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"Kostan, J."          1  
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"Orlova, A."          3  
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"Hodnik, V."          5  
"Schreiner, C."       6  
"Merilainen, J."      7  
"Nikki, M."           8  
"Virtanen, I."        9  
"Lehto, V.-P."        10 
"Anderluh, G."        11 
"Egelman, E.H."       12 
"Djinovic-Carugo, K." 13 
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_citation.journal_abbrev            "Embo Rep." 
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_citation.year                      2014 
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primary "Lehto, V."           16 ? 
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1 polymer     man "PROTEIN KINASE C AND CASEIN KINASE SUBSTRATE IN NEURONS PROTEIN 2" 52905.723 2   ? ? "F-BAR DOMAIN" "N-TERMINAL PROTEOLYTIC FRAGMENT COMPRISING THE WHOLE F-BAR DOMAIN" 
2 non-polymer syn "SULFATE ION"                                                       96.063    7   ? ? ?              ?                                                                   
3 non-polymer syn "TRIETHYLENE GLYCOL"                                                150.173   2   ? ? ?              ?                                                                   
4 water       nat water                                                               18.015    185 ? ? ?              ?                                                                   
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A 1 198 LYS 198 189 189 LYS LYS A ? n 
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A 1 200 GLN 200 191 191 GLN GLN A ? n 
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A 1 202 LYS 202 193 193 LYS LYS A ? n 
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A 1 216 LYS 216 207 207 LYS LYS A ? n 
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A 1 220 SER 220 211 211 SER SER A ? n 
A 1 221 LEU 221 212 212 LEU LEU A ? n 
A 1 222 LYS 222 213 213 LYS LYS A ? n 
A 1 223 GLU 223 214 214 GLU GLU A ? n 
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A 1 230 GLN 230 221 221 GLN GLN A ? n 
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A 1 232 MET 232 223 223 MET MET A ? n 
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A 1 236 GLU 236 227 227 GLU GLU A ? n 
A 1 237 GLN 237 228 228 GLN GLN A ? n 
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A 1 240 GLU 240 231 231 GLU GLU A ? n 
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A 1 242 CYS 242 233 233 CYS CYS A ? n 
A 1 243 GLN 243 234 234 GLN GLN A ? n 
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A 1 250 LEU 250 241 241 LEU LEU A ? n 
A 1 251 ARG 251 242 242 ARG ARG A ? n 
A 1 252 PHE 252 243 243 PHE PHE A ? n 
A 1 253 PHE 253 244 244 PHE PHE A ? n 
A 1 254 ARG 254 245 245 ARG ARG A ? n 
A 1 255 GLU 255 246 246 GLU GLU A ? n 
A 1 256 VAL 256 247 247 VAL VAL A ? n 
A 1 257 LEU 257 248 248 LEU LEU A ? n 
A 1 258 LEU 258 249 249 LEU LEU A ? n 
A 1 259 GLU 259 250 250 GLU GLU A ? n 
A 1 260 VAL 260 251 251 VAL VAL A ? n 
A 1 261 GLN 261 252 252 GLN GLN A ? n 
A 1 262 LYS 262 253 253 LYS LYS A ? n 
A 1 263 HIS 263 254 254 HIS HIS A ? n 
A 1 264 LEU 264 255 255 LEU LEU A ? n 
A 1 265 ASP 265 256 256 ASP ASP A ? n 
A 1 266 LEU 266 257 257 LEU LEU A ? n 
A 1 267 SER 267 258 258 SER SER A ? n 
A 1 268 ASN 268 259 259 ASN ASN A ? n 
A 1 269 VAL 269 260 260 VAL VAL A ? n 
A 1 270 ALA 270 261 261 ALA ALA A ? n 
A 1 271 SER 271 262 262 SER SER A ? n 
A 1 272 TYR 272 263 263 TYR TYR A ? n 
A 1 273 LYS 273 264 264 LYS LYS A ? n 
A 1 274 ASN 274 265 265 ASN ASN A ? n 
A 1 275 ILE 275 266 266 ILE ILE A ? n 
A 1 276 TYR 276 267 267 TYR TYR A ? n 
A 1 277 ARG 277 268 268 ARG ARG A ? n 
A 1 278 GLU 278 269 269 GLU GLU A ? n 
A 1 279 LEU 279 270 270 LEU LEU A ? n 
A 1 280 GLU 280 271 271 GLU GLU A ? n 
A 1 281 GLN 281 272 272 GLN GLN A ? n 
A 1 282 ASN 282 273 273 ASN ASN A ? n 
A 1 283 ILE 283 274 274 ILE ILE A ? n 
A 1 284 LYS 284 275 275 LYS LYS A ? n 
A 1 285 THR 285 276 276 THR THR A ? n 
A 1 286 ALA 286 277 277 ALA ALA A ? n 
A 1 287 ASP 287 278 278 ASP ASP A ? n 
A 1 288 ALA 288 279 279 ALA ALA A ? n 
A 1 289 VAL 289 280 280 VAL VAL A ? n 
A 1 290 GLU 290 281 281 GLU GLU A ? n 
A 1 291 ASP 291 282 282 ASP ASP A ? n 
A 1 292 LEU 292 283 283 LEU LEU A ? n 
A 1 293 ARG 293 284 284 ARG ARG A ? n 
A 1 294 TRP 294 285 285 TRP TRP A ? n 
A 1 295 PHE 295 286 286 PHE PHE A ? n 
A 1 296 ARG 296 287 287 ARG ARG A ? n 
A 1 297 ALA 297 288 288 ALA ALA A ? n 
A 1 298 ASN 298 289 289 ASN ASN A ? n 
A 1 299 GLN 299 290 290 GLN GLN A ? n 
A 1 300 GLY 300 291 291 GLY GLY A ? n 
A 1 301 PRO 301 292 292 PRO PRO A ? n 
A 1 302 GLY 302 293 293 GLY GLY A ? n 
A 1 303 MET 303 294 294 MET MET A ? n 
A 1 304 SER 304 295 295 SER SER A ? n 
A 1 305 MET 305 296 296 MET MET A ? n 
A 1 306 ASN 306 297 297 ASN ASN A ? n 
A 1 307 TRP 307 298 298 TRP TRP A ? n 
A 1 308 PRO 308 299 299 PRO PRO A ? n 
A 1 309 GLN 309 300 300 GLN GLN A ? n 
A 1 310 PHE 310 301 301 PHE PHE A ? n 
A 1 311 GLU 311 302 302 GLU GLU A ? n 
A 1 312 ASP 312 303 303 ASP ASP A ? n 
A 1 313 ASP 313 304 304 ASP ASP A ? n 
A 1 314 GLU 314 305 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 315 TRP 315 306 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 316 SER 316 307 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 317 ALA 317 308 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 318 ASP 318 309 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 319 LEU 319 310 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 320 ASN 320 311 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 321 ARG 321 312 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 322 THR 322 313 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 323 LEU 323 314 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 324 SER 324 315 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 325 ARG 325 316 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 326 ARG 326 317 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 327 GLU 327 318 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 328 LYS 328 319 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 329 LYS 329 320 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 330 LYS 330 321 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 331 ALA 331 322 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 332 SER 332 323 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 333 ASP 333 324 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 334 GLY 334 325 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 335 VAL 335 326 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 336 THR 336 327 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 337 LEU 337 328 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 338 THR 338 329 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 339 GLY 339 330 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 340 ILE 340 331 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 341 ASN 341 332 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 342 GLN 342 333 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 343 THR 343 334 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 344 GLY 344 335 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 345 ASP 345 336 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 346 GLN 346 337 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 347 VAL 347 338 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 348 SER 348 339 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 349 GLN 349 340 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 350 PRO 350 341 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 351 ASN 351 342 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 352 LYS 352 343 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 353 HIS 353 344 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 354 SER 354 345 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 355 SER 355 346 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 356 VAL 356 347 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 357 SER 357 348 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 358 SER 358 349 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 359 TYR 359 350 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 360 GLU 360 351 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 361 LYS 361 352 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 362 ASN 362 353 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 363 GLN 363 354 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 364 SER 364 355 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 365 TYR 365 356 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 366 PRO 366 357 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 367 THR 367 358 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 368 ASP 368 359 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 369 TRP 369 360 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 370 SER 370 361 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 371 ASP 371 362 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 372 GLU 372 363 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 373 GLU 373 364 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 374 SER 374 365 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 375 ASN 375 366 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 376 ASN 376 367 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 377 PRO 377 368 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 378 PHE 378 369 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 379 SER 379 370 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 380 SER 380 371 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 381 THR 381 372 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 382 ASP 382 373 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 383 ALA 383 374 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 384 LYS 384 375 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 385 GLY 385 376 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 386 ASP 386 377 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 387 THR 387 378 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 388 ASN 388 379 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 389 PRO 389 380 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 390 PHE 390 381 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 391 ASP 391 382 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 392 GLU 392 383 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 393 ASP 393 384 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 394 THR 394 385 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 395 SER 395 386 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 396 PRO 396 387 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 397 VAL 397 388 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 398 MET 398 389 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 399 GLU 399 390 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 400 VAL 400 391 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 401 ARG 401 392 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 402 VAL 402 393 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 403 ARG 403 394 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 404 ALA 404 395 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 405 LEU 405 396 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 406 TYR 406 397 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 407 ASP 407 398 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 408 TYR 408 399 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 409 GLU 409 400 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 410 GLY 410 401 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 411 GLN 411 402 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 412 GLU 412 403 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 413 GLN 413 404 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 414 ASP 414 405 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 415 GLU 415 406 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 416 LEU 416 407 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 417 SER 417 408 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 418 PHE 418 409 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 419 LYS 419 410 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 420 ALA 420 411 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 421 GLY 421 412 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 422 ASP 422 413 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 423 GLU 423 414 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 424 LEU 424 415 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 425 THR 425 416 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 426 LYS 426 417 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 427 MET 427 418 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 428 GLU 428 419 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 429 ASN 429 420 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 430 GLU 430 421 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 431 ASP 431 422 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 432 GLU 432 423 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 433 GLN 433 424 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 434 GLY 434 425 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 435 TRP 435 426 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 436 CYS 436 427 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 437 LYS 437 428 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 438 GLY 438 429 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 439 ARG 439 430 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 440 LEU 440 431 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 441 ASP 441 432 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 442 ASN 442 433 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 443 GLY 443 434 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 444 GLN 444 435 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 445 VAL 445 436 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 446 GLY 446 437 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 447 LEU 447 438 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 448 TYR 448 439 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 449 PRO 449 440 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 450 ALA 450 441 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 451 ASN 451 442 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 452 TYR 452 443 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 453 VAL 453 444 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 454 GLU 454 445 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 455 PRO 455 446 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 456 ILE 456 447 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 457 GLN 457 448 ?   ?   ?   A ? n 
B 1 1   GLY 1   -8  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 2   SER 2   -7  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 3   ARG 3   -6  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 4   ARG 4   -5  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 5   ALA 5   -4  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 6   SER 6   -3  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 7   VAL 7   -2  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 8   GLY 8   -1  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 9   SER 9   0   ?   ?   ?   B ? n 
B 1 10  MET 10  1   ?   ?   ?   B ? n 
B 1 11  SER 11  2   ?   ?   ?   B ? n 
B 1 12  GLY 12  3   ?   ?   ?   B ? n 
B 1 13  SER 13  4   ?   ?   ?   B ? n 
B 1 14  TYR 14  5   ?   ?   ?   B ? n 
B 1 15  ASP 15  6   ?   ?   ?   B ? n 
B 1 16  ASP 16  7   ?   ?   ?   B ? n 
B 1 17  SER 17  8   ?   ?   ?   B ? n 
B 1 18  VAL 18  9   ?   ?   ?   B ? n 
B 1 19  GLY 19  10  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 20  VAL 20  11  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 21  GLU 21  12  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 22  VAL 22  13  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 23  SER 23  14  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 24  SER 24  15  15  SER SER B ? n 
B 1 25  ASP 25  16  16  ASP ASP B ? n 
B 1 26  SER 26  17  17  SER SER B ? n 
B 1 27  PHE 27  18  18  PHE PHE B ? n 
B 1 28  TRP 28  19  19  TRP TRP B ? n 
B 1 29  GLU 29  20  20  GLU GLU B ? n 
B 1 30  VAL 30  21  21  VAL VAL B ? n 
B 1 31  GLY 31  22  22  GLY GLY B ? n 
B 1 32  ASN 32  23  23  ASN ASN B ? n 
B 1 33  TYR 33  24  24  TYR TYR B ? n 
B 1 34  LYS 34  25  25  LYS LYS B ? n 
B 1 35  ARG 35  26  26  ARG ARG B ? n 
B 1 36  THR 36  27  27  THR THR B ? n 
B 1 37  VAL 37  28  28  VAL VAL B ? n 
B 1 38  LYS 38  29  29  LYS LYS B ? n 
B 1 39  ARG 39  30  30  ARG ARG B ? n 
B 1 40  ILE 40  31  31  ILE ILE B ? n 
B 1 41  ASP 41  32  32  ASP ASP B ? n 
B 1 42  ASP 42  33  33  ASP ASP B ? n 
B 1 43  GLY 43  34  34  GLY GLY B ? n 
B 1 44  HIS 44  35  35  HIS HIS B ? n 
B 1 45  ARG 45  36  36  ARG ARG B ? n 
B 1 46  LEU 46  37  37  LEU LEU B ? n 
B 1 47  CYS 47  38  38  CYS CYS B ? n 
B 1 48  ASN 48  39  39  ASN ASN B ? n 
B 1 49  ASP 49  40  40  ASP ASP B ? n 
B 1 50  LEU 50  41  41  LEU LEU B ? n 
B 1 51  MET 51  42  42  MET MET B ? n 
B 1 52  ASN 52  43  43  ASN ASN B ? n 
B 1 53  CYS 53  44  44  CYS CYS B ? n 
B 1 54  ILE 54  45  45  ILE ILE B ? n 
B 1 55  HIS 55  46  46  HIS HIS B ? n 
B 1 56  GLU 56  47  47  GLU GLU B ? n 
B 1 57  ARG 57  48  48  ARG ARG B ? n 
B 1 58  ALA 58  49  49  ALA ALA B ? n 
B 1 59  ARG 59  50  50  ARG ARG B ? n 
B 1 60  ILE 60  51  51  ILE ILE B ? n 
B 1 61  GLU 61  52  52  GLU GLU B ? n 
B 1 62  LYS 62  53  53  LYS LYS B ? n 
B 1 63  VAL 63  54  54  VAL VAL B ? n 
B 1 64  TYR 64  55  55  TYR TYR B ? n 
B 1 65  ALA 65  56  56  ALA ALA B ? n 
B 1 66  GLN 66  57  57  GLN GLN B ? n 
B 1 67  GLN 67  58  58  GLN GLN B ? n 
B 1 68  LEU 68  59  59  LEU LEU B ? n 
B 1 69  THR 69  60  60  THR THR B ? n 
B 1 70  GLU 70  61  61  GLU GLU B ? n 
B 1 71  TRP 71  62  62  TRP TRP B ? n 
B 1 72  ALA 72  63  63  ALA ALA B ? n 
B 1 73  LYS 73  64  64  LYS LYS B ? n 
B 1 74  ARG 74  65  65  ARG ARG B ? n 
B 1 75  TRP 75  66  66  TRP TRP B ? n 
B 1 76  LYS 76  67  67  LYS LYS B ? n 
B 1 77  GLN 77  68  68  GLN GLN B ? n 
B 1 78  LEU 78  69  69  LEU LEU B ? n 
B 1 79  VAL 79  70  70  VAL VAL B ? n 
B 1 80  GLU 80  71  71  GLU GLU B ? n 
B 1 81  LYS 81  72  72  LYS LYS B ? n 
B 1 82  GLY 82  73  73  GLY GLY B ? n 
B 1 83  PRO 83  74  74  PRO PRO B ? n 
B 1 84  GLN 84  75  75  GLN GLN B ? n 
B 1 85  TYR 85  76  76  TYR TYR B ? n 
B 1 86  GLY 86  77  77  GLY GLY B ? n 
B 1 87  THR 87  78  78  THR THR B ? n 
B 1 88  VAL 88  79  79  VAL VAL B ? n 
B 1 89  GLU 89  80  80  GLU GLU B ? n 
B 1 90  ARG 90  81  81  ARG ARG B ? n 
B 1 91  ALA 91  82  82  ALA ALA B ? n 
B 1 92  TRP 92  83  83  TRP TRP B ? n 
B 1 93  CYS 93  84  84  CYS CYS B ? n 
B 1 94  ALA 94  85  85  ALA ALA B ? n 
B 1 95  PHE 95  86  86  PHE PHE B ? n 
B 1 96  MET 96  87  87  MET MET B ? n 
B 1 97  SER 97  88  88  SER SER B ? n 
B 1 98  GLU 98  89  89  GLU GLU B ? n 
B 1 99  ALA 99  90  90  ALA ALA B ? n 
B 1 100 GLU 100 91  91  GLU GLU B ? n 
B 1 101 LYS 101 92  92  LYS LYS B ? n 
B 1 102 VAL 102 93  93  VAL VAL B ? n 
B 1 103 SER 103 94  94  SER SER B ? n 
B 1 104 GLU 104 95  95  GLU GLU B ? n 
B 1 105 LEU 105 96  96  LEU LEU B ? n 
B 1 106 HIS 106 97  97  HIS HIS B ? n 
B 1 107 LEU 107 98  98  LEU LEU B ? n 
B 1 108 GLU 108 99  99  GLU GLU B ? n 
B 1 109 VAL 109 100 100 VAL VAL B ? n 
B 1 110 LYS 110 101 101 LYS LYS B ? n 
B 1 111 GLY 111 102 102 GLY GLY B ? n 
B 1 112 SER 112 103 103 SER SER B ? n 
B 1 113 LEU 113 104 104 LEU LEU B ? n 
B 1 114 MET 114 105 105 MET MET B ? n 
B 1 115 ASN 115 106 106 ASN ASN B ? n 
B 1 116 GLU 116 107 107 GLU GLU B ? n 
B 1 117 ASP 117 108 108 ASP ASP B ? n 
B 1 118 PHE 118 109 109 PHE PHE B ? n 
B 1 119 GLU 119 110 110 GLU GLU B ? n 
B 1 120 LYS 120 111 111 LYS LYS B ? n 
B 1 121 ILE 121 112 112 ILE ILE B ? n 
B 1 122 LYS 122 113 113 LYS LYS B ? n 
B 1 123 ASN 123 114 114 ASN ASN B ? n 
B 1 124 TRP 124 115 115 TRP TRP B ? n 
B 1 125 GLN 125 116 116 GLN GLN B ? n 
B 1 126 LYS 126 117 117 LYS LYS B ? n 
B 1 127 GLU 127 118 118 GLU GLU B ? n 
B 1 128 ALA 128 119 119 ALA ALA B ? n 
B 1 129 PHE 129 120 120 PHE PHE B ? n 
B 1 130 HIS 130 121 121 HIS HIS B ? n 
B 1 131 LYS 131 122 122 LYS LYS B ? n 
B 1 132 GLN 132 123 123 GLN GLN B ? n 
B 1 133 MET 133 124 124 MET MET B ? n 
B 1 134 MET 134 125 125 MET MET B ? n 
B 1 135 GLY 135 126 126 GLY GLY B ? n 
B 1 136 GLY 136 127 127 GLY GLY B ? n 
B 1 137 PHE 137 128 128 PHE PHE B ? n 
B 1 138 LYS 138 129 129 LYS LYS B ? n 
B 1 139 GLU 139 130 130 GLU GLU B ? n 
B 1 140 THR 140 131 131 THR THR B ? n 
B 1 141 LYS 141 132 132 LYS LYS B ? n 
B 1 142 GLU 142 133 133 GLU GLU B ? n 
B 1 143 ALA 143 134 134 ALA ALA B ? n 
B 1 144 GLU 144 135 135 GLU GLU B ? n 
B 1 145 ASP 145 136 136 ASP ASP B ? n 
B 1 146 GLY 146 137 137 GLY GLY B ? n 
B 1 147 PHE 147 138 138 PHE PHE B ? n 
B 1 148 ARG 148 139 139 ARG ARG B ? n 
B 1 149 LYS 149 140 140 LYS LYS B ? n 
B 1 150 ALA 150 141 141 ALA ALA B ? n 
B 1 151 GLN 151 142 142 GLN GLN B ? n 
B 1 152 LYS 152 143 143 LYS LYS B ? n 
B 1 153 PRO 153 144 144 PRO PRO B ? n 
B 1 154 TRP 154 145 145 TRP TRP B ? n 
B 1 155 ALA 155 146 146 ALA ALA B ? n 
B 1 156 LYS 156 147 147 LYS LYS B ? n 
B 1 157 LYS 157 148 148 LYS LYS B ? n 
B 1 158 LEU 158 149 149 LEU LEU B ? n 
B 1 159 LYS 159 150 150 LYS LYS B ? n 
B 1 160 GLU 160 151 151 GLU GLU B ? n 
B 1 161 VAL 161 152 152 VAL VAL B ? n 
B 1 162 GLU 162 153 153 GLU GLU B ? n 
B 1 163 ALA 163 154 154 ALA ALA B ? n 
B 1 164 ALA 164 155 155 ALA ALA B ? n 
B 1 165 LYS 165 156 156 LYS LYS B ? n 
B 1 166 LYS 166 157 157 LYS LYS B ? n 
B 1 167 ALA 167 158 158 ALA ALA B ? n 
B 1 168 TYR 168 159 159 TYR TYR B ? n 
B 1 169 HIS 169 160 160 HIS HIS B ? n 
B 1 170 ALA 170 161 161 ALA ALA B ? n 
B 1 171 ALA 171 162 162 ALA ALA B ? n 
B 1 172 CYS 172 163 163 CYS CYS B ? n 
B 1 173 LYS 173 164 164 LYS LYS B ? n 
B 1 174 GLU 174 165 165 GLU GLU B ? n 
B 1 175 GLU 175 166 166 GLU GLU B ? n 
B 1 176 LYS 176 167 167 LYS LYS B ? n 
B 1 177 LEU 177 168 168 LEU LEU B ? n 
B 1 178 ALA 178 169 169 ALA ALA B ? n 
B 1 179 ILE 179 170 170 ILE ILE B ? n 
B 1 180 SER 180 171 171 SER SER B ? n 
B 1 181 ARG 181 172 172 ARG ARG B ? n 
B 1 182 GLU 182 173 173 GLU GLU B ? n 
B 1 183 THR 183 174 174 THR THR B ? n 
B 1 184 ASN 184 175 175 ASN ASN B ? n 
B 1 185 SER 185 176 176 SER SER B ? n 
B 1 186 LYS 186 177 177 LYS LYS B ? n 
B 1 187 ALA 187 178 178 ALA ALA B ? n 
B 1 188 ASP 188 179 179 ASP ASP B ? n 
B 1 189 PRO 189 180 180 PRO PRO B ? n 
B 1 190 ALA 190 181 181 ALA ALA B ? n 
B 1 191 LEU 191 182 182 LEU LEU B ? n 
B 1 192 ASN 192 183 183 ASN ASN B ? n 
B 1 193 PRO 193 184 184 PRO PRO B ? n 
B 1 194 GLU 194 185 185 GLU GLU B ? n 
B 1 195 GLN 195 186 186 GLN GLN B ? n 
B 1 196 LEU 196 187 187 LEU LEU B ? n 
B 1 197 LYS 197 188 188 LYS LYS B ? n 
B 1 198 LYS 198 189 189 LYS LYS B ? n 
B 1 199 LEU 199 190 190 LEU LEU B ? n 
B 1 200 GLN 200 191 191 GLN GLN B ? n 
B 1 201 ASP 201 192 192 ASP ASP B ? n 
B 1 202 LYS 202 193 193 LYS LYS B ? n 
B 1 203 VAL 203 194 194 VAL VAL B ? n 
B 1 204 GLU 204 195 195 GLU GLU B ? n 
B 1 205 ARG 205 196 196 ARG ARG B ? n 
B 1 206 SER 206 197 197 SER SER B ? n 
B 1 207 LYS 207 198 198 LYS LYS B ? n 
B 1 208 GLN 208 199 199 GLN GLN B ? n 
B 1 209 ASP 209 200 200 ASP ASP B ? n 
B 1 210 VAL 210 201 201 VAL VAL B ? n 
B 1 211 LEU 211 202 202 LEU LEU B ? n 
B 1 212 LYS 212 203 203 LYS LYS B ? n 
B 1 213 THR 213 204 204 THR THR B ? n 
B 1 214 LYS 214 205 205 LYS LYS B ? n 
B 1 215 ALA 215 206 206 ALA ALA B ? n 
B 1 216 LYS 216 207 207 LYS LYS B ? n 
B 1 217 TYR 217 208 208 TYR TYR B ? n 
B 1 218 GLU 218 209 209 GLU GLU B ? n 
B 1 219 LYS 219 210 210 LYS LYS B ? n 
B 1 220 SER 220 211 211 SER SER B ? n 
B 1 221 LEU 221 212 212 LEU LEU B ? n 
B 1 222 LYS 222 213 213 LYS LYS B ? n 
B 1 223 GLU 223 214 214 GLU GLU B ? n 
B 1 224 LEU 224 215 215 LEU LEU B ? n 
B 1 225 ASP 225 216 216 ASP ASP B ? n 
B 1 226 ASN 226 217 217 ASN ASN B ? n 
B 1 227 ALA 227 218 218 ALA ALA B ? n 
B 1 228 THR 228 219 219 THR THR B ? n 
B 1 229 PRO 229 220 220 PRO PRO B ? n 
B 1 230 GLN 230 221 221 GLN GLN B ? n 
B 1 231 TYR 231 222 222 TYR TYR B ? n 
B 1 232 MET 232 223 223 MET MET B ? n 
B 1 233 GLU 233 224 224 GLU GLU B ? n 
B 1 234 ASN 234 225 225 ASN ASN B ? n 
B 1 235 MET 235 226 226 MET MET B ? n 
B 1 236 GLU 236 227 227 GLU GLU B ? n 
B 1 237 GLN 237 228 228 GLN GLN B ? n 
B 1 238 VAL 238 229 229 VAL VAL B ? n 
B 1 239 PHE 239 230 230 PHE PHE B ? n 
B 1 240 GLU 240 231 231 GLU GLU B ? n 
B 1 241 GLN 241 232 232 GLN GLN B ? n 
B 1 242 CYS 242 233 233 CYS CYS B ? n 
B 1 243 GLN 243 234 234 GLN GLN B ? n 
B 1 244 GLN 244 235 235 GLN GLN B ? n 
B 1 245 PHE 245 236 236 PHE PHE B ? n 
B 1 246 GLU 246 237 237 GLU GLU B ? n 
B 1 247 GLU 247 238 238 GLU GLU B ? n 
B 1 248 LYS 248 239 239 LYS LYS B ? n 
B 1 249 ARG 249 240 240 ARG ARG B ? n 
B 1 250 LEU 250 241 241 LEU LEU B ? n 
B 1 251 ARG 251 242 242 ARG ARG B ? n 
B 1 252 PHE 252 243 243 PHE PHE B ? n 
B 1 253 PHE 253 244 244 PHE PHE B ? n 
B 1 254 ARG 254 245 245 ARG ARG B ? n 
B 1 255 GLU 255 246 246 GLU GLU B ? n 
B 1 256 VAL 256 247 247 VAL VAL B ? n 
B 1 257 LEU 257 248 248 LEU LEU B ? n 
B 1 258 LEU 258 249 249 LEU LEU B ? n 
B 1 259 GLU 259 250 250 GLU GLU B ? n 
B 1 260 VAL 260 251 251 VAL VAL B ? n 
B 1 261 GLN 261 252 252 GLN GLN B ? n 
B 1 262 LYS 262 253 253 LYS LYS B ? n 
B 1 263 HIS 263 254 254 HIS HIS B ? n 
B 1 264 LEU 264 255 255 LEU LEU B ? n 
B 1 265 ASP 265 256 256 ASP ASP B ? n 
B 1 266 LEU 266 257 257 LEU LEU B ? n 
B 1 267 SER 267 258 258 SER SER B ? n 
B 1 268 ASN 268 259 259 ASN ASN B ? n 
B 1 269 VAL 269 260 260 VAL VAL B ? n 
B 1 270 ALA 270 261 261 ALA ALA B ? n 
B 1 271 SER 271 262 262 SER SER B ? n 
B 1 272 TYR 272 263 263 TYR TYR B ? n 
B 1 273 LYS 273 264 264 LYS LYS B ? n 
B 1 274 ASN 274 265 265 ASN ASN B ? n 
B 1 275 ILE 275 266 266 ILE ILE B ? n 
B 1 276 TYR 276 267 267 TYR TYR B ? n 
B 1 277 ARG 277 268 268 ARG ARG B ? n 
B 1 278 GLU 278 269 269 GLU GLU B ? n 
B 1 279 LEU 279 270 270 LEU LEU B ? n 
B 1 280 GLU 280 271 271 GLU GLU B ? n 
B 1 281 GLN 281 272 272 GLN GLN B ? n 
B 1 282 ASN 282 273 273 ASN ASN B ? n 
B 1 283 ILE 283 274 274 ILE ILE B ? n 
B 1 284 LYS 284 275 275 LYS LYS B ? n 
B 1 285 THR 285 276 276 THR THR B ? n 
B 1 286 ALA 286 277 277 ALA ALA B ? n 
B 1 287 ASP 287 278 278 ASP ASP B ? n 
B 1 288 ALA 288 279 279 ALA ALA B ? n 
B 1 289 VAL 289 280 280 VAL VAL B ? n 
B 1 290 GLU 290 281 281 GLU GLU B ? n 
B 1 291 ASP 291 282 282 ASP ASP B ? n 
B 1 292 LEU 292 283 283 LEU LEU B ? n 
B 1 293 ARG 293 284 284 ARG ARG B ? n 
B 1 294 TRP 294 285 285 TRP TRP B ? n 
B 1 295 PHE 295 286 286 PHE PHE B ? n 
B 1 296 ARG 296 287 287 ARG ARG B ? n 
B 1 297 ALA 297 288 288 ALA ALA B ? n 
B 1 298 ASN 298 289 289 ASN ASN B ? n 
B 1 299 GLN 299 290 290 GLN GLN B ? n 
B 1 300 GLY 300 291 291 GLY GLY B ? n 
B 1 301 PRO 301 292 292 PRO PRO B ? n 
B 1 302 GLY 302 293 293 GLY GLY B ? n 
B 1 303 MET 303 294 294 MET MET B ? n 
B 1 304 SER 304 295 295 SER SER B ? n 
B 1 305 MET 305 296 296 MET MET B ? n 
B 1 306 ASN 306 297 297 ASN ASN B ? n 
B 1 307 TRP 307 298 298 TRP TRP B ? n 
B 1 308 PRO 308 299 299 PRO PRO B ? n 
B 1 309 GLN 309 300 300 GLN GLN B ? n 
B 1 310 PHE 310 301 301 PHE PHE B ? n 
B 1 311 GLU 311 302 302 GLU GLU B ? n 
B 1 312 ASP 312 303 303 ASP ASP B ? n 
B 1 313 ASP 313 304 ?   ?   ?   B ? n 
B 1 314 GLU 314 305 ?   ?   ?   B ? n 
B 1 315 TRP 315 306 ?   ?   ?   B ? n 
B 1 316 SER 316 307 ?   ?   ?   B ? n 
B 1 317 ALA 317 308 ?   ?   ?   B ? n 
B 1 318 ASP 318 309 ?   ?   ?   B ? n 
B 1 319 LEU 319 310 ?   ?   ?   B ? n 
B 1 320 ASN 320 311 ?   ?   ?   B ? n 
B 1 321 ARG 321 312 ?   ?   ?   B ? n 
B 1 322 THR 322 313 ?   ?   ?   B ? n 
B 1 323 LEU 323 314 ?   ?   ?   B ? n 
B 1 324 SER 324 315 ?   ?   ?   B ? n 
B 1 325 ARG 325 316 ?   ?   ?   B ? n 
B 1 326 ARG 326 317 ?   ?   ?   B ? n 
B 1 327 GLU 327 318 ?   ?   ?   B ? n 
B 1 328 LYS 328 319 ?   ?   ?   B ? n 
B 1 329 LYS 329 320 ?   ?   ?   B ? n 
B 1 330 LYS 330 321 ?   ?   ?   B ? n 
B 1 331 ALA 331 322 ?   ?   ?   B ? n 
B 1 332 SER 332 323 ?   ?   ?   B ? n 
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# 
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L 4 HOH 1   2001 2001 HOH HOH A ? 
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L 4 HOH 5   2005 2005 HOH HOH A ? 
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L 4 HOH 7   2007 2007 HOH HOH A ? 
L 4 HOH 8   2008 2008 HOH HOH A ? 
L 4 HOH 9   2009 2009 HOH HOH A ? 
L 4 HOH 10  2010 2010 HOH HOH A ? 
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L 4 HOH 13  2013 2013 HOH HOH A ? 
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L 4 HOH 15  2015 2015 HOH HOH A ? 
L 4 HOH 16  2016 2016 HOH HOH A ? 
L 4 HOH 17  2017 2017 HOH HOH A ? 
L 4 HOH 18  2018 2018 HOH HOH A ? 
L 4 HOH 19  2019 2019 HOH HOH A ? 
L 4 HOH 20  2020 2020 HOH HOH A ? 
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M 4 HOH 1   2001 2001 HOH HOH B ? 
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M 4 HOH 5   2005 2005 HOH HOH B ? 
M 4 HOH 6   2006 2006 HOH HOH B ? 
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M 4 HOH 26  2026 2026 HOH HOH B ? 
M 4 HOH 27  2027 2027 HOH HOH B ? 
M 4 HOH 28  2028 2028 HOH HOH B ? 
M 4 HOH 29  2029 2029 HOH HOH B ? 
M 4 HOH 30  2030 2030 HOH HOH B ? 
M 4 HOH 31  2031 2031 HOH HOH B ? 
M 4 HOH 32  2032 2032 HOH HOH B ? 
M 4 HOH 33  2033 2033 HOH HOH B ? 
M 4 HOH 34  2034 2034 HOH HOH B ? 
M 4 HOH 35  2035 2035 HOH HOH B ? 
M 4 HOH 36  2036 2036 HOH HOH B ? 
M 4 HOH 37  2037 2037 HOH HOH B ? 
M 4 HOH 38  2038 2038 HOH HOH B ? 
M 4 HOH 39  2039 2039 HOH HOH B ? 
M 4 HOH 40  2040 2040 HOH HOH B ? 
M 4 HOH 41  2041 2041 HOH HOH B ? 
M 4 HOH 42  2042 2042 HOH HOH B ? 
M 4 HOH 43  2043 2043 HOH HOH B ? 
M 4 HOH 44  2044 2044 HOH HOH B ? 
M 4 HOH 45  2045 2045 HOH HOH B ? 
M 4 HOH 46  2046 2046 HOH HOH B ? 
M 4 HOH 47  2047 2047 HOH HOH B ? 
M 4 HOH 48  2048 2048 HOH HOH B ? 
M 4 HOH 49  2049 2049 HOH HOH B ? 
M 4 HOH 50  2050 2050 HOH HOH B ? 
M 4 HOH 51  2051 2051 HOH HOH B ? 
M 4 HOH 52  2052 2052 HOH HOH B ? 
M 4 HOH 53  2053 2053 HOH HOH B ? 
M 4 HOH 54  2054 2054 HOH HOH B ? 
M 4 HOH 55  2055 2055 HOH HOH B ? 
M 4 HOH 56  2056 2056 HOH HOH B ? 
M 4 HOH 57  2057 2057 HOH HOH B ? 
M 4 HOH 58  2058 2058 HOH HOH B ? 
M 4 HOH 59  2059 2059 HOH HOH B ? 
M 4 HOH 60  2060 2060 HOH HOH B ? 
M 4 HOH 61  2061 2061 HOH HOH B ? 
M 4 HOH 62  2062 2062 HOH HOH B ? 
M 4 HOH 63  2063 2063 HOH HOH B ? 
M 4 HOH 64  2064 2064 HOH HOH B ? 
M 4 HOH 65  2065 2065 HOH HOH B ? 
M 4 HOH 66  2066 2066 HOH HOH B ? 
M 4 HOH 67  2067 2067 HOH HOH B ? 
M 4 HOH 68  2068 2068 HOH HOH B ? 
M 4 HOH 69  2069 2069 HOH HOH B ? 
M 4 HOH 70  2070 2070 HOH HOH B ? 
M 4 HOH 71  2071 2071 HOH HOH B ? 
M 4 HOH 72  2072 2072 HOH HOH B ? 
M 4 HOH 73  2073 2073 HOH HOH B ? 
M 4 HOH 74  2074 2074 HOH HOH B ? 
M 4 HOH 75  2075 2075 HOH HOH B ? 
M 4 HOH 76  2076 2076 HOH HOH B ? 
M 4 HOH 77  2077 2077 HOH HOH B ? 
M 4 HOH 78  2078 2078 HOH HOH B ? 
# 
loop_
_chem_comp.id 
_chem_comp.type 
_chem_comp.mon_nstd_flag 
_chem_comp.name 
_chem_comp.pdbx_synonyms 
_chem_comp.formula 
_chem_comp.formula_weight 
ALA "L-peptide linking" y ALANINE              ? "C3 H7 N O2"     89.093  
ARG "L-peptide linking" y ARGININE             ? "C6 H15 N4 O2 1" 175.209 
ASN "L-peptide linking" y ASPARAGINE           ? "C4 H8 N2 O3"    132.118 
ASP "L-peptide linking" y "ASPARTIC ACID"      ? "C4 H7 N O4"     133.103 
CYS "L-peptide linking" y CYSTEINE             ? "C3 H7 N O2 S"   121.158 
GLN "L-peptide linking" y GLUTAMINE            ? "C5 H10 N2 O3"   146.144 
GLU "L-peptide linking" y "GLUTAMIC ACID"      ? "C5 H9 N O4"     147.129 
GLY "peptide linking"   y GLYCINE              ? "C2 H5 N O2"     75.067  
HIS "L-peptide linking" y HISTIDINE            ? "C6 H10 N3 O2 1" 156.162 
HOH non-polymer         . WATER                ? "H2 O"           18.015  
ILE "L-peptide linking" y ISOLEUCINE           ? "C6 H13 N O2"    131.173 
LEU "L-peptide linking" y LEUCINE              ? "C6 H13 N O2"    131.173 
LYS "L-peptide linking" y LYSINE               ? "C6 H15 N2 O2 1" 147.195 
MET "L-peptide linking" y METHIONINE           ? "C5 H11 N O2 S"  149.211 
PGE non-polymer         . "TRIETHYLENE GLYCOL" ? "C6 H14 O4"      150.173 
PHE "L-peptide linking" y PHENYLALANINE        ? "C9 H11 N O2"    165.189 
PRO "L-peptide linking" y PROLINE              ? "C5 H9 N O2"     115.130 
SER "L-peptide linking" y SERINE               ? "C3 H7 N O3"     105.093 
SO4 non-polymer         . "SULFATE ION"        ? "O4 S -2"        96.063  
THR "L-peptide linking" y THREONINE            ? "C4 H9 N O3"     119.119 
TRP "L-peptide linking" y TRYPTOPHAN           ? "C11 H12 N2 O2"  204.225 
TYR "L-peptide linking" y TYROSINE             ? "C9 H11 N O3"    181.189 
VAL "L-peptide linking" y VALINE               ? "C5 H11 N O2"    117.146 
# 
loop_
_struct_asym.id 
_struct_asym.pdbx_blank_PDB_chainid_flag 
_struct_asym.pdbx_modified 
_struct_asym.entity_id 
_struct_asym.details 
A N N 1 ? 
B N N 1 ? 
C N N 2 ? 
D N N 2 ? 
E N N 2 ? 
F N N 2 ? 
G N N 3 ? 
H N N 2 ? 
I N N 2 ? 
J N N 2 ? 
K N N 3 ? 
L N N 4 ? 
M N N 4 ? 
# 
_struct_conf_type.id          HELX_P 
_struct_conf_type.criteria    ? 
_struct_conf_type.reference   ? 
# 
loop_
_struct_conf.conf_type_id 
_struct_conf.id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_id 
_struct_conf.beg_label_comp_id 
_struct_conf.beg_label_asym_id 
_struct_conf.beg_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_conf.end_label_comp_id 
_struct_conf.end_label_asym_id 
_struct_conf.end_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_conf.beg_auth_comp_id 
_struct_conf.beg_auth_asym_id 
_struct_conf.beg_auth_seq_id 
_struct_conf.end_auth_comp_id 
_struct_conf.end_auth_asym_id 
_struct_conf.end_auth_seq_id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_class 
_struct_conf.details 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_length 
HELX_P HELX_P1  AA1 TYR A 33  ? GLY A 82  ? TYR A 24  GLY A 73  1 ? 50 
HELX_P HELX_P2  AA2 TYR A 85  ? GLU A 116 ? TYR A 76  GLU A 107 1 ? 32 
HELX_P HELX_P3  AA3 GLU A 116 ? PHE A 129 ? GLU A 107 PHE A 120 1 ? 14 
HELX_P HELX_P4  AA4 PHE A 137 ? ASN A 184 ? PHE A 128 ASN A 175 1 ? 48 
HELX_P HELX_P5  AA5 ASN A 192 ? ASP A 265 ? ASN A 183 ASP A 256 1 ? 74 
HELX_P HELX_P6  AA6 VAL A 269 ? THR A 285 ? VAL A 260 THR A 276 1 ? 17 
HELX_P HELX_P7  AA7 ASP A 287 ? GLY A 300 ? ASP A 278 GLY A 291 1 ? 14 
HELX_P HELX_P8  AA8 TYR B 33  ? GLY B 82  ? TYR B 24  GLY B 73  1 ? 50 
HELX_P HELX_P9  AA9 TYR B 85  ? GLU B 116 ? TYR B 76  GLU B 107 1 ? 32 
HELX_P HELX_P10 AB1 GLU B 116 ? PHE B 129 ? GLU B 107 PHE B 120 1 ? 14 
HELX_P HELX_P11 AB2 PHE B 137 ? THR B 183 ? PHE B 128 THR B 174 1 ? 47 
HELX_P HELX_P12 AB3 ASN B 184 ? LYS B 186 ? ASN B 175 LYS B 177 5 ? 3  
HELX_P HELX_P13 AB4 ASN B 192 ? ASN B 226 ? ASN B 183 ASN B 217 1 ? 35 
HELX_P HELX_P14 AB5 ALA B 227 ? ASP B 265 ? ALA B 218 ASP B 256 1 ? 39 
HELX_P HELX_P15 AB6 VAL B 269 ? THR B 285 ? VAL B 260 THR B 276 1 ? 17 
HELX_P HELX_P16 AB7 ASP B 287 ? GLN B 299 ? ASP B 278 GLN B 290 1 ? 13 
# 
_atom_sites.entry_id                    XXXX 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][1]   0.009895 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][2]   0.009479 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][3]   0.007940 
_atom_sites.fract_transf_vector[1]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[2]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[3]      0.00000 
# 
loop_
_atom_type.symbol 
C 
H 
N 
O 
S 
# 
_entry.id   XXXX 
# 
loop_
_pdbx_chain_remapping.entity_id 
_pdbx_chain_remapping.label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.applied_operations 
1 A A A A 1 
1 B B B B 1 
2 C A C A 1 
2 D A D A 1 
2 E A E A 1 
2 F A F A 1 
3 G A G A 1 
2 H B H B 1 
2 I B I B 1 
2 J B J B 1 
3 K B K B 1 
4 L A L A 1 
4 M B M B 1 
# 
loop_
_pdbx_entity_nonpoly.entity_id 
_pdbx_entity_nonpoly.name 
_pdbx_entity_nonpoly.comp_id 
2 "SULFATE ION"        SO4 
3 "TRIETHYLENE GLYCOL" PGE 
4 water                HOH 
# 
loop_
_pdbx_entity_remapping.entity_id 
_pdbx_entity_remapping.orig_entity_id 
1 1 
2 2 
3 3 
4 4 
# 
loop_
_atom_site.group_PDB 
_atom_site.id 
_atom_site.type_symbol 
_atom_site.label_atom_id 
_atom_site.label_alt_id 
_atom_site.label_comp_id 
_atom_site.label_asym_id 
_atom_site.label_entity_id 
_atom_site.label_seq_id 
_atom_site.pdbx_PDB_ins_code 
_atom_site.Cartn_x 
_atom_site.Cartn_y 
_atom_site.Cartn_z 
_atom_site.occupancy 
_atom_site.B_iso_or_equiv 
_atom_site.Cartn_x_esd 
_atom_site.Cartn_y_esd 
_atom_site.Cartn_z_esd 
_atom_site.occupancy_esd 
_atom_site.B_iso_or_equiv_esd 
_atom_site.pdbx_formal_charge 
_atom_site.auth_seq_id 
_atom_site.auth_comp_id 
_atom_site.auth_asym_id 
_atom_site.auth_atom_id 
_atom_site.pdbx_PDB_model_num 
ATOM   1    N N    . SER A 1 24  ? 148.704 117.649 52.725  1.00 85.02  ? ? ? ? ? ? 15   SER A N    1 
ATOM   2    C CA   . SER A 1 24  ? 147.789 118.276 51.780  1.00 92.61  ? ? ? ? ? ? 15   SER A CA   1 
ATOM   3    C C    . SER A 1 24  ? 148.221 117.992 50.344  1.00 99.21  ? ? ? ? ? ? 15   SER A C    1 
ATOM   4    O O    . SER A 1 24  ? 149.284 117.417 50.110  1.00 96.27  ? ? ? ? ? ? 15   SER A O    1 
ATOM   5    C CB   . SER A 1 24  ? 147.729 119.787 52.018  1.00 87.35  ? ? ? ? ? ? 15   SER A CB   1 
ATOM   6    O OG   . SER A 1 24  ? 149.017 120.368 51.911  1.00 80.08  ? ? ? ? ? ? 15   SER A OG   1 
ATOM   7    H HA   . SER A 1 24  ? 146.898 117.913 51.907  1.00 111.13 ? ? ? ? ? ? 15   SER A HA   1 
ATOM   8    H HB2  . SER A 1 24  ? 147.146 120.188 51.356  1.00 104.82 ? ? ? ? ? ? 15   SER A HB2  1 
ATOM   9    H HB3  . SER A 1 24  ? 147.382 119.952 52.909  1.00 104.82 ? ? ? ? ? ? 15   SER A HB3  1 
ATOM   10   H HG   . SER A 1 24  ? 148.970 121.197 52.045  1.00 96.09  ? ? ? ? ? ? 15   SER A HG   1 
ATOM   11   N N    . ASP A 1 25  ? 147.387 118.398 49.390  1.00 94.75  ? ? ? ? ? ? 16   ASP A N    1 
ATOM   12   C CA   . ASP A 1 25  ? 147.678 118.210 47.972  1.00 93.48  ? ? ? ? ? ? 16   ASP A CA   1 
ATOM   13   C C    . ASP A 1 25  ? 148.255 119.488 47.370  1.00 88.41  ? ? ? ? ? ? 16   ASP A C    1 
ATOM   14   O O    . ASP A 1 25  ? 148.205 119.691 46.156  1.00 80.88  ? ? ? ? ? ? 16   ASP A O    1 
ATOM   15   C CB   . ASP A 1 25  ? 146.408 117.809 47.220  1.00 98.23  ? ? ? ? ? ? 16   ASP A CB   1 
ATOM   16   C CG   . ASP A 1 25  ? 145.340 118.886 47.263  1.00 105.51 ? ? ? ? ? ? 16   ASP A CG   1 
ATOM   17   O OD1  . ASP A 1 25  ? 145.309 119.656 48.246  1.00 116.56 ? ? ? ? ? ? 16   ASP A OD1  1 
ATOM   18   O OD2  . ASP A 1 25  ? 144.532 118.962 46.313  1.00 93.30  ? ? ? ? ? ? 16   ASP A OD2  1 
ATOM   19   H H    . ASP A 1 25  ? 146.636 118.790 49.541  1.00 113.70 ? ? ? ? ? ? 16   ASP A H    1 
ATOM   20   H HA   . ASP A 1 25  ? 148.332 117.501 47.869  1.00 112.18 ? ? ? ? ? ? 16   ASP A HA   1 
ATOM   21   H HB2  . ASP A 1 25  ? 146.630 117.642 46.290  1.00 117.87 ? ? ? ? ? ? 16   ASP A HB2  1 
ATOM   22   H HB3  . ASP A 1 25  ? 146.042 117.006 47.623  1.00 117.87 ? ? ? ? ? ? 16   ASP A HB3  1 
ATOM   23   N N    . SER A 1 26  ? 148.807 120.343 48.225  1.00 80.47  ? ? ? ? ? ? 17   SER A N    1 
ATOM   24   C CA   . SER A 1 26  ? 149.345 121.627 47.795  1.00 70.08  ? ? ? ? ? ? 17   SER A CA   1 
ATOM   25   C C    . SER A 1 26  ? 150.480 121.462 46.790  1.00 66.41  ? ? ? ? ? ? 17   SER A C    1 
ATOM   26   O O    . SER A 1 26  ? 151.274 120.526 46.879  1.00 55.21  ? ? ? ? ? ? 17   SER A O    1 
ATOM   27   C CB   . SER A 1 26  ? 149.844 122.423 49.001  1.00 57.72  ? ? ? ? ? ? 17   SER A CB   1 
ATOM   28   O OG   . SER A 1 26  ? 150.457 123.633 48.589  1.00 58.49  ? ? ? ? ? ? 17   SER A OG   1 
ATOM   29   H H    . SER A 1 26  ? 148.883 120.199 49.070  1.00 96.56  ? ? ? ? ? ? 17   SER A H    1 
ATOM   30   H HA   . SER A 1 26  ? 148.639 122.138 47.369  1.00 84.10  ? ? ? ? ? ? 17   SER A HA   1 
ATOM   31   H HB2  . SER A 1 26  ? 149.090 122.631 49.575  1.00 69.27  ? ? ? ? ? ? 17   SER A HB2  1 
ATOM   32   H HB3  . SER A 1 26  ? 150.492 121.889 49.485  1.00 69.27  ? ? ? ? ? ? 17   SER A HB3  1 
ATOM   33   H HG   . SER A 1 26  ? 150.727 124.061 49.259  1.00 70.19  ? ? ? ? ? ? 17   SER A HG   1 
ATOM   34   N N    . PHE A 1 27  ? 150.542 122.386 45.836  1.00 54.97  ? ? ? ? ? ? 18   PHE A N    1 
ATOM   35   C CA   . PHE A 1 27  ? 151.604 122.408 44.837  1.00 52.91  ? ? ? ? ? ? 18   PHE A CA   1 
ATOM   36   C C    . PHE A 1 27  ? 152.967 122.562 45.502  1.00 56.22  ? ? ? ? ? ? 18   PHE A C    1 
ATOM   37   O O    . PHE A 1 27  ? 153.969 122.035 45.019  1.00 49.70  ? ? ? ? ? ? 18   PHE A O    1 
ATOM   38   C CB   . PHE A 1 27  ? 151.361 123.559 43.853  1.00 53.34  ? ? ? ? ? ? 18   PHE A CB   1 
ATOM   39   C CG   . PHE A 1 27  ? 152.568 123.934 43.037  1.00 48.09  ? ? ? ? ? ? 18   PHE A CG   1 
ATOM   40   C CD1  . PHE A 1 27  ? 152.887 123.238 41.883  1.00 54.22  ? ? ? ? ? ? 18   PHE A CD1  1 
ATOM   41   C CD2  . PHE A 1 27  ? 153.378 124.992 43.420  1.00 45.97  ? ? ? ? ? ? 18   PHE A CD2  1 
ATOM   42   C CE1  . PHE A 1 27  ? 153.996 123.584 41.130  1.00 61.56  ? ? ? ? ? ? 18   PHE A CE1  1 
ATOM   43   C CE2  . PHE A 1 27  ? 154.487 125.342 42.672  1.00 55.79  ? ? ? ? ? ? 18   PHE A CE2  1 
ATOM   44   C CZ   . PHE A 1 27  ? 154.796 124.638 41.526  1.00 57.90  ? ? ? ? ? ? 18   PHE A CZ   1 
ATOM   45   H H    . PHE A 1 27  ? 149.970 123.021 45.745  1.00 65.96  ? ? ? ? ? ? 18   PHE A H    1 
ATOM   46   H HA   . PHE A 1 27  ? 151.597 121.574 44.341  1.00 63.49  ? ? ? ? ? ? 18   PHE A HA   1 
ATOM   47   H HB2  . PHE A 1 27  ? 150.657 123.300 43.238  1.00 64.01  ? ? ? ? ? ? 18   PHE A HB2  1 
ATOM   48   H HB3  . PHE A 1 27  ? 151.087 124.344 44.353  1.00 64.01  ? ? ? ? ? ? 18   PHE A HB3  1 
ATOM   49   H HD1  . PHE A 1 27  ? 152.352 122.527 41.613  1.00 65.06  ? ? ? ? ? ? 18   PHE A HD1  1 
ATOM   50   H HD2  . PHE A 1 27  ? 153.175 125.470 44.192  1.00 55.16  ? ? ? ? ? ? 18   PHE A HD2  1 
ATOM   51   H HE1  . PHE A 1 27  ? 154.201 123.108 40.359  1.00 73.87  ? ? ? ? ? ? 18   PHE A HE1  1 
ATOM   52   H HE2  . PHE A 1 27  ? 155.024 126.053 42.940  1.00 66.95  ? ? ? ? ? ? 18   PHE A HE2  1 
ATOM   53   H HZ   . PHE A 1 27  ? 155.541 124.873 41.021  1.00 69.49  ? ? ? ? ? ? 18   PHE A HZ   1 
ATOM   54   N N    . TRP A 1 28  ? 152.993 123.278 46.622  1.00 61.24  ? ? ? ? ? ? 19   TRP A N    1 
ATOM   55   C CA   . TRP A 1 28  ? 154.239 123.590 47.311  1.00 53.55  ? ? ? ? ? ? 19   TRP A CA   1 
ATOM   56   C C    . TRP A 1 28  ? 154.826 122.400 48.065  1.00 52.99  ? ? ? ? ? ? 19   TRP A C    1 
ATOM   57   O O    . TRP A 1 28  ? 155.982 122.438 48.487  1.00 58.33  ? ? ? ? ? ? 19   TRP A O    1 
ATOM   58   C CB   . TRP A 1 28  ? 154.027 124.767 48.262  1.00 44.65  ? ? ? ? ? ? 19   TRP A CB   1 
ATOM   59   C CG   . TRP A 1 28  ? 153.799 126.047 47.530  1.00 45.20  ? ? ? ? ? ? 19   TRP A CG   1 
ATOM   60   C CD1  . TRP A 1 28  ? 152.647 126.776 47.484  1.00 53.66  ? ? ? ? ? ? 19   TRP A CD1  1 
ATOM   61   C CD2  . TRP A 1 28  ? 154.748 126.742 46.713  1.00 39.21  ? ? ? ? ? ? 19   TRP A CD2  1 
ATOM   62   N NE1  . TRP A 1 28  ? 152.823 127.888 46.696  1.00 52.10  ? ? ? ? ? ? 19   TRP A NE1  1 
ATOM   63   C CE2  . TRP A 1 28  ? 154.105 127.890 46.211  1.00 41.24  ? ? ? ? ? ? 19   TRP A CE2  1 
ATOM   64   C CE3  . TRP A 1 28  ? 156.081 126.506 46.362  1.00 34.44  ? ? ? ? ? ? 19   TRP A CE3  1 
ATOM   65   C CZ2  . TRP A 1 28  ? 154.750 128.802 45.378  1.00 46.32  ? ? ? ? ? ? 19   TRP A CZ2  1 
ATOM   66   C CZ3  . TRP A 1 28  ? 156.718 127.412 45.534  1.00 38.18  ? ? ? ? ? ? 19   TRP A CZ3  1 
ATOM   67   C CH2  . TRP A 1 28  ? 156.054 128.545 45.052  1.00 33.48  ? ? ? ? ? ? 19   TRP A CH2  1 
ATOM   68   H H    . TRP A 1 28  ? 152.293 123.598 47.006  1.00 73.48  ? ? ? ? ? ? 19   TRP A H    1 
ATOM   69   H HA   . TRP A 1 28  ? 154.894 123.865 46.650  1.00 64.26  ? ? ? ? ? ? 19   TRP A HA   1 
ATOM   70   H HB2  . TRP A 1 28  ? 153.250 124.592 48.815  1.00 53.58  ? ? ? ? ? ? 19   TRP A HB2  1 
ATOM   71   H HB3  . TRP A 1 28  ? 154.815 124.873 48.818  1.00 53.58  ? ? ? ? ? ? 19   TRP A HB3  1 
ATOM   72   H HD1  . TRP A 1 28  ? 151.858 126.554 47.924  1.00 64.39  ? ? ? ? ? ? 19   TRP A HD1  1 
ATOM   73   H HE1  . TRP A 1 28  ? 152.227 128.486 46.534  1.00 62.52  ? ? ? ? ? ? 19   TRP A HE1  1 
ATOM   74   H HE3  . TRP A 1 28  ? 156.530 125.756 46.680  1.00 41.32  ? ? ? ? ? ? 19   TRP A HE3  1 
ATOM   75   H HZ2  . TRP A 1 28  ? 154.310 129.555 45.055  1.00 55.59  ? ? ? ? ? ? 19   TRP A HZ2  1 
ATOM   76   H HZ3  . TRP A 1 28  ? 157.605 127.266 45.295  1.00 45.82  ? ? ? ? ? ? 19   TRP A HZ3  1 
ATOM   77   H HH2  . TRP A 1 28  ? 156.508 129.137 44.497  1.00 40.17  ? ? ? ? ? ? 19   TRP A HH2  1 
ATOM   78   N N    . GLU A 1 29  ? 154.034 121.348 48.234  1.00 58.89  ? ? ? ? ? ? 20   GLU A N    1 
ATOM   79   C CA   . GLU A 1 29  ? 154.536 120.120 48.836  1.00 52.10  ? ? ? ? ? ? 20   GLU A CA   1 
ATOM   80   C C    . GLU A 1 29  ? 155.378 119.366 47.814  1.00 52.56  ? ? ? ? ? ? 20   GLU A C    1 
ATOM   81   O O    . GLU A 1 29  ? 155.199 119.531 46.608  1.00 69.60  ? ? ? ? ? ? 20   GLU A O    1 
ATOM   82   C CB   . GLU A 1 29  ? 153.383 119.238 49.325  1.00 50.70  ? ? ? ? ? ? 20   GLU A CB   1 
ATOM   83   C CG   . GLU A 1 29  ? 153.360 119.000 50.834  1.00 74.96  ? ? ? ? ? ? 20   GLU A CG   1 
ATOM   84   C CD   . GLU A 1 29  ? 152.190 119.682 51.517  1.00 90.90  ? ? ? ? ? ? 20   GLU A CD   1 
ATOM   85   O OE1  . GLU A 1 29  ? 151.038 119.473 51.081  1.00 96.47  ? ? ? ? ? ? 20   GLU A OE1  1 
ATOM   86   O OE2  . GLU A 1 29  ? 152.421 120.431 52.490  1.00 100.31 ? ? ? ? ? ? 20   GLU A OE2  1 
ATOM   87   H H    . GLU A 1 29  ? 153.204 121.319 48.010  1.00 70.67  ? ? ? ? ? ? 20   GLU A H    1 
ATOM   88   H HA   . GLU A 1 29  ? 155.098 120.338 49.596  1.00 62.53  ? ? ? ? ? ? 20   GLU A HA   1 
ATOM   89   H HB2  . GLU A 1 29  ? 152.544 119.660 49.081  1.00 60.84  ? ? ? ? ? ? 20   GLU A HB2  1 
ATOM   90   H HB3  . GLU A 1 29  ? 153.450 118.372 48.892  1.00 60.84  ? ? ? ? ? ? 20   GLU A HB3  1 
ATOM   91   H HG2  . GLU A 1 29  ? 153.292 118.047 51.003  1.00 89.96  ? ? ? ? ? ? 20   GLU A HG2  1 
ATOM   92   H HG3  . GLU A 1 29  ? 154.178 119.349 51.221  1.00 89.96  ? ? ? ? ? ? 20   GLU A HG3  1 
ATOM   93   N N    . VAL A 1 30  ? 156.293 118.537 48.304  1.00 53.73  ? ? ? ? ? ? 21   VAL A N    1 
ATOM   94   C CA   . VAL A 1 30  ? 157.226 117.817 47.445  1.00 47.55  ? ? ? ? ? ? 21   VAL A CA   1 
ATOM   95   C C    . VAL A 1 30  ? 156.504 116.903 46.454  1.00 59.56  ? ? ? ? ? ? 21   VAL A C    1 
ATOM   96   O O    . VAL A 1 30  ? 155.668 116.088 46.843  1.00 59.96  ? ? ? ? ? ? 21   VAL A O    1 
ATOM   97   C CB   . VAL A 1 30  ? 158.222 116.988 48.293  1.00 45.33  ? ? ? ? ? ? 21   VAL A CB   1 
ATOM   98   C CG1  . VAL A 1 30  ? 159.158 116.160 47.411  1.00 47.93  ? ? ? ? ? ? 21   VAL A CG1  1 
ATOM   99   C CG2  . VAL A 1 30  ? 159.030 117.903 49.203  1.00 49.93  ? ? ? ? ? ? 21   VAL A CG2  1 
ATOM   100  H H    . VAL A 1 30  ? 156.395 118.372 49.142  1.00 64.48  ? ? ? ? ? ? 21   VAL A H    1 
ATOM   101  H HA   . VAL A 1 30  ? 157.739 118.462 46.933  1.00 57.06  ? ? ? ? ? ? 21   VAL A HA   1 
ATOM   102  H HB   . VAL A 1 30  ? 157.722 116.375 48.855  1.00 54.39  ? ? ? ? ? ? 21   VAL A HB   1 
ATOM   103  H HG11 . VAL A 1 30  ? 159.661 116.759 46.838  1.00 57.52  ? ? ? ? ? ? 21   VAL A HG11 1 
ATOM   104  H HG12 . VAL A 1 30  ? 159.763 115.657 47.978  1.00 57.52  ? ? ? ? ? ? 21   VAL A HG12 1 
ATOM   105  H HG13 . VAL A 1 30  ? 158.627 115.553 46.871  1.00 57.52  ? ? ? ? ? ? 21   VAL A HG13 1 
ATOM   106  H HG21 . VAL A 1 30  ? 158.423 118.377 49.793  1.00 59.92  ? ? ? ? ? ? 21   VAL A HG21 1 
ATOM   107  H HG22 . VAL A 1 30  ? 159.646 117.365 49.725  1.00 59.92  ? ? ? ? ? ? 21   VAL A HG22 1 
ATOM   108  H HG23 . VAL A 1 30  ? 159.523 118.535 48.657  1.00 59.92  ? ? ? ? ? ? 21   VAL A HG23 1 
ATOM   109  N N    . GLY A 1 31  ? 156.828 117.057 45.172  1.00 50.81  ? ? ? ? ? ? 22   GLY A N    1 
ATOM   110  C CA   . GLY A 1 31  ? 156.346 116.154 44.140  1.00 40.27  ? ? ? ? ? ? 22   GLY A CA   1 
ATOM   111  C C    . GLY A 1 31  ? 155.015 116.528 43.508  1.00 48.43  ? ? ? ? ? ? 22   GLY A C    1 
ATOM   112  O O    . GLY A 1 31  ? 154.611 115.924 42.514  1.00 65.48  ? ? ? ? ? ? 22   GLY A O    1 
ATOM   113  H H    . GLY A 1 31  ? 157.333 117.686 44.874  1.00 60.97  ? ? ? ? ? ? 22   GLY A H    1 
ATOM   114  H HA2  . GLY A 1 31  ? 157.008 116.109 43.432  1.00 48.33  ? ? ? ? ? ? 22   GLY A HA2  1 
ATOM   115  H HA3  . GLY A 1 31  ? 156.255 115.266 44.520  1.00 48.33  ? ? ? ? ? ? 22   GLY A HA3  1 
ATOM   116  N N    . ASN A 1 32  ? 154.335 117.523 44.070  1.00 41.83  ? ? ? ? ? ? 23   ASN A N    1 
ATOM   117  C CA   . ASN A 1 32  ? 153.002 117.902 43.602  1.00 51.92  ? ? ? ? ? ? 23   ASN A CA   1 
ATOM   118  C C    . ASN A 1 32  ? 153.016 118.825 42.381  1.00 56.68  ? ? ? ? ? ? 23   ASN A C    1 
ATOM   119  O O    . ASN A 1 32  ? 151.977 119.350 41.977  1.00 63.29  ? ? ? ? ? ? 23   ASN A O    1 
ATOM   120  C CB   . ASN A 1 32  ? 152.204 118.543 44.740  1.00 55.63  ? ? ? ? ? ? 23   ASN A CB   1 
ATOM   121  C CG   . ASN A 1 32  ? 151.760 117.533 45.778  1.00 55.24  ? ? ? ? ? ? 23   ASN A CG   1 
ATOM   122  O OD1  . ASN A 1 32  ? 152.233 116.397 45.798  1.00 52.46  ? ? ? ? ? ? 23   ASN A OD1  1 
ATOM   123  N ND2  . ASN A 1 32  ? 150.847 117.945 46.649  1.00 67.99  ? ? ? ? ? ? 23   ASN A ND2  1 
ATOM   124  H H    . ASN A 1 32  ? 154.624 117.998 44.727  1.00 50.20  ? ? ? ? ? ? 23   ASN A H    1 
ATOM   125  H HA   . ASN A 1 32  ? 152.533 117.093 43.343  1.00 62.30  ? ? ? ? ? ? 23   ASN A HA   1 
ATOM   126  H HB2  . ASN A 1 32  ? 152.759 119.204 45.182  1.00 66.76  ? ? ? ? ? ? 23   ASN A HB2  1 
ATOM   127  H HB3  . ASN A 1 32  ? 151.412 118.965 44.373  1.00 66.76  ? ? ? ? ? ? 23   ASN A HB3  1 
ATOM   128  H HD21 . ASN A 1 32  ? 150.541 118.747 46.604  1.00 81.58  ? ? ? ? ? ? 23   ASN A HD21 1 
ATOM   129  H HD22 . ASN A 1 32  ? 150.562 117.409 47.259  1.00 81.58  ? ? ? ? ? ? 23   ASN A HD22 1 
ATOM   130  N N    . TYR A 1 33  ? 154.192 119.018 41.794  1.00 50.82  ? ? ? ? ? ? 24   TYR A N    1 
ATOM   131  C CA   . TYR A 1 33  ? 154.308 119.735 40.528  1.00 46.79  ? ? ? ? ? ? 24   TYR A CA   1 
ATOM   132  C C    . TYR A 1 33  ? 153.877 118.836 39.369  1.00 45.26  ? ? ? ? ? ? 24   TYR A C    1 
ATOM   133  O O    . TYR A 1 33  ? 153.799 119.280 38.224  1.00 54.73  ? ? ? ? ? ? 24   TYR A O    1 
ATOM   134  C CB   . TYR A 1 33  ? 155.750 120.204 40.310  1.00 35.17  ? ? ? ? ? ? 24   TYR A CB   1 
ATOM   135  C CG   . TYR A 1 33  ? 156.771 119.090 40.376  1.00 37.32  ? ? ? ? ? ? 24   TYR A CG   1 
ATOM   136  C CD1  . TYR A 1 33  ? 156.968 118.236 39.300  1.00 38.22  ? ? ? ? ? ? 24   TYR A CD1  1 
ATOM   137  C CD2  . TYR A 1 33  ? 157.541 118.893 41.515  1.00 47.51  ? ? ? ? ? ? 24   TYR A CD2  1 
ATOM   138  C CE1  . TYR A 1 33  ? 157.897 117.218 39.358  1.00 47.19  ? ? ? ? ? ? 24   TYR A CE1  1 
ATOM   139  C CE2  . TYR A 1 33  ? 158.474 117.877 41.580  1.00 41.73  ? ? ? ? ? ? 24   TYR A CE2  1 
ATOM   140  C CZ   . TYR A 1 33  ? 158.647 117.043 40.498  1.00 43.79  ? ? ? ? ? ? 24   TYR A CZ   1 
ATOM   141  O OH   . TYR A 1 33  ? 159.573 116.029 40.551  1.00 57.21  ? ? ? ? ? ? 24   TYR A OH   1 
ATOM   142  H H    . TYR A 1 33  ? 154.943 118.741 42.110  1.00 60.98  ? ? ? ? ? ? 24   TYR A H    1 
ATOM   143  H HA   . TYR A 1 33  ? 153.731 120.514 40.544  1.00 56.15  ? ? ? ? ? ? 24   TYR A HA   1 
ATOM   144  H HB2  . TYR A 1 33  ? 155.815 120.614 39.433  1.00 42.20  ? ? ? ? ? ? 24   TYR A HB2  1 
ATOM   145  H HB3  . TYR A 1 33  ? 155.974 120.853 40.994  1.00 42.20  ? ? ? ? ? ? 24   TYR A HB3  1 
ATOM   146  H HD1  . TYR A 1 33  ? 156.462 118.350 38.528  1.00 45.87  ? ? ? ? ? ? 24   TYR A HD1  1 
ATOM   147  H HD2  . TYR A 1 33  ? 157.425 119.455 42.247  1.00 57.01  ? ? ? ? ? ? 24   TYR A HD2  1 
ATOM   148  H HE1  . TYR A 1 33  ? 158.017 116.653 38.628  1.00 56.63  ? ? ? ? ? ? 24   TYR A HE1  1 
ATOM   149  H HE2  . TYR A 1 33  ? 158.982 117.757 42.350  1.00 50.08  ? ? ? ? ? ? 24   TYR A HE2  1 
ATOM   150  H HH   . TYR A 1 33  ? 159.574 115.602 39.828  1.00 68.65  ? ? ? ? ? ? 24   TYR A HH   1 
ATOM   151  N N    . LYS A 1 34  ? 153.597 117.571 39.679  1.00 47.54  ? ? ? ? ? ? 25   LYS A N    1 
ATOM   152  C CA   . LYS A 1 34  ? 153.291 116.563 38.667  1.00 50.28  ? ? ? ? ? ? 25   LYS A CA   1 
ATOM   153  C C    . LYS A 1 34  ? 152.090 116.933 37.794  1.00 51.22  ? ? ? ? ? ? 25   LYS A C    1 
ATOM   154  O O    . LYS A 1 34  ? 152.073 116.635 36.600  1.00 42.46  ? ? ? ? ? ? 25   LYS A O    1 
ATOM   155  C CB   . LYS A 1 34  ? 153.043 115.211 39.341  1.00 46.48  ? ? ? ? ? ? 25   LYS A CB   1 
ATOM   156  C CG   . LYS A 1 34  ? 152.821 114.058 38.373  1.00 84.27  ? ? ? ? ? ? 25   LYS A CG   1 
ATOM   157  C CD   . LYS A 1 34  ? 152.612 112.745 39.113  1.00 105.69 ? ? ? ? ? ? 25   LYS A CD   1 
ATOM   158  C CE   . LYS A 1 34  ? 152.328 111.600 38.151  1.00 114.68 ? ? ? ? ? ? 25   LYS A CE   1 
ATOM   159  N NZ   . LYS A 1 34  ? 152.105 110.310 38.864  1.00 111.67 ? ? ? ? ? ? 25   LYS A NZ   1 
ATOM   160  H H    . LYS A 1 34  ? 153.578 117.268 40.483  1.00 57.05  ? ? ? ? ? ? 25   LYS A H    1 
ATOM   161  H HA   . LYS A 1 34  ? 154.060 116.466 38.084  1.00 60.34  ? ? ? ? ? ? 25   LYS A HA   1 
ATOM   162  H HB2  . LYS A 1 34  ? 153.813 114.991 39.889  1.00 55.78  ? ? ? ? ? ? 25   LYS A HB2  1 
ATOM   163  H HB3  . LYS A 1 34  ? 152.254 115.283 39.900  1.00 55.78  ? ? ? ? ? ? 25   LYS A HB3  1 
ATOM   164  H HG2  . LYS A 1 34  ? 152.031 114.236 37.839  1.00 101.12 ? ? ? ? ? ? 25   LYS A HG2  1 
ATOM   165  H HG3  . LYS A 1 34  ? 153.599 113.965 37.801  1.00 101.12 ? ? ? ? ? ? 25   LYS A HG3  1 
ATOM   166  H HD2  . LYS A 1 34  ? 153.414 112.530 39.614  1.00 126.83 ? ? ? ? ? ? 25   LYS A HD2  1 
ATOM   167  H HD3  . LYS A 1 34  ? 151.855 112.833 39.713  1.00 126.83 ? ? ? ? ? ? 25   LYS A HD3  1 
ATOM   168  H HE2  . LYS A 1 34  ? 151.529 111.804 37.641  1.00 137.62 ? ? ? ? ? ? 25   LYS A HE2  1 
ATOM   169  H HE3  . LYS A 1 34  ? 153.085 111.489 37.556  1.00 137.62 ? ? ? ? ? ? 25   LYS A HE3  1 
ATOM   170  H HZ1  . LYS A 1 34  ? 151.410 110.383 39.415  1.00 134.01 ? ? ? ? ? ? 25   LYS A HZ1  1 
ATOM   171  H HZ2  . LYS A 1 34  ? 151.942 109.662 38.277  1.00 134.01 ? ? ? ? ? ? 25   LYS A HZ2  1 
ATOM   172  H HZ3  . LYS A 1 34  ? 152.828 110.096 39.338  1.00 134.01 ? ? ? ? ? ? 25   LYS A HZ3  1 
ATOM   173  N N    . ARG A 1 35  ? 151.089 117.572 38.389  1.00 35.22  ? ? ? ? ? ? 26   ARG A N    1 
ATOM   174  C CA   . ARG A 1 35  ? 149.888 117.952 37.653  1.00 40.48  ? ? ? ? ? ? 26   ARG A CA   1 
ATOM   175  C C    . ARG A 1 35  ? 150.231 118.934 36.536  1.00 53.19  ? ? ? ? ? ? 26   ARG A C    1 
ATOM   176  O O    . ARG A 1 35  ? 149.647 118.885 35.453  1.00 48.29  ? ? ? ? ? ? 26   ARG A O    1 
ATOM   177  C CB   . ARG A 1 35  ? 148.852 118.563 38.599  1.00 52.78  ? ? ? ? ? ? 26   ARG A CB   1 
ATOM   178  C CG   . ARG A 1 35  ? 148.304 117.583 39.628  1.00 77.60  ? ? ? ? ? ? 26   ARG A CG   1 
ATOM   179  C CD   . ARG A 1 35  ? 147.191 116.721 39.048  1.00 88.46  ? ? ? ? ? ? 26   ARG A CD   1 
ATOM   180  N NE   . ARG A 1 35  ? 146.855 115.594 39.921  1.00 105.31 ? ? ? ? ? ? 26   ARG A NE   1 
ATOM   181  C CZ   . ARG A 1 35  ? 145.802 115.538 40.737  1.00 107.24 ? ? ? ? ? ? 26   ARG A CZ   1 
ATOM   182  N NH1  . ARG A 1 35  ? 144.937 116.544 40.815  1.00 98.61  ? ? ? ? ? ? 26   ARG A NH1  1 
ATOM   183  N NH2  . ARG A 1 35  ? 145.607 114.457 41.481  1.00 110.82 ? ? ? ? ? ? 26   ARG A NH2  1 
ATOM   184  H H    . ARG A 1 35  ? 151.080 117.798 39.219  1.00 42.26  ? ? ? ? ? ? 26   ARG A H    1 
ATOM   185  H HA   . ARG A 1 35  ? 149.498 117.160 37.250  1.00 48.57  ? ? ? ? ? ? 26   ARG A HA   1 
ATOM   186  H HB2  . ARG A 1 35  ? 149.264 119.298 39.080  1.00 63.34  ? ? ? ? ? ? 26   ARG A HB2  1 
ATOM   187  H HB3  . ARG A 1 35  ? 148.105 118.891 38.075  1.00 63.34  ? ? ? ? ? ? 26   ARG A HB3  1 
ATOM   188  H HG2  . ARG A 1 35  ? 149.019 116.996 39.923  1.00 93.12  ? ? ? ? ? ? 26   ARG A HG2  1 
ATOM   189  H HG3  . ARG A 1 35  ? 147.944 118.077 40.381  1.00 93.12  ? ? ? ? ? ? 26   ARG A HG3  1 
ATOM   190  H HD2  . ARG A 1 35  ? 146.395 117.264 38.935  1.00 106.15 ? ? ? ? ? ? 26   ARG A HD2  1 
ATOM   191  H HD3  . ARG A 1 35  ? 147.477 116.366 38.192  1.00 106.15 ? ? ? ? ? ? 26   ARG A HD3  1 
ATOM   192  H HE   . ARG A 1 35  ? 147.379 114.913 39.907  1.00 126.38 ? ? ? ? ? ? 26   ARG A HE   1 
ATOM   193  H HH11 . ARG A 1 35  ? 145.054 117.250 40.337  1.00 118.33 ? ? ? ? ? ? 26   ARG A HH11 1 
ATOM   194  H HH12 . ARG A 1 35  ? 144.263 116.492 41.345  1.00 118.33 ? ? ? ? ? ? 26   ARG A HH12 1 
ATOM   195  H HH21 . ARG A 1 35  ? 146.160 113.800 41.437  1.00 132.98 ? ? ? ? ? ? 26   ARG A HH21 1 
ATOM   196  H HH22 . ARG A 1 35  ? 144.929 114.414 42.008  1.00 132.98 ? ? ? ? ? ? 26   ARG A HH22 1 
ATOM   197  N N    . THR A 1 36  ? 151.189 119.818 36.803  1.00 45.08  ? ? ? ? ? ? 27   THR A N    1 
ATOM   198  C CA   . THR A 1 36  ? 151.621 120.800 35.816  1.00 42.33  ? ? ? ? ? ? 27   THR A CA   1 
ATOM   199  C C    . THR A 1 36  ? 152.394 120.120 34.689  1.00 51.18  ? ? ? ? ? ? 27   THR A C    1 
ATOM   200  O O    . THR A 1 36  ? 152.187 120.420 33.513  1.00 46.78  ? ? ? ? ? ? 27   THR A O    1 
ATOM   201  C CB   . THR A 1 36  ? 152.509 121.885 36.453  1.00 42.25  ? ? ? ? ? ? 27   THR A CB   1 
ATOM   202  O OG1  . THR A 1 36  ? 151.820 122.483 37.557  1.00 56.93  ? ? ? ? ? ? 27   THR A OG1  1 
ATOM   203  C CG2  . THR A 1 36  ? 152.854 122.965 35.439  1.00 41.70  ? ? ? ? ? ? 27   THR A CG2  1 
ATOM   204  H H    . THR A 1 36  ? 151.606 119.869 37.553  1.00 54.10  ? ? ? ? ? ? 27   THR A H    1 
ATOM   205  H HA   . THR A 1 36  ? 150.842 121.231 35.432  1.00 50.80  ? ? ? ? ? ? 27   THR A HA   1 
ATOM   206  H HB   . THR A 1 36  ? 153.334 121.483 36.767  1.00 50.69  ? ? ? ? ? ? 27   THR A HB   1 
ATOM   207  H HG1  . THR A 1 36  ? 152.300 123.076 37.908  1.00 68.32  ? ? ? ? ? ? 27   THR A HG1  1 
ATOM   208  H HG21 . THR A 1 36  ? 152.043 123.384 35.111  1.00 50.04  ? ? ? ? ? ? 27   THR A HG21 1 
ATOM   209  H HG22 . THR A 1 36  ? 153.413 123.641 35.852  1.00 50.04  ? ? ? ? ? ? 27   THR A HG22 1 
ATOM   210  H HG23 . THR A 1 36  ? 153.332 122.576 34.690  1.00 50.04  ? ? ? ? ? ? 27   THR A HG23 1 
ATOM   211  N N    . VAL A 1 37  ? 153.288 119.208 35.055  1.00 45.54  ? ? ? ? ? ? 28   VAL A N    1 
ATOM   212  C CA   . VAL A 1 37  ? 154.073 118.471 34.072  1.00 49.38  ? ? ? ? ? ? 28   VAL A CA   1 
ATOM   213  C C    . VAL A 1 37  ? 153.157 117.630 33.186  1.00 46.15  ? ? ? ? ? ? 28   VAL A C    1 
ATOM   214  O O    . VAL A 1 37  ? 153.410 117.468 31.993  1.00 48.30  ? ? ? ? ? ? 28   VAL A O    1 
ATOM   215  C CB   . VAL A 1 37  ? 155.105 117.553 34.759  1.00 42.39  ? ? ? ? ? ? 28   VAL A CB   1 
ATOM   216  C CG1  . VAL A 1 37  ? 155.867 116.718 33.732  1.00 32.18  ? ? ? ? ? ? 28   VAL A CG1  1 
ATOM   217  C CG2  . VAL A 1 37  ? 156.073 118.375 35.592  1.00 40.83  ? ? ? ? ? ? 28   VAL A CG2  1 
ATOM   218  H H    . VAL A 1 37  ? 153.459 118.996 35.871  1.00 54.65  ? ? ? ? ? ? 28   VAL A H    1 
ATOM   219  H HA   . VAL A 1 37  ? 154.551 119.099 33.508  1.00 59.26  ? ? ? ? ? ? 28   VAL A HA   1 
ATOM   220  H HB   . VAL A 1 37  ? 154.639 116.944 35.354  1.00 50.87  ? ? ? ? ? ? 28   VAL A HB   1 
ATOM   221  H HG11 . VAL A 1 37  ? 156.332 117.313 33.124  1.00 38.62  ? ? ? ? ? ? 28   VAL A HG11 1 
ATOM   222  H HG12 . VAL A 1 37  ? 156.505 116.154 34.196  1.00 38.62  ? ? ? ? ? ? 28   VAL A HG12 1 
ATOM   223  H HG13 . VAL A 1 37  ? 155.236 116.169 33.240  1.00 38.62  ? ? ? ? ? ? 28   VAL A HG13 1 
ATOM   224  H HG21 . VAL A 1 37  ? 155.574 118.859 36.268  1.00 48.99  ? ? ? ? ? ? 28   VAL A HG21 1 
ATOM   225  H HG22 . VAL A 1 37  ? 156.711 117.779 36.013  1.00 48.99  ? ? ? ? ? ? 28   VAL A HG22 1 
ATOM   226  H HG23 . VAL A 1 37  ? 156.536 118.999 35.012  1.00 48.99  ? ? ? ? ? ? 28   VAL A HG23 1 
ATOM   227  N N    . LYS A 1 38  ? 152.095 117.097 33.780  1.00 39.63  ? ? ? ? ? ? 29   LYS A N    1 
ATOM   228  C CA   . LYS A 1 38  ? 151.161 116.241 33.060  1.00 42.06  ? ? ? ? ? ? 29   LYS A CA   1 
ATOM   229  C C    . LYS A 1 38  ? 150.364 117.045 32.039  1.00 43.62  ? ? ? ? ? ? 29   LYS A C    1 
ATOM   230  O O    . LYS A 1 38  ? 149.970 116.523 30.997  1.00 38.33  ? ? ? ? ? ? 29   LYS A O    1 
ATOM   231  C CB   . LYS A 1 38  ? 150.205 115.555 34.040  1.00 43.56  ? ? ? ? ? ? 29   LYS A CB   1 
ATOM   232  C CG   . LYS A 1 38  ? 149.350 114.463 33.413  1.00 55.67  ? ? ? ? ? ? 29   LYS A CG   1 
ATOM   233  C CD   . LYS A 1 38  ? 147.867 114.722 33.630  1.00 78.82  ? ? ? ? ? ? 29   LYS A CD   1 
ATOM   234  C CE   . LYS A 1 38  ? 147.011 113.646 32.975  1.00 82.44  ? ? ? ? ? ? 29   LYS A CE   1 
ATOM   235  N NZ   . LYS A 1 38  ? 145.558 113.968 33.038  1.00 72.79  ? ? ? ? ? ? 29   LYS A NZ   1 
ATOM   236  H H    . LYS A 1 38  ? 151.891 117.217 34.607  1.00 47.55  ? ? ? ? ? ? 29   LYS A H    1 
ATOM   237  H HA   . LYS A 1 38  ? 151.656 115.554 32.586  1.00 50.47  ? ? ? ? ? ? 29   LYS A HA   1 
ATOM   238  H HB2  . LYS A 1 38  ? 150.726 115.150 34.751  1.00 52.27  ? ? ? ? ? ? 29   LYS A HB2  1 
ATOM   239  H HB3  . LYS A 1 38  ? 149.607 116.222 34.411  1.00 52.27  ? ? ? ? ? ? 29   LYS A HB3  1 
ATOM   240  H HG2  . LYS A 1 38  ? 149.517 114.434 32.458  1.00 66.81  ? ? ? ? ? ? 29   LYS A HG2  1 
ATOM   241  H HG3  . LYS A 1 38  ? 149.572 113.611 33.819  1.00 66.81  ? ? ? ? ? ? 29   LYS A HG3  1 
ATOM   242  H HD2  . LYS A 1 38  ? 147.678 114.723 34.581  1.00 94.58  ? ? ? ? ? ? 29   LYS A HD2  1 
ATOM   243  H HD3  . LYS A 1 38  ? 147.631 115.578 33.239  1.00 94.58  ? ? ? ? ? ? 29   LYS A HD3  1 
ATOM   244  H HE2  . LYS A 1 38  ? 147.262 113.565 32.041  1.00 98.92  ? ? ? ? ? ? 29   LYS A HE2  1 
ATOM   245  H HE3  . LYS A 1 38  ? 147.154 112.803 33.433  1.00 98.92  ? ? ? ? ? ? 29   LYS A HE3  1 
ATOM   246  H HZ1  . LYS A 1 38  ? 145.398 114.737 32.619  1.00 87.34  ? ? ? ? ? ? 29   LYS A HZ1  1 
ATOM   247  H HZ2  . LYS A 1 38  ? 145.086 113.322 32.648  1.00 87.34  ? ? ? ? ? ? 29   LYS A HZ2  1 
ATOM   248  H HZ3  . LYS A 1 38  ? 145.300 114.043 33.887  1.00 87.34  ? ? ? ? ? ? 29   LYS A HZ3  1 
ATOM   249  N N    . ARG A 1 39  ? 150.128 118.316 32.347  1.00 39.10  ? ? ? ? ? ? 30   ARG A N    1 
ATOM   250  C CA   . ARG A 1 39  ? 149.363 119.189 31.466  1.00 40.02  ? ? ? ? ? ? 30   ARG A CA   1 
ATOM   251  C C    . ARG A 1 39  ? 150.071 119.361 30.126  1.00 37.63  ? ? ? ? ? ? 30   ARG A C    1 
ATOM   252  O O    . ARG A 1 39  ? 149.429 119.602 29.107  1.00 37.30  ? ? ? ? ? ? 30   ARG A O    1 
ATOM   253  C CB   . ARG A 1 39  ? 149.145 120.551 32.128  1.00 36.01  ? ? ? ? ? ? 30   ARG A CB   1 
ATOM   254  C CG   . ARG A 1 39  ? 148.259 121.491 31.332  1.00 30.84  ? ? ? ? ? ? 30   ARG A CG   1 
ATOM   255  C CD   . ARG A 1 39  ? 147.977 122.781 32.093  1.00 30.30  ? ? ? ? ? ? 30   ARG A CD   1 
ATOM   256  N NE   . ARG A 1 39  ? 149.203 123.489 32.452  1.00 39.53  ? ? ? ? ? ? 30   ARG A NE   1 
ATOM   257  C CZ   . ARG A 1 39  ? 149.244 124.737 32.907  1.00 42.99  ? ? ? ? ? ? 30   ARG A CZ   1 
ATOM   258  N NH1  . ARG A 1 39  ? 148.125 125.435 33.058  1.00 38.79  ? ? ? ? ? ? 30   ARG A NH1  1 
ATOM   259  N NH2  . ARG A 1 39  ? 150.410 125.293 33.207  1.00 35.44  ? ? ? ? ? ? 30   ARG A NH2  1 
ATOM   260  H H    . ARG A 1 39  ? 150.403 118.699 33.066  1.00 46.92  ? ? ? ? ? ? 30   ARG A H    1 
ATOM   261  H HA   . ARG A 1 39  ? 148.494 118.791 31.300  1.00 48.03  ? ? ? ? ? ? 30   ARG A HA   1 
ATOM   262  H HB2  . ARG A 1 39  ? 148.729 120.413 32.993  1.00 43.21  ? ? ? ? ? ? 30   ARG A HB2  1 
ATOM   263  H HB3  . ARG A 1 39  ? 150.006 120.982 32.243  1.00 43.21  ? ? ? ? ? ? 30   ARG A HB3  1 
ATOM   264  H HG2  . ARG A 1 39  ? 148.702 121.720 30.500  1.00 37.00  ? ? ? ? ? ? 30   ARG A HG2  1 
ATOM   265  H HG3  . ARG A 1 39  ? 147.412 121.054 31.151  1.00 37.00  ? ? ? ? ? ? 30   ARG A HG3  1 
ATOM   266  H HD2  . ARG A 1 39  ? 147.442 123.368 31.536  1.00 36.36  ? ? ? ? ? ? 30   ARG A HD2  1 
ATOM   267  H HD3  . ARG A 1 39  ? 147.499 122.571 32.910  1.00 36.36  ? ? ? ? ? ? 30   ARG A HD3  1 
ATOM   268  H HE   . ARG A 1 39  ? 149.948 123.069 32.364  1.00 47.43  ? ? ? ? ? ? 30   ARG A HE   1 
ATOM   269  H HH11 . ARG A 1 39  ? 147.367 125.079 32.865  1.00 46.54  ? ? ? ? ? ? 30   ARG A HH11 1 
ATOM   270  H HH12 . ARG A 1 39  ? 148.159 126.243 33.352  1.00 46.54  ? ? ? ? ? ? 30   ARG A HH12 1 
ATOM   271  H HH21 . ARG A 1 39  ? 151.138 124.845 33.110  1.00 42.52  ? ? ? ? ? ? 30   ARG A HH21 1 
ATOM   272  H HH22 . ARG A 1 39  ? 150.438 126.101 33.500  1.00 42.52  ? ? ? ? ? ? 30   ARG A HH22 1 
ATOM   273  N N    . ILE A 1 40  ? 151.394 119.225 30.131  1.00 44.54  ? ? ? ? ? ? 31   ILE A N    1 
ATOM   274  C CA   . ILE A 1 40  ? 152.175 119.325 28.904  1.00 39.85  ? ? ? ? ? ? 31   ILE A CA   1 
ATOM   275  C C    . ILE A 1 40  ? 151.845 118.167 27.964  1.00 40.79  ? ? ? ? ? ? 31   ILE A C    1 
ATOM   276  O O    . ILE A 1 40  ? 151.633 118.373 26.770  1.00 50.78  ? ? ? ? ? ? 31   ILE A O    1 
ATOM   277  C CB   . ILE A 1 40  ? 153.690 119.339 29.198  1.00 45.52  ? ? ? ? ? ? 31   ILE A CB   1 
ATOM   278  C CG1  . ILE A 1 40  ? 154.043 120.540 30.077  1.00 45.41  ? ? ? ? ? ? 31   ILE A CG1  1 
ATOM   279  C CG2  . ILE A 1 40  ? 154.495 119.389 27.896  1.00 38.90  ? ? ? ? ? ? 31   ILE A CG2  1 
ATOM   280  C CD1  . ILE A 1 40  ? 155.467 120.534 30.594  1.00 48.77  ? ? ? ? ? ? 31   ILE A CD1  1 
ATOM   281  H H    . ILE A 1 40  ? 151.864 119.075 30.835  1.00 53.45  ? ? ? ? ? ? 31   ILE A H    1 
ATOM   282  H HA   . ILE A 1 40  ? 151.950 120.153 28.452  1.00 47.82  ? ? ? ? ? ? 31   ILE A HA   1 
ATOM   283  H HB   . ILE A 1 40  ? 153.921 118.527 29.675  1.00 54.62  ? ? ? ? ? ? 31   ILE A HB   1 
ATOM   284  H HG12 . ILE A 1 40  ? 153.920 121.352 29.560  1.00 54.49  ? ? ? ? ? ? 31   ILE A HG12 1 
ATOM   285  H HG13 . ILE A 1 40  ? 153.450 120.549 30.845  1.00 54.49  ? ? ? ? ? ? 31   ILE A HG13 1 
ATOM   286  H HG21 . ILE A 1 40  ? 154.259 120.194 27.410  1.00 46.67  ? ? ? ? ? ? 31   ILE A HG21 1 
ATOM   287  H HG22 . ILE A 1 40  ? 155.441 119.397 28.111  1.00 46.67  ? ? ? ? ? ? 31   ILE A HG22 1 
ATOM   288  H HG23 . ILE A 1 40  ? 154.283 118.606 27.364  1.00 46.67  ? ? ? ? ? ? 31   ILE A HG23 1 
ATOM   289  H HD11 . ILE A 1 40  ? 156.076 120.539 29.840  1.00 58.52  ? ? ? ? ? ? 31   ILE A HD11 1 
ATOM   290  H HD12 . ILE A 1 40  ? 155.608 121.324 31.139  1.00 58.52  ? ? ? ? ? ? 31   ILE A HD12 1 
ATOM   291  H HD13 . ILE A 1 40  ? 155.605 119.735 31.127  1.00 58.52  ? ? ? ? ? ? 31   ILE A HD13 1 
ATOM   292  N N    . ASP A 1 41  ? 151.808 116.953 28.504  1.00 53.50  ? ? ? ? ? ? 32   ASP A N    1 
ATOM   293  C CA   . ASP A 1 41  ? 151.481 115.775 27.706  1.00 45.51  ? ? ? ? ? ? 32   ASP A CA   1 
ATOM   294  C C    . ASP A 1 41  ? 150.060 115.864 27.166  1.00 48.08  ? ? ? ? ? ? 32   ASP A C    1 
ATOM   295  O O    . ASP A 1 41  ? 149.806 115.529 26.009  1.00 61.39  ? ? ? ? ? ? 32   ASP A O    1 
ATOM   296  C CB   . ASP A 1 41  ? 151.630 114.497 28.535  1.00 48.26  ? ? ? ? ? ? 32   ASP A CB   1 
ATOM   297  C CG   . ASP A 1 41  ? 153.071 114.199 28.902  1.00 69.94  ? ? ? ? ? ? 32   ASP A CG   1 
ATOM   298  O OD1  . ASP A 1 41  ? 153.980 114.637 28.167  1.00 74.39  ? ? ? ? ? ? 32   ASP A OD1  1 
ATOM   299  O OD2  . ASP A 1 41  ? 153.294 113.516 29.924  1.00 90.62  ? ? ? ? ? ? 32   ASP A OD2  1 
ATOM   300  H H    . ASP A 1 41  ? 151.969 116.783 29.332  1.00 64.20  ? ? ? ? ? ? 32   ASP A H    1 
ATOM   301  H HA   . ASP A 1 41  ? 152.090 115.721 26.953  1.00 54.62  ? ? ? ? ? ? 32   ASP A HA   1 
ATOM   302  H HB2  . ASP A 1 41  ? 151.125 114.593 29.358  1.00 57.91  ? ? ? ? ? ? 32   ASP A HB2  1 
ATOM   303  H HB3  . ASP A 1 41  ? 151.290 113.747 28.023  1.00 57.91  ? ? ? ? ? ? 32   ASP A HB3  1 
ATOM   304  N N    . ASP A 1 42  ? 149.136 116.314 28.012  1.00 37.00  ? ? ? ? ? ? 33   ASP A N    1 
ATOM   305  C CA   . ASP A 1 42  ? 147.736 116.438 27.622  1.00 42.82  ? ? ? ? ? ? 33   ASP A CA   1 
ATOM   306  C C    . ASP A 1 42  ? 147.580 117.391 26.440  1.00 45.49  ? ? ? ? ? ? 33   ASP A C    1 
ATOM   307  O O    . ASP A 1 42  ? 146.698 117.211 25.599  1.00 48.53  ? ? ? ? ? ? 33   ASP A O    1 
ATOM   308  C CB   . ASP A 1 42  ? 146.892 116.931 28.801  1.00 40.37  ? ? ? ? ? ? 33   ASP A CB   1 
ATOM   309  C CG   . ASP A 1 42  ? 146.804 115.915 29.928  1.00 54.90  ? ? ? ? ? ? 33   ASP A CG   1 
ATOM   310  O OD1  . ASP A 1 42  ? 147.047 114.715 29.679  1.00 49.80  ? ? ? ? ? ? 33   ASP A OD1  1 
ATOM   311  O OD2  . ASP A 1 42  ? 146.480 116.321 31.065  1.00 54.24  ? ? ? ? ? ? 33   ASP A OD2  1 
ATOM   312  H H    . ASP A 1 42  ? 149.297 116.555 28.822  1.00 44.40  ? ? ? ? ? ? 33   ASP A H    1 
ATOM   313  H HA   . ASP A 1 42  ? 147.402 115.568 27.355  1.00 51.38  ? ? ? ? ? ? 33   ASP A HA   1 
ATOM   314  H HB2  . ASP A 1 42  ? 147.291 117.741 29.158  1.00 48.44  ? ? ? ? ? ? 33   ASP A HB2  1 
ATOM   315  H HB3  . ASP A 1 42  ? 145.992 117.114 28.491  1.00 48.44  ? ? ? ? ? ? 33   ASP A HB3  1 
ATOM   316  N N    . GLY A 1 43  ? 148.446 118.399 26.382  1.00 35.93  ? ? ? ? ? ? 34   GLY A N    1 
ATOM   317  C CA   . GLY A 1 43  ? 148.430 119.360 25.296  1.00 36.11  ? ? ? ? ? ? 34   GLY A CA   1 
ATOM   318  C C    . GLY A 1 43  ? 148.588 118.692 23.944  1.00 45.74  ? ? ? ? ? ? 34   GLY A C    1 
ATOM   319  O O    . GLY A 1 43  ? 147.881 119.022 22.993  1.00 48.57  ? ? ? ? ? ? 34   GLY A O    1 
ATOM   320  H H    . GLY A 1 43  ? 149.057 118.546 26.969  1.00 43.12  ? ? ? ? ? ? 34   GLY A H    1 
ATOM   321  H HA2  . GLY A 1 43  ? 147.591 119.845 25.304  1.00 43.34  ? ? ? ? ? ? 34   GLY A HA2  1 
ATOM   322  H HA3  . GLY A 1 43  ? 149.155 119.994 25.413  1.00 43.34  ? ? ? ? ? ? 34   GLY A HA3  1 
ATOM   323  N N    . HIS A 1 44  ? 149.514 117.743 23.860  1.00 40.37  ? ? ? ? ? ? 35   HIS A N    1 
ATOM   324  C CA   . HIS A 1 44  ? 149.757 117.018 22.620  1.00 40.47  ? ? ? ? ? ? 35   HIS A CA   1 
ATOM   325  C C    . HIS A 1 44  ? 148.570 116.125 22.275  1.00 43.14  ? ? ? ? ? ? 35   HIS A C    1 
ATOM   326  O O    . HIS A 1 44  ? 148.154 116.048 21.120  1.00 44.15  ? ? ? ? ? ? 35   HIS A O    1 
ATOM   327  C CB   . HIS A 1 44  ? 151.023 116.172 22.746  1.00 34.10  ? ? ? ? ? ? 35   HIS A CB   1 
ATOM   328  C CG   . HIS A 1 44  ? 151.377 115.423 21.498  1.00 42.99  ? ? ? ? ? ? 35   HIS A CG   1 
ATOM   329  N ND1  . HIS A 1 44  ? 150.843 114.191 21.195  1.00 42.75  ? ? ? ? ? ? 35   HIS A ND1  1 
ATOM   330  C CD2  . HIS A 1 44  ? 152.218 115.731 20.485  1.00 45.09  ? ? ? ? ? ? 35   HIS A CD2  1 
ATOM   331  C CE1  . HIS A 1 44  ? 151.337 113.770 20.044  1.00 40.89  ? ? ? ? ? ? 35   HIS A CE1  1 
ATOM   332  N NE2  . HIS A 1 44  ? 152.176 114.687 19.591  1.00 38.67  ? ? ? ? ? ? 35   HIS A NE2  1 
ATOM   333  H H    . HIS A 1 44  ? 150.019 117.499 24.513  1.00 48.44  ? ? ? ? ? ? 35   HIS A H    1 
ATOM   334  H HA   . HIS A 1 44  ? 149.883 117.651 21.896  1.00 48.57  ? ? ? ? ? ? 35   HIS A HA   1 
ATOM   335  H HB2  . HIS A 1 44  ? 151.767 116.755 22.963  1.00 40.92  ? ? ? ? ? ? 35   HIS A HB2  1 
ATOM   336  H HB3  . HIS A 1 44  ? 150.895 115.523 23.455  1.00 40.92  ? ? ? ? ? ? 35   HIS A HB3  1 
ATOM   337  H HD1  . HIS A 1 44  ? 150.275 113.762 21.679  1.00 51.30  ? ? ? ? ? ? 35   HIS A HD1  1 
ATOM   338  H HD2  . HIS A 1 44  ? 152.728 116.504 20.407  1.00 54.10  ? ? ? ? ? ? 35   HIS A HD2  1 
ATOM   339  H HE1  . HIS A 1 44  ? 151.130 112.966 19.624  1.00 49.07  ? ? ? ? ? ? 35   HIS A HE1  1 
ATOM   340  H HE2  . HIS A 1 44  ? 152.621 114.639 18.857  1.00 46.41  ? ? ? ? ? ? 35   HIS A HE2  1 
ATOM   341  N N    . ARG A 1 45  ? 148.031 115.450 23.285  1.00 40.10  ? ? ? ? ? ? 36   ARG A N    1 
ATOM   342  C CA   . ARG A 1 45  ? 146.886 114.565 23.102  1.00 41.59  ? ? ? ? ? ? 36   ARG A CA   1 
ATOM   343  C C    . ARG A 1 45  ? 145.666 115.340 22.614  1.00 35.15  ? ? ? ? ? ? 36   ARG A C    1 
ATOM   344  O O    . ARG A 1 45  ? 144.879 114.834 21.815  1.00 43.90  ? ? ? ? ? ? 36   ARG A O    1 
ATOM   345  C CB   . ARG A 1 45  ? 146.571 113.835 24.415  1.00 35.30  ? ? ? ? ? ? 36   ARG A CB   1 
ATOM   346  C CG   . ARG A 1 45  ? 145.221 113.121 24.462  1.00 32.74  ? ? ? ? ? ? 36   ARG A CG   1 
ATOM   347  C CD   . ARG A 1 45  ? 144.156 113.979 25.136  1.00 50.63  ? ? ? ? ? ? 36   ARG A CD   1 
ATOM   348  N NE   . ARG A 1 45  ? 142.921 113.237 25.389  1.00 53.55  ? ? ? ? ? ? 36   ARG A NE   1 
ATOM   349  C CZ   . ARG A 1 45  ? 142.729 112.425 26.426  1.00 51.16  ? ? ? ? ? ? 36   ARG A CZ   1 
ATOM   350  N NH1  . ARG A 1 45  ? 143.693 112.229 27.317  1.00 42.82  ? ? ? ? ? ? 36   ARG A NH1  1 
ATOM   351  N NH2  . ARG A 1 45  ? 141.569 111.800 26.570  1.00 47.38  ? ? ? ? ? ? 36   ARG A NH2  1 
ATOM   352  H H    . ARG A 1 45  ? 148.314 115.489 24.097  1.00 48.12  ? ? ? ? ? ? 36   ARG A H    1 
ATOM   353  H HA   . ARG A 1 45  ? 147.105 113.898 22.433  1.00 49.91  ? ? ? ? ? ? 36   ARG A HA   1 
ATOM   354  H HB2  . ARG A 1 45  ? 147.259 113.168 24.568  1.00 42.36  ? ? ? ? ? ? 36   ARG A HB2  1 
ATOM   355  H HB3  . ARG A 1 45  ? 146.583 114.483 25.137  1.00 42.36  ? ? ? ? ? ? 36   ARG A HB3  1 
ATOM   356  H HG2  . ARG A 1 45  ? 144.930 112.930 23.557  1.00 39.29  ? ? ? ? ? ? 36   ARG A HG2  1 
ATOM   357  H HG3  . ARG A 1 45  ? 145.312 112.298 24.967  1.00 39.29  ? ? ? ? ? ? 36   ARG A HG3  1 
ATOM   358  H HD2  . ARG A 1 45  ? 144.496 114.297 25.987  1.00 60.76  ? ? ? ? ? ? 36   ARG A HD2  1 
ATOM   359  H HD3  . ARG A 1 45  ? 143.943 114.730 24.561  1.00 60.76  ? ? ? ? ? ? 36   ARG A HD3  1 
ATOM   360  H HE   . ARG A 1 45  ? 142.275 113.333 24.830  1.00 64.26  ? ? ? ? ? ? 36   ARG A HE   1 
ATOM   361  H HH11 . ARG A 1 45  ? 144.448 112.632 27.229  1.00 51.39  ? ? ? ? ? ? 36   ARG A HH11 1 
ATOM   362  H HH12 . ARG A 1 45  ? 143.563 111.702 27.983  1.00 51.39  ? ? ? ? ? ? 36   ARG A HH12 1 
ATOM   363  H HH21 . ARG A 1 45  ? 140.941 111.920 25.996  1.00 56.86  ? ? ? ? ? ? 36   ARG A HH21 1 
ATOM   364  H HH22 . ARG A 1 45  ? 141.446 111.272 27.238  1.00 56.86  ? ? ? ? ? ? 36   ARG A HH22 1 
ATOM   365  N N    . LEU A 1 46  ? 145.516 116.571 23.090  1.00 36.55  ? ? ? ? ? ? 37   LEU A N    1 
ATOM   366  C CA   . LEU A 1 46  ? 144.369 117.392 22.720  1.00 40.88  ? ? ? ? ? ? 37   LEU A CA   1 
ATOM   367  C C    . LEU A 1 46  ? 144.479 117.908 21.285  1.00 41.53  ? ? ? ? ? ? 37   LEU A C    1 
ATOM   368  O O    . LEU A 1 46  ? 143.465 118.164 20.634  1.00 39.91  ? ? ? ? ? ? 37   LEU A O    1 
ATOM   369  C CB   . LEU A 1 46  ? 144.208 118.550 23.704  1.00 34.51  ? ? ? ? ? ? 37   LEU A CB   1 
ATOM   370  C CG   . LEU A 1 46  ? 143.679 118.134 25.079  1.00 39.25  ? ? ? ? ? ? 37   LEU A CG   1 
ATOM   371  C CD1  . LEU A 1 46  ? 143.862 119.252 26.090  1.00 32.26  ? ? ? ? ? ? 37   LEU A CD1  1 
ATOM   372  C CD2  . LEU A 1 46  ? 142.213 117.729 24.992  1.00 39.12  ? ? ? ? ? ? 37   LEU A CD2  1 
ATOM   373  H H    . LEU A 1 46  ? 146.065 116.955 23.630  1.00 43.86  ? ? ? ? ? ? 37   LEU A H    1 
ATOM   374  H HA   . LEU A 1 46  ? 143.568 116.847 22.775  1.00 49.05  ? ? ? ? ? ? 37   LEU A HA   1 
ATOM   375  H HB2  . LEU A 1 46  ? 145.072 118.970 23.835  1.00 41.41  ? ? ? ? ? ? 37   LEU A HB2  1 
ATOM   376  H HB3  . LEU A 1 46  ? 143.585 119.192 23.330  1.00 41.41  ? ? ? ? ? ? 37   LEU A HB3  1 
ATOM   377  H HG   . LEU A 1 46  ? 144.183 117.366 25.390  1.00 47.10  ? ? ? ? ? ? 37   LEU A HG   1 
ATOM   378  H HD11 . LEU A 1 46  ? 143.375 120.034 25.788  1.00 38.71  ? ? ? ? ? ? 37   LEU A HD11 1 
ATOM   379  H HD12 . LEU A 1 46  ? 143.519 118.959 26.949  1.00 38.71  ? ? ? ? ? ? 37   LEU A HD12 1 
ATOM   380  H HD13 . LEU A 1 46  ? 144.807 119.458 26.164  1.00 38.71  ? ? ? ? ? ? 37   LEU A HD13 1 
ATOM   381  H HD21 . LEU A 1 46  ? 142.129 116.982 24.380  1.00 46.95  ? ? ? ? ? ? 37   LEU A HD21 1 
ATOM   382  H HD22 . LEU A 1 46  ? 141.905 117.471 25.875  1.00 46.95  ? ? ? ? ? ? 37   LEU A HD22 1 
ATOM   383  H HD23 . LEU A 1 46  ? 141.696 118.483 24.668  1.00 46.95  ? ? ? ? ? ? 37   LEU A HD23 1 
ATOM   384  N N    . CYS A 1 47  ? 145.705 118.055 20.793  1.00 40.75  ? ? ? ? ? ? 38   CYS A N    1 
ATOM   385  C CA   . CYS A 1 47  ? 145.919 118.401 19.393  1.00 45.40  ? ? ? ? ? ? 38   CYS A CA   1 
ATOM   386  C C    . CYS A 1 47  ? 145.416 117.271 18.504  1.00 51.29  ? ? ? ? ? ? 38   CYS A C    1 
ATOM   387  O O    . CYS A 1 47  ? 144.792 117.512 17.470  1.00 46.78  ? ? ? ? ? ? 38   CYS A O    1 
ATOM   388  C CB   . CYS A 1 47  ? 147.399 118.666 19.111  1.00 39.68  ? ? ? ? ? ? 38   CYS A CB   1 
ATOM   389  S SG   . CYS A 1 47  ? 147.986 120.278 19.664  1.00 48.11  ? ? ? ? ? ? 38   CYS A SG   1 
ATOM   390  H H    . CYS A 1 47  ? 146.428 117.961 21.249  1.00 48.90  ? ? ? ? ? ? 38   CYS A H    1 
ATOM   391  H HA   . CYS A 1 47  ? 145.418 119.204 19.180  1.00 54.48  ? ? ? ? ? ? 38   CYS A HA   1 
ATOM   392  H HB2  . CYS A 1 47  ? 147.927 117.989 19.564  1.00 47.62  ? ? ? ? ? ? 38   CYS A HB2  1 
ATOM   393  H HB3  . CYS A 1 47  ? 147.548 118.610 18.154  1.00 47.62  ? ? ? ? ? ? 38   CYS A HB3  1 
ATOM   394  H HG   . CYS A 1 47  ? 149.151 120.383 19.397  1.00 57.73  ? ? ? ? ? ? 38   CYS A HG   1 
ATOM   395  N N    . ASN A 1 48  ? 145.691 116.037 18.914  1.00 38.67  ? ? ? ? ? ? 39   ASN A N    1 
ATOM   396  C CA   . ASN A 1 48  ? 145.217 114.871 18.181  1.00 32.27  ? ? ? ? ? ? 39   ASN A CA   1 
ATOM   397  C C    . ASN A 1 48  ? 143.697 114.815 18.172  1.00 40.39  ? ? ? ? ? ? 39   ASN A C    1 
ATOM   398  O O    . ASN A 1 48  ? 143.085 114.577 17.129  1.00 37.86  ? ? ? ? ? ? 39   ASN A O    1 
ATOM   399  C CB   . ASN A 1 48  ? 145.785 113.588 18.790  1.00 34.28  ? ? ? ? ? ? 39   ASN A CB   1 
ATOM   400  C CG   . ASN A 1 48  ? 147.262 113.410 18.501  1.00 42.35  ? ? ? ? ? ? 39   ASN A CG   1 
ATOM   401  O OD1  . ASN A 1 48  ? 147.879 114.233 17.824  1.00 39.34  ? ? ? ? ? ? 39   ASN A OD1  1 
ATOM   402  N ND2  . ASN A 1 48  ? 147.839 112.334 19.024  1.00 43.53  ? ? ? ? ? ? 39   ASN A ND2  1 
ATOM   403  H H    . ASN A 1 48  ? 146.151 115.849 19.615  1.00 46.41  ? ? ? ? ? ? 39   ASN A H    1 
ATOM   404  H HA   . ASN A 1 48  ? 145.522 114.928 17.262  1.00 38.72  ? ? ? ? ? ? 39   ASN A HA   1 
ATOM   405  H HB2  . ASN A 1 48  ? 145.668 113.616 19.752  1.00 41.13  ? ? ? ? ? ? 39   ASN A HB2  1 
ATOM   406  H HB3  . ASN A 1 48  ? 145.312 112.826 18.420  1.00 41.13  ? ? ? ? ? ? 39   ASN A HB3  1 
ATOM   407  H HD21 . ASN A 1 48  ? 147.377 111.784 19.496  1.00 52.24  ? ? ? ? ? ? 39   ASN A HD21 1 
ATOM   408  H HD22 . ASN A 1 48  ? 148.676 112.187 18.889  1.00 52.24  ? ? ? ? ? ? 39   ASN A HD22 1 
ATOM   409  N N    . ASP A 1 49  ? 143.093 115.039 19.335  1.00 23.71  ? ? ? ? ? ? 40   ASP A N    1 
ATOM   410  C CA   . ASP A 1 49  ? 141.641 115.043 19.451  1.00 37.94  ? ? ? ? ? ? 40   ASP A CA   1 
ATOM   411  C C    . ASP A 1 49  ? 141.030 116.078 18.515  1.00 45.26  ? ? ? ? ? ? 40   ASP A C    1 
ATOM   412  O O    . ASP A 1 49  ? 140.086 115.782 17.782  1.00 51.02  ? ? ? ? ? ? 40   ASP A O    1 
ATOM   413  C CB   . ASP A 1 49  ? 141.212 115.337 20.891  1.00 39.63  ? ? ? ? ? ? 40   ASP A CB   1 
ATOM   414  C CG   . ASP A 1 49  ? 141.533 114.199 21.845  1.00 52.55  ? ? ? ? ? ? 40   ASP A CG   1 
ATOM   415  O OD1  . ASP A 1 49  ? 141.778 113.068 21.374  1.00 61.80  ? ? ? ? ? ? 40   ASP A OD1  1 
ATOM   416  O OD2  . ASP A 1 49  ? 141.526 114.435 23.070  1.00 46.53  ? ? ? ? ? ? 40   ASP A OD2  1 
ATOM   417  H H    . ASP A 1 49  ? 143.505 115.192 20.075  1.00 28.45  ? ? ? ? ? ? 40   ASP A H    1 
ATOM   418  H HA   . ASP A 1 49  ? 141.298 114.170 19.204  1.00 45.53  ? ? ? ? ? ? 40   ASP A HA   1 
ATOM   419  H HB2  . ASP A 1 49  ? 141.677 116.129 21.203  1.00 47.55  ? ? ? ? ? ? 40   ASP A HB2  1 
ATOM   420  H HB3  . ASP A 1 49  ? 140.254 115.485 20.912  1.00 47.55  ? ? ? ? ? ? 40   ASP A HB3  1 
ATOM   421  N N    . LEU A 1 50  ? 141.581 117.289 18.535  1.00 39.81  ? ? ? ? ? ? 41   LEU A N    1 
ATOM   422  C CA   . LEU A 1 50  ? 141.058 118.373 17.711  1.00 43.23  ? ? ? ? ? ? 41   LEU A CA   1 
ATOM   423  C C    . LEU A 1 50  ? 141.224 118.071 16.223  1.00 38.64  ? ? ? ? ? ? 41   LEU A C    1 
ATOM   424  O O    . LEU A 1 50  ? 140.339 118.372 15.425  1.00 41.02  ? ? ? ? ? ? 41   LEU A O    1 
ATOM   425  C CB   . LEU A 1 50  ? 141.743 119.697 18.063  1.00 25.88  ? ? ? ? ? ? 41   LEU A CB   1 
ATOM   426  C CG   . LEU A 1 50  ? 141.196 120.946 17.360  1.00 36.16  ? ? ? ? ? ? 41   LEU A CG   1 
ATOM   427  C CD1  . LEU A 1 50  ? 139.729 121.178 17.702  1.00 29.62  ? ? ? ? ? ? 41   LEU A CD1  1 
ATOM   428  C CD2  . LEU A 1 50  ? 142.024 122.171 17.720  1.00 26.19  ? ? ? ? ? ? 41   LEU A CD2  1 
ATOM   429  H H    . LEU A 1 50  ? 142.258 117.508 19.017  1.00 47.77  ? ? ? ? ? ? 41   LEU A H    1 
ATOM   430  H HA   . LEU A 1 50  ? 140.110 118.472 17.890  1.00 51.87  ? ? ? ? ? ? 41   LEU A HA   1 
ATOM   431  H HB2  . LEU A 1 50  ? 141.654 119.841 19.018  1.00 31.06  ? ? ? ? ? ? 41   LEU A HB2  1 
ATOM   432  H HB3  . LEU A 1 50  ? 142.682 119.625 17.834  1.00 31.06  ? ? ? ? ? ? 41   LEU A HB3  1 
ATOM   433  H HG   . LEU A 1 50  ? 141.260 120.817 16.400  1.00 43.39  ? ? ? ? ? ? 41   LEU A HG   1 
ATOM   434  H HD11 . LEU A 1 50  ? 139.644 121.297 18.661  1.00 35.54  ? ? ? ? ? ? 41   LEU A HD11 1 
ATOM   435  H HD12 . LEU A 1 50  ? 139.420 121.973 17.241  1.00 35.54  ? ? ? ? ? ? 41   LEU A HD12 1 
ATOM   436  H HD13 . LEU A 1 50  ? 139.213 120.408 17.417  1.00 35.54  ? ? ? ? ? ? 41   LEU A HD13 1 
ATOM   437  H HD21 . LEU A 1 50  ? 142.942 122.025 17.441  1.00 31.43  ? ? ? ? ? ? 41   LEU A HD21 1 
ATOM   438  H HD22 . LEU A 1 50  ? 141.659 122.945 17.263  1.00 31.43  ? ? ? ? ? ? 41   LEU A HD22 1 
ATOM   439  H HD23 . LEU A 1 50  ? 141.988 122.305 18.680  1.00 31.43  ? ? ? ? ? ? 41   LEU A HD23 1 
ATOM   440  N N    . MET A 1 51  ? 142.353 117.472 15.854  1.00 34.84  ? ? ? ? ? ? 42   MET A N    1 
ATOM   441  C CA   . MET A 1 51  ? 142.598 117.088 14.466  1.00 29.88  ? ? ? ? ? ? 42   MET A CA   1 
ATOM   442  C C    . MET A 1 51  ? 141.623 116.008 14.004  1.00 37.70  ? ? ? ? ? ? 42   MET A C    1 
ATOM   443  O O    . MET A 1 51  ? 141.059 116.095 12.914  1.00 44.84  ? ? ? ? ? ? 42   MET A O    1 
ATOM   444  C CB   . MET A 1 51  ? 144.033 116.589 14.292  1.00 29.84  ? ? ? ? ? ? 42   MET A CB   1 
ATOM   445  C CG   . MET A 1 51  ? 145.059 117.695 14.123  1.00 37.00  ? ? ? ? ? ? 42   MET A CG   1 
ATOM   446  S SD   . MET A 1 51  ? 146.694 117.071 13.690  1.00 48.68  ? ? ? ? ? ? 42   MET A SD   1 
ATOM   447  C CE   . MET A 1 51  ? 147.162 116.257 15.213  1.00 37.65  ? ? ? ? ? ? 42   MET A CE   1 
ATOM   448  H H    . MET A 1 51  ? 142.996 117.275 16.391  1.00 41.80  ? ? ? ? ? ? 42   MET A H    1 
ATOM   449  H HA   . MET A 1 51  ? 142.486 117.870 13.902  1.00 35.86  ? ? ? ? ? ? 42   MET A HA   1 
ATOM   450  H HB2  . MET A 1 51  ? 144.280 116.074 15.075  1.00 35.81  ? ? ? ? ? ? 42   MET A HB2  1 
ATOM   451  H HB3  . MET A 1 51  ? 144.073 116.026 13.503  1.00 35.81  ? ? ? ? ? ? 42   MET A HB3  1 
ATOM   452  H HG2  . MET A 1 51  ? 144.768 118.290 13.414  1.00 44.40  ? ? ? ? ? ? 42   MET A HG2  1 
ATOM   453  H HG3  . MET A 1 51  ? 145.136 118.185 14.957  1.00 44.40  ? ? ? ? ? ? 42   MET A HG3  1 
ATOM   454  H HE1  . MET A 1 51  ? 146.517 115.559 15.409  1.00 45.18  ? ? ? ? ? ? 42   MET A HE1  1 
ATOM   455  H HE2  . MET A 1 51  ? 148.045 115.871 15.106  1.00 45.18  ? ? ? ? ? ? 42   MET A HE2  1 
ATOM   456  H HE3  . MET A 1 51  ? 147.171 116.910 15.930  1.00 45.18  ? ? ? ? ? ? 42   MET A HE3  1 
ATOM   457  N N    . ASN A 1 52  ? 141.437 114.986 14.833  1.00 35.53  ? ? ? ? ? ? 43   ASN A N    1 
ATOM   458  C CA   . ASN A 1 52  ? 140.498 113.913 14.524  1.00 38.93  ? ? ? ? ? ? 43   ASN A CA   1 
ATOM   459  C C    . ASN A 1 52  ? 139.066 114.429 14.503  1.00 47.28  ? ? ? ? ? ? 43   ASN A C    1 
ATOM   460  O O    . ASN A 1 52  ? 138.239 113.968 13.717  1.00 49.66  ? ? ? ? ? ? 43   ASN A O    1 
ATOM   461  C CB   . ASN A 1 52  ? 140.626 112.781 15.546  1.00 29.00  ? ? ? ? ? ? 43   ASN A CB   1 
ATOM   462  C CG   . ASN A 1 52  ? 141.920 112.007 15.400  1.00 35.69  ? ? ? ? ? ? 43   ASN A CG   1 
ATOM   463  O OD1  . ASN A 1 52  ? 142.419 111.812 14.292  1.00 55.62  ? ? ? ? ? ? 43   ASN A OD1  1 
ATOM   464  N ND2  . ASN A 1 52  ? 142.471 111.559 16.521  1.00 52.84  ? ? ? ? ? ? 43   ASN A ND2  1 
ATOM   465  H H    . ASN A 1 52  ? 141.844 114.890 15.584  1.00 42.63  ? ? ? ? ? ? 43   ASN A H    1 
ATOM   466  H HA   . ASN A 1 52  ? 140.703 113.554 13.647  1.00 46.72  ? ? ? ? ? ? 43   ASN A HA   1 
ATOM   467  H HB2  . ASN A 1 52  ? 140.601 113.158 16.440  1.00 34.80  ? ? ? ? ? ? 43   ASN A HB2  1 
ATOM   468  H HB3  . ASN A 1 52  ? 139.890 112.162 15.426  1.00 34.80  ? ? ? ? ? ? 43   ASN A HB3  1 
ATOM   469  H HD21 . ASN A 1 52  ? 142.093 111.714 17.278  1.00 63.41  ? ? ? ? ? ? 43   ASN A HD21 1 
ATOM   470  H HD22 . ASN A 1 52  ? 143.206 111.113 16.491  1.00 63.41  ? ? ? ? ? ? 43   ASN A HD22 1 
ATOM   471  N N    . CYS A 1 53  ? 138.782 115.390 15.374  1.00 41.08  ? ? ? ? ? ? 44   CYS A N    1 
ATOM   472  C CA   . CYS A 1 53  ? 137.458 115.990 15.453  1.00 38.58  ? ? ? ? ? ? 44   CYS A CA   1 
ATOM   473  C C    . CYS A 1 53  ? 137.108 116.726 14.161  1.00 44.32  ? ? ? ? ? ? 44   CYS A C    1 
ATOM   474  O O    . CYS A 1 53  ? 135.995 116.602 13.647  1.00 36.47  ? ? ? ? ? ? 44   CYS A O    1 
ATOM   475  C CB   . CYS A 1 53  ? 137.394 116.949 16.638  1.00 33.21  ? ? ? ? ? ? 44   CYS A CB   1 
ATOM   476  S SG   . CYS A 1 53  ? 135.827 117.816 16.798  1.00 51.86  ? ? ? ? ? ? 44   CYS A SG   1 
ATOM   477  H H    . CYS A 1 53  ? 139.346 115.714 15.937  1.00 49.29  ? ? ? ? ? ? 44   CYS A H    1 
ATOM   478  H HA   . CYS A 1 53  ? 136.799 115.292 15.591  1.00 46.29  ? ? ? ? ? ? 44   CYS A HA   1 
ATOM   479  H HB2  . CYS A 1 53  ? 137.538 116.446 17.455  1.00 39.85  ? ? ? ? ? ? 44   CYS A HB2  1 
ATOM   480  H HB3  . CYS A 1 53  ? 138.091 117.616 16.538  1.00 39.85  ? ? ? ? ? ? 44   CYS A HB3  1 
ATOM   481  H HG   . CYS A 1 53  ? 134.948 117.011 16.940  1.00 62.23  ? ? ? ? ? ? 44   CYS A HG   1 
ATOM   482  N N    . ILE A 1 54  ? 138.067 117.486 13.642  1.00 36.46  ? ? ? ? ? ? 45   ILE A N    1 
ATOM   483  C CA   . ILE A 1 54  ? 137.882 118.220 12.398  1.00 33.65  ? ? ? ? ? ? 45   ILE A CA   1 
ATOM   484  C C    . ILE A 1 54  ? 137.873 117.256 11.219  1.00 38.09  ? ? ? ? ? ? 45   ILE A C    1 
ATOM   485  O O    . ILE A 1 54  ? 137.073 117.397 10.294  1.00 37.65  ? ? ? ? ? ? 45   ILE A O    1 
ATOM   486  C CB   . ILE A 1 54  ? 139.002 119.267 12.210  1.00 29.20  ? ? ? ? ? ? 45   ILE A CB   1 
ATOM   487  C CG1  . ILE A 1 54  ? 138.869 120.365 13.267  1.00 28.99  ? ? ? ? ? ? 45   ILE A CG1  1 
ATOM   488  C CG2  . ILE A 1 54  ? 138.952 119.882 10.809  1.00 29.13  ? ? ? ? ? ? 45   ILE A CG2  1 
ATOM   489  C CD1  . ILE A 1 54  ? 140.064 121.289 13.356  1.00 43.56  ? ? ? ? ? ? 45   ILE A CD1  1 
ATOM   490  H H    . ILE A 1 54  ? 138.843 117.593 13.997  1.00 43.75  ? ? ? ? ? ? 45   ILE A H    1 
ATOM   491  H HA   . ILE A 1 54  ? 137.031 118.684 12.421  1.00 40.38  ? ? ? ? ? ? 45   ILE A HA   1 
ATOM   492  H HB   . ILE A 1 54  ? 139.859 118.828 12.325  1.00 35.04  ? ? ? ? ? ? 45   ILE A HB   1 
ATOM   493  H HG12 . ILE A 1 54  ? 138.092 120.907 13.057  1.00 34.79  ? ? ? ? ? ? 45   ILE A HG12 1 
ATOM   494  H HG13 . ILE A 1 54  ? 138.752 119.949 14.135  1.00 34.79  ? ? ? ? ? ? 45   ILE A HG13 1 
ATOM   495  H HG21 . ILE A 1 54  ? 138.093 120.316 10.685  1.00 34.95  ? ? ? ? ? ? 45   ILE A HG21 1 
ATOM   496  H HG22 . ILE A 1 54  ? 139.667 120.533 10.725  1.00 34.95  ? ? ? ? ? ? 45   ILE A HG22 1 
ATOM   497  H HG23 . ILE A 1 54  ? 139.066 119.179 10.151  1.00 34.95  ? ? ? ? ? ? 45   ILE A HG23 1 
ATOM   498  H HD11 . ILE A 1 54  ? 140.190 121.726 12.499  1.00 52.27  ? ? ? ? ? ? 45   ILE A HD11 1 
ATOM   499  H HD12 . ILE A 1 54  ? 139.900 121.951 14.045  1.00 52.27  ? ? ? ? ? ? 45   ILE A HD12 1 
ATOM   500  H HD13 . ILE A 1 54  ? 140.850 120.766 13.579  1.00 52.27  ? ? ? ? ? ? 45   ILE A HD13 1 
ATOM   501  N N    . HIS A 1 55  ? 138.768 116.276 11.264  1.00 43.21  ? ? ? ? ? ? 46   HIS A N    1 
ATOM   502  C CA   . HIS A 1 55  ? 138.886 115.285 10.202  1.00 43.83  ? ? ? ? ? ? 46   HIS A CA   1 
ATOM   503  C C    . HIS A 1 55  ? 137.573 114.536 9.989   1.00 40.80  ? ? ? ? ? ? 46   HIS A C    1 
ATOM   504  O O    . HIS A 1 55  ? 137.157 114.309 8.856   1.00 51.42  ? ? ? ? ? ? 46   HIS A O    1 
ATOM   505  C CB   . HIS A 1 55  ? 140.004 114.293 10.531  1.00 36.87  ? ? ? ? ? ? 46   HIS A CB   1 
ATOM   506  C CG   . HIS A 1 55  ? 140.175 113.211 9.512   1.00 50.55  ? ? ? ? ? ? 46   HIS A CG   1 
ATOM   507  N ND1  . HIS A 1 55  ? 140.345 113.474 8.170   1.00 59.86  ? ? ? ? ? ? 46   HIS A ND1  1 
ATOM   508  C CD2  . HIS A 1 55  ? 140.203 111.864 9.637   1.00 60.60  ? ? ? ? ? ? 46   HIS A CD2  1 
ATOM   509  C CE1  . HIS A 1 55  ? 140.470 112.335 7.512   1.00 57.74  ? ? ? ? ? ? 46   HIS A CE1  1 
ATOM   510  N NE2  . HIS A 1 55  ? 140.388 111.342 8.381   1.00 58.23  ? ? ? ? ? ? 46   HIS A NE2  1 
ATOM   511  H H    . HIS A 1 55  ? 139.327 116.162 11.908  1.00 51.85  ? ? ? ? ? ? 46   HIS A H    1 
ATOM   512  H HA   . HIS A 1 55  ? 139.115 115.733 9.373   1.00 52.59  ? ? ? ? ? ? 46   HIS A HA   1 
ATOM   513  H HB2  . HIS A 1 55  ? 140.843 114.777 10.593  1.00 44.24  ? ? ? ? ? ? 46   HIS A HB2  1 
ATOM   514  H HB3  . HIS A 1 55  ? 139.807 113.871 11.382  1.00 44.24  ? ? ? ? ? ? 46   HIS A HB3  1 
ATOM   515  H HD1  . HIS A 1 55  ? 140.366 114.257 7.816   1.00 71.83  ? ? ? ? ? ? 46   HIS A HD1  1 
ATOM   516  H HD2  . HIS A 1 55  ? 140.115 111.381 10.428  1.00 72.72  ? ? ? ? ? ? 46   HIS A HD2  1 
ATOM   517  H HE1  . HIS A 1 55  ? 140.595 112.246 6.595   1.00 69.29  ? ? ? ? ? ? 46   HIS A HE1  1 
ATOM   518  H HE2  . HIS A 1 55  ? 140.441 110.505 8.190   1.00 69.88  ? ? ? ? ? ? 46   HIS A HE2  1 
ATOM   519  N N    . GLU A 1 56  ? 136.923 114.156 11.083  1.00 46.17  ? ? ? ? ? ? 47   GLU A N    1 
ATOM   520  C CA   . GLU A 1 56  ? 135.688 113.388 10.999  1.00 45.95  ? ? ? ? ? ? 47   GLU A CA   1 
ATOM   521  C C    . GLU A 1 56  ? 134.519 114.253 10.540  1.00 43.21  ? ? ? ? ? ? 47   GLU A C    1 
ATOM   522  O O    . GLU A 1 56  ? 133.595 113.761 9.894   1.00 43.62  ? ? ? ? ? ? 47   GLU A O    1 
ATOM   523  C CB   . GLU A 1 56  ? 135.381 112.727 12.343  1.00 24.73  ? ? ? ? ? ? 47   GLU A CB   1 
ATOM   524  C CG   . GLU A 1 56  ? 136.331 111.586 12.674  1.00 42.59  ? ? ? ? ? ? 47   GLU A CG   1 
ATOM   525  C CD   . GLU A 1 56  ? 136.085 110.994 14.047  1.00 53.51  ? ? ? ? ? ? 47   GLU A CD   1 
ATOM   526  O OE1  . GLU A 1 56  ? 135.016 111.264 14.636  1.00 45.19  ? ? ? ? ? ? 47   GLU A OE1  1 
ATOM   527  O OE2  . GLU A 1 56  ? 136.964 110.253 14.536  1.00 49.16  ? ? ? ? ? ? 47   GLU A OE2  1 
ATOM   528  H H    . GLU A 1 56  ? 137.176 114.332 11.886  1.00 55.40  ? ? ? ? ? ? 47   GLU A H    1 
ATOM   529  H HA   . GLU A 1 56  ? 135.806 112.682 10.344  1.00 55.14  ? ? ? ? ? ? 47   GLU A HA   1 
ATOM   530  H HB2  . GLU A 1 56  ? 135.455 113.391 13.045  1.00 29.67  ? ? ? ? ? ? 47   GLU A HB2  1 
ATOM   531  H HB3  . GLU A 1 56  ? 134.480 112.368 12.319  1.00 29.67  ? ? ? ? ? ? 47   GLU A HB3  1 
ATOM   532  H HG2  . GLU A 1 56  ? 136.217 110.880 12.019  1.00 51.10  ? ? ? ? ? ? 47   GLU A HG2  1 
ATOM   533  H HG3  . GLU A 1 56  ? 137.242 111.917 12.649  1.00 51.10  ? ? ? ? ? ? 47   GLU A HG3  1 
ATOM   534  N N    . ARG A 1 57  ? 134.561 115.539 10.871  1.00 38.91  ? ? ? ? ? ? 48   ARG A N    1 
ATOM   535  C CA   . ARG A 1 57  ? 133.545 116.471 10.399  1.00 33.31  ? ? ? ? ? ? 48   ARG A CA   1 
ATOM   536  C C    . ARG A 1 57  ? 133.695 116.671 8.898   1.00 41.70  ? ? ? ? ? ? 48   ARG A C    1 
ATOM   537  O O    . ARG A 1 57  ? 132.706 116.783 8.176   1.00 42.73  ? ? ? ? ? ? 48   ARG A O    1 
ATOM   538  C CB   . ARG A 1 57  ? 133.666 117.816 11.119  1.00 32.08  ? ? ? ? ? ? 48   ARG A CB   1 
ATOM   539  C CG   . ARG A 1 57  ? 132.732 118.902 10.588  1.00 44.60  ? ? ? ? ? ? 48   ARG A CG   1 
ATOM   540  C CD   . ARG A 1 57  ? 131.271 118.476 10.640  1.00 45.51  ? ? ? ? ? ? 48   ARG A CD   1 
ATOM   541  N NE   . ARG A 1 57  ? 130.387 119.474 10.043  1.00 45.86  ? ? ? ? ? ? 48   ARG A NE   1 
ATOM   542  C CZ   . ARG A 1 57  ? 129.892 120.526 10.689  1.00 48.52  ? ? ? ? ? ? 48   ARG A CZ   1 
ATOM   543  N NH1  . ARG A 1 57  ? 130.190 120.736 11.965  1.00 50.94  ? ? ? ? ? ? 48   ARG A NH1  1 
ATOM   544  N NH2  . ARG A 1 57  ? 129.096 121.373 10.053  1.00 43.29  ? ? ? ? ? ? 48   ARG A NH2  1 
ATOM   545  H H    . ARG A 1 57  ? 135.166 115.897 11.367  1.00 46.70  ? ? ? ? ? ? 48   ARG A H    1 
ATOM   546  H HA   . ARG A 1 57  ? 132.664 116.106 10.575  1.00 39.98  ? ? ? ? ? ? 48   ARG A HA   1 
ATOM   547  H HB2  . ARG A 1 57  ? 133.461 117.685 12.058  1.00 38.49  ? ? ? ? ? ? 48   ARG A HB2  1 
ATOM   548  H HB3  . ARG A 1 57  ? 134.576 118.138 11.024  1.00 38.49  ? ? ? ? ? ? 48   ARG A HB3  1 
ATOM   549  H HG2  . ARG A 1 57  ? 132.833 119.701 11.129  1.00 53.52  ? ? ? ? ? ? 48   ARG A HG2  1 
ATOM   550  H HG3  . ARG A 1 57  ? 132.959 119.092 9.664   1.00 53.52  ? ? ? ? ? ? 48   ARG A HG3  1 
ATOM   551  H HD2  . ARG A 1 57  ? 131.164 117.646 10.150  1.00 54.61  ? ? ? ? ? ? 48   ARG A HD2  1 
ATOM   552  H HD3  . ARG A 1 57  ? 131.007 118.354 11.565  1.00 54.61  ? ? ? ? ? ? 48   ARG A HD3  1 
ATOM   553  H HE   . ARG A 1 57  ? 130.173 119.375 9.216   1.00 55.03  ? ? ? ? ? ? 48   ARG A HE   1 
ATOM   554  H HH11 . ARG A 1 57  ? 130.706 120.189 12.382  1.00 61.12  ? ? ? ? ? ? 48   ARG A HH11 1 
ATOM   555  H HH12 . ARG A 1 57  ? 129.865 121.419 12.375  1.00 61.12  ? ? ? ? ? ? 48   ARG A HH12 1 
ATOM   556  H HH21 . ARG A 1 57  ? 128.901 121.241 9.225   1.00 51.94  ? ? ? ? ? ? 48   ARG A HH21 1 
ATOM   557  H HH22 . ARG A 1 57  ? 128.775 122.055 10.467  1.00 51.94  ? ? ? ? ? ? 48   ARG A HH22 1 
ATOM   558  N N    . ALA A 1 58  ? 134.942 116.710 8.438   1.00 40.98  ? ? ? ? ? ? 49   ALA A N    1 
ATOM   559  C CA   . ALA A 1 58  ? 135.237 116.886 7.022   1.00 42.37  ? ? ? ? ? ? 49   ALA A CA   1 
ATOM   560  C C    . ALA A 1 58  ? 134.697 115.716 6.210   1.00 47.28  ? ? ? ? ? ? 49   ALA A C    1 
ATOM   561  O O    . ALA A 1 58  ? 134.211 115.897 5.093   1.00 38.06  ? ? ? ? ? ? 49   ALA A O    1 
ATOM   562  C CB   . ALA A 1 58  ? 136.737 117.024 6.809   1.00 36.42  ? ? ? ? ? ? 49   ALA A CB   1 
ATOM   563  H H    . ALA A 1 58  ? 135.641 116.636 8.932   1.00 49.18  ? ? ? ? ? ? 49   ALA A H    1 
ATOM   564  H HA   . ALA A 1 58  ? 134.810 117.697 6.705   1.00 50.84  ? ? ? ? ? ? 49   ALA A HA   1 
ATOM   565  H HB1  . ALA A 1 58  ? 137.176 116.221 7.132   1.00 43.70  ? ? ? ? ? ? 49   ALA A HB1  1 
ATOM   566  H HB2  . ALA A 1 58  ? 136.912 117.140 5.862   1.00 43.70  ? ? ? ? ? ? 49   ALA A HB2  1 
ATOM   567  H HB3  . ALA A 1 58  ? 137.056 117.796 7.302   1.00 43.70  ? ? ? ? ? ? 49   ALA A HB3  1 
ATOM   568  N N    . ARG A 1 59  ? 134.785 114.516 6.774   1.00 36.56  ? ? ? ? ? ? 50   ARG A N    1 
ATOM   569  C CA   . ARG A 1 59  ? 134.305 113.321 6.090   1.00 37.61  ? ? ? ? ? ? 50   ARG A CA   1 
ATOM   570  C C    . ARG A 1 59  ? 132.794 113.377 5.895   1.00 43.34  ? ? ? ? ? ? 50   ARG A C    1 
ATOM   571  O O    . ARG A 1 59  ? 132.277 112.927 4.873   1.00 49.29  ? ? ? ? ? ? 50   ARG A O    1 
ATOM   572  C CB   . ARG A 1 59  ? 134.694 112.056 6.860   1.00 38.85  ? ? ? ? ? ? 50   ARG A CB   1 
ATOM   573  C CG   . ARG A 1 59  ? 136.177 111.724 6.780   1.00 69.75  ? ? ? ? ? ? 50   ARG A CG   1 
ATOM   574  C CD   . ARG A 1 59  ? 136.457 110.266 7.115   1.00 83.70  ? ? ? ? ? ? 50   ARG A CD   1 
ATOM   575  N NE   . ARG A 1 59  ? 137.828 109.887 6.776   1.00 103.07 ? ? ? ? ? ? 50   ARG A NE   1 
ATOM   576  C CZ   . ARG A 1 59  ? 138.253 109.627 5.542   1.00 109.40 ? ? ? ? ? ? 50   ARG A CZ   1 
ATOM   577  N NH1  . ARG A 1 59  ? 137.419 109.706 4.512   1.00 109.99 ? ? ? ? ? ? 50   ARG A NH1  1 
ATOM   578  N NH2  . ARG A 1 59  ? 139.519 109.291 5.333   1.00 101.85 ? ? ? ? ? ? 50   ARG A NH2  1 
ATOM   579  H H    . ARG A 1 59  ? 135.120 114.366 7.552   1.00 43.87  ? ? ? ? ? ? 50   ARG A H    1 
ATOM   580  H HA   . ARG A 1 59  ? 134.717 113.275 5.213   1.00 45.13  ? ? ? ? ? ? 50   ARG A HA   1 
ATOM   581  H HB2  . ARG A 1 59  ? 134.467 112.176 7.795   1.00 46.62  ? ? ? ? ? ? 50   ARG A HB2  1 
ATOM   582  H HB3  . ARG A 1 59  ? 134.202 111.304 6.495   1.00 46.62  ? ? ? ? ? ? 50   ARG A HB3  1 
ATOM   583  H HG2  . ARG A 1 59  ? 136.493 111.892 5.878   1.00 83.70  ? ? ? ? ? ? 50   ARG A HG2  1 
ATOM   584  H HG3  . ARG A 1 59  ? 136.662 112.278 7.412   1.00 83.70  ? ? ? ? ? ? 50   ARG A HG3  1 
ATOM   585  H HD2  . ARG A 1 59  ? 136.330 110.127 8.067   1.00 100.44 ? ? ? ? ? ? 50   ARG A HD2  1 
ATOM   586  H HD3  . ARG A 1 59  ? 135.852 109.700 6.610   1.00 100.44 ? ? ? ? ? ? 50   ARG A HD3  1 
ATOM   587  H HE   . ARG A 1 59  ? 138.397 109.828 7.418   1.00 123.69 ? ? ? ? ? ? 50   ARG A HE   1 
ATOM   588  H HH11 . ARG A 1 59  ? 136.597 109.924 4.641   1.00 131.99 ? ? ? ? ? ? 50   ARG A HH11 1 
ATOM   589  H HH12 . ARG A 1 59  ? 137.700 109.538 3.717   1.00 131.99 ? ? ? ? ? ? 50   ARG A HH12 1 
ATOM   590  H HH21 . ARG A 1 59  ? 140.065 109.239 5.995   1.00 122.22 ? ? ? ? ? ? 50   ARG A HH21 1 
ATOM   591  H HH22 . ARG A 1 59  ? 139.793 109.124 4.535   1.00 122.22 ? ? ? ? ? ? 50   ARG A HH22 1 
ATOM   592  N N    . ILE A 1 60  ? 132.092 113.937 6.874   1.00 36.09  ? ? ? ? ? ? 51   ILE A N    1 
ATOM   593  C CA   . ILE A 1 60  ? 130.643 114.060 6.791   1.00 35.50  ? ? ? ? ? ? 51   ILE A CA   1 
ATOM   594  C C    . ILE A 1 60  ? 130.263 115.019 5.669   1.00 39.29  ? ? ? ? ? ? 51   ILE A C    1 
ATOM   595  O O    . ILE A 1 60  ? 129.265 114.811 4.979   1.00 39.83  ? ? ? ? ? ? 51   ILE A O    1 
ATOM   596  C CB   . ILE A 1 60  ? 130.043 114.539 8.124   1.00 34.13  ? ? ? ? ? ? 51   ILE A CB   1 
ATOM   597  C CG1  . ILE A 1 60  ? 130.289 113.485 9.203   1.00 40.34  ? ? ? ? ? ? 51   ILE A CG1  1 
ATOM   598  C CG2  . ILE A 1 60  ? 128.540 114.792 7.988   1.00 37.97  ? ? ? ? ? ? 51   ILE A CG2  1 
ATOM   599  C CD1  . ILE A 1 60  ? 129.957 113.936 10.602  1.00 43.20  ? ? ? ? ? ? 51   ILE A CD1  1 
ATOM   600  H H    . ILE A 1 60  ? 132.432 114.254 7.598   1.00 43.30  ? ? ? ? ? ? 51   ILE A H    1 
ATOM   601  H HA   . ILE A 1 60  ? 130.263 113.192 6.585   1.00 42.61  ? ? ? ? ? ? 51   ILE A HA   1 
ATOM   602  H HB   . ILE A 1 60  ? 130.478 115.365 8.386   1.00 40.96  ? ? ? ? ? ? 51   ILE A HB   1 
ATOM   603  H HG12 . ILE A 1 60  ? 129.743 112.707 9.008   1.00 48.41  ? ? ? ? ? ? 51   ILE A HG12 1 
ATOM   604  H HG13 . ILE A 1 60  ? 131.227 113.239 9.189   1.00 48.41  ? ? ? ? ? ? 51   ILE A HG13 1 
ATOM   605  H HG21 . ILE A 1 60  ? 128.104 113.967 7.723   1.00 45.57  ? ? ? ? ? ? 51   ILE A HG21 1 
ATOM   606  H HG22 . ILE A 1 60  ? 128.192 115.092 8.842   1.00 45.57  ? ? ? ? ? ? 51   ILE A HG22 1 
ATOM   607  H HG23 . ILE A 1 60  ? 128.395 115.474 7.314   1.00 45.57  ? ? ? ? ? ? 51   ILE A HG23 1 
ATOM   608  H HD11 . ILE A 1 60  ? 129.017 114.174 10.642  1.00 51.84  ? ? ? ? ? ? 51   ILE A HD11 1 
ATOM   609  H HD12 . ILE A 1 60  ? 130.141 113.210 11.219  1.00 51.84  ? ? ? ? ? ? 51   ILE A HD12 1 
ATOM   610  H HD13 . ILE A 1 60  ? 130.503 114.706 10.823  1.00 51.84  ? ? ? ? ? ? 51   ILE A HD13 1 
ATOM   611  N N    . GLU A 1 61  ? 131.066 116.061 5.483   1.00 39.58  ? ? ? ? ? ? 52   GLU A N    1 
ATOM   612  C CA   . GLU A 1 61  ? 130.827 117.015 4.408   1.00 45.01  ? ? ? ? ? ? 52   GLU A CA   1 
ATOM   613  C C    . GLU A 1 61  ? 130.972 116.323 3.058   1.00 34.22  ? ? ? ? ? ? 52   GLU A C    1 
ATOM   614  O O    . GLU A 1 61  ? 130.149 116.514 2.162   1.00 42.91  ? ? ? ? ? ? 52   GLU A O    1 
ATOM   615  C CB   . GLU A 1 61  ? 131.801 118.192 4.502   1.00 35.54  ? ? ? ? ? ? 52   GLU A CB   1 
ATOM   616  C CG   . GLU A 1 61  ? 131.668 119.007 5.779   1.00 34.15  ? ? ? ? ? ? 52   GLU A CG   1 
ATOM   617  C CD   . GLU A 1 61  ? 130.311 119.674 5.919   1.00 51.13  ? ? ? ? ? ? 52   GLU A CD   1 
ATOM   618  O OE1  . GLU A 1 61  ? 129.791 120.184 4.905   1.00 59.48  ? ? ? ? ? ? 52   GLU A OE1  1 
ATOM   619  O OE2  . GLU A 1 61  ? 129.765 119.686 7.044   1.00 55.75  ? ? ? ? ? ? 52   GLU A OE2  1 
ATOM   620  H H    . GLU A 1 61  ? 131.755 116.238 5.965   1.00 47.50  ? ? ? ? ? ? 52   GLU A H    1 
ATOM   621  H HA   . GLU A 1 61  ? 129.924 117.359 4.479   1.00 54.02  ? ? ? ? ? ? 52   GLU A HA   1 
ATOM   622  H HB2  . GLU A 1 61  ? 132.707 117.850 4.463   1.00 42.65  ? ? ? ? ? ? 52   GLU A HB2  1 
ATOM   623  H HB3  . GLU A 1 61  ? 131.642 118.788 3.754   1.00 42.65  ? ? ? ? ? ? 52   GLU A HB3  1 
ATOM   624  H HG2  . GLU A 1 61  ? 131.794 118.422 6.542   1.00 40.99  ? ? ? ? ? ? 52   GLU A HG2  1 
ATOM   625  H HG3  . GLU A 1 61  ? 132.345 119.703 5.780   1.00 40.99  ? ? ? ? ? ? 52   GLU A HG3  1 
ATOM   626  N N    . LYS A 1 62  ? 132.014 115.508 2.925   1.00 33.03  ? ? ? ? ? ? 53   LYS A N    1 
ATOM   627  C CA   . LYS A 1 62  ? 132.298 114.811 1.673   1.00 43.22  ? ? ? ? ? ? 53   LYS A CA   1 
ATOM   628  C C    . LYS A 1 62  ? 131.182 113.836 1.300   1.00 41.96  ? ? ? ? ? ? 53   LYS A C    1 
ATOM   629  O O    . LYS A 1 62  ? 130.797 113.742 0.136   1.00 50.03  ? ? ? ? ? ? 53   LYS A O    1 
ATOM   630  C CB   . LYS A 1 62  ? 133.625 114.058 1.774   1.00 38.58  ? ? ? ? ? ? 53   LYS A CB   1 
ATOM   631  C CG   . LYS A 1 62  ? 134.113 113.484 0.450   1.00 40.94  ? ? ? ? ? ? 53   LYS A CG   1 
ATOM   632  C CD   . LYS A 1 62  ? 135.431 112.744 0.618   1.00 61.95  ? ? ? ? ? ? 53   LYS A CD   1 
ATOM   633  C CE   . LYS A 1 62  ? 136.013 112.321 -0.723  1.00 84.29  ? ? ? ? ? ? 53   LYS A CE   1 
ATOM   634  N NZ   . LYS A 1 62  ? 137.287 111.564 -0.574  1.00 93.12  ? ? ? ? ? ? 53   LYS A NZ   1 
ATOM   635  H H    . LYS A 1 62  ? 132.579 115.340 3.552   1.00 39.63  ? ? ? ? ? ? 53   LYS A H    1 
ATOM   636  H HA   . LYS A 1 62  ? 132.376 115.464 0.960   1.00 51.87  ? ? ? ? ? ? 53   LYS A HA   1 
ATOM   637  H HB2  . LYS A 1 62  ? 134.305 114.668 2.100   1.00 46.30  ? ? ? ? ? ? 53   LYS A HB2  1 
ATOM   638  H HB3  . LYS A 1 62  ? 133.519 113.321 2.395   1.00 46.30  ? ? ? ? ? ? 53   LYS A HB3  1 
ATOM   639  H HG2  . LYS A 1 62  ? 133.454 112.858 0.110   1.00 49.13  ? ? ? ? ? ? 53   LYS A HG2  1 
ATOM   640  H HG3  . LYS A 1 62  ? 134.249 114.206 -0.182  1.00 49.13  ? ? ? ? ? ? 53   LYS A HG3  1 
ATOM   641  H HD2  . LYS A 1 62  ? 136.071 113.326 1.057   1.00 74.34  ? ? ? ? ? ? 53   LYS A HD2  1 
ATOM   642  H HD3  . LYS A 1 62  ? 135.284 111.946 1.150   1.00 74.34  ? ? ? ? ? ? 53   LYS A HD3  1 
ATOM   643  H HE2  . LYS A 1 62  ? 135.376 111.751 -1.181  1.00 101.15 ? ? ? ? ? ? 53   LYS A HE2  1 
ATOM   644  H HE3  . LYS A 1 62  ? 136.194 113.113 -1.254  1.00 101.15 ? ? ? ? ? ? 53   LYS A HE3  1 
ATOM   645  H HZ1  . LYS A 1 62  ? 137.148 110.828 -0.094  1.00 111.74 ? ? ? ? ? ? 53   LYS A HZ1  1 
ATOM   646  H HZ2  . LYS A 1 62  ? 137.599 111.334 -1.374  1.00 111.74 ? ? ? ? ? ? 53   LYS A HZ2  1 
ATOM   647  H HZ3  . LYS A 1 62  ? 137.893 112.068 -0.161  1.00 111.74 ? ? ? ? ? ? 53   LYS A HZ3  1 
ATOM   648  N N    . VAL A 1 63  ? 130.673 113.110 2.290   1.00 43.85  ? ? ? ? ? ? 54   VAL A N    1 
ATOM   649  C CA   . VAL A 1 63  ? 129.604 112.141 2.062   1.00 40.77  ? ? ? ? ? ? 54   VAL A CA   1 
ATOM   650  C C    . VAL A 1 63  ? 128.357 112.842 1.542   1.00 40.66  ? ? ? ? ? ? 54   VAL A C    1 
ATOM   651  O O    . VAL A 1 63  ? 127.692 112.352 0.629   1.00 51.36  ? ? ? ? ? ? 54   VAL A O    1 
ATOM   652  C CB   . VAL A 1 63  ? 129.275 111.363 3.357   1.00 38.08  ? ? ? ? ? ? 54   VAL A CB   1 
ATOM   653  C CG1  . VAL A 1 63  ? 127.958 110.591 3.230   1.00 34.48  ? ? ? ? ? ? 54   VAL A CG1  1 
ATOM   654  C CG2  . VAL A 1 63  ? 130.411 110.416 3.694   1.00 29.73  ? ? ? ? ? ? 54   VAL A CG2  1 
ATOM   655  H H    . VAL A 1 63  ? 130.931 113.159 3.109   1.00 52.62  ? ? ? ? ? ? 54   VAL A H    1 
ATOM   656  H HA   . VAL A 1 63  ? 129.893 111.502 1.392   1.00 48.93  ? ? ? ? ? ? 54   VAL A HA   1 
ATOM   657  H HB   . VAL A 1 63  ? 129.183 111.993 4.089   1.00 45.69  ? ? ? ? ? ? 54   VAL A HB   1 
ATOM   658  H HG11 . VAL A 1 63  ? 128.033 109.958 2.499   1.00 41.37  ? ? ? ? ? ? 54   VAL A HG11 1 
ATOM   659  H HG12 . VAL A 1 63  ? 127.789 110.118 4.060   1.00 41.37  ? ? ? ? ? ? 54   VAL A HG12 1 
ATOM   660  H HG13 . VAL A 1 63  ? 127.240 111.218 3.054   1.00 41.37  ? ? ? ? ? ? 54   VAL A HG13 1 
ATOM   661  H HG21 . VAL A 1 63  ? 131.223 110.931 3.824   1.00 35.67  ? ? ? ? ? ? 54   VAL A HG21 1 
ATOM   662  H HG22 . VAL A 1 63  ? 130.190 109.936 4.508   1.00 35.67  ? ? ? ? ? ? 54   VAL A HG22 1 
ATOM   663  H HG23 . VAL A 1 63  ? 130.528 109.791 2.962   1.00 35.67  ? ? ? ? ? ? 54   VAL A HG23 1 
ATOM   664  N N    . TYR A 1 64  ? 128.046 113.991 2.131   1.00 32.21  ? ? ? ? ? ? 55   TYR A N    1 
ATOM   665  C CA   . TYR A 1 64  ? 126.897 114.782 1.714   1.00 34.13  ? ? ? ? ? ? 55   TYR A CA   1 
ATOM   666  C C    . TYR A 1 64  ? 127.080 115.251 0.275   1.00 43.98  ? ? ? ? ? ? 55   TYR A C    1 
ATOM   667  O O    . TYR A 1 64  ? 126.148 115.208 -0.527  1.00 50.63  ? ? ? ? ? ? 55   TYR A O    1 
ATOM   668  C CB   . TYR A 1 64  ? 126.729 115.982 2.644   1.00 18.50  ? ? ? ? ? ? 55   TYR A CB   1 
ATOM   669  C CG   . TYR A 1 64  ? 125.519 116.844 2.352   1.00 31.91  ? ? ? ? ? ? 55   TYR A CG   1 
ATOM   670  C CD1  . TYR A 1 64  ? 124.257 116.282 2.207   1.00 27.29  ? ? ? ? ? ? 55   TYR A CD1  1 
ATOM   671  C CD2  . TYR A 1 64  ? 125.637 118.225 2.242   1.00 31.23  ? ? ? ? ? ? 55   TYR A CD2  1 
ATOM   672  C CE1  . TYR A 1 64  ? 123.148 117.069 1.949   1.00 32.31  ? ? ? ? ? ? 55   TYR A CE1  1 
ATOM   673  C CE2  . TYR A 1 64  ? 124.533 119.020 1.985   1.00 31.81  ? ? ? ? ? ? 55   TYR A CE2  1 
ATOM   674  C CZ   . TYR A 1 64  ? 123.292 118.437 1.841   1.00 35.01  ? ? ? ? ? ? 55   TYR A CZ   1 
ATOM   675  O OH   . TYR A 1 64  ? 122.193 119.225 1.584   1.00 40.42  ? ? ? ? ? ? 55   TYR A OH   1 
ATOM   676  H H    . TYR A 1 64  ? 128.490 114.337 2.781   1.00 38.65  ? ? ? ? ? ? 55   TYR A H    1 
ATOM   677  H HA   . TYR A 1 64  ? 126.094 114.240 1.762   1.00 40.95  ? ? ? ? ? ? 55   TYR A HA   1 
ATOM   678  H HB2  . TYR A 1 64  ? 126.646 115.659 3.555   1.00 22.20  ? ? ? ? ? ? 55   TYR A HB2  1 
ATOM   679  H HB3  . TYR A 1 64  ? 127.516 116.545 2.569   1.00 22.20  ? ? ? ? ? ? 55   TYR A HB3  1 
ATOM   680  H HD1  . TYR A 1 64  ? 124.157 115.360 2.280   1.00 32.75  ? ? ? ? ? ? 55   TYR A HD1  1 
ATOM   681  H HD2  . TYR A 1 64  ? 126.472 118.621 2.340   1.00 37.47  ? ? ? ? ? ? 55   TYR A HD2  1 
ATOM   682  H HE1  . TYR A 1 64  ? 122.310 116.678 1.851   1.00 38.78  ? ? ? ? ? ? 55   TYR A HE1  1 
ATOM   683  H HE2  . TYR A 1 64  ? 124.628 119.942 1.911   1.00 38.17  ? ? ? ? ? ? 55   TYR A HE2  1 
ATOM   684  H HH   . TYR A 1 64  ? 121.506 118.747 1.517   1.00 48.50  ? ? ? ? ? ? 55   TYR A HH   1 
ATOM   685  N N    . ALA A 1 65  ? 128.293 115.687 -0.046  1.00 40.26  ? ? ? ? ? ? 56   ALA A N    1 
ATOM   686  C CA   . ALA A 1 65  ? 128.604 116.171 -1.384  1.00 39.85  ? ? ? ? ? ? 56   ALA A CA   1 
ATOM   687  C C    . ALA A 1 65  ? 128.506 115.047 -2.410  1.00 42.21  ? ? ? ? ? ? 56   ALA A C    1 
ATOM   688  O O    . ALA A 1 65  ? 128.047 115.258 -3.532  1.00 34.00  ? ? ? ? ? ? 56   ALA A O    1 
ATOM   689  C CB   . ALA A 1 65  ? 129.991 116.784 -1.406  1.00 33.74  ? ? ? ? ? ? 56   ALA A CB   1 
ATOM   690  H H    . ALA A 1 65  ? 128.958 115.713 0.499   1.00 48.32  ? ? ? ? ? ? 56   ALA A H    1 
ATOM   691  H HA   . ALA A 1 65  ? 127.966 116.860 -1.629  1.00 47.82  ? ? ? ? ? ? 56   ALA A HA   1 
ATOM   692  H HB1  . ALA A 1 65  ? 130.638 116.109 -1.149  1.00 40.49  ? ? ? ? ? ? 56   ALA A HB1  1 
ATOM   693  H HB2  . ALA A 1 65  ? 130.181 117.100 -2.303  1.00 40.49  ? ? ? ? ? ? 56   ALA A HB2  1 
ATOM   694  H HB3  . ALA A 1 65  ? 130.018 117.525 -0.781  1.00 40.49  ? ? ? ? ? ? 56   ALA A HB3  1 
ATOM   695  N N    . GLN A 1 66  ? 128.940 113.854 -2.020  1.00 36.96  ? ? ? ? ? ? 57   GLN A N    1 
ATOM   696  C CA   . GLN A 1 66  ? 128.933 112.710 -2.924  1.00 30.74  ? ? ? ? ? ? 57   GLN A CA   1 
ATOM   697  C C    . GLN A 1 66  ? 127.514 112.237 -3.223  1.00 43.31  ? ? ? ? ? ? 57   GLN A C    1 
ATOM   698  O O    . GLN A 1 66  ? 127.178 111.948 -4.372  1.00 53.48  ? ? ? ? ? ? 57   GLN A O    1 
ATOM   699  C CB   . GLN A 1 66  ? 129.747 111.560 -2.333  1.00 29.99  ? ? ? ? ? ? 57   GLN A CB   1 
ATOM   700  C CG   . GLN A 1 66  ? 131.252 111.770 -2.404  1.00 52.37  ? ? ? ? ? ? 57   GLN A CG   1 
ATOM   701  C CD   . GLN A 1 66  ? 132.028 110.676 -1.697  1.00 61.31  ? ? ? ? ? ? 57   GLN A CD   1 
ATOM   702  O OE1  . GLN A 1 66  ? 131.486 109.954 -0.859  1.00 62.52  ? ? ? ? ? ? 57   GLN A OE1  1 
ATOM   703  N NE2  . GLN A 1 66  ? 133.304 110.545 -2.037  1.00 59.05  ? ? ? ? ? ? 57   GLN A NE2  1 
ATOM   704  H H    . GLN A 1 66  ? 129.245 113.679 -1.235  1.00 44.35  ? ? ? ? ? ? 57   GLN A H    1 
ATOM   705  H HA   . GLN A 1 66  ? 129.345 112.969 -3.763  1.00 36.88  ? ? ? ? ? ? 57   GLN A HA   1 
ATOM   706  H HB2  . GLN A 1 66  ? 129.507 111.455 -1.399  1.00 35.98  ? ? ? ? ? ? 57   GLN A HB2  1 
ATOM   707  H HB3  . GLN A 1 66  ? 129.539 110.747 -2.820  1.00 35.98  ? ? ? ? ? ? 57   GLN A HB3  1 
ATOM   708  H HG2  . GLN A 1 66  ? 131.526 111.780 -3.334  1.00 62.84  ? ? ? ? ? ? 57   GLN A HG2  1 
ATOM   709  H HG3  . GLN A 1 66  ? 131.473 112.615 -1.983  1.00 62.84  ? ? ? ? ? ? 57   GLN A HG3  1 
ATOM   710  H HE21 . GLN A 1 66  ? 133.647 111.066 -2.629  1.00 70.86  ? ? ? ? ? ? 57   GLN A HE21 1 
ATOM   711  H HE22 . GLN A 1 66  ? 133.788 109.939 -1.665  1.00 70.86  ? ? ? ? ? ? 57   GLN A HE22 1 
ATOM   712  N N    . GLN A 1 67  ? 126.684 112.153 -2.189  1.00 38.73  ? ? ? ? ? ? 58   GLN A N    1 
ATOM   713  C CA   . GLN A 1 67  ? 125.312 111.687 -2.356  1.00 44.74  ? ? ? ? ? ? 58   GLN A CA   1 
ATOM   714  C C    . GLN A 1 67  ? 124.492 112.653 -3.208  1.00 44.24  ? ? ? ? ? ? 58   GLN A C    1 
ATOM   715  O O    . GLN A 1 67  ? 123.646 112.228 -3.996  1.00 41.05  ? ? ? ? ? ? 58   GLN A O    1 
ATOM   716  C CB   . GLN A 1 67  ? 124.646 111.473 -0.996  1.00 39.34  ? ? ? ? ? ? 58   GLN A CB   1 
ATOM   717  C CG   . GLN A 1 67  ? 125.181 110.259 -0.252  1.00 36.52  ? ? ? ? ? ? 58   GLN A CG   1 
ATOM   718  C CD   . GLN A 1 67  ? 124.380 109.927 0.989   1.00 57.38  ? ? ? ? ? ? 58   GLN A CD   1 
ATOM   719  O OE1  . GLN A 1 67  ? 123.520 110.698 1.416   1.00 67.79  ? ? ? ? ? ? 58   GLN A OE1  1 
ATOM   720  N NE2  . GLN A 1 67  ? 124.655 108.767 1.574   1.00 67.22  ? ? ? ? ? ? 58   GLN A NE2  1 
ATOM   721  H H    . GLN A 1 67  ? 126.890 112.360 -1.380  1.00 46.47  ? ? ? ? ? ? 58   GLN A H    1 
ATOM   722  H HA   . GLN A 1 67  ? 125.328 110.832 -2.814  1.00 53.69  ? ? ? ? ? ? 58   GLN A HA   1 
ATOM   723  H HB2  . GLN A 1 67  ? 124.802 112.254 -0.443  1.00 47.21  ? ? ? ? ? ? 58   GLN A HB2  1 
ATOM   724  H HB3  . GLN A 1 67  ? 123.694 111.346 -1.129  1.00 47.21  ? ? ? ? ? ? 58   GLN A HB3  1 
ATOM   725  H HG2  . GLN A 1 67  ? 125.153 109.490 -0.842  1.00 43.83  ? ? ? ? ? ? 58   GLN A HG2  1 
ATOM   726  H HG3  . GLN A 1 67  ? 126.096 110.434 0.021   1.00 43.83  ? ? ? ? ? ? 58   GLN A HG3  1 
ATOM   727  H HE21 . GLN A 1 67  ? 125.261 108.253 1.245   1.00 80.67  ? ? ? ? ? ? 58   GLN A HE21 1 
ATOM   728  H HE22 . GLN A 1 67  ? 124.228 108.530 2.282   1.00 80.67  ? ? ? ? ? ? 58   GLN A HE22 1 
ATOM   729  N N    . LEU A 1 68  ? 124.747 113.948 -3.051  1.00 42.51  ? ? ? ? ? ? 59   LEU A N    1 
ATOM   730  C CA   . LEU A 1 68  ? 124.083 114.958 -3.865  1.00 39.71  ? ? ? ? ? ? 59   LEU A CA   1 
ATOM   731  C C    . LEU A 1 68  ? 124.493 114.801 -5.325  1.00 42.58  ? ? ? ? ? ? 59   LEU A C    1 
ATOM   732  O O    . LEU A 1 68  ? 123.658 114.882 -6.227  1.00 45.08  ? ? ? ? ? ? 59   LEU A O    1 
ATOM   733  C CB   . LEU A 1 68  ? 124.440 116.364 -3.374  1.00 33.40  ? ? ? ? ? ? 59   LEU A CB   1 
ATOM   734  C CG   . LEU A 1 68  ? 123.797 116.826 -2.066  1.00 31.61  ? ? ? ? ? ? 59   LEU A CG   1 
ATOM   735  C CD1  . LEU A 1 68  ? 124.414 118.142 -1.618  1.00 35.24  ? ? ? ? ? ? 59   LEU A CD1  1 
ATOM   736  C CD2  . LEU A 1 68  ? 122.291 116.974 -2.215  1.00 32.75  ? ? ? ? ? ? 59   LEU A CD2  1 
ATOM   737  H H    . LEU A 1 68  ? 125.303 114.268 -2.477  1.00 51.02  ? ? ? ? ? ? 59   LEU A H    1 
ATOM   738  H HA   . LEU A 1 68  ? 123.122 114.844 -3.801  1.00 47.65  ? ? ? ? ? ? 59   LEU A HA   1 
ATOM   739  H HB2  . LEU A 1 68  ? 125.401 116.406 -3.251  1.00 40.08  ? ? ? ? ? ? 59   LEU A HB2  1 
ATOM   740  H HB3  . LEU A 1 68  ? 124.178 116.998 -4.061  1.00 40.08  ? ? ? ? ? ? 59   LEU A HB3  1 
ATOM   741  H HG   . LEU A 1 68  ? 123.967 116.164 -1.378  1.00 37.93  ? ? ? ? ? ? 59   LEU A HG   1 
ATOM   742  H HD11 . LEU A 1 68  ? 124.265 118.810 -2.305  1.00 42.28  ? ? ? ? ? ? 59   LEU A HD11 1 
ATOM   743  H HD12 . LEU A 1 68  ? 123.996 118.420 -0.789  1.00 42.28  ? ? ? ? ? ? 59   LEU A HD12 1 
ATOM   744  H HD13 . LEU A 1 68  ? 125.366 118.013 -1.483  1.00 42.28  ? ? ? ? ? ? 59   LEU A HD13 1 
ATOM   745  H HD21 . LEU A 1 68  ? 121.913 116.116 -2.464  1.00 39.30  ? ? ? ? ? ? 59   LEU A HD21 1 
ATOM   746  H HD22 . LEU A 1 68  ? 121.917 117.268 -1.370  1.00 39.30  ? ? ? ? ? ? 59   LEU A HD22 1 
ATOM   747  H HD23 . LEU A 1 68  ? 122.106 117.630 -2.905  1.00 39.30  ? ? ? ? ? ? 59   LEU A HD23 1 
ATOM   748  N N    . THR A 1 69  ? 125.785 114.578 -5.547  1.00 36.30  ? ? ? ? ? ? 60   THR A N    1 
ATOM   749  C CA   . THR A 1 69  ? 126.324 114.401 -6.892  1.00 45.42  ? ? ? ? ? ? 60   THR A CA   1 
ATOM   750  C C    . THR A 1 69  ? 125.652 113.231 -7.605  1.00 49.59  ? ? ? ? ? ? 60   THR A C    1 
ATOM   751  O O    . THR A 1 69  ? 125.207 113.364 -8.746  1.00 49.51  ? ? ? ? ? ? 60   THR A O    1 
ATOM   752  C CB   . THR A 1 69  ? 127.855 114.177 -6.852  1.00 39.85  ? ? ? ? ? ? 60   THR A CB   1 
ATOM   753  O OG1  . THR A 1 69  ? 128.504 115.407 -6.510  1.00 44.67  ? ? ? ? ? ? 60   THR A OG1  1 
ATOM   754  C CG2  . THR A 1 69  ? 128.391 113.697 -8.202  1.00 44.62  ? ? ? ? ? ? 60   THR A CG2  1 
ATOM   755  H H    . THR A 1 69  ? 126.378 114.524 -4.926  1.00 43.56  ? ? ? ? ? ? 60   THR A H    1 
ATOM   756  H HA   . THR A 1 69  ? 126.153 115.204 -7.408  1.00 54.50  ? ? ? ? ? ? 60   THR A HA   1 
ATOM   757  H HB   . THR A 1 69  ? 128.065 113.507 -6.183  1.00 47.81  ? ? ? ? ? ? 60   THR A HB   1 
ATOM   758  H HG1  . THR A 1 69  ? 128.324 115.996 -7.081  1.00 53.61  ? ? ? ? ? ? 60   THR A HG1  1 
ATOM   759  H HG21 . THR A 1 69  ? 128.201 114.356 -8.887  1.00 53.54  ? ? ? ? ? ? 60   THR A HG21 1 
ATOM   760  H HG22 . THR A 1 69  ? 129.351 113.565 -8.149  1.00 53.54  ? ? ? ? ? ? 60   THR A HG22 1 
ATOM   761  H HG23 . THR A 1 69  ? 127.971 112.858 -8.445  1.00 53.54  ? ? ? ? ? ? 60   THR A HG23 1 
ATOM   762  N N    . GLU A 1 70  ? 125.577 112.091 -6.928  1.00 44.21  ? ? ? ? ? ? 61   GLU A N    1 
ATOM   763  C CA   . GLU A 1 70  ? 124.978 110.896 -7.509  1.00 43.97  ? ? ? ? ? ? 61   GLU A CA   1 
ATOM   764  C C    . GLU A 1 70  ? 123.482 111.076 -7.748  1.00 44.58  ? ? ? ? ? ? 61   GLU A C    1 
ATOM   765  O O    . GLU A 1 70  ? 122.944 110.590 -8.742  1.00 58.83  ? ? ? ? ? ? 61   GLU A O    1 
ATOM   766  C CB   . GLU A 1 70  ? 125.227 109.682 -6.609  1.00 39.96  ? ? ? ? ? ? 61   GLU A CB   1 
ATOM   767  C CG   . GLU A 1 70  ? 126.657 109.165 -6.664  1.00 77.54  ? ? ? ? ? ? 61   GLU A CG   1 
ATOM   768  C CD   . GLU A 1 70  ? 127.053 108.695 -8.053  1.00 105.27 ? ? ? ? ? ? 61   GLU A CD   1 
ATOM   769  O OE1  . GLU A 1 70  ? 126.240 108.004 -8.703  1.00 115.12 ? ? ? ? ? ? 61   GLU A OE1  1 
ATOM   770  O OE2  . GLU A 1 70  ? 128.171 109.028 -8.501  1.00 107.35 ? ? ? ? ? ? 61   GLU A OE2  1 
ATOM   771  H H    . GLU A 1 70  ? 125.867 111.983 -6.126  1.00 53.06  ? ? ? ? ? ? 61   GLU A H    1 
ATOM   772  H HA   . GLU A 1 70  ? 125.396 110.721 -8.366  1.00 52.76  ? ? ? ? ? ? 61   GLU A HA   1 
ATOM   773  H HB2  . GLU A 1 70  ? 125.036 109.929 -5.691  1.00 47.95  ? ? ? ? ? ? 61   GLU A HB2  1 
ATOM   774  H HB3  . GLU A 1 70  ? 124.639 108.962 -6.885  1.00 47.95  ? ? ? ? ? ? 61   GLU A HB3  1 
ATOM   775  H HG2  . GLU A 1 70  ? 127.262 109.877 -6.403  1.00 93.05  ? ? ? ? ? ? 61   GLU A HG2  1 
ATOM   776  H HG3  . GLU A 1 70  ? 126.745 108.414 -6.056  1.00 93.05  ? ? ? ? ? ? 61   GLU A HG3  1 
ATOM   777  N N    . TRP A 1 71  ? 122.816 111.773 -6.834  1.00 30.18  ? ? ? ? ? ? 62   TRP A N    1 
ATOM   778  C CA   . TRP A 1 71  ? 121.394 112.056 -6.982  1.00 32.47  ? ? ? ? ? ? 62   TRP A CA   1 
ATOM   779  C C    . TRP A 1 71  ? 121.164 112.944 -8.201  1.00 42.81  ? ? ? ? ? ? 62   TRP A C    1 
ATOM   780  O O    . TRP A 1 71  ? 120.202 112.756 -8.949  1.00 34.95  ? ? ? ? ? ? 62   TRP A O    1 
ATOM   781  C CB   . TRP A 1 71  ? 120.856 112.736 -5.723  1.00 25.24  ? ? ? ? ? ? 62   TRP A CB   1 
ATOM   782  C CG   . TRP A 1 71  ? 119.443 113.221 -5.850  1.00 30.87  ? ? ? ? ? ? 62   TRP A CG   1 
ATOM   783  C CD1  . TRP A 1 71  ? 118.305 112.509 -5.605  1.00 39.27  ? ? ? ? ? ? 62   TRP A CD1  1 
ATOM   784  C CD2  . TRP A 1 71  ? 119.019 114.531 -6.246  1.00 37.81  ? ? ? ? ? ? 62   TRP A CD2  1 
ATOM   785  N NE1  . TRP A 1 71  ? 117.198 113.294 -5.827  1.00 45.16  ? ? ? ? ? ? 62   TRP A NE1  1 
ATOM   786  C CE2  . TRP A 1 71  ? 117.610 114.539 -6.223  1.00 42.03  ? ? ? ? ? ? 62   TRP A CE2  1 
ATOM   787  C CE3  . TRP A 1 71  ? 119.694 115.697 -6.621  1.00 40.06  ? ? ? ? ? ? 62   TRP A CE3  1 
ATOM   788  C CZ2  . TRP A 1 71  ? 116.864 115.668 -6.558  1.00 40.34  ? ? ? ? ? ? 62   TRP A CZ2  1 
ATOM   789  C CZ3  . TRP A 1 71  ? 118.952 116.817 -6.955  1.00 38.04  ? ? ? ? ? ? 62   TRP A CZ3  1 
ATOM   790  C CH2  . TRP A 1 71  ? 117.552 116.794 -6.921  1.00 26.96  ? ? ? ? ? ? 62   TRP A CH2  1 
ATOM   791  H H    . TRP A 1 71  ? 123.165 112.094 -6.117  1.00 36.21  ? ? ? ? ? ? 62   TRP A H    1 
ATOM   792  H HA   . TRP A 1 71  ? 120.911 111.225 -7.112  1.00 38.97  ? ? ? ? ? ? 62   TRP A HA   1 
ATOM   793  H HB2  . TRP A 1 71  ? 120.887 112.103 -4.989  1.00 30.29  ? ? ? ? ? ? 62   TRP A HB2  1 
ATOM   794  H HB3  . TRP A 1 71  ? 121.415 113.502 -5.520  1.00 30.29  ? ? ? ? ? ? 62   TRP A HB3  1 
ATOM   795  H HD1  . TRP A 1 71  ? 118.281 111.621 -5.328  1.00 47.12  ? ? ? ? ? ? 62   TRP A HD1  1 
ATOM   796  H HE1  . TRP A 1 71  ? 116.381 113.043 -5.734  1.00 54.19  ? ? ? ? ? ? 62   TRP A HE1  1 
ATOM   797  H HE3  . TRP A 1 71  ? 120.624 115.720 -6.647  1.00 48.07  ? ? ? ? ? ? 62   TRP A HE3  1 
ATOM   798  H HZ2  . TRP A 1 71  ? 115.935 115.656 -6.537  1.00 48.41  ? ? ? ? ? ? 62   TRP A HZ2  1 
ATOM   799  H HZ3  . TRP A 1 71  ? 119.391 117.597 -7.206  1.00 45.65  ? ? ? ? ? ? 62   TRP A HZ3  1 
ATOM   800  H HH2  . TRP A 1 71  ? 117.079 117.561 -7.150  1.00 32.35  ? ? ? ? ? ? 62   TRP A HH2  1 
ATOM   801  N N    . ALA A 1 72  ? 122.061 113.904 -8.401  1.00 32.30  ? ? ? ? ? ? 63   ALA A N    1 
ATOM   802  C CA   . ALA A 1 72  ? 121.968 114.817 -9.533  1.00 42.71  ? ? ? ? ? ? 63   ALA A CA   1 
ATOM   803  C C    . ALA A 1 72  ? 122.232 114.087 -10.848 1.00 47.38  ? ? ? ? ? ? 63   ALA A C    1 
ATOM   804  O O    . ALA A 1 72  ? 121.510 114.276 -11.827 1.00 40.79  ? ? ? ? ? ? 63   ALA A O    1 
ATOM   805  C CB   . ALA A 1 72  ? 122.947 115.962 -9.361  1.00 29.02  ? ? ? ? ? ? 63   ALA A CB   1 
ATOM   806  H H    . ALA A 1 72  ? 122.739 114.047 -7.891  1.00 38.76  ? ? ? ? ? ? 63   ALA A H    1 
ATOM   807  H HA   . ALA A 1 72  ? 121.073 115.188 -9.568  1.00 51.25  ? ? ? ? ? ? 63   ALA A HA   1 
ATOM   808  H HB1  . ALA A 1 72  ? 123.846 115.603 -9.310  1.00 34.83  ? ? ? ? ? ? 63   ALA A HB1  1 
ATOM   809  H HB2  . ALA A 1 72  ? 122.871 116.559 -10.123 1.00 34.83  ? ? ? ? ? ? 63   ALA A HB2  1 
ATOM   810  H HB3  . ALA A 1 72  ? 122.734 116.439 -8.544  1.00 34.83  ? ? ? ? ? ? 63   ALA A HB3  1 
ATOM   811  N N    . LYS A 1 73  ? 123.274 113.261 -10.867 1.00 43.75  ? ? ? ? ? ? 64   LYS A N    1 
ATOM   812  C CA   . LYS A 1 73  ? 123.610 112.481 -12.052 1.00 46.13  ? ? ? ? ? ? 64   LYS A CA   1 
ATOM   813  C C    . LYS A 1 73  ? 122.469 111.529 -12.385 1.00 44.68  ? ? ? ? ? ? 64   LYS A C    1 
ATOM   814  O O    . LYS A 1 73  ? 122.068 111.404 -13.542 1.00 49.94  ? ? ? ? ? ? 64   LYS A O    1 
ATOM   815  C CB   . LYS A 1 73  ? 124.897 111.684 -11.821 1.00 41.55  ? ? ? ? ? ? 64   LYS A CB   1 
ATOM   816  C CG   . LYS A 1 73  ? 125.329 110.832 -13.009 1.00 60.12  ? ? ? ? ? ? 64   LYS A CG   1 
ATOM   817  C CD   . LYS A 1 73  ? 126.419 109.846 -12.624 1.00 83.36  ? ? ? ? ? ? 64   LYS A CD   1 
ATOM   818  C CE   . LYS A 1 73  ? 126.738 108.898 -13.771 1.00 90.37  ? ? ? ? ? ? 64   LYS A CE   1 
ATOM   819  N NZ   . LYS A 1 73  ? 127.706 107.839 -13.373 1.00 96.46  ? ? ? ? ? ? 64   LYS A NZ   1 
ATOM   820  H H    . LYS A 1 73  ? 123.804 113.134 -10.202 1.00 52.49  ? ? ? ? ? ? 64   LYS A H    1 
ATOM   821  H HA   . LYS A 1 73  ? 123.747 113.077 -12.805 1.00 55.35  ? ? ? ? ? ? 64   LYS A HA   1 
ATOM   822  H HB2  . LYS A 1 73  ? 125.617 112.305 -11.626 1.00 49.86  ? ? ? ? ? ? 64   LYS A HB2  1 
ATOM   823  H HB3  . LYS A 1 73  ? 124.764 111.091 -11.065 1.00 49.86  ? ? ? ? ? ? 64   LYS A HB3  1 
ATOM   824  H HG2  . LYS A 1 73  ? 124.567 110.329 -13.336 1.00 72.14  ? ? ? ? ? ? 64   LYS A HG2  1 
ATOM   825  H HG3  . LYS A 1 73  ? 125.675 111.409 -13.708 1.00 72.14  ? ? ? ? ? ? 64   LYS A HG3  1 
ATOM   826  H HD2  . LYS A 1 73  ? 127.227 110.333 -12.399 1.00 100.04 ? ? ? ? ? ? 64   LYS A HD2  1 
ATOM   827  H HD3  . LYS A 1 73  ? 126.122 109.318 -11.867 1.00 100.04 ? ? ? ? ? ? 64   LYS A HD3  1 
ATOM   828  H HE2  . LYS A 1 73  ? 125.920 108.465 -14.063 1.00 108.44 ? ? ? ? ? ? 64   LYS A HE2  1 
ATOM   829  H HE3  . LYS A 1 73  ? 127.127 109.403 -14.503 1.00 108.44 ? ? ? ? ? ? 64   LYS A HE3  1 
ATOM   830  H HZ1  . LYS A 1 73  ? 127.370 107.356 -12.706 1.00 115.75 ? ? ? ? ? ? 64   LYS A HZ1  1 
ATOM   831  H HZ2  . LYS A 1 73  ? 127.871 107.303 -14.064 1.00 115.75 ? ? ? ? ? ? 64   LYS A HZ2  1 
ATOM   832  H HZ3  . LYS A 1 73  ? 128.469 108.210 -13.106 1.00 115.75 ? ? ? ? ? ? 64   LYS A HZ3  1 
ATOM   833  N N    . ARG A 1 74  ? 121.952 110.863 -11.359 1.00 39.81  ? ? ? ? ? ? 65   ARG A N    1 
ATOM   834  C CA   . ARG A 1 74  ? 120.891 109.879 -11.530 1.00 30.92  ? ? ? ? ? ? 65   ARG A CA   1 
ATOM   835  C C    . ARG A 1 74  ? 119.651 110.481 -12.178 1.00 44.78  ? ? ? ? ? ? 65   ARG A C    1 
ATOM   836  O O    . ARG A 1 74  ? 119.115 109.930 -13.141 1.00 55.49  ? ? ? ? ? ? 65   ARG A O    1 
ATOM   837  C CB   . ARG A 1 74  ? 120.516 109.268 -10.178 1.00 30.80  ? ? ? ? ? ? 65   ARG A CB   1 
ATOM   838  C CG   . ARG A 1 74  ? 119.308 108.345 -10.226 1.00 40.56  ? ? ? ? ? ? 65   ARG A CG   1 
ATOM   839  C CD   . ARG A 1 74  ? 119.152 107.555 -8.937  1.00 35.78  ? ? ? ? ? ? 65   ARG A CD   1 
ATOM   840  N NE   . ARG A 1 74  ? 118.355 106.344 -9.141  1.00 59.94  ? ? ? ? ? ? 65   ARG A NE   1 
ATOM   841  C CZ   . ARG A 1 74  ? 117.043 106.250 -8.936  1.00 53.14  ? ? ? ? ? ? 65   ARG A CZ   1 
ATOM   842  N NH1  . ARG A 1 74  ? 116.345 107.294 -8.509  1.00 54.06  ? ? ? ? ? ? 65   ARG A NH1  1 
ATOM   843  N NH2  . ARG A 1 74  ? 116.423 105.100 -9.156  1.00 59.69  ? ? ? ? ? ? 65   ARG A NH2  1 
ATOM   844  H H    . ARG A 1 74  ? 122.202 110.965 -10.543 1.00 47.77  ? ? ? ? ? ? 65   ARG A H    1 
ATOM   845  H HA   . ARG A 1 74  ? 121.213 109.166 -12.103 1.00 37.10  ? ? ? ? ? ? 65   ARG A HA   1 
ATOM   846  H HB2  . ARG A 1 74  ? 121.269 108.751 -9.850  1.00 36.96  ? ? ? ? ? ? 65   ARG A HB2  1 
ATOM   847  H HB3  . ARG A 1 74  ? 120.316 109.985 -9.557  1.00 36.96  ? ? ? ? ? ? 65   ARG A HB3  1 
ATOM   848  H HG2  . ARG A 1 74  ? 118.507 108.875 -10.356 1.00 48.67  ? ? ? ? ? ? 65   ARG A HG2  1 
ATOM   849  H HG3  . ARG A 1 74  ? 119.416 107.716 -10.957 1.00 48.67  ? ? ? ? ? ? 65   ARG A HG3  1 
ATOM   850  H HD2  . ARG A 1 74  ? 120.029 107.290 -8.616  1.00 42.94  ? ? ? ? ? ? 65   ARG A HD2  1 
ATOM   851  H HD3  . ARG A 1 74  ? 118.704 108.105 -8.276  1.00 42.94  ? ? ? ? ? ? 65   ARG A HD3  1 
ATOM   852  H HE   . ARG A 1 74  ? 118.766 105.640 -9.415  1.00 71.92  ? ? ? ? ? ? 65   ARG A HE   1 
ATOM   853  H HH11 . ARG A 1 74  ? 116.739 108.044 -8.364  1.00 64.87  ? ? ? ? ? ? 65   ARG A HH11 1 
ATOM   854  H HH12 . ARG A 1 74  ? 115.498 107.221 -8.380  1.00 64.87  ? ? ? ? ? ? 65   ARG A HH12 1 
ATOM   855  H HH21 . ARG A 1 74  ? 116.868 104.418 -9.432  1.00 71.63  ? ? ? ? ? ? 65   ARG A HH21 1 
ATOM   856  H HH22 . ARG A 1 74  ? 115.576 105.036 -9.023  1.00 71.63  ? ? ? ? ? ? 65   ARG A HH22 1 
ATOM   857  N N    . TRP A 1 75  ? 119.202 111.616 -11.653 1.00 35.97  ? ? ? ? ? ? 66   TRP A N    1 
ATOM   858  C CA   . TRP A 1 75  ? 117.934 112.198 -12.079 1.00 40.51  ? ? ? ? ? ? 66   TRP A CA   1 
ATOM   859  C C    . TRP A 1 75  ? 118.048 113.080 -13.317 1.00 39.55  ? ? ? ? ? ? 66   TRP A C    1 
ATOM   860  O O    . TRP A 1 75  ? 117.064 113.281 -14.025 1.00 51.75  ? ? ? ? ? ? 66   TRP A O    1 
ATOM   861  C CB   . TRP A 1 75  ? 117.288 112.957 -10.921 1.00 32.48  ? ? ? ? ? ? 66   TRP A CB   1 
ATOM   862  C CG   . TRP A 1 75  ? 116.653 112.024 -9.957  1.00 38.03  ? ? ? ? ? ? 66   TRP A CG   1 
ATOM   863  C CD1  . TRP A 1 75  ? 117.153 111.617 -8.757  1.00 29.76  ? ? ? ? ? ? 66   TRP A CD1  1 
ATOM   864  C CD2  . TRP A 1 75  ? 115.407 111.343 -10.126 1.00 44.08  ? ? ? ? ? ? 66   TRP A CD2  1 
ATOM   865  N NE1  . TRP A 1 75  ? 116.287 110.734 -8.160  1.00 42.58  ? ? ? ? ? ? 66   TRP A NE1  1 
ATOM   866  C CE2  . TRP A 1 75  ? 115.208 110.547 -8.984  1.00 47.39  ? ? ? ? ? ? 66   TRP A CE2  1 
ATOM   867  C CE3  . TRP A 1 75  ? 114.437 111.333 -11.134 1.00 39.20  ? ? ? ? ? ? 66   TRP A CE3  1 
ATOM   868  C CZ2  . TRP A 1 75  ? 114.075 109.753 -8.815  1.00 59.17  ? ? ? ? ? ? 66   TRP A CZ2  1 
ATOM   869  C CZ3  . TRP A 1 75  ? 113.315 110.545 -10.966 1.00 43.23  ? ? ? ? ? ? 66   TRP A CZ3  1 
ATOM   870  C CH2  . TRP A 1 75  ? 113.144 109.764 -9.817  1.00 53.26  ? ? ? ? ? ? 66   TRP A CH2  1 
ATOM   871  H H    . TRP A 1 75  ? 119.613 112.069 -11.049 1.00 43.16  ? ? ? ? ? ? 66   TRP A H    1 
ATOM   872  H HA   . TRP A 1 75  ? 117.335 111.470 -12.308 1.00 48.61  ? ? ? ? ? ? 66   TRP A HA   1 
ATOM   873  H HB2  . TRP A 1 75  ? 117.967 113.466 -10.451 1.00 38.98  ? ? ? ? ? ? 66   TRP A HB2  1 
ATOM   874  H HB3  . TRP A 1 75  ? 116.602 113.550 -11.268 1.00 38.98  ? ? ? ? ? ? 66   TRP A HB3  1 
ATOM   875  H HD1  . TRP A 1 75  ? 117.961 111.899 -8.393  1.00 35.71  ? ? ? ? ? ? 66   TRP A HD1  1 
ATOM   876  H HE1  . TRP A 1 75  ? 116.404 110.357 -7.396  1.00 51.10  ? ? ? ? ? ? 66   TRP A HE1  1 
ATOM   877  H HE3  . TRP A 1 75  ? 114.544 111.849 -11.900 1.00 47.04  ? ? ? ? ? ? 66   TRP A HE3  1 
ATOM   878  H HZ2  . TRP A 1 75  ? 113.958 109.235 -8.052  1.00 71.00  ? ? ? ? ? ? 66   TRP A HZ2  1 
ATOM   879  H HZ3  . TRP A 1 75  ? 112.663 110.530 -11.629 1.00 51.87  ? ? ? ? ? ? 66   TRP A HZ3  1 
ATOM   880  H HH2  . TRP A 1 75  ? 112.378 109.244 -9.731  1.00 63.91  ? ? ? ? ? ? 66   TRP A HH2  1 
ATOM   881  N N    . LYS A 1 76  ? 119.238 113.605 -13.588 1.00 45.32  ? ? ? ? ? ? 67   LYS A N    1 
ATOM   882  C CA   . LYS A 1 76  ? 119.455 114.305 -14.846 1.00 45.54  ? ? ? ? ? ? 67   LYS A CA   1 
ATOM   883  C C    . LYS A 1 76  ? 119.296 113.315 -15.994 1.00 44.71  ? ? ? ? ? ? 67   LYS A C    1 
ATOM   884  O O    . LYS A 1 76  ? 118.893 113.682 -17.094 1.00 51.81  ? ? ? ? ? ? 67   LYS A O    1 
ATOM   885  C CB   . LYS A 1 76  ? 120.841 114.953 -14.898 1.00 36.32  ? ? ? ? ? ? 67   LYS A CB   1 
ATOM   886  C CG   . LYS A 1 76  ? 120.894 116.353 -14.304 1.00 41.62  ? ? ? ? ? ? 67   LYS A CG   1 
ATOM   887  C CD   . LYS A 1 76  ? 122.145 117.103 -14.735 1.00 59.37  ? ? ? ? ? ? 67   LYS A CD   1 
ATOM   888  C CE   . LYS A 1 76  ? 122.132 118.538 -14.230 1.00 60.12  ? ? ? ? ? ? 67   LYS A CE   1 
ATOM   889  N NZ   . LYS A 1 76  ? 123.303 119.319 -14.714 1.00 72.74  ? ? ? ? ? ? 67   LYS A NZ   1 
ATOM   890  H H    . LYS A 1 76  ? 119.924 113.570 -13.071 1.00 54.39  ? ? ? ? ? ? 67   LYS A H    1 
ATOM   891  H HA   . LYS A 1 76  ? 118.787 115.002 -14.948 1.00 54.65  ? ? ? ? ? ? 67   LYS A HA   1 
ATOM   892  H HB2  . LYS A 1 76  ? 121.463 114.398 -14.402 1.00 43.58  ? ? ? ? ? ? 67   LYS A HB2  1 
ATOM   893  H HB3  . LYS A 1 76  ? 121.122 115.014 -15.824 1.00 43.58  ? ? ? ? ? ? 67   LYS A HB3  1 
ATOM   894  H HG2  . LYS A 1 76  ? 120.121 116.857 -14.603 1.00 49.94  ? ? ? ? ? ? 67   LYS A HG2  1 
ATOM   895  H HG3  . LYS A 1 76  ? 120.897 116.290 -13.336 1.00 49.94  ? ? ? ? ? ? 67   LYS A HG3  1 
ATOM   896  H HD2  . LYS A 1 76  ? 122.927 116.659 -14.370 1.00 71.24  ? ? ? ? ? ? 67   LYS A HD2  1 
ATOM   897  H HD3  . LYS A 1 76  ? 122.190 117.121 -15.704 1.00 71.24  ? ? ? ? ? ? 67   LYS A HD3  1 
ATOM   898  H HE2  . LYS A 1 76  ? 121.326 118.977 -14.544 1.00 72.14  ? ? ? ? ? ? 67   LYS A HE2  1 
ATOM   899  H HE3  . LYS A 1 76  ? 122.152 118.533 -13.261 1.00 72.14  ? ? ? ? ? ? 67   LYS A HE3  1 
ATOM   900  H HZ1  . LYS A 1 76  ? 123.305 119.344 -15.604 1.00 87.29  ? ? ? ? ? ? 67   LYS A HZ1  1 
ATOM   901  H HZ2  . LYS A 1 76  ? 123.264 120.151 -14.401 1.00 87.29  ? ? ? ? ? ? 67   LYS A HZ2  1 
ATOM   902  H HZ3  . LYS A 1 76  ? 124.058 118.939 -14.434 1.00 87.29  ? ? ? ? ? ? 67   LYS A HZ3  1 
ATOM   903  N N    . GLN A 1 77  ? 119.610 112.053 -15.719 1.00 52.23  ? ? ? ? ? ? 68   GLN A N    1 
ATOM   904  C CA   . GLN A 1 77  ? 119.523 110.999 -16.719 1.00 42.27  ? ? ? ? ? ? 68   GLN A CA   1 
ATOM   905  C C    . GLN A 1 77  ? 118.088 110.498 -16.847 1.00 54.42  ? ? ? ? ? ? 68   GLN A C    1 
ATOM   906  O O    . GLN A 1 77  ? 117.589 110.301 -17.956 1.00 61.09  ? ? ? ? ? ? 68   GLN A O    1 
ATOM   907  C CB   . GLN A 1 77  ? 120.454 109.845 -16.341 1.00 44.22  ? ? ? ? ? ? 68   GLN A CB   1 
ATOM   908  C CG   . GLN A 1 77  ? 120.771 108.896 -17.490 1.00 77.16  ? ? ? ? ? ? 68   GLN A CG   1 
ATOM   909  C CD   . GLN A 1 77  ? 121.711 107.771 -17.091 1.00 102.50 ? ? ? ? ? ? 68   GLN A CD   1 
ATOM   910  O OE1  . GLN A 1 77  ? 121.527 106.623 -17.498 1.00 110.24 ? ? ? ? ? ? 68   GLN A OE1  1 
ATOM   911  N NE2  . GLN A 1 77  ? 122.732 108.097 -16.303 1.00 105.55 ? ? ? ? ? ? 68   GLN A NE2  1 
ATOM   912  H H    . GLN A 1 77  ? 119.879 111.780 -14.949 1.00 62.67  ? ? ? ? ? ? 68   GLN A H    1 
ATOM   913  H HA   . GLN A 1 77  ? 119.803 111.348 -17.579 1.00 50.73  ? ? ? ? ? ? 68   GLN A HA   1 
ATOM   914  H HB2  . GLN A 1 77  ? 121.293 110.213 -16.023 1.00 53.06  ? ? ? ? ? ? 68   GLN A HB2  1 
ATOM   915  H HB3  . GLN A 1 77  ? 120.036 109.326 -15.636 1.00 53.06  ? ? ? ? ? ? 68   GLN A HB3  1 
ATOM   916  H HG2  . GLN A 1 77  ? 119.945 108.497 -17.806 1.00 92.60  ? ? ? ? ? ? 68   GLN A HG2  1 
ATOM   917  H HG3  . GLN A 1 77  ? 121.192 109.397 -18.205 1.00 92.60  ? ? ? ? ? ? 68   GLN A HG3  1 
ATOM   918  H HE21 . GLN A 1 77  ? 122.833 108.912 -16.046 1.00 126.66 ? ? ? ? ? ? 68   GLN A HE21 1 
ATOM   919  H HE22 . GLN A 1 77  ? 123.291 107.494 -16.051 1.00 126.66 ? ? ? ? ? ? 68   GLN A HE22 1 
ATOM   920  N N    . LEU A 1 78  ? 117.429 110.295 -15.710 1.00 48.03  ? ? ? ? ? ? 69   LEU A N    1 
ATOM   921  C CA   . LEU A 1 78  ? 116.053 109.808 -15.700 1.00 42.17  ? ? ? ? ? ? 69   LEU A CA   1 
ATOM   922  C C    . LEU A 1 78  ? 115.091 110.809 -16.338 1.00 45.85  ? ? ? ? ? ? 69   LEU A C    1 
ATOM   923  O O    . LEU A 1 78  ? 114.166 110.420 -17.051 1.00 43.81  ? ? ? ? ? ? 69   LEU A O    1 
ATOM   924  C CB   . LEU A 1 78  ? 115.602 109.505 -14.270 1.00 39.27  ? ? ? ? ? ? 69   LEU A CB   1 
ATOM   925  C CG   . LEU A 1 78  ? 116.187 108.258 -13.605 1.00 43.84  ? ? ? ? ? ? 69   LEU A CG   1 
ATOM   926  C CD1  . LEU A 1 78  ? 115.786 108.202 -12.137 1.00 32.53  ? ? ? ? ? ? 69   LEU A CD1  1 
ATOM   927  C CD2  . LEU A 1 78  ? 115.741 106.994 -14.326 1.00 24.59  ? ? ? ? ? ? 69   LEU A CD2  1 
ATOM   928  H H    . LEU A 1 78  ? 117.758 110.433 -14.928 1.00 57.64  ? ? ? ? ? ? 69   LEU A H    1 
ATOM   929  H HA   . LEU A 1 78  ? 116.008 108.984 -16.210 1.00 50.60  ? ? ? ? ? ? 69   LEU A HA   1 
ATOM   930  H HB2  . LEU A 1 78  ? 115.838 110.263 -13.713 1.00 47.13  ? ? ? ? ? ? 69   LEU A HB2  1 
ATOM   931  H HB3  . LEU A 1 78  ? 114.638 109.400 -14.274 1.00 47.13  ? ? ? ? ? ? 69   LEU A HB3  1 
ATOM   932  H HG   . LEU A 1 78  ? 117.155 108.302 -13.650 1.00 52.61  ? ? ? ? ? ? 69   LEU A HG   1 
ATOM   933  H HD11 . LEU A 1 78  ? 114.818 108.174 -12.076 1.00 39.04  ? ? ? ? ? ? 69   LEU A HD11 1 
ATOM   934  H HD12 . LEU A 1 78  ? 116.167 107.406 -11.736 1.00 39.04  ? ? ? ? ? ? 69   LEU A HD12 1 
ATOM   935  H HD13 . LEU A 1 78  ? 116.123 108.993 -11.688 1.00 39.04  ? ? ? ? ? ? 69   LEU A HD13 1 
ATOM   936  H HD21 . LEU A 1 78  ? 116.044 107.032 -15.247 1.00 29.50  ? ? ? ? ? ? 69   LEU A HD21 1 
ATOM   937  H HD22 . LEU A 1 78  ? 116.128 106.224 -13.882 1.00 29.50  ? ? ? ? ? ? 69   LEU A HD22 1 
ATOM   938  H HD23 . LEU A 1 78  ? 114.773 106.941 -14.298 1.00 29.50  ? ? ? ? ? ? 69   LEU A HD23 1 
ATOM   939  N N    . VAL A 1 79  ? 115.309 112.094 -16.077 1.00 33.51  ? ? ? ? ? ? 70   VAL A N    1 
ATOM   940  C CA   . VAL A 1 79  ? 114.443 113.138 -16.615 1.00 44.41  ? ? ? ? ? ? 70   VAL A CA   1 
ATOM   941  C C    . VAL A 1 79  ? 114.624 113.275 -18.126 1.00 48.23  ? ? ? ? ? ? 70   VAL A C    1 
ATOM   942  O O    . VAL A 1 79  ? 113.653 113.462 -18.860 1.00 51.65  ? ? ? ? ? ? 70   VAL A O    1 
ATOM   943  C CB   . VAL A 1 79  ? 114.710 114.496 -15.920 1.00 39.74  ? ? ? ? ? ? 70   VAL A CB   1 
ATOM   944  C CG1  . VAL A 1 79  ? 114.045 115.651 -16.674 1.00 39.68  ? ? ? ? ? ? 70   VAL A CG1  1 
ATOM   945  C CG2  . VAL A 1 79  ? 114.215 114.454 -14.485 1.00 34.68  ? ? ? ? ? ? 70   VAL A CG2  1 
ATOM   946  H H    . VAL A 1 79  ? 115.953 112.388 -15.589 1.00 40.21  ? ? ? ? ? ? 70   VAL A H    1 
ATOM   947  H HA   . VAL A 1 79  ? 113.519 112.895 -16.447 1.00 53.29  ? ? ? ? ? ? 70   VAL A HA   1 
ATOM   948  H HB   . VAL A 1 79  ? 115.666 114.659 -15.903 1.00 47.69  ? ? ? ? ? ? 70   VAL A HB   1 
ATOM   949  H HG11 . VAL A 1 79  ? 113.088 115.499 -16.703 1.00 47.61  ? ? ? ? ? ? 70   VAL A HG11 1 
ATOM   950  H HG12 . VAL A 1 79  ? 114.235 116.481 -16.209 1.00 47.61  ? ? ? ? ? ? 70   VAL A HG12 1 
ATOM   951  H HG13 . VAL A 1 79  ? 114.402 115.686 -17.575 1.00 47.61  ? ? ? ? ? ? 70   VAL A HG13 1 
ATOM   952  H HG21 . VAL A 1 79  ? 114.684 113.751 -14.009 1.00 41.61  ? ? ? ? ? ? 70   VAL A HG21 1 
ATOM   953  H HG22 . VAL A 1 79  ? 114.389 115.311 -14.066 1.00 41.61  ? ? ? ? ? ? 70   VAL A HG22 1 
ATOM   954  H HG23 . VAL A 1 79  ? 113.261 114.273 -14.485 1.00 41.61  ? ? ? ? ? ? 70   VAL A HG23 1 
ATOM   955  N N    . GLU A 1 80  ? 115.867 113.178 -18.588 1.00 58.24  ? ? ? ? ? ? 71   GLU A N    1 
ATOM   956  C CA   . GLU A 1 80  ? 116.170 113.357 -20.007 1.00 65.17  ? ? ? ? ? ? 71   GLU A CA   1 
ATOM   957  C C    . GLU A 1 80  ? 115.697 112.172 -20.848 1.00 48.67  ? ? ? ? ? ? 71   GLU A C    1 
ATOM   958  O O    . GLU A 1 80  ? 115.277 112.346 -21.991 1.00 52.15  ? ? ? ? ? ? 71   GLU A O    1 
ATOM   959  C CB   . GLU A 1 80  ? 117.670 113.607 -20.205 1.00 65.06  ? ? ? ? ? ? 71   GLU A CB   1 
ATOM   960  C CG   . GLU A 1 80  ? 118.330 112.793 -21.312 1.00 91.35  ? ? ? ? ? ? 71   GLU A CG   1 
ATOM   961  C CD   . GLU A 1 80  ? 119.778 113.190 -21.532 1.00 114.34 ? ? ? ? ? ? 71   GLU A CD   1 
ATOM   962  O OE1  . GLU A 1 80  ? 120.434 113.617 -20.558 1.00 113.80 ? ? ? ? ? ? 71   GLU A OE1  1 
ATOM   963  O OE2  . GLU A 1 80  ? 120.260 113.076 -22.679 1.00 125.03 ? ? ? ? ? ? 71   GLU A OE2  1 
ATOM   964  H H    . GLU A 1 80  ? 116.554 113.010 -18.100 1.00 69.89  ? ? ? ? ? ? 71   GLU A H    1 
ATOM   965  H HA   . GLU A 1 80  ? 115.700 114.144 -20.324 1.00 78.21  ? ? ? ? ? ? 71   GLU A HA   1 
ATOM   966  H HB2  . GLU A 1 80  ? 117.800 114.545 -20.418 1.00 78.07  ? ? ? ? ? ? 71   GLU A HB2  1 
ATOM   967  H HB3  . GLU A 1 80  ? 118.129 113.397 -19.377 1.00 78.07  ? ? ? ? ? ? 71   GLU A HB3  1 
ATOM   968  H HG2  . GLU A 1 80  ? 118.307 111.854 -21.072 1.00 109.62 ? ? ? ? ? ? 71   GLU A HG2  1 
ATOM   969  H HG3  . GLU A 1 80  ? 117.849 112.937 -22.142 1.00 109.62 ? ? ? ? ? ? 71   GLU A HG3  1 
ATOM   970  N N    . LYS A 1 81  ? 115.767 110.972 -20.280 1.00 48.07  ? ? ? ? ? ? 72   LYS A N    1 
ATOM   971  C CA   . LYS A 1 81  ? 115.268 109.774 -20.950 1.00 43.34  ? ? ? ? ? ? 72   LYS A CA   1 
ATOM   972  C C    . LYS A 1 81  ? 113.756 109.651 -20.810 1.00 50.08  ? ? ? ? ? ? 72   LYS A C    1 
ATOM   973  O O    . LYS A 1 81  ? 113.124 108.866 -21.515 1.00 60.78  ? ? ? ? ? ? 72   LYS A O    1 
ATOM   974  C CB   . LYS A 1 81  ? 115.948 108.526 -20.385 1.00 45.88  ? ? ? ? ? ? 72   LYS A CB   1 
ATOM   975  C CG   . LYS A 1 81  ? 117.274 108.216 -21.052 1.00 83.44  ? ? ? ? ? ? 72   LYS A CG   1 
ATOM   976  C CD   . LYS A 1 81  ? 118.214 107.448 -20.135 1.00 101.46 ? ? ? ? ? ? 72   LYS A CD   1 
ATOM   977  C CE   . LYS A 1 81  ? 119.646 107.504 -20.645 1.00 110.19 ? ? ? ? ? ? 72   LYS A CE   1 
ATOM   978  N NZ   . LYS A 1 81  ? 120.162 108.904 -20.722 1.00 108.91 ? ? ? ? ? ? 72   LYS A NZ   1 
ATOM   979  H H    . LYS A 1 81  ? 116.101 110.823 -19.502 1.00 57.68  ? ? ? ? ? ? 72   LYS A H    1 
ATOM   980  H HA   . LYS A 1 81  ? 115.479 109.830 -21.895 1.00 52.01  ? ? ? ? ? ? 72   LYS A HA   1 
ATOM   981  H HB2  . LYS A 1 81  ? 116.113 108.659 -19.439 1.00 55.06  ? ? ? ? ? ? 72   LYS A HB2  1 
ATOM   982  H HB3  . LYS A 1 81  ? 115.363 107.763 -20.515 1.00 55.06  ? ? ? ? ? ? 72   LYS A HB3  1 
ATOM   983  H HG2  . LYS A 1 81  ? 117.114 107.676 -21.841 1.00 100.12 ? ? ? ? ? ? 72   LYS A HG2  1 
ATOM   984  H HG3  . LYS A 1 81  ? 117.708 109.048 -21.299 1.00 100.12 ? ? ? ? ? ? 72   LYS A HG3  1 
ATOM   985  H HD2  . LYS A 1 81  ? 118.190 107.840 -19.249 1.00 121.76 ? ? ? ? ? ? 72   LYS A HD2  1 
ATOM   986  H HD3  . LYS A 1 81  ? 117.939 106.518 -20.100 1.00 121.76 ? ? ? ? ? ? 72   LYS A HD3  1 
ATOM   987  H HE2  . LYS A 1 81  ? 120.218 107.004 -20.041 1.00 132.22 ? ? ? ? ? ? 72   LYS A HE2  1 
ATOM   988  H HE3  . LYS A 1 81  ? 119.682 107.119 -21.535 1.00 132.22 ? ? ? ? ? ? 72   LYS A HE3  1 
ATOM   989  H HZ1  . LYS A 1 81  ? 120.144 109.279 -19.915 1.00 130.69 ? ? ? ? ? ? 72   LYS A HZ1  1 
ATOM   990  H HZ2  . LYS A 1 81  ? 120.999 108.903 -21.022 1.00 130.69 ? ? ? ? ? ? 72   LYS A HZ2  1 
ATOM   991  H HZ3  . LYS A 1 81  ? 119.656 109.384 -21.275 1.00 130.69 ? ? ? ? ? ? 72   LYS A HZ3  1 
ATOM   992  N N    . GLY A 1 82  ? 113.182 110.427 -19.897 1.00 50.52  ? ? ? ? ? ? 73   GLY A N    1 
ATOM   993  C CA   . GLY A 1 82  ? 111.749 110.400 -19.670 1.00 41.41  ? ? ? ? ? ? 73   GLY A CA   1 
ATOM   994  C C    . GLY A 1 82  ? 110.988 111.267 -20.657 1.00 41.13  ? ? ? ? ? ? 73   GLY A C    1 
ATOM   995  O O    . GLY A 1 82  ? 111.594 111.967 -21.470 1.00 34.21  ? ? ? ? ? ? 73   GLY A O    1 
ATOM   996  H H    . GLY A 1 82  ? 113.606 110.982 -19.395 1.00 60.63  ? ? ? ? ? ? 73   GLY A H    1 
ATOM   997  H HA2  . GLY A 1 82  ? 111.427 109.489 -19.750 1.00 49.69  ? ? ? ? ? ? 73   GLY A HA2  1 
ATOM   998  H HA3  . GLY A 1 82  ? 111.558 110.717 -18.773 1.00 49.69  ? ? ? ? ? ? 73   GLY A HA3  1 
ATOM   999  N N    . PRO A 1 83  ? 109.648 111.225 -20.585 1.00 33.23  ? ? ? ? ? ? 74   PRO A N    1 
ATOM   1000 C CA   . PRO A 1 83  ? 108.753 111.907 -21.529 1.00 34.16  ? ? ? ? ? ? 74   PRO A CA   1 
ATOM   1001 C C    . PRO A 1 83  ? 108.595 113.414 -21.301 1.00 49.28  ? ? ? ? ? ? 74   PRO A C    1 
ATOM   1002 O O    . PRO A 1 83  ? 107.888 114.063 -22.075 1.00 54.72  ? ? ? ? ? ? 74   PRO A O    1 
ATOM   1003 C CB   . PRO A 1 83  ? 107.413 111.200 -21.303 1.00 30.68  ? ? ? ? ? ? 74   PRO A CB   1 
ATOM   1004 C CG   . PRO A 1 83  ? 107.467 110.738 -19.896 1.00 40.25  ? ? ? ? ? ? 74   PRO A CG   1 
ATOM   1005 C CD   . PRO A 1 83  ? 108.904 110.390 -19.626 1.00 30.74  ? ? ? ? ? ? 74   PRO A CD   1 
ATOM   1006 H HA   . PRO A 1 83  ? 109.045 111.751 -22.440 1.00 41.00  ? ? ? ? ? ? 74   PRO A HA   1 
ATOM   1007 H HB2  . PRO A 1 83  ? 106.685 111.828 -21.432 1.00 36.82  ? ? ? ? ? ? 74   PRO A HB2  1 
ATOM   1008 H HB3  . PRO A 1 83  ? 107.333 110.448 -21.910 1.00 36.82  ? ? ? ? ? ? 74   PRO A HB3  1 
ATOM   1009 H HG2  . PRO A 1 83  ? 107.174 111.452 -19.309 1.00 48.30  ? ? ? ? ? ? 74   PRO A HG2  1 
ATOM   1010 H HG3  . PRO A 1 83  ? 106.903 109.956 -19.790 1.00 48.30  ? ? ? ? ? ? 74   PRO A HG3  1 
ATOM   1011 H HD2  . PRO A 1 83  ? 109.143 110.627 -18.716 1.00 36.89  ? ? ? ? ? ? 74   PRO A HD2  1 
ATOM   1012 H HD3  . PRO A 1 83  ? 109.063 109.450 -19.802 1.00 36.89  ? ? ? ? ? ? 74   PRO A HD3  1 
ATOM   1013 N N    . GLN A 1 84  ? 109.233 113.961 -20.269 1.00 47.83  ? ? ? ? ? ? 75   GLN A N    1 
ATOM   1014 C CA   . GLN A 1 84  ? 109.169 115.398 -20.014 1.00 36.29  ? ? ? ? ? ? 75   GLN A CA   1 
ATOM   1015 C C    . GLN A 1 84  ? 110.173 116.132 -20.893 1.00 41.93  ? ? ? ? ? ? 75   GLN A C    1 
ATOM   1016 O O    . GLN A 1 84  ? 111.355 115.787 -20.917 1.00 54.55  ? ? ? ? ? ? 75   GLN A O    1 
ATOM   1017 C CB   . GLN A 1 84  ? 109.446 115.704 -18.540 1.00 32.88  ? ? ? ? ? ? 75   GLN A CB   1 
ATOM   1018 C CG   . GLN A 1 84  ? 109.299 117.174 -18.170 1.00 35.21  ? ? ? ? ? ? 75   GLN A CG   1 
ATOM   1019 C CD   . GLN A 1 84  ? 107.884 117.685 -18.364 1.00 41.09  ? ? ? ? ? ? 75   GLN A CD   1 
ATOM   1020 O OE1  . GLN A 1 84  ? 106.972 117.320 -17.623 1.00 49.00  ? ? ? ? ? ? 75   GLN A OE1  1 
ATOM   1021 N NE2  . GLN A 1 84  ? 107.693 118.532 -19.369 1.00 32.02  ? ? ? ? ? ? 75   GLN A NE2  1 
ATOM   1022 H H    . GLN A 1 84  ? 109.708 113.522 -19.702 1.00 57.39  ? ? ? ? ? ? 75   GLN A H    1 
ATOM   1023 H HA   . GLN A 1 84  ? 108.280 115.722 -20.230 1.00 43.55  ? ? ? ? ? ? 75   GLN A HA   1 
ATOM   1024 H HB2  . GLN A 1 84  ? 108.824 115.198 -17.995 1.00 39.46  ? ? ? ? ? ? 75   GLN A HB2  1 
ATOM   1025 H HB3  . GLN A 1 84  ? 110.356 115.437 -18.333 1.00 39.46  ? ? ? ? ? ? 75   GLN A HB3  1 
ATOM   1026 H HG2  . GLN A 1 84  ? 109.535 117.291 -17.236 1.00 42.26  ? ? ? ? ? ? 75   GLN A HG2  1 
ATOM   1027 H HG3  . GLN A 1 84  ? 109.889 117.703 -18.730 1.00 42.26  ? ? ? ? ? ? 75   GLN A HG3  1 
ATOM   1028 H HE21 . GLN A 1 84  ? 108.354 118.762 -19.869 1.00 38.42  ? ? ? ? ? ? 75   GLN A HE21 1 
ATOM   1029 H HE22 . GLN A 1 84  ? 106.908 118.850 -19.521 1.00 38.42  ? ? ? ? ? ? 75   GLN A HE22 1 
ATOM   1030 N N    . TYR A 1 85  ? 109.692 117.142 -21.613 1.00 39.71  ? ? ? ? ? ? 76   TYR A N    1 
ATOM   1031 C CA   . TYR A 1 85  ? 110.534 117.942 -22.498 1.00 46.85  ? ? ? ? ? ? 76   TYR A CA   1 
ATOM   1032 C C    . TYR A 1 85  ? 110.231 119.429 -22.332 1.00 47.12  ? ? ? ? ? ? 76   TYR A C    1 
ATOM   1033 O O    . TYR A 1 85  ? 109.472 119.824 -21.445 1.00 45.72  ? ? ? ? ? ? 76   TYR A O    1 
ATOM   1034 C CB   . TYR A 1 85  ? 110.314 117.528 -23.955 1.00 42.15  ? ? ? ? ? ? 76   TYR A CB   1 
ATOM   1035 C CG   . TYR A 1 85  ? 110.761 116.119 -24.265 1.00 56.61  ? ? ? ? ? ? 76   TYR A CG   1 
ATOM   1036 C CD1  . TYR A 1 85  ? 112.102 115.828 -24.478 1.00 56.01  ? ? ? ? ? ? 76   TYR A CD1  1 
ATOM   1037 C CD2  . TYR A 1 85  ? 109.843 115.081 -24.354 1.00 54.58  ? ? ? ? ? ? 76   TYR A CD2  1 
ATOM   1038 C CE1  . TYR A 1 85  ? 112.519 114.545 -24.763 1.00 43.64  ? ? ? ? ? ? 76   TYR A CE1  1 
ATOM   1039 C CE2  . TYR A 1 85  ? 110.251 113.791 -24.641 1.00 61.63  ? ? ? ? ? ? 76   TYR A CE2  1 
ATOM   1040 C CZ   . TYR A 1 85  ? 111.591 113.530 -24.844 1.00 54.89  ? ? ? ? ? ? 76   TYR A CZ   1 
ATOM   1041 O OH   . TYR A 1 85  ? 112.007 112.249 -25.128 1.00 56.40  ? ? ? ? ? ? 76   TYR A OH   1 
ATOM   1042 H H    . TYR A 1 85  ? 108.868 117.386 -21.607 1.00 47.65  ? ? ? ? ? ? 76   TYR A H    1 
ATOM   1043 H HA   . TYR A 1 85  ? 111.467 117.794 -22.276 1.00 56.22  ? ? ? ? ? ? 76   TYR A HA   1 
ATOM   1044 H HB2  . TYR A 1 85  ? 109.367 117.589 -24.158 1.00 50.58  ? ? ? ? ? ? 76   TYR A HB2  1 
ATOM   1045 H HB3  . TYR A 1 85  ? 110.813 118.130 -24.530 1.00 50.58  ? ? ? ? ? ? 76   TYR A HB3  1 
ATOM   1046 H HD1  . TYR A 1 85  ? 112.731 116.511 -24.423 1.00 67.22  ? ? ? ? ? ? 76   TYR A HD1  1 
ATOM   1047 H HD2  . TYR A 1 85  ? 108.940 115.255 -24.217 1.00 65.50  ? ? ? ? ? ? 76   TYR A HD2  1 
ATOM   1048 H HE1  . TYR A 1 85  ? 113.422 114.366 -24.901 1.00 52.37  ? ? ? ? ? ? 76   TYR A HE1  1 
ATOM   1049 H HE2  . TYR A 1 85  ? 109.626 113.104 -24.695 1.00 73.96  ? ? ? ? ? ? 76   TYR A HE2  1 
ATOM   1050 H HH   . TYR A 1 85  ? 111.346 111.730 -25.148 1.00 67.68  ? ? ? ? ? ? 76   TYR A HH   1 
ATOM   1051 N N    . GLY A 1 86  ? 110.832 120.248 -23.190 1.00 40.63  ? ? ? ? ? ? 77   GLY A N    1 
ATOM   1052 C CA   . GLY A 1 86  ? 110.546 121.670 -23.217 1.00 32.39  ? ? ? ? ? ? 77   GLY A CA   1 
ATOM   1053 C C    . GLY A 1 86  ? 111.152 122.443 -22.063 1.00 46.52  ? ? ? ? ? ? 77   GLY A C    1 
ATOM   1054 O O    . GLY A 1 86  ? 112.185 122.062 -21.513 1.00 58.09  ? ? ? ? ? ? 77   GLY A O    1 
ATOM   1055 H H    . GLY A 1 86  ? 111.414 119.998 -23.771 1.00 48.76  ? ? ? ? ? ? 77   GLY A H    1 
ATOM   1056 H HA2  . GLY A 1 86  ? 110.885 122.047 -24.044 1.00 38.87  ? ? ? ? ? ? 77   GLY A HA2  1 
ATOM   1057 H HA3  . GLY A 1 86  ? 109.585 121.801 -23.196 1.00 38.87  ? ? ? ? ? ? 77   GLY A HA3  1 
ATOM   1058 N N    . THR A 1 87  ? 110.495 123.537 -21.694 1.00 44.30  ? ? ? ? ? ? 78   THR A N    1 
ATOM   1059 C CA   . THR A 1 87  ? 111.016 124.446 -20.681 1.00 44.79  ? ? ? ? ? ? 78   THR A CA   1 
ATOM   1060 C C    . THR A 1 87  ? 110.860 123.877 -19.272 1.00 54.19  ? ? ? ? ? ? 78   THR A C    1 
ATOM   1061 O O    . THR A 1 87  ? 111.640 124.201 -18.375 1.00 56.83  ? ? ? ? ? ? 78   THR A O    1 
ATOM   1062 C CB   . THR A 1 87  ? 110.314 125.815 -20.754 1.00 46.50  ? ? ? ? ? ? 78   THR A CB   1 
ATOM   1063 O OG1  . THR A 1 87  ? 108.919 125.660 -20.464 1.00 45.83  ? ? ? ? ? ? 78   THR A OG1  1 
ATOM   1064 C CG2  . THR A 1 87  ? 110.478 126.428 -22.140 1.00 41.28  ? ? ? ? ? ? 78   THR A CG2  1 
ATOM   1065 H H    . THR A 1 87  ? 109.736 123.778 -22.019 1.00 53.15  ? ? ? ? ? ? 78   THR A H    1 
ATOM   1066 H HA   . THR A 1 87  ? 111.962 124.586 -20.843 1.00 53.75  ? ? ? ? ? ? 78   THR A HA   1 
ATOM   1067 H HB   . THR A 1 87  ? 110.712 126.416 -20.105 1.00 55.80  ? ? ? ? ? ? 78   THR A HB   1 
ATOM   1068 H HG1  . THR A 1 87  ? 108.565 125.140 -21.022 1.00 55.00  ? ? ? ? ? ? 78   THR A HG1  1 
ATOM   1069 H HG21 . THR A 1 87  ? 110.089 125.843 -22.809 1.00 49.53  ? ? ? ? ? ? 78   THR A HG21 1 
ATOM   1070 H HG22 . THR A 1 87  ? 110.033 127.289 -22.176 1.00 49.53  ? ? ? ? ? ? 78   THR A HG22 1 
ATOM   1071 H HG23 . THR A 1 87  ? 111.420 126.551 -22.338 1.00 49.53  ? ? ? ? ? ? 78   THR A HG23 1 
ATOM   1072 N N    . VAL A 1 88  ? 109.851 123.035 -19.077 1.00 39.69  ? ? ? ? ? ? 79   VAL A N    1 
ATOM   1073 C CA   . VAL A 1 88  ? 109.628 122.410 -17.777 1.00 53.00  ? ? ? ? ? ? 79   VAL A CA   1 
ATOM   1074 C C    . VAL A 1 88  ? 110.726 121.392 -17.492 1.00 49.02  ? ? ? ? ? ? 79   VAL A C    1 
ATOM   1075 O O    . VAL A 1 88  ? 111.149 121.234 -16.348 1.00 47.61  ? ? ? ? ? ? 79   VAL A O    1 
ATOM   1076 C CB   . VAL A 1 88  ? 108.238 121.741 -17.699 1.00 50.61  ? ? ? ? ? ? 79   VAL A CB   1 
ATOM   1077 C CG1  . VAL A 1 88  ? 108.094 120.911 -16.425 1.00 39.98  ? ? ? ? ? ? 79   VAL A CG1  1 
ATOM   1078 C CG2  . VAL A 1 88  ? 107.152 122.798 -17.757 1.00 60.26  ? ? ? ? ? ? 79   VAL A CG2  1 
ATOM   1079 H H    . VAL A 1 88  ? 109.281 122.808 -19.680 1.00 47.62  ? ? ? ? ? ? 79   VAL A H    1 
ATOM   1080 H HA   . VAL A 1 88  ? 109.669 123.093 -17.089 1.00 63.60  ? ? ? ? ? ? 79   VAL A HA   1 
ATOM   1081 H HB   . VAL A 1 88  ? 108.126 121.149 -18.460 1.00 60.74  ? ? ? ? ? ? 79   VAL A HB   1 
ATOM   1082 H HG11 . VAL A 1 88  ? 108.205 121.492 -15.656 1.00 47.98  ? ? ? ? ? ? 79   VAL A HG11 1 
ATOM   1083 H HG12 . VAL A 1 88  ? 107.212 120.507 -16.410 1.00 47.98  ? ? ? ? ? ? 79   VAL A HG12 1 
ATOM   1084 H HG13 . VAL A 1 88  ? 108.775 120.220 -16.420 1.00 47.98  ? ? ? ? ? ? 79   VAL A HG13 1 
ATOM   1085 H HG21 . VAL A 1 88  ? 107.231 123.285 -18.593 1.00 72.32  ? ? ? ? ? ? 79   VAL A HG21 1 
ATOM   1086 H HG22 . VAL A 1 88  ? 106.287 122.363 -17.708 1.00 72.32  ? ? ? ? ? ? 79   VAL A HG22 1 
ATOM   1087 H HG23 . VAL A 1 88  ? 107.262 123.404 -17.009 1.00 72.32  ? ? ? ? ? ? 79   VAL A HG23 1 
ATOM   1088 N N    . GLU A 1 89  ? 111.186 120.707 -18.534 1.00 45.33  ? ? ? ? ? ? 80   GLU A N    1 
ATOM   1089 C CA   . GLU A 1 89  ? 112.303 119.782 -18.399 1.00 40.80  ? ? ? ? ? ? 80   GLU A CA   1 
ATOM   1090 C C    . GLU A 1 89  ? 113.535 120.542 -17.928 1.00 42.02  ? ? ? ? ? ? 80   GLU A C    1 
ATOM   1091 O O    . GLU A 1 89  ? 114.235 120.104 -17.017 1.00 46.09  ? ? ? ? ? ? 80   GLU A O    1 
ATOM   1092 C CB   . GLU A 1 89  ? 112.599 119.093 -19.730 1.00 47.20  ? ? ? ? ? ? 80   GLU A CB   1 
ATOM   1093 C CG   . GLU A 1 89  ? 113.757 118.103 -19.671 1.00 53.05  ? ? ? ? ? ? 80   GLU A CG   1 
ATOM   1094 C CD   . GLU A 1 89  ? 114.078 117.493 -21.024 1.00 60.69  ? ? ? ? ? ? 80   GLU A CD   1 
ATOM   1095 O OE1  . GLU A 1 89  ? 113.964 118.204 -22.045 1.00 58.06  ? ? ? ? ? ? 80   GLU A OE1  1 
ATOM   1096 O OE2  . GLU A 1 89  ? 114.444 116.299 -21.068 1.00 58.44  ? ? ? ? ? ? 80   GLU A OE2  1 
ATOM   1097 H H    . GLU A 1 89  ? 110.868 120.761 -19.331 1.00 54.39  ? ? ? ? ? ? 80   GLU A H    1 
ATOM   1098 H HA   . GLU A 1 89  ? 112.086 119.104 -17.740 1.00 48.95  ? ? ? ? ? ? 80   GLU A HA   1 
ATOM   1099 H HB2  . GLU A 1 89  ? 111.809 118.607 -20.012 1.00 56.64  ? ? ? ? ? ? 80   GLU A HB2  1 
ATOM   1100 H HB3  . GLU A 1 89  ? 112.822 119.770 -20.388 1.00 56.64  ? ? ? ? ? ? 80   GLU A HB3  1 
ATOM   1101 H HG2  . GLU A 1 89  ? 114.550 118.563 -19.353 1.00 63.66  ? ? ? ? ? ? 80   GLU A HG2  1 
ATOM   1102 H HG3  . GLU A 1 89  ? 113.526 117.382 -19.064 1.00 63.66  ? ? ? ? ? ? 80   GLU A HG3  1 
ATOM   1103 N N    . ARG A 1 90  ? 113.786 121.686 -18.555 1.00 42.42  ? ? ? ? ? ? 81   ARG A N    1 
ATOM   1104 C CA   . ARG A 1 90  ? 114.939 122.511 -18.219 1.00 43.98  ? ? ? ? ? ? 81   ARG A CA   1 
ATOM   1105 C C    . ARG A 1 90  ? 114.837 123.039 -16.790 1.00 44.73  ? ? ? ? ? ? 81   ARG A C    1 
ATOM   1106 O O    . ARG A 1 90  ? 115.843 123.146 -16.087 1.00 55.19  ? ? ? ? ? ? 81   ARG A O    1 
ATOM   1107 C CB   . ARG A 1 90  ? 115.070 123.672 -19.209 1.00 50.61  ? ? ? ? ? ? 81   ARG A CB   1 
ATOM   1108 C CG   . ARG A 1 90  ? 116.343 124.489 -19.033 1.00 82.25  ? ? ? ? ? ? 81   ARG A CG   1 
ATOM   1109 C CD   . ARG A 1 90  ? 116.572 125.462 -20.180 1.00 104.97 ? ? ? ? ? ? 81   ARG A CD   1 
ATOM   1110 N NE   . ARG A 1 90  ? 115.609 126.567 -20.176 1.00 120.05 ? ? ? ? ? ? 81   ARG A NE   1 
ATOM   1111 C CZ   . ARG A 1 90  ? 114.746 126.841 -21.155 1.00 115.58 ? ? ? ? ? ? 81   ARG A CZ   1 
ATOM   1112 N NH1  . ARG A 1 90  ? 114.693 126.102 -22.258 1.00 113.98 ? ? ? ? ? ? 81   ARG A NH1  1 
ATOM   1113 N NH2  . ARG A 1 90  ? 113.924 127.874 -21.031 1.00 106.79 ? ? ? ? ? ? 81   ARG A NH2  1 
ATOM   1114 H H    . ARG A 1 90  ? 113.298 122.010 -19.185 1.00 50.90  ? ? ? ? ? ? 81   ARG A H    1 
ATOM   1115 H HA   . ARG A 1 90  ? 115.743 121.971 -18.282 1.00 52.78  ? ? ? ? ? ? 81   ARG A HA   1 
ATOM   1116 H HB2  . ARG A 1 90  ? 115.069 123.316 -20.111 1.00 60.74  ? ? ? ? ? ? 81   ARG A HB2  1 
ATOM   1117 H HB3  . ARG A 1 90  ? 114.315 124.270 -19.090 1.00 60.74  ? ? ? ? ? ? 81   ARG A HB3  1 
ATOM   1118 H HG2  . ARG A 1 90  ? 116.280 125.002 -18.212 1.00 98.70  ? ? ? ? ? ? 81   ARG A HG2  1 
ATOM   1119 H HG3  . ARG A 1 90  ? 117.103 123.888 -18.992 1.00 98.70  ? ? ? ? ? ? 81   ARG A HG3  1 
ATOM   1120 H HD2  . ARG A 1 90  ? 117.463 125.838 -20.104 1.00 125.97 ? ? ? ? ? ? 81   ARG A HD2  1 
ATOM   1121 H HD3  . ARG A 1 90  ? 116.482 124.987 -21.021 1.00 125.97 ? ? ? ? ? ? 81   ARG A HD3  1 
ATOM   1122 H HE   . ARG A 1 90  ? 115.601 127.081 -19.486 1.00 144.06 ? ? ? ? ? ? 81   ARG A HE   1 
ATOM   1123 H HH11 . ARG A 1 90  ? 115.221 125.429 -22.351 1.00 136.78 ? ? ? ? ? ? 81   ARG A HH11 1 
ATOM   1124 H HH12 . ARG A 1 90  ? 114.130 126.295 -22.879 1.00 136.78 ? ? ? ? ? ? 81   ARG A HH12 1 
ATOM   1125 H HH21 . ARG A 1 90  ? 113.948 128.361 -20.322 1.00 128.14 ? ? ? ? ? ? 81   ARG A HH21 1 
ATOM   1126 H HH22 . ARG A 1 90  ? 113.365 128.057 -21.658 1.00 128.14 ? ? ? ? ? ? 81   ARG A HH22 1 
ATOM   1127 N N    . ALA A 1 91  ? 113.620 123.365 -16.363 1.00 39.74  ? ? ? ? ? ? 82   ALA A N    1 
ATOM   1128 C CA   . ALA A 1 91  ? 113.390 123.847 -15.004 1.00 41.51  ? ? ? ? ? ? 82   ALA A CA   1 
ATOM   1129 C C    . ALA A 1 91  ? 113.667 122.735 -14.006 1.00 42.83  ? ? ? ? ? ? 82   ALA A C    1 
ATOM   1130 O O    . ALA A 1 91  ? 114.300 122.952 -12.974 1.00 45.06  ? ? ? ? ? ? 82   ALA A O    1 
ATOM   1131 C CB   . ALA A 1 91  ? 111.965 124.346 -14.851 1.00 33.78  ? ? ? ? ? ? 82   ALA A CB   1 
ATOM   1132 H H    . ALA A 1 91  ? 112.908 123.314 -16.842 1.00 47.69  ? ? ? ? ? ? 82   ALA A H    1 
ATOM   1133 H HA   . ALA A 1 91  ? 113.994 124.583 -14.817 1.00 49.81  ? ? ? ? ? ? 82   ALA A HA   1 
ATOM   1134 H HB1  . ALA A 1 91  ? 111.354 123.616 -15.038 1.00 40.53  ? ? ? ? ? ? 82   ALA A HB1  1 
ATOM   1135 H HB2  . ALA A 1 91  ? 111.837 124.660 -13.943 1.00 40.53  ? ? ? ? ? ? 82   ALA A HB2  1 
ATOM   1136 H HB3  . ALA A 1 91  ? 111.816 125.071 -15.477 1.00 40.53  ? ? ? ? ? ? 82   ALA A HB3  1 
ATOM   1137 N N    . TRP A 1 92  ? 113.179 121.542 -14.325 1.00 35.70  ? ? ? ? ? ? 83   TRP A N    1 
ATOM   1138 C CA   . TRP A 1 92  ? 113.398 120.363 -13.500 1.00 39.82  ? ? ? ? ? ? 83   TRP A CA   1 
ATOM   1139 C C    . TRP A 1 92  ? 114.895 120.066 -13.401 1.00 50.05  ? ? ? ? ? ? 83   TRP A C    1 
ATOM   1140 O O    . TRP A 1 92  ? 115.404 119.754 -12.329 1.00 51.71  ? ? ? ? ? ? 83   TRP A O    1 
ATOM   1141 C CB   . TRP A 1 92  ? 112.647 119.174 -14.106 1.00 35.66  ? ? ? ? ? ? 83   TRP A CB   1 
ATOM   1142 C CG   . TRP A 1 92  ? 112.518 117.970 -13.213 1.00 37.97  ? ? ? ? ? ? 83   TRP A CG   1 
ATOM   1143 C CD1  . TRP A 1 92  ? 113.173 117.736 -12.037 1.00 34.00  ? ? ? ? ? ? 83   TRP A CD1  1 
ATOM   1144 C CD2  . TRP A 1 92  ? 111.671 116.834 -13.431 1.00 35.20  ? ? ? ? ? ? 83   TRP A CD2  1 
ATOM   1145 N NE1  . TRP A 1 92  ? 112.790 116.524 -11.514 1.00 30.32  ? ? ? ? ? ? 83   TRP A NE1  1 
ATOM   1146 C CE2  . TRP A 1 92  ? 111.868 115.951 -12.350 1.00 31.92  ? ? ? ? ? ? 83   TRP A CE2  1 
ATOM   1147 C CE3  . TRP A 1 92  ? 110.766 116.478 -14.436 1.00 41.72  ? ? ? ? ? ? 83   TRP A CE3  1 
ATOM   1148 C CZ2  . TRP A 1 92  ? 111.194 114.737 -12.246 1.00 41.17  ? ? ? ? ? ? 83   TRP A CZ2  1 
ATOM   1149 C CZ3  . TRP A 1 92  ? 110.099 115.271 -14.331 1.00 54.89  ? ? ? ? ? ? 83   TRP A CZ3  1 
ATOM   1150 C CH2  . TRP A 1 92  ? 110.316 114.415 -13.244 1.00 40.12  ? ? ? ? ? ? 83   TRP A CH2  1 
ATOM   1151 H H    . TRP A 1 92  ? 112.710 121.388 -15.029 1.00 42.84  ? ? ? ? ? ? 83   TRP A H    1 
ATOM   1152 H HA   . TRP A 1 92  ? 113.055 120.523 -12.607 1.00 47.79  ? ? ? ? ? ? 83   TRP A HA   1 
ATOM   1153 H HB2  . TRP A 1 92  ? 111.750 119.462 -14.337 1.00 42.79  ? ? ? ? ? ? 83   TRP A HB2  1 
ATOM   1154 H HB3  . TRP A 1 92  ? 113.113 118.893 -14.909 1.00 42.79  ? ? ? ? ? ? 83   TRP A HB3  1 
ATOM   1155 H HD1  . TRP A 1 92  ? 113.792 118.312 -11.649 1.00 40.80  ? ? ? ? ? ? 83   TRP A HD1  1 
ATOM   1156 H HE1  . TRP A 1 92  ? 113.080 116.182 -10.780 1.00 36.39  ? ? ? ? ? ? 83   TRP A HE1  1 
ATOM   1157 H HE3  . TRP A 1 92  ? 110.617 117.040 -15.162 1.00 50.06  ? ? ? ? ? ? 83   TRP A HE3  1 
ATOM   1158 H HZ2  . TRP A 1 92  ? 111.336 114.166 -11.525 1.00 49.40  ? ? ? ? ? ? 83   TRP A HZ2  1 
ATOM   1159 H HZ3  . TRP A 1 92  ? 109.495 115.023 -14.994 1.00 65.87  ? ? ? ? ? ? 83   TRP A HZ3  1 
ATOM   1160 H HH2  . TRP A 1 92  ? 109.853 113.610 -13.199 1.00 48.14  ? ? ? ? ? ? 83   TRP A HH2  1 
ATOM   1161 N N    . CYS A 1 93  ? 115.603 120.181 -14.519 1.00 40.49  ? ? ? ? ? ? 84   CYS A N    1 
ATOM   1162 C CA   . CYS A 1 93  ? 117.036 119.903 -14.535 1.00 41.37  ? ? ? ? ? ? 84   CYS A CA   1 
ATOM   1163 C C    . CYS A 1 93  ? 117.834 120.919 -13.717 1.00 41.94  ? ? ? ? ? ? 84   CYS A C    1 
ATOM   1164 O O    . CYS A 1 93  ? 118.925 120.613 -13.238 1.00 54.91  ? ? ? ? ? ? 84   CYS A O    1 
ATOM   1165 C CB   . CYS A 1 93  ? 117.565 119.853 -15.970 1.00 41.98  ? ? ? ? ? ? 84   CYS A CB   1 
ATOM   1166 S SG   . CYS A 1 93  ? 117.253 118.280 -16.809 1.00 67.92  ? ? ? ? ? ? 84   CYS A SG   1 
ATOM   1167 H H    . CYS A 1 93  ? 115.280 120.419 -15.280 1.00 48.59  ? ? ? ? ? ? 84   CYS A H    1 
ATOM   1168 H HA   . CYS A 1 93  ? 117.184 119.030 -14.139 1.00 49.64  ? ? ? ? ? ? 84   CYS A HA   1 
ATOM   1169 H HB2  . CYS A 1 93  ? 117.136 120.554 -16.486 1.00 50.38  ? ? ? ? ? ? 84   CYS A HB2  1 
ATOM   1170 H HB3  . CYS A 1 93  ? 118.524 119.996 -15.955 1.00 50.38  ? ? ? ? ? ? 84   CYS A HB3  1 
ATOM   1171 H HG   . CYS A 1 93  ? 117.700 118.334 -17.921 1.00 81.51  ? ? ? ? ? ? 84   CYS A HG   1 
ATOM   1172 N N    . ALA A 1 94  ? 117.293 122.124 -13.560 1.00 41.16  ? ? ? ? ? ? 85   ALA A N    1 
ATOM   1173 C CA   . ALA A 1 94  ? 117.950 123.153 -12.759 1.00 40.48  ? ? ? ? ? ? 85   ALA A CA   1 
ATOM   1174 C C    . ALA A 1 94  ? 118.011 122.719 -11.298 1.00 44.94  ? ? ? ? ? ? 85   ALA A C    1 
ATOM   1175 O O    . ALA A 1 94  ? 118.911 123.114 -10.557 1.00 46.38  ? ? ? ? ? ? 85   ALA A O    1 
ATOM   1176 C CB   . ALA A 1 94  ? 117.217 124.482 -12.891 1.00 33.38  ? ? ? ? ? ? 85   ALA A CB   1 
ATOM   1177 H H    . ALA A 1 94  ? 116.546 122.372 -13.907 1.00 49.39  ? ? ? ? ? ? 85   ALA A H    1 
ATOM   1178 H HA   . ALA A 1 94  ? 118.859 123.274 -13.077 1.00 48.58  ? ? ? ? ? ? 85   ALA A HA   1 
ATOM   1179 H HB1  . ALA A 1 94  ? 116.304 124.371 -12.581 1.00 40.05  ? ? ? ? ? ? 85   ALA A HB1  1 
ATOM   1180 H HB2  . ALA A 1 94  ? 117.671 125.148 -12.351 1.00 40.05  ? ? ? ? ? ? 85   ALA A HB2  1 
ATOM   1181 H HB3  . ALA A 1 94  ? 117.219 124.753 -13.822 1.00 40.05  ? ? ? ? ? ? 85   ALA A HB3  1 
ATOM   1182 N N    . PHE A 1 95  ? 117.043 121.901 -10.895 1.00 43.96  ? ? ? ? ? ? 86   PHE A N    1 
ATOM   1183 C CA   . PHE A 1 95  ? 116.996 121.354 -9.545  1.00 42.53  ? ? ? ? ? ? 86   PHE A CA   1 
ATOM   1184 C C    . PHE A 1 95  ? 118.226 120.479 -9.286  1.00 44.15  ? ? ? ? ? ? 86   PHE A C    1 
ATOM   1185 O O    . PHE A 1 95  ? 118.844 120.565 -8.226  1.00 51.84  ? ? ? ? ? ? 86   PHE A O    1 
ATOM   1186 C CB   . PHE A 1 95  ? 115.705 120.545 -9.367  1.00 44.20  ? ? ? ? ? ? 86   PHE A CB   1 
ATOM   1187 C CG   . PHE A 1 95  ? 115.515 119.967 -7.992  1.00 51.37  ? ? ? ? ? ? 86   PHE A CG   1 
ATOM   1188 C CD1  . PHE A 1 95  ? 116.217 120.448 -6.900  1.00 64.64  ? ? ? ? ? ? 86   PHE A CD1  1 
ATOM   1189 C CD2  . PHE A 1 95  ? 114.626 118.921 -7.799  1.00 52.32  ? ? ? ? ? ? 86   PHE A CD2  1 
ATOM   1190 C CE1  . PHE A 1 95  ? 116.035 119.899 -5.646  1.00 66.21  ? ? ? ? ? ? 86   PHE A CE1  1 
ATOM   1191 C CE2  . PHE A 1 95  ? 114.439 118.369 -6.547  1.00 55.70  ? ? ? ? ? ? 86   PHE A CE2  1 
ATOM   1192 C CZ   . PHE A 1 95  ? 115.145 118.858 -5.468  1.00 57.69  ? ? ? ? ? ? 86   PHE A CZ   1 
ATOM   1193 H H    . PHE A 1 95  ? 116.392 121.644 -11.395 1.00 52.75  ? ? ? ? ? ? 86   PHE A H    1 
ATOM   1194 H HA   . PHE A 1 95  ? 116.994 122.080 -8.902  1.00 51.03  ? ? ? ? ? ? 86   PHE A HA   1 
ATOM   1195 H HB2  . PHE A 1 95  ? 114.948 121.125 -9.549  1.00 53.04  ? ? ? ? ? ? 86   PHE A HB2  1 
ATOM   1196 H HB3  . PHE A 1 95  ? 115.711 119.808 -9.998  1.00 53.04  ? ? ? ? ? ? 86   PHE A HB3  1 
ATOM   1197 H HD1  . PHE A 1 95  ? 116.819 121.148 -7.013  1.00 77.57  ? ? ? ? ? ? 86   PHE A HD1  1 
ATOM   1198 H HD2  . PHE A 1 95  ? 114.149 118.586 -8.523  1.00 62.79  ? ? ? ? ? ? 86   PHE A HD2  1 
ATOM   1199 H HE1  . PHE A 1 95  ? 116.511 120.231 -4.919  1.00 79.46  ? ? ? ? ? ? 86   PHE A HE1  1 
ATOM   1200 H HE2  . PHE A 1 95  ? 113.839 117.668 -6.432  1.00 66.84  ? ? ? ? ? ? 86   PHE A HE2  1 
ATOM   1201 H HZ   . PHE A 1 95  ? 115.020 118.490 -4.623  1.00 69.23  ? ? ? ? ? ? 86   PHE A HZ   1 
ATOM   1202 N N    . MET A 1 96  ? 118.588 119.647 -10.259 1.00 45.24  ? ? ? ? ? ? 87   MET A N    1 
ATOM   1203 C CA   . MET A 1 96  ? 119.753 118.778 -10.107 1.00 44.62  ? ? ? ? ? ? 87   MET A CA   1 
ATOM   1204 C C    . MET A 1 96  ? 121.013 119.633 -10.070 1.00 38.79  ? ? ? ? ? ? 87   MET A C    1 
ATOM   1205 O O    . MET A 1 96  ? 121.920 119.386 -9.276  1.00 62.27  ? ? ? ? ? ? 87   MET A O    1 
ATOM   1206 C CB   . MET A 1 96  ? 119.878 117.764 -11.252 1.00 52.48  ? ? ? ? ? ? 87   MET A CB   1 
ATOM   1207 C CG   . MET A 1 96  ? 118.592 117.391 -11.971 1.00 72.80  ? ? ? ? ? ? 87   MET A CG   1 
ATOM   1208 S SD   . MET A 1 96  ? 117.334 116.682 -10.905 1.00 55.04  ? ? ? ? ? ? 87   MET A SD   1 
ATOM   1209 C CE   . MET A 1 96  ? 116.094 116.275 -12.126 1.00 50.37  ? ? ? ? ? ? 87   MET A CE   1 
ATOM   1210 H H    . MET A 1 96  ? 118.179 119.566 -11.011 1.00 54.29  ? ? ? ? ? ? 87   MET A H    1 
ATOM   1211 H HA   . MET A 1 96  ? 119.677 118.286 -9.274  1.00 53.54  ? ? ? ? ? ? 87   MET A HA   1 
ATOM   1212 H HB2  . MET A 1 96  ? 120.483 118.130 -11.916 1.00 62.98  ? ? ? ? ? ? 87   MET A HB2  1 
ATOM   1213 H HB3  . MET A 1 96  ? 120.254 116.946 -10.893 1.00 62.98  ? ? ? ? ? ? 87   MET A HB3  1 
ATOM   1214 H HG2  . MET A 1 96  ? 118.219 118.190 -12.377 1.00 87.36  ? ? ? ? ? ? 87   MET A HG2  1 
ATOM   1215 H HG3  . MET A 1 96  ? 118.798 116.739 -12.659 1.00 87.36  ? ? ? ? ? ? 87   MET A HG3  1 
ATOM   1216 H HE1  . MET A 1 96  ? 116.473 115.650 -12.764 1.00 60.44  ? ? ? ? ? ? 87   MET A HE1  1 
ATOM   1217 H HE2  . MET A 1 96  ? 115.333 115.871 -11.680 1.00 60.44  ? ? ? ? ? ? 87   MET A HE2  1 
ATOM   1218 H HE3  . MET A 1 96  ? 115.820 117.087 -12.580 1.00 60.44  ? ? ? ? ? ? 87   MET A HE3  1 
ATOM   1219 N N    . SER A 1 97  ? 121.060 120.638 -10.940 1.00 39.79  ? ? ? ? ? ? 88   SER A N    1 
ATOM   1220 C CA   . SER A 1 97  ? 122.211 121.528 -11.035 1.00 42.25  ? ? ? ? ? ? 88   SER A CA   1 
ATOM   1221 C C    . SER A 1 97  ? 122.480 122.228 -9.706  1.00 47.29  ? ? ? ? ? ? 88   SER A C    1 
ATOM   1222 O O    . SER A 1 97  ? 123.623 122.550 -9.385  1.00 53.16  ? ? ? ? ? ? 88   SER A O    1 
ATOM   1223 C CB   . SER A 1 97  ? 121.987 122.567 -12.133 1.00 35.01  ? ? ? ? ? ? 88   SER A CB   1 
ATOM   1224 O OG   . SER A 1 97  ? 121.835 121.944 -13.397 1.00 59.04  ? ? ? ? ? ? 88   SER A OG   1 
ATOM   1225 H H    . SER A 1 97  ? 120.429 120.826 -11.494 1.00 47.75  ? ? ? ? ? ? 88   SER A H    1 
ATOM   1226 H HA   . SER A 1 97  ? 122.997 121.008 -11.266 1.00 50.71  ? ? ? ? ? ? 88   SER A HA   1 
ATOM   1227 H HB2  . SER A 1 97  ? 121.183 123.071 -11.932 1.00 42.01  ? ? ? ? ? ? 88   SER A HB2  1 
ATOM   1228 H HB3  . SER A 1 97  ? 122.752 123.162 -12.165 1.00 42.01  ? ? ? ? ? ? 88   SER A HB3  1 
ATOM   1229 H HG   . SER A 1 97  ? 121.175 121.425 -13.384 1.00 70.85  ? ? ? ? ? ? 88   SER A HG   1 
ATOM   1230 N N    . GLU A 1 98  ? 121.421 122.461 -8.937  1.00 42.19  ? ? ? ? ? ? 89   GLU A N    1 
ATOM   1231 C CA   . GLU A 1 98  ? 121.557 123.066 -7.619  1.00 45.04  ? ? ? ? ? ? 89   GLU A CA   1 
ATOM   1232 C C    . GLU A 1 98  ? 122.335 122.139 -6.690  1.00 42.71  ? ? ? ? ? ? 89   GLU A C    1 
ATOM   1233 O O    . GLU A 1 98  ? 123.220 122.583 -5.962  1.00 47.95  ? ? ? ? ? ? 89   GLU A O    1 
ATOM   1234 C CB   . GLU A 1 98  ? 120.180 123.393 -7.031  1.00 39.59  ? ? ? ? ? ? 89   GLU A CB   1 
ATOM   1235 C CG   . GLU A 1 98  ? 120.193 123.775 -5.552  1.00 40.32  ? ? ? ? ? ? 89   GLU A CG   1 
ATOM   1236 C CD   . GLU A 1 98  ? 119.952 122.603 -4.606  1.00 52.32  ? ? ? ? ? ? 89   GLU A CD   1 
ATOM   1237 O OE1  . GLU A 1 98  ? 119.715 121.469 -5.077  1.00 50.59  ? ? ? ? ? ? 89   GLU A OE1  1 
ATOM   1238 O OE2  . GLU A 1 98  ? 119.997 122.825 -3.377  1.00 49.80  ? ? ? ? ? ? 89   GLU A OE2  1 
ATOM   1239 H H    . GLU A 1 98  ? 120.610 122.277 -9.157  1.00 50.63  ? ? ? ? ? ? 89   GLU A H    1 
ATOM   1240 H HA   . GLU A 1 98  ? 122.053 123.896 -7.701  1.00 54.04  ? ? ? ? ? ? 89   GLU A HA   1 
ATOM   1241 H HB2  . GLU A 1 98  ? 119.802 124.137 -7.524  1.00 47.51  ? ? ? ? ? ? 89   GLU A HB2  1 
ATOM   1242 H HB3  . GLU A 1 98  ? 119.609 122.614 -7.128  1.00 47.51  ? ? ? ? ? ? 89   GLU A HB3  1 
ATOM   1243 H HG2  . GLU A 1 98  ? 121.058 124.157 -5.336  1.00 48.38  ? ? ? ? ? ? 89   GLU A HG2  1 
ATOM   1244 H HG3  . GLU A 1 98  ? 119.496 124.432 -5.393  1.00 48.38  ? ? ? ? ? ? 89   GLU A HG3  1 
ATOM   1245 N N    . ALA A 1 99  ? 122.011 120.850 -6.730  1.00 31.56  ? ? ? ? ? ? 90   ALA A N    1 
ATOM   1246 C CA   . ALA A 1 99  ? 122.676 119.870 -5.879  1.00 28.40  ? ? ? ? ? ? 90   ALA A CA   1 
ATOM   1247 C C    . ALA A 1 99  ? 124.151 119.741 -6.244  1.00 41.11  ? ? ? ? ? ? 90   ALA A C    1 
ATOM   1248 O O    . ALA A 1 99  ? 125.002 119.568 -5.371  1.00 43.80  ? ? ? ? ? ? 90   ALA A O    1 
ATOM   1249 C CB   . ALA A 1 99  ? 121.985 118.521 -5.988  1.00 42.26  ? ? ? ? ? ? 90   ALA A CB   1 
ATOM   1250 H H    . ALA A 1 99  ? 121.408 120.517 -7.244  1.00 37.88  ? ? ? ? ? ? 90   ALA A H    1 
ATOM   1251 H HA   . ALA A 1 99  ? 122.620 120.162 -4.955  1.00 34.08  ? ? ? ? ? ? 90   ALA A HA   1 
ATOM   1252 H HB1  . ALA A 1 99  ? 122.021 118.222 -6.910  1.00 50.71  ? ? ? ? ? ? 90   ALA A HB1  1 
ATOM   1253 H HB2  . ALA A 1 99  ? 122.442 117.885 -5.415  1.00 50.71  ? ? ? ? ? ? 90   ALA A HB2  1 
ATOM   1254 H HB3  . ALA A 1 99  ? 121.062 118.616 -5.706  1.00 50.71  ? ? ? ? ? ? 90   ALA A HB3  1 
ATOM   1255 N N    . GLU A 1 100 ? 124.447 119.828 -7.537  1.00 37.79  ? ? ? ? ? ? 91   GLU A N    1 
ATOM   1256 C CA   . GLU A 1 100 ? 125.823 119.741 -8.014  1.00 44.85  ? ? ? ? ? ? 91   GLU A CA   1 
ATOM   1257 C C    . GLU A 1 100 ? 126.658 120.904 -7.492  1.00 43.34  ? ? ? ? ? ? 91   GLU A C    1 
ATOM   1258 O O    . GLU A 1 100 ? 127.856 120.759 -7.252  1.00 47.63  ? ? ? ? ? ? 91   GLU A O    1 
ATOM   1259 C CB   . GLU A 1 100 ? 125.854 119.725 -9.543  1.00 43.59  ? ? ? ? ? ? 91   GLU A CB   1 
ATOM   1260 C CG   . GLU A 1 100 ? 125.336 118.432 -10.160 1.00 54.23  ? ? ? ? ? ? 91   GLU A CG   1 
ATOM   1261 C CD   . GLU A 1 100 ? 125.163 118.522 -11.667 1.00 75.46  ? ? ? ? ? ? 91   GLU A CD   1 
ATOM   1262 O OE1  . GLU A 1 100 ? 125.389 119.612 -12.236 1.00 75.38  ? ? ? ? ? ? 91   GLU A OE1  1 
ATOM   1263 O OE2  . GLU A 1 100 ? 124.797 117.497 -12.282 1.00 70.20  ? ? ? ? ? ? 91   GLU A OE2  1 
ATOM   1264 H H    . GLU A 1 100 ? 123.866 119.939 -8.162  1.00 45.35  ? ? ? ? ? ? 91   GLU A H    1 
ATOM   1265 H HA   . GLU A 1 100 ? 126.219 118.915 -7.694  1.00 53.82  ? ? ? ? ? ? 91   GLU A HA   1 
ATOM   1266 H HB2  . GLU A 1 100 ? 125.304 120.452 -9.874  1.00 52.30  ? ? ? ? ? ? 91   GLU A HB2  1 
ATOM   1267 H HB3  . GLU A 1 100 ? 126.771 119.846 -9.838  1.00 52.30  ? ? ? ? ? ? 91   GLU A HB3  1 
ATOM   1268 H HG2  . GLU A 1 100 ? 125.967 117.719 -9.973  1.00 65.07  ? ? ? ? ? ? 91   GLU A HG2  1 
ATOM   1269 H HG3  . GLU A 1 100 ? 124.473 118.222 -9.772  1.00 65.07  ? ? ? ? ? ? 91   GLU A HG3  1 
ATOM   1270 N N    . LYS A 1 101 ? 126.017 122.055 -7.315  1.00 39.94  ? ? ? ? ? ? 92   LYS A N    1 
ATOM   1271 C CA   . LYS A 1 101 ? 126.709 123.252 -6.849  1.00 51.53  ? ? ? ? ? ? 92   LYS A CA   1 
ATOM   1272 C C    . LYS A 1 101 ? 126.868 123.259 -5.331  1.00 44.91  ? ? ? ? ? ? 92   LYS A C    1 
ATOM   1273 O O    . LYS A 1 101 ? 127.895 123.698 -4.814  1.00 49.31  ? ? ? ? ? ? 92   LYS A O    1 
ATOM   1274 C CB   . LYS A 1 101 ? 125.969 124.505 -7.316  1.00 51.21  ? ? ? ? ? ? 92   LYS A CB   1 
ATOM   1275 C CG   . LYS A 1 101 ? 126.085 124.739 -8.811  1.00 46.05  ? ? ? ? ? ? 92   LYS A CG   1 
ATOM   1276 C CD   . LYS A 1 101 ? 125.219 125.894 -9.270  1.00 56.63  ? ? ? ? ? ? 92   LYS A CD   1 
ATOM   1277 C CE   . LYS A 1 101 ? 125.344 126.105 -10.769 1.00 67.29  ? ? ? ? ? ? 92   LYS A CE   1 
ATOM   1278 N NZ   . LYS A 1 101 ? 124.401 127.138 -11.267 1.00 79.07  ? ? ? ? ? ? 92   LYS A NZ   1 
ATOM   1279 H H    . LYS A 1 101 ? 125.177 122.169 -7.459  1.00 47.93  ? ? ? ? ? ? 92   LYS A H    1 
ATOM   1280 H HA   . LYS A 1 101 ? 127.597 123.270 -7.239  1.00 61.84  ? ? ? ? ? ? 92   LYS A HA   1 
ATOM   1281 H HB2  . LYS A 1 101 ? 125.028 124.414 -7.099  1.00 61.45  ? ? ? ? ? ? 92   LYS A HB2  1 
ATOM   1282 H HB3  . LYS A 1 101 ? 126.340 125.277 -6.862  1.00 61.45  ? ? ? ? ? ? 92   LYS A HB3  1 
ATOM   1283 H HG2  . LYS A 1 101 ? 127.006 124.946 -9.031  1.00 55.26  ? ? ? ? ? ? 92   LYS A HG2  1 
ATOM   1284 H HG3  . LYS A 1 101 ? 125.799 123.941 -9.282  1.00 55.26  ? ? ? ? ? ? 92   LYS A HG3  1 
ATOM   1285 H HD2  . LYS A 1 101 ? 124.290 125.701 -9.065  1.00 67.96  ? ? ? ? ? ? 92   LYS A HD2  1 
ATOM   1286 H HD3  . LYS A 1 101 ? 125.502 126.707 -8.822  1.00 67.96  ? ? ? ? ? ? 92   LYS A HD3  1 
ATOM   1287 H HE2  . LYS A 1 101 ? 126.246 126.395 -10.975 1.00 80.74  ? ? ? ? ? ? 92   LYS A HE2  1 
ATOM   1288 H HE3  . LYS A 1 101 ? 125.148 125.272 -11.225 1.00 80.74  ? ? ? ? ? ? 92   LYS A HE3  1 
ATOM   1289 H HZ1  . LYS A 1 101 ? 124.563 127.916 -10.866 1.00 94.89  ? ? ? ? ? ? 92   LYS A HZ1  1 
ATOM   1290 H HZ2  . LYS A 1 101 ? 124.497 127.239 -12.146 1.00 94.89  ? ? ? ? ? ? 92   LYS A HZ2  1 
ATOM   1291 H HZ3  . LYS A 1 101 ? 123.563 126.893 -11.094 1.00 94.89  ? ? ? ? ? ? 92   LYS A HZ3  1 
ATOM   1292 N N    . VAL A 1 102 ? 125.852 122.778 -4.622  1.00 39.64  ? ? ? ? ? ? 93   VAL A N    1 
ATOM   1293 C CA   . VAL A 1 102 ? 125.941 122.635 -3.174  1.00 37.82  ? ? ? ? ? ? 93   VAL A CA   1 
ATOM   1294 C C    . VAL A 1 102 ? 127.019 121.608 -2.847  1.00 35.38  ? ? ? ? ? ? 93   VAL A C    1 
ATOM   1295 O O    . VAL A 1 102 ? 127.829 121.811 -1.945  1.00 41.92  ? ? ? ? ? ? 93   VAL A O    1 
ATOM   1296 C CB   . VAL A 1 102 ? 124.592 122.199 -2.564  1.00 38.69  ? ? ? ? ? ? 93   VAL A CB   1 
ATOM   1297 C CG1  . VAL A 1 102 ? 124.739 121.863 -1.079  1.00 40.50  ? ? ? ? ? ? 93   VAL A CG1  1 
ATOM   1298 C CG2  . VAL A 1 102 ? 123.553 123.291 -2.752  1.00 37.21  ? ? ? ? ? ? 93   VAL A CG2  1 
ATOM   1299 H H    . VAL A 1 102 ? 125.100 122.527 -4.956  1.00 47.57  ? ? ? ? ? ? 93   VAL A H    1 
ATOM   1300 H HA   . VAL A 1 102 ? 126.195 123.484 -2.780  1.00 45.38  ? ? ? ? ? ? 93   VAL A HA   1 
ATOM   1301 H HB   . VAL A 1 102 ? 124.279 121.403 -3.023  1.00 46.43  ? ? ? ? ? ? 93   VAL A HB   1 
ATOM   1302 H HG11 . VAL A 1 102 ? 125.057 122.649 -0.608  1.00 48.60  ? ? ? ? ? ? 93   VAL A HG11 1 
ATOM   1303 H HG12 . VAL A 1 102 ? 123.875 121.594 -0.730  1.00 48.60  ? ? ? ? ? ? 93   VAL A HG12 1 
ATOM   1304 H HG13 . VAL A 1 102 ? 125.377 121.138 -0.982  1.00 48.60  ? ? ? ? ? ? 93   VAL A HG13 1 
ATOM   1305 H HG21 . VAL A 1 102 ? 123.438 123.458 -3.700  1.00 44.65  ? ? ? ? ? ? 93   VAL A HG21 1 
ATOM   1306 H HG22 . VAL A 1 102 ? 122.714 122.999 -2.363  1.00 44.65  ? ? ? ? ? ? 93   VAL A HG22 1 
ATOM   1307 H HG23 . VAL A 1 102 ? 123.860 124.098 -2.309  1.00 44.65  ? ? ? ? ? ? 93   VAL A HG23 1 
ATOM   1308 N N    . SER A 1 103 ? 127.020 120.510 -3.595  1.00 40.66  ? ? ? ? ? ? 94   SER A N    1 
ATOM   1309 C CA   . SER A 1 103 ? 128.041 119.479 -3.456  1.00 41.39  ? ? ? ? ? ? 94   SER A CA   1 
ATOM   1310 C C    . SER A 1 103 ? 129.434 120.084 -3.577  1.00 41.96  ? ? ? ? ? ? 94   SER A C    1 
ATOM   1311 O O    . SER A 1 103 ? 130.301 119.852 -2.733  1.00 48.82  ? ? ? ? ? ? 94   SER A O    1 
ATOM   1312 C CB   . SER A 1 103 ? 127.854 118.406 -4.530  1.00 43.14  ? ? ? ? ? ? 94   SER A CB   1 
ATOM   1313 O OG   . SER A 1 103 ? 128.996 117.573 -4.623  1.00 37.58  ? ? ? ? ? ? 94   SER A OG   1 
ATOM   1314 H H    . SER A 1 103 ? 126.432 120.336 -4.198  1.00 48.79  ? ? ? ? ? ? 94   SER A H    1 
ATOM   1315 H HA   . SER A 1 103 ? 127.962 119.060 -2.585  1.00 49.67  ? ? ? ? ? ? 94   SER A HA   1 
ATOM   1316 H HB2  . SER A 1 103 ? 127.085 117.862 -4.300  1.00 51.77  ? ? ? ? ? ? 94   SER A HB2  1 
ATOM   1317 H HB3  . SER A 1 103 ? 127.709 118.839 -5.386  1.00 51.77  ? ? ? ? ? ? 94   SER A HB3  1 
ATOM   1318 H HG   . SER A 1 103 ? 128.879 116.990 -5.216  1.00 45.09  ? ? ? ? ? ? 94   SER A HG   1 
ATOM   1319 N N    . GLU A 1 104 ? 129.637 120.866 -4.633  1.00 43.70  ? ? ? ? ? ? 95   GLU A N    1 
ATOM   1320 C CA   . GLU A 1 104 ? 130.916 121.518 -4.880  1.00 50.56  ? ? ? ? ? ? 95   GLU A CA   1 
ATOM   1321 C C    . GLU A 1 104 ? 131.272 122.431 -3.714  1.00 44.76  ? ? ? ? ? ? 95   GLU A C    1 
ATOM   1322 O O    . GLU A 1 104 ? 132.429 122.509 -3.304  1.00 46.08  ? ? ? ? ? ? 95   GLU A O    1 
ATOM   1323 C CB   . GLU A 1 104 ? 130.853 122.323 -6.181  1.00 55.71  ? ? ? ? ? ? 95   GLU A CB   1 
ATOM   1324 C CG   . GLU A 1 104 ? 132.184 122.922 -6.617  1.00 77.96  ? ? ? ? ? ? 95   GLU A CG   1 
ATOM   1325 C CD   . GLU A 1 104 ? 132.084 123.689 -7.924  1.00 104.78 ? ? ? ? ? ? 95   GLU A CD   1 
ATOM   1326 O OE1  . GLU A 1 104 ? 130.972 123.771 -8.488  1.00 105.89 ? ? ? ? ? ? 95   GLU A OE1  1 
ATOM   1327 O OE2  . GLU A 1 104 ? 133.119 124.211 -8.389  1.00 112.33 ? ? ? ? ? ? 95   GLU A OE2  1 
ATOM   1328 H H    . GLU A 1 104 ? 129.040 121.036 -5.228  1.00 52.44  ? ? ? ? ? ? 95   GLU A H    1 
ATOM   1329 H HA   . GLU A 1 104 ? 131.610 120.846 -4.968  1.00 60.67  ? ? ? ? ? ? 95   GLU A HA   1 
ATOM   1330 H HB2  . GLU A 1 104 ? 130.545 121.740 -6.892  1.00 66.85  ? ? ? ? ? ? 95   GLU A HB2  1 
ATOM   1331 H HB3  . GLU A 1 104 ? 130.226 123.054 -6.063  1.00 66.85  ? ? ? ? ? ? 95   GLU A HB3  1 
ATOM   1332 H HG2  . GLU A 1 104 ? 132.494 123.536 -5.932  1.00 93.56  ? ? ? ? ? ? 95   GLU A HG2  1 
ATOM   1333 H HG3  . GLU A 1 104 ? 132.828 122.207 -6.738  1.00 93.56  ? ? ? ? ? ? 95   GLU A HG3  1 
ATOM   1334 N N    . LEU A 1 105 ? 130.266 123.111 -3.176  1.00 47.94  ? ? ? ? ? ? 96   LEU A N    1 
ATOM   1335 C CA   . LEU A 1 105 ? 130.468 124.037 -2.068  1.00 37.45  ? ? ? ? ? ? 96   LEU A CA   1 
ATOM   1336 C C    . LEU A 1 105 ? 130.917 123.305 -0.808  1.00 46.17  ? ? ? ? ? ? 96   LEU A C    1 
ATOM   1337 O O    . LEU A 1 105 ? 131.768 123.796 -0.066  1.00 45.15  ? ? ? ? ? ? 96   LEU A O    1 
ATOM   1338 C CB   . LEU A 1 105 ? 129.178 124.807 -1.781  1.00 41.55  ? ? ? ? ? ? 96   LEU A CB   1 
ATOM   1339 C CG   . LEU A 1 105 ? 129.289 126.331 -1.715  1.00 51.55  ? ? ? ? ? ? 96   LEU A CG   1 
ATOM   1340 C CD1  . LEU A 1 105 ? 129.766 126.911 -3.041  1.00 45.07  ? ? ? ? ? ? 96   LEU A CD1  1 
ATOM   1341 C CD2  . LEU A 1 105 ? 127.952 126.937 -1.323  1.00 53.14  ? ? ? ? ? ? 96   LEU A CD2  1 
ATOM   1342 H H    . LEU A 1 105 ? 129.448 123.053 -3.438  1.00 57.53  ? ? ? ? ? ? 96   LEU A H    1 
ATOM   1343 H HA   . LEU A 1 105 ? 131.156 124.677 -2.309  1.00 44.94  ? ? ? ? ? ? 96   LEU A HA   1 
ATOM   1344 H HB2  . LEU A 1 105 ? 128.537 124.596 -2.478  1.00 49.86  ? ? ? ? ? ? 96   LEU A HB2  1 
ATOM   1345 H HB3  . LEU A 1 105 ? 128.831 124.508 -0.926  1.00 49.86  ? ? ? ? ? ? 96   LEU A HB3  1 
ATOM   1346 H HG   . LEU A 1 105 ? 129.937 126.571 -1.034  1.00 61.86  ? ? ? ? ? ? 96   LEU A HG   1 
ATOM   1347 H HD11 . LEU A 1 105 ? 129.131 126.674 -3.735  1.00 54.09  ? ? ? ? ? ? 96   LEU A HD11 1 
ATOM   1348 H HD12 . LEU A 1 105 ? 129.824 127.876 -2.960  1.00 54.09  ? ? ? ? ? ? 96   LEU A HD12 1 
ATOM   1349 H HD13 . LEU A 1 105 ? 130.638 126.543 -3.250  1.00 54.09  ? ? ? ? ? ? 96   LEU A HD13 1 
ATOM   1350 H HD21 . LEU A 1 105 ? 127.694 126.595 -0.453  1.00 63.76  ? ? ? ? ? ? 96   LEU A HD21 1 
ATOM   1351 H HD22 . LEU A 1 105 ? 128.042 127.902 -1.286  1.00 63.76  ? ? ? ? ? ? 96   LEU A HD22 1 
ATOM   1352 H HD23 . LEU A 1 105 ? 127.288 126.691 -1.986  1.00 63.76  ? ? ? ? ? ? 96   LEU A HD23 1 
ATOM   1353 N N    . HIS A 1 106 ? 130.343 122.132 -0.567  1.00 36.89  ? ? ? ? ? ? 97   HIS A N    1 
ATOM   1354 C CA   . HIS A 1 106 ? 130.670 121.364 0.629   1.00 38.45  ? ? ? ? ? ? 97   HIS A CA   1 
ATOM   1355 C C    . HIS A 1 106 ? 132.013 120.648 0.492   1.00 42.89  ? ? ? ? ? ? 97   HIS A C    1 
ATOM   1356 O O    . HIS A 1 106 ? 132.664 120.353 1.492   1.00 46.61  ? ? ? ? ? ? 97   HIS A O    1 
ATOM   1357 C CB   . HIS A 1 106 ? 129.550 120.372 0.953   1.00 30.59  ? ? ? ? ? ? 97   HIS A CB   1 
ATOM   1358 C CG   . HIS A 1 106 ? 128.367 121.001 1.621   1.00 39.69  ? ? ? ? ? ? 97   HIS A CG   1 
ATOM   1359 N ND1  . HIS A 1 106 ? 128.220 121.042 2.991   1.00 37.25  ? ? ? ? ? ? 97   HIS A ND1  1 
ATOM   1360 C CD2  . HIS A 1 106 ? 127.279 121.625 1.108   1.00 38.87  ? ? ? ? ? ? 97   HIS A CD2  1 
ATOM   1361 C CE1  . HIS A 1 106 ? 127.092 121.658 3.294   1.00 36.15  ? ? ? ? ? ? 97   HIS A CE1  1 
ATOM   1362 N NE2  . HIS A 1 106 ? 126.502 122.022 2.171   1.00 41.02  ? ? ? ? ? ? 97   HIS A NE2  1 
ATOM   1363 H H    . HIS A 1 106 ? 129.762 121.758 -1.079  1.00 44.26  ? ? ? ? ? ? 97   HIS A H    1 
ATOM   1364 H HA   . HIS A 1 106 ? 130.742 121.977 1.377   1.00 46.14  ? ? ? ? ? ? 97   HIS A HA   1 
ATOM   1365 H HB2  . HIS A 1 106 ? 129.244 119.965 0.128   1.00 36.71  ? ? ? ? ? ? 97   HIS A HB2  1 
ATOM   1366 H HB3  . HIS A 1 106 ? 129.899 119.689 1.547   1.00 36.71  ? ? ? ? ? ? 97   HIS A HB3  1 
ATOM   1367 H HD1  . HIS A 1 106 ? 128.776 120.715 3.560   1.00 44.70  ? ? ? ? ? ? 97   HIS A HD1  1 
ATOM   1368 H HD2  . HIS A 1 106 ? 127.092 121.758 0.207   1.00 46.64  ? ? ? ? ? ? 97   HIS A HD2  1 
ATOM   1369 H HE1  . HIS A 1 106 ? 126.768 121.810 4.152   1.00 43.38  ? ? ? ? ? ? 97   HIS A HE1  1 
ATOM   1370 H HE2  . HIS A 1 106 ? 125.752 122.440 2.113   1.00 49.22  ? ? ? ? ? ? 97   HIS A HE2  1 
ATOM   1371 N N    . LEU A 1 107 ? 132.432 120.378 -0.741  1.00 44.40  ? ? ? ? ? ? 98   LEU A N    1 
ATOM   1372 C CA   . LEU A 1 107 ? 133.755 119.804 -0.976  1.00 38.65  ? ? ? ? ? ? 98   LEU A CA   1 
ATOM   1373 C C    . LEU A 1 107 ? 134.838 120.852 -0.757  1.00 37.32  ? ? ? ? ? ? 98   LEU A C    1 
ATOM   1374 O O    . LEU A 1 107 ? 135.991 120.515 -0.485  1.00 44.88  ? ? ? ? ? ? 98   LEU A O    1 
ATOM   1375 C CB   . LEU A 1 107 ? 133.868 119.230 -2.389  1.00 33.27  ? ? ? ? ? ? 98   LEU A CB   1 
ATOM   1376 C CG   . LEU A 1 107 ? 133.085 117.946 -2.677  1.00 43.35  ? ? ? ? ? ? 98   LEU A CG   1 
ATOM   1377 C CD1  . LEU A 1 107 ? 133.246 117.549 -4.136  1.00 32.31  ? ? ? ? ? ? 98   LEU A CD1  1 
ATOM   1378 C CD2  . LEU A 1 107 ? 133.525 116.805 -1.767  1.00 42.66  ? ? ? ? ? ? 98   LEU A CD2  1 
ATOM   1379 H H    . LEU A 1 107 ? 131.973 120.517 -1.456  1.00 53.28  ? ? ? ? ? ? 98   LEU A H    1 
ATOM   1380 H HA   . LEU A 1 107 ? 133.902 119.082 -0.345  1.00 46.38  ? ? ? ? ? ? 98   LEU A HA   1 
ATOM   1381 H HB2  . LEU A 1 107 ? 133.555 119.902 -3.014  1.00 39.93  ? ? ? ? ? ? 98   LEU A HB2  1 
ATOM   1382 H HB3  . LEU A 1 107 ? 134.803 119.041 -2.565  1.00 39.93  ? ? ? ? ? ? 98   LEU A HB3  1 
ATOM   1383 H HG   . LEU A 1 107 ? 132.142 118.110 -2.515  1.00 52.02  ? ? ? ? ? ? 98   LEU A HG   1 
ATOM   1384 H HD11 . LEU A 1 107 ? 134.187 117.401 -4.320  1.00 38.78  ? ? ? ? ? ? 98   LEU A HD11 1 
ATOM   1385 H HD12 . LEU A 1 107 ? 132.744 116.736 -4.299  1.00 38.78  ? ? ? ? ? ? 98   LEU A HD12 1 
ATOM   1386 H HD13 . LEU A 1 107 ? 132.908 118.265 -4.696  1.00 38.78  ? ? ? ? ? ? 98   LEU A HD13 1 
ATOM   1387 H HD21 . LEU A 1 107 ? 133.373 117.062 -0.844  1.00 51.20  ? ? ? ? ? ? 98   LEU A HD21 1 
ATOM   1388 H HD22 . LEU A 1 107 ? 133.007 116.014 -1.980  1.00 51.20  ? ? ? ? ? ? 98   LEU A HD22 1 
ATOM   1389 H HD23 . LEU A 1 107 ? 134.468 116.633 -1.911  1.00 51.20  ? ? ? ? ? ? 98   LEU A HD23 1 
ATOM   1390 N N    . GLU A 1 108 ? 134.467 122.123 -0.883  1.00 37.51  ? ? ? ? ? ? 99   GLU A N    1 
ATOM   1391 C CA   . GLU A 1 108 ? 135.381 123.216 -0.580  1.00 40.54  ? ? ? ? ? ? 99   GLU A CA   1 
ATOM   1392 C C    . GLU A 1 108 ? 135.548 123.340 0.930   1.00 45.87  ? ? ? ? ? ? 99   GLU A C    1 
ATOM   1393 O O    . GLU A 1 108 ? 136.636 123.645 1.417   1.00 52.67  ? ? ? ? ? ? 99   GLU A O    1 
ATOM   1394 C CB   . GLU A 1 108 ? 134.872 124.532 -1.168  1.00 43.89  ? ? ? ? ? ? 99   GLU A CB   1 
ATOM   1395 C CG   . GLU A 1 108 ? 134.977 124.615 -2.684  1.00 72.24  ? ? ? ? ? ? 99   GLU A CG   1 
ATOM   1396 C CD   . GLU A 1 108 ? 134.400 125.903 -3.244  1.00 97.50  ? ? ? ? ? ? 99   GLU A CD   1 
ATOM   1397 O OE1  . GLU A 1 108 ? 134.093 126.817 -2.450  1.00 95.54  ? ? ? ? ? ? 99   GLU A OE1  1 
ATOM   1398 O OE2  . GLU A 1 108 ? 134.258 126.000 -4.482  1.00 106.73 ? ? ? ? ? ? 99   GLU A OE2  1 
ATOM   1399 H H    . GLU A 1 108 ? 133.688 122.378 -1.143  1.00 45.01  ? ? ? ? ? ? 99   GLU A H    1 
ATOM   1400 H HA   . GLU A 1 108 ? 136.249 123.024 -0.967  1.00 48.64  ? ? ? ? ? ? 99   GLU A HA   1 
ATOM   1401 H HB2  . GLU A 1 108 ? 133.938 124.639 -0.931  1.00 52.66  ? ? ? ? ? ? 99   GLU A HB2  1 
ATOM   1402 H HB3  . GLU A 1 108 ? 135.391 125.262 -0.796  1.00 52.66  ? ? ? ? ? ? 99   GLU A HB3  1 
ATOM   1403 H HG2  . GLU A 1 108 ? 135.912 124.570 -2.939  1.00 86.68  ? ? ? ? ? ? 99   GLU A HG2  1 
ATOM   1404 H HG3  . GLU A 1 108 ? 134.490 123.873 -3.075  1.00 86.68  ? ? ? ? ? ? 99   GLU A HG3  1 
ATOM   1405 N N    . VAL A 1 109 ? 134.465 123.100 1.665   1.00 36.58  ? ? ? ? ? ? 100  VAL A N    1 
ATOM   1406 C CA   . VAL A 1 109 ? 134.522 123.086 3.123   1.00 33.01  ? ? ? ? ? ? 100  VAL A CA   1 
ATOM   1407 C C    . VAL A 1 109 ? 135.468 121.981 3.576   1.00 44.61  ? ? ? ? ? ? 100  VAL A C    1 
ATOM   1408 O O    . VAL A 1 109 ? 136.362 122.213 4.388   1.00 49.73  ? ? ? ? ? ? 100  VAL A O    1 
ATOM   1409 C CB   . VAL A 1 109 ? 133.128 122.853 3.751   1.00 33.42  ? ? ? ? ? ? 100  VAL A CB   1 
ATOM   1410 C CG1  . VAL A 1 109 ? 133.221 122.787 5.271   1.00 40.42  ? ? ? ? ? ? 100  VAL A CG1  1 
ATOM   1411 C CG2  . VAL A 1 109 ? 132.164 123.951 3.335   1.00 33.19  ? ? ? ? ? ? 100  VAL A CG2  1 
ATOM   1412 H H    . VAL A 1 109 ? 133.683 122.943 1.342   1.00 43.90  ? ? ? ? ? ? 100  VAL A H    1 
ATOM   1413 H HA   . VAL A 1 109 ? 134.865 123.936 3.442   1.00 39.62  ? ? ? ? ? ? 100  VAL A HA   1 
ATOM   1414 H HB   . VAL A 1 109 ? 132.775 122.007 3.434   1.00 40.11  ? ? ? ? ? ? 100  VAL A HB   1 
ATOM   1415 H HG11 . VAL A 1 109 ? 133.581 123.625 5.602   1.00 48.50  ? ? ? ? ? ? 100  VAL A HG11 1 
ATOM   1416 H HG12 . VAL A 1 109 ? 132.334 122.640 5.635   1.00 48.50  ? ? ? ? ? ? 100  VAL A HG12 1 
ATOM   1417 H HG13 . VAL A 1 109 ? 133.807 122.054 5.519   1.00 48.50  ? ? ? ? ? ? 100  VAL A HG13 1 
ATOM   1418 H HG21 . VAL A 1 109 ? 132.082 123.949 2.369   1.00 39.83  ? ? ? ? ? ? 100  VAL A HG21 1 
ATOM   1419 H HG22 . VAL A 1 109 ? 131.299 123.781 3.741   1.00 39.83  ? ? ? ? ? ? 100  VAL A HG22 1 
ATOM   1420 H HG23 . VAL A 1 109 ? 132.510 124.805 3.637   1.00 39.83  ? ? ? ? ? ? 100  VAL A HG23 1 
ATOM   1421 N N    . LYS A 1 110 ? 135.264 120.781 3.041   1.00 43.31  ? ? ? ? ? ? 101  LYS A N    1 
ATOM   1422 C CA   . LYS A 1 110 ? 136.114 119.639 3.355   1.00 38.86  ? ? ? ? ? ? 101  LYS A CA   1 
ATOM   1423 C C    . LYS A 1 110 ? 137.575 119.963 3.071   1.00 42.45  ? ? ? ? ? ? 101  LYS A C    1 
ATOM   1424 O O    . LYS A 1 110 ? 138.452 119.683 3.886   1.00 48.08  ? ? ? ? ? ? 101  LYS A O    1 
ATOM   1425 C CB   . LYS A 1 110 ? 135.684 118.423 2.534   1.00 39.85  ? ? ? ? ? ? 101  LYS A CB   1 
ATOM   1426 C CG   . LYS A 1 110 ? 136.471 117.157 2.836   1.00 42.34  ? ? ? ? ? ? 101  LYS A CG   1 
ATOM   1427 C CD   . LYS A 1 110 ? 137.390 116.771 1.689   1.00 49.70  ? ? ? ? ? ? 101  LYS A CD   1 
ATOM   1428 C CE   . LYS A 1 110 ? 138.115 115.467 1.982   1.00 63.76  ? ? ? ? ? ? 101  LYS A CE   1 
ATOM   1429 N NZ   . LYS A 1 110 ? 138.973 115.027 0.848   1.00 77.48  ? ? ? ? ? ? 101  LYS A NZ   1 
ATOM   1430 H H    . LYS A 1 110 ? 134.631 120.601 2.487   1.00 51.98  ? ? ? ? ? ? 101  LYS A H    1 
ATOM   1431 H HA   . LYS A 1 110 ? 136.026 119.421 4.295   1.00 46.63  ? ? ? ? ? ? 101  LYS A HA   1 
ATOM   1432 H HB2  . LYS A 1 110 ? 134.749 118.240 2.715   1.00 47.82  ? ? ? ? ? ? 101  LYS A HB2  1 
ATOM   1433 H HB3  . LYS A 1 110 ? 135.801 118.626 1.592   1.00 47.82  ? ? ? ? ? ? 101  LYS A HB3  1 
ATOM   1434 H HG2  . LYS A 1 110 ? 137.016 117.301 3.625   1.00 50.80  ? ? ? ? ? ? 101  LYS A HG2  1 
ATOM   1435 H HG3  . LYS A 1 110 ? 135.852 116.425 2.986   1.00 50.80  ? ? ? ? ? ? 101  LYS A HG3  1 
ATOM   1436 H HD2  . LYS A 1 110 ? 136.865 116.654 0.882   1.00 59.64  ? ? ? ? ? ? 101  LYS A HD2  1 
ATOM   1437 H HD3  . LYS A 1 110 ? 138.053 117.468 1.561   1.00 59.64  ? ? ? ? ? ? 101  LYS A HD3  1 
ATOM   1438 H HE2  . LYS A 1 110 ? 138.683 115.587 2.760   1.00 76.51  ? ? ? ? ? ? 101  LYS A HE2  1 
ATOM   1439 H HE3  . LYS A 1 110 ? 137.461 114.771 2.152   1.00 76.51  ? ? ? ? ? ? 101  LYS A HE3  1 
ATOM   1440 H HZ1  . LYS A 1 110 ? 139.589 115.646 0.675   1.00 92.98  ? ? ? ? ? ? 101  LYS A HZ1  1 
ATOM   1441 H HZ2  . LYS A 1 110 ? 139.381 114.263 1.054   1.00 92.98  ? ? ? ? ? ? 101  LYS A HZ2  1 
ATOM   1442 H HZ3  . LYS A 1 110 ? 138.476 114.903 0.121   1.00 92.98  ? ? ? ? ? ? 101  LYS A HZ3  1 
ATOM   1443 N N    . GLY A 1 111 ? 137.828 120.560 1.912   1.00 41.24  ? ? ? ? ? ? 102  GLY A N    1 
ATOM   1444 C CA   . GLY A 1 111 ? 139.176 120.921 1.517   1.00 44.47  ? ? ? ? ? ? 102  GLY A CA   1 
ATOM   1445 C C    . GLY A 1 111 ? 139.798 121.926 2.464   1.00 40.24  ? ? ? ? ? ? 102  GLY A C    1 
ATOM   1446 O O    . GLY A 1 111 ? 140.968 121.809 2.824   1.00 42.70  ? ? ? ? ? ? 102  GLY A O    1 
ATOM   1447 H H    . GLY A 1 111 ? 137.226 120.768 1.333   1.00 49.49  ? ? ? ? ? ? 102  GLY A H    1 
ATOM   1448 H HA2  . GLY A 1 111 ? 139.732 120.127 1.501   1.00 53.36  ? ? ? ? ? ? 102  GLY A HA2  1 
ATOM   1449 H HA3  . GLY A 1 111 ? 139.161 121.305 0.626   1.00 53.36  ? ? ? ? ? ? 102  GLY A HA3  1 
ATOM   1450 N N    . SER A 1 112 ? 139.012 122.917 2.873   1.00 33.81  ? ? ? ? ? ? 103  SER A N    1 
ATOM   1451 C CA   . SER A 1 112 ? 139.497 123.945 3.784   1.00 43.34  ? ? ? ? ? ? 103  SER A CA   1 
ATOM   1452 C C    . SER A 1 112 ? 139.796 123.358 5.159   1.00 44.77  ? ? ? ? ? ? 103  SER A C    1 
ATOM   1453 O O    . SER A 1 112 ? 140.831 123.653 5.753   1.00 54.02  ? ? ? ? ? ? 103  SER A O    1 
ATOM   1454 C CB   . SER A 1 112 ? 138.475 125.075 3.911   1.00 47.44  ? ? ? ? ? ? 103  SER A CB   1 
ATOM   1455 O OG   . SER A 1 112 ? 138.323 125.762 2.681   1.00 64.64  ? ? ? ? ? ? 103  SER A OG   1 
ATOM   1456 H H    . SER A 1 112 ? 138.192 123.016 2.635   1.00 40.57  ? ? ? ? ? ? 103  SER A H    1 
ATOM   1457 H HA   . SER A 1 112 ? 140.319 124.321 3.431   1.00 52.01  ? ? ? ? ? ? 103  SER A HA   1 
ATOM   1458 H HB2  . SER A 1 112 ? 137.619 124.698 4.169   1.00 56.93  ? ? ? ? ? ? 103  SER A HB2  1 
ATOM   1459 H HB3  . SER A 1 112 ? 138.779 125.701 4.586   1.00 56.93  ? ? ? ? ? ? 103  SER A HB3  1 
ATOM   1460 H HG   . SER A 1 112 ? 138.060 125.230 2.085   1.00 77.57  ? ? ? ? ? ? 103  SER A HG   1 
ATOM   1461 N N    . LEU A 1 113 ? 138.890 122.523 5.657   1.00 36.92  ? ? ? ? ? ? 104  LEU A N    1 
ATOM   1462 C CA   . LEU A 1 113 ? 139.061 121.906 6.968   1.00 36.08  ? ? ? ? ? ? 104  LEU A CA   1 
ATOM   1463 C C    . LEU A 1 113 ? 140.319 121.046 7.018   1.00 40.53  ? ? ? ? ? ? 104  LEU A C    1 
ATOM   1464 O O    . LEU A 1 113 ? 140.986 120.975 8.050   1.00 52.39  ? ? ? ? ? ? 104  LEU A O    1 
ATOM   1465 C CB   . LEU A 1 113 ? 137.845 121.047 7.324   1.00 38.40  ? ? ? ? ? ? 104  LEU A CB   1 
ATOM   1466 C CG   . LEU A 1 113 ? 136.526 121.763 7.628   1.00 35.68  ? ? ? ? ? ? 104  LEU A CG   1 
ATOM   1467 C CD1  . LEU A 1 113 ? 135.438 120.740 7.921   1.00 36.52  ? ? ? ? ? ? 104  LEU A CD1  1 
ATOM   1468 C CD2  . LEU A 1 113 ? 136.668 122.732 8.790   1.00 42.68  ? ? ? ? ? ? 104  LEU A CD2  1 
ATOM   1469 H H    . LEU A 1 113 ? 138.164 122.297 5.255   1.00 44.30  ? ? ? ? ? ? 104  LEU A H    1 
ATOM   1470 H HA   . LEU A 1 113 ? 139.145 122.603 7.637   1.00 43.30  ? ? ? ? ? ? 104  LEU A HA   1 
ATOM   1471 H HB2  . LEU A 1 113 ? 137.675 120.447 6.582   1.00 46.08  ? ? ? ? ? ? 104  LEU A HB2  1 
ATOM   1472 H HB3  . LEU A 1 113 ? 138.069 120.524 8.110   1.00 46.08  ? ? ? ? ? ? 104  LEU A HB3  1 
