.2734 0.3187 0.2302 -0.0042 0.0078  0.0039  ? ? ? ? ? ? 1274 PRO B N   
4913 C CA  . PRO B 294 ? 0.2903 0.3408 0.2354 0.0106  0.0017  0.0119  ? ? ? ? ? ? 1274 PRO B CA  
4914 C C   . PRO B 294 ? 0.3260 0.3721 0.2494 0.0146  -0.0030 0.0125  ? ? ? ? ? ? 1274 PRO B C   
4915 O O   . PRO B 294 ? 0.2855 0.3285 0.2028 0.0055  -0.0024 0.0043  ? ? ? ? ? ? 1274 PRO B O   
4916 C CB  . PRO B 294 ? 0.3159 0.3995 0.2768 0.0133  -0.0052 0.0094  ? ? ? ? ? ? 1274 PRO B CB  
4917 C CG  . PRO B 294 ? 0.3127 0.4113 0.2874 -0.0024 -0.0061 -0.0033 ? ? ? ? ? ? 1274 PRO B CG  
4918 C CD  . PRO B 294 ? 0.2826 0.3541 0.2582 -0.0133 0.0043  -0.0055 ? ? ? ? ? ? 1274 PRO B CD  
4919 N N   . ASP B 295 ? 0.3192 0.3643 0.2308 0.0287  -0.0066 0.0225  ? ? ? ? ? ? 1275 ASP B N   
4920 C CA  . ASP B 295 ? 0.3583 0.3963 0.2469 0.0344  -0.0091 0.0273  ? ? ? ? ? ? 1275 ASP B CA  
4921 C C   . ASP B 295 ? 0.3694 0.4303 0.2501 0.0297  -0.0171 0.0185  ? ? ? ? ? ? 1275 ASP B C   
4922 O O   . ASP B 295 ? 0.3744 0.4255 0.2377 0.0264  -0.0150 0.0164  ? ? ? ? ? ? 1275 ASP B O   
4923 C CB  . ASP B 295 ? 0.4774 0.5118 0.3575 0.0515  -0.0113 0.0413  ? ? ? ? ? ? 1275 ASP B CB  
4924 C CG  . ASP B 295 ? 0.5655 0.5707 0.4467 0.0549  -0.0023 0.0482  ? ? ? ? ? ? 1275 ASP B CG  
4925 O OD1 . ASP B 295 ? 0.4757 0.4662 0.3623 0.0447  0.0046  0.0433  ? ? ? ? ? ? 1275 ASP B OD1 
4926 O OD2 . ASP B 295 ? 0.6697 0.6669 0.5468 0.0681  -0.0021 0.0584  ? ? ? ? ? ? 1275 ASP B OD2 
4927 N N   . GLU B 296 ? 0.3856 0.4790 0.2790 0.0291  -0.0260 0.0122  ? ? ? ? ? ? 1276 GLU B N   
4928 C CA  . GLU B 296 ? 0.3974 0.5177 0.2822 0.0255  -0.0357 0.0027  ? ? ? ? ? ? 1276 GLU B CA  
4929 C C   . GLU B 296 ? 0.3771 0.4897 0.2593 0.0084  -0.0315 -0.0136 ? ? ? ? ? ? 1276 GLU B C   
4930 O O   . GLU B 296 ? 0.3845 0.4965 0.2449 0.0082  -0.0330 -0.0168 ? ? ? ? ? ? 1276 GLU B O   
4931 C CB  . GLU B 296 ? 0.4053 0.5668 0.3075 0.0277  -0.0469 -0.0017 ? ? ? ? ? ? 1276 GLU B CB  
4932 N N   . PRO B 297 ? 0.3387 0.4441 0.2425 -0.0052 -0.0249 -0.0231 ? ? ? ? ? ? 1277 PRO B N   
4933 C CA  . PRO B 297 ? 0.3820 0.4749 0.2831 -0.0196 -0.0193 -0.0378 ? ? ? ? ? ? 1277 PRO B CA  
4934 C C   . PRO B 297 ? 0.3561 0.4148 0.2409 -0.0173 -0.0089 -0.0315 ? ? ? ? ? ? 1277 PRO B C   
4935 O O   . PRO B 297 ? 0.4512 0.5034 0.3238 -0.0235 -0.0060 -0.0416 ? ? ? ? ? ? 1277 PRO B O   
4936 C CB  . PRO B 297 ? 0.3275 0.4184 0.2576 -0.0328 -0.0134 -0.0457 ? ? ? ? ? ? 1277 PRO B CB  
4937 C CG  . PRO B 297 ? 0.3394 0.4322 0.2825 -0.0241 -0.0124 -0.0319 ? ? ? ? ? ? 1277 PRO B CG  
4938 C CD  . PRO B 297 ? 0.3061 0.4181 0.2370 -0.0086 -0.0226 -0.0225 ? ? ? ? ? ? 1277 PRO B CD  
4939 N N   . VAL B 298 ? 0.3181 0.3571 0.2033 -0.0091 -0.0032 -0.0166 ? ? ? ? ? ? 1278 VAL B N   
4940 C CA  . VAL B 298 ? 0.3502 0.3607 0.2225 -0.0071 0.0062  -0.0103 ? ? ? ? ? ? 1278 VAL B CA  
4941 C C   . VAL B 298 ? 0.4018 0.4139 0.2472 0.0002  0.0035  -0.0061 ? ? ? ? ? ? 1278 VAL B C   
4942 O O   . VAL B 298 ? 0.3626 0.3628 0.1958 -0.0036 0.0098  -0.0105 ? ? ? ? ? ? 1278 VAL B O   
4943 C CB  . VAL B 298 ? 0.3169 0.3094 0.1958 -0.0007 0.0117  0.0032  ? ? ? ? ? ? 1278 VAL B CB  
4944 C CG1 . VAL B 298 ? 0.3298 0.2984 0.1949 0.0020  0.0196  0.0103  ? ? ? ? ? ? 1278 VAL B CG1 
4945 C CG2 . VAL B 298 ? 0.3131 0.3017 0.2149 -0.0083 0.0167  0.0000  ? ? ? ? ? ? 1278 VAL B CG2 
4946 N N   . LEU B 299 ? 0.3458 0.3735 0.1822 0.0116  -0.0049 0.0033  ? ? ? ? ? ? 1279 LEU B N   
4947 C CA  . LEU B 299 ? 0.3679 0.3990 0.1774 0.0200  -0.0073 0.0104  ? ? ? ? ? ? 1279 LEU B CA  
4948 C C   . LEU B 299 ? 0.4346 0.4829 0.2311 0.0125  -0.0110 -0.0052 ? ? ? ? ? ? 1279 LEU B C   
4949 O O   . LEU B 299 ? 0.4016 0.4418 0.1767 0.0130  -0.0060 -0.0048 ? ? ? ? ? ? 1279 LEU B O   
4950 C CB  . LEU B 299 ? 0.3764 0.4244 0.1808 0.0349  -0.0166 0.0237  ? ? ? ? ? ? 1279 LEU B CB  
4951 C CG  . LEU B 299 ? 0.5258 0.5807 0.3014 0.0456  -0.0197 0.0340  ? ? ? ? ? ? 1279 LEU B CG  
4952 C CD1 . LEU B 299 ? 0.5128 0.5352 0.2745 0.0472  -0.0071 0.0451  ? ? ? ? ? ? 1279 LEU B CD1 
4953 C CD2 . LEU B 299 ? 0.5244 0.5966 0.2984 0.0622  -0.0289 0.0486  ? ? ? ? ? ? 1279 LEU B CD2 
4954 N N   . LYS B 300 ? 0.3937 0.4669 0.2034 0.0047  -0.0193 -0.0201 ? ? ? ? ? ? 1280 LYS B N   
4955 C CA  . LYS B 300 ? 0.4053 0.4980 0.2039 -0.0038 -0.0241 -0.0385 ? ? ? ? ? ? 1280 LYS B CA  
4956 C C   . LYS B 300 ? 0.4367 0.5043 0.2335 -0.0146 -0.0115 -0.0503 ? ? ? ? ? ? 1280 LYS B C   
4957 O O   . LYS B 300 ? 0.4639 0.5345 0.2393 -0.0163 -0.0100 -0.0589 ? ? ? ? ? ? 1280 LYS B O   
4958 C CB  . LYS B 300 ? 0.5131 0.6362 0.3324 -0.0130 -0.0343 -0.0542 ? ? ? ? ? ? 1280 LYS B CB  
4959 N N   . MET B 301 ? 0.4538 0.4975 0.2724 -0.0205 -0.0021 -0.0496 ? ? ? ? ? ? 1281 MET B N   
4960 C CA  . MET B 301 ? 0.5252 0.5442 0.3459 -0.0287 0.0106  -0.0586 ? ? ? ? ? ? 1281 MET B CA  
4961 C C   . MET B 301 ? 0.5129 0.5127 0.3142 -0.0207 0.0194  -0.0464 ? ? ? ? ? ? 1281 MET B C   
4962 O O   . MET B 301 ? 0.5246 0.5158 0.3149 -0.0244 0.0272  -0.0557 ? ? ? ? ? ? 1281 MET B O   
4963 C CB  . MET B 301 ? 0.5066 0.5082 0.3562 -0.0353 0.0178  -0.0583 ? ? ? ? ? ? 1281 MET B CB  
4964 C CG  . MET B 301 ? 0.5277 0.5039 0.3826 -0.0416 0.0313  -0.0654 ? ? ? ? ? ? 1281 MET B CG  
4965 S SD  . MET B 301 ? 0.5161 0.4777 0.4051 -0.0500 0.0384  -0.0663 ? ? ? ? ? ? 1281 MET B SD  
4966 C CE  . MET B 301 ? 0.6282 0.5918 0.5236 -0.0397 0.0344  -0.0441 ? ? ? ? ? ? 1281 MET B CE  
4967 N N   . LEU B 302 ? 0.4340 0.4272 0.2324 -0.0103 0.0191  -0.0266 ? ? ? ? ? ? 1282 LEU B N   
4968 C CA  . LEU B 302 ? 0.4286 0.4050 0.2107 -0.0037 0.0275  -0.0139 ? ? ? ? ? ? 1282 LEU B CA  
4969 C C   . LEU B 302 ? 0.4743 0.4636 0.2264 0.0006  0.0257  -0.0148 ? ? ? ? ? ? 1282 LEU B C   
4970 O O   . LEU B 302 ? 0.4681 0.4460 0.2068 0.0006  0.0358  -0.0139 ? ? ? ? ? ? 1282 LEU B O   
4971 C CB  . LEU B 302 ? 0.4270 0.3937 0.2126 0.0056  0.0271  0.0059  ? ? ? ? ? ? 1282 LEU B CB  
4972 C CG  . LEU B 302 ? 0.4538 0.4056 0.2644 0.0027  0.0311  0.0089  ? ? ? ? ? ? 1282 LEU B CG  
4973 C CD1 . LEU B 302 ? 0.4608 0.4024 0.2711 0.0115  0.0315  0.0258  ? ? ? ? ? ? 1282 LEU B CD1 
4974 C CD2 . LEU B 302 ? 0.5012 0.4360 0.3198 -0.0044 0.0423  0.0034  ? ? ? ? ? ? 1282 LEU B CD2 
4975 N N   . LYS B 303 ? 0.4586 0.4742 0.1998 0.0049  0.0132  -0.0158 ? ? ? ? ? ? 1283 LYS B N   
4976 C CA  . LYS B 303 ? 0.4973 0.5302 0.2072 0.0100  0.0100  -0.0163 ? ? ? ? ? ? 1283 LYS B CA  
4977 C C   . LYS B 303 ? 0.4905 0.5266 0.1927 -0.0007 0.0148  -0.0391 ? ? ? ? ? ? 1283 LYS B C   
4978 O O   . LYS B 303 ? 0.5334 0.5702 0.2104 0.0019  0.0208  -0.0394 ? ? ? ? ? ? 1283 LYS B O   
4979 C CB  . LYS B 303 ? 0.4855 0.5516 0.1873 0.0173  -0.0062 -0.0138 ? ? ? ? ? ? 1283 LYS B CB  
4980 C CG  . LYS B 303 ? 0.5222 0.5852 0.2257 0.0315  -0.0098 0.0105  ? ? ? ? ? ? 1283 LYS B CG  
4981 C CD  . LYS B 303 ? 0.5769 0.6758 0.2698 0.0416  -0.0255 0.0147  ? ? ? ? ? ? 1283 LYS B CD  
4982 C CE  . LYS B 303 ? 0.6703 0.7636 0.3688 0.0570  -0.0280 0.0383  ? ? ? ? ? ? 1283 LYS B CE  
4983 N NZ  . LYS B 303 ? 0.7074 0.8383 0.3988 0.0690  -0.0436 0.0437  ? ? ? ? ? ? 1283 LYS B NZ  
4984 N N   . GLN B 304 ? 0.5250 0.5617 0.2496 -0.0126 0.0136  -0.0583 ? ? ? ? ? ? 1284 GLN B N   
4985 C CA  . GLN B 304 ? 0.6130 0.6485 0.3342 -0.0234 0.0194  -0.0823 ? ? ? ? ? ? 1284 GLN B CA  
4986 C C   . GLN B 304 ? 0.6018 0.6077 0.3232 -0.0236 0.0366  -0.0797 ? ? ? ? ? ? 1284 GLN B C   
4987 O O   . GLN B 304 ? 0.6809 0.6859 0.3857 -0.0260 0.0441  -0.0924 ? ? ? ? ? ? 1284 GLN B O   
4988 C CB  . GLN B 304 ? 0.6418 0.6811 0.3907 -0.0367 0.0155  -0.1017 ? ? ? ? ? ? 1284 GLN B CB  
4989 C CG  . GLN B 304 ? 0.6424 0.7180 0.3907 -0.0386 -0.0017 -0.1095 ? ? ? ? ? ? 1284 GLN B CG  
4990 C CD  . GLN B 304 ? 0.7425 0.8217 0.5232 -0.0524 -0.0045 -0.1253 ? ? ? ? ? ? 1284 GLN B CD  
4991 O OE1 . GLN B 304 ? 0.7490 0.8039 0.5546 -0.0561 0.0041  -0.1205 ? ? ? ? ? ? 1284 GLN B OE1 
4992 N NE2 . GLN B 304 ? 0.7758 0.8870 0.5564 -0.0603 -0.0166 -0.1439 ? ? ? ? ? ? 1284 GLN B NE2 
4993 N N   . CYS B 305 ? 0.5782 0.5626 0.3184 -0.0207 0.0428  -0.0638 ? ? ? ? ? ? 1285 CYS B N   
4994 C CA  . CYS B 305 ? 0.5313 0.4919 0.2746 -0.0196 0.0580  -0.0583 ? ? ? ? ? ? 1285 CYS B CA  
4995 C C   . CYS B 305 ? 0.5585 0.5214 0.2737 -0.0113 0.0630  -0.0458 ? ? ? ? ? ? 1285 CYS B C   
4996 O O   . CYS B 305 ? 0.6144 0.5693 0.3210 -0.0118 0.0752  -0.0504 ? ? ? ? ? ? 1285 CYS B O   
4997 C CB  . CYS B 305 ? 0.4845 0.4273 0.2534 -0.0183 0.0611  -0.0439 ? ? ? ? ? ? 1285 CYS B CB  
4998 S SG  . CYS B 305 ? 0.5627 0.4984 0.3652 -0.0275 0.0602  -0.0550 ? ? ? ? ? ? 1285 CYS B SG  
4999 N N   . LYS B 306 ? 0.5517 0.5252 0.2537 -0.0031 0.0546  -0.0292 ? ? ? ? ? ? 1286 LYS B N   
5000 C CA  . LYS B 306 ? 0.5573 0.5332 0.2319 0.0055  0.0592  -0.0139 ? ? ? ? ? ? 1286 LYS B CA  
