data_XXXX
# 
loop_
_audit_author.name 
_audit_author.pdbx_ordinal 
"Holley, T.A."      1 
"Stevenson, C.E.M." 2 
"Bibb, M.J."        3 
"Lawson, D.M."      4 
# 
_struct.entry_id                  XXXX 
_struct.title                     "Near atomic resolution crystal structure of Sco5413, a MarR family transcriptional regulator from Streptomyces coelicolor" 
_struct.pdbx_model_details        ? 
_struct.pdbx_CASP_flag            ? 
_struct.pdbx_model_type_details   ? 
# 
_struct_keywords.entry_id        XXXX 
_struct_keywords.pdbx_keywords   TRANSCRIPTION 
_struct_keywords.text            "TRANSCRIPTION, WINGED HELIX MOTIF" 
# 
_exptl.entry_id          XXXX 
_exptl.method            "X-RAY DIFFRACTION" 
_exptl.crystals_number   1 
# 
_citation.id                        primary 
_citation.title                     "High Resolution Crystal Structure of Sco5413, a Widespread Actinomycete Marr Family Transcriptional Regulator of Unknown Function." 
_citation.journal_abbrev            Proteins 
_citation.journal_volume            81 
_citation.page_first                176 
_citation.page_last                 ? 
_citation.year                      2013 
_citation.journal_id_ASTM           PSFGEY 
_citation.country                   US 
_citation.journal_id_ISSN           0887-3585 
_citation.journal_id_CSD            0867 
_citation.book_publisher            ? 
_citation.pdbx_database_id_PubMed   23042442 
_citation.pdbx_database_id_DOI      10.1002/PROT.24197 
# 
loop_
_citation_author.citation_id 
_citation_author.name 
_citation_author.ordinal 
_citation_author.identifier_ORCID 
primary "Holley, T.A."      1 ? 
primary "Stevenson, C.E.M." 2 ? 
primary "Bibb, M.J."        3 ? 
primary "Lawson, D.M."      4 ? 
# 
_entity_poly.entity_id                      1 
_entity_poly.type                           "polypeptide(L)" 
_entity_poly.nstd_linkage                   no 
_entity_poly.nstd_monomer                   yes 
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code       
;GPGVPSMAAITSIMRAQQILLGEVDAVVKPYGLTFARYEALVLLTFSKSGELPMSKIGERLMVHPTSVTNTVDRLVRSGL
VAKRPNPNDGRGTLATITDKGREVVEAATRDLMAMDFGLGAYDAEE(CME)GEIFAMLRPLRVAAGDFDED
;
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can   
;GPGVPSMAAITSIMRAQQILLGEVDAVVKPYGLTFARYEALVLLTFSKSGELPMSKIGERLMVHPTSVTNTVDRLVRSGL
VAKRPNPNDGRGTLATITDKGREVVEAATRDLMAMDFGLGAYDAEECGEIFAMLRPLRVAAGDFDED
;
_entity_poly.pdbx_strand_id                 A,B 
_entity_poly.pdbx_target_identifier         ? 
# 
loop_
_entity_poly_seq.entity_id 
_entity_poly_seq.num 
_entity_poly_seq.mon_id 
_entity_poly_seq.hetero 
1 1   GLY n 
1 2   PRO n 
1 3   GLY n 
1 4   VAL n 
1 5   PRO n 
1 6   SER n 
1 7   MET n 
1 8   ALA n 
1 9   ALA n 
1 10  ILE n 
1 11  THR n 
1 12  SER n 
1 13  ILE n 
1 14  MET n 
1 15  ARG n 
1 16  ALA n 
1 17  GLN n 
1 18  GLN n 
1 19  ILE n 
1 20  LEU n 
1 21  LEU n 
1 22  GLY n 
1 23  GLU n 
1 24  VAL n 
1 25  ASP n 
1 26  ALA n 
1 27  VAL n 
1 28  VAL n 
1 29  LYS n 
1 30  PRO n 
1 31  TYR n 
1 32  GLY n 
1 33  LEU n 
1 34  THR n 
1 35  PHE n 
1 36  ALA n 
1 37  ARG n 
1 38  TYR n 
1 39  GLU n 
1 40  ALA n 
1 41  LEU n 
1 42  VAL n 
1 43  LEU n 
1 44  LEU n 
1 45  THR n 
1 46  PHE n 
1 47  SER n 
1 48  LYS n 
1 49  SER n 
1 50  GLY n 
1 51  GLU n 
1 52  LEU n 
1 53  PRO n 
1 54  MET n 
1 55  SER n 
1 56  LYS n 
1 57  ILE n 
1 58  GLY n 
1 59  GLU n 
1 60  ARG n 
1 61  LEU n 
1 62  MET n 
1 63  VAL n 
1 64  HIS n 
1 65  PRO n 
1 66  THR n 
1 67  SER n 
1 68  VAL n 
1 69  THR n 
1 70  ASN n 
1 71  THR n 
1 72  VAL n 
1 73  ASP n 
1 74  ARG n 
1 75  LEU n 
1 76  VAL n 
1 77  ARG n 
1 78  SER n 
1 79  GLY n 
1 80  LEU n 
1 81  VAL n 
1 82  ALA n 
1 83  LYS n 
1 84  ARG n 
1 85  PRO n 
1 86  ASN n 
1 87  PRO n 
1 88  ASN n 
1 89  ASP n 
1 90  GLY n 
1 91  ARG n 
1 92  GLY n 
1 93  THR n 
1 94  LEU n 
1 95  ALA n 
1 96  THR n 
1 97  ILE n 
1 98  THR n 
1 99  ASP n 
1 100 LYS n 
1 101 GLY n 
1 102 ARG n 
1 103 GLU n 
1 104 VAL n 
1 105 VAL n 
1 106 GLU n 
1 107 ALA n 
1 108 ALA n 
1 109 THR n 
1 110 ARG n 
1 111 ASP n 
1 112 LEU n 
1 113 MET n 
1 114 ALA n 
1 115 MET n 
1 116 ASP n 
1 117 PHE n 
1 118 GLY n 
1 119 LEU n 
1 120 GLY n 
1 121 ALA n 
1 122 TYR n 
1 123 ASP n 
1 124 ALA n 
1 125 GLU n 
1 126 GLU n 
1 127 CME n 
1 128 GLY n 
1 129 GLU n 
1 130 ILE n 
1 131 PHE n 
1 132 ALA n 
1 133 MET n 
1 134 LEU n 
1 135 ARG n 
1 136 PRO n 
1 137 LEU n 
1 138 ARG n 
1 139 VAL n 
1 140 ALA n 
1 141 ALA n 
1 142 GLY n 
1 143 ASP n 
1 144 PHE n 
1 145 ASP n 
1 146 GLU n 
1 147 ASP n 
# 
loop_
_entity.id 
_entity.type 
_entity.src_method 
_entity.pdbx_description 
_entity.formula_weight 
_entity.pdbx_number_of_molecules 
_entity.pdbx_ec 
_entity.pdbx_mutation 
_entity.pdbx_fragment 
_entity.details 
1 polymer     man "POSSIBLE MARR-TRANSCRIPTIONAL REGULATOR" 15893.287 2   ? ? "RESIDUES 25-169" ? 
2 non-polymer syn "CHLORIDE ION"                            35.453    2   ? ? ?                 ? 
3 water       nat water                                     18.015    391 ? ? ?                 ? 
# 
loop_
_pdbx_poly_seq_scheme.asym_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.entity_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.seq_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_ins_code 
_pdbx_poly_seq_scheme.hetero 
A 1 1   GLY 1   23  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 2   PRO 2   24  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 3   GLY 3   25  25  GLY GLY A ? n 
A 1 4   VAL 4   26  26  VAL VAL A ? n 
A 1 5   PRO 5   27  27  PRO PRO A ? n 
A 1 6   SER 6   28  28  SER SER A ? n 
A 1 7   MET 7   29  29  MET MET A ? n 
A 1 8   ALA 8   30  30  ALA ALA A ? n 
A 1 9   ALA 9   31  31  ALA ALA A ? n 
A 1 10  ILE 10  32  32  ILE ILE A ? n 
A 1 11  THR 11  33  33  THR THR A ? n 
A 1 12  SER 12  34  34  SER SER A ? n 
A 1 13  ILE 13  35  35  ILE ILE A ? n 
A 1 14  MET 14  36  36  MET MET A ? n 
A 1 15  ARG 15  37  37  ARG ARG A ? n 
A 1 16  ALA 16  38  38  ALA ALA A ? n 
A 1 17  GLN 17  39  39  GLN GLN A ? n 
A 1 18  GLN 18  40  40  GLN GLN A ? n 
A 1 19  ILE 19  41  41  ILE ILE A ? n 
A 1 20  LEU 20  42  42  LEU LEU A ? n 
A 1 21  LEU 21  43  43  LEU LEU A ? n 
A 1 22  GLY 22  44  44  GLY GLY A ? n 
A 1 23  GLU 23  45  45  GLU GLU A ? n 
A 1 24  VAL 24  46  46  VAL VAL A ? n 
A 1 25  ASP 25  47  47  ASP ASP A ? n 
A 1 26  ALA 26  48  48  ALA ALA A ? n 
A 1 27  VAL 27  49  49  VAL VAL A ? n 
A 1 28  VAL 28  50  50  VAL VAL A ? n 
A 1 29  LYS 29  51  51  LYS LYS A ? n 
A 1 30  PRO 30  52  52  PRO PRO A ? n 
A 1 31  TYR 31  53  53  TYR TYR A ? n 
A 1 32  GLY 32  54  54  GLY GLY A ? n 
A 1 33  LEU 33  55  55  LEU LEU A ? n 
A 1 34  THR 34  56  56  THR THR A ? n 
A 1 35  PHE 35  57  57  PHE PHE A ? n 
A 1 36  ALA 36  58  58  ALA ALA A ? n 
A 1 37  ARG 37  59  59  ARG ARG A ? n 
A 1 38  TYR 38  60  60  TYR TYR A ? n 
A 1 39  GLU 39  61  61  GLU GLU A ? n 
A 1 40  ALA 40  62  62  ALA ALA A ? n 
A 1 41  LEU 41  63  63  LEU LEU A ? n 
A 1 42  VAL 42  64  64  VAL VAL A ? n 
A 1 43  LEU 43  65  65  LEU LEU A ? n 
A 1 44  LEU 44  66  66  LEU LEU A ? n 
A 1 45  THR 45  67  67  THR THR A ? n 
A 1 46  PHE 46  68  68  PHE PHE A ? n 
A 1 47  SER 47  69  69  SER SER A ? n 
A 1 48  LYS 48  70  70  LYS LYS A ? n 
A 1 49  SER 49  71  71  SER SER A ? n 
A 1 50  GLY 50  72  72  GLY GLY A ? n 
A 1 51  GLU 51  73  73  GLU GLU A ? n 
A 1 52  LEU 52  74  74  LEU LEU A ? n 
A 1 53  PRO 53  75  75  PRO PRO A ? n 
A 1 54  MET 54  76  76  MET MET A ? n 
A 1 55  SER 55  77  77  SER SER A ? n 
A 1 56  LYS 56  78  78  LYS LYS A ? n 
A 1 57  ILE 57  79  79  ILE ILE A ? n 
A 1 58  GLY 58  80  80  GLY GLY A ? n 
A 1 59  GLU 59  81  81  GLU GLU A ? n 
A 1 60  ARG 60  82  82  ARG ARG A ? n 
A 1 61  LEU 61  83  83  LEU LEU A ? n 
A 1 62  MET 62  84  84  MET MET A ? n 
A 1 63  VAL 63  85  85  VAL VAL A ? n 
A 1 64  HIS 64  86  86  HIS HIS A ? n 
A 1 65  PRO 65  87  87  PRO PRO A ? n 
A 1 66  THR 66  88  88  THR THR A ? n 
A 1 67  SER 67  89  89  SER SER A ? n 
A 1 68  VAL 68  90  90  VAL VAL A ? n 
A 1 69  THR 69  91  91  THR THR A ? n 
A 1 70  ASN 70  92  92  ASN ASN A ? n 
A 1 71  THR 71  93  93  THR THR A ? n 
A 1 72  VAL 72  94  94  VAL VAL A ? n 
A 1 73  ASP 73  95  95  ASP ASP A ? n 
A 1 74  ARG 74  96  96  ARG ARG A ? n 
A 1 75  LEU 75  97  97  LEU LEU A ? n 
A 1 76  VAL 76  98  98  VAL VAL A ? n 
A 1 77  ARG 77  99  99  ARG ARG A ? n 
A 1 78  SER 78  100 100 SER SER A ? n 
A 1 79  GLY 79  101 101 GLY GLY A ? n 
A 1 80  LEU 80  102 102 LEU LEU A ? n 
A 1 81  VAL 81  103 103 VAL VAL A ? n 
A 1 82  ALA 82  104 104 ALA ALA A ? n 
A 1 83  LYS 83  105 105 LYS LYS A ? n 
A 1 84  ARG 84  106 106 ARG ARG A ? n 
A 1 85  PRO 85  107 107 PRO PRO A ? n 
A 1 86  ASN 86  108 108 ASN ASN A ? n 
A 1 87  PRO 87  109 109 PRO PRO A ? n 
A 1 88  ASN 88  110 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 89  ASP 89  111 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 90  GLY 90  112 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 91  ARG 91  113 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 92  GLY 92  114 114 GLY GLY A ? n 
A 1 93  THR 93  115 115 THR THR A ? n 
A 1 94  LEU 94  116 116 LEU LEU A ? n 
A 1 95  ALA 95  117 117 ALA ALA A ? n 
A 1 96  THR 96  118 118 THR THR A ? n 
A 1 97  ILE 97  119 119 ILE ILE A ? n 
A 1 98  THR 98  120 120 THR THR A ? n 
A 1 99  ASP 99  121 121 ASP ASP A ? n 
A 1 100 LYS 100 122 122 LYS LYS A ? n 
A 1 101 GLY 101 123 123 GLY GLY A ? n 
A 1 102 ARG 102 124 124 ARG ARG A ? n 
A 1 103 GLU 103 125 125 GLU GLU A ? n 
A 1 104 VAL 104 126 126 VAL VAL A ? n 
A 1 105 VAL 105 127 127 VAL VAL A ? n 
A 1 106 GLU 106 128 128 GLU GLU A ? n 
A 1 107 ALA 107 129 129 ALA ALA A ? n 
A 1 108 ALA 108 130 130 ALA ALA A ? n 
A 1 109 THR 109 131 131 THR THR A ? n 
A 1 110 ARG 110 132 132 ARG ARG A ? n 
A 1 111 ASP 111 133 133 ASP ASP A ? n 
A 1 112 LEU 112 134 134 LEU LEU A ? n 
A 1 113 MET 113 135 135 MET MET A ? n 
A 1 114 ALA 114 136 136 ALA ALA A ? n 
A 1 115 MET 115 137 137 MET MET A ? n 
A 1 116 ASP 116 138 138 ASP ASP A ? n 
A 1 117 PHE 117 139 139 PHE PHE A ? n 
A 1 118 GLY 118 140 140 GLY GLY A ? n 
A 1 119 LEU 119 141 141 LEU LEU A ? n 
A 1 120 GLY 120 142 142 GLY GLY A ? n 
A 1 121 ALA 121 143 143 ALA ALA A ? n 
A 1 122 TYR 122 144 144 TYR TYR A ? n 
A 1 123 ASP 123 145 145 ASP ASP A ? n 
A 1 124 ALA 124 146 146 ALA ALA A ? n 
A 1 125 GLU 125 147 147 GLU GLU A ? n 
A 1 126 GLU 126 148 148 GLU GLU A ? n 
A 1 127 CME 127 149 149 CME CME A ? n 
A 1 128 GLY 128 150 150 GLY GLY A ? n 
A 1 129 GLU 129 151 151 GLU GLU A ? n 
A 1 130 ILE 130 152 152 ILE ILE A ? n 
A 1 131 PHE 131 153 153 PHE PHE A ? n 
A 1 132 ALA 132 154 154 ALA ALA A ? n 
A 1 133 MET 133 155 155 MET MET A ? n 
A 1 134 LEU 134 156 156 LEU LEU A ? n 
A 1 135 ARG 135 157 157 ARG ARG A ? n 
A 1 136 PRO 136 158 158 PRO PRO A ? n 
A 1 137 LEU 137 159 159 LEU LEU A ? n 
A 1 138 ARG 138 160 160 ARG ARG A ? n 
A 1 139 VAL 139 161 161 VAL VAL A ? n 
A 1 140 ALA 140 162 162 ALA ALA A ? n 
A 1 141 ALA 141 163 163 ALA ALA A ? n 
A 1 142 GLY 142 164 164 GLY GLY A ? n 
A 1 143 ASP 143 165 165 ASP ASP A ? n 
A 1 144 PHE 144 166 166 PHE PHE A ? n 