ATOM   1473 H HG   . LEU A 1 113 ? 136.256 122.271 6.847   1.00 42.81  ? ? ? ? ? ? 104  LEU A HG   1 
ATOM   1474 H HD11 . LEU A 1 113 ? 135.703 120.209 8.688   1.00 43.82  ? ? ? ? ? ? 104  LEU A HD11 1 
ATOM   1475 H HD12 . LEU A 1 113 ? 134.609 121.207 8.111   1.00 43.82  ? ? ? ? ? ? 104  LEU A HD12 1 
ATOM   1476 H HD13 . LEU A 1 113 ? 135.326 120.169 7.145   1.00 43.82  ? ? ? ? ? ? 104  LEU A HD13 1 
ATOM   1477 H HD21 . LEU A 1 113 ? 137.337 123.397 8.566   1.00 51.22  ? ? ? ? ? ? 104  LEU A HD21 1 
ATOM   1478 H HD22 . LEU A 1 113 ? 135.813 123.162 8.948   1.00 51.22  ? ? ? ? ? ? 104  LEU A HD22 1 
ATOM   1479 H HD23 . LEU A 1 113 ? 136.941 122.239 9.579   1.00 51.22  ? ? ? ? ? ? 104  LEU A HD23 1 
ATOM   1480 N N    . MET A 1 114 ? 140.643 120.405 5.900   1.00 44.11  ? ? ? ? ? ? 105  MET A N    1 
ATOM   1481 C CA   . MET A 1 114 ? 141.751 119.455 5.854   1.00 41.66  ? ? ? ? ? ? 105  MET A CA   1 
ATOM   1482 C C    . MET A 1 114 ? 143.064 120.095 5.408   1.00 42.13  ? ? ? ? ? ? 105  MET A C    1 
ATOM   1483 O O    . MET A 1 114 ? 144.112 119.852 6.006   1.00 55.46  ? ? ? ? ? ? 105  MET A O    1 
ATOM   1484 C CB   . MET A 1 114 ? 141.406 118.288 4.927   1.00 30.87  ? ? ? ? ? ? 105  MET A CB   1 
ATOM   1485 C CG   . MET A 1 114 ? 140.253 117.420 5.418   1.00 36.27  ? ? ? ? ? ? 105  MET A CG   1 
ATOM   1486 S SD   . MET A 1 114 ? 140.489 116.778 7.089   1.00 48.92  ? ? ? ? ? ? 105  MET A SD   1 
ATOM   1487 C CE   . MET A 1 114 ? 142.047 115.909 6.916   1.00 32.40  ? ? ? ? ? ? 105  MET A CE   1 
ATOM   1488 H H    . MET A 1 114 ? 140.235 120.502 5.149   1.00 52.93  ? ? ? ? ? ? 105  MET A H    1 
ATOM   1489 H HA   . MET A 1 114 ? 141.876 119.091 6.744   1.00 49.99  ? ? ? ? ? ? 105  MET A HA   1 
ATOM   1490 H HB2  . MET A 1 114 ? 141.159 118.642 4.059   1.00 37.05  ? ? ? ? ? ? 105  MET A HB2  1 
ATOM   1491 H HB3  . MET A 1 114 ? 142.186 117.719 4.839   1.00 37.05  ? ? ? ? ? ? 105  MET A HB3  1 
ATOM   1492 H HG2  . MET A 1 114 ? 139.440 117.949 5.415   1.00 43.53  ? ? ? ? ? ? 105  MET A HG2  1 
ATOM   1493 H HG3  . MET A 1 114 ? 140.155 116.663 4.820   1.00 43.53  ? ? ? ? ? ? 105  MET A HG3  1 
ATOM   1494 H HE1  . MET A 1 114 ? 142.731 116.539 6.643   1.00 38.88  ? ? ? ? ? ? 105  MET A HE1  1 
ATOM   1495 H HE2  . MET A 1 114 ? 142.283 115.512 7.770   1.00 38.88  ? ? ? ? ? ? 105  MET A HE2  1 
ATOM   1496 H HE3  . MET A 1 114 ? 141.948 115.215 6.245   1.00 38.88  ? ? ? ? ? ? 105  MET A HE3  1 
ATOM   1497 N N    . ASN A 1 115 ? 143.013 120.906 4.356   1.00 40.10  ? ? ? ? ? ? 106  ASN A N    1 
ATOM   1498 C CA   . ASN A 1 115 ? 144.228 121.487 3.790   1.00 44.03  ? ? ? ? ? ? 106  ASN A CA   1 
ATOM   1499 C C    . ASN A 1 115 ? 144.733 122.700 4.564   1.00 35.30  ? ? ? ? ? ? 106  ASN A C    1 
ATOM   1500 O O    . ASN A 1 115 ? 145.921 123.018 4.515   1.00 49.30  ? ? ? ? ? ? 106  ASN A O    1 
ATOM   1501 C CB   . ASN A 1 115 ? 144.010 121.860 2.322   1.00 41.18  ? ? ? ? ? ? 106  ASN A CB   1 
ATOM   1502 C CG   . ASN A 1 115 ? 143.631 120.667 1.470   1.00 45.91  ? ? ? ? ? ? 106  ASN A CG   1 
ATOM   1503 O OD1  . ASN A 1 115 ? 144.031 119.537 1.753   1.00 50.05  ? ? ? ? ? ? 106  ASN A OD1  1 
ATOM   1504 N ND2  . ASN A 1 115 ? 142.855 120.909 0.420   1.00 53.39  ? ? ? ? ? ? 106  ASN A ND2  1 
ATOM   1505 H H    . ASN A 1 115 ? 142.289 121.136 3.952   1.00 48.12  ? ? ? ? ? ? 106  ASN A H    1 
ATOM   1506 H HA   . ASN A 1 115 ? 144.928 120.815 3.817   1.00 52.84  ? ? ? ? ? ? 106  ASN A HA   1 
ATOM   1507 H HB2  . ASN A 1 115 ? 143.294 122.511 2.264   1.00 49.42  ? ? ? ? ? ? 106  ASN A HB2  1 
ATOM   1508 H HB3  . ASN A 1 115 ? 144.831 122.236 1.966   1.00 49.42  ? ? ? ? ? ? 106  ASN A HB3  1 
ATOM   1509 H HD21 . ASN A 1 115 ? 142.595 121.712 0.254   1.00 64.07  ? ? ? ? ? ? 106  ASN A HD21 1 
ATOM   1510 H HD22 . ASN A 1 115 ? 142.612 120.264 -0.094  1.00 64.07  ? ? ? ? ? ? 106  ASN A HD22 1 
ATOM   1511 N N    . GLU A 1 116 ? 143.834 123.371 5.278   1.00 34.92  ? ? ? ? ? ? 107  GLU A N    1 
ATOM   1512 C CA   . GLU A 1 116 ? 144.197 124.559 6.047   1.00 47.15  ? ? ? ? ? ? 107  GLU A CA   1 
ATOM   1513 C C    . GLU A 1 116 ? 144.151 124.299 7.553   1.00 49.53  ? ? ? ? ? ? 107  GLU A C    1 
ATOM   1514 O O    . GLU A 1 116 ? 145.184 124.307 8.216   1.00 55.36  ? ? ? ? ? ? 107  GLU A O    1 
ATOM   1515 C CB   . GLU A 1 116 ? 143.286 125.735 5.683   1.00 42.33  ? ? ? ? ? ? 107  GLU A CB   1 
ATOM   1516 C CG   . GLU A 1 116 ? 143.292 126.074 4.198   1.00 65.14  ? ? ? ? ? ? 107  GLU A CG   1 
ATOM   1517 C CD   . GLU A 1 116 ? 142.423 127.271 3.862   1.00 97.03  ? ? ? ? ? ? 107  GLU A CD   1 
ATOM   1518 O OE1  . GLU A 1 116 ? 142.240 128.145 4.737   1.00 100.26 ? ? ? ? ? ? 107  GLU A OE1  1 
ATOM   1519 O OE2  . GLU A 1 116 ? 141.921 127.338 2.720   1.00 109.68 ? ? ? ? ? ? 107  GLU A OE2  1 
ATOM   1520 H H    . GLU A 1 116 ? 143.002 123.159 5.334   1.00 41.90  ? ? ? ? ? ? 107  GLU A H    1 
ATOM   1521 H HA   . GLU A 1 116 ? 145.106 124.809 5.820   1.00 56.59  ? ? ? ? ? ? 107  GLU A HA   1 
ATOM   1522 H HB2  . GLU A 1 116 ? 142.375 125.515 5.933   1.00 50.79  ? ? ? ? ? ? 107  GLU A HB2  1 
ATOM   1523 H HB3  . GLU A 1 116 ? 143.580 126.522 6.168   1.00 50.79  ? ? ? ? ? ? 107  GLU A HB3  1 
ATOM   1524 H HG2  . GLU A 1 116 ? 144.200 126.277 3.925   1.00 78.17  ? ? ? ? ? ? 107  GLU A HG2  1 
ATOM   1525 H HG3  . GLU A 1 116 ? 142.958 125.312 3.699   1.00 78.17  ? ? ? ? ? ? 107  GLU A HG3  1 
ATOM   1526 N N    . ASP A 1 117 ? 142.956 124.057 8.084   1.00 46.49  ? ? ? ? ? ? 108  ASP A N    1 
ATOM   1527 C CA   . ASP A 1 117 ? 142.762 123.938 9.528   1.00 47.50  ? ? ? ? ? ? 108  ASP A CA   1 
ATOM   1528 C C    . ASP A 1 117 ? 143.455 122.711 10.124  1.00 45.55  ? ? ? ? ? ? 108  ASP A C    1 
ATOM   1529 O O    . ASP A 1 117 ? 144.256 122.831 11.051  1.00 41.22  ? ? ? ? ? ? 108  ASP A O    1 
ATOM   1530 C CB   . ASP A 1 117 ? 141.267 123.902 9.847   1.00 50.40  ? ? ? ? ? ? 108  ASP A CB   1 
ATOM   1531 C CG   . ASP A 1 117 ? 140.525 125.097 9.278   1.00 54.20  ? ? ? ? ? ? 108  ASP A CG   1 
ATOM   1532 O OD1  . ASP A 1 117 ? 141.088 126.212 9.300   1.00 52.39  ? ? ? ? ? ? 108  ASP A OD1  1 
ATOM   1533 O OD2  . ASP A 1 117 ? 139.385 124.921 8.800   1.00 62.66  ? ? ? ? ? ? 108  ASP A OD2  1 
ATOM   1534 H H    . ASP A 1 117 ? 142.235 123.958 7.626   1.00 55.79  ? ? ? ? ? ? 108  ASP A H    1 
ATOM   1535 H HA   . ASP A 1 117 ? 143.136 124.723 9.957   1.00 57.01  ? ? ? ? ? ? 108  ASP A HA   1 
ATOM   1536 H HB2  . ASP A 1 117 ? 140.881 123.099 9.465   1.00 60.48  ? ? ? ? ? ? 108  ASP A HB2  1 
ATOM   1537 H HB3  . ASP A 1 117 ? 141.148 123.905 10.809  1.00 60.48  ? ? ? ? ? ? 108  ASP A HB3  1 
ATOM   1538 N N    . PHE A 1 118 ? 143.139 121.535 9.592   1.00 49.73  ? ? ? ? ? ? 109  PHE A N    1 
ATOM   1539 C CA   . PHE A 1 118 ? 143.735 120.288 10.058  1.00 32.77  ? ? ? ? ? ? 109  PHE A CA   1 
ATOM   1540 C C    . PHE A 1 118 ? 145.254 120.333 9.927   1.00 35.54  ? ? ? ? ? ? 109  PHE A C    1 
ATOM   1541 O O    . PHE A 1 118 ? 145.977 119.948 10.845  1.00 50.89  ? ? ? ? ? ? 109  PHE A O    1 
ATOM   1542 C CB   . PHE A 1 118 ? 143.176 119.120 9.245   1.00 36.29  ? ? ? ? ? ? 109  PHE A CB   1 
ATOM   1543 C CG   . PHE A 1 118 ? 143.769 117.784 9.594   1.00 35.55  ? ? ? ? ? ? 109  PHE A CG   1 
ATOM   1544 C CD1  . PHE A 1 118 ? 144.935 117.349 8.984   1.00 31.52  ? ? ? ? ? ? 109  PHE A CD1  1 
ATOM   1545 C CD2  . PHE A 1 118 ? 143.146 116.951 10.509  1.00 37.02  ? ? ? ? ? ? 109  PHE A CD2  1 
ATOM   1546 C CE1  . PHE A 1 118 ? 145.479 116.116 9.293   1.00 34.07  ? ? ? ? ? ? 109  PHE A CE1  1 
ATOM   1547 C CE2  . PHE A 1 118 ? 143.684 115.716 10.821  1.00 38.36  ? ? ? ? ? ? 109  PHE A CE2  1 
ATOM   1548 C CZ   . PHE A 1 118 ? 144.853 115.297 10.211  1.00 32.04  ? ? ? ? ? ? 109  PHE A CZ   1 
ATOM   1549 H H    . PHE A 1 118 ? 142.574 121.432 8.951   1.00 59.68  ? ? ? ? ? ? 109  PHE A H    1 
ATOM   1550 H HA   . PHE A 1 118 ? 143.510 120.150 10.991  1.00 39.32  ? ? ? ? ? ? 109  PHE A HA   1 
ATOM   1551 H HB2  . PHE A 1 118 ? 142.219 119.066 9.395   1.00 43.55  ? ? ? ? ? ? 109  PHE A HB2  1 
ATOM   1552 H HB3  . PHE A 1 118 ? 143.350 119.284 8.305   1.00 43.55  ? ? ? ? ? ? 109  PHE A HB3  1 
ATOM   1553 H HD1  . PHE A 1 118 ? 145.361 117.897 8.365   1.00 37.82  ? ? ? ? ? ? 109  PHE A HD1  1 
ATOM   1554 H HD2  . PHE A 1 118 ? 142.359 117.228 10.922  1.00 44.43  ? ? ? ? ? ? 109  PHE A HD2  1 
ATOM   1555 H HE1  . PHE A 1 118 ? 146.265 115.837 8.881   1.00 40.88  ? ? ? ? ? ? 109  PHE A HE1  1 
ATOM   1556 H HE2  . PHE A 1 118 ? 143.261 115.167 11.441  1.00 46.04  ? ? ? ? ? ? 109  PHE A HE2  1 
ATOM   1557 H HZ   . PHE A 1 118 ? 145.217 114.468 10.421  1.00 38.44  ? ? ? ? ? ? 109  PHE A HZ   1 
ATOM   1558 N N    . GLU A 1 119 ? 145.728 120.812 8.781   1.00 38.45  ? ? ? ? ? ? 110  GLU A N    1 
ATOM   1559 C CA   . GLU A 1 119 ? 147.158 120.867 8.499   1.00 33.44  ? ? ? ? ? ? 110  GLU A CA   1 
ATOM   1560 C C    . GLU A 1 119 ? 147.863 121.873 9.404   1.00 43.04  ? ? ? ? ? ? 110  GLU A C    1 
ATOM   1561 O O    . GLU A 1 119 ? 149.035 121.705 9.738   1.00 42.62  ? ? ? ? ? ? 110  GLU A O    1 
ATOM   1562 C CB   . GLU A 1 119 ? 147.391 121.243 7.034   1.00 39.19  ? ? ? ? ? ? 110  GLU A CB   1 
ATOM   1563 C CG   . GLU A 1 119 ? 148.760 120.852 6.500   1.00 60.57  ? ? ? ? ? ? 110  GLU A CG   1 
ATOM   1564 C CD   . GLU A 1 119 ? 148.936 119.348 6.380   1.00 75.72  ? ? ? ? ? ? 110  GLU A CD   1 
ATOM   1565 O OE1  . GLU A 1 119 ? 147.931 118.614 6.508   1.00 70.99  ? ? ? ? ? ? 110  GLU A OE1  1 
ATOM   1566 O OE2  . GLU A 1 119 ? 150.081 118.899 6.158   1.00 80.20  ? ? ? ? ? ? 110  GLU A OE2  1 
ATOM   1567 H H    . GLU A 1 119 ? 145.236 121.116 8.144   1.00 46.14  ? ? ? ? ? ? 110  GLU A H    1 
ATOM   1568 H HA   . GLU A 1 119 ? 147.548 119.992 8.655   1.00 40.13  ? ? ? ? ? ? 110  GLU A HA   1 
ATOM   1569 H HB2  . GLU A 1 119 ? 146.723 120.799 6.489   1.00 47.02  ? ? ? ? ? ? 110  GLU A HB2  1 
ATOM   1570 H HB3  . GLU A 1 119 ? 147.302 122.205 6.942   1.00 47.02  ? ? ? ? ? ? 110  GLU A HB3  1 
ATOM   1571 H HG2  . GLU A 1 119 ? 148.877 121.238 5.618   1.00 72.68  ? ? ? ? ? ? 110  GLU A HG2  1 
ATOM   1572 H HG3  . GLU A 1 119 ? 149.442 121.186 7.103   1.00 72.68  ? ? ? ? ? ? 110  GLU A HG3  1 
ATOM   1573 N N    . LYS A 1 120 ? 147.145 122.923 9.792   1.00 32.19  ? ? ? ? ? ? 111  LYS A N    1 
ATOM   1574 C CA   . LYS A 1 120 ? 147.712 123.957 10.647  1.00 37.46  ? ? ? ? ? ? 111  LYS A CA   1 
ATOM   1575 C C    . LYS A 1 120 ? 148.005 123.398 12.037  1.00 44.16  ? ? ? ? ? ? 111  LYS A C    1 
ATOM   1576 O O    . LYS A 1 120 ? 149.038 123.706 12.633  1.00 43.62  ? ? ? ? ? ? 111  LYS A O    1 
ATOM   1577 C CB   . LYS A 1 120 ? 146.759 125.150 10.747  1.00 29.14  ? ? ? ? ? ? 111  LYS A CB   1 
ATOM   1578 C CG   . LYS A 1 120 ? 147.336 126.349 11.474  1.00 38.83  ? ? ? ? ? ? 111  LYS A CG   1 
ATOM   1579 C CD   . LYS A 1 120 ? 146.338 127.492 11.512  1.00 44.37  ? ? ? ? ? ? 111  LYS A CD   1 
ATOM   1580 C CE   . LYS A 1 120 ? 146.955 128.744 12.108  1.00 54.45  ? ? ? ? ? ? 111  LYS A CE   1 
ATOM   1581 N NZ   . LYS A 1 120 ? 145.952 129.831 12.274  1.00 63.65  ? ? ? ? ? ? 111  LYS A NZ   1 
ATOM   1582 H H    . LYS A 1 120 ? 146.325 123.058 9.573   1.00 38.63  ? ? ? ? ? ? 111  LYS A H    1 
ATOM   1583 H HA   . LYS A 1 120 ? 148.547 124.267 10.262  1.00 44.96  ? ? ? ? ? ? 111  LYS A HA   1 
ATOM   1584 H HB2  . LYS A 1 120 ? 146.522 125.434 9.851   1.00 34.97  ? ? ? ? ? ? 111  LYS A HB2  1 
ATOM   1585 H HB3  . LYS A 1 120 ? 145.962 124.871 11.224  1.00 34.97  ? ? ? ? ? ? 111  LYS A HB3  1 
ATOM   1586 H HG2  . LYS A 1 120 ? 147.550 126.100 12.386  1.00 46.60  ? ? ? ? ? ? 111  LYS A HG2  1 
ATOM   1587 H HG3  . LYS A 1 120 ? 148.132 126.654 11.011  1.00 46.60  ? ? ? ? ? ? 111  LYS A HG3  1 
ATOM   1588 H HD2  . LYS A 1 120 ? 146.049 127.695 10.608  1.00 53.24  ? ? ? ? ? ? 111  LYS A HD2  1 
ATOM   1589 H HD3  . LYS A 1 120 ? 145.579 127.237 12.059  1.00 53.24  ? ? ? ? ? ? 111  LYS A HD3  1 
ATOM   1590 H HE2  . LYS A 1 120 ? 147.321 128.534 12.981  1.00 65.34  ? ? ? ? ? ? 111  LYS A HE2  1 
ATOM   1591 H HE3  . LYS A 1 120 ? 147.655 129.065 11.519  1.00 65.34  ? ? ? ? ? ? 111  LYS A HE3  1 
ATOM   1592 H HZ1  . LYS A 1 120 ? 145.299 129.562 12.815  1.00 76.38  ? ? ? ? ? ? 111  LYS A HZ1  1 
ATOM   1593 H HZ2  . LYS A 1 120 ? 146.340 130.551 12.624  1.00 76.38  ? ? ? ? ? ? 111  LYS A HZ2  1 
ATOM   1594 H HZ3  . LYS A 1 120 ? 145.603 130.046 11.484  1.00 76.38  ? ? ? ? ? ? 111  LYS A HZ3  1 
ATOM   1595 N N    . ILE A 1 121 ? 147.093 122.575 12.549  1.00 28.81  ? ? ? ? ? ? 112  ILE A N    1 
ATOM   1596 C CA   . ILE A 1 121 ? 147.273 121.955 13.856  1.00 38.96  ? ? ? ? ? ? 112  ILE A CA   1 
ATOM   1597 C C    . ILE A 1 121 ? 148.424 120.959 13.802  1.00 43.50  ? ? ? ? ? ? 112  ILE A C    1 
ATOM   1598 O O    . ILE A 1 121 ? 149.221 120.865 14.737  1.00 45.28  ? ? ? ? ? ? 112  ILE A O    1 
ATOM   1599 C CB   . ILE A 1 121 ? 146.001 121.216 14.316  1.00 34.19  ? ? ? ? ? ? 112  ILE A CB   1 
ATOM   1600 C CG1  . ILE A 1 121 ? 144.811 122.175 14.373  1.00 35.65  ? ? ? ? ? ? 112  ILE A CG1  1 
ATOM   1601 C CG2  . ILE A 1 121 ? 146.217 120.583 15.690  1.00 26.67  ? ? ? ? ? ? 112  ILE A CG2  1 
ATOM   1602 C CD1  . ILE A 1 121 ? 143.474 121.473 14.510  1.00 42.97  ? ? ? ? ? ? 112  ILE A CD1  1 
ATOM   1603 H H    . ILE A 1 121 ? 146.359 122.359 12.156  1.00 34.57  ? ? ? ? ? ? 112  ILE A H    1 
ATOM   1604 H HA   . ILE A 1 121 ? 147.486 122.638 14.512  1.00 46.75  ? ? ? ? ? ? 112  ILE A HA   1 
ATOM   1605 H HB   . ILE A 1 121 ? 145.803 120.513 13.678  1.00 41.03  ? ? ? ? ? ? 112  ILE A HB   1 
ATOM   1606 H HG12 . ILE A 1 121 ? 144.918 122.763 15.137  1.00 42.78  ? ? ? ? ? ? 112  ILE A HG12 1 
ATOM   1607 H HG13 . ILE A 1 121 ? 144.790 122.697 13.556  1.00 42.78  ? ? ? ? ? ? 112  ILE A HG13 1 
ATOM   1608 H HG21 . ILE A 1 121 ? 146.429 121.281 16.329  1.00 32.00  ? ? ? ? ? ? 112  ILE A HG21 1 
ATOM   1609 H HG22 . ILE A 1 121 ? 145.405 120.124 15.957  1.00 32.00  ? ? ? ? ? ? 112  ILE A HG22 1 
ATOM   1610 H HG23 . ILE A 1 121 ? 146.951 119.951 15.634  1.00 32.00  ? ? ? ? ? ? 112  ILE A HG23 1 
ATOM   1611 H HD11 . ILE A 1 121 ? 143.473 120.953 15.329  1.00 51.56  ? ? ? ? ? ? 112  ILE A HD11 1 
ATOM   1612 H HD12 . ILE A 1 121 ? 142.770 122.139 14.539  1.00 51.56  ? ? ? ? ? ? 112  ILE A HD12 1 
ATOM   1613 H HD13 . ILE A 1 121 ? 143.345 120.888 13.746  1.00 51.56  ? ? ? ? ? ? 112  ILE A HD13 1 
ATOM   1614 N N    . LYS A 1 122 ? 148.500 120.216 12.703  1.00 37.62  ? ? ? ? ? ? 113  LYS A N    1 
ATOM   1615 C CA   . LYS A 1 122 ? 149.536 119.207 12.527  1.00 41.84  ? ? ? ? ? ? 113  LYS A CA   1 
ATOM   1616 C C    . LYS A 1 122 ? 150.923 119.840 12.575  1.00 37.44  ? ? ? ? ? ? 113  LYS A C    1 
ATOM   1617 O O    . LYS A 1 122 ? 151.830 119.322 13.226  1.00 48.87  ? ? ? ? ? ? 113  LYS A O    1 
ATOM   1618 C CB   . LYS A 1 122 ? 149.340 118.473 11.200  1.00 36.70  ? ? ? ? ? ? 113  LYS A CB   1 
ATOM   1619 C CG   . LYS A 1 122 ? 150.251 117.272 11.012  1.00 48.89  ? ? ? ? ? ? 113  LYS A CG   1 
ATOM   1620 C CD   . LYS A 1 122 ? 149.927 116.528 9.725   1.00 55.43  ? ? ? ? ? ? 113  LYS A CD   1 
ATOM   1621 C CE   . LYS A 1 122 ? 150.786 115.283 9.569   1.00 68.59  ? ? ? ? ? ? 113  LYS A CE   1 
ATOM   1622 N NZ   . LYS A 1 122 ? 150.443 114.518 8.338   1.00 84.98  ? ? ? ? ? ? 113  LYS A NZ   1 
ATOM   1623 H H    . LYS A 1 122 ? 147.957 120.279 12.039  1.00 45.14  ? ? ? ? ? ? 113  LYS A H    1 
ATOM   1624 H HA   . LYS A 1 122 ? 149.475 118.557 13.245  1.00 50.21  ? ? ? ? ? ? 113  LYS A HA   1 
ATOM   1625 H HB2  . LYS A 1 122 ? 148.424 118.158 11.150  1.00 44.04  ? ? ? ? ? ? 113  LYS A HB2  1 
ATOM   1626 H HB3  . LYS A 1 122 ? 149.514 119.091 10.473  1.00 44.04  ? ? ? ? ? ? 113  LYS A HB3  1 
ATOM   1627 H HG2  . LYS A 1 122 ? 151.172 117.573 10.967  1.00 58.66  ? ? ? ? ? ? 113  LYS A HG2  1 
ATOM   1628 H HG3  . LYS A 1 122 ? 150.133 116.661 11.756  1.00 58.66  ? ? ? ? ? ? 113  LYS A HG3  1 
ATOM   1629 H HD2  . LYS A 1 122 ? 148.996 116.256 9.739   1.00 66.52  ? ? ? ? ? ? 113  LYS A HD2  1 
ATOM   1630 H HD3  . LYS A 1 122 ? 150.096 117.110 8.968   1.00 66.52  ? ? ? ? ? ? 113  LYS A HD3  1 
ATOM   1631 H HE2  . LYS A 1 122 ? 151.718 115.544 9.513   1.00 82.30  ? ? ? ? ? ? 113  LYS A HE2  1 
ATOM   1632 H HE3  . LYS A 1 122 ? 150.647 114.703 10.334  1.00 82.30  ? ? ? ? ? ? 113  LYS A HE3  1 
ATOM   1633 H HZ1  . LYS A 1 122 ? 150.568 115.028 7.619   1.00 101.97 ? ? ? ? ? ? 113  LYS A HZ1  1 
ATOM   1634 H HZ2  . LYS A 1 122 ? 150.961 113.797 8.275   1.00 101.97 ? ? ? ? ? ? 113  LYS A HZ2  1 
ATOM   1635 H HZ3  . LYS A 1 122 ? 149.592 114.261 8.367   1.00 101.97 ? ? ? ? ? ? 113  LYS A HZ3  1 
ATOM   1636 N N    . ASN A 1 123 ? 151.081 120.968 11.892  1.00 31.37  ? ? ? ? ? ? 114  ASN A N    1 
ATOM   1637 C CA   . ASN A 1 123 ? 152.361 121.665 11.861  1.00 40.32  ? ? ? ? ? ? 114  ASN A CA   1 
ATOM   1638 C C    . ASN A 1 123 ? 152.688 122.305 13.203  1.00 36.85  ? ? ? ? ? ? 114  ASN A C    1 
ATOM   1639 O O    . ASN A 1 123 ? 153.840 122.298 13.634  1.00 44.50  ? ? ? ? ? ? 114  ASN A O    1 
ATOM   1640 C CB   . ASN A 1 123 ? 152.367 122.729 10.762  1.00 39.15  ? ? ? ? ? ? 114  ASN A CB   1 
ATOM   1641 C CG   . ASN A 1 123 ? 152.312 122.130 9.371   1.00 60.81  ? ? ? ? ? ? 114  ASN A CG   1 
ATOM   1642 O OD1  . ASN A 1 123 ? 152.863 121.057 9.122   1.00 64.94  ? ? ? ? ? ? 114  ASN A OD1  1 
ATOM   1643 N ND2  . ASN A 1 123 ? 151.643 122.823 8.454   1.00 66.72  ? ? ? ? ? ? 114  ASN A ND2  1 
ATOM   1644 H H    . ASN A 1 123 ? 150.460 121.352 11.436  1.00 37.65  ? ? ? ? ? ? 114  ASN A H    1 
ATOM   1645 H HA   . ASN A 1 123 ? 153.061 121.025 11.659  1.00 48.39  ? ? ? ? ? ? 114  ASN A HA   1 
ATOM   1646 H HB2  . ASN A 1 123 ? 151.593 123.303 10.873  1.00 46.98  ? ? ? ? ? ? 114  ASN A HB2  1 
ATOM   1647 H HB3  . ASN A 1 123 ? 153.181 123.252 10.833  1.00 46.98  ? ? ? ? ? ? 114  ASN A HB3  1 
ATOM   1648 H HD21 . ASN A 1 123 ? 151.270 123.569 8.665   1.00 80.07  ? ? ? ? ? ? 114  ASN A HD21 1 
ATOM   1649 H HD22 . ASN A 1 123 ? 151.583 122.525 7.649   1.00 80.07  ? ? ? ? ? ? 114  ASN A HD22 1 
ATOM   1650 N N    . TRP A 1 124 ? 151.674 122.863 13.856  1.00 37.83  ? ? ? ? ? ? 115  TRP A N    1 
ATOM   1651 C CA   . TRP A 1 124 ? 151.857 123.485 15.163  1.00 36.37  ? ? ? ? ? ? 115  TRP A CA   1 
ATOM   1652 C C    . TRP A 1 124 ? 152.320 122.450 16.185  1.00 35.77  ? ? ? ? ? ? 115  TRP A C    1 
ATOM   1653 O O    . TRP A 1 124 ? 153.252 122.693 16.952  1.00 40.71  ? ? ? ? ? ? 115  TRP A O    1 
ATOM   1654 C CB   . TRP A 1 124 ? 150.555 124.135 15.636  1.00 32.94  ? ? ? ? ? ? 115  TRP A CB   1 
ATOM   1655 C CG   . TRP A 1 124 ? 150.719 124.943 16.886  1.00 38.09  ? ? ? ? ? ? 115  TRP A CG   1 
ATOM   1656 C CD1  . TRP A 1 124 ? 150.946 126.286 16.970  1.00 28.26  ? ? ? ? ? ? 115  TRP A CD1  1 
ATOM   1657 C CD2  . TRP A 1 124 ? 150.678 124.457 18.233  1.00 36.58  ? ? ? ? ? ? 115  TRP A CD2  1 
ATOM   1658 N NE1  . TRP A 1 124 ? 151.047 126.667 18.286  1.00 41.42  ? ? ? ? ? ? 115  TRP A NE1  1 
ATOM   1659 C CE2  . TRP A 1 124 ? 150.886 125.562 19.081  1.00 34.66  ? ? ? ? ? ? 115  TRP A CE2  1 
ATOM   1660 C CE3  . TRP A 1 124 ? 150.484 123.195 18.804  1.00 37.66  ? ? ? ? ? ? 115  TRP A CE3  1 
ATOM   1661 C CZ2  . TRP A 1 124 ? 150.906 125.445 20.468  1.00 34.57  ? ? ? ? ? ? 115  TRP A CZ2  1 
ATOM   1662 C CZ3  . TRP A 1 124 ? 150.505 123.080 20.181  1.00 43.07  ? ? ? ? ? ? 115  TRP A CZ3  1 
ATOM   1663 C CH2  . TRP A 1 124 ? 150.714 124.199 20.998  1.00 38.43  ? ? ? ? ? ? 115  TRP A CH2  1 
ATOM   1664 H H    . TRP A 1 124 ? 150.866 122.894 13.563  1.00 45.40  ? ? ? ? ? ? 115  TRP A H    1 
ATOM   1665 H HA   . TRP A 1 124 ? 152.536 124.175 15.098  1.00 43.64  ? ? ? ? ? ? 115  TRP A HA   1 
ATOM   1666 H HB2  . TRP A 1 124 ? 150.227 124.726 14.940  1.00 39.53  ? ? ? ? ? ? 115  TRP A HB2  1 
ATOM   1667 H HB3  . TRP A 1 124 ? 149.902 123.440 15.813  1.00 39.53  ? ? ? ? ? ? 115  TRP A HB3  1 
ATOM   1668 H HD1  . TRP A 1 124 ? 151.022 126.860 16.242  1.00 33.91  ? ? ? ? ? ? 115  TRP A HD1  1 
ATOM   1669 H HE1  . TRP A 1 124 ? 151.188 127.468 18.565  1.00 49.70  ? ? ? ? ? ? 115  TRP A HE1  1 
ATOM   1670 H HE3  . TRP A 1 124 ? 150.346 122.448 18.268  1.00 45.19  ? ? ? ? ? ? 115  TRP A HE3  1 
ATOM   1671 H HZ2  . TRP A 1 124 ? 151.044 126.186 21.013  1.00 41.49  ? ? ? ? ? ? 115  TRP A HZ2  1 
ATOM   1672 H HZ3  . TRP A 1 124 ? 150.378 122.246 20.572  1.00 51.69  ? ? ? ? ? ? 115  TRP A HZ3  1 
ATOM   1673 H HH2  . TRP A 1 124 ? 150.722 124.092 21.921  1.00 46.12  ? ? ? ? ? ? 115  TRP A HH2  1 
ATOM   1674 N N    . GLN A 1 125 ? 151.656 121.298 16.184  1.00 28.93  ? ? ? ? ? ? 116  GLN A N    1 
ATOM   1675 C CA   . GLN A 1 125 ? 151.991 120.197 17.080  1.00 37.26  ? ? ? ? ? ? 116  GLN A CA   1 
ATOM   1676 C C    . GLN A 1 125 ? 153.421 119.723 16.841  1.00 40.92  ? ? ? ? ? ? 116  GLN A C    1 
ATOM   1677 O O    . GLN A 1 125 ? 154.180 119.501 17.785  1.00 44.91  ? ? ? ? ? ? 116  GLN A O    1 
ATOM   1678 C CB   . GLN A 1 125 ? 151.021 119.035 16.855  1.00 35.89  ? ? ? ? ? ? 116  GLN A CB   1 
ATOM   1679 C CG   . GLN A 1 125 ? 151.200 117.865 17.809  1.00 42.70  ? ? ? ? ? ? 116  GLN A CG   1 
ATOM   1680 C CD   . GLN A 1 125 ? 150.345 116.671 17.430  1.00 44.50  ? ? ? ? ? ? 116  GLN A CD   1 
ATOM   1681 O OE1  . GLN A 1 125 ? 150.369 116.213 16.288  1.00 53.96  ? ? ? ? ? ? 116  GLN A OE1  1 
ATOM   1682 N NE2  . GLN A 1 125 ? 149.579 116.165 18.389  1.00 40.13  ? ? ? ? ? ? 116  GLN A NE2  1 
ATOM   1683 H H    . GLN A 1 125 ? 150.993 121.128 15.663  1.00 34.71  ? ? ? ? ? ? 116  GLN A H    1 
ATOM   1684 H HA   . GLN A 1 125 ? 151.913 120.491 18.001  1.00 44.71  ? ? ? ? ? ? 116  GLN A HA   1 
ATOM   1685 H HB2  . GLN A 1 125 ? 150.115 119.364 16.960  1.00 43.06  ? ? ? ? ? ? 116  GLN A HB2  1 
ATOM   1686 H HB3  . GLN A 1 125 ? 151.144 118.700 15.953  1.00 43.06  ? ? ? ? ? ? 116  GLN A HB3  1 
ATOM   1687 H HG2  . GLN A 1 125 ? 152.129 117.586 17.798  1.00 51.24  ? ? ? ? ? ? 116  GLN A HG2  1 
ATOM   1688 H HG3  . GLN A 1 125 ? 150.947 118.144 18.703  1.00 51.24  ? ? ? ? ? ? 116  GLN A HG3  1 
ATOM   1689 H HE21 . GLN A 1 125 ? 149.586 116.514 19.174  1.00 48.16  ? ? ? ? ? ? 116  GLN A HE21 1 
ATOM   1690 H HE22 . GLN A 1 125 ? 149.076 115.487 18.224  1.00 48.16  ? ? ? ? ? ? 116  GLN A HE22 1 
ATOM   1691 N N    . LYS A 1 126 ? 153.772 119.565 15.569  1.00 40.35  ? ? ? ? ? ? 117  LYS A N    1 
ATOM   1692 C CA   . LYS A 1 126 ? 155.102 119.114 15.174  1.00 38.62  ? ? ? ? ? ? 117  LYS A CA   1 
ATOM   1693 C C    . LYS A 1 126 ? 156.185 120.046 15.705  1.00 42.76  ? ? ? ? ? ? 117  LYS A C    1 
ATOM   1694 O O    . LYS A 1 126 ? 157.299 119.612 16.005  1.00 44.79  ? ? ? ? ? ? 117  LYS A O    1 
ATOM   1695 C CB   . LYS A 1 126 ? 155.191 119.040 13.647  1.00 41.81  ? ? ? ? ? ? 117  LYS A CB   1 
ATOM   1696 C CG   . LYS A 1 126 ? 156.603 118.853 13.095  1.00 47.39  ? ? ? ? ? ? 117  LYS A CG   1 
ATOM   1697 C CD   . LYS A 1 126 ? 156.613 118.786 11.573  1.00 83.76  ? ? ? ? ? ? 117  LYS A CD   1 
ATOM   1698 C CE   . LYS A 1 126 ? 156.173 120.100 10.934  1.00 108.87 ? ? ? ? ? ? 117  LYS A CE   1 
ATOM   1699 N NZ   . LYS A 1 126 ? 157.016 121.258 11.350  1.00 114.92 ? ? ? ? ? ? 117  LYS A NZ   1 
ATOM   1700 H H    . LYS A 1 126 ? 153.248 119.715 14.904  1.00 48.42  ? ? ? ? ? ? 117  LYS A H    1 
ATOM   1701 H HA   . LYS A 1 126 ? 155.260 118.227 15.533  1.00 46.34  ? ? ? ? ? ? 117  LYS A HA   1 
ATOM   1702 H HB2  . LYS A 1 126 ? 154.655 118.290 13.343  1.00 50.17  ? ? ? ? ? ? 117  LYS A HB2  1 
ATOM   1703 H HB3  . LYS A 1 126 ? 154.838 119.863 13.277  1.00 50.17  ? ? ? ? ? ? 117  LYS A HB3  1 
ATOM   1704 H HG2  . LYS A 1 126 ? 157.154 119.602 13.369  1.00 56.87  ? ? ? ? ? ? 117  LYS A HG2  1 
ATOM   1705 H HG3  . LYS A 1 126 ? 156.972 118.023 13.437  1.00 56.87  ? ? ? ? ? ? 117  LYS A HG3  1 
ATOM   1706 H HD2  . LYS A 1 126 ? 157.514 118.590 11.270  1.00 100.51 ? ? ? ? ? ? 117  LYS A HD2  1 
ATOM   1707 H HD3  . LYS A 1 126 ? 156.004 118.089 11.282  1.00 100.51 ? ? ? ? ? ? 117  LYS A HD3  1 
ATOM   1708 H HE2  . LYS A 1 126 ? 156.233 120.018 9.969   1.00 130.65 ? ? ? ? ? ? 117  LYS A HE2  1 
ATOM   1709 H HE3  . LYS A 1 126 ? 155.257 120.287 11.194  1.00 130.65 ? ? ? ? ? ? 117  LYS A HE3  1 
ATOM   1710 H HZ1  . LYS A 1 126 ? 157.863 121.117 11.116  1.00 137.91 ? ? ? ? ? ? 117  LYS A HZ1  1 
ATOM   1711 H HZ2  . LYS A 1 126 ? 156.726 122.002 10.957  1.00 137.91 ? ? ? ? ? ? 117  LYS A HZ2  1 
ATOM   1712 H HZ3  . LYS A 1 126 ? 156.973 121.363 12.233  1.00 137.91 ? ? ? ? ? ? 117  LYS A HZ3  1 
ATOM   1713 N N    . GLU A 1 127 ? 155.852 121.327 15.818  1.00 33.62  ? ? ? ? ? ? 118  GLU A N    1 
ATOM   1714 C CA   . GLU A 1 127 ? 156.825 122.342 16.202  1.00 40.57  ? ? ? ? ? ? 118  GLU A CA   1 
ATOM   1715 C C    . GLU A 1 127 ? 156.879 122.540 17.714  1.00 50.54  ? ? ? ? ? ? 118  GLU A C    1 
ATOM   1716 O O    . GLU A 1 127 ? 157.903 122.951 18.257  1.00 41.58  ? ? ? ? ? ? 118  GLU A O    1 
ATOM   1717 C CB   . GLU A 1 127 ? 156.481 123.672 15.530  1.00 44.46  ? ? ? ? ? ? 118  GLU A CB   1 
ATOM   1718 C CG   . GLU A 1 127 ? 157.675 124.594 15.334  1.00 77.94  ? ? ? ? ? ? 118  GLU A CG   1 
ATOM   1719 C CD   . GLU A 1 127 ? 158.646 124.081 14.284  1.00 104.37 ? ? ? ? ? ? 118  GLU A CD   1 
ATOM   1720 O OE1  . GLU A 1 127 ? 158.185 123.535 13.259  1.00 100.20 ? ? ? ? ? ? 118  GLU A OE1  1 
ATOM   1721 O OE2  . GLU A 1 127 ? 159.870 124.220 14.489  1.00 118.13 ? ? ? ? ? ? 118  GLU A OE2  1 
ATOM   1722 H H    . GLU A 1 127 ? 155.062 121.636 15.677  1.00 40.35  ? ? ? ? ? ? 118  GLU A H    1 
ATOM   1723 H HA   . GLU A 1 127 ? 157.706 122.069 15.901  1.00 48.68  ? ? ? ? ? ? 118  GLU A HA   1 
ATOM   1724 H HB2  . GLU A 1 127 ? 156.100 123.490 14.656  1.00 53.35  ? ? ? ? ? ? 118  GLU A HB2  1 
ATOM   1725 H HB3  . GLU A 1 127 ? 155.832 124.140 16.079  1.00 53.35  ? ? ? ? ? ? 118  GLU A HB3  1 
ATOM   1726 H HG2  . GLU A 1 127 ? 157.358 125.466 15.048  1.00 93.53  ? ? ? ? ? ? 118  GLU A HG2  1 
ATOM   1727 H HG3  . GLU A 1 127 ? 158.155 124.674 16.173  1.00 93.53  ? ? ? ? ? ? 118  GLU A HG3  1 
ATOM   1728 N N    . ALA A 1 128 ? 155.770 122.253 18.388  1.00 39.95  ? ? ? ? ? ? 119  ALA A N    1 
ATOM   1729 C CA   . ALA A 1 128 ? 155.654 122.507 19.820  1.00 36.09  ? ? ? ? ? ? 119  ALA A CA   1 
ATOM   1730 C C    . ALA A 1 128 ? 156.136 121.318 20.646  1.00 51.73  ? ? ? ? ? ? 119  ALA A C    1 
ATOM   1731 O O    . ALA A 1 128 ? 156.727 121.495 21.710  1.00 49.27  ? ? ? ? ? ? 119  ALA A O    1 
ATOM   1732 C CB   . ALA A 1 128 ? 154.214 122.845 20.178  1.00 36.63  ? ? ? ? ? ? 119  ALA A CB   1 
ATOM   1733 H H    . ALA A 1 128 ? 155.065 121.907 18.037  1.00 47.94  ? ? ? ? ? ? 119  ALA A H    1 
ATOM   1734 H HA   . ALA A 1 128 ? 156.206 123.271 20.049  1.00 43.31  ? ? ? ? ? ? 119  ALA A HA   1 
ATOM   1735 H HB1  . ALA A 1 128 ? 153.646 122.097 19.937  1.00 43.96  ? ? ? ? ? ? 119  ALA A HB1  1 
ATOM   1736 H HB2  . ALA A 1 128 ? 154.157 123.010 21.132  1.00 43.96  ? ? ? ? ? ? 119  ALA A HB2  1 
ATOM   1737 H HB3  . ALA A 1 128 ? 153.945 123.637 19.688  1.00 43.96  ? ? ? ? ? ? 119  ALA A HB3  1 
ATOM   1738 N N    . PHE A 1 129 ? 155.879 120.112 20.146  1.00 51.66  ? ? ? ? ? ? 120  PHE A N    1 
ATOM   1739 C CA   . PHE A 1 129 ? 156.226 118.885 20.855  1.00 36.92  ? ? ? ? ? ? 120  PHE A CA   1 
ATOM   1740 C C    . PHE A 1 129 ? 157.268 118.083 20.087  1.00 41.38  ? ? ? ? ? ? 120  PHE A C    1 
ATOM   1741 O O    . PHE A 1 129 ? 157.139 117.868 18.882  1.00 52.14  ? ? ? ? ? ? 120  PHE A O    1 
ATOM   1742 C CB   . PHE A 1 129 ? 154.976 118.031 21.082  1.00 32.72  ? ? ? ? ? ? 120  PHE A CB   1 
ATOM   1743 C CG   . PHE A 1 129 ? 153.977 118.659 22.010  1.00 35.73  ? ? ? ? ? ? 120  PHE A CG   1 
ATOM   1744 C CD1  . PHE A 1 129 ? 154.161 118.610 23.383  1.00 37.42  ? ? ? ? ? ? 120  PHE A CD1  1 
ATOM   1745 C CD2  . PHE A 1 129 ? 152.854 119.300 21.511  1.00 35.05  ? ? ? ? ? ? 120  PHE A CD2  1 
ATOM   1746 C CE1  . PHE A 1 129 ? 153.243 119.191 24.242  1.00 40.73  ? ? ? ? ? ? 120  PHE A CE1  1 
ATOM   1747 C CE2  . PHE A 1 129 ? 151.934 119.881 22.363  1.00 31.04  ? ? ? ? ? ? 120  PHE A CE2  1 
ATOM   1748 C CZ   . PHE A 1 129 ? 152.128 119.826 23.731  1.00 42.91  ? ? ? ? ? ? 120  PHE A CZ   1 
ATOM   1749 H H    . PHE A 1 129 ? 155.499 119.977 19.386  1.00 62.00  ? ? ? ? ? ? 120  PHE A H    1 
ATOM   1750 H HA   . PHE A 1 129 ? 156.598 119.113 21.721  1.00 44.30  ? ? ? ? ? ? 120  PHE A HA   1 
ATOM   1751 H HB2  . PHE A 1 129 ? 154.538 117.885 20.229  1.00 39.26  ? ? ? ? ? ? 120  PHE A HB2  1 
ATOM   1752 H HB3  . PHE A 1 129 ? 155.243 117.181 21.464  1.00 39.26  ? ? ? ? ? ? 120  PHE A HB3  1 
ATOM   1753 H HD1  . PHE A 1 129 ? 154.910 118.184 23.732  1.00 44.90  ? ? ? ? ? ? 120  PHE A HD1  1 
ATOM   1754 H HD2  . PHE A 1 129 ? 152.719 119.340 20.592  1.00 42.05  ? ? ? ? ? ? 120  PHE A HD2  1 
ATOM   1755 H HE1  . PHE A 1 129 ? 153.376 119.152 25.162  1.00 48.88  ? ? ? ? ? ? 120  PHE A HE1  1 
ATOM   1756 H HE2  . PHE A 1 129 ? 151.184 120.308 22.016  1.00 37.25  ? ? ? ? ? ? 120  PHE A HE2  1 
ATOM   1757 H HZ   . PHE A 1 129 ? 151.510 120.216 24.305  1.00 51.50  ? ? ? ? ? ? 120  PHE A HZ   1 
ATOM   1758 N N    . HIS A 1 130 ? 158.300 117.643 20.802  1.00 38.10  ? ? ? ? ? ? 121  HIS A N    1 
ATOM   1759 C CA   . HIS A 1 130 ? 159.377 116.854 20.215  1.00 37.19  ? ? ? ? ? ? 121  HIS A CA   1 
ATOM   1760 C C    . HIS A 1 130 ? 159.582 115.561 20.995  1.00 47.10  ? ? ? ? ? ? 121  HIS A C    1 
ATOM   1761 O O    . HIS A 1 130 ? 159.978 115.581 22.160  1.00 54.13  ? ? ? ? ? ? 121  HIS A O    1 
ATOM   1762 C CB   . HIS A 1 130 ? 160.671 117.664 20.200  1.00 31.93  ? ? ? ? ? ? 121  HIS A CB   1 
ATOM   1763 C CG   . HIS A 1 130 ? 160.583 118.921 19.395  1.00 54.94  ? ? ? ? ? ? 121  HIS A CG   1 
ATOM   1764 N ND1  . HIS A 1 130 ? 160.181 120.125 19.935  1.00 58.36  ? ? ? ? ? ? 121  HIS A ND1  1 
ATOM   1765 C CD2  . HIS A 1 130 ? 160.836 119.164 18.086  1.00 54.02  ? ? ? ? ? ? 121  HIS A CD2  1 
ATOM   1766 C CE1  . HIS A 1 130 ? 160.198 121.053 18.997  1.00 59.36  ? ? ? ? ? ? 121  HIS A CE1  1 
ATOM   1767 N NE2  . HIS A 1 130 ? 160.591 120.496 17.866  1.00 64.77  ? ? ? ? ? ? 121  HIS A NE2  1 
ATOM   1768 H H    . HIS A 1 130 ? 158.399 117.791 21.643  1.00 45.72  ? ? ? ? ? ? 121  HIS A H    1 
ATOM   1769 H HA   . HIS A 1 130 ? 159.148 116.626 19.301  1.00 44.63  ? ? ? ? ? ? 121  HIS A HA   1 
ATOM   1770 H HB2  . HIS A 1 130 ? 160.898 117.910 21.110  1.00 38.32  ? ? ? ? ? ? 121  HIS A HB2  1 
ATOM   1771 H HB3  . HIS A 1 130 ? 161.378 117.118 19.820  1.00 38.32  ? ? ? ? ? ? 121  HIS A HB3  1 
ATOM   1772 H HD1  . HIS A 1 130 ? 159.959 120.253 20.756  1.00 70.03  ? ? ? ? ? ? 121  HIS A HD1  1 
ATOM   1773 H HD2  . HIS A 1 130 ? 161.126 118.545 17.456  1.00 64.83  ? ? ? ? ? ? 121  HIS A HD2  1 
ATOM   1774 H HE1  . HIS A 1 130 ? 159.969 121.947 19.113  1.00 71.23  ? ? ? ? ? ? 121  HIS A HE1  1 
ATOM   1775 H HE2  . HIS A 1 130 ? 160.678 120.903 17.113  1.00 77.73  ? ? ? ? ? ? 121  HIS A HE2  1 
ATOM   1776 N N    . LYS A 1 131 ? 159.311 114.436 20.344  1.00 41.45  ? ? ? ? ? ? 122  LYS A N    1 
ATOM   1777 C CA   . LYS A 1 131 ? 159.446 113.135 20.984  1.00 45.40  ? ? ? ? ? ? 122  LYS A CA   1 
ATOM   1778 C C    . LYS A 1 131 ? 160.915 112.770 21.142  1.00 41.49  ? ? ? ? ? ? 122  LYS A C    1 
ATOM   1779 O O    . LYS A 1 131 ? 161.713 112.972 20.229  1.00 42.42  ? ? ? ? ? ? 122  LYS A O    1 
ATOM   1780 C CB   . LYS A 1 131 ? 158.734 112.055 20.168  1.00 51.74  ? ? ? ? ? ? 122  LYS A CB   1 
ATOM   1781 C CG   . LYS A 1 131 ? 157.701 111.267 20.958  1.00 69.83  ? ? ? ? ? ? 122  LYS A CG   1 
ATOM   1782 C CD   . LYS A 1 131 ? 157.343 109.962 20.265  1.00 86.20  ? ? ? ? ? ? 122  LYS A CD   1 
ATOM   1783 C CE   . LYS A 1 131 ? 156.363 109.146 21.093  1.00 95.53  ? ? ? ? ? ? 122  LYS A CE   1 
ATOM   1784 N NZ   . LYS A 1 131 ? 156.141 107.789 20.523  1.00 96.33  ? ? ? ? ? ? 122  LYS A NZ   1 
ATOM   1785 H H    . LYS A 1 131 ? 159.045 114.400 19.527  1.00 49.74  ? ? ? ? ? ? 122  LYS A H    1 
ATOM   1786 H HA   . LYS A 1 131 ? 159.043 113.168 21.866  1.00 54.48  ? ? ? ? ? ? 122  LYS A HA   1 
ATOM   1787 H HB2  . LYS A 1 131 ? 158.278 112.477 19.422  1.00 62.09  ? ? ? ? ? ? 122  LYS A HB2  1 
ATOM   1788 H HB3  . LYS A 1 131 ? 159.395 111.428 19.836  1.00 62.09  ? ? ? ? ? ? 122  LYS A HB3  1 
ATOM   1789 H HG2  . LYS A 1 131 ? 158.060 111.057 21.834  1.00 83.80  ? ? ? ? ? ? 122  LYS A HG2  1 
ATOM   1790 H HG3  . LYS A 1 131 ? 156.893 111.797 21.045  1.00 83.80  ? ? ? ? ? ? 122  LYS A HG3  1 
ATOM   1791 H HD2  . LYS A 1 131 ? 156.929 110.157 19.409  1.00 103.44 ? ? ? ? ? ? 122  LYS A HD2  1 
ATOM   1792 H HD3  . LYS A 1 131 ? 158.147 109.435 20.138  1.00 103.44 ? ? ? ? ? ? 122  LYS A HD3  1 
ATOM   1793 H HE2  . LYS A 1 131 ? 156.715 109.043 21.991  1.00 114.63 ? ? ? ? ? ? 122  LYS A HE2  1 
ATOM   1794 H HE3  . LYS A 1 131 ? 155.509 109.606 21.120  1.00 114.63 ? ? ? ? ? ? 122  LYS A HE3  1 
ATOM   1795 H HZ1  . LYS A 1 131 ? 156.910 107.342 20.492  1.00 115.60 ? ? ? ? ? ? 122  LYS A HZ1  1 
ATOM   1796 H HZ2  . LYS A 1 131 ? 155.564 107.338 21.029  1.00 115.60 ? ? ? ? ? ? 122  LYS A HZ2  1 
ATOM   1797 H HZ3  . LYS A 1 131 ? 155.811 107.856 19.699  1.00 115.60 ? ? ? ? ? ? 122  LYS A HZ3  1 
ATOM   1798 N N    . GLN A 1 132 ? 161.265 112.231 22.307  1.00 48.52  ? ? ? ? ? ? 123  GLN A N    1 
ATOM   1799 C CA   . GLN A 1 132 ? 162.633 111.794 22.561  1.00 40.99  ? ? ? ? ? ? 123  GLN A CA   1 
ATOM   1800 C C    . GLN A 1 132 ? 162.747 110.295 22.317  1.00 40.01  ? ? ? ? ? ? 123  GLN A C    1 
ATOM   1801 O O    . GLN A 1 132 ? 161.746 109.576 22.303  1.00 45.81  ? ? ? ? ? ? 123  GLN A O    1 
ATOM   1802 C CB   . GLN A 1 132 ? 163.090 112.136 23.985  1.00 49.35  ? ? ? ? ? ? 123  GLN A CB   1 
ATOM   1803 C CG   . GLN A 1 132 ? 162.085 112.898 24.829  1.00 71.88  ? ? ? ? ? ? 123  GLN A CG   1 
ATOM   1804 C CD   . GLN A 1 132 ? 162.620 113.220 26.210  1.00 81.14  ? ? ? ? ? ? 123  GLN A CD   1 
ATOM   1805 O OE1  . GLN A 1 132 ? 163.607 113.943 26.355  1.00 76.07  ? ? ? ? ? ? 123  GLN A OE1  1 
ATOM   1806 N NE2  . GLN A 1 132 ? 161.974 112.673 27.234  1.00 70.47  ? ? ? ? ? ? 123  GLN A NE2  1 
ATOM   1807 H H    . GLN A 1 132 ? 160.728 112.108 22.967  1.00 58.23  ? ? ? ? ? ? 123  GLN A H    1 
ATOM   1808 H HA   . GLN A 1 132 ? 163.227 112.244 21.941  1.00 49.18  ? ? ? ? ? ? 123  GLN A HA   1 
ATOM   1809 H HB2  . GLN A 1 132 ? 163.292 111.309 24.449  1.00 59.22  ? ? ? ? ? ? 123  GLN A HB2  1 
ATOM   1810 H HB3  . GLN A 1 132 ? 163.892 112.679 23.927  1.00 59.22  ? ? ? ? ? ? 123  GLN A HB3  1 
ATOM   1811 H HG2  . GLN A 1 132 ? 161.868 113.733 24.387  1.00 86.26  ? ? ? ? ? ? 123  GLN A HG2  1 
ATOM   1812 H HG3  . GLN A 1 132 ? 161.285 112.359 24.934  1.00 86.26  ? ? ? ? ? ? 123  GLN A HG3  1 
ATOM   1813 H HE21 . GLN A 1 132 ? 161.292 112.168 27.093  1.00 84.56  ? ? ? ? ? ? 123  GLN A HE21 1 
ATOM   1814 H HE22 . GLN A 1 132 ? 162.237 112.825 28.039  1.00 84.56  ? ? ? ? ? ? 123  GLN A HE22 1 
ATOM   1815 N N    . MET A 1 133 ? 163.981 109.842 22.126  1.00 34.46  ? ? ? ? ? ? 124  MET A N    1 
ATOM   1816 C CA   . MET A 1 133 ? 164.273 108.458 21.774  1.00 44.38  ? ? ? ? ? ? 124  MET A CA   1 
ATOM   1817 C C    . MET A 1 133 ? 163.692 107.469 22.780  1.00 52.86  ? ? ? ? ? ? 124  MET A C    1 
ATOM   1818 O O    . MET A 1 133 ? 163.150 106.433 22.395  1.00 60.44  ? ? ? ? ? ? 124  MET A O    1 
ATOM   1819 C CB   . MET A 1 133 ? 165.788 108.272 21.685  1.00 43.62  ? ? ? ? ? ? 124  MET A CB   1 
ATOM   1820 C CG   . MET A 1 133 ? 166.236 106.881 21.274  1.00 54.03  ? ? ? ? ? ? 124  MET A CG   1 
ATOM   1821 S SD   . MET A 1 133 ? 168.016 106.675 21.451  1.00 79.89  ? ? ? ? ? ? 124  MET A SD   1 
ATOM   1822 C CE   . MET A 1 133 ? 168.197 106.667 23.233  1.00 52.68  ? ? ? ? ? ? 124  MET A CE   1 
ATOM   1823 H H    . MET A 1 133 ? 164.684 110.331 22.197  1.00 41.35  ? ? ? ? ? ? 124  MET A H    1 
ATOM   1824 H HA   . MET A 1 133 ? 163.897 108.272 20.899  1.00 53.25  ? ? ? ? ? ? 124  MET A HA   1 
ATOM   1825 H HB2  . MET A 1 133 ? 166.138 108.897 21.031  1.00 52.35  ? ? ? ? ? ? 124  MET A HB2  1 
ATOM   1826 H HB3  . MET A 1 133 ? 166.174 108.460 22.554  1.00 52.35  ? ? ? ? ? ? 124  MET A HB3  1 
ATOM   1827 H HG2  . MET A 1 133 ? 165.798 106.225 21.838  1.00 64.84  ? ? ? ? ? ? 124  MET A HG2  1 
ATOM   1828 H HG3  . MET A 1 133 ? 166.005 106.732 20.344  1.00 64.84  ? ? ? ? ? ? 124  MET A HG3  1 
ATOM   1829 H HE1  . MET A 1 133 ? 167.684 105.930 23.599  1.00 63.22  ? ? ? ? ? ? 124  MET A HE1  1 
ATOM   1830 H HE2  . MET A 1 133 ? 169.135 106.559 23.454  1.00 63.22  ? ? ? ? ? ? 124  MET A HE2  1 
ATOM   1831 H HE3  . MET A 1 133 ? 167.868 107.508 23.587  1.00 63.22  ? ? ? ? ? ? 124  MET A HE3  1 
ATOM   1832 N N    . MET A 1 134 ? 163.807 107.794 24.064  1.00 50.47  ? ? ? ? ? ? 125  MET A N    1 
ATOM   1833 C CA   . MET A 1 134 ? 163.363 106.898 25.129  1.00 43.02  ? ? ? ? ? ? 125  MET A CA   1 
ATOM   1834 C C    . MET A 1 134 ? 161.876 107.059 25.445  1.00 40.70  ? ? ? ? ? ? 125  MET A C    1 
ATOM   1835 O O    . MET A 1 134 ? 161.395 106.572 26.469  1.00 60.52  ? ? ? ? ? ? 125  MET A O    1 
ATOM   1836 C CB   . MET A 1 134 ? 164.188 107.143 26.394  1.00 40.32  ? ? ? ? ? ? 125  MET A CB   1 
ATOM   1837 C CG   . MET A 1 134 ? 165.654 106.760 26.258  1.00 44.24  ? ? ? ? ? ? 125  MET A CG   1 
ATOM   1838 S SD   . MET A 1 134 ? 165.899 104.990 26.013  1.00 69.59  ? ? ? ? ? ? 125  MET A SD   1 
ATOM   1839 C CE   . MET A 1 134 ? 165.378 104.337 27.600  1.00 81.17  ? ? ? ? ? ? 125  MET A CE   1 
ATOM   1840 H H    . MET A 1 134 ? 164.142 108.534 24.348  1.00 60.56  ? ? ? ? ? ? 125  MET A H    1 
ATOM   1841 H HA   . MET A 1 134 ? 163.521 105.983 24.848  1.00 51.63  ? ? ? ? ? ? 125  MET A HA   1 
ATOM   1842 H HB2  . MET A 1 134 ? 164.148 108.087 26.614  1.00 48.39  ? ? ? ? ? ? 125  MET A HB2  1 
ATOM   1843 H HB3  . MET A 1 134 ? 163.811 106.620 27.119  1.00 48.39  ? ? ? ? ? ? 125  MET A HB3  1 
ATOM   1844 H HG2  . MET A 1 134 ? 166.032 107.223 25.494  1.00 53.09  ? ? ? ? ? ? 125  MET A HG2  1 
ATOM   1845 H HG3  . MET A 1 134 ? 166.123 107.017 27.067  1.00 53.09  ? ? ? ? ? ? 125  MET A HG3  1 
ATOM   1846 H HE1  . MET A 1 134 ? 164.452 104.582 27.753  1.00 97.40  ? ? ? ? ? ? 125  MET A HE1  1 
ATOM   1847 H HE2  . MET A 1 134 ? 165.467 103.371 27.588  1.00 97.40  ? ? ? ? ? ? 125  MET A HE2  1 
ATOM   1848 H HE3  . MET A 1 134 ? 165.939 104.713 28.296  1.00 97.40  ? ? ? ? ? ? 125  MET A HE3  1 
ATOM   1849 N N    . GLY A 1 135 ? 161.152 107.739 24.562  1.00 51.36  ? ? ? ? ? ? 126  GLY A N    1 
ATOM   1850 C CA   . GLY A 1 135 ? 159.733 107.977 24.755  1.00 45.51  ? ? ? ? ? ? 126  GLY A CA   1 
ATOM   1851 C C    . GLY A 1 135 ? 159.484 109.269 25.508  1.00 51.44  ? ? ? ? ? ? 126  GLY A C    1 
ATOM   1852 O O    . GLY A 1 135 ? 160.375 109.790 26.181  1.00 50.91  ? ? ? ? ? ? 126  GLY A O    1 
ATOM   1853 H H    . GLY A 1 135 ? 161.466 108.076 23.836  1.00 61.63  ? ? ? ? ? ? 126  GLY A H    1 
ATOM   1854 H HA2  . GLY A 1 135 ? 159.291 108.030 23.894  1.00 54.61  ? ? ? ? ? ? 126  GLY A HA2  1 
ATOM   1855 H HA3  . GLY A 1 135 ? 159.345 107.245 25.259  1.00 54.61  ? ? ? ? ? ? 126  GLY A HA3  1 
ATOM   1856 N N    . GLY A 1 136 ? 158.267 109.788 25.391  1.00 43.98  ? ? ? ? ? ? 127  GLY A N    1 
ATOM   1857 C CA   . GLY A 1 136 ? 157.908 111.039 26.030  1.00 36.02  ? ? ? ? ? ? 127  GLY A CA   1 
ATOM   1858 C C    . GLY A 1 136 ? 158.365 112.220 25.197  1.00 48.34  ? ? ? ? ? ? 127  GLY A C    1 
ATOM   1859 O O    . GLY A 1 136 ? 159.009 112.042 24.163  1.00 52.04  ? ? ? ? ? ? 127  GLY A O    1 
ATOM   1860 H H    . GLY A 1 136 ? 157.627 109.428 24.942  1.00 52.78  ? ? ? ? ? ? 127  GLY A H    1 
ATOM   1861 H HA2  . GLY A 1 136 ? 156.946 111.088 26.140  1.00 43.22  ? ? ? ? ? ? 127  GLY A HA2  1 
ATOM   1862 H HA3  . GLY A 1 136 ? 158.326 111.093 26.904  1.00 43.22  ? ? ? ? ? ? 127  GLY A HA3  1 
ATOM   1863 N N    . PHE A 1 137 ? 158.031 113.425 25.649  1.00 44.40  ? ? ? ? ? ? 128  PHE A N    1 
ATOM   1864 C CA   . PHE A 1 137 ? 158.373 114.643 24.926  1.00 47.33  ? ? ? ? ? ? 128  PHE A CA   1 
ATOM   1865 C C    . PHE A 1 137 ? 159.478 115.416 25.630  1.00 43.58  ? ? ? ? ? ? 128  PHE A C    1 
ATOM   1866 O O    . PHE A 1 137 ? 159.511 115.496 26.857  1.00 44.21  ? ? ? ? ? ? 128  PHE A O    1 
ATOM   1867 C CB   . PHE A 1 137 ? 157.139 115.530 24.771  1.00 41.13  ? ? ? ? ? ? 128  PHE A CB   1 
ATOM   1868 C CG   . PHE A 1 137 ? 156.011 114.866 24.042  1.00 36.46  ? ? ? ? ? ? 128  PHE A CG   1 
ATOM   1869 C CD1  . PHE A 1 137 ? 156.083 114.655 22.676  1.00 39.76  ? ? ? ? ? ? 128  PHE A CD1  1 
ATOM   1870 C CD2  . PHE A 1 137 ? 154.877 114.456 24.722  1.00 37.93  ? ? ? ? ? ? 128  PHE A CD2  1 
ATOM   1871 C CE1  . PHE A 1 137 ? 155.047 114.043 22.001  1.00 41.67  ? ? ? ? ? ? 128  PHE A CE1  1 
ATOM   1872 C CE2  . PHE A 1 137 ? 153.836 113.842 24.052  1.00 42.92  ? ? ? ? ? ? 128  PHE A CE2  1 
ATOM   1873 C CZ   . PHE A 1 137 ? 153.921 113.636 22.690  1.00 43.44  ? ? ? ? ? ? 128  PHE A CZ   1 
ATOM   1874 H H    . PHE A 1 137 ? 157.601 113.564 26.381  1.00 53.28  ? ? ? ? ? ? 128  PHE A H    1 
ATOM   1875 H HA   . PHE A 1 137 ? 158.688 114.407 24.039  1.00 56.80  ? ? ? ? ? ? 128  PHE A HA   1 
ATOM   1876 H HB2  . PHE A 1 137 ? 156.819 115.777 25.653  1.00 49.36  ? ? ? ? ? ? 128  PHE A HB2  1 
ATOM   1877 H HB3  . PHE A 1 137 ? 157.386 116.326 24.275  1.00 49.36  ? ? ? ? ? ? 128  PHE A HB3  1 
ATOM   1878 H HD1  . PHE A 1 137 ? 156.840 114.926 22.208  1.00 47.71  ? ? ? ? ? ? 128  PHE A HD1  1 
ATOM   1879 H HD2  . PHE A 1 137 ? 154.816 114.592 25.640  1.00 45.52  ? ? ? ? ? ? 128  PHE A HD2  1 
ATOM   1880 H HE1  . PHE A 1 137 ? 155.106 113.905 21.083  1.00 50.01  ? ? ? ? ? ? 128  PHE A HE1  1 
ATOM   1881 H HE2  . PHE A 1 137 ? 153.079 113.569 24.518  1.00 51.50  ? ? ? ? ? ? 128  PHE A HE2  1 
ATOM   1882 H HZ   . PHE A 1 137 ? 153.221 113.224 22.237  1.00 52.13  ? ? ? ? ? ? 128  PHE A HZ   1 
ATOM   1883 N N    . LYS A 1 138 ? 160.376 115.986 24.834  1.00 52.77  ? ? ? ? ? ? 129  LYS A N    1 
ATOM   1884 C CA   . LYS A 1 138 ? 161.464 116.807 25.346  1.00 45.81  ? ? ? ? ? ? 129  LYS A CA   1 
ATOM   1885 C C    . LYS A 1 138 ? 160.925 117.929 26.228  1.00 53.03  ? ? ? ? ? ? 129  LYS A C    1 
ATOM   1886 O O    . LYS A 1 138 ? 161.538 118.295 27.229  1.00 49.16  ? ? ? ? ? ? 129  LYS A O    1 
ATOM   1887 C CB   . LYS A 1 138 ? 162.259 117.388 24.174  1.00 43.67  ? ? ? ? ? ? 129  LYS A CB   1 
ATOM   1888 C CG   . LYS A 1 138 ? 163.281 118.450 24.548  1.00 61.29  ? ? ? ? ? ? 129  LYS A CG   1 
ATOM   1889 C CD   . LYS A 1 138 ? 164.107 118.853 23.333  1.00 70.40  ? ? ? ? ? ? 129  LYS A CD   1 
ATOM   1890 C CE   . LYS A 1 138 ? 164.950 120.088 23.605  1.00 79.26  ? ? ? ? ? ? 129  LYS A CE   1 
ATOM   1891 N NZ   . LYS A 1 138 ? 164.112 121.303 23.804  1.00 85.79  ? ? ? ? ? ? 129  LYS A NZ   1 
ATOM   1892 H H    . LYS A 1 138 ? 160.375 115.910 23.977  1.00 63.32  ? ? ? ? ? ? 129  LYS A H    1 
ATOM   1893 H HA   . LYS A 1 138 ? 162.060 116.258 25.879  1.00 54.97  ? ? ? ? ? ? 129  LYS A HA   1 
ATOM   1894 H HB2  . LYS A 1 138 ? 162.736 116.665 23.737  1.00 52.41  ? ? ? ? ? ? 129  LYS A HB2  1 
ATOM   1895 H HB3  . LYS A 1 138 ? 161.636 117.791 23.549  1.00 52.41  ? ? ? ? ? ? 129  LYS A HB3  1 
ATOM   1896 H HG2  . LYS A 1 138 ? 162.822 119.236 24.881  1.00 73.55  ? ? ? ? ? ? 129  LYS A HG2  1 
ATOM   1897 H HG3  . LYS A 1 138 ? 163.881 118.096 25.223  1.00 73.55  ? ? ? ? ? ? 129  LYS A HG3  1 
ATOM   1898 H HD2  . LYS A 1 138 ? 164.703 118.125 23.097  1.00 84.48  ? ? ? ? ? ? 129  LYS A HD2  1 
ATOM   1899 H HD3  . LYS A 1 138 ? 163.511 119.051 22.593  1.00 84.48  ? ? ? ? ? ? 129  LYS A HD3  1 
ATOM   1900 H HE2  . LYS A 1 138 ? 165.472 119.946 24.410  1.00 95.12  ? ? ? ? ? ? 129  LYS A HE2  1 
ATOM   1901 H HE3  . LYS A 1 138 ? 165.537 120.246 22.849  1.00 95.12  ? ? ? ? ? ? 129  LYS A HE3  1 
ATOM   1902 H HZ1  . LYS A 1 138 ? 163.566 121.186 24.498  1.00 102.95 ? ? ? ? ? ? 129  LYS A HZ1  1 
ATOM   1903 H HZ2  . LYS A 1 138 ? 164.631 122.009 23.962  1.00 102.95 ? ? ? ? ? ? 129  LYS A HZ2  1 
ATOM   1904 H HZ3  . LYS A 1 138 ? 163.625 121.459 23.076  1.00 102.95 ? ? ? ? ? ? 129  LYS A HZ3  1 
ATOM   1905 N N    . GLU A 1 139 ? 159.766 118.460 25.857  1.00 58.37  ? ? ? ? ? ? 130  GLU A N    1 
ATOM   1906 C CA   . GLU A 1 139 ? 159.162 119.571 26.582  1.00 37.87  ? ? ? ? ? ? 130  GLU A CA   1 
ATOM   1907 C C    . GLU A 1 139 ? 158.740 119.153 27.988  1.00 46.79  ? ? ? ? ? ? 130  GLU A C    1 
ATOM   1908 O O    . GLU A 1 139 ? 158.821 119.941 28.931  1.00 57.40  ? ? ? ? ? ? 130  GLU A O    1 
ATOM   1909 C CB   . GLU A 1 139 ? 157.946 120.105 25.819  1.00 43.27  ? ? ? ? ? ? 130  GLU A CB   1 
ATOM   1910 C CG   . GLU A 1 139 ? 158.280 120.877 24.540  1.00 50.52  ? ? ? ? ? ? 130  GLU A CG   1 
ATOM   1911 C CD   . GLU A 1 139 ? 158.881 120.007 23.446  1.00 55.25  ? ? ? ? ? ? 130  GLU A CD   1 
ATOM   1912 O OE1  . GLU A 1 139 ? 158.612 118.787 23.427  1.00 43.78  ? ? ? ? ? ? 130  GLU A OE1  1 
ATOM   1913 O OE2  . GLU A 1 139 ? 159.626 120.551 22.602  1.00 61.16  ? ? ? ? ? ? 130  GLU A OE2  1 
ATOM   1914 H H    . GLU A 1 139 ? 159.305 118.192 25.182  1.00 70.05  ? ? ? ? ? ? 130  GLU A H    1 
ATOM   1915 H HA   . GLU A 1 139 ? 159.809 120.289 26.661  1.00 45.45  ? ? ? ? ? ? 130  GLU A HA   1 
ATOM   1916 H HB2  . GLU A 1 139 ? 157.383 119.356 25.571  1.00 51.92  ? ? ? ? ? ? 130  GLU A HB2  1 
ATOM   1917 H HB3  . GLU A 1 139 ? 157.453 120.704 26.403  1.00 51.92  ? ? ? ? ? ? 130  GLU A HB3  1 
ATOM   1918 H HG2  . GLU A 1 139 ? 157.466 121.274 24.192  1.00 60.62  ? ? ? ? ? ? 130  GLU A HG2  1 
ATOM   1919 H HG3  . GLU A 1 139 ? 158.921 121.573 24.753  1.00 60.62  ? ? ? ? ? ? 130  GLU A HG3  1 
ATOM   1920 N N    . THR A 1 140 ? 158.285 117.911 28.121  1.00 42.21  ? ? ? ? ? ? 131  THR A N    1 
ATOM   1921 C CA   . THR A 1 140 ? 157.818 117.396 29.406  1.00 44.78  ? ? ? ? ? ? 131  THR A CA   1 
ATOM   1922 C C    . THR A 1 140 ? 158.991 117.123 30.345  1.00 40.74  ? ? ? ? ? ? 131  THR A C    1 
ATOM   1923 O O    . THR A 1 140 ? 158.922 117.424 31.535  1.00 42.25  ? ? ? ? ? ? 131  THR A O    1 
ATOM   1924 C CB   . THR A 1 140 ? 156.994 116.105 29.224  1.00 40.79  ? ? ? ? ? ? 131  THR A CB   1 
ATOM   1925 O OG1  . THR A 1 140 ? 155.894 116.363 28.344  1.00 54.46  ? ? ? ? ? ? 131  THR A OG1  1 
ATOM   1926 C CG2  . THR A 1 140 ? 156.456 115.603 30.559  1.00 37.17  ? ? ? ? ? ? 131  THR A CG2  1 
ATOM   1927 H H    . THR A 1 140 ? 158.235 117.342 27.478  1.00 50.65  ? ? ? ? ? ? 131  THR A H    1 
ATOM   1928 H HA   . THR A 1 140 ? 157.247 118.059 29.824  1.00 53.74  ? ? ? ? ? ? 131  THR A HA   1 
ATOM   1929 H HB   . THR A 1 140 ? 157.557 115.414 28.842  1.00 48.95  ? ? ? ? ? ? 131  THR A HB   1 
ATOM   1930 H HG1  . THR A 1 140 ? 155.439 115.664 28.240  1.00 65.35  ? ? ? ? ? ? 131  THR A HG1  1 
ATOM   1931 H HG21 . THR A 1 140 ? 155.884 116.277 30.960  1.00 44.61  ? ? ? ? ? ? 131  THR A HG21 1 
ATOM   1932 H HG22 . THR A 1 140 ? 155.941 114.792 30.425  1.00 44.61  ? ? ? ? ? ? 131  THR A HG22 1 
ATOM   1933 H HG23 . THR A 1 140 ? 157.191 115.414 31.162  1.00 44.61  ? ? ? ? ? ? 131  THR A HG23 1 
ATOM   1934 N N    . LYS A 1 141 ? 160.067 116.559 29.803  1.00 41.38  ? ? ? ? ? ? 132  LYS A N    1 
ATOM   1935 C CA   . LYS A 1 141 ? 161.248 116.254 30.599  1.00 46.31  ? ? ? ? ? ? 132  LYS A CA   1 
ATOM   1936 C C    . LYS A 1 141 ? 161.890 117.533 31.124  1.00 46.63  ? ? ? ? ? ? 132  LYS A C    1 
ATOM   1937 O O    . LYS A 1 141 ? 162.405 117.562 32.241  1.00 53.73  ? ? ? ? ? ? 132  LYS A O    1 
ATOM   1938 C CB   . LYS A 1 141 ? 162.267 115.463 29.777  1.00 50.66  ? ? ? ? ? ? 132  LYS A CB   1 
ATOM   1939 C CG   . LYS A 1 141 ? 163.326 114.768 30.625  1.00 66.04  ? ? ? ? ? ? 132  LYS A CG   1 
ATOM   1940 C CD   . LYS A 1 141 ? 164.312 113.977 29.775  1.00 78.67  ? ? ? ? ? ? 132  LYS A CD   1 
ATOM   1941 C CE   . LYS A 1 141 ? 165.339 114.878 29.110  1.00 83.02  ? ? ? ? ? ? 132  LYS A CE   1 
ATOM   1942 N NZ   . LYS A 1 141 ? 166.256 115.504 30.103  1.00 85.47  ? ? ? ? ? ? 132  LYS A NZ   1 
ATOM   1943 H H    . LYS A 1 141 ? 160.136 116.343 28.974  1.00 49.65  ? ? ? ? ? ? 132  LYS A H    1 
ATOM   1944 H HA   . LYS A 1 141 ? 160.988 115.712 31.361  1.00 55.57  ? ? ? ? ? ? 132  LYS A HA   1 
ATOM   1945 H HB2  . LYS A 1 141 ? 161.799 114.782 29.270  1.00 60.79  ? ? ? ? ? ? 132  LYS A HB2  1 
ATOM   1946 H HB3  . LYS A 1 141 ? 162.722 116.070 29.173  1.00 60.79  ? ? ? ? ? ? 132  LYS A HB3  1 
ATOM   1947 H HG2  . LYS A 1 141 ? 163.824 115.436 31.122  1.00 79.25  ? ? ? ? ? ? 132  LYS A HG2  1 
ATOM   1948 H HG3  . LYS A 1 141 ? 162.892 114.152 31.235  1.00 79.25  ? ? ? ? ? ? 132  LYS A HG3  1 
ATOM   1949 H HD2  . LYS A 1 141 ? 164.784 113.345 30.340  1.00 94.40  ? ? ? ? ? ? 132  LYS A HD2  1 
ATOM   1950 H HD3  . LYS A 1 141 ? 163.827 113.506 29.080  1.00 94.40  ? ? ? ? ? ? 132  LYS A HD3  1 
ATOM   1951 H HE2  . LYS A 1 141 ? 165.873 114.352 28.495  1.00 99.62  ? ? ? ? ? ? 132  LYS A HE2  1 
ATOM   1952 H HE3  . LYS A 1 141 ? 164.880 115.587 28.634  1.00 99.62  ? ? ? ? ? ? 132  LYS A HE3  1 
ATOM   1953 H HZ1  . LYS A 1 141 ? 166.694 114.872 30.552  1.00 102.56 ? ? ? ? ? ? 132  LYS A HZ1  1 
ATOM   1954 H HZ2  . LYS A 1 141 ? 166.845 116.025 29.687  1.00 102.56 ? ? ? ? ? ? 132  LYS A HZ2  1 
ATOM   1955 H HZ3  . LYS A 1 141 ? 165.790 115.997 30.679  1.00 102.56 ? ? ? ? ? ? 132  LYS A HZ3  1 
ATOM   1956 N N    . GLU A 1 142 ? 161.853 118.589 30.318  1.00 43.13  ? ? ? ? ? ? 133  GLU A N    1 
ATOM   1957 C CA   . GLU A 1 142 ? 162.414 119.875 30.718  1.00 50.06  ? ? ? ? ? ? 133  GLU A CA   1 
ATOM   1958 C C    . GLU A 1 142 ? 161.720 120.415 31.963  1.00 46.99  ? ? ? ? ? ? 133  GLU A C    1 
ATOM   1959 O O    . GLU A 1 142 ? 162.376 120.872 32.897  1.00 46.75  ? ? ? ? ? ? 133  GLU A O    1 
ATOM   1960 C CB   . GLU A 1 142 ? 162.299 120.893 29.580  1.00 47.34  ? ? ? ? ? ? 133  GLU A CB   1 
ATOM   1961 C CG   . GLU A 1 142 ? 163.329 120.711 28.475  1.00 77.01  ? ? ? ? ? ? 133  GLU A CG   1 
ATOM   1962 C CD   . GLU A 1 142 ? 163.136 121.687 27.328  1.00 92.16  ? ? ? ? ? ? 133  GLU A CD   1 
ATOM   1963 O OE1  . GLU A 1 142 ? 162.296 122.603 27.457  1.00 97.59  ? ? ? ? ? ? 133  GLU A OE1  1 
ATOM   1964 O OE2  . GLU A 1 142 ? 163.826 121.536 26.298  1.00 92.50  ? ? ? ? ? ? 133  GLU A OE2  1 
ATOM   1965 H H    . GLU A 1 142 ? 161.507 118.587 29.530  1.00 51.75  ? ? ? ? ? ? 133  GLU A H    1 
ATOM   1966 H HA   . GLU A 1 142 ? 163.355 119.760 30.924  1.00 60.07  ? ? ? ? ? ? 133  GLU A HA   1 
ATOM   1967 H HB2  . GLU A 1 142 ? 161.419 120.813 29.180  1.00 56.81  ? ? ? ? ? ? 133  GLU A HB2  1 
ATOM   1968 H HB3  . GLU A 1 142 ? 162.413 121.784 29.947  1.00 56.81  ? ? ? ? ? ? 133  GLU A HB3  1 
ATOM   1969 H HG2  . GLU A 1 142 ? 164.215 120.852 28.843  1.00 92.42  ? ? ? ? ? ? 133  GLU A HG2  1 
ATOM   1970 H HG3  . GLU A 1 142 ? 163.256 119.812 28.120  1.00 92.42  ? ? ? ? ? ? 133  GLU A HG3  1 
ATOM   1971 N N    . ALA A 1 143 ? 160.392 120.362 31.968  1.00 42.17  ? ? ? ? ? ? 134  ALA A N    1 
ATOM   1972 C CA   . ALA A 1 143 ? 159.617 120.834 33.107  1.00 41.52  ? ? ? ? ? ? 134  ALA A CA   1 
ATOM   1973 C C    . ALA A 1 143 ? 159.866 119.936 34.315  1.00 56.21  ? ? ? ? ? ? 134  ALA A C    1 
ATOM   1974 O O    . ALA A 1 143 ? 160.026 120.417 35.437  1.00 51.67  ? ? ? ? ? ? 134  ALA A O    1 
ATOM   1975 C CB   . ALA A 1 143 ? 158.138 120.863 32.763  1.00 43.76  ? ? ? ? ? ? 134  ALA A CB   1 
ATOM   1976 H H    . ALA A 1 143 ? 159.915 120.055 31.322  1.00 50.60  ? ? ? ? ? ? 134  ALA A H    1 
ATOM   1977 H HA   . ALA A 1 143 ? 159.895 121.735 33.334  1.00 49.82  ? ? ? ? ? ? 134  ALA A HA   1 
ATOM   1978 H HB1  . ALA A 1 143 ? 157.851 119.966 32.530  1.00 52.51  ? ? ? ? ? ? 134  ALA A HB1  1 
ATOM   1979 H HB2  . ALA A 1 143 ? 157.641 121.179 33.533  1.00 52.51  ? ? ? ? ? ? 134  ALA A HB2  1 
ATOM   1980 H HB3  . ALA A 1 143 ? 158.000 121.460 32.011  1.00 52.51  ? ? ? ? ? ? 134  ALA A HB3  1 
ATOM   1981 N N    . GLU A 1 144 ? 159.902 118.630 34.070  1.00 58.76  ? ? ? ? ? ? 135  GLU A N    1 
ATOM   1982 C CA   . GLU A 1 144 ? 160.164 117.649 35.117  1.00 52.47  ? ? ? ? ? ? 135  GLU A CA   1 
ATOM   1983 C C    . GLU A 1 144 ? 161.490 117.943 35.816  1.00 53.42  ? ? ? ? ? ? 135  GLU A C    1 
ATOM   1984 O O    . GLU A 1 144 ? 161.541 118.079 37.039  1.00 49.37  ? ? ? ? ? ? 135  GLU A O    1 
ATOM   1985 C CB   . GLU A 1 144 ? 160.190 116.238 34.520  1.00 46.30  ? ? ? ? ? ? 135  GLU A CB   1 
ATOM   1986 C CG   . GLU A 1 144 ? 160.409 115.116 35.533  1.00 55.17  ? ? ? ? ? ? 135  GLU A CG   1 
ATOM   1987 C CD   . GLU A 1 144 ? 159.204 114.877 36.423  1.00 82.50  ? ? ? ? ? ? 135  GLU A CD   1 
ATOM   1988 O OE1  . GLU A 1 144 ? 158.066 114.895 35.906  1.00 97.01  ? ? ? ? ? ? 135  GLU A OE1  1 
ATOM   1989 O OE2  . GLU A 1 144 ? 159.395 114.670 37.640  1.00 97.31  ? ? ? ? ? ? 135  GLU A OE2  1 
ATOM   1990 H H    . GLU A 1 144 ? 159.776 118.282 33.294  1.00 70.51  ? ? ? ? ? ? 135  GLU A H    1 
ATOM   1991 H HA   . GLU A 1 144 ? 159.455 117.688 35.778  1.00 62.97  ? ? ? ? ? ? 135  GLU A HA   1 
ATOM   1992 H HB2  . GLU A 1 144 ? 159.342 116.074 34.078  1.00 55.56  ? ? ? ? ? ? 135  GLU A HB2  1 
ATOM   1993 H HB3  . GLU A 1 144 ? 160.910 116.191 33.870  1.00 55.56  ? ? ? ? ? ? 135  GLU A HB3  1 
ATOM   1994 H HG2  . GLU A 1 144 ? 160.597 114.293 35.056  1.00 66.20  ? ? ? ? ? ? 135  GLU A HG2  1 
ATOM   1995 H HG3  . GLU A 1 144 ? 161.159 115.348 36.103  1.00 66.20  ? ? ? ? ? ? 135  GLU A HG3  1 
ATOM   1996 N N    . ASP A 1 145 ? 162.558 118.049 35.031  1.00 56.20  ? ? ? ? ? ? 136  ASP A N    1 
ATOM   1997 C CA   . ASP A 1 145 ? 163.893 118.290 35.568  1.00 48.66  ? ? ? ? ? ? 136  ASP A CA   1 
ATOM   1998 C C    . ASP A 1 145 ? 163.993 119.659 36.232  1.00 49.89  ? ? ? ? ? ? 136  ASP A C    1 
ATOM   1999 O O    . ASP A 1 145 ? 164.655 119.812 37.258  1.00 60.90  ? ? ? ? ? ? 136  ASP A O    1 
ATOM   2000 C CB   . ASP A 1 145 ? 164.941 118.180 34.458  1.00 45.65  ? ? ? ? ? ? 136  ASP A CB   1 
ATOM   2001 C CG   . ASP A 1 145 ? 165.007 116.792 33.849  1.00 61.15  ? ? ? ? ? ? 136  ASP A CG   1 
ATOM   2002 O OD1  . ASP A 1 145 ? 164.543 115.830 34.498  1.00 83.49  ? ? ? ? ? ? 136  ASP A OD1  1 
ATOM   2003 O OD2  . ASP A 1 145 ? 165.531 116.662 32.722  1.00 69.50  ? ? ? ? ? ? 136  ASP A OD2  1 
ATOM   2004 H H    . ASP A 1 145 ? 162.535 117.985 34.173  1.00 67.44  ? ? ? ? ? ? 136  ASP A H    1 
ATOM   2005 H HA   . ASP A 1 145 ? 164.092 117.616 36.237  1.00 58.39  ? ? ? ? ? ? 136  ASP A HA   1 
ATOM   2006 H HB2  . ASP A 1 145 ? 164.719 118.807 33.751  1.00 54.78  ? ? ? ? ? ? 136  ASP A HB2  1 
ATOM   2007 H HB3  . ASP A 1 145 ? 165.814 118.389 34.825  1.00 54.78  ? ? ? ? ? ? 136  ASP A HB3  1 
ATOM   2008 N N    . GLY A 1 146 ? 163.338 120.651 35.638  1.00 41.23  ? ? ? ? ? ? 137  GLY A N    1 
ATOM   2009 C CA   . GLY A 1 146 ? 163.346 121.998 36.176  1.00 39.82  ? ? ? ? ? ? 137  GLY A CA   1 
ATOM   2010 C C    . GLY A 1 146 ? 162.760 122.057 37.573  1.00 48.26  ? ? ? ? ? ? 137  GLY A C    1 
ATOM   2011 O O    . GLY A 1 146 ? 163.315 122.705 38.461  1.00 49.99  ? ? ? ? ? ? 137  GLY A O    1 
ATOM   2012 H H    . GLY A 1 146 ? 162.879 120.566 34.916  1.00 49.48  ? ? ? ? ? ? 137  GLY A H    1 
ATOM   2013 H HA2  . GLY A 1 146 ? 164.258 122.329 36.210  1.00 47.78  ? ? ? ? ? ? 137  GLY A HA2  1 
ATOM   2014 H HA3  . GLY A 1 146 ? 162.828 122.581 35.599  1.00 47.78  ? ? ? ? ? ? 137  GLY A HA3  1 
ATOM   2015 N N    . PHE A 1 147 ? 161.632 121.380 37.768  1.00 47.22  ? ? ? ? ? ? 138  PHE A N    1 
ATOM   2016 C CA   . PHE A 1 147 ? 160.985 121.332 39.075  1.00 47.35  ? ? ? ? ? ? 138  PHE A CA   1 
ATOM   2017 C C    . PHE A 1 147 ? 161.856 120.598 40.090  1.00 49.97  ? ? ? ? ? ? 138  PHE A C    1 
ATOM   2018 O O    . PHE A 1 147 ? 162.050 121.072 41.209  1.00 64.63  ? ? ? ? ? ? 138  PHE A O    1 
ATOM   2019 C CB   . PHE A 1 147 ? 159.621 120.647 38.980  1.00 47.61  ? ? ? ? ? ? 138  PHE A CB   1 
ATOM   2020 C CG   . PHE A 1 147 ? 158.520 121.542 38.485  1.00 35.86  ? ? ? ? ? ? 138  PHE A CG   1 
ATOM   2021 C CD1  . PHE A 1 147 ? 158.158 122.675 39.192  1.00 38.51  ? ? ? ? ? ? 138  PHE A CD1  1 
ATOM   2022 C CD2  . PHE A 1 147 ? 157.828 121.234 37.326  1.00 36.02  ? ? ? ? ? ? 138  PHE A CD2  1 
ATOM   2023 C CE1  . PHE A 1 147 ? 157.137 123.493 38.743  1.00 46.34  ? ? ? ? ? ? 138  PHE A CE1  1 
ATOM   2024 C CE2  . PHE A 1 147 ? 156.808 122.048 36.873  1.00 40.50  ? ? ? ? ? ? 138  PHE A CE2  1 
ATOM   2025 C CZ   . PHE A 1 147 ? 156.463 123.178 37.581  1.00 37.36  ? ? ? ? ? ? 138  PHE A CZ   1 
ATOM   2026 H H    . PHE A 1 147 ? 161.220 120.939 37.156  1.00 56.66  ? ? ? ? ? ? 138  PHE A H    1 
ATOM   2027 H HA   . PHE A 1 147 ? 160.846 122.238 39.394  1.00 56.82  ? ? ? ? ? ? 138  PHE A HA   1 
ATOM   2028 H HB2  . PHE A 1 147 ? 159.690 119.897 38.368  1.00 57.14  ? ? ? ? ? ? 138  PHE A HB2  1 
ATOM   2029 H HB3  . PHE A 1 147 ? 159.370 120.329 39.861  1.00 57.14  ? ? ? ? ? ? 138  PHE A HB3  1 
ATOM   2030 H HD1  . PHE A 1 147 ? 158.610 122.893 39.976  1.00 46.21  ? ? ? ? ? ? 138  PHE A HD1  1 
ATOM   2031 H HD2  . PHE A 1 147 ? 158.057 120.474 36.843  1.00 43.23  ? ? ? ? ? ? 138  PHE A HD2  1 
ATOM   2032 H HE1  . PHE A 1 147 ? 156.906 124.255 39.223  1.00 55.61  ? ? ? ? ? ? 138  PHE A HE1  1 
ATOM   2033 H HE2  . PHE A 1 147 ? 156.355 121.833 36.089  1.00 48.59  ? ? ? ? ? ? 138  PHE A HE2  1 
ATOM   2034 H HZ   . PHE A 1 147 ? 155.776 123.727 37.277  1.00 44.83  ? ? ? ? ? ? 138  PHE A HZ   1 
ATOM   2035 N N    . ARG A 1 148 ? 162.380 119.442 39.696  1.00 55.62  ? ? ? ? ? ? 139  ARG A N    1 
ATOM   2036 C CA   . ARG A 1 148 ? 163.227 118.654 40.582  1.00 51.74  ? ? ? ? ? ? 139  ARG A CA   1 
ATOM   2037 C C    . ARG A 1 148 ? 164.453 119.449 41.019  1.00 54.65  ? ? ? ? ? ? 139  ARG A C    1 
ATOM   2038 O O    . ARG A 1 148 ? 164.796 119.472 42.201  1.00 49.28  ? ? ? ? ? ? 139  ARG A O    1 
ATOM   2039 C CB   . ARG A 1 148 ? 163.656 117.351 39.905  1.00 41.46  ? ? ? ? ? ? 139  ARG A CB   1 
ATOM   2040 C CG   . ARG A 1 148 ? 162.531 116.341 39.753  1.00 56.40  ? ? ? ? ? ? 139  ARG A CG   1 
ATOM   2041 C CD   . ARG A 1 148 ? 163.034 115.016 39.200  1.00 68.04  ? ? ? ? ? ? 139  ARG A CD   1 
ATOM   2042 N NE   . ARG A 1 148 ? 164.006 114.380 40.088  1.00 78.81  ? ? ? ? ? ? 139  ARG A NE   1 
ATOM   2043 C CZ   . ARG A 1 148 ? 163.690 113.637 41.147  1.00 75.53  ? ? ? ? ? ? 139  ARG A CZ   1 
ATOM   2044 N NH1  . ARG A 1 148 ? 162.420 113.428 41.471  1.00 66.12  ? ? ? ? ? ? 139  ARG A NH1  1 
ATOM   2045 N NH2  . ARG A 1 148 ? 164.650 113.102 41.890  1.00 76.75  ? ? ? ? ? ? 139  ARG A NH2  1 
ATOM   2046 H H    . ARG A 1 148 ? 162.260 119.092 38.920  1.00 66.75  ? ? ? ? ? ? 139  ARG A H    1 
ATOM   2047 H HA   . ARG A 1 148 ? 162.721 118.424 41.378  1.00 62.09  ? ? ? ? ? ? 139  ARG A HA   1 
ATOM   2048 H HB2  . ARG A 1 148 ? 163.994 117.556 39.019  1.00 49.76  ? ? ? ? ? ? 139  ARG A HB2  1 
ATOM   2049 H HB3  . ARG A 1 148 ? 164.356 116.939 40.436  1.00 49.76  ? ? ? ? ? ? 139  ARG A HB3  1 
ATOM   2050 H HG2  . ARG A 1 148 ? 162.131 116.175 40.621  1.00 67.68  ? ? ? ? ? ? 139  ARG A HG2  1 
ATOM   2051 H HG3  . ARG A 1 148 ? 161.867 116.693 39.140  1.00 67.68  ? ? ? ? ? ? 139  ARG A HG3  1 
ATOM   2052 H HD2  . ARG A 1 148 ? 162.283 114.411 39.092  1.00 81.65  ? ? ? ? ? ? 139  ARG A HD2  1 
ATOM   2053 H HD3  . ARG A 1 148 ? 163.463 115.171 38.344  1.00 81.65  ? ? ? ? ? ? 139  ARG A HD3  1 
ATOM   2054 H HE   . ARG A 1 148 ? 164.841 114.494 39.915  1.00 94.57  ? ? ? ? ? ? 139  ARG A HE   1 
ATOM   2055 H HH11 . ARG A 1 148 ? 161.792 113.771 40.994  1.00 79.35  ? ? ? ? ? ? 139  ARG A HH11 1 
ATOM   2056 H HH12 . ARG A 1 148 ? 162.225 112.947 42.157  1.00 79.35  ? ? ? ? ? ? 139  ARG A HH12 1 
ATOM   2057 H HH21 . ARG A 1 148 ? 165.475 113.234 41.687  1.00 92.10  ? ? ? ? ? ? 139  ARG A HH21 1 
ATOM   2058 H HH22 . ARG A 1 148 ? 164.447 112.623 42.575  1.00 92.10  ? ? ? ? ? ? 139  ARG A HH22 1 
ATOM   2059 N N    . LYS A 1 149 ? 165.103 120.108 40.065  1.00 50.32  ? ? ? ? ? ? 140  LYS A N    1 
ATOM   2060 C CA   . LYS A 1 149 ? 166.300 120.888 40.358  1.00 50.08  ? ? ? ? ? ? 140  LYS A CA   1 
ATOM   2061 C C    . LYS A 1 149 ? 166.004 122.011 41.348  1.00 51.45  ? ? ? ? ? ? 140  LYS A C    1 
ATOM   2062 O O    . LYS A 1 149 ? 166.842 122.350 42.183  1.00 61.59  ? ? ? ? ? ? 140  LYS A O    1 
ATOM   2063 C CB   . LYS A 1 149 ? 166.888 121.478 39.074  1.00 46.19  ? ? ? ? ? ? 140  LYS A CB   1 
ATOM   2064 C CG   . LYS A 1 149 ? 168.184 122.250 39.296  1.00 53.83  ? ? ? ? ? ? 140  LYS A CG   1 
ATOM   2065 C CD   . LYS A 1 149 ? 168.688 122.902 38.023  1.00 59.54  ? ? ? ? ? ? 140  LYS A CD   1 
ATOM   2066 C CE   . LYS A 1 149 ? 169.939 123.724 38.295  1.00 69.01  ? ? ? ? ? ? 140  LYS A CE   1 
ATOM   2067 N NZ   . LYS A 1 149 ? 170.422 124.438 37.082  1.00 69.66  ? ? ? ? ? ? 140  LYS A NZ   1 
ATOM   2068 H H    . LYS A 1 149 ? 164.870 120.120 39.237  1.00 60.38  ? ? ? ? ? ? 140  LYS A H    1 
ATOM   2069 H HA   . LYS A 1 149 ? 166.967 120.306 40.755  1.00 60.09  ? ? ? ? ? ? 140  LYS A HA   1 
ATOM   2070 H HB2  . LYS A 1 149 ? 167.075 120.755 38.455  1.00 55.43  ? ? ? ? ? ? 140  LYS A HB2  1 
ATOM   2071 H HB3  . LYS A 1 149 ? 166.242 122.087 38.684  1.00 55.43  ? ? ? ? ? ? 140  LYS A HB3  1 
ATOM   2072 H HG2  . LYS A 1 149 ? 168.029 122.947 39.952  1.00 64.60  ? ? ? ? ? ? 140  LYS A HG2  1 
ATOM   2073 H HG3  . LYS A 1 149 ? 168.867 121.639 39.613  1.00 64.60  ? ? ? ? ? ? 140  LYS A HG3  1 
ATOM   2074 H HD2  . LYS A 1 149 ? 168.907 122.215 37.375  1.00 71.44  ? ? ? ? ? ? 140  LYS A HD2  1 
ATOM   2075 H HD3  . LYS A 1 149 ? 168.003 123.493 37.671  1.00 71.44  ? ? ? ? ? ? 140  LYS A HD3  1 
ATOM   2076 H HE2  . LYS A 1 149 ? 169.742 124.387 38.975  1.00 82.81  ? ? ? ? ? ? 140  LYS A HE2  1 
ATOM   2077 H HE3  . LYS A 1 149 ? 170.647 123.135 38.599  1.00 82.81  ? ? ? ? ? ? 140  LYS A HE3  1 
ATOM   2078 H HZ1  . LYS A 1 149 ? 169.793 124.992 36.784  1.00 83.59  ? ? ? ? ? ? 140  LYS A HZ1  1 
ATOM   2079 H HZ2  . LYS A 1 149 ? 171.153 124.907 37.276  1.00 83.59  ? ? ? ? ? ? 140  LYS A HZ2  1 
ATOM   2080 H HZ3  . LYS A 1 149 ? 170.617 123.851 36.441  1.00 83.59  ? ? ? ? ? ? 140  LYS A HZ3  1 
ATOM   2081 N N    . ALA A 1 150 ? 164.810 122.585 41.250  1.00 54.45  ? ? ? ? ? ? 141  ALA A N    1 
ATOM   2082 C CA   . ALA A 1 150 ? 164.433 123.715 42.092  1.00 50.10  ? ? ? ? ? ? 141  ALA A CA   1 
ATOM   2083 C C    . ALA A 1 150 ? 163.921 123.271 43.461  1.00 51.67  ? ? ? ? ? ? 141  ALA A C    1 
ATOM   2084 O O    . ALA A 1 150 ? 163.893 124.063 44.404  1.00 62.64  ? ? ? ? ? ? 141  ALA A O    1 
ATOM   2085 C CB   . ALA A 1 150 ? 163.382 124.557 41.389  1.00 45.58  ? ? ? ? ? ? 141  ALA A CB   1 
ATOM   2086 H H    . ALA A 1 150 ? 164.196 122.337 40.702  1.00 65.34  ? ? ? ? ? ? 141  ALA A H    1 
ATOM   2087 H HA   . ALA A 1 150 ? 165.214 124.273 42.234  1.00 60.12  ? ? ? ? ? ? 141  ALA A HA   1 
ATOM   2088 H HB1  . ALA A 1 150 ? 162.602 124.007 41.217  1.00 54.70  ? ? ? ? ? ? 141  ALA A HB1  1 
ATOM   2089 H HB2  . ALA A 1 150 ? 163.142 125.303 41.961  1.00 54.70  ? ? ? ? ? ? 141  ALA A HB2  1 
ATOM   2090 H HB3  . ALA A 1 150 ? 163.748 124.884 40.553  1.00 54.70  ? ? ? ? ? ? 141  ALA A HB3  1 
ATOM   2091 N N    . GLN A 1 151 ? 163.519 122.007 43.566  1.00 49.55  ? ? ? ? ? ? 142  GLN A N    1 
ATOM   2092 C CA   . GLN A 1 151 ? 162.917 121.490 44.792  1.00 45.38  ? ? ? ? ? ? 142  GLN A CA   1 
ATOM   2093 C C    . GLN A 1 151 ? 163.916 120.718 45.649  1.00 50.47  ? ? ? ? ? ? 142  GLN A C    1 
ATOM   2094 O O    . GLN A 1 151 ? 163.751 120.623 46.866  1.00 57.94  ? ? ? ? ? ? 142  GLN A O    1 
ATOM   2095 C CB   . GLN A 1 151 ? 161.727 120.589 44.455  1.00 49.25  ? ? ? ? ? ? 142  GLN A CB   1 
ATOM   2096 C CG   . GLN A 1 151 ? 160.932 120.140 45.666  1.00 45.93  ? ? ? ? ? ? 142  GLN A CG   1 
ATOM   2097 C CD   . GLN A 1 151 ? 159.593 119.544 45.288  1.00 47.85  ? ? ? ? ? ? 142  GLN A CD   1 
ATOM   2098 O OE1  . GLN A 1 151 ? 159.508 118.385 44.880  1.00 53.99  ? ? ? ? ? ? 142  GLN A OE1  1 
ATOM   2099 N NE2  . GLN A 1 151 ? 158.536 120.337 45.420  1.00 32.70  ? ? ? ? ? ? 142  GLN A NE2  1 
ATOM   2100 H H    . GLN A 1 151 ? 163.584 121.424 42.936  1.00 59.46  ? ? ? ? ? ? 142  GLN A H    1 
ATOM   2101 H HA   . GLN A 1 151 ? 162.587 122.236 45.318  1.00 54.45  ? ? ? ? ? ? 142  GLN A HA   1 
ATOM   2102 H HB2  . GLN A 1 151 ? 161.125 121.073 43.869  1.00 59.10  ? ? ? ? ? ? 142  GLN A HB2  1 
ATOM   2103 H HB3  . GLN A 1 151 ? 162.055 119.795 44.005  1.00 59.10  ? ? ? ? ? ? 142  GLN A HB3  1 
ATOM   2104 H HG2  . GLN A 1 151 ? 161.438 119.465 46.145  1.00 55.11  ? ? ? ? ? ? 142  GLN A HG2  1 
ATOM   2105 H HG3  . GLN A 1 151 ? 160.770 120.904 46.240  1.00 55.11  ? ? ? ? ? ? 142  GLN A HG3  1 
ATOM   2106 H HE21 . GLN A 1 151 ? 158.635 121.142 45.707  1.00 39.24  ? ? ? ? ? ? 142  GLN A HE21 1 
ATOM   2107 H HE22 . GLN A 1 151 ? 157.752 120.046 45.219  1.00 39.24  ? ? ? ? ? ? 142  GLN A HE22 1 
ATOM   2108 N N    . LYS A 1 152 ? 164.948 120.173 45.012  1.00 47.56  ? ? ? ? ? ? 143  LYS A N    1 
ATOM   2109 C CA   . LYS A 1 152 ? 165.908 119.302 45.689  1.00 54.18  ? ? ? ? ? ? 143  LYS A CA   1 
ATOM   2110 C C    . LYS A 1 152 ? 166.569 119.926 46.925  1.00 53.06  ? ? ? ? ? ? 143  LYS A C    1 
ATOM   2111 O O    . LYS A 1 152 ? 166.613 119.295 47.982  1.00 57.38  ? ? ? ? ? ? 143  LYS A O    1 
ATOM   2112 C CB   . LYS A 1 152 ? 166.985 118.831 44.708  1.00 59.72  ? ? ? ? ? ? 143  LYS A CB   1 
ATOM   2113 C CG   . LYS A 1 152 ? 167.796 117.652 45.213  1.00 71.52  ? ? ? ? ? ? 143  LYS A CG   1 
ATOM   2114 C CD   . LYS A 1 152 ? 168.775 117.157 44.161  1.00 85.88  ? ? ? ? ? ? 143  LYS A CD   1 
ATOM   2115 C CE   . LYS A 1 152 ? 169.486 115.892 44.617  1.00 92.32  ? ? ? ? ? ? 143  LYS A CE   1 
ATOM   2116 N NZ   . LYS A 1 152 ? 170.425 115.375 43.584  1.00 101.12 ? ? ? ? ? ? 143  LYS A NZ   1 
ATOM   2117 H H    . LYS A 1 152 ? 165.117 120.293 44.177  1.00 57.07  ? ? ? ? ? ? 143  LYS A H    1 
ATOM   2118 H HA   . LYS A 1 152 ? 165.433 118.512 45.991  1.00 65.02  ? ? ? ? ? ? 143  LYS A HA   1 
ATOM   2119 H HB2  . LYS A 1 152 ? 166.557 118.565 43.879  1.00 71.66  ? ? ? ? ? ? 143  LYS A HB2  1 
ATOM   2120 H HB3  . LYS A 1 152 ? 167.598 119.564 44.541  1.00 71.66  ? ? ? ? ? ? 143  LYS A HB3  1 
ATOM   2121 H HG2  . LYS A 1 152 ? 168.302 117.923 45.995  1.00 85.82  ? ? ? ? ? ? 143  LYS A HG2  1 
ATOM   2122 H HG3  . LYS A 1 152 ? 167.196 116.923 45.436  1.00 85.82  ? ? ? ? ? ? 143  LYS A HG3  1 
ATOM   2123 H HD2  . LYS A 1 152 ? 168.294 116.958 43.343  1.00 103.06 ? ? ? ? ? ? 143  LYS A HD2  1 
ATOM   2124 H HD3  . LYS A 1 152 ? 169.445 117.840 44.000  1.00 103.06 ? ? ? ? ? ? 143  LYS A HD3  1 
ATOM   2125 H HE2  . LYS A 1 152 ? 169.995 116.084 45.419  1.00 110.79 ? ? ? ? ? ? 143  LYS A HE2  1 
ATOM   2126 H HE3  . LYS A 1 152 ? 168.826 115.203 44.796  1.00 110.79 ? ? ? ? ? ? 143  LYS A HE3  1 
ATOM   2127 H HZ1  . LYS A 1 152 ? 171.046 115.987 43.404  1.00 121.35 ? ? ? ? ? ? 143  LYS A HZ1  1 
ATOM   2128 H HZ2  . LYS A 1 152 ? 170.824 114.636 43.878  1.00 121.35 ? ? ? ? ? ? 143  LYS A HZ2  1 
ATOM   2129 H HZ3  . LYS A 1 152 ? 169.981 115.185 42.836  1.00 121.35 ? ? ? ? ? ? 143  LYS A HZ3  1 
ATOM   2130 N N    . PRO A 1 153 ? 167.087 121.160 46.805  1.00 50.33  ? ? ? ? ? ? 144  PRO A N    1 
ATOM   2131 C CA   . PRO A 1 153 ? 167.772 121.720 47.975  1.00 47.51  ? ? ? ? ? ? 144  PRO A CA   1 
ATOM   2132 C C    . PRO A 1 153 ? 166.823 122.065 49.124  1.00 57.71  ? ? ? ? ? ? 144  PRO A C    1 
ATOM   2133 O O    . PRO A 1 153 ? 167.250 122.084 50.277  1.00 59.99  ? ? ? ? ? ? 144  PRO A O    1 
ATOM   2134 C CB   . PRO A 1 153 ? 168.435 122.985 47.422  1.00 46.56  ? ? ? ? ? ? 144  PRO A CB   1 
ATOM   2135 C CG   . PRO A 1 153 ? 167.622 123.359 46.247  1.00 43.54  ? ? ? ? ? ? 144  PRO A CG   1 
ATOM   2136 C CD   . PRO A 1 153 ? 167.128 122.077 45.652  1.00 53.17  ? ? ? ? ? ? 144  PRO A CD   1 
ATOM   2137 H HA   . PRO A 1 153 ? 168.455 121.109 48.293  1.00 57.01  ? ? ? ? ? ? 144  PRO A HA   1 
ATOM   2138 H HB2  . PRO A 1 153 ? 168.413 123.686 48.092  1.00 55.87  ? ? ? ? ? ? 144  PRO A HB2  1 
ATOM   2139 H HB3  . PRO A 1 153 ? 169.348 122.788 47.160  1.00 55.87  ? ? ? ? ? ? 144  PRO A HB3  1 
ATOM   2140 H HG2  . PRO A 1 153 ? 166.877 123.910 46.532  1.00 52.24  ? ? ? ? ? ? 144  PRO A HG2  1 
ATOM   2141 H HG3  . PRO A 1 153 ? 168.175 123.838 45.610  1.00 52.24  ? ? ? ? ? ? 144  PRO A HG3  1 
ATOM   2142 H HD2  . PRO A 1 153 ? 166.239 122.196 45.282  1.00 63.80  ? ? ? ? ? ? 144  PRO A HD2  1 
ATOM   2143 H HD3  . PRO A 1 153 ? 167.751 121.752 44.983  1.00 63.80  ? ? ? ? ? ? 144  PRO A HD3  1 
ATOM   2144 N N    . TRP A 1 154 ? 165.559 122.330 48.813  1.00 64.94  ? ? ? ? ? ? 145  TRP A N    1 
ATOM   2145 C CA   . TRP A 1 154 ? 164.573 122.639 49.843  1.00 56.45  ? ? ? ? ? ? 145  TRP A CA   1 
ATOM   2146 C C    . TRP A 1 154 ? 164.105 121.360 50.524  1.00 59.56  ? ? ? ? ? ? 145  TRP A C    1 
ATOM   2147 O O    . TRP A 1 154 ? 163.879 121.334 51.733  1.00 63.20  ? ? ? ? ? ? 145  TRP A O    1 
ATOM   2148 C CB   . TRP A 1 154 ? 163.375 123.369 49.240  1.00 56.14  ? ? ? ? ? ? 145  TRP A CB   1 
ATOM   2149 C CG   . TRP A 1 154 ? 162.410 123.882 50.264  1.00 55.46  ? ? ? ? ? ? 145  TRP A CG   1 
ATOM   2150 C CD1  . TRP A 1 154 ? 162.544 125.009 51.021  1.00 56.96  ? ? ? ? ? ? 145  TRP A CD1  1 
ATOM   2151 C CD2  . TRP A 1 154 ? 161.158 123.295 50.639  1.00 57.98  ? ? ? ? ? ? 145  TRP A CD2  1 
ATOM   2152 N NE1  . TRP A 1 154 ? 161.456 125.159 51.846  1.00 65.85  ? ? ? ? ? ? 145  TRP A NE1  1 
ATOM   2153 C CE2  . TRP A 1 154 ? 160.590 124.119 51.630  1.00 58.44  ? ? ? ? ? ? 145  TRP A CE2  1 
ATOM   2154 C CE3  . TRP A 1 154 ? 160.463 122.151 50.232  1.00 57.69  ? ? ? ? ? ? 145  TRP A CE3  1 
ATOM   2155 C CZ2  . TRP A 1 154 ? 159.362 123.838 52.222  1.00 62.63  ? ? ? ? ? ? 145  TRP A CZ2  1 
ATOM   2156 C CZ3  . TRP A 1 154 ? 159.242 121.873 50.822  1.00 54.30  ? ? ? ? ? ? 145  TRP A CZ3  1 
ATOM   2157 C CH2  . TRP A 1 154 ? 158.705 122.713 51.805  1.00 62.59  ? ? ? ? ? ? 145  TRP A CH2  1 
ATOM   2158 H H    . TRP A 1 154 ? 165.246 122.338 48.013  1.00 77.92  ? ? ? ? ? ? 145  TRP A H    1 
ATOM   2159 H HA   . TRP A 1 154 ? 164.976 123.213 50.514  1.00 67.74  ? ? ? ? ? ? 145  TRP A HA   1 
ATOM   2160 H HB2  . TRP A 1 154 ? 163.696 124.127 48.727  1.00 67.37  ? ? ? ? ? ? 145  TRP A HB2  1 
ATOM   2161 H HB3  . TRP A 1 154 ? 162.896 122.757 48.659  1.00 67.37  ? ? ? ? ? ? 145  TRP A HB3  1 
ATOM   2162 H HD1  . TRP A 1 154 ? 163.269 125.591 50.984  1.00 68.35  ? ? ? ? ? ? 145  TRP A HD1  1 
ATOM   2163 H HE1  . TRP A 1 154 ? 161.338 125.800 52.406  1.00 79.02  ? ? ? ? ? ? 145  TRP A HE1  1 
ATOM   2164 H HE3  . TRP A 1 154 ? 160.814 121.589 49.580  1.00 69.23  ? ? ? ? ? ? 145  TRP A HE3  1 
ATOM   2165 H HZ2  . TRP A 1 154 ? 159.002 124.393 52.876  1.00 75.15  ? ? ? ? ? ? 145  TRP A HZ2  1 
ATOM   2166 H HZ3  . TRP A 1 154 ? 158.771 121.116 50.561  1.00 65.16  ? ? ? ? ? ? 145  TRP A HZ3  1 
ATOM   2167 H HH2  . TRP A 1 154 ? 157.883 122.500 52.184  1.00 75.10  ? ? ? ? ? ? 145  TRP A HH2  1 
ATOM   2168 N N    . ALA A 1 155 ? 163.958 120.301 49.737  1.00 60.69  ? ? ? ? ? ? 146  ALA A N    1 
ATOM   2169 C CA   . ALA A 1 155 ? 163.550 119.008 50.267  1.00 62.98  ? ? ? ? ? ? 146  ALA A CA   1 
ATOM   2170 C C    . ALA A 1 155 ? 164.657 118.428 51.140  1.00 59.29  ? ? ? ? ? ? 146  ALA A C    1 
ATOM   2171 O O    . ALA A 1 155 ? 164.389 117.731 52.118  1.00 64.37  ? ? ? ? ? ? 146  ALA A O    1 
ATOM   2172 C CB   . ALA A 1 155 ? 163.212 118.055 49.133  1.00 50.66  ? ? ? ? ? ? 146  ALA A CB   1 
ATOM   2173 H H    . ALA A 1 155 ? 164.090 120.305 48.887  1.00 72.83  ? ? ? ? ? ? 146  ALA A H    1 
ATOM   2174 H HA   . ALA A 1 155 ? 162.758 119.122 50.816  1.00 75.58  ? ? ? ? ? ? 146  ALA A HA   1 
ATOM   2175 H HB1  . ALA A 1 155 ? 163.997 117.939 48.574  1.00 60.79  ? ? ? ? ? ? 146  ALA A HB1  1 
ATOM   2176 H HB2  . ALA A 1 155 ? 162.943 117.201 49.507  1.00 60.79  ? ? ? ? ? ? 146  ALA A HB2  1 
ATOM   2177 H HB3  . ALA A 1 155 ? 162.486 118.431 48.610  1.00 60.79  ? ? ? ? ? ? 146  ALA A HB3  1 
ATOM   2178 N N    . LYS A 1 156 ? 165.902 118.724 50.780  1.00 58.21  ? ? ? ? ? ? 147  LYS A N    1 
ATOM   2179 C CA   . LYS A 1 156 ? 167.054 118.233 51.527  1.00 58.12  ? ? ? ? ? ? 147  LYS A CA   1 
ATOM   2180 C C    . LYS A 1 156 ? 167.113 118.868 52.914  1.00 60.26  ? ? ? ? ? ? 147  LYS A C    1 
ATOM   2181 O O    . LYS A 1 156 ? 167.500 118.218 53.884  1.00 62.21  ? ? ? ? ? ? 147  LYS A O    1 
ATOM   2182 C CB   . LYS A 1 156 ? 168.347 118.509 50.754  1.00 51.55  ? ? ? ? ? ? 147  LYS A CB   1 
ATOM   2183 C CG   . LYS A 1 156 ? 169.611 118.045 51.461  1.00 77.52  ? ? ? ? ? ? 147  LYS A CG   1 
ATOM   2184 C CD   . LYS A 1 156 ? 170.817 118.107 50.535  1.00 89.28  ? ? ? ? ? ? 147  LYS A CD   1 
ATOM   2185 C CE   . LYS A 1 156 ? 172.121 117.894 51.291  1.00 95.44  ? ? ? ? ? ? 147  LYS A CE   1 
ATOM   2186 N NZ   . LYS A 1 156 ? 172.160 116.584 51.999  1.00 95.75  ? ? ? ? ? ? 147  LYS A NZ   1 
ATOM   2187 H H    . LYS A 1 156 ? 166.108 119.212 50.102  1.00 69.85  ? ? ? ? ? ? 147  LYS A H    1 
ATOM   2188 H HA   . LYS A 1 156 ? 166.971 117.273 51.640  1.00 69.75  ? ? ? ? ? ? 147  LYS A HA   1 
ATOM   2189 H HB2  . LYS A 1 156 ? 168.302 118.052 49.900  1.00 61.86  ? ? ? ? ? ? 147  LYS A HB2  1 
ATOM   2190 H HB3  . LYS A 1 156 ? 168.424 119.465 50.610  1.00 61.86  ? ? ? ? ? ? 147  LYS A HB3  1 
ATOM   2191 H HG2  . LYS A 1 156 ? 169.782 118.620 52.223  1.00 93.03  ? ? ? ? ? ? 147  LYS A HG2  1 
ATOM   2192 H HG3  . LYS A 1 156 ? 169.497 117.127 51.752  1.00 93.03  ? ? ? ? ? ? 147  LYS A HG3  1 
ATOM   2193 H HD2  . LYS A 1 156 ? 170.740 117.412 49.863  1.00 107.14 ? ? ? ? ? ? 147  LYS A HD2  1 
ATOM   2194 H HD3  . LYS A 1 156 ? 170.851 118.980 50.113  1.00 107.14 ? ? ? ? ? ? 147  LYS A HD3  1 
ATOM   2195 H HE2  . LYS A 1 156 ? 172.860 117.919 50.663  1.00 114.53 ? ? ? ? ? ? 147  LYS A HE2  1 
ATOM   2196 H HE3  . LYS A 1 156 ? 172.223 118.597 51.952  1.00 114.53 ? ? ? ? ? ? 147  LYS A HE3  1 
ATOM   2197 H HZ1  . LYS A 1 156 ? 172.076 115.919 51.413  1.00 114.90 ? ? ? ? ? ? 147  LYS A HZ1  1 
ATOM   2198 H HZ2  . LYS A 1 156 ? 172.935 116.494 52.429  1.00 114.90 ? ? ? ? ? ? 147  LYS A HZ2  1 
ATOM   2199 H HZ3  . LYS A 1 156 ? 171.495 116.537 52.588  1.00 114.90 ? ? ? ? ? ? 147  LYS A HZ3  1 
ATOM   2200 N N    . LYS A 1 157 ? 166.722 120.136 53.005  1.00 52.37  ? ? ? ? ? ? 148  LYS A N    1 
ATOM   2201 C CA   . LYS A 1 157 ? 166.679 120.825 54.289  1.00 58.27  ? ? ? ? ? ? 148  LYS A CA   1 
ATOM   2202 C C    . LYS A 1 157 ? 165.460 120.385 55.087  1.00 66.64  ? ? ? ? ? ? 148  LYS A C    1 
ATOM   2203 O O    . LYS A 1 157 ? 165.487 120.362 56.316  1.00 72.21  ? ? ? ? ? ? 148  LYS A O    1 
ATOM   2204 C CB   . LYS A 1 157 ? 166.648 122.343 54.094  1.00 51.84  ? ? ? ? ? ? 148  LYS A CB   1 
ATOM   2205 C CG   . LYS A 1 157 ? 167.918 122.935 53.489  1.00 77.32  ? ? ? ? ? ? 148  LYS A CG   1 
ATOM   2206 C CD   . LYS A 1 157 ? 169.183 122.542 54.250  1.00 92.79  ? ? ? ? ? ? 148  LYS A CD   1 
ATOM   2207 C CE   . LYS A 1 157 ? 169.103 122.896 55.728  1.00 102.25 ? ? ? ? ? ? 148  LYS A CE   1 
ATOM   2208 N NZ   . LYS A 1 157 ? 170.364 122.561 56.444  1.00 106.88 ? ? ? ? ? ? 148  LYS A NZ   1 
ATOM   2209 H H    . LYS A 1 157 ? 166.476 120.619 52.337  1.00 62.85  ? ? ? ? ? ? 148  LYS A H    1 
ATOM   2210 H HA   . LYS A 1 157 ? 167.473 120.601 54.799  1.00 69.93  ? ? ? ? ? ? 148  LYS A HA   1 
ATOM   2211 H HB2  . LYS A 1 157 ? 165.911 122.564 53.503  1.00 62.21  ? ? ? ? ? ? 148  LYS A HB2  1 
ATOM   2212 H HB3  . LYS A 1 157 ? 166.511 122.763 54.957  1.00 62.21  ? ? ? ? ? ? 148  LYS A HB3  1 
ATOM   2213 H HG2  . LYS A 1 157 ? 168.009 122.620 52.576  1.00 92.79  ? ? ? ? ? ? 148  LYS A HG2  1 
ATOM   2214 H HG3  . LYS A 1 157 ? 167.851 123.903 53.500  1.00 92.79  ? ? ? ? ? ? 148  LYS A HG3  1 
ATOM   2215 H HD2  . LYS A 1 157 ? 169.312 121.583 54.176  1.00 111.35 ? ? ? ? ? ? 148  LYS A HD2  1 
ATOM   2216 H HD3  . LYS A 1 157 ? 169.941 123.011 53.868  1.00 111.35 ? ? ? ? ? ? 148  LYS A HD3  1 
ATOM   2217 H HE2  . LYS A 1 157 ? 168.946 123.849 55.820  1.00 122.70 ? ? ? ? ? ? 148  LYS A HE2  1 
ATOM   2218 H HE3  . LYS A 1 157 ? 168.380 122.396 56.138  1.00 122.70 ? ? ? ? ? ? 148  LYS A HE3  1 
ATOM   2219 H HZ1  . LYS A 1 157 ? 171.045 123.012 56.089  1.00 128.26 ? ? ? ? ? ? 148  LYS A HZ1  1 
ATOM   2220 H HZ2  . LYS A 1 157 ? 170.292 122.777 57.305  1.00 128.26 ? ? ? ? ? ? 148  LYS A HZ2  1 
ATOM   2221 H HZ3  . LYS A 1 157 ? 170.529 121.689 56.378  1.00 128.26 ? ? ? ? ? ? 148  LYS A HZ3  1 
ATOM   2222 N N    . LEU A 1 158 ? 164.390 120.038 54.380  1.00 65.34  ? ? ? ? ? ? 149  LEU A N    1 
ATOM   2223 C CA   . LEU A 1 158 ? 163.167 119.577 55.022  1.00 54.09  ? ? ? ? ? ? 149  LEU A CA   1 
ATOM   2224 C C    . LEU A 1 158 ? 163.402 118.245 55.726  1.00 63.76  ? ? ? ? ? ? 149  LEU A C    1 
ATOM   2225 O O    . LEU A 1 158 ? 162.860 117.997 56.803  1.00 71.74  ? ? ? ? ? ? 149  LEU A O    1 
ATOM   2226 C CB   . LEU A 1 158 ? 162.049 119.431 53.989  1.00 62.61  ? ? ? ? ? ? 149  LEU A CB   1 
ATOM   2227 C CG   . LEU A 1 158 ? 160.675 119.015 54.520  1.00 64.61  ? ? ? ? ? ? 149  LEU A CG   1 
ATOM   2228 C CD1  . LEU A 1 158 ? 160.128 120.052 55.487  1.00 63.13  ? ? ? ? ? ? 149  LEU A CD1  1 
ATOM   2229 C CD2  . LEU A 1 158 ? 159.707 118.795 53.370  1.00 57.50  ? ? ? ? ? ? 149  LEU A CD2  1 
ATOM   2230 H H    . LEU A 1 158 ? 164.348 120.060 53.521  1.00 78.41  ? ? ? ? ? ? 149  LEU A H    1 
ATOM   2231 H HA   . LEU A 1 158 ? 162.887 120.228 55.685  1.00 64.91  ? ? ? ? ? ? 149  LEU A HA   1 
ATOM   2232 H HB2  . LEU A 1 158 ? 161.937 120.285 53.541  1.00 75.14  ? ? ? ? ? ? 149  LEU A HB2  1 
ATOM   2233 H HB3  . LEU A 1 158 ? 162.320 118.763 53.341  1.00 75.14  ? ? ? ? ? ? 149  LEU A HB3  1 
ATOM   2234 H HG   . LEU A 1 158 ? 160.764 118.177 55.000  1.00 77.53  ? ? ? ? ? ? 149  LEU A HG   1 
ATOM   2235 H HD11 . LEU A 1 158 ? 160.043 120.900 55.025  1.00 75.75  ? ? ? ? ? ? 149  LEU A HD11 1 
ATOM   2236 H HD12 . LEU A 1 158 ? 159.260 119.759 55.805  1.00 75.75  ? ? ? ? ? ? 149  LEU A HD12 1 
ATOM   2237 H HD13 . LEU A 1 158 ? 160.741 120.141 56.234  1.00 75.75  ? ? ? ? ? ? 149  LEU A HD13 1 
ATOM   2238 H HD21 . LEU A 1 158 ? 160.054 118.095 52.796  1.00 68.99  ? ? ? ? ? ? 149  LEU A HD21 1 
ATOM   2239 H HD22 . LEU A 1 158 ? 158.845 118.532 53.729  1.00 68.99  ? ? ? ? ? ? 149  LEU A HD22 1 
ATOM   2240 H HD23 . LEU A 1 158 ? 159.620 119.621 52.869  1.00 68.99  ? ? ? ? ? ? 149  LEU A HD23 1 
ATOM   2241 N N    . LYS A 1 159 ? 164.214 117.392 55.111  1.00 61.14  ? ? ? ? ? ? 150  LYS A N    1 
ATOM   2242 C CA   . LYS A 1 159 ? 164.549 116.100 55.697  1.00 62.10  ? ? ? ? ? ? 150  LYS A CA   1 
ATOM   2243 C C    . LYS A 1 159 ? 165.322 116.282 56.999  1.00 65.71  ? ? ? ? ? ? 150  LYS A C    1 
ATOM   2244 O O    . LYS A 1 159 ? 165.095 115.560 57.971  1.00 68.50  ? ? ? ? ? ? 150  LYS A O    1 
ATOM   2245 C CB   . LYS A 1 159 ? 165.364 115.262 54.708  1.00 55.53  ? ? ? ? ? ? 150  LYS A CB   1 
ATOM   2246 C CG   . LYS A 1 159 ? 166.038 114.049 55.332  1.00 61.61  ? ? ? ? ? ? 150  LYS A CG   1 
ATOM   2247 C CD   . LYS A 1 159 ? 166.557 113.079 54.282  1.00 64.77  ? ? ? ? ? ? 150  LYS A CD   1 
ATOM   2248 C CE   . LYS A 1 159 ? 165.429 112.274 53.657  1.00 88.06  ? ? ? ? ? ? 150  LYS A CE   1 
ATOM   2249 N NZ   . LYS A 1 159 ? 165.939 111.217 52.741  1.00 96.96  ? ? ? ? ? ? 150  LYS A NZ   1 
ATOM   2250 H H    . LYS A 1 159 ? 164.586 117.538 54.350  1.00 73.37  ? ? ? ? ? ? 150  LYS A H    1 
ATOM   2251 H HA   . LYS A 1 159 ? 163.730 115.620 55.896  1.00 74.52  ? ? ? ? ? ? 150  LYS A HA   1 
ATOM   2252 H HB2  . LYS A 1 159 ? 164.773 114.944 54.008  1.00 66.64  ? ? ? ? ? ? 150  LYS A HB2  1 
ATOM   2253 H HB3  . LYS A 1 159 ? 166.058 115.821 54.324  1.00 66.64  ? ? ? ? ? ? 150  LYS A HB3  1 
ATOM   2254 H HG2  . LYS A 1 159 ? 166.790 114.344 55.869  1.00 73.94  ? ? ? ? ? ? 150  LYS A HG2  1 
ATOM   2255 H HG3  . LYS A 1 159 ? 165.396 113.579 55.886  1.00 73.94  ? ? ? ? ? ? 150  LYS A HG3  1 
ATOM   2256 H HD2  . LYS A 1 159 ? 167.000 113.578 53.578  1.00 77.72  ? ? ? ? ? ? 150  LYS A HD2  1 
ATOM   2257 H HD3  . LYS A 1 159 ? 167.178 112.461 54.697  1.00 77.72  ? ? ? ? ? ? 150  LYS A HD3  1 
ATOM   2258 H HE2  . LYS A 1 159 ? 164.917 111.844 54.360  1.00 105.67 ? ? ? ? ? ? 150  LYS A HE2  1 
ATOM   2259 H HE3  . LYS A 1 159 ? 164.859 112.869 53.144  1.00 105.67 ? ? ? ? ? ? 150  LYS A HE3  1 
ATOM   2260 H HZ1  . LYS A 1 159 ? 166.462 110.653 53.189  1.00 116.35 ? ? ? ? ? ? 150  LYS A HZ1  1 
ATOM   2261 H HZ2  . LYS A 1 159 ? 165.257 110.763 52.391  1.00 116.35 ? ? ? ? ? ? 150  LYS A HZ2  1 
ATOM   2262 H HZ3  . LYS A 1 159 ? 166.409 111.586 52.082  1.00 116.35 ? ? ? ? ? ? 150  LYS A HZ3  1 
ATOM   2263 N N    . GLU A 1 160 ? 166.231 117.252 57.015  1.00 66.43  ? ? ? ? ? ? 151  GLU A N    1 
ATOM   2264 C CA   . GLU A 1 160 ? 167.030 117.535 58.202  1.00 62.77  ? ? ? ? ? ? 151  GLU A CA   1 
ATOM   2265 C C    . GLU A 1 160 ? 166.160 118.072 59.334  1.00 67.73  ? ? ? ? ? ? 151  GLU A C    1 
ATOM   2266 O O    . GLU A 1 160 ? 166.385 117.753 60.501  1.00 72.08  ? ? ? ? ? ? 151  GLU A O    1 
ATOM   2267 C CB   . GLU A 1 160 ? 168.138 118.536 57.874  1.00 57.24  ? ? ? ? ? ? 151  GLU A CB   1 
ATOM   2268 C CG   . GLU A 1 160 ? 169.180 118.001 56.907  1.00 84.56  ? ? ? ? ? ? 151  GLU A CG   1 
ATOM   2269 C CD   . GLU A 1 160 ? 170.213 119.043 56.526  1.00 105.42 ? ? ? ? ? ? 151  GLU A CD   1 
ATOM   2270 O OE1  . GLU A 1 160 ? 170.296 120.082 57.216  1.00 112.75 ? ? ? ? ? ? 151  GLU A OE1  1 
ATOM   2271 O OE2  . GLU A 1 160 ? 170.941 118.826 55.534  1.00 109.96 ? ? ? ? ? ? 151  GLU A OE2  1 
ATOM   2272 H H    . GLU A 1 160 ? 166.405 117.764 56.346  1.00 79.72  ? ? ? ? ? ? 151  GLU A H    1 
ATOM   2273 H HA   . GLU A 1 160 ? 167.446 116.714 58.506  1.00 75.32  ? ? ? ? ? ? 151  GLU A HA   1 
ATOM   2274 H HB2  . GLU A 1 160 ? 167.740 119.324 57.474  1.00 68.69  ? ? ? ? ? ? 151  GLU A HB2  1 
ATOM   2275 H HB3  . GLU A 1 160 ? 168.593 118.778 58.696  1.00 68.69  ? ? ? ? ? ? 151  GLU A HB3  1 
ATOM   2276 H HG2  . GLU A 1 160 ? 169.644 117.256 57.321  1.00 101.47 ? ? ? ? ? ? 151  GLU A HG2  1 
ATOM   2277 H HG3  . GLU A 1 160 ? 168.737 117.707 56.096  1.00 101.47 ? ? ? ? ? ? 151  GLU A HG3  1 
ATOM   2278 N N    . VAL A 1 161 ? 165.172 118.891 58.985  1.00 63.53  ? ? ? ? ? ? 152  VAL A N    1 
ATOM   2279 C CA   . VAL A 1 161 ? 164.223 119.406 59.967  1.00 64.33  ? ? ? ? ? ? 152  VAL A CA   1 
ATOM   2280 C C    . VAL A 1 161 ? 163.473 118.256 60.623  1.00 76.19  ? ? ? ? ? ? 152  VAL A C    1 
ATOM   2281 O O    . VAL A 1 161 ? 163.349 118.200 61.845  1.00 91.76  ? ? ? ? ? ? 152  VAL A O    1 
ATOM   2282 C CB   . VAL A 1 161 ? 163.206 120.371 59.317  1.00 51.25  ? ? ? ? ? ? 152  VAL A CB   1 
ATOM   2283 C CG1  . VAL A 1 161 ? 162.011 120.635 60.243  1.00 56.19  ? ? ? ? ? ? 152  VAL A CG1  1 
ATOM   2284 C CG2  . VAL A 1 161 ? 163.881 121.678 58.950  1.00 50.94  ? ? ? ? ? ? 152  VAL A CG2  1 
ATOM   2285 H H    . VAL A 1 161 ? 165.028 119.164 58.183  1.00 76.24  ? ? ? ? ? ? 152  VAL A H    1 
ATOM   2286 H HA   . VAL A 1 161 ? 164.705 119.889 60.656  1.00 77.19  ? ? ? ? ? ? 152  VAL A HA   1 
ATOM   2287 H HB   . VAL A 1 161 ? 162.868 119.969 58.501  1.00 61.50  ? ? ? ? ? ? 152  VAL A HB   1 
ATOM   2288 H HG11 . VAL A 1 161 ? 162.333 121.032 61.067  1.00 67.43  ? ? ? ? ? ? 152  VAL A HG11 1 
ATOM   2289 H HG12 . VAL A 1 161 ? 161.397 121.243 59.800  1.00 67.43  ? ? ? ? ? ? 152  VAL A HG12 1 
ATOM   2290 H HG13 . VAL A 1 161 ? 161.566 119.794 60.431  1.00 67.43  ? ? ? ? ? ? 152  VAL A HG13 1 
ATOM   2291 H HG21 . VAL A 1 161 ? 164.598 121.498 58.322  1.00 61.12  ? ? ? ? ? ? 152  VAL A HG21 1 
ATOM   2292 H HG22 . VAL A 1 161 ? 163.226 122.268 58.544  1.00 61.12  ? ? ? ? ? ? 152  VAL A HG22 1 
ATOM   2293 H HG23 . VAL A 1 161 ? 164.240 122.085 59.754  1.00 61.12  ? ? ? ? ? ? 152  VAL A HG23 1 
ATOM   2294 N N    . GLU A 1 162 ? 162.975 117.340 59.800  1.00 78.11  ? ? ? ? ? ? 153  GLU A N    1 
ATOM   2295 C CA   . GLU A 1 162 ? 162.203 116.207 60.290  1.00 81.01  ? ? ? ? ? ? 153  GLU A CA   1 
ATOM   2296 C C    . GLU A 1 162 ? 163.051 115.332 61.207  1.00 86.41  ? ? ? ? ? ? 153  GLU A C    1 
ATOM   2297 O O    . GLU A 1 162 ? 162.541 114.727 62.150  1.00 89.73  ? ? ? ? ? ? 153  GLU A O    1 
ATOM   2298 C CB   . GLU A 1 162 ? 161.677 115.377 59.118  1.00 84.99  ? ? ? ? ? ? 153  GLU A CB   1 
ATOM   2299 C CG   . GLU A 1 162 ? 160.505 114.471 59.472  1.00 105.34 ? ? ? ? ? ? 153  GLU A CG   1 
ATOM   2300 C CD   . GLU A 1 162 ? 159.239 115.245 59.798  1.00 122.38 ? ? ? ? ? ? 153  GLU A CD   1 
ATOM   2301 O OE1  . GLU A 1 162 ? 159.219 116.478 59.597  1.00 127.28 ? ? ? ? ? ? 153  GLU A OE1  1 
ATOM   2302 O OE2  . GLU A 1 162 ? 158.261 114.617 60.256  1.00 126.81 ? ? ? ? ? ? 153  GLU A OE2  1 
ATOM   2303 H H    . GLU A 1 162 ? 163.072 117.353 58.945  1.00 93.73  ? ? ? ? ? ? 153  GLU A H    1 
ATOM   2304 H HA   . GLU A 1 162 ? 161.443 116.533 60.798  1.00 97.22  ? ? ? ? ? ? 153  GLU A HA   1 
ATOM   2305 H HB2  . GLU A 1 162 ? 161.383 115.980 58.417  1.00 101.99 ? ? ? ? ? ? 153  GLU A HB2  1 
ATOM   2306 H HB3  . GLU A 1 162 ? 162.395 114.815 58.788  1.00 101.99 ? ? ? ? ? ? 153  GLU A HB3  1 
ATOM   2307 H HG2  . GLU A 1 162 ? 160.316 113.891 58.718  1.00 126.40 ? ? ? ? ? ? 153  GLU A HG2  1 
ATOM   2308 H HG3  . GLU A 1 162 ? 160.740 113.940 60.248  1.00 126.40 ? ? ? ? ? ? 153  GLU A HG3  1 
ATOM   2309 N N    . ALA A 1 163 ? 164.349 115.270 60.925  1.00 73.61  ? ? ? ? ? ? 154  ALA A N    1 
ATOM   2310 C CA   . ALA A 1 163 ? 165.273 114.499 61.747  1.00 68.51  ? ? ? ? ? ? 154  ALA A CA   1 
ATOM   2311 C C    . ALA A 1 163 ? 165.505 115.202 63.079  1.00 79.31  ? ? ? ? ? ? 154  ALA A C    1 
ATOM   2312 O O    . ALA A 1 163 ? 165.549 114.564 64.131  1.00 79.98  ? ? ? ? ? ? 154  ALA A O    1 
ATOM   2313 C CB   . ALA A 1 163 ? 166.590 114.300 61.017  1.00 51.52  ? ? ? ? ? ? 154  ALA A CB   1 
ATOM   2314 H H    . ALA A 1 163 ? 164.721 115.669 60.260  1.00 88.33  ? ? ? ? ? ? 154  ALA A H    1 
ATOM   2315 H HA   . ALA A 1 163 ? 164.889 113.626 61.926  1.00 82.22  ? ? ? ? ? ? 154  ALA A HA   1 
ATOM   2316 H HB1  . ALA A 1 163 ? 166.979 115.168 60.826  1.00 61.82  ? ? ? ? ? ? 154  ALA A HB1  1 
ATOM   2317 H HB2  . ALA A 1 163 ? 167.188 113.785 61.580  1.00 61.82  ? ? ? ? ? ? 154  ALA A HB2  1 
ATOM   2318 H HB3  . ALA A 1 163 ? 166.422 113.823 60.189  1.00 61.82  ? ? ? ? ? ? 154  ALA A HB3  1 
ATOM   2319 N N    . ALA A 1 164 ? 165.653 116.521 63.026  1.00 70.20  ? ? ? ? ? ? 155  ALA A N    1 
ATOM   2320 C CA   . ALA A 1 164 ? 165.871 117.316 64.227  1.00 75.09  ? ? ? ? ? ? 155  ALA A CA   1 
ATOM   2321 C C    . ALA A 1 164 ? 164.605 117.373 65.073  1.00 82.74  ? ? ? ? ? ? 155  ALA A C    1 
ATOM   2322 O O    . ALA A 1 164 ? 164.669 117.531 66.292  1.00 81.76  ? ? ? ? ? ? 155  ALA A O    1 
ATOM   2323 C CB   . ALA A 1 164 ? 166.317 118.717 63.856  1.00 61.03  ? ? ? ? ? ? 155  ALA A CB   1 
ATOM   2324 H H    . ALA A 1 164 ? 165.630 116.982 62.300  1.00 84.23  ? ? ? ? ? ? 155  ALA A H    1 
ATOM   2325 H HA   . ALA A 1 164 ? 166.571 116.906 64.758  1.00 90.11  ? ? ? ? ? ? 155  ALA A HA   1 
ATOM   2326 H HB1  . ALA A 1 164 ? 165.628 119.135 63.316  1.00 73.24  ? ? ? ? ? ? 155  ALA A HB1  1 
ATOM   2327 H HB2  . ALA A 1 164 ? 166.456 119.229 64.669  1.00 73.24  ? ? ? ? ? ? 155  ALA A HB2  1 
ATOM   2328 H HB3  . ALA A 1 164 ? 167.144 118.662 63.354  1.00 73.24  ? ? ? ? ? ? 155  ALA A HB3  1 
ATOM   2329 N N    . LYS A 1 165 ? 163.454 117.251 64.420  1.00 80.31  ? ? ? ? ? ? 156  LYS A N    1 
ATOM   2330 C CA   . LYS A 1 165 ? 162.177 117.264 65.121  1.00 76.95  ? ? ? ? ? ? 156  LYS A CA   1 
ATOM   2331 C C    . LYS A 1 165 ? 162.033 116.016 65.985  1.00 81.45  ? ? ? ? ? ? 156  LYS A C    1 
ATOM   2332 O O    . LYS A 1 165 ? 161.623 116.096 67.142  1.00 74.38  ? ? ? ? ? ? 156  LYS A O    1 
ATOM   2333 C CB   . LYS A 1 165 ? 161.020 117.335 64.124  1.00 53.20  ? ? ? ? ? ? 156  LYS A CB   1 
ATOM   2334 C CG   . LYS A 1 165 ? 159.665 117.587 64.772  1.00 62.27  ? ? ? ? ? ? 156  LYS A CG   1 
ATOM   2335 C CD   . LYS A 1 165 ? 158.529 117.492 63.773  1.00 67.71  ? ? ? ? ? ? 156  LYS A CD   1 
ATOM   2336 C CE   . LYS A 1 165 ? 158.271 116.055 63.352  1.00 84.12  ? ? ? ? ? ? 156  LYS A CE   1 
ATOM   2337 N NZ   . LYS A 1 165 ? 157.126 115.950 62.409  1.00 103.07 ? ? ? ? ? ? 156  LYS A NZ   1 
ATOM   2338 H H    . LYS A 1 165 ? 163.386 117.158 63.568  1.00 96.37  ? ? ? ? ? ? 156  LYS A H    1 
ATOM   2339 H HA   . LYS A 1 165 ? 162.134 118.043 65.697  1.00 92.33  ? ? ? ? ? ? 156  LYS A HA   1 
ATOM   2340 H HB2  . LYS A 1 165 ? 161.189 118.059 63.500  1.00 63.84  ? ? ? ? ? ? 156  LYS A HB2  1 
ATOM   2341 H HB3  . LYS A 1 165 ? 160.968 116.494 63.645  1.00 63.84  ? ? ? ? ? ? 156  LYS A HB3  1 
ATOM   2342 H HG2  . LYS A 1 165 ? 159.515 116.924 65.464  1.00 74.72  ? ? ? ? ? ? 156  LYS A HG2  1 
ATOM   2343 H HG3  . LYS A 1 165 ? 159.657 118.478 65.156  1.00 74.72  ? ? ? ? ? ? 156  LYS A HG3  1 
ATOM   2344 H HD2  . LYS A 1 165 ? 157.718 117.840 64.177  1.00 81.25  ? ? ? ? ? ? 156  LYS A HD2  1 
ATOM   2345 H HD3  . LYS A 1 165 ? 158.756 118.004 62.981  1.00 81.25  ? ? ? ? ? ? 156  LYS A HD3  1 
ATOM   2346 H HE2  . LYS A 1 165 ? 159.061 115.705 62.910  1.00 100.95 ? ? ? ? ? ? 156  LYS A HE2  1 
ATOM   2347 H HE3  . LYS A 1 165 ? 158.065 115.525 64.138  1.00 100.95 ? ? ? ? ? ? 156  LYS A HE3  1 
ATOM   2348 H HZ1  . LYS A 1 165 ? 157.292 116.425 61.675  1.00 123.68 ? ? ? ? ? ? 156  LYS A HZ1  1 
ATOM   2349 H HZ2  . LYS A 1 165 ? 156.998 115.099 62.180  1.00 123.68 ? ? ? ? ? ? 156  LYS A HZ2  1 
ATOM   2350 H HZ3  . LYS A 1 165 ? 156.386 116.260 62.793  1.00 123.68 ? ? ? ? ? ? 156  LYS A HZ3  1 
ATOM   2351 N N    . LYS A 1 166 ? 162.374 114.865 65.415  1.00 84.10  ? ? ? ? ? ? 157  LYS A N    1 
ATOM   2352 C CA   . LYS A 1 166 ? 162.293 113.599 66.134  1.00 81.60  ? ? ? ? ? ? 157  LYS A CA   1 
ATOM   2353 C C    . LYS A 1 166 ? 163.238 113.578 67.330  1.00 83.52  ? ? ? ? ? ? 157  LYS A C    1 
ATOM   2354 O O    . LYS A 1 166 ? 162.853 113.171 68.427  1.00 77.44  ? ? ? ? ? ? 157  LYS A O    1 
ATOM   2355 C CB   . LYS A 1 166 ? 162.620 112.432 65.200  1.00 75.94  ? ? ? ? ? ? 157  LYS A CB   1 
ATOM   2356 C CG   . LYS A 1 166 ? 161.448 111.972 64.341  1.00 89.35  ? ? ? ? ? ? 157  LYS A CG   1 
ATOM   2357 C CD   . LYS A 1 166 ? 161.842 110.848 63.386  1.00 103.23 ? ? ? ? ? ? 157  LYS A CD   1 
ATOM   2358 C CE   . LYS A 1 166 ? 162.276 109.586 64.123  1.00 109.31 ? ? ? ? ? ? 157  LYS A CE   1 
ATOM   2359 N NZ   . LYS A 1 166 ? 161.215 109.055 65.024  1.00 116.19 ? ? ? ? ? ? 157  LYS A NZ   1 
ATOM   2360 H H    . LYS A 1 166 ? 162.658 114.790 64.607  1.00 100.92 ? ? ? ? ? ? 157  LYS A H    1 
ATOM   2361 H HA   . LYS A 1 166 ? 161.388 113.477 66.462  1.00 97.92  ? ? ? ? ? ? 157  LYS A HA   1 
ATOM   2362 H HB2  . LYS A 1 166 ? 163.335 112.703 64.603  1.00 91.13  ? ? ? ? ? ? 157  LYS A HB2  1 
ATOM   2363 H HB3  . LYS A 1 166 ? 162.909 111.676 65.735  1.00 91.13  ? ? ? ? ? ? 157  LYS A HB3  1 
ATOM   2364 H HG2  . LYS A 1 166 ? 160.741 111.644 64.918  1.00 107.22 ? ? ? ? ? ? 157  LYS A HG2  1 
ATOM   2365 H HG3  . LYS A 1 166 ? 161.128 112.719 63.813  1.00 107.22 ? ? ? ? ? ? 157  LYS A HG3  1 
ATOM   2366 H HD2  . LYS A 1 166 ? 161.080 110.624 62.829  1.00 123.88 ? ? ? ? ? ? 157  LYS A HD2  1 
ATOM   2367 H HD3  . LYS A 1 166 ? 162.583 111.145 62.835  1.00 123.88 ? ? ? ? ? ? 157  LYS A HD3  1 
ATOM   2368 H HE2  . LYS A 1 166 ? 162.491 108.898 63.474  1.00 131.17 ? ? ? ? ? ? 157  LYS A HE2  1 
ATOM   2369 H HE3  . LYS A 1 166 ? 163.056 109.788 64.664  1.00 131.17 ? ? ? ? ? ? 157  LYS A HE3  1 
ATOM   2370 H HZ1  . LYS A 1 166 ? 160.488 108.855 64.552  1.00 139.43 ? ? ? ? ? ? 157  LYS A HZ1  1 
ATOM   2371 H HZ2  . LYS A 1 166 ? 161.505 108.321 65.436  1.00 139.43 ? ? ? ? ? ? 157  LYS A HZ2  1 
ATOM   2372 H HZ3  . LYS A 1 166 ? 161.003 109.665 65.637  1.00 139.43 ? ? ? ? ? ? 157  LYS A HZ3  1 
ATOM   2373 N N    . ALA A 1 167 ? 164.472 114.020 67.111  1.00 79.81  ? ? ? ? ? ? 158  ALA A N    1 
ATOM   2374 C CA   . ALA A 1 167 ? 165.487 114.026 68.159  1.00 78.11  ? ? ? ? ? ? 158  ALA A CA   1 
ATOM   2375 C C    . ALA A 1 167 ? 165.068 114.908 69.332  1.00 90.17  ? ? ? ? ? ? 158  ALA A C    1 
ATOM   2376 O O    . ALA A 1 167 ? 165.443 114.654 70.476  1.00 89.99  ? ? ? ? ? ? 158  ALA A O    1 
ATOM   2377 C CB   . ALA A 1 167 ? 166.820 114.494 67.597  1.00 66.80  ? ? ? ? ? ? 158  ALA A CB   1 
ATOM   2378 H H    . ALA A 1 167 ? 164.750 114.324 66.356  1.00 95.77  ? ? ? ? ? ? 158  ALA A H    1 
ATOM   2379 H HA   . ALA A 1 167 ? 165.604 113.122 68.491  1.00 93.73  ? ? ? ? ? ? 158  ALA A HA   1 
ATOM   2380 H HB1  . ALA A 1 167 ? 166.715 115.392 67.245  1.00 80.16  ? ? ? ? ? ? 158  ALA A HB1  1 
ATOM   2381 H HB2  . ALA A 1 167 ? 167.480 114.492 68.307  1.00 80.16  ? ? ? ? ? ? 158  ALA A HB2  1 
ATOM   2382 H HB3  . ALA A 1 167 ? 167.093 113.891 66.888  1.00 80.16  ? ? ? ? ? ? 158  ALA A HB3  1 
ATOM   2383 N N    . TYR A 1 168 ? 164.288 115.944 69.040  1.00 84.84  ? ? ? ? ? ? 159  TYR A N    1 
ATOM   2384 C CA   . TYR A 1 168 ? 163.797 116.847 70.073  1.00 82.65  ? ? ? ? ? ? 159  TYR A CA   1 
ATOM   2385 C C    . TYR A 1 168 ? 162.620 116.232 70.819  1.00 95.30  ? ? ? ? ? ? 159  TYR A C    1 
ATOM   2386 O O    . TYR A 1 168 ? 162.550 116.301 72.045  1.00 105.32 ? ? ? ? ? ? 159  TYR A O    1 
ATOM   2387 C CB   . TYR A 1 168 ? 163.387 118.185 69.458  1.00 70.51  ? ? ? ? ? ? 159  TYR A CB   1 
ATOM   2388 C CG   . TYR A 1 168 ? 162.586 119.070 70.387  1.00 76.37  ? ? ? ? ? ? 159  TYR A CG   1 
ATOM   2389 C CD1  . TYR A 1 168 ? 163.196 119.742 71.438  1.00 82.33  ? ? ? ? ? ? 159  TYR A CD1  1 
ATOM   2390 C CD2  . TYR A 1 168 ? 161.221 119.241 70.206  1.00 78.35  ? ? ? ? ? ? 159  TYR A CD2  1 
ATOM   2391 C CE1  . TYR A 1 168 ? 162.466 120.553 72.287  1.00 79.93  ? ? ? ? ? ? 159  TYR A CE1  1 
ATOM   2392 C CE2  . TYR A 1 168 ? 160.483 120.051 71.048  1.00 86.03  ? ? ? ? ? ? 159  TYR A CE2  1 
ATOM   2393 C CZ   . TYR A 1 168 ? 161.111 120.705 72.086  1.00 84.11  ? ? ? ? ? ? 159  TYR A CZ   1 
ATOM   2394 O OH   . TYR A 1 168 ? 160.379 121.514 72.926  1.00 73.10  ? ? ? ? ? ? 159  TYR A OH   1 
ATOM   2395 H H    . TYR A 1 168 ? 164.028 116.146 68.246  1.00 101.81 ? ? ? ? ? ? 159  TYR A H    1 
ATOM   2396 H HA   . TYR A 1 168 ? 164.507 117.014 70.713  1.00 99.18  ? ? ? ? ? ? 159  TYR A HA   1 
ATOM   2397 H HB2  . TYR A 1 168 ? 164.188 118.670 69.205  1.00 84.61  ? ? ? ? ? ? 159  TYR A HB2  1 
ATOM   2398 H HB3  . TYR A 1 168 ? 162.845 118.014 68.672  1.00 84.61  ? ? ? ? ? ? 159  TYR A HB3  1 
ATOM   2399 H HD1  . TYR A 1 168 ? 164.110 119.641 71.576  1.00 98.79  ? ? ? ? ? ? 159  TYR A HD1  1 
ATOM   2400 H HD2  . TYR A 1 168 ? 160.794 118.801 69.506  1.00 94.01  ? ? ? ? ? ? 159  TYR A HD2  1 
ATOM   2401 H HE1  . TYR A 1 168 ? 162.888 120.996 72.988  1.00 95.91  ? ? ? ? ? ? 159  TYR A HE1  1 
ATOM   2402 H HE2  . TYR A 1 168 ? 159.569 120.155 70.915  1.00 103.24 ? ? ? ? ? ? 159  TYR A HE2  1 
ATOM   2403 H HH   . TYR A 1 168 ? 159.572 121.516 72.692  1.00 87.73  ? ? ? ? ? ? 159  TYR A HH   1 
ATOM   2404 N N    . HIS A 1 169 ? 161.700 115.628 70.075  1.00 95.20  ? ? ? ? ? ? 160  HIS A N    1 
ATOM   2405 C CA   . HIS A 1 169 ? 160.537 114.985 70.676  1.00 90.88  ? ? ? ? ? ? 160  HIS A CA   1 
ATOM   2406 C C    . HIS A 1 169 ? 160.952 113.801 71.542  1.00 91.74  ? ? ? ? ? ? 160  HIS A C    1 
ATOM   2407 O O    . HIS A 1 169 ? 160.377 113.566 72.605  1.00 86.72  ? ? ? ? ? ? 160  HIS A O    1 
ATOM   2408 C CB   . HIS A 1 169 ? 159.561 114.524 69.591  1.00 80.04  ? ? ? ? ? ? 160  HIS A CB   1 
ATOM   2409 C CG   . HIS A 1 169 ? 158.748 115.633 68.995  1.00 84.50  ? ? ? ? ? ? 160  HIS A CG   1 
ATOM   2410 N ND1  . HIS A 1 169 ? 157.801 115.418 68.021  1.00 89.04  ? ? ? ? ? ? 160  HIS A ND1  1 
ATOM   2411 C CD2  . HIS A 1 169 ? 158.742 116.965 69.244  1.00 84.94  ? ? ? ? ? ? 160  HIS A CD2  1 
ATOM   2412 C CE1  . HIS A 1 169 ? 157.243 116.573 67.690  1.00 94.70  ? ? ? ? ? ? 160  HIS A CE1  1 
ATOM   2413 N NE2  . HIS A 1 169 ? 157.797 117.523 68.417  1.00 87.58  ? ? ? ? ? ? 160  HIS A NE2  1 
ATOM   2414 H H    . HIS A 1 169 ? 161.726 115.576 69.217  1.00 114.24 ? ? ? ? ? ? 160  HIS A H    1 
ATOM   2415 H HA   . HIS A 1 169 ? 160.077 115.626 71.241  1.00 109.06 ? ? ? ? ? ? 160  HIS A HA   1 
ATOM   2416 H HB2  . HIS A 1 169 ? 160.065 114.108 68.874  1.00 96.05  ? ? ? ? ? ? 160  HIS A HB2  1 
ATOM   2417 H HB3  . HIS A 1 169 ? 158.947 113.880 69.976  1.00 96.05  ? ? ? ? ? ? 160  HIS A HB3  1 
ATOM   2418 H HD1  . HIS A 1 169 ? 157.603 114.654 67.680  1.00 106.85 ? ? ? ? ? ? 160  HIS A HD1  1 
ATOM   2419 H HD2  . HIS A 1 169 ? 159.276 117.416 69.857  1.00 101.92 ? ? ? ? ? ? 160  HIS A HD2  1 
ATOM   2420 H HE1  . HIS A 1 169 ? 156.576 116.693 67.053  1.00 113.63 ? ? ? ? ? ? 160  HIS A HE1  1 
ATOM   2421 H HE2  . HIS A 1 169 ? 157.599 118.359 68.380  1.00 105.09 ? ? ? ? ? ? 160  HIS A HE2  1 
ATOM   2422 N N    . ALA A 1 170 ? 161.954 113.059 71.084  1.00 86.16  ? ? ? ? ? ? 161  ALA A N    1 
ATOM   2423 C CA   . ALA A 1 170 ? 162.456 111.911 71.827  1.00 80.60  ? ? ? ? ? ? 161  ALA A CA   1 
ATOM   2424 C C    . ALA A 1 170 ? 163.151 112.368 73.105  1.00 97.24  ? ? ? ? ? ? 161  ALA A C    1 
ATOM   2425 O O    . ALA A 1 170 ? 163.124 111.674 74.122  1.00 97.32  ? ? ? ? ? ? 161  ALA A O    1 
ATOM   2426 C CB   . ALA A 1 170 ? 163.409 111.101 70.967  1.00 67.14  ? ? ? ? ? ? 161  ALA A CB   1 
ATOM   2427 H H    . ALA A 1 170 ? 162.363 113.200 70.340  1.00 103.39 ? ? ? ? ? ? 161  ALA A H    1 
ATOM   2428 H HA   . ALA A 1 170 ? 161.711 111.340 72.075  1.00 96.72  ? ? ? ? ? ? 161  ALA A HA   1 
ATOM   2429 H HB1  . ALA A 1 170 ? 164.154 111.664 70.705  1.00 80.57  ? ? ? ? ? ? 161  ALA A HB1  1 
ATOM   2430 H HB2  . ALA A 1 170 ? 163.730 110.343 71.479  1.00 80.57  ? ? ? ? ? ? 161  ALA A HB2  1 
ATOM   2431 H HB3  . ALA A 1 170 ? 162.936 110.791 70.179  1.00 80.57  ? ? ? ? ? ? 161  ALA A HB3  1 
ATOM   2432 N N    . ALA A 1 171 ? 163.774 113.541 73.045  1.00 93.06  ? ? ? ? ? ? 162  ALA A N    1 
ATOM   2433 C CA   . ALA A 1 171 ? 164.441 114.113 74.208  1.00 79.45  ? ? ? ? ? ? 162  ALA A CA   1 
ATOM   2434 C C    . ALA A 1 171 ? 163.414 114.572 75.236  1.00 86.43  ? ? ? ? ? ? 162  ALA A C    1 
ATOM   2435 O O    . ALA A 1 171 ? 163.684 114.577 76.436  1.00 80.72  ? ? ? ? ? ? 162  ALA A O    1 
ATOM   2436 C CB   . ALA A 1 171 ? 165.327 115.273 73.792  1.00 66.87  ? ? ? ? ? ? 162  ALA A CB   1 
ATOM   2437 H H    . ALA A 1 171 ? 163.824 114.028 72.339  1.00 111.67 ? ? ? ? ? ? 162  ALA A H    1 
ATOM   2438 H HA   . ALA A 1 171 ? 165.001 113.436 74.620  1.00 95.34  ? ? ? ? ? ? 162  ALA A HA   1 
ATOM   2439 H HB1  . ALA A 1 171 ? 164.779 115.953 73.371  1.00 80.24  ? ? ? ? ? ? 162  ALA A HB1  1 
ATOM   2440 H HB2  . ALA A 1 171 ? 165.761 115.637 74.580  1.00 80.24  ? ? ? ? ? ? 162  ALA A HB2  1 
ATOM   2441 H HB3  . ALA A 1 171 ? 165.995 114.952 73.166  1.00 80.24  ? ? ? ? ? ? 162  ALA A HB3  1 
ATOM   2442 N N    . CYS A 1 172 ? 162.236 114.960 74.758  1.00 92.88  ? ? ? ? ? ? 163  CYS A N    1 
ATOM   2443 C CA   . CYS A 1 172 ? 161.154 115.376 75.641  1.00 94.46  ? ? ? ? ? ? 163  CYS A CA   1 
ATOM   2444 C C    . CYS A 1 172 ? 160.555 114.175 76.365  1.00 95.33  ? ? ? ? ? ? 163  CYS A C    1 
ATOM   2445 O O    . CYS A 1 172 ? 160.066 114.299 77.486  1.00 90.56  ? ? ? ? ? ? 163  CYS A O    1 
ATOM   2446 C CB   . CYS A 1 172 ? 160.069 116.112 74.853  1.00 77.41  ? ? ? ? ? ? 163  CYS A CB   1 
ATOM   2447 S SG   . CYS A 1 172 ? 160.500 117.812 74.411  1.00 107.29 ? ? ? ? ? ? 163  CYS A SG   1 
ATOM   2448 H H    . CYS A 1 172 ? 162.038 114.992 73.921  1.00 111.46 ? ? ? ? ? ? 163  CYS A H    1 
ATOM   2449 H HA   . CYS A 1 172 ? 161.507 115.985 76.309  1.00 113.35 ? ? ? ? ? ? 163  CYS A HA   1 
ATOM   2450 H HB2  . CYS A 1 172 ? 159.899 115.627 74.031  1.00 92.89  ? ? ? ? ? ? 163  CYS A HB2  1 
ATOM   2451 H HB3  . CYS A 1 172 ? 159.262 116.143 75.389  1.00 92.89  ? ? ? ? ? ? 163  CYS A HB3  1 
ATOM   2452 H HG   . CYS A 1 172 ? 161.490 117.800 73.732  1.00 128.75 ? ? ? ? ? ? 163  CYS A HG   1 
ATOM   2453 N N    . LYS A 1 173 ? 160.593 113.014 75.719  1.00 95.05  ? ? ? ? ? ? 164  LYS A N    1 
ATOM   2454 C CA   . LYS A 1 173 ? 160.096 111.788 76.332  1.00 98.45  ? ? ? ? ? ? 164  LYS A CA   1 
ATOM   2455 C C    . LYS A 1 173 ? 161.080 111.272 77.375  1.00 100.00 ? ? ? ? ? ? 164  LYS A C    1 
ATOM   2456 O O    . LYS A 1 173 ? 160.705 111.023 78.520  1.00 105.10 ? ? ? ? ? ? 164  LYS A O    1 
ATOM   2457 C CB   . LYS A 1 173 ? 159.854 110.714 75.269  1.00 91.89  ? ? ? ? ? ? 164  LYS A CB   1 
ATOM   2458 C CG   . LYS A 1 173 ? 158.625 110.952 74.407  1.00 93.92  ? ? ? ? ? ? 164  LYS A CG   1 
ATOM   2459 C CD   . LYS A 1 173 ? 157.339 110.834 75.215  1.00 94.79  ? ? ? ? ? ? 164  LYS A CD   1 
ATOM   2460 C CE   . LYS A 1 173 ? 156.110 110.917 74.326  1.00 92.41  ? ? ? ? ? ? 164  LYS A CE   1 
ATOM   2461 N NZ   . LYS A 1 173 ? 154.848 110.801 75.107  1.00 91.90  ? ? ? ? ? ? 164  LYS A NZ   1 
ATOM   2462 H H    . LYS A 1 173 ? 160.903 112.909 74.924  1.00 114.06 ? ? ? ? ? ? 164  LYS A H    1 
ATOM   2463 H HA   . LYS A 1 173 ? 159.253 111.971 76.775  1.00 118.14 ? ? ? ? ? ? 164  LYS A HA   1 
ATOM   2464 H HB2  . LYS A 1 173 ? 160.625 110.679 74.681  1.00 110.27 ? ? ? ? ? ? 164  LYS A HB2  1 
ATOM   2465 H HB3  . LYS A 1 173 ? 159.742 109.858 75.712  1.00 110.27 ? ? ? ? ? ? 164  LYS A HB3  1 
ATOM   2466 H HG2  . LYS A 1 173 ? 158.666 111.845 74.031  1.00 112.70 ? ? ? ? ? ? 164  LYS A HG2  1 
ATOM   2467 H HG3  . LYS A 1 173 ? 158.599 110.290 73.698  1.00 112.70 ? ? ? ? ? ? 164  LYS A HG3  1 
ATOM   2468 H HD2  . LYS A 1 173 ? 157.326 109.979 75.673  1.00 113.75 ? ? ? ? ? ? 164  LYS A HD2  1 
ATOM   2469 H HD3  . LYS A 1 173 ? 157.298 111.560 75.858  1.00 113.75 ? ? ? ? ? ? 164  LYS A HD3  1 
ATOM   2470 H HE2  . LYS A 1 173 ? 156.104 111.772 73.868  1.00 110.89 ? ? ? ? ? ? 164  LYS A HE2  1 
ATOM   2471 H HE3  . LYS A 1 173 ? 156.134 110.192 73.681  1.00 110.89 ? ? ? ? ? ? 164  LYS A HE3  1 
ATOM   2472 H HZ1  . LYS A 1 173 ? 154.799 111.459 75.705  1.00 110.29 ? ? ? ? ? ? 164  LYS A HZ1  1 
ATOM   2473 H HZ2  . LYS A 1 173 ? 154.146 110.852 74.562  1.00 110.29 ? ? ? ? ? ? 164  LYS A HZ2  1 
ATOM   2474 H HZ3  . LYS A 1 173 ? 154.825 110.020 75.534  1.00 110.29 ? ? ? ? ? ? 164  LYS A HZ3  1 
ATOM   2475 N N    . GLU A 1 174 ? 162.338 111.122 76.972  1.00 104.72 ? ? ? ? ? ? 165  GLU A N    1 
ATOM   2476 C CA   . GLU A 1 174 ? 163.381 110.620 77.861  1.00 111.93 ? ? ? ? ? ? 165  GLU A CA   1 
ATOM   2477 C C    . GLU A 1 174 ? 163.511 111.488 79.110  1.00 110.53 ? ? ? ? ? ? 165  GLU A C    1 
ATOM   2478 O O    . GLU A 1 174 ? 163.962 111.022 80.156  1.00 116.31 ? ? ? ? ? ? 165  GLU A O    1 
ATOM   2479 C CB   . GLU A 1 174 ? 164.721 110.565 77.121  1.00 114.24 ? ? ? ? ? ? 165  GLU A CB   1 
ATOM   2480 C CG   . GLU A 1 174 ? 165.835 109.852 77.879  1.00 124.57 ? ? ? ? ? ? 165  GLU A CG   1 
ATOM   2481 C CD   . GLU A 1 174 ? 165.568 108.370 78.066  1.00 135.75 ? ? ? ? ? ? 165  GLU A CD   1 
ATOM   2482 O OE1  . GLU A 1 174 ? 164.653 107.836 77.403  1.00 141.68 ? ? ? ? ? ? 165  GLU A OE1  1 
ATOM   2483 O OE2  . GLU A 1 174 ? 166.275 107.737 78.878  1.00 133.40 ? ? ? ? ? ? 165  GLU A OE2  1 
ATOM   2484 H H    . GLU A 1 174 ? 162.616 111.307 76.179  1.00 125.66 ? ? ? ? ? ? 165  GLU A H    1 
ATOM   2485 H HA   . GLU A 1 174 ? 163.153 109.719 78.141  1.00 134.32 ? ? ? ? ? ? 165  GLU A HA   1 
ATOM   2486 H HB2  . GLU A 1 174 ? 164.592 110.099 76.281  1.00 137.09 ? ? ? ? ? ? 165  GLU A HB2  1 
ATOM   2487 H HB3  . GLU A 1 174 ? 165.017 111.473 76.949  1.00 137.09 ? ? ? ? ? ? 165  GLU A HB3  1 
ATOM   2488 H HG2  . GLU A 1 174 ? 166.664 109.947 77.384  1.00 149.49 ? ? ? ? ? ? 165  GLU A HG2  1 
ATOM   2489 H HG3  . GLU A 1 174 ? 165.926 110.253 78.757  1.00 149.49 ? ? ? ? ? ? 165  GLU A HG3  1 
ATOM   2490 N N    . GLU A 1 175 ? 163.111 112.751 78.996  1.00 102.48 ? ? ? ? ? ? 166  GLU A N    1 
ATOM   2491 C CA   . GLU A 1 175 ? 163.142 113.666 80.129  1.00 97.65  ? ? ? ? ? ? 166  GLU A CA   1 
ATOM   2492 C C    . GLU A 1 175 ? 161.971 113.395 81.065  1.00 107.85 ? ? ? ? ? ? 166  GLU A C    1 
ATOM   2493 O O    . GLU A 1 175 ? 162.158 113.238 82.271  1.00 118.39 ? ? ? ? ? ? 166  GLU A O    1 
ATOM   2494 C CB   . GLU A 1 175 ? 163.090 115.117 79.650  1.00 90.79  ? ? ? ? ? ? 166  GLU A CB   1 
ATOM   2495 C CG   . GLU A 1 175 ? 163.398 116.136 80.740  1.00 90.80  ? ? ? ? ? ? 166  GLU A CG   1 
ATOM   2496 C CD   . GLU A 1 175 ? 162.620 117.426 80.578  1.00 94.57  ? ? ? ? ? ? 166  GLU A CD   1 
ATOM   2497 O OE1  . GLU A 1 175 ? 161.373 117.368 80.506  1.00 101.16 ? ? ? ? ? ? 166  GLU A OE1  1 
ATOM   2498 O OE2  . GLU A 1 175 ? 163.255 118.501 80.528  1.00 88.47  ? ? ? ? ? ? 166  GLU A OE2  1 
ATOM   2499 H H    . GLU A 1 175 ? 162.816 113.103 78.269  1.00 122.98 ? ? ? ? ? ? 166  GLU A H    1 
ATOM   2500 H HA   . GLU A 1 175 ? 163.966 113.537 80.624  1.00 117.18 ? ? ? ? ? ? 166  GLU A HA   1 
ATOM   2501 H HB2  . GLU A 1 175 ? 163.741 115.236 78.941  1.00 108.94 ? ? ? ? ? ? 166  GLU A HB2  1 
ATOM   2502 H HB3  . GLU A 1 175 ? 162.200 115.304 79.313  1.00 108.94 ? ? ? ? ? ? 166  GLU A HB3  1 
ATOM   2503 H HG2  . GLU A 1 175 ? 163.169 115.754 81.602  1.00 108.96 ? ? ? ? ? ? 166  GLU A HG2  1 
ATOM   2504 H HG3  . GLU A 1 175 ? 164.343 116.350 80.713  1.00 108.96 ? ? ? ? ? ? 166  GLU A HG3  1 
ATOM   2505 N N    . LYS A 1 176 ? 160.766 113.346 80.506  1.00 102.88 ? ? ? ? ? ? 167  LYS A N    1 
ATOM   2506 C CA   . LYS A 1 176 ? 159.561 113.100 81.294  1.00 104.29 ? ? ? ? ? ? 167  LYS A CA   1 
ATOM   2507 C C    . LYS A 1 176 ? 159.661 111.784 82.060  1.00 103.08 ? ? ? ? ? ? 167  LYS A C    1 
ATOM   2508 O O    . LYS A 1 176 ? 159.109 111.651 83.153  1.00 97.69  ? ? ? ? ? ? 167  LYS A O    1 
ATOM   2509 C CB   . LYS A 1 176 ? 158.323 113.088 80.393  1.00 101.88 ? ? ? ? ? ? 167  LYS A CB   1 
ATOM   2510 C CG   . LYS A 1 176 ? 157.923 114.456 79.855  1.00 107.95 ? ? ? ? ? ? 167  LYS A CG   1 
ATOM   2511 C CD   . LYS A 1 176 ? 157.403 115.369 80.954  1.00 114.89 ? ? ? ? ? ? 167  LYS A CD   1 
ATOM   2512 C CE   . LYS A 1 176 ? 156.879 116.679 80.383  1.00 116.81 ? ? ? ? ? ? 167  LYS A CE   1 
ATOM   2513 N NZ   . LYS A 1 176 ? 156.419 117.612 81.449  1.00 120.13 ? ? ? ? ? ? 167  LYS A NZ   1 
ATOM   2514 H H    . LYS A 1 176 ? 160.618 113.452 79.665  1.00 123.46 ? ? ? ? ? ? 167  LYS A H    1 
ATOM   2515 H HA   . LYS A 1 176 ? 159.455 113.816 81.939  1.00 125.14 ? ? ? ? ? ? 167  LYS A HA   1 
ATOM   2516 H HB2  . LYS A 1 176 ? 158.498 112.512 79.632  1.00 122.26 ? ? ? ? ? ? 167  LYS A HB2  1 
ATOM   2517 H HB3  . LYS A 1 176 ? 157.573 112.740 80.900  1.00 122.26 ? ? ? ? ? ? 167  LYS A HB3  1 
ATOM   2518 H HG2  . LYS A 1 176 ? 158.698 114.879 79.452  1.00 129.54 ? ? ? ? ? ? 167  LYS A HG2  1 
ATOM   2519 H HG3  . LYS A 1 176 ? 157.221 114.346 79.195  1.00 129.54 ? ? ? ? ? ? 167  LYS A HG3  1 
ATOM   2520 H HD2  . LYS A 1 176 ? 156.676 114.928 81.421  1.00 137.87 ? ? ? ? ? ? 167  LYS A HD2  1 
ATOM   2521 H HD3  . LYS A 1 176 ? 158.124 115.573 81.570  1.00 137.87 ? ? ? ? ? ? 167  LYS A HD3  1 
ATOM   2522 H HE2  . LYS A 1 176 ? 157.588 117.115 79.885  1.00 140.17 ? ? ? ? ? ? 167  LYS A HE2  1 
ATOM   2523 H HE3  . LYS A 1 176 ? 156.127 116.492 79.800  1.00 140.17 ? ? ? ? ? ? 167  LYS A HE3  1 
ATOM   2524 H HZ1  . LYS A 1 176 ? 157.093 117.804 81.996  1.00 144.16 ? ? ? ? ? ? 167  LYS A HZ1  1 
ATOM   2525 H HZ2  . LYS A 1 176 ? 156.119 118.366 81.083  1.00 144.16 ? ? ? ? ? ? 167  LYS A HZ2  1 
ATOM   2526 H HZ3  . LYS A 1 176 ? 155.762 117.237 81.918  1.00 144.16 ? ? ? ? ? ? 167  LYS A HZ3  1 
ATOM   2527 N N    . LEU A 1 177 ? 160.366 110.816 81.483  1.00 103.05 ? ? ? ? ? ? 168  LEU A N    1 
ATOM   2528 C CA   . LEU A 1 177 ? 160.607 109.544 82.153  1.00 102.76 ? ? ? ? ? ? 168  LEU A CA   1 
ATOM   2529 C C    . LEU A 1 177 ? 161.525 109.733 83.356  1.00 109.07 ? ? ? ? ? ? 168  LEU A C    1 
ATOM   2530 O O    . LEU A 1 177 ? 161.351 109.085 84.387  1.00 110.15 ? ? ? ? ? ? 168  LEU A O    1 
ATOM   2531 C CB   . LEU A 1 177 ? 161.224 108.533 81.185  1.00 99.87  ? ? ? ? ? ? 168  LEU A CB   1 
ATOM   2532 C CG   . LEU A 1 177 ? 160.250 107.569 80.503  1.00 103.23 ? ? ? ? ? ? 168  LEU A CG   1 
ATOM   2533 C CD1  . LEU A 1 177 ? 159.233 108.316 79.653  1.00 104.79 ? ? ? ? ? ? 168  LEU A CD1  1 
ATOM   2534 C CD2  . LEU A 1 177 ? 161.012 106.555 79.662  1.00 98.57  ? ? ? ? ? ? 168  LEU A CD2  1 
ATOM   2535 H H    . LEU A 1 177 ? 160.717 110.872 80.701  1.00 123.66 ? ? ? ? ? ? 168  LEU A H    1 
ATOM   2536 H HA   . LEU A 1 177 ? 159.763 109.185 82.469  1.00 123.31 ? ? ? ? ? ? 168  LEU A HA   1 
ATOM   2537 H HB2  . LEU A 1 177 ? 161.683 109.022 80.485  1.00 119.84 ? ? ? ? ? ? 168  LEU A HB2  1 
ATOM   2538 H HB3  . LEU A 1 177 ? 161.866 107.995 81.675  1.00 119.84 ? ? ? ? ? ? 168  LEU A HB3  1 
ATOM   2539 H HG   . LEU A 1 177 ? 159.763 107.081 81.186  1.00 123.87 ? ? ? ? ? ? 168  LEU A HG   1 
ATOM   2540 H HD11 . LEU A 1 177 ? 159.702 108.820 78.970  1.00 125.75 ? ? ? ? ? ? 168  LEU A HD11 1 
ATOM   2541 H HD12 . LEU A 1 177 ? 158.635 107.673 79.238  1.00 125.75 ? ? ? ? ? ? 168  LEU A HD12 1 
ATOM   2542 H HD13 . LEU A 1 177 ? 158.728 108.918 80.221  1.00 125.75 ? ? ? ? ? ? 168  LEU A HD13 1 
ATOM   2543 H HD21 . LEU A 1 177 ? 161.609 106.053 80.239  1.00 118.29 ? ? ? ? ? ? 168  LEU A HD21 1 
ATOM   2544 H HD22 . LEU A 1 177 ? 160.377 105.956 79.239  1.00 118.29 ? ? ? ? ? ? 168  LEU A HD22 1 
ATOM   2545 H HD23 . LEU A 1 177 ? 161.523 107.027 78.986  1.00 118.29 ? ? ? ? ? ? 168  LEU A HD23 1 
ATOM   2546 N N    . ALA A 1 178 ? 162.500 110.627 83.220  1.00 107.43 ? ? ? ? ? ? 169  ALA A N    1 
ATOM   2547 C CA   . ALA A 1 178 ? 163.452 110.886 84.295  1.00 100.26 ? ? ? ? ? ? 169  ALA A CA   1 
ATOM   2548 C C    . ALA A 1 178 ? 162.767 111.569 85.475  1.00 99.78  ? ? ? ? ? ? 169  ALA A C    1 
ATOM   2549 O O    . ALA A 1 178 ? 162.989 111.195 86.626  1.00 107.62 ? ? ? ? ? ? 169  ALA A O    1 
ATOM   2550 C CB   . ALA A 1 178 ? 164.609 111.734 83.787  1.00 91.37  ? ? ? ? ? ? 169  ALA A CB   1 
ATOM   2551 H H    . ALA A 1 178 ? 162.633 111.097 82.513  1.00 128.91 ? ? ? ? ? ? 169  ALA A H    1 
ATOM   2552 H HA   . ALA A 1 178 ? 163.813 110.042 84.606  1.00 120.31 ? ? ? ? ? ? 169  ALA A HA   1 
ATOM   2553 H HB1  . ALA A 1 178 ? 164.262 112.577 83.458  1.00 109.64 ? ? ? ? ? ? 169  ALA A HB1  1 
ATOM   2554 H HB2  . ALA A 1 178 ? 165.227 111.893 84.518  1.00 109.64 ? ? ? ? ? ? 169  ALA A HB2  1 
ATOM   2555 H HB3  . ALA A 1 178 ? 165.058 111.257 83.071  1.00 109.64 ? ? ? ? ? ? 169  ALA A HB3  1 
ATOM   2556 N N    . ILE A 1 179 ? 161.938 112.569 85.188  1.00 94.41  ? ? ? ? ? ? 170  ILE A N    1 
ATOM   2557 C CA   . ILE A 1 179 ? 161.191 113.265 86.231  1.00 95.64  ? ? ? ? ? ? 170  ILE A CA   1 
ATOM   2558 C C    . ILE A 1 179 ? 160.218 112.299 86.896  1.00 108.94 ? ? ? ? ? ? 170  ILE A C    1 
ATOM   2559 O O    . ILE A 1 179 ? 160.023 112.336 88.110  1.00 119.95 ? ? ? ? ? ? 170  ILE A O    1 
ATOM   2560 C CB   . ILE A 1 179 ? 160.420 114.489 85.670  1.00 73.57  ? ? ? ? ? ? 170  ILE A CB   1 
ATOM   2561 C CG1  . ILE A 1 179 ? 161.371 115.665 85.443  1.00 77.75  ? ? ? ? ? ? 170  ILE A CG1  1 
ATOM   2562 C CG2  . ILE A 1 179 ? 159.316 114.949 86.628  1.00 74.98  ? ? ? ? ? ? 170  ILE A CG2  1 
ATOM   2563 C CD1  . ILE A 1 179 ? 162.250 115.534 84.222  1.00 95.26  ? ? ? ? ? ? 170  ILE A CD1  1 
ATOM   2564 H H    . ILE A 1 179 ? 161.789 112.863 84.393  1.00 113.29 ? ? ? ? ? ? 170  ILE A H    1 
ATOM   2565 H HA   . ILE A 1 179 ? 161.810 113.582 86.907  1.00 114.77 ? ? ? ? ? ? 170  ILE A HA   1 
ATOM   2566 H HB   . ILE A 1 179 ? 160.017 114.244 84.823  1.00 88.28  ? ? ? ? ? ? 170  ILE A HB   1 
ATOM   2567 H HG12 . ILE A 1 179 ? 160.844 116.474 85.341  1.00 93.29  ? ? ? ? ? ? 170  ILE A HG12 1 
ATOM   2568 H HG13 . ILE A 1 179 ? 161.951 115.749 86.216  1.00 93.29  ? ? ? ? ? ? 170  ILE A HG13 1 
ATOM   2569 H HG21 . ILE A 1 179 ? 159.717 115.197 87.476  1.00 89.97  ? ? ? ? ? ? 170  ILE A HG21 1 
ATOM   2570 H HG22 . ILE A 1 179 ? 158.860 115.713 86.241  1.00 89.97  ? ? ? ? ? ? 170  ILE A HG22 1 
ATOM   2571 H HG23 . ILE A 1 179 ? 158.688 114.221 86.759  1.00 89.97  ? ? ? ? ? ? 170  ILE A HG23 1 
ATOM   2572 H HD11 . ILE A 1 179 ? 161.687 115.464 83.435  1.00 114.31 ? ? ? ? ? ? 170  ILE A HD11 1 
ATOM   2573 H HD12 . ILE A 1 179 ? 162.816 116.319 84.155  1.00 114.31 ? ? ? ? ? ? 170  ILE A HD12 1 
ATOM   2574 H HD13 . ILE A 1 179 ? 162.796 114.738 84.311  1.00 114.31 ? ? ? ? ? ? 170  ILE A HD13 1 
ATOM   2575 N N    . SER A 1 180 ? 159.610 111.436 86.089  1.00 107.59 ? ? ? ? ? ? 171  SER A N    1 
ATOM   2576 C CA   . SER A 1 180 ? 158.667 110.449 86.595  1.00 112.21 ? ? ? ? ? ? 171  SER A CA   1 
ATOM   2577 C C    . SER A 1 180 ? 159.358 109.481 87.549  1.00 123.40 ? ? ? ? ? ? 171  SER A C    1 
ATOM   2578 O O    . SER A 1 180 ? 158.892 109.255 88.664  1.00 138.67 ? ? ? ? ? ? 171  SER A O    1 
ATOM   2579 C CB   . SER A 1 180 ? 158.035 109.676 85.437  1.00 107.97 ? ? ? ? ? ? 171  SER A CB   1 
ATOM   2580 O OG   . SER A 1 180 ? 157.192 108.641 85.913  1.00 109.08 ? ? ? ? ? ? 171  SER A OG   1 
ATOM   2581 H H    . SER A 1 180 ? 159.729 111.401 85.238  1.00 129.11 ? ? ? ? ? ? 171  SER A H    1 
ATOM   2582 H HA   . SER A 1 180 ? 157.959 110.901 87.081  1.00 134.65 ? ? ? ? ? ? 171  SER A HA   1 
ATOM   2583 H HB2  . SER A 1 180 ? 157.508 110.289 84.900  1.00 129.57 ? ? ? ? ? ? 171  SER A HB2  1 
ATOM   2584 H HB3  . SER A 1 180 ? 158.740 109.285 84.897  1.00 129.57 ? ? ? ? ? ? 171  SER A HB3  1 
ATOM   2585 H HG   . SER A 1 180 ? 156.853 108.227 85.266  1.00 130.89 ? ? ? ? ? ? 171  SER A HG   1 
ATOM   2586 N N    . ARG A 1 181 ? 160.477 108.917 87.105  1.00 115.42 ? ? ? ? ? ? 172  ARG A N    1 
ATOM   2587 C CA   . ARG A 1 181 ? 161.218 107.951 87.906  1.00 113.46 ? ? ? ? ? ? 172  ARG A CA   1 
ATOM   2588 C C    . ARG A 1 181 ? 161.885 108.603 89.116  1.00 117.12 ? ? ? ? ? ? 172  ARG A C    1 
ATOM   2589 O O    . ARG A 1 181 ? 162.259 107.919 90.069  1.00 114.64 ? ? ? ? ? ? 172  ARG A O    1 
ATOM   2590 C CB   . ARG A 1 181 ? 162.264 107.241 87.046  1.00 110.20 ? ? ? ? ? ? 172  ARG A CB   1 
ATOM   2591 C CG   . ARG A 1 181 ? 161.667 106.277 86.031  1.00 120.49 ? ? ? ? ? ? 172  ARG A CG   1 
ATOM   2592 C CD   . ARG A 1 181 ? 162.740 105.598 85.199  1.00 128.26 ? ? ? ? ? ? 172  ARG A CD   1 
ATOM   2593 N NE   . ARG A 1 181 ? 162.181 104.557 84.341  1.00 133.09 ? ? ? ? ? ? 172  ARG A NE   1 
ATOM   2594 C CZ   . ARG A 1 181 ? 162.901 103.768 83.550  1.00 133.65 ? ? ? ? ? ? 172  ARG A CZ   1 
ATOM   2595 N NH1  . ARG A 1 181 ? 164.221 103.894 83.499  1.00 130.08 ? ? ? ? ? ? 172  ARG A NH1  1 
ATOM   2596 N NH2  . ARG A 1 181 ? 162.301 102.848 82.807  1.00 135.53 ? ? ? ? ? ? 172  ARG A NH2  1 
ATOM   2597 H H    . ARG A 1 181 ? 160.830 109.080 86.337  1.00 138.50 ? ? ? ? ? ? 172  ARG A H    1 
ATOM   2598 H HA   . ARG A 1 181 ? 160.600 107.279 88.235  1.00 136.15 ? ? ? ? ? ? 172  ARG A HA   1 
ATOM   2599 H HB2  . ARG A 1 181 ? 162.774 107.907 86.559  1.00 132.24 ? ? ? ? ? ? 172  ARG A HB2  1 
ATOM   2600 H HB3  . ARG A 1 181 ? 162.855 106.734 87.625  1.00 132.24 ? ? ? ? ? ? 172  ARG A HB3  1 
ATOM   2601 H HG2  . ARG A 1 181 ? 161.167 105.591 86.500  1.00 144.58 ? ? ? ? ? ? 172  ARG A HG2  1 
ATOM   2602 H HG3  . ARG A 1 181 ? 161.083 106.767 85.431  1.00 144.58 ? ? ? ? ? ? 172  ARG A HG3  1 
ATOM   2603 H HD2  . ARG A 1 181 ? 163.171 106.258 84.634  1.00 153.91 ? ? ? ? ? ? 172  ARG A HD2  1 
ATOM   2604 H HD3  . ARG A 1 181 ? 163.390 105.187 85.790  1.00 153.91 ? ? ? ? ? ? 172  ARG A HD3  1 
ATOM   2605 H HE   . ARG A 1 181 ? 161.328 104.447 84.348  1.00 159.70 ? ? ? ? ? ? 172  ARG A HE   1 
ATOM   2606 H HH11 . ARG A 1 181 ? 164.615 104.488 83.980  1.00 156.10 ? ? ? ? ? ? 172  ARG A HH11 1 
ATOM   2607 H HH12 . ARG A 1 181 ? 164.682 103.381 82.986  1.00 156.10 ? ? ? ? ? ? 172  ARG A HH12 1 
ATOM   2608 H HH21 . ARG A 1 181 ? 161.445 102.763 82.836  1.00 162.64 ? ? ? ? ? ? 172  ARG A HH21 1 
ATOM   2609 H HH22 . ARG A 1 181 ? 162.766 102.338 82.295  1.00 162.64 ? ? ? ? ? ? 172  ARG A HH22 1 
ATOM   2610 N N    . GLU A 1 182 ? 162.033 109.923 89.077  1.00 117.23 ? ? ? ? ? ? 173  GLU A N    1 
ATOM   2611 C CA   . GLU A 1 182 ? 162.611 110.658 90.195  1.00 113.09 ? ? ? ? ? ? 173  GLU A CA   1 
ATOM   2612 C C    . GLU A 1 182 ? 161.585 110.796 91.312  1.00 122.13 ? ? ? ? ? ? 173  GLU A C    1 
ATOM   2613 O O    . GLU A 1 182 ? 161.895 110.580 92.482  1.00 134.94 ? ? ? ? ? ? 173  GLU A O    1 
ATOM   2614 C CB   . GLU A 1 182 ? 163.090 112.039 89.739  1.00 113.25 ? ? ? ? ? ? 173  GLU A CB   1 
ATOM   2615 C CG   . GLU A 1 182 ? 163.865 112.822 90.798  1.00 113.08 ? ? ? ? ? ? 173  GLU A CG   1 
ATOM   2616 C CD   . GLU A 1 182 ? 162.997 113.753 91.636  1.00 119.02 ? ? ? ? ? ? 173  GLU A CD   1 
ATOM   2617 O OE1  . GLU A 1 182 ? 161.753 113.695 91.531  1.00 125.67 ? ? ? ? ? ? 173  GLU A OE1  1 
ATOM   2618 O OE2  . GLU A 1 182 ? 163.570 114.551 92.408  1.00 114.54 ? ? ? ? ? ? 173  GLU A OE2  1 
ATOM   2619 H H    . GLU A 1 182 ? 161.805 110.418 88.411  1.00 140.68 ? ? ? ? ? ? 173  GLU A H    1 
ATOM   2620 H HA   . GLU A 1 182 ? 163.374 110.169 90.540  1.00 135.71 ? ? ? ? ? ? 173  GLU A HA   1 
ATOM   2621 H HB2  . GLU A 1 182 ? 163.672 111.927 88.971  1.00 135.90 ? ? ? ? ? ? 173  GLU A HB2  1 
ATOM   2622 H HB3  . GLU A 1 182 ? 162.317 112.568 89.488  1.00 135.90 ? ? ? ? ? ? 173  GLU A HB3  1 
ATOM   2623 H HG2  . GLU A 1 182 ? 164.293 112.194 91.400  1.00 135.69 ? ? ? ? ? ? 173  GLU A HG2  1 
ATOM   2624 H HG3  . GLU A 1 182 ? 164.538 113.363 90.356  1.00 135.69 ? ? ? ? ? ? 173  GLU A HG3  1 
ATOM   2625 N N    . THR A 1 183 ? 160.359 111.153 90.942  1.00 124.23 ? ? ? ? ? ? 174  THR A N    1 
ATOM   2626 C CA   . THR A 1 183 ? 159.292 111.344 91.915  1.00 127.60 ? ? ? ? ? ? 174  THR A CA   1 
ATOM   2627 C C    . THR A 1 183 ? 158.727 109.999 92.371  1.00 131.01 ? ? ? ? ? ? 174  THR A C    1 
ATOM   2628 O O    . THR A 1 183 ? 158.152 109.895 93.455  1.00 139.11 ? ? ? ? ? ? 174  THR A O    1 
ATOM   2629 C CB   . THR A 1 183 ? 158.153 112.203 91.336  1.00 122.32 ? ? ? ? ? ? 174  THR A CB   1 
ATOM   2630 O OG1  . THR A 1 183 ? 158.703 113.268 90.550  1.00 122.49 ? ? ? ? ? ? 174  THR A OG1  1 
ATOM   2631 C CG2  . THR A 1 183 ? 157.300 112.789 92.452  1.00 116.04 ? ? ? ? ? ? 174  THR A CG2  1 
ATOM   2632 H H    . THR A 1 183 ? 160.120 111.291 90.128  1.00 149.08 ? ? ? ? ? ? 174  THR A H    1 
ATOM   2633 H HA   . THR A 1 183 ? 159.649 111.800 92.693  1.00 153.12 ? ? ? ? ? ? 174  THR A HA   1 
ATOM   2634 H HB   . THR A 1 183 ? 157.585 111.651 90.776  1.00 146.78 ? ? ? ? ? ? 174  THR A HB   1 
ATOM   2635 H HG1  . THR A 1 183 ? 158.085 113.739 90.232  1.00 146.99 ? ? ? ? ? ? 174  THR A HG1  1 
ATOM   2636 H HG21 . THR A 1 183 ? 157.846 113.346 93.029  1.00 139.25 ? ? ? ? ? ? 174  THR A HG21 1 
ATOM   2637 H HG22 . THR A 1 183 ? 156.587 113.328 92.077  1.00 139.25 ? ? ? ? ? ? 174  THR A HG22 1 
ATOM   2638 H HG23 . THR A 1 183 ? 156.911 112.075 92.981  1.00 139.25 ? ? ? ? ? ? 174  THR A HG23 1 
ATOM   2639 N N    . ASN A 1 184 ? 158.896 108.974 91.540  1.00 124.22 ? ? ? ? ? ? 175  ASN A N    1 
ATOM   2640 C CA   . ASN A 1 184 ? 158.451 107.627 91.885  1.00 122.38 ? ? ? ? ? ? 175  ASN A CA   1 
ATOM   2641 C C    . ASN A 1 184 ? 159.409 106.936 92.854  1.00 131.31 ? ? ? ? ? ? 175  ASN A C    1 
ATOM   2642 O O    . ASN A 1 184 ? 159.141 105.828 93.319  1.00 129.58 ? ? ? ? ? ? 175  ASN A O    1 
ATOM   2643 C CB   . ASN A 1 184 ? 158.282 106.780 90.622  1.00 120.45 ? ? ? ? ? ? 175  ASN A CB   1 
ATOM   2644 C CG   . ASN A 1 184 ? 157.057 107.172 89.817  1.00 128.23 ? ? ? ? ? ? 175  ASN A CG   1 
ATOM   2645 O OD1  . ASN A 1 184 ? 156.473 108.234 90.031  1.00 130.28 ? ? ? ? ? ? 175  ASN A OD1  1 
ATOM   2646 N ND2  . ASN A 1 184 ? 156.662 106.313 88.883  1.00 128.64 ? ? ? ? ? ? 175  ASN A ND2  1 
ATOM   2647 H H    . ASN A 1 184 ? 159.267 109.032 90.767  1.00 149.07 ? ? ? ? ? ? 175  ASN A H    1 
ATOM   2648 H HA   . ASN A 1 184 ? 157.586 107.687 92.319  1.00 146.85 ? ? ? ? ? ? 175  ASN A HA   1 
ATOM   2649 H HB2  . ASN A 1 184 ? 159.062 106.895 90.057  1.00 144.54 ? ? ? ? ? ? 175  ASN A HB2  1 
ATOM   2650 H HB3  . ASN A 1 184 ? 158.189 105.848 90.876  1.00 144.54 ? ? ? ? ? ? 175  ASN A HB3  1 
ATOM   2651 H HD21 . ASN A 1 184 ? 157.096 105.581 88.761  1.00 154.37 ? ? ? ? ? ? 175  ASN A HD21 1 
ATOM   2652 H HD22 . ASN A 1 184 ? 155.973 106.490 88.400  1.00 154.37 ? ? ? ? ? ? 175  ASN A HD22 1 
ATOM   2653 N N    . SER A 1 185 ? 160.525 107.598 93.150  1.00 139.51 ? ? ? ? ? ? 176  SER A N    1 
ATOM   2654 C CA   . SER A 1 185 ? 161.491 107.102 94.126  1.00 140.67 ? ? ? ? ? ? 176  SER A CA   1 
ATOM   2655 C C    . SER A 1 185 ? 161.312 107.817 95.462  1.00 139.42 ? ? ? ? ? ? 176  SER A C    1 
ATOM   2656 O O    . SER A 1 185 ? 161.865 107.399 96.480  1.00 140.63 ? ? ? ? ? ? 176  SER A O    1 
ATOM   2657 C CB   . SER A 1 185 ? 162.918 107.302 93.614  1.00 141.01 ? ? ? ? ? ? 176  SER A CB   1 
ATOM   2658 O OG   . SER A 1 185 ? 163.139 106.568 92.422  1.00 143.27 ? ? ? ? ? ? 176  SER A OG   1 
ATOM   2659 H H    . SER A 1 185 ? 160.748 108.348 92.793  1.00 167.41 ? ? ? ? ? ? 176  SER A H    1 
ATOM   2660 H HA   . SER A 1 185 ? 161.347 106.153 94.266  1.00 168.80 ? ? ? ? ? ? 176  SER A HA   1 
ATOM   2661 H HB2  . SER A 1 185 ? 163.059 108.244 93.434  1.00 169.21 ? ? ? ? ? ? 176  SER A HB2  1 
ATOM   2662 H HB3  . SER A 1 185 ? 163.542 106.997 94.291  1.00 169.21 ? ? ? ? ? ? 176  SER A HB3  1 
ATOM   2663 H HG   . SER A 1 185 ? 162.605 106.822 91.825  1.00 171.92 ? ? ? ? ? ? 176  SER A HG   1 
ATOM   2664 N N    . LYS A 1 186 ? 160.536 108.896 95.450  1.00 138.89 ? ? ? ? ? ? 177  LYS A N    1 
ATOM   2665 C CA   . LYS A 1 186 ? 160.226 109.637 96.667  1.00 139.16 ? ? ? ? ? ? 177  LYS A CA   1 
ATOM   2666 C C    . LYS A 1 186 ? 159.193 108.891 97.511  1.00 144.73 ? ? ? ? ? ? 177  LYS A C    1 
ATOM   2667 O O    . LYS A 1 186 ? 158.837 109.335 98.603  1.00 148.50 ? ? ? ? ? ? 177  LYS A O    1 
ATOM   2668 C CB   . LYS A 1 186 ? 159.702 111.030 96.318  1.00 134.73 ? ? ? ? ? ? 177  LYS A CB   1 
ATOM   2669 C CG   . LYS A 1 186 ? 160.685 111.886 95.525  1.00 128.75 ? ? ? ? ? ? 177  LYS A CG   1 
ATOM   2670 C CD   . LYS A 1 186 ? 161.379 112.923 96.399  1.00 124.69 ? ? ? ? ? ? 177  LYS A CD   1 
ATOM   2671 C CE   . LYS A 1 186 ? 160.438 114.047 96.814  1.00 123.64 ? ? ? ? ? ? 177  LYS A CE   1 
ATOM   2672 N NZ   . LYS A 1 186 ? 159.861 114.773 95.647  1.00 120.82 ? ? ? ? ? ? 177  LYS A NZ   1 
ATOM   2673 H H    . LYS A 1 186 ? 160.172 109.222 94.742  1.00 166.67 ? ? ? ? ? ? 177  LYS A H    1 
ATOM   2674 H HA   . LYS A 1 186 ? 161.034 109.738 97.195  1.00 167.00 ? ? ? ? ? ? 177  LYS A HA   1 
ATOM   2675 H HB2  . LYS A 1 186 ? 158.897 110.936 95.786  1.00 161.68 ? ? ? ? ? ? 177  LYS A HB2  1 
ATOM   2676 H HB3  . LYS A 1 186 ? 159.498 111.501 97.141  1.00 161.68 ? ? ? ? ? ? 177  LYS A HB3  1 
ATOM   2677 H HG2  . LYS A 1 186 ? 161.366 111.313 95.139  1.00 154.50 ? ? ? ? ? ? 177  LYS A HG2  1 
ATOM   2678 H HG3  . LYS A 1 186 ? 160.206 112.354 94.824  1.00 154.50 ? ? ? ? ? ? 177  LYS A HG3  1 
ATOM   2679 H HD2  . LYS A 1 186 ? 161.708 112.493 97.203  1.00 149.62 ? ? ? ? ? ? 177  LYS A HD2  1 
ATOM   2680 H HD3  . LYS A 1 186 ? 162.116 113.314 95.904  1.00 149.62 ? ? ? ? ? ? 177  LYS A HD3  1 
ATOM   2681 H HE2  . LYS A 1 186 ? 159.705 113.673 97.327  1.00 148.36 ? ? ? ? ? ? 177  LYS A HE2  1 
ATOM   2682 H HE3  . LYS A 1 186 ? 160.928 114.687 97.353  1.00 148.36 ? ? ? ? ? ? 177  LYS A HE3  1 
ATOM   2683 H HZ1  . LYS A 1 186 ? 159.399 114.209 95.137  1.00 144.98 ? ? ? ? ? ? 177  LYS A HZ1  1 
ATOM   2684 H HZ2  . LYS A 1 186 ? 159.319 115.419 95.929  1.00 144.98 ? ? ? ? ? ? 177  LYS A HZ2  1 
ATOM   2685 H HZ3  . LYS A 1 186 ? 160.514 115.134 95.161  1.00 144.98 ? ? ? ? ? ? 177  LYS A HZ3  1 
ATOM   2686 N N    . ALA A 1 187 ? 158.710 107.765 96.989  1.00 139.61 ? ? ? ? ? ? 178  ALA A N    1 
ATOM   2687 C CA   . ALA A 1 187 ? 157.777 106.904 97.707  1.00 130.80 ? ? ? ? ? ? 178  ALA A CA   1 
ATOM   2688 C C    . ALA A 1 187 ? 158.373 105.507 97.845  1.00 127.52 ? ? ? ? ? ? 178  ALA A C    1 
ATOM   2689 O O    . ALA A 1 187 ? 157.682 104.504 97.665  1.00 125.45 ? ? ? ? ? ? 178  ALA A O    1 
ATOM   2690 C CB   . ALA A 1 187 ? 156.446 106.846 96.980  1.00 125.90 ? ? ? ? ? ? 178  ALA A CB   1 
ATOM   2691 H H    . ALA A 1 187 ? 158.912 107.475 96.205  1.00 167.53 ? ? ? ? ? ? 178  ALA A H    1 
ATOM   2692 H HA   . ALA A 1 187 ? 157.626 107.262 98.596  1.00 156.96 ? ? ? ? ? ? 178  ALA A HA   1 
ATOM   2693 H HB1  . ALA A 1 187 ? 156.588 106.491 96.089  1.00 151.08 ? ? ? ? ? ? 178  ALA A HB1  1 
ATOM   2694 H HB2  . ALA A 1 187 ? 155.842 106.270 97.474  1.00 151.08 ? ? ? ? ? ? 178  ALA A HB2  1 
ATOM   2695 H HB3  . ALA A 1 187 ? 156.078 107.742 96.925  1.00 151.08 ? ? ? ? ? ? 178  ALA A HB3  1 
ATOM   2696 N N    . ASP A 1 188 ? 159.666 105.458 98.156  1.00 128.02 ? ? ? ? ? ? 179  ASP A N    1 
ATOM   2697 C CA   . ASP A 1 188 ? 160.377 104.201 98.362  1.00 133.50 ? ? ? ? ? ? 179  ASP A CA   1 
ATOM   2698 C C    . ASP A 1 188 ? 161.145 104.270 99.683  1.00 141.83 ? ? ? ? ? ? 179  ASP A C    1 
ATOM   2699 O O    . ASP A 1 188 ? 162.067 105.076 99.815  1.00 143.14 ? ? ? ? ? ? 179  ASP A O    1 
ATOM   2700 C CB   . ASP A 1 188 ? 161.346 103.941 97.208  1.00 127.84 ? ? ? ? ? ? 179  ASP A CB   1 
ATOM   2701 C CG   . ASP A 1 188 ? 162.097 102.634 97.363  1.00 125.67 ? ? ? ? ? ? 179  ASP A CG   1 
ATOM   2702 O OD1  . ASP A 1 188 ? 161.558 101.586 96.950  1.00 127.53 ? ? ? ? ? ? 179  ASP A OD1  1 
ATOM   2703 O OD2  . ASP A 1 188 ? 163.226 102.652 97.897  1.00 122.25 ? ? ? ? ? ? 179  ASP A OD2  1 
ATOM   2704 H H    . ASP A 1 188 ? 160.162 106.154 98.254  1.00 153.62 ? ? ? ? ? ? 179  ASP A H    1 
ATOM   2705 H HA   . ASP A 1 188 ? 159.743 103.469 98.408  1.00 160.20 ? ? ? ? ? ? 179  ASP A HA   1 
ATOM   2706 H HB2  . ASP A 1 188 ? 160.846 103.904 96.377  1.00 153.41 ? ? ? ? ? ? 179  ASP A HB2  1 
ATOM   2707 H HB3  . ASP A 1 188 ? 161.997 104.660 97.173  1.00 153.41 ? ? ? ? ? ? 179  ASP A HB3  1 
ATOM   2708 N N    . PRO A 1 189 ? 160.763 103.435 100.671 1.00 139.46 ? ? ? ? ? ? 180  PRO A N    1 
ATOM   2709 C CA   . PRO A 1 189 ? 161.419 103.484 101.985 1.00 133.35 ? ? ? ? ? ? 180  PRO A CA   1 
ATOM   2710 C C    . PRO A 1 189 ? 162.933 103.289 101.925 1.00 132.08 ? ? ? ? ? ? 180  PRO A C    1 
ATOM   2711 O O    . PRO A 1 189 ? 163.653 103.868 102.739 1.00 133.65 ? ? ? ? ? ? 180  PRO A O    1 
ATOM   2712 C CB   . PRO A 1 189 ? 160.773 102.320 102.743 1.00 130.74 ? ? ? ? ? ? 180  PRO A CB   1 
ATOM   2713 C CG   . PRO A 1 189 ? 159.456 102.130 102.095 1.00 129.57 ? ? ? ? ? ? 180  PRO A CG   1 
ATOM   2714 C CD   . PRO A 1 189 ? 159.666 102.450 100.649 1.00 134.61 ? ? ? ? ? ? 180  PRO A CD   1 
ATOM   2715 H HA   . PRO A 1 189 ? 161.216 104.318 102.437 1.00 160.02 ? ? ? ? ? ? 180  PRO A HA   1 
ATOM   2716 H HB2  . PRO A 1 189 ? 161.319 101.524 102.650 1.00 156.88 ? ? ? ? ? ? 180  PRO A HB2  1 
ATOM   2717 H HB3  . PRO A 1 189 ? 160.665 102.556 103.678 1.00 156.88 ? ? ? ? ? ? 180  PRO A HB3  1 
ATOM   2718 H HG2  . PRO A 1 189 ? 159.170 101.210 102.204 1.00 155.48 ? ? ? ? ? ? 180  PRO A HG2  1 
ATOM   2719 H HG3  . PRO A 1 189 ? 158.810 102.738 102.489 1.00 155.48 ? ? ? ? ? ? 180  PRO A HG3  1 
ATOM   2720 H HD2  . PRO A 1 189 ? 159.936 101.654 100.163 1.00 161.54 ? ? ? ? ? ? 180  PRO A HD2  1 
ATOM   2721 H HD3  . PRO A 1 189 ? 158.865 102.844 100.270 1.00 161.54 ? ? ? ? ? ? 180  PRO A HD3  1 
ATOM   2722 N N    . ALA A 1 190 ? 163.404 102.490 100.972 1.00 134.31 ? ? ? ? ? ? 181  ALA A N    1 
ATOM   2723 C CA   . ALA A 1 190 ? 164.828 102.196 100.850 1.00 130.99 ? ? ? ? ? ? 181  ALA A CA   1 
ATOM   2724 C C    . ALA A 1 190 ? 165.545 103.244 100.003 1.00 134.24 ? ? ? ? ? ? 181  ALA A C    1 
ATOM   2725 O O    . ALA A 1 190 ? 166.384 102.908 99.166  1.00 138.04 ? ? ? ? ? ? 181  ALA A O    1 
ATOM   2726 C CB   . ALA A 1 190 ? 165.028 100.810 100.257 1.00 123.07 ? ? ? ? ? ? 181  ALA A CB   1 
ATOM   2727 H H    . ALA A 1 190 ? 162.915 102.103 100.380 1.00 161.18 ? ? ? ? ? ? 181  ALA A H    1 
ATOM   2728 H HA   . ALA A 1 190 ? 165.227 102.203 101.734 1.00 157.18 ? ? ? ? ? ? 181  ALA A HA   1 
ATOM   2729 H HB1  . ALA A 1 190 ? 164.616 100.780 99.379  1.00 147.69 ? ? ? ? ? ? 181  ALA A HB1  1 
ATOM   2730 H HB2  . ALA A 1 190 ? 165.978 100.632 100.183 1.00 147.69 ? ? ? ? ? ? 181  ALA A HB2  1 
ATOM   2731 H HB3  . ALA A 1 190 ? 164.612 100.154 100.839 1.00 147.69 ? ? ? ? ? ? 181  ALA A HB3  1 
ATOM   2732 N N    . LEU A 1 191 ? 165.215 104.513 100.223 1.00 128.48 ? ? ? ? ? ? 182  LEU A N    1 
ATOM   2733 C CA   . LEU A 1 191 ? 165.854 105.603 99.497  1.00 124.37 ? ? ? ? ? ? 182  LEU A CA   1 
ATOM   2734 C C    . LEU A 1 191 ? 167.287 105.784 99.991  1.00 118.77 ? ? ? ? ? ? 182  LEU A C    1 
ATOM   2735 O O    . LEU A 1 191 ? 167.637 105.331 101.081 1.00 119.85 ? ? ? ? ? ? 182  LEU A O    1 
ATOM   2736 C CB   . LEU A 1 191 ? 165.061 106.902 99.667  1.00 126.53 ? ? ? ? ? ? 182  LEU A CB   1 
ATOM   2737 C CG   . LEU A 1 191 ? 165.503 108.102 98.822  1.00 127.97 ? ? ? ? ? ? 182  LEU A CG   1 
ATOM   2738 C CD1  . LEU A 1 191 ? 165.412 107.796 97.330  1.00 120.36 ? ? ? ? ? ? 182  LEU A CD1  1 
ATOM   2739 C CD2  . LEU A 1 191 ? 164.673 109.329 99.165  1.00 129.77 ? ? ? ? ? ? 182  LEU A CD2  1 
ATOM   2740 H H    . LEU A 1 191 ? 164.621 104.769 100.790 1.00 154.18 ? ? ? ? ? ? 182  LEU A H    1 
ATOM   2741 H HA   . LEU A 1 191 ? 165.883 105.386 98.552  1.00 149.25 ? ? ? ? ? ? 182  LEU A HA   1 
ATOM   2742 H HB2  . LEU A 1 191 ? 164.135 106.721 99.443  1.00 151.83 ? ? ? ? ? ? 182  LEU A HB2  1 
ATOM   2743 H HB3  . LEU A 1 191 ? 165.119 107.171 100.597 1.00 151.83 ? ? ? ? ? ? 182  LEU A HB3  1 
ATOM   2744 H HG   . LEU A 1 191 ? 166.430 108.305 99.027  1.00 153.56 ? ? ? ? ? ? 182  LEU A HG   1 
ATOM   2745 H HD11 . LEU A 1 191 ? 164.493 107.580 97.108  1.00 144.43 ? ? ? ? ? ? 182  LEU A HD11 1 
ATOM   2746 H HD12 . LEU A 1 191 ? 165.699 108.577 96.830  1.00 144.43 ? ? ? ? ? ? 182  LEU A HD12 1 
ATOM   2747 H HD13 . LEU A 1 191 ? 165.988 107.043 97.127  1.00 144.43 ? ? ? ? ? ? 182  LEU A HD13 1 
ATOM   2748 H HD21 . LEU A 1 191 ? 164.793 109.538 100.105 1.00 155.72 ? ? ? ? ? ? 182  LEU A HD21 1 
ATOM   2749 H HD22 . LEU A 1 191 ? 164.970 110.073 98.620  1.00 155.72 ? ? ? ? ? ? 182  LEU A HD22 1 
ATOM   2750 H HD23 . LEU A 1 191 ? 163.739 109.137 98.985  1.00 155.72 ? ? ? ? ? ? 182  LEU A HD23 1 
ATOM   2751 N N    . ASN A 1 192 ? 168.109 106.443 99.181  1.00 120.51 ? ? ? ? ? ? 183  ASN A N    1 
ATOM   2752 C CA   . ASN A 1 192 ? 169.522 106.616 99.486  1.00 122.93 ? ? ? ? ? ? 183  ASN A CA   1 
ATOM   2753 C C    . ASN A 1 192 ? 170.049 107.902 98.841  1.00 130.65 ? ? ? ? ? ? 183  ASN A C    1 
ATOM   2754 O O    . ASN A 1 192 ? 169.861 108.109 97.642  1.00 134.86 ? ? ? ? ? ? 183  ASN A O    1 
ATOM   2755 C CB   . ASN A 1 192 ? 170.304 105.399 98.980  1.00 121.49 ? ? ? ? ? ? 183  ASN A CB   1 
ATOM   2756 C CG   . ASN A 1 192 ? 171.785 105.479 99.287  1.00 121.05 ? ? ? ? ? ? 183  ASN A CG   1 
ATOM   2757 O OD1  . ASN A 1 192 ? 172.217 106.241 100.150 1.00 111.18 ? ? ? ? ? ? 183  ASN A OD1  1 
ATOM   2758 N ND2  . ASN A 1 192 ? 172.574 104.679 98.580  1.00 124.70 ? ? ? ? ? ? 183  ASN A ND2  1 
ATOM   2759 H H    . ASN A 1 192 ? 167.868 106.803 98.438  1.00 144.62 ? ? ? ? ? ? 183  ASN A H    1 
ATOM   2760 H HA   . ASN A 1 192 ? 169.641 106.682 100.447 1.00 147.52 ? ? ? ? ? ? 183  ASN A HA   1 
ATOM   2761 H HB2  . ASN A 1 192 ? 169.953 104.601 99.405  1.00 145.78 ? ? ? ? ? ? 183  ASN A HB2  1 
ATOM   2762 H HB3  . ASN A 1 192 ? 170.200 105.336 98.018  1.00 145.78 ? ? ? ? ? ? 183  ASN A HB3  1 
ATOM   2763 H HD21 . ASN A 1 192 ? 172.236 104.156 97.987  1.00 149.64 ? ? ? ? ? ? 183  ASN A HD21 1 
ATOM   2764 H HD22 . ASN A 1 192 ? 173.424 104.685 98.714  1.00 149.64 ? ? ? ? ? ? 183  ASN A HD22 1 
ATOM   2765 N N    . PRO A 1 193 ? 170.691 108.784 99.634  1.00 129.04 ? ? ? ? ? ? 184  PRO A N    1 
ATOM   2766 C CA   . PRO A 1 193 ? 171.260 110.018 99.073  1.00 131.83 ? ? ? ? ? ? 184  PRO A CA   1 
ATOM   2767 C C    . PRO A 1 193 ? 172.144 109.810 97.842  1.00 137.59 ? ? ? ? ? ? 184  PRO A C    1 
ATOM   2768 O O    . PRO A 1 193 ? 172.345 110.752 97.075  1.00 124.17 ? ? ? ? ? ? 184  PRO A O    1 
ATOM   2769 C CB   . PRO A 1 193 ? 172.090 110.566 100.234 1.00 127.08 ? ? ? ? ? ? 184  PRO A CB   1 
ATOM   2770 C CG   . PRO A 1 193 ? 171.350 110.131 101.441 1.00 122.67 ? ? ? ? ? ? 184  PRO A CG   1 
ATOM   2771 C CD   . PRO A 1 193 ? 170.757 108.785 101.109 1.00 124.66 ? ? ? ? ? ? 184  PRO A CD   1 
ATOM   2772 H HA   . PRO A 1 193 ? 170.553 110.647 98.859  1.00 158.19 ? ? ? ? ? ? 184  PRO A HA   1 
ATOM   2773 H HB2  . PRO A 1 193 ? 172.980 110.180 100.215 1.00 152.49 ? ? ? ? ? ? 184  PRO A HB2  1 
ATOM   2774 H HB3  . PRO A 1 193 ? 172.130 111.534 100.183 1.00 152.49 ? ? ? ? ? ? 184  PRO A HB3  1 
ATOM   2775 H HG2  . PRO A 1 193 ? 171.964 110.056 102.188 1.00 147.20 ? ? ? ? ? ? 184  PRO A HG2  1 
ATOM   2776 H HG3  . PRO A 1 193 ? 170.648 110.771 101.639 1.00 147.20 ? ? ? ? ? ? 184  PRO A HG3  1 
ATOM   2777 H HD2  . PRO A 1 193 ? 171.339 108.075 101.420 1.00 149.60 ? ? ? ? ? ? 184  PRO A HD2  1 
ATOM   2778 H HD3  . PRO A 1 193 ? 169.867 108.707 101.486 1.00 149.60 ? ? ? ? ? ? 184  PRO A HD3  1 
ATOM   2779 N N    . GLU A 1 194 ? 172.658 108.598 97.655  1.00 158.44 ? ? ? ? ? ? 185  GLU A N    1 
ATOM   2780 C CA   . GLU A 1 194 ? 173.477 108.291 96.488  1.00 167.75 ? ? ? ? ? ? 185  GLU A CA   1 
ATOM   2781 C C    . GLU A 1 194 ? 172.615 108.085 95.245  1.00 162.22 ? ? ? ? ? ? 185  GLU A C    1 
ATOM   2782 O O    . GLU A 1 194 ? 172.873 108.681 94.199  1.00 173.73 ? ? ? ? ? ? 185  GLU A O    1 
ATOM   2783 C CB   . GLU A 1 194 ? 174.328 107.047 96.741  1.00 179.52 ? ? ? ? ? ? 185  GLU A CB   1 
ATOM   2784 C CG   . GLU A 1 194 ? 175.387 107.232 97.814  1.00 189.34 ? ? ? ? ? ? 185  GLU A CG   1 
ATOM   2785 C CD   . GLU A 1 194 ? 176.220 105.985 98.033  1.00 196.73 ? ? ? ? ? ? 185  GLU A CD   1 
ATOM   2786 O OE1  . GLU A 1 194 ? 175.889 104.936 97.441  1.00 200.81 ? ? ? ? ? ? 185  GLU A OE1  1 
ATOM   2787 O OE2  . GLU A 1 194 ? 177.207 106.053 98.795  1.00 197.95 ? ? ? ? ? ? 185  GLU A OE2  1 
ATOM   2788 H H    . GLU A 1 194 ? 172.547 107.935 98.191  1.00 190.13 ? ? ? ? ? ? 185  GLU A H    1 
ATOM   2789 H HA   . GLU A 1 194 ? 174.076 109.034 96.317  1.00 201.30 ? ? ? ? ? ? 185  GLU A HA   1 
ATOM   2790 H HB2  . GLU A 1 194 ? 173.746 106.323 97.022  1.00 215.42 ? ? ? ? ? ? 185  GLU A HB2  1 
ATOM   2791 H HB3  . GLU A 1 194 ? 174.780 106.805 95.918  1.00 215.42 ? ? ? ? ? ? 185  GLU A HB3  1 
ATOM   2792 H HG2  . GLU A 1 194 ? 175.984 107.949 97.549  1.00 227.21 ? ? ? ? ? ? 185  GLU A HG2  1 
ATOM   2793 H HG3  . GLU A 1 194 ? 174.953 107.455 98.653  1.00 227.21 ? ? ? ? ? ? 185  GLU A HG3  1 
ATOM   2794 N N    . GLN A 1 195 ? 171.592 107.243 95.360  1.00 141.33 ? ? ? ? ? ? 186  GLN A N    1 
ATOM   2795 C CA   . GLN A 1 195 ? 170.726 106.943 94.224  1.00 126.74 ? ? ? ? ? ? 186  GLN A CA   1 
ATOM   2796 C C    . GLN A 1 195 ? 169.822 108.129 93.892  1.00 122.48 ? ? ? ? ? ? 186  GLN A C    1 
ATOM   2797 O O    . GLN A 1 195 ? 169.269 108.208 92.794  1.00 123.59 ? ? ? ? ? ? 186  GLN A O    1 
ATOM   2798 C CB   . GLN A 1 195 ? 169.891 105.685 94.492  1.00 120.18 ? ? ? ? ? ? 186  GLN A CB   1 
ATOM   2799 C CG   . GLN A 1 195 ? 168.780 105.865 95.522  1.00 127.17 ? ? ? ? ? ? 186  GLN A CG   1 
ATOM   2800 C CD   . GLN A 1 195 ? 168.023 104.579 95.827  1.00 135.77 ? ? ? ? ? ? 186  GLN A CD   1 
ATOM   2801 O OE1  . GLN A 1 195 ? 166.823 104.610 96.106  1.00 138.28 ? ? ? ? ? ? 186  GLN A OE1  1 
ATOM   2802 N NE2  . GLN A 1 195 ? 168.719 103.446 95.788  1.00 135.92 ? ? ? ? ? ? 186  GLN A NE2  1 
ATOM   2803 H H    . GLN A 1 195 ? 171.378 106.832 96.085  1.00 169.60 ? ? ? ? ? ? 186  GLN A H    1 
ATOM   2804 H HA   . GLN A 1 195 ? 171.281 106.769 93.448  1.00 152.09 ? ? ? ? ? ? 186  GLN A HA   1 
ATOM   2805 H HB2  . GLN A 1 195 ? 169.477 105.405 93.660  1.00 144.22 ? ? ? ? ? ? 186  GLN A HB2  1 
ATOM   2806 H HB3  . GLN A 1 195 ? 170.480 104.986 94.815  1.00 144.22 ? ? ? ? ? ? 186  GLN A HB3  1 
ATOM   2807 H HG2  . GLN A 1 195 ? 169.169 106.185 96.351  1.00 152.61 ? ? ? ? ? ? 186  GLN A HG2  1 
ATOM   2808 H HG3  . GLN A 1 195 ? 168.142 106.514 95.186  1.00 152.61 ? ? ? ? ? ? 186  GLN A HG3  1 
ATOM   2809 H HE21 . GLN A 1 195 ? 169.557 103.463 95.597  1.00 163.11 ? ? ? ? ? ? 186  GLN A HE21 1 
ATOM   2810 H HE22 . GLN A 1 195 ? 168.331 102.697 95.954  1.00 163.11 ? ? ? ? ? ? 186  GLN A HE22 1 
ATOM   2811 N N    . LEU A 1 196 ? 169.675 109.049 94.841  1.00 117.61 ? ? ? ? ? ? 187  LEU A N    1 
ATOM   2812 C CA   . LEU A 1 196 ? 168.942 110.284 94.595  1.00 118.57 ? ? ? ? ? ? 187  LEU A CA   1 
ATOM   2813 C C    . LEU A 1 196 ? 169.786 111.202 93.720  1.00 131.73 ? ? ? ? ? ? 187  LEU A C    1 
ATOM   2814 O O    . LEU A 1 196 ? 169.322 111.697 92.693  1.00 129.79 ? ? ? ? ? ? 187  LEU A O    1 
ATOM   2815 C CB   . LEU A 1 196 ? 168.608 110.987 95.912  1.00 105.37 ? ? ? ? ? ? 187  LEU A CB   1 
ATOM   2816 C CG   . LEU A 1 196 ? 167.798 112.281 95.788  1.00 94.33  ? ? ? ? ? ? 187  LEU A CG   1 
ATOM   2817 C CD1  . LEU A 1 196 ? 166.371 111.986 95.352  1.00 86.89  ? ? ? ? ? ? 187  LEU A CD1  1 
ATOM   2818 C CD2  . LEU A 1 196 ? 167.814 113.056 97.093  1.00 96.31  ? ? ? ? ? ? 187  LEU A CD2  1 
ATOM   2819 H H    . LEU A 1 196 ? 169.992 108.981 95.638  1.00 141.13 ? ? ? ? ? ? 187  LEU A H    1 
ATOM   2820 H HA   . LEU A 1 196 ? 168.114 110.086 94.130  1.00 142.28 ? ? ? ? ? ? 187  LEU A HA   1 
ATOM   2821 H HB2  . LEU A 1 196 ? 168.095 110.375 96.464  1.00 126.45 ? ? ? ? ? ? 187  LEU A HB2  1 
ATOM   2822 H HB3  . LEU A 1 196 ? 169.439 111.207 96.361  1.00 126.45 ? ? ? ? ? ? 187  LEU A HB3  1 
ATOM   2823 H HG   . LEU A 1 196 ? 168.205 112.840 95.108  1.00 113.19 ? ? ? ? ? ? 187  LEU A HG   1 
ATOM   2824 H HD11 . LEU A 1 196 ? 165.952 111.413 96.012  1.00 104.27 ? ? ? ? ? ? 187  LEU A HD11 1 
ATOM   2825 H HD12 . LEU A 1 196 ? 165.883 112.822 95.282  1.00 104.27 ? ? ? ? ? ? 187  LEU A HD12 1 
ATOM   2826 H HD13 . LEU A 1 196 ? 166.390 111.541 94.491  1.00 104.27 ? ? ? ? ? ? 187  LEU A HD13 1 
ATOM   2827 H HD21 . LEU A 1 196 ? 168.732 113.277 97.317  1.00 115.57 ? ? ? ? ? ? 187  LEU A HD21 1 
ATOM   2828 H HD22 . LEU A 1 196 ? 167.295 113.868 96.984  1.00 115.57 ? ? ? ? ? ? 187  LEU A HD22 1 
ATOM   2829 H HD23 . LEU A 1 196 ? 167.426 112.505 97.791  1.00 115.57 ? ? ? ? ? ? 187  LEU A HD23 1 
ATOM   2830 N N    . LYS A 1 197 ? 171.026 111.425 94.146  1.00 139.00 ? ? ? ? ? ? 188  LYS A N    1 
ATOM   2831 C CA   . LYS A 1 197 ? 171.980 112.227 93.389  1.00 134.09 ? ? ? ? ? ? 188  LYS A CA   1 
ATOM   2832 C C    . LYS A 1 197 ? 172.154 111.661 91.985  1.00 147.79 ? ? ? ? ? ? 188  LYS A C    1 
ATOM   2833 O O    . LYS A 1 197 ? 172.272 112.408 91.015  1.00 153.68 ? ? ? ? ? ? 188  LYS A O    1 
ATOM   2834 C CB   . LYS A 1 197 ? 173.330 112.246 94.113  1.00 117.25 ? ? ? ? ? ? 188  LYS A CB   1 
ATOM   2835 C CG   . LYS A 1 197 ? 174.456 112.960 93.372  1.00 115.67 ? ? ? ? ? ? 188  LYS A CG   1 
ATOM   2836 C CD   . LYS A 1 197 ? 174.225 114.460 93.292  1.00 118.32 ? ? ? ? ? ? 188  LYS A CD   1 
ATOM   2837 C CE   . LYS A 1 197 ? 175.356 115.155 92.547  1.00 120.64 ? ? ? ? ? ? 188  LYS A CE   1 
ATOM   2838 N NZ   . LYS A 1 197 ? 176.689 114.895 93.163  1.00 121.91 ? ? ? ? ? ? 188  LYS A NZ   1 
ATOM   2839 H H    . LYS A 1 197 ? 171.343 111.117 94.883  1.00 166.80 ? ? ? ? ? ? 188  LYS A H    1 
ATOM   2840 H HA   . LYS A 1 197 ? 171.655 113.138 93.317  1.00 160.91 ? ? ? ? ? ? 188  LYS A HA   1 
ATOM   2841 H HB2  . LYS A 1 197 ? 173.214 112.691 94.967  1.00 140.70 ? ? ? ? ? ? 188  LYS A HB2  1 
ATOM   2842 H HB3  . LYS A 1 197 ? 173.612 111.330 94.260  1.00 140.70 ? ? ? ? ? ? 188  LYS A HB3  1 
ATOM   2843 H HG2  . LYS A 1 197 ? 175.292 112.808 93.840  1.00 138.80 ? ? ? ? ? ? 188  LYS A HG2  1 
ATOM   2844 H HG3  . LYS A 1 197 ? 174.511 112.615 92.467  1.00 138.80 ? ? ? ? ? ? 188  LYS A HG3  1 
ATOM   2845 H HD2  . LYS A 1 197 ? 173.396 114.632 92.818  1.00 141.99 ? ? ? ? ? ? 188  LYS A HD2  1 
ATOM   2846 H HD3  . LYS A 1 197 ? 174.181 114.826 94.190  1.00 141.99 ? ? ? ? ? ? 188  LYS A HD3  1 
ATOM   2847 H HE2  . LYS A 1 197 ? 175.379 114.832 91.633  1.00 144.76 ? ? ? ? ? ? 188  LYS A HE2  1 
ATOM   2848 H HE3  . LYS A 1 197 ? 175.201 116.113 92.558  1.00 144.76 ? ? ? ? ? ? 188  LYS A HE3  1 
ATOM   2849 H HZ1  . LYS A 1 197 ? 176.860 114.021 93.160  1.00 146.30 ? ? ? ? ? ? 188  LYS A HZ1  1 
ATOM   2850 H HZ2  . LYS A 1 197 ? 177.324 115.315 92.702  1.00 146.30 ? ? ? ? ? ? 188  LYS A HZ2  1 
ATOM   2851 H HZ3  . LYS A 1 197 ? 176.698 115.189 94.003  1.00 146.30 ? ? ? ? ? ? 188  LYS A HZ3  1 
ATOM   2852 N N    . LYS A 1 198 ? 172.169 110.336 91.887  1.00 146.49 ? ? ? ? ? ? 189  LYS A N    1 
ATOM   2853 C CA   . LYS A 1 198 ? 172.363 109.661 90.611  1.00 135.41 ? ? ? ? ? ? 189  LYS A CA   1 
ATOM   2854 C C    . LYS A 1 198 ? 171.209 109.936 89.655  1.00 137.02 ? ? ? ? ? ? 189  LYS A C    1 
ATOM   2855 O O    . LYS A 1 198 ? 171.424 110.262 88.487  1.00 140.64 ? ? ? ? ? ? 189  LYS A O    1 
ATOM   2856 C CB   . LYS A 1 198 ? 172.505 108.152 90.828  1.00 125.25 ? ? ? ? ? ? 189  LYS A CB   1 
ATOM   2857 C CG   . LYS A 1 198 ? 172.736 107.358 89.551  1.00 123.50 ? ? ? ? ? ? 189  LYS A CG   1 
ATOM   2858 C CD   . LYS A 1 198 ? 172.891 105.875 89.837  1.00 122.76 ? ? ? ? ? ? 189  LYS A CD   1 
ATOM   2859 C CE   . LYS A 1 198 ? 173.135 105.088 88.559  1.00 124.38 ? ? ? ? ? ? 189  LYS A CE   1 
ATOM   2860 N NZ   . LYS A 1 198 ? 173.292 103.632 88.820  1.00 125.58 ? ? ? ? ? ? 189  LYS A NZ   1 
ATOM   2861 H H    . LYS A 1 198 ? 172.067 109.801 92.553  1.00 175.79 ? ? ? ? ? ? 189  LYS A H    1 
ATOM   2862 H HA   . LYS A 1 198 ? 173.180 109.985 90.200  1.00 162.49 ? ? ? ? ? ? 189  LYS A HA   1 
ATOM   2863 H HB2  . LYS A 1 198 ? 173.260 107.992 91.416  1.00 150.30 ? ? ? ? ? ? 189  LYS A HB2  1 
ATOM   2864 H HB3  . LYS A 1 198 ? 171.693 107.819 91.240  1.00 150.30 ? ? ? ? ? ? 189  LYS A HB3  1 
ATOM   2865 H HG2  . LYS A 1 198 ? 171.977 107.476 88.959  1.00 148.21 ? ? ? ? ? ? 189  LYS A HG2  1 
ATOM   2866 H HG3  . LYS A 1 198 ? 173.548 107.671 89.122  1.00 148.21 ? ? ? ? ? ? 189  LYS A HG3  1 
ATOM   2867 H HD2  . LYS A 1 198 ? 173.648 105.739 90.427  1.00 147.31 ? ? ? ? ? ? 189  LYS A HD2  1 
ATOM   2868 H HD3  . LYS A 1 198 ? 172.078 105.541 90.249  1.00 147.31 ? ? ? ? ? ? 189  LYS A HD3  1 
ATOM   2869 H HE2  . LYS A 1 198 ? 172.379 105.208 87.962  1.00 149.25 ? ? ? ? ? ? 189  LYS A HE2  1 
ATOM   2870 H HE3  . LYS A 1 198 ? 173.947 105.409 88.138  1.00 149.25 ? ? ? ? ? ? 189  LYS A HE3  1 
ATOM   2871 H HZ1  . LYS A 1 198 ? 172.556 103.310 89.202  1.00 150.70 ? ? ? ? ? ? 189  LYS A HZ1  1 
ATOM   2872 H HZ2  . LYS A 1 198 ? 173.433 103.200 88.055  1.00 150.70 ? ? ? ? ? ? 189  LYS A HZ2  1 
ATOM   2873 H HZ3  . LYS A 1 198 ? 173.984 103.494 89.362  1.00 150.70 ? ? ? ? ? ? 189  LYS A HZ3  1 
ATOM   2874 N N    . LEU A 1 199 ? 169.984 109.808 90.156  1.00 131.12 ? ? ? ? ? ? 190  LEU A N    1 
ATOM   2875 C CA   . LEU A 1 199 ? 168.798 109.944 89.319  1.00 124.61 ? ? ? ? ? ? 190  LEU A CA   1 
ATOM   2876 C C    . LEU A 1 199 ? 168.326 111.391 89.194  1.00 114.99 ? ? ? ? ? ? 190  LEU A C    1 
ATOM   2877 O O    . LEU A 1 199 ? 167.509 111.703 88.331  1.00 113.73 ? ? ? ? ? ? 190  LEU A O    1 
ATOM   2878 C CB   . LEU A 1 199 ? 167.667 109.060 89.851  1.00 121.67 ? ? ? ? ? ? 190  LEU A CB   1 
ATOM   2879 C CG   . LEU A 1 199 ? 167.943 107.552 89.833  1.00 125.01 ? ? ? ? ? ? 190  LEU A CG   1 
ATOM   2880 C CD1  . LEU A 1 199 ? 166.788 106.791 90.466  1.00 126.66 ? ? ? ? ? ? 190  LEU A CD1  1 
ATOM   2881 C CD2  . LEU A 1 199 ? 168.196 107.047 88.416  1.00 122.52 ? ? ? ? ? ? 190  LEU A CD2  1 
ATOM   2882 H H    . LEU A 1 199 ? 169.813 109.642 90.983  1.00 157.34 ? ? ? ? ? ? 190  LEU A H    1 
ATOM   2883 H HA   . LEU A 1 199 ? 169.015 109.632 88.426  1.00 149.53 ? ? ? ? ? ? 190  LEU A HA   1 
ATOM   2884 H HB2  . LEU A 1 199 ? 167.488 109.311 90.771  1.00 146.00 ? ? ? ? ? ? 190  LEU A HB2  1 
ATOM   2885 H HB3  . LEU A 1 199 ? 166.875 109.217 89.313  1.00 146.00 ? ? ? ? ? ? 190  LEU A HB3  1 
ATOM   2886 H HG   . LEU A 1 199 ? 168.739 107.373 90.358  1.00 150.02 ? ? ? ? ? ? 190  LEU A HG   1 
ATOM   2887 H HD11 . LEU A 1 199 ? 165.978 106.974 89.966  1.00 151.99 ? ? ? ? ? ? 190  LEU A HD11 1 
ATOM   2888 H HD12 . LEU A 1 199 ? 166.985 105.842 90.443  1.00 151.99 ? ? ? ? ? ? 190  LEU A HD12 1 
ATOM   2889 H HD13 . LEU A 1 199 ? 166.683 107.085 91.385  1.00 151.99 ? ? ? ? ? ? 190  LEU A HD13 1 
ATOM   2890 H HD21 . LEU A 1 199 ? 168.966 107.509 88.050  1.00 147.03 ? ? ? ? ? ? 190  LEU A HD21 1 
ATOM   2891 H HD22 . LEU A 1 199 ? 168.366 106.092 88.447  1.00 147.03 ? ? ? ? ? ? 190  LEU A HD22 1 
ATOM   2892 H HD23 . LEU A 1 199 ? 167.413 107.226 87.873  1.00 147.03 ? ? ? ? ? ? 190  LEU A HD23 1 
ATOM   2893 N N    . GLN A 1 200 ? 168.835 112.272 90.051  1.00 109.67 ? ? ? ? ? ? 191  GLN A N    1 
ATOM   2894 C CA   . GLN A 1 200 ? 168.563 113.700 89.912  1.00 107.98 ? ? ? ? ? ? 191  GLN A CA   1 
ATOM   2895 C C    . GLN A 1 200 ? 169.492 114.317 88.871  1.00 112.68 ? ? ? ? ? ? 191  GLN A C    1 
ATOM   2896 O O    . GLN A 1 200 ? 169.232 115.409 88.364  1.00 111.92 ? ? ? ? ? ? 191  GLN A O    1 
ATOM   2897 C CB   . GLN A 1 200 ? 168.719 114.429 91.247  1.00 112.72 ? ? ? ? ? ? 191  GLN A CB   1 
ATOM   2898 C CG   . GLN A 1 200 ? 167.482 114.377 92.130  1.00 114.27 ? ? ? ? ? ? 191  GLN A CG   1 
ATOM   2899 C CD   . GLN A 1 200 ? 167.513 115.414 93.236  1.00 107.49 ? ? ? ? ? ? 191  GLN A CD   1 
ATOM   2900 O OE1  . GLN A 1 200 ? 168.561 115.984 93.541  1.00 101.11 ? ? ? ? ? ? 191  GLN A OE1  1 
ATOM   2901 N NE2  . GLN A 1 200 ? 166.357 115.671 93.837  1.00 105.65 ? ? ? ? ? ? 191  GLN A NE2  1 
ATOM   2902 H H    . GLN A 1 200 ? 169.338 112.070 90.719  1.00 131.60 ? ? ? ? ? ? 191  GLN A H    1 
ATOM   2903 H HA   . GLN A 1 200 ? 167.649 113.820 89.609  1.00 129.57 ? ? ? ? ? ? 191  GLN A HA   1 
ATOM   2904 H HB2  . GLN A 1 200 ? 169.451 114.025 91.739  1.00 135.26 ? ? ? ? ? ? 191  GLN A HB2  1 
ATOM   2905 H HB3  . GLN A 1 200 ? 168.918 115.362 91.071  1.00 135.26 ? ? ? ? ? ? 191  GLN A HB3  1 
ATOM   2906 H HG2  . GLN A 1 200 ? 166.697 114.542 91.585  1.00 137.12 ? ? ? ? ? ? 191  GLN A HG2  1 
ATOM   2907 H HG3  . GLN A 1 200 ? 167.423 113.500 92.541  1.00 137.12 ? ? ? ? ? ? 191  GLN A HG3  1 
ATOM   2908 H HE21 . GLN A 1 200 ? 165.644 115.258 93.593  1.00 126.77 ? ? ? ? ? ? 191  GLN A HE21 1 
ATOM   2909 H HE22 . GLN A 1 200 ? 166.322 116.252 94.471  1.00 126.77 ? ? ? ? ? ? 191  GLN A HE22 1 
ATOM   2910 N N    . ASP A 1 201 ? 170.575 113.611 88.560  1.00 115.26 ? ? ? ? ? ? 192  ASP A N    1 
ATOM   2911 C CA   . ASP A 1 201 ? 171.515 114.055 87.537  1.00 118.32 ? ? ? ? ? ? 192  ASP A CA   1 
ATOM   2912 C C    . ASP A 1 201 ? 171.046 113.626 86.151  1.00 111.05 ? ? ? ? ? ? 192  ASP A C    1 
ATOM   2913 O O    . ASP A 1 201 ? 171.281 114.326 85.167  1.00 100.78 ? ? ? ? ? ? 192  ASP A O    1 
ATOM   2914 C CB   . ASP A 1 201 ? 172.912 113.501 87.821  1.00 119.49 ? ? ? ? ? ? 192  ASP A CB   1 
ATOM   2915 C CG   . ASP A 1 201 ? 173.594 114.207 88.977  1.00 119.93 ? ? ? ? ? ? 192  ASP A CG   1 
ATOM   2916 O OD1  . ASP A 1 201 ? 172.897 114.901 89.747  1.00 122.18 ? ? ? ? ? ? 192  ASP A OD1  1 
ATOM   2917 O OD2  . ASP A 1 201 ? 174.827 114.066 89.119  1.00 119.94 ? ? ? ? ? ? 192  ASP A OD2  1 
ATOM   2918 H H    . ASP A 1 201 ? 170.789 112.865 88.930  1.00 138.31 ? ? ? ? ? ? 192  ASP A H    1 
ATOM   2919 H HA   . ASP A 1 201 ? 171.567 115.023 87.552  1.00 141.98 ? ? ? ? ? ? 192  ASP A HA   1 
ATOM   2920 H HB2  . ASP A 1 201 ? 172.841 112.560 88.044  1.00 143.38 ? ? ? ? ? ? 192  ASP A HB2  1 
ATOM   2921 H HB3  . ASP A 1 201 ? 173.464 113.614 87.031  1.00 143.38 ? ? ? ? ? ? 192  ASP A HB3  1 
ATOM   2922 N N    . LYS A 1 202 ? 170.383 112.475 86.078  1.00 108.08 ? ? ? ? ? ? 193  LYS A N    1 
ATOM   2923 C CA   . LYS A 1 202 ? 169.798 112.014 84.824  1.00 100.13 ? ? ? ? ? ? 193  LYS A CA   1 
ATOM   2924 C C    . LYS A 1 202 ? 168.707 112.979 84.377  1.00 103.86 ? ? ? ? ? ? 193  LYS A C    1 
ATOM   2925 O O    . LYS A 1 202 ? 168.530 113.222 83.184  1.00 102.78 ? ? ? ? ? ? 193  LYS A O    1 
ATOM   2926 C CB   . LYS A 1 202 ? 169.217 110.607 84.977  1.00 94.05  ? ? ? ? ? ? 193  LYS A CB   1 
ATOM   2927 C CG   . LYS A 1 202 ? 170.263 109.506 85.038  1.00 109.83 ? ? ? ? ? ? 193  LYS A CG   1 
ATOM   2928 C CD   . LYS A 1 202 ? 169.620 108.128 85.005  1.00 119.05 ? ? ? ? ? ? 193  LYS A CD   1 
ATOM   2929 C CE   . LYS A 1 202 ? 170.664 107.023 84.964  1.00 120.79 ? ? ? ? ? ? 193  LYS A CE   1 
ATOM   2930 N NZ   . LYS A 1 202 ? 171.559 107.046 86.154  1.00 120.68 ? ? ? ? ? ? 193  LYS A NZ   1 
ATOM   2931 H H    . LYS A 1 202 ? 170.258 111.943 86.741  1.00 129.70 ? ? ? ? ? ? 193  LYS A H    1 
ATOM   2932 H HA   . LYS A 1 202 ? 170.484 111.989 84.139  1.00 120.15 ? ? ? ? ? ? 193  LYS A HA   1 
ATOM   2933 H HB2  . LYS A 1 202 ? 168.702 110.571 85.798  1.00 112.86 ? ? ? ? ? ? 193  LYS A HB2  1 
ATOM   2934 H HB3  . LYS A 1 202 ? 168.640 110.424 84.219  1.00 112.86 ? ? ? ? ? ? 193  LYS A HB3  1 
ATOM   2935 H HG2  . LYS A 1 202 ? 170.855 109.584 84.273  1.00 131.80 ? ? ? ? ? ? 193  LYS A HG2  1 
ATOM   2936 H HG3  . LYS A 1 202 ? 170.767 109.588 85.863  1.00 131.80 ? ? ? ? ? ? 193  LYS A HG3  1 
ATOM   2937 H HD2  . LYS A 1 202 ? 169.082 108.008 85.803  1.00 142.86 ? ? ? ? ? ? 193  LYS A HD2  1 
ATOM   2938 H HD3  . LYS A 1 202 ? 169.066 108.053 84.212  1.00 142.86 ? ? ? ? ? ? 193  LYS A HD3  1 
ATOM   2939 H HE2  . LYS A 1 202 ? 170.215 106.163 84.941  1.00 144.95 ? ? ? ? ? ? 193  LYS A HE2  1 
ATOM   2940 H HE3  . LYS A 1 202 ? 171.213 107.134 84.172  1.00 144.95 ? ? ? ? ? ? 193  LYS A HE3  1 
ATOM   2941 H HZ1  . LYS A 1 202 ? 171.080 106.940 86.896  1.00 144.82 ? ? ? ? ? ? 193  LYS A HZ1  1 
ATOM   2942 H HZ2  . LYS A 1 202 ? 172.156 106.388 86.098  1.00 144.82 ? ? ? ? ? ? 193  LYS A HZ2  1 
ATOM   2943 H HZ3  . LYS A 1 202 ? 171.989 107.824 86.196  1.00 144.82 ? ? ? ? ? ? 193  LYS A HZ3  1 
ATOM   2944 N N    . VAL A 1 203 ? 167.980 113.526 85.346  1.00 102.04 ? ? ? ? ? ? 194  VAL A N    1 
ATOM   2945 C CA   . VAL A 1 203 ? 166.964 114.535 85.070  1.00 98.72  ? ? ? ? ? ? 194  VAL A CA   1 
ATOM   2946 C C    . VAL A 1 203 ? 167.622 115.780 84.490  1.00 96.22  ? ? ? ? ? ? 194  VAL A C    1 
ATOM   2947 O O    . VAL A 1 203 ? 167.028 116.481 83.673  1.00 109.30 ? ? ? ? ? ? 194  VAL A O    1 
ATOM   2948 C CB   . VAL A 1 203 ? 166.177 114.904 86.351  1.00 89.36  ? ? ? ? ? ? 194  VAL A CB   1 
ATOM   2949 C CG1  . VAL A 1 203 ? 165.285 116.127 86.129  1.00 64.40  ? ? ? ? ? ? 194  VAL A CG1  1 
ATOM   2950 C CG2  . VAL A 1 203 ? 165.339 113.724 86.811  1.00 98.26  ? ? ? ? ? ? 194  VAL A CG2  1 
ATOM   2951 H H    . VAL A 1 203 ? 168.056 113.327 86.179  1.00 122.45 ? ? ? ? ? ? 194  VAL A H    1 
ATOM   2952 H HA   . VAL A 1 203 ? 166.337 114.188 84.416  1.00 118.46 ? ? ? ? ? ? 194  VAL A HA   1 
ATOM   2953 H HB   . VAL A 1 203 ? 166.806 115.117 87.058  1.00 107.23 ? ? ? ? ? ? 194  VAL A HB   1 
ATOM   2954 H HG11 . VAL A 1 203 ? 164.652 115.932 85.420  1.00 77.28  ? ? ? ? ? ? 194  VAL A HG11 1 
ATOM   2955 H HG12 . VAL A 1 203 ? 164.811 116.325 86.951  1.00 77.28  ? ? ? ? ? ? 194  VAL A HG12 1 
ATOM   2956 H HG13 . VAL A 1 203 ? 165.841 116.881 85.878  1.00 77.28  ? ? ? ? ? ? 194  VAL A HG13 1 
ATOM   2957 H HG21 . VAL A 1 203 ? 165.926 112.975 87.000  1.00 117.91 ? ? ? ? ? ? 194  VAL A HG21 1 
ATOM   2958 H HG22 . VAL A 1 203 ? 164.854 113.975 87.613  1.00 117.91 ? ? ? ? ? ? 194  VAL A HG22 1 
ATOM   2959 H HG23 . VAL A 1 203 ? 164.715 113.487 86.108  1.00 117.91 ? ? ? ? ? ? 194  VAL A HG23 1 
ATOM   2960 N N    . GLU A 1 204 ? 168.856 116.045 84.909  1.00 83.21  ? ? ? ? ? ? 195  GLU A N    1 
ATOM   2961 C CA   . GLU A 1 204 ? 169.571 117.234 84.465  1.00 92.19  ? ? ? ? ? ? 195  GLU A CA   1 
ATOM   2962 C C    . GLU A 1 204 ? 170.232 117.018 83.104  1.00 92.26  ? ? ? ? ? ? 195  GLU A C    1 
ATOM   2963 O O    . GLU A 1 204 ? 170.402 117.965 82.336  1.00 83.92  ? ? ? ? ? ? 195  GLU A O    1 
ATOM   2964 C CB   . GLU A 1 204 ? 170.619 117.644 85.500  1.00 89.74  ? ? ? ? ? ? 195  GLU A CB   1 
ATOM   2965 C CG   . GLU A 1 204 ? 171.080 119.090 85.377  1.00 102.59 ? ? ? ? ? ? 195  GLU A CG   1 
ATOM   2966 C CD   . GLU A 1 204 ? 169.976 120.089 85.679  1.00 115.60 ? ? ? ? ? ? 195  GLU A CD   1 
ATOM   2967 O OE1  . GLU A 1 204 ? 168.919 119.678 86.204  1.00 120.33 ? ? ? ? ? ? 195  GLU A OE1  1 
ATOM   2968 O OE2  . GLU A 1 204 ? 170.166 121.289 85.390  1.00 116.75 ? ? ? ? ? ? 195  GLU A OE2  1 
ATOM   2969 H H    . GLU A 1 204 ? 169.302 115.548 85.451  1.00 99.85  ? ? ? ? ? ? 195  GLU A H    1 
ATOM   2970 H HA   . GLU A 1 204 ? 168.939 117.965 84.376  1.00 110.63 ? ? ? ? ? ? 195  GLU A HA   1 
ATOM   2971 H HB2  . GLU A 1 204 ? 170.244 117.528 86.387  1.00 107.69 ? ? ? ? ? ? 195  GLU A HB2  1 
ATOM   2972 H HB3  . GLU A 1 204 ? 171.398 117.075 85.397  1.00 107.69 ? ? ? ? ? ? 195  GLU A HB3  1 
ATOM   2973 H HG2  . GLU A 1 204 ? 171.805 119.245 86.003  1.00 123.10 ? ? ? ? ? ? 195  GLU A HG2  1 
ATOM   2974 H HG3  . GLU A 1 204 ? 171.386 119.247 84.470  1.00 123.10 ? ? ? ? ? ? 195  GLU A HG3  1 
ATOM   2975 N N    . ARG A 1 205 ? 170.607 115.776 82.809  1.00 92.81  ? ? ? ? ? ? 196  ARG A N    1 
ATOM   2976 C CA   . ARG A 1 205 ? 171.189 115.450 81.511  1.00 97.45  ? ? ? ? ? ? 196  ARG A CA   1 
ATOM   2977 C C    . ARG A 1 205 ? 170.119 115.483 80.427  1.00 99.98  ? ? ? ? ? ? 196  ARG A C    1 
ATOM   2978 O O    . ARG A 1 205 ? 170.335 116.026 79.344  1.00 99.56  ? ? ? ? ? ? 196  ARG A O    1 
ATOM   2979 C CB   . ARG A 1 205 ? 171.854 114.072 81.535  1.00 103.45 ? ? ? ? ? ? 196  ARG A CB   1 
ATOM   2980 C CG   . ARG A 1 205 ? 173.138 114.008 82.346  1.00 119.21 ? ? ? ? ? ? 196  ARG A CG   1 
ATOM   2981 C CD   . ARG A 1 205 ? 174.063 112.922 81.818  1.00 134.62 ? ? ? ? ? ? 196  ARG A CD   1 
ATOM   2982 N NE   . ARG A 1 205 ? 173.395 111.625 81.714  1.00 143.35 ? ? ? ? ? ? 196  ARG A NE   1 
ATOM   2983 C CZ   . ARG A 1 205 ? 173.372 110.701 82.673  1.00 142.95 ? ? ? ? ? ? 196  ARG A CZ   1 
ATOM   2984 N NH1  . ARG A 1 205 ? 173.980 110.913 83.834  1.00 142.61 ? ? ? ? ? ? 196  ARG A NH1  1 
ATOM   2985 N NH2  . ARG A 1 205 ? 172.734 109.556 82.468  1.00 138.84 ? ? ? ? ? ? 196  ARG A NH2  1 
ATOM   2986 H H    . ARG A 1 205 ? 170.534 115.105 83.342  1.00 111.37 ? ? ? ? ? ? 196  ARG A H    1 
ATOM   2987 H HA   . ARG A 1 205 ? 171.866 116.109 81.290  1.00 116.94 ? ? ? ? ? ? 196  ARG A HA   1 
ATOM   2988 H HB2  . ARG A 1 205 ? 171.232 113.434 81.918  1.00 124.14 ? ? ? ? ? ? 196  ARG A HB2  1 
ATOM   2989 H HB3  . ARG A 1 205 ? 172.068 113.815 80.625  1.00 124.14 ? ? ? ? ? ? 196  ARG A HB3  1 
ATOM   2990 H HG2  . ARG A 1 205 ? 173.600 114.859 82.285  1.00 143.05 ? ? ? ? ? ? 196  ARG A HG2  1 
ATOM   2991 H HG3  . ARG A 1 205 ? 172.925 113.805 83.270  1.00 143.05 ? ? ? ? ? ? 196  ARG A HG3  1 
ATOM   2992 H HD2  . ARG A 1 205 ? 174.375 113.172 80.934  1.00 161.55 ? ? ? ? ? ? 196  ARG A HD2  1 
ATOM   2993 H HD3  . ARG A 1 205 ? 174.816 112.825 82.422  1.00 161.55 ? ? ? ? ? ? 196  ARG A HD3  1 
ATOM   2994 H HE   . ARG A 1 205 ? 172.987 111.445 80.978  1.00 172.02 ? ? ? ? ? ? 196  ARG A HE   1 
ATOM   2995 H HH11 . ARG A 1 205 ? 174.396 111.653 83.973  1.00 171.14 ? ? ? ? ? ? 196  ARG A HH11 1 
ATOM   2996 H HH12 . ARG A 1 205 ? 173.959 110.309 84.446  1.00 171.14 ? ? ? ? ? ? 196  ARG A HH12 1 
ATOM   2997 H HH21 . ARG A 1 205 ? 172.338 109.413 81.719  1.00 166.61 ? ? ? ? ? ? 196  ARG A HH21 1 
ATOM   2998 H HH22 . ARG A 1 205 ? 172.717 108.958 83.086  1.00 166.61 ? ? ? ? ? ? 196  ARG A HH22 1 
ATOM   2999 N N    . SER A 1 206 ? 168.964 114.896 80.725  1.00 94.92  ? ? ? ? ? ? 197  SER A N    1 
ATOM   3000 C CA   . SER A 1 206 ? 167.851 114.886 79.786  1.00 95.38  ? ? ? ? ? ? 197  SER A CA   1 
ATOM   3001 C C    . SER A 1 206 ? 167.323 116.301 79.580  1.00 100.51 ? ? ? ? ? ? 197  SER A C    1 
ATOM   3002 O O    . SER A 1 206 ? 166.815 116.633 78.510  1.00 107.59 ? ? ? ? ? ? 197  SER A O    1 
ATOM   3003 C CB   . SER A 1 206 ? 166.729 113.978 80.292  1.00 91.39  ? ? ? ? ? ? 197  SER A CB   1 
ATOM   3004 O OG   . SER A 1 206 ? 166.172 114.480 81.493  1.00 96.43  ? ? ? ? ? ? 197  SER A OG   1 
ATOM   3005 H H    . SER A 1 206 ? 168.801 114.495 81.467  1.00 113.91 ? ? ? ? ? ? 197  SER A H    1 
ATOM   3006 H HA   . SER A 1 206 ? 168.156 114.547 78.930  1.00 114.45 ? ? ? ? ? ? 197  SER A HA   1 
ATOM   3007 H HB2  . SER A 1 206 ? 166.034 113.930 79.618  1.00 109.67 ? ? ? ? ? ? 197  SER A HB2  1 
ATOM   3008 H HB3  . SER A 1 206 ? 167.091 113.093 80.457  1.00 109.67 ? ? ? ? ? ? 197  SER A HB3  1 
ATOM   3009 H HG   . SER A 1 206 ? 166.765 114.526 82.087  1.00 115.72 ? ? ? ? ? ? 197  SER A HG   1 
ATOM   3010 N N    . LYS A 1 207 ? 167.451 117.134 80.609  1.00 89.04  ? ? ? ? ? ? 198  LYS A N    1 
ATOM   3011 C CA   . LYS A 1 207 ? 166.996 118.516 80.534  1.00 88.67  ? ? ? ? ? ? 198  LYS A CA   1 
ATOM   3012 C C    . LYS A 1 207 ? 167.866 119.317 79.572  1.00 92.28  ? ? ? ? ? ? 198  LYS A C    1 
ATOM   3013 O O    . LYS A 1 207 ? 167.354 120.068 78.741  1.00 91.61  ? ? ? ? ? ? 198  LYS A O    1 
ATOM   3014 C CB   . LYS A 1 207 ? 167.020 119.164 81.919  1.00 94.57  ? ? ? ? ? ? 198  LYS A CB   1 
ATOM   3015 C CG   . LYS A 1 207 ? 166.550 120.613 81.940  1.00 101.47 ? ? ? ? ? ? 198  LYS A CG   1 
ATOM   3016 C CD   . LYS A 1 207 ? 166.724 121.230 83.315  1.00 108.06 ? ? ? ? ? ? 198  LYS A CD   1 
ATOM   3017 C CE   . LYS A 1 207 ? 166.390 122.712 83.301  1.00 107.02 ? ? ? ? ? ? 198  LYS A CE   1 
ATOM   3018 N NZ   . LYS A 1 207 ? 166.705 123.366 84.600  1.00 105.61 ? ? ? ? ? ? 198  LYS A NZ   1 
ATOM   3019 H H    . LYS A 1 207 ? 167.800 116.920 81.365  1.00 106.85 ? ? ? ? ? ? 198  LYS A H    1 
ATOM   3020 H HA   . LYS A 1 207 ? 166.084 118.535 80.205  1.00 106.40 ? ? ? ? ? ? 198  LYS A HA   1 
ATOM   3021 H HB2  . LYS A 1 207 ? 166.441 118.657 82.509  1.00 113.49 ? ? ? ? ? ? 198  LYS A HB2  1 
ATOM   3022 H HB3  . LYS A 1 207 ? 167.929 119.144 82.256  1.00 113.49 ? ? ? ? ? ? 198  LYS A HB3  1 
ATOM   3023 H HG2  . LYS A 1 207 ? 167.073 121.128 81.307  1.00 121.76 ? ? ? ? ? ? 198  LYS A HG2  1 
ATOM   3024 H HG3  . LYS A 1 207 ? 165.609 120.648 81.707  1.00 121.76 ? ? ? ? ? ? 198  LYS A HG3  1 
ATOM   3025 H HD2  . LYS A 1 207 ? 166.129 120.789 83.942  1.00 129.67 ? ? ? ? ? ? 198  LYS A HD2  1 
ATOM   3026 H HD3  . LYS A 1 207 ? 167.646 121.128 83.599  1.00 129.67 ? ? ? ? ? ? 198  LYS A HD3  1 
ATOM   3027 H HE2  . LYS A 1 207 ? 166.910 123.149 82.608  1.00 128.43 ? ? ? ? ? ? 198  LYS A HE2  1 
ATOM   3028 H HE3  . LYS A 1 207 ? 165.443 122.824 83.128  1.00 128.43 ? ? ? ? ? ? 198  LYS A HE3  1 
ATOM   3029 H HZ1  . LYS A 1 207 ? 167.573 123.282 84.780  1.00 126.73 ? ? ? ? ? ? 198  LYS A HZ1  1 
ATOM   3030 H HZ2  . LYS A 1 207 ? 166.500 124.231 84.562  1.00 126.73 ? ? ? ? ? ? 198  LYS A HZ2  1 
ATOM   3031 H HZ3  . LYS A 1 207 ? 166.236 122.985 85.253  1.00 126.73 ? ? ? ? ? ? 198  LYS A HZ3  1 
ATOM   3032 N N    . GLN A 1 208 ? 169.181 119.162 79.691  1.00 93.62  ? ? ? ? ? ? 199  GLN A N    1 
ATOM   3033 C CA   . GLN A 1 208 ? 170.105 119.879 78.820  1.00 90.48  ? ? ? ? ? ? 199  GLN A CA   1 
ATOM   3034 C C    . GLN A 1 208 ? 170.170 119.214 77.448  1.00 94.40  ? ? ? ? ? ? 199  GLN A C    1 
ATOM   3035 O O    . GLN A 1 208 ? 170.545 119.844 76.461  1.00 81.54  ? ? ? ? ? ? 199  GLN A O    1 
ATOM   3036 C CB   . GLN A 1 208 ? 171.500 119.958 79.448  1.00 71.83  ? ? ? ? ? ? 199  GLN A CB   1 
ATOM   3037 C CG   . GLN A 1 208 ? 172.243 118.634 79.511  1.00 91.72  ? ? ? ? ? ? 199  GLN A CG   1 
ATOM   3038 C CD   . GLN A 1 208 ? 173.596 118.762 80.182  1.00 114.67 ? ? ? ? ? ? 199  GLN A CD   1 
ATOM   3039 O OE1  . GLN A 1 208 ? 173.765 119.538 81.123  1.00 121.96 ? ? ? ? ? ? 199  GLN A OE1  1 
ATOM   3040 N NE2  . GLN A 1 208 ? 174.572 118.006 79.694  1.00 115.43 ? ? ? ? ? ? 199  GLN A NE2  1 
ATOM   3041 H H    . GLN A 1 208 ? 169.562 118.650 80.267  1.00 112.35 ? ? ? ? ? ? 199  GLN A H    1 
ATOM   3042 H HA   . GLN A 1 208 ? 169.782 120.785 78.697  1.00 108.58 ? ? ? ? ? ? 199  GLN A HA   1 
ATOM   3043 H HB2  . GLN A 1 208 ? 172.039 120.573 78.927  1.00 86.19  ? ? ? ? ? ? 199  GLN A HB2  1 
ATOM   3044 H HB3  . GLN A 1 208 ? 171.412 120.289 80.356  1.00 86.19  ? ? ? ? ? ? 199  GLN A HB3  1 
ATOM   3045 H HG2  . GLN A 1 208 ? 171.715 117.998 80.017  1.00 110.06 ? ? ? ? ? ? 199  GLN A HG2  1 
ATOM   3046 H HG3  . GLN A 1 208 ? 172.384 118.307 78.609  1.00 110.06 ? ? ? ? ? ? 199  GLN A HG3  1 
ATOM   3047 H HE21 . GLN A 1 208 ? 174.418 117.480 79.031  1.00 138.52 ? ? ? ? ? ? 199  GLN A HE21 1 
ATOM   3048 H HE22 . GLN A 1 208 ? 175.358 118.042 80.040  1.00 138.52 ? ? ? ? ? ? 199  GLN A HE22 1 
ATOM   3049 N N    . ASP A 1 209 ? 169.807 117.936 77.392  1.00 95.47  ? ? ? ? ? ? 200  ASP A N    1 
ATOM   3050 C CA   . ASP A 1 209 ? 169.725 117.220 76.126  1.00 97.49  ? ? ? ? ? ? 200  ASP A CA   1 
ATOM   3051 C C    . ASP A 1 209 ? 168.518 117.709 75.331  1.00 102.69 ? ? ? ? ? ? 200  ASP A C    1 
ATOM   3052 O O    . ASP A 1 209 ? 168.506 117.651 74.102  1.00 104.18 ? ? ? ? ? ? 200  ASP A O    1 
ATOM   3053 C CB   . ASP A 1 209 ? 169.622 115.714 76.371  1.00 106.99 ? ? ? ? ? ? 200  ASP A CB   1 
ATOM   3054 C CG   . ASP A 1 209 ? 169.360 114.933 75.099  1.00 128.88 ? ? ? ? ? ? 200  ASP A CG   1 
ATOM   3055 O OD1  . ASP A 1 209 ? 170.332 114.609 74.385  1.00 134.30 ? ? ? ? ? ? 200  ASP A OD1  1 
ATOM   3056 O OD2  . ASP A 1 209 ? 168.179 114.640 74.814  1.00 136.30 ? ? ? ? ? ? 200  ASP A OD2  1 
ATOM   3057 H H    . ASP A 1 209 ? 169.602 117.460 78.078  1.00 114.56 ? ? ? ? ? ? 200  ASP A H    1 
ATOM   3058 H HA   . ASP A 1 209 ? 170.525 117.392 75.605  1.00 116.99 ? ? ? ? ? ? 200  ASP A HA   1 
ATOM   3059 H HB2  . ASP A 1 209 ? 170.456 115.398 76.751  1.00 128.38 ? ? ? ? ? ? 200  ASP A HB2  1 
ATOM   3060 H HB3  . ASP A 1 209 ? 168.891 115.543 76.985  1.00 128.38 ? ? ? ? ? ? 200  ASP A HB3  1 
ATOM   3061 N N    . VAL A 1 210 ? 167.506 118.194 76.042  1.00 98.88  ? ? ? ? ? ? 201  VAL A N    1 
ATOM   3062 C CA   . VAL A 1 210 ? 166.309 118.734 75.408  1.00 93.70  ? ? ? ? ? ? 201  VAL A CA   1 
ATOM   3063 C C    . VAL A 1 210 ? 166.600 120.080 74.751  1.00 93.70  ? ? ? ? ? ? 201  VAL A C    1 
ATOM   3064 O O    . VAL A 1 210 ? 166.280 120.285 73.580  1.00 112.74 ? ? ? ? ? ? 201  VAL A O    1 
ATOM   3065 C CB   . VAL A 1 210 ? 165.148 118.870 76.430  1.00 71.41  ? ? ? ? ? ? 201  VAL A CB   1 
ATOM   3066 C CG1  . VAL A 1 210 ? 164.181 119.996 76.052  1.00 64.88  ? ? ? ? ? ? 201  VAL A CG1  1 
ATOM   3067 C CG2  . VAL A 1 210 ? 164.401 117.552 76.553  1.00 68.28  ? ? ? ? ? ? 201  VAL A CG2  1 
ATOM   3068 H H    . VAL A 1 210 ? 167.489 118.222 76.902  1.00 118.66 ? ? ? ? ? ? 201  VAL A H    1 
ATOM   3069 H HA   . VAL A 1 210 ? 166.022 118.122 74.714  1.00 112.45 ? ? ? ? ? ? 201  VAL A HA   1 
ATOM   3070 H HB   . VAL A 1 210 ? 165.522 119.080 77.301  1.00 85.69  ? ? ? ? ? ? 201  VAL A HB   1 
ATOM   3071 H HG11 . VAL A 1 210 ? 163.802 119.807 75.179  1.00 77.86  ? ? ? ? ? ? 201  VAL A HG11 1 
ATOM   3072 H HG12 . VAL A 1 210 ? 163.475 120.043 76.716  1.00 77.86  ? ? ? ? ? ? 201  VAL A HG12 1 
ATOM   3073 H HG13 . VAL A 1 210 ? 164.667 120.835 76.027  1.00 77.86  ? ? ? ? ? ? 201  VAL A HG13 1 
ATOM   3074 H HG21 . VAL A 1 210 ? 165.017 116.867 76.855  1.00 81.94  ? ? ? ? ? ? 201  VAL A HG21 1 
ATOM   3075 H HG22 . VAL A 1 210 ? 163.681 117.657 77.195  1.00 81.94  ? ? ? ? ? ? 201  VAL A HG22 1 
ATOM   3076 H HG23 . VAL A 1 210 ? 164.039 117.313 75.685  1.00 81.94  ? ? ? ? ? ? 201  VAL A HG23 1 
ATOM   3077 N N    . LEU A 1 211 ? 167.210 120.993 75.500  1.00 76.37  ? ? ? ? ? ? 202  LEU A N    1 
ATOM   3078 C CA   . LEU A 1 211 ? 167.451 122.344 75.002  1.00 87.74  ? ? ? ? ? ? 202  LEU A CA   1 
ATOM   3079 C C    . LEU A 1 211 ? 168.455 122.358 73.851  1.00 84.17  ? ? ? ? ? ? 202  LEU A C    1 
ATOM   3080 O O    . LEU A 1 211 ? 168.435 123.263 73.016  1.00 82.06  ? ? ? ? ? ? 202  LEU A O    1 
ATOM   3081 C CB   . LEU A 1 211 ? 167.915 123.269 76.133  1.00 81.46  ? ? ? ? ? ? 202  LEU A CB   1 
ATOM   3082 C CG   . LEU A 1 211 ? 169.212 122.919 76.866  1.00 94.29  ? ? ? ? ? ? 202  LEU A CG   1 
ATOM   3083 C CD1  . LEU A 1 211 ? 170.436 123.510 76.172  1.00 89.73  ? ? ? ? ? ? 202  LEU A CD1  1 
ATOM   3084 C CD2  . LEU A 1 211 ? 169.141 123.391 78.313  1.00 111.16 ? ? ? ? ? ? 202  LEU A CD2  1 
ATOM   3085 H H    . LEU A 1 211 ? 167.495 120.856 76.300  1.00 91.65  ? ? ? ? ? ? 202  LEU A H    1 
ATOM   3086 H HA   . LEU A 1 211 ? 166.615 122.699 74.662  1.00 105.29 ? ? ? ? ? ? 202  LEU A HA   1 
ATOM   3087 H HB2  . LEU A 1 211 ? 168.032 124.158 75.762  1.00 97.75  ? ? ? ? ? ? 202  LEU A HB2  1 
ATOM   3088 H HB3  . LEU A 1 211 ? 167.213 123.297 76.802  1.00 97.75  ? ? ? ? ? ? 202  LEU A HB3  1 
ATOM   3089 H HG   . LEU A 1 211 ? 169.315 121.954 76.874  1.00 113.14 ? ? ? ? ? ? 202  LEU A HG   1 
ATOM   3090 H HD11 . LEU A 1 211 ? 170.349 124.476 76.147  1.00 107.67 ? ? ? ? ? ? 202  LEU A HD11 1 
ATOM   3091 H HD12 . LEU A 1 211 ? 171.231 123.263 76.670  1.00 107.67 ? ? ? ? ? ? 202  LEU A HD12 1 
ATOM   3092 H HD13 . LEU A 1 211 ? 170.488 123.159 75.270  1.00 107.67 ? ? ? ? ? ? 202  LEU A HD13 1 
ATOM   3093 H HD21 . LEU A 1 211 ? 168.395 122.952 78.751  1.00 133.40 ? ? ? ? ? ? 202  LEU A HD21 1 
ATOM   3094 H HD22 . LEU A 1 211 ? 169.970 123.161 78.761  1.00 133.40 ? ? ? ? ? ? 202  LEU A HD22 1 
ATOM   3095 H HD23 . LEU A 1 211 ? 169.014 124.352 78.325  1.00 133.40 ? ? ? ? ? ? 202  LEU A HD23 1 
ATOM   3096 N N    . LYS A 1 212 ? 169.333 121.360 73.808  1.00 74.17  ? ? ? ? ? ? 203  LYS A N    1 
ATOM   3097 C CA   . LYS A 1 212 ? 170.258 121.218 72.690  1.00 75.32  ? ? ? ? ? ? 203  LYS A CA   1 
ATOM   3098 C C    . LYS A 1 212 ? 169.485 120.849 71.430  1.00 84.81  ? ? ? ? ? ? 203  LYS A C    1 
ATOM   3099 O O    . LYS A 1 212 ? 169.615 121.506 70.398  1.00 92.25  ? ? ? ? ? ? 203  LYS A O    1 
ATOM   3100 C CB   . LYS A 1 212 ? 171.318 120.156 72.984  1.00 73.12  ? ? ? ? ? ? 203  LYS A CB   1 
ATOM   3101 C CG   . LYS A 1 212 ? 172.406 120.612 73.944  1.00 109.24 ? ? ? ? ? ? 203  LYS A CG   1 
ATOM   3102 C CD   . LYS A 1 212 ? 173.349 119.470 74.292  1.00 126.39 ? ? ? ? ? ? 203  LYS A CD   1 
ATOM   3103 C CE   . LYS A 1 212 ? 174.299 119.852 75.416  1.00 122.29 ? ? ? ? ? ? 203  LYS A CE   1 
ATOM   3104 N NZ   . LYS A 1 212 ? 175.208 118.730 75.782  1.00 116.35 ? ? ? ? ? ? 203  LYS A NZ   1 
ATOM   3105 H H    . LYS A 1 212 ? 169.412 120.753 74.412  1.00 89.01  ? ? ? ? ? ? 203  LYS A H    1 
ATOM   3106 H HA   . LYS A 1 212 ? 170.707 122.064 72.536  1.00 90.39  ? ? ? ? ? ? 203  LYS A HA   1 
ATOM   3107 H HB2  . LYS A 1 212 ? 170.883 119.383 73.376  1.00 87.74  ? ? ? ? ? ? 203  LYS A HB2  1 
ATOM   3108 H HB3  . LYS A 1 212 ? 171.746 119.904 72.151  1.00 87.74  ? ? ? ? ? ? 203  LYS A HB3  1 
ATOM   3109 H HG2  . LYS A 1 212 ? 172.924 121.319 73.529  1.00 131.08 ? ? ? ? ? ? 203  LYS A HG2  1 
ATOM   3110 H HG3  . LYS A 1 212 ? 171.998 120.931 74.764  1.00 131.08 ? ? ? ? ? ? 203  LYS A HG3  1 
ATOM   3111 H HD2  . LYS A 1 212 ? 172.829 118.703 74.581  1.00 151.66 ? ? ? ? ? ? 203  LYS A HD2  1 
ATOM   3112 H HD3  . LYS A 1 212 ? 173.877 119.242 73.512  1.00 151.66 ? ? ? ? ? ? 203  LYS A HD3  1 
ATOM   3113 H HE2  . LYS A 1 212 ? 174.844 120.602 75.131  1.00 146.75 ? ? ? ? ? ? 203  LYS A HE2  1 
ATOM   3114 H HE3  . LYS A 1 212 ? 173.783 120.092 76.202  1.00 146.75 ? ? ? ? ? ? 203  LYS A HE3  1 
ATOM   3115 H HZ1  . LYS A 1 212 ? 175.697 118.493 75.077  1.00 139.62 ? ? ? ? ? ? 203  LYS A HZ1  1 
ATOM   3116 H HZ2  . LYS A 1 212 ? 175.751 118.981 76.440  1.00 139.62 ? ? ? ? ? ? 203  LYS A HZ2  1 
ATOM   3117 H HZ3  . LYS A 1 212 ? 174.731 118.028 76.052  1.00 139.62 ? ? ? ? ? ? 203  LYS A HZ3  1 
ATOM   3118 N N    . THR A 1 213 ? 168.676 119.798 71.524  1.00 78.31  ? ? ? ? ? ? 204  THR A N    1 
ATOM   3119 C CA   . THR A 1 213 ? 167.866 119.353 70.396  1.00 79.50  ? ? ? ? ? ? 204  THR A CA   1 
ATOM   3120 C C    . THR A 1 213 ? 166.845 120.418 70.003  1.00 77.80  ? ? ? ? ? ? 204  THR A C    1 
ATOM   3121 O O    . THR A 1 213 ? 166.480 120.534 68.834  1.00 78.79  ? ? ? ? ? ? 204  THR A O    1 
ATOM   3122 C CB   . THR A 1 213 ? 167.130 118.040 70.715  1.00 73.40  ? ? ? ? ? ? 204  THR A CB   1 
ATOM   3123 O OG1  . THR A 1 213 ? 166.406 118.178 71.944  1.00 77.40  ? ? ? ? ? ? 204  THR A OG1  1 
ATOM   3124 C CG2  . THR A 1 213 ? 168.118 116.891 70.839  1.00 65.05  ? ? ? ? ? ? 204  THR A CG2  1 
ATOM   3125 H H    . THR A 1 213 ? 168.579 119.323 72.234  1.00 93.97  ? ? ? ? ? ? 204  THR A H    1 
ATOM   3126 H HA   . THR A 1 213 ? 168.444 119.196 69.634  1.00 95.40  ? ? ? ? ? ? 204  THR A HA   1 
ATOM   3127 H HB   . THR A 1 213 ? 166.510 117.835 69.997  1.00 88.08  ? ? ? ? ? ? 204  THR A HB   1 
ATOM   3128 H HG1  . THR A 1 213 ? 165.844 118.799 71.878  1.00 92.88  ? ? ? ? ? ? 204  THR A HG1  1 
ATOM   3129 H HG21 . THR A 1 213 ? 168.750 117.074 71.551  1.00 78.06  ? ? ? ? ? ? 204  THR A HG21 1 
ATOM   3130 H HG22 . THR A 1 213 ? 167.645 116.068 71.040  1.00 78.06  ? ? ? ? ? ? 204  THR A HG22 1 
ATOM   3131 H HG23 . THR A 1 213 ? 168.603 116.781 70.007  1.00 78.06  ? ? ? ? ? ? 204  THR A HG23 1 
ATOM   3132 N N    . LYS A 1 214 ? 166.386 121.190 70.983  1.00 77.30  ? ? ? ? ? ? 205  LYS A N    1 
ATOM   3133 C CA   . LYS A 1 214 ? 165.479 122.301 70.721  1.00 73.57  ? ? ? ? ? ? 205  LYS A CA   1 
ATOM   3134 C C    . LYS A 1 214 ? 166.199 123.360 69.895  1.00 78.28  ? ? ? ? ? ? 205  LYS A C    1 
ATOM   3135 O O    . LYS A 1 214 ? 165.630 123.930 68.965  1.00 90.91  ? ? ? ? ? ? 205  LYS A O    1 
ATOM   3136 C CB   . LYS A 1 214 ? 164.993 122.917 72.033  1.00 76.76  ? ? ? ? ? ? 205  LYS A CB   1 
ATOM   3137 C CG   . LYS A 1 214 ? 163.895 123.962 71.871  1.00 71.06  ? ? ? ? ? ? 205  LYS A CG   1 
ATOM   3138 C CD   . LYS A 1 214 ? 163.917 124.964 73.015  1.00 80.26  ? ? ? ? ? ? 205  LYS A CD   1 
ATOM   3139 C CE   . LYS A 1 214 ? 162.784 125.971 72.910  1.00 80.83  ? ? ? ? ? ? 205  LYS A CE   1 
ATOM   3140 N NZ   . LYS A 1 214 ? 161.465 125.377 73.261  1.00 84.81  ? ? ? ? ? ? 205  LYS A NZ   1 
ATOM   3141 H H    . LYS A 1 214 ? 166.586 121.090 71.814  1.00 92.76  ? ? ? ? ? ? 205  LYS A H    1 
ATOM   3142 H HA   . LYS A 1 214 ? 164.710 121.985 70.221  1.00 88.28  ? ? ? ? ? ? 205  LYS A HA   1 
ATOM   3143 H HB2  . LYS A 1 214 ? 164.645 122.210 72.598  1.00 92.11  ? ? ? ? ? ? 205  LYS A HB2  1 
ATOM   3144 H HB3  . LYS A 1 214 ? 165.745 123.346 72.472  1.00 92.11  ? ? ? ? ? ? 205  LYS A HB3  1 
ATOM   3145 H HG2  . LYS A 1 214 ? 164.031 124.444 71.041  1.00 85.27  ? ? ? ? ? ? 205  LYS A HG2  1 
ATOM   3146 H HG3  . LYS A 1 214 ? 163.031 123.521 71.868  1.00 85.27  ? ? ? ? ? ? 205  LYS A HG3  1 
ATOM   3147 H HD2  . LYS A 1 214 ? 163.824 124.490 73.856  1.00 96.31  ? ? ? ? ? ? 205  LYS A HD2  1 
ATOM   3148 H HD3  . LYS A 1 214 ? 164.757 125.450 72.997  1.00 96.31  ? ? ? ? ? ? 205  LYS A HD3  1 
ATOM   3149 H HE2  . LYS A 1 214 ? 162.955 126.706 73.518  1.00 96.99  ? ? ? ? ? ? 205  LYS A HE2  1 
ATOM   3150 H HE3  . LYS A 1 214 ? 162.734 126.298 71.998  1.00 96.99  ? ? ? ? ? ? 205  LYS A HE3  1 
ATOM   3151 H HZ1  . LYS A 1 214 ? 161.482 125.073 74.098  1.00 101.77 ? ? ? ? ? ? 205  LYS A HZ1  1 
ATOM   3152 H HZ2  . LYS A 1 214 ? 160.826 125.991 73.189  1.00 101.77 ? ? ? ? ? ? 205  LYS A HZ2  1 
ATOM   3153 H HZ3  . LYS A 1 214 ? 161.281 124.701 72.712  1.00 101.77 ? ? ? ? ? ? 205  LYS A HZ3  1 
ATOM   3154 N N    . ALA A 1 215 ? 167.456 123.619 70.243  1.00 73.30  ? ? ? ? ? ? 206  ALA A N    1 
ATOM   3155 C CA   . ALA A 1 215 ? 168.255 124.621 69.550  1.00 75.22  ? ? ? ? ? ? 206  ALA A CA   1 
ATOM   3156 C C    . ALA A 1 215 ? 168.617 124.153 68.143  1.00 74.60  ? ? ? ? ? ? 206  ALA A C    1 
ATOM   3157 O O    . ALA A 1 215 ? 168.708 124.960 67.218  1.00 67.20  ? ? ? ? ? ? 206  ALA A O    1 
ATOM   3158 C CB   . ALA A 1 215 ? 169.513 124.932 70.346  1.00 58.50  ? ? ? ? ? ? 206  ALA A CB   1 
ATOM   3159 H H    . ALA A 1 215 ? 167.871 123.223 70.884  1.00 87.96  ? ? ? ? ? ? 206  ALA A H    1 
ATOM   3160 H HA   . ALA A 1 215 ? 167.739 125.439 69.471  1.00 90.27  ? ? ? ? ? ? 206  ALA A HA   1 
ATOM   3161 H HB1  . ALA A 1 215 ? 170.033 124.119 70.446  1.00 70.20  ? ? ? ? ? ? 206  ALA A HB1  1 
ATOM   3162 H HB2  . ALA A 1 215 ? 170.031 125.600 69.870  1.00 70.20  ? ? ? ? ? ? 206  ALA A HB2  1 
ATOM   3163 H HB3  . ALA A 1 215 ? 169.258 125.271 71.219  1.00 70.20  ? ? ? ? ? ? 206  ALA A HB3  1 
ATOM   3164 N N    . LYS A 1 216 ? 168.825 122.848 67.989  1.00 61.53  ? ? ? ? ? ? 207  LYS A N    1 
ATOM   3165 C CA   . LYS A 1 216 ? 169.133 122.268 66.688  1.00 68.01  ? ? ? ? ? ? 207  LYS A CA   1 
ATOM   3166 C C    . LYS A 1 216 ? 167.883 122.238 65.815  1.00 83.33  ? ? ? ? ? ? 207  LYS A C    1 
ATOM   3167 O O    . LYS A 1 216 ? 167.931 122.556 64.627  1.00 75.75  ? ? ? ? ? ? 207  LYS A O    1 
ATOM   3168 C CB   . LYS A 1 216 ? 169.680 120.850 66.852  1.00 72.52  ? ? ? ? ? ? 207  LYS A CB   1 
ATOM   3169 C CG   . LYS A 1 216 ? 171.043 120.780 67.520  1.00 92.50  ? ? ? ? ? ? 207  LYS A CG   1 
ATOM   3170 C CD   . LYS A 1 216 ? 171.419 119.344 67.853  1.00 107.03 ? ? ? ? ? ? 207  LYS A CD   1 
ATOM   3171 C CE   . LYS A 1 216 ? 172.747 119.269 68.590  1.00 117.50 ? ? ? ? ? ? 207  LYS A CE   1 
ATOM   3172 N NZ   . LYS A 1 216 ? 173.104 117.870 68.961  1.00 121.64 ? ? ? ? ? ? 207  LYS A NZ   1 
ATOM   3173 H H    . LYS A 1 216 ? 168.794 122.274 68.629  1.00 73.84  ? ? ? ? ? ? 207  LYS A H    1 
ATOM   3174 H HA   . LYS A 1 216 ? 169.805 122.808 66.243  1.00 81.61  ? ? ? ? ? ? 207  LYS A HA   1 
ATOM   3175 H HB2  . LYS A 1 216 ? 169.060 120.338 67.394  1.00 87.02  ? ? ? ? ? ? 207  LYS A HB2  1 
ATOM   3176 H HB3  . LYS A 1 216 ? 169.760 120.444 65.975  1.00 87.02  ? ? ? ? ? ? 207  LYS A HB3  1 
ATOM   3177 H HG2  . LYS A 1 216 ? 171.714 121.139 66.919  1.00 111.00 ? ? ? ? ? ? 207  LYS A HG2  1 
ATOM   3178 H HG3  . LYS A 1 216 ? 171.023 121.289 68.346  1.00 111.00 ? ? ? ? ? ? 207  LYS A HG3  1 
ATOM   3179 H HD2  . LYS A 1 216 ? 170.734 118.958 68.422  1.00 128.44 ? ? ? ? ? ? 207  LYS A HD2  1 
ATOM   3180 H HD3  . LYS A 1 216 ? 171.498 118.836 67.031  1.00 128.44 ? ? ? ? ? ? 207  LYS A HD3  1 
ATOM   3181 H HE2  . LYS A 1 216 ? 173.448 119.618 68.018  1.00 141.00 ? ? ? ? ? ? 207  LYS A HE2  1 
ATOM   3182 H HE3  . LYS A 1 216 ? 172.689 119.791 69.405  1.00 141.00 ? ? ? ? ? ? 207  LYS A HE3  1 
ATOM   3183 H HZ1  . LYS A 1 216 ? 173.169 117.369 68.228  1.00 145.97 ? ? ? ? ? ? 207  LYS A HZ1  1 
ATOM   3184 H HZ2  . LYS A 1 216 ? 173.884 117.859 69.389  1.00 145.97 ? ? ? ? ? ? 207  LYS A HZ2  1 
ATOM   3185 H HZ3  . LYS A 1 216 ? 172.477 117.527 69.491  1.00 145.97 ? ? ? ? ? ? 207  LYS A HZ3  1 
ATOM   3186 N N    . TYR A 1 217 ? 166.764 121.851 66.420  1.00 77.51  ? ? ? ? ? ? 208  TYR A N    1 
ATOM   3187 C CA   . TYR A 1 217 ? 165.487 121.775 65.720  1.00 70.66  ? ? ? ? ? ? 208  TYR A CA   1 
ATOM   3188 C C    . TYR A 1 217 ? 165.016 123.162 65.290  1.00 78.59  ? ? ? ? ? ? 208  TYR A C    1 
ATOM   3189 O O    . TYR A 1 217 ? 164.372 123.312 64.253  1.00 83.49  ? ? ? ? ? ? 208  TYR A O    1 
ATOM   3190 C CB   . TYR A 1 217 ? 164.446 121.101 66.618  1.00 67.19  ? ? ? ? ? ? 208  TYR A CB   1 
ATOM   3191 C CG   . TYR A 1 217 ? 163.033 121.123 66.081  1.00 86.94  ? ? ? ? ? ? 208  TYR A CG   1 
ATOM   3192 C CD1  . TYR A 1 217 ? 162.746 120.683 64.795  1.00 88.08  ? ? ? ? ? ? 208  TYR A CD1  1 
ATOM   3193 C CD2  . TYR A 1 217 ? 161.980 121.564 66.872  1.00 87.50  ? ? ? ? ? ? 208  TYR A CD2  1 
ATOM   3194 C CE1  . TYR A 1 217 ? 161.452 120.697 64.308  1.00 77.81  ? ? ? ? ? ? 208  TYR A CE1  1 
ATOM   3195 C CE2  . TYR A 1 217 ? 160.684 121.580 66.394  1.00 92.33  ? ? ? ? ? ? 208  TYR A CE2  1 
ATOM   3196 C CZ   . TYR A 1 217 ? 160.426 121.146 65.112  1.00 84.02  ? ? ? ? ? ? 208  TYR A CZ   1 
ATOM   3197 O OH   . TYR A 1 217 ? 159.136 121.159 64.634  1.00 72.34  ? ? ? ? ? ? 208  TYR A OH   1 
ATOM   3198 H H    . TYR A 1 217 ? 166.718 121.624 67.248  1.00 93.01  ? ? ? ? ? ? 208  TYR A H    1 
ATOM   3199 H HA   . TYR A 1 217 ? 165.594 121.233 64.923  1.00 84.79  ? ? ? ? ? ? 208  TYR A HA   1 
ATOM   3200 H HB2  . TYR A 1 217 ? 164.699 120.173 66.741  1.00 80.63  ? ? ? ? ? ? 208  TYR A HB2  1 
ATOM   3201 H HB3  . TYR A 1 217 ? 164.440 121.553 67.476  1.00 80.63  ? ? ? ? ? ? 208  TYR A HB3  1 
ATOM   3202 H HD1  . TYR A 1 217 ? 163.437 120.381 64.251  1.00 105.70 ? ? ? ? ? ? 208  TYR A HD1  1 
ATOM   3203 H HD2  . TYR A 1 217 ? 162.152 121.859 67.737  1.00 105.00 ? ? ? ? ? ? 208  TYR A HD2  1 
ATOM   3204 H HE1  . TYR A 1 217 ? 161.275 120.403 63.444  1.00 93.38  ? ? ? ? ? ? 208  TYR A HE1  1 
ATOM   3205 H HE2  . TYR A 1 217 ? 159.991 121.882 66.935  1.00 110.80 ? ? ? ? ? ? 208  TYR A HE2  1 
ATOM   3206 H HH   . TYR A 1 217 ? 159.119 120.871 63.845  1.00 86.80  ? ? ? ? ? ? 208  TYR A HH   1 
ATOM   3207 N N    . GLU A 1 218 ? 165.345 124.174 66.086  1.00 74.70  ? ? ? ? ? ? 209  GLU A N    1 
ATOM   3208 C CA   . GLU A 1 218 ? 165.009 125.552 65.747  1.00 72.19  ? ? ? ? ? ? 209  GLU A CA   1 
ATOM   3209 C C    . GLU A 1 218 ? 165.927 126.084 64.650  1.00 77.22  ? ? ? ? ? ? 209  GLU A C    1 
ATOM   3210 O O    . GLU A 1 218 ? 165.500 126.852 63.787  1.00 68.37  ? ? ? ? ? ? 209  GLU A O    1 
ATOM   3211 C CB   . GLU A 1 218 ? 165.112 126.445 66.983  1.00 78.19  ? ? ? ? ? ? 209  GLU A CB   1 
ATOM   3212 C CG   . GLU A 1 218 ? 163.921 126.343 67.924  1.00 97.07  ? ? ? ? ? ? 209  GLU A CG   1 
ATOM   3213 C CD   . GLU A 1 218 ? 164.122 127.123 69.209  1.00 103.58 ? ? ? ? ? ? 209  GLU A CD   1 
ATOM   3214 O OE1  . GLU A 1 218 ? 165.288 127.317 69.618  1.00 95.81  ? ? ? ? ? ? 209  GLU A OE1  1 
ATOM   3215 O OE2  . GLU A 1 218 ? 163.113 127.549 69.810  1.00 105.51 ? ? ? ? ? ? 209  GLU A OE2  1 
ATOM   3216 H H    . GLU A 1 218 ? 165.766 124.088 66.831  1.00 89.64  ? ? ? ? ? ? 209  GLU A H    1 
ATOM   3217 H HA   . GLU A 1 218 ? 164.096 125.587 65.422  1.00 86.63  ? ? ? ? ? ? 209  GLU A HA   1 
ATOM   3218 H HB2  . GLU A 1 218 ? 165.905 126.196 67.482  1.00 93.83  ? ? ? ? ? ? 209  GLU A HB2  1 
ATOM   3219 H HB3  . GLU A 1 218 ? 165.183 127.369 66.695  1.00 93.83  ? ? ? ? ? ? 209  GLU A HB3  1 
ATOM   3220 H HG2  . GLU A 1 218 ? 163.135 126.696 67.478  1.00 116.49 ? ? ? ? ? ? 209  GLU A HG2  1 
ATOM   3221 H HG3  . GLU A 1 218 ? 163.781 125.412 68.157  1.00 116.49 ? ? ? ? ? ? 209  GLU A HG3  1 
ATOM   3222 N N    . LYS A 1 219 ? 167.191 125.673 64.693  1.00 72.35  ? ? ? ? ? ? 210  LYS A N    1 
ATOM   3223 C CA   . LYS A 1 219 ? 168.179 126.113 63.716  1.00 66.59  ? ? ? ? ? ? 210  LYS A CA   1 
ATOM   3224 C C    . LYS A 1 219 ? 167.913 125.501 62.344  1.00 74.75  ? ? ? ? ? ? 210  LYS A C    1 
ATOM   3225 O O    . LYS A 1 219 ? 168.177 126.124 61.317  1.00 71.70  ? ? ? ? ? ? 210  LYS A O    1 
ATOM   3226 C CB   . LYS A 1 219 ? 169.588 125.755 64.195  1.00 63.62  ? ? ? ? ? ? 210  LYS A CB   1 
ATOM   3227 C CG   . LYS A 1 219 ? 170.674 125.918 63.143  1.00 63.59  ? ? ? ? ? ? 210  LYS A CG   1 
ATOM   3228 C CD   . LYS A 1 219 ? 172.029 126.164 63.788  1.00 82.11  ? ? ? ? ? ? 210  LYS A CD   1 
ATOM   3229 C CE   . LYS A 1 219 ? 173.172 125.744 62.880  1.00 95.19  ? ? ? ? ? ? 210  LYS A CE   1 
ATOM   3230 N NZ   . LYS A 1 219 ? 173.313 124.262 62.817  1.00 99.34  ? ? ? ? ? ? 210  LYS A NZ   1 
ATOM   3231 H H    . LYS A 1 219 ? 167.503 125.132 65.285  1.00 86.82  ? ? ? ? ? ? 210  LYS A H    1 
ATOM   3232 H HA   . LYS A 1 219 ? 168.129 127.078 63.629  1.00 79.91  ? ? ? ? ? ? 210  LYS A HA   1 
ATOM   3233 H HB2  . LYS A 1 219 ? 169.816 126.327 64.944  1.00 76.35  ? ? ? ? ? ? 210  LYS A HB2  1 
ATOM   3234 H HB3  . LYS A 1 219 ? 169.591 124.828 64.480  1.00 76.35  ? ? ? ? ? ? 210  LYS A HB3  1 
ATOM   3235 H HG2  . LYS A 1 219 ? 170.731 125.108 62.612  1.00 76.31  ? ? ? ? ? ? 210  LYS A HG2  1 
ATOM   3236 H HG3  . LYS A 1 219 ? 170.462 126.677 62.578  1.00 76.31  ? ? ? ? ? ? 210  LYS A HG3  1 
ATOM   3237 H HD2  . LYS A 1 219 ? 172.125 127.111 63.977  1.00 98.53  ? ? ? ? ? ? 210  LYS A HD2  1 
ATOM   3238 H HD3  . LYS A 1 219 ? 172.090 125.652 64.609  1.00 98.53  ? ? ? ? ? ? 210  LYS A HD3  1 
ATOM   3239 H HE2  . LYS A 1 219 ? 173.003 126.070 61.982  1.00 114.23 ? ? ? ? ? ? 210  LYS A HE2  1 
ATOM   3240 H HE3  . LYS A 1 219 ? 174.002 126.113 63.220  1.00 114.23 ? ? ? ? ? ? 210  LYS A HE3  1 
ATOM   3241 H HZ1  . LYS A 1 219 ? 172.564 123.898 62.503  1.00 119.21 ? ? ? ? ? ? 210  LYS A HZ1  1 
ATOM   3242 H HZ2  . LYS A 1 219 ? 173.988 124.043 62.280  1.00 119.21 ? ? ? ? ? ? 210  LYS A HZ2  1 
ATOM   3243 H HZ3  . LYS A 1 219 ? 173.474 123.937 63.630  1.00 119.21 ? ? ? ? ? ? 210  LYS A HZ3  1 
ATOM   3244 N N    . SER A 1 220 ? 167.389 124.280 62.330  1.00 71.13  ? ? ? ? ? ? 211  SER A N    1 
ATOM   3245 C CA   . SER A 1 220 ? 167.050 123.615 61.079  1.00 63.01  ? ? ? ? ? ? 211  SER A CA   1 
ATOM   3246 C C    . SER A 1 220 ? 165.872 124.321 60.413  1.00 67.18  ? ? ? ? ? ? 211  SER A C    1 
ATOM   3247 O O    . SER A 1 220 ? 165.832 124.459 59.191  1.00 58.86  ? ? ? ? ? ? 211  SER A O    1 
ATOM   3248 C CB   . SER A 1 220 ? 166.711 122.144 61.326  1.00 61.77  ? ? ? ? ? ? 211  SER A CB   1 
ATOM   3249 O OG   . SER A 1 220 ? 165.555 122.017 62.136  1.00 75.96  ? ? ? ? ? ? 211  SER A OG   1 
ATOM   3250 H H    . SER A 1 220 ? 167.220 123.815 63.033  1.00 85.36  ? ? ? ? ? ? 211  SER A H    1 
ATOM   3251 H HA   . SER A 1 220 ? 167.810 123.656 60.477  1.00 75.62  ? ? ? ? ? ? 211  SER A HA   1 
ATOM   3252 H HB2  . SER A 1 220 ? 166.547 121.711 60.474  1.00 74.12  ? ? ? ? ? ? 211  SER A HB2  1 
ATOM   3253 H HB3  . SER A 1 220 ? 167.458 121.720 61.775  1.00 74.12  ? ? ? ? ? ? 211  SER A HB3  1 
ATOM   3254 H HG   . SER A 1 220 ? 165.682 122.388 62.879  1.00 91.15  ? ? ? ? ? ? 211  SER A HG   1 
ATOM   3255 N N    . LEU A 1 221 ? 164.919 124.770 61.225  1.00 58.26  ? ? ? ? ? ? 212  LEU A N    1 
ATOM   3256 C CA   . LEU A 1 221 ? 163.762 125.496 60.716  1.00 55.41  ? ? ? ? ? ? 212  LEU A CA   1 
ATOM   3257 C C    . LEU A 1 221 ? 164.172 126.865 60.191  1.00 65.21  ? ? ? ? ? ? 212  LEU A C    1 
ATOM   3258 O O    . LEU A 1 221 ? 163.636 127.339 59.190  1.00 81.80  ? ? ? ? ? ? 212  LEU A O    1 
ATOM   3259 C CB   . LEU A 1 221 ? 162.704 125.664 61.808  1.00 51.91  ? ? ? ? ? ? 212  LEU A CB   1 
ATOM   3260 C CG   . LEU A 1 221 ? 161.947 124.409 62.247  1.00 56.31  ? ? ? ? ? ? 212  LEU A CG   1 
ATOM   3261 C CD1  . LEU A 1 221 ? 161.051 124.733 63.432  1.00 73.85  ? ? ? ? ? ? 212  LEU A CD1  1 
ATOM   3262 C CD2  . LEU A 1 221 ? 161.129 123.826 61.105  1.00 57.22  ? ? ? ? ? ? 212  LEU A CD2  1 
ATOM   3263 H H    . LEU A 1 221 ? 164.920 124.667 62.078  1.00 69.91  ? ? ? ? ? ? 212  LEU A H    1 
ATOM   3264 H HA   . LEU A 1 221 ? 163.367 124.996 59.984  1.00 66.49  ? ? ? ? ? ? 212  LEU A HA   1 
ATOM   3265 H HB2  . LEU A 1 221 ? 163.141 126.024 62.597  1.00 62.30  ? ? ? ? ? ? 212  LEU A HB2  1 
ATOM   3266 H HB3  . LEU A 1 221 ? 162.043 126.300 61.492  1.00 62.30  ? ? ? ? ? ? 212  LEU A HB3  1 
ATOM   3267 H HG   . LEU A 1 221 ? 162.587 123.737 62.530  1.00 67.57  ? ? ? ? ? ? 212  LEU A HG   1 
ATOM   3268 H HD11 . LEU A 1 221 ? 160.417 125.418 63.170  1.00 88.61  ? ? ? ? ? ? 212  LEU A HD11 1 
ATOM   3269 H HD12 . LEU A 1 221 ? 160.578 123.929 63.698  1.00 88.61  ? ? ? ? ? ? 212  LEU A HD12 1 
ATOM   3270 H HD13 . LEU A 1 221 ? 161.600 125.052 64.165  1.00 88.61  ? ? ? ? ? ? 212  LEU A HD13 1 
ATOM   3271 H HD21 . LEU A 1 221 ? 161.725 123.592 60.377  1.00 68.67  ? ? ? ? ? ? 212  LEU A HD21 1 
ATOM   3272 H HD22 . LEU A 1 221 ? 160.665 123.035 61.421  1.00 68.67  ? ? ? ? ? ? 212  LEU A HD22 1 
ATOM   3273 H HD23 . LEU A 1 221 ? 160.487 124.489 60.807  1.00 68.67  ? ? ? ? ? ? 212  LEU A HD23 1 
ATOM   3274 N N    . LYS A 1 222 ? 165.122 127.498 60.870  1.00 65.44  ? ? ? ? ? ? 213  LYS A N    1 
ATOM   3275 C CA   . LYS A 1 222 ? 165.590 128.819 60.472  1.00 72.04  ? ? ? ? ? ? 213  LYS A CA   1 
ATOM   3276 C C    . LYS A 1 222 ? 166.311 128.733 59.131  1.00 67.45  ? ? ? ? ? ? 213  LYS A C    1 
ATOM   3277 O O    . LYS A 1 222 ? 166.195 129.630 58.296  1.00 66.25  ? ? ? ? ? ? 213  LYS A O    1 
ATOM   3278 C CB   . LYS A 1 222 ? 166.513 129.405 61.544  1.00 71.13  ? ? ? ? ? ? 213  LYS A CB   1 
ATOM   3279 C CG   . LYS A 1 222 ? 166.720 130.912 61.444  1.00 83.69  ? ? ? ? ? ? 213  LYS A CG   1 
ATOM   3280 C CD   . LYS A 1 222 ? 167.961 131.265 60.642  1.00 98.93  ? ? ? ? ? ? 213  LYS A CD   1 
ATOM   3281 C CE   . LYS A 1 222 ? 168.120 132.771 60.499  1.00 106.14 ? ? ? ? ? ? 213  LYS A CE   1 
ATOM   3282 N NZ   . LYS A 1 222 ? 169.367 133.143 59.772  1.00 105.42 ? ? ? ? ? ? 213  LYS A NZ   1 
ATOM   3283 H H    . LYS A 1 222 ? 165.513 127.182 61.568  1.00 78.53  ? ? ? ? ? ? 213  LYS A H    1 
ATOM   3284 H HA   . LYS A 1 222 ? 164.828 129.411 60.370  1.00 86.45  ? ? ? ? ? ? 213  LYS A HA   1 
ATOM   3285 H HB2  . LYS A 1 222 ? 166.134 129.217 62.417  1.00 85.35  ? ? ? ? ? ? 213  LYS A HB2  1 
ATOM   3286 H HB3  . LYS A 1 222 ? 167.384 128.983 61.468  1.00 85.35  ? ? ? ? ? ? 213  LYS A HB3  1 
ATOM   3287 H HG2  . LYS A 1 222 ? 165.952 131.310 61.004  1.00 100.43 ? ? ? ? ? ? 213  LYS A HG2  1 
ATOM   3288 H HG3  . LYS A 1 222 ? 166.821 131.279 62.336  1.00 100.43 ? ? ? ? ? ? 213  LYS A HG3  1 
ATOM   3289 H HD2  . LYS A 1 222 ? 168.745 130.918 61.096  1.00 118.71 ? ? ? ? ? ? 213  LYS A HD2  1 
ATOM   3290 H HD3  . LYS A 1 222 ? 167.889 130.880 59.754  1.00 118.71 ? ? ? ? ? ? 213  LYS A HD3  1 
ATOM   3291 H HE2  . LYS A 1 222 ? 167.365 133.124 60.002  1.00 127.36 ? ? ? ? ? ? 213  LYS A HE2  1 
ATOM   3292 H HE3  . LYS A 1 222 ? 168.154 133.172 61.381  1.00 127.36 ? ? ? ? ? ? 213  LYS A HE3  1 
ATOM   3293 H HZ1  . LYS A 1 222 ? 169.358 132.792 58.954  1.00 126.50 ? ? ? ? ? ? 213  LYS A HZ1  1 
ATOM   3294 H HZ2  . LYS A 1 222 ? 169.427 134.029 59.706  1.00 126.50 ? ? ? ? ? ? 213  LYS A HZ2  1 
ATOM   3295 H HZ3  . LYS A 1 222 ? 170.077 132.836 60.211  1.00 126.50 ? ? ? ? ? ? 213  LYS A HZ3  1 
ATOM   3296 N N    . GLU A 1 223 ? 167.047 127.646 58.927  1.00 56.63  ? ? ? ? ? ? 214  GLU A N    1 
ATOM   3297 C CA   . GLU A 1 223 ? 167.739 127.418 57.665  1.00 60.17  ? ? ? ? ? ? 214  GLU A CA   1 
ATOM   3298 C C    . GLU A 1 223 ? 166.738 127.127 56.554  1.00 71.99  ? ? ? ? ? ? 214  GLU A C    1 
ATOM   3299 O O    . GLU A 1 223 ? 166.944 127.510 55.402  1.00 69.45  ? ? ? ? ? ? 214  GLU A O    1 
ATOM   3300 C CB   . GLU A 1 223 ? 168.726 126.256 57.795  1.00 62.99  ? ? ? ? ? ? 214  GLU A CB   1 
ATOM   3301 C CG   . GLU A 1 223 ? 169.974 126.592 58.594  1.00 71.66  ? ? ? ? ? ? 214  GLU A CG   1 
ATOM   3302 C CD   . GLU A 1 223 ? 170.915 125.412 58.734  1.00 85.10  ? ? ? ? ? ? 214  GLU A CD   1 
ATOM   3303 O OE1  . GLU A 1 223 ? 170.576 124.317 58.238  1.00 89.17  ? ? ? ? ? ? 214  GLU A OE1  1 
ATOM   3304 O OE2  . GLU A 1 223 ? 171.994 125.580 59.339  1.00 91.96  ? ? ? ? ? ? 214  GLU A OE2  1 
ATOM   3305 H H    . GLU A 1 223 ? 167.162 127.022 59.507  1.00 67.95  ? ? ? ? ? ? 214  GLU A H    1 
ATOM   3306 H HA   . GLU A 1 223 ? 168.237 128.215 57.425  1.00 72.20  ? ? ? ? ? ? 214  GLU A HA   1 
ATOM   3307 H HB2  . GLU A 1 223 ? 168.281 125.517 58.239  1.00 75.59  ? ? ? ? ? ? 214  GLU A HB2  1 
ATOM   3308 H HB3  . GLU A 1 223 ? 169.007 125.985 56.908  1.00 75.59  ? ? ? ? ? ? 214  GLU A HB3  1 
ATOM   3309 H HG2  . GLU A 1 223 ? 170.454 127.307 58.146  1.00 86.00  ? ? ? ? ? ? 214  GLU A HG2  1 
ATOM   3310 H HG3  . GLU A 1 223 ? 169.713 126.875 59.484  1.00 86.00  ? ? ? ? ? ? 214  GLU A HG3  1 