5001 C C   . LYS B 306 ? 0.6407 0.6327 0.2869 0.0046  0.0615  -0.0279 ? ? ? ? ? ? 1286 LYS B C   
5002 O O   . LYS B 306 ? 0.6667 0.6526 0.2971 0.0067  0.0741  -0.0240 ? ? ? ? ? ? 1286 LYS B O   
5003 C CB  . LYS B 306 ? 0.6355 0.6218 0.3015 0.0154  0.0482  0.0048  ? ? ? ? ? ? 1286 LYS B CB  
5004 C CG  . LYS B 306 ? 0.8002 0.7989 0.4314 0.0251  0.0486  0.0177  ? ? ? ? ? ? 1286 LYS B CG  
5005 C CD  . LYS B 306 ? 0.7685 0.7458 0.3942 0.0289  0.0634  0.0370  ? ? ? ? ? ? 1286 LYS B CD  
5006 C CE  . LYS B 306 ? 0.7443 0.7350 0.3501 0.0341  0.0621  0.0502  ? ? ? ? ? ? 1286 LYS B CE  
5007 N NZ  . LYS B 306 ? 0.7837 0.7563 0.3975 0.0342  0.0744  0.0684  ? ? ? ? ? ? 1286 LYS B NZ  
5008 N N   . LYS B 307 ? 0.6408 0.6554 0.2810 0.0009  0.0496  -0.0454 ? ? ? ? ? ? 1287 LYS B N   
5009 C CA  . LYS B 307 ? 0.6976 0.7314 0.3098 -0.0011 0.0497  -0.0630 ? ? ? ? ? ? 1287 LYS B CA  
5010 C C   . LYS B 307 ? 0.7043 0.7210 0.3228 -0.0090 0.0651  -0.0817 ? ? ? ? ? ? 1287 LYS B C   
5011 O O   . LYS B 307 ? 0.7894 0.8102 0.3832 -0.0070 0.0745  -0.0868 ? ? ? ? ? ? 1287 LYS B O   
5012 C CB  . LYS B 307 ? 0.6944 0.7572 0.3050 -0.0060 0.0327  -0.0812 ? ? ? ? ? ? 1287 LYS B CB  
5013 N N   . ALA B 308 ? 0.6319 0.6297 0.2836 -0.0168 0.0685  -0.0906 ? ? ? ? ? ? 1288 ALA B N   
5014 C CA  . ALA B 308 ? 0.6528 0.6326 0.3153 -0.0230 0.0831  -0.1081 ? ? ? ? ? ? 1288 ALA B CA  
5015 C C   . ALA B 308 ? 0.6975 0.6597 0.3598 -0.0170 0.0995  -0.0930 ? ? ? ? ? ? 1288 ALA B C   
5016 O O   . ALA B 308 ? 0.6741 0.6330 0.3258 -0.0171 0.1124  -0.1040 ? ? ? ? ? ? 1288 ALA B O   
5017 C CB  . ALA B 308 ? 0.5869 0.5514 0.2857 -0.0317 0.0823  -0.1182 ? ? ? ? ? ? 1288 ALA B CB  
5018 N N   . LEU B 309 ? 0.7131 0.6654 0.3885 -0.0122 0.0993  -0.0690 ? ? ? ? ? ? 1289 LEU B N   
5019 C CA  . LEU B 309 ? 0.7158 0.6533 0.3969 -0.0083 0.1139  -0.0546 ? ? ? ? ? ? 1289 LEU B CA  
5020 C C   . LEU B 309 ? 0.8181 0.7650 0.4676 -0.0020 0.1209  -0.0434 ? ? ? ? ? ? 1289 LEU B C   
5021 O O   . LEU B 309 ? 0.8413 0.7798 0.4964 0.0008  0.1321  -0.0285 ? ? ? ? ? ? 1289 LEU B O   
5022 C CB  . LEU B 309 ? 0.5625 0.4876 0.2680 -0.0068 0.1109  -0.0349 ? ? ? ? ? ? 1289 LEU B CB  
5023 C CG  . LEU B 309 ? 0.5911 0.5051 0.3292 -0.0118 0.1075  -0.0411 ? ? ? ? ? ? 1289 LEU B CG  
5024 C CD1 . LEU B 309 ? 0.5313 0.4379 0.2861 -0.0094 0.1032  -0.0216 ? ? ? ? ? ? 1289 LEU B CD1 
5025 C CD2 . LEU B 309 ? 0.6421 0.5433 0.3974 -0.0143 0.1208  -0.0522 ? ? ? ? ? ? 1289 LEU B CD2 
5026 N N   . THR B 310 ? 0.7912 0.7588 0.4102 0.0001  0.1136  -0.0498 ? ? ? ? ? ? 1290 THR B N   
5027 C CA  . THR B 310 ? 0.8062 0.7921 0.4050 0.0071  0.1167  -0.0382 ? ? ? ? ? ? 1290 THR B CA  
5028 C C   . THR B 310 ? 0.8386 0.8449 0.4156 0.0087  0.1155  -0.0599 ? ? ? ? ? ? 1290 THR B C   
5029 O O   . THR B 310 ? 0.8995 0.9141 0.4465 0.0152  0.1058  -0.0575 ? ? ? ? ? ? 1290 THR B O   
5030 C CB  . THR B 310 ? 0.8179 0.8143 0.4043 0.0120  0.1058  -0.0150 ? ? ? ? ? ? 1290 THR B CB  
5031 O OG1 . THR B 310 ? 0.8571 0.8648 0.4338 0.0117  0.0896  -0.0235 ? ? ? ? ? ? 1290 THR B OG1 
5032 C CG2 . THR B 310 ? 0.7902 0.7649 0.3994 0.0139  0.1088  0.0076  ? ? ? ? ? ? 1290 THR B CG2 
5033 N N   . LYS B 315 ? 0.8158 0.7626 0.4841 0.0047  0.1727  -0.0396 ? ? ? ? ? ? 1295 LYS B N   
5034 C CA  . LYS B 315 ? 0.8147 0.7540 0.4875 0.0037  0.1625  -0.0226 ? ? ? ? ? ? 1295 LYS B CA  
5035 C C   . LYS B 315 ? 0.7395 0.6599 0.4445 0.0009  0.1659  -0.0174 ? ? ? ? ? ? 1295 LYS B C   
5036 O O   . LYS B 315 ? 0.8573 0.7751 0.5809 0.0012  0.1749  -0.0077 ? ? ? ? ? ? 1295 LYS B O   
5037 C CB  . LYS B 315 ? 0.8784 0.8272 0.5402 0.0066  0.1614  0.0003  ? ? ? ? ? ? 1295 LYS B CB  
5038 N N   . GLY B 316 ? 0.5478 0.4579 0.2598 -0.0020 0.1583  -0.0241 ? ? ? ? ? ? 1296 GLY B N   
5039 C CA  . GLY B 316 ? 0.4767 0.3740 0.2217 -0.0039 0.1583  -0.0197 ? ? ? ? ? ? 1296 GLY B CA  
5040 C C   . GLY B 316 ? 0.4590 0.3529 0.2130 -0.0043 0.1467  -0.0030 ? ? ? ? ? ? 1296 GLY B C   
5041 O O   . GLY B 316 ? 0.4863 0.3837 0.2227 -0.0021 0.1436  0.0102  ? ? ? ? ? ? 1296 GLY B O   
5042 N N   . LYS B 317 ? 0.4384 0.3251 0.2193 -0.0063 0.1413  -0.0032 ? ? ? ? ? ? 1297 LYS B N   
5043 C CA  . LYS B 317 ? 0.4195 0.3030 0.2100 -0.0065 0.1310  0.0101  ? ? ? ? ? ? 1297 LYS B CA  
5044 C C   . LYS B 317 ? 0.4049 0.2860 0.2122 -0.0085 0.1206  0.0035  ? ? ? ? ? ? 1297 LYS B C   
5045 O O   . LYS B 317 ? 0.4430 0.3213 0.2617 -0.0102 0.1233  -0.0089 ? ? ? ? ? ? 1297 LYS B O   
5046 C CB  . LYS B 317 ? 0.4596 0.3387 0.2681 -0.0072 0.1378  0.0231  ? ? ? ? ? ? 1297 LYS B CB  
5047 C CG  . LYS B 317 ? 0.4781 0.3552 0.3153 -0.0081 0.1419  0.0188  ? ? ? ? ? ? 1297 LYS B CG  
5048 C CD  . LYS B 317 ? 0.3676 0.2466 0.2222 -0.0093 0.1487  0.0298  ? ? ? ? ? ? 1297 LYS B CD  
5049 C CE  . LYS B 317 ? 0.3705 0.2525 0.2520 -0.0079 0.1535  0.0259  ? ? ? ? ? ? 1297 LYS B CE  
5050 N NZ  . LYS B 317 ? 0.3769 0.2666 0.2755 -0.0095 0.1610  0.0347  ? ? ? ? ? ? 1297 LYS B NZ  
5051 N N   . LEU B 318 ? 0.3765 0.2577 0.1856 -0.0079 0.1100  0.0123  ? ? ? ? ? ? 1298 LEU B N   
5052 C CA  . LEU B 318 ? 0.4108 0.2910 0.2367 -0.0095 0.1011  0.0094  ? ? ? ? ? ? 1298 LEU B CA  
5053 C C   . LEU B 318 ? 0.3752 0.2498 0.2241 -0.0098 0.1038  0.0173  ? ? ? ? ? ? 1298 LEU B C   
5054 O O   . LEU B 318 ? 0.3860 0.2586 0.2357 -0.0092 0.1070  0.0276  ? ? ? ? ? ? 1298 LEU B O   
5055 C CB  . LEU B 318 ? 0.5700 0.4553 0.3865 -0.0073 0.0893  0.0155  ? ? ? ? ? ? 1298 LEU B CB  
5056 C CG  . LEU B 318 ? 0.6323 0.5282 0.4426 -0.0082 0.0793  0.0057  ? ? ? ? ? ? 1298 LEU B CG  
5057 C CD1 . LEU B 318 ? 0.4357 0.3370 0.2408 -0.0035 0.0691  0.0158  ? ? ? ? ? ? 1298 LEU B CD1 
5058 C CD2 . LEU B 318 ? 0.5769 0.4706 0.4087 -0.0132 0.0786  -0.0042 ? ? ? ? ? ? 1298 LEU B CD2 
5059 N N   . MET B 319 ? 0.3252 0.1980 0.1929 -0.0111 0.1026  0.0127  ? ? ? ? ? ? 1299 MET B N   
5060 C CA  . MET B 319 ? 0.3072 0.1791 0.1951 -0.0105 0.1027  0.0205  ? ? ? ? ? ? 1299 MET B CA  
5061 C C   . MET B 319 ? 0.3255 0.1988 0.2218 -0.0110 0.0936  0.0209  ? ? ? ? ? ? 1299 MET B C   
5062 O O   . MET B 319 ? 0.3780 0.2501 0.2810 -0.0124 0.0934  0.0140  ? ? ? ? ? ? 1299 MET B O   
5063 C CB  . MET B 319 ? 0.3388 0.2092 0.2430 -0.0092 0.1124  0.0184  ? ? ? ? ? ? 1299 MET B CB  
5064 C CG  . MET B 319 ? 0.3725 0.2443 0.2713 -0.0083 0.1229  0.0189  ? ? ? ? ? ? 1299 MET B CG  
5065 S SD  . MET B 319 ? 0.3921 0.2643 0.3118 -0.0044 0.1354  0.0160  ? ? ? ? ? ? 1299 MET B SD  
5066 C CE  . MET B 319 ? 0.4555 0.3370 0.3985 -0.0032 0.1314  0.0285  ? ? ? ? ? ? 1299 MET B CE  
5067 N N   . ILE B 320 ? 0.3027 0.1780 0.1988 -0.0101 0.0871  0.0284  ? ? ? ? ? ? 1300 ILE B N   
5068 C CA  . ILE B 320 ? 0.3138 0.1925 0.2169 -0.0098 0.0794  0.0293  ? ? ? ? ? ? 1300 ILE B CA  
5069 C C   . ILE B 320 ? 0.2948 0.1759 0.2132 -0.0090 0.0794  0.0354  ? ? ? ? ? ? 1300 ILE B C   
5070 O O   . ILE B 320 ? 0.3163 0.1977 0.2347 -0.0089 0.0791  0.0402  ? ? ? ? ? ? 1300 ILE B O   
5071 C CB  . ILE B 320 ? 0.2810 0.1618 0.1714 -0.0080 0.0717  0.0316  ? ? ? ? ? ? 1300 ILE B CB  
5072 C CG1 . ILE B 320 ? 0.3063 0.1906 0.1816 -0.0081 0.0697  0.0253  ? ? ? ? ? ? 1300 ILE B CG1 
5073 C CG2 . ILE B 320 ? 0.2982 0.1843 0.1974 -0.0069 0.0649  0.0328  ? ? ? ? ? ? 1300 ILE B CG2 
5074 C CD1 . ILE B 320 ? 0.3285 0.2158 0.1887 -0.0037 0.0633  0.0305  ? ? ? ? ? ? 1300 ILE B CD1 
5075 N N   . ALA B 321 ? 0.2807 0.1639 0.2121 -0.0087 0.0802  0.0352  ? ? ? ? ? ? 1301 ALA B N   
5076 C CA  . ALA B 321 ? 0.2651 0.1546 0.2095 -0.0067 0.0794  0.0417  ? ? ? ? ? ? 1301 ALA B CA  
5077 C C   . ALA B 321 ? 0.2585 0.1528 0.2037 -0.0062 0.0731  0.0431  ? ? ? ? ? ? 1301 ALA B C   
5078 O O   . ALA B 321 ? 0.2890 0.1832 0.2401 -0.0067 0.0741  0.0424  ? ? ? ? ? ? 1301 ALA B O   
5079 C CB  . ALA B 321 ? 0.2783 0.1674 0.2367 -0.0045 0.0864  0.0436  ? ? ? ? ? ? 1301 ALA B CB  
5080 N N   . ASP B 322 ? 0.2629 0.1606 0.2028 -0.0056 0.0678  0.0446  ? ? ? ? ? ? 1302 ASP B N   
5081 C CA  . ASP B 322 ? 0.2647 0.1674 0.2030 -0.0044 0.0624  0.0445  ? ? ? ? ? ? 1302 ASP B CA  
5082 C C   . ASP B 322 ? 0.2892 0.1944 0.2242 -0.0029 0.0584  0.0454  ? ? ? ? ? ? 1302 ASP B C   
5083 O O   . ASP B 322 ? 0.2671 0.1710 0.2032 -0.0043 0.0597  0.0459  ? ? ? ? ? ? 1302 ASP B O   
5084 C CB  . ASP B 322 ? 0.2751 0.1750 0.2046 -0.0050 0.0600  0.0398  ? ? ? ? ? ? 1302 ASP B CB  
5085 C CG  . ASP B 322 ? 0.3445 0.2524 0.2787 -0.0050 0.0569  0.0387  ? ? ? ? ? ? 1302 ASP B CG  
5086 O OD1 . ASP B 322 ? 0.3484 0.2630 0.2854 -0.0025 0.0545  0.0415  ? ? ? ? ? ? 1302 ASP B OD1 
5087 O OD2 . ASP B 322 ? 0.3281 0.2368 0.2637 -0.0081 0.0573  0.0340  ? ? ? ? ? ? 1302 ASP B OD2 
5088 N N   . HIS B 323 ? 0.2831 0.1923 0.2153 -0.0006 0.0543  0.0443  ? ? ? ? ? ? 1303 HIS B N   
