data_XXXX
# 
loop_
_audit_author.name 
_audit_author.pdbx_ordinal 
"Guo, F."             1 
"Senturia, R."        2 
"Laganowsky, A."      3 
"Barr, I."            4 
"Scheidemantle, B.D." 5 
# 
_struct.entry_id                  XXXX 
_struct.title                     "Crystal Structure of Frog DGCR8 Dimerization Domain" 
_struct.pdbx_model_details        ? 
_struct.pdbx_CASP_flag            ? 
_struct.pdbx_model_type_details   ? 
# 
_struct_keywords.entry_id        XXXX 
_struct_keywords.text            "Dimerization, WW motif, domain swapping, RNA BINDING PROTEIN" 
_struct_keywords.pdbx_keywords   "RNA BINDING PROTEIN" 
# 
_exptl.crystals_number   1 
_exptl.entry_id          XXXX 
_exptl.method            "X-RAY DIFFRACTION" 
# 
_citation.id                        primary 
_citation.title                     "Dimerization and heme binding are conserved in amphibian and starfish homologues of the microRNA processing protein DGCR8." 
_citation.journal_abbrev            "Plos One" 
_citation.journal_volume            7 
_citation.page_first                e39688 
_citation.page_last                 e39688 
_citation.year                      2012 
_citation.journal_id_ASTM           ? 
_citation.country                   US 
_citation.journal_id_ISSN           1932-6203 
_citation.journal_id_CSD            ? 
_citation.book_publisher            ? 
_citation.pdbx_database_id_PubMed   22768307 
_citation.pdbx_database_id_DOI      10.1371/journal.pone.0039688 
# 
loop_
_citation_author.citation_id 
_citation_author.name 
_citation_author.ordinal 
_citation_author.identifier_ORCID 
primary "Senturia, R."        1 ? 
primary "Laganowsky, A."      2 ? 
primary "Barr, I."            3 ? 
primary "Scheidemantle, B.D." 4 ? 
primary "Guo, F."             5 ? 
# 
_entity_poly.entity_id                      1 
_entity_poly.type                           "polypeptide(L)" 
_entity_poly.nstd_linkage                   no 
_entity_poly.nstd_monomer                   no 
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code       PPTEPLPDGWIMTFHNSGLPVYLHRETRVVTWSRPYFLGTGSIRKHDPPISSIPCL 
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can   PPTEPLPDGWIMTFHNSGLPVYLHRETRVVTWSRPYFLGTGSIRKHDPPISSIPCL 
_entity_poly.pdbx_strand_id                 A,A-2 
_entity_poly.pdbx_target_identifier         ? 
# 
loop_
_entity_poly_seq.entity_id 
_entity_poly_seq.num 
_entity_poly_seq.mon_id 
_entity_poly_seq.hetero 
1 1  PRO n 
1 2  PRO n 
1 3  THR n 
1 4  GLU n 
1 5  PRO n 
1 6  LEU n 
1 7  PRO n 
1 8  ASP n 
1 9  GLY n 
1 10 TRP n 
1 11 ILE n 
1 12 MET n 
1 13 THR n 
1 14 PHE n 
1 15 HIS n 
1 16 ASN n 
1 17 SER n 
1 18 GLY n 
1 19 LEU n 
1 20 PRO n 
1 21 VAL n 
1 22 TYR n 
1 23 LEU n 
1 24 HIS n 
1 25 ARG n 
1 26 GLU n 
1 27 THR n 
1 28 ARG n 
1 29 VAL n 
1 30 VAL n 
1 31 THR n 
1 32 TRP n 
1 33 SER n 
1 34 ARG n 
1 35 PRO n 
1 36 TYR n 
1 37 PHE n 
1 38 LEU n 
1 39 GLY n 
1 40 THR n 
1 41 GLY n 
1 42 SER n 
1 43 ILE n 
1 44 ARG n 
1 45 LYS n 
1 46 HIS n 
1 47 ASP n 
1 48 PRO n 
1 49 PRO n 
1 50 ILE n 
1 51 SER n 
1 52 SER n 
1 53 ILE n 
1 54 PRO n 
1 55 CYS n 
1 56 LEU n 
# 
loop_
_entity.id 
_entity.type 
_entity.src_method 
_entity.pdbx_description 
_entity.formula_weight 
_entity.pdbx_number_of_molecules 
_entity.pdbx_ec 
_entity.pdbx_mutation 
_entity.pdbx_fragment 
_entity.details 
1 polymer man "MGC78846 protein" 6379.329 2  ? ? "Dimerization Domain (UNP residues 300-355)" ? 
2 water   nat water              18.015   54 ? ? ?                                            ? 
# 
loop_
_pdbx_poly_seq_scheme.asym_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.entity_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.seq_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_ins_code 
_pdbx_poly_seq_scheme.hetero 
A   1 1  PRO 1  300 300 PRO PRO A   ? n 
A   1 2  PRO 2  301 301 PRO PRO A   ? n 
A   1 3  THR 3  302 302 THR THR A   ? n 
A   1 4  GLU 4  303 303 GLU GLU A   ? n 
A   1 5  PRO 5  304 304 PRO PRO A   ? n 
A   1 6  LEU 6  305 305 LEU LEU A   ? n 
A   1 7  PRO 7  306 306 PRO PRO A   ? n 
A   1 8  ASP 8  307 307 ASP ASP A   ? n 
A   1 9  GLY 9  308 308 GLY GLY A   ? n 
A   1 10 TRP 10 309 309 TRP TRP A   ? n 
A   1 11 ILE 11 310 310 ILE ILE A   ? n 
A   1 12 MET 12 311 311 MET MET A   ? n 
A   1 13 THR 13 312 312 THR THR A   ? n 
A   1 14 PHE 14 313 313 PHE PHE A   ? n 
A   1 15 HIS 15 314 314 HIS HIS A   ? n 
A   1 16 ASN 16 315 315 ASN ASN A   ? n 
A   1 17 SER 17 316 316 SER SER A   ? n 
A   1 18 GLY 18 317 317 GLY GLY A   ? n 
A   1 19 LEU 19 318 318 LEU LEU A   ? n 
A   1 20 PRO 20 319 319 PRO PRO A   ? n 
A   1 21 VAL 21 320 320 VAL VAL A   ? n 
A   1 22 TYR 22 321 321 TYR TYR A   ? n 
A   1 23 LEU 23 322 322 LEU LEU A   ? n 
A   1 24 HIS 24 323 323 HIS HIS A   ? n 
A   1 25 ARG 25 324 324 ARG ARG A   ? n 
A   1 26 GLU 26 325 325 GLU GLU A   ? n 
A   1 27 THR 27 326 326 THR THR A   ? n 
A   1 28 ARG 28 327 327 ARG ARG A   ? n 
A   1 29 VAL 29 328 328 VAL VAL A   ? n 
A   1 30 VAL 30 329 329 VAL VAL A   ? n 
A   1 31 THR 31 330 330 THR THR A   ? n 
A   1 32 TRP 32 331 331 TRP TRP A   ? n 
A   1 33 SER 33 332 332 SER SER A   ? n 
A   1 34 ARG 34 333 333 ARG ARG A   ? n 
A   1 35 PRO 35 334 334 PRO PRO A   ? n 
A   1 36 TYR 36 335 335 TYR TYR A   ? n 
A   1 37 PHE 37 336 336 PHE PHE A   ? n 
A   1 38 LEU 38 337 337 LEU LEU A   ? n 
A   1 39 GLY 39 338 338 GLY GLY A   ? n 
A   1 40 THR 40 339 339 THR THR A   ? n 
A   1 41 GLY 41 340 340 GLY GLY A   ? n 
A   1 42 SER 42 341 341 SER SER A   ? n 
A   1 43 ILE 43 342 342 ILE ILE A   ? n 
A   1 44 ARG 44 343 343 ARG ARG A   ? n 
A   1 45 LYS 45 344 344 LYS LYS A   ? n 
A   1 46 HIS 46 345 345 HIS HIS A   ? n 
A   1 47 ASP 47 346 346 ASP ASP A   ? n 
A   1 48 PRO 48 347 347 PRO PRO A   ? n 
A   1 49 PRO 49 348 348 PRO PRO A   ? n 
A   1 50 ILE 50 349 349 ILE ILE A   ? n 
A   1 51 SER 51 350 350 SER SER A   ? n 
A   1 52 SER 52 351 351 SER SER A   ? n 
A   1 53 ILE 53 352 352 ILE ILE A   ? n 
A   1 54 PRO 54 353 353 PRO PRO A   ? n 
A   1 55 CYS 55 354 354 CYS CYS A   ? n 
A   1 56 LEU 56 355 355 LEU LEU A   ? n 
A-2 1 1  PRO 1  300 300 PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 2  PRO 2  301 301 PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 3  THR 3  302 302 THR THR A-2 ? n 
A-2 1 4  GLU 4  303 303 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 5  PRO 5  304 304 PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 6  LEU 6  305 305 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 7  PRO 7  306 306 PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 8  ASP 8  307 307 ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 9  GLY 9  308 308 GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 10 TRP 10 309 309 TRP TRP A-2 ? n 
A-2 1 11 ILE 11 310 310 ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 12 MET 12 311 311 MET MET A-2 ? n 
A-2 1 13 THR 13 312 312 THR THR A-2 ? n 
A-2 1 14 PHE 14 313 313 PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 15 HIS 15 314 314 HIS HIS A-2 ? n 
A-2 1 16 ASN 16 315 315 ASN ASN A-2 ? n 
A-2 1 17 SER 17 316 316 SER SER A-2 ? n 
A-2 1 18 GLY 18 317 317 GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 19 LEU 19 318 318 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 20 PRO 20 319 319 PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 21 VAL 21 320 320 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 22 TYR 22 321 321 TYR TYR A-2 ? n 
A-2 1 23 LEU 23 322 322 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 24 HIS 24 323 323 HIS HIS A-2 ? n 
A-2 1 25 ARG 25 324 324 ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 26 GLU 26 325 325 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 27 THR 27 326 326 THR THR A-2 ? n 
A-2 1 28 ARG 28 327 327 ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 29 VAL 29 328 328 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 30 VAL 30 329 329 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 31 THR 31 330 330 THR THR A-2 ? n 
A-2 1 32 TRP 32 331 331 TRP TRP A-2 ? n 
A-2 1 33 SER 33 332 332 SER SER A-2 ? n 
A-2 1 34 ARG 34 333 333 ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 35 PRO 35 334 334 PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 36 TYR 36 335 335 TYR TYR A-2 ? n 
A-2 1 37 PHE 37 336 336 PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 38 LEU 38 337 337 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 39 GLY 39 338 338 GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 40 THR 40 339 339 THR THR A-2 ? n 
A-2 1 41 GLY 41 340 340 GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 42 SER 42 341 341 SER SER A-2 ? n 
A-2 1 43 ILE 43 342 342 ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 44 ARG 44 343 343 ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 45 LYS 45 344 344 LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 46 HIS 46 345 345 HIS HIS A-2 ? n 
A-2 1 47 ASP 47 346 346 ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 48 PRO 48 347 347 PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 49 PRO 49 348 348 PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 50 ILE 50 349 349 ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 51 SER 51 350 350 SER SER A-2 ? n 
A-2 1 52 SER 52 351 351 SER SER A-2 ? n 
A-2 1 53 ILE 53 352 352 ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 54 PRO 54 353 353 PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 55 CYS 55 354 354 CYS CYS A-2 ? n 
A-2 1 56 LEU 56 355 355 LEU LEU A-2 ? n 
# 
loop_
_pdbx_nonpoly_scheme.asym_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.entity_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_ins_code 
B   2 HOH 1  401 1  HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 2  402 2  HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 3  403 3  HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 4  404 4  HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 5  405 5  HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 6  406 6  HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 7  407 7  HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 8  408 8  HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 9  409 9  HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 10 410 10 HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 11 411 11 HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 12 412 12 HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 13 413 13 HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 14 414 14 HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 15 415 15 HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 16 416 16 HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 17 417 17 HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 18 418 18 HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 19 419 19 HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 20 420 20 HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 21 421 21 HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 22 422 22 HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 23 423 23 HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 24 424 24 HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 25 425 25 HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 26 426 26 HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 27 427 27 HOH HOH A   ? 
B-2 2 HOH 1  401 1  HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 2  402 2  HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 3  403 3  HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 4  404 4  HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 5  405 5  HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 6  406 6  HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 7  407 7  HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 8  408 8  HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 9  409 9  HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 10 410 10 HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 11 411 11 HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 12 412 12 HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 13 413 13 HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 14 414 14 HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 15 415 15 HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 16 416 16 HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 17 417 17 HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 18 418 18 HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 19 419 19 HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 20 420 20 HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 21 421 21 HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 22 422 22 HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 23 423 23 HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 24 424 24 HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 25 425 25 HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 26 426 26 HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 27 427 27 HOH HOH A-2 ? 
# 
loop_
_chem_comp.id 
_chem_comp.type 
_chem_comp.mon_nstd_flag 
_chem_comp.name 
_chem_comp.pdbx_synonyms 
_chem_comp.formula 
_chem_comp.formula_weight 
ARG "L-peptide linking" y ARGININE        ? "C6 H15 N4 O2 1" 175.209 
ASN "L-peptide linking" y ASPARAGINE      ? "C4 H8 N2 O3"    132.118 
ASP "L-peptide linking" y "ASPARTIC ACID" ? "C4 H7 N O4"     133.103 
CYS "L-peptide linking" y CYSTEINE        ? "C3 H7 N O2 S"   121.158 
GLU "L-peptide linking" y "GLUTAMIC ACID" ? "C5 H9 N O4"     147.129 
GLY "peptide linking"   y GLYCINE         ? "C2 H5 N O2"     75.067  
HIS "L-peptide linking" y HISTIDINE       ? "C6 H10 N3 O2 1" 156.162 
HOH non-polymer         . WATER           ? "H2 O"           18.015  
ILE "L-peptide linking" y ISOLEUCINE      ? "C6 H13 N O2"    131.173 
LEU "L-peptide linking" y LEUCINE         ? "C6 H13 N O2"    131.173 
LYS "L-peptide linking" y LYSINE          ? "C6 H15 N2 O2 1" 147.195 
MET "L-peptide linking" y METHIONINE      ? "C5 H11 N O2 S"  149.211 
PHE "L-peptide linking" y PHENYLALANINE   ? "C9 H11 N O2"    165.189 
PRO "L-peptide linking" y PROLINE         ? "C5 H9 N O2"     115.130 
SER "L-peptide linking" y SERINE          ? "C3 H7 N O3"     105.093 
THR "L-peptide linking" y THREONINE       ? "C4 H9 N O3"     119.119 