ATOM   3311 N N    . LEU A 1 224 ? 165.653 126.445 56.907  1.00 67.02  ? ? ? ? ? ? 215  LEU A N    1 
ATOM   3312 C CA   . LEU A 1 224 ? 164.614 126.115 55.943  1.00 64.14  ? ? ? ? ? ? 215  LEU A CA   1 
ATOM   3313 C C    . LEU A 1 224 ? 163.882 127.378 55.507  1.00 66.71  ? ? ? ? ? ? 215  LEU A C    1 
ATOM   3314 O O    . LEU A 1 224 ? 163.492 127.512 54.348  1.00 74.82  ? ? ? ? ? ? 215  LEU A O    1 
ATOM   3315 C CB   . LEU A 1 224 ? 163.619 125.123 56.547  1.00 58.91  ? ? ? ? ? ? 215  LEU A CB   1 
ATOM   3316 C CG   . LEU A 1 224 ? 162.602 124.534 55.567  1.00 61.66  ? ? ? ? ? ? 215  LEU A CG   1 
ATOM   3317 C CD1  . LEU A 1 224 ? 163.275 123.561 54.610  1.00 63.80  ? ? ? ? ? ? 215  LEU A CD1  1 
ATOM   3318 C CD2  . LEU A 1 224 ? 161.468 123.853 56.308  1.00 60.23  ? ? ? ? ? ? 215  LEU A CD2  1 
ATOM   3319 H H    . LEU A 1 224 ? 165.495 126.162 57.703  1.00 80.42  ? ? ? ? ? ? 215  LEU A H    1 
ATOM   3320 H HA   . LEU A 1 224 ? 165.016 125.708 55.160  1.00 76.97  ? ? ? ? ? ? 215  LEU A HA   1 
ATOM   3321 H HB2  . LEU A 1 224 ? 164.117 124.384 56.930  1.00 70.69  ? ? ? ? ? ? 215  LEU A HB2  1 
ATOM   3322 H HB3  . LEU A 1 224 ? 163.121 125.575 57.246  1.00 70.69  ? ? ? ? ? ? 215  LEU A HB3  1 
ATOM   3323 H HG   . LEU A 1 224 ? 162.222 125.254 55.039  1.00 73.99  ? ? ? ? ? ? 215  LEU A HG   1 
ATOM   3324 H HD11 . LEU A 1 224 ? 163.676 122.842 55.122  1.00 76.56  ? ? ? ? ? ? 215  LEU A HD11 1 
ATOM   3325 H HD12 . LEU A 1 224 ? 162.609 123.204 54.002  1.00 76.56  ? ? ? ? ? ? 215  LEU A HD12 1 
ATOM   3326 H HD13 . LEU A 1 224 ? 163.960 124.033 54.111  1.00 76.56  ? ? ? ? ? ? 215  LEU A HD13 1 
ATOM   3327 H HD21 . LEU A 1 224 ? 161.023 124.505 56.871  1.00 72.28  ? ? ? ? ? ? 215  LEU A HD21 1 
ATOM   3328 H HD22 . LEU A 1 224 ? 160.842 123.490 55.662  1.00 72.28  ? ? ? ? ? ? 215  LEU A HD22 1 
ATOM   3329 H HD23 . LEU A 1 224 ? 161.832 123.138 56.853  1.00 72.28  ? ? ? ? ? ? 215  LEU A HD23 1 
ATOM   3330 N N    . ASP A 1 225 ? 163.702 128.302 56.444  1.00 64.48  ? ? ? ? ? ? 216  ASP A N    1 
ATOM   3331 C CA   . ASP A 1 225 ? 163.014 129.556 56.161  1.00 70.48  ? ? ? ? ? ? 216  ASP A CA   1 
ATOM   3332 C C    . ASP A 1 225 ? 163.866 130.467 55.283  1.00 71.02  ? ? ? ? ? ? 216  ASP A C    1 
ATOM   3333 O O    . ASP A 1 225 ? 163.337 131.307 54.559  1.00 70.26  ? ? ? ? ? ? 216  ASP A O    1 
ATOM   3334 C CB   . ASP A 1 225 ? 162.652 130.275 57.462  1.00 84.05  ? ? ? ? ? ? 216  ASP A CB   1 
ATOM   3335 C CG   . ASP A 1 225 ? 161.730 129.456 58.345  1.00 106.60 ? ? ? ? ? ? 216  ASP A CG   1 
ATOM   3336 O OD1  . ASP A 1 225 ? 160.951 128.643 57.804  1.00 112.39 ? ? ? ? ? ? 216  ASP A OD1  1 
ATOM   3337 O OD2  . ASP A 1 225 ? 161.785 129.623 59.582  1.00 117.32 ? ? ? ? ? ? 216  ASP A OD2  1 
ATOM   3338 H H    . ASP A 1 225 ? 163.970 128.227 57.258  1.00 77.38  ? ? ? ? ? ? 216  ASP A H    1 
ATOM   3339 H HA   . ASP A 1 225 ? 162.191 129.364 55.685  1.00 84.57  ? ? ? ? ? ? 216  ASP A HA   1 
ATOM   3340 H HB2  . ASP A 1 225 ? 163.465 130.454 57.961  1.00 100.86 ? ? ? ? ? ? 216  ASP A HB2  1 
ATOM   3341 H HB3  . ASP A 1 225 ? 162.203 131.108 57.249  1.00 100.86 ? ? ? ? ? ? 216  ASP A HB3  1 
ATOM   3342 N N    . ASN A 1 226 ? 165.185 130.305 55.353  1.00 69.02  ? ? ? ? ? ? 217  ASN A N    1 
ATOM   3343 C CA   . ASN A 1 226 ? 166.090 131.093 54.522  1.00 79.56  ? ? ? ? ? ? 217  ASN A CA   1 
ATOM   3344 C C    . ASN A 1 226 ? 166.177 130.547 53.101  1.00 72.09  ? ? ? ? ? ? 217  ASN A C    1 
ATOM   3345 O O    . ASN A 1 226 ? 166.517 131.277 52.169  1.00 80.21  ? ? ? ? ? ? 217  ASN A O    1 
ATOM   3346 C CB   . ASN A 1 226 ? 167.495 131.134 55.132  1.00 78.58  ? ? ? ? ? ? 217  ASN A CB   1 
ATOM   3347 C CG   . ASN A 1 226 ? 167.521 131.741 56.525  1.00 82.66  ? ? ? ? ? ? 217  ASN A CG   1 
ATOM   3348 O OD1  . ASN A 1 226 ? 168.321 131.334 57.366  1.00 84.29  ? ? ? ? ? ? 217  ASN A OD1  1 
ATOM   3349 N ND2  . ASN A 1 226 ? 166.650 132.717 56.776  1.00 81.82  ? ? ? ? ? ? 217  ASN A ND2  1 
ATOM   3350 H H    . ASN A 1 226 ? 165.580 129.746 55.873  1.00 82.82  ? ? ? ? ? ? 217  ASN A H    1 
ATOM   3351 H HA   . ASN A 1 226 ? 165.760 132.004 54.473  1.00 95.47  ? ? ? ? ? ? 217  ASN A HA   1 
ATOM   3352 H HB2  . ASN A 1 226 ? 167.838 130.229 55.194  1.00 94.30  ? ? ? ? ? ? 217  ASN A HB2  1 
ATOM   3353 H HB3  . ASN A 1 226 ? 168.071 131.668 54.562  1.00 94.30  ? ? ? ? ? ? 217  ASN A HB3  1 
ATOM   3354 H HD21 . ASN A 1 226 ? 166.106 132.976 56.162  1.00 98.18  ? ? ? ? ? ? 217  ASN A HD21 1 
ATOM   3355 H HD22 . ASN A 1 226 ? 166.631 133.088 57.552  1.00 98.18  ? ? ? ? ? ? 217  ASN A HD22 1 
ATOM   3356 N N    . ALA A 1 227 ? 165.875 129.262 52.945  1.00 55.12  ? ? ? ? ? ? 218  ALA A N    1 
ATOM   3357 C CA   . ALA A 1 227 ? 165.950 128.602 51.647  1.00 52.59  ? ? ? ? ? ? 218  ALA A CA   1 
ATOM   3358 C C    . ALA A 1 227 ? 164.598 128.616 50.935  1.00 58.13  ? ? ? ? ? ? 218  ALA A C    1 
ATOM   3359 O O    . ALA A 1 227 ? 164.495 128.210 49.777  1.00 58.18  ? ? ? ? ? ? 218  ALA A O    1 
ATOM   3360 C CB   . ALA A 1 227 ? 166.440 127.173 51.818  1.00 41.41  ? ? ? ? ? ? 218  ALA A CB   1 
ATOM   3361 H H    . ALA A 1 227 ? 165.622 128.745 53.584  1.00 66.15  ? ? ? ? ? ? 218  ALA A H    1 
ATOM   3362 H HA   . ALA A 1 227 ? 166.588 129.073 51.089  1.00 63.11  ? ? ? ? ? ? 218  ALA A HA   1 
ATOM   3363 H HB1  . ALA A 1 227 ? 165.820 126.693 52.390  1.00 49.69  ? ? ? ? ? ? 218  ALA A HB1  1 
ATOM   3364 H HB2  . ALA A 1 227 ? 166.484 126.748 50.947  1.00 49.69  ? ? ? ? ? ? 218  ALA A HB2  1 
ATOM   3365 H HB3  . ALA A 1 227 ? 167.321 127.188 52.225  1.00 49.69  ? ? ? ? ? ? 218  ALA A HB3  1 
ATOM   3366 N N    . THR A 1 228 ? 163.567 129.089 51.629  1.00 52.58  ? ? ? ? ? ? 219  THR A N    1 
ATOM   3367 C CA   . THR A 1 228 ? 162.214 129.108 51.077  1.00 62.82  ? ? ? ? ? ? 219  THR A CA   1 
ATOM   3368 C C    . THR A 1 228 ? 162.023 130.164 49.983  1.00 69.01  ? ? ? ? ? ? 219  THR A C    1 
ATOM   3369 O O    . THR A 1 228 ? 161.365 129.892 48.981  1.00 76.27  ? ? ? ? ? ? 219  THR A O    1 
ATOM   3370 C CB   . THR A 1 228 ? 161.160 129.319 52.185  1.00 55.96  ? ? ? ? ? ? 219  THR A CB   1 
ATOM   3371 O OG1  . THR A 1 228 ? 161.276 128.275 53.157  1.00 61.15  ? ? ? ? ? ? 219  THR A OG1  1 
ATOM   3372 C CG2  . THR A 1 228 ? 159.745 129.308 51.610  1.00 54.67  ? ? ? ? ? ? 219  THR A CG2  1 
ATOM   3373 H H    . THR A 1 228 ? 163.624 129.407 52.426  1.00 63.10  ? ? ? ? ? ? 219  THR A H    1 
ATOM   3374 H HA   . THR A 1 228 ? 162.040 128.243 50.675  1.00 75.38  ? ? ? ? ? ? 219  THR A HA   1 
ATOM   3375 H HB   . THR A 1 228 ? 161.309 130.176 52.614  1.00 67.15  ? ? ? ? ? ? 219  THR A HB   1 
ATOM   3376 H HG1  . THR A 1 228 ? 162.043 128.285 53.499  1.00 73.38  ? ? ? ? ? ? 219  THR A HG1  1 
ATOM   3377 H HG21 . THR A 1 228 ? 159.569 128.457 51.179  1.00 65.61  ? ? ? ? ? ? 219  THR A HG21 1 
ATOM   3378 H HG22 . THR A 1 228 ? 159.098 129.442 52.320  1.00 65.61  ? ? ? ? ? ? 219  THR A HG22 1 
ATOM   3379 H HG23 . THR A 1 228 ? 159.648 130.018 50.956  1.00 65.61  ? ? ? ? ? ? 219  THR A HG23 1 
ATOM   3380 N N    . PRO A 1 229 ? 162.582 131.374 50.170  1.00 74.20  ? ? ? ? ? ? 220  PRO A N    1 
ATOM   3381 C CA   . PRO A 1 229 ? 162.432 132.394 49.125  1.00 65.61  ? ? ? ? ? ? 220  PRO A CA   1 
ATOM   3382 C C    . PRO A 1 229 ? 162.961 131.939 47.767  1.00 59.56  ? ? ? ? ? ? 220  PRO A C    1 
ATOM   3383 O O    . PRO A 1 229 ? 162.263 132.087 46.762  1.00 58.49  ? ? ? ? ? ? 220  PRO A O    1 
ATOM   3384 C CB   . PRO A 1 229 ? 163.266 133.562 49.656  1.00 54.67  ? ? ? ? ? ? 220  PRO A CB   1 
ATOM   3385 C CG   . PRO A 1 229 ? 163.249 133.395 51.125  1.00 51.35  ? ? ? ? ? ? 220  PRO A CG   1 
ATOM   3386 C CD   . PRO A 1 229 ? 163.253 131.916 51.365  1.00 68.60  ? ? ? ? ? ? 220  PRO A CD   1 
ATOM   3387 H HA   . PRO A 1 229 ? 161.505 132.666 49.042  1.00 78.73  ? ? ? ? ? ? 220  PRO A HA   1 
ATOM   3388 H HB2  . PRO A 1 229 ? 164.172 133.501 49.313  1.00 65.60  ? ? ? ? ? ? 220  PRO A HB2  1 
ATOM   3389 H HB3  . PRO A 1 229 ? 162.855 134.402 49.400  1.00 65.60  ? ? ? ? ? ? 220  PRO A HB3  1 
ATOM   3390 H HG2  . PRO A 1 229 ? 164.041 133.805 51.508  1.00 61.62  ? ? ? ? ? ? 220  PRO A HG2  1 
ATOM   3391 H HG3  . PRO A 1 229 ? 162.445 133.798 51.489  1.00 61.62  ? ? ? ? ? ? 220  PRO A HG3  1 
ATOM   3392 H HD2  . PRO A 1 229 ? 164.163 131.585 51.422  1.00 82.32  ? ? ? ? ? ? 220  PRO A HD2  1 
ATOM   3393 H HD3  . PRO A 1 229 ? 162.746 131.702 52.164  1.00 82.32  ? ? ? ? ? ? 220  PRO A HD3  1 
ATOM   3394 N N    . GLN A 1 230 ? 164.172 131.391 47.738  1.00 48.94  ? ? ? ? ? ? 221  GLN A N    1 
ATOM   3395 C CA   . GLN A 1 230 ? 164.759 130.921 46.489  1.00 47.73  ? ? ? ? ? ? 221  GLN A CA   1 
ATOM   3396 C C    . GLN A 1 230 ? 163.983 129.720 45.962  1.00 46.57  ? ? ? ? ? ? 221  GLN A C    1 
ATOM   3397 O O    . GLN A 1 230 ? 163.854 129.536 44.753  1.00 55.85  ? ? ? ? ? ? 221  GLN A O    1 
ATOM   3398 C CB   . GLN A 1 230 ? 166.227 130.542 46.686  1.00 42.67  ? ? ? ? ? ? 221  GLN A CB   1 
ATOM   3399 C CG   . GLN A 1 230 ? 166.998 130.387 45.383  1.00 75.37  ? ? ? ? ? ? 221  GLN A CG   1 
ATOM   3400 C CD   . GLN A 1 230 ? 168.421 129.911 45.597  1.00 100.56 ? ? ? ? ? ? 221  GLN A CD   1 
ATOM   3401 O OE1  . GLN A 1 230 ? 168.835 129.639 46.724  1.00 108.48 ? ? ? ? ? ? 221  GLN A OE1  1 
ATOM   3402 N NE2  . GLN A 1 230 ? 169.180 129.808 44.511  1.00 111.03 ? ? ? ? ? ? 221  GLN A NE2  1 
ATOM   3403 H H    . GLN A 1 230 ? 164.674 131.281 48.428  1.00 58.73  ? ? ? ? ? ? 221  GLN A H    1 
ATOM   3404 H HA   . GLN A 1 230 ? 164.713 131.628 45.827  1.00 57.28  ? ? ? ? ? ? 221  GLN A HA   1 
ATOM   3405 H HB2  . GLN A 1 230 ? 166.662 131.235 47.207  1.00 51.20  ? ? ? ? ? ? 221  GLN A HB2  1 
ATOM   3406 H HB3  . GLN A 1 230 ? 166.272 129.697 47.159  1.00 51.20  ? ? ? ? ? ? 221  GLN A HB3  1 
ATOM   3407 H HG2  . GLN A 1 230 ? 166.545 129.738 44.823  1.00 90.45  ? ? ? ? ? ? 221  GLN A HG2  1 
ATOM   3408 H HG3  . GLN A 1 230 ? 167.034 131.246 44.933  1.00 90.45  ? ? ? ? ? ? 221  GLN A HG3  1 
ATOM   3409 H HE21 . GLN A 1 230 ? 168.856 130.007 43.739  1.00 133.24 ? ? ? ? ? ? 221  GLN A HE21 1 
ATOM   3410 H HE22 . GLN A 1 230 ? 169.995 129.541 44.579  1.00 133.24 ? ? ? ? ? ? 221  GLN A HE22 1 
ATOM   3411 N N    . TYR A 1 231 ? 163.473 128.904 46.878  1.00 37.43  ? ? ? ? ? ? 222  TYR A N    1 
ATOM   3412 C CA   . TYR A 1 231 ? 162.676 127.741 46.510  1.00 40.03  ? ? ? ? ? ? 222  TYR A CA   1 
ATOM   3413 C C    . TYR A 1 231 ? 161.427 128.178 45.753  1.00 49.39  ? ? ? ? ? ? 222  TYR A C    1 
ATOM   3414 O O    . TYR A 1 231 ? 161.087 127.603 44.720  1.00 51.95  ? ? ? ? ? ? 222  TYR A O    1 
ATOM   3415 C CB   . TYR A 1 231 ? 162.296 126.937 47.759  1.00 41.22  ? ? ? ? ? ? 222  TYR A CB   1 
ATOM   3416 C CG   . TYR A 1 231 ? 161.235 125.882 47.524  1.00 51.85  ? ? ? ? ? ? 222  TYR A CG   1 
ATOM   3417 C CD1  . TYR A 1 231 ? 161.414 124.889 46.571  1.00 44.77  ? ? ? ? ? ? 222  TYR A CD1  1 
ATOM   3418 C CD2  . TYR A 1 231 ? 160.062 125.872 48.268  1.00 43.17  ? ? ? ? ? ? 222  TYR A CD2  1 
ATOM   3419 C CE1  . TYR A 1 231 ? 160.450 123.922 46.356  1.00 52.29  ? ? ? ? ? ? 222  TYR A CE1  1 
ATOM   3420 C CE2  . TYR A 1 231 ? 159.091 124.906 48.061  1.00 38.90  ? ? ? ? ? ? 222  TYR A CE2  1 
ATOM   3421 C CZ   . TYR A 1 231 ? 159.291 123.934 47.103  1.00 52.92  ? ? ? ? ? ? 222  TYR A CZ   1 
ATOM   3422 O OH   . TYR A 1 231 ? 158.333 122.968 46.888  1.00 47.47  ? ? ? ? ? ? 222  TYR A OH   1 
ATOM   3423 H H    . TYR A 1 231 ? 163.575 129.003 47.726  1.00 44.92  ? ? ? ? ? ? 222  TYR A H    1 
ATOM   3424 H HA   . TYR A 1 231 ? 163.198 127.168 45.928  1.00 48.04  ? ? ? ? ? ? 222  TYR A HA   1 
ATOM   3425 H HB2  . TYR A 1 231 ? 163.088 126.489 48.093  1.00 49.46  ? ? ? ? ? ? 222  TYR A HB2  1 
ATOM   3426 H HB3  . TYR A 1 231 ? 161.958 127.549 48.431  1.00 49.46  ? ? ? ? ? ? 222  TYR A HB3  1 
ATOM   3427 H HD1  . TYR A 1 231 ? 162.194 124.878 46.064  1.00 53.72  ? ? ? ? ? ? 222  TYR A HD1  1 
ATOM   3428 H HD2  . TYR A 1 231 ? 159.924 126.527 48.913  1.00 51.80  ? ? ? ? ? ? 222  TYR A HD2  1 
ATOM   3429 H HE1  . TYR A 1 231 ? 160.583 123.265 45.711  1.00 62.75  ? ? ? ? ? ? 222  TYR A HE1  1 
ATOM   3430 H HE2  . TYR A 1 231 ? 158.309 124.914 48.564  1.00 46.68  ? ? ? ? ? ? 222  TYR A HE2  1 
ATOM   3431 H HH   . TYR A 1 231 ? 157.682 123.089 47.406  1.00 56.97  ? ? ? ? ? ? 222  TYR A HH   1 
ATOM   3432 N N    . MET A 1 232 ? 160.756 129.205 46.265  1.00 44.88  ? ? ? ? ? ? 223  MET A N    1 
ATOM   3433 C CA   . MET A 1 232 ? 159.542 129.713 45.637  1.00 54.54  ? ? ? ? ? ? 223  MET A CA   1 
ATOM   3434 C C    . MET A 1 232 ? 159.862 130.447 44.339  1.00 55.10  ? ? ? ? ? ? 223  MET A C    1 
ATOM   3435 O O    . MET A 1 232 ? 159.098 130.382 43.376  1.00 60.46  ? ? ? ? ? ? 223  MET A O    1 
ATOM   3436 C CB   . MET A 1 232 ? 158.793 130.641 46.596  1.00 43.80  ? ? ? ? ? ? 223  MET A CB   1 
ATOM   3437 C CG   . MET A 1 232 ? 158.240 129.936 47.828  1.00 57.77  ? ? ? ? ? ? 223  MET A CG   1 
ATOM   3438 S SD   . MET A 1 232 ? 157.379 131.043 48.962  1.00 62.01  ? ? ? ? ? ? 223  MET A SD   1 
ATOM   3439 C CE   . MET A 1 232 ? 155.898 131.418 48.026  1.00 48.95  ? ? ? ? ? ? 223  MET A CE   1 
ATOM   3440 H H    . MET A 1 232 ? 160.984 129.626 46.979  1.00 53.86  ? ? ? ? ? ? 223  MET A H    1 
ATOM   3441 H HA   . MET A 1 232 ? 158.959 128.964 45.436  1.00 65.45  ? ? ? ? ? ? 223  MET A HA   1 
ATOM   3442 H HB2  . MET A 1 232 ? 159.401 131.334 46.898  1.00 52.56  ? ? ? ? ? ? 223  MET A HB2  1 
ATOM   3443 H HB3  . MET A 1 232 ? 158.047 131.042 46.123  1.00 52.56  ? ? ? ? ? ? 223  MET A HB3  1 
ATOM   3444 H HG2  . MET A 1 232 ? 157.612 129.254 47.544  1.00 69.33  ? ? ? ? ? ? 223  MET A HG2  1 
ATOM   3445 H HG3  . MET A 1 232 ? 158.975 129.527 48.312  1.00 69.33  ? ? ? ? ? ? 223  MET A HG3  1 
ATOM   3446 H HE1  . MET A 1 232 ? 155.420 130.593 47.850  1.00 58.75  ? ? ? ? ? ? 223  MET A HE1  1 
ATOM   3447 H HE2  . MET A 1 232 ? 155.342 132.020 48.544  1.00 58.75  ? ? ? ? ? ? 223  MET A HE2  1 
ATOM   3448 H HE3  . MET A 1 232 ? 156.152 131.839 47.190  1.00 58.75  ? ? ? ? ? ? 223  MET A HE3  1 
ATOM   3449 N N    . GLU A 1 233 ? 160.993 131.142 44.320  1.00 47.13  ? ? ? ? ? ? 224  GLU A N    1 
ATOM   3450 C CA   . GLU A 1 233 ? 161.412 131.891 43.143  1.00 36.62  ? ? ? ? ? ? 224  GLU A CA   1 
ATOM   3451 C C    . GLU A 1 233 ? 161.721 130.941 41.991  1.00 49.96  ? ? ? ? ? ? 224  GLU A C    1 
ATOM   3452 O O    . GLU A 1 233 ? 161.293 131.160 40.857  1.00 45.81  ? ? ? ? ? ? 224  GLU A O    1 
ATOM   3453 C CB   . GLU A 1 233 ? 162.646 132.734 43.467  1.00 44.94  ? ? ? ? ? ? 224  GLU A CB   1 
ATOM   3454 C CG   . GLU A 1 233 ? 163.124 133.616 42.325  1.00 69.86  ? ? ? ? ? ? 224  GLU A CG   1 
ATOM   3455 C CD   . GLU A 1 233 ? 164.354 134.423 42.693  1.00 98.88  ? ? ? ? ? ? 224  GLU A CD   1 
ATOM   3456 O OE1  . GLU A 1 233 ? 164.938 134.164 43.768  1.00 112.14 ? ? ? ? ? ? 224  GLU A OE1  1 
ATOM   3457 O OE2  . GLU A 1 233 ? 164.740 135.314 41.907  1.00 105.76 ? ? ? ? ? ? 224  GLU A OE2  1 
ATOM   3458 H H    . GLU A 1 233 ? 161.540 131.197 44.981  1.00 56.55  ? ? ? ? ? ? 224  GLU A H    1 
ATOM   3459 H HA   . GLU A 1 233 ? 160.698 132.486 42.867  1.00 43.94  ? ? ? ? ? ? 224  GLU A HA   1 
ATOM   3460 H HB2  . GLU A 1 233 ? 162.439 133.312 44.218  1.00 53.92  ? ? ? ? ? ? 224  GLU A HB2  1 
ATOM   3461 H HB3  . GLU A 1 233 ? 163.375 132.139 43.705  1.00 53.92  ? ? ? ? ? ? 224  GLU A HB3  1 
ATOM   3462 H HG2  . GLU A 1 233 ? 163.347 133.057 41.564  1.00 83.84  ? ? ? ? ? ? 224  GLU A HG2  1 
ATOM   3463 H HG3  . GLU A 1 233 ? 162.417 134.236 42.086  1.00 83.84  ? ? ? ? ? ? 224  GLU A HG3  1 
ATOM   3464 N N    . ASN A 1 234 ? 162.465 129.883 42.291  1.00 48.99  ? ? ? ? ? ? 225  ASN A N    1 
ATOM   3465 C CA   . ASN A 1 234 ? 162.850 128.907 41.281  1.00 51.60  ? ? ? ? ? ? 225  ASN A CA   1 
ATOM   3466 C C    . ASN A 1 234 ? 161.664 128.073 40.807  1.00 49.01  ? ? ? ? ? ? 225  ASN A C    1 
ATOM   3467 O O    . ASN A 1 234 ? 161.607 127.674 39.646  1.00 57.37  ? ? ? ? ? ? 225  ASN A O    1 
ATOM   3468 C CB   . ASN A 1 234 ? 163.953 127.995 41.823  1.00 50.33  ? ? ? ? ? ? 225  ASN A CB   1 
ATOM   3469 C CG   . ASN A 1 234 ? 165.258 128.734 42.055  1.00 59.69  ? ? ? ? ? ? 225  ASN A CG   1 
ATOM   3470 O OD1  . ASN A 1 234 ? 165.291 129.964 42.083  1.00 68.38  ? ? ? ? ? ? 225  ASN A OD1  1 
ATOM   3471 N ND2  . ASN A 1 234 ? 166.341 127.985 42.225  1.00 71.53  ? ? ? ? ? ? 225  ASN A ND2  1 
ATOM   3472 H H    . ASN A 1 234 ? 162.761 129.707 43.079  1.00 58.78  ? ? ? ? ? ? 225  ASN A H    1 
ATOM   3473 H HA   . ASN A 1 234 ? 163.207 129.378 40.512  1.00 61.92  ? ? ? ? ? ? 225  ASN A HA   1 
ATOM   3474 H HB2  . ASN A 1 234 ? 163.665 127.619 42.670  1.00 60.39  ? ? ? ? ? ? 225  ASN A HB2  1 
ATOM   3475 H HB3  . ASN A 1 234 ? 164.119 127.285 41.183  1.00 60.39  ? ? ? ? ? ? 225  ASN A HB3  1 
ATOM   3476 H HD21 . ASN A 1 234 ? 166.278 127.128 42.200  1.00 85.83  ? ? ? ? ? ? 225  ASN A HD21 1 
ATOM   3477 H HD22 . ASN A 1 234 ? 167.104 128.357 42.359  1.00 85.83  ? ? ? ? ? ? 225  ASN A HD22 1 
ATOM   3478 N N    . MET A 1 235 ? 160.720 127.817 41.708  1.00 50.13  ? ? ? ? ? ? 226  MET A N    1 
ATOM   3479 C CA   . MET A 1 235 ? 159.521 127.055 41.372  1.00 38.97  ? ? ? ? ? ? 226  MET A CA   1 
ATOM   3480 C C    . MET A 1 235 ? 158.592 127.876 40.489  1.00 43.18  ? ? ? ? ? ? 226  MET A C    1 
ATOM   3481 O O    . MET A 1 235 ? 157.993 127.353 39.550  1.00 45.59  ? ? ? ? ? ? 226  MET A O    1 
ATOM   3482 C CB   . MET A 1 235 ? 158.783 126.634 42.643  1.00 40.06  ? ? ? ? ? ? 226  MET A CB   1 
ATOM   3483 C CG   . MET A 1 235 ? 159.416 125.457 43.365  1.00 39.69  ? ? ? ? ? ? 226  MET A CG   1 
ATOM   3484 S SD   . MET A 1 235 ? 158.712 123.878 42.863  1.00 52.65  ? ? ? ? ? ? 226  MET A SD   1 
ATOM   3485 C CE   . MET A 1 235 ? 160.166 123.062 42.249  1.00 27.18  ? ? ? ? ? ? 226  MET A CE   1 
ATOM   3486 H H    . MET A 1 235 ? 160.750 128.076 42.527  1.00 60.15  ? ? ? ? ? ? 226  MET A H    1 
ATOM   3487 H HA   . MET A 1 235 ? 159.781 126.251 40.895  1.00 46.77  ? ? ? ? ? ? 226  MET A HA   1 
ATOM   3488 H HB2  . MET A 1 235 ? 158.768 127.384 43.258  1.00 48.07  ? ? ? ? ? ? 226  MET A HB2  1 
ATOM   3489 H HB3  . MET A 1 235 ? 157.876 126.383 42.409  1.00 48.07  ? ? ? ? ? ? 226  MET A HB3  1 
ATOM   3490 H HG2  . MET A 1 235 ? 160.365 125.439 43.168  1.00 47.63  ? ? ? ? ? ? 226  MET A HG2  1 
ATOM   3491 H HG3  . MET A 1 235 ? 159.276 125.559 44.319  1.00 47.63  ? ? ? ? ? ? 226  MET A HG3  1 
ATOM   3492 H HE1  . MET A 1 235 ? 160.816 122.995 42.965  1.00 32.61  ? ? ? ? ? ? 226  MET A HE1  1 
ATOM   3493 H HE2  . MET A 1 235 ? 159.923 122.176 41.937  1.00 32.61  ? ? ? ? ? ? 226  MET A HE2  1 
ATOM   3494 H HE3  . MET A 1 235 ? 160.533 123.581 41.516  1.00 32.61  ? ? ? ? ? ? 226  MET A HE3  1 
ATOM   3495 N N    . GLU A 1 236 ? 158.469 129.163 40.798  1.00 36.55  ? ? ? ? ? ? 227  GLU A N    1 
ATOM   3496 C CA   . GLU A 1 236 ? 157.651 130.067 39.999  1.00 45.33  ? ? ? ? ? ? 227  GLU A CA   1 
ATOM   3497 C C    . GLU A 1 236 ? 158.228 130.217 38.595  1.00 39.50  ? ? ? ? ? ? 227  GLU A C    1 
ATOM   3498 O O    . GLU A 1 236 ? 157.488 130.312 37.617  1.00 42.79  ? ? ? ? ? ? 227  GLU A O    1 
ATOM   3499 C CB   . GLU A 1 236 ? 157.560 131.437 40.677  1.00 45.44  ? ? ? ? ? ? 227  GLU A CB   1 
ATOM   3500 C CG   . GLU A 1 236 ? 156.998 132.557 39.800  1.00 54.99  ? ? ? ? ? ? 227  GLU A CG   1 
ATOM   3501 C CD   . GLU A 1 236 ? 155.587 132.282 39.314  1.00 64.21  ? ? ? ? ? ? 227  GLU A CD   1 
ATOM   3502 O OE1  . GLU A 1 236 ? 154.926 131.378 39.870  1.00 74.93  ? ? ? ? ? ? 227  GLU A OE1  1 
ATOM   3503 O OE2  . GLU A 1 236 ? 155.134 132.977 38.380  1.00 53.40  ? ? ? ? ? ? 227  GLU A OE2  1 
ATOM   3504 H H    . GLU A 1 236 ? 158.852 129.538 41.471  1.00 43.85  ? ? ? ? ? ? 227  GLU A H    1 
ATOM   3505 H HA   . GLU A 1 236 ? 156.754 129.705 39.923  1.00 54.40  ? ? ? ? ? ? 227  GLU A HA   1 
ATOM   3506 H HB2  . GLU A 1 236 ? 156.985 131.359 41.454  1.00 54.53  ? ? ? ? ? ? 227  GLU A HB2  1 
ATOM   3507 H HB3  . GLU A 1 236 ? 158.450 131.703 40.956  1.00 54.53  ? ? ? ? ? ? 227  GLU A HB3  1 
ATOM   3508 H HG2  . GLU A 1 236 ? 156.983 133.381 40.312  1.00 65.99  ? ? ? ? ? ? 227  GLU A HG2  1 
ATOM   3509 H HG3  . GLU A 1 236 ? 157.567 132.662 39.021  1.00 65.99  ? ? ? ? ? ? 227  GLU A HG3  1 
ATOM   3510 N N    . GLN A 1 237 ? 159.553 130.239 38.509  1.00 44.78  ? ? ? ? ? ? 228  GLN A N    1 
ATOM   3511 C CA   . GLN A 1 237 ? 160.245 130.419 37.239  1.00 50.34  ? ? ? ? ? ? 228  GLN A CA   1 
ATOM   3512 C C    . GLN A 1 237 ? 159.914 129.299 36.257  1.00 57.05  ? ? ? ? ? ? 228  GLN A C    1 
ATOM   3513 O O    . GLN A 1 237 ? 159.611 129.552 35.090  1.00 45.87  ? ? ? ? ? ? 228  GLN A O    1 
ATOM   3514 C CB   . GLN A 1 237 ? 161.756 130.483 37.471  1.00 59.78  ? ? ? ? ? ? 228  GLN A CB   1 
ATOM   3515 C CG   . GLN A 1 237 ? 162.587 130.614 36.200  1.00 69.84  ? ? ? ? ? ? 228  GLN A CG   1 
ATOM   3516 C CD   . GLN A 1 237 ? 164.066 130.801 36.487  1.00 104.14 ? ? ? ? ? ? 228  GLN A CD   1 
ATOM   3517 O OE1  . GLN A 1 237 ? 164.468 131.001 37.633  1.00 110.25 ? ? ? ? ? ? 228  GLN A OE1  1 
ATOM   3518 N NE2  . GLN A 1 237 ? 164.883 130.738 35.442  1.00 121.95 ? ? ? ? ? ? 228  GLN A NE2  1 
ATOM   3519 H H    . GLN A 1 237 ? 160.081 130.149 39.182  1.00 53.74  ? ? ? ? ? ? 228  GLN A H    1 
ATOM   3520 H HA   . GLN A 1 237 ? 159.965 131.259 36.842  1.00 60.40  ? ? ? ? ? ? 228  GLN A HA   1 
ATOM   3521 H HB2  . GLN A 1 237 ? 161.952 131.251 38.031  1.00 71.74  ? ? ? ? ? ? 228  GLN A HB2  1 
ATOM   3522 H HB3  . GLN A 1 237 ? 162.035 129.671 37.922  1.00 71.74  ? ? ? ? ? ? 228  GLN A HB3  1 
ATOM   3523 H HG2  . GLN A 1 237 ? 162.483 129.808 35.670  1.00 83.81  ? ? ? ? ? ? 228  GLN A HG2  1 
ATOM   3524 H HG3  . GLN A 1 237 ? 162.278 131.384 35.698  1.00 83.81  ? ? ? ? ? ? 228  GLN A HG3  1 
ATOM   3525 H HE21 . GLN A 1 237 ? 164.565 130.597 34.655  1.00 146.35 ? ? ? ? ? ? 228  GLN A HE21 1 
ATOM   3526 H HE22 . GLN A 1 237 ? 165.730 130.838 35.552  1.00 146.35 ? ? ? ? ? ? 228  GLN A HE22 1 
ATOM   3527 N N    . VAL A 1 238 ? 159.977 128.061 36.735  1.00 46.49  ? ? ? ? ? ? 229  VAL A N    1 
ATOM   3528 C CA   . VAL A 1 238 ? 159.679 126.903 35.901  1.00 46.94  ? ? ? ? ? ? 229  VAL A CA   1 
ATOM   3529 C C    . VAL A 1 238 ? 158.182 126.818 35.604  1.00 47.90  ? ? ? ? ? ? 229  VAL A C    1 
ATOM   3530 O O    . VAL A 1 238 ? 157.782 126.452 34.498  1.00 53.04  ? ? ? ? ? ? 229  VAL A O    1 
ATOM   3531 C CB   . VAL A 1 238 ? 160.177 125.586 36.553  1.00 28.35  ? ? ? ? ? ? 229  VAL A CB   1 
ATOM   3532 C CG1  . VAL A 1 238 ? 159.656 125.446 37.973  1.00 77.04  ? ? ? ? ? ? 229  VAL A CG1  1 
ATOM   3533 C CG2  . VAL A 1 238 ? 159.776 124.373 35.712  1.00 33.73  ? ? ? ? ? ? 229  VAL A CG2  1 
ATOM   3534 H H    . VAL A 1 238 ? 160.191 127.864 37.545  1.00 55.79  ? ? ? ? ? ? 229  VAL A H    1 
ATOM   3535 H HA   . VAL A 1 238 ? 160.142 127.005 35.054  1.00 56.33  ? ? ? ? ? ? 229  VAL A HA   1 
ATOM   3536 H HB   . VAL A 1 238 ? 161.146 125.607 36.596  1.00 34.02  ? ? ? ? ? ? 229  VAL A HB   1 
ATOM   3537 H HG11 . VAL A 1 238 ? 158.686 125.439 37.954  1.00 92.45  ? ? ? ? ? ? 229  VAL A HG11 1 
ATOM   3538 H HG12 . VAL A 1 238 ? 159.985 124.614 38.349  1.00 92.45  ? ? ? ? ? ? 229  VAL A HG12 1 
ATOM   3539 H HG13 . VAL A 1 238 ? 159.972 126.196 38.501  1.00 92.45  ? ? ? ? ? ? 229  VAL A HG13 1 
ATOM   3540 H HG21 . VAL A 1 238 ? 160.170 124.456 34.830  1.00 40.48  ? ? ? ? ? ? 229  VAL A HG21 1 
ATOM   3541 H HG22 . VAL A 1 238 ? 160.100 123.568 36.145  1.00 40.48  ? ? ? ? ? ? 229  VAL A HG22 1 
ATOM   3542 H HG23 . VAL A 1 238 ? 158.809 124.344 35.642  1.00 40.48  ? ? ? ? ? ? 229  VAL A HG23 1 
ATOM   3543 N N    . PHE A 1 239 ? 157.359 127.165 36.588  1.00 41.76  ? ? ? ? ? ? 230  PHE A N    1 
ATOM   3544 C CA   . PHE A 1 239 ? 155.910 127.124 36.413  1.00 42.98  ? ? ? ? ? ? 230  PHE A CA   1 
ATOM   3545 C C    . PHE A 1 239 ? 155.440 128.190 35.427  1.00 38.32  ? ? ? ? ? ? 230  PHE A C    1 
ATOM   3546 O O    . PHE A 1 239 ? 154.511 127.964 34.653  1.00 38.80  ? ? ? ? ? ? 230  PHE A O    1 
ATOM   3547 C CB   . PHE A 1 239 ? 155.193 127.314 37.750  1.00 37.33  ? ? ? ? ? ? 230  PHE A CB   1 
ATOM   3548 C CG   . PHE A 1 239 ? 153.695 127.376 37.628  1.00 25.70  ? ? ? ? ? ? 230  PHE A CG   1 
ATOM   3549 C CD1  . PHE A 1 239 ? 152.943 126.213 37.582  1.00 18.63  ? ? ? ? ? ? 230  PHE A CD1  1 
ATOM   3550 C CD2  . PHE A 1 239 ? 153.037 128.595 37.555  1.00 31.83  ? ? ? ? ? ? 230  PHE A CD2  1 
ATOM   3551 C CE1  . PHE A 1 239 ? 151.562 126.263 37.467  1.00 21.14  ? ? ? ? ? ? 230  PHE A CE1  1 
ATOM   3552 C CE2  . PHE A 1 239 ? 151.656 128.652 37.440  1.00 30.17  ? ? ? ? ? ? 230  PHE A CE2  1 
ATOM   3553 C CZ   . PHE A 1 239 ? 150.918 127.484 37.397  1.00 28.94  ? ? ? ? ? ? 230  PHE A CZ   1 
ATOM   3554 H H    . PHE A 1 239 ? 157.613 127.428 37.366  1.00 50.11  ? ? ? ? ? ? 230  PHE A H    1 
ATOM   3555 H HA   . PHE A 1 239 ? 155.660 126.257 36.058  1.00 51.57  ? ? ? ? ? ? 230  PHE A HA   1 
ATOM   3556 H HB2  . PHE A 1 239 ? 155.413 126.569 38.332  1.00 44.80  ? ? ? ? ? ? 230  PHE A HB2  1 
ATOM   3557 H HB3  . PHE A 1 239 ? 155.493 128.144 38.152  1.00 44.80  ? ? ? ? ? ? 230  PHE A HB3  1 
ATOM   3558 H HD1  . PHE A 1 239 ? 153.370 125.388 37.629  1.00 22.36  ? ? ? ? ? ? 230  PHE A HD1  1 
ATOM   3559 H HD2  . PHE A 1 239 ? 153.529 129.384 37.584  1.00 38.20  ? ? ? ? ? ? 230  PHE A HD2  1 
ATOM   3560 H HE1  . PHE A 1 239 ? 151.069 125.475 37.438  1.00 25.37  ? ? ? ? ? ? 230  PHE A HE1  1 
ATOM   3561 H HE2  . PHE A 1 239 ? 151.227 129.476 37.393  1.00 36.20  ? ? ? ? ? ? 230  PHE A HE2  1 
ATOM   3562 H HZ   . PHE A 1 239 ? 149.992 127.520 37.320  1.00 34.73  ? ? ? ? ? ? 230  PHE A HZ   1 
ATOM   3563 N N    . GLU A 1 240 ? 156.080 129.353 35.467  1.00 36.46  ? ? ? ? ? ? 231  GLU A N    1 
ATOM   3564 C CA   . GLU A 1 240 ? 155.723 130.452 34.578  1.00 32.66  ? ? ? ? ? ? 231  GLU A CA   1 
ATOM   3565 C C    . GLU A 1 240 ? 155.996 130.049 33.135  1.00 40.59  ? ? ? ? ? ? 231  GLU A C    1 
ATOM   3566 O O    . GLU A 1 240 ? 155.248 130.409 32.228  1.00 43.23  ? ? ? ? ? ? 231  GLU A O    1 
ATOM   3567 C CB   . GLU A 1 240 ? 156.506 131.715 34.952  1.00 33.89  ? ? ? ? ? ? 231  GLU A CB   1 
ATOM   3568 C CG   . GLU A 1 240 ? 156.060 132.985 34.227  1.00 43.84  ? ? ? ? ? ? 231  GLU A CG   1 
ATOM   3569 C CD   . GLU A 1 240 ? 156.633 133.125 32.822  1.00 62.93  ? ? ? ? ? ? 231  GLU A CD   1 
ATOM   3570 O OE1  . GLU A 1 240 ? 157.662 132.487 32.513  1.00 73.77  ? ? ? ? ? ? 231  GLU A OE1  1 
ATOM   3571 O OE2  . GLU A 1 240 ? 156.047 133.886 32.023  1.00 60.03  ? ? ? ? ? ? 231  GLU A OE2  1 
ATOM   3572 H H    . GLU A 1 240 ? 156.729 129.533 36.002  1.00 43.75  ? ? ? ? ? ? 231  GLU A H    1 
ATOM   3573 H HA   . GLU A 1 240 ? 154.776 130.642 34.668  1.00 39.19  ? ? ? ? ? ? 231  GLU A HA   1 
ATOM   3574 H HB2  . GLU A 1 240 ? 156.405 131.870 35.904  1.00 40.67  ? ? ? ? ? ? 231  GLU A HB2  1 
ATOM   3575 H HB3  . GLU A 1 240 ? 157.442 131.571 34.743  1.00 40.67  ? ? ? ? ? ? 231  GLU A HB3  1 
ATOM   3576 H HG2  . GLU A 1 240 ? 155.093 132.980 34.154  1.00 52.60  ? ? ? ? ? ? 231  GLU A HG2  1 
ATOM   3577 H HG3  . GLU A 1 240 ? 156.347 133.756 34.742  1.00 52.60  ? ? ? ? ? ? 231  GLU A HG3  1 
ATOM   3578 N N    . GLN A 1 241 ? 157.067 129.291 32.928  1.00 46.77  ? ? ? ? ? ? 232  GLN A N    1 
ATOM   3579 C CA   . GLN A 1 241 ? 157.398 128.804 31.596  1.00 38.58  ? ? ? ? ? ? 232  GLN A CA   1 
ATOM   3580 C C    . GLN A 1 241 ? 156.363 127.792 31.117  1.00 46.27  ? ? ? ? ? ? 232  GLN A C    1 
ATOM   3581 O O    . GLN A 1 241 ? 156.062 127.718 29.925  1.00 54.80  ? ? ? ? ? ? 232  GLN A O    1 
ATOM   3582 C CB   . GLN A 1 241 ? 158.795 128.181 31.582  1.00 36.82  ? ? ? ? ? ? 232  GLN A CB   1 
ATOM   3583 C CG   . GLN A 1 241 ? 159.921 129.203 31.550  1.00 51.36  ? ? ? ? ? ? 232  GLN A CG   1 
ATOM   3584 C CD   . GLN A 1 241 ? 159.906 130.046 30.286  1.00 82.81  ? ? ? ? ? ? 232  GLN A CD   1 
ATOM   3585 O OE1  . GLN A 1 241 ? 159.639 131.248 30.330  1.00 93.94  ? ? ? ? ? ? 232  GLN A OE1  1 
ATOM   3586 N NE2  . GLN A 1 241 ? 160.193 129.416 29.150  1.00 72.85  ? ? ? ? ? ? 232  GLN A NE2  1 
ATOM   3587 H H    . GLN A 1 241 ? 157.617 129.045 33.541  1.00 56.12  ? ? ? ? ? ? 232  GLN A H    1 
ATOM   3588 H HA   . GLN A 1 241 ? 157.396 129.551 30.977  1.00 46.30  ? ? ? ? ? ? 232  GLN A HA   1 
ATOM   3589 H HB2  . GLN A 1 241 ? 158.905 127.643 32.381  1.00 44.19  ? ? ? ? ? ? 232  GLN A HB2  1 
ATOM   3590 H HB3  . GLN A 1 241 ? 158.880 127.622 30.794  1.00 44.19  ? ? ? ? ? ? 232  GLN A HB3  1 
ATOM   3591 H HG2  . GLN A 1 241 ? 159.829 129.799 32.310  1.00 61.63  ? ? ? ? ? ? 232  GLN A HG2  1 
ATOM   3592 H HG3  . GLN A 1 241 ? 160.771 128.738 31.593  1.00 61.63  ? ? ? ? ? ? 232  GLN A HG3  1 
ATOM   3593 H HE21 . GLN A 1 241 ? 160.374 128.576 29.159  1.00 87.42  ? ? ? ? ? ? 232  GLN A HE21 1 
ATOM   3594 H HE22 . GLN A 1 241 ? 160.198 129.850 28.408  1.00 87.42  ? ? ? ? ? ? 232  GLN A HE22 1 
ATOM   3595 N N    . CYS A 1 242 ? 155.819 127.018 32.051  1.00 47.31  ? ? ? ? ? ? 233  CYS A N    1 
ATOM   3596 C CA   . CYS A 1 242 ? 154.779 126.049 31.728  1.00 40.88  ? ? ? ? ? ? 233  CYS A CA   1 
ATOM   3597 C C    . CYS A 1 242 ? 153.478 126.760 31.372  1.00 44.04  ? ? ? ? ? ? 233  CYS A C    1 
ATOM   3598 O O    . CYS A 1 242 ? 152.727 126.299 30.514  1.00 38.31  ? ? ? ? ? ? 233  CYS A O    1 
ATOM   3599 C CB   . CYS A 1 242 ? 154.553 125.093 32.901  1.00 35.94  ? ? ? ? ? ? 233  CYS A CB   1 
ATOM   3600 S SG   . CYS A 1 242 ? 155.889 123.902 33.150  1.00 48.05  ? ? ? ? ? ? 233  CYS A SG   1 
ATOM   3601 H H    . CYS A 1 242 ? 156.037 127.035 32.883  1.00 56.78  ? ? ? ? ? ? 233  CYS A H    1 
ATOM   3602 H HA   . CYS A 1 242 ? 155.058 125.526 30.961  1.00 49.05  ? ? ? ? ? ? 233  CYS A HA   1 
ATOM   3603 H HB2  . CYS A 1 242 ? 154.466 125.614 33.715  1.00 43.13  ? ? ? ? ? ? 233  CYS A HB2  1 
ATOM   3604 H HB3  . CYS A 1 242 ? 153.737 124.594 32.742  1.00 43.13  ? ? ? ? ? ? 233  CYS A HB3  1 
ATOM   3605 H HG   . CYS A 1 242 ? 155.618 123.203 34.087  1.00 57.66  ? ? ? ? ? ? 233  CYS A HG   1 
ATOM   3606 N N    . GLN A 1 243 ? 153.220 127.884 32.034  1.00 38.91  ? ? ? ? ? ? 234  GLN A N    1 
ATOM   3607 C CA   . GLN A 1 243 ? 152.029 128.679 31.758  1.00 35.12  ? ? ? ? ? ? 234  GLN A CA   1 
ATOM   3608 C C    . GLN A 1 243 ? 152.113 129.288 30.365  1.00 41.17  ? ? ? ? ? ? 234  GLN A C    1 
ATOM   3609 O O    . GLN A 1 243 ? 151.125 129.318 29.627  1.00 46.30  ? ? ? ? ? ? 234  GLN A O    1 
ATOM   3610 C CB   . GLN A 1 243 ? 151.873 129.791 32.798  1.00 39.02  ? ? ? ? ? ? 234  GLN A CB   1 
ATOM   3611 C CG   . GLN A 1 243 ? 151.496 129.300 34.184  1.00 34.20  ? ? ? ? ? ? 234  GLN A CG   1 
ATOM   3612 C CD   . GLN A 1 243 ? 150.067 128.803 34.254  1.00 36.17  ? ? ? ? ? ? 234  GLN A CD   1 
ATOM   3613 O OE1  . GLN A 1 243 ? 149.788 127.635 33.978  1.00 38.83  ? ? ? ? ? ? 234  GLN A OE1  1 
ATOM   3614 N NE2  . GLN A 1 243 ? 149.149 129.690 34.624  1.00 37.45  ? ? ? ? ? ? 234  GLN A NE2  1 
ATOM   3615 H H    . GLN A 1 243 ? 153.722 128.209 32.652  1.00 46.69  ? ? ? ? ? ? 234  GLN A H    1 
ATOM   3616 H HA   . GLN A 1 243 ? 151.245 128.109 31.798  1.00 42.14  ? ? ? ? ? ? 234  GLN A HA   1 
ATOM   3617 H HB2  . GLN A 1 243 ? 152.714 130.267 32.872  1.00 46.83  ? ? ? ? ? ? 234  GLN A HB2  1 
ATOM   3618 H HB3  . GLN A 1 243 ? 151.177 130.398 32.501  1.00 46.83  ? ? ? ? ? ? 234  GLN A HB3  1 
ATOM   3619 H HG2  . GLN A 1 243 ? 152.082 128.568 34.431  1.00 41.04  ? ? ? ? ? ? 234  GLN A HG2  1 
ATOM   3620 H HG3  . GLN A 1 243 ? 151.591 130.031 34.815  1.00 41.04  ? ? ? ? ? ? 234  GLN A HG3  1 
ATOM   3621 H HE21 . GLN A 1 243 ? 149.381 130.497 34.808  1.00 44.94  ? ? ? ? ? ? 234  GLN A HE21 1 
ATOM   3622 H HE22 . GLN A 1 243 ? 148.323 129.456 34.679  1.00 44.94  ? ? ? ? ? ? 234  GLN A HE22 1 
ATOM   3623 N N    . GLN A 1 244 ? 153.297 129.778 30.014  1.00 34.47  ? ? ? ? ? ? 235  GLN A N    1 
ATOM   3624 C CA   . GLN A 1 244 ? 153.531 130.347 28.693  1.00 40.26  ? ? ? ? ? ? 235  GLN A CA   1 
ATOM   3625 C C    . GLN A 1 244 ? 153.264 129.309 27.614  1.00 38.90  ? ? ? ? ? ? 235  GLN A C    1 
ATOM   3626 O O    . GLN A 1 244 ? 152.535 129.568 26.656  1.00 39.73  ? ? ? ? ? ? 235  GLN A O    1 
ATOM   3627 C CB   . GLN A 1 244 ? 154.969 130.847 28.577  1.00 34.33  ? ? ? ? ? ? 235  GLN A CB   1 
ATOM   3628 C CG   . GLN A 1 244 ? 155.341 131.343 27.187  1.00 45.68  ? ? ? ? ? ? 235  GLN A CG   1 
ATOM   3629 C CD   . GLN A 1 244 ? 156.753 131.876 27.123  1.00 41.80  ? ? ? ? ? ? 235  GLN A CD   1 
ATOM   3630 O OE1  . GLN A 1 244 ? 157.557 131.438 26.299  1.00 58.00  ? ? ? ? ? ? 235  GLN A OE1  1 
ATOM   3631 N NE2  . GLN A 1 244 ? 157.065 132.830 27.993  1.00 39.23  ? ? ? ? ? ? 235  GLN A NE2  1 
ATOM   3632 H H    . GLN A 1 244 ? 153.987 129.793 30.528  1.00 41.36  ? ? ? ? ? ? 235  GLN A H    1 
ATOM   3633 H HA   . GLN A 1 244 ? 152.932 131.097 28.553  1.00 48.32  ? ? ? ? ? ? 235  GLN A HA   1 
ATOM   3634 H HB2  . GLN A 1 244 ? 155.095 131.583 29.197  1.00 41.19  ? ? ? ? ? ? 235  GLN A HB2  1 
ATOM   3635 H HB3  . GLN A 1 244 ? 155.571 130.121 28.803  1.00 41.19  ? ? ? ? ? ? 235  GLN A HB3  1 
ATOM   3636 H HG2  . GLN A 1 244 ? 155.268 130.608 26.559  1.00 54.82  ? ? ? ? ? ? 235  GLN A HG2  1 
ATOM   3637 H HG3  . GLN A 1 244 ? 154.738 132.059 26.934  1.00 54.82  ? ? ? ? ? ? 235  GLN A HG3  1 
ATOM   3638 H HE21 . GLN A 1 244 ? 156.476 133.112 28.552  1.00 47.08  ? ? ? ? ? ? 235  GLN A HE21 1 
ATOM   3639 H HE22 . GLN A 1 244 ? 157.857 133.167 27.996  1.00 47.08  ? ? ? ? ? ? 235  GLN A HE22 1 
ATOM   3640 N N    . PHE A 1 245 ? 153.864 128.133 27.777  1.00 32.03  ? ? ? ? ? ? 236  PHE A N    1 
ATOM   3641 C CA   . PHE A 1 245 ? 153.710 127.047 26.817  1.00 32.71  ? ? ? ? ? ? 236  PHE A CA   1 
ATOM   3642 C C    . PHE A 1 245 ? 152.242 126.675 26.664  1.00 38.04  ? ? ? ? ? ? 236  PHE A C    1 
ATOM   3643 O O    . PHE A 1 245 ? 151.778 126.372 25.565  1.00 51.71  ? ? ? ? ? ? 236  PHE A O    1 
ATOM   3644 C CB   . PHE A 1 245 ? 154.511 125.826 27.271  1.00 28.15  ? ? ? ? ? ? 236  PHE A CB   1 
ATOM   3645 C CG   . PHE A 1 245 ? 154.511 124.693 26.281  1.00 32.95  ? ? ? ? ? ? 236  PHE A CG   1 
ATOM   3646 C CD1  . PHE A 1 245 ? 155.218 124.795 25.096  1.00 31.53  ? ? ? ? ? ? 236  PHE A CD1  1 
ATOM   3647 C CD2  . PHE A 1 245 ? 153.818 123.522 26.543  1.00 33.88  ? ? ? ? ? ? 236  PHE A CD2  1 
ATOM   3648 C CE1  . PHE A 1 245 ? 155.227 123.755 24.187  1.00 38.47  ? ? ? ? ? ? 236  PHE A CE1  1 
ATOM   3649 C CE2  . PHE A 1 245 ? 153.825 122.477 25.636  1.00 39.91  ? ? ? ? ? ? 236  PHE A CE2  1 
ATOM   3650 C CZ   . PHE A 1 245 ? 154.531 122.595 24.457  1.00 34.24  ? ? ? ? ? ? 236  PHE A CZ   1 
ATOM   3651 H H    . PHE A 1 245 ? 154.370 127.939 28.444  1.00 38.43  ? ? ? ? ? ? 236  PHE A H    1 
ATOM   3652 H HA   . PHE A 1 245 ? 154.047 127.330 25.952  1.00 39.25  ? ? ? ? ? ? 236  PHE A HA   1 
ATOM   3653 H HB2  . PHE A 1 245 ? 155.432 126.093 27.415  1.00 33.78  ? ? ? ? ? ? 236  PHE A HB2  1 
ATOM   3654 H HB3  . PHE A 1 245 ? 154.131 125.495 28.100  1.00 33.78  ? ? ? ? ? ? 236  PHE A HB3  1 
ATOM   3655 H HD1  . PHE A 1 245 ? 155.690 125.574 24.908  1.00 37.83  ? ? ? ? ? ? 236  PHE A HD1  1 
ATOM   3656 H HD2  . PHE A 1 245 ? 153.341 123.438 27.337  1.00 40.66  ? ? ? ? ? ? 236  PHE A HD2  1 
ATOM   3657 H HE1  . PHE A 1 245 ? 155.704 123.836 23.392  1.00 46.16  ? ? ? ? ? ? 236  PHE A HE1  1 
ATOM   3658 H HE2  . PHE A 1 245 ? 153.354 121.697 25.820  1.00 47.89  ? ? ? ? ? ? 236  PHE A HE2  1 
ATOM   3659 H HZ   . PHE A 1 245 ? 154.536 121.895 23.845  1.00 41.09  ? ? ? ? ? ? 236  PHE A HZ   1 
ATOM   3660 N N    . GLU A 1 246 ? 151.511 126.711 27.773  1.00 37.12  ? ? ? ? ? ? 237  GLU A N    1 
ATOM   3661 C CA   . GLU A 1 246 ? 150.091 126.388 27.758  1.00 30.50  ? ? ? ? ? ? 237  GLU A CA   1 
ATOM   3662 C C    . GLU A 1 246 ? 149.292 127.506 27.102  1.00 35.70  ? ? ? ? ? ? 237  GLU A C    1 
ATOM   3663 O O    . GLU A 1 246 ? 148.326 127.244 26.389  1.00 38.34  ? ? ? ? ? ? 237  GLU A O    1 
ATOM   3664 C CB   . GLU A 1 246 ? 149.580 126.145 29.181  1.00 31.04  ? ? ? ? ? ? 237  GLU A CB   1 
ATOM   3665 C CG   . GLU A 1 246 ? 148.122 125.696 29.267  1.00 31.47  ? ? ? ? ? ? 237  GLU A CG   1 
ATOM   3666 C CD   . GLU A 1 246 ? 147.903 124.275 28.772  1.00 56.15  ? ? ? ? ? ? 237  GLU A CD   1 
ATOM   3667 O OE1  . GLU A 1 246 ? 148.875 123.631 28.319  1.00 62.03  ? ? ? ? ? ? 237  GLU A OE1  1 
ATOM   3668 O OE2  . GLU A 1 246 ? 146.749 123.799 28.841  1.00 47.35  ? ? ? ? ? ? 237  GLU A OE2  1 
ATOM   3669 H H    . GLU A 1 246 ? 151.815 126.920 28.549  1.00 44.55  ? ? ? ? ? ? 237  GLU A H    1 
ATOM   3670 H HA   . GLU A 1 246 ? 149.954 125.576 27.245  1.00 36.60  ? ? ? ? ? ? 237  GLU A HA   1 
ATOM   3671 H HB2  . GLU A 1 246 ? 150.124 125.456 29.592  1.00 37.25  ? ? ? ? ? ? 237  GLU A HB2  1 
ATOM   3672 H HB3  . GLU A 1 246 ? 149.663 126.970 29.684  1.00 37.25  ? ? ? ? ? ? 237  GLU A HB3  1 
ATOM   3673 H HG2  . GLU A 1 246 ? 147.834 125.737 30.193  1.00 37.76  ? ? ? ? ? ? 237  GLU A HG2  1 
ATOM   3674 H HG3  . GLU A 1 246 ? 147.578 126.288 28.725  1.00 37.76  ? ? ? ? ? ? 237  GLU A HG3  1 
ATOM   3675 N N    . GLU A 1 247 ? 149.697 128.751 27.336  1.00 30.06  ? ? ? ? ? ? 238  GLU A N    1 
ATOM   3676 C CA   . GLU A 1 247 ? 148.997 129.895 26.758  1.00 31.96  ? ? ? ? ? ? 238  GLU A CA   1 
ATOM   3677 C C    . GLU A 1 247 ? 149.012 129.843 25.234  1.00 40.08  ? ? ? ? ? ? 238  GLU A C    1 
ATOM   3678 O O    . GLU A 1 247 ? 148.032 130.206 24.585  1.00 37.16  ? ? ? ? ? ? 238  GLU A O    1 
ATOM   3679 C CB   . GLU A 1 247 ? 149.618 131.211 27.229  1.00 35.83  ? ? ? ? ? ? 238  GLU A CB   1 
ATOM   3680 C CG   . GLU A 1 247 ? 148.843 132.440 26.768  1.00 31.40  ? ? ? ? ? ? 238  GLU A CG   1 
ATOM   3681 C CD   . GLU A 1 247 ? 149.267 133.717 27.472  1.00 42.32  ? ? ? ? ? ? 238  GLU A CD   1 
ATOM   3682 O OE1  . GLU A 1 247 ? 149.789 133.639 28.605  1.00 45.95  ? ? ? ? ? ? 238  GLU A OE1  1 
ATOM   3683 O OE2  . GLU A 1 247 ? 149.064 134.804 26.891  1.00 51.16  ? ? ? ? ? ? 238  GLU A OE2  1 
ATOM   3684 H H    . GLU A 1 247 ? 150.373 128.961 27.824  1.00 36.07  ? ? ? ? ? ? 238  GLU A H    1 
ATOM   3685 H HA   . GLU A 1 247 ? 148.072 129.879 27.050  1.00 38.36  ? ? ? ? ? ? 238  GLU A HA   1 
ATOM   3686 H HB2  . GLU A 1 247 ? 149.641 131.219 28.199  1.00 42.99  ? ? ? ? ? ? 238  GLU A HB2  1 
ATOM   3687 H HB3  . GLU A 1 247 ? 150.519 131.277 26.877  1.00 42.99  ? ? ? ? ? ? 238  GLU A HB3  1 
ATOM   3688 H HG2  . GLU A 1 247 ? 148.986 132.564 25.817  1.00 37.67  ? ? ? ? ? ? 238  GLU A HG2  1 
ATOM   3689 H HG3  . GLU A 1 247 ? 147.900 132.301 26.945  1.00 37.67  ? ? ? ? ? ? 238  GLU A HG3  1 
ATOM   3690 N N    . LYS A 1 248 ? 150.124 129.389 24.668  1.00 38.19  ? ? ? ? ? ? 239  LYS A N    1 
ATOM   3691 C CA   . LYS A 1 248 ? 150.252 129.295 23.219  1.00 33.21  ? ? ? ? ? ? 239  LYS A CA   1 
ATOM   3692 C C    . LYS A 1 248 ? 149.258 128.292 22.643  1.00 38.05  ? ? ? ? ? ? 239  LYS A C    1 
ATOM   3693 O O    . LYS A 1 248 ? 148.707 128.502 21.564  1.00 52.98  ? ? ? ? ? ? 239  LYS A O    1 
ATOM   3694 C CB   . LYS A 1 248 ? 151.674 128.892 22.833  1.00 32.85  ? ? ? ? ? ? 239  LYS A CB   1 
ATOM   3695 C CG   . LYS A 1 248 ? 152.727 129.911 23.217  1.00 34.45  ? ? ? ? ? ? 239  LYS A CG   1 
ATOM   3696 C CD   . LYS A 1 248 ? 154.089 129.531 22.668  1.00 41.30  ? ? ? ? ? ? 239  LYS A CD   1 
ATOM   3697 C CE   . LYS A 1 248 ? 155.148 130.513 23.117  1.00 42.57  ? ? ? ? ? ? 239  LYS A CE   1 
ATOM   3698 N NZ   . LYS A 1 248 ? 156.455 130.277 22.443  1.00 64.31  ? ? ? ? ? ? 239  LYS A NZ   1 
ATOM   3699 H H    . LYS A 1 248 ? 150.820 129.128 25.101  1.00 45.83  ? ? ? ? ? ? 239  LYS A H    1 
ATOM   3700 H HA   . LYS A 1 248 ? 150.067 130.162 22.826  1.00 39.85  ? ? ? ? ? ? 239  LYS A HA   1 
ATOM   3701 H HB2  . LYS A 1 248 ? 151.893 128.058 23.277  1.00 39.43  ? ? ? ? ? ? 239  LYS A HB2  1 
ATOM   3702 H HB3  . LYS A 1 248 ? 151.714 128.772 21.871  1.00 39.43  ? ? ? ? ? ? 239  LYS A HB3  1 
ATOM   3703 H HG2  . LYS A 1 248 ? 152.483 130.777 22.854  1.00 41.35  ? ? ? ? ? ? 239  LYS A HG2  1 
ATOM   3704 H HG3  . LYS A 1 248 ? 152.790 129.958 24.184  1.00 41.35  ? ? ? ? ? ? 239  LYS A HG3  1 
ATOM   3705 H HD2  . LYS A 1 248 ? 154.332 128.649 22.992  1.00 49.56  ? ? ? ? ? ? 239  LYS A HD2  1 
ATOM   3706 H HD3  . LYS A 1 248 ? 154.058 129.536 21.698  1.00 49.56  ? ? ? ? ? ? 239  LYS A HD3  1 
ATOM   3707 H HE2  . LYS A 1 248 ? 154.857 131.414 22.905  1.00 51.09  ? ? ? ? ? ? 239  LYS A HE2  1 
ATOM   3708 H HE3  . LYS A 1 248 ? 155.282 130.422 24.074  1.00 51.09  ? ? ? ? ? ? 239  LYS A HE3  1 
ATOM   3709 H HZ1  . LYS A 1 248 ? 156.362 130.360 21.561  1.00 77.17  ? ? ? ? ? ? 239  LYS A HZ1  1 
ATOM   3710 H HZ2  . LYS A 1 248 ? 157.056 130.869 22.727  1.00 77.17  ? ? ? ? ? ? 239  LYS A HZ2  1 
ATOM   3711 H HZ3  . LYS A 1 248 ? 156.748 129.457 22.626  1.00 77.17  ? ? ? ? ? ? 239  LYS A HZ3  1 
ATOM   3712 N N    . ARG A 1 249 ? 149.032 127.202 23.371  1.00 31.53  ? ? ? ? ? ? 240  ARG A N    1 
ATOM   3713 C CA   . ARG A 1 249 ? 148.106 126.166 22.929  1.00 28.42  ? ? ? ? ? ? 240  ARG A CA   1 
ATOM   3714 C C    . ARG A 1 249 ? 146.674 126.680 22.974  1.00 39.21  ? ? ? ? ? ? 240  ARG A C    1 
ATOM   3715 O O    . ARG A 1 249 ? 145.904 126.488 22.032  1.00 49.29  ? ? ? ? ? ? 240  ARG A O    1 
ATOM   3716 C CB   . ARG A 1 249 ? 148.229 124.926 23.814  1.00 28.03  ? ? ? ? ? ? 240  ARG A CB   1 
ATOM   3717 C CG   . ARG A 1 249 ? 147.895 123.626 23.102  1.00 38.01  ? ? ? ? ? ? 240  ARG A CG   1 
ATOM   3718 C CD   . ARG A 1 249 ? 147.527 122.528 24.081  1.00 40.35  ? ? ? ? ? ? 240  ARG A CD   1 
ATOM   3719 N NE   . ARG A 1 249 ? 146.101 122.563 24.413  1.00 48.32  ? ? ? ? ? ? 240  ARG A NE   1 
ATOM   3720 C CZ   . ARG A 1 249 ? 145.597 122.662 25.641  1.00 43.97  ? ? ? ? ? ? 240  ARG A CZ   1 
ATOM   3721 N NH1  . ARG A 1 249 ? 146.384 122.731 26.707  1.00 59.47  ? ? ? ? ? ? 240  ARG A NH1  1 
ATOM   3722 N NH2  . ARG A 1 249 ? 144.284 122.686 25.804  1.00 63.73  ? ? ? ? ? ? 240  ARG A NH2  1 
ATOM   3723 H H    . ARG A 1 249 ? 149.405 127.039 24.128  1.00 37.84  ? ? ? ? ? ? 240  ARG A H    1 
ATOM   3724 H HA   . ARG A 1 249 ? 148.314 125.914 22.015  1.00 34.11  ? ? ? ? ? ? 240  ARG A HA   1 
ATOM   3725 H HB2  . ARG A 1 249 ? 149.142 124.862 24.136  1.00 33.64  ? ? ? ? ? ? 240  ARG A HB2  1 
ATOM   3726 H HB3  . ARG A 1 249 ? 147.622 125.017 24.565  1.00 33.64  ? ? ? ? ? ? 240  ARG A HB3  1 
ATOM   3727 H HG2  . ARG A 1 249 ? 147.140 123.771 22.510  1.00 45.61  ? ? ? ? ? ? 240  ARG A HG2  1 
ATOM   3728 H HG3  . ARG A 1 249 ? 148.668 123.333 22.594  1.00 45.61  ? ? ? ? ? ? 240  ARG A HG3  1 
ATOM   3729 H HD2  . ARG A 1 249 ? 147.726 121.665 23.685  1.00 48.42  ? ? ? ? ? ? 240  ARG A HD2  1 
ATOM   3730 H HD3  . ARG A 1 249 ? 148.033 122.646 24.900  1.00 48.42  ? ? ? ? ? ? 240  ARG A HD3  1 
ATOM   3731 H HE   . ARG A 1 249 ? 145.543 122.517 23.760  1.00 57.98  ? ? ? ? ? ? 240  ARG A HE   1 
ATOM   3732 H HH11 . ARG A 1 249 ? 147.239 122.717 26.613  1.00 71.36  ? ? ? ? ? ? 240  ARG A HH11 1 
ATOM   3733 H HH12 . ARG A 1 249 ? 146.040 122.793 27.493  1.00 71.36  ? ? ? ? ? ? 240  ARG A HH12 1 
ATOM   3734 H HH21 . ARG A 1 249 ? 143.765 122.640 25.120  1.00 76.48  ? ? ? ? ? ? 240  ARG A HH21 1 
ATOM   3735 H HH22 . ARG A 1 249 ? 143.950 122.747 26.594  1.00 76.48  ? ? ? ? ? ? 240  ARG A HH22 1 
ATOM   3736 N N    . LEU A 1 250 ? 146.322 127.335 24.075  1.00 40.26  ? ? ? ? ? ? 241  LEU A N    1 
ATOM   3737 C CA   . LEU A 1 250 ? 144.966 127.836 24.265  1.00 41.99  ? ? ? ? ? ? 241  LEU A CA   1 
ATOM   3738 C C    . LEU A 1 250 ? 144.618 128.901 23.232  1.00 36.68  ? ? ? ? ? ? 241  LEU A C    1 
ATOM   3739 O O    . LEU A 1 250 ? 143.551 128.853 22.619  1.00 48.10  ? ? ? ? ? ? 241  LEU A O    1 
ATOM   3740 C CB   . LEU A 1 250 ? 144.799 128.403 25.676  1.00 32.86  ? ? ? ? ? ? 241  LEU A CB   1 
ATOM   3741 C CG   . LEU A 1 250 ? 145.035 127.414 26.820  1.00 29.90  ? ? ? ? ? ? 241  LEU A CG   1 
ATOM   3742 C CD1  . LEU A 1 250 ? 144.877 128.110 28.163  1.00 34.24  ? ? ? ? ? ? 241  LEU A CD1  1 
ATOM   3743 C CD2  . LEU A 1 250 ? 144.103 126.215 26.726  1.00 30.54  ? ? ? ? ? ? 241  LEU A CD2  1 
ATOM   3744 H H    . LEU A 1 250 ? 146.853 127.503 24.731  1.00 48.32  ? ? ? ? ? ? 241  LEU A H    1 
ATOM   3745 H HA   . LEU A 1 250 ? 144.341 127.102 24.161  1.00 50.39  ? ? ? ? ? ? 241  LEU A HA   1 
ATOM   3746 H HB2  . LEU A 1 250 ? 145.428 129.133 25.789  1.00 39.43  ? ? ? ? ? ? 241  LEU A HB2  1 
ATOM   3747 H HB3  . LEU A 1 250 ? 143.894 128.740 25.766  1.00 39.43  ? ? ? ? ? ? 241  LEU A HB3  1 
ATOM   3748 H HG   . LEU A 1 250 ? 145.945 127.084 26.763  1.00 35.88  ? ? ? ? ? ? 241  LEU A HG   1 
ATOM   3749 H HD11 . LEU A 1 250 ? 143.978 128.468 28.229  1.00 41.09  ? ? ? ? ? ? 241  LEU A HD11 1 
ATOM   3750 H HD12 . LEU A 1 250 ? 145.030 127.466 28.872  1.00 41.09  ? ? ? ? ? ? 241  LEU A HD12 1 
ATOM   3751 H HD13 . LEU A 1 250 ? 145.525 128.829 28.223  1.00 41.09  ? ? ? ? ? ? 241  LEU A HD13 1 
ATOM   3752 H HD21 . LEU A 1 250 ? 144.259 125.759 25.885  1.00 36.65  ? ? ? ? ? ? 241  LEU A HD21 1 
ATOM   3753 H HD22 . LEU A 1 250 ? 144.285 125.616 27.467  1.00 36.65  ? ? ? ? ? ? 241  LEU A HD22 1 
ATOM   3754 H HD23 . LEU A 1 250 ? 143.185 126.526 26.769  1.00 36.65  ? ? ? ? ? ? 241  LEU A HD23 1 
ATOM   3755 N N    . ARG A 1 251 ? 145.520 129.858 23.038  1.00 32.92  ? ? ? ? ? ? 242  ARG A N    1 
ATOM   3756 C CA   . ARG A 1 251 ? 145.301 130.919 22.063  1.00 32.11  ? ? ? ? ? ? 242  ARG A CA   1 
ATOM   3757 C C    . ARG A 1 251 ? 145.261 130.347 20.655  1.00 35.92  ? ? ? ? ? ? 242  ARG A C    1 
ATOM   3758 O O    . ARG A 1 251 ? 144.529 130.839 19.798  1.00 44.98  ? ? ? ? ? ? 242  ARG A O    1 
ATOM   3759 C CB   . ARG A 1 251 ? 146.391 131.988 22.168  1.00 26.16  ? ? ? ? ? ? 242  ARG A CB   1 
ATOM   3760 C CG   . ARG A 1 251 ? 146.328 132.801 23.455  1.00 37.40  ? ? ? ? ? ? 242  ARG A CG   1 
ATOM   3761 C CD   . ARG A 1 251 ? 147.212 134.033 23.386  1.00 35.03  ? ? ? ? ? ? 242  ARG A CD   1 
ATOM   3762 N NE   . ARG A 1 251 ? 147.189 134.786 24.638  1.00 41.13  ? ? ? ? ? ? 242  ARG A NE   1 
ATOM   3763 C CZ   . ARG A 1 251 ? 146.259 135.678 24.966  1.00 47.93  ? ? ? ? ? ? 242  ARG A CZ   1 
ATOM   3764 N NH1  . ARG A 1 251 ? 145.256 135.942 24.140  1.00 44.92  ? ? ? ? ? ? 242  ARG A NH1  1 
ATOM   3765 N NH2  . ARG A 1 251 ? 146.329 136.310 26.130  1.00 53.99  ? ? ? ? ? ? 242  ARG A NH2  1 
ATOM   3766 H H    . ARG A 1 251 ? 146.268 129.915 23.459  1.00 39.50  ? ? ? ? ? ? 242  ARG A H    1 
ATOM   3767 H HA   . ARG A 1 251 ? 144.446 131.342 22.241  1.00 38.53  ? ? ? ? ? ? 242  ARG A HA   1 
ATOM   3768 H HB2  . ARG A 1 251 ? 147.258 131.555 22.133  1.00 31.39  ? ? ? ? ? ? 242  ARG A HB2  1 
ATOM   3769 H HB3  . ARG A 1 251 ? 146.299 132.603 21.424  1.00 31.39  ? ? ? ? ? ? 242  ARG A HB3  1 
ATOM   3770 H HG2  . ARG A 1 251 ? 145.415 133.092 23.605  1.00 44.88  ? ? ? ? ? ? 242  ARG A HG2  1 
ATOM   3771 H HG3  . ARG A 1 251 ? 146.631 132.252 24.195  1.00 44.88  ? ? ? ? ? ? 242  ARG A HG3  1 
ATOM   3772 H HD2  . ARG A 1 251 ? 148.127 133.761 23.213  1.00 42.03  ? ? ? ? ? ? 242  ARG A HD2  1 
ATOM   3773 H HD3  . ARG A 1 251 ? 146.896 134.615 22.677  1.00 42.03  ? ? ? ? ? ? 242  ARG A HD3  1 
ATOM   3774 H HE   . ARG A 1 251 ? 147.822 134.642 25.202  1.00 49.36  ? ? ? ? ? ? 242  ARG A HE   1 
ATOM   3775 H HH11 . ARG A 1 251 ? 145.204 135.536 23.383  1.00 53.91  ? ? ? ? ? ? 242  ARG A HH11 1 
ATOM   3776 H HH12 . ARG A 1 251 ? 144.658 136.520 24.360  1.00 53.91  ? ? ? ? ? ? 242  ARG A HH12 1 
ATOM   3777 H HH21 . ARG A 1 251 ? 146.977 136.144 26.671  1.00 64.79  ? ? ? ? ? ? 242  ARG A HH21 1 
ATOM   3778 H HH22 . ARG A 1 251 ? 145.728 136.886 26.344  1.00 64.79  ? ? ? ? ? ? 242  ARG A HH22 1 
ATOM   3779 N N    . PHE A 1 252 ? 146.049 129.302 20.422  1.00 35.60  ? ? ? ? ? ? 243  PHE A N    1 
ATOM   3780 C CA   . PHE A 1 252 ? 146.070 128.644 19.121  1.00 42.04  ? ? ? ? ? ? 243  PHE A CA   1 
ATOM   3781 C C    . PHE A 1 252 ? 144.732 127.967 18.844  1.00 37.82  ? ? ? ? ? ? 243  PHE A C    1 
ATOM   3782 O O    . PHE A 1 252 ? 144.174 128.096 17.755  1.00 45.08  ? ? ? ? ? ? 243  PHE A O    1 
ATOM   3783 C CB   . PHE A 1 252 ? 147.200 127.617 19.054  1.00 33.11  ? ? ? ? ? ? 243  PHE A CB   1 
ATOM   3784 C CG   . PHE A 1 252 ? 147.260 126.869 17.754  1.00 36.40  ? ? ? ? ? ? 243  PHE A CG   1 
ATOM   3785 C CD1  . PHE A 1 252 ? 147.730 127.487 16.607  1.00 35.67  ? ? ? ? ? ? 243  PHE A CD1  1 
ATOM   3786 C CD2  . PHE A 1 252 ? 146.850 125.548 17.679  1.00 34.45  ? ? ? ? ? ? 243  PHE A CD2  1 
ATOM   3787 C CE1  . PHE A 1 252 ? 147.786 126.803 15.408  1.00 32.48  ? ? ? ? ? ? 243  PHE A CE1  1 
ATOM   3788 C CE2  . PHE A 1 252 ? 146.905 124.858 16.482  1.00 36.26  ? ? ? ? ? ? 243  PHE A CE2  1 
ATOM   3789 C CZ   . PHE A 1 252 ? 147.374 125.487 15.345  1.00 36.52  ? ? ? ? ? ? 243  PHE A CZ   1 
ATOM   3790 H H    . PHE A 1 252 ? 146.580 128.955 21.001  1.00 42.72  ? ? ? ? ? ? 243  PHE A H    1 
ATOM   3791 H HA   . PHE A 1 252 ? 146.223 129.308 18.430  1.00 50.44  ? ? ? ? ? ? 243  PHE A HA   1 
ATOM   3792 H HB2  . PHE A 1 252 ? 148.047 128.075 19.172  1.00 39.73  ? ? ? ? ? ? 243  PHE A HB2  1 
ATOM   3793 H HB3  . PHE A 1 252 ? 147.076 126.968 19.764  1.00 39.73  ? ? ? ? ? ? 243  PHE A HB3  1 
ATOM   3794 H HD1  . PHE A 1 252 ? 148.008 128.374 16.644  1.00 42.80  ? ? ? ? ? ? 243  PHE A HD1  1 
ATOM   3795 H HD2  . PHE A 1 252 ? 146.533 125.120 18.441  1.00 41.33  ? ? ? ? ? ? 243  PHE A HD2  1 
ATOM   3796 H HE1  . PHE A 1 252 ? 148.103 127.229 14.644  1.00 38.98  ? ? ? ? ? ? 243  PHE A HE1  1 
ATOM   3797 H HE2  . PHE A 1 252 ? 146.626 123.972 16.442  1.00 43.51  ? ? ? ? ? ? 243  PHE A HE2  1 
ATOM   3798 H HZ   . PHE A 1 252 ? 147.412 125.025 14.539  1.00 43.82  ? ? ? ? ? ? 243  PHE A HZ   1 
ATOM   3799 N N    . PHE A 1 253 ? 144.224 127.246 19.839  1.00 34.23  ? ? ? ? ? ? 244  PHE A N    1 
ATOM   3800 C CA   . PHE A 1 253 ? 142.928 126.585 19.729  1.00 39.69  ? ? ? ? ? ? 244  PHE A CA   1 
ATOM   3801 C C    . PHE A 1 253 ? 141.824 127.590 19.412  1.00 35.91  ? ? ? ? ? ? 244  PHE A C    1 
ATOM   3802 O O    . PHE A 1 253 ? 140.916 127.303 18.635  1.00 45.51  ? ? ? ? ? ? 244  PHE A O    1 
ATOM   3803 C CB   . PHE A 1 253 ? 142.601 125.842 21.029  1.00 25.95  ? ? ? ? ? ? 244  PHE A CB   1 
ATOM   3804 C CG   . PHE A 1 253 ? 143.066 124.412 21.044  1.00 29.09  ? ? ? ? ? ? 244  PHE A CG   1 
ATOM   3805 C CD1  . PHE A 1 253 ? 144.363 124.085 20.686  1.00 37.56  ? ? ? ? ? ? 244  PHE A CD1  1 
ATOM   3806 C CD2  . PHE A 1 253 ? 142.205 123.394 21.427  1.00 35.99  ? ? ? ? ? ? 244  PHE A CD2  1 
ATOM   3807 C CE1  . PHE A 1 253 ? 144.794 122.769 20.702  1.00 33.21  ? ? ? ? ? ? 244  PHE A CE1  1 
ATOM   3808 C CE2  . PHE A 1 253 ? 142.628 122.076 21.445  1.00 40.48  ? ? ? ? ? ? 244  PHE A CE2  1 
ATOM   3809 C CZ   . PHE A 1 253 ? 143.925 121.764 21.082  1.00 31.60  ? ? ? ? ? ? 244  PHE A CZ   1 
ATOM   3810 H H    . PHE A 1 253 ? 144.614 127.124 20.596  1.00 41.07  ? ? ? ? ? ? 244  PHE A H    1 
ATOM   3811 H HA   . PHE A 1 253 ? 142.962 125.936 19.009  1.00 47.62  ? ? ? ? ? ? 244  PHE A HA   1 
ATOM   3812 H HB2  . PHE A 1 253 ? 143.031 126.301 21.767  1.00 31.14  ? ? ? ? ? ? 244  PHE A HB2  1 
ATOM   3813 H HB3  . PHE A 1 253 ? 141.640 125.843 21.155  1.00 31.14  ? ? ? ? ? ? 244  PHE A HB3  1 
ATOM   3814 H HD1  . PHE A 1 253 ? 144.952 124.758 20.428  1.00 45.07  ? ? ? ? ? ? 244  PHE A HD1  1 
ATOM   3815 H HD2  . PHE A 1 253 ? 141.331 123.599 21.671  1.00 43.18  ? ? ? ? ? ? 244  PHE A HD2  1 
ATOM   3816 H HE1  . PHE A 1 253 ? 145.667 122.562 20.458  1.00 39.85  ? ? ? ? ? ? 244  PHE A HE1  1 
ATOM   3817 H HE2  . PHE A 1 253 ? 142.042 121.402 21.702  1.00 48.58  ? ? ? ? ? ? 244  PHE A HE2  1 
ATOM   3818 H HZ   . PHE A 1 253 ? 144.212 120.880 21.094  1.00 37.92  ? ? ? ? ? ? 244  PHE A HZ   1 
ATOM   3819 N N    . ARG A 1 254 ? 141.908 128.769 20.018  1.00 34.06  ? ? ? ? ? ? 245  ARG A N    1 
ATOM   3820 C CA   . ARG A 1 254 ? 140.926 129.819 19.785  1.00 29.41  ? ? ? ? ? ? 245  ARG A CA   1 
ATOM   3821 C C    . ARG A 1 254 ? 141.030 130.320 18.352  1.00 43.71  ? ? ? ? ? ? 245  ARG A C    1 
ATOM   3822 O O    . ARG A 1 254 ? 140.022 130.606 17.708  1.00 51.56  ? ? ? ? ? ? 245  ARG A O    1 
ATOM   3823 C CB   . ARG A 1 254 ? 141.156 130.976 20.758  1.00 29.46  ? ? ? ? ? ? 245  ARG A CB   1 
ATOM   3824 C CG   . ARG A 1 254 ? 140.092 132.064 20.719  1.00 31.37  ? ? ? ? ? ? 245  ARG A CG   1 
ATOM   3825 C CD   . ARG A 1 254 ? 140.461 133.206 21.655  1.00 41.37  ? ? ? ? ? ? 245  ARG A CD   1 
ATOM   3826 N NE   . ARG A 1 254 ? 139.364 134.151 21.862  1.00 42.20  ? ? ? ? ? ? 245  ARG A NE   1 
ATOM   3827 C CZ   . ARG A 1 254 ? 139.118 135.207 21.090  1.00 56.45  ? ? ? ? ? ? 245  ARG A CZ   1 
ATOM   3828 N NH1  . ARG A 1 254 ? 139.881 135.469 20.036  1.00 54.31  ? ? ? ? ? ? 245  ARG A NH1  1 
ATOM   3829 N NH2  . ARG A 1 254 ? 138.097 136.006 21.373  1.00 60.03  ? ? ? ? ? ? 245  ARG A NH2  1 
ATOM   3830 H H    . ARG A 1 254 ? 142.528 128.986 20.573  1.00 40.88  ? ? ? ? ? ? 245  ARG A H    1 
ATOM   3831 H HA   . ARG A 1 254 ? 140.033 129.468 19.927  1.00 35.29  ? ? ? ? ? ? 245  ARG A HA   1 
ATOM   3832 H HB2  . ARG A 1 254 ? 141.180 130.622 21.661  1.00 35.35  ? ? ? ? ? ? 245  ARG A HB2  1 
ATOM   3833 H HB3  . ARG A 1 254 ? 142.007 131.392 20.549  1.00 35.35  ? ? ? ? ? ? 245  ARG A HB3  1 
ATOM   3834 H HG2  . ARG A 1 254 ? 140.022 132.416 19.818  1.00 37.64  ? ? ? ? ? ? 245  ARG A HG2  1 
ATOM   3835 H HG3  . ARG A 1 254 ? 139.242 131.695 21.006  1.00 37.64  ? ? ? ? ? ? 245  ARG A HG3  1 
ATOM   3836 H HD2  . ARG A 1 254 ? 140.706 132.839 22.519  1.00 49.65  ? ? ? ? ? ? 245  ARG A HD2  1 
ATOM   3837 H HD3  . ARG A 1 254 ? 141.209 133.694 21.278  1.00 49.65  ? ? ? ? ? ? 245  ARG A HD3  1 
ATOM   3838 H HE   . ARG A 1 254 ? 138.840 134.014 22.529  1.00 50.64  ? ? ? ? ? ? 245  ARG A HE   1 
ATOM   3839 H HH11 . ARG A 1 254 ? 140.546 134.956 19.848  1.00 65.17  ? ? ? ? ? ? 245  ARG A HH11 1 
ATOM   3840 H HH12 . ARG A 1 254 ? 139.714 136.153 19.543  1.00 65.17  ? ? ? ? ? ? 245  ARG A HH12 1 
ATOM   3841 H HH21 . ARG A 1 254 ? 137.597 135.841 22.053  1.00 72.03  ? ? ? ? ? ? 245  ARG A HH21 1 
ATOM   3842 H HH22 . ARG A 1 254 ? 137.934 136.687 20.874  1.00 72.03  ? ? ? ? ? ? 245  ARG A HH22 1 
ATOM   3843 N N    . GLU A 1 255 ? 142.260 130.420 17.859  1.00 41.28  ? ? ? ? ? ? 246  GLU A N    1 
ATOM   3844 C CA   . GLU A 1 255 ? 142.511 130.905 16.509  1.00 38.41  ? ? ? ? ? ? 246  GLU A CA   1 
ATOM   3845 C C    . GLU A 1 255 ? 142.007 129.910 15.469  1.00 37.52  ? ? ? ? ? ? 246  GLU A C    1 
ATOM   3846 O O    . GLU A 1 255 ? 141.334 130.291 14.512  1.00 43.00  ? ? ? ? ? ? 246  GLU A O    1 
ATOM   3847 C CB   . GLU A 1 255 ? 144.007 131.153 16.310  1.00 43.20  ? ? ? ? ? ? 246  GLU A CB   1 
ATOM   3848 C CG   . GLU A 1 255 ? 144.367 131.730 14.950  1.00 61.85  ? ? ? ? ? ? 246  GLU A CG   1 
ATOM   3849 C CD   . GLU A 1 255 ? 145.855 131.987 14.805  1.00 73.44  ? ? ? ? ? ? 246  GLU A CD   1 
ATOM   3850 O OE1  . GLU A 1 255 ? 146.321 133.058 15.247  1.00 89.96  ? ? ? ? ? ? 246  GLU A OE1  1 
ATOM   3851 O OE2  . GLU A 1 255 ? 146.559 131.116 14.252  1.00 70.89  ? ? ? ? ? ? 246  GLU A OE2  1 
ATOM   3852 H H    . GLU A 1 255 ? 142.973 130.212 18.292  1.00 49.54  ? ? ? ? ? ? 246  GLU A H    1 
ATOM   3853 H HA   . GLU A 1 255 ? 142.043 131.744 16.378  1.00 46.09  ? ? ? ? ? ? 246  GLU A HA   1 
ATOM   3854 H HB2  . GLU A 1 255 ? 144.310 131.780 16.986  1.00 51.84  ? ? ? ? ? ? 246  GLU A HB2  1 
ATOM   3855 H HB3  . GLU A 1 255 ? 144.478 130.311 16.409  1.00 51.84  ? ? ? ? ? ? 246  GLU A HB3  1 
ATOM   3856 H HG2  . GLU A 1 255 ? 144.102 131.102 14.260  1.00 74.22  ? ? ? ? ? ? 246  GLU A HG2  1 
ATOM   3857 H HG3  . GLU A 1 255 ? 143.903 132.573 14.830  1.00 74.22  ? ? ? ? ? ? 246  GLU A HG3  1 
ATOM   3858 N N    . VAL A 1 256 ? 142.339 128.637 15.661  1.00 35.15  ? ? ? ? ? ? 247  VAL A N    1 
ATOM   3859 C CA   . VAL A 1 256 ? 141.929 127.589 14.733  1.00 36.51  ? ? ? ? ? ? 247  VAL A CA   1 
ATOM   3860 C C    . VAL A 1 256 ? 140.408 127.491 14.656  1.00 46.85  ? ? ? ? ? ? 247  VAL A C    1 
ATOM   3861 O O    . VAL A 1 256 ? 139.836 127.532 13.568  1.00 57.31  ? ? ? ? ? ? 247  VAL A O    1 
ATOM   3862 C CB   . VAL A 1 256 ? 142.515 126.218 15.139  1.00 36.16  ? ? ? ? ? ? 247  VAL A CB   1 
ATOM   3863 C CG1  . VAL A 1 256 ? 141.927 125.090 14.292  1.00 42.32  ? ? ? ? ? ? 247  VAL A CG1  1 
ATOM   3864 C CG2  . VAL A 1 256 ? 144.028 126.233 15.005  1.00 43.92  ? ? ? ? ? ? 247  VAL A CG2  1 
ATOM   3865 H H    . VAL A 1 256 ? 142.804 128.353 16.327  1.00 42.18  ? ? ? ? ? ? 247  VAL A H    1 
ATOM   3866 H HA   . VAL A 1 256 ? 142.260 127.805 13.847  1.00 43.81  ? ? ? ? ? ? 247  VAL A HA   1 
ATOM   3867 H HB   . VAL A 1 256 ? 142.297 126.042 16.068  1.00 43.40  ? ? ? ? ? ? 247  VAL A HB   1 
ATOM   3868 H HG11 . VAL A 1 256 ? 142.135 125.255 13.359  1.00 50.78  ? ? ? ? ? ? 247  VAL A HG11 1 
ATOM   3869 H HG12 . VAL A 1 256 ? 142.317 124.247 14.574  1.00 50.78  ? ? ? ? ? ? 247  VAL A HG12 1 
ATOM   3870 H HG13 . VAL A 1 256 ? 140.965 125.069 14.418  1.00 50.78  ? ? ? ? ? ? 247  VAL A HG13 1 
ATOM   3871 H HG21 . VAL A 1 256 ? 144.389 126.921 15.585  1.00 52.70  ? ? ? ? ? ? 247  VAL A HG21 1 
ATOM   3872 H HG22 . VAL A 1 256 ? 144.376 125.365 15.264  1.00 52.70  ? ? ? ? ? ? 247  VAL A HG22 1 
ATOM   3873 H HG23 . VAL A 1 256 ? 144.260 126.421 14.082  1.00 52.70  ? ? ? ? ? ? 247  VAL A HG23 1 
ATOM   3874 N N    . LEU A 1 257 ? 139.758 127.368 15.811  1.00 38.83  ? ? ? ? ? ? 248  LEU A N    1 
ATOM   3875 C CA   . LEU A 1 257 ? 138.306 127.219 15.855  1.00 44.79  ? ? ? ? ? ? 248  LEU A CA   1 
ATOM   3876 C C    . LEU A 1 257 ? 137.597 128.370 15.144  1.00 36.12  ? ? ? ? ? ? 248  LEU A C    1 
ATOM   3877 O O    . LEU A 1 257 ? 136.575 128.165 14.489  1.00 39.01  ? ? ? ? ? ? 248  LEU A O    1 
ATOM   3878 C CB   . LEU A 1 257 ? 137.816 127.110 17.302  1.00 35.63  ? ? ? ? ? ? 248  LEU A CB   1 
ATOM   3879 C CG   . LEU A 1 257 ? 138.160 125.807 18.032  1.00 38.68  ? ? ? ? ? ? 248  LEU A CG   1 
ATOM   3880 C CD1  . LEU A 1 257 ? 137.761 125.894 19.497  1.00 34.05  ? ? ? ? ? ? 248  LEU A CD1  1 
ATOM   3881 C CD2  . LEU A 1 257 ? 137.493 124.604 17.374  1.00 37.44  ? ? ? ? ? ? 248  LEU A CD2  1 
ATOM   3882 H H    . LEU A 1 257 ? 140.135 127.368 16.584  1.00 46.59  ? ? ? ? ? ? 248  LEU A H    1 
ATOM   3883 H HA   . LEU A 1 257 ? 138.064 126.397 15.400  1.00 53.74  ? ? ? ? ? ? 248  LEU A HA   1 
ATOM   3884 H HB2  . LEU A 1 257 ? 138.205 127.838 17.811  1.00 42.76  ? ? ? ? ? ? 248  LEU A HB2  1 
ATOM   3885 H HB3  . LEU A 1 257 ? 136.850 127.196 17.304  1.00 42.76  ? ? ? ? ? ? 248  LEU A HB3  1 
ATOM   3886 H HG   . LEU A 1 257 ? 139.120 125.671 17.994  1.00 46.42  ? ? ? ? ? ? 248  LEU A HG   1 
ATOM   3887 H HD11 . LEU A 1 257 ? 136.805 126.049 19.554  1.00 40.86  ? ? ? ? ? ? 248  LEU A HD11 1 
ATOM   3888 H HD12 . LEU A 1 257 ? 137.988 125.059 19.936  1.00 40.86  ? ? ? ? ? ? 248  LEU A HD12 1 
ATOM   3889 H HD13 . LEU A 1 257 ? 138.241 126.628 19.911  1.00 40.86  ? ? ? ? ? ? 248  LEU A HD13 1 
ATOM   3890 H HD21 . LEU A 1 257 ? 137.799 124.536 16.457  1.00 44.93  ? ? ? ? ? ? 248  LEU A HD21 1 
ATOM   3891 H HD22 . LEU A 1 257 ? 137.734 123.802 17.864  1.00 44.93  ? ? ? ? ? ? 248  LEU A HD22 1 
ATOM   3892 H HD23 . LEU A 1 257 ? 136.531 124.727 17.394  1.00 44.93  ? ? ? ? ? ? 248  LEU A HD23 1 
ATOM   3893 N N    . LEU A 1 258 ? 138.145 129.575 15.262  1.00 35.45  ? ? ? ? ? ? 249  LEU A N    1 
ATOM   3894 C CA   . LEU A 1 258 ? 137.575 130.733 14.583  1.00 40.20  ? ? ? ? ? ? 249  LEU A CA   1 
ATOM   3895 C C    . LEU A 1 258 ? 137.762 130.630 13.074  1.00 43.63  ? ? ? ? ? ? 249  LEU A C    1 
ATOM   3896 O O    . LEU A 1 258 ? 136.971 131.176 12.308  1.00 47.92  ? ? ? ? ? ? 249  LEU A O    1 
ATOM   3897 C CB   . LEU A 1 258 ? 138.197 132.030 15.103  1.00 34.90  ? ? ? ? ? ? 249  LEU A CB   1 
ATOM   3898 C CG   . LEU A 1 258 ? 137.667 132.538 16.446  1.00 42.70  ? ? ? ? ? ? 249  LEU A CG   1 
ATOM   3899 C CD1  . LEU A 1 258 ? 138.496 133.716 16.931  1.00 34.79  ? ? ? ? ? ? 249  LEU A CD1  1 
ATOM   3900 C CD2  . LEU A 1 258 ? 136.197 132.932 16.350  1.00 45.17  ? ? ? ? ? ? 249  LEU A CD2  1 
ATOM   3901 H H    . LEU A 1 258 ? 138.846 129.748 15.728  1.00 42.54  ? ? ? ? ? ? 249  LEU A H    1 
ATOM   3902 H HA   . LEU A 1 258 ? 136.623 130.765 14.764  1.00 48.24  ? ? ? ? ? ? 249  LEU A HA   1 
ATOM   3903 H HB2  . LEU A 1 258 ? 139.152 131.891 15.203  1.00 41.88  ? ? ? ? ? ? 249  LEU A HB2  1 
ATOM   3904 H HB3  . LEU A 1 258 ? 138.040 132.727 14.447  1.00 41.88  ? ? ? ? ? ? 249  LEU A HB3  1 
ATOM   3905 H HG   . LEU A 1 258 ? 137.743 131.829 17.103  1.00 51.24  ? ? ? ? ? ? 249  LEU A HG   1 
ATOM   3906 H HD11 . LEU A 1 258 ? 138.444 134.429 16.276  1.00 41.74  ? ? ? ? ? ? 249  LEU A HD11 1 
ATOM   3907 H HD12 . LEU A 1 258 ? 138.144 134.021 17.782  1.00 41.74  ? ? ? ? ? ? 249  LEU A HD12 1 
ATOM   3908 H HD13 . LEU A 1 258 ? 139.417 133.430 17.038  1.00 41.74  ? ? ? ? ? ? 249  LEU A HD13 1 
ATOM   3909 H HD21 . LEU A 1 258 ? 135.679 132.156 16.083  1.00 54.20  ? ? ? ? ? ? 249  LEU A HD21 1 
ATOM   3910 H HD22 . LEU A 1 258 ? 135.897 133.248 17.217  1.00 54.20  ? ? ? ? ? ? 249  LEU A HD22 1 
ATOM   3911 H HD23 . LEU A 1 258 ? 136.102 133.636 15.690  1.00 54.20  ? ? ? ? ? ? 249  LEU A HD23 1 
ATOM   3912 N N    . GLU A 1 259 ? 138.808 129.932 12.649  1.00 33.26  ? ? ? ? ? ? 250  GLU A N    1 
ATOM   3913 C CA   . GLU A 1 259 ? 139.047 129.721 11.228  1.00 38.49  ? ? ? ? ? ? 250  GLU A CA   1 
ATOM   3914 C C    . GLU A 1 259 ? 138.190 128.569 10.712  1.00 39.29  ? ? ? ? ? ? 250  GLU A C    1 
ATOM   3915 O O    . GLU A 1 259 ? 137.851 128.515 9.528   1.00 56.38  ? ? ? ? ? ? 250  GLU A O    1 
ATOM   3916 C CB   . GLU A 1 259 ? 140.527 129.445 10.976  1.00 36.97  ? ? ? ? ? ? 250  GLU A CB   1 
ATOM   3917 C CG   . GLU A 1 259 ? 141.402 130.676 11.144  1.00 53.51  ? ? ? ? ? ? 250  GLU A CG   1 
ATOM   3918 C CD   . GLU A 1 259 ? 142.883 130.362 11.064  1.00 65.34  ? ? ? ? ? ? 250  GLU A CD   1 
ATOM   3919 O OE1  . GLU A 1 259 ? 143.235 129.171 10.924  1.00 69.10  ? ? ? ? ? ? 250  GLU A OE1  1 
ATOM   3920 O OE2  . GLU A 1 259 ? 143.694 131.309 11.141  1.00 58.24  ? ? ? ? ? ? 250  GLU A OE2  1 
ATOM   3921 H H    . GLU A 1 259 ? 139.394 129.570 13.164  1.00 39.92  ? ? ? ? ? ? 250  GLU A H    1 
ATOM   3922 H HA   . GLU A 1 259 ? 138.802 130.523 10.741  1.00 46.18  ? ? ? ? ? ? 250  GLU A HA   1 
ATOM   3923 H HB2  . GLU A 1 259 ? 140.834 128.773 11.605  1.00 44.36  ? ? ? ? ? ? 250  GLU A HB2  1 
ATOM   3924 H HB3  . GLU A 1 259 ? 140.637 129.122 10.068  1.00 44.36  ? ? ? ? ? ? 250  GLU A HB3  1 
ATOM   3925 H HG2  . GLU A 1 259 ? 141.192 131.311 10.441  1.00 64.21  ? ? ? ? ? ? 250  GLU A HG2  1 
ATOM   3926 H HG3  . GLU A 1 259 ? 141.227 131.073 12.011  1.00 64.21  ? ? ? ? ? ? 250  GLU A HG3  1 
ATOM   3927 N N    . VAL A 1 260 ? 137.842 127.653 11.609  1.00 37.27  ? ? ? ? ? ? 251  VAL A N    1 
ATOM   3928 C CA   . VAL A 1 260 ? 136.969 126.536 11.267  1.00 31.84  ? ? ? ? ? ? 251  VAL A CA   1 
ATOM   3929 C C    . VAL A 1 260 ? 135.539 127.022 11.042  1.00 38.95  ? ? ? ? ? ? 251  VAL A C    1 
ATOM   3930 O O    . VAL A 1 260 ? 134.881 126.605 10.090  1.00 51.74  ? ? ? ? ? ? 251  VAL A O    1 
ATOM   3931 C CB   . VAL A 1 260 ? 136.998 125.443 12.367  1.00 26.71  ? ? ? ? ? ? 251  VAL A CB   1 
ATOM   3932 C CG1  . VAL A 1 260 ? 135.897 124.402 12.148  1.00 36.83  ? ? ? ? ? ? 251  VAL A CG1  1 
ATOM   3933 C CG2  . VAL A 1 260 ? 138.360 124.761 12.396  1.00 29.66  ? ? ? ? ? ? 251  VAL A CG2  1 
ATOM   3934 H H    . VAL A 1 260 ? 138.100 127.656 12.429  1.00 44.72  ? ? ? ? ? ? 251  VAL A H    1 
ATOM   3935 H HA   . VAL A 1 260 ? 137.282 126.136 10.441  1.00 38.20  ? ? ? ? ? ? 251  VAL A HA   1 
ATOM   3936 H HB   . VAL A 1 260 ? 136.852 125.859 13.231  1.00 32.05  ? ? ? ? ? ? 251  VAL A HB   1 
ATOM   3937 H HG11 . VAL A 1 260 ? 136.029 123.980 11.285  1.00 44.19  ? ? ? ? ? ? 251  VAL A HG11 1 
ATOM   3938 H HG12 . VAL A 1 260 ? 135.947 123.738 12.853  1.00 44.19  ? ? ? ? ? ? 251  VAL A HG12 1 
ATOM   3939 H HG13 . VAL A 1 260 ? 135.035 124.846 12.172  1.00 44.19  ? ? ? ? ? ? 251  VAL A HG13 1 
ATOM   3940 H HG21 . VAL A 1 260 ? 139.041 125.425 12.586  1.00 35.59  ? ? ? ? ? ? 251  VAL A HG21 1 
ATOM   3941 H HG22 . VAL A 1 260 ? 138.358 124.082 13.089  1.00 35.59  ? ? ? ? ? ? 251  VAL A HG22 1 
ATOM   3942 H HG23 . VAL A 1 260 ? 138.527 124.353 11.532  1.00 35.59  ? ? ? ? ? ? 251  VAL A HG23 1 
ATOM   3943 N N    . GLN A 1 261 ? 135.060 127.906 11.913  1.00 34.20  ? ? ? ? ? ? 252  GLN A N    1 
ATOM   3944 C CA   . GLN A 1 261 ? 133.686 128.387 11.817  1.00 42.65  ? ? ? ? ? ? 252  GLN A CA   1 
ATOM   3945 C C    . GLN A 1 261 ? 133.491 129.235 10.565  1.00 36.76  ? ? ? ? ? ? 252  GLN A C    1 
ATOM   3946 O O    . GLN A 1 261 ? 132.397 129.276 10.004  1.00 44.89  ? ? ? ? ? ? 252  GLN A O    1 
ATOM   3947 C CB   . GLN A 1 261 ? 133.288 129.168 13.075  1.00 41.67  ? ? ? ? ? ? 252  GLN A CB   1 
ATOM   3948 C CG   . GLN A 1 261 ? 133.825 130.592 13.144  1.00 47.27  ? ? ? ? ? ? 252  GLN A CG   1 
ATOM   3949 C CD   . GLN A 1 261 ? 132.897 131.628 12.525  1.00 54.81  ? ? ? ? ? ? 252  GLN A CD   1 
ATOM   3950 O OE1  . GLN A 1 261 ? 131.761 131.329 12.157  1.00 52.04  ? ? ? ? ? ? 252  GLN A OE1  1 
ATOM   3951 N NE2  . GLN A 1 261 ? 133.384 132.860 12.414  1.00 55.06  ? ? ? ? ? ? 252  GLN A NE2  1 
ATOM   3952 H H    . GLN A 1 261 ? 135.508 128.242 12.566  1.00 41.04  ? ? ? ? ? ? 252  GLN A H    1 
ATOM   3953 H HA   . GLN A 1 261 ? 133.094 127.621 11.748  1.00 51.18  ? ? ? ? ? ? 252  GLN A HA   1 
ATOM   3954 H HB2  . GLN A 1 261 ? 132.320 129.218 13.114  1.00 50.00  ? ? ? ? ? ? 252  GLN A HB2  1 
ATOM   3955 H HB3  . GLN A 1 261 ? 133.621 128.692 13.852  1.00 50.00  ? ? ? ? ? ? 252  GLN A HB3  1 
ATOM   3956 H HG2  . GLN A 1 261 ? 133.958 130.832 14.074  1.00 56.72  ? ? ? ? ? ? 252  GLN A HG2  1 
ATOM   3957 H HG3  . GLN A 1 261 ? 134.670 130.631 12.670  1.00 56.72  ? ? ? ? ? ? 252  GLN A HG3  1 
ATOM   3958 H HE21 . GLN A 1 261 ? 134.181 133.033 12.685  1.00 66.07  ? ? ? ? ? ? 252  GLN A HE21 1 
ATOM   3959 H HE22 . GLN A 1 261 ? 132.901 133.484 12.071  1.00 66.07  ? ? ? ? ? ? 252  GLN A HE22 1 
ATOM   3960 N N    . LYS A 1 262 ? 134.552 129.904 10.123  1.00 32.12  ? ? ? ? ? ? 253  LYS A N    1 
ATOM   3961 C CA   . LYS A 1 262 ? 134.506 130.654 8.872   1.00 48.67  ? ? ? ? ? ? 253  LYS A CA   1 
ATOM   3962 C C    . LYS A 1 262 ? 134.336 129.711 7.687   1.00 40.92  ? ? ? ? ? ? 253  LYS A C    1 
ATOM   3963 O O    . LYS A 1 262 ? 133.537 129.967 6.789   1.00 53.87  ? ? ? ? ? ? 253  LYS A O    1 
ATOM   3964 C CB   . LYS A 1 262 ? 135.773 131.491 8.685   1.00 36.64  ? ? ? ? ? ? 253  LYS A CB   1 
ATOM   3965 C CG   . LYS A 1 262 ? 135.825 132.737 9.555   1.00 65.89  ? ? ? ? ? ? 253  LYS A CG   1 
ATOM   3966 C CD   . LYS A 1 262 ? 137.017 133.615 9.202   1.00 80.89  ? ? ? ? ? ? 253  LYS A CD   1 
ATOM   3967 C CE   . LYS A 1 262 ? 137.152 134.789 10.163  1.00 89.16  ? ? ? ? ? ? 253  LYS A CE   1 
ATOM   3968 N NZ   . LYS A 1 262 ? 137.494 134.350 11.545  1.00 88.68  ? ? ? ? ? ? 253  LYS A NZ   1 
ATOM   3969 H H    . LYS A 1 262 ? 135.309 129.941 10.529  1.00 38.54  ? ? ? ? ? ? 253  LYS A H    1 
ATOM   3970 H HA   . LYS A 1 262 ? 133.746 131.256 8.890   1.00 58.41  ? ? ? ? ? ? 253  LYS A HA   1 
ATOM   3971 H HB2  . LYS A 1 262 ? 136.543 130.944 8.906   1.00 43.97  ? ? ? ? ? ? 253  LYS A HB2  1 
ATOM   3972 H HB3  . LYS A 1 262 ? 135.826 131.775 7.759   1.00 43.97  ? ? ? ? ? ? 253  LYS A HB3  1 
ATOM   3973 H HG2  . LYS A 1 262 ? 135.016 133.254 9.421   1.00 79.07  ? ? ? ? ? ? 253  LYS A HG2  1 
ATOM   3974 H HG3  . LYS A 1 262 ? 135.906 132.474 10.485  1.00 79.07  ? ? ? ? ? ? 253  LYS A HG3  1 
ATOM   3975 H HD2  . LYS A 1 262 ? 137.829 133.087 9.251   1.00 97.07  ? ? ? ? ? ? 253  LYS A HD2  1 
ATOM   3976 H HD3  . LYS A 1 262 ? 136.900 133.968 8.306   1.00 97.07  ? ? ? ? ? ? 253  LYS A HD3  1 
ATOM   3977 H HE2  . LYS A 1 262 ? 137.858 135.376 9.850   1.00 106.99 ? ? ? ? ? ? 253  LYS A HE2  1 
ATOM   3978 H HE3  . LYS A 1 262 ? 136.310 135.269 10.199  1.00 106.99 ? ? ? ? ? ? 253  LYS A HE3  1 
ATOM   3979 H HZ1  . LYS A 1 262 ? 138.268 133.911 11.542  1.00 106.41 ? ? ? ? ? ? 253  LYS A HZ1  1 
ATOM   3980 H HZ2  . LYS A 1 262 ? 137.565 135.058 12.080  1.00 106.41 ? ? ? ? ? ? 253  LYS A HZ2  1 
ATOM   3981 H HZ3  . LYS A 1 262 ? 136.858 133.813 11.860  1.00 106.41 ? ? ? ? ? ? 253  LYS A HZ3  1 
ATOM   3982 N N    . HIS A 1 263 ? 135.092 128.618 7.693   1.00 37.33  ? ? ? ? ? ? 254  HIS A N    1 
ATOM   3983 C CA   . HIS A 1 263 ? 135.066 127.654 6.596   1.00 37.32  ? ? ? ? ? ? 254  HIS A CA   1 
ATOM   3984 C C    . HIS A 1 263 ? 133.746 126.884 6.518   1.00 38.15  ? ? ? ? ? ? 254  HIS A C    1 
ATOM   3985 O O    . HIS A 1 263 ? 133.379 126.379 5.458   1.00 50.36  ? ? ? ? ? ? 254  HIS A O    1 
ATOM   3986 C CB   . HIS A 1 263 ? 136.229 126.671 6.738   1.00 34.53  ? ? ? ? ? ? 254  HIS A CB   1 
ATOM   3987 C CG   . HIS A 1 263 ? 137.576 127.293 6.528   1.00 45.06  ? ? ? ? ? ? 254  HIS A CG   1 
ATOM   3988 N ND1  . HIS A 1 263 ? 138.717 126.812 7.133   1.00 51.50  ? ? ? ? ? ? 254  HIS A ND1  1 
ATOM   3989 C CD2  . HIS A 1 263 ? 137.965 128.346 5.774   1.00 45.84  ? ? ? ? ? ? 254  HIS A CD2  1 
ATOM   3990 C CE1  . HIS A 1 263 ? 139.752 127.548 6.763   1.00 55.21  ? ? ? ? ? ? 254  HIS A CE1  1 
ATOM   3991 N NE2  . HIS A 1 263 ? 139.321 128.486 5.938   1.00 46.23  ? ? ? ? ? ? 254  HIS A NE2  1 
ATOM   3992 H H    . HIS A 1 263 ? 135.634 128.409 8.327   1.00 44.80  ? ? ? ? ? ? 254  HIS A H    1 
ATOM   3993 H HA   . HIS A 1 263 ? 135.181 128.131 5.759   1.00 44.79  ? ? ? ? ? ? 254  HIS A HA   1 
ATOM   3994 H HB2  . HIS A 1 263 ? 136.212 126.293 7.631   1.00 41.44  ? ? ? ? ? ? 254  HIS A HB2  1 
ATOM   3995 H HB3  . HIS A 1 263 ? 136.123 125.965 6.081   1.00 41.44  ? ? ? ? ? ? 254  HIS A HB3  1 
ATOM   3996 H HD1  . HIS A 1 263 ? 138.751 126.140 7.668   1.00 61.80  ? ? ? ? ? ? 254  HIS A HD1  1 
ATOM   3997 H HD2  . HIS A 1 263 ? 137.415 128.879 5.244   1.00 55.00  ? ? ? ? ? ? 254  HIS A HD2  1 
ATOM   3998 H HE1  . HIS A 1 263 ? 140.632 127.426 7.038   1.00 66.26  ? ? ? ? ? ? 254  HIS A HE1  1 
ATOM   3999 H HE2  . HIS A 1 263 ? 139.810 129.087 5.565   1.00 55.48  ? ? ? ? ? ? 254  HIS A HE2  1 
ATOM   4000 N N    . LEU A 1 264 ? 133.042 126.791 7.642   1.00 46.72  ? ? ? ? ? ? 255  LEU A N    1 
ATOM   4001 C CA   . LEU A 1 264 ? 131.766 126.084 7.696   1.00 41.74  ? ? ? ? ? ? 255  LEU A CA   1 
ATOM   4002 C C    . LEU A 1 264 ? 130.608 127.009 7.343   1.00 38.21  ? ? ? ? ? ? 255  LEU A C    1 
ATOM   4003 O O    . LEU A 1 264 ? 129.562 126.561 6.873   1.00 57.40  ? ? ? ? ? ? 255  LEU A O    1 
ATOM   4004 C CB   . LEU A 1 264 ? 131.542 125.513 9.097   1.00 43.57  ? ? ? ? ? ? 255  LEU A CB   1 
ATOM   4005 C CG   . LEU A 1 264 ? 132.496 124.398 9.526   1.00 48.44  ? ? ? ? ? ? 255  LEU A CG   1 
ATOM   4006 C CD1  . LEU A 1 264 ? 132.353 124.124 11.004  1.00 27.59  ? ? ? ? ? ? 255  LEU A CD1  1 
ATOM   4007 C CD2  . LEU A 1 264 ? 132.244 123.131 8.731   1.00 50.61  ? ? ? ? ? ? 255  LEU A CD2  1 
ATOM   4008 H H    . LEU A 1 264 ? 133.283 127.132 8.394   1.00 56.06  ? ? ? ? ? ? 255  LEU A H    1 
ATOM   4009 H HA   . LEU A 1 264 ? 131.777 125.350 7.062   1.00 50.09  ? ? ? ? ? ? 255  LEU A HA   1 
ATOM   4010 H HB2  . LEU A 1 264 ? 131.633 126.235 9.738   1.00 52.28  ? ? ? ? ? ? 255  LEU A HB2  1 
ATOM   4011 H HB3  . LEU A 1 264 ? 130.641 125.155 9.140   1.00 52.28  ? ? ? ? ? ? 255  LEU A HB3  1 
ATOM   4012 H HG   . LEU A 1 264 ? 133.409 124.681 9.360   1.00 58.12  ? ? ? ? ? ? 255  LEU A HG   1 
ATOM   4013 H HD11 . LEU A 1 264 ? 131.440 123.853 11.187  1.00 33.11  ? ? ? ? ? ? 255  LEU A HD11 1 
ATOM   4014 H HD12 . LEU A 1 264 ? 132.966 123.415 11.254  1.00 33.11  ? ? ? ? ? ? 255  LEU A HD12 1 
ATOM   4015 H HD13 . LEU A 1 264 ? 132.563 124.933 11.496  1.00 33.11  ? ? ? ? ? ? 255  LEU A HD13 1 
ATOM   4016 H HD21 . LEU A 1 264 ? 132.380 123.317 7.789   1.00 60.74  ? ? ? ? ? ? 255  LEU A HD21 1 
ATOM   4017 H HD22 . LEU A 1 264 ? 132.863 122.445 9.027   1.00 60.74  ? ? ? ? ? ? 255  LEU A HD22 1 
ATOM   4018 H HD23 . LEU A 1 264 ? 131.331 122.840 8.883   1.00 60.74  ? ? ? ? ? ? 255  LEU A HD23 1 
ATOM   4019 N N    . ASP A 1 265 ? 130.802 128.301 7.579   1.00 40.54  ? ? ? ? ? ? 256  ASP A N    1 
ATOM   4020 C CA   . ASP A 1 265 ? 129.739 129.283 7.409   1.00 45.21  ? ? ? ? ? ? 256  ASP A CA   1 
ATOM   4021 C C    . ASP A 1 265 ? 129.525 129.629 5.939   1.00 50.66  ? ? ? ? ? ? 256  ASP A C    1 
ATOM   4022 O O    . ASP A 1 265 ? 130.281 130.406 5.354   1.00 53.25  ? ? ? ? ? ? 256  ASP A O    1 
ATOM   4023 C CB   . ASP A 1 265 ? 130.065 130.547 8.209   1.00 49.37  ? ? ? ? ? ? 256  ASP A CB   1 
ATOM   4024 C CG   . ASP A 1 265 ? 128.917 131.536 8.235   1.00 58.72  ? ? ? ? ? ? 256  ASP A CG   1 
ATOM   4025 O OD1  . ASP A 1 265 ? 127.804 131.170 7.804   1.00 54.25  ? ? ? ? ? ? 256  ASP A OD1  1 
ATOM   4026 O OD2  . ASP A 1 265 ? 129.126 132.677 8.700   1.00 63.36  ? ? ? ? ? ? 256  ASP A OD2  1 
ATOM   4027 H H    . ASP A 1 265 ? 131.549 128.638 7.840   1.00 48.65  ? ? ? ? ? ? 256  ASP A H    1 
ATOM   4028 H HA   . ASP A 1 265 ? 128.911 128.915 7.754   1.00 54.25  ? ? ? ? ? ? 256  ASP A HA   1 
ATOM   4029 H HB2  . ASP A 1 265 ? 130.268 130.299 9.124   1.00 59.24  ? ? ? ? ? ? 256  ASP A HB2  1 
ATOM   4030 H HB3  . ASP A 1 265 ? 130.831 130.987 7.807   1.00 59.24  ? ? ? ? ? ? 256  ASP A HB3  1 
ATOM   4031 N N    . LEU A 1 266 ? 128.488 129.044 5.348   1.00 60.93  ? ? ? ? ? ? 257  LEU A N    1 
ATOM   4032 C CA   . LEU A 1 266 ? 128.140 129.316 3.958   1.00 62.80  ? ? ? ? ? ? 257  LEU A CA   1 
ATOM   4033 C C    . LEU A 1 266 ? 127.196 130.512 3.845   1.00 72.40  ? ? ? ? ? ? 257  LEU A C    1 
ATOM   4034 O O    . LEU A 1 266 ? 126.950 131.011 2.748   1.00 81.62  ? ? ? ? ? ? 257  LEU A O    1 
ATOM   4035 C CB   . LEU A 1 266 ? 127.487 128.088 3.325   1.00 47.39  ? ? ? ? ? ? 257  LEU A CB   1 
ATOM   4036 C CG   . LEU A 1 266 ? 128.284 126.785 3.389   1.00 42.26  ? ? ? ? ? ? 257  LEU A CG   1 
ATOM   4037 C CD1  . LEU A 1 266 ? 127.508 125.662 2.720   1.00 42.35  ? ? ? ? ? ? 257  LEU A CD1  1 
ATOM   4038 C CD2  . LEU A 1 266 ? 129.652 126.946 2.745   1.00 51.75  ? ? ? ? ? ? 257  LEU A CD2  1 
ATOM   4039 H H    . LEU A 1 266 ? 127.966 128.480 5.734   1.00 73.12  ? ? ? ? ? ? 257  LEU A H    1 
ATOM   4040 H HA   . LEU A 1 266 ? 128.948 129.520 3.461   1.00 75.37  ? ? ? ? ? ? 257  LEU A HA   1 
ATOM   4041 H HB2  . LEU A 1 266 ? 126.641 127.930 3.771   1.00 56.87  ? ? ? ? ? ? 257  LEU A HB2  1 
ATOM   4042 H HB3  . LEU A 1 266 ? 127.325 128.280 2.388   1.00 56.87  ? ? ? ? ? ? 257  LEU A HB3  1 
ATOM   4043 H HG   . LEU A 1 266 ? 128.418 126.544 4.319   1.00 50.71  ? ? ? ? ? ? 257  LEU A HG   1 
ATOM   4044 H HD11 . LEU A 1 266 ? 127.349 125.898 1.792   1.00 50.82  ? ? ? ? ? ? 257  LEU A HD11 1 
ATOM   4045 H HD12 . LEU A 1 266 ? 128.028 124.846 2.771   1.00 50.82  ? ? ? ? ? ? 257  LEU A HD12 1 
ATOM   4046 H HD13 . LEU A 1 266 ? 126.662 125.546 3.181   1.00 50.82  ? ? ? ? ? ? 257  LEU A HD13 1 
ATOM   4047 H HD21 . LEU A 1 266 ? 130.143 127.638 3.216   1.00 62.10  ? ? ? ? ? ? 257  LEU A HD21 1 
ATOM   4048 H HD22 . LEU A 1 266 ? 130.129 126.103 2.804   1.00 62.10  ? ? ? ? ? ? 257  LEU A HD22 1 
ATOM   4049 H HD23 . LEU A 1 266 ? 129.535 127.197 1.815   1.00 62.10  ? ? ? ? ? ? 257  LEU A HD23 1 
ATOM   4050 N N    . SER A 1 267 ? 126.670 130.969 4.979   1.00 63.79  ? ? ? ? ? ? 258  SER A N    1 
ATOM   4051 C CA   . SER A 1 267 ? 125.754 132.105 4.993   1.00 65.31  ? ? ? ? ? ? 258  SER A CA   1 
ATOM   4052 C C    . SER A 1 267 ? 126.472 133.396 4.609   1.00 71.44  ? ? ? ? ? ? 258  SER A C    1 
ATOM   4053 O O    . SER A 1 267 ? 125.833 134.396 4.284   1.00 77.03  ? ? ? ? ? ? 258  SER A O    1 
ATOM   4054 C CB   . SER A 1 267 ? 125.112 132.265 6.373   1.00 72.32  ? ? ? ? ? ? 258  SER A CB   1 
ATOM   4055 O OG   . SER A 1 267 ? 126.007 132.867 7.291   1.00 78.41  ? ? ? ? ? ? 258  SER A OG   1 
ATOM   4056 H H    . SER A 1 267 ? 126.829 130.637 5.757   1.00 76.55  ? ? ? ? ? ? 258  SER A H    1 
ATOM   4057 H HA   . SER A 1 267 ? 125.047 131.950 4.347   1.00 78.37  ? ? ? ? ? ? 258  SER A HA   1 
ATOM   4058 H HB2  . SER A 1 267 ? 124.324 132.824 6.289   1.00 86.79  ? ? ? ? ? ? 258  SER A HB2  1 
ATOM   4059 H HB3  . SER A 1 267 ? 124.862 131.389 6.706   1.00 86.79  ? ? ? ? ? ? 258  SER A HB3  1 
ATOM   4060 H HG   . SER A 1 267 ? 126.696 132.393 7.374   1.00 94.09  ? ? ? ? ? ? 258  SER A HG   1 
ATOM   4061 N N    . ASN A 1 268 ? 127.801 133.371 4.655   1.00 89.25  ? ? ? ? ? ? 259  ASN A N    1 
ATOM   4062 C CA   . ASN A 1 268 ? 128.604 134.530 4.285   1.00 100.71 ? ? ? ? ? ? 259  ASN A CA   1 
ATOM   4063 C C    . ASN A 1 268 ? 128.758 134.651 2.777   1.00 102.77 ? ? ? ? ? ? 259  ASN A C    1 
ATOM   4064 O O    . ASN A 1 268 ? 128.292 135.615 2.170   1.00 115.55 ? ? ? ? ? ? 259  ASN A O    1 
ATOM   4065 C CB   . ASN A 1 268 ? 129.992 134.441 4.920   1.00 111.16 ? ? ? ? ? ? 259  ASN A CB   1 
ATOM   4066 C CG   . ASN A 1 268 ? 129.946 134.470 6.432   1.00 126.97 ? ? ? ? ? ? 259  ASN A CG   1 
ATOM   4067 O OD1  . ASN A 1 268 ? 129.067 135.095 7.027   1.00 129.92 ? ? ? ? ? ? 259  ASN A OD1  1 
ATOM   4068 N ND2  . ASN A 1 268 ? 130.897 133.792 7.064   1.00 136.47 ? ? ? ? ? ? 259  ASN A ND2  1 
ATOM   4069 H H    . ASN A 1 268 ? 128.264 132.689 4.899   1.00 107.10 ? ? ? ? ? ? 259  ASN A H    1 
ATOM   4070 H HA   . ASN A 1 268 ? 128.172 135.335 4.611   1.00 120.85 ? ? ? ? ? ? 259  ASN A HA   1 
ATOM   4071 H HB2  . ASN A 1 268 ? 130.411 133.609 4.648   1.00 133.40 ? ? ? ? ? ? 259  ASN A HB2  1 
ATOM   4072 H HB3  . ASN A 1 268 ? 130.526 135.194 4.621   1.00 133.40 ? ? ? ? ? ? 259  ASN A HB3  1 
ATOM   4073 H HD21 . ASN A 1 268 ? 131.494 133.369 6.614   1.00 163.76 ? ? ? ? ? ? 259  ASN A HD21 1 
ATOM   4074 H HD22 . ASN A 1 268 ? 130.915 133.777 7.924   1.00 163.76 ? ? ? ? ? ? 259  ASN A HD22 1 
ATOM   4075 N N    . VAL A 1 269 ? 129.423 133.663 2.186   1.00 97.52  ? ? ? ? ? ? 260  VAL A N    1 
ATOM   4076 C CA   . VAL A 1 269 ? 129.730 133.666 0.758   1.00 100.93 ? ? ? ? ? ? 260  VAL A CA   1 
ATOM   4077 C C    . VAL A 1 269 ? 128.497 133.893 -0.114  1.00 86.15  ? ? ? ? ? ? 260  VAL A C    1 
ATOM   4078 O O    . VAL A 1 269 ? 127.431 133.328 0.131   1.00 76.87  ? ? ? ? ? ? 260  VAL A O    1 
ATOM   4079 C CB   . VAL A 1 269 ? 130.421 132.351 0.330   1.00 101.89 ? ? ? ? ? ? 260  VAL A CB   1 
ATOM   4080 C CG1  . VAL A 1 269 ? 131.843 132.304 0.868   1.00 101.31 ? ? ? ? ? ? 260  VAL A CG1  1 
ATOM   4081 C CG2  . VAL A 1 269 ? 129.620 131.136 0.797   1.00 94.08  ? ? ? ? ? ? 260  VAL A CG2  1 
ATOM   4082 H H    . VAL A 1 269 ? 129.714 132.967 2.598   1.00 117.03 ? ? ? ? ? ? 260  VAL A H    1 
ATOM   4083 H HA   . VAL A 1 269 ? 130.350 134.391 0.579   1.00 121.11 ? ? ? ? ? ? 260  VAL A HA   1 
ATOM   4084 H HB   . VAL A 1 269 ? 130.468 132.323 -0.638  1.00 122.26 ? ? ? ? ? ? 260  VAL A HB   1 
ATOM   4085 H HG11 . VAL A 1 269 ? 131.816 132.352 1.836   1.00 121.57 ? ? ? ? ? ? 260  VAL A HG11 1 
ATOM   4086 H HG12 . VAL A 1 269 ? 132.258 131.473 0.589   1.00 121.57 ? ? ? ? ? ? 260  VAL A HG12 1 
ATOM   4087 H HG13 . VAL A 1 269 ? 132.340 133.058 0.512   1.00 121.57 ? ? ? ? ? ? 260  VAL A HG13 1 
ATOM   4088 H HG21 . VAL A 1 269 ? 128.735 131.171 0.401   1.00 112.90 ? ? ? ? ? ? 260  VAL A HG21 1 
ATOM   4089 H HG22 . VAL A 1 269 ? 130.078 130.329 0.514   1.00 112.90 ? ? ? ? ? ? 260  VAL A HG22 1 
ATOM   4090 H HG23 . VAL A 1 269 ? 129.551 131.156 1.764   1.00 112.90 ? ? ? ? ? ? 260  VAL A HG23 1 
ATOM   4091 N N    . ALA A 1 270 ? 128.657 134.731 -1.133  1.00 81.13  ? ? ? ? ? ? 261  ALA A N    1 
ATOM   4092 C CA   . ALA A 1 270 ? 127.562 135.074 -2.031  1.00 73.82  ? ? ? ? ? ? 261  ALA A CA   1 
ATOM   4093 C C    . ALA A 1 270 ? 127.247 133.919 -2.974  1.00 77.80  ? ? ? ? ? ? 261  ALA A C    1 
ATOM   4094 O O    . ALA A 1 270 ? 126.127 133.804 -3.469  1.00 86.51  ? ? ? ? ? ? 261  ALA A O    1 
ATOM   4095 C CB   . ALA A 1 270 ? 127.911 136.320 -2.826  1.00 57.67  ? ? ? ? ? ? 261  ALA A CB   1 
ATOM   4096 H H    . ALA A 1 270 ? 129.400 135.119 -1.327  1.00 97.36  ? ? ? ? ? ? 261  ALA A H    1 
ATOM   4097 H HA   . ALA A 1 270 ? 126.768 135.262 -1.508  1.00 88.59  ? ? ? ? ? ? 261  ALA A HA   1 
ATOM   4098 H HB1  . ALA A 1 270 ? 128.713 136.148 -3.345  1.00 69.20  ? ? ? ? ? ? 261  ALA A HB1  1 
ATOM   4099 H HB2  . ALA A 1 270 ? 127.173 136.533 -3.418  1.00 69.20  ? ? ? ? ? ? 261  ALA A HB2  1 
ATOM   4100 H HB3  . ALA A 1 270 ? 128.065 137.053 -2.211  1.00 69.20  ? ? ? ? ? ? 261  ALA A HB3  1 
ATOM   4101 N N    . SER A 1 271 ? 128.242 133.072 -3.221  1.00 67.73  ? ? ? ? ? ? 262  SER A N    1 
ATOM   4102 C CA   . SER A 1 271 ? 128.083 131.936 -4.123  1.00 64.52  ? ? ? ? ? ? 262  SER A CA   1 
ATOM   4103 C C    . SER A 1 271 ? 126.936 131.027 -3.690  1.00 71.91  ? ? ? ? ? ? 262  SER A C    1 
ATOM   4104 O O    . SER A 1 271 ? 126.202 130.505 -4.528  1.00 73.50  ? ? ? ? ? ? 262  SER A O    1 
ATOM   4105 C CB   . SER A 1 271 ? 129.382 131.133 -4.202  1.00 62.24  ? ? ? ? ? ? 262  SER A CB   1 
ATOM   4106 O OG   . SER A 1 271 ? 129.797 130.705 -2.917  1.00 89.80  ? ? ? ? ? ? 262  SER A OG   1 
ATOM   4107 H H    . SER A 1 271 ? 129.027 133.134 -2.875  1.00 81.28  ? ? ? ? ? ? 262  SER A H    1 
ATOM   4108 H HA   . SER A 1 271 ? 127.882 132.266 -5.012  1.00 77.42  ? ? ? ? ? ? 262  SER A HA   1 
ATOM   4109 H HB2  . SER A 1 271 ? 129.237 130.354 -4.762  1.00 74.68  ? ? ? ? ? ? 262  SER A HB2  1 
ATOM   4110 H HB3  . SER A 1 271 ? 130.075 131.692 -4.587  1.00 74.68  ? ? ? ? ? ? 262  SER A HB3  1 
ATOM   4111 H HG   . SER A 1 271 ? 130.511 130.266 -2.977  1.00 107.76 ? ? ? ? ? ? 262  SER A HG   1 
ATOM   4112 N N    . TYR A 1 272 ? 126.780 130.845 -2.382  1.00 56.65  ? ? ? ? ? ? 263  TYR A N    1 
ATOM   4113 C CA   . TYR A 1 272 ? 125.709 130.007 -1.858  1.00 50.49  ? ? ? ? ? ? 263  TYR A CA   1 
ATOM   4114 C C    . TYR A 1 272 ? 124.350 130.644 -2.131  1.00 56.58  ? ? ? ? ? ? 263  TYR A C    1 
ATOM   4115 O O    . TYR A 1 272 ? 123.379 129.954 -2.441  1.00 59.69  ? ? ? ? ? ? 263  TYR A O    1 
ATOM   4116 C CB   . TYR A 1 272 ? 125.888 129.779 -0.356  1.00 36.14  ? ? ? ? ? ? 263  TYR A CB   1 
ATOM   4117 C CG   . TYR A 1 272 ? 124.849 128.860 0.245   1.00 39.17  ? ? ? ? ? ? 263  TYR A CG   1 
ATOM   4118 C CD1  . TYR A 1 272 ? 124.801 127.515 -0.098  1.00 53.13  ? ? ? ? ? ? 263  TYR A CD1  1 
ATOM   4119 C CD2  . TYR A 1 272 ? 123.921 129.336 1.159   1.00 49.37  ? ? ? ? ? ? 263  TYR A CD2  1 
ATOM   4120 C CE1  . TYR A 1 272 ? 123.853 126.671 0.448   1.00 59.59  ? ? ? ? ? ? 263  TYR A CE1  1 
ATOM   4121 C CE2  . TYR A 1 272 ? 122.970 128.499 1.712   1.00 56.46  ? ? ? ? ? ? 263  TYR A CE2  1 
ATOM   4122 C CZ   . TYR A 1 272 ? 122.941 127.169 1.354   1.00 61.44  ? ? ? ? ? ? 263  TYR A CZ   1 
ATOM   4123 O OH   . TYR A 1 272 ? 121.995 126.334 1.902   1.00 62.54  ? ? ? ? ? ? 263  TYR A OH   1 
ATOM   4124 H H    . TYR A 1 272 ? 127.281 131.197 -1.777  1.00 67.98  ? ? ? ? ? ? 263  TYR A H    1 
ATOM   4125 H HA   . TYR A 1 272 ? 125.733 129.145 -2.300  1.00 60.59  ? ? ? ? ? ? 263  TYR A HA   1 
ATOM   4126 H HB2  . TYR A 1 272 ? 126.760 129.383 -0.202  1.00 43.37  ? ? ? ? ? ? 263  TYR A HB2  1 
ATOM   4127 H HB3  . TYR A 1 272 ? 125.829 130.633 0.100   1.00 43.37  ? ? ? ? ? ? 263  TYR A HB3  1 
ATOM   4128 H HD1  . TYR A 1 272 ? 125.415 127.178 -0.710  1.00 63.75  ? ? ? ? ? ? 263  TYR A HD1  1 
ATOM   4129 H HD2  . TYR A 1 272 ? 123.938 130.233 1.403   1.00 59.25  ? ? ? ? ? ? 263  TYR A HD2  1 
ATOM   4130 H HE1  . TYR A 1 272 ? 123.832 125.773 0.208   1.00 71.51  ? ? ? ? ? ? 263  TYR A HE1  1 
ATOM   4131 H HE2  . TYR A 1 272 ? 122.353 128.832 2.323   1.00 67.75  ? ? ? ? ? ? 263  TYR A HE2  1 
ATOM   4132 H HH   . TYR A 1 272 ? 122.087 125.556 1.600   1.00 75.05  ? ? ? ? ? ? 263  TYR A HH   1 
ATOM   4133 N N    . LYS A 1 273 ? 124.291 131.966 -2.021  1.00 54.60  ? ? ? ? ? ? 264  LYS A N    1 
ATOM   4134 C CA   . LYS A 1 273 ? 123.051 132.696 -2.245  1.00 61.13  ? ? ? ? ? ? 264  LYS A CA   1 
ATOM   4135 C C    . LYS A 1 273 ? 122.726 132.755 -3.736  1.00 58.34  ? ? ? ? ? ? 264  LYS A C    1 
ATOM   4136 O O    . LYS A 1 273 ? 121.560 132.838 -4.121  1.00 57.01  ? ? ? ? ? ? 264  LYS A O    1 
ATOM   4137 C CB   . LYS A 1 273 ? 123.164 134.108 -1.665  1.00 76.95  ? ? ? ? ? ? 264  LYS A CB   1 
ATOM   4138 C CG   . LYS A 1 273 ? 121.843 134.715 -1.222  1.00 87.40  ? ? ? ? ? ? 264  LYS A CG   1 
ATOM   4139 C CD   . LYS A 1 273 ? 122.064 135.798 -0.177  1.00 96.65  ? ? ? ? ? ? 264  LYS A CD   1 
ATOM   4140 C CE   . LYS A 1 273 ? 120.749 136.382 0.314   1.00 104.66 ? ? ? ? ? ? 264  LYS A CE   1 
ATOM   4141 N NZ   . LYS A 1 273 ? 120.956 137.354 1.425   1.00 104.22 ? ? ? ? ? ? 264  LYS A NZ   1 
ATOM   4142 H H    . LYS A 1 273 ? 124.960 132.466 -1.817  1.00 65.53  ? ? ? ? ? ? 264  LYS A H    1 
ATOM   4143 H HA   . LYS A 1 273 ? 122.324 132.240 -1.793  1.00 73.36  ? ? ? ? ? ? 264  LYS A HA   1 
ATOM   4144 H HB2  . LYS A 1 273 ? 123.749 134.080 -0.891  1.00 92.35  ? ? ? ? ? ? 264  LYS A HB2  1 
ATOM   4145 H HB3  . LYS A 1 273 ? 123.544 134.691 -2.340  1.00 92.35  ? ? ? ? ? ? 264  LYS A HB3  1 
ATOM   4146 H HG2  . LYS A 1 273 ? 121.399 135.114 -1.987  1.00 104.88 ? ? ? ? ? ? 264  LYS A HG2  1 
ATOM   4147 H HG3  . LYS A 1 273 ? 121.285 134.023 -0.832  1.00 104.88 ? ? ? ? ? ? 264  LYS A HG3  1 
ATOM   4148 H HD2  . LYS A 1 273 ? 122.530 135.417 0.584   1.00 115.98 ? ? ? ? ? ? 264  LYS A HD2  1 
ATOM   4149 H HD3  . LYS A 1 273 ? 122.588 136.515 -0.566  1.00 115.98 ? ? ? ? ? ? 264  LYS A HD3  1 
ATOM   4150 H HE2  . LYS A 1 273 ? 120.313 136.846 -0.417  1.00 125.59 ? ? ? ? ? ? 264  LYS A HE2  1 
ATOM   4151 H HE3  . LYS A 1 273 ? 120.184 135.665 0.641   1.00 125.59 ? ? ? ? ? ? 264  LYS A HE3  1 
ATOM   4152 H HZ1  . LYS A 1 273 ? 121.470 138.026 1.149   1.00 125.07 ? ? ? ? ? ? 264  LYS A HZ1  1 
ATOM   4153 H HZ2  . LYS A 1 273 ? 120.173 137.680 1.693   1.00 125.07 ? ? ? ? ? ? 264  LYS A HZ2  1 
ATOM   4154 H HZ3  . LYS A 1 273 ? 121.352 136.950 2.112   1.00 125.07 ? ? ? ? ? ? 264  LYS A HZ3  1 
ATOM   4155 N N    . ASN A 1 274 ? 123.762 132.702 -4.570  1.00 56.87  ? ? ? ? ? ? 265  ASN A N    1 
ATOM   4156 C CA   . ASN A 1 274 ? 123.587 132.734 -6.019  1.00 51.24  ? ? ? ? ? ? 265  ASN A CA   1 
ATOM   4157 C C    . ASN A 1 274 ? 122.981 131.442 -6.553  1.00 50.41  ? ? ? ? ? ? 265  ASN A C    1 
ATOM   4158 O O    . ASN A 1 274 ? 122.233 131.457 -7.530  1.00 50.06  ? ? ? ? ? ? 265  ASN A O    1 
ATOM   4159 C CB   . ASN A 1 274 ? 124.926 132.989 -6.713  1.00 44.01  ? ? ? ? ? ? 265  ASN A CB   1 
ATOM   4160 C CG   . ASN A 1 274 ? 125.504 134.350 -6.382  1.00 63.18  ? ? ? ? ? ? 265  ASN A CG   1 
ATOM   4161 O OD1  . ASN A 1 274 ? 124.784 135.261 -5.968  1.00 57.69  ? ? ? ? ? ? 265  ASN A OD1  1 
ATOM   4162 N ND2  . ASN A 1 274 ? 126.811 134.497 -6.565  1.00 64.26  ? ? ? ? ? ? 265  ASN A ND2  1 
ATOM   4163 H H    . ASN A 1 274 ? 124.582 132.646 -4.319  1.00 68.25  ? ? ? ? ? ? 265  ASN A H    1 
ATOM   4164 H HA   . ASN A 1 274 ? 122.988 133.462 -6.248  1.00 61.49  ? ? ? ? ? ? 265  ASN A HA   1 
ATOM   4165 H HB2  . ASN A 1 274 ? 125.563 132.316 -6.428  1.00 52.81  ? ? ? ? ? ? 265  ASN A HB2  1 
ATOM   4166 H HB3  . ASN A 1 274 ? 124.799 132.942 -7.673  1.00 52.81  ? ? ? ? ? ? 265  ASN A HB3  1 
ATOM   4167 H HD21 . ASN A 1 274 ? 127.281 133.838 -6.856  1.00 77.12  ? ? ? ? ? ? 265  ASN A HD21 1 
ATOM   4168 H HD22 . ASN A 1 274 ? 127.188 135.250 -6.392  1.00 77.12  ? ? ? ? ? ? 265  ASN A HD22 1 
ATOM   4169 N N    . ILE A 1 275 ? 123.322 130.329 -5.911  1.00 50.25  ? ? ? ? ? ? 266  ILE A N    1 
ATOM   4170 C CA   . ILE A 1 275 ? 122.816 129.017 -6.300  1.00 40.15  ? ? ? ? ? ? 266  ILE A CA   1 
ATOM   4171 C C    . ILE A 1 275 ? 121.294 129.022 -6.367  1.00 49.34  ? ? ? ? ? ? 266  ILE A C    1 
ATOM   4172 O O    . ILE A 1 275 ? 120.703 128.471 -7.294  1.00 58.65  ? ? ? ? ? ? 266  ILE A O    1 
ATOM   4173 C CB   . ILE A 1 275 ? 123.287 127.930 -5.304  1.00 41.28  ? ? ? ? ? ? 266  ILE A CB   1 
ATOM   4174 C CG1  . ILE A 1 275 ? 124.773 127.639 -5.512  1.00 43.96  ? ? ? ? ? ? 266  ILE A CG1  1 
ATOM   4175 C CG2  . ILE A 1 275 ? 122.488 126.630 -5.468  1.00 52.23  ? ? ? ? ? ? 266  ILE A CG2  1 
ATOM   4176 C CD1  . ILE A 1 275 ? 125.410 126.823 -4.399  1.00 33.00  ? ? ? ? ? ? 266  ILE A CD1  1 
ATOM   4177 H H    . ILE A 1 275 ? 123.853 130.307 -5.235  1.00 60.30  ? ? ? ? ? ? 266  ILE A H    1 
ATOM   4178 H HA   . ILE A 1 275 ? 123.157 128.791 -7.180  1.00 48.18  ? ? ? ? ? ? 266  ILE A HA   1 
ATOM   4179 H HB   . ILE A 1 275 ? 123.159 128.261 -4.401  1.00 49.53  ? ? ? ? ? ? 266  ILE A HB   1 
ATOM   4180 H HG12 . ILE A 1 275 ? 124.880 127.143 -6.339  1.00 52.75  ? ? ? ? ? ? 266  ILE A HG12 1 
ATOM   4181 H HG13 . ILE A 1 275 ? 125.250 128.481 -5.571  1.00 52.75  ? ? ? ? ? ? 266  ILE A HG13 1 
ATOM   4182 H HG21 . ILE A 1 275 ? 122.609 126.298 -6.371  1.00 62.68  ? ? ? ? ? ? 266  ILE A HG21 1 
ATOM   4183 H HG22 . ILE A 1 275 ? 122.812 125.977 -4.828  1.00 62.68  ? ? ? ? ? ? 266  ILE A HG22 1 
ATOM   4184 H HG23 . ILE A 1 275 ? 121.549 126.814 -5.307  1.00 62.68  ? ? ? ? ? ? 266  ILE A HG23 1 
ATOM   4185 H HD11 . ILE A 1 275 ? 124.955 125.969 -4.333  1.00 39.61  ? ? ? ? ? ? 266  ILE A HD11 1 
ATOM   4186 H HD12 . ILE A 1 275 ? 126.347 126.683 -4.607  1.00 39.61  ? ? ? ? ? ? 266  ILE A HD12 1 
ATOM   4187 H HD13 . ILE A 1 275 ? 125.325 127.309 -3.564  1.00 39.61  ? ? ? ? ? ? 266  ILE A HD13 1 
ATOM   4188 N N    . TYR A 1 276 ? 120.670 129.655 -5.380  1.00 45.11  ? ? ? ? ? ? 267  TYR A N    1 
ATOM   4189 C CA   . TYR A 1 276 ? 119.217 129.646 -5.263  1.00 43.31  ? ? ? ? ? ? 267  TYR A CA   1 
ATOM   4190 C C    . TYR A 1 276 ? 118.567 130.855 -5.933  1.00 50.98  ? ? ? ? ? ? 267  TYR A C    1 
ATOM   4191 O O    . TYR A 1 276 ? 117.351 130.885 -6.126  1.00 61.28  ? ? ? ? ? ? 267  TYR A O    1 
ATOM   4192 C CB   . TYR A 1 276 ? 118.820 129.536 -3.792  1.00 32.59  ? ? ? ? ? ? 267  TYR A CB   1 
ATOM   4193 C CG   . TYR A 1 276 ? 119.242 128.209 -3.206  1.00 42.96  ? ? ? ? ? ? 267  TYR A CG   1 
ATOM   4194 C CD1  . TYR A 1 276 ? 118.420 127.094 -3.306  1.00 42.14  ? ? ? ? ? ? 267  TYR A CD1  1 
ATOM   4195 C CD2  . TYR A 1 276 ? 120.476 128.059 -2.588  1.00 36.08  ? ? ? ? ? ? 267  TYR A CD2  1 
ATOM   4196 C CE1  . TYR A 1 276 ? 118.806 125.873 -2.789  1.00 41.42  ? ? ? ? ? ? 267  TYR A CE1  1 
ATOM   4197 C CE2  . TYR A 1 276 ? 120.871 126.842 -2.068  1.00 34.40  ? ? ? ? ? ? 267  TYR A CE2  1 
ATOM   4198 C CZ   . TYR A 1 276 ? 120.033 125.751 -2.173  1.00 39.54  ? ? ? ? ? ? 267  TYR A CZ   1 
ATOM   4199 O OH   . TYR A 1 276 ? 120.420 124.535 -1.657  1.00 52.06  ? ? ? ? ? ? 267  TYR A OH   1 
ATOM   4200 H H    . TYR A 1 276 ? 121.068 130.100 -4.761  1.00 54.13  ? ? ? ? ? ? 267  TYR A H    1 
ATOM   4201 H HA   . TYR A 1 276 ? 118.882 128.854 -5.711  1.00 51.97  ? ? ? ? ? ? 267  TYR A HA   1 
ATOM   4202 H HB2  . TYR A 1 276 ? 119.254 130.242 -3.288  1.00 39.11  ? ? ? ? ? ? 267  TYR A HB2  1 
ATOM   4203 H HB3  . TYR A 1 276 ? 117.856 129.611 -3.713  1.00 39.11  ? ? ? ? ? ? 267  TYR A HB3  1 
ATOM   4204 H HD1  . TYR A 1 276 ? 117.592 127.173 -3.723  1.00 50.57  ? ? ? ? ? ? 267  TYR A HD1  1 
ATOM   4205 H HD2  . TYR A 1 276 ? 121.043 128.792 -2.517  1.00 43.29  ? ? ? ? ? ? 267  TYR A HD2  1 
ATOM   4206 H HE1  . TYR A 1 276 ? 118.242 125.137 -2.859  1.00 49.70  ? ? ? ? ? ? 267  TYR A HE1  1 
ATOM   4207 H HE2  . TYR A 1 276 ? 121.698 126.758 -1.652  1.00 41.29  ? ? ? ? ? ? 267  TYR A HE2  1 
ATOM   4208 H HH   . TYR A 1 276 ? 119.818 123.963 -1.786  1.00 62.47  ? ? ? ? ? ? 267  TYR A HH   1 
ATOM   4209 N N    . ARG A 1 277 ? 119.379 131.846 -6.284  1.00 44.08  ? ? ? ? ? ? 268  ARG A N    1 
ATOM   4210 C CA   . ARG A 1 277 ? 118.925 132.927 -7.145  1.00 51.56  ? ? ? ? ? ? 268  ARG A CA   1 
ATOM   4211 C C    . ARG A 1 277 ? 118.801 132.387 -8.560  1.00 46.02  ? ? ? ? ? ? 268  ARG A C    1 
ATOM   4212 O O    . ARG A 1 277 ? 117.812 132.630 -9.248  1.00 46.72  ? ? ? ? ? ? 268  ARG A O    1 
ATOM   4213 C CB   . ARG A 1 277 ? 119.914 134.090 -7.122  1.00 61.75  ? ? ? ? ? ? 268  ARG A CB   1 
ATOM   4214 C CG   . ARG A 1 277 ? 119.585 135.167 -6.103  1.00 79.81  ? ? ? ? ? ? 268  ARG A CG   1 
ATOM   4215 C CD   . ARG A 1 277 ? 120.733 136.146 -5.945  1.00 97.54  ? ? ? ? ? ? 268  ARG A CD   1 
ATOM   4216 N NE   . ARG A 1 277 ? 120.678 136.839 -4.659  1.00 108.58 ? ? ? ? ? ? 268  ARG A NE   1 
ATOM   4217 C CZ   . ARG A 1 277 ? 121.742 137.287 -3.996  1.00 112.67 ? ? ? ? ? ? 268  ARG A CZ   1 
ATOM   4218 N NH1  . ARG A 1 277 ? 122.964 137.118 -4.486  1.00 113.26 ? ? ? ? ? ? 268  ARG A NH1  1 
ATOM   4219 N NH2  . ARG A 1 277 ? 121.584 137.903 -2.832  1.00 106.97 ? ? ? ? ? ? 268  ARG A NH2  1 
ATOM   4220 H H    . ARG A 1 277 ? 120.199 131.914 -6.035  1.00 52.89  ? ? ? ? ? ? 268  ARG A H    1 
ATOM   4221 H HA   . ARG A 1 277 ? 118.057 133.244 -6.851  1.00 61.87  ? ? ? ? ? ? 268  ARG A HA   1 
ATOM   4222 H HB2  . ARG A 1 277 ? 120.796 133.745 -6.913  1.00 74.10  ? ? ? ? ? ? 268  ARG A HB2  1 
ATOM   4223 H HB3  . ARG A 1 277 ? 119.925 134.507 -7.998  1.00 74.10  ? ? ? ? ? ? 268  ARG A HB3  1 
ATOM   4224 H HG2  . ARG A 1 277 ? 118.803 135.659 -6.398  1.00 95.77  ? ? ? ? ? ? 268  ARG A HG2  1 
ATOM   4225 H HG3  . ARG A 1 277 ? 119.417 134.752 -5.242  1.00 95.77  ? ? ? ? ? ? 268  ARG A HG3  1 
ATOM   4226 H HD2  . ARG A 1 277 ? 121.573 135.664 -5.994  1.00 117.05 ? ? ? ? ? ? 268  ARG A HD2  1 
ATOM   4227 H HD3  . ARG A 1 277 ? 120.685 136.810 -6.650  1.00 117.05 ? ? ? ? ? ? 268  ARG A HD3  1 
ATOM   4228 H HE   . ARG A 1 277 ? 119.904 136.966 -4.306  1.00 130.29 ? ? ? ? ? ? 268  ARG A HE   1 
ATOM   4229 H HH11 . ARG A 1 277 ? 123.074 136.719 -5.240  1.00 135.92 ? ? ? ? ? ? 268  ARG A HH11 1 
ATOM   4230 H HH12 . ARG A 1 277 ? 123.646 137.410 -4.051  1.00 135.92 ? ? ? ? ? ? 268  ARG A HH12 1 
ATOM   4231 H HH21 . ARG A 1 277 ? 120.796 138.016 -2.508  1.00 128.36 ? ? ? ? ? ? 268  ARG A HH21 1 
ATOM   4232 H HH22 . ARG A 1 277 ? 122.271 138.193 -2.403  1.00 128.36 ? ? ? ? ? ? 268  ARG A HH22 1 
ATOM   4233 N N    . GLU A 1 278 ? 119.821 131.645 -8.981  1.00 43.16  ? ? ? ? ? ? 269  GLU A N    1 
ATOM   4234 C CA   . GLU A 1 278 ? 119.852 131.052 -10.309 1.00 54.85  ? ? ? ? ? ? 269  GLU A CA   1 
ATOM   4235 C C    . GLU A 1 278 ? 118.806 129.950 -10.442 1.00 60.44  ? ? ? ? ? ? 269  GLU A C    1 
ATOM   4236 O O    . GLU A 1 278 ? 118.201 129.784 -11.502 1.00 57.21  ? ? ? ? ? ? 269  GLU A O    1 
ATOM   4237 C CB   . GLU A 1 278 ? 121.241 130.483 -10.597 1.00 59.83  ? ? ? ? ? ? 269  GLU A CB   1 
ATOM   4238 C CG   . GLU A 1 278 ? 121.441 130.048 -12.041 1.00 89.79  ? ? ? ? ? ? 269  GLU A CG   1 
ATOM   4239 C CD   . GLU A 1 278 ? 122.819 129.470 -12.291 1.00 114.60 ? ? ? ? ? ? 269  GLU A CD   1 
ATOM   4240 O OE1  . GLU A 1 278 ? 123.615 129.389 -11.331 1.00 125.04 ? ? ? ? ? ? 269  GLU A OE1  1 
ATOM   4241 O OE2  . GLU A 1 278 ? 123.108 129.094 -13.447 1.00 122.69 ? ? ? ? ? ? 269  GLU A OE2  1 
ATOM   4242 H H    . GLU A 1 278 ? 120.516 131.469 -8.506  1.00 51.79  ? ? ? ? ? ? 269  GLU A H    1 
ATOM   4243 H HA   . GLU A 1 278 ? 119.660 131.736 -10.970 1.00 65.81  ? ? ? ? ? ? 269  GLU A HA   1 
ATOM   4244 H HB2  . GLU A 1 278 ? 121.905 131.162 -10.398 1.00 71.80  ? ? ? ? ? ? 269  GLU A HB2  1 
ATOM   4245 H HB3  . GLU A 1 278 ? 121.385 129.708 -10.032 1.00 71.80  ? ? ? ? ? ? 269  GLU A HB3  1 
ATOM   4246 H HG2  . GLU A 1 278 ? 120.786 129.367 -12.260 1.00 107.75 ? ? ? ? ? ? 269  GLU A HG2  1 
ATOM   4247 H HG3  . GLU A 1 278 ? 121.329 130.817 -12.621 1.00 107.75 ? ? ? ? ? ? 269  GLU A HG3  1 
ATOM   4248 N N    . LEU A 1 279 ? 118.600 129.196 -9.367  1.00 46.52  ? ? ? ? ? ? 270  LEU A N    1 
ATOM   4249 C CA   . LEU A 1 279 ? 117.615 128.121 -9.368  1.00 43.55  ? ? ? ? ? ? 270  LEU A CA   1 
ATOM   4250 C C    . LEU A 1 279 ? 116.210 128.688 -9.542  1.00 43.56  ? ? ? ? ? ? 270  LEU A C    1 
ATOM   4251 O O    . LEU A 1 279 ? 115.434 128.200 -10.362 1.00 48.35  ? ? ? ? ? ? 270  LEU A O    1 
ATOM   4252 C CB   . LEU A 1 279 ? 117.702 127.307 -8.073  1.00 45.04  ? ? ? ? ? ? 270  LEU A CB   1 
ATOM   4253 C CG   . LEU A 1 279 ? 116.627 126.235 -7.865  1.00 47.91  ? ? ? ? ? ? 270  LEU A CG   1 
ATOM   4254 C CD1  . LEU A 1 279 ? 116.562 125.270 -9.042  1.00 44.80  ? ? ? ? ? ? 270  LEU A CD1  1 
ATOM   4255 C CD2  . LEU A 1 279 ? 116.881 125.477 -6.576  1.00 36.70  ? ? ? ? ? ? 270  LEU A CD2  1 
ATOM   4256 H H    . LEU A 1 279 ? 119.020 129.287 -8.622  1.00 55.83  ? ? ? ? ? ? 270  LEU A H    1 
ATOM   4257 H HA   . LEU A 1 279 ? 117.795 127.525 -10.111 1.00 52.26  ? ? ? ? ? ? 270  LEU A HA   1 
ATOM   4258 H HB2  . LEU A 1 279 ? 118.562 126.859 -8.053  1.00 54.05  ? ? ? ? ? ? 270  LEU A HB2  1 
ATOM   4259 H HB3  . LEU A 1 279 ? 117.644 127.921 -7.324  1.00 54.05  ? ? ? ? ? ? 270  LEU A HB3  1 
ATOM   4260 H HG   . LEU A 1 279 ? 115.763 126.669 -7.789  1.00 57.49  ? ? ? ? ? ? 270  LEU A HG   1 
ATOM   4261 H HD11 . LEU A 1 279 ? 117.422 124.832 -9.138  1.00 53.77  ? ? ? ? ? ? 270  LEU A HD11 1 
ATOM   4262 H HD12 . LEU A 1 279 ? 115.871 124.611 -8.871  1.00 53.77  ? ? ? ? ? ? 270  LEU A HD12 1 
ATOM   4263 H HD13 . LEU A 1 279 ? 116.352 125.769 -9.847  1.00 53.77  ? ? ? ? ? ? 270  LEU A HD13 1 
ATOM   4264 H HD21 . LEU A 1 279 ? 116.860 126.101 -5.834  1.00 44.05  ? ? ? ? ? ? 270  LEU A HD21 1 
ATOM   4265 H HD22 . LEU A 1 279 ? 116.191 124.805 -6.464  1.00 44.05  ? ? ? ? ? ? 270  LEU A HD22 1 
ATOM   4266 H HD23 . LEU A 1 279 ? 117.752 125.052 -6.627  1.00 44.05  ? ? ? ? ? ? 270  LEU A HD23 1 
ATOM   4267 N N    . GLU A 1 280 ? 115.887 129.717 -8.766  1.00 48.47  ? ? ? ? ? ? 271  GLU A N    1 
ATOM   4268 C CA   . GLU A 1 280 ? 114.596 130.384 -8.881  1.00 50.05  ? ? ? ? ? ? 271  GLU A CA   1 
ATOM   4269 C C    . GLU A 1 280 ? 114.456 130.995 -10.269 1.00 51.92  ? ? ? ? ? ? 271  GLU A C    1 
ATOM   4270 O O    . GLU A 1 280 ? 113.367 131.023 -10.842 1.00 52.44  ? ? ? ? ? ? 271  GLU A O    1 
ATOM   4271 C CB   . GLU A 1 280 ? 114.460 131.479 -7.821  1.00 44.92  ? ? ? ? ? ? 271  GLU A CB   1 
ATOM   4272 C CG   . GLU A 1 280 ? 113.105 132.180 -7.821  1.00 54.82  ? ? ? ? ? ? 271  GLU A CG   1 
ATOM   4273 C CD   . GLU A 1 280 ? 113.022 133.306 -6.805  1.00 79.83  ? ? ? ? ? ? 271  GLU A CD   1 
ATOM   4274 O OE1  . GLU A 1 280 ? 114.078 133.737 -6.296  1.00 87.13  ? ? ? ? ? ? 271  GLU A OE1  1 
ATOM   4275 O OE2  . GLU A 1 280 ? 111.896 133.763 -6.517  1.00 90.99  ? ? ? ? ? ? 271  GLU A OE2  1 
ATOM   4276 H H    . GLU A 1 280 ? 116.401 130.050 -8.162  1.00 58.16  ? ? ? ? ? ? 271  GLU A H    1 
ATOM   4277 H HA   . GLU A 1 280 ? 113.883 129.738 -8.753  1.00 60.06  ? ? ? ? ? ? 271  GLU A HA   1 
ATOM   4278 H HB2  . GLU A 1 280 ? 114.588 131.082 -6.945  1.00 53.91  ? ? ? ? ? ? 271  GLU A HB2  1 
ATOM   4279 H HB3  . GLU A 1 280 ? 115.141 132.151 -7.978  1.00 53.91  ? ? ? ? ? ? 271  GLU A HB3  1 
ATOM   4280 H HG2  . GLU A 1 280 ? 112.945 132.557 -8.700  1.00 65.78  ? ? ? ? ? ? 271  GLU A HG2  1 
ATOM   4281 H HG3  . GLU A 1 280 ? 112.415 131.533 -7.607  1.00 65.78  ? ? ? ? ? ? 271  GLU A HG3  1 
ATOM   4282 N N    . GLN A 1 281 ? 115.571 131.481 -10.802 1.00 52.20  ? ? ? ? ? ? 272  GLN A N    1 
ATOM   4283 C CA   . GLN A 1 281 ? 115.586 132.111 -12.114 1.00 54.12  ? ? ? ? ? ? 272  GLN A CA   1 
ATOM   4284 C C    . GLN A 1 281 ? 115.293 131.090 -13.208 1.00 56.52  ? ? ? ? ? ? 272  GLN A C    1 
ATOM   4285 O O    . GLN A 1 281 ? 114.444 131.321 -14.068 1.00 62.54  ? ? ? ? ? ? 272  GLN A O    1 
ATOM   4286 C CB   . GLN A 1 281 ? 116.942 132.780 -12.357 1.00 72.27  ? ? ? ? ? ? 272  GLN A CB   1 
ATOM   4287 C CG   . GLN A 1 281 ? 117.059 133.514 -13.686 1.00 91.25  ? ? ? ? ? ? 272  GLN A CG   1 
ATOM   4288 C CD   . GLN A 1 281 ? 118.404 134.195 -13.859 1.00 104.10 ? ? ? ? ? ? 272  GLN A CD   1 
ATOM   4289 O OE1  . GLN A 1 281 ? 118.912 134.837 -12.939 1.00 104.13 ? ? ? ? ? ? 272  GLN A OE1  1 
ATOM   4290 N NE2  . GLN A 1 281 ? 118.992 134.053 -15.042 1.00 110.25 ? ? ? ? ? ? 272  GLN A NE2  1 
ATOM   4291 H H    . GLN A 1 281 ? 116.340 131.457 -10.418 1.00 62.64  ? ? ? ? ? ? 272  GLN A H    1 
ATOM   4292 H HA   . GLN A 1 281 ? 114.900 132.796 -12.146 1.00 64.94  ? ? ? ? ? ? 272  GLN A HA   1 
ATOM   4293 H HB2  . GLN A 1 281 ? 117.100 133.426 -11.651 1.00 86.72  ? ? ? ? ? ? 272  GLN A HB2  1 
ATOM   4294 H HB3  . GLN A 1 281 ? 117.632 132.099 -12.337 1.00 86.72  ? ? ? ? ? ? 272  GLN A HB3  1 
ATOM   4295 H HG2  . GLN A 1 281 ? 116.949 132.877 -14.410 1.00 109.50 ? ? ? ? ? ? 272  GLN A HG2  1 
ATOM   4296 H HG3  . GLN A 1 281 ? 116.369 134.194 -13.734 1.00 109.50 ? ? ? ? ? ? 272  GLN A HG3  1 
ATOM   4297 H HE21 . GLN A 1 281 ? 118.609 133.594 -15.660 1.00 132.30 ? ? ? ? ? ? 272  GLN A HE21 1 
ATOM   4298 H HE22 . GLN A 1 281 ? 119.756 134.420 -15.190 1.00 132.30 ? ? ? ? ? ? 272  GLN A HE22 1 
ATOM   4299 N N    . ASN A 1 282 ? 115.989 129.957 -13.168 1.00 56.38  ? ? ? ? ? ? 273  ASN A N    1 
ATOM   4300 C CA   . ASN A 1 282 ? 115.838 128.930 -14.195 1.00 44.29  ? ? ? ? ? ? 273  ASN A CA   1 
ATOM   4301 C C    . ASN A 1 282 ? 114.476 128.243 -14.154 1.00 47.62  ? ? ? ? ? ? 273  ASN A C    1 
ATOM   4302 O O    . ASN A 1 282 ? 113.936 127.868 -15.193 1.00 55.08  ? ? ? ? ? ? 273  ASN A O    1 
ATOM   4303 C CB   . ASN A 1 282 ? 116.949 127.886 -14.074 1.00 40.54  ? ? ? ? ? ? 273  ASN A CB   1 
ATOM   4304 C CG   . ASN A 1 282 ? 118.329 128.467 -14.329 1.00 53.46  ? ? ? ? ? ? 273  ASN A CG   1 
ATOM   4305 O OD1  . ASN A 1 282 ? 118.467 129.513 -14.964 1.00 58.16  ? ? ? ? ? ? 273  ASN A OD1  1 
ATOM   4306 N ND2  . ASN A 1 282 ? 119.359 127.786 -13.839 1.00 68.81  ? ? ? ? ? ? 273  ASN A ND2  1 
ATOM   4307 H H    . ASN A 1 282 ? 116.557 129.758 -12.554 1.00 67.65  ? ? ? ? ? ? 273  ASN A H    1 
ATOM   4308 H HA   . ASN A 1 282 ? 115.926 129.350 -15.065 1.00 53.14  ? ? ? ? ? ? 273  ASN A HA   1 
ATOM   4309 H HB2  . ASN A 1 282 ? 116.940 127.517 -13.177 1.00 48.64  ? ? ? ? ? ? 273  ASN A HB2  1 
ATOM   4310 H HB3  . ASN A 1 282 ? 116.795 127.183 -14.724 1.00 48.64  ? ? ? ? ? ? 273  ASN A HB3  1 
ATOM   4311 H HD21 . ASN A 1 282 ? 119.224 127.057 -13.403 1.00 82.57  ? ? ? ? ? ? 273  ASN A HD21 1 
ATOM   4312 H HD22 . ASN A 1 282 ? 120.161 128.075 -13.957 1.00 82.57  ? ? ? ? ? ? 273  ASN A HD22 1 
ATOM   4313 N N    . ILE A 1 283 ? 113.923 128.076 -12.957 1.00 47.26  ? ? ? ? ? ? 274  ILE A N    1 
ATOM   4314 C CA   . ILE A 1 283 ? 112.604 127.470 -12.814 1.00 40.45  ? ? ? ? ? ? 274  ILE A CA   1 
ATOM   4315 C C    . ILE A 1 283 ? 111.544 128.367 -13.446 1.00 43.86  ? ? ? ? ? ? 274  ILE A C    1 
ATOM   4316 O O    . ILE A 1 283 ? 110.621 127.883 -14.100 1.00 43.89  ? ? ? ? ? ? 274  ILE A O    1 
ATOM   4317 C CB   . ILE A 1 283 ? 112.250 127.212 -11.331 1.00 34.18  ? ? ? ? ? ? 274  ILE A CB   1 
ATOM   4318 C CG1  . ILE A 1 283 ? 113.151 126.120 -10.755 1.00 33.29  ? ? ? ? ? ? 274  ILE A CG1  1 
ATOM   4319 C CG2  . ILE A 1 283 ? 110.790 126.779 -11.178 1.00 29.36  ? ? ? ? ? ? 274  ILE A CG2  1 
ATOM   4320 C CD1  . ILE A 1 283 ? 113.128 126.034 -9.242  1.00 39.10  ? ? ? ? ? ? 274  ILE A CD1  1 
ATOM   4321 H H    . ILE A 1 283 ? 114.290 128.305 -12.213 1.00 56.71  ? ? ? ? ? ? 274  ILE A H    1 
ATOM   4322 H HA   . ILE A 1 283 ? 112.594 126.618 -13.279 1.00 48.54  ? ? ? ? ? ? 274  ILE A HA   1 
ATOM   4323 H HB   . ILE A 1 283 ? 112.388 128.030 -10.828 1.00 41.02  ? ? ? ? ? ? 274  ILE A HB   1 
ATOM   4324 H HG12 . ILE A 1 283 ? 112.863 125.262 -11.104 1.00 39.95  ? ? ? ? ? ? 274  ILE A HG12 1 
ATOM   4325 H HG13 . ILE A 1 283 ? 114.065 126.295 -11.027 1.00 39.95  ? ? ? ? ? ? 274  ILE A HG13 1 
ATOM   4326 H HG21 . ILE A 1 283 ? 110.649 125.962 -11.681 1.00 35.23  ? ? ? ? ? ? 274  ILE A HG21 1 
ATOM   4327 H HG22 . ILE A 1 283 ? 110.602 126.627 -10.239 1.00 35.23  ? ? ? ? ? ? 274  ILE A HG22 1 
ATOM   4328 H HG23 . ILE A 1 283 ? 110.215 127.482 -11.521 1.00 35.23  ? ? ? ? ? ? 274  ILE A HG23 1 
ATOM   4329 H HD11 . ILE A 1 283 ? 112.222 125.846 -8.951  1.00 46.92  ? ? ? ? ? ? 274  ILE A HD11 1 
ATOM   4330 H HD12 . ILE A 1 283 ? 113.721 125.322 -8.958  1.00 46.92  ? ? ? ? ? ? 274  ILE A HD12 1 
ATOM   4331 H HD13 . ILE A 1 283 ? 113.426 126.880 -8.874  1.00 46.92  ? ? ? ? ? ? 274  ILE A HD13 1 
ATOM   4332 N N    . LYS A 1 284 ? 111.686 129.674 -13.253 1.00 51.43  ? ? ? ? ? ? 275  LYS A N    1 
ATOM   4333 C CA   . LYS A 1 284 ? 110.707 130.631 -13.758 1.00 53.26  ? ? ? ? ? ? 275  LYS A CA   1 
ATOM   4334 C C    . LYS A 1 284 ? 110.680 130.689 -15.286 1.00 47.11  ? ? ? ? ? ? 275  LYS A C    1 
ATOM   4335 O O    . LYS A 1 284 ? 109.727 131.204 -15.871 1.00 47.96  ? ? ? ? ? ? 275  LYS A O    1 
ATOM   4336 C CB   . LYS A 1 284 ? 110.971 132.025 -13.184 1.00 44.31  ? ? ? ? ? ? 275  LYS A CB   1 
ATOM   4337 C CG   . LYS A 1 284 ? 110.497 132.210 -11.747 1.00 43.82  ? ? ? ? ? ? 275  LYS A CG   1 
ATOM   4338 C CD   . LYS A 1 284 ? 110.913 133.567 -11.198 1.00 54.06  ? ? ? ? ? ? 275  LYS A CD   1 
ATOM   4339 C CE   . LYS A 1 284 ? 110.501 133.744 -9.745  1.00 62.88  ? ? ? ? ? ? 275  LYS A CE   1 
ATOM   4340 N NZ   . LYS A 1 284 ? 109.034 133.937 -9.589  1.00 72.54  ? ? ? ? ? ? 275  LYS A NZ   1 
ATOM   4341 H H    . LYS A 1 284 ? 112.343 130.034 -12.830 1.00 61.71  ? ? ? ? ? ? 275  LYS A H    1 
ATOM   4342 H HA   . LYS A 1 284 ? 109.826 130.355 -13.461 1.00 63.91  ? ? ? ? ? ? 275  LYS A HA   1 
ATOM   4343 H HB2  . LYS A 1 284 ? 111.926 132.194 -13.204 1.00 53.17  ? ? ? ? ? ? 275  LYS A HB2  1 
ATOM   4344 H HB3  . LYS A 1 284 ? 110.512 132.680 -13.733 1.00 53.17  ? ? ? ? ? ? 275  LYS A HB3  1 
ATOM   4345 H HG2  . LYS A 1 284 ? 109.529 132.153 -11.719 1.00 52.58  ? ? ? ? ? ? 275  LYS A HG2  1 
ATOM   4346 H HG3  . LYS A 1 284 ? 110.890 131.522 -11.188 1.00 52.58  ? ? ? ? ? ? 275  LYS A HG3  1 
ATOM   4347 H HD2  . LYS A 1 284 ? 111.878 133.650 -11.251 1.00 64.87  ? ? ? ? ? ? 275  LYS A HD2  1 
ATOM   4348 H HD3  . LYS A 1 284 ? 110.488 134.266 -11.720 1.00 64.87  ? ? ? ? ? ? 275  LYS A HD3  1 
ATOM   4349 H HE2  . LYS A 1 284 ? 110.754 132.953 -9.244  1.00 75.46  ? ? ? ? ? ? 275  LYS A HE2  1 
ATOM   4350 H HE3  . LYS A 1 284 ? 110.947 134.525 -9.381  1.00 75.46  ? ? ? ? ? ? 275  LYS A HE3  1 
ATOM   4351 H HZ1  . LYS A 1 284 ? 108.599 133.230 -9.909  1.00 87.04  ? ? ? ? ? ? 275  LYS A HZ1  1 
ATOM   4352 H HZ2  . LYS A 1 284 ? 108.830 134.037 -8.728  1.00 87.04  ? ? ? ? ? ? 275  LYS A HZ2  1 
ATOM   4353 H HZ3  . LYS A 1 284 ? 108.774 134.663 -10.034 1.00 87.04  ? ? ? ? ? ? 275  LYS A HZ3  1 
ATOM   4354 N N    . THR A 1 285 ? 111.715 130.160 -15.932 1.00 42.10  ? ? ? ? ? ? 276  THR A N    1 
ATOM   4355 C CA   . THR A 1 285 ? 111.753 130.121 -17.392 1.00 53.09  ? ? ? ? ? ? 276  THR A CA   1 
ATOM   4356 C C    . THR A 1 285 ? 110.739 129.121 -17.942 1.00 56.81  ? ? ? ? ? ? 276  THR A C    1 
ATOM   4357 O O    . THR A 1 285 ? 110.427 129.136 -19.133 1.00 62.11  ? ? ? ? ? ? 276  THR A O    1 
ATOM   4358 C CB   . THR A 1 285 ? 113.153 129.747 -17.924 1.00 49.68  ? ? ? ? ? ? 276  THR A CB   1 
ATOM   4359 O OG1  . THR A 1 285 ? 113.504 128.427 -17.491 1.00 57.41  ? ? ? ? ? ? 276  THR A OG1  1 
ATOM   4360 C CG2  . THR A 1 285 ? 114.195 130.739 -17.436 1.00 50.59  ? ? ? ? ? ? 276  THR A CG2  1 
ATOM   4361 H H    . THR A 1 285 ? 112.406 129.819 -15.551 1.00 50.52  ? ? ? ? ? ? 276  THR A H    1 
ATOM   4362 H HA   . THR A 1 285 ? 111.526 130.998 -17.737 1.00 63.70  ? ? ? ? ? ? 276  THR A HA   1 
ATOM   4363 H HB   . THR A 1 285 ? 113.142 129.773 -18.894 1.00 59.62  ? ? ? ? ? ? 276  THR A HB   1 
ATOM   4364 H HG1  . THR A 1 285 ? 112.945 127.871 -17.781 1.00 68.90  ? ? ? ? ? ? 276  THR A HG1  1 
ATOM   4365 H HG21 . THR A 1 285 ? 114.223 130.740 -16.466 1.00 60.70  ? ? ? ? ? ? 276  THR A HG21 1 
ATOM   4366 H HG22 . THR A 1 285 ? 115.070 130.495 -17.776 1.00 60.70  ? ? ? ? ? ? 276  THR A HG22 1 
ATOM   4367 H HG23 . THR A 1 285 ? 113.974 131.632 -17.745 1.00 60.70  ? ? ? ? ? ? 276  THR A HG23 1 
ATOM   4368 N N    . ALA A 1 286 ? 110.236 128.248 -17.073 1.00 51.17  ? ? ? ? ? ? 277  ALA A N    1 
ATOM   4369 C CA   . ALA A 1 286 ? 109.222 127.278 -17.465 1.00 47.95  ? ? ? ? ? ? 277  ALA A CA   1 
ATOM   4370 C C    . ALA A 1 286 ? 107.970 128.006 -17.937 1.00 52.34  ? ? ? ? ? ? 277  ALA A C    1 
ATOM   4371 O O    . ALA A 1 286 ? 107.369 128.775 -17.188 1.00 61.90  ? ? ? ? ? ? 277  ALA A O    1 
ATOM   4372 C CB   . ALA A 1 286 ? 108.894 126.357 -16.304 1.00 36.35  ? ? ? ? ? ? 277  ALA A CB   1 
ATOM   4373 H H    . ALA A 1 286 ? 110.468 128.198 -16.246 1.00 61.40  ? ? ? ? ? ? 277  ALA A H    1 
ATOM   4374 H HA   . ALA A 1 286 ? 109.558 126.739 -18.198 1.00 57.54  ? ? ? ? ? ? 277  ALA A HA   1 
ATOM   4375 H HB1  . ALA A 1 286 ? 108.559 126.888 -15.565 1.00 43.62  ? ? ? ? ? ? 277  ALA A HB1  1 
ATOM   4376 H HB2  . ALA A 1 286 ? 108.218 125.721 -16.588 1.00 43.62  ? ? ? ? ? ? 277  ALA A HB2  1 
ATOM   4377 H HB3  . ALA A 1 286 ? 109.699 125.887 -16.037 1.00 43.62  ? ? ? ? ? ? 277  ALA A HB3  1 
ATOM   4378 N N    . ASP A 1 287 ? 107.587 127.756 -19.186 1.00 45.09  ? ? ? ? ? ? 278  ASP A N    1 
ATOM   4379 C CA   . ASP A 1 287 ? 106.463 128.447 -19.808 1.00 43.71  ? ? ? ? ? ? 278  ASP A CA   1 
ATOM   4380 C C    . ASP A 1 287 ? 105.518 127.446 -20.462 1.00 44.71  ? ? ? ? ? ? 278  ASP A C    1 
ATOM   4381 O O    . ASP A 1 287 ? 105.818 126.895 -21.522 1.00 50.82  ? ? ? ? ? ? 278  ASP A O    1 
ATOM   4382 C CB   . ASP A 1 287 ? 106.973 129.443 -20.850 1.00 45.19  ? ? ? ? ? ? 278  ASP A CB   1 
ATOM   4383 C CG   . ASP A 1 287 ? 105.852 130.198 -21.531 1.00 77.33  ? ? ? ? ? ? 278  ASP A CG   1 
ATOM   4384 O OD1  . ASP A 1 287 ? 104.785 130.385 -20.907 1.00 77.86  ? ? ? ? ? ? 278  ASP A OD1  1 
ATOM   4385 O OD2  . ASP A 1 287 ? 106.043 130.607 -22.694 1.00 96.23  ? ? ? ? ? ? 278  ASP A OD2  1 
ATOM   4386 H H    . ASP A 1 287 ? 107.968 127.183 -19.701 1.00 54.11  ? ? ? ? ? ? 278  ASP A H    1 
ATOM   4387 H HA   . ASP A 1 287 ? 105.970 128.936 -19.131 1.00 52.45  ? ? ? ? ? ? 278  ASP A HA   1 
ATOM   4388 H HB2  . ASP A 1 287 ? 107.549 130.090 -20.414 1.00 54.22  ? ? ? ? ? ? 278  ASP A HB2  1 
ATOM   4389 H HB3  . ASP A 1 287 ? 107.469 128.963 -21.531 1.00 54.22  ? ? ? ? ? ? 278  ASP A HB3  1 
ATOM   4390 N N    . ALA A 1 288 ? 104.376 127.222 -19.820 1.00 35.36  ? ? ? ? ? ? 279  ALA A N    1 
ATOM   4391 C CA   . ALA A 1 288 ? 103.401 126.243 -20.288 1.00 34.02  ? ? ? ? ? ? 279  ALA A CA   1 
ATOM   4392 C C    . ALA A 1 288 ? 102.929 126.538 -21.710 1.00 46.20  ? ? ? ? ? ? 279  ALA A C    1 
ATOM   4393 O O    . ALA A 1 288 ? 102.782 125.625 -22.524 1.00 45.44  ? ? ? ? ? ? 279  ALA A O    1 
ATOM   4394 C CB   . ALA A 1 288 ? 102.216 126.198 -19.342 1.00 33.43  ? ? ? ? ? ? 279  ALA A CB   1 
ATOM   4395 H H    . ALA A 1 288 ? 104.139 127.630 -19.101 1.00 42.43  ? ? ? ? ? ? 279  ALA A H    1 
ATOM   4396 H HA   . ALA A 1 288 ? 103.815 125.366 -20.289 1.00 40.82  ? ? ? ? ? ? 279  ALA A HA   1 
ATOM   4397 H HB1  . ALA A 1 288 ? 101.804 127.075 -19.311 1.00 40.11  ? ? ? ? ? ? 279  ALA A HB1  1 
ATOM   4398 H HB2  . ALA A 1 288 ? 101.578 125.543 -19.667 1.00 40.11  ? ? ? ? ? ? 279  ALA A HB2  1 
ATOM   4399 H HB3  . ALA A 1 288 ? 102.527 125.946 -18.458 1.00 40.11  ? ? ? ? ? ? 279  ALA A HB3  1 
ATOM   4400 N N    . VAL A 1 289 ? 102.699 127.813 -22.007 1.00 40.65  ? ? ? ? ? ? 280  VAL A N    1 
ATOM   4401 C CA   . VAL A 1 289 ? 102.184 128.212 -23.312 1.00 28.77  ? ? ? ? ? ? 280  VAL A CA   1 
ATOM   4402 C C    . VAL A 1 289 ? 103.161 127.857 -24.426 1.00 38.13  ? ? ? ? ? ? 280  VAL A C    1 
ATOM   4403 O O    . VAL A 1 289 ? 102.753 127.391 -25.488 1.00 43.11  ? ? ? ? ? ? 280  VAL A O    1 
ATOM   4404 C CB   . VAL A 1 289 ? 101.873 129.721 -23.353 1.00 36.38  ? ? ? ? ? ? 280  VAL A CB   1 
ATOM   4405 C CG1  . VAL A 1 289 ? 101.417 130.149 -24.747 1.00 33.14  ? ? ? ? ? ? 280  VAL A CG1  1 
ATOM   4406 C CG2  . VAL A 1 289 ? 100.807 130.066 -22.326 1.00 35.01  ? ? ? ? ? ? 280  VAL A CG2  1 
ATOM   4407 H H    . VAL A 1 289 ? 102.834 128.469 -21.467 1.00 48.78  ? ? ? ? ? ? 280  VAL A H    1 
ATOM   4408 H HA   . VAL A 1 289 ? 101.356 127.734 -23.480 1.00 34.53  ? ? ? ? ? ? 280  VAL A HA   1 
ATOM   4409 H HB   . VAL A 1 289 ? 102.677 130.218 -23.133 1.00 43.65  ? ? ? ? ? ? 280  VAL A HB   1 
ATOM   4410 H HG11 . VAL A 1 289 ? 100.616 129.656 -24.982 1.00 39.77  ? ? ? ? ? ? 280  VAL A HG11 1 
ATOM   4411 H HG12 . VAL A 1 289 ? 101.231 131.101 -24.740 1.00 39.77  ? ? ? ? ? ? 280  VAL A HG12 1 
ATOM   4412 H HG13 . VAL A 1 289 ? 102.124 129.956 -25.383 1.00 39.77  ? ? ? ? ? ? 280  VAL A HG13 1 
ATOM   4413 H HG21 . VAL A 1 289 ? 101.131 129.829 -21.443 1.00 42.02  ? ? ? ? ? ? 280  VAL A HG21 1 
ATOM   4414 H HG22 . VAL A 1 289 ? 100.625 131.018 -22.367 1.00 42.02  ? ? ? ? ? ? 280  VAL A HG22 1 
ATOM   4415 H HG23 . VAL A 1 289 ? 100.001 129.566 -22.528 1.00 42.02  ? ? ? ? ? ? 280  VAL A HG23 1 
ATOM   4416 N N    . GLU A 1 290 ? 104.450 128.077 -24.184 1.00 46.33  ? ? ? ? ? ? 281  GLU A N    1 
ATOM   4417 C CA   . GLU A 1 290 ? 105.470 127.777 -25.185 1.00 48.19  ? ? ? ? ? ? 281  GLU A CA   1 
ATOM   4418 C C    . GLU A 1 290 ? 105.535 126.276 -25.456 1.00 47.39  ? ? ? ? ? ? 281  GLU A C    1 
ATOM   4419 O O    . GLU A 1 290 ? 105.642 125.848 -26.606 1.00 52.09  ? ? ? ? ? ? 281  GLU A O    1 
ATOM   4420 C CB   . GLU A 1 290 ? 106.838 128.298 -24.736 1.00 54.35  ? ? ? ? ? ? 281  GLU A CB   1 
ATOM   4421 C CG   . GLU A 1 290 ? 107.964 128.025 -25.731 1.00 75.15  ? ? ? ? ? ? 281  GLU A CG   1 
ATOM   4422 C CD   . GLU A 1 290 ? 109.292 128.627 -25.304 1.00 82.27  ? ? ? ? ? ? 281  GLU A CD   1 
ATOM   4423 O OE1  . GLU A 1 290 ? 109.291 129.558 -24.472 1.00 85.68  ? ? ? ? ? ? 281  GLU A OE1  1 
ATOM   4424 O OE2  . GLU A 1 290 ? 110.339 128.164 -25.804 1.00 75.83  ? ? ? ? ? ? 281  GLU A OE2  1 
ATOM   4425 H H    . GLU A 1 290 ? 104.760 128.399 -23.449 1.00 55.60  ? ? ? ? ? ? 281  GLU A H    1 
ATOM   4426 H HA   . GLU A 1 290 ? 105.238 128.222 -26.015 1.00 57.83  ? ? ? ? ? ? 281  GLU A HA   1 
ATOM   4427 H HB2  . GLU A 1 290 ? 106.780 129.258 -24.611 1.00 65.22  ? ? ? ? ? ? 281  GLU A HB2  1 
ATOM   4428 H HB3  . GLU A 1 290 ? 107.074 127.871 -23.898 1.00 65.22  ? ? ? ? ? ? 281  GLU A HB3  1 
ATOM   4429 H HG2  . GLU A 1 290 ? 108.083 127.067 -25.817 1.00 90.18  ? ? ? ? ? ? 281  GLU A HG2  1 
ATOM   4430 H HG3  . GLU A 1 290 ? 107.725 128.408 -26.590 1.00 90.18  ? ? ? ? ? ? 281  GLU A HG3  1 
ATOM   4431 N N    . ASP A 1 291 ? 105.460 125.483 -24.392 1.00 47.09  ? ? ? ? ? ? 282  ASP A N    1 
ATOM   4432 C CA   . ASP A 1 291 ? 105.480 124.030 -24.516 1.00 43.11  ? ? ? ? ? ? 282  ASP A CA   1 
ATOM   4433 C C    . ASP A 1 291 ? 104.237 123.531 -25.247 1.00 45.07  ? ? ? ? ? ? 282  ASP A C    1 
ATOM   4434 O O    . ASP A 1 291 ? 104.312 122.616 -26.066 1.00 49.26  ? ? ? ? ? ? 282  ASP A O    1 
ATOM   4435 C CB   . ASP A 1 291 ? 105.573 123.383 -23.133 1.00 46.71  ? ? ? ? ? ? 282  ASP A CB   1 
ATOM   4436 C CG   . ASP A 1 291 ? 106.935 123.576 -22.489 1.00 62.34  ? ? ? ? ? ? 282  ASP A CG   1 
ATOM   4437 O OD1  . ASP A 1 291 ? 107.668 124.496 -22.909 1.00 68.46  ? ? ? ? ? ? 282  ASP A OD1  1 
ATOM   4438 O OD2  . ASP A 1 291 ? 107.271 122.809 -21.562 1.00 65.76  ? ? ? ? ? ? 282  ASP A OD2  1 
ATOM   4439 H H    . ASP A 1 291 ? 105.397 125.764 -23.582 1.00 56.50  ? ? ? ? ? ? 282  ASP A H    1 
ATOM   4440 H HA   . ASP A 1 291 ? 106.260 123.764 -25.028 1.00 51.73  ? ? ? ? ? ? 282  ASP A HA   1 
ATOM   4441 H HB2  . ASP A 1 291 ? 104.906 123.781 -22.552 1.00 56.06  ? ? ? ? ? ? 282  ASP A HB2  1 
ATOM   4442 H HB3  . ASP A 1 291 ? 105.414 122.430 -23.218 1.00 56.06  ? ? ? ? ? ? 282  ASP A HB3  1 
ATOM   4443 N N    . LEU A 1 292 ? 103.095 124.143 -24.949 1.00 37.99  ? ? ? ? ? ? 283  LEU A N    1 
ATOM   4444 C CA   . LEU A 1 292 ? 101.831 123.762 -25.573 1.00 39.35  ? ? ? ? ? ? 283  LEU A CA   1 
ATOM   4445 C C    . LEU A 1 292 ? 101.793 124.116 -27.058 1.00 45.97  ? ? ? ? ? ? 283  LEU A C    1 
ATOM   4446 O O    . LEU A 1 292 ? 101.275 123.352 -27.873 1.00 49.84  ? ? ? ? ? ? 283  LEU A O    1 
ATOM   4447 C CB   . LEU A 1 292 ? 100.663 124.435 -24.854 1.00 45.75  ? ? ? ? ? ? 283  LEU A CB   1 
ATOM   4448 C CG   . LEU A 1 292 ? 99.868  123.548 -23.896 1.00 57.29  ? ? ? ? ? ? 283  LEU A CG   1 
ATOM   4449 C CD1  . LEU A 1 292 ? 100.774 122.850 -22.894 1.00 39.40  ? ? ? ? ? ? 283  LEU A CD1  1 
ATOM   4450 C CD2  . LEU A 1 292 ? 98.820  124.377 -23.175 1.00 68.69  ? ? ? ? ? ? 283  LEU A CD2  1 
ATOM   4451 H H    . LEU A 1 292 ? 103.024 124.788 -24.385 1.00 45.58  ? ? ? ? ? ? 283  LEU A H    1 
ATOM   4452 H HA   . LEU A 1 292 ? 101.718 122.802 -25.493 1.00 47.22  ? ? ? ? ? ? 283  LEU A HA   1 
ATOM   4453 H HB2  . LEU A 1 292 ? 101.010 125.180 -24.339 1.00 54.90  ? ? ? ? ? ? 283  LEU A HB2  1 
ATOM   4454 H HB3  . LEU A 1 292 ? 100.043 124.766 -25.523 1.00 54.90  ? ? ? ? ? ? 283  LEU A HB3  1 
ATOM   4455 H HG   . LEU A 1 292 ? 99.407  122.865 -24.408 1.00 68.74  ? ? ? ? ? ? 283  LEU A HG   1 
ATOM   4456 H HD11 . LEU A 1 292 ? 101.246 123.520 -22.376 1.00 47.28  ? ? ? ? ? ? 283  LEU A HD11 1 
ATOM   4457 H HD12 . LEU A 1 292 ? 100.231 122.300 -22.308 1.00 47.28  ? ? ? ? ? ? 283  LEU A HD12 1 
ATOM   4458 H HD13 . LEU A 1 292 ? 101.408 122.295 -23.376 1.00 47.28  ? ? ? ? ? ? 283  LEU A HD13 1 
ATOM   4459 H HD21 . LEU A 1 292 ? 98.220  124.766 -23.831 1.00 82.42  ? ? ? ? ? ? 283  LEU A HD21 1 
ATOM   4460 H HD22 . LEU A 1 292 ? 98.324  123.803 -22.571 1.00 82.42  ? ? ? ? ? ? 283  LEU A HD22 1 
ATOM   4461 H HD23 . LEU A 1 292 ? 99.263  125.080 -22.675 1.00 82.42  ? ? ? ? ? ? 283  LEU A HD23 1 
ATOM   4462 N N    . ARG A 1 293 ? 102.334 125.279 -27.405 1.00 46.68  ? ? ? ? ? ? 284  ARG A N    1 
ATOM   4463 C CA   . ARG A 1 293 ? 102.368 125.710 -28.796 1.00 50.39  ? ? ? ? ? ? 284  ARG A CA   1 
ATOM   4464 C C    . ARG A 1 293 ? 103.236 124.771 -29.623 1.00 54.21  ? ? ? ? ? ? 284  ARG A C    1 
ATOM   4465 O O    . ARG A 1 293 ? 102.950 124.518 -30.795 1.00 49.33  ? ? ? ? ? ? 284  ARG A O    1 
ATOM   4466 C CB   . ARG A 1 293 ? 102.890 127.144 -28.903 1.00 33.50  ? ? ? ? ? ? 284  ARG A CB   1 
ATOM   4467 C CG   . ARG A 1 293 ? 101.866 128.200 -28.516 1.00 28.87  ? ? ? ? ? ? 284  ARG A CG   1 
ATOM   4468 C CD   . ARG A 1 293 ? 102.470 129.597 -28.536 1.00 38.66  ? ? ? ? ? ? 284  ARG A CD   1 
ATOM   4469 N NE   . ARG A 1 293 ? 103.006 129.950 -29.848 1.00 48.26  ? ? ? ? ? ? 284  ARG A NE   1 
ATOM   4470 C CZ   . ARG A 1 293 ? 102.266 130.342 -30.882 1.00 42.60  ? ? ? ? ? ? 284  ARG A CZ   1 
ATOM   4471 N NH1  . ARG A 1 293 ? 100.947 130.428 -30.768 1.00 38.80  ? ? ? ? ? ? 284  ARG A NH1  1 
ATOM   4472 N NH2  . ARG A 1 293 ? 102.844 130.645 -32.035 1.00 45.03  ? ? ? ? ? ? 284  ARG A NH2  1 
ATOM   4473 H H    . ARG A 1 293 ? 102.688 125.836 -26.854 1.00 56.02  ? ? ? ? ? ? 284  ARG A H    1 
ATOM   4474 H HA   . ARG A 1 293 ? 101.469 125.688 -29.158 1.00 60.47  ? ? ? ? ? ? 284  ARG A HA   1 
ATOM   4475 H HB2  . ARG A 1 293 ? 103.655 127.243 -28.315 1.00 40.20  ? ? ? ? ? ? 284  ARG A HB2  1 
ATOM   4476 H HB3  . ARG A 1 293 ? 103.157 127.311 -29.820 1.00 40.20  ? ? ? ? ? ? 284  ARG A HB3  1 
ATOM   4477 H HG2  . ARG A 1 293 ? 101.130 128.179 -29.147 1.00 34.64  ? ? ? ? ? ? 284  ARG A HG2  1 
ATOM   4478 H HG3  . ARG A 1 293 ? 101.545 128.021 -27.619 1.00 34.64  ? ? ? ? ? ? 284  ARG A HG3  1 
ATOM   4479 H HD2  . ARG A 1 293 ? 101.783 130.243 -28.307 1.00 46.39  ? ? ? ? ? ? 284  ARG A HD2  1 
ATOM   4480 H HD3  . ARG A 1 293 ? 103.195 129.639 -27.893 1.00 46.39  ? ? ? ? ? ? 284  ARG A HD3  1 
ATOM   4481 H HE   . ARG A 1 293 ? 103.857 129.901 -29.960 1.00 57.91  ? ? ? ? ? ? 284  ARG A HE   1 
ATOM   4482 H HH11 . ARG A 1 293 ? 100.566 130.234 -30.022 1.00 46.56  ? ? ? ? ? ? 284  ARG A HH11 1 
ATOM   4483 H HH12 . ARG A 1 293 ? 100.474 130.681 -31.440 1.00 46.56  ? ? ? ? ? ? 284  ARG A HH12 1 
ATOM   4484 H HH21 . ARG A 1 293 ? 103.698 130.590 -32.116 1.00 54.04  ? ? ? ? ? ? 284  ARG A HH21 1 
ATOM   4485 H HH22 . ARG A 1 293 ? 102.364 130.896 -32.703 1.00 54.04  ? ? ? ? ? ? 284  ARG A HH22 1 
ATOM   4486 N N    . TRP A 1 294 ? 104.295 124.254 -29.007 1.00 41.91  ? ? ? ? ? ? 285  TRP A N    1 
ATOM   4487 C CA   . TRP A 1 294 ? 105.192 123.330 -29.687 1.00 42.59  ? ? ? ? ? ? 285  TRP A CA   1 
ATOM   4488 C C    . TRP A 1 294 ? 104.467 122.039 -30.039 1.00 52.00  ? ? ? ? ? ? 285  TRP A C    1 
ATOM   4489 O O    . TRP A 1 294 ? 104.486 121.600 -31.191 1.00 53.93  ? ? ? ? ? ? 285  TRP A O    1 
ATOM   4490 C CB   . TRP A 1 294 ? 106.411 123.007 -28.820 1.00 40.72  ? ? ? ? ? ? 285  TRP A CB   1 
ATOM   4491 C CG   . TRP A 1 294 ? 107.406 122.144 -29.534 1.00 48.00  ? ? ? ? ? ? 285  TRP A CG   1 
ATOM   4492 C CD1  . TRP A 1 294 ? 108.508 122.562 -30.220 1.00 40.67  ? ? ? ? ? ? 285  TRP A CD1  1 
ATOM   4493 C CD2  . TRP A 1 294 ? 107.380 120.715 -29.650 1.00 51.48  ? ? ? ? ? ? 285  TRP A CD2  1 
ATOM   4494 N NE1  . TRP A 1 294 ? 109.173 121.483 -30.752 1.00 42.99  ? ? ? ? ? ? 285  TRP A NE1  1 
ATOM   4495 C CE2  . TRP A 1 294 ? 108.500 120.338 -30.417 1.00 48.00  ? ? ? ? ? ? 285  TRP A CE2  1 
ATOM   4496 C CE3  . TRP A 1 294 ? 106.520 119.718 -29.178 1.00 48.59  ? ? ? ? ? ? 285  TRP A CE3  1 
ATOM   4497 C CZ2  . TRP A 1 294 ? 108.783 119.007 -30.722 1.00 48.68  ? ? ? ? ? ? 285  TRP A CZ2  1 
ATOM   4498 C CZ3  . TRP A 1 294 ? 106.803 118.398 -29.482 1.00 51.77  ? ? ? ? ? ? 285  TRP A CZ3  1 
ATOM   4499 C CH2  . TRP A 1 294 ? 107.924 118.054 -30.247 1.00 55.51  ? ? ? ? ? ? 285  TRP A CH2  1 
ATOM   4500 H H    . TRP A 1 294 ? 104.516 124.424 -28.193 1.00 50.29  ? ? ? ? ? ? 285  TRP A H    1 
ATOM   4501 H HA   . TRP A 1 294 ? 105.504 123.736 -30.511 1.00 51.11  ? ? ? ? ? ? 285  TRP A HA   1 
ATOM   4502 H HB2  . TRP A 1 294 ? 106.853 123.834 -28.573 1.00 48.86  ? ? ? ? ? ? 285  TRP A HB2  1 
ATOM   4503 H HB3  . TRP A 1 294 ? 106.119 122.535 -28.025 1.00 48.86  ? ? ? ? ? ? 285  TRP A HB3  1 
ATOM   4504 H HD1  . TRP A 1 294 ? 108.771 123.449 -30.314 1.00 48.80  ? ? ? ? ? ? 285  TRP A HD1  1 
ATOM   4505 H HE1  . TRP A 1 294 ? 109.893 121.521 -31.219 1.00 51.59  ? ? ? ? ? ? 285  TRP A HE1  1 
ATOM   4506 H HE3  . TRP A 1 294 ? 105.772 119.939 -28.671 1.00 58.31  ? ? ? ? ? ? 285  TRP A HE3  1 
ATOM   4507 H HZ2  . TRP A 1 294 ? 109.528 118.776 -31.228 1.00 58.42  ? ? ? ? ? ? 285  TRP A HZ2  1 
ATOM   4508 H HZ3  . TRP A 1 294 ? 106.237 117.727 -29.174 1.00 62.12  ? ? ? ? ? ? 285  TRP A HZ3  1 
ATOM   4509 H HH2  . TRP A 1 294 ? 108.090 117.159 -30.434 1.00 66.61  ? ? ? ? ? ? 285  TRP A HH2  1 
ATOM   4510 N N    . PHE A 1 295 ? 103.835 121.431 -29.039 1.00 36.54  ? ? ? ? ? ? 286  PHE A N    1 
ATOM   4511 C CA   . PHE A 1 295 ? 103.147 120.163 -29.236 1.00 47.76  ? ? ? ? ? ? 286  PHE A CA   1 
ATOM   4512 C C    . PHE A 1 295 ? 102.067 120.321 -30.293 1.00 48.41  ? ? ? ? ? ? 286  PHE A C    1 
ATOM   4513 O O    . PHE A 1 295 ? 101.838 119.421 -31.102 1.00 49.86  ? ? ? ? ? ? 286  PHE A O    1 
ATOM   4514 C CB   . PHE A 1 295 ? 102.528 119.671 -27.927 1.00 28.48  ? ? ? ? ? ? 286  PHE A CB   1 
ATOM   4515 C CG   . PHE A 1 295 ? 102.095 118.235 -27.972 1.00 33.12  ? ? ? ? ? ? 286  PHE A CG   1 
ATOM   4516 C CD1  . PHE A 1 295 ? 103.015 117.217 -27.781 1.00 27.19  ? ? ? ? ? ? 286  PHE A CD1  1 
ATOM   4517 C CD2  . PHE A 1 295 ? 100.773 117.900 -28.214 1.00 32.46  ? ? ? ? ? ? 286  PHE A CD2  1 
ATOM   4518 C CE1  . PHE A 1 295 ? 102.625 115.893 -27.825 1.00 24.51  ? ? ? ? ? ? 286  PHE A CE1  1 
ATOM   4519 C CE2  . PHE A 1 295 ? 100.376 116.576 -28.259 1.00 38.26  ? ? ? ? ? ? 286  PHE A CE2  1 
ATOM   4520 C CZ   . PHE A 1 295 ? 101.304 115.571 -28.065 1.00 37.60  ? ? ? ? ? ? 286  PHE A CZ   1 
ATOM   4521 H H    . PHE A 1 295 ? 103.791 121.734 -28.235 1.00 43.85  ? ? ? ? ? ? 286  PHE A H    1 
ATOM   4522 H HA   . PHE A 1 295 ? 103.781 119.497 -29.544 1.00 57.31  ? ? ? ? ? ? 286  PHE A HA   1 
ATOM   4523 H HB2  . PHE A 1 295 ? 103.183 119.762 -27.217 1.00 34.18  ? ? ? ? ? ? 286  PHE A HB2  1 
ATOM   4524 H HB3  . PHE A 1 295 ? 101.748 120.211 -27.727 1.00 34.18  ? ? ? ? ? ? 286  PHE A HB3  1 
ATOM   4525 H HD1  . PHE A 1 295 ? 103.906 117.428 -27.619 1.00 32.63  ? ? ? ? ? ? 286  PHE A HD1  1 
ATOM   4526 H HD2  . PHE A 1 295 ? 100.144 118.573 -28.346 1.00 38.96  ? ? ? ? ? ? 286  PHE A HD2  1 
ATOM   4527 H HE1  . PHE A 1 295 ? 103.252 115.218 -27.694 1.00 29.42  ? ? ? ? ? ? 286  PHE A HE1  1 
ATOM   4528 H HE2  . PHE A 1 295 ? 99.485  116.362 -28.421 1.00 45.91  ? ? ? ? ? ? 286  PHE A HE2  1 
ATOM   4529 H HZ   . PHE A 1 295 ? 101.039 114.680 -28.094 1.00 45.12  ? ? ? ? ? ? 286  PHE A HZ   1 
ATOM   4530 N N    . ARG A 1 296 ? 101.412 121.477 -30.284 1.00 36.12  ? ? ? ? ? ? 287  ARG A N    1 
ATOM   4531 C CA   . ARG A 1 296 ? 100.374 121.773 -31.260 1.00 41.29  ? ? ? ? ? ? 287  ARG A CA   1 
ATOM   4532 C C    . ARG A 1 296 ? 100.934 121.780 -32.679 1.00 45.70  ? ? ? ? ? ? 287  ARG A C    1 
ATOM   4533 O O    . ARG A 1 296 ? 100.320 121.241 -33.601 1.00 41.22  ? ? ? ? ? ? 287  ARG A O    1 
ATOM   4534 C CB   . ARG A 1 296 ? 99.733  123.127 -30.957 1.00 45.05  ? ? ? ? ? ? 287  ARG A CB   1 
ATOM   4535 C CG   . ARG A 1 296 ? 98.833  123.631 -32.072 1.00 40.47  ? ? ? ? ? ? 287  ARG A CG   1 
ATOM   4536 C CD   . ARG A 1 296 ? 98.086  124.881 -31.677 1.00 49.21  ? ? ? ? ? ? 287  ARG A CD   1 
ATOM   4537 N NE   . ARG A 1 296 ? 97.167  125.288 -32.735 1.00 72.52  ? ? ? ? ? ? 287  ARG A NE   1 
ATOM   4538 C CZ   . ARG A 1 296 ? 95.951  124.780 -32.908 1.00 72.51  ? ? ? ? ? ? 287  ARG A CZ   1 
ATOM   4539 N NH1  . ARG A 1 296 ? 95.494  123.843 -32.086 1.00 58.82  ? ? ? ? ? ? 287  ARG A NH1  1 
ATOM   4540 N NH2  . ARG A 1 296 ? 95.189  125.211 -33.904 1.00 72.25  ? ? ? ? ? ? 287  ARG A NH2  1 
ATOM   4541 H H    . ARG A 1 296 ? 101.551 122.109 -29.718 1.00 43.34  ? ? ? ? ? ? 287  ARG A H    1 
ATOM   4542 H HA   . ARG A 1 296 ? 99.685  121.093 -31.209 1.00 49.54  ? ? ? ? ? ? 287  ARG A HA   1 
ATOM   4543 H HB2  . ARG A 1 296 ? 99.195  123.047 -30.154 1.00 54.06  ? ? ? ? ? ? 287  ARG A HB2  1 
ATOM   4544 H HB3  . ARG A 1 296 ? 100.434 123.783 -30.821 1.00 54.06  ? ? ? ? ? ? 287  ARG A HB3  1 
ATOM   4545 H HG2  . ARG A 1 296 ? 99.375  123.837 -32.850 1.00 48.57  ? ? ? ? ? ? 287  ARG A HG2  1 
ATOM   4546 H HG3  . ARG A 1 296 ? 98.182  122.946 -32.289 1.00 48.57  ? ? ? ? ? ? 287  ARG A HG3  1 
ATOM   4547 H HD2  . ARG A 1 296 ? 97.571  124.709 -30.873 1.00 59.05  ? ? ? ? ? ? 287  ARG A HD2  1 
ATOM   4548 H HD3  . ARG A 1 296 ? 98.718  125.602 -31.526 1.00 59.05  ? ? ? ? ? ? 287  ARG A HD3  1 
ATOM   4549 H HE   . ARG A 1 296 ? 97.429  125.897 -33.283 1.00 87.03  ? ? ? ? ? ? 287  ARG A HE   1 
ATOM   4550 H HH11 . ARG A 1 296 ? 95.987  123.561 -31.440 1.00 70.59  ? ? ? ? ? ? 287  ARG A HH11 1 
ATOM   4551 H HH12 . ARG A 1 296 ? 94.707  123.517 -32.200 1.00 70.59  ? ? ? ? ? ? 287  ARG A HH12 1 
ATOM   4552 H HH21 . ARG A 1 296 ? 95.482  125.819 -34.438 1.00 86.70  ? ? ? ? ? ? 287  ARG A HH21 1 
ATOM   4553 H HH22 . ARG A 1 296 ? 94.401  124.885 -34.016 1.00 86.70  ? ? ? ? ? ? 287  ARG A HH22 1 
ATOM   4554 N N    . ALA A 1 297 ? 102.100 122.395 -32.847 1.00 40.78  ? ? ? ? ? ? 288  ALA A N    1 
ATOM   4555 C CA   . ALA A 1 297 ? 102.681 122.588 -34.171 1.00 45.28  ? ? ? ? ? ? 288  ALA A CA   1 
ATOM   4556 C C    . ALA A 1 297 ? 103.272 121.302 -34.735 1.00 46.62  ? ? ? ? ? ? 288  ALA A C    1 
ATOM   4557 O O    . ALA A 1 297 ? 103.076 120.983 -35.908 1.00 61.84  ? ? ? ? ? ? 288  ALA A O    1 
ATOM   4558 C CB   . ALA A 1 297 ? 103.748 123.671 -34.119 1.00 30.71  ? ? ? ? ? ? 288  ALA A CB   1 
ATOM   4559 H H    . ALA A 1 297 ? 102.578 122.711 -32.206 1.00 48.94  ? ? ? ? ? ? 288  ALA A H    1 
ATOM   4560 H HA   . ALA A 1 297 ? 101.985 122.885 -34.778 1.00 54.34  ? ? ? ? ? ? 288  ALA A HA   1 
ATOM   4561 H HB1  . ALA A 1 297 ? 104.442 123.400 -33.498 1.00 36.85  ? ? ? ? ? ? 288  ALA A HB1  1 
ATOM   4562 H HB2  . ALA A 1 297 ? 104.123 123.786 -35.006 1.00 36.85  ? ? ? ? ? ? 288  ALA A HB2  1 
ATOM   4563 H HB3  . ALA A 1 297 ? 103.341 124.499 -33.821 1.00 36.85  ? ? ? ? ? ? 288  ALA A HB3  1 
ATOM   4564 N N    . ASN A 1 298 ? 103.991 120.568 -33.892 1.00 45.86  ? ? ? ? ? ? 289  ASN A N    1 
ATOM   4565 C CA   . ASN A 1 298 ? 104.772 119.420 -34.342 1.00 43.90  ? ? ? ? ? ? 289  ASN A CA   1 
ATOM   4566 C C    . ASN A 1 298 ? 104.105 118.075 -34.068 1.00 44.94  ? ? ? ? ? ? 289  ASN A C    1 
ATOM   4567 O O    . ASN A 1 298 ? 104.611 117.034 -34.487 1.00 57.26  ? ? ? ? ? ? 289  ASN A O    1 
ATOM   4568 C CB   . ASN A 1 298 ? 106.148 119.447 -33.674 1.00 42.66  ? ? ? ? ? ? 289  ASN A CB   1 
ATOM   4569 C CG   . ASN A 1 298 ? 106.870 120.761 -33.887 1.00 49.84  ? ? ? ? ? ? 289  ASN A CG   1 
ATOM   4570 O OD1  . ASN A 1 298 ? 107.046 121.545 -32.955 1.00 50.54  ? ? ? ? ? ? 289  ASN A OD1  1 
ATOM   4571 N ND2  . ASN A 1 298 ? 107.291 121.010 -35.121 1.00 63.60  ? ? ? ? ? ? 289  ASN A ND2  1 
ATOM   4572 H H    . ASN A 1 298 ? 104.043 120.714 -33.047 1.00 55.03  ? ? ? ? ? ? 289  ASN A H    1 
ATOM   4573 H HA   . ASN A 1 298 ? 104.907 119.492 -35.300 1.00 52.68  ? ? ? ? ? ? 289  ASN A HA   1 
ATOM   4574 H HB2  . ASN A 1 298 ? 106.039 119.315 -32.719 1.00 51.19  ? ? ? ? ? ? 289  ASN A HB2  1 
ATOM   4575 H HB3  . ASN A 1 298 ? 106.696 118.739 -34.047 1.00 51.19  ? ? ? ? ? ? 289  ASN A HB3  1 
ATOM   4576 H HD21 . ASN A 1 298 ? 107.149 120.438 -35.747 1.00 76.32  ? ? ? ? ? ? 289  ASN A HD21 1 
ATOM   4577 H HD22 . ASN A 1 298 ? 107.707 121.743 -35.294 1.00 76.32  ? ? ? ? ? ? 289  ASN A HD22 1 
ATOM   4578 N N    . GLN A 1 299 ? 102.973 118.096 -33.370 1.00 40.03  ? ? ? ? ? ? 290  GLN A N    1 
ATOM   4579 C CA   . GLN A 1 299 ? 102.320 116.859 -32.942 1.00 25.55  ? ? ? ? ? ? 290  GLN A CA   1 
ATOM   4580 C C    . GLN A 1 299 ? 100.796 116.962 -32.931 1.00 33.41  ? ? ? ? ? ? 290  GLN A C    1 
ATOM   4581 O O    . GLN A 1 299 ? 100.110 115.976 -32.652 1.00 39.42  ? ? ? ? ? ? 290  GLN A O    1 
ATOM   4582 C CB   . GLN A 1 299 ? 102.803 116.483 -31.541 1.00 37.67  ? ? ? ? ? ? 290  GLN A CB   1 
ATOM   4583 C CG   . GLN A 1 299 ? 103.074 114.999 -31.353 1.00 60.17  ? ? ? ? ? ? 290  GLN A CG   1 
ATOM   4584 C CD   . GLN A 1 299 ? 104.300 114.523 -32.107 1.00 67.71  ? ? ? ? ? ? 290  GLN A CD   1 
ATOM   4585 O OE1  . GLN A 1 299 ? 104.260 113.503 -32.796 1.00 70.64  ? ? ? ? ? ? 290  GLN A OE1  1 
ATOM   4586 N NE2  . GLN A 1 299 ? 105.402 115.253 -31.969 1.00 69.54  ? ? ? ? ? ? 290  GLN A NE2  1 
ATOM   4587 H H    . GLN A 1 299 ? 102.561 118.812 -33.130 1.00 48.03  ? ? ? ? ? ? 290  GLN A H    1 
ATOM   4588 H HA   . GLN A 1 299 ? 102.569 116.144 -33.549 1.00 30.66  ? ? ? ? ? ? 290  GLN A HA   1 
ATOM   4589 H HB2  . GLN A 1 299 ? 103.629 116.959 -31.358 1.00 45.20  ? ? ? ? ? ? 290  GLN A HB2  1 
ATOM   4590 H HB3  . GLN A 1 299 ? 102.126 116.743 -30.897 1.00 45.20  ? ? ? ? ? ? 290  GLN A HB3  1 
ATOM   4591 H HG2  . GLN A 1 299 ? 103.214 114.821 -30.410 1.00 72.20  ? ? ? ? ? ? 290  GLN A HG2  1 
ATOM   4592 H HG3  . GLN A 1 299 ? 102.310 114.496 -31.675 1.00 72.20  ? ? ? ? ? ? 290  GLN A HG3  1 
ATOM   4593 H HE21 . GLN A 1 299 ? 105.394 115.955 -31.472 1.00 83.45  ? ? ? ? ? ? 290  GLN A HE21 1 
ATOM   4594 H HE22 . GLN A 1 299 ? 106.124 115.024 -32.378 1.00 83.45  ? ? ? ? ? ? 290  GLN A HE22 1 
ATOM   4595 N N    . GLY A 1 300 ? 100.273 118.148 -33.235 1.00 37.29  ? ? ? ? ? ? 291  GLY A N    1 
ATOM   4596 C CA   . GLY A 1 300 ? 98.847  118.408 -33.140 1.00 41.94  ? ? ? ? ? ? 291  GLY A CA   1 
ATOM   4597 C C    . GLY A 1 300 ? 98.269  119.027 -34.400 1.00 42.72  ? ? ? ? ? ? 291  GLY A C    1 
ATOM   4598 O O    . GLY A 1 300 ? 98.845  118.898 -35.479 1.00 48.89  ? ? ? ? ? ? 291  GLY A O    1 
ATOM   4599 H H    . GLY A 1 300 ? 100.733 118.824 -33.501 1.00 44.75  ? ? ? ? ? ? 291  GLY A H    1 
ATOM   4600 H HA2  . GLY A 1 300 ? 98.380  117.576 -32.967 1.00 50.33  ? ? ? ? ? ? 291  GLY A HA2  1 
ATOM   4601 H HA3  . GLY A 1 300 ? 98.680  119.012 -32.400 1.00 50.33  ? ? ? ? ? ? 291  GLY A HA3  1 
ATOM   4602 N N    . PRO A 1 301 ? 97.116  119.703 -34.266 1.00 51.35  ? ? ? ? ? ? 292  PRO A N    1 
ATOM   4603 C CA   . PRO A 1 301 ? 96.413  120.354 -35.379 1.00 46.12  ? ? ? ? ? ? 292  PRO A CA   1 
ATOM   4604 C C    . PRO A 1 301 ? 97.288  121.287 -36.217 1.00 48.74  ? ? ? ? ? ? 292  PRO A C    1 
ATOM   4605 O O    . PRO A 1 301 ? 96.936  121.582 -37.360 1.00 45.33  ? ? ? ? ? ? 292  PRO A O    1 
ATOM   4606 C CB   . PRO A 1 301 ? 95.327  121.161 -34.668 1.00 39.53  ? ? ? ? ? ? 292  PRO A CB   1 
ATOM   4607 C CG   . PRO A 1 301 ? 95.038  120.384 -33.441 1.00 41.73  ? ? ? ? ? ? 292  PRO A CG   1 
ATOM   4608 C CD   . PRO A 1 301 ? 96.354  119.806 -33.008 1.00 46.22  ? ? ? ? ? ? 292  PRO A CD   1 
ATOM   4609 H HA   . PRO A 1 301 ? 96.000  119.692 -35.955 1.00 55.35  ? ? ? ? ? ? 292  PRO A HA   1 
ATOM   4610 H HB2  . PRO A 1 301 ? 95.664  122.043 -34.447 1.00 47.43  ? ? ? ? ? ? 292  PRO A HB2  1 
ATOM   4611 H HB3  . PRO A 1 301 ? 94.540  121.221 -35.231 1.00 47.43  ? ? ? ? ? ? 292  PRO A HB3  1 
ATOM   4612 H HG2  . PRO A 1 301 ? 94.683  120.974 -32.758 1.00 50.08  ? ? ? ? ? ? 292  PRO A HG2  1 
ATOM   4613 H HG3  . PRO A 1 301 ? 94.405  119.677 -33.644 1.00 50.08  ? ? ? ? ? ? 292  PRO A HG3  1 
ATOM   4614 H HD2  . PRO A 1 301 ? 96.800  120.406 -32.391 1.00 55.47  ? ? ? ? ? ? 292  PRO A HD2  1 
ATOM   4615 H HD3  . PRO A 1 301 ? 96.225  118.927 -32.619 1.00 55.47  ? ? ? ? ? ? 292  PRO A HD3  1 
ATOM   4616 N N    . GLY A 1 302 ? 98.405  121.742 -35.659 1.00 45.46  ? ? ? ? ? ? 293  GLY A N    1 
ATOM   4617 C CA   . GLY A 1 302 ? 99.293  122.652 -36.361 1.00 37.25  ? ? ? ? ? ? 293  GLY A CA   1 
ATOM   4618 C C    . GLY A 1 302 ? 100.071 121.990 -37.483 1.00 49.81  ? ? ? ? ? ? 293  GLY A C    1 
ATOM   4619 O O    . GLY A 1 302 ? 100.599 122.671 -38.364 1.00 52.62  ? ? ? ? ? ? 293  GLY A O    1 
ATOM   4620 H H    . GLY A 1 302 ? 98.670  121.536 -34.867 1.00 54.55  ? ? ? ? ? ? 293  GLY A H    1 
ATOM   4621 H HA2  . GLY A 1 302 ? 98.773  123.379 -36.739 1.00 44.70  ? ? ? ? ? ? 293  GLY A HA2  1 
ATOM   4622 H HA3  . GLY A 1 302 ? 99.928  123.028 -35.731 1.00 44.70  ? ? ? ? ? ? 293  GLY A HA3  1 
ATOM   4623 N N    . MET A 1 303 ? 100.145 120.662 -37.454 1.00 49.59  ? ? ? ? ? ? 294  MET A N    1 
ATOM   4624 C CA   . MET A 1 303 ? 100.879 119.914 -38.469 1.00 51.62  ? ? ? ? ? ? 294  MET A CA   1 
ATOM   4625 C C    . MET A 1 303 ? 100.229 120.066 -39.838 1.00 62.12  ? ? ? ? ? ? 294  MET A C    1 
ATOM   4626 O O    . MET A 1 303 ? 99.004  120.115 -39.952 1.00 58.16  ? ? ? ? ? ? 294  MET A O    1 
ATOM   4627 C CB   . MET A 1 303 ? 100.940 118.432 -38.100 1.00 46.85  ? ? ? ? ? ? 294  MET A CB   1 
ATOM   4628 C CG   . MET A 1 303 ? 101.665 118.142 -36.799 1.00 41.36  ? ? ? ? ? ? 294  MET A CG   1 
ATOM   4629 S SD   . MET A 1 303 ? 101.646 116.388 -36.391 1.00 57.03  ? ? ? ? ? ? 294  MET A SD   1 
ATOM   4630 C CE   . MET A 1 303 ? 102.877 115.771 -37.538 1.00 41.66  ? ? ? ? ? ? 294  MET A CE   1 
ATOM   4631 H H    . MET A 1 303 ? 99.777  120.169 -36.853 1.00 59.51  ? ? ? ? ? ? 294  MET A H    1 
ATOM   4632 H HA   . MET A 1 303 ? 101.788 120.250 -38.512 1.00 61.95  ? ? ? ? ? ? 294  MET A HA   1 
ATOM   4633 H HB2  . MET A 1 303 ? 100.034 118.096 -38.015 1.00 56.21  ? ? ? ? ? ? 294  MET A HB2  1 
ATOM   4634 H HB3  . MET A 1 303 ? 101.401 117.954 -38.808 1.00 56.21  ? ? ? ? ? ? 294  MET A HB3  1 
ATOM   4635 H HG2  . MET A 1 303 ? 102.590 118.424 -36.880 1.00 49.64  ? ? ? ? ? ? 294  MET A HG2  1 
ATOM   4636 H HG3  . MET A 1 303 ? 101.231 118.625 -36.078 1.00 49.64  ? ? ? ? ? ? 294  MET A HG3  1 
ATOM   4637 H HE1  . MET A 1 303 ? 103.724 116.208 -37.357 1.00 49.99  ? ? ? ? ? ? 294  MET A HE1  1 
ATOM   4638 H HE2  . MET A 1 303 ? 102.967 114.812 -37.419 1.00 49.99  ? ? ? ? ? ? 294  MET A HE2  1 
ATOM   4639 H HE3  . MET A 1 303 ? 102.591 115.967 -38.444 1.00 49.99  ? ? ? ? ? ? 294  MET A HE3  1 
ATOM   4640 N N    . SER A 1 304 ? 101.059 120.137 -40.874 1.00 62.35  ? ? ? ? ? ? 295  SER A N    1 
ATOM   4641 C CA   . SER A 1 304 ? 100.567 120.229 -42.242 1.00 53.82  ? ? ? ? ? ? 295  SER A CA   1 
ATOM   4642 C C    . SER A 1 304 ? 99.833  118.947 -42.609 1.00 59.85  ? ? ? ? ? ? 295  SER A C    1 
ATOM   4643 O O    . SER A 1 304 ? 100.031 117.908 -41.979 1.00 63.21  ? ? ? ? ? ? 295  SER A O    1 
ATOM   4644 C CB   . SER A 1 304 ? 101.722 120.466 -43.214 1.00 53.81  ? ? ? ? ? ? 295  SER A CB   1 
ATOM   4645 O OG   . SER A 1 304 ? 102.593 119.350 -43.250 1.00 70.69  ? ? ? ? ? ? 295  SER A OG   1 
ATOM   4646 H H    . SER A 1 304 ? 101.917 120.133 -40.810 1.00 74.82  ? ? ? ? ? ? 295  SER A H    1 
ATOM   4647 H HA   . SER A 1 304 ? 99.946  120.971 -42.313 1.00 64.58  ? ? ? ? ? ? 295  SER A HA   1 
ATOM   4648 H HB2  . SER A 1 304 ? 101.361 120.613 -44.103 1.00 64.58  ? ? ? ? ? ? 295  SER A HB2  1 
ATOM   4649 H HB3  . SER A 1 304 ? 102.221 121.247 -42.926 1.00 64.58  ? ? ? ? ? ? 295  SER A HB3  1 
ATOM   4650 H HG   . SER A 1 304 ? 103.222 119.493 -43.788 1.00 84.83  ? ? ? ? ? ? 295  SER A HG   1 
ATOM   4651 N N    . MET A 1 305 ? 98.988  119.026 -43.631 1.00 65.93  ? ? ? ? ? ? 296  MET A N    1 
ATOM   4652 C CA   . MET A 1 305 ? 98.168  117.893 -44.035 1.00 55.47  ? ? ? ? ? ? 296  MET A CA   1 
ATOM   4653 C C    . MET A 1 305 ? 97.880  117.926 -45.530 1.00 63.59  ? ? ? ? ? ? 296  MET A C    1 
ATOM   4654 O O    . MET A 1 305 ? 97.343  118.905 -46.049 1.00 68.04  ? ? ? ? ? ? 296  MET A O    1 
ATOM   4655 C CB   . MET A 1 305 ? 96.851  117.900 -43.253 1.00 39.62  ? ? ? ? ? ? 296  MET A CB   1 
ATOM   4656 C CG   . MET A 1 305 ? 95.863  116.812 -43.653 1.00 29.97  ? ? ? ? ? ? 296  MET A CG   1 
ATOM   4657 S SD   . MET A 1 305 ? 96.564  115.155 -43.560 1.00 57.12  ? ? ? ? ? ? 296  MET A SD   1 
ATOM   4658 C CE   . MET A 1 305 ? 95.086  114.158 -43.723 1.00 34.05  ? ? ? ? ? ? 296  MET A CE   1 
ATOM   4659 H H    . MET A 1 305 ? 98.871  119.731 -44.110 1.00 79.12  ? ? ? ? ? ? 296  MET A H    1 
ATOM   4660 H HA   . MET A 1 305 ? 98.638  117.071 -43.822 1.00 66.56  ? ? ? ? ? ? 296  MET A HA   1 
ATOM   4661 H HB2  . MET A 1 305 ? 97.051  117.783 -42.311 1.00 47.54  ? ? ? ? ? ? 296  MET A HB2  1 
ATOM   4662 H HB3  . MET A 1 305 ? 96.416  118.756 -43.389 1.00 47.54  ? ? ? ? ? ? 296  MET A HB3  1 
ATOM   4663 H HG2  . MET A 1 305 ? 95.098  116.847 -43.058 1.00 35.97  ? ? ? ? ? ? 296  MET A HG2  1 
ATOM   4664 H HG3  . MET A 1 305 ? 95.579  116.965 -44.568 1.00 35.97  ? ? ? ? ? ? 296  MET A HG3  1 
ATOM   4665 H HE1  . MET A 1 305 ? 94.664  114.357 -44.573 1.00 40.86  ? ? ? ? ? ? 296  MET A HE1  1 
ATOM   4666 H HE2  . MET A 1 305 ? 95.333  113.220 -43.688 1.00 40.86  ? ? ? ? ? ? 296  MET A HE2  1 
ATOM   4667 H HE3  . MET A 1 305 ? 94.481  114.369 -42.995 1.00 40.86  ? ? ? ? ? ? 296  MET A HE3  1 
ATOM   4668 N N    . ASN A 1 306 ? 98.250  116.852 -46.219 1.00 62.77  ? ? ? ? ? ? 297  ASN A N    1 
ATOM   4669 C CA   . ASN A 1 306 ? 97.882  116.683 -47.617 1.00 69.27  ? ? ? ? ? ? 297  ASN A CA   1 
ATOM   4670 C C    . ASN A 1 306 ? 96.446  116.186 -47.707 1.00 62.70  ? ? ? ? ? ? 297  ASN A C    1 
ATOM   4671 O O    . ASN A 1 306 ? 96.198  114.979 -47.731 1.00 52.85  ? ? ? ? ? ? 297  ASN A O    1 
ATOM   4672 C CB   . ASN A 1 306 ? 98.828  115.702 -48.314 1.00 76.39  ? ? ? ? ? ? 297  ASN A CB   1 
ATOM   4673 C CG   . ASN A 1 306 ? 100.231 116.255 -48.469 1.00 90.10  ? ? ? ? ? ? 297  ASN A CG   1 
ATOM   4674 O OD1  . ASN A 1 306 ? 100.419 117.452 -48.691 1.00 91.52  ? ? ? ? ? ? 297  ASN A OD1  1 
ATOM   4675 N ND2  . ASN A 1 306 ? 101.226 115.384 -48.353 1.00 95.48  ? ? ? ? ? ? 297  ASN A ND2  1 
ATOM   4676 H H    . ASN A 1 306 ? 98.716  116.205 -45.897 1.00 75.32  ? ? ? ? ? ? 297  ASN A H    1 
ATOM   4677 H HA   . ASN A 1 306 ? 97.939  117.538 -48.071 1.00 83.13  ? ? ? ? ? ? 297  ASN A HA   1 
ATOM   4678 H HB2  . ASN A 1 306 ? 98.883  114.888 -47.789 1.00 91.67  ? ? ? ? ? ? 297  ASN A HB2  1 
ATOM   4679 H HB3  . ASN A 1 306 ? 98.483  115.504 -49.199 1.00 91.67  ? ? ? ? ? ? 297  ASN A HB3  1 
ATOM   4680 H HD21 . ASN A 1 306 ? 101.057 114.556 -48.197 1.00 114.57 ? ? ? ? ? ? 297  ASN A HD21 1 
ATOM   4681 H HD22 . ASN A 1 306 ? 102.041 115.649 -48.433 1.00 114.57 ? ? ? ? ? ? 297  ASN A HD22 1 
ATOM   4682 N N    . TRP A 1 307 ? 95.504  117.123 -47.739 1.00 59.49  ? ? ? ? ? ? 298  TRP A N    1 
ATOM   4683 C CA   . TRP A 1 307 ? 94.090  116.778 -47.801 1.00 59.66  ? ? ? ? ? ? 298  TRP A CA   1 
ATOM   4684 C C    . TRP A 1 307 ? 93.763  116.147 -49.155 1.00 61.18  ? ? ? ? ? ? 298  TRP A C    1 
ATOM   4685 O O    . TRP A 1 307 ? 94.314  116.563 -50.176 1.00 66.84  ? ? ? ? ? ? 298  TRP A O    1 
ATOM   4686 C CB   . TRP A 1 307 ? 93.225  118.017 -47.571 1.00 50.06  ? ? ? ? ? ? 298  TRP A CB   1 
ATOM   4687 C CG   . TRP A 1 307 ? 93.450  118.657 -46.232 1.00 68.73  ? ? ? ? ? ? 298  TRP A CG   1 
ATOM   4688 C CD1  . TRP A 1 307 ? 94.259  119.723 -45.958 1.00 72.82  ? ? ? ? ? ? 298  TRP A CD1  1 
ATOM   4689 C CD2  . TRP A 1 307 ? 92.864  118.268 -44.983 1.00 65.75  ? ? ? ? ? ? 298  TRP A CD2  1 
ATOM   4690 N NE1  . TRP A 1 307 ? 94.210  120.022 -44.617 1.00 60.16  ? ? ? ? ? ? 298  TRP A NE1  1 
ATOM   4691 C CE2  . TRP A 1 307 ? 93.361  119.143 -43.997 1.00 63.66  ? ? ? ? ? ? 298  TRP A CE2  1 
ATOM   4692 C CE3  . TRP A 1 307 ? 91.967  117.264 -44.604 1.00 66.63  ? ? ? ? ? ? 298  TRP A CE3  1 
ATOM   4693 C CZ2  . TRP A 1 307 ? 92.991  119.046 -42.658 1.00 62.81  ? ? ? ? ? ? 298  TRP A CZ2  1 
ATOM   4694 C CZ3  . TRP A 1 307 ? 91.601  117.169 -43.274 1.00 64.88  ? ? ? ? ? ? 298  TRP A CZ3  1 
ATOM   4695 C CH2  . TRP A 1 307 ? 92.112  118.055 -42.317 1.00 64.04  ? ? ? ? ? ? 298  TRP A CH2  1 
ATOM   4696 H H    . TRP A 1 307 ? 95.659  117.969 -47.725 1.00 71.39  ? ? ? ? ? ? 298  TRP A H    1 
ATOM   4697 H HA   . TRP A 1 307 ? 93.887  116.132 -47.107 1.00 71.59  ? ? ? ? ? ? 298  TRP A HA   1 
ATOM   4698 H HB2  . TRP A 1 307 ? 93.430  118.674 -48.254 1.00 60.07  ? ? ? ? ? ? 298  TRP A HB2  1 
ATOM   4699 H HB3  . TRP A 1 307 ? 92.291  117.763 -47.626 1.00 60.07  ? ? ? ? ? ? 298  TRP A HB3  1 
ATOM   4700 H HD1  . TRP A 1 307 ? 94.768  120.181 -46.587 1.00 87.38  ? ? ? ? ? ? 298  TRP A HD1  1 
ATOM   4701 H HE1  . TRP A 1 307 ? 94.642  120.657 -44.231 1.00 72.19  ? ? ? ? ? ? 298  TRP A HE1  1 
ATOM   4702 H HE3  . TRP A 1 307 ? 91.623  116.672 -45.234 1.00 79.95  ? ? ? ? ? ? 298  TRP A HE3  1 
ATOM   4703 H HZ2  . TRP A 1 307 ? 93.329  119.632 -42.020 1.00 75.37  ? ? ? ? ? ? 298  TRP A HZ2  1 
ATOM   4704 H HZ3  . TRP A 1 307 ? 91.005  116.506 -43.010 1.00 77.86  ? ? ? ? ? ? 298  TRP A HZ3  1 
ATOM   4705 H HH2  . TRP A 1 307 ? 91.848  117.967 -41.430 1.00 76.85  ? ? ? ? ? ? 298  TRP A HH2  1 
ATOM   4706 N N    . PRO A 1 308 ? 92.875  115.134 -49.168 1.00 57.85  ? ? ? ? ? ? 299  PRO A N    1 
ATOM   4707 C CA   . PRO A 1 308 ? 92.523  114.430 -50.410 1.00 62.35  ? ? ? ? ? ? 299  PRO A CA   1 
ATOM   4708 C C    . PRO A 1 308 ? 92.083  115.346 -51.551 1.00 63.14  ? ? ? ? ? ? 299  PRO A C    1 
ATOM   4709 O O    . PRO A 1 308 ? 91.204  116.191 -51.371 1.00 57.58  ? ? ? ? ? ? 299  PRO A O    1 
ATOM   4710 C CB   . PRO A 1 308 ? 91.358  113.535 -49.981 1.00 58.13  ? ? ? ? ? ? 299  PRO A CB   1 
ATOM   4711 C CG   . PRO A 1 308 ? 91.611  113.270 -48.549 1.00 57.49  ? ? ? ? ? ? 299  PRO A CG   1 
ATOM   4712 C CD   . PRO A 1 308 ? 92.198  114.537 -48.001 1.00 57.68  ? ? ? ? ? ? 299  PRO A CD   1 
ATOM   4713 H HA   . PRO A 1 308 ? 93.262  113.877 -50.707 1.00 74.81  ? ? ? ? ? ? 299  PRO A HA   1 
ATOM   4714 H HB2  . PRO A 1 308 ? 90.518  114.005 -50.102 1.00 69.75  ? ? ? ? ? ? 299  PRO A HB2  1 
ATOM   4715 H HB3  . PRO A 1 308 ? 91.370  112.711 -50.493 1.00 69.75  ? ? ? ? ? ? 299  PRO A HB3  1 
ATOM   4716 H HG2  . PRO A 1 308 ? 90.775  113.060 -48.104 1.00 68.99  ? ? ? ? ? ? 299  PRO A HG2  1 
ATOM   4717 H HG3  . PRO A 1 308 ? 92.240  112.536 -48.460 1.00 68.99  ? ? ? ? ? ? 299  PRO A HG3  1 
ATOM   4718 H HD2  . PRO A 1 308 ? 91.495  115.124 -47.681 1.00 69.22  ? ? ? ? ? ? 299  PRO A HD2  1 
ATOM   4719 H HD3  . PRO A 1 308 ? 92.841  114.337 -47.303 1.00 69.22  ? ? ? ? ? ? 299  PRO A HD3  1 
ATOM   4720 N N    . GLN A 1 309 ? 92.707  115.165 -52.711 1.00 65.60  ? ? ? ? ? ? 300  GLN A N    1 
ATOM   4721 C CA   . GLN A 1 309 ? 92.336  115.874 -53.929 1.00 76.91  ? ? ? ? ? ? 300  GLN A CA   1 
ATOM   4722 C C    . GLN A 1 309 ? 91.882  114.864 -54.975 1.00 81.40  ? ? ? ? ? ? 300  GLN A C    1 
ATOM   4723 O O    . GLN A 1 309 ? 91.804  113.666 -54.699 1.00 70.89  ? ? ? ? ? ? 300  GLN A O    1 
ATOM   4724 C CB   . GLN A 1 309 ? 93.529  116.661 -54.474 1.00 82.18  ? ? ? ? ? ? 300  GLN A CB   1 
ATOM   4725 C CG   . GLN A 1 309 ? 94.030  117.769 -53.567 1.00 87.33  ? ? ? ? ? ? 300  GLN A CG   1 
ATOM   4726 C CD   . GLN A 1 309 ? 95.262  118.455 -54.127 1.00 95.30  ? ? ? ? ? ? 300  GLN A CD   1 
ATOM   4727 O OE1  . GLN A 1 309 ? 96.038  117.850 -54.867 1.00 98.22  ? ? ? ? ? ? 300  GLN A OE1  1 
ATOM   4728 N NE2  . GLN A 1 309 ? 95.443  119.724 -53.783 1.00 102.38 ? ? ? ? ? ? 300  GLN A NE2  1 
ATOM   4729 H H    . GLN A 1 309 ? 93.365  114.622 -52.819 1.00 78.72  ? ? ? ? ? ? 300  GLN A H    1 
ATOM   4730 H HA   . GLN A 1 309 ? 91.608  116.489 -53.746 1.00 92.29  ? ? ? ? ? ? 300  GLN A HA   1 
ATOM   4731 H HB2  . GLN A 1 309 ? 94.265  116.045 -54.619 1.00 98.62  ? ? ? ? ? ? 300  GLN A HB2  1 
ATOM   4732 H HB3  . GLN A 1 309 ? 93.273  117.066 -55.317 1.00 98.62  ? ? ? ? ? ? 300  GLN A HB3  1 
ATOM   4733 H HG2  . GLN A 1 309 ? 93.334  118.436 -53.465 1.00 104.79 ? ? ? ? ? ? 300  GLN A HG2  1 
ATOM   4734 H HG3  . GLN A 1 309 ? 94.261  117.393 -52.703 1.00 104.79 ? ? ? ? ? ? 300  GLN A HG3  1 
ATOM   4735 H HE21 . GLN A 1 309 ? 94.877  120.115 -53.267 1.00 122.85 ? ? ? ? ? ? 300  GLN A HE21 1 
ATOM   4736 H HE22 . GLN A 1 309 ? 96.127  120.156 -54.076 1.00 122.85 ? ? ? ? ? ? 300  GLN A HE22 1 
ATOM   4737 N N    . PHE A 1 310 ? 91.585  115.353 -56.174 1.00 82.46  ? ? ? ? ? ? 301  PHE A N    1 
ATOM   4738 C CA   . PHE A 1 310 ? 91.291  114.483 -57.303 1.00 85.08  ? ? ? ? ? ? 301  PHE A CA   1 
ATOM   4739 C C    . PHE A 1 310 ? 92.604  113.968 -57.881 1.00 87.60  ? ? ? ? ? ? 301  PHE A C    1 
ATOM   4740 O O    . PHE A 1 310 ? 93.535  114.744 -58.101 1.00 87.64  ? ? ? ? ? ? 301  PHE A O    1 
ATOM   4741 C CB   . PHE A 1 310 ? 90.511  115.241 -58.380 1.00 88.05  ? ? ? ? ? ? 301  PHE A CB   1 
ATOM   4742 C CG   . PHE A 1 310 ? 90.053  114.375 -59.525 1.00 88.07  ? ? ? ? ? ? 301  PHE A CG   1 
ATOM   4743 C CD1  . PHE A 1 310 ? 90.924  114.029 -60.547 1.00 93.61  ? ? ? ? ? ? 301  PHE A CD1  1 
ATOM   4744 C CD2  . PHE A 1 310 ? 88.749  113.913 -59.580 1.00 85.42  ? ? ? ? ? ? 301  PHE A CD2  1 
ATOM   4745 C CE1  . PHE A 1 310 ? 90.503  113.234 -61.597 1.00 92.50  ? ? ? ? ? ? 301  PHE A CE1  1 
ATOM   4746 C CE2  . PHE A 1 310 ? 88.323  113.120 -60.629 1.00 89.35  ? ? ? ? ? ? 301  PHE A CE2  1 
ATOM   4747 C CZ   . PHE A 1 310 ? 89.201  112.779 -61.638 1.00 89.64  ? ? ? ? ? ? 301  PHE A CZ   1 
ATOM   4748 H H    . PHE A 1 310 ? 91.547  116.192 -56.360 1.00 98.96  ? ? ? ? ? ? 301  PHE A H    1 
ATOM   4749 H HA   . PHE A 1 310 ? 90.761  113.726 -57.007 1.00 102.09 ? ? ? ? ? ? 301  PHE A HA   1 
ATOM   4750 H HB2  . PHE A 1 310 ? 89.724  115.638 -57.975 1.00 105.66 ? ? ? ? ? ? 301  PHE A HB2  1 
ATOM   4751 H HB3  . PHE A 1 310 ? 91.079  115.938 -58.745 1.00 105.66 ? ? ? ? ? ? 301  PHE A HB3  1 
ATOM   4752 H HD1  . PHE A 1 310 ? 91.803  114.332 -60.524 1.00 112.33 ? ? ? ? ? ? 301  PHE A HD1  1 
ATOM   4753 H HD2  . PHE A 1 310 ? 88.153  114.138 -58.902 1.00 102.51 ? ? ? ? ? ? 301  PHE A HD2  1 
ATOM   4754 H HE1  . PHE A 1 310 ? 91.096  113.008 -62.276 1.00 111.00 ? ? ? ? ? ? 301  PHE A HE1  1 
ATOM   4755 H HE2  . PHE A 1 310 ? 87.445  112.813 -60.654 1.00 107.22 ? ? ? ? ? ? 301  PHE A HE2  1 
ATOM   4756 H HZ   . PHE A 1 310 ? 88.915  112.246 -62.344 1.00 107.57 ? ? ? ? ? ? 301  PHE A HZ   1 
ATOM   4757 N N    . GLU A 1 311 ? 92.674  112.662 -58.124 1.00 92.92  ? ? ? ? ? ? 302  GLU A N    1 
ATOM   4758 C CA   . GLU A 1 311 ? 93.855  112.054 -58.732 1.00 102.51 ? ? ? ? ? ? 302  GLU A CA   1 
ATOM   4759 C C    . GLU A 1 311 ? 93.453  110.953 -59.712 1.00 109.25 ? ? ? ? ? ? 302  GLU A C    1 
ATOM   4760 O O    . GLU A 1 311 ? 92.624  110.100 -59.396 1.00 101.63 ? ? ? ? ? ? 302  GLU A O    1 
ATOM   4761 C CB   . GLU A 1 311 ? 94.796  111.507 -57.655 1.00 101.50 ? ? ? ? ? ? 302  GLU A CB   1 
ATOM   4762 C CG   . GLU A 1 311 ? 94.217  110.386 -56.808 1.00 110.23 ? ? ? ? ? ? 302  GLU A CG   1 
ATOM   4763 C CD   . GLU A 1 311 ? 95.119  110.019 -55.644 1.00 113.44 ? ? ? ? ? ? 302  GLU A CD   1 
ATOM   4764 O OE1  . GLU A 1 311 ? 95.573  110.940 -54.932 1.00 112.05 ? ? ? ? ? ? 302  GLU A OE1  1 
ATOM   4765 O OE2  . GLU A 1 311 ? 95.373  108.812 -55.439 1.00 107.85 ? ? ? ? ? ? 302  GLU A OE2  1 
ATOM   4766 H H    . GLU A 1 311 ? 92.047  112.102 -57.944 1.00 111.50 ? ? ? ? ? ? 302  GLU A H    1 
ATOM   4767 H HA   . GLU A 1 311 ? 94.336  112.734 -59.230 1.00 123.01 ? ? ? ? ? ? 302  GLU A HA   1 
ATOM   4768 H HB2  . GLU A 1 311 ? 95.594  111.165 -58.088 1.00 121.80 ? ? ? ? ? ? 302  GLU A HB2  1 
ATOM   4769 H HB3  . GLU A 1 311 ? 95.035  112.232 -57.057 1.00 121.80 ? ? ? ? ? ? 302  GLU A HB3  1 
ATOM   4770 H HG2  . GLU A 1 311 ? 93.361  110.669 -56.449 1.00 132.28 ? ? ? ? ? ? 302  GLU A HG2  1 
ATOM   4771 H HG3  . GLU A 1 311 ? 94.102  109.597 -57.361 1.00 132.28 ? ? ? ? ? ? 302  GLU A HG3  1 
ATOM   4772 N N    . ASP A 1 312 ? 94.051  110.984 -60.900 1.00 124.20 ? ? ? ? ? ? 303  ASP A N    1 
ATOM   4773 C CA   . ASP A 1 312 ? 93.706  110.059 -61.978 1.00 133.20 ? ? ? ? ? ? 303  ASP A CA   1 
ATOM   4774 C C    . ASP A 1 312 ? 94.845  109.076 -62.251 1.00 142.83 ? ? ? ? ? ? 303  ASP A C    1 
ATOM   4775 O O    . ASP A 1 312 ? 95.761  108.943 -61.439 1.00 144.92 ? ? ? ? ? ? 303  ASP A O    1 
ATOM   4776 C CB   . ASP A 1 312 ? 93.343  110.854 -63.236 1.00 126.07 ? ? ? ? ? ? 303  ASP A CB   1 
ATOM   4777 C CG   . ASP A 1 312 ? 94.319  111.980 -63.517 1.00 123.98 ? ? ? ? ? ? 303  ASP A CG   1 
ATOM   4778 O OD1  . ASP A 1 312 ? 95.538  111.785 -63.316 1.00 123.49 ? ? ? ? ? ? 303  ASP A OD1  1 
ATOM   4779 O OD2  . ASP A 1 312 ? 93.863  113.069 -63.927 1.00 124.13 ? ? ? ? ? ? 303  ASP A OD2  1 
ATOM   4780 H H    . ASP A 1 312 ? 94.670  111.543 -61.110 1.00 149.04 ? ? ? ? ? ? 303  ASP A H    1 
ATOM   4781 H HA   . ASP A 1 312 ? 92.926  109.546 -61.714 1.00 159.84 ? ? ? ? ? ? 303  ASP A HA   1 
ATOM   4782 H HB2  . ASP A 1 312 ? 93.348  110.256 -64.000 1.00 151.29 ? ? ? ? ? ? 303  ASP A HB2  1 
ATOM   4783 H HB3  . ASP A 1 312 ? 92.461  111.241 -63.122 1.00 151.29 ? ? ? ? ? ? 303  ASP A HB3  1 
ATOM   4784 N N    . ASP A 1 313 ? 94.775  108.383 -63.387 1.00 149.27 ? ? ? ? ? ? 304  ASP A N    1 
ATOM   4785 C CA   . ASP A 1 313 ? 95.767  107.374 -63.750 1.00 149.58 ? ? ? ? ? ? 304  ASP A CA   1 
ATOM   4786 C C    . ASP A 1 313 ? 95.737  106.218 -62.758 1.00 148.20 ? ? ? ? ? ? 304  ASP A C    1 
ATOM   4787 O O    . ASP A 1 313 ? 95.188  105.156 -63.046 1.00 142.68 ? ? ? ? ? ? 304  ASP A O    1 
ATOM   4788 C CB   . ASP A 1 313 ? 97.173  107.978 -63.810 1.00 148.25 ? ? ? ? ? ? 304  ASP A CB   1 
ATOM   4789 C CG   . ASP A 1 313 ? 98.133  107.316 -62.839 1.00 149.71 ? ? ? ? ? ? 304  ASP A CG   1 
ATOM   4790 O OD1  . ASP A 1 313 ? 98.710  106.267 -63.195 1.00 149.24 ? ? ? ? ? ? 304  ASP A OD1  1 
ATOM   4791 O OD2  . ASP A 1 313 ? 98.312  107.842 -61.719 1.00 149.31 ? ? ? ? ? ? 304  ASP A OD2  1 
ATOM   4792 H H    . ASP A 1 313 ? 94.152  108.481 -63.971 1.00 179.12 ? ? ? ? ? ? 304  ASP A H    1 
ATOM   4793 H HA   . ASP A 1 313 ? 95.553  107.022 -64.629 1.00 179.50 ? ? ? ? ? ? 304  ASP A HA   1 
ATOM   4794 H HB2  . ASP A 1 313 ? 97.528  107.867 -64.706 1.00 177.90 ? ? ? ? ? ? 304  ASP A HB2  1 
ATOM   4795 H HB3  . ASP A 1 313 ? 97.123  108.921 -63.587 1.00 177.90 ? ? ? ? ? ? 304  ASP A HB3  1 
ATOM   4796 N N    . SER B 1 24  ? 101.156 109.635 -43.936 1.00 97.66  ? ? ? ? ? ? 15   SER B N    1 
ATOM   4797 C CA   . SER B 1 24  ? 102.184 110.401 -43.243 1.00 100.34 ? ? ? ? ? ? 15   SER B CA   1 
ATOM   4798 C C    . SER B 1 24  ? 101.955 110.354 -41.737 1.00 91.43  ? ? ? ? ? ? 15   SER B C    1 
ATOM   4799 O O    . SER B 1 24  ? 101.082 109.630 -41.257 1.00 80.34  ? ? ? ? ? ? 15   SER B O    1 
ATOM   4800 C CB   . SER B 1 24  ? 102.183 111.853 -43.724 1.00 100.03 ? ? ? ? ? ? 15   SER B CB   1 
ATOM   4801 O OG   . SER B 1 24  ? 100.982 112.509 -43.356 1.00 96.20  ? ? ? ? ? ? 15   SER B OG   1 
ATOM   4802 H HA   . SER B 1 24  ? 103.054 110.017 -43.432 1.00 120.41 ? ? ? ? ? ? 15   SER B HA   1 
ATOM   4803 H HB2  . SER B 1 24  ? 102.932 112.319 -43.322 1.00 120.04 ? ? ? ? ? ? 15   SER B HB2  1 
ATOM   4804 H HB3  . SER B 1 24  ? 102.265 111.865 -44.691 1.00 120.04 ? ? ? ? ? ? 15   SER B HB3  1 
ATOM   4805 H HG   . SER B 1 24  ? 100.323 112.116 -43.698 1.00 115.44 ? ? ? ? ? ? 15   SER B HG   1 
ATOM   4806 N N    . ASP B 1 25  ? 102.740 111.132 -40.999 1.00 85.04  ? ? ? ? ? ? 16   ASP B N    1 
ATOM   4807 C CA   . ASP B 1 25  ? 102.654 111.159 -39.543 1.00 80.99  ? ? ? ? ? ? 16   ASP B CA   1 
ATOM   4808 C C    . ASP B 1 25  ? 101.788 112.315 -39.050 1.00 74.40  ? ? ? ? ? ? 16   ASP B C    1 
ATOM   4809 O O    . ASP B 1 25  ? 101.772 112.620 -37.857 1.00 79.88  ? ? ? ? ? ? 16   ASP B O    1 
ATOM   4810 C CB   . ASP B 1 25  ? 104.054 111.282 -38.940 1.00 99.36  ? ? ? ? ? ? 16   ASP B CB   1 
ATOM   4811 C CG   . ASP B 1 25  ? 104.709 112.613 -39.257 1.00 113.14 ? ? ? ? ? ? 16   ASP B CG   1 
ATOM   4812 O OD1  . ASP B 1 25  ? 104.444 113.164 -40.347 1.00 116.04 ? ? ? ? ? ? 16   ASP B OD1  1 
ATOM   4813 O OD2  . ASP B 1 25  ? 105.486 113.110 -38.415 1.00 115.23 ? ? ? ? ? ? 16   ASP B OD2  1 
ATOM   4814 H H    . ASP B 1 25  ? 103.337 111.660 -41.322 1.00 102.05 ? ? ? ? ? ? 16   ASP B H    1 
ATOM   4815 H HA   . ASP B 1 25  ? 102.261 110.329 -39.231 1.00 97.18  ? ? ? ? ? ? 16   ASP B HA   1 
ATOM   4816 H HB2  . ASP B 1 25  ? 103.991 111.200 -37.976 1.00 119.23 ? ? ? ? ? ? 16   ASP B HB2  1 
ATOM   4817 H HB3  . ASP B 1 25  ? 104.616 110.578 -39.299 1.00 119.23 ? ? ? ? ? ? 16   ASP B HB3  1 
ATOM   4818 N N    . SER B 1 26  ? 101.064 112.953 -39.966 1.00 60.65  ? ? ? ? ? ? 17   SER B N    1 
ATOM   4819 C CA   . SER B 1 26  ? 100.261 114.123 -39.625 1.00 57.29  ? ? ? ? ? ? 17   SER B CA   1 
ATOM   4820 C C    . SER B 1 26  ? 99.129  113.784 -38.659 1.00 51.39  ? ? ? ? ? ? 17   SER B C    1 
ATOM   4821 O O    . SER B 1 26  ? 98.481  112.744 -38.781 1.00 42.95  ? ? ? ? ? ? 17   SER B O    1 
ATOM   4822 C CB   . SER B 1 26  ? 99.687  114.767 -40.887 1.00 55.33  ? ? ? ? ? ? 17   SER B CB   1 
ATOM   4823 O OG   . SER B 1 26  ? 98.805  115.827 -40.554 1.00 54.79  ? ? ? ? ? ? 17   SER B OG   1 
ATOM   4824 H H    . SER B 1 26  ? 101.020 112.726 -40.794 1.00 72.78  ? ? ? ? ? ? 17   SER B H    1 
ATOM   4825 H HA   . SER B 1 26  ? 100.833 114.777 -39.192 1.00 68.75  ? ? ? ? ? ? 17   SER B HA   1 
ATOM   4826 H HB2  . SER B 1 26  ? 100.415 115.119 -41.422 1.00 66.40  ? ? ? ? ? ? 17   SER B HB2  1 
ATOM   4827 H HB3  . SER B 1 26  ? 99.199  114.096 -41.390 1.00 66.40  ? ? ? ? ? ? 17   SER B HB3  1 
ATOM   4828 H HG   . SER B 1 26  ? 98.495  116.173 -41.254 1.00 65.75  ? ? ? ? ? ? 17   SER B HG   1 
ATOM   4829 N N    . PHE B 1 27  ? 98.912  114.677 -37.697 1.00 45.98  ? ? ? ? ? ? 18   PHE B N    1 
ATOM   4830 C CA   . PHE B 1 27  ? 97.836  114.547 -36.717 1.00 50.28  ? ? ? ? ? ? 18   PHE B CA   1 
ATOM   4831 C C    . PHE B 1 27  ? 96.478  114.349 -37.386 1.00 49.72  ? ? ? ? ? ? 18   PHE B C    1 
ATOM   4832 O O    . PHE B 1 27  ? 95.598  113.676 -36.845 1.00 50.03  ? ? ? ? ? ? 18   PHE B O    1 
ATOM   4833 C CB   . PHE B 1 27  ? 97.808  115.800 -35.831 1.00 45.64  ? ? ? ? ? ? 18   PHE B CB   1 
ATOM   4834 C CG   . PHE B 1 27  ? 96.529  115.980 -35.058 1.00 49.85  ? ? ? ? ? ? 18   PHE B CG   1 
ATOM   4835 C CD1  . PHE B 1 27  ? 96.377  115.414 -33.804 1.00 51.22  ? ? ? ? ? ? 18   PHE B CD1  1 
ATOM   4836 C CD2  . PHE B 1 27  ? 95.485  116.729 -35.581 1.00 42.47  ? ? ? ? ? ? 18   PHE B CD2  1 
ATOM   4837 C CE1  . PHE B 1 27  ? 95.204  115.582 -33.089 1.00 44.56  ? ? ? ? ? ? 18   PHE B CE1  1 
ATOM   4838 C CE2  . PHE B 1 27  ? 94.311  116.900 -34.872 1.00 51.36  ? ? ? ? ? ? 18   PHE B CE2  1 
ATOM   4839 C CZ   . PHE B 1 27  ? 94.170  116.327 -33.625 1.00 50.10  ? ? ? ? ? ? 18   PHE B CZ   1 
ATOM   4840 H H    . PHE B 1 27  ? 99.386  115.386 -37.590 1.00 55.18  ? ? ? ? ? ? 18   PHE B H    1 
ATOM   4841 H HA   . PHE B 1 27  ? 98.011  113.779 -36.151 1.00 60.34  ? ? ? ? ? ? 18   PHE B HA   1 
ATOM   4842 H HB2  . PHE B 1 27  ? 98.535  115.745 -35.191 1.00 54.77  ? ? ? ? ? ? 18   PHE B HB2  1 
ATOM   4843 H HB3  . PHE B 1 27  ? 97.926  116.581 -36.394 1.00 54.77  ? ? ? ? ? ? 18   PHE B HB3  1 
ATOM   4844 H HD1  . PHE B 1 27  ? 97.069  114.911 -33.439 1.00 61.46  ? ? ? ? ? ? 18   PHE B HD1  1 
ATOM   4845 H HD2  . PHE B 1 27  ? 95.574  117.117 -36.422 1.00 50.96  ? ? ? ? ? ? 18   PHE B HD2  1 
ATOM   4846 H HE1  . PHE B 1 27  ? 95.112  115.195 -32.249 1.00 53.47  ? ? ? ? ? ? 18   PHE B HE1  1 
ATOM   4847 H HE2  . PHE B 1 27  ? 93.617  117.402 -35.235 1.00 61.64  ? ? ? ? ? ? 18   PHE B HE2  1 
ATOM   4848 H HZ   . PHE B 1 27  ? 93.381  116.441 -33.146 1.00 60.12  ? ? ? ? ? ? 18   PHE B HZ   1 
ATOM   4849 N N    . TRP B 1 28  ? 96.317  114.936 -38.566 1.00 51.15  ? ? ? ? ? ? 19   TRP B N    1 
ATOM   4850 C CA   . TRP B 1 28  ? 95.038  114.916 -39.267 1.00 44.01  ? ? ? ? ? ? 19   TRP B CA   1 
ATOM   4851 C C    . TRP B 1 28  ? 94.759  113.584 -39.962 1.00 42.64  ? ? ? ? ? ? 19   TRP B C    1 
ATOM   4852 O O    . TRP B 1 28  ? 93.615  113.289 -40.303 1.00 48.71  ? ? ? ? ? ? 19   TRP B O    1 
ATOM   4853 C CB   . TRP B 1 28  ? 94.978  116.068 -40.267 1.00 43.62  ? ? ? ? ? ? 19   TRP B CB   1 
ATOM   4854 C CG   . TRP B 1 28  ? 95.014  117.400 -39.590 1.00 45.82  ? ? ? ? ? ? 19   TRP B CG   1 
ATOM   4855 C CD1  . TRP B 1 28  ? 96.051  118.289 -39.573 1.00 56.58  ? ? ? ? ? ? 19   TRP B CD1  1 
ATOM   4856 C CD2  . TRP B 1 28  ? 93.967  117.989 -38.811 1.00 36.92  ? ? ? ? ? ? 19   TRP B CD2  1 
ATOM   4857 N NE1  . TRP B 1 28  ? 95.709  119.399 -38.836 1.00 42.08  ? ? ? ? ? ? 19   TRP B NE1  1 
ATOM   4858 C CE2  . TRP B 1 28  ? 94.435  119.238 -38.358 1.00 41.92  ? ? ? ? ? ? 19   TRP B CE2  1 
ATOM   4859 C CE3  . TRP B 1 28  ? 92.678  117.582 -38.457 1.00 37.97  ? ? ? ? ? ? 19   TRP B CE3  1 
ATOM   4860 C CZ2  . TRP B 1 28  ? 93.658  120.083 -37.570 1.00 42.45  ? ? ? ? ? ? 19   TRP B CZ2  1 
ATOM   4861 C CZ3  . TRP B 1 28  ? 91.909  118.421 -37.674 1.00 40.93  ? ? ? ? ? ? 19   TRP B CZ3  1 
ATOM   4862 C CH2  . TRP B 1 28  ? 92.401  119.658 -37.239 1.00 45.99  ? ? ? ? ? ? 19   TRP B CH2  1 
ATOM   4863 H H    . TRP B 1 28  ? 96.938  115.356 -38.987 1.00 61.38  ? ? ? ? ? ? 19   TRP B H    1 
ATOM   4864 H HA   . TRP B 1 28  ? 94.331  115.057 -38.618 1.00 52.82  ? ? ? ? ? ? 19   TRP B HA   1 
ATOM   4865 H HB2  . TRP B 1 28  ? 95.741  116.011 -40.863 1.00 52.34  ? ? ? ? ? ? 19   TRP B HB2  1 
ATOM   4866 H HB3  . TRP B 1 28  ? 94.153  116.008 -40.773 1.00 52.34  ? ? ? ? ? ? 19   TRP B HB3  1 
ATOM   4867 H HD1  . TRP B 1 28  ? 96.868  118.163 -39.999 1.00 67.90  ? ? ? ? ? ? 19   TRP B HD1  1 
ATOM   4868 H HE1  . TRP B 1 28  ? 96.213  120.082 -38.698 1.00 50.50  ? ? ? ? ? ? 19   TRP B HE1  1 
ATOM   4869 H HE3  . TRP B 1 28  ? 92.344  116.762 -38.742 1.00 45.56  ? ? ? ? ? ? 19   TRP B HE3  1 
ATOM   4870 H HZ2  . TRP B 1 28  ? 93.981  120.905 -37.279 1.00 50.94  ? ? ? ? ? ? 19   TRP B HZ2  1 
ATOM   4871 H HZ3  . TRP B 1 28  ? 91.049  118.160 -37.433 1.00 49.11  ? ? ? ? ? ? 19   TRP B HZ3  1 
ATOM   4872 H HH2  . TRP B 1 28  ? 91.860  120.202 -36.714 1.00 55.19  ? ? ? ? ? ? 19   TRP B HH2  1 
ATOM   4873 N N    . GLU B 1 29  ? 95.801  112.784 -40.168 1.00 44.76  ? ? ? ? ? ? 20   GLU B N    1 
ATOM   4874 C CA   . GLU B 1 29  ? 95.627  111.430 -40.682 1.00 36.21  ? ? ? ? ? ? 20   GLU B CA   1 
ATOM   4875 C C    . GLU B 1 29  ? 94.889  110.599 -39.641 1.00 44.04  ? ? ? ? ? ? 20   GLU B C    1 
ATOM   4876 O O    . GLU B 1 29  ? 95.062  110.802 -38.439 1.00 52.54  ? ? ? ? ? ? 20   GLU B O    1 
ATOM   4877 C CB   . GLU B 1 29  ? 96.981  110.787 -40.990 1.00 53.86  ? ? ? ? ? ? 20   GLU B CB   1 
ATOM   4878 C CG   . GLU B 1 29  ? 97.795  111.508 -42.058 1.00 72.68  ? ? ? ? ? ? 20   GLU B CG   1 
ATOM   4879 C CD   . GLU B 1 29  ? 97.247  111.311 -43.459 1.00 91.49  ? ? ? ? ? ? 20   GLU B CD   1 
ATOM   4880 O OE1  . GLU B 1 29  ? 96.267  110.553 -43.622 1.00 103.75 ? ? ? ? ? ? 20   GLU B OE1  1 
ATOM   4881 O OE2  . GLU B 1 29  ? 97.799  111.920 -44.399 1.00 97.99  ? ? ? ? ? ? 20   GLU B OE2  1 
ATOM   4882 H H    . GLU B 1 29  ? 96.619  113.002 -40.019 1.00 53.72  ? ? ? ? ? ? 20   GLU B H    1 
ATOM   4883 H HA   . GLU B 1 29  ? 95.099  111.452 -41.495 1.00 43.45  ? ? ? ? ? ? 20   GLU B HA   1 
ATOM   4884 H HB2  . GLU B 1 29  ? 97.510  110.773 -40.177 1.00 64.63  ? ? ? ? ? ? 20   GLU B HB2  1 
ATOM   4885 H HB3  . GLU B 1 29  ? 96.831  109.880 -41.298 1.00 64.63  ? ? ? ? ? ? 20   GLU B HB3  1 
ATOM   4886 H HG2  . GLU B 1 29  ? 97.793  112.459 -41.868 1.00 87.22  ? ? ? ? ? ? 20   GLU B HG2  1 
ATOM   4887 H HG3  . GLU B 1 29  ? 98.704  111.169 -42.043 1.00 87.22  ? ? ? ? ? ? 20   GLU B HG3  1 
ATOM   4888 N N    . VAL B 1 30  ? 94.069  109.664 -40.107 1.00 46.50  ? ? ? ? ? ? 21   VAL B N    1 
ATOM   4889 C CA   . VAL B 1 30  ? 93.257  108.839 -39.218 1.00 48.76  ? ? ? ? ? ? 21   VAL B CA   1 
ATOM   4890 C C    . VAL B 1 30  ? 94.121  108.090 -38.205 1.00 48.38  ? ? ? ? ? ? 21   VAL B C    1 
ATOM   4891 O O    . VAL B 1 30  ? 95.038  107.359 -38.577 1.00 58.48  ? ? ? ? ? ? 21   VAL B O    1 
ATOM   4892 C CB   . VAL B 1 30  ? 92.412  107.823 -40.021 1.00 53.25  ? ? ? ? ? ? 21   VAL B CB   1 
ATOM   4893 C CG1  . VAL B 1 30  ? 91.611  106.914 -39.089 1.00 52.17  ? ? ? ? ? ? 21   VAL B CG1  1 
ATOM   4894 C CG2  . VAL B 1 30  ? 91.479  108.548 -40.977 1.00 51.46  ? ? ? ? ? ? 21   VAL B CG2  1 
ATOM   4895 H H    . VAL B 1 30  ? 93.963  109.485 -40.941 1.00 55.80  ? ? ? ? ? ? 21   VAL B H    1 
ATOM   4896 H HA   . VAL B 1 30  ? 92.648  109.412 -38.726 1.00 58.52  ? ? ? ? ? ? 21   VAL B HA   1 
ATOM   4897 H HB   . VAL B 1 30  ? 93.006  107.264 -40.547 1.00 63.90  ? ? ? ? ? ? 21   VAL B HB   1 
ATOM   4898 H HG11 . VAL B 1 30  ? 91.018  107.460 -38.550 1.00 62.60  ? ? ? ? ? ? 21   VAL B HG11 1 
ATOM   4899 H HG12 . VAL B 1 30  ? 91.095  106.291 -39.624 1.00 62.60  ? ? ? ? ? ? 21   VAL B HG12 1 
ATOM   4900 H HG13 . VAL B 1 30  ? 92.226  106.429 -38.516 1.00 62.60  ? ? ? ? ? ? 21   VAL B HG13 1 
ATOM   4901 H HG21 . VAL B 1 30  ? 92.008  109.080 -41.591 1.00 61.75  ? ? ? ? ? ? 21   VAL B HG21 1 
ATOM   4902 H HG22 . VAL B 1 30  ? 90.960  107.892 -41.468 1.00 61.75  ? ? ? ? ? ? 21   VAL B HG22 1 
ATOM   4903 H HG23 . VAL B 1 30  ? 90.887  109.122 -40.465 1.00 61.75  ? ? ? ? ? ? 21   VAL B HG23 1 
ATOM   4904 N N    . GLY B 1 31  ? 93.823  108.289 -36.924 1.00 44.88  ? ? ? ? ? ? 22   GLY B N    1 
ATOM   4905 C CA   . GLY B 1 31  ? 94.465  107.543 -35.855 1.00 42.72  ? ? ? ? ? ? 22   GLY B CA   1 
ATOM   4906 C C    . GLY B 1 31  ? 95.708  108.189 -35.266 1.00 43.28  ? ? ? ? ? ? 22   GLY B C    1 
ATOM   4907 O O    . GLY B 1 31  ? 96.263  107.682 -34.291 1.00 61.68  ? ? ? ? ? ? 22   GLY B O    1 
ATOM   4908 H H    . GLY B 1 31  ? 93.242  108.860 -36.647 1.00 53.85  ? ? ? ? ? ? 22   GLY B H    1 
ATOM   4909 H HA2  . GLY B 1 31  ? 93.827  107.416 -35.135 1.00 51.26  ? ? ? ? ? ? 22   GLY B HA2  1 
ATOM   4910 H HA3  . GLY B 1 31  ? 94.715  106.668 -36.191 1.00 51.26  ? ? ? ? ? ? 22   GLY B HA3  1 
ATOM   4911 N N    . ASN B 1 32  ? 96.146  109.305 -35.846 1.00 45.80  ? ? ? ? ? ? 23   ASN B N    1 
ATOM   4912 C CA   . ASN B 1 32  ? 97.376  109.967 -35.408 1.00 50.05  ? ? ? ? ? ? 23   ASN B CA   1 
ATOM   4913 C C    . ASN B 1 32  ? 97.181  110.915 -34.224 1.00 50.31  ? ? ? ? ? ? 23   ASN B C    1 
ATOM   4914 O O    . ASN B 1 32  ? 98.040  111.747 -33.934 1.00 54.86  ? ? ? ? ? ? 23   ASN B O    1 
ATOM   4915 C CB   . ASN B 1 32  ? 98.015  110.715 -36.579 1.00 50.30  ? ? ? ? ? ? 23   ASN B CB   1 
ATOM   4916 C CG   . ASN B 1 32  ? 98.731  109.790 -37.535 1.00 53.95  ? ? ? ? ? ? 23   ASN B CG   1 
ATOM   4917 O OD1  . ASN B 1 32  ? 98.608  108.568 -37.446 1.00 58.91  ? ? ? ? ? ? 23   ASN B OD1  1 
ATOM   4918 N ND2  . ASN B 1 32  ? 99.485  110.369 -38.461 1.00 60.06  ? ? ? ? ? ? 23   ASN B ND2  1 
ATOM   4919 H H    . ASN B 1 32  ? 95.748  109.701 -36.497 1.00 54.95  ? ? ? ? ? ? 23   ASN B H    1 
ATOM   4920 H HA   . ASN B 1 32  ? 98.004  109.283 -35.127 1.00 60.06  ? ? ? ? ? ? 23   ASN B HA   1 
ATOM   4921 H HB2  . ASN B 1 32  ? 97.323  111.181 -37.073 1.00 60.36  ? ? ? ? ? ? 23   ASN B HB2  1 
ATOM   4922 H HB3  . ASN B 1 32  ? 98.663  111.350 -36.234 1.00 60.36  ? ? ? ? ? ? 23   ASN B HB3  1 
ATOM   4923 H HD21 . ASN B 1 32  ? 99.546  111.226 -38.492 1.00 72.07  ? ? ? ? ? ? 23   ASN B HD21 1 
ATOM   4924 H HD22 . ASN B 1 32  ? 99.914  109.886 -39.030 1.00 72.07  ? ? ? ? ? ? 23   ASN B HD22 1 
ATOM   4925 N N    . TYR B 1 33  ? 96.049  110.782 -33.543 1.00 45.29  ? ? ? ? ? ? 24   TYR B N    1 
ATOM   4926 C CA   . TYR B 1 33  ? 95.798  111.534 -32.320 1.00 43.19  ? ? ? ? ? ? 24   TYR B CA   1 
ATOM   4927 C C    . TYR B 1 33  ? 96.414  110.818 -31.119 1.00 43.74  ? ? ? ? ? ? 24   TYR B C    1 
ATOM   4928 O O    . TYR B 1 33  ? 96.378  111.327 -29.998 1.00 43.81  ? ? ? ? ? ? 24   TYR B O    1 
ATOM   4929 C CB   . TYR B 1 33  ? 94.292  111.713 -32.104 1.00 38.43  ? ? ? ? ? ? 24   TYR B CB   1 
ATOM   4930 C CG   . TYR B 1 33  ? 93.508  110.417 -32.137 1.00 45.95  ? ? ? ? ? ? 24   TYR B CG   1 
ATOM   4931 C CD1  . TYR B 1 33  ? 93.500  109.558 -31.047 1.00 46.30  ? ? ? ? ? ? 24   TYR B CD1  1 
ATOM   4932 C CD2  . TYR B 1 33  ? 92.776  110.055 -33.261 1.00 50.35  ? ? ? ? ? ? 24   TYR B CD2  1 
ATOM   4933 C CE1  . TYR B 1 33  ? 92.788  108.375 -31.074 1.00 54.20  ? ? ? ? ? ? 24   TYR B CE1  1 
ATOM   4934 C CE2  . TYR B 1 33  ? 92.059  108.873 -33.297 1.00 42.53  ? ? ? ? ? ? 24   TYR B CE2  1 
ATOM   4935 C CZ   . TYR B 1 33  ? 92.070  108.037 -32.201 1.00 48.31  ? ? ? ? ? ? 24   TYR B CZ   1 
ATOM   4936 O OH   . TYR B 1 33  ? 91.360  106.859 -32.230 1.00 55.29  ? ? ? ? ? ? 24   TYR B OH   1 
ATOM   4937 H H    . TYR B 1 33  ? 95.405  110.259 -33.771 1.00 54.34  ? ? ? ? ? ? 24   TYR B H    1 
ATOM   4938 H HA   . TYR B 1 33  ? 96.203  112.413 -32.394 1.00 51.83  ? ? ? ? ? ? 24   TYR B HA   1 
ATOM   4939 H HB2  . TYR B 1 33  ? 94.148  112.123 -31.237 1.00 46.12  ? ? ? ? ? ? 24   TYR B HB2  1 
ATOM   4940 H HB3  . TYR B 1 33  ? 93.942  112.288 -32.802 1.00 46.12  ? ? ? ? ? ? 24   TYR B HB3  1 
ATOM   4941 H HD1  . TYR B 1 33  ? 93.984  109.782 -30.285 1.00 55.57  ? ? ? ? ? ? 24   TYR B HD1  1 
ATOM   4942 H HD2  . TYR B 1 33  ? 92.768  110.617 -34.002 1.00 60.42  ? ? ? ? ? ? 24   TYR B HD2  1 
ATOM   4943 H HE1  . TYR B 1 33  ? 92.793  107.809 -30.336 1.00 65.04  ? ? ? ? ? ? 24   TYR B HE1  1 
ATOM   4944 H HE2  . TYR B 1 33  ? 91.574  108.643 -34.056 1.00 51.04  ? ? ? ? ? ? 24   TYR B HE2  1 
ATOM   4945 H HH   . TYR B 1 33  ? 90.971  106.775 -32.969 1.00 66.35  ? ? ? ? ? ? 24   TYR B HH   1 
ATOM   4946 N N    . LYS B 1 34  ? 96.982  109.639 -31.360 1.00 44.29  ? ? ? ? ? ? 25   LYS B N    1 
ATOM   4947 C CA   . LYS B 1 34  ? 97.466  108.778 -30.283 1.00 51.48  ? ? ? ? ? ? 25   LYS B CA   1 
ATOM   4948 C C    . LYS B 1 34  ? 98.589  109.401 -29.453 1.00 43.92  ? ? ? ? ? ? 25   LYS B C    1 
ATOM   4949 O O    . LYS B 1 34  ? 98.688  109.146 -28.254 1.00 59.17  ? ? ? ? ? ? 25   LYS B O    1 
ATOM   4950 C CB   . LYS B 1 34  ? 97.911  107.419 -30.839 1.00 53.87  ? ? ? ? ? ? 25   LYS B CB   1 
ATOM   4951 C CG   . LYS B 1 34  ? 98.917  107.485 -31.980 1.00 81.27  ? ? ? ? ? ? 25   LYS B CG   1 
ATOM   4952 C CD   . LYS B 1 34  ? 99.176  106.101 -32.551 1.00 88.92  ? ? ? ? ? ? 25   LYS B CD   1 
ATOM   4953 C CE   . LYS B 1 34  ? 99.906  106.172 -33.881 1.00 89.15  ? ? ? ? ? ? 25   LYS B CE   1 
ATOM   4954 N NZ   . LYS B 1 34  ? 100.028 104.830 -34.513 1.00 96.65  ? ? ? ? ? ? 25   LYS B NZ   1 
ATOM   4955 H H    . LYS B 1 34  ? 97.100  109.312 -32.147 1.00 53.14  ? ? ? ? ? ? 25   LYS B H    1 
ATOM   4956 H HA   . LYS B 1 34  ? 96.726  108.610 -29.678 1.00 61.78  ? ? ? ? ? ? 25   LYS B HA   1 
ATOM   4957 H HB2  . LYS B 1 34  ? 98.318  106.910 -30.120 1.00 64.65  ? ? ? ? ? ? 25   LYS B HB2  1 
ATOM   4958 H HB3  . LYS B 1 34  ? 97.129  106.949 -31.167 1.00 64.65  ? ? ? ? ? ? 25   LYS B HB3  1 
ATOM   4959 H HG2  . LYS B 1 34  ? 98.566  108.048 -32.687 1.00 97.53  ? ? ? ? ? ? 25   LYS B HG2  1 
ATOM   4960 H HG3  . LYS B 1 34  ? 99.757  107.842 -31.649 1.00 97.53  ? ? ? ? ? ? 25   LYS B HG3  1 
ATOM   4961 H HD2  . LYS B 1 34  ? 99.725  105.596 -31.930 1.00 106.70 ? ? ? ? ? ? 25   LYS B HD2  1 
ATOM   4962 H HD3  . LYS B 1 34  ? 98.329  105.650 -32.694 1.00 106.70 ? ? ? ? ? ? 25   LYS B HD3  1 
ATOM   4963 H HE2  . LYS B 1 34  ? 99.414  106.748 -34.485 1.00 106.98 ? ? ? ? ? ? 25   LYS B HE2  1 
ATOM   4964 H HE3  . LYS B 1 34  ? 100.799 106.522 -33.737 1.00 106.98 ? ? ? ? ? ? 25   LYS B HE3  1 
ATOM   4965 H HZ1  . LYS B 1 34  ? 99.220  104.488 -34.659 1.00 115.98 ? ? ? ? ? ? 25   LYS B HZ1  1 
ATOM   4966 H HZ2  . LYS B 1 34  ? 100.459 104.898 -35.289 1.00 115.98 ? ? ? ? ? ? 25   LYS B HZ2  1 
ATOM   4967 H HZ3  . LYS B 1 34  ? 100.481 104.282 -33.978 1.00 115.98 ? ? ? ? ? ? 25   LYS B HZ3  1 
ATOM   4968 N N    . ARG B 1 35  ? 99.430  110.211 -30.086 1.00 40.62  ? ? ? ? ? ? 26   ARG B N    1 
ATOM   4969 C CA   . ARG B 1 35  ? 100.505 110.892 -29.370 1.00 42.46  ? ? ? ? ? ? 26   ARG B CA   1 
ATOM   4970 C C    . ARG B 1 35  ? 99.936  111.838 -28.313 1.00 44.10  ? ? ? ? ? ? 26   ARG B C    1 
ATOM   4971 O O    . ARG B 1 35  ? 100.514 112.002 -27.238 1.00 52.11  ? ? ? ? ? ? 26   ARG B O    1 
ATOM   4972 C CB   . ARG B 1 35  ? 101.394 111.663 -30.347 1.00 44.18  ? ? ? ? ? ? 26   ARG B CB   1 
ATOM   4973 C CG   . ARG B 1 35  ? 102.345 110.782 -31.138 1.00 63.71  ? ? ? ? ? ? 26   ARG B CG   1 
ATOM   4974 C CD   . ARG B 1 35  ? 103.665 110.588 -30.406 1.00 86.11  ? ? ? ? ? ? 26   ARG B CD   1 
ATOM   4975 N NE   . ARG B 1 35  ? 104.450 109.493 -30.971 1.00 98.41  ? ? ? ? ? ? 26   ARG B NE   1 
ATOM   4976 C CZ   . ARG B 1 35  ? 105.122 109.561 -32.116 1.00 98.39  ? ? ? ? ? ? 26   ARG B CZ   1 
ATOM   4977 N NH1  . ARG B 1 35  ? 105.108 110.674 -32.840 1.00 97.92  ? ? ? ? ? ? 26   ARG B NH1  1 
ATOM   4978 N NH2  . ARG B 1 35  ? 105.807 108.509 -32.544 1.00 97.91  ? ? ? ? ? ? 26   ARG B NH2  1 
ATOM   4979 H H    . ARG B 1 35  ? 99.401  110.384 -30.928 1.00 48.75  ? ? ? ? ? ? 26   ARG B H    1 
ATOM   4980 H HA   . ARG B 1 35  ? 101.054 110.232 -28.919 1.00 50.96  ? ? ? ? ? ? 26   ARG B HA   1 
ATOM   4981 H HB2  . ARG B 1 35  ? 100.828 112.132 -30.980 1.00 53.02  ? ? ? ? ? ? 26   ARG B HB2  1 
ATOM   4982 H HB3  . ARG B 1 35  ? 101.927 112.301 -29.847 1.00 53.02  ? ? ? ? ? ? 26   ARG B HB3  1 
ATOM   4983 H HG2  . ARG B 1 35  ? 101.940 109.911 -31.270 1.00 76.45  ? ? ? ? ? ? 26   ARG B HG2  1 
ATOM   4984 H HG3  . ARG B 1 35  ? 102.531 111.200 -31.994 1.00 76.45  ? ? ? ? ? ? 26   ARG B HG3  1 
ATOM   4985 H HD2  . ARG B 1 35  ? 104.188 111.402 -30.473 1.00 103.33 ? ? ? ? ? ? 26   ARG B HD2  1 
ATOM   4986 H HD3  . ARG B 1 35  ? 103.485 110.382 -29.475 1.00 103.33 ? ? ? ? ? ? 26   ARG B HD3  1 
ATOM   4987 H HE   . ARG B 1 35  ? 104.479 108.754 -30.533 1.00 118.09 ? ? ? ? ? ? 26   ARG B HE   1 
ATOM   4988 H HH11 . ARG B 1 35  ? 104.665 111.358 -32.567 1.00 117.50 ? ? ? ? ? ? 26   ARG B HH11 1 
ATOM   4989 H HH12 . ARG B 1 35  ? 105.544 110.711 -33.581 1.00 117.50 ? ? ? ? ? ? 26   ARG B HH12 1 
ATOM   4990 H HH21 . ARG B 1 35  ? 105.818 107.786 -32.079 1.00 117.49 ? ? ? ? ? ? 26   ARG B HH21 1 
ATOM   4991 H HH22 . ARG B 1 35  ? 106.241 108.551 -33.285 1.00 117.49 ? ? ? ? ? ? 26   ARG B HH22 1 
ATOM   4992 N N    . THR B 1 36  ? 98.799  112.453 -28.625 1.00 39.37  ? ? ? ? ? ? 27   THR B N    1 
ATOM   4993 C CA   . THR B 1 36  ? 98.140  113.364 -27.699 1.00 35.91  ? ? ? ? ? ? 27   THR B CA   1 
ATOM   4994 C C    . THR B 1 36  ? 97.538  112.585 -26.533 1.00 41.02  ? ? ? ? ? ? 27   THR B C    1 
ATOM   4995 O O    . THR B 1 36  ? 97.616  113.012 -25.381 1.00 43.18  ? ? ? ? ? ? 27   THR B O    1 
ATOM   4996 C CB   . THR B 1 36  ? 97.028  114.165 -28.403 1.00 37.79  ? ? ? ? ? ? 27   THR B CB   1 
ATOM   4997 O OG1  . THR B 1 36  ? 97.586  114.908 -29.494 1.00 45.15  ? ? ? ? ? ? 27   THR B OG1  1 
ATOM   4998 C CG2  . THR B 1 36  ? 96.350  115.129 -27.436 1.00 39.01  ? ? ? ? ? ? 27   THR B CG2  1 
ATOM   4999 H H    . THR B 1 36  ? 98.387  112.357 -29.374 1.00 47.24  ? ? ? ? ? ? 27   THR B H    1 
ATOM   5000 H HA   . THR B 1 36  ? 98.790  113.991 -27.345 1.00 43.09  ? ? ? ? ? ? 27   THR B HA   1 
ATOM   5001 H HB   . THR B 1 36  ? 96.357  113.552 -28.743 1.00 45.34  ? ? ? ? ? ? 27   THR B HB   1 
ATOM   5002 H HG1  . THR B 1 36  ? 97.941  114.384 -30.047 1.00 54.18  ? ? ? ? ? ? 27   THR B HG1  1 
ATOM   5003 H HG21 . THR B 1 36  ? 97.002  115.755 -27.082 1.00 46.81  ? ? ? ? ? ? 27   THR B HG21 1 
ATOM   5004 H HG22 . THR B 1 36  ? 95.654  115.624 -27.895 1.00 46.81  ? ? ? ? ? ? 27   THR B HG22 1 
ATOM   5005 H HG23 . THR B 1 36  ? 95.954  114.636 -26.700 1.00 46.81  ? ? ? ? ? ? 27   THR B HG23 1 
ATOM   5006 N N    . VAL B 1 37  ? 96.935  111.442 -26.842 1.00 35.63  ? ? ? ? ? ? 28   VAL B N    1 
ATOM   5007 C CA   . VAL B 1 37  ? 96.332  110.590 -25.822 1.00 38.54  ? ? ? ? ? ? 28   VAL B CA   1 
ATOM   5008 C C    . VAL B 1 37  ? 97.407  110.015 -24.905 1.00 43.82  ? ? ? ? ? ? 28   VAL B C    1 
ATOM   5009 O O    . VAL B 1 37  ? 97.208  109.897 -23.696 1.00 49.11  ? ? ? ? ? ? 28   VAL B O    1 
ATOM   5010 C CB   . VAL B 1 37  ? 95.534  109.436 -26.463 1.00 32.81  ? ? ? ? ? ? 28   VAL B CB   1 
ATOM   5011 C CG1  . VAL B 1 37  ? 94.954  108.507 -25.401 1.00 27.22  ? ? ? ? ? ? 28   VAL B CG1  1 
ATOM   5012 C CG2  . VAL B 1 37  ? 94.422  109.989 -27.341 1.00 37.50  ? ? ? ? ? ? 28   VAL B CG2  1 
ATOM   5013 H H    . VAL B 1 37  ? 96.861  111.134 -27.641 1.00 42.75  ? ? ? ? ? ? 28   VAL B H    1 
ATOM   5014 H HA   . VAL B 1 37  ? 95.723  111.118 -25.283 1.00 46.24  ? ? ? ? ? ? 28   VAL B HA   1 
ATOM   5015 H HB   . VAL B 1 37  ? 96.128  108.915 -27.025 1.00 39.38  ? ? ? ? ? ? 28   VAL B HB   1 
ATOM   5016 H HG11 . VAL B 1 37  ? 94.362  109.017 -24.826 1.00 32.67  ? ? ? ? ? ? 28   VAL B HG11 1 
ATOM   5017 H HG12 . VAL B 1 37  ? 94.461  107.796 -25.839 1.00 32.67  ? ? ? ? ? ? 28   VAL B HG12 1 
ATOM   5018 H HG13 . VAL B 1 37  ? 95.681  108.133 -24.879 1.00 32.67  ? ? ? ? ? ? 28   VAL B HG13 1 
ATOM   5019 H HG21 . VAL B 1 37  ? 94.814  110.535 -28.040 1.00 44.99  ? ? ? ? ? ? 28   VAL B HG21 1 
ATOM   5020 H HG22 . VAL B 1 37  ? 93.933  109.249 -27.734 1.00 44.99  ? ? ? ? ? ? 28   VAL B HG22 1 
ATOM   5021 H HG23 . VAL B 1 37  ? 93.827  110.527 -26.795 1.00 44.99  ? ? ? ? ? ? 28   VAL B HG23 1 
ATOM   5022 N N    . LYS B 1 38  ? 98.548  109.661 -25.487 1.00 39.68  ? ? ? ? ? ? 29   LYS B N    1 
ATOM   5023 C CA   . LYS B 1 38  ? 99.643  109.068 -24.727 1.00 44.68  ? ? ? ? ? ? 29   LYS B CA   1 
ATOM   5024 C C    . LYS B 1 38  ? 100.240 110.067 -23.742 1.00 44.47  ? ? ? ? ? ? 29   LYS B C    1 
ATOM   5025 O O    . LYS B 1 38  ? 100.728 109.683 -22.678 1.00 40.91  ? ? ? ? ? ? 29   LYS B O    1 
ATOM   5026 C CB   . LYS B 1 38  ? 100.732 108.558 -25.673 1.00 40.09  ? ? ? ? ? ? 29   LYS B CB   1 
ATOM   5027 C CG   . LYS B 1 38  ? 101.902 107.888 -24.966 1.00 66.38  ? ? ? ? ? ? 29   LYS B CG   1 
ATOM   5028 C CD   . LYS B 1 38  ? 102.914 107.345 -25.961 1.00 93.01  ? ? ? ? ? ? 29   LYS B CD   1 
ATOM   5029 C CE   . LYS B 1 38  ? 104.061 106.636 -25.257 1.00 106.91 ? ? ? ? ? ? 29   LYS B CE   1 
ATOM   5030 N NZ   . LYS B 1 38  ? 105.041 106.060 -26.221 1.00 113.33 ? ? ? ? ? ? 29   LYS B NZ   1 
ATOM   5031 H H    . LYS B 1 38  ? 98.714  109.754 -26.325 1.00 47.61  ? ? ? ? ? ? 29   LYS B H    1 
ATOM   5032 H HA   . LYS B 1 38  ? 99.305  108.312 -24.222 1.00 53.62  ? ? ? ? ? ? 29   LYS B HA   1 
ATOM   5033 H HB2  . LYS B 1 38  ? 100.341 107.909 -26.278 1.00 48.11  ? ? ? ? ? ? 29   LYS B HB2  1 
ATOM   5034 H HB3  . LYS B 1 38  ? 101.083 109.308 -26.178 1.00 48.11  ? ? ? ? ? ? 29   LYS B HB3  1 
ATOM   5035 H HG2  . LYS B 1 38  ? 102.350 108.537 -24.401 1.00 79.66  ? ? ? ? ? ? 29   LYS B HG2  1 
ATOM   5036 H HG3  . LYS B 1 38  ? 101.573 107.148 -24.433 1.00 79.66  ? ? ? ? ? ? 29   LYS B HG3  1 
ATOM   5037 H HD2  . LYS B 1 38  ? 102.477 106.708 -26.547 1.00 111.62 ? ? ? ? ? ? 29   LYS B HD2  1 
ATOM   5038 H HD3  . LYS B 1 38  ? 103.282 108.080 -26.477 1.00 111.62 ? ? ? ? ? ? 29   LYS B HD3  1 
ATOM   5039 H HE2  . LYS B 1 38  ? 104.530 107.271 -24.694 1.00 128.30 ? ? ? ? ? ? 29   LYS B HE2  1 
ATOM   5040 H HE3  . LYS B 1 38  ? 103.705 105.911 -24.720 1.00 128.30 ? ? ? ? ? ? 29   LYS B HE3  1 
ATOM   5041 H HZ1  . LYS B 1 38  ? 105.388 106.706 -26.725 1.00 135.99 ? ? ? ? ? ? 29   LYS B HZ1  1 
ATOM   5042 H HZ2  . LYS B 1 38  ? 105.698 105.652 -25.780 1.00 135.99 ? ? ? ? ? ? 29   LYS B HZ2  1 
ATOM   5043 H HZ3  . LYS B 1 38  ? 104.636 105.468 -26.749 1.00 135.99 ? ? ? ? ? ? 29   LYS B HZ3  1 
ATOM   5044 N N    . ARG B 1 39  ? 100.204 111.347 -24.098 1.00 39.03  ? ? ? ? ? ? 30   ARG B N    1 
ATOM   5045 C CA   . ARG B 1 39  ? 100.766 112.388 -23.244 1.00 38.34  ? ? ? ? ? ? 30   ARG B CA   1 
ATOM   5046 C C    . ARG B 1 39  ? 100.059 112.424 -21.894 1.00 32.85  ? ? ? ? ? ? 30   ARG B C    1 
ATOM   5047 O O    . ARG B 1 39  ? 100.660 112.779 -20.881 1.00 49.30  ? ? ? ? ? ? 30   ARG B O    1 
ATOM   5048 C CB   . ARG B 1 39  ? 100.670 113.755 -23.924 1.00 34.02  ? ? ? ? ? ? 30   ARG B CB   1 
ATOM   5049 C CG   . ARG B 1 39  ? 101.301 114.886 -23.127 1.00 42.40  ? ? ? ? ? ? 30   ARG B CG   1 
ATOM   5050 C CD   . ARG B 1 39  ? 101.318 116.189 -23.910 1.00 49.89  ? ? ? ? ? ? 30   ARG B CD   1 
ATOM   5051 N NE   . ARG B 1 39  ? 99.980  116.599 -24.327 1.00 52.04  ? ? ? ? ? ? 30   ARG B NE   1 
ATOM   5052 C CZ   . ARG B 1 39  ? 99.690  117.779 -24.865 1.00 44.02  ? ? ? ? ? ? 30   ARG B CZ   1 
ATOM   5053 N NH1  . ARG B 1 39  ? 100.643 118.683 -25.050 1.00 44.95  ? ? ? ? ? ? 30   ARG B NH1  1 
ATOM   5054 N NH2  . ARG B 1 39  ? 98.442  118.058 -25.214 1.00 39.72  ? ? ? ? ? ? 30   ARG B NH2  1 
ATOM   5055 H H    . ARG B 1 39  ? 99.861  111.639 -24.830 1.00 46.83  ? ? ? ? ? ? 30   ARG B H    1 
ATOM   5056 H HA   . ARG B 1 39  ? 101.704 112.196 -23.087 1.00 46.01  ? ? ? ? ? ? 30   ARG B HA   1 
ATOM   5057 H HB2  . ARG B 1 39  ? 101.121 113.710 -24.782 1.00 40.83  ? ? ? ? ? ? 30   ARG B HB2  1 
ATOM   5058 H HB3  . ARG B 1 39  ? 99.734  113.973 -24.057 1.00 40.83  ? ? ? ? ? ? 30   ARG B HB3  1 
ATOM   5059 H HG2  . ARG B 1 39  ? 100.791 115.027 -22.314 1.00 50.88  ? ? ? ? ? ? 30   ARG B HG2  1 
ATOM   5060 H HG3  . ARG B 1 39  ? 102.217 114.651 -22.910 1.00 50.88  ? ? ? ? ? ? 30   ARG B HG3  1 
ATOM   5061 H HD2  . ARG B 1 39  ? 101.688 116.891 -23.351 1.00 59.86  ? ? ? ? ? ? 30   ARG B HD2  1 
ATOM   5062 H HD3  . ARG B 1 39  ? 101.861 116.075 -24.706 1.00 59.86  ? ? ? ? ? ? 30   ARG B HD3  1 
ATOM   5063 H HE   . ARG B 1 39  ? 99.337  116.039 -24.217 1.00 62.45  ? ? ? ? ? ? 30   ARG B HE   1 
ATOM   5064 H HH11 . ARG B 1 39  ? 101.454 118.506 -24.825 1.00 53.94  ? ? ? ? ? ? 30   ARG B HH11 1 
ATOM   5065 H HH12 . ARG B 1 39  ? 100.450 119.446 -25.398 1.00 53.94  ? ? ? ? ? ? 30   ARG B HH12 1 
ATOM   5066 H HH21 . ARG B 1 39  ? 97.822  117.475 -25.094 1.00 47.66  ? ? ? ? ? ? 30   ARG B HH21 1 
ATOM   5067 H HH22 . ARG B 1 39  ? 98.253  118.822 -25.560 1.00 47.66  ? ? ? ? ? ? 30   ARG B HH22 1 
ATOM   5068 N N    . ILE B 1 40  ? 98.784  112.047 -21.883 1.00 38.95  ? ? ? ? ? ? 31   ILE B N    1 
ATOM   5069 C CA   . ILE B 1 40  ? 98.007  112.023 -20.649 1.00 50.51  ? ? ? ? ? ? 31   ILE B CA   1 
ATOM   5070 C C    . ILE B 1 40  ? 98.575  110.991 -19.678 1.00 41.63  ? ? ? ? ? ? 31   ILE B C    1 
ATOM   5071 O O    . ILE B 1 40  ? 98.762  111.278 -18.496 1.00 49.00  ? ? ? ? ? ? 31   ILE B O    1 
ATOM   5072 C CB   . ILE B 1 40  ? 96.522  111.711 -20.925 1.00 42.95  ? ? ? ? ? ? 31   ILE B CB   1 
ATOM   5073 C CG1  . ILE B 1 40  ? 95.925  112.776 -21.849 1.00 40.31  ? ? ? ? ? ? 31   ILE B CG1  1 
ATOM   5074 C CG2  . ILE B 1 40  ? 95.732  111.648 -19.618 1.00 37.69  ? ? ? ? ? ? 31   ILE B CG2  1 
ATOM   5075 C CD1  . ILE B 1 40  ? 94.540  112.442 -22.370 1.00 50.23  ? ? ? ? ? ? 31   ILE B CD1  1 
ATOM   5076 H H    . ILE B 1 40  ? 98.345  111.799 -22.580 1.00 46.74  ? ? ? ? ? ? 31   ILE B H    1 
ATOM   5077 H HA   . ILE B 1 40  ? 98.057  112.894 -20.226 1.00 60.62  ? ? ? ? ? ? 31   ILE B HA   1 
ATOM   5078 H HB   . ILE B 1 40  ? 96.463  110.849 -21.366 1.00 51.54  ? ? ? ? ? ? 31   ILE B HB   1 
ATOM   5079 H HG12 . ILE B 1 40  ? 95.863  113.612 -21.361 1.00 48.37  ? ? ? ? ? ? 31   ILE B HG12 1 
ATOM   5080 H HG13 . ILE B 1 40  ? 96.509  112.887 -22.615 1.00 48.37  ? ? ? ? ? ? 31   ILE B HG13 1 
ATOM   5081 H HG21 . ILE B 1 40  ? 95.799  112.505 -19.168 1.00 45.22  ? ? ? ? ? ? 31   ILE B HG21 1 
ATOM   5082 H HG22 . ILE B 1 40  ? 94.804  111.452 -19.820 1.00 45.22  ? ? ? ? ? ? 31   ILE B HG22 1 
ATOM   5083 H HG23 . ILE B 1 40  ? 96.104  110.950 -19.058 1.00 45.22  ? ? ? ? ? ? 31   ILE B HG23 1 
ATOM   5084 H HD11 . ILE B 1 40  ? 93.936  112.340 -21.618 1.00 60.28  ? ? ? ? ? ? 31   ILE B HD11 1 
ATOM   5085 H HD12 . ILE B 1 40  ? 94.236  113.163 -22.943 1.00 60.28  ? ? ? ? ? ? 31   ILE B HD12 1 
ATOM   5086 H HD13 . ILE B 1 40  ? 94.584  111.614 -22.874 1.00 60.28  ? ? ? ? ? ? 31   ILE B HD13 1 
ATOM   5087 N N    . ASP B 1 41  ? 98.848  109.791 -20.181 1.00 40.21  ? ? ? ? ? ? 32   ASP B N    1 
ATOM   5088 C CA   . ASP B 1 41  ? 99.426  108.733 -19.358 1.00 37.22  ? ? ? ? ? ? 32   ASP B CA   1 
ATOM   5089 C C    . ASP B 1 41  ? 100.810 109.135 -18.859 1.00 37.38  ? ? ? ? ? ? 32   ASP B C    1 
ATOM   5090 O O    . ASP B 1 41  ? 101.159 108.879 -17.708 1.00 49.73  ? ? ? ? ? ? 32   ASP B O    1 
ATOM   5091 C CB   . ASP B 1 41  ? 99.518  107.422 -20.143 1.00 59.06  ? ? ? ? ? ? 32   ASP B CB   1 
ATOM   5092 C CG   . ASP B 1 41  ? 98.160  106.882 -20.540 1.00 83.61  ? ? ? ? ? ? 32   ASP B CG   1 
ATOM   5093 O OD1  . ASP B 1 41  ? 97.510  106.226 -19.698 1.00 85.66  ? ? ? ? ? ? 32   ASP B OD1  1 
ATOM   5094 O OD2  . ASP B 1 41  ? 97.745  107.103 -21.697 1.00 99.71  ? ? ? ? ? ? 32   ASP B OD2  1 
ATOM   5095 H H    . ASP B 1 41  ? 98.707  109.562 -20.998 1.00 48.25  ? ? ? ? ? ? 32   ASP B H    1 
ATOM   5096 H HA   . ASP B 1 41  ? 98.857  108.584 -18.586 1.00 44.66  ? ? ? ? ? ? 32   ASP B HA   1 
ATOM   5097 H HB2  . ASP B 1 41  ? 100.029 107.575 -20.953 1.00 70.87  ? ? ? ? ? ? 32   ASP B HB2  1 
ATOM   5098 H HB3  . ASP B 1 41  ? 99.958  106.755 -19.594 1.00 70.87  ? ? ? ? ? ? 32   ASP B HB3  1 
ATOM   5099 N N    . ASP B 1 42  ? 101.594 109.765 -19.731 1.00 38.11  ? ? ? ? ? ? 33   ASP B N    1 
ATOM   5100 C CA   . ASP B 1 42  ? 102.931 110.228 -19.366 1.00 35.11  ? ? ? ? ? ? 33   ASP B CA   1 
ATOM   5101 C C    . ASP B 1 42  ? 102.869 111.263 -18.248 1.00 38.71  ? ? ? ? ? ? 33   ASP B C    1 
ATOM   5102 O O    . ASP B 1 42  ? 103.805 111.394 -17.459 1.00 50.04  ? ? ? ? ? ? 33   ASP B O    1 
ATOM   5103 C CB   . ASP B 1 42  ? 103.649 110.823 -20.582 1.00 44.47  ? ? ? ? ? ? 33   ASP B CB   1 
ATOM   5104 C CG   . ASP B 1 42  ? 104.064 109.769 -21.595 1.00 52.22  ? ? ? ? ? ? 33   ASP B CG   1 
ATOM   5105 O OD1  . ASP B 1 42  ? 104.153 108.578 -21.227 1.00 51.13  ? ? ? ? ? ? 33   ASP B OD1  1 
ATOM   5106 O OD2  . ASP B 1 42  ? 104.312 110.136 -22.763 1.00 44.71  ? ? ? ? ? ? 33   ASP B OD2  1 
ATOM   5107 H H    . ASP B 1 42  ? 101.374 109.938 -20.544 1.00 45.73  ? ? ? ? ? ? 33   ASP B H    1 
ATOM   5108 H HA   . ASP B 1 42  ? 103.451 109.473 -19.049 1.00 42.14  ? ? ? ? ? ? 33   ASP B HA   1 
ATOM   5109 H HB2  . ASP B 1 42  ? 103.055 111.448 -21.025 1.00 53.37  ? ? ? ? ? ? 33   ASP B HB2  1 
ATOM   5110 H HB3  . ASP B 1 42  ? 104.450 111.282 -20.282 1.00 53.37  ? ? ? ? ? ? 33   ASP B HB3  1 
ATOM   5111 N N    . GLY B 1 43  ? 101.762 111.995 -18.186 1.00 39.99  ? ? ? ? ? ? 34   GLY B N    1 
ATOM   5112 C CA   . GLY B 1 43  ? 101.564 112.988 -17.148 1.00 41.94  ? ? ? ? ? ? 34   GLY B CA   1 
ATOM   5113 C C    . GLY B 1 43  ? 101.567 112.363 -15.766 1.00 44.89  ? ? ? ? ? ? 34   GLY B C    1 
ATOM   5114 O O    . GLY B 1 43  ? 102.214 112.866 -14.848 1.00 46.74  ? ? ? ? ? ? 34   GLY B O    1 
ATOM   5115 H H    . GLY B 1 43  ? 101.108 111.933 -18.741 1.00 47.99  ? ? ? ? ? ? 34   GLY B H    1 
ATOM   5116 H HA2  . GLY B 1 43  ? 102.273 113.649 -17.191 1.00 50.33  ? ? ? ? ? ? 34   GLY B HA2  1 
ATOM   5117 H HA3  . GLY B 1 43  ? 100.715 113.436 -17.284 1.00 50.33  ? ? ? ? ? ? 34   GLY B HA3  1 
ATOM   5118 N N    . HIS B 1 44  ? 100.843 111.259 -15.621 1.00 45.08  ? ? ? ? ? ? 35   HIS B N    1 
ATOM   5119 C CA   . HIS B 1 44  ? 100.768 110.557 -14.348 1.00 39.65  ? ? ? ? ? ? 35   HIS B CA   1 
ATOM   5120 C C    . HIS B 1 44  ? 102.123 109.955 -13.993 1.00 45.12  ? ? ? ? ? ? 35   HIS B C    1 
ATOM   5121 O O    . HIS B 1 44  ? 102.554 110.005 -12.841 1.00 37.63  ? ? ? ? ? ? 35   HIS B O    1 
ATOM   5122 C CB   . HIS B 1 44  ? 99.709  109.458 -14.416 1.00 40.31  ? ? ? ? ? ? 35   HIS B CB   1 
ATOM   5123 C CG   . HIS B 1 44  ? 99.598  108.645 -13.164 1.00 49.12  ? ? ? ? ? ? 35   HIS B CG   1 
ATOM   5124 N ND1  . HIS B 1 44  ? 100.371 107.527 -12.933 1.00 47.27  ? ? ? ? ? ? 35   HIS B ND1  1 
ATOM   5125 C CD2  . HIS B 1 44  ? 98.801  108.781 -12.080 1.00 49.57  ? ? ? ? ? ? 35   HIS B CD2  1 
ATOM   5126 C CE1  . HIS B 1 44  ? 100.057 107.012 -11.757 1.00 44.91  ? ? ? ? ? ? 35   HIS B CE1  1 
ATOM   5127 N NE2  . HIS B 1 44  ? 99.105  107.756 -11.218 1.00 50.59  ? ? ? ? ? ? 35   HIS B NE2  1 
ATOM   5128 H H    . HIS B 1 44  ? 100.384 110.894 -16.250 1.00 54.09  ? ? ? ? ? ? 35   HIS B H    1 
ATOM   5129 H HA   . HIS B 1 44  ? 100.518 111.181 -13.649 1.00 47.58  ? ? ? ? ? ? 35   HIS B HA   1 
ATOM   5130 H HB2  . HIS B 1 44  ? 98.845  109.867 -14.581 1.00 48.37  ? ? ? ? ? ? 35   HIS B HB2  1 
ATOM   5131 H HB3  . HIS B 1 44  ? 99.931  108.854 -15.142 1.00 48.37  ? ? ? ? ? ? 35   HIS B HB3  1 
ATOM   5132 H HD1  . HIS B 1 44  ? 100.966 107.215 -13.469 1.00 56.72  ? ? ? ? ? ? 35   HIS B HD1  1 
ATOM   5133 H HD2  . HIS B 1 44  ? 98.166  109.447 -11.942 1.00 59.49  ? ? ? ? ? ? 35   HIS B HD2  1 
ATOM   5134 H HE1  . HIS B 1 44  ? 100.440 106.256 -11.374 1.00 53.89  ? ? ? ? ? ? 35   HIS B HE1  1 
ATOM   5135 H HE2  . HIS B 1 44  ? 98.737  107.620 -10.453 1.00 60.71  ? ? ? ? ? ? 35   HIS B HE2  1 
ATOM   5136 N N    . ARG B 1 45  ? 102.794 109.390 -14.991 1.00 40.98  ? ? ? ? ? ? 36   ARG B N    1 
ATOM   5137 C CA   . ARG B 1 45  ? 104.104 108.785 -14.781 1.00 40.07  ? ? ? ? ? ? 36   ARG B CA   1 
ATOM   5138 C C    . ARG B 1 45  ? 105.119 109.825 -14.318 1.00 35.21  ? ? ? ? ? ? 36   ARG B C    1 
ATOM   5139 O O    . ARG B 1 45  ? 105.981 109.537 -13.491 1.00 47.55  ? ? ? ? ? ? 36   ARG B O    1 
ATOM   5140 C CB   . ARG B 1 45  ? 104.586 108.107 -16.067 1.00 39.61  ? ? ? ? ? ? 36   ARG B CB   1 
ATOM   5141 C CG   . ARG B 1 45  ? 106.052 107.695 -16.058 1.00 28.86  ? ? ? ? ? ? 36   ARG B CG   1 
ATOM   5142 C CD   . ARG B 1 45  ? 106.932 108.745 -16.724 1.00 44.42  ? ? ? ? ? ? 36   ARG B CD   1 
ATOM   5143 N NE   . ARG B 1 45  ? 108.338 108.348 -16.762 1.00 52.44  ? ? ? ? ? ? 36   ARG B NE   1 
ATOM   5144 C CZ   . ARG B 1 45  ? 108.883 107.590 -17.709 1.00 49.47  ? ? ? ? ? ? 36   ARG B CZ   1 
ATOM   5145 N NH1  . ARG B 1 45  ? 108.145 107.129 -18.712 1.00 45.79  ? ? ? ? ? ? 36   ARG B NH1  1 
ATOM   5146 N NH2  . ARG B 1 45  ? 110.173 107.291 -17.653 1.00 51.38  ? ? ? ? ? ? 36   ARG B NH2  1 
ATOM   5147 H H    . ARG B 1 45  ? 102.511 109.343 -15.801 1.00 49.18  ? ? ? ? ? ? 36   ARG B H    1 
ATOM   5148 H HA   . ARG B 1 45  ? 104.033 108.106 -14.092 1.00 48.09  ? ? ? ? ? ? 36   ARG B HA   1 
ATOM   5149 H HB2  . ARG B 1 45  ? 104.056 107.308 -16.212 1.00 47.54  ? ? ? ? ? ? 36   ARG B HB2  1 