5089 C CA  . HIS B 323 ? 0.2598 0.1691 0.1886 0.0011  0.0514  0.0428  ? ? ? ? ? ? 1303 HIS B CA  
5090 C C   . HIS B 323 ? 0.2791 0.1763 0.1988 0.0023  0.0506  0.0414  ? ? ? ? ? ? 1303 HIS B C   
5091 O O   . HIS B 323 ? 0.3142 0.2092 0.2281 0.0048  0.0493  0.0418  ? ? ? ? ? ? 1303 HIS B O   
5092 C CB  . HIS B 323 ? 0.2534 0.1725 0.1833 0.0046  0.0487  0.0421  ? ? ? ? ? ? 1303 HIS B CB  
5093 C CG  . HIS B 323 ? 0.2495 0.1805 0.1872 0.0044  0.0504  0.0460  ? ? ? ? ? ? 1303 HIS B CG  
5094 N ND1 . HIS B 323 ? 0.2582 0.1995 0.1980 0.0053  0.0499  0.0478  ? ? ? ? ? ? 1303 HIS B ND1 
5095 C CD2 . HIS B 323 ? 0.2512 0.1853 0.1951 0.0033  0.0531  0.0492  ? ? ? ? ? ? 1303 HIS B CD2 
5096 C CE1 . HIS B 323 ? 0.2918 0.2417 0.2377 0.0063  0.0525  0.0542  ? ? ? ? ? ? 1303 HIS B CE1 
5097 N NE2 . HIS B 323 ? 0.2649 0.2088 0.2145 0.0046  0.0552  0.0551  ? ? ? ? ? ? 1303 HIS B NE2 
5098 N N   . VAL B 324 ? 0.2908 0.1812 0.2099 0.0004  0.0516  0.0402  ? ? ? ? ? ? 1304 VAL B N   
5099 C CA  . VAL B 324 ? 0.2667 0.1431 0.1787 0.0025  0.0518  0.0398  ? ? ? ? ? ? 1304 VAL B CA  
5100 C C   . VAL B 324 ? 0.3110 0.1893 0.2257 0.0038  0.0498  0.0341  ? ? ? ? ? ? 1304 VAL B C   
5101 O O   . VAL B 324 ? 0.3051 0.1862 0.2250 -0.0012 0.0501  0.0299  ? ? ? ? ? ? 1304 VAL B O   
5102 C CB  . VAL B 324 ? 0.2804 0.1448 0.1912 -0.0023 0.0567  0.0421  ? ? ? ? ? ? 1304 VAL B CB  
5103 C CG1 . VAL B 324 ? 0.2964 0.1432 0.2017 -0.0003 0.0584  0.0431  ? ? ? ? ? ? 1304 VAL B CG1 
5104 C CG2 . VAL B 324 ? 0.3116 0.1757 0.2169 -0.0024 0.0593  0.0466  ? ? ? ? ? ? 1304 VAL B CG2 
5105 N N   . LEU B 325 ? 0.2657 0.1454 0.1773 0.0105  0.0475  0.0329  ? ? ? ? ? ? 1305 LEU B N   
5106 C CA  . LEU B 325 ? 0.2804 0.1671 0.1940 0.0129  0.0460  0.0264  ? ? ? ? ? ? 1305 LEU B CA  
5107 C C   . LEU B 325 ? 0.3195 0.1944 0.2333 0.0096  0.0476  0.0191  ? ? ? ? ? ? 1305 LEU B C   
5108 O O   . LEU B 325 ? 0.3397 0.2246 0.2558 0.0069  0.0463  0.0117  ? ? ? ? ? ? 1305 LEU B O   
5109 C CB  . LEU B 325 ? 0.2959 0.1852 0.2073 0.0218  0.0447  0.0267  ? ? ? ? ? ? 1305 LEU B CB  
5110 C CG  . LEU B 325 ? 0.2783 0.1749 0.1903 0.0263  0.0447  0.0196  ? ? ? ? ? ? 1305 LEU B CG  
5111 C CD1 . LEU B 325 ? 0.2663 0.1834 0.1812 0.0231  0.0439  0.0190  ? ? ? ? ? ? 1305 LEU B CD1 
5112 C CD2 . LEU B 325 ? 0.3100 0.2098 0.2222 0.0361  0.0442  0.0213  ? ? ? ? ? ? 1305 LEU B CD2 
5113 N N   . ASP B 326 ? 0.3318 0.1860 0.2432 0.0095  0.0508  0.0211  ? ? ? ? ? ? 1306 ASP B N   
5114 C CA  . ASP B 326 ? 0.3589 0.1970 0.2724 0.0057  0.0538  0.0135  ? ? ? ? ? ? 1306 ASP B CA  
5115 C C   . ASP B 326 ? 0.3763 0.2110 0.2958 -0.0057 0.0564  0.0127  ? ? ? ? ? ? 1306 ASP B C   
5116 O O   . ASP B 326 ? 0.3887 0.2069 0.3119 -0.0113 0.0602  0.0073  ? ? ? ? ? ? 1306 ASP B O   
5117 C CB  . ASP B 326 ? 0.3857 0.2001 0.2947 0.0132  0.0576  0.0171  ? ? ? ? ? ? 1306 ASP B CB  
5118 C CG  . ASP B 326 ? 0.4202 0.2244 0.3241 0.0146  0.0600  0.0301  ? ? ? ? ? ? 1306 ASP B CG  
5119 O OD1 . ASP B 326 ? 0.3996 0.2176 0.3016 0.0129  0.0578  0.0356  ? ? ? ? ? ? 1306 ASP B OD1 
5120 O OD2 . ASP B 326 ? 0.5027 0.2841 0.4038 0.0181  0.0649  0.0349  ? ? ? ? ? ? 1306 ASP B OD2 
5121 N N   . HIS B 327 ? 0.3254 0.1758 0.2479 -0.0094 0.0550  0.0175  ? ? ? ? ? ? 1307 HIS B N   
5122 C CA  . HIS B 327 ? 0.3142 0.1646 0.2444 -0.0191 0.0580  0.0179  ? ? ? ? ? ? 1307 HIS B CA  
5123 C C   . HIS B 327 ? 0.3466 0.2073 0.2861 -0.0273 0.0558  0.0062  ? ? ? ? ? ? 1307 HIS B C   
5124 O O   . HIS B 327 ? 0.3533 0.2307 0.2920 -0.0250 0.0506  0.0000  ? ? ? ? ? ? 1307 HIS B O   
5125 C CB  . HIS B 327 ? 0.3258 0.1907 0.2583 -0.0194 0.0580  0.0253  ? ? ? ? ? ? 1307 HIS B CB  
5126 C CG  . HIS B 327 ? 0.3540 0.2162 0.2935 -0.0272 0.0634  0.0282  ? ? ? ? ? ? 1307 HIS B CG  
5127 N ND1 . HIS B 327 ? 0.3563 0.2361 0.3085 -0.0338 0.0627  0.0250  ? ? ? ? ? ? 1307 HIS B ND1 
5128 C CD2 . HIS B 327 ? 0.3880 0.2338 0.3239 -0.0290 0.0701  0.0345  ? ? ? ? ? ? 1307 HIS B CD2 
5129 C CE1 . HIS B 327 ? 0.3408 0.2154 0.2988 -0.0399 0.0692  0.0285  ? ? ? ? ? ? 1307 HIS B CE1 
5130 N NE2 . HIS B 327 ? 0.4215 0.2748 0.3689 -0.0374 0.0743  0.0345  ? ? ? ? ? ? 1307 HIS B NE2 
5131 N N   . GLU B 328 ? 0.3485 0.2012 0.2967 -0.0373 0.0600  0.0033  ? ? ? ? ? ? 1308 GLU B N   
5132 C CA  . GLU B 328 ? 0.3654 0.2287 0.3241 -0.0473 0.0576  -0.0101 ? ? ? ? ? ? 1308 GLU B CA  
5133 C C   . GLU B 328 ? 0.3688 0.2664 0.3329 -0.0478 0.0504  -0.0118 ? ? ? ? ? ? 1308 GLU B C   
5134 O O   . GLU B 328 ? 0.3742 0.2883 0.3412 -0.0515 0.0450  -0.0237 ? ? ? ? ? ? 1308 GLU B O   
5135 C CB  . GLU B 328 ? 0.4271 0.2778 0.3977 -0.0597 0.0644  -0.0113 ? ? ? ? ? ? 1308 GLU B CB  
5136 N N   . SER B 329 ? 0.3483 0.2568 0.3132 -0.0434 0.0507  -0.0001 ? ? ? ? ? ? 1309 SER B N   
5137 C CA  . SER B 329 ? 0.3235 0.2625 0.2949 -0.0420 0.0453  0.0015  ? ? ? ? ? ? 1309 SER B CA  
5138 C C   . SER B 329 ? 0.3291 0.2819 0.2913 -0.0337 0.0395  0.0008  ? ? ? ? ? ? 1309 SER B C   
5139 O O   . SER B 329 ? 0.4022 0.3816 0.3683 -0.0323 0.0343  0.0011  ? ? ? ? ? ? 1309 SER B O   
5140 C CB  . SER B 329 ? 0.3682 0.3112 0.3442 -0.0387 0.0492  0.0140  ? ? ? ? ? ? 1309 SER B CB  
5141 O OG  . SER B 329 ? 0.3788 0.3077 0.3432 -0.0305 0.0514  0.0215  ? ? ? ? ? ? 1309 SER B OG  
5142 N N   . CYS B 330 ? 0.3302 0.2671 0.2808 -0.0276 0.0406  0.0007  ? ? ? ? ? ? 1310 CYS B N   
5143 C CA  . CYS B 330 ? 0.3351 0.2853 0.2774 -0.0198 0.0369  0.0008  ? ? ? ? ? ? 1310 CYS B CA  
5144 C C   . CYS B 330 ? 0.3391 0.2786 0.2731 -0.0181 0.0368  -0.0101 ? ? ? ? ? ? 1310 CYS B C   
5145 O O   . CYS B 330 ? 0.3560 0.2977 0.2821 -0.0102 0.0367  -0.0082 ? ? ? ? ? ? 1310 CYS B O   
5146 C CB  . CYS B 330 ? 0.4103 0.3586 0.3495 -0.0122 0.0391  0.0136  ? ? ? ? ? ? 1310 CYS B CB  
5147 S SG  . CYS B 330 ? 0.3999 0.3200 0.3339 -0.0097 0.0441  0.0181  ? ? ? ? ? ? 1310 CYS B SG  
5148 N N   . ASN B 331 ? 0.3833 0.3112 0.3205 -0.0256 0.0377  -0.0220 ? ? ? ? ? ? 1311 ASN B N   
5149 C CA  . ASN B 331 ? 0.3911 0.3026 0.3219 -0.0236 0.0396  -0.0335 ? ? ? ? ? ? 1311 ASN B CA  
5150 C C   . ASN B 331 ? 0.3983 0.3277 0.3248 -0.0251 0.0353  -0.0491 ? ? ? ? ? ? 1311 ASN B C   
5151 O O   . ASN B 331 ? 0.4507 0.3669 0.3718 -0.0227 0.0376  -0.0606 ? ? ? ? ? ? 1311 ASN B O   
5152 C CB  . ASN B 331 ? 0.3965 0.2771 0.3326 -0.0299 0.0456  -0.0373 ? ? ? ? ? ? 1311 ASN B CB  
5153 C CG  . ASN B 331 ? 0.4814 0.3661 0.4288 -0.0440 0.0449  -0.0485 ? ? ? ? ? ? 1311 ASN B CG  
5154 O OD1 . ASN B 331 ? 0.5313 0.4450 0.4828 -0.0487 0.0387  -0.0541 ? ? ? ? ? ? 1311 ASN B OD1 
5155 N ND2 . ASN B 331 ? 0.5074 0.3641 0.4612 -0.0510 0.0517  -0.0515 ? ? ? ? ? ? 1311 ASN B ND2 
5156 N N   . ASP B 332 ? 0.3293 0.2894 0.2577 -0.0281 0.0292  -0.0498 ? ? ? ? ? ? 1312 ASP B N   
5157 C CA  . ASP B 332 ? 0.3606 0.3431 0.2818 -0.0288 0.0241  -0.0643 ? ? ? ? ? ? 1312 ASP B CA  
5158 C C   . ASP B 332 ? 0.3880 0.3759 0.2957 -0.0167 0.0256  -0.0608 ? ? ? ? ? ? 1312 ASP B C   
5159 O O   . ASP B 332 ? 0.3492 0.3327 0.2561 -0.0091 0.0284  -0.0451 ? ? ? ? ? ? 1312 ASP B O   
5160 C CB  . ASP B 332 ? 0.3607 0.3791 0.2864 -0.0328 0.0165  -0.0628 ? ? ? ? ? ? 1312 ASP B CB  
5161 C CG  . ASP B 332 ? 0.3882 0.4232 0.3127 -0.0236 0.0157  -0.0420 ? ? ? ? ? ? 1312 ASP B CG  
5162 O OD1 . ASP B 332 ? 0.4002 0.4270 0.3346 -0.0242 0.0182  -0.0293 ? ? ? ? ? ? 1312 ASP B OD1 
5163 O OD2 . ASP B 332 ? 0.4043 0.4598 0.3179 -0.0159 0.0135  -0.0386 ? ? ? ? ? ? 1312 ASP B OD2 
5164 N N   . SER B 333 ? 0.2999 0.2868 0.2764 -0.0569 0.0388  -0.0426 ? ? ? ? ? ? 1313 SER B N   
5165 C CA  A SER B 333 ? 0.2949 0.2723 0.2696 -0.0489 0.0358  -0.0412 ? ? ? ? ? ? 1313 SER B CA  
5166 C CA  B SER B 333 ? 0.2912 0.2685 0.2659 -0.0489 0.0358  -0.0411 ? ? ? ? ? ? 1313 SER B CA  
5167 C C   . SER B 333 ? 0.3274 0.3210 0.3060 -0.0370 0.0280  -0.0324 ? ? ? ? ? ? 1313 SER B C   
5168 O O   . SER B 333 ? 0.2913 0.2704 0.2680 -0.0274 0.0254  -0.0267 ? ? ? ? ? ? 1313 SER B O   
5169 C CB  A SER B 333 ? 0.3237 0.3068 0.2976 -0.0585 0.0391  -0.0529 ? ? ? ? ? ? 1313 SER B CB  
5170 C CB  B SER B 333 ? 0.3242 0.3072 0.2981 -0.0584 0.0391  -0.0528 ? ? ? ? ? ? 1313 SER B CB  
5171 O OG  A SER B 333 ? 0.3253 0.3452 0.3041 -0.0647 0.0360  -0.0574 ? ? ? ? ? ? 1313 SER B OG  
5172 O OG  B SER B 333 ? 0.3456 0.3202 0.3181 -0.0500 0.0364  -0.0510 ? ? ? ? ? ? 1313 SER B OG  
5173 N N   . ASN B 334 ? 0.2924 0.3168 0.2766 -0.0375 0.0251  -0.0309 ? ? ? ? ? ? 1314 ASN B N   
5174 C CA  . ASN B 334 ? 0.2773 0.3151 0.2652 -0.0256 0.0202  -0.0215 ? ? ? ? ? ? 1314 ASN B CA  
5175 C C   . ASN B 334 ? 0.2454 0.2654 0.2321 -0.0166 0.0199  -0.0126 ? ? ? ? ? ? 1314 ASN B C   
5176 O O   . ASN B 334 ? 0.2515 0.2630 0.2376 -0.0077 0.0177  -0.0073 ? ? ? ? ? ? 1314 ASN B O   