TRP "L-peptide linking" y TRYPTOPHAN      ? "C11 H12 N2 O2"  204.225 
TYR "L-peptide linking" y TYROSINE        ? "C9 H11 N O3"    181.189 
VAL "L-peptide linking" y VALINE          ? "C5 H11 N O2"    117.146 
# 
loop_
_struct_asym.id 
_struct_asym.pdbx_blank_PDB_chainid_flag 
_struct_asym.pdbx_modified 
_struct_asym.entity_id 
_struct_asym.details 
A   N N 1 ? 
A-2 N N 1 ? 
B   N N 2 ? 
B-2 N N 2 ? 
# 
_struct_conf_type.id          HELX_P 
_struct_conf_type.criteria    ? 
_struct_conf_type.reference   ? 
# 
loop_
_struct_conf.conf_type_id 
_struct_conf.id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_id 
_struct_conf.beg_label_comp_id 
_struct_conf.beg_label_asym_id 
_struct_conf.beg_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_conf.end_label_comp_id 
_struct_conf.end_label_asym_id 
_struct_conf.end_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_conf.beg_auth_comp_id 
_struct_conf.beg_auth_asym_id 
_struct_conf.beg_auth_seq_id 
_struct_conf.end_auth_comp_id 
_struct_conf.end_auth_asym_id 
_struct_conf.end_auth_seq_id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_class 
_struct_conf.details 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_length 
HELX_P HELX_P1 AA1 PRO A   49 ? ILE A   53 ? PRO A   348 ILE A   352 5 ? 5 
HELX_P HELX_P2 AA2 PRO A-2 49 ? ILE A-2 53 ? PRO A-2 348 ILE A-2 352 5 ? 5 
# 
loop_
_struct_sheet.id 
_struct_sheet.type 
_struct_sheet.number_strands 
_struct_sheet.details 
AA1 ? 3 ? 
AA2 ? 3 ? 
# 
loop_
_struct_sheet_order.sheet_id 
_struct_sheet_order.range_id_1 
_struct_sheet_order.range_id_2 
_struct_sheet_order.offset 
_struct_sheet_order.sense 
AA1 1 2 ? anti-parallel 
AA1 2 3 ? anti-parallel 
AA2 1 2 ? anti-parallel 
AA2 2 3 ? anti-parallel 
# 
loop_
_struct_sheet_range.sheet_id 
_struct_sheet_range.id 
_struct_sheet_range.beg_label_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_label_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.end_label_comp_id 
_struct_sheet_range.end_label_asym_id 
_struct_sheet_range.end_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.beg_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_seq_id 
_struct_sheet_range.end_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.end_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.end_auth_seq_id 
AA1 1 TRP A   10 ? PHE A   14 ? TRP A   309 PHE A   313 
AA1 2 PRO A   20 ? HIS A   24 ? PRO A   319 HIS A   323 
AA1 3 VAL A   29 ? THR A   31 ? VAL A   328 THR A   330 
AA2 1 TRP A-2 10 ? PHE A-2 14 ? TRP A-2 309 PHE A-2 313 
AA2 2 PRO A-2 20 ? HIS A-2 24 ? PRO A-2 319 HIS A-2 323 
AA2 3 VAL A-2 29 ? THR A-2 31 ? VAL A-2 328 THR A-2 330 
# 
loop_
_pdbx_struct_oper_list.id 
_pdbx_struct_oper_list.type 
_pdbx_struct_oper_list.name 
_pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[1][1] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[1][2] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[1][3] 
_pdbx_struct_oper_list.vector[1] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[2][1] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[2][2] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[2][3] 
_pdbx_struct_oper_list.vector[2] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][1] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][2] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][3] 
_pdbx_struct_oper_list.vector[3] 
1 "identity operation"         1_555 x,y,z      1.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000  0.0000000000 1.0000000000 0.0000000000 0.0000000000   0.0000000000 0.0000000000 1.0000000000  0.0000000000 
2 "crystal symmetry operation" 7_645 y+1,x-1,-z 0.0000000000 1.0000000000 0.0000000000 39.8910000000 1.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 -39.8910000000 0.0000000000 0.0000000000 -1.0000000000 0.0000000000 
# 
_atom_sites.entry_id                    XXXX 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][1]   0.025068 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][2]   0.025068 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][3]   0.012177 
_atom_sites.fract_transf_vector[1]      0.000000 
_atom_sites.fract_transf_vector[2]      0.000000 
_atom_sites.fract_transf_vector[3]      0.000000 
# 
loop_
_atom_type.symbol 
C 
N 
O 
S 
# 
_entry.id   XXXX 
# 
loop_
_pdbx_chain_remapping.entity_id 
_pdbx_chain_remapping.label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.applied_operations 
1 A   A   A A 1 
1 A-2 A-2 A A 2 
2 B   A   B A 1 
2 B-2 A-2 B A 2 
# 
_pdbx_entity_nonpoly.entity_id   2 
_pdbx_entity_nonpoly.name        water 
_pdbx_entity_nonpoly.comp_id     HOH 
# 
loop_
_pdbx_entity_remapping.entity_id 
_pdbx_entity_remapping.orig_entity_id 
1 1 
2 2 
# 
loop_
_pdbx_struct_sheet_hbond.sheet_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_1 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_2 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_seq_id 
AA1 1 2 N ILE A   11 ? N ILE A   310 O LEU A   23 ? O LEU A   322 
AA1 2 3 N HIS A   24 ? N HIS A   323 O VAL A   29 ? O VAL A   328 
AA2 1 2 N ILE A-2 11 ? N ILE A-2 310 O LEU A-2 23 ? O LEU A-2 322 
AA2 2 3 N HIS A-2 24 ? N HIS A-2 323 O VAL A-2 29 ? O VAL A-2 328 
# 
loop_
_atom_site.group_PDB 
_atom_site.id 
_atom_site.type_symbol 
_atom_site.label_atom_id 
_atom_site.label_alt_id 
_atom_site.label_comp_id 
_atom_site.label_asym_id 
_atom_site.label_entity_id 
_atom_site.label_seq_id 
_atom_site.pdbx_PDB_ins_code 
_atom_site.Cartn_x 
_atom_site.Cartn_y 
_atom_site.Cartn_z 
_atom_site.occupancy 
_atom_site.B_iso_or_equiv 
_atom_site.Cartn_x_esd 
_atom_site.Cartn_y_esd 
_atom_site.Cartn_z_esd 
_atom_site.occupancy_esd 
_atom_site.B_iso_or_equiv_esd 
_atom_site.pdbx_formal_charge 
_atom_site.auth_seq_id 
_atom_site.auth_comp_id 
_atom_site.auth_asym_id 
_atom_site.auth_atom_id 
_atom_site.pdbx_PDB_model_num 
ATOM   1   N N   . PRO A   1 1  ? 15.068 1.250   6.789   1.00 54.95 ? ? ? ? ? ? 300 PRO A   N   1 
ATOM   2   C CA  . PRO A   1 1  ? 16.176 2.206   6.695   1.00 54.99 ? ? ? ? ? ? 300 PRO A   CA  1 
ATOM   3   C C   . PRO A   1 1  ? 16.717 2.296   5.269   1.00 55.90 ? ? ? ? ? ? 300 PRO A   C   1 
ATOM   4   O O   . PRO A   1 1  ? 16.734 1.291   4.551   1.00 51.67 ? ? ? ? ? ? 300 PRO A   O   1 
ATOM   5   C CB  . PRO A   1 1  ? 17.232 1.603   7.625   1.00 58.23 ? ? ? ? ? ? 300 PRO A   CB  1 
ATOM   6   C CG  . PRO A   1 1  ? 16.430 0.866   8.653   1.00 56.04 ? ? ? ? ? ? 300 PRO A   CG  1 
ATOM   7   C CD  . PRO A   1 1  ? 15.259 0.291   7.892   1.00 56.96 ? ? ? ? ? ? 300 PRO A   CD  1 
ATOM   8   N N   . PRO A   1 2  ? 17.156 3.494   4.858   1.00 53.39 ? ? ? ? ? ? 301 PRO A   N   1 
ATOM   9   C CA  . PRO A   1 2  ? 17.653 3.660   3.490   1.00 53.99 ? ? ? ? ? ? 301 PRO A   CA  1 
ATOM   10  C C   . PRO A   1 2  ? 18.977 2.932   3.285   1.00 52.55 ? ? ? ? ? ? 301 PRO A   C   1 
ATOM   11  O O   . PRO A   1 2  ? 19.686 2.633   4.249   1.00 49.61 ? ? ? ? ? ? 301 PRO A   O   1 
ATOM   12  C CB  . PRO A   1 2  ? 17.868 5.172   3.383   1.00 54.89 ? ? ? ? ? ? 301 PRO A   CB  1 
ATOM   13  C CG  . PRO A   1 2  ? 18.170 5.597   4.780   1.00 53.09 ? ? ? ? ? ? 301 PRO A   CG  1 
ATOM   14  C CD  . PRO A   1 2  ? 17.315 4.721   5.659   1.00 56.04 ? ? ? ? ? ? 301 PRO A   CD  1 
ATOM   15  N N   . THR A   1 3  ? 19.291 2.643   2.029   1.00 50.44 ? ? ? ? ? ? 302 THR A   N   1 
ATOM   16  C CA  . THR A   1 3  ? 20.593 2.118   1.669   1.00 46.78 ? ? ? ? ? ? 302 THR A   CA  1 
ATOM   17  C C   . THR A   1 3  ? 21.676 3.102   2.101   1.00 44.64 ? ? ? ? ? ? 302 THR A   C   1 
ATOM   18  O O   . THR A   1 3  ? 21.582 4.302   1.826   1.00 44.70 ? ? ? ? ? ? 302 THR A   O   1 
ATOM   19  C CB  . THR A   1 3  ? 20.676 1.895   0.151   1.00 46.30 ? ? ? ? ? ? 302 THR A   CB  1 
ATOM   20  O OG1 . THR A   1 3  ? 19.632 0.999   -0.256  1.00 54.15 ? ? ? ? ? ? 302 THR A   OG1 1 
ATOM   21  C CG2 . THR A   1 3  ? 22.025 1.308   -0.245  1.00 41.96 ? ? ? ? ? ? 302 THR A   CG2 1 
ATOM   22  N N   . GLU A   1 4  ? 22.687 2.593   2.799   1.00 40.61 ? ? ? ? ? ? 303 GLU A   N   1 
ATOM   23  C CA  . GLU A   1 4  ? 23.865 3.378   3.157   1.00 39.67 ? ? ? ? ? ? 303 GLU A   CA  1 
ATOM   24  C C   . GLU A   1 4  ? 24.679 3.693   1.897   1.00 34.06 ? ? ? ? ? ? 303 GLU A   C   1 
ATOM   25  O O   . GLU A   1 4  ? 24.859 2.834   1.046   1.00 34.81 ? ? ? ? ? ? 303 GLU A   O   1 
ATOM   26  C CB  . GLU A   1 4  ? 24.748 2.593   4.137   1.00 38.75 ? ? ? ? ? ? 303 GLU A   CB  1 
ATOM   27  C CG  . GLU A   1 4  ? 24.467 2.845   5.611   1.00 46.86 ? ? ? ? ? ? 303 GLU A   CG  1 
ATOM   28  C CD  . GLU A   1 4  ? 25.288 3.996   6.162   1.00 54.01 ? ? ? ? ? ? 303 GLU A   CD  1 
ATOM   29  O OE1 . GLU A   1 4  ? 26.516 3.820   6.356   1.00 52.33 ? ? ? ? ? ? 303 GLU A   OE1 1 
ATOM   30  O OE2 . GLU A   1 4  ? 24.706 5.080   6.388   1.00 53.41 ? ? ? ? ? ? 303 GLU A   OE2 1 
ATOM   31  N N   . PRO A   1 5  ? 25.188 4.925   1.791   1.00 34.08 ? ? ? ? ? ? 304 PRO A   N   1 
ATOM   32  C CA  . PRO A   1 5  ? 26.057 5.270   0.666   1.00 32.76 ? ? ? ? ? ? 304 PRO A   CA  1 
ATOM   33  C C   . PRO A   1 5  ? 27.316 4.414   0.709   1.00 31.06 ? ? ? ? ? ? 304 PRO A   C   1 
ATOM   34  O O   . PRO A   1 5  ? 27.677 3.894   1.773   1.00 28.14 ? ? ? ? ? ? 304 PRO A   O   1 
ATOM   35  C CB  . PRO A   1 5  ? 26.430 6.730   0.945   1.00 36.20 ? ? ? ? ? ? 304 PRO A   CB  1 
ATOM   36  C CG  . PRO A   1 5  ? 25.410 7.222   1.943   1.00 39.83 ? ? ? ? ? ? 304 PRO A   CG  1 
ATOM   37  C CD  . PRO A   1 5  ? 25.091 6.020   2.771   1.00 38.43 ? ? ? ? ? ? 304 PRO A   CD  1 
ATOM   38  N N   . LEU A   1 6  ? 27.960 4.259   -0.440  1.00 27.82 ? ? ? ? ? ? 305 LEU A   N   1 
ATOM   39  C CA  . LEU A   1 6  ? 29.256 3.601   -0.497  1.00 30.34 ? ? ? ? ? ? 305 LEU A   CA  1 
ATOM   40  C C   . LEU A   1 6  ? 30.335 4.475   0.147   1.00 30.03 ? ? ? ? ? ? 305 LEU A   C   1 
ATOM   41  O O   . LEU A   1 6  ? 30.231 5.701   0.133   1.00 28.31 ? ? ? ? ? ? 305 LEU A   O   1 
ATOM   42  C CB  . LEU A   1 6  ? 29.631 3.330   -1.949  1.00 27.27 ? ? ? ? ? ? 305 LEU A   CB  1 
ATOM   43  C CG  . LEU A   1 6  ? 28.697 2.378   -2.692  1.00 28.10 ? ? ? ? ? ? 305 LEU A   CG  1 
ATOM   44  C CD1 . LEU A   1 6  ? 29.143 2.268   -4.125  1.00 27.83 ? ? ? ? ? ? 305 LEU A   CD1 1 
ATOM   45  C CD2 . LEU A   1 6  ? 28.697 1.015   -2.005  1.00 29.47 ? ? ? ? ? ? 305 LEU A   CD2 1 
ATOM   46  N N   . PRO A   1 7  ? 31.392 3.848   0.683   1.00 30.22 ? ? ? ? ? ? 306 PRO A   N   1 
ATOM   47  C CA  . PRO A   1 7  ? 32.512 4.651   1.189   1.00 29.63 ? ? ? ? ? ? 306 PRO A   CA  1 
ATOM   48  C C   . PRO A   1 7  ? 33.226 5.337   0.015   1.00 31.11 ? ? ? ? ? ? 306 PRO A   C   1 
ATOM   49  O O   . PRO A   1 7  ? 32.994 4.982   -1.144  1.00 26.26 ? ? ? ? ? ? 306 PRO A   O   1 
ATOM   50  C CB  . PRO A   1 7  ? 33.443 3.608   1.824   1.00 28.11 ? ? ? ? ? ? 306 PRO A   CB  1 
ATOM   51  C CG  . PRO A   1 7  ? 32.614 2.331   1.939   1.00 28.67 ? ? ? ? ? ? 306 PRO A   CG  1 
ATOM   52  C CD  . PRO A   1 7  ? 31.649 2.399   0.790   1.00 28.01 ? ? ? ? ? ? 306 PRO A   CD  1 
ATOM   53  N N   . ASP A   1 8  ? 34.079 6.311   0.310   1.00 35.18 ? ? ? ? ? ? 307 ASP A   N   1 
ATOM   54  C CA  . ASP A   1 8  ? 34.805 7.021   -0.743  1.00 34.35 ? ? ? ? ? ? 307 ASP A   CA  1 
ATOM   55  C C   . ASP A   1 8  ? 35.659 6.091   -1.607  1.00 32.93 ? ? ? ? ? ? 307 ASP A   C   1 
ATOM   56  O O   . ASP A   1 8  ? 36.287 5.152   -1.102  1.00 28.19 ? ? ? ? ? ? 307 ASP A   O   1 
ATOM   57  C CB  . ASP A   1 8  ? 35.681 8.126   -0.137  1.00 39.30 ? ? ? ? ? ? 307 ASP A   CB  1 
ATOM   58  C CG  . ASP A   1 8  ? 34.864 9.190   0.576   1.00 43.79 ? ? ? ? ? ? 307 ASP A   CG  1 
ATOM   59  O OD1 . ASP A   1 8  ? 33.622 9.167   0.454   1.00 42.36 ? ? ? ? ? ? 307 ASP A   OD1 1 
ATOM   60  O OD2 . ASP A   1 8  ? 35.462 10.052  1.254   1.00 49.46 ? ? ? ? ? ? 307 ASP A   OD2 1 
ATOM   61  N N   . GLY A   1 9  ? 35.676 6.357   -2.914  1.00 27.99 ? ? ? ? ? ? 308 GLY A   N   1 
ATOM   62  C CA  . GLY A   1 9  ? 36.516 5.611   -3.826  1.00 27.72 ? ? ? ? ? ? 308 GLY A   CA  1 
ATOM   63  C C   . GLY A   1 9  ? 35.876 4.349   -4.374  1.00 27.49 ? ? ? ? ? ? 308 GLY A   C   1 
ATOM   64  O O   . GLY A   1 9  ? 36.449 3.702   -5.240  1.00 29.06 ? ? ? ? ? ? 308 GLY A   O   1 
ATOM   65  N N   . TRP A   1 10 ? 34.685 4.007   -3.881  1.00 26.10 ? ? ? ? ? ? 309 TRP A   N   1 
ATOM   66  C CA  . TRP A   1 10 ? 33.970 2.817   -4.349  1.00 27.29 ? ? ? ? ? ? 309 TRP A   CA  1 
ATOM   67  C C   . TRP A   1 10 ? 32.851 3.146   -5.341  1.00 25.35 ? ? ? ? ? ? 309 TRP A   C   1 
ATOM   68  O O   . TRP A   1 10 ? 32.233 4.199   -5.252  1.00 26.61 ? ? ? ? ? ? 309 TRP A   O   1 
ATOM   69  C CB  . TRP A   1 10 ? 33.334 2.085   -3.164  1.00 27.31 ? ? ? ? ? ? 309 TRP A   CB  1 
ATOM   70  C CG  . TRP A   1 10 ? 34.306 1.473   -2.209  1.00 26.07 ? ? ? ? ? ? 309 TRP A   CG  1 
ATOM   71  C CD1 . TRP A   1 10 ? 34.889 2.081   -1.139  1.00 27.57 ? ? ? ? ? ? 309 TRP A   CD1 1 
ATOM   72  C CD2 . TRP A   1 10 ? 34.792 0.123   -2.223  1.00 25.76 ? ? ? ? ? ? 309 TRP A   CD2 1 
ATOM   73  N NE1 . TRP A   1 10 ? 35.718 1.197   -0.484  1.00 28.83 ? ? ? ? ? ? 309 TRP A   NE1 1 
ATOM   74  C CE2 . TRP A   1 10 ? 35.671 -0.015  -1.125  1.00 27.06 ? ? ? ? ? ? 309 TRP A   CE2 1 
ATOM   75  C CE3 . TRP A   1 10 ? 34.572 -0.983  -3.062  1.00 25.19 ? ? ? ? ? ? 309 TRP A   CE3 1 
ATOM   76  C CZ2 . TRP A   1 10 ? 36.325 -1.217  -0.829  1.00 24.28 ? ? ? ? ? ? 309 TRP A   CZ2 1 
ATOM   77  C CZ3 . TRP A   1 10 ? 35.224 -2.174  -2.780  1.00 24.72 ? ? ? ? ? ? 309 TRP A   CZ3 1 
ATOM   78  C CH2 . TRP A   1 10 ? 36.098 -2.282  -1.670  1.00 23.98 ? ? ? ? ? ? 309 TRP A   CH2 1 
ATOM   79  N N   . ILE A   1 11 ? 32.573 2.218   -6.252  1.00 24.50 ? ? ? ? ? ? 310 ILE A   N   1 
ATOM   80  C CA  . ILE A   1 11 ? 31.437 2.365   -7.155  1.00 28.56 ? ? ? ? ? ? 310 ILE A   CA  1 
ATOM   81  C C   . ILE A   1 11 ? 30.739 1.020   -7.358  1.00 29.21 ? ? ? ? ? ? 310 ILE A   C   1 
ATOM   82  O O   . ILE A   1 11 ? 31.383 -0.028  -7.418  1.00 26.74 ? ? ? ? ? ? 310 ILE A   O   1 
ATOM   83  C CB  . ILE A   1 11 ? 31.868 2.977   -8.513  1.00 29.15 ? ? ? ? ? ? 310 ILE A   CB  1 
ATOM   84  C CG1 . ILE A   1 11 ? 30.633 3.361   -9.348  1.00 28.77 ? ? ? ? ? ? 310 ILE A   CG1 1 
ATOM   85  C CG2 . ILE A   1 11 ? 32.796 2.030   -9.262  1.00 27.98 ? ? ? ? ? ? 310 ILE A   CG2 1 
ATOM   86  C CD1 . ILE A   1 11 ? 30.946 4.213   -10.571 1.00 34.96 ? ? ? ? ? ? 310 ILE A   CD1 1 