ATOM   5150 H HB3  . ARG B 1 45  ? 104.458 108.721 -16.807 1.00 47.54  ? ? ? ? ? ? 36   ARG B HB3  1 
ATOM   5151 H HG2  . ARG B 1 45  ? 106.348 107.587 -15.141 1.00 34.63  ? ? ? ? ? ? 36   ARG B HG2  1 
ATOM   5152 H HG3  . ARG B 1 45  ? 106.153 106.861 -16.544 1.00 34.63  ? ? ? ? ? ? 36   ARG B HG3  1 
ATOM   5153 H HD2  . ARG B 1 45  ? 106.632 108.878 -17.637 1.00 53.31  ? ? ? ? ? ? 36   ARG B HD2  1 
ATOM   5154 H HD3  . ARG B 1 45  ? 106.867 109.576 -16.228 1.00 53.31  ? ? ? ? ? ? 36   ARG B HD3  1 
ATOM   5155 H HE   . ARG B 1 45  ? 108.849 108.624 -16.127 1.00 62.93  ? ? ? ? ? ? 36   ARG B HE   1 
ATOM   5156 H HH11 . ARG B 1 45  ? 107.308 107.321 -18.754 1.00 54.95  ? ? ? ? ? ? 36   ARG B HH11 1 
ATOM   5157 H HH12 . ARG B 1 45  ? 108.505 106.638 -19.320 1.00 54.95  ? ? ? ? ? ? 36   ARG B HH12 1 
ATOM   5158 H HH21 . ARG B 1 45  ? 110.656 107.586 -17.005 1.00 61.65  ? ? ? ? ? ? 36   ARG B HH21 1 
ATOM   5159 H HH22 . ARG B 1 45  ? 110.527 106.799 -18.263 1.00 61.65  ? ? ? ? ? ? 36   ARG B HH22 1 
ATOM   5160 N N    . LEU B 1 46  ? 105.016 111.035 -14.856 1.00 47.55  ? ? ? ? ? ? 37   LEU B N    1 
ATOM   5161 C CA   . LEU B 1 46  ? 105.963 112.092 -14.522 1.00 41.81  ? ? ? ? ? ? 37   LEU B CA   1 
ATOM   5162 C C    . LEU B 1 46  ? 105.749 112.620 -13.105 1.00 42.93  ? ? ? ? ? ? 37   LEU B C    1 
ATOM   5163 O O    . LEU B 1 46  ? 106.685 113.108 -12.473 1.00 42.81  ? ? ? ? ? ? 37   LEU B O    1 
ATOM   5164 C CB   . LEU B 1 46  ? 105.881 113.228 -15.543 1.00 28.84  ? ? ? ? ? ? 37   LEU B CB   1 
ATOM   5165 C CG   . LEU B 1 46  ? 106.555 112.928 -16.884 1.00 39.66  ? ? ? ? ? ? 37   LEU B CG   1 
ATOM   5166 C CD1  . LEU B 1 46  ? 106.169 113.961 -17.933 1.00 32.17  ? ? ? ? ? ? 37   LEU B CD1  1 
ATOM   5167 C CD2  . LEU B 1 46  ? 108.071 112.868 -16.728 1.00 43.27  ? ? ? ? ? ? 37   LEU B CD2  1 
ATOM   5168 H H    . LEU B 1 46  ? 104.407 111.270 -15.416 1.00 57.05  ? ? ? ? ? ? 37   LEU B H    1 
ATOM   5169 H HA   . LEU B 1 46  ? 106.860 111.725 -14.564 1.00 50.17  ? ? ? ? ? ? 37   LEU B HA   1 
ATOM   5170 H HB2  . LEU B 1 46  ? 104.947 113.419 -15.719 1.00 34.61  ? ? ? ? ? ? 37   LEU B HB2  1 
ATOM   5171 H HB3  . LEU B 1 46  ? 106.309 114.013 -15.167 1.00 34.61  ? ? ? ? ? ? 37   LEU B HB3  1 
ATOM   5172 H HG   . LEU B 1 46  ? 106.255 112.060 -17.198 1.00 47.60  ? ? ? ? ? ? 37   LEU B HG   1 
ATOM   5173 H HD11 . LEU B 1 46  ? 106.449 114.839 -17.629 1.00 38.60  ? ? ? ? ? ? 37   LEU B HD11 1 
ATOM   5174 H HD12 . LEU B 1 46  ? 106.611 113.743 -18.768 1.00 38.60  ? ? ? ? ? ? 37   LEU B HD12 1 
ATOM   5175 H HD13 . LEU B 1 46  ? 105.207 113.944 -18.053 1.00 38.60  ? ? ? ? ? ? 37   LEU B HD13 1 
ATOM   5176 H HD21 . LEU B 1 46  ? 108.296 112.167 -16.097 1.00 51.92  ? ? ? ? ? ? 37   LEU B HD21 1 
ATOM   5177 H HD22 . LEU B 1 46  ? 108.470 112.677 -17.591 1.00 51.92  ? ? ? ? ? ? 37   LEU B HD22 1 
ATOM   5178 H HD23 . LEU B 1 46  ? 108.388 113.724 -16.399 1.00 51.92  ? ? ? ? ? ? 37   LEU B HD23 1 
ATOM   5179 N N    . CYS B 1 47  ? 104.520 112.522 -12.607 1.00 39.87  ? ? ? ? ? ? 38   CYS B N    1 
ATOM   5180 C CA   . CYS B 1 47  ? 104.242 112.878 -11.221 1.00 36.87  ? ? ? ? ? ? 38   CYS B CA   1 
ATOM   5181 C C    . CYS B 1 47  ? 104.964 111.914 -10.287 1.00 41.73  ? ? ? ? ? ? 38   CYS B C    1 
ATOM   5182 O O    . CYS B 1 47  ? 105.478 112.314 -9.243  1.00 46.76  ? ? ? ? ? ? 38   CYS B O    1 
ATOM   5183 C CB   . CYS B 1 47  ? 102.739 112.854 -10.943 1.00 39.66  ? ? ? ? ? ? 38   CYS B CB   1 
ATOM   5184 S SG   . CYS B 1 47  ? 101.831 114.235 -11.675 1.00 53.71  ? ? ? ? ? ? 38   CYS B SG   1 
ATOM   5185 H H    . CYS B 1 47  ? 103.833 112.254 -13.049 1.00 47.84  ? ? ? ? ? ? 38   CYS B H    1 
ATOM   5186 H HA   . CYS B 1 47  ? 104.570 113.774 -11.047 1.00 44.25  ? ? ? ? ? ? 38   CYS B HA   1 
ATOM   5187 H HB2  . CYS B 1 47  ? 102.369 112.033 -11.304 1.00 47.59  ? ? ? ? ? ? 38   CYS B HB2  1 
ATOM   5188 H HB3  . CYS B 1 47  ? 102.599 112.883 -9.984  1.00 47.59  ? ? ? ? ? ? 38   CYS B HB3  1 
ATOM   5189 H HG   . CYS B 1 47  ? 100.668 114.127 -11.402 1.00 64.45  ? ? ? ? ? ? 38   CYS B HG   1 
ATOM   5190 N N    . ASN B 1 48  ? 105.003 110.641 -10.670 1.00 45.68  ? ? ? ? ? ? 39   ASN B N    1 
ATOM   5191 C CA   . ASN B 1 48  ? 105.718 109.635 -9.895  1.00 42.07  ? ? ? ? ? ? 39   ASN B CA   1 
ATOM   5192 C C    . ASN B 1 48  ? 107.213 109.926 -9.860  1.00 44.09  ? ? ? ? ? ? 39   ASN B C    1 
ATOM   5193 O O    . ASN B 1 48  ? 107.838 109.873 -8.801  1.00 46.34  ? ? ? ? ? ? 39   ASN B O    1 
ATOM   5194 C CB   . ASN B 1 48  ? 105.471 108.236 -10.469 1.00 37.61  ? ? ? ? ? ? 39   ASN B CB   1 
ATOM   5195 C CG   . ASN B 1 48  ? 104.091 107.697 -10.132 1.00 45.61  ? ? ? ? ? ? 39   ASN B CG   1 
ATOM   5196 O OD1  . ASN B 1 48  ? 103.289 108.365 -9.480  1.00 44.10  ? ? ? ? ? ? 39   ASN B OD1  1 
ATOM   5197 N ND2  . ASN B 1 48  ? 103.808 106.481 -10.586 1.00 42.98  ? ? ? ? ? ? 39   ASN B ND2  1 
ATOM   5198 H H    . ASN B 1 48  ? 104.623 110.335 -11.377 1.00 54.82  ? ? ? ? ? ? 39   ASN B H    1 
ATOM   5199 H HA   . ASN B 1 48  ? 105.389 109.647 -8.982  1.00 50.48  ? ? ? ? ? ? 39   ASN B HA   1 
ATOM   5200 H HB2  . ASN B 1 48  ? 105.552 108.273 -11.435 1.00 45.13  ? ? ? ? ? ? 39   ASN B HB2  1 
ATOM   5201 H HB3  . ASN B 1 48  ? 106.130 107.625 -10.103 1.00 45.13  ? ? ? ? ? ? 39   ASN B HB3  1 
ATOM   5202 H HD21 . ASN B 1 48  ? 104.393 106.045 -11.042 1.00 51.58  ? ? ? ? ? ? 39   ASN B HD21 1 
ATOM   5203 H HD22 . ASN B 1 48  ? 103.041 106.129 -10.423 1.00 51.58  ? ? ? ? ? ? 39   ASN B HD22 1 
ATOM   5204 N N    . ASP B 1 49  ? 107.782 110.234 -11.021 1.00 41.01  ? ? ? ? ? ? 40   ASP B N    1 
ATOM   5205 C CA   . ASP B 1 49  ? 109.203 110.541 -11.117 1.00 42.23  ? ? ? ? ? ? 40   ASP B CA   1 
ATOM   5206 C C    . ASP B 1 49  ? 109.565 111.735 -10.241 1.00 41.50  ? ? ? ? ? ? 40   ASP B C    1 
ATOM   5207 O O    . ASP B 1 49  ? 110.578 111.715 -9.541  1.00 51.93  ? ? ? ? ? ? 40   ASP B O    1 
ATOM   5208 C CB   . ASP B 1 49  ? 109.599 110.831 -12.567 1.00 36.70  ? ? ? ? ? ? 40   ASP B CB   1 
ATOM   5209 C CG   . ASP B 1 49  ? 109.545 109.596 -13.450 1.00 58.99  ? ? ? ? ? ? 40   ASP B CG   1 
ATOM   5210 O OD1  . ASP B 1 49  ? 109.510 108.471 -12.908 1.00 60.21  ? ? ? ? ? ? 40   ASP B OD1  1 
ATOM   5211 O OD2  . ASP B 1 49  ? 109.548 109.755 -14.690 1.00 51.03  ? ? ? ? ? ? 40   ASP B OD2  1 
ATOM   5212 H H    . ASP B 1 49  ? 107.363 110.273 -11.772 1.00 49.21  ? ? ? ? ? ? 40   ASP B H    1 
ATOM   5213 H HA   . ASP B 1 49  ? 109.715 109.776 -10.812 1.00 50.68  ? ? ? ? ? ? 40   ASP B HA   1 
ATOM   5214 H HB2  . ASP B 1 49  ? 108.989 111.490 -12.935 1.00 44.04  ? ? ? ? ? ? 40   ASP B HB2  1 
ATOM   5215 H HB3  . ASP B 1 49  ? 110.506 111.173 -12.585 1.00 44.04  ? ? ? ? ? ? 40   ASP B HB3  1 
ATOM   5216 N N    . LEU B 1 50  ? 108.734 112.771 -10.278 1.00 36.51  ? ? ? ? ? ? 41   LEU B N    1 
ATOM   5217 C CA   . LEU B 1 50  ? 108.995 113.980 -9.507  1.00 36.37  ? ? ? ? ? ? 41   LEU B CA   1 
ATOM   5218 C C    . LEU B 1 50  ? 108.913 113.696 -8.010  1.00 42.96  ? ? ? ? ? ? 41   LEU B C    1 
ATOM   5219 O O    . LEU B 1 50  ? 109.751 114.162 -7.240  1.00 38.45  ? ? ? ? ? ? 41   LEU B O    1 
ATOM   5220 C CB   . LEU B 1 50  ? 108.016 115.093 -9.893  1.00 27.61  ? ? ? ? ? ? 41   LEU B CB   1 
ATOM   5221 C CG   . LEU B 1 50  ? 108.200 116.437 -9.178  1.00 42.20  ? ? ? ? ? ? 41   LEU B CG   1 
ATOM   5222 C CD1  . LEU B 1 50  ? 109.598 117.000 -9.403  1.00 35.65  ? ? ? ? ? ? 41   LEU B CD1  1 
ATOM   5223 C CD2  . LEU B 1 50  ? 107.148 117.429 -9.644  1.00 31.90  ? ? ? ? ? ? 41   LEU B CD2  1 
ATOM   5224 H H    . LEU B 1 50  ? 108.011 112.799 -10.743 1.00 43.81  ? ? ? ? ? ? 41   LEU B H    1 
ATOM   5225 H HA   . LEU B 1 50  ? 109.893 114.291 -9.703  1.00 43.65  ? ? ? ? ? ? 41   LEU B HA   1 
ATOM   5226 H HB2  . LEU B 1 50  ? 108.105 115.259 -10.845 1.00 33.13  ? ? ? ? ? ? 41   LEU B HB2  1 
ATOM   5227 H HB3  . LEU B 1 50  ? 107.116 114.786 -9.702  1.00 33.13  ? ? ? ? ? ? 41   LEU B HB3  1 
ATOM   5228 H HG   . LEU B 1 50  ? 108.083 116.303 -8.224  1.00 50.64  ? ? ? ? ? ? 41   LEU B HG   1 
ATOM   5229 H HD11 . LEU B 1 50  ? 109.736 117.132 -10.354 1.00 42.78  ? ? ? ? ? ? 41   LEU B HD11 1 
ATOM   5230 H HD12 . LEU B 1 50  ? 109.676 117.847 -8.936  1.00 42.78  ? ? ? ? ? ? 41   LEU B HD12 1 
ATOM   5231 H HD13 . LEU B 1 50  ? 110.251 116.371 -9.058  1.00 42.78  ? ? ? ? ? ? 41   LEU B HD13 1 
ATOM   5232 H HD21 . LEU B 1 50  ? 106.268 117.075 -9.440  1.00 38.28  ? ? ? ? ? ? 41   LEU B HD21 1 
ATOM   5233 H HD22 . LEU B 1 50  ? 107.281 118.271 -9.180  1.00 38.28  ? ? ? ? ? ? 41   LEU B HD22 1 
ATOM   5234 H HD23 . LEU B 1 50  ? 107.240 117.560 -10.600 1.00 38.28  ? ? ? ? ? ? 41   LEU B HD23 1 
ATOM   5235 N N    . MET B 1 51  ? 107.907 112.925 -7.605  1.00 32.64  ? ? ? ? ? ? 42   MET B N    1 
ATOM   5236 C CA   . MET B 1 51  ? 107.766 112.530 -6.208  1.00 36.88  ? ? ? ? ? ? 42   MET B CA   1 
ATOM   5237 C C    . MET B 1 51  ? 108.975 111.722 -5.751  1.00 40.54  ? ? ? ? ? ? 42   MET B C    1 
ATOM   5238 O O    . MET B 1 51  ? 109.542 111.985 -4.691  1.00 40.55  ? ? ? ? ? ? 42   MET B O    1 
ATOM   5239 C CB   . MET B 1 51  ? 106.491 111.711 -6.002  1.00 33.01  ? ? ? ? ? ? 42   MET B CB   1 
ATOM   5240 C CG   . MET B 1 51  ? 105.223 112.544 -5.930  1.00 42.51  ? ? ? ? ? ? 42   MET B CG   1 
ATOM   5241 S SD   . MET B 1 51  ? 103.767 111.571 -5.491  1.00 52.56  ? ? ? ? ? ? 42   MET B SD   1 
ATOM   5242 C CE   . MET B 1 51  ? 103.631 110.497 -6.916  1.00 46.46  ? ? ? ? ? ? 42   MET B CE   1 
ATOM   5243 H H    . MET B 1 51  ? 107.292 112.616 -8.121  1.00 39.17  ? ? ? ? ? ? 42   MET B H    1 
ATOM   5244 H HA   . MET B 1 51  ? 107.698 113.329 -5.662  1.00 44.25  ? ? ? ? ? ? 42   MET B HA   1 
ATOM   5245 H HB2  . MET B 1 51  ? 106.396 111.091 -6.742  1.00 39.61  ? ? ? ? ? ? 42   MET B HB2  1 
ATOM   5246 H HB3  . MET B 1 51  ? 106.568 111.218 -5.170  1.00 39.61  ? ? ? ? ? ? 42   MET B HB3  1 
ATOM   5247 H HG2  . MET B 1 51  ? 105.336 113.233 -5.257  1.00 51.01  ? ? ? ? ? ? 42   MET B HG2  1 
ATOM   5248 H HG3  . MET B 1 51  ? 105.062 112.950 -6.796  1.00 51.01  ? ? ? ? ? ? 42   MET B HG3  1 
ATOM   5249 H HE1  . MET B 1 51  ? 104.442 109.971 -6.993  1.00 55.75  ? ? ? ? ? ? 42   MET B HE1  1 
ATOM   5250 H HE2  . MET B 1 51  ? 102.867 109.912 -6.797  1.00 55.75  ? ? ? ? ? ? 42   MET B HE2  1 
ATOM   5251 H HE3  . MET B 1 51  ? 103.511 111.041 -7.710  1.00 55.75  ? ? ? ? ? ? 42   MET B HE3  1 
ATOM   5252 N N    . ASN B 1 52  ? 109.363 110.735 -6.553  1.00 29.39  ? ? ? ? ? ? 43   ASN B N    1 
ATOM   5253 C CA   . ASN B 1 52  ? 110.532 109.921 -6.244  1.00 31.52  ? ? ? ? ? ? 43   ASN B CA   1 
ATOM   5254 C C    . ASN B 1 52  ? 111.798 110.770 -6.193  1.00 47.35  ? ? ? ? ? ? 43   ASN B C    1 
ATOM   5255 O O    . ASN B 1 52  ? 112.657 110.571 -5.334  1.00 53.76  ? ? ? ? ? ? 43   ASN B O    1 
ATOM   5256 C CB   . ASN B 1 52  ? 110.696 108.803 -7.276  1.00 31.46  ? ? ? ? ? ? 43   ASN B CB   1 
ATOM   5257 C CG   . ASN B 1 52  ? 109.621 107.738 -7.161  1.00 39.44  ? ? ? ? ? ? 43   ASN B CG   1 
ATOM   5258 O OD1  . ASN B 1 52  ? 109.147 107.432 -6.068  1.00 51.55  ? ? ? ? ? ? 43   ASN B OD1  1 
ATOM   5259 N ND2  . ASN B 1 52  ? 109.235 107.165 -8.295  1.00 59.23  ? ? ? ? ? ? 43   ASN B ND2  1 
ATOM   5260 H H    . ASN B 1 52  ? 108.966 110.517 -7.284  1.00 35.26  ? ? ? ? ? ? 43   ASN B H    1 
ATOM   5261 H HA   . ASN B 1 52  ? 110.410 109.511 -5.373  1.00 37.82  ? ? ? ? ? ? 43   ASN B HA   1 
ATOM   5262 H HB2  . ASN B 1 52  ? 110.646 109.185 -8.166  1.00 37.75  ? ? ? ? ? ? 43   ASN B HB2  1 
ATOM   5263 H HB3  . ASN B 1 52  ? 111.557 108.376 -7.146  1.00 37.75  ? ? ? ? ? ? 43   ASN B HB3  1 
ATOM   5264 H HD21 . ASN B 1 52  ? 109.591 107.403 -9.041  1.00 71.07  ? ? ? ? ? ? 43   ASN B HD21 1 
ATOM   5265 H HD22 . ASN B 1 52  ? 108.628 106.555 -8.284  1.00 71.07  ? ? ? ? ? ? 43   ASN B HD22 1 
ATOM   5266 N N    . CYS B 1 53  ? 111.901 111.719 -7.119  1.00 29.55  ? ? ? ? ? ? 44   CYS B N    1 
ATOM   5267 C CA   . CYS B 1 53  ? 113.047 112.617 -7.183  1.00 36.26  ? ? ? ? ? ? 44   CYS B CA   1 
ATOM   5268 C C    . CYS B 1 53  ? 113.199 113.426 -5.898  1.00 36.86  ? ? ? ? ? ? 44   CYS B C    1 
ATOM   5269 O O    . CYS B 1 53  ? 114.302 113.575 -5.371  1.00 37.76  ? ? ? ? ? ? 44   CYS B O    1 
ATOM   5270 C CB   . CYS B 1 53  ? 112.897 113.560 -8.376  1.00 29.37  ? ? ? ? ? ? 44   CYS B CB   1 
ATOM   5271 S SG   . CYS B 1 53  ? 114.237 114.751 -8.558  1.00 46.08  ? ? ? ? ? ? 44   CYS B SG   1 
ATOM   5272 H H    . CYS B 1 53  ? 111.311 111.864 -7.728  1.00 35.46  ? ? ? ? ? ? 44   CYS B H    1 
ATOM   5273 H HA   . CYS B 1 53  ? 113.855 112.094 -7.310  1.00 43.51  ? ? ? ? ? ? 44   CYS B HA   1 
ATOM   5274 H HB2  . CYS B 1 53  ? 112.861 113.030 -9.188  1.00 35.24  ? ? ? ? ? ? 44   CYS B HB2  1 
ATOM   5275 H HB3  . CYS B 1 53  ? 112.071 114.059 -8.275  1.00 35.24  ? ? ? ? ? ? 44   CYS B HB3  1 
ATOM   5276 H HG   . CYS B 1 53  ? 115.270 114.158 -8.703  1.00 55.30  ? ? ? ? ? ? 44   CYS B HG   1 
ATOM   5277 N N    . ILE B 1 54  ? 112.083 113.945 -5.399  1.00 30.64  ? ? ? ? ? ? 45   ILE B N    1 
ATOM   5278 C CA   . ILE B 1 54  ? 112.083 114.738 -4.178  1.00 36.58  ? ? ? ? ? ? 45   ILE B CA   1 
ATOM   5279 C C    . ILE B 1 54  ? 112.344 113.847 -2.967  1.00 46.27  ? ? ? ? ? ? 45   ILE B C    1 
ATOM   5280 O O    . ILE B 1 54  ? 113.074 114.227 -2.051  1.00 45.27  ? ? ? ? ? ? 45   ILE B O    1 
ATOM   5281 C CB   . ILE B 1 54  ? 110.738 115.479 -4.004  1.00 37.69  ? ? ? ? ? ? 45   ILE B CB   1 
ATOM   5282 C CG1  . ILE B 1 54  ? 110.550 116.494 -5.133  1.00 35.57  ? ? ? ? ? ? 45   ILE B CG1  1 
ATOM   5283 C CG2  . ILE B 1 54  ? 110.676 116.199 -2.658  1.00 38.89  ? ? ? ? ? ? 45   ILE B CG2  1 
ATOM   5284 C CD1  . ILE B 1 54  ? 109.135 117.020 -5.261  1.00 41.02  ? ? ? ? ? ? 45   ILE B CD1  1 
ATOM   5285 H H    . ILE B 1 54  ? 111.305 113.851 -5.753  1.00 36.77  ? ? ? ? ? ? 45   ILE B H    1 
ATOM   5286 H HA   . ILE B 1 54  ? 112.791 115.400 -4.226  1.00 43.90  ? ? ? ? ? ? 45   ILE B HA   1 
ATOM   5287 H HB   . ILE B 1 54  ? 110.018 114.831 -4.044  1.00 45.23  ? ? ? ? ? ? 45   ILE B HB   1 
ATOM   5288 H HG12 . ILE B 1 54  ? 111.134 117.252 -4.971  1.00 42.68  ? ? ? ? ? ? 45   ILE B HG12 1 
ATOM   5289 H HG13 . ILE B 1 54  ? 110.786 116.072 -5.974  1.00 42.68  ? ? ? ? ? ? 45   ILE B HG13 1 
ATOM   5290 H HG21 . ILE B 1 54  ? 111.398 116.844 -2.612  1.00 46.66  ? ? ? ? ? ? 45   ILE B HG21 1 
ATOM   5291 H HG22 . ILE B 1 54  ? 109.822 116.652 -2.582  1.00 46.66  ? ? ? ? ? ? 45   ILE B HG22 1 
ATOM   5292 H HG23 . ILE B 1 54  ? 110.769 115.546 -1.947  1.00 46.66  ? ? ? ? ? ? 45   ILE B HG23 1 
ATOM   5293 H HD11 . ILE B 1 54  ? 108.885 117.458 -4.432  1.00 49.22  ? ? ? ? ? ? 45   ILE B HD11 1 
ATOM   5294 H HD12 . ILE B 1 54  ? 109.099 117.654 -5.994  1.00 49.22  ? ? ? ? ? ? 45   ILE B HD12 1 
ATOM   5295 H HD13 . ILE B 1 54  ? 108.537 116.277 -5.436  1.00 49.22  ? ? ? ? ? ? 45   ILE B HD13 1 
ATOM   5296 N N    . HIS B 1 55  ? 111.743 112.661 -2.970  1.00 44.76  ? ? ? ? ? ? 46   HIS B N    1 
ATOM   5297 C CA   . HIS B 1 55  ? 111.893 111.723 -1.865  1.00 39.72  ? ? ? ? ? ? 46   HIS B CA   1 
ATOM   5298 C C    . HIS B 1 55  ? 113.353 111.327 -1.674  1.00 49.90  ? ? ? ? ? ? 46   HIS B C    1 
ATOM   5299 O O    . HIS B 1 55  ? 113.859 111.319 -0.553  1.00 57.32  ? ? ? ? ? ? 46   HIS B O    1 
ATOM   5300 C CB   . HIS B 1 55  ? 111.031 110.482 -2.101  1.00 35.36  ? ? ? ? ? ? 46   HIS B CB   1 
ATOM   5301 C CG   . HIS B 1 55  ? 111.080 109.489 -0.981  1.00 55.31  ? ? ? ? ? ? 46   HIS B CG   1 
ATOM   5302 N ND1  . HIS B 1 55  ? 110.891 109.846 0.336   1.00 67.62  ? ? ? ? ? ? 46   HIS B ND1  1 
ATOM   5303 C CD2  . HIS B 1 55  ? 111.295 108.153 -0.984  1.00 59.46  ? ? ? ? ? ? 46   HIS B CD2  1 
ATOM   5304 C CE1  . HIS B 1 55  ? 110.989 108.769 1.099   1.00 66.05  ? ? ? ? ? ? 46   HIS B CE1  1 
ATOM   5305 N NE2  . HIS B 1 55  ? 111.234 107.730 0.321   1.00 64.70  ? ? ? ? ? ? 46   HIS B NE2  1 
ATOM   5306 H H    . HIS B 1 55  ? 111.240 112.375 -3.606  1.00 53.71  ? ? ? ? ? ? 46   HIS B H    1 
ATOM   5307 H HA   . HIS B 1 55  ? 111.589 112.147 -1.048  1.00 47.66  ? ? ? ? ? ? 46   HIS B HA   1 
ATOM   5308 H HB2  . HIS B 1 55  ? 110.108 110.759 -2.212  1.00 42.43  ? ? ? ? ? ? 46   HIS B HB2  1 
ATOM   5309 H HB3  . HIS B 1 55  ? 111.340 110.036 -2.906  1.00 42.43  ? ? ? ? ? ? 46   HIS B HB3  1 
ATOM   5310 H HD1  . HIS B 1 55  ? 110.735 110.643 0.618   1.00 81.14  ? ? ? ? ? ? 46   HIS B HD1  1 
ATOM   5311 H HD2  . HIS B 1 55  ? 111.455 107.621 -1.730  1.00 71.36  ? ? ? ? ? ? 46   HIS B HD2  1 
ATOM   5312 H HE1  . HIS B 1 55  ? 110.900 108.748 2.024   1.00 79.26  ? ? ? ? ? ? 46   HIS B HE1  1 
ATOM   5313 H HE2  . HIS B 1 55  ? 111.337 106.920 0.589   1.00 77.64  ? ? ? ? ? ? 46   HIS B HE2  1 
ATOM   5314 N N    . GLU B 1 56  ? 114.031 111.011 -2.771  1.00 43.68  ? ? ? ? ? ? 47   GLU B N    1 
ATOM   5315 C CA   . GLU B 1 56  ? 115.428 110.605 -2.705  1.00 42.80  ? ? ? ? ? ? 47   GLU B CA   1 
ATOM   5316 C C    . GLU B 1 56  ? 116.314 111.759 -2.248  1.00 36.96  ? ? ? ? ? ? 47   GLU B C    1 
ATOM   5317 O O    . GLU B 1 56  ? 117.343 111.543 -1.608  1.00 43.04  ? ? ? ? ? ? 47   GLU B O    1 
ATOM   5318 C CB   . GLU B 1 56  ? 115.899 110.079 -4.061  1.00 34.27  ? ? ? ? ? ? 47   GLU B CB   1 
ATOM   5319 C CG   . GLU B 1 56  ? 115.261 108.755 -4.455  1.00 34.36  ? ? ? ? ? ? 47   GLU B CG   1 
ATOM   5320 C CD   . GLU B 1 56  ? 115.758 108.235 -5.788  1.00 38.72  ? ? ? ? ? ? 47   GLU B CD   1 
ATOM   5321 O OE1  . GLU B 1 56  ? 116.738 108.795 -6.321  1.00 44.74  ? ? ? ? ? ? 47   GLU B OE1  1 
ATOM   5322 O OE2  . GLU B 1 56  ? 115.171 107.260 -6.304  1.00 43.95  ? ? ? ? ? ? 47   GLU B OE2  1 
ATOM   5323 H H    . GLU B 1 56  ? 113.705 111.025 -3.567  1.00 52.41  ? ? ? ? ? ? 47   GLU B H    1 
ATOM   5324 H HA   . GLU B 1 56  ? 115.517 109.887 -2.059  1.00 51.36  ? ? ? ? ? ? 47   GLU B HA   1 
ATOM   5325 H HB2  . GLU B 1 56  ? 115.677 110.731 -4.744  1.00 41.12  ? ? ? ? ? ? 47   GLU B HB2  1 
ATOM   5326 H HB3  . GLU B 1 56  ? 116.860 109.949 -4.030  1.00 41.12  ? ? ? ? ? ? 47   GLU B HB3  1 
ATOM   5327 H HG2  . GLU B 1 56  ? 115.468 108.091 -3.778  1.00 41.23  ? ? ? ? ? ? 47   GLU B HG2  1 
ATOM   5328 H HG3  . GLU B 1 56  ? 114.300 108.874 -4.519  1.00 41.23  ? ? ? ? ? ? 47   GLU B HG3  1 
ATOM   5329 N N    . ARG B 1 57  ? 115.912 112.983 -2.574  1.00 37.64  ? ? ? ? ? ? 48   ARG B N    1 
ATOM   5330 C CA   . ARG B 1 57  ? 116.656 114.161 -2.144  1.00 33.55  ? ? ? ? ? ? 48   ARG B CA   1 
ATOM   5331 C C    . ARG B 1 57  ? 116.472 114.353 -0.646  1.00 42.96  ? ? ? ? ? ? 48   ARG B C    1 
ATOM   5332 O O    . ARG B 1 57  ? 117.428 114.629 0.079   1.00 42.37  ? ? ? ? ? ? 48   ARG B O    1 
ATOM   5333 C CB   . ARG B 1 57  ? 116.188 115.406 -2.902  1.00 33.16  ? ? ? ? ? ? 48   ARG B CB   1 
ATOM   5334 C CG   . ARG B 1 57  ? 116.836 116.712 -2.445  1.00 41.16  ? ? ? ? ? ? 48   ARG B CG   1 
ATOM   5335 C CD   . ARG B 1 57  ? 118.351 116.686 -2.592  1.00 41.22  ? ? ? ? ? ? 48   ARG B CD   1 
ATOM   5336 N NE   . ARG B 1 57  ? 118.983 117.833 -1.942  1.00 43.05  ? ? ? ? ? ? 48   ARG B NE   1 
ATOM   5337 C CZ   . ARG B 1 57  ? 119.226 119.000 -2.532  1.00 55.47  ? ? ? ? ? ? 48   ARG B CZ   1 
ATOM   5338 N NH1  . ARG B 1 57  ? 118.893 119.200 -3.803  1.00 44.10  ? ? ? ? ? ? 48   ARG B NH1  1 
ATOM   5339 N NH2  . ARG B 1 57  ? 119.807 119.975 -1.845  1.00 49.07  ? ? ? ? ? ? 48   ARG B NH2  1 
ATOM   5340 H H    . ARG B 1 57  ? 115.213 113.159 -3.044  1.00 45.16  ? ? ? ? ? ? 48   ARG B H    1 
ATOM   5341 H HA   . ARG B 1 57  ? 117.600 114.029 -2.323  1.00 40.26  ? ? ? ? ? ? 48   ARG B HA   1 
ATOM   5342 H HB2  . ARG B 1 57  ? 116.392 115.291 -3.844  1.00 39.80  ? ? ? ? ? ? 48   ARG B HB2  1 
ATOM   5343 H HB3  . ARG B 1 57  ? 115.229 115.497 -2.785  1.00 39.80  ? ? ? ? ? ? 48   ARG B HB3  1 
ATOM   5344 H HG2  . ARG B 1 57  ? 116.493 117.442 -2.984  1.00 49.39  ? ? ? ? ? ? 48   ARG B HG2  1 
ATOM   5345 H HG3  . ARG B 1 57  ? 116.626 116.860 -1.510  1.00 49.39  ? ? ? ? ? ? 48   ARG B HG3  1 
ATOM   5346 H HD2  . ARG B 1 57  ? 118.697 115.877 -2.183  1.00 49.46  ? ? ? ? ? ? 48   ARG B HD2  1 
ATOM   5347 H HD3  . ARG B 1 57  ? 118.580 116.708 -3.534  1.00 49.46  ? ? ? ? ? ? 48   ARG B HD3  1 
ATOM   5348 H HE   . ARG B 1 57  ? 119.215 117.746 -1.118  1.00 51.66  ? ? ? ? ? ? 48   ARG B HE   1 
ATOM   5349 H HH11 . ARG B 1 57  ? 118.517 118.572 -4.253  1.00 52.92  ? ? ? ? ? ? 48   ARG B HH11 1 
ATOM   5350 H HH12 . ARG B 1 57  ? 119.055 119.959 -4.175  1.00 52.92  ? ? ? ? ? ? 48   ARG B HH12 1 
ATOM   5351 H HH21 . ARG B 1 57  ? 120.025 119.851 -1.023  1.00 58.88  ? ? ? ? ? ? 48   ARG B HH21 1 
ATOM   5352 H HH22 . ARG B 1 57  ? 119.966 120.731 -2.223  1.00 58.88  ? ? ? ? ? ? 48   ARG B HH22 1 
ATOM   5353 N N    . ALA B 1 58  ? 115.235 114.194 -0.188  1.00 42.98  ? ? ? ? ? ? 49   ALA B N    1 
ATOM   5354 C CA   . ALA B 1 58  ? 114.915 114.322 1.227   1.00 43.34  ? ? ? ? ? ? 49   ALA B CA   1 
ATOM   5355 C C    . ALA B 1 58  ? 115.702 113.313 2.060   1.00 47.92  ? ? ? ? ? ? 49   ALA B C    1 
ATOM   5356 O O    . ALA B 1 58  ? 116.139 113.621 3.168   1.00 47.51  ? ? ? ? ? ? 49   ALA B O    1 
ATOM   5357 C CB   . ALA B 1 58  ? 113.425 114.136 1.446   1.00 38.26  ? ? ? ? ? ? 49   ALA B CB   1 
ATOM   5358 H H    . ALA B 1 58  ? 114.556 114.009 -0.684  1.00 51.58  ? ? ? ? ? ? 49   ALA B H    1 
ATOM   5359 H HA   . ALA B 1 58  ? 115.155 115.212 1.527   1.00 52.01  ? ? ? ? ? ? 49   ALA B HA   1 
ATOM   5360 H HB1  . ALA B 1 58  ? 113.168 113.253 1.136   1.00 45.91  ? ? ? ? ? ? 49   ALA B HB1  1 
ATOM   5361 H HB2  . ALA B 1 58  ? 113.231 114.224 2.392   1.00 45.91  ? ? ? ? ? ? 49   ALA B HB2  1 
ATOM   5362 H HB3  . ALA B 1 58  ? 112.945 114.814 0.945   1.00 45.91  ? ? ? ? ? ? 49   ALA B HB3  1 
ATOM   5363 N N    . ARG B 1 59  ? 115.879 112.109 1.525   1.00 47.86  ? ? ? ? ? ? 50   ARG B N    1 
ATOM   5364 C CA   . ARG B 1 59  ? 116.613 111.068 2.236   1.00 39.69  ? ? ? ? ? ? 50   ARG B CA   1 
ATOM   5365 C C    . ARG B 1 59  ? 118.067 111.476 2.444   1.00 40.33  ? ? ? ? ? ? 50   ARG B C    1 
ATOM   5366 O O    . ARG B 1 59  ? 118.652 111.191 3.488   1.00 47.73  ? ? ? ? ? ? 50   ARG B O    1 
ATOM   5367 C CB   . ARG B 1 59  ? 116.539 109.734 1.486   1.00 46.38  ? ? ? ? ? ? 50   ARG B CB   1 
ATOM   5368 C CG   . ARG B 1 59  ? 115.174 109.063 1.561   1.00 66.29  ? ? ? ? ? ? 50   ARG B CG   1 
ATOM   5369 C CD   . ARG B 1 59  ? 115.171 107.694 0.896   1.00 83.06  ? ? ? ? ? ? 50   ARG B CD   1 
ATOM   5370 N NE   . ARG B 1 59  ? 115.780 106.669 1.741   1.00 103.58 ? ? ? ? ? ? 50   ARG B NE   1 
ATOM   5371 C CZ   . ARG B 1 59  ? 115.148 106.026 2.720   1.00 117.56 ? ? ? ? ? ? 50   ARG B CZ   1 
ATOM   5372 N NH1  . ARG B 1 59  ? 113.878 106.298 2.996   1.00 115.71 ? ? ? ? ? ? 50   ARG B NH1  1 
ATOM   5373 N NH2  . ARG B 1 59  ? 115.789 105.108 3.431   1.00 118.23 ? ? ? ? ? ? 50   ARG B NH2  1 
ATOM   5374 H H    . ARG B 1 59  ? 115.586 111.870 0.753   1.00 57.43  ? ? ? ? ? ? 50   ARG B H    1 
ATOM   5375 H HA   . ARG B 1 59  ? 116.211 110.941 3.109   1.00 47.63  ? ? ? ? ? ? 50   ARG B HA   1 
ATOM   5376 H HB2  . ARG B 1 59  ? 116.742 109.889 0.550   1.00 55.66  ? ? ? ? ? ? 50   ARG B HB2  1 
ATOM   5377 H HB3  . ARG B 1 59  ? 117.190 109.124 1.867   1.00 55.66  ? ? ? ? ? ? 50   ARG B HB3  1 
ATOM   5378 H HG2  . ARG B 1 59  ? 114.927 108.947 2.492   1.00 79.55  ? ? ? ? ? ? 50   ARG B HG2  1 
ATOM   5379 H HG3  . ARG B 1 59  ? 114.520 109.619 1.109   1.00 79.55  ? ? ? ? ? ? 50   ARG B HG3  1 
ATOM   5380 H HD2  . ARG B 1 59  ? 114.255 107.430 0.715   1.00 99.67  ? ? ? ? ? ? 50   ARG B HD2  1 
ATOM   5381 H HD3  . ARG B 1 59  ? 115.675 107.741 0.069   1.00 99.67  ? ? ? ? ? ? 50   ARG B HD3  1 
ATOM   5382 H HE   . ARG B 1 59  ? 116.603 106.467 1.595   1.00 124.30 ? ? ? ? ? ? 50   ARG B HE   1 
ATOM   5383 H HH11 . ARG B 1 59  ? 113.456 106.892 2.539   1.00 138.85 ? ? ? ? ? ? 50   ARG B HH11 1 
ATOM   5384 H HH12 . ARG B 1 59  ? 113.477 105.879 3.631   1.00 138.85 ? ? ? ? ? ? 50   ARG B HH12 1 
ATOM   5385 H HH21 . ARG B 1 59  ? 116.612 104.928 3.258   1.00 141.88 ? ? ? ? ? ? 50   ARG B HH21 1 
ATOM   5386 H HH22 . ARG B 1 59  ? 115.382 104.693 4.065   1.00 141.88 ? ? ? ? ? ? 50   ARG B HH22 1 
ATOM   5387 N N    . ILE B 1 60  ? 118.643 112.150 1.453   1.00 41.61  ? ? ? ? ? ? 51   ILE B N    1 
ATOM   5388 C CA   . ILE B 1 60  ? 120.026 112.608 1.543   1.00 38.93  ? ? ? ? ? ? 51   ILE B CA   1 
ATOM   5389 C C    . ILE B 1 60  ? 120.177 113.659 2.640   1.00 47.22  ? ? ? ? ? ? 51   ILE B C    1 
ATOM   5390 O O    . ILE B 1 60  ? 121.188 113.693 3.343   1.00 49.78  ? ? ? ? ? ? 51   ILE B O    1 
ATOM   5391 C CB   . ILE B 1 60  ? 120.521 113.167 0.190   1.00 35.22  ? ? ? ? ? ? 51   ILE B CB   1 
ATOM   5392 C CG1  . ILE B 1 60  ? 120.638 112.027 -0.824  1.00 39.73  ? ? ? ? ? ? 51   ILE B CG1  1 
ATOM   5393 C CG2  . ILE B 1 60  ? 121.877 113.867 0.341   1.00 38.67  ? ? ? ? ? ? 51   ILE B CG2  1 
ATOM   5394 C CD1  . ILE B 1 60  ? 120.953 112.470 -2.240  1.00 42.66  ? ? ? ? ? ? 51   ILE B CD1  1 
ATOM   5395 H H    . ILE B 1 60  ? 118.252 112.357 0.715   1.00 49.93  ? ? ? ? ? ? 51   ILE B H    1 
ATOM   5396 H HA   . ILE B 1 60  ? 120.590 111.853 1.776   1.00 46.71  ? ? ? ? ? ? 51   ILE B HA   1 
ATOM   5397 H HB   . ILE B 1 60  ? 119.873 113.810 -0.138  1.00 42.27  ? ? ? ? ? ? 51   ILE B HB   1 
ATOM   5398 H HG12 . ILE B 1 60  ? 121.348 111.430 -0.539  1.00 47.67  ? ? ? ? ? ? 51   ILE B HG12 1 
ATOM   5399 H HG13 . ILE B 1 60  ? 119.797 111.545 -0.848  1.00 47.67  ? ? ? ? ? ? 51   ILE B HG13 1 
ATOM   5400 H HG21 . ILE B 1 60  ? 122.527 113.227 0.672   1.00 46.40  ? ? ? ? ? ? 51   ILE B HG21 1 
ATOM   5401 H HG22 . ILE B 1 60  ? 122.156 114.204 -0.525  1.00 46.40  ? ? ? ? ? ? 51   ILE B HG22 1 
ATOM   5402 H HG23 . ILE B 1 60  ? 121.785 114.600 0.969   1.00 46.40  ? ? ? ? ? ? 51   ILE B HG23 1 
ATOM   5403 H HD11 . ILE B 1 60  ? 121.801 112.942 -2.241  1.00 51.19  ? ? ? ? ? ? 51   ILE B HD11 1 
ATOM   5404 H HD12 . ILE B 1 60  ? 121.009 111.688 -2.810  1.00 51.19  ? ? ? ? ? ? 51   ILE B HD12 1 
ATOM   5405 H HD13 . ILE B 1 60  ? 120.247 113.057 -2.551  1.00 51.19  ? ? ? ? ? ? 51   ILE B HD13 1 
ATOM   5406 N N    . GLU B 1 61  ? 119.165 114.509 2.788   1.00 47.67  ? ? ? ? ? ? 52   GLU B N    1 
ATOM   5407 C CA   . GLU B 1 61  ? 119.181 115.545 3.814   1.00 40.68  ? ? ? ? ? ? 52   GLU B CA   1 
ATOM   5408 C C    . GLU B 1 61  ? 119.160 114.920 5.206   1.00 43.47  ? ? ? ? ? ? 52   GLU B C    1 
ATOM   5409 O O    . GLU B 1 61  ? 119.798 115.424 6.132   1.00 40.69  ? ? ? ? ? ? 52   GLU B O    1 
ATOM   5410 C CB   . GLU B 1 61  ? 117.984 116.482 3.646   1.00 37.89  ? ? ? ? ? ? 52   GLU B CB   1 
ATOM   5411 C CG   . GLU B 1 61  ? 117.900 117.150 2.281   1.00 43.49  ? ? ? ? ? ? 52   GLU B CG   1 
ATOM   5412 C CD   . GLU B 1 61  ? 118.978 118.194 2.065   1.00 58.86  ? ? ? ? ? ? 52   GLU B CD   1 
ATOM   5413 O OE1  . GLU B 1 61  ? 119.010 119.179 2.829   1.00 63.76  ? ? ? ? ? ? 52   GLU B OE1  1 
ATOM   5414 O OE2  . GLU B 1 61  ? 119.790 118.032 1.128   1.00 66.20  ? ? ? ? ? ? 52   GLU B OE2  1 
ATOM   5415 H H    . GLU B 1 61  ? 118.454 114.505 2.304   1.00 57.21  ? ? ? ? ? ? 52   GLU B H    1 
ATOM   5416 H HA   . GLU B 1 61  ? 119.993 116.069 3.727   1.00 48.82  ? ? ? ? ? ? 52   GLU B HA   1 
ATOM   5417 H HB2  . GLU B 1 61  ? 117.169 115.972 3.776   1.00 45.47  ? ? ? ? ? ? 52   GLU B HB2  1 
ATOM   5418 H HB3  . GLU B 1 61  ? 118.042 117.183 4.314   1.00 45.47  ? ? ? ? ? ? 52   GLU B HB3  1 
ATOM   5419 H HG2  . GLU B 1 61  ? 117.996 116.474 1.592   1.00 52.19  ? ? ? ? ? ? 52   GLU B HG2  1 
ATOM   5420 H HG3  . GLU B 1 61  ? 117.038 117.589 2.197   1.00 52.19  ? ? ? ? ? ? 52   GLU B HG3  1 
ATOM   5421 N N    . LYS B 1 62  ? 118.425 113.821 5.346   1.00 37.69  ? ? ? ? ? ? 53   LYS B N    1 
ATOM   5422 C CA   . LYS B 1 62  ? 118.307 113.136 6.630   1.00 42.14  ? ? ? ? ? ? 53   LYS B CA   1 
ATOM   5423 C C    . LYS B 1 62  ? 119.627 112.491 7.033   1.00 40.94  ? ? ? ? ? ? 53   LYS B C    1 
ATOM   5424 O O    . LYS B 1 62  ? 120.030 112.563 8.193   1.00 43.31  ? ? ? ? ? ? 53   LYS B O    1 
ATOM   5425 C CB   . LYS B 1 62  ? 117.218 112.066 6.567   1.00 41.65  ? ? ? ? ? ? 53   LYS B CB   1 
ATOM   5426 C CG   . LYS B 1 62  ? 116.957 111.372 7.899   1.00 61.18  ? ? ? ? ? ? 53   LYS B CG   1 
ATOM   5427 C CD   . LYS B 1 62  ? 115.718 110.488 7.849   1.00 78.65  ? ? ? ? ? ? 53   LYS B CD   1 
ATOM   5428 C CE   . LYS B 1 62  ? 115.893 109.312 6.899   1.00 98.26  ? ? ? ? ? ? 53   LYS B CE   1 
ATOM   5429 N NZ   . LYS B 1 62  ? 114.674 108.457 6.844   1.00 109.04 ? ? ? ? ? ? 53   LYS B NZ   1 
ATOM   5430 H H    . LYS B 1 62  ? 117.982 113.449 4.710   1.00 45.23  ? ? ? ? ? ? 53   LYS B H    1 
ATOM   5431 H HA   . LYS B 1 62  ? 118.062 113.779 7.314   1.00 50.57  ? ? ? ? ? ? 53   LYS B HA   1 
ATOM   5432 H HB2  . LYS B 1 62  ? 116.388 112.481 6.282   1.00 49.98  ? ? ? ? ? ? 53   LYS B HB2  1 
ATOM   5433 H HB3  . LYS B 1 62  ? 117.483 111.388 5.927   1.00 49.98  ? ? ? ? ? ? 53   LYS B HB3  1 
ATOM   5434 H HG2  . LYS B 1 62  ? 117.719 110.814 8.121   1.00 73.42  ? ? ? ? ? ? 53   LYS B HG2  1 
ATOM   5435 H HG3  . LYS B 1 62  ? 116.823 112.043 8.586   1.00 73.42  ? ? ? ? ? ? 53   LYS B HG3  1 
ATOM   5436 H HD2  . LYS B 1 62  ? 115.543 110.136 8.736   1.00 94.38  ? ? ? ? ? ? 53   LYS B HD2  1 
ATOM   5437 H HD3  . LYS B 1 62  ? 114.963 111.015 7.543   1.00 94.38  ? ? ? ? ? ? 53   LYS B HD3  1 
ATOM   5438 H HE2  . LYS B 1 62  ? 116.068 109.648 6.006   1.00 117.91 ? ? ? ? ? ? 53   LYS B HE2  1 
ATOM   5439 H HE3  . LYS B 1 62  ? 116.634 108.765 7.202   1.00 117.91 ? ? ? ? ? ? 53   LYS B HE3  1 
ATOM   5440 H HZ1  . LYS B 1 62  ? 113.979 108.936 6.563   1.00 130.84 ? ? ? ? ? ? 53   LYS B HZ1  1 
ATOM   5441 H HZ2  . LYS B 1 62  ? 114.804 107.779 6.282   1.00 130.84 ? ? ? ? ? ? 53   LYS B HZ2  1 
ATOM   5442 H HZ3  . LYS B 1 62  ? 114.494 108.132 7.652   1.00 130.84 ? ? ? ? ? ? 53   LYS B HZ3  1 
ATOM   5443 N N    . VAL B 1 63  ? 120.291 111.854 6.072   1.00 33.14  ? ? ? ? ? ? 54   VAL B N    1 
ATOM   5444 C CA   . VAL B 1 63  ? 121.571 111.201 6.328   1.00 39.46  ? ? ? ? ? ? 54   VAL B CA   1 
ATOM   5445 C C    . VAL B 1 63  ? 122.593 112.220 6.814   1.00 39.05  ? ? ? ? ? ? 54   VAL B C    1 
ATOM   5446 O O    . VAL B 1 63  ? 123.359 111.951 7.736   1.00 52.17  ? ? ? ? ? ? 54   VAL B O    1 
ATOM   5447 C CB   . VAL B 1 63  ? 122.104 110.495 5.063   1.00 35.56  ? ? ? ? ? ? 54   VAL B CB   1 
ATOM   5448 C CG1  . VAL B 1 63  ? 123.529 109.977 5.275   1.00 36.15  ? ? ? ? ? ? 54   VAL B CG1  1 
ATOM   5449 C CG2  . VAL B 1 63  ? 121.185 109.350 4.676   1.00 33.65  ? ? ? ? ? ? 54   VAL B CG2  1 
ATOM   5450 H H    . VAL B 1 63  ? 120.019 111.786 5.259   1.00 39.77  ? ? ? ? ? ? 54   VAL B H    1 
ATOM   5451 H HA   . VAL B 1 63  ? 121.455 110.534 7.022   1.00 47.35  ? ? ? ? ? ? 54   VAL B HA   1 
ATOM   5452 H HB   . VAL B 1 63  ? 122.121 111.129 4.330   1.00 42.67  ? ? ? ? ? ? 54   VAL B HB   1 
ATOM   5453 H HG11 . VAL B 1 63  ? 123.529 109.345 6.011   1.00 43.38  ? ? ? ? ? ? 54   VAL B HG11 1 
ATOM   5454 H HG12 . VAL B 1 63  ? 123.830 109.541 4.463   1.00 43.38  ? ? ? ? ? ? 54   VAL B HG12 1 
ATOM   5455 H HG13 . VAL B 1 63  ? 124.109 110.727 5.483   1.00 43.38  ? ? ? ? ? ? 54   VAL B HG13 1 
ATOM   5456 H HG21 . VAL B 1 63  ? 120.300 109.704 4.497   1.00 40.38  ? ? ? ? ? ? 54   VAL B HG21 1 
ATOM   5457 H HG22 . VAL B 1 63  ? 121.536 108.919 3.881   1.00 40.38  ? ? ? ? ? ? 54   VAL B HG22 1 
ATOM   5458 H HG23 . VAL B 1 63  ? 121.147 108.715 5.408   1.00 40.38  ? ? ? ? ? ? 54   VAL B HG23 1 
ATOM   5459 N N    . TYR B 1 64  ? 122.594 113.392 6.189   1.00 35.66  ? ? ? ? ? ? 55   TYR B N    1 
ATOM   5460 C CA   . TYR B 1 64  ? 123.512 114.459 6.565   1.00 38.22  ? ? ? ? ? ? 55   TYR B CA   1 
ATOM   5461 C C    . TYR B 1 64  ? 123.219 114.914 7.990   1.00 37.03  ? ? ? ? ? ? 55   TYR B C    1 
ATOM   5462 O O    . TYR B 1 64  ? 124.132 115.094 8.795   1.00 45.07  ? ? ? ? ? ? 55   TYR B O    1 
ATOM   5463 C CB   . TYR B 1 64  ? 123.380 115.628 5.587   1.00 31.56  ? ? ? ? ? ? 55   TYR B CB   1 
ATOM   5464 C CG   . TYR B 1 64  ? 124.342 116.769 5.834   1.00 38.66  ? ? ? ? ? ? 55   TYR B CG   1 
ATOM   5465 C CD1  . TYR B 1 64  ? 125.709 116.545 5.940   1.00 42.10  ? ? ? ? ? ? 55   TYR B CD1  1 
ATOM   5466 C CD2  . TYR B 1 64  ? 123.883 118.076 5.939   1.00 33.74  ? ? ? ? ? ? 55   TYR B CD2  1 
ATOM   5467 C CE1  . TYR B 1 64  ? 126.591 117.590 6.159   1.00 38.91  ? ? ? ? ? ? 55   TYR B CE1  1 
ATOM   5468 C CE2  . TYR B 1 64  ? 124.755 119.126 6.155   1.00 41.47  ? ? ? ? ? ? 55   TYR B CE2  1 
ATOM   5469 C CZ   . TYR B 1 64  ? 126.107 118.878 6.264   1.00 44.11  ? ? ? ? ? ? 55   TYR B CZ   1 
ATOM   5470 O OH   . TYR B 1 64  ? 126.976 119.924 6.480   1.00 43.28  ? ? ? ? ? ? 55   TYR B OH   1 
ATOM   5471 H H    . TYR B 1 64  ? 122.069 113.596 5.539   1.00 42.79  ? ? ? ? ? ? 55   TYR B H    1 
ATOM   5472 H HA   . TYR B 1 64  ? 124.423 114.129 6.529   1.00 45.86  ? ? ? ? ? ? 55   TYR B HA   1 
ATOM   5473 H HB2  . TYR B 1 64  ? 123.539 115.299 4.689   1.00 37.87  ? ? ? ? ? ? 55   TYR B HB2  1 
ATOM   5474 H HB3  . TYR B 1 64  ? 122.480 115.984 5.650   1.00 37.87  ? ? ? ? ? ? 55   TYR B HB3  1 
ATOM   5475 H HD1  . TYR B 1 64  ? 126.036 115.677 5.870   1.00 50.52  ? ? ? ? ? ? 55   TYR B HD1  1 
ATOM   5476 H HD2  . TYR B 1 64  ? 122.971 118.247 5.866   1.00 40.48  ? ? ? ? ? ? 55   TYR B HD2  1 
ATOM   5477 H HE1  . TYR B 1 64  ? 127.503 117.425 6.232   1.00 46.69  ? ? ? ? ? ? 55   TYR B HE1  1 
ATOM   5478 H HE2  . TYR B 1 64  ? 124.432 119.995 6.227   1.00 49.76  ? ? ? ? ? ? 55   TYR B HE2  1 
ATOM   5479 H HH   . TYR B 1 64  ? 127.765 119.637 6.527   1.00 51.93  ? ? ? ? ? ? 55   TYR B HH   1 
ATOM   5480 N N    . ALA B 1 65  ? 121.938 115.079 8.298   1.00 39.55  ? ? ? ? ? ? 56   ALA B N    1 
ATOM   5481 C CA   . ALA B 1 65  ? 121.514 115.507 9.625   1.00 40.27  ? ? ? ? ? ? 56   ALA B CA   1 
ATOM   5482 C C    . ALA B 1 65  ? 121.891 114.473 10.681  1.00 33.96  ? ? ? ? ? ? 56   ALA B C    1 
ATOM   5483 O O    . ALA B 1 65  ? 122.359 114.821 11.766  1.00 36.44  ? ? ? ? ? ? 56   ALA B O    1 
ATOM   5484 C CB   . ALA B 1 65  ? 120.015 115.752 9.642   1.00 32.07  ? ? ? ? ? ? 56   ALA B CB   1 
ATOM   5485 H H    . ALA B 1 65  ? 121.288 114.948 7.750   1.00 47.46  ? ? ? ? ? ? 56   ALA B H    1 
ATOM   5486 H HA   . ALA B 1 65  ? 121.959 116.341 9.847   1.00 48.32  ? ? ? ? ? ? 56   ALA B HA   1 
ATOM   5487 H HB1  . ALA B 1 65  ? 119.558 114.929 9.409   1.00 38.49  ? ? ? ? ? ? 56   ALA B HB1  1 
ATOM   5488 H HB2  . ALA B 1 65  ? 119.751 116.036 10.532  1.00 38.49  ? ? ? ? ? ? 56   ALA B HB2  1 
ATOM   5489 H HB3  . ALA B 1 65  ? 119.801 116.444 8.997   1.00 38.49  ? ? ? ? ? ? 56   ALA B HB3  1 
ATOM   5490 N N    . GLN B 1 66  ? 121.686 113.202 10.357  1.00 38.43  ? ? ? ? ? ? 57   GLN B N    1 
ATOM   5491 C CA   . GLN B 1 66  ? 121.948 112.120 11.298  1.00 38.96  ? ? ? ? ? ? 57   GLN B CA   1 
ATOM   5492 C C    . GLN B 1 66  ? 123.431 112.004 11.627  1.00 46.73  ? ? ? ? ? ? 57   GLN B C    1 
ATOM   5493 O O    . GLN B 1 66  ? 123.804 111.802 12.783  1.00 58.29  ? ? ? ? ? ? 57   GLN B O    1 
ATOM   5494 C CB   . GLN B 1 66  ? 121.439 110.792 10.737  1.00 35.72  ? ? ? ? ? ? 57   GLN B CB   1 
ATOM   5495 C CG   . GLN B 1 66  ? 119.930 110.625 10.823  1.00 50.13  ? ? ? ? ? ? 57   GLN B CG   1 
ATOM   5496 C CD   . GLN B 1 66  ? 119.446 109.348 10.164  1.00 62.87  ? ? ? ? ? ? 57   GLN B CD   1 
ATOM   5497 O OE1  . GLN B 1 66  ? 120.165 108.728 9.378   1.00 62.13  ? ? ? ? ? ? 57   GLN B OE1  1 
ATOM   5498 N NE2  . GLN B 1 66  ? 118.222 108.944 10.485  1.00 60.51  ? ? ? ? ? ? 57   GLN B NE2  1 
ATOM   5499 H H    . GLN B 1 66  ? 121.394 112.937 9.592   1.00 46.12  ? ? ? ? ? ? 57   GLN B H    1 
ATOM   5500 H HA   . GLN B 1 66  ? 121.472 112.299 12.124  1.00 46.75  ? ? ? ? ? ? 57   GLN B HA   1 
ATOM   5501 H HB2  . GLN B 1 66  ? 121.691 110.731 9.802   1.00 42.87  ? ? ? ? ? ? 57   GLN B HB2  1 
ATOM   5502 H HB3  . GLN B 1 66  ? 121.845 110.066 11.235  1.00 42.87  ? ? ? ? ? ? 57   GLN B HB3  1 
ATOM   5503 H HG2  . GLN B 1 66  ? 119.666 110.600 11.756  1.00 60.15  ? ? ? ? ? ? 57   GLN B HG2  1 
ATOM   5504 H HG3  . GLN B 1 66  ? 119.503 111.373 10.377  1.00 60.15  ? ? ? ? ? ? 57   GLN B HG3  1 
ATOM   5505 H HE21 . GLN B 1 66  ? 117.750 109.402 11.040  1.00 72.61  ? ? ? ? ? ? 57   GLN B HE21 1 
ATOM   5506 H HE22 . GLN B 1 66  ? 117.901 108.226 10.139  1.00 72.61  ? ? ? ? ? ? 57   GLN B HE22 1 
ATOM   5507 N N    . GLN B 1 67  ? 124.275 112.129 10.608  1.00 40.48  ? ? ? ? ? ? 58   GLN B N    1 
ATOM   5508 C CA   . GLN B 1 67  ? 125.714 111.997 10.798  1.00 41.23  ? ? ? ? ? ? 58   GLN B CA   1 
ATOM   5509 C C    . GLN B 1 67  ? 126.279 113.155 11.616  1.00 47.15  ? ? ? ? ? ? 58   GLN B C    1 
ATOM   5510 O O    . GLN B 1 67  ? 127.196 112.966 12.416  1.00 48.11  ? ? ? ? ? ? 58   GLN B O    1 
ATOM   5511 C CB   . GLN B 1 67  ? 126.425 111.891 9.450   1.00 32.78  ? ? ? ? ? ? 58   GLN B CB   1 
ATOM   5512 C CG   . GLN B 1 67  ? 126.187 110.561 8.748   1.00 36.09  ? ? ? ? ? ? 58   GLN B CG   1 
ATOM   5513 C CD   . GLN B 1 67  ? 127.064 110.373 7.529   1.00 50.54  ? ? ? ? ? ? 58   GLN B CD   1 
ATOM   5514 O OE1  . GLN B 1 67  ? 127.759 111.293 7.099   1.00 58.54  ? ? ? ? ? ? 58   GLN B OE1  1 
ATOM   5515 N NE2  . GLN B 1 67  ? 127.040 109.169 6.966   1.00 59.39  ? ? ? ? ? ? 58   GLN B NE2  1 
ATOM   5516 H H    . GLN B 1 67  ? 124.039 112.290 9.797   1.00 48.58  ? ? ? ? ? ? 58   GLN B H    1 
ATOM   5517 H HA   . GLN B 1 67  ? 125.888 111.178 11.289  1.00 49.47  ? ? ? ? ? ? 58   GLN B HA   1 
ATOM   5518 H HB2  . GLN B 1 67  ? 126.103 112.597 8.868   1.00 39.34  ? ? ? ? ? ? 58   GLN B HB2  1 
ATOM   5519 H HB3  . GLN B 1 67  ? 127.380 111.988 9.590   1.00 39.34  ? ? ? ? ? ? 58   GLN B HB3  1 
ATOM   5520 H HG2  . GLN B 1 67  ? 126.377 109.839 9.368   1.00 43.30  ? ? ? ? ? ? 58   GLN B HG2  1 
ATOM   5521 H HG3  . GLN B 1 67  ? 125.262 110.517 8.461   1.00 43.30  ? ? ? ? ? ? 58   GLN B HG3  1 
ATOM   5522 H HE21 . GLN B 1 67  ? 126.544 108.550 7.297   1.00 71.27  ? ? ? ? ? ? 58   GLN B HE21 1 
ATOM   5523 H HE22 . GLN B 1 67  ? 127.520 109.010 6.270   1.00 71.27  ? ? ? ? ? ? 58   GLN B HE22 1 
ATOM   5524 N N    . LEU B 1 68  ? 125.729 114.349 11.418  1.00 38.58  ? ? ? ? ? ? 59   LEU B N    1 
ATOM   5525 C CA   . LEU B 1 68  ? 126.139 115.511 12.198  1.00 44.44  ? ? ? ? ? ? 59   LEU B CA   1 
ATOM   5526 C C    . LEU B 1 68  ? 125.765 115.311 13.664  1.00 46.31  ? ? ? ? ? ? 59   LEU B C    1 
ATOM   5527 O O    . LEU B 1 68  ? 126.532 115.654 14.564  1.00 55.09  ? ? ? ? ? ? 59   LEU B O    1 
ATOM   5528 C CB   . LEU B 1 68  ? 125.480 116.784 11.660  1.00 38.01  ? ? ? ? ? ? 59   LEU B CB   1 
ATOM   5529 C CG   . LEU B 1 68  ? 125.988 117.298 10.310  1.00 44.77  ? ? ? ? ? ? 59   LEU B CG   1 
ATOM   5530 C CD1  . LEU B 1 68  ? 125.082 118.404 9.792   1.00 41.93  ? ? ? ? ? ? 59   LEU B CD1  1 
ATOM   5531 C CD2  . LEU B 1 68  ? 127.422 117.794 10.416  1.00 38.91  ? ? ? ? ? ? 59   LEU B CD2  1 
ATOM   5532 H H    . LEU B 1 68  ? 125.116 114.513 10.837  1.00 46.30  ? ? ? ? ? ? 59   LEU B H    1 
ATOM   5533 H HA   . LEU B 1 68  ? 127.101 115.616 12.139  1.00 53.33  ? ? ? ? ? ? 59   LEU B HA   1 
ATOM   5534 H HB2  . LEU B 1 68  ? 124.529 116.616 11.564  1.00 45.62  ? ? ? ? ? ? 59   LEU B HB2  1 
ATOM   5535 H HB3  . LEU B 1 68  ? 125.616 117.493 12.308  1.00 45.62  ? ? ? ? ? ? 59   LEU B HB3  1 
ATOM   5536 H HG   . LEU B 1 68  ? 125.969 116.571 9.668   1.00 53.72  ? ? ? ? ? ? 59   LEU B HG   1 
ATOM   5537 H HD11 . LEU B 1 68  ? 125.077 119.133 10.432  1.00 50.31  ? ? ? ? ? ? 59   LEU B HD11 1 
ATOM   5538 H HD12 . LEU B 1 68  ? 125.421 118.715 8.938   1.00 50.31  ? ? ? ? ? ? 59   LEU B HD12 1 
ATOM   5539 H HD13 . LEU B 1 68  ? 124.185 118.052 9.684   1.00 50.31  ? ? ? ? ? ? 59   LEU B HD13 1 
ATOM   5540 H HD21 . LEU B 1 68  ? 127.988 117.061 10.706  1.00 46.69  ? ? ? ? ? ? 59   LEU B HD21 1 
ATOM   5541 H HD22 . LEU B 1 68  ? 127.711 118.112 9.546   1.00 46.69  ? ? ? ? ? ? 59   LEU B HD22 1 
ATOM   5542 H HD23 . LEU B 1 68  ? 127.460 118.517 11.062  1.00 46.69  ? ? ? ? ? ? 59   LEU B HD23 1 
ATOM   5543 N N    . THR B 1 69  ? 124.582 114.748 13.891  1.00 40.07  ? ? ? ? ? ? 60   THR B N    1 
ATOM   5544 C CA   . THR B 1 69  ? 124.094 114.492 15.241  1.00 46.72  ? ? ? ? ? ? 60   THR B CA   1 
ATOM   5545 C C    . THR B 1 69  ? 124.987 113.486 15.958  1.00 43.02  ? ? ? ? ? ? 60   THR B C    1 
ATOM   5546 O O    . THR B 1 69  ? 125.353 113.685 17.115  1.00 42.25  ? ? ? ? ? ? 60   THR B O    1 
ATOM   5547 C CB   . THR B 1 69  ? 122.646 113.964 15.222  1.00 42.47  ? ? ? ? ? ? 60   THR B CB   1 
ATOM   5548 O OG1  . THR B 1 69  ? 121.786 114.952 14.645  1.00 52.80  ? ? ? ? ? ? 60   THR B OG1  1 
ATOM   5549 C CG2  . THR B 1 69  ? 122.157 113.640 16.632  1.00 37.19  ? ? ? ? ? ? 60   THR B CG2  1 
ATOM   5550 H H    . THR B 1 69  ? 124.037 114.504 13.272  1.00 48.09  ? ? ? ? ? ? 60   THR B H    1 
ATOM   5551 H HA   . THR B 1 69  ? 124.107 115.320 15.746  1.00 56.06  ? ? ? ? ? ? 60   THR B HA   1 
ATOM   5552 H HB   . THR B 1 69  ? 122.606 113.153 14.690  1.00 50.96  ? ? ? ? ? ? 60   THR B HB   1 
ATOM   5553 H HG1  . THR B 1 69  ? 120.994 114.672 14.631  1.00 63.35  ? ? ? ? ? ? 60   THR B HG1  1 
ATOM   5554 H HG21 . THR B 1 69  ? 122.184 114.438 17.183  1.00 44.63  ? ? ? ? ? ? 60   THR B HG21 1 
ATOM   5555 H HG22 . THR B 1 69  ? 121.245 113.310 16.599  1.00 44.63  ? ? ? ? ? ? 60   THR B HG22 1 
ATOM   5556 H HG23 . THR B 1 69  ? 122.724 112.962 17.031  1.00 44.63  ? ? ? ? ? ? 60   THR B HG23 1 
ATOM   5557 N N    . GLU B 1 70  ? 125.332 112.403 15.271  1.00 36.17  ? ? ? ? ? ? 61   GLU B N    1 
ATOM   5558 C CA   . GLU B 1 70  ? 126.221 111.401 15.843  1.00 38.31  ? ? ? ? ? ? 61   GLU B CA   1 
ATOM   5559 C C    . GLU B 1 70  ? 127.588 112.004 16.130  1.00 46.52  ? ? ? ? ? ? 61   GLU B C    1 
ATOM   5560 O O    . GLU B 1 70  ? 128.174 111.766 17.187  1.00 57.26  ? ? ? ? ? ? 61   GLU B O    1 
ATOM   5561 C CB   . GLU B 1 70  ? 126.363 110.205 14.899  1.00 32.65  ? ? ? ? ? ? 61   GLU B CB   1 
ATOM   5562 C CG   . GLU B 1 70  ? 125.149 109.288 14.876  1.00 67.19  ? ? ? ? ? ? 61   GLU B CG   1 
ATOM   5563 C CD   . GLU B 1 70  ? 124.888 108.627 16.220  1.00 96.27  ? ? ? ? ? ? 61   GLU B CD   1 
ATOM   5564 O OE1  . GLU B 1 70  ? 125.487 107.564 16.489  1.00 106.79 ? ? ? ? ? ? 61   GLU B OE1  1 
ATOM   5565 O OE2  . GLU B 1 70  ? 124.086 109.173 17.008  1.00 95.94  ? ? ? ? ? ? 61   GLU B OE2  1 
ATOM   5566 H H    . GLU B 1 70  ? 125.066 112.226 14.472  1.00 43.40  ? ? ? ? ? ? 61   GLU B H    1 
ATOM   5567 H HA   . GLU B 1 70  ? 125.847 111.084 16.680  1.00 45.97  ? ? ? ? ? ? 61   GLU B HA   1 
ATOM   5568 H HB2  . GLU B 1 70  ? 126.503 110.534 13.998  1.00 39.18  ? ? ? ? ? ? 61   GLU B HB2  1 
ATOM   5569 H HB3  . GLU B 1 70  ? 127.128 109.677 15.178  1.00 39.18  ? ? ? ? ? ? 61   GLU B HB3  1 
ATOM   5570 H HG2  . GLU B 1 70  ? 124.365 109.807 14.639  1.00 80.63  ? ? ? ? ? ? 61   GLU B HG2  1 
ATOM   5571 H HG3  . GLU B 1 70  ? 125.295 108.587 14.221  1.00 80.63  ? ? ? ? ? ? 61   GLU B HG3  1 
ATOM   5572 N N    . TRP B 1 71  ? 128.085 112.793 15.184  1.00 38.78  ? ? ? ? ? ? 62   TRP B N    1 
ATOM   5573 C CA   . TRP B 1 71  ? 129.386 113.435 15.320  1.00 39.33  ? ? ? ? ? ? 62   TRP B CA   1 
ATOM   5574 C C    . TRP B 1 71  ? 129.404 114.388 16.513  1.00 45.18  ? ? ? ? ? ? 62   TRP B C    1 
ATOM   5575 O O    . TRP B 1 71  ? 130.361 114.411 17.287  1.00 55.00  ? ? ? ? ? ? 62   TRP B O    1 
ATOM   5576 C CB   . TRP B 1 71  ? 129.734 114.188 14.034  1.00 29.84  ? ? ? ? ? ? 62   TRP B CB   1 
ATOM   5577 C CG   . TRP B 1 71  ? 131.019 114.945 14.119  1.00 29.60  ? ? ? ? ? ? 62   TRP B CG   1 
ATOM   5578 C CD1  . TRP B 1 71  ? 132.271 114.468 13.862  1.00 35.60  ? ? ? ? ? ? 62   TRP B CD1  1 
ATOM   5579 C CD2  . TRP B 1 71  ? 131.180 116.317 14.492  1.00 33.84  ? ? ? ? ? ? 62   TRP B CD2  1 
ATOM   5580 N NE1  . TRP B 1 71  ? 133.203 115.459 14.053  1.00 35.99  ? ? ? ? ? ? 62   TRP B NE1  1 
ATOM   5581 C CE2  . TRP B 1 71  ? 132.559 116.604 14.441  1.00 32.12  ? ? ? ? ? ? 62   TRP B CE2  1 
ATOM   5582 C CE3  . TRP B 1 71  ? 130.293 117.331 14.865  1.00 31.31  ? ? ? ? ? ? 62   TRP B CE3  1 
ATOM   5583 C CZ2  . TRP B 1 71  ? 133.071 117.863 14.749  1.00 38.47  ? ? ? ? ? ? 62   TRP B CZ2  1 
ATOM   5584 C CZ3  . TRP B 1 71  ? 130.803 118.581 15.170  1.00 31.80  ? ? ? ? ? ? 62   TRP B CZ3  1 
ATOM   5585 C CH2  . TRP B 1 71  ? 132.179 118.836 15.110  1.00 33.23  ? ? ? ? ? ? 62   TRP B CH2  1 
ATOM   5586 H H    . TRP B 1 71  ? 127.683 112.974 14.445  1.00 46.54  ? ? ? ? ? ? 62   TRP B H    1 
ATOM   5587 H HA   . TRP B 1 71  ? 130.063 112.755 15.465  1.00 47.19  ? ? ? ? ? ? 62   TRP B HA   1 
ATOM   5588 H HB2  . TRP B 1 71  ? 129.812 113.550 13.308  1.00 35.81  ? ? ? ? ? ? 62   TRP B HB2  1 
ATOM   5589 H HB3  . TRP B 1 71  ? 129.027 114.823 13.841  1.00 35.81  ? ? ? ? ? ? 62   TRP B HB3  1 
ATOM   5590 H HD1  . TRP B 1 71  ? 132.465 113.598 13.599  1.00 42.72  ? ? ? ? ? ? 62   TRP B HD1  1 
ATOM   5591 H HE1  . TRP B 1 71  ? 134.052 115.374 13.947  1.00 43.19  ? ? ? ? ? ? 62   TRP B HE1  1 
ATOM   5592 H HE3  . TRP B 1 71  ? 129.378 117.169 14.909  1.00 37.57  ? ? ? ? ? ? 62   TRP B HE3  1 
ATOM   5593 H HZ2  . TRP B 1 71  ? 133.984 118.036 14.708  1.00 46.16  ? ? ? ? ? ? 62   TRP B HZ2  1 
ATOM   5594 H HZ3  . TRP B 1 71  ? 130.222 119.263 15.420  1.00 38.16  ? ? ? ? ? ? 62   TRP B HZ3  1 
ATOM   5595 H HH2  . TRP B 1 71  ? 132.493 119.685 15.319  1.00 39.87  ? ? ? ? ? ? 62   TRP B HH2  1 
ATOM   5596 N N    . ALA B 1 72  ? 128.337 115.165 16.660  1.00 43.16  ? ? ? ? ? ? 63   ALA B N    1 
ATOM   5597 C CA   . ALA B 1 72  ? 128.225 116.113 17.762  1.00 38.44  ? ? ? ? ? ? 63   ALA B CA   1 
ATOM   5598 C C    . ALA B 1 72  ? 128.140 115.383 19.098  1.00 50.72  ? ? ? ? ? ? 63   ALA B C    1 
ATOM   5599 O O    . ALA B 1 72  ? 128.800 115.760 20.067  1.00 50.43  ? ? ? ? ? ? 63   ALA B O    1 
ATOM   5600 C CB   . ALA B 1 72  ? 127.007 116.998 17.569  1.00 35.88  ? ? ? ? ? ? 63   ALA B CB   1 
ATOM   5601 H H    . ALA B 1 72  ? 127.658 115.162 16.132  1.00 51.79  ? ? ? ? ? ? 63   ALA B H    1 
ATOM   5602 H HA   . ALA B 1 72  ? 129.012 116.680 17.776  1.00 46.13  ? ? ? ? ? ? 63   ALA B HA   1 
ATOM   5603 H HB1  . ALA B 1 72  ? 126.213 116.440 17.543  1.00 43.05  ? ? ? ? ? ? 63   ALA B HB1  1 
ATOM   5604 H HB2  . ALA B 1 72  ? 126.949 117.621 18.311  1.00 43.05  ? ? ? ? ? ? 63   ALA B HB2  1 
ATOM   5605 H HB3  . ALA B 1 72  ? 127.098 117.484 16.735  1.00 43.05  ? ? ? ? ? ? 63   ALA B HB3  1 
ATOM   5606 N N    . LYS B 1 73  ? 127.318 114.339 19.142  1.00 44.08  ? ? ? ? ? ? 64   LYS B N    1 
ATOM   5607 C CA   . LYS B 1 73  ? 127.139 113.552 20.356  1.00 39.77  ? ? ? ? ? ? 64   LYS B CA   1 
ATOM   5608 C C    . LYS B 1 73  ? 128.438 112.844 20.731  1.00 43.85  ? ? ? ? ? ? 64   LYS B C    1 
ATOM   5609 O O    . LYS B 1 73  ? 128.801 112.772 21.905  1.00 57.70  ? ? ? ? ? ? 64   LYS B O    1 
ATOM   5610 C CB   . LYS B 1 73  ? 126.018 112.527 20.161  1.00 40.85  ? ? ? ? ? ? 64   LYS B CB   1 
ATOM   5611 C CG   . LYS B 1 73  ? 125.809 111.586 21.339  1.00 50.42  ? ? ? ? ? ? 64   LYS B CG   1 
ATOM   5612 C CD   . LYS B 1 73  ? 124.676 110.607 21.067  1.00 73.68  ? ? ? ? ? ? 64   LYS B CD   1 
ATOM   5613 C CE   . LYS B 1 73  ? 124.458 109.659 22.239  1.00 88.10  ? ? ? ? ? ? 64   LYS B CE   1 
ATOM   5614 N NZ   . LYS B 1 73  ? 125.654 108.813 22.512  1.00 91.03  ? ? ? ? ? ? 64   LYS B NZ   1 
ATOM   5615 H H    . LYS B 1 73  ? 126.849 114.064 18.476  1.00 52.90  ? ? ? ? ? ? 64   LYS B H    1 
ATOM   5616 H HA   . LYS B 1 73  ? 126.891 114.140 21.086  1.00 47.73  ? ? ? ? ? ? 64   LYS B HA   1 
ATOM   5617 H HB2  . LYS B 1 73  ? 125.186 113.002 20.013  1.00 49.02  ? ? ? ? ? ? 64   LYS B HB2  1 
ATOM   5618 H HB3  . LYS B 1 73  ? 126.226 111.984 19.385  1.00 49.02  ? ? ? ? ? ? 64   LYS B HB3  1 
ATOM   5619 H HG2  . LYS B 1 73  ? 126.620 111.077 21.492  1.00 60.51  ? ? ? ? ? ? 64   LYS B HG2  1 
ATOM   5620 H HG3  . LYS B 1 73  ? 125.582 112.103 22.127  1.00 60.51  ? ? ? ? ? ? 64   LYS B HG3  1 
ATOM   5621 H HD2  . LYS B 1 73  ? 123.855 111.102 20.920  1.00 88.42  ? ? ? ? ? ? 64   LYS B HD2  1 
ATOM   5622 H HD3  . LYS B 1 73  ? 124.892 110.077 20.284  1.00 88.42  ? ? ? ? ? ? 64   LYS B HD3  1 
ATOM   5623 H HE2  . LYS B 1 73  ? 124.268 110.178 23.036  1.00 105.72 ? ? ? ? ? ? 64   LYS B HE2  1 
ATOM   5624 H HE3  . LYS B 1 73  ? 123.713 109.072 22.038  1.00 105.72 ? ? ? ? ? ? 64   LYS B HE3  1 
ATOM   5625 H HZ1  . LYS B 1 73  ? 126.353 109.328 22.706  1.00 109.24 ? ? ? ? ? ? 64   LYS B HZ1  1 
ATOM   5626 H HZ2  . LYS B 1 73  ? 125.493 108.272 23.201  1.00 109.24 ? ? ? ? ? ? 64   LYS B HZ2  1 
ATOM   5627 H HZ3  . LYS B 1 73  ? 125.848 108.320 21.797  1.00 109.24 ? ? ? ? ? ? 64   LYS B HZ3  1 
ATOM   5628 N N    . ARG B 1 74  ? 129.132 112.323 19.725  1.00 49.11  ? ? ? ? ? ? 65   ARG B N    1 
ATOM   5629 C CA   . ARG B 1 74  ? 130.385 111.610 19.943  1.00 33.40  ? ? ? ? ? ? 65   ARG B CA   1 
ATOM   5630 C C    . ARG B 1 74  ? 131.439 112.508 20.573  1.00 50.79  ? ? ? ? ? ? 65   ARG B C    1 
ATOM   5631 O O    . ARG B 1 74  ? 132.046 112.154 21.584  1.00 56.56  ? ? ? ? ? ? 65   ARG B O    1 
ATOM   5632 C CB   . ARG B 1 74  ? 130.916 111.053 18.620  1.00 28.42  ? ? ? ? ? ? 65   ARG B CB   1 
ATOM   5633 C CG   . ARG B 1 74  ? 132.353 110.549 18.683  1.00 40.58  ? ? ? ? ? ? 65   ARG B CG   1 
ATOM   5634 C CD   . ARG B 1 74  ? 132.727 109.765 17.434  1.00 41.85  ? ? ? ? ? ? 65   ARG B CD   1 
ATOM   5635 N NE   . ARG B 1 74  ? 133.812 108.817 17.697  1.00 61.97  ? ? ? ? ? ? 65   ARG B NE   1 
ATOM   5636 C CZ   . ARG B 1 74  ? 135.100 109.037 17.443  1.00 56.54  ? ? ? ? ? ? 65   ARG B CZ   1 
ATOM   5637 N NH1  . ARG B 1 74  ? 135.504 110.180 16.903  1.00 73.78  ? ? ? ? ? ? 65   ARG B NH1  1 
ATOM   5638 N NH2  . ARG B 1 74  ? 135.994 108.101 17.728  1.00 56.07  ? ? ? ? ? ? 65   ARG B NH2  1 
ATOM   5639 H H    . ARG B 1 74  ? 128.897 112.371 18.899  1.00 58.93  ? ? ? ? ? ? 65   ARG B H    1 
ATOM   5640 H HA   . ARG B 1 74  ? 130.226 110.864 20.543  1.00 40.08  ? ? ? ? ? ? 65   ARG B HA   1 
ATOM   5641 H HB2  . ARG B 1 74  ? 130.355 110.309 18.348  1.00 34.11  ? ? ? ? ? ? 65   ARG B HB2  1 
ATOM   5642 H HB3  . ARG B 1 74  ? 130.878 111.753 17.950  1.00 34.11  ? ? ? ? ? ? 65   ARG B HB3  1 
ATOM   5643 H HG2  . ARG B 1 74  ? 132.955 111.307 18.757  1.00 48.69  ? ? ? ? ? ? 65   ARG B HG2  1 
ATOM   5644 H HG3  . ARG B 1 74  ? 132.454 109.965 19.450  1.00 48.69  ? ? ? ? ? ? 65   ARG B HG3  1 
ATOM   5645 H HD2  . ARG B 1 74  ? 131.955 109.264 17.127  1.00 50.22  ? ? ? ? ? ? 65   ARG B HD2  1 
ATOM   5646 H HD3  . ARG B 1 74  ? 133.022 110.381 16.746  1.00 50.22  ? ? ? ? ? ? 65   ARG B HD3  1 
ATOM   5647 H HE   . ARG B 1 74  ? 133.600 108.058 18.042  1.00 74.36  ? ? ? ? ? ? 65   ARG B HE   1 
ATOM   5648 H HH11 . ARG B 1 74  ? 134.931 110.793 16.715  1.00 88.54  ? ? ? ? ? ? 65   ARG B HH11 1 
ATOM   5649 H HH12 . ARG B 1 74  ? 136.339 110.308 16.743  1.00 88.54  ? ? ? ? ? ? 65   ARG B HH12 1 
ATOM   5650 H HH21 . ARG B 1 74  ? 135.742 107.357 18.077  1.00 67.28  ? ? ? ? ? ? 65   ARG B HH21 1 
ATOM   5651 H HH22 . ARG B 1 74  ? 136.827 108.238 17.563  1.00 67.28  ? ? ? ? ? ? 65   ARG B HH22 1 
ATOM   5652 N N    . TRP B 1 75  ? 131.651 113.675 19.975  1.00 44.19  ? ? ? ? ? ? 66   TRP B N    1 
ATOM   5653 C CA   . TRP B 1 75  ? 132.752 114.537 20.382  1.00 40.44  ? ? ? ? ? ? 66   TRP B CA   1 
ATOM   5654 C C    . TRP B 1 75  ? 132.450 115.397 21.607  1.00 42.31  ? ? ? ? ? ? 66   TRP B C    1 
ATOM   5655 O O    . TRP B 1 75  ? 133.370 115.836 22.294  1.00 52.50  ? ? ? ? ? ? 66   TRP B O    1 
ATOM   5656 C CB   . TRP B 1 75  ? 133.210 115.398 19.207  1.00 34.28  ? ? ? ? ? ? 66   TRP B CB   1 
ATOM   5657 C CG   . TRP B 1 75  ? 134.046 114.617 18.263  1.00 40.74  ? ? ? ? ? ? 66   TRP B CG   1 
ATOM   5658 C CD1  . TRP B 1 75  ? 133.653 114.054 17.086  1.00 32.30  ? ? ? ? ? ? 66   TRP B CD1  1 
ATOM   5659 C CD2  . TRP B 1 75  ? 135.423 114.275 18.434  1.00 38.24  ? ? ? ? ? ? 66   TRP B CD2  1 
ATOM   5660 N NE1  . TRP B 1 75  ? 134.707 113.390 16.507  1.00 46.09  ? ? ? ? ? ? 66   TRP B NE1  1 
ATOM   5661 C CE2  . TRP B 1 75  ? 135.805 113.510 17.317  1.00 42.89  ? ? ? ? ? ? 66   TRP B CE2  1 
ATOM   5662 C CE3  . TRP B 1 75  ? 136.372 114.545 19.424  1.00 31.47  ? ? ? ? ? ? 66   TRP B CE3  1 
ATOM   5663 C CZ2  . TRP B 1 75  ? 137.097 113.017 17.159  1.00 47.54  ? ? ? ? ? ? 66   TRP B CZ2  1 
ATOM   5664 C CZ3  . TRP B 1 75  ? 137.653 114.056 19.265  1.00 35.88  ? ? ? ? ? ? 66   TRP B CZ3  1 
ATOM   5665 C CH2  . TRP B 1 75  ? 138.004 113.299 18.143  1.00 45.00  ? ? ? ? ? ? 66   TRP B CH2  1 
ATOM   5666 H H    . TRP B 1 75  ? 131.173 113.989 19.333  1.00 53.03  ? ? ? ? ? ? 66   TRP B H    1 
ATOM   5667 H HA   . TRP B 1 75  ? 133.500 113.967 20.620  1.00 48.52  ? ? ? ? ? ? 66   TRP B HA   1 
ATOM   5668 H HB2  . TRP B 1 75  ? 132.433 115.726 18.727  1.00 41.13  ? ? ? ? ? ? 66   TRP B HB2  1 
ATOM   5669 H HB3  . TRP B 1 75  ? 133.738 116.141 19.540  1.00 41.13  ? ? ? ? ? ? 66   TRP B HB3  1 
ATOM   5670 H HD1  . TRP B 1 75  ? 132.797 114.112 16.727  1.00 38.76  ? ? ? ? ? ? 66   TRP B HD1  1 
ATOM   5671 H HE1  . TRP B 1 75  ? 134.682 112.968 15.758  1.00 55.31  ? ? ? ? ? ? 66   TRP B HE1  1 
ATOM   5672 H HE3  . TRP B 1 75  ? 136.146 115.047 20.174  1.00 37.76  ? ? ? ? ? ? 66   TRP B HE3  1 
ATOM   5673 H HZ2  . TRP B 1 75  ? 137.335 112.516 16.413  1.00 57.05  ? ? ? ? ? ? 66   TRP B HZ2  1 
ATOM   5674 H HZ3  . TRP B 1 75  ? 138.292 114.229 19.918  1.00 43.06  ? ? ? ? ? ? 66   TRP B HZ3  1 
ATOM   5675 H HH2  . TRP B 1 75  ? 138.875 112.983 18.063  1.00 54.00  ? ? ? ? ? ? 66   TRP B HH2  1 
ATOM   5676 N N    . LYS B 1 76  ? 131.174 115.640 21.888  1.00 40.90  ? ? ? ? ? ? 67   LYS B N    1 
ATOM   5677 C CA   . LYS B 1 76  ? 130.811 116.297 23.137  1.00 42.88  ? ? ? ? ? ? 67   LYS B CA   1 
ATOM   5678 C C    . LYS B 1 76  ? 131.210 115.396 24.297  1.00 42.74  ? ? ? ? ? ? 67   LYS B C    1 
ATOM   5679 O O    . LYS B 1 76  ? 131.596 115.870 25.365  1.00 56.27  ? ? ? ? ? ? 67   LYS B O    1 
ATOM   5680 C CB   . LYS B 1 76  ? 129.313 116.596 23.192  1.00 35.60  ? ? ? ? ? ? 67   LYS B CB   1 
ATOM   5681 C CG   . LYS B 1 76  ? 128.924 117.915 22.544  1.00 64.01  ? ? ? ? ? ? 67   LYS B CG   1 
ATOM   5682 C CD   . LYS B 1 76  ? 127.424 118.161 22.629  1.00 73.86  ? ? ? ? ? ? 67   LYS B CD   1 
ATOM   5683 C CE   . LYS B 1 76  ? 127.044 119.509 22.033  1.00 73.56  ? ? ? ? ? ? 67   LYS B CE   1 
ATOM   5684 N NZ   . LYS B 1 76  ? 127.637 120.647 22.789  1.00 79.31  ? ? ? ? ? ? 67   LYS B NZ   1 
ATOM   5685 H H    . LYS B 1 76  ? 130.510 115.438 21.380  1.00 49.08  ? ? ? ? ? ? 67   LYS B H    1 
ATOM   5686 H HA   . LYS B 1 76  ? 131.295 117.134 23.216  1.00 51.46  ? ? ? ? ? ? 67   LYS B HA   1 
ATOM   5687 H HB2  . LYS B 1 76  ? 128.836 115.888 22.731  1.00 42.72  ? ? ? ? ? ? 67   LYS B HB2  1 
ATOM   5688 H HB3  . LYS B 1 76  ? 129.035 116.629 24.121  1.00 42.72  ? ? ? ? ? ? 67   LYS B HB3  1 
ATOM   5689 H HG2  . LYS B 1 76  ? 129.377 118.641 23.001  1.00 76.81  ? ? ? ? ? ? 67   LYS B HG2  1 
ATOM   5690 H HG3  . LYS B 1 76  ? 129.177 117.898 21.608  1.00 76.81  ? ? ? ? ? ? 67   LYS B HG3  1 
ATOM   5691 H HD2  . LYS B 1 76  ? 126.958 117.468 22.135  1.00 88.63  ? ? ? ? ? ? 67   LYS B HD2  1 
ATOM   5692 H HD3  . LYS B 1 76  ? 127.151 118.152 23.559  1.00 88.63  ? ? ? ? ? ? 67   LYS B HD3  1 
ATOM   5693 H HE2  . LYS B 1 76  ? 127.364 119.554 21.119  1.00 88.27  ? ? ? ? ? ? 67   LYS B HE2  1 
ATOM   5694 H HE3  . LYS B 1 76  ? 126.079 119.604 22.053  1.00 88.27  ? ? ? ? ? ? 67   LYS B HE3  1 
ATOM   5695 H HZ1  . LYS B 1 76  ? 128.525 120.588 22.781  1.00 95.18  ? ? ? ? ? ? 67   LYS B HZ1  1 
ATOM   5696 H HZ2  . LYS B 1 76  ? 127.396 121.419 22.416  1.00 95.18  ? ? ? ? ? ? 67   LYS B HZ2  1 
ATOM   5697 H HZ3  . LYS B 1 76  ? 127.353 120.633 23.633  1.00 95.18  ? ? ? ? ? ? 67   LYS B HZ3  1 
ATOM   5698 N N    . GLN B 1 77  ? 131.124 114.091 24.067  1.00 46.80  ? ? ? ? ? ? 68   GLN B N    1 
ATOM   5699 C CA   . GLN B 1 77  ? 131.486 113.105 25.075  1.00 51.54  ? ? ? ? ? ? 68   GLN B CA   1 
ATOM   5700 C C    . GLN B 1 77  ? 133.004 112.972 25.178  1.00 49.10  ? ? ? ? ? ? 68   GLN B C    1 
ATOM   5701 O O    . GLN B 1 77  ? 133.547 112.818 26.271  1.00 55.15  ? ? ? ? ? ? 68   GLN B O    1 
ATOM   5702 C CB   . GLN B 1 77  ? 130.855 111.755 24.727  1.00 55.73  ? ? ? ? ? ? 68   GLN B CB   1 
ATOM   5703 C CG   . GLN B 1 77  ? 130.809 110.765 25.879  1.00 81.99  ? ? ? ? ? ? 68   GLN B CG   1 
ATOM   5704 C CD   . GLN B 1 77  ? 130.008 109.519 25.544  1.00 101.40 ? ? ? ? ? ? 68   GLN B CD   1 
ATOM   5705 O OE1  . GLN B 1 77  ? 129.628 109.301 24.393  1.00 98.64  ? ? ? ? ? ? 68   GLN B OE1  1 
ATOM   5706 N NE2  . GLN B 1 77  ? 129.742 108.697 26.553  1.00 111.80 ? ? ? ? ? ? 68   GLN B NE2  1 
ATOM   5707 H H    . GLN B 1 77  ? 130.856 113.747 23.326  1.00 56.16  ? ? ? ? ? ? 68   GLN B H    1 
ATOM   5708 H HA   . GLN B 1 77  ? 131.145 113.388 25.938  1.00 61.85  ? ? ? ? ? ? 68   GLN B HA   1 
ATOM   5709 H HB2  . GLN B 1 77  ? 129.943 111.905 24.431  1.00 66.88  ? ? ? ? ? ? 68   GLN B HB2  1 
ATOM   5710 H HB3  . GLN B 1 77  ? 131.367 111.349 24.010  1.00 66.88  ? ? ? ? ? ? 68   GLN B HB3  1 
ATOM   5711 H HG2  . GLN B 1 77  ? 131.713 110.491 26.097  1.00 98.39  ? ? ? ? ? ? 68   GLN B HG2  1 
ATOM   5712 H HG3  . GLN B 1 77  ? 130.396 111.191 26.646  1.00 98.39  ? ? ? ? ? ? 68   GLN B HG3  1 
ATOM   5713 H HE21 . GLN B 1 77  ? 130.021 108.884 27.345  1.00 134.16 ? ? ? ? ? ? 68   GLN B HE21 1 
ATOM   5714 H HE22 . GLN B 1 77  ? 129.291 107.978 26.415  1.00 134.16 ? ? ? ? ? ? 68   GLN B HE22 1 
ATOM   5715 N N    . LEU B 1 78  ? 133.687 113.041 24.038  1.00 37.63  ? ? ? ? ? ? 69   LEU B N    1 
ATOM   5716 C CA   . LEU B 1 78  ? 135.141 112.891 24.005  1.00 28.94  ? ? ? ? ? ? 69   LEU B CA   1 
ATOM   5717 C C    . LEU B 1 78  ? 135.858 114.106 24.589  1.00 42.06  ? ? ? ? ? ? 69   LEU B C    1 
ATOM   5718 O O    . LEU B 1 78  ? 136.927 113.975 25.185  1.00 44.96  ? ? ? ? ? ? 69   LEU B O    1 
ATOM   5719 C CB   . LEU B 1 78  ? 135.622 112.650 22.573  1.00 40.43  ? ? ? ? ? ? 69   LEU B CB   1 
ATOM   5720 C CG   . LEU B 1 78  ? 135.339 111.267 21.985  1.00 41.76  ? ? ? ? ? ? 69   LEU B CG   1 
ATOM   5721 C CD1  . LEU B 1 78  ? 135.610 111.264 20.491  1.00 43.64  ? ? ? ? ? ? 69   LEU B CD1  1 
ATOM   5722 C CD2  . LEU B 1 78  ? 136.178 110.201 22.676  1.00 37.54  ? ? ? ? ? ? 69   LEU B CD2  1 
ATOM   5723 H H    . LEU B 1 78  ? 133.331 113.175 23.267  1.00 45.16  ? ? ? ? ? ? 69   LEU B H    1 
ATOM   5724 H HA   . LEU B 1 78  ? 135.387 112.117 24.535  1.00 34.73  ? ? ? ? ? ? 69   LEU B HA   1 
ATOM   5725 H HB2  . LEU B 1 78  ? 135.195 113.301 21.995  1.00 48.51  ? ? ? ? ? ? 69   LEU B HB2  1 
ATOM   5726 H HB3  . LEU B 1 78  ? 136.583 112.781 22.550  1.00 48.51  ? ? ? ? ? ? 69   LEU B HB3  1 
ATOM   5727 H HG   . LEU B 1 78  ? 134.404 111.049 22.122  1.00 50.12  ? ? ? ? ? ? 69   LEU B HG   1 
ATOM   5728 H HD11 . LEU B 1 78  ? 136.540 111.494 20.339  1.00 52.37  ? ? ? ? ? ? 69   LEU B HD11 1 
ATOM   5729 H HD12 . LEU B 1 78  ? 135.425 110.380 20.138  1.00 52.37  ? ? ? ? ? ? 69   LEU B HD12 1 
ATOM   5730 H HD13 . LEU B 1 78  ? 135.034 111.918 20.065  1.00 52.37  ? ? ? ? ? ? 69   LEU B HD13 1 
ATOM   5731 H HD21 . LEU B 1 78  ? 135.961 110.193 23.622  1.00 45.04  ? ? ? ? ? ? 69   LEU B HD21 1 
ATOM   5732 H HD22 . LEU B 1 78  ? 135.978 109.338 22.283  1.00 45.04  ? ? ? ? ? ? 69   LEU B HD22 1 
ATOM   5733 H HD23 . LEU B 1 78  ? 137.117 110.411 22.554  1.00 45.04  ? ? ? ? ? ? 69   LEU B HD23 1 
ATOM   5734 N N    . VAL B 1 79  ? 135.275 115.287 24.414  1.00 37.31  ? ? ? ? ? ? 70   VAL B N    1 
ATOM   5735 C CA   . VAL B 1 79  ? 135.862 116.510 24.950  1.00 40.54  ? ? ? ? ? ? 70   VAL B CA   1 
ATOM   5736 C C    . VAL B 1 79  ? 135.632 116.598 26.457  1.00 41.70  ? ? ? ? ? ? 70   VAL B C    1 
ATOM   5737 O O    . VAL B 1 79  ? 136.520 117.007 27.204  1.00 50.02  ? ? ? ? ? ? 70   VAL B O    1 
ATOM   5738 C CB   . VAL B 1 79  ? 135.293 117.767 24.245  1.00 34.27  ? ? ? ? ? ? 70   VAL B CB   1 
ATOM   5739 C CG1  . VAL B 1 79  ? 135.669 119.050 24.994  1.00 36.91  ? ? ? ? ? ? 70   VAL B CG1  1 
ATOM   5740 C CG2  . VAL B 1 79  ? 135.793 117.832 22.812  1.00 29.20  ? ? ? ? ? ? 70   VAL B CG2  1 
ATOM   5741 H H    . VAL B 1 79  ? 134.538 115.407 23.987  1.00 44.77  ? ? ? ? ? ? 70   VAL B H    1 
ATOM   5742 H HA   . VAL B 1 79  ? 136.820 116.491 24.796  1.00 48.64  ? ? ? ? ? ? 70   VAL B HA   1 
ATOM   5743 H HB   . VAL B 1 79  ? 134.325 117.706 24.223  1.00 41.13  ? ? ? ? ? ? 70   VAL B HB   1 
ATOM   5744 H HG11 . VAL B 1 79  ? 136.636 119.123 25.028  1.00 44.29  ? ? ? ? ? ? 70   VAL B HG11 1 
ATOM   5745 H HG12 . VAL B 1 79  ? 135.296 119.811 24.523  1.00 44.29  ? ? ? ? ? ? 70   VAL B HG12 1 
ATOM   5746 H HG13 . VAL B 1 79  ? 135.308 119.007 25.894  1.00 44.29  ? ? ? ? ? ? 70   VAL B HG13 1 
ATOM   5747 H HG21 . VAL B 1 79  ? 135.500 117.037 22.339  1.00 35.05  ? ? ? ? ? ? 70   VAL B HG21 1 
ATOM   5748 H HG22 . VAL B 1 79  ? 135.427 118.623 22.386  1.00 35.05  ? ? ? ? ? ? 70   VAL B HG22 1 
ATOM   5749 H HG23 . VAL B 1 79  ? 136.762 117.877 22.818  1.00 35.05  ? ? ? ? ? ? 70   VAL B HG23 1 
ATOM   5750 N N    . GLU B 1 80  ? 134.440 116.212 26.899  1.00 55.49  ? ? ? ? ? ? 71   GLU B N    1 
ATOM   5751 C CA   . GLU B 1 80  ? 134.092 116.280 28.315  1.00 57.35  ? ? ? ? ? ? 71   GLU B CA   1 
ATOM   5752 C C    . GLU B 1 80  ? 134.882 115.267 29.139  1.00 43.84  ? ? ? ? ? ? 71   GLU B C    1 
ATOM   5753 O O    . GLU B 1 80  ? 135.314 115.567 30.250  1.00 49.10  ? ? ? ? ? ? 71   GLU B O    1 
ATOM   5754 C CB   . GLU B 1 80  ? 132.589 116.073 28.506  1.00 57.15  ? ? ? ? ? ? 71   GLU B CB   1 
ATOM   5755 C CG   . GLU B 1 80  ? 131.777 117.348 28.310  1.00 92.91  ? ? ? ? ? ? 71   GLU B CG   1 
ATOM   5756 C CD   . GLU B 1 80  ? 130.336 117.082 27.917  1.00 113.78 ? ? ? ? ? ? 71   GLU B CD   1 
ATOM   5757 O OE1  . GLU B 1 80  ? 129.822 115.985 28.223  1.00 121.73 ? ? ? ? ? ? 71   GLU B OE1  1 
ATOM   5758 O OE2  . GLU B 1 80  ? 129.716 117.974 27.299  1.00 115.10 ? ? ? ? ? ? 71   GLU B OE2  1 
ATOM   5759 H H    . GLU B 1 80  ? 133.811 115.906 26.398  1.00 66.58  ? ? ? ? ? ? 71   GLU B H    1 
ATOM   5760 H HA   . GLU B 1 80  ? 134.312 117.165 28.647  1.00 68.83  ? ? ? ? ? ? 71   GLU B HA   1 
ATOM   5761 H HB2  . GLU B 1 80  ? 132.278 115.419 27.860  1.00 68.59  ? ? ? ? ? ? 71   GLU B HB2  1 
ATOM   5762 H HB3  . GLU B 1 80  ? 132.428 115.751 29.406  1.00 68.59  ? ? ? ? ? ? 71   GLU B HB3  1 
ATOM   5763 H HG2  . GLU B 1 80  ? 131.772 117.849 29.141  1.00 111.49 ? ? ? ? ? ? 71   GLU B HG2  1 
ATOM   5764 H HG3  . GLU B 1 80  ? 132.186 117.877 27.607  1.00 111.49 ? ? ? ? ? ? 71   GLU B HG3  1 
ATOM   5765 N N    . LYS B 1 81  ? 135.077 114.074 28.589  1.00 43.88  ? ? ? ? ? ? 72   LYS B N    1 
ATOM   5766 C CA   . LYS B 1 81  ? 135.856 113.041 29.263  1.00 44.95  ? ? ? ? ? ? 72   LYS B CA   1 
ATOM   5767 C C    . LYS B 1 81  ? 137.348 113.364 29.250  1.00 54.45  ? ? ? ? ? ? 72   LYS B C    1 
ATOM   5768 O O    . LYS B 1 81  ? 138.107 112.854 30.075  1.00 61.21  ? ? ? ? ? ? 72   LYS B O    1 
ATOM   5769 C CB   . LYS B 1 81  ? 135.618 111.680 28.602  1.00 49.26  ? ? ? ? ? ? 72   LYS B CB   1 
ATOM   5770 C CG   . LYS B 1 81  ? 134.305 111.011 28.991  1.00 71.22  ? ? ? ? ? ? 72   LYS B CG   1 
ATOM   5771 C CD   . LYS B 1 81  ? 134.341 110.498 30.426  1.00 95.34  ? ? ? ? ? ? 72   LYS B CD   1 
ATOM   5772 C CE   . LYS B 1 81  ? 133.101 109.685 30.765  1.00 102.76 ? ? ? ? ? ? 72   LYS B CE   1 
ATOM   5773 N NZ   . LYS B 1 81  ? 133.167 109.116 32.142  1.00 101.92 ? ? ? ? ? ? 72   LYS B NZ   1 
ATOM   5774 H H    . LYS B 1 81  ? 134.768 113.836 27.823  1.00 52.66  ? ? ? ? ? ? 72   LYS B H    1 
ATOM   5775 H HA   . LYS B 1 81  ? 135.569 112.981 30.188  1.00 53.94  ? ? ? ? ? ? 72   LYS B HA   1 
ATOM   5776 H HB2  . LYS B 1 81  ? 135.613 111.799 27.639  1.00 59.11  ? ? ? ? ? ? 72   LYS B HB2  1 
ATOM   5777 H HB3  . LYS B 1 81  ? 136.339 111.082 28.854  1.00 59.11  ? ? ? ? ? ? 72   LYS B HB3  1 
ATOM   5778 H HG2  . LYS B 1 81  ? 133.583 111.655 28.917  1.00 85.47  ? ? ? ? ? ? 72   LYS B HG2  1 
ATOM   5779 H HG3  . LYS B 1 81  ? 134.143 110.257 28.403  1.00 85.47  ? ? ? ? ? ? 72   LYS B HG3  1 
ATOM   5780 H HD2  . LYS B 1 81  ? 135.118 109.929 30.542  1.00 114.41 ? ? ? ? ? ? 72   LYS B HD2  1 
ATOM   5781 H HD3  . LYS B 1 81  ? 134.384 111.252 31.034  1.00 114.41 ? ? ? ? ? ? 72   LYS B HD3  1 
ATOM   5782 H HE2  . LYS B 1 81  ? 132.320 110.258 30.711  1.00 123.32 ? ? ? ? ? ? 72   LYS B HE2  1 
ATOM   5783 H HE3  . LYS B 1 81  ? 133.020 108.950 30.138  1.00 123.32 ? ? ? ? ? ? 72   LYS B HE3  1 
ATOM   5784 H HZ1  . LYS B 1 81  ? 133.236 109.773 32.739  1.00 122.30 ? ? ? ? ? ? 72   LYS B HZ1  1 
ATOM   5785 H HZ2  . LYS B 1 81  ? 132.430 108.647 32.312  1.00 122.30 ? ? ? ? ? ? 72   LYS B HZ2  1 
ATOM   5786 H HZ3  . LYS B 1 81  ? 133.874 108.582 32.216  1.00 122.30 ? ? ? ? ? ? 72   LYS B HZ3  1 
ATOM   5787 N N    . GLY B 1 82  ? 137.764 114.212 28.314  1.00 49.19  ? ? ? ? ? ? 73   GLY B N    1 
ATOM   5788 C CA   . GLY B 1 82  ? 139.171 114.520 28.132  1.00 46.51  ? ? ? ? ? ? 73   GLY B CA   1 
ATOM   5789 C C    . GLY B 1 82  ? 139.693 115.595 29.069  1.00 44.20  ? ? ? ? ? ? 73   GLY B C    1 
ATOM   5790 O O    . GLY B 1 82  ? 138.930 116.183 29.837  1.00 39.40  ? ? ? ? ? ? 73   GLY B O    1 
ATOM   5791 H H    . GLY B 1 82  ? 137.242 114.625 27.768  1.00 59.02  ? ? ? ? ? ? 73   GLY B H    1 
ATOM   5792 H HA2  . GLY B 1 82  ? 139.693 113.715 28.274  1.00 55.81  ? ? ? ? ? ? 73   GLY B HA2  1 
ATOM   5793 H HA3  . GLY B 1 82  ? 139.316 114.818 27.220  1.00 55.81  ? ? ? ? ? ? 73   GLY B HA3  1 
ATOM   5794 N N    . PRO B 1 83  ? 141.008 115.862 29.003  1.00 36.81  ? ? ? ? ? ? 74   PRO B N    1 
ATOM   5795 C CA   . PRO B 1 83  ? 141.713 116.778 29.909  1.00 36.82  ? ? ? ? ? ? 74   PRO B CA   1 
ATOM   5796 C C    . PRO B 1 83  ? 141.503 118.267 29.621  1.00 43.56  ? ? ? ? ? ? 74   PRO B C    1 
ATOM   5797 O O    . PRO B 1 83  ? 142.063 119.095 30.339  1.00 53.85  ? ? ? ? ? ? 74   PRO B O    1 
ATOM   5798 C CB   . PRO B 1 83  ? 143.182 116.409 29.693  1.00 31.37  ? ? ? ? ? ? 74   PRO B CB   1 
ATOM   5799 C CG   . PRO B 1 83  ? 143.238 115.901 28.301  1.00 40.97  ? ? ? ? ? ? 74   PRO B CG   1 
ATOM   5800 C CD   . PRO B 1 83  ? 141.935 115.191 28.073  1.00 42.28  ? ? ? ? ? ? 74   PRO B CD   1 
ATOM   5801 H HA   . PRO B 1 83  ? 141.469 116.593 30.829  1.00 44.19  ? ? ? ? ? ? 74   PRO B HA   1 
ATOM   5802 H HB2  . PRO B 1 83  ? 143.738 117.197 29.795  1.00 37.65  ? ? ? ? ? ? 74   PRO B HB2  1 
ATOM   5803 H HB3  . PRO B 1 83  ? 143.443 115.718 30.323  1.00 37.65  ? ? ? ? ? ? 74   PRO B HB3  1 
ATOM   5804 H HG2  . PRO B 1 83  ? 143.333 116.646 27.687  1.00 49.16  ? ? ? ? ? ? 74   PRO B HG2  1 
ATOM   5805 H HG3  . PRO B 1 83  ? 143.982 115.285 28.210  1.00 49.16  ? ? ? ? ? ? 74   PRO B HG3  1 
ATOM   5806 H HD2  . PRO B 1 83  ? 141.640 115.313 27.157  1.00 50.74  ? ? ? ? ? ? 74   PRO B HD2  1 
ATOM   5807 H HD3  . PRO B 1 83  ? 142.018 114.252 28.299  1.00 50.74  ? ? ? ? ? ? 74   PRO B HD3  1 
ATOM   5808 N N    . GLN B 1 84  ? 140.720 118.603 28.600  1.00 44.90  ? ? ? ? ? ? 75   GLN B N    1 
ATOM   5809 C CA   . GLN B 1 84  ? 140.457 120.004 28.275  1.00 45.14  ? ? ? ? ? ? 75   GLN B CA   1 
ATOM   5810 C C    . GLN B 1 84  ? 139.282 120.533 29.088  1.00 47.45  ? ? ? ? ? ? 75   GLN B C    1 
ATOM   5811 O O    . GLN B 1 84  ? 138.184 119.978 29.038  1.00 46.21  ? ? ? ? ? ? 75   GLN B O    1 
ATOM   5812 C CB   . GLN B 1 84  ? 140.165 120.168 26.781  1.00 42.27  ? ? ? ? ? ? 75   GLN B CB   1 
ATOM   5813 C CG   . GLN B 1 84  ? 139.941 121.612 26.339  1.00 35.82  ? ? ? ? ? ? 75   GLN B CG   1 
ATOM   5814 C CD   . GLN B 1 84  ? 141.219 122.432 26.337  1.00 37.05  ? ? ? ? ? ? 75   GLN B CD   1 
ATOM   5815 O OE1  . GLN B 1 84  ? 142.120 122.189 25.539  1.00 67.20  ? ? ? ? ? ? 75   GLN B OE1  1 
ATOM   5816 N NE2  . GLN B 1 84  ? 141.299 123.412 27.229  1.00 39.65  ? ? ? ? ? ? 75   GLN B NE2  1 
ATOM   5817 H H    . GLN B 1 84  ? 140.328 118.041 28.081  1.00 53.89  ? ? ? ? ? ? 75   GLN B H    1 
ATOM   5818 H HA   . GLN B 1 84  ? 141.240 120.534 28.492  1.00 54.17  ? ? ? ? ? ? 75   GLN B HA   1 
ATOM   5819 H HB2  . GLN B 1 84  ? 140.917 119.819 26.277  1.00 50.73  ? ? ? ? ? ? 75   GLN B HB2  1 
ATOM   5820 H HB3  . GLN B 1 84  ? 139.365 119.666 26.563  1.00 50.73  ? ? ? ? ? ? 75   GLN B HB3  1 
ATOM   5821 H HG2  . GLN B 1 84  ? 139.583 121.615 25.437  1.00 42.98  ? ? ? ? ? ? 75   GLN B HG2  1 
ATOM   5822 H HG3  . GLN B 1 84  ? 139.314 122.035 26.946  1.00 42.98  ? ? ? ? ? ? 75   GLN B HG3  1 
ATOM   5823 H HE21 . GLN B 1 84  ? 140.646 123.556 27.770  1.00 47.58  ? ? ? ? ? ? 75   GLN B HE21 1 
ATOM   5824 H HE22 . GLN B 1 84  ? 142.004 123.904 27.266  1.00 47.58  ? ? ? ? ? ? 75   GLN B HE22 1 
ATOM   5825 N N    . TYR B 1 85  ? 139.522 121.611 29.829  1.00 53.31  ? ? ? ? ? ? 76   TYR B N    1 
ATOM   5826 C CA   . TYR B 1 85  ? 138.484 122.251 30.633  1.00 50.77  ? ? ? ? ? ? 76   TYR B CA   1 
ATOM   5827 C C    . TYR B 1 85  ? 138.483 123.757 30.389  1.00 39.70  ? ? ? ? ? ? 76   TYR B C    1 
ATOM   5828 O O    . TYR B 1 85  ? 139.141 124.244 29.470  1.00 48.05  ? ? ? ? ? ? 76   TYR B O    1 
ATOM   5829 C CB   . TYR B 1 85  ? 138.708 121.961 32.119  1.00 47.71  ? ? ? ? ? ? 76   TYR B CB   1 
ATOM   5830 C CG   . TYR B 1 85  ? 138.705 120.488 32.458  1.00 51.63  ? ? ? ? ? ? 76   TYR B CG   1 
ATOM   5831 C CD1  . TYR B 1 85  ? 137.511 119.802 32.639  1.00 48.65  ? ? ? ? ? ? 76   TYR B CD1  1 
ATOM   5832 C CD2  . TYR B 1 85  ? 139.895 119.785 32.598  1.00 45.80  ? ? ? ? ? ? 76   TYR B CD2  1 
ATOM   5833 C CE1  . TYR B 1 85  ? 137.501 118.456 32.946  1.00 49.07  ? ? ? ? ? ? 76   TYR B CE1  1 
ATOM   5834 C CE2  . TYR B 1 85  ? 139.895 118.437 32.907  1.00 55.57  ? ? ? ? ? ? 76   TYR B CE2  1 
ATOM   5835 C CZ   . TYR B 1 85  ? 138.694 117.778 33.080  1.00 59.11  ? ? ? ? ? ? 76   TYR B CZ   1 
ATOM   5836 O OH   . TYR B 1 85  ? 138.683 116.436 33.386  1.00 56.70  ? ? ? ? ? ? 76   TYR B OH   1 
ATOM   5837 H H    . TYR B 1 85  ? 140.289 121.995 29.885  1.00 63.98  ? ? ? ? ? ? 76   TYR B H    1 
ATOM   5838 H HA   . TYR B 1 85  ? 137.617 121.899 30.379  1.00 60.93  ? ? ? ? ? ? 76   TYR B HA   1 
ATOM   5839 H HB2  . TYR B 1 85  ? 139.568 122.325 32.383  1.00 57.26  ? ? ? ? ? ? 76   TYR B HB2  1 
ATOM   5840 H HB3  . TYR B 1 85  ? 138.001 122.385 32.631  1.00 57.26  ? ? ? ? ? ? 76   TYR B HB3  1 
ATOM   5841 H HD1  . TYR B 1 85  ? 136.705 120.256 32.549  1.00 58.37  ? ? ? ? ? ? 76   TYR B HD1  1 
ATOM   5842 H HD2  . TYR B 1 85  ? 140.705 120.227 32.481  1.00 54.96  ? ? ? ? ? ? 76   TYR B HD2  1 
ATOM   5843 H HE1  . TYR B 1 85  ? 136.693 118.010 33.064  1.00 58.88  ? ? ? ? ? ? 76   TYR B HE1  1 
ATOM   5844 H HE2  . TYR B 1 85  ? 140.699 117.978 32.997  1.00 66.69  ? ? ? ? ? ? 76   TYR B HE2  1 
ATOM   5845 H HH   . TYR B 1 85  ? 139.470 116.147 33.439  1.00 68.04  ? ? ? ? ? ? 76   TYR B HH   1 
ATOM   5846 N N    . GLY B 1 86  ? 137.740 124.487 31.214  1.00 42.86  ? ? ? ? ? ? 77   GLY B N    1 
ATOM   5847 C CA   . GLY B 1 86  ? 137.739 125.937 31.160  1.00 41.17  ? ? ? ? ? ? 77   GLY B CA   1 
ATOM   5848 C C    . GLY B 1 86  ? 136.973 126.503 29.981  1.00 51.10  ? ? ? ? ? ? 77   GLY B C    1 
ATOM   5849 O O    . GLY B 1 86  ? 136.110 125.841 29.405  1.00 53.09  ? ? ? ? ? ? 77   GLY B O    1 
ATOM   5850 H H    . GLY B 1 86  ? 137.224 124.160 31.819  1.00 51.44  ? ? ? ? ? ? 77   GLY B H    1 
ATOM   5851 H HA2  . GLY B 1 86  ? 137.343 126.286 31.974  1.00 49.41  ? ? ? ? ? ? 77   GLY B HA2  1 
ATOM   5852 H HA3  . GLY B 1 86  ? 138.654 126.255 31.106  1.00 49.41  ? ? ? ? ? ? 77   GLY B HA3  1 
ATOM   5853 N N    . THR B 1 87  ? 137.302 127.738 29.620  1.00 44.78  ? ? ? ? ? ? 78   THR B N    1 
ATOM   5854 C CA   . THR B 1 87  ? 136.593 128.453 28.567  1.00 38.39  ? ? ? ? ? ? 78   THR B CA   1 
ATOM   5855 C C    . THR B 1 87  ? 136.863 127.850 27.189  1.00 49.50  ? ? ? ? ? ? 78   THR B C    1 
ATOM   5856 O O    . THR B 1 87  ? 136.009 127.904 26.302  1.00 53.79  ? ? ? ? ? ? 78   THR B O    1 
ATOM   5857 C CB   . THR B 1 87  ? 136.988 129.943 28.549  1.00 44.93  ? ? ? ? ? ? 78   THR B CB   1 
ATOM   5858 O OG1  . THR B 1 87  ? 138.385 130.072 28.256  1.00 50.30  ? ? ? ? ? ? 78   THR B OG1  1 
ATOM   5859 C CG2  . THR B 1 87  ? 136.700 130.587 29.895  1.00 51.76  ? ? ? ? ? ? 78   THR B CG2  1 
ATOM   5860 H H    . THR B 1 87  ? 137.942 128.190 29.976  1.00 53.74  ? ? ? ? ? ? 78   THR B H    1 
ATOM   5861 H HA   . THR B 1 87  ? 135.640 128.398 28.736  1.00 46.07  ? ? ? ? ? ? 78   THR B HA   1 
ATOM   5862 H HB   . THR B 1 87  ? 136.472 130.406 27.871  1.00 53.91  ? ? ? ? ? ? 78   THR B HB   1 
ATOM   5863 H HG1  . THR B 1 87  ? 138.839 129.675 28.840  1.00 60.35  ? ? ? ? ? ? 78   THR B HG1  1 
ATOM   5864 H HG21 . THR B 1 87  ? 137.206 130.140 30.591  1.00 62.11  ? ? ? ? ? ? 78   THR B HG21 1 
ATOM   5865 H HG22 . THR B 1 87  ? 136.951 131.524 29.874  1.00 62.11  ? ? ? ? ? ? 78   THR B HG22 1 
ATOM   5866 H HG23 . THR B 1 87  ? 135.754 130.519 30.099  1.00 62.11  ? ? ? ? ? ? 78   THR B HG23 1 
ATOM   5867 N N    . VAL B 1 88  ? 138.050 127.279 27.009  1.00 45.20  ? ? ? ? ? ? 79   VAL B N    1 
ATOM   5868 C CA   . VAL B 1 88  ? 138.413 126.668 25.732  1.00 44.34  ? ? ? ? ? ? 79   VAL B CA   1 
ATOM   5869 C C    . VAL B 1 88  ? 137.594 125.402 25.506  1.00 44.31  ? ? ? ? ? ? 79   VAL B C    1 
ATOM   5870 O O    . VAL B 1 88  ? 137.242 125.082 24.373  1.00 51.40  ? ? ? ? ? ? 79   VAL B O    1 
ATOM   5871 C CB   . VAL B 1 88  ? 139.929 126.362 25.658  1.00 42.16  ? ? ? ? ? ? 79   VAL B CB   1 
ATOM   5872 C CG1  . VAL B 1 88  ? 140.266 125.468 24.463  1.00 35.32  ? ? ? ? ? ? 79   VAL B CG1  1 
ATOM   5873 C CG2  . VAL B 1 88  ? 140.715 127.660 25.580  1.00 36.65  ? ? ? ? ? ? 79   VAL B CG2  1 
ATOM   5874 H H    . VAL B 1 88  ? 138.664 127.233 27.609  1.00 54.24  ? ? ? ? ? ? 79   VAL B H    1 
ATOM   5875 H HA   . VAL B 1 88  ? 138.201 127.289 25.018  1.00 53.21  ? ? ? ? ? ? 79   VAL B HA   1 
ATOM   5876 H HB   . VAL B 1 88  ? 140.198 125.897 26.466  1.00 50.59  ? ? ? ? ? ? 79   VAL B HB   1 
ATOM   5877 H HG11 . VAL B 1 88  ? 140.000 125.920 23.647  1.00 42.39  ? ? ? ? ? ? 79   VAL B HG11 1 
ATOM   5878 H HG12 . VAL B 1 88  ? 141.222 125.301 24.453  1.00 42.39  ? ? ? ? ? ? 79   VAL B HG12 1 
ATOM   5879 H HG13 . VAL B 1 88  ? 139.785 124.631 24.550  1.00 42.39  ? ? ? ? ? ? 79   VAL B HG13 1 
ATOM   5880 H HG21 . VAL B 1 88  ? 140.530 128.190 26.371  1.00 43.97  ? ? ? ? ? ? 79   VAL B HG21 1 
ATOM   5881 H HG22 . VAL B 1 88  ? 141.662 127.454 25.534  1.00 43.97  ? ? ? ? ? ? 79   VAL B HG22 1 
ATOM   5882 H HG23 . VAL B 1 88  ? 140.443 128.146 24.785  1.00 43.97  ? ? ? ? ? ? 79   VAL B HG23 1 
ATOM   5883 N N    . GLU B 1 89  ? 137.287 124.689 26.585  1.00 40.16  ? ? ? ? ? ? 80   GLU B N    1 
ATOM   5884 C CA   . GLU B 1 89  ? 136.427 123.517 26.496  1.00 42.48  ? ? ? ? ? ? 80   GLU B CA   1 
ATOM   5885 C C    . GLU B 1 89  ? 135.048 123.937 26.003  1.00 44.69  ? ? ? ? ? ? 80   GLU B C    1 
ATOM   5886 O O    . GLU B 1 89  ? 134.460 123.283 25.142  1.00 49.12  ? ? ? ? ? ? 80   GLU B O    1 
ATOM   5887 C CB   . GLU B 1 89  ? 136.297 122.833 27.855  1.00 40.87  ? ? ? ? ? ? 80   GLU B CB   1 
ATOM   5888 C CG   . GLU B 1 89  ? 135.463 121.557 27.819  1.00 40.49  ? ? ? ? ? ? 80   GLU B CG   1 
ATOM   5889 C CD   . GLU B 1 89  ? 135.125 121.029 29.201  1.00 56.01  ? ? ? ? ? ? 80   GLU B CD   1 
ATOM   5890 O OE1  . GLU B 1 89  ? 135.122 121.825 30.167  1.00 61.52  ? ? ? ? ? ? 80   GLU B OE1  1 
ATOM   5891 O OE2  . GLU B 1 89  ? 134.857 119.813 29.320  1.00 44.71  ? ? ? ? ? ? 80   GLU B OE2  1 
ATOM   5892 H H    . GLU B 1 89  ? 137.565 124.863 27.380  1.00 48.19  ? ? ? ? ? ? 80   GLU B H    1 
ATOM   5893 H HA   . GLU B 1 89  ? 136.803 122.884 25.864  1.00 50.97  ? ? ? ? ? ? 80   GLU B HA   1 
ATOM   5894 H HB2  . GLU B 1 89  ? 137.183 122.600 28.174  1.00 49.04  ? ? ? ? ? ? 80   GLU B HB2  1 
ATOM   5895 H HB3  . GLU B 1 89  ? 135.874 123.446 28.476  1.00 49.04  ? ? ? ? ? ? 80   GLU B HB3  1 
ATOM   5896 H HG2  . GLU B 1 89  ? 134.630 121.738 27.356  1.00 48.59  ? ? ? ? ? ? 80   GLU B HG2  1 
ATOM   5897 H HG3  . GLU B 1 89  ? 135.960 120.869 27.349  1.00 48.59  ? ? ? ? ? ? 80   GLU B HG3  1 
ATOM   5898 N N    . ARG B 1 90  ? 134.536 125.030 26.560  1.00 45.94  ? ? ? ? ? ? 81   ARG B N    1 
ATOM   5899 C CA   . ARG B 1 90  ? 133.224 125.538 26.182  1.00 58.63  ? ? ? ? ? ? 81   ARG B CA   1 
ATOM   5900 C C    . ARG B 1 90  ? 133.223 126.014 24.733  1.00 49.82  ? ? ? ? ? ? 81   ARG B C    1 
ATOM   5901 O O    . ARG B 1 90  ? 132.241 125.832 24.014  1.00 59.74  ? ? ? ? ? ? 81   ARG B O    1 
ATOM   5902 C CB   . ARG B 1 90  ? 132.798 126.675 27.116  1.00 65.22  ? ? ? ? ? ? 81   ARG B CB   1 
ATOM   5903 C CG   . ARG B 1 90  ? 131.435 127.266 26.779  1.00 83.98  ? ? ? ? ? ? 81   ARG B CG   1 
ATOM   5904 C CD   . ARG B 1 90  ? 130.882 128.138 27.897  1.00 104.46 ? ? ? ? ? ? 81   ARG B CD   1 
ATOM   5905 N NE   . ARG B 1 90  ? 131.699 129.330 28.134  1.00 118.18 ? ? ? ? ? ? 81   ARG B NE   1 
ATOM   5906 C CZ   . ARG B 1 90  ? 132.499 129.517 29.184  1.00 115.19 ? ? ? ? ? ? 81   ARG B CZ   1 
ATOM   5907 N NH1  . ARG B 1 90  ? 132.615 128.594 30.134  1.00 117.15 ? ? ? ? ? ? 81   ARG B NH1  1 
ATOM   5908 N NH2  . ARG B 1 90  ? 133.190 130.644 29.289  1.00 107.48 ? ? ? ? ? ? 81   ARG B NH2  1 
ATOM   5909 H H    . ARG B 1 90  ? 134.932 125.498 27.163  1.00 55.12  ? ? ? ? ? ? 81   ARG B H    1 
ATOM   5910 H HA   . ARG B 1 90  ? 132.573 124.823 26.264  1.00 70.36  ? ? ? ? ? ? 81   ARG B HA   1 
ATOM   5911 H HB2  . ARG B 1 90  ? 132.758 126.335 28.024  1.00 78.26  ? ? ? ? ? ? 81   ARG B HB2  1 
ATOM   5912 H HB3  . ARG B 1 90  ? 133.453 127.388 27.060  1.00 78.26  ? ? ? ? ? ? 81   ARG B HB3  1 
ATOM   5913 H HG2  . ARG B 1 90  ? 131.516 127.813 25.982  1.00 100.78 ? ? ? ? ? ? 81   ARG B HG2  1 
ATOM   5914 H HG3  . ARG B 1 90  ? 130.807 126.543 26.623  1.00 100.78 ? ? ? ? ? ? 81   ARG B HG3  1 
ATOM   5915 H HD2  . ARG B 1 90  ? 129.988 128.429 27.658  1.00 125.35 ? ? ? ? ? ? 81   ARG B HD2  1 
ATOM   5916 H HD3  . ARG B 1 90  ? 130.856 127.623 28.718  1.00 125.35 ? ? ? ? ? ? 81   ARG B HD3  1 
ATOM   5917 H HE   . ARG B 1 90  ? 131.659 129.960 27.550  1.00 141.82 ? ? ? ? ? ? 81   ARG B HE   1 
ATOM   5918 H HH11 . ARG B 1 90  ? 132.171 127.859 30.076  1.00 140.58 ? ? ? ? ? ? 81   ARG B HH11 1 
ATOM   5919 H HH12 . ARG B 1 90  ? 133.135 128.730 30.805  1.00 140.58 ? ? ? ? ? ? 81   ARG B HH12 1 
ATOM   5920 H HH21 . ARG B 1 90  ? 133.122 131.248 28.680  1.00 128.97 ? ? ? ? ? ? 81   ARG B HH21 1 
ATOM   5921 H HH22 . ARG B 1 90  ? 133.707 130.770 29.964  1.00 128.97 ? ? ? ? ? ? 81   ARG B HH22 1 
ATOM   5922 N N    . ALA B 1 91  ? 134.326 126.622 24.308  1.00 42.95  ? ? ? ? ? ? 82   ALA B N    1 
ATOM   5923 C CA   . ALA B 1 91  ? 134.465 127.086 22.931  1.00 30.88  ? ? ? ? ? ? 82   ALA B CA   1 
ATOM   5924 C C    . ALA B 1 91  ? 134.483 125.901 21.976  1.00 36.69  ? ? ? ? ? ? 82   ALA B C    1 
ATOM   5925 O O    . ALA B 1 91  ? 133.871 125.937 20.910  1.00 49.70  ? ? ? ? ? ? 82   ALA B O    1 
ATOM   5926 C CB   . ALA B 1 91  ? 135.735 127.902 22.776  1.00 28.44  ? ? ? ? ? ? 82   ALA B CB   1 
ATOM   5927 H H    . ALA B 1 91  ? 135.013 126.779 24.801  1.00 51.54  ? ? ? ? ? ? 82   ALA B H    1 
ATOM   5928 H HA   . ALA B 1 91  ? 133.709 127.650 22.704  1.00 37.05  ? ? ? ? ? ? 82   ALA B HA   1 
ATOM   5929 H HB1  . ALA B 1 91  ? 136.496 127.347 23.006  1.00 34.13  ? ? ? ? ? ? 82   ALA B HB1  1 
ATOM   5930 H HB2  . ALA B 1 91  ? 135.808 128.201 21.856  1.00 34.13  ? ? ? ? ? ? 82   ALA B HB2  1 
ATOM   5931 H HB3  . ALA B 1 91  ? 135.692 128.668 23.370  1.00 34.13  ? ? ? ? ? ? 82   ALA B HB3  1 
ATOM   5932 N N    . TRP B 1 92  ? 135.197 124.852 22.369  1.00 43.03  ? ? ? ? ? ? 83   TRP B N    1 
ATOM   5933 C CA   . TRP B 1 92  ? 135.276 123.630 21.581  1.00 40.34  ? ? ? ? ? ? 83   TRP B CA   1 
ATOM   5934 C C    . TRP B 1 92  ? 133.891 122.995 21.465  1.00 41.05  ? ? ? ? ? ? 83   TRP B C    1 
ATOM   5935 O O    . TRP B 1 92  ? 133.496 122.544 20.394  1.00 46.86  ? ? ? ? ? ? 83   TRP B O    1 
ATOM   5936 C CB   . TRP B 1 92  ? 136.269 122.661 22.231  1.00 37.10  ? ? ? ? ? ? 83   TRP B CB   1 
ATOM   5937 C CG   . TRP B 1 92  ? 136.692 121.499 21.369  1.00 43.50  ? ? ? ? ? ? 83   TRP B CG   1 
ATOM   5938 C CD1  . TRP B 1 92  ? 136.121 121.083 20.201  1.00 35.80  ? ? ? ? ? ? 83   TRP B CD1  1 
ATOM   5939 C CD2  . TRP B 1 92  ? 137.785 120.605 21.619  1.00 40.35  ? ? ? ? ? ? 83   TRP B CD2  1 
ATOM   5940 N NE1  . TRP B 1 92  ? 136.787 119.985 19.712  1.00 34.35  ? ? ? ? ? ? 83   TRP B NE1  1 
ATOM   5941 C CE2  . TRP B 1 92  ? 137.814 119.674 20.564  1.00 43.49  ? ? ? ? ? ? 83   TRP B CE2  1 
ATOM   5942 C CE3  . TRP B 1 92  ? 138.741 120.505 22.634  1.00 40.41  ? ? ? ? ? ? 83   TRP B CE3  1 
ATOM   5943 C CZ2  . TRP B 1 92  ? 138.760 118.655 20.494  1.00 45.48  ? ? ? ? ? ? 83   TRP B CZ2  1 
ATOM   5944 C CZ3  . TRP B 1 92  ? 139.680 119.493 22.562  1.00 50.14  ? ? ? ? ? ? 83   TRP B CZ3  1 
ATOM   5945 C CH2  . TRP B 1 92  ? 139.682 118.581 21.501  1.00 38.51  ? ? ? ? ? ? 83   TRP B CH2  1 
ATOM   5946 H H    . TRP B 1 92  ? 135.650 124.823 23.100  1.00 51.64  ? ? ? ? ? ? 83   TRP B H    1 
ATOM   5947 H HA   . TRP B 1 92  ? 135.592 123.842 20.689  1.00 48.41  ? ? ? ? ? ? 83   TRP B HA   1 
ATOM   5948 H HB2  . TRP B 1 92  ? 137.069 123.155 22.468  1.00 44.52  ? ? ? ? ? ? 83   TRP B HB2  1 
ATOM   5949 H HB3  . TRP B 1 92  ? 135.863 122.297 23.033  1.00 44.52  ? ? ? ? ? ? 83   TRP B HB3  1 
ATOM   5950 H HD1  . TRP B 1 92  ? 135.384 121.481 19.797  1.00 42.97  ? ? ? ? ? ? 83   TRP B HD1  1 
ATOM   5951 H HE1  . TRP B 1 92  ? 136.593 119.564 18.988  1.00 41.23  ? ? ? ? ? ? 83   TRP B HE1  1 
ATOM   5952 H HE3  . TRP B 1 92  ? 138.745 121.106 23.343  1.00 48.49  ? ? ? ? ? ? 83   TRP B HE3  1 
ATOM   5953 H HZ2  . TRP B 1 92  ? 138.766 118.048 19.790  1.00 54.57  ? ? ? ? ? ? 83   TRP B HZ2  1 
ATOM   5954 H HZ3  . TRP B 1 92  ? 140.320 119.416 23.233  1.00 60.16  ? ? ? ? ? ? 83   TRP B HZ3  1 
ATOM   5955 H HH2  . TRP B 1 92  ? 140.327 117.911 21.480  1.00 46.21  ? ? ? ? ? ? 83   TRP B HH2  1 
ATOM   5956 N N    . CYS B 1 93  ? 133.145 122.975 22.565  1.00 38.07  ? ? ? ? ? ? 84   CYS B N    1 
ATOM   5957 C CA   . CYS B 1 93  ? 131.818 122.367 22.567  1.00 42.65  ? ? ? ? ? ? 84   CYS B CA   1 
ATOM   5958 C C    . CYS B 1 93  ? 130.828 123.141 21.700  1.00 47.15  ? ? ? ? ? ? 84   CYS B C    1 
ATOM   5959 O O    . CYS B 1 93  ? 129.851 122.573 21.211  1.00 52.37  ? ? ? ? ? ? 84   CYS B O    1 
ATOM   5960 C CB   . CYS B 1 93  ? 131.281 122.246 23.995  1.00 43.36  ? ? ? ? ? ? 84   CYS B CB   1 
ATOM   5961 S SG   . CYS B 1 93  ? 131.992 120.873 24.932  1.00 74.66  ? ? ? ? ? ? 84   CYS B SG   1 
ATOM   5962 H H    . CYS B 1 93  ? 133.384 123.305 23.322  1.00 45.68  ? ? ? ? ? ? 84   CYS B H    1 
ATOM   5963 H HA   . CYS B 1 93  ? 131.888 121.470 22.203  1.00 51.18  ? ? ? ? ? ? 84   CYS B HA   1 
ATOM   5964 H HB2  . CYS B 1 93  ? 131.481 123.066 24.474  1.00 52.03  ? ? ? ? ? ? 84   CYS B HB2  1 
ATOM   5965 H HB3  . CYS B 1 93  ? 130.321 122.114 23.958  1.00 52.03  ? ? ? ? ? ? 84   CYS B HB3  1 
ATOM   5966 H HG   . CYS B 1 93  ? 131.513 120.861 26.032  1.00 89.59  ? ? ? ? ? ? 84   CYS B HG   1 
ATOM   5967 N N    . ALA B 1 94  ? 131.076 124.434 21.513  1.00 44.42  ? ? ? ? ? ? 85   ALA B N    1 
ATOM   5968 C CA   . ALA B 1 94  ? 130.219 125.253 20.662  1.00 40.57  ? ? ? ? ? ? 85   ALA B CA   1 
ATOM   5969 C C    . ALA B 1 94  ? 130.261 124.737 19.230  1.00 45.48  ? ? ? ? ? ? 85   ALA B C    1 
ATOM   5970 O O    . ALA B 1 94  ? 129.284 124.849 18.489  1.00 47.05  ? ? ? ? ? ? 85   ALA B O    1 
ATOM   5971 C CB   . ALA B 1 94  ? 130.650 126.709 20.712  1.00 33.95  ? ? ? ? ? ? 85   ALA B CB   1 
ATOM   5972 H H    . ALA B 1 94  ? 131.733 124.861 21.867  1.00 53.30  ? ? ? ? ? ? 85   ALA B H    1 
ATOM   5973 H HA   . ALA B 1 94  ? 129.304 125.196 20.979  1.00 48.68  ? ? ? ? ? ? 85   ALA B HA   1 
ATOM   5974 H HB1  . ALA B 1 94  ? 131.566 126.777 20.401  1.00 40.74  ? ? ? ? ? ? 85   ALA B HB1  1 
ATOM   5975 H HB2  . ALA B 1 94  ? 130.066 127.231 20.140  1.00 40.74  ? ? ? ? ? ? 85   ALA B HB2  1 
ATOM   5976 H HB3  . ALA B 1 94  ? 130.586 127.025 21.627  1.00 40.74  ? ? ? ? ? ? 85   ALA B HB3  1 
ATOM   5977 N N    . PHE B 1 95  ? 131.401 124.170 18.854  1.00 53.04  ? ? ? ? ? ? 86   PHE B N    1 
ATOM   5978 C CA   . PHE B 1 95  ? 131.590 123.589 17.530  1.00 41.23  ? ? ? ? ? ? 86   PHE B CA   1 
ATOM   5979 C C    . PHE B 1 95  ? 130.586 122.456 17.297  1.00 46.58  ? ? ? ? ? ? 86   PHE B C    1 
ATOM   5980 O O    . PHE B 1 95  ? 129.991 122.358 16.224  1.00 59.62  ? ? ? ? ? ? 86   PHE B O    1 
ATOM   5981 C CB   . PHE B 1 95  ? 133.028 123.072 17.409  1.00 42.13  ? ? ? ? ? ? 86   PHE B CB   1 
ATOM   5982 C CG   . PHE B 1 95  ? 133.386 122.530 16.054  1.00 46.86  ? ? ? ? ? ? 86   PHE B CG   1 
ATOM   5983 C CD1  . PHE B 1 95  ? 132.624 122.816 14.936  1.00 57.05  ? ? ? ? ? ? 86   PHE B CD1  1 
ATOM   5984 C CD2  . PHE B 1 95  ? 134.500 121.718 15.908  1.00 48.38  ? ? ? ? ? ? 86   PHE B CD2  1 
ATOM   5985 C CE1  . PHE B 1 95  ? 132.967 122.302 13.699  1.00 62.16  ? ? ? ? ? ? 86   PHE B CE1  1 
ATOM   5986 C CE2  . PHE B 1 95  ? 134.847 121.203 14.675  1.00 55.69  ? ? ? ? ? ? 86   PHE B CE2  1 
ATOM   5987 C CZ   . PHE B 1 95  ? 134.080 121.496 13.568  1.00 48.58  ? ? ? ? ? ? 86   PHE B CZ   1 
ATOM   5988 H H    . PHE B 1 95  ? 132.095 124.108 19.358  1.00 63.65  ? ? ? ? ? ? 86   PHE B H    1 
ATOM   5989 H HA   . PHE B 1 95  ? 131.449 124.270 16.854  1.00 49.47  ? ? ? ? ? ? 86   PHE B HA   1 
ATOM   5990 H HB2  . PHE B 1 95  ? 133.637 123.802 17.603  1.00 50.56  ? ? ? ? ? ? 86   PHE B HB2  1 
ATOM   5991 H HB3  . PHE B 1 95  ? 133.157 122.359 18.054  1.00 50.56  ? ? ? ? ? ? 86   PHE B HB3  1 
ATOM   5992 H HD1  . PHE B 1 95  ? 131.872 123.357 15.017  1.00 68.46  ? ? ? ? ? ? 86   PHE B HD1  1 
ATOM   5993 H HD2  . PHE B 1 95  ? 135.021 121.517 16.652  1.00 58.06  ? ? ? ? ? ? 86   PHE B HD2  1 
ATOM   5994 H HE1  . PHE B 1 95  ? 132.448 122.502 12.953  1.00 74.59  ? ? ? ? ? ? 86   PHE B HE1  1 
ATOM   5995 H HE2  . PHE B 1 95  ? 135.598 120.661 14.592  1.00 66.83  ? ? ? ? ? ? 86   PHE B HE2  1 
ATOM   5996 H HZ   . PHE B 1 95  ? 134.311 121.152 12.735  1.00 58.30  ? ? ? ? ? ? 86   PHE B HZ   1 
ATOM   5997 N N    . MET B 1 96  ? 130.388 121.609 18.303  1.00 38.10  ? ? ? ? ? ? 87   MET B N    1 
ATOM   5998 C CA   . MET B 1 96  ? 129.436 120.506 18.183  1.00 47.01  ? ? ? ? ? ? 87   MET B CA   1 
ATOM   5999 C C    . MET B 1 96  ? 127.995 121.005 18.189  1.00 50.74  ? ? ? ? ? ? 87   MET B C    1 
ATOM   6000 O O    . MET B 1 96  ? 127.132 120.432 17.525  1.00 63.74  ? ? ? ? ? ? 87   MET B O    1 
ATOM   6001 C CB   . MET B 1 96  ? 129.628 119.489 19.308  1.00 45.28  ? ? ? ? ? ? 87   MET B CB   1 
ATOM   6002 C CG   . MET B 1 96  ? 130.870 118.635 19.157  1.00 41.72  ? ? ? ? ? ? 87   MET B CG   1 
ATOM   6003 S SD   . MET B 1 96  ? 132.318 119.383 19.919  1.00 59.55  ? ? ? ? ? ? 87   MET B SD   1 
ATOM   6004 C CE   . MET B 1 96  ? 133.555 119.012 18.686  1.00 52.43  ? ? ? ? ? ? 87   MET B CE   1 
ATOM   6005 H H    . MET B 1 96  ? 130.789 121.649 19.062  1.00 45.72  ? ? ? ? ? ? 87   MET B H    1 
ATOM   6006 H HA   . MET B 1 96  ? 129.600 120.048 17.344  1.00 56.41  ? ? ? ? ? ? 87   MET B HA   1 
ATOM   6007 H HB2  . MET B 1 96  ? 129.696 119.964 20.151  1.00 54.33  ? ? ? ? ? ? 87   MET B HB2  1 
ATOM   6008 H HB3  . MET B 1 96  ? 128.861 118.895 19.327  1.00 54.33  ? ? ? ? ? ? 87   MET B HB3  1 
ATOM   6009 H HG2  . MET B 1 96  ? 130.718 117.776 19.580  1.00 50.06  ? ? ? ? ? ? 87   MET B HG2  1 
ATOM   6010 H HG3  . MET B 1 96  ? 131.057 118.512 18.213  1.00 50.06  ? ? ? ? ? ? 87   MET B HG3  1 
ATOM   6011 H HE1  . MET B 1 96  ? 133.295 119.421 17.846  1.00 62.92  ? ? ? ? ? ? 87   MET B HE1  1 
ATOM   6012 H HE2  . MET B 1 96  ? 134.408 119.369 18.978  1.00 62.92  ? ? ? ? ? ? 87   MET B HE2  1 
ATOM   6013 H HE3  . MET B 1 96  ? 133.616 118.050 18.581  1.00 62.92  ? ? ? ? ? ? 87   MET B HE3  1 
ATOM   6014 N N    . SER B 1 97  ? 127.734 122.063 18.947  1.00 46.52  ? ? ? ? ? ? 88   SER B N    1 
ATOM   6015 C CA   . SER B 1 97  ? 126.397 122.639 19.012  1.00 52.86  ? ? ? ? ? ? 88   SER B CA   1 
ATOM   6016 C C    . SER B 1 97  ? 125.980 123.172 17.645  1.00 55.33  ? ? ? ? ? ? 88   SER B C    1 
ATOM   6017 O O    . SER B 1 97  ? 124.803 123.133 17.285  1.00 58.31  ? ? ? ? ? ? 88   SER B O    1 
ATOM   6018 C CB   . SER B 1 97  ? 126.347 123.761 20.048  1.00 50.52  ? ? ? ? ? ? 88   SER B CB   1 
ATOM   6019 O OG   . SER B 1 97  ? 126.711 123.281 21.329  1.00 55.95  ? ? ? ? ? ? 88   SER B OG   1 
ATOM   6020 H H    . SER B 1 97  ? 128.316 122.468 19.435  1.00 55.83  ? ? ? ? ? ? 88   SER B H    1 
ATOM   6021 H HA   . SER B 1 97  ? 125.765 121.953 19.277  1.00 63.43  ? ? ? ? ? ? 88   SER B HA   1 
ATOM   6022 H HB2  . SER B 1 97  ? 126.967 124.461 19.786  1.00 60.62  ? ? ? ? ? ? 88   SER B HB2  1 
ATOM   6023 H HB3  . SER B 1 97  ? 125.445 124.115 20.088  1.00 60.62  ? ? ? ? ? ? 88   SER B HB3  1 
ATOM   6024 H HG   . SER B 1 97  ? 126.680 123.906 21.890  1.00 67.14  ? ? ? ? ? ? 88   SER B HG   1 
ATOM   6025 N N    . GLU B 1 98  ? 126.952 123.669 16.887  1.00 39.97  ? ? ? ? ? ? 89   GLU B N    1 
ATOM   6026 C CA   . GLU B 1 98  ? 126.699 124.142 15.532  1.00 43.13  ? ? ? ? ? ? 89   GLU B CA   1 
ATOM   6027 C C    . GLU B 1 98  ? 126.201 122.994 14.663  1.00 48.22  ? ? ? ? ? ? 89   GLU B C    1 
ATOM   6028 O O    . GLU B 1 98  ? 125.254 123.154 13.897  1.00 57.28  ? ? ? ? ? ? 89   GLU B O    1 
ATOM   6029 C CB   . GLU B 1 98  ? 127.968 124.759 14.937  1.00 44.07  ? ? ? ? ? ? 89   GLU B CB   1 
ATOM   6030 C CG   . GLU B 1 98  ? 127.906 125.021 13.431  1.00 38.05  ? ? ? ? ? ? 89   GLU B CG   1 
ATOM   6031 C CD   . GLU B 1 98  ? 128.454 123.877 12.579  1.00 54.91  ? ? ? ? ? ? 89   GLU B CD   1 
ATOM   6032 O OE1  . GLU B 1 98  ? 129.078 122.944 13.130  1.00 48.83  ? ? ? ? ? ? 89   GLU B OE1  1 
ATOM   6033 O OE2  . GLU B 1 98  ? 128.262 123.919 11.344  1.00 51.31  ? ? ? ? ? ? 89   GLU B OE2  1 
ATOM   6034 H H    . GLU B 1 98  ? 127.772 123.743 17.136  1.00 47.96  ? ? ? ? ? ? 89   GLU B H    1 
ATOM   6035 H HA   . GLU B 1 98  ? 126.012 124.826 15.556  1.00 51.76  ? ? ? ? ? ? 89   GLU B HA   1 
ATOM   6036 H HB2  . GLU B 1 98  ? 128.135 125.608 15.376  1.00 52.88  ? ? ? ? ? ? 89   GLU B HB2  1 
ATOM   6037 H HB3  . GLU B 1 98  ? 128.711 124.157 15.100  1.00 52.88  ? ? ? ? ? ? 89   GLU B HB3  1 
ATOM   6038 H HG2  . GLU B 1 98  ? 126.981 125.163 13.177  1.00 45.66  ? ? ? ? ? ? 89   GLU B HG2  1 
ATOM   6039 H HG3  . GLU B 1 98  ? 128.427 125.814 13.231  1.00 45.66  ? ? ? ? ? ? 89   GLU B HG3  1 
ATOM   6040 N N    . ALA B 1 99  ? 126.836 121.835 14.797  1.00 39.51  ? ? ? ? ? ? 90   ALA B N    1 
ATOM   6041 C CA   . ALA B 1 99  ? 126.443 120.657 14.036  1.00 37.53  ? ? ? ? ? ? 90   ALA B CA   1 
ATOM   6042 C C    . ALA B 1 99  ? 125.014 120.235 14.377  1.00 41.68  ? ? ? ? ? ? 90   ALA B C    1 
ATOM   6043 O O    . ALA B 1 99  ? 124.254 119.818 13.503  1.00 42.16  ? ? ? ? ? ? 90   ALA B O    1 
ATOM   6044 C CB   . ALA B 1 99  ? 127.410 119.516 14.300  1.00 33.24  ? ? ? ? ? ? 90   ALA B CB   1 
ATOM   6045 H H    . ALA B 1 99  ? 127.502 121.705 15.326  1.00 47.41  ? ? ? ? ? ? 90   ALA B H    1 
ATOM   6046 H HA   . ALA B 1 99  ? 126.476 120.866 13.089  1.00 45.04  ? ? ? ? ? ? 90   ALA B HA   1 
ATOM   6047 H HB1  . ALA B 1 99  ? 127.400 119.306 15.246  1.00 39.89  ? ? ? ? ? ? 90   ALA B HB1  1 
ATOM   6048 H HB2  . ALA B 1 99  ? 127.133 118.742 13.785  1.00 39.89  ? ? ? ? ? ? 90   ALA B HB2  1 
ATOM   6049 H HB3  . ALA B 1 99  ? 128.301 119.790 14.031  1.00 39.89  ? ? ? ? ? ? 90   ALA B HB3  1 
ATOM   6050 N N    . GLU B 1 100 ? 124.650 120.352 15.649  1.00 38.59  ? ? ? ? ? ? 91   GLU B N    1 
ATOM   6051 C CA   . GLU B 1 100 ? 123.318 119.961 16.095  1.00 43.10  ? ? ? ? ? ? 91   GLU B CA   1 
ATOM   6052 C C    . GLU B 1 100 ? 122.252 120.883 15.512  1.00 44.55  ? ? ? ? ? ? 91   GLU B C    1 
ATOM   6053 O O    . GLU B 1 100 ? 121.163 120.435 15.155  1.00 46.02  ? ? ? ? ? ? 91   GLU B O    1 
ATOM   6054 C CB   . GLU B 1 100 ? 123.245 119.967 17.623  1.00 33.33  ? ? ? ? ? ? 91   GLU B CB   1 
ATOM   6055 C CG   . GLU B 1 100 ? 124.054 118.852 18.276  1.00 59.39  ? ? ? ? ? ? 91   GLU B CG   1 
ATOM   6056 C CD   . GLU B 1 100 ? 124.255 119.051 19.771  1.00 79.07  ? ? ? ? ? ? 91   GLU B CD   1 
ATOM   6057 O OE1  . GLU B 1 100 ? 123.953 120.151 20.282  1.00 69.01  ? ? ? ? ? ? 91   GLU B OE1  1 
ATOM   6058 O OE2  . GLU B 1 100 ? 124.724 118.101 20.435  1.00 80.30  ? ? ? ? ? ? 91   GLU B OE2  1 
ATOM   6059 H H    . GLU B 1 100 ? 125.156 120.655 16.275  1.00 46.30  ? ? ? ? ? ? 91   GLU B H    1 
ATOM   6060 H HA   . GLU B 1 100 ? 123.134 119.059 15.789  1.00 51.72  ? ? ? ? ? ? 91   GLU B HA   1 
ATOM   6061 H HB2  . GLU B 1 100 ? 123.588 120.814 17.950  1.00 39.99  ? ? ? ? ? ? 91   GLU B HB2  1 
ATOM   6062 H HB3  . GLU B 1 100 ? 122.320 119.860 17.893  1.00 39.99  ? ? ? ? ? ? 91   GLU B HB3  1 
ATOM   6063 H HG2  . GLU B 1 100 ? 123.591 118.010 18.146  1.00 71.26  ? ? ? ? ? ? 91   GLU B HG2  1 
ATOM   6064 H HG3  . GLU B 1 100 ? 124.930 118.814 17.860  1.00 71.26  ? ? ? ? ? ? 91   GLU B HG3  1 
ATOM   6065 N N    . LYS B 1 101 ? 122.571 122.169 15.411  1.00 43.97  ? ? ? ? ? ? 92   LYS B N    1 
ATOM   6066 C CA   . LYS B 1 101 ? 121.631 123.146 14.872  1.00 45.97  ? ? ? ? ? ? 92   LYS B CA   1 
ATOM   6067 C C    . LYS B 1 101 ? 121.485 122.992 13.363  1.00 43.97  ? ? ? ? ? ? 92   LYS B C    1 
ATOM   6068 O O    . LYS B 1 101 ? 120.376 123.061 12.832  1.00 50.00  ? ? ? ? ? ? 92   LYS B O    1 
ATOM   6069 C CB   . LYS B 1 101 ? 122.080 124.565 15.214  1.00 48.43  ? ? ? ? ? ? 92   LYS B CB   1 
ATOM   6070 C CG   . LYS B 1 101 ? 122.003 124.888 16.693  1.00 48.59  ? ? ? ? ? ? 92   LYS B CG   1 
ATOM   6071 C CD   . LYS B 1 101 ? 122.664 126.217 16.999  1.00 58.38  ? ? ? ? ? ? 92   LYS B CD   1 
ATOM   6072 C CE   . LYS B 1 101 ? 122.671 126.505 18.487  1.00 55.20  ? ? ? ? ? ? 92   LYS B CE   1 
ATOM   6073 N NZ   . LYS B 1 101 ? 123.467 127.723 18.795  1.00 61.02  ? ? ? ? ? ? 92   LYS B NZ   1 
ATOM   6074 H H    . LYS B 1 101 ? 123.327 122.503 15.648  1.00 52.77  ? ? ? ? ? ? 92   LYS B H    1 
ATOM   6075 H HA   . LYS B 1 101 ? 120.760 123.001 15.274  1.00 55.16  ? ? ? ? ? ? 92   LYS B HA   1 
ATOM   6076 H HB2  . LYS B 1 101 ? 123.001 124.677 14.933  1.00 58.12  ? ? ? ? ? ? 92   LYS B HB2  1 
ATOM   6077 H HB3  . LYS B 1 101 ? 121.513 125.195 14.742  1.00 58.12  ? ? ? ? ? ? 92   LYS B HB3  1 
ATOM   6078 H HG2  . LYS B 1 101 ? 121.072 124.942 16.962  1.00 58.30  ? ? ? ? ? ? 92   LYS B HG2  1 
ATOM   6079 H HG3  . LYS B 1 101 ? 122.460 124.197 17.198  1.00 58.30  ? ? ? ? ? ? 92   LYS B HG3  1 
ATOM   6080 H HD2  . LYS B 1 101 ? 123.583 126.196 16.689  1.00 70.06  ? ? ? ? ? ? 92   LYS B HD2  1 
ATOM   6081 H HD3  . LYS B 1 101 ? 122.176 126.927 16.554  1.00 70.06  ? ? ? ? ? ? 92   LYS B HD3  1 
ATOM   6082 H HE2  . LYS B 1 101 ? 121.761 126.650 18.790  1.00 66.25  ? ? ? ? ? ? 92   LYS B HE2  1 
ATOM   6083 H HE3  . LYS B 1 101 ? 123.067 125.755 18.957  1.00 66.25  ? ? ? ? ? ? 92   LYS B HE3  1 
ATOM   6084 H HZ1  . LYS B 1 101 ? 123.120 128.427 18.375  1.00 73.22  ? ? ? ? ? ? 92   LYS B HZ1  1 
ATOM   6085 H HZ2  . LYS B 1 101 ? 123.460 127.877 19.672  1.00 73.22  ? ? ? ? ? ? 92   LYS B HZ2  1 
ATOM   6086 H HZ3  . LYS B 1 101 ? 124.308 127.612 18.527  1.00 73.22  ? ? ? ? ? ? 92   LYS B HZ3  1 
ATOM   6087 N N    . VAL B 1 102 ? 122.606 122.791 12.676  1.00 42.77  ? ? ? ? ? ? 93   VAL B N    1 
ATOM   6088 C CA   . VAL B 1 102 ? 122.591 122.561 11.236  1.00 43.42  ? ? ? ? ? ? 93   VAL B CA   1 
ATOM   6089 C C    . VAL B 1 102 ? 121.819 121.283 10.932  1.00 47.67  ? ? ? ? ? ? 93   VAL B C    1 
ATOM   6090 O O    . VAL B 1 102 ? 121.087 121.209 9.945   1.00 45.84  ? ? ? ? ? ? 93   VAL B O    1 
ATOM   6091 C CB   . VAL B 1 102 ? 124.024 122.457 10.666  1.00 45.81  ? ? ? ? ? ? 93   VAL B CB   1 
ATOM   6092 C CG1  . VAL B 1 102 ? 124.011 121.970 9.213   1.00 30.33  ? ? ? ? ? ? 93   VAL B CG1  1 
ATOM   6093 C CG2  . VAL B 1 102 ? 124.728 123.802 10.760  1.00 40.39  ? ? ? ? ? ? 93   VAL B CG2  1 
ATOM   6094 H H    . VAL B 1 102 ? 123.393 122.783 13.024  1.00 51.33  ? ? ? ? ? ? 93   VAL B H    1 
ATOM   6095 H HA   . VAL B 1 102 ? 122.142 123.300 10.797  1.00 52.11  ? ? ? ? ? ? 93   VAL B HA   1 
ATOM   6096 H HB   . VAL B 1 102 ? 124.528 121.817 11.193  1.00 54.98  ? ? ? ? ? ? 93   VAL B HB   1 
ATOM   6097 H HG11 . VAL B 1 102 ? 123.505 122.598 8.675   1.00 36.40  ? ? ? ? ? ? 93   VAL B HG11 1 
ATOM   6098 H HG12 . VAL B 1 102 ? 124.924 121.917 8.890   1.00 36.40  ? ? ? ? ? ? 93   VAL B HG12 1 
ATOM   6099 H HG13 . VAL B 1 102 ? 123.596 121.094 9.178   1.00 36.40  ? ? ? ? ? ? 93   VAL B HG13 1 
ATOM   6100 H HG21 . VAL B 1 102 ? 124.771 124.071 11.692  1.00 48.47  ? ? ? ? ? ? 93   VAL B HG21 1 
ATOM   6101 H HG22 . VAL B 1 102 ? 125.623 123.715 10.398  1.00 48.47  ? ? ? ? ? ? 93   VAL B HG22 1 
ATOM   6102 H HG23 . VAL B 1 102 ? 124.226 124.457 10.250  1.00 48.47  ? ? ? ? ? ? 93   VAL B HG23 1 
ATOM   6103 N N    . SER B 1 103 ? 121.989 120.280 11.789  1.00 40.98  ? ? ? ? ? ? 94   SER B N    1 
ATOM   6104 C CA   . SER B 1 103 ? 121.288 119.012 11.639  1.00 37.95  ? ? ? ? ? ? 94   SER B CA   1 
ATOM   6105 C C    . SER B 1 103 ? 119.782 119.217 11.709  1.00 42.41  ? ? ? ? ? ? 94   SER B C    1 
ATOM   6106 O O    . SER B 1 103 ? 119.032 118.671 10.898  1.00 51.24  ? ? ? ? ? ? 94   SER B O    1 
ATOM   6107 C CB   . SER B 1 103 ? 121.718 118.030 12.728  1.00 36.01  ? ? ? ? ? ? 94   SER B CB   1 
ATOM   6108 O OG   . SER B 1 103 ? 120.889 116.880 12.724  1.00 41.28  ? ? ? ? ? ? 94   SER B OG   1 
ATOM   6109 H H    . SER B 1 103 ? 122.511 120.311 12.472  1.00 49.17  ? ? ? ? ? ? 94   SER B H    1 
ATOM   6110 H HA   . SER B 1 103 ? 121.504 118.625 10.776  1.00 45.54  ? ? ? ? ? ? 94   SER B HA   1 
ATOM   6111 H HB2  . SER B 1 103 ? 122.635 117.760 12.566  1.00 43.21  ? ? ? ? ? ? 94   SER B HB2  1 
ATOM   6112 H HB3  . SER B 1 103 ? 121.648 118.466 13.592  1.00 43.21  ? ? ? ? ? ? 94   SER B HB3  1 
ATOM   6113 H HG   . SER B 1 103 ? 121.133 116.348 13.325  1.00 49.53  ? ? ? ? ? ? 94   SER B HG   1 
ATOM   6114 N N    . GLU B 1 104 ? 119.345 120.003 12.686  1.00 41.63  ? ? ? ? ? ? 95   GLU B N    1 
ATOM   6115 C CA   . GLU B 1 104 ? 117.925 120.265 12.868  1.00 44.18  ? ? ? ? ? ? 95   GLU B CA   1 
ATOM   6116 C C    . GLU B 1 104 ? 117.371 121.009 11.662  1.00 41.48  ? ? ? ? ? ? 95   GLU B C    1 
ATOM   6117 O O    . GLU B 1 104 ? 116.255 120.746 11.218  1.00 49.99  ? ? ? ? ? ? 95   GLU B O    1 
ATOM   6118 C CB   . GLU B 1 104 ? 117.689 121.077 14.144  1.00 43.21  ? ? ? ? ? ? 95   GLU B CB   1 
ATOM   6119 C CG   . GLU B 1 104 ? 116.221 121.357 14.440  1.00 82.34  ? ? ? ? ? ? 95   GLU B CG   1 
ATOM   6120 C CD   . GLU B 1 104 ? 115.386 120.090 14.506  1.00 106.37 ? ? ? ? ? ? 95   GLU B CD   1 
ATOM   6121 O OE1  . GLU B 1 104 ? 115.911 119.052 14.964  1.00 107.73 ? ? ? ? ? ? 95   GLU B OE1  1 
ATOM   6122 O OE2  . GLU B 1 104 ? 114.206 120.132 14.095  1.00 107.08 ? ? ? ? ? ? 95   GLU B OE2  1 
ATOM   6123 H H    . GLU B 1 104 ? 119.852 120.398 13.257  1.00 49.96  ? ? ? ? ? ? 95   GLU B H    1 
ATOM   6124 H HA   . GLU B 1 104 ? 117.452 119.423 12.951  1.00 53.02  ? ? ? ? ? ? 95   GLU B HA   1 
ATOM   6125 H HB2  . GLU B 1 104 ? 118.054 120.588 14.897  1.00 51.85  ? ? ? ? ? ? 95   GLU B HB2  1 
ATOM   6126 H HB3  . GLU B 1 104 ? 118.141 121.931 14.058  1.00 51.85  ? ? ? ? ? ? 95   GLU B HB3  1 
ATOM   6127 H HG2  . GLU B 1 104 ? 116.151 121.808 15.296  1.00 98.81  ? ? ? ? ? ? 95   GLU B HG2  1 
ATOM   6128 H HG3  . GLU B 1 104 ? 115.858 121.919 13.738  1.00 98.81  ? ? ? ? ? ? 95   GLU B HG3  1 
ATOM   6129 N N    . LEU B 1 105 ? 118.164 121.935 11.133  1.00 42.08  ? ? ? ? ? ? 96   LEU B N    1 
ATOM   6130 C CA   . LEU B 1 105 ? 117.764 122.713 9.968   1.00 39.42  ? ? ? ? ? ? 96   LEU B CA   1 
ATOM   6131 C C    . LEU B 1 105 ? 117.503 121.806 8.771   1.00 51.14  ? ? ? ? ? ? 96   LEU B C    1 
ATOM   6132 O O    . LEU B 1 105 ? 116.496 121.950 8.081   1.00 51.67  ? ? ? ? ? ? 96   LEU B O    1 
ATOM   6133 C CB   . LEU B 1 105 ? 118.846 123.737 9.614   1.00 39.62  ? ? ? ? ? ? 96   LEU B CB   1 
ATOM   6134 C CG   . LEU B 1 105 ? 118.439 125.208 9.714   1.00 50.71  ? ? ? ? ? ? 96   LEU B CG   1 
ATOM   6135 C CD1  . LEU B 1 105 ? 118.047 125.573 11.138  1.00 55.74  ? ? ? ? ? ? 96   LEU B CD1  1 
ATOM   6136 C CD2  . LEU B 1 105 ? 119.570 126.096 9.227   1.00 47.63  ? ? ? ? ? ? 96   LEU B CD2  1 
ATOM   6137 H H    . LEU B 1 105 ? 118.945 122.133 11.434  1.00 50.50  ? ? ? ? ? ? 96   LEU B H    1 
ATOM   6138 H HA   . LEU B 1 105 ? 116.946 123.194 10.170  1.00 47.30  ? ? ? ? ? ? 96   LEU B HA   1 
ATOM   6139 H HB2  . LEU B 1 105 ? 119.598 123.604 10.211  1.00 47.54  ? ? ? ? ? ? 96   LEU B HB2  1 
ATOM   6140 H HB3  . LEU B 1 105 ? 119.128 123.577 8.700   1.00 47.54  ? ? ? ? ? ? 96   LEU B HB3  1 
ATOM   6141 H HG   . LEU B 1 105 ? 117.671 125.362 9.143   1.00 60.86  ? ? ? ? ? ? 96   LEU B HG   1 
ATOM   6142 H HD11 . LEU B 1 105 ? 118.804 125.415 11.723  1.00 66.89  ? ? ? ? ? ? 96   LEU B HD11 1 
ATOM   6143 H HD12 . LEU B 1 105 ? 117.796 126.509 11.165  1.00 66.89  ? ? ? ? ? ? 96   LEU B HD12 1 
ATOM   6144 H HD13 . LEU B 1 105 ? 117.297 125.021 11.409  1.00 66.89  ? ? ? ? ? ? 96   LEU B HD13 1 
ATOM   6145 H HD21 . LEU B 1 105 ? 119.767 125.879 8.303   1.00 57.16  ? ? ? ? ? ? 96   LEU B HD21 1 
ATOM   6146 H HD22 . LEU B 1 105 ? 119.295 127.024 9.298   1.00 57.16  ? ? ? ? ? ? 96   LEU B HD22 1 
ATOM   6147 H HD23 . LEU B 1 105 ? 120.353 125.940 9.778   1.00 57.16  ? ? ? ? ? ? 96   LEU B HD23 1 
ATOM   6148 N N    . HIS B 1 106 ? 118.412 120.869 8.529   1.00 42.52  ? ? ? ? ? ? 97   HIS B N    1 
ATOM   6149 C CA   . HIS B 1 106 ? 118.284 119.972 7.388   1.00 40.51  ? ? ? ? ? ? 97   HIS B CA   1 
ATOM   6150 C C    . HIS B 1 106 ? 117.140 118.976 7.565   1.00 43.06  ? ? ? ? ? ? 97   HIS B C    1 
ATOM   6151 O O    . HIS B 1 106 ? 116.608 118.456 6.584   1.00 51.74  ? ? ? ? ? ? 97   HIS B O    1 
ATOM   6152 C CB   . HIS B 1 106 ? 119.602 119.242 7.129   1.00 29.05  ? ? ? ? ? ? 97   HIS B CB   1 
ATOM   6153 C CG   . HIS B 1 106 ? 120.580 120.045 6.331   1.00 38.26  ? ? ? ? ? ? 97   HIS B CG   1 
ATOM   6154 N ND1  . HIS B 1 106 ? 121.292 121.099 6.863   1.00 52.12  ? ? ? ? ? ? 97   HIS B ND1  1 
ATOM   6155 C CD2  . HIS B 1 106 ? 120.950 119.962 5.029   1.00 37.99  ? ? ? ? ? ? 97   HIS B CD2  1 
ATOM   6156 C CE1  . HIS B 1 106 ? 122.064 121.622 5.927   1.00 41.40  ? ? ? ? ? ? 97   HIS B CE1  1 
ATOM   6157 N NE2  . HIS B 1 106 ? 121.876 120.953 4.809   1.00 47.49  ? ? ? ? ? ? 97   HIS B NE2  1 
ATOM   6158 H H    . HIS B 1 106 ? 119.111 120.731 9.010   1.00 51.02  ? ? ? ? ? ? 97   HIS B H    1 
ATOM   6159 H HA   . HIS B 1 106 ? 118.086 120.504 6.601   1.00 48.62  ? ? ? ? ? ? 97   HIS B HA   1 
ATOM   6160 H HB2  . HIS B 1 106 ? 120.016 119.030 7.980   1.00 34.86  ? ? ? ? ? ? 97   HIS B HB2  1 
ATOM   6161 H HB3  . HIS B 1 106 ? 119.418 118.425 6.639   1.00 34.86  ? ? ? ? ? ? 97   HIS B HB3  1 
ATOM   6162 H HD1  . HIS B 1 106 ? 121.244 121.371 7.678   1.00 62.55  ? ? ? ? ? ? 97   HIS B HD1  1 
ATOM   6163 H HD2  . HIS B 1 106 ? 120.639 119.346 4.405   1.00 45.59  ? ? ? ? ? ? 97   HIS B HD2  1 
ATOM   6164 H HE1  . HIS B 1 106 ? 122.642 122.342 6.040   1.00 49.68  ? ? ? ? ? ? 97   HIS B HE1  1 
ATOM   6165 H HE2  . HIS B 1 106 ? 122.270 121.110 4.061   1.00 56.99  ? ? ? ? ? ? 97   HIS B HE2  1 
ATOM   6166 N N    . LEU B 1 107 ? 116.759 118.710 8.810   1.00 44.58  ? ? ? ? ? ? 98   LEU B N    1 
ATOM   6167 C CA   . LEU B 1 107 ? 115.613 117.848 9.073   1.00 45.80  ? ? ? ? ? ? 98   LEU B CA   1 
ATOM   6168 C C    . LEU B 1 107 ? 114.316 118.586 8.767   1.00 44.96  ? ? ? ? ? ? 98   LEU B C    1 
ATOM   6169 O O    . LEU B 1 107 ? 113.306 117.967 8.436   1.00 55.68  ? ? ? ? ? ? 98   LEU B O    1 
ATOM   6170 C CB   . LEU B 1 107 ? 115.613 117.357 10.523  1.00 36.56  ? ? ? ? ? ? 98   LEU B CB   1 
ATOM   6171 C CG   . LEU B 1 107 ? 116.620 116.252 10.859  1.00 44.07  ? ? ? ? ? ? 98   LEU B CG   1 
ATOM   6172 C CD1  . LEU B 1 107 ? 116.602 115.963 12.350  1.00 41.74  ? ? ? ? ? ? 98   LEU B CD1  1 
ATOM   6173 C CD2  . LEU B 1 107 ? 116.332 114.980 10.076  1.00 43.17  ? ? ? ? ? ? 98   LEU B CD2  1 
ATOM   6174 H H    . LEU B 1 107 ? 117.145 119.014 9.516   1.00 53.50  ? ? ? ? ? ? 98   LEU B H    1 
ATOM   6175 H HA   . LEU B 1 107 ? 115.661 117.072 8.493   1.00 54.96  ? ? ? ? ? ? 98   LEU B HA   1 
ATOM   6176 H HB2  . LEU B 1 107 ? 115.809 118.111 11.100  1.00 43.87  ? ? ? ? ? ? 98   LEU B HB2  1 
ATOM   6177 H HB3  . LEU B 1 107 ? 114.730 117.014 10.729  1.00 43.87  ? ? ? ? ? ? 98   LEU B HB3  1 
ATOM   6178 H HG   . LEU B 1 107 ? 117.511 116.555 10.622  1.00 52.88  ? ? ? ? ? ? 98   LEU B HG   1 
ATOM   6179 H HD11 . LEU B 1 107 ? 115.712 115.674 12.605  1.00 50.09  ? ? ? ? ? ? 98   LEU B HD11 1 
ATOM   6180 H HD12 . LEU B 1 107 ? 117.245 115.262 12.542  1.00 50.09  ? ? ? ? ? ? 98   LEU B HD12 1 
ATOM   6181 H HD13 . LEU B 1 107 ? 116.839 116.771 12.831  1.00 50.09  ? ? ? ? ? ? 98   LEU B HD13 1 
ATOM   6182 H HD21 . LEU B 1 107 ? 116.387 115.174 9.127   1.00 51.81  ? ? ? ? ? ? 98   LEU B HD21 1 
ATOM   6183 H HD22 . LEU B 1 107 ? 116.988 114.307 10.315  1.00 51.81  ? ? ? ? ? ? 98   LEU B HD22 1 
ATOM   6184 H HD23 . LEU B 1 107 ? 115.441 114.668 10.298  1.00 51.81  ? ? ? ? ? ? 98   LEU B HD23 1 
ATOM   6185 N N    . GLU B 1 108 ? 114.347 119.911 8.880   1.00 42.20  ? ? ? ? ? ? 99   GLU B N    1 
ATOM   6186 C CA   . GLU B 1 108 ? 113.205 120.732 8.500   1.00 47.58  ? ? ? ? ? ? 99   GLU B CA   1 
ATOM   6187 C C    . GLU B 1 108 ? 113.072 120.755 6.982   1.00 51.63  ? ? ? ? ? ? 99   GLU B C    1 
ATOM   6188 O O    . GLU B 1 108 ? 111.964 120.829 6.452   1.00 59.07  ? ? ? ? ? ? 99   GLU B O    1 
ATOM   6189 C CB   . GLU B 1 108 ? 113.347 122.157 9.040   1.00 53.87  ? ? ? ? ? ? 99   GLU B CB   1 
ATOM   6190 C CG   . GLU B 1 108 ? 113.265 122.259 10.558  1.00 76.54  ? ? ? ? ? ? 99   GLU B CG   1 
ATOM   6191 C CD   . GLU B 1 108 ? 113.469 123.677 11.066  1.00 97.71  ? ? ? ? ? ? 99   GLU B CD   1 
ATOM   6192 O OE1  . GLU B 1 108 ? 113.590 124.602 10.235  1.00 94.95  ? ? ? ? ? ? 99   GLU B OE1  1 
ATOM   6193 O OE2  . GLU B 1 108 ? 113.504 123.864 12.301  1.00 99.62  ? ? ? ? ? ? 99   GLU B OE2  1 
ATOM   6194 H H    . GLU B 1 108 ? 115.020 120.359 9.175   1.00 50.64  ? ? ? ? ? ? 99   GLU B H    1 
ATOM   6195 H HA   . GLU B 1 108 ? 112.396 120.345 8.870   1.00 57.10  ? ? ? ? ? ? 99   GLU B HA   1 
ATOM   6196 H HB2  . GLU B 1 108 ? 114.209 122.509 8.766   1.00 64.64  ? ? ? ? ? ? 99   GLU B HB2  1 
ATOM   6197 H HB3  . GLU B 1 108 ? 112.637 122.703 8.668   1.00 64.64  ? ? ? ? ? ? 99   GLU B HB3  1 
ATOM   6198 H HG2  . GLU B 1 108 ? 112.389 121.960 10.847  1.00 91.85  ? ? ? ? ? ? 99   GLU B HG2  1 
ATOM   6199 H HG3  . GLU B 1 108 ? 113.953 121.699 10.949  1.00 91.85  ? ? ? ? ? ? 99   GLU B HG3  1 
ATOM   6200 N N    . VAL B 1 109 ? 114.205 120.693 6.286   1.00 42.96  ? ? ? ? ? ? 100  VAL B N    1 
ATOM   6201 C CA   . VAL B 1 109 ? 114.199 120.625 4.829   1.00 38.41  ? ? ? ? ? ? 100  VAL B CA   1 
ATOM   6202 C C    . VAL B 1 109 ? 113.506 119.338 4.398   1.00 47.03  ? ? ? ? ? ? 100  VAL B C    1 
ATOM   6203 O O    . VAL B 1 109 ? 112.598 119.368 3.570   1.00 53.83  ? ? ? ? ? ? 100  VAL B O    1 
ATOM   6204 C CB   . VAL B 1 109 ? 115.626 120.664 4.240   1.00 39.66  ? ? ? ? ? ? 100  VAL B CB   1 
ATOM   6205 C CG1  . VAL B 1 109 ? 115.589 120.542 2.715   1.00 41.68  ? ? ? ? ? ? 100  VAL B CG1  1 
ATOM   6206 C CG2  . VAL B 1 109 ? 116.336 121.945 4.647   1.00 34.64  ? ? ? ? ? ? 100  VAL B CG2  1 
ATOM   6207 H H    . VAL B 1 109 ? 114.991 120.689 6.635   1.00 51.55  ? ? ? ? ? ? 100  VAL B H    1 
ATOM   6208 H HA   . VAL B 1 109 ? 113.699 121.376 4.473   1.00 46.09  ? ? ? ? ? ? 100  VAL B HA   1 
ATOM   6209 H HB   . VAL B 1 109 ? 116.134 119.915 4.589   1.00 47.60  ? ? ? ? ? ? 100  VAL B HB   1 
ATOM   6210 H HG11 . VAL B 1 109 ? 115.077 121.281 2.352   1.00 50.01  ? ? ? ? ? ? 100  VAL B HG11 1 
ATOM   6211 H HG12 . VAL B 1 109 ? 116.497 120.570 2.375   1.00 50.01  ? ? ? ? ? ? 100  VAL B HG12 1 
ATOM   6212 H HG13 . VAL B 1 109 ? 115.172 119.700 2.476   1.00 50.01  ? ? ? ? ? ? 100  VAL B HG13 1 
ATOM   6213 H HG21 . VAL B 1 109 ? 116.390 121.982 5.615   1.00 41.57  ? ? ? ? ? ? 100  VAL B HG21 1 
ATOM   6214 H HG22 . VAL B 1 109 ? 117.228 121.945 4.265   1.00 41.57  ? ? ? ? ? ? 100  VAL B HG22 1 
ATOM   6215 H HG23 . VAL B 1 109 ? 115.833 122.704 4.314   1.00 41.57  ? ? ? ? ? ? 100  VAL B HG23 1 
ATOM   6216 N N    . LYS B 1 110 ? 113.934 118.215 4.969   1.00 36.86  ? ? ? ? ? ? 101  LYS B N    1 
ATOM   6217 C CA   . LYS B 1 110 ? 113.304 116.928 4.699   1.00 44.81  ? ? ? ? ? ? 101  LYS B CA   1 
ATOM   6218 C C    . LYS B 1 110 ? 111.808 117.007 4.977   1.00 50.89  ? ? ? ? ? ? 101  LYS B C    1 
ATOM   6219 O O    . LYS B 1 110 ? 110.990 116.622 4.140   1.00 57.02  ? ? ? ? ? ? 101  LYS B O    1 
ATOM   6220 C CB   . LYS B 1 110 ? 113.924 115.828 5.565   1.00 44.45  ? ? ? ? ? ? 101  LYS B CB   1 
ATOM   6221 C CG   . LYS B 1 110 ? 113.254 114.459 5.411   1.00 48.12  ? ? ? ? ? ? 101  LYS B CG   1 
ATOM   6222 C CD   . LYS B 1 110 ? 113.516 113.566 6.606   1.00 51.39  ? ? ? ? ? ? 101  LYS B CD   1 
ATOM   6223 C CE   . LYS B 1 110 ? 112.619 112.338 6.585   1.00 55.33  ? ? ? ? ? ? 101  LYS B CE   1 
ATOM   6224 N NZ   . LYS B 1 110 ? 111.184 112.686 6.783   1.00 67.66  ? ? ? ? ? ? 101  LYS B NZ   1 
ATOM   6225 H H    . LYS B 1 110 ? 114.593 118.173 5.521   1.00 44.23  ? ? ? ? ? ? 101  LYS B H    1 
ATOM   6226 H HA   . LYS B 1 110 ? 113.432 116.695 3.766   1.00 53.78  ? ? ? ? ? ? 101  LYS B HA   1 
ATOM   6227 H HB2  . LYS B 1 110 ? 114.857 115.729 5.322   1.00 53.34  ? ? ? ? ? ? 101  LYS B HB2  1 
ATOM   6228 H HB3  . LYS B 1 110 ? 113.853 116.088 6.497   1.00 53.34  ? ? ? ? ? ? 101  LYS B HB3  1 
ATOM   6229 H HG2  . LYS B 1 110 ? 112.295 114.581 5.328   1.00 57.74  ? ? ? ? ? ? 101  LYS B HG2  1 
ATOM   6230 H HG3  . LYS B 1 110 ? 113.605 114.020 4.621   1.00 57.74  ? ? ? ? ? ? 101  LYS B HG3  1 
ATOM   6231 H HD2  . LYS B 1 110 ? 114.439 113.269 6.588   1.00 61.67  ? ? ? ? ? ? 101  LYS B HD2  1 
ATOM   6232 H HD3  . LYS B 1 110 ? 113.338 114.060 7.421   1.00 61.67  ? ? ? ? ? ? 101  LYS B HD3  1 
ATOM   6233 H HE2  . LYS B 1 110 ? 112.706 111.894 5.727   1.00 66.40  ? ? ? ? ? ? 101  LYS B HE2  1 
ATOM   6234 H HE3  . LYS B 1 110 ? 112.885 111.737 7.300   1.00 66.40  ? ? ? ? ? ? 101  LYS B HE3  1 
ATOM   6235 H HZ1  . LYS B 1 110 ? 110.913 113.234 6.136   1.00 81.19  ? ? ? ? ? ? 101  LYS B HZ1  1 
ATOM   6236 H HZ2  . LYS B 1 110 ? 110.687 111.949 6.766   1.00 81.19  ? ? ? ? ? ? 101  LYS B HZ2  1 
ATOM   6237 H HZ3  . LYS B 1 110 ? 111.075 113.091 7.568   1.00 81.19  ? ? ? ? ? ? 101  LYS B HZ3  1 
ATOM   6238 N N    . GLY B 1 111 ? 111.464 117.499 6.163   1.00 39.92  ? ? ? ? ? ? 102  GLY B N    1 
ATOM   6239 C CA   . GLY B 1 111 ? 110.077 117.606 6.576   1.00 33.49  ? ? ? ? ? ? 102  GLY B CA   1 
ATOM   6240 C C    . GLY B 1 111 ? 109.239 118.379 5.578   1.00 43.31  ? ? ? ? ? ? 102  GLY B C    1 
ATOM   6241 O O    . GLY B 1 111 ? 108.143 117.956 5.220   1.00 43.49  ? ? ? ? ? ? 102  GLY B O    1 
ATOM   6242 H H    . GLY B 1 111 ? 112.025 117.780 6.751   1.00 47.90  ? ? ? ? ? ? 102  GLY B H    1 
ATOM   6243 H HA2  . GLY B 1 111 ? 109.699 116.718 6.673   1.00 40.19  ? ? ? ? ? ? 102  GLY B HA2  1 
ATOM   6244 H HA3  . GLY B 1 111 ? 110.029 118.057 7.433   1.00 40.19  ? ? ? ? ? ? 102  GLY B HA3  1 
ATOM   6245 N N    . SER B 1 112 ? 109.762 119.511 5.122   1.00 32.04  ? ? ? ? ? ? 103  SER B N    1 
ATOM   6246 C CA   . SER B 1 112 ? 109.052 120.345 4.162   1.00 47.48  ? ? ? ? ? ? 103  SER B CA   1 
ATOM   6247 C C    . SER B 1 112 ? 108.914 119.641 2.815   1.00 51.62  ? ? ? ? ? ? 103  SER B C    1 
ATOM   6248 O O    . SER B 1 112 ? 107.852 119.684 2.195   1.00 45.84  ? ? ? ? ? ? 103  SER B O    1 
ATOM   6249 C CB   . SER B 1 112 ? 109.773 121.681 3.978   1.00 44.03  ? ? ? ? ? ? 103  SER B CB   1 
ATOM   6250 O OG   . SER B 1 112 ? 109.721 122.453 5.164   1.00 51.99  ? ? ? ? ? ? 103  SER B OG   1 
ATOM   6251 H H    . SER B 1 112 ? 110.530 119.821 5.355   1.00 38.44  ? ? ? ? ? ? 103  SER B H    1 
ATOM   6252 H HA   . SER B 1 112 ? 108.161 120.527 4.498   1.00 56.98  ? ? ? ? ? ? 103  SER B HA   1 
ATOM   6253 H HB2  . SER B 1 112 ? 110.701 121.510 3.753   1.00 52.84  ? ? ? ? ? ? 103  SER B HB2  1 
ATOM   6254 H HB3  . SER B 1 112 ? 109.343 122.174 3.261   1.00 52.84  ? ? ? ? ? ? 103  SER B HB3  1 
ATOM   6255 H HG   . SER B 1 112 ? 110.120 123.183 5.048   1.00 62.39  ? ? ? ? ? ? 103  SER B HG   1 
ATOM   6256 N N    . LEU B 1 113 ? 109.985 118.994 2.365   1.00 41.42  ? ? ? ? ? ? 104  LEU B N    1 
ATOM   6257 C CA   . LEU B 1 113 ? 109.961 118.301 1.082   1.00 43.99  ? ? ? ? ? ? 104  LEU B CA   1 
ATOM   6258 C C    . LEU B 1 113 ? 108.937 117.169 1.088   1.00 38.90  ? ? ? ? ? ? 104  LEU B C    1 
ATOM   6259 O O    . LEU B 1 113 ? 108.275 116.921 0.081   1.00 50.99  ? ? ? ? ? ? 104  LEU B O    1 
ATOM   6260 C CB   . LEU B 1 113 ? 111.347 117.749 0.732   1.00 26.79  ? ? ? ? ? ? 104  LEU B CB   1 
ATOM   6261 C CG   . LEU B 1 113 ? 112.444 118.763 0.385   1.00 36.24  ? ? ? ? ? ? 104  LEU B CG   1 
ATOM   6262 C CD1  . LEU B 1 113 ? 113.761 118.048 0.116   1.00 31.13  ? ? ? ? ? ? 104  LEU B CD1  1 
ATOM   6263 C CD2  . LEU B 1 113 ? 112.059 119.620 -0.804  1.00 31.75  ? ? ? ? ? ? 104  LEU B CD2  1 
ATOM   6264 H H    . LEU B 1 113 ? 110.736 118.941 2.782   1.00 49.71  ? ? ? ? ? ? 104  LEU B H    1 
ATOM   6265 H HA   . LEU B 1 113 ? 109.706 118.930 0.389   1.00 52.79  ? ? ? ? ? ? 104  LEU B HA   1 
ATOM   6266 H HB2  . LEU B 1 113 ? 111.666 117.235 1.491   1.00 32.14  ? ? ? ? ? ? 104  LEU B HB2  1 
ATOM   6267 H HB3  . LEU B 1 113 ? 111.252 117.161 -0.033  1.00 32.14  ? ? ? ? ? ? 104  LEU B HB3  1 
ATOM   6268 H HG   . LEU B 1 113 ? 112.577 119.352 1.144   1.00 43.49  ? ? ? ? ? ? 104  LEU B HG   1 
ATOM   6269 H HD11 . LEU B 1 113 ? 113.642 117.437 -0.628  1.00 37.35  ? ? ? ? ? ? 104  LEU B HD11 1 
ATOM   6270 H HD12 . LEU B 1 113 ? 114.439 118.706 -0.101  1.00 37.35  ? ? ? ? ? ? 104  LEU B HD12 1 
ATOM   6271 H HD13 . LEU B 1 113 ? 114.020 117.555 0.911   1.00 37.35  ? ? ? ? ? ? 104  LEU B HD13 1 
ATOM   6272 H HD21 . LEU B 1 113 ? 111.245 120.104 -0.593  1.00 38.10  ? ? ? ? ? ? 104  LEU B HD21 1 
ATOM   6273 H HD22 . LEU B 1 113 ? 112.778 120.244 -0.989  1.00 38.10  ? ? ? ? ? ? 104  LEU B HD22 1 
ATOM   6274 H HD23 . LEU B 1 113 ? 111.913 119.046 -1.572  1.00 38.10  ? ? ? ? ? ? 104  LEU B HD23 1 
ATOM   6275 N N    . MET B 1 114 ? 108.798 116.499 2.228   1.00 46.67  ? ? ? ? ? ? 105  MET B N    1 
ATOM   6276 C CA   . MET B 1 114 ? 107.940 115.319 2.325   1.00 52.98  ? ? ? ? ? ? 105  MET B CA   1 
ATOM   6277 C C    . MET B 1 114 ? 106.514 115.639 2.767   1.00 50.62  ? ? ? ? ? ? 105  MET B C    1 
ATOM   6278 O O    . MET B 1 114 ? 105.553 115.161 2.165   1.00 63.14  ? ? ? ? ? ? 105  MET B O    1 
ATOM   6279 C CB   . MET B 1 114 ? 108.558 114.296 3.279   1.00 37.16  ? ? ? ? ? ? 105  MET B CB   1 
ATOM   6280 C CG   . MET B 1 114 ? 109.820 113.628 2.748   1.00 41.45  ? ? ? ? ? ? 105  MET B CG   1 
ATOM   6281 S SD   . MET B 1 114 ? 109.546 112.691 1.227   1.00 51.34  ? ? ? ? ? ? 105  MET B SD   1 
ATOM   6282 C CE   . MET B 1 114 ? 110.008 113.901 -0.014  1.00 182.21 ? ? ? ? ? ? 105  MET B CE   1 
ATOM   6283 H H    . MET B 1 114 ? 109.191 116.707 2.964   1.00 56.00  ? ? ? ? ? ? 105  MET B H    1 
ATOM   6284 H HA   . MET B 1 114 ? 107.898 114.905 1.449   1.00 63.57  ? ? ? ? ? ? 105  MET B HA   1 
ATOM   6285 H HB2  . MET B 1 114 ? 108.788 114.743 4.109   1.00 44.59  ? ? ? ? ? ? 105  MET B HB2  1 
ATOM   6286 H HB3  . MET B 1 114 ? 107.906 113.599 3.453   1.00 44.59  ? ? ? ? ? ? 105  MET B HB3  1 
ATOM   6287 H HG2  . MET B 1 114 ? 110.483 114.311 2.562   1.00 49.74  ? ? ? ? ? ? 105  MET B HG2  1 
ATOM   6288 H HG3  . MET B 1 114 ? 110.157 113.014 3.419   1.00 49.74  ? ? ? ? ? ? 105  MET B HG3  1 
ATOM   6289 H HE1  . MET B 1 114 ? 110.933 114.157 0.123   1.00 218.65 ? ? ? ? ? ? 105  MET B HE1  1 
ATOM   6290 H HE2  . MET B 1 114 ? 109.900 113.507 -0.894  1.00 218.65 ? ? ? ? ? ? 105  MET B HE2  1 
ATOM   6291 H HE3  . MET B 1 114 ? 109.433 114.677 0.073   1.00 218.65 ? ? ? ? ? ? 105  MET B HE3  1 
ATOM   6292 N N    . ASN B 1 115 ? 106.376 116.436 3.820   1.00 50.76  ? ? ? ? ? ? 106  ASN B N    1 
ATOM   6293 C CA   . ASN B 1 115 ? 105.060 116.712 4.388   1.00 52.99  ? ? ? ? ? ? 106  ASN B CA   1 
ATOM   6294 C C    . ASN B 1 115 ? 104.264 117.731 3.580   1.00 45.14  ? ? ? ? ? ? 106  ASN B C    1 
ATOM   6295 O O    . ASN B 1 115 ? 103.037 117.770 3.667   1.00 62.05  ? ? ? ? ? ? 106  ASN B O    1 
ATOM   6296 C CB   . ASN B 1 115 ? 105.192 117.190 5.836   1.00 43.34  ? ? ? ? ? ? 106  ASN B CB   1 
ATOM   6297 C CG   . ASN B 1 115 ? 105.849 116.158 6.733   1.00 52.97  ? ? ? ? ? ? 106  ASN B CG   1 
ATOM   6298 O OD1  . ASN B 1 115 ? 105.687 114.953 6.534   1.00 52.29  ? ? ? ? ? ? 106  ASN B OD1  1 
ATOM   6299 N ND2  . ASN B 1 115 ? 106.596 116.627 7.727   1.00 61.96  ? ? ? ? ? ? 106  ASN B ND2  1 
ATOM   6300 H H    . ASN B 1 115 ? 107.025 116.830 4.223   1.00 60.91  ? ? ? ? ? ? 106  ASN B H    1 
ATOM   6301 H HA   . ASN B 1 115 ? 104.551 115.887 4.399   1.00 63.59  ? ? ? ? ? ? 106  ASN B HA   1 
ATOM   6302 H HB2  . ASN B 1 115 ? 105.735 117.994 5.855   1.00 52.00  ? ? ? ? ? ? 106  ASN B HB2  1 
ATOM   6303 H HB3  . ASN B 1 115 ? 104.308 117.377 6.189   1.00 52.00  ? ? ? ? ? ? 106  ASN B HB3  1 
ATOM   6304 H HD21 . ASN B 1 115 ? 106.686 117.476 7.833   1.00 74.35  ? ? ? ? ? ? 106  ASN B HD21 1 
ATOM   6305 H HD22 . ASN B 1 115 ? 106.990 116.082 8.263   1.00 74.35  ? ? ? ? ? ? 106  ASN B HD22 1 
ATOM   6306 N N    . GLU B 1 116 ? 104.962 118.551 2.800   1.00 45.04  ? ? ? ? ? ? 107  GLU B N    1 
ATOM   6307 C CA   . GLU B 1 116 ? 104.313 119.571 1.979   1.00 47.84  ? ? ? ? ? ? 107  GLU B CA   1 
ATOM   6308 C C    . GLU B 1 116 ? 104.458 119.276 0.485   1.00 58.29  ? ? ? ? ? ? 107  GLU B C    1 
ATOM   6309 O O    . GLU B 1 116 ? 103.483 118.929 -0.178  1.00 62.87  ? ? ? ? ? ? 107  GLU B O    1 
ATOM   6310 C CB   . GLU B 1 116 ? 104.874 120.959 2.302   1.00 41.66  ? ? ? ? ? ? 107  GLU B CB   1 
ATOM   6311 C CG   . GLU B 1 116 ? 104.778 121.329 3.778   1.00 61.17  ? ? ? ? ? ? 107  GLU B CG   1 
ATOM   6312 C CD   . GLU B 1 116 ? 105.362 122.695 4.086   1.00 80.74  ? ? ? ? ? ? 107  GLU B CD   1 
ATOM   6313 O OE1  . GLU B 1 116 ? 105.095 123.649 3.324   1.00 88.04  ? ? ? ? ? ? 107  GLU B OE1  1 
ATOM   6314 O OE2  . GLU B 1 116 ? 106.084 122.817 5.099   1.00 84.21  ? ? ? ? ? ? 107  GLU B OE2  1 
ATOM   6315 H H    . GLU B 1 116 ? 105.819 118.537 2.726   1.00 54.04  ? ? ? ? ? ? 107  GLU B H    1 
ATOM   6316 H HA   . GLU B 1 116 ? 103.365 119.580 2.187   1.00 57.41  ? ? ? ? ? ? 107  GLU B HA   1 
ATOM   6317 H HB2  . GLU B 1 116 ? 105.810 120.985 2.050   1.00 50.00  ? ? ? ? ? ? 107  GLU B HB2  1 
ATOM   6318 H HB3  . GLU B 1 116 ? 104.378 121.623 1.797   1.00 50.00  ? ? ? ? ? ? 107  GLU B HB3  1 
ATOM   6319 H HG2  . GLU B 1 116 ? 103.844 121.337 4.041   1.00 73.40  ? ? ? ? ? ? 107  GLU B HG2  1 
ATOM   6320 H HG3  . GLU B 1 116 ? 105.263 120.672 4.300   1.00 73.40  ? ? ? ? ? ? 107  GLU B HG3  1 
ATOM   6321 N N    . ASP B 1 117 ? 105.676 119.403 -0.033  1.00 51.00  ? ? ? ? ? ? 108  ASP B N    1 
ATOM   6322 C CA   . ASP B 1 117 ? 105.919 119.294 -1.472  1.00 57.93  ? ? ? ? ? ? 108  ASP B CA   1 
ATOM   6323 C C    . ASP B 1 117 ? 105.571 117.916 -2.038  1.00 51.25  ? ? ? ? ? ? 108  ASP B C    1 
ATOM   6324 O O    . ASP B 1 117 ? 104.815 117.810 -3.003  1.00 44.27  ? ? ? ? ? ? 108  ASP B O    1 
ATOM   6325 C CB   . ASP B 1 117 ? 107.377 119.634 -1.786  1.00 46.76  ? ? ? ? ? ? 108  ASP B CB   1 
ATOM   6326 C CG   . ASP B 1 117 ? 107.748 121.044 -1.371  1.00 56.54  ? ? ? ? ? ? 108  ASP B CG   1 
ATOM   6327 O OD1  . ASP B 1 117 ? 106.868 121.929 -1.413  1.00 70.59  ? ? ? ? ? ? 108  ASP B OD1  1 
ATOM   6328 O OD2  . ASP B 1 117 ? 108.920 121.267 -1.004  1.00 54.89  ? ? ? ? ? ? 108  ASP B OD2  1 
ATOM   6329 H H    . ASP B 1 117 ? 106.385 119.554 0.429   1.00 61.20  ? ? ? ? ? ? 108  ASP B H    1 
ATOM   6330 H HA   . ASP B 1 117 ? 105.363 119.945 -1.927  1.00 69.51  ? ? ? ? ? ? 108  ASP B HA   1 
ATOM   6331 H HB2  . ASP B 1 117 ? 107.955 119.018 -1.308  1.00 56.12  ? ? ? ? ? ? 108  ASP B HB2  1 
ATOM   6332 H HB3  . ASP B 1 117 ? 107.522 119.553 -2.741  1.00 56.12  ? ? ? ? ? ? 108  ASP B HB3  1 
ATOM   6333 N N    . PHE B 1 118 ? 106.125 116.867 -1.439  1.00 43.72  ? ? ? ? ? ? 109  PHE B N    1 
ATOM   6334 C CA   . PHE B 1 118 ? 105.864 115.500 -1.880  1.00 32.97  ? ? ? ? ? ? 109  PHE B CA   1 
ATOM   6335 C C    . PHE B 1 118 ? 104.381 115.164 -1.782  1.00 47.77  ? ? ? ? ? ? 109  PHE B C    1 
ATOM   6336 O O    . PHE B 1 118 ? 103.805 114.578 -2.700  1.00 51.40  ? ? ? ? ? ? 109  PHE B O    1 
ATOM   6337 C CB   . PHE B 1 118 ? 106.670 114.518 -1.029  1.00 34.70  ? ? ? ? ? ? 109  PHE B CB   1 
ATOM   6338 C CG   . PHE B 1 118 ? 106.382 113.070 -1.318  1.00 38.00  ? ? ? ? ? ? 109  PHE B CG   1 
ATOM   6339 C CD1  . PHE B 1 118 ? 105.324 112.421 -0.700  1.00 37.68  ? ? ? ? ? ? 109  PHE B CD1  1 
ATOM   6340 C CD2  . PHE B 1 118 ? 107.185 112.349 -2.187  1.00 32.30  ? ? ? ? ? ? 109  PHE B CD2  1 
ATOM   6341 C CE1  . PHE B 1 118 ? 105.061 111.089 -0.957  1.00 37.56  ? ? ? ? ? ? 109  PHE B CE1  1 
ATOM   6342 C CE2  . PHE B 1 118 ? 106.928 111.014 -2.446  1.00 36.72  ? ? ? ? ? ? 109  PHE B CE2  1 
ATOM   6343 C CZ   . PHE B 1 118 ? 105.865 110.384 -1.828  1.00 30.56  ? ? ? ? ? ? 109  PHE B CZ   1 
ATOM   6344 H H    . PHE B 1 118 ? 106.661 116.920 -0.769  1.00 52.47  ? ? ? ? ? ? 109  PHE B H    1 
ATOM   6345 H HA   . PHE B 1 118 ? 106.140 115.401 -2.805  1.00 39.56  ? ? ? ? ? ? 109  PHE B HA   1 
ATOM   6346 H HB2  . PHE B 1 118 ? 107.614 114.670 -1.189  1.00 41.64  ? ? ? ? ? ? 109  PHE B HB2  1 
ATOM   6347 H HB3  . PHE B 1 118 ? 106.467 114.678 -0.094  1.00 41.64  ? ? ? ? ? ? 109  PHE B HB3  1 
ATOM   6348 H HD1  . PHE B 1 118 ? 104.779 112.892 -0.112  1.00 45.22  ? ? ? ? ? ? 109  PHE B HD1  1 
ATOM   6349 H HD2  . PHE B 1 118 ? 107.902 112.768 -2.606  1.00 38.76  ? ? ? ? ? ? 109  PHE B HD2  1 
ATOM   6350 H HE1  . PHE B 1 118 ? 104.346 110.667 -0.539  1.00 45.07  ? ? ? ? ? ? 109  PHE B HE1  1 
ATOM   6351 H HE2  . PHE B 1 118 ? 107.470 110.541 -3.035  1.00 44.07  ? ? ? ? ? ? 109  PHE B HE2  1 
ATOM   6352 H HZ   . PHE B 1 118 ? 105.690 109.488 -2.002  1.00 36.67  ? ? ? ? ? ? 109  PHE B HZ   1 
ATOM   6353 N N    . GLU B 1 119 ? 103.769 115.534 -0.663  1.00 40.33  ? ? ? ? ? ? 110  GLU B N    1 
ATOM   6354 C CA   . GLU B 1 119 ? 102.372 115.208 -0.411  1.00 49.89  ? ? ? ? ? ? 110  GLU B CA   1 
ATOM   6355 C C    . GLU B 1 119 ? 101.453 116.014 -1.323  1.00 47.56  ? ? ? ? ? ? 110  GLU B C    1 
ATOM   6356 O O    . GLU B 1 119 ? 100.355 115.573 -1.661  1.00 49.92  ? ? ? ? ? ? 110  GLU B O    1 
ATOM   6357 C CB   . GLU B 1 119 ? 102.020 115.481 1.053   1.00 42.63  ? ? ? ? ? ? 110  GLU B CB   1 
ATOM   6358 C CG   . GLU B 1 119 ? 100.795 114.725 1.545   1.00 62.67  ? ? ? ? ? ? 110  GLU B CG   1 
ATOM   6359 C CD   . GLU B 1 119 ? 101.019 113.224 1.619   1.00 79.86  ? ? ? ? ? ? 110  GLU B CD   1 
ATOM   6360 O OE1  . GLU B 1 119 ? 102.186 112.795 1.749   1.00 73.81  ? ? ? ? ? ? 110  GLU B OE1  1 
ATOM   6361 O OE2  . GLU B 1 119 ? 100.024 112.470 1.545   1.00 85.26  ? ? ? ? ? ? 110  GLU B OE2  1 
ATOM   6362 H H    . GLU B 1 119 ? 104.145 115.978 -0.029  1.00 48.39  ? ? ? ? ? ? 110  GLU B H    1 
ATOM   6363 H HA   . GLU B 1 119 ? 102.226 114.265 -0.589  1.00 59.86  ? ? ? ? ? ? 110  GLU B HA   1 
ATOM   6364 H HB2  . GLU B 1 119 ? 102.771 115.220 1.608   1.00 51.16  ? ? ? ? ? ? 110  GLU B HB2  1 
ATOM   6365 H HB3  . GLU B 1 119 ? 101.846 116.429 1.161   1.00 51.16  ? ? ? ? ? ? 110  GLU B HB3  1 
ATOM   6366 H HG2  . GLU B 1 119 ? 100.568 115.039 2.435   1.00 75.20  ? ? ? ? ? ? 110  GLU B HG2  1 
ATOM   6367 H HG3  . GLU B 1 119 ? 100.058 114.889 0.937   1.00 75.20  ? ? ? ? ? ? 110  GLU B HG3  1 
ATOM   6368 N N    . LYS B 1 120 ? 101.905 117.201 -1.712  1.00 38.64  ? ? ? ? ? ? 111  LYS B N    1 
ATOM   6369 C CA   . LYS B 1 120 ? 101.123 118.067 -2.585  1.00 37.77  ? ? ? ? ? ? 111  LYS B CA   1 
ATOM   6370 C C    . LYS B 1 120 ? 101.000 117.453 -3.975  1.00 51.23  ? ? ? ? ? ? 111  LYS B C    1 
ATOM   6371 O O    . LYS B 1 120 ? 99.941  117.519 -4.599  1.00 55.77  ? ? ? ? ? ? 111  LYS B O    1 
ATOM   6372 C CB   . LYS B 1 120 ? 101.763 119.453 -2.675  1.00 32.66  ? ? ? ? ? ? 111  LYS B CB   1 
ATOM   6373 C CG   . LYS B 1 120 ? 101.009 120.436 -3.550  1.00 40.55  ? ? ? ? ? ? 111  LYS B CG   1 
ATOM   6374 C CD   . LYS B 1 120 ? 101.649 121.811 -3.492  1.00 44.86  ? ? ? ? ? ? 111  LYS B CD   1 
ATOM   6375 C CE   . LYS B 1 120 ? 100.893 122.813 -4.346  1.00 54.61  ? ? ? ? ? ? 111  LYS B CE   1 
ATOM   6376 N NZ   . LYS B 1 120 ? 101.483 124.175 -4.253  1.00 62.88  ? ? ? ? ? ? 111  LYS B NZ   1 
ATOM   6377 H H    . LYS B 1 120 ? 102.667 117.529 -1.484  1.00 46.37  ? ? ? ? ? ? 111  LYS B H    1 
ATOM   6378 H HA   . LYS B 1 120 ? 100.230 118.168 -2.218  1.00 45.32  ? ? ? ? ? ? 111  LYS B HA   1 
ATOM   6379 H HB2  . LYS B 1 120 ? 101.813 119.831 -1.783  1.00 39.19  ? ? ? ? ? ? 111  LYS B HB2  1 
ATOM   6380 H HB3  . LYS B 1 120 ? 102.657 119.359 -3.041  1.00 39.19  ? ? ? ? ? ? 111  LYS B HB3  1 
ATOM   6381 H HG2  . LYS B 1 120 ? 101.028 120.129 -4.470  1.00 48.66  ? ? ? ? ? ? 111  LYS B HG2  1 
ATOM   6382 H HG3  . LYS B 1 120 ? 100.095 120.511 -3.237  1.00 48.66  ? ? ? ? ? ? 111  LYS B HG3  1 
ATOM   6383 H HD2  . LYS B 1 120 ? 101.644 122.128 -2.575  1.00 53.83  ? ? ? ? ? ? 111  LYS B HD2  1 
ATOM   6384 H HD3  . LYS B 1 120 ? 102.559 121.755 -3.823  1.00 53.83  ? ? ? ? ? ? 111  LYS B HD3  1 
ATOM   6385 H HE2  . LYS B 1 120 ? 100.926 122.532 -5.274  1.00 65.53  ? ? ? ? ? ? 111  LYS B HE2  1 
ATOM   6386 H HE3  . LYS B 1 120 ? 99.972  122.861 -4.043  1.00 65.53  ? ? ? ? ? ? 111  LYS B HE3  1 
ATOM   6387 H HZ1  . LYS B 1 120 ? 102.329 124.159 -4.530  1.00 75.45  ? ? ? ? ? ? 111  LYS B HZ1  1 
ATOM   6388 H HZ2  . LYS B 1 120 ? 101.023 124.741 -4.762  1.00 75.45  ? ? ? ? ? ? 111  LYS B HZ2  1 
ATOM   6389 H HZ3  . LYS B 1 120 ? 101.460 124.459 -3.410  1.00 75.45  ? ? ? ? ? ? 111  LYS B HZ3  1 
ATOM   6390 N N    . ILE B 1 121 ? 102.087 116.856 -4.454  1.00 44.86  ? ? ? ? ? ? 112  ILE B N    1 
ATOM   6391 C CA   . ILE B 1 121 ? 102.080 116.187 -5.748  1.00 45.47  ? ? ? ? ? ? 112  ILE B CA   1 
ATOM   6392 C C    . ILE B 1 121 ? 101.209 114.938 -5.670  1.00 40.71  ? ? ? ? ? ? 112  ILE B C    1 
ATOM   6393 O O    . ILE B 1 121 ? 100.461 114.633 -6.599  1.00 45.77  ? ? ? ? ? ? 112  ILE B O    1 
ATOM   6394 C CB   . ILE B 1 121 ? 103.501 115.782 -6.191  1.00 29.12  ? ? ? ? ? ? 112  ILE B CB   1 
ATOM   6395 C CG1  . ILE B 1 121 ? 104.423 117.003 -6.240  1.00 31.84  ? ? ? ? ? ? 112  ILE B CG1  1 
ATOM   6396 C CG2  . ILE B 1 121 ? 103.460 115.113 -7.564  1.00 33.13  ? ? ? ? ? ? 112  ILE B CG2  1 
ATOM   6397 C CD1  . ILE B 1 121 ? 105.891 116.649 -6.360  1.00 38.78  ? ? ? ? ? ? 112  ILE B CD1  1 
ATOM   6398 H H    . ILE B 1 121 ? 102.844 116.825 -4.047  1.00 53.83  ? ? ? ? ? ? 112  ILE B H    1 
ATOM   6399 H HA   . ILE B 1 121 ? 101.707 116.782 -6.417  1.00 54.56  ? ? ? ? ? ? 112  ILE B HA   1 
ATOM   6400 H HB   . ILE B 1 121 ? 103.858 115.150 -5.548  1.00 34.94  ? ? ? ? ? ? 112  ILE B HB   1 
ATOM   6401 H HG12 . ILE B 1 121 ? 104.184 117.545 -7.008  1.00 38.20  ? ? ? ? ? ? 112  ILE B HG12 1 
ATOM   6402 H HG13 . ILE B 1 121 ? 104.306 117.516 -5.425  1.00 38.20  ? ? ? ? ? ? 112  ILE B HG13 1 
ATOM   6403 H HG21 . ILE B 1 121 ? 103.090 115.737 -8.208  1.00 39.76  ? ? ? ? ? ? 112  ILE B HG21 1 
ATOM   6404 H HG22 . ILE B 1 121 ? 104.363 114.867 -7.822  1.00 39.76  ? ? ? ? ? ? 112  ILE B HG22 1 
ATOM   6405 H HG23 . ILE B 1 121 ? 102.903 114.321 -7.512  1.00 39.76  ? ? ? ? ? ? 112  ILE B HG23 1 
ATOM   6406 H HD11 . ILE B 1 121 ? 106.027 116.143 -7.176  1.00 46.54  ? ? ? ? ? ? 112  ILE B HD11 1 
ATOM   6407 H HD12 . ILE B 1 121 ? 106.412 117.467 -6.385  1.00 46.54  ? ? ? ? ? ? 112  ILE B HD12 1 
ATOM   6408 H HD13 . ILE B 1 121 ? 106.150 116.114 -5.592  1.00 46.54  ? ? ? ? ? ? 112  ILE B HD13 1 
ATOM   6409 N N    . LYS B 1 122 ? 101.314 114.218 -4.557  1.00 46.43  ? ? ? ? ? ? 113  LYS B N    1 
ATOM   6410 C CA   . LYS B 1 122 ? 100.550 112.991 -4.360  1.00 48.11  ? ? ? ? ? ? 113  LYS B CA   1 
ATOM   6411 C C    . LYS B 1 122 ? 99.050  113.268 -4.407  1.00 47.76  ? ? ? ? ? ? 113  LYS B C    1 
ATOM   6412 O O    . LYS B 1 122 ? 98.293  112.524 -5.030  1.00 56.85  ? ? ? ? ? ? 113  LYS B O    1 
ATOM   6413 C CB   . LYS B 1 122 ? 100.922 112.341 -3.026  1.00 43.03  ? ? ? ? ? ? 113  LYS B CB   1 
ATOM   6414 C CG   . LYS B 1 122 ? 100.279 110.982 -2.795  1.00 46.39  ? ? ? ? ? ? 113  LYS B CG   1 
ATOM   6415 C CD   . LYS B 1 122 ? 100.782 110.341 -1.512  1.00 54.34  ? ? ? ? ? ? 113  LYS B CD   1 
ATOM   6416 C CE   . LYS B 1 122 ? 100.116 108.996 -1.262  1.00 65.72  ? ? ? ? ? ? 113  LYS B CE   1 
ATOM   6417 N NZ   . LYS B 1 122 ? 100.613 108.343 -0.019  1.00 71.49  ? ? ? ? ? ? 113  LYS B NZ   1 
ATOM   6418 H H    . LYS B 1 122 ? 101.825 114.421 -3.896  1.00 55.72  ? ? ? ? ? ? 113  LYS B H    1 
ATOM   6419 H HA   . LYS B 1 122 ? 100.764 112.366 -5.070  1.00 57.73  ? ? ? ? ? ? 113  LYS B HA   1 
ATOM   6420 H HB2  . LYS B 1 122 ? 101.884 112.222 -2.995  1.00 51.63  ? ? ? ? ? ? 113  LYS B HB2  1 
ATOM   6421 H HB3  . LYS B 1 122 ? 100.642 112.927 -2.305  1.00 51.63  ? ? ? ? ? ? 113  LYS B HB3  1 
ATOM   6422 H HG2  . LYS B 1 122 ? 99.318  111.091 -2.725  1.00 55.67  ? ? ? ? ? ? 113  LYS B HG2  1 
ATOM   6423 H HG3  . LYS B 1 122 ? 100.498 110.395 -3.536  1.00 55.67  ? ? ? ? ? ? 113  LYS B HG3  1 
ATOM   6424 H HD2  . LYS B 1 122 ? 101.739 110.198 -1.579  1.00 65.21  ? ? ? ? ? ? 113  LYS B HD2  1 
ATOM   6425 H HD3  . LYS B 1 122 ? 100.581 110.923 -0.763  1.00 65.21  ? ? ? ? ? ? 113  LYS B HD3  1 
ATOM   6426 H HE2  . LYS B 1 122 ? 99.159  109.128 -1.172  1.00 78.86  ? ? ? ? ? ? 113  LYS B HE2  1 
ATOM   6427 H HE3  . LYS B 1 122 ? 100.303 108.406 -2.009  1.00 78.86  ? ? ? ? ? ? 113  LYS B HE3  1 
ATOM   6428 H HZ1  . LYS B 1 122 ? 100.448 108.862 0.684   1.00 85.79  ? ? ? ? ? ? 113  LYS B HZ1  1 
ATOM   6429 H HZ2  . LYS B 1 122 ? 100.204 107.560 0.097   1.00 85.79  ? ? ? ? ? ? 113  LYS B HZ2  1 
ATOM   6430 H HZ3  . LYS B 1 122 ? 101.490 108.205 -0.078  1.00 85.79  ? ? ? ? ? ? 113  LYS B HZ3  1 
ATOM   6431 N N    . ASN B 1 123 ? 98.626  114.342 -3.750  1.00 41.99  ? ? ? ? ? ? 114  ASN B N    1 
ATOM   6432 C CA   . ASN B 1 123 ? 97.218  114.717 -3.741  1.00 44.88  ? ? ? ? ? ? 114  ASN B CA   1 
ATOM   6433 C C    . ASN B 1 123 ? 96.763  115.179 -5.116  1.00 47.02  ? ? ? ? ? ? 114  ASN B C    1 
ATOM   6434 O O    . ASN B 1 123 ? 95.658  114.859 -5.551  1.00 45.57  ? ? ? ? ? ? 114  ASN B O    1 
ATOM   6435 C CB   . ASN B 1 123 ? 96.961  115.825 -2.717  1.00 48.03  ? ? ? ? ? ? 114  ASN B CB   1 
ATOM   6436 C CG   . ASN B 1 123 ? 97.139  115.351 -1.285  1.00 63.40  ? ? ? ? ? ? 114  ASN B CG   1 
ATOM   6437 O OD1  . ASN B 1 123 ? 96.958  114.172 -0.980  1.00 52.73  ? ? ? ? ? ? 114  ASN B OD1  1 
ATOM   6438 N ND2  . ASN B 1 123 ? 97.491  116.276 -0.397  1.00 62.53  ? ? ? ? ? ? 114  ASN B ND2  1 
ATOM   6439 H H    . ASN B 1 123 ? 99.134  114.870 -3.301  1.00 50.38  ? ? ? ? ? ? 114  ASN B H    1 
ATOM   6440 H HA   . ASN B 1 123 ? 96.686  113.946 -3.491  1.00 53.86  ? ? ? ? ? ? 114  ASN B HA   1 
ATOM   6441 H HB2  . ASN B 1 123 ? 97.585  116.551 -2.873  1.00 57.63  ? ? ? ? ? ? 114  ASN B HB2  1 
ATOM   6442 H HB3  . ASN B 1 123 ? 96.050  116.142 -2.817  1.00 57.63  ? ? ? ? ? ? 114  ASN B HB3  1 
ATOM   6443 H HD21 . ASN B 1 123 ? 97.606  117.091 -0.647  1.00 75.04  ? ? ? ? ? ? 114  ASN B HD21 1 
ATOM   6444 H HD22 . ASN B 1 123 ? 97.605  116.059 0.428   1.00 75.04  ? ? ? ? ? ? 114  ASN B HD22 1 
ATOM   6445 N N    . TRP B 1 124 ? 97.620  115.936 -5.793  1.00 46.43  ? ? ? ? ? ? 115  TRP B N    1 
ATOM   6446 C CA   . TRP B 1 124 ? 97.302  116.466 -7.113  1.00 37.49  ? ? ? ? ? ? 115  TRP B CA   1 
ATOM   6447 C C    . TRP B 1 124 ? 97.093  115.332 -8.111  1.00 41.14  ? ? ? ? ? ? 115  TRP B C    1 
ATOM   6448 O O    . TRP B 1 124 ? 96.127  115.332 -8.877  1.00 42.64  ? ? ? ? ? ? 115  TRP B O    1 
ATOM   6449 C CB   . TRP B 1 124 ? 98.429  117.377 -7.597  1.00 39.96  ? ? ? ? ? ? 115  TRP B CB   1 
ATOM   6450 C CG   . TRP B 1 124 ? 98.108  118.102 -8.865  1.00 46.36  ? ? ? ? ? ? 115  TRP B CG   1 
ATOM   6451 C CD1  . TRP B 1 124 ? 97.604  119.365 -8.983  1.00 40.03  ? ? ? ? ? ? 115  TRP B CD1  1 
ATOM   6452 C CD2  . TRP B 1 124 ? 98.267  117.608 -10.200 1.00 40.65  ? ? ? ? ? ? 115  TRP B CD2  1 
ATOM   6453 N NE1  . TRP B 1 124 ? 97.441  119.688 -10.308 1.00 42.13  ? ? ? ? ? ? 115  TRP B NE1  1 
ATOM   6454 C CE2  . TRP B 1 124 ? 97.838  118.625 -11.076 1.00 42.70  ? ? ? ? ? ? 115  TRP B CE2  1 
ATOM   6455 C CE3  . TRP B 1 124 ? 98.729  116.403 -10.740 1.00 41.03  ? ? ? ? ? ? 115  TRP B CE3  1 
ATOM   6456 C CZ2  . TRP B 1 124 ? 97.860  118.476 -12.459 1.00 44.01  ? ? ? ? ? ? 115  TRP B CZ2  1 
ATOM   6457 C CZ3  . TRP B 1 124 ? 98.749  116.257 -12.114 1.00 47.50  ? ? ? ? ? ? 115  TRP B CZ3  1 
ATOM   6458 C CH2  . TRP B 1 124 ? 98.318  117.288 -12.958 1.00 44.83  ? ? ? ? ? ? 115  TRP B CH2  1 
ATOM   6459 H H    . TRP B 1 124 ? 98.399  116.159 -5.506  1.00 55.71  ? ? ? ? ? ? 115  TRP B H    1 
ATOM   6460 H HA   . TRP B 1 124 ? 96.485  116.986 -7.064  1.00 44.99  ? ? ? ? ? ? 115  TRP B HA   1 
ATOM   6461 H HB2  . TRP B 1 124 ? 98.610  118.041 -6.913  1.00 47.95  ? ? ? ? ? ? 115  TRP B HB2  1 
ATOM   6462 H HB3  . TRP B 1 124 ? 99.221  116.840 -7.753  1.00 47.95  ? ? ? ? ? ? 115  TRP B HB3  1 
ATOM   6463 H HD1  . TRP B 1 124 ? 97.402  119.926 -8.269  1.00 48.04  ? ? ? ? ? ? 115  TRP B HD1  1 
ATOM   6464 H HE1  . TRP B 1 124 ? 97.136  120.435 -10.607 1.00 50.55  ? ? ? ? ? ? 115  TRP B HE1  1 
ATOM   6465 H HE3  . TRP B 1 124 ? 99.016  115.714 -10.186 1.00 49.24  ? ? ? ? ? ? 115  TRP B HE3  1 
ATOM   6466 H HZ2  . TRP B 1 124 ? 97.575  119.159 -13.023 1.00 52.82  ? ? ? ? ? ? 115  TRP B HZ2  1 
ATOM   6467 H HZ3  . TRP B 1 124 ? 99.054  115.461 -12.485 1.00 57.00  ? ? ? ? ? ? 115  TRP B HZ3  1 
ATOM   6468 H HH2  . TRP B 1 124 ? 98.342  117.161 -13.879 1.00 53.79  ? ? ? ? ? ? 115  TRP B HH2  1 
ATOM   6469 N N    . GLN B 1 125 ? 98.011  114.372 -8.090  1.00 34.96  ? ? ? ? ? ? 116  GLN B N    1 
ATOM   6470 C CA   . GLN B 1 125 ? 97.951  113.210 -8.968  1.00 33.64  ? ? ? ? ? ? 116  GLN B CA   1 
ATOM   6471 C C    . GLN B 1 125 ? 96.682  112.404 -8.709  1.00 48.72  ? ? ? ? ? ? 116  GLN B C    1 
ATOM   6472 O O    . GLN B 1 125 ? 96.062  111.888 -9.638  1.00 53.92  ? ? ? ? ? ? 116  GLN B O    1 
ATOM   6473 C CB   . GLN B 1 125 ? 99.184  112.334 -8.737  1.00 35.73  ? ? ? ? ? ? 116  GLN B CB   1 
ATOM   6474 C CG   . GLN B 1 125 ? 99.265  111.093 -9.609  1.00 31.64  ? ? ? ? ? ? 116  GLN B CG   1 
ATOM   6475 C CD   . GLN B 1 125 ? 100.385 110.165 -9.183  1.00 41.20  ? ? ? ? ? ? 116  GLN B CD   1 
ATOM   6476 O OE1  . GLN B 1 125 ? 100.520 109.835 -8.004  1.00 55.59  ? ? ? ? ? ? 116  GLN B OE1  1 
ATOM   6477 N NE2  . GLN B 1 125 ? 101.202 109.746 -10.140 1.00 38.43  ? ? ? ? ? ? 116  GLN B NE2  1 
ATOM   6478 H H    . GLN B 1 125 ? 98.692  114.372 -7.566  1.00 41.96  ? ? ? ? ? ? 116  GLN B H    1 
ATOM   6479 H HA   . GLN B 1 125 ? 97.948  113.502 -9.893  1.00 40.37  ? ? ? ? ? ? 116  GLN B HA   1 
ATOM   6480 H HB2  . GLN B 1 125 ? 99.976  112.865 -8.910  1.00 42.88  ? ? ? ? ? ? 116  GLN B HB2  1 
ATOM   6481 H HB3  . GLN B 1 125 ? 99.185  112.041 -7.812  1.00 42.88  ? ? ? ? ? ? 116  GLN B HB3  1 
ATOM   6482 H HG2  . GLN B 1 125 ? 98.429  110.605 -9.546  1.00 37.96  ? ? ? ? ? ? 116  GLN B HG2  1 
ATOM   6483 H HG3  . GLN B 1 125 ? 99.427  111.360 -10.527 1.00 37.96  ? ? ? ? ? ? 116  GLN B HG3  1 
ATOM   6484 H HE21 . GLN B 1 125 ? 101.081 110.001 -10.952 1.00 46.12  ? ? ? ? ? ? 116  GLN B HE21 1 
ATOM   6485 H HE22 . GLN B 1 125 ? 101.854 109.218 -9.949  1.00 46.12  ? ? ? ? ? ? 116  GLN B HE22 1 
ATOM   6486 N N    . LYS B 1 126 ? 96.304  112.301 -7.439  1.00 53.02  ? ? ? ? ? ? 117  LYS B N    1 
ATOM   6487 C CA   . LYS B 1 126 ? 95.124  111.540 -7.045  1.00 55.66  ? ? ? ? ? ? 117  LYS B CA   1 
ATOM   6488 C C    . LYS B 1 126 ? 93.843  112.173 -7.583  1.00 50.93  ? ? ? ? ? ? 117  LYS B C    1 
ATOM   6489 O O    . LYS B 1 126 ? 92.891  111.471 -7.924  1.00 46.90  ? ? ? ? ? ? 117  LYS B O    1 
ATOM   6490 C CB   . LYS B 1 126 ? 95.051  111.437 -5.521  1.00 58.66  ? ? ? ? ? ? 117  LYS B CB   1 
ATOM   6491 C CG   . LYS B 1 126 ? 93.849  110.665 -5.004  1.00 76.23  ? ? ? ? ? ? 117  LYS B CG   1 
ATOM   6492 C CD   . LYS B 1 126 ? 93.924  110.470 -3.499  1.00 93.40  ? ? ? ? ? ? 117  LYS B CD   1 
ATOM   6493 C CE   . LYS B 1 126 ? 92.705  109.731 -2.969  1.00 106.79 ? ? ? ? ? ? 117  LYS B CE   1 
ATOM   6494 N NZ   . LYS B 1 126 ? 92.797  109.486 -1.503  1.00 110.27 ? ? ? ? ? ? 117  LYS B NZ   1 
ATOM   6495 H H    . LYS B 1 126 ? 96.719  112.666 -6.780  1.00 63.62  ? ? ? ? ? ? 117  LYS B H    1 
ATOM   6496 H HA   . LYS B 1 126 ? 95.191  110.641 -7.405  1.00 66.79  ? ? ? ? ? ? 117  LYS B HA   1 
ATOM   6497 H HB2  . LYS B 1 126 ? 95.850  110.989 -5.201  1.00 70.39  ? ? ? ? ? ? 117  LYS B HB2  1 
ATOM   6498 H HB3  . LYS B 1 126 ? 95.008  112.333 -5.151  1.00 70.39  ? ? ? ? ? ? 117  LYS B HB3  1 
ATOM   6499 H HG2  . LYS B 1 126 ? 93.039  111.159 -5.207  1.00 91.48  ? ? ? ? ? ? 117  LYS B HG2  1 
ATOM   6500 H HG3  . LYS B 1 126 ? 93.824  109.791 -5.424  1.00 91.48  ? ? ? ? ? ? 117  LYS B HG3  1 
ATOM   6501 H HD2  . LYS B 1 126 ? 94.713  109.948 -3.283  1.00 112.08 ? ? ? ? ? ? 117  LYS B HD2  1 
ATOM   6502 H HD3  . LYS B 1 126 ? 93.966  111.337 -3.066  1.00 112.08 ? ? ? ? ? ? 117  LYS B HD3  1 
ATOM   6503 H HE2  . LYS B 1 126 ? 91.912  110.263 -3.138  1.00 128.15 ? ? ? ? ? ? 117  LYS B HE2  1 
ATOM   6504 H HE3  . LYS B 1 126 ? 92.634  108.873 -3.415  1.00 128.15 ? ? ? ? ? ? 117  LYS B HE3  1 
ATOM   6505 H HZ1  . LYS B 1 126 ? 92.858  110.261 -1.068  1.00 132.32 ? ? ? ? ? ? 117  LYS B HZ1  1 
ATOM   6506 H HZ2  . LYS B 1 126 ? 92.072  109.054 -1.221  1.00 132.32 ? ? ? ? ? ? 117  LYS B HZ2  1 
ATOM   6507 H HZ3  . LYS B 1 126 ? 93.516  108.995 -1.321  1.00 132.32 ? ? ? ? ? ? 117  LYS B HZ3  1 
ATOM   6508 N N    . GLU B 1 127 ? 93.826  113.499 -7.658  1.00 49.04  ? ? ? ? ? ? 118  GLU B N    1 
ATOM   6509 C CA   . GLU B 1 127 ? 92.651  114.232 -8.117  1.00 52.37  ? ? ? ? ? ? 118  GLU B CA   1 
ATOM   6510 C C    . GLU B 1 127 ? 92.592  114.334 -9.639  1.00 55.54  ? ? ? ? ? ? 118  GLU B C    1 
ATOM   6511 O O    . GLU B 1 127 ? 91.517  114.499 -10.214 1.00 58.14  ? ? ? ? ? ? 118  GLU B O    1 
ATOM   6512 C CB   . GLU B 1 127 ? 92.638  115.639 -7.515  1.00 66.05  ? ? ? ? ? ? 118  GLU B CB   1 
ATOM   6513 C CG   . GLU B 1 127 ? 92.428  115.667 -6.008  1.00 103.28 ? ? ? ? ? ? 118  GLU B CG   1 
ATOM   6514 C CD   . GLU B 1 127 ? 92.491  117.071 -5.434  1.00 129.82 ? ? ? ? ? ? 118  GLU B CD   1 
ATOM   6515 O OE1  . GLU B 1 127 ? 92.727  118.023 -6.207  1.00 136.76 ? ? ? ? ? ? 118  GLU B OE1  1 
ATOM   6516 O OE2  . GLU B 1 127 ? 92.304  117.221 -4.207  1.00 135.38 ? ? ? ? ? ? 118  GLU B OE2  1 
ATOM   6517 H H    . GLU B 1 127 ? 94.490  114.004 -7.446  1.00 58.85  ? ? ? ? ? ? 118  GLU B H    1 
ATOM   6518 H HA   . GLU B 1 127 ? 91.853  113.769 -7.817  1.00 62.85  ? ? ? ? ? ? 118  GLU B HA   1 
ATOM   6519 H HB2  . GLU B 1 127 ? 93.488  116.066 -7.703  1.00 79.26  ? ? ? ? ? ? 118  GLU B HB2  1 
ATOM   6520 H HB3  . GLU B 1 127 ? 91.919  116.146 -7.924  1.00 79.26  ? ? ? ? ? ? 118  GLU B HB3  1 
ATOM   6521 H HG2  . GLU B 1 127 ? 91.554  115.299 -5.804  1.00 123.93 ? ? ? ? ? ? 118  GLU B HG2  1 
ATOM   6522 H HG3  . GLU B 1 127 ? 93.119  115.137 -5.583  1.00 123.93 ? ? ? ? ? ? 118  GLU B HG3  1 
ATOM   6523 N N    . ALA B 1 128 ? 93.748  114.237 -10.288 1.00 48.53  ? ? ? ? ? ? 119  ALA B N    1 
ATOM   6524 C CA   . ALA B 1 128 ? 93.834  114.432 -11.732 1.00 42.42  ? ? ? ? ? ? 119  ALA B CA   1 
ATOM   6525 C C    . ALA B 1 128 ? 93.652  113.125 -12.501 1.00 55.97  ? ? ? ? ? ? 119  ALA B C    1 
ATOM   6526 O O    . ALA B 1 128 ? 93.059  113.113 -13.580 1.00 43.27  ? ? ? ? ? ? 119  ALA B O    1 
ATOM   6527 C CB   . ALA B 1 128 ? 95.165  115.073 -12.096 1.00 52.03  ? ? ? ? ? ? 119  ALA B CB   1 
ATOM   6528 H H    . ALA B 1 128 ? 94.501  114.057 -9.913  1.00 58.23  ? ? ? ? ? ? 119  ALA B H    1 
ATOM   6529 H HA   . ALA B 1 128 ? 93.129  115.038 -12.008 1.00 50.90  ? ? ? ? ? ? 119  ALA B HA   1 
ATOM   6530 H HB1  . ALA B 1 128 ? 95.885  114.491 -11.806 1.00 62.43  ? ? ? ? ? ? 119  ALA B HB1  1 
ATOM   6531 H HB2  . ALA B 1 128 ? 95.204  115.195 -13.057 1.00 62.43  ? ? ? ? ? ? 119  ALA B HB2  1 
ATOM   6532 H HB3  . ALA B 1 128 ? 95.233  115.932 -11.650 1.00 62.43  ? ? ? ? ? ? 119  ALA B HB3  1 
ATOM   6533 N N    . PHE B 1 129 ? 94.162  112.032 -11.939 1.00 45.83  ? ? ? ? ? ? 120  PHE B N    1 
ATOM   6534 C CA   . PHE B 1 129 ? 94.139  110.736 -12.611 1.00 38.17  ? ? ? ? ? ? 120  PHE B CA   1 
ATOM   6535 C C    . PHE B 1 129 ? 93.332  109.707 -11.829 1.00 43.35  ? ? ? ? ? ? 120  PHE B C    1 
ATOM   6536 O O    . PHE B 1 129 ? 93.544  109.514 -10.632 1.00 67.81  ? ? ? ? ? ? 120  PHE B O    1 
ATOM   6537 C CB   . PHE B 1 129 ? 95.566  110.231 -12.821 1.00 37.90  ? ? ? ? ? ? 120  PHE B CB   1 
ATOM   6538 C CG   . PHE B 1 129 ? 96.399  111.128 -13.688 1.00 42.97  ? ? ? ? ? ? 120  PHE B CG   1 
ATOM   6539 C CD1  . PHE B 1 129 ? 96.254  111.109 -15.065 1.00 43.85  ? ? ? ? ? ? 120  PHE B CD1  1 
ATOM   6540 C CD2  . PHE B 1 129 ? 97.326  111.989 -13.127 1.00 41.98  ? ? ? ? ? ? 120  PHE B CD2  1 
ATOM   6541 C CE1  . PHE B 1 129 ? 97.018  111.933 -15.867 1.00 38.93  ? ? ? ? ? ? 120  PHE B CE1  1 
ATOM   6542 C CE2  . PHE B 1 129 ? 98.094  112.817 -13.924 1.00 44.28  ? ? ? ? ? ? 120  PHE B CE2  1 
ATOM   6543 C CZ   . PHE B 1 129 ? 97.940  112.788 -15.296 1.00 43.48  ? ? ? ? ? ? 120  PHE B CZ   1 
ATOM   6544 H H    . PHE B 1 129 ? 94.530  112.015 -11.162 1.00 55.00  ? ? ? ? ? ? 120  PHE B H    1 
ATOM   6545 H HA   . PHE B 1 129 ? 93.727  110.840 -13.483 1.00 45.80  ? ? ? ? ? ? 120  PHE B HA   1 
ATOM   6546 H HB2  . PHE B 1 129 ? 96.003  110.161 -11.958 1.00 45.48  ? ? ? ? ? ? 120  PHE B HB2  1 
ATOM   6547 H HB3  . PHE B 1 129 ? 95.530  109.358 -13.243 1.00 45.48  ? ? ? ? ? ? 120  PHE B HB3  1 
ATOM   6548 H HD1  . PHE B 1 129 ? 95.635  110.535 -15.455 1.00 52.63  ? ? ? ? ? ? 120  PHE B HD1  1 
ATOM   6549 H HD2  . PHE B 1 129 ? 97.433  112.012 -12.204 1.00 50.38  ? ? ? ? ? ? 120  PHE B HD2  1 
ATOM   6550 H HE1  . PHE B 1 129 ? 96.913  111.912 -16.791 1.00 46.72  ? ? ? ? ? ? 120  PHE B HE1  1 
ATOM   6551 H HE2  . PHE B 1 129 ? 98.714  113.392 -13.537 1.00 53.13  ? ? ? ? ? ? 120  PHE B HE2  1 
ATOM   6552 H HZ   . PHE B 1 129 ? 98.456  113.344 -15.834 1.00 52.17  ? ? ? ? ? ? 120  PHE B HZ   1 
ATOM   6553 N N    . HIS B 1 130 ? 92.413  109.045 -12.527 1.00 54.82  ? ? ? ? ? ? 121  HIS B N    1 
ATOM   6554 C CA   . HIS B 1 130 ? 91.545  108.038 -11.926 1.00 44.66  ? ? ? ? ? ? 121  HIS B CA   1 
ATOM   6555 C C    . HIS B 1 130 ? 91.663  106.718 -12.677 1.00 48.07  ? ? ? ? ? ? 121  HIS B C    1 
ATOM   6556 O O    . HIS B 1 130 ? 91.256  106.612 -13.832 1.00 53.83  ? ? ? ? ? ? 121  HIS B O    1 
ATOM   6557 C CB   . HIS B 1 130 ? 90.099  108.529 -11.935 1.00 31.90  ? ? ? ? ? ? 121  HIS B CB   1 
ATOM   6558 C CG   . HIS B 1 130 ? 89.915  109.855 -11.268 1.00 48.17  ? ? ? ? ? ? 121  HIS B CG   1 
ATOM   6559 N ND1  . HIS B 1 130 ? 89.968  111.048 -11.956 1.00 65.70  ? ? ? ? ? ? 121  HIS B ND1  1 
ATOM   6560 C CD2  . HIS B 1 130 ? 89.697  110.178 -9.971  1.00 53.88  ? ? ? ? ? ? 121  HIS B CD2  1 
ATOM   6561 C CE1  . HIS B 1 130 ? 89.779  112.048 -11.114 1.00 65.90  ? ? ? ? ? ? 121  HIS B CE1  1 
ATOM   6562 N NE2  . HIS B 1 130 ? 89.613  111.548 -9.903  1.00 67.74  ? ? ? ? ? ? 121  HIS B NE2  1 
ATOM   6563 H H    . HIS B 1 130 ? 92.270  109.164 -13.367 1.00 65.78  ? ? ? ? ? ? 121  HIS B H    1 
ATOM   6564 H HA   . HIS B 1 130 ? 91.813  107.892 -11.005 1.00 53.59  ? ? ? ? ? ? 121  HIS B HA   1 
ATOM   6565 H HB2  . HIS B 1 130 ? 89.803  108.615 -12.855 1.00 38.28  ? ? ? ? ? ? 121  HIS B HB2  1 
ATOM   6566 H HB3  . HIS B 1 130 ? 89.546  107.882 -11.469 1.00 38.28  ? ? ? ? ? ? 121  HIS B HB3  1 
ATOM   6567 H HD1  . HIS B 1 130 ? 90.098  111.129 -12.803 1.00 78.84  ? ? ? ? ? ? 121  HIS B HD1  1 
ATOM   6568 H HD2  . HIS B 1 130 ? 89.614  109.584 -9.260  1.00 64.66  ? ? ? ? ? ? 121  HIS B HD2  1 
ATOM   6569 H HE1  . HIS B 1 130 ? 89.768  112.951 -11.336 1.00 79.08  ? ? ? ? ? ? 121  HIS B HE1  1 
ATOM   6570 H HE2  . HIS B 1 130 ? 89.475  112.005 -9.188  1.00 81.28  ? ? ? ? ? ? 121  HIS B HE2  1 
ATOM   6571 N N    . LYS B 1 131 ? 92.222  105.713 -12.010 1.00 46.51  ? ? ? ? ? ? 122  LYS B N    1 
ATOM   6572 C CA   . LYS B 1 131 ? 92.504  104.432 -12.645 1.00 48.10  ? ? ? ? ? ? 122  LYS B CA   1 
ATOM   6573 C C    . LYS B 1 131 ? 91.229  103.618 -12.837 1.00 54.56  ? ? ? ? ? ? 122  LYS B C    1 
ATOM   6574 O O    . LYS B 1 131 ? 90.378  103.561 -11.949 1.00 57.57  ? ? ? ? ? ? 122  LYS B O    1 
ATOM   6575 C CB   . LYS B 1 131 ? 93.512  103.642 -11.810 1.00 46.11  ? ? ? ? ? ? 122  LYS B CB   1 
ATOM   6576 C CG   . LYS B 1 131 ? 94.353  102.668 -12.618 1.00 72.94  ? ? ? ? ? ? 122  LYS B CG   1 
ATOM   6577 C CD   . LYS B 1 131 ? 95.484  102.089 -11.781 1.00 92.68  ? ? ? ? ? ? 122  LYS B CD   1 
ATOM   6578 C CE   . LYS B 1 131 ? 96.382  101.176 -12.603 1.00 98.44  ? ? ? ? ? ? 122  LYS B CE   1 
ATOM   6579 N NZ   . LYS B 1 131 ? 97.062  101.904 -13.712 1.00 100.77 ? ? ? ? ? ? 122  LYS B NZ   1 
ATOM   6580 H H    . LYS B 1 131 ? 92.448  105.749 -11.181 1.00 55.81  ? ? ? ? ? ? 122  LYS B H    1 
ATOM   6581 H HA   . LYS B 1 131 ? 92.894  104.591 -13.519 1.00 57.72  ? ? ? ? ? ? 122  LYS B HA   1 
ATOM   6582 H HB2  . LYS B 1 131 ? 94.116  104.265 -11.377 1.00 55.33  ? ? ? ? ? ? 122  LYS B HB2  1 
ATOM   6583 H HB3  . LYS B 1 131 ? 93.031  103.132 -11.140 1.00 55.33  ? ? ? ? ? ? 122  LYS B HB3  1 
ATOM   6584 H HG2  . LYS B 1 131 ? 93.794  101.936 -12.922 1.00 87.53  ? ? ? ? ? ? 122  LYS B HG2  1 
ATOM   6585 H HG3  . LYS B 1 131 ? 94.742  103.132 -13.376 1.00 87.53  ? ? ? ? ? ? 122  LYS B HG3  1 
ATOM   6586 H HD2  . LYS B 1 131 ? 96.026  102.813 -11.431 1.00 111.22 ? ? ? ? ? ? 122  LYS B HD2  1 
ATOM   6587 H HD3  . LYS B 1 131 ? 95.109  101.569 -11.053 1.00 111.22 ? ? ? ? ? ? 122  LYS B HD3  1 
ATOM   6588 H HE2  . LYS B 1 131 ? 97.065  100.799 -12.026 1.00 118.13 ? ? ? ? ? ? 122  LYS B HE2  1 
ATOM   6589 H HE3  . LYS B 1 131 ? 95.846  100.468 -12.992 1.00 118.13 ? ? ? ? ? ? 122  LYS B HE3  1 
ATOM   6590 H HZ1  . LYS B 1 131 ? 97.568  102.557 -13.381 1.00 120.92 ? ? ? ? ? ? 122  LYS B HZ1  1 
ATOM   6591 H HZ2  . LYS B 1 131 ? 97.579  101.343 -14.171 1.00 120.92 ? ? ? ? ? ? 122  LYS B HZ2  1 
ATOM   6592 H HZ3  . LYS B 1 131 ? 96.457  102.256 -14.261 1.00 120.92 ? ? ? ? ? ? 122  LYS B HZ3  1 
ATOM   6593 N N    . GLN B 1 132 ? 91.108  102.991 -14.005 1.00 52.58  ? ? ? ? ? ? 123  GLN B N    1 
ATOM   6594 C CA   . GLN B 1 132 ? 89.945  102.174 -14.331 1.00 45.62  ? ? ? ? ? ? 123  GLN B CA   1 
ATOM   6595 C C    . GLN B 1 132 ? 90.167  100.724 -13.917 1.00 46.38  ? ? ? ? ? ? 123  GLN B C    1 
ATOM   6596 O O    . GLN B 1 132 ? 91.306  100.275 -13.780 1.00 56.51  ? ? ? ? ? ? 123  GLN B O    1 
ATOM   6597 C CB   . GLN B 1 132 ? 89.656  102.238 -15.830 1.00 58.50  ? ? ? ? ? ? 123  GLN B CB   1 
ATOM   6598 C CG   . GLN B 1 132 ? 89.318  103.628 -16.342 1.00 70.86  ? ? ? ? ? ? 123  GLN B CG   1 
ATOM   6599 C CD   . GLN B 1 132 ? 89.047  103.649 -17.836 1.00 80.92  ? ? ? ? ? ? 123  GLN B CD   1 
ATOM   6600 O OE1  . GLN B 1 132 ? 88.064  104.237 -18.290 1.00 93.72  ? ? ? ? ? ? 123  GLN B OE1  1 
ATOM   6601 N NE2  . GLN B 1 132 ? 89.921  103.011 -18.608 1.00 52.21  ? ? ? ? ? ? 123  GLN B NE2  1 
ATOM   6602 H H    . GLN B 1 132 ? 91.695  103.025 -14.633 1.00 63.10  ? ? ? ? ? ? 123  GLN B H    1 
ATOM   6603 H HA   . GLN B 1 132 ? 89.171  102.513 -13.855 1.00 54.74  ? ? ? ? ? ? 123  GLN B HA   1 
ATOM   6604 H HB2  . GLN B 1 132 ? 90.439  101.929 -16.312 1.00 70.21  ? ? ? ? ? ? 123  GLN B HB2  1 
ATOM   6605 H HB3  . GLN B 1 132 ? 88.902  101.661 -16.027 1.00 70.21  ? ? ? ? ? ? 123  GLN B HB3  1 
ATOM   6606 H HG2  . GLN B 1 132 ? 88.524  103.949 -15.888 1.00 85.03  ? ? ? ? ? ? 123  GLN B HG2  1 
ATOM   6607 H HG3  . GLN B 1 132 ? 90.065  104.221 -16.164 1.00 85.03  ? ? ? ? ? ? 123  GLN B HG3  1 
ATOM   6608 H HE21 . GLN B 1 132 ? 90.597  102.614 -18.255 1.00 62.65  ? ? ? ? ? ? 123  GLN B HE21 1 
ATOM   6609 H HE22 . GLN B 1 132 ? 89.810  102.995 -19.460 1.00 62.65  ? ? ? ? ? ? 123  GLN B HE22 1 
ATOM   6610 N N    . MET B 1 133 ? 89.068  100.000 -13.725 1.00 47.62  ? ? ? ? ? ? 124  MET B N    1 
ATOM   6611 C CA   . MET B 1 133 ? 89.110  98.594  -13.334 1.00 51.62  ? ? ? ? ? ? 124  MET B CA   1 
ATOM   6612 C C    . MET B 1 133 ? 89.950  97.766  -14.301 1.00 55.51  ? ? ? ? ? ? 124  MET B C    1 
ATOM   6613 O O    . MET B 1 133 ? 90.713  96.897  -13.883 1.00 54.37  ? ? ? ? ? ? 124  MET B O    1 
ATOM   6614 C CB   . MET B 1 133 ? 87.688  98.029  -13.280 1.00 56.43  ? ? ? ? ? ? 124  MET B CB   1 
ATOM   6615 C CG   . MET B 1 133 ? 87.607  96.524  -13.030 1.00 62.69  ? ? ? ? ? ? 124  MET B CG   1 
ATOM   6616 S SD   . MET B 1 133 ? 85.918  95.901  -13.067 1.00 96.56  ? ? ? ? ? ? 124  MET B SD   1 
ATOM   6617 C CE   . MET B 1 133 ? 85.481  96.172  -14.784 1.00 80.11  ? ? ? ? ? ? 124  MET B CE   1 
ATOM   6618 H H    . MET B 1 133 ? 88.270  100.308 -13.816 1.00 57.15  ? ? ? ? ? ? 124  MET B H    1 
ATOM   6619 H HA   . MET B 1 133 ? 89.493  98.525  -12.445 1.00 61.94  ? ? ? ? ? ? 124  MET B HA   1 
ATOM   6620 H HB2  . MET B 1 133 ? 87.206  98.472  -12.564 1.00 67.71  ? ? ? ? ? ? 124  MET B HB2  1 
ATOM   6621 H HB3  . MET B 1 133 ? 87.251  98.209  -14.127 1.00 67.71  ? ? ? ? ? ? 124  MET B HB3  1 
ATOM   6622 H HG2  . MET B 1 133 ? 88.113  96.062  -13.717 1.00 75.23  ? ? ? ? ? ? 124  MET B HG2  1 
ATOM   6623 H HG3  . MET B 1 133 ? 87.980  96.329  -12.156 1.00 75.23  ? ? ? ? ? ? 124  MET B HG3  1 
ATOM   6624 H HE1  . MET B 1 133 ? 86.092  95.671  -15.347 1.00 96.13  ? ? ? ? ? ? 124  MET B HE1  1 
ATOM   6625 H HE2  . MET B 1 133 ? 84.571  95.868  -14.930 1.00 96.13  ? ? ? ? ? ? 124  MET B HE2  1 
ATOM   6626 H HE3  . MET B 1 133 ? 85.549  97.119  -14.981 1.00 96.13  ? ? ? ? ? ? 124  MET B HE3  1 
ATOM   6627 N N    . MET B 1 134 ? 89.801  98.041  -15.593 1.00 58.54  ? ? ? ? ? ? 125  MET B N    1 
ATOM   6628 C CA   . MET B 1 134 ? 90.496  97.281  -16.627 1.00 51.93  ? ? ? ? ? ? 125  MET B CA   1 
ATOM   6629 C C    . MET B 1 134 ? 91.891  97.834  -16.905 1.00 56.64  ? ? ? ? ? ? 125  MET B C    1 
ATOM   6630 O O    . MET B 1 134 ? 92.544  97.433  -17.869 1.00 59.91  ? ? ? ? ? ? 125  MET B O    1 
ATOM   6631 C CB   . MET B 1 134 ? 89.677  97.287  -17.917 1.00 54.15  ? ? ? ? ? ? 125  MET B CB   1 
ATOM   6632 C CG   . MET B 1 134 ? 88.369  96.522  -17.824 1.00 58.60  ? ? ? ? ? ? 125  MET B CG   1 
ATOM   6633 S SD   . MET B 1 134 ? 88.607  94.777  -17.433 1.00 77.82  ? ? ? ? ? ? 125  MET B SD   1 
ATOM   6634 C CE   . MET B 1 134 ? 89.522  94.213  -18.866 1.00 84.89  ? ? ? ? ? ? 125  MET B CE   1 
ATOM   6635 H H    . MET B 1 134 ? 89.298  98.667  -15.900 1.00 70.24  ? ? ? ? ? ? 125  MET B H    1 
ATOM   6636 H HA   . MET B 1 134 ? 90.579  96.360  -16.333 1.00 62.32  ? ? ? ? ? ? 125  MET B HA   1 
ATOM   6637 H HB2  . MET B 1 134 ? 89.466  98.206  -18.148 1.00 64.98  ? ? ? ? ? ? 125  MET B HB2  1 
ATOM   6638 H HB3  . MET B 1 134 ? 90.205  96.885  -18.624 1.00 64.98  ? ? ? ? ? ? 125  MET B HB3  1 
ATOM   6639 H HG2  . MET B 1 134 ? 87.823  96.914  -17.125 1.00 70.32  ? ? ? ? ? ? 125  MET B HG2  1 
ATOM   6640 H HG3  . MET B 1 134 ? 87.909  96.578  -18.676 1.00 70.32  ? ? ? ? ? ? 125  MET B HG3  1 
ATOM   6641 H HE1  . MET B 1 134 ? 90.351  94.712  -18.927 1.00 101.87 ? ? ? ? ? ? 125  MET B HE1  1 
ATOM   6642 H HE2  . MET B 1 134 ? 89.711  93.267  -18.767 1.00 101.87 ? ? ? ? ? ? 125  MET B HE2  1 
ATOM   6643 H HE3  . MET B 1 134 ? 88.986  94.362  -19.661 1.00 101.87 ? ? ? ? ? ? 125  MET B HE3  1 
ATOM   6644 N N    . GLY B 1 135 ? 92.347  98.749  -16.054 1.00 61.10  ? ? ? ? ? ? 126  GLY B N    1 
ATOM   6645 C CA   . GLY B 1 135 ? 93.628  99.398  -16.249 1.00 60.01  ? ? ? ? ? ? 126  GLY B CA   1 
ATOM   6646 C C    . GLY B 1 135 ? 93.476  100.620 -17.132 1.00 64.27  ? ? ? ? ? ? 126  GLY B C    1 
ATOM   6647 O O    . GLY B 1 135 ? 92.536  100.712 -17.925 1.00 65.66  ? ? ? ? ? ? 126  GLY B O    1 
ATOM   6648 H H    . GLY B 1 135 ? 91.925  99.010  -15.352 1.00 73.31  ? ? ? ? ? ? 126  GLY B H    1 
ATOM   6649 H HA2  . GLY B 1 135 ? 93.992  99.673  -15.393 1.00 72.02  ? ? ? ? ? ? 126  GLY B HA2  1 
ATOM   6650 H HA3  . GLY B 1 135 ? 94.249  98.782  -16.670 1.00 72.02  ? ? ? ? ? ? 126  GLY B HA3  1 
ATOM   6651 N N    . GLY B 1 136 ? 94.403  101.561 -16.995 1.00 53.09  ? ? ? ? ? ? 127  GLY B N    1 
ATOM   6652 C CA   . GLY B 1 136 ? 94.336  102.810 -17.729 1.00 43.04  ? ? ? ? ? ? 127  GLY B CA   1 
ATOM   6653 C C    . GLY B 1 136 ? 93.517  103.840 -16.976 1.00 53.91  ? ? ? ? ? ? 127  GLY B C    1 
ATOM   6654 O O    . GLY B 1 136 ? 92.785  103.500 -16.047 1.00 59.29  ? ? ? ? ? ? 127  GLY B O    1 
ATOM   6655 H H    . GLY B 1 136 ? 95.087  101.496 -16.477 1.00 63.71  ? ? ? ? ? ? 127  GLY B H    1 
ATOM   6656 H HA2  . GLY B 1 136 ? 95.230  103.161 -17.863 1.00 51.64  ? ? ? ? ? ? 127  GLY B HA2  1 
ATOM   6657 H HA3  . GLY B 1 136 ? 93.926  102.660 -18.596 1.00 51.64  ? ? ? ? ? ? 127  GLY B HA3  1 
ATOM   6658 N N    . PHE B 1 137 ? 93.639  105.099 -17.383 1.00 46.15  ? ? ? ? ? ? 128  PHE B N    1 
ATOM   6659 C CA   . PHE B 1 137 ? 92.964  106.198 -16.704 1.00 48.92  ? ? ? ? ? ? 128  PHE B CA   1 
ATOM   6660 C C    . PHE B 1 137 ? 91.736  106.650 -17.483 1.00 43.70  ? ? ? ? ? ? 128  PHE B C    1 
ATOM   6661 O O    . PHE B 1 137 ? 91.731  106.629 -18.713 1.00 53.70  ? ? ? ? ? ? 128  PHE B O    1 
ATOM   6662 C CB   . PHE B 1 137 ? 93.925  107.373 -16.521 1.00 47.49  ? ? ? ? ? ? 128  PHE B CB   1 
ATOM   6663 C CG   . PHE B 1 137 ? 95.186  107.014 -15.790 1.00 42.32  ? ? ? ? ? ? 128  PHE B CG   1 
ATOM   6664 C CD1  . PHE B 1 137 ? 95.184  106.854 -14.413 1.00 47.75  ? ? ? ? ? ? 128  PHE B CD1  1 
ATOM   6665 C CD2  . PHE B 1 137 ? 96.373  106.837 -16.478 1.00 36.91  ? ? ? ? ? ? 128  PHE B CD2  1 
ATOM   6666 C CE1  . PHE B 1 137 ? 96.345  106.524 -13.737 1.00 43.91  ? ? ? ? ? ? 128  PHE B CE1  1 
ATOM   6667 C CE2  . PHE B 1 137 ? 97.537  106.508 -15.809 1.00 38.54  ? ? ? ? ? ? 128  PHE B CE2  1 
ATOM   6668 C CZ   . PHE B 1 137 ? 97.523  106.351 -14.436 1.00 37.57  ? ? ? ? ? ? 128  PHE B CZ   1 
ATOM   6669 H H    . PHE B 1 137 ? 94.113  105.346 -18.057 1.00 55.37  ? ? ? ? ? ? 128  PHE B H    1 
ATOM   6670 H HA   . PHE B 1 137 ? 92.675  105.902 -15.826 1.00 58.70  ? ? ? ? ? ? 128  PHE B HA   1 
ATOM   6671 H HB2  . PHE B 1 137 ? 94.174  107.711 -17.395 1.00 56.99  ? ? ? ? ? ? 128  PHE B HB2  1 
ATOM   6672 H HB3  . PHE B 1 137 ? 93.476  108.068 -16.015 1.00 56.99  ? ? ? ? ? ? 128  PHE B HB3  1 
ATOM   6673 H HD1  . PHE B 1 137 ? 94.393  106.970 -13.938 1.00 57.30  ? ? ? ? ? ? 128  PHE B HD1  1 
ATOM   6674 H HD2  . PHE B 1 137 ? 96.388  106.942 -17.402 1.00 44.29  ? ? ? ? ? ? 128  PHE B HD2  1 
ATOM   6675 H HE1  . PHE B 1 137 ? 96.332  106.419 -12.813 1.00 52.70  ? ? ? ? ? ? 128  PHE B HE1  1 
ATOM   6676 H HE2  . PHE B 1 137 ? 98.329  106.392 -16.283 1.00 46.25  ? ? ? ? ? ? 128  PHE B HE2  1 
ATOM   6677 H HZ   . PHE B 1 137 ? 98.305  106.129 -13.985 1.00 45.09  ? ? ? ? ? ? 128  PHE B HZ   1 
ATOM   6678 N N    . LYS B 1 138 ? 90.699  107.057 -16.757 1.00 46.25  ? ? ? ? ? ? 129  LYS B N    1 
ATOM   6679 C CA   . LYS B 1 138 ? 89.474  107.551 -17.374 1.00 52.90  ? ? ? ? ? ? 129  LYS B CA   1 
ATOM   6680 C C    . LYS B 1 138 ? 89.773  108.750 -18.262 1.00 58.23  ? ? ? ? ? ? 129  LYS B C    1 
ATOM   6681 O O    . LYS B 1 138 ? 89.155  108.927 -19.313 1.00 59.18  ? ? ? ? ? ? 129  LYS B O    1 
ATOM   6682 C CB   . LYS B 1 138 ? 88.456  107.947 -16.303 1.00 47.37  ? ? ? ? ? ? 129  LYS B CB   1 
ATOM   6683 C CG   . LYS B 1 138 ? 87.930  106.781 -15.478 1.00 78.35  ? ? ? ? ? ? 129  LYS B CG   1 
ATOM   6684 C CD   . LYS B 1 138 ? 86.988  107.260 -14.384 1.00 94.99  ? ? ? ? ? ? 129  LYS B CD   1 
ATOM   6685 C CE   . LYS B 1 138 ? 86.569  106.121 -13.470 1.00 97.54  ? ? ? ? ? ? 129  LYS B CE   1 
ATOM   6686 N NZ   . LYS B 1 138 ? 85.771  106.602 -12.309 1.00 101.92 ? ? ? ? ? ? 129  LYS B NZ   1 
ATOM   6687 H H    . LYS B 1 138 ? 90.681  107.057 -15.897 1.00 55.50  ? ? ? ? ? ? 129  LYS B H    1 
ATOM   6688 H HA   . LYS B 1 138 ? 89.085  106.852 -17.922 1.00 63.48  ? ? ? ? ? ? 129  LYS B HA   1 
ATOM   6689 H HB2  . LYS B 1 138 ? 88.875  108.574 -15.693 1.00 56.85  ? ? ? ? ? ? 129  LYS B HB2  1 
ATOM   6690 H HB3  . LYS B 1 138 ? 87.697  108.368 -16.736 1.00 56.85  ? ? ? ? ? ? 129  LYS B HB3  1 
ATOM   6691 H HG2  . LYS B 1 138 ? 87.442  106.174 -16.056 1.00 94.02  ? ? ? ? ? ? 129  LYS B HG2  1 
ATOM   6692 H HG3  . LYS B 1 138 ? 88.675  106.322 -15.060 1.00 94.02  ? ? ? ? ? ? 129  LYS B HG3  1 
ATOM   6693 H HD2  . LYS B 1 138 ? 87.438  107.931 -13.846 1.00 113.99 ? ? ? ? ? ? 129  LYS B HD2  1 
ATOM   6694 H HD3  . LYS B 1 138 ? 86.190  107.634 -14.789 1.00 113.99 ? ? ? ? ? ? 129  LYS B HD3  1 
ATOM   6695 H HE2  . LYS B 1 138 ? 86.025  105.494 -13.972 1.00 117.05 ? ? ? ? ? ? 129  LYS B HE2  1 
ATOM   6696 H HE3  . LYS B 1 138 ? 87.362  105.678 -13.129 1.00 117.05 ? ? ? ? ? ? 129  LYS B HE3  1 
ATOM   6697 H HZ1  . LYS B 1 138 ? 85.033  107.010 -12.596 1.00 122.30 ? ? ? ? ? ? 129  LYS B HZ1  1 
ATOM   6698 H HZ2  . LYS B 1 138 ? 85.540  105.915 -11.793 1.00 122.30 ? ? ? ? ? ? 129  LYS B HZ2  1 
ATOM   6699 H HZ3  . LYS B 1 138 ? 86.250  107.177 -11.828 1.00 122.30 ? ? ? ? ? ? 129  LYS B HZ3  1 
ATOM   6700 N N    . GLU B 1 139 ? 90.730  109.566 -17.834 1.00 48.41  ? ? ? ? ? ? 130  GLU B N    1 
ATOM   6701 C CA   . GLU B 1 139 ? 91.112  110.759 -18.580 1.00 45.80  ? ? ? ? ? ? 130  GLU B CA   1 
ATOM   6702 C C    . GLU B 1 139 ? 91.649  110.386 -19.958 1.00 45.38  ? ? ? ? ? ? 130  GLU B C    1 
ATOM   6703 O O    . GLU B 1 139 ? 91.389  111.076 -20.943 1.00 49.98  ? ? ? ? ? ? 130  GLU B O    1 
ATOM   6704 C CB   . GLU B 1 139 ? 92.169  111.557 -17.813 1.00 39.61  ? ? ? ? ? ? 130  GLU B CB   1 
ATOM   6705 C CG   . GLU B 1 139 ? 91.637  112.291 -16.586 1.00 42.80  ? ? ? ? ? ? 130  GLU B CG   1 
ATOM   6706 C CD   . GLU B 1 139 ? 91.275  111.360 -15.439 1.00 55.15  ? ? ? ? ? ? 130  GLU B CD   1 
ATOM   6707 O OE1  . GLU B 1 139 ? 91.792  110.223 -15.398 1.00 47.63  ? ? ? ? ? ? 130  GLU B OE1  1 
ATOM   6708 O OE2  . GLU B 1 139 ? 90.469  111.772 -14.577 1.00 46.05  ? ? ? ? ? ? 130  GLU B OE2  1 
ATOM   6709 H H    . GLU B 1 139 ? 91.176  109.450 -17.109 1.00 58.09  ? ? ? ? ? ? 130  GLU B H    1 
ATOM   6710 H HA   . GLU B 1 139 ? 90.333  111.324 -18.701 1.00 54.96  ? ? ? ? ? ? 130  GLU B HA   1 
ATOM   6711 H HB2  . GLU B 1 139 ? 92.862  110.948 -17.515 1.00 47.53  ? ? ? ? ? ? 130  GLU B HB2  1 
ATOM   6712 H HB3  . GLU B 1 139 ? 92.551  112.220 -18.410 1.00 47.53  ? ? ? ? ? ? 130  GLU B HB3  1 
ATOM   6713 H HG2  . GLU B 1 139 ? 92.317  112.905 -16.268 1.00 51.36  ? ? ? ? ? ? 130  GLU B HG2  1 
ATOM   6714 H HG3  . GLU B 1 139 ? 90.839  112.782 -16.834 1.00 51.36  ? ? ? ? ? ? 130  GLU B HG3  1 
ATOM   6715 N N    . THR B 1 140 ? 92.399  109.290 -20.016 1.00 42.07  ? ? ? ? ? ? 131  THR B N    1 
ATOM   6716 C CA   . THR B 1 140 ? 92.967  108.809 -21.271 1.00 38.51  ? ? ? ? ? ? 131  THR B CA   1 
ATOM   6717 C C    . THR B 1 140 ? 91.869  108.283 -22.191 1.00 44.13  ? ? ? ? ? ? 131  THR B C    1 
ATOM   6718 O O    . THR B 1 140 ? 91.827  108.613 -23.376 1.00 47.54  ? ? ? ? ? ? 131  THR B O    1 
ATOM   6719 C CB   . THR B 1 140 ? 93.995  107.685 -21.028 1.00 41.18  ? ? ? ? ? ? 131  THR B CB   1 
ATOM   6720 O OG1  . THR B 1 140 ? 94.984  108.131 -20.091 1.00 57.81  ? ? ? ? ? ? 131  THR B OG1  1 
ATOM   6721 C CG2  . THR B 1 140 ? 94.679  107.283 -22.329 1.00 30.40  ? ? ? ? ? ? 131  THR B CG2  1 
ATOM   6722 H H    . THR B 1 140 ? 92.596  108.802 -19.335 1.00 50.49  ? ? ? ? ? ? 131  THR B H    1 
ATOM   6723 H HA   . THR B 1 140 ? 93.416  109.542 -21.721 1.00 46.22  ? ? ? ? ? ? 131  THR B HA   1 
ATOM   6724 H HB   . THR B 1 140 ? 93.541  106.907 -20.669 1.00 49.41  ? ? ? ? ? ? 131  THR B HB   1 
ATOM   6725 H HG1  . THR B 1 140 ? 95.546  107.522 -19.956 1.00 69.38  ? ? ? ? ? ? 131  THR B HG1  1 
ATOM   6726 H HG21 . THR B 1 140 ? 95.141  108.046 -22.709 1.00 36.48  ? ? ? ? ? ? 131  THR B HG21 1 
ATOM   6727 H HG22 . THR B 1 140 ? 95.322  106.577 -22.160 1.00 36.48  ? ? ? ? ? ? 131  THR B HG22 1 
ATOM   6728 H HG23 . THR B 1 140 ? 94.019  106.965 -22.964 1.00 36.48  ? ? ? ? ? ? 131  THR B HG23 1 
ATOM   6729 N N    . LYS B 1 141 ? 90.985  107.460 -21.634 1.00 51.90  ? ? ? ? ? ? 132  LYS B N    1 
ATOM   6730 C CA   . LYS B 1 141 ? 89.873  106.891 -22.386 1.00 43.91  ? ? ? ? ? ? 132  LYS B CA   1 
ATOM   6731 C C    . LYS B 1 141 ? 88.959  107.990 -22.920 1.00 38.48  ? ? ? ? ? ? 132  LYS B C    1 
ATOM   6732 O O    . LYS B 1 141 ? 88.469  107.909 -24.046 1.00 49.80  ? ? ? ? ? ? 132  LYS B O    1 
ATOM   6733 C CB   . LYS B 1 141 ? 89.071  105.938 -21.496 1.00 53.64  ? ? ? ? ? ? 132  LYS B CB   1 
ATOM   6734 C CG   . LYS B 1 141 ? 87.913  105.239 -22.196 1.00 73.47  ? ? ? ? ? ? 132  LYS B CG   1 
ATOM   6735 C CD   . LYS B 1 141 ? 87.002  104.545 -21.197 1.00 88.25  ? ? ? ? ? ? 132  LYS B CD   1 
ATOM   6736 C CE   . LYS B 1 141 ? 85.762  103.977 -21.869 1.00 96.81  ? ? ? ? ? ? 132  LYS B CE   1 
ATOM   6737 N NZ   . LYS B 1 141 ? 84.775  103.468 -20.876 1.00 100.72 ? ? ? ? ? ? 132  LYS B NZ   1 
ATOM   6738 H H    . LYS B 1 141 ? 91.009  107.213 -20.810 1.00 62.29  ? ? ? ? ? ? 132  LYS B H    1 
ATOM   6739 H HA   . LYS B 1 141 ? 90.219  106.387 -23.140 1.00 52.69  ? ? ? ? ? ? 132  LYS B HA   1 
ATOM   6740 H HB2  . LYS B 1 141 ? 89.669  105.252 -21.159 1.00 64.37  ? ? ? ? ? ? 132  LYS B HB2  1 
ATOM   6741 H HB3  . LYS B 1 141 ? 88.704  106.444 -20.754 1.00 64.37  ? ? ? ? ? ? 132  LYS B HB3  1 
ATOM   6742 H HG2  . LYS B 1 141 ? 87.389  105.895 -22.682 1.00 88.16  ? ? ? ? ? ? 132  LYS B HG2  1 
ATOM   6743 H HG3  . LYS B 1 141 ? 88.264  104.570 -22.805 1.00 88.16  ? ? ? ? ? ? 132  LYS B HG3  1 
ATOM   6744 H HD2  . LYS B 1 141 ? 87.484  103.813 -20.780 1.00 105.90 ? ? ? ? ? ? 132  LYS B HD2  1 
ATOM   6745 H HD3  . LYS B 1 141 ? 86.718  105.185 -20.525 1.00 105.90 ? ? ? ? ? ? 132  LYS B HD3  1 
ATOM   6746 H HE2  . LYS B 1 141 ? 85.334  104.675 -22.390 1.00 116.18 ? ? ? ? ? ? 132  LYS B HE2  1 
ATOM   6747 H HE3  . LYS B 1 141 ? 86.020  103.241 -22.444 1.00 116.18 ? ? ? ? ? ? 132  LYS B HE3  1 
ATOM   6748 H HZ1  . LYS B 1 141 ? 84.517  104.128 -20.338 1.00 120.87 ? ? ? ? ? ? 132  LYS B HZ1  1 
ATOM   6749 H HZ2  . LYS B 1 141 ? 84.061  103.142 -21.297 1.00 120.87 ? ? ? ? ? ? 132  LYS B HZ2  1 
ATOM   6750 H HZ3  . LYS B 1 141 ? 85.142  102.821 -20.387 1.00 120.87 ? ? ? ? ? ? 132  LYS B HZ3  1 
ATOM   6751 N N    . GLU B 1 142 ? 88.733  109.014 -22.104 1.00 43.51  ? ? ? ? ? ? 133  GLU B N    1 
ATOM   6752 C CA   . GLU B 1 142 ? 87.846  110.114 -22.472 1.00 45.58  ? ? ? ? ? ? 133  GLU B CA   1 
ATOM   6753 C C    . GLU B 1 142 ? 88.367  110.866 -23.695 1.00 45.62  ? ? ? ? ? ? 133  GLU B C    1 
ATOM   6754 O O    . GLU B 1 142 ? 87.590  111.291 -24.549 1.00 48.12  ? ? ? ? ? ? 133  GLU B O    1 
ATOM   6755 C CB   . GLU B 1 142 ? 87.687  111.081 -21.294 1.00 44.06  ? ? ? ? ? ? 133  GLU B CB   1 
ATOM   6756 C CG   . GLU B 1 142 ? 86.710  112.227 -21.553 1.00 80.75  ? ? ? ? ? ? 133  GLU B CG   1 
ATOM   6757 C CD   . GLU B 1 142 ? 86.643  113.220 -20.405 1.00 101.70 ? ? ? ? ? ? 133  GLU B CD   1 
ATOM   6758 O OE1  . GLU B 1 142 ? 87.126  112.895 -19.299 1.00 90.13  ? ? ? ? ? ? 133  GLU B OE1  1 
ATOM   6759 O OE2  . GLU B 1 142 ? 86.108  114.330 -20.614 1.00 115.05 ? ? ? ? ? ? 133  GLU B OE2  1 
ATOM   6760 H H    . GLU B 1 142 ? 89.084  109.097 -21.323 1.00 52.21  ? ? ? ? ? ? 133  GLU B H    1 
ATOM   6761 H HA   . GLU B 1 142 ? 86.971  109.757 -22.688 1.00 54.70  ? ? ? ? ? ? 133  GLU B HA   1 
ATOM   6762 H HB2  . GLU B 1 142 ? 87.364  110.585 -20.526 1.00 52.87  ? ? ? ? ? ? 133  GLU B HB2  1 
ATOM   6763 H HB3  . GLU B 1 142 ? 88.552  111.471 -21.093 1.00 52.87  ? ? ? ? ? ? 133  GLU B HB3  1 
ATOM   6764 H HG2  . GLU B 1 142 ? 86.990  112.706 -22.348 1.00 96.90  ? ? ? ? ? ? 133  GLU B HG2  1 
ATOM   6765 H HG3  . GLU B 1 142 ? 85.821  111.860 -21.683 1.00 96.90  ? ? ? ? ? ? 133  GLU B HG3  1 
ATOM   6766 N N    . ALA B 1 143 ? 89.682  111.032 -23.772 1.00 44.19  ? ? ? ? ? ? 134  ALA B N    1 
ATOM   6767 C CA   . ALA B 1 143 ? 90.296  111.734 -24.891 1.00 45.98  ? ? ? ? ? ? 134  ALA B CA   1 
ATOM   6768 C C    . ALA B 1 143 ? 90.227  110.884 -26.154 1.00 51.07  ? ? ? ? ? ? 134  ALA B C    1 
ATOM   6769 O O    . ALA B 1 143 ? 89.880  111.378 -27.228 1.00 48.36  ? ? ? ? ? ? 134  ALA B O    1 
ATOM   6770 C CB   . ALA B 1 143 ? 91.738  112.083 -24.566 1.00 44.62  ? ? ? ? ? ? 134  ALA B CB   1 
ATOM   6771 H H    . ALA B 1 143 ? 90.243  110.745 -23.187 1.00 53.03  ? ? ? ? ? ? 134  ALA B H    1 
ATOM   6772 H HA   . ALA B 1 143 ? 89.813  112.560 -25.053 1.00 55.17  ? ? ? ? ? ? 134  ALA B HA   1 
ATOM   6773 H HB1  . ALA B 1 143 ? 92.230  111.265 -24.392 1.00 53.55  ? ? ? ? ? ? 134  ALA B HB1  1 
ATOM   6774 H HB2  . ALA B 1 143 ? 92.128  112.550 -25.322 1.00 53.55  ? ? ? ? ? ? 134  ALA B HB2  1 
ATOM   6775 H HB3  . ALA B 1 143 ? 91.756  112.653 -23.781 1.00 53.55  ? ? ? ? ? ? 134  ALA B HB3  1 
ATOM   6776 N N    . GLU B 1 144 ? 90.555  109.603 -26.019 1.00 45.04  ? ? ? ? ? ? 135  GLU B N    1 
ATOM   6777 C CA   . GLU B 1 144 ? 90.539  108.692 -27.154 1.00 47.41  ? ? ? ? ? ? 135  GLU B CA   1 
ATOM   6778 C C    . GLU B 1 144 ? 89.124  108.549 -27.709 1.00 46.73  ? ? ? ? ? ? 135  GLU B C    1 
ATOM   6779 O O    . GLU B 1 144 ? 88.918  108.600 -28.922 1.00 44.62  ? ? ? ? ? ? 135  GLU B O    1 
ATOM   6780 C CB   . GLU B 1 144 ? 91.096  107.327 -26.752 1.00 49.63  ? ? ? ? ? ? 135  GLU B CB   1 
ATOM   6781 C CG   . GLU B 1 144 ? 91.344  106.396 -27.929 1.00 62.97  ? ? ? ? ? ? 135  GLU B CG   1 
ATOM   6782 C CD   . GLU B 1 144 ? 92.069  105.127 -27.525 1.00 86.36  ? ? ? ? ? ? 135  GLU B CD   1 
ATOM   6783 O OE1  . GLU B 1 144 ? 92.403  104.985 -26.330 1.00 93.53  ? ? ? ? ? ? 135  GLU B OE1  1 
ATOM   6784 O OE2  . GLU B 1 144 ? 92.306  104.273 -28.405 1.00 91.31  ? ? ? ? ? ? 135  GLU B OE2  1 
ATOM   6785 H H    . GLU B 1 144 ? 90.791  109.237 -25.277 1.00 54.05  ? ? ? ? ? ? 135  GLU B H    1 
ATOM   6786 H HA   . GLU B 1 144 ? 91.102  109.052 -27.856 1.00 56.89  ? ? ? ? ? ? 135  GLU B HA   1 
ATOM   6787 H HB2  . GLU B 1 144 ? 91.941  107.456 -26.294 1.00 59.56  ? ? ? ? ? ? 135  GLU B HB2  1 
ATOM   6788 H HB3  . GLU B 1 144 ? 90.463  106.893 -26.159 1.00 59.56  ? ? ? ? ? ? 135  GLU B HB3  1 
ATOM   6789 H HG2  . GLU B 1 144 ? 90.492  106.144 -28.318 1.00 75.56  ? ? ? ? ? ? 135  GLU B HG2  1 
ATOM   6790 H HG3  . GLU B 1 144 ? 91.887  106.856 -28.587 1.00 75.56  ? ? ? ? ? ? 135  GLU B HG3  1 
ATOM   6791 N N    . ASP B 1 145 ? 88.152  108.375 -26.820 1.00 43.33  ? ? ? ? ? ? 136  ASP B N    1 
ATOM   6792 C CA   . ASP B 1 145 ? 86.754  108.298 -27.231 1.00 53.61  ? ? ? ? ? ? 136  ASP B CA   1 
ATOM   6793 C C    . ASP B 1 145 ? 86.318  109.604 -27.882 1.00 56.23  ? ? ? ? ? ? 136  ASP B C    1 
ATOM   6794 O O    . ASP B 1 145 ? 85.484  109.610 -28.788 1.00 57.53  ? ? ? ? ? ? 136  ASP B O    1 
ATOM   6795 C CB   . ASP B 1 145 ? 85.854  107.996 -26.032 1.00 42.36  ? ? ? ? ? ? 136  ASP B CB   1 
ATOM   6796 C CG   . ASP B 1 145 ? 85.999  106.569 -25.532 1.00 59.25  ? ? ? ? ? ? 136  ASP B CG   1 
ATOM   6797 O OD1  . ASP B 1 145 ? 86.534  105.721 -26.278 1.00 68.63  ? ? ? ? ? ? 136  ASP B OD1  1 
ATOM   6798 O OD2  . ASP B 1 145 ? 85.565  106.293 -24.394 1.00 67.13  ? ? ? ? ? ? 136  ASP B OD2  1 
ATOM   6799 H H    . ASP B 1 145 ? 88.274  108.299 -25.973 1.00 51.99  ? ? ? ? ? ? 136  ASP B H    1 
ATOM   6800 H HA   . ASP B 1 145 ? 86.649  107.584 -27.879 1.00 64.33  ? ? ? ? ? ? 136  ASP B HA   1 
ATOM   6801 H HB2  . ASP B 1 145 ? 86.086  108.594 -25.304 1.00 50.83  ? ? ? ? ? ? 136  ASP B HB2  1 
ATOM   6802 H HB3  . ASP B 1 145 ? 84.929  108.131 -26.290 1.00 50.83  ? ? ? ? ? ? 136  ASP B HB3  1 
ATOM   6803 N N    . GLY B 1 146 ? 86.885  110.708 -27.411 1.00 39.18  ? ? ? ? ? ? 137  GLY B N    1 
ATOM   6804 C CA   . GLY B 1 146 ? 86.580  112.015 -27.960 1.00 29.69  ? ? ? ? ? ? 137  GLY B CA   1 
ATOM   6805 C C    . GLY B 1 146 ? 87.084  112.165 -29.382 1.00 48.26  ? ? ? ? ? ? 137  GLY B C    1 
ATOM   6806 O O    . GLY B 1 146 ? 86.349  112.605 -30.266 1.00 44.97  ? ? ? ? ? ? 137  GLY B O    1 
ATOM   6807 H H    . GLY B 1 146 ? 87.456  110.724 -26.767 1.00 47.02  ? ? ? ? ? ? 137  GLY B H    1 
ATOM   6808 H HA2  . GLY B 1 146 ? 85.620  112.152 -27.958 1.00 35.63  ? ? ? ? ? ? 137  GLY B HA2  1 
ATOM   6809 H HA3  . GLY B 1 146 ? 86.991  112.701 -27.413 1.00 35.63  ? ? ? ? ? ? 137  GLY B HA3  1 
ATOM   6810 N N    . PHE B 1 147 ? 88.344  111.801 -29.601 1.00 37.48  ? ? ? ? ? ? 138  PHE B N    1 
ATOM   6811 C CA   . PHE B 1 147 ? 88.947  111.893 -30.927 1.00 40.59  ? ? ? ? ? ? 138  PHE B CA   1 
ATOM   6812 C C    . PHE B 1 147 ? 88.222  111.000 -31.931 1.00 41.62  ? ? ? ? ? ? 138  PHE B C    1 
ATOM   6813 O O    . PHE B 1 147 ? 87.968  111.410 -33.064 1.00 46.07  ? ? ? ? ? ? 138  PHE B O    1 
ATOM   6814 C CB   . PHE B 1 147 ? 90.425  111.504 -30.877 1.00 38.77  ? ? ? ? ? ? 138  PHE B CB   1 
ATOM   6815 C CG   . PHE B 1 147 ? 91.322  112.584 -30.347 1.00 40.92  ? ? ? ? ? ? 138  PHE B CG   1 
ATOM   6816 C CD1  . PHE B 1 147 ? 91.493  113.767 -31.045 1.00 41.15  ? ? ? ? ? ? 138  PHE B CD1  1 
ATOM   6817 C CD2  . PHE B 1 147 ? 92.011  112.407 -29.161 1.00 44.25  ? ? ? ? ? ? 138  PHE B CD2  1 
ATOM   6818 C CE1  . PHE B 1 147 ? 92.327  114.758 -30.562 1.00 34.60  ? ? ? ? ? ? 138  PHE B CE1  1 
ATOM   6819 C CE2  . PHE B 1 147 ? 92.844  113.393 -28.674 1.00 39.22  ? ? ? ? ? ? 138  PHE B CE2  1 
ATOM   6820 C CZ   . PHE B 1 147 ? 93.003  114.571 -29.377 1.00 34.57  ? ? ? ? ? ? 138  PHE B CZ   1 
ATOM   6821 H H    . PHE B 1 147 ? 88.874  111.497 -28.996 1.00 44.97  ? ? ? ? ? ? 138  PHE B H    1 
ATOM   6822 H HA   . PHE B 1 147 ? 88.887  112.809 -31.240 1.00 48.70  ? ? ? ? ? ? 138  PHE B HA   1 
ATOM   6823 H HB2  . PHE B 1 147 ? 90.523  110.728 -30.302 1.00 46.52  ? ? ? ? ? ? 138  PHE B HB2  1 
ATOM   6824 H HB3  . PHE B 1 147 ? 90.721  111.287 -31.775 1.00 46.52  ? ? ? ? ? ? 138  PHE B HB3  1 
ATOM   6825 H HD1  . PHE B 1 147 ? 91.039  113.898 -31.846 1.00 49.38  ? ? ? ? ? ? 138  PHE B HD1  1 
ATOM   6826 H HD2  . PHE B 1 147 ? 91.908  111.615 -28.683 1.00 53.10  ? ? ? ? ? ? 138  PHE B HD2  1 
ATOM   6827 H HE1  . PHE B 1 147 ? 92.431  115.551 -31.037 1.00 41.52  ? ? ? ? ? ? 138  PHE B HE1  1 
ATOM   6828 H HE2  . PHE B 1 147 ? 93.299  113.264 -27.873 1.00 47.07  ? ? ? ? ? ? 138  PHE B HE2  1 
ATOM   6829 H HZ   . PHE B 1 147 ? 93.563  115.237 -29.049 1.00 41.49  ? ? ? ? ? ? 138  PHE B HZ   1 
ATOM   6830 N N    . ARG B 1 148 ? 87.895  109.782 -31.510 1.00 44.98  ? ? ? ? ? ? 139  ARG B N    1 
ATOM   6831 C CA   . ARG B 1 148 ? 87.194  108.837 -32.372 1.00 47.70  ? ? ? ? ? ? 139  ARG B CA   1 
ATOM   6832 C C    . ARG B 1 148 ? 85.842  109.385 -32.811 1.00 41.57  ? ? ? ? ? ? 139  ARG B C    1 
ATOM   6833 O O    . ARG B 1 148 ? 85.482  109.303 -33.983 1.00 50.86  ? ? ? ? ? ? 139  ARG B O    1 
ATOM   6834 C CB   . ARG B 1 148 ? 86.999  107.499 -31.658 1.00 43.42  ? ? ? ? ? ? 139  ARG B CB   1 
ATOM   6835 C CG   . ARG B 1 148 ? 88.241  106.628 -31.643 1.00 51.21  ? ? ? ? ? ? 139  ARG B CG   1 
ATOM   6836 C CD   . ARG B 1 148 ? 87.950  105.233 -31.116 1.00 60.34  ? ? ? ? ? ? 139  ARG B CD   1 
ATOM   6837 N NE   . ARG B 1 148 ? 88.938  104.266 -31.596 1.00 87.97  ? ? ? ? ? ? 139  ARG B NE   1 
ATOM   6838 C CZ   . ARG B 1 148 ? 88.819  103.555 -32.716 1.00 78.52  ? ? ? ? ? ? 139  ARG B CZ   1 
ATOM   6839 N NH1  . ARG B 1 148 ? 87.748  103.683 -33.490 1.00 68.62  ? ? ? ? ? ? 139  ARG B NH1  1 
ATOM   6840 N NH2  . ARG B 1 148 ? 89.777  102.706 -33.065 1.00 89.71  ? ? ? ? ? ? 139  ARG B NH2  1 
ATOM   6841 H H    . ARG B 1 148 ? 88.070  109.477 -30.725 1.00 53.98  ? ? ? ? ? ? 139  ARG B H    1 
ATOM   6842 H HA   . ARG B 1 148 ? 87.726  108.679 -33.167 1.00 57.23  ? ? ? ? ? ? 139  ARG B HA   1 
ATOM   6843 H HB2  . ARG B 1 148 ? 86.745  107.669 -30.738 1.00 52.10  ? ? ? ? ? ? 139  ARG B HB2  1 
ATOM   6844 H HB3  . ARG B 1 148 ? 86.295  107.005 -32.107 1.00 52.10  ? ? ? ? ? ? 139  ARG B HB3  1 
ATOM   6845 H HG2  . ARG B 1 148 ? 88.582  106.544 -32.548 1.00 61.45  ? ? ? ? ? ? 139  ARG B HG2  1 
ATOM   6846 H HG3  . ARG B 1 148 ? 88.909  107.035 -31.070 1.00 61.45  ? ? ? ? ? ? 139  ARG B HG3  1 
ATOM   6847 H HD2  . ARG B 1 148 ? 87.981  105.244 -30.146 1.00 72.41  ? ? ? ? ? ? 139  ARG B HD2  1 
ATOM   6848 H HD3  . ARG B 1 148 ? 87.074  104.950 -31.421 1.00 72.41  ? ? ? ? ? ? 139  ARG B HD3  1 
ATOM   6849 H HE   . ARG B 1 148 ? 89.645  104.148 -31.121 1.00 105.57 ? ? ? ? ? ? 139  ARG B HE   1 
ATOM   6850 H HH11 . ARG B 1 148 ? 87.123  104.232 -33.272 1.00 82.35  ? ? ? ? ? ? 139  ARG B HH11 1 
ATOM   6851 H HH12 . ARG B 1 148 ? 87.680  103.219 -34.211 1.00 82.35  ? ? ? ? ? ? 139  ARG B HH12 1 
ATOM   6852 H HH21 . ARG B 1 148 ? 90.473  102.616 -32.569 1.00 107.66 ? ? ? ? ? ? 139  ARG B HH21 1 
ATOM   6853 H HH22 . ARG B 1 148 ? 89.700  102.244 -33.787 1.00 107.66 ? ? ? ? ? ? 139  ARG B HH22 1 
ATOM   6854 N N    . LYS B 1 149 ? 85.099  109.944 -31.862 1.00 48.37  ? ? ? ? ? ? 140  LYS B N    1 
ATOM   6855 C CA   . LYS B 1 149 ? 83.778  110.489 -32.141 1.00 41.91  ? ? ? ? ? ? 140  LYS B CA   1 
ATOM   6856 C C    . LYS B 1 149 ? 83.864  111.616 -33.167 1.00 44.12  ? ? ? ? ? ? 140  LYS B C    1 
ATOM   6857 O O    . LYS B 1 149 ? 82.981  111.771 -34.011 1.00 50.85  ? ? ? ? ? ? 140  LYS B O    1 
ATOM   6858 C CB   . LYS B 1 149 ? 83.145  111.005 -30.847 1.00 36.56  ? ? ? ? ? ? 140  LYS B CB   1 
ATOM   6859 C CG   . LYS B 1 149 ? 81.722  111.518 -31.000 1.00 48.75  ? ? ? ? ? ? 140  LYS B CG   1 
ATOM   6860 C CD   . LYS B 1 149 ? 81.208  112.110 -29.700 1.00 55.68  ? ? ? ? ? ? 140  LYS B CD   1 
ATOM   6861 C CE   . LYS B 1 149 ? 79.808  112.677 -29.862 1.00 72.26  ? ? ? ? ? ? 140  LYS B CE   1 
ATOM   6862 N NZ   . LYS B 1 149 ? 79.312  113.293 -28.601 1.00 79.19  ? ? ? ? ? ? 140  LYS B NZ   1 
ATOM   6863 H H    . LYS B 1 149 ? 85.341  110.019 -31.040 1.00 58.05  ? ? ? ? ? ? 140  LYS B H    1 
ATOM   6864 H HA   . LYS B 1 149 ? 83.211  109.790 -32.502 1.00 50.29  ? ? ? ? ? ? 140  LYS B HA   1 
ATOM   6865 H HB2  . LYS B 1 149 ? 83.129  110.282 -30.201 1.00 43.87  ? ? ? ? ? ? 140  LYS B HB2  1 
ATOM   6866 H HB3  . LYS B 1 149 ? 83.686  111.734 -30.507 1.00 43.87  ? ? ? ? ? ? 140  LYS B HB3  1 
ATOM   6867 H HG2  . LYS B 1 149 ? 81.702  112.211 -31.679 1.00 58.49  ? ? ? ? ? ? 140  LYS B HG2  1 
ATOM   6868 H HG3  . LYS B 1 149 ? 81.141  110.783 -31.251 1.00 58.49  ? ? ? ? ? ? 140  LYS B HG3  1 
ATOM   6869 H HD2  . LYS B 1 149 ? 81.178  111.416 -29.022 1.00 66.82  ? ? ? ? ? ? 140  LYS B HD2  1 
ATOM   6870 H HD3  . LYS B 1 149 ? 81.797  112.828 -29.420 1.00 66.82  ? ? ? ? ? ? 140  LYS B HD3  1 
ATOM   6871 H HE2  . LYS B 1 149 ? 79.819  113.362 -30.550 1.00 86.71  ? ? ? ? ? ? 140  LYS B HE2  1 
ATOM   6872 H HE3  . LYS B 1 149 ? 79.201  111.963 -30.111 1.00 86.71  ? ? ? ? ? ? 140  LYS B HE3  1 
ATOM   6873 H HZ1  . LYS B 1 149 ? 79.851  113.956 -28.353 1.00 95.03  ? ? ? ? ? ? 140  LYS B HZ1  1 
ATOM   6874 H HZ2  . LYS B 1 149 ? 78.492  113.617 -28.723 1.00 95.03  ? ? ? ? ? ? 140  LYS B HZ2  1 
ATOM   6875 H HZ3  . LYS B 1 149 ? 79.288  112.682 -27.954 1.00 95.03  ? ? ? ? ? ? 140  LYS B HZ3  1 
ATOM   6876 N N    . ALA B 1 150 ? 84.938  112.393 -33.093 1.00 38.72  ? ? ? ? ? ? 141  ALA B N    1 
ATOM   6877 C CA   . ALA B 1 150 ? 85.121  113.540 -33.975 1.00 40.55  ? ? ? ? ? ? 141  ALA B CA   1 
ATOM   6878 C C    . ALA B 1 150 ? 85.630  113.112 -35.346 1.00 48.16  ? ? ? ? ? ? 141  ALA B C    1 
ATOM   6879 O O    . ALA B 1 150 ? 85.402  113.798 -36.344 1.00 59.85  ? ? ? ? ? ? 141  ALA B O    1 
ATOM   6880 C CB   . ALA B 1 150 ? 86.093  114.529 -33.347 1.00 39.61  ? ? ? ? ? ? 141  ALA B CB   1 
ATOM   6881 H H    . ALA B 1 150 ? 85.582  112.277 -32.535 1.00 46.47  ? ? ? ? ? ? 141  ALA B H    1 
ATOM   6882 H HA   . ALA B 1 150 ? 84.269  113.988 -34.095 1.00 48.66  ? ? ? ? ? ? 141  ALA B HA   1 
ATOM   6883 H HB1  . ALA B 1 150 ? 86.946  114.088 -33.208 1.00 47.53  ? ? ? ? ? ? 141  ALA B HB1  1 
ATOM   6884 H HB2  . ALA B 1 150 ? 86.204  115.285 -33.945 1.00 47.53  ? ? ? ? ? ? 141  ALA B HB2  1 
ATOM   6885 H HB3  . ALA B 1 150 ? 85.733  114.829 -32.497 1.00 47.53  ? ? ? ? ? ? 141  ALA B HB3  1 
ATOM   6886 N N    . GLN B 1 151 ? 86.318  111.976 -35.385 1.00 43.68  ? ? ? ? ? ? 142  GLN B N    1 
ATOM   6887 C CA   . GLN B 1 151 ? 87.018  111.542 -36.587 1.00 45.56  ? ? ? ? ? ? 142  GLN B CA   1 
ATOM   6888 C C    . GLN B 1 151 ? 86.215  110.530 -37.403 1.00 53.05  ? ? ? ? ? ? 142  GLN B C    1 
ATOM   6889 O O    . GLN B 1 151 ? 86.468  110.351 -38.593 1.00 56.98  ? ? ? ? ? ? 142  GLN B O    1 
ATOM   6890 C CB   . GLN B 1 151 ? 88.371  110.942 -36.200 1.00 44.44  ? ? ? ? ? ? 142  GLN B CB   1 
ATOM   6891 C CG   . GLN B 1 151 ? 89.280  110.634 -37.372 1.00 44.97  ? ? ? ? ? ? 142  GLN B CG   1 
ATOM   6892 C CD   . GLN B 1 151 ? 90.663  110.215 -36.925 1.00 45.38  ? ? ? ? ? ? 142  GLN B CD   1 
ATOM   6893 O OE1  . GLN B 1 151 ? 90.868  109.089 -36.471 1.00 51.81  ? ? ? ? ? ? 142  GLN B OE1  1 
ATOM   6894 N NE2  . GLN B 1 151 ? 91.622  111.126 -37.040 1.00 43.29  ? ? ? ? ? ? 142  GLN B NE2  1 
ATOM   6895 H H    . GLN B 1 151 ? 86.395  111.434 -34.722 1.00 52.42  ? ? ? ? ? ? 142  GLN B H    1 
ATOM   6896 H HA   . GLN B 1 151 ? 87.184  112.314 -37.150 1.00 54.68  ? ? ? ? ? ? 142  GLN B HA   1 
ATOM   6897 H HB2  . GLN B 1 151 ? 88.835  111.570 -35.624 1.00 53.32  ? ? ? ? ? ? 142  GLN B HB2  1 
ATOM   6898 H HB3  . GLN B 1 151 ? 88.216  110.113 -35.721 1.00 53.32  ? ? ? ? ? ? 142  GLN B HB3  1 
ATOM   6899 H HG2  . GLN B 1 151 ? 88.897  109.908 -37.889 1.00 53.97  ? ? ? ? ? ? 142  GLN B HG2  1 
ATOM   6900 H HG3  . GLN B 1 151 ? 89.368  111.427 -37.923 1.00 53.97  ? ? ? ? ? ? 142  GLN B HG3  1 
ATOM   6901 H HE21 . GLN B 1 151 ? 91.439  111.905 -37.356 1.00 51.95  ? ? ? ? ? ? 142  GLN B HE21 1 
ATOM   6902 H HE22 . GLN B 1 151 ? 92.426  110.938 -36.800 1.00 51.95  ? ? ? ? ? ? 142  GLN B HE22 1 
ATOM   6903 N N    . LYS B 1 152 ? 85.244  109.880 -36.768 1.00 41.96  ? ? ? ? ? ? 143  LYS B N    1 
ATOM   6904 C CA   . LYS B 1 152 ? 84.503  108.798 -37.415 1.00 46.61  ? ? ? ? ? ? 143  LYS B CA   1 
ATOM   6905 C C    . LYS B 1 152 ? 83.711  109.241 -38.651 1.00 55.64  ? ? ? ? ? ? 143  LYS B C    1 
ATOM   6906 O O    . LYS B 1 152 ? 83.775  108.580 -39.688 1.00 59.36  ? ? ? ? ? ? 143  LYS B O    1 
ATOM   6907 C CB   . LYS B 1 152 ? 83.584  108.093 -36.412 1.00 39.50  ? ? ? ? ? ? 143  LYS B CB   1 
ATOM   6908 C CG   . LYS B 1 152 ? 82.897  106.854 -36.960 1.00 45.40  ? ? ? ? ? ? 143  LYS B CG   1 
ATOM   6909 C CD   . LYS B 1 152 ? 82.216  106.067 -35.849 1.00 62.68  ? ? ? ? ? ? 143  LYS B CD   1 
ATOM   6910 C CE   . LYS B 1 152 ? 81.539  104.816 -36.380 1.00 83.75  ? ? ? ? ? ? 143  LYS B CE   1 
ATOM   6911 N NZ   . LYS B 1 152 ? 80.935  104.004 -35.286 1.00 94.21  ? ? ? ? ? ? 143  LYS B NZ   1 
ATOM   6912 H H    . LYS B 1 152 ? 84.994  110.046 -35.962 1.00 50.35  ? ? ? ? ? ? 143  LYS B H    1 
ATOM   6913 H HA   . LYS B 1 152 ? 85.147  108.138 -37.717 1.00 55.93  ? ? ? ? ? ? 143  LYS B HA   1 
ATOM   6914 H HB2  . LYS B 1 152 ? 84.111  107.823 -35.643 1.00 47.40  ? ? ? ? ? ? 143  LYS B HB2  1 
ATOM   6915 H HB3  . LYS B 1 152 ? 82.893  108.715 -36.133 1.00 47.40  ? ? ? ? ? ? 143  LYS B HB3  1 
ATOM   6916 H HG2  . LYS B 1 152 ? 82.222  107.120 -37.604 1.00 54.48  ? ? ? ? ? ? 143  LYS B HG2  1 
ATOM   6917 H HG3  . LYS B 1 152 ? 83.557  106.281 -37.381 1.00 54.48  ? ? ? ? ? ? 143  LYS B HG3  1 
ATOM   6918 H HD2  . LYS B 1 152 ? 82.881  105.798 -35.196 1.00 75.22  ? ? ? ? ? ? 143  LYS B HD2  1 
ATOM   6919 H HD3  . LYS B 1 152 ? 81.541  106.624 -35.431 1.00 75.22  ? ? ? ? ? ? 143  LYS B HD3  1 
ATOM   6920 H HE2  . LYS B 1 152 ? 80.831  105.071 -36.993 1.00 100.49 ? ? ? ? ? ? 143  LYS B HE2  1 
ATOM   6921 H HE3  . LYS B 1 152 ? 82.195  104.267 -36.837 1.00 100.49 ? ? ? ? ? ? 143  LYS B HE3  1 
ATOM   6922 H HZ1  . LYS B 1 152 ? 80.324  104.485 -34.853 1.00 113.05 ? ? ? ? ? ? 143  LYS B HZ1  1 
ATOM   6923 H HZ2  . LYS B 1 152 ? 80.546  103.279 -35.625 1.00 113.05 ? ? ? ? ? ? 143  LYS B HZ2  1 
ATOM   6924 H HZ3  . LYS B 1 152 ? 81.566  103.752 -34.711 1.00 113.05 ? ? ? ? ? ? 143  LYS B HZ3  1 
ATOM   6925 N N    . PRO B 1 153 ? 82.964  110.354 -38.552 1.00 50.13  ? ? ? ? ? ? 144  PRO B N    1 
ATOM   6926 C CA   . PRO B 1 153 ? 82.203  110.796 -39.728 1.00 33.22  ? ? ? ? ? ? 144  PRO B CA   1 
ATOM   6927 C C    . PRO B 1 153 ? 83.097  111.112 -40.926 1.00 48.91  ? ? ? ? ? ? 144  PRO B C    1 
ATOM   6928 O O    . PRO B 1 153 ? 82.730  110.828 -42.067 1.00 60.30  ? ? ? ? ? ? 144  PRO B O    1 
ATOM   6929 C CB   . PRO B 1 153 ? 81.511  112.074 -39.237 1.00 35.25  ? ? ? ? ? ? 144  PRO B CB   1 
ATOM   6930 C CG   . PRO B 1 153 ? 81.457  111.937 -37.758 1.00 34.28  ? ? ? ? ? ? 144  PRO B CG   1 
ATOM   6931 C CD   . PRO B 1 153 ? 82.711  111.215 -37.383 1.00 41.28  ? ? ? ? ? ? 144  PRO B CD   1 
ATOM   6932 H HA   . PRO B 1 153 ? 81.537  110.136 -39.977 1.00 39.86  ? ? ? ? ? ? 144  PRO B HA   1 
ATOM   6933 H HB2  . PRO B 1 153 ? 82.036  112.848 -39.492 1.00 42.30  ? ? ? ? ? ? 144  PRO B HB2  1 
ATOM   6934 H HB3  . PRO B 1 153 ? 80.617  112.126 -39.610 1.00 42.30  ? ? ? ? ? ? 144  PRO B HB3  1 
ATOM   6935 H HG2  . PRO B 1 153 ? 81.433  112.817 -37.350 1.00 41.14  ? ? ? ? ? ? 144  PRO B HG2  1 
ATOM   6936 H HG3  . PRO B 1 153 ? 80.676  111.421 -37.506 1.00 41.14  ? ? ? ? ? ? 144  PRO B HG3  1 
ATOM   6937 H HD2  . PRO B 1 153 ? 83.440  111.843 -37.261 1.00 49.53  ? ? ? ? ? ? 144  PRO B HD2  1 
ATOM   6938 H HD3  . PRO B 1 153 ? 82.568  110.676 -36.590 1.00 49.53  ? ? ? ? ? ? 144  PRO B HD3  1 
ATOM   6939 N N    . TRP B 1 154 ? 84.260  111.694 -40.658 1.00 54.36  ? ? ? ? ? ? 145  TRP B N    1 
ATOM   6940 C CA   . TRP B 1 154 ? 85.203  112.053 -41.712 1.00 55.12  ? ? ? ? ? ? 145  TRP B CA   1 
ATOM   6941 C C    . TRP B 1 154 ? 85.907  110.812 -42.250 1.00 59.25  ? ? ? ? ? ? 145  TRP B C    1 
ATOM   6942 O O    . TRP B 1 154 ? 86.289  110.760 -43.419 1.00 55.31  ? ? ? ? ? ? 145  TRP B O    1 
ATOM   6943 C CB   . TRP B 1 154 ? 86.233  113.047 -41.175 1.00 45.36  ? ? ? ? ? ? 145  TRP B CB   1 
ATOM   6944 C CG   . TRP B 1 154 ? 87.116  113.630 -42.228 1.00 47.45  ? ? ? ? ? ? 145  TRP B CG   1 
ATOM   6945 C CD1  . TRP B 1 154 ? 86.800  114.632 -43.098 1.00 48.85  ? ? ? ? ? ? 145  TRP B CD1  1 
ATOM   6946 C CD2  . TRP B 1 154 ? 88.468  113.258 -42.520 1.00 44.98  ? ? ? ? ? ? 145  TRP B CD2  1 
ATOM   6947 N NE1  . TRP B 1 154 ? 87.869  114.904 -43.915 1.00 46.54  ? ? ? ? ? ? 145  TRP B NE1  1 
ATOM   6948 C CE2  . TRP B 1 154 ? 88.906  114.073 -43.581 1.00 41.50  ? ? ? ? ? ? 145  TRP B CE2  1 
ATOM   6949 C CE3  . TRP B 1 154 ? 89.350  112.314 -41.985 1.00 47.58  ? ? ? ? ? ? 145  TRP B CE3  1 
ATOM   6950 C CZ2  . TRP B 1 154 ? 90.187  113.974 -44.120 1.00 48.01  ? ? ? ? ? ? 145  TRP B CZ2  1 
ATOM   6951 C CZ3  . TRP B 1 154 ? 90.622  112.216 -42.523 1.00 55.22  ? ? ? ? ? ? 145  TRP B CZ3  1 
ATOM   6952 C CH2  . TRP B 1 154 ? 91.028  113.041 -43.578 1.00 54.54  ? ? ? ? ? ? 145  TRP B CH2  1 
ATOM   6953 H H    . TRP B 1 154 ? 84.530  111.894 -39.866 1.00 65.23  ? ? ? ? ? ? 145  TRP B H    1 
ATOM   6954 H HA   . TRP B 1 154 ? 84.723  112.474 -42.442 1.00 66.15  ? ? ? ? ? ? 145  TRP B HA   1 
ATOM   6955 H HB2  . TRP B 1 154 ? 85.765  113.778 -40.742 1.00 54.43  ? ? ? ? ? ? 145  TRP B HB2  1 
ATOM   6956 H HB3  . TRP B 1 154 ? 86.799  112.592 -40.532 1.00 54.43  ? ? ? ? ? ? 145  TRP B HB3  1 
ATOM   6957 H HD1  . TRP B 1 154 ? 85.978  115.066 -43.133 1.00 58.62  ? ? ? ? ? ? 145  TRP B HD1  1 
ATOM   6958 H HE1  . TRP B 1 154 ? 87.885  115.498 -44.537 1.00 55.84  ? ? ? ? ? ? 145  TRP B HE1  1 
ATOM   6959 H HE3  . TRP B 1 154 ? 89.088  111.762 -41.284 1.00 57.09  ? ? ? ? ? ? 145  TRP B HE3  1 
ATOM   6960 H HZ2  . TRP B 1 154 ? 90.459  114.521 -44.821 1.00 57.61  ? ? ? ? ? ? 145  TRP B HZ2  1 
ATOM   6961 H HZ3  . TRP B 1 154 ? 91.217  111.591 -42.177 1.00 66.26  ? ? ? ? ? ? 145  TRP B HZ3  1 
ATOM   6962 H HH2  . TRP B 1 154 ? 91.888  112.953 -43.919 1.00 65.45  ? ? ? ? ? ? 145  TRP B HH2  1 
ATOM   6963 N N    . ALA B 1 155 ? 86.073  109.812 -41.389 1.00 54.49  ? ? ? ? ? ? 146  ALA B N    1 
ATOM   6964 C CA   . ALA B 1 155 ? 86.730  108.569 -41.774 1.00 46.96  ? ? ? ? ? ? 146  ALA B CA   1 
ATOM   6965 C C    . ALA B 1 155 ? 85.830  107.729 -42.679 1.00 53.44  ? ? ? ? ? ? 146  ALA B C    1 
ATOM   6966 O O    . ALA B 1 155 ? 86.316  106.991 -43.536 1.00 55.14  ? ? ? ? ? ? 146  ALA B O    1 
ATOM   6967 C CB   . ALA B 1 155 ? 87.123  107.776 -40.538 1.00 36.92  ? ? ? ? ? ? 146  ALA B CB   1 
ATOM   6968 H H    . ALA B 1 155 ? 85.812  109.830 -40.570 1.00 65.39  ? ? ? ? ? ? 146  ALA B H    1 
ATOM   6969 H HA   . ALA B 1 155 ? 87.539  108.778 -42.266 1.00 56.35  ? ? ? ? ? ? 146  ALA B HA   1 
ATOM   6970 H HB1  . ALA B 1 155 ? 86.324  107.572 -40.027 1.00 44.30  ? ? ? ? ? ? 146  ALA B HB1  1 
ATOM   6971 H HB2  . ALA B 1 155 ? 87.557  106.954 -40.816 1.00 44.30  ? ? ? ? ? ? 146  ALA B HB2  1 
ATOM   6972 H HB3  . ALA B 1 155 ? 87.732  108.308 -40.003 1.00 44.30  ? ? ? ? ? ? 146  ALA B HB3  1 
ATOM   6973 N N    . LYS B 1 156 ? 84.519  107.838 -42.478 1.00 54.09  ? ? ? ? ? ? 147  LYS B N    1 
ATOM   6974 C CA   . LYS B 1 156 ? 83.554  107.126 -43.311 1.00 52.28  ? ? ? ? ? ? 147  LYS B CA   1 
ATOM   6975 C C    . LYS B 1 156 ? 83.533  107.696 -44.724 1.00 61.48  ? ? ? ? ? ? 147  LYS B C    1 
ATOM   6976 O O    . LYS B 1 156 ? 83.549  106.951 -45.703 1.00 62.25  ? ? ? ? ? ? 147  LYS B O    1 
ATOM   6977 C CB   . LYS B 1 156 ? 82.153  107.196 -42.698 1.00 51.60  ? ? ? ? ? ? 147  LYS B CB   1 
ATOM   6978 C CG   . LYS B 1 156 ? 81.903  106.161 -41.615 1.00 75.25  ? ? ? ? ? ? 147  LYS B CG   1 
ATOM   6979 C CD   . LYS B 1 156 ? 80.505  106.279 -41.029 1.00 90.16  ? ? ? ? ? ? 147  LYS B CD   1 
ATOM   6980 C CE   . LYS B 1 156 ? 80.242  105.181 -40.008 1.00 86.29  ? ? ? ? ? ? 147  LYS B CE   1 
ATOM   6981 N NZ   . LYS B 1 156 ? 78.909  105.314 -39.358 1.00 77.64  ? ? ? ? ? ? 147  LYS B NZ   1 
ATOM   6982 H H    . LYS B 1 156 ? 84.161  108.320 -41.862 1.00 64.91  ? ? ? ? ? ? 147  LYS B H    1 
ATOM   6983 H HA   . LYS B 1 156 ? 83.812  106.193 -43.367 1.00 62.73  ? ? ? ? ? ? 147  LYS B HA   1 
ATOM   6984 H HB2  . LYS B 1 156 ? 82.027  108.073 -42.304 1.00 61.92  ? ? ? ? ? ? 147  LYS B HB2  1 
ATOM   6985 H HB3  . LYS B 1 156 ? 81.498  107.054 -43.400 1.00 61.92  ? ? ? ? ? ? 147  LYS B HB3  1 
ATOM   6986 H HG2  . LYS B 1 156 ? 81.998  105.273 -41.994 1.00 90.30  ? ? ? ? ? ? 147  LYS B HG2  1 
ATOM   6987 H HG3  . LYS B 1 156 ? 82.543  106.289 -40.898 1.00 90.30  ? ? ? ? ? ? 147  LYS B HG3  1 