A 1 145 ASP 145 167 167 ASP ASP A ? n 
A 1 146 GLU 146 168 168 GLU GLU A ? n 
A 1 147 ASP 147 169 ?   ?   ?   A ? n 
B 1 1   GLY 1   23  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 2   PRO 2   24  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 3   GLY 3   25  25  GLY GLY B ? n 
B 1 4   VAL 4   26  26  VAL VAL B ? n 
B 1 5   PRO 5   27  27  PRO PRO B ? n 
B 1 6   SER 6   28  28  SER SER B ? n 
B 1 7   MET 7   29  29  MET MET B ? n 
B 1 8   ALA 8   30  30  ALA ALA B ? n 
B 1 9   ALA 9   31  31  ALA ALA B ? n 
B 1 10  ILE 10  32  32  ILE ILE B ? n 
B 1 11  THR 11  33  33  THR THR B ? n 
B 1 12  SER 12  34  34  SER SER B ? n 
B 1 13  ILE 13  35  35  ILE ILE B ? n 
B 1 14  MET 14  36  36  MET MET B ? n 
B 1 15  ARG 15  37  37  ARG ARG B ? n 
B 1 16  ALA 16  38  38  ALA ALA B ? n 
B 1 17  GLN 17  39  39  GLN GLN B ? n 
B 1 18  GLN 18  40  40  GLN GLN B ? n 
B 1 19  ILE 19  41  41  ILE ILE B ? n 
B 1 20  LEU 20  42  42  LEU LEU B ? n 
B 1 21  LEU 21  43  43  LEU LEU B ? n 
B 1 22  GLY 22  44  44  GLY GLY B ? n 
B 1 23  GLU 23  45  45  GLU GLU B ? n 
B 1 24  VAL 24  46  46  VAL VAL B ? n 
B 1 25  ASP 25  47  47  ASP ASP B ? n 
B 1 26  ALA 26  48  48  ALA ALA B ? n 
B 1 27  VAL 27  49  49  VAL VAL B ? n 
B 1 28  VAL 28  50  50  VAL VAL B ? n 
B 1 29  LYS 29  51  51  LYS LYS B ? n 
B 1 30  PRO 30  52  52  PRO PRO B ? n 
B 1 31  TYR 31  53  53  TYR TYR B ? n 
B 1 32  GLY 32  54  54  GLY GLY B ? n 
B 1 33  LEU 33  55  55  LEU LEU B ? n 
B 1 34  THR 34  56  56  THR THR B ? n 
B 1 35  PHE 35  57  57  PHE PHE B ? n 
B 1 36  ALA 36  58  58  ALA ALA B ? n 
B 1 37  ARG 37  59  59  ARG ARG B ? n 
B 1 38  TYR 38  60  60  TYR TYR B ? n 
B 1 39  GLU 39  61  61  GLU GLU B ? n 
B 1 40  ALA 40  62  62  ALA ALA B ? n 
B 1 41  LEU 41  63  63  LEU LEU B ? n 
B 1 42  VAL 42  64  64  VAL VAL B ? n 
B 1 43  LEU 43  65  65  LEU LEU B ? n 
B 1 44  LEU 44  66  66  LEU LEU B ? n 
B 1 45  THR 45  67  67  THR THR B ? n 
B 1 46  PHE 46  68  68  PHE PHE B ? n 
B 1 47  SER 47  69  69  SER SER B ? n 
B 1 48  LYS 48  70  70  LYS LYS B ? n 
B 1 49  SER 49  71  71  SER SER B ? n 
B 1 50  GLY 50  72  72  GLY GLY B ? n 
B 1 51  GLU 51  73  73  GLU GLU B ? n 
B 1 52  LEU 52  74  74  LEU LEU B ? n 
B 1 53  PRO 53  75  75  PRO PRO B ? n 
B 1 54  MET 54  76  76  MET MET B ? n 
B 1 55  SER 55  77  77  SER SER B ? n 
B 1 56  LYS 56  78  78  LYS LYS B ? n 
B 1 57  ILE 57  79  79  ILE ILE B ? n 
B 1 58  GLY 58  80  80  GLY GLY B ? n 
B 1 59  GLU 59  81  81  GLU GLU B ? n 
B 1 60  ARG 60  82  82  ARG ARG B ? n 
B 1 61  LEU 61  83  83  LEU LEU B ? n 
B 1 62  MET 62  84  84  MET MET B ? n 
B 1 63  VAL 63  85  85  VAL VAL B ? n 
B 1 64  HIS 64  86  86  HIS HIS B ? n 
B 1 65  PRO 65  87  87  PRO PRO B ? n 
B 1 66  THR 66  88  88  THR THR B ? n 
B 1 67  SER 67  89  89  SER SER B ? n 
B 1 68  VAL 68  90  90  VAL VAL B ? n 
B 1 69  THR 69  91  91  THR THR B ? n 
B 1 70  ASN 70  92  92  ASN ASN B ? n 
B 1 71  THR 71  93  93  THR THR B ? n 
B 1 72  VAL 72  94  94  VAL VAL B ? n 
B 1 73  ASP 73  95  95  ASP ASP B ? n 
B 1 74  ARG 74  96  96  ARG ARG B ? n 
B 1 75  LEU 75  97  97  LEU LEU B ? n 
B 1 76  VAL 76  98  98  VAL VAL B ? n 
B 1 77  ARG 77  99  99  ARG ARG B ? n 
B 1 78  SER 78  100 100 SER SER B ? n 
B 1 79  GLY 79  101 101 GLY GLY B ? n 
B 1 80  LEU 80  102 102 LEU LEU B ? n 
B 1 81  VAL 81  103 103 VAL VAL B ? n 
B 1 82  ALA 82  104 104 ALA ALA B ? n 
B 1 83  LYS 83  105 105 LYS LYS B ? n 
B 1 84  ARG 84  106 106 ARG ARG B ? n 
B 1 85  PRO 85  107 107 PRO PRO B ? n 
B 1 86  ASN 86  108 108 ASN ASN B ? n 
B 1 87  PRO 87  109 109 PRO PRO B ? n 
B 1 88  ASN 88  110 ?   ?   ?   B ? n 
B 1 89  ASP 89  111 ?   ?   ?   B ? n 
B 1 90  GLY 90  112 ?   ?   ?   B ? n 
B 1 91  ARG 91  113 ?   ?   ?   B ? n 
B 1 92  GLY 92  114 ?   ?   ?   B ? n 
B 1 93  THR 93  115 115 THR THR B ? n 
B 1 94  LEU 94  116 116 LEU LEU B ? n 
B 1 95  ALA 95  117 117 ALA ALA B ? n 
B 1 96  THR 96  118 118 THR THR B ? n 
B 1 97  ILE 97  119 119 ILE ILE B ? n 
B 1 98  THR 98  120 120 THR THR B ? n 
B 1 99  ASP 99  121 121 ASP ASP B ? n 
B 1 100 LYS 100 122 122 LYS LYS B ? n 
B 1 101 GLY 101 123 123 GLY GLY B ? n 
B 1 102 ARG 102 124 124 ARG ARG B ? n 
B 1 103 GLU 103 125 125 GLU GLU B ? n 
B 1 104 VAL 104 126 126 VAL VAL B ? n 
B 1 105 VAL 105 127 127 VAL VAL B ? n 
B 1 106 GLU 106 128 128 GLU GLU B ? n 
B 1 107 ALA 107 129 129 ALA ALA B ? n 
B 1 108 ALA 108 130 130 ALA ALA B ? n 
B 1 109 THR 109 131 131 THR THR B ? n 
B 1 110 ARG 110 132 132 ARG ARG B ? n 
B 1 111 ASP 111 133 133 ASP ASP B ? n 
B 1 112 LEU 112 134 134 LEU LEU B ? n 
B 1 113 MET 113 135 135 MET MET B ? n 
B 1 114 ALA 114 136 136 ALA ALA B ? n 
B 1 115 MET 115 137 137 MET MET B ? n 
B 1 116 ASP 116 138 138 ASP ASP B ? n 
B 1 117 PHE 117 139 139 PHE PHE B ? n 
B 1 118 GLY 118 140 140 GLY GLY B ? n 
B 1 119 LEU 119 141 141 LEU LEU B ? n 
B 1 120 GLY 120 142 142 GLY GLY B ? n 
B 1 121 ALA 121 143 143 ALA ALA B ? n 
B 1 122 TYR 122 144 144 TYR TYR B ? n 
B 1 123 ASP 123 145 145 ASP ASP B ? n 
B 1 124 ALA 124 146 146 ALA ALA B ? n 
B 1 125 GLU 125 147 147 GLU GLU B ? n 
B 1 126 GLU 126 148 148 GLU GLU B ? n 
B 1 127 CME 127 149 149 CME CME B ? n 
B 1 128 GLY 128 150 150 GLY GLY B ? n 
B 1 129 GLU 129 151 151 GLU GLU B ? n 
B 1 130 ILE 130 152 152 ILE ILE B ? n 
B 1 131 PHE 131 153 153 PHE PHE B ? n 
B 1 132 ALA 132 154 154 ALA ALA B ? n 
B 1 133 MET 133 155 155 MET MET B ? n 
B 1 134 LEU 134 156 156 LEU LEU B ? n 
B 1 135 ARG 135 157 157 ARG ARG B ? n 
B 1 136 PRO 136 158 158 PRO PRO B ? n 
B 1 137 LEU 137 159 159 LEU LEU B ? n 
B 1 138 ARG 138 160 160 ARG ARG B ? n 
B 1 139 VAL 139 161 161 VAL VAL B ? n 
B 1 140 ALA 140 162 162 ALA ALA B ? n 
B 1 141 ALA 141 163 163 ALA ALA B ? n 
B 1 142 GLY 142 164 164 GLY GLY B ? n 
B 1 143 ASP 143 165 165 ASP ASP B ? n 
B 1 144 PHE 144 166 166 PHE PHE B ? n 
B 1 145 ASP 145 167 167 ASP ASP B ? n 
B 1 146 GLU 146 168 168 GLU GLU B ? n 
B 1 147 ASP 147 169 ?   ?   ?   B ? n 
# 
loop_
_pdbx_nonpoly_scheme.asym_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.entity_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_ins_code 
C 2 CL  1   1169 1169 CL  CL  A ? 
D 2 CL  1   1169 1169 CL  CL  B ? 
E 3 HOH 1   2001 2001 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 2   2002 2002 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 3   2003 2003 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 4   2004 2004 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 5   2005 2005 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 6   2006 2006 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 7   2007 2007 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 8   2008 2008 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 9   2009 2009 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 10  2010 2010 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 11  2011 2011 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 12  2012 2012 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 13  2013 2013 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 14  2014 2014 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 15  2015 2015 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 16  2016 2016 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 17  2017 2017 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 18  2018 2018 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 19  2019 2019 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 20  2020 2020 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 21  2021 2021 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 22  2022 2022 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 23  2023 2023 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 24  2024 2024 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 25  2025 2025 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 26  2026 2026 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 27  2027 2027 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 28  2028 2028 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 29  2029 2029 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 30  2030 2030 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 31  2031 2031 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 32  2032 2032 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 33  2033 2033 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 34  2034 2034 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 35  2035 2035 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 36  2036 2036 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 37  2037 2037 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 38  2038 2038 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 39  2039 2039 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 40  2040 2040 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 41  2041 2041 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 42  2042 2042 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 43  2043 2043 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 44  2044 2044 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 45  2045 2045 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 46  2046 2046 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 47  2047 2047 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 48  2048 2048 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 49  2049 2049 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 50  2050 2050 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 51  2051 2051 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 52  2052 2052 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 53  2053 2053 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 54  2054 2054 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 55  2055 2055 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 56  2056 2056 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 57  2057 2057 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 58  2058 2058 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 59  2059 2059 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 60  2060 2060 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 61  2061 2061 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 62  2062 2062 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 63  2063 2063 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 64  2064 2064 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 65  2065 2065 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 66  2066 2066 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 67  2067 2067 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 68  2068 2068 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 69  2069 2069 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 70  2070 2070 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 71  2071 2071 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 72  2072 2072 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 