ATOM   87  N N   . MET A   1 12 ? 29.414 1.049   -7.426  1.00 24.31 ? ? ? ? ? ? 311 MET A   N   1 
ATOM   88  C CA  . MET A   1 12 ? 28.651 -0.158  -7.693  1.00 28.41 ? ? ? ? ? ? 311 MET A   CA  1 
ATOM   89  C C   . MET A   1 12 ? 28.362 -0.295  -9.191  1.00 32.25 ? ? ? ? ? ? 311 MET A   C   1 
ATOM   90  O O   . MET A   1 12 ? 27.848 0.629   -9.820  1.00 29.83 ? ? ? ? ? ? 311 MET A   O   1 
ATOM   91  C CB  . MET A   1 12 ? 27.327 -0.124  -6.930  1.00 27.72 ? ? ? ? ? ? 311 MET A   CB  1 
ATOM   92  C CG  . MET A   1 12 ? 26.424 -1.310  -7.205  1.00 32.62 ? ? ? ? ? ? 311 MET A   CG  1 
ATOM   93  S SD  . MET A   1 12 ? 24.815 -1.041  -6.432  1.00 34.35 ? ? ? ? ? ? 311 MET A   SD  1 
ATOM   94  C CE  . MET A   1 12 ? 23.891 -2.476  -6.955  1.00 41.96 ? ? ? ? ? ? 311 MET A   CE  1 
ATOM   95  N N   . THR A   1 13 ? 28.695 -1.442  -9.772  1.00 29.57 ? ? ? ? ? ? 312 THR A   N   1 
ATOM   96  C CA  . THR A   1 13 ? 28.245 -1.712  -11.135 1.00 33.44 ? ? ? ? ? ? 312 THR A   CA  1 
ATOM   97  C C   . THR A   1 13 ? 27.627 -3.102  -11.185 1.00 35.56 ? ? ? ? ? ? 312 THR A   C   1 
ATOM   98  O O   . THR A   1 13 ? 27.454 -3.735  -10.155 1.00 30.42 ? ? ? ? ? ? 312 THR A   O   1 
ATOM   99  C CB  . THR A   1 13 ? 29.372 -1.565  -12.180 1.00 36.33 ? ? ? ? ? ? 312 THR A   CB  1 
ATOM   100 O OG1 . THR A   1 13 ? 28.818 -1.685  -13.505 1.00 41.04 ? ? ? ? ? ? 312 THR A   OG1 1 
ATOM   101 C CG2 . THR A   1 13 ? 30.440 -2.625  -11.972 1.00 35.52 ? ? ? ? ? ? 312 THR A   CG2 1 
ATOM   102 N N   . PHE A   1 14 ? 27.279 -3.570  -12.376 1.00 35.21 ? ? ? ? ? ? 313 PHE A   N   1 
ATOM   103 C CA  . PHE A   1 14 ? 26.694 -4.894  -12.496 1.00 34.27 ? ? ? ? ? ? 313 PHE A   CA  1 
ATOM   104 C C   . PHE A   1 14 ? 27.563 -5.797  -13.346 1.00 34.46 ? ? ? ? ? ? 313 PHE A   C   1 
ATOM   105 O O   . PHE A   1 14 ? 27.963 -5.448  -14.454 1.00 33.86 ? ? ? ? ? ? 313 PHE A   O   1 
ATOM   106 C CB  . PHE A   1 14 ? 25.272 -4.826  -13.050 1.00 38.82 ? ? ? ? ? ? 313 PHE A   CB  1 
ATOM   107 C CG  . PHE A   1 14 ? 24.212 -4.727  -11.987 1.00 40.15 ? ? ? ? ? ? 313 PHE A   CG  1 
ATOM   108 C CD1 . PHE A   1 14 ? 23.537 -5.860  -11.556 1.00 40.26 ? ? ? ? ? ? 313 PHE A   CD1 1 
ATOM   109 C CD2 . PHE A   1 14 ? 23.890 -3.503  -11.424 1.00 41.54 ? ? ? ? ? ? 313 PHE A   CD2 1 
ATOM   110 C CE1 . PHE A   1 14 ? 22.559 -5.774  -10.577 1.00 45.60 ? ? ? ? ? ? 313 PHE A   CE1 1 
ATOM   111 C CE2 . PHE A   1 14 ? 22.916 -3.404  -10.451 1.00 41.29 ? ? ? ? ? ? 313 PHE A   CE2 1 
ATOM   112 C CZ  . PHE A   1 14 ? 22.249 -4.539  -10.019 1.00 45.41 ? ? ? ? ? ? 313 PHE A   CZ  1 
ATOM   113 N N   . HIS A   1 15 ? 27.858 -6.962  -12.797 1.00 32.16 ? ? ? ? ? ? 314 HIS A   N   1 
ATOM   114 C CA  . HIS A   1 15 ? 28.642 -7.965  -13.488 1.00 31.44 ? ? ? ? ? ? 314 HIS A   CA  1 
ATOM   115 C C   . HIS A   1 15 ? 27.739 -8.651  -14.523 1.00 31.84 ? ? ? ? ? ? 314 HIS A   C   1 
ATOM   116 O O   . HIS A   1 15 ? 26.517 -8.696  -14.359 1.00 29.86 ? ? ? ? ? ? 314 HIS A   O   1 
ATOM   117 C CB  . HIS A   1 15 ? 29.142 -8.963  -12.447 1.00 30.98 ? ? ? ? ? ? 314 HIS A   CB  1 
ATOM   118 C CG  . HIS A   1 15 ? 30.035 -10.028 -12.995 1.00 29.18 ? ? ? ? ? ? 314 HIS A   CG  1 
ATOM   119 N ND1 . HIS A   1 15 ? 29.583 -11.298 -13.283 1.00 28.81 ? ? ? ? ? ? 314 HIS A   ND1 1 
ATOM   120 C CD2 . HIS A   1 15 ? 31.360 -10.024 -13.273 1.00 27.95 ? ? ? ? ? ? 314 HIS A   CD2 1 
ATOM   121 C CE1 . HIS A   1 15 ? 30.590 -12.029 -13.729 1.00 29.43 ? ? ? ? ? ? 314 HIS A   CE1 1 
ATOM   122 N NE2 . HIS A   1 15 ? 31.680 -11.281 -13.728 1.00 30.08 ? ? ? ? ? ? 314 HIS A   NE2 1 
ATOM   123 N N   . ASN A   1 16 ? 28.339 -9.196  -15.575 1.00 31.56 ? ? ? ? ? ? 315 ASN A   N   1 
ATOM   124 C CA  . ASN A   1 16 ? 27.574 -9.887  -16.615 1.00 34.46 ? ? ? ? ? ? 315 ASN A   CA  1 
ATOM   125 C C   . ASN A   1 16 ? 26.693 -11.027 -16.099 1.00 31.88 ? ? ? ? ? ? 315 ASN A   C   1 
ATOM   126 O O   . ASN A   1 16 ? 25.709 -11.399 -16.744 1.00 33.06 ? ? ? ? ? ? 315 ASN A   O   1 
ATOM   127 C CB  . ASN A   1 16 ? 28.494 -10.381 -17.735 1.00 36.16 ? ? ? ? ? ? 315 ASN A   CB  1 
ATOM   128 C CG  . ASN A   1 16 ? 28.856 -9.282  -18.714 1.00 41.45 ? ? ? ? ? ? 315 ASN A   CG  1 
ATOM   129 O OD1 . ASN A   1 16 ? 28.344 -8.166  -18.622 1.00 41.74 ? ? ? ? ? ? 315 ASN A   OD1 1 
ATOM   130 N ND2 . ASN A   1 16 ? 29.727 -9.598  -19.675 1.00 41.93 ? ? ? ? ? ? 315 ASN A   ND2 1 
ATOM   131 N N   . SER A   1 17 ? 27.027 -11.563 -14.931 1.00 29.75 ? ? ? ? ? ? 316 SER A   N   1 
ATOM   132 C CA  . SER A   1 17 ? 26.222 -12.618 -14.316 1.00 30.07 ? ? ? ? ? ? 316 SER A   CA  1 
ATOM   133 C C   . SER A   1 17 ? 24.865 -12.100 -13.837 1.00 30.97 ? ? ? ? ? ? 316 SER A   C   1 
ATOM   134 O O   . SER A   1 17 ? 23.983 -12.888 -13.511 1.00 32.11 ? ? ? ? ? ? 316 SER A   O   1 
ATOM   135 C CB  . SER A   1 17 ? 26.963 -13.256 -13.141 1.00 31.25 ? ? ? ? ? ? 316 SER A   CB  1 
ATOM   136 O OG  . SER A   1 17 ? 27.095 -12.323 -12.088 1.00 29.55 ? ? ? ? ? ? 316 SER A   OG  1 
ATOM   137 N N   . GLY A   1 18 ? 24.707 -10.778 -13.793 1.00 29.37 ? ? ? ? ? ? 317 GLY A   N   1 
ATOM   138 C CA  . GLY A   1 18 ? 23.480 -10.173 -13.300 1.00 30.60 ? ? ? ? ? ? 317 GLY A   CA  1 
ATOM   139 C C   . GLY A   1 18 ? 23.553 -9.746  -11.839 1.00 37.27 ? ? ? ? ? ? 317 GLY A   C   1 
ATOM   140 O O   . GLY A   1 18 ? 22.599 -9.177  -11.307 1.00 35.49 ? ? ? ? ? ? 317 GLY A   O   1 
ATOM   141 N N   . LEU A   1 19 ? 24.675 -10.033 -11.181 1.00 31.95 ? ? ? ? ? ? 318 LEU A   N   1 
ATOM   142 C CA  . LEU A   1 19 ? 24.862 -9.639  -9.782  1.00 30.65 ? ? ? ? ? ? 318 LEU A   CA  1 
ATOM   143 C C   . LEU A   1 19 ? 25.628 -8.322  -9.683  1.00 29.66 ? ? ? ? ? ? 318 LEU A   C   1 
ATOM   144 O O   . LEU A   1 19 ? 26.481 -8.042  -10.511 1.00 30.35 ? ? ? ? ? ? 318 LEU A   O   1 
ATOM   145 C CB  . LEU A   1 19 ? 25.618 -10.728 -9.010  1.00 32.12 ? ? ? ? ? ? 318 LEU A   CB  1 
ATOM   146 C CG  . LEU A   1 19 ? 24.859 -12.036 -8.759  1.00 35.72 ? ? ? ? ? ? 318 LEU A   CG  1 
ATOM   147 C CD1 . LEU A   1 19 ? 25.794 -13.129 -8.264  1.00 38.44 ? ? ? ? ? ? 318 LEU A   CD1 1 
ATOM   148 C CD2 . LEU A   1 19 ? 23.723 -11.810 -7.772  1.00 38.01 ? ? ? ? ? ? 318 LEU A   CD2 1 
ATOM   149 N N   . PRO A   1 20 ? 25.323 -7.510  -8.661  1.00 32.27 ? ? ? ? ? ? 319 PRO A   N   1 
ATOM   150 C CA  . PRO A   1 20 ? 26.102 -6.287  -8.439  1.00 32.82 ? ? ? ? ? ? 319 PRO A   CA  1 
ATOM   151 C C   . PRO A   1 20 ? 27.506 -6.614  -7.968  1.00 31.03 ? ? ? ? ? ? 319 PRO A   C   1 
ATOM   152 O O   . PRO A   1 20 ? 27.719 -7.628  -7.283  1.00 29.19 ? ? ? ? ? ? 319 PRO A   O   1 
ATOM   153 C CB  . PRO A   1 20 ? 25.344 -5.586  -7.306  1.00 32.42 ? ? ? ? ? ? 319 PRO A   CB  1 
ATOM   154 C CG  . PRO A   1 20 ? 24.569 -6.672  -6.627  1.00 37.51 ? ? ? ? ? ? 319 PRO A   CG  1 
ATOM   155 C CD  . PRO A   1 20 ? 24.184 -7.619  -7.733  1.00 30.31 ? ? ? ? ? ? 319 PRO A   CD  1 
ATOM   156 N N   . VAL A   1 21 ? 28.459 -5.767  -8.335  1.00 28.19 ? ? ? ? ? ? 320 VAL A   N   1 
ATOM   157 C CA  . VAL A   1 21 ? 29.819 -5.885  -7.821  1.00 30.07 ? ? ? ? ? ? 320 VAL A   CA  1 
ATOM   158 C C   . VAL A   1 21 ? 30.298 -4.506  -7.423  1.00 29.39 ? ? ? ? ? ? 320 VAL A   C   1 
ATOM   159 O O   . VAL A   1 21 ? 29.858 -3.505  -7.990  1.00 30.62 ? ? ? ? ? ? 320 VAL A   O   1 
ATOM   160 C CB  . VAL A   1 21 ? 30.784 -6.486  -8.855  1.00 30.30 ? ? ? ? ? ? 320 VAL A   CB  1 
ATOM   161 C CG1 . VAL A   1 21 ? 30.548 -7.974  -8.992  1.00 32.73 ? ? ? ? ? ? 320 VAL A   CG1 1 
ATOM   162 C CG2 . VAL A   1 21 ? 30.611 -5.792  -10.202 1.00 29.78 ? ? ? ? ? ? 320 VAL A   CG2 1 
ATOM   163 N N   . TYR A   1 22 ? 31.188 -4.446  -6.443  1.00 24.38 ? ? ? ? ? ? 321 TYR A   N   1 
ATOM   164 C CA  . TYR A   1 22 ? 31.583 -3.172  -5.869  1.00 25.38 ? ? ? ? ? ? 321 TYR A   CA  1 
ATOM   165 C C   . TYR A   1 22 ? 33.081 -3.026  -6.056  1.00 28.48 ? ? ? ? ? ? 321 TYR A   C   1 
ATOM   166 O O   . TYR A   1 22 ? 33.843 -3.877  -5.619  1.00 26.52 ? ? ? ? ? ? 321 TYR A   O   1 
ATOM   167 C CB  . TYR A   1 22 ? 31.183 -3.122  -4.383  1.00 24.24 ? ? ? ? ? ? 321 TYR A   CB  1 
ATOM   168 C CG  . TYR A   1 22 ? 29.695 -3.392  -4.226  1.00 25.16 ? ? ? ? ? ? 321 TYR A   CG  1 
ATOM   169 C CD1 . TYR A   1 22 ? 28.771 -2.352  -4.249  1.00 26.48 ? ? ? ? ? ? 321 TYR A   CD1 1 
ATOM   170 C CD2 . TYR A   1 22 ? 29.217 -4.692  -4.138  1.00 23.64 ? ? ? ? ? ? 321 TYR A   CD2 1 
ATOM   171 C CE1 . TYR A   1 22 ? 27.400 -2.600  -4.140  1.00 24.09 ? ? ? ? ? ? 321 TYR A   CE1 1 
ATOM   172 C CE2 . TYR A   1 22 ? 27.855 -4.952  -4.014  1.00 25.99 ? ? ? ? ? ? 321 TYR A   CE2 1 
ATOM   173 C CZ  . TYR A   1 22 ? 26.953 -3.906  -4.019  1.00 28.43 ? ? ? ? ? ? 321 TYR A   CZ  1 
ATOM   174 O OH  . TYR A   1 22 ? 25.602 -4.173  -3.904  1.00 28.87 ? ? ? ? ? ? 321 TYR A   OH  1 
ATOM   175 N N   . LEU A   1 23 ? 33.487 -1.960  -6.731  1.00 25.66 ? ? ? ? ? ? 322 LEU A   N   1 
ATOM   176 C CA  . LEU A   1 23 ? 34.877 -1.784  -7.134  1.00 24.62 ? ? ? ? ? ? 322 LEU A   CA  1 
ATOM   177 C C   . LEU A   1 23 ? 35.462 -0.587  -6.424  1.00 26.91 ? ? ? ? ? ? 322 LEU A   C   1 
ATOM   178 O O   . LEU A   1 23 ? 34.854 0.484   -6.425  1.00 24.56 ? ? ? ? ? ? 322 LEU A   O   1 
ATOM   179 C CB  . LEU A   1 23 ? 34.957 -1.549  -8.657  1.00 22.72 ? ? ? ? ? ? 322 LEU A   CB  1 
ATOM   180 C CG  . LEU A   1 23 ? 36.295 -1.046  -9.226  1.00 26.90 ? ? ? ? ? ? 322 LEU A   CG  1 
ATOM   181 C CD1 . LEU A   1 23 ? 37.374 -2.093  -9.070  1.00 26.65 ? ? ? ? ? ? 322 LEU A   CD1 1 
ATOM   182 C CD2 . LEU A   1 23 ? 36.161 -0.642  -10.721 1.00 30.27 ? ? ? ? ? ? 322 LEU A   CD2 1 
ATOM   183 N N   . HIS A   1 24 ? 36.633 -0.766  -5.817  1.00 24.59 ? ? ? ? ? ? 323 HIS A   N   1 
ATOM   184 C CA  . HIS A   1 24 ? 37.392 0.364   -5.308  1.00 27.73 ? ? ? ? ? ? 323 HIS A   CA  1 
ATOM   185 C C   . HIS A   1 24 ? 38.364 0.694   -6.421  1.00 30.09 ? ? ? ? ? ? 323 HIS A   C   1 
ATOM   186 O O   . HIS A   1 24 ? 39.311 -0.056  -6.674  1.00 28.16 ? ? ? ? ? ? 323 HIS A   O   1 
ATOM   187 C CB  . HIS A   1 24 ? 38.138 0.038   -4.007  1.00 27.52 ? ? ? ? ? ? 323 HIS A   CB  1 
ATOM   188 C CG  . HIS A   1 24 ? 38.803 1.235   -3.397  1.00 27.51 ? ? ? ? ? ? 323 HIS A   CG  1 
ATOM   189 N ND1 . HIS A   1 24 ? 40.113 1.577   -3.663  1.00 31.52 ? ? ? ? ? ? 323 HIS A   ND1 1 
ATOM   190 C CD2 . HIS A   1 24 ? 38.322 2.201   -2.577  1.00 29.74 ? ? ? ? ? ? 323 HIS A   CD2 1 
ATOM   191 C CE1 . HIS A   1 24 ? 40.415 2.693   -3.019  1.00 30.48 ? ? ? ? ? ? 323 HIS A   CE1 1 
ATOM   192 N NE2 . HIS A   1 24 ? 39.342 3.097   -2.363  1.00 29.11 ? ? ? ? ? ? 323 HIS A   NE2 1 
ATOM   193 N N   . ARG A   1 25 ? 38.100 1.799   -7.113  1.00 30.34 ? ? ? ? ? ? 324 ARG A   N   1 
ATOM   194 C CA  . ARG A   1 25 ? 38.739 2.070   -8.399  1.00 32.20 ? ? ? ? ? ? 324 ARG A   CA  1 
ATOM   195 C C   . ARG A   1 25 ? 40.265 2.140   -8.311  1.00 30.96 ? ? ? ? ? ? 324 ARG A   C   1 
ATOM   196 O O   . ARG A   1 25 ? 40.970 1.544   -9.134  1.00 32.83 ? ? ? ? ? ? 324 ARG A   O   1 
ATOM   197 C CB  . ARG A   1 25 ? 38.189 3.374   -9.003  1.00 33.01 ? ? ? ? ? ? 324 ARG A   CB  1 
ATOM   198 C CG  . ARG A   1 25 ? 36.658 3.426   -9.153  1.00 35.42 ? ? ? ? ? ? 324 ARG A   CG  1 
ATOM   199 C CD  . ARG A   1 25 ? 36.175 4.832   -9.580  1.00 36.15 ? ? ? ? ? ? 324 ARG A   CD  1 
ATOM   200 N NE  . ARG A   1 25 ? 37.052 5.400   -10.597 1.00 42.80 ? ? ? ? ? ? 324 ARG A   NE  1 
ATOM   201 C CZ  . ARG A   1 25 ? 37.958 6.345   -10.370 1.00 41.63 ? ? ? ? ? ? 324 ARG A   CZ  1 
ATOM   202 N NH1 . ARG A   1 25 ? 38.098 6.859   -9.155  1.00 37.79 ? ? ? ? ? ? 324 ARG A   NH1 1 
ATOM   203 N NH2 . ARG A   1 25 ? 38.726 6.772   -11.360 1.00 46.19 ? ? ? ? ? ? 324 ARG A   NH2 1 
ATOM   204 N N   . GLU A   1 26 ? 40.760 2.866   -7.316  1.00 30.72 ? ? ? ? ? ? 325 GLU A   N   1 
ATOM   205 C CA  . GLU A   1 26 ? 42.193 3.137   -7.183  1.00 34.14 ? ? ? ? ? ? 325 GLU A   CA  1 
ATOM   206 C C   . GLU A   1 26 ? 43.036 1.903   -6.839  1.00 36.54 ? ? ? ? ? ? 325 GLU A   C   1 
ATOM   207 O O   . GLU A   1 26 ? 44.156 1.751   -7.325  1.00 37.57 ? ? ? ? ? ? 325 GLU A   O   1 
ATOM   208 C CB  . GLU A   1 26 ? 42.429 4.262   -6.168  1.00 35.90 ? ? ? ? ? ? 325 GLU A   CB  1 
ATOM   209 C CG  . GLU A   1 26 ? 41.938 5.617   -6.664  1.00 48.30 ? ? ? ? ? ? 325 GLU A   CG  1 
ATOM   210 C CD  . GLU A   1 26 ? 42.043 6.709   -5.616  1.00 57.12 ? ? ? ? ? ? 325 GLU A   CD  1 
ATOM   211 O OE1 . GLU A   1 26 ? 42.628 6.457   -4.540  1.00 58.95 ? ? ? ? ? ? 325 GLU A   OE1 1 
ATOM   212 O OE2 . GLU A   1 26 ? 41.534 7.824   -5.871  1.00 62.57 ? ? ? ? ? ? 325 GLU A   OE2 1 
ATOM   213 N N   . THR A   1 27 ? 42.501 1.018   -6.010  1.00 31.43 ? ? ? ? ? ? 326 THR A   N   1 
ATOM   214 C CA  . THR A   1 27 ? 43.216 -0.217  -5.695  1.00 31.97 ? ? ? ? ? ? 326 THR A   CA  1 
ATOM   215 C C   . THR A   1 27 ? 42.840 -1.396  -6.599  1.00 31.65 ? ? ? ? ? ? 326 THR A   C   1 
ATOM   216 O O   . THR A   1 27 ? 43.447 -2.465  -6.499  1.00 34.26 ? ? ? ? ? ? 326 THR A   O   1 
ATOM   217 C CB  . THR A   1 27 ? 43.025 -0.618  -4.222  1.00 28.97 ? ? ? ? ? ? 326 THR A   CB  1 
ATOM   218 O OG1 . THR A   1 27 ? 41.623 -0.695  -3.918  1.00 29.83 ? ? ? ? ? ? 326 THR A   OG1 1 
ATOM   219 C CG2 . THR A   1 27 ? 43.714 0.399   -3.289  1.00 30.92 ? ? ? ? ? ? 326 THR A   CG2 1 
ATOM   220 N N   . ARG A   1 28 ? 41.850 -1.196  -7.474  1.00 29.86 ? ? ? ? ? ? 327 ARG A   N   1 
ATOM   221 C CA  . ARG A   1 28 ? 41.319 -2.265  -8.329  1.00 31.42 ? ? ? ? ? ? 327 ARG A   CA  1 
ATOM   222 C C   . ARG A   1 28 ? 40.855 -3.483  -7.529  1.00 27.61 ? ? ? ? ? ? 327 ARG A   C   1 
ATOM   223 O O   . ARG A   1 28 ? 41.049 -4.630  -7.945  1.00 30.36 ? ? ? ? ? ? 327 ARG A   O   1 
ATOM   224 C CB  . ARG A   1 28 ? 42.336 -2.692  -9.401  1.00 35.27 ? ? ? ? ? ? 327 ARG A   CB  1 
ATOM   225 C CG  . ARG A   1 28 ? 42.609 -1.647  -10.476 1.00 37.39 ? ? ? ? ? ? 327 ARG A   CG  1 
ATOM   226 C CD  . ARG A   1 28 ? 41.379 -1.410  -11.358 1.00 41.36 ? ? ? ? ? ? 327 ARG A   CD  1 
ATOM   227 N NE  . ARG A   1 28 ? 41.169 -2.453  -12.368 1.00 38.63 ? ? ? ? ? ? 327 ARG A   NE  1 
ATOM   228 C CZ  . ARG A   1 28 ? 40.161 -2.458  -13.240 1.00 44.37 ? ? ? ? ? ? 327 ARG A   CZ  1 
ATOM   229 N NH1 . ARG A   1 28 ? 39.266 -1.476  -13.235 1.00 43.28 ? ? ? ? ? ? 327 ARG A   NH1 1 
ATOM   230 N NH2 . ARG A   1 28 ? 40.053 -3.439  -14.130 1.00 40.91 ? ? ? ? ? ? 327 ARG A   NH2 1 