ATOM   6988 H HD2  . LYS B 1 156 ? 80.414  107.137 -40.585 1.00 108.19 ? ? ? ? ? ? 147  LYS B HD2  1 
ATOM   6989 H HD3  . LYS B 1 156 ? 79.851  106.197 -41.740 1.00 108.19 ? ? ? ? ? ? 147  LYS B HD3  1 
ATOM   6990 H HE2  . LYS B 1 156 ? 80.275  104.320 -40.453 1.00 103.55 ? ? ? ? ? ? 147  LYS B HE2  1 
ATOM   6991 H HE3  . LYS B 1 156 ? 80.920  105.223 -39.315 1.00 103.55 ? ? ? ? ? ? 147  LYS B HE3  1 
ATOM   6992 H HZ1  . LYS B 1 156 ? 78.266  105.272 -39.972 1.00 93.16  ? ? ? ? ? ? 147  LYS B HZ1  1 
ATOM   6993 H HZ2  . LYS B 1 156 ? 78.791  104.657 -38.769 1.00 93.16  ? ? ? ? ? ? 147  LYS B HZ2  1 
ATOM   6994 H HZ3  . LYS B 1 156 ? 78.854  106.095 -38.935 1.00 93.16  ? ? ? ? ? ? 147  LYS B HZ3  1 
ATOM   6995 N N    . LYS B 1 157 ? 83.497  109.020 -44.826 1.00 48.19  ? ? ? ? ? ? 148  LYS B N    1 
ATOM   6996 C CA   . LYS B 1 157 ? 83.494  109.675 -46.125 1.00 56.77  ? ? ? ? ? ? 148  LYS B CA   1 
ATOM   6997 C C    . LYS B 1 157 ? 84.801  109.405 -46.858 1.00 53.49  ? ? ? ? ? ? 148  LYS B C    1 
ATOM   6998 O O    . LYS B 1 157 ? 84.814  109.246 -48.077 1.00 70.65  ? ? ? ? ? ? 148  LYS B O    1 
ATOM   6999 C CB   . LYS B 1 157 ? 83.269  111.179 -45.966 1.00 55.82  ? ? ? ? ? ? 148  LYS B CB   1 
ATOM   7000 C CG   . LYS B 1 157 ? 81.883  111.531 -45.447 1.00 85.92  ? ? ? ? ? ? 148  LYS B CG   1 
ATOM   7001 C CD   . LYS B 1 157 ? 81.727  113.022 -45.202 1.00 112.18 ? ? ? ? ? ? 148  LYS B CD   1 
ATOM   7002 C CE   . LYS B 1 157 ? 80.362  113.341 -44.605 1.00 119.12 ? ? ? ? ? ? 148  LYS B CE   1 
ATOM   7003 N NZ   . LYS B 1 157 ? 79.250  113.030 -45.543 1.00 122.55 ? ? ? ? ? ? 148  LYS B NZ   1 
ATOM   7004 H H    . LYS B 1 157 ? 83.473  109.560 -44.157 1.00 57.83  ? ? ? ? ? ? 148  LYS B H    1 
ATOM   7005 H HA   . LYS B 1 157 ? 82.769  109.317 -46.660 1.00 68.12  ? ? ? ? ? ? 148  LYS B HA   1 
ATOM   7006 H HB2  . LYS B 1 157 ? 83.920  111.530 -45.338 1.00 66.98  ? ? ? ? ? ? 148  LYS B HB2  1 
ATOM   7007 H HB3  . LYS B 1 157 ? 83.380  111.606 -46.830 1.00 66.98  ? ? ? ? ? ? 148  LYS B HB3  1 
ATOM   7008 H HG2  . LYS B 1 157 ? 81.220  111.261 -46.101 1.00 103.10 ? ? ? ? ? ? 148  LYS B HG2  1 
ATOM   7009 H HG3  . LYS B 1 157 ? 81.732  111.069 -44.607 1.00 103.10 ? ? ? ? ? ? 148  LYS B HG3  1 
ATOM   7010 H HD2  . LYS B 1 157 ? 82.409  113.318 -44.579 1.00 134.62 ? ? ? ? ? ? 148  LYS B HD2  1 
ATOM   7011 H HD3  . LYS B 1 157 ? 81.810  113.496 -46.044 1.00 134.62 ? ? ? ? ? ? 148  LYS B HD3  1 
ATOM   7012 H HE2  . LYS B 1 157 ? 80.236  112.812 -43.802 1.00 142.95 ? ? ? ? ? ? 148  LYS B HE2  1 
ATOM   7013 H HE3  . LYS B 1 157 ? 80.322  114.286 -44.392 1.00 142.95 ? ? ? ? ? ? 148  LYS B HE3  1 
ATOM   7014 H HZ1  . LYS B 1 157 ? 79.260  112.165 -45.750 1.00 147.06 ? ? ? ? ? ? 148  LYS B HZ1  1 
ATOM   7015 H HZ2  . LYS B 1 157 ? 78.469  113.227 -45.164 1.00 147.06 ? ? ? ? ? ? 148  LYS B HZ2  1 
ATOM   7016 H HZ3  . LYS B 1 157 ? 79.339  113.507 -46.289 1.00 147.06 ? ? ? ? ? ? 148  LYS B HZ3  1 
ATOM   7017 N N    . LEU B 1 158 ? 85.897  109.344 -46.110 1.00 54.36  ? ? ? ? ? ? 149  LEU B N    1 
ATOM   7018 C CA   . LEU B 1 158 ? 87.205  109.075 -46.694 1.00 52.05  ? ? ? ? ? ? 149  LEU B CA   1 
ATOM   7019 C C    . LEU B 1 158 ? 87.255  107.656 -47.250 1.00 56.86  ? ? ? ? ? ? 149  LEU B C    1 
ATOM   7020 O O    . LEU B 1 158 ? 87.928  107.395 -48.245 1.00 55.69  ? ? ? ? ? ? 149  LEU B O    1 
ATOM   7021 C CB   . LEU B 1 158 ? 88.308  109.268 -45.652 1.00 58.91  ? ? ? ? ? ? 149  LEU B CB   1 
ATOM   7022 C CG   . LEU B 1 158 ? 89.746  109.189 -46.171 1.00 59.36  ? ? ? ? ? ? 149  LEU B CG   1 
ATOM   7023 C CD1  . LEU B 1 158 ? 90.057  110.351 -47.103 1.00 57.38  ? ? ? ? ? ? 149  LEU B CD1  1 
ATOM   7024 C CD2  . LEU B 1 158 ? 90.731  109.153 -45.013 1.00 60.96  ? ? ? ? ? ? 149  LEU B CD2  1 
ATOM   7025 H H    . LEU B 1 158 ? 85.910  109.456 -45.257 1.00 65.23  ? ? ? ? ? ? 149  LEU B H    1 
ATOM   7026 H HA   . LEU B 1 158 ? 87.363  109.694 -47.424 1.00 62.46  ? ? ? ? ? ? 149  LEU B HA   1 
ATOM   7027 H HB2  . LEU B 1 158 ? 88.195  110.143 -45.247 1.00 70.69  ? ? ? ? ? ? 149  LEU B HB2  1 
ATOM   7028 H HB3  . LEU B 1 158 ? 88.208  108.584 -44.972 1.00 70.69  ? ? ? ? ? ? 149  LEU B HB3  1 
ATOM   7029 H HG   . LEU B 1 158 ? 89.851  108.367 -46.676 1.00 71.24  ? ? ? ? ? ? 149  LEU B HG   1 
ATOM   7030 H HD11 . LEU B 1 158 ? 89.944  111.183 -46.618 1.00 68.85  ? ? ? ? ? ? 149  LEU B HD11 1 
ATOM   7031 H HD12 . LEU B 1 158 ? 90.973  110.270 -47.413 1.00 68.85  ? ? ? ? ? ? 149  LEU B HD12 1 
ATOM   7032 H HD13 . LEU B 1 158 ? 89.448  110.322 -47.858 1.00 68.85  ? ? ? ? ? ? 149  LEU B HD13 1 
ATOM   7033 H HD21 . LEU B 1 158 ? 90.546  108.374 -44.466 1.00 73.15  ? ? ? ? ? ? 149  LEU B HD21 1 
ATOM   7034 H HD22 . LEU B 1 158 ? 91.632  109.103 -45.368 1.00 73.15  ? ? ? ? ? ? 149  LEU B HD22 1 
ATOM   7035 H HD23 . LEU B 1 158 ? 90.627  109.961 -44.486 1.00 73.15  ? ? ? ? ? ? 149  LEU B HD23 1 
ATOM   7036 N N    . LYS B 1 159 ? 86.539  106.743 -46.600 1.00 58.53  ? ? ? ? ? ? 150  LYS B N    1 
ATOM   7037 C CA   . LYS B 1 159 ? 86.468  105.357 -47.049 1.00 62.67  ? ? ? ? ? ? 150  LYS B CA   1 
ATOM   7038 C C    . LYS B 1 159 ? 85.751  105.279 -48.394 1.00 71.15  ? ? ? ? ? ? 150  LYS B C    1 
ATOM   7039 O O    . LYS B 1 159 ? 86.117  104.484 -49.262 1.00 75.24  ? ? ? ? ? ? 150  LYS B O    1 
ATOM   7040 C CB   . LYS B 1 159 ? 85.724  104.507 -46.018 1.00 59.41  ? ? ? ? ? ? 150  LYS B CB   1 
ATOM   7041 C CG   . LYS B 1 159 ? 85.806  103.005 -46.250 1.00 54.38  ? ? ? ? ? ? 150  LYS B CG   1 
ATOM   7042 C CD   . LYS B 1 159 ? 84.764  102.266 -45.420 1.00 72.54  ? ? ? ? ? ? 150  LYS B CD   1 
ATOM   7043 C CE   . LYS B 1 159 ? 84.958  100.760 -45.472 1.00 83.04  ? ? ? ? ? ? 150  LYS B CE   1 
ATOM   7044 N NZ   . LYS B 1 159 ? 86.146  100.317 -44.689 1.00 90.01  ? ? ? ? ? ? 150  LYS B NZ   1 
ATOM   7045 H H    . LYS B 1 159 ? 86.081  106.903 -45.890 1.00 70.23  ? ? ? ? ? ? 150  LYS B H    1 
ATOM   7046 H HA   . LYS B 1 159 ? 87.364  105.002 -47.155 1.00 75.20  ? ? ? ? ? ? 150  LYS B HA   1 
ATOM   7047 H HB2  . LYS B 1 159 ? 86.096  104.688 -45.141 1.00 71.29  ? ? ? ? ? ? 150  LYS B HB2  1 
ATOM   7048 H HB3  . LYS B 1 159 ? 84.786  104.754 -46.031 1.00 71.29  ? ? ? ? ? ? 150  LYS B HB3  1 
ATOM   7049 H HG2  . LYS B 1 159 ? 85.641  102.815 -47.187 1.00 65.26  ? ? ? ? ? ? 150  LYS B HG2  1 
ATOM   7050 H HG3  . LYS B 1 159 ? 86.685  102.686 -45.991 1.00 65.26  ? ? ? ? ? ? 150  LYS B HG3  1 
ATOM   7051 H HD2  . LYS B 1 159 ? 84.835  102.549 -44.495 1.00 87.05  ? ? ? ? ? ? 150  LYS B HD2  1 
ATOM   7052 H HD3  . LYS B 1 159 ? 83.880  102.470 -45.765 1.00 87.05  ? ? ? ? ? ? 150  LYS B HD3  1 
ATOM   7053 H HE2  . LYS B 1 159 ? 84.173  100.326 -45.101 1.00 99.64  ? ? ? ? ? ? 150  LYS B HE2  1 
ATOM   7054 H HE3  . LYS B 1 159 ? 85.085  100.487 -46.394 1.00 99.64  ? ? ? ? ? ? 150  LYS B HE3  1 
ATOM   7055 H HZ1  . LYS B 1 159 ? 86.052  100.551 -43.836 1.00 108.01 ? ? ? ? ? ? 150  LYS B HZ1  1 
ATOM   7056 H HZ2  . LYS B 1 159 ? 86.231  99.433  -44.740 1.00 108.01 ? ? ? ? ? ? 150  LYS B HZ2  1 
ATOM   7057 H HZ3  . LYS B 1 159 ? 86.883  100.697 -45.014 1.00 108.01 ? ? ? ? ? ? 150  LYS B HZ3  1 
ATOM   7058 N N    . GLU B 1 160 ? 84.728  106.113 -48.556 1.00 58.86  ? ? ? ? ? ? 151  GLU B N    1 
ATOM   7059 C CA   . GLU B 1 160 ? 83.939  106.141 -49.781 1.00 57.06  ? ? ? ? ? ? 151  GLU B CA   1 
ATOM   7060 C C    . GLU B 1 160 ? 84.739  106.723 -50.941 1.00 68.82  ? ? ? ? ? ? 151  GLU B C    1 
ATOM   7061 O O    . GLU B 1 160 ? 84.583  106.297 -52.086 1.00 79.99  ? ? ? ? ? ? 151  GLU B O    1 
ATOM   7062 C CB   . GLU B 1 160 ? 82.662  106.957 -49.572 1.00 48.87  ? ? ? ? ? ? 151  GLU B CB   1 
ATOM   7063 C CG   . GLU B 1 160 ? 81.694  106.346 -48.571 1.00 75.50  ? ? ? ? ? ? 151  GLU B CG   1 
ATOM   7064 C CD   . GLU B 1 160 ? 80.471  107.212 -48.336 1.00 96.63  ? ? ? ? ? ? 151  GLU B CD   1 
ATOM   7065 O OE1  . GLU B 1 160 ? 80.378  108.295 -48.951 1.00 110.59 ? ? ? ? ? ? 151  GLU B OE1  1 
ATOM   7066 O OE2  . GLU B 1 160 ? 79.601  106.807 -47.536 1.00 92.64  ? ? ? ? ? ? 151  GLU B OE2  1 
ATOM   7067 H H    . GLU B 1 160 ? 84.469  106.679 -47.963 1.00 70.63  ? ? ? ? ? ? 151  GLU B H    1 
ATOM   7068 H HA   . GLU B 1 160 ? 83.684  105.235 -50.015 1.00 68.48  ? ? ? ? ? ? 151  GLU B HA   1 
ATOM   7069 H HB2  . GLU B 1 160 ? 82.905  107.839 -49.249 1.00 58.64  ? ? ? ? ? ? 151  GLU B HB2  1 
ATOM   7070 H HB3  . GLU B 1 160 ? 82.199  107.035 -50.421 1.00 58.64  ? ? ? ? ? ? 151  GLU B HB3  1 
ATOM   7071 H HG2  . GLU B 1 160 ? 81.393  105.487 -48.906 1.00 90.60  ? ? ? ? ? ? 151  GLU B HG2  1 
ATOM   7072 H HG3  . GLU B 1 160 ? 82.148  106.232 -47.722 1.00 90.60  ? ? ? ? ? ? 151  GLU B HG3  1 
ATOM   7073 N N    . VAL B 1 161 ? 85.590  107.701 -50.645 1.00 62.04  ? ? ? ? ? ? 152  VAL B N    1 
ATOM   7074 C CA   . VAL B 1 161 ? 86.422  108.321 -51.669 1.00 63.05  ? ? ? ? ? ? 152  VAL B CA   1 
ATOM   7075 C C    . VAL B 1 161 ? 87.436  107.319 -52.208 1.00 62.30  ? ? ? ? ? ? 152  VAL B C    1 
ATOM   7076 O O    . VAL B 1 161 ? 87.707  107.287 -53.406 1.00 81.19  ? ? ? ? ? ? 152  VAL B O    1 
ATOM   7077 C CB   . VAL B 1 161 ? 87.154  109.567 -51.123 1.00 57.30  ? ? ? ? ? ? 152  VAL B CB   1 
ATOM   7078 C CG1  . VAL B 1 161 ? 88.185  110.090 -52.125 1.00 52.77  ? ? ? ? ? ? 152  VAL B CG1  1 
ATOM   7079 C CG2  . VAL B 1 161 ? 86.153  110.658 -50.790 1.00 59.75  ? ? ? ? ? ? 152  VAL B CG2  1 
ATOM   7080 H H    . VAL B 1 161 ? 85.704  108.023 -49.856 1.00 74.45  ? ? ? ? ? ? 152  VAL B H    1 
ATOM   7081 H HA   . VAL B 1 161 ? 85.858  108.603 -52.406 1.00 75.66  ? ? ? ? ? ? 152  VAL B HA   1 
ATOM   7082 H HB   . VAL B 1 161 ? 87.621  109.328 -50.307 1.00 68.76  ? ? ? ? ? ? 152  VAL B HB   1 
ATOM   7083 H HG11 . VAL B 1 161 ? 87.732  110.329 -52.949 1.00 63.32  ? ? ? ? ? ? 152  VAL B HG11 1 
ATOM   7084 H HG12 . VAL B 1 161 ? 88.623  110.870 -51.749 1.00 63.32  ? ? ? ? ? ? 152  VAL B HG12 1 
ATOM   7085 H HG13 . VAL B 1 161 ? 88.839  109.394 -52.297 1.00 63.32  ? ? ? ? ? ? 152  VAL B HG13 1 
ATOM   7086 H HG21 . VAL B 1 161 ? 85.537  110.327 -50.118 1.00 71.70  ? ? ? ? ? ? 152  VAL B HG21 1 
ATOM   7087 H HG22 . VAL B 1 161 ? 86.630  111.431 -50.450 1.00 71.70  ? ? ? ? ? ? 152  VAL B HG22 1 
ATOM   7088 H HG23 . VAL B 1 161 ? 85.667  110.897 -51.595 1.00 71.70  ? ? ? ? ? ? 152  VAL B HG23 1 
ATOM   7089 N N    . GLU B 1 162 ? 87.993  106.503 -51.319 1.00 60.35  ? ? ? ? ? ? 153  GLU B N    1 
ATOM   7090 C CA   . GLU B 1 162 ? 88.969  105.497 -51.721 1.00 68.60  ? ? ? ? ? ? 153  GLU B CA   1 
ATOM   7091 C C    . GLU B 1 162 ? 88.341  104.485 -52.673 1.00 67.05  ? ? ? ? ? ? 153  GLU B C    1 
ATOM   7092 O O    . GLU B 1 162 ? 88.952  104.096 -53.667 1.00 59.27  ? ? ? ? ? ? 153  GLU B O    1 
ATOM   7093 C CB   . GLU B 1 162 ? 89.538  104.779 -50.496 1.00 78.94  ? ? ? ? ? ? 153  GLU B CB   1 
ATOM   7094 C CG   . GLU B 1 162 ? 90.429  105.652 -49.627 1.00 102.67 ? ? ? ? ? ? 153  GLU B CG   1 
ATOM   7095 C CD   . GLU B 1 162 ? 90.842  104.963 -48.340 1.00 117.51 ? ? ? ? ? ? 153  GLU B CD   1 
ATOM   7096 O OE1  . GLU B 1 162 ? 90.806  103.715 -48.294 1.00 131.50 ? ? ? ? ? ? 153  GLU B OE1  1 
ATOM   7097 O OE2  . GLU B 1 162 ? 91.200  105.670 -47.372 1.00 101.66 ? ? ? ? ? ? 153  GLU B OE2  1 
ATOM   7098 H H    . GLU B 1 162 ? 87.822  106.511 -50.477 1.00 72.42  ? ? ? ? ? ? 153  GLU B H    1 
ATOM   7099 H HA   . GLU B 1 162 ? 89.702  105.932 -52.183 1.00 82.31  ? ? ? ? ? ? 153  GLU B HA   1 
ATOM   7100 H HB2  . GLU B 1 162 ? 88.801  104.468 -49.947 1.00 94.73  ? ? ? ? ? ? 153  GLU B HB2  1 
ATOM   7101 H HB3  . GLU B 1 162 ? 90.066  104.023 -50.795 1.00 94.73  ? ? ? ? ? ? 153  GLU B HB3  1 
ATOM   7102 H HG2  . GLU B 1 162 ? 91.233  105.874 -50.121 1.00 123.20 ? ? ? ? ? ? 153  GLU B HG2  1 
ATOM   7103 H HG3  . GLU B 1 162 ? 89.948  106.462 -49.393 1.00 123.20 ? ? ? ? ? ? 153  GLU B HG3  1 
ATOM   7104 N N    . ALA B 1 163 ? 87.115  104.070 -52.366 1.00 64.64  ? ? ? ? ? ? 154  ALA B N    1 
ATOM   7105 C CA   . ALA B 1 163 ? 86.409  103.097 -53.189 1.00 58.46  ? ? ? ? ? ? 154  ALA B CA   1 
ATOM   7106 C C    . ALA B 1 163 ? 86.068  103.687 -54.553 1.00 81.95  ? ? ? ? ? ? 154  ALA B C    1 
ATOM   7107 O O    . ALA B 1 163 ? 86.223  103.028 -55.582 1.00 92.03  ? ? ? ? ? ? 154  ALA B O    1 
ATOM   7108 C CB   . ALA B 1 163 ? 85.145  102.631 -52.487 1.00 45.83  ? ? ? ? ? ? 154  ALA B CB   1 
ATOM   7109 H H    . ALA B 1 163 ? 86.669  104.339 -51.682 1.00 77.57  ? ? ? ? ? ? 154  ALA B H    1 
ATOM   7110 H HA   . ALA B 1 163 ? 86.979  102.324 -53.329 1.00 70.15  ? ? ? ? ? ? 154  ALA B HA   1 
ATOM   7111 H HB1  . ALA B 1 163 ? 84.570  103.397 -52.331 1.00 55.00  ? ? ? ? ? ? 154  ALA B HB1  1 
ATOM   7112 H HB2  . ALA B 1 163 ? 84.690  101.985 -53.050 1.00 55.00  ? ? ? ? ? ? 154  ALA B HB2  1 
ATOM   7113 H HB3  . ALA B 1 163 ? 85.386  102.221 -51.641 1.00 55.00  ? ? ? ? ? ? 154  ALA B HB3  1 
ATOM   7114 N N    . ALA B 1 164 ? 85.602  104.931 -54.554 1.00 62.34  ? ? ? ? ? ? 155  ALA B N    1 
ATOM   7115 C CA   . ALA B 1 164 ? 85.244  105.610 -55.793 1.00 57.68  ? ? ? ? ? ? 155  ALA B CA   1 
ATOM   7116 C C    . ALA B 1 164 ? 86.481  105.876 -56.642 1.00 68.58  ? ? ? ? ? ? 155  ALA B C    1 
ATOM   7117 O O    . ALA B 1 164 ? 86.396  105.959 -57.867 1.00 85.92  ? ? ? ? ? ? 155  ALA B O    1 
ATOM   7118 C CB   . ALA B 1 164 ? 84.520  106.909 -55.493 1.00 44.15  ? ? ? ? ? ? 155  ALA B CB   1 
ATOM   7119 H H    . ALA B 1 164 ? 85.483  105.406 -53.847 1.00 74.81  ? ? ? ? ? ? 155  ALA B H    1 
ATOM   7120 H HA   . ALA B 1 164 ? 84.645  105.043 -56.303 1.00 69.21  ? ? ? ? ? ? 155  ALA B HA   1 
ATOM   7121 H HB1  . ALA B 1 164 ? 85.104  107.482 -54.971 1.00 52.98  ? ? ? ? ? ? 155  ALA B HB1  1 
ATOM   7122 H HB2  . ALA B 1 164 ? 84.292  107.343 -56.330 1.00 52.98  ? ? ? ? ? ? 155  ALA B HB2  1 
ATOM   7123 H HB3  . ALA B 1 164 ? 83.714  106.713 -54.990 1.00 52.98  ? ? ? ? ? ? 155  ALA B HB3  1 
ATOM   7124 N N    . LYS B 1 165 ? 87.630  106.011 -55.986 1.00 71.78  ? ? ? ? ? ? 156  LYS B N    1 
ATOM   7125 C CA   . LYS B 1 165 ? 88.885  106.234 -56.692 1.00 75.44  ? ? ? ? ? ? 156  LYS B CA   1 
ATOM   7126 C C    . LYS B 1 165 ? 89.283  104.978 -57.458 1.00 78.68  ? ? ? ? ? ? 156  LYS B C    1 
ATOM   7127 O O    . LYS B 1 165 ? 89.733  105.053 -58.601 1.00 82.62  ? ? ? ? ? ? 156  LYS B O    1 
ATOM   7128 C CB   . LYS B 1 165 ? 89.995  106.617 -55.712 1.00 65.40  ? ? ? ? ? ? 156  LYS B CB   1 
ATOM   7129 C CG   . LYS B 1 165 ? 91.211  107.234 -56.383 1.00 76.97  ? ? ? ? ? ? 156  LYS B CG   1 
ATOM   7130 C CD   . LYS B 1 165 ? 92.345  107.476 -55.401 1.00 81.70  ? ? ? ? ? ? 156  LYS B CD   1 
ATOM   7131 C CE   . LYS B 1 165 ? 93.033  106.178 -55.002 1.00 92.80  ? ? ? ? ? ? 156  LYS B CE   1 
ATOM   7132 N NZ   . LYS B 1 165 ? 94.261  106.416 -54.192 1.00 95.74  ? ? ? ? ? ? 156  LYS B NZ   1 
ATOM   7133 H H    . LYS B 1 165 ? 87.709  105.977 -55.131 1.00 86.14  ? ? ? ? ? ? 156  LYS B H    1 
ATOM   7134 H HA   . LYS B 1 165 ? 88.774  106.958 -57.327 1.00 90.53  ? ? ? ? ? ? 156  LYS B HA   1 
ATOM   7135 H HB2  . LYS B 1 165 ? 89.645  107.263 -55.079 1.00 78.48  ? ? ? ? ? ? 156  LYS B HB2  1 
ATOM   7136 H HB3  . LYS B 1 165 ? 90.287  105.820 -55.242 1.00 78.48  ? ? ? ? ? ? 156  LYS B HB3  1 
ATOM   7137 H HG2  . LYS B 1 165 ? 91.532  106.633 -57.073 1.00 92.36  ? ? ? ? ? ? 156  LYS B HG2  1 
ATOM   7138 H HG3  . LYS B 1 165 ? 90.961  108.086 -56.772 1.00 92.36  ? ? ? ? ? ? 156  LYS B HG3  1 
ATOM   7139 H HD2  . LYS B 1 165 ? 93.005  108.055 -55.812 1.00 98.05  ? ? ? ? ? ? 156  LYS B HD2  1 
ATOM   7140 H HD3  . LYS B 1 165 ? 91.990  107.889 -54.598 1.00 98.05  ? ? ? ? ? ? 156  LYS B HD3  1 
ATOM   7141 H HE2  . LYS B 1 165 ? 92.421  105.643 -54.472 1.00 111.36 ? ? ? ? ? ? 156  LYS B HE2  1 
ATOM   7142 H HE3  . LYS B 1 165 ? 93.289  105.695 -55.803 1.00 111.36 ? ? ? ? ? ? 156  LYS B HE3  1 
ATOM   7143 H HZ1  . LYS B 1 165 ? 94.053  106.854 -53.446 1.00 114.89 ? ? ? ? ? ? 156  LYS B HZ1  1 
ATOM   7144 H HZ2  . LYS B 1 165 ? 94.638  105.640 -53.976 1.00 114.89 ? ? ? ? ? ? 156  LYS B HZ2  1 
ATOM   7145 H HZ3  . LYS B 1 165 ? 94.844  106.901 -54.659 1.00 114.89 ? ? ? ? ? ? 156  LYS B HZ3  1 
ATOM   7146 N N    . LYS B 1 166 ? 89.117  103.824 -56.817 1.00 64.50  ? ? ? ? ? ? 157  LYS B N    1 
ATOM   7147 C CA   . LYS B 1 166 ? 89.398  102.545 -57.458 1.00 79.85  ? ? ? ? ? ? 157  LYS B CA   1 
ATOM   7148 C C    . LYS B 1 166 ? 88.502  102.350 -58.674 1.00 81.40  ? ? ? ? ? ? 157  LYS B C    1 
ATOM   7149 O O    . LYS B 1 166 ? 88.973  101.987 -59.751 1.00 79.56  ? ? ? ? ? ? 157  LYS B O    1 
ATOM   7150 C CB   . LYS B 1 166 ? 89.177  101.390 -56.479 1.00 71.93  ? ? ? ? ? ? 157  LYS B CB   1 
ATOM   7151 C CG   . LYS B 1 166 ? 90.197  101.304 -55.358 1.00 77.07  ? ? ? ? ? ? 157  LYS B CG   1 
ATOM   7152 C CD   . LYS B 1 166 ? 90.017  100.024 -54.554 1.00 89.90  ? ? ? ? ? ? 157  LYS B CD   1 
ATOM   7153 C CE   . LYS B 1 166 ? 90.959  99.971  -53.361 1.00 91.75  ? ? ? ? ? ? 157  LYS B CE   1 
ATOM   7154 N NZ   . LYS B 1 166 ? 90.665  101.038 -52.362 1.00 85.03  ? ? ? ? ? ? 157  LYS B NZ   1 
ATOM   7155 H H    . LYS B 1 166 ? 88.841  103.755 -56.005 1.00 77.40  ? ? ? ? ? ? 157  LYS B H    1 
ATOM   7156 H HA   . LYS B 1 166 ? 90.322  102.527 -57.751 1.00 95.82  ? ? ? ? ? ? 157  LYS B HA   1 
ATOM   7157 H HB2  . LYS B 1 166 ? 88.302  101.491 -56.072 1.00 86.32  ? ? ? ? ? ? 157  LYS B HB2  1 
ATOM   7158 H HB3  . LYS B 1 166 ? 89.213  100.555 -56.972 1.00 86.32  ? ? ? ? ? ? 157  LYS B HB3  1 
ATOM   7159 H HG2  . LYS B 1 166 ? 91.091  101.305 -55.736 1.00 92.48  ? ? ? ? ? ? 157  LYS B HG2  1 
ATOM   7160 H HG3  . LYS B 1 166 ? 90.082  102.060 -54.761 1.00 92.48  ? ? ? ? ? ? 157  LYS B HG3  1 
ATOM   7161 H HD2  . LYS B 1 166 ? 89.106  99.980  -54.223 1.00 107.88 ? ? ? ? ? ? 157  LYS B HD2  1 
ATOM   7162 H HD3  . LYS B 1 166 ? 90.204  99.261  -55.122 1.00 107.88 ? ? ? ? ? ? 157  LYS B HD3  1 
ATOM   7163 H HE2  . LYS B 1 166 ? 90.866  99.112  -52.920 1.00 110.10 ? ? ? ? ? ? 157  LYS B HE2  1 
ATOM   7164 H HE3  . LYS B 1 166 ? 91.871  100.091 -53.670 1.00 110.10 ? ? ? ? ? ? 157  LYS B HE3  1 
ATOM   7165 H HZ1  . LYS B 1 166 ? 89.834  100.948 -52.057 1.00 102.03 ? ? ? ? ? ? 157  LYS B HZ1  1 
ATOM   7166 H HZ2  . LYS B 1 166 ? 91.232  100.979 -51.679 1.00 102.03 ? ? ? ? ? ? 157  LYS B HZ2  1 
ATOM   7167 H HZ3  . LYS B 1 166 ? 90.749  101.839 -52.740 1.00 102.03 ? ? ? ? ? ? 157  LYS B HZ3  1 
ATOM   7168 N N    . ALA B 1 167 ? 87.209  102.598 -58.490 1.00 74.64  ? ? ? ? ? ? 158  ALA B N    1 
ATOM   7169 C CA   . ALA B 1 167 ? 86.223  102.408 -59.547 1.00 69.03  ? ? ? ? ? ? 158  ALA B CA   1 
ATOM   7170 C C    . ALA B 1 167 ? 86.507  103.305 -60.748 1.00 84.77  ? ? ? ? ? ? 158  ALA B C    1 
ATOM   7171 O O    . ALA B 1 167 ? 86.323  102.893 -61.894 1.00 90.75  ? ? ? ? ? ? 158  ALA B O    1 
ATOM   7172 C CB   . ALA B 1 167 ? 84.825  102.672 -59.013 1.00 57.53  ? ? ? ? ? ? 158  ALA B CB   1 
ATOM   7173 H H    . ALA B 1 167 ? 86.873  102.880 -57.750 1.00 89.57  ? ? ? ? ? ? 158  ALA B H    1 
ATOM   7174 H HA   . ALA B 1 167 ? 86.259  101.487 -59.848 1.00 82.83  ? ? ? ? ? ? 158  ALA B HA   1 
ATOM   7175 H HB1  . ALA B 1 167 ? 84.778  103.585 -58.689 1.00 69.04  ? ? ? ? ? ? 158  ALA B HB1  1 
ATOM   7176 H HB2  . ALA B 1 167 ? 84.184  102.541 -59.729 1.00 69.04  ? ? ? ? ? ? 158  ALA B HB2  1 
ATOM   7177 H HB3  . ALA B 1 167 ? 84.642  102.054 -58.288 1.00 69.04  ? ? ? ? ? ? 158  ALA B HB3  1 
ATOM   7178 N N    . TYR B 1 168 ? 86.951  104.528 -60.483 1.00 76.44  ? ? ? ? ? ? 159  TYR B N    1 
ATOM   7179 C CA   . TYR B 1 168 ? 87.261  105.471 -61.551 1.00 80.13  ? ? ? ? ? ? 159  TYR B CA   1 
ATOM   7180 C C    . TYR B 1 168 ? 88.547  105.084 -62.270 1.00 88.42  ? ? ? ? ? ? 159  TYR B C    1 
ATOM   7181 O O    . TYR B 1 168 ? 88.617  105.128 -63.498 1.00 100.31 ? ? ? ? ? ? 159  TYR B O    1 
ATOM   7182 C CB   . TYR B 1 168 ? 87.381  106.891 -60.996 1.00 75.40  ? ? ? ? ? ? 159  TYR B CB   1 
ATOM   7183 C CG   . TYR B 1 168 ? 87.988  107.875 -61.972 1.00 78.28  ? ? ? ? ? ? 159  TYR B CG   1 
ATOM   7184 C CD1  . TYR B 1 168 ? 87.244  108.388 -63.026 1.00 87.74  ? ? ? ? ? ? 159  TYR B CD1  1 
ATOM   7185 C CD2  . TYR B 1 168 ? 89.304  108.293 -61.835 1.00 73.52  ? ? ? ? ? ? 159  TYR B CD2  1 
ATOM   7186 C CE1  . TYR B 1 168 ? 87.797  109.287 -63.919 1.00 86.95  ? ? ? ? ? ? 159  TYR B CE1  1 
ATOM   7187 C CE2  . TYR B 1 168 ? 89.864  109.193 -62.722 1.00 82.55  ? ? ? ? ? ? 159  TYR B CE2  1 
ATOM   7188 C CZ   . TYR B 1 168 ? 89.106  109.687 -63.762 1.00 85.38  ? ? ? ? ? ? 159  TYR B CZ   1 
ATOM   7189 O OH   . TYR B 1 168 ? 89.659  110.583 -64.648 1.00 79.85  ? ? ? ? ? ? 159  TYR B OH   1 
ATOM   7190 H H    . TYR B 1 168 ? 87.082  104.838 -59.691 1.00 91.73  ? ? ? ? ? ? 159  TYR B H    1 
ATOM   7191 H HA   . TYR B 1 168 ? 86.539  105.462 -62.199 1.00 96.16  ? ? ? ? ? ? 159  TYR B HA   1 
ATOM   7192 H HB2  . TYR B 1 168 ? 86.496  107.212 -60.763 1.00 90.48  ? ? ? ? ? ? 159  TYR B HB2  1 
ATOM   7193 H HB3  . TYR B 1 168 ? 87.943  106.872 -60.206 1.00 90.48  ? ? ? ? ? ? 159  TYR B HB3  1 
ATOM   7194 H HD1  . TYR B 1 168 ? 86.361  108.120 -63.135 1.00 105.29 ? ? ? ? ? ? 159  TYR B HD1  1 
ATOM   7195 H HD2  . TYR B 1 168 ? 89.818  107.962 -61.135 1.00 88.22  ? ? ? ? ? ? 159  TYR B HD2  1 
ATOM   7196 H HE1  . TYR B 1 168 ? 87.287  109.622 -64.621 1.00 104.34 ? ? ? ? ? ? 159  TYR B HE1  1 
ATOM   7197 H HE2  . TYR B 1 168 ? 90.748  109.464 -62.618 1.00 99.06  ? ? ? ? ? ? 159  TYR B HE2  1 
ATOM   7198 H HH   . TYR B 1 168 ? 90.457  110.739 -64.437 1.00 95.82  ? ? ? ? ? ? 159  TYR B HH   1 
ATOM   7199 N N    . HIS B 1 169 ? 89.563  104.704 -61.503 1.00 90.69  ? ? ? ? ? ? 160  HIS B N    1 
ATOM   7200 C CA   . HIS B 1 169 ? 90.842  104.301 -62.077 1.00 97.15  ? ? ? ? ? ? 160  HIS B CA   1 
ATOM   7201 C C    . HIS B 1 169 ? 90.703  103.007 -62.872 1.00 98.98  ? ? ? ? ? ? 160  HIS B C    1 
ATOM   7202 O O    . HIS B 1 169 ? 91.409  102.796 -63.859 1.00 100.45 ? ? ? ? ? ? 160  HIS B O    1 
ATOM   7203 C CB   . HIS B 1 169 ? 91.894  104.129 -60.978 1.00 90.11  ? ? ? ? ? ? 160  HIS B CB   1 
ATOM   7204 C CG   . HIS B 1 169 ? 92.417  105.421 -60.433 1.00 83.54  ? ? ? ? ? ? 160  HIS B CG   1 
ATOM   7205 N ND1  . HIS B 1 169 ? 93.339  105.479 -59.408 1.00 86.74  ? ? ? ? ? ? 160  HIS B ND1  1 
ATOM   7206 C CD2  . HIS B 1 169 ? 92.155  106.705 -60.774 1.00 83.23  ? ? ? ? ? ? 160  HIS B CD2  1 
ATOM   7207 C CE1  . HIS B 1 169 ? 93.617  106.742 -59.141 1.00 88.37  ? ? ? ? ? ? 160  HIS B CE1  1 
ATOM   7208 N NE2  . HIS B 1 169 ? 92.913  107.506 -59.955 1.00 84.53  ? ? ? ? ? ? 160  HIS B NE2  1 
ATOM   7209 H H    . HIS B 1 169 ? 89.538  104.671 -60.644 1.00 108.83 ? ? ? ? ? ? 160  HIS B H    1 
ATOM   7210 H HA   . HIS B 1 169 ? 91.150  104.994 -62.682 1.00 116.57 ? ? ? ? ? ? 160  HIS B HA   1 
ATOM   7211 H HB2  . HIS B 1 169 ? 91.499  103.635 -60.242 1.00 108.14 ? ? ? ? ? ? 160  HIS B HB2  1 
ATOM   7212 H HB3  . HIS B 1 169 ? 92.646  103.633 -61.339 1.00 108.14 ? ? ? ? ? ? 160  HIS B HB3  1 
ATOM   7213 H HD1  . HIS B 1 169 ? 93.678  104.799 -59.005 1.00 104.09 ? ? ? ? ? ? 160  HIS B HD1  1 
ATOM   7214 H HD2  . HIS B 1 169 ? 91.570  106.991 -61.438 1.00 99.88  ? ? ? ? ? ? 160  HIS B HD2  1 
ATOM   7215 H HE1  . HIS B 1 169 ? 94.209  107.042 -58.490 1.00 106.04 ? ? ? ? ? ? 160  HIS B HE1  1 
ATOM   7216 H HE2  . HIS B 1 169 ? 92.927  108.366 -59.970 1.00 101.44 ? ? ? ? ? ? 160  HIS B HE2  1 
ATOM   7217 N N    . ALA B 1 170 ? 89.788  102.145 -62.440 1.00 87.35  ? ? ? ? ? ? 161  ALA B N    1 
ATOM   7218 C CA   . ALA B 1 170 ? 89.553  100.876 -63.117 1.00 76.73  ? ? ? ? ? ? 161  ALA B CA   1 
ATOM   7219 C C    . ALA B 1 170 ? 88.884  101.106 -64.467 1.00 90.03  ? ? ? ? ? ? 161  ALA B C    1 
ATOM   7220 O O    . ALA B 1 170 ? 89.264  100.502 -65.470 1.00 92.67  ? ? ? ? ? ? 161  ALA B O    1 
ATOM   7221 C CB   . ALA B 1 170 ? 88.698  99.967  -62.253 1.00 59.29  ? ? ? ? ? ? 161  ALA B CB   1 
ATOM   7222 H H    . ALA B 1 170 ? 89.288  102.272 -61.752 1.00 104.82 ? ? ? ? ? ? 161  ALA B H    1 
ATOM   7223 H HA   . ALA B 1 170 ? 90.403  100.435 -63.272 1.00 92.08  ? ? ? ? ? ? 161  ALA B HA   1 
ATOM   7224 H HB1  . ALA B 1 170 ? 87.848  100.402 -62.083 1.00 71.14  ? ? ? ? ? ? 161  ALA B HB1  1 
ATOM   7225 H HB2  . ALA B 1 170 ? 88.554  99.130  -62.721 1.00 71.14  ? ? ? ? ? ? 161  ALA B HB2  1 
ATOM   7226 H HB3  . ALA B 1 170 ? 89.160  99.803  -61.416 1.00 71.14  ? ? ? ? ? ? 161  ALA B HB3  1 
ATOM   7227 N N    . ALA B 1 171 ? 87.886  101.983 -64.485 1.00 88.51  ? ? ? ? ? ? 162  ALA B N    1 
ATOM   7228 C CA   . ALA B 1 171 ? 87.164  102.294 -65.712 1.00 76.50  ? ? ? ? ? ? 162  ALA B CA   1 
ATOM   7229 C C    . ALA B 1 171 ? 88.057  103.044 -66.695 1.00 89.64  ? ? ? ? ? ? 162  ALA B C    1 
ATOM   7230 O O    . ALA B 1 171 ? 87.877  102.942 -67.908 1.00 104.17 ? ? ? ? ? ? 162  ALA B O    1 
ATOM   7231 C CB   . ALA B 1 171 ? 85.920  103.109 -65.400 1.00 51.63  ? ? ? ? ? ? 162  ALA B CB   1 
ATOM   7232 H H    . ALA B 1 171 ? 87.607  102.415 -63.796 1.00 106.21 ? ? ? ? ? ? 162  ALA B H    1 
ATOM   7233 H HA   . ALA B 1 171 ? 86.883  101.467 -66.132 1.00 91.80  ? ? ? ? ? ? 162  ALA B HA   1 
ATOM   7234 H HB1  . ALA B 1 171 ? 86.185  103.935 -64.966 1.00 61.95  ? ? ? ? ? ? 162  ALA B HB1  1 
ATOM   7235 H HB2  . ALA B 1 171 ? 85.455  103.305 -66.228 1.00 61.95  ? ? ? ? ? ? 162  ALA B HB2  1 
ATOM   7236 H HB3  . ALA B 1 171 ? 85.346  102.595 -64.811 1.00 61.95  ? ? ? ? ? ? 162  ALA B HB3  1 
ATOM   7237 N N    . CYS B 1 172 ? 89.018  103.798 -66.168 1.00 79.92  ? ? ? ? ? ? 163  CYS B N    1 
ATOM   7238 C CA   . CYS B 1 172 ? 89.954  104.536 -67.010 1.00 80.53  ? ? ? ? ? ? 163  CYS B CA   1 
ATOM   7239 C C    . CYS B 1 172 ? 90.865  103.586 -67.781 1.00 87.82  ? ? ? ? ? ? 163  CYS B C    1 
ATOM   7240 O O    . CYS B 1 172 ? 91.273  103.883 -68.904 1.00 86.43  ? ? ? ? ? ? 163  CYS B O    1 
ATOM   7241 C CB   . CYS B 1 172 ? 90.798  105.495 -66.168 1.00 50.85  ? ? ? ? ? ? 163  CYS B CB   1 
ATOM   7242 S SG   . CYS B 1 172 ? 89.934  106.998 -65.662 1.00 102.91 ? ? ? ? ? ? 163  CYS B SG   1 
ATOM   7243 H H    . CYS B 1 172 ? 89.149  103.899 -65.325 1.00 95.90  ? ? ? ? ? ? 163  CYS B H    1 
ATOM   7244 H HA   . CYS B 1 172 ? 89.454  105.062 -67.654 1.00 96.64  ? ? ? ? ? ? 163  CYS B HA   1 
ATOM   7245 H HB2  . CYS B 1 172 ? 91.083  105.034 -65.364 1.00 61.02  ? ? ? ? ? ? 163  CYS B HB2  1 
ATOM   7246 H HB3  . CYS B 1 172 ? 91.575  105.761 -66.685 1.00 61.02  ? ? ? ? ? ? 163  CYS B HB3  1 
ATOM   7247 H HG   . CYS B 1 172 ? 90.680  107.677 -65.011 1.00 123.50 ? ? ? ? ? ? 163  CYS B HG   1 
ATOM   7248 N N    . LYS B 1 173 ? 91.178  102.446 -67.173 1.00 92.84  ? ? ? ? ? ? 164  LYS B N    1 
ATOM   7249 C CA   . LYS B 1 173 ? 92.025  101.444 -67.810 1.00 102.24 ? ? ? ? ? ? 164  LYS B CA   1 
ATOM   7250 C C    . LYS B 1 173 ? 91.205  100.538 -68.722 1.00 109.91 ? ? ? ? ? ? 164  LYS B C    1 
ATOM   7251 O O    . LYS B 1 173 ? 91.657  100.160 -69.802 1.00 123.16 ? ? ? ? ? ? 164  LYS B O    1 
ATOM   7252 C CB   . LYS B 1 173 ? 92.755  100.612 -66.753 1.00 103.03 ? ? ? ? ? ? 164  LYS B CB   1 
ATOM   7253 C CG   . LYS B 1 173 ? 94.222  100.981 -66.580 1.00 110.23 ? ? ? ? ? ? 164  LYS B CG   1 
ATOM   7254 C CD   . LYS B 1 173 ? 94.406  102.448 -66.207 1.00 113.69 ? ? ? ? ? ? 164  LYS B CD   1 
ATOM   7255 C CE   . LYS B 1 173 ? 95.879  102.809 -66.093 1.00 110.95 ? ? ? ? ? ? 164  LYS B CE   1 
ATOM   7256 N NZ   . LYS B 1 173 ? 96.082  104.253 -65.793 1.00 109.39 ? ? ? ? ? ? 164  LYS B NZ   1 
ATOM   7257 H H    . LYS B 1 173 ? 90.911  102.228 -66.386 1.00 111.41 ? ? ? ? ? ? 164  LYS B H    1 
ATOM   7258 H HA   . LYS B 1 173 ? 92.693  101.892 -68.353 1.00 122.69 ? ? ? ? ? ? 164  LYS B HA   1 
ATOM   7259 H HB2  . LYS B 1 173 ? 92.315  100.738 -65.898 1.00 123.63 ? ? ? ? ? ? 164  LYS B HB2  1 
ATOM   7260 H HB3  . LYS B 1 173 ? 92.713  99.677  -67.009 1.00 123.63 ? ? ? ? ? ? 164  LYS B HB3  1 
ATOM   7261 H HG2  . LYS B 1 173 ? 94.605  100.439 -65.872 1.00 132.27 ? ? ? ? ? ? 164  LYS B HG2  1 
ATOM   7262 H HG3  . LYS B 1 173 ? 94.691  100.820 -67.413 1.00 132.27 ? ? ? ? ? ? 164  LYS B HG3  1 
ATOM   7263 H HD2  . LYS B 1 173 ? 94.008  103.006 -66.893 1.00 136.42 ? ? ? ? ? ? 164  LYS B HD2  1 
ATOM   7264 H HD3  . LYS B 1 173 ? 93.984  102.616 -65.350 1.00 136.42 ? ? ? ? ? ? 164  LYS B HD3  1 
ATOM   7265 H HE2  . LYS B 1 173 ? 96.279  102.292 -65.376 1.00 133.14 ? ? ? ? ? ? 164  LYS B HE2  1 
ATOM   7266 H HE3  . LYS B 1 173 ? 96.321  102.610 -66.933 1.00 133.14 ? ? ? ? ? ? 164  LYS B HE3  1 
ATOM   7267 H HZ1  . LYS B 1 173 ? 95.690  104.461 -65.022 1.00 131.27 ? ? ? ? ? ? 164  LYS B HZ1  1 
ATOM   7268 H HZ2  . LYS B 1 173 ? 96.952  104.432 -65.733 1.00 131.27 ? ? ? ? ? ? 164  LYS B HZ2  1 
ATOM   7269 H HZ3  . LYS B 1 173 ? 95.729  104.751 -66.441 1.00 131.27 ? ? ? ? ? ? 164  LYS B HZ3  1 
ATOM   7270 N N    . GLU B 1 174 ? 90.000  100.191 -68.280 1.00 101.02 ? ? ? ? ? ? 165  GLU B N    1 
ATOM   7271 C CA   . GLU B 1 174 ? 89.088  99.392  -69.091 1.00 101.90 ? ? ? ? ? ? 165  GLU B CA   1 
ATOM   7272 C C    . GLU B 1 174 ? 88.738  100.131 -70.379 1.00 109.53 ? ? ? ? ? ? 165  GLU B C    1 
ATOM   7273 O O    . GLU B 1 174 ? 88.489  99.512  -71.413 1.00 120.96 ? ? ? ? ? ? 165  GLU B O    1 
ATOM   7274 C CB   . GLU B 1 174 ? 87.812  99.074  -68.307 1.00 105.08 ? ? ? ? ? ? 165  GLU B CB   1 
ATOM   7275 C CG   . GLU B 1 174 ? 87.644  97.600  -67.964 1.00 114.98 ? ? ? ? ? ? 165  GLU B CG   1 
ATOM   7276 C CD   . GLU B 1 174 ? 87.238  96.758  -69.159 1.00 132.80 ? ? ? ? ? ? 165  GLU B CD   1 
ATOM   7277 O OE1  . GLU B 1 174 ? 86.340  97.185  -69.914 1.00 138.18 ? ? ? ? ? ? 165  GLU B OE1  1 
ATOM   7278 O OE2  . GLU B 1 174 ? 87.818  95.667  -69.342 1.00 139.96 ? ? ? ? ? ? 165  GLU B OE2  1 
ATOM   7279 H H    . GLU B 1 174 ? 89.686  100.408 -67.510 1.00 121.23 ? ? ? ? ? ? 165  GLU B H    1 
ATOM   7280 H HA   . GLU B 1 174 ? 89.517  98.555  -69.327 1.00 122.28 ? ? ? ? ? ? 165  GLU B HA   1 
ATOM   7281 H HB2  . GLU B 1 174 ? 87.825  99.572  -67.475 1.00 126.10 ? ? ? ? ? ? 165  GLU B HB2  1 
ATOM   7282 H HB3  . GLU B 1 174 ? 87.045  99.343  -68.838 1.00 126.10 ? ? ? ? ? ? 165  GLU B HB3  1 
ATOM   7283 H HG2  . GLU B 1 174 ? 88.486  97.256  -67.627 1.00 137.98 ? ? ? ? ? ? 165  GLU B HG2  1 
ATOM   7284 H HG3  . GLU B 1 174 ? 86.955  97.510  -67.287 1.00 137.98 ? ? ? ? ? ? 165  GLU B HG3  1 
ATOM   7285 N N    . GLU B 1 175 ? 88.728  101.457 -70.306 1.00 105.01 ? ? ? ? ? ? 166  GLU B N    1 
ATOM   7286 C CA   . GLU B 1 175 ? 88.434  102.293 -71.461 1.00 107.10 ? ? ? ? ? ? 166  GLU B CA   1 
ATOM   7287 C C    . GLU B 1 175 ? 89.680  102.476 -72.319 1.00 116.41 ? ? ? ? ? ? 166  GLU B C    1 
ATOM   7288 O O    . GLU B 1 175 ? 89.588  102.729 -73.520 1.00 125.24 ? ? ? ? ? ? 166  GLU B O    1 
ATOM   7289 C CB   . GLU B 1 175 ? 87.902  103.650 -70.997 1.00 110.53 ? ? ? ? ? ? 166  GLU B CB   1 
ATOM   7290 C CG   . GLU B 1 175 ? 87.515  104.597 -72.118 1.00 111.32 ? ? ? ? ? ? 166  GLU B CG   1 
ATOM   7291 C CD   . GLU B 1 175 ? 88.476  105.763 -72.257 1.00 116.05 ? ? ? ? ? ? 166  GLU B CD   1 
ATOM   7292 O OE1  . GLU B 1 175 ? 89.702  105.549 -72.143 1.00 122.62 ? ? ? ? ? ? 166  GLU B OE1  1 
ATOM   7293 O OE2  . GLU B 1 175 ? 88.003  106.899 -72.474 1.00 111.76 ? ? ? ? ? ? 166  GLU B OE2  1 
ATOM   7294 H H    . GLU B 1 175 ? 88.891  101.902 -69.588 1.00 126.01 ? ? ? ? ? ? 166  GLU B H    1 
ATOM   7295 H HA   . GLU B 1 175 ? 87.751  101.866 -72.002 1.00 128.52 ? ? ? ? ? ? 166  GLU B HA   1 
ATOM   7296 H HB2  . GLU B 1 175 ? 87.113  103.503 -70.452 1.00 132.64 ? ? ? ? ? ? 166  GLU B HB2  1 
ATOM   7297 H HB3  . GLU B 1 175 ? 88.587  104.086 -70.467 1.00 132.64 ? ? ? ? ? ? 166  GLU B HB3  1 
ATOM   7298 H HG2  . GLU B 1 175 ? 87.512  104.110 -72.957 1.00 133.58 ? ? ? ? ? ? 166  GLU B HG2  1 
ATOM   7299 H HG3  . GLU B 1 175 ? 86.632  104.956 -71.939 1.00 133.58 ? ? ? ? ? ? 166  GLU B HG3  1 
ATOM   7300 N N    . LYS B 1 176 ? 90.846  102.340 -71.697 1.00 119.92 ? ? ? ? ? ? 167  LYS B N    1 
ATOM   7301 C CA   . LYS B 1 176 ? 92.111  102.469 -72.409 1.00 128.89 ? ? ? ? ? ? 167  LYS B CA   1 
ATOM   7302 C C    . LYS B 1 176 ? 92.469  101.150 -73.083 1.00 129.99 ? ? ? ? ? ? 167  LYS B C    1 
ATOM   7303 O O    . LYS B 1 176 ? 93.168  101.129 -74.096 1.00 136.19 ? ? ? ? ? ? 167  LYS B O    1 
ATOM   7304 C CB   . LYS B 1 176 ? 93.226  102.879 -71.446 1.00 131.18 ? ? ? ? ? ? 167  LYS B CB   1 
ATOM   7305 C CG   . LYS B 1 176 ? 94.471  103.449 -72.121 1.00 138.27 ? ? ? ? ? ? 167  LYS B CG   1 
ATOM   7306 C CD   . LYS B 1 176 ? 94.198  104.748 -72.875 1.00 146.28 ? ? ? ? ? ? 167  LYS B CD   1 
ATOM   7307 C CE   . LYS B 1 176 ? 93.600  105.826 -71.979 1.00 146.81 ? ? ? ? ? ? 167  LYS B CE   1 
ATOM   7308 N NZ   . LYS B 1 176 ? 94.422  106.070 -70.760 1.00 146.29 ? ? ? ? ? ? 167  LYS B NZ   1 
ATOM   7309 H H    . LYS B 1 176 ? 90.932  102.172 -70.858 1.00 143.90 ? ? ? ? ? ? 167  LYS B H    1 
ATOM   7310 H HA   . LYS B 1 176 ? 92.029  103.152 -73.093 1.00 154.67 ? ? ? ? ? ? 167  LYS B HA   1 
ATOM   7311 H HB2  . LYS B 1 176 ? 92.882  103.557 -70.844 1.00 157.41 ? ? ? ? ? ? 167  LYS B HB2  1 
ATOM   7312 H HB3  . LYS B 1 176 ? 93.498  102.099 -70.937 1.00 157.41 ? ? ? ? ? ? 167  LYS B HB3  1 
ATOM   7313 H HG2  . LYS B 1 176 ? 95.142  103.631 -71.443 1.00 165.92 ? ? ? ? ? ? 167  LYS B HG2  1 
ATOM   7314 H HG3  . LYS B 1 176 ? 94.811  102.799 -72.756 1.00 165.92 ? ? ? ? ? ? 167  LYS B HG3  1 
ATOM   7315 H HD2  . LYS B 1 176 ? 95.033  105.086 -73.236 1.00 175.53 ? ? ? ? ? ? 167  LYS B HD2  1 
ATOM   7316 H HD3  . LYS B 1 176 ? 93.571  104.572 -73.594 1.00 175.53 ? ? ? ? ? ? 167  LYS B HD3  1 
ATOM   7317 H HE2  . LYS B 1 176 ? 93.543  106.657 -72.476 1.00 176.17 ? ? ? ? ? ? 167  LYS B HE2  1 
ATOM   7318 H HE3  . LYS B 1 176 ? 92.715  105.547 -71.694 1.00 176.17 ? ? ? ? ? ? 167  LYS B HE3  1 
ATOM   7319 H HZ1  . LYS B 1 176 ? 95.239  106.334 -70.993 1.00 175.54 ? ? ? ? ? ? 167  LYS B HZ1  1 
ATOM   7320 H HZ2  . LYS B 1 176 ? 94.044  106.703 -70.261 1.00 175.54 ? ? ? ? ? ? 167  LYS B HZ2  1 
ATOM   7321 H HZ3  . LYS B 1 176 ? 94.485  105.323 -70.281 1.00 175.54 ? ? ? ? ? ? 167  LYS B HZ3  1 
ATOM   7322 N N    . LEU B 1 177 ? 91.986  100.050 -72.513 1.00 119.72 ? ? ? ? ? ? 168  LEU B N    1 
ATOM   7323 C CA   . LEU B 1 177 ? 92.249  98.724  -73.057 1.00 110.05 ? ? ? ? ? ? 168  LEU B CA   1 
ATOM   7324 C C    . LEU B 1 177 ? 91.322  98.431  -74.233 1.00 115.52 ? ? ? ? ? ? 168  LEU B C    1 
ATOM   7325 O O    . LEU B 1 177 ? 91.587  97.535  -75.033 1.00 121.26 ? ? ? ? ? ? 168  LEU B O    1 
ATOM   7326 C CB   . LEU B 1 177 ? 92.068  97.659  -71.972 1.00 109.28 ? ? ? ? ? ? 168  LEU B CB   1 
ATOM   7327 C CG   . LEU B 1 177 ? 92.715  96.295  -72.232 1.00 111.68 ? ? ? ? ? ? 168  LEU B CG   1 
ATOM   7328 C CD1  . LEU B 1 177 ? 94.233  96.396  -72.170 1.00 106.32 ? ? ? ? ? ? 168  LEU B CD1  1 
ATOM   7329 C CD2  . LEU B 1 177 ? 92.204  95.264  -71.237 1.00 109.58 ? ? ? ? ? ? 168  LEU B CD2  1 
ATOM   7330 H H    . LEU B 1 177 ? 91.500  100.046 -71.804 1.00 143.67 ? ? ? ? ? ? 168  LEU B H    1 
ATOM   7331 H HA   . LEU B 1 177 ? 93.165  98.683  -73.374 1.00 132.05 ? ? ? ? ? ? 168  LEU B HA   1 
ATOM   7332 H HB2  . LEU B 1 177 ? 92.443  98.002  -71.146 1.00 131.13 ? ? ? ? ? ? 168  LEU B HB2  1 
ATOM   7333 H HB3  . LEU B 1 177 ? 91.117  97.507  -71.853 1.00 131.13 ? ? ? ? ? ? 168  LEU B HB3  1 
ATOM   7334 H HG   . LEU B 1 177 ? 92.472  95.997  -73.122 1.00 134.02 ? ? ? ? ? ? 168  LEU B HG   1 
ATOM   7335 H HD11 . LEU B 1 177 ? 94.492  96.708  -71.288 1.00 127.58 ? ? ? ? ? ? 168  LEU B HD11 1 
ATOM   7336 H HD12 . LEU B 1 177 ? 94.614  95.520  -72.337 1.00 127.58 ? ? ? ? ? ? 168  LEU B HD12 1 
ATOM   7337 H HD13 . LEU B 1 177 ? 94.535  97.024  -72.845 1.00 127.58 ? ? ? ? ? ? 168  LEU B HD13 1 
ATOM   7338 H HD21 . LEU B 1 177 ? 91.242  95.183  -71.332 1.00 131.49 ? ? ? ? ? ? 168  LEU B HD21 1 
ATOM   7339 H HD22 . LEU B 1 177 ? 92.628  94.411  -71.422 1.00 131.49 ? ? ? ? ? ? 168  LEU B HD22 1 
ATOM   7340 H HD23 . LEU B 1 177 ? 92.426  95.556  -70.339 1.00 131.49 ? ? ? ? ? ? 168  LEU B HD23 1 
ATOM   7341 N N    . ALA B 1 178 ? 90.233  99.188  -74.331 1.00 111.86 ? ? ? ? ? ? 169  ALA B N    1 
ATOM   7342 C CA   . ALA B 1 178 ? 89.282  99.029  -75.426 1.00 103.82 ? ? ? ? ? ? 169  ALA B CA   1 
ATOM   7343 C C    . ALA B 1 178 ? 89.782  99.750  -76.672 1.00 114.61 ? ? ? ? ? ? 169  ALA B C    1 
ATOM   7344 O O    . ALA B 1 178 ? 89.667  99.238  -77.784 1.00 130.09 ? ? ? ? ? ? 169  ALA B O    1 
ATOM   7345 C CB   . ALA B 1 178 ? 87.919  99.559  -75.022 1.00 88.75  ? ? ? ? ? ? 169  ALA B CB   1 
ATOM   7346 H H    . ALA B 1 178 ? 90.020  99.805  -73.771 1.00 134.23 ? ? ? ? ? ? 169  ALA B H    1 
ATOM   7347 H HA   . ALA B 1 178 ? 89.191  98.087  -75.637 1.00 124.59 ? ? ? ? ? ? 169  ALA B HA   1 
ATOM   7348 H HB1  . ALA B 1 178 ? 87.999  100.501 -74.801 1.00 106.50 ? ? ? ? ? ? 169  ALA B HB1  1 
ATOM   7349 H HB2  . ALA B 1 178 ? 87.303  99.444  -75.763 1.00 106.50 ? ? ? ? ? ? 169  ALA B HB2  1 
ATOM   7350 H HB3  . ALA B 1 178 ? 87.604  99.064  -74.250 1.00 106.50 ? ? ? ? ? ? 169  ALA B HB3  1 
ATOM   7351 N N    . ILE B 1 179 ? 90.333  100.944 -76.477 1.00 113.38 ? ? ? ? ? ? 170  ILE B N    1 
ATOM   7352 C CA   . ILE B 1 179 ? 90.903  101.713 -77.577 1.00 120.31 ? ? ? ? ? ? 170  ILE B CA   1 
ATOM   7353 C C    . ILE B 1 179 ? 92.140  101.001 -78.111 1.00 134.66 ? ? ? ? ? ? 170  ILE B C    1 
ATOM   7354 O O    . ILE B 1 179 ? 92.421  101.040 -79.308 1.00 132.23 ? ? ? ? ? ? 170  ILE B O    1 
ATOM   7355 C CB   . ILE B 1 179 ? 91.273  103.145 -77.132 1.00 107.23 ? ? ? ? ? ? 170  ILE B CB   1 
ATOM   7356 C CG1  . ILE B 1 179 ? 90.023  103.885 -76.649 1.00 101.30 ? ? ? ? ? ? 170  ILE B CG1  1 
ATOM   7357 C CG2  . ILE B 1 179 ? 91.927  103.920 -78.278 1.00 105.70 ? ? ? ? ? ? 170  ILE B CG2  1 
ATOM   7358 C CD1  . ILE B 1 179 ? 90.306  105.219 -75.983 1.00 96.56  ? ? ? ? ? ? 170  ILE B CD1  1 
ATOM   7359 H H    . ILE B 1 179 ? 90.391  101.332 -75.712 1.00 136.06 ? ? ? ? ? ? 170  ILE B H    1 
ATOM   7360 H HA   . ILE B 1 179 ? 90.253  101.775 -78.294 1.00 144.37 ? ? ? ? ? ? 170  ILE B HA   1 
ATOM   7361 H HB   . ILE B 1 179 ? 91.904  103.088 -76.397 1.00 128.67 ? ? ? ? ? ? 170  ILE B HB   1 
ATOM   7362 H HG12 . ILE B 1 179 ? 89.447  104.053 -77.411 1.00 121.56 ? ? ? ? ? ? 170  ILE B HG12 1 
ATOM   7363 H HG13 . ILE B 1 179 ? 89.560  103.327 -76.005 1.00 121.56 ? ? ? ? ? ? 170  ILE B HG13 1 
ATOM   7364 H HG21 . ILE B 1 179 ? 91.304  103.971 -79.020 1.00 126.84 ? ? ? ? ? ? 170  ILE B HG21 1 
ATOM   7365 H HG22 . ILE B 1 179 ? 92.148  104.813 -77.970 1.00 126.84 ? ? ? ? ? ? 170  ILE B HG22 1 
ATOM   7366 H HG23 . ILE B 1 179 ? 92.733  103.456 -78.553 1.00 126.84 ? ? ? ? ? ? 170  ILE B HG23 1 
ATOM   7367 H HD11 . ILE B 1 179 ? 90.758  105.798 -76.617 1.00 115.87 ? ? ? ? ? ? 170  ILE B HD11 1 
ATOM   7368 H HD12 . ILE B 1 179 ? 89.466  105.619 -75.709 1.00 115.87 ? ? ? ? ? ? 170  ILE B HD12 1 
ATOM   7369 H HD13 . ILE B 1 179 ? 90.871  105.071 -75.208 1.00 115.87 ? ? ? ? ? ? 170  ILE B HD13 1 
ATOM   7370 N N    . SER B 1 180 ? 92.871  100.343 -77.216 1.00 143.18 ? ? ? ? ? ? 171  SER B N    1 
ATOM   7371 C CA   . SER B 1 180 ? 94.076  99.613  -77.594 1.00 144.66 ? ? ? ? ? ? 171  SER B CA   1 
ATOM   7372 C C    . SER B 1 180 ? 93.743  98.286  -78.274 1.00 139.71 ? ? ? ? ? ? 171  SER B C    1 
ATOM   7373 O O    . SER B 1 180 ? 94.642  97.533  -78.648 1.00 147.38 ? ? ? ? ? ? 171  SER B O    1 
ATOM   7374 C CB   . SER B 1 180 ? 94.953  99.362  -76.365 1.00 144.99 ? ? ? ? ? ? 171  SER B CB   1 
ATOM   7375 O OG   . SER B 1 180 ? 95.414  100.582 -75.812 1.00 147.78 ? ? ? ? ? ? 171  SER B OG   1 
ATOM   7376 H H    . SER B 1 180 ? 92.688  100.303 -76.377 1.00 171.81 ? ? ? ? ? ? 171  SER B H    1 
ATOM   7377 H HA   . SER B 1 180 ? 94.586  100.150 -78.220 1.00 173.59 ? ? ? ? ? ? 171  SER B HA   1 
ATOM   7378 H HB2  . SER B 1 180 ? 94.431  98.890  -75.697 1.00 173.99 ? ? ? ? ? ? 171  SER B HB2  1 
ATOM   7379 H HB3  . SER B 1 180 ? 95.717  98.825  -76.628 1.00 173.99 ? ? ? ? ? ? 171  SER B HB3  1 
ATOM   7380 H HG   . SER B 1 180 ? 94.762  101.057 -75.579 1.00 177.34 ? ? ? ? ? ? 171  SER B HG   1 
ATOM   7381 N N    . ARG B 1 181 ? 92.451  98.004  -78.421 1.00 122.56 ? ? ? ? ? ? 172  ARG B N    1 
ATOM   7382 C CA   . ARG B 1 181 ? 91.989  96.827  -79.148 1.00 116.05 ? ? ? ? ? ? 172  ARG B CA   1 
ATOM   7383 C C    . ARG B 1 181 ? 91.311  97.244  -80.449 1.00 122.44 ? ? ? ? ? ? 172  ARG B C    1 
ATOM   7384 O O    . ARG B 1 181 ? 91.297  96.489  -81.421 1.00 122.57 ? ? ? ? ? ? 172  ARG B O    1 
ATOM   7385 C CB   . ARG B 1 181 ? 91.023  96.009  -78.289 1.00 104.40 ? ? ? ? ? ? 172  ARG B CB   1 
ATOM   7386 C CG   . ARG B 1 181 ? 91.705  95.163  -77.223 1.00 109.08 ? ? ? ? ? ? 172  ARG B CG   1 
ATOM   7387 C CD   . ARG B 1 181 ? 90.687  94.411  -76.381 1.00 122.07 ? ? ? ? ? ? 172  ARG B CD   1 
ATOM   7388 N NE   . ARG B 1 181 ? 91.318  93.655  -75.300 1.00 130.11 ? ? ? ? ? ? 172  ARG B NE   1 
ATOM   7389 C CZ   . ARG B 1 181 ? 91.816  92.428  -75.427 1.00 130.94 ? ? ? ? ? ? 172  ARG B CZ   1 
ATOM   7390 N NH1  . ARG B 1 181 ? 91.770  91.797  -76.595 1.00 130.34 ? ? ? ? ? ? 172  ARG B NH1  1 
ATOM   7391 N NH2  . ARG B 1 181 ? 92.368  91.828  -74.381 1.00 125.57 ? ? ? ? ? ? 172  ARG B NH2  1 
ATOM   7392 H H    . ARG B 1 181 ? 91.814  98.487  -78.103 1.00 147.08 ? ? ? ? ? ? 172  ARG B H    1 
ATOM   7393 H HA   . ARG B 1 181 ? 92.750  96.267  -79.367 1.00 139.26 ? ? ? ? ? ? 172  ARG B HA   1 
ATOM   7394 H HB2  . ARG B 1 181 ? 90.415  96.616  -77.839 1.00 125.28 ? ? ? ? ? ? 172  ARG B HB2  1 
ATOM   7395 H HB3  . ARG B 1 181 ? 90.523  95.411  -78.865 1.00 125.28 ? ? ? ? ? ? 172  ARG B HB3  1 
ATOM   7396 H HG2  . ARG B 1 181 ? 92.285  94.514  -77.652 1.00 130.90 ? ? ? ? ? ? 172  ARG B HG2  1 
ATOM   7397 H HG3  . ARG B 1 181 ? 92.220  95.739  -76.637 1.00 130.90 ? ? ? ? ? ? 172  ARG B HG3  1 
ATOM   7398 H HD2  . ARG B 1 181 ? 90.071  95.047  -75.985 1.00 146.48 ? ? ? ? ? ? 172  ARG B HD2  1 
ATOM   7399 H HD3  . ARG B 1 181 ? 90.206  93.786  -76.946 1.00 146.48 ? ? ? ? ? ? 172  ARG B HD3  1 
ATOM   7400 H HE   . ARG B 1 181 ? 91.370  94.030  -74.528 1.00 156.13 ? ? ? ? ? ? 172  ARG B HE   1 
ATOM   7401 H HH11 . ARG B 1 181 ? 91.414  92.180  -77.277 1.00 156.41 ? ? ? ? ? ? 172  ARG B HH11 1 
ATOM   7402 H HH12 . ARG B 1 181 ? 92.096  91.004  -76.668 1.00 156.41 ? ? ? ? ? ? 172  ARG B HH12 1 
ATOM   7403 H HH21 . ARG B 1 181 ? 92.402  92.231  -73.622 1.00 150.68 ? ? ? ? ? ? 172  ARG B HH21 1 
ATOM   7404 H HH22 . ARG B 1 181 ? 92.692  91.035  -74.462 1.00 150.68 ? ? ? ? ? ? 172  ARG B HH22 1 
ATOM   7405 N N    . GLU B 1 182 ? 90.754  98.450  -80.464 1.00 120.93 ? ? ? ? ? ? 173  GLU B N    1 
ATOM   7406 C CA   . GLU B 1 182 ? 90.089  98.969  -81.651 1.00 124.26 ? ? ? ? ? ? 173  GLU B CA   1 
ATOM   7407 C C    . GLU B 1 182 ? 91.117  99.385  -82.696 1.00 136.43 ? ? ? ? ? ? 173  GLU B C    1 
ATOM   7408 O O    . GLU B 1 182 ? 90.949  99.114  -83.885 1.00 152.89 ? ? ? ? ? ? 173  GLU B O    1 
ATOM   7409 C CB   . GLU B 1 182 ? 89.191  100.150 -81.283 1.00 123.14 ? ? ? ? ? ? 173  GLU B CB   1 
ATOM   7410 C CG   . GLU B 1 182 ? 88.348  100.677 -82.435 1.00 127.40 ? ? ? ? ? ? 173  GLU B CG   1 
ATOM   7411 C CD   . GLU B 1 182 ? 88.924  101.929 -83.078 1.00 130.88 ? ? ? ? ? ? 173  GLU B CD   1 
ATOM   7412 O OE1  . GLU B 1 182 ? 90.154  102.136 -83.012 1.00 136.21 ? ? ? ? ? ? 173  GLU B OE1  1 
ATOM   7413 O OE2  . GLU B 1 182 ? 88.136  102.713 -83.649 1.00 125.17 ? ? ? ? ? ? 173  GLU B OE2  1 
ATOM   7414 H H    . GLU B 1 182 ? 90.749  98.990  -79.795 1.00 145.12 ? ? ? ? ? ? 173  GLU B H    1 
ATOM   7415 H HA   . GLU B 1 182 ? 89.533  98.273  -82.035 1.00 149.11 ? ? ? ? ? ? 173  GLU B HA   1 
ATOM   7416 H HB2  . GLU B 1 182 ? 88.585  99.872  -80.577 1.00 147.77 ? ? ? ? ? ? 173  GLU B HB2  1 
ATOM   7417 H HB3  . GLU B 1 182 ? 89.748  100.878 -80.967 1.00 147.77 ? ? ? ? ? ? 173  GLU B HB3  1 
ATOM   7418 H HG2  . GLU B 1 182 ? 88.287  99.992  -83.119 1.00 152.88 ? ? ? ? ? ? 173  GLU B HG2  1 
ATOM   7419 H HG3  . GLU B 1 182 ? 87.462  100.893 -82.104 1.00 152.88 ? ? ? ? ? ? 173  GLU B HG3  1 
ATOM   7420 N N    . THR B 1 183 ? 92.184  100.042 -82.250 1.00 129.25 ? ? ? ? ? ? 174  THR B N    1 
ATOM   7421 C CA   . THR B 1 183 ? 93.237  100.483 -83.155 1.00 128.63 ? ? ? ? ? ? 174  THR B CA   1 
ATOM   7422 C C    . THR B 1 183 ? 94.107  99.302  -83.580 1.00 131.24 ? ? ? ? ? ? 174  THR B C    1 
ATOM   7423 O O    . THR B 1 183 ? 94.669  99.296  -84.675 1.00 133.20 ? ? ? ? ? ? 174  THR B O    1 
ATOM   7424 C CB   . THR B 1 183 ? 94.118  101.583 -82.516 1.00 125.66 ? ? ? ? ? ? 174  THR B CB   1 
ATOM   7425 O OG1  . THR B 1 183 ? 94.964  102.163 -83.515 1.00 130.80 ? ? ? ? ? ? 174  THR B OG1  1 
ATOM   7426 C CG2  . THR B 1 183 ? 94.978  101.022 -81.385 1.00 120.31 ? ? ? ? ? ? 174  THR B CG2  1 
ATOM   7427 H H    . THR B 1 183 ? 92.321  100.244 -81.425 1.00 155.10 ? ? ? ? ? ? 174  THR B H    1 
ATOM   7428 H HA   . THR B 1 183 ? 92.829  100.854 -83.953 1.00 154.36 ? ? ? ? ? ? 174  THR B HA   1 
ATOM   7429 H HB   . THR B 1 183 ? 93.545  102.273 -82.145 1.00 150.79 ? ? ? ? ? ? 174  THR B HB   1 
ATOM   7430 H HG1  . THR B 1 183 ? 95.445  102.761 -83.173 1.00 156.96 ? ? ? ? ? ? 174  THR B HG1  1 
ATOM   7431 H HG21 . THR B 1 183 ? 95.561  100.327 -81.727 1.00 144.37 ? ? ? ? ? ? 174  THR B HG21 1 
ATOM   7432 H HG22 . THR B 1 183 ? 95.520  101.728 -81.000 1.00 144.37 ? ? ? ? ? ? 174  THR B HG22 1 
ATOM   7433 H HG23 . THR B 1 183 ? 94.411  100.647 -80.693 1.00 144.37 ? ? ? ? ? ? 174  THR B HG23 1 
ATOM   7434 N N    . ASN B 1 184 ? 94.211  98.304  -82.707 1.00 133.08 ? ? ? ? ? ? 175  ASN B N    1 
ATOM   7435 C CA   . ASN B 1 184 ? 94.995  97.107  -82.998 1.00 138.57 ? ? ? ? ? ? 175  ASN B CA   1 
ATOM   7436 C C    . ASN B 1 184 ? 94.272  96.151  -83.943 1.00 142.48 ? ? ? ? ? ? 175  ASN B C    1 
ATOM   7437 O O    . ASN B 1 184 ? 94.859  95.180  -84.421 1.00 145.81 ? ? ? ? ? ? 175  ASN B O    1 
ATOM   7438 C CB   . ASN B 1 184 ? 95.353  96.375  -81.702 1.00 141.04 ? ? ? ? ? ? 175  ASN B CB   1 
ATOM   7439 C CG   . ASN B 1 184 ? 96.494  97.038  -80.954 1.00 144.20 ? ? ? ? ? ? 175  ASN B CG   1 
ATOM   7440 O OD1  . ASN B 1 184 ? 96.818  98.200  -81.192 1.00 148.84 ? ? ? ? ? ? 175  ASN B OD1  1 
ATOM   7441 N ND2  . ASN B 1 184 ? 97.112  96.296  -80.041 1.00 139.93 ? ? ? ? ? ? 175  ASN B ND2  1 
ATOM   7442 H H    . ASN B 1 184 ? 93.834  98.295  -81.935 1.00 159.69 ? ? ? ? ? ? 175  ASN B H    1 
ATOM   7443 H HA   . ASN B 1 184 ? 95.823  97.374  -83.426 1.00 166.29 ? ? ? ? ? ? 175  ASN B HA   1 
ATOM   7444 H HB2  . ASN B 1 184 ? 94.578  96.365  -81.120 1.00 169.24 ? ? ? ? ? ? 175  ASN B HB2  1 
ATOM   7445 H HB3  . ASN B 1 184 ? 95.621  95.468  -81.915 1.00 169.24 ? ? ? ? ? ? 175  ASN B HB3  1 
ATOM   7446 H HD21 . ASN B 1 184 ? 96.858  95.486  -79.902 1.00 167.92 ? ? ? ? ? ? 175  ASN B HD21 1 
ATOM   7447 H HD22 . ASN B 1 184 ? 97.765  96.625  -79.589 1.00 167.92 ? ? ? ? ? ? 175  ASN B HD22 1 
ATOM   7448 N N    . SER B 1 185 ? 92.998  96.430  -84.207 1.00 137.36 ? ? ? ? ? ? 176  SER B N    1 
ATOM   7449 C CA   . SER B 1 185 ? 92.201  95.603  -85.107 1.00 131.05 ? ? ? ? ? ? 176  SER B CA   1 
ATOM   7450 C C    . SER B 1 185 ? 92.222  96.157  -86.529 1.00 139.92 ? ? ? ? ? ? 176  SER B C    1 
ATOM   7451 O O    . SER B 1 185 ? 91.815  95.476  -87.472 1.00 145.75 ? ? ? ? ? ? 176  SER B O    1 
ATOM   7452 C CB   . SER B 1 185 ? 90.757  95.515  -84.610 1.00 120.23 ? ? ? ? ? ? 176  SER B CB   1 
ATOM   7453 O OG   . SER B 1 185 ? 90.122  96.779  -84.665 1.00 121.03 ? ? ? ? ? ? 176  SER B OG   1 
ATOM   7454 H H    . SER B 1 185 ? 92.570  97.097  -83.875 1.00 164.83 ? ? ? ? ? ? 176  SER B H    1 
ATOM   7455 H HA   . SER B 1 185 ? 92.569  94.706  -85.126 1.00 157.26 ? ? ? ? ? ? 176  SER B HA   1 
ATOM   7456 H HB2  . SER B 1 185 ? 90.268  94.892  -85.171 1.00 144.28 ? ? ? ? ? ? 176  SER B HB2  1 
ATOM   7457 H HB3  . SER B 1 185 ? 90.759  95.203  -83.692 1.00 144.28 ? ? ? ? ? ? 176  SER B HB3  1 
ATOM   7458 H HG   . SER B 1 185 ? 90.535  97.330  -84.183 1.00 145.23 ? ? ? ? ? ? 176  SER B HG   1 
ATOM   7459 N N    . LYS B 1 186 ? 92.707  97.387  -86.682 1.00 134.90 ? ? ? ? ? ? 177  LYS B N    1 
ATOM   7460 C CA   . LYS B 1 186 ? 92.764  98.030  -87.991 1.00 130.21 ? ? ? ? ? ? 177  LYS B CA   1 
ATOM   7461 C C    . LYS B 1 186 ? 94.008  97.615  -88.777 1.00 138.31 ? ? ? ? ? ? 177  LYS B C    1 
ATOM   7462 O O    . LYS B 1 186 ? 94.410  98.297  -89.720 1.00 134.95 ? ? ? ? ? ? 177  LYS B O    1 
ATOM   7463 C CB   . LYS B 1 186 ? 92.728  99.553  -87.840 1.00 121.22 ? ? ? ? ? ? 177  LYS B CB   1 
ATOM   7464 C CG   . LYS B 1 186 ? 91.544  100.065 -87.035 1.00 119.96 ? ? ? ? ? ? 177  LYS B CG   1 
ATOM   7465 C CD   . LYS B 1 186 ? 90.994  101.369 -87.598 1.00 120.81 ? ? ? ? ? ? 177  LYS B CD   1 
ATOM   7466 C CE   . LYS B 1 186 ? 92.022  102.490 -87.558 1.00 123.45 ? ? ? ? ? ? 177  LYS B CE   1 
ATOM   7467 N NZ   . LYS B 1 186 ? 91.480  103.755 -88.126 1.00 127.53 ? ? ? ? ? ? 177  LYS B NZ   1 
ATOM   7468 H H    . LYS B 1 186 ? 93.010  97.871  -86.040 1.00 161.88 ? ? ? ? ? ? 177  LYS B H    1 
ATOM   7469 H HA   . LYS B 1 186 ? 91.985  97.764  -88.504 1.00 156.25 ? ? ? ? ? ? 177  LYS B HA   1 
ATOM   7470 H HB2  . LYS B 1 186 ? 93.538  99.841  -87.391 1.00 145.47 ? ? ? ? ? ? 177  LYS B HB2  1 
ATOM   7471 H HB3  . LYS B 1 186 ? 92.681  99.953  -88.722 1.00 145.47 ? ? ? ? ? ? 177  LYS B HB3  1 
ATOM   7472 H HG2  . LYS B 1 186 ? 90.834  99.403  -87.055 1.00 143.96 ? ? ? ? ? ? 177  LYS B HG2  1 
ATOM   7473 H HG3  . LYS B 1 186 ? 91.825  100.225 -86.120 1.00 143.96 ? ? ? ? ? ? 177  LYS B HG3  1 
ATOM   7474 H HD2  . LYS B 1 186 ? 90.734  101.231 -88.523 1.00 144.97 ? ? ? ? ? ? 177  LYS B HD2  1 
ATOM   7475 H HD3  . LYS B 1 186 ? 90.227  101.644 -87.073 1.00 144.97 ? ? ? ? ? ? 177  LYS B HD3  1 
ATOM   7476 H HE2  . LYS B 1 186 ? 92.278  102.655 -86.637 1.00 148.14 ? ? ? ? ? ? 177  LYS B HE2  1 
ATOM   7477 H HE3  . LYS B 1 186 ? 92.798  102.231 -88.080 1.00 148.14 ? ? ? ? ? ? 177  LYS B HE3  1 
ATOM   7478 H HZ1  . LYS B 1 186 ? 90.768  104.016 -87.660 1.00 153.04 ? ? ? ? ? ? 177  LYS B HZ1  1 
ATOM   7479 H HZ2  . LYS B 1 186 ? 92.099  104.394 -88.091 1.00 153.04 ? ? ? ? ? ? 177  LYS B HZ2  1 
ATOM   7480 H HZ3  . LYS B 1 186 ? 91.241  103.630 -88.974 1.00 153.04 ? ? ? ? ? ? 177  LYS B HZ3  1 
ATOM   7481 N N    . ALA B 1 187 ? 94.615  96.501  -88.374 1.00 147.09 ? ? ? ? ? ? 178  ALA B N    1 
ATOM   7482 C CA   . ALA B 1 187 ? 95.737  95.914  -89.098 1.00 148.98 ? ? ? ? ? ? 178  ALA B CA   1 
ATOM   7483 C C    . ALA B 1 187 ? 95.289  94.606  -89.742 1.00 157.86 ? ? ? ? ? ? 178  ALA B C    1 
ATOM   7484 O O    . ALA B 1 187 ? 95.782  94.220  -90.802 1.00 170.56 ? ? ? ? ? ? 178  ALA B O    1 
ATOM   7485 C CB   . ALA B 1 187 ? 96.903  95.670  -88.157 1.00 141.53 ? ? ? ? ? ? 178  ALA B CB   1 
ATOM   7486 H H    . ALA B 1 187 ? 94.389  96.059  -87.672 1.00 176.51 ? ? ? ? ? ? 178  ALA B H    1 
ATOM   7487 H HA   . ALA B 1 187 ? 96.026  96.520  -89.798 1.00 178.78 ? ? ? ? ? ? 178  ALA B HA   1 
ATOM   7488 H HB1  . ALA B 1 187 ? 96.621  95.063  -87.456 1.00 169.84 ? ? ? ? ? ? 178  ALA B HB1  1 
ATOM   7489 H HB2  . ALA B 1 187 ? 97.637  95.281  -88.658 1.00 169.84 ? ? ? ? ? ? 178  ALA B HB2  1 
ATOM   7490 H HB3  . ALA B 1 187 ? 97.179  96.517  -87.771 1.00 169.84 ? ? ? ? ? ? 178  ALA B HB3  1 
ATOM   7491 N N    . ASP B 1 188 ? 94.349  93.930  -89.088 1.00 148.11 ? ? ? ? ? ? 179  ASP B N    1 
ATOM   7492 C CA   . ASP B 1 188 ? 93.772  92.698  -89.611 1.00 148.42 ? ? ? ? ? ? 179  ASP B CA   1 
ATOM   7493 C C    . ASP B 1 188 ? 92.914  93.013  -90.834 1.00 158.10 ? ? ? ? ? ? 179  ASP B C    1 
ATOM   7494 O O    . ASP B 1 188 ? 91.971  93.799  -90.736 1.00 161.14 ? ? ? ? ? ? 179  ASP B O    1 
ATOM   7495 C CB   . ASP B 1 188 ? 92.919  92.023  -88.534 1.00 140.93 ? ? ? ? ? ? 179  ASP B CB   1 
ATOM   7496 C CG   . ASP B 1 188 ? 92.219  90.774  -89.035 1.00 140.20 ? ? ? ? ? ? 179  ASP B CG   1 
ATOM   7497 O OD1  . ASP B 1 188 ? 92.827  90.022  -89.824 1.00 140.12 ? ? ? ? ? ? 179  ASP B OD1  1 
ATOM   7498 O OD2  . ASP B 1 188 ? 91.057  90.544  -88.638 1.00 138.29 ? ? ? ? ? ? 179  ASP B OD2  1 
ATOM   7499 H H    . ASP B 1 188 ? 94.023  94.170  -88.329 1.00 177.73 ? ? ? ? ? ? 179  ASP B H    1 
ATOM   7500 H HA   . ASP B 1 188 ? 94.481  92.090  -89.875 1.00 178.10 ? ? ? ? ? ? 179  ASP B HA   1 
ATOM   7501 H HB2  . ASP B 1 188 ? 93.490  91.770  -87.792 1.00 169.11 ? ? ? ? ? ? 179  ASP B HB2  1 
ATOM   7502 H HB3  . ASP B 1 188 ? 92.240  92.647  -88.232 1.00 169.11 ? ? ? ? ? ? 179  ASP B HB3  1 
ATOM   7503 N N    . PRO B 1 189 ? 93.236  92.413  -91.994 1.00 157.23 ? ? ? ? ? ? 180  PRO B N    1 
ATOM   7504 C CA   . PRO B 1 189 ? 92.434  92.710  -93.187 1.00 156.47 ? ? ? ? ? ? 180  PRO B CA   1 
ATOM   7505 C C    . PRO B 1 189 ? 91.016  92.156  -93.094 1.00 157.03 ? ? ? ? ? ? 180  PRO B C    1 
ATOM   7506 O O    . PRO B 1 189 ? 90.070  92.821  -93.517 1.00 159.92 ? ? ? ? ? ? 180  PRO B O    1 
ATOM   7507 C CB   . PRO B 1 189 ? 93.210  92.022  -94.314 1.00 155.01 ? ? ? ? ? ? 180  PRO B CB   1 
ATOM   7508 C CG   . PRO B 1 189 ? 93.975  90.941  -93.642 1.00 151.74 ? ? ? ? ? ? 180  PRO B CG   1 
ATOM   7509 C CD   . PRO B 1 189 ? 94.337  91.479  -92.294 1.00 151.30 ? ? ? ? ? ? 180  PRO B CD   1 
ATOM   7510 H HA   . PRO B 1 189 ? 92.402  93.666  -93.349 1.00 187.77 ? ? ? ? ? ? 180  PRO B HA   1 
ATOM   7511 H HB2  . PRO B 1 189 ? 92.589  91.653  -94.961 1.00 186.02 ? ? ? ? ? ? 180  PRO B HB2  1 
ATOM   7512 H HB3  . PRO B 1 189 ? 93.810  92.657  -94.734 1.00 186.02 ? ? ? ? ? ? 180  PRO B HB3  1 
ATOM   7513 H HG2  . PRO B 1 189 ? 93.416  90.152  -93.557 1.00 182.09 ? ? ? ? ? ? 180  PRO B HG2  1 
ATOM   7514 H HG3  . PRO B 1 189 ? 94.773  90.740  -94.155 1.00 182.09 ? ? ? ? ? ? 180  PRO B HG3  1 
ATOM   7515 H HD2  . PRO B 1 189 ? 94.361  90.764  -91.639 1.00 181.56 ? ? ? ? ? ? 180  PRO B HD2  1 
ATOM   7516 H HD3  . PRO B 1 189 ? 95.182  91.953  -92.334 1.00 181.56 ? ? ? ? ? ? 180  PRO B HD3  1 
ATOM   7517 N N    . ALA B 1 190 ? 90.875  90.955  -92.543 1.00 152.20 ? ? ? ? ? ? 181  ALA B N    1 
ATOM   7518 C CA   . ALA B 1 190 ? 89.562  90.346  -92.365 1.00 148.47 ? ? ? ? ? ? 181  ALA B CA   1 
ATOM   7519 C C    . ALA B 1 190 ? 88.784  91.090  -91.285 1.00 153.10 ? ? ? ? ? ? 181  ALA B C    1 
ATOM   7520 O O    . ALA B 1 190 ? 88.495  90.537  -90.223 1.00 161.79 ? ? ? ? ? ? 181  ALA B O    1 
ATOM   7521 C CB   . ALA B 1 190 ? 89.708  88.879  -91.998 1.00 142.50 ? ? ? ? ? ? 181  ALA B CB   1 
ATOM   7522 H H    . ALA B 1 190 ? 91.527  90.470  -92.264 1.00 182.64 ? ? ? ? ? ? 181  ALA B H    1 
ATOM   7523 H HA   . ALA B 1 190 ? 89.065  90.405  -93.195 1.00 178.16 ? ? ? ? ? ? 181  ALA B HA   1 
ATOM   7524 H HB1  . ALA B 1 190 ? 90.209  88.809  -91.170 1.00 171.01 ? ? ? ? ? ? 181  ALA B HB1  1 
ATOM   7525 H HB2  . ALA B 1 190 ? 88.825  88.493  -91.884 1.00 171.01 ? ? ? ? ? ? 181  ALA B HB2  1 
ATOM   7526 H HB3  . ALA B 1 190 ? 90.179  88.421  -92.711 1.00 171.01 ? ? ? ? ? ? 181  ALA B HB3  1 
ATOM   7527 N N    . LEU B 1 191 ? 88.447  92.345  -91.571 1.00 147.86 ? ? ? ? ? ? 182  LEU B N    1 
ATOM   7528 C CA   . LEU B 1 191 ? 87.791  93.217  -90.603 1.00 141.92 ? ? ? ? ? ? 182  LEU B CA   1 
ATOM   7529 C C    . LEU B 1 191 ? 86.488  93.774  -91.165 1.00 122.40 ? ? ? ? ? ? 182  LEU B C    1 
ATOM   7530 O O    . LEU B 1 191 ? 86.464  94.869  -91.727 1.00 118.67 ? ? ? ? ? ? 182  LEU B O    1 
ATOM   7531 C CB   . LEU B 1 191 ? 88.724  94.371  -90.225 1.00 150.21 ? ? ? ? ? ? 182  LEU B CB   1 
ATOM   7532 C CG   . LEU B 1 191 ? 88.252  95.280  -89.089 1.00 151.96 ? ? ? ? ? ? 182  LEU B CG   1 
ATOM   7533 C CD1  . LEU B 1 191 ? 88.372  94.559  -87.756 1.00 151.05 ? ? ? ? ? ? 182  LEU B CD1  1 
ATOM   7534 C CD2  . LEU B 1 191 ? 89.038  96.581  -89.077 1.00 149.95 ? ? ? ? ? ? 182  LEU B CD2  1 
ATOM   7535 H H    . LEU B 1 191 ? 88.591  92.720  -92.331 1.00 177.44 ? ? ? ? ? ? 182  LEU B H    1 
ATOM   7536 H HA   . LEU B 1 191 ? 87.587  92.712  -89.800 1.00 170.31 ? ? ? ? ? ? 182  LEU B HA   1 
ATOM   7537 H HB2  . LEU B 1 191 ? 89.578  93.996  -89.957 1.00 180.25 ? ? ? ? ? ? 182  LEU B HB2  1 
ATOM   7538 H HB3  . LEU B 1 191 ? 88.850  94.929  -91.008 1.00 180.25 ? ? ? ? ? ? 182  LEU B HB3  1 
ATOM   7539 H HG   . LEU B 1 191 ? 87.317  95.497  -89.228 1.00 182.35 ? ? ? ? ? ? 182  LEU B HG   1 
ATOM   7540 H HD11 . LEU B 1 191 ? 89.300  94.318  -87.610 1.00 181.25 ? ? ? ? ? ? 182  LEU B HD11 1 
ATOM   7541 H HD12 . LEU B 1 191 ? 88.068  95.150  -87.049 1.00 181.25 ? ? ? ? ? ? 182  LEU B HD12 1 
ATOM   7542 H HD13 . LEU B 1 191 ? 87.822  93.760  -87.779 1.00 181.25 ? ? ? ? ? ? 182  LEU B HD13 1 
ATOM   7543 H HD21 . LEU B 1 191 ? 88.906  97.036  -89.923 1.00 179.94 ? ? ? ? ? ? 182  LEU B HD21 1 
ATOM   7544 H HD22 . LEU B 1 191 ? 88.718  97.136  -88.348 1.00 179.94 ? ? ? ? ? ? 182  LEU B HD22 1 
ATOM   7545 H HD23 . LEU B 1 191 ? 89.978  96.380  -88.951 1.00 179.94 ? ? ? ? ? ? 182  LEU B HD23 1 
ATOM   7546 N N    . ASN B 1 192 ? 85.405  93.020  -91.011 1.00 108.76 ? ? ? ? ? ? 183  ASN B N    1 
ATOM   7547 C CA   . ASN B 1 192 ? 84.100  93.478  -91.464 1.00 122.23 ? ? ? ? ? ? 183  ASN B CA   1 
ATOM   7548 C C    . ASN B 1 192 ? 83.533  94.501  -90.480 1.00 124.84 ? ? ? ? ? ? 183  ASN B C    1 
ATOM   7549 O O    . ASN B 1 192 ? 84.016  94.607  -89.353 1.00 126.21 ? ? ? ? ? ? 183  ASN B O    1 
ATOM   7550 C CB   . ASN B 1 192 ? 83.142  92.297  -91.633 1.00 135.88 ? ? ? ? ? ? 183  ASN B CB   1 
ATOM   7551 C CG   . ASN B 1 192 ? 82.425  91.937  -90.351 1.00 139.05 ? ? ? ? ? ? 183  ASN B CG   1 
ATOM   7552 O OD1  . ASN B 1 192 ? 81.322  92.417  -90.093 1.00 143.05 ? ? ? ? ? ? 183  ASN B OD1  1 
ATOM   7553 N ND2  . ASN B 1 192 ? 83.042  91.084  -89.542 1.00 136.35 ? ? ? ? ? ? 183  ASN B ND2  1 
ATOM   7554 H H    . ASN B 1 192 ? 85.401  92.240  -90.648 1.00 130.51 ? ? ? ? ? ? 183  ASN B H    1 
ATOM   7555 H HA   . ASN B 1 192 ? 84.198  93.912  -92.326 1.00 146.68 ? ? ? ? ? ? 183  ASN B HA   1 
ATOM   7556 H HB2  . ASN B 1 192 ? 82.473  92.525  -92.298 1.00 163.05 ? ? ? ? ? ? 183  ASN B HB2  1 
ATOM   7557 H HB3  . ASN B 1 192 ? 83.646  91.520  -91.923 1.00 163.05 ? ? ? ? ? ? 183  ASN B HB3  1 
ATOM   7558 H HD21 . ASN B 1 192 ? 83.811  90.766  -89.759 1.00 163.62 ? ? ? ? ? ? 183  ASN B HD21 1 
ATOM   7559 H HD22 . ASN B 1 192 ? 82.674  90.850  -88.802 1.00 163.62 ? ? ? ? ? ? 183  ASN B HD22 1 
ATOM   7560 N N    . PRO B 1 193 ? 82.511  95.264  -90.903 1.00 121.51 ? ? ? ? ? ? 184  PRO B N    1 
ATOM   7561 C CA   . PRO B 1 193 ? 81.985  96.355  -90.069 1.00 130.71 ? ? ? ? ? ? 184  PRO B CA   1 
ATOM   7562 C C    . PRO B 1 193 ? 81.397  95.907  -88.728 1.00 134.74 ? ? ? ? ? ? 184  PRO B C    1 
ATOM   7563 O O    . PRO B 1 193 ? 81.358  96.711  -87.796 1.00 134.79 ? ? ? ? ? ? 184  PRO B O    1 
ATOM   7564 C CB   . PRO B 1 193 ? 80.888  96.971  -90.947 1.00 124.10 ? ? ? ? ? ? 184  PRO B CB   1 
ATOM   7565 C CG   . PRO B 1 193 ? 81.226  96.559  -92.337 1.00 107.91 ? ? ? ? ? ? 184  PRO B CG   1 
ATOM   7566 C CD   . PRO B 1 193 ? 81.837  95.205  -92.212 1.00 105.77 ? ? ? ? ? ? 184  PRO B CD   1 
ATOM   7567 H HA   . PRO B 1 193 ? 82.675  97.017  -89.910 1.00 156.85 ? ? ? ? ? ? 184  PRO B HA   1 
ATOM   7568 H HB2  . PRO B 1 193 ? 80.023  96.618  -90.685 1.00 148.93 ? ? ? ? ? ? 184  PRO B HB2  1 
ATOM   7569 H HB3  . PRO B 1 193 ? 80.905  97.937  -90.862 1.00 148.93 ? ? ? ? ? ? 184  PRO B HB3  1 
ATOM   7570 H HG2  . PRO B 1 193 ? 80.417  96.521  -92.872 1.00 129.49 ? ? ? ? ? ? 184  PRO B HG2  1 
ATOM   7571 H HG3  . PRO B 1 193 ? 81.859  97.187  -92.718 1.00 129.49 ? ? ? ? ? ? 184  PRO B HG3  1 
ATOM   7572 H HD2  . PRO B 1 193 ? 81.150  94.521  -92.208 1.00 126.93 ? ? ? ? ? ? 184  PRO B HD2  1 
ATOM   7573 H HD3  . PRO B 1 193 ? 82.484  95.058  -92.919 1.00 126.93 ? ? ? ? ? ? 184  PRO B HD3  1 
ATOM   7574 N N    . GLU B 1 194 ? 80.948  94.658  -88.631 1.00 137.18 ? ? ? ? ? ? 185  GLU B N    1 
ATOM   7575 C CA   . GLU B 1 194 ? 80.382  94.152  -87.383 1.00 139.13 ? ? ? ? ? ? 185  GLU B CA   1 
ATOM   7576 C C    . GLU B 1 194 ? 81.451  94.106  -86.299 1.00 137.40 ? ? ? ? ? ? 185  GLU B C    1 
ATOM   7577 O O    . GLU B 1 194 ? 81.184  94.404  -85.134 1.00 131.56 ? ? ? ? ? ? 185  GLU B O    1 
ATOM   7578 C CB   . GLU B 1 194 ? 79.785  92.757  -87.581 1.00 144.05 ? ? ? ? ? ? 185  GLU B CB   1 
ATOM   7579 C CG   . GLU B 1 194 ? 79.054  92.218  -86.361 1.00 151.79 ? ? ? ? ? ? 185  GLU B CG   1 
ATOM   7580 C CD   . GLU B 1 194 ? 78.521  90.812  -86.567 1.00 157.47 ? ? ? ? ? ? 185  GLU B CD   1 
ATOM   7581 O OE1  . GLU B 1 194 ? 78.737  90.244  -87.659 1.00 166.18 ? ? ? ? ? ? 185  GLU B OE1  1 
ATOM   7582 O OE2  . GLU B 1 194 ? 77.888  90.273  -85.635 1.00 152.49 ? ? ? ? ? ? 185  GLU B OE2  1 
ATOM   7583 H H    . GLU B 1 194 ? 80.960  94.084  -89.271 1.00 164.62 ? ? ? ? ? ? 185  GLU B H    1 
ATOM   7584 H HA   . GLU B 1 194 ? 79.674  94.747  -87.088 1.00 166.96 ? ? ? ? ? ? 185  GLU B HA   1 
ATOM   7585 H HB2  . GLU B 1 194 ? 79.151  92.790  -88.315 1.00 172.86 ? ? ? ? ? ? 185  GLU B HB2  1 
ATOM   7586 H HB3  . GLU B 1 194 ? 80.502  92.139  -87.794 1.00 172.86 ? ? ? ? ? ? 185  GLU B HB3  1 
ATOM   7587 H HG2  . GLU B 1 194 ? 79.666  92.198  -85.609 1.00 182.14 ? ? ? ? ? ? 185  GLU B HG2  1 
ATOM   7588 H HG3  . GLU B 1 194 ? 78.302  92.797  -86.161 1.00 182.14 ? ? ? ? ? ? 185  GLU B HG3  1 
ATOM   7589 N N    . GLN B 1 195 ? 82.664  93.729  -86.691 1.00 140.03 ? ? ? ? ? ? 186  GLN B N    1 
ATOM   7590 C CA   . GLN B 1 195 ? 83.781  93.658  -85.760 1.00 143.29 ? ? ? ? ? ? 186  GLN B CA   1 
ATOM   7591 C C    . GLN B 1 195 ? 84.239  95.058  -85.366 1.00 140.52 ? ? ? ? ? ? 186  GLN B C    1 
ATOM   7592 O O    . GLN B 1 195 ? 84.796  95.256  -84.287 1.00 135.37 ? ? ? ? ? ? 186  GLN B O    1 
ATOM   7593 C CB   . GLN B 1 195 ? 84.941  92.876  -86.380 1.00 149.01 ? ? ? ? ? ? 186  GLN B CB   1 
ATOM   7594 C CG   . GLN B 1 195 ? 86.108  92.637  -85.434 1.00 153.90 ? ? ? ? ? ? 186  GLN B CG   1 
ATOM   7595 C CD   . GLN B 1 195 ? 87.194  91.777  -86.051 1.00 156.09 ? ? ? ? ? ? 186  GLN B CD   1 
ATOM   7596 O OE1  . GLN B 1 195 ? 87.058  91.297  -87.177 1.00 154.22 ? ? ? ? ? ? 186  GLN B OE1  1 
ATOM   7597 N NE2  . GLN B 1 195 ? 88.281  91.580  -85.315 1.00 155.49 ? ? ? ? ? ? 186  GLN B NE2  1 
ATOM   7598 H H    . GLN B 1 195 ? 82.866  93.509  -87.497 1.00 168.04 ? ? ? ? ? ? 186  GLN B H    1 
ATOM   7599 H HA   . GLN B 1 195 ? 83.498  93.194  -84.956 1.00 171.95 ? ? ? ? ? ? 186  GLN B HA   1 
ATOM   7600 H HB2  . GLN B 1 195 ? 84.613  92.010  -86.670 1.00 178.81 ? ? ? ? ? ? 186  GLN B HB2  1 
ATOM   7601 H HB3  . GLN B 1 195 ? 85.277  93.371  -87.144 1.00 178.81 ? ? ? ? ? ? 186  GLN B HB3  1 
ATOM   7602 H HG2  . GLN B 1 195 ? 86.500  93.490  -85.194 1.00 184.69 ? ? ? ? ? ? 186  GLN B HG2  1 
ATOM   7603 H HG3  . GLN B 1 195 ? 85.783  92.185  -84.639 1.00 184.69 ? ? ? ? ? ? 186  GLN B HG3  1 
ATOM   7604 H HE21 . GLN B 1 195 ? 88.341  91.933  -84.533 1.00 186.58 ? ? ? ? ? ? 186  GLN B HE21 1 
ATOM   7605 H HE22 . GLN B 1 195 ? 88.926  91.100  -85.620 1.00 186.58 ? ? ? ? ? ? 186  GLN B HE22 1 
ATOM   7606 N N    . LEU B 1 196 ? 84.001  96.028  -86.245 1.00 139.03 ? ? ? ? ? ? 187  LEU B N    1 
ATOM   7607 C CA   . LEU B 1 196 ? 84.367  97.413  -85.973 1.00 131.87 ? ? ? ? ? ? 187  LEU B CA   1 
ATOM   7608 C C    . LEU B 1 196 ? 83.338  98.068  -85.059 1.00 138.04 ? ? ? ? ? ? 187  LEU B C    1 
ATOM   7609 O O    . LEU B 1 196 ? 83.695  98.748  -84.097 1.00 150.45 ? ? ? ? ? ? 187  LEU B O    1 
ATOM   7610 C CB   . LEU B 1 196 ? 84.478  98.207  -87.277 1.00 118.74 ? ? ? ? ? ? 187  LEU B CB   1 
ATOM   7611 C CG   . LEU B 1 196 ? 84.991  99.644  -87.137 1.00 110.42 ? ? ? ? ? ? 187  LEU B CG   1 
ATOM   7612 C CD1  . LEU B 1 196 ? 86.455  99.661  -86.722 1.00 107.68 ? ? ? ? ? ? 187  LEU B CD1  1 
ATOM   7613 C CD2  . LEU B 1 196 ? 84.792  100.416 -88.430 1.00 112.69 ? ? ? ? ? ? 187  LEU B CD2  1 
ATOM   7614 H H    . LEU B 1 196 ? 83.626  95.908  -87.010 1.00 166.83 ? ? ? ? ? ? 187  LEU B H    1 
ATOM   7615 H HA   . LEU B 1 196 ? 85.228  97.436  -85.528 1.00 158.24 ? ? ? ? ? ? 187  LEU B HA   1 
ATOM   7616 H HB2  . LEU B 1 196 ? 85.087  97.738  -87.869 1.00 142.48 ? ? ? ? ? ? 187  LEU B HB2  1 
ATOM   7617 H HB3  . LEU B 1 196 ? 83.599  98.251  -87.685 1.00 142.48 ? ? ? ? ? ? 187  LEU B HB3  1 
ATOM   7618 H HG   . LEU B 1 196 ? 84.481  100.091 -86.444 1.00 132.50 ? ? ? ? ? ? 187  LEU B HG   1 
ATOM   7619 H HD11 . LEU B 1 196 ? 86.980  99.203  -87.397 1.00 129.21 ? ? ? ? ? ? 187  LEU B HD11 1 
ATOM   7620 H HD12 . LEU B 1 196 ? 86.749  100.582 -86.642 1.00 129.21 ? ? ? ? ? ? 187  LEU B HD12 1 
ATOM   7621 H HD13 . LEU B 1 196 ? 86.546  99.209  -85.869 1.00 129.21 ? ? ? ? ? ? 187  LEU B HD13 1 
ATOM   7622 H HD21 . LEU B 1 196 ? 83.846  100.437 -88.643 1.00 135.23 ? ? ? ? ? ? 187  LEU B HD21 1 
ATOM   7623 H HD22 . LEU B 1 196 ? 85.125  101.320 -88.312 1.00 135.23 ? ? ? ? ? ? 187  LEU B HD22 1 
ATOM   7624 H HD23 . LEU B 1 196 ? 85.282  99.973  -89.141 1.00 135.23 ? ? ? ? ? ? 187  LEU B HD23 1 
ATOM   7625 N N    . LYS B 1 197 ? 82.062  97.860  -85.366 1.00 127.62 ? ? ? ? ? ? 188  LYS B N    1 
ATOM   7626 C CA   . LYS B 1 197 ? 80.980  98.428  -84.571 1.00 123.00 ? ? ? ? ? ? 188  LYS B CA   1 
ATOM   7627 C C    . LYS B 1 197 ? 81.010  97.857  -83.158 1.00 125.40 ? ? ? ? ? ? 188  LYS B C    1 
ATOM   7628 O O    . LYS B 1 197 ? 80.666  98.542  -82.196 1.00 123.15 ? ? ? ? ? ? 188  LYS B O    1 
ATOM   7629 C CB   . LYS B 1 197 ? 79.627  98.140  -85.227 1.00 118.28 ? ? ? ? ? ? 188  LYS B CB   1 
ATOM   7630 C CG   . LYS B 1 197 ? 78.454  98.897  -84.617 1.00 122.07 ? ? ? ? ? ? 188  LYS B CG   1 
ATOM   7631 C CD   . LYS B 1 197 ? 78.567  100.398 -84.854 1.00 130.53 ? ? ? ? ? ? 188  LYS B CD   1 
ATOM   7632 C CE   . LYS B 1 197 ? 77.336  101.140 -84.358 1.00 137.80 ? ? ? ? ? ? 188  LYS B CE   1 
ATOM   7633 N NZ   . LYS B 1 197 ? 76.113  100.784 -85.129 1.00 140.36 ? ? ? ? ? ? 188  LYS B NZ   1 
ATOM   7634 H H    . LYS B 1 197 ? 81.794  97.390  -86.035 1.00 153.15 ? ? ? ? ? ? 188  LYS B H    1 
ATOM   7635 H HA   . LYS B 1 197 ? 81.094  99.390  -84.515 1.00 147.60 ? ? ? ? ? ? 188  LYS B HA   1 
ATOM   7636 H HB2  . LYS B 1 197 ? 79.679  98.384  -86.165 1.00 141.94 ? ? ? ? ? ? 188  LYS B HB2  1 
ATOM   7637 H HB3  . LYS B 1 197 ? 79.439  97.192  -85.146 1.00 141.94 ? ? ? ? ? ? 188  LYS B HB3  1 
ATOM   7638 H HG2  . LYS B 1 197 ? 77.629  98.588  -85.022 1.00 146.48 ? ? ? ? ? ? 188  LYS B HG2  1 
ATOM   7639 H HG3  . LYS B 1 197 ? 78.437  98.742  -83.660 1.00 146.48 ? ? ? ? ? ? 188  LYS B HG3  1 
ATOM   7640 H HD2  . LYS B 1 197 ? 79.340  100.740 -84.377 1.00 156.63 ? ? ? ? ? ? 188  LYS B HD2  1 
ATOM   7641 H HD3  . LYS B 1 197 ? 78.659  100.565 -85.805 1.00 156.63 ? ? ? ? ? ? 188  LYS B HD3  1 
ATOM   7642 H HE2  . LYS B 1 197 ? 77.182  100.914 -83.428 1.00 165.36 ? ? ? ? ? ? 188  LYS B HE2  1 
ATOM   7643 H HE3  . LYS B 1 197 ? 77.482  102.095 -84.450 1.00 165.36 ? ? ? ? ? ? 188  LYS B HE3  1 
ATOM   7644 H HZ1  . LYS B 1 197 ? 75.951  99.911  -85.057 1.00 168.43 ? ? ? ? ? ? 188  LYS B HZ1  1 
ATOM   7645 H HZ2  . LYS B 1 197 ? 75.413  101.234 -84.814 1.00 168.43 ? ? ? ? ? ? 188  LYS B HZ2  1 
ATOM   7646 H HZ3  . LYS B 1 197 ? 76.225  100.987 -85.989 1.00 168.43 ? ? ? ? ? ? 188  LYS B HZ3  1 
ATOM   7647 N N    . LYS B 1 198 ? 81.424  96.599  -83.042 1.00 133.87 ? ? ? ? ? ? 189  LYS B N    1 
ATOM   7648 C CA   . LYS B 1 198 ? 81.562  95.949  -81.745 1.00 132.22 ? ? ? ? ? ? 189  LYS B CA   1 
ATOM   7649 C C    . LYS B 1 198 ? 82.605  96.669  -80.899 1.00 136.65 ? ? ? ? ? ? 189  LYS B C    1 
ATOM   7650 O O    . LYS B 1 198 ? 82.386  96.937  -79.718 1.00 137.95 ? ? ? ? ? ? 189  LYS B O    1 
ATOM   7651 C CB   . LYS B 1 198 ? 81.962  94.483  -81.928 1.00 124.82 ? ? ? ? ? ? 189  LYS B CB   1 
ATOM   7652 C CG   . LYS B 1 198 ? 82.317  93.759  -80.635 1.00 119.69 ? ? ? ? ? ? 189  LYS B CG   1 
ATOM   7653 C CD   . LYS B 1 198 ? 82.639  92.296  -80.888 1.00 119.00 ? ? ? ? ? ? 189  LYS B CD   1 
ATOM   7654 C CE   . LYS B 1 198 ? 83.062  91.591  -79.610 1.00 117.61 ? ? ? ? ? ? 189  LYS B CE   1 
ATOM   7655 N NZ   . LYS B 1 198 ? 83.354  90.150  -79.839 1.00 119.59 ? ? ? ? ? ? 189  LYS B NZ   1 
ATOM   7656 H H    . LYS B 1 198 ? 81.633  96.096  -83.708 1.00 160.64 ? ? ? ? ? ? 189  LYS B H    1 
ATOM   7657 H HA   . LYS B 1 198 ? 80.713  95.980  -81.276 1.00 158.66 ? ? ? ? ? ? 189  LYS B HA   1 
ATOM   7658 H HB2  . LYS B 1 198 ? 81.221  94.008  -82.337 1.00 149.78 ? ? ? ? ? ? 189  LYS B HB2  1 
ATOM   7659 H HB3  . LYS B 1 198 ? 82.737  94.443  -82.510 1.00 149.78 ? ? ? ? ? ? 189  LYS B HB3  1 
ATOM   7660 H HG2  . LYS B 1 198 ? 83.096  94.178  -80.237 1.00 143.63 ? ? ? ? ? ? 189  LYS B HG2  1 
ATOM   7661 H HG3  . LYS B 1 198 ? 81.564  93.804  -80.025 1.00 143.63 ? ? ? ? ? ? 189  LYS B HG3  1 
ATOM   7662 H HD2  . LYS B 1 198 ? 81.851  91.850  -81.235 1.00 142.80 ? ? ? ? ? ? 189  LYS B HD2  1 
ATOM   7663 H HD3  . LYS B 1 198 ? 83.368  92.235  -81.526 1.00 142.80 ? ? ? ? ? ? 189  LYS B HD3  1 
ATOM   7664 H HE2  . LYS B 1 198 ? 83.866  92.011  -79.266 1.00 141.14 ? ? ? ? ? ? 189  LYS B HE2  1 
ATOM   7665 H HE3  . LYS B 1 198 ? 82.346  91.655  -78.959 1.00 141.14 ? ? ? ? ? ? 189  LYS B HE3  1 
ATOM   7666 H HZ1  . LYS B 1 198 ? 84.013  90.063  -80.431 1.00 143.51 ? ? ? ? ? ? 189  LYS B HZ1  1 
ATOM   7667 H HZ2  . LYS B 1 198 ? 83.599  89.764  -79.075 1.00 143.51 ? ? ? ? ? ? 189  LYS B HZ2  1 
ATOM   7668 H HZ3  . LYS B 1 198 ? 82.629  89.739  -80.151 1.00 143.51 ? ? ? ? ? ? 189  LYS B HZ3  1 
ATOM   7669 N N    . LEU B 1 199 ? 83.739  96.981  -81.517 1.00 135.52 ? ? ? ? ? ? 190  LEU B N    1 
ATOM   7670 C CA   . LEU B 1 199 ? 84.843  97.628  -80.819 1.00 132.47 ? ? ? ? ? ? 190  LEU B CA   1 
ATOM   7671 C C    . LEU B 1 199 ? 84.570  99.112  -80.597 1.00 130.15 ? ? ? ? ? ? 190  LEU B C    1 
ATOM   7672 O O    . LEU B 1 199 ? 85.034  99.691  -79.617 1.00 134.57 ? ? ? ? ? ? 190  LEU B O    1 
ATOM   7673 C CB   . LEU B 1 199 ? 86.143  97.441  -81.605 1.00 125.75 ? ? ? ? ? ? 190  LEU B CB   1 
ATOM   7674 C CG   . LEU B 1 199 ? 86.612  95.990  -81.740 1.00 120.62 ? ? ? ? ? ? 190  LEU B CG   1 
ATOM   7675 C CD1  . LEU B 1 199 ? 87.676  95.862  -82.818 1.00 123.06 ? ? ? ? ? ? 190  LEU B CD1  1 
ATOM   7676 C CD2  . LEU B 1 199 ? 87.134  95.466  -80.411 1.00 114.83 ? ? ? ? ? ? 190  LEU B CD2  1 
ATOM   7677 H H    . LEU B 1 199 ? 83.895  96.826  -82.348 1.00 162.62 ? ? ? ? ? ? 190  LEU B H    1 
ATOM   7678 H HA   . LEU B 1 199 ? 84.955  97.210  -79.951 1.00 158.96 ? ? ? ? ? ? 190  LEU B HA   1 
ATOM   7679 H HB2  . LEU B 1 199 ? 86.016  97.792  -82.500 1.00 150.91 ? ? ? ? ? ? 190  LEU B HB2  1 
ATOM   7680 H HB3  . LEU B 1 199 ? 86.847  97.936  -81.158 1.00 150.91 ? ? ? ? ? ? 190  LEU B HB3  1 
ATOM   7681 H HG   . LEU B 1 199 ? 85.857  95.439  -82.000 1.00 144.74 ? ? ? ? ? ? 190  LEU B HG   1 
ATOM   7682 H HD11 . LEU B 1 199 ? 88.434  96.419  -82.581 1.00 147.68 ? ? ? ? ? ? 190  LEU B HD11 1 
ATOM   7683 H HD12 . LEU B 1 199 ? 87.952  94.935  -82.881 1.00 147.68 ? ? ? ? ? ? 190  LEU B HD12 1 
ATOM   7684 H HD13 . LEU B 1 199 ? 87.303  96.154  -83.665 1.00 147.68 ? ? ? ? ? ? 190  LEU B HD13 1 
ATOM   7685 H HD21 . LEU B 1 199 ? 86.422  95.509  -79.753 1.00 137.80 ? ? ? ? ? ? 190  LEU B HD21 1 
ATOM   7686 H HD22 . LEU B 1 199 ? 87.424  94.547  -80.525 1.00 137.80 ? ? ? ? ? ? 190  LEU B HD22 1 
ATOM   7687 H HD23 . LEU B 1 199 ? 87.881  96.016  -80.127 1.00 137.80 ? ? ? ? ? ? 190  LEU B HD23 1 
ATOM   7688 N N    . GLN B 1 200 ? 83.817  99.725  -81.505 1.00 121.08 ? ? ? ? ? ? 191  GLN B N    1 
ATOM   7689 C CA   . GLN B 1 200 ? 83.475  101.138 -81.376 1.00 117.47 ? ? ? ? ? ? 191  GLN B CA   1 
ATOM   7690 C C    . GLN B 1 200 ? 82.428  101.362 -80.289 1.00 115.22 ? ? ? ? ? ? 191  GLN B C    1 
ATOM   7691 O O    . GLN B 1 200 ? 82.344  102.447 -79.713 1.00 107.29 ? ? ? ? ? ? 191  GLN B O    1 
ATOM   7692 C CB   . GLN B 1 200 ? 82.974  101.701 -82.707 1.00 116.59 ? ? ? ? ? ? 191  GLN B CB   1 
ATOM   7693 C CG   . GLN B 1 200 ? 84.082  102.021 -83.700 1.00 112.73 ? ? ? ? ? ? 191  GLN B CG   1 
ATOM   7694 C CD   . GLN B 1 200 ? 83.671  103.069 -84.715 1.00 103.80 ? ? ? ? ? ? 191  GLN B CD   1 
ATOM   7695 O OE1  . GLN B 1 200 ? 82.486  103.242 -85.002 1.00 105.86 ? ? ? ? ? ? 191  GLN B OE1  1 
ATOM   7696 N NE2  . GLN B 1 200 ? 84.651  103.785 -85.255 1.00 90.57  ? ? ? ? ? ? 191  GLN B NE2  1 
ATOM   7697 H H    . GLN B 1 200 ? 83.491  99.345  -82.204 1.00 145.29 ? ? ? ? ? ? 191  GLN B H    1 
ATOM   7698 H HA   . GLN B 1 200 ? 84.272  101.631 -81.126 1.00 140.96 ? ? ? ? ? ? 191  GLN B HA   1 
ATOM   7699 H HB2  . GLN B 1 200 ? 82.386  101.050 -83.120 1.00 139.91 ? ? ? ? ? ? 191  GLN B HB2  1 
ATOM   7700 H HB3  . GLN B 1 200 ? 82.486  102.522 -82.535 1.00 139.91 ? ? ? ? ? ? 191  GLN B HB3  1 
ATOM   7701 H HG2  . GLN B 1 200 ? 84.853  102.357 -83.216 1.00 135.28 ? ? ? ? ? ? 191  GLN B HG2  1 
ATOM   7702 H HG3  . GLN B 1 200 ? 84.319  101.213 -84.181 1.00 135.28 ? ? ? ? ? ? 191  GLN B HG3  1 
ATOM   7703 H HE21 . GLN B 1 200 ? 85.467  103.641 -85.023 1.00 108.69 ? ? ? ? ? ? 191  GLN B HE21 1 
ATOM   7704 H HE22 . GLN B 1 200 ? 84.470  104.392 -85.836 1.00 108.69 ? ? ? ? ? ? 191  GLN B HE22 1 
ATOM   7705 N N    . ASP B 1 201 ? 81.630  100.334 -80.014 1.00 114.08 ? ? ? ? ? ? 192  ASP B N    1 
ATOM   7706 C CA   . ASP B 1 201 ? 80.621  100.406 -78.962 1.00 116.42 ? ? ? ? ? ? 192  ASP B CA   1 
ATOM   7707 C C    . ASP B 1 201 ? 81.230  100.053 -77.609 1.00 111.39 ? ? ? ? ? ? 192  ASP B C    1 
ATOM   7708 O O    . ASP B 1 201 ? 80.794  100.557 -76.575 1.00 99.34  ? ? ? ? ? ? 192  ASP B O    1 
ATOM   7709 C CB   . ASP B 1 201 ? 79.448  99.473  -79.274 1.00 124.09 ? ? ? ? ? ? 192  ASP B CB   1 
ATOM   7710 C CG   . ASP B 1 201 ? 78.642  99.929  -80.477 1.00 131.66 ? ? ? ? ? ? 192  ASP B CG   1 
ATOM   7711 O OD1  . ASP B 1 201 ? 78.651  101.141 -80.781 1.00 131.39 ? ? ? ? ? ? 192  ASP B OD1  1 
ATOM   7712 O OD2  . ASP B 1 201 ? 77.994  99.074  -81.117 1.00 134.90 ? ? ? ? ? ? 192  ASP B OD2  1 
ATOM   7713 H H    . ASP B 1 201 ? 81.653  99.579  -80.425 1.00 136.90 ? ? ? ? ? ? 192  ASP B H    1 
ATOM   7714 H HA   . ASP B 1 201 ? 80.280  101.313 -78.912 1.00 139.70 ? ? ? ? ? ? 192  ASP B HA   1 
ATOM   7715 H HB2  . ASP B 1 201 ? 79.792  98.585  -79.462 1.00 148.91 ? ? ? ? ? ? 192  ASP B HB2  1 
ATOM   7716 H HB3  . ASP B 1 201 ? 78.855  99.445  -78.507 1.00 148.91 ? ? ? ? ? ? 192  ASP B HB3  1 
ATOM   7717 N N    . LYS B 1 202 ? 82.237  99.184  -77.623 1.00 120.41 ? ? ? ? ? ? 193  LYS B N    1 
ATOM   7718 C CA   . LYS B 1 202 ? 82.968  98.841  -76.409 1.00 120.51 ? ? ? ? ? ? 193  LYS B CA   1 
ATOM   7719 C C    . LYS B 1 202 ? 83.658  100.085 -75.861 1.00 119.42 ? ? ? ? ? ? 193  LYS B C    1 
ATOM   7720 O O    . LYS B 1 202 ? 83.780  100.258 -74.649 1.00 120.57 ? ? ? ? ? ? 193  LYS B O    1 
ATOM   7721 C CB   . LYS B 1 202 ? 84.011  97.758  -76.693 1.00 125.49 ? ? ? ? ? ? 193  LYS B CB   1 
ATOM   7722 C CG   . LYS B 1 202 ? 83.798  96.458  -75.933 1.00 129.90 ? ? ? ? ? ? 193  LYS B CG   1 
ATOM   7723 C CD   . LYS B 1 202 ? 82.631  95.658  -76.495 1.00 135.64 ? ? ? ? ? ? 193  LYS B CD   1 
ATOM   7724 C CE   . LYS B 1 202 ? 82.609  94.239  -75.944 1.00 132.54 ? ? ? ? ? ? 193  LYS B CE   1 
ATOM   7725 N NZ   . LYS B 1 202 ? 83.807  93.453  -76.355 1.00 126.46 ? ? ? ? ? ? 193  LYS B NZ   1 
ATOM   7726 H H    . LYS B 1 202 ? 82.517  98.778  -78.328 1.00 144.49 ? ? ? ? ? ? 193  LYS B H    1 
ATOM   7727 H HA   . LYS B 1 202 ? 82.350  98.509  -75.739 1.00 144.61 ? ? ? ? ? ? 193  LYS B HA   1 
ATOM   7728 H HB2  . LYS B 1 202 ? 83.993  97.551  -77.640 1.00 150.59 ? ? ? ? ? ? 193  LYS B HB2  1 
ATOM   7729 H HB3  . LYS B 1 202 ? 84.886  98.099  -76.451 1.00 150.59 ? ? ? ? ? ? 193  LYS B HB3  1 
ATOM   7730 H HG2  . LYS B 1 202 ? 84.598  95.914  -76.000 1.00 155.88 ? ? ? ? ? ? 193  LYS B HG2  1 
ATOM   7731 H HG3  . LYS B 1 202 ? 83.607  96.659  -75.003 1.00 155.88 ? ? ? ? ? ? 193  LYS B HG3  1 
ATOM   7732 H HD2  . LYS B 1 202 ? 81.799  96.092  -76.250 1.00 162.76 ? ? ? ? ? ? 193  LYS B HD2  1 
ATOM   7733 H HD3  . LYS B 1 202 ? 82.713  95.608  -77.460 1.00 162.76 ? ? ? ? ? ? 193  LYS B HD3  1 
ATOM   7734 H HE2  . LYS B 1 202 ? 82.589  94.275  -74.975 1.00 159.05 ? ? ? ? ? ? 193  LYS B HE2  1 
ATOM   7735 H HE3  . LYS B 1 202 ? 81.820  93.782  -76.277 1.00 159.05 ? ? ? ? ? ? 193  LYS B HE3  1 
ATOM   7736 H HZ1  . LYS B 1 202 ? 84.546  93.848  -76.056 1.00 151.76 ? ? ? ? ? ? 193  LYS B HZ1  1 
ATOM   7737 H HZ2  . LYS B 1 202 ? 83.761  92.631  -76.016 1.00 151.76 ? ? ? ? ? ? 193  LYS B HZ2  1 
ATOM   7738 H HZ3  . LYS B 1 202 ? 83.846  93.399  -77.242 1.00 151.76 ? ? ? ? ? ? 193  LYS B HZ3  1 
ATOM   7739 N N    . VAL B 1 203 ? 84.109  100.947 -76.768 1.00 113.48 ? ? ? ? ? ? 194  VAL B N    1 
ATOM   7740 C CA   . VAL B 1 203 ? 84.765  102.194 -76.394 1.00 106.32 ? ? ? ? ? ? 194  VAL B CA   1 
ATOM   7741 C C    . VAL B 1 203 ? 83.741  103.201 -75.879 1.00 108.62 ? ? ? ? ? ? 194  VAL B C    1 
ATOM   7742 O O    . VAL B 1 203 ? 83.997  103.916 -74.911 1.00 121.78 ? ? ? ? ? ? 194  VAL B O    1 
ATOM   7743 C CB   . VAL B 1 203 ? 85.541  102.793 -77.591 1.00 90.49  ? ? ? ? ? ? 194  VAL B CB   1 
ATOM   7744 C CG1  . VAL B 1 203 ? 85.962  104.241 -77.322 1.00 81.92  ? ? ? ? ? ? 194  VAL B CG1  1 
ATOM   7745 C CG2  . VAL B 1 203 ? 86.759  101.940 -77.907 1.00 86.34  ? ? ? ? ? ? 194  VAL B CG2  1 
ATOM   7746 H H    . VAL B 1 203 ? 84.045  100.830 -77.618 1.00 136.18 ? ? ? ? ? ? 194  VAL B H    1 
ATOM   7747 H HA   . VAL B 1 203 ? 85.399  102.018 -75.681 1.00 127.59 ? ? ? ? ? ? 194  VAL B HA   1 
ATOM   7748 H HB   . VAL B 1 203 ? 84.964  102.791 -78.372 1.00 108.58 ? ? ? ? ? ? 194  VAL B HB   1 
ATOM   7749 H HG11 . VAL B 1 203 ? 86.534  104.262 -76.539 1.00 98.30  ? ? ? ? ? ? 194  VAL B HG11 1 
ATOM   7750 H HG12 . VAL B 1 203 ? 86.443  104.578 -78.094 1.00 98.30  ? ? ? ? ? ? 194  VAL B HG12 1 
ATOM   7751 H HG13 . VAL B 1 203 ? 85.168  104.776 -77.167 1.00 98.30  ? ? ? ? ? ? 194  VAL B HG13 1 
ATOM   7752 H HG21 . VAL B 1 203 ? 86.466  101.043 -78.130 1.00 103.61 ? ? ? ? ? ? 194  VAL B HG21 1 
ATOM   7753 H HG22 . VAL B 1 203 ? 87.231  102.331 -78.659 1.00 103.61 ? ? ? ? ? ? 194  VAL B HG22 1 
ATOM   7754 H HG23 . VAL B 1 203 ? 87.337  101.916 -77.129 1.00 103.61 ? ? ? ? ? ? 194  VAL B HG23 1 
ATOM   7755 N N    . GLU B 1 204 ? 82.584  103.255 -76.531 1.00 99.77  ? ? ? ? ? ? 195  GLU B N    1 
ATOM   7756 C CA   . GLU B 1 204 ? 81.526  104.173 -76.128 1.00 99.57  ? ? ? ? ? ? 195  GLU B CA   1 
ATOM   7757 C C    . GLU B 1 204 ? 80.963  103.779 -74.767 1.00 101.66 ? ? ? ? ? ? 195  GLU B C    1 
ATOM   7758 O O    . GLU B 1 204 ? 80.677  104.636 -73.930 1.00 97.00  ? ? ? ? ? ? 195  GLU B O    1 
ATOM   7759 C CB   . GLU B 1 204 ? 80.406  104.193 -77.172 1.00 89.73  ? ? ? ? ? ? 195  GLU B CB   1 
ATOM   7760 C CG   . GLU B 1 204 ? 79.219  105.079 -76.805 1.00 102.46 ? ? ? ? ? ? 195  GLU B CG   1 
ATOM   7761 C CD   . GLU B 1 204 ? 79.615  106.524 -76.563 1.00 115.85 ? ? ? ? ? ? 195  GLU B CD   1 
ATOM   7762 O OE1  . GLU B 1 204 ? 80.638  106.967 -77.128 1.00 120.11 ? ? ? ? ? ? 195  GLU B OE1  1 
ATOM   7763 O OE2  . GLU B 1 204 ? 78.904  107.218 -75.806 1.00 113.49 ? ? ? ? ? ? 195  GLU B OE2  1 
ATOM   7764 H H    . GLU B 1 204 ? 82.387  102.769 -77.213 1.00 119.72 ? ? ? ? ? ? 195  GLU B H    1 
ATOM   7765 H HA   . GLU B 1 204 ? 81.891  105.069 -76.057 1.00 119.49 ? ? ? ? ? ? 195  GLU B HA   1 
ATOM   7766 H HB2  . GLU B 1 204 ? 80.769  104.519 -78.010 1.00 107.67 ? ? ? ? ? ? 195  GLU B HB2  1 
ATOM   7767 H HB3  . GLU B 1 204 ? 80.074  103.289 -77.288 1.00 107.67 ? ? ? ? ? ? 195  GLU B HB3  1 
ATOM   7768 H HG2  . GLU B 1 204 ? 78.576  105.062 -77.532 1.00 122.96 ? ? ? ? ? ? 195  GLU B HG2  1 
ATOM   7769 H HG3  . GLU B 1 204 ? 78.811  104.740 -75.993 1.00 122.96 ? ? ? ? ? ? 195  GLU B HG3  1 
ATOM   7770 N N    . ARG B 1 205 ? 80.807  102.477 -74.552 1.00 101.42 ? ? ? ? ? ? 196  ARG B N    1 
ATOM   7771 C CA   . ARG B 1 205 ? 80.296  101.967 -73.289 1.00 102.07 ? ? ? ? ? ? 196  ARG B CA   1 
ATOM   7772 C C    . ARG B 1 205 ? 81.304  102.216 -72.172 1.00 112.85 ? ? ? ? ? ? 196  ARG B C    1 
ATOM   7773 O O    . ARG B 1 205 ? 80.927  102.494 -71.034 1.00 121.84 ? ? ? ? ? ? 196  ARG B O    1 
ATOM   7774 C CB   . ARG B 1 205 ? 79.997  100.472 -73.405 1.00 108.03 ? ? ? ? ? ? 196  ARG B CB   1 
ATOM   7775 C CG   . ARG B 1 205 ? 79.342  99.868  -72.173 1.00 122.34 ? ? ? ? ? ? 196  ARG B CG   1 
ATOM   7776 C CD   . ARG B 1 205 ? 79.021  98.399  -72.386 1.00 131.81 ? ? ? ? ? ? 196  ARG B CD   1 
ATOM   7777 N NE   . ARG B 1 205 ? 80.220  97.613  -72.661 1.00 134.03 ? ? ? ? ? ? 196  ARG B NE   1 
ATOM   7778 C CZ   . ARG B 1 205 ? 80.217  96.315  -72.946 1.00 128.54 ? ? ? ? ? ? 196  ARG B CZ   1 
ATOM   7779 N NH1  . ARG B 1 205 ? 79.075  95.642  -72.998 1.00 128.75 ? ? ? ? ? ? 196  ARG B NH1  1 
ATOM   7780 N NH2  . ARG B 1 205 ? 81.360  95.686  -73.180 1.00 122.94 ? ? ? ? ? ? 196  ARG B NH2  1 
ATOM   7781 H H    . ARG B 1 205 ? 80.992  101.866 -75.128 1.00 121.70 ? ? ? ? ? ? 196  ARG B H    1 
ATOM   7782 H HA   . ARG B 1 205 ? 79.472  102.427 -73.065 1.00 122.48 ? ? ? ? ? ? 196  ARG B HA   1 
ATOM   7783 H HB2  . ARG B 1 205 ? 79.399  100.332 -74.155 1.00 129.64 ? ? ? ? ? ? 196  ARG B HB2  1 
ATOM   7784 H HB3  . ARG B 1 205 ? 80.830  99.999  -73.557 1.00 129.64 ? ? ? ? ? ? 196  ARG B HB3  1 
ATOM   7785 H HG2  . ARG B 1 205 ? 79.947  99.942  -71.418 1.00 146.81 ? ? ? ? ? ? 196  ARG B HG2  1 
ATOM   7786 H HG3  . ARG B 1 205 ? 78.513  100.338 -71.987 1.00 146.81 ? ? ? ? ? ? 196  ARG B HG3  1 
ATOM   7787 H HD2  . ARG B 1 205 ? 78.603  98.044  -71.585 1.00 158.17 ? ? ? ? ? ? 196  ARG B HD2  1 
ATOM   7788 H HD3  . ARG B 1 205 ? 78.421  98.310  -73.143 1.00 158.17 ? ? ? ? ? ? 196  ARG B HD3  1 
ATOM   7789 H HE   . ARG B 1 205 ? 80.979  98.017  -72.637 1.00 160.83 ? ? ? ? ? ? 196  ARG B HE   1 
ATOM   7790 H HH11 . ARG B 1 205 ? 78.331  96.046  -72.846 1.00 154.50 ? ? ? ? ? ? 196  ARG B HH11 1 
ATOM   7791 H HH12 . ARG B 1 205 ? 79.079  94.802  -73.183 1.00 154.50 ? ? ? ? ? ? 196  ARG B HH12 1 
ATOM   7792 H HH21 . ARG B 1 205 ? 82.103  96.117  -73.148 1.00 147.53 ? ? ? ? ? ? 196  ARG B HH21 1 
ATOM   7793 H HH22 . ARG B 1 205 ? 81.359  94.846  -73.365 1.00 147.53 ? ? ? ? ? ? 196  ARG B HH22 1 
ATOM   7794 N N    . SER B 1 206 ? 82.587  102.118 -72.507 1.00 105.69 ? ? ? ? ? ? 197  SER B N    1 
ATOM   7795 C CA   . SER B 1 206 ? 83.650  102.355 -71.539 1.00 90.34  ? ? ? ? ? ? 197  SER B CA   1 
ATOM   7796 C C    . SER B 1 206 ? 83.841  103.849 -71.297 1.00 99.53  ? ? ? ? ? ? 197  SER B C    1 
ATOM   7797 O O    . SER B 1 206 ? 84.188  104.265 -70.192 1.00 113.32 ? ? ? ? ? ? 197  SER B O    1 
ATOM   7798 C CB   . SER B 1 206 ? 84.961  101.732 -72.018 1.00 83.07  ? ? ? ? ? ? 197  SER B CB   1 
ATOM   7799 O OG   . SER B 1 206 ? 84.847  100.324 -72.125 1.00 90.63  ? ? ? ? ? ? 197  SER B OG   1 
ATOM   7800 H H    . SER B 1 206 ? 82.868  101.915 -73.293 1.00 126.83 ? ? ? ? ? ? 197  SER B H    1 
ATOM   7801 H HA   . SER B 1 206 ? 83.410  101.942 -70.695 1.00 108.41 ? ? ? ? ? ? 197  SER B HA   1 
ATOM   7802 H HB2  . SER B 1 206 ? 85.183  102.098 -72.888 1.00 99.68  ? ? ? ? ? ? 197  SER B HB2  1 
ATOM   7803 H HB3  . SER B 1 206 ? 85.661  101.944 -71.381 1.00 99.68  ? ? ? ? ? ? 197  SER B HB3  1 
ATOM   7804 H HG   . SER B 1 206 ? 84.243  100.126 -72.674 1.00 108.76 ? ? ? ? ? ? 197  SER B HG   1 
ATOM   7805 N N    . LYS B 1 207 ? 83.616  104.652 -72.334 1.00 99.18  ? ? ? ? ? ? 198  LYS B N    1 
ATOM   7806 C CA   . LYS B 1 207 ? 83.690  106.103 -72.209 1.00 100.35 ? ? ? ? ? ? 198  LYS B CA   1 
ATOM   7807 C C    . LYS B 1 207 ? 82.654  106.586 -71.202 1.00 98.72  ? ? ? ? ? ? 198  LYS B C    1 
ATOM   7808 O O    . LYS B 1 207 ? 82.896  107.529 -70.448 1.00 92.74  ? ? ? ? ? ? 198  LYS B O    1 
ATOM   7809 C CB   . LYS B 1 207 ? 83.445  106.771 -73.565 1.00 99.47  ? ? ? ? ? ? 198  LYS B CB   1 
ATOM   7810 C CG   . LYS B 1 207 ? 83.474  108.296 -73.530 1.00 106.64 ? ? ? ? ? ? 198  LYS B CG   1 
ATOM   7811 C CD   . LYS B 1 207 ? 82.971  108.895 -74.832 1.00 120.74 ? ? ? ? ? ? 198  LYS B CD   1 
ATOM   7812 C CE   . LYS B 1 207 ? 82.854  110.409 -74.735 1.00 125.69 ? ? ? ? ? ? 198  LYS B CE   1 
ATOM   7813 N NZ   . LYS B 1 207 ? 82.248  111.007 -75.957 1.00 124.27 ? ? ? ? ? ? 198  LYS B NZ   1 
ATOM   7814 H H    . LYS B 1 207 ? 83.418  104.378 -73.125 1.00 119.02 ? ? ? ? ? ? 198  LYS B H    1 
ATOM   7815 H HA   . LYS B 1 207 ? 84.571  106.358 -71.893 1.00 120.42 ? ? ? ? ? ? 198  LYS B HA   1 
ATOM   7816 H HB2  . LYS B 1 207 ? 84.132  106.477 -74.184 1.00 119.36 ? ? ? ? ? ? 198  LYS B HB2  1 
ATOM   7817 H HB3  . LYS B 1 207 ? 82.573  106.500 -73.891 1.00 119.36 ? ? ? ? ? ? 198  LYS B HB3  1 
ATOM   7818 H HG2  . LYS B 1 207 ? 82.905  108.610 -72.810 1.00 127.97 ? ? ? ? ? ? 198  LYS B HG2  1 
ATOM   7819 H HG3  . LYS B 1 207 ? 84.387  108.595 -73.390 1.00 127.97 ? ? ? ? ? ? 198  LYS B HG3  1 
ATOM   7820 H HD2  . LYS B 1 207 ? 83.593  108.682 -75.545 1.00 144.88 ? ? ? ? ? ? 198  LYS B HD2  1 
ATOM   7821 H HD3  . LYS B 1 207 ? 82.093  108.534 -75.033 1.00 144.88 ? ? ? ? ? ? 198  LYS B HD3  1 
ATOM   7822 H HE2  . LYS B 1 207 ? 82.292  110.636 -73.978 1.00 150.83 ? ? ? ? ? ? 198  LYS B HE2  1 
ATOM   7823 H HE3  . LYS B 1 207 ? 83.739  110.789 -74.620 1.00 150.83 ? ? ? ? ? ? 198  LYS B HE3  1 
ATOM   7824 H HZ1  . LYS B 1 207 ? 81.431  110.678 -76.083 1.00 149.13 ? ? ? ? ? ? 198  LYS B HZ1  1 
ATOM   7825 H HZ2  . LYS B 1 207 ? 82.194  111.891 -75.868 1.00 149.13 ? ? ? ? ? ? 198  LYS B HZ2  1 
ATOM   7826 H HZ3  . LYS B 1 207 ? 82.749  110.818 -76.668 1.00 149.13 ? ? ? ? ? ? 198  LYS B HZ3  1 
ATOM   7827 N N    . GLN B 1 208 ? 81.497  105.932 -71.199 1.00 99.84  ? ? ? ? ? ? 199  GLN B N    1 
ATOM   7828 C CA   . GLN B 1 208 ? 80.409  106.302 -70.304 1.00 107.72 ? ? ? ? ? ? 199  GLN B CA   1 
ATOM   7829 C C    . GLN B 1 208 ? 80.671  105.775 -68.899 1.00 99.94  ? ? ? ? ? ? 199  GLN B C    1 
ATOM   7830 O O    . GLN B 1 208 ? 80.307  106.411 -67.911 1.00 94.01  ? ? ? ? ? ? 199  GLN B O    1 
ATOM   7831 C CB   . GLN B 1 208 ? 79.079  105.757 -70.831 1.00 115.35 ? ? ? ? ? ? 199  GLN B CB   1 
ATOM   7832 C CG   . GLN B 1 208 ? 77.991  106.810 -70.970 1.00 127.56 ? ? ? ? ? ? 199  GLN B CG   1 
ATOM   7833 C CD   . GLN B 1 208 ? 78.368  107.916 -71.938 1.00 134.82 ? ? ? ? ? ? 199  GLN B CD   1 
ATOM   7834 O OE1  . GLN B 1 208 ? 79.240  107.741 -72.789 1.00 143.58 ? ? ? ? ? ? 199  GLN B OE1  1 
ATOM   7835 N NE2  . GLN B 1 208 ? 77.716  109.065 -71.807 1.00 132.14 ? ? ? ? ? ? 199  GLN B NE2  1 
ATOM   7836 H H    . GLN B 1 208 ? 81.318  105.264 -71.711 1.00 119.81 ? ? ? ? ? ? 199  GLN B H    1 
ATOM   7837 H HA   . GLN B 1 208 ? 80.346  107.269 -70.260 1.00 129.26 ? ? ? ? ? ? 199  GLN B HA   1 
ATOM   7838 H HB2  . GLN B 1 208 ? 79.227  105.367 -71.707 1.00 138.42 ? ? ? ? ? ? 199  GLN B HB2  1 
ATOM   7839 H HB3  . GLN B 1 208 ? 78.757  105.076 -70.220 1.00 138.42 ? ? ? ? ? ? 199  GLN B HB3  1 
ATOM   7840 H HG2  . GLN B 1 208 ? 77.182  106.388 -71.297 1.00 153.07 ? ? ? ? ? ? 199  GLN B HG2  1 
ATOM   7841 H HG3  . GLN B 1 208 ? 77.828  107.213 -70.103 1.00 153.07 ? ? ? ? ? ? 199  GLN B HG3  1 
ATOM   7842 H HE21 . GLN B 1 208 ? 77.116  109.152 -71.197 1.00 158.57 ? ? ? ? ? ? 199  GLN B HE21 1 
ATOM   7843 H HE22 . GLN B 1 208 ? 77.894  109.723 -72.332 1.00 158.57 ? ? ? ? ? ? 199  GLN B HE22 1 
ATOM   7844 N N    . ASP B 1 209 ? 81.305  104.610 -68.817 1.00 103.22 ? ? ? ? ? ? 200  ASP B N    1 
ATOM   7845 C CA   . ASP B 1 209 ? 81.634  104.004 -67.533 1.00 108.40 ? ? ? ? ? ? 200  ASP B CA   1 
ATOM   7846 C C    . ASP B 1 209 ? 82.660  104.856 -66.788 1.00 103.08 ? ? ? ? ? ? 200  ASP B C    1 
ATOM   7847 O O    . ASP B 1 209 ? 82.726  104.830 -65.560 1.00 105.53 ? ? ? ? ? ? 200  ASP B O    1 
ATOM   7848 C CB   . ASP B 1 209 ? 82.172  102.586 -67.739 1.00 118.52 ? ? ? ? ? ? 200  ASP B CB   1 
ATOM   7849 C CG   . ASP B 1 209 ? 82.406  101.851 -66.432 1.00 127.78 ? ? ? ? ? ? 200  ASP B CG   1 
ATOM   7850 O OD1  . ASP B 1 209 ? 81.658  102.099 -65.463 1.00 129.62 ? ? ? ? ? ? 200  ASP B OD1  1 
ATOM   7851 O OD2  . ASP B 1 209 ? 83.339  101.022 -66.375 1.00 128.39 ? ? ? ? ? ? 200  ASP B OD2  1 
ATOM   7852 H H    . ASP B 1 209 ? 81.558  104.147 -69.497 1.00 123.87 ? ? ? ? ? ? 200  ASP B H    1 
ATOM   7853 H HA   . ASP B 1 209 ? 80.832  103.949 -66.990 1.00 130.08 ? ? ? ? ? ? 200  ASP B HA   1 
ATOM   7854 H HB2  . ASP B 1 209 ? 81.531  102.076 -68.259 1.00 142.22 ? ? ? ? ? ? 200  ASP B HB2  1 
ATOM   7855 H HB3  . ASP B 1 209 ? 83.018  102.634 -68.212 1.00 142.22 ? ? ? ? ? ? 200  ASP B HB3  1 
ATOM   7856 N N    . VAL B 1 210 ? 83.455  105.613 -67.539 1.00 94.24  ? ? ? ? ? ? 201  VAL B N    1 
ATOM   7857 C CA   . VAL B 1 210 ? 84.441  106.515 -66.954 1.00 84.07  ? ? ? ? ? ? 201  VAL B CA   1 
ATOM   7858 C C    . VAL B 1 210 ? 83.761  107.769 -66.415 1.00 88.58  ? ? ? ? ? ? 201  VAL B C    1 
ATOM   7859 O O    . VAL B 1 210 ? 83.994  108.167 -65.274 1.00 101.31 ? ? ? ? ? ? 201  VAL B O    1 
ATOM   7860 C CB   . VAL B 1 210 ? 85.525  106.907 -67.990 1.00 77.48  ? ? ? ? ? ? 201  VAL B CB   1 
ATOM   7861 C CG1  . VAL B 1 210 ? 86.308  108.151 -67.550 1.00 72.70  ? ? ? ? ? ? 201  VAL B CG1  1 
ATOM   7862 C CG2  . VAL B 1 210 ? 86.473  105.742 -68.223 1.00 74.04  ? ? ? ? ? ? 201  VAL B CG2  1 
ATOM   7863 H H    . VAL B 1 210 ? 83.442  105.622 -68.399 1.00 113.09 ? ? ? ? ? ? 201  VAL B H    1 
ATOM   7864 H HA   . VAL B 1 210 ? 84.880  106.068 -66.213 1.00 100.88 ? ? ? ? ? ? 201  VAL B HA   1 
ATOM   7865 H HB   . VAL B 1 210 ? 85.092  107.111 -68.834 1.00 92.98  ? ? ? ? ? ? 201  VAL B HB   1 
ATOM   7866 H HG11 . VAL B 1 210 ? 86.742  107.967 -66.703 1.00 87.24  ? ? ? ? ? ? 201  VAL B HG11 1 
ATOM   7867 H HG12 . VAL B 1 210 ? 86.973  108.359 -68.225 1.00 87.24  ? ? ? ? ? ? 201  VAL B HG12 1 
ATOM   7868 H HG13 . VAL B 1 210 ? 85.692  108.893 -67.453 1.00 87.24  ? ? ? ? ? ? 201  VAL B HG13 1 
ATOM   7869 H HG21 . VAL B 1 210 ? 85.966  104.985 -68.558 1.00 88.85  ? ? ? ? ? ? 201  VAL B HG21 1 
ATOM   7870 H HG22 . VAL B 1 210 ? 87.143  106.006 -68.873 1.00 88.85  ? ? ? ? ? ? 201  VAL B HG22 1 
ATOM   7871 H HG23 . VAL B 1 210 ? 86.899  105.510 -67.383 1.00 88.85  ? ? ? ? ? ? 201  VAL B HG23 1 
ATOM   7872 N N    . LEU B 1 211 ? 82.922  108.386 -67.241 1.00 82.48  ? ? ? ? ? ? 202  LEU B N    1 
ATOM   7873 C CA   . LEU B 1 211 ? 82.236  109.615 -66.858 1.00 92.49  ? ? ? ? ? ? 202  LEU B CA   1 
ATOM   7874 C C    . LEU B 1 211 ? 81.331  109.389 -65.651 1.00 96.97  ? ? ? ? ? ? 202  LEU B C    1 
ATOM   7875 O O    . LEU B 1 211 ? 81.159  110.279 -64.817 1.00 82.18  ? ? ? ? ? ? 202  LEU B O    1 
ATOM   7876 C CB   . LEU B 1 211 ? 81.411  110.153 -68.028 1.00 89.89  ? ? ? ? ? ? 202  LEU B CB   1 
ATOM   7877 C CG   . LEU B 1 211 ? 80.602  111.424 -67.753 1.00 103.94 ? ? ? ? ? ? 202  LEU B CG   1 
ATOM   7878 C CD1  . LEU B 1 211 ? 81.516  112.581 -67.371 1.00 109.54 ? ? ? ? ? ? 202  LEU B CD1  1 
ATOM   7879 C CD2  . LEU B 1 211 ? 79.752  111.786 -68.959 1.00 108.66 ? ? ? ? ? ? 202  LEU B CD2  1 
ATOM   7880 H H    . LEU B 1 211 ? 82.733  108.112 -68.034 1.00 98.97  ? ? ? ? ? ? 202  LEU B H    1 
ATOM   7881 H HA   . LEU B 1 211 ? 82.895  110.285 -66.619 1.00 110.98 ? ? ? ? ? ? 202  LEU B HA   1 
ATOM   7882 H HB2  . LEU B 1 211 ? 82.015  110.348 -68.762 1.00 107.87 ? ? ? ? ? ? 202  LEU B HB2  1 
ATOM   7883 H HB3  . LEU B 1 211 ? 80.784  109.465 -68.301 1.00 107.87 ? ? ? ? ? ? 202  LEU B HB3  1 
ATOM   7884 H HG   . LEU B 1 211 ? 80.005  111.260 -67.007 1.00 124.73 ? ? ? ? ? ? 202  LEU B HG   1 
ATOM   7885 H HD11 . LEU B 1 211 ? 82.131  112.751 -68.102 1.00 131.45 ? ? ? ? ? ? 202  LEU B HD11 1 
ATOM   7886 H HD12 . LEU B 1 211 ? 80.975  113.369 -67.204 1.00 131.45 ? ? ? ? ? ? 202  LEU B HD12 1 
ATOM   7887 H HD13 . LEU B 1 211 ? 82.010  112.343 -66.571 1.00 131.45 ? ? ? ? ? ? 202  LEU B HD13 1 
ATOM   7888 H HD21 . LEU B 1 211 ? 79.143  111.054 -69.147 1.00 130.39 ? ? ? ? ? ? 202  LEU B HD21 1 
ATOM   7889 H HD22 . LEU B 1 211 ? 79.251  112.592 -68.761 1.00 130.39 ? ? ? ? ? ? 202  LEU B HD22 1 
ATOM   7890 H HD23 . LEU B 1 211 ? 80.334  111.936 -69.721 1.00 130.39 ? ? ? ? ? ? 202  LEU B HD23 1 
ATOM   7891 N N    . LYS B 1 212 ? 80.753  108.195 -65.564 1.00 101.69 ? ? ? ? ? ? 203  LYS B N    1 
ATOM   7892 C CA   . LYS B 1 212 ? 79.872  107.853 -64.455 1.00 100.87 ? ? ? ? ? ? 203  LYS B CA   1 
ATOM   7893 C C    . LYS B 1 212 ? 80.662  107.779 -63.153 1.00 103.48 ? ? ? ? ? ? 203  LYS B C    1 
ATOM   7894 O O    . LYS B 1 212 ? 80.241  108.317 -62.129 1.00 100.03 ? ? ? ? ? ? 203  LYS B O    1 
ATOM   7895 C CB   . LYS B 1 212 ? 79.180  106.515 -64.721 1.00 95.08  ? ? ? ? ? ? 203  LYS B CB   1 
ATOM   7896 C CG   . LYS B 1 212 ? 78.129  106.144 -63.686 1.00 99.43  ? ? ? ? ? ? 203  LYS B CG   1 
ATOM   7897 C CD   . LYS B 1 212 ? 77.566  104.756 -63.941 1.00 100.65 ? ? ? ? ? ? 203  LYS B CD   1 
ATOM   7898 C CE   . LYS B 1 212 ? 76.514  104.385 -62.909 1.00 106.17 ? ? ? ? ? ? 203  LYS B CE   1 
ATOM   7899 N NZ   . LYS B 1 212 ? 76.017  102.993 -63.091 1.00 112.59 ? ? ? ? ? ? 203  LYS B NZ   1 
ATOM   7900 H H    . LYS B 1 212 ? 80.855  107.564 -66.139 1.00 122.03 ? ? ? ? ? ? 203  LYS B H    1 
ATOM   7901 H HA   . LYS B 1 212 ? 79.191  108.537 -64.362 1.00 121.04 ? ? ? ? ? ? 203  LYS B HA   1 
ATOM   7902 H HB2  . LYS B 1 212 ? 78.742  106.557 -65.585 1.00 114.10 ? ? ? ? ? ? 203  LYS B HB2  1 
ATOM   7903 H HB3  . LYS B 1 212 ? 79.850  105.814 -64.727 1.00 114.10 ? ? ? ? ? ? 203  LYS B HB3  1 
ATOM   7904 H HG2  . LYS B 1 212 ? 78.532  106.151 -62.804 1.00 119.32 ? ? ? ? ? ? 203  LYS B HG2  1 
ATOM   7905 H HG3  . LYS B 1 212 ? 77.399  106.781 -63.728 1.00 119.32 ? ? ? ? ? ? 203  LYS B HG3  1 
ATOM   7906 H HD2  . LYS B 1 212 ? 77.152  104.735 -64.818 1.00 120.78 ? ? ? ? ? ? 203  LYS B HD2  1 
ATOM   7907 H HD3  . LYS B 1 212 ? 78.283  104.105 -63.892 1.00 120.78 ? ? ? ? ? ? 203  LYS B HD3  1 
ATOM   7908 H HE2  . LYS B 1 212 ? 76.900  104.454 -62.022 1.00 127.40 ? ? ? ? ? ? 203  LYS B HE2  1 
ATOM   7909 H HE3  . LYS B 1 212 ? 75.759  104.989 -62.992 1.00 127.40 ? ? ? ? ? ? 203  LYS B HE3  1 
ATOM   7910 H HZ1  . LYS B 1 212 ? 76.691  102.417 -63.014 1.00 135.10 ? ? ? ? ? ? 203  LYS B HZ1  1 
ATOM   7911 H HZ2  . LYS B 1 212 ? 75.404  102.806 -62.474 1.00 135.10 ? ? ? ? ? ? 203  LYS B HZ2  1 
ATOM   7912 H HZ3  . LYS B 1 212 ? 75.651  102.904 -63.898 1.00 135.10 ? ? ? ? ? ? 203  LYS B HZ3  1 
ATOM   7913 N N    . THR B 1 213 ? 81.811  107.113 -63.202 1.00 94.82  ? ? ? ? ? ? 204  THR B N    1 
ATOM   7914 C CA   . THR B 1 213 ? 82.643  106.929 -62.019 1.00 83.39  ? ? ? ? ? ? 204  THR B CA   1 
ATOM   7915 C C    . THR B 1 213 ? 83.399  108.203 -61.660 1.00 87.83  ? ? ? ? ? ? 204  THR B C    1 
ATOM   7916 O O    . THR B 1 213 ? 83.656  108.466 -60.486 1.00 98.94  ? ? ? ? ? ? 204  THR B O    1 
ATOM   7917 C CB   . THR B 1 213 ? 83.658  105.791 -62.220 1.00 73.67  ? ? ? ? ? ? 204  THR B CB   1 
ATOM   7918 O OG1  . THR B 1 213 ? 84.394  106.012 -63.429 1.00 67.39  ? ? ? ? ? ? 204  THR B OG1  1 
ATOM   7919 C CG2  . THR B 1 213 ? 82.947  104.447 -62.293 1.00 54.61  ? ? ? ? ? ? 204  THR B CG2  1 
ATOM   7920 H H    . THR B 1 213 ? 82.133  106.754 -63.915 1.00 113.79 ? ? ? ? ? ? 204  THR B H    1 
ATOM   7921 H HA   . THR B 1 213 ? 82.076  106.695 -61.268 1.00 100.06 ? ? ? ? ? ? 204  THR B HA   1 
ATOM   7922 H HB   . THR B 1 213 ? 84.272  105.772 -61.469 1.00 88.40  ? ? ? ? ? ? 204  THR B HB   1 
ATOM   7923 H HG1  . THR B 1 213 ? 84.805  106.743 -63.386 1.00 80.87  ? ? ? ? ? ? 204  THR B HG1  1 
ATOM   7924 H HG21 . THR B 1 213 ? 82.325  104.442 -63.037 1.00 65.54  ? ? ? ? ? ? 204  THR B HG21 1 
ATOM   7925 H HG22 . THR B 1 213 ? 83.595  103.736 -62.420 1.00 65.54  ? ? ? ? ? ? 204  THR B HG22 1 
ATOM   7926 H HG23 . THR B 1 213 ? 82.458  104.286 -61.472 1.00 65.54  ? ? ? ? ? ? 204  THR B HG23 1 
ATOM   7927 N N    . LYS B 1 214 ? 83.759  108.990 -62.669 1.00 73.11  ? ? ? ? ? ? 205  LYS B N    1 
ATOM   7928 C CA   . LYS B 1 214 ? 84.446  110.253 -62.433 1.00 73.71  ? ? ? ? ? ? 205  LYS B CA   1 
ATOM   7929 C C    . LYS B 1 214 ? 83.544  111.186 -61.637 1.00 85.45  ? ? ? ? ? ? 205  LYS B C    1 
ATOM   7930 O O    . LYS B 1 214 ? 84.011  111.938 -60.783 1.00 94.36  ? ? ? ? ? ? 205  LYS B O    1 
ATOM   7931 C CB   . LYS B 1 214 ? 84.833  110.920 -63.753 1.00 67.28  ? ? ? ? ? ? 205  LYS B CB   1 
ATOM   7932 C CG   . LYS B 1 214 ? 85.772  112.108 -63.583 1.00 69.05  ? ? ? ? ? ? 205  LYS B CG   1 
ATOM   7933 C CD   . LYS B 1 214 ? 85.900  112.918 -64.861 1.00 76.91  ? ? ? ? ? ? 205  LYS B CD   1 
ATOM   7934 C CE   . LYS B 1 214 ? 86.832  114.104 -64.667 1.00 84.33  ? ? ? ? ? ? 205  LYS B CE   1 
ATOM   7935 N NZ   . LYS B 1 214 ? 86.828  115.026 -65.836 1.00 92.17  ? ? ? ? ? ? 205  LYS B NZ   1 
ATOM   7936 H H    . LYS B 1 214 ? 83.618  108.814 -63.499 1.00 87.73  ? ? ? ? ? ? 205  LYS B H    1 
ATOM   7937 H HA   . LYS B 1 214 ? 85.253  110.093 -61.920 1.00 88.45  ? ? ? ? ? ? 205  LYS B HA   1 
ATOM   7938 H HB2  . LYS B 1 214 ? 85.279  110.267 -64.315 1.00 80.74  ? ? ? ? ? ? 205  LYS B HB2  1 
ATOM   7939 H HB3  . LYS B 1 214 ? 84.029  111.238 -64.191 1.00 80.74  ? ? ? ? ? ? 205  LYS B HB3  1 
ATOM   7940 H HG2  . LYS B 1 214 ? 85.426  112.691 -62.889 1.00 82.86  ? ? ? ? ? ? 205  LYS B HG2  1 
ATOM   7941 H HG3  . LYS B 1 214 ? 86.653  111.785 -63.340 1.00 82.86  ? ? ? ? ? ? 205  LYS B HG3  1 
ATOM   7942 H HD2  . LYS B 1 214 ? 86.263  112.355 -65.563 1.00 92.29  ? ? ? ? ? ? 205  LYS B HD2  1 
ATOM   7943 H HD3  . LYS B 1 214 ? 85.027  113.254 -65.117 1.00 92.29  ? ? ? ? ? ? 205  LYS B HD3  1 
ATOM   7944 H HE2  . LYS B 1 214 ? 86.549  114.606 -63.887 1.00 101.20 ? ? ? ? ? ? 205  LYS B HE2  1 
ATOM   7945 H HE3  . LYS B 1 214 ? 87.738  113.779 -64.544 1.00 101.20 ? ? ? ? ? ? 205  LYS B HE3  1 
ATOM   7946 H HZ1  . LYS B 1 214 ? 86.008  115.345 -65.969 1.00 110.60 ? ? ? ? ? ? 205  LYS B HZ1  1 
ATOM   7947 H HZ2  . LYS B 1 214 ? 87.383  115.706 -65.688 1.00 110.60 ? ? ? ? ? ? 205  LYS B HZ2  1 
ATOM   7948 H HZ3  . LYS B 1 214 ? 87.091  114.591 -66.567 1.00 110.60 ? ? ? ? ? ? 205  LYS B HZ3  1 
ATOM   7949 N N    . ALA B 1 215 ? 82.248  111.131 -61.925 1.00 81.63  ? ? ? ? ? ? 206  ALA B N    1 
ATOM   7950 C CA   . ALA B 1 215 ? 81.274  111.971 -61.243 1.00 79.85  ? ? ? ? ? ? 206  ALA B CA   1 
ATOM   7951 C C    . ALA B 1 215 ? 81.108  111.532 -59.793 1.00 87.03  ? ? ? ? ? ? 206  ALA B C    1 
ATOM   7952 O O    . ALA B 1 215 ? 81.164  112.354 -58.878 1.00 97.02  ? ? ? ? ? ? 206  ALA B O    1 
ATOM   7953 C CB   . ALA B 1 215 ? 79.940  111.921 -61.968 1.00 72.31  ? ? ? ? ? ? 206  ALA B CB   1 
ATOM   7954 H H    . ALA B 1 215 ? 81.906  110.609 -62.518 1.00 97.95  ? ? ? ? ? ? 206  ALA B H    1 
ATOM   7955 H HA   . ALA B 1 215 ? 81.587  112.889 -61.247 1.00 95.82  ? ? ? ? ? ? 206  ALA B HA   1 
ATOM   7956 H HB1  . ALA B 1 215 ? 79.622  111.005 -61.980 1.00 86.77  ? ? ? ? ? ? 206  ALA B HB1  1 
ATOM   7957 H HB2  . ALA B 1 215 ? 79.306  112.486 -61.499 1.00 86.77  ? ? ? ? ? ? 206  ALA B HB2  1 
ATOM   7958 H HB3  . ALA B 1 215 ? 80.062  112.242 -62.875 1.00 86.77  ? ? ? ? ? ? 206  ALA B HB3  1 
ATOM   7959 N N    . LYS B 1 216 ? 80.902  110.234 -59.590 1.00 84.95  ? ? ? ? ? ? 207  LYS B N    1 
ATOM   7960 C CA   . LYS B 1 216 ? 80.739  109.684 -58.249 1.00 85.94  ? ? ? ? ? ? 207  LYS B CA   1 
ATOM   7961 C C    . LYS B 1 216 ? 81.998  109.895 -57.415 1.00 89.59  ? ? ? ? ? ? 207  LYS B C    1 
ATOM   7962 O O    . LYS B 1 216 ? 81.923  110.146 -56.213 1.00 93.85  ? ? ? ? ? ? 207  LYS B O    1 
ATOM   7963 C CB   . LYS B 1 216 ? 80.400  108.194 -58.317 1.00 83.58  ? ? ? ? ? ? 207  LYS B CB   1 
ATOM   7964 C CG   . LYS B 1 216 ? 78.933  107.906 -58.589 1.00 100.52 ? ? ? ? ? ? 207  LYS B CG   1 
ATOM   7965 C CD   . LYS B 1 216 ? 78.634  106.415 -58.517 1.00 111.90 ? ? ? ? ? ? 207  LYS B CD   1 
ATOM   7966 C CE   . LYS B 1 216 ? 77.138  106.142 -58.512 1.00 115.54 ? ? ? ? ? ? 207  LYS B CE   1 
ATOM   7967 N NZ   . LYS B 1 216 ? 76.474  106.664 -57.283 1.00 118.24 ? ? ? ? ? ? 207  LYS B NZ   1 
ATOM   7968 H H    . LYS B 1 216 ? 80.852  109.647 -60.217 1.00 101.94 ? ? ? ? ? ? 207  LYS B H    1 
ATOM   7969 H HA   . LYS B 1 216 ? 80.006  110.139 -57.807 1.00 103.13 ? ? ? ? ? ? 207  LYS B HA   1 
ATOM   7970 H HB2  . LYS B 1 216 ? 80.919  107.788 -59.029 1.00 100.30 ? ? ? ? ? ? 207  LYS B HB2  1 
ATOM   7971 H HB3  . LYS B 1 216 ? 80.630  107.782 -57.469 1.00 100.30 ? ? ? ? ? ? 207  LYS B HB3  1 
ATOM   7972 H HG2  . LYS B 1 216 ? 78.389  108.357 -57.925 1.00 120.63 ? ? ? ? ? ? 207  LYS B HG2  1 
ATOM   7973 H HG3  . LYS B 1 216 ? 78.705  108.219 -59.479 1.00 120.63 ? ? ? ? ? ? 207  LYS B HG3  1 
ATOM   7974 H HD2  . LYS B 1 216 ? 79.020  105.974 -59.290 1.00 134.28 ? ? ? ? ? ? 207  LYS B HD2  1 
ATOM   7975 H HD3  . LYS B 1 216 ? 79.011  106.053 -57.700 1.00 134.28 ? ? ? ? ? ? 207  LYS B HD3  1 
ATOM   7976 H HE2  . LYS B 1 216 ? 76.733  106.575 -59.280 1.00 138.65 ? ? ? ? ? ? 207  LYS B HE2  1 
ATOM   7977 H HE3  . LYS B 1 216 ? 76.989  105.185 -58.552 1.00 138.65 ? ? ? ? ? ? 207  LYS B HE3  1 
ATOM   7978 H HZ1  . LYS B 1 216 ? 76.591  107.545 -57.225 1.00 141.89 ? ? ? ? ? ? 207  LYS B HZ1  1 
ATOM   7979 H HZ2  . LYS B 1 216 ? 75.602  106.489 -57.311 1.00 141.89 ? ? ? ? ? ? 207  LYS B HZ2  1 
ATOM   7980 H HZ3  . LYS B 1 216 ? 76.824  106.278 -56.561 1.00 141.89 ? ? ? ? ? ? 207  LYS B HZ3  1 
ATOM   7981 N N    . TYR B 1 217 ? 83.153  109.790 -58.062 1.00 90.57  ? ? ? ? ? ? 208  TYR B N    1 
ATOM   7982 C CA   . TYR B 1 217 ? 84.430  109.999 -57.392 1.00 88.21  ? ? ? ? ? ? 208  TYR B CA   1 
ATOM   7983 C C    . TYR B 1 217 ? 84.639  111.479 -57.087 1.00 92.07  ? ? ? ? ? ? 208  TYR B C    1 
ATOM   7984 O O    . TYR B 1 217 ? 85.275  111.832 -56.095 1.00 102.67 ? ? ? ? ? ? 208  TYR B O    1 
ATOM   7985 C CB   . TYR B 1 217 ? 85.570  109.454 -58.257 1.00 89.32  ? ? ? ? ? ? 208  TYR B CB   1 
ATOM   7986 C CG   . TYR B 1 217 ? 86.954  109.827 -57.780 1.00 86.07  ? ? ? ? ? ? 208  TYR B CG   1 
ATOM   7987 C CD1  . TYR B 1 217 ? 87.435  109.381 -56.557 1.00 93.12  ? ? ? ? ? ? 208  TYR B CD1  1 
ATOM   7988 C CD2  . TYR B 1 217 ? 87.787  110.612 -58.564 1.00 79.56  ? ? ? ? ? ? 208  TYR B CD2  1 
ATOM   7989 C CE1  . TYR B 1 217 ? 88.704  109.719 -56.124 1.00 93.31  ? ? ? ? ? ? 208  TYR B CE1  1 
ATOM   7990 C CE2  . TYR B 1 217 ? 89.055  110.953 -58.141 1.00 85.58  ? ? ? ? ? ? 208  TYR B CE2  1 
ATOM   7991 C CZ   . TYR B 1 217 ? 89.509  110.505 -56.921 1.00 87.94  ? ? ? ? ? ? 208  TYR B CZ   1 
ATOM   7992 O OH   . TYR B 1 217 ? 90.773  110.844 -56.497 1.00 71.74  ? ? ? ? ? ? 208  TYR B OH   1 
ATOM   7993 H H    . TYR B 1 217 ? 83.224  109.597 -58.897 1.00 108.68 ? ? ? ? ? ? 208  TYR B H    1 
ATOM   7994 H HA   . TYR B 1 217 ? 84.431  109.514 -56.552 1.00 105.86 ? ? ? ? ? ? 208  TYR B HA   1 
ATOM   7995 H HB2  . TYR B 1 217 ? 85.514  108.486 -58.269 1.00 107.19 ? ? ? ? ? ? 208  TYR B HB2  1 
ATOM   7996 H HB3  . TYR B 1 217 ? 85.467  109.798 -59.158 1.00 107.19 ? ? ? ? ? ? 208  TYR B HB3  1 
ATOM   7997 H HD1  . TYR B 1 217 ? 86.893  108.852 -56.018 1.00 111.75 ? ? ? ? ? ? 208  TYR B HD1  1 
ATOM   7998 H HD2  . TYR B 1 217 ? 87.483  110.918 -59.388 1.00 95.48  ? ? ? ? ? ? 208  TYR B HD2  1 
ATOM   7999 H HE1  . TYR B 1 217 ? 89.013  109.416 -55.300 1.00 111.98 ? ? ? ? ? ? 208  TYR B HE1  1 
ATOM   8000 H HE2  . TYR B 1 217 ? 89.600  111.484 -58.676 1.00 102.70 ? ? ? ? ? ? 208  TYR B HE2  1 
ATOM   8001 H HH   . TYR B 1 217 ? 90.923  110.508 -55.742 1.00 86.09  ? ? ? ? ? ? 208  TYR B HH   1 
ATOM   8002 N N    . GLU B 1 218 ? 84.096  112.341 -57.940 1.00 80.21  ? ? ? ? ? ? 209  GLU B N    1 
ATOM   8003 C CA   . GLU B 1 218 ? 84.154  113.780 -57.712 1.00 79.58  ? ? ? ? ? ? 209  GLU B CA   1 
ATOM   8004 C C    . GLU B 1 218 ? 83.141  114.199 -56.653 1.00 73.04  ? ? ? ? ? ? 209  GLU B C    1 
ATOM   8005 O O    . GLU B 1 218 ? 83.365  115.152 -55.907 1.00 58.23  ? ? ? ? ? ? 209  GLU B O    1 
ATOM   8006 C CB   . GLU B 1 218 ? 83.885  114.540 -59.011 1.00 95.92  ? ? ? ? ? ? 209  GLU B CB   1 
ATOM   8007 C CG   . GLU B 1 218 ? 85.110  114.717 -59.896 1.00 109.94 ? ? ? ? ? ? 209  GLU B CG   1 
ATOM   8008 C CD   . GLU B 1 218 ? 84.789  115.406 -61.210 1.00 109.63 ? ? ? ? ? ? 209  GLU B CD   1 
ATOM   8009 O OE1  . GLU B 1 218 ? 83.634  115.300 -61.675 1.00 99.54  ? ? ? ? ? ? 209  GLU B OE1  1 
ATOM   8010 O OE2  . GLU B 1 218 ? 85.692  116.058 -61.774 1.00 114.25 ? ? ? ? ? ? 209  GLU B OE2  1 
ATOM   8011 H H    . GLU B 1 218 ? 83.685  112.117 -58.661 1.00 96.26  ? ? ? ? ? ? 209  GLU B H    1 
ATOM   8012 H HA   . GLU B 1 218 ? 85.040  114.019 -57.397 1.00 95.49  ? ? ? ? ? ? 209  GLU B HA   1 
ATOM   8013 H HB2  . GLU B 1 218 ? 83.218  114.056 -59.523 1.00 115.10 ? ? ? ? ? ? 209  GLU B HB2  1 
ATOM   8014 H HB3  . GLU B 1 218 ? 83.550  115.424 -58.791 1.00 115.10 ? ? ? ? ? ? 209  GLU B HB3  1 
ATOM   8015 H HG2  . GLU B 1 218 ? 85.764  115.257 -59.426 1.00 131.93 ? ? ? ? ? ? 209  GLU B HG2  1 
ATOM   8016 H HG3  . GLU B 1 218 ? 85.482  113.845 -60.098 1.00 131.93 ? ? ? ? ? ? 209  GLU B HG3  1 
ATOM   8017 N N    . LYS B 1 219 ? 82.024  113.481 -56.598 1.00 72.65  ? ? ? ? ? ? 210  LYS B N    1 
ATOM   8018 C CA   . LYS B 1 219 ? 80.962  113.783 -55.647 1.00 74.85  ? ? ? ? ? ? 210  LYS B CA   1 
ATOM   8019 C C    . LYS B 1 219 ? 81.407  113.448 -54.230 1.00 82.39  ? ? ? ? ? ? 210  LYS B C    1 
ATOM   8020 O O    . LYS B 1 219 ? 81.169  114.214 -53.296 1.00 87.12  ? ? ? ? ? ? 210  LYS B O    1 
ATOM   8021 C CB   . LYS B 1 219 ? 79.700  112.994 -56.000 1.00 72.37  ? ? ? ? ? ? 210  LYS B CB   1 
ATOM   8022 C CG   . LYS B 1 219 ? 78.460  113.408 -55.222 1.00 82.52  ? ? ? ? ? ? 210  LYS B CG   1 
ATOM   8023 C CD   . LYS B 1 219 ? 77.263  112.548 -55.599 1.00 95.88  ? ? ? ? ? ? 210  LYS B CD   1 
ATOM   8024 C CE   . LYS B 1 219 ? 75.977  113.068 -54.976 1.00 101.66 ? ? ? ? ? ? 210  LYS B CE   1 
ATOM   8025 N NZ   . LYS B 1 219 ? 74.795  112.253 -55.374 1.00 102.79 ? ? ? ? ? ? 210  LYS B NZ   1 
ATOM   8026 H H    . LYS B 1 219 ? 81.856  112.808 -57.105 1.00 87.18  ? ? ? ? ? ? 210  LYS B H    1 
ATOM   8027 H HA   . LYS B 1 219 ? 80.753  114.730 -55.687 1.00 89.82  ? ? ? ? ? ? 210  LYS B HA   1 
ATOM   8028 H HB2  . LYS B 1 219 ? 79.510  113.116 -56.943 1.00 86.85  ? ? ? ? ? ? 210  LYS B HB2  1 
ATOM   8029 H HB3  . LYS B 1 219 ? 79.860  112.054 -55.818 1.00 86.85  ? ? ? ? ? ? 210  LYS B HB3  1 
ATOM   8030 H HG2  . LYS B 1 219 ? 78.626  113.301 -54.272 1.00 99.03  ? ? ? ? ? ? 210  LYS B HG2  1 
ATOM   8031 H HG3  . LYS B 1 219 ? 78.248  114.333 -55.424 1.00 99.03  ? ? ? ? ? ? 210  LYS B HG3  1 
ATOM   8032 H HD2  . LYS B 1 219 ? 77.156  112.554 -56.563 1.00 115.05 ? ? ? ? ? ? 210  LYS B HD2  1 
ATOM   8033 H HD3  . LYS B 1 219 ? 77.408  111.643 -55.283 1.00 115.05 ? ? ? ? ? ? 210  LYS B HD3  1 
ATOM   8034 H HE2  . LYS B 1 219 ? 76.056  113.037 -54.010 1.00 121.99 ? ? ? ? ? ? 210  LYS B HE2  1 
ATOM   8035 H HE3  . LYS B 1 219 ? 75.828  113.981 -55.270 1.00 121.99 ? ? ? ? ? ? 210  LYS B HE3  1 
ATOM   8036 H HZ1  . LYS B 1 219 ? 74.905  111.410 -55.111 1.00 123.34 ? ? ? ? ? ? 210  LYS B HZ1  1 
ATOM   8037 H HZ2  . LYS B 1 219 ? 74.059  112.580 -54.995 1.00 123.34 ? ? ? ? ? ? 210  LYS B HZ2  1 
ATOM   8038 H HZ3  . LYS B 1 219 ? 74.698  112.270 -56.258 1.00 123.34 ? ? ? ? ? ? 210  LYS B HZ3  1 
ATOM   8039 N N    . SER B 1 220 ? 82.058  112.299 -54.076 1.00 72.59  ? ? ? ? ? ? 211  SER B N    1 
ATOM   8040 C CA   . SER B 1 220 ? 82.521  111.849 -52.769 1.00 75.17  ? ? ? ? ? ? 211  SER B CA   1 
ATOM   8041 C C    . SER B 1 220 ? 83.594  112.780 -52.211 1.00 74.34  ? ? ? ? ? ? 211  SER B C    1 
ATOM   8042 O O    . SER B 1 220 ? 83.759  112.888 -50.997 1.00 80.27  ? ? ? ? ? ? 211  SER B O    1 
ATOM   8043 C CB   . SER B 1 220 ? 83.057  110.418 -52.857 1.00 66.60  ? ? ? ? ? ? 211  SER B CB   1 
ATOM   8044 O OG   . SER B 1 220 ? 84.160  110.342 -53.741 1.00 66.87  ? ? ? ? ? ? 211  SER B OG   1 
ATOM   8045 H H    . SER B 1 220 ? 82.246  111.759 -54.719 1.00 87.11  ? ? ? ? ? ? 211  SER B H    1 
ATOM   8046 H HA   . SER B 1 220 ? 81.772  111.851 -52.152 1.00 90.20  ? ? ? ? ? ? 211  SER B HA   1 
ATOM   8047 H HB2  . SER B 1 220 ? 83.341  110.134 -51.974 1.00 79.92  ? ? ? ? ? ? 211  SER B HB2  1 
ATOM   8048 H HB3  . SER B 1 220 ? 82.352  109.837 -53.181 1.00 79.92  ? ? ? ? ? ? 211  SER B HB3  1 
ATOM   8049 H HG   . SER B 1 220 ? 83.928  110.586 -54.511 1.00 80.24  ? ? ? ? ? ? 211  SER B HG   1 
ATOM   8050 N N    . LEU B 1 221 ? 84.322  113.451 -53.099 1.00 65.66  ? ? ? ? ? ? 212  LEU B N    1 
ATOM   8051 C CA   . LEU B 1 221 ? 85.331  114.418 -52.682 1.00 57.59  ? ? ? ? ? ? 212  LEU B CA   1 
ATOM   8052 C C    . LEU B 1 221 ? 84.676  115.694 -52.165 1.00 68.10  ? ? ? ? ? ? 212  LEU B C    1 
ATOM   8053 O O    . LEU B 1 221 ? 85.137  116.285 -51.189 1.00 80.41  ? ? ? ? ? ? 212  LEU B O    1 
ATOM   8054 C CB   . LEU B 1 221 ? 86.273  114.759 -53.840 1.00 51.73  ? ? ? ? ? ? 212  LEU B CB   1 
ATOM   8055 C CG   . LEU B 1 221 ? 87.314  113.706 -54.229 1.00 56.74  ? ? ? ? ? ? 212  LEU B CG   1 
ATOM   8056 C CD1  . LEU B 1 221 ? 88.068  114.147 -55.474 1.00 57.75  ? ? ? ? ? ? 212  LEU B CD1  1 
ATOM   8057 C CD2  . LEU B 1 221 ? 88.286  113.438 -53.086 1.00 51.10  ? ? ? ? ? ? 212  LEU B CD2  1 
ATOM   8058 H H    . LEU B 1 221 ? 84.251  113.363 -53.952 1.00 78.79  ? ? ? ? ? ? 212  LEU B H    1 
ATOM   8059 H HA   . LEU B 1 221 ? 85.860  114.038 -51.963 1.00 69.11  ? ? ? ? ? ? 212  LEU B HA   1 
ATOM   8060 H HB2  . LEU B 1 221 ? 85.733  114.930 -54.627 1.00 62.08  ? ? ? ? ? ? 212  LEU B HB2  1 
ATOM   8061 H HB3  . LEU B 1 221 ? 86.758  115.565 -53.605 1.00 62.08  ? ? ? ? ? ? 212  LEU B HB3  1 
ATOM   8062 H HG   . LEU B 1 221 ? 86.858  112.874 -54.434 1.00 68.08  ? ? ? ? ? ? 212  LEU B HG   1 
ATOM   8063 H HD11 . LEU B 1 221 ? 88.516  114.988 -55.290 1.00 69.29  ? ? ? ? ? ? 212  LEU B HD11 1 
ATOM   8064 H HD12 . LEU B 1 221 ? 88.722  113.468 -55.704 1.00 69.29  ? ? ? ? ? ? 212  LEU B HD12 1 
ATOM   8065 H HD13 . LEU B 1 221 ? 87.437  114.259 -56.202 1.00 69.29  ? ? ? ? ? ? 212  LEU B HD13 1 
ATOM   8066 H HD21 . LEU B 1 221 ? 87.789  113.117 -52.317 1.00 61.32  ? ? ? ? ? ? 212  LEU B HD21 1 
ATOM   8067 H HD22 . LEU B 1 221 ? 88.928  112.767 -53.369 1.00 61.32  ? ? ? ? ? ? 212  LEU B HD22 1 
ATOM   8068 H HD23 . LEU B 1 221 ? 88.745  114.262 -52.862 1.00 61.32  ? ? ? ? ? ? 212  LEU B HD23 1 
ATOM   8069 N N    . LYS B 1 222 ? 83.603  116.118 -52.826 1.00 75.19  ? ? ? ? ? ? 213  LYS B N    1 
ATOM   8070 C CA   . LYS B 1 222 ? 82.885  117.318 -52.415 1.00 75.71  ? ? ? ? ? ? 213  LYS B CA   1 
ATOM   8071 C C    . LYS B 1 222 ? 82.240  117.098 -51.052 1.00 73.17  ? ? ? ? ? ? 213  LYS B C    1 
ATOM   8072 O O    . LYS B 1 222 ? 82.250  117.985 -50.201 1.00 83.85  ? ? ? ? ? ? 213  LYS B O    1 
ATOM   8073 C CB   . LYS B 1 222 ? 81.817  117.693 -53.444 1.00 65.87  ? ? ? ? ? ? 213  LYS B CB   1 
ATOM   8074 C CG   . LYS B 1 222 ? 81.102  119.003 -53.134 1.00 88.54  ? ? ? ? ? ? 213  LYS B CG   1 
ATOM   8075 C CD   . LYS B 1 222 ? 79.946  119.261 -54.086 1.00 110.59 ? ? ? ? ? ? 213  LYS B CD   1 
ATOM   8076 C CE   . LYS B 1 222 ? 79.204  120.535 -53.713 1.00 124.08 ? ? ? ? ? ? 213  LYS B CE   1 
ATOM   8077 N NZ   . LYS B 1 222 ? 77.984  120.739 -54.541 1.00 132.39 ? ? ? ? ? ? 213  LYS B NZ   1 
ATOM   8078 H H    . LYS B 1 222 ? 83.270  115.728 -53.516 1.00 90.22  ? ? ? ? ? ? 213  LYS B H    1 
ATOM   8079 H HA   . LYS B 1 222 ? 83.510  118.056 -52.341 1.00 90.86  ? ? ? ? ? ? 213  LYS B HA   1 
ATOM   8080 H HB2  . LYS B 1 222 ? 82.238  117.783 -54.313 1.00 79.05  ? ? ? ? ? ? 213  LYS B HB2  1 
ATOM   8081 H HB3  . LYS B 1 222 ? 81.149  116.990 -53.473 1.00 79.05  ? ? ? ? ? ? 213  LYS B HB3  1 
ATOM   8082 H HG2  . LYS B 1 222 ? 80.748  118.967 -52.232 1.00 106.25 ? ? ? ? ? ? 213  LYS B HG2  1 
ATOM   8083 H HG3  . LYS B 1 222 ? 81.731  119.736 -53.217 1.00 106.25 ? ? ? ? ? ? 213  LYS B HG3  1 
ATOM   8084 H HD2  . LYS B 1 222 ? 80.289  119.360 -54.988 1.00 132.70 ? ? ? ? ? ? 213  LYS B HD2  1 
ATOM   8085 H HD3  . LYS B 1 222 ? 79.322  118.520 -54.042 1.00 132.70 ? ? ? ? ? ? 213  LYS B HD3  1 
ATOM   8086 H HE2  . LYS B 1 222 ? 78.933  120.484 -52.783 1.00 148.89 ? ? ? ? ? ? 213  LYS B HE2  1 
ATOM   8087 H HE3  . LYS B 1 222 ? 79.791  121.296 -53.848 1.00 148.89 ? ? ? ? ? ? 213  LYS B HE3  1 
ATOM   8088 H HZ1  . LYS B 1 222 ? 77.425  120.055 -54.431 1.00 158.87 ? ? ? ? ? ? 213  LYS B HZ1  1 
ATOM   8089 H HZ2  . LYS B 1 222 ? 77.574  121.490 -54.299 1.00 158.87 ? ? ? ? ? ? 213  LYS B HZ2  1 
ATOM   8090 H HZ3  . LYS B 1 222 ? 78.207  120.795 -55.401 1.00 158.87 ? ? ? ? ? ? 213  LYS B HZ3  1 
ATOM   8091 N N    . GLU B 1 223 ? 81.680  115.909 -50.854 1.00 62.26  ? ? ? ? ? ? 214  GLU B N    1 
ATOM   8092 C CA   . GLU B 1 223 ? 81.051  115.561 -49.586 1.00 70.95  ? ? ? ? ? ? 214  GLU B CA   1 
ATOM   8093 C C    . GLU B 1 223 ? 82.091  115.504 -48.474 1.00 70.28  ? ? ? ? ? ? 214  GLU B C    1 
ATOM   8094 O O    . GLU B 1 223 ? 81.787  115.778 -47.312 1.00 67.89  ? ? ? ? ? ? 214  GLU B O    1 
ATOM   8095 C CB   . GLU B 1 223 ? 80.325  114.219 -49.699 1.00 77.72  ? ? ? ? ? ? 214  GLU B CB   1 
ATOM   8096 C CG   . GLU B 1 223 ? 79.106  114.252 -50.610 1.00 89.06  ? ? ? ? ? ? 214  GLU B CG   1 
ATOM   8097 C CD   . GLU B 1 223 ? 78.396  112.914 -50.692 1.00 101.82 ? ? ? ? ? ? 214  GLU B CD   1 
ATOM   8098 O OE1  . GLU B 1 223 ? 78.825  111.966 -50.002 1.00 108.00 ? ? ? ? ? ? 214  GLU B OE1  1 
ATOM   8099 O OE2  . GLU B 1 223 ? 77.406  112.813 -51.448 1.00 106.47 ? ? ? ? ? ? 214  GLU B OE2  1 
ATOM   8100 H H    . GLU B 1 223 ? 81.651  115.282 -51.442 1.00 74.71  ? ? ? ? ? ? 214  GLU B H    1 
ATOM   8101 H HA   . GLU B 1 223 ? 80.398  116.241 -49.357 1.00 85.14  ? ? ? ? ? ? 214  GLU B HA   1 
ATOM   8102 H HB2  . GLU B 1 223 ? 80.941  113.559 -50.052 1.00 93.26  ? ? ? ? ? ? 214  GLU B HB2  1 
ATOM   8103 H HB3  . GLU B 1 223 ? 80.027  113.950 -48.815 1.00 93.26  ? ? ? ? ? ? 214  GLU B HB3  1 
ATOM   8104 H HG2  . GLU B 1 223 ? 78.475  114.906 -50.271 1.00 106.87 ? ? ? ? ? ? 214  GLU B HG2  1 
ATOM   8105 H HG3  . GLU B 1 223 ? 79.388  114.497 -51.506 1.00 106.87 ? ? ? ? ? ? 214  GLU B HG3  1 
ATOM   8106 N N    . LEU B 1 224 ? 83.319  115.151 -48.838 1.00 66.76  ? ? ? ? ? ? 215  LEU B N    1 
ATOM   8107 C CA   . LEU B 1 224 ? 84.416  115.100 -47.883 1.00 67.21  ? ? ? ? ? ? 215  LEU B CA   1 
ATOM   8108 C C    . LEU B 1 224 ? 84.873  116.511 -47.526 1.00 72.17  ? ? ? ? ? ? 215  LEU B C    1 
ATOM   8109 O O    . LEU B 1 224 ? 85.098  116.823 -46.357 1.00 74.35  ? ? ? ? ? ? 215  LEU B O    1 
ATOM   8110 C CB   . LEU B 1 224 ? 85.587  114.302 -48.461 1.00 62.09  ? ? ? ? ? ? 215  LEU B CB   1 
ATOM   8111 C CG   . LEU B 1 224 ? 86.740  114.012 -47.497 1.00 66.91  ? ? ? ? ? ? 215  LEU B CG   1 
ATOM   8112 C CD1  . LEU B 1 224 ? 86.332  112.973 -46.461 1.00 66.02  ? ? ? ? ? ? 215  LEU B CD1  1 
ATOM   8113 C CD2  . LEU B 1 224 ? 87.973  113.558 -48.255 1.00 61.32  ? ? ? ? ? ? 215  LEU B CD2  1 
ATOM   8114 H H    . LEU B 1 224 ? 83.543  114.936 -49.640 1.00 80.12  ? ? ? ? ? ? 215  LEU B H    1 
ATOM   8115 H HA   . LEU B 1 224 ? 84.117  114.660 -47.072 1.00 80.66  ? ? ? ? ? ? 215  LEU B HA   1 
ATOM   8116 H HB2  . LEU B 1 224 ? 85.249  113.448 -48.773 1.00 74.50  ? ? ? ? ? ? 215  LEU B HB2  1 
ATOM   8117 H HB3  . LEU B 1 224 ? 85.953  114.797 -49.210 1.00 74.50  ? ? ? ? ? ? 215  LEU B HB3  1 
ATOM   8118 H HG   . LEU B 1 224 ? 86.966  114.828 -47.025 1.00 80.29  ? ? ? ? ? ? 215  LEU B HG   1 
ATOM   8119 H HD11 . LEU B 1 224 ? 86.086  112.153 -46.917 1.00 79.23  ? ? ? ? ? ? 215  LEU B HD11 1 
ATOM   8120 H HD12 . LEU B 1 224 ? 87.080  112.810 -45.866 1.00 79.23  ? ? ? ? ? ? 215  LEU B HD12 1 
ATOM   8121 H HD13 . LEU B 1 224 ? 85.575  113.312 -45.957 1.00 79.23  ? ? ? ? ? ? 215  LEU B HD13 1 
ATOM   8122 H HD21 . LEU B 1 224 ? 88.241  114.259 -48.869 1.00 73.59  ? ? ? ? ? ? 215  LEU B HD21 1 
ATOM   8123 H HD22 . LEU B 1 224 ? 88.686  113.381 -47.622 1.00 73.59  ? ? ? ? ? ? 215  LEU B HD22 1 
ATOM   8124 H HD23 . LEU B 1 224 ? 87.760  112.749 -48.748 1.00 73.59  ? ? ? ? ? ? 215  LEU B HD23 1 
ATOM   8125 N N    . ASP B 1 225 ? 85.010  117.359 -48.541 1.00 65.36  ? ? ? ? ? ? 216  ASP B N    1 
ATOM   8126 C CA   . ASP B 1 225 ? 85.422  118.743 -48.333 1.00 68.20  ? ? ? ? ? ? 216  ASP B CA   1 
ATOM   8127 C C    . ASP B 1 225 ? 84.389  119.503 -47.512 1.00 65.32  ? ? ? ? ? ? 216  ASP B C    1 
ATOM   8128 O O    . ASP B 1 225 ? 84.727  120.442 -46.792 1.00 70.47  ? ? ? ? ? ? 216  ASP B O    1 
ATOM   8129 C CB   . ASP B 1 225 ? 85.633  119.446 -49.675 1.00 88.42  ? ? ? ? ? ? 216  ASP B CB   1 
ATOM   8130 C CG   . ASP B 1 225 ? 86.789  118.864 -50.465 1.00 108.42 ? ? ? ? ? ? 216  ASP B CG   1 
ATOM   8131 O OD1  . ASP B 1 225 ? 87.748  118.367 -49.838 1.00 120.00 ? ? ? ? ? ? 216  ASP B OD1  1 
ATOM   8132 O OD2  . ASP B 1 225 ? 86.739  118.904 -51.712 1.00 114.18 ? ? ? ? ? ? 216  ASP B OD2  1 
ATOM   8133 H H    . ASP B 1 225 ? 84.870  117.156 -49.365 1.00 78.43  ? ? ? ? ? ? 216  ASP B H    1 
ATOM   8134 H HA   . ASP B 1 225 ? 86.263  118.755 -47.849 1.00 81.84  ? ? ? ? ? ? 216  ASP B HA   1 
ATOM   8135 H HB2  . ASP B 1 225 ? 84.829  119.356 -50.209 1.00 106.10 ? ? ? ? ? ? 216  ASP B HB2  1 
ATOM   8136 H HB3  . ASP B 1 225 ? 85.822  120.384 -49.514 1.00 106.10 ? ? ? ? ? ? 216  ASP B HB3  1 
ATOM   8137 N N    . ASN B 1 226 ? 83.130  119.094 -47.624 1.00 63.21  ? ? ? ? ? ? 217  ASN B N    1 
ATOM   8138 C CA   . ASN B 1 226 ? 82.055  119.724 -46.867 1.00 72.82  ? ? ? ? ? ? 217  ASN B CA   1 
ATOM   8139 C C    . ASN B 1 226 ? 82.009  119.230 -45.425 1.00 62.92  ? ? ? ? ? ? 217  ASN B C    1 
ATOM   8140 O O    . ASN B 1 226 ? 81.285  119.785 -44.598 1.00 67.02  ? ? ? ? ? ? 217  ASN B O    1 
ATOM   8141 C CB   . ASN B 1 226 ? 80.705  119.467 -47.541 1.00 71.35  ? ? ? ? ? ? 217  ASN B CB   1 
ATOM   8142 C CG   . ASN B 1 226 ? 80.573  120.175 -48.877 1.00 76.35  ? ? ? ? ? ? 217  ASN B CG   1 
ATOM   8143 O OD1  . ASN B 1 226 ? 81.299  121.126 -49.168 1.00 73.82  ? ? ? ? ? ? 217  ASN B OD1  1 
ATOM   8144 N ND2  . ASN B 1 226 ? 79.633  119.715 -49.696 1.00 81.55  ? ? ? ? ? ? 217  ASN B ND2  1 
ATOM   8145 H H    . ASN B 1 226 ? 82.871  118.452 -48.134 1.00 75.86  ? ? ? ? ? ? 217  ASN B H    1 
ATOM   8146 H HA   . ASN B 1 226 ? 82.203  120.682 -46.850 1.00 87.38  ? ? ? ? ? ? 217  ASN B HA   1 
ATOM   8147 H HB2  . ASN B 1 226 ? 80.605  118.515 -47.695 1.00 85.62  ? ? ? ? ? ? 217  ASN B HB2  1 
ATOM   8148 H HB3  . ASN B 1 226 ? 79.997  119.786 -46.961 1.00 85.62  ? ? ? ? ? ? 217  ASN B HB3  1 
ATOM   8149 H HD21 . ASN B 1 226 ? 79.140  119.052 -49.457 1.00 97.86  ? ? ? ? ? ? 217  ASN B HD21 1 
ATOM   8150 H HD22 . ASN B 1 226 ? 79.516  120.082 -50.466 1.00 97.86  ? ? ? ? ? ? 217  ASN B HD22 1 
ATOM   8151 N N    . ALA B 1 227 ? 82.782  118.187 -45.133 1.00 60.25  ? ? ? ? ? ? 218  ALA B N    1 
ATOM   8152 C CA   . ALA B 1 227 ? 82.815  117.593 -43.799 1.00 64.98  ? ? ? ? ? ? 218  ALA B CA   1 
ATOM   8153 C C    . ALA B 1 227 ? 84.116  117.927 -43.075 1.00 65.76  ? ? ? ? ? ? 218  ALA B C    1 
ATOM   8154 O O    . ALA B 1 227 ? 84.244  117.686 -41.875 1.00 64.75  ? ? ? ? ? ? 218  ALA B O    1 
ATOM   8155 C CB   . ALA B 1 227 ? 82.642  116.091 -43.895 1.00 52.95  ? ? ? ? ? ? 218  ALA B CB   1 
ATOM   8156 H H    . ALA B 1 227 ? 83.303  117.800 -45.698 1.00 72.30  ? ? ? ? ? ? 218  ALA B H    1 
ATOM   8157 H HA   . ALA B 1 227 ? 82.080  117.948 -43.276 1.00 77.97  ? ? ? ? ? ? 218  ALA B HA   1 
ATOM   8158 H HB1  . ALA B 1 227 ? 83.363  115.723 -44.430 1.00 63.53  ? ? ? ? ? ? 218  ALA B HB1  1 
ATOM   8159 H HB2  . ALA B 1 227 ? 82.666  115.713 -43.002 1.00 63.53  ? ? ? ? ? ? 218  ALA B HB2  1 
ATOM   8160 H HB3  . ALA B 1 227 ? 81.788  115.898 -44.313 1.00 63.53  ? ? ? ? ? ? 218  ALA B HB3  1 
ATOM   8161 N N    . THR B 1 228 ? 85.077  118.481 -43.807 1.00 57.88  ? ? ? ? ? ? 219  THR B N    1 
ATOM   8162 C CA   . THR B 1 228 ? 86.374  118.826 -43.235 1.00 60.92  ? ? ? ? ? ? 219  THR B CA   1 
ATOM   8163 C C    . THR B 1 228 ? 86.275  119.916 -42.159 1.00 65.94  ? ? ? ? ? ? 219  THR B C    1 
ATOM   8164 O O    . THR B 1 228 ? 86.906  119.798 -41.109 1.00 64.08  ? ? ? ? ? ? 219  THR B O    1 
ATOM   8165 C CB   . THR B 1 228 ? 87.376  119.257 -44.330 1.00 55.06  ? ? ? ? ? ? 219  THR B CB   1 
ATOM   8166 O OG1  . THR B 1 228 ? 87.559  118.182 -45.258 1.00 57.80  ? ? ? ? ? ? 219  THR B OG1  1 
ATOM   8167 C CG2  . THR B 1 228 ? 88.726  119.629 -43.724 1.00 54.30  ? ? ? ? ? ? 219  THR B CG2  1 
ATOM   8168 H H    . THR B 1 228 ? 85.002  118.668 -44.643 1.00 69.46  ? ? ? ? ? ? 219  THR B H    1 
ATOM   8169 H HA   . THR B 1 228 ? 86.737  118.034 -42.808 1.00 73.11  ? ? ? ? ? ? 219  THR B HA   1 
ATOM   8170 H HB   . THR B 1 228 ? 87.027  120.031 -44.798 1.00 66.07  ? ? ? ? ? ? 219  THR B HB   1 
ATOM   8171 H HG1  . THR B 1 228 ? 86.826  117.984 -45.617 1.00 69.36  ? ? ? ? ? ? 219  THR B HG1  1 
ATOM   8172 H HG21 . THR B 1 228 ? 89.098  118.868 -43.251 1.00 65.16  ? ? ? ? ? ? 219  THR B HG21 1 
ATOM   8173 H HG22 . THR B 1 228 ? 89.341  119.896 -44.425 1.00 65.16  ? ? ? ? ? ? 219  THR B HG22 1 
ATOM   8174 H HG23 . THR B 1 228 ? 88.619  120.365 -43.101 1.00 65.16  ? ? ? ? ? ? 219  THR B HG23 1 
ATOM   8175 N N    . PRO B 1 229 ? 85.491  120.980 -42.414 1.00 67.49  ? ? ? ? ? ? 220  PRO B N    1 
ATOM   8176 C CA   . PRO B 1 229 ? 85.373  122.038 -41.402 1.00 61.95  ? ? ? ? ? ? 220  PRO B CA   1 
ATOM   8177 C C    . PRO B 1 229 ? 84.871  121.524 -40.054 1.00 53.65  ? ? ? ? ? ? 220  PRO B C    1 
ATOM   8178 O O    . PRO B 1 229 ? 85.447  121.862 -39.021 1.00 61.36  ? ? ? ? ? ? 220  PRO B O    1 
ATOM   8179 C CB   . PRO B 1 229 ? 84.353  122.998 -42.018 1.00 55.41  ? ? ? ? ? ? 220  PRO B CB   1 
ATOM   8180 C CG   . PRO B 1 229 ? 84.467  122.780 -43.483 1.00 49.36  ? ? ? ? ? ? 220  PRO B CG   1 
ATOM   8181 C CD   . PRO B 1 229 ? 84.757  121.322 -43.646 1.00 62.35  ? ? ? ? ? ? 220  PRO B CD   1 
ATOM   8182 H HA   . PRO B 1 229 ? 86.221  122.494 -41.283 1.00 74.34  ? ? ? ? ? ? 220  PRO B HA   1 
ATOM   8183 H HB2  . PRO B 1 229 ? 83.462  122.776 -41.705 1.00 66.49  ? ? ? ? ? ? 220  PRO B HB2  1 
ATOM   8184 H HB3  . PRO B 1 229 ? 84.581  123.912 -41.787 1.00 66.49  ? ? ? ? ? ? 220  PRO B HB3  1 
ATOM   8185 H HG2  . PRO B 1 229 ? 83.629  123.013 -43.914 1.00 59.24  ? ? ? ? ? ? 220  PRO B HG2  1 
ATOM   8186 H HG3  . PRO B 1 229 ? 85.194  123.316 -43.837 1.00 59.24  ? ? ? ? ? ? 220  PRO B HG3  1 
ATOM   8187 H HD2  . PRO B 1 229 ? 83.930  120.817 -43.699 1.00 74.82  ? ? ? ? ? ? 220  PRO B HD2  1 
ATOM   8188 H HD3  . PRO B 1 229 ? 85.315  121.174 -44.425 1.00 74.82  ? ? ? ? ? ? 220  PRO B HD3  1 
ATOM   8189 N N    . GLN B 1 230 ? 83.813  120.718 -40.069 1.00 43.69  ? ? ? ? ? ? 221  GLN B N    1 
ATOM   8190 C CA   . GLN B 1 230 ? 83.267  120.153 -38.841 1.00 48.47  ? ? ? ? ? ? 221  GLN B CA   1 
ATOM   8191 C C    . GLN B 1 230 ? 84.259  119.175 -38.219 1.00 63.58  ? ? ? ? ? ? 221  GLN B C    1 
ATOM   8192 O O    . GLN B 1 230 ? 84.394  119.100 -36.996 1.00 48.83  ? ? ? ? ? ? 221  GLN B O    1 
ATOM   8193 C CB   . GLN B 1 230 ? 81.942  119.443 -39.127 1.00 50.67  ? ? ? ? ? ? 221  GLN B CB   1 
ATOM   8194 C CG   . GLN B 1 230 ? 81.236  118.882 -37.895 1.00 70.35  ? ? ? ? ? ? 221  GLN B CG   1 
ATOM   8195 C CD   . GLN B 1 230 ? 80.672  119.963 -36.988 1.00 90.52  ? ? ? ? ? ? 221  GLN B CD   1 
ATOM   8196 O OE1  . GLN B 1 230 ? 80.825  121.156 -37.250 1.00 93.01  ? ? ? ? ? ? 221  GLN B OE1  1 
ATOM   8197 N NE2  . GLN B 1 230 ? 80.007  119.545 -35.916 1.00 95.23  ? ? ? ? ? ? 221  GLN B NE2  1 
ATOM   8198 H H    . GLN B 1 230 ? 83.392  120.483 -40.781 1.00 52.43  ? ? ? ? ? ? 221  GLN B H    1 
ATOM   8199 H HA   . GLN B 1 230 ? 83.101  120.866 -38.204 1.00 58.16  ? ? ? ? ? ? 221  GLN B HA   1 
ATOM   8200 H HB2  . GLN B 1 230 ? 81.338  120.073 -39.550 1.00 60.80  ? ? ? ? ? ? 221  GLN B HB2  1 
ATOM   8201 H HB3  . GLN B 1 230 ? 82.113  118.702 -39.730 1.00 60.80  ? ? ? ? ? ? 221  GLN B HB3  1 
ATOM   8202 H HG2  . GLN B 1 230 ? 80.500  118.320 -38.183 1.00 84.42  ? ? ? ? ? ? 221  GLN B HG2  1 
ATOM   8203 H HG3  . GLN B 1 230 ? 81.870  118.360 -37.379 1.00 84.42  ? ? ? ? ? ? 221  GLN B HG3  1 
ATOM   8204 H HE21 . GLN B 1 230 ? 79.916  118.703 -35.768 1.00 114.27 ? ? ? ? ? ? 221  GLN B HE21 1 
ATOM   8205 H HE22 . GLN B 1 230 ? 79.668  120.117 -35.371 1.00 114.27 ? ? ? ? ? ? 221  GLN B HE22 1 
ATOM   8206 N N    . TYR B 1 231 ? 84.947  118.424 -39.073 1.00 50.79  ? ? ? ? ? ? 222  TYR B N    1 
ATOM   8207 C CA   . TYR B 1 231 ? 85.955  117.471 -38.627 1.00 46.11  ? ? ? ? ? ? 222  TYR B CA   1 
ATOM   8208 C C    . TYR B 1 231 ? 87.090  118.189 -37.906 1.00 48.00  ? ? ? ? ? ? 222  TYR B C    1 
ATOM   8209 O O    . TYR B 1 231 ? 87.504  117.778 -36.825 1.00 48.44  ? ? ? ? ? ? 222  TYR B O    1 
ATOM   8210 C CB   . TYR B 1 231 ? 86.494  116.680 -39.823 1.00 35.52  ? ? ? ? ? ? 222  TYR B CB   1 
ATOM   8211 C CG   . TYR B 1 231 ? 87.746  115.884 -39.536 1.00 48.89  ? ? ? ? ? ? 222  TYR B CG   1 
ATOM   8212 C CD1  . TYR B 1 231 ? 87.773  114.932 -38.524 1.00 50.26  ? ? ? ? ? ? 222  TYR B CD1  1 
ATOM   8213 C CD2  . TYR B 1 231 ? 88.898  116.075 -40.287 1.00 39.93  ? ? ? ? ? ? 222  TYR B CD2  1 
ATOM   8214 C CE1  . TYR B 1 231 ? 88.916  114.201 -38.261 1.00 35.46  ? ? ? ? ? ? 222  TYR B CE1  1 
ATOM   8215 C CE2  . TYR B 1 231 ? 90.046  115.347 -40.033 1.00 41.64  ? ? ? ? ? ? 222  TYR B CE2  1 
ATOM   8216 C CZ   . TYR B 1 231 ? 90.049  114.412 -39.020 1.00 48.38  ? ? ? ? ? ? 222  TYR B CZ   1 
ATOM   8217 O OH   . TYR B 1 231 ? 91.188  113.684 -38.763 1.00 43.45  ? ? ? ? ? ? 222  TYR B OH   1 
ATOM   8218 H H    . TYR B 1 231 ? 84.847  118.449 -39.927 1.00 60.94  ? ? ? ? ? ? 222  TYR B H    1 
ATOM   8219 H HA   . TYR B 1 231 ? 85.549  116.844 -38.007 1.00 55.33  ? ? ? ? ? ? 222  TYR B HA   1 
ATOM   8220 H HB2  . TYR B 1 231 ? 85.811  116.057 -40.117 1.00 42.63  ? ? ? ? ? ? 222  TYR B HB2  1 
ATOM   8221 H HB3  . TYR B 1 231 ? 86.698  117.302 -40.539 1.00 42.63  ? ? ? ? ? ? 222  TYR B HB3  1 
ATOM   8222 H HD1  . TYR B 1 231 ? 87.011  114.789 -38.010 1.00 60.31  ? ? ? ? ? ? 222  TYR B HD1  1 
ATOM   8223 H HD2  . TYR B 1 231 ? 88.899  116.705 -40.971 1.00 47.91  ? ? ? ? ? ? 222  TYR B HD2  1 
ATOM   8224 H HE1  . TYR B 1 231 ? 88.921  113.569 -37.579 1.00 42.55  ? ? ? ? ? ? 222  TYR B HE1  1 
ATOM   8225 H HE2  . TYR B 1 231 ? 90.811  115.487 -40.543 1.00 49.97  ? ? ? ? ? ? 222  TYR B HE2  1 
ATOM   8226 H HH   . TYR B 1 231 ? 91.798  113.909 -39.294 1.00 52.14  ? ? ? ? ? ? 222  TYR B HH   1 
ATOM   8227 N N    . MET B 1 232 ? 87.581  119.269 -38.504 1.00 42.93  ? ? ? ? ? ? 223  MET B N    1 
ATOM   8228 C CA   . MET B 1 232 ? 88.678  120.031 -37.920 1.00 39.25  ? ? ? ? ? ? 223  MET B CA   1 
ATOM   8229 C C    . MET B 1 232 ? 88.237  120.761 -36.654 1.00 46.34  ? ? ? ? ? ? 223  MET B C    1 
ATOM   8230 O O    . MET B 1 232 ? 89.020  120.928 -35.720 1.00 48.62  ? ? ? ? ? ? 223  MET B O    1 
ATOM   8231 C CB   . MET B 1 232 ? 89.230  121.034 -38.933 1.00 41.91  ? ? ? ? ? ? 223  MET B CB   1 
ATOM   8232 C CG   . MET B 1 232 ? 89.960  120.390 -40.102 1.00 57.82  ? ? ? ? ? ? 223  MET B CG   1 
ATOM   8233 S SD   . MET B 1 232 ? 90.498  121.583 -41.344 1.00 65.14  ? ? ? ? ? ? 223  MET B SD   1 
ATOM   8234 C CE   . MET B 1 232 ? 91.748  122.494 -40.441 1.00 54.81  ? ? ? ? ? ? 223  MET B CE   1 
ATOM   8235 H H    . MET B 1 232 ? 87.295  119.583 -39.252 1.00 51.52  ? ? ? ? ? ? 223  MET B H    1 
ATOM   8236 H HA   . MET B 1 232 ? 89.394  119.418 -37.691 1.00 47.10  ? ? ? ? ? ? 223  MET B HA   1 
ATOM   8237 H HB2  . MET B 1 232 ? 88.494  121.552 -39.292 1.00 50.29  ? ? ? ? ? ? 223  MET B HB2  1 
ATOM   8238 H HB3  . MET B 1 232 ? 89.856  121.621 -38.481 1.00 50.29  ? ? ? ? ? ? 223  MET B HB3  1 
ATOM   8239 H HG2  . MET B 1 232 ? 90.746  119.930 -39.769 1.00 69.39  ? ? ? ? ? ? 223  MET B HG2  1 
ATOM   8240 H HG3  . MET B 1 232 ? 89.365  119.757 -40.534 1.00 69.39  ? ? ? ? ? ? 223  MET B HG3  1 
ATOM   8241 H HE1  . MET B 1 232 ? 92.447  121.881 -40.164 1.00 65.77  ? ? ? ? ? ? 223  MET B HE1  1 
ATOM   8242 H HE2  . MET B 1 232 ? 92.118  123.179 -41.019 1.00 65.77  ? ? ? ? ? ? 223  MET B HE2  1 
ATOM   8243 H HE3  . MET B 1 232 ? 91.339  122.903 -39.662 1.00 65.77  ? ? ? ? ? ? 223  MET B HE3  1 
ATOM   8244 N N    . GLU B 1 233 ? 86.983  121.197 -36.629 1.00 47.91  ? ? ? ? ? ? 224  GLU B N    1 
ATOM   8245 C CA   . GLU B 1 233 ? 86.444  121.894 -35.470 1.00 54.00  ? ? ? ? ? ? 224  GLU B CA   1 
ATOM   8246 C C    . GLU B 1 233 ? 86.346  120.943 -34.284 1.00 56.53  ? ? ? ? ? ? 224  GLU B C    1 
ATOM   8247 O O    . GLU B 1 233 ? 86.726  121.289 -33.166 1.00 49.80  ? ? ? ? ? ? 224  GLU B O    1 
ATOM   8248 C CB   . GLU B 1 233 ? 85.066  122.476 -35.792 1.00 67.78  ? ? ? ? ? ? 224  GLU B CB   1 
ATOM   8249 C CG   . GLU B 1 233 ? 84.411  123.223 -34.639 1.00 88.32  ? ? ? ? ? ? 224  GLU B CG   1 
ATOM   8250 C CD   . GLU B 1 233 ? 83.047  123.776 -35.006 1.00 115.44 ? ? ? ? ? ? 224  GLU B CD   1 
ATOM   8251 O OE1  . GLU B 1 233 ? 82.712  123.789 -36.209 1.00 124.58 ? ? ? ? ? ? 224  GLU B OE1  1 
ATOM   8252 O OE2  . GLU B 1 233 ? 82.306  124.193 -34.091 1.00 126.05 ? ? ? ? ? ? 224  GLU B OE2  1 
ATOM   8253 H H    . GLU B 1 233 ? 86.422  121.101 -37.274 1.00 57.49  ? ? ? ? ? ? 224  GLU B H    1 
ATOM   8254 H HA   . GLU B 1 233 ? 87.036  122.623 -35.229 1.00 64.80  ? ? ? ? ? ? 224  GLU B HA   1 
ATOM   8255 H HB2  . GLU B 1 233 ? 85.157  123.098 -36.531 1.00 81.33  ? ? ? ? ? ? 224  GLU B HB2  1 
ATOM   8256 H HB3  . GLU B 1 233 ? 84.474  121.751 -36.047 1.00 81.33  ? ? ? ? ? ? 224  GLU B HB3  1 
ATOM   8257 H HG2  . GLU B 1 233 ? 84.298  122.615 -33.891 1.00 105.98 ? ? ? ? ? ? 224  GLU B HG2  1 
ATOM   8258 H HG3  . GLU B 1 233 ? 84.977  123.967 -34.381 1.00 105.98 ? ? ? ? ? ? 224  GLU B HG3  1 
ATOM   8259 N N    . ASN B 1 234 ? 85.842  119.739 -34.537 1.00 52.33  ? ? ? ? ? ? 225  ASN B N    1 
ATOM   8260 C CA   . ASN B 1 234 ? 85.642  118.758 -33.477 1.00 52.10  ? ? ? ? ? ? 225  ASN B CA   1 
ATOM   8261 C C    . ASN B 1 234 ? 86.954  118.218 -32.916 1.00 51.85  ? ? ? ? ? ? 225  ASN B C    1 
ATOM   8262 O O    . ASN B 1 234 ? 87.063  117.981 -31.716 1.00 45.17  ? ? ? ? ? ? 225  ASN B O    1 
ATOM   8263 C CB   . ASN B 1 234 ? 84.773  117.603 -33.976 1.00 47.90  ? ? ? ? ? ? 225  ASN B CB   1 
ATOM   8264 C CG   . ASN B 1 234 ? 83.336  118.019 -34.226 1.00 61.58  ? ? ? ? ? ? 225  ASN B CG   1 
ATOM   8265 O OD1  . ASN B 1 234 ? 82.824  118.940 -33.591 1.00 74.81  ? ? ? ? ? ? 225  ASN B OD1  1 
ATOM   8266 N ND2  . ASN B 1 234 ? 82.676  117.335 -35.152 1.00 65.40  ? ? ? ? ? ? 225  ASN B ND2  1 
ATOM   8267 H H    . ASN B 1 234 ? 85.607  119.465 -35.317 1.00 62.79  ? ? ? ? ? ? 225  ASN B H    1 
ATOM   8268 H HA   . ASN B 1 234 ? 85.168  119.187 -32.747 1.00 62.53  ? ? ? ? ? ? 225  ASN B HA   1 
ATOM   8269 H HB2  . ASN B 1 234 ? 85.139  117.270 -34.810 1.00 57.48  ? ? ? ? ? ? 225  ASN B HB2  1 
ATOM   8270 H HB3  . ASN B 1 234 ? 84.771  116.899 -33.309 1.00 57.48  ? ? ? ? ? ? 225  ASN B HB3  1 
ATOM   8271 H HD21 . ASN B 1 234 ? 83.066  116.695 -35.574 1.00 78.48  ? ? ? ? ? ? 225  ASN B HD21 1 
ATOM   8272 H HD22 . ASN B 1 234 ? 81.858  117.532 -35.331 1.00 78.48  ? ? ? ? ? ? 225  ASN B HD22 1 
ATOM   8273 N N    . MET B 1 235 ? 87.943  118.019 -33.783 1.00 49.39  ? ? ? ? ? ? 226  MET B N    1 
ATOM   8274 C CA   . MET B 1 235 ? 89.250  117.536 -33.347 1.00 36.46  ? ? ? ? ? ? 226  MET B CA   1 
ATOM   8275 C C    . MET B 1 235 ? 89.973  118.617 -32.550 1.00 39.28  ? ? ? ? ? ? 226  MET B C    1 
ATOM   8276 O O    . MET B 1 235 ? 90.657  118.325 -31.571 1.00 44.39  ? ? ? ? ? ? 226  MET B O    1 
ATOM   8277 C CB   . MET B 1 235 ? 90.097  117.113 -34.550 1.00 37.45  ? ? ? ? ? ? 226  MET B CB   1 
ATOM   8278 C CG   . MET B 1 235 ? 89.522  115.931 -35.320 1.00 34.32  ? ? ? ? ? ? 226  MET B CG   1 
ATOM   8279 S SD   . MET B 1 235 ? 89.768  114.345 -34.507 1.00 46.87  ? ? ? ? ? ? 226  MET B SD   1 
ATOM   8280 C CE   . MET B 1 235 ? 91.484  114.041 -34.914 1.00 32.75  ? ? ? ? ? ? 226  MET B CE   1 
ATOM   8281 H H    . MET B 1 235 ? 87.883  118.157 -34.629 1.00 59.26  ? ? ? ? ? ? 226  MET B H    1 
ATOM   8282 H HA   . MET B 1 235 ? 89.125  116.758 -32.781 1.00 43.75  ? ? ? ? ? ? 226  MET B HA   1 
ATOM   8283 H HB2  . MET B 1 235 ? 90.165  117.862 -35.163 1.00 44.94  ? ? ? ? ? ? 226  MET B HB2  1 
ATOM   8284 H HB3  . MET B 1 235 ? 90.980  116.863 -34.237 1.00 44.94  ? ? ? ? ? ? 226  MET B HB3  1 
ATOM   8285 H HG2  . MET B 1 235 ? 88.568  116.063 -35.429 1.00 41.19  ? ? ? ? ? ? 226  MET B HG2  1 
ATOM   8286 H HG3  . MET B 1 235 ? 89.950  115.887 -36.190 1.00 41.19  ? ? ? ? ? ? 226  MET B HG3  1 
ATOM   8287 H HE1  . MET B 1 235 ? 92.026  114.760 -34.551 1.00 39.30  ? ? ? ? ? ? 226  MET B HE1  1 
ATOM   8288 H HE2  . MET B 1 235 ? 91.755  113.194 -34.526 1.00 39.30  ? ? ? ? ? ? 226  MET B HE2  1 
ATOM   8289 H HE3  . MET B 1 235 ? 91.578  114.009 -35.879 1.00 39.30  ? ? ? ? ? ? 226  MET B HE3  1 
ATOM   8290 N N    . GLU B 1 236 ? 89.823  119.865 -32.982 1.00 44.67  ? ? ? ? ? ? 227  GLU B N    1 
ATOM   8291 C CA   . GLU B 1 236 ? 90.401  120.999 -32.272 1.00 44.94  ? ? ? ? ? ? 227  GLU B CA   1 
ATOM   8292 C C    . GLU B 1 236 ? 89.828  121.098 -30.866 1.00 47.78  ? ? ? ? ? ? 227  GLU B C    1 
ATOM   8293 O O    . GLU B 1 236 ? 90.543  121.390 -29.906 1.00 49.50  ? ? ? ? ? ? 227  GLU B O    1 
ATOM   8294 C CB   . GLU B 1 236 ? 90.110  122.295 -33.027 1.00 54.23  ? ? ? ? ? ? 227  GLU B CB   1 
ATOM   8295 C CG   . GLU B 1 236 ? 91.167  122.669 -34.046 1.00 71.10  ? ? ? ? ? ? 227  GLU B CG   1 
ATOM   8296 C CD   . GLU B 1 236 ? 92.452  123.148 -33.400 1.00 86.56  ? ? ? ? ? ? 227  GLU B CD   1 
ATOM   8297 O OE1  . GLU B 1 236 ? 92.511  123.211 -32.152 1.00 77.05  ? ? ? ? ? ? 227  GLU B OE1  1 
ATOM   8298 O OE2  . GLU B 1 236 ? 93.403  123.466 -34.144 1.00 96.00  ? ? ? ? ? ? 227  GLU B OE2  1 
ATOM   8299 H H    . GLU B 1 236 ? 89.386  120.082 -33.690 1.00 53.60  ? ? ? ? ? ? 227  GLU B H    1 
ATOM   8300 H HA   . GLU B 1 236 ? 91.362  120.888 -32.208 1.00 53.93  ? ? ? ? ? ? 227  GLU B HA   1 
ATOM   8301 H HB2  . GLU B 1 236 ? 89.267  122.199 -33.497 1.00 65.08  ? ? ? ? ? ? 227  GLU B HB2  1 
ATOM   8302 H HB3  . GLU B 1 236 ? 90.047  123.021 -32.387 1.00 65.08  ? ? ? ? ? ? 227  GLU B HB3  1 
ATOM   8303 H HG2  . GLU B 1 236 ? 91.375  121.891 -34.587 1.00 85.32  ? ? ? ? ? ? 227  GLU B HG2  1 
ATOM   8304 H HG3  . GLU B 1 236 ? 90.828  123.384 -34.607 1.00 85.32  ? ? ? ? ? ? 227  GLU B HG3  1 
ATOM   8305 N N    . GLN B 1 237 ? 88.529  120.848 -30.759 1.00 52.29  ? ? ? ? ? ? 228  GLN B N    1 
ATOM   8306 C CA   . GLN B 1 237 ? 87.818  120.967 -29.497 1.00 40.33  ? ? ? ? ? ? 228  GLN B CA   1 
ATOM   8307 C C    . GLN B 1 237 ? 88.365  119.976 -28.477 1.00 47.30  ? ? ? ? ? ? 228  GLN B C    1 
ATOM   8308 O O    . GLN B 1 237 ? 88.691  120.347 -27.349 1.00 51.21  ? ? ? ? ? ? 228  GLN B O    1 
ATOM   8309 C CB   . GLN B 1 237 ? 86.325  120.727 -29.728 1.00 56.37  ? ? ? ? ? ? 228  GLN B CB   1 
ATOM   8310 C CG   . GLN B 1 237 ? 85.439  121.027 -28.530 1.00 67.45  ? ? ? ? ? ? 228  GLN B CG   1 
ATOM   8311 C CD   . GLN B 1 237 ? 83.966  121.064 -28.896 1.00 97.80  ? ? ? ? ? ? 228  GLN B CD   1 
ATOM   8312 O OE1  . GLN B 1 237 ? 83.598  121.457 -30.005 1.00 100.88 ? ? ? ? ? ? 228  GLN B OE1  1 
ATOM   8313 N NE2  . GLN B 1 237 ? 83.114  120.651 -27.965 1.00 113.99 ? ? ? ? ? ? 228  GLN B NE2  1 
ATOM   8314 H H    . GLN B 1 237 ? 88.030  120.605 -31.416 1.00 62.75  ? ? ? ? ? ? 228  GLN B H    1 
ATOM   8315 H HA   . GLN B 1 237 ? 87.933  121.863 -29.145 1.00 48.39  ? ? ? ? ? ? 228  GLN B HA   1 
ATOM   8316 H HB2  . GLN B 1 237 ? 86.031  121.292 -30.459 1.00 67.64  ? ? ? ? ? ? 228  GLN B HB2  1 
ATOM   8317 H HB3  . GLN B 1 237 ? 86.195  119.795 -29.963 1.00 67.64  ? ? ? ? ? ? 228  GLN B HB3  1 
ATOM   8318 H HG2  . GLN B 1 237 ? 85.566  120.336 -27.861 1.00 80.94  ? ? ? ? ? ? 228  GLN B HG2  1 
ATOM   8319 H HG3  . GLN B 1 237 ? 85.681  121.892 -28.166 1.00 80.94  ? ? ? ? ? ? 228  GLN B HG3  1 
ATOM   8320 H HE21 . GLN B 1 237 ? 83.407  120.382 -27.203 1.00 136.79 ? ? ? ? ? ? 228  GLN B HE21 1 
ATOM   8321 H HE22 . GLN B 1 237 ? 82.269  120.654 -28.124 1.00 136.79 ? ? ? ? ? ? 228  GLN B HE22 1 
ATOM   8322 N N    . VAL B 1 238 ? 88.467  118.715 -28.883 1.00 46.12  ? ? ? ? ? ? 229  VAL B N    1 
ATOM   8323 C CA   . VAL B 1 238 ? 88.996  117.672 -28.013 1.00 53.52  ? ? ? ? ? ? 229  VAL B CA   1 
ATOM   8324 C C    . VAL B 1 238 ? 90.483  117.895 -27.737 1.00 48.20  ? ? ? ? ? ? 229  VAL B C    1 
ATOM   8325 O O    . VAL B 1 238 ? 90.958  117.627 -26.636 1.00 56.42  ? ? ? ? ? ? 229  VAL B O    1 
ATOM   8326 C CB   . VAL B 1 238 ? 88.763  116.255 -28.610 1.00 35.86  ? ? ? ? ? ? 229  VAL B CB   1 
ATOM   8327 C CG1  . VAL B 1 238 ? 89.325  116.156 -30.014 1.00 72.20  ? ? ? ? ? ? 229  VAL B CG1  1 
ATOM   8328 C CG2  . VAL B 1 238 ? 89.369  115.173 -27.715 1.00 31.80  ? ? ? ? ? ? 229  VAL B CG2  1 
ATOM   8329 H H    . VAL B 1 238 ? 88.235  118.436 -29.663 1.00 55.34  ? ? ? ? ? ? 229  VAL B H    1 
ATOM   8330 H HA   . VAL B 1 238 ? 88.531  117.713 -27.163 1.00 64.23  ? ? ? ? ? ? 229  VAL B HA   1 
ATOM   8331 H HB   . VAL B 1 238 ? 87.808  116.093 -28.662 1.00 43.04  ? ? ? ? ? ? 229  VAL B HB   1 
ATOM   8332 H HG11 . VAL B 1 238 ? 90.279  116.332 -29.985 1.00 86.64  ? ? ? ? ? ? 229  VAL B HG11 1 
ATOM   8333 H HG12 . VAL B 1 238 ? 89.163  115.262 -30.356 1.00 86.64  ? ? ? ? ? ? 229  VAL B HG12 1 
ATOM   8334 H HG13 . VAL B 1 238 ? 88.884  116.811 -30.578 1.00 86.64  ? ? ? ? ? ? 229  VAL B HG13 1 
ATOM   8335 H HG21 . VAL B 1 238 ? 88.953  115.218 -26.840 1.00 38.16  ? ? ? ? ? ? 229  VAL B HG21 1 
ATOM   8336 H HG22 . VAL B 1 238 ? 89.207  114.305 -28.115 1.00 38.16  ? ? ? ? ? ? 229  VAL B HG22 1 
ATOM   8337 H HG23 . VAL B 1 238 ? 90.324  115.328 -27.636 1.00 38.16  ? ? ? ? ? ? 229  VAL B HG23 1 
ATOM   8338 N N    . PHE B 1 239 ? 91.213  118.393 -28.731 1.00 46.26  ? ? ? ? ? ? 230  PHE B N    1 
ATOM   8339 C CA   . PHE B 1 239 ? 92.644  118.629 -28.566 1.00 35.56  ? ? ? ? ? ? 230  PHE B CA   1 
ATOM   8340 C C    . PHE B 1 239 ? 92.913  119.731 -27.548 1.00 36.80  ? ? ? ? ? ? 230  PHE B C    1 
ATOM   8341 O O    . PHE B 1 239 ? 93.884  119.663 -26.795 1.00 46.37  ? ? ? ? ? ? 230  PHE B O    1 
ATOM   8342 C CB   . PHE B 1 239 ? 93.306  118.997 -29.895 1.00 34.02  ? ? ? ? ? ? 230  PHE B CB   1 
ATOM   8343 C CG   . PHE B 1 239 ? 94.784  119.255 -29.778 1.00 40.13  ? ? ? ? ? ? 230  PHE B CG   1 
ATOM   8344 C CD1  . PHE B 1 239 ? 95.683  118.202 -29.727 1.00 38.78  ? ? ? ? ? ? 230  PHE B CD1  1 
ATOM   8345 C CD2  . PHE B 1 239 ? 95.274  120.550 -29.710 1.00 38.25  ? ? ? ? ? ? 230  PHE B CD2  1 
ATOM   8346 C CE1  . PHE B 1 239 ? 97.045  118.434 -29.616 1.00 35.19  ? ? ? ? ? ? 230  PHE B CE1  1 
ATOM   8347 C CE2  . PHE B 1 239 ? 96.635  120.789 -29.597 1.00 39.02  ? ? ? ? ? ? 230  PHE B CE2  1 
ATOM   8348 C CZ   . PHE B 1 239 ? 97.521  119.729 -29.550 1.00 43.21  ? ? ? ? ? ? 230  PHE B CZ   1 
ATOM   8349 H H    . PHE B 1 239 ? 90.907  118.601 -29.507 1.00 55.51  ? ? ? ? ? ? 230  PHE B H    1 
ATOM   8350 H HA   . PHE B 1 239 ? 93.061  117.816 -28.241 1.00 42.67  ? ? ? ? ? ? 230  PHE B HA   1 
ATOM   8351 H HB2  . PHE B 1 239 ? 93.181  118.266 -30.520 1.00 40.82  ? ? ? ? ? ? 230  PHE B HB2  1 
ATOM   8352 H HB3  . PHE B 1 239 ? 92.890  119.802 -30.241 1.00 40.82  ? ? ? ? ? ? 230  PHE B HB3  1 
ATOM   8353 H HD1  . PHE B 1 239 ? 95.369  117.328 -29.771 1.00 46.54  ? ? ? ? ? ? 230  PHE B HD1  1 
ATOM   8354 H HD2  . PHE B 1 239 ? 94.683  121.267 -29.741 1.00 45.90  ? ? ? ? ? ? 230  PHE B HD2  1 
ATOM   8355 H HE1  . PHE B 1 239 ? 97.638  117.718 -29.584 1.00 42.23  ? ? ? ? ? ? 230  PHE B HE1  1 
ATOM   8356 H HE2  . PHE B 1 239 ? 96.952  121.662 -29.554 1.00 46.82  ? ? ? ? ? ? 230  PHE B HE2  1 
ATOM   8357 H HZ   . PHE B 1 239 ? 98.434  119.887 -29.476 1.00 51.86  ? ? ? ? ? ? 230  PHE B HZ   1 
ATOM   8358 N N    . GLU B 1 240 ? 92.055  120.745 -27.531 1.00 35.50  ? ? ? ? ? ? 231  GLU B N    1 
ATOM   8359 C CA   . GLU B 1 240 ? 92.220  121.860 -26.607 1.00 37.36  ? ? ? ? ? ? 231  GLU B CA   1 
ATOM   8360 C C    . GLU B 1 240 ? 91.970  121.415 -25.171 1.00 39.25  ? ? ? ? ? ? 231  GLU B C    1 
ATOM   8361 O O    . GLU B 1 240 ? 92.595  121.924 -24.241 1.00 39.58  ? ? ? ? ? ? 231  GLU B O    1 
ATOM   8362 C CB   . GLU B 1 240 ? 91.279  123.009 -26.974 1.00 45.45  ? ? ? ? ? ? 231  GLU B CB   1 
ATOM   8363 C CG   . GLU B 1 240 ? 91.455  124.260 -26.117 1.00 64.96  ? ? ? ? ? ? 231  GLU B CG   1 
ATOM   8364 C CD   . GLU B 1 240 ? 92.830  124.893 -26.260 1.00 64.79  ? ? ? ? ? ? 231  GLU B CD   1 
ATOM   8365 O OE1  . GLU B 1 240 ? 93.541  124.579 -27.240 1.00 68.73  ? ? ? ? ? ? 231  GLU B OE1  1 
ATOM   8366 O OE2  . GLU B 1 240 ? 93.199  125.709 -25.389 1.00 62.76  ? ? ? ? ? ? 231  GLU B OE2  1 
ATOM   8367 H H    . GLU B 1 240 ? 91.369  120.812 -28.045 1.00 42.60  ? ? ? ? ? ? 231  GLU B H    1 
ATOM   8368 H HA   . GLU B 1 240 ? 93.131  122.188 -26.666 1.00 44.83  ? ? ? ? ? ? 231  GLU B HA   1 
ATOM   8369 H HB2  . GLU B 1 240 ? 91.439  123.259 -27.897 1.00 54.54  ? ? ? ? ? ? 231  GLU B HB2  1 
ATOM   8370 H HB3  . GLU B 1 240 ? 90.363  122.706 -26.870 1.00 54.54  ? ? ? ? ? ? 231  GLU B HB3  1 
ATOM   8371 H HG2  . GLU B 1 240 ? 90.793  124.919 -26.382 1.00 77.95  ? ? ? ? ? ? 231  GLU B HG2  1 
ATOM   8372 H HG3  . GLU B 1 240 ? 91.331  124.023 -25.184 1.00 77.95  ? ? ? ? ? ? 231  GLU B HG3  1 
ATOM   8373 N N    . GLN B 1 241 ? 91.054  120.468 -24.992 1.00 40.60  ? ? ? ? ? ? 232  GLN B N    1 
ATOM   8374 C CA   . GLN B 1 241 ? 90.808  119.900 -23.671 1.00 36.16  ? ? ? ? ? ? 232  GLN B CA   1 
ATOM   8375 C C    . GLN B 1 241 ? 92.055  119.188 -23.172 1.00 38.18  ? ? ? ? ? ? 232  GLN B C    1 
ATOM   8376 O O    . GLN B 1 241 ? 92.389  119.249 -21.989 1.00 45.10  ? ? ? ? ? ? 232  GLN B O    1 
ATOM   8377 C CB   . GLN B 1 241 ? 89.642  118.913 -23.704 1.00 29.89  ? ? ? ? ? ? 232  GLN B CB   1 
ATOM   8378 C CG   . GLN B 1 241 ? 88.299  119.564 -23.974 1.00 62.15  ? ? ? ? ? ? 232  GLN B CG   1 
ATOM   8379 C CD   . GLN B 1 241 ? 87.135  118.578 -24.039 1.00 90.20  ? ? ? ? ? ? 232  GLN B CD   1 
ATOM   8380 O OE1  . GLN B 1 241 ? 86.103  118.880 -24.635 1.00 99.74  ? ? ? ? ? ? 232  GLN B OE1  1 
ATOM   8381 N NE2  . GLN B 1 241 ? 87.287  117.409 -23.417 1.00 99.00  ? ? ? ? ? ? 232  GLN B NE2  1 
ATOM   8382 H H    . GLN B 1 241 ? 90.564  120.138 -25.616 1.00 48.72  ? ? ? ? ? ? 232  GLN B H    1 
ATOM   8383 H HA   . GLN B 1 241 ? 90.591  120.612 -23.049 1.00 43.39  ? ? ? ? ? ? 232  GLN B HA   1 
ATOM   8384 H HB2  . GLN B 1 241 ? 89.802  118.262 -24.405 1.00 35.87  ? ? ? ? ? ? 232  GLN B HB2  1 
ATOM   8385 H HB3  . GLN B 1 241 ? 89.587  118.465 -22.845 1.00 35.87  ? ? ? ? ? ? 232  GLN B HB3  1 
ATOM   8386 H HG2  . GLN B 1 241 ? 88.111  120.198 -23.264 1.00 74.58  ? ? ? ? ? ? 232  GLN B HG2  1 
ATOM   8387 H HG3  . GLN B 1 241 ? 88.342  120.028 -24.825 1.00 74.58  ? ? ? ? ? ? 232  GLN B HG3  1 
ATOM   8388 H HE21 . GLN B 1 241 ? 88.019  117.236 -23.001 1.00 118.79 ? ? ? ? ? ? 232  GLN B HE21 1 
ATOM   8389 H HE22 . GLN B 1 241 ? 86.652  116.829 -23.433 1.00 118.79 ? ? ? ? ? ? 232  GLN B HE22 1 
ATOM   8390 N N    . CYS B 1 242 ? 92.731  118.498 -24.082 1.00 35.89  ? ? ? ? ? ? 233  CYS B N    1 
ATOM   8391 C CA   . CYS B 1 242 ? 93.969  117.809 -23.755 1.00 34.19  ? ? ? ? ? ? 233  CYS B CA   1 
ATOM   8392 C C    . CYS B 1 242 ? 95.089  118.801 -23.450 1.00 41.82  ? ? ? ? ? ? 233  CYS B C    1 
ATOM   8393 O O    . CYS B 1 242 ? 95.937  118.547 -22.596 1.00 43.44  ? ? ? ? ? ? 233  CYS B O    1 
ATOM   8394 C CB   . CYS B 1 242 ? 94.376  116.890 -24.907 1.00 24.24  ? ? ? ? ? ? 233  CYS B CB   1 
ATOM   8395 S SG   . CYS B 1 242 ? 93.258  115.486 -25.149 1.00 43.54  ? ? ? ? ? ? 233  CYS B SG   1 
ATOM   8396 H H    . CYS B 1 242 ? 92.490  118.413 -24.904 1.00 43.07  ? ? ? ? ? ? 233  CYS B H    1 
ATOM   8397 H HA   . CYS B 1 242 ? 93.829  117.261 -22.967 1.00 41.03  ? ? ? ? ? ? 233  CYS B HA   1 
ATOM   8398 H HB2  . CYS B 1 242 ? 94.387  117.405 -25.729 1.00 29.08  ? ? ? ? ? ? 233  CYS B HB2  1 
ATOM   8399 H HB3  . CYS B 1 242 ? 95.261  116.537 -24.728 1.00 29.08  ? ? ? ? ? ? 233  CYS B HB3  1 
ATOM   8400 H HG   . CYS B 1 242 ? 92.157  115.899 -25.386 1.00 52.25  ? ? ? ? ? ? 233  CYS B HG   1 
ATOM   8401 N N    . GLN B 1 243 ? 95.086  119.929 -24.154 1.00 41.45  ? ? ? ? ? ? 234  GLN B N    1 
ATOM   8402 C CA   . GLN B 1 243 ? 96.088  120.970 -23.944 1.00 36.89  ? ? ? ? ? ? 234  GLN B CA   1 
ATOM   8403 C C    . GLN B 1 243 ? 95.915  121.622 -22.578 1.00 39.57  ? ? ? ? ? ? 234  GLN B C    1 
ATOM   8404 O O    . GLN B 1 243 ? 96.888  121.848 -21.859 1.00 50.08  ? ? ? ? ? ? 234  GLN B O    1 
ATOM   8405 C CB   . GLN B 1 243 ? 95.985  122.037 -25.036 1.00 36.93  ? ? ? ? ? ? 234  GLN B CB   1 
ATOM   8406 C CG   . GLN B 1 243 ? 96.493  121.597 -26.402 1.00 31.64  ? ? ? ? ? ? 234  GLN B CG   1 
ATOM   8407 C CD   . GLN B 1 243 ? 98.005  121.512 -26.463 1.00 41.83  ? ? ? ? ? ? 234  GLN B CD   1 
ATOM   8408 O OE1  . GLN B 1 243 ? 98.606  120.562 -25.961 1.00 41.95  ? ? ? ? ? ? 234  GLN B OE1  1 
ATOM   8409 N NE2  . GLN B 1 243 ? 98.630  122.511 -27.077 1.00 33.51  ? ? ? ? ? ? 234  GLN B NE2  1 
ATOM   8410 H H    . GLN B 1 243 ? 94.510  120.118 -24.764 1.00 49.75  ? ? ? ? ? ? 234  GLN B H    1 
ATOM   8411 H HA   . GLN B 1 243 ? 96.974  120.576 -23.985 1.00 44.27  ? ? ? ? ? ? 234  GLN B HA   1 
ATOM   8412 H HB2  . GLN B 1 243 ? 95.053  122.288 -25.136 1.00 44.31  ? ? ? ? ? ? 234  GLN B HB2  1 
ATOM   8413 H HB3  . GLN B 1 243 ? 96.504  122.810 -24.764 1.00 44.31  ? ? ? ? ? ? 234  GLN B HB3  1 
ATOM   8414 H HG2  . GLN B 1 243 ? 96.134  120.719 -26.606 1.00 37.97  ? ? ? ? ? ? 234  GLN B HG2  1 
ATOM   8415 H HG3  . GLN B 1 243 ? 96.201  122.238 -27.069 1.00 37.97  ? ? ? ? ? ? 234  GLN B HG3  1 
ATOM   8416 H HE21 . GLN B 1 243 ? 98.176  123.159 -27.414 1.00 40.21  ? ? ? ? ? ? 234  GLN B HE21 1 
ATOM   8417 H HE22 . GLN B 1 243 ? 99.488  122.509 -27.138 1.00 40.21  ? ? ? ? ? ? 234  GLN B HE22 1 
ATOM   8418 N N    . GLN B 1 244 ? 94.669  121.927 -22.229 1.00 38.75  ? ? ? ? ? ? 235  GLN B N    1 
ATOM   8419 C CA   . GLN B 1 244 ? 94.366  122.558 -20.952 1.00 37.44  ? ? ? ? ? ? 235  GLN B CA   1 
ATOM   8420 C C    . GLN B 1 244 ? 94.714  121.637 -19.788 1.00 43.34  ? ? ? ? ? ? 235  GLN B C    1 
ATOM   8421 O O    . GLN B 1 244 ? 95.213  122.091 -18.758 1.00 42.36  ? ? ? ? ? ? 235  GLN B O    1 
ATOM   8422 C CB   . GLN B 1 244 ? 92.890  122.956 -20.891 1.00 37.56  ? ? ? ? ? ? 235  GLN B CB   1 
ATOM   8423 C CG   . GLN B 1 244 ? 92.537  124.145 -21.771 1.00 54.29  ? ? ? ? ? ? 235  GLN B CG   1 
ATOM   8424 C CD   . GLN B 1 244 ? 91.056  124.468 -21.747 1.00 84.00  ? ? ? ? ? ? 235  GLN B CD   1 
ATOM   8425 O OE1  . GLN B 1 244 ? 90.278  123.822 -21.044 1.00 87.16  ? ? ? ? ? ? 235  GLN B OE1  1 
ATOM   8426 N NE2  . GLN B 1 244 ? 90.658  125.473 -22.519 1.00 93.06  ? ? ? ? ? ? 235  GLN B NE2  1 
ATOM   8427 H H    . GLN B 1 244 ? 93.978  121.778 -22.719 1.00 46.50  ? ? ? ? ? ? 235  GLN B H    1 
ATOM   8428 H HA   . GLN B 1 244 ? 94.897  123.365 -20.865 1.00 44.93  ? ? ? ? ? ? 235  GLN B HA   1 
ATOM   8429 H HB2  . GLN B 1 244 ? 92.352  122.203 -21.181 1.00 45.07  ? ? ? ? ? ? 235  GLN B HB2  1 
ATOM   8430 H HB3  . GLN B 1 244 ? 92.667  123.187 -19.976 1.00 45.07  ? ? ? ? ? ? 235  GLN B HB3  1 
ATOM   8431 H HG2  . GLN B 1 244 ? 93.020  124.925 -21.456 1.00 65.15  ? ? ? ? ? ? 235  GLN B HG2  1 
ATOM   8432 H HG3  . GLN B 1 244 ? 92.787  123.946 -22.687 1.00 65.15  ? ? ? ? ? ? 235  GLN B HG3  1 
ATOM   8433 H HE21 . GLN B 1 244 ? 91.230  125.901 -22.997 1.00 111.68 ? ? ? ? ? ? 235  GLN B HE21 1 
ATOM   8434 H HE22 . GLN B 1 244 ? 89.827  125.695 -22.541 1.00 111.68 ? ? ? ? ? ? 235  GLN B HE22 1 
ATOM   8435 N N    . PHE B 1 245 ? 94.450  120.345 -19.956 1.00 42.55  ? ? ? ? ? ? 236  PHE B N    1 
ATOM   8436 C CA   . PHE B 1 245 ? 94.781  119.362 -18.932 1.00 44.30  ? ? ? ? ? ? 236  PHE B CA   1 
ATOM   8437 C C    . PHE B 1 245 ? 96.291  119.308 -18.741 1.00 43.58  ? ? ? ? ? ? 236  PHE B C    1 
ATOM   8438 O O    . PHE B 1 245 ? 96.783  119.234 -17.616 1.00 53.08  ? ? ? ? ? ? 236  PHE B O    1 
ATOM   8439 C CB   . PHE B 1 245 ? 94.250  117.983 -19.326 1.00 36.33  ? ? ? ? ? ? 236  PHE B CB   1 
ATOM   8440 C CG   . PHE B 1 245 ? 94.463  116.926 -18.278 1.00 43.17  ? ? ? ? ? ? 236  PHE B CG   1 
ATOM   8441 C CD1  . PHE B 1 245 ? 93.804  116.994 -17.062 1.00 43.66  ? ? ? ? ? ? 236  PHE B CD1  1 
ATOM   8442 C CD2  . PHE B 1 245 ? 95.311  115.857 -18.514 1.00 42.23  ? ? ? ? ? ? 236  PHE B CD2  1 
ATOM   8443 C CE1  . PHE B 1 245 ? 93.993  116.023 -16.099 1.00 40.22  ? ? ? ? ? ? 236  PHE B CE1  1 
ATOM   8444 C CE2  . PHE B 1 245 ? 95.505  114.881 -17.554 1.00 45.21  ? ? ? ? ? ? 236  PHE B CE2  1 
ATOM   8445 C CZ   . PHE B 1 245 ? 94.845  114.964 -16.345 1.00 45.60  ? ? ? ? ? ? 236  PHE B CZ   1 
ATOM   8446 H H    . PHE B 1 245 ? 94.079  120.012 -20.657 1.00 51.06  ? ? ? ? ? ? 236  PHE B H    1 
ATOM   8447 H HA   . PHE B 1 245 ? 94.373  119.620 -18.091 1.00 53.16  ? ? ? ? ? ? 236  PHE B HA   1 
ATOM   8448 H HB2  . PHE B 1 245 ? 93.296  118.051 -19.488 1.00 43.59  ? ? ? ? ? ? 236  PHE B HB2  1 
ATOM   8449 H HB3  . PHE B 1 245 ? 94.701  117.693 -20.135 1.00 43.59  ? ? ? ? ? ? 236  PHE B HB3  1 
ATOM   8450 H HD1  . PHE B 1 245 ? 93.229  117.705 -16.890 1.00 52.40  ? ? ? ? ? ? 236  PHE B HD1  1 
ATOM   8451 H HD2  . PHE B 1 245 ? 95.759  115.796 -19.327 1.00 50.67  ? ? ? ? ? ? 236  PHE B HD2  1 
ATOM   8452 H HE1  . PHE B 1 245 ? 93.547  116.081 -15.285 1.00 48.27  ? ? ? ? ? ? 236  PHE B HE1  1 
ATOM   8453 H HE2  . PHE B 1 245 ? 96.079  114.169 -17.722 1.00 54.25  ? ? ? ? ? ? 236  PHE B HE2  1 
ATOM   8454 H HZ   . PHE B 1 245 ? 94.973  114.309 -15.698 1.00 54.72  ? ? ? ? ? ? 236  PHE B HZ   1 
ATOM   8455 N N    . GLU B 1 246 ? 97.020  119.353 -19.850 1.00 43.63  ? ? ? ? ? ? 237  GLU B N    1 
ATOM   8456 C CA   . GLU B 1 246 ? 98.475  119.368 -19.809 1.00 36.30  ? ? ? ? ? ? 237  GLU B CA   1 
ATOM   8457 C C    . GLU B 1 246 ? 98.962  120.666 -19.180 1.00 46.72  ? ? ? ? ? ? 237  GLU B C    1 
ATOM   8458 O O    . GLU B 1 246 ? 99.906  120.662 -18.391 1.00 43.32  ? ? ? ? ? ? 237  GLU B O    1 
ATOM   8459 C CB   . GLU B 1 246 ? 99.049  119.220 -21.222 1.00 37.55  ? ? ? ? ? ? 237  GLU B CB   1 
ATOM   8460 C CG   . GLU B 1 246 ? 100.573 119.169 -21.289 1.00 50.42  ? ? ? ? ? ? 237  GLU B CG   1 
ATOM   8461 C CD   . GLU B 1 246 ? 101.156 117.900 -20.692 1.00 66.01  ? ? ? ? ? ? 237  GLU B CD   1 
ATOM   8462 O OE1  . GLU B 1 246 ? 100.380 116.985 -20.344 1.00 68.77  ? ? ? ? ? ? 237  GLU B OE1  1 
ATOM   8463 O OE2  . GLU B 1 246 ? 102.398 117.819 -20.576 1.00 66.20  ? ? ? ? ? ? 237  GLU B OE2  1 
ATOM   8464 H H    . GLU B 1 246 ? 96.692  119.375 -20.645 1.00 52.36  ? ? ? ? ? ? 237  GLU B H    1 
ATOM   8465 H HA   . GLU B 1 246 ? 98.791  118.627 -19.270 1.00 43.56  ? ? ? ? ? ? 237  GLU B HA   1 
ATOM   8466 H HB2  . GLU B 1 246 ? 98.711  118.398 -21.609 1.00 45.05  ? ? ? ? ? ? 237  GLU B HB2  1 
ATOM   8467 H HB3  . GLU B 1 246 ? 98.757  119.976 -21.755 1.00 45.05  ? ? ? ? ? ? 237  GLU B HB3  1 
ATOM   8468 H HG2  . GLU B 1 246 ? 100.849 119.216 -22.218 1.00 60.50  ? ? ? ? ? ? 237  GLU B HG2  1 
ATOM   8469 H HG3  . GLU B 1 246 ? 100.935 119.924 -20.798 1.00 60.50  ? ? ? ? ? ? 237  GLU B HG3  1 
ATOM   8470 N N    . GLU B 1 247 ? 98.310  121.772 -19.534 1.00 37.57  ? ? ? ? ? ? 238  GLU B N    1 
ATOM   8471 C CA   . GLU B 1 247 ? 98.668  123.086 -19.007 1.00 35.46  ? ? ? ? ? ? 238  GLU B CA   1 
ATOM   8472 C C    . GLU B 1 247 ? 98.649  123.090 -17.480 1.00 36.81  ? ? ? ? ? ? 238  GLU B C    1 
ATOM   8473 O O    . GLU B 1 247 ? 99.515  123.687 -16.841 1.00 45.04  ? ? ? ? ? ? 238  GLU B O    1 
ATOM   8474 C CB   . GLU B 1 247 ? 97.703  124.145 -19.538 1.00 38.29  ? ? ? ? ? ? 238  GLU B CB   1 
ATOM   8475 C CG   . GLU B 1 247 ? 98.074  125.571 -19.175 1.00 35.60  ? ? ? ? ? ? 238  GLU B CG   1 
ATOM   8476 C CD   . GLU B 1 247 ? 97.106  126.584 -19.761 1.00 56.78  ? ? ? ? ? ? 238  GLU B CD   1 
ATOM   8477 O OE1  . GLU B 1 247 ? 96.132  126.162 -20.421 1.00 72.05  ? ? ? ? ? ? 238  GLU B OE1  1 
ATOM   8478 O OE2  . GLU B 1 247 ? 97.316  127.799 -19.562 1.00 61.42  ? ? ? ? ? ? 238  GLU B OE2  1 
ATOM   8479 H H    . GLU B 1 247 ? 97.650  121.787 -20.084 1.00 45.09  ? ? ? ? ? ? 238  GLU B H    1 
ATOM   8480 H HA   . GLU B 1 247 ? 99.563  123.315 -19.300 1.00 42.56  ? ? ? ? ? ? 238  GLU B HA   1 
ATOM   8481 H HB2  . GLU B 1 247 ? 97.678  124.085 -20.506 1.00 45.95  ? ? ? ? ? ? 238  GLU B HB2  1 
ATOM   8482 H HB3  . GLU B 1 247 ? 96.820  123.970 -19.177 1.00 45.95  ? ? ? ? ? ? 238  GLU B HB3  1 
ATOM   8483 H HG2  . GLU B 1 247 ? 98.064  125.666 -18.210 1.00 42.72  ? ? ? ? ? ? 238  GLU B HG2  1 
ATOM   8484 H HG3  . GLU B 1 247 ? 98.960  125.766 -19.520 1.00 42.72  ? ? ? ? ? ? 238  GLU B HG3  1 
ATOM   8485 N N    . LYS B 1 248 ? 97.661  122.416 -16.903 1.00 37.36  ? ? ? ? ? ? 239  LYS B N    1 
ATOM   8486 C CA   . LYS B 1 248 ? 97.542  122.322 -15.455 1.00 40.68  ? ? ? ? ? ? 239  LYS B CA   1 
ATOM   8487 C C    . LYS B 1 248 ? 98.749  121.619 -14.839 1.00 47.36  ? ? ? ? ? ? 239  LYS B C    1 
ATOM   8488 O O    . LYS B 1 248 ? 99.279  122.065 -13.822 1.00 49.03  ? ? ? ? ? ? 239  LYS B O    1 
ATOM   8489 C CB   . LYS B 1 248 ? 96.261  121.581 -15.073 1.00 48.87  ? ? ? ? ? ? 239  LYS B CB   1 
ATOM   8490 C CG   . LYS B 1 248 ? 94.990  122.382 -15.301 1.00 48.83  ? ? ? ? ? ? 239  LYS B CG   1 
ATOM   8491 C CD   . LYS B 1 248 ? 93.756  121.599 -14.880 1.00 64.59  ? ? ? ? ? ? 239  LYS B CD   1 
ATOM   8492 C CE   . LYS B 1 248 ? 92.516  122.482 -14.856 1.00 71.54  ? ? ? ? ? ? 239  LYS B CE   1 
ATOM   8493 N NZ   . LYS B 1 248 ? 92.259  123.135 -16.169 1.00 78.83  ? ? ? ? ? ? 239  LYS B NZ   1 
ATOM   8494 H H    . LYS B 1 248 ? 97.042  122.001 -17.332 1.00 44.83  ? ? ? ? ? ? 239  LYS B H    1 
ATOM   8495 H HA   . LYS B 1 248 ? 97.494  123.216 -15.083 1.00 48.82  ? ? ? ? ? ? 239  LYS B HA   1 
ATOM   8496 H HB2  . LYS B 1 248 ? 96.199  120.771 -15.604 1.00 58.64  ? ? ? ? ? ? 239  LYS B HB2  1 
ATOM   8497 H HB3  . LYS B 1 248 ? 96.301  121.353 -14.131 1.00 58.64  ? ? ? ? ? ? 239  LYS B HB3  1 
ATOM   8498 H HG2  . LYS B 1 248 ? 95.027  123.197 -14.777 1.00 58.59  ? ? ? ? ? ? 239  LYS B HG2  1 
ATOM   8499 H HG3  . LYS B 1 248 ? 94.909  122.593 -16.245 1.00 58.59  ? ? ? ? ? ? 239  LYS B HG3  1 
ATOM   8500 H HD2  . LYS B 1 248 ? 93.603  120.877 -15.510 1.00 77.51  ? ? ? ? ? ? 239  LYS B HD2  1 
ATOM   8501 H HD3  . LYS B 1 248 ? 93.892  121.242 -13.988 1.00 77.51  ? ? ? ? ? ? 239  LYS B HD3  1 
ATOM   8502 H HE2  . LYS B 1 248 ? 91.744  121.938 -14.634 1.00 85.85  ? ? ? ? ? ? 239  LYS B HE2  1 
ATOM   8503 H HE3  . LYS B 1 248 ? 92.635  123.178 -14.191 1.00 85.85  ? ? ? ? ? ? 239  LYS B HE3  1 
ATOM   8504 H HZ1  . LYS B 1 248 ? 92.139  122.517 -16.798 1.00 94.60  ? ? ? ? ? ? 239  LYS B HZ1  1 
ATOM   8505 H HZ2  . LYS B 1 248 ? 91.529  123.642 -16.119 1.00 94.60  ? ? ? ? ? ? 239  LYS B HZ2  1 
ATOM   8506 H HZ3  . LYS B 1 248 ? 92.952  123.647 -16.395 1.00 94.60  ? ? ? ? ? ? 239  LYS B HZ3  1 
ATOM   8507 N N    . ARG B 1 249 ? 99.181  120.522 -15.455 1.00 32.54  ? ? ? ? ? ? 240  ARG B N    1 
ATOM   8508 C CA   . ARG B 1 249 ? 100.318 119.766 -14.938 1.00 44.95  ? ? ? ? ? ? 240  ARG B CA   1 
ATOM   8509 C C    . ARG B 1 249 ? 101.603 120.579 -15.033 1.00 46.01  ? ? ? ? ? ? 240  ARG B C    1 
ATOM   8510 O O    . ARG B 1 249 ? 102.396 120.609 -14.092 1.00 39.25  ? ? ? ? ? ? 240  ARG B O    1 
ATOM   8511 C CB   . ARG B 1 249 ? 100.496 118.454 -15.700 1.00 34.14  ? ? ? ? ? ? 240  ARG B CB   1 
ATOM   8512 C CG   . ARG B 1 249 ? 101.349 117.434 -14.962 1.00 36.46  ? ? ? ? ? ? 240  ARG B CG   1 
ATOM   8513 C CD   . ARG B 1 249 ? 101.919 116.391 -15.912 1.00 42.42  ? ? ? ? ? ? 240  ARG B CD   1 
ATOM   8514 N NE   . ARG B 1 249 ? 103.164 116.846 -16.536 1.00 37.61  ? ? ? ? ? ? 240  ARG B NE   1 
ATOM   8515 C CZ   . ARG B 1 249 ? 103.473 116.718 -17.825 1.00 51.03  ? ? ? ? ? ? 240  ARG B CZ   1 
ATOM   8516 N NH1  . ARG B 1 249 ? 102.639 116.141 -18.683 1.00 71.70  ? ? ? ? ? ? 240  ARG B NH1  1 
ATOM   8517 N NH2  . ARG B 1 249 ? 104.637 117.175 -18.262 1.00 54.97  ? ? ? ? ? ? 240  ARG B NH2  1 
ATOM   8518 H H    . ARG B 1 249 ? 98.834  120.194 -16.171 1.00 39.05  ? ? ? ? ? ? 240  ARG B H    1 
ATOM   8519 H HA   . ARG B 1 249 ? 100.162 119.555 -14.005 1.00 53.94  ? ? ? ? ? ? 240  ARG B HA   1 
ATOM   8520 H HB2  . ARG B 1 249 ? 99.623  118.059 -15.851 1.00 40.97  ? ? ? ? ? ? 240  ARG B HB2  1 
ATOM   8521 H HB3  . ARG B 1 249 ? 100.925 118.641 -16.550 1.00 40.97  ? ? ? ? ? ? 240  ARG B HB3  1 
ATOM   8522 H HG2  . ARG B 1 249 ? 102.089 117.888 -14.530 1.00 43.75  ? ? ? ? ? ? 240  ARG B HG2  1 
ATOM   8523 H HG3  . ARG B 1 249 ? 100.804 116.978 -14.302 1.00 43.75  ? ? ? ? ? ? 240  ARG B HG3  1 
ATOM   8524 H HD2  . ARG B 1 249 ? 102.107 115.578 -15.418 1.00 50.91  ? ? ? ? ? ? 240  ARG B HD2  1 
ATOM   8525 H HD3  . ARG B 1 249 ? 101.274 116.214 -16.616 1.00 50.91  ? ? ? ? ? ? 240  ARG B HD3  1 
ATOM   8526 H HE   . ARG B 1 249 ? 103.743 117.228 -16.027 1.00 45.13  ? ? ? ? ? ? 240  ARG B HE   1 
ATOM   8527 H HH11 . ARG B 1 249 ? 101.880 115.841 -18.410 1.00 86.04  ? ? ? ? ? ? 240  ARG B HH11 1 
ATOM   8528 H HH12 . ARG B 1 249 ? 102.857 116.068 -19.512 1.00 86.04  ? ? ? ? ? ? 240  ARG B HH12 1 
ATOM   8529 H HH21 . ARG B 1 249 ? 105.185 117.550 -17.715 1.00 65.96  ? ? ? ? ? ? 240  ARG B HH21 1 
ATOM   8530 H HH22 . ARG B 1 249 ? 104.846 117.096 -19.093 1.00 65.96  ? ? ? ? ? ? 240  ARG B HH22 1 
ATOM   8531 N N    . LEU B 1 250 ? 101.810 121.231 -16.173 1.00 39.03  ? ? ? ? ? ? 241  LEU B N    1 
ATOM   8532 C CA   . LEU B 1 250 ? 103.022 122.011 -16.394 1.00 31.90  ? ? ? ? ? ? 241  LEU B CA   1 
ATOM   8533 C C    . LEU B 1 250 ? 103.111 123.156 -15.394 1.00 35.01  ? ? ? ? ? ? 241  LEU B C    1 
ATOM   8534 O O    . LEU B 1 250 ? 104.138 123.341 -14.739 1.00 45.69  ? ? ? ? ? ? 241  LEU B O    1 
ATOM   8535 C CB   . LEU B 1 250 ? 103.055 122.567 -17.817 1.00 24.66  ? ? ? ? ? ? 241  LEU B CB   1 
ATOM   8536 C CG   . LEU B 1 250 ? 103.060 121.545 -18.957 1.00 35.29  ? ? ? ? ? ? 241  LEU B CG   1 
ATOM   8537 C CD1  . LEU B 1 250 ? 103.029 122.257 -20.302 1.00 30.91  ? ? ? ? ? ? 241  LEU B CD1  1 
ATOM   8538 C CD2  . LEU B 1 250 ? 104.261 120.620 -18.873 1.00 29.47  ? ? ? ? ? ? 241  LEU B CD2  1 
ATOM   8539 H H    . LEU B 1 250 ? 101.262 121.237 -16.836 1.00 46.84  ? ? ? ? ? ? 241  LEU B H    1 
ATOM   8540 H HA   . LEU B 1 250 ? 103.796 121.440 -16.272 1.00 38.28  ? ? ? ? ? ? 241  LEU B HA   1 
ATOM   8541 H HB2  . LEU B 1 250 ? 102.275 123.130 -17.941 1.00 29.59  ? ? ? ? ? ? 241  LEU B HB2  1 
ATOM   8542 H HB3  . LEU B 1 250 ? 103.856 123.106 -17.913 1.00 29.59  ? ? ? ? ? ? 241  LEU B HB3  1 
ATOM   8543 H HG   . LEU B 1 250 ? 102.260 121.000 -18.892 1.00 42.35  ? ? ? ? ? ? 241  LEU B HG   1 
ATOM   8544 H HD11 . LEU B 1 250 ? 103.812 122.825 -20.376 1.00 37.09  ? ? ? ? ? ? 241  LEU B HD11 1 
ATOM   8545 H HD12 . LEU B 1 250 ? 103.032 121.594 -21.010 1.00 37.09  ? ? ? ? ? ? 241  LEU B HD12 1 
ATOM   8546 H HD13 . LEU B 1 250 ? 102.224 122.795 -20.356 1.00 37.09  ? ? ? ? ? ? 241  LEU B HD13 1 
ATOM   8547 H HD21 . LEU B 1 250 ? 104.234 120.144 -18.029 1.00 35.37  ? ? ? ? ? ? 241  LEU B HD21 1 
ATOM   8548 H HD22 . LEU B 1 250 ? 104.226 119.991 -19.610 1.00 35.37  ? ? ? ? ? ? 241  LEU B HD22 1 
ATOM   8549 H HD23 . LEU B 1 250 ? 105.071 121.150 -18.928 1.00 35.37  ? ? ? ? ? ? 241  LEU B HD23 1 
ATOM   8550 N N    . ARG B 1 251 ? 102.029 123.917 -15.271 1.00 29.21  ? ? ? ? ? ? 242  ARG B N    1 
ATOM   8551 C CA   . ARG B 1 251 ? 102.003 125.052 -14.357 1.00 35.31  ? ? ? ? ? ? 242  ARG B CA   1 
ATOM   8552 C C    . ARG B 1 251 ? 102.112 124.579 -12.912 1.00 37.78  ? ? ? ? ? ? 242  ARG B C    1 
ATOM   8553 O O    . ARG B 1 251 ? 102.695 125.262 -12.070 1.00 46.26  ? ? ? ? ? ? 242  ARG B O    1 
ATOM   8554 C CB   . ARG B 1 251 ? 100.732 125.886 -14.559 1.00 46.81  ? ? ? ? ? ? 242  ARG B CB   1 
ATOM   8555 C CG   . ARG B 1 251 ? 100.725 126.688 -15.862 1.00 47.81  ? ? ? ? ? ? 242  ARG B CG   1 
ATOM   8556 C CD   . ARG B 1 251 ? 99.858  127.939 -15.774 1.00 60.72  ? ? ? ? ? ? 242  ARG B CD   1 
ATOM   8557 N NE   . ARG B 1 251 ? 100.429 129.039 -16.555 1.00 77.30  ? ? ? ? ? ? 242  ARG B NE   1 
ATOM   8558 C CZ   . ARG B 1 251 ? 100.123 129.319 -17.821 1.00 73.90  ? ? ? ? ? ? 242  ARG B CZ   1 
ATOM   8559 N NH1  . ARG B 1 251 ? 99.232  128.592 -18.484 1.00 67.97  ? ? ? ? ? ? 242  ARG B NH1  1 
ATOM   8560 N NH2  . ARG B 1 251 ? 100.711 130.341 -18.430 1.00 74.64  ? ? ? ? ? ? 242  ARG B NH2  1 
ATOM   8561 H H    . ARG B 1 251 ? 101.297 123.798 -15.707 1.00 35.05  ? ? ? ? ? ? 242  ARG B H    1 
ATOM   8562 H HA   . ARG B 1 251 ? 102.765 125.622 -14.543 1.00 42.37  ? ? ? ? ? ? 242  ARG B HA   1 
ATOM   8563 H HB2  . ARG B 1 251 ? 99.966  125.291 -14.573 1.00 56.17  ? ? ? ? ? ? 242  ARG B HB2  1 
ATOM   8564 H HB3  . ARG B 1 251 ? 100.650 126.513 -13.824 1.00 56.17  ? ? ? ? ? ? 242  ARG B HB3  1 
ATOM   8565 H HG2  . ARG B 1 251 ? 101.631 126.965 -16.069 1.00 57.38  ? ? ? ? ? ? 242  ARG B HG2  1 
ATOM   8566 H HG3  . ARG B 1 251 ? 100.376 126.131 -16.576 1.00 57.38  ? ? ? ? ? ? 242  ARG B HG3  1 
ATOM   8567 H HD2  . ARG B 1 251 ? 98.976  127.743 -16.125 1.00 72.86  ? ? ? ? ? ? 242  ARG B HD2  1 
ATOM   8568 H HD3  . ARG B 1 251 ? 99.797  128.222 -14.849 1.00 72.86  ? ? ? ? ? ? 242  ARG B HD3  1 
ATOM   8569 H HE   . ARG B 1 251 ? 101.007 129.543 -16.166 1.00 92.77  ? ? ? ? ? ? 242  ARG B HE   1 
ATOM   8570 H HH11 . ARG B 1 251 ? 98.847  127.927 -18.098 1.00 81.57  ? ? ? ? ? ? 242  ARG B HH11 1 
ATOM   8571 H HH12 . ARG B 1 251 ? 99.042  128.784 -19.301 1.00 81.57  ? ? ? ? ? ? 242  ARG B HH12 1 
ATOM   8572 H HH21 . ARG B 1 251 ? 101.288 130.819 -18.008 1.00 89.57  ? ? ? ? ? ? 242  ARG B HH21 1 
ATOM   8573 H HH22 . ARG B 1 251 ? 100.513 130.526 -19.246 1.00 89.57  ? ? ? ? ? ? 242  ARG B HH22 1 
ATOM   8574 N N    . PHE B 1 252 ? 101.556 123.405 -12.632 1.00 43.53  ? ? ? ? ? ? 243  PHE B N    1 
ATOM   8575 C CA   . PHE B 1 252 ? 101.664 122.807 -11.306 1.00 43.75  ? ? ? ? ? ? 243  PHE B CA   1 
ATOM   8576 C C    . PHE B 1 252 ? 103.110 122.423 -11.008 1.00 41.67  ? ? ? ? ? ? 243  PHE B C    1 
ATOM   8577 O O    . PHE B 1 252 ? 103.619 122.696 -9.923  1.00 45.05  ? ? ? ? ? ? 243  PHE B O    1 
ATOM   8578 C CB   . PHE B 1 252 ? 100.759 121.579 -11.197 1.00 36.15  ? ? ? ? ? ? 243  PHE B CB   1 
ATOM   8579 C CG   . PHE B 1 252 ? 100.879 120.851 -9.888  1.00 41.93  ? ? ? ? ? ? 243  PHE B CG   1 
ATOM   8580 C CD1  . PHE B 1 252 ? 100.419 121.426 -8.716  1.00 36.62  ? ? ? ? ? ? 243  PHE B CD1  1 
ATOM   8581 C CD2  . PHE B 1 252 ? 101.442 119.586 -9.831  1.00 41.45  ? ? ? ? ? ? 243  PHE B CD2  1 
ATOM   8582 C CE1  . PHE B 1 252 ? 100.524 120.757 -7.510  1.00 39.68  ? ? ? ? ? ? 243  PHE B CE1  1 
ATOM   8583 C CE2  . PHE B 1 252 ? 101.548 118.912 -8.629  1.00 40.66  ? ? ? ? ? ? 243  PHE B CE2  1 
ATOM   8584 C CZ   . PHE B 1 252 ? 101.089 119.499 -7.467  1.00 41.77  ? ? ? ? ? ? 243  PHE B CZ   1 
ATOM   8585 H H    . PHE B 1 252 ? 101.110 122.932 -13.195 1.00 52.24  ? ? ? ? ? ? 243  PHE B H    1 
ATOM   8586 H HA   . PHE B 1 252 ? 101.379 123.453 -10.641 1.00 52.50  ? ? ? ? ? ? 243  PHE B HA   1 
ATOM   8587 H HB2  . PHE B 1 252 ? 99.837  121.861 -11.296 1.00 43.38  ? ? ? ? ? ? 243  PHE B HB2  1 
ATOM   8588 H HB3  . PHE B 1 252 ? 100.991 120.957 -11.904 1.00 43.38  ? ? ? ? ? ? 243  PHE B HB3  1 
ATOM   8589 H HD1  . PHE B 1 252 ? 100.038 122.274 -8.739  1.00 43.94  ? ? ? ? ? ? 243  PHE B HD1  1 
ATOM   8590 H HD2  . PHE B 1 252 ? 101.753 119.186 -10.611 1.00 49.74  ? ? ? ? ? ? 243  PHE B HD2  1 
ATOM   8591 H HE1  . PHE B 1 252 ? 100.214 121.154 -6.728  1.00 47.61  ? ? ? ? ? ? 243  PHE B HE1  1 
ATOM   8592 H HE2  . PHE B 1 252 ? 101.930 118.064 -8.602  1.00 48.79  ? ? ? ? ? ? 243  PHE B HE2  1 
ATOM   8593 H HZ   . PHE B 1 252 ? 101.160 119.048 -6.657  1.00 50.12  ? ? ? ? ? ? 243  PHE B HZ   1 
ATOM   8594 N N    . PHE B 1 253 ? 103.765 121.789 -11.976 1.00 38.26  ? ? ? ? ? ? 244  PHE B N    1 
ATOM   8595 C CA   . PHE B 1 253 ? 105.172 121.423 -11.841 1.00 36.47  ? ? ? ? ? ? 244  PHE B CA   1 
ATOM   8596 C C    . PHE B 1 253 ? 106.024 122.653 -11.559 1.00 37.76  ? ? ? ? ? ? 244  PHE B C    1 
ATOM   8597 O O    . PHE B 1 253 ? 106.912 122.626 -10.708 1.00 42.19  ? ? ? ? ? ? 244  PHE B O    1 
ATOM   8598 C CB   . PHE B 1 253 ? 105.666 120.735 -13.115 1.00 37.18  ? ? ? ? ? ? 244  PHE B CB   1 
ATOM   8599 C CG   . PHE B 1 253 ? 105.584 119.237 -13.066 1.00 38.39  ? ? ? ? ? ? 244  PHE B CG   1 
ATOM   8600 C CD1  . PHE B 1 253 ? 104.407 118.602 -12.703 1.00 48.06  ? ? ? ? ? ? 244  PHE B CD1  1 
ATOM   8601 C CD2  . PHE B 1 253 ? 106.685 118.463 -13.392 1.00 31.21  ? ? ? ? ? ? 244  PHE B CD2  1 
ATOM   8602 C CE1  . PHE B 1 253 ? 104.332 117.222 -12.660 1.00 42.77  ? ? ? ? ? ? 244  PHE B CE1  1 
ATOM   8603 C CE2  . PHE B 1 253 ? 106.617 117.083 -13.352 1.00 41.74  ? ? ? ? ? ? 244  PHE B CE2  1 
ATOM   8604 C CZ   . PHE B 1 253 ? 105.438 116.462 -12.986 1.00 48.75  ? ? ? ? ? ? 244  PHE B CZ   1 
ATOM   8605 H H    . PHE B 1 253 ? 103.415 121.558 -12.726 1.00 45.92  ? ? ? ? ? ? 244  PHE B H    1 
ATOM   8606 H HA   . PHE B 1 253 ? 105.273 120.804 -11.101 1.00 43.76  ? ? ? ? ? ? 244  PHE B HA   1 
ATOM   8607 H HB2  . PHE B 1 253 ? 105.126 121.037 -13.862 1.00 44.61  ? ? ? ? ? ? 244  PHE B HB2  1 
ATOM   8608 H HB3  . PHE B 1 253 ? 106.594 120.977 -13.261 1.00 44.61  ? ? ? ? ? ? 244  PHE B HB3  1 
ATOM   8609 H HD1  . PHE B 1 253 ? 103.660 119.110 -12.483 1.00 57.67  ? ? ? ? ? ? 244  PHE B HD1  1 
ATOM   8610 H HD2  . PHE B 1 253 ? 107.481 118.876 -13.639 1.00 37.45  ? ? ? ? ? ? 244  PHE B HD2  1 
ATOM   8611 H HE1  . PHE B 1 253 ? 103.537 116.806 -12.414 1.00 51.32  ? ? ? ? ? ? 244  PHE B HE1  1 
ATOM   8612 H HE2  . PHE B 1 253 ? 107.363 116.573 -13.571 1.00 50.09  ? ? ? ? ? ? 244  PHE B HE2  1 
ATOM   8613 H HZ   . PHE B 1 253 ? 105.390 115.533 -12.958 1.00 58.50  ? ? ? ? ? ? 244  PHE B HZ   1 
ATOM   8614 N N    . ARG B 1 254 ? 105.747 123.732 -12.282 1.00 38.57  ? ? ? ? ? ? 245  ARG B N    1 
ATOM   8615 C CA   . ARG B 1 254 ? 106.461 124.987 -12.094 1.00 36.05  ? ? ? ? ? ? 245  ARG B CA   1 
ATOM   8616 C C    . ARG B 1 254 ? 106.231 125.512 -10.684 1.00 34.73  ? ? ? ? ? ? 245  ARG B C    1 
ATOM   8617 O O    . ARG B 1 254 ? 107.145 126.041 -10.050 1.00 54.65  ? ? ? ? ? ? 245  ARG B O    1 
ATOM   8618 C CB   . ARG B 1 254 ? 105.978 126.012 -13.120 1.00 38.24  ? ? ? ? ? ? 245  ARG B CB   1 
ATOM   8619 C CG   . ARG B 1 254 ? 106.750 127.322 -13.134 1.00 36.74  ? ? ? ? ? ? 245  ARG B CG   1 
ATOM   8620 C CD   . ARG B 1 254 ? 106.117 128.290 -14.123 1.00 44.84  ? ? ? ? ? ? 245  ARG B CD   1 
ATOM   8621 N NE   . ARG B 1 254 ? 106.940 129.471 -14.370 1.00 45.29  ? ? ? ? ? ? 245  ARG B NE   1 
ATOM   8622 C CZ   . ARG B 1 254 ? 106.902 130.585 -13.644 1.00 49.49  ? ? ? ? ? ? 245  ARG B CZ   1 
ATOM   8623 N NH1  . ARG B 1 254 ? 106.084 130.686 -12.602 1.00 50.28  ? ? ? ? ? ? 245  ARG B NH1  1 
ATOM   8624 N NH2  . ARG B 1 254 ? 107.690 131.605 -13.959 1.00 39.40  ? ? ? ? ? ? 245  ARG B NH2  1 
ATOM   8625 H H    . ARG B 1 254 ? 105.144 123.762 -12.894 1.00 46.28  ? ? ? ? ? ? 245  ARG B H    1 
ATOM   8626 H HA   . ARG B 1 254 ? 107.412 124.844 -12.222 1.00 43.26  ? ? ? ? ? ? 245  ARG B HA   1 
ATOM   8627 H HB2  . ARG B 1 254 ? 106.051 125.621 -14.005 1.00 45.89  ? ? ? ? ? ? 245  ARG B HB2  1 
ATOM   8628 H HB3  . ARG B 1 254 ? 105.050 126.222 -12.933 1.00 45.89  ? ? ? ? ? ? 245  ARG B HB3  1 
ATOM   8629 H HG2  . ARG B 1 254 ? 106.725 127.723 -12.251 1.00 44.09  ? ? ? ? ? ? 245  ARG B HG2  1 
ATOM   8630 H HG3  . ARG B 1 254 ? 107.666 127.156 -13.408 1.00 44.09  ? ? ? ? ? ? 245  ARG B HG3  1 
ATOM   8631 H HD2  . ARG B 1 254 ? 105.985 127.835 -14.969 1.00 53.81  ? ? ? ? ? ? 245  ARG B HD2  1 
ATOM   8632 H HD3  . ARG B 1 254 ? 105.264 128.588 -13.770 1.00 53.81  ? ? ? ? ? ? 245  ARG B HD3  1 
ATOM   8633 H HE   . ARG B 1 254 ? 107.489 129.445 -15.032 1.00 54.34  ? ? ? ? ? ? 245  ARG B HE   1 
ATOM   8634 H HH11 . ARG B 1 254 ? 105.570 130.028 -12.394 1.00 60.34  ? ? ? ? ? ? 245  ARG B HH11 1 
ATOM   8635 H HH12 . ARG B 1 254 ? 106.067 131.409 -12.137 1.00 60.34  ? ? ? ? ? ? 245  ARG B HH12 1 
ATOM   8636 H HH21 . ARG B 1 254 ? 108.223 131.545 -14.632 1.00 47.28  ? ? ? ? ? ? 245  ARG B HH21 1 
ATOM   8637 H HH22 . ARG B 1 254 ? 107.670 132.325 -13.490 1.00 47.28  ? ? ? ? ? ? 245  ARG B HH22 1 
ATOM   8638 N N    . GLU B 1 255 ? 105.005 125.354 -10.196 1.00 48.26  ? ? ? ? ? ? 246  GLU B N    1 
ATOM   8639 C CA   . GLU B 1 255 ? 104.634 125.837 -8.873  1.00 36.86  ? ? ? ? ? ? 246  GLU B CA   1 
ATOM   8640 C C    . GLU B 1 255 ? 105.365 125.067 -7.777  1.00 44.17  ? ? ? ? ? ? 246  GLU B C    1 
ATOM   8641 O O    . GLU B 1 255 ? 105.949 125.665 -6.873  1.00 49.54  ? ? ? ? ? ? 246  GLU B O    1 
ATOM   8642 C CB   . GLU B 1 255 ? 103.122 125.711 -8.674  1.00 46.36  ? ? ? ? ? ? 246  GLU B CB   1 
ATOM   8643 C CG   . GLU B 1 255 ? 102.618 126.241 -7.340  1.00 57.55  ? ? ? ? ? ? 246  GLU B CG   1 
ATOM   8644 C CD   . GLU B 1 255 ? 101.165 125.889 -7.087  1.00 67.60  ? ? ? ? ? ? 246  GLU B CD   1 
ATOM   8645 O OE1  . GLU B 1 255 ? 100.481 125.452 -8.036  1.00 92.87  ? ? ? ? ? ? 246  GLU B OE1  1 
ATOM   8646 O OE2  . GLU B 1 255 ? 100.707 126.044 -5.936  1.00 72.72  ? ? ? ? ? ? 246  GLU B OE2  1 
ATOM   8647 H H    . GLU B 1 255 ? 104.364 124.965 -10.618 1.00 57.91  ? ? ? ? ? ? 246  GLU B H    1 
ATOM   8648 H HA   . GLU B 1 255 ? 104.873 126.774 -8.797  1.00 44.24  ? ? ? ? ? ? 246  GLU B HA   1 
ATOM   8649 H HB2  . GLU B 1 255 ? 102.674 126.208 -9.377  1.00 55.63  ? ? ? ? ? ? 246  GLU B HB2  1 
ATOM   8650 H HB3  . GLU B 1 255 ? 102.878 124.774 -8.730  1.00 55.63  ? ? ? ? ? ? 246  GLU B HB3  1 
ATOM   8651 H HG2  . GLU B 1 255 ? 103.149 125.856 -6.625  1.00 69.06  ? ? ? ? ? ? 246  GLU B HG2  1 
ATOM   8652 H HG3  . GLU B 1 255 ? 102.699 127.207 -7.332  1.00 69.06  ? ? ? ? ? ? 246  GLU B HG3  1 
ATOM   8653 N N    . VAL B 1 256 ? 105.323 123.740 -7.859  1.00 35.05  ? ? ? ? ? ? 247  VAL B N    1 
ATOM   8654 C CA   . VAL B 1 256 ? 105.929 122.892 -6.838  1.00 50.77  ? ? ? ? ? ? 247  VAL B CA   1 
ATOM   8655 C C    . VAL B 1 256 ? 107.440 123.093 -6.783  1.00 50.30  ? ? ? ? ? ? 247  VAL B C    1 
ATOM   8656 O O    . VAL B 1 256 ? 108.017 123.185 -5.701  1.00 45.58  ? ? ? ? ? ? 247  VAL B O    1 
ATOM   8657 C CB   . VAL B 1 256 ? 105.619 121.401 -7.087  1.00 47.86  ? ? ? ? ? ? 247  VAL B CB   1 
ATOM   8658 C CG1  . VAL B 1 256 ? 106.310 120.523 -6.051  1.00 51.93  ? ? ? ? ? ? 247  VAL B CG1  1 
ATOM   8659 C CG2  . VAL B 1 256 ? 104.119 121.157 -7.048  1.00 47.89  ? ? ? ? ? ? 247  VAL B CG2  1 
ATOM   8660 H H    . VAL B 1 256 ? 104.948 123.305 -8.499  1.00 42.06  ? ? ? ? ? ? 247  VAL B H    1 
ATOM   8661 H HA   . VAL B 1 256 ? 105.563 123.133 -5.973  1.00 60.92  ? ? ? ? ? ? 247  VAL B HA   1 
ATOM   8662 H HB   . VAL B 1 256 ? 105.944 121.149 -7.965  1.00 57.43  ? ? ? ? ? ? 247  VAL B HB   1 
ATOM   8663 H HG11 . VAL B 1 256 ? 105.994 120.769 -5.168  1.00 62.31  ? ? ? ? ? ? 247  VAL B HG11 1 
ATOM   8664 H HG12 . VAL B 1 256 ? 106.097 119.594 -6.233  1.00 62.31  ? ? ? ? ? ? 247  VAL B HG12 1 
ATOM   8665 H HG13 . VAL B 1 256 ? 107.268 120.661 -6.110  1.00 62.31  ? ? ? ? ? ? 247  VAL B HG13 1 
ATOM   8666 H HG21 . VAL B 1 256 ? 103.695 121.691 -7.738  1.00 57.47  ? ? ? ? ? ? 247  VAL B HG21 1 
ATOM   8667 H HG22 . VAL B 1 256 ? 103.949 120.215 -7.206  1.00 57.47  ? ? ? ? ? ? 247  VAL B HG22 1 
ATOM   8668 H HG23 . VAL B 1 256 ? 103.781 121.413 -6.176  1.00 57.47  ? ? ? ? ? ? 247  VAL B HG23 1 
ATOM   8669 N N    . LEU B 1 257 ? 108.076 123.161 -7.948  1.00 37.20  ? ? ? ? ? ? 248  LEU B N    1 
ATOM   8670 C CA   . LEU B 1 257 ? 109.522 123.335 -8.012  1.00 34.11  ? ? ? ? ? ? 248  LEU B CA   1 
ATOM   8671 C C    . LEU B 1 257 ? 109.965 124.623 -7.324  1.00 36.43  ? ? ? ? ? ? 248  LEU B C    1 
ATOM   8672 O O    . LEU B 1 257 ? 111.024 124.666 -6.699  1.00 42.09  ? ? ? ? ? ? 248  LEU B O    1 
ATOM   8673 C CB   . LEU B 1 257 ? 110.000 123.327 -9.466  1.00 40.99  ? ? ? ? ? ? 248  LEU B CB   1 
ATOM   8674 C CG   . LEU B 1 257 ? 110.012 121.966 -10.166 1.00 40.89  ? ? ? ? ? ? 248  LEU B CG   1 
ATOM   8675 C CD1  . LEU B 1 257 ? 110.362 122.135 -11.638 1.00 32.97  ? ? ? ? ? ? 248  LEU B CD1  1 
ATOM   8676 C CD2  . LEU B 1 257 ? 110.988 121.007 -9.495  1.00 36.12  ? ? ? ? ? ? 248  LEU B CD2  1 
ATOM   8677 H H    . LEU B 1 257 ? 107.692 123.110 -8.716  1.00 44.64  ? ? ? ? ? ? 248  LEU B H    1 
ATOM   8678 H HA   . LEU B 1 257 ? 109.947 122.593 -7.555  1.00 40.93  ? ? ? ? ? ? 248  LEU B HA   1 
ATOM   8679 H HB2  . LEU B 1 257 ? 109.421 123.911 -9.980  1.00 49.19  ? ? ? ? ? ? 248  LEU B HB2  1 
ATOM   8680 H HB3  . LEU B 1 257 ? 110.907 123.672 -9.489  1.00 49.19  ? ? ? ? ? ? 248  LEU B HB3  1 
ATOM   8681 H HG   . LEU B 1 257 ? 109.126 121.576 -10.112 1.00 49.07  ? ? ? ? ? ? 248  LEU B HG   1 
ATOM   8682 H HD11 . LEU B 1 257 ? 111.240 122.541 -11.710 1.00 39.57  ? ? ? ? ? ? 248  LEU B HD11 1 
ATOM   8683 H HD12 . LEU B 1 257 ? 110.364 121.264 -12.064 1.00 39.57  ? ? ? ? ? ? 248  LEU B HD12 1 
ATOM   8684 H HD13 . LEU B 1 257 ? 109.698 122.706 -12.056 1.00 39.57  ? ? ? ? ? ? 248  LEU B HD13 1 
ATOM   8685 H HD21 . LEU B 1 257 ? 110.722 120.881 -8.571  1.00 43.34  ? ? ? ? ? ? 248  LEU B HD21 1 
ATOM   8686 H HD22 . LEU B 1 257 ? 110.969 120.158 -9.965  1.00 43.34  ? ? ? ? ? ? 248  LEU B HD22 1 
ATOM   8687 H HD23 . LEU B 1 257 ? 111.880 121.387 -9.534  1.00 43.34  ? ? ? ? ? ? 248  LEU B HD23 1 
ATOM   8688 N N    . LEU B 1 258 ? 109.152 125.669 -7.439  1.00 39.19  ? ? ? ? ? ? 249  LEU B N    1 
ATOM   8689 C CA   . LEU B 1 258 ? 109.457 126.938 -6.790  1.00 39.35  ? ? ? ? ? ? 249  LEU B CA   1 
ATOM   8690 C C    . LEU B 1 258 ? 109.321 126.814 -5.276  1.00 43.17  ? ? ? ? ? ? 249  LEU B C    1 
ATOM   8691 O O    . LEU B 1 258 ? 110.020 127.491 -4.528  1.00 44.04  ? ? ? ? ? ? 249  LEU B O    1 
ATOM   8692 C CB   . LEU B 1 258 ? 108.543 128.049 -7.312  1.00 41.09  ? ? ? ? ? ? 249  LEU B CB   1 
ATOM   8693 C CG   . LEU B 1 258 ? 108.854 128.586 -8.715  1.00 46.46  ? ? ? ? ? ? 249  LEU B CG   1 
ATOM   8694 C CD1  . LEU B 1 258 ? 107.770 129.551 -9.169  1.00 34.68  ? ? ? ? ? ? 249  LEU B CD1  1 
ATOM   8695 C CD2  . LEU B 1 258 ? 110.214 129.268 -8.757  1.00 53.02  ? ? ? ? ? ? 249  LEU B CD2  1 
ATOM   8696 H H    . LEU B 1 258 ? 108.418 125.670 -7.887  1.00 47.02  ? ? ? ? ? ? 249  LEU B H    1 
ATOM   8697 H HA   . LEU B 1 258 ? 110.374 127.184 -6.990  1.00 47.21  ? ? ? ? ? ? 249  LEU B HA   1 
ATOM   8698 H HB2  . LEU B 1 258 ? 107.634 127.712 -7.329  1.00 49.31  ? ? ? ? ? ? 249  LEU B HB2  1 
ATOM   8699 H HB3  . LEU B 1 258 ? 108.596 128.799 -6.700  1.00 49.31  ? ? ? ? ? ? 249  LEU B HB3  1 
ATOM   8700 H HG   . LEU B 1 258 ? 108.873 127.843 -9.338  1.00 55.76  ? ? ? ? ? ? 249  LEU B HG   1 
ATOM   8701 H HD11 . LEU B 1 258 ? 107.727 130.293 -8.546  1.00 41.62  ? ? ? ? ? ? 249  LEU B HD11 1 
ATOM   8702 H HD12 . LEU B 1 258 ? 107.989 129.875 -10.057 1.00 41.62  ? ? ? ? ? ? 249  LEU B HD12 1 
ATOM   8703 H HD13 . LEU B 1 258 ? 106.920 129.084 -9.188  1.00 41.62  ? ? ? ? ? ? 249  LEU B HD13 1 
ATOM   8704 H HD21 . LEU B 1 258 ? 110.897 128.626 -8.509  1.00 63.63  ? ? ? ? ? ? 249  LEU B HD21 1 
ATOM   8705 H HD22 . LEU B 1 258 ? 110.376 129.594 -9.656  1.00 63.63  ? ? ? ? ? ? 249  LEU B HD22 1 
ATOM   8706 H HD23 . LEU B 1 258 ? 110.214 130.010 -8.131  1.00 63.63  ? ? ? ? ? ? 249  LEU B HD23 1 
ATOM   8707 N N    . GLU B 1 259 ? 108.421 125.947 -4.827  1.00 34.68  ? ? ? ? ? ? 250  GLU B N    1 
ATOM   8708 C CA   . GLU B 1 259 ? 108.246 125.714 -3.399  1.00 38.61  ? ? ? ? ? ? 250  GLU B CA   1 
ATOM   8709 C C    . GLU B 1 259 ? 109.377 124.851 -2.848  1.00 34.02  ? ? ? ? ? ? 250  GLU B C    1 
ATOM   8710 O O    . GLU B 1 259 ? 109.785 125.008 -1.698  1.00 56.53  ? ? ? ? ? ? 250  GLU B O    1 
ATOM   8711 C CB   . GLU B 1 259 ? 106.894 125.055 -3.126  1.00 34.83  ? ? ? ? ? ? 250  GLU B CB   1 
ATOM   8712 C CG   . GLU B 1 259 ? 105.710 125.964 -3.413  1.00 51.26  ? ? ? ? ? ? 250  GLU B CG   1 
ATOM   8713 C CD   . GLU B 1 259 ? 104.376 125.283 -3.183  1.00 74.14  ? ? ? ? ? ? 250  GLU B CD   1 
ATOM   8714 O OE1  . GLU B 1 259 ? 104.365 124.066 -2.897  1.00 77.07  ? ? ? ? ? ? 250  GLU B OE1  1 
ATOM   8715 O OE2  . GLU B 1 259 ? 103.336 125.968 -3.288  1.00 74.28  ? ? ? ? ? ? 250  GLU B OE2  1 
ATOM   8716 H H    . GLU B 1 259 ? 107.900 125.481 -5.328  1.00 41.62  ? ? ? ? ? ? 250  GLU B H    1 
ATOM   8717 H HA   . GLU B 1 259 ? 108.265 126.565 -2.935  1.00 46.33  ? ? ? ? ? ? 250  GLU B HA   1 
ATOM   8718 H HB2  . GLU B 1 259 ? 106.809 124.269 -3.687  1.00 41.80  ? ? ? ? ? ? 250  GLU B HB2  1 
ATOM   8719 H HB3  . GLU B 1 259 ? 106.854 124.799 -2.191  1.00 41.80  ? ? ? ? ? ? 250  GLU B HB3  1 
ATOM   8720 H HG2  . GLU B 1 259 ? 105.756 126.737 -2.829  1.00 61.51  ? ? ? ? ? ? 250  GLU B HG2  1 
ATOM   8721 H HG3  . GLU B 1 259 ? 105.746 126.246 -4.340  1.00 61.51  ? ? ? ? ? ? 250  GLU B HG3  1 
ATOM   8722 N N    . VAL B 1 260 ? 109.876 123.937 -3.673  1.00 35.54  ? ? ? ? ? ? 251  VAL B N    1 
ATOM   8723 C CA   . VAL B 1 260 ? 111.008 123.103 -3.291  1.00 38.41  ? ? ? ? ? ? 251  VAL B CA   1 
ATOM   8724 C C    . VAL B 1 260 ? 112.254 123.964 -3.098  1.00 47.93  ? ? ? ? ? ? 251  VAL B C    1 
ATOM   8725 O O    . VAL B 1 260 ? 112.988 123.791 -2.127  1.00 45.29  ? ? ? ? ? ? 251  VAL B O    1 
ATOM   8726 C CB   . VAL B 1 260 ? 111.283 122.007 -4.351  1.00 35.13  ? ? ? ? ? ? 251  VAL B CB   1 
ATOM   8727 C CG1  . VAL B 1 260 ? 112.606 121.293 -4.080  1.00 35.92  ? ? ? ? ? ? 251  VAL B CG1  1 
ATOM   8728 C CG2  . VAL B 1 260 ? 110.143 120.999 -4.380  1.00 31.80  ? ? ? ? ? ? 251  VAL B CG2  1 
ATOM   8729 H H    . VAL B 1 260 ? 109.576 123.780 -4.463  1.00 42.65  ? ? ? ? ? ? 251  VAL B H    1 
ATOM   8730 H HA   . VAL B 1 260 ? 110.810 122.665 -2.449  1.00 46.09  ? ? ? ? ? ? 251  VAL B HA   1 
ATOM   8731 H HB   . VAL B 1 260 ? 111.339 122.421 -5.227  1.00 42.16  ? ? ? ? ? ? 251  VAL B HB   1 
ATOM   8732 H HG11 . VAL B 1 260 ? 112.566 120.878 -3.204  1.00 43.11  ? ? ? ? ? ? 251  VAL B HG11 1 
ATOM   8733 H HG12 . VAL B 1 260 ? 112.744 120.616 -4.761  1.00 43.11  ? ? ? ? ? ? 251  VAL B HG12 1 
ATOM   8734 H HG13 . VAL B 1 260 ? 113.326 121.942 -4.107  1.00 43.11  ? ? ? ? ? ? 251  VAL B HG13 1 
ATOM   8735 H HG21 . VAL B 1 260 ? 109.319 121.460 -4.603  1.00 38.16  ? ? ? ? ? ? 251  VAL B HG21 1 
ATOM   8736 H HG22 . VAL B 1 260 ? 110.336 120.324 -5.050  1.00 38.16  ? ? ? ? ? ? 251  VAL B HG22 1 
ATOM   8737 H HG23 . VAL B 1 260 ? 110.065 120.585 -3.506  1.00 38.16  ? ? ? ? ? ? 251  VAL B HG23 1 
ATOM   8738 N N    . GLN B 1 261 ? 112.489 124.891 -4.024  1.00 39.37  ? ? ? ? ? ? 252  GLN B N    1 
ATOM   8739 C CA   . GLN B 1 261 ? 113.671 125.743 -3.957  1.00 39.61  ? ? ? ? ? ? 252  GLN B CA   1 
ATOM   8740 C C    . GLN B 1 261 ? 113.623 126.636 -2.720  1.00 45.69  ? ? ? ? ? ? 252  GLN B C    1 
ATOM   8741 O O    . GLN B 1 261 ? 114.659 127.009 -2.177  1.00 61.84  ? ? ? ? ? ? 252  GLN B O    1 
ATOM   8742 C CB   . GLN B 1 261 ? 113.815 126.578 -5.238  1.00 31.33  ? ? ? ? ? ? 252  GLN B CB   1 
ATOM   8743 C CG   . GLN B 1 261 ? 113.138 127.950 -5.218  1.00 54.65  ? ? ? ? ? ? 252  GLN B CG   1 
ATOM   8744 C CD   . GLN B 1 261 ? 114.044 129.075 -4.734  1.00 63.78  ? ? ? ? ? ? 252  GLN B CD   1 
ATOM   8745 O OE1  . GLN B 1 261 ? 115.262 128.924 -4.648  1.00 71.61  ? ? ? ? ? ? 252  GLN B OE1  1 
ATOM   8746 N NE2  . GLN B 1 261 ? 113.444 130.220 -4.425  1.00 69.05  ? ? ? ? ? ? 252  GLN B NE2  1 
ATOM   8747 H H    . GLN B 1 261 ? 111.979 125.046 -4.699  1.00 47.24  ? ? ? ? ? ? 252  GLN B H    1 
ATOM   8748 H HA   . GLN B 1 261 ? 114.457 125.180 -3.883  1.00 47.53  ? ? ? ? ? ? 252  GLN B HA   1 
ATOM   8749 H HB2  . GLN B 1 261 ? 114.759 126.723 -5.404  1.00 37.60  ? ? ? ? ? ? 252  GLN B HB2  1 
ATOM   8750 H HB3  . GLN B 1 261 ? 113.431 126.076 -5.974  1.00 37.60  ? ? ? ? ? ? 252  GLN B HB3  1 
ATOM   8751 H HG2  . GLN B 1 261 ? 112.849 128.169 -6.117  1.00 65.58  ? ? ? ? ? ? 252  GLN B HG2  1 
ATOM   8752 H HG3  . GLN B 1 261 ? 112.371 127.912 -4.626  1.00 65.58  ? ? ? ? ? ? 252  GLN B HG3  1 
ATOM   8753 H HE21 . GLN B 1 261 ? 112.590 130.292 -4.504  1.00 82.86  ? ? ? ? ? ? 252  GLN B HE21 1 
ATOM   8754 H HE22 . GLN B 1 261 ? 113.908 130.888 -4.146  1.00 82.86  ? ? ? ? ? ? 252  GLN B HE22 1 
ATOM   8755 N N    . LYS B 1 262 ? 112.414 126.969 -2.279  1.00 48.78  ? ? ? ? ? ? 253  LYS B N    1 
ATOM   8756 C CA   . LYS B 1 262 ? 112.232 127.727 -1.047  1.00 45.73  ? ? ? ? ? ? 253  LYS B CA   1 
ATOM   8757 C C    . LYS B 1 262 ? 112.716 126.910 0.145   1.00 43.19  ? ? ? ? ? ? 253  LYS B C    1 
ATOM   8758 O O    . LYS B 1 262 ? 113.465 127.401 0.987   1.00 52.58  ? ? ? ? ? ? 253  LYS B O    1 
ATOM   8759 C CB   . LYS B 1 262 ? 110.757 128.089 -0.850  1.00 53.59  ? ? ? ? ? ? 253  LYS B CB   1 
ATOM   8760 C CG   . LYS B 1 262 ? 110.439 129.570 -0.999  1.00 60.84  ? ? ? ? ? ? 253  LYS B CG   1 
ATOM   8761 C CD   . LYS B 1 262 ? 110.480 130.015 -2.451  1.00 79.57  ? ? ? ? ? ? 253  LYS B CD   1 
ATOM   8762 C CE   . LYS B 1 262 ? 110.042 131.465 -2.601  1.00 91.99  ? ? ? ? ? ? 253  LYS B CE   1 
ATOM   8763 N NZ   . LYS B 1 262 ? 110.041 131.904 -4.025  1.00 100.17 ? ? ? ? ? ? 253  LYS B NZ   1 
ATOM   8764 H H    . LYS B 1 262 ? 111.679 126.766 -2.677  1.00 58.53  ? ? ? ? ? ? 253  LYS B H    1 
ATOM   8765 H HA   . LYS B 1 262 ? 112.749 128.547 -1.091  1.00 54.87  ? ? ? ? ? ? 253  LYS B HA   1 
ATOM   8766 H HB2  . LYS B 1 262 ? 110.230 127.608 -1.507  1.00 64.30  ? ? ? ? ? ? 253  LYS B HB2  1 
ATOM   8767 H HB3  . LYS B 1 262 ? 110.490 127.820 0.043   1.00 64.30  ? ? ? ? ? ? 253  LYS B HB3  1 
ATOM   8768 H HG2  . LYS B 1 262 ? 109.548 129.741 -0.655  1.00 73.01  ? ? ? ? ? ? 253  LYS B HG2  1 
ATOM   8769 H HG3  . LYS B 1 262 ? 111.094 130.088 -0.505  1.00 73.01  ? ? ? ? ? ? 253  LYS B HG3  1 
ATOM   8770 H HD2  . LYS B 1 262 ? 111.387 129.935 -2.785  1.00 95.49  ? ? ? ? ? ? 253  LYS B HD2  1 
ATOM   8771 H HD3  . LYS B 1 262 ? 109.879 129.461 -2.973  1.00 95.49  ? ? ? ? ? ? 253  LYS B HD3  1 
ATOM   8772 H HE2  . LYS B 1 262 ? 109.142 131.563 -2.253  1.00 110.39 ? ? ? ? ? ? 253  LYS B HE2  1 
ATOM   8773 H HE3  . LYS B 1 262 ? 110.654 132.035 -2.109  1.00 110.39 ? ? ? ? ? ? 253  LYS B HE3  1 
ATOM   8774 H HZ1  . LYS B 1 262 ? 109.482 131.399 -4.498  1.00 120.21 ? ? ? ? ? ? 253  LYS B HZ1  1 
ATOM   8775 H HZ2  . LYS B 1 262 ? 109.782 132.754 -4.080  1.00 120.21 ? ? ? ? ? ? 253  LYS B HZ2  1 
ATOM   8776 H HZ3  . LYS B 1 262 ? 110.860 131.829 -4.366  1.00 120.21 ? ? ? ? ? ? 253  LYS B HZ3  1 
ATOM   8777 N N    . HIS B 1 263 ? 112.284 125.654 0.202   1.00 42.64  ? ? ? ? ? ? 254  HIS B N    1 
ATOM   8778 C CA   . HIS B 1 263 ? 112.576 124.785 1.338   1.00 42.25  ? ? ? ? ? ? 254  HIS B CA   1 
ATOM   8779 C C    . HIS B 1 263 ? 114.043 124.365 1.393   1.00 41.10  ? ? ? ? ? ? 254  HIS B C    1 
ATOM   8780 O O    . HIS B 1 263 ? 114.567 124.067 2.466   1.00 54.43  ? ? ? ? ? ? 254  HIS B O    1 
ATOM   8781 C CB   . HIS B 1 263 ? 111.681 123.547 1.285   1.00 36.96  ? ? ? ? ? ? 254  HIS B CB   1 
ATOM   8782 C CG   . HIS B 1 263 ? 110.218 123.858 1.336   1.00 49.79  ? ? ? ? ? ? 254  HIS B CG   1 
ATOM   8783 N ND1  . HIS B 1 263 ? 109.258 123.016 0.817   1.00 49.62  ? ? ? ? ? ? 254  HIS B ND1  1 
ATOM   8784 C CD2  . HIS B 1 263 ? 109.549 124.917 1.852   1.00 41.37  ? ? ? ? ? ? 254  HIS B CD2  1 
ATOM   8785 C CE1  . HIS B 1 263 ? 108.062 123.544 1.007   1.00 53.59  ? ? ? ? ? ? 254  HIS B CE1  1 
ATOM   8786 N NE2  . HIS B 1 263 ? 108.210 124.697 1.633   1.00 51.10  ? ? ? ? ? ? 254  HIS B NE2  1 
ATOM   8787 H H    . HIS B 1 263 ? 111.814 125.277 -0.411  1.00 51.16  ? ? ? ? ? ? 254  HIS B H    1 
ATOM   8788 H HA   . HIS B 1 263 ? 112.374 125.263 2.157   1.00 50.70  ? ? ? ? ? ? 254  HIS B HA   1 
ATOM   8789 H HB2  . HIS B 1 263 ? 111.855 123.071 0.457   1.00 44.36  ? ? ? ? ? ? 254  HIS B HB2  1 
ATOM   8790 H HB3  . HIS B 1 263 ? 111.890 122.977 2.042   1.00 44.36  ? ? ? ? ? ? 254  HIS B HB3  1 
ATOM   8791 H HD1  . HIS B 1 263 ? 109.414 122.265 0.428   1.00 59.54  ? ? ? ? ? ? 254  HIS B HD1  1 
ATOM   8792 H HD2  . HIS B 1 263 ? 109.925 125.656 2.274   1.00 49.64  ? ? ? ? ? ? 254  HIS B HD2  1 
ATOM   8793 H HE1  . HIS B 1 263 ? 107.253 123.167 0.745   1.00 64.31  ? ? ? ? ? ? 254  HIS B HE1  1 
ATOM   8794 H HE2  . HIS B 1 263 ? 107.573 125.225 1.866   1.00 61.32  ? ? ? ? ? ? 254  HIS B HE2  1 
ATOM   8795 N N    . LEU B 1 264 ? 114.703 124.341 0.238   1.00 36.44  ? ? ? ? ? ? 255  LEU B N    1 
ATOM   8796 C CA   . LEU B 1 264 ? 116.121 123.996 0.173   1.00 35.49  ? ? ? ? ? ? 255  LEU B CA   1 
ATOM   8797 C C    . LEU B 1 264 ? 116.994 125.194 0.521   1.00 35.92  ? ? ? ? ? ? 255  LEU B C    1 
ATOM   8798 O O    . LEU B 1 264 ? 118.062 125.045 1.113   1.00 48.97  ? ? ? ? ? ? 255  LEU B O    1 
ATOM   8799 C CB   . LEU B 1 264 ? 116.486 123.502 -1.227  1.00 31.19  ? ? ? ? ? ? 255  LEU B CB   1 
ATOM   8800 C CG   . LEU B 1 264 ? 115.833 122.189 -1.653  1.00 41.54  ? ? ? ? ? ? 255  LEU B CG   1 
ATOM   8801 C CD1  . LEU B 1 264 ? 115.945 122.018 -3.149  1.00 36.20  ? ? ? ? ? ? 255  LEU B CD1  1 
ATOM   8802 C CD2  . LEU B 1 264 ? 116.465 121.008 -0.934  1.00 32.21  ? ? ? ? ? ? 255  LEU B CD2  1 
ATOM   8803 H H    . LEU B 1 264 ? 114.351 124.522 -0.525  1.00 43.73  ? ? ? ? ? ? 255  LEU B H    1 
ATOM   8804 H HA   . LEU B 1 264 ? 116.309 123.286 0.806   1.00 42.59  ? ? ? ? ? ? 255  LEU B HA   1 
ATOM   8805 H HB2  . LEU B 1 264 ? 116.223 124.180 -1.869  1.00 37.43  ? ? ? ? ? ? 255  LEU B HB2  1 
ATOM   8806 H HB3  . LEU B 1 264 ? 117.447 123.375 -1.266  1.00 37.43  ? ? ? ? ? ? 255  LEU B HB3  1 
ATOM   8807 H HG   . LEU B 1 264 ? 114.891 122.213 -1.422  1.00 49.84  ? ? ? ? ? ? 255  LEU B HG   1 
ATOM   8808 H HD11 . LEU B 1 264 ? 116.883 122.008 -3.396  1.00 43.44  ? ? ? ? ? ? 255  LEU B HD11 1 
ATOM   8809 H HD12 . LEU B 1 264 ? 115.526 121.181 -3.403  1.00 43.44  ? ? ? ? ? ? 255  LEU B HD12 1 
ATOM   8810 H HD13 . LEU B 1 264 ? 115.496 122.759 -3.585  1.00 43.44  ? ? ? ? ? ? 255  LEU B HD13 1 
ATOM   8811 H HD21 . LEU B 1 264 ? 116.350 121.121 0.022   1.00 38.65  ? ? ? ? ? ? 255  LEU B HD21 1 
ATOM   8812 H HD22 . LEU B 1 264 ? 116.030 120.191 -1.226  1.00 38.65  ? ? ? ? ? ? 255  LEU B HD22 1 
ATOM   8813 H HD23 . LEU B 1 264 ? 117.410 120.975 -1.152  1.00 38.65  ? ? ? ? ? ? 255  LEU B HD23 1 
ATOM   8814 N N    . ASP B 1 265 ? 116.531 126.382 0.143   1.00 31.82  ? ? ? ? ? ? 256  ASP B N    1 
ATOM   8815 C CA   . ASP B 1 265 ? 117.290 127.610 0.348   1.00 45.03  ? ? ? ? ? ? 256  ASP B CA   1 
ATOM   8816 C C    . ASP B 1 265 ? 117.413 127.945 1.832   1.00 48.58  ? ? ? ? ? ? 256  ASP B C    1 
ATOM   8817 O O    . ASP B 1 265 ? 116.431 128.308 2.480   1.00 57.61  ? ? ? ? ? ? 256  ASP B O    1 
ATOM   8818 C CB   . ASP B 1 265 ? 116.617 128.767 -0.396  1.00 45.62  ? ? ? ? ? ? 256  ASP B CB   1 
ATOM   8819 C CG   . ASP B 1 265 ? 117.490 130.005 -0.469  1.00 63.53  ? ? ? ? ? ? 256  ASP B CG   1 
ATOM   8820 O OD1  . ASP B 1 265 ? 118.531 130.045 0.217   1.00 56.25  ? ? ? ? ? ? 256  ASP B OD1  1 
ATOM   8821 O OD2  . ASP B 1 265 ? 117.131 130.940 -1.216  1.00 79.59  ? ? ? ? ? ? 256  ASP B OD2  1 
ATOM   8822 H H    . ASP B 1 265 ? 115.770 126.503 -0.238  1.00 38.18  ? ? ? ? ? ? 256  ASP B H    1 
ATOM   8823 H HA   . ASP B 1 265 ? 118.183 127.496 -0.012  1.00 54.04  ? ? ? ? ? ? 256  ASP B HA   1 
ATOM   8824 H HB2  . ASP B 1 265 ? 116.418 128.487 -1.303  1.00 54.74  ? ? ? ? ? ? 256  ASP B HB2  1 
ATOM   8825 H HB3  . ASP B 1 265 ? 115.798 129.005 0.065   1.00 54.74  ? ? ? ? ? ? 256  ASP B HB3  1 