5177 C CB  . ASN B 334 ? 0.2949 0.3701 0.2892 -0.0261 0.0187  -0.0193 ? ? ? ? ? ? 1314 ASN B CB  
5178 C CG  . ASN B 334 ? 0.3880 0.4879 0.3835 -0.0320 0.0173  -0.0262 ? ? ? ? ? ? 1314 ASN B CG  
5179 O OD1 . ASN B 334 ? 0.4004 0.4872 0.3918 -0.0376 0.0184  -0.0344 ? ? ? ? ? ? 1314 ASN B OD1 
5180 N ND2 . ASN B 334 ? 0.4301 0.5674 0.4311 -0.0304 0.0153  -0.0225 ? ? ? ? ? ? 1314 ASN B ND2 
5181 N N   . SER B 335 ? 0.2591 0.2743 0.2451 -0.0199 0.0226  -0.0119 ? ? ? ? ? ? 1315 SER B N   
5182 C CA  . SER B 335 ? 0.2329 0.2328 0.2167 -0.0130 0.0230  -0.0049 ? ? ? ? ? ? 1315 SER B CA  
5183 C C   . SER B 335 ? 0.2447 0.2178 0.2223 -0.0100 0.0225  -0.0046 ? ? ? ? ? ? 1315 SER B C   
5184 O O   . SER B 335 ? 0.2474 0.2130 0.2237 -0.0025 0.0208  0.0004  ? ? ? ? ? ? 1315 SER B O   
5185 C CB  . SER B 335 ? 0.2453 0.2451 0.2287 -0.0183 0.0267  -0.0051 ? ? ? ? ? ? 1315 SER B CB  
5186 O OG  . SER B 335 ? 0.2806 0.3085 0.2708 -0.0189 0.0271  -0.0034 ? ? ? ? ? ? 1315 SER B OG  
5187 N N   . MET B 336 ? 0.2639 0.2232 0.2376 -0.0158 0.0249  -0.0099 ? ? ? ? ? ? 1316 MET B N   
5188 C CA  . MET B 336 ? 0.2468 0.1834 0.2151 -0.0114 0.0250  -0.0080 ? ? ? ? ? ? 1316 MET B CA  
5189 C C   . MET B 336 ? 0.2650 0.2042 0.2348 -0.0048 0.0208  -0.0067 ? ? ? ? ? ? 1316 MET B C   
5190 O O   . MET B 336 ? 0.2519 0.1821 0.2193 0.0016  0.0188  -0.0024 ? ? ? ? ? ? 1316 MET B O   
5191 C CB  . MET B 336 ? 0.2786 0.1988 0.2429 -0.0177 0.0307  -0.0129 ? ? ? ? ? ? 1316 MET B CB  
5192 C CG  . MET B 336 ? 0.2998 0.1993 0.2592 -0.0109 0.0316  -0.0092 ? ? ? ? ? ? 1316 MET B CG  
5193 S SD  . MET B 336 ? 0.3390 0.2298 0.2935 -0.0037 0.0299  0.0001  ? ? ? ? ? ? 1316 MET B SD  
5194 C CE  . MET B 336 ? 0.3189 0.2018 0.2704 -0.0117 0.0370  -0.0006 ? ? ? ? ? ? 1316 MET B CE  
5195 N N   . GLY B 337 ? 0.2401 0.1939 0.2136 -0.0069 0.0197  -0.0108 ? ? ? ? ? ? 1317 GLY B N   
5196 C CA  . GLY B 337 ? 0.2530 0.2105 0.2282 -0.0009 0.0163  -0.0094 ? ? ? ? ? ? 1317 GLY B CA  
5197 C C   . GLY B 337 ? 0.2199 0.1812 0.1970 0.0065  0.0138  -0.0026 ? ? ? ? ? ? 1317 GLY B C   
5198 O O   . GLY B 337 ? 0.2546 0.2086 0.2307 0.0115  0.0120  -0.0004 ? ? ? ? ? ? 1317 GLY B O   
5199 N N   . THR B 338 ? 0.2223 0.1950 0.2022 0.0068  0.0148  0.0005  ? ? ? ? ? ? 1318 THR B N   
5200 C CA  . THR B 338 ? 0.1866 0.1600 0.1681 0.0134  0.0151  0.0064  ? ? ? ? ? ? 1318 THR B CA  
5201 C C   . THR B 338 ? 0.1986 0.1545 0.1750 0.0142  0.0157  0.0076  ? ? ? ? ? ? 1318 THR B C   
5202 O O   . THR B 338 ? 0.2142 0.1648 0.1898 0.0179  0.0156  0.0095  ? ? ? ? ? ? 1318 THR B O   
5203 C CB  . THR B 338 ? 0.1949 0.1851 0.1810 0.0152  0.0176  0.0104  ? ? ? ? ? ? 1318 THR B CB  
5204 O OG1 . THR B 338 ? 0.1990 0.2106 0.1893 0.0142  0.0164  0.0095  ? ? ? ? ? ? 1318 THR B OG1 
5205 C CG2 . THR B 338 ? 0.2050 0.1923 0.1927 0.0226  0.0206  0.0166  ? ? ? ? ? ? 1318 THR B CG2 
5206 N N   . SER B 339 ? 0.2235 0.1718 0.1962 0.0101  0.0168  0.0063  ? ? ? ? ? ? 1319 SER B N   
5207 C CA  . SER B 339 ? 0.1945 0.1293 0.1615 0.0110  0.0171  0.0079  ? ? ? ? ? ? 1319 SER B CA  
5208 C C   . SER B 339 ? 0.2107 0.1381 0.1750 0.0138  0.0143  0.0077  ? ? ? ? ? ? 1319 SER B C   
5209 O O   . SER B 339 ? 0.2305 0.1551 0.1922 0.0159  0.0134  0.0090  ? ? ? ? ? ? 1319 SER B O   
5210 C CB  . SER B 339 ? 0.2295 0.1570 0.1925 0.0067  0.0194  0.0075  ? ? ? ? ? ? 1319 SER B CB  
5211 O OG  . SER B 339 ? 0.2393 0.1753 0.2048 0.0040  0.0221  0.0078  ? ? ? ? ? ? 1319 SER B OG  
5212 N N   . LEU B 340 ? 0.2209 0.1468 0.1860 0.0134  0.0134  0.0055  ? ? ? ? ? ? 1320 LEU B N   
5213 C CA  . LEU B 340 ? 0.2229 0.1434 0.1862 0.0172  0.0113  0.0062  ? ? ? ? ? ? 1320 LEU B CA  
5214 C C   . LEU B 340 ? 0.2525 0.1808 0.2194 0.0200  0.0088  0.0062  ? ? ? ? ? ? 1320 LEU B C   
5215 O O   . LEU B 340 ? 0.2218 0.1494 0.1873 0.0226  0.0069  0.0073  ? ? ? ? ? ? 1320 LEU B O   
5216 C CB  . LEU B 340 ? 0.2153 0.1295 0.1783 0.0165  0.0129  0.0037  ? ? ? ? ? ? 1320 LEU B CB  
5217 C CG  . LEU B 340 ? 0.2191 0.1208 0.1777 0.0137  0.0175  0.0041  ? ? ? ? ? ? 1320 LEU B CG  
5218 C CD1 . LEU B 340 ? 0.2370 0.1293 0.1953 0.0120  0.0219  0.0004  ? ? ? ? ? ? 1320 LEU B CD1 
5219 C CD2 . LEU B 340 ? 0.2336 0.1281 0.1867 0.0182  0.0172  0.0102  ? ? ? ? ? ? 1320 LEU B CD2 
5220 N N   . ILE B 341 ? 0.2104 0.1480 0.1820 0.0196  0.0094  0.0054  ? ? ? ? ? ? 1321 ILE B N   
5221 C CA  . ILE B 341 ? 0.1913 0.1346 0.1663 0.0224  0.0091  0.0064  ? ? ? ? ? ? 1321 ILE B CA  
5222 C C   . ILE B 341 ? 0.2174 0.1567 0.1904 0.0224  0.0110  0.0078  ? ? ? ? ? ? 1321 ILE B C   
5223 O O   . ILE B 341 ? 0.2360 0.1748 0.2090 0.0229  0.0107  0.0071  ? ? ? ? ? ? 1321 ILE B O   
5224 C CB  . ILE B 341 ? 0.2443 0.1995 0.2241 0.0232  0.0106  0.0074  ? ? ? ? ? ? 1321 ILE B CB  
5225 C CG1 . ILE B 341 ? 0.2599 0.2210 0.2411 0.0227  0.0086  0.0044  ? ? ? ? ? ? 1321 ILE B CG1 
5226 C CG2 . ILE B 341 ? 0.3059 0.2637 0.2885 0.0267  0.0134  0.0108  ? ? ? ? ? ? 1321 ILE B CG2 
5227 C CD1 . ILE B 341 ? 0.3705 0.3485 0.3560 0.0238  0.0094  0.0058  ? ? ? ? ? ? 1321 ILE B CD1 
5228 N N   . LEU B 342 ? 0.2113 0.1482 0.1824 0.0209  0.0135  0.0087  ? ? ? ? ? ? 1322 LEU B N   
5229 C CA  . LEU B 342 ? 0.2036 0.1356 0.1716 0.0198  0.0163  0.0085  ? ? ? ? ? ? 1322 LEU B CA  
5230 C C   . LEU B 342 ? 0.1979 0.1269 0.1605 0.0181  0.0132  0.0069  ? ? ? ? ? ? 1322 LEU B C   
5231 O O   . LEU B 342 ? 0.2453 0.1746 0.2061 0.0162  0.0143  0.0046  ? ? ? ? ? ? 1322 LEU B O   
5232 C CB  . LEU B 342 ? 0.2082 0.1387 0.1750 0.0188  0.0200  0.0099  ? ? ? ? ? ? 1322 LEU B CB  
5233 C CG  . LEU B 342 ? 0.2244 0.1615 0.1969 0.0219  0.0244  0.0130  ? ? ? ? ? ? 1322 LEU B CG  
5234 C CD1 . LEU B 342 ? 0.2694 0.2070 0.2410 0.0210  0.0276  0.0144  ? ? ? ? ? ? 1322 LEU B CD1 
5235 C CD2 . LEU B 342 ? 0.2453 0.1792 0.2198 0.0244  0.0298  0.0140  ? ? ? ? ? ? 1322 LEU B CD2 
5236 N N   . ASP B 343 ? 0.2215 0.1486 0.1813 0.0188  0.0103  0.0081  ? ? ? ? ? ? 1323 ASP B N   
5237 C CA  . ASP B 343 ? 0.2104 0.1377 0.1651 0.0195  0.0075  0.0089  ? ? ? ? ? ? 1323 ASP B CA  
5238 C C   . ASP B 343 ? 0.2515 0.1855 0.2088 0.0209  0.0049  0.0077  ? ? ? ? ? ? 1323 ASP B C   
5239 O O   . ASP B 343 ? 0.2225 0.1628 0.1769 0.0197  0.0034  0.0067  ? ? ? ? ? ? 1323 ASP B O   
5240 C CB  . ASP B 343 ? 0.2251 0.1467 0.1769 0.0217  0.0070  0.0122  ? ? ? ? ? ? 1323 ASP B CB  
5241 C CG  . ASP B 343 ? 0.2645 0.1885 0.2106 0.0244  0.0051  0.0157  ? ? ? ? ? ? 1323 ASP B CG  
5242 O OD1 . ASP B 343 ? 0.2653 0.1923 0.2064 0.0221  0.0055  0.0158  ? ? ? ? ? ? 1323 ASP B OD1 
5243 O OD2 . ASP B 343 ? 0.2431 0.1674 0.1894 0.0293  0.0038  0.0188  ? ? ? ? ? ? 1323 ASP B OD2 
5244 N N   . MET B 344 ? 0.2188 0.1537 0.1815 0.0228  0.0044  0.0072  ? ? ? ? ? ? 1324 MET B N   
5245 C CA  . MET B 344 ? 0.2041 0.1459 0.1702 0.0240  0.0026  0.0059  ? ? ? ? ? ? 1324 MET B CA  
5246 C C   . MET B 344 ? 0.2090 0.1536 0.1765 0.0201  0.0053  0.0028  ? ? ? ? ? ? 1324 MET B C   
5247 O O   . MET B 344 ? 0.2067 0.1583 0.1741 0.0180  0.0043  0.0005  ? ? ? ? ? ? 1324 MET B O   
5248 C CB  . MET B 344 ? 0.1961 0.1381 0.1669 0.0267  0.0023  0.0058  ? ? ? ? ? ? 1324 MET B CB  
5249 C CG  . MET B 344 ? 0.2074 0.1447 0.1767 0.0300  0.0014  0.0073  ? ? ? ? ? ? 1324 MET B CG  
5250 S SD  . MET B 344 ? 0.2334 0.1752 0.2012 0.0353  -0.0011 0.0104  ? ? ? ? ? ? 1324 MET B SD  
5251 C CE  . MET B 344 ? 0.2338 0.1720 0.1944 0.0356  -0.0009 0.0144  ? ? ? ? ? ? 1324 MET B CE  
5252 N N   . LEU B 345 ? 0.1937 0.1334 0.1629 0.0191  0.0099  0.0028  ? ? ? ? ? ? 1325 LEU B N   
5253 C CA  . LEU B 345 ? 0.2105 0.1481 0.1805 0.0157  0.0154  0.0003  ? ? ? ? ? ? 1325 LEU B CA  
5254 C C   . LEU B 345 ? 0.2538 0.1921 0.2183 0.0101  0.0162  -0.0038 ? ? ? ? ? ? 1325 LEU B C   
5255 O O   . LEU B 345 ? 0.2353 0.1772 0.1996 0.0053  0.0181  -0.0084 ? ? ? ? ? ? 1325 LEU B O   
5256 C CB  . LEU B 345 ? 0.2220 0.1539 0.1941 0.0176  0.0214  0.0030  ? ? ? ? ? ? 1325 LEU B CB  
5257 C CG  . LEU B 345 ? 0.2121 0.1368 0.1844 0.0151  0.0304  0.0013  ? ? ? ? ? ? 1325 LEU B CG  
5258 C CD1 . LEU B 345 ? 0.2080 0.1330 0.1845 0.0152  0.0336  0.0010  ? ? ? ? ? ? 1325 LEU B CD1 
5259 C CD2 . LEU B 345 ? 0.2506 0.1707 0.2244 0.0190  0.0366  0.0057  ? ? ? ? ? ? 1325 LEU B CD2 
5260 N N   . PHE B 346 ? 0.2250 0.1614 0.1845 0.0100  0.0150  -0.0027 ? ? ? ? ? ? 1326 PHE B N   
5261 C CA  . PHE B 346 ? 0.2247 0.1638 0.1775 0.0045  0.0159  -0.0066 ? ? ? ? ? ? 1326 PHE B CA  
5262 C C   . PHE B 346 ? 0.2386 0.1917 0.1897 0.0035  0.0100  -0.0077 ? ? ? ? ? ? 1326 PHE B C   
5263 O O   . PHE B 346 ? 0.2447 0.2060 0.1925 -0.0031 0.0110  -0.0132 ? ? ? ? ? ? 1326 PHE B O   
5264 C CB  . PHE B 346 ? 0.2569 0.1924 0.2046 0.0055  0.0156  -0.0040 ? ? ? ? ? ? 1326 PHE B CB  
5265 C CG  . PHE B 346 ? 0.2499 0.1753 0.1990 0.0059  0.0221  -0.0033 ? ? ? ? ? ? 1326 PHE B CG  