ATOM   231 N N   . VAL A   1 29 ? 40.243 -3.221  -6.379  1.00 28.23 ? ? ? ? ? ? 328 VAL A   N   1 
ATOM   232 C CA  . VAL A   1 29 ? 39.764 -4.273  -5.494  1.00 24.76 ? ? ? ? ? ? 328 VAL A   CA  1 
ATOM   233 C C   . VAL A   1 29 ? 38.254 -4.400  -5.630  1.00 24.10 ? ? ? ? ? ? 328 VAL A   C   1 
ATOM   234 O O   . VAL A   1 29 ? 37.545 -3.402  -5.666  1.00 24.11 ? ? ? ? ? ? 328 VAL A   O   1 
ATOM   235 C CB  . VAL A   1 29 ? 40.187 -3.978  -4.033  1.00 26.12 ? ? ? ? ? ? 328 VAL A   CB  1 
ATOM   236 C CG1 . VAL A   1 29 ? 39.436 -4.865  -3.027  1.00 24.41 ? ? ? ? ? ? 328 VAL A   CG1 1 
ATOM   237 C CG2 . VAL A   1 29 ? 41.691 -4.169  -3.908  1.00 28.21 ? ? ? ? ? ? 328 VAL A   CG2 1 
ATOM   238 N N   . VAL A   1 30 ? 37.775 -5.633  -5.737  1.00 24.15 ? ? ? ? ? ? 329 VAL A   N   1 
ATOM   239 C CA  . VAL A   1 30 ? 36.352 -5.894  -5.907  1.00 22.93 ? ? ? ? ? ? 329 VAL A   CA  1 
ATOM   240 C C   . VAL A   1 30 ? 35.797 -6.711  -4.738  1.00 26.57 ? ? ? ? ? ? 329 VAL A   C   1 
ATOM   241 O O   . VAL A   1 30 ? 36.478 -7.596  -4.209  1.00 24.56 ? ? ? ? ? ? 329 VAL A   O   1 
ATOM   242 C CB  . VAL A   1 30 ? 36.111 -6.655  -7.237  1.00 25.76 ? ? ? ? ? ? 329 VAL A   CB  1 
ATOM   243 C CG1 . VAL A   1 30 ? 34.641 -7.047  -7.400  1.00 28.96 ? ? ? ? ? ? 329 VAL A   CG1 1 
ATOM   244 C CG2 . VAL A   1 30 ? 36.586 -5.806  -8.415  1.00 28.85 ? ? ? ? ? ? 329 VAL A   CG2 1 
ATOM   245 N N   . THR A   1 31 ? 34.562 -6.411  -4.339  1.00 23.37 ? ? ? ? ? ? 330 THR A   N   1 
ATOM   246 C CA  . THR A   1 31 ? 33.818 -7.294  -3.459  1.00 27.05 ? ? ? ? ? ? 330 THR A   CA  1 
ATOM   247 C C   . THR A   1 31 ? 32.400 -7.487  -4.002  1.00 27.12 ? ? ? ? ? ? 330 THR A   C   1 
ATOM   248 O O   . THR A   1 31 ? 31.857 -6.608  -4.670  1.00 26.94 ? ? ? ? ? ? 330 THR A   O   1 
ATOM   249 C CB  . THR A   1 31 ? 33.758 -6.751  -2.012  1.00 25.18 ? ? ? ? ? ? 330 THR A   CB  1 
ATOM   250 O OG1 . THR A   1 31 ? 33.000 -7.651  -1.195  1.00 27.62 ? ? ? ? ? ? 330 THR A   OG1 1 
ATOM   251 C CG2 . THR A   1 31 ? 33.109 -5.369  -1.974  1.00 24.16 ? ? ? ? ? ? 330 THR A   CG2 1 
ATOM   252 N N   . TRP A   1 32 ? 31.804 -8.639  -3.711  1.00 24.13 ? ? ? ? ? ? 331 TRP A   N   1 
ATOM   253 C CA  . TRP A   1 32 ? 30.451 -8.932  -4.177  1.00 26.24 ? ? ? ? ? ? 331 TRP A   CA  1 
ATOM   254 C C   . TRP A   1 32 ? 29.355 -8.636  -3.145  1.00 26.79 ? ? ? ? ? ? 331 TRP A   C   1 
ATOM   255 O O   . TRP A   1 32 ? 28.174 -8.936  -3.380  1.00 27.80 ? ? ? ? ? ? 331 TRP A   O   1 
ATOM   256 C CB  . TRP A   1 32 ? 30.382 -10.382 -4.659  1.00 28.95 ? ? ? ? ? ? 331 TRP A   CB  1 
ATOM   257 C CG  . TRP A   1 32 ? 31.158 -10.585 -5.910  1.00 30.70 ? ? ? ? ? ? 331 TRP A   CG  1 
ATOM   258 C CD1 . TRP A   1 32 ? 32.502 -10.417 -6.084  1.00 31.23 ? ? ? ? ? ? 331 TRP A   CD1 1 
ATOM   259 C CD2 . TRP A   1 32 ? 30.639 -10.998 -7.175  1.00 29.29 ? ? ? ? ? ? 331 TRP A   CD2 1 
ATOM   260 N NE1 . TRP A   1 32 ? 32.846 -10.687 -7.387  1.00 30.47 ? ? ? ? ? ? 331 TRP A   NE1 1 
ATOM   261 C CE2 . TRP A   1 32 ? 31.722 -11.059 -8.072  1.00 28.51 ? ? ? ? ? ? 331 TRP A   CE2 1 
ATOM   262 C CE3 . TRP A   1 32 ? 29.361 -11.327 -7.635  1.00 33.87 ? ? ? ? ? ? 331 TRP A   CE3 1 
ATOM   263 C CZ2 . TRP A   1 32 ? 31.565 -11.422 -9.413  1.00 32.57 ? ? ? ? ? ? 331 TRP A   CZ2 1 
ATOM   264 C CZ3 . TRP A   1 32 ? 29.209 -11.695 -8.958  1.00 32.42 ? ? ? ? ? ? 331 TRP A   CZ3 1 
ATOM   265 C CH2 . TRP A   1 32 ? 30.302 -11.736 -9.833  1.00 33.44 ? ? ? ? ? ? 331 TRP A   CH2 1 
ATOM   266 N N   . SER A   1 33 ? 29.741 -8.053  -2.010  1.00 28.10 ? ? ? ? ? ? 332 SER A   N   1 
ATOM   267 C CA  . SER A   1 33 ? 28.791 -7.578  -0.999  1.00 26.83 ? ? ? ? ? ? 332 SER A   CA  1 
ATOM   268 C C   . SER A   1 33 ? 29.033 -6.092  -0.775  1.00 26.26 ? ? ? ? ? ? 332 SER A   C   1 
ATOM   269 O O   . SER A   1 33 ? 30.180 -5.655  -0.746  1.00 31.52 ? ? ? ? ? ? 332 SER A   O   1 
ATOM   270 C CB  . SER A   1 33 ? 28.970 -8.315  0.341   1.00 29.67 ? ? ? ? ? ? 332 SER A   CB  1 
ATOM   271 O OG  . SER A   1 33 ? 28.493 -9.640  0.252   1.00 36.62 ? ? ? ? ? ? 332 SER A   OG  1 
ATOM   272 N N   . ARG A   1 34 ? 27.967 -5.318  -0.613  1.00 25.47 ? ? ? ? ? ? 333 ARG A   N   1 
ATOM   273 C CA  . ARG A   1 34 ? 28.095 -3.860  -0.533  1.00 24.70 ? ? ? ? ? ? 333 ARG A   CA  1 
ATOM   274 C C   . ARG A   1 34 ? 28.979 -3.426  0.642   1.00 26.98 ? ? ? ? ? ? 333 ARG A   C   1 
ATOM   275 O O   . ARG A   1 34 ? 28.644 -3.690  1.797   1.00 26.51 ? ? ? ? ? ? 333 ARG A   O   1 
ATOM   276 C CB  . ARG A   1 34 ? 26.717 -3.218  -0.394  1.00 25.46 ? ? ? ? ? ? 333 ARG A   CB  1 
ATOM   277 C CG  . ARG A   1 34 ? 26.730 -1.692  -0.510  1.00 27.42 ? ? ? ? ? ? 333 ARG A   CG  1 
ATOM   278 C CD  . ARG A   1 34 ? 25.329 -1.100  -0.342  1.00 27.12 ? ? ? ? ? ? 333 ARG A   CD  1 
ATOM   279 N NE  . ARG A   1 34 ? 25.338 0.352   -0.492  1.00 28.21 ? ? ? ? ? ? 333 ARG A   NE  1 
ATOM   280 C CZ  . ARG A   1 34 ? 25.140 0.987   -1.647  1.00 29.38 ? ? ? ? ? ? 333 ARG A   CZ  1 
ATOM   281 N NH1 . ARG A   1 34 ? 24.907 0.297   -2.759  1.00 28.38 ? ? ? ? ? ? 333 ARG A   NH1 1 
ATOM   282 N NH2 . ARG A   1 34 ? 25.173 2.316   -1.692  1.00 30.91 ? ? ? ? ? ? 333 ARG A   NH2 1 
ATOM   283 N N   . PRO A   1 35 ? 30.113 -2.757  0.350   1.00 25.08 ? ? ? ? ? ? 334 PRO A   N   1 
ATOM   284 C CA  . PRO A   1 35 ? 30.975 -2.286  1.439   1.00 25.61 ? ? ? ? ? ? 334 PRO A   CA  1 
ATOM   285 C C   . PRO A   1 35 ? 30.367 -1.097  2.174   1.00 25.54 ? ? ? ? ? ? 334 PRO A   C   1 
ATOM   286 O O   . PRO A   1 35 ? 29.533 -0.377  1.605   1.00 26.21 ? ? ? ? ? ? 334 PRO A   O   1 
ATOM   287 C CB  . PRO A   1 35 ? 32.257 -1.857  0.713   1.00 27.06 ? ? ? ? ? ? 334 PRO A   CB  1 
ATOM   288 C CG  . PRO A   1 35 ? 31.771 -1.425  -0.675  1.00 25.40 ? ? ? ? ? ? 334 PRO A   CG  1 
ATOM   289 C CD  . PRO A   1 35 ? 30.639 -2.397  -0.983  1.00 25.32 ? ? ? ? ? ? 334 PRO A   CD  1 
ATOM   290 N N   . TYR A   1 36 ? 30.765 -0.907  3.430   1.00 26.73 ? ? ? ? ? ? 335 TYR A   N   1 
ATOM   291 C CA  . TYR A   1 36 ? 30.299 0.230   4.216   1.00 29.84 ? ? ? ? ? ? 335 TYR A   CA  1 
ATOM   292 C C   . TYR A   1 36 ? 31.363 0.735   5.185   1.00 29.57 ? ? ? ? ? ? 335 TYR A   C   1 
ATOM   293 O O   . TYR A   1 36 ? 32.307 0.028   5.521   1.00 25.76 ? ? ? ? ? ? 335 TYR A   O   1 
ATOM   294 C CB  . TYR A   1 36 ? 29.000 -0.103  4.968   1.00 30.74 ? ? ? ? ? ? 335 TYR A   CB  1 
ATOM   295 C CG  . TYR A   1 36 ? 29.112 -1.274  5.931   1.00 30.95 ? ? ? ? ? ? 335 TYR A   CG  1 
ATOM   296 C CD1 . TYR A   1 36 ? 29.030 -2.587  5.471   1.00 28.07 ? ? ? ? ? ? 335 TYR A   CD1 1 
ATOM   297 C CD2 . TYR A   1 36 ? 29.300 -1.065  7.292   1.00 28.49 ? ? ? ? ? ? 335 TYR A   CD2 1 
ATOM   298 C CE1 . TYR A   1 36 ? 29.131 -3.659  6.343   1.00 29.99 ? ? ? ? ? ? 335 TYR A   CE1 1 
ATOM   299 C CE2 . TYR A   1 36 ? 29.395 -2.132  8.174   1.00 28.92 ? ? ? ? ? ? 335 TYR A   CE2 1 
ATOM   300 C CZ  . TYR A   1 36 ? 29.305 -3.422  7.695   1.00 29.82 ? ? ? ? ? ? 335 TYR A   CZ  1 
ATOM   301 O OH  . TYR A   1 36 ? 29.411 -4.488  8.566   1.00 32.06 ? ? ? ? ? ? 335 TYR A   OH  1 
ATOM   302 N N   . PHE A   1 37 ? 31.197 1.979   5.621   1.00 30.22 ? ? ? ? ? ? 336 PHE A   N   1 
ATOM   303 C CA  . PHE A   1 37 ? 32.113 2.603   6.555   1.00 30.61 ? ? ? ? ? ? 336 PHE A   CA  1 
ATOM   304 C C   . PHE A   1 37 ? 31.745 2.190   7.978   1.00 33.11 ? ? ? ? ? ? 336 PHE A   C   1 
ATOM   305 O O   . PHE A   1 37 ? 30.632 2.433   8.442   1.00 31.61 ? ? ? ? ? ? 336 PHE A   O   1 
ATOM   306 C CB  . PHE A   1 37 ? 32.043 4.121   6.395   1.00 33.94 ? ? ? ? ? ? 336 PHE A   CB  1 
ATOM   307 C CG  . PHE A   1 37 ? 32.956 4.880   7.313   1.00 34.76 ? ? ? ? ? ? 336 PHE A   CG  1 
ATOM   308 C CD1 . PHE A   1 37 ? 34.333 4.752   7.208   1.00 35.55 ? ? ? ? ? ? 336 PHE A   CD1 1 
ATOM   309 C CD2 . PHE A   1 37 ? 32.433 5.760   8.258   1.00 38.55 ? ? ? ? ? ? 336 PHE A   CD2 1 
ATOM   310 C CE1 . PHE A   1 37 ? 35.177 5.476   8.049   1.00 36.55 ? ? ? ? ? ? 336 PHE A   CE1 1 
ATOM   311 C CE2 . PHE A   1 37 ? 33.266 6.482   9.101   1.00 35.65 ? ? ? ? ? ? 336 PHE A   CE2 1 
ATOM   312 C CZ  . PHE A   1 37 ? 34.636 6.343   8.996   1.00 36.04 ? ? ? ? ? ? 336 PHE A   CZ  1 
ATOM   313 N N   . LEU A   1 38 ? 32.677 1.539   8.658   1.00 31.19 ? ? ? ? ? ? 337 LEU A   N   1 
ATOM   314 C CA  . LEU A   1 38 ? 32.432 1.063   10.010  1.00 31.21 ? ? ? ? ? ? 337 LEU A   CA  1 
ATOM   315 C C   . LEU A   1 38 ? 32.680 2.201   10.999  1.00 35.97 ? ? ? ? ? ? 337 LEU A   C   1 
ATOM   316 O O   . LEU A   1 38 ? 31.947 2.366   11.974  1.00 37.76 ? ? ? ? ? ? 337 LEU A   O   1 
ATOM   317 C CB  . LEU A   1 38 ? 33.351 -0.119  10.331  1.00 31.73 ? ? ? ? ? ? 337 LEU A   CB  1 
ATOM   318 C CG  . LEU A   1 38 ? 33.306 -0.663  11.767  1.00 36.79 ? ? ? ? ? ? 337 LEU A   CG  1 
ATOM   319 C CD1 . LEU A   1 38 ? 31.919 -1.215  12.097  1.00 35.29 ? ? ? ? ? ? 337 LEU A   CD1 1 
ATOM   320 C CD2 . LEU A   1 38 ? 34.379 -1.730  11.964  1.00 33.00 ? ? ? ? ? ? 337 LEU A   CD2 1 
ATOM   321 N N   . GLY A   1 39 ? 33.719 2.984   10.734  1.00 36.74 ? ? ? ? ? ? 338 GLY A   N   1 
ATOM   322 C CA  . GLY A   1 39 ? 34.068 4.087   11.605  1.00 41.00 ? ? ? ? ? ? 338 GLY A   CA  1 
ATOM   323 C C   . GLY A   1 39 ? 34.524 3.591   12.963  1.00 37.44 ? ? ? ? ? ? 338 GLY A   C   1 
ATOM   324 O O   . GLY A   1 39 ? 35.344 2.680   13.054  1.00 41.88 ? ? ? ? ? ? 338 GLY A   O   1 
ATOM   325 N N   . THR A   1 40 ? 33.983 4.180   14.021  1.00 38.17 ? ? ? ? ? ? 339 THR A   N   1 
ATOM   326 C CA  . THR A   1 40 ? 34.373 3.804   15.375  1.00 44.01 ? ? ? ? ? ? 339 THR A   CA  1 
ATOM   327 C C   . THR A   1 40 ? 33.592 2.607   15.898  1.00 44.04 ? ? ? ? ? ? 339 THR A   C   1 
ATOM   328 O O   . THR A   1 40 ? 33.747 2.227   17.054  1.00 44.15 ? ? ? ? ? ? 339 THR A   O   1 
ATOM   329 C CB  . THR A   1 40 ? 34.194 4.975   16.355  1.00 47.84 ? ? ? ? ? ? 339 THR A   CB  1 
ATOM   330 O OG1 . THR A   1 40 ? 32.812 5.361   16.384  1.00 46.57 ? ? ? ? ? ? 339 THR A   OG1 1 
ATOM   331 C CG2 . THR A   1 40 ? 35.047 6.158   15.912  1.00 45.74 ? ? ? ? ? ? 339 THR A   CG2 1 
ATOM   332 N N   . GLY A   1 41 ? 32.752 2.016   15.052  1.00 37.52 ? ? ? ? ? ? 340 GLY A   N   1 
ATOM   333 C CA  . GLY A   1 41 ? 31.984 0.848   15.445  1.00 37.05 ? ? ? ? ? ? 340 GLY A   CA  1 
ATOM   334 C C   . GLY A   1 41 ? 32.869 -0.357  15.714  1.00 34.99 ? ? ? ? ? ? 340 GLY A   C   1 
ATOM   335 O O   . GLY A   1 41 ? 33.999 -0.429  15.231  1.00 32.89 ? ? ? ? ? ? 340 GLY A   O   1 
ATOM   336 N N   . SER A   1 42 ? 32.353 -1.309  16.488  1.00 35.88 ? ? ? ? ? ? 341 SER A   N   1 
ATOM   337 C CA  . SER A   1 42 ? 33.105 -2.518  16.822  1.00 35.00 ? ? ? ? ? ? 341 SER A   CA  1 
ATOM   338 C C   . SER A   1 42 ? 32.997 -3.550  15.712  1.00 33.91 ? ? ? ? ? ? 341 SER A   C   1 
ATOM   339 O O   . SER A   1 42 ? 31.895 -3.999  15.389  1.00 31.04 ? ? ? ? ? ? 341 SER A   O   1 
ATOM   340 C CB  . SER A   1 42 ? 32.587 -3.136  18.120  1.00 36.71 ? ? ? ? ? ? 341 SER A   CB  1 
ATOM   341 O OG  . SER A   1 42 ? 32.889 -4.524  18.160  1.00 35.89 ? ? ? ? ? ? 341 SER A   OG  1 
ATOM   342 N N   . ILE A   1 43 ? 34.137 -3.937  15.143  1.00 30.41 ? ? ? ? ? ? 342 ILE A   N   1 
ATOM   343 C CA  . ILE A   1 43 ? 34.138 -4.858  14.010  1.00 30.06 ? ? ? ? ? ? 342 ILE A   CA  1 
ATOM   344 C C   . ILE A   1 43 ? 33.399 -6.149  14.354  1.00 32.50 ? ? ? ? ? ? 342 ILE A   C   1 
ATOM   345 O O   . ILE A   1 43 ? 32.625 -6.646  13.551  1.00 31.67 ? ? ? ? ? ? 342 ILE A   O   1 
ATOM   346 C CB  . ILE A   1 43 ? 35.571 -5.154  13.475  1.00 29.81 ? ? ? ? ? ? 342 ILE A   CB  1 
ATOM   347 C CG1 . ILE A   1 43 ? 35.529 -6.127  12.296  1.00 33.10 ? ? ? ? ? ? 342 ILE A   CG1 1 
ATOM   348 C CG2 . ILE A   1 43 ? 36.477 -5.704  14.568  1.00 34.60 ? ? ? ? ? ? 342 ILE A   CG2 1 
ATOM   349 C CD1 . ILE A   1 43 ? 35.070 -5.509  11.002  1.00 32.23 ? ? ? ? ? ? 342 ILE A   CD1 1 
ATOM   350 N N   . ARG A   1 44 ? 33.588 -6.655  15.573  1.00 33.19 ? ? ? ? ? ? 343 ARG A   N   1 
ATOM   351 C CA  . ARG A   1 44 ? 32.967 -7.918  15.958  1.00 33.60 ? ? ? ? ? ? 343 ARG A   CA  1 
ATOM   352 C C   . ARG A   1 44 ? 31.518 -7.792  16.421  1.00 32.10 ? ? ? ? ? ? 343 ARG A   C   1 
ATOM   353 O O   . ARG A   1 44 ? 30.740 -8.733  16.271  1.00 30.95 ? ? ? ? ? ? 343 ARG A   O   1 
ATOM   354 C CB  . ARG A   1 44 ? 33.791 -8.607  17.047  1.00 38.67 ? ? ? ? ? ? 343 ARG A   CB  1 
ATOM   355 C CG  . ARG A   1 44 ? 35.119 -9.149  16.561  1.00 46.46 ? ? ? ? ? ? 343 ARG A   CG  1 
ATOM   356 C CD  . ARG A   1 44 ? 35.953 -9.701  17.720  1.00 50.19 ? ? ? ? ? ? 343 ARG A   CD  1 
ATOM   357 N NE  . ARG A   1 44 ? 35.301 -10.817 18.404  1.00 58.09 ? ? ? ? ? ? 343 ARG A   NE  1 
ATOM   358 C CZ  . ARG A   1 44 ? 34.645 -10.714 19.558  1.00 59.50 ? ? ? ? ? ? 343 ARG A   CZ  1 
ATOM   359 N NH1 . ARG A   1 44 ? 34.545 -9.537  20.166  1.00 60.16 ? ? ? ? ? ? 343 ARG A   NH1 1 
ATOM   360 N NH2 . ARG A   1 44 ? 34.092 -11.789 20.109  1.00 61.43 ? ? ? ? ? ? 343 ARG A   NH2 1 
ATOM   361 N N   . LYS A   1 45 ? 31.154 -6.638  16.977  1.00 31.55 ? ? ? ? ? ? 344 LYS A   N   1 
ATOM   362 C CA  . LYS A   1 45 ? 29.872 -6.518  17.672  1.00 33.57 ? ? ? ? ? ? 344 LYS A   CA  1 
ATOM   363 C C   . LYS A   1 45 ? 28.809 -5.632  17.016  1.00 33.05 ? ? ? ? ? ? 344 LYS A   C   1 
ATOM   364 O O   . LYS A   1 45 ? 27.626 -5.719  17.365  1.00 33.47 ? ? ? ? ? ? 344 LYS A   O   1 
ATOM   365 C CB  . LYS A   1 45 ? 30.100 -6.076  19.119  1.00 36.55 ? ? ? ? ? ? 344 LYS A   CB  1 
ATOM   366 C CG  . LYS A   1 45 ? 30.980 -7.045  19.895  1.00 37.73 ? ? ? ? ? ? 344 LYS A   CG  1 
ATOM   367 C CD  . LYS A   1 45 ? 31.017 -6.728  21.378  1.00 46.70 ? ? ? ? ? ? 344 LYS A   CD  1 
ATOM   368 C CE  . LYS A   1 45 ? 31.792 -5.456  21.673  1.00 47.54 ? ? ? ? ? ? 344 LYS A   CE  1 
ATOM   369 N NZ  . LYS A   1 45 ? 32.055 -5.344  23.142  1.00 50.89 ? ? ? ? ? ? 344 LYS A   NZ  1 
ATOM   370 N N   . HIS A   1 46 ? 29.218 -4.781  16.081  1.00 32.70 ? ? ? ? ? ? 345 HIS A   N   1 
ATOM   371 C CA  . HIS A   1 46 ? 28.279 -3.868  15.422  1.00 31.03 ? ? ? ? ? ? 345 HIS A   CA  1 
ATOM   372 C C   . HIS A   1 46 ? 27.201 -4.618  14.630  1.00 28.80 ? ? ? ? ? ? 345 HIS A   C   1 
ATOM   373 O O   . HIS A   1 46 ? 27.396 -5.760  14.208  1.00 29.53 ? ? ? ? ? ? 345 HIS A   O   1 
ATOM   374 C CB  . HIS A   1 46 ? 29.033 -2.925  14.480  1.00 30.71 ? ? ? ? ? ? 345 HIS A   CB  1 
ATOM   375 C CG  . HIS A   1 46 ? 29.387 -3.547  13.168  1.00 29.62 ? ? ? ? ? ? 345 HIS A   CG  1 