ATOM   8826 N N    . LEU B 1 266 ? 118.626 127.815 2.362   1.00 58.70  ? ? ? ? ? ? 257  LEU B N    1 
ATOM   8827 C CA   . LEU B 1 266 ? 118.915 128.199 3.741   1.00 67.55  ? ? ? ? ? ? 257  LEU B CA   1 
ATOM   8828 C C    . LEU B 1 266 ? 119.609 129.559 3.791   1.00 62.80  ? ? ? ? ? ? 257  LEU B C    1 
ATOM   8829 O O    . LEU B 1 266 ? 119.893 130.078 4.869   1.00 82.13  ? ? ? ? ? ? 257  LEU B O    1 
ATOM   8830 C CB   . LEU B 1 266 ? 119.798 127.149 4.420   1.00 55.70  ? ? ? ? ? ? 257  LEU B CB   1 
ATOM   8831 C CG   . LEU B 1 266 ? 119.244 125.724 4.496   1.00 54.45  ? ? ? ? ? ? 257  LEU B CG   1 
ATOM   8832 C CD1  . LEU B 1 266 ? 120.245 124.811 5.185   1.00 54.79  ? ? ? ? ? ? 257  LEU B CD1  1 
ATOM   8833 C CD2  . LEU B 1 266 ? 117.906 125.689 5.219   1.00 69.31  ? ? ? ? ? ? 257  LEU B CD2  1 
ATOM   8834 H H    . LEU B 1 266 ? 119.307 127.503 1.939   1.00 70.44  ? ? ? ? ? ? 257  LEU B H    1 
ATOM   8835 H HA   . LEU B 1 266 ? 118.084 128.263 4.237   1.00 81.05  ? ? ? ? ? ? 257  LEU B HA   1 
ATOM   8836 H HB2  . LEU B 1 266 ? 120.638 127.103 3.937   1.00 66.84  ? ? ? ? ? ? 257  LEU B HB2  1 
ATOM   8837 H HB3  . LEU B 1 266 ? 119.967 127.439 5.330   1.00 66.84  ? ? ? ? ? ? 257  LEU B HB3  1 
ATOM   8838 H HG   . LEU B 1 266 ? 119.106 125.391 3.595   1.00 65.34  ? ? ? ? ? ? 257  LEU B HG   1 
ATOM   8839 H HD11 . LEU B 1 266 ? 120.409 125.143 6.082   1.00 65.75  ? ? ? ? ? ? 257  LEU B HD11 1 
ATOM   8840 H HD12 . LEU B 1 266 ? 119.879 123.914 5.224   1.00 65.75  ? ? ? ? ? ? 257  LEU B HD12 1 
ATOM   8841 H HD13 . LEU B 1 266 ? 121.072 124.809 4.677   1.00 65.75  ? ? ? ? ? ? 257  LEU B HD13 1 
ATOM   8842 H HD21 . LEU B 1 266 ? 117.273 126.245 4.738   1.00 83.17  ? ? ? ? ? ? 257  LEU B HD21 1 
ATOM   8843 H HD22 . LEU B 1 266 ? 117.588 124.773 5.247   1.00 83.17  ? ? ? ? ? ? 257  LEU B HD22 1 
ATOM   8844 H HD23 . LEU B 1 266 ? 118.026 126.026 6.120   1.00 83.17  ? ? ? ? ? ? 257  LEU B HD23 1 
ATOM   8845 N N    . SER B 1 267 ? 119.882 130.131 2.622   1.00 56.13  ? ? ? ? ? ? 258  SER B N    1 
ATOM   8846 C CA   . SER B 1 267 ? 120.551 131.424 2.544   1.00 54.22  ? ? ? ? ? ? 258  SER B CA   1 
ATOM   8847 C C    . SER B 1 267 ? 119.578 132.571 2.803   1.00 57.16  ? ? ? ? ? ? 258  SER B C    1 
ATOM   8848 O O    . SER B 1 267 ? 119.984 133.733 2.834   1.00 72.79  ? ? ? ? ? ? 258  SER B O    1 
ATOM   8849 C CB   . SER B 1 267 ? 121.199 131.609 1.170   1.00 67.56  ? ? ? ? ? ? 258  SER B CB   1 
ATOM   8850 O OG   . SER B 1 267 ? 120.233 131.945 0.188   1.00 79.84  ? ? ? ? ? ? 258  SER B OG   1 
ATOM   8851 H H    . SER B 1 267 ? 119.689 129.788 1.857   1.00 67.35  ? ? ? ? ? ? 258  SER B H    1 
ATOM   8852 H HA   . SER B 1 267 ? 121.249 131.462 3.216   1.00 65.06  ? ? ? ? ? ? 258  SER B HA   1 
ATOM   8853 H HB2  . SER B 1 267 ? 121.854 132.323 1.225   1.00 81.07  ? ? ? ? ? ? 258  SER B HB2  1 
ATOM   8854 H HB3  . SER B 1 267 ? 121.634 130.781 0.913   1.00 81.07  ? ? ? ? ? ? 258  SER B HB3  1 
ATOM   8855 H HG   . SER B 1 267 ? 119.659 131.334 0.130   1.00 95.81  ? ? ? ? ? ? 258  SER B HG   1 
ATOM   8856 N N    . ASN B 1 268 ? 118.300 132.244 2.982   1.00 74.24  ? ? ? ? ? ? 259  ASN B N    1 
ATOM   8857 C CA   . ASN B 1 268 ? 117.272 133.255 3.213   1.00 98.75  ? ? ? ? ? ? 259  ASN B CA   1 
ATOM   8858 C C    . ASN B 1 268 ? 116.757 133.223 4.649   1.00 102.27 ? ? ? ? ? ? 259  ASN B C    1 
ATOM   8859 O O    . ASN B 1 268 ? 116.302 134.240 5.172   1.00 111.80 ? ? ? ? ? ? 259  ASN B O    1 
ATOM   8860 C CB   . ASN B 1 268 ? 116.109 133.077 2.231   1.00 110.86 ? ? ? ? ? ? 259  ASN B CB   1 
ATOM   8861 C CG   . ASN B 1 268 ? 115.103 132.036 2.690   1.00 109.48 ? ? ? ? ? ? 259  ASN B CG   1 
ATOM   8862 O OD1  . ASN B 1 268 ? 114.205 132.330 3.479   1.00 114.97 ? ? ? ? ? ? 259  ASN B OD1  1 
ATOM   8863 N ND2  . ASN B 1 268 ? 115.242 130.815 2.186   1.00 95.47  ? ? ? ? ? ? 259  ASN B ND2  1 
ATOM   8864 H H    . ASN B 1 268 ? 118.001 131.438 2.975   1.00 89.09  ? ? ? ? ? ? 259  ASN B H    1 
ATOM   8865 H HA   . ASN B 1 268 ? 117.658 134.131 3.058   1.00 118.50 ? ? ? ? ? ? 259  ASN B HA   1 
ATOM   8866 H HB2  . ASN B 1 268 ? 115.643 133.923 2.136   1.00 133.04 ? ? ? ? ? ? 259  ASN B HB2  1 
ATOM   8867 H HB3  . ASN B 1 268 ? 116.461 132.795 1.372   1.00 133.04 ? ? ? ? ? ? 259  ASN B HB3  1 
ATOM   8868 H HD21 . ASN B 1 268 ? 115.876 130.649 1.630   1.00 114.57 ? ? ? ? ? ? 259  ASN B HD21 1 
ATOM   8869 H HD22 . ASN B 1 268 ? 114.696 130.191 2.416   1.00 114.57 ? ? ? ? ? ? 259  ASN B HD22 1 
ATOM   8870 N N    . VAL B 1 269 ? 116.827 132.056 5.282   1.00 102.64 ? ? ? ? ? ? 260  VAL B N    1 
ATOM   8871 C CA   . VAL B 1 269 ? 116.377 131.920 6.663   1.00 106.54 ? ? ? ? ? ? 260  VAL B CA   1 
ATOM   8872 C C    . VAL B 1 269 ? 117.386 132.574 7.607   1.00 94.13  ? ? ? ? ? ? 260  VAL B C    1 
ATOM   8873 O O    . VAL B 1 269 ? 118.597 132.441 7.430   1.00 80.17  ? ? ? ? ? ? 260  VAL B O    1 
ATOM   8874 C CB   . VAL B 1 269 ? 116.144 130.437 7.051   1.00 101.28 ? ? ? ? ? ? 260  VAL B CB   1 
ATOM   8875 C CG1  . VAL B 1 269 ? 117.435 129.633 6.956   1.00 104.66 ? ? ? ? ? ? 260  VAL B CG1  1 
ATOM   8876 C CG2  . VAL B 1 269 ? 115.541 130.335 8.446   1.00 96.02  ? ? ? ? ? ? 260  VAL B CG2  1 
ATOM   8877 H H    . VAL B 1 269 ? 117.129 131.330 4.935   1.00 123.17 ? ? ? ? ? ? 260  VAL B H    1 
ATOM   8878 H HA   . VAL B 1 269 ? 115.533 132.388 6.763   1.00 127.85 ? ? ? ? ? ? 260  VAL B HA   1 
ATOM   8879 H HB   . VAL B 1 269 ? 115.509 130.049 6.428   1.00 121.53 ? ? ? ? ? ? 260  VAL B HB   1 
ATOM   8880 H HG11 . VAL B 1 269 ? 118.089 130.016 7.561   1.00 125.59 ? ? ? ? ? ? 260  VAL B HG11 1 
ATOM   8881 H HG12 . VAL B 1 269 ? 117.252 128.713 7.205   1.00 125.59 ? ? ? ? ? ? 260  VAL B HG12 1 
ATOM   8882 H HG13 . VAL B 1 269 ? 117.764 129.671 6.045   1.00 125.59 ? ? ? ? ? ? 260  VAL B HG13 1 
ATOM   8883 H HG21 . VAL B 1 269 ? 114.692 130.804 8.458   1.00 115.22 ? ? ? ? ? ? 260  VAL B HG21 1 
ATOM   8884 H HG22 . VAL B 1 269 ? 115.406 129.400 8.664   1.00 115.22 ? ? ? ? ? ? 260  VAL B HG22 1 
ATOM   8885 H HG23 . VAL B 1 269 ? 116.152 130.738 9.083   1.00 115.22 ? ? ? ? ? ? 260  VAL B HG23 1 
ATOM   8886 N N    . ALA B 1 270 ? 116.875 133.288 8.605   1.00 88.92  ? ? ? ? ? ? 261  ALA B N    1 
ATOM   8887 C CA   . ALA B 1 270 ? 117.722 134.047 9.517   1.00 78.67  ? ? ? ? ? ? 261  ALA B CA   1 
ATOM   8888 C C    . ALA B 1 270 ? 118.405 133.142 10.536  1.00 74.78  ? ? ? ? ? ? 261  ALA B C    1 
ATOM   8889 O O    . ALA B 1 270 ? 119.520 133.420 10.975  1.00 75.34  ? ? ? ? ? ? 261  ALA B O    1 
ATOM   8890 C CB   . ALA B 1 270 ? 116.902 135.111 10.227  1.00 65.44  ? ? ? ? ? ? 261  ALA B CB   1 
ATOM   8891 H H    . ALA B 1 270 ? 116.035 133.349 8.776   1.00 106.70 ? ? ? ? ? ? 261  ALA B H    1 
ATOM   8892 H HA   . ALA B 1 270 ? 118.414 134.495 9.005   1.00 94.41  ? ? ? ? ? ? 261  ALA B HA   1 
ATOM   8893 H HB1  . ALA B 1 270 ? 116.193 134.680 10.729  1.00 78.53  ? ? ? ? ? ? 261  ALA B HB1  1 
ATOM   8894 H HB2  . ALA B 1 270 ? 117.480 135.606 10.828  1.00 78.53  ? ? ? ? ? ? 261  ALA B HB2  1 
ATOM   8895 H HB3  . ALA B 1 270 ? 116.522 135.710 9.565   1.00 78.53  ? ? ? ? ? ? 261  ALA B HB3  1 
ATOM   8896 N N    . SER B 1 271 ? 117.728 132.061 10.912  1.00 72.63  ? ? ? ? ? ? 262  SER B N    1 
ATOM   8897 C CA   . SER B 1 271 ? 118.246 131.138 11.916  1.00 71.59  ? ? ? ? ? ? 262  SER B CA   1 
ATOM   8898 C C    . SER B 1 271 ? 119.560 130.491 11.484  1.00 75.61  ? ? ? ? ? ? 262  SER B C    1 
ATOM   8899 O O    . SER B 1 271 ? 120.388 130.147 12.325  1.00 80.42  ? ? ? ? ? ? 262  SER B O    1 
ATOM   8900 C CB   . SER B 1 271 ? 117.213 130.052 12.225  1.00 61.99  ? ? ? ? ? ? 262  SER B CB   1 
ATOM   8901 O OG   . SER B 1 271 ? 116.926 129.281 11.073  1.00 83.02  ? ? ? ? ? ? 262  SER B OG   1 
ATOM   8902 H H    . SER B 1 271 ? 116.959 131.838 10.596  1.00 87.15  ? ? ? ? ? ? 262  SER B H    1 
ATOM   8903 H HA   . SER B 1 271 ? 118.413 131.630 12.735  1.00 85.91  ? ? ? ? ? ? 262  SER B HA   1 
ATOM   8904 H HB2  . SER B 1 271 ? 117.566 129.469 12.915  1.00 74.38  ? ? ? ? ? ? 262  SER B HB2  1 
ATOM   8905 H HB3  . SER B 1 271 ? 116.396 130.474 12.534  1.00 74.38  ? ? ? ? ? ? 262  SER B HB3  1 
ATOM   8906 H HG   . SER B 1 271 ? 116.358 128.690 11.257  1.00 99.63  ? ? ? ? ? ? 262  SER B HG   1 
ATOM   8907 N N    . TYR B 1 272 ? 119.751 130.326 10.178  1.00 66.18  ? ? ? ? ? ? 263  TYR B N    1 
ATOM   8908 C CA   . TYR B 1 272 ? 120.968 129.704 9.666   1.00 58.70  ? ? ? ? ? ? 263  TYR B CA   1 
ATOM   8909 C C    . TYR B 1 272 ? 122.179 130.601 9.897   1.00 60.90  ? ? ? ? ? ? 263  TYR B C    1 
ATOM   8910 O O    . TYR B 1 272 ? 123.258 130.124 10.248  1.00 64.87  ? ? ? ? ? ? 263  TYR B O    1 
ATOM   8911 C CB   . TYR B 1 272 ? 120.832 129.382 8.175   1.00 45.70  ? ? ? ? ? ? 263  TYR B CB   1 
ATOM   8912 C CG   . TYR B 1 272 ? 122.072 128.749 7.582   1.00 52.55  ? ? ? ? ? ? 263  TYR B CG   1 
ATOM   8913 C CD1  . TYR B 1 272 ? 122.437 127.451 7.913   1.00 64.66  ? ? ? ? ? ? 263  TYR B CD1  1 
ATOM   8914 C CD2  . TYR B 1 272 ? 122.877 129.449 6.696   1.00 58.42  ? ? ? ? ? ? 263  TYR B CD2  1 
ATOM   8915 C CE1  . TYR B 1 272 ? 123.569 126.868 7.377   1.00 58.23  ? ? ? ? ? ? 263  TYR B CE1  1 
ATOM   8916 C CE2  . TYR B 1 272 ? 124.011 128.873 6.154   1.00 65.98  ? ? ? ? ? ? 263  TYR B CE2  1 
ATOM   8917 C CZ   . TYR B 1 272 ? 124.353 127.584 6.498   1.00 62.12  ? ? ? ? ? ? 263  TYR B CZ   1 
ATOM   8918 O OH   . TYR B 1 272 ? 125.483 127.009 5.961   1.00 62.25  ? ? ? ? ? ? 263  TYR B OH   1 
ATOM   8919 H H    . TYR B 1 272 ? 119.193 130.566 9.569   1.00 79.42  ? ? ? ? ? ? 263  TYR B H    1 
ATOM   8920 H HA   . TYR B 1 272 ? 121.118 128.871 10.139  1.00 70.44  ? ? ? ? ? ? 263  TYR B HA   1 
ATOM   8921 H HB2  . TYR B 1 272 ? 120.095 128.763 8.054   1.00 54.84  ? ? ? ? ? ? 263  TYR B HB2  1 
ATOM   8922 H HB3  . TYR B 1 272 ? 120.657 130.204 7.691   1.00 54.84  ? ? ? ? ? ? 263  TYR B HB3  1 
ATOM   8923 H HD1  . TYR B 1 272 ? 121.911 126.965 8.506   1.00 77.59  ? ? ? ? ? ? 263  TYR B HD1  1 
ATOM   8924 H HD2  . TYR B 1 272 ? 122.650 130.320 6.462   1.00 70.10  ? ? ? ? ? ? 263  TYR B HD2  1 
ATOM   8925 H HE1  . TYR B 1 272 ? 123.801 125.997 7.608   1.00 69.87  ? ? ? ? ? ? 263  TYR B HE1  1 
ATOM   8926 H HE2  . TYR B 1 272 ? 124.542 129.355 5.561   1.00 79.17  ? ? ? ? ? ? 263  TYR B HE2  1 
ATOM   8927 H HH   . TYR B 1 272 ? 125.574 126.227 6.253   1.00 74.70  ? ? ? ? ? ? 263  TYR B HH   1 
ATOM   8928 N N    . LYS B 1 273 ? 121.995 131.903 9.700   1.00 53.84  ? ? ? ? ? ? 264  LYS B N    1 
ATOM   8929 C CA   . LYS B 1 273 ? 123.069 132.864 9.916   1.00 55.68  ? ? ? ? ? ? 264  LYS B CA   1 
ATOM   8930 C C    . LYS B 1 273 ? 123.360 132.978 11.410  1.00 55.64  ? ? ? ? ? ? 264  LYS B C    1 
ATOM   8931 O O    . LYS B 1 273 ? 124.507 133.159 11.817  1.00 57.47  ? ? ? ? ? ? 264  LYS B O    1 
ATOM   8932 C CB   . LYS B 1 273 ? 122.688 134.236 9.353   1.00 65.44  ? ? ? ? ? ? 264  LYS B CB   1 
ATOM   8933 C CG   . LYS B 1 273 ? 122.018 134.187 7.986   1.00 86.90  ? ? ? ? ? ? 264  LYS B CG   1 
ATOM   8934 C CD   . LYS B 1 273 ? 121.823 135.576 7.396   1.00 94.20  ? ? ? ? ? ? 264  LYS B CD   1 
ATOM   8935 C CE   . LYS B 1 273 ? 123.130 136.159 6.882   1.00 96.72  ? ? ? ? ? ? 264  LYS B CE   1 
ATOM   8936 N NZ   . LYS B 1 273 ? 122.919 137.445 6.163   1.00 100.47 ? ? ? ? ? ? 264  LYS B NZ   1 
ATOM   8937 H H    . LYS B 1 273 ? 121.255 132.255 9.441   1.00 64.61  ? ? ? ? ? ? 264  LYS B H    1 
ATOM   8938 H HA   . LYS B 1 273 ? 123.873 132.559 9.467   1.00 66.82  ? ? ? ? ? ? 264  LYS B HA   1 
ATOM   8939 H HB2  . LYS B 1 273 ? 122.073 134.665 9.968   1.00 78.53  ? ? ? ? ? ? 264  LYS B HB2  1 
ATOM   8940 H HB3  . LYS B 1 273 ? 123.493 134.771 9.268   1.00 78.53  ? ? ? ? ? ? 264  LYS B HB3  1 
ATOM   8941 H HG2  . LYS B 1 273 ? 122.574 133.676 7.377   1.00 104.28 ? ? ? ? ? ? 264  LYS B HG2  1 
ATOM   8942 H HG3  . LYS B 1 273 ? 121.147 133.771 8.073   1.00 104.28 ? ? ? ? ? ? 264  LYS B HG3  1 
ATOM   8943 H HD2  . LYS B 1 273 ? 121.202 135.523 6.653   1.00 113.04 ? ? ? ? ? ? 264  LYS B HD2  1 
ATOM   8944 H HD3  . LYS B 1 273 ? 121.476 136.168 8.081   1.00 113.04 ? ? ? ? ? ? 264  LYS B HD3  1 
ATOM   8945 H HE2  . LYS B 1 273 ? 123.722 136.325 7.632   1.00 116.06 ? ? ? ? ? ? 264  LYS B HE2  1 
ATOM   8946 H HE3  . LYS B 1 273 ? 123.539 135.531 6.266   1.00 116.06 ? ? ? ? ? ? 264  LYS B HE3  1 
ATOM   8947 H HZ1  . LYS B 1 273 ? 122.548 138.041 6.709   1.00 120.57 ? ? ? ? ? ? 264  LYS B HZ1  1 
ATOM   8948 H HZ2  . LYS B 1 273 ? 123.698 137.763 5.873   1.00 120.57 ? ? ? ? ? ? 264  LYS B HZ2  1 
ATOM   8949 H HZ3  . LYS B 1 273 ? 122.381 137.318 5.465   1.00 120.57 ? ? ? ? ? ? 264  LYS B HZ3  1 
ATOM   8950 N N    . ASN B 1 274 ? 122.312 132.863 12.219  1.00 55.17  ? ? ? ? ? ? 265  ASN B N    1 
ATOM   8951 C CA   . ASN B 1 274 ? 122.437 132.957 13.669  1.00 50.34  ? ? ? ? ? ? 265  ASN B CA   1 
ATOM   8952 C C    . ASN B 1 274 ? 123.282 131.832 14.257  1.00 50.47  ? ? ? ? ? ? 265  ASN B C    1 
ATOM   8953 O O    . ASN B 1 274 ? 123.883 131.992 15.319  1.00 56.44  ? ? ? ? ? ? 265  ASN B O    1 
ATOM   8954 C CB   . ASN B 1 274 ? 121.053 132.945 14.320  1.00 61.16  ? ? ? ? ? ? 265  ASN B CB   1 
ATOM   8955 C CG   . ASN B 1 274 ? 120.270 134.213 14.049  1.00 75.03  ? ? ? ? ? ? 265  ASN B CG   1 
ATOM   8956 O OD1  . ASN B 1 274 ? 120.732 135.104 13.334  1.00 75.52  ? ? ? ? ? ? 265  ASN B OD1  1 
ATOM   8957 N ND2  . ASN B 1 274 ? 119.071 134.299 14.613  1.00 80.17  ? ? ? ? ? ? 265  ASN B ND2  1 
ATOM   8958 H H    . ASN B 1 274 ? 121.506 132.729 11.949  1.00 66.21  ? ? ? ? ? ? 265  ASN B H    1 
ATOM   8959 H HA   . ASN B 1 274 ? 122.865 133.798 13.893  1.00 60.41  ? ? ? ? ? ? 265  ASN B HA   1 
ATOM   8960 H HB2  . ASN B 1 274 ? 120.545 132.197 13.970  1.00 73.39  ? ? ? ? ? ? 265  ASN B HB2  1 
ATOM   8961 H HB3  . ASN B 1 274 ? 121.156 132.856 15.281  1.00 73.39  ? ? ? ? ? ? 265  ASN B HB3  1 
ATOM   8962 H HD21 . ASN B 1 274 ? 118.779 133.654 15.102  1.00 96.20  ? ? ? ? ? ? 265  ASN B HD21 1 
ATOM   8963 H HD22 . ASN B 1 274 ? 118.586 134.998 14.490  1.00 96.20  ? ? ? ? ? ? 265  ASN B HD22 1 
ATOM   8964 N N    . ILE B 1 275 ? 123.316 130.693 13.571  1.00 42.86  ? ? ? ? ? ? 266  ILE B N    1 
ATOM   8965 C CA   . ILE B 1 275 ? 124.117 129.559 14.016  1.00 40.27  ? ? ? ? ? ? 266  ILE B CA   1 
ATOM   8966 C C    . ILE B 1 275 ? 125.586 129.949 14.070  1.00 53.80  ? ? ? ? ? ? 266  ILE B C    1 
ATOM   8967 O O    . ILE B 1 275 ? 126.280 129.652 15.043  1.00 61.86  ? ? ? ? ? ? 266  ILE B O    1 
ATOM   8968 C CB   . ILE B 1 275 ? 123.942 128.340 13.078  1.00 37.11  ? ? ? ? ? ? 266  ILE B CB   1 
ATOM   8969 C CG1  . ILE B 1 275 ? 122.545 127.745 13.247  1.00 38.99  ? ? ? ? ? ? 266  ILE B CG1  1 
ATOM   8970 C CG2  . ILE B 1 275 ? 124.988 127.255 13.372  1.00 40.35  ? ? ? ? ? ? 266  ILE B CG2  1 
ATOM   8971 C CD1  . ILE B 1 275 ? 122.159 126.755 12.162  1.00 46.60  ? ? ? ? ? ? 266  ILE B CD1  1 
ATOM   8972 H H    . ILE B 1 275 ? 122.882 130.552 12.842  1.00 51.43  ? ? ? ? ? ? 266  ILE B H    1 
ATOM   8973 H HA   . ILE B 1 275 ? 123.837 129.299 14.907  1.00 48.32  ? ? ? ? ? ? 266  ILE B HA   1 
ATOM   8974 H HB   . ILE B 1 275 ? 124.047 128.635 12.160  1.00 44.53  ? ? ? ? ? ? 266  ILE B HB   1 
ATOM   8975 H HG12 . ILE B 1 275 ? 122.504 127.281 14.098  1.00 46.79  ? ? ? ? ? ? 266  ILE B HG12 1 
ATOM   8976 H HG13 . ILE B 1 275 ? 121.895 128.465 13.234  1.00 46.79  ? ? ? ? ? ? 266  ILE B HG13 1 
ATOM   8977 H HG21 . ILE B 1 275 ? 124.887 126.960 14.290  1.00 48.42  ? ? ? ? ? ? 266  ILE B HG21 1 
ATOM   8978 H HG22 . ILE B 1 275 ? 124.848 126.510 12.767  1.00 48.42  ? ? ? ? ? ? 266  ILE B HG22 1 
ATOM   8979 H HG23 . ILE B 1 275 ? 125.874 127.627 13.239  1.00 48.42  ? ? ? ? ? ? 266  ILE B HG23 1 
ATOM   8980 H HD11 . ILE B 1 275 ? 122.790 126.019 12.168  1.00 55.93  ? ? ? ? ? ? 266  ILE B HD11 1 
ATOM   8981 H HD12 . ILE B 1 275 ? 121.264 126.425 12.341  1.00 55.93  ? ? ? ? ? ? 266  ILE B HD12 1 
ATOM   8982 H HD13 . ILE B 1 275 ? 122.181 127.205 11.303  1.00 55.93  ? ? ? ? ? ? 266  ILE B HD13 1 
ATOM   8983 N N    . TYR B 1 276 ? 126.050 130.625 13.024  1.00 45.33  ? ? ? ? ? ? 267  TYR B N    1 
ATOM   8984 C CA   . TYR B 1 276 ? 127.463 130.958 12.897  1.00 49.15  ? ? ? ? ? ? 267  TYR B CA   1 
ATOM   8985 C C    . TYR B 1 276 ? 127.804 132.304 13.528  1.00 54.89  ? ? ? ? ? ? 267  TYR B C    1 
ATOM   8986 O O    . TYR B 1 276 ? 128.973 132.600 13.776  1.00 65.70  ? ? ? ? ? ? 267  TYR B O    1 
ATOM   8987 C CB   . TYR B 1 276 ? 127.880 130.901 11.427  1.00 37.43  ? ? ? ? ? ? 267  TYR B CB   1 
ATOM   8988 C CG   . TYR B 1 276 ? 127.769 129.498 10.879  1.00 39.30  ? ? ? ? ? ? 267  TYR B CG   1 
ATOM   8989 C CD1  . TYR B 1 276 ? 128.796 128.581 11.060  1.00 39.39  ? ? ? ? ? ? 267  TYR B CD1  1 
ATOM   8990 C CD2  . TYR B 1 276 ? 126.622 129.076 10.219  1.00 39.30  ? ? ? ? ? ? 267  TYR B CD2  1 
ATOM   8991 C CE1  . TYR B 1 276 ? 128.695 127.289 10.579  1.00 40.84  ? ? ? ? ? ? 267  TYR B CE1  1 
ATOM   8992 C CE2  . TYR B 1 276 ? 126.511 127.784 9.736   1.00 45.10  ? ? ? ? ? ? 267  TYR B CE2  1 
ATOM   8993 C CZ   . TYR B 1 276 ? 127.550 126.895 9.921   1.00 32.90  ? ? ? ? ? ? 267  TYR B CZ   1 
ATOM   8994 O OH   . TYR B 1 276 ? 127.449 125.609 9.442   1.00 54.81  ? ? ? ? ? ? 267  TYR B OH   1 
ATOM   8995 H H    . TYR B 1 276 ? 125.564 130.903 12.372  1.00 54.40  ? ? ? ? ? ? 267  TYR B H    1 
ATOM   8996 H HA   . TYR B 1 276 ? 127.977 130.283 13.367  1.00 58.98  ? ? ? ? ? ? 267  TYR B HA   1 
ATOM   8997 H HB2  . TYR B 1 276 ? 127.300 131.478 10.907  1.00 44.92  ? ? ? ? ? ? 267  TYR B HB2  1 
ATOM   8998 H HB3  . TYR B 1 276 ? 128.803 131.188 11.344  1.00 44.92  ? ? ? ? ? ? 267  TYR B HB3  1 
ATOM   8999 H HD1  . TYR B 1 276 ? 129.569 128.843 11.506  1.00 47.27  ? ? ? ? ? ? 267  TYR B HD1  1 
ATOM   9000 H HD2  . TYR B 1 276 ? 125.920 129.673 10.095  1.00 47.16  ? ? ? ? ? ? 267  TYR B HD2  1 
ATOM   9001 H HE1  . TYR B 1 276 ? 129.394 126.688 10.703  1.00 49.01  ? ? ? ? ? ? 267  TYR B HE1  1 
ATOM   9002 H HE2  . TYR B 1 276 ? 125.740 127.517 9.290   1.00 54.12  ? ? ? ? ? ? 267  TYR B HE2  1 
ATOM   9003 H HH   . TYR B 1 276 ? 128.148 125.180 9.620   1.00 65.77  ? ? ? ? ? ? 267  TYR B HH   1 
ATOM   9004 N N    . ARG B 1 277 ? 126.783 133.111 13.795  1.00 41.99  ? ? ? ? ? ? 268  ARG B N    1 
ATOM   9005 C CA   . ARG B 1 277 ? 126.969 134.327 14.572  1.00 45.71  ? ? ? ? ? ? 268  ARG B CA   1 
ATOM   9006 C C    . ARG B 1 277 ? 127.177 133.934 16.030  1.00 45.86  ? ? ? ? ? ? 268  ARG B C    1 
ATOM   9007 O O    . ARG B 1 277 ? 128.042 134.477 16.715  1.00 46.14  ? ? ? ? ? ? 268  ARG B O    1 
ATOM   9008 C CB   . ARG B 1 277 ? 125.758 135.253 14.436  1.00 59.43  ? ? ? ? ? ? 268  ARG B CB   1 
ATOM   9009 C CG   . ARG B 1 277 ? 125.861 136.528 15.268  1.00 87.28  ? ? ? ? ? ? 268  ARG B CG   1 
ATOM   9010 C CD   . ARG B 1 277 ? 124.648 137.432 15.101  1.00 103.71 ? ? ? ? ? ? 268  ARG B CD   1 
ATOM   9011 N NE   . ARG B 1 277 ? 124.509 137.931 13.732  1.00 107.52 ? ? ? ? ? ? 268  ARG B NE   1 
ATOM   9012 C CZ   . ARG B 1 277 ? 123.746 137.375 12.793  1.00 101.42 ? ? ? ? ? ? 268  ARG B CZ   1 
ATOM   9013 N NH1  . ARG B 1 277 ? 123.030 136.287 13.052  1.00 101.82 ? ? ? ? ? ? 268  ARG B NH1  1 
ATOM   9014 N NH2  . ARG B 1 277 ? 123.695 137.915 11.583  1.00 95.09  ? ? ? ? ? ? 268  ARG B NH2  1 
ATOM   9015 H H    . ARG B 1 277 ? 125.974 132.976 13.537  1.00 50.39  ? ? ? ? ? ? 268  ARG B H    1 
ATOM   9016 H HA   . ARG B 1 277 ? 127.758 134.798 14.260  1.00 54.85  ? ? ? ? ? ? 268  ARG B HA   1 
ATOM   9017 H HB2  . ARG B 1 277 ? 125.665 135.512 13.506  1.00 71.32  ? ? ? ? ? ? 268  ARG B HB2  1 
ATOM   9018 H HB3  . ARG B 1 277 ? 124.965 134.775 14.725  1.00 71.32  ? ? ? ? ? ? 268  ARG B HB3  1 
ATOM   9019 H HG2  . ARG B 1 277 ? 125.932 136.290 16.206  1.00 104.73 ? ? ? ? ? ? 268  ARG B HG2  1 
ATOM   9020 H HG3  . ARG B 1 277 ? 126.647 137.025 14.991  1.00 104.73 ? ? ? ? ? ? 268  ARG B HG3  1 
ATOM   9021 H HD2  . ARG B 1 277 ? 123.847 136.932 15.322  1.00 124.46 ? ? ? ? ? ? 268  ARG B HD2  1 
ATOM   9022 H HD3  . ARG B 1 277 ? 124.738 138.196 15.692  1.00 124.46 ? ? ? ? ? ? 268  ARG B HD3  1 
ATOM   9023 H HE   . ARG B 1 277 ? 124.954 138.635 13.518  1.00 129.03 ? ? ? ? ? ? 268  ARG B HE   1 
ATOM   9024 H HH11 . ARG B 1 277 ? 123.057 135.931 13.835  1.00 122.19 ? ? ? ? ? ? 268  ARG B HH11 1 
ATOM   9025 H HH12 . ARG B 1 277 ? 122.540 135.938 12.438  1.00 122.19 ? ? ? ? ? ? 268  ARG B HH12 1 
ATOM   9026 H HH21 . ARG B 1 277 ? 124.155 138.619 11.406  1.00 114.11 ? ? ? ? ? ? 268  ARG B HH21 1 
ATOM   9027 H HH22 . ARG B 1 277 ? 123.203 137.559 10.974  1.00 114.11 ? ? ? ? ? ? 268  ARG B HH22 1 
ATOM   9028 N N    . GLU B 1 278 ? 126.380 132.976 16.492  1.00 46.39  ? ? ? ? ? ? 269  GLU B N    1 
ATOM   9029 C CA   . GLU B 1 278 ? 126.472 132.491 17.863  1.00 53.92  ? ? ? ? ? ? 269  GLU B CA   1 
ATOM   9030 C C    . GLU B 1 278 ? 127.719 131.640 18.067  1.00 56.70  ? ? ? ? ? ? 269  GLU B C    1 
ATOM   9031 O O    . GLU B 1 278 ? 128.352 131.700 19.122  1.00 60.59  ? ? ? ? ? ? 269  GLU B O    1 
ATOM   9032 C CB   . GLU B 1 278 ? 125.225 131.683 18.228  1.00 67.10  ? ? ? ? ? ? 269  GLU B CB   1 
ATOM   9033 C CG   . GLU B 1 278 ? 125.301 131.016 19.598  1.00 92.90  ? ? ? ? ? ? 269  GLU B CG   1 
ATOM   9034 C CD   . GLU B 1 278 ? 123.981 130.409 20.035  1.00 118.11 ? ? ? ? ? ? 269  GLU B CD   1 
ATOM   9035 O OE1  . GLU B 1 278 ? 122.984 130.545 19.294  1.00 131.62 ? ? ? ? ? ? 269  GLU B OE1  1 
ATOM   9036 O OE2  . GLU B 1 278 ? 123.941 129.792 21.121  1.00 121.17 ? ? ? ? ? ? 269  GLU B OE2  1 
ATOM   9037 H H    . GLU B 1 278 ? 125.772 132.586 16.025  1.00 55.67  ? ? ? ? ? ? 269  GLU B H    1 
ATOM   9038 H HA   . GLU B 1 278 ? 126.525 133.251 18.464  1.00 64.70  ? ? ? ? ? ? 269  GLU B HA   1 
ATOM   9039 H HB2  . GLU B 1 278 ? 124.458 132.276 18.230  1.00 80.52  ? ? ? ? ? ? 269  GLU B HB2  1 
ATOM   9040 H HB3  . GLU B 1 278 ? 125.100 130.986 17.566  1.00 80.52  ? ? ? ? ? ? 269  GLU B HB3  1 
ATOM   9041 H HG2  . GLU B 1 278 ? 125.960 130.305 19.567  1.00 111.48 ? ? ? ? ? ? 269  GLU B HG2  1 
ATOM   9042 H HG3  . GLU B 1 278 ? 125.559 131.678 20.258  1.00 111.48 ? ? ? ? ? ? 269  GLU B HG3  1 
ATOM   9043 N N    . LEU B 1 279 ? 128.068 130.842 17.062  1.00 49.47  ? ? ? ? ? ? 270  LEU B N    1 
ATOM   9044 C CA   . LEU B 1 279 ? 129.257 130.003 17.141  1.00 37.34  ? ? ? ? ? ? 270  LEU B CA   1 
ATOM   9045 C C    . LEU B 1 279 ? 130.496 130.871 17.317  1.00 48.72  ? ? ? ? ? ? 270  LEU B C    1 
ATOM   9046 O O    . LEU B 1 279 ? 131.350 130.585 18.153  1.00 50.32  ? ? ? ? ? ? 270  LEU B O    1 
ATOM   9047 C CB   . LEU B 1 279 ? 129.395 129.136 15.887  1.00 30.01  ? ? ? ? ? ? 270  LEU B CB   1 
ATOM   9048 C CG   . LEU B 1 279 ? 130.693 128.328 15.766  1.00 40.78  ? ? ? ? ? ? 270  LEU B CG   1 
ATOM   9049 C CD1  . LEU B 1 279 ? 130.942 127.482 17.006  1.00 44.32  ? ? ? ? ? ? 270  LEU B CD1  1 
ATOM   9050 C CD2  . LEU B 1 279 ? 130.656 127.448 14.529  1.00 35.26  ? ? ? ? ? ? 270  LEU B CD2  1 
ATOM   9051 H H    . LEU B 1 279 ? 127.633 130.769 16.324  1.00 59.37  ? ? ? ? ? ? 270  LEU B H    1 
ATOM   9052 H HA   . LEU B 1 279 ? 129.185 129.417 17.910  1.00 44.81  ? ? ? ? ? ? 270  LEU B HA   1 
ATOM   9053 H HB2  . LEU B 1 279 ? 128.659 128.504 15.872  1.00 36.02  ? ? ? ? ? ? 270  LEU B HB2  1 
ATOM   9054 H HB3  . LEU B 1 279 ? 129.340 129.713 15.110  1.00 36.02  ? ? ? ? ? ? 270  LEU B HB3  1 
ATOM   9055 H HG   . LEU B 1 279 ? 131.437 128.943 15.671  1.00 48.94  ? ? ? ? ? ? 270  LEU B HG   1 
ATOM   9056 H HD11 . LEU B 1 279 ? 130.201 126.866 17.121  1.00 53.19  ? ? ? ? ? ? 270  LEU B HD11 1 
ATOM   9057 H HD12 . LEU B 1 279 ? 131.769 126.989 16.890  1.00 53.19  ? ? ? ? ? ? 270  LEU B HD12 1 
ATOM   9058 H HD13 . LEU B 1 279 ? 131.009 128.066 17.778  1.00 53.19  ? ? ? ? ? ? 270  LEU B HD13 1 
ATOM   9059 H HD21 . LEU B 1 279 ? 130.555 128.010 13.745  1.00 42.31  ? ? ? ? ? ? 270  LEU B HD21 1 
ATOM   9060 H HD22 . LEU B 1 279 ? 131.486 126.948 14.473  1.00 42.31  ? ? ? ? ? ? 270  LEU B HD22 1 
ATOM   9061 H HD23 . LEU B 1 279 ? 129.906 126.838 14.598  1.00 42.31  ? ? ? ? ? ? 270  LEU B HD23 1 
ATOM   9062 N N    . GLU B 1 280 ? 130.583 131.938 16.529  1.00 51.45  ? ? ? ? ? ? 271  GLU B N    1 
ATOM   9063 C CA   . GLU B 1 280 ? 131.711 132.857 16.610  1.00 44.34  ? ? ? ? ? ? 271  GLU B CA   1 
ATOM   9064 C C    . GLU B 1 280 ? 131.778 133.519 17.986  1.00 47.35  ? ? ? ? ? ? 271  GLU B C    1 
ATOM   9065 O O    . GLU B 1 280 ? 132.858 133.676 18.555  1.00 48.50  ? ? ? ? ? ? 271  GLU B O    1 
ATOM   9066 C CB   . GLU B 1 280 ? 131.608 133.921 15.517  1.00 39.84  ? ? ? ? ? ? 271  GLU B CB   1 
ATOM   9067 C CG   . GLU B 1 280 ? 132.786 134.885 15.477  1.00 53.91  ? ? ? ? ? ? 271  GLU B CG   1 
ATOM   9068 C CD   . GLU B 1 280 ? 132.631 135.955 14.415  1.00 72.66  ? ? ? ? ? ? 271  GLU B CD   1 
ATOM   9069 O OE1  . GLU B 1 280 ? 131.662 135.883 13.629  1.00 81.42  ? ? ? ? ? ? 271  GLU B OE1  1 
ATOM   9070 O OE2  . GLU B 1 280 ? 133.479 136.872 14.368  1.00 82.31  ? ? ? ? ? ? 271  GLU B OE2  1 
ATOM   9071 H H    . GLU B 1 280 ? 129.997 132.153 15.937  1.00 61.74  ? ? ? ? ? ? 271  GLU B H    1 
ATOM   9072 H HA   . GLU B 1 280 ? 132.534 132.362 16.473  1.00 53.21  ? ? ? ? ? ? 271  GLU B HA   1 
ATOM   9073 H HB2  . GLU B 1 280 ? 131.558 133.479 14.655  1.00 47.81  ? ? ? ? ? ? 271  GLU B HB2  1 
ATOM   9074 H HB3  . GLU B 1 280 ? 130.804 134.443 15.664  1.00 47.81  ? ? ? ? ? ? 271  GLU B HB3  1 
ATOM   9075 H HG2  . GLU B 1 280 ? 132.863 135.325 16.337  1.00 64.70  ? ? ? ? ? ? 271  GLU B HG2  1 
ATOM   9076 H HG3  . GLU B 1 280 ? 133.595 134.386 15.284  1.00 64.70  ? ? ? ? ? ? 271  GLU B HG3  1 
ATOM   9077 N N    . GLN B 1 281 ? 130.622 133.903 18.518  1.00 45.98  ? ? ? ? ? ? 272  GLN B N    1 
ATOM   9078 C CA   . GLN B 1 281 ? 130.564 134.531 19.833  1.00 55.80  ? ? ? ? ? ? 272  GLN B CA   1 
ATOM   9079 C C    . GLN B 1 281 ? 131.100 133.599 20.910  1.00 58.81  ? ? ? ? ? ? 272  GLN B C    1 
ATOM   9080 O O    . GLN B 1 281 ? 131.959 133.986 21.702  1.00 57.96  ? ? ? ? ? ? 272  GLN B O    1 
ATOM   9081 C CB   . GLN B 1 281 ? 129.131 134.939 20.182  1.00 62.03  ? ? ? ? ? ? 272  GLN B CB   1 
ATOM   9082 C CG   . GLN B 1 281 ? 128.665 136.225 19.517  1.00 88.54  ? ? ? ? ? ? 272  GLN B CG   1 
ATOM   9083 C CD   . GLN B 1 281 ? 127.294 136.665 19.996  1.00 105.20 ? ? ? ? ? ? 272  GLN B CD   1 
ATOM   9084 O OE1  . GLN B 1 281 ? 126.862 136.309 21.094  1.00 104.45 ? ? ? ? ? ? 272  GLN B OE1  1 
ATOM   9085 N NE2  . GLN B 1 281 ? 126.600 137.443 19.172  1.00 111.77 ? ? ? ? ? ? 272  GLN B NE2  1 
ATOM   9086 H H    . GLN B 1 281 ? 129.856 133.810 18.138  1.00 55.18  ? ? ? ? ? ? 272  GLN B H    1 
ATOM   9087 H HA   . GLN B 1 281 ? 131.112 135.332 19.826  1.00 66.96  ? ? ? ? ? ? 272  GLN B HA   1 
ATOM   9088 H HB2  . GLN B 1 281 ? 128.531 134.229 19.906  1.00 74.43  ? ? ? ? ? ? 272  GLN B HB2  1 
ATOM   9089 H HB3  . GLN B 1 281 ? 129.070 135.064 21.142  1.00 74.43  ? ? ? ? ? ? 272  GLN B HB3  1 
ATOM   9090 H HG2  . GLN B 1 281 ? 129.295 136.933 19.720  1.00 106.24 ? ? ? ? ? ? 272  GLN B HG2  1 
ATOM   9091 H HG3  . GLN B 1 281 ? 128.618 136.086 18.558  1.00 106.24 ? ? ? ? ? ? 272  GLN B HG3  1 
ATOM   9092 H HE21 . GLN B 1 281 ? 126.934 137.670 18.413  1.00 134.12 ? ? ? ? ? ? 272  GLN B HE21 1 
ATOM   9093 H HE22 . GLN B 1 281 ? 125.818 137.719 19.398  1.00 134.12 ? ? ? ? ? ? 272  GLN B HE22 1 
ATOM   9094 N N    . ASN B 1 282 ? 130.590 132.371 20.932  1.00 43.77  ? ? ? ? ? ? 273  ASN B N    1 
ATOM   9095 C CA   . ASN B 1 282 ? 130.961 131.404 21.960  1.00 46.01  ? ? ? ? ? ? 273  ASN B CA   1 
ATOM   9096 C C    . ASN B 1 282 ? 132.436 131.023 21.900  1.00 50.34  ? ? ? ? ? ? 273  ASN B C    1 
ATOM   9097 O O    . ASN B 1 282 ? 133.071 130.821 22.934  1.00 60.92  ? ? ? ? ? ? 273  ASN B O    1 
ATOM   9098 C CB   . ASN B 1 282 ? 130.098 130.148 21.846  1.00 42.83  ? ? ? ? ? ? 273  ASN B CB   1 
ATOM   9099 C CG   . ASN B 1 282 ? 128.631 130.421 22.112  1.00 51.75  ? ? ? ? ? ? 273  ASN B CG   1 
ATOM   9100 O OD1  . ASN B 1 282 ? 128.283 131.380 22.800  1.00 65.92  ? ? ? ? ? ? 273  ASN B OD1  1 
ATOM   9101 N ND2  . ASN B 1 282 ? 127.762 129.574 21.570  1.00 56.56  ? ? ? ? ? ? 273  ASN B ND2  1 
ATOM   9102 H H    . ASN B 1 282 ? 130.023 132.071 20.358  1.00 52.53  ? ? ? ? ? ? 273  ASN B H    1 
ATOM   9103 H HA   . ASN B 1 282 ? 130.794 131.799 22.831  1.00 55.21  ? ? ? ? ? ? 273  ASN B HA   1 
ATOM   9104 H HB2  . ASN B 1 282 ? 130.179 129.788 20.949  1.00 51.40  ? ? ? ? ? ? 273  ASN B HB2  1 
ATOM   9105 H HB3  . ASN B 1 282 ? 130.404 129.494 22.495  1.00 51.40  ? ? ? ? ? ? 273  ASN B HB3  1 
ATOM   9106 H HD21 . ASN B 1 282 ? 128.044 128.913 21.097  1.00 67.87  ? ? ? ? ? ? 273  ASN B HD21 1 
ATOM   9107 H HD22 . ASN B 1 282 ? 126.919 129.687 21.691  1.00 67.87  ? ? ? ? ? ? 273  ASN B HD22 1 
ATOM   9108 N N    . ILE B 1 283 ? 132.980 130.921 20.691  1.00 36.79  ? ? ? ? ? ? 274  ILE B N    1 
ATOM   9109 C CA   . ILE B 1 283 ? 134.399 130.624 20.530  1.00 45.93  ? ? ? ? ? ? 274  ILE B CA   1 
ATOM   9110 C C    . ILE B 1 283 ? 135.235 131.760 21.106  1.00 49.02  ? ? ? ? ? ? 274  ILE B C    1 
ATOM   9111 O O    . ILE B 1 283 ? 136.276 131.526 21.718  1.00 58.00  ? ? ? ? ? ? 274  ILE B O    1 
ATOM   9112 C CB   . ILE B 1 283 ? 134.778 130.406 19.049  1.00 40.69  ? ? ? ? ? ? 274  ILE B CB   1 
ATOM   9113 C CG1  . ILE B 1 283 ? 134.101 129.147 18.511  1.00 40.32  ? ? ? ? ? ? 274  ILE B CG1  1 
ATOM   9114 C CG2  . ILE B 1 283 ? 136.294 130.256 18.886  1.00 28.71  ? ? ? ? ? ? 274  ILE B CG2  1 
ATOM   9115 C CD1  . ILE B 1 283 ? 134.106 129.040 17.000  1.00 39.65  ? ? ? ? ? ? 274  ILE B CD1  1 
ATOM   9116 H H    . ILE B 1 283 ? 132.551 131.018 19.952  1.00 44.15  ? ? ? ? ? ? 274  ILE B H    1 
ATOM   9117 H HA   . ILE B 1 283 ? 134.612 129.814 21.019  1.00 55.11  ? ? ? ? ? ? 274  ILE B HA   1 
ATOM   9118 H HB   . ILE B 1 283 ? 134.479 131.170 18.531  1.00 48.83  ? ? ? ? ? ? 274  ILE B HB   1 
ATOM   9119 H HG12 . ILE B 1 283 ? 134.563 128.370 18.864  1.00 48.38  ? ? ? ? ? ? 274  ILE B HG12 1 
ATOM   9120 H HG13 . ILE B 1 283 ? 133.177 129.140 18.805  1.00 48.38  ? ? ? ? ? ? 274  ILE B HG13 1 
ATOM   9121 H HG21 . ILE B 1 283 ? 136.592 129.491 19.403  1.00 34.45  ? ? ? ? ? ? 274  ILE B HG21 1 
ATOM   9122 H HG22 . ILE B 1 283 ? 136.498 130.121 17.947  1.00 34.45  ? ? ? ? ? ? 274  ILE B HG22 1 
ATOM   9123 H HG23 . ILE B 1 283 ? 136.727 131.062 19.206  1.00 34.45  ? ? ? ? ? ? 274  ILE B HG23 1 
ATOM   9124 H HD11 . ILE B 1 283 ? 135.025 129.033 16.688  1.00 47.58  ? ? ? ? ? ? 274  ILE B HD11 1 
ATOM   9125 H HD12 . ILE B 1 283 ? 133.661 128.219 16.740  1.00 47.58  ? ? ? ? ? ? 274  ILE B HD12 1 
ATOM   9126 H HD13 . ILE B 1 283 ? 133.637 129.804 16.629  1.00 47.58  ? ? ? ? ? ? 274  ILE B HD13 1 
ATOM   9127 N N    . LYS B 1 284 ? 134.768 132.991 20.920  1.00 46.14  ? ? ? ? ? ? 275  LYS B N    1 
ATOM   9128 C CA   . LYS B 1 284 ? 135.518 134.159 21.366  1.00 50.44  ? ? ? ? ? ? 275  LYS B CA   1 
ATOM   9129 C C    . LYS B 1 284 ? 135.514 134.320 22.888  1.00 47.92  ? ? ? ? ? ? 275  LYS B C    1 
ATOM   9130 O O    . LYS B 1 284 ? 136.310 135.085 23.429  1.00 60.94  ? ? ? ? ? ? 275  LYS B O    1 
ATOM   9131 C CB   . LYS B 1 284 ? 134.991 135.429 20.690  1.00 45.35  ? ? ? ? ? ? 275  LYS B CB   1 
ATOM   9132 C CG   . LYS B 1 284 ? 135.464 135.604 19.253  1.00 44.18  ? ? ? ? ? ? 275  LYS B CG   1 
ATOM   9133 C CD   . LYS B 1 284 ? 134.975 136.911 18.655  1.00 42.93  ? ? ? ? ? ? 275  LYS B CD   1 
ATOM   9134 C CE   . LYS B 1 284 ? 135.509 137.095 17.246  1.00 54.77  ? ? ? ? ? ? 275  LYS B CE   1 
ATOM   9135 N NZ   . LYS B 1 284 ? 135.035 138.359 16.622  1.00 66.68  ? ? ? ? ? ? 275  LYS B NZ   1 
ATOM   9136 H H    . LYS B 1 284 ? 134.020 133.176 20.538  1.00 55.37  ? ? ? ? ? ? 275  LYS B H    1 
ATOM   9137 H HA   . LYS B 1 284 ? 136.442 134.049 21.092  1.00 60.52  ? ? ? ? ? ? 275  LYS B HA   1 
ATOM   9138 H HB2  . LYS B 1 284 ? 134.021 135.399 20.681  1.00 54.42  ? ? ? ? ? ? 275  LYS B HB2  1 
ATOM   9139 H HB3  . LYS B 1 284 ? 135.291 136.200 21.196  1.00 54.42  ? ? ? ? ? ? 275  LYS B HB3  1 
ATOM   9140 H HG2  . LYS B 1 284 ? 136.434 135.606 19.234  1.00 53.02  ? ? ? ? ? ? 275  LYS B HG2  1 
ATOM   9141 H HG3  . LYS B 1 284 ? 135.120 134.876 18.712  1.00 53.02  ? ? ? ? ? ? 275  LYS B HG3  1 
ATOM   9142 H HD2  . LYS B 1 284 ? 134.006 136.904 18.617  1.00 51.52  ? ? ? ? ? ? 275  LYS B HD2  1 
ATOM   9143 H HD3  . LYS B 1 284 ? 135.287 137.650 19.200  1.00 51.52  ? ? ? ? ? ? 275  LYS B HD3  1 
ATOM   9144 H HE2  . LYS B 1 284 ? 136.479 137.119 17.275  1.00 65.72  ? ? ? ? ? ? 275  LYS B HE2  1 
ATOM   9145 H HE3  . LYS B 1 284 ? 135.210 136.356 16.694  1.00 65.72  ? ? ? ? ? ? 275  LYS B HE3  1 
ATOM   9146 H HZ1  . LYS B 1 284 ? 135.303 139.056 17.106  1.00 80.02  ? ? ? ? ? ? 275  LYS B HZ1  1 
ATOM   9147 H HZ2  . LYS B 1 284 ? 135.367 138.435 15.799  1.00 80.02  ? ? ? ? ? ? 275  LYS B HZ2  1 
ATOM   9148 H HZ3  . LYS B 1 284 ? 134.147 138.362 16.577  1.00 80.02  ? ? ? ? ? ? 275  LYS B HZ3  1 
ATOM   9149 N N    . THR B 1 285 ? 134.630 133.602 23.578  1.00 52.93  ? ? ? ? ? ? 276  THR B N    1 
ATOM   9150 C CA   . THR B 1 285 ? 134.625 133.620 25.040  1.00 57.07  ? ? ? ? ? ? 276  THR B CA   1 
ATOM   9151 C C    . THR B 1 285 ? 135.808 132.828 25.590  1.00 55.14  ? ? ? ? ? ? 276  THR B C    1 
ATOM   9152 O O    . THR B 1 285 ? 136.077 132.856 26.792  1.00 60.92  ? ? ? ? ? ? 276  THR B O    1 
ATOM   9153 C CB   . THR B 1 285 ? 133.322 133.037 25.634  1.00 61.07  ? ? ? ? ? ? 276  THR B CB   1 
ATOM   9154 O OG1  . THR B 1 285 ? 133.257 131.629 25.377  1.00 67.61  ? ? ? ? ? ? 276  THR B OG1  1 
ATOM   9155 C CG2  . THR B 1 285 ? 132.103 133.727 25.044  1.00 59.92  ? ? ? ? ? ? 276  THR B CG2  1 
ATOM   9156 H H    . THR B 1 285 ? 134.027 133.099 23.226  1.00 63.52  ? ? ? ? ? ? 276  THR B H    1 
ATOM   9157 H HA   . THR B 1 285 ? 134.709 134.537 25.344  1.00 68.48  ? ? ? ? ? ? 276  THR B HA   1 
ATOM   9158 H HB   . THR B 1 285 ? 133.317 133.185 26.592  1.00 73.29  ? ? ? ? ? ? 276  THR B HB   1 
ATOM   9159 H HG1  . THR B 1 285 ? 133.267 131.487 24.549  1.00 81.14  ? ? ? ? ? ? 276  THR B HG1  1 
ATOM   9160 H HG21 . THR B 1 285 ? 132.085 133.603 24.082  1.00 71.91  ? ? ? ? ? ? 276  THR B HG21 1 
ATOM   9161 H HG22 . THR B 1 285 ? 131.293 133.351 25.425  1.00 71.91  ? ? ? ? ? ? 276  THR B HG22 1 
ATOM   9162 H HG23 . THR B 1 285 ? 132.132 134.676 25.240  1.00 71.91  ? ? ? ? ? ? 276  THR B HG23 1 
ATOM   9163 N N    . ALA B 1 286 ? 136.505 132.115 24.709  1.00 54.97  ? ? ? ? ? ? 277  ALA B N    1 
ATOM   9164 C CA   . ALA B 1 286 ? 137.713 131.398 25.091  1.00 41.01  ? ? ? ? ? ? 277  ALA B CA   1 
ATOM   9165 C C    . ALA B 1 286 ? 138.749 132.398 25.577  1.00 46.36  ? ? ? ? ? ? 277  ALA B C    1 
ATOM   9166 O O    . ALA B 1 286 ? 139.211 133.246 24.812  1.00 56.69  ? ? ? ? ? ? 277  ALA B O    1 
ATOM   9167 C CB   . ALA B 1 286 ? 138.252 130.604 23.916  1.00 36.00  ? ? ? ? ? ? 277  ALA B CB   1 
ATOM   9168 H H    . ALA B 1 286 ? 136.295 132.031 23.879  1.00 65.97  ? ? ? ? ? ? 277  ALA B H    1 
ATOM   9169 H HA   . ALA B 1 286 ? 137.513 130.784 25.814  1.00 49.21  ? ? ? ? ? ? 277  ALA B HA   1 
ATOM   9170 H HB1  . ALA B 1 286 ? 138.458 131.214 23.191  1.00 43.20  ? ? ? ? ? ? 277  ALA B HB1  1 
ATOM   9171 H HB2  . ALA B 1 286 ? 139.055 130.136 24.194  1.00 43.20  ? ? ? ? ? ? 277  ALA B HB2  1 
ATOM   9172 H HB3  . ALA B 1 286 ? 137.579 129.966 23.632  1.00 43.20  ? ? ? ? ? ? 277  ALA B HB3  1 
ATOM   9173 N N    . ASP B 1 287 ? 139.100 132.294 26.855  1.00 43.37  ? ? ? ? ? ? 278  ASP B N    1 
ATOM   9174 C CA   . ASP B 1 287 ? 140.027 133.225 27.483  1.00 45.03  ? ? ? ? ? ? 278  ASP B CA   1 
ATOM   9175 C C    . ASP B 1 287 ? 141.186 132.467 28.114  1.00 53.53  ? ? ? ? ? ? 278  ASP B C    1 
ATOM   9176 O O    . ASP B 1 287 ? 141.041 131.855 29.174  1.00 51.62  ? ? ? ? ? ? 278  ASP B O    1 
ATOM   9177 C CB   . ASP B 1 287 ? 139.303 134.053 28.546  1.00 53.72  ? ? ? ? ? ? 278  ASP B CB   1 
ATOM   9178 C CG   . ASP B 1 287 ? 140.171 135.157 29.120  1.00 74.61  ? ? ? ? ? ? 278  ASP B CG   1 
ATOM   9179 O OD1  . ASP B 1 287 ? 141.085 135.633 28.412  1.00 77.74  ? ? ? ? ? ? 278  ASP B OD1  1 
ATOM   9180 O OD2  . ASP B 1 287 ? 139.937 135.556 30.279  1.00 98.67  ? ? ? ? ? ? 278  ASP B OD2  1 
ATOM   9181 H H    . ASP B 1 287 ? 138.808 131.684 27.386  1.00 52.05  ? ? ? ? ? ? 278  ASP B H    1 
ATOM   9182 H HA   . ASP B 1 287 ? 140.383 133.829 26.813  1.00 54.03  ? ? ? ? ? ? 278  ASP B HA   1 
ATOM   9183 H HB2  . ASP B 1 287 ? 138.519 134.463 28.147  1.00 64.46  ? ? ? ? ? ? 278  ASP B HB2  1 
ATOM   9184 H HB3  . ASP B 1 287 ? 139.038 133.470 29.275  1.00 64.46  ? ? ? ? ? ? 278  ASP B HB3  1 
ATOM   9185 N N    . ALA B 1 288 ? 142.336 132.510 27.449  1.00 37.74  ? ? ? ? ? ? 279  ALA B N    1 
ATOM   9186 C CA   . ALA B 1 288 ? 143.527 131.822 27.927  1.00 40.44  ? ? ? ? ? ? 279  ALA B CA   1 
ATOM   9187 C C    . ALA B 1 288 ? 143.961 132.352 29.290  1.00 44.04  ? ? ? ? ? ? 279  ALA B C    1 
ATOM   9188 O O    . ALA B 1 288 ? 144.436 131.595 30.136  1.00 47.74  ? ? ? ? ? ? 279  ALA B O    1 
ATOM   9189 C CB   . ALA B 1 288 ? 144.656 131.970 26.921  1.00 38.53  ? ? ? ? ? ? 279  ALA B CB   1 
ATOM   9190 H H    . ALA B 1 288 ? 142.452 132.937 26.711  1.00 45.28  ? ? ? ? ? ? 279  ALA B H    1 
ATOM   9191 H HA   . ALA B 1 288 ? 143.331 130.877 28.021  1.00 48.52  ? ? ? ? ? ? 279  ALA B HA   1 
ATOM   9192 H HB1  . ALA B 1 288 ? 144.854 132.913 26.805  1.00 46.23  ? ? ? ? ? ? 279  ALA B HB1  1 
ATOM   9193 H HB2  . ALA B 1 288 ? 145.440 131.507 27.256  1.00 46.23  ? ? ? ? ? ? 279  ALA B HB2  1 
ATOM   9194 H HB3  . ALA B 1 288 ? 144.378 131.584 26.076  1.00 46.23  ? ? ? ? ? ? 279  ALA B HB3  1 
ATOM   9195 N N    . VAL B 1 289 ? 143.793 133.654 29.499  1.00 46.18  ? ? ? ? ? ? 280  VAL B N    1 
ATOM   9196 C CA   . VAL B 1 289 ? 144.182 134.285 30.753  1.00 37.86  ? ? ? ? ? ? 280  VAL B CA   1 
ATOM   9197 C C    . VAL B 1 289 ? 143.404 133.689 31.923  1.00 45.46  ? ? ? ? ? ? 280  VAL B C    1 
ATOM   9198 O O    . VAL B 1 289 ? 143.984 133.363 32.958  1.00 52.04  ? ? ? ? ? ? 280  VAL B O    1 
ATOM   9199 C CB   . VAL B 1 289 ? 143.950 135.810 30.700  1.00 46.57  ? ? ? ? ? ? 280  VAL B CB   1 
ATOM   9200 C CG1  . VAL B 1 289 ? 144.226 136.459 32.056  1.00 41.42  ? ? ? ? ? ? 280  VAL B CG1  1 
ATOM   9201 C CG2  . VAL B 1 289 ? 144.824 136.436 29.629  1.00 34.86  ? ? ? ? ? ? 280  VAL B CG2  1 
ATOM   9202 H H    . VAL B 1 289 ? 143.453 134.197 28.925  1.00 55.42  ? ? ? ? ? ? 280  VAL B H    1 
ATOM   9203 H HA   . VAL B 1 289 ? 145.127 134.129 30.907  1.00 45.43  ? ? ? ? ? ? 280  VAL B HA   1 
ATOM   9204 H HB   . VAL B 1 289 ? 143.024 135.980 30.468  1.00 55.88  ? ? ? ? ? ? 280  VAL B HB   1 
ATOM   9205 H HG11 . VAL B 1 289 ? 145.149 136.290 32.304  1.00 49.70  ? ? ? ? ? ? 280  VAL B HG11 1 
ATOM   9206 H HG12 . VAL B 1 289 ? 144.071 137.414 31.986  1.00 49.70  ? ? ? ? ? ? 280  VAL B HG12 1 
ATOM   9207 H HG13 . VAL B 1 289 ? 143.630 136.073 32.717  1.00 49.70  ? ? ? ? ? ? 280  VAL B HG13 1 
ATOM   9208 H HG21 . VAL B 1 289 ? 144.598 136.046 28.770  1.00 41.83  ? ? ? ? ? ? 280  VAL B HG21 1 
ATOM   9209 H HG22 . VAL B 1 289 ? 144.664 137.393 29.611  1.00 41.83  ? ? ? ? ? ? 280  VAL B HG22 1 
ATOM   9210 H HG23 . VAL B 1 289 ? 145.754 136.260 29.838  1.00 41.83  ? ? ? ? ? ? 280  VAL B HG23 1 
ATOM   9211 N N    . GLU B 1 290 ? 142.093 133.547 31.753  1.00 41.19  ? ? ? ? ? ? 281  GLU B N    1 
ATOM   9212 C CA   . GLU B 1 290 ? 141.235 133.030 32.817  1.00 47.31  ? ? ? ? ? ? 281  GLU B CA   1 
ATOM   9213 C C    . GLU B 1 290 ? 141.549 131.573 33.138  1.00 47.25  ? ? ? ? ? ? 281  GLU B C    1 
ATOM   9214 O O    . GLU B 1 290 ? 141.635 131.195 34.307  1.00 56.12  ? ? ? ? ? ? 281  GLU B O    1 
ATOM   9215 C CB   . GLU B 1 290 ? 139.759 133.172 32.434  1.00 54.06  ? ? ? ? ? ? 281  GLU B CB   1 
ATOM   9216 C CG   . GLU B 1 290 ? 138.786 132.651 33.486  1.00 78.62  ? ? ? ? ? ? 281  GLU B CG   1 
ATOM   9217 C CD   . GLU B 1 290 ? 137.338 132.750 33.044  1.00 101.83 ? ? ? ? ? ? 281  GLU B CD   1 
ATOM   9218 O OE1  . GLU B 1 290 ? 137.061 133.477 32.067  1.00 101.69 ? ? ? ? ? ? 281  GLU B OE1  1 
ATOM   9219 O OE2  . GLU B 1 290 ? 136.477 132.101 33.677  1.00 113.67 ? ? ? ? ? ? 281  GLU B OE2  1 
ATOM   9220 H H    . GLU B 1 290 ? 141.673 133.742 31.028  1.00 49.43  ? ? ? ? ? ? 281  GLU B H    1 
ATOM   9221 H HA   . GLU B 1 290 ? 141.385 133.551 33.621  1.00 56.78  ? ? ? ? ? ? 281  GLU B HA   1 
ATOM   9222 H HB2  . GLU B 1 290 ? 139.564 134.112 32.291  1.00 64.88  ? ? ? ? ? ? 281  GLU B HB2  1 
ATOM   9223 H HB3  . GLU B 1 290 ? 139.601 132.677 31.615  1.00 64.88  ? ? ? ? ? ? 281  GLU B HB3  1 
ATOM   9224 H HG2  . GLU B 1 290 ? 138.982 131.718 33.664  1.00 94.35  ? ? ? ? ? ? 281  GLU B HG2  1 
ATOM   9225 H HG3  . GLU B 1 290 ? 138.888 133.173 34.298  1.00 94.35  ? ? ? ? ? ? 281  GLU B HG3  1 
ATOM   9226 N N    . ASP B 1 291 ? 141.711 130.757 32.102  1.00 40.92  ? ? ? ? ? ? 282  ASP B N    1 
ATOM   9227 C CA   . ASP B 1 291 ? 142.011 129.342 32.286  1.00 36.03  ? ? ? ? ? ? 282  ASP B CA   1 
ATOM   9228 C C    . ASP B 1 291 ? 143.323 129.162 33.038  1.00 40.33  ? ? ? ? ? ? 282  ASP B C    1 
ATOM   9229 O O    . ASP B 1 291 ? 143.451 128.267 33.874  1.00 46.46  ? ? ? ? ? ? 282  ASP B O    1 
ATOM   9230 C CB   . ASP B 1 291 ? 142.084 128.628 30.934  1.00 32.40  ? ? ? ? ? ? 282  ASP B CB   1 
ATOM   9231 C CG   . ASP B 1 291 ? 140.719 128.452 30.292  1.00 56.68  ? ? ? ? ? ? 282  ASP B CG   1 
ATOM   9232 O OD1  . ASP B 1 291 ? 139.812 129.257 30.591  1.00 62.79  ? ? ? ? ? ? 282  ASP B OD1  1 
ATOM   9233 O OD2  . ASP B 1 291 ? 140.554 127.508 29.488  1.00 56.20  ? ? ? ? ? ? 282  ASP B OD2  1 
ATOM   9234 H H    . ASP B 1 291 ? 141.652 130.999 31.279  1.00 49.10  ? ? ? ? ? ? 282  ASP B H    1 
ATOM   9235 H HA   . ASP B 1 291 ? 141.304 128.931 32.807  1.00 43.23  ? ? ? ? ? ? 282  ASP B HA   1 
ATOM   9236 H HB2  . ASP B 1 291 ? 142.635 129.150 30.330  1.00 38.88  ? ? ? ? ? ? 282  ASP B HB2  1 
ATOM   9237 H HB3  . ASP B 1 291 ? 142.471 127.748 31.061  1.00 38.88  ? ? ? ? ? ? 282  ASP B HB3  1 
ATOM   9238 N N    . LEU B 1 292 ? 144.290 130.022 32.739  1.00 38.18  ? ? ? ? ? ? 283  LEU B N    1 
ATOM   9239 C CA   . LEU B 1 292 ? 145.600 129.958 33.375  1.00 38.30  ? ? ? ? ? ? 283  LEU B CA   1 
ATOM   9240 C C    . LEU B 1 292 ? 145.553 130.471 34.811  1.00 44.37  ? ? ? ? ? ? 283  LEU B C    1 
ATOM   9241 O O    . LEU B 1 292 ? 146.255 129.954 35.682  1.00 46.54  ? ? ? ? ? ? 283  LEU B O    1 
ATOM   9242 C CB   . LEU B 1 292 ? 146.620 130.758 32.565  1.00 31.33  ? ? ? ? ? ? 283  LEU B CB   1 
ATOM   9243 C CG   . LEU B 1 292 ? 147.009 130.152 31.214  1.00 39.20  ? ? ? ? ? ? 283  LEU B CG   1 
ATOM   9244 C CD1  . LEU B 1 292 ? 147.847 131.133 30.415  1.00 43.71  ? ? ? ? ? ? 283  LEU B CD1  1 
ATOM   9245 C CD2  . LEU B 1 292 ? 147.757 128.839 31.389  1.00 43.55  ? ? ? ? ? ? 283  LEU B CD2  1 
ATOM   9246 H H    . LEU B 1 292 ? 144.211 130.659 32.166  1.00 45.81  ? ? ? ? ? ? 283  LEU B H    1 
ATOM   9247 H HA   . LEU B 1 292 ? 145.894 129.034 33.397  1.00 45.96  ? ? ? ? ? ? 283  LEU B HA   1 
ATOM   9248 H HB2  . LEU B 1 292 ? 146.252 131.640 32.393  1.00 37.59  ? ? ? ? ? ? 283  LEU B HB2  1 
ATOM   9249 H HB3  . LEU B 1 292 ? 147.431 130.843 33.090  1.00 37.59  ? ? ? ? ? ? 283  LEU B HB3  1 
ATOM   9250 H HG   . LEU B 1 292 ? 146.202 129.970 30.708  1.00 47.04  ? ? ? ? ? ? 283  LEU B HG   1 
ATOM   9251 H HD11 . LEU B 1 292 ? 148.651 131.341 30.916  1.00 52.45  ? ? ? ? ? ? 283  LEU B HD11 1 
ATOM   9252 H HD12 . LEU B 1 292 ? 148.081 130.728 29.565  1.00 52.45  ? ? ? ? ? ? 283  LEU B HD12 1 
ATOM   9253 H HD13 . LEU B 1 292 ? 147.331 131.941 30.266  1.00 52.45  ? ? ? ? ? ? 283  LEU B HD13 1 
ATOM   9254 H HD21 . LEU B 1 292 ? 147.186 128.212 31.860  1.00 52.26  ? ? ? ? ? ? 283  LEU B HD21 1 
ATOM   9255 H HD22 . LEU B 1 292 ? 147.986 128.487 30.515  1.00 52.26  ? ? ? ? ? ? 283  LEU B HD22 1 
ATOM   9256 H HD23 . LEU B 1 292 ? 148.564 129.002 31.902  1.00 52.26  ? ? ? ? ? ? 283  LEU B HD23 1 
ATOM   9257 N N    . ARG B 1 293 ? 144.731 131.487 35.054  1.00 37.65  ? ? ? ? ? ? 284  ARG B N    1 
ATOM   9258 C CA   . ARG B 1 293 ? 144.552 132.016 36.401  1.00 33.34  ? ? ? ? ? ? 284  ARG B CA   1 
ATOM   9259 C C    . ARG B 1 293 ? 144.047 130.915 37.319  1.00 44.04  ? ? ? ? ? ? 284  ARG B C    1 
ATOM   9260 O O    . ARG B 1 293 ? 144.504 130.778 38.454  1.00 49.04  ? ? ? ? ? ? 284  ARG B O    1 
ATOM   9261 C CB   . ARG B 1 293 ? 143.557 133.180 36.400  1.00 39.00  ? ? ? ? ? ? 284  ARG B CB   1 
ATOM   9262 C CG   . ARG B 1 293 ? 143.257 133.745 37.790  1.00 39.47  ? ? ? ? ? ? 284  ARG B CG   1 
ATOM   9263 C CD   . ARG B 1 293 ? 142.097 134.726 37.779  1.00 55.04  ? ? ? ? ? ? 284  ARG B CD   1 
ATOM   9264 N NE   . ARG B 1 293 ? 142.345 135.869 36.897  1.00 81.83  ? ? ? ? ? ? 284  ARG B NE   1 
ATOM   9265 C CZ   . ARG B 1 293 ? 141.715 136.102 35.745  1.00 85.08  ? ? ? ? ? ? 284  ARG B CZ   1 
ATOM   9266 N NH1  . ARG B 1 293 ? 140.766 135.283 35.301  1.00 93.57  ? ? ? ? ? ? 284  ARG B NH1  1 
ATOM   9267 N NH2  . ARG B 1 293 ? 142.031 137.174 35.032  1.00 72.45  ? ? ? ? ? ? 284  ARG B NH2  1 
ATOM   9268 H H    . ARG B 1 293 ? 144.263 131.888 34.454  1.00 45.18  ? ? ? ? ? ? 284  ARG B H    1 
ATOM   9269 H HA   . ARG B 1 293 ? 145.402 132.337 36.741  1.00 40.01  ? ? ? ? ? ? 284  ARG B HA   1 
ATOM   9270 H HB2  . ARG B 1 293 ? 143.919 133.899 35.860  1.00 46.80  ? ? ? ? ? ? 284  ARG B HB2  1 
ATOM   9271 H HB3  . ARG B 1 293 ? 142.719 132.873 36.019  1.00 46.80  ? ? ? ? ? ? 284  ARG B HB3  1 
ATOM   9272 H HG2  . ARG B 1 293 ? 143.029 133.015 38.387  1.00 47.36  ? ? ? ? ? ? 284  ARG B HG2  1 
ATOM   9273 H HG3  . ARG B 1 293 ? 144.042 134.210 38.119  1.00 47.36  ? ? ? ? ? ? 284  ARG B HG3  1 
ATOM   9274 H HD2  . ARG B 1 293 ? 141.299 134.272 37.467  1.00 66.05  ? ? ? ? ? ? 284  ARG B HD2  1 
ATOM   9275 H HD3  . ARG B 1 293 ? 141.958 135.064 38.678  1.00 66.05  ? ? ? ? ? ? 284  ARG B HD3  1 
ATOM   9276 H HE   . ARG B 1 293 ? 142.945 136.435 37.141  1.00 98.20  ? ? ? ? ? ? 284  ARG B HE   1 
ATOM   9277 H HH11 . ARG B 1 293 ? 140.553 134.585 35.756  1.00 112.29 ? ? ? ? ? ? 284  ARG B HH11 1 
ATOM   9278 H HH12 . ARG B 1 293 ? 140.368 135.450 34.557  1.00 112.29 ? ? ? ? ? ? 284  ARG B HH12 1 
ATOM   9279 H HH21 . ARG B 1 293 ? 142.641 137.711 35.310  1.00 86.94  ? ? ? ? ? ? 284  ARG B HH21 1 
ATOM   9280 H HH22 . ARG B 1 293 ? 141.625 137.331 34.290  1.00 86.94  ? ? ? ? ? ? 284  ARG B HH22 1 
ATOM   9281 N N    . TRP B 1 294 ? 143.097 130.133 36.817  1.00 43.07  ? ? ? ? ? ? 285  TRP B N    1 
ATOM   9282 C CA   . TRP B 1 294 ? 142.493 129.071 37.606  1.00 41.03  ? ? ? ? ? ? 285  TRP B CA   1 
ATOM   9283 C C    . TRP B 1 294 ? 143.519 128.005 37.964  1.00 45.22  ? ? ? ? ? ? 285  TRP B C    1 
ATOM   9284 O O    . TRP B 1 294 ? 143.577 127.549 39.106  1.00 52.31  ? ? ? ? ? ? 285  TRP B O    1 
ATOM   9285 C CB   . TRP B 1 294 ? 141.328 128.432 36.849  1.00 36.96  ? ? ? ? ? ? 285  TRP B CB   1 
ATOM   9286 C CG   . TRP B 1 294 ? 140.616 127.393 37.655  1.00 53.23  ? ? ? ? ? ? 285  TRP B CG   1 
ATOM   9287 C CD1  . TRP B 1 294 ? 139.515 127.577 38.440  1.00 57.94  ? ? ? ? ? ? 285  TRP B CD1  1 
ATOM   9288 C CD2  . TRP B 1 294 ? 140.963 126.007 37.770  1.00 52.12  ? ? ? ? ? ? 285  TRP B CD2  1 
ATOM   9289 N NE1  . TRP B 1 294 ? 139.153 126.392 39.033  1.00 54.54  ? ? ? ? ? ? 285  TRP B NE1  1 
ATOM   9290 C CE2  . TRP B 1 294 ? 140.026 125.413 38.637  1.00 52.92  ? ? ? ? ? ? 285  TRP B CE2  1 
ATOM   9291 C CE3  . TRP B 1 294 ? 141.975 125.213 37.222  1.00 49.61  ? ? ? ? ? ? 285  TRP B CE3  1 
ATOM   9292 C CZ2  . TRP B 1 294 ? 140.070 124.061 38.970  1.00 49.40  ? ? ? ? ? ? 285  TRP B CZ2  1 
ATOM   9293 C CZ3  . TRP B 1 294 ? 142.015 123.869 37.552  1.00 52.46  ? ? ? ? ? ? 285  TRP B CZ3  1 
ATOM   9294 C CH2  . TRP B 1 294 ? 141.069 123.307 38.417  1.00 46.16  ? ? ? ? ? ? 285  TRP B CH2  1 
ATOM   9295 H H    . TRP B 1 294 ? 142.785 130.199 36.018  1.00 51.68  ? ? ? ? ? ? 285  TRP B H    1 
ATOM   9296 H HA   . TRP B 1 294 ? 142.147 129.446 38.431  1.00 49.23  ? ? ? ? ? ? 285  TRP B HA   1 
ATOM   9297 H HB2  . TRP B 1 294 ? 140.686 129.121 36.615  1.00 44.35  ? ? ? ? ? ? 285  TRP B HB2  1 
ATOM   9298 H HB3  . TRP B 1 294 ? 141.667 128.008 36.046  1.00 44.35  ? ? ? ? ? ? 285  TRP B HB3  1 
ATOM   9299 H HD1  . TRP B 1 294 ? 139.074 128.387 38.557  1.00 69.53  ? ? ? ? ? ? 285  TRP B HD1  1 
ATOM   9300 H HE1  . TRP B 1 294 ? 138.487 126.282 39.565  1.00 65.44  ? ? ? ? ? ? 285  TRP B HE1  1 
ATOM   9301 H HE3  . TRP B 1 294 ? 142.607 125.579 36.647  1.00 59.53  ? ? ? ? ? ? 285  TRP B HE3  1 
ATOM   9302 H HZ2  . TRP B 1 294 ? 139.442 123.684 39.543  1.00 59.28  ? ? ? ? ? ? 285  TRP B HZ2  1 
ATOM   9303 H HZ3  . TRP B 1 294 ? 142.683 123.331 37.194  1.00 62.95  ? ? ? ? ? ? 285  TRP B HZ3  1 
ATOM   9304 H HH2  . TRP B 1 294 ? 141.121 122.401 38.621  1.00 55.39  ? ? ? ? ? ? 285  TRP B HH2  1 
ATOM   9305 N N    . PHE B 1 295 ? 144.328 127.610 36.986  1.00 45.66  ? ? ? ? ? ? 286  PHE B N    1 
ATOM   9306 C CA   . PHE B 1 295 ? 145.301 126.544 37.195  1.00 46.60  ? ? ? ? ? ? 286  PHE B CA   1 
ATOM   9307 C C    . PHE B 1 295 ? 146.368 126.969 38.200  1.00 43.88  ? ? ? ? ? ? 286  PHE B C    1 
ATOM   9308 O O    . PHE B 1 295 ? 146.860 126.153 38.979  1.00 53.01  ? ? ? ? ? ? 286  PHE B O    1 
ATOM   9309 C CB   . PHE B 1 295 ? 145.954 126.141 35.871  1.00 36.00  ? ? ? ? ? ? 286  PHE B CB   1 
ATOM   9310 C CG   . PHE B 1 295 ? 146.730 124.856 35.948  1.00 42.70  ? ? ? ? ? ? 286  PHE B CG   1 
ATOM   9311 C CD1  . PHE B 1 295 ? 146.099 123.640 35.749  1.00 35.71  ? ? ? ? ? ? 286  PHE B CD1  1 
ATOM   9312 C CD2  . PHE B 1 295 ? 148.087 124.863 36.225  1.00 41.39  ? ? ? ? ? ? 286  PHE B CD2  1 
ATOM   9313 C CE1  . PHE B 1 295 ? 146.806 122.456 35.820  1.00 39.18  ? ? ? ? ? ? 286  PHE B CE1  1 
ATOM   9314 C CE2  . PHE B 1 295 ? 148.800 123.681 36.299  1.00 40.52  ? ? ? ? ? ? 286  PHE B CE2  1 
ATOM   9315 C CZ   . PHE B 1 295 ? 148.159 122.477 36.097  1.00 45.51  ? ? ? ? ? ? 286  PHE B CZ   1 
ATOM   9316 H H    . PHE B 1 295 ? 144.334 127.942 36.193  1.00 54.79  ? ? ? ? ? ? 286  PHE B H    1 
ATOM   9317 H HA   . PHE B 1 295 ? 144.845 125.766 37.553  1.00 55.92  ? ? ? ? ? ? 286  PHE B HA   1 
ATOM   9318 H HB2  . PHE B 1 295 ? 145.261 126.030 35.201  1.00 43.20  ? ? ? ? ? ? 286  PHE B HB2  1 
ATOM   9319 H HB3  . PHE B 1 295 ? 146.566 126.842 35.598  1.00 43.20  ? ? ? ? ? ? 286  PHE B HB3  1 
ATOM   9320 H HD1  . PHE B 1 295 ? 145.188 123.620 35.563  1.00 42.86  ? ? ? ? ? ? 286  PHE B HD1  1 
ATOM   9321 H HD2  . PHE B 1 295 ? 148.523 125.672 36.362  1.00 49.67  ? ? ? ? ? ? 286  PHE B HD2  1 
ATOM   9322 H HE1  . PHE B 1 295 ? 146.372 121.646 35.684  1.00 47.01  ? ? ? ? ? ? 286  PHE B HE1  1 
ATOM   9323 H HE2  . PHE B 1 295 ? 149.711 123.698 36.484  1.00 48.62  ? ? ? ? ? ? 286  PHE B HE2  1 
ATOM   9324 H HZ   . PHE B 1 295 ? 148.637 121.681 36.145  1.00 54.61  ? ? ? ? ? ? 286  PHE B HZ   1 
ATOM   9325 N N    . ARG B 1 296 ? 146.721 128.250 38.180  1.00 42.81  ? ? ? ? ? ? 287  ARG B N    1 
ATOM   9326 C CA   . ARG B 1 296 ? 147.720 128.781 39.099  1.00 48.64  ? ? ? ? ? ? 287  ARG B CA   1 
ATOM   9327 C C    . ARG B 1 296 ? 147.200 128.762 40.532  1.00 50.51  ? ? ? ? ? ? 287  ARG B C    1 
ATOM   9328 O O    . ARG B 1 296 ? 147.935 128.439 41.467  1.00 42.75  ? ? ? ? ? ? 287  ARG B O    1 
ATOM   9329 C CB   . ARG B 1 296 ? 148.103 130.209 38.700  1.00 36.51  ? ? ? ? ? ? 287  ARG B CB   1 
ATOM   9330 C CG   . ARG B 1 296 ? 148.954 130.947 39.728  1.00 44.83  ? ? ? ? ? ? 287  ARG B CG   1 
ATOM   9331 C CD   . ARG B 1 296 ? 149.391 132.310 39.215  1.00 47.76  ? ? ? ? ? ? 287  ARG B CD   1 
ATOM   9332 N NE   . ARG B 1 296 ? 150.404 132.201 38.168  1.00 48.45  ? ? ? ? ? ? 287  ARG B NE   1 
ATOM   9333 C CZ   . ARG B 1 296 ? 151.706 132.045 38.395  1.00 49.27  ? ? ? ? ? ? 287  ARG B CZ   1 
ATOM   9334 N NH1  . ARG B 1 296 ? 152.169 131.974 39.637  1.00 45.93  ? ? ? ? ? ? 287  ARG B NH1  1 
ATOM   9335 N NH2  . ARG B 1 296 ? 152.548 131.956 37.375  1.00 43.61  ? ? ? ? ? ? 287  ARG B NH2  1 
ATOM   9336 H H    . ARG B 1 296 ? 146.395 128.835 37.640  1.00 51.37  ? ? ? ? ? ? 287  ARG B H    1 
ATOM   9337 H HA   . ARG B 1 296 ? 148.518 128.230 39.058  1.00 58.37  ? ? ? ? ? ? 287  ARG B HA   1 
ATOM   9338 H HB2  . ARG B 1 296 ? 148.606 130.176 37.872  1.00 43.81  ? ? ? ? ? ? 287  ARG B HB2  1 
ATOM   9339 H HB3  . ARG B 1 296 ? 147.291 130.723 38.568  1.00 43.81  ? ? ? ? ? ? 287  ARG B HB3  1 
ATOM   9340 H HG2  . ARG B 1 296 ? 148.436 131.079 40.537  1.00 53.80  ? ? ? ? ? ? 287  ARG B HG2  1 
ATOM   9341 H HG3  . ARG B 1 296 ? 149.749 130.425 39.919  1.00 53.80  ? ? ? ? ? ? 287  ARG B HG3  1 
ATOM   9342 H HD2  . ARG B 1 296 ? 148.623 132.773 38.845  1.00 57.31  ? ? ? ? ? ? 287  ARG B HD2  1 
ATOM   9343 H HD3  . ARG B 1 296 ? 149.768 132.821 39.948  1.00 57.31  ? ? ? ? ? ? 287  ARG B HD3  1 
ATOM   9344 H HE   . ARG B 1 296 ? 150.142 132.241 37.350  1.00 58.14  ? ? ? ? ? ? 287  ARG B HE   1 
ATOM   9345 H HH11 . ARG B 1 296 ? 151.627 132.031 40.302  1.00 55.11  ? ? ? ? ? ? 287  ARG B HH11 1 
ATOM   9346 H HH12 . ARG B 1 296 ? 153.012 131.873 39.777  1.00 55.11  ? ? ? ? ? ? 287  ARG B HH12 1 
ATOM   9347 H HH21 . ARG B 1 296 ? 152.254 132.001 36.568  1.00 52.34  ? ? ? ? ? ? 287  ARG B HH21 1 
ATOM   9348 H HH22 . ARG B 1 296 ? 153.390 131.855 37.520  1.00 52.34  ? ? ? ? ? ? 287  ARG B HH22 1 
ATOM   9349 N N    . ALA B 1 297 ? 145.926 129.104 40.696  1.00 49.10  ? ? ? ? ? ? 288  ALA B N    1 
ATOM   9350 C CA   . ALA B 1 297 ? 145.333 129.251 42.022  1.00 47.17  ? ? ? ? ? ? 288  ALA B CA   1 
ATOM   9351 C C    . ALA B 1 297 ? 144.924 127.919 42.647  1.00 50.38  ? ? ? ? ? ? 288  ALA B C    1 
ATOM   9352 O O    . ALA B 1 297 ? 144.903 127.792 43.871  1.00 68.65  ? ? ? ? ? ? 288  ALA B O    1 
ATOM   9353 C CB   . ALA B 1 297 ? 144.134 130.180 41.951  1.00 34.13  ? ? ? ? ? ? 288  ALA B CB   1 
ATOM   9354 H H    . ALA B 1 297 ? 145.380 129.258 40.051  1.00 58.92  ? ? ? ? ? ? 288  ALA B H    1 
ATOM   9355 H HA   . ALA B 1 297 ? 145.988 129.661 42.609  1.00 56.60  ? ? ? ? ? ? 288  ALA B HA   1 
ATOM   9356 H HB1  . ALA B 1 297 ? 143.479 129.803 41.343  1.00 40.96  ? ? ? ? ? ? 288  ALA B HB1  1 
ATOM   9357 H HB2  . ALA B 1 297 ? 143.751 130.268 42.838  1.00 40.96  ? ? ? ? ? ? 288  ALA B HB2  1 
ATOM   9358 H HB3  . ALA B 1 297 ? 144.426 131.047 41.628  1.00 40.96  ? ? ? ? ? ? 288  ALA B HB3  1 
ATOM   9359 N N    . ASN B 1 298 ? 144.607 126.934 41.810  1.00 48.00  ? ? ? ? ? ? 289  ASN B N    1 
ATOM   9360 C CA   . ASN B 1 298 ? 144.040 125.671 42.285  1.00 41.97  ? ? ? ? ? ? 289  ASN B CA   1 
ATOM   9361 C C    . ASN B 1 298 ? 144.913 124.453 42.007  1.00 44.33  ? ? ? ? ? ? 289  ASN B C    1 
ATOM   9362 O O    . ASN B 1 298 ? 144.566 123.341 42.400  1.00 51.51  ? ? ? ? ? ? 289  ASN B O    1 
ATOM   9363 C CB   . ASN B 1 298 ? 142.662 125.455 41.658  1.00 38.63  ? ? ? ? ? ? 289  ASN B CB   1 
ATOM   9364 C CG   . ASN B 1 298 ? 141.710 126.597 41.945  1.00 56.18  ? ? ? ? ? ? 289  ASN B CG   1 
ATOM   9365 O OD1  . ASN B 1 298 ? 141.230 127.266 41.030  1.00 64.77  ? ? ? ? ? ? 289  ASN B OD1  1 
ATOM   9366 N ND2  . ASN B 1 298 ? 141.436 126.831 43.222  1.00 72.69  ? ? ? ? ? ? 289  ASN B ND2  1 
ATOM   9367 H H    . ASN B 1 298 ? 144.711 126.971 40.957  1.00 57.60  ? ? ? ? ? ? 289  ASN B H    1 
ATOM   9368 H HA   . ASN B 1 298 ? 143.919 125.730 43.245  1.00 50.37  ? ? ? ? ? ? 289  ASN B HA   1 
ATOM   9369 H HB2  . ASN B 1 298 ? 142.759 125.378 40.696  1.00 46.36  ? ? ? ? ? ? 289  ASN B HB2  1 
ATOM   9370 H HB3  . ASN B 1 298 ? 142.274 124.642 42.019  1.00 46.36  ? ? ? ? ? ? 289  ASN B HB3  1 
ATOM   9371 H HD21 . ASN B 1 298 ? 141.794 126.344 43.834  1.00 87.23  ? ? ? ? ? ? 289  ASN B HD21 1 
ATOM   9372 H HD22 . ASN B 1 298 ? 140.901 127.469 43.437  1.00 87.23  ? ? ? ? ? ? 289  ASN B HD22 1 
ATOM   9373 N N    . GLN B 1 299 ? 146.040 124.659 41.333  1.00 42.70  ? ? ? ? ? ? 290  GLN B N    1 
ATOM   9374 C CA   . GLN B 1 299 ? 146.909 123.547 40.951  1.00 28.20  ? ? ? ? ? ? 290  GLN B CA   1 
ATOM   9375 C C    . GLN B 1 299 ? 148.393 123.915 40.988  1.00 43.25  ? ? ? ? ? ? 290  GLN B C    1 
ATOM   9376 O O    . GLN B 1 299 ? 149.254 123.037 40.908  1.00 44.47  ? ? ? ? ? ? 290  GLN B O    1 
ATOM   9377 C CB   . GLN B 1 299 ? 146.541 123.060 39.547  1.00 46.69  ? ? ? ? ? ? 290  GLN B CB   1 
ATOM   9378 C CG   . GLN B 1 299 ? 146.541 121.547 39.392  1.00 64.95  ? ? ? ? ? ? 290  GLN B CG   1 
ATOM   9379 C CD   . GLN B 1 299 ? 145.384 120.882 40.112  1.00 64.78  ? ? ? ? ? ? 290  GLN B CD   1 
ATOM   9380 O OE1  . GLN B 1 299 ? 144.305 121.459 40.242  1.00 69.37  ? ? ? ? ? ? 290  GLN B OE1  1 
ATOM   9381 N NE2  . GLN B 1 299 ? 145.605 119.662 40.587  1.00 71.07  ? ? ? ? ? ? 290  GLN B NE2  1 
ATOM   9382 H H    . GLN B 1 299 ? 146.325 125.432 41.084  1.00 51.24  ? ? ? ? ? ? 290  GLN B H    1 
ATOM   9383 H HA   . GLN B 1 299 ? 146.769 122.812 41.569  1.00 33.84  ? ? ? ? ? ? 290  GLN B HA   1 
ATOM   9384 H HB2  . GLN B 1 299 ? 145.651 123.379 39.330  1.00 56.03  ? ? ? ? ? ? 290  GLN B HB2  1 
ATOM   9385 H HB3  . GLN B 1 299 ? 147.182 123.421 38.914  1.00 56.03  ? ? ? ? ? ? 290  GLN B HB3  1 
ATOM   9386 H HG2  . GLN B 1 299 ? 146.474 121.326 38.450  1.00 77.94  ? ? ? ? ? ? 290  GLN B HG2  1 
ATOM   9387 H HG3  . GLN B 1 299 ? 147.366 121.191 39.758  1.00 77.94  ? ? ? ? ? ? 290  GLN B HG3  1 
ATOM   9388 H HE21 . GLN B 1 299 ? 146.373 119.291 40.477  1.00 85.28  ? ? ? ? ? ? 290  GLN B HE21 1 
ATOM   9389 H HE22 . GLN B 1 299 ? 144.981 119.243 41.003  1.00 85.28  ? ? ? ? ? ? 290  GLN B HE22 1 
ATOM   9390 N N    . GLY B 1 300 ? 148.686 125.208 41.118  1.00 40.25  ? ? ? ? ? ? 291  GLY B N    1 
ATOM   9391 C CA   . GLY B 1 300 ? 150.049 125.704 41.044  1.00 38.67  ? ? ? ? ? ? 291  GLY B CA   1 
ATOM   9392 C C    . GLY B 1 300 ? 150.444 126.556 42.238  1.00 52.48  ? ? ? ? ? ? 291  GLY B C    1 
ATOM   9393 O O    . GLY B 1 300 ? 149.874 126.412 43.321  1.00 45.38  ? ? ? ? ? ? 291  GLY B O    1 
ATOM   9394 H H    . GLY B 1 300 ? 148.100 125.823 41.252  1.00 48.30  ? ? ? ? ? ? 291  GLY B H    1 
ATOM   9395 H HA2  . GLY B 1 300 ? 150.660 124.952 40.990  1.00 46.41  ? ? ? ? ? ? 291  GLY B HA2  1 
ATOM   9396 H HA3  . GLY B 1 300 ? 150.151 126.238 40.241  1.00 46.41  ? ? ? ? ? ? 291  GLY B HA3  1 
ATOM   9397 N N    . PRO B 1 301 ? 151.426 127.455 42.047  1.00 49.35  ? ? ? ? ? ? 292  PRO B N    1 
ATOM   9398 C CA   . PRO B 1 301 ? 151.980 128.297 43.115  1.00 47.43  ? ? ? ? ? ? 292  PRO B CA   1 
ATOM   9399 C C    . PRO B 1 301 ? 150.936 129.062 43.927  1.00 52.06  ? ? ? ? ? ? 292  PRO B C    1 
ATOM   9400 O O    . PRO B 1 301 ? 151.223 129.467 45.053  1.00 57.21  ? ? ? ? ? ? 292  PRO B O    1 
ATOM   9401 C CB   . PRO B 1 301 ? 152.864 129.286 42.351  1.00 43.74  ? ? ? ? ? ? 292  PRO B CB   1 
ATOM   9402 C CG   . PRO B 1 301 ? 153.272 128.558 41.134  1.00 40.20  ? ? ? ? ? ? 292  PRO B CG   1 
ATOM   9403 C CD   . PRO B 1 301 ? 152.101 127.701 40.759  1.00 42.24  ? ? ? ? ? ? 292  PRO B CD   1 
ATOM   9404 H HA   . PRO B 1 301 ? 152.531 127.767 43.713  1.00 56.91  ? ? ? ? ? ? 292  PRO B HA   1 
ATOM   9405 H HB2  . PRO B 1 301 ? 152.352 130.077 42.124  1.00 52.49  ? ? ? ? ? ? 292  PRO B HB2  1 
ATOM   9406 H HB3  . PRO B 1 301 ? 153.638 129.518 42.889  1.00 52.49  ? ? ? ? ? ? 292  PRO B HB3  1 
ATOM   9407 H HG2  . PRO B 1 301 ? 153.470 129.193 40.428  1.00 48.24  ? ? ? ? ? ? 292  PRO B HG2  1 
ATOM   9408 H HG3  . PRO B 1 301 ? 154.048 128.009 41.328  1.00 48.24  ? ? ? ? ? ? 292  PRO B HG3  1 
ATOM   9409 H HD2  . PRO B 1 301 ? 151.511 128.180 40.155  1.00 50.69  ? ? ? ? ? ? 292  PRO B HD2  1 
ATOM   9410 H HD3  . PRO B 1 301 ? 152.404 126.865 40.371  1.00 50.69  ? ? ? ? ? ? 292  PRO B HD3  1 
ATOM   9411 N N    . GLY B 1 302 ? 149.749 129.258 43.364  1.00 47.89  ? ? ? ? ? ? 293  GLY B N    1 
ATOM   9412 C CA   . GLY B 1 302 ? 148.707 130.016 44.032  1.00 41.99  ? ? ? ? ? ? 293  GLY B CA   1 
ATOM   9413 C C    . GLY B 1 302 ? 148.060 129.263 45.179  1.00 49.35  ? ? ? ? ? ? 293  GLY B C    1 
ATOM   9414 O O    . GLY B 1 302 ? 147.400 129.863 46.029  1.00 53.75  ? ? ? ? ? ? 293  GLY B O    1 
ATOM   9415 H H    . GLY B 1 302 ? 149.524 128.960 42.590  1.00 57.47  ? ? ? ? ? ? 293  GLY B H    1 
ATOM   9416 H HA2  . GLY B 1 302 ? 149.083 130.839 44.382  1.00 50.39  ? ? ? ? ? ? 293  GLY B HA2  1 
ATOM   9417 H HA3  . GLY B 1 302 ? 148.016 130.245 43.391  1.00 50.39  ? ? ? ? ? ? 293  GLY B HA3  1 
ATOM   9418 N N    . MET B 1 303 ? 148.241 127.946 45.204  1.00 50.80  ? ? ? ? ? ? 294  MET B N    1 
ATOM   9419 C CA   . MET B 1 303 ? 147.682 127.121 46.268  1.00 46.37  ? ? ? ? ? ? 294  MET B CA   1 
ATOM   9420 C C    . MET B 1 303 ? 148.287 127.512 47.608  1.00 60.26  ? ? ? ? ? ? 294  MET B C    1 
ATOM   9421 O O    . MET B 1 303 ? 149.462 127.872 47.687  1.00 62.01  ? ? ? ? ? ? 294  MET B O    1 
ATOM   9422 C CB   . MET B 1 303 ? 147.954 125.641 46.001  1.00 45.33  ? ? ? ? ? ? 294  MET B CB   1 
ATOM   9423 C CG   . MET B 1 303 ? 147.303 125.102 44.743  1.00 40.86  ? ? ? ? ? ? 294  MET B CG   1 
ATOM   9424 S SD   . MET B 1 303 ? 147.651 123.351 44.496  1.00 57.53  ? ? ? ? ? ? 294  MET B SD   1 
ATOM   9425 C CE   . MET B 1 303 ? 146.498 122.614 45.652  1.00 46.30  ? ? ? ? ? ? 294  MET B CE   1 
ATOM   9426 H H    . MET B 1 303 ? 148.685 127.505 44.614  1.00 60.96  ? ? ? ? ? ? 294  MET B H    1 
ATOM   9427 H HA   . MET B 1 303 ? 146.721 127.252 46.301  1.00 55.65  ? ? ? ? ? ? 294  MET B HA   1 
ATOM   9428 H HB2  . MET B 1 303 ? 148.912 125.512 45.915  1.00 54.39  ? ? ? ? ? ? 294  MET B HB2  1 
ATOM   9429 H HB3  . MET B 1 303 ? 147.620 125.123 46.750  1.00 54.39  ? ? ? ? ? ? 294  MET B HB3  1 
ATOM   9430 H HG2  . MET B 1 303 ? 146.341 125.212 44.811  1.00 49.03  ? ? ? ? ? ? 294  MET B HG2  1 
ATOM   9431 H HG3  . MET B 1 303 ? 147.641 125.589 43.976  1.00 49.03  ? ? ? ? ? ? 294  MET B HG3  1 
ATOM   9432 H HE1  . MET B 1 303 ? 145.596 122.873 45.406  1.00 55.56  ? ? ? ? ? ? 294  MET B HE1  1 
ATOM   9433 H HE2  . MET B 1 303 ? 146.588 121.649 45.616  1.00 55.56  ? ? ? ? ? ? 294  MET B HE2  1 
ATOM   9434 H HE3  . MET B 1 303 ? 146.702 122.932 46.546  1.00 55.56  ? ? ? ? ? ? 294  MET B HE3  1 
ATOM   9435 N N    . SER B 1 304 ? 147.480 127.444 48.661  1.00 64.45  ? ? ? ? ? ? 295  SER B N    1 
ATOM   9436 C CA   . SER B 1 304 ? 147.969 127.713 50.006  1.00 63.91  ? ? ? ? ? ? 295  SER B CA   1 
ATOM   9437 C C    . SER B 1 304 ? 148.937 126.611 50.416  1.00 60.65  ? ? ? ? ? ? 295  SER B C    1 
ATOM   9438 O O    . SER B 1 304 ? 148.971 125.544 49.802  1.00 60.42  ? ? ? ? ? ? 295  SER B O    1 
ATOM   9439 C CB   . SER B 1 304 ? 146.808 127.790 50.996  1.00 61.21  ? ? ? ? ? ? 295  SER B CB   1 
ATOM   9440 O OG   . SER B 1 304 ? 146.138 126.545 51.091  1.00 84.25  ? ? ? ? ? ? 295  SER B OG   1 
ATOM   9441 H H    . SER B 1 304 ? 146.645 127.244 48.623  1.00 77.34  ? ? ? ? ? ? 295  SER B H    1 
ATOM   9442 H HA   . SER B 1 304 ? 148.442 128.560 50.017  1.00 76.70  ? ? ? ? ? ? 295  SER B HA   1 
ATOM   9443 H HB2  . SER B 1 304 ? 147.154 128.029 51.870  1.00 73.46  ? ? ? ? ? ? 295  SER B HB2  1 
ATOM   9444 H HB3  . SER B 1 304 ? 146.179 128.464 50.694  1.00 73.46  ? ? ? ? ? ? 295  SER B HB3  1 
ATOM   9445 H HG   . SER B 1 304 ? 145.503 126.601 51.638  1.00 101.10 ? ? ? ? ? ? 295  SER B HG   1 
ATOM   9446 N N    . MET B 1 305 ? 149.720 126.875 51.456  1.00 66.72  ? ? ? ? ? ? 296  MET B N    1 
ATOM   9447 C CA   . MET B 1 305 ? 150.723 125.925 51.918  1.00 64.34  ? ? ? ? ? ? 296  MET B CA   1 
ATOM   9448 C C    . MET B 1 305 ? 150.990 126.096 53.406  1.00 73.31  ? ? ? ? ? ? 296  MET B C    1 
ATOM   9449 O O    . MET B 1 305 ? 151.236 127.205 53.881  1.00 75.87  ? ? ? ? ? ? 296  MET B O    1 
ATOM   9450 C CB   . MET B 1 305 ? 152.024 126.115 51.135  1.00 55.09  ? ? ? ? ? ? 296  MET B CB   1 
ATOM   9451 C CG   . MET B 1 305 ? 153.207 125.295 51.643  1.00 53.96  ? ? ? ? ? ? 296  MET B CG   1 
ATOM   9452 S SD   . MET B 1 305 ? 152.868 123.526 51.731  1.00 55.73  ? ? ? ? ? ? 296  MET B SD   1 
ATOM   9453 C CE   . MET B 1 305 ? 154.525 122.877 51.936  1.00 44.71  ? ? ? ? ? ? 296  MET B CE   1 
ATOM   9454 H H    . MET B 1 305 ? 149.689 127.602 51.914  1.00 80.06  ? ? ? ? ? ? 296  MET B H    1 
ATOM   9455 H HA   . MET B 1 305 ? 150.403 125.023 51.755  1.00 77.21  ? ? ? ? ? ? 296  MET B HA   1 
ATOM   9456 H HB2  . MET B 1 305 ? 151.868 125.863 50.211  1.00 66.11  ? ? ? ? ? ? 296  MET B HB2  1 
ATOM   9457 H HB3  . MET B 1 305 ? 152.276 127.051 51.178  1.00 66.11  ? ? ? ? ? ? 296  MET B HB3  1 
ATOM   9458 H HG2  . MET B 1 305 ? 153.959 125.424 51.045  1.00 64.75  ? ? ? ? ? ? 296  MET B HG2  1 
ATOM   9459 H HG3  . MET B 1 305 ? 153.439 125.598 52.535  1.00 64.75  ? ? ? ? ? ? 296  MET B HG3  1 
ATOM   9460 H HE1  . MET B 1 305 ? 154.908 123.243 52.749  1.00 53.65  ? ? ? ? ? ? 296  MET B HE1  1 
ATOM   9461 H HE2  . MET B 1 305 ? 154.480 121.910 51.998  1.00 53.65  ? ? ? ? ? ? 296  MET B HE2  1 
ATOM   9462 H HE3  . MET B 1 305 ? 155.062 123.136 51.171  1.00 53.65  ? ? ? ? ? ? 296  MET B HE3  1 
ATOM   9463 N N    . ASN B 1 306 ? 150.932 124.988 54.136  1.00 74.20  ? ? ? ? ? ? 297  ASN B N    1 
ATOM   9464 C CA   . ASN B 1 306 ? 151.330 124.973 55.537  1.00 77.02  ? ? ? ? ? ? 297  ASN B CA   1 
ATOM   9465 C C    . ASN B 1 306 ? 152.829 124.743 55.642  1.00 59.44  ? ? ? ? ? ? 297  ASN B C    1 
ATOM   9466 O O    . ASN B 1 306 ? 153.291 123.601 55.672  1.00 62.90  ? ? ? ? ? ? 297  ASN B O    1 
ATOM   9467 C CB   . ASN B 1 306 ? 150.575 123.884 56.302  1.00 82.57  ? ? ? ? ? ? 297  ASN B CB   1 
ATOM   9468 C CG   . ASN B 1 306 ? 149.115 124.230 56.516  1.00 84.48  ? ? ? ? ? ? 297  ASN B CG   1 
ATOM   9469 O OD1  . ASN B 1 306 ? 148.777 125.364 56.861  1.00 81.41  ? ? ? ? ? ? 297  ASN B OD1  1 
ATOM   9470 N ND2  . ASN B 1 306 ? 148.239 123.254 56.307  1.00 82.45  ? ? ? ? ? ? 297  ASN B ND2  1 
ATOM   9471 H H    . ASN B 1 306 ? 150.663 124.226 53.841  1.00 89.04  ? ? ? ? ? ? 297  ASN B H    1 
ATOM   9472 H HA   . ASN B 1 306 ? 151.123 125.830 55.940  1.00 92.42  ? ? ? ? ? ? 297  ASN B HA   1 
ATOM   9473 H HB2  . ASN B 1 306 ? 150.617 123.056 55.799  1.00 99.08  ? ? ? ? ? ? 297  ASN B HB2  1 
ATOM   9474 H HB3  . ASN B 1 306 ? 150.986 123.766 57.172  1.00 99.08  ? ? ? ? ? ? 297  ASN B HB3  1 
ATOM   9475 H HD21 . ASN B 1 306 ? 148.513 122.476 56.064  1.00 98.94  ? ? ? ? ? ? 297  ASN B HD21 1 
ATOM   9476 H HD22 . ASN B 1 306 ? 147.399 123.400 56.416  1.00 98.94  ? ? ? ? ? ? 297  ASN B HD22 1 
ATOM   9477 N N    . TRP B 1 307 ? 153.586 125.834 55.681  1.00 53.33  ? ? ? ? ? ? 298  TRP B N    1 
ATOM   9478 C CA   . TRP B 1 307 ? 155.037 125.749 55.758  1.00 58.13  ? ? ? ? ? ? 298  TRP B CA   1 
ATOM   9479 C C    . TRP B 1 307 ? 155.451 125.249 57.141  1.00 60.45  ? ? ? ? ? ? 298  TRP B C    1 
ATOM   9480 O O    . TRP B 1 307 ? 154.849 125.646 58.140  1.00 67.51  ? ? ? ? ? ? 298  TRP B O    1 
ATOM   9481 C CB   . TRP B 1 307 ? 155.669 127.111 55.476  1.00 56.65  ? ? ? ? ? ? 298  TRP B CB   1 
ATOM   9482 C CG   . TRP B 1 307 ? 155.273 127.685 54.146  1.00 70.52  ? ? ? ? ? ? 298  TRP B CG   1 
ATOM   9483 C CD1  . TRP B 1 307 ? 154.295 128.607 53.910  1.00 72.39  ? ? ? ? ? ? 298  TRP B CD1  1 
ATOM   9484 C CD2  . TRP B 1 307 ? 155.842 127.368 52.868  1.00 55.34  ? ? ? ? ? ? 298  TRP B CD2  1 
ATOM   9485 N NE1  . TRP B 1 307 ? 154.221 128.886 52.567  1.00 69.26  ? ? ? ? ? ? 298  TRP B NE1  1 
ATOM   9486 C CE2  . TRP B 1 307 ? 155.159 128.138 51.905  1.00 59.47  ? ? ? ? ? ? 298  TRP B CE2  1 
ATOM   9487 C CE3  . TRP B 1 307 ? 156.861 126.509 52.446  1.00 58.96  ? ? ? ? ? ? 298  TRP B CE3  1 
ATOM   9488 C CZ2  . TRP B 1 307 ? 155.464 128.077 50.547  1.00 62.23  ? ? ? ? ? ? 298  TRP B CZ2  1 
ATOM   9489 C CZ3  . TRP B 1 307 ? 157.163 126.450 51.096  1.00 59.74  ? ? ? ? ? ? 298  TRP B CZ3  1 
ATOM   9490 C CH2  . TRP B 1 307 ? 156.467 127.229 50.164  1.00 64.40  ? ? ? ? ? ? 298  TRP B CH2  1 
ATOM   9491 H H    . TRP B 1 307 ? 153.281 126.638 55.665  1.00 63.99  ? ? ? ? ? ? 298  TRP B H    1 
ATOM   9492 H HA   . TRP B 1 307 ? 155.359 125.118 55.095  1.00 69.75  ? ? ? ? ? ? 298  TRP B HA   1 
ATOM   9493 H HB2  . TRP B 1 307 ? 155.392 127.735 56.164  1.00 67.98  ? ? ? ? ? ? 298  TRP B HB2  1 
ATOM   9494 H HB3  . TRP B 1 307 ? 156.635 127.018 55.484  1.00 67.98  ? ? ? ? ? ? 298  TRP B HB3  1 
ATOM   9495 H HD1  . TRP B 1 307 ? 153.757 128.991 54.564  1.00 86.87  ? ? ? ? ? ? 298  TRP B HD1  1 
ATOM   9496 H HE1  . TRP B 1 307 ? 153.674 129.440 52.200  1.00 83.11  ? ? ? ? ? ? 298  TRP B HE1  1 
ATOM   9497 H HE3  . TRP B 1 307 ? 157.328 125.989 53.059  1.00 70.75  ? ? ? ? ? ? 298  TRP B HE3  1 
ATOM   9498 H HZ2  . TRP B 1 307 ? 155.004 128.593 49.925  1.00 74.67  ? ? ? ? ? ? 298  TRP B HZ2  1 
ATOM   9499 H HZ3  . TRP B 1 307 ? 157.839 125.882 50.803  1.00 71.68  ? ? ? ? ? ? 298  TRP B HZ3  1 
ATOM   9500 H HH2  . TRP B 1 307 ? 156.690 127.168 49.263  1.00 77.28  ? ? ? ? ? ? 298  TRP B HH2  1 
ATOM   9501 N N    . PRO B 1 308 ? 156.472 124.371 57.204  1.00 62.22  ? ? ? ? ? ? 299  PRO B N    1 
ATOM   9502 C CA   . PRO B 1 308 ? 156.910 123.776 58.475  1.00 73.69  ? ? ? ? ? ? 299  PRO B CA   1 
ATOM   9503 C C    . PRO B 1 308 ? 157.109 124.781 59.609  1.00 76.13  ? ? ? ? ? ? 299  PRO B C    1 
ATOM   9504 O O    . PRO B 1 308 ? 157.760 125.809 59.424  1.00 77.58  ? ? ? ? ? ? 299  PRO B O    1 
ATOM   9505 C CB   . PRO B 1 308 ? 158.244 123.125 58.105  1.00 66.08  ? ? ? ? ? ? 299  PRO B CB   1 
ATOM   9506 C CG   . PRO B 1 308 ? 158.072 122.743 56.688  1.00 60.90  ? ? ? ? ? ? 299  PRO B CG   1 
ATOM   9507 C CD   . PRO B 1 308 ? 157.252 123.842 56.069  1.00 65.71  ? ? ? ? ? ? 299  PRO B CD   1 
ATOM   9508 H HA   . PRO B 1 308 ? 156.286 123.090 58.759  1.00 88.43  ? ? ? ? ? ? 299  PRO B HA   1 
ATOM   9509 H HB2  . PRO B 1 308 ? 158.965 123.766 58.207  1.00 79.30  ? ? ? ? ? ? 299  PRO B HB2  1 
ATOM   9510 H HB3  . PRO B 1 308 ? 158.395 122.342 58.659  1.00 79.30  ? ? ? ? ? ? 299  PRO B HB3  1 
ATOM   9511 H HG2  . PRO B 1 308 ? 158.940 122.683 56.260  1.00 73.08  ? ? ? ? ? ? 299  PRO B HG2  1 
ATOM   9512 H HG3  . PRO B 1 308 ? 157.604 121.896 56.634  1.00 73.08  ? ? ? ? ? ? 299  PRO B HG3  1 
ATOM   9513 H HD2  . PRO B 1 308 ? 157.829 124.531 55.705  1.00 78.85  ? ? ? ? ? ? 299  PRO B HD2  1 
ATOM   9514 H HD3  . PRO B 1 308 ? 156.659 123.480 55.391  1.00 78.85  ? ? ? ? ? ? 299  PRO B HD3  1 
ATOM   9515 N N    . GLN B 1 309 ? 156.536 124.466 60.769  1.00 88.56  ? ? ? ? ? ? 300  GLN B N    1 
ATOM   9516 C CA   . GLN B 1 309 ? 156.659 125.293 61.964  1.00 82.62  ? ? ? ? ? ? 300  GLN B CA   1 
ATOM   9517 C C    . GLN B 1 309 ? 157.212 124.466 63.118  1.00 80.00  ? ? ? ? ? ? 300  GLN B C    1 
ATOM   9518 O O    . GLN B 1 309 ? 157.406 123.257 62.992  1.00 73.57  ? ? ? ? ? ? 300  GLN B O    1 
ATOM   9519 C CB   . GLN B 1 309 ? 155.294 125.860 62.359  1.00 86.18  ? ? ? ? ? ? 300  GLN B CB   1 
ATOM   9520 C CG   . GLN B 1 309 ? 154.889 127.116 61.612  1.00 94.18  ? ? ? ? ? ? 300  GLN B CG   1 
ATOM   9521 C CD   . GLN B 1 309 ? 153.570 127.676 62.109  1.00 100.03 ? ? ? ? ? ? 300  GLN B CD   1 
ATOM   9522 O OE1  . GLN B 1 309 ? 152.790 126.974 62.753  1.00 101.40 ? ? ? ? ? ? 300  GLN B OE1  1 
ATOM   9523 N NE2  . GLN B 1 309 ? 153.316 128.946 61.819  1.00 105.23 ? ? ? ? ? ? 300  GLN B NE2  1 
ATOM   9524 H H    . GLN B 1 309 ? 156.060 123.760 60.889  1.00 106.27 ? ? ? ? ? ? 300  GLN B H    1 
ATOM   9525 H HA   . GLN B 1 309 ? 157.264 126.030 61.791  1.00 99.15  ? ? ? ? ? ? 300  GLN B HA   1 
ATOM   9526 H HB2  . GLN B 1 309 ? 154.617 125.186 62.188  1.00 103.42 ? ? ? ? ? ? 300  GLN B HB2  1 
ATOM   9527 H HB3  . GLN B 1 309 ? 155.309 126.073 63.305  1.00 103.42 ? ? ? ? ? ? 300  GLN B HB3  1 
ATOM   9528 H HG2  . GLN B 1 309 ? 155.571 127.795 61.738  1.00 113.01 ? ? ? ? ? ? 300  GLN B HG2  1 
ATOM   9529 H HG3  . GLN B 1 309 ? 154.794 126.909 60.670  1.00 113.01 ? ? ? ? ? ? 300  GLN B HG3  1 
ATOM   9530 H HE21 . GLN B 1 309 ? 153.887 129.407 61.371  1.00 126.28 ? ? ? ? ? ? 300  GLN B HE21 1 
ATOM   9531 H HE22 . GLN B 1 309 ? 152.580 129.308 62.079  1.00 126.28 ? ? ? ? ? ? 300  GLN B HE22 1 
ATOM   9532 N N    . PHE B 1 310 ? 157.466 125.130 64.241  1.00 90.10  ? ? ? ? ? ? 301  PHE B N    1 
ATOM   9533 C CA   . PHE B 1 310 ? 157.880 124.452 65.462  1.00 85.27  ? ? ? ? ? ? 301  PHE B CA   1 
ATOM   9534 C C    . PHE B 1 310 ? 156.671 123.748 66.072  1.00 79.74  ? ? ? ? ? ? 301  PHE B C    1 
ATOM   9535 O O    . PHE B 1 310 ? 155.607 124.351 66.216  1.00 67.15  ? ? ? ? ? ? 301  PHE B O    1 
ATOM   9536 C CB   . PHE B 1 310 ? 158.454 125.465 66.454  1.00 88.62  ? ? ? ? ? ? 301  PHE B CB   1 
ATOM   9537 C CG   . PHE B 1 310 ? 159.124 124.839 67.643  1.00 99.25  ? ? ? ? ? ? 301  PHE B CG   1 
ATOM   9538 C CD1  . PHE B 1 310 ? 158.381 124.421 68.735  1.00 109.85 ? ? ? ? ? ? 301  PHE B CD1  1 
ATOM   9539 C CD2  . PHE B 1 310 ? 160.498 124.676 67.672  1.00 103.75 ? ? ? ? ? ? 301  PHE B CD2  1 
ATOM   9540 C CE1  . PHE B 1 310 ? 158.997 123.847 69.831  1.00 114.28 ? ? ? ? ? ? 301  PHE B CE1  1 
ATOM   9541 C CE2  . PHE B 1 310 ? 161.119 124.103 68.765  1.00 108.79 ? ? ? ? ? ? 301  PHE B CE2  1 
ATOM   9542 C CZ   . PHE B 1 310 ? 160.367 123.688 69.846  1.00 113.61 ? ? ? ? ? ? 301  PHE B CZ   1 
ATOM   9543 H H    . PHE B 1 310 ? 157.405 125.984 64.321  1.00 108.12 ? ? ? ? ? ? 301  PHE B H    1 
ATOM   9544 H HA   . PHE B 1 310 ? 158.559 123.791 65.258  1.00 102.32 ? ? ? ? ? ? 301  PHE B HA   1 
ATOM   9545 H HB2  . PHE B 1 310 ? 159.112 126.011 65.997  1.00 106.34 ? ? ? ? ? ? 301  PHE B HB2  1 
ATOM   9546 H HB3  . PHE B 1 310 ? 157.732 126.025 66.781  1.00 106.34 ? ? ? ? ? ? 301  PHE B HB3  1 
ATOM   9547 H HD1  . PHE B 1 310 ? 157.457 124.525 68.730  1.00 131.82 ? ? ? ? ? ? 301  PHE B HD1  1 
ATOM   9548 H HD2  . PHE B 1 310 ? 161.009 124.953 66.946  1.00 124.49 ? ? ? ? ? ? 301  PHE B HD2  1 
ATOM   9549 H HE1  . PHE B 1 310 ? 158.488 123.569 70.558  1.00 137.14 ? ? ? ? ? ? 301  PHE B HE1  1 
ATOM   9550 H HE2  . PHE B 1 310 ? 162.043 123.997 68.773  1.00 130.55 ? ? ? ? ? ? 301  PHE B HE2  1 
ATOM   9551 H HZ   . PHE B 1 310 ? 160.784 123.302 70.582  1.00 136.34 ? ? ? ? ? ? 301  PHE B HZ   1 
ATOM   9552 N N    . GLU B 1 311 ? 156.836 122.477 66.426  1.00 95.05  ? ? ? ? ? ? 302  GLU B N    1 
ATOM   9553 C CA   . GLU B 1 311 ? 155.744 121.696 66.999  1.00 110.47 ? ? ? ? ? ? 302  GLU B CA   1 
ATOM   9554 C C    . GLU B 1 311 ? 156.250 120.680 68.019  1.00 115.82 ? ? ? ? ? ? 302  GLU B C    1 
ATOM   9555 O O    . GLU B 1 311 ? 157.378 120.196 67.922  1.00 115.85 ? ? ? ? ? ? 302  GLU B O    1 
ATOM   9556 C CB   . GLU B 1 311 ? 154.962 120.988 65.890  1.00 105.68 ? ? ? ? ? ? 302  GLU B CB   1 
ATOM   9557 C CG   . GLU B 1 311 ? 155.789 120.023 65.052  1.00 106.14 ? ? ? ? ? ? 302  GLU B CG   1 
ATOM   9558 C CD   . GLU B 1 311 ? 155.004 119.443 63.890  1.00 112.98 ? ? ? ? ? ? 302  GLU B CD   1 
ATOM   9559 O OE1  . GLU B 1 311 ? 153.902 119.955 63.599  1.00 117.04 ? ? ? ? ? ? 302  GLU B OE1  1 
ATOM   9560 O OE2  . GLU B 1 311 ? 155.485 118.473 63.267  1.00 107.97 ? ? ? ? ? ? 302  GLU B OE2  1 
ATOM   9561 H H    . GLU B 1 311 ? 157.574 122.042 66.346  1.00 114.05 ? ? ? ? ? ? 302  GLU B H    1 
ATOM   9562 H HA   . GLU B 1 311 ? 155.134 122.297 67.455  1.00 132.57 ? ? ? ? ? ? 302  GLU B HA   1 
ATOM   9563 H HB2  . GLU B 1 311 ? 154.239 120.482 66.293  1.00 126.82 ? ? ? ? ? ? 302  GLU B HB2  1 
ATOM   9564 H HB3  . GLU B 1 311 ? 154.596 121.658 65.291  1.00 126.82 ? ? ? ? ? ? 302  GLU B HB3  1 
ATOM   9565 H HG2  . GLU B 1 311 ? 156.556 120.494 64.692  1.00 127.37 ? ? ? ? ? ? 302  GLU B HG2  1 
ATOM   9566 H HG3  . GLU B 1 311 ? 156.083 119.289 65.613  1.00 127.37 ? ? ? ? ? ? 302  GLU B HG3  1 
ATOM   9567 N N    . ASP B 1 312 ? 155.398 120.361 68.990  1.00 114.60 ? ? ? ? ? ? 303  ASP B N    1 
ATOM   9568 C CA   . ASP B 1 312 ? 155.750 119.447 70.072  1.00 115.49 ? ? ? ? ? ? 303  ASP B CA   1 
ATOM   9569 C C    . ASP B 1 312 ? 155.095 118.086 69.872  1.00 115.38 ? ? ? ? ? ? 303  ASP B C    1 
ATOM   9570 O O    . ASP B 1 312 ? 154.814 117.373 70.836  1.00 115.27 ? ? ? ? ? ? 303  ASP B O    1 
ATOM   9571 C CB   . ASP B 1 312 ? 155.319 120.033 71.416  1.00 108.86 ? ? ? ? ? ? 303  ASP B CB   1 
ATOM   9572 C CG   . ASP B 1 312 ? 155.833 121.443 71.627  1.00 107.61 ? ? ? ? ? ? 303  ASP B CG   1 
ATOM   9573 O OD1  . ASP B 1 312 ? 156.950 121.595 72.164  1.00 108.30 ? ? ? ? ? ? 303  ASP B OD1  1 
ATOM   9574 O OD2  . ASP B 1 312 ? 155.120 122.400 71.256  1.00 104.04 ? ? ? ? ? ? 303  ASP B OD2  1 
ATOM   9575 H H    . ASP B 1 312 ? 154.596 120.667 69.045  1.00 137.52 ? ? ? ? ? ? 303  ASP B H    1 
ATOM   9576 H HA   . ASP B 1 312 ? 156.712 119.323 70.088  1.00 138.58 ? ? ? ? ? ? 303  ASP B HA   1 
ATOM   9577 H HB2  . ASP B 1 312 ? 154.350 120.058 71.455  1.00 130.63 ? ? ? ? ? ? 303  ASP B HB2  1 
ATOM   9578 H HB3  . ASP B 1 312 ? 155.666 119.477 72.131  1.00 130.63 ? ? ? ? ? ? 303  ASP B HB3  1 
HETATM 9579 S S    . SO4 C 2 .   ? 100.101 130.506 -34.441 1.00 49.97  ? ? ? ? ? ? 1305 SO4 A S    1 
HETATM 9580 O O1   . SO4 C 2 .   ? 101.522 130.834 -34.526 1.00 48.02  ? ? ? ? ? ? 1305 SO4 A O1   1 
HETATM 9581 O O2   . SO4 C 2 .   ? 99.925  129.062 -34.552 1.00 40.80  ? ? ? ? ? ? 1305 SO4 A O2   1 
HETATM 9582 O O3   . SO4 C 2 .   ? 99.385  131.176 -35.524 1.00 40.96  ? ? ? ? ? ? 1305 SO4 A O3   1 
HETATM 9583 O O4   . SO4 C 2 .   ? 99.568  130.955 -33.158 1.00 44.73  ? ? ? ? ? ? 1305 SO4 A O4   1 
HETATM 9584 S S    . SO4 D 2 .   ? 166.836 112.318 22.026  0.78 85.29  ? ? ? ? ? ? 1306 SO4 A S    1 
HETATM 9585 O O1   . SO4 D 2 .   ? 168.110 111.605 22.070  0.78 94.17  ? ? ? ? ? ? 1306 SO4 A O1   1 
HETATM 9586 O O2   . SO4 D 2 .   ? 166.447 112.533 20.633  0.78 82.84  ? ? ? ? ? ? 1306 SO4 A O2   1 
HETATM 9587 O O3   . SO4 D 2 .   ? 166.971 113.603 22.704  0.78 85.66  ? ? ? ? ? ? 1306 SO4 A O3   1 
HETATM 9588 O O4   . SO4 D 2 .   ? 165.816 111.523 22.699  0.78 75.14  ? ? ? ? ? ? 1306 SO4 A O4   1 
HETATM 9589 S S    . SO4 E 2 .   ? 106.491 134.369 -11.672 0.80 84.80  ? ? ? ? ? ? 1307 SO4 A S    1 
HETATM 9590 O O1   . SO4 E 2 .   ? 107.322 135.256 -12.482 0.80 73.04  ? ? ? ? ? ? 1307 SO4 A O1   1 
HETATM 9591 O O2   . SO4 E 2 .   ? 107.033 133.015 -11.722 0.80 94.38  ? ? ? ? ? ? 1307 SO4 A O2   1 
HETATM 9592 O O3   . SO4 E 2 .   ? 105.127 134.365 -12.194 0.80 92.98  ? ? ? ? ? ? 1307 SO4 A O3   1 
HETATM 9593 O O4   . SO4 E 2 .   ? 106.480 134.834 -10.288 0.80 75.71  ? ? ? ? ? ? 1307 SO4 A O4   1 
HETATM 9594 S S    . SO4 F 2 .   ? 167.887 113.713 40.360  0.89 130.56 ? ? ? ? ? ? 1308 SO4 A S    1 
HETATM 9595 O O1   . SO4 F 2 .   ? 169.345 113.703 40.443  0.89 131.88 ? ? ? ? ? ? 1308 SO4 A O1   1 
HETATM 9596 O O2   . SO4 F 2 .   ? 167.412 112.392 39.957  0.89 125.21 ? ? ? ? ? ? 1308 SO4 A O2   1 
HETATM 9597 O O3   . SO4 F 2 .   ? 167.463 114.704 39.375  0.89 128.08 ? ? ? ? ? ? 1308 SO4 A O3   1 
HETATM 9598 O O4   . SO4 F 2 .   ? 167.328 114.054 41.665  0.89 127.84 ? ? ? ? ? ? 1308 SO4 A O4   1 
HETATM 9599 C C1   . PGE G 3 .   ? 159.230 125.288 25.109  1.00 46.80  ? ? ? ? ? ? 1309 PGE A C1   1 
HETATM 9600 O O1   . PGE G 3 .   ? 160.500 125.865 25.370  1.00 54.99  ? ? ? ? ? ? 1309 PGE A O1   1 
HETATM 9601 C C2   . PGE G 3 .   ? 159.021 124.102 26.064  1.00 53.04  ? ? ? ? ? ? 1309 PGE A C2   1 
HETATM 9602 O O2   . PGE G 3 .   ? 158.547 124.596 27.324  1.00 63.86  ? ? ? ? ? ? 1309 PGE A O2   1 
HETATM 9603 C C3   . PGE G 3 .   ? 158.149 123.569 28.243  1.00 49.23  ? ? ? ? ? ? 1309 PGE A C3   1 
HETATM 9604 C C4   . PGE G 3 .   ? 158.043 124.178 29.625  1.00 48.67  ? ? ? ? ? ? 1309 PGE A C4   1 
HETATM 9605 O O4   . PGE G 3 .   ? 161.931 125.297 31.972  1.00 64.66  ? ? ? ? ? ? 1309 PGE A O4   1 
HETATM 9606 C C6   . PGE G 3 .   ? 161.194 124.287 31.341  1.00 60.66  ? ? ? ? ? ? 1309 PGE A C6   1 
HETATM 9607 C C5   . PGE G 3 .   ? 159.776 124.736 31.146  1.00 62.17  ? ? ? ? ? ? 1309 PGE A C5   1 
HETATM 9608 O O3   . PGE G 3 .   ? 159.172 123.765 30.355  1.00 62.16  ? ? ? ? ? ? 1309 PGE A O3   1 
HETATM 9609 S S    . SO4 H 2 .   ? 85.567  101.529 -13.896 0.87 99.62  ? ? ? ? ? ? 1304 SO4 B S    1 
HETATM 9610 O O1   . SO4 H 2 .   ? 86.805  101.014 -14.473 0.87 104.45 ? ? ? ? ? ? 1304 SO4 B O1   1 
HETATM 9611 O O2   . SO4 H 2 .   ? 84.625  100.430 -13.710 0.87 97.13  ? ? ? ? ? ? 1304 SO4 B O2   1 
HETATM 9612 O O3   . SO4 H 2 .   ? 84.989  102.522 -14.798 0.87 96.31  ? ? ? ? ? ? 1304 SO4 B O3   1 
HETATM 9613 O O4   . SO4 H 2 .   ? 85.852  102.152 -12.606 0.87 101.49 ? ? ? ? ? ? 1304 SO4 B O4   1 
HETATM 9614 S S    . SO4 I 2 .   ? 102.275 133.432 -18.542 0.85 103.92 ? ? ? ? ? ? 1305 SO4 B S    1 
HETATM 9615 O O1   . SO4 I 2 .   ? 103.483 134.251 -18.511 0.85 108.88 ? ? ? ? ? ? 1305 SO4 B O1   1 
HETATM 9616 O O2   . SO4 I 2 .   ? 102.540 132.201 -19.281 0.85 104.03 ? ? ? ? ? ? 1305 SO4 B O2   1 
HETATM 9617 O O3   . SO4 I 2 .   ? 101.202 134.173 -19.198 0.85 90.57  ? ? ? ? ? ? 1305 SO4 B O3   1 
HETATM 9618 O O4   . SO4 I 2 .   ? 101.874 133.105 -17.176 0.85 105.97 ? ? ? ? ? ? 1305 SO4 B O4   1 
HETATM 9619 S S    . SO4 J 2 .   ? 83.905  103.259 -32.197 0.90 121.79 ? ? ? ? ? ? 1306 SO4 B S    1 
HETATM 9620 O O1   . SO4 J 2 .   ? 85.281  103.158 -31.720 0.90 117.88 ? ? ? ? ? ? 1306 SO4 B O1   1 
HETATM 9621 O O2   . SO4 J 2 .   ? 83.622  102.150 -33.103 0.90 122.24 ? ? ? ? ? ? 1306 SO4 B O2   1 
HETATM 9622 O O3   . SO4 J 2 .   ? 83.728  104.524 -32.905 0.90 123.52 ? ? ? ? ? ? 1306 SO4 B O3   1 
HETATM 9623 O O4   . SO4 J 2 .   ? 82.990  103.205 -31.060 0.90 113.92 ? ? ? ? ? ? 1306 SO4 B O4   1 
HETATM 9624 C C1   . PGE K 3 .   ? 89.295  116.186 -17.508 1.00 66.64  ? ? ? ? ? ? 1307 PGE B C1   1 
HETATM 9625 O O1   . PGE K 3 .   ? 90.152  115.772 -16.458 1.00 73.36  ? ? ? ? ? ? 1307 PGE B O1   1 
HETATM 9626 C C2   . PGE K 3 .   ? 90.139  116.837 -18.609 1.00 72.43  ? ? ? ? ? ? 1307 PGE B C2   1 
HETATM 9627 O O2   . PGE K 3 .   ? 90.105  115.991 -19.757 1.00 80.93  ? ? ? ? ? ? 1307 PGE B O2   1 
HETATM 9628 C C3   . PGE K 3 .   ? 91.069  114.939 -19.707 1.00 65.95  ? ? ? ? ? ? 1307 PGE B C3   1 
HETATM 9629 C C4   . PGE K 3 .   ? 91.600  114.761 -21.102 1.00 56.61  ? ? ? ? ? ? 1307 PGE B C4   1 
HETATM 9630 O O4   . PGE K 3 .   ? 88.013  115.113 -23.371 1.00 79.84  ? ? ? ? ? ? 1307 PGE B O4   1 
HETATM 9631 C C6   . PGE K 3 .   ? 89.327  115.085 -23.847 1.00 73.63  ? ? ? ? ? ? 1307 PGE B C6   1 
HETATM 9632 C C5   . PGE K 3 .   ? 90.209  115.628 -22.769 1.00 73.02  ? ? ? ? ? ? 1307 PGE B C5   1 
HETATM 9633 O O3   . PGE K 3 .   ? 90.479  114.573 -21.915 1.00 73.13  ? ? ? ? ? ? 1307 PGE B O3   1 
HETATM 9634 O O    . HOH L 4 .   ? 155.902 119.993 44.266  1.00 51.07  ? ? ? ? ? ? 2001 HOH A O    1 
HETATM 9635 O O    . HOH L 4 .   ? 150.909 130.270 48.417  1.00 58.30  ? ? ? ? ? ? 2002 HOH A O    1 
HETATM 9636 O O    . HOH L 4 .   ? 151.200 121.067 39.593  1.00 43.77  ? ? ? ? ? ? 2003 HOH A O    1 
HETATM 9637 O O    . HOH L 4 .   ? 151.774 111.718 46.953  1.00 66.63  ? ? ? ? ? ? 2004 HOH A O    1 
HETATM 9638 O O    . HOH L 4 .   ? 148.161 111.262 26.677  1.00 46.07  ? ? ? ? ? ? 2005 HOH A O    1 
HETATM 9639 O O    . HOH L 4 .   ? 147.018 118.277 34.960  1.00 49.21  ? ? ? ? ? ? 2006 HOH A O    1 
HETATM 9640 O O    . HOH L 4 .   ? 154.516 115.641 15.937  1.00 54.63  ? ? ? ? ? ? 2007 HOH A O    1 
HETATM 9641 O O    . HOH L 4 .   ? 151.949 122.890 32.199  1.00 42.51  ? ? ? ? ? ? 2008 HOH A O    1 
HETATM 9642 O O    . HOH L 4 .   ? 149.402 109.064 17.518  1.00 52.14  ? ? ? ? ? ? 2009 HOH A O    1 
HETATM 9643 O O    . HOH L 4 .   ? 139.293 108.819 19.294  1.00 59.19  ? ? ? ? ? ? 2010 HOH A O    1 
HETATM 9644 O O    . HOH L 4 .   ? 147.676 113.774 12.137  1.00 70.38  ? ? ? ? ? ? 2011 HOH A O    1 
HETATM 9645 O O    . HOH L 4 .   ? 147.208 120.834 28.345  1.00 48.62  ? ? ? ? ? ? 2012 HOH A O    1 
HETATM 9646 O O    . HOH L 4 .   ? 134.121 107.551 13.519  1.00 59.63  ? ? ? ? ? ? 2013 HOH A O    1 
HETATM 9647 O O    . HOH L 4 .   ? 149.941 113.024 25.381  1.00 48.83  ? ? ? ? ? ? 2014 HOH A O    1 
HETATM 9648 O O    . HOH L 4 .   ? 156.104 113.157 27.634  1.00 52.67  ? ? ? ? ? ? 2015 HOH A O    1 
HETATM 9649 O O    . HOH L 4 .   ? 146.270 112.781 27.447  1.00 36.65  ? ? ? ? ? ? 2016 HOH A O    1 
HETATM 9650 O O    . HOH L 4 .   ? 146.019 118.551 32.237  1.00 44.50  ? ? ? ? ? ? 2017 HOH A O    1 
HETATM 9651 O O    . HOH L 4 .   ? 149.691 112.091 22.896  1.00 43.22  ? ? ? ? ? ? 2018 HOH A O    1 
HETATM 9652 O O    . HOH L 4 .   ? 152.946 113.881 16.842  1.00 50.68  ? ? ? ? ? ? 2019 HOH A O    1 
HETATM 9653 O O    . HOH L 4 .   ? 154.881 115.620 18.182  1.00 50.30  ? ? ? ? ? ? 2020 HOH A O    1 
HETATM 9654 O O    . HOH L 4 .   ? 142.491 109.952 29.346  1.00 60.81  ? ? ? ? ? ? 2021 HOH A O    1 
HETATM 9655 O O    . HOH L 4 .   ? 138.565 112.279 25.279  1.00 50.86  ? ? ? ? ? ? 2022 HOH A O    1 
HETATM 9656 O O    . HOH L 4 .   ? 111.525 106.136 -24.619 1.00 60.38  ? ? ? ? ? ? 2023 HOH A O    1 
HETATM 9657 O O    . HOH L 4 .   ? 112.411 123.990 -25.225 1.00 63.85  ? ? ? ? ? ? 2024 HOH A O    1 
HETATM 9658 O O    . HOH L 4 .   ? 150.639 110.660 18.532  1.00 48.71  ? ? ? ? ? ? 2025 HOH A O    1 
HETATM 9659 O O    . HOH L 4 .   ? 146.908 111.035 21.660  1.00 55.52  ? ? ? ? ? ? 2026 HOH A O    1 
HETATM 9660 O O    . HOH L 4 .   ? 140.718 111.107 19.271  1.00 43.46  ? ? ? ? ? ? 2027 HOH A O    1 
HETATM 9661 O O    . HOH L 4 .   ? 139.360 115.351 24.464  1.00 39.56  ? ? ? ? ? ? 2028 HOH A O    1 
HETATM 9662 O O    . HOH L 4 .   ? 139.721 110.322 12.855  1.00 66.23  ? ? ? ? ? ? 2029 HOH A O    1 
HETATM 9663 O O    . HOH L 4 .   ? 145.598 111.962 14.367  1.00 61.12  ? ? ? ? ? ? 2030 HOH A O    1 
HETATM 9664 O O    . HOH L 4 .   ? 145.034 109.756 16.861  1.00 61.09  ? ? ? ? ? ? 2031 HOH A O    1 
HETATM 9665 O O    . HOH L 4 .   ? 133.166 119.696 -6.919  1.00 60.89  ? ? ? ? ? ? 2032 HOH A O    1 
HETATM 9666 O O    . HOH L 4 .   ? 132.878 110.946 10.681  1.00 50.76  ? ? ? ? ? ? 2033 HOH A O    1 
HETATM 9667 O O    . HOH L 4 .   ? 132.406 110.718 13.304  1.00 47.15  ? ? ? ? ? ? 2034 HOH A O    1 
HETATM 9668 O O    . HOH L 4 .   ? 156.671 126.313 21.844  1.00 66.65  ? ? ? ? ? ? 2035 HOH A O    1 
HETATM 9669 O O    . HOH L 4 .   ? 160.429 114.508 13.686  1.00 69.69  ? ? ? ? ? ? 2036 HOH A O    1 
HETATM 9670 O O    . HOH L 4 .   ? 126.563 113.116 5.327   1.00 59.60  ? ? ? ? ? ? 2037 HOH A O    1 
HETATM 9671 O O    . HOH L 4 .   ? 136.148 108.548 -0.643  1.00 69.18  ? ? ? ? ? ? 2038 HOH A O    1 
HETATM 9672 O O    . HOH L 4 .   ? 122.108 121.878 1.741   1.00 56.69  ? ? ? ? ? ? 2039 HOH A O    1 
HETATM 9673 O O    . HOH L 4 .   ? 122.644 109.635 -3.529  1.00 53.27  ? ? ? ? ? ? 2040 HOH A O    1 
HETATM 9674 O O    . HOH L 4 .   ? 124.371 112.933 3.155   1.00 58.84  ? ? ? ? ? ? 2041 HOH A O    1 
HETATM 9675 O O    . HOH L 4 .   ? 128.495 117.790 -8.705  1.00 59.38  ? ? ? ? ? ? 2042 HOH A O    1 
HETATM 9676 O O    . HOH L 4 .   ? 111.246 110.978 -16.248 1.00 40.97  ? ? ? ? ? ? 2043 HOH A O    1 
HETATM 9677 O O    . HOH L 4 .   ? 113.084 108.266 -16.919 1.00 54.85  ? ? ? ? ? ? 2044 HOH A O    1 
HETATM 9678 O O    . HOH L 4 .   ? 113.102 113.915 -21.538 1.00 40.77  ? ? ? ? ? ? 2045 HOH A O    1 
HETATM 9679 O O    . HOH L 4 .   ? 111.070 113.082 -18.251 1.00 47.80  ? ? ? ? ? ? 2046 HOH A O    1 
HETATM 9680 O O    . HOH L 4 .   ? 114.153 107.990 -24.474 1.00 65.99  ? ? ? ? ? ? 2047 HOH A O    1 
HETATM 9681 O O    . HOH L 4 .   ? 104.684 114.388 -21.904 1.00 47.88  ? ? ? ? ? ? 2048 HOH A O    1 
HETATM 9682 O O    . HOH L 4 .   ? 110.386 114.808 -28.511 1.00 58.80  ? ? ? ? ? ? 2049 HOH A O    1 
HETATM 9683 O O    . HOH L 4 .   ? 114.355 120.827 -22.781 1.00 50.45  ? ? ? ? ? ? 2050 HOH A O    1 
HETATM 9684 O O    . HOH L 4 .   ? 114.203 124.245 -23.567 1.00 66.70  ? ? ? ? ? ? 2051 HOH A O    1 
HETATM 9685 O O    . HOH L 4 .   ? 109.700 121.538 -26.964 1.00 48.33  ? ? ? ? ? ? 2052 HOH A O    1 
HETATM 9686 O O    . HOH L 4 .   ? 119.860 125.631 -11.036 1.00 50.40  ? ? ? ? ? ? 2053 HOH A O    1 
HETATM 9687 O O    . HOH L 4 .   ? 159.528 133.781 36.309  1.00 61.54  ? ? ? ? ? ? 2054 HOH A O    1 
HETATM 9688 O O    . HOH L 4 .   ? 122.360 124.039 -16.196 1.00 71.33  ? ? ? ? ? ? 2055 HOH A O    1 
HETATM 9689 O O    . HOH L 4 .   ? 121.737 127.055 -9.320  1.00 49.13  ? ? ? ? ? ? 2056 HOH A O    1 
HETATM 9690 O O    . HOH L 4 .   ? 130.843 118.226 -6.565  1.00 56.22  ? ? ? ? ? ? 2057 HOH A O    1 
HETATM 9691 O O    . HOH L 4 .   ? 124.205 123.316 2.380   1.00 52.57  ? ? ? ? ? ? 2058 HOH A O    1 
HETATM 9692 O O    . HOH L 4 .   ? 138.956 124.571 -0.273  1.00 44.28  ? ? ? ? ? ? 2059 HOH A O    1 
HETATM 9693 O O    . HOH L 4 .   ? 141.639 123.440 -0.082  1.00 47.11  ? ? ? ? ? ? 2060 HOH A O    1 
HETATM 9694 O O    . HOH L 4 .   ? 141.179 119.566 -1.872  1.00 58.56  ? ? ? ? ? ? 2061 HOH A O    1 
HETATM 9695 O O    . HOH L 4 .   ? 147.588 125.316 6.896   1.00 50.19  ? ? ? ? ? ? 2062 HOH A O    1 
HETATM 9696 O O    . HOH L 4 .   ? 140.753 130.386 4.350   1.00 60.87  ? ? ? ? ? ? 2063 HOH A O    1 
HETATM 9697 O O    . HOH L 4 .   ? 143.157 127.559 9.237   1.00 60.75  ? ? ? ? ? ? 2064 HOH A O    1 
HETATM 9698 O O    . HOH L 4 .   ? 150.750 125.832 11.966  1.00 55.44  ? ? ? ? ? ? 2065 HOH A O    1 
HETATM 9699 O O    . HOH L 4 .   ? 152.388 116.864 14.391  1.00 41.90  ? ? ? ? ? ? 2066 HOH A O    1 
HETATM 9700 O O    . HOH L 4 .   ? 155.726 123.528 11.068  1.00 65.61  ? ? ? ? ? ? 2067 HOH A O    1 
HETATM 9701 O O    . HOH L 4 .   ? 150.947 126.054 9.326   1.00 49.51  ? ? ? ? ? ? 2068 HOH A O    1 
HETATM 9702 O O    . HOH L 4 .   ? 158.102 116.996 16.433  1.00 57.33  ? ? ? ? ? ? 2069 HOH A O    1 
HETATM 9703 O O    . HOH L 4 .   ? 158.368 123.563 21.998  1.00 53.67  ? ? ? ? ? ? 2070 HOH A O    1 
HETATM 9704 O O    . HOH L 4 .   ? 159.566 107.197 28.669  1.00 59.61  ? ? ? ? ? ? 2071 HOH A O    1 
HETATM 9705 O O    . HOH L 4 .   ? 164.870 121.844 32.585  1.00 44.01  ? ? ? ? ? ? 2072 HOH A O    1 
HETATM 9706 O O    . HOH L 4 .   ? 165.117 124.608 37.952  1.00 49.81  ? ? ? ? ? ? 2073 HOH A O    1 
HETATM 9707 O O    . HOH L 4 .   ? 96.147  129.014 -38.745 1.00 54.30  ? ? ? ? ? ? 2074 HOH A O    1 
HETATM 9708 O O    . HOH L 4 .   ? 169.282 121.313 42.225  1.00 66.30  ? ? ? ? ? ? 2075 HOH A O    1 
HETATM 9709 O O    . HOH L 4 .   ? 167.351 118.356 67.350  1.00 56.67  ? ? ? ? ? ? 2076 HOH A O    1 
HETATM 9710 O O    . HOH L 4 .   ? 177.418 117.443 69.182  1.00 74.51  ? ? ? ? ? ? 2077 HOH A O    1 
HETATM 9711 O O    . HOH L 4 .   ? 157.630 131.065 54.235  1.00 71.77  ? ? ? ? ? ? 2078 HOH A O    1 
HETATM 9712 O O    . HOH L 4 .   ? 156.253 132.123 52.673  1.00 49.57  ? ? ? ? ? ? 2079 HOH A O    1 
HETATM 9713 O O    . HOH L 4 .   ? 166.621 125.951 40.001  1.00 51.87  ? ? ? ? ? ? 2080 HOH A O    1 
HETATM 9714 O O    . HOH L 4 .   ? 153.465 135.474 39.104  1.00 53.45  ? ? ? ? ? ? 2081 HOH A O    1 
HETATM 9715 O O    . HOH L 4 .   ? 159.980 132.018 34.118  1.00 54.87  ? ? ? ? ? ? 2082 HOH A O    1 
HETATM 9716 O O    . HOH L 4 .   ? 156.422 134.769 29.425  1.00 47.11  ? ? ? ? ? ? 2083 HOH A O    1 
HETATM 9717 O O    . HOH L 4 .   ? 160.315 135.285 31.400  1.00 60.51  ? ? ? ? ? ? 2084 HOH A O    1 
HETATM 9718 O O    . HOH L 4 .   ? 152.231 123.725 29.667  1.00 46.20  ? ? ? ? ? ? 2085 HOH A O    1 
HETATM 9719 O O    . HOH L 4 .   ? 156.479 128.589 25.429  1.00 52.35  ? ? ? ? ? ? 2086 HOH A O    1 
HETATM 9720 O O    . HOH L 4 .   ? 149.278 130.704 19.994  1.00 47.67  ? ? ? ? ? ? 2087 HOH A O    1 
HETATM 9721 O O    . HOH L 4 .   ? 144.141 133.829 20.085  1.00 59.86  ? ? ? ? ? ? 2088 HOH A O    1 
HETATM 9722 O O    . HOH L 4 .   ? 141.785 134.147 18.849  1.00 60.77  ? ? ? ? ? ? 2089 HOH A O    1 
HETATM 9723 O O    . HOH L 4 .   ? 147.794 131.674 18.036  1.00 56.94  ? ? ? ? ? ? 2090 HOH A O    1 
HETATM 9724 O O    . HOH L 4 .   ? 129.749 134.764 11.408  1.00 62.11  ? ? ? ? ? ? 2091 HOH A O    1 
HETATM 9725 O O    . HOH L 4 .   ? 130.862 134.155 -2.384  1.00 71.51  ? ? ? ? ? ? 2092 HOH A O    1 
HETATM 9726 O O    . HOH L 4 .   ? 130.890 136.705 -0.487  1.00 63.98  ? ? ? ? ? ? 2093 HOH A O    1 
HETATM 9727 O O    . HOH L 4 .   ? 120.932 124.221 0.860   1.00 52.56  ? ? ? ? ? ? 2094 HOH A O    1 
HETATM 9728 O O    . HOH L 4 .   ? 116.074 133.315 -3.926  1.00 56.82  ? ? ? ? ? ? 2095 HOH A O    1 
HETATM 9729 O O    . HOH L 4 .   ? 113.743 133.445 -15.399 1.00 66.09  ? ? ? ? ? ? 2096 HOH A O    1 
HETATM 9730 O O    . HOH L 4 .   ? 108.165 131.231 -23.238 1.00 49.30  ? ? ? ? ? ? 2097 HOH A O    1 
HETATM 9731 O O    . HOH L 4 .   ? 100.960 127.225 -32.087 1.00 58.25  ? ? ? ? ? ? 2098 HOH A O    1 
HETATM 9732 O O    . HOH L 4 .   ? 98.697  113.545 -31.569 1.00 40.35  ? ? ? ? ? ? 2099 HOH A O    1 
HETATM 9733 O O    . HOH L 4 .   ? 108.325 114.137 -29.646 1.00 59.96  ? ? ? ? ? ? 2100 HOH A O    1 
HETATM 9734 O O    . HOH L 4 .   ? 95.752  112.794 -46.536 1.00 63.57  ? ? ? ? ? ? 2101 HOH A O    1 
HETATM 9735 O O    . HOH L 4 .   ? 91.669  122.995 -45.012 1.00 49.29  ? ? ? ? ? ? 2102 HOH A O    1 
HETATM 9736 O O    . HOH L 4 .   ? 94.812  113.058 -53.139 1.00 67.09  ? ? ? ? ? ? 2103 HOH A O    1 
HETATM 9737 O O    . HOH L 4 .   ? 93.576  117.156 -57.842 1.00 62.18  ? ? ? ? ? ? 2104 HOH A O    1 
HETATM 9738 O O    . HOH L 4 .   ? 93.140  115.432 -64.659 1.00 67.66  ? ? ? ? ? ? 2105 HOH A O    1 
HETATM 9739 O O    . HOH L 4 .   ? 97.117  130.244 -36.223 1.00 46.52  ? ? ? ? ? ? 2106 HOH A O    1 
HETATM 9740 O O    . HOH L 4 .   ? 103.480 132.447 -14.553 1.00 60.50  ? ? ? ? ? ? 2107 HOH A O    1 
HETATM 9741 O O    . HOH M 4 .   ? 93.958  109.248 -43.212 1.00 50.61  ? ? ? ? ? ? 2001 HOH B O    1 
HETATM 9742 O O    . HOH M 4 .   ? 93.306  106.776 -43.976 1.00 55.23  ? ? ? ? ? ? 2002 HOH B O    1 
HETATM 9743 O O    . HOH M 4 .   ? 103.139 111.912 -26.613 1.00 47.66  ? ? ? ? ? ? 2003 HOH B O    1 
HETATM 9744 O O    . HOH M 4 .   ? 97.394  115.329 -24.042 1.00 34.87  ? ? ? ? ? ? 2004 HOH B O    1 
HETATM 9745 O O    . HOH M 4 .   ? 113.130 105.003 -10.955 1.00 52.96  ? ? ? ? ? ? 2005 HOH B O    1 
HETATM 9746 O O    . HOH M 4 .   ? 105.939 105.522 -7.745  1.00 56.44  ? ? ? ? ? ? 2006 HOH B O    1 
HETATM 9747 O O    . HOH M 4 .   ? 99.254  115.463 -19.073 1.00 61.26  ? ? ? ? ? ? 2007 HOH B O    1 
HETATM 9748 O O    . HOH M 4 .   ? 102.773 114.481 -20.344 1.00 53.27  ? ? ? ? ? ? 2008 HOH B O    1 
HETATM 9749 O O    . HOH M 4 .   ? 101.425 106.432 -16.948 1.00 56.48  ? ? ? ? ? ? 2009 HOH B O    1 
HETATM 9750 O O    . HOH M 4 .   ? 95.526  104.977 -19.648 1.00 53.81  ? ? ? ? ? ? 2010 HOH B O    1 
HETATM 9751 O O    . HOH M 4 .   ? 105.312 107.096 -19.068 1.00 44.94  ? ? ? ? ? ? 2011 HOH B O    1 
HETATM 9752 O O    . HOH M 4 .   ? 104.181 112.186 -23.921 1.00 47.72  ? ? ? ? ? ? 2012 HOH B O    1 
HETATM 9753 O O    . HOH M 4 .   ? 101.975 105.671 -14.377 1.00 52.97  ? ? ? ? ? ? 2013 HOH B O    1 
HETATM 9754 O O    . HOH M 4 .   ? 96.172  108.123 -9.516  1.00 54.57  ? ? ? ? ? ? 2014 HOH B O    1 
HETATM 9755 O O    . HOH M 4 .   ? 109.901 105.345 -20.821 1.00 56.97  ? ? ? ? ? ? 2015 HOH B O    1 
HETATM 9756 O O    . HOH M 4 .   ? 101.569 104.202 -10.037 1.00 58.32  ? ? ? ? ? ? 2016 HOH B O    1 
HETATM 9757 O O    . HOH M 4 .   ? 105.285 105.491 -13.001 1.00 57.19  ? ? ? ? ? ? 2017 HOH B O    1 
HETATM 9758 O O    . HOH M 4 .   ? 111.065 107.080 -10.827 1.00 50.04  ? ? ? ? ? ? 2018 HOH B O    1 
HETATM 9759 O O    . HOH M 4 .   ? 105.704 107.335 -6.087  1.00 55.34  ? ? ? ? ? ? 2019 HOH B O    1 
HETATM 9760 O O    . HOH M 4 .   ? 118.757 109.089 -1.932  1.00 54.28  ? ? ? ? ? ? 2020 HOH B O    1 
HETATM 9761 O O    . HOH M 4 .   ? 116.479 106.214 9.082   1.00 74.74  ? ? ? ? ? ? 2021 HOH B O    1 
HETATM 9762 O O    . HOH M 4 .   ? 128.804 110.557 11.933  1.00 56.30  ? ? ? ? ? ? 2022 HOH B O    1 
HETATM 9763 O O    . HOH M 4 .   ? 121.372 117.224 16.829  1.00 58.89  ? ? ? ? ? ? 2023 HOH B O    1 
HETATM 9764 O O    . HOH M 4 .   ? 128.415 114.350 26.433  1.00 66.23  ? ? ? ? ? ? 2024 HOH B O    1 
HETATM 9765 O O    . HOH M 4 .   ? 139.165 117.128 26.352  1.00 39.29  ? ? ? ? ? ? 2025 HOH B O    1 
HETATM 9766 O O    . HOH M 4 .   ? 136.874 117.934 29.839  1.00 36.03  ? ? ? ? ? ? 2026 HOH B O    1 
HETATM 9767 O O    . HOH M 4 .   ? 141.388 113.055 31.247  1.00 56.54  ? ? ? ? ? ? 2027 HOH B O    1 
HETATM 9768 O O    . HOH M 4 .   ? 90.558  121.524 -46.494 1.00 59.08  ? ? ? ? ? ? 2028 HOH B O    1 
HETATM 9769 O O    . HOH M 4 .   ? 127.872 127.203 18.602  1.00 46.71  ? ? ? ? ? ? 2029 HOH B O    1 
HETATM 9770 O O    . HOH M 4 .   ? 122.807 122.724 19.907  1.00 54.09  ? ? ? ? ? ? 2030 HOH B O    1 
HETATM 9771 O O    . HOH M 4 .   ? 118.466 124.865 14.245  1.00 53.34  ? ? ? ? ? ? 2031 HOH B O    1 
HETATM 9772 O O    . HOH M 4 .   ? 125.786 127.643 17.058  1.00 51.35  ? ? ? ? ? ? 2032 HOH B O    1 
HETATM 9773 O O    . HOH M 4 .   ? 114.589 125.218 7.343   1.00 59.73  ? ? ? ? ? ? 2033 HOH B O    1 
HETATM 9774 O O    . HOH M 4 .   ? 138.020 126.357 35.045  1.00 52.72  ? ? ? ? ? ? 2034 HOH B O    1 
HETATM 9775 O O    . HOH M 4 .   ? 100.154 120.039 0.751   1.00 46.52  ? ? ? ? ? ? 2035 HOH B O    1 
HETATM 9776 O O    . HOH M 4 .   ? 148.807 134.054 42.680  1.00 48.30  ? ? ? ? ? ? 2036 HOH B O    1 
HETATM 9777 O O    . HOH M 4 .   ? 140.758 131.337 43.668  1.00 60.65  ? ? ? ? ? ? 2037 HOH B O    1 
HETATM 9778 O O    . HOH M 4 .   ? 97.872  119.036 -4.210  1.00 51.55  ? ? ? ? ? ? 2038 HOH B O    1 
HETATM 9779 O O    . HOH M 4 .   ? 98.693  110.115 -6.141  1.00 55.48  ? ? ? ? ? ? 2039 HOH B O    1 
HETATM 9780 O O    . HOH M 4 .   ? 98.481  106.354 0.080   1.00 65.24  ? ? ? ? ? ? 2040 HOH B O    1 
HETATM 9781 O O    . HOH M 4 .   ? 103.556 107.013 -1.290  1.00 55.39  ? ? ? ? ? ? 2041 HOH B O    1 
HETATM 9782 O O    . HOH M 4 .   ? 95.928  122.201 -11.063 1.00 57.04  ? ? ? ? ? ? 2042 HOH B O    1 
HETATM 9783 O O    . HOH M 4 .   ? 92.765  108.930 -8.159  1.00 48.01  ? ? ? ? ? ? 2043 HOH B O    1 
HETATM 9784 O O    . HOH M 4 .   ? 91.135  114.973 -13.965 1.00 45.50  ? ? ? ? ? ? 2044 HOH B O    1 
HETATM 9785 O O    . HOH M 4 .   ? 93.231  106.299 -9.110  1.00 62.33  ? ? ? ? ? ? 2045 HOH B O    1 
HETATM 9786 O O    . HOH M 4 .   ? 84.481  114.459 -30.058 1.00 48.27  ? ? ? ? ? ? 2046 HOH B O    1 
HETATM 9787 O O    . HOH M 4 .   ? 100.701 94.943  -79.784 1.00 66.83  ? ? ? ? ? ? 2047 HOH B O    1 
HETATM 9788 O O    . HOH M 4 .   ? 76.586  120.031 -51.957 1.00 62.63  ? ? ? ? ? ? 2048 HOH B O    1 
HETATM 9789 O O    . HOH M 4 .   ? 88.693  121.059 -48.055 1.00 71.01  ? ? ? ? ? ? 2049 HOH B O    1 
HETATM 9790 O O    . HOH M 4 .   ? 83.215  115.656 -40.391 1.00 54.04  ? ? ? ? ? ? 2050 HOH B O    1 
HETATM 9791 O O    . HOH M 4 .   ? 96.867  116.081 -21.748 1.00 51.48  ? ? ? ? ? ? 2051 HOH B O    1 
HETATM 9792 O O    . HOH M 4 .   ? 88.083  125.158 -19.098 1.00 54.01  ? ? ? ? ? ? 2052 HOH B O    1 
HETATM 9793 O O    . HOH M 4 .   ? 97.790  123.717 -12.200 1.00 46.26  ? ? ? ? ? ? 2053 HOH B O    1 
HETATM 9794 O O    . HOH M 4 .   ? 97.654  129.477 -14.629 1.00 77.22  ? ? ? ? ? ? 2054 HOH B O    1 
HETATM 9795 O O    . HOH M 4 .   ? 102.787 129.925 -15.259 1.00 59.10  ? ? ? ? ? ? 2055 HOH B O    1 
HETATM 9796 O O    . HOH M 4 .   ? 111.041 130.090 -5.464  1.00 60.15  ? ? ? ? ? ? 2056 HOH B O    1 
HETATM 9797 O O    . HOH M 4 .   ? 114.040 127.109 4.102   1.00 58.65  ? ? ? ? ? ? 2057 HOH B O    1 
HETATM 9798 O O    . HOH M 4 .   ? 113.767 124.756 4.921   1.00 51.22  ? ? ? ? ? ? 2058 HOH B O    1 
HETATM 9799 O O    . HOH M 4 .   ? 114.074 134.599 8.415   1.00 62.24  ? ? ? ? ? ? 2059 HOH B O    1 
HETATM 9800 O O    . HOH M 4 .   ? 135.018 138.953 11.716  1.00 62.72  ? ? ? ? ? ? 2060 HOH B O    1 
HETATM 9801 O O    . HOH M 4 .   ? 141.424 138.430 30.070  1.00 64.38  ? ? ? ? ? ? 2061 HOH B O    1 
HETATM 9802 O O    . HOH M 4 .   ? 143.046 125.205 33.655  1.00 45.38  ? ? ? ? ? ? 2062 HOH B O    1 
HETATM 9803 O O    . HOH M 4 .   ? 138.484 128.627 33.546  1.00 50.05  ? ? ? ? ? ? 2063 HOH B O    1 
HETATM 9804 O O    . HOH M 4 .   ? 137.840 123.960 36.271  1.00 54.10  ? ? ? ? ? ? 2064 HOH B O    1 
HETATM 9805 O O    . HOH M 4 .   ? 150.792 132.771 42.289  1.00 48.67  ? ? ? ? ? ? 2065 HOH B O    1 
HETATM 9806 O O    . HOH M 4 .   ? 147.119 132.507 42.518  1.00 61.99  ? ? ? ? ? ? 2066 HOH B O    1 
HETATM 9807 O O    . HOH M 4 .   ? 139.380 129.918 41.649  1.00 61.84  ? ? ? ? ? ? 2067 HOH B O    1 
HETATM 9808 O O    . HOH M 4 .   ? 145.848 123.431 53.460  1.00 63.37  ? ? ? ? ? ? 2068 HOH B O    1 
HETATM 9809 O O    . HOH M 4 .   ? 150.236 129.674 51.727  1.00 55.64  ? ? ? ? ? ? 2069 HOH B O    1 
HETATM 9810 O O    . HOH M 4 .   ? 87.215  102.048 -10.777 1.00 66.42  ? ? ? ? ? ? 2070 HOH B O    1 
HETATM 9811 O O    . HOH M 4 .   ? 100.641 108.860 -69.704 1.00 71.47  ? ? ? ? ? ? 2071 HOH B O    1 
HETATM 9812 O O    . HOH M 4 .   ? 147.600 117.638 57.802  1.00 61.73  ? ? ? ? ? ? 2072 HOH B O    1 
HETATM 9813 O O    . HOH M 4 .   ? 100.632 99.196  -74.640 1.00 66.17  ? ? ? ? ? ? 2073 HOH B O    1 
HETATM 9814 O O    . HOH M 4 .   ? 125.622 142.836 10.531  1.00 62.42  ? ? ? ? ? ? 2074 HOH B O    1 
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HETATM 9816 O O    . HOH M 4 .   ? 111.263 117.107 -28.264 1.00 55.23  ? ? ? ? ? ? 2076 HOH B O    1 
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14   O O   . ASP A 25  ? 0.9909 1.0358 1.0465 -0.0639 -0.0336 0.1117  ? ? ? ? ? ? 16  ASP A O   
15   C CB  . ASP A 25  ? 1.2120 1.2515 1.2687 -0.0641 -0.0301 0.1089  ? ? ? ? ? ? 16  ASP A CB  
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28   O OG  . SER A 26  ? 0.7060 0.7613 0.7550 -0.0718 -0.0437 0.1157  ? ? ? ? ? ? 17  SER A OG  
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93   N N   . VAL A 30  ? 0.6289 0.7069 0.7057 -0.0664 -0.0423 0.1322  ? ? ? ? ? ? 21  VAL A N   
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98   C CG1 . VAL A 30  ? 0.5472 0.6361 0.6380 -0.0626 -0.0411 0.1398  ? ? ? ? ? ? 21  VAL A CG1 
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117  C CA  . ASN A 32  ? 0.6129 0.6741 0.6855 -0.0579 -0.0333 0.1228  ? ? ? ? ? ? 23  ASN A CA  
118  C C   . ASN A 32  ? 0.6745 0.7342 0.7448 -0.0568 -0.0330 0.1216  ? ? ? ? ? ? 23  ASN A C   
119  O O   . ASN A 32  ? 0.7610 0.8160 0.8275 -0.0566 -0.0322 0.1187  ? ? ? ? ? ? 23  ASN A O   
120  C CB  . ASN A 32  ? 0.6621 0.7211 0.7306 -0.0605 -0.0346 0.1211  ? ? ? ? ? ? 23  ASN A CB  
121  C CG  . ASN A 32  ? 0.6569 0.7155 0.7267 -0.0612 -0.0341 0.1211  ? ? ? ? ? ? 23  ASN A CG  
122  O OD1 . ASN A 32  ? 0.6195 0.6803 0.6936 -0.0602 -0.0332 0.1229  ? ? ? ? ? ? 23  ASN A OD1 
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130  N N   . TYR A 33  ? 0.5982 0.6617 0.6709 -0.0560 -0.0334 0.1239  ? ? ? ? ? ? 24  TYR A N   
131  C CA  . TYR A 33  ? 0.5482 0.6103 0.6193 -0.0546 -0.0328 0.1231  ? ? ? ? ? ? 24  TYR A CA  
132  C C   . TYR A 33  ? 0.5291 0.5887 0.6018 -0.0517 -0.0301 0.1221  ? ? ? ? ? ? 24  TYR A C   
133  O O   . TYR A 33  ? 0.6502 0.7079 0.7214 -0.0502 -0.0292 0.1211  ? ? ? ? ? ? 24  TYR A O   
134  C CB  . TYR A 33  ? 0.3986 0.4658 0.4718 -0.0548 -0.0341 0.1259  ? ? ? ? ? ? 24  TYR A CB  
135  C CG  . TYR A 33  ? 0.4223 0.4942 0.5013 -0.0538 -0.0337 0.1290  ? ? ? ? ? ? 24  TYR A CG  
136  C CD1 . TYR A 33  ? 0.4328 0.5047 0.5147 -0.0511 -0.0316 0.1295  ? ? ? ? ? ? 24  TYR A CD1 
137  C CD2 . TYR A 33  ? 0.5492 0.6254 0.6305 -0.0556 -0.0355 0.1314  ? ? ? ? ? ? 24  TYR A CD2 
138  C CE1 . TYR A 33  ? 0.5432 0.6195 0.6304 -0.0502 -0.0313 0.1322  ? ? ? ? ? ? 24  TYR A CE1 
139  C CE2 . TYR A 33  ? 0.4729 0.5533 0.5594 -0.0547 -0.0352 0.1342  ? ? ? ? ? ? 24  TYR A CE2 
140  C CZ  . TYR A 33  ? 0.4980 0.5785 0.5875 -0.0520 -0.0331 0.1346  ? ? ? ? ? ? 24  TYR A CZ  
141  O OH  . TYR A 33  ? 0.6647 0.7496 0.7595 -0.0510 -0.0329 0.1374  ? ? ? ? ? ? 24  TYR A OH  
151  N N   . LYS A 34  ? 0.5570 0.6167 0.6328 -0.0510 -0.0290 0.1224  ? ? ? ? ? ? 25  LYS A N   
152  C CA  . LYS A 34  ? 0.5914 0.6495 0.6696 -0.0482 -0.0265 0.1219  ? ? ? ? ? ? 25  LYS A CA  
153  C C   . LYS A 34  ? 0.6065 0.6587 0.6808 -0.0471 -0.0250 0.1185  ? ? ? ? ? ? 25  LYS A C   
154  O O   . LYS A 34  ? 0.4958 0.5467 0.5709 -0.0447 -0.0234 0.1180  ? ? ? ? ? ? 25  LYS A O   
155  C CB  . LYS A 34  ? 0.5419 0.6006 0.6236 -0.0481 -0.0257 0.1224  ? ? ? ? ? ? 25  LYS A CB  
156  C CG  . LYS A 34  ? 1.0197 1.0773 1.1047 -0.0453 -0.0233 0.1221  ? ? ? ? ? ? 25  LYS A CG  
157  C CD  . LYS A 34  ? 1.2897 1.3480 1.3781 -0.0453 -0.0227 0.1228  ? ? ? ? ? ? 25  LYS A CD  
158  C CE  . LYS A 34  ? 1.4028 1.4600 1.4946 -0.0425 -0.0203 0.1223  ? ? ? ? ? ? 25  LYS A CE  
159  N NZ  . LYS A 34  ? 1.3633 1.4211 1.4586 -0.0425 -0.0196 0.1228  ? ? ? ? ? ? 25  LYS A NZ  
173  N N   . ARG A 35  ? 0.4066 0.4550 0.4766 -0.0487 -0.0256 0.1160  ? ? ? ? ? ? 26  ARG A N   
174  C CA  . ARG A 35  ? 0.4764 0.5190 0.5425 -0.0478 -0.0242 0.1127  ? ? ? ? ? ? 26  ARG A CA  
175  C C   . ARG A 35  ? 0.6384 0.6803 0.7021 -0.0468 -0.0243 0.1124  ? ? ? ? ? ? 26  ARG A C   
176  O O   . ARG A 35  ? 0.5781 0.6162 0.6404 -0.0448 -0.0227 0.1105  ? ? ? ? ? ? 26  ARG A O   
177  C CB  . ARG A 35  ? 0.6347 0.6741 0.6968 -0.0500 -0.0251 0.1104  ? ? ? ? ? ? 26  ARG A CB  
178  C CG  . ARG A 35  ? 0.9485 0.9876 1.0124 -0.0509 -0.0246 0.1101  ? ? ? ? ? ? 26  ARG A CG  
179  C CD  . ARG A 35  ? 1.0874 1.1220 1.1516 -0.0492 -0.0220 0.1076  ? ? ? ? ? ? 26  ARG A CD  
180  N NE  . ARG A 35  ? 1.2999 1.3348 1.3669 -0.0498 -0.0213 0.1078  ? ? ? ? ? ? 26  ARG A NE  
181  C CZ  . ARG A 35  ? 1.3260 1.3577 1.3909 -0.0512 -0.0209 0.1056  ? ? ? ? ? ? 26  ARG A CZ  
182  N NH1 . ARG A 35  ? 1.2195 1.2475 1.2796 -0.0523 -0.0213 0.1030  ? ? ? ? ? ? 26  ARG A NH1 
183  N NH2 . ARG A 35  ? 1.3702 1.4025 1.4379 -0.0517 -0.0201 0.1060  ? ? ? ? ? ? 26  ARG A NH2 
197  N N   . THR A 36  ? 0.5348 0.5801 0.5980 -0.0482 -0.0262 0.1141  ? ? ? ? ? ? 27  THR A N   
198  C CA  . THR A 36  ? 0.5009 0.5457 0.5618 -0.0474 -0.0264 0.1140  ? ? ? ? ? ? 27  THR A CA  
199  C C   . THR A 36  ? 0.6113 0.6579 0.6755 -0.0448 -0.0249 0.1157  ? ? ? ? ? ? 27  THR A C   
200  O O   . THR A 36  ? 0.5571 0.6009 0.6194 -0.0430 -0.0236 0.1144  ? ? ? ? ? ? 27  THR A O   
201  C CB  . THR A 36  ? 0.4990 0.5473 0.5588 -0.0497 -0.0289 0.1156  ? ? ? ? ? ? 27  THR A CB  
202  O OG1 . THR A 36  ? 0.6864 0.7334 0.7433 -0.0521 -0.0304 0.1142  ? ? ? ? ? ? 27  THR A OG1 
203  C CG2 . THR A 36  ? 0.4934 0.5406 0.5504 -0.0490 -0.0290 0.1152  ? ? ? ? ? ? 27  THR A CG2 
211  N N   . VAL A 37  ? 0.5364 0.5880 0.6058 -0.0446 -0.0249 0.1185  ? ? ? ? ? ? 28  VAL A N   
212  C CA  . VAL A 37  ? 0.5831 0.6369 0.6563 -0.0422 -0.0235 0.1202  ? ? ? ? ? ? 28  VAL A CA  
213  C C   . VAL A 37  ? 0.5434 0.5933 0.6169 -0.0397 -0.0211 0.1182  ? ? ? ? ? ? 28  VAL A C   
214  O O   . VAL A 37  ? 0.5707 0.6200 0.6446 -0.0375 -0.0197 0.1183  ? ? ? ? ? ? 28  VAL A O   
215  C CB  . VAL A 37  ? 0.4906 0.5504 0.5695 -0.0425 -0.0241 0.1235  ? ? ? ? ? ? 28  VAL A CB  
216  C CG1 . VAL A 37  ? 0.3591 0.4214 0.4422 -0.0399 -0.0225 0.1252  ? ? ? ? ? ? 28  VAL A CG1 
217  C CG2 . VAL A 37  ? 0.4695 0.5334 0.5484 -0.0449 -0.0265 0.1255  ? ? ? ? ? ? 28  VAL A CG2 
227  N N   . LYS A 38  ? 0.4619 0.5089 0.5349 -0.0402 -0.0206 0.1164  ? ? ? ? ? ? 29  LYS A N   
228  C CA  . LYS A 38  ? 0.4937 0.5370 0.5673 -0.0381 -0.0184 0.1144  ? ? ? ? ? ? 29  LYS A CA  
229  C C   . LYS A 38  ? 0.5171 0.5549 0.5856 -0.0370 -0.0176 0.1116  ? ? ? ? ? ? 29  LYS A C   
230  O O   . LYS A 38  ? 0.4507 0.4860 0.5197 -0.0346 -0.0157 0.1105  ? ? ? ? ? ? 29  LYS A O   
231  C CB  . LYS A 38  ? 0.5131 0.5545 0.5873 -0.0392 -0.0182 0.1131  ? ? ? ? ? ? 29  LYS A CB  
232  C CG  . LYS A 38  ? 0.6670 0.7054 0.7430 -0.0371 -0.0159 0.1114  ? ? ? ? ? ? 29  LYS A CG  
233  C CD  . LYS A 38  ? 0.9634 0.9959 1.0354 -0.0378 -0.0153 0.1078  ? ? ? ? ? ? 29  LYS A CD  
234  C CE  . LYS A 38  ? 1.0096 1.0390 1.0836 -0.0357 -0.0130 0.1061  ? ? ? ? ? ? 29  LYS A CE  
235  N NZ  . LYS A 38  ? 0.8907 0.9141 0.9608 -0.0363 -0.0123 0.1024  ? ? ? ? ? ? 29  LYS A NZ  
249  N N   . ARG A 39  ? 0.4619 0.4979 0.5257 -0.0387 -0.0190 0.1105  ? ? ? ? ? ? 30  ARG A N   
250  C CA  . ARG A 39  ? 0.4772 0.5077 0.5357 -0.0379 -0.0184 0.1078  ? ? ? ? ? ? 30  ARG A CA  
251  C C   . ARG A 39  ? 0.4469 0.4777 0.5053 -0.0356 -0.0175 0.1087  ? ? ? ? ? ? 30  ARG A C   
252  O O   . ARG A 39  ? 0.4453 0.4715 0.5005 -0.0338 -0.0164 0.1066  ? ? ? ? ? ? 30  ARG A O   
253  C CB  . ARG A 39  ? 0.4282 0.4576 0.4822 -0.0403 -0.0204 0.1068  ? ? ? ? ? ? 30  ARG A CB  
254  C CG  . ARG A 39  ? 0.3666 0.3901 0.4149 -0.0396 -0.0200 0.1038  ? ? ? ? ? ? 30  ARG A CG  
255  C CD  . ARG A 39  ? 0.3615 0.3841 0.4056 -0.0421 -0.0221 0.1028  ? ? ? ? ? ? 30  ARG A CD  
256  N NE  . ARG A 39  ? 0.4766 0.5039 0.5214 -0.0436 -0.0239 0.1053  ? ? ? ? ? ? 30  ARG A NE  
257  C CZ  . ARG A 39  ? 0.5216 0.5489 0.5630 -0.0456 -0.0258 0.1048  ? ? ? ? ? ? 30  ARG A CZ  
258  N NH1 . ARG A 39  ? 0.4714 0.4940 0.5083 -0.0464 -0.0262 0.1019  ? ? ? ? ? ? 30  ARG A NH1 
259  N NH2 . ARG A 39  ? 0.4240 0.4558 0.4666 -0.0469 -0.0274 0.1071  ? ? ? ? ? ? 30  ARG A NH2 
273  N N   . ILE A 40  ? 0.5314 0.5677 0.5933 -0.0356 -0.0181 0.1117  ? ? ? ? ? ? 31  ILE A N   
274  C CA  . ILE A 40  ? 0.4716 0.5087 0.5337 -0.0334 -0.0172 0.1128  ? ? ? ? ? ? 31  ILE A CA  
275  C C   . ILE A 40  ? 0.4831 0.5188 0.5477 -0.0306 -0.0149 0.1123  ? ? ? ? ? ? 31  ILE A C   
276  O O   . ILE A 40  ? 0.6117 0.6440 0.6737 -0.0285 -0.0137 0.1111  ? ? ? ? ? ? 31  ILE A O   
277  C CB  . ILE A 40  ? 0.5400 0.5836 0.6059 -0.0341 -0.0182 0.1164  ? ? ? ? ? ? 31  ILE A CB  
278  C CG1 . ILE A 40  ? 0.5389 0.5840 0.6023 -0.0370 -0.0206 0.1168  ? ? ? ? ? ? 31  ILE A CG1 
279  C CG2 . ILE A 40  ? 0.4557 0.5002 0.5220 -0.0318 -0.0171 0.1175  ? ? ? ? ? ? 31  ILE A CG2 
280  C CD1 . ILE A 40  ? 0.5780 0.6296 0.6454 -0.0381 -0.0219 0.1203  ? ? ? ? ? ? 31  ILE A CD1 
292  N N   . ASP A 41  ? 0.6416 0.6798 0.7112 -0.0305 -0.0143 0.1133  ? ? ? ? ? ? 32  ASP A N   
293  C CA  . ASP A 41  ? 0.5399 0.5771 0.6124 -0.0279 -0.0122 0.1128  ? ? ? ? ? ? 32  ASP A CA  
294  C C   . ASP A 41  ? 0.5760 0.6064 0.6445 -0.0269 -0.0111 0.1092  ? ? ? ? ? ? 32  ASP A C   
295  O O   . ASP A 41  ? 0.7455 0.7734 0.8136 -0.0244 -0.0095 0.1083  ? ? ? ? ? ? 32  ASP A O   
296  C CB  . ASP A 41  ? 0.5714 0.6124 0.6498 -0.0283 -0.0121 0.1143  ? ? ? ? ? ? 32  ASP A CB  
297  C CG  . ASP A 41  ? 0.8422 0.8899 0.9252 -0.0287 -0.0129 0.1180  ? ? ? ? ? ? 32  ASP A CG  
298  O OD1 . ASP A 41  ? 0.8980 0.9476 0.9809 -0.0278 -0.0129 0.1194  ? ? ? ? ? ? 32  ASP A OD1 
299  O OD2 . ASP A 41  ? 1.1019 1.1527 1.1885 -0.0299 -0.0136 0.1194  ? ? ? ? ? ? 32  ASP A OD2 
304  N N   . ASP A 42  ? 0.4376 0.4650 0.5032 -0.0289 -0.0120 0.1073  ? ? ? ? ? ? 33  ASP A N   
305  C CA  . ASP A 42  ? 0.5147 0.5357 0.5765 -0.0282 -0.0110 0.1038  ? ? ? ? ? ? 33  ASP A CA  
306  C C   . ASP A 42  ? 0.5517 0.5684 0.6081 -0.0266 -0.0107 0.1023  ? ? ? ? ? ? 33  ASP A C   
307  O O   . ASP A 42  ? 0.5926 0.6043 0.6468 -0.0247 -0.0095 0.0999  ? ? ? ? ? ? 33  ASP A O   
308  C CB  . ASP A 42  ? 0.4852 0.5041 0.5445 -0.0308 -0.0122 0.1021  ? ? ? ? ? ? 33  ASP A CB  
309  C CG  . ASP A 42  ? 0.6667 0.6885 0.7306 -0.0321 -0.0122 0.1030  ? ? ? ? ? ? 33  ASP A CG  
310  O OD1 . ASP A 42  ? 0.5999 0.6237 0.6686 -0.0306 -0.0110 0.1041  ? ? ? ? ? ? 33  ASP A OD1 
311  O OD2 . ASP A 42  ? 0.6589 0.6806 0.7213 -0.0346 -0.0135 0.1025  ? ? ? ? ? ? 33  ASP A OD2 
316  N N   . GLY A 43  ? 0.4308 0.4494 0.4851 -0.0274 -0.0120 0.1037  ? ? ? ? ? ? 34  GLY A N   
317  C CA  . GLY A 43  ? 0.4362 0.4509 0.4851 -0.0260 -0.0119 0.1026  ? ? ? ? ? ? 34  GLY A CA  
318  C C   . GLY A 43  ? 0.5582 0.5717 0.6079 -0.0227 -0.0100 0.1026  ? ? ? ? ? ? 34  GLY A C   
319  O O   . GLY A 43  ? 0.5975 0.6053 0.6425 -0.0208 -0.0094 0.1003  ? ? ? ? ? ? 34  GLY A O   
323  N N   . HIS A 44  ? 0.4865 0.5053 0.5420 -0.0219 -0.0094 0.1052  ? ? ? ? ? ? 35  HIS A N   
324  C CA  . HIS A 44  ? 0.4875 0.5059 0.5444 -0.0188 -0.0076 0.1055  ? ? ? ? ? ? 35  HIS A CA  
325  C C   . HIS A 44  ? 0.5223 0.5367 0.5799 -0.0173 -0.0062 0.1032  ? ? ? ? ? ? 35  HIS A C   
326  O O   . HIS A 44  ? 0.5374 0.5477 0.5923 -0.0147 -0.0051 0.1016  ? ? ? ? ? ? 35  HIS A O   
327  C CB  . HIS A 44  ? 0.4022 0.4277 0.4657 -0.0186 -0.0073 0.1090  ? ? ? ? ? ? 35  HIS A CB  
328  C CG  . HIS A 44  ? 0.5141 0.5399 0.5795 -0.0155 -0.0055 0.1095  ? ? ? ? ? ? 35  HIS A CG  
329  N ND1 . HIS A 44  ? 0.5099 0.5353 0.5790 -0.0138 -0.0039 0.1089  ? ? ? ? ? ? 35  HIS A ND1 
330  C CD2 . HIS A 44  ? 0.5408 0.5674 0.6050 -0.0138 -0.0050 0.1107  ? ? ? ? ? ? 35  HIS A CD2 
331  C CE1 . HIS A 44  ? 0.4858 0.5119 0.5559 -0.0112 -0.0026 0.1096  ? ? ? ? ? ? 35  HIS A CE1 
332  N NE2 . HIS A 44  ? 0.4585 0.4852 0.5256 -0.0111 -0.0032 0.1107  ? ? ? ? ? ? 35  HIS A NE2 
341  N N   . ARG A 45  ? 0.4824 0.4980 0.5433 -0.0188 -0.0063 0.1028  ? ? ? ? ? ? 36  ARG A N   
342  C CA  . ARG A 45  ? 0.5020 0.5141 0.5642 -0.0176 -0.0049 0.1005  ? ? ? ? ? ? 36  ARG A CA  
343  C C   . ARG A 45  ? 0.4252 0.4296 0.4807 -0.0171 -0.0050 0.0970  ? ? ? ? ? ? 36  ARG A C   
344  O O   . ARG A 45  ? 0.5375 0.5379 0.5924 -0.0149 -0.0038 0.0950  ? ? ? ? ? ? 36  ARG A O   
345  C CB  . ARG A 45  ? 0.4200 0.4346 0.4865 -0.0197 -0.0052 0.1008  ? ? ? ? ? ? 36  ARG A CB  
346  C CG  . ARG A 45  ? 0.3888 0.3992 0.4559 -0.0192 -0.0041 0.0980  ? ? ? ? ? ? 36  ARG A CG  
347  C CD  . ARG A 45  ? 0.6186 0.6244 0.6809 -0.0212 -0.0051 0.0953  ? ? ? ? ? ? 36  ARG A CD  
348  N NE  . ARG A 45  ? 0.6562 0.6586 0.7198 -0.0212 -0.0041 0.0928  ? ? ? ? ? ? 36  ARG A NE  
349  C CZ  . ARG A 45  ? 0.6238 0.6286 0.6917 -0.0227 -0.0039 0.0931  ? ? ? ? ? ? 36  ARG A CZ  
350  N NH1 . ARG A 45  ? 0.5152 0.5257 0.5862 -0.0242 -0.0048 0.0960  ? ? ? ? ? ? 36  ARG A NH1 
351  N NH2 . ARG A 45  ? 0.5766 0.5780 0.6456 -0.0226 -0.0029 0.0905  ? ? ? ? ? ? 36  ARG A NH2 
365  N N   . LEU A 46  ? 0.4452 0.4477 0.4958 -0.0189 -0.0065 0.0963  ? ? ? ? ? ? 37  LEU A N   
366  C CA  . LEU A 46  ? 0.5045 0.4999 0.5486 -0.0185 -0.0067 0.0929  ? ? ? ? ? ? 37  LEU A CA  
367  C C   . LEU A 46  ? 0.5158 0.5071 0.5550 -0.0156 -0.0064 0.0922  ? ? ? ? ? ? 37  LEU A C   
368  O O   . LEU A 46  ? 0.4990 0.4837 0.5336 -0.0139 -0.0062 0.0893  ? ? ? ? ? ? 37  LEU A O   
369  C CB  . LEU A 46  ? 0.4252 0.4202 0.4659 -0.0214 -0.0084 0.0925  ? ? ? ? ? ? 37  LEU A CB  
370  C CG  . LEU A 46  ? 0.4837 0.4804 0.5274 -0.0241 -0.0088 0.0921  ? ? ? ? ? ? 37  LEU A CG  
371  C CD1 . LEU A 46  ? 0.3955 0.3935 0.4366 -0.0270 -0.0107 0.0924  ? ? ? ? ? ? 37  LEU A CD1 
372  C CD2 . LEU A 46  ? 0.4843 0.4753 0.5268 -0.0235 -0.0078 0.0887  ? ? ? ? ? ? 37  LEU A CD2 
384  N N   . CYS A 47  ? 0.5044 0.4994 0.5444 -0.0148 -0.0064 0.0947  ? ? ? ? ? ? 38  CYS A N   
385  C CA  . CYS A 47  ? 0.5659 0.5575 0.6017 -0.0118 -0.0060 0.0942  ? ? ? ? ? ? 38  CYS A CA  
386  C C   . CYS A 47  ? 0.6405 0.6300 0.6783 -0.0089 -0.0044 0.0931  ? ? ? ? ? ? 38  CYS A C   
387  O O   . CYS A 47  ? 0.5871 0.5705 0.6198 -0.0062 -0.0044 0.0908  ? ? ? ? ? ? 38  CYS A O   
388  C CB  . CYS A 47  ? 0.4913 0.4880 0.5285 -0.0117 -0.0062 0.0973  ? ? ? ? ? ? 38  CYS A CB  
389  S SG  . CYS A 47  ? 0.5993 0.5967 0.6321 -0.0141 -0.0081 0.0980  ? ? ? ? ? ? 38  CYS A SG  
395  N N   . ASN A 48  ? 0.4766 0.4711 0.5217 -0.0092 -0.0034 0.0947  ? ? ? ? ? ? 39  ASN A N   
396  C CA  . ASN A 48  ? 0.3949 0.3881 0.4430 -0.0067 -0.0018 0.0937  ? ? ? ? ? ? 39  ASN A CA  
397  C C   . ASN A 48  ? 0.5009 0.4875 0.5462 -0.0062 -0.0019 0.0901  ? ? ? ? ? ? 39  ASN A C   
398  O O   . ASN A 48  ? 0.4714 0.4531 0.5142 -0.0033 -0.0014 0.0880  ? ? ? ? ? ? 39  ASN A O   
399  C CB  . ASN A 48  ? 0.4152 0.4152 0.4719 -0.0075 -0.0008 0.0961  ? ? ? ? ? ? 39  ASN A CB  
400  C CG  . ASN A 48  ? 0.5143 0.5204 0.5743 -0.0070 -0.0005 0.0995  ? ? ? ? ? ? 39  ASN A CG  
401  O OD1 . ASN A 48  ? 0.4779 0.4832 0.5337 -0.0062 -0.0010 0.1001  ? ? ? ? ? ? 39  ASN A OD1 
402  N ND2 . ASN A 48  ? 0.5248 0.5371 0.5922 -0.0075 0.0002  0.1017  ? ? ? ? ? ? 39  ASN A ND2 
409  N N   . ASP A 49  ? 0.2896 0.2760 0.3353 -0.0090 -0.0025 0.0892  ? ? ? ? ? ? 40  ASP A N   
410  C CA  . ASP A 49  ? 0.4726 0.4530 0.5160 -0.0089 -0.0026 0.0857  ? ? ? ? ? ? 40  ASP A CA  
411  C C   . ASP A 49  ? 0.5706 0.5435 0.6057 -0.0068 -0.0035 0.0831  ? ? ? ? ? ? 40  ASP A C   
412  O O   . ASP A 49  ? 0.6460 0.6133 0.6791 -0.0044 -0.0033 0.0804  ? ? ? ? ? ? 40  ASP A O   
413  C CB  . ASP A 49  ? 0.4933 0.4748 0.5376 -0.0125 -0.0033 0.0853  ? ? ? ? ? ? 40  ASP A CB  
414  C CG  . ASP A 49  ? 0.6524 0.6399 0.7044 -0.0142 -0.0026 0.0872  ? ? ? ? ? ? 40  ASP A CG  
415  O OD1 . ASP A 49  ? 0.7670 0.7569 0.8241 -0.0124 -0.0013 0.0880  ? ? ? ? ? ? 40  ASP A OD1 
416  O OD2 . ASP A 49  ? 0.5751 0.5649 0.6280 -0.0171 -0.0034 0.0877  ? ? ? ? ? ? 40  ASP A OD2 
421  N N   . LEU A 50  ? 0.5032 0.4759 0.5334 -0.0076 -0.0047 0.0839  ? ? ? ? ? ? 41  LEU A N   
422  C CA  . LEU A 50  ? 0.5517 0.5173 0.5735 -0.0056 -0.0058 0.0815  ? ? ? ? ? ? 41  LEU A CA  
423  C C   . LEU A 50  ? 0.4954 0.4580 0.5148 -0.0014 -0.0055 0.0810  ? ? ? ? ? ? 41  LEU A C   
424  O O   . LEU A 50  ? 0.5297 0.4853 0.5437 0.0015  -0.0063 0.0780  ? ? ? ? ? ? 41  LEU A O   
425  C CB  . LEU A 50  ? 0.3329 0.2998 0.3507 -0.0074 -0.0070 0.0828  ? ? ? ? ? ? 41  LEU A CB  
426  C CG  . LEU A 50  ? 0.4684 0.4282 0.4773 -0.0055 -0.0083 0.0803  ? ? ? ? ? ? 41  LEU A CG  
427  C CD1 . LEU A 50  ? 0.3884 0.3423 0.3946 -0.0056 -0.0087 0.0769  ? ? ? ? ? ? 41  LEU A CD1 
428  C CD2 . LEU A 50  ? 0.3423 0.3045 0.3484 -0.0074 -0.0093 0.0819  ? ? ? ? ? ? 41  LEU A CD2 
440  N N   . MET A 51  ? 0.4440 0.4120 0.4675 -0.0008 -0.0046 0.0839  ? ? ? ? ? ? 42  MET A N   
441  C CA  . MET A 51  ? 0.3825 0.3485 0.4045 0.0031  -0.0043 0.0836  ? ? ? ? ? ? 42  MET A CA  
442  C C   . MET A 51  ? 0.4817 0.4447 0.5061 0.0054  -0.0036 0.0813  ? ? ? ? ? ? 42  MET A C   
443  O O   . MET A 51  ? 0.5756 0.5326 0.5954 0.0091  -0.0045 0.0787  ? ? ? ? ? ? 42  MET A O   
444  C CB  . MET A 51  ? 0.3778 0.3511 0.4048 0.0028  -0.0032 0.0873  ? ? ? ? ? ? 42  MET A CB  
445  C CG  . MET A 51  ? 0.4694 0.4441 0.4925 0.0023  -0.0040 0.0890  ? ? ? ? ? ? 42  MET A CG  
446  S SD  . MET A 51  ? 0.6128 0.5952 0.6415 0.0028  -0.0027 0.0929  ? ? ? ? ? ? 42  MET A SD  
447  C CE  . MET A 51  ? 0.4672 0.4580 0.5052 -0.0009 -0.0020 0.0956  ? ? ? ? ? ? 42  MET A CE  
457  N N   . ASN A 52  ? 0.4504 0.4174 0.4821 0.0035  -0.0023 0.0820  ? ? ? ? ? ? 43  ASN A N   
458  C CA  . ASN A 52  ? 0.4932 0.4579 0.5283 0.0053  -0.0016 0.0798  ? ? ? ? ? ? 43  ASN A CA  
459  C C   . ASN A 52  ? 0.6032 0.5600 0.6333 0.0063  -0.0029 0.0756  ? ? ? ? ? ? 43  ASN A C   
460  O O   . ASN A 52  ? 0.6352 0.5872 0.6645 0.0096  -0.0033 0.0727  ? ? ? ? ? ? 43  ASN A O   
461  C CB  . ASN A 52  ? 0.3623 0.3332 0.4063 0.0028  0.0000  0.0815  ? ? ? ? ? ? 43  ASN A CB  
462  C CG  . ASN A 52  ? 0.4426 0.4210 0.4925 0.0028  0.0014  0.0851  ? ? ? ? ? ? 43  ASN A CG  
463  O OD1 . ASN A 52  ? 0.6955 0.6736 0.7444 0.0056  0.0018  0.0856  ? ? ? ? ? ? 43  ASN A OD1 
464  N ND2 . ASN A 52  ? 0.6556 0.6405 0.7116 -0.0001 0.0020  0.0875  ? ? ? ? ? ? 43  ASN A ND2 
471  N N   . CYS A 53  ? 0.5261 0.4817 0.5530 0.0035  -0.0038 0.0752  ? ? ? ? ? ? 44  CYS A N   
472  C CA  . CYS A 53  ? 0.4985 0.4468 0.5205 0.0042  -0.0051 0.0714  ? ? ? ? ? ? 44  CYS A CA  
473  C C   . CYS A 53  ? 0.5763 0.5175 0.5903 0.0087  -0.0069 0.0687  ? ? ? ? ? ? 44  CYS A C   
474  O O   . CYS A 53  ? 0.4794 0.4147 0.4914 0.0117  -0.0079 0.0649  ? ? ? ? ? ? 44  CYS A O   
475  C CB  . CYS A 53  ? 0.4308 0.3800 0.4509 0.0002  -0.0055 0.0719  ? ? ? ? ? ? 44  CYS A CB  
476  S SG  . CYS A 53  ? 0.6718 0.6126 0.6860 0.0008  -0.0069 0.0673  ? ? ? ? ? ? 44  CYS A SG  
482  N N   . ILE A 54  ? 0.4777 0.4200 0.4875 0.0093  -0.0075 0.0706  ? ? ? ? ? ? 45  ILE A N   
483  C CA  . ILE A 54  ? 0.4468 0.3829 0.4487 0.0137  -0.0094 0.0683  ? ? ? ? ? ? 45  ILE A CA  
484  C C   . ILE A 54  ? 0.5028 0.4380 0.5065 0.0178  -0.0096 0.0672  ? ? ? ? ? ? 45  ILE A C   
485  O O   . ILE A 54  ? 0.5007 0.4298 0.5001 0.0222  -0.0116 0.0634  ? ? ? ? ? ? 45  ILE A O   
486  C CB  . ILE A 54  ? 0.3913 0.3293 0.3888 0.0129  -0.0099 0.0708  ? ? ? ? ? ? 45  ILE A CB  
487  C CG1 . ILE A 54  ? 0.3895 0.3276 0.3844 0.0094  -0.0102 0.0711  ? ? ? ? ? ? 45  ILE A CG1 
488  C CG2 . ILE A 54  ? 0.3948 0.3271 0.3848 0.0176  -0.0120 0.0686  ? ? ? ? ? ? 45  ILE A CG2 
489  C CD1 . ILE A 54  ? 0.5736 0.5151 0.5663 0.0077  -0.0103 0.0739  ? ? ? ? ? ? 45  ILE A CD1 
501  N N   . HIS A 55  ? 0.5632 0.5049 0.5736 0.0166  -0.0076 0.0704  ? ? ? ? ? ? 46  HIS A N   
502  C CA  . HIS A 55  ? 0.5700 0.5121 0.5832 0.0202  -0.0073 0.0699  ? ? ? ? ? ? 46  HIS A CA  
503  C C   . HIS A 55  ? 0.5323 0.4703 0.5475 0.0228  -0.0079 0.0658  ? ? ? ? ? ? 46  HIS A C   
504  O O   . HIS A 55  ? 0.6688 0.6031 0.6820 0.0274  -0.0094 0.0627  ? ? ? ? ? ? 46  HIS A O   
505  C CB  . HIS A 55  ? 0.4764 0.4269 0.4975 0.0180  -0.0046 0.0741  ? ? ? ? ? ? 46  HIS A CB  
506  C CG  . HIS A 55  ? 0.6482 0.5997 0.6726 0.0212  -0.0038 0.0738  ? ? ? ? ? ? 46  HIS A CG  
507  N ND1 . HIS A 55  ? 0.7689 0.7171 0.7885 0.0253  -0.0052 0.0724  ? ? ? ? ? ? 46  HIS A ND1 
508  C CD2 . HIS A 55  ? 0.7716 0.7272 0.8038 0.0211  -0.0017 0.0747  ? ? ? ? ? ? 46  HIS A CD2 
509  C CE1 . HIS A 55  ? 0.7398 0.6900 0.7640 0.0275  -0.0041 0.0724  ? ? ? ? ? ? 46  HIS A CE1 
510  N NE2 . HIS A 55  ? 0.7420 0.6966 0.7738 0.0250  -0.0018 0.0738  ? ? ? ? ? ? 46  HIS A NE2 
519  N N   . GLU A 56  ? 0.5986 0.5375 0.6181 0.0199  -0.0068 0.0654  ? ? ? ? ? ? 47  GLU A N   
520  C CA  . GLU A 56  ? 0.5959 0.5315 0.6185 0.0221  -0.0070 0.0614  ? ? ? ? ? ? 47  GLU A CA  
521  C C   . GLU A 56  ? 0.5661 0.4938 0.5819 0.0256  -0.0097 0.0562  ? ? ? ? ? ? 47  GLU A C   
522  O O   . GLU A 56  ? 0.5721 0.4965 0.5887 0.0297  -0.0107 0.0517  ? ? ? ? ? ? 47  GLU A O   
523  C CB  . GLU A 56  ? 0.3235 0.2628 0.3533 0.0177  -0.0050 0.0625  ? ? ? ? ? ? 47  GLU A CB  
524  C CG  . GLU A 56  ? 0.5443 0.4916 0.5822 0.0155  -0.0024 0.0664  ? ? ? ? ? ? 47  GLU A CG  
525  C CD  . GLU A 56  ? 0.6790 0.6303 0.7237 0.0112  -0.0008 0.0675  ? ? ? ? ? ? 47  GLU A CD  
526  O OE1 . GLU A 56  ? 0.5751 0.5227 0.6191 0.0102  -0.0015 0.0646  ? ? ? ? ? ? 47  GLU A OE1 
527  O OE2 . GLU A 56  ? 0.6195 0.5779 0.6704 0.0090  0.0010  0.0711  ? ? ? ? ? ? 47  GLU A OE2 
534  N N   . ARG A 57  ? 0.5147 0.4399 0.5240 0.0242  -0.0108 0.0565  ? ? ? ? ? ? 48  ARG A N   
535  C CA  . ARG A 57  ? 0.4485 0.3666 0.4507 0.0280  -0.0131 0.0519  ? ? ? ? ? ? 48  ARG A CA  
536  C C   . ARG A 57  ? 0.5573 0.4725 0.5546 0.0336  -0.0154 0.0496  ? ? ? ? ? ? 48  ARG A C   
537  O O   . ARG A 57  ? 0.5727 0.4837 0.5672 0.0386  -0.0167 0.0444  ? ? ? ? ? ? 48  ARG A O   
538  C CB  . ARG A 57  ? 0.4351 0.3519 0.4317 0.0250  -0.0132 0.0533  ? ? ? ? ? ? 48  ARG A CB  
539  C CG  . ARG A 57  ? 0.5983 0.5088 0.5874 0.0294  -0.0145 0.0491  ? ? ? ? ? ? 48  ARG A CG  
540  C CD  . ARG A 57  ? 0.6098 0.5175 0.6019 0.0320  -0.0139 0.0441  ? ? ? ? ? ? 48  ARG A CD  
541  N NE  . ARG A 57  ? 0.6149 0.5226 0.6049 0.0358  -0.0126 0.0404  ? ? ? ? ? ? 48  ARG A NE  
542  C CZ  . ARG A 57  ? 0.6486 0.5563 0.6388 0.0339  -0.0115 0.0406  ? ? ? ? ? ? 48  ARG A CZ  
543  N NH1 . ARG A 57  ? 0.6801 0.5863 0.6690 0.0285  -0.0120 0.0434  ? ? ? ? ? ? 48  ARG A NH1 
544  N NH2 . ARG A 57  ? 0.5797 0.4903 0.5747 0.0364  -0.0104 0.0385  ? ? ? ? ? ? 48  ARG A NH2 
558  N N   . ALA A 58  ? 0.5473 0.4658 0.5440 0.0327  -0.0154 0.0533  ? ? ? ? ? ? 49  ALA A N   
559  C CA  . ALA A 58  ? 0.5668 0.4833 0.5598 0.0372  -0.0179 0.0516  ? ? ? ? ? ? 49  ALA A CA  
560  C C   . ALA A 58  ? 0.6274 0.5439 0.6251 0.0411  -0.0184 0.0483  ? ? ? ? ? ? 49  ALA A C   
561  O O   . ALA A 58  ? 0.5118 0.4266 0.5077 0.0452  -0.0210 0.0436  ? ? ? ? ? ? 49  ALA A O   
562  C CB  . ALA A 58  ? 0.4898 0.4110 0.4829 0.0349  -0.0169 0.0567  ? ? ? ? ? ? 49  ALA A CB  
568  N N   . ARG A 59  ? 0.4875 0.4084 0.4931 0.0390  -0.0155 0.0502  ? ? ? ? ? ? 50  ARG A N   
569  C CA  . ARG A 59  ? 0.4989 0.4205 0.5096 0.0425  -0.0153 0.0472  ? ? ? ? ? ? 50  ARG A CA  
570  C C   . ARG A 59  ? 0.5735 0.4904 0.5826 0.0465  -0.0168 0.0405  ? ? ? ? ? ? 50  ARG A C   
571  O O   . ARG A 59  ? 0.6489 0.5653 0.6585 0.0510  -0.0179 0.0360  ? ? ? ? ? ? 50  ARG A O   
572  C CB  . ARG A 59  ? 0.5097 0.4372 0.5292 0.0390  -0.0116 0.0507  ? ? ? ? ? ? 50  ARG A CB  
573  C CG  . ARG A 59  ? 0.8983 0.8316 0.9202 0.0365  -0.0095 0.0565  ? ? ? ? ? ? 50  ARG A CG  
574  C CD  . ARG A 59  ? 1.0701 1.0090 1.1010 0.0350  -0.0064 0.0587  ? ? ? ? ? ? 50  ARG A CD  
575  N NE  . ARG A 59  ? 1.3130 1.2573 1.3459 0.0340  -0.0044 0.0633  ? ? ? ? ? ? 50  ARG A NE  
576  C CZ  . ARG A 59  ? 1.3936 1.3378 1.4253 0.0375  -0.0050 0.0629  ? ? ? ? ? ? 50  ARG A CZ  
577  N NH1 . ARG A 59  ? 1.4039 1.3430 1.4323 0.0422  -0.0077 0.0578  ? ? ? ? ? ? 50  ARG A NH1 
578  N NH2 . ARG A 59  ? 1.2955 1.2450 1.3293 0.0363  -0.0029 0.0672  ? ? ? ? ? ? 50  ARG A NH2 
592  N N   . ILE A 60  ? 0.4829 0.3977 0.4905 0.0446  -0.0161 0.0397  ? ? ? ? ? ? 51  ILE A N   
593  C CA  . ILE A 60  ? 0.4766 0.3891 0.4833 0.0478  -0.0154 0.0336  ? ? ? ? ? ? 51  ILE A CA  
594  C C   . ILE A 60  ? 0.5267 0.4393 0.5267 0.0519  -0.0150 0.0300  ? ? ? ? ? ? 51  ILE A C   
595  O O   . ILE A 60  ? 0.5319 0.4468 0.5345 0.0557  -0.0106 0.0270  ? ? ? ? ? ? 51  ILE A O   
596  C CB  . ILE A 60  ? 0.4597 0.3702 0.4670 0.0443  -0.0141 0.0342  ? ? ? ? ? ? 51  ILE A CB  
597  C CG1 . ILE A 60  ? 0.5339 0.4486 0.5501 0.0389  -0.0125 0.0371  ? ? ? ? ? ? 51  ILE A CG1 
598  C CG2 . ILE A 60  ? 0.5082 0.4182 0.5164 0.0470  -0.0119 0.0285  ? ? ? ? ? ? 51  ILE A CG2 
599  C CD1 . ILE A 60  ? 0.5698 0.4843 0.5873 0.0336  -0.0115 0.0384  ? ? ? ? ? ? 51  ILE A CD1 
611  N N   . GLU A 61  ? 0.5327 0.4445 0.5268 0.0507  -0.0167 0.0323  ? ? ? ? ? ? 52  GLU A N   
612  C CA  . GLU A 61  ? 0.6004 0.5171 0.5928 0.0550  -0.0097 0.0333  ? ? ? ? ? ? 52  GLU A CA  
613  C C   . GLU A 61  ? 0.4582 0.3822 0.4597 0.0580  -0.0048 0.0353  ? ? ? ? ? ? 52  GLU A C   
614  O O   . GLU A 61  ? 0.5550 0.4884 0.5870 0.0537  -0.0068 0.0354  ? ? ? ? ? ? 52  GLU A O   
615  C CB  . GLU A 61  ? 0.4839 0.3985 0.4679 0.0532  -0.0126 0.0354  ? ? ? ? ? ? 52  GLU A CB  
616  C CG  . GLU A 61  ? 0.4663 0.3804 0.4509 0.0492  -0.0118 0.0379  ? ? ? ? ? ? 52  GLU A CG  
617  C CD  . GLU A 61  ? 0.6715 0.5946 0.6768 0.0474  -0.0072 0.0394  ? ? ? ? ? ? 52  GLU A CD  
618  O OE1 . GLU A 61  ? 0.7730 0.6987 0.7884 0.0477  -0.0104 0.0375  ? ? ? ? ? ? 52  GLU A OE1 
619  O OE2 . GLU A 61  ? 0.7334 0.6511 0.7338 0.0458  -0.0080 0.0374  ? ? ? ? ? ? 52  GLU A OE2 
626  N N   . LYS A 62  ? 0.4478 0.3620 0.4450 0.0539  -0.0250 0.0286  ? ? ? ? ? ? 53  LYS A N   
627  C CA  . LYS A 62  ? 0.5718 0.4900 0.5805 0.0539  -0.0287 0.0273  ? ? ? ? ? ? 53  LYS A CA  
628  C C   . LYS A 62  ? 0.5569 0.4743 0.5630 0.0588  -0.0266 0.0214  ? ? ? ? ? ? 53  LYS A C   
629  O O   . LYS A 62  ? 0.6360 0.5756 0.6894 0.0532  -0.0126 0.0324  ? ? ? ? ? ? 53  LYS A O   
630  C CB  . LYS A 62  ? 0.5132 0.4322 0.5205 0.0540  -0.0254 0.0340  ? ? ? ? ? ? 53  LYS A CB  
631  C CG  . LYS A 62  ? 0.5402 0.4622 0.5533 0.0558  -0.0265 0.0340  ? ? ? ? ? ? 53  LYS A CG  
632  C CD  . LYS A 62  ? 0.8063 0.7293 0.8181 0.0557  -0.0234 0.0406  ? ? ? ? ? ? 53  LYS A CD  
633  C CE  . LYS A 62  ? 1.0875 1.0128 1.1023 0.0580  -0.0240 0.0409  ? ? ? ? ? ? 53  LYS A CE  
634  N NZ  . LYS A 62  ? 1.1981 1.1270 1.2131 0.0567  -0.0200 0.0468  ? ? ? ? ? ? 53  LYS A NZ  
648  N N   . VAL A 63  ? 0.5823 0.4991 0.5848 0.0609  -0.0188 0.0235  ? ? ? ? ? ? 54  VAL A N   
649  C CA  . VAL A 63  ? 0.5414 0.4606 0.5472 0.0644  -0.0123 0.0218  ? ? ? ? ? ? 54  VAL A CA  
650  C C   . VAL A 63  ? 0.5315 0.4585 0.5550 0.0634  -0.0016 0.0247  ? ? ? ? ? ? 54  VAL A C   
651  O O   . VAL A 63  ? 0.6631 0.5923 0.6959 0.0644  -0.0013 0.0217  ? ? ? ? ? ? 54  VAL A O   
652  C CB  . VAL A 63  ? 0.5052 0.4236 0.5180 0.0612  -0.0132 0.0219  ? ? ? ? ? ? 54  VAL A CB  
653  C CG1 . VAL A 63  ? 0.4573 0.3773 0.4754 0.0633  -0.0090 0.0184  ? ? ? ? ? ? 54  VAL A CG1 
654  C CG2 . VAL A 63  ? 0.3970 0.3165 0.4161 0.0586  -0.0153 0.0261  ? ? ? ? ? ? 54  VAL A CG2 
664  N N   . TYR A 64  ? 0.4236 0.3503 0.4499 0.0607  -0.0026 0.0249  ? ? ? ? ? ? 55  TYR A N   
665  C CA  . TYR A 64  ? 0.4464 0.3718 0.4785 0.0608  -0.0054 0.0195  ? ? ? ? ? ? 55  TYR A CA  
666  C C   . TYR A 64  ? 0.5699 0.4964 0.6046 0.0627  -0.0080 0.0182  ? ? ? ? ? ? 55  TYR A C   
667  O O   . TYR A 64  ? 0.6548 0.5799 0.6889 0.0649  -0.0097 0.0120  ? ? ? ? ? ? 55  TYR A O   
668  C CB  . TYR A 64  ? 0.2502 0.1733 0.2793 0.0584  -0.0069 0.0198  ? ? ? ? ? ? 55  TYR A CB  
669  C CG  . TYR A 64  ? 0.4213 0.3417 0.4496 0.0589  -0.0102 0.0129  ? ? ? ? ? ? 55  TYR A CG  
670  C CD1 . TYR A 64  ? 0.3626 0.2822 0.3920 0.0597  -0.0108 0.0060  ? ? ? ? ? ? 55  TYR A CD1 
671  C CD2 . TYR A 64  ? 0.4143 0.3339 0.4384 0.0579  -0.0134 0.0125  ? ? ? ? ? ? 55  TYR A CD2 
672  C CE1 . TYR A 64  ? 0.4275 0.3461 0.4542 0.0594  -0.0143 -0.0008 ? ? ? ? ? ? 55  TYR A CE1 
673  C CE2 . TYR A 64  ? 0.4235 0.3413 0.4438 0.0580  -0.0168 0.0054  ? ? ? ? ? ? 55  TYR A CE2 
674  C CZ  . TYR A 64  ? 0.4636 0.3811 0.4855 0.0587  -0.0172 -0.0011 ? ? ? ? ? ? 55  TYR A CZ  
675  O OH  . TYR A 64  ? 0.5336 0.4502 0.5519 0.0587  -0.0207 -0.0076 ? ? ? ? ? ? 55  TYR A OH  
685  N N   . ALA A 65  ? 0.5218 0.4510 0.5571 0.0613  -0.0092 0.0232  ? ? ? ? ? ? 56  ALA A N   
686  C CA  . ALA A 65  ? 0.5170 0.4459 0.5512 0.0637  -0.0122 0.0221  ? ? ? ? ? ? 56  ALA A CA  
687  C C   . ALA A 65  ? 0.5452 0.4755 0.5830 0.0662  -0.0112 0.0201  ? ? ? ? ? ? 56  ALA A C   
688  O O   . ALA A 65  ? 0.4430 0.3720 0.4768 0.0689  -0.0132 0.0154  ? ? ? ? ? ? 56  ALA A O   
689  C CB  . ALA A 65  ? 0.4392 0.3703 0.4726 0.0612  -0.0142 0.0278  ? ? ? ? ? ? 56  ALA A CB  
695  N N   . GLN A 66  ? 0.4759 0.4095 0.5189 0.0644  -0.0086 0.0231  ? ? ? ? ? ? 57  GLN A N   
696  C CA  . GLN A 66  ? 0.3953 0.3305 0.4421 0.0664  -0.0076 0.0218  ? ? ? ? ? ? 57  GLN A CA  
697  C C   . GLN A 66  ? 0.5561 0.4884 0.6011 0.0697  -0.0064 0.0155  ? ? ? ? ? ? 57  GLN A C   
698  O O   . GLN A 66  ? 0.6850 0.6168 0.7302 0.0727  -0.0074 0.0121  ? ? ? ? ? ? 57  GLN A O   
699  C CB  . GLN A 66  ? 0.3818 0.3215 0.4360 0.0629  -0.0058 0.0263  ? ? ? ? ? ? 57  GLN A CB  
700  C CG  . GLN A 66  ? 0.6644 0.6036 0.7218 0.0584  -0.0182 0.0263  ? ? ? ? ? ? 57  GLN A CG  
701  C CD  . GLN A 66  ? 0.7903 0.7179 0.8214 0.0626  -0.0273 0.0205  ? ? ? ? ? ? 57  GLN A CD  
702  O OE1 . GLN A 66  ? 0.8098 0.7344 0.8314 0.0655  -0.0240 0.0191  ? ? ? ? ? ? 57  GLN A OE1 
703  N NE2 . GLN A 66  ? 0.7624 0.6902 0.7910 0.0631  -0.0261 0.0260  ? ? ? ? ? ? 57  GLN A NE2 
712  N N   . GLN A 67  ? 0.4993 0.4297 0.5424 0.0690  -0.0050 0.0135  ? ? ? ? ? ? 58  GLN A N   
713  C CA  . GLN A 67  ? 0.5763 0.5045 0.6190 0.0709  -0.0053 0.0068  ? ? ? ? ? ? 58  GLN A CA  
714  C C   . GLN A 67  ? 0.5716 0.4989 0.6102 0.0714  -0.0097 0.0004  ? ? ? ? ? ? 58  GLN A C   
715  O O   . GLN A 67  ? 0.5313 0.4588 0.5696 0.0730  -0.0111 -0.0048 ? ? ? ? ? ? 58  GLN A O   
716  C CB  . GLN A 67  ? 0.5091 0.4353 0.5504 0.0693  -0.0042 0.0056  ? ? ? ? ? ? 58  GLN A CB  
717  C CG  . GLN A 67  ? 0.4737 0.4008 0.5132 0.0690  -0.0015 0.0091  ? ? ? ? ? ? 58  GLN A CG  
718  C CD  . GLN A 67  ? 0.7391 0.6636 0.7774 0.0679  -0.0020 0.0063  ? ? ? ? ? ? 58  GLN A CD  
719  O OE1 . GLN A 67  ? 0.8711 0.7942 0.9103 0.0662  -0.0034 0.0027  ? ? ? ? ? ? 58  GLN A OE1 
720  N NE2 . GLN A 67  ? 0.8644 0.7888 0.9010 0.0681  -0.0021 0.0070  ? ? ? ? ? ? 58  GLN A NE2 
729  N N   . LEU A 68  ? 0.5515 0.4778 0.5860 0.0703  -0.0120 0.0010  ? ? ? ? ? ? 59  LEU A N   
730  C CA  . LEU A 68  ? 0.5184 0.4435 0.5468 0.0712  -0.0162 -0.0045 ? ? ? ? ? ? 59  LEU A CA  
731  C C   . LEU A 68  ? 0.5550 0.4810 0.5817 0.0738  -0.0174 -0.0050 ? ? ? ? ? ? 59  LEU A C   
732  O O   . LEU A 68  ? 0.5877 0.5136 0.6115 0.0755  -0.0198 -0.0105 ? ? ? ? ? ? 59  LEU A O   
733  C CB  . LEU A 68  ? 0.4407 0.3643 0.4642 0.0696  -0.0181 -0.0029 ? ? ? ? ? ? 59  LEU A CB  
734  C CG  . LEU A 68  ? 0.4185 0.3406 0.4418 0.0670  -0.0181 -0.0041 ? ? ? ? ? ? 59  LEU A CG  
735  C CD1 . LEU A 68  ? 0.4664 0.3872 0.4852 0.0655  -0.0197 -0.0012 ? ? ? ? ? ? 59  LEU A CD1 
736  C CD2 . LEU A 68  ? 0.4337 0.3552 0.4554 0.0673  -0.0207 -0.0119 ? ? ? ? ? ? 59  LEU A CD2 
748  N N   . THR A 69  ? 0.4743 0.4017 0.5032 0.0740  -0.0158 0.0010  ? ? ? ? ? ? 60  THR A N   
749  C CA  . THR A 69  ? 0.5900 0.5183 0.6173 0.0763  -0.0168 0.0011  ? ? ? ? ? ? 60  THR A CA  
750  C C   . THR A 69  ? 0.6416 0.5708 0.6719 0.0783  -0.0159 -0.0024 ? ? ? ? ? ? 60  THR A C   
751  O O   . THR A 69  ? 0.6419 0.5708 0.6683 0.0803  -0.0183 -0.0065 ? ? ? ? ? ? 60  THR A O   
752  C CB  . THR A 69  ? 0.5176 0.4478 0.5485 0.0756  -0.0153 0.0084  ? ? ? ? ? ? 60  THR A CB  
753  O OG1 . THR A 69  ? 0.5806 0.5100 0.6068 0.0741  -0.0170 0.0111  ? ? ? ? ? ? 60  THR A OG1 
754  C CG2 . THR A 69  ? 0.5778 0.5091 0.6083 0.0780  -0.0158 0.0085  ? ? ? ? ? ? 60  THR A CG2 
762  N N   . GLU A 70  ? 0.5709 0.5012 0.6079 0.0776  -0.0127 -0.0006 ? ? ? ? ? ? 61  GLU A N   
763  C CA  . GLU A 70  ? 0.5664 0.4976 0.6065 0.0792  -0.0116 -0.0034 ? ? ? ? ? ? 61  GLU A CA  
764  C C   . GLU A 70  ? 0.5756 0.5058 0.6126 0.0797  -0.0142 -0.0109 ? ? ? ? ? ? 61  GLU A C   
765  O O   . GLU A 70  ? 0.7559 0.6868 0.7925 0.0815  -0.0155 -0.0146 ? ? ? ? ? ? 61  GLU A O   
766  C CB  . GLU A 70  ? 0.5132 0.4454 0.5597 0.0784  -0.0074 0.0004  ? ? ? ? ? ? 61  GLU A CB  
767  C CG  . GLU A 70  ? 0.9867 0.9212 1.0384 0.0783  -0.0050 0.0075  ? ? ? ? ? ? 61  GLU A CG  
768  C CD  . GLU A 70  ? 1.3371 1.2729 1.3897 0.0804  -0.0059 0.0070  ? ? ? ? ? ? 61  GLU A CD  
769  O OE1 . GLU A 70  ? 1.4621 1.3977 1.5142 0.0822  -0.0059 0.0027  ? ? ? ? ? ? 61  GLU A OE1 
770  O OE2 . GLU A 70  ? 1.3627 1.2997 1.4164 0.0801  -0.0072 0.0107  ? ? ? ? ? ? 61  GLU A OE2 
777  N N   . TRP A 71  ? 0.3941 0.3231 0.4293 0.0778  -0.0154 -0.0131 ? ? ? ? ? ? 62  TRP A N   
778  C CA  . TRP A 71  ? 0.4240 0.3527 0.4570 0.0778  -0.0184 -0.0200 ? ? ? ? ? ? 62  TRP A CA  
779  C C   . TRP A 71  ? 0.5570 0.4854 0.5840 0.0795  -0.0223 -0.0234 ? ? ? ? ? ? 62  TRP A C   
780  O O   . TRP A 71  ? 0.4575 0.3866 0.4837 0.0807  -0.0247 -0.0284 ? ? ? ? ? ? 62  TRP A O   
781  C CB  . TRP A 71  ? 0.3331 0.2606 0.3655 0.0752  -0.0189 -0.0210 ? ? ? ? ? ? 62  TRP A CB  
782  C CG  . TRP A 71  ? 0.4049 0.3327 0.4353 0.0749  -0.0225 -0.0278 ? ? ? ? ? ? 62  TRP A CG  
783  C CD1 . TRP A 71  ? 0.5097 0.4387 0.5435 0.0744  -0.0229 -0.0320 ? ? ? ? ? ? 62  TRP A CD1 
784  C CD2 . TRP A 71  ? 0.4951 0.4221 0.5196 0.0751  -0.0265 -0.0309 ? ? ? ? ? ? 62  TRP A CD2 
785  N NE1 . TRP A 71  ? 0.5851 0.5146 0.6162 0.0742  -0.0268 -0.0374 ? ? ? ? ? ? 62  TRP A NE1 
786  C CE2 . TRP A 71  ? 0.5479 0.4761 0.5731 0.0747  -0.0291 -0.0368 ? ? ? ? ? ? 62  TRP A CE2 
787  C CE3 . TRP A 71  ? 0.5259 0.4517 0.5445 0.0756  -0.0283 -0.0292 ? ? ? ? ? ? 62  TRP A CE3 
788  C CZ2 . TRP A 71  ? 0.5279 0.4563 0.5486 0.0748  -0.0333 -0.0407 ? ? ? ? ? ? 62  TRP A CZ2 
789  C CZ3 . TRP A 71  ? 0.5022 0.4277 0.5156 0.0757  -0.0324 -0.0334 ? ? ? ? ? ? 62  TRP A CZ3 
790  C CH2 . TRP A 71  ? 0.3610 0.2878 0.3756 0.0754  -0.0349 -0.0390 ? ? ? ? ? ? 62  TRP A CH2 
801  N N   . ALA A 72  ? 0.4258 0.3531 0.4484 0.0797  -0.0232 -0.0204 ? ? ? ? ? ? 63  ALA A N   
802  C CA  . ALA A 72  ? 0.5600 0.4868 0.5758 0.0814  -0.0269 -0.0231 ? ? ? ? ? ? 63  ALA A CA  
803  C C   . ALA A 72  ? 0.6187 0.5466 0.6348 0.0840  -0.0268 -0.0235 ? ? ? ? ? ? 63  ALA A C   
804  O O   . ALA A 72  ? 0.5363 0.4644 0.5490 0.0856  -0.0298 -0.0280 ? ? ? ? ? ? 63  ALA A O   
805  C CB  . ALA A 72  ? 0.3888 0.3143 0.3997 0.0808  -0.0275 -0.0195 ? ? ? ? ? ? 63  ALA A CB  
811  N N   . LYS A 73  ? 0.5711 0.4998 0.5913 0.0843  -0.0235 -0.0185 ? ? ? ? ? ? 64  LYS A N   
812  C CA  . LYS A 73  ? 0.6006 0.5304 0.6216 0.0866  -0.0231 -0.0183 ? ? ? ? ? ? 64  LYS A CA  
813  C C   . LYS A 73  ? 0.5808 0.5116 0.6051 0.0874  -0.0234 -0.0229 ? ? ? ? ? ? 64  LYS A C   
814  O O   . LYS A 73  ? 0.6482 0.5793 0.6700 0.0894  -0.0254 -0.0262 ? ? ? ? ? ? 64  LYS A O   
815  C CB  . LYS A 73  ? 0.5405 0.4715 0.5668 0.0863  -0.0194 -0.0118 ? ? ? ? ? ? 64  LYS A CB  
816  C CG  . LYS A 73  ? 0.7748 0.7070 0.8025 0.0886  -0.0189 -0.0113 ? ? ? ? ? ? 64  LYS A CG  
817  C CD  . LYS A 73  ? 1.0662 1.0002 1.1011 0.0879  -0.0153 -0.0052 ? ? ? ? ? ? 64  LYS A CD  
818  C CE  . LYS A 73  ? 1.1538 1.0891 1.1907 0.0901  -0.0147 -0.0051 ? ? ? ? ? ? 64  LYS A CE  
819  N NZ  . LYS A 73  ? 1.2275 1.1649 1.2725 0.0893  -0.0115 0.0005  ? ? ? ? ? ? 64  LYS A NZ  
833  N N   . ARG A 74  ? 0.5173 0.4486 0.5467 0.0858  -0.0214 -0.0231 ? ? ? ? ? ? 65  ARG A N   
834  C CA  . ARG A 74  ? 0.4032 0.3355 0.4361 0.0862  -0.0214 -0.0272 ? ? ? ? ? ? 65  ARG A CA  
835  C C   . ARG A 74  ? 0.5799 0.5124 0.6089 0.0869  -0.0258 -0.0336 ? ? ? ? ? ? 65  ARG A C   
836  O O   . ARG A 74  ? 0.7152 0.6487 0.7446 0.0886  -0.0271 -0.0367 ? ? ? ? ? ? 65  ARG A O   
837  C CB  . ARG A 74  ? 0.4000 0.3325 0.4378 0.0841  -0.0189 -0.0265 ? ? ? ? ? ? 65  ARG A CB  
838  C CG  . ARG A 74  ? 0.5220 0.4558 0.5632 0.0842  -0.0194 -0.0311 ? ? ? ? ? ? 65  ARG A CG  
839  C CD  . ARG A 74  ? 0.4599 0.3938 0.5059 0.0823  -0.0164 -0.0297 ? ? ? ? ? ? 65  ARG A CD  
840  N NE  . ARG A 74  ? 0.7640 0.6994 0.8139 0.0827  -0.0161 -0.0327 ? ? ? ? ? ? 65  ARG A NE  
841  C CZ  . ARG A 74  ? 0.6771 0.6136 0.7283 0.0818  -0.0183 -0.0380 ? ? ? ? ? ? 65  ARG A CZ  
842  N NH1 . ARG A 74  ? 0.6896 0.6258 0.7385 0.0804  -0.0210 -0.0410 ? ? ? ? ? ? 65  ARG A NH1 
843  N NH2 . ARG A 74  ? 0.7583 0.6963 0.8133 0.0822  -0.0180 -0.0403 ? ? ? ? ? ? 65  ARG A NH2 
857  N N   . TRP A 75  ? 0.4698 0.4014 0.4953 0.0856  -0.0281 -0.0355 ? ? ? ? ? ? 66  TRP A N   
858  C CA  . TRP A 75  ? 0.5280 0.4603 0.5508 0.0859  -0.0323 -0.0414 ? ? ? ? ? ? 66  TRP A CA  
859  C C   . TRP A 75  ? 0.5182 0.4501 0.5344 0.0879  -0.0358 -0.0430 ? ? ? ? ? ? 66  TRP A C   
860  O O   . TRP A 75  ? 0.6729 0.6059 0.6876 0.0889  -0.0391 -0.0476 ? ? ? ? ? ? 66  TRP A O   
861  C CB  . TRP A 75  ? 0.4266 0.3585 0.4492 0.0835  -0.0334 -0.0429 ? ? ? ? ? ? 66  TRP A CB  
862  C CG  . TRP A 75  ? 0.4945 0.4273 0.5233 0.0818  -0.0313 -0.0438 ? ? ? ? ? ? 66  TRP A CG  
863  C CD1 . TRP A 75  ? 0.3888 0.3209 0.4211 0.0799  -0.0278 -0.0402 ? ? ? ? ? ? 66  TRP A CD1 
864  C CD2 . TRP A 75  ? 0.5692 0.5041 0.6015 0.0819  -0.0327 -0.0485 ? ? ? ? ? ? 66  TRP A CD2 
865  N NE1 . TRP A 75  ? 0.5490 0.4825 0.5864 0.0788  -0.0269 -0.0426 ? ? ? ? ? ? 66  TRP A NE1 
866  C CE2 . TRP A 75  ? 0.6092 0.5445 0.6468 0.0799  -0.0299 -0.0477 ? ? ? ? ? ? 66  TRP A CE2 
867  C CE3 . TRP A 75  ? 0.5070 0.4437 0.5386 0.0834  -0.0361 -0.0533 ? ? ? ? ? ? 66  TRP A CE3 
868  C CZ2 . TRP A 75  ? 0.7562 0.6936 0.7984 0.0793  -0.0305 -0.0516 ? ? ? ? ? ? 66  TRP A CZ2 
869  C CZ3 . TRP A 75  ? 0.5557 0.4945 0.5921 0.0828  -0.0366 -0.0570 ? ? ? ? ? ? 66  TRP A CZ3 
870  C CH2 . TRP A 75  ? 0.6809 0.6201 0.7225 0.0808  -0.0339 -0.0562 ? ? ? ? ? ? 66  TRP A CH2 
881  N N   . LYS A 76  ? 0.5931 0.5236 0.6055 0.0885  -0.0350 -0.0390 ? ? ? ? ? ? 67  LYS A N   
882  C CA  . LYS A 76  ? 0.5981 0.5282 0.6041 0.0907  -0.0380 -0.0402 ? ? ? ? ? ? 67  LYS A CA  
883  C C   . LYS A 76  ? 0.5865 0.5178 0.5943 0.0928  -0.0379 -0.0417 ? ? ? ? ? ? 67  LYS A C   
884  O O   . LYS A 76  ? 0.6777 0.6093 0.6814 0.0946  -0.0411 -0.0448 ? ? ? ? ? ? 67  LYS A O   
885  C CB  . LYS A 76  ? 0.4832 0.4117 0.4851 0.0908  -0.0368 -0.0354 ? ? ? ? ? ? 67  LYS A CB  
886  C CG  . LYS A 76  ? 0.5525 0.4796 0.5492 0.0895  -0.0388 -0.0353 ? ? ? ? ? ? 67  LYS A CG  
887  C CD  . LYS A 76  ? 0.7797 0.7053 0.7707 0.0902  -0.0387 -0.0315 ? ? ? ? ? ? 67  LYS A CD  
888  C CE  . LYS A 76  ? 0.7917 0.7157 0.7768 0.0890  -0.0410 -0.0318 ? ? ? ? ? ? 67  LYS A CE  
889  N NZ  . LYS A 76  ? 0.9541 0.8768 0.9330 0.0897  -0.0412 -0.0286 ? ? ? ? ? ? 67  LYS A NZ  
903  N N   . GLN A 77  ? 0.6794 0.6115 0.6934 0.0927  -0.0343 -0.0394 ? ? ? ? ? ? 68  GLN A N   
904  C CA  . GLN A 77  ? 0.5522 0.4854 0.5686 0.0946  -0.0338 -0.0403 ? ? ? ? ? ? 68  GLN A CA  
905  C C   . GLN A 77  ? 0.7046 0.6394 0.7238 0.0946  -0.0357 -0.0457 ? ? ? ? ? ? 68  GLN A C   
906  O O   . GLN A 77  ? 0.7892 0.7249 0.8071 0.0965  -0.0380 -0.0487 ? ? ? ? ? ? 68  GLN A O   
907  C CB  . GLN A 77  ? 0.5748 0.5084 0.5969 0.0944  -0.0292 -0.0355 ? ? ? ? ? ? 68  GLN A CB  
908  C CG  . GLN A 77  ? 0.9912 0.9258 1.0148 0.0966  -0.0284 -0.0352 ? ? ? ? ? ? 68  GLN A CG  
909  C CD  . GLN A 77  ? 1.3099 1.2452 1.3394 0.0963  -0.0239 -0.0301 ? ? ? ? ? ? 68  GLN A CD  
910  O OE1 . GLN A 77  ? 1.4063 1.3426 1.4398 0.0973  -0.0226 -0.0306 ? ? ? ? ? ? 68  GLN A OE1 
911  N NE2 . GLN A 77  ? 1.3485 1.2832 1.3788 0.0950  -0.0218 -0.0251 ? ? ? ? ? ? 68  GLN A NE2 
920  N N   . LEU A 78  ? 0.6222 0.5575 0.6453 0.0925  -0.0349 -0.0467 ? ? ? ? ? ? 69  LEU A N   
921  C CA  . LEU A 78  ? 0.5463 0.4833 0.5726 0.0922  -0.0366 -0.0516 ? ? ? ? ? ? 69  LEU A CA  
922  C C   . LEU A 78  ? 0.5942 0.5319 0.6162 0.0929  -0.0415 -0.0563 ? ? ? ? ? ? 69  LEU A C   
923  O O   . LEU A 78  ? 0.5673 0.5067 0.5905 0.0940  -0.0437 -0.0602 ? ? ? ? ? ? 69  LEU A O   
924  C CB  . LEU A 78  ? 0.5080 0.4453 0.5390 0.0896  -0.0348 -0.0515 ? ? ? ? ? ? 69  LEU A CB  
925  C CG  . LEU A 78  ? 0.5639 0.5013 0.6006 0.0889  -0.0302 -0.0479 ? ? ? ? ? ? 69  LEU A CG  
926  C CD1 . LEU A 78  ? 0.4196 0.3569 0.4596 0.0862  -0.0288 -0.0478 ? ? ? ? ? ? 69  LEU A CD1 
927  C CD2 . LEU A 78  ? 0.3183 0.2572 0.3587 0.0903  -0.0298 -0.0498 ? ? ? ? ? ? 69  LEU A CD2 
939  N N   . VAL A 79  ? 0.4399 0.3764 0.4570 0.0923  -0.0433 -0.0558 ? ? ? ? ? ? 70  VAL A N   
940  C CA  . VAL A 79  ? 0.5791 0.5164 0.5919 0.0930  -0.0481 -0.0598 ? ? ? ? ? ? 70  VAL A CA  
941  C C   . VAL A 79  ? 0.6288 0.5662 0.6373 0.0957  -0.0503 -0.0609 ? ? ? ? ? ? 70  VAL A C   
942  O O   . VAL A 79  ? 0.6719 0.6109 0.6797 0.0968  -0.0539 -0.0650 ? ? ? ? ? ? 70  VAL A O   
943  C CB  . VAL A 79  ? 0.5220 0.4578 0.5303 0.0917  -0.0493 -0.0587 ? ? ? ? ? ? 70  VAL A CB  
944  C CG1 . VAL A 79  ? 0.5228 0.4592 0.5256 0.0928  -0.0543 -0.0622 ? ? ? ? ? ? 70  VAL A CG1 
945  C CG2 . VAL A 79  ? 0.4563 0.3925 0.4688 0.0890  -0.0480 -0.0589 ? ? ? ? ? ? 70  VAL A CG2 
955  N N   . GLU A 80  ? 0.7571 0.6929 0.7630 0.0968  -0.0483 -0.0571 ? ? ? ? ? ? 71  GLU A N   
956  C CA  . GLU A 80  ? 0.8464 0.7820 0.8478 0.0993  -0.0503 -0.0577 ? ? ? ? ? ? 71  GLU A CA  
957  C C   . GLU A 80  ? 0.6355 0.5728 0.6408 0.1008  -0.0501 -0.0597 ? ? ? ? ? ? 71  GLU A C   
958  O O   . GLU A 80  ? 0.6803 0.6183 0.6827 0.1026  -0.0531 -0.0625 ? ? ? ? ? ? 71  GLU A O   
959  C CB  . GLU A 80  ? 0.8468 0.7805 0.8445 0.0999  -0.0481 -0.0529 ? ? ? ? ? ? 71  GLU A CB  
960  C CG  . GLU A 80  ? 1.1797 1.1136 1.1776 0.1020  -0.0468 -0.0514 ? ? ? ? ? ? 71  GLU A CG  
961  C CD  . GLU A 80  ? 1.4727 1.4049 1.4666 0.1026  -0.0451 -0.0468 ? ? ? ? ? ? 71  GLU A CD  
962  O OE1 . GLU A 80  ? 1.4663 1.3974 1.4601 0.1009  -0.0432 -0.0435 ? ? ? ? ? ? 71  GLU A OE1 
963  O OE2 . GLU A 80  ? 1.6091 1.5413 1.6001 0.1046  -0.0456 -0.0465 ? ? ? ? ? ? 71  GLU A OE2 
970  N N   . LYS A 81  ? 0.6257 0.5634 0.6373 0.0999  -0.0465 -0.0583 ? ? ? ? ? ? 72  LYS A N   
971  C CA  . LYS A 81  ? 0.5639 0.5032 0.5796 0.1011  -0.0461 -0.0602 ? ? ? ? ? ? 72  LYS A CA  
972  C C   . LYS A 81  ? 0.6476 0.5890 0.6663 0.1005  -0.0488 -0.0652 ? ? ? ? ? ? 72  LYS A C   
973  O O   . LYS A 81  ? 0.7818 0.7247 0.8030 0.1016  -0.0496 -0.0678 ? ? ? ? ? ? 72  LYS A O   
974  C CB  . LYS A 81  ? 0.5943 0.5334 0.6156 0.1005  -0.0413 -0.0566 ? ? ? ? ? ? 72  LYS A CB  
975  C CG  . LYS A 81  ? 1.0708 1.0089 1.0906 0.1020  -0.0391 -0.0524 ? ? ? ? ? ? 72  LYS A CG  
976  C CD  . LYS A 81  ? 1.2977 1.2354 1.3221 0.1008  -0.0343 -0.0474 ? ? ? ? ? ? 72  LYS A CD  
977  C CE  . LYS A 81  ? 1.4092 1.3460 1.4315 0.1020  -0.0324 -0.0427 ? ? ? ? ? ? 72  LYS A CE  
978  N NZ  . LYS A 81  ? 1.3956 1.3310 1.4113 0.1020  -0.0344 -0.0417 ? ? ? ? ? ? 72  LYS A NZ  
992  N N   . GLY A 82  ? 0.6851 0.5847 0.6499 -0.0205 -0.0254 0.0260  ? ? ? ? ? ? 73  GLY A N   
993  C CA  . GLY A 82  ? 0.5700 0.4673 0.5360 -0.0213 -0.0269 0.0243  ? ? ? ? ? ? 73  GLY A CA  
994  C C   . GLY A 82  ? 0.5676 0.4619 0.5331 -0.0234 -0.0296 0.0232  ? ? ? ? ? ? 73  GLY A C   
995  O O   . GLY A 82  ? 0.4804 0.3747 0.4448 -0.0243 -0.0305 0.0238  ? ? ? ? ? ? 73  GLY A O   
999  N N   . PRO A 83  ? 0.4682 0.3599 0.4345 -0.0243 -0.0310 0.0216  ? ? ? ? ? ? 74  PRO A N   
1000 C CA  . PRO A 83  ? 0.4814 0.3696 0.4470 -0.0263 -0.0336 0.0204  ? ? ? ? ? ? 74  PRO A CA  
1001 C C   . PRO A 83  ? 0.6711 0.5618 0.6396 -0.0277 -0.0366 0.0199  ? ? ? ? ? ? 74  PRO A C   
1002 O O   . PRO A 83  ? 0.7410 0.6291 0.7091 -0.0295 -0.0389 0.0189  ? ? ? ? ? ? 74  PRO A O   
1003 C CB  . PRO A 83  ? 0.4383 0.3235 0.4041 -0.0263 -0.0337 0.0190  ? ? ? ? ? ? 74  PRO A CB  
1004 C CG  . PRO A 83  ? 0.5575 0.4461 0.5258 -0.0248 -0.0323 0.0191  ? ? ? ? ? ? 74  PRO A CG  
1005 C CD  . PRO A 83  ? 0.4363 0.3279 0.4038 -0.0232 -0.0300 0.0209  ? ? ? ? ? ? 74  PRO A CD  
1013 N N   . GLN A 84  ? 0.6501 0.5457 0.6214 -0.0271 -0.0367 0.0204  ? ? ? ? ? ? 75  GLN A N   
1014 C CA  . GLN A 84  ? 0.5023 0.4004 0.4763 -0.0284 -0.0395 0.0200  ? ? ? ? ? ? 75  GLN A CA  
1015 C C   . GLN A 84  ? 0.5739 0.4727 0.5466 -0.0291 -0.0400 0.0210  ? ? ? ? ? ? 75  GLN A C   
1016 O O   . GLN A 84  ? 0.7335 0.6341 0.7050 -0.0279 -0.0380 0.0225  ? ? ? ? ? ? 75  GLN A O   
1017 C CB  . GLN A 84  ? 0.4562 0.3594 0.4339 -0.0274 -0.0394 0.0202  ? ? ? ? ? ? 75  GLN A CB  
1018 C CG  . GLN A 84  ? 0.4837 0.3897 0.4646 -0.0287 -0.0423 0.0196  ? ? ? ? ? ? 75  GLN A CG  
1019 C CD  . GLN A 84  ? 0.5587 0.4619 0.5405 -0.0304 -0.0449 0.0178  ? ? ? ? ? ? 75  GLN A CD  
1020 O OE1 . GLN A 84  ? 0.6585 0.5615 0.6420 -0.0301 -0.0451 0.0167  ? ? ? ? ? ? 75  GLN A OE1 
1021 N NE2 . GLN A 84  ? 0.4448 0.3460 0.4257 -0.0321 -0.0470 0.0174  ? ? ? ? ? ? 75  GLN A NE2 
1030 N N   . TYR A 85  ? 0.5463 0.4435 0.5191 -0.0310 -0.0427 0.0202  ? ? ? ? ? ? 76  TYR A N   
1031 C CA  . TYR A 85  ? 0.6370 0.5345 0.6085 -0.0319 -0.0435 0.0211  ? ? ? ? ? ? 76  TYR A CA  
1032 C C   . TYR A 85  ? 0.6389 0.5383 0.6131 -0.0335 -0.0466 0.0204  ? ? ? ? ? ? 76  TYR A C   
1033 O O   . TYR A 85  ? 0.6197 0.5206 0.5970 -0.0337 -0.0480 0.0193  ? ? ? ? ? ? 76  TYR A O   
1034 C CB  . TYR A 85  ? 0.5805 0.4730 0.5482 -0.0327 -0.0433 0.0210  ? ? ? ? ? ? 76  TYR A CB  
1035 C CG  . TYR A 85  ? 0.7652 0.6558 0.7299 -0.0312 -0.0401 0.0219  ? ? ? ? ? ? 76  TYR A CG  
1036 C CD1 . TYR A 85  ? 0.7576 0.6499 0.7208 -0.0301 -0.0381 0.0236  ? ? ? ? ? ? 76  TYR A CD1 
1037 C CD2 . TYR A 85  ? 0.7411 0.6282 0.7046 -0.0308 -0.0392 0.0211  ? ? ? ? ? ? 76  TYR A CD2 
1038 C CE1 . TYR A 85  ? 0.6024 0.4930 0.5628 -0.0287 -0.0353 0.0244  ? ? ? ? ? ? 76  TYR A CE1 
1039 C CE2 . TYR A 85  ? 0.8319 0.7172 0.7926 -0.0294 -0.0363 0.0219  ? ? ? ? ? ? 76  TYR A CE2 
1040 C CZ  . TYR A 85  ? 0.7464 0.6335 0.7055 -0.0284 -0.0344 0.0236  ? ? ? ? ? ? 76  TYR A CZ  
1041 O OH  . TYR A 85  ? 0.7670 0.6524 0.7234 -0.0270 -0.0315 0.0244  ? ? ? ? ? ? 76  TYR A OH  
1051 N N   . GLY A 86  ? 0.5571 0.4564 0.5303 -0.0345 -0.0477 0.0209  ? ? ? ? ? ? 77  GLY A N   
1052 C CA  . GLY A 86  ? 0.4516 0.3522 0.4269 -0.0362 -0.0508 0.0202  ? ? ? ? ? ? 77  GLY A CA  
1053 C C   . GLY A 86  ? 0.6276 0.5337 0.6064 -0.0357 -0.0513 0.0207  ? ? ? ? ? ? 77  GLY A C   
1054 O O   . GLY A 86  ? 0.7729 0.6822 0.7520 -0.0342 -0.0493 0.0220  ? ? ? ? ? ? 77  GLY A O   
1058 N N   . THR A 87  ? 0.5980 0.5054 0.5797 -0.0370 -0.0541 0.0196  ? ? ? ? ? ? 78  THR A N   
1059 C CA  . THR A 87  ? 0.6015 0.5139 0.5865 -0.0368 -0.0550 0.0199  ? ? ? ? ? ? 78  THR A CA  
1060 C C   . THR A 87  ? 0.7187 0.6341 0.7063 -0.0353 -0.0537 0.0198  ? ? ? ? ? ? 78  THR A C   
1061 O O   . THR A 87  ? 0.7498 0.6697 0.7395 -0.0344 -0.0532 0.0206  ? ? ? ? ? ? 78  THR A O   
1062 C CB  . THR A 87  ? 0.6222 0.5349 0.6095 -0.0387 -0.0584 0.0188  ? ? ? ? ? ? 78  THR A CB  
1063 O OG1 . THR A 87  ? 0.6142 0.5247 0.6026 -0.0393 -0.0597 0.0171  ? ? ? ? ? ? 78  THR A OG1 
1064 C CG2 . THR A 87  ? 0.5578 0.4678 0.5427 -0.0402 -0.0598 0.0189  ? ? ? ? ? ? 78  THR A CG2 
1072 N N   . VAL A 88  ? 0.5360 0.4487 0.5232 -0.0350 -0.0532 0.0188  ? ? ? ? ? ? 79  VAL A N   
1073 C CA  . VAL A 88  ? 0.7032 0.6181 0.6925 -0.0335 -0.0519 0.0186  ? ? ? ? ? ? 79  VAL A CA  
1074 C C   . VAL A 88  ? 0.6527 0.5693 0.6407 -0.0315 -0.0487 0.0202  ? ? ? ? ? ? 79  VAL A C   
1075 O O   . VAL A 88  ? 0.6328 0.5532 0.6229 -0.0302 -0.0476 0.0207  ? ? ? ? ? ? 79  VAL A O   
1076 C CB  . VAL A 88  ? 0.6741 0.5856 0.6634 -0.0337 -0.0522 0.0171  ? ? ? ? ? ? 79  VAL A CB  
1077 C CG1 . VAL A 88  ? 0.5382 0.4518 0.5292 -0.0321 -0.0504 0.0171  ? ? ? ? ? ? 79  VAL A CG1 
1078 C CG2 . VAL A 88  ? 0.7960 0.7066 0.7872 -0.0356 -0.0555 0.0156  ? ? ? ? ? ? 79  VAL A CG2 
1088 N N   . GLU A 89  ? 0.6081 0.5218 0.5924 -0.0313 -0.0471 0.0210  ? ? ? ? ? ? 80  GLU A N   
1089 C CA  . GLU A 89  ? 0.5508 0.4658 0.5335 -0.0295 -0.0440 0.0225  ? ? ? ? ? ? 80  GLU A CA  
1090 C C   . GLU A 89  ? 0.5641 0.4840 0.5484 -0.0290 -0.0439 0.0237  ? ? ? ? ? ? 80  GLU A C   
1091 O O   . GLU A 89  ? 0.6142 0.5374 0.5996 -0.0274 -0.0421 0.0246  ? ? ? ? ? ? 80  GLU A O   
1092 C CB  . GLU A 89  ? 0.6346 0.5456 0.6132 -0.0296 -0.0427 0.0231  ? ? ? ? ? ? 80  GLU A CB  
1093 C CG  . GLU A 89  ? 0.7090 0.6211 0.6856 -0.0277 -0.0394 0.0247  ? ? ? ? ? ? 80  GLU A CG  
1094 C CD  . GLU A 89  ? 0.8084 0.7166 0.7809 -0.0279 -0.0382 0.0253  ? ? ? ? ? ? 80  GLU A CD  
1095 O OE1 . GLU A 89  ? 0.7762 0.6823 0.7475 -0.0294 -0.0400 0.0250  ? ? ? ? ? ? 80  GLU A OE1 
1096 O OE2 . GLU A 89  ? 0.7810 0.6882 0.7514 -0.0264 -0.0355 0.0260  ? ? ? ? ? ? 80  GLU A OE2 
1103 N N   . ARG A 90  ? 0.5689 0.4892 0.5534 -0.0305 -0.0460 0.0238  ? ? ? ? ? ? 81  ARG A N   
1104 C CA  . ARG A 90  ? 0.5868 0.5115 0.5728 -0.0303 -0.0462 0.0249  ? ? ? ? ? ? 81  ARG A CA  
1105 C C   . ARG A 90  ? 0.5934 0.5226 0.5835 -0.0298 -0.0470 0.0245  ? ? ? ? ? ? 81  ARG A C   
1106 O O   . ARG A 90  ? 0.7241 0.6574 0.7154 -0.0287 -0.0459 0.0256  ? ? ? ? ? ? 81  ARG A O   
1107 C CB  . ARG A 90  ? 0.6713 0.5951 0.6567 -0.0321 -0.0485 0.0248  ? ? ? ? ? ? 81  ARG A CB  
1108 C CG  . ARG A 90  ? 1.0702 0.9982 1.0566 -0.0319 -0.0485 0.0260  ? ? ? ? ? ? 81  ARG A CG  
1109 C CD  . ARG A 90  ? 1.3589 1.2855 1.3440 -0.0336 -0.0504 0.0261  ? ? ? ? ? ? 81  ARG A CD  
1110 N NE  . ARG A 90  ? 1.5493 1.4755 1.5365 -0.0354 -0.0536 0.0247  ? ? ? ? ? ? 81  ARG A NE  
1111 C CZ  . ARG A 90  ? 1.4946 1.4166 1.4803 -0.0370 -0.0554 0.0237  ? ? ? ? ? ? 81  ARG A CZ  
1112 N NH1 . ARG A 90  ? 1.4770 1.3948 1.4591 -0.0371 -0.0543 0.0239  ? ? ? ? ? ? 81  ARG A NH1 
1113 N NH2 . ARG A 90  ? 1.3825 1.3045 1.3704 -0.0385 -0.0583 0.0225  ? ? ? ? ? ? 81  ARG A NH2 
1127 N N   . ALA A 91  ? 0.5298 0.4582 0.5219 -0.0307 -0.0489 0.0230  ? ? ? ? ? ? 82  ALA A N   
1128 C CA  . ALA A 91  ? 0.5496 0.4819 0.5456 -0.0303 -0.0497 0.0226  ? ? ? ? ? ? 82  ALA A CA  
1129 C C   . ALA A 91  ? 0.5656 0.4997 0.5621 -0.0282 -0.0471 0.0231  ? ? ? ? ? ? 82  ALA A C   
1130 O O   . ALA A 91  ? 0.5915 0.5301 0.5903 -0.0272 -0.0465 0.0237  ? ? ? ? ? ? 82  ALA A O   
1131 C CB  . ALA A 91  ? 0.4517 0.3822 0.4495 -0.0317 -0.0523 0.0208  ? ? ? ? ? ? 82  ALA A CB  
1137 N N   . TRP A 92  ? 0.4773 0.4078 0.4714 -0.0276 -0.0454 0.0229  ? ? ? ? ? ? 83  TRP A N   
1138 C CA  . TRP A 92  ? 0.5291 0.4607 0.5233 -0.0256 -0.0427 0.0234  ? ? ? ? ? ? 83  TRP A CA  
1139 C C   . TRP A 92  ? 0.6580 0.5925 0.6511 -0.0242 -0.0404 0.0252  ? ? ? ? ? ? 83  TRP A C   
1140 O O   . TRP A 92  ? 0.6773 0.6154 0.6722 -0.0227 -0.0390 0.0258  ? ? ? ? ? ? 83  TRP A O   
1141 C CB  . TRP A 92  ? 0.4789 0.4056 0.4702 -0.0254 -0.0414 0.0228  ? ? ? ? ? ? 83  TRP A CB  
1142 C CG  . TRP A 92  ? 0.5079 0.4351 0.4995 -0.0236 -0.0390 0.0229  ? ? ? ? ? ? 83  TRP A CG  
1143 C CD1 . TRP A 92  ? 0.4557 0.3871 0.4492 -0.0220 -0.0375 0.0237  ? ? ? ? ? ? 83  TRP A CD1 
1144 C CD2 . TRP A 92  ? 0.4748 0.3981 0.4645 -0.0232 -0.0378 0.0222  ? ? ? ? ? ? 83  TRP A CD2 
1145 N NE1 . TRP A 92  ? 0.4096 0.3399 0.4026 -0.0206 -0.0355 0.0235  ? ? ? ? ? ? 83  TRP A NE1 
1146 C CE2 . TRP A 92  ? 0.4322 0.3576 0.4229 -0.0213 -0.0356 0.0226  ? ? ? ? ? ? 83  TRP A CE2 
1147 C CE3 . TRP A 92  ? 0.5599 0.4780 0.5473 -0.0242 -0.0384 0.0213  ? ? ? ? ? ? 83  TRP A CE3 
1148 C CZ2 . TRP A 92  ? 0.5508 0.4733 0.5401 -0.0205 -0.0340 0.0221  ? ? ? ? ? ? 83  TRP A CZ2 
1149 C CZ3 . TRP A 92  ? 0.7280 0.6434 0.7141 -0.0234 -0.0367 0.0208  ? ? ? ? ? ? 83  TRP A CZ3 
1150 C CH2 . TRP A 92  ? 0.5399 0.4575 0.5270 -0.0216 -0.0346 0.0212  ? ? ? ? ? ? 83  TRP A CH2 
1161 N N   . CYS A 93  ? 0.5383 0.4713 0.5288 -0.0246 -0.0401 0.0260  ? ? ? ? ? ? 84  CYS A N   
1162 C CA  . CYS A 93  ? 0.5490 0.4845 0.5384 -0.0233 -0.0379 0.0277  ? ? ? ? ? ? 84  CYS A CA  
1163 C C   . CYS A 93  ? 0.5535 0.4943 0.5459 -0.0232 -0.0388 0.0283  ? ? ? ? ? ? 84  CYS A C   
1164 O O   . CYS A 93  ? 0.7166 0.6605 0.7091 -0.0217 -0.0369 0.0296  ? ? ? ? ? ? 84  CYS A O   
1165 C CB  . CYS A 93  ? 0.5589 0.4915 0.5447 -0.0240 -0.0376 0.0284  ? ? ? ? ? ? 84  CYS A CB  
1166 S SG  . CYS A 93  ? 0.8906 0.8180 0.8722 -0.0233 -0.0351 0.0285  ? ? ? ? ? ? 84  CYS A SG  
1172 N N   . ALA A 94  ? 0.5424 0.4843 0.5373 -0.0247 -0.0417 0.0274  ? ? ? ? ? ? 85  ALA A N   
1173 C CA  . ALA A 94  ? 0.5311 0.4780 0.5290 -0.0246 -0.0427 0.0278  ? ? ? ? ? ? 85  ALA A CA  
1174 C C   . ALA A 94  ? 0.5855 0.5359 0.5861 -0.0230 -0.0415 0.0279  ? ? ? ? ? ? 85  ALA A C   
1175 O O   . ALA A 94  ? 0.6016 0.5565 0.6040 -0.0222 -0.0411 0.0288  ? ? ? ? ? ? 85  ALA A O   
1176 C CB  . ALA A 94  ? 0.4404 0.3873 0.4404 -0.0266 -0.0461 0.0267  ? ? ? ? ? ? 85  ALA A CB  
1182 N N   . PHE A 95  ? 0.5738 0.5221 0.5744 -0.0226 -0.0409 0.0270  ? ? ? ? ? ? 86  PHE A N   
1183 C CA  . PHE A 95  ? 0.5540 0.5052 0.5568 -0.0210 -0.0396 0.0270  ? ? ? ? ? ? 86  PHE A CA  
1184 C C   . PHE A 95  ? 0.5744 0.5275 0.5758 -0.0190 -0.0365 0.0286  ? ? ? ? ? ? 86  PHE A C   
1185 O O   . PHE A 95  ? 0.6695 0.6269 0.6731 -0.0178 -0.0357 0.0292  ? ? ? ? ? ? 86  PHE A O   
1186 C CB  . PHE A 95  ? 0.5764 0.5243 0.5789 -0.0210 -0.0395 0.0257  ? ? ? ? ? ? 86  PHE A CB  
1187 C CG  . PHE A 95  ? 0.6656 0.6160 0.6704 -0.0194 -0.0382 0.0256  ? ? ? ? ? ? 86  PHE A CG  
1188 C CD1 . PHE A 95  ? 0.8309 0.7864 0.8386 -0.0186 -0.0381 0.0262  ? ? ? ? ? ? 86  PHE A CD1 
1189 C CD2 . PHE A 95  ? 0.6788 0.6264 0.6828 -0.0189 -0.0372 0.0248  ? ? ? ? ? ? 86  PHE A CD2 
1190 C CE1 . PHE A 95  ? 0.8495 0.8072 0.8591 -0.0172 -0.0370 0.0261  ? ? ? ? ? ? 86  PHE A CE1 
1191 C CE2 . PHE A 95  ? 0.7202 0.6700 0.7262 -0.0175 -0.0360 0.0247  ? ? ? ? ? ? 86  PHE A CE2 
1192 C CZ  . PHE A 95  ? 0.7428 0.6977 0.7516 -0.0166 -0.0359 0.0253  ? ? ? ? ? ? 86  PHE A CZ  
1202 N N   . MET A 96  ? 0.5904 0.5404 0.5882 -0.0187 -0.0347 0.0293  ? ? ? ? ? ? 87  MET A N   
1203 C CA  . MET A 96  ? 0.5825 0.5341 0.5788 -0.0168 -0.0317 0.0308  ? ? ? ? ? ? 87  MET A CA  
1204 C C   . MET A 96  ? 0.5071 0.4626 0.5042 -0.0168 -0.0320 0.0320  ? ? ? ? ? ? 87  MET A C   
1205 O O   . MET A 96  ? 0.8030 0.7621 0.8011 -0.0152 -0.0303 0.0330  ? ? ? ? ? ? 87  MET A O   
1206 C CB  . MET A 96  ? 0.6849 0.6322 0.6770 -0.0166 -0.0299 0.0313  ? ? ? ? ? ? 87  MET A CB  
1207 C CG  . MET A 96  ? 0.9445 0.8866 0.9350 -0.0177 -0.0308 0.0300  ? ? ? ? ? ? 87  MET A CG  
1208 S SD  . MET A 96  ? 0.7191 0.6606 0.7115 -0.0170 -0.0306 0.0287  ? ? ? ? ? ? 87  MET A SD  
1209 C CE  . MET A 96  ? 0.6630 0.5980 0.6526 -0.0185 -0.0315 0.0274  ? ? ? ? ? ? 87  MET A CE  
1219 N N   . SER A 97  ? 0.5201 0.4748 0.5168 -0.0184 -0.0340 0.0319  ? ? ? ? ? ? 88  SER A N   
1220 C CA  . SER A 97  ? 0.5500 0.5081 0.5474 -0.0186 -0.0344 0.0329  ? ? ? ? ? ? 88  SER A CA  
1221 C C   . SER A 97  ? 0.6107 0.5740 0.6120 -0.0181 -0.0352 0.0330  ? ? ? ? ? ? 88  SER A C   
1222 O O   . SER A 97  ? 0.6837 0.6506 0.6857 -0.0173 -0.0344 0.0341  ? ? ? ? ? ? 88  SER A O   
1223 C CB  . SER A 97  ? 0.4591 0.4152 0.4558 -0.0207 -0.0369 0.0325  ? ? ? ? ? ? 88  SER A CB  
1224 O OG  . SER A 97  ? 0.7663 0.7177 0.7592 -0.0212 -0.0362 0.0326  ? ? ? ? ? ? 88  SER A OG  
1230 N N   . GLU A 98  ? 0.5452 0.5087 0.5491 -0.0185 -0.0366 0.0317  ? ? ? ? ? ? 89  GLU A N   
1231 C CA  . GLU A 98  ? 0.5784 0.5467 0.5861 -0.0180 -0.0373 0.0316  ? ? ? ? ? ? 89  GLU A CA  
1232 C C   . GLU A 98  ? 0.5479 0.5189 0.5559 -0.0157 -0.0345 0.0327  ? ? ? ? ? ? 89  GLU A C   
1233 O O   . GLU A 98  ? 0.6122 0.5877 0.6221 -0.0149 -0.0342 0.0335  ? ? ? ? ? ? 89  GLU A O   
1234 C CB  . GLU A 98  ? 0.5089 0.4764 0.5190 -0.0188 -0.0394 0.0300  ? ? ? ? ? ? 89  GLU A CB  
1235 C CG  . GLU A 98  ? 0.5152 0.4874 0.5293 -0.0180 -0.0398 0.0298  ? ? ? ? ? ? 89  GLU A CG  
1236 C CD  . GLU A 98  ? 0.6670 0.6396 0.6814 -0.0163 -0.0376 0.0298  ? ? ? ? ? ? 89  GLU A CD  
1237 O OE1 . GLU A 98  ? 0.6471 0.6162 0.6588 -0.0156 -0.0358 0.0298  ? ? ? ? ? ? 89  GLU A OE1 
1238 O OE2 . GLU A 98  ? 0.6328 0.6091 0.6502 -0.0155 -0.0377 0.0297  ? ? ? ? ? ? 89  GLU A OE2 
1245 N N   . ALA A 99  ? 0.4083 0.3767 0.4143 -0.0146 -0.0324 0.0326  ? ? ? ? ? ? 90  ALA A N   
1246 C CA  . ALA A 99  ? 0.3675 0.3381 0.3735 -0.0125 -0.0296 0.0335  ? ? ? ? ? ? 90  ALA A CA  
1247 C C   . ALA A 99  ? 0.5283 0.5009 0.5327 -0.0116 -0.0278 0.0352  ? ? ? ? ? ? 90  ALA A C   
1248 O O   . ALA A 99  ? 0.5607 0.5371 0.5664 -0.0101 -0.0264 0.0361  ? ? ? ? ? ? 90  ALA A O   
1249 C CB  . ALA A 99  ? 0.5449 0.5119 0.5489 -0.0117 -0.0279 0.0331  ? ? ? ? ? ? 90  ALA A CB  
1255 N N   . GLU A 100 ? 0.4882 0.4579 0.4897 -0.0125 -0.0280 0.0356  ? ? ? ? ? ? 91  GLU A N   
1256 C CA  . GLU A 100 ? 0.5777 0.5489 0.5775 -0.0118 -0.0264 0.0372  ? ? ? ? ? ? 91  GLU A CA  
1257 C C   . GLU A 100 ? 0.5562 0.5322 0.5586 -0.0119 -0.0275 0.0377  ? ? ? ? ? ? 91  GLU A C   
1258 O O   . GLU A 100 ? 0.6096 0.5885 0.6118 -0.0107 -0.0259 0.0391  ? ? ? ? ? ? 91  GLU A O   
1259 C CB  . GLU A 100 ? 0.5643 0.5313 0.5606 -0.0129 -0.0266 0.0373  ? ? ? ? ? ? 91  GLU A CB  
1260 C CG  . GLU A 100 ? 0.7016 0.6640 0.6948 -0.0125 -0.0249 0.0371  ? ? ? ? ? ? 91  GLU A CG  
1261 C CD  . GLU A 100 ? 0.9730 0.9311 0.9630 -0.0139 -0.0256 0.0370  ? ? ? ? ? ? 91  GLU A CD  
1262 O OE1 . GLU A 100 ? 0.9717 0.9303 0.9621 -0.0153 -0.0275 0.0370  ? ? ? ? ? ? 91  GLU A OE1 
1263 O OE2 . GLU A 100 ? 0.9086 0.8627 0.8958 -0.0136 -0.0242 0.0369  ? ? ? ? ? ? 91  GLU A OE2 
1270 N N   . LYS A 101 ? 0.5120 0.4888 0.5169 -0.0134 -0.0304 0.0367  ? ? ? ? ? ? 92  LYS A N   
1271 C CA  . LYS A 101 ? 0.6564 0.6377 0.6640 -0.0138 -0.0318 0.0372  ? ? ? ? ? ? 92  LYS A CA  
1272 C C   . LYS A 101 ? 0.5699 0.5557 0.5808 -0.0125 -0.0313 0.0372  ? ? ? ? ? ? 92  LYS A C   
1273 O O   . LYS A 101 ? 0.6237 0.6137 0.6360 -0.0117 -0.0309 0.0382  ? ? ? ? ? ? 92  LYS A O   
1274 C CB  . LYS A 101 ? 0.6522 0.6325 0.6610 -0.0160 -0.0351 0.0361  ? ? ? ? ? ? 92  LYS A CB  
1275 C CG  . LYS A 101 ? 0.5891 0.5658 0.5948 -0.0174 -0.0357 0.0362  ? ? ? ? ? ? 92  LYS A CG  
1276 C CD  . LYS A 101 ? 0.7232 0.6985 0.7300 -0.0195 -0.0389 0.0350  ? ? ? ? ? ? 92  LYS A CD  
1277 C CE  . LYS A 101 ? 0.8604 0.8321 0.8641 -0.0209 -0.0395 0.0352  ? ? ? ? ? ? 92  LYS A CE  
1278 N NZ  . LYS A 101 ? 1.0100 0.9799 1.0146 -0.0230 -0.0426 0.0340  ? ? ? ? ? ? 92  LYS A NZ  
1292 N N   . VAL A 102 ? 0.5030 0.4879 0.5151 -0.0121 -0.0314 0.0362  ? ? ? ? ? ? 93  VAL A N   
1293 C CA  . VAL A 102 ? 0.4777 0.4665 0.4928 -0.0107 -0.0307 0.0362  ? ? ? ? ? ? 93  VAL A CA  
1294 C C   . VAL A 102 ? 0.4467 0.4371 0.4604 -0.0086 -0.0275 0.0376  ? ? ? ? ? ? 93  VAL A C   
1295 O O   . VAL A 102 ? 0.5274 0.5222 0.5431 -0.0075 -0.0268 0.0384  ? ? ? ? ? ? 93  VAL A O   
1296 C CB  . VAL A 102 ? 0.4890 0.4760 0.5052 -0.0108 -0.0312 0.0349  ? ? ? ? ? ? 93  VAL A CB  
1297 C CG1 . VAL A 102 ? 0.5097 0.5005 0.5286 -0.0091 -0.0301 0.0350  ? ? ? ? ? ? 93  VAL A CG1 
1298 C CG2 . VAL A 102 ? 0.4699 0.4559 0.4880 -0.0128 -0.0345 0.0335  ? ? ? ? ? ? 93  VAL A CG2 
1308 N N   . SER A 103 ? 0.5160 0.5027 0.5262 -0.0081 -0.0256 0.0380  ? ? ? ? ? ? 94  SER A N   
1309 C CA  . SER A 103 ? 0.5255 0.5132 0.5339 -0.0062 -0.0225 0.0393  ? ? ? ? ? ? 94  SER A CA  
1310 C C   . SER A 103 ? 0.5315 0.5226 0.5401 -0.0059 -0.0221 0.0407  ? ? ? ? ? ? 94  SER A C   
1311 O O   . SER A 103 ? 0.6167 0.6116 0.6264 -0.0043 -0.0205 0.0416  ? ? ? ? ? ? 94  SER A O   
1312 C CB  . SER A 103 ? 0.5506 0.5335 0.5551 -0.0061 -0.0209 0.0395  ? ? ? ? ? ? 94  SER A CB  
1313 O OG  . SER A 103 ? 0.4805 0.4643 0.4830 -0.0044 -0.0181 0.0409  ? ? ? ? ? ? 94  SER A OG  
1319 N N   . GLU A 104 ? 0.5544 0.5443 0.5618 -0.0074 -0.0236 0.0408  ? ? ? ? ? ? 95  GLU A N   
1320 C CA  . GLU A 104 ? 0.6402 0.6330 0.6477 -0.0073 -0.0234 0.0420  ? ? ? ? ? ? 95  GLU A CA  
1321 C C   . GLU A 104 ? 0.5638 0.5618 0.5751 -0.0071 -0.0245 0.0420  ? ? ? ? ? ? 95  GLU A C   
1322 O O   . GLU A 104 ? 0.5791 0.5807 0.5910 -0.0059 -0.0233 0.0432  ? ? ? ? ? ? 95  GLU A O   
1323 C CB  . GLU A 104 ? 0.7069 0.6972 0.7127 -0.0093 -0.0253 0.0418  ? ? ? ? ? ? 95  GLU A CB  
1324 C CG  . GLU A 104 ? 0.9881 0.9808 0.9934 -0.0093 -0.0250 0.0431  ? ? ? ? ? ? 95  GLU A CG  
1325 C CD  . GLU A 104 ? 1.3292 1.3193 1.3328 -0.0112 -0.0268 0.0429  ? ? ? ? ? ? 95  GLU A CD  
1326 O OE1 . GLU A 104 ? 1.3447 1.3310 1.3476 -0.0126 -0.0283 0.0417  ? ? ? ? ? ? 95  GLU A OE1 
1327 O OE2 . GLU A 104 ? 1.4244 1.4161 1.4274 -0.0114 -0.0267 0.0438  ? ? ? ? ? ? 95  GLU A OE2 
1334 N N   . LEU A 105 ? 0.6030 0.6014 0.6170 -0.0081 -0.0268 0.0408  ? ? ? ? ? ? 96  LEU A N   
1335 C CA  . LEU A 105 ? 0.4673 0.4705 0.4852 -0.0080 -0.0281 0.0407  ? ? ? ? ? ? 96  LEU A CA  
1336 C C   . LEU A 105 ? 0.5762 0.5827 0.5955 -0.0058 -0.0260 0.0412  ? ? ? ? ? ? 96  LEU A C   
1337 O O   . LEU A 105 ? 0.5611 0.5721 0.5825 -0.0051 -0.0258 0.0419  ? ? ? ? ? ? 96  LEU A O   
1338 C CB  . LEU A 105 ? 0.5186 0.5211 0.5389 -0.0095 -0.0309 0.0391  ? ? ? ? ? ? 96  LEU A CB  
1339 C CG  . LEU A 105 ? 0.6436 0.6487 0.6664 -0.0109 -0.0337 0.0388  ? ? ? ? ? ? 96  LEU A CG  
1340 C CD1 . LEU A 105 ? 0.5629 0.5662 0.5835 -0.0123 -0.0345 0.0393  ? ? ? ? ? ? 96  LEU A CD1 
1341 C CD2 . LEU A 105 ? 0.6631 0.6675 0.6884 -0.0122 -0.0362 0.0372  ? ? ? ? ? ? 96  LEU A CD2 
1353 N N   . HIS A 106 ? 0.4597 0.4639 0.4779 -0.0048 -0.0243 0.0409  ? ? ? ? ? ? 97  HIS A N   
1354 C CA  . HIS A 106 ? 0.4782 0.4851 0.4976 -0.0028 -0.0223 0.0414  ? ? ? ? ? ? 97  HIS A CA  
1355 C C   . HIS A 106 ? 0.5347 0.5430 0.5521 -0.0012 -0.0195 0.0430  ? ? ? ? ? ? 97  HIS A C   
1356 O O   . HIS A 106 ? 0.5801 0.5920 0.5989 0.0005  -0.0181 0.0436  ? ? ? ? ? ? 97  HIS A O   
1357 C CB  . HIS A 106 ? 0.3798 0.3839 0.3988 -0.0023 -0.0216 0.0404  ? ? ? ? ? ? 97  HIS A CB  
1358 C CG  . HIS A 106 ? 0.4939 0.4982 0.5158 -0.0033 -0.0239 0.0389  ? ? ? ? ? ? 97  HIS A CG  
1359 N ND1 . HIS A 106 ? 0.4608 0.4686 0.4858 -0.0024 -0.0239 0.0387  ? ? ? ? ? ? 97  HIS A ND1 
1360 C CD2 . HIS A 106 ? 0.4843 0.4859 0.5065 -0.0052 -0.0264 0.0377  ? ? ? ? ? ? 97  HIS A CD2 
1361 C CE1 . HIS A 106 ? 0.4464 0.4535 0.4735 -0.0036 -0.0262 0.0373  ? ? ? ? ? ? 97  HIS A CE1 
1362 N NE2 . HIS A 106 ? 0.5099 0.5133 0.5354 -0.0053 -0.0278 0.0367  ? ? ? ? ? ? 97  HIS A NE2 
1371 N N   . LEU A 107 ? 0.5558 0.5613 0.5699 -0.0016 -0.0188 0.0436  ? ? ? ? ? ? 98  LEU A N   
1372 C CA  . LEU A 107 ? 0.4832 0.4900 0.4953 -0.0002 -0.0163 0.0451  ? ? ? ? ? ? 98  LEU A CA  
1373 C C   . LEU A 107 ? 0.4643 0.4755 0.4782 -0.0003 -0.0171 0.0459  ? ? ? ? ? ? 98  LEU A C   
1374 O O   . LEU A 107 ? 0.5594 0.5731 0.5729 0.0011  -0.0151 0.0472  ? ? ? ? ? ? 98  LEU A O   
1375 C CB  . LEU A 107 ? 0.4180 0.4203 0.4260 -0.0007 -0.0154 0.0455  ? ? ? ? ? ? 98  LEU A CB  
1376 C CG  . LEU A 107 ? 0.5478 0.5458 0.5534 -0.0002 -0.0139 0.0450  ? ? ? ? ? ? 98  LEU A CG  
1377 C CD1 . LEU A 107 ? 0.4108 0.4046 0.4125 -0.0009 -0.0133 0.0454  ? ? ? ? ? ? 98  LEU A CD1 
1378 C CD2 . LEU A 107 ? 0.5386 0.5382 0.5442 0.0021  -0.0111 0.0457  ? ? ? ? ? ? 98  LEU A CD2 
1390 N N   . GLU A 108 ? 0.4658 0.4777 0.4816 -0.0020 -0.0199 0.0452  ? ? ? ? ? ? 99  GLU A N   
1391 C CA  . GLU A 108 ? 0.5020 0.5183 0.5199 -0.0022 -0.0208 0.0459  ? ? ? ? ? ? 99  GLU A CA  
1392 C C   . GLU A 108 ? 0.5669 0.5878 0.5883 -0.0010 -0.0206 0.0459  ? ? ? ? ? ? 99  GLU A C   
1393 O O   . GLU A 108 ? 0.6512 0.6761 0.6738 0.0000  -0.0199 0.0469  ? ? ? ? ? ? 99  GLU A O   
1394 C CB  . GLU A 108 ? 0.5443 0.5599 0.5633 -0.0045 -0.0240 0.0451  ? ? ? ? ? ? 99  GLU A CB  
1395 C CG  . GLU A 108 ? 0.9057 0.9175 0.9214 -0.0057 -0.0243 0.0453  ? ? ? ? ? ? 99  GLU A CG  
1396 C CD  . GLU A 108 ? 1.2256 1.2365 1.2424 -0.0080 -0.0274 0.0444  ? ? ? ? ? ? 99  GLU A CD  
1397 O OE1 . GLU A 108 ? 1.1987 1.2125 1.2188 -0.0085 -0.0293 0.0438  ? ? ? ? ? ? 99  GLU A OE1 
1398 O OE2 . GLU A 108 ? 1.3445 1.3519 1.3587 -0.0092 -0.0280 0.0443  ? ? ? ? ? ? 99  GLU A OE2 
1405 N N   . VAL A 109 ? 0.4489 0.4692 0.4719 -0.0009 -0.0212 0.0448  ? ? ? ? ? ? 100 VAL A N   
1406 C CA  . VAL A 109 ? 0.4013 0.4256 0.4275 0.0004  -0.0208 0.0448  ? ? ? ? ? ? 100 VAL A CA  
1407 C C   . VAL A 109 ? 0.5481 0.5739 0.5731 0.0026  -0.0177 0.0460  ? ? ? ? ? ? 100 VAL A C   
1408 O O   . VAL A 109 ? 0.6108 0.6410 0.6376 0.0038  -0.0170 0.0468  ? ? ? ? ? ? 100 VAL A O   
1409 C CB  . VAL A 109 ? 0.4065 0.4292 0.4342 0.0001  -0.0218 0.0433  ? ? ? ? ? ? 100 VAL A CB  
1410 C CG1 . VAL A 109 ? 0.4926 0.5195 0.5235 0.0015  -0.0213 0.0433  ? ? ? ? ? ? 100 VAL A CG1 
1411 C CG2 . VAL A 109 ? 0.4036 0.4249 0.4326 -0.0021 -0.0250 0.0421  ? ? ? ? ? ? 100 VAL A CG2 
1421 N N   . LYS A 110 ? 0.5339 0.5560 0.5558 0.0033  -0.0157 0.0461  ? ? ? ? ? ? 101 LYS A N   
1422 C CA  . LYS A 110 ? 0.4777 0.5007 0.4980 0.0054  -0.0126 0.0472  ? ? ? ? ? ? 101 LYS A CA  
1423 C C   . LYS A 110 ? 0.5225 0.5483 0.5422 0.0059  -0.0117 0.0487  ? ? ? ? ? ? 101 LYS A C   
1424 O O   . LYS A 110 ? 0.5922 0.6216 0.6129 0.0076  -0.0101 0.0496  ? ? ? ? ? ? 101 LYS A O   
1425 C CB  . LYS A 110 ? 0.4931 0.5112 0.5098 0.0056  -0.0110 0.0472  ? ? ? ? ? ? 101 LYS A CB  
1426 C CG  . LYS A 110 ? 0.5250 0.5436 0.5400 0.0078  -0.0077 0.0483  ? ? ? ? ? ? 101 LYS A CG  
1427 C CD  . LYS A 110 ? 0.6200 0.6369 0.6315 0.0079  -0.0062 0.0494  ? ? ? ? ? ? 101 LYS A CD  
1428 C CE  . LYS A 110 ? 0.7985 0.8157 0.8082 0.0101  -0.0029 0.0504  ? ? ? ? ? ? 101 LYS A CE  
1429 N NZ  . LYS A 110 ? 0.9742 0.9895 0.9804 0.0102  -0.0014 0.0515  ? ? ? ? ? ? 101 LYS A NZ  
1443 N N   . GLY A 111 ? 0.5082 0.5323 0.5263 0.0045  -0.0127 0.0489  ? ? ? ? ? ? 102 GLY A N   
1444 C CA  . GLY A 111 ? 0.5486 0.5751 0.5660 0.0048  -0.0120 0.0501  ? ? ? ? ? ? 102 GLY A CA  
1445 C C   . GLY A 111 ? 0.4921 0.5238 0.5129 0.0050  -0.0130 0.0504  ? ? ? ? ? ? 102 GLY A C   
1446 O O   . GLY A 111 ? 0.5222 0.5572 0.5432 0.0063  -0.0115 0.0516  ? ? ? ? ? ? 102 GLY A O   
1450 N N   . SER A 112 ? 0.4094 0.4422 0.4331 0.0037  -0.0157 0.0494  ? ? ? ? ? ? 103 SER A N   
1451 C CA  . SER A 112 ? 0.5273 0.5651 0.5545 0.0038  -0.0169 0.0495  ? ? ? ? ? ? 103 SER A CA  
1452 C C   . SER A 112 ? 0.5436 0.5848 0.5727 0.0058  -0.0152 0.0499  ? ? ? ? ? ? 103 SER A C   
1453 O O   . SER A 112 ? 0.6589 0.7043 0.6894 0.0068  -0.0145 0.0508  ? ? ? ? ? ? 103 SER A O   
1454 C CB  . SER A 112 ? 0.5784 0.6160 0.6081 0.0020  -0.0201 0.0482  ? ? ? ? ? ? 103 SER A CB  
1455 O OG  . SER A 112 ? 0.7976 0.8327 0.8258 0.0001  -0.0217 0.0480  ? ? ? ? ? ? 103 SER A OG  
1461 N N   . LEU A 113 ? 0.4447 0.4841 0.4739 0.0065  -0.0146 0.0491  ? ? ? ? ? ? 104 LEU A N   
1462 C CA  . LEU A 113 ? 0.4326 0.4748 0.4634 0.0084  -0.0130 0.0494  ? ? ? ? ? ? 104 LEU A CA  
1463 C C   . LEU A 113 ? 0.4891 0.5328 0.5182 0.0103  -0.0100 0.0508  ? ? ? ? ? ? 104 LEU A C   
1464 O O   . LEU A 113 ? 0.6373 0.6850 0.6682 0.0118  -0.0090 0.0514  ? ? ? ? ? ? 104 LEU A O   
1465 C CB  . LEU A 113 ? 0.4630 0.5023 0.4936 0.0086  -0.0126 0.0483  ? ? ? ? ? ? 104 LEU A CB  
1466 C CG  . LEU A 113 ? 0.4280 0.4665 0.4610 0.0071  -0.0153 0.0468  ? ? ? ? ? ? 104 LEU A CG  
1467 C CD1 . LEU A 113 ? 0.4399 0.4753 0.4722 0.0076  -0.0145 0.0459  ? ? ? ? ? ? 104 LEU A CD1 
1468 C CD2 . LEU A 113 ? 0.5137 0.5571 0.5508 0.0072  -0.0168 0.0466  ? ? ? ? ? ? 104 LEU A CD2 
1480 N N   . MET A 114 ? 0.5366 0.5771 0.5621 0.0102  -0.0087 0.0514  ? ? ? ? ? ? 105 MET A N   
1481 C CA  . MET A 114 ? 0.5061 0.5472 0.5294 0.0120  -0.0057 0.0527  ? ? ? ? ? ? 105 MET A CA  
1482 C C   . MET A 114 ? 0.5113 0.5551 0.5344 0.0120  -0.0056 0.0539  ? ? ? ? ? ? 105 MET A C   
1483 O O   . MET A 114 ? 0.6788 0.7260 0.7024 0.0136  -0.0039 0.0549  ? ? ? ? ? ? 105 MET A O   
1484 C CB  . MET A 114 ? 0.3724 0.4086 0.3920 0.0122  -0.0041 0.0528  ? ? ? ? ? ? 105 MET A CB  
1485 C CG  . MET A 114 ? 0.4417 0.4754 0.4612 0.0126  -0.0036 0.0518  ? ? ? ? ? ? 105 MET A CG  
1486 S SD  . MET A 114 ? 0.5997 0.6374 0.6216 0.0149  -0.0019 0.0521  ? ? ? ? ? ? 105 MET A SD  
1487 C CE  . MET A 114 ? 0.3908 0.4299 0.4103 0.0169  0.0013  0.0539  ? ? ? ? ? ? 105 MET A CE  
1497 N N   . ASN A 115 ? 0.4865 0.5285 0.5086 0.0102  -0.0073 0.0537  ? ? ? ? ? ? 106 ASN A N   
1498 C CA  . ASN A 115 ? 0.5359 0.5798 0.5573 0.0100  -0.0072 0.0548  ? ? ? ? ? ? 106 ASN A CA  
1499 C C   . ASN A 115 ? 0.4224 0.4713 0.4474 0.0098  -0.0087 0.0549  ? ? ? ? ? ? 106 ASN A C   
1500 O O   . ASN A 115 ? 0.5987 0.6505 0.6238 0.0103  -0.0080 0.0560  ? ? ? ? ? ? 106 ASN A O   
1501 C CB  . ASN A 115 ? 0.5019 0.5420 0.5209 0.0081  -0.0083 0.0546  ? ? ? ? ? ? 106 ASN A CB  
1502 C CG  . ASN A 115 ? 0.5646 0.5998 0.5798 0.0084  -0.0067 0.0546  ? ? ? ? ? ? 106 ASN A CG  
1503 O OD1 . ASN A 115 ? 0.6176 0.6528 0.6315 0.0101  -0.0041 0.0553  ? ? ? ? ? ? 106 ASN A OD1 
1504 N ND2 . ASN A 115 ? 0.6613 0.6925 0.6749 0.0066  -0.0082 0.0539  ? ? ? ? ? ? 106 ASN A ND2 
1511 N N   . GLU A 116 ? 0.4162 0.4662 0.4442 0.0090  -0.0108 0.0538  ? ? ? ? ? ? 107 GLU A N   
1512 C CA  . GLU A 116 ? 0.5685 0.6231 0.6000 0.0087  -0.0125 0.0538  ? ? ? ? ? ? 107 GLU A CA  
1513 C C   . GLU A 116 ? 0.5964 0.6546 0.6308 0.0103  -0.0118 0.0537  ? ? ? ? ? ? 107 GLU A C   
1514 O O   . GLU A 116 ? 0.6686 0.7307 0.7041 0.0116  -0.0106 0.0547  ? ? ? ? ? ? 107 GLU A O   
1515 C CB  . GLU A 116 ? 0.5072 0.5607 0.5402 0.0064  -0.0157 0.0527  ? ? ? ? ? ? 107 GLU A CB  
1516 C CG  . GLU A 116 ? 0.7982 0.8483 0.8286 0.0048  -0.0166 0.0527  ? ? ? ? ? ? 107 GLU A CG  
1517 C CD  . GLU A 116 ? 1.2019 1.2510 1.2338 0.0026  -0.0198 0.0516  ? ? ? ? ? ? 107 GLU A CD  
1518 O OE1 . GLU A 116 ? 1.2406 1.2930 1.2759 0.0023  -0.0215 0.0511  ? ? ? ? ? ? 107 GLU A OE1 
1519 O OE2 . GLU A 116 ? 1.3642 1.4093 1.3938 0.0012  -0.0207 0.0512  ? ? ? ? ? ? 107 GLU A OE2 
1526 N N   . ASP A 117 ? 0.5581 0.6148 0.5936 0.0101  -0.0126 0.0526  ? ? ? ? ? ? 108 ASP A N   
1527 C CA  . ASP A 117 ? 0.5688 0.6288 0.6073 0.0113  -0.0123 0.0523  ? ? ? ? ? ? 108 ASP A CA  
1528 C C   . ASP A 117 ? 0.5441 0.6052 0.5816 0.0137  -0.0092 0.0533  ? ? ? ? ? ? 108 ASP A C   
1529 O O   . ASP A 117 ? 0.4871 0.5525 0.5265 0.0150  -0.0084 0.0539  ? ? ? ? ? ? 108 ASP A O   
1530 C CB  . ASP A 117 ? 0.6059 0.6636 0.6456 0.0105  -0.0138 0.0508  ? ? ? ? ? ? 108 ASP A CB  
1531 C CG  . ASP A 117 ? 0.6541 0.7104 0.6948 0.0081  -0.0169 0.0499  ? ? ? ? ? ? 108 ASP A CG  
1532 O OD1 . ASP A 117 ? 0.6295 0.6889 0.6720 0.0074  -0.0184 0.0501  ? ? ? ? ? ? 108 ASP A OD1 
1533 O OD2 . ASP A 117 ? 0.7628 0.8152 0.8026 0.0070  -0.0179 0.0488  ? ? ? ? ? ? 108 ASP A OD2 
1538 N N   . PHE A 118 ? 0.5993 0.6565 0.6338 0.0142  -0.0075 0.0533  ? ? ? ? ? ? 109 PHE A N   
1539 C CA  . PHE A 118 ? 0.3847 0.4425 0.4178 0.0164  -0.0044 0.0541  ? ? ? ? ? ? 109 PHE A CA  
1540 C C   . PHE A 118 ? 0.4191 0.4798 0.4515 0.0174  -0.0029 0.0556  ? ? ? ? ? ? 109 PHE A C   
1541 O O   . PHE A 118 ? 0.6120 0.6761 0.6455 0.0192  -0.0013 0.0563  ? ? ? ? ? ? 109 PHE A O   
1542 C CB  . PHE A 118 ? 0.4323 0.4849 0.4618 0.0164  -0.0030 0.0540  ? ? ? ? ? ? 109 PHE A CB  
1543 C CG  . PHE A 118 ? 0.4234 0.4761 0.4512 0.0186  0.0002  0.0549  ? ? ? ? ? ? 109 PHE A CG  
1544 C CD1 . PHE A 118 ? 0.3731 0.4260 0.3984 0.0195  0.0021  0.0561  ? ? ? ? ? ? 109 PHE A CD1 
1545 C CD2 . PHE A 118 ? 0.4419 0.4944 0.4704 0.0198  0.0012  0.0544  ? ? ? ? ? ? 109 PHE A CD2 
1546 C CE1 . PHE A 118 ? 0.4059 0.4588 0.4296 0.0214  0.0050  0.0569  ? ? ? ? ? ? 109 PHE A CE1 
1547 C CE2 . PHE A 118 ? 0.4594 0.5119 0.4863 0.0218  0.0041  0.0552  ? ? ? ? ? ? 109 PHE A CE2 
1548 C CZ  . PHE A 118 ? 0.3800 0.4327 0.4045 0.0226  0.0060  0.0565  ? ? ? ? ? ? 109 PHE A CZ  
1558 N N   . GLU A 119 ? 0.4570 0.5164 0.4876 0.0162  -0.0035 0.0560  ? ? ? ? ? ? 110 GLU A N   
1559 C CA  . GLU A 119 ? 0.3931 0.4549 0.4227 0.0170  -0.0021 0.0574  ? ? ? ? ? ? 110 GLU A CA  
1560 C C   . GLU A 119 ? 0.5117 0.5789 0.5447 0.0173  -0.0030 0.0578  ? ? ? ? ? ? 110 GLU A C   
1561 O O   . GLU A 119 ? 0.5053 0.5757 0.5385 0.0187  -0.0014 0.0589  ? ? ? ? ? ? 110 GLU A O   
1562 C CB  . GLU A 119 ? 0.4676 0.5266 0.4947 0.0155  -0.0028 0.0577  ? ? ? ? ? ? 110 GLU A CB  
1563 C CG  . GLU A 119 ? 0.7389 0.7987 0.7637 0.0165  -0.0007 0.0591  ? ? ? ? ? ? 110 GLU A CG  
1564 C CD  . GLU A 119 ? 0.9325 0.9900 0.9544 0.0181  0.0023  0.0596  ? ? ? ? ? ? 110 GLU A CD  
1565 O OE1 . GLU A 119 ? 0.8737 0.9284 0.8950 0.0182  0.0026  0.0589  ? ? ? ? ? ? 110 GLU A OE1 
1566 O OE2 . GLU A 119 ? 0.9894 1.0481 1.0097 0.0193  0.0043  0.0609  ? ? ? ? ? ? 110 GLU A OE2 
1573 N N   . LYS A 120 ? 0.3730 0.4413 0.4089 0.0160  -0.0057 0.0568  ? ? ? ? ? ? 111 LYS A N   
1574 C CA  . LYS A 120 ? 0.4369 0.5103 0.4762 0.0161  -0.0068 0.0570  ? ? ? ? ? ? 111 LYS A CA  
1575 C C   . LYS A 120 ? 0.5198 0.5967 0.5611 0.0182  -0.0053 0.0573  ? ? ? ? ? ? 111 LYS A C   
1576 O O   . LYS A 120 ? 0.5111 0.5922 0.5539 0.0192  -0.0046 0.0581  ? ? ? ? ? ? 111 LYS A O   
1577 C CB  . LYS A 120 ? 0.3306 0.4041 0.3725 0.0142  -0.0100 0.0558  ? ? ? ? ? ? 111 LYS A CB  
1578 C CG  . LYS A 120 ? 0.4505 0.5291 0.4959 0.0140  -0.0115 0.0560  ? ? ? ? ? ? 111 LYS A CG  
1579 C CD  . LYS A 120 ? 0.5199 0.5982 0.5676 0.0121  -0.0147 0.0547  ? ? ? ? ? ? 111 LYS A CD  
1580 C CE  . LYS A 120 ? 0.6449 0.7281 0.6959 0.0118  -0.0162 0.0549  ? ? ? ? ? ? 111 LYS A CE  
1581 N NZ  . LYS A 120 ? 0.7605 0.8437 0.8140 0.0100  -0.0193 0.0537  ? ? ? ? ? ? 111 LYS A NZ  
1595 N N   . ILE A 121 ? 0.3261 0.4012 0.3674 0.0188  -0.0046 0.0566  ? ? ? ? ? ? 112 ILE A N   
1596 C CA  . ILE A 121 ? 0.4532 0.5310 0.4961 0.0208  -0.0031 0.0568  ? ? ? ? ? ? 112 ILE A CA  
1597 C C   . ILE A 121 ? 0.5112 0.5898 0.5519 0.0227  -0.0001 0.0582  ? ? ? ? ? ? 112 ILE A C   
1598 O O   . ILE A 121 ? 0.5319 0.6145 0.5742 0.0242  0.0011  0.0588  ? ? ? ? ? ? 112 ILE A O   
1599 C CB  . ILE A 121 ? 0.3936 0.4688 0.4366 0.0209  -0.0030 0.0558  ? ? ? ? ? ? 112 ILE A CB  
1600 C CG1 . ILE A 121 ? 0.4116 0.4860 0.4568 0.0190  -0.0060 0.0544  ? ? ? ? ? ? 112 ILE A CG1 
1601 C CG2 . ILE A 121 ? 0.2968 0.3750 0.3415 0.0230  -0.0014 0.0560  ? ? ? ? ? ? 112 ILE A CG2 
1602 C CD1 . ILE A 121 ? 0.5057 0.5765 0.5504 0.0189  -0.0061 0.0533  ? ? ? ? ? ? 112 ILE A CD1 
1614 N N   . LYS A 122 ? 0.4392 0.5139 0.4763 0.0225  0.0012  0.0585  ? ? ? ? ? ? 113 LYS A N   
1615 C CA  . LYS A 122 ? 0.4934 0.5683 0.5280 0.0243  0.0041  0.0597  ? ? ? ? ? ? 113 LYS A CA  
1616 C C   . LYS A 122 ? 0.4362 0.5151 0.4715 0.0247  0.0045  0.0609  ? ? ? ? ? ? 113 LYS A C   
1617 O O   . LYS A 122 ? 0.5799 0.6616 0.6155 0.0266  0.0065  0.0618  ? ? ? ? ? ? 113 LYS A O   
1618 C CB  . LYS A 122 ? 0.4314 0.5012 0.4620 0.0237  0.0051  0.0599  ? ? ? ? ? ? 113 LYS A CB  
1619 C CG  . LYS A 122 ? 0.5868 0.6561 0.6146 0.0255  0.0082  0.0610  ? ? ? ? ? ? 113 LYS A CG  
1620 C CD  . LYS A 122 ? 0.6727 0.7369 0.6966 0.0249  0.0090  0.0610  ? ? ? ? ? ? 113 LYS A CD  
1621 C CE  . LYS A 122 ? 0.8404 0.9040 0.8616 0.0267  0.0122  0.0621  ? ? ? ? ? ? 113 LYS A CE  
1622 N NZ  . LYS A 122 ? 1.0510 1.1094 1.0683 0.0262  0.0130  0.0621  ? ? ? ? ? ? 113 LYS A NZ  
1636 N N   . ASN A 123 ? 0.3590 0.4382 0.3948 0.0230  0.0025  0.0608  ? ? ? ? ? ? 114 ASN A N   
1637 C CA  . ASN A 123 ? 0.4708 0.5538 0.5074 0.0233  0.0025  0.0618  ? ? ? ? ? ? 114 ASN A CA  
1638 C C   . ASN A 123 ? 0.4239 0.5120 0.4643 0.0241  0.0019  0.0618  ? ? ? ? ? ? 114 ASN A C   
1639 O O   . ASN A 123 ? 0.5194 0.6111 0.5604 0.0254  0.0032  0.0628  ? ? ? ? ? ? 114 ASN A O   
1640 C CB  . ASN A 123 ? 0.4566 0.5383 0.4926 0.0211  0.0004  0.0616  ? ? ? ? ? ? 114 ASN A CB  
1641 C CG  . ASN A 123 ? 0.7339 0.8108 0.7659 0.0205  0.0013  0.0618  ? ? ? ? ? ? 114 ASN A CG  
1642 O OD1 . ASN A 123 ? 0.7874 0.8632 0.8169 0.0218  0.0038  0.0626  ? ? ? ? ? ? 114 ASN A OD1 
1643 N ND2 . ASN A 123 ? 0.8098 0.8840 0.8413 0.0184  -0.0009 0.0611  ? ? ? ? ? ? 114 ASN A ND2 
1650 N N   . TRP A 124 ? 0.4353 0.5239 0.4784 0.0233  -0.0001 0.0607  ? ? ? ? ? ? 115 TRP A N   
1651 C CA  . TRP A 124 ? 0.4138 0.5072 0.4607 0.0239  -0.0008 0.0606  ? ? ? ? ? ? 115 TRP A CA  
1652 C C   . TRP A 124 ? 0.4055 0.5009 0.4526 0.0263  0.0017  0.0612  ? ? ? ? ? ? 115 TRP A C   
1653 O O   . TRP A 124 ? 0.4661 0.5659 0.5150 0.0275  0.0024  0.0619  ? ? ? ? ? ? 115 TRP A O   
1654 C CB  . TRP A 124 ? 0.3697 0.4627 0.4192 0.0226  -0.0033 0.0592  ? ? ? ? ? ? 115 TRP A CB  
1655 C CG  . TRP A 124 ? 0.4320 0.5298 0.4855 0.0231  -0.0045 0.0590  ? ? ? ? ? ? 115 TRP A CG  
1656 C CD1 . TRP A 124 ? 0.3057 0.4064 0.3617 0.0219  -0.0067 0.0589  ? ? ? ? ? ? 115 TRP A CD1 
1657 C CD2 . TRP A 124 ? 0.4113 0.5119 0.4668 0.0248  -0.0034 0.0590  ? ? ? ? ? ? 115 TRP A CD2 
1658 N NE1 . TRP A 124 ? 0.4697 0.5747 0.5292 0.0228  -0.0071 0.0588  ? ? ? ? ? ? 115 TRP A NE1 
1659 C CE2 . TRP A 124 ? 0.3842 0.4892 0.4435 0.0245  -0.0051 0.0588  ? ? ? ? ? ? 115 TRP A CE2 
1660 C CE3 . TRP A 124 ? 0.4256 0.5252 0.4802 0.0265  -0.0012 0.0591  ? ? ? ? ? ? 115 TRP A CE3 
1661 C CZ2 . TRP A 124 ? 0.3811 0.4895 0.4430 0.0259  -0.0046 0.0588  ? ? ? ? ? ? 115 TRP A CZ2 
1662 C CZ3 . TRP A 124 ? 0.4921 0.5952 0.5493 0.0279  -0.0008 0.0590  ? ? ? ? ? ? 115 TRP A CZ3 
1663 C CH2 . TRP A 124 ? 0.4306 0.5381 0.4915 0.0276  -0.0025 0.0589  ? ? ? ? ? ? 115 TRP A CH2 
1674 N N   . GLN A 125 ? 0.3205 0.4128 0.3659 0.0270  0.0031  0.0609  ? ? ? ? ? ? 116 GLN A N   
1675 C CA  . GLN A 125 ? 0.4256 0.5192 0.4708 0.0293  0.0056  0.0614  ? ? ? ? ? ? 116 GLN A CA  
1676 C C   . GLN A 125 ? 0.4720 0.5672 0.5154 0.0307  0.0080  0.0628  ? ? ? ? ? ? 116 GLN A C   
1677 O O   . GLN A 125 ? 0.5209 0.6198 0.5657 0.0324  0.0093  0.0635  ? ? ? ? ? ? 116 GLN A O   
1678 C CB  . GLN A 125 ? 0.4105 0.4995 0.4535 0.0295  0.0067  0.0608  ? ? ? ? ? ? 116 GLN A CB  
1679 C CG  . GLN A 125 ? 0.4966 0.5866 0.5394 0.0318  0.0092  0.0612  ? ? ? ? ? ? 116 GLN A CG  
1680 C CD  . GLN A 125 ? 0.5218 0.6071 0.5619 0.0320  0.0104  0.0607  ? ? ? ? ? ? 116 GLN A CD  
1681 O OE1 . GLN A 125 ? 0.6438 0.7255 0.6808 0.0315  0.0111  0.0610  ? ? ? ? ? ? 116 GLN A OE1 
1682 N NE2 . GLN A 125 ? 0.4660 0.5513 0.5075 0.0328  0.0107  0.0601  ? ? ? ? ? ? 116 GLN A NE2 
1691 N N   . LYS A 126 ? 0.4668 0.5591 0.5071 0.0300  0.0084  0.0633  ? ? ? ? ? ? 117 LYS A N   
1692 C CA  . LYS A 126 ? 0.4451 0.5386 0.4835 0.0312  0.0106  0.0646  ? ? ? ? ? ? 117 LYS A CA  
1693 C C   . LYS A 126 ? 0.4951 0.5938 0.5359 0.0315  0.0101  0.0653  ? ? ? ? ? ? 117 LYS A C   
1694 O O   . LYS A 126 ? 0.5202 0.6213 0.5605 0.0331  0.0121  0.0664  ? ? ? ? ? ? 117 LYS A O   
1695 C CB  . LYS A 126 ? 0.4880 0.5776 0.5230 0.0299  0.0106  0.0649  ? ? ? ? ? ? 117 LYS A CB  
1696 C CG  . LYS A 126 ? 0.5590 0.6498 0.5920 0.0307  0.0124  0.0662  ? ? ? ? ? ? 117 LYS A CG  
1697 C CD  . LYS A 126 ? 1.0220 1.1087 1.0517 0.0294  0.0123  0.0664  ? ? ? ? ? ? 117 LYS A CD  
1698 C CE  . LYS A 126 ? 1.3399 1.4261 1.3707 0.0270  0.0093  0.0657  ? ? ? ? ? ? 117 LYS A CE  
1699 N NZ  . LYS A 126 ? 1.4141 1.5049 1.4475 0.0269  0.0082  0.0661  ? ? ? ? ? ? 117 LYS A NZ  
1713 N N   . GLU A 127 ? 0.3780 0.4782 0.4213 0.0300  0.0074  0.0647  ? ? ? ? ? ? 118 GLU A N   
1714 C CA  . GLU A 127 ? 0.4635 0.5685 0.5093 0.0300  0.0067  0.0653  ? ? ? ? ? ? 118 GLU A CA  
1715 C C   . GLU A 127 ? 0.5872 0.6966 0.6365 0.0313  0.0066  0.0651  ? ? ? ? ? ? 118 GLU A C   
1716 O O   . GLU A 127 ? 0.4718 0.5855 0.5227 0.0322  0.0070  0.0659  ? ? ? ? ? ? 118 GLU A O   
1717 C CB  . GLU A 127 ? 0.5127 0.6172 0.5594 0.0277  0.0038  0.0647  ? ? ? ? ? ? 118 GLU A CB  
1718 C CG  . GLU A 127 ? 0.9353 1.0434 0.9829 0.0275  0.0034  0.0655  ? ? ? ? ? ? 118 GLU A CG  
1719 C CD  . GLU A 127 ? 1.2716 1.3782 1.3158 0.0278  0.0052  0.0666  ? ? ? ? ? ? 118 GLU A CD  
1720 O OE1 . GLU A 127 ? 1.2213 1.3233 1.2625 0.0271  0.0056  0.0664  ? ? ? ? ? ? 118 GLU A OE1 
1721 O OE2 . GLU A 127 ? 1.4447 1.5546 1.4892 0.0288  0.0063  0.0676  ? ? ? ? ? ? 118 GLU A OE2 
1728 N N   . ALA A 128 ? 0.4531 0.5614 0.5036 0.0313  0.0060  0.0642  ? ? ? ? ? ? 119 ALA A N   
1729 C CA  . ALA A 128 ? 0.4017 0.5139 0.4557 0.0323  0.0057  0.0639  ? ? ? ? ? ? 119 ALA A CA  
1730 C C   . ALA A 128 ? 0.5995 0.7129 0.6529 0.0347  0.0084  0.0645  ? ? ? ? ? ? 119 ALA A C   
1731 O O   . ALA A 128 ? 0.5662 0.6840 0.6220 0.0360  0.0089  0.0649  ? ? ? ? ? ? 119 ALA A O   
1732 C CB  . ALA A 128 ? 0.4085 0.5191 0.4643 0.0311  0.0036  0.0625  ? ? ? ? ? ? 119 ALA A CB  
1738 N N   . PHE A 129 ? 0.6010 0.7107 0.6513 0.0353  0.0103  0.0647  ? ? ? ? ? ? 120 PHE A N   
1739 C CA  . PHE A 129 ? 0.4143 0.5246 0.4638 0.0376  0.0130  0.0652  ? ? ? ? ? ? 120 PHE A CA  
1740 C C   . PHE A 129 ? 0.4723 0.5815 0.5185 0.0386  0.0154  0.0664  ? ? ? ? ? ? 120 PHE A C   
1741 O O   . PHE A 129 ? 0.6108 0.7162 0.6541 0.0376  0.0155  0.0665  ? ? ? ? ? ? 120 PHE A O   
1742 C CB  . PHE A 129 ? 0.3625 0.4693 0.4113 0.0377  0.0133  0.0643  ? ? ? ? ? ? 120 PHE A CB  
1743 C CG  . PHE A 129 ? 0.3991 0.5071 0.4512 0.0371  0.0112  0.0632  ? ? ? ? ? ? 120 PHE A CG  
1744 C CD1 . PHE A 129 ? 0.4183 0.5302 0.4732 0.0386  0.0117  0.0632  ? ? ? ? ? ? 120 PHE A CD1 
1745 C CD2 . PHE A 129 ? 0.3912 0.4966 0.4438 0.0350  0.0088  0.0620  ? ? ? ? ? ? 120 PHE A CD2 
1746 C CE1 . PHE A 129 ? 0.4589 0.5720 0.5168 0.0380  0.0098  0.0622  ? ? ? ? ? ? 120 PHE A CE1 
1747 C CE2 . PHE A 129 ? 0.3391 0.4457 0.3948 0.0344  0.0069  0.0610  ? ? ? ? ? ? 120 PHE A CE2 
1748 C CZ  . PHE A 129 ? 0.4872 0.5977 0.5456 0.0359  0.0075  0.0610  ? ? ? ? ? ? 120 PHE A CZ  
1758 N N   . HIS A 130 ? 0.4295 0.5420 0.4761 0.0406  0.0174  0.0674  ? ? ? ? ? ? 121 HIS A N   
1759 C CA  . HIS A 130 ? 0.4191 0.5312 0.4627 0.0417  0.0199  0.0686  ? ? ? ? ? ? 121 HIS A CA  
1760 C C   . HIS A 130 ? 0.5448 0.6572 0.5876 0.0440  0.0225  0.0690  ? ? ? ? ? ? 121 HIS A C   
1761 O O   . HIS A 130 ? 0.6317 0.7480 0.6769 0.0454  0.0231  0.0692  ? ? ? ? ? ? 121 HIS A O   
1762 C CB  . HIS A 130 ? 0.3508 0.4669 0.3955 0.0419  0.0197  0.0695  ? ? ? ? ? ? 121 HIS A CB  
1763 C CG  . HIS A 130 ? 0.6421 0.7580 0.6874 0.0397  0.0173  0.0691  ? ? ? ? ? ? 121 HIS A CG  
1764 N ND1 . HIS A 130 ? 0.6835 0.8018 0.7322 0.0386  0.0147  0.0684  ? ? ? ? ? ? 121 HIS A ND1 
1765 C CD2 . HIS A 130 ? 0.6321 0.7455 0.6751 0.0384  0.0169  0.0694  ? ? ? ? ? ? 121 HIS A CD2 
1766 C CE1 . HIS A 130 ? 0.6965 0.8140 0.7449 0.0367  0.0130  0.0683  ? ? ? ? ? ? 121 HIS A CE1 
1767 N NE2 . HIS A 130 ? 0.7673 0.8817 0.8122 0.0366  0.0142  0.0689  ? ? ? ? ? ? 121 HIS A NE2 
1776 N N   . LYS A 131 ? 0.4757 0.5840 0.5152 0.0444  0.0242  0.0691  ? ? ? ? ? ? 122 LYS A N   
1777 C CA  . LYS A 131 ? 0.5262 0.6343 0.5646 0.0465  0.0268  0.0695  ? ? ? ? ? ? 122 LYS A CA  
1778 C C   . LYS A 131 ? 0.4759 0.5870 0.5136 0.0482  0.0290  0.0708  ? ? ? ? ? ? 122 LYS A C   
1779 O O   . LYS A 131 ? 0.4883 0.5991 0.5244 0.0478  0.0293  0.0716  ? ? ? ? ? ? 122 LYS A O   
1780 C CB  . LYS A 131 ? 0.6094 0.7122 0.6445 0.0463  0.0279  0.0692  ? ? ? ? ? ? 122 LYS A CB  
1781 C CG  . LYS A 131 ? 0.8389 0.9401 0.8744 0.0470  0.0284  0.0684  ? ? ? ? ? ? 122 LYS A CG  
1782 C CD  . LYS A 131 ? 1.0489 1.1455 1.0807 0.0475  0.0303  0.0685  ? ? ? ? ? ? 122 LYS A CD  
1783 C CE  . LYS A 131 ? 1.1673 1.2626 1.1997 0.0483  0.0309  0.0678  ? ? ? ? ? ? 122 LYS A CE  
1784 N NZ  . LYS A 131 ? 1.1801 1.2712 1.2089 0.0491  0.0331  0.0680  ? ? ? ? ? ? 122 LYS A NZ  
1798 N N   . GLN A 132 ? 0.5636 0.6775 0.6026 0.0502  0.0305  0.0712  ? ? ? ? ? ? 123 GLN A N   
1799 C CA  . GLN A 132 ? 0.4674 0.5842 0.5058 0.0520  0.0327  0.0724  ? ? ? ? ? ? 123 GLN A CA  
1800 C C   . GLN A 132 ? 0.4570 0.5709 0.4921 0.0535  0.0355  0.0729  ? ? ? ? ? ? 123 GLN A C   
1801 O O   . GLN A 132 ? 0.5320 0.6425 0.5660 0.0535  0.0358  0.0723  ? ? ? ? ? ? 123 GLN A O   
1802 C CB  . GLN A 132 ? 0.5705 0.6924 0.6122 0.0534  0.0327  0.0726  ? ? ? ? ? ? 123 GLN A CB  
1803 C CG  . GLN A 132 ? 0.8543 0.9775 0.8994 0.0526  0.0304  0.0715  ? ? ? ? ? ? 123 GLN A CG  
1804 C CD  . GLN A 132 ? 0.9687 1.0970 1.0171 0.0540  0.0306  0.0717  ? ? ? ? ? ? 123 GLN A CD  
1805 O OE1 . GLN A 132 ? 0.9028 1.0348 0.9526 0.0542  0.0303  0.0724  ? ? ? ? ? ? 123 GLN A OE1 
1806 N NE2 . GLN A 132 ? 0.8331 0.9617 0.8827 0.0550  0.0310  0.0712  ? ? ? ? ? ? 123 GLN A NE2 
1815 N N   . MET A 133 ? 0.3868 0.5021 0.4203 0.0548  0.0375  0.0741  ? ? ? ? ? ? 124 MET A N   
1816 C CA  . MET A 133 ? 0.5144 0.6272 0.5446 0.0562  0.0402  0.0747  ? ? ? ? ? ? 124 MET A CA  
1817 C C   . MET A 133 ? 0.6219 0.7343 0.6524 0.0578  0.0416  0.0744  ? ? ? ? ? ? 124 MET A C   
1818 O O   . MET A 133 ? 0.7200 0.8286 0.7480 0.0581  0.0429  0.0742  ? ? ? ? ? ? 124 MET A O   
1819 C CB  . MET A 133 ? 0.5042 0.6198 0.5335 0.0576  0.0421  0.0761  ? ? ? ? ? ? 124 MET A CB  
1820 C CG  . MET A 133 ? 0.6380 0.7512 0.6638 0.0591  0.0450  0.0768  ? ? ? ? ? ? 124 MET A CG  
1821 S SD  . MET A 133 ? 0.9644 1.0815 0.9897 0.0609  0.0472  0.0783  ? ? ? ? ? ? 124 MET A SD  
1822 C CE  . MET A 133 ? 0.6170 0.7389 0.6458 0.0628  0.0476  0.0783  ? ? ? ? ? ? 124 MET A CE  
1832 N N   . MET A 134 ? 0.5892 0.7056 0.6229 0.0588  0.0413  0.0743  ? ? ? ? ? ? 125 MET A N   
1833 C CA  . MET A 134 ? 0.4946 0.6112 0.5289 0.0604  0.0426  0.0740  ? ? ? ? ? ? 125 MET A CA  
1834 C C   . MET A 134 ? 0.4655 0.5800 0.5011 0.0593  0.0409  0.0727  ? ? ? ? ? ? 125 MET A C   
1835 O O   . MET A 134 ? 0.7158 0.8310 0.7527 0.0604  0.0414  0.0723  ? ? ? ? ? ? 125 MET A O   
1836 C CB  . MET A 134 ? 0.4577 0.5797 0.4947 0.0620  0.0431  0.0746  ? ? ? ? ? ? 125 MET A CB  
1837 C CG  . MET A 134 ? 0.5070 0.6312 0.5427 0.0635  0.0453  0.0759  ? ? ? ? ? ? 125 MET A CG  
1838 S SD  . MET A 134 ? 0.8303 0.9515 0.8621 0.0654  0.0487  0.0766  ? ? ? ? ? ? 125 MET A SD  
1839 C CE  . MET A 134 ? 0.9758 1.0986 1.0097 0.0672  0.0495  0.0761  ? ? ? ? ? ? 125 MET A CE  
1849 N N   . GLY A 135 ? 0.6014 0.7133 0.6367 0.0571  0.0388  0.0720  ? ? ? ? ? ? 126 GLY A N   
1850 C CA  . GLY A 135 ? 0.5276 0.6373 0.5641 0.0558  0.0370  0.0707  ? ? ? ? ? ? 126 GLY A CA  
1851 C C   . GLY A 135 ? 0.6002 0.7134 0.6407 0.0550  0.0345  0.0701  ? ? ? ? ? ? 126 GLY A C   
1852 O O   . GLY A 135 ? 0.5913 0.7090 0.6339 0.0558  0.0345  0.0707  ? ? ? ? ? ? 126 GLY A O   
1856 N N   . GLY A 136 ? 0.5061 0.6173 0.5477 0.0533  0.0323  0.0689  ? ? ? ? ? ? 127 GLY A N   
1857 C CA  . GLY A 136 ? 0.4030 0.5171 0.4483 0.0522  0.0298  0.0682  ? ? ? ? ? ? 127 GLY A CA  
1858 C C   . GLY A 136 ? 0.5588 0.6737 0.6044 0.0506  0.0280  0.0684  ? ? ? ? ? ? 127 GLY A C   
1859 O O   . GLY A 136 ? 0.6069 0.7204 0.6500 0.0503  0.0288  0.0691  ? ? ? ? ? ? 127 GLY A O   
1863 N N   . PHE A 137 ? 0.5070 0.6244 0.5558 0.0494  0.0255  0.0678  ? ? ? ? ? ? 128 PHE A N   
1864 C CA  . PHE A 137 ? 0.5435 0.6619 0.5931 0.0477  0.0235  0.0678  ? ? ? ? ? ? 128 PHE A CA  
1865 C C   . PHE A 137 ? 0.4933 0.6171 0.5454 0.0485  0.0233  0.0685  ? ? ? ? ? ? 128 PHE A C   
1866 O O   . PHE A 137 ? 0.4994 0.6264 0.5541 0.0496  0.0234  0.0684  ? ? ? ? ? ? 128 PHE A O   
1867 C CB  . PHE A 137 ? 0.4649 0.5817 0.5161 0.0456  0.0206  0.0665  ? ? ? ? ? ? 128 PHE A CB  
1868 C CG  . PHE A 137 ? 0.4084 0.5198 0.4573 0.0447  0.0206  0.0658  ? ? ? ? ? ? 128 PHE A CG  
1869 C CD1 . PHE A 137 ? 0.4524 0.5601 0.4981 0.0437  0.0208  0.0660  ? ? ? ? ? ? 128 PHE A CD1 
1870 C CD2 . PHE A 137 ? 0.4272 0.5372 0.4770 0.0448  0.0203  0.0648  ? ? ? ? ? ? 128 PHE A CD2 