5266 C CD1 . PHE B 346 ? 0.2700 0.1905 0.2249 0.0073  0.0277  -0.0032 ? ? ? ? ? ? 1326 PHE B CD1 
5267 C CD2 . PHE B 346 ? 0.3166 0.2390 0.2611 0.0056  0.0232  -0.0018 ? ? ? ? ? ? 1326 PHE B CD2 
5268 C CE1 . PHE B 346 ? 0.2890 0.2032 0.2456 0.0096  0.0341  -0.0008 ? ? ? ? ? ? 1326 PHE B CE1 
5269 C CE2 . PHE B 346 ? 0.3111 0.2272 0.2576 0.0067  0.0293  -0.0006 ? ? ? ? ? ? 1326 PHE B CE2 
5270 C CZ  . PHE B 346 ? 0.3468 0.2595 0.2996 0.0092  0.0347  0.0002  ? ? ? ? ? ? 1326 PHE B CZ  
5271 N N   . MET B 347 ? 0.2412 0.1981 0.1944 0.0099  0.0045  -0.0026 ? ? ? ? ? ? 1327 MET B N   
5272 C CA  . MET B 347 ? 0.2280 0.2003 0.1806 0.0113  -0.0006 -0.0017 ? ? ? ? ? ? 1327 MET B CA  
5273 C C   . MET B 347 ? 0.2258 0.2072 0.1826 0.0063  0.0003  -0.0073 ? ? ? ? ? ? 1327 MET B C   
5274 O O   . MET B 347 ? 0.2325 0.2310 0.1876 0.0024  -0.0020 -0.0102 ? ? ? ? ? ? 1327 MET B O   
5275 C CB  . MET B 347 ? 0.2462 0.2175 0.2013 0.0201  -0.0041 0.0049  ? ? ? ? ? ? 1327 MET B CB  
5276 C CG  . MET B 347 ? 0.2539 0.2425 0.2084 0.0241  -0.0085 0.0082  ? ? ? ? ? ? 1327 MET B CG  
5277 S SD  . MET B 347 ? 0.2774 0.2599 0.2336 0.0358  -0.0095 0.0168  ? ? ? ? ? ? 1327 MET B SD  
5278 C CE  . MET B 347 ? 0.3001 0.2802 0.2648 0.0364  -0.0090 0.0133  ? ? ? ? ? ? 1327 MET B CE  
5279 N N   . SER B 348 ? 0.2191 0.1911 0.1815 0.0060  0.0042  -0.0087 ? ? ? ? ? ? 1328 SER B N   
5280 C CA  . SER B 348 ? 0.2045 0.1827 0.1713 0.0014  0.0064  -0.0133 ? ? ? ? ? ? 1328 SER B CA  
5281 C C   . SER B 348 ? 0.2190 0.1968 0.1832 -0.0094 0.0129  -0.0216 ? ? ? ? ? ? 1328 SER B C   
5282 O O   . SER B 348 ? 0.2374 0.2278 0.2028 -0.0160 0.0132  -0.0271 ? ? ? ? ? ? 1328 SER B O   
5283 C CB  . SER B 348 ? 0.2194 0.1885 0.1925 0.0054  0.0091  -0.0109 ? ? ? ? ? ? 1328 SER B CB  
5284 O OG  . SER B 348 ? 0.2738 0.2289 0.2470 0.0041  0.0163  -0.0111 ? ? ? ? ? ? 1328 SER B OG  
5285 N N   . PHE B 349 ? 0.2594 0.2231 0.2201 -0.0118 0.0191  -0.0231 ? ? ? ? ? ? 1329 PHE B N   
5286 C CA  . PHE B 349 ? 0.2881 0.2459 0.2467 -0.0221 0.0286  -0.0317 ? ? ? ? ? ? 1329 PHE B CA  
5287 C C   . PHE B 349 ? 0.3004 0.2572 0.2509 -0.0283 0.0315  -0.0368 ? ? ? ? ? ? 1329 PHE B C   
5288 O O   . PHE B 349 ? 0.2972 0.2508 0.2448 -0.0388 0.0399  -0.0461 ? ? ? ? ? ? 1329 PHE B O   
5289 C CB  . PHE B 349 ? 0.2957 0.2346 0.2589 -0.0203 0.0387  -0.0302 ? ? ? ? ? ? 1329 PHE B CB  
5290 C CG  . PHE B 349 ? 0.2964 0.2192 0.2574 -0.0170 0.0454  -0.0274 ? ? ? ? ? ? 1329 PHE B CG  
5291 C CD1 . PHE B 349 ? 0.3023 0.2229 0.2651 -0.0073 0.0411  -0.0188 ? ? ? ? ? ? 1329 PHE B CD1 
5292 C CD2 . PHE B 349 ? 0.3193 0.2296 0.2768 -0.0242 0.0572  -0.0339 ? ? ? ? ? ? 1329 PHE B CD2 
5293 C CE1 . PHE B 349 ? 0.2959 0.2055 0.2576 -0.0040 0.0471  -0.0158 ? ? ? ? ? ? 1329 PHE B CE1 
5294 C CE2 . PHE B 349 ? 0.3724 0.2689 0.3285 -0.0199 0.0641  -0.0305 ? ? ? ? ? ? 1329 PHE B CE2 
5295 C CZ  . PHE B 349 ? 0.3230 0.2206 0.2816 -0.0094 0.0586  -0.0210 ? ? ? ? ? ? 1329 PHE B CZ  
5296 N N   . LEU B 350 ? 0.2482 0.2069 0.1948 -0.0226 0.0258  -0.0313 ? ? ? ? ? ? 1330 LEU B N   
5297 C CA  . LEU B 350 ? 0.2558 0.2169 0.1939 -0.0280 0.0273  -0.0354 ? ? ? ? ? ? 1330 LEU B CA  
5298 C C   . LEU B 350 ? 0.2545 0.2385 0.1882 -0.0271 0.0174  -0.0333 ? ? ? ? ? ? 1330 LEU B C   
5299 O O   . LEU B 350 ? 0.2779 0.2757 0.2156 -0.0242 0.0113  -0.0307 ? ? ? ? ? ? 1330 LEU B O   
5300 C CB  . LEU B 350 ? 0.3311 0.2768 0.2677 -0.0221 0.0301  -0.0300 ? ? ? ? ? ? 1330 LEU B CB  
5301 C CG  . LEU B 350 ? 0.3368 0.2629 0.2777 -0.0208 0.0406  -0.0301 ? ? ? ? ? ? 1330 LEU B CG  
5302 C CD1 . LEU B 350 ? 0.3414 0.2591 0.2829 -0.0130 0.0408  -0.0227 ? ? ? ? ? ? 1330 LEU B CD1 
5303 C CD2 . LEU B 350 ? 0.3657 0.2839 0.3023 -0.0311 0.0521  -0.0403 ? ? ? ? ? ? 1330 LEU B CD2 
5304 N N   . GLU B 351 ? 0.2902 0.2793 0.2157 -0.0289 0.0165  -0.0336 ? ? ? ? ? ? 1331 GLU B N   
5305 C CA  . GLU B 351 ? 0.2689 0.2812 0.1895 -0.0264 0.0080  -0.0294 ? ? ? ? ? ? 1331 GLU B CA  
5306 C C   . GLU B 351 ? 0.2755 0.2806 0.1923 -0.0173 0.0053  -0.0195 ? ? ? ? ? ? 1331 GLU B C   
5307 O O   . GLU B 351 ? 0.3182 0.3387 0.2287 -0.0145 0.0007  -0.0147 ? ? ? ? ? ? 1331 GLU B O   
5308 C CB  . GLU B 351 ? 0.3042 0.3372 0.2172 -0.0386 0.0091  -0.0396 ? ? ? ? ? ? 1331 GLU B CB  
5309 C CG  . GLU B 351 ? 0.2951 0.3407 0.2123 -0.0483 0.0108  -0.0492 ? ? ? ? ? ? 1331 GLU B CG  
5310 C CD  . GLU B 351 ? 0.4064 0.4713 0.3159 -0.0639 0.0141  -0.0625 ? ? ? ? ? ? 1331 GLU B CD  
5311 O OE1 . GLU B 351 ? 0.4310 0.5234 0.3338 -0.0642 0.0074  -0.0606 ? ? ? ? ? ? 1331 GLU B OE1 
5312 O OE2 . GLU B 351 ? 0.3869 0.4399 0.2967 -0.0761 0.0243  -0.0748 ? ? ? ? ? ? 1331 GLU B OE2 
5313 N N   . GLY B 352 ? 0.3043 0.2874 0.2251 -0.0125 0.0087  -0.0159 ? ? ? ? ? ? 1332 GLY B N   
5314 C CA  . GLY B 352 ? 0.3379 0.3124 0.2558 -0.0059 0.0078  -0.0080 ? ? ? ? ? ? 1332 GLY B CA  
5315 C C   . GLY B 352 ? 0.3307 0.2942 0.2554 0.0028  0.0059  -0.0006 ? ? ? ? ? ? 1332 GLY B C   
5316 O O   . GLY B 352 ? 0.2676 0.2347 0.1980 0.0061  0.0029  0.0008  ? ? ? ? ? ? 1332 GLY B O   
5317 N N   . SER B 353 ? 0.3261 0.2771 0.2500 0.0055  0.0082  0.0033  ? ? ? ? ? ? 1333 SER B N   
5318 C CA  . SER B 353 ? 0.2742 0.2165 0.2025 0.0120  0.0069  0.0095  ? ? ? ? ? ? 1333 SER B CA  
5319 C C   . SER B 353 ? 0.3285 0.2593 0.2563 0.0113  0.0110  0.0108  ? ? ? ? ? ? 1333 SER B C   
5320 O O   . SER B 353 ? 0.3371 0.2671 0.2609 0.0073  0.0145  0.0081  ? ? ? ? ? ? 1333 SER B O   
5321 C CB  . SER B 353 ? 0.3139 0.2619 0.2382 0.0179  0.0033  0.0168  ? ? ? ? ? ? 1333 SER B CB  
5322 O OG  . SER B 353 ? 0.4103 0.3609 0.3261 0.0173  0.0044  0.0197  ? ? ? ? ? ? 1333 SER B OG  
5323 N N   . LEU B 354 ? 0.2774 0.2006 0.2094 0.0144  0.0113  0.0140  ? ? ? ? ? ? 1334 LEU B N   
5324 C CA  . LEU B 354 ? 0.3027 0.2180 0.2342 0.0132  0.0149  0.0156  ? ? ? ? ? ? 1334 LEU B CA  
5325 C C   . LEU B 354 ? 0.2587 0.1698 0.1843 0.0156  0.0152  0.0214  ? ? ? ? ? ? 1334 LEU B C   
5326 O O   . LEU B 354 ? 0.3076 0.2142 0.2343 0.0193  0.0147  0.0248  ? ? ? ? ? ? 1334 LEU B O   
5327 C CB  . LEU B 354 ? 0.2642 0.1765 0.2036 0.0131  0.0161  0.0144  ? ? ? ? ? ? 1334 LEU B CB  
5328 C CG  . LEU B 354 ? 0.2600 0.1757 0.2050 0.0119  0.0186  0.0114  ? ? ? ? ? ? 1334 LEU B CG  
5329 C CD1 . LEU B 354 ? 0.2852 0.2044 0.2321 0.0125  0.0175  0.0087  ? ? ? ? ? ? 1334 LEU B CD1 
5330 C CD2 . LEU B 354 ? 0.2972 0.2152 0.2491 0.0121  0.0194  0.0115  ? ? ? ? ? ? 1334 LEU B CD2 
5331 N N   . ARG B 355 ? 0.2680 0.1794 0.1868 0.0138  0.0173  0.0230  ? ? ? ? ? ? 1335 ARG B N   
5332 C CA  . ARG B 355 ? 0.2824 0.1902 0.1943 0.0169  0.0186  0.0301  ? ? ? ? ? ? 1335 ARG B CA  
5333 C C   . ARG B 355 ? 0.2678 0.1630 0.1813 0.0154  0.0236  0.0321  ? ? ? ? ? ? 1335 ARG B C   
5334 O O   . ARG B 355 ? 0.2870 0.1808 0.2045 0.0106  0.0260  0.0280  ? ? ? ? ? ? 1335 ARG B O   
5335 C CB  . ARG B 355 ? 0.3101 0.2261 0.2131 0.0152  0.0189  0.0309  ? ? ? ? ? ? 1335 ARG B CB  
5336 C CG  . ARG B 355 ? 0.3010 0.2329 0.2004 0.0155  0.0143  0.0291  ? ? ? ? ? ? 1335 ARG B CG  
5337 C CD  . ARG B 355 ? 0.2915 0.2331 0.1822 0.0110  0.0154  0.0265  ? ? ? ? ? ? 1335 ARG B CD  
5338 N NE  . ARG B 355 ? 0.3279 0.2888 0.2143 0.0096  0.0111  0.0239  ? ? ? ? ? ? 1335 ARG B NE  
5339 C CZ  . ARG B 355 ? 0.3261 0.2939 0.2138 0.0027  0.0111  0.0139  ? ? ? ? ? ? 1335 ARG B CZ  
5340 N NH1 . ARG B 355 ? 0.3257 0.2811 0.2191 -0.0016 0.0156  0.0071  ? ? ? ? ? ? 1335 ARG B NH1 
5341 N NH2 . ARG B 355 ? 0.3434 0.3319 0.2268 0.0000  0.0075  0.0111  ? ? ? ? ? ? 1335 ARG B NH2 
5342 N N   . THR B 356 ? 0.2901 0.1765 0.2003 0.0194  0.0262  0.0386  ? ? ? ? ? ? 1336 THR B N   
5343 C CA  . THR B 356 ? 0.2909 0.1637 0.2009 0.0165  0.0329  0.0404  ? ? ? ? ? ? 1336 THR B CA  
5344 C C   . THR B 356 ? 0.3147 0.1876 0.2174 0.0147  0.0361  0.0440  ? ? ? ? ? ? 1336 THR B C   
5345 O O   . THR B 356 ? 0.3269 0.2102 0.2234 0.0169  0.0331  0.0461  ? ? ? ? ? ? 1336 THR B O   
5346 C CB  . THR B 356 ? 0.3072 0.1668 0.2151 0.0220  0.0373  0.0468  ? ? ? ? ? ? 1336 THR B CB  
5347 O OG1 . THR B 356 ? 0.3422 0.2060 0.2420 0.0299  0.0368  0.0564  ? ? ? ? ? ? 1336 THR B OG1 
5348 C CG2 . THR B 356 ? 0.3365 0.1956 0.2509 0.0242  0.0349  0.0433  ? ? ? ? ? ? 1336 THR B CG2 
5349 N N   . GLU B 357 ? 0.2927 0.1556 0.1958 0.0099  0.0425  0.0440  ? ? ? ? ? ? 1337 GLU B N   
5350 C CA  . GLU B 357 ? 0.3174 0.1796 0.2134 0.0083  0.0465  0.0482  ? ? ? ? ? ? 1337 GLU B CA  
5351 C C   . GLU B 357 ? 0.3629 0.2240 0.2487 0.0160  0.0475  0.0587  ? ? ? ? ? ? 1337 GLU B C   
5352 O O   . GLU B 357 ? 0.3547 0.2252 0.2332 0.0168  0.0464  0.0615  ? ? ? ? ? ? 1337 GLU B O   
5353 C CB  . GLU B 357 ? 0.3379 0.1890 0.2363 0.0014  0.0544  0.0470  ? ? ? ? ? ? 1337 GLU B CB  