ATOM   376 N ND1 . HIS A   1 46 ? 30.347 -4.528  13.041  1.00 29.66 ? ? ? ? ? ? 345 HIS A   ND1 1 
ATOM   377 C CD2 . HIS A   1 46 ? 28.910 -3.323  11.921  1.00 29.77 ? ? ? ? ? ? 345 HIS A   CD2 1 
ATOM   378 C CE1 . HIS A   1 46 ? 30.442 -4.884  11.773  1.00 30.38 ? ? ? ? ? ? 345 HIS A   CE1 1 
ATOM   379 N NE2 . HIS A   1 46 ? 29.575 -4.174  11.074  1.00 28.45 ? ? ? ? ? ? 345 HIS A   NE2 1 
ATOM   380 N N   . ASP A   1 47 ? 26.059 -3.974  14.434  1.00 27.36 ? ? ? ? ? ? 346 ASP A   N   1 
ATOM   381 C CA  . ASP A   1 47 ? 25.038 -4.500  13.542  1.00 27.32 ? ? ? ? ? ? 346 ASP A   CA  1 
ATOM   382 C C   . ASP A   1 47 ? 25.295 -3.922  12.141  1.00 28.55 ? ? ? ? ? ? 346 ASP A   C   1 
ATOM   383 O O   . ASP A   1 47 ? 25.318 -2.703  11.956  1.00 27.18 ? ? ? ? ? ? 346 ASP A   O   1 
ATOM   384 C CB  . ASP A   1 47 ? 23.628 -4.099  14.019  1.00 27.98 ? ? ? ? ? ? 346 ASP A   CB  1 
ATOM   385 C CG  . ASP A   1 47 ? 23.242 -4.740  15.355  1.00 32.04 ? ? ? ? ? ? 346 ASP A   CG  1 
ATOM   386 O OD1 . ASP A   1 47 ? 23.599 -5.923  15.586  1.00 31.10 ? ? ? ? ? ? 346 ASP A   OD1 1 
ATOM   387 O OD2 . ASP A   1 47 ? 22.569 -4.056  16.164  1.00 31.13 ? ? ? ? ? ? 346 ASP A   OD2 1 
ATOM   388 N N   . PRO A   1 48 ? 25.500 -4.794  11.152  1.00 28.20 ? ? ? ? ? ? 347 PRO A   N   1 
ATOM   389 C CA  . PRO A   1 48 ? 25.713 -4.298  9.786   1.00 28.87 ? ? ? ? ? ? 347 PRO A   CA  1 
ATOM   390 C C   . PRO A   1 48 ? 24.466 -3.629  9.198   1.00 32.58 ? ? ? ? ? ? 347 PRO A   C   1 
ATOM   391 O O   . PRO A   1 48 ? 23.335 -3.973  9.566   1.00 29.02 ? ? ? ? ? ? 347 PRO A   O   1 
ATOM   392 C CB  . PRO A   1 48 ? 26.053 -5.569  9.001   1.00 30.76 ? ? ? ? ? ? 347 PRO A   CB  1 
ATOM   393 C CG  . PRO A   1 48 ? 25.443 -6.690  9.788   1.00 30.17 ? ? ? ? ? ? 347 PRO A   CG  1 
ATOM   394 C CD  . PRO A   1 48 ? 25.535 -6.266  11.231  1.00 28.67 ? ? ? ? ? ? 347 PRO A   CD  1 
ATOM   395 N N   . PRO A   1 49 ? 24.665 -2.659  8.294   1.00 33.62 ? ? ? ? ? ? 348 PRO A   N   1 
ATOM   396 C CA  . PRO A   1 49 ? 23.500 -2.071  7.617   1.00 34.55 ? ? ? ? ? ? 348 PRO A   CA  1 
ATOM   397 C C   . PRO A   1 49 ? 22.810 -3.125  6.756   1.00 34.90 ? ? ? ? ? ? 348 PRO A   C   1 
ATOM   398 O O   . PRO A   1 49 ? 23.468 -4.055  6.270   1.00 34.92 ? ? ? ? ? ? 348 PRO A   O   1 
ATOM   399 C CB  . PRO A   1 49 ? 24.112 -0.960  6.751   1.00 35.13 ? ? ? ? ? ? 348 PRO A   CB  1 
ATOM   400 C CG  . PRO A   1 49 ? 25.535 -1.347  6.580   1.00 33.55 ? ? ? ? ? ? 348 PRO A   CG  1 
ATOM   401 C CD  . PRO A   1 49 ? 25.931 -2.048  7.856   1.00 32.65 ? ? ? ? ? ? 348 PRO A   CD  1 
ATOM   402 N N   . ILE A   1 50 ? 21.499 -2.997  6.588   1.00 32.81 ? ? ? ? ? ? 349 ILE A   N   1 
ATOM   403 C CA  . ILE A   1 50 ? 20.727 -4.022  5.904   1.00 39.42 ? ? ? ? ? ? 349 ILE A   CA  1 
ATOM   404 C C   . ILE A   1 50 ? 21.226 -4.264  4.471   1.00 39.81 ? ? ? ? ? ? 349 ILE A   C   1 
ATOM   405 O O   . ILE A   1 50 ? 21.305 -5.412  4.026   1.00 41.56 ? ? ? ? ? ? 349 ILE A   O   1 
ATOM   406 C CB  . ILE A   1 50 ? 19.212 -3.698  5.903   1.00 42.60 ? ? ? ? ? ? 349 ILE A   CB  1 
ATOM   407 C CG1 . ILE A   1 50 ? 18.461 -4.631  4.945   1.00 44.69 ? ? ? ? ? ? 349 ILE A   CG1 1 
ATOM   408 C CG2 . ILE A   1 50 ? 18.967 -2.241  5.524   1.00 47.87 ? ? ? ? ? ? 349 ILE A   CG2 1 
ATOM   409 C CD1 . ILE A   1 50 ? 18.534 -6.108  5.330   1.00 43.40 ? ? ? ? ? ? 349 ILE A   CD1 1 
ATOM   410 N N   . SER A   1 51 ? 21.605 -3.193  3.775   1.00 35.89 ? ? ? ? ? ? 350 SER A   N   1 
ATOM   411 C CA  . SER A   1 51 ? 22.041 -3.316  2.380   1.00 38.44 ? ? ? ? ? ? 350 SER A   CA  1 
ATOM   412 C C   . SER A   1 51 ? 23.377 -4.053  2.226   1.00 36.53 ? ? ? ? ? ? 350 SER A   C   1 
ATOM   413 O O   . SER A   1 51 ? 23.798 -4.358  1.113   1.00 35.34 ? ? ? ? ? ? 350 SER A   O   1 
ATOM   414 C CB  . SER A   1 51 ? 22.078 -1.939  1.689   1.00 36.78 ? ? ? ? ? ? 350 SER A   CB  1 
ATOM   415 O OG  . SER A   1 51 ? 22.716 -0.948  2.491   1.00 41.15 ? ? ? ? ? ? 350 SER A   OG  1 
ATOM   416 N N   . SER A   1 52 ? 24.035 -4.362  3.342   1.00 35.49 ? ? ? ? ? ? 351 SER A   N   1 
ATOM   417 C CA  . SER A   1 52 ? 25.364 -4.967  3.280   1.00 35.17 ? ? ? ? ? ? 351 SER A   CA  1 
ATOM   418 C C   . SER A   1 52 ? 25.407 -6.397  3.787   1.00 41.13 ? ? ? ? ? ? 351 SER A   C   1 
ATOM   419 O O   . SER A   1 52 ? 26.437 -7.073  3.686   1.00 39.15 ? ? ? ? ? ? 351 SER A   O   1 
ATOM   420 C CB  . SER A   1 52 ? 26.369 -4.127  4.047   1.00 33.67 ? ? ? ? ? ? 351 SER A   CB  1 
ATOM   421 O OG  . SER A   1 52 ? 26.611 -2.910  3.365   1.00 33.57 ? ? ? ? ? ? 351 SER A   OG  1 
ATOM   422 N N   . ILE A   1 53 ? 24.283 -6.857  4.315   1.00 38.39 ? ? ? ? ? ? 352 ILE A   N   1 
ATOM   423 C CA  . ILE A   1 53 ? 24.205 -8.205  4.854   1.00 43.83 ? ? ? ? ? ? 352 ILE A   CA  1 
ATOM   424 C C   . ILE A   1 53 ? 24.193 -9.210  3.710   1.00 44.08 ? ? ? ? ? ? 352 ILE A   C   1 
ATOM   425 O O   . ILE A   1 53 ? 23.482 -9.028  2.720   1.00 43.53 ? ? ? ? ? ? 352 ILE A   O   1 
ATOM   426 C CB  . ILE A   1 53 ? 22.968 -8.350  5.777   1.00 40.17 ? ? ? ? ? ? 352 ILE A   CB  1 
ATOM   427 C CG1 . ILE A   1 53 ? 23.109 -7.397  6.959   1.00 38.87 ? ? ? ? ? ? 352 ILE A   CG1 1 
ATOM   428 C CG2 . ILE A   1 53 ? 22.820 -9.778  6.282   1.00 46.24 ? ? ? ? ? ? 352 ILE A   CG2 1 
ATOM   429 C CD1 . ILE A   1 53 ? 21.917 -7.367  7.878   1.00 39.11 ? ? ? ? ? ? 352 ILE A   CD1 1 
ATOM   430 N N   . PRO A   1 54 ? 25.014 -10.264 3.812   1.00 47.25 ? ? ? ? ? ? 353 PRO A   N   1 
ATOM   431 C CA  . PRO A   1 54 ? 25.002 -11.257 2.734   1.00 50.68 ? ? ? ? ? ? 353 PRO A   CA  1 
ATOM   432 C C   . PRO A   1 54 ? 23.860 -12.238 2.974   1.00 54.77 ? ? ? ? ? ? 353 PRO A   C   1 
ATOM   433 O O   . PRO A   1 54 ? 23.161 -12.101 3.981   1.00 49.51 ? ? ? ? ? ? 353 PRO A   O   1 
ATOM   434 C CB  . PRO A   1 54 ? 26.349 -11.955 2.906   1.00 47.49 ? ? ? ? ? ? 353 PRO A   CB  1 
ATOM   435 C CG  . PRO A   1 54 ? 26.578 -11.914 4.383   1.00 47.78 ? ? ? ? ? ? 353 PRO A   CG  1 
ATOM   436 C CD  . PRO A   1 54 ? 25.983 -10.606 4.867   1.00 45.52 ? ? ? ? ? ? 353 PRO A   CD  1 
ATOM   437 N N   . CYS A   1 55 ? 23.667 -13.199 2.075   1.00 57.21 ? ? ? ? ? ? 354 CYS A   N   1 
ATOM   438 C CA  . CYS A   1 55 ? 22.644 -14.219 2.281   1.00 61.00 ? ? ? ? ? ? 354 CYS A   CA  1 
ATOM   439 C C   . CYS A   1 55 ? 22.864 -14.875 3.643   1.00 58.93 ? ? ? ? ? ? 354 CYS A   C   1 
ATOM   440 O O   . CYS A   1 55 ? 24.012 -15.015 4.071   1.00 56.78 ? ? ? ? ? ? 354 CYS A   O   1 
ATOM   441 C CB  . CYS A   1 55 ? 22.669 -15.243 1.147   1.00 62.56 ? ? ? ? ? ? 354 CYS A   CB  1 
ATOM   442 S SG  . CYS A   1 55 ? 22.474 -14.500 -0.502  1.00 81.82 ? ? ? ? ? ? 354 CYS A   SG  1 
ATOM   443 N N   . LEU A   1 56 ? 21.755 -15.259 4.285   1.00 59.32 ? ? ? ? ? ? 355 LEU A   N   1 
ATOM   444 C CA  . LEU A   1 56 ? 21.626 -15.570 5.729   1.00 58.46 ? ? ? ? ? ? 355 LEU A   CA  1 
ATOM   445 C C   . LEU A   1 56 ? 21.045 -14.378 6.495   1.00 53.45 ? ? ? ? ? ? 355 LEU A   C   1 
ATOM   446 O O   . LEU A   1 56 ? 21.767 -13.652 7.184   1.00 49.37 ? ? ? ? ? ? 355 LEU A   O   1 
ATOM   447 C CB  . LEU A   1 56 ? 22.925 -16.051 6.407   1.00 58.54 ? ? ? ? ? ? 355 LEU A   CB  1 
ATOM   448 C CG  . LEU A   1 56 ? 23.357 -17.510 6.229   1.00 60.20 ? ? ? ? ? ? 355 LEU A   CG  1 
ATOM   449 C CD1 . LEU A   1 56 ? 24.631 -17.656 5.393   1.00 59.07 ? ? ? ? ? ? 355 LEU A   CD1 1 
ATOM   450 C CD2 . LEU A   1 56 ? 23.545 -18.142 7.590   1.00 50.25 ? ? ? ? ? ? 355 LEU A   CD2 1 
ATOM   451 N N   . PRO A-2 1 1  ? 41.141 -24.823 -6.789  1.00 54.95 ? ? ? ? ? ? 300 PRO A-2 N   1 
ATOM   452 C CA  . PRO A-2 1 1  ? 42.097 -23.715 -6.695  1.00 54.99 ? ? ? ? ? ? 300 PRO A-2 CA  1 
ATOM   453 C C   . PRO A-2 1 1  ? 42.187 -23.174 -5.269  1.00 55.90 ? ? ? ? ? ? 300 PRO A-2 C   1 
ATOM   454 O O   . PRO A-2 1 1  ? 41.182 -23.157 -4.551  1.00 51.67 ? ? ? ? ? ? 300 PRO A-2 O   1 
ATOM   455 C CB  . PRO A-2 1 1  ? 41.494 -22.659 -7.625  1.00 58.23 ? ? ? ? ? ? 300 PRO A-2 CB  1 
ATOM   456 C CG  . PRO A-2 1 1  ? 40.757 -23.461 -8.653  1.00 56.04 ? ? ? ? ? ? 300 PRO A-2 CG  1 
ATOM   457 C CD  . PRO A-2 1 1  ? 40.182 -24.632 -7.892  1.00 56.96 ? ? ? ? ? ? 300 PRO A-2 CD  1 
ATOM   458 N N   . PRO A-2 1 2  ? 43.385 -22.735 -4.858  1.00 53.39 ? ? ? ? ? ? 301 PRO A-2 N   1 
ATOM   459 C CA  . PRO A-2 1 2  ? 43.551 -22.238 -3.490  1.00 53.99 ? ? ? ? ? ? 301 PRO A-2 CA  1 
ATOM   460 C C   . PRO A-2 1 2  ? 42.823 -20.914 -3.285  1.00 52.55 ? ? ? ? ? ? 301 PRO A-2 C   1 
ATOM   461 O O   . PRO A-2 1 2  ? 42.524 -20.205 -4.249  1.00 49.61 ? ? ? ? ? ? 301 PRO A-2 O   1 
ATOM   462 C CB  . PRO A-2 1 2  ? 45.063 -22.023 -3.383  1.00 54.89 ? ? ? ? ? ? 301 PRO A-2 CB  1 
ATOM   463 C CG  . PRO A-2 1 2  ? 45.488 -21.721 -4.780  1.00 53.09 ? ? ? ? ? ? 301 PRO A-2 CG  1 
ATOM   464 C CD  . PRO A-2 1 2  ? 44.612 -22.576 -5.659  1.00 56.04 ? ? ? ? ? ? 301 PRO A-2 CD  1 
ATOM   465 N N   . THR A-2 1 3  ? 42.534 -20.600 -2.029  1.00 50.44 ? ? ? ? ? ? 302 THR A-2 N   1 
ATOM   466 C CA  . THR A-2 1 3  ? 42.009 -19.298 -1.669  1.00 46.78 ? ? ? ? ? ? 302 THR A-2 CA  1 
ATOM   467 C C   . THR A-2 1 3  ? 42.993 -18.215 -2.101  1.00 44.64 ? ? ? ? ? ? 302 THR A-2 C   1 
ATOM   468 O O   . THR A-2 1 3  ? 44.193 -18.309 -1.826  1.00 44.70 ? ? ? ? ? ? 302 THR A-2 O   1 
ATOM   469 C CB  . THR A-2 1 3  ? 41.786 -19.215 -0.151  1.00 46.30 ? ? ? ? ? ? 302 THR A-2 CB  1 
ATOM   470 O OG1 . THR A-2 1 3  ? 40.890 -20.259 0.256   1.00 54.15 ? ? ? ? ? ? 302 THR A-2 OG1 1 
ATOM   471 C CG2 . THR A-2 1 3  ? 41.199 -17.866 0.245   1.00 41.96 ? ? ? ? ? ? 302 THR A-2 CG2 1 
ATOM   472 N N   . GLU A-2 1 4  ? 42.484 -17.204 -2.799  1.00 40.61 ? ? ? ? ? ? 303 GLU A-2 N   1 
ATOM   473 C CA  . GLU A-2 1 4  ? 43.269 -16.026 -3.157  1.00 39.67 ? ? ? ? ? ? 303 GLU A-2 CA  1 
ATOM   474 C C   . GLU A-2 1 4  ? 43.584 -15.212 -1.897  1.00 34.06 ? ? ? ? ? ? 303 GLU A-2 C   1 
ATOM   475 O O   . GLU A-2 1 4  ? 42.725 -15.032 -1.046  1.00 34.81 ? ? ? ? ? ? 303 GLU A-2 O   1 
ATOM   476 C CB  . GLU A-2 1 4  ? 42.484 -15.143 -4.137  1.00 38.75 ? ? ? ? ? ? 303 GLU A-2 CB  1 
ATOM   477 C CG  . GLU A-2 1 4  ? 42.736 -15.424 -5.611  1.00 46.86 ? ? ? ? ? ? 303 GLU A-2 CG  1 
ATOM   478 C CD  . GLU A-2 1 4  ? 43.887 -14.603 -6.162  1.00 54.01 ? ? ? ? ? ? 303 GLU A-2 CD  1 
ATOM   479 O OE1 . GLU A-2 1 4  ? 43.711 -13.375 -6.356  1.00 52.33 ? ? ? ? ? ? 303 GLU A-2 OE1 1 
ATOM   480 O OE2 . GLU A-2 1 4  ? 44.971 -15.185 -6.388  1.00 53.41 ? ? ? ? ? ? 303 GLU A-2 OE2 1 
ATOM   481 N N   . PRO A-2 1 5  ? 44.816 -14.703 -1.791  1.00 34.08 ? ? ? ? ? ? 304 PRO A-2 N   1 
ATOM   482 C CA  . PRO A-2 1 5  ? 45.161 -13.834 -0.666  1.00 32.76 ? ? ? ? ? ? 304 PRO A-2 CA  1 
ATOM   483 C C   . PRO A-2 1 5  ? 44.305 -12.575 -0.709  1.00 31.06 ? ? ? ? ? ? 304 PRO A-2 C   1 
ATOM   484 O O   . PRO A-2 1 5  ? 43.785 -12.214 -1.773  1.00 28.14 ? ? ? ? ? ? 304 PRO A-2 O   1 
ATOM   485 C CB  . PRO A-2 1 5  ? 46.621 -13.461 -0.945  1.00 36.20 ? ? ? ? ? ? 304 PRO A-2 CB  1 
ATOM   486 C CG  . PRO A-2 1 5  ? 47.113 -14.481 -1.943  1.00 39.83 ? ? ? ? ? ? 304 PRO A-2 CG  1 
ATOM   487 C CD  . PRO A-2 1 5  ? 45.911 -14.800 -2.771  1.00 38.43 ? ? ? ? ? ? 304 PRO A-2 CD  1 
ATOM   488 N N   . LEU A-2 1 6  ? 44.150 -11.931 0.440   1.00 27.82 ? ? ? ? ? ? 305 LEU A-2 N   1 
ATOM   489 C CA  . LEU A-2 1 6  ? 43.492 -10.635 0.497   1.00 30.34 ? ? ? ? ? ? 305 LEU A-2 CA  1 
ATOM   490 C C   . LEU A-2 1 6  ? 44.366 -9.556  -0.147  1.00 30.03 ? ? ? ? ? ? 305 LEU A-2 C   1 
ATOM   491 O O   . LEU A-2 1 6  ? 45.592 -9.660  -0.133  1.00 28.31 ? ? ? ? ? ? 305 LEU A-2 O   1 
ATOM   492 C CB  . LEU A-2 1 6  ? 43.221 -10.260 1.949   1.00 27.27 ? ? ? ? ? ? 305 LEU A-2 CB  1 
ATOM   493 C CG  . LEU A-2 1 6  ? 42.269 -11.194 2.692   1.00 28.10 ? ? ? ? ? ? 305 LEU A-2 CG  1 
ATOM   494 C CD1 . LEU A-2 1 6  ? 42.159 -10.748 4.125   1.00 27.83 ? ? ? ? ? ? 305 LEU A-2 CD1 1 
ATOM   495 C CD2 . LEU A-2 1 6  ? 40.906 -11.194 2.005   1.00 29.47 ? ? ? ? ? ? 305 LEU A-2 CD2 1 
ATOM   496 N N   . PRO A-2 1 7  ? 43.739 -8.499  -0.683  1.00 30.22 ? ? ? ? ? ? 306 PRO A-2 N   1 
ATOM   497 C CA  . PRO A-2 1 7  ? 44.542 -7.379  -1.189  1.00 29.63 ? ? ? ? ? ? 306 PRO A-2 CA  1 
ATOM   498 C C   . PRO A-2 1 7  ? 45.228 -6.665  -0.015  1.00 31.11 ? ? ? ? ? ? 306 PRO A-2 C   1 
ATOM   499 O O   . PRO A-2 1 7  ? 44.873 -6.897  1.144   1.00 26.26 ? ? ? ? ? ? 306 PRO A-2 O   1 
ATOM   500 C CB  . PRO A-2 1 7  ? 43.499 -6.448  -1.824  1.00 28.11 ? ? ? ? ? ? 306 PRO A-2 CB  1 
ATOM   501 C CG  . PRO A-2 1 7  ? 42.222 -7.277  -1.939  1.00 28.67 ? ? ? ? ? ? 306 PRO A-2 CG  1 
ATOM   502 C CD  . PRO A-2 1 7  ? 42.290 -8.242  -0.790  1.00 28.01 ? ? ? ? ? ? 306 PRO A-2 CD  1 
ATOM   503 N N   . ASP A-2 1 8  ? 46.202 -5.812  -0.310  1.00 35.18 ? ? ? ? ? ? 307 ASP A-2 N   1 
ATOM   504 C CA  . ASP A-2 1 8  ? 46.912 -5.086  0.743   1.00 34.35 ? ? ? ? ? ? 307 ASP A-2 CA  1 
ATOM   505 C C   . ASP A-2 1 8  ? 45.982 -4.232  1.607   1.00 32.93 ? ? ? ? ? ? 307 ASP A-2 C   1 
ATOM   506 O O   . ASP A-2 1 8  ? 45.043 -3.604  1.102   1.00 28.19 ? ? ? ? ? ? 307 ASP A-2 O   1 
ATOM   507 C CB  . ASP A-2 1 8  ? 48.017 -4.210  0.137   1.00 39.30 ? ? ? ? ? ? 307 ASP A-2 CB  1 
ATOM   508 C CG  . ASP A-2 1 8  ? 49.081 -5.027  -0.576  1.00 43.79 ? ? ? ? ? ? 307 ASP A-2 CG  1 
ATOM   509 O OD1 . ASP A-2 1 8  ? 49.058 -6.269  -0.454  1.00 42.36 ? ? ? ? ? ? 307 ASP A-2 OD1 1 
ATOM   510 O OD2 . ASP A-2 1 8  ? 49.943 -4.429  -1.254  1.00 49.46 ? ? ? ? ? ? 307 ASP A-2 OD2 1 
ATOM   511 N N   . GLY A-2 1 9  ? 46.248 -4.215  2.914   1.00 27.99 ? ? ? ? ? ? 308 GLY A-2 N   1 
ATOM   512 C CA  . GLY A-2 1 9  ? 45.502 -3.375  3.826   1.00 27.72 ? ? ? ? ? ? 308 GLY A-2 CA  1 
ATOM   513 C C   . GLY A-2 1 9  ? 44.240 -4.015  4.374   1.00 27.49 ? ? ? ? ? ? 308 GLY A-2 C   1 
ATOM   514 O O   . GLY A-2 1 9  ? 43.593 -3.442  5.240   1.00 29.06 ? ? ? ? ? ? 308 GLY A-2 O   1 
ATOM   515 N N   . TRP A-2 1 10 ? 43.898 -5.206  3.881   1.00 26.10 ? ? ? ? ? ? 309 TRP A-2 N   1 
ATOM   516 C CA  . TRP A-2 1 10 ? 42.708 -5.921  4.349   1.00 27.29 ? ? ? ? ? ? 309 TRP A-2 CA  1 
ATOM   517 C C   . TRP A-2 1 10 ? 43.037 -7.040  5.341   1.00 25.35 ? ? ? ? ? ? 309 TRP A-2 C   1 
ATOM   518 O O   . TRP A-2 1 10 ? 44.090 -7.658  5.252   1.00 26.61 ? ? ? ? ? ? 309 TRP A-2 O   1 
ATOM   519 C CB  . TRP A-2 1 10 ? 41.976 -6.557  3.164   1.00 27.31 ? ? ? ? ? ? 309 TRP A-2 CB  1 
ATOM   520 C CG  . TRP A-2 1 10 ? 41.364 -5.585  2.209   1.00 26.07 ? ? ? ? ? ? 309 TRP A-2 CG  1 