1871 C CE1 . PHE A 137 ? 0.4790 0.5818 0.5225 0.0429  0.0208  0.0653  ? ? ? ? ? ? 128 PHE A CE1 
1872 C CE2 . PHE A 137 ? 0.4927 0.5978 0.5403 0.0440  0.0202  0.0641  ? ? ? ? ? ? 128 PHE A CE2 
1873 C CZ  . PHE A 137 ? 0.5016 0.6030 0.5460 0.0430  0.0205  0.0643  ? ? ? ? ? ? 128 PHE A CZ  
1883 N N   . LYS A 138 ? 0.6576 0.8143 0.5331 -0.1301 -0.0871 0.1594  ? ? ? ? ? ? 129 LYS A N   
1884 C CA  . LYS A 138 ? 0.5696 0.7258 0.4451 -0.1299 -0.0873 0.1596  ? ? ? ? ? ? 129 LYS A CA  
1885 C C   . LYS A 138 ? 0.6613 0.8163 0.5375 -0.1291 -0.0878 0.1601  ? ? ? ? ? ? 129 LYS A C   
1886 O O   . LYS A 138 ? 0.6125 0.7665 0.4888 -0.1282 -0.0875 0.1601  ? ? ? ? ? ? 129 LYS A O   
1887 C CB  . LYS A 138 ? 0.5421 0.6997 0.4175 -0.1315 -0.0878 0.1597  ? ? ? ? ? ? 129 LYS A CB  
1888 C CG  . LYS A 138 ? 0.7654 0.9227 0.6409 -0.1316 -0.0882 0.1600  ? ? ? ? ? ? 129 LYS A CG  
1889 C CD  . LYS A 138 ? 0.8803 1.0391 0.7556 -0.1333 -0.0887 0.1600  ? ? ? ? ? ? 129 LYS A CD  
1890 C CE  . LYS A 138 ? 0.9926 1.1510 0.8681 -0.1334 -0.0892 0.1604  ? ? ? ? ? ? 129 LYS A CE  
1891 N NZ  . LYS A 138 ? 1.0753 1.2329 0.9513 -0.1335 -0.0901 0.1610  ? ? ? ? ? ? 129 LYS A NZ  
1905 N N   . GLU A 139 ? 0.7289 0.8837 0.6053 -0.1295 -0.0886 0.1604  ? ? ? ? ? ? 130 GLU A N   
1906 C CA  . GLU A 139 ? 0.4695 0.6231 0.3464 -0.1289 -0.0892 0.1609  ? ? ? ? ? ? 130 GLU A CA  
1907 C C   . GLU A 139 ? 0.5828 0.7350 0.4600 -0.1271 -0.0885 0.1608  ? ? ? ? ? ? 130 GLU A C   
1908 O O   . GLU A 139 ? 0.7175 0.8685 0.5950 -0.1263 -0.0887 0.1611  ? ? ? ? ? ? 130 GLU A O   
1909 C CB  . GLU A 139 ? 0.5376 0.6915 0.4148 -0.1298 -0.0901 0.1613  ? ? ? ? ? ? 130 GLU A CB  
1910 C CG  . GLU A 139 ? 0.6291 0.7842 0.5062 -0.1316 -0.0910 0.1616  ? ? ? ? ? ? 130 GLU A CG  
1911 C CD  . GLU A 139 ? 0.6887 0.8454 0.5652 -0.1327 -0.0906 0.1612  ? ? ? ? ? ? 130 GLU A CD  
1912 O OE1 . GLU A 139 ? 0.5434 0.7004 0.4197 -0.1323 -0.0899 0.1607  ? ? ? ? ? ? 130 GLU A OE1 
1913 O OE2 . GLU A 139 ? 0.7632 0.9209 0.6396 -0.1340 -0.0911 0.1613  ? ? ? ? ? ? 130 GLU A OE2 
1920 N N   . THR A 140 ? 0.5249 0.6771 0.4019 -0.1265 -0.0878 0.1604  ? ? ? ? ? ? 131 THR A N   
1921 C CA  . THR A 140 ? 0.5578 0.7087 0.4350 -0.1248 -0.0871 0.1602  ? ? ? ? ? ? 131 THR A CA  
1922 C C   . THR A 140 ? 0.5069 0.6572 0.3839 -0.1239 -0.0863 0.1600  ? ? ? ? ? ? 131 THR A C   
1923 O O   . THR A 140 ? 0.5263 0.6754 0.4037 -0.1226 -0.0861 0.1601  ? ? ? ? ? ? 131 THR A O   
1924 C CB  . THR A 140 ? 0.5073 0.6584 0.3842 -0.1245 -0.0865 0.1599  ? ? ? ? ? ? 131 THR A CB  
1925 O OG1 . THR A 140 ? 0.6801 0.8317 0.5572 -0.1254 -0.0872 0.1601  ? ? ? ? ? ? 131 THR A OG1 
1926 C CG2 . THR A 140 ? 0.4618 0.6115 0.3390 -0.1228 -0.0858 0.1597  ? ? ? ? ? ? 131 THR A CG2 
1934 N N   . LYS A 141 ? 0.5147 0.6660 0.3913 -0.1245 -0.0859 0.1596  ? ? ? ? ? ? 132 LYS A N   
1935 C CA  . LYS A 141 ? 0.5773 0.7283 0.4538 -0.1237 -0.0851 0.1594  ? ? ? ? ? ? 132 LYS A CA  
1936 C C   . LYS A 141 ? 0.5816 0.7319 0.4584 -0.1236 -0.0856 0.1598  ? ? ? ? ? ? 132 LYS A C   
1937 O O   . LYS A 141 ? 0.6717 0.8211 0.5486 -0.1224 -0.0851 0.1597  ? ? ? ? ? ? 132 LYS A O   
1938 C CB  . LYS A 141 ? 0.6322 0.7845 0.5082 -0.1245 -0.0846 0.1590  ? ? ? ? ? ? 132 LYS A CB  
1939 C CG  . LYS A 141 ? 0.8272 0.9791 0.7030 -0.1235 -0.0836 0.1586  ? ? ? ? ? ? 132 LYS A CG  
1940 C CD  . LYS A 141 ? 0.9869 1.1401 0.8622 -0.1244 -0.0832 0.1582  ? ? ? ? ? ? 132 LYS A CD  
1941 C CE  . LYS A 141 ? 1.0417 1.1957 0.9169 -0.1256 -0.0838 0.1584  ? ? ? ? ? ? 132 LYS A CE  
1942 N NZ  . LYS A 141 ? 1.0729 1.2261 0.9483 -0.1248 -0.0836 0.1585  ? ? ? ? ? ? 132 LYS A NZ  
1956 N N   . GLU A 142 ? 0.5369 0.6878 0.4139 -0.1248 -0.0866 0.1602  ? ? ? ? ? ? 133 GLU A N   
1957 C CA  . GLU A 142 ? 0.6248 0.7752 0.5020 -0.1248 -0.0871 0.1606  ? ? ? ? ? ? 133 GLU A CA  
1958 C C   . GLU A 142 ? 0.5862 0.7351 0.4640 -0.1235 -0.0872 0.1608  ? ? ? ? ? ? 133 GLU A C   
1959 O O   . GLU A 142 ? 0.5835 0.7315 0.4614 -0.1227 -0.0870 0.1609  ? ? ? ? ? ? 133 GLU A O   
1960 C CB  . GLU A 142 ? 0.5901 0.7413 0.4674 -0.1264 -0.0882 0.1610  ? ? ? ? ? ? 133 GLU A CB  
1961 C CG  . GLU A 142 ? 0.9655 1.1182 0.8424 -0.1277 -0.0883 0.1608  ? ? ? ? ? ? 133 GLU A CG  
1962 C CD  . GLU A 142 ? 1.1571 1.3107 1.0340 -0.1293 -0.0893 0.1612  ? ? ? ? ? ? 133 GLU A CD  
1963 O OE1 . GLU A 142 ? 1.2259 1.3789 1.1032 -0.1293 -0.0901 0.1617  ? ? ? ? ? ? 133 GLU A OE1 
1964 O OE2 . GLU A 142 ? 1.1610 1.3159 1.0376 -0.1306 -0.0894 0.1611  ? ? ? ? ? ? 133 GLU A OE2 
1971 N N   . ALA A 143 ? 0.5252 0.6737 0.4032 -0.1232 -0.0875 0.1610  ? ? ? ? ? ? 134 ALA A N   
1972 C CA  . ALA A 143 ? 0.5174 0.6644 0.3958 -0.1220 -0.0876 0.1612  ? ? ? ? ? ? 134 ALA A CA  
1973 C C   . ALA A 143 ? 0.7037 0.8498 0.5821 -0.1204 -0.0865 0.1608  ? ? ? ? ? ? 134 ALA A C   
1974 O O   . ALA A 143 ? 0.6466 0.7916 0.5252 -0.1193 -0.0863 0.1610  ? ? ? ? ? ? 134 ALA A O   
1975 C CB  . ALA A 143 ? 0.5457 0.6925 0.4243 -0.1221 -0.0880 0.1614  ? ? ? ? ? ? 134 ALA A CB  
1981 N N   . GLU A 144 ? 0.7359 0.8826 0.6139 -0.1203 -0.0857 0.1604  ? ? ? ? ? ? 135 GLU A N   
1982 C CA  . GLU A 144 ? 0.6566 0.8026 0.5345 -0.1189 -0.0846 0.1600  ? ? ? ? ? ? 135 GLU A CA  
1983 C C   . GLU A 144 ? 0.6687 0.8143 0.5466 -0.1184 -0.0843 0.1600  ? ? ? ? ? ? 135 GLU A C   
1984 O O   . GLU A 144 ? 0.6178 0.7623 0.4960 -0.1172 -0.0839 0.1600  ? ? ? ? ? ? 135 GLU A O   
1985 C CB  . GLU A 144 ? 0.5783 0.7251 0.4558 -0.1192 -0.0839 0.1595  ? ? ? ? ? ? 135 GLU A CB  
1986 C CG  . GLU A 144 ? 0.6908 0.8370 0.5682 -0.1178 -0.0828 0.1591  ? ? ? ? ? ? 135 GLU A CG  
1987 C CD  . GLU A 144 ? 1.0372 1.1823 0.9150 -0.1165 -0.0826 0.1592  ? ? ? ? ? ? 135 GLU A CD  
1988 O OE1 . GLU A 144 ? 1.2210 1.3662 1.0988 -0.1169 -0.0830 0.1593  ? ? ? ? ? ? 135 GLU A OE1 
1989 O OE2 . GLU A 144 ? 1.2252 1.3691 1.1031 -0.1152 -0.0819 0.1591  ? ? ? ? ? ? 135 GLU A OE2 
1996 N N   . ASP A 145 ? 0.7037 0.8504 0.5813 -0.1195 -0.0844 0.1599  ? ? ? ? ? ? 136 ASP A N   
1997 C CA  . ASP A 145 ? 0.6083 0.7548 0.4858 -0.1192 -0.0840 0.1598  ? ? ? ? ? ? 136 ASP A CA  
1998 C C   . ASP A 145 ? 0.6240 0.7697 0.5020 -0.1189 -0.0846 0.1602  ? ? ? ? ? ? 136 ASP A C   
1999 O O   . ASP A 145 ? 0.7637 0.9085 0.6418 -0.1179 -0.0842 0.1602  ? ? ? ? ? ? 136 ASP A O   
2000 C CB  . ASP A 145 ? 0.5698 0.7177 0.4469 -0.1205 -0.0841 0.1596  ? ? ? ? ? ? 136 ASP A CB  
2001 C CG  . ASP A 145 ? 0.7660 0.9148 0.6427 -0.1208 -0.0834 0.1592  ? ? ? ? ? ? 136 ASP A CG  
2002 O OD1 . ASP A 145 ? 1.0491 1.1974 0.9258 -0.1197 -0.0827 0.1589  ? ? ? ? ? ? 136 ASP A OD1 
2003 O OD2 . ASP A 145 ? 0.8714 1.0215 0.7477 -0.1221 -0.0836 0.1590  ? ? ? ? ? ? 136 ASP A OD2 
2008 N N   . GLY A 146 ? 0.5142 0.6600 0.3924 -0.1197 -0.0856 0.1607  ? ? ? ? ? ? 137 GLY A N   
2009 C CA  . GLY A 146 ? 0.4965 0.6414 0.3751 -0.1195 -0.0863 0.1611  ? ? ? ? ? ? 137 GLY A CA  
2010 C C   . GLY A 146 ? 0.6038 0.7473 0.4827 -0.1179 -0.0860 0.1612  ? ? ? ? ? ? 137 GLY A C   
2011 O O   . GLY A 146 ? 0.6259 0.7686 0.5051 -0.1173 -0.0859 0.1613  ? ? ? ? ? ? 137 GLY A O   
2015 N N   . PHE A 147 ? 0.5906 0.7337 0.4697 -0.1174 -0.0857 0.1611  ? ? ? ? ? ? 138 PHE A N   
2016 C CA  . PHE A 147 ? 0.5927 0.7344 0.4721 -0.1158 -0.0854 0.1611  ? ? ? ? ? ? 138 PHE A CA  
2017 C C   . PHE A 147 ? 0.6261 0.7673 0.5054 -0.1147 -0.0843 0.1608  ? ? ? ? ? ? 138 PHE A C   
2018 O O   . PHE A 147 ? 0.8119 0.9521 0.6915 -0.1137 -0.0841 0.1609  ? ? ? ? ? ? 138 PHE A O   
2019 C CB  . PHE A 147 ? 0.5960 0.7376 0.4755 -0.1155 -0.0853 0.1610  ? ? ? ? ? ? 138 PHE A CB  
2020 C CG  . PHE A 147 ? 0.4471 0.5885 0.3268 -0.1161 -0.0863 0.1615  ? ? ? ? ? ? 138 PHE A CG  
2021 C CD1 . PHE A 147 ? 0.4808 0.6213 0.3610 -0.1157 -0.0868 0.1619  ? ? ? ? ? ? 138 PHE A CD1 
2022 C CD2 . PHE A 147 ? 0.4489 0.5913 0.3285 -0.1172 -0.0867 0.1615  ? ? ? ? ? ? 138 PHE A CD2 
2023 C CE1 . PHE A 147 ? 0.5800 0.7203 0.4604 -0.1162 -0.0878 0.1623  ? ? ? ? ? ? 138 PHE A CE1 
2024 C CE2 . PHE A 147 ? 0.5055 0.6478 0.3854 -0.1177 -0.0876 0.1619  ? ? ? ? ? ? 138 PHE A CE2 
2025 C CZ  . PHE A 147 ? 0.4659 0.6072 0.3463 -0.1173 -0.0882 0.1623  ? ? ? ? ? ? 138 PHE A CZ  
2035 N N   . ARG A 148 ? 0.6975 0.8395 0.5764 -0.1149 -0.0836 0.1603  ? ? ? ? ? ? 139 ARG A N   
2036 C CA  . ARG A 148 ? 0.6486 0.7902 0.5273 -0.1138 -0.0826 0.1600  ? ? ? ? ? ? 139 ARG A CA  
2037 C C   . ARG A 148 ? 0.6854 0.8268 0.5642 -0.1138 -0.0826 0.1601  ? ? ? ? ? ? 139 ARG A C   
2038 O O   . ARG A 148 ? 0.6176 0.7581 0.4966 -0.1126 -0.0821 0.1601  ? ? ? ? ? ? 139 ARG A O   
2039 C CB  . ARG A 148 ? 0.5182 0.6608 0.3965 -0.1142 -0.0819 0.1595  ? ? ? ? ? ? 139 ARG A CB  
2040 C CG  . ARG A 148 ? 0.7073 0.8500 0.5856 -0.1139 -0.0815 0.1594  ? ? ? ? ? ? 139 ARG A CG  
2041 C CD  . ARG A 148 ? 0.8546 0.9982 0.7324 -0.1142 -0.0808 0.1589  ? ? ? ? ? ? 139 ARG A CD  
2042 N NE  . ARG A 148 ? 0.9912 1.1344 0.8689 -0.1132 -0.0798 0.1586  ? ? ? ? ? ? 139 ARG A NE  
2043 C CZ  . ARG A 148 ? 0.9499 1.0922 0.8277 -0.1119 -0.0790 0.1584  ? ? ? ? ? ? 139 ARG A CZ  
2044 N NH1 . ARG A 148 ? 0.8309 0.9725 0.7089 -0.1113 -0.0791 0.1585  ? ? ? ? ? ? 139 ARG A NH1 
2045 N NH2 . ARG A 148 ? 0.9654 1.1075 0.8432 -0.1111 -0.0782 0.1582  ? ? ? ? ? ? 139 ARG A NH2 
2059 N N   . LYS A 149 ? 0.6303 0.7727 0.5089 -0.1151 -0.0833 0.1603  ? ? ? ? ? ? 140 LYS A N   
2060 C CA  . LYS A 149 ? 0.6273 0.7696 0.5059 -0.1152 -0.0834 0.1604  ? ? ? ? ? ? 140 LYS A CA  
2061 C C   . LYS A 149 ? 0.6449 0.7860 0.5240 -0.1144 -0.0838 0.1608  ? ? ? ? ? ? 140 LYS A C   
2062 O O   . LYS A 149 ? 0.7734 0.9140 0.6526 -0.1138 -0.0835 0.1608  ? ? ? ? ? ? 140 LYS A O   
2063 C CB  . LYS A 149 ? 0.5777 0.7212 0.4561 -0.1168 -0.0841 0.1605  ? ? ? ? ? ? 140 LYS A CB  
2064 C CG  . LYS A 149 ? 0.6745 0.8180 0.5529 -0.1170 -0.0842 0.1606  ? ? ? ? ? ? 140 LYS A CG  
2065 C CD  . LYS A 149 ? 0.7464 0.8911 0.6246 -0.1187 -0.0850 0.1608  ? ? ? ? ? ? 140 LYS A CD  
2066 C CE  . LYS A 149 ? 0.8664 1.0110 0.7446 -0.1188 -0.0851 0.1609  ? ? ? ? ? ? 140 LYS A CE  
2067 N NZ  . LYS A 149 ? 0.8743 1.0200 0.7524 -0.1204 -0.0859 0.1611  ? ? ? ? ? ? 140 LYS A NZ  
2081 N N   . ALA A 150 ? 0.6829 0.8236 0.5623 -0.1145 -0.0845 0.1611  ? ? ? ? ? ? 141 ALA A N   
2082 C CA  . ALA A 150 ? 0.6281 0.7677 0.5079 -0.1139 -0.0850 0.1614  ? ? ? ? ? ? 141 ALA A CA  
2083 C C   . ALA A 150 ? 0.6483 0.7866 0.5284 -0.1123 -0.0843 0.1613  ? ? ? ? ? ? 141 ALA A C   
2084 O O   . ALA A 150 ? 0.7874 0.9247 0.6678 -0.1115 -0.0844 0.1616  ? ? ? ? ? ? 141 ALA A O   
2085 C CB  . ALA A 150 ? 0.5707 0.7104 0.4508 -0.1147 -0.0860 0.1618  ? ? ? ? ? ? 141 ALA A CB  
2091 N N   . GLN A 151 ? 0.6214 0.7598 0.5013 -0.1117 -0.0835 0.1610  ? ? ? ? ? ? 142 GLN A N   
2092 C CA  . GLN A 151 ? 0.5689 0.7062 0.4490 -0.1102 -0.0829 0.1609  ? ? ? ? ? ? 142 GLN A CA  
2093 C C   . GLN A 151 ? 0.6336 0.7706 0.5136 -0.1093 -0.0818 0.1605  ? ? ? ? ? ? 142 GLN A C   
2094 O O   . GLN A 151 ? 0.7284 0.8644 0.6086 -0.1080 -0.0813 0.1605  ? ? ? ? ? ? 142 GLN A O   
2095 C CB  . GLN A 151 ? 0.6179 0.7553 0.4980 -0.1101 -0.0827 0.1607  ? ? ? ? ? ? 142 GLN A CB  
2096 C CG  . GLN A 151 ? 0.5761 0.7124 0.4565 -0.1086 -0.0821 0.1607  ? ? ? ? ? ? 142 GLN A CG  
2097 C CD  . GLN A 151 ? 0.6005 0.7367 0.4809 -0.1086 -0.0822 0.1606  ? ? ? ? ? ? 142 GLN A CD  
2098 O OE1 . GLN A 151 ? 0.6781 0.8149 0.5583 -0.1087 -0.0816 0.1603  ? ? ? ? ? ? 142 GLN A OE1 
2099 N NE2 . GLN A 151 ? 0.4086 0.5443 0.2894 -0.1085 -0.0829 0.1610  ? ? ? ? ? ? 142 GLN A NE2 
2108 N N   . LYS A 152 ? 0.5964 0.7344 0.4761 -0.1099 -0.0815 0.1603  ? ? ? ? ? ? 143 LYS A N   
2109 C CA  . LYS A 152 ? 0.6804 0.8183 0.5599 -0.1092 -0.0805 0.1599  ? ? ? ? ? ? 143 LYS A CA  
2110 C C   . LYS A 152 ? 0.6665 0.8034 0.5462 -0.1082 -0.0803 0.1601  ? ? ? ? ? ? 143 LYS A C   
2111 O O   . LYS A 152 ? 0.7214 0.8577 0.6013 -0.1070 -0.0795 0.1599  ? ? ? ? ? ? 143 LYS A O   
2112 C CB  . LYS A 152 ? 0.7503 0.8895 0.6293 -0.1102 -0.0803 0.1597  ? ? ? ? ? ? 143 LYS A CB  
2113 C CG  . LYS A 152 ? 0.8997 1.0390 0.7786 -0.1095 -0.0792 0.1593  ? ? ? ? ? ? 143 LYS A CG  
2114 C CD  . LYS A 152 ? 1.0814 1.2220 0.9598 -0.1105 -0.0791 0.1590  ? ? ? ? ? ? 143 LYS A CD  
2115 C CE  . LYS A 152 ? 1.1630 1.3036 1.0412 -0.1098 -0.0779 0.1586  ? ? ? ? ? ? 143 LYS A CE  
2116 N NZ  . LYS A 152 ? 1.2742 1.4161 1.1519 -0.1109 -0.0778 0.1583  ? ? ? ? ? ? 143 LYS A NZ  
2130 N N   . PRO A 153 ? 0.6318 0.7688 0.5117 -0.1087 -0.0810 0.1604  ? ? ? ? ? ? 144 PRO A N   
2131 C CA  . PRO A 153 ? 0.5964 0.7325 0.4764 -0.1078 -0.0807 0.1605  ? ? ? ? ? ? 144 PRO A CA  
2132 C C   . PRO A 153 ? 0.7258 0.8607 0.6064 -0.1066 -0.0807 0.1606  ? ? ? ? ? ? 144 PRO A C   
2133 O O   . PRO A 153 ? 0.7549 0.8889 0.6355 -0.1056 -0.0802 0.1606  ? ? ? ? ? ? 144 PRO A O   
2134 C CB  . PRO A 153 ? 0.5842 0.7207 0.4643 -0.1089 -0.0816 0.1607  ? ? ? ? ? ? 144 PRO A CB  
2135 C CG  . PRO A 153 ? 0.5457 0.6828 0.4257 -0.1100 -0.0825 0.1609  ? ? ? ? ? ? 144 PRO A CG  
2136 C CD  . PRO A 153 ? 0.6676 0.8053 0.5473 -0.1102 -0.0820 0.1606  ? ? ? ? ? ? 144 PRO A CD  
2144 N N   . TRP A 154 ? 0.8173 0.9520 0.6980 -0.1068 -0.0813 0.1608  ? ? ? ? ? ? 145 TRP A N   
2145 C CA  . TRP A 154 ? 0.7102 0.8436 0.5912 -0.1057 -0.0813 0.1610  ? ? ? ? ? ? 145 TRP A CA  
2146 C C   . TRP A 154 ? 0.7496 0.8826 0.6307 -0.1046 -0.0803 0.1607  ? ? ? ? ? ? 145 TRP A C   
2147 O O   . TRP A 154 ? 0.7960 0.9280 0.6773 -0.1034 -0.0799 0.1607  ? ? ? ? ? ? 145 TRP A O   
2148 C CB  . TRP A 154 ? 0.7061 0.8395 0.5874 -0.1063 -0.0823 0.1613  ? ? ? ? ? ? 145 TRP A CB  
2149 C CG  . TRP A 154 ? 0.6978 0.8300 0.5795 -0.1053 -0.0824 0.1615  ? ? ? ? ? ? 145 TRP A CG  
2150 C CD1 . TRP A 154 ? 0.7169 0.8483 0.5989 -0.1049 -0.0828 0.1618  ? ? ? ? ? ? 145 TRP A CD1 
2151 C CD2 . TRP A 154 ? 0.7298 0.8614 0.6117 -0.1046 -0.0822 0.1615  ? ? ? ? ? ? 145 TRP A CD2 
2152 N NE1 . TRP A 154 ? 0.8298 0.9601 0.7122 -0.1040 -0.0828 0.1620  ? ? ? ? ? ? 145 TRP A NE1 
2153 C CE2 . TRP A 154 ? 0.7359 0.8664 0.6182 -0.1037 -0.0824 0.1618  ? ? ? ? ? ? 145 TRP A CE2 
2154 C CE3 . TRP A 154 ? 0.7261 0.8581 0.6079 -0.1045 -0.0818 0.1613  ? ? ? ? ? ? 145 TRP A CE3 
2155 C CZ2 . TRP A 154 ? 0.7891 0.9188 0.6717 -0.1029 -0.0823 0.1618  ? ? ? ? ? ? 145 TRP A CZ2 
2156 C CZ3 . TRP A 154 ? 0.6833 0.8145 0.5653 -0.1037 -0.0816 0.1613  ? ? ? ? ? ? 145 TRP A CZ3 
2157 C CH2 . TRP A 154 ? 0.7885 0.9186 0.6709 -0.1029 -0.0819 0.1616  ? ? ? ? ? ? 145 TRP A CH2 
2168 N N   . ALA A 155 ? 0.7638 0.8976 0.6446 -0.1051 -0.0800 0.1604  ? ? ? ? ? ? 146 ALA A N   
2169 C CA  . ALA A 155 ? 0.7929 0.9265 0.6737 -0.1041 -0.0791 0.1601  ? ? ? ? ? ? 146 ALA A CA  
2170 C C   . ALA A 155 ? 0.7462 0.8795 0.6269 -0.1033 -0.0781 0.1599  ? ? ? ? ? ? 146 ALA A C   
2171 O O   . ALA A 155 ? 0.8107 0.9433 0.6916 -0.1021 -0.0774 0.1597  ? ? ? ? ? ? 146 ALA A O   
2172 C CB  . ALA A 155 ? 0.6366 0.7712 0.5171 -0.1049 -0.0790 0.1599  ? ? ? ? ? ? 146 ALA A CB  
2178 N N   . LYS A 156 ? 0.7325 0.8664 0.6129 -0.1039 -0.0782 0.1598  ? ? ? ? ? ? 147 LYS A N   
2179 C CA  . LYS A 156 ? 0.7314 0.8652 0.6118 -0.1032 -0.0774 0.1596  ? ? ? ? ? ? 147 LYS A CA  
2180 C C   . LYS A 156 ? 0.7587 0.8913 0.6395 -0.1021 -0.0772 0.1598  ? ? ? ? ? ? 147 LYS A C   
2181 O O   . LYS A 156 ? 0.7836 0.9157 0.6644 -0.1010 -0.0764 0.1596  ? ? ? ? ? ? 147 LYS A O   
2182 C CB  . LYS A 156 ? 0.6479 0.7826 0.5280 -0.1043 -0.0775 0.1596  ? ? ? ? ? ? 147 LYS A CB  
2183 C CG  . LYS A 156 ? 0.9770 1.1116 0.8570 -0.1037 -0.0767 0.1593  ? ? ? ? ? ? 147 LYS A CG  
2184 C CD  . LYS A 156 ? 1.1257 1.2614 1.0053 -0.1048 -0.0769 0.1592  ? ? ? ? ? ? 147 LYS A CD  
2185 C CE  . LYS A 156 ? 1.2037 1.3393 1.0833 -0.1042 -0.0762 0.1591  ? ? ? ? ? ? 147 LYS A CE  
2186 N NZ  . LYS A 156 ? 1.2078 1.3431 1.0873 -0.1031 -0.0751 0.1588  ? ? ? ? ? ? 147 LYS A NZ  
2200 N N   . LYS A 157 ? 0.6589 0.7911 0.5399 -0.1023 -0.0781 0.1601  ? ? ? ? ? ? 148 LYS A N   
2201 C CA  . LYS A 157 ? 0.7339 0.8649 0.6153 -0.1013 -0.0780 0.1603  ? ? ? ? ? ? 148 LYS A CA  
2202 C C   . LYS A 157 ? 0.8400 0.9702 0.7217 -0.1002 -0.0777 0.1603  ? ? ? ? ? ? 148 LYS A C   
2203 O O   . LYS A 157 ? 0.9109 1.0401 0.7928 -0.0990 -0.0772 0.1603  ? ? ? ? ? ? 148 LYS A O   
2204 C CB  . LYS A 157 ? 0.6524 0.7833 0.5340 -0.1019 -0.0790 0.1607  ? ? ? ? ? ? 148 LYS A CB  
2205 C CG  . LYS A 157 ? 0.9750 1.1066 0.8563 -0.1028 -0.0794 0.1608  ? ? ? ? ? ? 148 LYS A CG  
2206 C CD  . LYS A 157 ? 1.1710 1.3025 1.0523 -0.1022 -0.0786 0.1605  ? ? ? ? ? ? 148 LYS A CD  
2207 C CE  . LYS A 157 ? 1.2910 1.4213 1.1726 -0.1009 -0.0782 0.1606  ? ? ? ? ? ? 148 LYS A CE  
2208 N NZ  . LYS A 157 ? 1.3497 1.4800 1.2313 -0.1003 -0.0775 0.1605  ? ? ? ? ? ? 148 LYS A NZ  
2222 N N   . LEU A 158 ? 0.8235 0.9539 0.7051 -0.1006 -0.0780 0.1603  ? ? ? ? ? ? 149 LEU A N   
2223 C CA  . LEU A 158 ? 0.6812 0.8108 0.5631 -0.0997 -0.0777 0.1603  ? ? ? ? ? ? 149 LEU A CA  
2224 C C   . LEU A 158 ? 0.8038 0.9333 0.6857 -0.0987 -0.0765 0.1600  ? ? ? ? ? ? 149 LEU A C   
2225 O O   . LEU A 158 ? 0.9051 1.0336 0.7872 -0.0975 -0.0761 0.1600  ? ? ? ? ? ? 149 LEU A O   
2226 C CB  . LEU A 158 ? 0.7890 0.9192 0.6709 -0.1004 -0.0782 0.1604  ? ? ? ? ? ? 149 LEU A CB  
2227 C CG  . LEU A 158 ? 0.8145 0.9439 0.6966 -0.0996 -0.0781 0.1604  ? ? ? ? ? ? 149 LEU A CG  
2228 C CD1 . LEU A 158 ? 0.7959 0.9242 0.6784 -0.0989 -0.0785 0.1607  ? ? ? ? ? ? 149 LEU A CD1 
2229 C CD2 . LEU A 158 ? 0.7242 0.8542 0.6062 -0.1005 -0.0786 0.1604  ? ? ? ? ? ? 149 LEU A CD2 
2241 N N   . LYS A 159 ? 0.7704 0.9008 0.6519 -0.0991 -0.0761 0.1597  ? ? ? ? ? ? 150 LYS A N   
2242 C CA  . LYS A 159 ? 0.7826 0.9129 0.6640 -0.0983 -0.0750 0.1594  ? ? ? ? ? ? 150 LYS A CA  
2243 C C   . LYS A 159 ? 0.8285 0.9580 0.7101 -0.0973 -0.0744 0.1594  ? ? ? ? ? ? 150 LYS A C   
2244 O O   . LYS A 159 ? 0.8640 0.9929 0.7458 -0.0961 -0.0736 0.1593  ? ? ? ? ? ? 150 LYS A O   
2245 C CB  . LYS A 159 ? 0.6992 0.8306 0.5802 -0.0991 -0.0746 0.1591  ? ? ? ? ? ? 150 LYS A CB  
2246 C CG  . LYS A 159 ? 0.7763 0.9076 0.6571 -0.0983 -0.0735 0.1588  ? ? ? ? ? ? 150 LYS A CG  
2247 C CD  . LYS A 159 ? 0.8160 0.9485 0.6964 -0.0991 -0.0732 0.1585  ? ? ? ? ? ? 150 LYS A CD  
2248 C CE  . LYS A 159 ? 1.1109 1.2436 0.9912 -0.0993 -0.0731 0.1584  ? ? ? ? ? ? 150 LYS A CE  
2249 N NZ  . LYS A 159 ? 1.2235 1.3572 1.1033 -0.1000 -0.0727 0.1580  ? ? ? ? ? ? 150 LYS A NZ  
2263 N N   . GLU A 160 ? 0.8376 0.9672 0.7193 -0.0976 -0.0748 0.1596  ? ? ? ? ? ? 151 GLU A N   
2264 C CA  . GLU A 160 ? 0.7914 0.9203 0.6732 -0.0968 -0.0744 0.1596  ? ? ? ? ? ? 151 GLU A CA  
2265 C C   . GLU A 160 ? 0.8544 0.9822 0.7367 -0.0957 -0.0745 0.1598  ? ? ? ? ? ? 151 GLU A C   
2266 O O   . GLU A 160 ? 0.9097 1.0368 0.7921 -0.0946 -0.0738 0.1597  ? ? ? ? ? ? 151 GLU A O   
2267 C CB  . GLU A 160 ? 0.7213 0.8507 0.6030 -0.0975 -0.0749 0.1597  ? ? ? ? ? ? 151 GLU A CB  
2268 C CG  . GLU A 160 ? 1.0670 1.1975 0.9483 -0.0984 -0.0747 0.1595  ? ? ? ? ? ? 151 GLU A CG  
2269 C CD  . GLU A 160 ? 1.3311 1.4620 1.2123 -0.0992 -0.0753 0.1596  ? ? ? ? ? ? 151 GLU A CD  
2270 O OE1 . GLU A 160 ? 1.4241 1.5542 1.3055 -0.0989 -0.0757 0.1599  ? ? ? ? ? ? 151 GLU A OE1 
2271 O OE2 . GLU A 160 ? 1.3884 1.5203 1.2693 -0.1002 -0.0754 0.1595  ? ? ? ? ? ? 151 GLU A OE2 
2278 N N   . VAL A 161 ? 0.8014 0.9289 0.6838 -0.0961 -0.0753 0.1601  ? ? ? ? ? ? 152 VAL A N   
2279 C CA  . VAL A 161 ? 0.8116 0.9381 0.6944 -0.0952 -0.0755 0.1603  ? ? ? ? ? ? 152 VAL A CA  
2280 C C   . VAL A 161 ? 0.9619 1.0879 0.8448 -0.0942 -0.0746 0.1601  ? ? ? ? ? ? 152 VAL A C   
2281 O O   . VAL A 161 ? 1.1593 1.2845 1.0425 -0.0930 -0.0742 0.1601  ? ? ? ? ? ? 152 VAL A O   
2282 C CB  . VAL A 161 ? 0.6460 0.7724 0.5289 -0.0959 -0.0765 0.1605  ? ? ? ? ? ? 152 VAL A CB  
2283 C CG1 . VAL A 161 ? 0.7088 0.8341 0.5921 -0.0949 -0.0766 0.1607  ? ? ? ? ? ? 152 VAL A CG1 
2284 C CG2 . VAL A 161 ? 0.6420 0.7686 0.5248 -0.0967 -0.0773 0.1608  ? ? ? ? ? ? 152 VAL A CG2 
2294 N N   . GLU A 162 ? 0.9862 1.1128 0.8689 -0.0946 -0.0745 0.1599  ? ? ? ? ? ? 153 GLU A N   
2295 C CA  . GLU A 162 ? 1.0230 1.1493 0.9058 -0.0937 -0.0738 0.1597  ? ? ? ? ? ? 153 GLU A CA  
2296 C C   . GLU A 162 ? 1.0915 1.2175 0.9743 -0.0928 -0.0727 0.1595  ? ? ? ? ? ? 153 GLU A C   
2297 O O   . GLU A 162 ? 1.1337 1.2591 1.0167 -0.0917 -0.0721 0.1595  ? ? ? ? ? ? 153 GLU A O   
2298 C CB  . GLU A 162 ? 1.0732 1.2003 0.9557 -0.0945 -0.0738 0.1596  ? ? ? ? ? ? 153 GLU A CB  
2299 C CG  . GLU A 162 ? 1.3310 1.4576 1.2136 -0.0938 -0.0733 0.1595  ? ? ? ? ? ? 153 GLU A CG  
2300 C CD  . GLU A 162 ? 1.5470 1.6729 1.4300 -0.0935 -0.0740 0.1597  ? ? ? ? ? ? 153 GLU A CD  
2301 O OE1 . GLU A 162 ? 1.6091 1.7349 1.4922 -0.0940 -0.0748 0.1600  ? ? ? ? ? ? 153 GLU A OE1 
2302 O OE2 . GLU A 162 ? 1.6032 1.7286 1.4864 -0.0927 -0.0736 0.1597  ? ? ? ? ? ? 153 GLU A OE2 
2309 N N   . ALA A 163 ? 0.9291 1.0558 0.8117 -0.0933 -0.0725 0.1594  ? ? ? ? ? ? 154 ALA A N   
2310 C CA  . ALA A 163 ? 0.8647 0.9912 0.7473 -0.0925 -0.0715 0.1592  ? ? ? ? ? ? 154 ALA A CA  
2311 C C   . ALA A 163 ? 1.0017 1.1273 0.8846 -0.0915 -0.0714 0.1594  ? ? ? ? ? ? 154 ALA A C   
2312 O O   . ALA A 163 ? 1.0103 1.1353 0.8934 -0.0904 -0.0706 0.1593  ? ? ? ? ? ? 154 ALA A O   
2313 C CB  . ALA A 163 ? 0.6492 0.7767 0.5314 -0.0933 -0.0714 0.1590  ? ? ? ? ? ? 154 ALA A CB  
2319 N N   . ALA A 164 ? 0.8862 1.0116 0.7692 -0.0919 -0.0722 0.1596  ? ? ? ? ? ? 155 ALA A N   
2320 C CA  . ALA A 164 ? 0.9484 1.0729 0.8317 -0.0911 -0.0722 0.1598  ? ? ? ? ? ? 155 ALA A CA  
2321 C C   . ALA A 164 ? 1.0454 1.1691 0.9292 -0.0902 -0.0721 0.1599  ? ? ? ? ? ? 155 ALA A C   
2322 O O   . ALA A 164 ? 1.0333 1.1561 0.9173 -0.0892 -0.0717 0.1600  ? ? ? ? ? ? 155 ALA A O   
2323 C CB  . ALA A 164 ? 0.7703 0.8950 0.6537 -0.0919 -0.0731 0.1600  ? ? ? ? ? ? 155 ALA A CB  
2329 N N   . LYS A 165 ? 1.0146 1.1383 0.8983 -0.0905 -0.0725 0.1599  ? ? ? ? ? ? 156 LYS A N   
2330 C CA  . LYS A 165 ? 0.9722 1.0951 0.8563 -0.0897 -0.0725 0.1601  ? ? ? ? ? ? 156 LYS A CA  
2331 C C   . LYS A 165 ? 1.0294 1.1519 0.9136 -0.0887 -0.0715 0.1599  ? ? ? ? ? ? 156 LYS A C   
2332 O O   . LYS A 165 ? 0.9400 1.0616 0.8245 -0.0876 -0.0712 0.1599  ? ? ? ? ? ? 156 LYS A O   
2333 C CB  . LYS A 165 ? 0.6714 0.7946 0.5554 -0.0904 -0.0732 0.1601  ? ? ? ? ? ? 156 LYS A CB  
2334 C CG  . LYS A 165 ? 0.7864 0.9087 0.6707 -0.0897 -0.0734 0.1603  ? ? ? ? ? ? 156 LYS A CG  
2335 C CD  . LYS A 165 ? 0.8552 0.9778 0.7395 -0.0904 -0.0740 0.1603  ? ? ? ? ? ? 156 LYS A CD  
2336 C CE  . LYS A 165 ? 1.0631 1.1861 0.9471 -0.0903 -0.0733 0.1601  ? ? ? ? ? ? 156 LYS A CE  
2337 N NZ  . LYS A 165 ? 1.3029 1.4262 1.1869 -0.0910 -0.0738 0.1601  ? ? ? ? ? ? 156 LYS A NZ  
2351 N N   . LYS A 166 ? 1.0628 1.1860 0.9467 -0.0889 -0.0709 0.1596  ? ? ? ? ? ? 157 LYS A N   
2352 C CA  . LYS A 166 ? 1.0312 1.1541 0.9152 -0.0880 -0.0699 0.1594  ? ? ? ? ? ? 157 LYS A CA  
2353 C C   . LYS A 166 ? 1.0556 1.1780 0.9397 -0.0871 -0.0692 0.1594  ? ? ? ? ? ? 157 LYS A C   
2354 O O   . LYS A 166 ? 0.9787 1.1005 0.8632 -0.0860 -0.0686 0.1594  ? ? ? ? ? ? 157 LYS A O   
2355 C CB  . LYS A 166 ? 0.9593 1.0831 0.8430 -0.0885 -0.0694 0.1591  ? ? ? ? ? ? 157 LYS A CB  
2356 C CG  . LYS A 166 ? 1.1291 1.2532 1.0126 -0.0890 -0.0697 0.1591  ? ? ? ? ? ? 157 LYS A CG  
2357 C CD  . LYS A 166 ? 1.3047 1.4297 1.1878 -0.0896 -0.0693 0.1588  ? ? ? ? ? ? 157 LYS A CD  
2358 C CE  . LYS A 166 ? 1.3817 1.5066 1.2649 -0.0887 -0.0681 0.1586  ? ? ? ? ? ? 157 LYS A CE  
2359 N NZ  . LYS A 166 ? 1.4690 1.5931 1.3525 -0.0876 -0.0677 0.1586  ? ? ? ? ? ? 157 LYS A NZ  
2373 N N   . ALA A 167 ? 1.0085 1.1314 0.8925 -0.0876 -0.0693 0.1594  ? ? ? ? ? ? 158 ALA A N   
2374 C CA  . ALA A 167 ? 0.9870 1.1096 0.8712 -0.0869 -0.0687 0.1593  ? ? ? ? ? ? 158 ALA A CA  
2375 C C   . ALA A 167 ? 1.1399 1.2615 1.0245 -0.0860 -0.0689 0.1596  ? ? ? ? ? ? 158 ALA A C   
2376 O O   . ALA A 167 ? 1.1378 1.2589 1.0226 -0.0851 -0.0682 0.1595  ? ? ? ? ? ? 158 ALA A O   
2377 C CB  . ALA A 167 ? 0.8437 0.9669 0.7275 -0.0877 -0.0690 0.1593  ? ? ? ? ? ? 158 ALA A CB  
2383 N N   . TYR A 168 ? 1.0726 1.1939 0.9572 -0.0864 -0.0698 0.1598  ? ? ? ? ? ? 159 TYR A N   
2384 C CA  . TYR A 168 ? 1.0450 1.1654 0.9300 -0.0857 -0.0700 0.1600  ? ? ? ? ? ? 159 TYR A CA  
2385 C C   . TYR A 168 ? 1.2053 1.3250 1.0906 -0.0847 -0.0696 0.1600  ? ? ? ? ? ? 159 TYR A C   
2386 O O   . TYR A 168 ? 1.3323 1.4513 1.2179 -0.0837 -0.0692 0.1600  ? ? ? ? ? ? 159 TYR A O   
2387 C CB  . TYR A 168 ? 0.8912 1.0116 0.7761 -0.0865 -0.0712 0.1602  ? ? ? ? ? ? 159 TYR A CB  
2388 C CG  . TYR A 168 ? 0.9657 1.0851 0.8510 -0.0858 -0.0715 0.1605  ? ? ? ? ? ? 159 TYR A CG  
2389 C CD1 . TYR A 168 ? 1.0412 1.1601 0.9268 -0.0852 -0.0714 0.1606  ? ? ? ? ? ? 159 TYR A CD1 
2390 C CD2 . TYR A 168 ? 0.9907 1.1098 0.8762 -0.0858 -0.0720 0.1606  ? ? ? ? ? ? 159 TYR A CD2 
2391 C CE1 . TYR A 168 ? 1.0110 1.1290 0.8968 -0.0846 -0.0717 0.1608  ? ? ? ? ? ? 159 TYR A CE1 
2392 C CE2 . TYR A 168 ? 1.0882 1.2064 0.9741 -0.0851 -0.0723 0.1608  ? ? ? ? ? ? 159 TYR A CE2 
2393 C CZ  . TYR A 168 ? 1.0641 1.1818 0.9501 -0.0846 -0.0721 0.1609  ? ? ? ? ? ? 159 TYR A CZ  
2394 O OH  . TYR A 168 ? 0.9248 1.0417 0.8112 -0.0839 -0.0725 0.1611  ? ? ? ? ? ? 159 TYR A OH  
2404 N N   . HIS A 169 ? 1.2040 1.3240 1.0892 -0.0851 -0.0697 0.1599  ? ? ? ? ? ? 160 HIS A N   
2405 C CA  . HIS A 169 ? 1.1494 1.2688 1.0348 -0.0842 -0.0693 0.1599  ? ? ? ? ? ? 160 HIS A CA  
2406 C C   . HIS A 169 ? 1.1603 1.2796 1.0459 -0.0833 -0.0682 0.1597  ? ? ? ? ? ? 160 HIS A C   
2407 O O   . HIS A 169 ? 1.0968 1.2153 0.9827 -0.0823 -0.0677 0.1598  ? ? ? ? ? ? 160 HIS A O   
2408 C CB  . HIS A 169 ? 1.0120 1.1319 0.8973 -0.0849 -0.0697 0.1599  ? ? ? ? ? ? 160 HIS A CB  
2409 C CG  . HIS A 169 ? 1.0685 1.1882 0.9538 -0.0855 -0.0707 0.1601  ? ? ? ? ? ? 160 HIS A CG  
2410 N ND1 . HIS A 169 ? 1.1259 1.2460 1.0111 -0.0861 -0.0712 0.1601  ? ? ? ? ? ? 160 HIS A ND1 
2411 C CD2 . HIS A 169 ? 1.0741 1.1935 0.9596 -0.0856 -0.0715 0.1603  ? ? ? ? ? ? 160 HIS A CD2 
2412 C CE1 . HIS A 169 ? 1.1976 1.3175 1.0829 -0.0866 -0.0721 0.1603  ? ? ? ? ? ? 160 HIS A CE1 
2413 N NE2 . HIS A 169 ? 1.1075 1.2270 0.9930 -0.0863 -0.0723 0.1605  ? ? ? ? ? ? 160 HIS A NE2 
2422 N N   . ALA A 170 ? 1.0894 1.2094 0.9747 -0.0836 -0.0677 0.1595  ? ? ? ? ? ? 161 ALA A N   
2423 C CA  . ALA A 170 ? 1.0191 1.1390 0.9045 -0.0828 -0.0666 0.1594  ? ? ? ? ? ? 161 ALA A CA  
2424 C C   . ALA A 170 ? 1.2299 1.3492 1.1156 -0.0820 -0.0663 0.1595  ? ? ? ? ? ? 161 ALA A C   
2425 O O   . ALA A 170 ? 1.2310 1.3499 1.1169 -0.0811 -0.0655 0.1594  ? ? ? ? ? ? 161 ALA A O   
2426 C CB  . ALA A 170 ? 0.8484 0.9692 0.7334 -0.0835 -0.0663 0.1591  ? ? ? ? ? ? 161 ALA A CB  
2432 N N   . ALA A 171 ? 1.1770 1.2963 1.0626 -0.0825 -0.0669 0.1596  ? ? ? ? ? ? 162 ALA A N   
2433 C CA  . ALA A 171 ? 1.0046 1.1235 0.8905 -0.0818 -0.0667 0.1597  ? ? ? ? ? ? 162 ALA A CA  
2434 C C   . ALA A 171 ? 1.0933 1.2112 0.9796 -0.0809 -0.0667 0.1599  ? ? ? ? ? ? 162 ALA A C   
2435 O O   . ALA A 171 ? 1.0210 1.1384 0.9076 -0.0800 -0.0662 0.1599  ? ? ? ? ? ? 162 ALA A O   
2436 C CB  . ALA A 171 ? 0.8453 0.9644 0.7309 -0.0825 -0.0673 0.1598  ? ? ? ? ? ? 162 ALA A CB  
2442 N N   . CYS A 172 ? 1.1751 1.2928 1.0614 -0.0812 -0.0674 0.1600  ? ? ? ? ? ? 163 CYS A N   
2443 C CA  . CYS A 172 ? 1.1952 1.3120 1.0819 -0.0804 -0.0675 0.1601  ? ? ? ? ? ? 163 CYS A CA  
2444 C C   . CYS A 172 ? 1.2062 1.3227 1.0931 -0.0795 -0.0666 0.1600  ? ? ? ? ? ? 163 CYS A C   
2445 O O   . CYS A 172 ? 1.1459 1.2616 1.0331 -0.0786 -0.0664 0.1601  ? ? ? ? ? ? 163 CYS A O   
2446 C CB  . CYS A 172 ? 0.9793 1.0960 0.8659 -0.0810 -0.0685 0.1603  ? ? ? ? ? ? 163 CYS A CB  
2447 S SG  . CYS A 172 ? 1.3578 1.4746 1.2442 -0.0819 -0.0696 0.1605  ? ? ? ? ? ? 163 CYS A SG  
2453 N N   . LYS A 173 ? 1.2026 1.3196 1.0893 -0.0797 -0.0662 0.1598  ? ? ? ? ? ? 164 LYS A N   
2454 C CA  . LYS A 173 ? 1.2456 1.3624 1.1325 -0.0789 -0.0653 0.1597  ? ? ? ? ? ? 164 LYS A CA  
2455 C C   . LYS A 173 ? 1.2653 1.3820 1.1524 -0.0781 -0.0644 0.1596  ? ? ? ? ? ? 164 LYS A C   
2456 O O   . LYS A 173 ? 1.3300 1.4460 1.2174 -0.0771 -0.0638 0.1597  ? ? ? ? ? ? 164 LYS A O   
2457 C CB  . LYS A 173 ? 1.1624 1.2799 1.0490 -0.0794 -0.0651 0.1595  ? ? ? ? ? ? 164 LYS A CB  
2458 C CG  . LYS A 173 ? 1.1881 1.3056 1.0746 -0.0800 -0.0658 0.1596  ? ? ? ? ? ? 164 LYS A CG  
2459 C CD  . LYS A 173 ? 1.1994 1.3161 1.0863 -0.0791 -0.0657 0.1597  ? ? ? ? ? ? 164 LYS A CD  
2460 C CE  . LYS A 173 ? 1.1692 1.2860 1.0560 -0.0796 -0.0663 0.1597  ? ? ? ? ? ? 164 LYS A CE  
2461 N NZ  . LYS A 173 ? 1.1629 1.2790 1.0501 -0.0788 -0.0662 0.1598  ? ? ? ? ? ? 164 LYS A NZ  
2475 N N   . GLU A 174 ? 1.3249 1.4421 1.2117 -0.0786 -0.0642 0.1595  ? ? ? ? ? ? 165 GLU A N   
2476 C CA  . GLU A 174 ? 1.4162 1.5334 1.3032 -0.0780 -0.0633 0.1595  ? ? ? ? ? ? 165 GLU A CA  
2477 C C   . GLU A 174 ? 1.3986 1.5151 1.2859 -0.0772 -0.0634 0.1596  ? ? ? ? ? ? 165 GLU A C   
2478 O O   . GLU A 174 ? 1.4718 1.5880 1.3594 -0.0764 -0.0626 0.1596  ? ? ? ? ? ? 165 GLU A O   
2479 C CB  . GLU A 174 ? 1.4454 1.5634 1.3320 -0.0787 -0.0633 0.1593  ? ? ? ? ? ? 165 GLU A CB  
2480 C CG  . GLU A 174 ? 1.5761 1.6942 1.4629 -0.0782 -0.0624 0.1592  ? ? ? ? ? ? 165 GLU A CG  
2481 C CD  . GLU A 174 ? 1.7176 1.8358 1.6044 -0.0776 -0.0615 0.1591  ? ? ? ? ? ? 165 GLU A CD  
2482 O OE1 . GLU A 174 ? 1.7928 1.9111 1.6795 -0.0779 -0.0616 0.1590  ? ? ? ? ? ? 165 GLU A OE1 
2483 O OE2 . GLU A 174 ? 1.6878 1.8058 1.5748 -0.0770 -0.0607 0.1591  ? ? ? ? ? ? 165 GLU A OE2 
2490 N N   . GLU A 175 ? 1.2968 1.4130 1.1841 -0.0776 -0.0642 0.1598  ? ? ? ? ? ? 166 GLU A N   
2491 C CA  . GLU A 175 ? 1.2357 1.3512 1.1233 -0.0769 -0.0644 0.1600  ? ? ? ? ? ? 166 GLU A CA  
2492 C C   . GLU A 175 ? 1.3651 1.4798 1.2530 -0.0760 -0.0641 0.1600  ? ? ? ? ? ? 166 GLU A C   
2493 O O   . GLU A 175 ? 1.4986 1.6129 1.3869 -0.0751 -0.0635 0.1601  ? ? ? ? ? ? 166 GLU A O   
2494 C CB  . GLU A 175 ? 1.1489 1.2643 1.0363 -0.0776 -0.0654 0.1601  ? ? ? ? ? ? 166 GLU A CB  
2495 C CG  . GLU A 175 ? 1.1491 1.2640 1.0368 -0.0771 -0.0655 0.1603  ? ? ? ? ? ? 166 GLU A CG  
2496 C CD  . GLU A 175 ? 1.1970 1.3114 1.0847 -0.0774 -0.0665 0.1605  ? ? ? ? ? ? 166 GLU A CD  
2497 O OE1 . GLU A 175 ? 1.2805 1.3946 1.1684 -0.0772 -0.0668 0.1605  ? ? ? ? ? ? 166 GLU A OE1 
2498 O OE2 . GLU A 175 ? 1.1198 1.2342 1.0074 -0.0777 -0.0671 0.1606  ? ? ? ? ? ? 166 GLU A OE2 
2505 N N   . LYS A 176 ? 1.3021 1.4168 1.1901 -0.0762 -0.0645 0.1601  ? ? ? ? ? ? 167 LYS A N   
2506 C CA  . LYS A 176 ? 1.3201 1.4340 1.2084 -0.0754 -0.0643 0.1601  ? ? ? ? ? ? 167 LYS A CA  
2507 C C   . LYS A 176 ? 1.3048 1.4186 1.1933 -0.0745 -0.0631 0.1600  ? ? ? ? ? ? 167 LYS A C   
2508 O O   . LYS A 176 ? 1.2366 1.3498 1.1255 -0.0736 -0.0628 0.1601  ? ? ? ? ? ? 167 LYS A O   
2509 C CB  . LYS A 176 ? 1.2896 1.4036 1.1778 -0.0758 -0.0648 0.1601  ? ? ? ? ? ? 167 LYS A CB  
2510 C CG  . LYS A 176 ? 1.3665 1.4804 1.2546 -0.0765 -0.0659 0.1603  ? ? ? ? ? ? 167 LYS A CG  
2511 C CD  . LYS A 176 ? 1.4547 1.5677 1.3431 -0.0758 -0.0662 0.1605  ? ? ? ? ? ? 167 LYS A CD  
2512 C CE  . LYS A 176 ? 1.4790 1.5919 1.3673 -0.0764 -0.0673 0.1607  ? ? ? ? ? ? 167 LYS A CE  
2513 N NZ  . LYS A 176 ? 1.5212 1.6333 1.4099 -0.0757 -0.0675 0.1609  ? ? ? ? ? ? 167 LYS A NZ  
2527 N N   . LEU A 177 ? 1.3042 1.4187 1.1925 -0.0748 -0.0626 0.1598  ? ? ? ? ? ? 168 LEU A N   
2528 C CA  . LEU A 177 ? 1.3004 1.4149 1.1889 -0.0741 -0.0616 0.1597  ? ? ? ? ? ? 168 LEU A CA  
2529 C C   . LEU A 177 ? 1.3804 1.4946 1.2692 -0.0734 -0.0611 0.1598  ? ? ? ? ? ? 168 LEU A C   
2530 O O   . LEU A 177 ? 1.3941 1.5079 1.2832 -0.0725 -0.0603 0.1598  ? ? ? ? ? ? 168 LEU A O   
2531 C CB  . LEU A 177 ? 1.2636 1.3789 1.1518 -0.0747 -0.0612 0.1595  ? ? ? ? ? ? 168 LEU A CB  
2532 C CG  . LEU A 177 ? 1.3062 1.4217 1.1943 -0.0748 -0.0611 0.1594  ? ? ? ? ? ? 168 LEU A CG  
2533 C CD1 . LEU A 177 ? 1.3260 1.4415 1.2140 -0.0755 -0.0621 0.1595  ? ? ? ? ? ? 168 LEU A CD1 
2534 C CD2 . LEU A 177 ? 1.2471 1.3633 1.1349 -0.0753 -0.0606 0.1592  ? ? ? ? ? ? 168 LEU A CD2 
2546 N N   . ALA A 178 ? 1.3596 1.4740 1.2482 -0.0739 -0.0615 0.1598  ? ? ? ? ? ? 169 ALA A N   
2547 C CA  . ALA A 178 ? 1.2687 1.3830 1.1576 -0.0733 -0.0610 0.1599  ? ? ? ? ? ? 169 ALA A CA  
2548 C C   . ALA A 178 ? 1.2628 1.3762 1.1520 -0.0725 -0.0611 0.1600  ? ? ? ? ? ? 169 ALA A C   
2549 O O   . ALA A 178 ? 1.3622 1.4752 1.2517 -0.0717 -0.0604 0.1601  ? ? ? ? ? ? 169 ALA A O   
2550 C CB  . ALA A 178 ? 1.1562 1.2708 1.0447 -0.0740 -0.0615 0.1599  ? ? ? ? ? ? 169 ALA A CB  
2556 N N   . ILE A 179 ? 1.1949 1.3080 1.0841 -0.0728 -0.0620 0.1601  ? ? ? ? ? ? 170 ILE A N   
2557 C CA  . ILE A 179 ? 1.2107 1.3230 1.1002 -0.0721 -0.0621 0.1603  ? ? ? ? ? ? 170 ILE A CA  
2558 C C   . ILE A 179 ? 1.3791 1.4910 1.2690 -0.0713 -0.0615 0.1603  ? ? ? ? ? ? 170 ILE A C   
2559 O O   . ILE A 179 ? 1.5186 1.6300 1.4088 -0.0704 -0.0611 0.1604  ? ? ? ? ? ? 170 ILE A O   
2560 C CB  . ILE A 179 ? 0.9312 1.0433 0.8206 -0.0726 -0.0632 0.1604  ? ? ? ? ? ? 170 ILE A CB  
2561 C CG1 . ILE A 179 ? 0.9842 1.0964 0.8734 -0.0732 -0.0638 0.1605  ? ? ? ? ? ? 170 ILE A CG1 
2562 C CG2 . ILE A 179 ? 0.9493 1.0605 0.8390 -0.0719 -0.0633 0.1606  ? ? ? ? ? ? 170 ILE A CG2 
2563 C CD1 . ILE A 179 ? 1.2059 1.3189 1.0947 -0.0742 -0.0641 0.1604  ? ? ? ? ? ? 170 ILE A CD1 
2575 N N   . SER A 180 ? 1.3620 1.4742 1.2517 -0.0716 -0.0614 0.1602  ? ? ? ? ? ? 171 SER A N   
2576 C CA  . SER A 180 ? 1.4205 1.5324 1.3105 -0.0708 -0.0608 0.1602  ? ? ? ? ? ? 171 SER A CA  
2577 C C   . SER A 180 ? 1.5622 1.6741 1.4525 -0.0701 -0.0597 0.1601  ? ? ? ? ? ? 171 SER A C   
2578 O O   . SER A 180 ? 1.7556 1.8670 1.6463 -0.0692 -0.0593 0.1602  ? ? ? ? ? ? 171 SER A O   
2579 C CB  . SER A 180 ? 1.3668 1.4791 1.2566 -0.0714 -0.0609 0.1601  ? ? ? ? ? ? 171 SER A CB  
2580 O OG  . SER A 180 ? 1.3808 1.4928 1.2708 -0.0707 -0.0603 0.1600  ? ? ? ? ? ? 171 SER A OG  
2586 N N   . ARG A 181 ? 1.4610 1.5735 1.3510 -0.0705 -0.0594 0.1600  ? ? ? ? ? ? 172 ARG A N   
2587 C CA  . ARG A 181 ? 1.4360 1.5486 1.3263 -0.0698 -0.0583 0.1599  ? ? ? ? ? ? 172 ARG A CA  
2588 C C   . ARG A 181 ? 1.4824 1.5946 1.3730 -0.0692 -0.0582 0.1600  ? ? ? ? ? ? 172 ARG A C   
2589 O O   . ARG A 181 ? 1.4509 1.5631 1.3418 -0.0685 -0.0573 0.1601  ? ? ? ? ? ? 172 ARG A O   
2590 C CB  . ARG A 181 ? 1.3946 1.5079 1.2846 -0.0704 -0.0581 0.1598  ? ? ? ? ? ? 172 ARG A CB  
2591 C CG  . ARG A 181 ? 1.5248 1.6385 1.4146 -0.0708 -0.0580 0.1597  ? ? ? ? ? ? 172 ARG A CG  
2592 C CD  . ARG A 181 ? 1.6231 1.7376 1.5126 -0.0714 -0.0577 0.1595  ? ? ? ? ? ? 172 ARG A CD  
2593 N NE  . ARG A 181 ? 1.6842 1.7990 1.5734 -0.0717 -0.0575 0.1594  ? ? ? ? ? ? 172 ARG A NE  
2594 C CZ  . ARG A 181 ? 1.6912 1.8067 1.5802 -0.0722 -0.0572 0.1592  ? ? ? ? ? ? 172 ARG A CZ  
2595 N NH1 . ARG A 181 ? 1.6459 1.7618 1.5348 -0.0725 -0.0570 0.1592  ? ? ? ? ? ? 172 ARG A NH1 
2596 N NH2 . ARG A 181 ? 1.7150 1.8308 1.6039 -0.0724 -0.0570 0.1591  ? ? ? ? ? ? 172 ARG A NH2 
2610 N N   . GLU A 182 ? 1.4839 1.5960 1.3744 -0.0696 -0.0589 0.1601  ? ? ? ? ? ? 173 GLU A N   
2611 C CA  . GLU A 182 ? 1.4315 1.5432 1.3222 -0.0691 -0.0588 0.1602  ? ? ? ? ? ? 173 GLU A CA  
2612 C C   . GLU A 182 ? 1.5461 1.6570 1.4372 -0.0682 -0.0587 0.1604  ? ? ? ? ? ? 173 GLU A C   
2613 O O   . GLU A 182 ? 1.7083 1.8190 1.5997 -0.0674 -0.0581 0.1604  ? ? ? ? ? ? 173 GLU A O   
2614 C CB  . GLU A 182 ? 1.4336 1.5453 1.3240 -0.0697 -0.0597 0.1603  ? ? ? ? ? ? 173 GLU A CB  
2615 C CG  . GLU A 182 ? 1.4314 1.5429 1.3221 -0.0693 -0.0596 0.1604  ? ? ? ? ? ? 173 GLU A CG  
2616 C CD  . GLU A 182 ? 1.5069 1.6176 1.3977 -0.0688 -0.0600 0.1606  ? ? ? ? ? ? 173 GLU A CD  
2617 O OE1 . GLU A 182 ? 1.5912 1.7016 1.4821 -0.0687 -0.0603 0.1606  ? ? ? ? ? ? 173 GLU A OE1 
2618 O OE2 . GLU A 182 ? 1.4501 1.5606 1.3411 -0.0686 -0.0601 0.1606  ? ? ? ? ? ? 173 GLU A OE2 
2625 N N   . THR A 183 ? 1.5728 1.6835 1.4639 -0.0683 -0.0592 0.1604  ? ? ? ? ? ? 174 THR A N   
2626 C CA  . THR A 183 ? 1.6156 1.7256 1.5071 -0.0675 -0.0592 0.1605  ? ? ? ? ? ? 174 THR A CA  
2627 C C   . THR A 183 ? 1.6587 1.7686 1.5505 -0.0669 -0.0583 0.1605  ? ? ? ? ? ? 174 THR A C   
2628 O O   . THR A 183 ? 1.7613 1.8707 1.6534 -0.0661 -0.0580 0.1605  ? ? ? ? ? ? 174 THR A O   
2629 C CB  . THR A 183 ? 1.5489 1.6585 1.4402 -0.0679 -0.0601 0.1606  ? ? ? ? ? ? 174 THR A CB  
2630 O OG1 . THR A 183 ? 1.5511 1.6610 1.4420 -0.0687 -0.0609 0.1606  ? ? ? ? ? ? 174 THR A OG1 
2631 C CG2 . THR A 183 ? 1.4695 1.5784 1.3612 -0.0672 -0.0602 0.1607  ? ? ? ? ? ? 174 THR A CG2 
2639 N N   . ASN A 184 ? 1.5726 1.6830 1.4642 -0.0672 -0.0580 0.1603  ? ? ? ? ? ? 175 ASN A N   
2640 C CA  . ASN A 184 ? 1.5492 1.6596 1.4410 -0.0667 -0.0572 0.1603  ? ? ? ? ? ? 175 ASN A CA  
2641 C C   . ASN A 184 ? 1.6623 1.7727 1.5544 -0.0661 -0.0562 0.1603  ? ? ? ? ? ? 175 ASN A C   
2642 O O   . ASN A 184 ? 1.6402 1.7507 1.5327 -0.0655 -0.0554 0.1603  ? ? ? ? ? ? 175 ASN A O   
2643 C CB  . ASN A 184 ? 1.5247 1.6356 1.4162 -0.0673 -0.0572 0.1602  ? ? ? ? ? ? 175 ASN A CB  
2644 C CG  . ASN A 184 ? 1.6233 1.7341 1.5146 -0.0677 -0.0579 0.1602  ? ? ? ? ? ? 175 ASN A CG  
2645 O OD1 . ASN A 184 ? 1.6495 1.7598 1.5408 -0.0677 -0.0586 0.1603  ? ? ? ? ? ? 175 ASN A OD1 
2646 N ND2 . ASN A 184 ? 1.6285 1.7397 1.5197 -0.0681 -0.0578 0.1601  ? ? ? ? ? ? 175 ASN A ND2 
2653 N N   . SER A 185 ? 1.7660 1.8766 1.6581 -0.0662 -0.0563 0.1603  ? ? ? ? ? ? 176 SER A N   
2654 C CA  . SER A 185 ? 1.7806 1.8913 1.6730 -0.0656 -0.0555 0.1603  ? ? ? ? ? ? 176 SER A CA  
2655 C C   . SER A 185 ? 1.7648 1.8749 1.6576 -0.0649 -0.0554 0.1605  ? ? ? ? ? ? 176 SER A C   
2656 O O   . SER A 185 ? 1.7801 1.8901 1.6732 -0.0643 -0.0547 0.1605  ? ? ? ? ? ? 176 SER A O   
2657 C CB  . SER A 185 ? 1.7847 1.8960 1.6768 -0.0662 -0.0555 0.1603  ? ? ? ? ? ? 176 SER A CB  
2658 O OG  . SER A 185 ? 1.8133 1.9251 1.7051 -0.0668 -0.0555 0.1601  ? ? ? ? ? ? 176 SER A OG  
2664 N N   . LYS A 186 ? 1.7583 1.8680 1.6510 -0.0650 -0.0562 0.1605  ? ? ? ? ? ? 177 LYS A N   
2665 C CA  . LYS A 186 ? 1.7618 1.8709 1.6549 -0.0643 -0.0562 0.1607  ? ? ? ? ? ? 177 LYS A CA  
2666 C C   . LYS A 186 ? 1.8323 1.9410 1.7257 -0.0635 -0.0557 0.1607  ? ? ? ? ? ? 177 LYS A C   
2667 O O   . LYS A 186 ? 1.8802 1.9883 1.7739 -0.0629 -0.0556 0.1608  ? ? ? ? ? ? 177 LYS A O   
2668 C CB  . LYS A 186 ? 1.7059 1.8146 1.5986 -0.0647 -0.0573 0.1607  ? ? ? ? ? ? 177 LYS A CB  
2669 C CG  . LYS A 186 ? 1.6301 1.7392 1.5225 -0.0656 -0.0579 0.1607  ? ? ? ? ? ? 177 LYS A CG  
2670 C CD  . LYS A 186 ? 1.5787 1.6876 1.4712 -0.0653 -0.0580 0.1608  ? ? ? ? ? ? 177 LYS A CD  
2671 C CE  . LYS A 186 ? 1.5656 1.6738 1.4581 -0.0651 -0.0587 0.1609  ? ? ? ? ? ? 177 LYS A CE  
2672 N NZ  . LYS A 186 ? 1.5301 1.6383 1.4223 -0.0659 -0.0597 0.1609  ? ? ? ? ? ? 177 LYS A NZ  
2686 N N   . ALA A 187 ? 1.7674 1.8763 1.6609 -0.0635 -0.0553 0.1607  ? ? ? ? ? ? 178 ALA A N   
2687 C CA  . ALA A 187 ? 1.6558 1.7643 1.5496 -0.0628 -0.0547 0.1607  ? ? ? ? ? ? 178 ALA A CA  
2688 C C   . ALA A 187 ? 1.6141 1.7230 1.5082 -0.0625 -0.0537 0.1606  ? ? ? ? ? ? 178 ALA A C   
2689 O O   . ALA A 187 ? 1.5878 1.6967 1.4820 -0.0623 -0.0533 0.1606  ? ? ? ? ? ? 178 ALA A O   
2690 C CB  . ALA A 187 ? 1.5939 1.7022 1.4876 -0.0630 -0.0552 0.1607  ? ? ? ? ? ? 178 ALA A CB  
2696 N N   . ASP A 188 ? 1.6202 1.7295 1.5143 -0.0625 -0.0534 0.1606  ? ? ? ? ? ? 179 ASP A N   
2697 C CA  . ASP A 188 ? 1.6895 1.7991 1.5838 -0.0623 -0.0524 0.1606  ? ? ? ? ? ? 179 ASP A CA  
2698 C C   . ASP A 188 ? 1.7949 1.9044 1.6896 -0.0616 -0.0519 0.1607  ? ? ? ? ? ? 179 ASP A C   
2699 O O   . ASP A 188 ? 1.8115 1.9212 1.7061 -0.0619 -0.0521 0.1607  ? ? ? ? ? ? 179 ASP A O   
2700 C CB  . ASP A 188 ? 1.6178 1.7280 1.5116 -0.0631 -0.0525 0.1605  ? ? ? ? ? ? 179 ASP A CB  
2701 C CG  . ASP A 188 ? 1.5900 1.7007 1.4841 -0.0628 -0.0516 0.1604  ? ? ? ? ? ? 179 ASP A CG  
2702 O OD1 . ASP A 188 ? 1.6135 1.7243 1.5076 -0.0628 -0.0512 0.1604  ? ? ? ? ? ? 179 ASP A OD1 
2703 O OD2 . ASP A 188 ? 1.5466 1.6575 1.4408 -0.0627 -0.0512 0.1604  ? ? ? ? ? ? 179 ASP A OD2 
2708 N N   . PRO A 189 ? 1.7648 1.8741 1.6600 -0.0608 -0.0511 0.1608  ? ? ? ? ? ? 180 PRO A N   
2709 C CA  . PRO A 189 ? 1.6873 1.7966 1.5829 -0.0602 -0.0505 0.1609  ? ? ? ? ? ? 180 PRO A CA  
2710 C C   . PRO A 189 ? 1.6711 1.7809 1.5667 -0.0604 -0.0502 0.1609  ? ? ? ? ? ? 180 PRO A C   
2711 O O   . PRO A 189 ? 1.6908 1.8006 1.5866 -0.0602 -0.0501 0.1609  ? ? ? ? ? ? 180 PRO A O   
2712 C CB  . PRO A 189 ? 1.6540 1.7632 1.5502 -0.0595 -0.0497 0.1610  ? ? ? ? ? ? 180 PRO A CB  
2713 C CG  . PRO A 189 ? 1.6394 1.7483 1.5354 -0.0596 -0.0500 0.1609  ? ? ? ? ? ? 180 PRO A CG  
2714 C CD  . PRO A 189 ? 1.7034 1.8125 1.5988 -0.0605 -0.0507 0.1608  ? ? ? ? ? ? 180 PRO A CD  
2722 N N   . ALA A 190 ? 1.6992 1.8095 1.5946 -0.0609 -0.0500 0.1607  ? ? ? ? ? ? 181 ALA A N   
2723 C CA  . ALA A 190 ? 1.6569 1.7677 1.5522 -0.0611 -0.0496 0.1607  ? ? ? ? ? ? 181 ALA A CA  
2724 C C   . ALA A 190 ? 1.6983 1.8093 1.5930 -0.0619 -0.0504 0.1606  ? ? ? ? ? ? 181 ALA A C   
2725 O O   . ALA A 190 ? 1.7464 1.8579 1.6408 -0.0625 -0.0504 0.1605  ? ? ? ? ? ? 181 ALA A O   
2726 C CB  . ALA A 190 ? 1.5566 1.6678 1.4518 -0.0612 -0.0490 0.1606  ? ? ? ? ? ? 181 ALA A CB  
2732 N N   . LEU A 191 ? 1.6255 1.7361 1.5201 -0.0620 -0.0511 0.1607  ? ? ? ? ? ? 182 LEU A N   
2733 C CA  . LEU A 191 ? 1.5735 1.6844 1.4677 -0.0627 -0.0519 0.1606  ? ? ? ? ? ? 182 LEU A CA  
2734 C C   . LEU A 191 ? 1.5025 1.6136 1.3967 -0.0627 -0.0516 0.1606  ? ? ? ? ? ? 182 LEU A C   
2735 O O   . LEU A 191 ? 1.5160 1.6271 1.4107 -0.0620 -0.0509 0.1607  ? ? ? ? ? ? 182 LEU A O   
2736 C CB  . LEU A 191 ? 1.6010 1.7113 1.4951 -0.0627 -0.0527 0.1607  ? ? ? ? ? ? 182 LEU A CB  
2737 C CG  . LEU A 191 ? 1.6194 1.7299 1.5130 -0.0635 -0.0536 0.1606  ? ? ? ? ? ? 182 LEU A CG  
2738 C CD1 . LEU A 191 ? 1.5230 1.6339 1.4161 -0.0644 -0.0540 0.1605  ? ? ? ? ? ? 182 LEU A CD1 
2739 C CD2 . LEU A 191 ? 1.6424 1.7523 1.5359 -0.0635 -0.0544 0.1607  ? ? ? ? ? ? 182 LEU A CD2 
2751 N N   . ASN A 192 ? 1.5246 1.6360 1.4184 -0.0634 -0.0521 0.1606  ? ? ? ? ? ? 183 ASN A N   
2752 C CA  . ASN A 192 ? 1.5550 1.6669 1.4488 -0.0635 -0.0519 0.1606  ? ? ? ? ? ? 183 ASN A CA  
2753 C C   . ASN A 192 ? 1.6530 1.7649 1.5463 -0.0642 -0.0528 0.1606  ? ? ? ? ? ? 183 ASN A C   
2754 O O   . ASN A 192 ? 1.7064 1.8185 1.5993 -0.0649 -0.0534 0.1605  ? ? ? ? ? ? 183 ASN A O   
2755 C CB  . ASN A 192 ? 1.5366 1.6490 1.4303 -0.0636 -0.0513 0.1605  ? ? ? ? ? ? 183 ASN A CB  
2756 C CG  . ASN A 192 ? 1.5309 1.6437 1.4247 -0.0637 -0.0510 0.1605  ? ? ? ? ? ? 183 ASN A CG  
2757 O OD1 . ASN A 192 ? 1.4060 1.5186 1.3000 -0.0634 -0.0510 0.1606  ? ? ? ? ? ? 183 ASN A OD1 
2758 N ND2 . ASN A 192 ? 1.5770 1.6904 1.4707 -0.0641 -0.0506 0.1604  ? ? ? ? ? ? 183 ASN A ND2 
2765 N N   . PRO A 193 ? 1.6326 1.7443 1.5260 -0.0640 -0.0529 0.1606  ? ? ? ? ? ? 184 PRO A N   
2766 C CA  . PRO A 193 ? 1.6680 1.7798 1.5610 -0.0647 -0.0537 0.1606  ? ? ? ? ? ? 184 PRO A CA  
2767 C C   . PRO A 193 ? 1.7408 1.8534 1.6335 -0.0655 -0.0539 0.1605  ? ? ? ? ? ? 184 PRO A C   
2768 O O   . PRO A 193 ? 1.5710 1.6836 1.4632 -0.0662 -0.0547 0.1605  ? ? ? ? ? ? 184 PRO A O   
2769 C CB  . PRO A 193 ? 1.6077 1.7195 1.5011 -0.0642 -0.0535 0.1607  ? ? ? ? ? ? 184 PRO A CB  
2770 C CG  . PRO A 193 ? 1.5519 1.6632 1.4457 -0.0633 -0.0529 0.1608  ? ? ? ? ? ? 184 PRO A CG  
2771 C CD  . PRO A 193 ? 1.5771 1.6885 1.4710 -0.0631 -0.0523 0.1608  ? ? ? ? ? ? 184 PRO A CD  
2779 N N   . GLU A 194 ? 2.0048 2.1177 1.8975 -0.0654 -0.0532 0.1604  ? ? ? ? ? ? 185 GLU A N   
2780 C CA  . GLU A 194 ? 2.1226 2.2362 2.0149 -0.0662 -0.0533 0.1603  ? ? ? ? ? ? 185 GLU A CA  
2781 C C   . GLU A 194 ? 2.0527 2.1664 1.9446 -0.0668 -0.0538 0.1602  ? ? ? ? ? ? 185 GLU A C   
2782 O O   . GLU A 194 ? 2.1985 2.3125 2.0900 -0.0676 -0.0544 0.1601  ? ? ? ? ? ? 185 GLU A O   
2783 C CB  . GLU A 194 ? 2.2715 2.3855 2.1640 -0.0659 -0.0524 0.1603  ? ? ? ? ? ? 185 GLU A CB  
2784 C CG  . GLU A 194 ? 2.3958 2.5098 2.2886 -0.0655 -0.0519 0.1604  ? ? ? ? ? ? 185 GLU A CG  
2785 C CD  . GLU A 194 ? 2.4891 2.6035 2.3821 -0.0652 -0.0510 0.1603  ? ? ? ? ? ? 185 GLU A CD  
2786 O OE1 . GLU A 194 ? 2.5408 2.6554 2.4338 -0.0653 -0.0507 0.1602  ? ? ? ? ? ? 185 GLU A OE1 
2787 O OE2 . GLU A 194 ? 2.5044 2.6190 2.3977 -0.0649 -0.0506 0.1604  ? ? ? ? ? ? 185 GLU A OE2 
2794 N N   . GLN A 195 ? 1.7881 1.9016 1.6803 -0.0664 -0.0534 0.1602  ? ? ? ? ? ? 186 GLN A N   
2795 C CA  . GLN A 195 ? 1.6034 1.7169 1.4952 -0.0669 -0.0538 0.1601  ? ? ? ? ? ? 186 GLN A CA  
2796 C C   . GLN A 195 ? 1.5496 1.6628 1.4412 -0.0673 -0.0547 0.1601  ? ? ? ? ? ? 186 GLN A C   
2797 O O   . GLN A 195 ? 1.5637 1.6770 1.4550 -0.0679 -0.0553 0.1601  ? ? ? ? ? ? 186 GLN A O   
2798 C CB  . GLN A 195 ? 1.5202 1.6337 1.4124 -0.0664 -0.0531 0.1601  ? ? ? ? ? ? 186 GLN A CB  
2799 C CG  . GLN A 195 ? 1.6089 1.7217 1.5015 -0.0656 -0.0530 0.1602  ? ? ? ? ? ? 186 GLN A CG  
2800 C CD  . GLN A 195 ? 1.7178 1.8304 1.6106 -0.0650 -0.0523 0.1602  ? ? ? ? ? ? 186 GLN A CD  
2801 O OE1 . GLN A 195 ? 1.7497 1.8618 1.6427 -0.0647 -0.0524 0.1603  ? ? ? ? ? ? 186 GLN A OE1 
2802 N NE2 . GLN A 195 ? 1.7195 1.8325 1.6124 -0.0649 -0.0515 0.1602  ? ? ? ? ? ? 186 GLN A NE2 
2811 N N   . LEU A 196 ? 1.4880 1.6007 1.3798 -0.0668 -0.0549 0.1603  ? ? ? ? ? ? 187 LEU A N   
2812 C CA  . LEU A 196 ? 1.5004 1.6127 1.3920 -0.0671 -0.0559 0.1603  ? ? ? ? ? ? 187 LEU A CA  
2813 C C   . LEU A 196 ? 1.6671 1.7797 1.5583 -0.0680 -0.0566 0.1603  ? ? ? ? ? ? 187 LEU A C   
2814 O O   . LEU A 196 ? 1.6426 1.7554 1.5335 -0.0687 -0.0573 0.1603  ? ? ? ? ? ? 187 LEU A O   
2815 C CB  . LEU A 196 ? 1.3334 1.4450 1.2254 -0.0664 -0.0558 0.1605  ? ? ? ? ? ? 187 LEU A CB  
2816 C CG  . LEU A 196 ? 1.1936 1.3049 1.0855 -0.0666 -0.0568 0.1606  ? ? ? ? ? ? 187 LEU A CG  
2817 C CD1 . LEU A 196 ? 1.0996 1.2105 0.9915 -0.0666 -0.0570 0.1606  ? ? ? ? ? ? 187 LEU A CD1 
2818 C CD2 . LEU A 196 ? 1.2188 1.3295 1.1110 -0.0659 -0.0567 0.1607  ? ? ? ? ? ? 187 LEU A CD2 
2830 N N   . LYS A 197 ? 1.7591 1.8720 1.6503 -0.0680 -0.0563 0.1603  ? ? ? ? ? ? 188 LYS A N   
2831 C CA  . LYS A 197 ? 1.6969 1.8102 1.5877 -0.0688 -0.0569 0.1603  ? ? ? ? ? ? 188 LYS A CA  
2832 C C   . LYS A 197 ? 1.8704 1.9843 1.7608 -0.0696 -0.0571 0.1601  ? ? ? ? ? ? 188 LYS A C   
2833 O O   . LYS A 197 ? 1.9450 2.0591 1.8350 -0.0704 -0.0579 0.1601  ? ? ? ? ? ? 188 LYS A O   
2834 C CB  . LYS A 197 ? 1.4835 1.5970 1.3745 -0.0685 -0.0564 0.1603  ? ? ? ? ? ? 188 LYS A CB  
2835 C CG  . LYS A 197 ? 1.4634 1.5774 1.3540 -0.0693 -0.0569 0.1603  ? ? ? ? ? ? 188 LYS A CG  
2836 C CD  . LYS A 197 ? 1.4972 1.6109 1.3877 -0.0697 -0.0579 0.1604  ? ? ? ? ? ? 188 LYS A CD  
2837 C CE  . LYS A 197 ? 1.5265 1.6406 1.4166 -0.0705 -0.0583 0.1603  ? ? ? ? ? ? 188 LYS A CE  
2838 N NZ  . LYS A 197 ? 1.5425 1.6569 1.4327 -0.0702 -0.0577 0.1603  ? ? ? ? ? ? 188 LYS A NZ  
2852 N N   . LYS A 198 ? 1.8537 1.9679 1.7443 -0.0694 -0.0564 0.1600  ? ? ? ? ? ? 189 LYS A N   
2853 C CA  . LYS A 198 ? 1.7133 1.8281 1.6035 -0.0701 -0.0564 0.1599  ? ? ? ? ? ? 189 LYS A CA  
2854 C C   . LYS A 198 ? 1.7339 1.8486 1.6238 -0.0706 -0.0571 0.1599  ? ? ? ? ? ? 189 LYS A C   
2855 O O   . LYS A 198 ? 1.7797 1.8949 1.6692 -0.0715 -0.0577 0.1598  ? ? ? ? ? ? 189 LYS A O   
2856 C CB  . LYS A 198 ? 1.5845 1.6995 1.4749 -0.0696 -0.0554 0.1598  ? ? ? ? ? ? 189 LYS A CB  
2857 C CG  . LYS A 198 ? 1.5623 1.6780 1.4523 -0.0703 -0.0554 0.1597  ? ? ? ? ? ? 189 LYS A CG  
2858 C CD  . LYS A 198 ? 1.5527 1.6686 1.4430 -0.0699 -0.0544 0.1596  ? ? ? ? ? ? 189 LYS A CD  
2859 C CE  . LYS A 198 ? 1.5731 1.6896 1.4630 -0.0706 -0.0544 0.1594  ? ? ? ? ? ? 189 LYS A CE  
2860 N NZ  . LYS A 198 ? 1.5882 1.7049 1.4784 -0.0701 -0.0534 0.1594  ? ? ? ? ? ? 189 LYS A NZ  
2874 N N   . LEU A 199 ? 1.6592 1.7733 1.5494 -0.0701 -0.0571 0.1599  ? ? ? ? ? ? 190 LEU A N   
2875 C CA  . LEU A 199 ? 1.5769 1.6909 1.4668 -0.0705 -0.0577 0.1599  ? ? ? ? ? ? 190 LEU A CA  
2876 C C   . LEU A 199 ? 1.4551 1.5689 1.3450 -0.0708 -0.0586 0.1600  ? ? ? ? ? ? 190 LEU A C   
2877 O O   . LEU A 199 ? 1.4393 1.5531 1.3290 -0.0713 -0.0593 0.1600  ? ? ? ? ? ? 190 LEU A O   
2878 C CB  . LEU A 199 ? 1.5396 1.6533 1.4299 -0.0697 -0.0571 0.1599  ? ? ? ? ? ? 190 LEU A CB  
2879 C CG  . LEU A 199 ? 1.5818 1.6959 1.4723 -0.0695 -0.0562 0.1598  ? ? ? ? ? ? 190 LEU A CG  
2880 C CD1 . LEU A 199 ? 1.6027 1.7163 1.4935 -0.0687 -0.0557 0.1599  ? ? ? ? ? ? 190 LEU A CD1 
2881 C CD2 . LEU A 199 ? 1.5502 1.6649 1.4402 -0.0704 -0.0564 0.1597  ? ? ? ? ? ? 190 LEU A CD2 
2893 N N   . GLN A 200 ? 1.3878 1.5013 1.2779 -0.0705 -0.0587 0.1601  ? ? ? ? ? ? 191 GLN A N   
2894 C CA  . GLN A 200 ? 1.3666 1.4797 1.2564 -0.0708 -0.0597 0.1603  ? ? ? ? ? ? 191 GLN A CA  
2895 C C   . GLN A 200 ? 1.4261 1.5398 1.3156 -0.0718 -0.0602 0.1602  ? ? ? ? ? ? 191 GLN A C   
2896 O O   . GLN A 200 ? 1.4165 1.5301 1.3058 -0.0724 -0.0611 0.1603  ? ? ? ? ? ? 191 GLN A O   
2897 C CB  . GLN A 200 ? 1.4267 1.5392 1.3169 -0.0701 -0.0595 0.1604  ? ? ? ? ? ? 191 GLN A CB  
2898 C CG  . GLN A 200 ? 1.4464 1.5583 1.3370 -0.0693 -0.0594 0.1605  ? ? ? ? ? ? 191 GLN A CG  
2899 C CD  . GLN A 200 ? 1.3607 1.4720 1.2515 -0.0688 -0.0596 0.1606  ? ? ? ? ? ? 191 GLN A CD  
2900 O OE1 . GLN A 200 ? 1.2798 1.3912 1.1706 -0.0689 -0.0596 0.1606  ? ? ? ? ? ? 191 GLN A OE1 
2901 N NE2 . GLN A 200 ? 1.3374 1.4481 1.2285 -0.0683 -0.0597 0.1607  ? ? ? ? ? ? 191 GLN A NE2 
2910 N N   . ASP A 201 ? 1.4586 1.5728 1.3479 -0.0721 -0.0598 0.1601  ? ? ? ? ? ? 192 ASP A N   
2911 C CA  . ASP A 201 ? 1.4972 1.6121 1.3861 -0.0730 -0.0602 0.1600  ? ? ? ? ? ? 192 ASP A CA  
2912 C C   . ASP A 201 ? 1.4051 1.5204 1.2937 -0.0738 -0.0606 0.1599  ? ? ? ? ? ? 192 ASP A C   
2913 O O   . ASP A 201 ? 1.2750 1.3907 1.1633 -0.0747 -0.0613 0.1599  ? ? ? ? ? ? 192 ASP A O   
2914 C CB  . ASP A 201 ? 1.5119 1.6272 1.4008 -0.0729 -0.0596 0.1600  ? ? ? ? ? ? 192 ASP A CB  
2915 C CG  . ASP A 201 ? 1.5175 1.6325 1.4067 -0.0724 -0.0594 0.1601  ? ? ? ? ? ? 192 ASP A CG  
2916 O OD1 . ASP A 201 ? 1.5462 1.6605 1.4356 -0.0719 -0.0597 0.1602  ? ? ? ? ? ? 192 ASP A OD1 
2917 O OD2 . ASP A 201 ? 1.5176 1.6329 1.4067 -0.0724 -0.0591 0.1600  ? ? ? ? ? ? 192 ASP A OD2 
2922 N N   . LYS A 202 ? 1.3675 1.4829 1.2562 -0.0735 -0.0601 0.1599  ? ? ? ? ? ? 193 LYS A N   
2923 C CA  . LYS A 202 ? 1.2667 1.3825 1.1551 -0.0742 -0.0604 0.1598  ? ? ? ? ? ? 193 LYS A CA  
2924 C C   . LYS A 202 ? 1.3142 1.4297 1.2025 -0.0745 -0.0613 0.1599  ? ? ? ? ? ? 193 LYS A C   
2925 O O   . LYS A 202 ? 1.3005 1.4164 1.1884 -0.0754 -0.0619 0.1598  ? ? ? ? ? ? 193 LYS A O   
2926 C CB  . LYS A 202 ? 1.1897 1.3054 1.0782 -0.0737 -0.0596 0.1597  ? ? ? ? ? ? 193 LYS A CB  
2927 C CG  . LYS A 202 ? 1.3894 1.5057 1.2780 -0.0735 -0.0587 0.1595  ? ? ? ? ? ? 193 LYS A CG  
2928 C CD  . LYS A 202 ? 1.5061 1.6224 1.3948 -0.0731 -0.0580 0.1594  ? ? ? ? ? ? 193 LYS A CD  
2929 C CE  . LYS A 202 ? 1.5280 1.6448 1.4167 -0.0731 -0.0572 0.1593  ? ? ? ? ? ? 193 LYS A CE  
2930 N NZ  . LYS A 202 ? 1.5266 1.6432 1.4156 -0.0724 -0.0566 0.1594  ? ? ? ? ? ? 193 LYS A NZ  
2944 N N   . VAL A 203 ? 1.2912 1.4059 1.1798 -0.0739 -0.0614 0.1600  ? ? ? ? ? ? 194 VAL A N   
2945 C CA  . VAL A 203 ? 1.2493 1.3637 1.1379 -0.0741 -0.0623 0.1601  ? ? ? ? ? ? 194 VAL A CA  
2946 C C   . VAL A 203 ? 1.2177 1.3323 1.1060 -0.0749 -0.0631 0.1602  ? ? ? ? ? ? 194 VAL A C   
2947 O O   . VAL A 203 ? 1.3834 1.4980 1.2716 -0.0756 -0.0639 0.1603  ? ? ? ? ? ? 194 VAL A O   
2948 C CB  . VAL A 203 ? 1.1309 1.2444 1.0199 -0.0732 -0.0621 0.1603  ? ? ? ? ? ? 194 VAL A CB  
2949 C CG1 . VAL A 203 ? 0.8149 0.9280 0.7039 -0.0735 -0.0631 0.1604  ? ? ? ? ? ? 194 VAL A CG1 
2950 C CG2 . VAL A 203 ? 1.2436 1.3569 1.1329 -0.0725 -0.0614 0.1602  ? ? ? ? ? ? 194 VAL A CG2 
2960 N N   . GLU A 204 ? 1.0528 1.1675 0.9411 -0.0749 -0.0629 0.1602  ? ? ? ? ? ? 195 GLU A N   
2961 C CA  . GLU A 204 ? 1.1666 1.2815 1.0547 -0.0756 -0.0636 0.1603  ? ? ? ? ? ? 195 GLU A CA  
2962 C C   . GLU A 204 ? 1.1673 1.2831 1.0550 -0.0766 -0.0639 0.1602  ? ? ? ? ? ? 195 GLU A C   
2963 O O   . GLU A 204 ? 1.0617 1.1777 0.9491 -0.0774 -0.0647 0.1602  ? ? ? ? ? ? 195 GLU A O   
2964 C CB  . GLU A 204 ? 1.1356 1.2503 1.0238 -0.0751 -0.0633 0.1603  ? ? ? ? ? ? 195 GLU A CB  
2965 C CG  . GLU A 204 ? 1.2984 1.4130 1.1865 -0.0756 -0.0641 0.1605  ? ? ? ? ? ? 195 GLU A CG  
2966 C CD  . GLU A 204 ? 1.4634 1.5773 1.3516 -0.0754 -0.0647 0.1606  ? ? ? ? ? ? 195 GLU A CD  
2967 O OE1 . GLU A 204 ? 1.5233 1.6368 1.4118 -0.0748 -0.0645 0.1606  ? ? ? ? ? ? 195 GLU A OE1 
2968 O OE2 . GLU A 204 ? 1.4780 1.5919 1.3661 -0.0760 -0.0655 0.1607  ? ? ? ? ? ? 195 GLU A OE2 
2975 N N   . ARG A 205 ? 1.1742 1.2904 1.0618 -0.0766 -0.0632 0.1600  ? ? ? ? ? ? 196 ARG A N   
2976 C CA  . ARG A 205 ? 1.2328 1.3499 1.1200 -0.0776 -0.0634 0.1599  ? ? ? ? ? ? 196 ARG A CA  
2977 C C   . ARG A 205 ? 1.2649 1.3821 1.1519 -0.0782 -0.0640 0.1599  ? ? ? ? ? ? 196 ARG A C   
2978 O O   . ARG A 205 ? 1.2594 1.3771 1.1461 -0.0792 -0.0647 0.1599  ? ? ? ? ? ? 196 ARG A O   
2979 C CB  . ARG A 205 ? 1.3087 1.4262 1.1958 -0.0773 -0.0624 0.1597  ? ? ? ? ? ? 196 ARG A CB  
2980 C CG  . ARG A 205 ? 1.5082 1.6257 1.3955 -0.0769 -0.0619 0.1597  ? ? ? ? ? ? 196 ARG A CG  
2981 C CD  . ARG A 205 ? 1.7032 1.8215 1.5903 -0.0772 -0.0613 0.1595  ? ? ? ? ? ? 196 ARG A CD  
2982 N NE  . ARG A 205 ? 1.8137 1.9320 1.7009 -0.0769 -0.0607 0.1594  ? ? ? ? ? ? 196 ARG A NE  
2983 C CZ  . ARG A 205 ? 1.8086 1.9267 1.6962 -0.0760 -0.0598 0.1593  ? ? ? ? ? ? 196 ARG A CZ  
2984 N NH1 . ARG A 205 ? 1.8044 1.9221 1.6922 -0.0753 -0.0594 0.1594  ? ? ? ? ? ? 196 ARG A NH1 
2985 N NH2 . ARG A 205 ? 1.7566 1.8747 1.6441 -0.0757 -0.0593 0.1592  ? ? ? ? ? ? 196 ARG A NH2 
2999 N N   . SER A 206 ? 1.2009 1.3177 1.0880 -0.0777 -0.0638 0.1599  ? ? ? ? ? ? 197 SER A N   
3000 C CA  . SER A 206 ? 1.2067 1.3236 1.0937 -0.0782 -0.0643 0.1599  ? ? ? ? ? ? 197 SER A CA  
3001 C C   . SER A 206 ? 1.2718 1.3884 1.1588 -0.0786 -0.0653 0.1601  ? ? ? ? ? ? 197 SER A C   
3002 O O   . SER A 206 ? 1.3614 1.4783 1.2482 -0.0794 -0.0661 0.1601  ? ? ? ? ? ? 197 SER A O   
3003 C CB  . SER A 206 ? 1.1562 1.2727 1.0435 -0.0774 -0.0638 0.1598  ? ? ? ? ? ? 197 SER A CB  
3004 O OG  . SER A 206 ? 1.2202 1.3359 1.1079 -0.0766 -0.0637 0.1600  ? ? ? ? ? ? 197 SER A OG  
3010 N N   . LYS A 207 ? 1.1267 1.2426 1.0139 -0.0781 -0.0654 0.1602  ? ? ? ? ? ? 198 LYS A N   
3011 C CA  . LYS A 207 ? 1.1220 1.2376 1.0093 -0.0784 -0.0664 0.1604  ? ? ? ? ? ? 198 LYS A CA  
3012 C C   . LYS A 207 ? 1.1677 1.2838 1.0546 -0.0794 -0.0670 0.1604  ? ? ? ? ? ? 198 LYS A C   
3013 O O   . LYS A 207 ? 1.1593 1.2755 1.0461 -0.0801 -0.0679 0.1605  ? ? ? ? ? ? 198 LYS A O   
3014 C CB  . LYS A 207 ? 1.1970 1.3118 1.0846 -0.0775 -0.0662 0.1605  ? ? ? ? ? ? 198 LYS A CB  
3015 C CG  . LYS A 207 ? 1.2844 1.3988 1.1721 -0.0777 -0.0671 0.1607  ? ? ? ? ? ? 198 LYS A CG  
3016 C CD  . LYS A 207 ? 1.3681 1.4817 1.2560 -0.0769 -0.0669 0.1608  ? ? ? ? ? ? 198 LYS A CD  
3017 C CE  . LYS A 207 ? 1.3551 1.4683 1.2430 -0.0772 -0.0679 0.1610  ? ? ? ? ? ? 198 LYS A CE  
3018 N NZ  . LYS A 207 ? 1.3373 1.4499 1.2255 -0.0764 -0.0677 0.1611  ? ? ? ? ? ? 198 LYS A NZ  
3032 N N   . GLN A 208 ? 1.1846 1.3012 1.0714 -0.0795 -0.0667 0.1603  ? ? ? ? ? ? 199 GLN A N   
3033 C CA  . GLN A 208 ? 1.1447 1.2618 1.0312 -0.0805 -0.0672 0.1604  ? ? ? ? ? ? 199 GLN A CA  
3034 C C   . GLN A 208 ? 1.1942 1.3122 1.0804 -0.0814 -0.0674 0.1602  ? ? ? ? ? ? 199 GLN A C   
3035 O O   . GLN A 208 ? 1.0313 1.1497 0.9171 -0.0824 -0.0680 0.1603  ? ? ? ? ? ? 199 GLN A O   
3036 C CB  . GLN A 208 ? 0.9085 1.0257 0.7950 -0.0803 -0.0668 0.1603  ? ? ? ? ? ? 199 GLN A CB  
3037 C CG  . GLN A 208 ? 1.1602 1.2779 1.0467 -0.0800 -0.0658 0.1601  ? ? ? ? ? ? 199 GLN A CG  
3038 C CD  . GLN A 208 ? 1.4508 1.5686 1.3373 -0.0797 -0.0654 0.1601  ? ? ? ? ? ? 199 GLN A CD  
3039 O OE1 . GLN A 208 ? 1.5433 1.6605 1.4300 -0.0793 -0.0655 0.1602  ? ? ? ? ? ? 199 GLN A OE1 
3040 N NE2 . GLN A 208 ? 1.4604 1.5789 1.3467 -0.0801 -0.0650 0.1599  ? ? ? ? ? ? 199 GLN A NE2 
3049 N N   . ASP A 209 ? 1.2077 1.3258 1.0938 -0.0811 -0.0667 0.1601  ? ? ? ? ? ? 200 ASP A N   
3050 C CA  . ASP A 209 ? 1.2332 1.3520 1.1190 -0.0819 -0.0668 0.1599  ? ? ? ? ? ? 200 ASP A CA  
3051 C C   . ASP A 209 ? 1.2991 1.4179 1.1849 -0.0824 -0.0676 0.1600  ? ? ? ? ? ? 200 ASP A C   
3052 O O   . ASP A 209 ? 1.3179 1.4373 1.2033 -0.0834 -0.0680 0.1600  ? ? ? ? ? ? 200 ASP A O   
3053 C CB  . ASP A 209 ? 1.3534 1.4724 1.2393 -0.0813 -0.0658 0.1597  ? ? ? ? ? ? 200 ASP A CB  
3054 C CG  . ASP A 209 ? 1.6306 1.7503 1.5162 -0.0821 -0.0659 0.1596  ? ? ? ? ? ? 200 ASP A CG  
3055 O OD1 . ASP A 209 ? 1.6990 1.8195 1.5843 -0.0827 -0.0658 0.1594  ? ? ? ? ? ? 200 ASP A OD1 
3056 O OD2 . ASP A 209 ? 1.7245 1.8440 1.6101 -0.0820 -0.0660 0.1596  ? ? ? ? ? ? 200 ASP A OD2 
3061 N N   . VAL A 210 ? 1.2510 1.3690 1.1371 -0.0818 -0.0678 0.1602  ? ? ? ? ? ? 201 VAL A N   
3062 C CA  . VAL A 210 ? 1.1855 1.3033 1.0715 -0.0823 -0.0686 0.1603  ? ? ? ? ? ? 201 VAL A CA  
3063 C C   . VAL A 210 ? 1.1854 1.3034 1.0713 -0.0831 -0.0696 0.1605  ? ? ? ? ? ? 201 VAL A C   
3064 O O   . VAL A 210 ? 1.4264 1.5450 1.3121 -0.0841 -0.0703 0.1605  ? ? ? ? ? ? 201 VAL A O   
3065 C CB  . VAL A 210 ? 0.9032 1.0202 0.7897 -0.0813 -0.0685 0.1604  ? ? ? ? ? ? 201 VAL A CB  
3066 C CG1 . VAL A 210 ? 0.8207 0.9374 0.7072 -0.0817 -0.0695 0.1606  ? ? ? ? ? ? 201 VAL A CG1 
3067 C CG2 . VAL A 210 ? 0.8637 0.9806 0.7502 -0.0808 -0.0678 0.1603  ? ? ? ? ? ? 201 VAL A CG2 
3077 N N   . LEU A 211 ? 0.9661 1.0837 0.8521 -0.0829 -0.0698 0.1606  ? ? ? ? ? ? 202 LEU A N   
3078 C CA  . LEU A 211 ? 1.1101 1.2278 0.9960 -0.0836 -0.0707 0.1608  ? ? ? ? ? ? 202 LEU A CA  
3079 C C   . LEU A 211 ? 1.0647 1.1833 0.9502 -0.0847 -0.0710 0.1607  ? ? ? ? ? ? 202 LEU A C   
3080 O O   . LEU A 211 ? 1.0379 1.1568 0.9233 -0.0856 -0.0718 0.1609  ? ? ? ? ? ? 202 LEU A O   
3081 C CB  . LEU A 211 ? 1.0306 1.1477 0.9168 -0.0830 -0.0707 0.1609  ? ? ? ? ? ? 202 LEU A CB  
3082 C CG  . LEU A 211 ? 1.1930 1.3102 1.0792 -0.0826 -0.0700 0.1608  ? ? ? ? ? ? 202 LEU A CG  
3083 C CD1 . LEU A 211 ? 1.1352 1.2530 1.0211 -0.0835 -0.0704 0.1608  ? ? ? ? ? ? 202 LEU A CD1 
3084 C CD2 . LEU A 211 ? 1.4070 1.5233 1.2935 -0.0816 -0.0697 0.1609  ? ? ? ? ? ? 202 LEU A CD2 
3096 N N   . LYS A 212 ? 0.9379 1.0570 0.8233 -0.0847 -0.0702 0.1605  ? ? ? ? ? ? 203 LYS A N   
3097 C CA  . LYS A 212 ? 0.9523 1.0724 0.8373 -0.0857 -0.0704 0.1604  ? ? ? ? ? ? 203 LYS A CA  
3098 C C   . LYS A 212 ? 1.0724 1.1930 0.9572 -0.0865 -0.0708 0.1604  ? ? ? ? ? ? 203 LYS A C   
3099 O O   . LYS A 212 ? 1.1664 1.2875 1.0510 -0.0875 -0.0716 0.1604  ? ? ? ? ? ? 203 LYS A O   
3100 C CB  . LYS A 212 ? 0.9243 1.0447 0.8092 -0.0854 -0.0694 0.1602  ? ? ? ? ? ? 203 LYS A CB  
3101 C CG  . LYS A 212 ? 1.3817 1.5019 1.2668 -0.0849 -0.0691 0.1602  ? ? ? ? ? ? 203 LYS A CG  
3102 C CD  . LYS A 212 ? 1.5988 1.7194 1.4839 -0.0845 -0.0681 0.1600  ? ? ? ? ? ? 203 LYS A CD  
3103 C CE  . LYS A 212 ? 1.5470 1.6672 1.4322 -0.0838 -0.0677 0.1600  ? ? ? ? ? ? 203 LYS A CE  
3104 N NZ  . LYS A 212 ? 1.4717 1.5922 1.3569 -0.0834 -0.0668 0.1598  ? ? ? ? ? ? 203 LYS A NZ  
3118 N N   . THR A 213 ? 0.9900 1.1105 0.8749 -0.0860 -0.0703 0.1602  ? ? ? ? ? ? 204 THR A N   
3119 C CA  . THR A 213 ? 1.0050 1.1260 0.8897 -0.0867 -0.0706 0.1602  ? ? ? ? ? ? 204 THR A CA  
3120 C C   . THR A 213 ? 0.9835 1.1042 0.8683 -0.0871 -0.0716 0.1604  ? ? ? ? ? ? 204 THR A C   
3121 O O   . THR A 213 ? 0.9959 1.1172 0.8805 -0.0881 -0.0722 0.1604  ? ? ? ? ? ? 204 THR A O   
3122 C CB  . THR A 213 ? 0.9277 1.0485 0.8125 -0.0860 -0.0699 0.1600  ? ? ? ? ? ? 204 THR A CB  
3123 O OG1 . THR A 213 ? 0.9785 1.0984 0.8637 -0.0849 -0.0696 0.1601  ? ? ? ? ? ? 204 THR A OG1 
3124 C CG2 . THR A 213 ? 0.8219 0.9432 0.7066 -0.0858 -0.0689 0.1598  ? ? ? ? ? ? 204 THR A CG2 
3132 N N   . LYS A 214 ? 0.9773 1.0972 0.8624 -0.0864 -0.0718 0.1606  ? ? ? ? ? ? 205 LYS A N   
3133 C CA  . LYS A 214 ? 0.9302 1.0497 0.8154 -0.0868 -0.0728 0.1609  ? ? ? ? ? ? 205 LYS A CA  
3134 C C   . LYS A 214 ? 0.9898 1.1098 0.8748 -0.0879 -0.0736 0.1610  ? ? ? ? ? ? 205 LYS A C   
3135 O O   . LYS A 214 ? 1.1497 1.2699 1.0346 -0.0887 -0.0744 0.1611  ? ? ? ? ? ? 205 LYS A O   
3136 C CB  . LYS A 214 ? 0.9708 1.0893 0.8564 -0.0858 -0.0727 0.1610  ? ? ? ? ? ? 205 LYS A CB  
3137 C CG  . LYS A 214 ? 0.8988 1.0167 0.7845 -0.0860 -0.0736 0.1613  ? ? ? ? ? ? 205 LYS A CG  
3138 C CD  . LYS A 214 ? 1.0155 1.1326 0.9015 -0.0853 -0.0738 0.1614  ? ? ? ? ? ? 205 LYS A CD  
3139 C CE  . LYS A 214 ? 1.0228 1.1394 0.9090 -0.0854 -0.0747 0.1617  ? ? ? ? ? ? 205 LYS A CE  
3140 N NZ  . LYS A 214 ? 1.0733 1.1894 0.9597 -0.0848 -0.0744 0.1617  ? ? ? ? ? ? 205 LYS A NZ  
3154 N N   . ALA A 215 ? 0.9266 1.0467 0.8116 -0.0879 -0.0733 0.1610  ? ? ? ? ? ? 206 ALA A N   
3155 C CA  . ALA A 215 ? 0.9510 1.0715 0.8357 -0.0888 -0.0741 0.1611  ? ? ? ? ? ? 206 ALA A CA  
3156 C C   . ALA A 215 ? 0.9429 1.0645 0.8273 -0.0900 -0.0743 0.1610  ? ? ? ? ? ? 206 ALA A C   
3157 O O   . ALA A 215 ? 0.8491 0.9710 0.7333 -0.0910 -0.0751 0.1611  ? ? ? ? ? ? 206 ALA A O   
3158 C CB  . ALA A 215 ? 0.7392 0.8596 0.6240 -0.0884 -0.0737 0.1611  ? ? ? ? ? ? 206 ALA A CB  
3164 N N   . LYS A 216 ? 0.7772 0.8993 0.6615 -0.0898 -0.0735 0.1607  ? ? ? ? ? ? 207 LYS A N   
3165 C CA  . LYS A 216 ? 0.8591 0.9821 0.7429 -0.0908 -0.0736 0.1606  ? ? ? ? ? ? 207 LYS A CA  
3166 C C   . LYS A 216 ? 1.0530 1.1762 0.9369 -0.0913 -0.0742 0.1606  ? ? ? ? ? ? 207 LYS A C   
3167 O O   . LYS A 216 ? 0.9569 1.0808 0.8405 -0.0925 -0.0748 0.1607  ? ? ? ? ? ? 207 LYS A O   
3168 C CB  . LYS A 216 ? 0.9161 1.0394 0.7998 -0.0904 -0.0725 0.1603  ? ? ? ? ? ? 207 LYS A CB  
3169 C CG  . LYS A 216 ? 1.1692 1.2926 1.0529 -0.0900 -0.0720 0.1602  ? ? ? ? ? ? 207 LYS A CG  
3170 C CD  . LYS A 216 ? 1.3532 1.4768 1.2368 -0.0894 -0.0709 0.1599  ? ? ? ? ? ? 207 LYS A CD  
3171 C CE  . LYS A 216 ? 1.4857 1.6093 1.3694 -0.0890 -0.0703 0.1598  ? ? ? ? ? ? 207 LYS A CE  
3172 N NZ  . LYS A 216 ? 1.5381 1.6619 1.4218 -0.0884 -0.0693 0.1596  ? ? ? ? ? ? 207 LYS A NZ  
3186 N N   . TYR A 217 ? 0.9795 1.1020 0.8636 -0.0905 -0.0739 0.1606  ? ? ? ? ? ? 208 TYR A N   
3187 C CA  . TYR A 217 ? 0.8927 1.0153 0.7768 -0.0909 -0.0744 0.1607  ? ? ? ? ? ? 208 TYR A CA  
3188 C C   . TYR A 217 ? 0.9931 1.1156 0.8773 -0.0916 -0.0755 0.1610  ? ? ? ? ? ? 208 TYR A C   
3189 O O   . TYR A 217 ? 1.0550 1.1779 0.9391 -0.0924 -0.0762 0.1611  ? ? ? ? ? ? 208 TYR A O   
3190 C CB  . TYR A 217 ? 0.8489 0.9708 0.7333 -0.0898 -0.0739 0.1607  ? ? ? ? ? ? 208 TYR A CB  
3191 C CG  . TYR A 217 ? 1.0991 1.2208 0.9835 -0.0900 -0.0744 0.1608  ? ? ? ? ? ? 208 TYR A CG  
3192 C CD1 . TYR A 217 ? 1.1133 1.2359 0.9975 -0.0910 -0.0747 0.1607  ? ? ? ? ? ? 208 TYR A CD1 
3193 C CD2 . TYR A 217 ? 1.1063 1.2271 0.9911 -0.0893 -0.0746 0.1609  ? ? ? ? ? ? 208 TYR A CD2 
3194 C CE1 . TYR A 217 ? 0.9833 1.1057 0.8675 -0.0912 -0.0751 0.1608  ? ? ? ? ? ? 208 TYR A CE1 
3195 C CE2 . TYR A 217 ? 1.1675 1.2882 1.0524 -0.0895 -0.0750 0.1610  ? ? ? ? ? ? 208 TYR A CE2 
3196 C CZ  . TYR A 217 ? 1.0621 1.1836 0.9467 -0.0904 -0.0753 0.1610  ? ? ? ? ? ? 208 TYR A CZ  
3197 O OH  . TYR A 217 ? 0.9141 1.0356 0.7988 -0.0907 -0.0758 0.1611  ? ? ? ? ? ? 208 TYR A OH  
3207 N N   . GLU A 218 ? 0.9441 1.0659 0.8285 -0.0912 -0.0758 0.1612  ? ? ? ? ? ? 209 GLU A N   
3208 C CA  . GLU A 218 ? 0.9122 1.0339 0.7967 -0.0918 -0.0768 0.1615  ? ? ? ? ? ? 209 GLU A CA  
3209 C C   . GLU A 218 ? 0.9758 1.0983 0.8600 -0.0931 -0.0774 0.1616  ? ? ? ? ? ? 209 GLU A C   
3210 O O   . GLU A 218 ? 0.8636 0.9863 0.7478 -0.0939 -0.0783 0.1618  ? ? ? ? ? ? 209 GLU A O   
3211 C CB  . GLU A 218 ? 0.9885 1.1091 0.8733 -0.0910 -0.0768 0.1617  ? ? ? ? ? ? 209 GLU A CB  
3212 C CG  . GLU A 218 ? 1.2278 1.3476 1.1129 -0.0899 -0.0767 0.1617  ? ? ? ? ? ? 209 GLU A CG  
3213 C CD  . GLU A 218 ? 1.3105 1.4294 1.1959 -0.0891 -0.0766 0.1619  ? ? ? ? ? ? 209 GLU A CD  
3214 O OE1 . GLU A 218 ? 1.2120 1.3309 1.0973 -0.0890 -0.0763 0.1618  ? ? ? ? ? ? 209 GLU A OE1 
3215 O OE2 . GLU A 218 ? 1.3351 1.4532 1.2208 -0.0885 -0.0768 0.1620  ? ? ? ? ? ? 209 GLU A OE2 
3222 N N   . LYS A 219 ? 0.9140 1.0369 0.7980 -0.0931 -0.0768 0.1614  ? ? ? ? ? ? 210 LYS A N   
3223 C CA  . LYS A 219 ? 0.8409 0.9647 0.7246 -0.0943 -0.0773 0.1614  ? ? ? ? ? ? 210 LYS A CA  
3224 C C   . LYS A 219 ? 0.9441 1.0688 0.8275 -0.0953 -0.0775 0.1613  ? ? ? ? ? ? 210 LYS A C   
3225 O O   . LYS A 219 ? 0.9053 1.0306 0.7885 -0.0964 -0.0782 0.1614  ? ? ? ? ? ? 210 LYS A O   
3226 C CB  . LYS A 219 ? 0.8033 0.9273 0.6868 -0.0940 -0.0766 0.1612  ? ? ? ? ? ? 210 LYS A CB  
3227 C CG  . LYS A 219 ? 0.8027 0.9276 0.6859 -0.0951 -0.0769 0.1612  ? ? ? ? ? ? 210 LYS A CG  
3228 C CD  . LYS A 219 ? 1.0372 1.1621 0.9204 -0.0948 -0.0765 0.1611  ? ? ? ? ? ? 210 LYS A CD  
3229 C CE  . LYS A 219 ? 1.2027 1.3287 1.0855 -0.0957 -0.0764 0.1610  ? ? ? ? ? ? 210 LYS A CE  
3230 N NZ  . LYS A 219 ? 1.2552 1.3816 1.1378 -0.0954 -0.0755 0.1606  ? ? ? ? ? ? 210 LYS A NZ  
3244 N N   . SER A 220 ? 0.8982 1.0230 0.7816 -0.0949 -0.0769 0.1611  ? ? ? ? ? ? 211 SER A N   
3245 C CA  . SER A 220 ? 0.7952 0.9209 0.6782 -0.0958 -0.0770 0.1610  ? ? ? ? ? ? 211 SER A CA  
3246 C C   . SER A 220 ? 0.8479 0.9735 0.7311 -0.0964 -0.0780 0.1612  ? ? ? ? ? ? 211 SER A C   
3247 O O   . SER A 220 ? 0.7423 0.8688 0.6253 -0.0975 -0.0785 0.1613  ? ? ? ? ? ? 211 SER A O   
3248 C CB  . SER A 220 ? 0.7794 0.9051 0.6624 -0.0951 -0.0761 0.1607  ? ? ? ? ? ? 211 SER A CB  
3249 O OG  . SER A 220 ? 0.9592 1.0841 0.8426 -0.0941 -0.0759 0.1607  ? ? ? ? ? ? 211 SER A OG  
3255 N N   . LEU A 221 ? 0.7351 0.8598 0.6186 -0.0956 -0.0781 0.1614  ? ? ? ? ? ? 212 LEU A N   
3256 C CA  . LEU A 221 ? 0.6990 0.8235 0.5827 -0.0961 -0.0790 0.1617  ? ? ? ? ? ? 212 LEU A CA  
3257 C C   . LEU A 221 ? 0.8231 0.9478 0.7068 -0.0970 -0.0800 0.1620  ? ? ? ? ? ? 212 LEU A C   
3258 O O   . LEU A 221 ? 1.0330 1.1581 0.9167 -0.0979 -0.0808 0.1621  ? ? ? ? ? ? 212 LEU A O   
3259 C CB  . LEU A 221 ? 0.6550 0.7784 0.5391 -0.0949 -0.0789 0.1618  ? ? ? ? ? ? 212 LEU A CB  
3260 C CG  . LEU A 221 ? 0.7108 0.8339 0.5949 -0.0941 -0.0781 0.1615  ? ? ? ? ? ? 212 LEU A CG  
3261 C CD1 . LEU A 221 ? 0.9331 1.0551 0.8176 -0.0930 -0.0781 0.1617  ? ? ? ? ? ? 212 LEU A CD1 
3262 C CD2 . LEU A 221 ? 0.7221 0.8460 0.6061 -0.0948 -0.0784 0.1615  ? ? ? ? ? ? 212 LEU A CD2 
3274 N N   . LYS A 222 ? 0.8261 0.9505 0.7098 -0.0967 -0.0799 0.1620  ? ? ? ? ? ? 213 LYS A N   
3275 C CA  . LYS A 222 ? 0.9096 1.0341 0.7934 -0.0975 -0.0808 0.1623  ? ? ? ? ? ? 213 LYS A CA  
3276 C C   . LYS A 222 ? 0.8512 0.9769 0.7346 -0.0988 -0.0811 0.1623  ? ? ? ? ? ? 213 LYS A C   
3277 O O   . LYS A 222 ? 0.8360 0.9620 0.7194 -0.0998 -0.0820 0.1625  ? ? ? ? ? ? 213 LYS A O   
3278 C CB  . LYS A 222 ? 0.8982 1.0222 0.7821 -0.0968 -0.0805 0.1623  ? ? ? ? ? ? 213 LYS A CB  
3279 C CG  . LYS A 222 ? 1.0574 1.1811 0.9414 -0.0974 -0.0814 0.1627  ? ? ? ? ? ? 213 LYS A CG  
3280 C CD  . LYS A 222 ? 1.2502 1.3747 1.1339 -0.0984 -0.0817 0.1627  ? ? ? ? ? ? 213 LYS A CD  
3281 C CE  . LYS A 222 ? 1.3415 1.4658 1.2254 -0.0990 -0.0827 0.1631  ? ? ? ? ? ? 213 LYS A CE  
3282 N NZ  . LYS A 222 ? 1.3323 1.4574 1.2158 -0.1000 -0.0829 0.1631  ? ? ? ? ? ? 213 LYS A NZ  
3296 N N   . GLU A 223 ? 0.7140 0.8403 0.5972 -0.0988 -0.0804 0.1619  ? ? ? ? ? ? 214 GLU A N   
3297 C CA  . GLU A 223 ? 0.7587 0.8861 0.6414 -0.1001 -0.0806 0.1618  ? ? ? ? ? ? 214 GLU A CA  
3298 C C   . GLU A 223 ? 0.9083 1.0363 0.7909 -0.1009 -0.0810 0.1619  ? ? ? ? ? ? 214 GLU A C   
3299 O O   . GLU A 223 ? 0.8758 1.0046 0.7583 -0.1021 -0.0817 0.1620  ? ? ? ? ? ? 214 GLU A O   
3300 C CB  . GLU A 223 ? 0.7943 0.9222 0.6768 -0.0998 -0.0796 0.1615  ? ? ? ? ? ? 214 GLU A CB  
3301 C CG  . GLU A 223 ? 0.9042 1.0319 0.7867 -0.0993 -0.0792 0.1614  ? ? ? ? ? ? 214 GLU A CG  
3302 C CD  . GLU A 223 ? 1.0743 1.2025 0.9566 -0.0990 -0.0782 0.1611  ? ? ? ? ? ? 214 GLU A CD  
3303 O OE1 . GLU A 223 ? 1.1257 1.2544 1.0078 -0.0991 -0.0778 0.1609  ? ? ? ? ? ? 214 GLU A OE1 
3304 O OE2 . GLU A 223 ? 1.1612 1.2893 1.0435 -0.0987 -0.0779 0.1610  ? ? ? ? ? ? 214 GLU A OE2 
3311 N N   . LEU A 224 ? 0.8453 0.9729 0.7281 -0.1002 -0.0807 0.1618  ? ? ? ? ? ? 215 LEU A N   
3312 C CA  . LEU A 224 ? 0.8088 0.9368 0.6915 -0.1008 -0.0811 0.1618  ? ? ? ? ? ? 215 LEU A CA  
3313 C C   . LEU A 224 ? 0.8414 0.9692 0.7243 -0.1014 -0.0822 0.1622  ? ? ? ? ? ? 215 LEU A C   
3314 O O   . LEU A 224 ? 0.9439 1.0724 0.8267 -0.1025 -0.0828 0.1623  ? ? ? ? ? ? 215 LEU A O   
3315 C CB  . LEU A 224 ? 0.7426 0.8701 0.6255 -0.0998 -0.0805 0.1617  ? ? ? ? ? ? 215 LEU A CB  
3316 C CG  . LEU A 224 ? 0.7773 0.9054 0.6601 -0.1004 -0.0807 0.1616  ? ? ? ? ? ? 215 LEU A CG  
3317 C CD1 . LEU A 224 ? 0.8042 0.9334 0.6866 -0.1011 -0.0803 0.1613  ? ? ? ? ? ? 215 LEU A CD1 
3318 C CD2 . LEU A 224 ? 0.7594 0.8867 0.6424 -0.0993 -0.0802 0.1615  ? ? ? ? ? ? 215 LEU A CD2 
3330 N N   . ASP A 225 ? 0.8133 0.9402 0.6966 -0.1008 -0.0825 0.1625  ? ? ? ? ? ? 216 ASP A N   
3331 C CA  . ASP A 225 ? 0.8892 1.0158 0.7728 -0.1013 -0.0835 0.1629  ? ? ? ? ? ? 216 ASP A CA  
3332 C C   . ASP A 225 ? 0.8960 1.0232 0.7794 -0.1025 -0.0842 0.1631  ? ? ? ? ? ? 216 ASP A C   
3333 O O   . ASP A 225 ? 0.8862 1.0136 0.7697 -0.1034 -0.0852 0.1634  ? ? ? ? ? ? 216 ASP A O   
3334 C CB  . ASP A 225 ? 1.0614 1.1867 0.9453 -0.1002 -0.0835 0.1630  ? ? ? ? ? ? 216 ASP A CB  
3335 C CG  . ASP A 225 ? 1.3472 1.4718 1.2313 -0.0990 -0.0829 0.1629  ? ? ? ? ? ? 216 ASP A CG  
3336 O OD1 . ASP A 225 ? 1.4205 1.5454 1.3045 -0.0991 -0.0828 0.1627  ? ? ? ? ? ? 216 ASP A OD1 
3337 O OD2 . ASP A 225 ? 1.4832 1.6069 1.3675 -0.0979 -0.0825 0.1629  ? ? ? ? ? ? 216 ASP A OD2 
3342 N N   . ASN A 226 ? 0.8705 0.9981 0.7537 -0.1026 -0.0838 0.1629  ? ? ? ? ? ? 217 ASN A N   
3343 C CA  . ASN A 226 ? 1.0038 1.1321 0.8868 -0.1038 -0.0844 0.1630  ? ? ? ? ? ? 217 ASN A CA  
3344 C C   . ASN A 226 ? 0.9089 1.0385 0.7916 -0.1050 -0.0846 0.1629  ? ? ? ? ? ? 217 ASN A C   
3345 O O   . ASN A 226 ? 1.0116 1.1418 0.8941 -0.1062 -0.0854 0.1632  ? ? ? ? ? ? 217 ASN A O   
3346 C CB  . ASN A 226 ? 0.9915 1.1198 0.8744 -0.1035 -0.0839 0.1629  ? ? ? ? ? ? 217 ASN A CB  
3347 C CG  . ASN A 226 ? 1.0435 1.1706 0.9266 -0.1023 -0.0837 0.1630  ? ? ? ? ? ? 217 ASN A CG  
3348 O OD1 . ASN A 226 ? 1.0642 1.1911 0.9473 -0.1015 -0.0830 0.1628  ? ? ? ? ? ? 217 ASN A OD1 
3349 N ND2 . ASN A 226 ? 1.0329 1.1594 0.9164 -0.1022 -0.0844 0.1633  ? ? ? ? ? ? 217 ASN A ND2 
3356 N N   . ALA A 227 ? 0.6940 0.8239 0.5765 -0.1048 -0.0840 0.1626  ? ? ? ? ? ? 218 ALA A N   
3357 C CA  . ALA A 227 ? 0.6617 0.7928 0.5439 -0.1059 -0.0840 0.1625  ? ? ? ? ? ? 218 ALA A CA  
3358 C C   . ALA A 227 ? 0.7317 0.8629 0.6140 -0.1064 -0.0846 0.1626  ? ? ? ? ? ? 218 ALA A C   
3359 O O   . ALA A 227 ? 0.7321 0.8643 0.6141 -0.1074 -0.0848 0.1626  ? ? ? ? ? ? 218 ALA A O   
3360 C CB  . ALA A 227 ? 0.5200 0.6514 0.4019 -0.1054 -0.0830 0.1620  ? ? ? ? ? ? 218 ALA A CB  
3366 N N   . THR A 228 ? 0.6650 0.6434 0.6896 -0.1112 -0.0206 0.0649  ? ? ? ? ? ? 219 THR A N   
3367 C CA  . THR A 228 ? 0.7944 0.7705 0.8218 -0.1109 -0.0209 0.0633  ? ? ? ? ? ? 219 THR A CA  
3368 C C   . THR A 228 ? 0.8730 0.8481 0.9011 -0.1109 -0.0227 0.0622  ? ? ? ? ? ? 219 THR A C   
3369 O O   . THR A 228 ? 0.9650 0.9383 0.9945 -0.1102 -0.0233 0.0615  ? ? ? ? ? ? 219 THR A O   
3370 C CB  . THR A 228 ? 0.7070 0.6828 0.7363 -0.1114 -0.0197 0.0621  ? ? ? ? ? ? 219 THR A CB  
3371 O OG1 . THR A 228 ? 0.7727 0.7493 0.8015 -0.1114 -0.0179 0.0631  ? ? ? ? ? ? 219 THR A OG1 
3372 C CG2 . THR A 228 ? 0.6905 0.6640 0.7228 -0.1110 -0.0200 0.0604  ? ? ? ? ? ? 219 THR A CG2 
3380 N N   . PRO A 229 ? 0.9387 0.9149 0.9657 -0.1115 -0.0236 0.0619  ? ? ? ? ? ? 220 PRO A N   
3381 C CA  . PRO A 229 ? 0.8301 0.8053 0.8575 -0.1114 -0.0254 0.0609  ? ? ? ? ? ? 220 PRO A CA  
3382 C C   . PRO A 229 ? 0.7539 0.7285 0.7806 -0.1107 -0.0265 0.0616  ? ? ? ? ? ? 220 PRO A C   
3383 O O   . PRO A 229 ? 0.7404 0.7133 0.7686 -0.1102 -0.0274 0.0606  ? ? ? ? ? ? 220 PRO A O   
3384 C CB  . PRO A 229 ? 0.6915 0.6685 0.7173 -0.1122 -0.0260 0.0610  ? ? ? ? ? ? 220 PRO A CB  
3385 C CG  . PRO A 229 ? 0.6491 0.6273 0.6746 -0.1127 -0.0245 0.0613  ? ? ? ? ? ? 220 PRO A CG  
3386 C CD  . PRO A 229 ? 0.8677 0.8459 0.8931 -0.1123 -0.0231 0.0624  ? ? ? ? ? ? 220 PRO A CD  
3394 N N   . GLN A 230 ? 0.6198 0.5958 0.6440 -0.1106 -0.0264 0.0634  ? ? ? ? ? ? 221 GLN A N   
3395 C CA  . GLN A 230 ? 0.6050 0.5805 0.6282 -0.1100 -0.0273 0.0643  ? ? ? ? ? ? 221 GLN A CA  
3396 C C   . GLN A 230 ? 0.5903 0.5641 0.6151 -0.1092 -0.0267 0.0642  ? ? ? ? ? ? 221 GLN A C   
3397 O O   . GLN A 230 ? 0.7081 0.6807 0.7334 -0.1085 -0.0277 0.0641  ? ? ? ? ? ? 221 GLN A O   
3398 C CB  . GLN A 230 ? 0.5411 0.5186 0.5614 -0.1100 -0.0271 0.0663  ? ? ? ? ? ? 221 GLN A CB  
3399 C CG  . GLN A 230 ? 0.9559 0.9332 0.9748 -0.1095 -0.0284 0.0671  ? ? ? ? ? ? 221 GLN A CG  
3400 C CD  . GLN A 230 ? 1.2751 1.2544 1.2912 -0.1095 -0.0281 0.0690  ? ? ? ? ? ? 221 GLN A CD  
3401 O OE1 . GLN A 230 ? 1.3753 1.3561 1.3903 -0.1098 -0.0268 0.0698  ? ? ? ? ? ? 221 GLN A OE1 
3402 N NE2 . GLN A 230 ? 1.4082 1.3875 1.4230 -0.1090 -0.0292 0.0698  ? ? ? ? ? ? 221 GLN A NE2 
3411 N N   . TYR A 231 ? 0.4742 0.4481 0.4999 -0.1092 -0.0250 0.0644  ? ? ? ? ? ? 222 TYR A N   
3412 C CA  . TYR A 231 ? 0.5072 0.4795 0.5344 -0.1084 -0.0243 0.0643  ? ? ? ? ? ? 222 TYR A CA  
3413 C C   . TYR A 231 ? 0.6255 0.5956 0.6554 -0.1081 -0.0251 0.0624  ? ? ? ? ? ? 222 TYR A C   
3414 O O   . TYR A 231 ? 0.6581 0.6268 0.6888 -0.1074 -0.0256 0.0623  ? ? ? ? ? ? 222 TYR A O   
3415 C CB  . TYR A 231 ? 0.5218 0.4946 0.5496 -0.1086 -0.0224 0.0646  ? ? ? ? ? ? 222 TYR A CB  
3416 C CG  . TYR A 231 ? 0.6563 0.6274 0.6862 -0.1079 -0.0215 0.0641  ? ? ? ? ? ? 222 TYR A CG  
3417 C CD1 . TYR A 231 ? 0.5670 0.5373 0.5967 -0.1071 -0.0217 0.0649  ? ? ? ? ? ? 222 TYR A CD1 
3418 C CD2 . TYR A 231 ? 0.5460 0.5162 0.5781 -0.1081 -0.0206 0.0629  ? ? ? ? ? ? 222 TYR A CD2 
3419 C CE1 . TYR A 231 ? 0.6622 0.6309 0.6938 -0.1065 -0.0209 0.0645  ? ? ? ? ? ? 222 TYR A CE1 
3420 C CE2 . TYR A 231 ? 0.4918 0.4604 0.5258 -0.1075 -0.0198 0.0625  ? ? ? ? ? ? 222 TYR A CE2 
3421 C CZ  . TYR A 231 ? 0.6697 0.6376 0.7035 -0.1067 -0.0200 0.0633  ? ? ? ? ? ? 222 TYR A CZ  
3422 O OH  . TYR A 231 ? 0.6006 0.5669 0.6362 -0.1061 -0.0192 0.0629  ? ? ? ? ? ? 222 TYR A OH  
3432 N N   . MET A 232 ? 0.5680 0.5380 0.5992 -0.1087 -0.0253 0.0609  ? ? ? ? ? ? 223 MET A N   
3433 C CA  . MET A 232 ? 0.6902 0.6582 0.7239 -0.1084 -0.0260 0.0590  ? ? ? ? ? ? 223 MET A CA  
3434 C C   . MET A 232 ? 0.6976 0.6650 0.7308 -0.1081 -0.0278 0.0587  ? ? ? ? ? ? 223 MET A C   
3435 O O   . MET A 232 ? 0.7655 0.7312 0.8004 -0.1074 -0.0285 0.0577  ? ? ? ? ? ? 223 MET A O   
3436 C CB  . MET A 232 ? 0.5537 0.5218 0.5887 -0.1090 -0.0256 0.0576  ? ? ? ? ? ? 223 MET A CB  
3437 C CG  . MET A 232 ? 0.7303 0.6986 0.7662 -0.1093 -0.0238 0.0576  ? ? ? ? ? ? 223 MET A CG  
3438 S SD  . MET A 232 ? 0.7834 0.7519 0.8209 -0.1100 -0.0233 0.0559  ? ? ? ? ? ? 223 MET A SD  
3439 C CE  . MET A 232 ? 0.6178 0.5838 0.6584 -0.1094 -0.0241 0.0537  ? ? ? ? ? ? 223 MET A CE  
3449 N N   . GLU A 233 ? 0.5969 0.5658 0.6279 -0.1085 -0.0287 0.0595  ? ? ? ? ? ? 224 GLU A N   
3450 C CA  . GLU A 233 ? 0.4641 0.4327 0.4945 -0.1083 -0.0305 0.0592  ? ? ? ? ? ? 224 GLU A CA  
3451 C C   . GLU A 233 ? 0.6335 0.6013 0.6635 -0.1075 -0.0309 0.0601  ? ? ? ? ? ? 224 GLU A C   
3452 O O   . GLU A 233 ? 0.5811 0.5474 0.6120 -0.1069 -0.0320 0.0593  ? ? ? ? ? ? 224 GLU A O   
3453 C CB  . GLU A 233 ? 0.5696 0.5402 0.5976 -0.1089 -0.0311 0.0601  ? ? ? ? ? ? 224 GLU A CB  
3454 C CG  . GLU A 233 ? 0.8857 0.8560 0.9128 -0.1088 -0.0330 0.0598  ? ? ? ? ? ? 224 GLU A CG  
3455 C CD  . GLU A 233 ? 1.2533 1.2256 1.2780 -0.1095 -0.0336 0.0607  ? ? ? ? ? ? 224 GLU A CD  
3456 O OE1 . GLU A 233 ? 1.4212 1.3951 1.4446 -0.1100 -0.0325 0.0617  ? ? ? ? ? ? 224 GLU A OE1 
3457 O OE2 . GLU A 233 ? 1.3407 1.3131 1.3648 -0.1094 -0.0351 0.0604  ? ? ? ? ? ? 224 GLU A OE2 
3464 N N   . ASN A 234 ? 0.6214 0.5901 0.6498 -0.1073 -0.0300 0.0618  ? ? ? ? ? ? 225 ASN A N   
3465 C CA  . ASN A 234 ? 0.6548 0.6230 0.6826 -0.1066 -0.0302 0.0629  ? ? ? ? ? ? 225 ASN A CA  
3466 C C   . ASN A 234 ? 0.6220 0.5881 0.6521 -0.1058 -0.0298 0.0620  ? ? ? ? ? ? 225 ASN A C   
3467 O O   . ASN A 234 ? 0.7281 0.6931 0.7585 -0.1051 -0.0305 0.0621  ? ? ? ? ? ? 225 ASN A O   
3468 C CB  . ASN A 234 ? 0.6390 0.6088 0.6645 -0.1066 -0.0293 0.0649  ? ? ? ? ? ? 225 ASN A CB  
3469 C CG  . ASN A 234 ? 0.7578 0.7296 0.7807 -0.1072 -0.0299 0.0659  ? ? ? ? ? ? 225 ASN A CG  
3470 O OD1 . ASN A 234 ? 0.8677 0.8398 0.8906 -0.1077 -0.0309 0.0650  ? ? ? ? ? ? 225 ASN A OD1 
3471 N ND2 . ASN A 234 ? 0.9079 0.8812 0.9287 -0.1071 -0.0294 0.0677  ? ? ? ? ? ? 225 ASN A ND2 
3478 N N   . MET A 235 ? 0.6357 0.6013 0.6675 -0.1060 -0.0285 0.0612  ? ? ? ? ? ? 226 MET A N   
3479 C CA  . MET A 235 ? 0.4943 0.4580 0.5285 -0.1053 -0.0279 0.0604  ? ? ? ? ? ? 226 MET A CA  
3480 C C   . MET A 235 ? 0.5475 0.5095 0.5836 -0.1050 -0.0291 0.0585  ? ? ? ? ? ? 226 MET A C   
3481 O O   . MET A 235 ? 0.5782 0.5385 0.6155 -0.1042 -0.0294 0.0580  ? ? ? ? ? ? 226 MET A O   
3482 C CB  . MET A 235 ? 0.5075 0.4714 0.5430 -0.1057 -0.0262 0.0600  ? ? ? ? ? ? 226 MET A CB  
3483 C CG  . MET A 235 ? 0.5030 0.4680 0.5372 -0.1057 -0.0248 0.0617  ? ? ? ? ? ? 226 MET A CG  
3484 S SD  . MET A 235 ? 0.6672 0.6306 0.7027 -0.1047 -0.0239 0.0620  ? ? ? ? ? ? 226 MET A SD  
3485 C CE  . MET A 235 ? 0.3451 0.3096 0.3779 -0.1043 -0.0241 0.0642  ? ? ? ? ? ? 226 MET A CE  
3495 N N   . GLU A 236 ? 0.4633 0.4257 0.4996 -0.1056 -0.0298 0.0574  ? ? ? ? ? ? 227 GLU A N   
3496 C CA  . GLU A 236 ? 0.5745 0.5355 0.6125 -0.1053 -0.0310 0.0556  ? ? ? ? ? ? 227 GLU A CA  
3497 C C   . GLU A 236 ? 0.5011 0.4616 0.5381 -0.1048 -0.0325 0.0560  ? ? ? ? ? ? 227 GLU A C   
3498 O O   . GLU A 236 ? 0.5429 0.5017 0.5813 -0.1041 -0.0332 0.0549  ? ? ? ? ? ? 227 GLU A O   
3499 C CB  . GLU A 236 ? 0.5755 0.5373 0.6136 -0.1060 -0.0313 0.0546  ? ? ? ? ? ? 227 GLU A CB  
3500 C CG  . GLU A 236 ? 0.6965 0.6571 0.7357 -0.1058 -0.0328 0.0529  ? ? ? ? ? ? 227 GLU A CG  
3501 C CD  . GLU A 236 ? 0.8130 0.7716 0.8549 -0.1050 -0.0325 0.0514  ? ? ? ? ? ? 227 GLU A CD  
3502 O OE1 . GLU A 236 ? 0.9486 0.9066 0.9917 -0.1049 -0.0312 0.0513  ? ? ? ? ? ? 227 GLU A OE1 
3503 O OE2 . GLU A 236 ? 0.6762 0.6337 0.7190 -0.1046 -0.0337 0.0501  ? ? ? ? ? ? 227 GLU A OE2 
3510 N N   . GLN A 237 ? 0.5683 0.5304 0.6028 -0.1050 -0.0330 0.0576  ? ? ? ? ? ? 228 GLN A N   
3511 C CA  . GLN A 237 ? 0.6392 0.6010 0.6724 -0.1046 -0.0345 0.0580  ? ? ? ? ? ? 228 GLN A CA  
3512 C C   . GLN A 237 ? 0.7244 0.6848 0.7584 -0.1037 -0.0344 0.0583  ? ? ? ? ? ? 228 GLN A C   
3513 O O   . GLN A 237 ? 0.5831 0.5422 0.6177 -0.1031 -0.0356 0.0576  ? ? ? ? ? ? 228 GLN A O   
3514 C CB  . GLN A 237 ? 0.7591 0.7230 0.7894 -0.1051 -0.0347 0.0598  ? ? ? ? ? ? 228 GLN A CB  
3515 C CG  . GLN A 237 ? 0.8870 0.8508 0.9159 -0.1047 -0.0362 0.0605  ? ? ? ? ? ? 228 GLN A CG  
3516 C CD  . GLN A 237 ? 1.3217 1.2876 1.3477 -0.1052 -0.0365 0.0622  ? ? ? ? ? ? 228 GLN A CD  
3517 O OE1 . GLN A 237 ? 1.3988 1.3662 1.4239 -0.1059 -0.0357 0.0627  ? ? ? ? ? ? 228 GLN A OE1 
3518 N NE2 . GLN A 237 ? 1.5478 1.5137 1.5722 -0.1049 -0.0376 0.0630  ? ? ? ? ? ? 228 GLN A NE2 
3527 N N   . VAL A 238 ? 0.5907 0.5512 0.6245 -0.1035 -0.0331 0.0594  ? ? ? ? ? ? 229 VAL A N   
3528 C CA  . VAL A 238 ? 0.5967 0.5559 0.6311 -0.1026 -0.0329 0.0598  ? ? ? ? ? ? 229 VAL A CA  
3529 C C   . VAL A 238 ? 0.6085 0.5657 0.6458 -0.1021 -0.0327 0.0580  ? ? ? ? ? ? 229 VAL A C   
3530 O O   . VAL A 238 ? 0.6738 0.6295 0.7119 -0.1013 -0.0333 0.0576  ? ? ? ? ? ? 229 VAL A O   
3531 C CB  . VAL A 238 ? 0.3612 0.3213 0.3946 -0.1026 -0.0314 0.0615  ? ? ? ? ? ? 229 VAL A CB  
3532 C CG1 . VAL A 238 ? 0.9774 0.9380 1.0117 -0.1031 -0.0299 0.0612  ? ? ? ? ? ? 229 VAL A CG1 
3533 C CG2 . VAL A 238 ? 0.4296 0.3882 0.4639 -0.1016 -0.0312 0.0617  ? ? ? ? ? ? 229 VAL A CG2 
3543 N N   . PHE A 239 ? 0.5302 0.4873 0.5690 -0.1025 -0.0318 0.0569  ? ? ? ? ? ? 230 PHE A N   
3544 C CA  . PHE A 239 ? 0.5454 0.5006 0.5869 -0.1021 -0.0315 0.0552  ? ? ? ? ? ? 230 PHE A CA  
3545 C C   . PHE A 239 ? 0.4865 0.4406 0.5289 -0.1018 -0.0330 0.0536  ? ? ? ? ? ? 230 PHE A C   
3546 O O   . PHE A 239 ? 0.4925 0.4450 0.5367 -0.1010 -0.0332 0.0526  ? ? ? ? ? ? 230 PHE A O   
3547 C CB  . PHE A 239 ? 0.4734 0.4289 0.5161 -0.1026 -0.0303 0.0544  ? ? ? ? ? ? 230 PHE A CB  
3548 C CG  . PHE A 239 ? 0.3257 0.2795 0.3713 -0.1022 -0.0299 0.0525  ? ? ? ? ? ? 230 PHE A CG  
3549 C CD1 . PHE A 239 ? 0.2361 0.1887 0.2831 -0.1016 -0.0289 0.0525  ? ? ? ? ? ? 230 PHE A CD1 
3550 C CD2 . PHE A 239 ? 0.4031 0.3564 0.4499 -0.1023 -0.0307 0.0508  ? ? ? ? ? ? 230 PHE A CD2 
3551 C CE1 . PHE A 239 ? 0.2676 0.2185 0.3171 -0.1012 -0.0286 0.0507  ? ? ? ? ? ? 230 PHE A CE1 
3552 C CE2 . PHE A 239 ? 0.3818 0.3334 0.4311 -0.1019 -0.0303 0.0490  ? ? ? ? ? ? 230 PHE A CE2 
3553 C CZ  . PHE A 239 ? 0.3662 0.3166 0.4168 -0.1013 -0.0293 0.0490  ? ? ? ? ? ? 230 PHE A CZ  
3563 N N   . GLU A 240 ? 0.4629 0.4182 0.5041 -0.1023 -0.0340 0.0535  ? ? ? ? ? ? 231 GLU A N   
3564 C CA  . GLU A 240 ? 0.4149 0.3693 0.4567 -0.1020 -0.0354 0.0521  ? ? ? ? ? ? 231 GLU A CA  
3565 C C   . GLU A 240 ? 0.5158 0.4693 0.5571 -0.1012 -0.0365 0.0525  ? ? ? ? ? ? 231 GLU A C   
3566 O O   . GLU A 240 ? 0.5493 0.5014 0.5920 -0.1006 -0.0373 0.0512  ? ? ? ? ? ? 231 GLU A O   
3567 C CB  . GLU A 240 ? 0.4305 0.3865 0.4709 -0.1028 -0.0363 0.0522  ? ? ? ? ? ? 231 GLU A CB  
3568 C CG  . GLU A 240 ? 0.5564 0.5116 0.5975 -0.1026 -0.0376 0.0506  ? ? ? ? ? ? 231 GLU A CG  
3569 C CD  . GLU A 240 ? 0.7987 0.7535 0.8388 -0.1020 -0.0391 0.0510  ? ? ? ? ? ? 231 GLU A CD  
3570 O OE1 . GLU A 240 ? 0.9364 0.8919 0.9746 -0.1020 -0.0393 0.0526  ? ? ? ? ? ? 231 GLU A OE1 
3571 O OE2 . GLU A 240 ? 0.7620 0.7158 0.8032 -0.1016 -0.0401 0.0496  ? ? ? ? ? ? 231 GLU A OE2 
3578 N N   . GLN A 241 ? 0.5944 0.5487 0.6338 -0.1012 -0.0365 0.0544  ? ? ? ? ? ? 232 GLN A N   
3579 C CA  . GLN A 241 ? 0.4912 0.4447 0.5300 -0.1004 -0.0374 0.0549  ? ? ? ? ? ? 232 GLN A CA  
3580 C C   . GLN A 241 ? 0.5885 0.5402 0.6293 -0.0996 -0.0368 0.0543  ? ? ? ? ? ? 232 GLN A C   
3581 O O   . GLN A 241 ? 0.6967 0.6472 0.7381 -0.0988 -0.0377 0.0538  ? ? ? ? ? ? 232 GLN A O   
3582 C CB  . GLN A 241 ? 0.4693 0.4242 0.5056 -0.1006 -0.0374 0.0570  ? ? ? ? ? ? 232 GLN A CB  
3583 C CG  . GLN A 241 ? 0.6536 0.6101 0.6878 -0.1012 -0.0385 0.0576  ? ? ? ? ? ? 232 GLN A CG  
3584 C CD  . GLN A 241 ? 1.0522 1.0079 1.0864 -0.1008 -0.0402 0.0568  ? ? ? ? ? ? 232 GLN A CD  
3585 O OE1 . GLN A 241 ? 1.1929 1.1486 1.2276 -0.1011 -0.0410 0.0556  ? ? ? ? ? ? 232 GLN A OE1 
3586 N NE2 . GLN A 241 ? 0.9264 0.8814 0.9601 -0.1001 -0.0409 0.0574  ? ? ? ? ? ? 232 GLN A NE2 
3595 N N   . CYS A 242 ? 0.6014 0.5531 0.6432 -0.0997 -0.0353 0.0544  ? ? ? ? ? ? 233 CYS A N   
3596 C CA  . CYS A 242 ? 0.5198 0.4698 0.5635 -0.0989 -0.0345 0.0538  ? ? ? ? ? ? 233 CYS A CA  
3597 C C   . CYS A 242 ? 0.5596 0.5080 0.6056 -0.0986 -0.0349 0.0516  ? ? ? ? ? ? 233 CYS A C   
3598 O O   . CYS A 242 ? 0.4872 0.4340 0.5345 -0.0977 -0.0350 0.0509  ? ? ? ? ? ? 233 CYS A O   
3599 C CB  . CYS A 242 ? 0.4571 0.4074 0.5012 -0.0992 -0.0328 0.0545  ? ? ? ? ? ? 233 CYS A CB  
3600 S SG  . CYS A 242 ? 0.6108 0.5625 0.6525 -0.0993 -0.0321 0.0570  ? ? ? ? ? ? 233 CYS A SG  
3606 N N   . GLN A 243 ? 0.4943 0.4433 0.5407 -0.0992 -0.0350 0.0506  ? ? ? ? ? ? 234 GLN A N   
3607 C CA  . GLN A 243 ? 0.4460 0.3937 0.4945 -0.0989 -0.0353 0.0485  ? ? ? ? ? ? 234 GLN A CA  
3608 C C   . GLN A 243 ? 0.5230 0.4700 0.5713 -0.0983 -0.0369 0.0479  ? ? ? ? ? ? 234 GLN A C   
3609 O O   . GLN A 243 ? 0.5880 0.5334 0.6379 -0.0975 -0.0372 0.0466  ? ? ? ? ? ? 234 GLN A O   
3610 C CB  . GLN A 243 ? 0.4951 0.4437 0.5439 -0.0997 -0.0351 0.0476  ? ? ? ? ? ? 234 GLN A CB  
3611 C CG  . GLN A 243 ? 0.4336 0.3827 0.4831 -0.1002 -0.0335 0.0478  ? ? ? ? ? ? 234 GLN A CG  
3612 C CD  . GLN A 243 ? 0.4582 0.4057 0.5103 -0.0997 -0.0326 0.0464  ? ? ? ? ? ? 234 GLN A CD  
3613 O OE1 . GLN A 243 ? 0.4920 0.4387 0.5446 -0.0991 -0.0319 0.0469  ? ? ? ? ? ? 234 GLN A OE1 
3614 N NE2 . GLN A 243 ? 0.4741 0.4212 0.5277 -0.0998 -0.0325 0.0447  ? ? ? ? ? ? 234 GLN A NE2 
3623 N N   . GLN A 244 ? 0.4385 0.3866 0.4846 -0.0986 -0.0380 0.0489  ? ? ? ? ? ? 235 GLN A N   
3624 C CA  . GLN A 244 ? 0.5122 0.4598 0.5579 -0.0981 -0.0395 0.0486  ? ? ? ? ? ? 235 GLN A CA  
3625 C C   . GLN A 244 ? 0.4953 0.4415 0.5414 -0.0971 -0.0396 0.0489  ? ? ? ? ? ? 235 GLN A C   
3626 O O   . GLN A 244 ? 0.5058 0.4506 0.5531 -0.0964 -0.0403 0.0476  ? ? ? ? ? ? 235 GLN A O   
3627 C CB  . GLN A 244 ? 0.4374 0.3865 0.4805 -0.0986 -0.0405 0.0500  ? ? ? ? ? ? 235 GLN A CB  
3628 C CG  . GLN A 244 ? 0.5816 0.5302 0.6239 -0.0980 -0.0421 0.0498  ? ? ? ? ? ? 235 GLN A CG  
3629 C CD  . GLN A 244 ? 0.5327 0.4830 0.5725 -0.0986 -0.0431 0.0511  ? ? ? ? ? ? 235 GLN A CD  
3630 O OE1 . GLN A 244 ? 0.7383 0.6887 0.7767 -0.0983 -0.0438 0.0523  ? ? ? ? ? ? 235 GLN A OE1 
3631 N NE2 . GLN A 244 ? 0.4999 0.4515 0.5392 -0.0994 -0.0431 0.0509  ? ? ? ? ? ? 235 GLN A NE2 
3640 N N   . PHE A 245 ? 0.4084 0.3550 0.4536 -0.0971 -0.0390 0.0505  ? ? ? ? ? ? 236 PHE A N   
3641 C CA  . PHE A 245 ? 0.4174 0.3627 0.4628 -0.0962 -0.0390 0.0509  ? ? ? ? ? ? 236 PHE A CA  
3642 C C   . PHE A 245 ? 0.4846 0.4282 0.5326 -0.0955 -0.0383 0.0494  ? ? ? ? ? ? 236 PHE A C   
3643 O O   . PHE A 245 ? 0.6579 0.6001 0.7066 -0.0947 -0.0388 0.0489  ? ? ? ? ? ? 236 PHE A O   
3644 C CB  . PHE A 245 ? 0.3598 0.3060 0.4039 -0.0963 -0.0381 0.0529  ? ? ? ? ? ? 236 PHE A CB  
3645 C CG  . PHE A 245 ? 0.4209 0.3660 0.4649 -0.0955 -0.0381 0.0535  ? ? ? ? ? ? 236 PHE A CG  
3646 C CD1 . PHE A 245 ? 0.4033 0.3484 0.4461 -0.0951 -0.0395 0.0541  ? ? ? ? ? ? 236 PHE A CD1 
3647 C CD2 . PHE A 245 ? 0.4326 0.3768 0.4780 -0.0950 -0.0369 0.0536  ? ? ? ? ? ? 236 PHE A CD2 
3648 C CE1 . PHE A 245 ? 0.4916 0.4356 0.5343 -0.0942 -0.0395 0.0547  ? ? ? ? ? ? 236 PHE A CE1 
3649 C CE2 . PHE A 245 ? 0.5093 0.4525 0.5546 -0.0942 -0.0369 0.0542  ? ? ? ? ? ? 236 PHE A CE2 
3650 C CZ  . PHE A 245 ? 0.4380 0.3812 0.4820 -0.0938 -0.0383 0.0548  ? ? ? ? ? ? 236 PHE A CZ  
3660 N N   . GLU A 246 ? 0.4725 0.4162 0.5218 -0.0959 -0.0372 0.0487  ? ? ? ? ? ? 237 GLU A N   
3661 C CA  . GLU A 246 ? 0.3883 0.3304 0.4400 -0.0954 -0.0364 0.0472  ? ? ? ? ? ? 237 GLU A CA  
3662 C C   . GLU A 246 ? 0.4542 0.3953 0.5071 -0.0950 -0.0373 0.0453  ? ? ? ? ? ? 237 GLU A C   
3663 O O   . GLU A 246 ? 0.4876 0.4272 0.5420 -0.0942 -0.0373 0.0442  ? ? ? ? ? ? 237 GLU A O   
3664 C CB  . GLU A 246 ? 0.3948 0.3372 0.4475 -0.0960 -0.0349 0.0470  ? ? ? ? ? ? 237 GLU A CB  
3665 C CG  . GLU A 246 ? 0.3999 0.3408 0.4551 -0.0954 -0.0339 0.0455  ? ? ? ? ? ? 237 GLU A CG  
3666 C CD  . GLU A 246 ? 0.7126 0.6525 0.7682 -0.0947 -0.0334 0.0462  ? ? ? ? ? ? 237 GLU A CD  
3667 O OE1 . GLU A 246 ? 0.7875 0.7278 0.8414 -0.0945 -0.0337 0.0478  ? ? ? ? ? ? 237 GLU A OE1 
3668 O OE2 . GLU A 246 ? 0.6010 0.5396 0.6585 -0.0942 -0.0325 0.0452  ? ? ? ? ? ? 237 GLU A OE2 
3675 N N   . GLU A 247 ? 0.3826 0.3247 0.4348 -0.0956 -0.0381 0.0449  ? ? ? ? ? ? 238 GLU A N   
3676 C CA  . GLU A 247 ? 0.4066 0.3480 0.4598 -0.0953 -0.0390 0.0431  ? ? ? ? ? ? 238 GLU A CA  
3677 C C   . GLU A 247 ? 0.5098 0.4502 0.5628 -0.0944 -0.0401 0.0429  ? ? ? ? ? ? 238 GLU A C   
3678 O O   . GLU A 247 ? 0.4727 0.4119 0.5272 -0.0938 -0.0404 0.0414  ? ? ? ? ? ? 238 GLU A O   
3679 C CB  . GLU A 247 ? 0.4554 0.3982 0.5076 -0.0961 -0.0397 0.0430  ? ? ? ? ? ? 238 GLU A CB  
3680 C CG  . GLU A 247 ? 0.3991 0.3413 0.4524 -0.0958 -0.0404 0.0411  ? ? ? ? ? ? 238 GLU A CG  
3681 C CD  . GLU A 247 ? 0.5373 0.4808 0.5899 -0.0966 -0.0408 0.0408  ? ? ? ? ? ? 238 GLU A CD  
3682 O OE1 . GLU A 247 ? 0.5831 0.5278 0.6349 -0.0975 -0.0401 0.0416  ? ? ? ? ? ? 238 GLU A OE1 
3683 O OE2 . GLU A 247 ? 0.6493 0.5926 0.7020 -0.0964 -0.0418 0.0396  ? ? ? ? ? ? 238 GLU A OE2 
3690 N N   . LYS A 248 ? 0.4863 0.4273 0.5375 -0.0944 -0.0408 0.0445  ? ? ? ? ? ? 239 LYS A N   
3691 C CA  . LYS A 248 ? 0.4236 0.3637 0.4745 -0.0936 -0.0419 0.0445  ? ? ? ? ? ? 239 LYS A CA  
3692 C C   . LYS A 248 ? 0.4849 0.4233 0.5373 -0.0927 -0.0413 0.0440  ? ? ? ? ? ? 239 LYS A C   
3693 O O   . LYS A 248 ? 0.6742 0.6115 0.7274 -0.0919 -0.0421 0.0430  ? ? ? ? ? ? 239 LYS A O   
3694 C CB  . LYS A 248 ? 0.4196 0.3607 0.4681 -0.0937 -0.0426 0.0465  ? ? ? ? ? ? 239 LYS A CB  
3695 C CG  . LYS A 248 ? 0.4399 0.3826 0.4866 -0.0946 -0.0434 0.0471  ? ? ? ? ? ? 239 LYS A CG  
3696 C CD  . LYS A 248 ? 0.5271 0.4707 0.5715 -0.0946 -0.0441 0.0489  ? ? ? ? ? ? 239 LYS A CD  
3697 C CE  . LYS A 248 ? 0.5433 0.4885 0.5857 -0.0955 -0.0448 0.0495  ? ? ? ? ? ? 239 LYS A CE  
3698 N NZ  . LYS A 248 ? 0.8191 0.7651 0.8593 -0.0955 -0.0457 0.0512  ? ? ? ? ? ? 239 LYS A NZ  
3712 N N   . ARG A 249 ? 0.4023 0.3405 0.4552 -0.0927 -0.0400 0.0446  ? ? ? ? ? ? 240 ARG A N   
3713 C CA  . ARG A 249 ? 0.3629 0.2997 0.4174 -0.0919 -0.0393 0.0441  ? ? ? ? ? ? 240 ARG A CA  
3714 C C   . ARG A 249 ? 0.4992 0.4348 0.5559 -0.0916 -0.0390 0.0421  ? ? ? ? ? ? 240 ARG A C   
3715 O O   . ARG A 249 ? 0.6270 0.5612 0.6847 -0.0907 -0.0392 0.0411  ? ? ? ? ? ? 240 ARG A O   
3716 C CB  . ARG A 249 ? 0.3579 0.2949 0.4124 -0.0921 -0.0379 0.0453  ? ? ? ? ? ? 240 ARG A CB  
3717 C CG  . ARG A 249 ? 0.4845 0.4202 0.5394 -0.0912 -0.0375 0.0457  ? ? ? ? ? ? 240 ARG A CG  
3718 C CD  . ARG A 249 ? 0.5139 0.4495 0.5696 -0.0914 -0.0359 0.0463  ? ? ? ? ? ? 240 ARG A CD  
3719 N NE  . ARG A 249 ? 0.6145 0.5490 0.6725 -0.0911 -0.0351 0.0446  ? ? ? ? ? ? 240 ARG A NE  
3720 C CZ  . ARG A 249 ? 0.5590 0.4938 0.6179 -0.0917 -0.0339 0.0441  ? ? ? ? ? ? 240 ARG A CZ  
3721 N NH1 . ARG A 249 ? 0.7551 0.6914 0.8129 -0.0926 -0.0334 0.0452  ? ? ? ? ? ? 240 ARG A NH1 
3722 N NH2 . ARG A 249 ? 0.8089 0.7426 0.8700 -0.0914 -0.0333 0.0425  ? ? ? ? ? ? 240 ARG A NH2 
3736 N N   . LEU A 250 ? 0.5121 0.4483 0.5694 -0.0923 -0.0383 0.0413  ? ? ? ? ? ? 241 LEU A N   
3737 C CA  . LEU A 250 ? 0.5336 0.4688 0.5930 -0.0920 -0.0379 0.0394  ? ? ? ? ? ? 241 LEU A CA  
3738 C C   . LEU A 250 ? 0.4665 0.4011 0.5261 -0.0915 -0.0391 0.0380  ? ? ? ? ? ? 241 LEU A C   
3739 O O   . LEU A 250 ? 0.6110 0.5443 0.6721 -0.0908 -0.0390 0.0367  ? ? ? ? ? ? 241 LEU A O   
3740 C CB  . LEU A 250 ? 0.4175 0.3537 0.4773 -0.0929 -0.0370 0.0389  ? ? ? ? ? ? 241 LEU A CB  
3741 C CG  . LEU A 250 ? 0.3799 0.3167 0.4396 -0.0934 -0.0357 0.0401  ? ? ? ? ? ? 241 LEU A CG  
3742 C CD1 . LEU A 250 ? 0.4344 0.3721 0.4945 -0.0943 -0.0350 0.0396  ? ? ? ? ? ? 241 LEU A CD1 
3743 C CD2 . LEU A 250 ? 0.3879 0.3233 0.4491 -0.0928 -0.0346 0.0398  ? ? ? ? ? ? 241 LEU A CD2 
3755 N N   . ARG A 251 ? 0.4189 0.3547 0.4771 -0.0919 -0.0402 0.0384  ? ? ? ? ? ? 242 ARG A N   
3756 C CA  . ARG A 251 ? 0.4088 0.3441 0.4670 -0.0915 -0.0415 0.0373  ? ? ? ? ? ? 242 ARG A CA  
3757 C C   . ARG A 251 ? 0.4574 0.3917 0.5156 -0.0906 -0.0422 0.0374  ? ? ? ? ? ? 242 ARG A C   
3758 O O   . ARG A 251 ? 0.5722 0.5055 0.6312 -0.0899 -0.0427 0.0361  ? ? ? ? ? ? 242 ARG A O   
3759 C CB  . ARG A 251 ? 0.3335 0.2703 0.3901 -0.0922 -0.0425 0.0378  ? ? ? ? ? ? 242 ARG A CB  
3760 C CG  . ARG A 251 ? 0.4755 0.4133 0.5322 -0.0931 -0.0420 0.0373  ? ? ? ? ? ? 242 ARG A CG  
3761 C CD  . ARG A 251 ? 0.4455 0.3846 0.5008 -0.0936 -0.0431 0.0375  ? ? ? ? ? ? 242 ARG A CD  
3762 N NE  . ARG A 251 ? 0.5225 0.4626 0.5779 -0.0944 -0.0426 0.0371  ? ? ? ? ? ? 242 ARG A NE  
3763 C CZ  . ARG A 251 ? 0.6082 0.5480 0.6650 -0.0945 -0.0424 0.0354  ? ? ? ? ? ? 242 ARG A CZ  
3764 N NH1 . ARG A 251 ? 0.5701 0.5086 0.6282 -0.0937 -0.0426 0.0339  ? ? ? ? ? ? 242 ARG A NH1 
3765 N NH2 . ARG A 251 ? 0.6846 0.6255 0.7415 -0.0953 -0.0419 0.0352  ? ? ? ? ? ? 242 ARG A NH2 
3779 N N   . PHE A 252 ? 0.4538 0.3882 0.5108 -0.0905 -0.0421 0.0391  ? ? ? ? ? ? 243 PHE A N   
3780 C CA  . PHE A 252 ? 0.5357 0.4691 0.5925 -0.0896 -0.0428 0.0394  ? ? ? ? ? ? 243 PHE A CA  
3781 C C   . PHE A 252 ? 0.4821 0.4139 0.5409 -0.0888 -0.0419 0.0382  ? ? ? ? ? ? 243 PHE A C   
3782 O O   . PHE A 252 ? 0.5742 0.5049 0.6335 -0.0880 -0.0425 0.0374  ? ? ? ? ? ? 243 PHE A O   
3783 C CB  . PHE A 252 ? 0.4229 0.3569 0.4781 -0.0897 -0.0428 0.0414  ? ? ? ? ? ? 243 PHE A CB  
3784 C CG  . PHE A 252 ? 0.4650 0.3980 0.5199 -0.0888 -0.0433 0.0419  ? ? ? ? ? ? 243 PHE A CG  
3785 C CD1 . PHE A 252 ? 0.4561 0.3890 0.5100 -0.0884 -0.0448 0.0418  ? ? ? ? ? ? 243 PHE A CD1 
3786 C CD2 . PHE A 252 ? 0.4403 0.3724 0.4960 -0.0883 -0.0425 0.0423  ? ? ? ? ? ? 243 PHE A CD2 
3787 C CE1 . PHE A 252 ? 0.4161 0.3482 0.4699 -0.0876 -0.0453 0.0422  ? ? ? ? ? ? 243 PHE A CE1 
3788 C CE2 . PHE A 252 ? 0.4637 0.3949 0.5191 -0.0874 -0.0430 0.0427  ? ? ? ? ? ? 243 PHE A CE2 
3789 C CZ  . PHE A 252 ? 0.4673 0.3984 0.5218 -0.0871 -0.0444 0.0426  ? ? ? ? ? ? 243 PHE A CZ  
3799 N N   . PHE A 253 ? 0.4364 0.3680 0.4961 -0.0890 -0.0406 0.0383  ? ? ? ? ? ? 244 PHE A N   
3800 C CA  . PHE A 253 ? 0.5053 0.4355 0.5670 -0.0884 -0.0396 0.0372  ? ? ? ? ? ? 244 PHE A CA  
3801 C C   . PHE A 253 ? 0.4573 0.3868 0.5203 -0.0880 -0.0399 0.0352  ? ? ? ? ? ? 244 PHE A C   
3802 O O   . PHE A 253 ? 0.5789 0.5071 0.6430 -0.0872 -0.0399 0.0342  ? ? ? ? ? ? 244 PHE A O   
3803 C CB  . PHE A 253 ? 0.3311 0.2614 0.3935 -0.0889 -0.0381 0.0375  ? ? ? ? ? ? 244 PHE A CB  
3804 C CG  . PHE A 253 ? 0.3710 0.3013 0.4329 -0.0887 -0.0375 0.0391  ? ? ? ? ? ? 244 PHE A CG  
3805 C CD1 . PHE A 253 ? 0.4787 0.4098 0.5387 -0.0888 -0.0382 0.0408  ? ? ? ? ? ? 244 PHE A CD1 
3806 C CD2 . PHE A 253 ? 0.4582 0.3876 0.5215 -0.0883 -0.0362 0.0388  ? ? ? ? ? ? 244 PHE A CD2 
3807 C CE1 . PHE A 253 ? 0.4238 0.3548 0.4832 -0.0886 -0.0376 0.0422  ? ? ? ? ? ? 244 PHE A CE1 
3808 C CE2 . PHE A 253 ? 0.5154 0.4446 0.5781 -0.0881 -0.0356 0.0403  ? ? ? ? ? ? 244 PHE A CE2 
3809 C CZ  . PHE A 253 ? 0.4032 0.3333 0.4641 -0.0883 -0.0363 0.0420  ? ? ? ? ? ? 244 PHE A CZ  
3819 N N   . ARG A 254 ? 0.4337 0.3640 0.4966 -0.0887 -0.0401 0.0345  ? ? ? ? ? ? 245 ARG A N   
3820 C CA  . ARG A 254 ? 0.3745 0.3044 0.4386 -0.0885 -0.0404 0.0326  ? ? ? ? ? ? 245 ARG A CA  
3821 C C   . ARG A 254 ? 0.5559 0.4853 0.6195 -0.0877 -0.0417 0.0322  ? ? ? ? ? ? 245 ARG A C   
3822 O O   . ARG A 254 ? 0.6553 0.5836 0.7200 -0.0871 -0.0418 0.0308  ? ? ? ? ? ? 245 ARG A O   
3823 C CB  . ARG A 254 ? 0.3748 0.3058 0.4387 -0.0893 -0.0404 0.0322  ? ? ? ? ? ? 245 ARG A CB  
3824 C CG  . ARG A 254 ? 0.3987 0.3293 0.4639 -0.0892 -0.0404 0.0302  ? ? ? ? ? ? 245 ARG A CG  
3825 C CD  . ARG A 254 ? 0.5251 0.4570 0.5899 -0.0901 -0.0405 0.0299  ? ? ? ? ? ? 245 ARG A CD  
3826 N NE  . ARG A 254 ? 0.5352 0.4667 0.6014 -0.0900 -0.0402 0.0280  ? ? ? ? ? ? 245 ARG A NE  
3827 C CZ  . ARG A 254 ? 0.7158 0.6471 0.7819 -0.0897 -0.0412 0.0270  ? ? ? ? ? ? 245 ARG A CZ  
3828 N NH1 . ARG A 254 ? 0.6890 0.6205 0.7539 -0.0893 -0.0424 0.0276  ? ? ? ? ? ? 245 ARG A NH1 
3829 N NH2 . ARG A 254 ? 0.7608 0.6918 0.8282 -0.0896 -0.0408 0.0253  ? ? ? ? ? ? 245 ARG A NH2 
3843 N N   . GLU A 255 ? 0.5255 0.4557 0.5873 -0.0879 -0.0427 0.0335  ? ? ? ? ? ? 246 GLU A N   
3844 C CA  . GLU A 255 ? 0.4895 0.4193 0.5506 -0.0873 -0.0441 0.0334  ? ? ? ? ? ? 246 GLU A CA  
3845 C C   . GLU A 255 ? 0.4784 0.4069 0.5401 -0.0863 -0.0441 0.0334  ? ? ? ? ? ? 246 GLU A C   
3846 O O   . GLU A 255 ? 0.5480 0.4755 0.6103 -0.0856 -0.0446 0.0322  ? ? ? ? ? ? 246 GLU A O   
3847 C CB  . GLU A 255 ? 0.5505 0.4815 0.6095 -0.0877 -0.0451 0.0349  ? ? ? ? ? ? 246 GLU A CB  
3848 C CG  . GLU A 255 ? 0.7871 0.7179 0.8452 -0.0871 -0.0466 0.0348  ? ? ? ? ? ? 246 GLU A CG  
3849 C CD  . GLU A 255 ? 0.9341 0.8662 0.9901 -0.0876 -0.0476 0.0363  ? ? ? ? ? ? 246 GLU A CD  
3850 O OE1 . GLU A 255 ? 1.1433 1.0764 1.1985 -0.0883 -0.0481 0.0362  ? ? ? ? ? ? 246 GLU A OE1 
3851 O OE2 . GLU A 255 ? 0.9022 0.8342 0.9572 -0.0874 -0.0479 0.0377  ? ? ? ? ? ? 246 GLU A OE2 
3858 N N   . VAL A 256 ? 0.4486 0.3769 0.5100 -0.0862 -0.0434 0.0346  ? ? ? ? ? ? 247 VAL A N   
3859 C CA  . VAL A 256 ? 0.4661 0.3932 0.5280 -0.0853 -0.0433 0.0348  ? ? ? ? ? ? 247 VAL A CA  
3860 C C   . VAL A 256 ? 0.5968 0.5225 0.6606 -0.0847 -0.0426 0.0331  ? ? ? ? ? ? 247 VAL A C   
3861 O O   . VAL A 256 ? 0.7295 0.6543 0.7938 -0.0839 -0.0431 0.0323  ? ? ? ? ? ? 247 VAL A O   
3862 C CB  . VAL A 256 ? 0.4619 0.3890 0.5232 -0.0855 -0.0426 0.0364  ? ? ? ? ? ? 247 VAL A CB  
3863 C CG1 . VAL A 256 ? 0.5400 0.4658 0.6020 -0.0845 -0.0424 0.0364  ? ? ? ? ? ? 247 VAL A CG1 
3864 C CG2 . VAL A 256 ? 0.5604 0.4888 0.6196 -0.0859 -0.0435 0.0381  ? ? ? ? ? ? 247 VAL A CG2 
3874 N N   . LEU A 257 ? 0.4948 0.4206 0.5598 -0.0852 -0.0414 0.0325  ? ? ? ? ? ? 248 LEU A N   
3875 C CA  . LEU A 257 ? 0.5701 0.4947 0.6369 -0.0847 -0.0405 0.0310  ? ? ? ? ? ? 248 LEU A CA  
3876 C C   . LEU A 257 ? 0.4603 0.3845 0.5276 -0.0843 -0.0412 0.0294  ? ? ? ? ? ? 248 LEU A C   
3877 O O   . LEU A 257 ? 0.4969 0.4199 0.5653 -0.0835 -0.0410 0.0283  ? ? ? ? ? ? 248 LEU A O   
3878 C CB  . LEU A 257 ? 0.4538 0.3786 0.5215 -0.0854 -0.0392 0.0306  ? ? ? ? ? ? 248 LEU A CB  
3879 C CG  . LEU A 257 ? 0.4923 0.4173 0.5600 -0.0856 -0.0381 0.0320  ? ? ? ? ? ? 248 LEU A CG  
3880 C CD1 . LEU A 257 ? 0.4333 0.3587 0.5018 -0.0864 -0.0369 0.0316  ? ? ? ? ? ? 248 LEU A CD1 
3881 C CD2 . LEU A 257 ? 0.4769 0.4004 0.5453 -0.0847 -0.0377 0.0320  ? ? ? ? ? ? 248 LEU A CD2 
3893 N N   . LEU A 258 ? 0.4517 0.3769 0.5183 -0.0848 -0.0420 0.0292  ? ? ? ? ? ? 249 LEU A N   
3894 C CA  . LEU A 258 ? 0.5119 0.4368 0.5788 -0.0845 -0.0427 0.0277  ? ? ? ? ? ? 249 LEU A CA  
3895 C C   . LEU A 258 ? 0.5557 0.4800 0.6220 -0.0836 -0.0438 0.0279  ? ? ? ? ? ? 249 LEU A C   
3896 O O   . LEU A 258 ? 0.6101 0.5337 0.6771 -0.0830 -0.0441 0.0266  ? ? ? ? ? ? 249 LEU A O   
3897 C CB  . LEU A 258 ? 0.4446 0.3708 0.5107 -0.0852 -0.0433 0.0276  ? ? ? ? ? ? 249 LEU A CB  
3898 C CG  . LEU A 258 ? 0.5428 0.4695 0.6099 -0.0859 -0.0423 0.0268  ? ? ? ? ? ? 249 LEU A CG  
3899 C CD1 . LEU A 258 ? 0.4425 0.3706 0.5086 -0.0867 -0.0430 0.0270  ? ? ? ? ? ? 249 LEU A CD1 
3900 C CD2 . LEU A 258 ? 0.5740 0.4997 0.6427 -0.0855 -0.0418 0.0249  ? ? ? ? ? ? 249 LEU A CD2 
3912 N N   . GLU A 259 ? 0.4248 0.3493 0.4898 -0.0836 -0.0443 0.0295  ? ? ? ? ? ? 250 GLU A N   
3913 C CA  . GLU A 259 ? 0.4913 0.4153 0.5557 -0.0828 -0.0453 0.0298  ? ? ? ? ? ? 250 GLU A CA  
3914 C C   . GLU A 259 ? 0.5015 0.4242 0.5670 -0.0819 -0.0447 0.0295  ? ? ? ? ? ? 250 GLU A C   
3915 O O   . GLU A 259 ? 0.7183 0.6401 0.7839 -0.0811 -0.0453 0.0291  ? ? ? ? ? ? 250 GLU A O   
3916 C CB  . GLU A 259 ? 0.4724 0.3973 0.5350 -0.0830 -0.0462 0.0316  ? ? ? ? ? ? 250 GLU A CB  
3917 C CG  . GLU A 259 ? 0.6819 0.6080 0.7432 -0.0837 -0.0471 0.0318  ? ? ? ? ? ? 250 GLU A CG  
3918 C CD  . GLU A 259 ? 0.8321 0.7591 0.8915 -0.0841 -0.0478 0.0336  ? ? ? ? ? ? 250 GLU A CD  
3919 O OE1 . GLU A 259 ? 0.8798 0.8066 0.9389 -0.0839 -0.0475 0.0348  ? ? ? ? ? ? 250 GLU A OE1 
3920 O OE2 . GLU A 259 ? 0.7422 0.6703 0.8004 -0.0846 -0.0487 0.0340  ? ? ? ? ? ? 250 GLU A OE2 
3927 N N   . VAL A 260 ? 0.4758 0.3982 0.5420 -0.0821 -0.0434 0.0298  ? ? ? ? ? ? 251 VAL A N   
3928 C CA  . VAL A 260 ? 0.4071 0.3282 0.4744 -0.0814 -0.0427 0.0295  ? ? ? ? ? ? 251 VAL A CA  
3929 C C   . VAL A 260 ? 0.4971 0.4172 0.5658 -0.0809 -0.0423 0.0277  ? ? ? ? ? ? 251 VAL A C   
3930 O O   . VAL A 260 ? 0.6591 0.5782 0.7284 -0.0801 -0.0424 0.0272  ? ? ? ? ? ? 251 VAL A O   
3931 C CB  . VAL A 260 ? 0.3420 0.2631 0.4096 -0.0818 -0.0414 0.0304  ? ? ? ? ? ? 251 VAL A CB  
3932 C CG1 . VAL A 260 ? 0.4702 0.3900 0.5392 -0.0811 -0.0405 0.0298  ? ? ? ? ? ? 251 VAL A CG1 
3933 C CG2 . VAL A 260 ? 0.3796 0.3015 0.4458 -0.0821 -0.0417 0.0323  ? ? ? ? ? ? 251 VAL A CG2 
3943 N N   . GLN A 261 ? 0.4364 0.3570 0.5059 -0.0815 -0.0419 0.0266  ? ? ? ? ? ? 252 GLN A N   
3944 C CA  . GLN A 261 ? 0.5433 0.4631 0.6141 -0.0811 -0.0414 0.0249  ? ? ? ? ? ? 252 GLN A CA  
3945 C C   . GLN A 261 ? 0.4689 0.3884 0.5394 -0.0805 -0.0426 0.0241  ? ? ? ? ? ? 252 GLN A C   
3946 O O   . GLN A 261 ? 0.5719 0.4905 0.6433 -0.0799 -0.0424 0.0229  ? ? ? ? ? ? 252 GLN A O   
3947 C CB  . GLN A 261 ? 0.5304 0.4508 0.6019 -0.0819 -0.0407 0.0240  ? ? ? ? ? ? 252 GLN A CB  
3948 C CG  . GLN A 261 ? 0.6013 0.5228 0.6720 -0.0824 -0.0416 0.0237  ? ? ? ? ? ? 252 GLN A CG  
3949 C CD  . GLN A 261 ? 0.6967 0.6177 0.7681 -0.0820 -0.0420 0.0220  ? ? ? ? ? ? 252 GLN A CD  
3950 O OE1 . GLN A 261 ? 0.6617 0.5816 0.7341 -0.0814 -0.0415 0.0210  ? ? ? ? ? ? 252 GLN A OE1 
3951 N NE2 . GLN A 261 ? 0.6998 0.6217 0.7704 -0.0823 -0.0428 0.0218  ? ? ? ? ? ? 252 GLN A NE2 
3960 N N   . LYS A 262 ? 0.4103 0.3307 0.4795 -0.0807 -0.0437 0.0247  ? ? ? ? ? ? 253 LYS A N   
3961 C CA  . LYS A 262 ? 0.6201 0.5403 0.6889 -0.0801 -0.0449 0.0242  ? ? ? ? ? ? 253 LYS A CA  
3962 C C   . LYS A 262 ? 0.5222 0.4414 0.5910 -0.0792 -0.0451 0.0245  ? ? ? ? ? ? 253 LYS A C   
3963 O O   . LYS A 262 ? 0.6864 0.6048 0.7557 -0.0785 -0.0454 0.0235  ? ? ? ? ? ? 253 LYS A O   
3964 C CB  . LYS A 262 ? 0.4679 0.3892 0.5352 -0.0806 -0.0460 0.0250  ? ? ? ? ? ? 253 LYS A CB  
3965 C CG  . LYS A 262 ? 0.8380 0.7603 0.9052 -0.0813 -0.0460 0.0243  ? ? ? ? ? ? 253 LYS A CG  
3966 C CD  . LYS A 262 ? 1.0281 0.9515 1.0939 -0.0816 -0.0473 0.0250  ? ? ? ? ? ? 253 LYS A CD  
3967 C CE  . LYS A 262 ? 1.1325 1.0569 1.1982 -0.0825 -0.0473 0.0245  ? ? ? ? ? ? 253 LYS A CE  
3968 N NZ  . LYS A 262 ? 1.1262 1.0512 1.1919 -0.0833 -0.0464 0.0252  ? ? ? ? ? ? 253 LYS A NZ  
3982 N N   . HIS A 263 ? 0.4770 0.3962 0.5451 -0.0792 -0.0451 0.0260  ? ? ? ? ? ? 254 HIS A N   
3983 C CA  . HIS A 263 ? 0.4773 0.3956 0.5453 -0.0783 -0.0454 0.0265  ? ? ? ? ? ? 254 HIS A CA  
3984 C C   . HIS A 263 ? 0.4877 0.4047 0.5571 -0.0777 -0.0444 0.0256  ? ? ? ? ? ? 254 HIS A C   
3985 O O   . HIS A 263 ? 0.6425 0.5587 0.7121 -0.0769 -0.0446 0.0255  ? ? ? ? ? ? 254 HIS A O   
3986 C CB  . HIS A 263 ? 0.4421 0.3608 0.5090 -0.0786 -0.0454 0.0283  ? ? ? ? ? ? 254 HIS A CB  
3987 C CG  . HIS A 263 ? 0.5757 0.4955 0.6409 -0.0790 -0.0466 0.0294  ? ? ? ? ? ? 254 HIS A CG  
3988 N ND1 . HIS A 263 ? 0.6573 0.5779 0.7214 -0.0796 -0.0466 0.0310  ? ? ? ? ? ? 254 HIS A ND1 
3989 C CD2 . HIS A 263 ? 0.5856 0.5059 0.6501 -0.0789 -0.0478 0.0291  ? ? ? ? ? ? 254 HIS A CD2 
3990 C CE1 . HIS A 263 ? 0.7046 0.6261 0.7673 -0.0799 -0.0477 0.0316  ? ? ? ? ? ? 254 HIS A CE1 
3991 N NE2 . HIS A 263 ? 0.5908 0.5121 0.6537 -0.0795 -0.0485 0.0305  ? ? ? ? ? ? 254 HIS A NE2 
4000 N N   . LEU A 264 ? 0.5959 0.5128 0.6664 -0.0781 -0.0432 0.0250  ? ? ? ? ? ? 255 LEU A N   
4001 C CA  . LEU A 264 ? 0.5328 0.4486 0.6047 -0.0776 -0.0422 0.0241  ? ? ? ? ? ? 255 LEU A CA  
4002 C C   . LEU A 264 ? 0.4879 0.4032 0.5606 -0.0773 -0.0422 0.0223  ? ? ? ? ? ? 255 LEU A C   
4003 O O   . LEU A 264 ? 0.7311 0.6453 0.8047 -0.0766 -0.0418 0.0215  ? ? ? ? ? ? 255 LEU A O   
4004 C CB  . LEU A 264 ? 0.5557 0.4716 0.6282 -0.0782 -0.0409 0.0243  ? ? ? ? ? ? 255 LEU A CB  
4005 C CG  . LEU A 264 ? 0.6174 0.5337 0.6893 -0.0785 -0.0406 0.0260  ? ? ? ? ? ? 255 LEU A CG  
4006 C CD1 . LEU A 264 ? 0.3531 0.2697 0.4256 -0.0793 -0.0393 0.0261  ? ? ? ? ? ? 255 LEU A CD1 
4007 C CD2 . LEU A 264 ? 0.6453 0.5605 0.7173 -0.0777 -0.0404 0.0265  ? ? ? ? ? ? 255 LEU A CD2 
4019 N N   . ASP A 265 ? 0.5072 0.4313 0.6020 0.0105  -0.0843 0.1204  ? ? ? ? ? ? 256 ASP A N   
4020 C CA  . ASP A 265 ? 0.5675 0.4913 0.6589 0.0110  -0.0869 0.1180  ? ? ? ? ? ? 256 ASP A CA  
4021 C C   . ASP A 265 ? 0.6354 0.5614 0.7279 0.0116  -0.0871 0.1185  ? ? ? ? ? ? 256 ASP A C   
4022 O O   . ASP A 265 ? 0.6670 0.5954 0.7607 0.0111  -0.0881 0.1196  ? ? ? ? ? ? 256 ASP A O   
4023 C CB  . ASP A 265 ? 0.6197 0.5443 0.7119 0.0091  -0.0913 0.1183  ? ? ? ? ? ? 256 ASP A CB  
4024 C CG  . ASP A 265 ? 0.7396 0.6635 0.8280 0.0094  -0.0941 0.1156  ? ? ? ? ? ? 256 ASP A CG  
4025 O OD1 . ASP A 265 ? 0.6844 0.6071 0.7696 0.0112  -0.0927 0.1134  ? ? ? ? ? ? 256 ASP A OD1 
4026 O OD2 . ASP A 265 ? 0.7979 0.7226 0.8868 0.0078  -0.0978 0.1157  ? ? ? ? ? ? 256 ASP A OD2 
4031 N N   . LEU A 266 ? 0.7656 0.6910 0.8584 0.0124  -0.0864 0.1176  ? ? ? ? ? ? 257 LEU A N   
4032 C CA  . LEU A 266 ? 0.7883 0.7158 0.8822 0.0130  -0.0866 0.1179  ? ? ? ? ? ? 257 LEU A CA  
4033 C C   . LEU A 266 ? 0.9109 0.8385 1.0015 0.0132  -0.0900 0.1155  ? ? ? ? ? ? 257 LEU A C   
4034 O O   . LEU A 266 ? 1.0269 0.9564 1.1179 0.0136  -0.0908 0.1155  ? ? ? ? ? ? 257 LEU A O   
4035 C CB  . LEU A 266 ? 0.5926 0.5194 0.6886 0.0139  -0.0841 0.1181  ? ? ? ? ? ? 257 LEU A CB  
4036 C CG  . LEU A 266 ? 0.5266 0.4531 0.6260 0.0137  -0.0803 0.1203  ? ? ? ? ? ? 257 LEU A CG  
4037 C CD1 . LEU A 266 ? 0.5273 0.4531 0.6288 0.0146  -0.0778 0.1203  ? ? ? ? ? ? 257 LEU A CD1 
4038 C CD2 . LEU A 266 ? 0.6449 0.5742 0.7471 0.0132  -0.0793 0.1228  ? ? ? ? ? ? 257 LEU A CD2 
4050 N N   . SER A 267 ? 0.8035 0.7292 0.8911 0.0129  -0.0920 0.1136  ? ? ? ? ? ? 258 SER A N   
4051 C CA  . SER A 267 ? 0.8238 0.7494 0.9081 0.0130  -0.0953 0.1112  ? ? ? ? ? ? 258 SER A CA  
4052 C C   . SER A 267 ? 0.9008 0.8288 0.9846 0.0124  -0.0970 0.1116  ? ? ? ? ? ? 258 SER A C   
4053 O O   . SER A 267 ? 0.9721 0.9008 1.0538 0.0125  -0.0994 0.1100  ? ? ? ? ? ? 258 SER A O   
4054 C CB  . SER A 267 ? 0.9146 0.8376 0.9959 0.0126  -0.0968 0.1090  ? ? ? ? ? ? 258 SER A CB  
4055 O OG  . SER A 267 ? 0.9919 0.9149 1.0724 0.0116  -0.0976 0.1095  ? ? ? ? ? ? 258 SER A OG  
4061 N N   . ASN A 268 ? 1.1254 1.0546 1.2112 0.0118  -0.0958 0.1138  ? ? ? ? ? ? 259 ASN A N   
4062 C CA  . ASN A 268 ? 1.2688 1.2005 1.3571 0.0102  -0.0985 0.1154  ? ? ? ? ? ? 259 ASN A CA  
4063 C C   . ASN A 268 ? 1.2938 1.2279 1.3829 0.0112  -0.0974 0.1162  ? ? ? ? ? ? 259 ASN A C   
4064 O O   . ASN A 268 ? 1.4559 1.3911 1.5436 0.0113  -0.0994 0.1151  ? ? ? ? ? ? 259 ASN A O   
4065 C CB  . ASN A 268 ? 1.3996 1.3319 1.4922 0.0082  -0.0989 0.1184  ? ? ? ? ? ? 259 ASN A CB  
4066 C CG  . ASN A 268 ? 1.6006 1.5308 1.6927 0.0071  -0.1005 0.1178  ? ? ? ? ? ? 259 ASN A CG  
4067 O OD1 . ASN A 268 ? 1.6395 1.5682 1.7285 0.0069  -0.1027 0.1155  ? ? ? ? ? ? 259 ASN A OD1 
4068 N ND2 . ASN A 268 ? 1.7200 1.6501 1.8151 0.0062  -0.0993 0.1199  ? ? ? ? ? ? 259 ASN A ND2 
4075 N N   . VAL A 269 ? 1.2264 1.1612 1.3179 0.0118  -0.0941 0.1180  ? ? ? ? ? ? 260 VAL A N   
4076 C CA  . VAL A 269 ? 1.2680 1.2054 1.3614 0.0123  -0.0930 0.1193  ? ? ? ? ? ? 260 VAL A CA  
4077 C C   . VAL A 269 ? 1.0811 1.0189 1.1733 0.0132  -0.0941 0.1177  ? ? ? ? ? ? 260 VAL A C   
4078 O O   . VAL A 269 ? 0.9644 0.9004 1.0557 0.0138  -0.0940 0.1163  ? ? ? ? ? ? 260 VAL A O   
4079 C CB  . VAL A 269 ? 1.2787 1.2165 1.3760 0.0125  -0.0895 0.1217  ? ? ? ? ? ? 260 VAL A CB  
4080 C CG1 . VAL A 269 ? 1.2701 1.2087 1.3703 0.0111  -0.0891 0.1241  ? ? ? ? ? ? 260 VAL A CG1 
4081 C CG2 . VAL A 269 ? 1.1805 1.1160 1.2781 0.0130  -0.0878 0.1211  ? ? ? ? ? ? 260 VAL A CG2 
4091 N N   . ALA A 270 ? 1.0167 0.9568 1.1091 0.0134  -0.0951 0.1179  ? ? ? ? ? ? 261 ALA A N   
4092 C CA  . ALA A 270 ? 0.9243 0.8652 1.0155 0.0142  -0.0964 0.1164  ? ? ? ? ? ? 261 ALA A CA  
4093 C C   . ALA A 270 ? 0.9733 0.9150 1.0676 0.0151  -0.0939 0.1175  ? ? ? ? ? ? 261 ALA A C   
4094 O O   . ALA A 270 ? 1.0839 1.0255 1.1774 0.0159  -0.0945 0.1161  ? ? ? ? ? ? 261 ALA A O   
4095 C CB  . ALA A 270 ? 0.7191 0.6624 0.8096 0.0140  -0.0980 0.1165  ? ? ? ? ? ? 261 ALA A CB  
4101 N N   . SER A 271 ? 0.8444 0.7868 0.9422 0.0148  -0.0912 0.1201  ? ? ? ? ? ? 262 SER A N   
4102 C CA  . SER A 271 ? 0.8023 0.7455 0.9035 0.0155  -0.0884 0.1215  ? ? ? ? ? ? 262 SER A CA  
4103 C C   . SER A 271 ? 0.8969 0.8378 0.9976 0.0162  -0.0877 0.1200  ? ? ? ? ? ? 262 SER A C   
4104 O O   . SER A 271 ? 0.9164 0.8578 1.0185 0.0172  -0.0867 0.1198  ? ? ? ? ? ? 262 SER A O   
4105 C CB  . SER A 271 ? 0.7719 0.7160 0.8768 0.0149  -0.0855 0.1243  ? ? ? ? ? ? 262 SER A CB  
4106 O OG  . SER A 271 ? 1.1219 1.0638 1.2264 0.0143  -0.0849 0.1244  ? ? ? ? ? ? 262 SER A OG  
4112 N N   . TYR A 272 ? 0.7052 0.6433 0.8039 0.0158  -0.0881 0.1190  ? ? ? ? ? ? 263 TYR A N   
4113 C CA  . TYR A 272 ? 0.6283 0.5638 0.7264 0.0165  -0.0874 0.1174  ? ? ? ? ? ? 263 TYR A CA  
4114 C C   . TYR A 272 ? 0.7064 0.6416 0.8016 0.0172  -0.0901 0.1147  ? ? ? ? ? ? 263 TYR A C   
4115 O O   . TYR A 272 ? 0.7459 0.6802 0.8416 0.0181  -0.0893 0.1137  ? ? ? ? ? ? 263 TYR A O   
4116 C CB  . TYR A 272 ? 0.4480 0.3808 0.5444 0.0158  -0.0875 0.1168  ? ? ? ? ? ? 263 TYR A CB  
4117 C CG  . TYR A 272 ? 0.4876 0.4174 0.5833 0.0163  -0.0867 0.1153  ? ? ? ? ? ? 263 TYR A CG  
4118 C CD1 . TYR A 272 ? 0.6635 0.5927 0.7624 0.0168  -0.0832 0.1165  ? ? ? ? ? ? 263 TYR A CD1 
4119 C CD2 . TYR A 272 ? 0.6188 0.5464 0.7108 0.0164  -0.0892 0.1127  ? ? ? ? ? ? 263 TYR A CD2 
4120 C CE1 . TYR A 272 ? 0.7465 0.6729 0.8449 0.0174  -0.0823 0.1151  ? ? ? ? ? ? 263 TYR A CE1 
4121 C CE2 . TYR A 272 ? 0.7097 0.6345 0.8009 0.0169  -0.0884 0.1112  ? ? ? ? ? ? 263 TYR A CE2 
4122 C CZ  . TYR A 272 ? 0.7720 0.6961 0.8664 0.0174  -0.0850 0.1124  ? ? ? ? ? ? 263 TYR A CZ  
4123 O OH  . TYR A 272 ? 0.7871 0.7082 0.8810 0.0179  -0.0841 0.1108  ? ? ? ? ? ? 263 TYR A OH  
4133 N N   . LYS A 273 ? 0.6822 0.6181 0.7744 0.0169  -0.0932 0.1134  ? ? ? ? ? ? 264 LYS A N   
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4135 C C   . LYS A 273 ? 0.7292 0.6676 0.8200 0.0184  -0.0957 0.1110  ? ? ? ? ? ? 264 LYS A C   
4136 O O   . LYS A 273 ? 0.7128 0.6511 0.8022 0.0193  -0.0970 0.1089  ? ? ? ? ? ? 264 LYS A O   
4137 C CB  . LYS A 273 ? 0.9674 0.9034 1.0531 0.0167  -0.0990 0.1093  ? ? ? ? ? ? 264 LYS A CB  
4138 C CG  . LYS A 273 ? 1.1015 1.0360 1.1834 0.0170  -0.1019 0.1059  ? ? ? ? ? ? 264 LYS A CG  
4139 C CD  . LYS A 273 ? 1.2199 1.1536 1.2987 0.0160  -0.1041 0.1048  ? ? ? ? ? ? 264 LYS A CD  
4140 C CE  . LYS A 273 ? 1.3231 1.2553 1.3981 0.0162  -0.1068 0.1014  ? ? ? ? ? ? 264 LYS A CE  
4141 N NZ  . LYS A 273 ? 1.3188 1.2501 1.3912 0.0151  -0.1087 0.1003  ? ? ? ? ? ? 264 LYS A NZ  
4155 N N   . ASN A 274 ? 0.7087 0.6496 0.8025 0.0181  -0.0941 0.1136  ? ? ? ? ? ? 265 ASN A N   
4156 C CA  . ASN A 274 ? 0.6359 0.5794 0.7316 0.0189  -0.0936 0.1142  ? ? ? ? ? ? 265 ASN A CA  
4157 C C   . ASN A 274 ? 0.6245 0.5678 0.7232 0.0199  -0.0911 0.1146  ? ? ? ? ? ? 265 ASN A C   
4158 O O   . ASN A 274 ? 0.6193 0.5640 0.7185 0.0209  -0.0914 0.1139  ? ? ? ? ? ? 265 ASN A O   
4159 C CB  . ASN A 274 ? 0.5426 0.4888 0.6408 0.0183  -0.0924 0.1169  ? ? ? ? ? ? 265 ASN A CB  
4160 C CG  . ASN A 274 ? 0.7860 0.7328 0.8817 0.0174  -0.0949 0.1164  ? ? ? ? ? ? 265 ASN A CG  
4161 O OD1 . ASN A 274 ? 0.7180 0.6640 0.8100 0.0175  -0.0977 0.1140  ? ? ? ? ? ? 265 ASN A OD1 
4162 N ND2 . ASN A 274 ? 0.7986 0.7468 0.8963 0.0167  -0.0938 0.1187  ? ? ? ? ? ? 265 ASN A ND2 
4169 N N   . ILE A 275 ? 0.6224 0.5638 0.7231 0.0197  -0.0884 0.1158  ? ? ? ? ? ? 266 ILE A N   
4170 C CA  . ILE A 275 ? 0.4937 0.4344 0.5974 0.0206  -0.0854 0.1163  ? ? ? ? ? ? 266 ILE A CA  
4171 C C   . ILE A 275 ? 0.6111 0.5506 0.7128 0.0217  -0.0871 0.1134  ? ? ? ? ? ? 266 ILE A C   
4172 O O   . ILE A 275 ? 0.7280 0.6685 0.8320 0.0227  -0.0857 0.1134  ? ? ? ? ? ? 266 ILE A O   
4173 C CB  . ILE A 275 ? 0.5083 0.4466 0.6135 0.0200  -0.0827 0.1174  ? ? ? ? ? ? 266 ILE A CB  
4174 C CG1 . ILE A 275 ? 0.5406 0.4806 0.6489 0.0191  -0.0803 0.1205  ? ? ? ? ? ? 266 ILE A CG1 
4175 C CG2 . ILE A 275 ? 0.6468 0.5835 0.7544 0.0210  -0.0798 0.1171  ? ? ? ? ? ? 266 ILE A CG2 
4176 C CD1 . ILE A 275 ? 0.4024 0.3402 0.5114 0.0184  -0.0782 0.1214  ? ? ? ? ? ? 266 ILE A CD1 
4188 N N   . TYR A 276 ? 0.5597 0.4970 0.6572 0.0214  -0.0900 0.1109  ? ? ? ? ? ? 267 TYR A N   
4189 C CA  . TYR A 276 ? 0.5382 0.4739 0.6334 0.0224  -0.0918 0.1078  ? ? ? ? ? ? 267 TYR A CA  
4190 C C   . TYR A 276 ? 0.6357 0.5733 0.7281 0.0229  -0.0953 0.1058  ? ? ? ? ? ? 267 TYR A C   
4191 O O   . TYR A 276 ? 0.7668 0.7039 0.8576 0.0238  -0.0968 0.1031  ? ? ? ? ? ? 267 TYR A O   
4192 C CB  . TYR A 276 ? 0.4047 0.3367 0.4969 0.0219  -0.0928 0.1060  ? ? ? ? ? ? 267 TYR A CB  
4193 C CG  . TYR A 276 ? 0.5358 0.4657 0.6308 0.0217  -0.0892 0.1076  ? ? ? ? ? ? 267 TYR A CG  
4194 C CD1 . TYR A 276 ? 0.5256 0.4535 0.6222 0.0227  -0.0872 0.1068  ? ? ? ? ? ? 267 TYR A CD1 
4195 C CD2 . TYR A 276 ? 0.4484 0.3781 0.5443 0.0206  -0.0877 0.1098  ? ? ? ? ? ? 267 TYR A CD2 
4196 C CE1 . TYR A 276 ? 0.5161 0.4421 0.6154 0.0225  -0.0835 0.1082  ? ? ? ? ? ? 267 TYR A CE1 
4197 C CE2 . TYR A 276 ? 0.4270 0.3549 0.5253 0.0204  -0.0843 0.1112  ? ? ? ? ? ? 267 TYR A CE2 
4198 C CZ  . TYR A 276 ? 0.4921 0.4181 0.5921 0.0213  -0.0821 0.1104  ? ? ? ? ? ? 267 TYR A CZ  
4199 O OH  . TYR A 276 ? 0.6505 0.5746 0.7529 0.0210  -0.0785 0.1117  ? ? ? ? ? ? 267 TYR A OH  
4209 N N   . ARG A 277 ? 0.5476 0.4877 0.6395 0.0221  -0.0964 0.1068  ? ? ? ? ? ? 268 ARG A N   
4210 C CA  . ARG A 277 ? 0.6421 0.5846 0.7321 0.0226  -0.0990 0.1054  ? ? ? ? ? ? 268 ARG A CA  
4211 C C   . ARG A 277 ? 0.5699 0.5151 0.6635 0.0236  -0.0972 0.1066  ? ? ? ? ? ? 268 ARG A C   
4212 O O   . ARG A 277 ? 0.5788 0.5250 0.6714 0.0247  -0.0987 0.1046  ? ? ? ? ? ? 268 ARG A O   
4213 C CB  . ARG A 277 ? 0.7712 0.7153 0.8599 0.0215  -0.1002 0.1064  ? ? ? ? ? ? 268 ARG A CB  
4214 C CG  . ARG A 277 ? 1.0019 0.9445 1.0860 0.0208  -0.1033 0.1040  ? ? ? ? ? ? 268 ARG A CG  
4215 C CD  . ARG A 277 ? 1.2262 1.1700 1.3099 0.0196  -0.1038 0.1054  ? ? ? ? ? ? 268 ARG A CD  
4216 N NE  . ARG A 277 ? 1.3678 1.3095 1.4482 0.0188  -0.1057 0.1038  ? ? ? ? ? ? 268 ARG A NE  
4217 C CZ  . ARG A 277 ? 1.4197 1.3611 1.5000 0.0176  -0.1056 0.1051  ? ? ? ? ? ? 268 ARG A CZ  
4218 N NH1 . ARG A 277 ? 1.4257 1.3688 1.5090 0.0173  -0.1037 0.1080  ? ? ? ? ? ? 268 ARG A NH1 
4219 N NH2 . ARG A 277 ? 1.3491 1.2887 1.4265 0.0169  -0.1073 0.1036  ? ? ? ? ? ? 268 ARG A NH2 
4233 N N   . GLU A 278 ? 0.5319 0.4782 0.6296 0.0233  -0.0939 0.1098  ? ? ? ? ? ? 269 GLU A N   
4234 C CA  . GLU A 278 ? 0.6777 0.6266 0.7795 0.0242  -0.0916 0.1114  ? ? ? ? ? ? 269 GLU A CA  
4235 C C   . GLU A 278 ? 0.7485 0.6960 0.8521 0.0255  -0.0900 0.1104  ? ? ? ? ? ? 269 GLU A C   
4236 O O   . GLU A 278 ? 0.7062 0.6559 0.8116 0.0267  -0.0897 0.1099  ? ? ? ? ? ? 269 GLU A O   
4237 C CB  . GLU A 278 ? 0.7391 0.6892 0.8449 0.0235  -0.0883 0.1151  ? ? ? ? ? ? 269 GLU A CB  
4238 C CG  . GLU A 278 ? 1.1160 1.0695 1.2261 0.0242  -0.0860 0.1170  ? ? ? ? ? ? 269 GLU A CG  
4239 C CD  . GLU A 278 ? 1.4286 1.3832 1.5426 0.0233  -0.0827 0.1205  ? ? ? ? ? ? 269 GLU A CD  
4240 O OE1 . GLU A 278 ? 1.5616 1.5145 1.6750 0.0222  -0.0823 0.1214  ? ? ? ? ? ? 269 GLU A OE1 
4241 O OE2 . GLU A 278 ? 1.5289 1.4863 1.6466 0.0238  -0.0806 0.1224  ? ? ? ? ? ? 269 GLU A OE2 
4248 N N   . LEU A 279 ? 0.5734 0.5175 0.6767 0.0253  -0.0889 0.1098  ? ? ? ? ? ? 270 LEU A N   
4249 C CA  . LEU A 279 ? 0.5358 0.4781 0.6409 0.0265  -0.0872 0.1087  ? ? ? ? ? ? 270 LEU A CA  
4250 C C   . LEU A 279 ? 0.5370 0.4791 0.6389 0.0276  -0.0907 0.1049  ? ? ? ? ? ? 270 LEU A C   
4251 O O   . LEU A 279 ? 0.5966 0.5398 0.7008 0.0291  -0.0899 0.1040  ? ? ? ? ? ? 270 LEU A O   
4252 C CB  . LEU A 279 ? 0.5560 0.4944 0.6609 0.0259  -0.0856 0.1086  ? ? ? ? ? ? 270 LEU A CB  
4253 C CG  . LEU A 279 ? 0.5928 0.5285 0.6990 0.0271  -0.0839 0.1069  ? ? ? ? ? ? 270 LEU A CG  
4254 C CD1 . LEU A 279 ? 0.5510 0.4886 0.6628 0.0282  -0.0800 0.1085  ? ? ? ? ? ? 270 LEU A CD1 
4255 C CD2 . LEU A 279 ? 0.4523 0.3842 0.5581 0.0263  -0.0821 0.1071  ? ? ? ? ? ? 270 LEU A CD2 
4267 N N   . GLU A 280 ? 0.6012 0.5422 0.6981 0.0270  -0.0945 0.1026  ? ? ? ? ? ? 271 GLU A N   
4268 C CA  . GLU A 280 ? 0.6225 0.5634 0.7157 0.0279  -0.0981 0.0987  ? ? ? ? ? ? 271 GLU A CA  
4269 C C   . GLU A 280 ? 0.6446 0.5896 0.7386 0.0287  -0.0991 0.0987  ? ? ? ? ? ? 271 GLU A C   
4270 O O   . GLU A 280 ? 0.6510 0.5969 0.7445 0.0300  -0.1006 0.0961  ? ? ? ? ? ? 271 GLU A O   
4271 C CB  . GLU A 280 ? 0.5599 0.4992 0.6478 0.0269  -0.1016 0.0966  ? ? ? ? ? ? 271 GLU A CB  
4272 C CG  . GLU A 280 ? 0.6867 0.6257 0.7704 0.0277  -0.1054 0.0924  ? ? ? ? ? ? 271 GLU A CG  
4273 C CD  . GLU A 280 ? 1.0056 0.9433 1.0843 0.0265  -0.1084 0.0905  ? ? ? ? ? ? 271 GLU A CD  
4274 O OE1 . GLU A 280 ? 1.0981 1.0359 1.1767 0.0252  -0.1079 0.0926  ? ? ? ? ? ? 271 GLU A OE1 
4275 O OE2 . GLU A 280 ? 1.1486 1.0852 1.2235 0.0269  -0.1113 0.0868  ? ? ? ? ? ? 271 GLU A OE2 
4282 N N   . GLN A 281 ? 0.6468 0.5944 0.7421 0.0278  -0.0983 0.1014  ? ? ? ? ? ? 272 GLN A N   
4283 C CA  . GLN A 281 ? 0.6695 0.6212 0.7656 0.0284  -0.0991 0.1017  ? ? ? ? ? ? 272 GLN A CA  
4284 C C   . GLN A 281 ? 0.6975 0.6512 0.7986 0.0298  -0.0963 0.1027  ? ? ? ? ? ? 272 GLN A C   
4285 O O   . GLN A 281 ? 0.7732 0.7290 0.8741 0.0310  -0.0977 0.1008  ? ? ? ? ? ? 272 GLN A O   
4286 C CB  . GLN A 281 ? 0.8986 0.8521 0.9951 0.0271  -0.0986 0.1045  ? ? ? ? ? ? 272 GLN A CB  
4287 C CG  . GLN A 281 ? 1.1375 1.0950 1.2346 0.0275  -0.0994 0.1048  ? ? ? ? ? ? 272 GLN A CG  
4288 C CD  . GLN A 281 ? 1.2997 1.2587 1.3972 0.0262  -0.0990 0.1073  ? ? ? ? ? ? 272 GLN A CD  
4289 O OE1 . GLN A 281 ? 1.3014 1.2587 1.3963 0.0251  -0.1002 0.1072  ? ? ? ? ? ? 272 GLN A OE1 
4290 N NE2 . GLN A 281 ? 1.3753 1.3374 1.4762 0.0265  -0.0972 0.1096  ? ? ? ? ? ? 272 GLN A NE2 
4299 N N   . ASN A 282 ? 0.6945 0.6474 0.8000 0.0296  -0.0922 0.1057  ? ? ? ? ? ? 273 ASN A N   
4300 C CA  . ASN A 282 ? 0.5389 0.4938 0.6499 0.0309  -0.0887 0.1071  ? ? ? ? ? ? 273 ASN A CA  
4301 C C   . ASN A 282 ? 0.5814 0.5352 0.6926 0.0323  -0.0882 0.1036  ? ? ? ? ? ? 273 ASN A C   
4302 O O   . ASN A 282 ? 0.6747 0.6327 0.7855 0.0324  -0.0840 0.0997  ? ? ? ? ? ? 273 ASN A O   
4303 C CB  . ASN A 282 ? 0.4901 0.4444 0.6057 0.0301  -0.0840 0.1109  ? ? ? ? ? ? 273 ASN A CB  
4304 C CG  . ASN A 282 ? 0.6530 0.6093 0.7688 0.0287  -0.0837 0.1137  ? ? ? ? ? ? 273 ASN A CG  
4305 O OD1 . ASN A 282 ? 0.7123 0.6712 0.8263 0.0286  -0.0862 0.1134  ? ? ? ? ? ? 273 ASN A OD1 
4306 N ND2 . ASN A 282 ? 0.8471 0.8022 0.9651 0.0277  -0.0807 0.1164  ? ? ? ? ? ? 273 ASN A ND2 
4313 N N   . ILE A 283 ? 0.5793 0.5291 0.6872 0.0320  -0.0892 0.1011  ? ? ? ? ? ? 274 ILE A N   
4314 C CA  . ILE A 283 ? 0.4943 0.4446 0.5980 0.0319  -0.0856 0.0935  ? ? ? ? ? ? 274 ILE A CA  
4315 C C   . ILE A 283 ? 0.5380 0.4911 0.6374 0.0324  -0.0883 0.0886  ? ? ? ? ? ? 274 ILE A C   
4316 O O   . ILE A 283 ? 0.5380 0.4942 0.6354 0.0325  -0.0842 0.0828  ? ? ? ? ? ? 274 ILE A O   
4317 C CB  . ILE A 283 ? 0.4175 0.3627 0.5185 0.0315  -0.0868 0.0921  ? ? ? ? ? ? 274 ILE A CB  
4318 C CG1 . ILE A 283 ? 0.4058 0.3484 0.5108 0.0309  -0.0829 0.0958  ? ? ? ? ? ? 274 ILE A CG1 
4319 C CG2 . ILE A 283 ? 0.3579 0.3036 0.4539 0.0314  -0.0840 0.0839  ? ? ? ? ? ? 274 ILE A CG2 
4320 C CD1 . ILE A 283 ? 0.4817 0.4189 0.5849 0.0305  -0.0852 0.0964  ? ? ? ? ? ? 274 ILE A CD1 
4332 N N   . LYS A 284 ? 0.6346 0.5867 0.7326 0.0328  -0.0954 0.0911  ? ? ? ? ? ? 275 LYS A N   
4333 C CA  . LYS A 284 ? 0.6585 0.6129 0.7523 0.0333  -0.0987 0.0868  ? ? ? ? ? ? 275 LYS A CA  
4334 C C   . LYS A 284 ? 0.5782 0.5382 0.6736 0.0337  -0.0962 0.0859  ? ? ? ? ? ? 275 LYS A C   
4335 O O   . LYS A 284 ? 0.5891 0.5519 0.6811 0.0341  -0.0972 0.0812  ? ? ? ? ? ? 275 LYS A O   
4336 C CB  . LYS A 284 ? 0.5466 0.4990 0.6380 0.0333  -0.1059 0.0894  ? ? ? ? ? ? 275 LYS A CB  
4337 C CG  . LYS A 284 ? 0.5433 0.4914 0.6302 0.0326  -0.1080 0.0869  ? ? ? ? ? ? 275 LYS A CG  
4338 C CD  . LYS A 284 ? 0.6745 0.6227 0.7568 0.0310  -0.1105 0.0866  ? ? ? ? ? ? 275 LYS A CD  
4339 C CE  . LYS A 284 ? 0.7890 0.7331 0.8672 0.0303  -0.1122 0.0844  ? ? ? ? ? ? 275 LYS A CE  
4340 N NZ  . LYS A 284 ? 0.9129 0.8559 0.9873 0.0313  -0.1153 0.0795  ? ? ? ? ? ? 275 LYS A NZ  
4354 N N   . THR A 285 ? 0.5124 0.4742 0.6130 0.0336  -0.0930 0.0904  ? ? ? ? ? ? 276 THR A N   
4355 C CA  . THR A 285 ? 0.6491 0.6163 0.7517 0.0339  -0.0901 0.0897  ? ? ? ? ? ? 276 THR A CA  
4356 C C   . THR A 285 ? 0.6959 0.6659 0.7967 0.0337  -0.0835 0.0829  ? ? ? ? ? ? 276 THR A C   
4357 O O   . THR A 285 ? 0.7615 0.7360 0.8625 0.0340  -0.0812 0.0806  ? ? ? ? ? ? 276 THR A O   
4358 C CB  . THR A 285 ? 0.6036 0.5718 0.7124 0.0337  -0.0881 0.0964  ? ? ? ? ? ? 276 THR A CB  
4359 O OG1 . THR A 285 ? 0.7012 0.6678 0.8124 0.0332  -0.0824 0.0968  ? ? ? ? ? ? 276 THR A OG1 
4360 C CG2 . THR A 285 ? 0.6153 0.5810 0.7257 0.0337  -0.0943 0.1030  ? ? ? ? ? ? 276 THR A CG2 
4368 N N   . ALA A 286 ? 0.6259 0.5932 0.7249 0.0333  -0.0803 0.0796  ? ? ? ? ? ? 277 ALA A N   
4369 C CA  . ALA A 286 ? 0.5851 0.5547 0.6820 0.0331  -0.0741 0.0728  ? ? ? ? ? ? 277 ALA A CA  
4370 C C   . ALA A 286 ? 0.6416 0.6136 0.7336 0.0336  -0.0762 0.0669  ? ? ? ? ? ? 277 ALA A C   
4371 O O   . ALA A 286 ? 0.7648 0.7344 0.8528 0.0337  -0.0811 0.0651  ? ? ? ? ? ? 277 ALA A O   
4372 C CB  . ALA A 286 ? 0.4399 0.4057 0.5355 0.0326  -0.0714 0.0706  ? ? ? ? ? ? 277 ALA A CB  
4378 N N   . ASP A 287 ? 0.5480 0.5249 0.6404 0.0338  -0.0724 0.0639  ? ? ? ? ? ? 278 ASP A N   
4379 C CA  . ASP A 287 ? 0.5309 0.5107 0.6190 0.0342  -0.0741 0.0585  ? ? ? ? ? ? 278 ASP A CA  
4380 C C   . ASP A 287 ? 0.5430 0.5260 0.6297 0.0341  -0.0673 0.0519  ? ? ? ? ? ? 278 ASP A C   
4381 O O   . ASP A 287 ? 0.6182 0.6050 0.7079 0.0341  -0.0628 0.0522  ? ? ? ? ? ? 278 ASP A O   
4382 C CB  . ASP A 287 ? 0.5479 0.5310 0.6379 0.0347  -0.0776 0.0618  ? ? ? ? ? ? 278 ASP A CB  
4383 C CG  . ASP A 287 ? 0.9554 0.9416 1.0411 0.0352  -0.0795 0.0565  ? ? ? ? ? ? 278 ASP A CG  
4384 O OD1 . ASP A 287 ? 0.9642 0.9489 1.0451 0.0353  -0.0810 0.0515  ? ? ? ? ? ? 278 ASP A OD1 
4385 O OD2 . ASP A 287 ? 1.1929 1.1832 1.2802 0.0356  -0.0796 0.0574  ? ? ? ? ? ? 278 ASP A OD2 
4390 N N   . ALA A 288 ? 0.4267 0.4081 0.5087 0.0340  -0.0667 0.0460  ? ? ? ? ? ? 279 ALA A N   
4391 C CA  . ALA A 288 ? 0.4094 0.3934 0.4897 0.0339  -0.0603 0.0394  ? ? ? ? ? ? 279 ALA A CA  
4392 C C   . ALA A 288 ? 0.5620 0.5515 0.6418 0.0343  -0.0590 0.0365  ? ? ? ? ? ? 279 ALA A C   
4393 O O   . ALA A 288 ? 0.5509 0.5435 0.6322 0.0341  -0.0528 0.0342  ? ? ? ? ? ? 279 ALA A O   
4394 C CB  . ALA A 288 ? 0.4046 0.3860 0.4795 0.0338  -0.0611 0.0336  ? ? ? ? ? ? 279 ALA A CB  
4400 N N   . VAL A 289 ? 0.4921 0.4825 0.5698 0.0348  -0.0647 0.0367  ? ? ? ? ? ? 280 VAL A N   
4401 C CA  . VAL A 289 ? 0.3403 0.3358 0.4172 0.0352  -0.0641 0.0338  ? ? ? ? ? ? 280 VAL A CA  
4402 C C   . VAL A 289 ? 0.4558 0.4548 0.5380 0.0352  -0.0608 0.0379  ? ? ? ? ? ? 280 VAL A C   
4403 O O   . VAL A 289 ? 0.5174 0.5206 0.5999 0.0353  -0.0563 0.0346  ? ? ? ? ? ? 280 VAL A O   
4404 C CB  . VAL A 289 ? 0.4375 0.4332 0.5115 0.0357  -0.0715 0.0341  ? ? ? ? ? ? 280 VAL A CB  
4405 C CG1 . VAL A 289 ? 0.3950 0.3959 0.4684 0.0362  -0.0708 0.0315  ? ? ? ? ? ? 280 VAL A CG1 
4406 C CG2 . VAL A 289 ? 0.4231 0.4157 0.4916 0.0357  -0.0745 0.0295  ? ? ? ? ? ? 280 VAL A CG2 
4416 N N   . GLU A 290 ? 0.5590 0.5562 0.6453 0.0351  -0.0631 0.0451  ? ? ? ? ? ? 281 GLU A N   
4417 C CA  . GLU A 290 ? 0.5797 0.5799 0.6713 0.0351  -0.0604 0.0495  ? ? ? ? ? ? 281 GLU A CA  
4418 C C   . GLU A 290 ? 0.5684 0.5697 0.6623 0.0346  -0.0523 0.0479  ? ? ? ? ? ? 281 GLU A C   
4419 O O   . GLU A 290 ? 0.6258 0.6314 0.7221 0.0347  -0.0481 0.0473  ? ? ? ? ? ? 281 GLU A O   
4420 C CB  . GLU A 290 ? 0.6574 0.6549 0.7528 0.0351  -0.0646 0.0576  ? ? ? ? ? ? 281 GLU A CB  
4421 C CG  . GLU A 290 ? 0.9180 0.9185 1.0190 0.0351  -0.0621 0.0627  ? ? ? ? ? ? 281 GLU A CG  
4422 C CD  . GLU A 290 ? 1.0078 1.0057 1.1125 0.0351  -0.0667 0.0706  ? ? ? ? ? ? 281 GLU A CD  
4423 O OE1 . GLU A 290 ? 1.0528 1.0475 1.1553 0.0353  -0.0729 0.0722  ? ? ? ? ? ? 281 GLU A OE1 
4424 O OE2 . GLU A 290 ? 0.9241 0.9232 1.0338 0.0350  -0.0640 0.0753  ? ? ? ? ? ? 281 GLU A OE2 
4431 N N   . ASP A 291 ? 0.5660 0.5637 0.6595 0.0342  -0.0502 0.0471  ? ? ? ? ? ? 282 ASP A N   
4432 C CA  . ASP A 291 ? 0.5147 0.5131 0.6102 0.0337  -0.0426 0.0453  ? ? ? ? ? ? 282 ASP A CA  
4433 C C   . ASP A 291 ? 0.5393 0.5413 0.6317 0.0338  -0.0380 0.0378  ? ? ? ? ? ? 282 ASP A C   
4434 O O   . ASP A 291 ? 0.5906 0.5956 0.6854 0.0336  -0.0319 0.0366  ? ? ? ? ? ? 282 ASP A O   
4435 C CB  . ASP A 291 ? 0.5622 0.5556 0.6572 0.0332  -0.0419 0.0457  ? ? ? ? ? ? 282 ASP A CB  
4436 C CG  . ASP A 291 ? 0.7598 0.7499 0.8589 0.0331  -0.0448 0.0535  ? ? ? ? ? ? 282 ASP A CG  
4437 O OD1 . ASP A 291 ? 0.8364 0.8273 0.9375 0.0334  -0.0492 0.0582  ? ? ? ? ? ? 282 ASP A OD1 
4438 O OD2 . ASP A 291 ? 0.8040 0.7906 0.9042 0.0326  -0.0429 0.0548  ? ? ? ? ? ? 282 ASP A OD2 
4443 N N   . LEU A 292 ? 0.4515 0.4531 0.5387 0.0340  -0.0410 0.0327  ? ? ? ? ? ? 283 LEU A N   
4444 C CA  . LEU A 292 ? 0.4689 0.4736 0.5526 0.0341  -0.0372 0.0253  ? ? ? ? ? ? 283 LEU A CA  
4445 C C   . LEU A 292 ? 0.5505 0.5606 0.6354 0.0345  -0.0363 0.0247  ? ? ? ? ? ? 283 LEU A C   
4446 O O   . LEU A 292 ? 0.5985 0.6120 0.6833 0.0344  -0.0306 0.0206  ? ? ? ? ? ? 283 LEU A O   
4447 C CB  . LEU A 292 ? 0.5526 0.5554 0.6303 0.0343  -0.0413 0.0203  ? ? ? ? ? ? 283 LEU A CB  
4448 C CG  . LEU A 292 ? 0.7006 0.7006 0.7754 0.0339  -0.0381 0.0156  ? ? ? ? ? ? 283 LEU A CG  
4449 C CD1 . LEU A 292 ? 0.4745 0.4703 0.5523 0.0334  -0.0369 0.0200  ? ? ? ? ? ? 283 LEU A CD1 
4450 C CD2 . LEU A 292 ? 0.8476 0.8455 0.9167 0.0342  -0.0430 0.0115  ? ? ? ? ? ? 283 LEU A CD2 
4462 N N   . ARG A 293 ? 0.5590 0.5698 0.6448 0.0349  -0.0418 0.0288  ? ? ? ? ? ? 284 ARG A N   
4463 C CA  . ARG A 293 ? 0.6040 0.6198 0.6909 0.0353  -0.0415 0.0288  ? ? ? ? ? ? 284 ARG A CA  
4464 C C   . ARG A 293 ? 0.6498 0.6681 0.7420 0.0350  -0.0357 0.0317  ? ? ? ? ? ? 284 ARG A C   
4465 O O   . ARG A 293 ? 0.5863 0.6091 0.6791 0.0351  -0.0321 0.0293  ? ? ? ? ? ? 284 ARG A O   
4466 C CB  . ARG A 293 ? 0.3900 0.4056 0.4772 0.0357  -0.0489 0.0332  ? ? ? ? ? ? 284 ARG A CB  
4467 C CG  . ARG A 293 ? 0.3335 0.3481 0.4152 0.0361  -0.0544 0.0294  ? ? ? ? ? ? 284 ARG A CG  
4468 C CD  . ARG A 293 ? 0.4575 0.4716 0.5398 0.0365  -0.0617 0.0343  ? ? ? ? ? ? 284 ARG A CD  
4469 N NE  . ARG A 293 ? 0.5766 0.5951 0.6619 0.0368  -0.0615 0.0368  ? ? ? ? ? ? 284 ARG A NE  
4470 C CZ  . ARG A 293 ? 0.5041 0.5269 0.5874 0.0372  -0.0611 0.0329  ? ? ? ? ? ? 284 ARG A CZ  
4471 N NH1 . ARG A 293 ? 0.4576 0.4807 0.5358 0.0373  -0.0610 0.0262  ? ? ? ? ? ? 284 ARG A NH1 
4472 N NH2 . ARG A 293 ? 0.5327 0.5592 0.6191 0.0374  -0.0609 0.0357  ? ? ? ? ? ? 284 ARG A NH2 
4486 N N   . TRP A 294 ? 0.4936 0.5091 0.5896 0.0347  -0.0348 0.0369  ? ? ? ? ? ? 285 TRP A N   
4487 C CA  . TRP A 294 ? 0.4998 0.5173 0.6010 0.0344  -0.0294 0.0401  ? ? ? ? ? ? 285 TRP A CA  
4488 C C   . TRP A 294 ? 0.6186 0.6381 0.7192 0.0341  -0.0218 0.0345  ? ? ? ? ? ? 285 TRP A C   
4489 O O   . TRP A 294 ? 0.6410 0.6647 0.7435 0.0341  -0.0174 0.0335  ? ? ? ? ? ? 285 TRP A O   
4490 C CB  . TRP A 294 ? 0.4762 0.4897 0.5813 0.0340  -0.0300 0.0466  ? ? ? ? ? ? 285 TRP A CB  
4491 C CG  . TRP A 294 ? 0.5658 0.5814 0.6765 0.0338  -0.0249 0.0503  ? ? ? ? ? ? 285 TRP A CG  
4492 C CD1 . TRP A 294 ? 0.4710 0.4883 0.5860 0.0340  -0.0264 0.0563  ? ? ? ? ? ? 285 TRP A CD1 
4493 C CD2 . TRP A 294 ? 0.6091 0.6254 0.7216 0.0333  -0.0174 0.0483  ? ? ? ? ? ? 285 TRP A CD2 
4494 N NE1 . TRP A 294 ? 0.4984 0.5173 0.6177 0.0336  -0.0203 0.0581  ? ? ? ? ? ? 285 TRP A NE1 
4495 C CE2 . TRP A 294 ? 0.5625 0.5809 0.6804 0.0332  -0.0147 0.0533  ? ? ? ? ? ? 285 TRP A CE2 
4496 C CE3 . TRP A 294 ? 0.5736 0.5889 0.6836 0.0330  -0.0127 0.0429  ? ? ? ? ? ? 285 TRP A CE3 
4497 C CZ2 . TRP A 294 ? 0.5697 0.5892 0.6907 0.0328  -0.0076 0.0530  ? ? ? ? ? ? 285 TRP A CZ2 
4498 C CZ3 . TRP A 294 ? 0.6125 0.6289 0.7255 0.0326  -0.0056 0.0425  ? ? ? ? ? ? 285 TRP A CZ3 
4499 C CH2 . TRP A 294 ? 0.6574 0.6759 0.7759 0.0325  -0.0031 0.0476  ? ? ? ? ? ? 285 TRP A CH2 
4510 N N   . PHE A 295 ? 0.4247 0.4411 0.5226 0.0338  -0.0202 0.0310  ? ? ? ? ? ? 286 PHE A N   
4511 C CA  . PHE A 295 ? 0.5666 0.5843 0.6637 0.0334  -0.0130 0.0257  ? ? ? ? ? ? 286 PHE A CA  
4512 C C   . PHE A 295 ? 0.5743 0.5965 0.6684 0.0337  -0.0112 0.0197  ? ? ? ? ? ? 286 PHE A C   
4513 O O   . PHE A 295 ? 0.5911 0.6166 0.6865 0.0336  -0.0050 0.0169  ? ? ? ? ? ? 286 PHE A O   
4514 C CB  . PHE A 295 ? 0.3249 0.3384 0.4189 0.0331  -0.0125 0.0225  ? ? ? ? ? ? 286 PHE A CB  
4515 C CG  . PHE A 295 ? 0.3833 0.3975 0.4775 0.0326  -0.0049 0.0185  ? ? ? ? ? ? 286 PHE A CG  
4516 C CD1 . PHE A 295 ? 0.3071 0.3202 0.4058 0.0322  -0.0006 0.0221  ? ? ? ? ? ? 286 PHE A CD1 
4517 C CD2 . PHE A 295 ? 0.3758 0.3918 0.4658 0.0327  -0.0020 0.0110  ? ? ? ? ? ? 286 PHE A CD2 
4518 C CE1 . PHE A 295 ? 0.2730 0.2866 0.3719 0.0318  0.0064  0.0184  ? ? ? ? ? ? 286 PHE A CE1 
4519 C CE2 . PHE A 295 ? 0.4489 0.4656 0.5392 0.0323  0.0050  0.0072  ? ? ? ? ? ? 286 PHE A CE2 
4520 C CZ  . PHE A 295 ? 0.4395 0.4549 0.5342 0.0318  0.0092  0.0109  ? ? ? ? ? ? 286 PHE A CZ  
4530 N N   . ARG A 296 ? 0.4198 0.4423 0.5101 0.0342  -0.0167 0.0177  ? ? ? ? ? ? 287 ARG A N   
4531 C CA  . ARG A 296 ? 0.4849 0.5116 0.5722 0.0345  -0.0159 0.0121  ? ? ? ? ? ? 287 ARG A CA  
4532 C C   . ARG A 296 ? 0.5380 0.5695 0.6289 0.0347  -0.0136 0.0143  ? ? ? ? ? ? 287 ARG A C   
4533 O O   . ARG A 296 ? 0.4801 0.5155 0.5705 0.0347  -0.0088 0.0099  ? ? ? ? ? ? 287 ARG A O   
4534 C CB  . ARG A 296 ? 0.5343 0.5601 0.6172 0.0350  -0.0229 0.0106  ? ? ? ? ? ? 287 ARG A CB  
4535 C CG  . ARG A 296 ? 0.4757 0.5061 0.5560 0.0354  -0.0229 0.0059  ? ? ? ? ? ? 287 ARG A CG  
4536 C CD  . ARG A 296 ? 0.5883 0.6176 0.6639 0.0358  -0.0296 0.0038  ? ? ? ? ? ? 287 ARG A CD  
4537 N NE  . ARG A 296 ? 0.8830 0.9166 0.9559 0.0361  -0.0292 -0.0010 ? ? ? ? ? ? 287 ARG A NE  
4538 C CZ  . ARG A 296 ? 0.8835 0.9187 0.9528 0.0361  -0.0256 -0.0081 ? ? ? ? ? ? 287 ARG A CZ  
4539 N NH1 . ARG A 296 ? 0.7115 0.7441 0.7793 0.0357  -0.0221 -0.0112 ? ? ? ? ? ? 287 ARG A NH1 
4540 N NH2 . ARG A 296 ? 0.8796 0.9189 0.9468 0.0364  -0.0256 -0.0121 ? ? ? ? ? ? 287 ARG A NH2 
4554 N N   . ALA A 297 ? 0.4746 0.5058 0.5692 0.0348  -0.0171 0.0211  ? ? ? ? ? ? 288 ALA A N   
4555 C CA  . ALA A 297 ? 0.5290 0.5646 0.6270 0.0350  -0.0160 0.0236  ? ? ? ? ? ? 288 ALA A CA  
4556 C C   . ALA A 297 ? 0.5438 0.5812 0.6462 0.0346  -0.0087 0.0248  ? ? ? ? ? ? 288 ALA A C   
4557 O O   . ALA A 297 ? 0.7348 0.7766 0.8381 0.0347  -0.0048 0.0228  ? ? ? ? ? ? 288 ALA A O   
4558 C CB  . ALA A 297 ? 0.3439 0.3784 0.4444 0.0353  -0.0222 0.0306  ? ? ? ? ? ? 288 ALA A CB  
4564 N N   . ASN A 298 ? 0.5344 0.5684 0.6394 0.0342  -0.0070 0.0281  ? ? ? ? ? ? 289 ASN A N   
4565 C CA  . ASN A 298 ? 0.5076 0.5429 0.6174 0.0338  -0.0007 0.0305  ? ? ? ? ? ? 289 ASN A CA  
4566 C C   . ASN A 298 ? 0.5213 0.5562 0.6300 0.0334  0.0060  0.0255  ? ? ? ? ? ? 289 ASN A C   
4567 O O   . ASN A 298 ? 0.6757 0.7119 0.7880 0.0330  0.0118  0.0266  ? ? ? ? ? ? 289 ASN A O   
4568 C CB  . ASN A 298 ? 0.4916 0.5235 0.6057 0.0336  -0.0029 0.0381  ? ? ? ? ? ? 289 ASN A CB  
4569 C CG  . ASN A 298 ? 0.5822 0.6142 0.6975 0.0340  -0.0096 0.0434  ? ? ? ? ? ? 289 ASN A CG  
4570 O OD1 . ASN A 298 ? 0.5927 0.6211 0.7067 0.0342  -0.0154 0.0458  ? ? ? ? ? ? 289 ASN A OD1 
4571 N ND2 . ASN A 298 ? 0.7542 0.7903 0.8721 0.0343  -0.0088 0.0453  ? ? ? ? ? ? 289 ASN A ND2 
4578 N N   . GLN A 299 ? 0.4613 0.4945 0.5651 0.0334  0.0052  0.0200  ? ? ? ? ? ? 290 GLN A N   
4579 C CA  . GLN A 299 ? 0.2787 0.3110 0.3810 0.0329  0.0111  0.0153  ? ? ? ? ? ? 290 GLN A CA  
4580 C C   . GLN A 299 ? 0.3799 0.4131 0.4765 0.0331  0.0114  0.0074  ? ? ? ? ? ? 290 GLN A C   
4581 O O   . GLN A 299 ? 0.4567 0.4895 0.5516 0.0328  0.0163  0.0027  ? ? ? ? ? ? 290 GLN A O   
4582 C CB  . GLN A 299 ? 0.4337 0.4606 0.5368 0.0326  0.0102  0.0181  ? ? ? ? ? ? 290 GLN A CB  
4583 C CG  . GLN A 299 ? 0.7180 0.7443 0.8237 0.0320  0.0172  0.0177  ? ? ? ? ? ? 290 GLN A CG  
4584 C CD  . GLN A 299 ? 0.8109 0.8392 0.9226 0.0319  0.0203  0.0231  ? ? ? ? ? ? 290 GLN A CD  
4585 O OE1 . GLN A 299 ? 0.8465 0.8774 0.9600 0.0316  0.0268  0.0213  ? ? ? ? ? ? 290 GLN A OE1 
4586 N NE2 . GLN A 299 ? 0.8336 0.8605 0.9482 0.0320  0.0157  0.0299  ? ? ? ? ? ? 290 GLN A NE2 
4595 N N   . GLY A 300 ? 0.4296 0.4641 0.5231 0.0336  0.0062  0.0060  ? ? ? ? ? ? 291 GLY A N   
4596 C CA  . GLY A 300 ? 0.4902 0.5253 0.5781 0.0338  0.0055  -0.0011 ? ? ? ? ? ? 291 GLY A CA  
4597 C C   . GLY A 300 ? 0.4989 0.5388 0.5853 0.0342  0.0050  -0.0040 ? ? ? ? ? ? 291 GLY A C   
4598 O O   . GLY A 300 ? 0.5747 0.6182 0.6646 0.0343  0.0073  -0.0017 ? ? ? ? ? ? 291 GLY A O   
4602 N N   . PRO A 301 ? 0.6099 0.6500 0.6911 0.0345  0.0020  -0.0091 ? ? ? ? ? ? 292 PRO A N   
4603 C CA  . PRO A 301 ? 0.5430 0.5875 0.6221 0.0349  0.0011  -0.0125 ? ? ? ? ? ? 292 PRO A CA  
4604 C C   . PRO A 301 ? 0.5743 0.6211 0.6564 0.0353  -0.0026 -0.0072 ? ? ? ? ? ? 292 PRO A C   
4605 O O   . PRO A 301 ? 0.5298 0.5809 0.6115 0.0356  -0.0018 -0.0093 ? ? ? ? ? ? 292 PRO A O   
4606 C CB  . PRO A 301 ? 0.4620 0.5045 0.5353 0.0352  -0.0037 -0.0168 ? ? ? ? ? ? 292 PRO A CB  
4607 C CG  . PRO A 301 ? 0.4918 0.5302 0.5636 0.0348  -0.0018 -0.0187 ? ? ? ? ? ? 292 PRO A CG  
4608 C CD  . PRO A 301 ? 0.5477 0.5838 0.6246 0.0344  -0.0004 -0.0123 ? ? ? ? ? ? 292 PRO A CD  
4616 N N   . GLY A 302 ? 0.5328 0.5768 0.6178 0.0353  -0.0065 -0.0005 ? ? ? ? ? ? 293 GLY A N   
4617 C CA  . GLY A 302 ? 0.4272 0.4730 0.5152 0.0356  -0.0104 0.0049  ? ? ? ? ? ? 293 GLY A CA  
4618 C C   . GLY A 302 ? 0.5834 0.6328 0.6763 0.0355  -0.0054 0.0075  ? ? ? ? ? ? 293 GLY A C   
4619 O O   . GLY A 302 ? 0.6174 0.6695 0.7124 0.0358  -0.0075 0.0106  ? ? ? ? ? ? 293 GLY A O   
4623 N N   . MET A 303 ? 0.5800 0.6295 0.6748 0.0350  0.0013  0.0062  ? ? ? ? ? ? 294 MET A N   
4624 C CA  . MET A 303 ? 0.6031 0.6558 0.7026 0.0348  0.0065  0.0086  ? ? ? ? ? ? 294 MET A CA  
4625 C C   . MET A 303 ? 0.7346 0.7927 0.8330 0.0351  0.0086  0.0047  ? ? ? ? ? ? 294 MET A C   
4626 O O   . MET A 303 ? 0.6855 0.7449 0.7795 0.0352  0.0093  -0.0017 ? ? ? ? ? ? 294 MET A O   
4627 C CB  . MET A 303 ? 0.5424 0.5940 0.6435 0.0343  0.0134  0.0072  ? ? ? ? ? ? 294 MET A CB  
4628 C CG  . MET A 303 ? 0.4742 0.5206 0.5768 0.0340  0.0120  0.0114  ? ? ? ? ? ? 294 MET A CG  
4629 S SD  . MET A 303 ? 0.6725 0.7177 0.7768 0.0333  0.0202  0.0093  ? ? ? ? ? ? 294 MET A SD  
4630 C CE  . MET A 303 ? 0.4744 0.5231 0.5853 0.0332  0.0248  0.0143  ? ? ? ? ? ? 294 MET A CE  
4640 N N   . SER A 304 ? 0.7351 0.7964 0.8376 0.0352  0.0097  0.0085  ? ? ? ? ? ? 295 SER A N   
4641 C CA  . SER A 304 ? 0.6254 0.6920 0.7275 0.0354  0.0120  0.0053  ? ? ? ? ? ? 295 SER A CA  
4642 C C   . SER A 304 ? 0.7014 0.7700 0.8028 0.0351  0.0196  -0.0003 ? ? ? ? ? ? 295 SER A C   
4643 O O   . SER A 304 ? 0.7442 0.8105 0.8469 0.0346  0.0237  -0.0002 ? ? ? ? ? ? 295 SER A O   
4644 C CB  . SER A 304 ? 0.6227 0.6920 0.7299 0.0355  0.0120  0.0111  ? ? ? ? ? ? 295 SER A CB  
4645 O OG  . SER A 304 ? 0.8351 0.9041 0.9469 0.0351  0.0172  0.0143  ? ? ? ? ? ? 295 SER A OG  
4651 N N   . MET A 305 ? 0.7776 0.8505 0.8770 0.0353  0.0216  -0.0051 ? ? ? ? ? ? 296 MET A N   
4652 C CA  . MET A 305 ? 0.6448 0.7198 0.7429 0.0350  0.0286  -0.0110 ? ? ? ? ? ? 296 MET A CA  
4653 C C   . MET A 305 ? 0.7456 0.8262 0.8442 0.0352  0.0313  -0.0133 ? ? ? ? ? ? 296 MET A C   
4654 O O   . MET A 305 ? 0.8021 0.8848 0.8982 0.0356  0.0275  -0.0151 ? ? ? ? ? ? 296 MET A O   
4655 C CB  . MET A 305 ? 0.4466 0.5197 0.5390 0.0350  0.0278  -0.0175 ? ? ? ? ? ? 296 MET A CB  
4656 C CG  . MET A 305 ? 0.3243 0.3997 0.4149 0.0348  0.0346  -0.0242 ? ? ? ? ? ? 296 MET A CG  
4657 S SD  . MET A 305 ? 0.6668 0.7416 0.7618 0.0341  0.0425  -0.0226 ? ? ? ? ? ? 296 MET A SD  
4658 C CE  . MET A 305 ? 0.3755 0.4520 0.4664 0.0339  0.0487  -0.0316 ? ? ? ? ? ? 296 MET A CE  
4668 N N   . ASN A 306 ? 0.7333 0.8163 0.8354 0.0349  0.0378  -0.0131 ? ? ? ? ? ? 297 ASN A N   
4669 C CA  . ASN A 306 ? 0.8138 0.9021 0.9162 0.0350  0.0415  -0.0159 ? ? ? ? ? ? 297 ASN A CA  
4670 C C   . ASN A 306 ? 0.7316 0.8213 0.8295 0.0349  0.0450  -0.0241 ? ? ? ? ? ? 297 ASN A C   
4671 O O   . ASN A 306 ? 0.6065 0.6966 0.7050 0.0345  0.0513  -0.0269 ? ? ? ? ? ? 297 ASN A O   
4672 C CB  . ASN A 306 ? 0.9015 0.9918 1.0094 0.0346  0.0472  -0.0126 ? ? ? ? ? ? 297 ASN A CB  
4673 C CG  . ASN A 306 ? 1.0736 1.1635 1.1862 0.0347  0.0439  -0.0047 ? ? ? ? ? ? 297 ASN A CG  
4674 O OD1 . ASN A 306 ? 1.0917 1.1820 1.2037 0.0352  0.0381  -0.0024 ? ? ? ? ? ? 297 ASN A OD1 
4675 N ND2 . ASN A 306 ? 1.1405 1.2294 1.2577 0.0344  0.0476  -0.0006 ? ? ? ? ? ? 297 ASN A ND2 
4682 N N   . TRP A 307 ? 0.6923 0.7825 0.7856 0.0353  0.0407  -0.0278 ? ? ? ? ? ? 298 TRP A N   
4683 C CA  . TRP A 307 ? 0.6955 0.7870 0.7841 0.0353  0.0434  -0.0356 ? ? ? ? ? ? 298 TRP A CA  
4684 C C   . TRP A 307 ? 0.7128 0.8095 0.8024 0.0352  0.0493  -0.0388 ? ? ? ? ? ? 298 TRP A C   
4685 O O   . TRP A 307 ? 0.7824 0.8823 0.8747 0.0354  0.0487  -0.0360 ? ? ? ? ? ? 298 TRP A O   
4686 C CB  . TRP A 307 ? 0.5757 0.6668 0.6594 0.0357  0.0371  -0.0384 ? ? ? ? ? ? 298 TRP A CB  
4687 C CG  . TRP A 307 ? 0.8143 0.9003 0.8966 0.0358  0.0313  -0.0358 ? ? ? ? ? ? 298 TRP A CG  
4688 C CD1 . TRP A 307 ? 0.8662 0.9506 0.9500 0.0361  0.0249  -0.0301 ? ? ? ? ? ? 298 TRP A CD1 
4689 C CD2 . TRP A 307 ? 0.7789 0.8609 0.8582 0.0356  0.0313  -0.0386 ? ? ? ? ? ? 298 TRP A CD2 
4690 N NE1 . TRP A 307 ? 0.7082 0.7877 0.7899 0.0360  0.0209  -0.0293 ? ? ? ? ? ? 298 TRP A NE1 
4691 C CE2 . TRP A 307 ? 0.7540 0.8319 0.8329 0.0357  0.0248  -0.0344 ? ? ? ? ? ? 298 TRP A CE2 
4692 C CE3 . TRP A 307 ? 0.7912 0.8725 0.8679 0.0353  0.0362  -0.0444 ? ? ? ? ? ? 298 TRP A CE3 
4693 C CZ2 . TRP A 307 ? 0.7456 0.8190 0.8219 0.0356  0.0230  -0.0358 ? ? ? ? ? ? 298 TRP A CZ2 
4694 C CZ3 . TRP A 307 ? 0.7714 0.8482 0.8455 0.0351  0.0345  -0.0457 ? ? ? ? ? ? 298 TRP A CZ3 
4695 C CH2 . TRP A 307 ? 0.7622 0.8350 0.8360 0.0353  0.0279  -0.0414 ? ? ? ? ? ? 298 TRP A CH2 
4706 N N   . PRO A 308 ? 0.6710 0.7685 0.7586 0.0349  0.0550  -0.0447 ? ? ? ? ? ? 299 PRO A N   
4707 C CA  . PRO A 308 ? 0.7260 0.8283 0.8145 0.0348  0.0610  -0.0481 ? ? ? ? ? ? 299 PRO A CA  
4708 C C   . PRO A 308 ? 0.7351 0.8417 0.8221 0.0352  0.0587  -0.0498 ? ? ? ? ? ? 299 PRO A C   
4709 O O   . PRO A 308 ? 0.6663 0.7727 0.7489 0.0355  0.0545  -0.0532 ? ? ? ? ? ? 299 PRO A O   
4710 C CB  . PRO A 308 ? 0.6741 0.7757 0.7588 0.0345  0.0654  -0.0550 ? ? ? ? ? ? 299 PRO A CB  
4711 C CG  . PRO A 308 ? 0.6679 0.7643 0.7524 0.0343  0.0640  -0.0533 ? ? ? ? ? ? 299 PRO A CG  
4712 C CD  . PRO A 308 ? 0.6711 0.7649 0.7556 0.0347  0.0562  -0.0484 ? ? ? ? ? ? 299 PRO A CD  
4720 N N   . GLN A 309 ? 0.7638 0.8741 0.8545 0.0352  0.0614  -0.0474 ? ? ? ? ? ? 300 GLN A N   
4721 C CA  . GLN A 309 ? 0.9057 1.0206 0.9957 0.0355  0.0602  -0.0491 ? ? ? ? ? ? 300 GLN A CA  
4722 C C   . GLN A 309 ? 0.9610 1.0801 1.0516 0.0353  0.0675  -0.0532 ? ? ? ? ? ? 300 GLN A C   
4723 O O   . GLN A 309 ? 0.8280 0.9463 0.9193 0.0349  0.0732  -0.0550 ? ? ? ? ? ? 300 GLN A O   
4724 C CB  . GLN A 309 ? 0.9709 1.0869 1.0649 0.0358  0.0565  -0.0422 ? ? ? ? ? ? 300 GLN A CB  
4725 C CG  . GLN A 309 ? 1.0375 1.1497 1.1310 0.0361  0.0489  -0.0377 ? ? ? ? ? ? 300 GLN A CG  
4726 C CD  . GLN A 309 ? 1.1366 1.2499 1.2344 0.0363  0.0458  -0.0307 ? ? ? ? ? ? 300 GLN A CD  
4727 O OE1 . GLN A 309 ? 1.1713 1.2869 1.2735 0.0360  0.0498  -0.0279 ? ? ? ? ? ? 300 GLN A OE1 
4728 N NE2 . GLN A 309 ? 1.2271 1.3389 1.3238 0.0366  0.0386  -0.0280 ? ? ? ? ? ? 300 GLN A NE2 
4737 N N   . PHE A 310 ? 0.9732 1.0967 1.0634 0.0356  0.0674  -0.0548 ? ? ? ? ? ? 301 PHE A N   
4738 C CA  . PHE A 310 ? 1.0044 1.1323 1.0957 0.0353  0.0741  -0.0580 ? ? ? ? ? ? 301 PHE A CA  
4739 C C   . PHE A 310 ? 1.0340 1.1632 1.1314 0.0351  0.0771  -0.0521 ? ? ? ? ? ? 301 PHE A C   
4740 O O   . PHE A 310 ? 1.0336 1.1628 1.1337 0.0353  0.0730  -0.0464 ? ? ? ? ? ? 301 PHE A O   
4741 C CB  . PHE A 310 ? 1.0415 1.1737 1.1302 0.0357  0.0726  -0.0616 ? ? ? ? ? ? 301 PHE A CB  
4742 C CG  . PHE A 310 ? 1.0401 1.1769 1.1294 0.0355  0.0794  -0.0657 ? ? ? ? ? ? 301 PHE A CG  
4743 C CD1 . PHE A 310 ? 1.1077 1.2475 1.2016 0.0354  0.0826  -0.0621 ? ? ? ? ? ? 301 PHE A CD1 
4744 C CD2 . PHE A 310 ? 1.0076 1.1455 1.0927 0.0354  0.0825  -0.0730 ? ? ? ? ? ? 301 PHE A CD2 
4745 C CE1 . PHE A 310 ? 1.0920 1.2360 1.1865 0.0352  0.0888  -0.0658 ? ? ? ? ? ? 301 PHE A CE1 
4746 C CE2 . PHE A 310 ? 1.0558 1.1978 1.1413 0.0352  0.0888  -0.0767 ? ? ? ? ? ? 301 PHE A CE2 
4747 C CZ  . PHE A 310 ? 1.0569 1.2020 1.1471 0.0351  0.0919  -0.0732 ? ? ? ? ? ? 301 PHE A CZ  
4757 N N   . GLU A 311 ? 1.1003 1.2304 1.1997 0.0347  0.0842  -0.0535 ? ? ? ? ? ? 302 GLU A N   
4758 C CA  . GLU A 311 ? 1.2194 1.3510 1.3245 0.0344  0.0878  -0.0485 ? ? ? ? ? ? 302 GLU A CA  
4759 C C   . GLU A 311 ? 1.3032 1.4387 1.4091 0.0341  0.0954  -0.0525 ? ? ? ? ? ? 302 GLU A C   
4760 O O   . GLU A 311 ? 1.2077 1.3427 1.3112 0.0339  0.0997  -0.0577 ? ? ? ? ? ? 302 GLU A O   
4761 C CB  . GLU A 311 ? 1.2071 1.3343 1.3152 0.0341  0.0881  -0.0438 ? ? ? ? ? ? 302 GLU A CB  
4762 C CG  . GLU A 311 ? 1.3191 1.4438 1.4255 0.0338  0.0926  -0.0477 ? ? ? ? ? ? 302 GLU A CG  
4763 C CD  . GLU A 311 ? 1.3604 1.4803 1.4693 0.0335  0.0918  -0.0429 ? ? ? ? ? ? 302 GLU A CD  
4764 O OE1 . GLU A 311 ? 1.3440 1.4609 1.4527 0.0337  0.0856  -0.0390 ? ? ? ? ? ? 302 GLU A OE1 
4765 O OE2 . GLU A 311 ? 1.2893 1.4084 1.4003 0.0331  0.0975  -0.0430 ? ? ? ? ? ? 302 GLU A OE2 
4772 N N   . ASP A 312 ? 1.4901 1.6294 1.5994 0.0342  0.0972  -0.0500 ? ? ? ? ? ? 303 ASP A N   
4773 C CA  . ASP A 312 ? 1.6023 1.7459 1.7126 0.0339  0.1041  -0.0535 ? ? ? ? ? ? 303 ASP A CA  
4774 C C   . ASP A 312 ? 1.7224 1.8663 1.8383 0.0335  0.1090  -0.0490 ? ? ? ? ? ? 303 ASP A C   
4775 O O   . ASP A 312 ? 1.7491 1.8895 1.8678 0.0334  0.1077  -0.0440 ? ? ? ? ? ? 303 ASP A O   
4776 C CB  . ASP A 312 ? 1.5109 1.6591 1.6203 0.0343  0.1025  -0.0550 ? ? ? ? ? ? 303 ASP A CB  
4777 C CG  . ASP A 312 ? 1.4834 1.6319 1.5954 0.0346  0.0967  -0.0487 ? ? ? ? ? ? 303 ASP A CG  
4778 O OD1 . ASP A 312 ? 1.4762 1.6232 1.5927 0.0344  0.0967  -0.0426 ? ? ? ? ? ? 303 ASP A OD1 
4779 O OD2 . ASP A 312 ? 1.4856 1.6357 1.5950 0.0350  0.0921  -0.0499 ? ? ? ? ? ? 303 ASP A OD2 
4784 N N   . ASP A 313 ? 1.8019 1.9500 1.9196 0.0333  0.1147  -0.0509 ? ? ? ? ? ? 304 ASP A N   
4785 C CA  . ASP A 313 ? 1.8039 1.9527 1.9268 0.0330  0.1200  -0.0472 ? ? ? ? ? ? 304 ASP A CA  
4786 C C   . ASP A 313 ? 1.7878 1.9328 1.9103 0.0325  0.1236  -0.0479 ? ? ? ? ? ? 304 ASP A C   
4787 O O   . ASP A 313 ? 1.7208 1.8632 1.8371 0.0321  0.1245  -0.0492 ? ? ? ? ? ? 304 ASP A O   
4788 C CB  . ASP A 313 ? 1.7858 1.9338 1.9133 0.0331  0.1163  -0.0392 ? ? ? ? ? ? 304 ASP A CB  
4789 C CG  . ASP A 313 ? 1.8045 1.9485 1.9354 0.0328  0.1174  -0.0345 ? ? ? ? ? ? 304 ASP A CG  
4790 O OD1 . ASP A 313 ? 1.7970 1.9420 1.9316 0.0324  0.1232  -0.0331 ? ? ? ? ? ? 304 ASP A OD1 
4791 O OD2 . ASP A 313 ? 1.8012 1.9410 1.9310 0.0329  0.1125  -0.0324 ? ? ? ? ? ? 304 ASP A OD2 
4796 N N   . SER B 24  ? 1.2379 1.2352 1.2374 0.1016  -0.0180 -0.0926 ? ? ? ? ? ? 15  SER B N   
4797 C CA  . SER B 24  ? 1.2737 1.2676 1.2712 0.0988  -0.0179 -0.0883 ? ? ? ? ? ? 15  SER B CA  
4798 C C   . SER B 24  ? 1.1609 1.1551 1.1577 0.0923  -0.0180 -0.0883 ? ? ? ? ? ? 15  SER B C   
4799 O O   . SER B 24  ? 1.0192 1.0161 1.0174 0.0900  -0.0181 -0.0912 ? ? ? ? ? ? 15  SER B O   
4800 C CB  . SER B 24  ? 1.2714 1.2637 1.2657 0.1025  -0.0171 -0.0888 ? ? ? ? ? ? 15  SER B CB  
4801 O OG  . SER B 24  ? 1.2229 1.2170 1.2152 0.1023  -0.0165 -0.0933 ? ? ? ? ? ? 15  SER B OG  
4806 N N   . ASP B 25  ? 1.0817 1.0731 1.0764 0.0895  -0.0178 -0.0850 ? ? ? ? ? ? 16  ASP B N   
4807 C CA  . ASP B 25  ? 1.0306 1.0220 1.0246 0.0834  -0.0179 -0.0845 ? ? ? ? ? ? 16  ASP B CA  
4808 C C   . ASP B 25  ? 0.9480 0.9399 0.9391 0.0830  -0.0172 -0.0877 ? ? ? ? ? ? 16  ASP B C   
4809 O O   . ASP B 25  ? 1.0179 1.0094 1.0078 0.0783  -0.0172 -0.0871 ? ? ? ? ? ? 16  ASP B O   
4810 C CB  . ASP B 25  ? 1.2644 1.2526 1.2581 0.0802  -0.0182 -0.0789 ? ? ? ? ? ? 16  ASP B CB  
4811 C CG  . ASP B 25  ? 1.4408 1.4261 1.4318 0.0826  -0.0176 -0.0768 ? ? ? ? ? ? 16  ASP B CG  
4812 O OD1 . ASP B 25  ? 1.4778 1.4632 1.4680 0.0879  -0.0172 -0.0785 ? ? ? ? ? ? 16  ASP B OD1 
4813 O OD2 . ASP B 25  ? 1.4685 1.4515 1.4582 0.0791  -0.0176 -0.0736 ? ? ? ? ? ? 16  ASP B OD2 
4818 N N   . SER B 26  ? 0.7740 0.7668 0.7638 0.0880  -0.0166 -0.0910 ? ? ? ? ? ? 17  SER B N   
4819 C CA  . SER B 26  ? 0.7323 0.7255 0.7191 0.0883  -0.0160 -0.0941 ? ? ? ? ? ? 17  SER B CA  
4820 C C   . SER B 26  ? 0.6566 0.6525 0.6434 0.0844  -0.0160 -0.0978 ? ? ? ? ? ? 17  SER B C   
4821 O O   . SER B 26  ? 0.5481 0.5466 0.5373 0.0842  -0.0164 -0.1002 ? ? ? ? ? ? 17  SER B O   
4822 C CB  . SER B 26  ? 0.7077 0.7015 0.6933 0.0947  -0.0154 -0.0971 ? ? ? ? ? ? 17  SER B CB  
4823 O OG  . SER B 26  ? 0.7015 0.6959 0.6842 0.0950  -0.0147 -0.1005 ? ? ? ? ? ? 17  SER B OG  
4829 N N   . PHE B 27  ? 0.5891 0.5845 0.5735 0.0814  -0.0157 -0.0982 ? ? ? ? ? ? 18  PHE B N   
4830 C CA  . PHE B 27  ? 0.6429 0.6407 0.6269 0.0777  -0.0157 -0.1017 ? ? ? ? ? ? 18  PHE B CA  
4831 C C   . PHE B 27  ? 0.6347 0.6356 0.6190 0.0811  -0.0155 -0.1072 ? ? ? ? ? ? 18  PHE B C   
4832 O O   . PHE B 27  ? 0.6374 0.6409 0.6228 0.0786  -0.0157 -0.1102 ? ? ? ? ? ? 18  PHE B O   
4833 C CB  . PHE B 27  ? 0.5857 0.5822 0.5665 0.0753  -0.0154 -0.1014 ? ? ? ? ? ? 18  PHE B CB  
4834 C CG  . PHE B 27  ? 0.6384 0.6375 0.6181 0.0730  -0.0152 -0.1059 ? ? ? ? ? ? 18  PHE B CG  
4835 C CD1 . PHE B 27  ? 0.6551 0.6552 0.6357 0.0672  -0.0157 -0.1056 ? ? ? ? ? ? 18  PHE B CD1 
4836 C CD2 . PHE B 27  ? 0.5452 0.5456 0.5229 0.0765  -0.0147 -0.1103 ? ? ? ? ? ? 18  PHE B CD2 
4837 C CE1 . PHE B 27  ? 0.5703 0.5728 0.5499 0.0650  -0.0156 -0.1096 ? ? ? ? ? ? 18  PHE B CE1 
4838 C CE2 . PHE B 27  ? 0.6574 0.6602 0.6340 0.0743  -0.0146 -0.1144 ? ? ? ? ? ? 18  PHE B CE2 
4839 C CZ  . PHE B 27  ? 0.6407 0.6445 0.6182 0.0686  -0.0150 -0.1140 ? ? ? ? ? ? 18  PHE B CZ  
4849 N N   . TRP B 28  ? 0.6532 0.6538 0.6365 0.0869  -0.0150 -0.1087 ? ? ? ? ? ? 19  TRP B N   
4850 C CA  . TRP B 28  ? 0.5619 0.5654 0.5450 0.0906  -0.0147 -0.1141 ? ? ? ? ? ? 19  TRP B CA  
4851 C C   . TRP B 28  ? 0.5426 0.5483 0.5292 0.0923  -0.0151 -0.1154 ? ? ? ? ? ? 19  TRP B C   
4852 O O   . TRP B 28  ? 0.6184 0.6268 0.6054 0.0941  -0.0149 -0.1201 ? ? ? ? ? ? 19  TRP B O   
4853 C CB  . TRP B 28  ? 0.5581 0.5604 0.5387 0.0962  -0.0140 -0.1151 ? ? ? ? ? ? 19  TRP B CB  
4854 C CG  . TRP B 28  ? 0.5877 0.5884 0.5649 0.0947  -0.0135 -0.1147 ? ? ? ? ? ? 19  TRP B CG  
4855 C CD1 . TRP B 28  ? 0.7256 0.7230 0.7012 0.0949  -0.0133 -0.1108 ? ? ? ? ? ? 19  TRP B CD1 
4856 C CD2 . TRP B 28  ? 0.4751 0.4774 0.4503 0.0925  -0.0132 -0.1184 ? ? ? ? ? ? 19  TRP B CD2 
4857 N NE1 . TRP B 28  ? 0.5431 0.5400 0.5157 0.0931  -0.0129 -0.1119 ? ? ? ? ? ? 19  TRP B NE1 
4858 C CE2 . TRP B 28  ? 0.5402 0.5401 0.5125 0.0916  -0.0129 -0.1165 ? ? ? ? ? ? 19  TRP B CE2 
4859 C CE3 . TRP B 28  ? 0.4873 0.4927 0.4626 0.0913  -0.0133 -0.1232 ? ? ? ? ? ? 19  TRP B CE3 
4860 C CZ2 . TRP B 28  ? 0.5476 0.5481 0.5172 0.0896  -0.0126 -0.1192 ? ? ? ? ? ? 19  TRP B CZ2 
4861 C CZ3 . TRP B 28  ? 0.5254 0.5315 0.4981 0.0892  -0.0130 -0.1258 ? ? ? ? ? ? 19  TRP B CZ3 
4862 C CH2 . TRP B 28  ? 0.5912 0.5950 0.5611 0.0884  -0.0127 -0.1238 ? ? ? ? ? ? 19  TRP B CH2 
4873 N N   . GLU B 29  ? 0.5692 0.5735 0.5581 0.0918  -0.0156 -0.1114 ? ? ? ? ? ? 20  GLU B N   
4874 C CA  . GLU B 29  ? 0.4590 0.4653 0.4514 0.0926  -0.0161 -0.1122 ? ? ? ? ? ? 20  GLU B CA  
4875 C C   . GLU B 29  ? 0.5569 0.5656 0.5507 0.0876  -0.0164 -0.1143 ? ? ? ? ? ? 20  GLU B C   
4876 O O   . GLU B 29  ? 0.6652 0.6731 0.6580 0.0826  -0.0165 -0.1128 ? ? ? ? ? ? 20  GLU B O   
4877 C CB  . GLU B 29  ? 0.6826 0.6868 0.6771 0.0925  -0.0166 -0.1070 ? ? ? ? ? ? 20  GLU B CB  
4878 C CG  . GLU B 29  ? 0.9221 0.9240 0.9155 0.0974  -0.0164 -0.1047 ? ? ? ? ? ? 20  GLU B CG  
4879 C CD  . GLU B 29  ? 1.1595 1.1630 1.1539 0.1037  -0.0162 -0.1077 ? ? ? ? ? ? 20  GLU B CD  
4880 O OE1 . GLU B 29  ? 1.3131 1.3198 1.3093 0.1042  -0.0163 -0.1115 ? ? ? ? ? ? 20  GLU B OE1 
4881 O OE2 . GLU B 29  ? 1.2425 1.2444 1.2361 0.1082  -0.0159 -0.1062 ? ? ? ? ? ? 20  GLU B OE2 
4888 N N   . VAL B 30  ? 0.5864 0.5980 0.5826 0.0891  -0.0166 -0.1177 ? ? ? ? ? ? 21  VAL B N   
4889 C CA  . VAL B 30  ? 0.6136 0.6278 0.6114 0.0849  -0.0168 -0.1201 ? ? ? ? ? ? 21  VAL B CA  
4890 C C   . VAL B 30  ? 0.6087 0.6217 0.6080 0.0792  -0.0174 -0.1159 ? ? ? ? ? ? 21  VAL B C   
4891 O O   . VAL B 30  ? 0.7362 0.7481 0.7378 0.0795  -0.0179 -0.1125 ? ? ? ? ? ? 21  VAL B O   
4892 C CB  . VAL B 30  ? 0.6684 0.6857 0.6690 0.0877  -0.0169 -0.1239 ? ? ? ? ? ? 21  VAL B CB  
4893 C CG1 . VAL B 30  ? 0.6533 0.6732 0.6557 0.0832  -0.0172 -0.1262 ? ? ? ? ? ? 21  VAL B CG1 
4894 C CG2 . VAL B 30  ? 0.6459 0.6646 0.6448 0.0932  -0.0163 -0.1284 ? ? ? ? ? ? 21  VAL B CG2 
4904 N N   . GLY B 31  ? 0.5645 0.5778 0.5627 0.0741  -0.0174 -0.1162 ? ? ? ? ? ? 22  GLY B N   
4905 C CA  . GLY B 31  ? 0.5369 0.5495 0.5366 0.0684  -0.0179 -0.1128 ? ? ? ? ? ? 22  GLY B CA  
4906 C C   . GLY B 31  ? 0.5457 0.5549 0.5438 0.0660  -0.0180 -0.1077 ? ? ? ? ? ? 22  GLY B C   
4907 O O   . GLY B 31  ? 0.7787 0.7872 0.7777 0.0611  -0.0184 -0.1048 ? ? ? ? ? ? 22  GLY B O   
4911 N N   . ASN B 32  ? 0.5791 0.5862 0.5748 0.0694  -0.0176 -0.1066 ? ? ? ? ? ? 23  ASN B N   
4912 C CA  . ASN B 32  ? 0.6346 0.6383 0.6287 0.0676  -0.0177 -0.1018 ? ? ? ? ? ? 23  ASN B CA  
4913 C C   . ASN B 32  ? 0.6390 0.6421 0.6304 0.0637  -0.0174 -0.1019 ? ? ? ? ? ? 23  ASN B C   
4914 O O   . ASN B 32  ? 0.6981 0.6985 0.6877 0.0630  -0.0173 -0.0986 ? ? ? ? ? ? 23  ASN B O   
4915 C CB  . ASN B 32  ? 0.6389 0.6405 0.6319 0.0729  -0.0174 -0.1002 ? ? ? ? ? ? 23  ASN B CB  
4916 C CG  . ASN B 32  ? 0.6843 0.6854 0.6800 0.0756  -0.0178 -0.0979 ? ? ? ? ? ? 23  ASN B CG  
4917 O OD1 . ASN B 32  ? 0.7457 0.7484 0.7443 0.0740  -0.0183 -0.0981 ? ? ? ? ? ? 23  ASN B OD1 
4918 N ND2 . ASN B 32  ? 0.7627 0.7617 0.7576 0.0797  -0.0176 -0.0957 ? ? ? ? ? ? 23  ASN B ND2 
4925 N N   . TYR B 33  ? 0.5746 0.5803 0.5658 0.0614  -0.0173 -0.1057 ? ? ? ? ? ? 24  TYR B N   
4926 C CA  . TYR B 33  ? 0.5489 0.5544 0.5379 0.0572  -0.0172 -0.1060 ? ? ? ? ? ? 24  TYR B CA  
4927 C C   . TYR B 33  ? 0.5555 0.5605 0.5459 0.0512  -0.0177 -0.1028 ? ? ? ? ? ? 24  TYR B C   
4928 O O   . TYR B 33  ? 0.5570 0.5617 0.5459 0.0472  -0.0176 -0.1023 ? ? ? ? ? ? 24  TYR B O   
4929 C CB  . TYR B 33  ? 0.4879 0.4964 0.4760 0.0573  -0.0169 -0.1116 ? ? ? ? ? ? 24  TYR B CB  
4930 C CG  . TYR B 33  ? 0.5811 0.5926 0.5721 0.0565  -0.0172 -0.1144 ? ? ? ? ? ? 24  TYR B CG  
4931 C CD1 . TYR B 33  ? 0.5847 0.5972 0.5774 0.0511  -0.0176 -0.1135 ? ? ? ? ? ? 24  TYR B CD1 
4932 C CD2 . TYR B 33  ? 0.6359 0.6493 0.6280 0.0611  -0.0170 -0.1179 ? ? ? ? ? ? 24  TYR B CD2 
4933 C CE1 . TYR B 33  ? 0.6830 0.6981 0.6784 0.0503  -0.0178 -0.1160 ? ? ? ? ? ? 24  TYR B CE1 
4934 C CE2 . TYR B 33  ? 0.5350 0.5511 0.5298 0.0604  -0.0172 -0.1205 ? ? ? ? ? ? 24  TYR B CE2 
4935 C CZ  . TYR B 33  ? 0.6073 0.6243 0.6038 0.0550  -0.0176 -0.1195 ? ? ? ? ? ? 24  TYR B CZ  
4936 O OH  . TYR B 33  ? 0.6939 0.7136 0.6932 0.0542  -0.0178 -0.1220 ? ? ? ? ? ? 24  TYR B OH  
4946 N N   . LYS B 34  ? 0.5615 0.5665 0.5548 0.0507  -0.0181 -0.1005 ? ? ? ? ? ? 25  LYS B N   
4947 C CA  . LYS B 34  ? 0.6521 0.6570 0.6471 0.0451  -0.0186 -0.0978 ? ? ? ? ? ? 25  LYS B CA  
4948 C C   . LYS B 34  ? 0.5577 0.5598 0.5512 0.0419  -0.0186 -0.0932 ? ? ? ? ? ? 25  LYS B C   
4949 O O   . LYS B 34  ? 0.7507 0.7530 0.7445 0.0368  -0.0188 -0.0920 ? ? ? ? ? ? 25  LYS B O   
4950 C CB  . LYS B 34  ? 0.6811 0.6864 0.6795 0.0457  -0.0190 -0.0962 ? ? ? ? ? ? 25  LYS B CB  
4951 C CG  . LYS B 34  ? 1.0287 1.0317 1.0276 0.0499  -0.0191 -0.0932 ? ? ? ? ? ? 25  LYS B CG  
4952 C CD  . LYS B 34  ? 1.1240 1.1280 1.1264 0.0507  -0.0196 -0.0923 ? ? ? ? ? ? 25  LYS B CD  
4953 C CE  . LYS B 34  ? 1.1274 1.1297 1.1302 0.0558  -0.0197 -0.0905 ? ? ? ? ? ? 25  LYS B CE  
4954 N NZ  . LYS B 34  ? 1.2208 1.2244 1.2272 0.0570  -0.0202 -0.0901 ? ? ? ? ? ? 25  LYS B NZ  
4968 N N   . ARG B 35  ? 0.5173 0.5167 0.5094 0.0449  -0.0185 -0.0907 ? ? ? ? ? ? 26  ARG B N   
4969 C CA  . ARG B 35  ? 0.5421 0.5387 0.5326 0.0422  -0.0185 -0.0864 ? ? ? ? ? ? 26  ARG B CA  
4970 C C   . ARG B 35  ? 0.5635 0.5605 0.5515 0.0392  -0.0182 -0.0881 ? ? ? ? ? ? 26  ARG B C   
4971 O O   . ARG B 35  ? 0.6655 0.6614 0.6530 0.0349  -0.0183 -0.0854 ? ? ? ? ? ? 26  ARG B O   
4972 C CB  . ARG B 35  ? 0.5652 0.5590 0.5545 0.0465  -0.0182 -0.0839 ? ? ? ? ? ? 26  ARG B CB  
4973 C CG  . ARG B 35  ? 0.8122 0.8047 0.8038 0.0483  -0.0186 -0.0807 ? ? ? ? ? ? 26  ARG B CG  
4974 C CD  . ARG B 35  ? 1.0966 1.0866 1.0886 0.0445  -0.0190 -0.0754 ? ? ? ? ? ? 26  ARG B CD  
4975 N NE  . ARG B 35  ? 1.2517 1.2411 1.2463 0.0452  -0.0195 -0.0726 ? ? ? ? ? ? 26  ARG B NE  
4976 C CZ  . ARG B 35  ? 1.2519 1.2397 1.2468 0.0495  -0.0195 -0.0708 ? ? ? ? ? ? 26  ARG B CZ  
4977 N NH1 . ARG B 35  ? 1.2470 1.2336 1.2398 0.0536  -0.0190 -0.0715 ? ? ? ? ? ? 26  ARG B NH1 
4978 N NH2 . ARG B 35  ? 1.2451 1.2325 1.2425 0.0498  -0.0201 -0.0683 ? ? ? ? ? ? 26  ARG B NH2 
4992 N N   . THR B 36  ? 0.5035 0.5023 0.4900 0.0417  -0.0178 -0.0926 ? ? ? ? ? ? 27  THR B N   
4993 C CA  . THR B 36  ? 0.4602 0.4598 0.4444 0.0392  -0.0176 -0.0947 ? ? ? ? ? ? 27  THR B CA  
4994 C C   . THR B 36  ? 0.5238 0.5256 0.5092 0.0341  -0.0179 -0.0960 ? ? ? ? ? ? 27  THR B C   
4995 O O   . THR B 36  ? 0.5516 0.5532 0.5358 0.0299  -0.0179 -0.0951 ? ? ? ? ? ? 27  THR B O   
4996 C CB  . THR B 36  ? 0.4842 0.4851 0.4664 0.0434  -0.0171 -0.0995 ? ? ? ? ? ? 27  THR B CB  
4997 O OG1 . THR B 36  ? 0.5786 0.5773 0.5596 0.0483  -0.0167 -0.0983 ? ? ? ? ? ? 27  THR B OG1 
4998 C CG2 . THR B 36  ? 0.5003 0.5020 0.4800 0.0409  -0.0169 -0.1016 ? ? ? ? ? ? 27  THR B CG2 
5006 N N   . VAL B 37  ? 0.4539 0.4580 0.4418 0.0344  -0.0181 -0.0982 ? ? ? ? ? ? 28  VAL B N   
5007 C CA  . VAL B 37  ? 0.4895 0.4959 0.4789 0.0297  -0.0183 -0.0995 ? ? ? ? ? ? 28  VAL B CA  
5008 C C   . VAL B 37  ? 0.5565 0.5614 0.5471 0.0250  -0.0187 -0.0948 ? ? ? ? ? ? 28  VAL B C   
5009 O O   . VAL B 37  ? 0.6232 0.6290 0.6137 0.0203  -0.0188 -0.0947 ? ? ? ? ? ? 28  VAL B O   
5010 C CB  . VAL B 37  ? 0.4153 0.4242 0.4072 0.0314  -0.0184 -0.1026 ? ? ? ? ? ? 28  VAL B CB  
5011 C CG1 . VAL B 37  ? 0.3431 0.3544 0.3368 0.0265  -0.0187 -0.1038 ? ? ? ? ? ? 28  VAL B CG1 
5012 C CG2 . VAL B 37  ? 0.4745 0.4850 0.4651 0.0360  -0.0180 -0.1075 ? ? ? ? ? ? 28  VAL B CG2 
5022 N N   . LYS B 38  ? 0.5044 0.5071 0.4961 0.0264  -0.0189 -0.0909 ? ? ? ? ? ? 29  LYS B N   
5023 C CA  . LYS B 38  ? 0.5678 0.5690 0.5609 0.0223  -0.0193 -0.0863 ? ? ? ? ? ? 29  LYS B CA  
5024 C C   . LYS B 38  ? 0.5666 0.5659 0.5573 0.0193  -0.0192 -0.0838 ? ? ? ? ? ? 29  LYS B C   
5025 O O   . LYS B 38  ? 0.5213 0.5203 0.5127 0.0146  -0.0194 -0.0812 ? ? ? ? ? ? 29  LYS B O   
5026 C CB  . LYS B 38  ? 0.5099 0.5090 0.5045 0.0250  -0.0195 -0.0828 ? ? ? ? ? ? 29  LYS B CB  
5027 C CG  . LYS B 38  ? 0.8430 0.8404 0.8389 0.0210  -0.0199 -0.0779 ? ? ? ? ? ? 29  LYS B CG  
5028 C CD  . LYS B 38  ? 1.1804 1.1759 1.1778 0.0238  -0.0201 -0.0747 ? ? ? ? ? ? 29  LYS B CD  
5029 C CE  . LYS B 38  ? 1.3565 1.3505 1.3553 0.0199  -0.0205 -0.0700 ? ? ? ? ? ? 29  LYS B CE  
5030 N NZ  . LYS B 38  ? 1.4378 1.4301 1.4381 0.0225  -0.0209 -0.0669 ? ? ? ? ? ? 29  LYS B NZ  
5044 N N   . ARG B 39  ? 0.4989 0.4970 0.4870 0.0220  -0.0188 -0.0845 ? ? ? ? ? ? 30  ARG B N   
5045 C CA  . ARG B 39  ? 0.4915 0.4878 0.4774 0.0196  -0.0187 -0.0822 ? ? ? ? ? ? 30  ARG B CA  
5046 C C   . ARG B 39  ? 0.4214 0.4197 0.4068 0.0147  -0.0187 -0.0840 ? ? ? ? ? ? 30  ARG B C   
5047 O O   . ARG B 39  ? 0.6304 0.6276 0.6151 0.0110  -0.0188 -0.0813 ? ? ? ? ? ? 30  ARG B O   
5048 C CB  . ARG B 39  ? 0.4382 0.4332 0.4213 0.0237  -0.0182 -0.0834 ? ? ? ? ? ? 30  ARG B CB  
5049 C CG  . ARG B 39  ? 0.5457 0.5388 0.5266 0.0215  -0.0181 -0.0810 ? ? ? ? ? ? 30  ARG B CG  
5050 C CD  . ARG B 39  ? 0.6418 0.6334 0.6202 0.0258  -0.0176 -0.0817 ? ? ? ? ? ? 30  ARG B CD  
5051 N NE  . ARG B 39  ? 0.6688 0.6626 0.6460 0.0285  -0.0173 -0.0869 ? ? ? ? ? ? 30  ARG B NE  
5052 C CZ  . ARG B 39  ? 0.5682 0.5613 0.5430 0.0319  -0.0168 -0.0885 ? ? ? ? ? ? 30  ARG B CZ  
5053 N NH1 . ARG B 39  ? 0.5814 0.5717 0.5548 0.0332  -0.0166 -0.0855 ? ? ? ? ? ? 30  ARG B NH1 
5054 N NH2 . ARG B 39  ? 0.5133 0.5086 0.4871 0.0342  -0.0166 -0.0934 ? ? ? ? ? ? 30  ARG B NH2 
5068 N N   . ILE B 40  ? 0.4976 0.4989 0.4835 0.0148  -0.0187 -0.0884 ? ? ? ? ? ? 31  ILE B N   
5069 C CA  . ILE B 40  ? 0.6434 0.6469 0.6290 0.0104  -0.0188 -0.0905 ? ? ? ? ? ? 31  ILE B CA  
5070 C C   . ILE B 40  ? 0.5302 0.5337 0.5178 0.0055  -0.0192 -0.0875 ? ? ? ? ? ? 31  ILE B C   
5071 O O   . ILE B 40  ? 0.6238 0.6273 0.6108 0.0012  -0.0192 -0.0862 ? ? ? ? ? ? 31  ILE B O   
5072 C CB  . ILE B 40  ? 0.5465 0.5531 0.5323 0.0118  -0.0187 -0.0959 ? ? ? ? ? ? 31  ILE B CB  
5073 C CG1 . ILE B 40  ? 0.5138 0.5204 0.4974 0.0167  -0.0183 -0.0990 ? ? ? ? ? ? 31  ILE B CG1 
5074 C CG2 . ILE B 40  ? 0.4792 0.4880 0.4647 0.0071  -0.0188 -0.0979 ? ? ? ? ? ? 31  ILE B CG2 
5075 C CD1 . ILE B 40  ? 0.6384 0.6479 0.6223 0.0190  -0.0182 -0.1043 ? ? ? ? ? ? 31  ILE B CD1 
5087 N N   . ASP B 41  ? 0.5112 0.5150 0.5016 0.0060  -0.0194 -0.0865 ? ? ? ? ? ? 32  ASP B N   
5088 C CA  . ASP B 41  ? 0.4726 0.4764 0.4651 0.0016  -0.0197 -0.0836 ? ? ? ? ? ? 32  ASP B CA  
5089 C C   . ASP B 41  ? 0.4759 0.4767 0.4676 -0.0004 -0.0198 -0.0784 ? ? ? ? ? ? 32  ASP B C   
5090 O O   . ASP B 41  ? 0.6321 0.6330 0.6242 -0.0051 -0.0199 -0.0764 ? ? ? ? ? ? 32  ASP B O   
5091 C CB  . ASP B 41  ? 0.7481 0.7525 0.7435 0.0031  -0.0199 -0.0833 ? ? ? ? ? ? 32  ASP B CB  
5092 C CG  . ASP B 41  ? 1.0576 1.0650 1.0541 0.0047  -0.0198 -0.0883 ? ? ? ? ? ? 32  ASP B CG  
5093 O OD1 . ASP B 41  ? 1.0824 1.0921 1.0801 0.0011  -0.0199 -0.0899 ? ? ? ? ? ? 32  ASP B OD1 
5094 O OD2 . ASP B 41  ? 1.2614 1.2692 1.2577 0.0095  -0.0196 -0.0906 ? ? ? ? ? ? 32  ASP B OD2 
5099 N N   . ASP B 42  ? 0.4863 0.4846 0.4770 0.0031  -0.0197 -0.0764 ? ? ? ? ? ? 33  ASP B N   
5100 C CA  . ASP B 42  ? 0.4496 0.4450 0.4395 0.0017  -0.0197 -0.0716 ? ? ? ? ? ? 33  ASP B CA  
5101 C C   . ASP B 42  ? 0.4960 0.4911 0.4836 -0.0013 -0.0196 -0.0715 ? ? ? ? ? ? 33  ASP B C   
5102 O O   . ASP B 42  ? 0.6401 0.6336 0.6275 -0.0045 -0.0197 -0.0679 ? ? ? ? ? ? 33  ASP B O   
5103 C CB  . ASP B 42  ? 0.5693 0.5621 0.5584 0.0066  -0.0196 -0.0700 ? ? ? ? ? ? 33  ASP B CB  
5104 C CG  . ASP B 42  ? 0.6668 0.6592 0.6581 0.0091  -0.0198 -0.0688 ? ? ? ? ? ? 33  ASP B CG  
5105 O OD1 . ASP B 42  ? 0.6519 0.6453 0.6456 0.0065  -0.0201 -0.0679 ? ? ? ? ? ? 33  ASP B OD1 
5106 O OD2 . ASP B 42  ? 0.5722 0.5634 0.5632 0.0138  -0.0197 -0.0687 ? ? ? ? ? ? 33  ASP B OD2 
5111 N N   . GLY B 43  ? 0.5122 0.5091 0.4982 -0.0004 -0.0194 -0.0756 ? ? ? ? ? ? 34  GLY B N   
5112 C CA  . GLY B 43  ? 0.5376 0.5346 0.5215 -0.0031 -0.0193 -0.0760 ? ? ? ? ? ? 34  GLY B CA  
5113 C C   . GLY B 43  ? 0.5740 0.5724 0.5591 -0.0088 -0.0195 -0.0750 ? ? ? ? ? ? 34  GLY B C   
5114 O O   . GLY B 43  ? 0.5982 0.5954 0.5823 -0.0119 -0.0196 -0.0724 ? ? ? ? ? ? 34  GLY B O   
5118 N N   . HIS B 44  ? 0.5750 0.5757 0.5620 -0.0102 -0.0197 -0.0771 ? ? ? ? ? ? 35  HIS B N   
5119 C CA  . HIS B 44  ? 0.5054 0.5076 0.4936 -0.0155 -0.0199 -0.0763 ? ? ? ? ? ? 35  HIS B CA  
5120 C C   . HIS B 44  ? 0.5749 0.5750 0.5645 -0.0179 -0.0201 -0.0712 ? ? ? ? ? ? 35  HIS B C   
5121 O O   . HIS B 44  ? 0.4802 0.4801 0.4696 -0.0221 -0.0202 -0.0691 ? ? ? ? ? ? 35  HIS B O   
5122 C CB  . HIS B 44  ? 0.5120 0.5172 0.5022 -0.0160 -0.0200 -0.0797 ? ? ? ? ? ? 35  HIS B CB  
5123 C CG  . HIS B 44  ? 0.6226 0.6293 0.6143 -0.0213 -0.0201 -0.0790 ? ? ? ? ? ? 35  HIS B CG  
5124 N ND1 . HIS B 44  ? 0.5987 0.6048 0.5926 -0.0235 -0.0203 -0.0757 ? ? ? ? ? ? 35  HIS B ND1 
5125 C CD2 . HIS B 44  ? 0.6278 0.6367 0.6190 -0.0248 -0.0202 -0.0811 ? ? ? ? ? ? 35  HIS B CD2 
5126 C CE1 . HIS B 44  ? 0.5679 0.5757 0.5627 -0.0281 -0.0204 -0.0759 ? ? ? ? ? ? 35  HIS B CE1 
5127 N NE2 . HIS B 44  ? 0.6399 0.6494 0.6330 -0.0290 -0.0203 -0.0791 ? ? ? ? ? ? 35  HIS B NE2 
5136 N N   . ARG B 45  ? 0.5225 0.5211 0.5134 -0.0151 -0.0201 -0.0693 ? ? ? ? ? ? 36  ARG B N   
5137 C CA  . ARG B 45  ? 0.5114 0.5078 0.5034 -0.0170 -0.0203 -0.0644 ? ? ? ? ? ? 36  ARG B CA  
5138 C C   . ARG B 45  ? 0.4513 0.4452 0.4415 -0.0180 -0.0202 -0.0611 ? ? ? ? ? ? 36  ARG B C   
5139 O O   . ARG B 45  ? 0.6078 0.6006 0.5985 -0.0215 -0.0204 -0.0576 ? ? ? ? ? ? 36  ARG B O   
5140 C CB  . ARG B 45  ? 0.5054 0.5007 0.4990 -0.0132 -0.0204 -0.0633 ? ? ? ? ? ? 36  ARG B CB  
5141 C CG  . ARG B 45  ? 0.3698 0.3624 0.3643 -0.0143 -0.0206 -0.0581 ? ? ? ? ? ? 36  ARG B CG  
5142 C CD  . ARG B 45  ? 0.5685 0.5581 0.5612 -0.0111 -0.0205 -0.0558 ? ? ? ? ? ? 36  ARG B CD  
5143 N NE  . ARG B 45  ? 0.6707 0.6577 0.6641 -0.0119 -0.0207 -0.0509 ? ? ? ? ? ? 36  ARG B NE  
5144 C CZ  . ARG B 45  ? 0.6329 0.6189 0.6278 -0.0095 -0.0209 -0.0493 ? ? ? ? ? ? 36  ARG B CZ  
5145 N NH1 . ARG B 45  ? 0.5855 0.5728 0.5815 -0.0060 -0.0210 -0.0522 ? ? ? ? ? ? 36  ARG B NH1 
5146 N NH2 . ARG B 45  ? 0.6577 0.6413 0.6531 -0.0105 -0.0211 -0.0448 ? ? ? ? ? ? 36  ARG B NH2 
5160 N N   . LEU B 46  ? 0.6086 0.6014 0.5965 -0.0148 -0.0200 -0.0622 ? ? ? ? ? ? 37  LEU B N   
5161 C CA  . LEU B 46  ? 0.5374 0.5277 0.5235 -0.0153 -0.0199 -0.0591 ? ? ? ? ? ? 37  LEU B CA  
5162 C C   . LEU B 46  ? 0.5516 0.5429 0.5367 -0.0197 -0.0199 -0.0593 ? ? ? ? ? ? 37  LEU B C   
5163 O O   . LEU B 46  ? 0.5508 0.5404 0.5352 -0.0218 -0.0199 -0.0560 ? ? ? ? ? ? 37  LEU B O   
5164 C CB  . LEU B 46  ? 0.3742 0.3632 0.3584 -0.0104 -0.0196 -0.0604 ? ? ? ? ? ? 37  LEU B CB  
5165 C CG  . LEU B 46  ? 0.5117 0.4987 0.4967 -0.0061 -0.0196 -0.0586 ? ? ? ? ? ? 37  LEU B CG  
5166 C CD1 . LEU B 46  ? 0.4175 0.4039 0.4007 -0.0010 -0.0192 -0.0608 ? ? ? ? ? ? 37  LEU B CD1 
5167 C CD2 . LEU B 46  ? 0.5582 0.5423 0.5435 -0.0073 -0.0197 -0.0534 ? ? ? ? ? ? 37  LEU B CD2 
5179 N N   . CYS B 47  ? 0.5118 0.5061 0.4969 -0.0211 -0.0199 -0.0632 ? ? ? ? ? ? 38  CYS B N   
5180 C CA  . CYS B 47  ? 0.4737 0.4693 0.4580 -0.0255 -0.0200 -0.0635 ? ? ? ? ? ? 38  CYS B CA  
5181 C C   . CYS B 47  ? 0.5347 0.5302 0.5208 -0.0300 -0.0202 -0.0602 ? ? ? ? ? ? 38  CYS B C   
5182 O O   . CYS B 47  ? 0.5987 0.5937 0.5842 -0.0334 -0.0202 -0.0581 ? ? ? ? ? ? 38  CYS B O   
5183 C CB  . CYS B 47  ? 0.5080 0.5069 0.4920 -0.0260 -0.0200 -0.0684 ? ? ? ? ? ? 38  CYS B CB  
5184 S SG  . CYS B 47  ? 0.6867 0.6859 0.6680 -0.0217 -0.0197 -0.0725 ? ? ? ? ? ? 38  CYS B SG  
5190 N N   . ASN B 48  ? 0.5838 0.5798 0.5721 -0.0300 -0.0203 -0.0598 ? ? ? ? ? ? 39  ASN B N   
5191 C CA  . ASN B 48  ? 0.5375 0.5333 0.5277 -0.0339 -0.0205 -0.0565 ? ? ? ? ? ? 39  ASN B CA  
5192 C C   . ASN B 48  ? 0.5643 0.5569 0.5541 -0.0343 -0.0205 -0.0517 ? ? ? ? ? ? 39  ASN B C   
5193 O O   . ASN B 48  ? 0.5928 0.5850 0.5827 -0.0382 -0.0205 -0.0490 ? ? ? ? ? ? 39  ASN B O   
5194 C CB  . ASN B 48  ? 0.4798 0.4766 0.4725 -0.0333 -0.0206 -0.0571 ? ? ? ? ? ? 39  ASN B CB  
5195 C CG  . ASN B 48  ? 0.5797 0.5799 0.5733 -0.0345 -0.0206 -0.0614 ? ? ? ? ? ? 39  ASN B CG  
5196 O OD1 . ASN B 48  ? 0.5605 0.5624 0.5527 -0.0359 -0.0205 -0.0640 ? ? ? ? ? ? 39  ASN B OD1 
5197 N ND2 . ASN B 48  ? 0.5453 0.5466 0.5412 -0.0341 -0.0207 -0.0621 ? ? ? ? ? ? 39  ASN B ND2 
5204 N N   . ASP B 49  ? 0.5261 0.5165 0.5155 -0.0301 -0.0204 -0.0505 ? ? ? ? ? ? 40  ASP B N   
5205 C CA  . ASP B 49  ? 0.5428 0.5300 0.5317 -0.0300 -0.0204 -0.0460 ? ? ? ? ? ? 40  ASP B CA  
5206 C C   . ASP B 49  ? 0.5345 0.5209 0.5215 -0.0319 -0.0203 -0.0448 ? ? ? ? ? ? 40  ASP B C   
5207 O O   . ASP B 49  ? 0.6671 0.6519 0.6541 -0.0347 -0.0203 -0.0412 ? ? ? ? ? ? 40  ASP B O   
5208 C CB  . ASP B 49  ? 0.4735 0.4587 0.4621 -0.0248 -0.0203 -0.0455 ? ? ? ? ? ? 40  ASP B CB  
5209 C CG  . ASP B 49  ? 0.7550 0.7405 0.7457 -0.0229 -0.0206 -0.0456 ? ? ? ? ? ? 40  ASP B CG  
5210 O OD1 . ASP B 49  ? 0.7694 0.7562 0.7620 -0.0260 -0.0208 -0.0450 ? ? ? ? ? ? 40  ASP B OD1 
5211 O OD2 . ASP B 49  ? 0.6546 0.6392 0.6452 -0.0184 -0.0205 -0.0463 ? ? ? ? ? ? 40  ASP B OD2 
5216 N N   . LEU B 50  ? 0.4716 0.4589 0.4568 -0.0305 -0.0201 -0.0480 ? ? ? ? ? ? 41  LEU B N   
5217 C CA  . LEU B 50  ? 0.4707 0.4573 0.4540 -0.0320 -0.0200 -0.0473 ? ? ? ? ? ? 41  LEU B CA  
5218 C C   . LEU B 50  ? 0.5534 0.5417 0.5371 -0.0373 -0.0201 -0.0467 ? ? ? ? ? ? 41  LEU B C   
5219 O O   . LEU B 50  ? 0.4970 0.4839 0.4801 -0.0397 -0.0201 -0.0438 ? ? ? ? ? ? 41  LEU B O   
5220 C CB  . LEU B 50  ? 0.3601 0.3476 0.3414 -0.0292 -0.0198 -0.0511 ? ? ? ? ? ? 41  LEU B CB  
5221 C CG  . LEU B 50  ? 0.5458 0.5327 0.5250 -0.0303 -0.0196 -0.0507 ? ? ? ? ? ? 41  LEU B CG  
5222 C CD1 . LEU B 50  ? 0.4641 0.4476 0.4427 -0.0295 -0.0195 -0.0465 ? ? ? ? ? ? 41  LEU B CD1 
5223 C CD2 . LEU B 50  ? 0.4156 0.4035 0.3929 -0.0274 -0.0195 -0.0548 ? ? ? ? ? ? 41  LEU B CD2 
5235 N N   . MET B 51  ? 0.4214 0.4125 0.4062 -0.0392 -0.0202 -0.0495 ? ? ? ? ? ? 42  MET B N   
5236 C CA  . MET B 51  ? 0.4743 0.4672 0.4598 -0.0442 -0.0204 -0.0491 ? ? ? ? ? ? 42  MET B CA  
5237 C C   . MET B 51  ? 0.5206 0.5120 0.5076 -0.0469 -0.0205 -0.0446 ? ? ? ? ? ? 42  MET B C   
5238 O O   . MET B 51  ? 0.5211 0.5121 0.5077 -0.0503 -0.0205 -0.0424 ? ? ? ? ? ? 42  MET B O   
5239 C CB  . MET B 51  ? 0.4238 0.4199 0.4104 -0.0453 -0.0205 -0.0528 ? ? ? ? ? ? 42  MET B CB  
5240 C CG  . MET B 51  ? 0.5439 0.5422 0.5291 -0.0444 -0.0204 -0.0573 ? ? ? ? ? ? 42  MET B CG  
5241 S SD  . MET B 51  ? 0.6694 0.6716 0.6560 -0.0464 -0.0206 -0.0614 ? ? ? ? ? ? 42  MET B SD  
5242 C CE  . MET B 51  ? 0.5917 0.5935 0.5800 -0.0426 -0.0205 -0.0622 ? ? ? ? ? ? 42  MET B CE  
5252 N N   . ASN B 52  ? 0.3792 0.3696 0.3677 -0.0454 -0.0205 -0.0433 ? ? ? ? ? ? 43  ASN B N   
5253 C CA  . ASN B 52  ? 0.4063 0.3952 0.3961 -0.0476 -0.0206 -0.0390 ? ? ? ? ? ? 43  ASN B CA  
5254 C C   . ASN B 52  ? 0.6082 0.5940 0.5967 -0.0473 -0.0205 -0.0353 ? ? ? ? ? ? 43  ASN B C   
5255 O O   . ASN B 52  ? 0.6896 0.6746 0.6785 -0.0506 -0.0205 -0.0321 ? ? ? ? ? ? 43  ASN B O   
5256 C CB  . ASN B 52  ? 0.4051 0.3934 0.3967 -0.0453 -0.0207 -0.0385 ? ? ? ? ? ? 43  ASN B CB  
5257 C CG  . ASN B 52  ? 0.5047 0.4960 0.4980 -0.0464 -0.0208 -0.0414 ? ? ? ? ? ? 43  ASN B CG  
5258 O OD1 . ASN B 52  ? 0.6572 0.6505 0.6510 -0.0502 -0.0208 -0.0423 ? ? ? ? ? ? 43  ASN B OD1 
5259 N ND2 . ASN B 52  ? 0.7548 0.7463 0.7492 -0.0431 -0.0209 -0.0430 ? ? ? ? ? ? 43  ASN B ND2 
5266 N N   . CYS B 53  ? 0.3838 0.3680 0.3709 -0.0433 -0.0204 -0.0358 ? ? ? ? ? ? 44  CYS B N   
5267 C CA  . CYS B 53  ? 0.4702 0.4515 0.4560 -0.0425 -0.0202 -0.0326 ? ? ? ? ? ? 44  CYS B CA  
5268 C C   . CYS B 53  ? 0.4780 0.4597 0.4627 -0.0460 -0.0202 -0.0319 ? ? ? ? ? ? 44  CYS B C   
5269 O O   . CYS B 53  ? 0.4901 0.4700 0.4746 -0.0479 -0.0201 -0.0283 ? ? ? ? ? ? 44  CYS B O   
5270 C CB  . CYS B 53  ? 0.3838 0.3638 0.3682 -0.0375 -0.0201 -0.0340 ? ? ? ? ? ? 44  CYS B CB  
5271 S SG  . CYS B 53  ? 0.5973 0.5736 0.5800 -0.0361 -0.0198 -0.0303 ? ? ? ? ? ? 44  CYS B SG  
5277 N N   . ILE B 54  ? 0.3988 0.3829 0.3826 -0.0468 -0.0202 -0.0354 ? ? ? ? ? ? 45  ILE B N   
5278 C CA  . ILE B 54  ? 0.4741 0.4589 0.4569 -0.0500 -0.0201 -0.0353 ? ? ? ? ? ? 45  ILE B CA  
5279 C C   . ILE B 54  ? 0.5959 0.5820 0.5802 -0.0549 -0.0203 -0.0335 ? ? ? ? ? ? 45  ILE B C   
5280 O O   . ILE B 54  ? 0.5836 0.5690 0.5675 -0.0577 -0.0202 -0.0311 ? ? ? ? ? ? 45  ILE B O   
5281 C CB  . ILE B 54  ? 0.4878 0.4751 0.4694 -0.0494 -0.0201 -0.0398 ? ? ? ? ? ? 45  ILE B CB  
5282 C CG1 . ILE B 54  ? 0.4618 0.4478 0.4418 -0.0446 -0.0199 -0.0414 ? ? ? ? ? ? 45  ILE B CG1 
5283 C CG2 . ILE B 54  ? 0.5028 0.4912 0.4835 -0.0531 -0.0202 -0.0398 ? ? ? ? ? ? 45  ILE B CG2 
5284 C CD1 . ILE B 54  ? 0.5304 0.5187 0.5093 -0.0433 -0.0200 -0.0462 ? ? ? ? ? ? 45  ILE B CD1 
5296 N N   . HIS B 55  ? 0.5756 0.5636 0.5615 -0.0559 -0.0204 -0.0349 ? ? ? ? ? ? 46  HIS B N   
5297 C CA  . HIS B 55  ? 0.5108 0.5002 0.4982 -0.0604 -0.0205 -0.0335 ? ? ? ? ? ? 46  HIS B CA  
5298 C C   . HIS B 55  ? 0.6404 0.6272 0.6284 -0.0618 -0.0205 -0.0286 ? ? ? ? ? ? 46  HIS B C   
5299 O O   . HIS B 55  ? 0.7342 0.7212 0.7223 -0.0655 -0.0205 -0.0266 ? ? ? ? ? ? 46  HIS B O   
5300 C CB  . HIS B 55  ? 0.4543 0.4458 0.4434 -0.0607 -0.0206 -0.0357 ? ? ? ? ? ? 46  HIS B CB  
5301 C CG  . HIS B 55  ? 0.7060 0.6990 0.6966 -0.0653 -0.0207 -0.0345 ? ? ? ? ? ? 46  HIS B CG  
5302 N ND1 . HIS B 55  ? 0.8615 0.8561 0.8517 -0.0690 -0.0207 -0.0347 ? ? ? ? ? ? 46  HIS B ND1 
5303 C CD2 . HIS B 55  ? 0.7578 0.7511 0.7504 -0.0666 -0.0207 -0.0332 ? ? ? ? ? ? 46  HIS B CD2 
5304 C CE1 . HIS B 55  ? 0.8407 0.8365 0.8325 -0.0725 -0.0207 -0.0335 ? ? ? ? ? ? 46  HIS B CE1 
5305 N NE2 . HIS B 55  ? 0.8233 0.8183 0.8166 -0.0712 -0.0207 -0.0326 ? ? ? ? ? ? 46  HIS B NE2 
5314 N N   . GLU B 56  ? 0.5622 0.5467 0.5505 -0.0588 -0.0205 -0.0268 ? ? ? ? ? ? 47  GLU B N   
5315 C CA  . GLU B 56  ? 0.5517 0.5337 0.5406 -0.0598 -0.0205 -0.0223 ? ? ? ? ? ? 47  GLU B CA  
5316 C C   . GLU B 56  ? 0.4790 0.4590 0.4663 -0.0604 -0.0203 -0.0199 ? ? ? ? ? ? 47  GLU B C   
5317 O O   . GLU B 56  ? 0.5563 0.5352 0.5440 -0.0629 -0.0203 -0.0164 ? ? ? ? ? ? 47  GLU B O   
5318 C CB  . GLU B 56  ? 0.4442 0.4242 0.4337 -0.0561 -0.0205 -0.0211 ? ? ? ? ? ? 47  GLU B CB  
5319 C CG  . GLU B 56  ? 0.4441 0.4258 0.4356 -0.0560 -0.0207 -0.0227 ? ? ? ? ? ? 47  GLU B CG  
5320 C CD  . GLU B 56  ? 0.4998 0.4795 0.4919 -0.0524 -0.0208 -0.0214 ? ? ? ? ? ? 47  GLU B CD  
5321 O OE1 . GLU B 56  ? 0.5772 0.5542 0.5685 -0.0503 -0.0208 -0.0188 ? ? ? ? ? ? 47  GLU B OE1 
5322 O OE2 . GLU B 56  ? 0.5651 0.5462 0.5588 -0.0515 -0.0210 -0.0231 ? ? ? ? ? ? 47  GLU B OE2 
5329 N N   . ARG B 57  ? 0.4882 0.4680 0.4738 -0.0580 -0.0202 -0.0219 ? ? ? ? ? ? 48  ARG B N   
5330 C CA  . ARG B 57  ? 0.4374 0.4156 0.4217 -0.0584 -0.0200 -0.0200 ? ? ? ? ? ? 48  ARG B CA  
5331 C C   . ARG B 57  ? 0.5561 0.5362 0.5402 -0.0629 -0.0201 -0.0201 ? ? ? ? ? ? 48  ARG B C   
5332 O O   . ARG B 57  ? 0.5490 0.5279 0.5330 -0.0651 -0.0200 -0.0171 ? ? ? ? ? ? 48  ARG B O   
5333 C CB  . ARG B 57  ? 0.4333 0.4109 0.4158 -0.0546 -0.0199 -0.0223 ? ? ? ? ? ? 48  ARG B CB  
5334 C CG  . ARG B 57  ? 0.5355 0.5117 0.5165 -0.0549 -0.0197 -0.0208 ? ? ? ? ? ? 48  ARG B CG  
5335 C CD  . ARG B 57  ? 0.5373 0.5103 0.5185 -0.0549 -0.0196 -0.0162 ? ? ? ? ? ? 48  ARG B CD  
5336 N NE  . ARG B 57  ? 0.5613 0.5331 0.5413 -0.0560 -0.0194 -0.0147 ? ? ? ? ? ? 48  ARG B NE  
5337 C CZ  . ARG B 57  ? 0.7197 0.6896 0.6982 -0.0530 -0.0191 -0.0147 ? ? ? ? ? ? 48  ARG B CZ  
5338 N NH1 . ARG B 57  ? 0.5761 0.5452 0.5542 -0.0487 -0.0190 -0.0162 ? ? ? ? ? ? 48  ARG B NH1 
5339 N NH2 . ARG B 57  ? 0.6392 0.6083 0.6169 -0.0544 -0.0190 -0.0132 ? ? ? ? ? ? 48  ARG B NH2 
5353 N N   . ALA B 58  ? 0.5552 0.5384 0.5395 -0.0642 -0.0202 -0.0236 ? ? ? ? ? ? 49  ALA B N   
5354 C CA  . ALA B 58  ? 0.5590 0.5444 0.5434 -0.0684 -0.0202 -0.0241 ? ? ? ? ? ? 49  ALA B CA  
5355 C C   . ALA B 58  ? 0.6165 0.6018 0.6023 -0.0721 -0.0203 -0.0209 ? ? ? ? ? ? 49  ALA B C   
5356 O O   . ALA B 58  ? 0.6112 0.5969 0.5969 -0.0753 -0.0202 -0.0193 ? ? ? ? ? ? 49  ALA B O   
5357 C CB  . ALA B 58  ? 0.4935 0.4822 0.4780 -0.0689 -0.0204 -0.0285 ? ? ? ? ? ? 49  ALA B CB  
5363 N N   . ARG B 59  ? 0.6154 0.6003 0.6027 -0.0717 -0.0203 -0.0199 ? ? ? ? ? ? 50  ARG B N   
5364 C CA  . ARG B 59  ? 0.5115 0.4963 0.5002 -0.0751 -0.0203 -0.0169 ? ? ? ? ? ? 50  ARG B CA  
5365 C C   . ARG B 59  ? 0.5208 0.5028 0.5089 -0.0757 -0.0202 -0.0127 ? ? ? ? ? ? 50  ARG B C   
5366 O O   . ARG B 59  ? 0.6142 0.5964 0.6029 -0.0792 -0.0201 -0.0104 ? ? ? ? ? ? 50  ARG B O   
5367 C CB  . ARG B 59  ? 0.5958 0.5805 0.5861 -0.0741 -0.0204 -0.0167 ? ? ? ? ? ? 50  ARG B CB  
5368 C CG  . ARG B 59  ? 0.8465 0.8344 0.8378 -0.0747 -0.0205 -0.0205 ? ? ? ? ? ? 50  ARG B CG  
5369 C CD  . ARG B 59  ? 1.0583 1.0461 1.0514 -0.0740 -0.0206 -0.0201 ? ? ? ? ? ? 50  ARG B CD  
5370 N NE  . ARG B 59  ? 1.3177 1.3057 1.3122 -0.0777 -0.0205 -0.0174 ? ? ? ? ? ? 50  ARG B NE  
5371 C CZ  . ARG B 59  ? 1.4935 1.4842 1.4890 -0.0812 -0.0205 -0.0185 ? ? ? ? ? ? 50  ARG B CZ  
5372 N NH1 . ARG B 59  ? 1.4692 1.4625 1.4645 -0.0815 -0.0205 -0.0224 ? ? ? ? ? ? 50  ARG B NH1 
5373 N NH2 . ARG B 59  ? 1.5016 1.4922 1.4983 -0.0844 -0.0204 -0.0158 ? ? ? ? ? ? 50  ARG B NH2 
5387 N N   . ILE B 60  ? 0.5382 0.5175 0.5254 -0.0721 -0.0201 -0.0117 ? ? ? ? ? ? 51  ILE B N   
5388 C CA  . ILE B 60  ? 0.5053 0.4818 0.4919 -0.0723 -0.0200 -0.0078 ? ? ? ? ? ? 51  ILE B CA  
5389 C C   . ILE B 60  ? 0.6105 0.5875 0.5961 -0.0746 -0.0199 -0.0075 ? ? ? ? ? ? 51  ILE B C   
5390 O O   . ILE B 60  ? 0.6432 0.6191 0.6289 -0.0769 -0.0198 -0.0044 ? ? ? ? ? ? 51  ILE B O   
5391 C CB  . ILE B 60  ? 0.4597 0.4333 0.4454 -0.0677 -0.0199 -0.0071 ? ? ? ? ? ? 51  ILE B CB  
5392 C CG1 . ILE B 60  ? 0.5166 0.4894 0.5035 -0.0657 -0.0201 -0.0065 ? ? ? ? ? ? 51  ILE B CG1 
5393 C CG2 . ILE B 60  ? 0.5045 0.4752 0.4895 -0.0678 -0.0197 -0.0034 ? ? ? ? ? ? 51  ILE B CG2 
5394 C CD1 . ILE B 60  ? 0.5547 0.5251 0.5410 -0.0610 -0.0200 -0.0062 ? ? ? ? ? ? 51  ILE B CD1 
5406 N N   . GLU B 61  ? 0.6160 0.5948 0.6006 -0.0740 -0.0199 -0.0109 ? ? ? ? ? ? 52  GLU B N   
5407 C CA  . GLU B 61  ? 0.5275 0.5071 0.5112 -0.0760 -0.0198 -0.0111 ? ? ? ? ? ? 52  GLU B CA  
5408 C C   . GLU B 61  ? 0.5618 0.5435 0.5465 -0.0808 -0.0199 -0.0104 ? ? ? ? ? ? 52  GLU B C   
5409 O O   . GLU B 61  ? 0.5266 0.5082 0.5111 -0.0832 -0.0198 -0.0085 ? ? ? ? ? ? 52  GLU B O   
5410 C CB  . GLU B 61  ? 0.4920 0.4733 0.4745 -0.0743 -0.0199 -0.0152 ? ? ? ? ? ? 52  GLU B CB  
5411 C CG  . GLU B 61  ? 0.5639 0.5433 0.5454 -0.0695 -0.0198 -0.0162 ? ? ? ? ? ? 52  GLU B CG  
5412 C CD  . GLU B 61  ? 0.7599 0.7364 0.7403 -0.0681 -0.0196 -0.0137 ? ? ? ? ? ? 52  GLU B CD  
5413 O OE1 . GLU B 61  ? 0.8220 0.7990 0.8016 -0.0694 -0.0195 -0.0138 ? ? ? ? ? ? 52  GLU B OE1 
5414 O OE2 . GLU B 61  ? 0.8537 0.8275 0.8341 -0.0656 -0.0194 -0.0114 ? ? ? ? ? ? 52  GLU B OE2 
5421 N N   . LYS B 62  ? 0.4875 0.4713 0.4734 -0.0822 -0.0200 -0.0119 ? ? ? ? ? ? 53  LYS B N   
5422 C CA  . LYS B 62  ? 0.5427 0.5288 0.5297 -0.0866 -0.0201 -0.0114 ? ? ? ? ? ? 53  LYS B CA  
5423 C C   . LYS B 62  ? 0.5278 0.5121 0.5156 -0.0887 -0.0199 -0.0070 ? ? ? ? ? ? 53  LYS B C   
5424 O O   . LYS B 62  ? 0.5575 0.5426 0.5454 -0.0920 -0.0199 -0.0055 ? ? ? ? ? ? 53  LYS B O   
5425 C CB  . LYS B 62  ? 0.5353 0.5238 0.5235 -0.0872 -0.0202 -0.0140 ? ? ? ? ? ? 53  LYS B CB  
5426 C CG  . LYS B 62  ? 0.7814 0.7726 0.7707 -0.0917 -0.0202 -0.0139 ? ? ? ? ? ? 53  LYS B CG  
5427 C CD  . LYS B 62  ? 1.0014 0.9953 0.9918 -0.0922 -0.0203 -0.0170 ? ? ? ? ? ? 53  LYS B CD  
5428 C CE  . LYS B 62  ? 1.2497 1.2424 1.2413 -0.0906 -0.0203 -0.0162 ? ? ? ? ? ? 53  LYS B CE  
5429 N NZ  . LYS B 62  ? 1.3849 1.3803 1.3777 -0.0911 -0.0203 -0.0194 ? ? ? ? ? ? 53  LYS B NZ  
5443 N N   . VAL B 63  ? 0.4296 0.4116 0.4179 -0.0866 -0.0199 -0.0051 ? ? ? ? ? ? 54  VAL B N   
5444 C CA  . VAL B 63  ? 0.5101 0.4901 0.4989 -0.0883 -0.0198 -0.0009 ? ? ? ? ? ? 54  VAL B CA  
5445 C C   . VAL B 63  ? 0.5059 0.4841 0.4937 -0.0889 -0.0196 0.0016  ? ? ? ? ? ? 54  VAL B C   
5446 O O   . VAL B 63  ? 0.6719 0.6501 0.6602 -0.0919 -0.0195 0.0042  ? ? ? ? ? ? 54  VAL B O   
5447 C CB  . VAL B 63  ? 0.4614 0.4390 0.4507 -0.0854 -0.0198 0.0006  ? ? ? ? ? ? 54  VAL B CB  
5448 C CG1 . VAL B 63  ? 0.4695 0.4448 0.4592 -0.0868 -0.0197 0.0050  ? ? ? ? ? ? 54  VAL B CG1 
5449 C CG2 . VAL B 63  ? 0.4361 0.4156 0.4268 -0.0852 -0.0200 -0.0016 ? ? ? ? ? ? 54  VAL B CG2 
5459 N N   . TYR B 64  ? 0.4638 0.4408 0.4503 -0.0859 -0.0196 0.0007  ? ? ? ? ? ? 55  TYR B N   
5460 C CA  . TYR B 64  ? 0.4971 0.4724 0.4826 -0.0861 -0.0194 0.0028  ? ? ? ? ? ? 55  TYR B CA  
5461 C C   . TYR B 64  ? 0.4813 0.4589 0.4668 -0.0897 -0.0194 0.0021  ? ? ? ? ? ? 55  TYR B C   
5462 O O   . TYR B 64  ? 0.5833 0.5603 0.5688 -0.0920 -0.0193 0.0048  ? ? ? ? ? ? 55  TYR B O   
5463 C CB  . TYR B 64  ? 0.4138 0.3874 0.3979 -0.0821 -0.0194 0.0015  ? ? ? ? ? ? 55  TYR B CB  
5464 C CG  . TYR B 64  ? 0.5047 0.4764 0.4879 -0.0819 -0.0191 0.0037  ? ? ? ? ? ? 55  TYR B CG  
5465 C CD1 . TYR B 64  ? 0.5490 0.5182 0.5324 -0.0827 -0.0190 0.0077  ? ? ? ? ? ? 55  TYR B CD1 
5466 C CD2 . TYR B 64  ? 0.4425 0.4147 0.4245 -0.0808 -0.0191 0.0017  ? ? ? ? ? ? 55  TYR B CD2 
5467 C CE1 . TYR B 64  ? 0.5095 0.4768 0.4920 -0.0825 -0.0188 0.0096  ? ? ? ? ? ? 55  TYR B CE1 
5468 C CE2 . TYR B 64  ? 0.5413 0.5117 0.5226 -0.0806 -0.0189 0.0036  ? ? ? ? ? ? 55  TYR B CE2 
5469 C CZ  . TYR B 64  ? 0.5755 0.5434 0.5571 -0.0814 -0.0187 0.0075  ? ? ? ? ? ? 55  TYR B CZ  
5470 O OH  . TYR B 64  ? 0.5658 0.5319 0.5466 -0.0812 -0.0184 0.0094  ? ? ? ? ? ? 55  TYR B OH  
5480 N N   . ALA B 65  ? 0.5123 0.4928 0.4977 -0.0902 -0.0196 -0.0015 ? ? ? ? ? ? 56  ALA B N   
5481 C CA  . ALA B 65  ? 0.5205 0.5037 0.5059 -0.0935 -0.0196 -0.0026 ? ? ? ? ? ? 56  ALA B CA  
5482 C C   . ALA B 65  ? 0.4397 0.4241 0.4264 -0.0975 -0.0196 -0.0006 ? ? ? ? ? ? 56  ALA B C   
5483 O O   . ALA B 65  ? 0.4710 0.4559 0.4576 -0.1003 -0.0195 0.0008  ? ? ? ? ? ? 56  ALA B O   
5484 C CB  . ALA B 65  ? 0.4159 0.4019 0.4010 -0.0930 -0.0199 -0.0070 ? ? ? ? ? ? 56  ALA B CB  
5490 N N   . GLN B 66  ? 0.4959 0.4806 0.4837 -0.0978 -0.0196 -0.0005 ? ? ? ? ? ? 57  GLN B N   
5491 C CA  . GLN B 66  ? 0.5017 0.4877 0.4908 -0.1016 -0.0195 0.0012  ? ? ? ? ? ? 57  GLN B CA  
5492 C C   . GLN B 66  ? 0.6009 0.5845 0.5900 -0.1028 -0.0193 0.0055  ? ? ? ? ? ? 57  GLN B C   
5493 O O   . GLN B 66  ? 0.7469 0.7315 0.7365 -0.1062 -0.0192 0.0070  ? ? ? ? ? ? 57  GLN B O   
5494 C CB  . GLN B 66  ? 0.4602 0.4467 0.4504 -0.1012 -0.0196 0.0004  ? ? ? ? ? ? 57  GLN B CB  
5495 C CG  . GLN B 66  ? 0.6415 0.6311 0.6321 -0.1014 -0.0197 -0.0038 ? ? ? ? ? ? 57  GLN B CG  
5496 C CD  . GLN B 66  ? 0.8023 0.7924 0.7941 -0.1007 -0.0198 -0.0046 ? ? ? ? ? ? 57  GLN B CD  
5497 O OE1 . GLN B 66  ? 0.7935 0.7813 0.7858 -0.0992 -0.0197 -0.0025 ? ? ? ? ? ? 57  GLN B OE1 
5498 N NE2 . GLN B 66  ? 0.7711 0.7642 0.7636 -0.1017 -0.0199 -0.0078 ? ? ? ? ? ? 57  GLN B NE2 
5507 N N   . GLN B 67  ? 0.5230 0.5034 0.5117 -0.1000 -0.0192 0.0075  ? ? ? ? ? ? 58  GLN B N   
5508 C CA  . GLN B 67  ? 0.5333 0.5112 0.5219 -0.1009 -0.0190 0.0116  ? ? ? ? ? ? 58  GLN B CA  
5509 C C   . GLN B 67  ? 0.6087 0.5863 0.5965 -0.1021 -0.0189 0.0126  ? ? ? ? ? ? 58  GLN B C   
5510 O O   . GLN B 67  ? 0.6209 0.5980 0.6089 -0.1046 -0.0187 0.0154  ? ? ? ? ? ? 58  GLN B O   
5511 C CB  . GLN B 67  ? 0.4276 0.4022 0.4159 -0.0974 -0.0190 0.0132  ? ? ? ? ? ? 58  GLN B CB  
5512 C CG  . GLN B 67  ? 0.4691 0.4436 0.4584 -0.0967 -0.0192 0.0132  ? ? ? ? ? ? 58  GLN B CG  
5513 C CD  . GLN B 67  ? 0.6533 0.6245 0.6424 -0.0936 -0.0192 0.0154  ? ? ? ? ? ? 58  GLN B CD  
5514 O OE1 . GLN B 67  ? 0.7557 0.7246 0.7438 -0.0916 -0.0191 0.0167  ? ? ? ? ? ? 58  GLN B OE1 
5515 N NE2 . GLN B 67  ? 0.7652 0.7362 0.7553 -0.0932 -0.0193 0.0159  ? ? ? ? ? ? 58  GLN B NE2 
5524 N N   . LEU B 68  ? 0.5004 0.4784 0.4872 -0.1003 -0.0190 0.0103  ? ? ? ? ? ? 59  LEU B N   
5525 C CA  . LEU B 68  ? 0.5748 0.5529 0.5610 -0.1014 -0.0189 0.0109  ? ? ? ? ? ? 59  LEU B CA  
5526 C C   . LEU B 68  ? 0.5972 0.5784 0.5840 -0.1055 -0.0189 0.0104  ? ? ? ? ? ? 59  LEU B C   
5527 O O   . LEU B 68  ? 0.7084 0.6894 0.6952 -0.1077 -0.0188 0.0124  ? ? ? ? ? ? 59  LEU B O   
5528 C CB  . LEU B 68  ? 0.4938 0.4719 0.4787 -0.0986 -0.0190 0.0082  ? ? ? ? ? ? 59  LEU B CB  
5529 C CG  . LEU B 68  ? 0.5807 0.5555 0.5648 -0.0944 -0.0189 0.0090  ? ? ? ? ? ? 59  LEU B CG  
5530 C CD1 . LEU B 68  ? 0.5448 0.5202 0.5279 -0.0918 -0.0190 0.0057  ? ? ? ? ? ? 59  LEU B CD1 
5531 C CD2 . LEU B 68  ? 0.5075 0.4795 0.4913 -0.0945 -0.0186 0.0126  ? ? ? ? ? ? 59  LEU B CD2 
5543 N N   . THR B 69  ? 0.5171 0.5011 0.5045 -0.1065 -0.0191 0.0076  ? ? ? ? ? ? 60  THR B N   
5544 C CA  . THR B 69  ? 0.6000 0.5872 0.5880 -0.1103 -0.0191 0.0068  ? ? ? ? ? ? 60  THR B CA  
5545 C C   . THR B 69  ? 0.5529 0.5398 0.5420 -0.1133 -0.0189 0.0100  ? ? ? ? ? ? 60  THR B C   
5546 O O   . THR B 69  ? 0.5426 0.5307 0.5319 -0.1162 -0.0188 0.0112  ? ? ? ? ? ? 60  THR B O   
5547 C CB  . THR B 69  ? 0.5450 0.5351 0.5335 -0.1106 -0.0194 0.0032  ? ? ? ? ? ? 60  THR B CB  
5548 O OG1 . THR B 69  ? 0.6760 0.6665 0.6635 -0.1079 -0.0196 0.0000  ? ? ? ? ? ? 60  THR B OG1 
5549 C CG2 . THR B 69  ? 0.4767 0.4702 0.4661 -0.1146 -0.0194 0.0024  ? ? ? ? ? ? 60  THR B CG2 
5557 N N   . GLU B 70  ? 0.4664 0.4518 0.4560 -0.1126 -0.0188 0.0115  ? ? ? ? ? ? 61  GLU B N   
5558 C CA  . GLU B 70  ? 0.4934 0.4783 0.4839 -0.1151 -0.0186 0.0146  ? ? ? ? ? ? 61  GLU B CA  
5559 C C   . GLU B 70  ? 0.5983 0.5809 0.5883 -0.1155 -0.0184 0.0180  ? ? ? ? ? ? 61  GLU B C   
5560 O O   . GLU B 70  ? 0.7340 0.7173 0.7244 -0.1185 -0.0182 0.0199  ? ? ? ? ? ? 61  GLU B O   
5561 C CB  . GLU B 70  ? 0.4220 0.4054 0.4132 -0.1138 -0.0186 0.0155  ? ? ? ? ? ? 61  GLU B CB  
5562 C CG  . GLU B 70  ? 0.8583 0.8442 0.8504 -0.1145 -0.0187 0.0129  ? ? ? ? ? ? 61  GLU B CG  
5563 C CD  . GLU B 70  ? 1.2253 1.2141 1.2185 -0.1186 -0.0186 0.0130  ? ? ? ? ? ? 61  GLU B CD  
5564 O OE1 . GLU B 70  ? 1.3584 1.3467 1.3524 -0.1204 -0.0184 0.0154  ? ? ? ? ? ? 61  GLU B OE1 
5565 O OE2 . GLU B 70  ? 1.2202 1.2116 1.2133 -0.1201 -0.0187 0.0107  ? ? ? ? ? ? 61  GLU B OE2 
5572 N N   . TRP B 71  ? 0.5016 0.4814 0.4906 -0.1123 -0.0184 0.0185  ? ? ? ? ? ? 62  TRP B N   
5573 C CA  . TRP B 71  ? 0.5095 0.4869 0.4979 -0.1122 -0.0182 0.0216  ? ? ? ? ? ? 62  TRP B CA  
5574 C C   . TRP B 71  ? 0.5831 0.5622 0.5713 -0.1144 -0.0181 0.0213  ? ? ? ? ? ? 62  TRP B C   
5575 O O   . TRP B 71  ? 0.7076 0.6861 0.6959 -0.1165 -0.0179 0.0239  ? ? ? ? ? ? 62  TRP B O   
5576 C CB  . TRP B 71  ? 0.3907 0.3651 0.3781 -0.1082 -0.0182 0.0218  ? ? ? ? ? ? 62  TRP B CB  
5577 C CG  . TRP B 71  ? 0.3886 0.3605 0.3754 -0.1078 -0.0180 0.0247  ? ? ? ? ? ? 62  TRP B CG  
5578 C CD1 . TRP B 71  ? 0.4656 0.4347 0.4523 -0.1078 -0.0178 0.0282  ? ? ? ? ? ? 62  TRP B CD1 
5579 C CD2 . TRP B 71  ? 0.4427 0.4144 0.4287 -0.1075 -0.0179 0.0243  ? ? ? ? ? ? 62  TRP B CD2 
5580 N NE1 . TRP B 71  ? 0.4714 0.4387 0.4575 -0.1075 -0.0176 0.0300  ? ? ? ? ? ? 62  TRP B NE1 
5581 C CE2 . TRP B 71  ? 0.4220 0.3909 0.4077 -0.1073 -0.0176 0.0276  ? ? ? ? ? ? 62  TRP B CE2 
5582 C CE3 . TRP B 71  ? 0.4100 0.3838 0.3956 -0.1074 -0.0180 0.0213  ? ? ? ? ? ? 62  TRP B CE3 
5583 C CZ2 . TRP B 71  ? 0.5028 0.4709 0.4879 -0.1069 -0.0174 0.0282  ? ? ? ? ? ? 62  TRP B CZ2 
5584 C CZ3 . TRP B 71  ? 0.4167 0.3898 0.4018 -0.1070 -0.0179 0.0219  ? ? ? ? ? ? 62  TRP B CZ3 
5585 C CH2 . TRP B 71  ? 0.4358 0.4060 0.4206 -0.1068 -0.0176 0.0253  ? ? ? ? ? ? 62  TRP B CH2 
5596 N N   . ALA B 72  ? 0.5569 0.5381 0.5448 -0.1139 -0.0183 0.0180  ? ? ? ? ? ? 63  ALA B N   
5597 C CA  . ALA B 72  ? 0.4966 0.4797 0.4843 -0.1158 -0.0183 0.0173  ? ? ? ? ? ? 63  ALA B CA  
5598 C C   . ALA B 72  ? 0.6508 0.6366 0.6395 -0.1199 -0.0183 0.0178  ? ? ? ? ? ? 63  ALA B C   
5599 O O   . ALA B 72  ? 0.6470 0.6332 0.6359 -0.1221 -0.0181 0.0195  ? ? ? ? ? ? 63  ALA B O   
5600 C CB  . ALA B 72  ? 0.4637 0.4486 0.4508 -0.1143 -0.0187 0.0135  ? ? ? ? ? ? 63  ALA B CB  
5606 N N   . LYS B 73  ? 0.5659 0.5536 0.5554 -0.1210 -0.0184 0.0164  ? ? ? ? ? ? 64  LYS B N   
5607 C CA  . LYS B 73  ? 0.5101 0.5005 0.5007 -0.1247 -0.0183 0.0168  ? ? ? ? ? ? 64  LYS B CA  
5608 C C   . LYS B 73  ? 0.5621 0.5508 0.5531 -0.1265 -0.0179 0.0207  ? ? ? ? ? ? 64  LYS B C   
5609 O O   . LYS B 73  ? 0.7370 0.7271 0.7284 -0.1295 -0.0178 0.0219  ? ? ? ? ? ? 64  LYS B O   
5610 C CB  . LYS B 73  ? 0.5228 0.5151 0.5141 -0.1251 -0.0184 0.0145  ? ? ? ? ? ? 64  LYS B CB  
5611 C CG  . LYS B 73  ? 0.6428 0.6378 0.6352 -0.1290 -0.0183 0.0149  ? ? ? ? ? ? 64  LYS B CG  
5612 C CD  . LYS B 73  ? 0.9365 0.9333 0.9297 -0.1291 -0.0184 0.0125  ? ? ? ? ? ? 64  LYS B CD  
5613 C CE  . LYS B 73  ? 1.1178 1.1173 1.1122 -0.1329 -0.0182 0.0130  ? ? ? ? ? ? 64  LYS B CE  
5614 N NZ  . LYS B 73  ? 1.1554 1.1531 1.1502 -0.1345 -0.0178 0.0168  ? ? ? ? ? ? 64  LYS B NZ  
5628 N N   . ARG B 74  ? 0.6299 0.6155 0.6207 -0.1245 -0.0178 0.0226  ? ? ? ? ? ? 65  ARG B N   
5629 C CA  . ARG B 74  ? 0.4314 0.4152 0.4225 -0.1259 -0.0175 0.0264  ? ? ? ? ? ? 65  ARG B CA  
5630 C C   . ARG B 74  ? 0.6521 0.6348 0.6427 -0.1267 -0.0173 0.0285  ? ? ? ? ? ? 65  ARG B C   
5631 O O   . ARG B 74  ? 0.7248 0.7082 0.7159 -0.1295 -0.0171 0.0305  ? ? ? ? ? ? 65  ARG B O   
5632 C CB  . ARG B 74  ? 0.3695 0.3501 0.3603 -0.1232 -0.0175 0.0278  ? ? ? ? ? ? 65  ARG B CB  
5633 C CG  . ARG B 74  ? 0.5243 0.5023 0.5151 -0.1240 -0.0172 0.0319  ? ? ? ? ? ? 65  ARG B CG  
5634 C CD  . ARG B 74  ? 0.5414 0.5167 0.5321 -0.1216 -0.0173 0.0331  ? ? ? ? ? ? 65  ARG B CD  
5635 N NE  . ARG B 74  ? 0.7965 0.7704 0.7876 -0.1233 -0.0171 0.0366  ? ? ? ? ? ? 65  ARG B NE  
5636 C CZ  . ARG B 74  ? 0.7290 0.6999 0.7194 -0.1226 -0.0169 0.0396  ? ? ? ? ? ? 65  ARG B CZ  
5637 N NH1 . ARG B 74  ? 0.9483 0.9173 0.9378 -0.1202 -0.0170 0.0398  ? ? ? ? ? ? 65  ARG B NH1 
5638 N NH2 . ARG B 74  ? 0.7232 0.6931 0.7139 -0.1243 -0.0167 0.0425  ? ? ? ? ? ? 65  ARG B NH2 
5652 N N   . TRP B 75  ? 0.5695 0.5505 0.5591 -0.1241 -0.0174 0.0282  ? ? ? ? ? ? 66  TRP B N   
5653 C CA  . TRP B 75  ? 0.5226 0.5020 0.5118 -0.1244 -0.0172 0.0304  ? ? ? ? ? ? 66  TRP B CA  
5654 C C   . TRP B 75  ? 0.5453 0.5275 0.5347 -0.1265 -0.0172 0.0292  ? ? ? ? ? ? 66  TRP B C   
5655 O O   . TRP B 75  ? 0.6745 0.6562 0.6639 -0.1278 -0.0170 0.0313  ? ? ? ? ? ? 66  TRP B O   
5656 C CB  . TRP B 75  ? 0.4460 0.4223 0.4342 -0.1207 -0.0172 0.0308  ? ? ? ? ? ? 66  TRP B CB  
5657 C CG  . TRP B 75  ? 0.5290 0.5021 0.5170 -0.1192 -0.0171 0.0333  ? ? ? ? ? ? 66  TRP B CG  
5658 C CD1 . TRP B 75  ? 0.4225 0.3944 0.4104 -0.1167 -0.0173 0.0325  ? ? ? ? ? ? 66  TRP B CD1 
5659 C CD2 . TRP B 75  ? 0.4980 0.4689 0.4861 -0.1201 -0.0168 0.0370  ? ? ? ? ? ? 66  TRP B CD2 
5660 N NE1 . TRP B 75  ? 0.5981 0.5672 0.5860 -0.1160 -0.0171 0.0355  ? ? ? ? ? ? 66  TRP B NE1 
5661 C CE2 . TRP B 75  ? 0.5578 0.5261 0.5456 -0.1181 -0.0168 0.0383  ? ? ? ? ? ? 66  TRP B CE2 
5662 C CE3 . TRP B 75  ? 0.4123 0.3831 0.4004 -0.1224 -0.0165 0.0392  ? ? ? ? ? ? 66  TRP B CE3 
5663 C CZ2 . TRP B 75  ? 0.6176 0.5833 0.6054 -0.1183 -0.0166 0.0418  ? ? ? ? ? ? 66  TRP B CZ2 
5664 C CZ3 . TRP B 75  ? 0.4691 0.4372 0.4571 -0.1226 -0.0162 0.0427  ? ? ? ? ? ? 66  TRP B CZ3 
5665 C CH2 . TRP B 75  ? 0.5855 0.5511 0.5733 -0.1206 -0.0163 0.0440  ? ? ? ? ? ? 66  TRP B CH2 
5676 N N   . LYS B 76  ? 0.5265 0.5115 0.5160 -0.1269 -0.0175 0.0259  ? ? ? ? ? ? 67  LYS B N   
5677 C CA  . LYS B 76  ? 0.5505 0.5385 0.5404 -0.1292 -0.0176 0.0247  ? ? ? ? ? ? 67  LYS B CA  
5678 C C   . LYS B 76  ? 0.5478 0.5375 0.5386 -0.1329 -0.0173 0.0266  ? ? ? ? ? ? 67  LYS B C   
5679 O O   . LYS B 76  ? 0.7186 0.7096 0.7098 -0.1350 -0.0172 0.0274  ? ? ? ? ? ? 67  LYS B O   
5680 C CB  . LYS B 76  ? 0.4573 0.4483 0.4472 -0.1290 -0.0180 0.0208  ? ? ? ? ? ? 67  LYS B CB  
5681 C CG  . LYS B 76  ? 0.8176 0.8079 0.8065 -0.1261 -0.0182 0.0187  ? ? ? ? ? ? 67  LYS B CG  
5682 C CD  . LYS B 76  ? 0.9414 0.9347 0.9302 -0.1260 -0.0186 0.0148  ? ? ? ? ? ? 67  LYS B CD  
5683 C CE  . LYS B 76  ? 0.9382 0.9308 0.9260 -0.1232 -0.0188 0.0127  ? ? ? ? ? ? 67  LYS B CE  
5684 N NZ  . LYS B 76  ? 1.0110 1.0038 0.9987 -0.1240 -0.0188 0.0136  ? ? ? ? ? ? 67  LYS B NZ  
5698 N N   . GLN B 77  ? 0.5991 0.5886 0.5904 -0.1336 -0.0172 0.0273  ? ? ? ? ? ? 68  GLN B N   
5699 C CA  . GLN B 77  ? 0.6584 0.6493 0.6506 -0.1369 -0.0169 0.0291  ? ? ? ? ? ? 68  GLN B CA  
5700 C C   . GLN B 77  ? 0.6284 0.6166 0.6204 -0.1374 -0.0165 0.0329  ? ? ? ? ? ? 68  GLN B C   
5701 O O   . GLN B 77  ? 0.7046 0.6940 0.6971 -0.1401 -0.0163 0.0345  ? ? ? ? ? ? 68  GLN B O   
5702 C CB  . GLN B 77  ? 0.7110 0.7026 0.7039 -0.1373 -0.0169 0.0284  ? ? ? ? ? ? 68  GLN B CB  
5703 C CG  . GLN B 77  ? 1.0424 1.0364 1.0363 -0.1410 -0.0167 0.0293  ? ? ? ? ? ? 68  GLN B CG  
5704 C CD  . GLN B 77  ? 1.2877 1.2827 1.2823 -0.1413 -0.0167 0.0281  ? ? ? ? ? ? 68  GLN B CD  
5705 O OE1 . GLN B 77  ? 1.2533 1.2469 1.2477 -0.1388 -0.0169 0.0271  ? ? ? ? ? ? 68  GLN B OE1 
5706 N NE2 . GLN B 77  ? 1.4183 1.4158 1.4139 -0.1444 -0.0165 0.0283  ? ? ? ? ? ? 68  GLN B NE2 
5715 N N   . LEU B 78  ? 0.4846 0.4694 0.4760 -0.1347 -0.0165 0.0343  ? ? ? ? ? ? 69  LEU B N   
5716 C CA  . LEU B 78  ? 0.3756 0.3575 0.3666 -0.1348 -0.0162 0.0380  ? ? ? ? ? ? 69  LEU B CA  
5717 C C   . LEU B 78  ? 0.5420 0.5235 0.5327 -0.1351 -0.0160 0.0389  ? ? ? ? ? ? 69  LEU B C   
5718 O O   . LEU B 78  ? 0.5789 0.5596 0.5697 -0.1366 -0.0157 0.0416  ? ? ? ? ? ? 69  LEU B O   
5719 C CB  . LEU B 78  ? 0.5224 0.5008 0.5128 -0.1317 -0.0162 0.0391  ? ? ? ? ? ? 69  LEU B CB  
5720 C CG  . LEU B 78  ? 0.5393 0.5173 0.5302 -0.1316 -0.0163 0.0394  ? ? ? ? ? ? 69  LEU B CG  
5721 C CD1 . LEU B 78  ? 0.5644 0.5392 0.5546 -0.1280 -0.0164 0.0398  ? ? ? ? ? ? 69  LEU B CD1 