73  2073 2073 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 74  2074 2074 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 75  2075 2075 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 76  2076 2076 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 77  2077 2077 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 78  2078 2078 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 79  2079 2079 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 80  2080 2080 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 81  2081 2081 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 82  2082 2082 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 83  2083 2083 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 84  2084 2084 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 85  2085 2085 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 86  2086 2086 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 87  2087 2087 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 88  2088 2088 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 89  2089 2089 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 90  2090 2090 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 91  2091 2091 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 92  2092 2092 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 93  2093 2093 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 94  2094 2094 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 95  2095 2095 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 96  2096 2096 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 97  2097 2097 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 98  2098 2098 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 99  2099 2099 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 100 2100 2100 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 101 2101 2101 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 102 2102 2102 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 103 2103 2103 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 104 2104 2104 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 105 2105 2105 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 106 2106 2106 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 107 2107 2107 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 108 2108 2108 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 109 2109 2109 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 110 2110 2110 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 111 2111 2111 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 112 2112 2112 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 113 2113 2113 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 114 2114 2114 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 115 2115 2115 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 116 2116 2116 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 117 2117 2117 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 118 2118 2118 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 119 2119 2119 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 120 2120 2120 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 121 2121 2121 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 122 2122 2122 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 123 2123 2123 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 124 2124 2124 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 125 2125 2125 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 126 2126 2126 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 127 2127 2127 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 128 2128 2128 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 129 2129 2129 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 130 2130 2130 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 131 2131 2131 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 132 2132 2132 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 133 2133 2133 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 134 2134 2134 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 135 2135 2135 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 136 2136 2136 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 137 2137 2137 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 138 2138 2138 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 139 2139 2139 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 140 2140 2140 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 141 2141 2141 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 142 2142 2142 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 143 2143 2143 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 144 2144 2144 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 145 2145 2145 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 146 2146 2146 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 147 2147 2147 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 148 2148 2148 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 149 2149 2149 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 150 2150 2150 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 151 2151 2151 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 152 2152 2152 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 153 2153 2153 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 154 2154 2154 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 155 2155 2155 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 156 2156 2156 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 157 2157 2157 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 158 2158 2158 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 159 2159 2159 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 160 2160 2160 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 161 2161 2161 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 162 2162 2162 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 163 2163 2163 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 164 2164 2164 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 165 2165 2165 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 166 2166 2166 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 167 2167 2167 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 168 2168 2168 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 169 2169 2169 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 170 2170 2170 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 171 2171 2171 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 172 2172 2172 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 173 2173 2173 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 174 2174 2174 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 175 2175 2175 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 176 2176 2176 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 177 2177 2177 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 178 2178 2178 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 179 2179 2179 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 180 2180 2180 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 181 2181 2181 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 182 2182 2182 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 183 2183 2183 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 184 2184 2184 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 185 2185 2185 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 186 2186 2186 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 187 2187 2187 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 188 2188 2188 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 189 2189 2189 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 190 2190 2190 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 191 2191 2191 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 192 2192 2192 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 193 2193 2193 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 194 2194 2194 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 195 2195 2195 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 196 2196 2196 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 197 2197 2197 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 198 2198 2198 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 199 2199 2199 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 200 2200 2200 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 201 2201 2201 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 202 2202 2202 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 203 2203 2203 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 204 2204 2204 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 205 2205 2205 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 206 2206 2206 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 207 2207 2207 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 208 2208 2208 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 209 2209 2209 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 210 2210 2210 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 211 2211 2211 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 212 2212 2212 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 213 2213 2213 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 214 2214 2214 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 215 2215 2215 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 216 2216 2216 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 217 2217 2217 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 218 2218 2218 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 219 2219 2219 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 220 2220 2220 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 221 2221 2221 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 222 2222 2222 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 223 2223 2223 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 224 2224 2224 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 225 2225 2225 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 226 2226 2226 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 227 2227 2227 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 228 2228 2228 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 229 2229 2229 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 230 2230 2230 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 231 2231 2231 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 232 2232 2232 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 233 2233 2233 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 234 2234 2234 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 235 2235 2235 HOH HOH A ? 