ATOM   521 C CD1 . TRP A-2 1 10 ? 41.972 -5.002  1.139   1.00 27.57 ? ? ? ? ? ? 309 TRP A-2 CD1 1 
ATOM   522 C CD2 . TRP A-2 1 10 ? 40.014 -5.099  2.223   1.00 25.76 ? ? ? ? ? ? 309 TRP A-2 CD2 1 
ATOM   523 N NE1 . TRP A-2 1 10 ? 41.088 -4.173  0.484   1.00 28.83 ? ? ? ? ? ? 309 TRP A-2 NE1 1 
ATOM   524 C CE2 . TRP A-2 1 10 ? 39.876 -4.220  1.125   1.00 27.06 ? ? ? ? ? ? 309 TRP A-2 CE2 1 
ATOM   525 C CE3 . TRP A-2 1 10 ? 38.908 -5.319  3.062   1.00 25.19 ? ? ? ? ? ? 309 TRP A-2 CE3 1 
ATOM   526 C CZ2 . TRP A-2 1 10 ? 38.674 -3.566  0.829   1.00 24.28 ? ? ? ? ? ? 309 TRP A-2 CZ2 1 
ATOM   527 C CZ3 . TRP A-2 1 10 ? 37.717 -4.667  2.780   1.00 24.72 ? ? ? ? ? ? 309 TRP A-2 CZ3 1 
ATOM   528 C CH2 . TRP A-2 1 10 ? 37.609 -3.793  1.670   1.00 23.98 ? ? ? ? ? ? 309 TRP A-2 CH2 1 
ATOM   529 N N   . ILE A-2 1 11 ? 42.109 -7.318  6.252   1.00 24.50 ? ? ? ? ? ? 310 ILE A-2 N   1 
ATOM   530 C CA  . ILE A-2 1 11 ? 42.256 -8.454  7.155   1.00 28.56 ? ? ? ? ? ? 310 ILE A-2 CA  1 
ATOM   531 C C   . ILE A-2 1 11 ? 40.911 -9.152  7.358   1.00 29.21 ? ? ? ? ? ? 310 ILE A-2 C   1 
ATOM   532 O O   . ILE A-2 1 11 ? 39.863 -8.508  7.418   1.00 26.74 ? ? ? ? ? ? 310 ILE A-2 O   1 
ATOM   533 C CB  . ILE A-2 1 11 ? 42.868 -8.023  8.513   1.00 29.15 ? ? ? ? ? ? 310 ILE A-2 CB  1 
ATOM   534 C CG1 . ILE A-2 1 11 ? 43.252 -9.258  9.348   1.00 28.77 ? ? ? ? ? ? 310 ILE A-2 CG1 1 
ATOM   535 C CG2 . ILE A-2 1 11 ? 41.921 -7.095  9.262   1.00 27.98 ? ? ? ? ? ? 310 ILE A-2 CG2 1 
ATOM   536 C CD1 . ILE A-2 1 11 ? 44.104 -8.945  10.571  1.00 34.96 ? ? ? ? ? ? 310 ILE A-2 CD1 1 
ATOM   537 N N   . MET A-2 1 12 ? 40.940 -10.477 7.426   1.00 24.31 ? ? ? ? ? ? 311 MET A-2 N   1 
ATOM   538 C CA  . MET A-2 1 12 ? 39.733 -11.240 7.693   1.00 28.41 ? ? ? ? ? ? 311 MET A-2 CA  1 
ATOM   539 C C   . MET A-2 1 12 ? 39.596 -11.529 9.191   1.00 32.25 ? ? ? ? ? ? 311 MET A-2 C   1 
ATOM   540 O O   . MET A-2 1 12 ? 40.520 -12.043 9.820   1.00 29.83 ? ? ? ? ? ? 311 MET A-2 O   1 
ATOM   541 C CB  . MET A-2 1 12 ? 39.767 -12.564 6.930   1.00 27.72 ? ? ? ? ? ? 311 MET A-2 CB  1 
ATOM   542 C CG  . MET A-2 1 12 ? 38.581 -13.467 7.205   1.00 32.62 ? ? ? ? ? ? 311 MET A-2 CG  1 
ATOM   543 S SD  . MET A-2 1 12 ? 38.850 -15.076 6.432   1.00 34.35 ? ? ? ? ? ? 311 MET A-2 SD  1 
ATOM   544 C CE  . MET A-2 1 12 ? 37.415 -16.000 6.955   1.00 41.96 ? ? ? ? ? ? 311 MET A-2 CE  1 
ATOM   545 N N   . THR A-2 1 13 ? 38.449 -11.196 9.772   1.00 29.57 ? ? ? ? ? ? 312 THR A-2 N   1 
ATOM   546 C CA  . THR A-2 1 13 ? 38.179 -11.646 11.135  1.00 33.44 ? ? ? ? ? ? 312 THR A-2 CA  1 
ATOM   547 C C   . THR A-2 1 13 ? 36.789 -12.264 11.185  1.00 35.56 ? ? ? ? ? ? 312 THR A-2 C   1 
ATOM   548 O O   . THR A-2 1 13 ? 36.156 -12.437 10.155  1.00 30.42 ? ? ? ? ? ? 312 THR A-2 O   1 
ATOM   549 C CB  . THR A-2 1 13 ? 38.326 -10.519 12.180  1.00 36.33 ? ? ? ? ? ? 312 THR A-2 CB  1 
ATOM   550 O OG1 . THR A-2 1 13 ? 38.206 -11.073 13.505  1.00 41.04 ? ? ? ? ? ? 312 THR A-2 OG1 1 
ATOM   551 C CG2 . THR A-2 1 13 ? 37.266 -9.451  11.972  1.00 35.52 ? ? ? ? ? ? 312 THR A-2 CG2 1 
ATOM   552 N N   . PHE A-2 1 14 ? 36.321 -12.612 12.376  1.00 35.21 ? ? ? ? ? ? 313 PHE A-2 N   1 
ATOM   553 C CA  . PHE A-2 1 14 ? 34.997 -13.197 12.496  1.00 34.27 ? ? ? ? ? ? 313 PHE A-2 CA  1 
ATOM   554 C C   . PHE A-2 1 14 ? 34.094 -12.328 13.346  1.00 34.46 ? ? ? ? ? ? 313 PHE A-2 C   1 
ATOM   555 O O   . PHE A-2 1 14 ? 34.443 -11.928 14.454  1.00 33.86 ? ? ? ? ? ? 313 PHE A-2 O   1 
ATOM   556 C CB  . PHE A-2 1 14 ? 35.065 -14.619 13.050  1.00 38.82 ? ? ? ? ? ? 313 PHE A-2 CB  1 
ATOM   557 C CG  . PHE A-2 1 14 ? 35.164 -15.679 11.987  1.00 40.15 ? ? ? ? ? ? 313 PHE A-2 CG  1 
ATOM   558 C CD1 . PHE A-2 1 14 ? 34.031 -16.354 11.556  1.00 40.26 ? ? ? ? ? ? 313 PHE A-2 CD1 1 
ATOM   559 C CD2 . PHE A-2 1 14 ? 36.388 -16.001 11.424  1.00 41.54 ? ? ? ? ? ? 313 PHE A-2 CD2 1 
ATOM   560 C CE1 . PHE A-2 1 14 ? 34.117 -17.332 10.577  1.00 45.60 ? ? ? ? ? ? 313 PHE A-2 CE1 1 
ATOM   561 C CE2 . PHE A-2 1 14 ? 36.487 -16.975 10.451  1.00 41.29 ? ? ? ? ? ? 313 PHE A-2 CE2 1 
ATOM   562 C CZ  . PHE A-2 1 14 ? 35.352 -17.642 10.019  1.00 45.41 ? ? ? ? ? ? 313 PHE A-2 CZ  1 
ATOM   563 N N   . HIS A-2 1 15 ? 32.929 -12.033 12.797  1.00 32.16 ? ? ? ? ? ? 314 HIS A-2 N   1 
ATOM   564 C CA  . HIS A-2 1 15 ? 31.926 -11.249 13.488  1.00 31.44 ? ? ? ? ? ? 314 HIS A-2 CA  1 
ATOM   565 C C   . HIS A-2 1 15 ? 31.240 -12.152 14.523  1.00 31.84 ? ? ? ? ? ? 314 HIS A-2 C   1 
ATOM   566 O O   . HIS A-2 1 15 ? 31.195 -13.374 14.359  1.00 29.86 ? ? ? ? ? ? 314 HIS A-2 O   1 
ATOM   567 C CB  . HIS A-2 1 15 ? 30.928 -10.749 12.447  1.00 30.98 ? ? ? ? ? ? 314 HIS A-2 CB  1 
ATOM   568 C CG  . HIS A-2 1 15 ? 29.863 -9.856  12.995  1.00 29.18 ? ? ? ? ? ? 314 HIS A-2 CG  1 
ATOM   569 N ND1 . HIS A-2 1 15 ? 28.593 -10.308 13.283  1.00 28.81 ? ? ? ? ? ? 314 HIS A-2 ND1 1 
ATOM   570 C CD2 . HIS A-2 1 15 ? 29.867 -8.531  13.273  1.00 27.95 ? ? ? ? ? ? 314 HIS A-2 CD2 1 
ATOM   571 C CE1 . HIS A-2 1 15 ? 27.862 -9.301  13.729  1.00 29.43 ? ? ? ? ? ? 314 HIS A-2 CE1 1 
ATOM   572 N NE2 . HIS A-2 1 15 ? 28.610 -8.211  13.728  1.00 30.08 ? ? ? ? ? ? 314 HIS A-2 NE2 1 
ATOM   573 N N   . ASN A-2 1 16 ? 30.695 -11.552 15.575  1.00 31.56 ? ? ? ? ? ? 315 ASN A-2 N   1 
ATOM   574 C CA  . ASN A-2 1 16 ? 30.004 -12.317 16.615  1.00 34.46 ? ? ? ? ? ? 315 ASN A-2 CA  1 
ATOM   575 C C   . ASN A-2 1 16 ? 28.864 -13.198 16.099  1.00 31.88 ? ? ? ? ? ? 315 ASN A-2 C   1 
ATOM   576 O O   . ASN A-2 1 16 ? 28.492 -14.182 16.744  1.00 33.06 ? ? ? ? ? ? 315 ASN A-2 O   1 
ATOM   577 C CB  . ASN A-2 1 16 ? 29.510 -11.397 17.735  1.00 36.16 ? ? ? ? ? ? 315 ASN A-2 CB  1 
ATOM   578 C CG  . ASN A-2 1 16 ? 30.609 -11.035 18.714  1.00 41.45 ? ? ? ? ? ? 315 ASN A-2 CG  1 
ATOM   579 O OD1 . ASN A-2 1 16 ? 31.725 -11.547 18.622  1.00 41.74 ? ? ? ? ? ? 315 ASN A-2 OD1 1 
ATOM   580 N ND2 . ASN A-2 1 16 ? 30.293 -10.164 19.675  1.00 41.93 ? ? ? ? ? ? 315 ASN A-2 ND2 1 
ATOM   581 N N   . SER A-2 1 17 ? 28.328 -12.864 14.931  1.00 29.75 ? ? ? ? ? ? 316 SER A-2 N   1 
ATOM   582 C CA  . SER A-2 1 17 ? 27.273 -13.669 14.316  1.00 30.07 ? ? ? ? ? ? 316 SER A-2 CA  1 
ATOM   583 C C   . SER A-2 1 17 ? 27.791 -15.026 13.837  1.00 30.97 ? ? ? ? ? ? 316 SER A-2 C   1 
ATOM   584 O O   . SER A-2 1 17 ? 27.003 -15.908 13.511  1.00 32.11 ? ? ? ? ? ? 316 SER A-2 O   1 
ATOM   585 C CB  . SER A-2 1 17 ? 26.635 -12.928 13.141  1.00 31.25 ? ? ? ? ? ? 316 SER A-2 CB  1 
ATOM   586 O OG  . SER A-2 1 17 ? 27.568 -12.796 12.088  1.00 29.55 ? ? ? ? ? ? 316 SER A-2 OG  1 
ATOM   587 N N   . GLY A-2 1 18 ? 29.113 -15.184 13.793  1.00 29.37 ? ? ? ? ? ? 317 GLY A-2 N   1 
ATOM   588 C CA  . GLY A-2 1 18 ? 29.718 -16.411 13.300  1.00 30.60 ? ? ? ? ? ? 317 GLY A-2 CA  1 
ATOM   589 C C   . GLY A-2 1 18 ? 30.145 -16.338 11.839  1.00 37.27 ? ? ? ? ? ? 317 GLY A-2 C   1 
ATOM   590 O O   . GLY A-2 1 18 ? 30.714 -17.292 11.307  1.00 35.49 ? ? ? ? ? ? 317 GLY A-2 O   1 
ATOM   591 N N   . LEU A-2 1 19 ? 29.858 -15.216 11.181  1.00 31.95 ? ? ? ? ? ? 318 LEU A-2 N   1 
ATOM   592 C CA  . LEU A-2 1 19 ? 30.252 -15.029 9.782   1.00 30.65 ? ? ? ? ? ? 318 LEU A-2 CA  1 
ATOM   593 C C   . LEU A-2 1 19 ? 31.569 -14.263 9.683   1.00 29.66 ? ? ? ? ? ? 318 LEU A-2 C   1 
ATOM   594 O O   . LEU A-2 1 19 ? 31.849 -13.410 10.511  1.00 30.35 ? ? ? ? ? ? 318 LEU A-2 O   1 
ATOM   595 C CB  . LEU A-2 1 19 ? 29.163 -14.273 9.010   1.00 32.12 ? ? ? ? ? ? 318 LEU A-2 CB  1 
ATOM   596 C CG  . LEU A-2 1 19 ? 27.855 -15.032 8.759   1.00 35.72 ? ? ? ? ? ? 318 LEU A-2 CG  1 
ATOM   597 C CD1 . LEU A-2 1 19 ? 26.762 -14.097 8.264   1.00 38.44 ? ? ? ? ? ? 318 LEU A-2 CD1 1 
ATOM   598 C CD2 . LEU A-2 1 19 ? 28.081 -16.168 7.772   1.00 38.01 ? ? ? ? ? ? 318 LEU A-2 CD2 1 
ATOM   599 N N   . PRO A-2 1 20 ? 32.381 -14.568 8.661   1.00 32.27 ? ? ? ? ? ? 319 PRO A-2 N   1 
ATOM   600 C CA  . PRO A-2 1 20 ? 33.604 -13.789 8.439   1.00 32.82 ? ? ? ? ? ? 319 PRO A-2 CA  1 
ATOM   601 C C   . PRO A-2 1 20 ? 33.277 -12.385 7.968   1.00 31.03 ? ? ? ? ? ? 319 PRO A-2 C   1 
ATOM   602 O O   . PRO A-2 1 20 ? 32.263 -12.172 7.283   1.00 29.19 ? ? ? ? ? ? 319 PRO A-2 O   1 
ATOM   603 C CB  . PRO A-2 1 20 ? 34.305 -14.547 7.306   1.00 32.42 ? ? ? ? ? ? 319 PRO A-2 CB  1 
ATOM   604 C CG  . PRO A-2 1 20 ? 33.219 -15.322 6.627   1.00 37.51 ? ? ? ? ? ? 319 PRO A-2 CG  1 
ATOM   605 C CD  . PRO A-2 1 20 ? 32.272 -15.707 7.733   1.00 30.31 ? ? ? ? ? ? 319 PRO A-2 CD  1 
ATOM   606 N N   . VAL A-2 1 21 ? 34.124 -11.432 8.335   1.00 28.19 ? ? ? ? ? ? 320 VAL A-2 N   1 
ATOM   607 C CA  . VAL A-2 1 21 ? 34.006 -10.072 7.821   1.00 30.07 ? ? ? ? ? ? 320 VAL A-2 CA  1 
ATOM   608 C C   . VAL A-2 1 21 ? 35.385 -9.593  7.423   1.00 29.39 ? ? ? ? ? ? 320 VAL A-2 C   1 
ATOM   609 O O   . VAL A-2 1 21 ? 36.386 -10.033 7.990   1.00 30.62 ? ? ? ? ? ? 320 VAL A-2 O   1 
ATOM   610 C CB  . VAL A-2 1 21 ? 33.405 -9.107  8.855   1.00 30.30 ? ? ? ? ? ? 320 VAL A-2 CB  1 
ATOM   611 C CG1 . VAL A-2 1 21 ? 31.917 -9.343  8.992   1.00 32.73 ? ? ? ? ? ? 320 VAL A-2 CG1 1 
ATOM   612 C CG2 . VAL A-2 1 21 ? 34.099 -9.280  10.202  1.00 29.78 ? ? ? ? ? ? 320 VAL A-2 CG2 1 
ATOM   613 N N   . TYR A-2 1 22 ? 35.445 -8.703  6.443   1.00 24.38 ? ? ? ? ? ? 321 TYR A-2 N   1 
ATOM   614 C CA  . TYR A-2 1 22 ? 36.719 -8.308  5.869   1.00 25.38 ? ? ? ? ? ? 321 TYR A-2 CA  1 
ATOM   615 C C   . TYR A-2 1 22 ? 36.865 -6.810  6.056   1.00 28.48 ? ? ? ? ? ? 321 TYR A-2 C   1 
ATOM   616 O O   . TYR A-2 1 22 ? 36.014 -6.048  5.619   1.00 26.52 ? ? ? ? ? ? 321 TYR A-2 O   1 
ATOM   617 C CB  . TYR A-2 1 22 ? 36.769 -8.708  4.383   1.00 24.24 ? ? ? ? ? ? 321 TYR A-2 CB  1 
ATOM   618 C CG  . TYR A-2 1 22 ? 36.499 -10.196 4.226   1.00 25.16 ? ? ? ? ? ? 321 TYR A-2 CG  1 
ATOM   619 C CD1 . TYR A-2 1 22 ? 37.539 -11.120 4.249   1.00 26.48 ? ? ? ? ? ? 321 TYR A-2 CD1 1 
ATOM   620 C CD2 . TYR A-2 1 22 ? 35.199 -10.674 4.138   1.00 23.64 ? ? ? ? ? ? 321 TYR A-2 CD2 1 
ATOM   621 C CE1 . TYR A-2 1 22 ? 37.291 -12.491 4.140   1.00 24.09 ? ? ? ? ? ? 321 TYR A-2 CE1 1 
ATOM   622 C CE2 . TYR A-2 1 22 ? 34.939 -12.036 4.014   1.00 25.99 ? ? ? ? ? ? 321 TYR A-2 CE2 1 
ATOM   623 C CZ  . TYR A-2 1 22 ? 35.985 -12.938 4.019   1.00 28.43 ? ? ? ? ? ? 321 TYR A-2 CZ  1 
ATOM   624 O OH  . TYR A-2 1 22 ? 35.718 -14.289 3.904   1.00 28.87 ? ? ? ? ? ? 321 TYR A-2 OH  1 
ATOM   625 N N   . LEU A-2 1 23 ? 37.931 -6.404  6.731   1.00 25.66 ? ? ? ? ? ? 322 LEU A-2 N   1 
ATOM   626 C CA  . LEU A-2 1 23 ? 38.107 -5.014  7.134   1.00 24.62 ? ? ? ? ? ? 322 LEU A-2 CA  1 
ATOM   627 C C   . LEU A-2 1 23 ? 39.304 -4.429  6.424   1.00 26.91 ? ? ? ? ? ? 322 LEU A-2 C   1 
ATOM   628 O O   . LEU A-2 1 23 ? 40.375 -5.037  6.425   1.00 24.56 ? ? ? ? ? ? 322 LEU A-2 O   1 
ATOM   629 C CB  . LEU A-2 1 23 ? 38.342 -4.934  8.657   1.00 22.72 ? ? ? ? ? ? 322 LEU A-2 CB  1 
ATOM   630 C CG  . LEU A-2 1 23 ? 38.845 -3.596  9.226   1.00 26.90 ? ? ? ? ? ? 322 LEU A-2 CG  1 
ATOM   631 C CD1 . LEU A-2 1 23 ? 37.798 -2.517  9.070   1.00 26.65 ? ? ? ? ? ? 322 LEU A-2 CD1 1 
ATOM   632 C CD2 . LEU A-2 1 23 ? 39.249 -3.730  10.721  1.00 30.27 ? ? ? ? ? ? 322 LEU A-2 CD2 1 
ATOM   633 N N   . HIS A-2 1 24 ? 39.125 -3.258  5.817   1.00 24.59 ? ? ? ? ? ? 323 HIS A-2 N   1 
ATOM   634 C CA  . HIS A-2 1 24 ? 40.255 -2.499  5.308   1.00 27.73 ? ? ? ? ? ? 323 HIS A-2 CA  1 
ATOM   635 C C   . HIS A-2 1 24 ? 40.585 -1.527  6.421   1.00 30.09 ? ? ? ? ? ? 323 HIS A-2 C   1 
ATOM   636 O O   . HIS A-2 1 24 ? 39.835 -0.580  6.674   1.00 28.16 ? ? ? ? ? ? 323 HIS A-2 O   1 
ATOM   637 C CB  . HIS A-2 1 24 ? 39.929 -1.753  4.007   1.00 27.52 ? ? ? ? ? ? 323 HIS A-2 CB  1 
ATOM   638 C CG  . HIS A-2 1 24 ? 41.126 -1.088  3.397   1.00 27.51 ? ? ? ? ? ? 323 HIS A-2 CG  1 
ATOM   639 N ND1 . HIS A-2 1 24 ? 41.468 0.222   3.663   1.00 31.52 ? ? ? ? ? ? 323 HIS A-2 ND1 1 
ATOM   640 C CD2 . HIS A-2 1 24 ? 42.092 -1.569  2.577   1.00 29.74 ? ? ? ? ? ? 323 HIS A-2 CD2 1 
ATOM   641 C CE1 . HIS A-2 1 24 ? 42.584 0.524   3.019   1.00 30.48 ? ? ? ? ? ? 323 HIS A-2 CE1 1 
ATOM   642 N NE2 . HIS A-2 1 24 ? 42.988 -0.549  2.363   1.00 29.11 ? ? ? ? ? ? 323 HIS A-2 NE2 1 
ATOM   643 N N   . ARG A-2 1 25 ? 41.690 -1.791  7.113   1.00 30.34 ? ? ? ? ? ? 324 ARG A-2 N   1 
ATOM   644 C CA  . ARG A-2 1 25 ? 41.961 -1.152  8.399   1.00 32.20 ? ? ? ? ? ? 324 ARG A-2 CA  1 
ATOM   645 C C   . ARG A-2 1 25 ? 42.031 0.374   8.311   1.00 30.96 ? ? ? ? ? ? 324 ARG A-2 C   1 
ATOM   646 O O   . ARG A-2 1 25 ? 41.435 1.079   9.134   1.00 32.83 ? ? ? ? ? ? 324 ARG A-2 O   1 
ATOM   647 C CB  . ARG A-2 1 25 ? 43.265 -1.702  9.003   1.00 33.01 ? ? ? ? ? ? 324 ARG A-2 CB  1 
ATOM   648 C CG  . ARG A-2 1 25 ? 43.317 -3.233  9.153   1.00 35.42 ? ? ? ? ? ? 324 ARG A-2 CG  1 
ATOM   649 C CD  . ARG A-2 1 25 ? 44.723 -3.716  9.580   1.00 36.15 ? ? ? ? ? ? 324 ARG A-2 CD  1 
ATOM   650 N NE  . ARG A-2 1 25 ? 45.291 -2.839  10.597  1.00 42.80 ? ? ? ? ? ? 324 ARG A-2 NE  1 
ATOM   651 C CZ  . ARG A-2 1 25 ? 46.236 -1.933  10.370  1.00 41.63 ? ? ? ? ? ? 324 ARG A-2 CZ  1 
ATOM   652 N NH1 . ARG A-2 1 25 ? 46.750 -1.793  9.155   1.00 37.79 ? ? ? ? ? ? 324 ARG A-2 NH1 1 
ATOM   653 N NH2 . ARG A-2 1 25 ? 46.663 -1.165  11.360  1.00 46.19 ? ? ? ? ? ? 324 ARG A-2 NH2 1 
ATOM   654 N N   . GLU A-2 1 26 ? 42.757 0.869   7.316   1.00 30.72 ? ? ? ? ? ? 325 GLU A-2 N   1 
ATOM   655 C CA  . GLU A-2 1 26 ? 43.028 2.302   7.183   1.00 34.14 ? ? ? ? ? ? 325 GLU A-2 CA  1 
ATOM   656 C C   . GLU A-2 1 26 ? 41.794 3.145   6.839   1.00 36.54 ? ? ? ? ? ? 325 GLU A-2 C   1 
ATOM   657 O O   . GLU A-2 1 26 ? 41.642 4.265   7.325   1.00 37.57 ? ? ? ? ? ? 325 GLU A-2 O   1 
ATOM   658 C CB  . GLU A-2 1 26 ? 44.153 2.538   6.168   1.00 35.90 ? ? ? ? ? ? 325 GLU A-2 CB  1 
ATOM   659 C CG  . GLU A-2 1 26 ? 45.508 2.047   6.664   1.00 48.30 ? ? ? ? ? ? 325 GLU A-2 CG  1 
ATOM   660 C CD  . GLU A-2 1 26 ? 46.600 2.152   5.616   1.00 57.12 ? ? ? ? ? ? 325 GLU A-2 CD  1 
ATOM   661 O OE1 . GLU A-2 1 26 ? 46.348 2.737   4.540   1.00 58.95 ? ? ? ? ? ? 325 GLU A-2 OE1 1 
ATOM   662 O OE2 . GLU A-2 1 26 ? 47.715 1.643   5.871   1.00 62.57 ? ? ? ? ? ? 325 GLU A-2 OE2 1 
ATOM   663 N N   . THR A-2 1 27 ? 40.909 2.610   6.010   1.00 31.43 ? ? ? ? ? ? 326 THR A-2 N   1 
ATOM   664 C CA  . THR A-2 1 27 ? 39.674 3.325   5.695   1.00 31.97 ? ? ? ? ? ? 326 THR A-2 CA  1 
ATOM   665 C C   . THR A-2 1 27 ? 38.495 2.949   6.599   1.00 31.65 ? ? ? ? ? ? 326 THR A-2 C   1 