5354 C CG  . GLU B 357 ? 0.3499 0.2006 0.2412 -0.0005 0.0591  0.0513  ? ? ? ? ? ? 1337 GLU B CG  
5355 C CD  . GLU B 357 ? 0.4271 0.2713 0.3223 -0.0094 0.0665  0.0482  ? ? ? ? ? ? 1337 GLU B CD  
5356 O OE1 . GLU B 357 ? 0.4100 0.2535 0.3139 -0.0150 0.0673  0.0414  ? ? ? ? ? ? 1337 GLU B OE1 
5357 O OE2 . GLU B 357 ? 0.4122 0.2541 0.3017 -0.0113 0.0717  0.0522  ? ? ? ? ? ? 1337 GLU B OE2 
5358 N N   . LYS B 358 ? 0.3556 0.2066 0.2410 0.0222  0.0501  0.0648  ? ? ? ? ? ? 1338 LYS B N   
5359 C CA  . LYS B 358 ? 0.3920 0.2455 0.2697 0.0318  0.0512  0.0765  ? ? ? ? ? ? 1338 LYS B CA  
5360 C C   . LYS B 358 ? 0.3686 0.2444 0.2413 0.0362  0.0426  0.0778  ? ? ? ? ? ? 1338 LYS B C   
5361 O O   . LYS B 358 ? 0.4027 0.2896 0.2662 0.0403  0.0422  0.0853  ? ? ? ? ? ? 1338 LYS B O   
5362 C CB  . LYS B 358 ? 0.4091 0.2540 0.2935 0.0375  0.0544  0.0790  ? ? ? ? ? ? 1338 LYS B CB  
5363 C CG  . LYS B 358 ? 0.4713 0.3222 0.3521 0.0480  0.0560  0.0903  ? ? ? ? ? ? 1338 LYS B CG  
5364 C CD  . LYS B 358 ? 0.5370 0.3770 0.4242 0.0536  0.0612  0.0920  ? ? ? ? ? ? 1338 LYS B CD  
5365 C CE  . LYS B 358 ? 0.6918 0.5372 0.5761 0.0651  0.0646  0.1042  ? ? ? ? ? ? 1338 LYS B CE  
5366 N NZ  . LYS B 358 ? 0.8106 0.6446 0.7005 0.0713  0.0712  0.1059  ? ? ? ? ? ? 1338 LYS B NZ  
5367 N N   . GLN B 359 ? 0.3276 0.2125 0.2072 0.0343  0.0358  0.0695  ? ? ? ? ? ? 1339 GLN B N   
5368 C CA  . GLN B 359 ? 0.3017 0.2093 0.1789 0.0354  0.0280  0.0672  ? ? ? ? ? ? 1339 GLN B CA  
5369 C C   . GLN B 359 ? 0.3371 0.2547 0.2092 0.0281  0.0270  0.0613  ? ? ? ? ? ? 1339 GLN B C   
5370 O O   . GLN B 359 ? 0.3609 0.2962 0.2250 0.0291  0.0242  0.0635  ? ? ? ? ? ? 1339 GLN B O   
5371 C CB  . GLN B 359 ? 0.3218 0.2339 0.2080 0.0339  0.0227  0.0591  ? ? ? ? ? ? 1339 GLN B CB  
5372 C CG  . GLN B 359 ? 0.3234 0.2327 0.2128 0.0426  0.0224  0.0653  ? ? ? ? ? ? 1339 GLN B CG  
5373 C CD  . GLN B 359 ? 0.3570 0.2674 0.2559 0.0403  0.0185  0.0570  ? ? ? ? ? ? 1339 GLN B CD  
5374 O OE1 . GLN B 359 ? 0.3424 0.2452 0.2471 0.0334  0.0192  0.0487  ? ? ? ? ? ? 1339 GLN B OE1 
5375 N NE2 . GLN B 359 ? 0.4751 0.3974 0.3757 0.0467  0.0145  0.0599  ? ? ? ? ? ? 1339 GLN B NE2 
5376 N N   . TRP B 360 ? 0.3386 0.2466 0.2153 0.0207  0.0299  0.0540  ? ? ? ? ? ? 1340 TRP B N   
5377 C CA  . TRP B 360 ? 0.3364 0.2508 0.2086 0.0145  0.0311  0.0487  ? ? ? ? ? ? 1340 TRP B CA  
5378 C C   . TRP B 360 ? 0.3599 0.2765 0.2211 0.0165  0.0347  0.0570  ? ? ? ? ? ? 1340 TRP B C   
5379 O O   . TRP B 360 ? 0.3446 0.2762 0.1974 0.0148  0.0332  0.0558  ? ? ? ? ? ? 1340 TRP B O   
5380 C CB  . TRP B 360 ? 0.3126 0.2170 0.1925 0.0086  0.0349  0.0421  ? ? ? ? ? ? 1340 TRP B CB  
5381 C CG  . TRP B 360 ? 0.2858 0.1924 0.1747 0.0060  0.0323  0.0335  ? ? ? ? ? ? 1340 TRP B CG  
5382 C CD1 . TRP B 360 ? 0.2939 0.1941 0.1928 0.0057  0.0323  0.0311  ? ? ? ? ? ? 1340 TRP B CD1 
5383 C CD2 . TRP B 360 ? 0.2708 0.1866 0.1591 0.0032  0.0306  0.0262  ? ? ? ? ? ? 1340 TRP B CD2 
5384 N NE1 . TRP B 360 ? 0.2887 0.1939 0.1933 0.0043  0.0305  0.0245  ? ? ? ? ? ? 1340 TRP B NE1 
5385 C CE2 . TRP B 360 ? 0.2944 0.2072 0.1928 0.0025  0.0301  0.0212  ? ? ? ? ? ? 1340 TRP B CE2 
5386 C CE3 . TRP B 360 ? 0.3052 0.2318 0.1849 0.0003  0.0303  0.0228  ? ? ? ? ? ? 1340 TRP B CE3 
5387 C CZ2 . TRP B 360 ? 0.3026 0.2194 0.2030 -0.0001 0.0305  0.0141  ? ? ? ? ? ? 1340 TRP B CZ2 
5388 C CZ3 . TRP B 360 ? 0.3286 0.2593 0.2103 -0.0040 0.0308  0.0137  ? ? ? ? ? ? 1340 TRP B CZ3 
5389 C CH2 . TRP B 360 ? 0.3371 0.2613 0.2292 -0.0037 0.0314  0.0100  ? ? ? ? ? ? 1340 TRP B CH2 
5390 N N   . ALA B 361 ? 0.3376 0.2393 0.1985 0.0193  0.0404  0.0649  ? ? ? ? ? ? 1341 ALA B N   
5391 C CA  . ALA B 361 ? 0.3169 0.2177 0.1675 0.0214  0.0455  0.0740  ? ? ? ? ? ? 1341 ALA B CA  
5392 C C   . ALA B 361 ? 0.3340 0.2527 0.1745 0.0292  0.0420  0.0830  ? ? ? ? ? ? 1341 ALA B C   
5393 O O   . ALA B 361 ? 0.3750 0.3046 0.2053 0.0293  0.0432  0.0871  ? ? ? ? ? ? 1341 ALA B O   
5394 C CB  . ALA B 361 ? 0.3968 0.2758 0.2494 0.0230  0.0538  0.0811  ? ? ? ? ? ? 1341 ALA B CB  
5395 N N   . LYS B 362 ? 0.3870 0.3114 0.2306 0.0359  0.0376  0.0862  ? ? ? ? ? ? 1342 LYS B N   
5396 C CA  . LYS B 362 ? 0.3764 0.3228 0.2117 0.0443  0.0338  0.0956  ? ? ? ? ? ? 1342 LYS B CA  
5397 C C   . LYS B 362 ? 0.3506 0.3235 0.1807 0.0374  0.0273  0.0863  ? ? ? ? ? ? 1342 LYS B C   
5398 O O   . LYS B 362 ? 0.4008 0.3942 0.2198 0.0398  0.0262  0.0922  ? ? ? ? ? ? 1342 LYS B O   
5399 C CB  . LYS B 362 ? 0.3915 0.3397 0.2346 0.0523  0.0306  0.0994  ? ? ? ? ? ? 1342 LYS B CB  
5400 C CG  . LYS B 362 ? 0.5488 0.5233 0.3908 0.0604  0.0259  0.1072  ? ? ? ? ? ? 1342 LYS B CG  
5401 C CD  . LYS B 362 ? 0.5844 0.5551 0.4367 0.0695  0.0258  0.1120  ? ? ? ? ? ? 1342 LYS B CD  
5402 C CE  . LYS B 362 ? 0.6927 0.6932 0.5452 0.0779  0.0211  0.1190  ? ? ? ? ? ? 1342 LYS B CE  
5403 N NZ  . LYS B 362 ? 0.6828 0.7128 0.5321 0.0721  0.0119  0.1110  ? ? ? ? ? ? 1342 LYS B NZ  
5404 N N   . LEU B 363 ? 0.3690 0.3413 0.2065 0.0288  0.0240  0.0719  ? ? ? ? ? ? 1343 LEU B N   
5405 C CA  . LEU B 363 ? 0.3549 0.3463 0.1881 0.0198  0.0207  0.0601  ? ? ? ? ? ? 1343 LEU B CA  
5406 C C   . LEU B 363 ? 0.3463 0.3378 0.1707 0.0141  0.0254  0.0578  ? ? ? ? ? ? 1343 LEU B C   
5407 O O   . LEU B 363 ? 0.3502 0.3635 0.1643 0.0107  0.0238  0.0555  ? ? ? ? ? ? 1343 LEU B O   
5408 C CB  . LEU B 363 ? 0.3445 0.3280 0.1881 0.0125  0.0195  0.0464  ? ? ? ? ? ? 1343 LEU B CB  
5409 C CG  . LEU B 363 ? 0.3983 0.3907 0.2486 0.0153  0.0137  0.0451  ? ? ? ? ? ? 1343 LEU B CG  
5410 C CD1 . LEU B 363 ? 0.3747 0.3535 0.2359 0.0097  0.0144  0.0343  ? ? ? ? ? ? 1343 LEU B CD1 
5411 C CD2 . LEU B 363 ? 0.4477 0.4709 0.2909 0.0126  0.0087  0.0421  ? ? ? ? ? ? 1343 LEU B CD2 
5412 N N   . PHE B 364 ? 0.3418 0.3110 0.1700 0.0125  0.0315  0.0579  ? ? ? ? ? ? 1344 PHE B N   
5413 C CA  . PHE B 364 ? 0.3621 0.3309 0.1825 0.0075  0.0368  0.0562  ? ? ? ? ? ? 1344 PHE B CA  
5414 C C   . PHE B 364 ? 0.3928 0.3750 0.1998 0.0130  0.0377  0.0684  ? ? ? ? ? ? 1344 PHE B C   
5415 O O   . PHE B 364 ? 0.3773 0.3752 0.1739 0.0084  0.0384  0.0651  ? ? ? ? ? ? 1344 PHE B O   
5416 C CB  . PHE B 364 ? 0.3704 0.3160 0.1981 0.0054  0.0432  0.0559  ? ? ? ? ? ? 1344 PHE B CB  
5417 C CG  . PHE B 364 ? 0.3330 0.2679 0.1737 0.0016  0.0429  0.0461  ? ? ? ? ? ? 1344 PHE B CG  
5418 C CD1 . PHE B 364 ? 0.3336 0.2764 0.1770 -0.0026 0.0398  0.0353  ? ? ? ? ? ? 1344 PHE B CD1 
5419 C CD2 . PHE B 364 ? 0.3364 0.2544 0.1865 0.0017  0.0464  0.0477  ? ? ? ? ? ? 1344 PHE B CD2 
5420 C CE1 . PHE B 364 ? 0.3223 0.2554 0.1774 -0.0046 0.0404  0.0284  ? ? ? ? ? ? 1344 PHE B CE1 
5421 C CE2 . PHE B 364 ? 0.3049 0.2172 0.1666 -0.0009 0.0459  0.0401  ? ? ? ? ? ? 1344 PHE B CE2 
5422 C CZ  . PHE B 364 ? 0.3303 0.2496 0.1945 -0.0031 0.0429  0.0314  ? ? ? ? ? ? 1344 PHE B CZ  
5423 N N   . ALA B 365 ? 0.3753 0.3511 0.1824 0.0231  0.0387  0.0829  ? ? ? ? ? ? 1345 ALA B N   
5424 C CA  . ALA B 365 ? 0.3958 0.3834 0.1949 0.0294  0.0396  0.0955  ? ? ? ? ? ? 1345 ALA B CA  
5425 C C   . ALA B 365 ? 0.4025 0.4233 0.1952 0.0295  0.0321  0.0937  ? ? ? ? ? ? 1345 ALA B C   
5426 O O   . ALA B 365 ? 0.4265 0.4628 0.2106 0.0269  0.0320  0.0937  ? ? ? ? ? ? 1345 ALA B O   
5427 C CB  . ALA B 365 ? 0.4282 0.4007 0.2363 0.0390  0.0418  0.1073  ? ? ? ? ? ? 1345 ALA B CB  
5428 N N   . GLU B 366 ? 0.3969 0.4293 0.1945 0.0316  0.0258  0.0910  ? ? ? ? ? ? 1346 GLU B N   
5429 C CA  . GLU B 366 ? 0.4421 0.5081 0.2368 0.0306  0.0185  0.0877  ? ? ? ? ? ? 1346 GLU B CA  
5430 C C   . GLU B 366 ? 0.4275 0.5087 0.2139 0.0172  0.0178  0.0721  ? ? ? ? ? ? 1346 GLU B C   
5431 O O   . GLU B 366 ? 0.4572 0.5653 0.2395 0.0143  0.0139  0.0686  ? ? ? ? ? ? 1346 GLU B O   
5432 C CB  . GLU B 366 ? 0.4738 0.5485 0.2775 0.0346  0.0126  0.0872  ? ? ? ? ? ? 1346 GLU B CB  
5433 C CG  . GLU B 366 ? 0.6599 0.7258 0.4721 0.0486  0.0136  0.1021  ? ? ? ? ? ? 1346 GLU B CG  
5434 C CD  . GLU B 366 ? 0.7653 0.8423 0.5864 0.0530  0.0081  0.1015  ? ? ? ? ? ? 1346 GLU B CD  
5435 O OE1 . GLU B 366 ? 0.7238 0.8204 0.5444 0.0449  0.0025  0.0900  ? ? ? ? ? ? 1346 GLU B OE1 
5436 O OE2 . GLU B 366 ? 0.8121 0.8779 0.6415 0.0639  0.0104  0.1116  ? ? ? ? ? ? 1346 GLU B OE2 
5437 N N   . ALA B 367 ? 0.3907 0.4548 0.1761 0.0092  0.0226  0.0621  ? ? ? ? ? ? 1347 ALA B N   
5438 C CA  . ALA B 367 ? 0.3876 0.4605 0.1670 -0.0044 0.0246  0.0453  ? ? ? ? ? ? 1347 ALA B CA  
5439 C C   . ALA B 367 ? 0.4455 0.5166 0.2161 -0.0069 0.0300  0.0461  ? ? ? ? ? ? 1347 ALA B C   
5440 O O   . ALA B 367 ? 0.4762 0.5550 0.2419 -0.0170 0.0324  0.0327  ? ? ? ? ? ? 1347 ALA B O   
5441 C CB  . ALA B 367 ? 0.3467 0.3950 0.1377 -0.0115 0.0279  0.0320  ? ? ? ? ? ? 1347 ALA B CB  