F 3 HOH 1   2001 2001 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 2   2002 2002 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 3   2003 2003 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 4   2004 2004 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 5   2005 2005 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 6   2006 2006 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 7   2007 2007 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 8   2008 2008 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 9   2009 2009 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 10  2010 2010 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 11  2011 2011 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 12  2012 2012 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 13  2013 2013 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 14  2014 2014 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 15  2015 2015 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 16  2016 2016 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 17  2017 2017 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 18  2018 2018 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 19  2019 2019 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 20  2020 2020 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 21  2021 2021 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 22  2022 2022 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 23  2023 2023 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 24  2024 2024 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 25  2025 2025 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 26  2026 2026 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 27  2027 2027 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 28  2028 2028 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 29  2029 2029 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 30  2030 2030 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 31  2031 2031 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 32  2032 2032 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 33  2033 2033 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 34  2034 2034 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 35  2035 2035 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 36  2036 2036 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 37  2037 2037 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 38  2038 2038 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 39  2039 2039 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 40  2040 2040 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 41  2041 2041 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 42  2042 2042 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 43  2043 2043 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 44  2044 2044 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 45  2045 2045 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 46  2046 2046 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 47  2047 2047 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 48  2048 2048 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 49  2049 2049 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 50  2050 2050 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 51  2051 2051 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 52  2052 2052 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 53  2053 2053 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 54  2054 2054 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 55  2055 2055 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 56  2056 2056 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 57  2057 2057 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 58  2058 2058 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 59  2059 2059 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 60  2060 2060 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 61  2061 2061 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 62  2062 2062 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 63  2063 2063 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 64  2064 2064 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 65  2065 2065 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 66  2066 2066 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 67  2067 2067 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 68  2068 2068 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 69  2069 2069 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 70  2070 2070 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 71  2071 2071 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 72  2072 2072 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 73  2073 2073 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 74  2074 2074 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 75  2075 2075 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 76  2076 2076 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 77  2077 2077 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 78  2078 2078 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 79  2079 2079 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 80  2080 2080 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 81  2081 2081 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 82  2082 2082 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 83  2083 2083 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 84  2084 2084 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 85  2085 2085 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 86  2086 2086 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 87  2087 2087 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 88  2088 2088 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 89  2089 2089 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 90  2090 2090 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 91  2091 2091 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 92  2092 2092 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 93  2093 2093 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 94  2094 2094 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 95  2095 2095 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 96  2096 2096 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 97  2097 2097 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 98  2098 2098 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 99  2099 2099 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 100 2100 2100 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 101 2101 2101 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 102 2102 2102 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 103 2103 2103 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 104 2104 2104 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 105 2105 2105 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 106 2106 2106 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 107 2107 2107 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 108 2108 2108 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 109 2109 2109 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 110 2110 2110 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 111 2111 2111 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 112 2112 2112 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 113 2113 2113 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 114 2114 2114 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 115 2115 2115 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 116 2116 2116 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 117 2117 2117 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 118 2118 2118 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 119 2119 2119 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 120 2120 2120 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 121 2121 2121 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 122 2122 2122 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 123 2123 2123 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 124 2124 2124 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 125 2125 2125 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 126 2126 2126 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 127 2127 2127 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 128 2128 2128 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 129 2129 2129 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 130 2130 2130 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 131 2131 2131 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 132 2132 2132 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 133 2133 2133 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 134 2134 2134 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 135 2135 2135 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 136 2136 2136 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 137 2137 2137 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 138 2138 2138 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 139 2139 2139 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 140 2140 2140 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 141 2141 2141 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 142 2142 2142 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 143 2143 2143 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 144 2144 2144 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 145 2145 2145 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 146 2146 2146 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 147 2147 2147 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 148 2148 2148 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 149 2149 2149 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 150 2150 2150 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 151 2151 2151 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 152 2152 2152 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 153 2153 2153 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 154 2154 2154 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 155 2155 2155 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 156 2156 2156 HOH HOH B ? 
# 
loop_
_chem_comp.id 
_chem_comp.type 
_chem_comp.mon_nstd_flag 
_chem_comp.name 
_chem_comp.pdbx_synonyms 
_chem_comp.formula 
_chem_comp.formula_weight 
ALA "L-peptide linking" y ALANINE                            ? "C3 H7 N O2"     89.093  
ARG "L-peptide linking" y ARGININE                           ? "C6 H15 N4 O2 1" 175.209 
ASN "L-peptide linking" y ASPARAGINE                         ? "C4 H8 N2 O3"    132.118 
ASP "L-peptide linking" y "ASPARTIC ACID"                    ? "C4 H7 N O4"     133.103 
CL  non-polymer         . "CHLORIDE ION"                     ? "Cl -1"          35.453  
CME "L-peptide linking" n "S,S-(2-HYDROXYETHYL)THIOCYSTEINE" ? "C5 H11 N O3 S2" 197.276 
GLN "L-peptide linking" y GLUTAMINE                          ? "C5 H10 N2 O3"   146.144 
GLU "L-peptide linking" y "GLUTAMIC ACID"                    ? "C5 H9 N O4"     147.129 
GLY "peptide linking"   y GLYCINE                            ? "C2 H5 N O2"     75.067  
HIS "L-peptide linking" y HISTIDINE                          ? "C6 H10 N3 O2 1" 156.162 
HOH non-polymer         . WATER                              ? "H2 O"           18.015  
ILE "L-peptide linking" y ISOLEUCINE                         ? "C6 H13 N O2"    131.173 
LEU "L-peptide linking" y LEUCINE                            ? "C6 H13 N O2"    131.173 
LYS "L-peptide linking" y LYSINE                             ? "C6 H15 N2 O2 1" 147.195 
MET "L-peptide linking" y METHIONINE                         ? "C5 H11 N O2 S"  149.211 
PHE "L-peptide linking" y PHENYLALANINE                      ? "C9 H11 N O2"    165.189 
PRO "L-peptide linking" y PROLINE                            ? "C5 H9 N O2"     115.130 
SER "L-peptide linking" y SERINE                             ? "C3 H7 N O3"     105.093 
THR "L-peptide linking" y THREONINE                          ? "C4 H9 N O3"     119.119 
TYR "L-peptide linking" y TYROSINE                           ? "C9 H11 N O3"    181.189 
VAL "L-peptide linking" y VALINE                             ? "C5 H11 N O2"    117.146 
# 
loop_
_struct_asym.id 
_struct_asym.pdbx_blank_PDB_chainid_flag 
_struct_asym.pdbx_modified 
_struct_asym.entity_id 
_struct_asym.details 
A N N 1 ? 
B N N 1 ? 
C N N 2 ? 
D N N 2 ? 
E N N 3 ? 
F N N 3 ? 
# 
_struct_conf_type.id          HELX_P 
_struct_conf_type.criteria    ? 
_struct_conf_type.reference   ? 
# 
loop_
_struct_conf.conf_type_id 
_struct_conf.id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_id 
_struct_conf.beg_label_comp_id 
_struct_conf.beg_label_asym_id 
_struct_conf.beg_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_conf.end_label_comp_id 
_struct_conf.end_label_asym_id 
_struct_conf.end_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_conf.beg_auth_comp_id 
_struct_conf.beg_auth_asym_id 
_struct_conf.beg_auth_seq_id 
_struct_conf.end_auth_comp_id 
_struct_conf.end_auth_asym_id 
_struct_conf.end_auth_seq_id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_class 
_struct_conf.details 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_length 
HELX_P HELX_P1  AA1 VAL A 4   ? LYS A 29  ? VAL A 26  LYS A 51  1 ? 26 
HELX_P HELX_P2  AA2 PRO A 30  ? GLY A 32  ? PRO A 52  GLY A 54  5 ? 3  
HELX_P HELX_P3  AA3 THR A 34  ? PHE A 46  ? THR A 56  PHE A 68  1 ? 13 
HELX_P HELX_P4  AA4 SER A 47  ? SER A 49  ? SER A 69  SER A 71  5 ? 3  
HELX_P HELX_P5  AA5 MET A 54  ? MET A 62  ? MET A 76  MET A 84  1 ? 9  
HELX_P HELX_P6  AA6 HIS A 64  ? SER A 78  ? HIS A 86  SER A 100 1 ? 15 
HELX_P HELX_P7  AA7 THR A 98  ? MET A 115 ? THR A 120 MET A 137 1 ? 18 
HELX_P HELX_P8  AA8 ASP A 116 ? LEU A 119 ? ASP A 138 LEU A 141 5 ? 4  
HELX_P HELX_P9  AA9 ASP A 123 ? ALA A 141 ? ASP A 145 ALA A 163 1 ? 19 
HELX_P HELX_P10 AB1 VAL B 4   ? LYS B 29  ? VAL B 26  LYS B 51  1 ? 26 
HELX_P HELX_P11 AB2 PRO B 30  ? GLY B 32  ? PRO B 52  GLY B 54  5 ? 3  
HELX_P HELX_P12 AB3 THR B 34  ? THR B 45  ? THR B 56  THR B 67  1 ? 12 
HELX_P HELX_P13 AB4 PHE B 46  ? SER B 49  ? PHE B 68  SER B 71  5 ? 4  
HELX_P HELX_P14 AB5 MET B 54  ? MET B 62  ? MET B 76  MET B 84  1 ? 9  
HELX_P HELX_P15 AB6 HIS B 64  ? SER B 78  ? HIS B 86  SER B 100 1 ? 15 
HELX_P HELX_P16 AB7 THR B 98  ? MET B 115 ? THR B 120 MET B 137 1 ? 18 
HELX_P HELX_P17 AB8 ASP B 116 ? LEU B 119 ? ASP B 138 LEU B 141 5 ? 4  
HELX_P HELX_P18 AB9 ASP B 123 ? ALA B 141 ? ASP B 145 ALA B 163 1 ? 19 
# 
loop_
_struct_sheet.id 
_struct_sheet.type 
_struct_sheet.number_strands 
_struct_sheet.details 
AA1 ? 3 ? 