ATOM   666 O O   . THR A-2 1 27 ? 37.426 3.556   6.499   1.00 34.26 ? ? ? ? ? ? 326 THR A-2 O   1 
ATOM   667 C CB  . THR A-2 1 27 ? 39.273 3.134   4.222   1.00 28.97 ? ? ? ? ? ? 326 THR A-2 CB  1 
ATOM   668 O OG1 . THR A-2 1 27 ? 39.196 1.732   3.918   1.00 29.83 ? ? ? ? ? ? 326 THR A-2 OG1 1 
ATOM   669 C CG2 . THR A-2 1 27 ? 40.290 3.823   3.289   1.00 30.92 ? ? ? ? ? ? 326 THR A-2 CG2 1 
ATOM   670 N N   . ARG A-2 1 28 ? 38.695 1.959   7.474   1.00 29.86 ? ? ? ? ? ? 327 ARG A-2 N   1 
ATOM   671 C CA  . ARG A-2 1 28 ? 37.626 1.428   8.329   1.00 31.42 ? ? ? ? ? ? 327 ARG A-2 CA  1 
ATOM   672 C C   . ARG A-2 1 28 ? 36.408 0.964   7.529   1.00 27.61 ? ? ? ? ? ? 327 ARG A-2 C   1 
ATOM   673 O O   . ARG A-2 1 28 ? 35.261 1.158   7.945   1.00 30.36 ? ? ? ? ? ? 327 ARG A-2 O   1 
ATOM   674 C CB  . ARG A-2 1 28 ? 37.199 2.445   9.401   1.00 35.27 ? ? ? ? ? ? 327 ARG A-2 CB  1 
ATOM   675 C CG  . ARG A-2 1 28 ? 38.244 2.718   10.476  1.00 37.39 ? ? ? ? ? ? 327 ARG A-2 CG  1 
ATOM   676 C CD  . ARG A-2 1 28 ? 38.481 1.488   11.358  1.00 41.36 ? ? ? ? ? ? 327 ARG A-2 CD  1 
ATOM   677 N NE  . ARG A-2 1 28 ? 37.438 1.278   12.368  1.00 38.63 ? ? ? ? ? ? 327 ARG A-2 NE  1 
ATOM   678 C CZ  . ARG A-2 1 28 ? 37.433 0.270   13.240  1.00 44.37 ? ? ? ? ? ? 327 ARG A-2 CZ  1 
ATOM   679 N NH1 . ARG A-2 1 28 ? 38.415 -0.625  13.235  1.00 43.28 ? ? ? ? ? ? 327 ARG A-2 NH1 1 
ATOM   680 N NH2 . ARG A-2 1 28 ? 36.452 0.162   14.130  1.00 40.91 ? ? ? ? ? ? 327 ARG A-2 NH2 1 
ATOM   681 N N   . VAL A-2 1 29 ? 36.670 0.352   6.379   1.00 28.23 ? ? ? ? ? ? 328 VAL A-2 N   1 
ATOM   682 C CA  . VAL A-2 1 29 ? 35.618 -0.127  5.494   1.00 24.76 ? ? ? ? ? ? 328 VAL A-2 CA  1 
ATOM   683 C C   . VAL A-2 1 29 ? 35.491 -1.637  5.630   1.00 24.10 ? ? ? ? ? ? 328 VAL A-2 C   1 
ATOM   684 O O   . VAL A-2 1 29 ? 36.489 -2.346  5.666   1.00 24.11 ? ? ? ? ? ? 328 VAL A-2 O   1 
ATOM   685 C CB  . VAL A-2 1 29 ? 35.913 0.296   4.033   1.00 26.12 ? ? ? ? ? ? 328 VAL A-2 CB  1 
ATOM   686 C CG1 . VAL A-2 1 29 ? 35.026 -0.455  3.027   1.00 24.41 ? ? ? ? ? ? 328 VAL A-2 CG1 1 
ATOM   687 C CG2 . VAL A-2 1 29 ? 35.722 1.800   3.908   1.00 28.21 ? ? ? ? ? ? 328 VAL A-2 CG2 1 
ATOM   688 N N   . VAL A-2 1 30 ? 34.258 -2.116  5.737   1.00 24.15 ? ? ? ? ? ? 329 VAL A-2 N   1 
ATOM   689 C CA  . VAL A-2 1 30 ? 33.997 -3.539  5.907   1.00 22.93 ? ? ? ? ? ? 329 VAL A-2 CA  1 
ATOM   690 C C   . VAL A-2 1 30 ? 33.180 -4.094  4.738   1.00 26.57 ? ? ? ? ? ? 329 VAL A-2 C   1 
ATOM   691 O O   . VAL A-2 1 30 ? 32.295 -3.413  4.209   1.00 24.56 ? ? ? ? ? ? 329 VAL A-2 O   1 
ATOM   692 C CB  . VAL A-2 1 30 ? 33.236 -3.780  7.237   1.00 25.76 ? ? ? ? ? ? 329 VAL A-2 CB  1 
ATOM   693 C CG1 . VAL A-2 1 30 ? 32.844 -5.250  7.400   1.00 28.96 ? ? ? ? ? ? 329 VAL A-2 CG1 1 
ATOM   694 C CG2 . VAL A-2 1 30 ? 34.085 -3.305  8.415   1.00 28.85 ? ? ? ? ? ? 329 VAL A-2 CG2 1 
ATOM   695 N N   . THR A-2 1 31 ? 33.480 -5.329  4.339   1.00 23.37 ? ? ? ? ? ? 330 THR A-2 N   1 
ATOM   696 C CA  . THR A-2 1 31 ? 32.597 -6.073  3.459   1.00 27.05 ? ? ? ? ? ? 330 THR A-2 CA  1 
ATOM   697 C C   . THR A-2 1 31 ? 32.404 -7.491  4.002   1.00 27.12 ? ? ? ? ? ? 330 THR A-2 C   1 
ATOM   698 O O   . THR A-2 1 31 ? 33.283 -8.034  4.670   1.00 26.94 ? ? ? ? ? ? 330 THR A-2 O   1 
ATOM   699 C CB  . THR A-2 1 31 ? 33.140 -6.133  2.012   1.00 25.18 ? ? ? ? ? ? 330 THR A-2 CB  1 
ATOM   700 O OG1 . THR A-2 1 31 ? 32.240 -6.891  1.195   1.00 27.62 ? ? ? ? ? ? 330 THR A-2 OG1 1 
ATOM   701 C CG2 . THR A-2 1 31 ? 34.522 -6.782  1.974   1.00 24.16 ? ? ? ? ? ? 330 THR A-2 CG2 1 
ATOM   702 N N   . TRP A-2 1 32 ? 31.252 -8.087  3.711   1.00 24.13 ? ? ? ? ? ? 331 TRP A-2 N   1 
ATOM   703 C CA  . TRP A-2 1 32 ? 30.959 -9.440  4.177   1.00 26.24 ? ? ? ? ? ? 331 TRP A-2 CA  1 
ATOM   704 C C   . TRP A-2 1 32 ? 31.255 -10.536 3.145   1.00 26.79 ? ? ? ? ? ? 331 TRP A-2 C   1 
ATOM   705 O O   . TRP A-2 1 32 ? 30.955 -11.717 3.380   1.00 27.80 ? ? ? ? ? ? 331 TRP A-2 O   1 
ATOM   706 C CB  . TRP A-2 1 32 ? 29.509 -9.509  4.659   1.00 28.95 ? ? ? ? ? ? 331 TRP A-2 CB  1 
ATOM   707 C CG  . TRP A-2 1 32 ? 29.306 -8.733  5.910   1.00 30.70 ? ? ? ? ? ? 331 TRP A-2 CG  1 
ATOM   708 C CD1 . TRP A-2 1 32 ? 29.474 -7.389  6.084   1.00 31.23 ? ? ? ? ? ? 331 TRP A-2 CD1 1 
ATOM   709 C CD2 . TRP A-2 1 32 ? 28.893 -9.252  7.175   1.00 29.29 ? ? ? ? ? ? 331 TRP A-2 CD2 1 
ATOM   710 N NE1 . TRP A-2 1 32 ? 29.204 -7.045  7.387   1.00 30.47 ? ? ? ? ? ? 331 TRP A-2 NE1 1 
ATOM   711 C CE2 . TRP A-2 1 32 ? 28.832 -8.169  8.072   1.00 28.51 ? ? ? ? ? ? 331 TRP A-2 CE2 1 
ATOM   712 C CE3 . TRP A-2 1 32 ? 28.564 -10.530 7.635   1.00 33.87 ? ? ? ? ? ? 331 TRP A-2 CE3 1 
ATOM   713 C CZ2 . TRP A-2 1 32 ? 28.469 -8.326  9.413   1.00 32.57 ? ? ? ? ? ? 331 TRP A-2 CZ2 1 
ATOM   714 C CZ3 . TRP A-2 1 32 ? 28.196 -10.682 8.958   1.00 32.42 ? ? ? ? ? ? 331 TRP A-2 CZ3 1 
ATOM   715 C CH2 . TRP A-2 1 32 ? 28.155 -9.589  9.833   1.00 33.44 ? ? ? ? ? ? 331 TRP A-2 CH2 1 
ATOM   716 N N   . SER A-2 1 33 ? 31.838 -10.150 2.010   1.00 28.10 ? ? ? ? ? ? 332 SER A-2 N   1 
ATOM   717 C CA  . SER A-2 1 33 ? 32.313 -11.100 0.999   1.00 26.83 ? ? ? ? ? ? 332 SER A-2 CA  1 
ATOM   718 C C   . SER A-2 1 33 ? 33.799 -10.858 0.775   1.00 26.26 ? ? ? ? ? ? 332 SER A-2 C   1 
ATOM   719 O O   . SER A-2 1 33 ? 34.236 -9.711  0.746   1.00 31.52 ? ? ? ? ? ? 332 SER A-2 O   1 
ATOM   720 C CB  . SER A-2 1 33 ? 31.576 -10.921 -0.341  1.00 29.67 ? ? ? ? ? ? 332 SER A-2 CB  1 
ATOM   721 O OG  . SER A-2 1 33 ? 30.251 -11.398 -0.252  1.00 36.62 ? ? ? ? ? ? 332 SER A-2 OG  1 
ATOM   722 N N   . ARG A-2 1 34 ? 34.573 -11.924 0.613   1.00 25.47 ? ? ? ? ? ? 333 ARG A-2 N   1 
ATOM   723 C CA  . ARG A-2 1 34 ? 36.031 -11.796 0.533   1.00 24.70 ? ? ? ? ? ? 333 ARG A-2 CA  1 
ATOM   724 C C   . ARG A-2 1 34 ? 36.465 -10.912 -0.642  1.00 26.98 ? ? ? ? ? ? 333 ARG A-2 C   1 
ATOM   725 O O   . ARG A-2 1 34 ? 36.201 -11.247 -1.797  1.00 26.51 ? ? ? ? ? ? 333 ARG A-2 O   1 
ATOM   726 C CB  . ARG A-2 1 34 ? 36.673 -13.174 0.394   1.00 25.46 ? ? ? ? ? ? 333 ARG A-2 CB  1 
ATOM   727 C CG  . ARG A-2 1 34 ? 38.199 -13.161 0.510   1.00 27.42 ? ? ? ? ? ? 333 ARG A-2 CG  1 
ATOM   728 C CD  . ARG A-2 1 34 ? 38.791 -14.562 0.342   1.00 27.12 ? ? ? ? ? ? 333 ARG A-2 CD  1 
ATOM   729 N NE  . ARG A-2 1 34 ? 40.243 -14.553 0.492   1.00 28.21 ? ? ? ? ? ? 333 ARG A-2 NE  1 
ATOM   730 C CZ  . ARG A-2 1 34 ? 40.878 -14.751 1.647   1.00 29.38 ? ? ? ? ? ? 333 ARG A-2 CZ  1 
ATOM   731 N NH1 . ARG A-2 1 34 ? 40.188 -14.984 2.759   1.00 28.38 ? ? ? ? ? ? 333 ARG A-2 NH1 1 
ATOM   732 N NH2 . ARG A-2 1 34 ? 42.207 -14.718 1.692   1.00 30.91 ? ? ? ? ? ? 333 ARG A-2 NH2 1 
ATOM   733 N N   . PRO A-2 1 35 ? 37.134 -9.778  -0.350  1.00 25.08 ? ? ? ? ? ? 334 PRO A-2 N   1 
ATOM   734 C CA  . PRO A-2 1 35 ? 37.605 -8.916  -1.439  1.00 25.61 ? ? ? ? ? ? 334 PRO A-2 CA  1 
ATOM   735 C C   . PRO A-2 1 35 ? 38.794 -9.524  -2.174  1.00 25.54 ? ? ? ? ? ? 334 PRO A-2 C   1 
ATOM   736 O O   . PRO A-2 1 35 ? 39.514 -10.358 -1.605  1.00 26.21 ? ? ? ? ? ? 334 PRO A-2 O   1 
ATOM   737 C CB  . PRO A-2 1 35 ? 38.034 -7.634  -0.713  1.00 27.06 ? ? ? ? ? ? 334 PRO A-2 CB  1 
ATOM   738 C CG  . PRO A-2 1 35 ? 38.466 -8.120  0.675   1.00 25.40 ? ? ? ? ? ? 334 PRO A-2 CG  1 
ATOM   739 C CD  . PRO A-2 1 35 ? 37.494 -9.252  0.983   1.00 25.32 ? ? ? ? ? ? 334 PRO A-2 CD  1 
ATOM   740 N N   . TYR A-2 1 36 ? 38.984 -9.126  -3.430  1.00 26.73 ? ? ? ? ? ? 335 TYR A-2 N   1 
ATOM   741 C CA  . TYR A-2 1 36 ? 40.121 -9.592  -4.216  1.00 29.84 ? ? ? ? ? ? 335 TYR A-2 CA  1 
ATOM   742 C C   . TYR A-2 1 36 ? 40.626 -8.528  -5.185  1.00 29.57 ? ? ? ? ? ? 335 TYR A-2 C   1 
ATOM   743 O O   . TYR A-2 1 36 ? 39.919 -7.584  -5.521  1.00 25.76 ? ? ? ? ? ? 335 TYR A-2 O   1 
ATOM   744 C CB  . TYR A-2 1 36 ? 39.788 -10.891 -4.968  1.00 30.74 ? ? ? ? ? ? 335 TYR A-2 CB  1 
ATOM   745 C CG  . TYR A-2 1 36 ? 38.617 -10.779 -5.931  1.00 30.95 ? ? ? ? ? ? 335 TYR A-2 CG  1 
ATOM   746 C CD1 . TYR A-2 1 36 ? 37.304 -10.861 -5.471  1.00 28.07 ? ? ? ? ? ? 335 TYR A-2 CD1 1 
ATOM   747 C CD2 . TYR A-2 1 36 ? 38.826 -10.591 -7.292  1.00 28.49 ? ? ? ? ? ? 335 TYR A-2 CD2 1 
ATOM   748 C CE1 . TYR A-2 1 36 ? 36.232 -10.760 -6.343  1.00 29.99 ? ? ? ? ? ? 335 TYR A-2 CE1 1 
ATOM   749 C CE2 . TYR A-2 1 36 ? 37.759 -10.496 -8.174  1.00 28.92 ? ? ? ? ? ? 335 TYR A-2 CE2 1 
ATOM   750 C CZ  . TYR A-2 1 36 ? 36.469 -10.586 -7.695  1.00 29.82 ? ? ? ? ? ? 335 TYR A-2 CZ  1 
ATOM   751 O OH  . TYR A-2 1 36 ? 35.403 -10.480 -8.566  1.00 32.06 ? ? ? ? ? ? 335 TYR A-2 OH  1 
ATOM   752 N N   . PHE A-2 1 37 ? 41.870 -8.694  -5.621  1.00 30.22 ? ? ? ? ? ? 336 PHE A-2 N   1 
ATOM   753 C CA  . PHE A-2 1 37 ? 42.494 -7.778  -6.555  1.00 30.61 ? ? ? ? ? ? 336 PHE A-2 CA  1 
ATOM   754 C C   . PHE A-2 1 37 ? 42.081 -8.146  -7.978  1.00 33.11 ? ? ? ? ? ? 336 PHE A-2 C   1 
ATOM   755 O O   . PHE A-2 1 37 ? 42.324 -9.259  -8.442  1.00 31.61 ? ? ? ? ? ? 336 PHE A-2 O   1 
ATOM   756 C CB  . PHE A-2 1 37 ? 44.012 -7.848  -6.395  1.00 33.94 ? ? ? ? ? ? 336 PHE A-2 CB  1 
ATOM   757 C CG  . PHE A-2 1 37 ? 44.771 -6.935  -7.313  1.00 34.76 ? ? ? ? ? ? 336 PHE A-2 CG  1 
ATOM   758 C CD1 . PHE A-2 1 37 ? 44.643 -5.558  -7.208  1.00 35.55 ? ? ? ? ? ? 336 PHE A-2 CD1 1 
ATOM   759 C CD2 . PHE A-2 1 37 ? 45.651 -7.458  -8.258  1.00 38.55 ? ? ? ? ? ? 336 PHE A-2 CD2 1 
ATOM   760 C CE1 . PHE A-2 1 37 ? 45.367 -4.714  -8.049  1.00 36.55 ? ? ? ? ? ? 336 PHE A-2 CE1 1 
ATOM   761 C CE2 . PHE A-2 1 37 ? 46.373 -6.625  -9.101  1.00 35.65 ? ? ? ? ? ? 336 PHE A-2 CE2 1 
ATOM   762 C CZ  . PHE A-2 1 37 ? 46.234 -5.255  -8.996  1.00 36.04 ? ? ? ? ? ? 336 PHE A-2 CZ  1 
ATOM   763 N N   . LEU A-2 1 38 ? 41.430 -7.214  -8.658  1.00 31.19 ? ? ? ? ? ? 337 LEU A-2 N   1 
ATOM   764 C CA  . LEU A-2 1 38 ? 40.954 -7.459  -10.010 1.00 31.21 ? ? ? ? ? ? 337 LEU A-2 CA  1 
ATOM   765 C C   . LEU A-2 1 38 ? 42.092 -7.211  -10.999 1.00 35.97 ? ? ? ? ? ? 337 LEU A-2 C   1 
ATOM   766 O O   . LEU A-2 1 38 ? 42.257 -7.944  -11.974 1.00 37.76 ? ? ? ? ? ? 337 LEU A-2 O   1 
ATOM   767 C CB  . LEU A-2 1 38 ? 39.772 -6.540  -10.331 1.00 31.73 ? ? ? ? ? ? 337 LEU A-2 CB  1 
ATOM   768 C CG  . LEU A-2 1 38 ? 39.228 -6.585  -11.767 1.00 36.79 ? ? ? ? ? ? 337 LEU A-2 CG  1 
ATOM   769 C CD1 . LEU A-2 1 38 ? 38.676 -7.972  -12.097 1.00 35.29 ? ? ? ? ? ? 337 LEU A-2 CD1 1 
ATOM   770 C CD2 . LEU A-2 1 38 ? 38.161 -5.512  -11.964 1.00 33.00 ? ? ? ? ? ? 337 LEU A-2 CD2 1 
ATOM   771 N N   . GLY A-2 1 39 ? 42.875 -6.172  -10.734 1.00 36.74 ? ? ? ? ? ? 338 GLY A-2 N   1 
ATOM   772 C CA  . GLY A-2 1 39 ? 43.978 -5.823  -11.605 1.00 41.00 ? ? ? ? ? ? 338 GLY A-2 CA  1 
ATOM   773 C C   . GLY A-2 1 39 ? 43.482 -5.367  -12.963 1.00 37.44 ? ? ? ? ? ? 338 GLY A-2 C   1 
ATOM   774 O O   . GLY A-2 1 39 ? 42.571 -4.547  -13.054 1.00 41.88 ? ? ? ? ? ? 338 GLY A-2 O   1 
ATOM   775 N N   . THR A-2 1 40 ? 44.071 -5.908  -14.021 1.00 38.17 ? ? ? ? ? ? 339 THR A-2 N   1 
ATOM   776 C CA  . THR A-2 1 40 ? 43.695 -5.518  -15.375 1.00 44.01 ? ? ? ? ? ? 339 THR A-2 CA  1 
ATOM   777 C C   . THR A-2 1 40 ? 42.498 -6.299  -15.898 1.00 44.04 ? ? ? ? ? ? 339 THR A-2 C   1 
ATOM   778 O O   . THR A-2 1 40 ? 42.118 -6.144  -17.054 1.00 44.15 ? ? ? ? ? ? 339 THR A-2 O   1 
ATOM   779 C CB  . THR A-2 1 40 ? 44.866 -5.697  -16.355 1.00 47.84 ? ? ? ? ? ? 339 THR A-2 CB  1 
ATOM   780 O OG1 . THR A-2 1 40 ? 45.252 -7.079  -16.384 1.00 46.57 ? ? ? ? ? ? 339 THR A-2 OG1 1 
ATOM   781 C CG2 . THR A-2 1 40 ? 46.049 -4.844  -15.912 1.00 45.74 ? ? ? ? ? ? 339 THR A-2 CG2 1 
ATOM   782 N N   . GLY A-2 1 41 ? 41.907 -7.139  -15.052 1.00 37.52 ? ? ? ? ? ? 340 GLY A-2 N   1 
ATOM   783 C CA  . GLY A-2 1 41 ? 40.739 -7.907  -15.445 1.00 37.05 ? ? ? ? ? ? 340 GLY A-2 CA  1 
ATOM   784 C C   . GLY A-2 1 41 ? 39.534 -7.022  -15.714 1.00 34.99 ? ? ? ? ? ? 340 GLY A-2 C   1 
ATOM   785 O O   . GLY A-2 1 41 ? 39.462 -5.892  -15.231 1.00 32.89 ? ? ? ? ? ? 340 GLY A-2 O   1 
ATOM   786 N N   . SER A-2 1 42 ? 38.582 -7.538  -16.488 1.00 35.88 ? ? ? ? ? ? 341 SER A-2 N   1 
ATOM   787 C CA  . SER A-2 1 42 ? 37.373 -6.786  -16.822 1.00 35.00 ? ? ? ? ? ? 341 SER A-2 CA  1 
ATOM   788 C C   . SER A-2 1 42 ? 36.341 -6.894  -15.712 1.00 33.91 ? ? ? ? ? ? 341 SER A-2 C   1 
ATOM   789 O O   . SER A-2 1 42 ? 35.892 -7.996  -15.389 1.00 31.04 ? ? ? ? ? ? 341 SER A-2 O   1 
ATOM   790 C CB  . SER A-2 1 42 ? 36.755 -7.304  -18.120 1.00 36.71 ? ? ? ? ? ? 341 SER A-2 CB  1 
ATOM   791 O OG  . SER A-2 1 42 ? 35.367 -7.002  -18.160 1.00 35.89 ? ? ? ? ? ? 341 SER A-2 OG  1 
ATOM   792 N N   . ILE A-2 1 43 ? 35.954 -5.754  -15.143 1.00 30.41 ? ? ? ? ? ? 342 ILE A-2 N   1 
ATOM   793 C CA  . ILE A-2 1 43 ? 35.033 -5.753  -14.010 1.00 30.06 ? ? ? ? ? ? 342 ILE A-2 CA  1 
ATOM   794 C C   . ILE A-2 1 43 ? 33.742 -6.492  -14.354 1.00 32.50 ? ? ? ? ? ? 342 ILE A-2 C   1 
ATOM   795 O O   . ILE A-2 1 43 ? 33.245 -7.266  -13.551 1.00 31.67 ? ? ? ? ? ? 342 ILE A-2 O   1 
ATOM   796 C CB  . ILE A-2 1 43 ? 34.737 -4.320  -13.475 1.00 29.81 ? ? ? ? ? ? 342 ILE A-2 CB  1 
ATOM   797 C CG1 . ILE A-2 1 43 ? 33.764 -4.362  -12.296 1.00 33.10 ? ? ? ? ? ? 342 ILE A-2 CG1 1 
ATOM   798 C CG2 . ILE A-2 1 43 ? 34.187 -3.414  -14.568 1.00 34.60 ? ? ? ? ? ? 342 ILE A-2 CG2 1 
ATOM   799 C CD1 . ILE A-2 1 43 ? 34.382 -4.821  -11.002 1.00 32.23 ? ? ? ? ? ? 342 ILE A-2 CD1 1 
ATOM   800 N N   . ARG A-2 1 44 ? 33.236 -6.303  -15.573 1.00 33.19 ? ? ? ? ? ? 343 ARG A-2 N   1 
ATOM   801 C CA  . ARG A-2 1 44 ? 31.973 -6.924  -15.958 1.00 33.60 ? ? ? ? ? ? 343 ARG A-2 CA  1 
ATOM   802 C C   . ARG A-2 1 44 ? 32.099 -8.373  -16.421 1.00 32.10 ? ? ? ? ? ? 343 ARG A-2 C   1 
ATOM   803 O O   . ARG A-2 1 44 ? 31.158 -9.151  -16.271 1.00 30.95 ? ? ? ? ? ? 343 ARG A-2 O   1 
ATOM   804 C CB  . ARG A-2 1 44 ? 31.284 -6.100  -17.047 1.00 38.67 ? ? ? ? ? ? 343 ARG A-2 CB  1 
ATOM   805 C CG  . ARG A-2 1 44 ? 30.742 -4.772  -16.561 1.00 46.46 ? ? ? ? ? ? 343 ARG A-2 CG  1 
ATOM   806 C CD  . ARG A-2 1 44 ? 30.190 -3.938  -17.720 1.00 50.19 ? ? ? ? ? ? 343 ARG A-2 CD  1 
ATOM   807 N NE  . ARG A-2 1 44 ? 29.074 -4.590  -18.404 1.00 58.09 ? ? ? ? ? ? 343 ARG A-2 NE  1 
ATOM   808 C CZ  . ARG A-2 1 44 ? 29.177 -5.246  -19.558 1.00 59.50 ? ? ? ? ? ? 343 ARG A-2 CZ  1 
ATOM   809 N NH1 . ARG A-2 1 44 ? 30.354 -5.346  -20.166 1.00 60.16 ? ? ? ? ? ? 343 ARG A-2 NH1 1 