5442 N N   . GLY B 368 ? 0.4091 0.4681 0.1786 0.0020  0.0329  0.0611  ? ? ? ? ? ? 1348 GLY B N   
5443 C CA  . GLY B 368 ? 0.4148 0.4726 0.1759 0.0005  0.0380  0.0638  ? ? ? ? ? ? 1348 GLY B CA  
5444 C C   . GLY B 368 ? 0.3710 0.4046 0.1326 -0.0029 0.0470  0.0623  ? ? ? ? ? ? 1348 GLY B C   
5445 O O   . GLY B 368 ? 0.4217 0.4540 0.1764 -0.0057 0.0520  0.0624  ? ? ? ? ? ? 1348 GLY B O   
5446 N N   . PHE B 369 ? 0.4121 0.4240 0.1865 -0.0029 0.0481  0.0590  ? ? ? ? ? ? 1349 PHE B N   
5447 C CA  . PHE B 369 ? 0.3822 0.3699 0.1639 -0.0060 0.0553  0.0562  ? ? ? ? ? ? 1349 PHE B CA  
5448 C C   . PHE B 369 ? 0.4788 0.4520 0.2608 0.0013  0.0596  0.0716  ? ? ? ? ? ? 1349 PHE B C   
5449 O O   . PHE B 369 ? 0.4887 0.4635 0.2706 0.0096  0.0568  0.0834  ? ? ? ? ? ? 1349 PHE B O   
5450 C CB  . PHE B 369 ? 0.3669 0.3394 0.1636 -0.0093 0.0546  0.0457  ? ? ? ? ? ? 1349 PHE B CB  
5451 C CG  . PHE B 369 ? 0.3897 0.3704 0.1858 -0.0175 0.0544  0.0300  ? ? ? ? ? ? 1349 PHE B CG  
5452 C CD1 . PHE B 369 ? 0.3887 0.3853 0.1830 -0.0192 0.0482  0.0249  ? ? ? ? ? ? 1349 PHE B CD1 
5453 C CD2 . PHE B 369 ? 0.3796 0.3519 0.1770 -0.0237 0.0617  0.0202  ? ? ? ? ? ? 1349 PHE B CD2 
5454 C CE1 . PHE B 369 ? 0.4059 0.4076 0.1993 -0.0284 0.0500  0.0092  ? ? ? ? ? ? 1349 PHE B CE1 
5455 C CE2 . PHE B 369 ? 0.3957 0.3717 0.1920 -0.0313 0.0642  0.0056  ? ? ? ? ? ? 1349 PHE B CE2 
5456 C CZ  . PHE B 369 ? 0.3718 0.3614 0.1660 -0.0344 0.0587  -0.0005 ? ? ? ? ? ? 1349 PHE B CZ  
5457 N N   . LYS B 370 ? 0.4215 0.3810 0.2050 -0.0022 0.0670  0.0712  ? ? ? ? ? ? 1350 LYS B N   
5458 C CA  . LYS B 370 ? 0.4294 0.3785 0.2153 0.0015  0.0715  0.0834  ? ? ? ? ? ? 1350 LYS B CA  
5459 C C   . LYS B 370 ? 0.4262 0.3519 0.2260 0.0002  0.0758  0.0831  ? ? ? ? ? ? 1350 LYS B C   
5460 O O   . LYS B 370 ? 0.4903 0.4056 0.2954 0.0029  0.0788  0.0914  ? ? ? ? ? ? 1350 LYS B O   
5461 C CB  . LYS B 370 ? 0.4323 0.3886 0.2109 -0.0025 0.0764  0.0837  ? ? ? ? ? ? 1350 LYS B CB  
5462 C CG  . LYS B 370 ? 0.5865 0.5678 0.3504 -0.0042 0.0730  0.0813  ? ? ? ? ? ? 1350 LYS B CG  
5463 C CD  . LYS B 370 ? 0.6680 0.6608 0.4270 0.0032  0.0675  0.0927  ? ? ? ? ? ? 1350 LYS B CD  
5464 C CE  . LYS B 370 ? 0.7517 0.7663 0.4960 0.0008  0.0659  0.0906  ? ? ? ? ? ? 1350 LYS B CE  
5465 N NZ  . LYS B 370 ? 0.7436 0.7693 0.4820 -0.0070 0.0650  0.0740  ? ? ? ? ? ? 1350 LYS B NZ  
5466 N N   . ASP B 371 ? 0.4112 0.3301 0.2181 -0.0048 0.0763  0.0723  ? ? ? ? ? ? 1351 ASP B N   
5467 C CA  . ASP B 371 ? 0.3593 0.2621 0.1790 -0.0082 0.0807  0.0704  ? ? ? ? ? ? 1351 ASP B CA  
5468 C C   . ASP B 371 ? 0.3399 0.2436 0.1717 -0.0108 0.0763  0.0589  ? ? ? ? ? ? 1351 ASP B C   
5469 O O   . ASP B 371 ? 0.3714 0.2852 0.2012 -0.0118 0.0728  0.0512  ? ? ? ? ? ? 1351 ASP B O   
5470 C CB  . ASP B 371 ? 0.3775 0.2802 0.1979 -0.0133 0.0877  0.0694  ? ? ? ? ? ? 1351 ASP B CB  
5471 C CG  . ASP B 371 ? 0.4643 0.3554 0.2982 -0.0176 0.0923  0.0684  ? ? ? ? ? ? 1351 ASP B CG  
5472 O OD1 . ASP B 371 ? 0.4277 0.3086 0.2683 -0.0164 0.0915  0.0713  ? ? ? ? ? ? 1351 ASP B OD1 
5473 O OD2 . ASP B 371 ? 0.4033 0.2972 0.2414 -0.0226 0.0971  0.0643  ? ? ? ? ? ? 1351 ASP B OD2 
5474 N N   . TYR B 372 ? 0.3414 0.2350 0.1854 -0.0123 0.0771  0.0576  ? ? ? ? ? ? 1352 TYR B N   
5475 C CA  . TYR B 372 ? 0.3436 0.2396 0.1995 -0.0140 0.0739  0.0483  ? ? ? ? ? ? 1352 TYR B CA  
5476 C C   . TYR B 372 ? 0.3543 0.2445 0.2223 -0.0180 0.0776  0.0469  ? ? ? ? ? ? 1352 TYR B C   
5477 O O   . TYR B 372 ? 0.3509 0.2325 0.2185 -0.0202 0.0823  0.0522  ? ? ? ? ? ? 1352 TYR B O   
5478 C CB  . TYR B 372 ? 0.3375 0.2349 0.1953 -0.0101 0.0663  0.0468  ? ? ? ? ? ? 1352 TYR B CB  
5479 C CG  . TYR B 372 ? 0.3282 0.2155 0.1895 -0.0072 0.0650  0.0527  ? ? ? ? ? ? 1352 TYR B CG  
5480 C CD1 . TYR B 372 ? 0.3765 0.2613 0.2288 -0.0016 0.0648  0.0622  ? ? ? ? ? ? 1352 TYR B CD1 
5481 C CD2 . TYR B 372 ? 0.3294 0.2108 0.2027 -0.0095 0.0650  0.0489  ? ? ? ? ? ? 1352 TYR B CD2 
5482 C CE1 . TYR B 372 ? 0.4037 0.2765 0.2591 0.0018  0.0658  0.0678  ? ? ? ? ? ? 1352 TYR B CE1 
5483 C CE2 . TYR B 372 ? 0.3658 0.2365 0.2417 -0.0078 0.0654  0.0528  ? ? ? ? ? ? 1352 TYR B CE2 
5484 C CZ  . TYR B 372 ? 0.3759 0.2404 0.2428 -0.0019 0.0664  0.0621  ? ? ? ? ? ? 1352 TYR B CZ  
5485 O OH  . TYR B 372 ? 0.4086 0.2595 0.2779 0.0006  0.0689  0.0662  ? ? ? ? ? ? 1352 TYR B OH  
5486 N N   . LYS B 373 ? 0.3103 0.2066 0.1887 -0.0193 0.0767  0.0398  ? ? ? ? ? ? 1353 LYS B N   
5487 C CA  . LYS B 373 ? 0.3269 0.2250 0.2177 -0.0232 0.0793  0.0377  ? ? ? ? ? ? 1353 LYS B CA  
5488 C C   . LYS B 373 ? 0.3146 0.2182 0.2158 -0.0210 0.0745  0.0327  ? ? ? ? ? ? 1353 LYS B C   
5489 O O   . LYS B 373 ? 0.3165 0.2249 0.2182 -0.0177 0.0734  0.0292  ? ? ? ? ? ? 1353 LYS B O   
5490 C CB  . LYS B 373 ? 0.3447 0.2509 0.2380 -0.0262 0.0858  0.0363  ? ? ? ? ? ? 1353 LYS B CB  
5491 C CG  . LYS B 373 ? 0.3949 0.3099 0.3019 -0.0305 0.0884  0.0340  ? ? ? ? ? ? 1353 LYS B CG  
5492 C CD  . LYS B 373 ? 0.4317 0.3576 0.3416 -0.0319 0.0949  0.0334  ? ? ? ? ? ? 1353 LYS B CD  
5493 C CE  . LYS B 373 ? 0.5212 0.4624 0.4456 -0.0360 0.0970  0.0314  ? ? ? ? ? ? 1353 LYS B CE  
5494 N NZ  . LYS B 373 ? 0.5940 0.5486 0.5225 -0.0362 0.1037  0.0317  ? ? ? ? ? ? 1353 LYS B NZ  
5495 N N   . ILE B 374 ? 0.3201 0.2224 0.2289 -0.0232 0.0728  0.0320  ? ? ? ? ? ? 1354 ILE B N   
5496 C CA  . ILE B 374 ? 0.2975 0.2069 0.2161 -0.0211 0.0683  0.0280  ? ? ? ? ? ? 1354 ILE B CA  
5497 C C   . ILE B 374 ? 0.3073 0.2313 0.2378 -0.0244 0.0712  0.0256  ? ? ? ? ? ? 1354 ILE B C   
5498 O O   . ILE B 374 ? 0.3289 0.2552 0.2624 -0.0312 0.0748  0.0254  ? ? ? ? ? ? 1354 ILE B O   
5499 C CB  . ILE B 374 ? 0.3313 0.2328 0.2506 -0.0211 0.0641  0.0281  ? ? ? ? ? ? 1354 ILE B CB  
5500 C CG1 . ILE B 374 ? 0.3341 0.2260 0.2429 -0.0162 0.0608  0.0316  ? ? ? ? ? ? 1354 ILE B CG1 
5501 C CG2 . ILE B 374 ? 0.3206 0.2314 0.2501 -0.0194 0.0598  0.0241  ? ? ? ? ? ? 1354 ILE B CG2 
5502 C CD1 . ILE B 374 ? 0.3600 0.2421 0.2684 -0.0149 0.0585  0.0335  ? ? ? ? ? ? 1354 ILE B CD1 
5503 N N   . THR B 375 ? 0.2899 0.2249 0.2271 -0.0195 0.0705  0.0242  ? ? ? ? ? ? 1355 THR B N   
5504 C CA  . THR B 375 ? 0.2861 0.2403 0.2357 -0.0201 0.0724  0.0235  ? ? ? ? ? ? 1355 THR B CA  
5505 C C   . THR B 375 ? 0.2704 0.2316 0.2271 -0.0154 0.0676  0.0225  ? ? ? ? ? ? 1355 THR B C   
5506 O O   . THR B 375 ? 0.2731 0.2292 0.2281 -0.0087 0.0668  0.0229  ? ? ? ? ? ? 1355 THR B O   
5507 C CB  . THR B 375 ? 0.2860 0.2494 0.2381 -0.0160 0.0785  0.0252  ? ? ? ? ? ? 1355 THR B CB  
5508 O OG1 . THR B 375 ? 0.3362 0.2930 0.2805 -0.0202 0.0831  0.0261  ? ? ? ? ? ? 1355 THR B OG1 
5509 C CG2 . THR B 375 ? 0.3083 0.2964 0.2739 -0.0156 0.0807  0.0262  ? ? ? ? ? ? 1355 THR B CG2 
5510 N N   . PRO B 376 ? 0.2518 0.2250 0.2161 -0.0197 0.0653  0.0206  ? ? ? ? ? ? 1356 PRO B N   
5511 C CA  . PRO B 376 ? 0.2656 0.2474 0.2361 -0.0151 0.0608  0.0202  ? ? ? ? ? ? 1356 PRO B CA  
5512 C C   . PRO B 376 ? 0.2735 0.2713 0.2518 -0.0063 0.0637  0.0241  ? ? ? ? ? ? 1356 PRO B C   
5513 O O   . PRO B 376 ? 0.2807 0.2924 0.2637 -0.0058 0.0686  0.0264  ? ? ? ? ? ? 1356 PRO B O   
5514 C CB  . PRO B 376 ? 0.3565 0.3524 0.3333 -0.0235 0.0593  0.0165  ? ? ? ? ? ? 1356 PRO B CB  
5515 C CG  . PRO B 376 ? 0.3987 0.3834 0.3700 -0.0330 0.0628  0.0142  ? ? ? ? ? ? 1356 PRO B CG  
5516 C CD  . PRO B 376 ? 0.3149 0.2940 0.2816 -0.0301 0.0673  0.0179  ? ? ? ? ? ? 1356 PRO B CD  
5517 N N   . VAL B 377 ? 0.2625 0.2575 0.2420 0.0010  0.0617  0.0255  ? ? ? ? ? ? 1357 VAL B N   
5518 C CA  . VAL B 377 ? 0.2357 0.2424 0.2222 0.0111  0.0662  0.0307  ? ? ? ? ? ? 1357 VAL B CA  
5519 C C   . VAL B 377 ? 0.2000 0.2254 0.1949 0.0144  0.0625  0.0327  ? ? ? ? ? ? 1357 VAL B C   
5520 O O   . VAL B 377 ? 0.2516 0.3036 0.2559 0.0173  0.0642  0.0367  ? ? ? ? ? ? 1357 VAL B O   
5521 C CB  . VAL B 377 ? 0.2819 0.2679 0.2621 0.0174  0.0700  0.0310  ? ? ? ? ? ? 1357 VAL B CB  
5522 C CG1 . VAL B 377 ? 0.2819 0.2767 0.2698 0.0287  0.0771  0.0372  ? ? ? ? ? ? 1357 VAL B CG1 
5523 C CG2 . VAL B 377 ? 0.2734 0.2451 0.2447 0.0140  0.0741  0.0286  ? ? ? ? ? ? 1357 VAL B CG2 
5524 N N   . GLY B 378 ? 0.2195 0.2337 0.2110 0.0139  0.0573  0.0302  ? ? ? ? ? ? 1358 GLY B N   
5525 C CA  . GLY B 378 ? 0.2161 0.2465 0.2140 0.0168  0.0537  0.0319  ? ? ? ? ? ? 1358 GLY B CA  
5526 C C   . GLY B 378 ? 0.2457 0.2587 0.2396 0.0213  0.0519  0.0317  ? ? ? ? ? ? 1358 GLY B C   
5527 O O   . GLY B 378 ? 0.2392 0.2299 0.2258 0.0213  0.0535  0.0298  ? ? ? ? ? ? 1358 GLY B O   
5528 N N   . GLY B 379 ? 0.2278 0.2530 0.2264 0.0244  0.0488  0.0334  ? ? ? ? ? ? 1359 GLY B N   
5529 C CA  . GLY B 379 ? 0.2315 0.2419 0.2272 0.0284  0.0477  0.0334  ? ? ? ? ? ? 1359 GLY B CA  
5530 C C   . GLY B 379 ? 0.2298 0.2186 0.2169 0.0214  0.0430  0.0267  ? ? ? ? ? ? 1359 GLY B C   