5722 C CD2 . LEU B 78  ? 0.4857 0.4635 0.4770 -0.1343 -0.0159 0.0423  ? ? ? ? ? ? 69  LEU B CD2 
5734 N N   . VAL B 79  ? 0.4817 0.4639 0.4720 -0.1335 -0.0163 0.0366  ? ? ? ? ? ? 70  VAL B N   
5735 C CA  . VAL B 79  ? 0.5227 0.5047 0.5128 -0.1336 -0.0162 0.0372  ? ? ? ? ? ? 70  VAL B CA  
5736 C C   . VAL B 79  ? 0.5360 0.5215 0.5269 -0.1370 -0.0161 0.0367  ? ? ? ? ? ? 70  VAL B C   
5737 O O   . VAL B 79  ? 0.6414 0.6267 0.6325 -0.1383 -0.0159 0.0386  ? ? ? ? ? ? 70  VAL B O   
5738 C CB  . VAL B 79  ? 0.4437 0.4253 0.4332 -0.1308 -0.0165 0.0348  ? ? ? ? ? ? 70  VAL B CB  
5739 C CG1 . VAL B 79  ? 0.4769 0.4591 0.4663 -0.1313 -0.0164 0.0348  ? ? ? ? ? ? 70  VAL B CG1 
5740 C CG2 . VAL B 79  ? 0.3811 0.3588 0.3697 -0.1274 -0.0164 0.0358  ? ? ? ? ? ? 70  VAL B CG2 
5750 N N   . GLU B 80  ? 0.7094 0.6980 0.7008 -0.1383 -0.0164 0.0342  ? ? ? ? ? ? 71  GLU B N   
5751 C CA  . GLU B 80  ? 0.7316 0.7238 0.7238 -0.1415 -0.0164 0.0335  ? ? ? ? ? ? 71  GLU B CA  
5752 C C   . GLU B 80  ? 0.5601 0.5526 0.5530 -0.1443 -0.0160 0.0362  ? ? ? ? ? ? 71  GLU B C   
5753 O O   . GLU B 80  ? 0.6261 0.6202 0.6195 -0.1464 -0.0158 0.0371  ? ? ? ? ? ? 71  GLU B O   
5754 C CB  . GLU B 80  ? 0.7278 0.7233 0.7205 -0.1420 -0.0168 0.0301  ? ? ? ? ? ? 71  GLU B CB  
5755 C CG  . GLU B 80  ? 1.1804 1.1770 1.1726 -0.1404 -0.0172 0.0271  ? ? ? ? ? ? 71  GLU B CG  
5756 C CD  . GLU B 80  ? 1.4442 1.4426 1.4363 -0.1397 -0.0176 0.0238  ? ? ? ? ? ? 71  GLU B CD  
5757 O OE1 . GLU B 80  ? 1.5441 1.5443 1.5369 -0.1414 -0.0176 0.0234  ? ? ? ? ? ? 71  GLU B OE1 
5758 O OE2 . GLU B 80  ? 1.4612 1.4595 1.4526 -0.1374 -0.0179 0.0215  ? ? ? ? ? ? 71  GLU B OE2 
5765 N N   . LYS B 81  ? 0.5611 0.5522 0.5540 -0.1442 -0.0158 0.0375  ? ? ? ? ? ? 72  LYS B N   
5766 C CA  . LYS B 81  ? 0.5744 0.5655 0.5678 -0.1466 -0.0154 0.0403  ? ? ? ? ? ? 72  LYS B CA  
5767 C C   . LYS B 81  ? 0.6959 0.6842 0.6889 -0.1463 -0.0150 0.0435  ? ? ? ? ? ? 72  LYS B C   
5768 O O   . LYS B 81  ? 0.7813 0.7699 0.7746 -0.1486 -0.0147 0.0457  ? ? ? ? ? ? 72  LYS B O   
5769 C CB  . LYS B 81  ? 0.6293 0.6195 0.6229 -0.1465 -0.0153 0.0407  ? ? ? ? ? ? 72  LYS B CB  
5770 C CG  . LYS B 81  ? 0.9061 0.8996 0.9004 -0.1479 -0.0155 0.0381  ? ? ? ? ? ? 72  LYS B CG  
5771 C CD  . LYS B 81  ? 1.2103 1.2067 1.2055 -0.1515 -0.0152 0.0388  ? ? ? ? ? ? 72  LYS B CD  
5772 C CE  . LYS B 81  ? 1.3030 1.3025 1.2991 -0.1530 -0.0153 0.0366  ? ? ? ? ? ? 72  LYS B CE  
5773 N NZ  . LYS B 81  ? 1.2911 1.2933 1.2880 -0.1559 -0.0149 0.0373  ? ? ? ? ? ? 72  LYS B NZ  
5787 N N   . GLY B 82  ? 0.6304 0.6159 0.6226 -0.1435 -0.0151 0.0437  ? ? ? ? ? ? 73  GLY B N   
5788 C CA  . GLY B 82  ? 0.5977 0.5802 0.5894 -0.1428 -0.0148 0.0467  ? ? ? ? ? ? 73  GLY B CA  
5789 C C   . GLY B 82  ? 0.5680 0.5514 0.5599 -0.1439 -0.0147 0.0471  ? ? ? ? ? ? 73  GLY B C   
5790 O O   . GLY B 82  ? 0.5060 0.4925 0.4984 -0.1450 -0.0149 0.0450  ? ? ? ? ? ? 73  GLY B O   
5794 N N   . PRO B 83  ? 0.4755 0.4562 0.4670 -0.1435 -0.0143 0.0499  ? ? ? ? ? ? 74  PRO B N   
5795 C CA  . PRO B 83  ? 0.4754 0.4567 0.4671 -0.1446 -0.0141 0.0508  ? ? ? ? ? ? 74  PRO B CA  
5796 C C   . PRO B 83  ? 0.5608 0.5419 0.5524 -0.1426 -0.0143 0.0491  ? ? ? ? ? ? 74  PRO B C   
5797 O O   . PRO B 83  ? 0.6909 0.6725 0.6828 -0.1434 -0.0142 0.0497  ? ? ? ? ? ? 74  PRO B O   
5798 C CB  . PRO B 83  ? 0.4075 0.3857 0.3988 -0.1441 -0.0136 0.0542  ? ? ? ? ? ? 74  PRO B CB  
5799 C CG  . PRO B 83  ? 0.5304 0.5054 0.5209 -0.1420 -0.0138 0.0548  ? ? ? ? ? ? 74  PRO B CG  
5800 C CD  . PRO B 83  ? 0.5463 0.5233 0.5371 -0.1422 -0.0141 0.0525  ? ? ? ? ? ? 74  PRO B CD  
5808 N N   . GLN B 84  ? 0.5783 0.5586 0.5693 -0.1401 -0.0147 0.0471  ? ? ? ? ? ? 75  GLN B N   
5809 C CA  . GLN B 84  ? 0.5815 0.5615 0.5722 -0.1380 -0.0149 0.0454  ? ? ? ? ? ? 75  GLN B CA  
5810 C C   . GLN B 84  ? 0.6092 0.5932 0.6005 -0.1393 -0.0152 0.0423  ? ? ? ? ? ? 75  GLN B C   
5811 O O   . GLN B 84  ? 0.5928 0.5787 0.5843 -0.1397 -0.0156 0.0402  ? ? ? ? ? ? 75  GLN B O   
5812 C CB  . GLN B 84  ? 0.5464 0.5237 0.5362 -0.1345 -0.0151 0.0446  ? ? ? ? ? ? 75  GLN B CB  
5813 C CG  . GLN B 84  ? 0.4649 0.4416 0.4544 -0.1322 -0.0152 0.0430  ? ? ? ? ? ? 75  GLN B CG  
5814 C CD  . GLN B 84  ? 0.4814 0.4556 0.4707 -0.1314 -0.0148 0.0453  ? ? ? ? ? ? 75  GLN B CD  
5815 O OE1 . GLN B 84  ? 0.8646 0.8354 0.8533 -0.1299 -0.0146 0.0475  ? ? ? ? ? ? 75  GLN B OE1 
5816 N NE2 . GLN B 84  ? 0.5136 0.4895 0.5034 -0.1325 -0.0148 0.0447  ? ? ? ? ? ? 75  GLN B NE2 
5825 N N   . TYR B 85  ? 0.6829 0.6681 0.6747 -0.1399 -0.0152 0.0420  ? ? ? ? ? ? 76  TYR B N   
5826 C CA  . TYR B 85  ? 0.6493 0.6382 0.6416 -0.1410 -0.0156 0.0392  ? ? ? ? ? ? 76  TYR B CA  
5827 C C   . TYR B 85  ? 0.5094 0.4977 0.5015 -0.1391 -0.0158 0.0380  ? ? ? ? ? ? 76  TYR B C   
5828 O O   . TYR B 85  ? 0.6164 0.6014 0.6078 -0.1366 -0.0156 0.0391  ? ? ? ? ? ? 76  TYR B O   
5829 C CB  . TYR B 85  ? 0.6092 0.6011 0.6026 -0.1445 -0.0155 0.0400  ? ? ? ? ? ? 76  TYR B CB  
5830 C CG  . TYR B 85  ? 0.6585 0.6512 0.6522 -0.1466 -0.0153 0.0411  ? ? ? ? ? ? 76  TYR B CG  
5831 C CD1 . TYR B 85  ? 0.6197 0.6150 0.6136 -0.1476 -0.0156 0.0390  ? ? ? ? ? ? 76  TYR B CD1 
5832 C CD2 . TYR B 85  ? 0.5853 0.5760 0.5790 -0.1475 -0.0148 0.0444  ? ? ? ? ? ? 76  TYR B CD2 
5833 C CE1 . TYR B 85  ? 0.6247 0.6207 0.6190 -0.1495 -0.0154 0.0401  ? ? ? ? ? ? 76  TYR B CE1 
5834 C CE2 . TYR B 85  ? 0.7087 0.7002 0.7026 -0.1494 -0.0146 0.0455  ? ? ? ? ? ? 76  TYR B CE2 
5835 C CZ  . TYR B 85  ? 0.7526 0.7466 0.7468 -0.1504 -0.0149 0.0433  ? ? ? ? ? ? 76  TYR B CZ  
5836 O OH  . TYR B 85  ? 0.7217 0.7164 0.7162 -0.1515 -0.0146 0.0442  ? ? ? ? ? ? 76  TYR B OH  
5846 N N   . GLY B 86  ? 0.5481 0.5397 0.5408 -0.1402 -0.0161 0.0357  ? ? ? ? ? ? 77  GLY B N   
5847 C CA  . GLY B 86  ? 0.5268 0.5183 0.5194 -0.1387 -0.0163 0.0346  ? ? ? ? ? ? 77  GLY B CA  
5848 C C   . GLY B 86  ? 0.6533 0.6434 0.6449 -0.1356 -0.0166 0.0324  ? ? ? ? ? ? 77  GLY B C   
5849 O O   . GLY B 86  ? 0.6785 0.6689 0.6696 -0.1349 -0.0168 0.0309  ? ? ? ? ? ? 77  GLY B O   
5853 N N   . THR B 87  ? 0.5738 0.5625 0.5652 -0.1336 -0.0165 0.0322  ? ? ? ? ? ? 78  THR B N   
5854 C CA  . THR B 87  ? 0.4935 0.4811 0.4840 -0.1306 -0.0168 0.0300  ? ? ? ? ? ? 78  THR B CA  
5855 C C   . THR B 87  ? 0.6358 0.6197 0.6253 -0.1281 -0.0165 0.0311  ? ? ? ? ? ? 78  THR B C   
5856 O O   . THR B 87  ? 0.6905 0.6740 0.6792 -0.1260 -0.0168 0.0291  ? ? ? ? ? ? 78  THR B O   
5857 C CB  . THR B 87  ? 0.5766 0.5633 0.5671 -0.1292 -0.0167 0.0298  ? ? ? ? ? ? 78  THR B CB  
5858 O OG1 . THR B 87  ? 0.6457 0.6291 0.6362 -0.1284 -0.0161 0.0329  ? ? ? ? ? ? 78  THR B OG1 
5859 C CG2 . THR B 87  ? 0.6616 0.6519 0.6531 -0.1316 -0.0170 0.0286  ? ? ? ? ? ? 78  THR B CG2 
5867 N N   . VAL B 88  ? 0.5822 0.5635 0.5717 -0.1283 -0.0161 0.0343  ? ? ? ? ? ? 79  VAL B N   
5868 C CA  . VAL B 88  ? 0.5728 0.5506 0.5614 -0.1259 -0.0159 0.0356  ? ? ? ? ? ? 79  VAL B CA  
5869 C C   . VAL B 88  ? 0.5720 0.5510 0.5606 -0.1266 -0.0161 0.0347  ? ? ? ? ? ? 79  VAL B C   
5870 O O   . VAL B 88  ? 0.6626 0.6399 0.6505 -0.1242 -0.0162 0.0341  ? ? ? ? ? ? 79  VAL B O   
5871 C CB  . VAL B 88  ? 0.5461 0.5209 0.5348 -0.1261 -0.0153 0.0393  ? ? ? ? ? ? 79  VAL B CB  
5872 C CG1 . VAL B 88  ? 0.4608 0.4325 0.4488 -0.1242 -0.0152 0.0408  ? ? ? ? ? ? 79  VAL B CG1 
5873 C CG2 . VAL B 88  ? 0.4769 0.4499 0.4656 -0.1247 -0.0151 0.0402  ? ? ? ? ? ? 79  VAL B CG2 
5883 N N   . GLU B 89  ? 0.5182 0.5002 0.5076 -0.1297 -0.0162 0.0345  ? ? ? ? ? ? 80  GLU B N   
5884 C CA  . GLU B 89  ? 0.5470 0.5305 0.5364 -0.1306 -0.0164 0.0334  ? ? ? ? ? ? 80  GLU B CA  
5885 C C   . GLU B 89  ? 0.5746 0.5596 0.5636 -0.1290 -0.0169 0.0298  ? ? ? ? ? ? 80  GLU B C   
5886 O O   . GLU B 89  ? 0.6311 0.6155 0.6196 -0.1276 -0.0170 0.0288  ? ? ? ? ? ? 80  GLU B O   
5887 C CB  . GLU B 89  ? 0.5252 0.5120 0.5156 -0.1343 -0.0164 0.0336  ? ? ? ? ? ? 80  GLU B CB  
5888 C CG  . GLU B 89  ? 0.5198 0.5082 0.5104 -0.1354 -0.0166 0.0327  ? ? ? ? ? ? 80  GLU B CG  
5889 C CD  . GLU B 89  ? 0.7148 0.7069 0.7064 -0.1390 -0.0166 0.0324  ? ? ? ? ? ? 80  GLU B CD  
5890 O OE1 . GLU B 89  ? 0.7837 0.7779 0.7758 -0.1404 -0.0167 0.0318  ? ? ? ? ? ? 80  GLU B OE1 
5891 O OE2 . GLU B 89  ? 0.5713 0.5641 0.5632 -0.1404 -0.0166 0.0327  ? ? ? ? ? ? 80  GLU B OE2 
5898 N N   . ARG B 90  ? 0.5897 0.5768 0.5788 -0.1292 -0.0172 0.0278  ? ? ? ? ? ? 81  ARG B N   
5899 C CA  . ARG B 90  ? 0.7501 0.7389 0.7388 -0.1278 -0.0176 0.0242  ? ? ? ? ? ? 81  ARG B CA  
5900 C C   . ARG B 90  ? 0.6400 0.6255 0.6275 -0.1240 -0.0176 0.0238  ? ? ? ? ? ? 81  ARG B C   
5901 O O   . ARG B 90  ? 0.7657 0.7516 0.7526 -0.1224 -0.0178 0.0215  ? ? ? ? ? ? 81  ARG B O   
5902 C CB  . ARG B 90  ? 0.8325 0.8240 0.8215 -0.1289 -0.0179 0.0224  ? ? ? ? ? ? 81  ARG B CB  
5903 C CG  . ARG B 90  ? 1.0698 1.0631 1.0582 -0.1275 -0.0184 0.0187  ? ? ? ? ? ? 81  ARG B CG  
5904 C CD  . ARG B 90  ? 1.3277 1.3245 1.3166 -0.1293 -0.0188 0.0168  ? ? ? ? ? ? 81  ARG B CD  
5905 N NE  . ARG B 90  ? 1.5018 1.4975 1.4909 -0.1287 -0.0187 0.0178  ? ? ? ? ? ? 81  ARG B NE  
5906 C CZ  . ARG B 90  ? 1.4634 1.4600 1.4534 -0.1309 -0.0185 0.0197  ? ? ? ? ? ? 81  ARG B CZ  
5907 N NH1 . ARG B 90  ? 1.4872 1.4859 1.4782 -0.1339 -0.0185 0.0207  ? ? ? ? ? ? 81  ARG B NH1 
5908 N NH2 . ARG B 90  ? 1.3659 1.3615 1.3562 -0.1301 -0.0184 0.0204  ? ? ? ? ? ? 81  ARG B NH2 
5922 N N   . ALA B 91  ? 0.5541 0.5366 0.5413 -0.1224 -0.0172 0.0260  ? ? ? ? ? ? 82  ALA B N   
5923 C CA  . ALA B 91  ? 0.4026 0.3818 0.3889 -0.1187 -0.0171 0.0259  ? ? ? ? ? ? 82  ALA B CA  
5924 C C   . ALA B 91  ? 0.4770 0.4543 0.4629 -0.1176 -0.0170 0.0268  ? ? ? ? ? ? 82  ALA B C   
5925 O O   . ALA B 91  ? 0.6423 0.6187 0.6275 -0.1149 -0.0171 0.0252  ? ? ? ? ? ? 82  ALA B O   
5926 C CB  . ALA B 91  ? 0.3727 0.3490 0.3589 -0.1177 -0.0166 0.0284  ? ? ? ? ? ? 82  ALA B CB  
5932 N N   . TRP B 92  ? 0.5572 0.5341 0.5436 -0.1196 -0.0168 0.0293  ? ? ? ? ? ? 83  TRP B N   
5933 C CA  . TRP B 92  ? 0.5237 0.4991 0.5100 -0.1188 -0.0167 0.0303  ? ? ? ? ? ? 83  TRP B CA  
5934 C C   . TRP B 92  ? 0.5318 0.5097 0.5181 -0.1190 -0.0171 0.0274  ? ? ? ? ? ? 83  TRP B C   
5935 O O   . TRP B 92  ? 0.6060 0.5826 0.5918 -0.1168 -0.0172 0.0267  ? ? ? ? ? ? 83  TRP B O   
5936 C CB  . TRP B 92  ? 0.4826 0.4575 0.4695 -0.1214 -0.0164 0.0334  ? ? ? ? ? ? 83  TRP B CB  
5937 C CG  . TRP B 92  ? 0.5645 0.5371 0.5512 -0.1205 -0.0163 0.0353  ? ? ? ? ? ? 83  TRP B CG  
5938 C CD1 . TRP B 92  ? 0.4676 0.4390 0.4538 -0.1180 -0.0165 0.0341  ? ? ? ? ? ? 83  TRP B CD1 
5939 C CD2 . TRP B 92  ? 0.5250 0.4961 0.5120 -0.1220 -0.0160 0.0385  ? ? ? ? ? ? 83  TRP B CD2 
5940 N NE1 . TRP B 92  ? 0.4499 0.4193 0.4361 -0.1179 -0.0163 0.0365  ? ? ? ? ? ? 83  TRP B NE1 
5941 C CE2 . TRP B 92  ? 0.5656 0.5348 0.5523 -0.1204 -0.0160 0.0392  ? ? ? ? ? ? 83  TRP B CE2 
5942 C CE3 . TRP B 92  ? 0.5255 0.4969 0.5130 -0.1246 -0.0157 0.0409  ? ? ? ? ? ? 83  TRP B CE3 
5943 C CZ2 . TRP B 92  ? 0.5912 0.5586 0.5780 -0.1212 -0.0158 0.0422  ? ? ? ? ? ? 83  TRP B CZ2 
5944 C CZ3 . TRP B 92  ? 0.6493 0.6188 0.6368 -0.1255 -0.0154 0.0439  ? ? ? ? ? ? 83  TRP B CZ3 
5945 C CH2 . TRP B 92  ? 0.5028 0.4704 0.4900 -0.1238 -0.0155 0.0445  ? ? ? ? ? ? 83  TRP B CH2 
5956 N N   . CYS B 93  ? 0.4927 0.4742 0.4796 -0.1217 -0.0174 0.0257  ? ? ? ? ? ? 84  CYS B N   
5957 C CA  . CYS B 93  ? 0.5497 0.5339 0.5368 -0.1222 -0.0177 0.0228  ? ? ? ? ? ? 84  CYS B CA  
5958 C C   . CYS B 93  ? 0.6070 0.5912 0.5932 -0.1192 -0.0180 0.0197  ? ? ? ? ? ? 84  CYS B C   
5959 O O   . CYS B 93  ? 0.6729 0.6581 0.6590 -0.1185 -0.0183 0.0176  ? ? ? ? ? ? 84  CYS B O   
5960 C CB  . CYS B 93  ? 0.5572 0.5453 0.5451 -0.1257 -0.0179 0.0217  ? ? ? ? ? ? 84  CYS B CB  
5961 S SG  . CYS B 93  ? 0.9529 0.9418 0.9419 -0.1292 -0.0176 0.0246  ? ? ? ? ? ? 84  CYS B SG  
5967 N N   . ALA B 94  ? 0.5729 0.5561 0.5586 -0.1176 -0.0180 0.0194  ? ? ? ? ? ? 85  ALA B N   
5968 C CA  . ALA B 94  ? 0.5246 0.5075 0.5093 -0.1146 -0.0182 0.0166  ? ? ? ? ? ? 85  ALA B CA  
5969 C C   . ALA B 94  ? 0.5880 0.5681 0.5720 -0.1115 -0.0181 0.0169  ? ? ? ? ? ? 85  ALA B C   
5970 O O   . ALA B 94  ? 0.6079 0.5885 0.5914 -0.1094 -0.0183 0.0143  ? ? ? ? ? ? 85  ALA B O   
5971 C CB  . ALA B 94  ? 0.4412 0.4232 0.4255 -0.1134 -0.0181 0.0167  ? ? ? ? ? ? 85  ALA B CB  
5977 N N   . PHE B 95  ? 0.6846 0.6619 0.6688 -0.1112 -0.0177 0.0202  ? ? ? ? ? ? 86  PHE B N   
5978 C CA  . PHE B 95  ? 0.5361 0.5106 0.5198 -0.1084 -0.0176 0.0209  ? ? ? ? ? ? 86  PHE B CA  
5979 C C   . PHE B 95  ? 0.6032 0.5795 0.5872 -0.1088 -0.0179 0.0191  ? ? ? ? ? ? 86  PHE B C   
5980 O O   . PHE B 95  ? 0.7687 0.7442 0.7522 -0.1060 -0.0180 0.0175  ? ? ? ? ? ? 86  PHE B O   
5981 C CB  . PHE B 95  ? 0.5484 0.5201 0.5324 -0.1088 -0.0172 0.0249  ? ? ? ? ? ? 86  PHE B CB  
5982 C CG  . PHE B 95  ? 0.6094 0.5780 0.5929 -0.1059 -0.0171 0.0260  ? ? ? ? ? ? 86  PHE B CG  
5983 C CD1 . PHE B 95  ? 0.7389 0.7069 0.7218 -0.1026 -0.0173 0.0238  ? ? ? ? ? ? 86  PHE B CD1 
5984 C CD2 . PHE B 95  ? 0.6293 0.5957 0.6131 -0.1064 -0.0169 0.0294  ? ? ? ? ? ? 86  PHE B CD2 
5985 C CE1 . PHE B 95  ? 0.8047 0.7699 0.7871 -0.0999 -0.0172 0.0249  ? ? ? ? ? ? 86  PHE B CE1 
5986 C CE2 . PHE B 95  ? 0.7229 0.6866 0.7064 -0.1037 -0.0169 0.0305  ? ? ? ? ? ? 86  PHE B CE2 
5987 C CZ  . PHE B 95  ? 0.6334 0.5964 0.6162 -0.1005 -0.0170 0.0283  ? ? ? ? ? ? 86  PHE B CZ  
5997 N N   . MET B 96  ? 0.4947 0.4734 0.4796 -0.1122 -0.0180 0.0193  ? ? ? ? ? ? 87  MET B N   
5998 C CA  . MET B 96  ? 0.6067 0.5873 0.5921 -0.1128 -0.0182 0.0175  ? ? ? ? ? ? 87  MET B CA  
5999 C C   . MET B 96  ? 0.6532 0.6364 0.6382 -0.1122 -0.0186 0.0135  ? ? ? ? ? ? 87  MET B C   
6000 O O   . MET B 96  ? 0.8177 0.8015 0.8026 -0.1109 -0.0187 0.0115  ? ? ? ? ? ? 87  MET B O   
6001 C CB  . MET B 96  ? 0.5838 0.5663 0.5703 -0.1167 -0.0181 0.0189  ? ? ? ? ? ? 87  MET B CB  
6002 C CG  . MET B 96  ? 0.5394 0.5195 0.5262 -0.1172 -0.0178 0.0226  ? ? ? ? ? ? 87  MET B CG  
6003 S SD  . MET B 96  ? 0.7658 0.7444 0.7526 -0.1186 -0.0175 0.0259  ? ? ? ? ? ? 87  MET B SD  
6004 C CE  . MET B 96  ? 0.6773 0.6513 0.6636 -0.1160 -0.0172 0.0291  ? ? ? ? ? ? 87  MET B CE  
6014 N N   . SER B 97  ? 0.5993 0.5843 0.5841 -0.1131 -0.0187 0.0122  ? ? ? ? ? ? 88  SER B N   
6015 C CA  . SER B 97  ? 0.6788 0.6664 0.6632 -0.1126 -0.0191 0.0084  ? ? ? ? ? ? 88  SER B CA  
6016 C C   . SER B 97  ? 0.7111 0.6968 0.6944 -0.1085 -0.0191 0.0067  ? ? ? ? ? ? 88  SER B C   
6017 O O   . SER B 97  ? 0.7485 0.7358 0.7314 -0.1075 -0.0194 0.0035  ? ? ? ? ? ? 88  SER B O   
6018 C CB  . SER B 97  ? 0.6485 0.6379 0.6329 -0.1141 -0.0192 0.0077  ? ? ? ? ? ? 88  SER B CB  
6019 O OG  . SER B 97  ? 0.7164 0.7077 0.7018 -0.1179 -0.0192 0.0091  ? ? ? ? ? ? 88  SER B OG  
6025 N N   . GLU B 98  ? 0.5178 0.5001 0.5006 -0.1061 -0.0188 0.0088  ? ? ? ? ? ? 89  GLU B N   
6026 C CA  . GLU B 98  ? 0.5590 0.5392 0.5408 -0.1021 -0.0188 0.0076  ? ? ? ? ? ? 89  GLU B CA  
6027 C C   . GLU B 98  ? 0.6235 0.6034 0.6054 -0.1008 -0.0188 0.0069  ? ? ? ? ? ? 89  GLU B C   
6028 O O   . GLU B 98  ? 0.7382 0.7185 0.7195 -0.0985 -0.0190 0.0041  ? ? ? ? ? ? 89  GLU B O   
6029 C CB  . GLU B 98  ? 0.5722 0.5487 0.5535 -0.1001 -0.0184 0.0105  ? ? ? ? ? ? 89  GLU B CB  
6030 C CG  . GLU B 98  ? 0.4971 0.4709 0.4775 -0.0958 -0.0183 0.0099  ? ? ? ? ? ? 89  GLU B CG  
6031 C CD  . GLU B 98  ? 0.7114 0.6830 0.6921 -0.0947 -0.0181 0.0120  ? ? ? ? ? ? 89  GLU B CD  
6032 O OE1 . GLU B 98  ? 0.6340 0.6056 0.6156 -0.0972 -0.0181 0.0143  ? ? ? ? ? ? 89  GLU B OE1 
6033 O OE2 . GLU B 98  ? 0.6665 0.6364 0.6467 -0.0912 -0.0181 0.0113  ? ? ? ? ? ? 89  GLU B OE2 
6040 N N   . ALA B 99  ? 0.5131 0.4923 0.4959 -0.1024 -0.0187 0.0093  ? ? ? ? ? ? 90  ALA B N   
6041 C CA  . ALA B 99  ? 0.4880 0.4670 0.4712 -0.1014 -0.0188 0.0089  ? ? ? ? ? ? 90  ALA B CA  
6042 C C   . ALA B 99  ? 0.5392 0.5216 0.5227 -0.1026 -0.0191 0.0054  ? ? ? ? ? ? 90  ALA B C   
6043 O O   . ALA B 99  ? 0.5453 0.5279 0.5286 -0.1005 -0.0192 0.0034  ? ? ? ? ? ? 90  ALA B O   
6044 C CB  . ALA B 99  ? 0.4337 0.4115 0.4178 -0.1034 -0.0186 0.0122  ? ? ? ? ? ? 90  ALA B CB  
6050 N N   . GLU B 100 ? 0.4990 0.4843 0.4829 -0.1058 -0.0193 0.0046  ? ? ? ? ? ? 91  GLU B N   
6051 C CA  . GLU B 100 ? 0.5549 0.5436 0.5391 -0.1072 -0.0196 0.0014  ? ? ? ? ? ? 91  GLU B CA  
6052 C C   . GLU B 100 ? 0.5733 0.5628 0.5565 -0.1046 -0.0198 -0.0022 ? ? ? ? ? ? 91  GLU B C   
6053 O O   . GLU B 100 ? 0.5914 0.5825 0.5746 -0.1039 -0.0200 -0.0050 ? ? ? ? ? ? 91  GLU B O   
6054 C CB  . GLU B 100 ? 0.4299 0.4215 0.4149 -0.1112 -0.0197 0.0015  ? ? ? ? ? ? 91  GLU B CB  
6055 C CG  . GLU B 100 ? 0.7596 0.7511 0.7457 -0.1141 -0.0194 0.0046  ? ? ? ? ? ? 91  GLU B CG  
6056 C CD  . GLU B 100 ? 1.0079 1.0016 0.9946 -0.1177 -0.0195 0.0053  ? ? ? ? ? ? 91  GLU B CD  
6057 O OE1 . GLU B 100 ? 0.8803 0.8753 0.8665 -0.1180 -0.0197 0.0039  ? ? ? ? ? ? 91  GLU B OE1 
6058 O OE2 . GLU B 100 ? 1.0231 1.0173 1.0108 -0.1204 -0.0193 0.0074  ? ? ? ? ? ? 91  GLU B OE2 
6065 N N   . LYS B 101 ? 0.5667 0.5551 0.5490 -0.1031 -0.0198 -0.0022 ? ? ? ? ? ? 92  LYS B N   
6066 C CA  . LYS B 101 ? 0.5922 0.5812 0.5733 -0.1006 -0.0200 -0.0055 ? ? ? ? ? ? 92  LYS B CA  
6067 C C   . LYS B 101 ? 0.5678 0.5545 0.5482 -0.0966 -0.0199 -0.0062 ? ? ? ? ? ? 92  LYS B C   
6068 O O   . LYS B 101 ? 0.6440 0.6319 0.6239 -0.0949 -0.0201 -0.0094 ? ? ? ? ? ? 92  LYS B O   
6069 C CB  . LYS B 101 ? 0.6238 0.6122 0.6042 -0.1002 -0.0199 -0.0051 ? ? ? ? ? ? 92  LYS B CB  
6070 C CG  . LYS B 101 ? 0.6247 0.6158 0.6056 -0.1039 -0.0202 -0.0052 ? ? ? ? ? ? 92  LYS B CG  
6071 C CD  . LYS B 101 ? 0.7492 0.7393 0.7296 -0.1035 -0.0201 -0.0042 ? ? ? ? ? ? 92  LYS B CD  
6072 C CE  . LYS B 101 ? 0.7078 0.7007 0.6890 -0.1071 -0.0203 -0.0041 ? ? ? ? ? ? 92  LYS B CE  
6073 N NZ  . LYS B 101 ? 0.7820 0.7737 0.7628 -0.1069 -0.0201 -0.0028 ? ? ? ? ? ? 92  LYS B NZ  
6087 N N   . VAL B 102 ? 0.5538 0.5372 0.5343 -0.0951 -0.0195 -0.0031 ? ? ? ? ? ? 93  VAL B N   
6088 C CA  . VAL B 102 ? 0.5629 0.5440 0.5429 -0.0913 -0.0194 -0.0034 ? ? ? ? ? ? 93  VAL B CA  
6089 C C   . VAL B 102 ? 0.6159 0.5985 0.5967 -0.0916 -0.0196 -0.0048 ? ? ? ? ? ? 93  VAL B C   
6090 O O   . VAL B 102 ? 0.5930 0.5755 0.5734 -0.0888 -0.0196 -0.0070 ? ? ? ? ? ? 93  VAL B O   
6091 C CB  . VAL B 102 ? 0.5944 0.5718 0.5745 -0.0901 -0.0190 0.0005  ? ? ? ? ? ? 93  VAL B CB  
6092 C CG1 . VAL B 102 ? 0.3991 0.3744 0.3790 -0.0865 -0.0190 0.0005  ? ? ? ? ? ? 93  VAL B CG1 
6093 C CG2 . VAL B 102 ? 0.5265 0.5023 0.5058 -0.0891 -0.0188 0.0017  ? ? ? ? ? ? 93  VAL B CG2 
6103 N N   . SER B 103 ? 0.5303 0.5143 0.5123 -0.0950 -0.0196 -0.0035 ? ? ? ? ? ? 94  SER B N   
6104 C CA  . SER B 103 ? 0.4912 0.4766 0.4741 -0.0957 -0.0197 -0.0047 ? ? ? ? ? ? 94  SER B CA  
6105 C C   . SER B 103 ? 0.5468 0.5352 0.5293 -0.0955 -0.0200 -0.0091 ? ? ? ? ? ? 94  SER B C   
6106 O O   . SER B 103 ? 0.6585 0.6473 0.6411 -0.0936 -0.0201 -0.0111 ? ? ? ? ? ? 94  SER B O   
6107 C CB  . SER B 103 ? 0.4657 0.4524 0.4499 -0.0997 -0.0197 -0.0026 ? ? ? ? ? ? 94  SER B CB  
6108 O OG  . SER B 103 ? 0.5315 0.5202 0.5166 -0.1007 -0.0198 -0.0042 ? ? ? ? ? ? 94  SER B OG  
6114 N N   . GLU B 104 ? 0.5363 0.5270 0.5185 -0.0973 -0.0202 -0.0105 ? ? ? ? ? ? 95  GLU B N   
6115 C CA  . GLU B 104 ? 0.5678 0.5614 0.5495 -0.0974 -0.0205 -0.0146 ? ? ? ? ? ? 95  GLU B CA  
6116 C C   . GLU B 104 ? 0.5344 0.5269 0.5149 -0.0932 -0.0205 -0.0170 ? ? ? ? ? ? 95  GLU B C   
6117 O O   . GLU B 104 ? 0.6417 0.6357 0.6220 -0.0920 -0.0207 -0.0202 ? ? ? ? ? ? 95  GLU B O   
6118 C CB  . GLU B 104 ? 0.5548 0.5507 0.5363 -0.1001 -0.0208 -0.0154 ? ? ? ? ? ? 95  GLU B CB  
6119 C CG  . GLU B 104 ? 1.0494 1.0486 1.0305 -0.1004 -0.0211 -0.0196 ? ? ? ? ? ? 95  GLU B CG  
6120 C CD  . GLU B 104 ? 1.3527 1.3540 1.3349 -0.1017 -0.0212 -0.0212 ? ? ? ? ? ? 95  GLU B CD  
6121 O OE1 . GLU B 104 ? 1.3696 1.3709 1.3530 -0.1041 -0.0211 -0.0189 ? ? ? ? ? ? 95  GLU B OE1 
6122 O OE2 . GLU B 104 ? 1.3613 1.3642 1.3430 -0.1004 -0.0214 -0.0247 ? ? ? ? ? ? 95  GLU B OE2 
6129 N N   . LEU B 105 ? 0.5432 0.5330 0.5228 -0.0909 -0.0203 -0.0154 ? ? ? ? ? ? 96  LEU B N   
6130 C CA  . LEU B 105 ? 0.5103 0.4988 0.4886 -0.0868 -0.0203 -0.0174 ? ? ? ? ? ? 96  LEU B CA  
6131 C C   . LEU B 105 ? 0.6590 0.6464 0.6376 -0.0842 -0.0202 -0.0179 ? ? ? ? ? ? 96  LEU B C   
6132 O O   . LEU B 105 ? 0.6657 0.6539 0.6436 -0.0818 -0.0203 -0.0211 ? ? ? ? ? ? 96  LEU B O   
6133 C CB  . LEU B 105 ? 0.5141 0.4995 0.4916 -0.0850 -0.0200 -0.0150 ? ? ? ? ? ? 96  LEU B CB  
6134 C CG  . LEU B 105 ? 0.6550 0.6408 0.6311 -0.0837 -0.0201 -0.0170 ? ? ? ? ? ? 96  LEU B CG  
6135 C CD1 . LEU B 105 ? 0.7176 0.7064 0.6940 -0.0874 -0.0204 -0.0179 ? ? ? ? ? ? 96  LEU B CD1 
6136 C CD2 . LEU B 105 ? 0.6172 0.5998 0.5928 -0.0817 -0.0197 -0.0144 ? ? ? ? ? ? 96  LEU B CD2 
6148 N N   . HIS B 106 ? 0.5501 0.5357 0.5297 -0.0846 -0.0200 -0.0148 ? ? ? ? ? ? 97  HIS B N   
6149 C CA  . HIS B 106 ? 0.5249 0.5094 0.5050 -0.0821 -0.0200 -0.0150 ? ? ? ? ? ? 97  HIS B CA  
6150 C C   . HIS B 106 ? 0.5559 0.5433 0.5368 -0.0834 -0.0202 -0.0177 ? ? ? ? ? ? 97  HIS B C   
6151 O O   . HIS B 106 ? 0.6659 0.6531 0.6469 -0.0809 -0.0202 -0.0193 ? ? ? ? ? ? 97  HIS B O   
6152 C CB  . HIS B 106 ? 0.3804 0.3622 0.3613 -0.0823 -0.0197 -0.0109 ? ? ? ? ? ? 97  HIS B CB  
6153 C CG  . HIS B 106 ? 0.4985 0.4769 0.4784 -0.0794 -0.0195 -0.0088 ? ? ? ? ? ? 97  HIS B CG  
6154 N ND1 . HIS B 106 ? 0.6746 0.6519 0.6539 -0.0800 -0.0193 -0.0072 ? ? ? ? ? ? 97  HIS B ND1 
6155 C CD2 . HIS B 106 ? 0.4960 0.4719 0.4757 -0.0757 -0.0193 -0.0080 ? ? ? ? ? ? 97  HIS B CD2 
6156 C CE1 . HIS B 106 ? 0.5400 0.5143 0.5187 -0.0769 -0.0191 -0.0055 ? ? ? ? ? ? 97  HIS B CE1 
6157 N NE2 . HIS B 106 ? 0.6175 0.5907 0.5963 -0.0743 -0.0191 -0.0059 ? ? ? ? ? ? 97  HIS B NE2 
6166 N N   . LEU B 107 ? 0.5741 0.5642 0.5556 -0.0872 -0.0204 -0.0183 ? ? ? ? ? ? 98  LEU B N   
6167 C CA  . LEU B 107 ? 0.5883 0.5813 0.5706 -0.0886 -0.0206 -0.0210 ? ? ? ? ? ? 98  LEU B CA  
6168 C C   . LEU B 107 ? 0.5774 0.5722 0.5586 -0.0867 -0.0208 -0.0254 ? ? ? ? ? ? 98  LEU B C   
6169 O O   . LEU B 107 ? 0.7125 0.7090 0.6941 -0.0862 -0.0209 -0.0281 ? ? ? ? ? ? 98  LEU B O   
6170 C CB  . LEU B 107 ? 0.4701 0.4654 0.4534 -0.0932 -0.0206 -0.0202 ? ? ? ? ? ? 98  LEU B CB  
6171 C CG  . LEU B 107 ? 0.5651 0.5594 0.5498 -0.0954 -0.0205 -0.0166 ? ? ? ? ? ? 98  LEU B CG  
6172 C CD1 . LEU B 107 ? 0.5346 0.5312 0.5201 -0.0999 -0.0205 -0.0159 ? ? ? ? ? ? 98  LEU B CD1 
6173 C CD2 . LEU B 107 ? 0.5535 0.5476 0.5393 -0.0944 -0.0204 -0.0169 ? ? ? ? ? ? 98  LEU B CD2 
6185 N N   . GLU B 108 ? 0.5431 0.5375 0.5229 -0.0858 -0.0208 -0.0260 ? ? ? ? ? ? 99  GLU B N   
6186 C CA  . GLU B 108 ? 0.6112 0.6070 0.5897 -0.0836 -0.0210 -0.0300 ? ? ? ? ? ? 99  GLU B CA  
6187 C C   . GLU B 108 ? 0.6634 0.6572 0.6413 -0.0791 -0.0208 -0.0309 ? ? ? ? ? ? 99  GLU B C   
6188 O O   . GLU B 108 ? 0.7573 0.7525 0.7346 -0.0772 -0.0209 -0.0345 ? ? ? ? ? ? 99  GLU B O   
6189 C CB  . GLU B 108 ? 0.6912 0.6870 0.6684 -0.0839 -0.0211 -0.0302 ? ? ? ? ? ? 99  GLU B CB  
6190 C CG  . GLU B 108 ? 0.9774 0.9757 0.9551 -0.0882 -0.0213 -0.0299 ? ? ? ? ? ? 99  GLU B CG  
6191 C CD  . GLU B 108 ? 1.2459 1.2442 1.2225 -0.0883 -0.0214 -0.0300 ? ? ? ? ? ? 99  GLU B CD  
6192 O OE1 . GLU B 108 ? 1.2119 1.2083 1.1873 -0.0850 -0.0213 -0.0304 ? ? ? ? ? ? 99  GLU B OE1 
6193 O OE2 . GLU B 108 ? 1.2694 1.2695 1.2463 -0.0916 -0.0216 -0.0296 ? ? ? ? ? ? 99  GLU B OE2 
6200 N N   . VAL B 109 ? 0.5545 0.5451 0.5325 -0.0773 -0.0205 -0.0278 ? ? ? ? ? ? 100 VAL B N   
6201 C CA  . VAL B 109 ? 0.4977 0.4863 0.4754 -0.0730 -0.0203 -0.0283 ? ? ? ? ? ? 100 VAL B CA  
6202 C C   . VAL B 109 ? 0.6061 0.5960 0.5849 -0.0728 -0.0204 -0.0298 ? ? ? ? ? ? 100 VAL B C   
6203 O O   . VAL B 109 ? 0.6921 0.6827 0.6704 -0.0701 -0.0205 -0.0329 ? ? ? ? ? ? 100 VAL B O   
6204 C CB  . VAL B 109 ? 0.5148 0.4997 0.4925 -0.0715 -0.0200 -0.0242 ? ? ? ? ? ? 100 VAL B CB  
6205 C CG1 . VAL B 109 ? 0.5410 0.5240 0.5184 -0.0670 -0.0199 -0.0248 ? ? ? ? ? ? 100 VAL B CG1 
6206 C CG2 . VAL B 109 ? 0.4520 0.4356 0.4287 -0.0716 -0.0199 -0.0227 ? ? ? ? ? ? 100 VAL B CG2 
6216 N N   . LYS B 110 ? 0.4766 0.4669 0.4569 -0.0757 -0.0205 -0.0277 ? ? ? ? ? ? 101 LYS B N   
6217 C CA  . LYS B 110 ? 0.5764 0.5682 0.5581 -0.0761 -0.0205 -0.0290 ? ? ? ? ? ? 101 LYS B CA  
6218 C C   . LYS B 110 ? 0.6524 0.6475 0.6339 -0.0765 -0.0208 -0.0335 ? ? ? ? ? ? 101 LYS B C   
6219 O O   . LYS B 110 ? 0.7297 0.7255 0.7113 -0.0742 -0.0208 -0.0361 ? ? ? ? ? ? 101 LYS B O   
6220 C CB  . LYS B 110 ? 0.5711 0.5633 0.5544 -0.0799 -0.0205 -0.0262 ? ? ? ? ? ? 101 LYS B CB  
6221 C CG  . LYS B 110 ? 0.6165 0.6103 0.6014 -0.0806 -0.0206 -0.0275 ? ? ? ? ? ? 101 LYS B CG  
6222 C CD  . LYS B 110 ? 0.6570 0.6523 0.6433 -0.0851 -0.0206 -0.0258 ? ? ? ? ? ? 101 LYS B CD  
6223 C CE  . LYS B 110 ? 0.7057 0.7032 0.6935 -0.0861 -0.0207 -0.0278 ? ? ? ? ? ? 101 LYS B CE  
6224 N NZ  . LYS B 110 ? 0.8610 0.8614 0.8482 -0.0860 -0.0208 -0.0323 ? ? ? ? ? ? 101 LYS B NZ  
6238 N N   . GLY B 111 ? 0.5128 0.5099 0.4939 -0.0795 -0.0209 -0.0343 ? ? ? ? ? ? 102 GLY B N   
6239 C CA  . GLY B 111 ? 0.4304 0.4308 0.4112 -0.0804 -0.0212 -0.0384 ? ? ? ? ? ? 102 GLY B CA  
6240 C C   . GLY B 111 ? 0.5553 0.5556 0.5346 -0.0764 -0.0212 -0.0418 ? ? ? ? ? ? 102 GLY B C   
6241 O O   . GLY B 111 ? 0.5570 0.5592 0.5364 -0.0755 -0.0213 -0.0451 ? ? ? ? ? ? 102 GLY B O   
6245 N N   . SER B 112 ? 0.4137 0.4119 0.3916 -0.0740 -0.0211 -0.0410 ? ? ? ? ? ? 103 SER B N   
6246 C CA  . SER B 112 ? 0.6099 0.6079 0.5862 -0.0701 -0.0210 -0.0440 ? ? ? ? ? ? 103 SER B CA  
6247 C C   . SER B 112 ? 0.6626 0.6594 0.6394 -0.0666 -0.0209 -0.0446 ? ? ? ? ? ? 103 SER B C   
6248 O O   . SER B 112 ? 0.5891 0.5871 0.5653 -0.0644 -0.0209 -0.0482 ? ? ? ? ? ? 103 SER B O   
6249 C CB  . SER B 112 ? 0.5675 0.5632 0.5423 -0.0684 -0.0209 -0.0425 ? ? ? ? ? ? 103 SER B CB  
6250 O OG  . SER B 112 ? 0.6680 0.6651 0.6423 -0.0713 -0.0211 -0.0426 ? ? ? ? ? ? 103 SER B OG  
6256 N N   . LEU B 113 ? 0.5339 0.5283 0.5117 -0.0661 -0.0207 -0.0412 ? ? ? ? ? ? 104 LEU B N   
6257 C CA  . LEU B 113 ? 0.5666 0.5597 0.5450 -0.0628 -0.0205 -0.0414 ? ? ? ? ? ? 104 LEU B CA  
6258 C C   . LEU B 113 ? 0.5008 0.4965 0.4805 -0.0636 -0.0207 -0.0441 ? ? ? ? ? ? 104 LEU B C   
6259 O O   . LEU B 113 ? 0.6539 0.6498 0.6335 -0.0605 -0.0206 -0.0465 ? ? ? ? ? ? 104 LEU B O   
6260 C CB  . LEU B 113 ? 0.3494 0.3396 0.3288 -0.0625 -0.0204 -0.0370 ? ? ? ? ? ? 104 LEU B CB  
6261 C CG  . LEU B 113 ? 0.4706 0.4577 0.4488 -0.0607 -0.0201 -0.0342 ? ? ? ? ? ? 104 LEU B CG  
6262 C CD1 . LEU B 113 ? 0.4063 0.3908 0.3856 -0.0609 -0.0200 -0.0299 ? ? ? ? ? ? 104 LEU B CD1 
6263 C CD2 . LEU B 113 ? 0.4145 0.4005 0.3912 -0.0560 -0.0200 -0.0363 ? ? ? ? ? ? 104 LEU B CD2 
6275 N N   . MET B 114 ? 0.5982 0.5959 0.5790 -0.0679 -0.0208 -0.0436 ? ? ? ? ? ? 105 MET B N   
6276 C CA  . MET B 114 ? 0.6768 0.6769 0.6591 -0.0691 -0.0209 -0.0457 ? ? ? ? ? ? 105 MET B CA  
6277 C C   . MET B 114 ? 0.6461 0.6493 0.6277 -0.0699 -0.0211 -0.0501 ? ? ? ? ? ? 105 MET B C   
6278 O O   . MET B 114 ? 0.8041 0.8088 0.7861 -0.0682 -0.0212 -0.0532 ? ? ? ? ? ? 105 MET B O   
6279 C CB  . MET B 114 ? 0.4758 0.4762 0.4598 -0.0733 -0.0209 -0.0428 ? ? ? ? ? ? 105 MET B CB  
6280 C CG  . MET B 114 ? 0.5307 0.5284 0.5158 -0.0726 -0.0208 -0.0388 ? ? ? ? ? ? 105 MET B CG  
6281 S SD  . MET B 114 ? 0.6559 0.6528 0.6420 -0.0687 -0.0207 -0.0399 ? ? ? ? ? ? 105 MET B SD  
6282 C CE  . MET B 114 ? 2.3149 2.3089 2.2992 -0.0637 -0.0206 -0.0396 ? ? ? ? ? ? 105 MET B CE  
6292 N N   . ASN B 115 ? 0.6478 0.6523 0.6285 -0.0723 -0.0213 -0.0505 ? ? ? ? ? ? 106 ASN B N   
6293 C CA  . ASN B 115 ? 0.6752 0.6829 0.6553 -0.0735 -0.0215 -0.0545 ? ? ? ? ? ? 106 ASN B CA  
6294 C C   . ASN B 115 ? 0.5764 0.5841 0.5546 -0.0698 -0.0216 -0.0579 ? ? ? ? ? ? 106 ASN B C   
6295 O O   . ASN B 115 ? 0.7898 0.8001 0.7676 -0.0698 -0.0217 -0.0618 ? ? ? ? ? ? 106 ASN B O   
6296 C CB  . ASN B 115 ? 0.5526 0.5616 0.5324 -0.0776 -0.0218 -0.0536 ? ? ? ? ? ? 106 ASN B CB  
6297 C CG  . ASN B 115 ? 0.6738 0.6832 0.6555 -0.0814 -0.0217 -0.0505 ? ? ? ? ? ? 106 ASN B CG  
6298 O OD1 . ASN B 115 ? 0.6645 0.6744 0.6478 -0.0820 -0.0216 -0.0505 ? ? ? ? ? ? 106 ASN B OD1 
6299 N ND2 . ASN B 115 ? 0.7878 0.7969 0.7693 -0.0841 -0.0218 -0.0480 ? ? ? ? ? ? 106 ASN B ND2 
6306 N N   . GLU B 116 ? 0.5764 0.5814 0.5534 -0.0667 -0.0214 -0.0565 ? ? ? ? ? ? 107 GLU B N   
6307 C CA  . GLU B 116 ? 0.6126 0.6174 0.5878 -0.0630 -0.0213 -0.0594 ? ? ? ? ? ? 107 GLU B CA  
6308 C C   . GLU B 116 ? 0.7456 0.7484 0.7209 -0.0585 -0.0211 -0.0596 ? ? ? ? ? ? 107 GLU B C   
6309 O O   . GLU B 116 ? 0.8031 0.8072 0.7784 -0.0565 -0.0211 -0.0629 ? ? ? ? ? ? 107 GLU B O   
6310 C CB  . GLU B 116 ? 0.5354 0.5388 0.5088 -0.0628 -0.0213 -0.0582 ? ? ? ? ? ? 107 GLU B CB  
6311 C CG  . GLU B 116 ? 0.7818 0.7872 0.7552 -0.0670 -0.0216 -0.0580 ? ? ? ? ? ? 107 GLU B CG  
6312 C CD  . GLU B 116 ? 1.0306 1.0346 1.0024 -0.0668 -0.0216 -0.0567 ? ? ? ? ? ? 107 GLU B CD  
6313 O OE1 . GLU B 116 ? 1.1239 1.1270 1.0941 -0.0634 -0.0215 -0.0584 ? ? ? ? ? ? 107 GLU B OE1 
6314 O OE2 . GLU B 116 ? 1.0744 1.0783 1.0467 -0.0700 -0.0217 -0.0541 ? ? ? ? ? ? 107 GLU B OE2 
6321 N N   . ASP B 117 ? 0.6542 0.6539 0.6296 -0.0570 -0.0208 -0.0560 ? ? ? ? ? ? 108 ASP B N   
6322 C CA  . ASP B 117 ? 0.7427 0.7403 0.7180 -0.0526 -0.0206 -0.0558 ? ? ? ? ? ? 108 ASP B CA  
6323 C C   . ASP B 117 ? 0.6573 0.6557 0.6344 -0.0520 -0.0206 -0.0566 ? ? ? ? ? ? 108 ASP B C   
6324 O O   . ASP B 117 ? 0.5687 0.5676 0.5456 -0.0487 -0.0205 -0.0594 ? ? ? ? ? ? 108 ASP B O   
6325 C CB  . ASP B 117 ? 0.6025 0.5967 0.5777 -0.0516 -0.0203 -0.0515 ? ? ? ? ? ? 108 ASP B CB  
6326 C CG  . ASP B 117 ? 0.7272 0.7203 0.7006 -0.0516 -0.0203 -0.0508 ? ? ? ? ? ? 108 ASP B CG  
6327 O OD1 . ASP B 117 ? 0.9052 0.8996 0.8771 -0.0504 -0.0203 -0.0540 ? ? ? ? ? ? 108 ASP B OD1 
6328 O OD2 . ASP B 117 ? 0.7069 0.6980 0.6805 -0.0529 -0.0202 -0.0470 ? ? ? ? ? ? 108 ASP B OD2 
6333 N N   . PHE B 118 ? 0.5613 0.5598 0.5402 -0.0551 -0.0207 -0.0540 ? ? ? ? ? ? 109 PHE B N   
6334 C CA  . PHE B 118 ? 0.4242 0.4235 0.4051 -0.0550 -0.0207 -0.0544 ? ? ? ? ? ? 109 PHE B CA  
6335 C C   . PHE B 118 ? 0.6105 0.6130 0.5915 -0.0552 -0.0208 -0.0590 ? ? ? ? ? ? 109 PHE B C   
6336 O O   . PHE B 118 ? 0.6561 0.6591 0.6378 -0.0527 -0.0207 -0.0611 ? ? ? ? ? ? 109 PHE B O   
6337 C CB  . PHE B 118 ? 0.4455 0.4447 0.4282 -0.0589 -0.0207 -0.0509 ? ? ? ? ? ? 109 PHE B CB  
6338 C CG  . PHE B 118 ? 0.4863 0.4865 0.4711 -0.0594 -0.0208 -0.0513 ? ? ? ? ? ? 109 PHE B CG  
6339 C CD1 . PHE B 118 ? 0.4809 0.4841 0.4666 -0.0617 -0.0209 -0.0541 ? ? ? ? ? ? 109 PHE B CD1 
6340 C CD2 . PHE B 118 ? 0.4144 0.4124 0.4004 -0.0575 -0.0207 -0.0489 ? ? ? ? ? ? 109 PHE B CD2 
6341 C CE1 . PHE B 118 ? 0.4783 0.4825 0.4661 -0.0622 -0.0209 -0.0545 ? ? ? ? ? ? 109 PHE B CE1 
6342 C CE2 . PHE B 118 ? 0.4695 0.4685 0.4575 -0.0579 -0.0207 -0.0492 ? ? ? ? ? ? 109 PHE B CE2 
6343 C CZ  . PHE B 118 ? 0.3900 0.3921 0.3790 -0.0603 -0.0208 -0.0520 ? ? ? ? ? ? 109 PHE B CZ  
6353 N N   . GLU B 119 ? 0.5157 0.5204 0.4962 -0.0584 -0.0210 -0.0606 ? ? ? ? ? ? 110 GLU B N   
6354 C CA  . GLU B 119 ? 0.6356 0.6436 0.6163 -0.0591 -0.0211 -0.0648 ? ? ? ? ? ? 110 GLU B CA  
6355 C C   . GLU B 119 ? 0.6066 0.6150 0.5856 -0.0551 -0.0211 -0.0687 ? ? ? ? ? ? 110 GLU B C   
6356 O O   . GLU B 119 ? 0.6356 0.6461 0.6150 -0.0542 -0.0211 -0.0723 ? ? ? ? ? ? 110 GLU B O   
6357 C CB  . GLU B 119 ? 0.5431 0.5533 0.5235 -0.0635 -0.0214 -0.0653 ? ? ? ? ? ? 110 GLU B CB  
6358 C CG  . GLU B 119 ? 0.7954 0.8089 0.7767 -0.0655 -0.0215 -0.0687 ? ? ? ? ? ? 110 GLU B CG  
6359 C CD  . GLU B 119 ? 1.0121 1.0260 0.9960 -0.0673 -0.0214 -0.0672 ? ? ? ? ? ? 110 GLU B CD  
6360 O OE1 . GLU B 119 ? 0.9358 0.9478 0.9207 -0.0684 -0.0213 -0.0631 ? ? ? ? ? ? 110 GLU B OE1 
6361 O OE2 . GLU B 119 ? 1.0795 1.0957 1.0644 -0.0676 -0.0214 -0.0701 ? ? ? ? ? ? 110 GLU B OE2 
6368 N N   . LYS B 120 ? 0.4949 0.5013 0.4720 -0.0528 -0.0210 -0.0680 ? ? ? ? ? ? 111 LYS B N   
6369 C CA  . LYS B 120 ? 0.4843 0.4909 0.4597 -0.0488 -0.0209 -0.0714 ? ? ? ? ? ? 111 LYS B CA  
6370 C C   . LYS B 120 ? 0.6549 0.6606 0.6309 -0.0448 -0.0207 -0.0723 ? ? ? ? ? ? 111 LYS B C   
6371 O O   . LYS B 120 ? 0.7121 0.7192 0.6875 -0.0423 -0.0206 -0.0762 ? ? ? ? ? ? 111 LYS B O   
6372 C CB  . LYS B 120 ? 0.4210 0.4254 0.3943 -0.0473 -0.0208 -0.0700 ? ? ? ? ? ? 111 LYS B CB  
6373 C CG  . LYS B 120 ? 0.5217 0.5261 0.4929 -0.0432 -0.0206 -0.0734 ? ? ? ? ? ? 111 LYS B CG  
6374 C CD  . LYS B 120 ? 0.5776 0.5800 0.5469 -0.0422 -0.0205 -0.0718 ? ? ? ? ? ? 111 LYS B CD  
6375 C CE  . LYS B 120 ? 0.7017 0.7042 0.6689 -0.0381 -0.0204 -0.0752 ? ? ? ? ? ? 111 LYS B CE  
6376 N NZ  . LYS B 120 ? 0.8077 0.8083 0.7731 -0.0373 -0.0202 -0.0738 ? ? ? ? ? ? 111 LYS B NZ  
6390 N N   . ILE B 121 ? 0.5745 0.5779 0.5519 -0.0441 -0.0205 -0.0687 ? ? ? ? ? ? 112 ILE B N   
6391 C CA  . ILE B 121 ? 0.5823 0.5848 0.5606 -0.0404 -0.0204 -0.0691 ? ? ? ? ? ? 112 ILE B CA  
6392 C C   . ILE B 121 ? 0.5205 0.5255 0.5006 -0.0416 -0.0205 -0.0715 ? ? ? ? ? ? 112 ILE B C   
6393 O O   . ILE B 121 ? 0.5842 0.5901 0.5646 -0.0385 -0.0204 -0.0744 ? ? ? ? ? ? 112 ILE B O   
6394 C CB  . ILE B 121 ? 0.3758 0.3753 0.3552 -0.0397 -0.0203 -0.0645 ? ? ? ? ? ? 112 ILE B CB  
6395 C CG1 . ILE B 121 ? 0.4117 0.4086 0.3893 -0.0386 -0.0201 -0.0620 ? ? ? ? ? ? 112 ILE B CG1 
6396 C CG2 . ILE B 121 ? 0.4266 0.4253 0.4069 -0.0357 -0.0201 -0.0651 ? ? ? ? ? ? 112 ILE B CG2 
6397 C CD1 . ILE B 121 ? 0.5003 0.4943 0.4789 -0.0390 -0.0200 -0.0571 ? ? ? ? ? ? 112 ILE B CD1 
6409 N N   . LYS B 122 ? 0.5921 0.5984 0.5736 -0.0461 -0.0206 -0.0702 ? ? ? ? ? ? 113 LYS B N   
6410 C CA  . LYS B 122 ? 0.6119 0.6207 0.5954 -0.0478 -0.0207 -0.0721 ? ? ? ? ? ? 113 LYS B CA  
6411 C C   . LYS B 122 ? 0.6068 0.6184 0.5894 -0.0469 -0.0208 -0.0773 ? ? ? ? ? ? 113 LYS B C   
6412 O O   . LYS B 122 ? 0.7211 0.7340 0.7048 -0.0454 -0.0207 -0.0799 ? ? ? ? ? ? 113 LYS B O   
6413 C CB  . LYS B 122 ? 0.5468 0.5565 0.5316 -0.0530 -0.0209 -0.0698 ? ? ? ? ? ? 113 LYS B CB  
6414 C CG  . LYS B 122 ? 0.5878 0.5998 0.5749 -0.0550 -0.0209 -0.0712 ? ? ? ? ? ? 113 LYS B CG  
6415 C CD  . LYS B 122 ? 0.6879 0.7005 0.6763 -0.0600 -0.0210 -0.0684 ? ? ? ? ? ? 113 LYS B CD  
6416 C CE  . LYS B 122 ? 0.8305 0.8453 0.8212 -0.0619 -0.0210 -0.0699 ? ? ? ? ? ? 113 LYS B CE  
6417 N NZ  . LYS B 122 ? 0.9030 0.9184 0.8949 -0.0668 -0.0210 -0.0672 ? ? ? ? ? ? 113 LYS B NZ  
6431 N N   . ASN B 123 ? 0.5340 0.5465 0.5147 -0.0480 -0.0209 -0.0788 ? ? ? ? ? ? 114 ASN B N   
6432 C CA  . ASN B 123 ? 0.5702 0.5853 0.5498 -0.0472 -0.0210 -0.0837 ? ? ? ? ? ? 114 ASN B CA  
6433 C C   . ASN B 123 ? 0.5979 0.6123 0.5764 -0.0420 -0.0208 -0.0863 ? ? ? ? ? ? 114 ASN B C   
6434 O O   . ASN B 123 ? 0.5789 0.5952 0.5574 -0.0405 -0.0207 -0.0902 ? ? ? ? ? ? 114 ASN B O   
6435 C CB  . ASN B 123 ? 0.6104 0.6264 0.5880 -0.0495 -0.0212 -0.0844 ? ? ? ? ? ? 114 ASN B CB  
6436 C CG  . ASN B 123 ? 0.8043 0.8217 0.7831 -0.0548 -0.0214 -0.0827 ? ? ? ? ? ? 114 ASN B CG  
6437 O OD1 . ASN B 123 ? 0.6680 0.6866 0.6487 -0.0569 -0.0214 -0.0826 ? ? ? ? ? ? 114 ASN B OD1 
6438 N ND2 . ASN B 123 ? 0.7938 0.8109 0.7712 -0.0569 -0.0216 -0.0814 ? ? ? ? ? ? 114 ASN B ND2 
6445 N N   . TRP B 124 ? 0.5917 0.6033 0.5690 -0.0391 -0.0206 -0.0841 ? ? ? ? ? ? 115 TRP B N   
6446 C CA  . TRP B 124 ? 0.4793 0.4899 0.4553 -0.0340 -0.0203 -0.0862 ? ? ? ? ? ? 115 TRP B CA  
6447 C C   . TRP B 124 ? 0.5247 0.5356 0.5027 -0.0316 -0.0202 -0.0871 ? ? ? ? ? ? 115 TRP B C   
6448 O O   . TRP B 124 ? 0.5434 0.5556 0.5210 -0.0286 -0.0201 -0.0909 ? ? ? ? ? ? 115 TRP B O   
6449 C CB  . TRP B 124 ? 0.5120 0.5194 0.4868 -0.0317 -0.0202 -0.0830 ? ? ? ? ? ? 115 TRP B CB  
6450 C CG  . TRP B 124 ? 0.5939 0.6004 0.5672 -0.0265 -0.0199 -0.0851 ? ? ? ? ? ? 115 TRP B CG  
6451 C CD1 . TRP B 124 ? 0.5146 0.5211 0.4854 -0.0246 -0.0198 -0.0874 ? ? ? ? ? ? 115 TRP B CD1 
6452 C CD2 . TRP B 124 ? 0.5217 0.5271 0.4959 -0.0223 -0.0196 -0.0852 ? ? ? ? ? ? 115 TRP B CD2 
6453 N NE1 . TRP B 124 ? 0.5417 0.5472 0.5117 -0.0196 -0.0195 -0.0889 ? ? ? ? ? ? 115 TRP B NE1 
6454 C CE2 . TRP B 124 ? 0.5486 0.5534 0.5206 -0.0180 -0.0194 -0.0875 ? ? ? ? ? ? 115 TRP B CE2 
6455 C CE3 . TRP B 124 ? 0.5259 0.5307 0.5024 -0.0218 -0.0196 -0.0834 ? ? ? ? ? ? 115 TRP B CE3 
6456 C CZ2 . TRP B 124 ? 0.5654 0.5692 0.5377 -0.0132 -0.0191 -0.0882 ? ? ? ? ? ? 115 TRP B CZ2 
6457 C CZ3 . TRP B 124 ? 0.6081 0.6118 0.5848 -0.0170 -0.0194 -0.0841 ? ? ? ? ? ? 115 TRP B CZ3 
6458 C CH2 . TRP B 124 ? 0.5751 0.5784 0.5497 -0.0128 -0.0192 -0.0865 ? ? ? ? ? ? 115 TRP B CH2 
6469 N N   . GLN B 125 ? 0.4462 0.4559 0.4263 -0.0329 -0.0202 -0.0835 ? ? ? ? ? ? 116 GLN B N   
6470 C CA  . GLN B 125 ? 0.4287 0.4385 0.4109 -0.0310 -0.0202 -0.0838 ? ? ? ? ? ? 116 GLN B CA  
6471 C C   . GLN B 125 ? 0.6182 0.6314 0.6016 -0.0323 -0.0203 -0.0877 ? ? ? ? ? ? 116 GLN B C   
6472 O O   . GLN B 125 ? 0.6835 0.6975 0.6678 -0.0293 -0.0201 -0.0903 ? ? ? ? ? ? 116 GLN B O   
6473 C CB  . GLN B 125 ? 0.4551 0.4633 0.4394 -0.0331 -0.0202 -0.0791 ? ? ? ? ? ? 116 GLN B CB  
6474 C CG  . GLN B 125 ? 0.4025 0.4106 0.3890 -0.0313 -0.0202 -0.0788 ? ? ? ? ? ? 116 GLN B CG  
6475 C CD  . GLN B 125 ? 0.5234 0.5302 0.5119 -0.0341 -0.0203 -0.0744 ? ? ? ? ? ? 116 GLN B CD  
6476 O OE1 . GLN B 125 ? 0.7052 0.7128 0.6943 -0.0386 -0.0205 -0.0731 ? ? ? ? ? ? 116 GLN B OE1 
6477 N NE2 . GLN B 125 ? 0.4887 0.4934 0.4782 -0.0315 -0.0203 -0.0720 ? ? ? ? ? ? 116 GLN B NE2 
6486 N N   . LYS B 126 ? 0.6720 0.6870 0.6555 -0.0367 -0.0204 -0.0881 ? ? ? ? ? ? 117 LYS B N   
6487 C CA  . LYS B 126 ? 0.7040 0.7222 0.6887 -0.0385 -0.0205 -0.0917 ? ? ? ? ? ? 117 LYS B CA  
6488 C C   . LYS B 126 ? 0.6441 0.6640 0.6272 -0.0356 -0.0204 -0.0967 ? ? ? ? ? ? 117 LYS B C   
6489 O O   . LYS B 126 ? 0.5919 0.6139 0.5761 -0.0348 -0.0204 -0.1000 ? ? ? ? ? ? 117 LYS B O   
6490 C CB  . LYS B 126 ? 0.7414 0.7610 0.7263 -0.0438 -0.0207 -0.0909 ? ? ? ? ? ? 117 LYS B CB  
6491 C CG  . LYS B 126 ? 0.9624 0.9854 0.9486 -0.0460 -0.0208 -0.0943 ? ? ? ? ? ? 117 LYS B CG  
6492 C CD  . LYS B 126 ? 1.1793 1.2035 1.1659 -0.0513 -0.0210 -0.0930 ? ? ? ? ? ? 117 LYS B CD  
6493 C CE  . LYS B 126 ? 1.3474 1.3750 1.3352 -0.0535 -0.0210 -0.0965 ? ? ? ? ? ? 117 LYS B CE  
6494 N NZ  . LYS B 126 ? 1.3908 1.4197 1.3791 -0.0587 -0.0212 -0.0950 ? ? ? ? ? ? 117 LYS B NZ  
6508 N N   . GLU B 127 ? 0.6213 0.6403 0.6017 -0.0340 -0.0204 -0.0974 ? ? ? ? ? ? 118 GLU B N   
6509 C CA  . GLU B 127 ? 0.6636 0.6842 0.6422 -0.0312 -0.0204 -0.1021 ? ? ? ? ? ? 118 GLU B CA  
6510 C C   . GLU B 127 ? 0.7042 0.7236 0.6825 -0.0257 -0.0201 -0.1034 ? ? ? ? ? ? 118 GLU B C   
6511 O O   . GLU B 127 ? 0.7368 0.7578 0.7143 -0.0231 -0.0200 -0.1077 ? ? ? ? ? ? 118 GLU B O   
6512 C CB  . GLU B 127 ? 0.8379 0.8581 0.8137 -0.0319 -0.0205 -0.1023 ? ? ? ? ? ? 118 GLU B CB  
6513 C CG  . GLU B 127 ? 1.3088 1.3307 1.2846 -0.0371 -0.0208 -0.1020 ? ? ? ? ? ? 118 GLU B CG  
6514 C CD  . GLU B 127 ? 1.6460 1.6674 1.6191 -0.0377 -0.0209 -0.1020 ? ? ? ? ? ? 118 GLU B CD  
6515 O OE1 . GLU B 127 ? 1.7350 1.7547 1.7063 -0.0341 -0.0208 -0.1021 ? ? ? ? ? ? 118 GLU B OE1 
6516 O OE2 . GLU B 127 ? 1.7159 1.7389 1.6889 -0.0417 -0.0212 -0.1019 ? ? ? ? ? ? 118 GLU B OE2 
6523 N N   . ALA B 128 ? 0.6161 0.6328 0.5950 -0.0239 -0.0199 -0.0997 ? ? ? ? ? ? 119 ALA B N   
6524 C CA  . ALA B 128 ? 0.5393 0.5546 0.5178 -0.0185 -0.0197 -0.1004 ? ? ? ? ? ? 119 ALA B CA  
6525 C C   . ALA B 128 ? 0.7098 0.7258 0.6909 -0.0170 -0.0196 -0.1011 ? ? ? ? ? ? 119 ALA B C   
6526 O O   . ALA B 128 ? 0.5488 0.5653 0.5298 -0.0129 -0.0194 -0.1040 ? ? ? ? ? ? 119 ALA B O   
6527 C CB  . ALA B 128 ? 0.6624 0.6742 0.6401 -0.0170 -0.0196 -0.0962 ? ? ? ? ? ? 119 ALA B CB  
6533 N N   . PHE B 129 ? 0.6029 0.5983 0.5402 0.0451  -0.0295 -0.1168 ? ? ? ? ? ? 120 PHE B N   
6534 C CA  . PHE B 129 ? 0.5056 0.5030 0.4417 0.0440  -0.0255 -0.1163 ? ? ? ? ? ? 120 PHE B CA  
6535 C C   . PHE B 129 ? 0.5709 0.5699 0.5061 0.0414  -0.0233 -0.1179 ? ? ? ? ? ? 120 PHE B C   
6536 O O   . PHE B 129 ? 0.8826 0.8778 0.8162 0.0392  -0.0236 -0.1181 ? ? ? ? ? ? 120 PHE B O   
6537 C CB  . PHE B 129 ? 0.5046 0.4969 0.4387 0.0430  -0.0242 -0.1136 ? ? ? ? ? ? 120 PHE B CB  
6538 C CG  . PHE B 129 ? 0.5689 0.5597 0.5040 0.0456  -0.0261 -0.1119 ? ? ? ? ? ? 120 PHE B CG  
6539 C CD1 . PHE B 129 ? 0.5785 0.5732 0.5146 0.0478  -0.0250 -0.1114 ? ? ? ? ? ? 120 PHE B CD1 
6540 C CD2 . PHE B 129 ? 0.5582 0.5438 0.4931 0.0459  -0.0292 -0.1106 ? ? ? ? ? ? 120 PHE B CD2 
6541 C CE1 . PHE B 129 ? 0.5162 0.5097 0.4533 0.0503  -0.0267 -0.1098 ? ? ? ? ? ? 120 PHE B CE1 
6542 C CE2 . PHE B 129 ? 0.5874 0.5716 0.5234 0.0484  -0.0311 -0.1089 ? ? ? ? ? ? 120 PHE B CE2 
6543 C CZ  . PHE B 129 ? 0.5756 0.5637 0.5126 0.0506  -0.0298 -0.1085 ? ? ? ? ? ? 120 PHE B CZ  
6553 N N   . HIS B 130 ? 0.7141 0.7186 0.6503 0.0416  -0.0210 -0.1191 ? ? ? ? ? ? 121 HIS B N   
6554 C CA  . HIS B 130 ? 0.5848 0.5916 0.5205 0.0394  -0.0189 -0.1207 ? ? ? ? ? ? 121 HIS B CA  
6555 C C   . HIS B 130 ? 0.6277 0.6360 0.5625 0.0384  -0.0152 -0.1198 ? ? ? ? ? ? 121 HIS B C   
6556 O O   . HIS B 130 ? 0.6988 0.7115 0.6351 0.0400  -0.0143 -0.1200 ? ? ? ? ? ? 121 HIS B O   
6557 C CB  . HIS B 130 ? 0.4203 0.4331 0.3587 0.0407  -0.0200 -0.1234 ? ? ? ? ? ? 121 HIS B CB  
6558 C CG  . HIS B 130 ? 0.6264 0.6380 0.5659 0.0419  -0.0236 -0.1244 ? ? ? ? ? ? 121 HIS B CG  
6559 N ND1 . HIS B 130 ? 0.8473 0.8602 0.7888 0.0449  -0.0262 -0.1242 ? ? ? ? ? ? 121 HIS B ND1 
6560 C CD2 . HIS B 130 ? 0.6997 0.7090 0.6387 0.0407  -0.0251 -0.1254 ? ? ? ? ? ? 121 HIS B CD2 
6561 C CE1 . HIS B 130 ? 0.8502 0.8615 0.7923 0.0454  -0.0292 -0.1252 ? ? ? ? ? ? 121 HIS B CE1 
6562 N NE2 . HIS B 130 ? 0.8746 0.8838 0.8152 0.0429  -0.0286 -0.1259 ? ? ? ? ? ? 121 HIS B NE2 
6571 N N   . LYS B 131 ? 0.6101 0.6146 0.5424 0.0357  -0.0133 -0.1189 ? ? ? ? ? ? 122 LYS B N   
6572 C CA  . LYS B 131 ? 0.6306 0.6355 0.5617 0.0346  -0.0098 -0.1177 ? ? ? ? ? ? 122 LYS B CA  
6573 C C   . LYS B 131 ? 0.7098 0.7207 0.6424 0.0341  -0.0080 -0.1197 ? ? ? ? ? ? 122 LYS B C   
6574 O O   . LYS B 131 ? 0.7473 0.7597 0.6803 0.0330  -0.0086 -0.1216 ? ? ? ? ? ? 122 LYS B O   
6575 C CB  . LYS B 131 ? 0.6084 0.6072 0.5364 0.0320  -0.0085 -0.1161 ? ? ? ? ? ? 122 LYS B CB  
6576 C CG  . LYS B 131 ? 0.9492 0.9464 0.8757 0.0315  -0.0056 -0.1139 ? ? ? ? ? ? 122 LYS B CG  
6577 C CD  . LYS B 131 ? 1.2026 1.1930 1.1259 0.0292  -0.0047 -0.1121 ? ? ? ? ? ? 122 LYS B CD  
6578 C CE  . LYS B 131 ? 1.2766 1.2652 1.1985 0.0289  -0.0018 -0.1099 ? ? ? ? ? ? 122 LYS B CE  
6579 N NZ  . LYS B 131 ? 1.3058 1.2943 1.2286 0.0313  -0.0024 -0.1085 ? ? ? ? ? ? 122 LYS B NZ  
6593 N N   . GLN B 132 ? 0.6835 0.6977 0.6167 0.0348  -0.0059 -0.1191 ? ? ? ? ? ? 123 GLN B N   
6594 C CA  . GLN B 132 ? 0.5928 0.6129 0.5277 0.0343  -0.0042 -0.1208 ? ? ? ? ? ? 123 GLN B CA  
6595 C C   . GLN B 132 ? 0.6037 0.6221 0.5367 0.0317  -0.0014 -0.1202 ? ? ? ? ? ? 123 GLN B C   
6596 O O   . GLN B 132 ? 0.7345 0.7477 0.6649 0.0307  -0.0003 -0.1181 ? ? ? ? ? ? 123 GLN B O   
6597 C CB  . GLN B 132 ? 0.7538 0.7786 0.6905 0.0364  -0.0035 -0.1207 ? ? ? ? ? ? 123 GLN B CB  
6598 C CG  . GLN B 132 ? 0.9088 0.9360 0.8476 0.0392  -0.0063 -0.1214 ? ? ? ? ? ? 123 GLN B CG  
6599 C CD  . GLN B 132 ? 1.0342 1.0659 0.9746 0.0413  -0.0056 -0.1211 ? ? ? ? ? ? 123 GLN B CD  
6600 O OE1 . GLN B 132 ? 1.1938 1.2306 1.1367 0.0429  -0.0069 -0.1228 ? ? ? ? ? ? 123 GLN B OE1 
6601 N NE2 . GLN B 132 ? 0.6717 0.7015 0.6106 0.0412  -0.0035 -0.1189 ? ? ? ? ? ? 123 GLN B NE2 
6610 N N   . MET B 133 ? 0.6174 0.6403 0.5518 0.0306  -0.0003 -0.1221 ? ? ? ? ? ? 124 MET B N   
6611 C CA  . MET B 133 ? 0.6686 0.6909 0.6018 0.0282  0.0023  -0.1218 ? ? ? ? ? ? 124 MET B CA  
6612 C C   . MET B 133 ? 0.7188 0.7397 0.6507 0.0282  0.0047  -0.1195 ? ? ? ? ? ? 124 MET B C   
6613 O O   . MET B 133 ? 0.7065 0.7232 0.6360 0.0265  0.0063  -0.1181 ? ? ? ? ? ? 124 MET B O   
6614 C CB  . MET B 133 ? 0.7266 0.7552 0.6622 0.0276  0.0030  -0.1242 ? ? ? ? ? ? 124 MET B CB  
6615 C CG  . MET B 133 ? 0.8059 0.8350 0.7410 0.0253  0.0056  -0.1241 ? ? ? ? ? ? 124 MET B CG  
6616 S SD  . MET B 133 ? 1.2312 1.2682 1.1696 0.0246  0.0063  -0.1270 ? ? ? ? ? ? 124 MET B SD  
6617 C CE  . MET B 133 ? 1.0202 1.0626 0.9609 0.0270  0.0065  -0.1271 ? ? ? ? ? ? 124 MET B CE  
6627 N N   . MET B 134 ? 0.7555 0.7797 0.6889 0.0303  0.0049  -0.1193 ? ? ? ? ? ? 125 MET B N   
6628 C CA  . MET B 134 ? 0.6725 0.6959 0.6048 0.0305  0.0072  -0.1173 ? ? ? ? ? ? 125 MET B CA  
6629 C C   . MET B 134 ? 0.7346 0.7525 0.6649 0.0315  0.0069  -0.1147 ? ? ? ? ? ? 125 MET B C   
6630 O O   . MET B 134 ? 0.7766 0.7937 0.7061 0.0321  0.0086  -0.1129 ? ? ? ? ? ? 125 MET B O   
6631 C CB  . MET B 134 ? 0.6977 0.7274 0.6325 0.0322  0.0076  -0.1181 ? ? ? ? ? ? 125 MET B CB  
6632 C CG  . MET B 134 ? 0.7514 0.7868 0.6883 0.0311  0.0085  -0.1204 ? ? ? ? ? ? 125 MET B CG  
6633 S SD  . MET B 134 ? 0.9958 1.0298 0.9312 0.0283  0.0115  -0.1196 ? ? ? ? ? ? 125 MET B SD  
6634 C CE  . MET B 134 ? 1.0862 1.1190 1.0204 0.0293  0.0138  -0.1170 ? ? ? ? ? ? 125 MET B CE  
6644 N N   . GLY B 135 ? 0.7927 0.8066 0.7221 0.0315  0.0047  -0.1146 ? ? ? ? ? ? 126 GLY B N   
6645 C CA  . GLY B 135 ? 0.7812 0.7900 0.7090 0.0324  0.0040  -0.1124 ? ? ? ? ? ? 126 GLY B CA  
6646 C C   . GLY B 135 ? 0.8336 0.8450 0.7634 0.0353  0.0020  -0.1126 ? ? ? ? ? ? 126 GLY B C   
6647 O O   . GLY B 135 ? 0.8485 0.8657 0.7806 0.0366  0.0020  -0.1139 ? ? ? ? ? ? 126 GLY B O   
6651 N N   . GLY B 136 ? 0.6936 0.7009 0.6228 0.0362  0.0002  -0.1113 ? ? ? ? ? ? 127 GLY B N   
6652 C CA  . GLY B 136 ? 0.5649 0.5742 0.4960 0.0391  -0.0021 -0.1114 ? ? ? ? ? ? 127 GLY B CA  
6653 C C   . GLY B 136 ? 0.7015 0.7125 0.6342 0.0397  -0.0053 -0.1136 ? ? ? ? ? ? 127 GLY B C   
6654 O O   . GLY B 136 ? 0.7694 0.7812 0.7021 0.0380  -0.0054 -0.1153 ? ? ? ? ? ? 127 GLY B O   
6658 N N   . PHE B 137 ? 0.6026 0.6140 0.5367 0.0421  -0.0079 -0.1135 ? ? ? ? ? ? 128 PHE B N   
6659 C CA  . PHE B 137 ? 0.6368 0.6493 0.5725 0.0430  -0.0112 -0.1154 ? ? ? ? ? ? 128 PHE B CA  
6660 C C   . PHE B 137 ? 0.5674 0.5868 0.5060 0.0450  -0.0120 -0.1172 ? ? ? ? ? ? 128 PHE B C   
6661 O O   . PHE B 137 ? 0.6929 0.7152 0.6323 0.0467  -0.0111 -0.1166 ? ? ? ? ? ? 128 PHE B O   
6662 C CB  . PHE B 137 ? 0.6202 0.6283 0.5557 0.0444  -0.0141 -0.1140 ? ? ? ? ? ? 128 PHE B CB  
6663 C CG  . PHE B 137 ? 0.5579 0.5591 0.4908 0.0424  -0.0135 -0.1121 ? ? ? ? ? ? 128 PHE B CG  
6664 C CD1 . PHE B 137 ? 0.6283 0.6262 0.5599 0.0401  -0.0142 -0.1128 ? ? ? ? ? ? 128 PHE B CD1 
6665 C CD2 . PHE B 137 ? 0.4908 0.4890 0.4226 0.0429  -0.0124 -0.1096 ? ? ? ? ? ? 128 PHE B CD2 
6666 C CE1 . PHE B 137 ? 0.5826 0.5742 0.5118 0.0382  -0.0138 -0.1110 ? ? ? ? ? ? 128 PHE B CE1 
6667 C CE2 . PHE B 137 ? 0.5143 0.5062 0.4439 0.0411  -0.0119 -0.1079 ? ? ? ? ? ? 128 PHE B CE2 
6668 C CZ  . PHE B 137 ? 0.5035 0.4922 0.4318 0.0387  -0.0127 -0.1086 ? ? ? ? ? ? 128 PHE B CZ  
6678 N N   . LYS B 138 ? 0.5984 0.6204 0.5384 0.0449  -0.0136 -0.1196 ? ? ? ? ? ? 129 LYS B N   
6679 C CA  . LYS B 138 ? 0.6795 0.7080 0.6224 0.0467  -0.0146 -0.1216 ? ? ? ? ? ? 129 LYS B CA  
6680 C C   . LYS B 138 ? 0.7464 0.7756 0.6906 0.0499  -0.0169 -0.1209 ? ? ? ? ? ? 129 LYS B C   
6681 O O   . LYS B 138 ? 0.7561 0.7903 0.7022 0.0517  -0.0168 -0.1215 ? ? ? ? ? ? 129 LYS B O   
6682 C CB  . LYS B 138 ? 0.6085 0.6387 0.5527 0.0461  -0.0162 -0.1241 ? ? ? ? ? ? 129 LYS B CB  
6683 C CG  . LYS B 138 ? 1.0009 1.0316 0.9442 0.0433  -0.0140 -0.1252 ? ? ? ? ? ? 129 LYS B CG  
6684 C CD  . LYS B 138 ? 1.2109 1.2430 1.1554 0.0428  -0.0158 -0.1276 ? ? ? ? ? ? 129 LYS B CD  
6685 C CE  . LYS B 138 ? 1.2435 1.2755 1.1870 0.0399  -0.0137 -0.1285 ? ? ? ? ? ? 129 LYS B CE  
6686 N NZ  . LYS B 138 ? 1.2985 1.3311 1.2428 0.0393  -0.0154 -0.1306 ? ? ? ? ? ? 129 LYS B NZ  
6700 N N   . GLU B 139 ? 0.6240 0.6481 0.5673 0.0505  -0.0190 -0.1196 ? ? ? ? ? ? 130 GLU B N   
6701 C CA  . GLU B 139 ? 0.5905 0.6146 0.5351 0.0535  -0.0215 -0.1187 ? ? ? ? ? ? 130 GLU B CA  
6702 C C   . GLU B 139 ? 0.5849 0.6102 0.5292 0.0547  -0.0196 -0.1169 ? ? ? ? ? ? 130 GLU B C   
6703 O O   . GLU B 139 ? 0.6415 0.6701 0.5875 0.0573  -0.0208 -0.1169 ? ? ? ? ? ? 130 GLU B O   
6704 C CB  . GLU B 139 ? 0.5145 0.5324 0.4580 0.0535  -0.0240 -0.1174 ? ? ? ? ? ? 130 GLU B CB  
6705 C CG  . GLU B 139 ? 0.5550 0.5719 0.4992 0.0532  -0.0267 -0.1192 ? ? ? ? ? ? 130 GLU B CG  
6706 C CD  . GLU B 139 ? 0.7123 0.7282 0.6552 0.0500  -0.0250 -0.1202 ? ? ? ? ? ? 130 GLU B CD  
6707 O OE1 . GLU B 139 ? 0.6184 0.6322 0.5592 0.0479  -0.0221 -0.1191 ? ? ? ? ? ? 130 GLU B OE1 
6708 O OE2 . GLU B 139 ? 0.5964 0.6134 0.5401 0.0497  -0.0265 -0.1222 ? ? ? ? ? ? 130 GLU B OE2 
6715 N N   . THR B 140 ? 0.5447 0.5671 0.4868 0.0528  -0.0167 -0.1153 ? ? ? ? ? ? 131 THR B N   
6716 C CA  . THR B 140 ? 0.4996 0.5227 0.4411 0.0537  -0.0145 -0.1134 ? ? ? ? ? ? 131 THR B CA  
6717 C C   . THR B 140 ? 0.5680 0.5976 0.5110 0.0542  -0.0128 -0.1147 ? ? ? ? ? ? 131 THR B C   
6718 O O   . THR B 140 ? 0.6099 0.6424 0.5539 0.0564  -0.0129 -0.1141 ? ? ? ? ? ? 131 THR B O   
6719 C CB  . THR B 140 ? 0.5357 0.5542 0.4746 0.0514  -0.0115 -0.1114 ? ? ? ? ? ? 131 THR B CB  
6720 O OG1 . THR B 140 ? 0.7490 0.7612 0.6864 0.0507  -0.0131 -0.1103 ? ? ? ? ? ? 131 THR B OG1 
6721 C CG2 . THR B 140 ? 0.3994 0.4181 0.3377 0.0526  -0.0093 -0.1093 ? ? ? ? ? ? 131 THR B CG2 
6729 N N   . LYS B 141 ? 0.6656 0.6977 0.6088 0.0522  -0.0115 -0.1164 ? ? ? ? ? ? 132 LYS B N   
6730 C CA  . LYS B 141 ? 0.5618 0.6000 0.5066 0.0524  -0.0100 -0.1179 ? ? ? ? ? ? 132 LYS B CA  
6731 C C   . LYS B 141 ? 0.4905 0.5336 0.4380 0.0550  -0.0126 -0.1195 ? ? ? ? ? ? 132 LYS B C   
6732 O O   . LYS B 141 ? 0.6319 0.6796 0.5807 0.0563  -0.0119 -0.1197 ? ? ? ? ? ? 132 LYS B O   
6733 C CB  . LYS B 141 ? 0.6846 0.7242 0.6293 0.0497  -0.0086 -0.1196 ? ? ? ? ? ? 132 LYS B CB  
6734 C CG  . LYS B 141 ? 0.9331 0.9790 0.8794 0.0496  -0.0071 -0.1212 ? ? ? ? ? ? 132 LYS B CG  
6735 C CD  . LYS B 141 ? 1.1196 1.1672 1.0664 0.0472  -0.0064 -0.1233 ? ? ? ? ? ? 132 LYS B CD  
6736 C CE  . LYS B 141 ? 1.2251 1.2793 1.1740 0.0473  -0.0053 -0.1250 ? ? ? ? ? ? 132 LYS B CE  
6737 N NZ  . LYS B 141 ? 1.2736 1.3300 1.2235 0.0453  -0.0050 -0.1273 ? ? ? ? ? ? 132 LYS B NZ  
6751 N N   . GLU B 142 ? 0.5541 0.5963 0.5026 0.0556  -0.0155 -0.1206 ? ? ? ? ? ? 133 GLU B N   
6752 C CA  . GLU B 142 ? 0.5780 0.6247 0.5291 0.0580  -0.0182 -0.1223 ? ? ? ? ? ? 133 GLU B CA  
6753 C C   . GLU B 142 ? 0.5782 0.6254 0.5298 0.0609  -0.0192 -0.1207 ? ? ? ? ? ? 133 GLU B C   
6754 O O   . GLU B 142 ? 0.6075 0.6597 0.5611 0.0628  -0.0200 -0.1217 ? ? ? ? ? ? 133 GLU B O   
6755 C CB  . GLU B 142 ? 0.5593 0.6038 0.5110 0.0582  -0.0212 -0.1235 ? ? ? ? ? ? 133 GLU B CB  
6756 C CG  . GLU B 142 ? 1.0215 1.0705 0.9761 0.0606  -0.0240 -0.1254 ? ? ? ? ? ? 133 GLU B CG  
6757 C CD  . GLU B 142 ? 1.2875 1.3340 1.2427 0.0609  -0.0270 -0.1264 ? ? ? ? ? ? 133 GLU B CD  
6758 O OE1 . GLU B 142 ? 1.1431 1.1851 1.0965 0.0588  -0.0267 -0.1261 ? ? ? ? ? ? 133 GLU B OE1 
6759 O OE2 . GLU B 142 ? 1.4551 1.5040 1.4124 0.0632  -0.0297 -0.1275 ? ? ? ? ? ? 133 GLU B OE2 
6766 N N   . ALA B 143 ? 0.5625 0.6044 0.5122 0.0612  -0.0192 -0.1183 ? ? ? ? ? ? 134 ALA B N   
6767 C CA  . ALA B 143 ? 0.5850 0.6270 0.5350 0.0639  -0.0202 -0.1166 ? ? ? ? ? ? 134 ALA B CA  
6768 C C   . ALA B 143 ? 0.6486 0.6937 0.5983 0.0642  -0.0173 -0.1157 ? ? ? ? ? ? 134 ALA B C   
6769 O O   . ALA B 143 ? 0.6125 0.6614 0.5636 0.0665  -0.0180 -0.1157 ? ? ? ? ? ? 134 ALA B O   
6770 C CB  . ALA B 143 ? 0.5706 0.6060 0.5189 0.0640  -0.0209 -0.1142 ? ? ? ? ? ? 134 ALA B CB  
6776 N N   . GLU B 144 ? 0.5733 0.6168 0.5212 0.0618  -0.0141 -0.1149 ? ? ? ? ? ? 135 GLU B N   
6777 C CA  . GLU B 144 ? 0.6026 0.6486 0.5501 0.0617  -0.0111 -0.1139 ? ? ? ? ? ? 135 GLU B CA  
6778 C C   . GLU B 144 ? 0.5910 0.6439 0.5407 0.0622  -0.0111 -0.1162 ? ? ? ? ? ? 135 GLU B C   
6779 O O   . GLU B 144 ? 0.5630 0.6192 0.5133 0.0639  -0.0106 -0.1157 ? ? ? ? ? ? 135 GLU B O   
6780 C CB  . GLU B 144 ? 0.6326 0.6755 0.5778 0.0589  -0.0078 -0.1129 ? ? ? ? ? ? 135 GLU B CB  
6781 C CG  . GLU B 144 ? 0.8012 0.8455 0.7457 0.0590  -0.0047 -0.1114 ? ? ? ? ? ? 135 GLU B CG  
6782 C CD  . GLU B 144 ? 1.0996 1.1400 1.0417 0.0564  -0.0016 -0.1100 ? ? ? ? ? ? 135 GLU B CD  
6783 O OE1 . GLU B 144 ? 1.1920 1.2285 1.1331 0.0546  -0.0019 -0.1102 ? ? ? ? ? ? 135 GLU B OE1 
6784 O OE2 . GLU B 144 ? 1.1622 1.2034 1.1036 0.0563  0.0011  -0.1087 ? ? ? ? ? ? 135 GLU B OE2 
6791 N N   . ASP B 145 ? 0.5469 0.6018 0.4976 0.0607  -0.0116 -0.1186 ? ? ? ? ? ? 136 ASP B N   
6792 C CA  . ASP B 145 ? 0.6742 0.7356 0.6272 0.0611  -0.0118 -0.1209 ? ? ? ? ? ? 136 ASP B CA  
6793 C C   . ASP B 145 ? 0.7056 0.7701 0.6607 0.0642  -0.0147 -0.1216 ? ? ? ? ? ? 136 ASP B C   
6794 O O   . ASP B 145 ? 0.7199 0.7897 0.6765 0.0653  -0.0146 -0.1225 ? ? ? ? ? ? 136 ASP B O   
6795 C CB  . ASP B 145 ? 0.5310 0.5935 0.4848 0.0591  -0.0121 -0.1233 ? ? ? ? ? ? 136 ASP B CB  
6796 C CG  . ASP B 145 ? 0.7461 0.8069 0.6983 0.0561  -0.0091 -0.1230 ? ? ? ? ? ? 136 ASP B CG  
6797 O OD1 . ASP B 145 ? 0.8656 0.9257 0.8164 0.0556  -0.0066 -0.1214 ? ? ? ? ? ? 136 ASP B OD1 
6798 O OD2 . ASP B 145 ? 0.8460 0.9063 0.7983 0.0542  -0.0092 -0.1245 ? ? ? ? ? ? 136 ASP B OD2 
6803 N N   . GLY B 146 ? 0.4908 0.5521 0.4458 0.0655  -0.0173 -0.1211 ? ? ? ? ? ? 137 GLY B N   
6804 C CA  . GLY B 146 ? 0.3691 0.4328 0.3261 0.0685  -0.0203 -0.1215 ? ? ? ? ? ? 137 GLY B CA  
6805 C C   . GLY B 146 ? 0.6042 0.6689 0.5608 0.0706  -0.0197 -0.1196 ? ? ? ? ? ? 137 GLY B C   
6806 O O   . GLY B 146 ? 0.5603 0.6298 0.5186 0.0725  -0.0206 -0.1205 ? ? ? ? ? ? 137 GLY B O   
6810 N N   . PHE B 147 ? 0.4698 0.5299 0.4241 0.0703  -0.0182 -0.1170 ? ? ? ? ? ? 138 PHE B N   
6811 C CA  . PHE B 147 ? 0.5093 0.5698 0.4630 0.0722  -0.0174 -0.1149 ? ? ? ? ? ? 138 PHE B CA  
6812 C C   . PHE B 147 ? 0.5207 0.5861 0.4747 0.0719  -0.0150 -0.1153 ? ? ? ? ? ? 138 PHE B C   
6813 O O   . PHE B 147 ? 0.5756 0.6444 0.5305 0.0740  -0.0154 -0.1150 ? ? ? ? ? ? 138 PHE B O   
6814 C CB  . PHE B 147 ? 0.4891 0.5437 0.4403 0.0716  -0.0157 -0.1120 ? ? ? ? ? ? 138 PHE B CB  
6815 C CG  . PHE B 147 ? 0.5179 0.5679 0.4688 0.0728  -0.0184 -0.1109 ? ? ? ? ? ? 138 PHE B CG  
6816 C CD1 . PHE B 147 ? 0.5203 0.5711 0.4722 0.0759  -0.0209 -0.1103 ? ? ? ? ? ? 138 PHE B CD1 
6817 C CD2 . PHE B 147 ? 0.5624 0.6070 0.5120 0.0710  -0.0185 -0.1105 ? ? ? ? ? ? 138 PHE B CD2 
6818 C CE1 . PHE B 147 ? 0.4388 0.4852 0.3906 0.0771  -0.0235 -0.1093 ? ? ? ? ? ? 138 PHE B CE1 
6819 C CE2 . PHE B 147 ? 0.5002 0.5404 0.4496 0.0721  -0.0211 -0.1095 ? ? ? ? ? ? 138 PHE B CE2 
6820 C CZ  . PHE B 147 ? 0.4407 0.4817 0.3912 0.0752  -0.0237 -0.1089 ? ? ? ? ? ? 138 PHE B CZ  
6830 N N   . ARG B 148 ? 0.5633 0.6291 0.5167 0.0692  -0.0125 -0.1160 ? ? ? ? ? ? 139 ARG B N   
6831 C CA  . ARG B 148 ? 0.5961 0.6662 0.5499 0.0686  -0.0102 -0.1166 ? ? ? ? ? ? 139 ARG B CA  
6832 C C   . ARG B 148 ? 0.5156 0.5920 0.4720 0.0700  -0.0120 -0.1190 ? ? ? ? ? ? 139 ARG B C   
6833 O O   . ARG B 148 ? 0.6319 0.7119 0.5888 0.0713  -0.0114 -0.1188 ? ? ? ? ? ? 139 ARG B O   
6834 C CB  . ARG B 148 ? 0.5426 0.6118 0.4954 0.0654  -0.0076 -0.1172 ? ? ? ? ? ? 139 ARG B CB  
6835 C CG  . ARG B 148 ? 0.6438 0.7080 0.5940 0.0641  -0.0049 -0.1146 ? ? ? ? ? ? 139 ARG B CG  
6836 C CD  . ARG B 148 ? 0.7599 0.8238 0.7092 0.0610  -0.0022 -0.1153 ? ? ? ? ? ? 139 ARG B CD  
6837 N NE  . ARG B 148 ? 1.1116 1.1723 1.0586 0.0602  0.0008  -0.1128 ? ? ? ? ? ? 139 ARG B NE  
6838 C CZ  . ARG B 148 ? 0.9912 1.0544 0.9380 0.0605  0.0030  -0.1121 ? ? ? ? ? ? 139 ARG B CZ  
6839 N NH1 . ARG B 148 ? 0.8633 0.9321 0.8119 0.0615  0.0023  -0.1136 ? ? ? ? ? ? 139 ARG B NH1 
6840 N NH2 . ARG B 148 ? 1.1347 1.1946 1.0795 0.0597  0.0058  -0.1098 ? ? ? ? ? ? 139 ARG B NH2 
6854 N N   . LYS B 149 ? 0.6008 0.6783 0.5588 0.0697  -0.0141 -0.1212 ? ? ? ? ? ? 140 LYS B N   
6855 C CA  . LYS B 149 ? 0.5160 0.5994 0.4768 0.0709  -0.0159 -0.1236 ? ? ? ? ? ? 140 LYS B CA  
6856 C C   . LYS B 149 ? 0.5431 0.6283 0.5048 0.0742  -0.0180 -0.1230 ? ? ? ? ? ? 140 LYS B C   
6857 O O   . LYS B 149 ? 0.6262 0.7166 0.5895 0.0754  -0.0184 -0.1241 ? ? ? ? ? ? 140 LYS B O   
6858 C CB  . LYS B 149 ? 0.4477 0.5312 0.4100 0.0702  -0.0179 -0.1259 ? ? ? ? ? ? 140 LYS B CB  
6859 C CG  . LYS B 149 ? 0.5991 0.6887 0.5643 0.0713  -0.0196 -0.1286 ? ? ? ? ? ? 140 LYS B CG  
6860 C CD  . LYS B 149 ? 0.6866 0.7758 0.6532 0.0708  -0.0216 -0.1306 ? ? ? ? ? ? 140 LYS B CD  
6861 C CE  . LYS B 149 ? 0.8935 0.9887 0.8632 0.0720  -0.0233 -0.1333 ? ? ? ? ? ? 140 LYS B CE  
6862 N NZ  . LYS B 149 ? 0.9811 1.0758 0.9520 0.0716  -0.0253 -0.1352 ? ? ? ? ? ? 140 LYS B NZ  
6876 N N   . ALA B 150 ? 0.4766 0.5575 0.4372 0.0755  -0.0193 -0.1211 ? ? ? ? ? ? 141 ALA B N   
6877 C CA  . ALA B 150 ? 0.4991 0.5811 0.4604 0.0786  -0.0216 -0.1203 ? ? ? ? ? ? 141 ALA B CA  
6878 C C   . ALA B 150 ? 0.5958 0.6785 0.5558 0.0796  -0.0196 -0.1181 ? ? ? ? ? ? 141 ALA B C   
6879 O O   . ALA B 150 ? 0.7426 0.8281 0.7034 0.0820  -0.0208 -0.1179 ? ? ? ? ? ? 141 ALA B O   
6880 C CB  . ALA B 150 ? 0.4891 0.5660 0.4498 0.0797  -0.0239 -0.1191 ? ? ? ? ? ? 141 ALA B CB  
6886 N N   . GLN B 151 ? 0.5406 0.6205 0.4985 0.0777  -0.0164 -0.1166 ? ? ? ? ? ? 142 GLN B N   
6887 C CA  . GLN B 151 ? 0.5652 0.6446 0.5215 0.0786  -0.0143 -0.1141 ? ? ? ? ? ? 142 GLN B CA  
6888 C C   . GLN B 151 ? 0.6584 0.7423 0.6150 0.0777  -0.0120 -0.1149 ? ? ? ? ? ? 142 GLN B C   
6889 O O   . GLN B 151 ? 0.7080 0.7931 0.6638 0.0790  -0.0107 -0.1133 ? ? ? ? ? ? 142 GLN B O   
6890 C CB  . GLN B 151 ? 0.5537 0.6271 0.5075 0.0773  -0.0122 -0.1117 ? ? ? ? ? ? 142 GLN B CB  
6891 C CG  . GLN B 151 ? 0.5614 0.6337 0.5137 0.0784  -0.0101 -0.1088 ? ? ? ? ? ? 142 GLN B CG  
6892 C CD  . GLN B 151 ? 0.5694 0.6355 0.5195 0.0774  -0.0083 -0.1063 ? ? ? ? ? ? 142 GLN B CD  
6893 O OE1 . GLN B 151 ? 0.6518 0.7160 0.6007 0.0749  -0.0057 -0.1061 ? ? ? ? ? ? 142 GLN B OE1 
6894 N NE2 . GLN B 151 ? 0.5441 0.6070 0.4938 0.0793  -0.0097 -0.1045 ? ? ? ? ? ? 142 GLN B NE2 
6903 N N   . LYS B 152 ? 0.5168 0.6031 0.4744 0.0757  -0.0115 -0.1172 ? ? ? ? ? ? 143 LYS B N   
6904 C CA  . LYS B 152 ? 0.5743 0.6644 0.5321 0.0745  -0.0092 -0.1179 ? ? ? ? ? ? 143 LYS B CA  
6905 C C   . LYS B 152 ? 0.6865 0.7819 0.6457 0.0767  -0.0101 -0.1186 ? ? ? ? ? ? 143 LYS B C   
6906 O O   . LYS B 152 ? 0.7334 0.8302 0.6918 0.0768  -0.0081 -0.1176 ? ? ? ? ? ? 143 LYS B O   
6907 C CB  . LYS B 152 ? 0.4835 0.5752 0.4424 0.0720  -0.0087 -0.1204 ? ? ? ? ? ? 143 LYS B CB  
6908 C CG  . LYS B 152 ? 0.5570 0.6520 0.5160 0.0705  -0.0062 -0.1211 ? ? ? ? ? ? 143 LYS B CG  
6909 C CD  . LYS B 152 ? 0.7755 0.8710 0.7351 0.0677  -0.0055 -0.1232 ? ? ? ? ? ? 143 LYS B CD  
6910 C CE  . LYS B 152 ? 1.0411 1.1399 1.0009 0.0662  -0.0031 -0.1239 ? ? ? ? ? ? 143 LYS B CE  
6911 N NZ  . LYS B 152 ? 1.1734 1.2725 1.1337 0.0635  -0.0023 -0.1257 ? ? ? ? ? ? 143 LYS B NZ  
6925 N N   . PRO B 153 ? 0.6149 0.7134 0.5763 0.0784  -0.0132 -0.1204 ? ? ? ? ? ? 144 PRO B N   
6926 C CA  . PRO B 153 ? 0.3985 0.5022 0.3614 0.0804  -0.0141 -0.1211 ? ? ? ? ? ? 144 PRO B CA  
6927 C C   . PRO B 153 ? 0.5982 0.7006 0.5595 0.0826  -0.0137 -0.1183 ? ? ? ? ? ? 144 PRO B C   
6928 O O   . PRO B 153 ? 0.7413 0.8470 0.7026 0.0834  -0.0128 -0.1181 ? ? ? ? ? ? 144 PRO B O   
6929 C CB  . PRO B 153 ? 0.4227 0.5286 0.3880 0.0820  -0.0177 -0.1230 ? ? ? ? ? ? 144 PRO B CB  
6930 C CG  . PRO B 153 ? 0.4112 0.5146 0.3768 0.0800  -0.0180 -0.1243 ? ? ? ? ? ? 144 PRO B CG  
6931 C CD  . PRO B 153 ? 0.5026 0.6002 0.4655 0.0784  -0.0158 -0.1220 ? ? ? ? ? ? 144 PRO B CD  
6939 N N   . TRP B 154 ? 0.6693 0.7669 0.6292 0.0834  -0.0143 -0.1163 ? ? ? ? ? ? 145 TRP B N   
6940 C CA  . TRP B 154 ? 0.6800 0.7760 0.6384 0.0855  -0.0139 -0.1135 ? ? ? ? ? ? 145 TRP B CA  
6941 C C   . TRP B 154 ? 0.7337 0.8277 0.6899 0.0842  -0.0101 -0.1114 ? ? ? ? ? ? 145 TRP B C   
6942 O O   . TRP B 154 ? 0.6839 0.7786 0.6392 0.0856  -0.0090 -0.1096 ? ? ? ? ? ? 145 TRP B O   
6943 C CB  . TRP B 154 ? 0.5580 0.6494 0.5159 0.0868  -0.0158 -0.1121 ? ? ? ? ? ? 145 TRP B CB  
6944 C CG  . TRP B 154 ? 0.5853 0.6755 0.5420 0.0893  -0.0159 -0.1094 ? ? ? ? ? ? 145 TRP B CG  
6945 C CD1 . TRP B 154 ? 0.6018 0.6950 0.5594 0.0920  -0.0180 -0.1094 ? ? ? ? ? ? 145 TRP B CD1 
6946 C CD2 . TRP B 154 ? 0.5563 0.6420 0.5108 0.0893  -0.0137 -0.1062 ? ? ? ? ? ? 145 TRP B CD2 
6947 N NE1 . TRP B 154 ? 0.5738 0.6646 0.5298 0.0937  -0.0173 -0.1064 ? ? ? ? ? ? 145 TRP B NE1 
6948 C CE2 . TRP B 154 ? 0.5122 0.5984 0.4664 0.0922  -0.0146 -0.1044 ? ? ? ? ? ? 145 TRP B CE2 
6949 C CE3 . TRP B 154 ? 0.5912 0.6725 0.5440 0.0872  -0.0110 -0.1047 ? ? ? ? ? ? 145 TRP B CE3 
6950 C CZ2 . TRP B 154 ? 0.5964 0.6790 0.5488 0.0930  -0.0128 -0.1012 ? ? ? ? ? ? 145 TRP B CZ2 
6951 C CZ3 . TRP B 154 ? 0.6897 0.7674 0.6408 0.0881  -0.0092 -0.1015 ? ? ? ? ? ? 145 TRP B CZ3 
6952 C CH2 . TRP B 154 ? 0.6809 0.7594 0.6319 0.0910  -0.0101 -0.0998 ? ? ? ? ? ? 145 TRP B CH2 
6963 N N   . ALA B 155 ? 0.6745 0.7660 0.6300 0.0815  -0.0082 -0.1117 ? ? ? ? ? ? 146 ALA B N   
6964 C CA  . ALA B 155 ? 0.5805 0.6699 0.5340 0.0800  -0.0046 -0.1098 ? ? ? ? ? ? 146 ALA B CA  
6965 C C   . ALA B 155 ? 0.6609 0.7549 0.6148 0.0795  -0.0030 -0.1107 ? ? ? ? ? ? 146 ALA B C   
6966 O O   . ALA B 155 ? 0.6831 0.7765 0.6356 0.0795  -0.0004 -0.1088 ? ? ? ? ? ? 146 ALA B O   
6967 C CB  . ALA B 155 ? 0.4549 0.5404 0.4075 0.0772  -0.0032 -0.1099 ? ? ? ? ? ? 146 ALA B CB  
6973 N N   . LYS B 156 ? 0.6669 0.7655 0.6229 0.0792  -0.0044 -0.1136 ? ? ? ? ? ? 147 LYS B N   
6974 C CA  . LYS B 156 ? 0.6421 0.7454 0.5988 0.0788  -0.0033 -0.1148 ? ? ? ? ? ? 147 LYS B CA  
6975 C C   . LYS B 156 ? 0.7578 0.8637 0.7145 0.0815  -0.0038 -0.1137 ? ? ? ? ? ? 147 LYS B C   
6976 O O   . LYS B 156 ? 0.7674 0.8745 0.7232 0.0815  -0.0017 -0.1127 ? ? ? ? ? ? 147 LYS B O   
6977 C CB  . LYS B 156 ? 0.6313 0.7389 0.5905 0.0779  -0.0049 -0.1182 ? ? ? ? ? ? 147 LYS B CB  
6978 C CG  . LYS B 156 ? 0.9312 1.0376 0.8903 0.0748  -0.0034 -0.1194 ? ? ? ? ? ? 147 LYS B CG  
6979 C CD  . LYS B 156 ? 1.1177 1.2286 1.0794 0.0741  -0.0050 -0.1227 ? ? ? ? ? ? 147 LYS B CD  
6980 C CE  . LYS B 156 ? 1.0690 1.1789 1.0307 0.0710  -0.0033 -0.1238 ? ? ? ? ? ? 147 LYS B CE  
6981 N NZ  . LYS B 156 ? 0.9571 1.0713 0.9214 0.0702  -0.0048 -0.1270 ? ? ? ? ? ? 147 LYS B NZ  
6995 N N   . LYS B 157 ? 0.5888 0.6956 0.5465 0.0838  -0.0067 -0.1139 ? ? ? ? ? ? 148 LYS B N   
6996 C CA  . LYS B 157 ? 0.6967 0.8059 0.6543 0.0865  -0.0075 -0.1128 ? ? ? ? ? ? 148 LYS B CA  
6997 C C   . LYS B 157 ? 0.6572 0.7627 0.6125 0.0873  -0.0053 -0.1093 ? ? ? ? ? ? 148 LYS B C   
6998 O O   . LYS B 157 ? 0.8741 0.9815 0.8287 0.0885  -0.0042 -0.1081 ? ? ? ? ? ? 148 LYS B O   
6999 C CB  . LYS B 157 ? 0.6837 0.7941 0.6429 0.0888  -0.0111 -0.1136 ? ? ? ? ? ? 148 LYS B CB  
7000 C CG  . LYS B 157 ? 1.0626 1.1774 1.0245 0.0885  -0.0134 -0.1170 ? ? ? ? ? ? 148 LYS B CG  
7001 C CD  . LYS B 157 ? 1.3945 1.5100 1.3579 0.0907  -0.0170 -0.1178 ? ? ? ? ? ? 148 LYS B CD  
7002 C CE  . LYS B 157 ? 1.4800 1.5998 1.4463 0.0903  -0.0190 -0.1212 ? ? ? ? ? ? 148 LYS B CE  
7003 N NZ  . LYS B 157 ? 1.5212 1.6466 1.4887 0.0907  -0.0187 -0.1226 ? ? ? ? ? ? 148 LYS B NZ  
7017 N N   . LEU B 158 ? 0.6703 0.7706 0.6243 0.0865  -0.0045 -0.1077 ? ? ? ? ? ? 149 LEU B N   
7018 C CA  . LEU B 158 ? 0.6431 0.7396 0.5950 0.0871  -0.0022 -0.1043 ? ? ? ? ? ? 149 LEU B CA  
7019 C C   . LEU B 158 ? 0.7044 0.8010 0.6551 0.0855  0.0014  -0.1035 ? ? ? ? ? ? 149 LEU B C   
7020 O O   . LEU B 158 ? 0.6902 0.7861 0.6396 0.0866  0.0033  -0.1010 ? ? ? ? ? ? 149 LEU B O   
7021 C CB  . LEU B 158 ? 0.7322 0.8230 0.6831 0.0865  -0.0022 -0.1030 ? ? ? ? ? ? 149 LEU B CB  
7022 C CG  . LEU B 158 ? 0.7399 0.8266 0.6890 0.0874  -0.0002 -0.0993 ? ? ? ? ? ? 149 LEU B CG  
7023 C CD1 . LEU B 158 ? 0.7143 0.8021 0.6637 0.0907  -0.0019 -0.0978 ? ? ? ? ? ? 149 LEU B CD1 
7024 C CD2 . LEU B 158 ? 0.7622 0.8434 0.7105 0.0862  0.0001  -0.0984 ? ? ? ? ? ? 149 LEU B CD2 
7036 N N   . LYS B 159 ? 0.7250 0.8226 0.6761 0.0830  0.0022  -0.1055 ? ? ? ? ? ? 150 LYS B N   
7037 C CA  . LYS B 159 ? 0.7777 0.8756 0.7279 0.0813  0.0054  -0.1051 ? ? ? ? ? ? 150 LYS B CA  
7038 C C   . LYS B 159 ? 0.8833 0.9860 0.8340 0.0827  0.0056  -0.1054 ? ? ? ? ? ? 150 LYS B C   
7039 O O   . LYS B 159 ? 0.9357 1.0381 0.8851 0.0826  0.0082  -0.1037 ? ? ? ? ? ? 150 LYS B O   
7040 C CB  . LYS B 159 ? 0.7359 0.8344 0.6868 0.0784  0.0059  -0.1075 ? ? ? ? ? ? 150 LYS B CB  
7041 C CG  . LYS B 159 ? 0.6730 0.7707 0.6226 0.0763  0.0092  -0.1070 ? ? ? ? ? ? 150 LYS B CG  
7042 C CD  . LYS B 159 ? 0.9019 1.0017 0.8527 0.0739  0.0092  -0.1098 ? ? ? ? ? ? 150 LYS B CD  
7043 C CE  . LYS B 159 ? 1.0357 1.1340 0.9852 0.0716  0.0125  -0.1092 ? ? ? ? ? ? 150 LYS B CE  
7044 N NZ  . LYS B 159 ? 1.1265 1.2190 1.0743 0.0702  0.0142  -0.1073 ? ? ? ? ? ? 150 LYS B NZ  
7058 N N   . GLU B 160 ? 0.7257 0.8327 0.6781 0.0840  0.0029  -0.1075 ? ? ? ? ? ? 151 GLU B N   
7059 C CA  . GLU B 160 ? 0.7011 0.8129 0.6542 0.0853  0.0027  -0.1081 ? ? ? ? ? ? 151 GLU B CA  
7060 C C   . GLU B 160 ? 0.8507 0.9617 0.8026 0.0880  0.0030  -0.1053 ? ? ? ? ? ? 151 GLU B C   
7061 O O   . GLU B 160 ? 0.9916 1.1047 0.9429 0.0887  0.0044  -0.1045 ? ? ? ? ? ? 151 GLU B O   
7062 C CB  . GLU B 160 ? 0.5950 0.7114 0.5505 0.0861  -0.0005 -0.1111 ? ? ? ? ? ? 151 GLU B CB  
7063 C CG  . GLU B 160 ? 0.9311 1.0492 0.8881 0.0836  -0.0007 -0.1140 ? ? ? ? ? ? 151 GLU B CG  
7064 C CD  . GLU B 160 ? 1.1964 1.3191 1.1561 0.0844  -0.0038 -0.1169 ? ? ? ? ? ? 151 GLU B CD  
7065 O OE1 . GLU B 160 ? 1.3724 1.4970 1.3327 0.0869  -0.0059 -0.1167 ? ? ? ? ? ? 151 GLU B OE1 
7066 O OE2 . GLU B 160 ? 1.1447 1.2692 1.1058 0.0826  -0.0041 -0.1194 ? ? ? ? ? ? 151 GLU B OE2 
7073 N N   . VAL B 161 ? 0.7659 0.8740 0.7174 0.0894  0.0016  -0.1038 ? ? ? ? ? ? 152 VAL B N   
7074 C CA  . VAL B 161 ? 0.7793 0.8865 0.7298 0.0920  0.0018  -0.1010 ? ? ? ? ? ? 152 VAL B CA  
7075 C C   . VAL B 161 ? 0.7715 0.8757 0.7201 0.0914  0.0055  -0.0981 ? ? ? ? ? ? 152 VAL B C   
7076 O O   . VAL B 161 ? 1.0105 1.1158 0.9584 0.0929  0.0067  -0.0962 ? ? ? ? ? ? 152 VAL B O   
7077 C CB  . VAL B 161 ? 0.7073 0.8117 0.6579 0.0936  -0.0005 -0.1000 ? ? ? ? ? ? 152 VAL B CB  
7078 C CG1 . VAL B 161 ? 0.6509 0.7538 0.6003 0.0960  0.0002  -0.0967 ? ? ? ? ? ? 152 VAL B CG1 
7079 C CG2 . VAL B 161 ? 0.7366 0.8444 0.6892 0.0946  -0.0043 -0.1027 ? ? ? ? ? ? 152 VAL B CG2 
7089 N N   . GLU B 162 ? 0.7483 0.8487 0.6961 0.0891  0.0074  -0.0977 ? ? ? ? ? ? 153 GLU B N   
7090 C CA  . GLU B 162 ? 0.8542 0.9516 0.8005 0.0883  0.0110  -0.0950 ? ? ? ? ? ? 153 GLU B CA  
7091 C C   . GLU B 162 ? 0.8338 0.9342 0.7798 0.0877  0.0130  -0.0954 ? ? ? ? ? ? 153 GLU B C   
7092 O O   . GLU B 162 ? 0.7358 0.8357 0.6807 0.0886  0.0153  -0.0930 ? ? ? ? ? ? 153 GLU B O   
7093 C CB  . GLU B 162 ? 0.9869 1.0799 0.9326 0.0857  0.0124  -0.0950 ? ? ? ? ? ? 153 GLU B CB  
7094 C CG  . GLU B 162 ? 1.2888 1.3778 1.2344 0.0863  0.0110  -0.0939 ? ? ? ? ? ? 153 GLU B CG  
7095 C CD  . GLU B 162 ? 1.4782 1.5633 1.4233 0.0836  0.0121  -0.0943 ? ? ? ? ? ? 153 GLU B CD  
7096 O OE1 . GLU B 162 ? 1.6558 1.7403 1.6002 0.0816  0.0147  -0.0943 ? ? ? ? ? ? 153 GLU B OE1 
7097 O OE2 . GLU B 162 ? 1.2783 1.3608 1.2236 0.0836  0.0103  -0.0945 ? ? ? ? ? ? 153 GLU B OE2 
7104 N N   . ALA B 163 ? 0.8018 0.9055 0.7488 0.0863  0.0122  -0.0984 ? ? ? ? ? ? 154 ALA B N   
7105 C CA  . ALA B 163 ? 0.7225 0.8292 0.6694 0.0856  0.0139  -0.0992 ? ? ? ? ? ? 154 ALA B CA  
7106 C C   . ALA B 163 ? 1.0187 1.1292 0.9659 0.0882  0.0131  -0.0986 ? ? ? ? ? ? 154 ALA B C   
7107 O O   . ALA B 163 ? 1.1465 1.2576 1.0927 0.0885  0.0153  -0.0972 ? ? ? ? ? ? 154 ALA B O   
7108 C CB  . ALA B 163 ? 0.5612 0.6708 0.5095 0.0835  0.0129  -0.1026 ? ? ? ? ? ? 154 ALA B CB  
7114 N N   . ALA B 164 ? 0.7692 0.8819 0.7175 0.0900  0.0099  -0.0997 ? ? ? ? ? ? 155 ALA B N   
7115 C CA  . ALA B 164 ? 0.7089 0.8252 0.6574 0.0925  0.0088  -0.0993 ? ? ? ? ? ? 155 ALA B CA  
7116 C C   . ALA B 164 ? 0.8483 0.9621 0.7953 0.0944  0.0103  -0.0956 ? ? ? ? ? ? 155 ALA B C   
7117 O O   . ALA B 164 ? 1.0673 1.1833 1.0139 0.0961  0.0109  -0.0945 ? ? ? ? ? ? 155 ALA B O   
7118 C CB  . ALA B 164 ? 0.5361 0.6551 0.4863 0.0939  0.0050  -0.1013 ? ? ? ? ? ? 155 ALA B CB  
7124 N N   . LYS B 165 ? 0.8907 0.9997 0.8370 0.0942  0.0111  -0.0936 ? ? ? ? ? ? 156 LYS B N   
7125 C CA  . LYS B 165 ? 0.9383 1.0448 0.8834 0.0959  0.0127  -0.0899 ? ? ? ? ? ? 156 LYS B CA  
7126 C C   . LYS B 165 ? 0.9799 1.0857 0.9240 0.0951  0.0164  -0.0881 ? ? ? ? ? ? 156 LYS B C   
7127 O O   . LYS B 165 ? 1.0297 1.1362 0.9732 0.0969  0.0176  -0.0857 ? ? ? ? ? ? 156 LYS B O   
7128 C CB  . LYS B 165 ? 0.8128 0.9144 0.7577 0.0957  0.0127  -0.0884 ? ? ? ? ? ? 156 LYS B CB  
7129 C CG  . LYS B 165 ? 0.9602 1.0597 0.9045 0.0980  0.0134  -0.0847 ? ? ? ? ? ? 156 LYS B CG  
7130 C CD  . LYS B 165 ? 1.0219 1.1164 0.9661 0.0976  0.0137  -0.0831 ? ? ? ? ? ? 156 LYS B CD  
7131 C CE  . LYS B 165 ? 1.1637 1.2549 1.1072 0.0953  0.0172  -0.0819 ? ? ? ? ? ? 156 LYS B CE  
7132 N NZ  . LYS B 165 ? 1.2026 1.2889 1.1460 0.0951  0.0177  -0.0799 ? ? ? ? ? ? 156 LYS B NZ  
7146 N N   . LYS B 166 ? 0.8008 0.9053 0.7446 0.0924  0.0182  -0.0892 ? ? ? ? ? ? 157 LYS B N   
7147 C CA  . LYS B 166 ? 0.9957 1.0996 0.9386 0.0913  0.0216  -0.0879 ? ? ? ? ? ? 157 LYS B CA  
7148 C C   . LYS B 166 ? 1.0138 1.1223 0.9568 0.0923  0.0216  -0.0887 ? ? ? ? ? ? 157 LYS B C   
7149 O O   . LYS B 166 ? 0.9907 1.0993 0.9329 0.0933  0.0236  -0.0864 ? ? ? ? ? ? 157 LYS B O   
7150 C CB  . LYS B 166 ? 0.8961 0.9982 0.8388 0.0882  0.0230  -0.0895 ? ? ? ? ? ? 157 LYS B CB  
7151 C CG  . LYS B 166 ? 0.9629 1.0601 0.9053 0.0869  0.0238  -0.0883 ? ? ? ? ? ? 157 LYS B CG  
7152 C CD  . LYS B 166 ? 1.1261 1.2215 1.0680 0.0838  0.0256  -0.0895 ? ? ? ? ? ? 157 LYS B CD  
7153 C CE  . LYS B 166 ? 1.1513 1.2419 1.0929 0.0824  0.0262  -0.0886 ? ? ? ? ? ? 157 LYS B CE  
7154 N NZ  . LYS B 166 ? 1.0660 1.1564 1.0084 0.0827  0.0230  -0.0903 ? ? ? ? ? ? 157 LYS B NZ  
7168 N N   . ALA B 167 ? 0.9266 1.0389 0.8707 0.0920  0.0192  -0.0919 ? ? ? ? ? ? 158 ALA B N   
7169 C CA  . ALA B 167 ? 0.8538 0.9707 0.7982 0.0927  0.0190  -0.0931 ? ? ? ? ? ? 158 ALA B CA  
7170 C C   . ALA B 167 ? 1.0527 1.1713 0.9968 0.0958  0.0183  -0.0911 ? ? ? ? ? ? 158 ALA B C   
7171 O O   . ALA B 167 ? 1.1279 1.2485 1.0715 0.0966  0.0196  -0.0903 ? ? ? ? ? ? 158 ALA B O   
7172 C CB  . ALA B 167 ? 0.7064 0.8271 0.6524 0.0919  0.0163  -0.0969 ? ? ? ? ? ? 158 ALA B CB  
7178 N N   . TYR B 168 ? 0.9475 1.0651 0.8919 0.0975  0.0162  -0.0903 ? ? ? ? ? ? 159 TYR B N   
7179 C CA  . TYR B 168 ? 0.9938 1.1128 0.9379 0.1005  0.0154  -0.0884 ? ? ? ? ? ? 159 TYR B CA  
7180 C C   . TYR B 168 ? 1.1002 1.2163 1.0430 0.1013  0.0184  -0.0844 ? ? ? ? ? ? 159 TYR B C   
7181 O O   . TYR B 168 ? 1.2503 1.3683 1.1927 0.1030  0.0193  -0.0828 ? ? ? ? ? ? 159 TYR B O   
7182 C CB  . TYR B 168 ? 0.9339 1.0524 0.8787 0.1020  0.0123  -0.0886 ? ? ? ? ? ? 159 TYR B CB  
7183 C CG  . TYR B 168 ? 0.9704 1.0893 0.9147 0.1050  0.0117  -0.0860 ? ? ? ? ? ? 159 TYR B CG  
7184 C CD1 . TYR B 168 ? 1.0887 1.2119 1.0332 0.1069  0.0103  -0.0866 ? ? ? ? ? ? 159 TYR B CD1 
7185 C CD2 . TYR B 168 ? 0.9115 1.0266 0.8553 0.1060  0.0125  -0.0829 ? ? ? ? ? ? 159 TYR B CD2 
7186 C CE1 . TYR B 168 ? 1.0788 1.2023 1.0227 0.1097  0.0098  -0.0841 ? ? ? ? ? ? 159 TYR B CE1 
7187 C CE2 . TYR B 168 ? 1.0259 1.1413 0.9693 0.1088  0.0121  -0.0804 ? ? ? ? ? ? 159 TYR B CE2 
7188 C CZ  . TYR B 168 ? 1.0604 1.1800 1.0038 0.1106  0.0107  -0.0810 ? ? ? ? ? ? 159 TYR B CZ  
7189 O OH  . TYR B 168 ? 0.9903 1.1103 0.9332 0.1134  0.0103  -0.0784 ? ? ? ? ? ? 159 TYR B OH  
7199 N N   . HIS B 169 ? 1.1306 1.2423 1.0731 0.1001  0.0201  -0.0828 ? ? ? ? ? ? 160 HIS B N   
7200 C CA  . HIS B 169 ? 1.2135 1.3224 1.1552 0.1008  0.0231  -0.0790 ? ? ? ? ? ? 160 HIS B CA  
7201 C C   . HIS B 169 ? 1.2367 1.3464 1.1777 0.0998  0.0260  -0.0785 ? ? ? ? ? ? 160 HIS B C   
7202 O O   . HIS B 169 ? 1.2556 1.3650 1.1961 0.1011  0.0281  -0.0756 ? ? ? ? ? ? 160 HIS B O   
7203 C CB  . HIS B 169 ? 1.1261 1.2300 1.0677 0.0995  0.0242  -0.0777 ? ? ? ? ? ? 160 HIS B CB  
7204 C CG  . HIS B 169 ? 1.0433 1.1456 0.9854 0.1010  0.0219  -0.0769 ? ? ? ? ? ? 160 HIS B CG  
7205 N ND1 . HIS B 169 ? 1.0851 1.1832 1.0274 0.1001  0.0223  -0.0758 ? ? ? ? ? ? 160 HIS B ND1 
7206 C CD2 . HIS B 169 ? 1.0385 1.1429 0.9810 0.1034  0.0191  -0.0771 ? ? ? ? ? ? 160 HIS B CD2 
7207 C CE1 . HIS B 169 ? 1.1058 1.2033 1.0485 0.1019  0.0199  -0.0754 ? ? ? ? ? ? 160 HIS B CE1 
7208 N NE2 . HIS B 169 ? 1.0559 1.1571 0.9987 0.1039  0.0179  -0.0761 ? ? ? ? ? ? 160 HIS B NE2 
7217 N N   . ALA B 170 ? 1.0890 1.1999 1.0301 0.0975  0.0262  -0.0814 ? ? ? ? ? ? 161 ALA B N   
7218 C CA  . ALA B 170 ? 0.9544 1.0662 0.8950 0.0964  0.0288  -0.0813 ? ? ? ? ? ? 161 ALA B CA  
7219 C C   . ALA B 170 ? 1.1214 1.2374 1.0619 0.0983  0.0283  -0.0814 ? ? ? ? ? ? 161 ALA B C   
7220 O O   . ALA B 170 ? 1.1550 1.2712 1.0948 0.0988  0.0306  -0.0794 ? ? ? ? ? ? 161 ALA B O   
7221 C CB  . ALA B 170 ? 0.7332 0.8453 0.6740 0.0935  0.0289  -0.0845 ? ? ? ? ? ? 161 ALA B CB  
7227 N N   . ALA B 171 ? 1.1008 1.2203 1.0420 0.0992  0.0252  -0.0838 ? ? ? ? ? ? 162 ALA B N   
7228 C CA  . ALA B 171 ? 0.9472 1.0710 0.8885 0.1010  0.0243  -0.0841 ? ? ? ? ? ? 162 ALA B CA  
7229 C C   . ALA B 171 ? 1.1139 1.2373 1.0546 0.1038  0.0247  -0.0807 ? ? ? ? ? ? 162 ALA B C   
7230 O O   . ALA B 171 ? 1.2973 1.4231 1.2375 0.1052  0.0255  -0.0797 ? ? ? ? ? ? 162 ALA B O   
7231 C CB  . ALA B 171 ? 0.6306 0.7580 0.5730 0.1014  0.0208  -0.0875 ? ? ? ? ? ? 162 ALA B CB  
7237 N N   . CYS B 172 ? 0.9918 1.1122 0.9325 0.1047  0.0243  -0.0788 ? ? ? ? ? ? 163 CYS B N   
7238 C CA  . CYS B 172 ? 0.9999 1.1197 0.9402 0.1073  0.0247  -0.0753 ? ? ? ? ? ? 163 CYS B CA  
7239 C C   . CYS B 172 ? 1.0929 1.2111 1.0326 0.1073  0.0283  -0.0721 ? ? ? ? ? ? 163 CYS B C   
7240 O O   . CYS B 172 ? 1.0752 1.1944 1.0145 0.1095  0.0291  -0.0695 ? ? ? ? ? ? 163 CYS B O   
7241 C CB  . CYS B 172 ? 0.6248 0.7416 0.5656 0.1080  0.0234  -0.0740 ? ? ? ? ? ? 163 CYS B CB  
7242 S SG  . CYS B 172 ? 1.2832 1.4023 1.2247 0.1093  0.0188  -0.0767 ? ? ? ? ? ? 163 CYS B SG  
7248 N N   . LYS B 173 ? 1.1575 1.2730 1.0970 0.1049  0.0306  -0.0722 ? ? ? ? ? ? 164 LYS B N   
7249 C CA  . LYS B 173 ? 1.2773 1.3911 1.2163 0.1046  0.0341  -0.0694 ? ? ? ? ? ? 164 LYS B CA  
7250 C C   . LYS B 173 ? 1.3735 1.4903 1.3121 0.1041  0.0353  -0.0706 ? ? ? ? ? ? 164 LYS B C   
7251 O O   . LYS B 173 ? 1.5413 1.6586 1.4795 0.1052  0.0373  -0.0682 ? ? ? ? ? ? 164 LYS B O   
7252 C CB  . LYS B 173 ? 1.2886 1.3982 1.2277 0.1022  0.0361  -0.0690 ? ? ? ? ? ? 164 LYS B CB  
7253 C CG  . LYS B 173 ? 1.3808 1.4870 1.3203 0.1032  0.0373  -0.0653 ? ? ? ? ? ? 164 LYS B CG  
7254 C CD  . LYS B 173 ? 1.4245 1.5306 1.3645 0.1050  0.0345  -0.0649 ? ? ? ? ? ? 164 LYS B CD  
7255 C CE  . LYS B 173 ? 1.3907 1.4935 1.3313 0.1061  0.0359  -0.0610 ? ? ? ? ? ? 164 LYS B CE  
7256 N NZ  . LYS B 173 ? 1.3708 1.4735 1.3120 0.1081  0.0332  -0.0605 ? ? ? ? ? ? 164 LYS B NZ  
7270 N N   . GLU B 174 ? 1.2603 1.3791 1.1990 0.1025  0.0340  -0.0744 ? ? ? ? ? ? 165 GLU B N   
7271 C CA  . GLU B 174 ? 1.2705 1.3924 1.2089 0.1020  0.0347  -0.0759 ? ? ? ? ? ? 165 GLU B CA  
7272 C C   . GLU B 174 ? 1.3661 1.4915 1.3043 0.1047  0.0336  -0.0751 ? ? ? ? ? ? 165 GLU B C   
7273 O O   . GLU B 174 ? 1.5103 1.6375 1.4480 0.1051  0.0350  -0.0747 ? ? ? ? ? ? 165 GLU B O   
7274 C CB  . GLU B 174 ? 1.3100 1.4337 1.2489 0.1000  0.0330  -0.0801 ? ? ? ? ? ? 165 GLU B CB  
7275 C CG  . GLU B 174 ? 1.4360 1.5583 1.3745 0.0972  0.0354  -0.0811 ? ? ? ? ? ? 165 GLU B CG  
7276 C CD  . GLU B 174 ? 1.6611 1.7857 1.5990 0.0975  0.0371  -0.0810 ? ? ? ? ? ? 165 GLU B CD  
7277 O OE1 . GLU B 174 ? 1.7278 1.8564 1.6660 0.0988  0.0355  -0.0823 ? ? ? ? ? ? 165 GLU B OE1 
7278 O OE2 . GLU B 174 ? 1.7527 1.8751 1.6900 0.0963  0.0400  -0.0795 ? ? ? ? ? ? 165 GLU B OE2 
7285 N N   . GLU B 175 ? 1.3083 1.4347 1.2469 0.1066  0.0310  -0.0750 ? ? ? ? ? ? 166 GLU B N   
7286 C CA  . GLU B 175 ? 1.3338 1.4634 1.2722 0.1093  0.0297  -0.0742 ? ? ? ? ? ? 166 GLU B CA  
7287 C C   . GLU B 175 ? 1.4524 1.5805 1.3903 0.1113  0.0317  -0.0698 ? ? ? ? ? ? 166 GLU B C   
7288 O O   . GLU B 175 ? 1.5635 1.6940 1.5010 0.1132  0.0318  -0.0685 ? ? ? ? ? ? 166 GLU B O   
7289 C CB  . GLU B 175 ? 1.3764 1.5077 1.3155 0.1104  0.0261  -0.0759 ? ? ? ? ? ? 166 GLU B CB  
7290 C CG  . GLU B 175 ? 1.3853 1.5201 1.3242 0.1132  0.0244  -0.0753 ? ? ? ? ? ? 166 GLU B CG  
7291 C CD  . GLU B 175 ? 1.4458 1.5791 1.3846 0.1155  0.0236  -0.0724 ? ? ? ? ? ? 166 GLU B CD  
7292 O OE1 . GLU B 175 ? 1.5302 1.6600 1.4687 0.1156  0.0257  -0.0693 ? ? ? ? ? ? 166 GLU B OE1 
7293 O OE2 . GLU B 175 ? 1.3906 1.5261 1.3296 0.1173  0.0209  -0.0732 ? ? ? ? ? ? 166 GLU B OE2 
7300 N N   . LYS B 176 ? 1.4981 1.6222 1.4361 0.1107  0.0332  -0.0675 ? ? ? ? ? ? 167 LYS B N   
7301 C CA  . LYS B 176 ? 1.6123 1.7348 1.5502 0.1125  0.0352  -0.0631 ? ? ? ? ? ? 167 LYS B CA  
7302 C C   . LYS B 176 ? 1.6266 1.7485 1.5641 0.1116  0.0385  -0.0616 ? ? ? ? ? ? 167 LYS B C   
7303 O O   . LYS B 176 ? 1.7051 1.8273 1.6424 0.1133  0.0401  -0.0584 ? ? ? ? ? ? 167 LYS B O   
7304 C CB  . LYS B 176 ? 1.6424 1.7609 1.5808 0.1123  0.0354  -0.0612 ? ? ? ? ? ? 167 LYS B CB  
7305 C CG  . LYS B 176 ? 1.7325 1.8499 1.6711 0.1147  0.0365  -0.0566 ? ? ? ? ? ? 167 LYS B CG  
7306 C CD  . LYS B 176 ? 1.8331 1.9532 1.7716 0.1175  0.0342  -0.0560 ? ? ? ? ? ? 167 LYS B CD  
7307 C CE  . LYS B 176 ? 1.8396 1.9601 1.7784 0.1176  0.0308  -0.0586 ? ? ? ? ? ? 167 LYS B CE  
7308 N NZ  . LYS B 176 ? 1.8340 1.9506 1.7736 0.1168  0.0307  -0.0579 ? ? ? ? ? ? 167 LYS B NZ  
7322 N N   . LEU B 177 ? 1.4968 1.6180 1.4341 0.1090  0.0395  -0.0640 ? ? ? ? ? ? 168 LEU B N   
7323 C CA  . LEU B 177 ? 1.3746 1.4951 1.3115 0.1079  0.0426  -0.0630 ? ? ? ? ? ? 168 LEU B CA  
7324 C C   . LEU B 177 ? 1.4429 1.5673 1.3792 0.1086  0.0426  -0.0641 ? ? ? ? ? ? 168 LEU B C   
7325 O O   . LEU B 177 ? 1.5156 1.6401 1.4516 0.1086  0.0450  -0.0627 ? ? ? ? ? ? 168 LEU B O   
7326 C CB  . LEU B 177 ? 1.3656 1.4838 1.3026 0.1047  0.0437  -0.0652 ? ? ? ? ? ? 168 LEU B CB  
7327 C CG  . LEU B 177 ? 1.3969 1.5130 1.3336 0.1033  0.0472  -0.0636 ? ? ? ? ? ? 168 LEU B CG  
7328 C CD1 . LEU B 177 ? 1.3298 1.4427 1.2671 0.1041  0.0490  -0.0596 ? ? ? ? ? ? 168 LEU B CD1 
7329 C CD2 . LEU B 177 ? 1.3707 1.4854 1.3073 0.1001  0.0478  -0.0665 ? ? ? ? ? ? 168 LEU B CD2 
7341 N N   . ALA B 178 ? 1.3954 1.5230 1.3318 0.1094  0.0397  -0.0667 ? ? ? ? ? ? 169 ALA B N   
7342 C CA  . ALA B 178 ? 1.2924 1.4240 1.2284 0.1103  0.0394  -0.0679 ? ? ? ? ? ? 169 ALA B CA  
7343 C C   . ALA B 178 ? 1.4286 1.5617 1.3642 0.1133  0.0395  -0.0648 ? ? ? ? ? ? 169 ALA B C   
7344 O O   . ALA B 178 ? 1.6243 1.7591 1.5594 0.1140  0.0409  -0.0639 ? ? ? ? ? ? 169 ALA B O   
7345 C CB  . ALA B 178 ? 1.1003 1.2350 1.0367 0.1099  0.0363  -0.0719 ? ? ? ? ? ? 169 ALA B CB  
7351 N N   . ILE B 179 ? 1.4132 1.5456 1.3491 0.1150  0.0379  -0.0632 ? ? ? ? ? ? 170 ILE B N   
7352 C CA  . ILE B 179 ? 1.5007 1.6343 1.4363 0.1179  0.0380  -0.0599 ? ? ? ? ? ? 170 ILE B CA  
7353 C C   . ILE B 179 ? 1.6833 1.8146 1.6188 0.1182  0.0413  -0.0560 ? ? ? ? ? ? 170 ILE B C   
7354 O O   . ILE B 179 ? 1.6520 1.7849 1.5871 0.1201  0.0423  -0.0535 ? ? ? ? ? ? 170 ILE B O   
7355 C CB  . ILE B 179 ? 1.3350 1.4681 1.2711 0.1196  0.0357  -0.0590 ? ? ? ? ? ? 170 ILE B CB  
7356 C CG1 . ILE B 179 ? 1.2591 1.3947 1.1953 0.1194  0.0322  -0.0629 ? ? ? ? ? ? 170 ILE B CG1 
7357 C CG2 . ILE B 179 ? 1.3154 1.4495 1.2511 0.1226  0.0359  -0.0553 ? ? ? ? ? ? 170 ILE B CG2 
7358 C CD1 . ILE B 179 ? 1.1992 1.3338 1.1359 0.1206  0.0297  -0.0627 ? ? ? ? ? ? 170 ILE B CD1 
7370 N N   . SER B 180 ? 1.7921 1.9199 1.7281 0.1164  0.0430  -0.0553 ? ? ? ? ? ? 171 SER B N   
7371 C CA  . SER B 180 ? 1.8116 1.9371 1.7478 0.1165  0.0461  -0.0517 ? ? ? ? ? ? 171 SER B CA  
7372 C C   . SER B 180 ? 1.7488 1.8751 1.6844 0.1153  0.0483  -0.0523 ? ? ? ? ? ? 171 SER B C   
7373 O O   . SER B 180 ? 1.8464 1.9710 1.7822 0.1152  0.0510  -0.0495 ? ? ? ? ? ? 171 SER B O   
7374 C CB  . SER B 180 ? 1.8169 1.9382 1.7538 0.1148  0.0470  -0.0509 ? ? ? ? ? ? 171 SER B CB  
7375 O OG  . SER B 180 ? 1.8525 1.9727 1.7899 0.1160  0.0452  -0.0498 ? ? ? ? ? ? 171 SER B OG  
7381 N N   . ARG B 181 ? 1.5309 1.6599 1.4660 0.1145  0.0472  -0.0559 ? ? ? ? ? ? 172 ARG B N   
7382 C CA  . ARG B 181 ? 1.4482 1.5784 1.3827 0.1136  0.0490  -0.0567 ? ? ? ? ? ? 172 ARG B CA  
7383 C C   . ARG B 181 ? 1.5281 1.6623 1.4620 0.1157  0.0481  -0.0567 ? ? ? ? ? ? 172 ARG B C   
7384 O O   . ARG B 181 ? 1.5294 1.6647 1.4629 0.1160  0.0499  -0.0559 ? ? ? ? ? ? 172 ARG B O   
7385 C CB  . ARG B 181 ? 1.3008 1.4308 1.2352 0.1107  0.0487  -0.0608 ? ? ? ? ? ? 172 ARG B CB  
7386 C CG  . ARG B 181 ? 1.3613 1.4873 1.2961 0.1083  0.0505  -0.0606 ? ? ? ? ? ? 172 ARG B CG  
7387 C CD  . ARG B 181 ? 1.5257 1.6519 1.4605 0.1055  0.0501  -0.0646 ? ? ? ? ? ? 172 ARG B CD  
7388 N NE  . ARG B 181 ? 1.6287 1.7510 1.5637 0.1031  0.0517  -0.0645 ? ? ? ? ? ? 172 ARG B NE  
7389 C CZ  . ARG B 181 ? 1.6400 1.7603 1.5748 0.1018  0.0545  -0.0635 ? ? ? ? ? ? 172 ARG B CZ  
7390 N NH1 . ARG B 181 ? 1.6320 1.7539 1.5663 0.1025  0.0561  -0.0626 ? ? ? ? ? ? 172 ARG B NH1 
7391 N NH2 . ARG B 181 ? 1.5731 1.6899 1.5081 0.0996  0.0558  -0.0636 ? ? ? ? ? ? 172 ARG B NH2 
7405 N N   . GLU B 182 ? 1.5082 1.6445 1.4422 0.1172  0.0452  -0.0578 ? ? ? ? ? ? 173 GLU B N   
7406 C CA  . GLU B 182 ? 1.5492 1.6894 1.4827 0.1193  0.0441  -0.0579 ? ? ? ? ? ? 173 GLU B CA  
7407 C C   . GLU B 182 ? 1.7035 1.8436 1.6367 0.1219  0.0453  -0.0534 ? ? ? ? ? ? 173 GLU B C   
7408 O O   . GLU B 182 ? 1.9114 2.0538 1.8441 0.1231  0.0462  -0.0525 ? ? ? ? ? ? 173 GLU B O   
7409 C CB  . GLU B 182 ? 1.5341 1.6767 1.4679 0.1200  0.0406  -0.0604 ? ? ? ? ? ? 173 GLU B CB  
7410 C CG  . GLU B 182 ? 1.5869 1.7337 1.5201 0.1220  0.0391  -0.0611 ? ? ? ? ? ? 173 GLU B CG  
7411 C CD  . GLU B 182 ? 1.6308 1.7783 1.5639 0.1249  0.0381  -0.0582 ? ? ? ? ? ? 173 GLU B CD  
7412 O OE1 . GLU B 182 ? 1.6991 1.8440 1.6323 0.1257  0.0394  -0.0547 ? ? ? ? ? ? 173 GLU B OE1 
7413 O OE2 . GLU B 182 ? 1.5575 1.7083 1.4903 0.1264  0.0359  -0.0594 ? ? ? ? ? ? 173 GLU B OE2 
7420 N N   . THR B 183 ? 1.6131 1.7509 1.5469 0.1227  0.0454  -0.0507 ? ? ? ? ? ? 174 THR B N   
7421 C CA  . THR B 183 ? 1.6054 1.7430 1.5392 0.1252  0.0466  -0.0461 ? ? ? ? ? ? 174 THR B CA  
7422 C C   . THR B 183 ? 1.6390 1.7747 1.5728 0.1246  0.0499  -0.0435 ? ? ? ? ? ? 174 THR B C   
7423 O O   . THR B 183 ? 1.6636 1.8002 1.5973 0.1265  0.0513  -0.0402 ? ? ? ? ? ? 174 THR B O   
7424 C CB  . THR B 183 ? 1.5682 1.7037 1.5026 0.1263  0.0455  -0.0438 ? ? ? ? ? ? 174 THR B CB  
7425 O OG1 . THR B 183 ? 1.6331 1.7692 1.5675 0.1290  0.0463  -0.0395 ? ? ? ? ? ? 174 THR B OG1 
7426 C CG2 . THR B 183 ? 1.5015 1.6330 1.4368 0.1244  0.0470  -0.0431 ? ? ? ? ? ? 174 THR B CG2 
7434 N N   . ASN B 184 ? 1.6630 1.7962 1.5971 0.1220  0.0513  -0.0449 ? ? ? ? ? ? 175 ASN B N   
7435 C CA  . ASN B 184 ? 1.7331 1.8645 1.6674 0.1211  0.0544  -0.0427 ? ? ? ? ? ? 175 ASN B CA  
7436 C C   . ASN B 184 ? 1.7821 1.9158 1.7156 0.1207  0.0556  -0.0441 ? ? ? ? ? ? 175 ASN B C   
7437 O O   . ASN B 184 ? 1.8246 1.9572 1.7581 0.1204  0.0581  -0.0423 ? ? ? ? ? ? 175 ASN B O   
7438 C CB  . ASN B 184 ? 1.7653 1.8932 1.7002 0.1184  0.0554  -0.0438 ? ? ? ? ? ? 175 ASN B CB  
7439 C CG  . ASN B 184 ? 1.8060 1.9310 1.7419 0.1189  0.0554  -0.0411 ? ? ? ? ? ? 175 ASN B CG  
7440 O OD1 . ASN B 184 ? 1.8645 1.9903 1.8006 0.1211  0.0540  -0.0392 ? ? ? ? ? ? 175 ASN B OD1 
7441 N ND2 . ASN B 184 ? 1.7529 1.8746 1.6894 0.1168  0.0569  -0.0409 ? ? ? ? ? ? 175 ASN B ND2 
7448 N N   . SER B 185 ? 1.7165 1.8532 1.6494 0.1208  0.0536  -0.0474 ? ? ? ? ? ? 176 SER B N   
7449 C CA  . SER B 185 ? 1.6360 1.7751 1.5681 0.1205  0.0544  -0.0489 ? ? ? ? ? ? 176 SER B CA  
7450 C C   . SER B 185 ? 1.7476 1.8896 1.6792 0.1234  0.0543  -0.0467 ? ? ? ? ? ? 176 SER B C   
7451 O O   . SER B 185 ? 1.8209 1.9648 1.7520 0.1236  0.0554  -0.0470 ? ? ? ? ? ? 176 SER B O   
7452 C CB  . SER B 185 ? 1.4984 1.6395 1.4304 0.1189  0.0525  -0.0537 ? ? ? ? ? ? 176 SER B CB  
7453 O OG  . SER B 185 ? 1.5077 1.6512 1.4396 0.1205  0.0495  -0.0549 ? ? ? ? ? ? 176 SER B OG  
7459 N N   . LYS B 186 ? 1.6838 1.8262 1.6156 0.1256  0.0529  -0.0444 ? ? ? ? ? ? 177 LYS B N   
7460 C CA  . LYS B 186 ? 1.6237 1.7687 1.5550 0.1284  0.0526  -0.0420 ? ? ? ? ? ? 177 LYS B CA  
7461 C C   . LYS B 186 ? 1.7267 1.8704 1.6581 0.1297  0.0553  -0.0373 ? ? ? ? ? ? 177 LYS B C   
7462 O O   . LYS B 186 ? 1.6837 1.8289 1.6149 0.1323  0.0552  -0.0343 ? ? ? ? ? ? 177 LYS B O   
7463 C CB  . LYS B 186 ? 1.5095 1.6555 1.4409 0.1303  0.0500  -0.0415 ? ? ? ? ? ? 177 LYS B CB  
7464 C CG  . LYS B 186 ? 1.4931 1.6404 1.4245 0.1292  0.0471  -0.0460 ? ? ? ? ? ? 177 LYS B CG  
7465 C CD  . LYS B 186 ? 1.5029 1.6533 1.4340 0.1316  0.0445  -0.0462 ? ? ? ? ? ? 177 LYS B CD  
7466 C CE  . LYS B 186 ? 1.5367 1.6858 1.4681 0.1336  0.0440  -0.0426 ? ? ? ? ? ? 177 LYS B CE  
7467 N NZ  . LYS B 186 ? 1.5875 1.7396 1.5185 0.1358  0.0415  -0.0429 ? ? ? ? ? ? 177 LYS B NZ  
7481 N N   . ALA B 187 ? 1.8386 1.9797 1.7705 0.1279  0.0576  -0.0367 ? ? ? ? ? ? 178 ALA B N   
7482 C CA  . ALA B 187 ? 1.8629 2.0028 1.7949 0.1289  0.0603  -0.0325 ? ? ? ? ? ? 178 ALA B CA  
7483 C C   . ALA B 187 ? 1.9752 2.1160 1.9067 0.1278  0.0621  -0.0339 ? ? ? ? ? ? 178 ALA B C   
7484 O O   . ALA B 187 ? 2.1359 2.2774 2.0671 0.1291  0.0638  -0.0311 ? ? ? ? ? ? 178 ALA B O   
7485 C CB  . ALA B 187 ? 1.7695 1.9056 1.7026 0.1278  0.0616  -0.0303 ? ? ? ? ? ? 178 ALA B CB  
7491 N N   . ASP B 188 ? 1.8518 1.9926 1.7831 0.1253  0.0618  -0.0381 ? ? ? ? ? ? 179 ASP B N   
7492 C CA  . ASP B 188 ? 1.8556 1.9973 1.7863 0.1240  0.0633  -0.0399 ? ? ? ? ? ? 179 ASP B CA  
7493 C C   . ASP B 188 ? 1.9772 2.1228 1.9070 0.1258  0.0624  -0.0407 ? ? ? ? ? ? 179 ASP B C   
7494 O O   . ASP B 188 ? 2.0151 2.1629 1.9446 0.1262  0.0599  -0.0431 ? ? ? ? ? ? 179 ASP B O   
7495 C CB  . ASP B 188 ? 1.7611 1.9018 1.6918 0.1210  0.0629  -0.0443 ? ? ? ? ? ? 179 ASP B CB  
7496 C CG  . ASP B 188 ? 1.7517 1.8935 1.6818 0.1196  0.0643  -0.0465 ? ? ? ? ? ? 179 ASP B CG  
7497 O OD1 . ASP B 188 ? 1.7508 1.8923 1.6808 0.1201  0.0666  -0.0442 ? ? ? ? ? ? 179 ASP B OD1 
7498 O OD2 . ASP B 188 ? 1.7271 1.8702 1.6570 0.1180  0.0631  -0.0504 ? ? ? ? ? ? 179 ASP B OD2 
7503 N N   . PRO B 189 ? 1.9660 2.1125 1.8954 0.1269  0.0643  -0.0385 ? ? ? ? ? ? 180 PRO B N   
7504 C CA  . PRO B 189 ? 1.9555 2.1057 1.8840 0.1286  0.0634  -0.0391 ? ? ? ? ? ? 180 PRO B CA  
7505 C C   . PRO B 189 ? 1.9621 2.1143 1.8901 0.1269  0.0625  -0.0438 ? ? ? ? ? ? 180 PRO B C   
7506 O O   . PRO B 189 ? 1.9978 2.1531 1.9254 0.1279  0.0605  -0.0456 ? ? ? ? ? ? 180 PRO B O   
7507 C CB  . PRO B 189 ? 1.9371 2.0873 1.8654 0.1299  0.0659  -0.0357 ? ? ? ? ? ? 180 PRO B CB  
7508 C CG  . PRO B 189 ? 1.8966 2.0435 1.8255 0.1278  0.0682  -0.0350 ? ? ? ? ? ? 180 PRO B CG  
7509 C CD  . PRO B 189 ? 1.8915 2.0359 1.8212 0.1267  0.0671  -0.0354 ? ? ? ? ? ? 180 PRO B CD  
7517 N N   . ALA B 190 ? 1.9014 2.0519 1.8296 0.1243  0.0640  -0.0457 ? ? ? ? ? ? 181 ALA B N   
7518 C CA  . ALA B 190 ? 1.8538 2.0058 1.7815 0.1225  0.0633  -0.0501 ? ? ? ? ? ? 181 ALA B CA  
7519 C C   . ALA B 190 ? 1.9121 2.0646 1.8403 0.1215  0.0607  -0.0532 ? ? ? ? ? ? 181 ALA B C   
7520 O O   . ALA B 190 ? 2.0227 2.1734 1.9511 0.1190  0.0607  -0.0556 ? ? ? ? ? ? 181 ALA B O   
7521 C CB  . ALA B 190 ? 1.7790 1.9288 1.7068 0.1200  0.0657  -0.0510 ? ? ? ? ? ? 181 ALA B CB  
7527 N N   . LEU B 191 ? 1.8451 1.9998 1.7732 0.1235  0.0583  -0.0531 ? ? ? ? ? ? 182 LEU B N   
7528 C CA  . LEU B 191 ? 1.7696 1.9248 1.6981 0.1229  0.0555  -0.0556 ? ? ? ? ? ? 182 LEU B CA  
7529 C C   . LEU B 191 ? 1.5210 1.6804 1.4492 0.1238  0.0532  -0.0583 ? ? ? ? ? ? 182 LEU B C   
7530 O O   . LEU B 191 ? 1.4732 1.6346 1.4013 0.1261  0.0516  -0.0571 ? ? ? ? ? ? 182 LEU B O   
7531 C CB  . LEU B 191 ? 1.8748 2.0285 1.8038 0.1244  0.0546  -0.0529 ? ? ? ? ? ? 182 LEU B CB  
7532 C CG  . LEU B 191 ? 1.8969 2.0505 1.8264 0.1238  0.0519  -0.0552 ? ? ? ? ? ? 182 LEU B CG  
7533 C CD1 . LEU B 191 ? 1.8862 2.0366 1.8162 0.1209  0.0526  -0.0569 ? ? ? ? ? ? 182 LEU B CD1 
7534 C CD2 . LEU B 191 ? 1.8716 2.0246 1.8013 0.1260  0.0507  -0.0523 ? ? ? ? ? ? 182 LEU B CD2 
7546 N N   . ASN B 192 ? 1.3478 1.5086 1.2760 0.1220  0.0530  -0.0618 ? ? ? ? ? ? 183 ASN B N   
7547 C CA  . ASN B 192 ? 1.5171 1.6819 1.4452 0.1227  0.0507  -0.0646 ? ? ? ? ? ? 183 ASN B CA  
7548 C C   . ASN B 192 ? 1.5497 1.7152 1.4785 0.1224  0.0477  -0.0668 ? ? ? ? ? ? 183 ASN B C   
7549 O O   . ASN B 192 ? 1.5678 1.7305 1.4972 0.1212  0.0476  -0.0668 ? ? ? ? ? ? 183 ASN B O   
7550 C CB  . ASN B 192 ? 1.6895 1.8557 1.6175 0.1208  0.0515  -0.0675 ? ? ? ? ? ? 183 ASN B CB  
7551 C CG  . ASN B 192 ? 1.7296 1.8951 1.6583 0.1182  0.0505  -0.0710 ? ? ? ? ? ? 183 ASN B CG  
7552 O OD1 . ASN B 192 ? 1.7793 1.9475 1.7085 0.1179  0.0481  -0.0740 ? ? ? ? ? ? 183 ASN B OD1 
7553 N ND2 . ASN B 192 ? 1.6966 1.8586 1.6254 0.1161  0.0524  -0.0707 ? ? ? ? ? ? 183 ASN B ND2 
7560 N N   . PRO B 193 ? 1.5062 1.6755 1.4352 0.1235  0.0452  -0.0688 ? ? ? ? ? ? 184 PRO B N   
7561 C CA  . PRO B 193 ? 1.6221 1.7924 1.5519 0.1236  0.0422  -0.0707 ? ? ? ? ? ? 184 PRO B CA  
7562 C C   . PRO B 193 ? 1.6732 1.8424 1.6038 0.1208  0.0415  -0.0740 ? ? ? ? ? ? 184 PRO B C   
7563 O O   . PRO B 193 ? 1.6738 1.8425 1.6052 0.1206  0.0395  -0.0749 ? ? ? ? ? ? 184 PRO B O   
7564 C CB  . PRO B 193 ? 1.5369 1.7118 1.4667 0.1252  0.0401  -0.0724 ? ? ? ? ? ? 184 PRO B CB  
7565 C CG  . PRO B 193 ? 1.3318 1.5076 1.2605 0.1267  0.0420  -0.0700 ? ? ? ? ? ? 184 PRO B CG  
7566 C CD  . PRO B 193 ? 1.3058 1.4787 1.2343 0.1250  0.0451  -0.0690 ? ? ? ? ? ? 184 PRO B CD  
7574 N N   . GLU B 194 ? 1.7042 1.8732 1.6348 0.1188  0.0430  -0.0758 ? ? ? ? ? ? 185 GLU B N   
7575 C CA  . GLU B 194 ? 1.7289 1.8971 1.6604 0.1161  0.0424  -0.0788 ? ? ? ? ? ? 185 GLU B CA  
7576 C C   . GLU B 194 ? 1.7084 1.8722 1.6400 0.1150  0.0434  -0.0773 ? ? ? ? ? ? 185 GLU B C   
7577 O O   . GLU B 194 ? 1.6344 1.7974 1.5668 0.1136  0.0419  -0.0792 ? ? ? ? ? ? 185 GLU B O   
7578 C CB  . GLU B 194 ? 1.7911 1.9598 1.7224 0.1142  0.0441  -0.0806 ? ? ? ? ? ? 185 GLU B CB  
7579 C CG  . GLU B 194 ? 1.8889 2.0572 1.8211 0.1114  0.0434  -0.0839 ? ? ? ? ? ? 185 GLU B CG  
7580 C CD  . GLU B 194 ? 1.9609 2.1294 1.8928 0.1096  0.0452  -0.0855 ? ? ? ? ? ? 185 GLU B CD  
7581 O OE1 . GLU B 194 ? 2.0713 2.2403 2.0023 0.1104  0.0471  -0.0840 ? ? ? ? ? ? 185 GLU B OE1 
7582 O OE2 . GLU B 194 ? 1.8977 2.0661 1.8303 0.1073  0.0448  -0.0881 ? ? ? ? ? ? 185 GLU B OE2 
7589 N N   . GLN B 195 ? 1.7429 1.9039 1.6738 0.1155  0.0459  -0.0738 ? ? ? ? ? ? 186 GLN B N   
7590 C CA  . GLN B 195 ? 1.7856 1.9423 1.7166 0.1146  0.0470  -0.0720 ? ? ? ? ? ? 186 GLN B CA  
7591 C C   . GLN B 195 ? 1.7505 1.9068 1.6819 0.1162  0.0450  -0.0708 ? ? ? ? ? ? 186 GLN B C   
7592 O O   . GLN B 195 ? 1.6860 1.8395 1.6179 0.1152  0.0448  -0.0705 ? ? ? ? ? ? 186 GLN B O   
7593 C CB  . GLN B 195 ? 1.8590 2.0133 1.7894 0.1150  0.0503  -0.0686 ? ? ? ? ? ? 186 GLN B CB  
7594 C CG  . GLN B 195 ? 1.9224 2.0722 1.8531 0.1138  0.0517  -0.0667 ? ? ? ? ? ? 186 GLN B CG  
7595 C CD  . GLN B 195 ? 1.9509 2.0985 1.8812 0.1140  0.0549  -0.0635 ? ? ? ? ? ? 186 GLN B CD  
7596 O OE1 . GLN B 195 ? 1.9269 2.0763 1.8566 0.1149  0.0561  -0.0628 ? ? ? ? ? ? 186 GLN B OE1 
7597 N NE2 . GLN B 195 ? 1.9444 2.0883 1.8751 0.1132  0.0563  -0.0616 ? ? ? ? ? ? 186 GLN B NE2 
7606 N N   . LEU B 196 ? 1.7306 1.8898 1.6619 0.1187  0.0435  -0.0700 ? ? ? ? ? ? 187 LEU B N   
7607 C CA  . LEU B 196 ? 1.6399 1.7990 1.5715 0.1204  0.0414  -0.0688 ? ? ? ? ? ? 187 LEU B CA  
7608 C C   . LEU B 196 ? 1.7172 1.8780 1.6497 0.1196  0.0383  -0.0724 ? ? ? ? ? ? 187 LEU B C   
7609 O O   . LEU B 196 ? 1.8748 2.0338 1.8078 0.1194  0.0370  -0.0724 ? ? ? ? ? ? 187 LEU B O   
7610 C CB  . LEU B 196 ? 1.4730 1.6346 1.4039 0.1234  0.0409  -0.0666 ? ? ? ? ? ? 187 LEU B CB  
7611 C CG  . LEU B 196 ? 1.3676 1.5290 1.2988 0.1255  0.0390  -0.0649 ? ? ? ? ? ? 187 LEU B CG  
7612 C CD1 . LEU B 196 ? 1.3342 1.4916 1.2654 0.1256  0.0407  -0.0613 ? ? ? ? ? ? 187 LEU B CD1 
7613 C CD2 . LEU B 196 ? 1.3955 1.5601 1.3261 0.1283  0.0381  -0.0635 ? ? ? ? ? ? 187 LEU B CD2 
7625 N N   . LYS B 197 ? 1.5841 1.7483 1.5168 0.1192  0.0371  -0.0755 ? ? ? ? ? ? 188 LYS B N   
7626 C CA  . LYS B 197 ? 1.5244 1.6908 1.4582 0.1184  0.0341  -0.0791 ? ? ? ? ? ? 188 LYS B CA  
7627 C C   . LYS B 197 ? 1.5555 1.7192 1.4900 0.1156  0.0344  -0.0808 ? ? ? ? ? ? 188 LYS B C   
7628 O O   . LYS B 197 ? 1.5267 1.6905 1.4621 0.1151  0.0322  -0.0826 ? ? ? ? ? ? 188 LYS B O   
7629 C CB  . LYS B 197 ? 1.4631 1.6338 1.3972 0.1183  0.0331  -0.0819 ? ? ? ? ? ? 188 LYS B CB  
7630 C CG  . LYS B 197 ? 1.5096 1.6833 1.4450 0.1180  0.0298  -0.0854 ? ? ? ? ? ? 188 LYS B CG  
7631 C CD  . LYS B 197 ? 1.6163 1.7913 1.5518 0.1204  0.0274  -0.0844 ? ? ? ? ? ? 188 LYS B CD  
7632 C CE  . LYS B 197 ? 1.7067 1.8852 1.6438 0.1203  0.0241  -0.0880 ? ? ? ? ? ? 188 LYS B CE  
7633 N NZ  . LYS B 197 ? 1.7376 1.9204 1.6750 0.1203  0.0235  -0.0903 ? ? ? ? ? ? 188 LYS B NZ  
7647 N N   . LYS B 198 ? 1.6637 1.8250 1.5977 0.1139  0.0372  -0.0802 ? ? ? ? ? ? 189 LYS B N   
7648 C CA  . LYS B 198 ? 1.6436 1.8020 1.5781 0.1113  0.0378  -0.0815 ? ? ? ? ? ? 189 LYS B CA  
7649 C C   . LYS B 198 ? 1.7009 1.8559 1.6355 0.1115  0.0375  -0.0796 ? ? ? ? ? ? 189 LYS B C   
7650 O O   . LYS B 198 ? 1.7173 1.8714 1.6528 0.1102  0.0360  -0.0814 ? ? ? ? ? ? 189 LYS B O   
7651 C CB  . LYS B 198 ? 1.5508 1.7071 1.4846 0.1096  0.0411  -0.0807 ? ? ? ? ? ? 189 LYS B CB  
7652 C CG  . LYS B 198 ? 1.4870 1.6396 1.4211 0.1070  0.0421  -0.0814 ? ? ? ? ? ? 189 LYS B CG  
7653 C CD  . LYS B 198 ? 1.4791 1.6299 1.4125 0.1054  0.0453  -0.0808 ? ? ? ? ? ? 189 LYS B CD  
7654 C CE  . LYS B 198 ? 1.4627 1.6098 1.3963 0.1028  0.0464  -0.0813 ? ? ? ? ? ? 189 LYS B CE  
7655 N NZ  . LYS B 198 ? 1.4886 1.6338 1.4215 0.1013  0.0494  -0.0808 ? ? ? ? ? ? 189 LYS B NZ  
7669 N N   . LEU B 199 ? 1.6873 1.8406 1.6212 0.1133  0.0388  -0.0759 ? ? ? ? ? ? 190 LEU B N   
7670 C CA  . LEU B 199 ? 1.6497 1.7997 1.5838 0.1138  0.0388  -0.0736 ? ? ? ? ? ? 190 LEU B CA  
7671 C C   . LEU B 199 ? 1.6196 1.7712 1.5542 0.1154  0.0356  -0.0741 ? ? ? ? ? ? 190 LEU B C   
7672 O O   . LEU B 199 ? 1.6761 1.8255 1.6112 0.1151  0.0347  -0.0739 ? ? ? ? ? ? 190 LEU B O   
7673 C CB  . LEU B 199 ? 1.5656 1.7135 1.4990 0.1152  0.0414  -0.0693 ? ? ? ? ? ? 190 LEU B CB  
7674 C CG  . LEU B 199 ? 1.5014 1.6471 1.4343 0.1135  0.0446  -0.0684 ? ? ? ? ? ? 190 LEU B CG  
7675 C CD1 . LEU B 199 ? 1.5328 1.6778 1.4653 0.1153  0.0469  -0.0643 ? ? ? ? ? ? 190 LEU B CD1 
7676 C CD2 . LEU B 199 ? 1.4293 1.5712 1.3627 0.1111  0.0456  -0.0688 ? ? ? ? ? ? 190 LEU B CD2 
7688 N N   . GLN B 200 ? 1.5034 1.6589 1.4380 0.1172  0.0340  -0.0749 ? ? ? ? ? ? 191 GLN B N   
7689 C CA  . GLN B 200 ? 1.4570 1.6143 1.3920 0.1189  0.0309  -0.0755 ? ? ? ? ? ? 191 GLN B CA  
7690 C C   . GLN B 200 ? 1.4276 1.5863 1.3638 0.1173  0.0283  -0.0795 ? ? ? ? ? ? 191 GLN B C   
7691 O O   . GLN B 200 ? 1.3270 1.4859 1.2638 0.1180  0.0259  -0.0801 ? ? ? ? ? ? 191 GLN B O   
7692 C CB  . GLN B 200 ? 1.4448 1.6059 1.3793 0.1213  0.0299  -0.0751 ? ? ? ? ? ? 191 GLN B CB  
7693 C CG  . GLN B 200 ? 1.3966 1.5567 1.3302 0.1236  0.0315  -0.0708 ? ? ? ? ? ? 191 GLN B CG  
7694 C CD  . GLN B 200 ? 1.2823 1.4459 1.2156 0.1263  0.0296  -0.0703 ? ? ? ? ? ? 191 GLN B CD  
7695 O OE1 . GLN B 200 ? 1.3072 1.4743 1.2408 0.1264  0.0278  -0.0732 ? ? ? ? ? ? 191 GLN B OE1 
7696 N NE2 . GLN B 200 ? 1.1154 1.2779 1.0481 0.1285  0.0300  -0.0667 ? ? ? ? ? ? 191 GLN B NE2 
7705 N N   . ASP B 201 ? 1.4128 1.5723 1.3494 0.1151  0.0290  -0.0821 ? ? ? ? ? ? 192 ASP B N   
7706 C CA  . ASP B 201 ? 1.4416 1.6024 1.3795 0.1134  0.0268  -0.0859 ? ? ? ? ? ? 192 ASP B CA  
7707 C C   . ASP B 201 ? 1.3790 1.5359 1.3172 0.1113  0.0276  -0.0859 ? ? ? ? ? ? 192 ASP B C   
7708 O O   . ASP B 201 ? 1.2260 1.3831 1.1653 0.1104  0.0254  -0.0881 ? ? ? ? ? ? 192 ASP B O   
7709 C CB  . ASP B 201 ? 1.5376 1.7014 1.4759 0.1120  0.0271  -0.0887 ? ? ? ? ? ? 192 ASP B CB  
7710 C CG  . ASP B 201 ? 1.6320 1.8003 1.5703 0.1139  0.0259  -0.0893 ? ? ? ? ? ? 192 ASP B CG  
7711 O OD1 . ASP B 201 ? 1.6281 1.7978 1.5665 0.1160  0.0238  -0.0887 ? ? ? ? ? ? 192 ASP B OD1 
7712 O OD2 . ASP B 201 ? 1.6725 1.8427 1.6106 0.1133  0.0269  -0.0904 ? ? ? ? ? ? 192 ASP B OD2 
7717 N N   . LYS B 202 ? 1.4948 1.6481 1.4320 0.1105  0.0306  -0.0836 ? ? ? ? ? ? 193 LYS B N   
7718 C CA  . LYS B 202 ? 1.4974 1.6466 1.4348 0.1086  0.0315  -0.0831 ? ? ? ? ? ? 193 LYS B CA  
7719 C C   . LYS B 202 ? 1.4841 1.6316 1.4218 0.1100  0.0298  -0.0817 ? ? ? ? ? ? 193 LYS B C   
7720 O O   . LYS B 202 ? 1.4991 1.6446 1.4374 0.1086  0.0290  -0.0828 ? ? ? ? ? ? 193 LYS B O   
7721 C CB  . LYS B 202 ? 1.5620 1.7078 1.4984 0.1079  0.0351  -0.0804 ? ? ? ? ? ? 193 LYS B CB  
7722 C CG  . LYS B 202 ? 1.6183 1.7624 1.5548 0.1049  0.0367  -0.0821 ? ? ? ? ? ? 193 LYS B CG  
7723 C CD  . LYS B 202 ? 1.6899 1.8373 1.6264 0.1041  0.0369  -0.0846 ? ? ? ? ? ? 193 LYS B CD  
7724 C CE  . LYS B 202 ? 1.6514 1.7968 1.5878 0.1013  0.0391  -0.0856 ? ? ? ? ? ? 193 LYS B CE  
7725 N NZ  . LYS B 202 ? 1.5759 1.7179 1.5113 0.1012  0.0424  -0.0824 ? ? ? ? ? ? 193 LYS B NZ  
7739 N N   . VAL B 203 ? 1.4087 1.5572 1.3459 0.1126  0.0294  -0.0794 ? ? ? ? ? ? 194 VAL B N   
7740 C CA  . VAL B 203 ? 1.3184 1.4655 1.2558 0.1142  0.0278  -0.0778 ? ? ? ? ? ? 194 VAL B CA  
7741 C C   . VAL B 203 ? 1.3463 1.4962 1.2848 0.1146  0.0241  -0.0809 ? ? ? ? ? ? 194 VAL B C   
7742 O O   . VAL B 203 ? 1.5134 1.6616 1.4524 0.1144  0.0225  -0.0812 ? ? ? ? ? ? 194 VAL B O   
7743 C CB  . VAL B 203 ? 1.1180 1.2654 1.0546 0.1171  0.0285  -0.0742 ? ? ? ? ? ? 194 VAL B CB  
7744 C CG1 . VAL B 203 ? 1.0096 1.1566 0.9464 0.1190  0.0262  -0.0731 ? ? ? ? ? ? 194 VAL B CG1 
7745 C CG2 . VAL B 203 ? 1.0668 1.2110 1.0027 0.1168  0.0319  -0.0708 ? ? ? ? ? ? 194 VAL B CG2 
7755 N N   . GLU B 204 ? 1.2326 1.3867 1.1714 0.1150  0.0228  -0.0831 ? ? ? ? ? ? 195 GLU B N   
7756 C CA  . GLU B 204 ? 1.2287 1.3859 1.1687 0.1154  0.0193  -0.0861 ? ? ? ? ? ? 195 GLU B CA  
7757 C C   . GLU B 204 ? 1.2550 1.4116 1.1962 0.1128  0.0185  -0.0891 ? ? ? ? ? ? 195 GLU B C   
7758 O O   . GLU B 204 ? 1.1954 1.3523 1.1377 0.1128  0.0159  -0.0907 ? ? ? ? ? ? 195 GLU B O   
7759 C CB  . GLU B 204 ? 1.1023 1.2643 1.0426 0.1163  0.0184  -0.0877 ? ? ? ? ? ? 195 GLU B CB  
7760 C CG  . GLU B 204 ? 1.2619 1.4276 1.2037 0.1167  0.0148  -0.0910 ? ? ? ? ? ? 195 GLU B CG  
7761 C CD  . GLU B 204 ? 1.4315 1.5968 1.3735 0.1186  0.0124  -0.0901 ? ? ? ? ? ? 195 GLU B CD  
7762 O OE1 . GLU B 204 ? 1.4865 1.6498 1.4272 0.1204  0.0133  -0.0868 ? ? ? ? ? ? 195 GLU B OE1 
7763 O OE2 . GLU B 204 ? 1.4006 1.5674 1.3441 0.1183  0.0096  -0.0927 ? ? ? ? ? ? 195 GLU B OE2 
7770 N N   . ARG B 205 ? 1.2522 1.4079 1.1934 0.1105  0.0206  -0.0900 ? ? ? ? ? ? 196 ARG B N   
7771 C CA  . ARG B 205 ? 1.2603 1.4153 1.2025 0.1079  0.0202  -0.0927 ? ? ? ? ? ? 196 ARG B CA  
7772 C C   . ARG B 205 ? 1.3984 1.5490 1.3405 0.1072  0.0204  -0.0914 ? ? ? ? ? ? 196 ARG B C   
7773 O O   . ARG B 205 ? 1.5120 1.6623 1.4552 0.1060  0.0187  -0.0935 ? ? ? ? ? ? 196 ARG B O   
7774 C CB  . ARG B 205 ? 1.3360 1.4908 1.2778 0.1058  0.0227  -0.0935 ? ? ? ? ? ? 196 ARG B CB  
7775 C CG  . ARG B 205 ? 1.5170 1.6716 1.4599 0.1030  0.0222  -0.0965 ? ? ? ? ? ? 196 ARG B CG  
7776 C CD  . ARG B 205 ? 1.6370 1.7916 1.5795 0.1011  0.0247  -0.0972 ? ? ? ? ? ? 196 ARG B CD  
7777 N NE  . ARG B 205 ? 1.6669 1.8176 1.6079 0.1007  0.0279  -0.0941 ? ? ? ? ? ? 196 ARG B NE  
7778 C CZ  . ARG B 205 ? 1.5979 1.7478 1.5382 0.0993  0.0304  -0.0941 ? ? ? ? ? ? 196 ARG B CZ  
7779 N NH1 . ARG B 205 ? 1.5993 1.7522 1.5403 0.0980  0.0301  -0.0968 ? ? ? ? ? ? 196 ARG B NH1 
7780 N NH2 . ARG B 205 ? 1.5287 1.6749 1.4677 0.0991  0.0333  -0.0912 ? ? ? ? ? ? 196 ARG B NH2 
7794 N N   . SER B 206 ? 1.3092 1.4564 1.2500 0.1080  0.0225  -0.0879 ? ? ? ? ? ? 197 SER B N   
7795 C CA  . SER B 206 ? 1.1163 1.2592 1.0570 0.1075  0.0230  -0.0863 ? ? ? ? ? ? 197 SER B CA  
7796 C C   . SER B 206 ? 1.2326 1.3756 1.1737 0.1095  0.0202  -0.0859 ? ? ? ? ? ? 197 SER B C   
7797 O O   . SER B 206 ? 1.4078 1.5485 1.3494 0.1088  0.0192  -0.0862 ? ? ? ? ? ? 197 SER B O   
7798 C CB  . SER B 206 ? 1.0258 1.1652 0.9652 0.1077  0.0263  -0.0825 ? ? ? ? ? ? 197 SER B CB  
7799 O OG  . SER B 206 ? 1.1219 1.2607 1.0609 0.1058  0.0288  -0.0829 ? ? ? ? ? ? 197 SER B OG  
7805 N N   . LYS B 207 ? 1.2272 1.3731 1.1681 0.1119  0.0190  -0.0851 ? ? ? ? ? ? 198 LYS B N   
7806 C CA  . LYS B 207 ? 1.2417 1.3882 1.1830 0.1139  0.0161  -0.0849 ? ? ? ? ? ? 198 LYS B CA  
7807 C C   . LYS B 207 ? 1.2198 1.3682 1.1627 0.1129  0.0131  -0.0886 ? ? ? ? ? ? 198 LYS B C   
7808 O O   . LYS B 207 ? 1.1444 1.2916 1.0878 0.1135  0.0111  -0.0888 ? ? ? ? ? ? 198 LYS B O   
7809 C CB  . LYS B 207 ? 1.2296 1.3794 1.1704 0.1166  0.0154  -0.0838 ? ? ? ? ? ? 198 LYS B CB  
7810 C CG  . LYS B 207 ? 1.3200 1.4706 1.2612 0.1188  0.0124  -0.0836 ? ? ? ? ? ? 198 LYS B CG  
7811 C CD  . LYS B 207 ? 1.4974 1.6519 1.4382 0.1212  0.0113  -0.0833 ? ? ? ? ? ? 198 LYS B CD  
7812 C CE  . LYS B 207 ? 1.5596 1.7152 1.5008 0.1233  0.0081  -0.0835 ? ? ? ? ? ? 198 LYS B CE  
7813 N NZ  . LYS B 207 ? 1.5404 1.7000 1.4814 0.1254  0.0068  -0.0835 ? ? ? ? ? ? 198 LYS B NZ  
7827 N N   . GLN B 208 ? 1.2328 1.3842 1.1766 0.1115  0.0128  -0.0916 ? ? ? ? ? ? 199 GLN B N   
7828 C CA  . GLN B 208 ? 1.3312 1.4849 1.2767 0.1105  0.0101  -0.0952 ? ? ? ? ? ? 199 GLN B CA  
7829 C C   . GLN B 208 ? 1.2336 1.3841 1.1796 0.1080  0.0107  -0.0962 ? ? ? ? ? ? 199 GLN B C   
7830 O O   . GLN B 208 ? 1.1579 1.3087 1.1053 0.1075  0.0083  -0.0981 ? ? ? ? ? ? 199 GLN B O   
7831 C CB  . GLN B 208 ? 1.4260 1.5843 1.3724 0.1098  0.0098  -0.0979 ? ? ? ? ? ? 199 GLN B CB  
7832 C CG  . GLN B 208 ? 1.5786 1.7414 1.5267 0.1112  0.0063  -0.1004 ? ? ? ? ? ? 199 GLN B CG  
7833 C CD  . GLN B 208 ? 1.6705 1.8341 1.6178 0.1142  0.0052  -0.0983 ? ? ? ? ? ? 199 GLN B CD  
7834 O OE1 . GLN B 208 ? 1.7826 1.9445 1.7281 0.1154  0.0072  -0.0952 ? ? ? ? ? ? 199 GLN B OE1 
7835 N NE2 . GLN B 208 ? 1.6353 1.8017 1.5839 0.1155  0.0019  -0.1000 ? ? ? ? ? ? 199 GLN B NE2 
7844 N N   . ASP B 209 ? 1.2764 1.4241 1.2215 0.1064  0.0138  -0.0948 ? ? ? ? ? ? 200 ASP B N   
7845 C CA  . ASP B 209 ? 1.3431 1.4874 1.2883 0.1039  0.0146  -0.0954 ? ? ? ? ? ? 200 ASP B CA  
7846 C C   . ASP B 209 ? 1.2770 1.4176 1.2220 0.1046  0.0138  -0.0937 ? ? ? ? ? ? 200 ASP B C   
7847 O O   . ASP B 209 ? 1.3084 1.4471 1.2541 0.1030  0.0132  -0.0949 ? ? ? ? ? ? 200 ASP B O   
7848 C CB  . ASP B 209 ? 1.4724 1.6143 1.4164 0.1022  0.0183  -0.0940 ? ? ? ? ? ? 200 ASP B CB  
7849 C CG  . ASP B 209 ? 1.5906 1.7293 1.5349 0.0995  0.0192  -0.0949 ? ? ? ? ? ? 200 ASP B CG  
7850 O OD1 . ASP B 209 ? 1.6132 1.7530 1.5588 0.0984  0.0172  -0.0977 ? ? ? ? ? ? 200 ASP B OD1 
7851 O OD2 . ASP B 209 ? 1.6000 1.7350 1.5431 0.0986  0.0220  -0.0928 ? ? ? ? ? ? 200 ASP B OD2 
7856 N N   . VAL B 210 ? 1.1656 1.3054 1.1097 0.1070  0.0139  -0.0909 ? ? ? ? ? ? 201 VAL B N   
7857 C CA  . VAL B 210 ? 1.0379 1.1745 0.9819 0.1080  0.0130  -0.0891 ? ? ? ? ? ? 201 VAL B CA  
7858 C C   . VAL B 210 ? 1.0939 1.2326 1.0392 0.1090  0.0092  -0.0913 ? ? ? ? ? ? 201 VAL B C   
7859 O O   . VAL B 210 ? 1.2557 1.3921 1.2016 0.1082  0.0079  -0.0920 ? ? ? ? ? ? 201 VAL B O   
7860 C CB  . VAL B 210 ? 0.9553 1.0906 0.8980 0.1104  0.0144  -0.0851 ? ? ? ? ? ? 201 VAL B CB  
7861 C CG1 . VAL B 210 ? 0.8955 1.0286 0.8382 0.1120  0.0126  -0.0836 ? ? ? ? ? ? 201 VAL B CG1 
7862 C CG2 . VAL B 210 ? 0.9132 1.0453 0.8548 0.1093  0.0182  -0.0826 ? ? ? ? ? ? 201 VAL B CG2 
7872 N N   . LEU B 211 ? 1.0150 1.1579 0.9608 0.1106  0.0073  -0.0924 ? ? ? ? ? ? 202 LEU B N   
7873 C CA  . LEU B 211 ? 1.1406 1.2858 1.0877 0.1118  0.0036  -0.0945 ? ? ? ? ? ? 202 LEU B CA  
7874 C C   . LEU B 211 ? 1.1964 1.3426 1.1453 0.1096  0.0022  -0.0980 ? ? ? ? ? ? 202 LEU B C   
7875 O O   . LEU B 211 ? 1.0088 1.1549 0.9589 0.1098  -0.0004 -0.0994 ? ? ? ? ? ? 202 LEU B O   
7876 C CB  . LEU B 211 ? 1.1061 1.2560 1.0535 0.1138  0.0022  -0.0952 ? ? ? ? ? ? 202 LEU B CB  
7877 C CG  . LEU B 211 ? 1.2824 1.4353 1.2315 0.1151  -0.0017 -0.0974 ? ? ? ? ? ? 202 LEU B CG  
7878 C CD1 . LEU B 211 ? 1.3545 1.5045 1.3031 0.1167  -0.0032 -0.0956 ? ? ? ? ? ? 202 LEU B CD1 
7879 C CD2 . LEU B 211 ? 1.3406 1.4981 1.2898 0.1168  -0.0028 -0.0981 ? ? ? ? ? ? 202 LEU B CD2 
7891 N N   . LYS B 212 ? 1.2558 1.4030 1.2050 0.1074  0.0039  -0.0995 ? ? ? ? ? ? 203 LYS B N   
7892 C CA  . LYS B 212 ? 1.2444 1.3927 1.1953 0.1052  0.0028  -0.1028 ? ? ? ? ? ? 203 LYS B CA  
7893 C C   . LYS B 212 ? 1.2790 1.4228 1.2298 0.1037  0.0032  -0.1023 ? ? ? ? ? ? 203 LYS B C   
7894 O O   . LYS B 212 ? 1.2347 1.3789 1.1871 0.1031  0.0009  -0.1044 ? ? ? ? ? ? 203 LYS B O   
7895 C CB  . LYS B 212 ? 1.1705 1.3206 1.1215 0.1032  0.0049  -0.1041 ? ? ? ? ? ? 203 LYS B CB  
7896 C CG  . LYS B 212 ? 1.2243 1.3763 1.1773 0.1010  0.0038  -0.1076 ? ? ? ? ? ? 203 LYS B CG  
7897 C CD  . LYS B 212 ? 1.2394 1.3927 1.1922 0.0990  0.0060  -0.1087 ? ? ? ? ? ? 203 LYS B CD  
7898 C CE  . LYS B 212 ? 1.3079 1.4632 1.2628 0.0968  0.0050  -0.1121 ? ? ? ? ? ? 203 LYS B CE  
7899 N NZ  . LYS B 212 ? 1.3889 1.5452 1.3437 0.0948  0.0072  -0.1130 ? ? ? ? ? ? 203 LYS B NZ  
7913 N N   . THR B 213 ? 1.1714 1.3110 1.1204 0.1031  0.0060  -0.0995 ? ? ? ? ? ? 204 THR B N   
7914 C CA  . THR B 213 ? 1.0281 1.1633 0.9769 0.1016  0.0067  -0.0988 ? ? ? ? ? ? 204 THR B CA  
7915 C C   . THR B 213 ? 1.0852 1.2181 1.0339 0.1034  0.0048  -0.0975 ? ? ? ? ? ? 204 THR B C   
7916 O O   . THR B 213 ? 1.2265 1.3570 1.1757 0.1024  0.0038  -0.0981 ? ? ? ? ? ? 204 THR B O   
7917 C CB  . THR B 213 ? 0.9068 1.0382 0.8539 0.1005  0.0105  -0.0962 ? ? ? ? ? ? 204 THR B CB  
7918 O OG1 . THR B 213 ? 0.8279 0.9590 0.7737 0.1027  0.0117  -0.0932 ? ? ? ? ? ? 204 THR B OG1 
7919 C CG2 . THR B 213 ? 0.6650 0.7979 0.6121 0.0983  0.0123  -0.0979 ? ? ? ? ? ? 204 THR B CG2 
7927 N N   . LYS B 214 ? 0.8986 1.0324 0.8467 0.1061  0.0042  -0.0955 ? ? ? ? ? ? 205 LYS B N   
7928 C CA  . LYS B 214 ? 0.9069 1.0388 0.8548 0.1080  0.0023  -0.0941 ? ? ? ? ? ? 205 LYS B CA  
7929 C C   . LYS B 214 ? 1.0543 1.1884 1.0041 0.1081  -0.0014 -0.0972 ? ? ? ? ? ? 205 LYS B C   
7930 O O   . LYS B 214 ? 1.1678 1.2994 1.1179 0.1084  -0.0031 -0.0971 ? ? ? ? ? ? 205 LYS B O   
7931 C CB  . LYS B 214 ? 0.8254 0.9585 0.7724 0.1108  0.0022  -0.0917 ? ? ? ? ? ? 205 LYS B CB  
7932 C CG  . LYS B 214 ? 0.8489 0.9793 0.7954 0.1128  0.0008  -0.0896 ? ? ? ? ? ? 205 LYS B CG  
7933 C CD  . LYS B 214 ? 0.9479 1.0804 0.8938 0.1157  0.0001  -0.0877 ? ? ? ? ? ? 205 LYS B CD  
7934 C CE  . LYS B 214 ? 1.0430 1.1728 0.9885 0.1177  -0.0013 -0.0856 ? ? ? ? ? ? 205 LYS B CE  
7935 N NZ  . LYS B 214 ? 1.1416 1.2737 1.0866 0.1206  -0.0024 -0.0842 ? ? ? ? ? ? 205 LYS B NZ  
7949 N N   . ALA B 215 ? 1.0038 1.1426 0.9550 0.1080  -0.0027 -0.1000 ? ? ? ? ? ? 206 ALA B N   
7950 C CA  . ALA B 215 ? 0.9797 1.1212 0.9330 0.1081  -0.0061 -0.1030 ? ? ? ? ? ? 206 ALA B CA  
7951 C C   . ALA B 215 ? 1.0709 1.2106 1.0253 0.1056  -0.0063 -0.1049 ? ? ? ? ? ? 206 ALA B C   
7952 O O   . ALA B 215 ? 1.1975 1.3361 1.1529 0.1058  -0.0086 -0.1058 ? ? ? ? ? ? 206 ALA B O   
7953 C CB  . ALA B 215 ? 0.8819 1.0289 0.8365 0.1085  -0.0072 -0.1053 ? ? ? ? ? ? 206 ALA B CB  
7959 N N   . LYS B 216 ? 1.0448 1.1842 0.9989 0.1032  -0.0038 -0.1055 ? ? ? ? ? ? 207 LYS B N   
7960 C CA  . LYS B 216 ? 1.0576 1.1953 1.0126 0.1006  -0.0036 -0.1072 ? ? ? ? ? ? 207 LYS B CA  
7961 C C   . LYS B 216 ? 1.1059 1.2381 1.0598 0.1003  -0.0031 -0.1052 ? ? ? ? ? ? 207 LYS B C   
7962 O O   . LYS B 216 ? 1.1600 1.2908 1.1149 0.0992  -0.0044 -0.1066 ? ? ? ? ? ? 207 LYS B O   
7963 C CB  . LYS B 216 ? 1.0277 1.1658 0.9823 0.0982  -0.0008 -0.1078 ? ? ? ? ? ? 207 LYS B CB  
7964 C CG  . LYS B 216 ? 1.2399 1.3833 1.1962 0.0977  -0.0016 -0.1109 ? ? ? ? ? ? 207 LYS B CG  
7965 C CD  . LYS B 216 ? 1.3840 1.5275 1.3400 0.0951  0.0011  -0.1115 ? ? ? ? ? ? 207 LYS B CD  
7966 C CE  . LYS B 216 ? 1.4278 1.5764 1.3859 0.0943  0.0000  -0.1149 ? ? ? ? ? ? 207 LYS B CE  
7967 N NZ  . LYS B 216 ? 1.4609 1.6105 1.4213 0.0934  -0.0023 -0.1175 ? ? ? ? ? ? 207 LYS B NZ  
7981 N N   . TYR B 217 ? 1.1200 1.2492 1.0719 0.1013  -0.0012 -0.1019 ? ? ? ? ? ? 208 TYR B N   
7982 C CA  . TYR B 217 ? 1.0923 1.2163 1.0432 0.1012  -0.0005 -0.0997 ? ? ? ? ? ? 208 TYR B CA  
7983 C C   . TYR B 217 ? 1.1411 1.2646 1.0926 0.1033  -0.0037 -0.0996 ? ? ? ? ? ? 208 TYR B C   
7984 O O   . TYR B 217 ? 1.2765 1.3965 1.2281 0.1029  -0.0044 -0.0993 ? ? ? ? ? ? 208 TYR B O   
7985 C CB  . TYR B 217 ? 1.1079 1.2292 1.0568 0.1019  0.0026  -0.0961 ? ? ? ? ? ? 208 TYR B CB  
7986 C CG  . TYR B 217 ? 1.0687 1.1849 1.0166 0.1023  0.0032  -0.0933 ? ? ? ? ? ? 208 TYR B CG  
7987 C CD1 . TYR B 217 ? 1.1593 1.2718 1.1072 0.1002  0.0040  -0.0936 ? ? ? ? ? ? 208 TYR B CD1 
7988 C CD2 . TYR B 217 ? 0.9869 1.1022 0.9340 0.1049  0.0031  -0.0905 ? ? ? ? ? ? 208 TYR B CD2 
7989 C CE1 . TYR B 217 ? 1.1635 1.2714 1.1106 0.1007  0.0045  -0.0911 ? ? ? ? ? ? 208 TYR B CE1 
7990 C CE2 . TYR B 217 ? 1.0649 1.1756 1.0113 0.1054  0.0037  -0.0879 ? ? ? ? ? ? 208 TYR B CE2 
7991 C CZ  . TYR B 217 ? 1.0959 1.2030 1.0423 0.1033  0.0044  -0.0882 ? ? ? ? ? ? 208 TYR B CZ  
7992 O OH  . TYR B 217 ? 0.8924 0.9950 0.8383 0.1038  0.0050  -0.0857 ? ? ? ? ? ? 208 TYR B OH  
8002 N N   . GLU B 218 ? 0.9895 1.1166 0.9416 0.1056  -0.0057 -0.1000 ? ? ? ? ? ? 209 GLU B N   
8003 C CA  . GLU B 218 ? 0.9812 1.1084 0.9340 0.1076  -0.0091 -0.1003 ? ? ? ? ? ? 209 GLU B CA  
8004 C C   . GLU B 218 ? 0.8969 1.0261 0.8520 0.1067  -0.0119 -0.1038 ? ? ? ? ? ? 209 GLU B C   
8005 O O   . GLU B 218 ? 0.7096 0.8372 0.6655 0.1074  -0.0143 -0.1042 ? ? ? ? ? ? 209 GLU B O   
8006 C CB  . GLU B 218 ? 1.1871 1.3176 1.1398 0.1104  -0.0102 -0.0995 ? ? ? ? ? ? 209 GLU B CB  
8007 C CG  . GLU B 218 ? 1.3663 1.4941 1.3169 0.1121  -0.0085 -0.0956 ? ? ? ? ? ? 209 GLU B CG  
8008 C CD  . GLU B 218 ? 1.3613 1.4926 1.3116 0.1147  -0.0095 -0.0949 ? ? ? ? ? ? 209 GLU B CD  
8009 O OE1 . GLU B 218 ? 1.2317 1.3675 1.1830 0.1147  -0.0104 -0.0972 ? ? ? ? ? ? 209 GLU B OE1 
8010 O OE2 . GLU B 218 ? 1.4208 1.5502 1.3699 0.1167  -0.0094 -0.0921 ? ? ? ? ? ? 209 GLU B OE2 
8017 N N   . LYS B 219 ? 0.8904 1.0231 0.8468 0.1051  -0.0115 -0.1063 ? ? ? ? ? ? 210 LYS B N   
8018 C CA  . LYS B 219 ? 0.9167 1.0518 0.8755 0.1042  -0.0139 -0.1097 ? ? ? ? ? ? 210 LYS B CA  
8019 C C   . LYS B 219 ? 1.0134 1.1446 0.9723 0.1021  -0.0135 -0.1101 ? ? ? ? ? ? 210 LYS B C   
8020 O O   . LYS B 219 ? 1.0730 1.2039 1.0334 0.1022  -0.0160 -0.1116 ? ? ? ? ? ? 210 LYS B O   
8021 C CB  . LYS B 219 ? 0.8833 1.0231 0.8434 0.1030  -0.0132 -0.1121 ? ? ? ? ? ? 210 LYS B CB  
8022 C CG  . LYS B 219 ? 1.0098 1.1531 0.9727 0.1024  -0.0157 -0.1156 ? ? ? ? ? ? 210 LYS B CG  
8023 C CD  . LYS B 219 ? 1.1769 1.3248 1.1411 0.1011  -0.0148 -0.1178 ? ? ? ? ? ? 210 LYS B CD  
8024 C CE  . LYS B 219 ? 1.2478 1.3998 1.2150 0.1009  -0.0174 -0.1212 ? ? ? ? ? ? 210 LYS B CE  
8025 N NZ  . LYS B 219 ? 1.2602 1.4167 1.2286 0.0998  -0.0165 -0.1233 ? ? ? ? ? ? 210 LYS B NZ  
8039 N N   . SER B 220 ? 0.8909 1.0190 0.8482 0.1002  -0.0103 -0.1087 ? ? ? ? ? ? 211 SER B N   
8040 C CA  . SER B 220 ? 0.9249 1.0491 0.8821 0.0980  -0.0096 -0.1089 ? ? ? ? ? ? 211 SER B CA  
8041 C C   . SER B 220 ? 0.9160 1.0359 0.8725 0.0991  -0.0109 -0.1072 ? ? ? ? ? ? 211 SER B C   
8042 O O   . SER B 220 ? 0.9917 1.1092 0.9488 0.0979  -0.0117 -0.1080 ? ? ? ? ? ? 211 SER B O   
8043 C CB  . SER B 220 ? 0.8178 0.9396 0.7732 0.0959  -0.0058 -0.1075 ? ? ? ? ? ? 211 SER B CB  
8044 O OG  . SER B 220 ? 0.8226 0.9419 0.7761 0.0972  -0.0039 -0.1041 ? ? ? ? ? ? 211 SER B OG  
8050 N N   . LEU B 221 ? 0.8068 0.9259 0.7622 0.1015  -0.0112 -0.1047 ? ? ? ? ? ? 212 LEU B N   
8051 C CA  . LEU B 221 ? 0.7061 0.8213 0.6609 0.1029  -0.0126 -0.1030 ? ? ? ? ? ? 212 LEU B CA  
8052 C C   . LEU B 221 ? 0.8379 0.9550 0.7947 0.1042  -0.0167 -0.1052 ? ? ? ? ? ? 212 LEU B C   
8053 O O   . LEU B 221 ? 0.9947 1.1087 0.9518 0.1042  -0.0183 -0.1053 ? ? ? ? ? ? 212 LEU B O   
8054 C CB  . LEU B 221 ? 0.6328 0.7468 0.5859 0.1052  -0.0116 -0.0997 ? ? ? ? ? ? 212 LEU B CB  
8055 C CG  . LEU B 221 ? 0.6979 0.8087 0.6491 0.1043  -0.0076 -0.0968 ? ? ? ? ? ? 212 LEU B CG  
8056 C CD1 . LEU B 221 ? 0.7112 0.8218 0.6611 0.1068  -0.0068 -0.0936 ? ? ? ? ? ? 212 LEU B CD1 
8057 C CD2 . LEU B 221 ? 0.6285 0.7340 0.5791 0.1028  -0.0067 -0.0957 ? ? ? ? ? ? 212 LEU B CD2 
8069 N N   . LYS B 222 ? 0.9255 1.0476 0.8836 0.1054  -0.0183 -0.1070 ? ? ? ? ? ? 213 LYS B N   
8070 C CA  . LYS B 222 ? 0.9307 1.0551 0.8910 0.1068  -0.0221 -0.1091 ? ? ? ? ? ? 213 LYS B CA  
8071 C C   . LYS B 222 ? 0.8979 1.0223 0.8600 0.1047  -0.0230 -0.1119 ? ? ? ? ? ? 213 LYS B C   
8072 O O   . LYS B 222 ? 1.0331 1.1565 0.9965 0.1052  -0.0257 -0.1128 ? ? ? ? ? ? 213 LYS B O   
8073 C CB  . LYS B 222 ? 0.8038 0.9338 0.7652 0.1083  -0.0234 -0.1105 ? ? ? ? ? ? 213 LYS B CB  
8074 C CG  . LYS B 222 ? 1.0893 1.2219 1.0530 0.1100  -0.0274 -0.1126 ? ? ? ? ? ? 213 LYS B CG  
8075 C CD  . LYS B 222 ? 1.3661 1.5045 1.3312 0.1113  -0.0285 -0.1142 ? ? ? ? ? ? 213 LYS B CD  
8076 C CE  . LYS B 222 ? 1.5353 1.6762 1.5029 0.1129  -0.0324 -0.1164 ? ? ? ? ? ? 213 LYS B CE  
8077 N NZ  . LYS B 222 ? 1.6380 1.7849 1.6073 0.1139  -0.0335 -0.1183 ? ? ? ? ? ? 213 LYS B NZ  
8091 N N   . GLU B 223 ? 0.7591 0.8850 0.7215 0.1023  -0.0208 -0.1131 ? ? ? ? ? ? 214 GLU B N   
8092 C CA  . GLU B 223 ? 0.8686 0.9946 0.8326 0.1001  -0.0212 -0.1156 ? ? ? ? ? ? 214 GLU B CA  
8093 C C   . GLU B 223 ? 0.8623 0.9827 0.8253 0.0989  -0.0208 -0.1144 ? ? ? ? ? ? 214 GLU B C   
8094 O O   . GLU B 223 ? 0.8319 0.9515 0.7962 0.0980  -0.0223 -0.1162 ? ? ? ? ? ? 214 GLU B O   
8095 C CB  . GLU B 223 ? 0.9535 1.0819 0.9177 0.0978  -0.0187 -0.1169 ? ? ? ? ? ? 214 GLU B CB  
8096 C CG  . GLU B 223 ? 1.0946 1.2290 1.0603 0.0986  -0.0193 -0.1186 ? ? ? ? ? ? 214 GLU B CG  
8097 C CD  . GLU B 223 ? 1.2554 1.3921 1.2213 0.0963  -0.0169 -0.1199 ? ? ? ? ? ? 214 GLU B CD  
8098 O OE1 . GLU B 223 ? 1.3350 1.4686 1.2999 0.0940  -0.0147 -0.1195 ? ? ? ? ? ? 214 GLU B OE1 
8099 O OE2 . GLU B 223 ? 1.3123 1.4538 1.2794 0.0968  -0.0171 -0.1213 ? ? ? ? ? ? 214 GLU B OE2 
8106 N N   . LEU B 224 ? 0.8200 0.9363 0.7805 0.0990  -0.0187 -0.1114 ? ? ? ? ? ? 215 LEU B N   
8107 C CA  . LEU B 224 ? 0.8280 0.9386 0.7873 0.0981  -0.0182 -0.1100 ? ? ? ? ? ? 215 LEU B CA  
8108 C C   . LEU B 224 ? 0.8911 0.9998 0.8510 0.1002  -0.0214 -0.1096 ? ? ? ? ? ? 215 LEU B C   
8109 O O   . LEU B 224 ? 0.9195 1.0254 0.8799 0.0994  -0.0228 -0.1103 ? ? ? ? ? ? 215 LEU B O   
8110 C CB  . LEU B 224 ? 0.7650 0.8722 0.7218 0.0977  -0.0149 -0.1068 ? ? ? ? ? ? 215 LEU B CB  
8111 C CG  . LEU B 224 ? 0.8285 0.9297 0.7840 0.0963  -0.0137 -0.1052 ? ? ? ? ? ? 215 LEU B CG  
8112 C CD1 . LEU B 224 ? 0.8174 0.9180 0.7732 0.0932  -0.0123 -0.1069 ? ? ? ? ? ? 215 LEU B CD1 
8113 C CD2 . LEU B 224 ? 0.7596 0.8576 0.7128 0.0968  -0.0109 -0.1017 ? ? ? ? ? ? 215 LEU B CD2 
8125 N N   . ASP B 225 ? 0.8045 0.9147 0.7642 0.1029  -0.0228 -0.1084 ? ? ? ? ? ? 216 ASP B N   
8126 C CA  . ASP B 225 ? 0.8409 0.9494 0.8010 0.1051  -0.0260 -0.1079 ? ? ? ? ? ? 216 ASP B CA  
8127 C C   . ASP B 225 ? 0.8027 0.9137 0.7654 0.1052  -0.0293 -0.1111 ? ? ? ? ? ? 216 ASP B C   
8128 O O   . ASP B 225 ? 0.8685 0.9771 0.8319 0.1061  -0.0319 -0.1112 ? ? ? ? ? ? 216 ASP B O   
8129 C CB  . ASP B 225 ? 1.0966 1.2069 1.0560 0.1079  -0.0267 -0.1062 ? ? ? ? ? ? 216 ASP B CB  
8130 C CG  . ASP B 225 ? 1.3518 1.4592 1.3086 0.1081  -0.0235 -0.1028 ? ? ? ? ? ? 216 ASP B CG  
8131 O OD1 . ASP B 225 ? 1.5003 1.6030 1.4559 0.1068  -0.0218 -0.1012 ? ? ? ? ? ? 216 ASP B OD1 
8132 O OD2 . ASP B 225 ? 1.4242 1.5339 1.3802 0.1097  -0.0227 -0.1015 ? ? ? ? ? ? 216 ASP B OD2 
8137 N N   . ASN B 226 ? 0.7738 0.8897 0.7383 0.1044  -0.0292 -0.1136 ? ? ? ? ? ? 217 ASN B N   
8138 C CA  . ASN B 226 ? 0.8936 1.0123 0.8609 0.1044  -0.0320 -0.1167 ? ? ? ? ? ? 217 ASN B CA  
8139 C C   . ASN B 226 ? 0.7689 0.8852 0.7367 0.1019  -0.0315 -0.1180 ? ? ? ? ? ? 217 ASN B C   
8140 O O   . ASN B 226 ? 0.8196 0.9373 0.7897 0.1019  -0.0338 -0.1203 ? ? ? ? ? ? 217 ASN B O   
8141 C CB  . ASN B 226 ? 0.8723 0.9973 0.8413 0.1045  -0.0319 -0.1188 ? ? ? ? ? ? 217 ASN B CB  
8142 C CG  . ASN B 226 ? 0.9347 1.0626 0.9036 0.1072  -0.0330 -0.1180 ? ? ? ? ? ? 217 ASN B CG  
8143 O OD1 . ASN B 226 ? 0.9037 1.0295 0.8718 0.1093  -0.0347 -0.1164 ? ? ? ? ? ? 217 ASN B OD1 
8144 N ND2 . ASN B 226 ? 0.9987 1.1314 0.9683 0.1071  -0.0322 -0.1192 ? ? ? ? ? ? 217 ASN B ND2 
8151 N N   . ALA B 227 ? 0.7370 0.8496 0.7028 0.0999  -0.0286 -0.1165 ? ? ? ? ? ? 218 ALA B N   
8152 C CA  . ALA B 227 ? 0.7976 0.9076 0.7636 0.0973  -0.0278 -0.1175 ? ? ? ? ? ? 218 ALA B CA  
8153 C C   . ALA B 227 ? 0.8101 0.9139 0.7746 0.0972  -0.0282 -0.1155 ? ? ? ? ? ? 218 ALA B C   
8154 O O   . ALA B 227 ? 0.7981 0.8992 0.7627 0.0954  -0.0281 -0.1163 ? ? ? ? ? ? 218 ALA B O   
8155 C CB  . ALA B 227 ? 0.6454 0.7560 0.6104 0.0947  -0.0242 -0.1175 ? ? ? ? ? ? 218 ALA B CB  
8161 N N   . THR B 228 ? 0.7116 0.8131 0.6746 0.0993  -0.0285 -0.1130 ? ? ? ? ? ? 219 THR B N   
8162 C CA  . THR B 228 ? 0.7525 0.8481 0.7141 0.0994  -0.0288 -0.1109 ? ? ? ? ? ? 219 THR B CA  
8163 C C   . THR B 228 ? 0.8161 0.9100 0.7792 0.1001  -0.0324 -0.1123 ? ? ? ? ? ? 219 THR B C   
8164 O O   . THR B 228 ? 0.7942 0.8837 0.7568 0.0988  -0.0324 -0.1119 ? ? ? ? ? ? 219 THR B O   
8165 C CB  . THR B 228 ? 0.6794 0.7734 0.6393 0.1017  -0.0285 -0.1078 ? ? ? ? ? ? 219 THR B CB  
8166 O OG1 . THR B 228 ? 0.7143 0.8092 0.6726 0.1010  -0.0249 -0.1063 ? ? ? ? ? ? 219 THR B OG1 
8167 C CG2 . THR B 228 ? 0.6723 0.7600 0.6308 0.1019  -0.0289 -0.1056 ? ? ? ? ? ? 219 THR B CG2 
8175 N N   . PRO B 229 ? 0.8339 0.9313 0.7990 0.1022  -0.0355 -0.1139 ? ? ? ? ? ? 220 PRO B N   
8176 C CA  . PRO B 229 ? 0.7637 0.8596 0.7305 0.1029  -0.0390 -0.1152 ? ? ? ? ? ? 220 PRO B CA  
8177 C C   . PRO B 229 ? 0.6585 0.7537 0.6263 0.1003  -0.0387 -0.1173 ? ? ? ? ? ? 220 PRO B C   
8178 O O   . PRO B 229 ? 0.7576 0.8485 0.7253 0.0998  -0.0399 -0.1171 ? ? ? ? ? ? 220 PRO B O   
8179 C CB  . PRO B 229 ? 0.6783 0.7794 0.6474 0.1052  -0.0417 -0.1169 ? ? ? ? ? ? 220 PRO B CB  
8180 C CG  . PRO B 229 ? 0.6014 0.7049 0.5693 0.1065  -0.0402 -0.1153 ? ? ? ? ? ? 220 PRO B CG  
8181 C CD  . PRO B 229 ? 0.7668 0.8695 0.7328 0.1041  -0.0361 -0.1143 ? ? ? ? ? ? 220 PRO B CD  
8189 N N   . GLN B 230 ? 0.5306 0.6301 0.4995 0.0988  -0.0371 -0.1193 ? ? ? ? ? ? 221 GLN B N   
8190 C CA  . GLN B 230 ? 0.5909 0.6901 0.5606 0.0963  -0.0365 -0.1213 ? ? ? ? ? ? 221 GLN B CA  
8191 C C   . GLN B 230 ? 0.7848 0.8789 0.7521 0.0939  -0.0338 -0.1196 ? ? ? ? ? ? 221 GLN B C   
8192 O O   . GLN B 230 ? 0.5990 0.6901 0.5664 0.0923  -0.0342 -0.1204 ? ? ? ? ? ? 221 GLN B O   
8193 C CB  . GLN B 230 ? 0.6163 0.7213 0.5876 0.0952  -0.0351 -0.1236 ? ? ? ? ? ? 221 GLN B CB  
8194 C CG  . GLN B 230 ? 0.8650 0.9704 0.8374 0.0927  -0.0345 -0.1259 ? ? ? ? ? ? 221 GLN B CG  
8195 C CD  . GLN B 230 ? 1.1195 1.2254 1.0942 0.0936  -0.0378 -0.1279 ? ? ? ? ? ? 221 GLN B CD  
8196 O OE1 . GLN B 230 ? 1.1509 1.2566 1.1265 0.0961  -0.0406 -0.1276 ? ? ? ? ? ? 221 GLN B OE1 
8197 N NE2 . GLN B 230 ? 1.1787 1.2851 1.1544 0.0916  -0.0374 -0.1299 ? ? ? ? ? ? 221 GLN B NE2 
8206 N N   . TYR B 231 ? 0.6238 0.7169 0.5890 0.0936  -0.0311 -0.1174 ? ? ? ? ? ? 222 TYR B N   
8207 C CA  . TYR B 231 ? 0.5670 0.6552 0.5298 0.0915  -0.0284 -0.1156 ? ? ? ? ? ? 222 TYR B CA  
8208 C C   . TYR B 231 ? 0.5932 0.6756 0.5551 0.0920  -0.0301 -0.1141 ? ? ? ? ? ? 222 TYR B C   
8209 O O   . TYR B 231 ? 0.6002 0.6788 0.5614 0.0900  -0.0295 -0.1141 ? ? ? ? ? ? 222 TYR B O   
8210 C CB  . TYR B 231 ? 0.4335 0.5219 0.3944 0.0916  -0.0254 -0.1134 ? ? ? ? ? ? 222 TYR B CB  
8211 C CG  . TYR B 231 ? 0.6054 0.6884 0.5639 0.0900  -0.0228 -0.1109 ? ? ? ? ? ? 222 TYR B CG  
8212 C CD1 . TYR B 231 ? 0.6236 0.7045 0.5815 0.0871  -0.0210 -0.1116 ? ? ? ? ? ? 222 TYR B CD1 
8213 C CD2 . TYR B 231 ? 0.4934 0.5735 0.4501 0.0915  -0.0220 -0.1079 ? ? ? ? ? ? 222 TYR B CD2 
8214 C CE1 . TYR B 231 ? 0.4386 0.5145 0.3942 0.0857  -0.0185 -0.1094 ? ? ? ? ? ? 222 TYR B CE1 
8215 C CE2 . TYR B 231 ? 0.5174 0.5927 0.4721 0.0902  -0.0194 -0.1057 ? ? ? ? ? ? 222 TYR B CE2 
8216 C CZ  . TYR B 231 ? 0.6036 0.6768 0.5578 0.0872  -0.0178 -0.1064 ? ? ? ? ? ? 222 TYR B CZ  
8217 O OH  . TYR B 231 ? 0.5434 0.6118 0.4956 0.0859  -0.0152 -0.1042 ? ? ? ? ? ? 222 TYR B OH  
8227 N N   . MET B 232 ? 0.5292 0.6108 0.4912 0.0948  -0.0323 -0.1128 ? ? ? ? ? ? 223 MET B N   
8228 C CA  . MET B 232 ? 0.4846 0.5607 0.4459 0.0956  -0.0342 -0.1112 ? ? ? ? ? ? 223 MET B CA  
8229 C C   . MET B 232 ? 0.5742 0.6493 0.5372 0.0953  -0.0372 -0.1133 ? ? ? ? ? ? 223 MET B C   
8230 O O   . MET B 232 ? 0.6051 0.6750 0.5673 0.0946  -0.0380 -0.1126 ? ? ? ? ? ? 223 MET B O   
8231 C CB  . MET B 232 ? 0.5185 0.5944 0.4795 0.0987  -0.0359 -0.1094 ? ? ? ? ? ? 223 MET B CB  
8232 C CG  . MET B 232 ? 0.7208 0.7964 0.6797 0.0991  -0.0329 -0.1067 ? ? ? ? ? ? 223 MET B CG  
8233 S SD  . MET B 232 ? 0.8135 0.8895 0.7722 0.1029  -0.0348 -0.1046 ? ? ? ? ? ? 223 MET B SD  
8234 C CE  . MET B 232 ? 0.6851 0.7541 0.6433 0.1036  -0.0374 -0.1031 ? ? ? ? ? ? 223 MET B CE  
8244 N N   . GLU B 233 ? 0.5917 0.6716 0.5570 0.0960  -0.0389 -0.1159 ? ? ? ? ? ? 224 GLU B N   
8245 C CA  . GLU B 233 ? 0.6684 0.7478 0.6356 0.0958  -0.0417 -0.1181 ? ? ? ? ? ? 224 GLU B CA  
8246 C C   . GLU B 233 ? 0.7013 0.7788 0.6680 0.0926  -0.0398 -0.1190 ? ? ? ? ? ? 224 GLU B C   
8247 O O   . GLU B 233 ? 0.6174 0.6909 0.5840 0.0920  -0.0413 -0.1192 ? ? ? ? ? ? 224 GLU B O   
8248 C CB  . GLU B 233 ? 0.8399 0.9255 0.8099 0.0972  -0.0435 -0.1206 ? ? ? ? ? ? 224 GLU B CB  
8249 C CG  . GLU B 233 ? 1.0993 1.1849 1.0715 0.0973  -0.0462 -0.1229 ? ? ? ? ? ? 224 GLU B CG  
8250 C CD  . GLU B 233 ? 1.4398 1.5316 1.4148 0.0987  -0.0478 -0.1254 ? ? ? ? ? ? 224 GLU B CD  
8251 O OE1 . GLU B 233 ? 1.5541 1.6498 1.5294 0.1001  -0.0473 -0.1252 ? ? ? ? ? ? 224 GLU B OE1 
8252 O OE2 . GLU B 233 ? 1.5732 1.6659 1.5502 0.0984  -0.0494 -0.1276 ? ? ? ? ? ? 224 GLU B OE2 
8259 N N   . ASN B 234 ? 0.6473 0.7275 0.6134 0.0907  -0.0366 -0.1196 ? ? ? ? ? ? 225 ASN B N   
8260 C CA  . ASN B 234 ? 0.6451 0.7239 0.6107 0.0876  -0.0347 -0.1206 ? ? ? ? ? ? 225 ASN B CA  
8261 C C   . ASN B 234 ? 0.6448 0.7173 0.6078 0.0860  -0.0332 -0.1184 ? ? ? ? ? ? 225 ASN B C   
8262 O O   . ASN B 234 ? 0.5614 0.6309 0.5240 0.0840  -0.0332 -0.1191 ? ? ? ? ? ? 225 ASN B O   
8263 C CB  . ASN B 234 ? 0.5902 0.6737 0.5560 0.0860  -0.0318 -0.1217 ? ? ? ? ? ? 225 ASN B CB  
8264 C CG  . ASN B 234 ? 0.7605 0.8502 0.7291 0.0870  -0.0332 -0.1244 ? ? ? ? ? ? 225 ASN B CG  
8265 O OD1 . ASN B 234 ? 0.9271 1.0175 0.8976 0.0879  -0.0359 -0.1260 ? ? ? ? ? ? 225 ASN B OD1 
8266 N ND2 . ASN B 234 ? 0.8072 0.9015 0.7762 0.0867  -0.0313 -0.1249 ? ? ? ? ? ? 225 ASN B ND2 
8273 N N   . MET B 235 ? 0.6150 0.6854 0.5762 0.0867  -0.0318 -0.1158 ? ? ? ? ? ? 226 MET B N   
8274 C CA  . MET B 235 ? 0.4540 0.5183 0.4128 0.0854  -0.0303 -0.1135 ? ? ? ? ? ? 226 MET B CA  
8275 C C   . MET B 235 ? 0.4913 0.5509 0.4502 0.0864  -0.0335 -0.1129 ? ? ? ? ? ? 226 MET B C   
8276 O O   . MET B 235 ? 0.5580 0.6127 0.5157 0.0847  -0.0331 -0.1123 ? ? ? ? ? ? 226 MET B O   
8277 C CB  . MET B 235 ? 0.4674 0.5310 0.4245 0.0863  -0.0280 -0.1108 ? ? ? ? ? ? 226 MET B CB  
8278 C CG  . MET B 235 ? 0.4266 0.4942 0.3833 0.0851  -0.0246 -0.1110 ? ? ? ? ? ? 226 MET B CG  
8279 S SD  . MET B 235 ? 0.5870 0.6520 0.5420 0.0813  -0.0209 -0.1109 ? ? ? ? ? ? 226 MET B SD  
8280 C CE  . MET B 235 ? 0.4109 0.4702 0.3633 0.0815  -0.0188 -0.1072 ? ? ? ? ? ? 226 MET B CE  
8290 N N   . GLU B 236 ? 0.5587 0.6195 0.5191 0.0893  -0.0367 -0.1131 ? ? ? ? ? ? 227 GLU B N   
8291 C CA  . GLU B 236 ? 0.5633 0.6200 0.5242 0.0905  -0.0402 -0.1127 ? ? ? ? ? ? 227 GLU B CA  
8292 C C   . GLU B 236 ? 0.5993 0.6550 0.5612 0.0888  -0.0415 -0.1149 ? ? ? ? ? ? 227 GLU B C   
8293 O O   . GLU B 236 ? 0.6230 0.6735 0.5842 0.0882  -0.0429 -0.1143 ? ? ? ? ? ? 227 GLU B O   
8294 C CB  . GLU B 236 ? 0.6796 0.7388 0.6422 0.0938  -0.0434 -0.1129 ? ? ? ? ? ? 227 GLU B CB  
8295 C CG  . GLU B 236 ? 0.8944 0.9515 0.8557 0.0959  -0.0435 -0.1101 ? ? ? ? ? ? 227 GLU B CG  
8296 C CD  . GLU B 236 ? 1.0928 1.1431 1.0531 0.0961  -0.0451 -0.1081 ? ? ? ? ? ? 227 GLU B CD  
8297 O OE1 . GLU B 236 ? 0.9734 1.0204 0.9338 0.0946  -0.0463 -0.1090 ? ? ? ? ? ? 227 GLU B OE1 
8298 O OE2 . GLU B 236 ? 1.2135 1.2615 1.1727 0.0977  -0.0452 -0.1057 ? ? ? ? ? ? 227 GLU B OE2 
8305 N N   . GLN B 237 ? 0.6542 0.7150 0.6176 0.0882  -0.0411 -0.1174 ? ? ? ? ? ? 228 GLN B N   
8306 C CA  . GLN B 237 ? 0.5022 0.5630 0.4669 0.0868  -0.0423 -0.1198 ? ? ? ? ? ? 228 GLN B CA  
8307 C C   . GLN B 237 ? 0.5928 0.6492 0.5554 0.0837  -0.0401 -0.1193 ? ? ? ? ? ? 228 GLN B C   
8308 O O   . GLN B 237 ? 0.6436 0.6960 0.6060 0.0829  -0.0418 -0.1195 ? ? ? ? ? ? 228 GLN B O   
8309 C CB  . GLN B 237 ? 0.7025 0.7700 0.6692 0.0867  -0.0417 -0.1224 ? ? ? ? ? ? 228 GLN B CB  
8310 C CG  . GLN B 237 ? 0.8420 0.9103 0.8104 0.0858  -0.0432 -0.1250 ? ? ? ? ? ? 228 GLN B CG  
8311 C CD  . GLN B 237 ? 1.2233 1.2985 1.1941 0.0864  -0.0432 -0.1276 ? ? ? ? ? ? 228 GLN B CD  
8312 O OE1 . GLN B 237 ? 1.2606 1.3397 1.2326 0.0884  -0.0438 -0.1276 ? ? ? ? ? ? 228 GLN B OE1 
8313 N NE2 . GLN B 237 ? 1.4276 1.5043 1.3993 0.0845  -0.0426 -0.1298 ? ? ? ? ? ? 228 GLN B NE2 
8322 N N   . VAL B 238 ? 0.5780 0.6353 0.5391 0.0818  -0.0364 -0.1186 ? ? ? ? ? ? 229 VAL B N   
8323 C CA  . VAL B 238 ? 0.6737 0.7271 0.6328 0.0788  -0.0341 -0.1180 ? ? ? ? ? ? 229 VAL B CA  
8324 C C   . VAL B 238 ? 0.6092 0.6559 0.5663 0.0788  -0.0346 -0.1154 ? ? ? ? ? ? 229 VAL B C   
8325 O O   . VAL B 238 ? 0.7151 0.7574 0.6711 0.0768  -0.0345 -0.1152 ? ? ? ? ? ? 229 VAL B O   
8326 C CB  . VAL B 238 ? 0.4496 0.5055 0.4075 0.0770  -0.0300 -0.1178 ? ? ? ? ? ? 229 VAL B CB  
8327 C CG1 . VAL B 238 ? 0.9097 0.9666 0.8669 0.0786  -0.0287 -0.1157 ? ? ? ? ? ? 229 VAL B CG1 
8328 C CG2 . VAL B 238 ? 0.4003 0.4520 0.3561 0.0738  -0.0275 -0.1171 ? ? ? ? ? ? 229 VAL B CG2 
8338 N N   . PHE B 239 ? 0.5849 0.6309 0.5417 0.0811  -0.0352 -0.1134 ? ? ? ? ? ? 230 PHE B N   
8339 C CA  . PHE B 239 ? 0.4521 0.4918 0.4073 0.0813  -0.0357 -0.1108 ? ? ? ? ? ? 230 PHE B CA  
8340 C C   . PHE B 239 ? 0.4689 0.5047 0.4248 0.0820  -0.0396 -0.1112 ? ? ? ? ? ? 230 PHE B C   
8341 O O   . PHE B 239 ? 0.5925 0.6225 0.5471 0.0808  -0.0400 -0.1099 ? ? ? ? ? ? 230 PHE B O   
8342 C CB  . PHE B 239 ? 0.4325 0.4726 0.3874 0.0839  -0.0356 -0.1086 ? ? ? ? ? ? 230 PHE B CB  
8343 C CG  . PHE B 239 ? 0.5125 0.5462 0.4659 0.0843  -0.0361 -0.1059 ? ? ? ? ? ? 230 PHE B CG  
8344 C CD1 . PHE B 239 ? 0.4973 0.5276 0.4486 0.0824  -0.0328 -0.1041 ? ? ? ? ? ? 230 PHE B CD1 
8345 C CD2 . PHE B 239 ? 0.4894 0.5204 0.4437 0.0866  -0.0399 -0.1052 ? ? ? ? ? ? 230 PHE B CD2 
8346 C CE1 . PHE B 239 ? 0.4541 0.4786 0.4043 0.0829  -0.0332 -0.1016 ? ? ? ? ? ? 230 PHE B CE1 
8347 C CE2 . PHE B 239 ? 0.5014 0.5265 0.4546 0.0870  -0.0405 -0.1027 ? ? ? ? ? ? 230 PHE B CE2 
8348 C CZ  . PHE B 239 ? 0.5563 0.5781 0.5075 0.0852  -0.0371 -0.1009 ? ? ? ? ? ? 230 PHE B CZ  
8358 N N   . GLU B 240 ? 0.4506 0.4895 0.4088 0.0838  -0.0426 -0.1130 ? ? ? ? ? ? 231 GLU B N   
8359 C CA  . GLU B 240 ? 0.4749 0.5104 0.4342 0.0846  -0.0466 -0.1135 ? ? ? ? ? ? 231 GLU B CA  
8360 C C   . GLU B 240 ? 0.4998 0.5331 0.4586 0.0818  -0.0463 -0.1149 ? ? ? ? ? ? 231 GLU B C   
8361 O O   . GLU B 240 ? 0.5058 0.5339 0.4643 0.0814  -0.0486 -0.1143 ? ? ? ? ? ? 231 GLU B O   
8362 C CB  . GLU B 240 ? 0.5750 0.6148 0.5370 0.0873  -0.0496 -0.1152 ? ? ? ? ? ? 231 GLU B CB  
8363 C CG  . GLU B 240 ? 0.8229 0.8592 0.7861 0.0885  -0.0540 -0.1155 ? ? ? ? ? ? 231 GLU B CG  
8364 C CD  . GLU B 240 ? 0.8230 0.8535 0.7853 0.0898  -0.0561 -0.1129 ? ? ? ? ? ? 231 GLU B CD  
8365 O OE1 . GLU B 240 ? 0.8735 0.9035 0.8345 0.0905  -0.0545 -0.1108 ? ? ? ? ? ? 231 GLU B OE1 
8366 O OE2 . GLU B 240 ? 0.7985 0.8246 0.7614 0.0901  -0.0594 -0.1128 ? ? ? ? ? ? 231 GLU B OE2 
8373 N N   . GLN B 241 ? 0.5156 0.5527 0.4744 0.0799  -0.0436 -0.1166 ? ? ? ? ? ? 232 GLN B N   
8374 C CA  . GLN B 241 ? 0.4603 0.4953 0.4183 0.0770  -0.0428 -0.1178 ? ? ? ? ? ? 232 GLN B CA  
8375 C C   . GLN B 241 ? 0.4888 0.5178 0.4442 0.0749  -0.0413 -0.1157 ? ? ? ? ? ? 232 GLN B C   
8376 O O   . GLN B 241 ? 0.5780 0.6027 0.5327 0.0733  -0.0423 -0.1158 ? ? ? ? ? ? 232 GLN B O   
8377 C CB  . GLN B 241 ? 0.3789 0.4193 0.3374 0.0753  -0.0400 -0.1198 ? ? ? ? ? ? 232 GLN B CB  
8378 C CG  . GLN B 241 ? 0.7846 0.8309 0.7459 0.0770  -0.0416 -0.1223 ? ? ? ? ? ? 232 GLN B CG  
8379 C CD  . GLN B 241 ? 1.1379 1.1895 1.0998 0.0754  -0.0389 -0.1243 ? ? ? ? ? ? 232 GLN B CD  
8380 O OE1 . GLN B 241 ? 1.2562 1.3134 1.2202 0.0768  -0.0394 -0.1259 ? ? ? ? ? ? 232 GLN B OE1 
8381 N NE2 . GLN B 241 ? 1.2505 1.3003 1.2106 0.0724  -0.0361 -0.1242 ? ? ? ? ? ? 232 GLN B NE2 
8390 N N   . CYS B 242 ? 0.4603 0.4890 0.4143 0.0748  -0.0387 -0.1138 ? ? ? ? ? ? 233 CYS B N   
8391 C CA  . CYS B 242 ? 0.4415 0.4646 0.3931 0.0730  -0.0370 -0.1116 ? ? ? ? ? ? 233 CYS B CA  
8392 C C   . CYS B 242 ? 0.5401 0.5574 0.4915 0.0743  -0.0402 -0.1098 ? ? ? ? ? ? 233 CYS B C   
8393 O O   . CYS B 242 ? 0.5629 0.5747 0.5128 0.0726  -0.0402 -0.1087 ? ? ? ? ? ? 233 CYS B O   
8394 C CB  . CYS B 242 ? 0.3153 0.3399 0.2657 0.0730  -0.0334 -0.1099 ? ? ? ? ? ? 233 CYS B CB  
8395 S SG  . CYS B 242 ? 0.5580 0.5881 0.5082 0.0709  -0.0293 -0.1116 ? ? ? ? ? ? 233 CYS B SG  
8401 N N   . GLN B 243 ? 0.5345 0.5530 0.4875 0.0774  -0.0430 -0.1094 ? ? ? ? ? ? 234 GLN B N   
8402 C CA  . GLN B 243 ? 0.4784 0.4916 0.4316 0.0790  -0.0465 -0.1078 ? ? ? ? ? ? 234 GLN B CA  
8403 C C   . GLN B 243 ? 0.5132 0.5234 0.4671 0.0781  -0.0497 -0.1090 ? ? ? ? ? ? 234 GLN B C   
8404 O O   . GLN B 243 ? 0.6485 0.6526 0.6016 0.0774  -0.0513 -0.1076 ? ? ? ? ? ? 234 GLN B O   
8405 C CB  . GLN B 243 ? 0.4774 0.4932 0.4323 0.0826  -0.0488 -0.1074 ? ? ? ? ? ? 234 GLN B CB  
8406 C CG  . GLN B 243 ? 0.4103 0.4276 0.3643 0.0838  -0.0462 -0.1054 ? ? ? ? ? ? 234 GLN B CG  
8407 C CD  . GLN B 243 ? 0.5419 0.5530 0.4944 0.0837  -0.0459 -0.1025 ? ? ? ? ? ? 234 GLN B CD  
8408 O OE1 . GLN B 243 ? 0.5451 0.5530 0.4959 0.0813  -0.0435 -0.1016 ? ? ? ? ? ? 234 GLN B OE1 
8409 N NE2 . GLN B 243 ? 0.4369 0.4462 0.3902 0.0865  -0.0485 -0.1009 ? ? ? ? ? ? 234 GLN B NE2 
8418 N N   . GLN B 244 ? 0.5008 0.5152 0.4563 0.0783  -0.0506 -0.1116 ? ? ? ? ? ? 235 GLN B N   
8419 C CA  . GLN B 244 ? 0.4847 0.4968 0.4410 0.0777  -0.0535 -0.1129 ? ? ? ? ? ? 235 GLN B CA  
8420 C C   . GLN B 244 ? 0.5614 0.5697 0.5157 0.0742  -0.0517 -0.1129 ? ? ? ? ? ? 235 GLN B C   
8421 O O   . GLN B 244 ? 0.5507 0.5540 0.5047 0.0734  -0.0541 -0.1124 ? ? ? ? ? ? 235 GLN B O   
8422 C CB  . GLN B 244 ? 0.4836 0.5015 0.4421 0.0786  -0.0542 -0.1158 ? ? ? ? ? ? 235 GLN B CB  
8423 C CG  . GLN B 244 ? 0.6937 0.7146 0.6545 0.0822  -0.0570 -0.1161 ? ? ? ? ? ? 235 GLN B CG  
8424 C CD  . GLN B 244 ? 1.0672 1.0941 1.0303 0.0830  -0.0575 -0.1190 ? ? ? ? ? ? 235 GLN B CD  
8425 O OE1 . GLN B 244 ? 1.1066 1.1354 1.0695 0.0809  -0.0557 -0.1208 ? ? ? ? ? ? 235 GLN B OE1 
8426 N NE2 . GLN B 244 ? 1.1803 1.2102 1.1455 0.0861  -0.0598 -0.1194 ? ? ? ? ? ? 235 GLN B NE2 
8435 N N   . PHE B 245 ? 0.5511 0.5617 0.5040 0.0721  -0.0475 -0.1132 ? ? ? ? ? ? 236 PHE B N   
8436 C CA  . PHE B 245 ? 0.5751 0.5823 0.5259 0.0687  -0.0455 -0.1130 ? ? ? ? ? ? 236 PHE B CA  
8437 C C   . PHE B 245 ? 0.5687 0.5692 0.5178 0.0680  -0.0460 -0.1103 ? ? ? ? ? ? 236 PHE B C   
8438 O O   . PHE B 245 ? 0.6911 0.6868 0.6391 0.0661  -0.0469 -0.1100 ? ? ? ? ? ? 236 PHE B O   
8439 C CB  . PHE B 245 ? 0.4732 0.4842 0.4229 0.0668  -0.0409 -0.1137 ? ? ? ? ? ? 236 PHE B CB  
8440 C CG  . PHE B 245 ? 0.5616 0.5696 0.5092 0.0633  -0.0387 -0.1138 ? ? ? ? ? ? 236 PHE B CG  
8441 C CD1 . PHE B 245 ? 0.5679 0.5756 0.5156 0.0617  -0.0396 -0.1157 ? ? ? ? ? ? 236 PHE B CD1 
8442 C CD2 . PHE B 245 ? 0.5512 0.5567 0.4966 0.0616  -0.0356 -0.1120 ? ? ? ? ? ? 236 PHE B CD2 
8443 C CE1 . PHE B 245 ? 0.5259 0.5309 0.4716 0.0585  -0.0376 -0.1157 ? ? ? ? ? ? 236 PHE B CE1 
8444 C CE2 . PHE B 245 ? 0.5906 0.5933 0.5340 0.0583  -0.0335 -0.1120 ? ? ? ? ? ? 236 PHE B CE2 
8445 C CZ  . PHE B 245 ? 0.5955 0.5980 0.5390 0.0568  -0.0346 -0.1139 ? ? ? ? ? ? 236 PHE B CZ  
8455 N N   . GLU B 246 ? 0.5696 0.5697 0.5185 0.0697  -0.0454 -0.1083 ? ? ? ? ? ? 237 GLU B N   
8456 C CA  . GLU B 246 ? 0.4792 0.4731 0.4269 0.0695  -0.0459 -0.1056 ? ? ? ? ? ? 237 GLU B CA  
8457 C C   . GLU B 246 ? 0.6122 0.6016 0.5611 0.0707  -0.0509 -0.1050 ? ? ? ? ? ? 237 GLU B C   
8458 O O   . GLU B 246 ? 0.5715 0.5550 0.5195 0.0693  -0.0521 -0.1036 ? ? ? ? ? ? 237 GLU B O   
8459 C CB  . GLU B 246 ? 0.4946 0.4897 0.4422 0.0714  -0.0442 -0.1037 ? ? ? ? ? ? 237 GLU B CB  
8460 C CG  . GLU B 246 ? 0.6601 0.6489 0.6066 0.0713  -0.0444 -0.1008 ? ? ? ? ? ? 237 GLU B CG  
8461 C CD  . GLU B 246 ? 0.8594 0.8451 0.8036 0.0680  -0.0410 -0.1000 ? ? ? ? ? ? 237 GLU B CD  
8462 O OE1 . GLU B 246 ? 0.8937 0.8823 0.8371 0.0659  -0.0383 -0.1017 ? ? ? ? ? ? 237 GLU B OE1 
8463 O OE2 . GLU B 246 ? 0.8638 0.8440 0.8073 0.0676  -0.0412 -0.0978 ? ? ? ? ? ? 237 GLU B OE2 
8470 N N   . GLU B 247 ? 0.4947 0.4871 0.4458 0.0734  -0.0539 -0.1061 ? ? ? ? ? ? 238 GLU B N   
8471 C CA  . GLU B 247 ? 0.4688 0.4573 0.4214 0.0749  -0.0589 -0.1056 ? ? ? ? ? ? 238 GLU B CA  
8472 C C   . GLU B 247 ? 0.4873 0.4721 0.4394 0.0725  -0.0603 -0.1063 ? ? ? ? ? ? 238 GLU B C   
8473 O O   . GLU B 247 ? 0.5933 0.5723 0.5456 0.0723  -0.0635 -0.1048 ? ? ? ? ? ? 238 GLU B O   
8474 C CB  . GLU B 247 ? 0.5022 0.4953 0.4572 0.0779  -0.0613 -0.1072 ? ? ? ? ? ? 238 GLU B CB  
8475 C CG  . GLU B 247 ? 0.4687 0.4582 0.4256 0.0799  -0.0666 -0.1065 ? ? ? ? ? ? 238 GLU B CG  
8476 C CD  . GLU B 247 ? 0.7346 0.7288 0.6939 0.0829  -0.0688 -0.1081 ? ? ? ? ? ? 238 GLU B CD  
8477 O OE1 . GLU B 247 ? 0.9258 0.9263 0.8854 0.0833  -0.0662 -0.1098 ? ? ? ? ? ? 238 GLU B OE1 
8478 O OE2 . GLU B 247 ? 0.7937 0.7854 0.7547 0.0848  -0.0731 -0.1077 ? ? ? ? ? ? 238 GLU B OE2 
8485 N N   . LYS B 248 ? 0.4932 0.4813 0.4448 0.0706  -0.0580 -0.1086 ? ? ? ? ? ? 239 LYS B N   
8486 C CA  . LYS B 248 ? 0.5366 0.5217 0.4875 0.0682  -0.0589 -0.1095 ? ? ? ? ? ? 239 LYS B CA  
8487 C C   . LYS B 248 ? 0.6239 0.6029 0.5727 0.0656  -0.0580 -0.1074 ? ? ? ? ? ? 239 LYS B C   
8488 O O   . LYS B 248 ? 0.6467 0.6207 0.5955 0.0646  -0.0608 -0.1067 ? ? ? ? ? ? 239 LYS B O   
8489 C CB  . LYS B 248 ? 0.6386 0.6287 0.5893 0.0666  -0.0560 -0.1122 ? ? ? ? ? ? 239 LYS B CB  
8490 C CG  . LYS B 248 ? 0.6356 0.6310 0.5886 0.0688  -0.0576 -0.1145 ? ? ? ? ? ? 239 LYS B CG  
8491 C CD  . LYS B 248 ? 0.8338 0.8338 0.7866 0.0670  -0.0548 -0.1171 ? ? ? ? ? ? 239 LYS B CD  
8492 C CE  . LYS B 248 ? 0.9194 0.9241 0.8748 0.0690  -0.0568 -0.1196 ? ? ? ? ? ? 239 LYS B CE  
8493 N NZ  . LYS B 248 ? 1.0098 1.0183 0.9671 0.0723  -0.0577 -0.1195 ? ? ? ? ? ? 239 LYS B NZ  
8507 N N   . ARG B 249 ? 0.4366 0.4161 0.3838 0.0644  -0.0541 -0.1063 ? ? ? ? ? ? 240 ARG B N   
8508 C CA  . ARG B 249 ? 0.5963 0.5703 0.5414 0.0619  -0.0529 -0.1044 ? ? ? ? ? ? 240 ARG B CA  
8509 C C   . ARG B 249 ? 0.6113 0.5795 0.5572 0.0632  -0.0564 -0.1017 ? ? ? ? ? ? 240 ARG B C   
8510 O O   . ARG B 249 ? 0.5279 0.4904 0.4732 0.0614  -0.0581 -0.1005 ? ? ? ? ? ? 240 ARG B O   
8511 C CB  . ARG B 249 ? 0.4592 0.4352 0.4026 0.0607  -0.0479 -0.1038 ? ? ? ? ? ? 240 ARG B CB  
8512 C CG  . ARG B 249 ? 0.4910 0.4623 0.4321 0.0575  -0.0458 -0.1026 ? ? ? ? ? ? 240 ARG B CG  
8513 C CD  . ARG B 249 ? 0.5667 0.5386 0.5065 0.0571  -0.0417 -0.1011 ? ? ? ? ? ? 240 ARG B CD  
8514 N NE  . ARG B 249 ? 0.5070 0.4748 0.4473 0.0588  -0.0431 -0.0984 ? ? ? ? ? ? 240 ARG B NE  
8515 C CZ  . ARG B 249 ? 0.6763 0.6459 0.6168 0.0608  -0.0412 -0.0972 ? ? ? ? ? ? 240 ARG B CZ  
8516 N NH1 . ARG B 249 ? 0.9361 0.9117 0.8765 0.0614  -0.0380 -0.0984 ? ? ? ? ? ? 240 ARG B NH1 
8517 N NH2 . ARG B 249 ? 0.7274 0.6927 0.6686 0.0623  -0.0427 -0.0948 ? ? ? ? ? ? 240 ARG B NH2 
8531 N N   . LEU B 250 ? 0.5221 0.4916 0.4693 0.0662  -0.0576 -0.1008 ? ? ? ? ? ? 241 LEU B N   
8532 C CA  . LEU B 250 ? 0.4333 0.3974 0.3815 0.0676  -0.0609 -0.0981 ? ? ? ? ? ? 241 LEU B CA  
8533 C C   . LEU B 250 ? 0.4734 0.4337 0.4231 0.0679  -0.0662 -0.0981 ? ? ? ? ? ? 241 LEU B C   
8534 O O   . LEU B 250 ? 0.6105 0.5649 0.5606 0.0688  -0.0705 -0.0971 ? ? ? ? ? ? 241 LEU B O   
8535 C CB  . LEU B 250 ? 0.3400 0.3073 0.2897 0.0724  -0.0625 -0.0982 ? ? ? ? ? ? 241 LEU B CB  
8536 C CG  . LEU B 250 ? 0.4739 0.4448 0.4222 0.0725  -0.0574 -0.0978 ? ? ? ? ? ? 241 LEU B CG  
8537 C CD1 . LEU B 250 ? 0.4167 0.3911 0.3666 0.0778  -0.0598 -0.0981 ? ? ? ? ? ? 241 LEU B CD1 
8538 C CD2 . LEU B 250 ? 0.4021 0.3688 0.3489 0.0726  -0.0567 -0.0966 ? ? ? ? ? ? 241 LEU B CD2 
8550 N N   . ARG B 251 ? 0.3982 0.3622 0.3494 0.0694  -0.0680 -0.1002 ? ? ? ? ? ? 242 ARG B N   
8551 C CA  . ARG B 251 ? 0.4759 0.4368 0.4288 0.0700  -0.0729 -0.1003 ? ? ? ? ? ? 242 ARG B CA  
8552 C C   . ARG B 251 ? 0.5088 0.4662 0.4604 0.0667  -0.0728 -0.1006 ? ? ? ? ? ? 242 ARG B C   
8553 O O   . ARG B 251 ? 0.6177 0.5700 0.5701 0.0663  -0.0767 -0.0993 ? ? ? ? ? ? 242 ARG B O   
8554 C CB  . ARG B 251 ? 0.6193 0.5853 0.5739 0.0723  -0.0743 -0.1028 ? ? ? ? ? ? 242 ARG B CB  
8555 C CG  . ARG B 251 ? 0.6306 0.5991 0.5870 0.0759  -0.0758 -0.1022 ? ? ? ? ? ? 242 ARG B CG  
8556 C CD  . ARG B 251 ? 0.7925 0.7632 0.7513 0.0784  -0.0794 -0.1038 ? ? ? ? ? ? 242 ARG B CD  
8557 N NE  . ARG B 251 ? 1.0025 0.9715 0.9633 0.0814  -0.0831 -0.1021 ? ? ? ? ? ? 242 ARG B NE  
8558 C CZ  . ARG B 251 ? 0.9575 0.9309 0.9193 0.0848  -0.0833 -0.1027 ? ? ? ? ? ? 242 ARG B CZ  
8559 N NH1 . ARG B 251 ? 0.8807 0.8603 0.8416 0.0840  -0.0784 -0.1041 ? ? ? ? ? ? 242 ARG B NH1 
8560 N NH2 . ARG B 251 ? 0.9667 0.9385 0.9308 0.0905  -0.0898 -0.1027 ? ? ? ? ? ? 242 ARG B NH2 
8574 N N   . PHE B 252 ? 0.5814 0.5417 0.5309 0.0643  -0.0685 -0.1021 ? ? ? ? ? ? 243 PHE B N   
8575 C CA  . PHE B 252 ? 0.5857 0.5430 0.5337 0.0610  -0.0678 -0.1024 ? ? ? ? ? ? 243 PHE B CA  
8576 C C   . PHE B 252 ? 0.5618 0.5126 0.5088 0.0592  -0.0683 -0.0995 ? ? ? ? ? ? 243 PHE B C   
8577 O O   . PHE B 252 ? 0.6062 0.5522 0.5533 0.0577  -0.0710 -0.0986 ? ? ? ? ? ? 243 PHE B O   
8578 C CB  . PHE B 252 ? 0.4885 0.4504 0.4347 0.0589  -0.0629 -0.1046 ? ? ? ? ? ? 243 PHE B CB  
8579 C CG  . PHE B 252 ? 0.5632 0.5222 0.5075 0.0554  -0.0618 -0.1049 ? ? ? ? ? ? 243 PHE B CG  
8580 C CD1 . PHE B 252 ? 0.4962 0.4540 0.4410 0.0548  -0.0643 -0.1061 ? ? ? ? ? ? 243 PHE B CD1 
8581 C CD2 . PHE B 252 ? 0.5584 0.5159 0.5005 0.0528  -0.0581 -0.1040 ? ? ? ? ? ? 243 PHE B CD2 
8582 C CE1 . PHE B 252 ? 0.5365 0.4916 0.4795 0.0515  -0.0633 -0.1063 ? ? ? ? ? ? 243 PHE B CE1 
8583 C CE2 . PHE B 252 ? 0.5499 0.5048 0.4902 0.0495  -0.0571 -0.1042 ? ? ? ? ? ? 243 PHE B CE2 
8584 C CZ  . PHE B 252 ? 0.5642 0.5179 0.5050 0.0489  -0.0597 -0.1054 ? ? ? ? ? ? 243 PHE B CZ  
8594 N N   . PHE B 253 ? 0.5189 0.4697 0.4652 0.0595  -0.0658 -0.0980 ? ? ? ? ? ? 244 PHE B N   
8595 C CA  . PHE B 253 ? 0.4984 0.4431 0.4441 0.0580  -0.0661 -0.0951 ? ? ? ? ? ? 244 PHE B CA  
8596 C C   . PHE B 253 ? 0.5158 0.4549 0.4642 0.0620  -0.0745 -0.0942 ? ? ? ? ? ? 244 PHE B C   
8597 O O   . PHE B 253 ? 0.5738 0.5069 0.5223 0.0612  -0.0778 -0.0928 ? ? ? ? ? ? 244 PHE B O   
8598 C CB  . PHE B 253 ? 0.5070 0.4532 0.4523 0.0606  -0.0643 -0.0948 ? ? ? ? ? ? 244 PHE B CB  
8599 C CG  . PHE B 253 ? 0.5228 0.4704 0.4653 0.0563  -0.0573 -0.0946 ? ? ? ? ? ? 244 PHE B CG  
8600 C CD1 . PHE B 253 ? 0.6441 0.5965 0.5854 0.0548  -0.0544 -0.0972 ? ? ? ? ? ? 244 PHE B CD1 
8601 C CD2 . PHE B 253 ? 0.4332 0.3776 0.3751 0.0575  -0.0573 -0.0936 ? ? ? ? ? ? 244 PHE B CD2 
8602 C CE1 . PHE B 253 ? 0.5774 0.5311 0.5164 0.0523  -0.0496 -0.0977 ? ? ? ? ? ? 244 PHE B CE1 
8603 C CE2 . PHE B 253 ? 0.5670 0.5126 0.5064 0.0536  -0.0508 -0.0933 ? ? ? ? ? ? 244 PHE B CE2 
8604 C CZ  . PHE B 253 ? 0.6547 0.6049 0.5927 0.0513  -0.0474 -0.0955 ? ? ? ? ? ? 244 PHE B CZ  
8614 N N   . ARG B 254 ? 0.5246 0.4655 0.4752 0.0663  -0.0783 -0.0948 ? ? ? ? ? ? 245 ARG B N   
8615 C CA  . ARG B 254 ? 0.4937 0.4291 0.4470 0.0702  -0.0868 -0.0938 ? ? ? ? ? ? 245 ARG B CA  
8616 C C   . ARG B 254 ? 0.4778 0.4105 0.4315 0.0672  -0.0883 -0.0934 ? ? ? ? ? ? 245 ARG B C   
8617 O O   . ARG B 254 ? 0.7317 0.6577 0.6869 0.0682  -0.0943 -0.0917 ? ? ? ? ? ? 245 ARG B O   
8618 C CB  . ARG B 254 ? 0.5197 0.4584 0.4750 0.0748  -0.0896 -0.0948 ? ? ? ? ? ? 245 ARG B CB  
8619 C CG  . ARG B 254 ? 0.5016 0.4344 0.4599 0.0793  -0.0987 -0.0935 ? ? ? ? ? ? 245 ARG B CG  
8620 C CD  . ARG B 254 ? 0.6022 0.5392 0.5623 0.0835  -0.1007 -0.0948 ? ? ? ? ? ? 245 ARG B CD  
8621 N NE  . ARG B 254 ? 0.6089 0.5400 0.5718 0.0882  -0.1097 -0.0934 ? ? ? ? ? ? 245 ARG B NE  
8622 C CZ  . ARG B 254 ? 0.6625 0.5902 0.6278 0.0888  -0.1148 -0.0928 ? ? ? ? ? ? 245 ARG B CZ  
8623 N NH1 . ARG B 254 ? 0.6719 0.6016 0.6369 0.0851  -0.1117 -0.0937 ? ? ? ? ? ? 245 ARG B NH1 
8624 N NH2 . ARG B 254 ? 0.5356 0.4577 0.5037 0.0929  -0.1231 -0.0911 ? ? ? ? ? ? 245 ARG B NH2 
8638 N N   . GLU B 255 ? 0.6478 0.5856 0.6002 0.0634  -0.0829 -0.0949 ? ? ? ? ? ? 246 GLU B N   
8639 C CA  . GLU B 255 ? 0.5040 0.4400 0.4566 0.0613  -0.0845 -0.0952 ? ? ? ? ? ? 246 GLU B CA  
8640 C C   . GLU B 255 ? 0.5986 0.5300 0.5497 0.0577  -0.0839 -0.0939 ? ? ? ? ? ? 246 GLU B C   
8641 O O   . GLU B 255 ? 0.6679 0.5943 0.6201 0.0571  -0.0878 -0.0923 ? ? ? ? ? ? 246 GLU B O   
8642 C CB  . GLU B 255 ? 0.6223 0.5646 0.5744 0.0615  -0.0822 -0.0989 ? ? ? ? ? ? 246 GLU B CB  
8643 C CG  . GLU B 255 ? 0.7644 0.7052 0.7169 0.0607  -0.0846 -0.1001 ? ? ? ? ? ? 246 GLU B CG  
8644 C CD  . GLU B 255 ? 0.8900 0.8367 0.8417 0.0603  -0.0817 -0.1037 ? ? ? ? ? ? 246 GLU B CD  
8645 O OE1 . GLU B 255 ? 1.2084 1.1605 1.1597 0.0613  -0.0785 -0.1052 ? ? ? ? ? ? 246 GLU B OE1 
8646 O OE2 . GLU B 255 ? 0.9553 0.9010 0.9066 0.0590  -0.0826 -0.1049 ? ? ? ? ? ? 246 GLU B OE2 
8653 N N   . VAL B 256 ? 0.4833 0.4166 0.4320 0.0555  -0.0789 -0.0946 ? ? ? ? ? ? 247 VAL B N   
8654 C CA  . VAL B 256 ? 0.6842 0.6136 0.6312 0.0520  -0.0778 -0.0937 ? ? ? ? ? ? 247 VAL B CA  
8655 C C   . VAL B 256 ? 0.6802 0.6026 0.6284 0.0524  -0.0818 -0.0903 ? ? ? ? ? ? 247 VAL B C   
8656 O O   . VAL B 256 ? 0.6220 0.5396 0.5704 0.0506  -0.0842 -0.0889 ? ? ? ? ? ? 247 VAL B O   
8657 C CB  . VAL B 256 ? 0.6471 0.5798 0.5914 0.0498  -0.0718 -0.0950 ? ? ? ? ? ? 247 VAL B CB  
8658 C CG1 . VAL B 256 ? 0.7006 0.6292 0.6432 0.0462  -0.0706 -0.0939 ? ? ? ? ? ? 247 VAL B CG1 
8659 C CG2 . VAL B 256 ? 0.6457 0.5848 0.5891 0.0500  -0.0690 -0.0985 ? ? ? ? ? ? 247 VAL B CG2 
8669 N N   . LEU B 257 ? 0.5143 0.4355 0.4637 0.0568  -0.0847 -0.0898 ? ? ? ? ? ? 248 LEU B N   
8670 C CA  . LEU B 257 ? 0.4773 0.3905 0.4282 0.0595  -0.0913 -0.0873 ? ? ? ? ? ? 248 LEU B CA  
8671 C C   . LEU B 257 ? 0.5077 0.4152 0.4613 0.0611  -0.0990 -0.0856 ? ? ? ? ? ? 248 LEU B C   
8672 O O   . LEU B 257 ? 0.5815 0.4817 0.5360 0.0606  -0.1036 -0.0829 ? ? ? ? ? ? 248 LEU B O   
8673 C CB  . LEU B 257 ? 0.5644 0.4773 0.5159 0.0642  -0.0932 -0.0872 ? ? ? ? ? ? 248 LEU B CB  
8674 C CG  . LEU B 257 ? 0.5629 0.4790 0.5119 0.0631  -0.0867 -0.0879 ? ? ? ? ? ? 248 LEU B CG  
8675 C CD1 . LEU B 257 ? 0.4622 0.3788 0.4119 0.0682  -0.0885 -0.0879 ? ? ? ? ? ? 248 LEU B CD1 
8676 C CD2 . LEU B 257 ? 0.5047 0.4153 0.4524 0.0603  -0.0861 -0.0861 ? ? ? ? ? ? 248 LEU B CD2 
8688 N N   . LEU B 258 ? 0.5411 0.4517 0.4961 0.0629  -0.1005 -0.0868 ? ? ? ? ? ? 249 LEU B N   
8689 C CA  . LEU B 258 ? 0.5438 0.4496 0.5016 0.0644  -0.1074 -0.0852 ? ? ? ? ? ? 249 LEU B CA  
8690 C C   . LEU B 258 ? 0.5930 0.4974 0.5498 0.0599  -0.1058 -0.0847 ? ? ? ? ? ? 249 LEU B C   
8691 O O   . LEU B 258 ? 0.6054 0.5037 0.5642 0.0602  -0.1116 -0.0824 ? ? ? ? ? ? 249 LEU B O   
8692 C CB  . LEU B 258 ? 0.5639 0.4739 0.5234 0.0674  -0.1088 -0.0870 ? ? ? ? ? ? 249 LEU B CB  
8693 C CG  . LEU B 258 ? 0.6314 0.5411 0.5928 0.0728  -0.1129 -0.0869 ? ? ? ? ? ? 249 LEU B CG  
8694 C CD1 . LEU B 258 ? 0.4800 0.3951 0.4427 0.0751  -0.1128 -0.0890 ? ? ? ? ? ? 249 LEU B CD1 
8695 C CD2 . LEU B 258 ? 0.7167 0.6172 0.6808 0.0757  -0.1221 -0.0835 ? ? ? ? ? ? 249 LEU B CD2 
8707 N N   . GLU B 259 ? 0.4845 0.3946 0.4386 0.0555  -0.0980 -0.0867 ? ? ? ? ? ? 250 GLU B N   
8708 C CA  . GLU B 259 ? 0.5350 0.4443 0.4877 0.0509  -0.0957 -0.0864 ? ? ? ? ? ? 250 GLU B CA  
8709 C C   . GLU B 259 ? 0.4789 0.3828 0.4308 0.0488  -0.0963 -0.0843 ? ? ? ? ? ? 250 GLU B C   
8710 O O   . GLU B 259 ? 0.7652 0.6653 0.7174 0.0467  -0.0982 -0.0827 ? ? ? ? ? ? 250 GLU B O   
8711 C CB  . GLU B 259 ? 0.4860 0.4014 0.4362 0.0496  -0.0907 -0.0903 ? ? ? ? ? ? 250 GLU B CB  
8712 C CG  . GLU B 259 ? 0.6922 0.6119 0.6435 0.0524  -0.0918 -0.0929 ? ? ? ? ? ? 250 GLU B CG  
8713 C CD  . GLU B 259 ? 0.9807 0.9063 0.9300 0.0515  -0.0875 -0.0967 ? ? ? ? ? ? 250 GLU B CD  
8714 O OE1 . GLU B 259 ? 1.0184 0.9447 0.9652 0.0487  -0.0835 -0.0974 ? ? ? ? ? ? 250 GLU B OE1 
8715 O OE2 . GLU B 259 ? 0.9810 0.9102 0.9312 0.0535  -0.0882 -0.0990 ? ? ? ? ? ? 250 GLU B OE2 
8722 N N   . VAL B 260 ? 0.4986 0.4023 0.4496 0.0495  -0.0946 -0.0841 ? ? ? ? ? ? 251 VAL B N   
8723 C CA  . VAL B 260 ? 0.5369 0.4351 0.4872 0.0479  -0.0954 -0.0818 ? ? ? ? ? ? 251 VAL B CA  
8724 C C   . VAL B 260 ? 0.6594 0.5489 0.6129 0.0505  -0.1046 -0.0782 ? ? ? ? ? ? 251 VAL B C   
8725 O O   . VAL B 260 ? 0.6276 0.5120 0.5813 0.0482  -0.1066 -0.0758 ? ? ? ? ? ? 251 VAL B O   
8726 C CB  . VAL B 260 ? 0.4954 0.3951 0.4443 0.0485  -0.0919 -0.0824 ? ? ? ? ? ? 251 VAL B CB  
8727 C CG1 . VAL B 260 ? 0.5078 0.4006 0.4566 0.0476  -0.0940 -0.0795 ? ? ? ? ? ? 251 VAL B CG1 
8728 C CG2 . VAL B 260 ? 0.4516 0.3593 0.3974 0.0448  -0.0826 -0.0852 ? ? ? ? ? ? 251 VAL B CG2 
8738 N N   . GLN B 261 ? 0.5508 0.4384 0.5067 0.0552  -0.1102 -0.0775 ? ? ? ? ? ? 252 GLN B N   
8739 C CA  . GLN B 261 ? 0.5556 0.4346 0.5149 0.0574  -0.1193 -0.0735 ? ? ? ? ? ? 252 GLN B CA  
8740 C C   . GLN B 261 ? 0.6329 0.5095 0.5937 0.0561  -0.1227 -0.0721 ? ? ? ? ? ? 252 GLN B C   
8741 O O   . GLN B 261 ? 0.8390 0.7085 0.8020 0.0558  -0.1288 -0.0681 ? ? ? ? ? ? 252 GLN B O   
8742 C CB  . GLN B 261 ? 0.4501 0.3285 0.4119 0.0625  -0.1244 -0.0732 ? ? ? ? ? ? 252 GLN B CB  
8743 C CG  . GLN B 261 ? 0.7442 0.6243 0.7081 0.0650  -0.1278 -0.0741 ? ? ? ? ? ? 252 GLN B CG  
8744 C CD  . GLN B 261 ? 0.8611 0.7335 0.8288 0.0662  -0.1371 -0.0700 ? ? ? ? ? ? 252 GLN B CD  
8745 O OE1 . GLN B 261 ? 0.9618 0.8278 0.9311 0.0653  -0.1419 -0.0660 ? ? ? ? ? ? 252 GLN B OE1 
8746 N NE2 . GLN B 261 ? 0.9269 0.8004 0.8963 0.0677  -0.1395 -0.0707 ? ? ? ? ? ? 252 GLN B NE2 
8755 N N   . LYS B 262 ? 0.6703 0.5529 0.6300 0.0551  -0.1187 -0.0751 ? ? ? ? ? ? 253 LYS B N   
8756 C CA  . LYS B 262 ? 0.6320 0.5130 0.5925 0.0535  -0.1206 -0.0744 ? ? ? ? ? ? 253 LYS B CA  
8757 C C   . LYS B 262 ? 0.6012 0.4798 0.5601 0.0491  -0.1184 -0.0729 ? ? ? ? ? ? 253 LYS B C   
8758 O O   . LYS B 262 ? 0.7214 0.5942 0.6820 0.0485  -0.1234 -0.0698 ? ? ? ? ? ? 253 LYS B O   
8759 C CB  . LYS B 262 ? 0.7295 0.6179 0.6887 0.0527  -0.1156 -0.0781 ? ? ? ? ? ? 253 LYS B CB  
8760 C CG  . LYS B 262 ? 0.8206 0.7083 0.7827 0.0562  -0.1208 -0.0780 ? ? ? ? ? ? 253 LYS B CG  
8761 C CD  . LYS B 262 ? 1.0571 0.9454 1.0209 0.0610  -0.1238 -0.0784 ? ? ? ? ? ? 253 LYS B CD  
8762 C CE  . LYS B 262 ? 1.2135 1.1017 1.1801 0.0643  -0.1283 -0.0787 ? ? ? ? ? ? 253 LYS B CE  
8763 N NZ  . LYS B 262 ? 1.3162 1.2053 1.2845 0.0690  -0.1311 -0.0792 ? ? ? ? ? ? 253 LYS B NZ  
8777 N N   . HIS B 263 ? 0.5937 0.4769 0.5494 0.0458  -0.1108 -0.0751 ? ? ? ? ? ? 254 HIS B N   
8778 C CA  . HIS B 263 ? 0.5898 0.4719 0.5436 0.0413  -0.1076 -0.0743 ? ? ? ? ? ? 254 HIS B CA  
8779 C C   . HIS B 263 ? 0.5774 0.4519 0.5324 0.0413  -0.1120 -0.0704 ? ? ? ? ? ? 254 HIS B C   
8780 O O   . HIS B 263 ? 0.7473 0.6187 0.7020 0.0384  -0.1123 -0.0685 ? ? ? ? ? ? 254 HIS B O   
8781 C CB  . HIS B 263 ? 0.5216 0.4109 0.4720 0.0378  -0.0983 -0.0776 ? ? ? ? ? ? 254 HIS B CB  
8782 C CG  . HIS B 263 ? 0.6827 0.5775 0.6317 0.0389  -0.0964 -0.0817 ? ? ? ? ? ? 254 HIS B CG  
8783 N ND1 . HIS B 263 ? 0.6793 0.5799 0.6259 0.0386  -0.0911 -0.0852 ? ? ? ? ? ? 254 HIS B ND1 
8784 C CD2 . HIS B 263 ? 0.5756 0.4707 0.5256 0.0406  -0.0996 -0.0829 ? ? ? ? ? ? 254 HIS B CD2 
8785 C CE1 . HIS B 263 ? 0.7285 0.6329 0.6749 0.0400  -0.0911 -0.0882 ? ? ? ? ? ? 254 HIS B CE1 
8786 N NE2 . HIS B 263 ? 0.6974 0.5985 0.6457 0.0412  -0.0961 -0.0870 ? ? ? ? ? ? 254 HIS B NE2 
8795 N N   . LEU B 264 ? 0.5188 0.3904 0.4752 0.0444  -0.1154 -0.0689 ? ? ? ? ? ? 255 LEU B N   
8796 C CA  . LEU B 264 ? 0.5088 0.3730 0.4668 0.0442  -0.1201 -0.0646 ? ? ? ? ? ? 255 LEU B CA  
8797 C C   . LEU B 264 ? 0.5151 0.3726 0.4771 0.0457  -0.1292 -0.0601 ? ? ? ? ? ? 255 LEU B C   
8798 O O   . LEU B 264 ? 0.6818 0.5337 0.6452 0.0438  -0.1328 -0.0560 ? ? ? ? ? ? 255 LEU B O   
8799 C CB  . LEU B 264 ? 0.4545 0.3182 0.4126 0.0466  -0.1200 -0.0646 ? ? ? ? ? ? 255 LEU B CB  
8800 C CG  . LEU B 264 ? 0.5847 0.4544 0.5391 0.0451  -0.1112 -0.0683 ? ? ? ? ? ? 255 LEU B CG  
8801 C CD1 . LEU B 264 ? 0.5168 0.3872 0.4714 0.0486  -0.1113 -0.0689 ? ? ? ? ? ? 255 LEU B CD1 
8802 C CD2 . LEU B 264 ? 0.4679 0.3352 0.4207 0.0411  -0.1081 -0.0668 ? ? ? ? ? ? 255 LEU B CD2 
8814 N N   . ASP B 265 ? 0.4431 0.2854 0.4803 -0.0252 -0.0919 -0.1154 ? ? ? ? ? ? 256 ASP B N   
8815 C CA  . ASP B 265 ? 0.6109 0.4553 0.6448 -0.0260 -0.0950 -0.1143 ? ? ? ? ? ? 256 ASP B CA  
8816 C C   . ASP B 265 ? 0.6527 0.5026 0.6904 -0.0269 -0.0946 -0.1158 ? ? ? ? ? ? 256 ASP B C   
8817 O O   . ASP B 265 ? 0.7641 0.6184 0.8065 -0.0269 -0.0942 -0.1179 ? ? ? ? ? ? 256 ASP B O   
8818 C CB  . ASP B 265 ? 0.6184 0.4639 0.6510 -0.0258 -0.0975 -0.1142 ? ? ? ? ? ? 256 ASP B CB  
8819 C CG  . ASP B 265 ? 0.8463 0.6929 0.8745 -0.0264 -0.1006 -0.1125 ? ? ? ? ? ? 256 ASP B CG  
8820 O OD1 . ASP B 265 ? 0.7545 0.6018 0.7810 -0.0272 -0.1010 -0.1116 ? ? ? ? ? ? 256 ASP B OD1 
8821 O OD2 . ASP B 265 ? 1.0503 0.8970 1.0768 -0.0261 -0.1027 -0.1120 ? ? ? ? ? ? 256 ASP B OD2 
8826 N N   . LEU B 266 ? 0.7818 0.6314 0.8172 -0.0277 -0.0948 -0.1146 ? ? ? ? ? ? 257 LEU B N   
8827 C CA  . LEU B 266 ? 0.8910 0.7460 0.9294 -0.0287 -0.0947 -0.1157 ? ? ? ? ? ? 257 LEU B CA  
8828 C C   . LEU B 266 ? 0.8316 0.6886 0.8658 -0.0295 -0.0982 -0.1143 ? ? ? ? ? ? 257 LEU B C   
8829 O O   . LEU B 266 ? 1.0742 0.9361 1.1103 -0.0305 -0.0986 -0.1150 ? ? ? ? ? ? 257 LEU B O   
8830 C CB  . LEU B 266 ? 0.7410 0.5949 0.7803 -0.0291 -0.0925 -0.1155 ? ? ? ? ? ? 257 LEU B CB  
8831 C CG  . LEU B 266 ? 0.7243 0.5764 0.7682 -0.0283 -0.0885 -0.1169 ? ? ? ? ? ? 257 LEU B CG  
8832 C CD1 . LEU B 266 ? 0.7276 0.5846 0.7696 -0.0279 -0.0822 -0.1115 ? ? ? ? ? ? 257 LEU B CD1 
8833 C CD2 . LEU B 266 ? 0.9084 0.7654 0.9595 -0.0280 -0.0867 -0.1199 ? ? ? ? ? ? 257 LEU B CD2 
8845 N N   . SER B 267 ? 0.7500 0.6037 0.7789 -0.0292 -0.1005 -0.1122 ? ? ? ? ? ? 258 SER B N   
8846 C CA  . SER B 267 ? 0.7267 0.5820 0.7513 -0.0299 -0.1036 -0.1106 ? ? ? ? ? ? 258 SER B CA  
8847 C C   . SER B 267 ? 0.7614 0.6214 0.7890 -0.0298 -0.1048 -0.1122 ? ? ? ? ? ? 258 SER B C   
8848 O O   . SER B 267 ? 0.9595 0.8216 0.9845 -0.0303 -0.1071 -0.1111 ? ? ? ? ? ? 258 SER B O   
8849 C CB  . SER B 267 ? 0.8997 0.7496 0.9177 -0.0294 -0.1055 -0.1079 ? ? ? ? ? ? 258 SER B CB  
8850 O OG  . SER B 267 ? 1.0554 0.9042 1.0739 -0.0284 -0.1060 -0.1083 ? ? ? ? ? ? 258 SER B OG  
8856 N N   . ASN B 268 ? 0.9754 0.8369 1.0083 -0.0292 -0.1030 -0.1145 ? ? ? ? ? ? 259 ASN B N   
8857 C CA  . ASN B 268 ? 1.2836 1.1491 1.3194 -0.0291 -0.1039 -0.1159 ? ? ? ? ? ? 259 ASN B CA  
8858 C C   . ASN B 268 ? 1.3244 1.1954 1.3660 -0.0296 -0.1024 -0.1183 ? ? ? ? ? ? 259 ASN B C   
8859 O O   . ASN B 268 ? 1.4432 1.3183 1.4865 -0.0299 -0.1035 -0.1190 ? ? ? ? ? ? 259 ASN B O   
8860 C CB  . ASN B 268 ? 1.4374 1.3005 1.4744 -0.0280 -0.1035 -0.1166 ? ? ? ? ? ? 259 ASN B CB  
8861 C CG  . ASN B 268 ? 1.4177 1.2815 1.4603 -0.0275 -0.1006 -0.1188 ? ? ? ? ? ? 259 ASN B CG  
8862 O OD1 . ASN B 268 ? 1.4844 1.3524 1.5317 -0.0275 -0.1001 -0.1208 ? ? ? ? ? ? 259 ASN B OD1 
8863 N ND2 . ASN B 268 ? 1.2419 1.1016 1.2840 -0.0270 -0.0988 -0.1185 ? ? ? ? ? ? 259 ASN B ND2 
8870 N N   . VAL B 269 ? 1.3279 1.1990 1.3729 -0.0296 -0.0998 -0.1194 ? ? ? ? ? ? 260 VAL B N   
8871 C CA  . VAL B 269 ? 1.3736 1.2500 1.4245 -0.0301 -0.0981 -0.1217 ? ? ? ? ? ? 260 VAL B CA  
8872 C C   . VAL B 269 ? 1.2155 1.0958 1.2653 -0.0313 -0.0993 -0.1211 ? ? ? ? ? ? 260 VAL B C   
8873 O O   . VAL B 269 ? 1.0408 0.9190 1.0863 -0.0319 -0.1002 -0.1192 ? ? ? ? ? ? 260 VAL B O   
8874 C CB  . VAL B 269 ? 1.3058 1.1813 1.3610 -0.0297 -0.0946 -0.1231 ? ? ? ? ? ? 260 VAL B CB  
8875 C CG1 . VAL B 269 ? 1.3507 1.2230 1.4029 -0.0301 -0.0939 -0.1215 ? ? ? ? ? ? 260 VAL B CG1 
8876 C CG2 . VAL B 269 ? 1.2349 1.1163 1.2969 -0.0300 -0.0928 -0.1257 ? ? ? ? ? ? 260 VAL B CG2 
8886 N N   . ALA B 270 ? 1.1463 1.0323 1.1999 -0.0317 -0.0995 -0.1226 ? ? ? ? ? ? 261 ALA B N   
8887 C CA  . ALA B 270 ? 1.0154 0.9057 1.0681 -0.0329 -0.1008 -0.1222 ? ? ? ? ? ? 261 ALA B CA  
8888 C C   . ALA B 270 ? 0.9644 0.8570 1.0200 -0.0337 -0.0987 -0.1230 ? ? ? ? ? ? 261 ALA B C   
8889 O O   . ALA B 270 ? 0.9718 0.8660 1.0248 -0.0347 -0.0997 -0.1218 ? ? ? ? ? ? 261 ALA B O   
8890 C CB  . ALA B 270 ? 0.8451 0.7406 0.9009 -0.0331 -0.1015 -0.1235 ? ? ? ? ? ? 261 ALA B CB  
8896 N N   . SER B 271 ? 0.9352 0.8281 0.9962 -0.0332 -0.0956 -0.1250 ? ? ? ? ? ? 262 SER B N   
8897 C CA  . SER B 271 ? 0.9198 0.8155 0.9849 -0.0338 -0.0929 -0.1262 ? ? ? ? ? ? 262 SER B CA  
8898 C C   . SER B 271 ? 0.9733 0.8671 1.0324 -0.0336 -0.0909 -0.1215 ? ? ? ? ? ? 262 SER B C   
8899 O O   . SER B 271 ? 1.0325 0.9327 1.0902 -0.0336 -0.0863 -0.1171 ? ? ? ? ? ? 262 SER B O   
8900 C CB  . SER B 271 ? 0.7958 0.6919 0.8675 -0.0329 -0.0893 -0.1287 ? ? ? ? ? ? 262 SER B CB  
8901 O OG  . SER B 271 ? 1.0650 0.9548 1.1347 -0.0319 -0.0886 -0.1279 ? ? ? ? ? ? 262 SER B OG  
8907 N N   . TYR B 272 ? 0.8580 0.7441 0.9125 -0.0332 -0.0931 -0.1208 ? ? ? ? ? ? 263 TYR B N   
8908 C CA  . TYR B 272 ? 0.7659 0.6509 0.8136 -0.0327 -0.0901 -0.1148 ? ? ? ? ? ? 263 TYR B CA  
8909 C C   . TYR B 272 ? 0.7947 0.6828 0.8365 -0.0335 -0.0914 -0.1111 ? ? ? ? ? ? 263 TYR B C   
8910 O O   . TYR B 272 ? 0.8450 0.7370 0.8829 -0.0332 -0.0871 -0.1056 ? ? ? ? ? ? 263 TYR B O   
8911 C CB  . TYR B 272 ? 0.6055 0.4812 0.6498 -0.0321 -0.0926 -0.1154 ? ? ? ? ? ? 263 TYR B CB  
8912 C CG  . TYR B 272 ? 0.6951 0.5692 0.7322 -0.0315 -0.0897 -0.1093 ? ? ? ? ? ? 263 TYR B CG  
8913 C CD1 . TYR B 272 ? 0.8476 0.7243 0.8848 -0.0306 -0.0832 -0.1055 ? ? ? ? ? ? 263 TYR B CD1 
8914 C CD2 . TYR B 272 ? 0.7732 0.6430 0.8034 -0.0319 -0.0935 -0.1072 ? ? ? ? ? ? 263 TYR B CD2 
8915 C CE1 . TYR B 272 ? 0.7688 0.6441 0.7995 -0.0301 -0.0805 -0.0999 ? ? ? ? ? ? 263 TYR B CE1 
8916 C CE2 . TYR B 272 ? 0.8717 0.7400 0.8952 -0.0314 -0.0909 -0.1017 ? ? ? ? ? ? 263 TYR B CE2 
8917 C CZ  . TYR B 272 ? 0.8218 0.6928 0.8456 -0.0305 -0.0844 -0.0980 ? ? ? ? ? ? 263 TYR B CZ  
8918 O OH  . TYR B 272 ? 0.8261 0.6957 0.8434 -0.0300 -0.0817 -0.0924 ? ? ? ? ? ? 263 TYR B OH  
8928 N N   . LYS B 273 ? 0.7060 0.5925 0.7472 -0.0344 -0.0974 -0.1140 ? ? ? ? ? ? 264 LYS B N   
8929 C CA  . LYS B 273 ? 0.7301 0.6195 0.7660 -0.0353 -0.0992 -0.1109 ? ? ? ? ? ? 264 LYS B CA  
8930 C C   . LYS B 273 ? 0.7255 0.6244 0.7641 -0.0357 -0.0956 -0.1094 ? ? ? ? ? ? 264 LYS B C   
8931 O O   . LYS B 273 ? 0.7487 0.6519 0.7829 -0.0360 -0.0937 -0.1047 ? ? ? ? ? ? 264 LYS B O   
8932 C CB  . LYS B 273 ? 0.8552 0.7412 0.8900 -0.0360 -0.1058 -0.1142 ? ? ? ? ? ? 264 LYS B CB  
8933 C CG  . LYS B 273 ? 1.1295 1.0101 1.1623 -0.0347 -0.1061 -0.1136 ? ? ? ? ? ? 264 LYS B CG  
8934 C CD  . LYS B 273 ? 1.2227 1.1039 1.2524 -0.0345 -0.1087 -0.1125 ? ? ? ? ? ? 264 LYS B CD  
8935 C CE  . LYS B 273 ? 1.2578 1.1369 1.2802 -0.0351 -0.1113 -0.1094 ? ? ? ? ? ? 264 LYS B CE  
8936 N NZ  . LYS B 273 ? 1.3062 1.1854 1.3259 -0.0347 -0.1135 -0.1083 ? ? ? ? ? ? 264 LYS B NZ  
8950 N N   . ASN B 274 ? 0.7160 0.6182 0.7621 -0.0358 -0.0947 -0.1134 ? ? ? ? ? ? 265 ASN B N   
8951 C CA  . ASN B 274 ? 0.6507 0.5619 0.7002 -0.0362 -0.0914 -0.1126 ? ? ? ? ? ? 265 ASN B CA  
8952 C C   . ASN B 274 ? 0.6511 0.5674 0.6990 -0.0355 -0.0843 -0.1070 ? ? ? ? ? ? 265 ASN B C   
8953 O O   . ASN B 274 ? 0.7243 0.6480 0.7722 -0.0358 -0.0815 -0.1044 ? ? ? ? ? ? 265 ASN B O   
8954 C CB  . ASN B 274 ? 0.7842 0.6973 0.8423 -0.0362 -0.0917 -0.1182 ? ? ? ? ? ? 265 ASN B CB  
8955 C CG  . ASN B 274 ? 0.9603 0.8703 1.0204 -0.0371 -0.0986 -0.1237 ? ? ? ? ? ? 265 ASN B CG  
8956 O OD1 . ASN B 274 ? 0.9692 0.8766 1.0236 -0.0373 -0.1019 -0.1219 ? ? ? ? ? ? 265 ASN B OD1 
8957 N ND2 . ASN B 274 ? 1.0223 0.9353 1.0884 -0.0368 -0.0975 -0.1265 ? ? ? ? ? ? 265 ASN B ND2 
8964 N N   . ILE B 275 ? 0.5565 0.4688 0.6032 -0.0344 -0.0813 -0.1052 ? ? ? ? ? ? 266 ILE B N   
8965 C CA  . ILE B 275 ? 0.5229 0.4393 0.5678 -0.0337 -0.0745 -0.0998 ? ? ? ? ? ? 266 ILE B CA  
8966 C C   . ILE B 275 ? 0.6958 0.6147 0.7335 -0.0341 -0.0739 -0.0942 ? ? ? ? ? ? 266 ILE B C   
8967 O O   . ILE B 275 ? 0.7956 0.7217 0.8329 -0.0341 -0.0694 -0.0905 ? ? ? ? ? ? 266 ILE B O   
8968 C CB  . ILE B 275 ? 0.4852 0.3957 0.5292 -0.0325 -0.0721 -0.0989 ? ? ? ? ? ? 266 ILE B CB  
8969 C CG1 . ILE B 275 ? 0.5068 0.4162 0.5585 -0.0320 -0.0713 -0.1038 ? ? ? ? ? ? 266 ILE B CG1 
8970 C CG2 . ILE B 275 ? 0.5261 0.4402 0.5667 -0.0318 -0.0655 -0.0925 ? ? ? ? ? ? 266 ILE B CG2 
8971 C CD1 . ILE B 275 ? 0.6058 0.5080 0.6570 -0.0310 -0.0704 -0.1042 ? ? ? ? ? ? 266 ILE B CD1 
8983 N N   . TYR B 276 ? 0.5924 0.5056 0.6244 -0.0344 -0.0785 -0.0937 ? ? ? ? ? ? 267 TYR B N   
8984 C CA  . TYR B 276 ? 0.6428 0.5574 0.6674 -0.0347 -0.0781 -0.0882 ? ? ? ? ? ? 267 TYR B CA  
8985 C C   . TYR B 276 ? 0.7143 0.6332 0.7381 -0.0359 -0.0815 -0.0888 ? ? ? ? ? ? 267 TYR B C   
8986 O O   . TYR B 276 ? 0.8518 0.7740 0.8705 -0.0363 -0.0805 -0.0843 ? ? ? ? ? ? 267 TYR B O   
8987 C CB  . TYR B 276 ? 0.4992 0.4055 0.5177 -0.0343 -0.0808 -0.0868 ? ? ? ? ? ? 267 TYR B CB  
8988 C CG  . TYR B 276 ? 0.5240 0.4269 0.5425 -0.0331 -0.0766 -0.0852 ? ? ? ? ? ? 267 TYR B CG  
8989 C CD1 . TYR B 276 ? 0.5254 0.4311 0.5401 -0.0325 -0.0711 -0.0792 ? ? ? ? ? ? 267 TYR B CD1 
8990 C CD2 . TYR B 276 ? 0.5246 0.4217 0.5470 -0.0326 -0.0782 -0.0896 ? ? ? ? ? ? 267 TYR B CD2 
8991 C CE1 . TYR B 276 ? 0.5448 0.4475 0.5596 -0.0314 -0.0671 -0.0777 ? ? ? ? ? ? 267 TYR B CE1 
8992 C CE2 . TYR B 276 ? 0.5990 0.4931 0.6215 -0.0315 -0.0743 -0.0881 ? ? ? ? ? ? 267 TYR B CE2 
8993 C CZ  . TYR B 276 ? 0.4449 0.3418 0.4635 -0.0309 -0.0688 -0.0821 ? ? ? ? ? ? 267 TYR B CZ  
8994 O OH  . TYR B 276 ? 0.7232 0.6172 0.7420 -0.0298 -0.0648 -0.0806 ? ? ? ? ? ? 267 TYR B OH  
9004 N N   . ARG B 277 ? 0.5493 0.4681 0.5781 -0.0365 -0.0856 -0.0944 ? ? ? ? ? ? 268 ARG B N   
9005 C CA  . ARG B 277 ? 0.5946 0.5183 0.6239 -0.0377 -0.0883 -0.0954 ? ? ? ? ? ? 268 ARG B CA  
9006 C C   . ARG B 277 ? 0.5923 0.5253 0.6250 -0.0377 -0.0830 -0.0934 ? ? ? ? ? ? 268 ARG B C   
9007 O O   . ARG B 277 ? 0.5948 0.5334 0.6249 -0.0383 -0.0823 -0.0905 ? ? ? ? ? ? 268 ARG B O   
9008 C CB  . ARG B 277 ? 0.7677 0.6886 0.8018 -0.0383 -0.0941 -0.1021 ? ? ? ? ? ? 268 ARG B CB  
9009 C CG  . ARG B 277 ? 1.1183 1.0444 1.1534 -0.0395 -0.0970 -0.1035 ? ? ? ? ? ? 268 ARG B CG  
9010 C CD  . ARG B 277 ? 1.3260 1.2490 1.3657 -0.0401 -0.1027 -0.1102 ? ? ? ? ? ? 268 ARG B CD  
9011 N NE  . ARG B 277 ? 1.3783 1.2926 1.4145 -0.0402 -0.1082 -0.1120 ? ? ? ? ? ? 268 ARG B NE  
9012 C CZ  . ARG B 277 ? 1.3028 1.2103 1.3404 -0.0395 -0.1093 -0.1146 ? ? ? ? ? ? 268 ARG B CZ  
9013 N NH1 . ARG B 277 ? 1.3061 1.2141 1.3486 -0.0387 -0.1054 -0.1157 ? ? ? ? ? ? 268 ARG B NH1 
9014 N NH2 . ARG B 277 ? 1.2258 1.1285 1.2586 -0.0388 -0.1111 -0.1129 ? ? ? ? ? ? 268 ARG B NH2 
9028 N N   . GLU B 278 ? 0.5964 0.5312 0.6350 -0.0370 -0.0791 -0.0951 ? ? ? ? ? ? 269 GLU B N   
9029 C CA  . GLU B 278 ? 0.6877 0.6310 0.7300 -0.0369 -0.0738 -0.0935 ? ? ? ? ? ? 269 GLU B CA  
9030 C C   . GLU B 278 ? 0.7234 0.6701 0.7609 -0.0363 -0.0681 -0.0867 ? ? ? ? ? ? 269 GLU B C   
9031 O O   . GLU B 278 ? 0.7703 0.7244 0.8076 -0.0366 -0.0649 -0.0838 ? ? ? ? ? ? 269 GLU B O   
9032 C CB  . GLU B 278 ? 0.8520 0.7957 0.9019 -0.0363 -0.0714 -0.0973 ? ? ? ? ? ? 269 GLU B CB  
9033 C CG  . GLU B 278 ? 1.1745 1.1268 1.2284 -0.0360 -0.0653 -0.0954 ? ? ? ? ? ? 269 GLU B CG  
9034 C CD  . GLU B 278 ? 1.4910 1.4439 1.5529 -0.0355 -0.0636 -0.0999 ? ? ? ? ? ? 269 GLU B CD  
9035 O OE1 . GLU B 278 ? 1.6632 1.6099 1.7277 -0.0355 -0.0674 -0.1046 ? ? ? ? ? ? 269 GLU B OE1 
9036 O OE2 . GLU B 278 ? 1.5263 1.4859 1.5919 -0.0353 -0.0586 -0.0987 ? ? ? ? ? ? 269 GLU B OE2 
9043 N N   . LEU B 279 ? 0.6350 0.5762 0.6686 -0.0355 -0.0668 -0.0842 ? ? ? ? ? ? 270 LEU B N   
9044 C CA  . LEU B 279 ? 0.4822 0.4258 0.5109 -0.0349 -0.0615 -0.0777 ? ? ? ? ? ? 270 LEU B CA  
9045 C C   . LEU B 279 ? 0.6273 0.5739 0.6499 -0.0357 -0.0629 -0.0739 ? ? ? ? ? ? 270 LEU B C   
9046 O O   . LEU B 279 ? 0.6459 0.5990 0.6669 -0.0357 -0.0585 -0.0695 ? ? ? ? ? ? 270 LEU B O   
9047 C CB  . LEU B 279 ? 0.3930 0.3292 0.4181 -0.0340 -0.0608 -0.0761 ? ? ? ? ? ? 270 LEU B CB  
9048 C CG  . LEU B 279 ? 0.5309 0.4686 0.5501 -0.0334 -0.0560 -0.0693 ? ? ? ? ? ? 270 LEU B CG  
9049 C CD1 . LEU B 279 ? 0.5721 0.5178 0.5941 -0.0330 -0.0493 -0.0664 ? ? ? ? ? ? 270 LEU B CD1 
9050 C CD2 . LEU B 279 ? 0.4644 0.3944 0.4808 -0.0324 -0.0555 -0.0684 ? ? ? ? ? ? 270 LEU B CD2 
9062 N N   . GLU B 280 ? 0.6646 0.6064 0.6838 -0.0364 -0.0689 -0.0755 ? ? ? ? ? ? 271 GLU B N   
9063 C CA  . GLU B 280 ? 0.5758 0.5198 0.5892 -0.0372 -0.0709 -0.0723 ? ? ? ? ? ? 271 GLU B CA  
9064 C C   . GLU B 280 ? 0.6100 0.5625 0.6266 -0.0381 -0.0701 -0.0727 ? ? ? ? ? ? 271 GLU B C   
9065 O O   . GLU B 280 ? 0.6241 0.5818 0.6369 -0.0384 -0.0679 -0.0682 ? ? ? ? ? ? 271 GLU B O   
9066 C CB  . GLU B 280 ? 0.5222 0.4592 0.5323 -0.0378 -0.0779 -0.0748 ? ? ? ? ? ? 271 GLU B CB  
9067 C CG  . GLU B 280 ? 0.7021 0.6405 0.7058 -0.0387 -0.0802 -0.0714 ? ? ? ? ? ? 271 GLU B CG  
9068 C CD  . GLU B 280 ? 0.9428 0.8743 0.9435 -0.0392 -0.0872 -0.0742 ? ? ? ? ? ? 271 GLU B CD  
9069 O OE1 . GLU B 280 ? 1.0550 0.9802 1.0582 -0.0390 -0.0902 -0.0784 ? ? ? ? ? ? 271 GLU B OE1 
9070 O OE2 . GLU B 280 ? 1.0663 0.9988 1.0623 -0.0400 -0.0898 -0.0721 ? ? ? ? ? ? 271 GLU B OE2 
9077 N N   . GLN B 281 ? 0.5900 0.5438 0.6132 -0.0384 -0.0720 -0.0781 ? ? ? ? ? ? 272 GLN B N   
9078 C CA  . GLN B 281 ? 0.7105 0.6723 0.7373 -0.0392 -0.0715 -0.0790 ? ? ? ? ? ? 272 GLN B CA  
9079 C C   . GLN B 281 ? 0.7457 0.7152 0.7737 -0.0387 -0.0644 -0.0748 ? ? ? ? ? ? 272 GLN B C   
9080 O O   . GLN B 281 ? 0.7337 0.7093 0.7594 -0.0392 -0.0629 -0.0716 ? ? ? ? ? ? 272 GLN B O   
9081 C CB  . GLN B 281 ? 0.7870 0.7486 0.8213 -0.0395 -0.0743 -0.0856 ? ? ? ? ? ? 272 GLN B CB  
9082 C CG  . GLN B 281 ? 1.1245 1.0811 1.1583 -0.0404 -0.0817 -0.0899 ? ? ? ? ? ? 272 GLN B CG  
9083 C CD  . GLN B 281 ? 1.3328 1.2901 1.3742 -0.0408 -0.0842 -0.0963 ? ? ? ? ? ? 272 GLN B CD  
9084 O OE1 . GLN B 281 ? 1.3194 1.2828 1.3662 -0.0407 -0.0808 -0.0972 ? ? ? ? ? ? 272 GLN B OE1 
9085 N NE2 . GLN B 281 ? 1.4179 1.3689 1.4598 -0.0412 -0.0903 -0.1008 ? ? ? ? ? ? 272 GLN B NE2 
9094 N N   . ASN B 282 ? 0.5543 0.5232 0.5856 -0.0377 -0.0601 -0.0749 ? ? ? ? ? ? 273 ASN B N   
9095 C CA  . ASN B 282 ? 0.5797 0.5556 0.6128 -0.0371 -0.0533 -0.0714 ? ? ? ? ? ? 273 ASN B CA  
9096 C C   . ASN B 282 ? 0.6362 0.6142 0.6623 -0.0369 -0.0498 -0.0646 ? ? ? ? ? ? 273 ASN B C   
9097 O O   . ASN B 282 ? 0.7677 0.7531 0.7938 -0.0369 -0.0456 -0.0612 ? ? ? ? ? ? 273 ASN B O   
9098 C CB  . ASN B 282 ? 0.5385 0.5125 0.5763 -0.0360 -0.0497 -0.0730 ? ? ? ? ? ? 273 ASN B CB  
9099 C CG  . ASN B 282 ? 0.6493 0.6225 0.6946 -0.0362 -0.0522 -0.0796 ? ? ? ? ? ? 273 ASN B CG  
9100 O OD1 . ASN B 282 ? 0.8265 0.8033 0.8748 -0.0371 -0.0549 -0.0824 ? ? ? ? ? ? 273 ASN B OD1 
9101 N ND2 . ASN B 282 ? 0.7106 0.6791 0.7592 -0.0354 -0.0513 -0.0820 ? ? ? ? ? ? 273 ASN B ND2 
9108 N N   . ILE B 283 ? 0.4687 0.4401 0.4889 -0.0366 -0.0515 -0.0624 ? ? ? ? ? ? 274 ILE B N   
9109 C CA  . ILE B 283 ? 0.5864 0.5591 0.5995 -0.0364 -0.0487 -0.0560 ? ? ? ? ? ? 274 ILE B CA  
9110 C C   . ILE B 283 ? 0.6250 0.6025 0.6350 -0.0375 -0.0508 -0.0542 ? ? ? ? ? ? 274 ILE B C   
9111 O O   . ILE B 283 ? 0.7379 0.7209 0.7448 -0.0374 -0.0469 -0.0492 ? ? ? ? ? ? 274 ILE B O   
9112 C CB  . ILE B 283 ? 0.5248 0.4890 0.5321 -0.0359 -0.0508 -0.0544 ? ? ? ? ? ? 274 ILE B CB  
9113 C CG1 . ILE B 283 ? 0.5207 0.4806 0.5306 -0.0348 -0.0480 -0.0553 ? ? ? ? ? ? 274 ILE B CG1 
9114 C CG2 . ILE B 283 ? 0.3751 0.3408 0.3749 -0.0359 -0.0485 -0.0478 ? ? ? ? ? ? 274 ILE B CG2 
9115 C CD1 . ILE B 283 ? 0.5168 0.4674 0.5225 -0.0344 -0.0511 -0.0556 ? ? ? ? ? ? 274 ILE B CD1 
9127 N N   . LYS B 284 ? 0.5889 0.5644 0.5998 -0.0384 -0.0568 -0.0583 ? ? ? ? ? ? 275 LYS B N   
9128 C CA  . LYS B 284 ? 0.6431 0.6224 0.6508 -0.0395 -0.0594 -0.0570 ? ? ? ? ? ? 275 LYS B CA  
9129 C C   . LYS B 284 ? 0.6067 0.5955 0.6186 -0.0399 -0.0565 -0.0569 ? ? ? ? ? ? 275 LYS B C   
9130 O O   . LYS B 284 ? 0.7710 0.7643 0.7801 -0.0407 -0.0571 -0.0547 ? ? ? ? ? ? 275 LYS B O   
9131 C CB  . LYS B 284 ? 0.5804 0.5546 0.5879 -0.0403 -0.0669 -0.0616 ? ? ? ? ? ? 275 LYS B CB  
9132 C CG  . LYS B 284 ? 0.5705 0.5365 0.5716 -0.0402 -0.0703 -0.0603 ? ? ? ? ? ? 275 LYS B CG  
9133 C CD  . LYS B 284 ? 0.5563 0.5177 0.5572 -0.0411 -0.0777 -0.0647 ? ? ? ? ? ? 275 LYS B CD  
9134 C CE  . LYS B 284 ? 0.7111 0.6646 0.7053 -0.0410 -0.0810 -0.0631 ? ? ? ? ? ? 275 LYS B CE  
9135 N NZ  . LYS B 284 ? 0.8636 0.8124 0.8576 -0.0418 -0.0882 -0.0674 ? ? ? ? ? ? 275 LYS B NZ  
9149 N N   . THR B 285 ? 0.6670 0.6587 0.6855 -0.0394 -0.0532 -0.0592 ? ? ? ? ? ? 276 THR B N   
9150 C CA  . THR B 285 ? 0.7150 0.7157 0.7376 -0.0397 -0.0498 -0.0588 ? ? ? ? ? ? 276 THR B CA  
9151 C C   . THR B 285 ? 0.6900 0.6962 0.7090 -0.0392 -0.0436 -0.0523 ? ? ? ? ? ? 276 THR B C   
9152 O O   . THR B 285 ? 0.7598 0.7739 0.7809 -0.0395 -0.0405 -0.0509 ? ? ? ? ? ? 276 THR B O   
9153 C CB  . THR B 285 ? 0.7624 0.7647 0.7933 -0.0392 -0.0478 -0.0631 ? ? ? ? ? ? 276 THR B CB  
9154 O OG1 . THR B 285 ? 0.8456 0.8464 0.8770 -0.0380 -0.0428 -0.0611 ? ? ? ? ? ? 276 THR B OG1 
9155 C CG2 . THR B 285 ? 0.7486 0.7451 0.7831 -0.0396 -0.0537 -0.0696 ? ? ? ? ? ? 276 THR B CG2 
9163 N N   . ALA B 286 ? 0.6910 0.6929 0.7048 -0.0385 -0.0418 -0.0484 ? ? ? ? ? ? 277 ALA B N   
9164 C CA  . ALA B 286 ? 0.5140 0.5204 0.5236 -0.0380 -0.0364 -0.0419 ? ? ? ? ? ? 277 ALA B CA  
9165 C C   . ALA B 286 ? 0.5817 0.5927 0.5870 -0.0390 -0.0378 -0.0392 ? ? ? ? ? ? 277 ALA B C   
9166 O O   . ALA B 286 ? 0.7155 0.7225 0.7159 -0.0396 -0.0424 -0.0389 ? ? ? ? ? ? 277 ALA B O   
9167 C CB  . ALA B 286 ? 0.4545 0.4546 0.4588 -0.0372 -0.0352 -0.0386 ? ? ? ? ? ? 277 ALA B CB  
9173 N N   . ASP B 287 ? 0.5404 0.5600 0.5476 -0.0392 -0.0339 -0.0371 ? ? ? ? ? ? 278 ASP B N   
9174 C CA  . ASP B 287 ? 0.5606 0.5856 0.5646 -0.0401 -0.0349 -0.0347 ? ? ? ? ? ? 278 ASP B CA  
9175 C C   . ASP B 287 ? 0.6674 0.6983 0.6681 -0.0397 -0.0287 -0.0283 ? ? ? ? ? ? 278 ASP B C   
9176 O O   . ASP B 287 ? 0.6397 0.6771 0.6445 -0.0393 -0.0239 -0.0275 ? ? ? ? ? ? 278 ASP B O   
9177 C CB  . ASP B 287 ? 0.6670 0.6972 0.6768 -0.0410 -0.0367 -0.0389 ? ? ? ? ? ? 278 ASP B CB  
9178 C CG  . ASP B 287 ? 0.9310 0.9662 0.9376 -0.0420 -0.0386 -0.0370 ? ? ? ? ? ? 278 ASP B CG  
9179 O OD1 . ASP B 287 ? 0.9738 1.0061 0.9738 -0.0424 -0.0409 -0.0341 ? ? ? ? ? ? 278 ASP B OD1 
9180 O OD2 . ASP B 287 ? 1.2322 1.2742 1.2428 -0.0426 -0.0378 -0.0383 ? ? ? ? ? ? 278 ASP B OD2 
9185 N N   . ALA B 288 ? 0.4706 0.4993 0.4640 -0.0396 -0.0289 -0.0237 ? ? ? ? ? ? 279 ALA B N   
9186 C CA  . ALA B 288 ? 0.5043 0.5381 0.4939 -0.0392 -0.0233 -0.0173 ? ? ? ? ? ? 279 ALA B CA  
9187 C C   . ALA B 288 ? 0.5465 0.5895 0.5375 -0.0399 -0.0216 -0.0160 ? ? ? ? ? ? 279 ALA B C   
9188 O O   . ALA B 288 ? 0.5910 0.6402 0.5825 -0.0394 -0.0159 -0.0125 ? ? ? ? ? ? 279 ALA B O   
9189 C CB  . ALA B 288 ? 0.4844 0.5137 0.4657 -0.0392 -0.0247 -0.0131 ? ? ? ? ? ? 279 ALA B CB  
9195 N N   . VAL B 289 ? 0.5731 0.6170 0.5646 -0.0410 -0.0266 -0.0190 ? ? ? ? ? ? 280 VAL B N   
9196 C CA  . VAL B 289 ? 0.4645 0.5168 0.4572 -0.0418 -0.0257 -0.0181 ? ? ? ? ? ? 280 VAL B CA  
9197 C C   . VAL B 289 ? 0.5563 0.6147 0.5563 -0.0414 -0.0216 -0.0200 ? ? ? ? ? ? 280 VAL B C   
9198 O O   . VAL B 289 ? 0.6371 0.7030 0.6374 -0.0414 -0.0170 -0.0167 ? ? ? ? ? ? 280 VAL B O   
9199 C CB  . VAL B 289 ? 0.5751 0.6265 0.5677 -0.0431 -0.0323 -0.0218 ? ? ? ? ? ? 280 VAL B CB  
9200 C CG1 . VAL B 289 ? 0.5062 0.5665 0.5009 -0.0439 -0.0313 -0.0214 ? ? ? ? ? ? 280 VAL B CG1 
9201 C CG2 . VAL B 289 ? 0.4310 0.4771 0.4162 -0.0435 -0.0361 -0.0195 ? ? ? ? ? ? 280 VAL B CG2 
9211 N N   . GLU B 290 ? 0.5014 0.5566 0.5072 -0.0412 -0.0232 -0.0254 ? ? ? ? ? ? 281 GLU B N   
9212 C CA  . GLU B 290 ? 0.5748 0.6351 0.5879 -0.0409 -0.0198 -0.0278 ? ? ? ? ? ? 281 GLU B CA  
9213 C C   . GLU B 290 ? 0.5729 0.6360 0.5863 -0.0397 -0.0127 -0.0238 ? ? ? ? ? ? 281 GLU B C   
9214 O O   . GLU B 290 ? 0.6817 0.7523 0.6982 -0.0396 -0.0082 -0.0224 ? ? ? ? ? ? 281 GLU B O   
9215 C CB  . GLU B 290 ? 0.6599 0.7154 0.6789 -0.0409 -0.0233 -0.0343 ? ? ? ? ? ? 281 GLU B CB  
9216 C CG  . GLU B 290 ? 0.9667 1.0271 0.9935 -0.0405 -0.0200 -0.0372 ? ? ? ? ? ? 281 GLU B CG  
9217 C CD  . GLU B 290 ? 1.2605 1.3157 1.2929 -0.0405 -0.0235 -0.0436 ? ? ? ? ? ? 281 GLU B CD  
9218 O OE1 . GLU B 290 ? 1.2616 1.3101 1.2922 -0.0409 -0.0291 -0.0463 ? ? ? ? ? ? 281 GLU B OE1 
9219 O OE2 . GLU B 290 ? 1.4076 1.4653 1.4462 -0.0399 -0.0205 -0.0459 ? ? ? ? ? ? 281 GLU B OE2 
9226 N N   . ASP B 291 ? 0.4957 0.5527 0.5062 -0.0389 -0.0116 -0.0220 ? ? ? ? ? ? 282 ASP B N   
9227 C CA  . ASP B 291 ? 0.4332 0.4920 0.4437 -0.0377 -0.0050 -0.0182 ? ? ? ? ? ? 282 ASP B CA  
9228 C C   . ASP B 291 ? 0.4867 0.5525 0.4931 -0.0377 -0.0006 -0.0121 ? ? ? ? ? ? 282 ASP B C   
9229 O O   . ASP B 291 ? 0.5617 0.6330 0.5704 -0.0371 0.0052  -0.0097 ? ? ? ? ? ? 282 ASP B O   
9230 C CB  . ASP B 291 ? 0.3912 0.4417 0.3980 -0.0369 -0.0052 -0.0170 ? ? ? ? ? ? 282 ASP B CB  
9231 C CG  . ASP B 291 ? 0.6992 0.7434 0.7109 -0.0366 -0.0078 -0.0226 ? ? ? ? ? ? 282 ASP B CG  
9232 O OD1 . ASP B 291 ? 0.7750 0.8194 0.7913 -0.0373 -0.0117 -0.0278 ? ? ? ? ? ? 282 ASP B OD1 
9233 O OD2 . ASP B 291 ? 0.6952 0.7342 0.7061 -0.0357 -0.0061 -0.0219 ? ? ? ? ? ? 282 ASP B OD2 
9238 N N   . LEU B 292 ? 0.4615 0.5270 0.4620 -0.0385 -0.0035 -0.0096 ? ? ? ? ? ? 283 LEU B N   
9239 C CA  . LEU B 292 ? 0.4625 0.5343 0.4586 -0.0386 0.0000  -0.0038 ? ? ? ? ? ? 283 LEU B CA  
9240 C C   . LEU B 292 ? 0.5352 0.6158 0.5350 -0.0392 0.0013  -0.0045 ? ? ? ? ? ? 283 LEU B C   
9241 O O   . LEU B 292 ? 0.5606 0.6480 0.5599 -0.0389 0.0064  -0.0004 ? ? ? ? ? ? 283 LEU B O   
9242 C CB  . LEU B 292 ? 0.3778 0.4461 0.3663 -0.0392 -0.0037 -0.0011 ? ? ? ? ? ? 283 LEU B CB  
9243 C CG  . LEU B 292 ? 0.4818 0.5424 0.4651 -0.0385 -0.0039 0.0012  ? ? ? ? ? ? 283 LEU B CG  
9244 C CD1 . LEU B 292 ? 0.5425 0.5993 0.5190 -0.0393 -0.0086 0.0028  ? ? ? ? ? ? 283 LEU B CD1 
9245 C CD2 . LEU B 292 ? 0.5368 0.5999 0.5179 -0.0375 0.0029  0.0068  ? ? ? ? ? ? 283 LEU B CD2 
9257 N N   . ARG B 293 ? 0.4487 0.5293 0.4524 -0.0401 -0.0034 -0.0097 ? ? ? ? ? ? 284 ARG B N   
9258 C CA  . ARG B 293 ? 0.3901 0.4788 0.3980 -0.0407 -0.0026 -0.0111 ? ? ? ? ? ? 284 ARG B CA  
9259 C C   . ARG B 293 ? 0.5221 0.6158 0.5356 -0.0399 0.0033  -0.0110 ? ? ? ? ? ? 284 ARG B C   
9260 O O   . ARG B 293 ? 0.5824 0.6841 0.5970 -0.0399 0.0072  -0.0085 ? ? ? ? ? ? 284 ARG B O   
9261 C CB  . ARG B 293 ? 0.4610 0.5479 0.4729 -0.0417 -0.0087 -0.0173 ? ? ? ? ? ? 284 ARG B CB  
9262 C CG  . ARG B 293 ? 0.4626 0.5576 0.4793 -0.0423 -0.0082 -0.0192 ? ? ? ? ? ? 284 ARG B CG  
9263 C CD  . ARG B 293 ? 0.6590 0.7518 0.6805 -0.0431 -0.0138 -0.0258 ? ? ? ? ? ? 284 ARG B CD  
9264 N NE  . ARG B 293 ? 1.0015 1.0891 1.0187 -0.0440 -0.0201 -0.0270 ? ? ? ? ? ? 284 ARG B NE  
9265 C CZ  . ARG B 293 ? 1.0456 1.1247 1.0624 -0.0440 -0.0246 -0.0304 ? ? ? ? ? ? 284 ARG B CZ  
9266 N NH1 . ARG B 293 ? 1.1533 1.2281 1.1739 -0.0432 -0.0237 -0.0330 ? ? ? ? ? ? 284 ARG B NH1 
9267 N NH2 . ARG B 293 ? 0.8883 0.9634 0.9010 -0.0448 -0.0302 -0.0311 ? ? ? ? ? ? 284 ARG B NH2 
9281 N N   . TRP B 294 ? 0.5101 0.5991 0.5273 -0.0391 0.0040  -0.0137 ? ? ? ? ? ? 285 TRP B N   
9282 C CA  . TRP B 294 ? 0.4809 0.5740 0.5039 -0.0382 0.0094  -0.0142 ? ? ? ? ? ? 285 TRP B CA  
9283 C C   . TRP B 294 ? 0.5337 0.6309 0.5534 -0.0374 0.0160  -0.0078 ? ? ? ? ? ? 285 TRP B C   
9284 O O   . TRP B 294 ? 0.6201 0.7246 0.6430 -0.0371 0.0207  -0.0064 ? ? ? ? ? ? 285 TRP B O   
9285 C CB  . TRP B 294 ? 0.4303 0.5167 0.4572 -0.0375 0.0087  -0.0181 ? ? ? ? ? ? 285 TRP B CB  
9286 C CG  . TRP B 294 ? 0.6330 0.7233 0.6661 -0.0366 0.0139  -0.0191 ? ? ? ? ? ? 285 TRP B CG  
9287 C CD1 . TRP B 294 ? 0.6893 0.7825 0.7297 -0.0368 0.0135  -0.0238 ? ? ? ? ? ? 285 TRP B CD1 
9288 C CD2 . TRP B 294 ? 0.6186 0.7104 0.6514 -0.0354 0.0203  -0.0151 ? ? ? ? ? ? 285 TRP B CD2 
9289 N NE1 . TRP B 294 ? 0.6437 0.7402 0.6883 -0.0358 0.0193  -0.0231 ? ? ? ? ? ? 285 TRP B NE1 
9290 C CE2 . TRP B 294 ? 0.6251 0.7207 0.6651 -0.0350 0.0235  -0.0178 ? ? ? ? ? ? 285 TRP B CE2 
9291 C CE3 . TRP B 294 ? 0.5892 0.6794 0.6162 -0.0347 0.0236  -0.0096 ? ? ? ? ? ? 285 TRP B CE3 
9292 C CZ2 . TRP B 294 ? 0.5792 0.6771 0.6208 -0.0338 0.0300  -0.0151 ? ? ? ? ? ? 285 TRP B CZ2 
9293 C CZ3 . TRP B 294 ? 0.6240 0.7165 0.6527 -0.0336 0.0300  -0.0069 ? ? ? ? ? ? 285 TRP B CZ3 
9294 C CH2 . TRP B 294 ? 0.5405 0.6368 0.5764 -0.0332 0.0331  -0.0097 ? ? ? ? ? ? 285 TRP B CH2 
9305 N N   . PHE B 295 ? 0.5429 0.6354 0.5564 -0.0369 0.0164  -0.0040 ? ? ? ? ? ? 286 PHE B N   
9306 C CA  . PHE B 295 ? 0.5549 0.6506 0.5652 -0.0361 0.0226  0.0021  ? ? ? ? ? ? 286 PHE B CA  
9307 C C   . PHE B 295 ? 0.5186 0.6224 0.5262 -0.0366 0.0247  0.0061  ? ? ? ? ? ? 286 PHE B C   
9308 O O   . PHE B 295 ? 0.6322 0.7419 0.6401 -0.0360 0.0306  0.0099  ? ? ? ? ? ? 286 PHE B O   
9309 C CB  . PHE B 295 ? 0.4252 0.5137 0.4289 -0.0356 0.0221  0.0052  ? ? ? ? ? ? 286 PHE B CB  
9310 C CG  . PHE B 295 ? 0.5102 0.6007 0.5114 -0.0346 0.0286  0.0108  ? ? ? ? ? ? 286 PHE B CG  
9311 C CD1 . PHE B 295 ? 0.4214 0.5097 0.4259 -0.0335 0.0323  0.0102  ? ? ? ? ? ? 286 PHE B CD1 
9312 C CD2 . PHE B 295 ? 0.4942 0.5888 0.4897 -0.0347 0.0311  0.0166  ? ? ? ? ? ? 286 PHE B CD2 
9313 C CE1 . PHE B 295 ? 0.4654 0.5555 0.4676 -0.0325 0.0383  0.0153  ? ? ? ? ? ? 286 PHE B CE1 
9314 C CE2 . PHE B 295 ? 0.4833 0.5798 0.4765 -0.0337 0.0371  0.0218  ? ? ? ? ? ? 286 PHE B CE2 
9315 C CZ  . PHE B 295 ? 0.5462 0.6404 0.5426 -0.0326 0.0407  0.0211  ? ? ? ? ? ? 286 PHE B CZ  
9325 N N   . ARG B 296 ? 0.5058 0.6099 0.5108 -0.0378 0.0199  0.0053  ? ? ? ? ? ? 287 ARG B N   
9326 C CA  . ARG B 296 ? 0.5780 0.6897 0.5805 -0.0384 0.0213  0.0088  ? ? ? ? ? ? 287 ARG B CA  
9327 C C   . ARG B 296 ? 0.5968 0.7166 0.6056 -0.0385 0.0240  0.0070  ? ? ? ? ? ? 287 ARG B C   
9328 O O   . ARG B 296 ? 0.4964 0.6235 0.5045 -0.0384 0.0285  0.0110  ? ? ? ? ? ? 287 ARG B O   
9329 C CB  . ARG B 296 ? 0.4263 0.5359 0.4249 -0.0397 0.0150  0.0077  ? ? ? ? ? ? 287 ARG B CB  
9330 C CG  . ARG B 296 ? 0.5296 0.6472 0.5265 -0.0405 0.0156  0.0103  ? ? ? ? ? ? 287 ARG B CG  
9331 C CD  . ARG B 296 ? 0.5690 0.6839 0.5616 -0.0417 0.0094  0.0095  ? ? ? ? ? ? 287 ARG B CD  
9332 N NE  . ARG B 296 ? 0.5819 0.6920 0.5670 -0.0415 0.0087  0.0137  ? ? ? ? ? ? 287 ARG B NE  
9333 C CZ  . ARG B 296 ? 0.5928 0.7066 0.5725 -0.0415 0.0117  0.0195  ? ? ? ? ? ? 287 ARG B CZ  
9334 N NH1 . ARG B 296 ? 0.5472 0.6697 0.5281 -0.0416 0.0155  0.0219  ? ? ? ? ? ? 287 ARG B NH1 
9335 N NH2 . ARG B 296 ? 0.5251 0.6340 0.4981 -0.0413 0.0108  0.0230  ? ? ? ? ? ? 287 ARG B NH2 
9349 N N   . ALA B 297 ? 0.5774 0.6959 0.5924 -0.0388 0.0213  0.0011  ? ? ? ? ? ? 288 ALA B N   
9350 C CA  . ALA B 297 ? 0.5483 0.6741 0.5696 -0.0390 0.0230  -0.0013 ? ? ? ? ? ? 288 ALA B CA  
9351 C C   . ALA B 297 ? 0.5864 0.7156 0.6122 -0.0379 0.0294  -0.0004 ? ? ? ? ? ? 288 ALA B C   
9352 O O   . ALA B 297 ? 0.8141 0.9510 0.8434 -0.0379 0.0328  0.0001  ? ? ? ? ? ? 288 ALA B O   
9353 C CB  . ALA B 297 ? 0.3825 0.5056 0.4087 -0.0398 0.0174  -0.0080 ? ? ? ? ? ? 288 ALA B CB  
9359 N N   . ASN B 298 ? 0.5582 0.6817 0.5840 -0.0369 0.0310  -0.0002 ? ? ? ? ? ? 289 ASN B N   
9360 C CA  . ASN B 298 ? 0.4795 0.6051 0.5102 -0.0358 0.0366  -0.0002 ? ? ? ? ? ? 289 ASN B CA  
9361 C C   . ASN B 298 ? 0.5108 0.6363 0.5374 -0.0347 0.0422  0.0056  ? ? ? ? ? ? 289 ASN B C   
9362 O O   . ASN B 298 ? 0.5998 0.7274 0.6299 -0.0337 0.0472  0.0062  ? ? ? ? ? ? 289 ASN B O   
9363 C CB  . ASN B 298 ? 0.4376 0.5569 0.4733 -0.0354 0.0341  -0.0058 ? ? ? ? ? ? 289 ASN B CB  
9364 C CG  . ASN B 298 ? 0.6584 0.7776 0.6985 -0.0364 0.0288  -0.0118 ? ? ? ? ? ? 289 ASN B CG  
9365 O OD1 . ASN B 298 ? 0.7697 0.8822 0.8091 -0.0369 0.0232  -0.0153 ? ? ? ? ? ? 289 ASN B OD1 
9366 N ND2 . ASN B 298 ? 0.8635 0.9902 0.9082 -0.0367 0.0305  -0.0130 ? ? ? ? ? ? 289 ASN B ND2 
9373 N N   . GLN B 299 ? 0.4932 0.6165 0.5125 -0.0349 0.0412  0.0098  ? ? ? ? ? ? 290 GLN B N   
9374 C CA  . GLN B 299 ? 0.3114 0.4339 0.3262 -0.0339 0.0461  0.0153  ? ? ? ? ? ? 290 GLN B CA  
9375 C C   . GLN B 299 ? 0.5034 0.6288 0.5111 -0.0344 0.0467  0.0210  ? ? ? ? ? ? 290 GLN B C   
9376 O O   . GLN B 299 ? 0.5197 0.6462 0.5237 -0.0336 0.0513  0.0262  ? ? ? ? ? ? 290 GLN B O   
9377 C CB  . GLN B 299 ? 0.5493 0.6623 0.5624 -0.0334 0.0443  0.0142  ? ? ? ? ? ? 290 GLN B CB  
9378 C CG  . GLN B 299 ? 0.7806 0.8929 0.7944 -0.0320 0.0502  0.0169  ? ? ? ? ? ? 290 GLN B CG  
9379 C CD  . GLN B 299 ? 0.7749 0.8897 0.7966 -0.0314 0.0531  0.0134  ? ? ? ? ? ? 290 GLN B CD  
9380 O OE1 . GLN B 299 ? 0.8317 0.9454 0.8585 -0.0319 0.0495  0.0079  ? ? ? ? ? ? 290 GLN B OE1 
9381 N NE2 . GLN B 299 ? 0.8530 0.9714 0.8759 -0.0304 0.0596  0.0167  ? ? ? ? ? ? 290 GLN B NE2 
9390 N N   . GLY B 300 ? 0.4656 0.5922 0.4714 -0.0355 0.0420  0.0199  ? ? ? ? ? ? 291 GLY B N   
9391 C CA  . GLY B 300 ? 0.4474 0.5759 0.4462 -0.0360 0.0417  0.0247  ? ? ? ? ? ? 291 GLY B CA  
9392 C C   . GLY B 300 ? 0.6193 0.7559 0.6189 -0.0369 0.0415  0.0252  ? ? ? ? ? ? 291 GLY B C   
9393 O O   . GLY B 300 ? 0.5254 0.6679 0.5307 -0.0369 0.0439  0.0233  ? ? ? ? ? ? 291 GLY B O   
9397 N N   . PRO B 301 ? 0.5813 0.7184 0.5752 -0.0378 0.0387  0.0276  ? ? ? ? ? ? 292 PRO B N   
9398 C CA  . PRO B 301 ? 0.5546 0.6993 0.5481 -0.0387 0.0385  0.0287  ? ? ? ? ? ? 292 PRO B CA  
9399 C C   . PRO B 301 ? 0.6100 0.7579 0.6102 -0.0394 0.0358  0.0231  ? ? ? ? ? ? 292 PRO B C   
9400 O O   . PRO B 301 ? 0.6722 0.8278 0.6738 -0.0399 0.0372  0.0239  ? ? ? ? ? ? 292 PRO B O   
9401 C CB  . PRO B 301 ? 0.5113 0.6526 0.4980 -0.0395 0.0338  0.0304  ? ? ? ? ? ? 292 PRO B CB  
9402 C CG  . PRO B 301 ? 0.4704 0.6048 0.4524 -0.0388 0.0345  0.0332  ? ? ? ? ? ? 292 PRO B CG  
9403 C CD  . PRO B 301 ? 0.4959 0.6260 0.4829 -0.0379 0.0356  0.0297  ? ? ? ? ? ? 292 PRO B CD  
9411 N N   . GLY B 302 ? 0.5578 0.7000 0.5619 -0.0394 0.0321  0.0176  ? ? ? ? ? ? 293 GLY B N   
9412 C CA  . GLY B 302 ? 0.4802 0.6247 0.4905 -0.0401 0.0292  0.0121  ? ? ? ? ? ? 293 GLY B CA  
9413 C C   . GLY B 302 ? 0.5691 0.7198 0.5861 -0.0395 0.0341  0.0110  ? ? ? ? ? ? 293 GLY B C   
9414 O O   . GLY B 302 ? 0.6218 0.7766 0.6438 -0.0401 0.0327  0.0074  ? ? ? ? ? ? 293 GLY B O   
9418 N N   . MET B 303 ? 0.5873 0.7386 0.6044 -0.0383 0.0398  0.0142  ? ? ? ? ? ? 294 MET B N   
9419 C CA  . MET B 303 ? 0.5273 0.6844 0.5504 -0.0376 0.0450  0.0136  ? ? ? ? ? ? 294 MET B CA  
9420 C C   . MET B 303 ? 0.6997 0.8664 0.7233 -0.0381 0.0473  0.0158  ? ? ? ? ? ? 294 MET B C   
9421 O O   . MET B 303 ? 0.7229 0.8922 0.7410 -0.0385 0.0476  0.0201  ? ? ? ? ? ? 294 MET B O   
9422 C CB  . MET B 303 ? 0.5146 0.6707 0.5368 -0.0363 0.0508  0.0174  ? ? ? ? ? ? 294 MET B CB  
9423 C CG  . MET B 303 ? 0.4610 0.6081 0.4832 -0.0357 0.0492  0.0153  ? ? ? ? ? ? 294 MET B CG  
9424 S SD  . MET B 303 ? 0.6729 0.8192 0.6940 -0.0341 0.0563  0.0199  ? ? ? ? ? ? 294 MET B SD  
9425 C CE  . MET B 303 ? 0.5258 0.6774 0.5560 -0.0334 0.0606  0.0167  ? ? ? ? ? ? 294 MET B CE  
9435 N N   . SER B 304 ? 0.7488 0.9207 0.7791 -0.0381 0.0490  0.0129  ? ? ? ? ? ? 295 SER B N   
9436 C CA  . SER B 304 ? 0.7386 0.9199 0.7700 -0.0385 0.0517  0.0148  ? ? ? ? ? ? 295 SER B CA  
9437 C C   . SER B 304 ? 0.6966 0.8824 0.7253 -0.0375 0.0586  0.0210  ? ? ? ? ? ? 295 SER B C   
9438 O O   . SER B 304 ? 0.6953 0.8774 0.7229 -0.0365 0.0616  0.0229  ? ? ? ? ? ? 295 SER B O   
9439 C CB  . SER B 304 ? 0.7003 0.8857 0.7398 -0.0385 0.0522  0.0100  ? ? ? ? ? ? 295 SER B CB  
9440 O OG  . SER B 304 ? 0.9908 1.1757 1.0345 -0.0373 0.0567  0.0095  ? ? ? ? ? ? 295 SER B OG  
9446 N N   . MET B 305 ? 0.7712 0.9650 0.7987 -0.0379 0.0610  0.0241  ? ? ? ? ? ? 296 MET B N   
9447 C CA  . MET B 305 ? 0.7405 0.9392 0.7651 -0.0371 0.0673  0.0302  ? ? ? ? ? ? 296 MET B CA  
9448 C C   . MET B 305 ? 0.8498 1.0585 0.8771 -0.0374 0.0705  0.0314  ? ? ? ? ? ? 296 MET B C   
9449 O O   . MET B 305 ? 0.8814 1.0934 0.9080 -0.0384 0.0673  0.0305  ? ? ? ? ? ? 296 MET B O   
9450 C CB  . MET B 305 ? 0.6269 0.8230 0.6433 -0.0373 0.0664  0.0351  ? ? ? ? ? ? 296 MET B CB  
9451 C CG  . MET B 305 ? 0.6120 0.8136 0.6247 -0.0367 0.0726  0.0417  ? ? ? ? ? ? 296 MET B CG  
9452 S SD  . MET B 305 ? 0.6333 0.8351 0.6490 -0.0350 0.0797  0.0436  ? ? ? ? ? ? 296 MET B SD  
9453 C CE  . MET B 305 ? 0.4945 0.7008 0.5034 -0.0345 0.0851  0.0518  ? ? ? ? ? ? 296 MET B CE  
9463 N N   . ASN B 306 ? 0.8586 1.0719 0.8888 -0.0363 0.0767  0.0334  ? ? ? ? ? ? 297 ASN B N   
9464 C CA  . ASN B 306 ? 0.8904 1.1134 0.9225 -0.0364 0.0806  0.0355  ? ? ? ? ? ? 297 ASN B CA  
9465 C C   . ASN B 306 ? 0.6688 0.8953 0.6942 -0.0363 0.0838  0.0422  ? ? ? ? ? ? 297 ASN B C   
9466 O O   . ASN B 306 ? 0.7127 0.9404 0.7368 -0.0353 0.0893  0.0463  ? ? ? ? ? ? 297 ASN B O   
9467 C CB  . ASN B 306 ? 0.9574 1.1840 0.9958 -0.0354 0.0860  0.0346  ? ? ? ? ? ? 297 ASN B CB  
9468 C CG  . ASN B 306 ? 0.9797 1.2048 1.0253 -0.0356 0.0831  0.0278  ? ? ? ? ? ? 297 ASN B CG  
9469 O OD1 . ASN B 306 ? 0.9398 1.1664 0.9872 -0.0367 0.0788  0.0244  ? ? ? ? ? ? 297 ASN B OD1 
9470 N ND2 . ASN B 306 ? 0.9535 1.1759 1.0035 -0.0346 0.0855  0.0259  ? ? ? ? ? ? 297 ASN B ND2 
9477 N N   . TRP B 307 ? 0.5923 0.8204 0.6136 -0.0374 0.0804  0.0434  ? ? ? ? ? ? 298 TRP B N   
9478 C CA  . TRP B 307 ? 0.6542 0.8855 0.6689 -0.0374 0.0828  0.0496  ? ? ? ? ? ? 298 TRP B CA  
9479 C C   . TRP B 307 ? 0.6831 0.9144 0.6992 -0.0356 0.0856  0.0506  ? ? ? ? ? ? 298 TRP B C   
9480 O O   . TRP B 307 ? 0.7691 1.0057 0.7902 -0.0360 0.0856  0.0478  ? ? ? ? ? ? 298 TRP B O   
9481 C CB  . TRP B 307 ? 0.6373 0.8678 0.6473 -0.0387 0.0774  0.0497  ? ? ? ? ? ? 298 TRP B CB  
9482 C CG  . TRP B 307 ? 0.8167 1.0379 0.8247 -0.0391 0.0713  0.0466  ? ? ? ? ? ? 298 TRP B CG  
9483 C CD1 . TRP B 307 ? 0.8404 1.0582 0.8518 -0.0399 0.0657  0.0407  ? ? ? ? ? ? 298 TRP B CD1 
9484 C CD2 . TRP B 307 ? 0.6287 0.8428 0.6309 -0.0388 0.0704  0.0492  ? ? ? ? ? ? 298 TRP B CD2 
9485 N NE1 . TRP B 307 ? 0.8049 1.0138 0.8129 -0.0401 0.0613  0.0395  ? ? ? ? ? ? 298 TRP B NE1 
9486 C CE2 . TRP B 307 ? 0.6835 0.8901 0.6858 -0.0394 0.0640  0.0447  ? ? ? ? ? ? 298 TRP B CE2 
9487 C CE3 . TRP B 307 ? 0.6767 0.8901 0.6735 -0.0381 0.0743  0.0550  ? ? ? ? ? ? 298 TRP B CE3 
9488 C CZ2 . TRP B 307 ? 0.7229 0.9213 0.7202 -0.0393 0.0615  0.0457  ? ? ? ? ? ? 298 TRP B CZ2 
9489 C CZ3 . TRP B 307 ? 0.6908 0.8962 0.6827 -0.0379 0.0718  0.0560  ? ? ? ? ? ? 298 TRP B CZ3 
9490 C CH2 . TRP B 307 ? 0.7523 0.9503 0.7444 -0.0386 0.0655  0.0514  ? ? ? ? ? ? 298 TRP B CH2 
9501 N N   . PRO B 308 ? 0.7096 0.9330 0.7213 -0.0335 0.0872  0.0539  ? ? ? ? ? ? 299 PRO B N   
9502 C CA  . PRO B 308 ? 0.8555 1.0762 0.8681 -0.0317 0.0893  0.0542  ? ? ? ? ? ? 299 PRO B CA  
9503 C C   . PRO B 308 ? 0.8844 1.1103 0.8981 -0.0322 0.0873  0.0532  ? ? ? ? ? ? 299 PRO B C   
9504 O O   . PRO B 308 ? 0.9032 1.1313 0.9134 -0.0333 0.0841  0.0544  ? ? ? ? ? ? 299 PRO B O   
9505 C CB  . PRO B 308 ? 0.7641 0.9765 0.7703 -0.0302 0.0897  0.0579  ? ? ? ? ? ? 299 PRO B CB  
9506 C CG  . PRO B 308 ? 0.7002 0.9096 0.7042 -0.0305 0.0898  0.0589  ? ? ? ? ? ? 299 PRO B CG  
9507 C CD  . PRO B 308 ? 0.7581 0.9746 0.7638 -0.0328 0.0872  0.0571  ? ? ? ? ? ? 299 PRO B CD  
9515 N N   . GLN B 309 ? 1.0395 1.2672 1.0582 -0.0316 0.0892  0.0511  ? ? ? ? ? ? 300 GLN B N   
9516 C CA  . GLN B 309 ? 0.9622 1.1945 0.9825 -0.0319 0.0878  0.0500  ? ? ? ? ? ? 300 GLN B CA  
9517 C C   . GLN B 309 ? 0.9306 1.1583 0.9508 -0.0300 0.0903  0.0509  ? ? ? ? ? ? 300 GLN B C   
9518 O O   . GLN B 309 ? 0.8515 1.0729 0.8709 -0.0286 0.0931  0.0520  ? ? ? ? ? ? 300 GLN B O   
9519 C CB  . GLN B 309 ? 1.0024 1.2424 1.0297 -0.0332 0.0874  0.0458  ? ? ? ? ? ? 300 GLN B CB  
9520 C CG  . GLN B 309 ? 1.1013 1.3480 1.1289 -0.0358 0.0839  0.0442  ? ? ? ? ? ? 300 GLN B CG  
9521 C CD  . GLN B 309 ? 1.1704 1.4248 1.2055 -0.0372 0.0834  0.0393  ? ? ? ? ? ? 300 GLN B CD  
9522 O OE1 . GLN B 309 ? 1.1861 1.4402 1.2264 -0.0362 0.0860  0.0373  ? ? ? ? ? ? 300 GLN B OE1 
9523 N NE2 . GLN B 309 ? 1.2338 1.4949 1.2697 -0.0397 0.0799  0.0373  ? ? ? ? ? ? 300 GLN B NE2 
9532 N N   . PHE B 310 ? 1.0571 1.2881 1.0781 -0.0301 0.0891  0.0504  ? ? ? ? ? ? 301 PHE B N   
9533 C CA  . PHE B 310 ? 0.9968 1.2245 1.0184 -0.0286 0.0913  0.0507  ? ? ? ? ? ? 301 PHE B CA  
9534 C C   . PHE B 310 ? 0.9245 1.1531 0.9523 -0.0282 0.0942  0.0479  ? ? ? ? ? ? 301 PHE B C   
9535 O O   . PHE B 310 ? 0.7614 0.9961 0.7941 -0.0292 0.0934  0.0450  ? ? ? ? ? ? 301 PHE B O   
9536 C CB  . PHE B 310 ? 1.0383 1.2697 1.0590 -0.0290 0.0890  0.0509  ? ? ? ? ? ? 301 PHE B CB  
9537 C CG  . PHE B 310 ? 1.1745 1.4021 1.1946 -0.0276 0.0907  0.0517  ? ? ? ? ? ? 301 PHE B CG  
9538 C CD1 . PHE B 310 ? 1.3068 1.5355 1.3317 -0.0271 0.0929  0.0495  ? ? ? ? ? ? 301 PHE B CD1 
9539 C CD2 . PHE B 310 ? 1.2347 1.4577 1.2495 -0.0269 0.0902  0.0545  ? ? ? ? ? ? 301 PHE B CD2 
9540 C CE1 . PHE B 310 ? 1.3643 1.5895 1.3885 -0.0260 0.0945  0.0502  ? ? ? ? ? ? 301 PHE B CE1 
9541 C CE2 . PHE B 310 ? 1.2998 1.5195 1.3142 -0.0258 0.0917  0.0550  ? ? ? ? ? ? 301 PHE B CE2 
9542 C CZ  . PHE B 310 ? 1.3590 1.5798 1.3780 -0.0254 0.0939  0.0529  ? ? ? ? ? ? 301 PHE B CZ  
9552 N N   . GLU B 311 ? 1.1203 1.3428 1.1481 -0.0268 0.0974  0.0485  ? ? ? ? ? ? 302 GLU B N   
9553 C CA  . GLU B 311 ? 1.3138 1.5363 1.3473 -0.0262 0.1004  0.0459  ? ? ? ? ? ? 302 GLU B CA  
9554 C C   . GLU B 311 ? 1.3836 1.6007 1.4164 -0.0250 0.1031  0.0465  ? ? ? ? ? ? 302 GLU B C   
9555 O O   . GLU B 311 ? 1.3873 1.5991 1.4153 -0.0244 0.1033  0.0489  ? ? ? ? ? ? 302 GLU B O   
9556 C CB  . GLU B 311 ? 1.2531 1.4739 1.2884 -0.0263 0.1020  0.0452  ? ? ? ? ? ? 302 GLU B CB  
9557 C CG  . GLU B 311 ? 1.2631 1.4765 1.2933 -0.0255 0.1033  0.0478  ? ? ? ? ? ? 302 GLU B CG  
9558 C CD  . GLU B 311 ? 1.3495 1.5618 1.3814 -0.0256 0.1046  0.0471  ? ? ? ? ? ? 302 GLU B CD  
9559 O OE1 . GLU B 311 ? 1.3975 1.6153 1.4340 -0.0265 0.1040  0.0448  ? ? ? ? ? ? 302 GLU B OE1 
9560 O OE2 . GLU B 311 ? 1.2893 1.4952 1.3179 -0.0250 0.1062  0.0488  ? ? ? ? ? ? 302 GLU B OE2 
9567 N N   . ASP B 312 ? 1.3659 1.5844 1.4039 -0.0247 0.1050  0.0441  ? ? ? ? ? ? 303 ASP B N   
9568 C CA  . ASP B 312 ? 1.3786 1.5928 1.4166 -0.0237 0.1075  0.0442  ? ? ? ? ? ? 303 ASP B CA  
9569 C C   . ASP B 312 ? 1.3780 1.5877 1.4184 -0.0232 0.1111  0.0431  ? ? ? ? ? ? 303 ASP B C   
9570 O O   . ASP B 312 ? 1.3764 1.5842 1.4193 -0.0227 0.1134  0.0418  ? ? ? ? ? ? 303 ASP B O   
9571 C CB  . ASP B 312 ? 1.2919 1.5105 1.3337 -0.0238 0.1072  0.0424  ? ? ? ? ? ? 303 ASP B CB  
9572 C CG  . ASP B 312 ? 1.2750 1.4987 1.3149 -0.0245 0.1036  0.0431  ? ? ? ? ? ? 303 ASP B CG  
9573 O OD1 . ASP B 312 ? 1.2857 1.5076 1.3216 -0.0242 0.1027  0.0450  ? ? ? ? ? ? 303 ASP B OD1 
9574 O OD2 . ASP B 312 ? 1.2269 1.4567 1.2694 -0.0255 0.1015  0.0416  ? ? ? ? ? ? 303 ASP B OD2 
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