ATOM   810 N NH2 . ARG A-2 1 44 ? 28.102 -5.799  -20.109 1.00 61.43 ? ? ? ? ? ? 343 ARG A-2 NH2 1 
ATOM   811 N N   . LYS A-2 1 45 ? 33.253 -8.737  -16.977 1.00 31.55 ? ? ? ? ? ? 344 LYS A-2 N   1 
ATOM   812 C CA  . LYS A-2 1 45 ? 33.373 -10.019 -17.672 1.00 33.57 ? ? ? ? ? ? 344 LYS A-2 CA  1 
ATOM   813 C C   . LYS A-2 1 45 ? 34.259 -11.082 -17.016 1.00 33.05 ? ? ? ? ? ? 344 LYS A-2 C   1 
ATOM   814 O O   . LYS A-2 1 45 ? 34.172 -12.265 -17.365 1.00 33.47 ? ? ? ? ? ? 344 LYS A-2 O   1 
ATOM   815 C CB  . LYS A-2 1 45 ? 33.815 -9.791  -19.119 1.00 36.55 ? ? ? ? ? ? 344 LYS A-2 CB  1 
ATOM   816 C CG  . LYS A-2 1 45 ? 32.846 -8.911  -19.895 1.00 37.73 ? ? ? ? ? ? 344 LYS A-2 CG  1 
ATOM   817 C CD  . LYS A-2 1 45 ? 33.163 -8.874  -21.378 1.00 46.70 ? ? ? ? ? ? 344 LYS A-2 CD  1 
ATOM   818 C CE  . LYS A-2 1 45 ? 34.435 -8.099  -21.673 1.00 47.54 ? ? ? ? ? ? 344 LYS A-2 CE  1 
ATOM   819 N NZ  . LYS A-2 1 45 ? 34.547 -7.836  -23.142 1.00 50.89 ? ? ? ? ? ? 344 LYS A-2 NZ  1 
ATOM   820 N N   . HIS A-2 1 46 ? 35.110 -10.673 -16.081 1.00 32.70 ? ? ? ? ? ? 345 HIS A-2 N   1 
ATOM   821 C CA  . HIS A-2 1 46 ? 36.023 -11.612 -15.422 1.00 31.03 ? ? ? ? ? ? 345 HIS A-2 CA  1 
ATOM   822 C C   . HIS A-2 1 46 ? 35.273 -12.690 -14.630 1.00 28.80 ? ? ? ? ? ? 345 HIS A-2 C   1 
ATOM   823 O O   . HIS A-2 1 46 ? 34.131 -12.495 -14.208 1.00 29.53 ? ? ? ? ? ? 345 HIS A-2 O   1 
ATOM   824 C CB  . HIS A-2 1 46 ? 36.966 -10.858 -14.480 1.00 30.71 ? ? ? ? ? ? 345 HIS A-2 CB  1 
ATOM   825 C CG  . HIS A-2 1 46 ? 36.344 -10.504 -13.168 1.00 29.62 ? ? ? ? ? ? 345 HIS A-2 CG  1 
ATOM   826 N ND1 . HIS A-2 1 46 ? 35.363 -9.544  -13.041 1.00 29.66 ? ? ? ? ? ? 345 HIS A-2 ND1 1 
ATOM   827 C CD2 . HIS A-2 1 46 ? 36.568 -10.981 -11.921 1.00 29.77 ? ? ? ? ? ? 345 HIS A-2 CD2 1 
ATOM   828 C CE1 . HIS A-2 1 46 ? 35.007 -9.449  -11.773 1.00 30.38 ? ? ? ? ? ? 345 HIS A-2 CE1 1 
ATOM   829 N NE2 . HIS A-2 1 46 ? 35.717 -10.316 -11.074 1.00 28.45 ? ? ? ? ? ? 345 HIS A-2 NE2 1 
ATOM   830 N N   . ASP A-2 1 47 ? 35.917 -13.832 -14.434 1.00 27.36 ? ? ? ? ? ? 346 ASP A-2 N   1 
ATOM   831 C CA  . ASP A-2 1 47 ? 35.391 -14.853 -13.542 1.00 27.32 ? ? ? ? ? ? 346 ASP A-2 CA  1 
ATOM   832 C C   . ASP A-2 1 47 ? 35.969 -14.596 -12.141 1.00 28.55 ? ? ? ? ? ? 346 ASP A-2 C   1 
ATOM   833 O O   . ASP A-2 1 47 ? 37.188 -14.573 -11.956 1.00 27.18 ? ? ? ? ? ? 346 ASP A-2 O   1 
ATOM   834 C CB  . ASP A-2 1 47 ? 35.792 -16.263 -14.019 1.00 27.98 ? ? ? ? ? ? 346 ASP A-2 CB  1 
ATOM   835 C CG  . ASP A-2 1 47 ? 35.151 -16.649 -15.355 1.00 32.04 ? ? ? ? ? ? 346 ASP A-2 CG  1 
ATOM   836 O OD1 . ASP A-2 1 47 ? 33.968 -16.292 -15.586 1.00 31.10 ? ? ? ? ? ? 346 ASP A-2 OD1 1 
ATOM   837 O OD2 . ASP A-2 1 47 ? 35.835 -17.322 -16.164 1.00 31.13 ? ? ? ? ? ? 346 ASP A-2 OD2 1 
ATOM   838 N N   . PRO A-2 1 48 ? 35.097 -14.391 -11.152 1.00 28.20 ? ? ? ? ? ? 347 PRO A-2 N   1 
ATOM   839 C CA  . PRO A-2 1 48 ? 35.593 -14.178 -9.786  1.00 28.87 ? ? ? ? ? ? 347 PRO A-2 CA  1 
ATOM   840 C C   . PRO A-2 1 48 ? 36.262 -15.425 -9.198  1.00 32.58 ? ? ? ? ? ? 347 PRO A-2 C   1 
ATOM   841 O O   . PRO A-2 1 48 ? 35.918 -16.556 -9.566  1.00 29.02 ? ? ? ? ? ? 347 PRO A-2 O   1 
ATOM   842 C CB  . PRO A-2 1 48 ? 34.322 -13.838 -9.001  1.00 30.76 ? ? ? ? ? ? 347 PRO A-2 CB  1 
ATOM   843 C CG  . PRO A-2 1 48 ? 33.201 -14.448 -9.788  1.00 30.17 ? ? ? ? ? ? 347 PRO A-2 CG  1 
ATOM   844 C CD  . PRO A-2 1 48 ? 33.625 -14.356 -11.231 1.00 28.67 ? ? ? ? ? ? 347 PRO A-2 CD  1 
ATOM   845 N N   . PRO A-2 1 49 ? 37.232 -15.226 -8.294  1.00 33.62 ? ? ? ? ? ? 348 PRO A-2 N   1 
ATOM   846 C CA  . PRO A-2 1 49 ? 37.820 -16.391 -7.617  1.00 34.55 ? ? ? ? ? ? 348 PRO A-2 CA  1 
ATOM   847 C C   . PRO A-2 1 49 ? 36.766 -17.081 -6.756  1.00 34.90 ? ? ? ? ? ? 348 PRO A-2 C   1 
ATOM   848 O O   . PRO A-2 1 49 ? 35.836 -16.423 -6.270  1.00 34.92 ? ? ? ? ? ? 348 PRO A-2 O   1 
ATOM   849 C CB  . PRO A-2 1 49 ? 38.931 -15.779 -6.751  1.00 35.13 ? ? ? ? ? ? 348 PRO A-2 CB  1 
ATOM   850 C CG  . PRO A-2 1 49 ? 38.544 -14.356 -6.580  1.00 33.55 ? ? ? ? ? ? 348 PRO A-2 CG  1 
ATOM   851 C CD  . PRO A-2 1 49 ? 37.843 -13.960 -7.856  1.00 32.65 ? ? ? ? ? ? 348 PRO A-2 CD  1 
ATOM   852 N N   . ILE A-2 1 50 ? 36.894 -18.392 -6.588  1.00 32.81 ? ? ? ? ? ? 349 ILE A-2 N   1 
ATOM   853 C CA  . ILE A-2 1 50 ? 35.869 -19.164 -5.904  1.00 39.42 ? ? ? ? ? ? 349 ILE A-2 CA  1 
ATOM   854 C C   . ILE A-2 1 50 ? 35.627 -18.665 -4.471  1.00 39.81 ? ? ? ? ? ? 349 ILE A-2 C   1 
ATOM   855 O O   . ILE A-2 1 50 ? 34.479 -18.586 -4.026  1.00 41.56 ? ? ? ? ? ? 349 ILE A-2 O   1 
ATOM   856 C CB  . ILE A-2 1 50 ? 36.193 -20.679 -5.903  1.00 42.60 ? ? ? ? ? ? 349 ILE A-2 CB  1 
ATOM   857 C CG1 . ILE A-2 1 50 ? 35.260 -21.430 -4.945  1.00 44.69 ? ? ? ? ? ? 349 ILE A-2 CG1 1 
ATOM   858 C CG2 . ILE A-2 1 50 ? 37.650 -20.924 -5.524  1.00 47.87 ? ? ? ? ? ? 349 ILE A-2 CG2 1 
ATOM   859 C CD1 . ILE A-2 1 50 ? 33.783 -21.357 -5.330  1.00 43.40 ? ? ? ? ? ? 349 ILE A-2 CD1 1 
ATOM   860 N N   . SER A-2 1 51 ? 36.698 -18.286 -3.775  1.00 35.89 ? ? ? ? ? ? 350 SER A-2 N   1 
ATOM   861 C CA  . SER A-2 1 51 ? 36.575 -17.850 -2.380  1.00 38.44 ? ? ? ? ? ? 350 SER A-2 CA  1 
ATOM   862 C C   . SER A-2 1 51 ? 35.838 -16.514 -2.226  1.00 36.53 ? ? ? ? ? ? 350 SER A-2 C   1 
ATOM   863 O O   . SER A-2 1 51 ? 35.533 -16.093 -1.113  1.00 35.34 ? ? ? ? ? ? 350 SER A-2 O   1 
ATOM   864 C CB  . SER A-2 1 51 ? 37.952 -17.813 -1.689  1.00 36.78 ? ? ? ? ? ? 350 SER A-2 CB  1 
ATOM   865 O OG  . SER A-2 1 51 ? 38.943 -17.175 -2.491  1.00 41.15 ? ? ? ? ? ? 350 SER A-2 OG  1 
ATOM   866 N N   . SER A-2 1 52 ? 35.529 -15.856 -3.342  1.00 35.49 ? ? ? ? ? ? 351 SER A-2 N   1 
ATOM   867 C CA  . SER A-2 1 52 ? 34.924 -14.527 -3.280  1.00 35.17 ? ? ? ? ? ? 351 SER A-2 CA  1 
ATOM   868 C C   . SER A-2 1 52 ? 33.494 -14.484 -3.787  1.00 41.13 ? ? ? ? ? ? 351 SER A-2 C   1 
ATOM   869 O O   . SER A-2 1 52 ? 32.818 -13.454 -3.686  1.00 39.15 ? ? ? ? ? ? 351 SER A-2 O   1 
ATOM   870 C CB  . SER A-2 1 52 ? 35.764 -13.522 -4.047  1.00 33.67 ? ? ? ? ? ? 351 SER A-2 CB  1 
ATOM   871 O OG  . SER A-2 1 52 ? 36.981 -13.280 -3.365  1.00 33.57 ? ? ? ? ? ? 351 SER A-2 OG  1 
ATOM   872 N N   . ILE A-2 1 53 ? 33.034 -15.608 -4.315  1.00 38.39 ? ? ? ? ? ? 352 ILE A-2 N   1 
ATOM   873 C CA  . ILE A-2 1 53 ? 31.686 -15.686 -4.854  1.00 43.83 ? ? ? ? ? ? 352 ILE A-2 CA  1 
ATOM   874 C C   . ILE A-2 1 53 ? 30.681 -15.698 -3.710  1.00 44.08 ? ? ? ? ? ? 352 ILE A-2 C   1 
ATOM   875 O O   . ILE A-2 1 53 ? 30.863 -16.409 -2.720  1.00 43.53 ? ? ? ? ? ? 352 ILE A-2 O   1 
ATOM   876 C CB  . ILE A-2 1 53 ? 31.541 -16.923 -5.777  1.00 40.17 ? ? ? ? ? ? 352 ILE A-2 CB  1 
ATOM   877 C CG1 . ILE A-2 1 53 ? 32.494 -16.782 -6.959  1.00 38.87 ? ? ? ? ? ? 352 ILE A-2 CG1 1 
ATOM   878 C CG2 . ILE A-2 1 53 ? 30.113 -17.071 -6.282  1.00 46.24 ? ? ? ? ? ? 352 ILE A-2 CG2 1 
ATOM   879 C CD1 . ILE A-2 1 53 ? 32.524 -17.974 -7.878  1.00 39.11 ? ? ? ? ? ? 352 ILE A-2 CD1 1 
ATOM   880 N N   . PRO A-2 1 54 ? 29.627 -14.877 -3.812  1.00 47.25 ? ? ? ? ? ? 353 PRO A-2 N   1 
ATOM   881 C CA  . PRO A-2 1 54 ? 28.634 -14.889 -2.734  1.00 50.68 ? ? ? ? ? ? 353 PRO A-2 CA  1 
ATOM   882 C C   . PRO A-2 1 54 ? 27.653 -16.031 -2.974  1.00 54.77 ? ? ? ? ? ? 353 PRO A-2 C   1 
ATOM   883 O O   . PRO A-2 1 54 ? 27.790 -16.730 -3.981  1.00 49.51 ? ? ? ? ? ? 353 PRO A-2 O   1 
ATOM   884 C CB  . PRO A-2 1 54 ? 27.936 -13.542 -2.906  1.00 47.49 ? ? ? ? ? ? 353 PRO A-2 CB  1 
ATOM   885 C CG  . PRO A-2 1 54 ? 27.977 -13.313 -4.383  1.00 47.78 ? ? ? ? ? ? 353 PRO A-2 CG  1 
ATOM   886 C CD  . PRO A-2 1 54 ? 29.285 -13.908 -4.867  1.00 45.52 ? ? ? ? ? ? 353 PRO A-2 CD  1 
ATOM   887 N N   . CYS A-2 1 55 ? 26.692 -16.224 -2.075  1.00 57.21 ? ? ? ? ? ? 354 CYS A-2 N   1 
ATOM   888 C CA  . CYS A-2 1 55 ? 25.672 -17.247 -2.281  1.00 61.00 ? ? ? ? ? ? 354 CYS A-2 CA  1 
ATOM   889 C C   . CYS A-2 1 55 ? 25.016 -17.027 -3.643  1.00 58.93 ? ? ? ? ? ? 354 CYS A-2 C   1 
ATOM   890 O O   . CYS A-2 1 55 ? 24.876 -15.879 -4.071  1.00 56.78 ? ? ? ? ? ? 354 CYS A-2 O   1 
ATOM   891 C CB  . CYS A-2 1 55 ? 24.648 -17.222 -1.147  1.00 62.56 ? ? ? ? ? ? 354 CYS A-2 CB  1 
ATOM   892 S SG  . CYS A-2 1 55 ? 25.391 -17.417 0.502   1.00 81.82 ? ? ? ? ? ? 354 CYS A-2 SG  1 
ATOM   893 N N   . LEU A-2 1 56 ? 24.632 -18.136 -4.285  1.00 59.32 ? ? ? ? ? ? 355 LEU A-2 N   1 
ATOM   894 C CA  . LEU A-2 1 56 ? 24.321 -18.265 -5.729  1.00 58.46 ? ? ? ? ? ? 355 LEU A-2 CA  1 
ATOM   895 C C   . LEU A-2 1 56 ? 25.513 -18.846 -6.495  1.00 53.45 ? ? ? ? ? ? 355 LEU A-2 C   1 
ATOM   896 O O   . LEU A-2 1 56 ? 26.239 -18.124 -7.184  1.00 49.37 ? ? ? ? ? ? 355 LEU A-2 O   1 
ATOM   897 C CB  . LEU A-2 1 56 ? 23.840 -16.966 -6.407  1.00 58.54 ? ? ? ? ? ? 355 LEU A-2 CB  1 
ATOM   898 C CG  . LEU A-2 1 56 ? 22.381 -16.534 -6.229  1.00 60.20 ? ? ? ? ? ? 355 LEU A-2 CG  1 
ATOM   899 C CD1 . LEU A-2 1 56 ? 22.235 -15.260 -5.393  1.00 59.07 ? ? ? ? ? ? 355 LEU A-2 CD1 1 
ATOM   900 C CD2 . LEU A-2 1 56 ? 21.749 -16.346 -7.590  1.00 50.25 ? ? ? ? ? ? 355 LEU A-2 CD2 1 
HETATM 901 O O   . HOH B   2 .  ? 29.139 -6.253  2.857   1.00 26.62 ? ? ? ? ? ? 401 HOH A   O   1 
HETATM 902 O O   . HOH B   2 .  ? 23.797 -2.437  -3.140  1.00 26.72 ? ? ? ? ? ? 402 HOH A   O   1 
HETATM 903 O O   . HOH B   2 .  ? 25.493 -0.580  3.120   1.00 30.19 ? ? ? ? ? ? 403 HOH A   O   1 
HETATM 904 O O   . HOH B   2 .  ? 38.987 4.615   -5.818  1.00 32.62 ? ? ? ? ? ? 404 HOH A   O   1 
HETATM 905 O O   . HOH B   2 .  ? 27.269 1.073   1.865   1.00 27.54 ? ? ? ? ? ? 405 HOH A   O   1 
HETATM 906 O O   . HOH B   2 .  ? 27.748 3.304   -7.064  1.00 29.60 ? ? ? ? ? ? 406 HOH A   O   1 
HETATM 907 O O   . HOH B   2 .  ? 25.147 -6.860  17.669  1.00 31.41 ? ? ? ? ? ? 407 HOH A   O   1 
HETATM 908 O O   . HOH B   2 .  ? 31.815 6.235   -3.289  1.00 33.52 ? ? ? ? ? ? 408 HOH A   O   1 
HETATM 909 O O   . HOH B   2 .  ? 38.039 1.686   1.282   1.00 30.25 ? ? ? ? ? ? 409 HOH A   O   1 
HETATM 910 O O   . HOH B   2 .  ? 30.829 -12.147 -19.289 1.00 38.01 ? ? ? ? ? ? 410 HOH A   O   1 
HETATM 911 O O   . HOH B   2 .  ? 22.294 -5.853  11.193  1.00 31.29 ? ? ? ? ? ? 411 HOH A   O   1 
HETATM 912 O O   . HOH B   2 .  ? 24.465 -6.610  -3.013  1.00 38.08 ? ? ? ? ? ? 412 HOH A   O   1 
HETATM 913 O O   . HOH B   2 .  ? 25.290 -6.407  -0.516  1.00 35.04 ? ? ? ? ? ? 413 HOH A   O   1 
HETATM 914 O O   . HOH B   2 .  ? 29.408 3.817   4.153   1.00 35.25 ? ? ? ? ? ? 414 HOH A   O   1 
HETATM 915 O O   . HOH B   2 .  ? 25.690 -1.419  15.594  1.00 40.65 ? ? ? ? ? ? 415 HOH A   O   1 
HETATM 916 O O   . HOH B   2 .  ? 34.424 6.790   3.303   1.00 38.62 ? ? ? ? ? ? 416 HOH A   O   1 
HETATM 917 O O   . HOH B   2 .  ? 40.716 0.825   0.000   0.46 35.01 ? ? ? ? ? ? 417 HOH A   O   1 
HETATM 918 O O   . HOH B   2 .  ? 37.242 4.244   1.199   1.00 33.47 ? ? ? ? ? ? 418 HOH A   O   1 
HETATM 919 O O   . HOH B   2 .  ? 30.869 -13.024 -16.962 1.00 38.31 ? ? ? ? ? ? 419 HOH A   O   1 
HETATM 920 O O   . HOH B   2 .  ? 26.627 -9.458  -5.447  1.00 32.80 ? ? ? ? ? ? 420 HOH A   O   1 
HETATM 921 O O   . HOH B   2 .  ? 20.362 -0.401  7.721   1.00 44.93 ? ? ? ? ? ? 421 HOH A   O   1 
HETATM 922 O O   . HOH B   2 .  ? 21.535 -1.892  15.644  1.00 38.35 ? ? ? ? ? ? 422 HOH A   O   1 
HETATM 923 O O   . HOH B   2 .  ? 39.587 1.052   -12.022 1.00 46.44 ? ? ? ? ? ? 423 HOH A   O   1 
HETATM 924 O O   . HOH B   2 .  ? 29.697 -1.115  17.576  1.00 39.53 ? ? ? ? ? ? 424 HOH A   O   1 
HETATM 925 O O   . HOH B   2 .  ? 35.489 -5.824  17.879  1.00 39.30 ? ? ? ? ? ? 425 HOH A   O   1 
HETATM 926 O O   . HOH B   2 .  ? 23.327 -9.681  -16.951 1.00 40.30 ? ? ? ? ? ? 426 HOH A   O   1 
HETATM 927 O O   . HOH B   2 .  ? 42.357 2.466   0.000   0.52 34.70 ? ? ? ? ? ? 427 HOH A   O   1 
HETATM 928 O O   . HOH B-2 2 .  ? 33.638 -10.752 -2.857  1.00 26.62 ? ? ? ? ? ? 401 HOH A-2 O   1 
HETATM 929 O O   . HOH B-2 2 .  ? 37.454 -16.094 3.140   1.00 26.72 ? ? ? ? ? ? 402 HOH A-2 O   1 
HETATM 930 O O   . HOH B-2 2 .  ? 39.311 -14.398 -3.120  1.00 30.19 ? ? ? ? ? ? 403 HOH A-2 O   1 
HETATM 931 O O   . HOH B-2 2 .  ? 44.506 -0.904  5.818   1.00 32.62 ? ? ? ? ? ? 404 HOH A-2 O   1 
HETATM 932 O O   . HOH B-2 2 .  ? 40.964 -12.622 -1.865  1.00 27.54 ? ? ? ? ? ? 405 HOH A-2 O   1 
HETATM 933 O O   . HOH B-2 2 .  ? 43.195 -12.143 7.064   1.00 29.60 ? ? ? ? ? ? 406 HOH A-2 O   1 
HETATM 934 O O   . HOH B-2 2 .  ? 33.031 -14.744 -17.669 1.00 31.41 ? ? ? ? ? ? 407 HOH A-2 O   1 
HETATM 935 O O   . HOH B-2 2 .  ? 46.126 -8.076  3.289   1.00 33.52 ? ? ? ? ? ? 408 HOH A-2 O   1 
HETATM 936 O O   . HOH B-2 2 .  ? 41.577 -1.852  -1.282  1.00 30.25 ? ? ? ? ? ? 409 HOH A-2 O   1 
HETATM 937 O O   . HOH B-2 2 .  ? 27.744 -9.062  19.289  1.00 38.01 ? ? ? ? ? ? 410 HOH A-2 O   1 
HETATM 938 O O   . HOH B-2 2 .  ? 34.038 -17.597 -11.193 1.00 31.29 ? ? ? ? ? ? 411 HOH A-2 O   1 
HETATM 939 O O   . HOH B-2 2 .  ? 33.281 -15.426 3.013   1.00 38.08 ? ? ? ? ? ? 412 HOH A-2 O   1 
HETATM 940 O O   . HOH B-2 2 .  ? 33.484 -14.601 0.516   1.00 35.04 ? ? ? ? ? ? 413 HOH A-2 O   1 
HETATM 941 O O   . HOH B-2 2 .  ? 43.708 -10.483 -4.153  1.00 35.25 ? ? ? ? ? ? 414 HOH A-2 O   1 
HETATM 942 O O   . HOH B-2 2 .  ? 38.472 -14.201 -15.594 1.00 40.65 ? ? ? ? ? ? 415 HOH A-2 O   1 
HETATM 943 O O   . HOH B-2 2 .  ? 46.681 -5.467  -3.303  1.00 38.62 ? ? ? ? ? ? 416 HOH A-2 O   1 
HETATM 944 O O   . HOH B-2 2 .  ? 40.716 0.825   0.000   0.46 35.01 ? ? ? ? ? ? 417 HOH A-2 O   1 
HETATM 945 O O   . HOH B-2 2 .  ? 44.135 -2.649  -1.199  1.00 33.47 ? ? ? ? ? ? 418 HOH A-2 O   1 
HETATM 946 O O   . HOH B-2 2 .  ? 26.867 -9.022  16.962  1.00 38.31 ? ? ? ? ? ? 419 HOH A-2 O   1 
HETATM 947 O O   . HOH B-2 2 .  ? 30.433 -13.264 5.447   1.00 32.80 ? ? ? ? ? ? 420 HOH A-2 O   1 
HETATM 948 O O   . HOH B-2 2 .  ? 39.490 -19.529 -7.721  1.00 44.93 ? ? ? ? ? ? 421 HOH A-2 O   1 
HETATM 949 O O   . HOH B-2 2 .  ? 37.999 -18.356 -15.644 1.00 38.35 ? ? ? ? ? ? 422 HOH A-2 O   1 
HETATM 950 O O   . HOH B-2 2 .  ? 40.943 -0.304  12.022  1.00 46.44 ? ? ? ? ? ? 423 HOH A-2 O   1 
HETATM 951 O O   . HOH B-2 2 .  ? 38.776 -10.194 -17.576 1.00 39.53 ? ? ? ? ? ? 424 HOH A-2 O   1 
HETATM 952 O O   . HOH B-2 2 .  ? 34.067 -4.402  -17.879 1.00 39.30 ? ? ? ? ? ? 425 HOH A-2 O   1 
HETATM 953 O O   . HOH B-2 2 .  ? 30.210 -16.564 16.951  1.00 40.30 ? ? ? ? ? ? 426 HOH A-2 O   1 
HETATM 954 O O   . HOH B-2 2 .  ? 42.357 2.466   0.000   0.52 34.70 ? ? ? ? ? ? 427 HOH A-2 O   1 
# 