AA2 ? 3 ? 
# 
loop_
_struct_sheet_order.sheet_id 
_struct_sheet_order.range_id_1 
_struct_sheet_order.range_id_2 
_struct_sheet_order.offset 
_struct_sheet_order.sense 
AA1 1 2 ? anti-parallel 
AA1 2 3 ? anti-parallel 
AA2 1 2 ? anti-parallel 
AA2 2 3 ? anti-parallel 
# 
loop_
_struct_sheet_range.sheet_id 
_struct_sheet_range.id 
_struct_sheet_range.beg_label_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_label_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.end_label_comp_id 
_struct_sheet_range.end_label_asym_id 
_struct_sheet_range.end_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.beg_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_seq_id 
_struct_sheet_range.end_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.end_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.end_auth_seq_id 
AA1 1 GLU A 51 ? PRO A 53 ? GLU A 73  PRO A 75  
AA1 2 THR A 93 ? ILE A 97 ? THR A 115 ILE A 119 
AA1 3 VAL A 81 ? PRO A 85 ? VAL A 103 PRO A 107 
AA2 1 GLU B 51 ? PRO B 53 ? GLU B 73  PRO B 75  
AA2 2 LEU B 94 ? ILE B 97 ? LEU B 116 ILE B 119 
AA2 3 VAL B 81 ? ARG B 84 ? VAL B 103 ARG B 106 
# 
_atom_sites.entry_id                    XXXX 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][1]   0.015773 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][2]   0.015232 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][3]   0.014343 
_atom_sites.fract_transf_vector[1]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[2]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[3]      0.00000 
# 
loop_
_atom_type.symbol 
C  
CL 
N  
O  
S  
# 
_entry.id   XXXX 
# 
loop_
_pdbx_chain_remapping.entity_id 
_pdbx_chain_remapping.label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.applied_operations 
1 A A A A 1 
1 B B B B 1 
2 C A C A 1 
2 D B D B 1 
3 E A E A 1 
3 F B F B 1 
# 
loop_
_pdbx_entity_nonpoly.entity_id 
_pdbx_entity_nonpoly.name 
_pdbx_entity_nonpoly.comp_id 
2 "CHLORIDE ION" CL  
3 water          HOH 
# 
loop_
_pdbx_entity_remapping.entity_id 
_pdbx_entity_remapping.orig_entity_id 
1 1 
2 2 
3 3 
# 
loop_
_pdbx_struct_sheet_hbond.sheet_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_1 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_2 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_seq_id 
AA1 1 2 N LEU A 52 ? N LEU A 74  O ALA A 95 ? O ALA A 117 
AA1 2 3 N THR A 96 ? N THR A 118 O ALA A 82 ? O ALA A 104 
AA2 1 2 N LEU B 52 ? N LEU B 74  O ALA B 95 ? O ALA B 117 
AA2 2 3 N THR B 96 ? N THR B 118 O ALA B 82 ? O ALA B 104 
# 
loop_
_atom_site.group_PDB 
_atom_site.id 
_atom_site.type_symbol 
_atom_site.label_atom_id 
_atom_site.label_alt_id 
_atom_site.label_comp_id 
_atom_site.label_asym_id 
_atom_site.label_entity_id 
_atom_site.label_seq_id 
_atom_site.pdbx_PDB_ins_code 
_atom_site.Cartn_x 
_atom_site.Cartn_y 
_atom_site.Cartn_z 
_atom_site.occupancy 
_atom_site.B_iso_or_equiv 
_atom_site.Cartn_x_esd 
_atom_site.Cartn_y_esd 
_atom_site.Cartn_z_esd 
_atom_site.occupancy_esd 
_atom_site.B_iso_or_equiv_esd 
_atom_site.pdbx_formal_charge 
_atom_site.auth_seq_id 
_atom_site.auth_comp_id 
_atom_site.auth_asym_id 
_atom_site.auth_atom_id 
_atom_site.pdbx_PDB_model_num 
ATOM   1    N  N   . GLY A 1 3   ? 15.561 -4.541  -59.880 1.00 38.76 ? ? ? ? ? ? 25   GLY A N   1 
ATOM   2    C  CA  . GLY A 1 3   ? 17.002 -4.695  -60.284 1.00 29.41 ? ? ? ? ? ? 25   GLY A CA  1 
ATOM   3    C  C   . GLY A 1 3   ? 17.712 -5.864  -59.589 1.00 26.57 ? ? ? ? ? ? 25   GLY A C   1 
ATOM   4    O  O   . GLY A 1 3   ? 17.190 -6.972  -59.533 1.00 29.67 ? ? ? ? ? ? 25   GLY A O   1 
ATOM   5    N  N   . VAL A 1 4   ? 18.935 -5.642  -59.116 1.00 21.38 ? ? ? ? ? ? 26   VAL A N   1 
ATOM   6    C  CA  . VAL A 1 4   ? 19.646 -6.644  -58.307 1.00 19.40 ? ? ? ? ? ? 26   VAL A CA  1 
ATOM   7    C  C   . VAL A 1 4   ? 19.195 -6.432  -56.840 1.00 16.78 ? ? ? ? ? ? 26   VAL A C   1 
ATOM   8    O  O   . VAL A 1 4   ? 19.174 -5.304  -56.383 1.00 14.75 ? ? ? ? ? ? 26   VAL A O   1 
ATOM   9    C  CB  . VAL A 1 4   ? 21.148 -6.395  -58.438 1.00 22.78 ? ? ? ? ? ? 26   VAL A CB  1 
ATOM   10   C  CG1 . VAL A 1 4   ? 21.951 -7.270  -57.499 1.00 20.93 ? ? ? ? ? ? 26   VAL A CG1 1 
ATOM   11   C  CG2 . VAL A 1 4   ? 21.587 -6.596  -59.880 1.00 27.15 ? ? ? ? ? ? 26   VAL A CG2 1 
ATOM   12   N  N   . PRO A 1 5   ? 18.820 -7.503  -56.092 1.00 15.85 ? ? ? ? ? ? 27   PRO A N   1 
ATOM   13   C  CA  . PRO A 1 5   ? 18.237 -7.234  -54.736 1.00 13.94 ? ? ? ? ? ? 27   PRO A CA  1 
ATOM   14   C  C   . PRO A 1 5   ? 19.138 -6.417  -53.795 1.00 11.72 ? ? ? ? ? ? 27   PRO A C   1 
ATOM   15   O  O   . PRO A 1 5   ? 18.636 -5.503  -53.117 1.00 12.72 ? ? ? ? ? ? 27   PRO A O   1 
ATOM   16   C  CB  . PRO A 1 5   ? 17.971 -8.636  -54.191 1.00 16.54 ? ? ? ? ? ? 27   PRO A CB  1 
ATOM   17   C  CG  . PRO A 1 5   ? 17.685 -9.439  -55.447 1.00 17.96 ? ? ? ? ? ? 27   PRO A CG  1 
ATOM   18   C  CD  . PRO A 1 5   ? 18.686 -8.926  -56.442 1.00 17.70 ? ? ? ? ? ? 27   PRO A CD  1 
ATOM   19   N  N   . SER A 1 6   ? 20.428 -6.708  -53.780 1.00 11.59 ? ? ? ? ? ? 28   SER A N   1 
ATOM   20   C  CA  . SER A 1 6   ? 21.315 -5.951  -52.903 1.00 12.38 ? ? ? ? ? ? 28   SER A CA  1 
ATOM   21   C  C   . SER A 1 6   ? 21.395 -4.471  -53.266 1.00 11.91 ? ? ? ? ? ? 28   SER A C   1 
ATOM   22   O  O   . SER A 1 6   ? 21.495 -3.627  -52.384 1.00 11.94 ? ? ? ? ? ? 28   SER A O   1 
ATOM   23   C  CB  . SER A 1 6   ? 22.693 -6.585  -52.876 1.00 14.89 ? ? ? ? ? ? 28   SER A CB  1 
ATOM   24   O  OG  . SER A 1 6   ? 23.309 -6.480  -54.133 1.00 16.40 ? ? ? ? ? ? 28   SER A OG  1 
ATOM   25   N  N   . MET A 1 7   ? 21.381 -4.169  -54.565 1.00 12.16 ? ? ? ? ? ? 29   MET A N   1 
ATOM   26   C  CA  A MET A 1 7   ? 21.394 -2.784  -55.060 0.50 12.06 ? ? ? ? ? ? 29   MET A CA  1 
ATOM   27   C  CA  B MET A 1 7   ? 21.402 -2.791  -55.035 0.50 11.84 ? ? ? ? ? ? 29   MET A CA  1 
ATOM   28   C  C   . MET A 1 7   ? 20.130 -2.059  -54.622 1.00 11.99 ? ? ? ? ? ? 29   MET A C   1 
ATOM   29   O  O   . MET A 1 7   ? 20.188 -0.915  -54.141 1.00 12.66 ? ? ? ? ? ? 29   MET A O   1 