5531 O O   . GLY B 379 ? 0.2355 0.2074 0.2180 0.0234  0.0440  0.0258  ? ? ? ? ? ? 1359 GLY B O   
5532 N N   . LEU B 380 ? 0.2345 0.2251 0.2198 0.0133  0.0387  0.0221  ? ? ? ? ? ? 1360 LEU B N   
5533 C CA  . LEU B 380 ? 0.2206 0.1928 0.1983 0.0079  0.0351  0.0173  ? ? ? ? ? ? 1360 LEU B CA  
5534 C C   . LEU B 380 ? 0.2227 0.1788 0.1929 0.0067  0.0374  0.0172  ? ? ? ? ? ? 1360 LEU B C   
5535 O O   . LEU B 380 ? 0.2746 0.2168 0.2380 0.0045  0.0350  0.0154  ? ? ? ? ? ? 1360 LEU B O   
5536 C CB  . LEU B 380 ? 0.2226 0.1874 0.1989 0.0108  0.0315  0.0164  ? ? ? ? ? ? 1360 LEU B CB  
5537 C CG  . LEU B 380 ? 0.2371 0.2174 0.2197 0.0129  0.0293  0.0170  ? ? ? ? ? ? 1360 LEU B CG  
5538 C CD1 . LEU B 380 ? 0.2234 0.1942 0.2040 0.0156  0.0265  0.0161  ? ? ? ? ? ? 1360 LEU B CD1 
5539 C CD2 . LEU B 380 ? 0.2544 0.2461 0.2389 0.0055  0.0273  0.0126  ? ? ? ? ? ? 1360 LEU B CD2 
5540 N N   . ARG B 381 ? 0.2258 0.1853 0.1970 0.0088  0.0426  0.0197  ? ? ? ? ? ? 1361 ARG B N   
5541 C CA  . ARG B 381 ? 0.2345 0.1803 0.1980 0.0081  0.0455  0.0192  ? ? ? ? ? ? 1361 ARG B CA  
5542 C C   . ARG B 381 ? 0.2445 0.1938 0.2072 0.0048  0.0494  0.0200  ? ? ? ? ? ? 1361 ARG B C   
5543 O O   . ARG B 381 ? 0.2490 0.2138 0.2187 0.0039  0.0510  0.0214  ? ? ? ? ? ? 1361 ARG B O   
5544 C CB  . ARG B 381 ? 0.2339 0.1744 0.1970 0.0137  0.0502  0.0200  ? ? ? ? ? ? 1361 ARG B CB  
5545 C CG  . ARG B 381 ? 0.2384 0.1716 0.1998 0.0150  0.0470  0.0180  ? ? ? ? ? ? 1361 ARG B CG  
5546 C CD  . ARG B 381 ? 0.2510 0.1797 0.2143 0.0200  0.0539  0.0188  ? ? ? ? ? ? 1361 ARG B CD  
5547 N NE  . ARG B 381 ? 0.2717 0.2123 0.2444 0.0267  0.0568  0.0243  ? ? ? ? ? ? 1361 ARG B NE  
5548 C CZ  . ARG B 381 ? 0.2568 0.1943 0.2329 0.0334  0.0652  0.0276  ? ? ? ? ? ? 1361 ARG B CZ  
5549 N NH1 . ARG B 381 ? 0.2963 0.2172 0.2668 0.0323  0.0722  0.0240  ? ? ? ? ? ? 1361 ARG B NH1 
5550 N NH2 . ARG B 381 ? 0.2271 0.1786 0.2117 0.0410  0.0677  0.0347  ? ? ? ? ? ? 1361 ARG B NH2 
5551 N N   . VAL B 382 ? 0.2250 0.1621 0.1788 0.0028  0.0508  0.0191  ? ? ? ? ? ? 1362 VAL B N   
5552 C CA  . VAL B 382 ? 0.2354 0.1736 0.1867 -0.0006 0.0549  0.0199  ? ? ? ? ? ? 1362 VAL B CA  
5553 C C   . VAL B 382 ? 0.2682 0.1983 0.2123 0.0010  0.0596  0.0193  ? ? ? ? ? ? 1362 VAL B C   
5554 O O   . VAL B 382 ? 0.2790 0.2018 0.2192 0.0031  0.0594  0.0171  ? ? ? ? ? ? 1362 VAL B O   
5555 C CB  . VAL B 382 ? 0.2757 0.2066 0.2213 -0.0068 0.0526  0.0196  ? ? ? ? ? ? 1362 VAL B CB  
5556 C CG1 . VAL B 382 ? 0.2648 0.2008 0.2164 -0.0101 0.0495  0.0182  ? ? ? ? ? ? 1362 VAL B CG1 
5557 C CG2 . VAL B 382 ? 0.2762 0.1935 0.2116 -0.0058 0.0497  0.0197  ? ? ? ? ? ? 1362 VAL B CG2 
5558 N N   . LEU B 383 ? 0.2474 0.1797 0.1896 -0.0010 0.0644  0.0203  ? ? ? ? ? ? 1363 LEU B N   
5559 C CA  . LEU B 383 ? 0.2354 0.1598 0.1684 -0.0015 0.0688  0.0188  ? ? ? ? ? ? 1363 LEU B CA  
5560 C C   . LEU B 383 ? 0.2582 0.1765 0.1813 -0.0064 0.0663  0.0197  ? ? ? ? ? ? 1363 LEU B C   
5561 O O   . LEU B 383 ? 0.3047 0.2252 0.2294 -0.0098 0.0664  0.0221  ? ? ? ? ? ? 1363 LEU B O   
5562 C CB  . LEU B 383 ? 0.2441 0.1751 0.1809 0.0005  0.0772  0.0200  ? ? ? ? ? ? 1363 LEU B CB  
5563 C CG  . LEU B 383 ? 0.2774 0.2011 0.2038 -0.0014 0.0827  0.0177  ? ? ? ? ? ? 1363 LEU B CG  
5564 C CD1 . LEU B 383 ? 0.3184 0.2323 0.2388 -0.0001 0.0852  0.0126  ? ? ? ? ? ? 1363 LEU B CD1 
5565 C CD2 . LEU B 383 ? 0.2987 0.2300 0.2299 0.0006  0.0911  0.0196  ? ? ? ? ? ? 1363 LEU B CD2 
5566 N N   . ILE B 384 ? 0.2786 0.1901 0.1913 -0.0069 0.0647  0.0179  ? ? ? ? ? ? 1364 ILE B N   
5567 C CA  . ILE B 384 ? 0.2519 0.1601 0.1540 -0.0097 0.0638  0.0205  ? ? ? ? ? ? 1364 ILE B CA  
5568 C C   . ILE B 384 ? 0.2759 0.1847 0.1695 -0.0111 0.0694  0.0181  ? ? ? ? ? ? 1364 ILE B C   
5569 O O   . ILE B 384 ? 0.3041 0.2125 0.1936 -0.0112 0.0705  0.0130  ? ? ? ? ? ? 1364 ILE B O   
5570 C CB  . ILE B 384 ? 0.2820 0.1873 0.1775 -0.0086 0.0572  0.0216  ? ? ? ? ? ? 1364 ILE B CB  
5571 C CG1 . ILE B 384 ? 0.3454 0.2498 0.2495 -0.0065 0.0522  0.0216  ? ? ? ? ? ? 1364 ILE B CG1 
5572 C CG2 . ILE B 384 ? 0.3077 0.2101 0.1942 -0.0093 0.0571  0.0279  ? ? ? ? ? ? 1364 ILE B CG2 
5573 C CD1 . ILE B 384 ? 0.3331 0.2362 0.2316 -0.0045 0.0462  0.0234  ? ? ? ? ? ? 1364 ILE B CD1 
5574 N N   . GLU B 385 ? 0.2846 0.1945 0.1755 -0.0132 0.0738  0.0211  ? ? ? ? ? ? 1365 GLU B N   
5575 C CA  . GLU B 385 ? 0.2990 0.2098 0.1797 -0.0151 0.0789  0.0191  ? ? ? ? ? ? 1365 GLU B CA  
5576 C C   . GLU B 385 ? 0.3074 0.2181 0.1753 -0.0163 0.0753  0.0232  ? ? ? ? ? ? 1365 GLU B C   
5577 O O   . GLU B 385 ? 0.3337 0.2414 0.2015 -0.0161 0.0738  0.0298  ? ? ? ? ? ? 1365 GLU B O   
5578 C CB  . GLU B 385 ? 0.3340 0.2478 0.2184 -0.0163 0.0861  0.0209  ? ? ? ? ? ? 1365 GLU B CB  
5579 C CG  . GLU B 385 ? 0.3074 0.2254 0.2041 -0.0132 0.0911  0.0186  ? ? ? ? ? ? 1365 GLU B CG  
5580 C CD  . GLU B 385 ? 0.3107 0.2360 0.2130 -0.0142 0.0971  0.0216  ? ? ? ? ? ? 1365 GLU B CD  
5581 O OE1 . GLU B 385 ? 0.3683 0.2991 0.2788 -0.0160 0.0948  0.0249  ? ? ? ? ? ? 1365 GLU B OE1 
5582 O OE2 . GLU B 385 ? 0.3557 0.2820 0.2540 -0.0140 0.1045  0.0200  ? ? ? ? ? ? 1365 GLU B OE2 
5583 N N   . VAL B 386 ? 0.3135 0.2283 0.1707 -0.0176 0.0747  0.0192  ? ? ? ? ? ? 1366 VAL B N   
5584 C CA  . VAL B 386 ? 0.3238 0.2439 0.1685 -0.0174 0.0708  0.0244  ? ? ? ? ? ? 1366 VAL B CA  
5585 C C   . VAL B 386 ? 0.3490 0.2760 0.1810 -0.0207 0.0757  0.0223  ? ? ? ? ? ? 1366 VAL B C   
5586 O O   . VAL B 386 ? 0.3372 0.2672 0.1658 -0.0243 0.0794  0.0129  ? ? ? ? ? ? 1366 VAL B O   
5587 C CB  . VAL B 386 ? 0.3123 0.2381 0.1548 -0.0162 0.0635  0.0221  ? ? ? ? ? ? 1366 VAL B CB  
5588 C CG1 . VAL B 386 ? 0.3434 0.2769 0.1756 -0.0131 0.0590  0.0310  ? ? ? ? ? ? 1366 VAL B CG1 
5589 C CG2 . VAL B 386 ? 0.3064 0.2255 0.1620 -0.0135 0.0597  0.0218  ? ? ? ? ? ? 1366 VAL B CG2 
5590 N N   . TYR B 387 ? 0.3162 0.2446 0.1405 -0.0198 0.0771  0.0309  ? ? ? ? ? ? 1367 TYR B N   
5591 C CA  A TYR B 387 ? 0.3252 0.2608 0.1372 -0.0228 0.0824  0.0301  ? ? ? ? ? ? 1367 TYR B CA  
5592 C CA  B TYR B 387 ? 0.3251 0.2607 0.1371 -0.0229 0.0824  0.0300  ? ? ? ? ? ? 1367 TYR B CA  
5593 C C   . TYR B 387 ? 0.3755 0.3253 0.1723 -0.0219 0.0781  0.0344  ? ? ? ? ? ? 1367 TYR B C   
5594 O O   . TYR B 387 ? 0.4019 0.3524 0.1966 -0.0167 0.0741  0.0453  ? ? ? ? ? ? 1367 TYR B O   
5595 C CB  A TYR B 387 ? 0.3816 0.3106 0.1952 -0.0228 0.0886  0.0374  ? ? ? ? ? ? 1367 TYR B CB  
5596 C CB  B TYR B 387 ? 0.3841 0.3133 0.1978 -0.0230 0.0889  0.0368  ? ? ? ? ? ? 1367 TYR B CB  
5597 C CG  A TYR B 387 ? 0.3544 0.2743 0.1843 -0.0231 0.0913  0.0356  ? ? ? ? ? ? 1367 TYR B CG  
5598 C CG  B TYR B 387 ? 0.3203 0.2426 0.1482 -0.0243 0.0940  0.0323  ? ? ? ? ? ? 1367 TYR B CG  
5599 C CD1 A TYR B 387 ? 0.3280 0.2486 0.1641 -0.0248 0.0972  0.0283  ? ? ? ? ? ? 1367 TYR B CD1 
5600 C CD1 B TYR B 387 ? 0.3232 0.2478 0.1510 -0.0267 0.1012  0.0251  ? ? ? ? ? ? 1367 TYR B CD1 
5601 C CD2 A TYR B 387 ? 0.3502 0.2627 0.1893 -0.0214 0.0884  0.0411  ? ? ? ? ? ? 1367 TYR B CD2 
5602 C CD2 B TYR B 387 ? 0.3623 0.2778 0.2036 -0.0230 0.0921  0.0353  ? ? ? ? ? ? 1367 TYR B CD2 
5603 C CE1 A TYR B 387 ? 0.3208 0.2386 0.1721 -0.0241 0.0993  0.0278  ? ? ? ? ? ? 1367 TYR B CE1 
5604 C CE1 B TYR B 387 ? 0.3330 0.2548 0.1743 -0.0260 0.1062  0.0228  ? ? ? ? ? ? 1367 TYR B CE1 
5605 C CE2 A TYR B 387 ? 0.3682 0.2775 0.2218 -0.0226 0.0904  0.0387  ? ? ? ? ? ? 1367 TYR B CE2 
5606 C CE2 B TYR B 387 ? 0.3633 0.2784 0.2176 -0.0238 0.0963  0.0320  ? ? ? ? ? ? 1367 TYR B CE2 
5607 C CZ  A TYR B 387 ? 0.3694 0.2833 0.2292 -0.0236 0.0953  0.0327  ? ? ? ? ? ? 1367 TYR B CZ  
5608 C CZ  B TYR B 387 ? 0.3764 0.2955 0.2311 -0.0245 0.1031  0.0267  ? ? ? ? ? ? 1367 TYR B CZ  
5609 O OH  A TYR B 387 ? 0.3556 0.2717 0.2300 -0.0238 0.0969  0.0316  ? ? ? ? ? ? 1367 TYR B OH  
5610 O OH  B TYR B 387 ? 0.4001 0.3221 0.2683 -0.0234 0.1076  0.0252  ? ? ? ? ? ? 1367 TYR B OH  
5611 N N   . PRO B 388 ? 0.3935 0.3560 0.1794 -0.0270 0.0798  0.0259  ? ? ? ? ? ? 1368 PRO B N   
5612 C CA  . PRO B 388 ? 0.4086 0.3915 0.1794 -0.0268 0.0753  0.0293  ? ? ? ? ? ? 1368 PRO B CA  
5613 C C   . PRO B 388 ? 0.5801 0.5690 0.3397 -0.0246 0.0789  0.0397  ? ? ? ? ? ? 1368 PRO B C   
5614 O O   . PRO B 388 ? 0.5300 0.5064 0.2955 -0.0237 0.0846  0.0440  ? ? ? ? ? ? 1368 PRO B O   
5615 C CB  . PRO B 388 ? 0.4914 0.4851 0.2558 -0.0356 0.0774  0.0130  ? ? ? ? ? ? 1368 PRO B CB  
5616 C CG  . PRO B 388 ? 0.5152 0.4935 0.2873 -0.0385 0.0865  0.0054  ? ? ? ? ? ? 1368 PRO B CG  
5617 C CD  . PRO B 388 ? 0.4352 0.3948 0.2223 -0.0331 0.0866  0.0120  ? ? ? ? ? ? 1368 PRO B CD  
5618 O OXT . PRO B 388 ? 0.6309 0.6403 0.3801 -0.0222 0.0753  0.0441  ? ? ? ? ? ? 1368 PRO B OXT 
# 