ATOM   30   C  CB  A MET A 1 7   ? 21.469 -2.734  -56.593 0.50 14.57 ? ? ? ? ? ? 29   MET A CB  1 
ATOM   31   C  CB  B MET A 1 7   ? 21.554 -2.778  -56.547 0.50 14.22 ? ? ? ? ? ? 29   MET A CB  1 
ATOM   32   C  CG  A MET A 1 7   ? 22.867 -2.823  -57.176 0.50 17.11 ? ? ? ? ? ? 29   MET A CG  1 
ATOM   33   C  CG  B MET A 1 7   ? 22.835 -3.451  -56.987 0.50 16.38 ? ? ? ? ? ? 29   MET A CG  1 
ATOM   34   S  SD  A MET A 1 7   ? 22.868 -2.556  -58.973 0.50 20.54 ? ? ? ? ? ? 29   MET A SD  1 
ATOM   35   S  SD  B MET A 1 7   ? 22.989 -3.609  -58.774 0.50 22.13 ? ? ? ? ? ? 29   MET A SD  1 
ATOM   36   C  CE  A MET A 1 7   ? 24.561 -2.931  -59.399 0.50 24.23 ? ? ? ? ? ? 29   MET A CE  1 
ATOM   37   C  CE  B MET A 1 7   ? 24.764 -3.521  -58.978 0.50 28.12 ? ? ? ? ? ? 29   MET A CE  1 
ATOM   38   N  N   . ALA A 1 8   ? 18.977 -2.701  -54.801 1.00 11.66 ? ? ? ? ? ? 30   ALA A N   1 
ATOM   39   C  CA  . ALA A 1 8   ? 17.726 -2.105  -54.399 1.00 11.93 ? ? ? ? ? ? 30   ALA A CA  1 
ATOM   40   C  C   . ALA A 1 8   ? 17.692 -1.860  -52.907 1.00 11.30 ? ? ? ? ? ? 30   ALA A C   1 
ATOM   41   O  O   . ALA A 1 8   ? 17.219 -0.810  -52.450 1.00 11.17 ? ? ? ? ? ? 30   ALA A O   1 
ATOM   42   C  CB  . ALA A 1 8   ? 16.584 -3.019  -54.805 1.00 15.06 ? ? ? ? ? ? 30   ALA A CB  1 
ATOM   43   N  N   . ALA A 1 9   ? 18.188 -2.814  -52.121 1.00 10.51 ? ? ? ? ? ? 31   ALA A N   1 
ATOM   44   C  CA  . ALA A 1 9   ? 18.147 -2.691  -50.661 1.00 10.22 ? ? ? ? ? ? 31   ALA A CA  1 
ATOM   45   C  C   . ALA A 1 9   ? 19.075 -1.597  -50.165 1.00 9.83  ? ? ? ? ? ? 31   ALA A C   1 
ATOM   46   O  O   . ALA A 1 9   ? 18.693 -0.787  -49.330 1.00 9.70  ? ? ? ? ? ? 31   ALA A O   1 
ATOM   47   C  CB  . ALA A 1 9   ? 18.449 -4.034  -50.024 1.00 10.92 ? ? ? ? ? ? 31   ALA A CB  1 
ATOM   48   N  N   . ILE A 1 10  ? 20.319 -1.573  -50.638 1.00 9.63  ? ? ? ? ? ? 32   ILE A N   1 
ATOM   49   C  CA  . ILE A 1 10  ? 21.233 -0.546  -50.156 1.00 9.75  ? ? ? ? ? ? 32   ILE A CA  1 
ATOM   50   C  C   . ILE A 1 10  ? 20.741 0.848   -50.539 1.00 9.69  ? ? ? ? ? ? 32   ILE A C   1 
ATOM   51   O  O   . ILE A 1 10  ? 20.814 1.766   -49.744 1.00 10.43 ? ? ? ? ? ? 32   ILE A O   1 
ATOM   52   C  CB  . ILE A 1 10  ? 22.713 -0.798  -50.555 1.00 10.12 ? ? ? ? ? ? 32   ILE A CB  1 
ATOM   53   C  CG1 . ILE A 1 10  ? 23.618 0.156   -49.760 1.00 11.21 ? ? ? ? ? ? 32   ILE A CG1 1 
ATOM   54   C  CG2 . ILE A 1 10  ? 22.946 -0.645  -52.059 1.00 11.66 ? ? ? ? ? ? 32   ILE A CG2 1 
ATOM   55   C  CD1 . ILE A 1 10  ? 25.096 -0.100  -49.891 1.00 12.46 ? ? ? ? ? ? 32   ILE A CD1 1 
ATOM   56   N  N   . THR A 1 11  ? 20.245 1.007   -51.761 1.00 10.59 ? ? ? ? ? ? 33   THR A N   1 
ATOM   57   C  CA  . THR A 1 11  ? 19.705 2.292   -52.183 1.00 11.19 ? ? ? ? ? ? 33   THR A CA  1 
ATOM   58   C  C   . THR A 1 11  ? 18.563 2.716   -51.269 1.00 10.14 ? ? ? ? ? ? 33   THR A C   1 
ATOM   59   O  O   . THR A 1 11  ? 18.435 3.883   -50.874 1.00 11.35 ? ? ? ? ? ? 33   THR A O   1 
ATOM   60   C  CB  . THR A 1 11  ? 19.260 2.267   -53.666 1.00 13.42 ? ? ? ? ? ? 33   THR A CB  1 
ATOM   61   O  OG1 . THR A 1 11  ? 20.399 1.966   -54.470 1.00 15.78 ? ? ? ? ? ? 33   THR A OG1 1 
ATOM   62   C  CG2 . THR A 1 11  ? 18.647 3.612   -54.074 1.00 16.77 ? ? ? ? ? ? 33   THR A CG2 1 
ATOM   63   N  N   . SER A 1 12  ? 17.685 1.774   -50.971 1.00 9.61  ? ? ? ? ? ? 34   SER A N   1 
ATOM   64   C  CA  . SER A 1 12  ? 16.573 2.071   -50.113 1.00 10.57 ? ? ? ? ? ? 34   SER A CA  1 
ATOM   65   C  C   . SER A 1 12  ? 16.998 2.546   -48.719 1.00 10.00 ? ? ? ? ? ? 34   SER A C   1 
ATOM   66   O  O   . SER A 1 12  ? 16.422 3.503   -48.198 1.00 9.86  ? ? ? ? ? ? 34   SER A O   1 
ATOM   67   C  CB  . SER A 1 12  ? 15.668 0.836   -49.939 1.00 13.41 ? ? ? ? ? ? 34   SER A CB  1 
ATOM   68   O  OG  . SER A 1 12  ? 15.130 0.390   -51.156 1.00 16.51 ? ? ? ? ? ? 34   SER A OG  1 
ATOM   69   N  N   . ILE A 1 13  ? 17.976 1.856   -48.130 1.00 9.35  ? ? ? ? ? ? 35   ILE A N   1 
ATOM   70   C  CA  . ILE A 1 13  ? 18.478 2.224   -46.810 1.00 9.85  ? ? ? ? ? ? 35   ILE A CA  1 
ATOM   71   C  C   . ILE A 1 13  ? 19.152 3.600   -46.852 1.00 10.22 ? ? ? ? ? ? 35   ILE A C   1 
ATOM   72   O  O   . ILE A 1 13  ? 18.933 4.424   -45.957 1.00 10.52 ? ? ? ? ? ? 35   ILE A O   1 
ATOM   73   C  CB  . ILE A 1 13  ? 19.436 1.120   -46.291 1.00 9.28  ? ? ? ? ? ? 35   ILE A CB  1 
ATOM   74   C  CG1 . ILE A 1 13  ? 18.647 -0.139  -45.914 1.00 10.23 ? ? ? ? ? ? 35   ILE A CG1 1 
ATOM   75   C  CG2 . ILE A 1 13  ? 20.226 1.650   -45.106 1.00 11.96 ? ? ? ? ? ? 35   ILE A CG2 1 
ATOM   76   C  CD1 . ILE A 1 13  ? 19.480 -1.391  -45.807 1.00 11.55 ? ? ? ? ? ? 35   ILE A CD1 1 
ATOM   77   N  N   . MET A 1 14  ? 19.981 3.842   -47.866 1.00 9.78  ? ? ? ? ? ? 36   MET A N   1 
ATOM   78   C  CA  A MET A 1 14  ? 20.697 5.120   -48.021 0.50 10.58 ? ? ? ? ? ? 36   MET A CA  1 
ATOM   79   C  CA  B MET A 1 14  ? 20.664 5.117   -47.934 0.50 10.65 ? ? ? ? ? ? 36   MET A CA  1 
ATOM   80   C  C   . MET A 1 14  ? 19.689 6.260   -48.143 1.00 10.73 ? ? ? ? ? ? 36   MET A C   1 
ATOM   81   O  O   . MET A 1 14  ? 19.822 7.300   -47.504 1.00 10.99 ? ? ? ? ? ? 36   MET A O   1 
ATOM   82   C  CB  A MET A 1 14  ? 21.624 5.099   -49.273 0.50 10.69 ? ? ? ? ? ? 36   MET A CB  1 
ATOM   83   C  CB  B MET A 1 14  ? 21.744 5.042   -48.996 0.50 12.76 ? ? ? ? ? ? 36   MET A CB  1 
ATOM   84   C  CG  A MET A 1 14  ? 22.831 4.166   -49.201 0.50 10.13 ? ? ? ? ? ? 36   MET A CG  1 
ATOM   85   C  CG  B MET A 1 14  ? 22.736 3.991   -48.568 0.50 16.41 ? ? ? ? ? ? 36   MET A CG  1 
ATOM   86   S  SD  A MET A 1 14  ? 24.047 4.642   -47.954 0.50 13.66 ? ? ? ? ? ? 36   MET A SD  1 
ATOM   87   S  SD  B MET A 1 14  ? 24.211 4.052   -49.517 0.50 21.64 ? ? ? ? ? ? 36   MET A SD  1 
ATOM   88   C  CE  A MET A 1 14  ? 25.002 3.130   -47.787 0.50 17.35 ? ? ? ? ? ? 36   MET A CE  1 
ATOM   89   C  CE  B MET A 1 14  ? 25.358 3.220   -48.419 0.50 20.22 ? ? ? ? ? ? 36   MET A CE  1 
ATOM   90   N  N   . ARG A 1 15  ? 18.685 6.057   -48.991 1.00 9.33  ? ? ? ? ? ? 37   ARG A N   1 
ATOM   91   C  CA  . ARG A 1 15  ? 17.665 7.089   -49.198 1.00 9.52  ? ? ? ? ? ? 37   ARG A CA  1 
ATOM   92   C  C   . ARG A 1 15  ? 16.847 7.307   -47.946 1.00 10.02 ? ? ? ? ? ? 37   ARG A C   1 
ATOM   93   O  O   . ARG A 1 15  ? 16.592 8.443   -47.595 1.00 10.14 ? ? ? ? ? ? 37   ARG A O   1 
ATOM   94   C  CB  . ARG A 1 15  ? 16.769 6.782   -50.411 1.00 10.69 ? ? ? ? ? ? 37   ARG A CB  1 
ATOM   95   C  CG  . ARG A 1 15  ? 17.443 7.028   -51.756 1.00 11.78 ? ? ? ? ? ? 37   ARG A CG  1 
ATOM   96   C  CD  . ARG A 1 15  ? 17.749 8.493   -51.983 1.00 13.08 ? ? ? ? ? ? 37   ARG A CD  1 
ATOM   97   N  NE  . ARG A 1 15  ? 16.525 9.271   -51.962 1.00 13.58 ? ? ? ? ? ? 37   ARG A NE  1 
ATOM   98   C  CZ  . ARG A 1 15  ? 16.344 10.433  -51.344 1.00 13.27 ? ? ? ? ? ? 37   ARG A CZ  1 
ATOM   99   N  NH1 . ARG A 1 15  ? 17.324 11.002  -50.656 1.00 14.66 ? ? ? ? ? ? 37   ARG A NH1 1 
ATOM   100  N  NH2 . ARG A 1 15  ? 15.163 11.028  -51.398 1.00 13.99 ? ? ? ? ? ? 37   ARG A NH2 1 
ATOM   101  N  N   . ALA A 1 16  ? 16.410 6.233   -47.288 1.00 9.70  ? ? ? ? ? ? 38   ALA A N   1 
ATOM   102  C  CA  . ALA A 1 16  ? 15.619 6.396   -46.084 1.00 9.63  ? ? ? ? ? ? 38   ALA A CA  1 
ATOM   103  C  C   . ALA A 1 16  ? 16.401 7.178   -45.040 1.00 9.90  ? ? ? ? ? ? 38   ALA A C   1 
ATOM   104  O  O   . ALA A 1 16  ? 15.849 8.052   -44.359 1.00 10.16 ? ? ? ? ? ? 38   ALA A O   1 
ATOM   105  C  CB  . ALA A 1 16  ? 15.189 5.040   -45.536 1.00 10.56 ? ? ? ? ? ? 38   ALA A CB  1 
ATOM   106  N  N   . GLN A 1 17  ? 17.681 6.880   -44.895 1.00 9.89  ? ? ? ? ? ? 39   GLN A N   1 
ATOM   107  C  CA  . GLN A 1 17  ? 18.492 7.572   -43.912 1.00 9.70  ? ? ? ? ? ? 39   GLN A CA  1 
ATOM   108  C  C   . GLN A 1 17  ? 18.578 9.065   -44.247 1.00 10.39 ? ? ? ? ? ? 39   GLN A C   1 
ATOM   109  O  O   . GLN A 1 17  ? 18.499 9.902   -43.350 1.00 10.69 ? ? ? ? ? ? 39   GLN A O   1 
ATOM   110  C  CB  . GLN A 1 17  ? 19.875 6.930   -43.827 1.00 10.51 ? ? ? ? ? ? 39   GLN A CB  1 
ATOM   111  C  CG  . GLN A 1 17  ? 20.741 7.534   -42.735 1.00 12.17 ? ? ? ? ? ? 39   GLN A CG  1 
ATOM   112  C  CD  . GLN A 1 17  ? 21.637 8.671   -43.167 1.00 15.70 ? ? ? ? ? ? 39   GLN A CD  1 
ATOM   113  O  OE1 . GLN A 1 17  ? 21.729 9.009   -44.320 1.00 16.76 ? ? ? ? ? ? 39   GLN A OE1 1 
ATOM   114  N  NE2 . GLN A 1 17  ? 22.315 9.268   -42.195 1.00 19.89 ? ? ? ? ? ? 39   GLN A NE2 1 
ATOM   115  N  N   . GLN A 1 18  ? 18.758 9.397   -45.527 1.00 10.29 ? ? ? ? ? ? 40   GLN A N   1 
ATOM   116  C  CA  A GLN A 1 18  ? 18.854 10.783  -45.968 0.50 10.91 ? ? ? ? ? ? 40   GLN A CA  1 
ATOM   117  C  CA  B GLN A 1 18  ? 18.887 10.801  -45.899 0.50 10.41 ? ? ? ? ? ? 40   GLN A CA  1 
ATOM   118  C  C   . GLN A 1 18  ? 17.572 11.541  -45.705 1.00 10.47 ? ? ? ? ? ? 40   GLN A C   1 
ATOM   119  O  O   . GLN A 1 18  ? 17.584 12.663  -45.238 1.00 11.73 ? ? ? ? ? ? 40   GLN A O   1 
ATOM   120  C  CB  A GLN A 1 18  ? 19.188 10.838  -47.457 0.50 11.79 ? ? ? ? ? ? 40   GLN A CB  1 
ATOM   121  C  CB  B GLN A 1 18  ? 19.423 10.980  -47.319 0.50 12.82 ? ? ? ? ? ? 40   GLN A CB  1 
ATOM   122  C  CG  A GLN A 1 18  ? 20.633 10.489  -47.745 0.50 16.24 ? ? ? ? ? ? 40   GLN A CG  1 
ATOM   123  C  CG  B GLN A 1 18  ? 20.886 10.603  -47.460 0.50 15.49 ? ? ? ? ? ? 40   GLN A CG  1 
ATOM   124  C  CD  A GLN A 1 18  ? 20.834 9.863   -49.106 0.50 19.05 ? ? ? ? ? ? 40   GLN A CD  1 
ATOM   125  C  CD  B GLN A 1 18  ? 21.811 11.640  -46.856 0.50 16.41 ? ? ? ? ? ? 40   GLN A CD  1 
ATOM   126  O  OE1 A GLN A 1 18  ? 20.048 10.094  -50.028 0.50 18.31 ? ? ? ? ? ? 40   GLN A OE1 1 
ATOM   127  O  OE1 B GLN A 1 18  ? 22.427 11.411  -45.814 0.50 20.05 ? ? ? ? ? ? 40   GLN A OE1 1 
ATOM   128  N  NE2 A GLN A 1 18  ? 21.883 9.039   -49.234 0.50 21.30 ? ? ? ? ? ? 40   GLN A NE2 1 
ATOM   129  N  NE2 B GLN A 1 18  ? 21.883 12.800  -47.488 0.50 20.74 ? ? ? ? ? ? 40   GLN A NE2 1 
ATOM   130  N  N   . ILE A 1 19  ? 16.456 10.911  -46.030 1.00 10.05 ? ? ? ? ? ? 41   ILE A N   1 
ATOM   131  C  CA  . ILE A 1 19  ? 15.159 11.530  -45.870 1.00 10.18 ? ? ? ? ? ? 41   ILE A CA  1 
ATOM   132  C  C   . ILE A 1 19  ? 14.906 11.798  -44.380 1.00 10.74 ? ? ? ? ? ? 41   ILE A C   1 
ATOM   133  O  O   . ILE A 1 19  ? 14.555 12.911  -43.976 1.00 11.62 ? ? ? ? ? ? 41   ILE A O   1 
ATOM   134  C  CB  . ILE A 1 19  ? 14.081 10.600  -46.441 1.00 10.50 ? ? ? ? ? ? 41   ILE A CB  1 
ATOM   135  C  CG1 . ILE A 1 19  ? 14.190 10.508  -47.976 1.00 10.94 ? ? ? ? ? ? 41   ILE A CG1 1 
ATOM   136  C  CG2 . ILE A 1 19  ? 12.698 11.072  -46.029 1.00 12.44 ? ? ? ? ? ? 41   ILE A CG2 1 
ATOM   137  C  CD1 . ILE A 1 19  ? 13.455 9.308   -48.556 1.00 12.07 ? ? ? ? ? ? 41   ILE A CD1 1 
ATOM   138  N  N   . LEU A 1 20  ? 15.093 10.786  -43.543 1.00 10.48 ? ? ? ? ? ? 42   LEU A N   1 
ATOM   139  C  CA  . LEU A 1 20  ? 14.827 10.950  -42.125 1.00 10.53 ? ? ? ? ? ? 42   LEU A CA  1 
ATOM   140  C  C   . LEU A 1 20  ? 15.807 11.921  -41.474 1.00 10.63 ? ? ? ? ? ? 42   LEU A C   1 
ATOM   141  O  O   . LEU A 1 20  ? 15.401 12.737  -40.639 1.00 11.34 ? ? ? ? ? ? 42   LEU A O   1 
ATOM   142  C  CB  . LEU A 1 20  ? 14.851 9.590   -41.412 1.00 10.58 ? ? ? ? ? ? 42   LEU A CB  1 
ATOM   143  C  CG  . LEU A 1 20  ? 13.750 8.628   -41.839 1.00 11.14 ? ? ? ? ? ? 42   LEU A CG  1 
ATOM   144  C  CD1 . LEU A 1 20  ? 13.928 7.299   -41.110 1.00 14.38 ? ? ? ? ? ? 42   LEU A CD1 1 
ATOM   145  C  CD2 . LEU A 1 20  ? 12.377 9.202   -41.605 1.00 12.03 ? ? ? ? ? ? 42   LEU A CD2 1 
ATOM   146  N  N   . LEU A 1 21  ? 17.086 11.854  -41.830 1.00 10.76 ? ? ? ? ? ? 43   LEU A N   1 
ATOM   147  C  CA  . LEU A 1 21  ? 18.049 12.779  -41.258 1.00 11.33 ? ? ? ? ? ? 43   LEU A CA  1 
ATOM   148  C  C   . LEU A 1 21  ? 17.647 14.220  -41.561 1.00 12.50 ? ? ? ? ? ? 43   LEU A C   1 
ATOM   149  O  O   . LEU A 1 21  ? 17.750 15.085  -40.695 1.00 12.80 ? ? ? ? ? ? 43   LEU A O   1 
ATOM   150  C  CB  . LEU A 1 21  ? 19.457 12.486  -41.761 1.00 12.98 ? ? ? ? ? ? 43   LEU A CB  1 
ATOM   151  C  CG  . LEU A 1 21  ? 20.562 13.357  -41.175 1.00 15.23 ? ? ? ? ? ? 43   LEU A CG  1 
ATOM   152  C  CD1 . LEU A 1 21  ? 20.635 13.199  -39.655 1.00 20.04 ? ? ? ? ? ? 43   LEU A CD1 1 
ATOM   153  C  CD2 . LEU A 1 21  ? 21.884 13.029  -41.840 1.00 18.48 ? ? ? ? ? ? 43   LEU A CD2 1 
ATOM   154  N  N   . GLY A 1 22  ? 17.228 14.520  -42.788 1.00 13.18 ? ? ? ? ? ? 44   GLY A N   1 
ATOM   155  C  CA  . GLY A 1 22  ? 16.798 15.867  -43.112 1.00 14.90 ? ? ? ? ? ? 44   GLY A CA  1 
ATOM   156  C  C   . GLY A 1 22  ? 15.672 16.324  -42.200 1.00 14.28 ? ? ? ? ? ? 44   GLY A C   1 
ATOM   157  O  O   . GLY A 1 22  ? 15.673 17.449  -41.715 1.00 17.08 ? ? ? ? ? ? 44   GLY A O   1 
ATOM   158  N  N   . GLU A 1 23  ? 14.685 15.462  -41.986 1.00 12.82 ? ? ? ? ? ? 45   GLU A N   1 
ATOM   159  C  CA  A GLU A 1 23  ? 13.537 15.789  -41.143 0.50 13.50 ? ? ? ? ? ? 45   GLU A CA  1 
ATOM   160  C  CA  B GLU A 1 23  ? 13.550 15.812  -41.151 0.50 13.67 ? ? ? ? ? ? 45   GLU A CA  1 
ATOM   161  C  C   . GLU A 1 23  ? 13.934 16.026  -39.684 1.00 13.30 ? ? ? ? ? ? 45   GLU A C   1 
ATOM   162  O  O   . GLU A 1 23  ? 13.514 17.008  -39.076 1.00 15.14 ? ? ? ? ? ? 45   GLU A O   1 
ATOM   163  C  CB  A GLU A 1 23  ? 12.448 14.707  -41.240 0.50 14.81 ? ? ? ? ? ? 45   GLU A CB  1 
ATOM   164  C  CB  B GLU A 1 23  ? 12.437 14.773  -41.292 0.50 14.49 ? ? ? ? ? ? 45   GLU A CB  1 
ATOM   165  C  CG  A GLU A 1 23  ? 11.698 14.683  -42.576 0.50 17.89 ? ? ? ? ? ? 45   GLU A CG  1 
ATOM   166  C  CG  B GLU A 1 23  ? 11.855 14.697  -42.702 0.50 16.39 ? ? ? ? ? ? 45   GLU A CG  1 
ATOM   167  C  CD  A GLU A 1 23  ? 10.520 15.651  -42.666 0.50 22.81 ? ? ? ? ? ? 45   GLU A CD  1 
ATOM   168  C  CD  B GLU A 1 23  ? 11.212 15.988  -43.195 0.50 19.30 ? ? ? ? ? ? 45   GLU A CD  1 
ATOM   169  O  OE1 A GLU A 1 23  ? 9.823  15.896  -41.653 0.50 23.55 ? ? ? ? ? ? 45   GLU A OE1 1 
ATOM   170  O  OE1 B GLU A 1 23  ? 11.027 16.942  -42.415 0.50 22.98 ? ? ? ? ? ? 45   GLU A OE1 1 
ATOM   171  O  OE2 A GLU A 1 23  ? 10.280 16.167  -43.778 0.50 28.97 ? ? ? ? ? ? 45   GLU A OE2 1 
ATOM   172  O  OE2 B GLU A 1 23  ? 10.843 16.041  -44.382 0.50 23.51 ? ? ? ? ? ? 45   GLU A OE2 1 
ATOM   173  N  N   . VAL A 1 24  ? 14.711 15.118  -39.107 1.00 11.77 ? ? ? ? ? ? 46   VAL A N   1 
ATOM   174  C  CA  . VAL A 1 24  ? 15.064 15.254  -37.689 1.00 11.34 ? ? ? ? ? ? 46   VAL A CA  1 
ATOM   175  C  C   . VAL A 1 24  ? 16.105 16.343  -37.461 1.00 11.76 ? ? ? ? ? ? 46   VAL A C   1 
ATOM   176  O  O   . VAL A 1 24  ? 16.039 17.021  -36.425 1.00 13.03 ? ? ? ? ? ? 46   VAL A O   1 
ATOM   177  C  CB  . VAL A 1 24  ? 15.471 13.913  -37.017 1.00 11.03 ? ? ? ? ? ? 46   VAL A CB  1 
ATOM   178  C  CG1 . VAL A 1 24  ? 14.301 12.957  -37.068 1.00 12.93 ? ? ? ? ? ? 46   VAL A CG1 1 
ATOM   179  C  CG2 . VAL A 1 24  ? 16.731 13.283  -37.628 1.00 12.66 ? ? ? ? ? ? 46   VAL A CG2 1 
ATOM   180  N  N   . ASP A 1 25  ? 17.025 16.580  -38.405 1.00 12.61 ? ? ? ? ? ? 47   ASP A N   1 
ATOM   181  C  CA  . ASP A 1 25  ? 17.912 17.735  -38.297 1.00 13.73 ? ? ? ? ? ? 47   ASP A CA  1 
ATOM   182  C  C   . ASP A 1 25  ? 17.078 19.030  -38.227 1.00 13.81 ? ? ? ? ? ? 47   ASP A C   1 
ATOM   183  O  O   . ASP A 1 25  ? 17.406 19.948  -37.463 1.00 14.46 ? ? ? ? ? ? 47   ASP A O   1 
ATOM   184  C  CB  . ASP A 1 25  ? 18.888 17.833  -39.485 1.00 15.01 ? ? ? ? ? ? 47   ASP A CB  1 
ATOM   185  C  CG  . ASP A 1 25  ? 20.214 17.047  -39.294 1.00 17.04 ? ? ? ? ? ? 47   ASP A CG  1 
ATOM   186  O  OD1 . ASP A 1 25  ? 20.545 16.597  -38.170 1.00 18.81 ? ? ? ? ? ? 47   ASP A OD1 1 
ATOM   187  O  OD2 . ASP A 1 25  ? 20.979 16.914  -40.307 1.00 20.09 ? ? ? ? ? ? 47   ASP A OD2 1 
ATOM   188  N  N   . ALA A 1 26  ? 16.004 19.130  -39.009 1.00 13.93 ? ? ? ? ? ? 48   ALA A N   1 
ATOM   189  C  CA  . ALA A 1 26  ? 15.218 20.361  -39.008 1.00 15.24 ? ? ? ? ? ? 48   ALA A CA  1 
ATOM   190  C  C   . ALA A 1 26  ? 14.508 20.564  -37.669 1.00 14.80 ? ? ? ? ? ? 48   ALA A C   1 
ATOM   191  O  O   . ALA A 1 26  ? 14.348 21.692  -37.200 1.00 16.12 ? ? ? ? ? ? 48   ALA A O   1 
ATOM   192  C  CB  . ALA A 1 26  ? 14.224 20.363  -40.177 1.00 17.88 ? ? ? ? ? ? 48   ALA A CB  1 
ATOM   193  N  N   . VAL A 1 27  ? 14.094 19.477  -37.027 1.00 13.36 ? ? ? ? ? ? 49   VAL A N   1 
ATOM   194  C  CA  . VAL A 1 27  ? 13.405 19.587  -35.755 1.00 13.14 ? ? ? ? ? ? 49   VAL A CA  1 
ATOM   195  C  C   . VAL A 1 27  ? 14.363 20.076  -34.650 1.00 12.75 ? ? ? ? ? ? 49   VAL A C   1 
ATOM   196  O  O   . VAL A 1 27  ? 13.955 20.820  -33.763 1.00 14.08 ? ? ? ? ? ? 49   VAL A O   1 
ATOM   197  C  CB  . VAL A 1 27  ? 12.754 18.240  -35.364 1.00 13.06 ? ? ? ? ? ? 49   VAL A CB  1 
ATOM   198  C  CG1 . VAL A 1 27  ? 12.209 18.280  -33.954 1.00 14.83 ? ? ? ? ? ? 49   VAL A CG1 1 
ATOM   199  C  CG2 . VAL A 1 27  ? 11.650 17.840  -36.333 1.00 14.64 ? ? ? ? ? ? 49   VAL A CG2 1 
ATOM   200  N  N   . VAL A 1 28  ? 15.618 19.629  -34.665 1.00 11.86 ? ? ? ? ? ? 50   VAL A N   1 
ATOM   201  C  CA  . VAL A 1 28  ? 16.533 19.981  -33.577 1.00 12.37 ? ? ? ? ? ? 50   VAL A CA  1 
ATOM   202  C  C   . VAL A 1 28  ? 17.352 21.235  -33.851 1.00 13.54 ? ? ? ? ? ? 50   VAL A C   1 
ATOM   203  O  O   . VAL A 1 28  ? 17.973 21.780  -32.931 1.00 13.67 ? ? ? ? ? ? 50   VAL A O   1 
ATOM   204  C  CB  . VAL A 1 28  ? 17.454 18.802  -33.168 1.00 11.85 ? ? ? ? ? ? 50   VAL A CB  1 
ATOM   205  C  CG1 . VAL A 1 28  ? 16.620 17.602  -32.749 1.00 13.20 ? ? ? ? ? ? 50   VAL A CG1 1 
ATOM   206  C  CG2 . VAL A 1 28  ? 18.427 18.415  -34.255 1.00 13.35 ? ? ? ? ? ? 50   VAL A CG2 1 
ATOM   207  N  N   . LYS A 1 29  ? 17.316 21.738  -35.083 1.00 13.93 ? ? ? ? ? ? 51   LYS A N   1 
ATOM   208  C  CA  . LYS A 1 29  ? 18.026 22.969  -35.450 1.00 14.41 ? ? ? ? ? ? 51   LYS A CA  1 
ATOM   209  C  C   . LYS A 1 29  ? 17.696 24.192  -34.563 1.00 14.41 ? ? ? ? ? ? 51   LYS A C   1 
ATOM   210  O  O   . LYS A 1 29  ? 18.620 24.904  -34.193 1.00 17.08 ? ? ? ? ? ? 51   LYS A O   1 
ATOM   211  C  CB  . LYS A 1 29  ? 17.813 23.291  -36.938 1.00 15.78 ? ? ? ? ? ? 51   LYS A CB  1 
ATOM   212  C  CG  . LYS A 1 29  ? 18.640 24.456  -37.476 1.00 20.02 ? ? ? ? ? ? 51   LYS A CG  1 
ATOM   213  C  CD  . LYS A 1 29  ? 18.283 24.771  -38.926 1.00 23.78 ? ? ? ? ? ? 51   LYS A CD  1 
ATOM   214  C  CE  . LYS A 1 29  ? 18.965 26.030  -39.445 1.00 28.43 ? ? ? ? ? ? 51   LYS A CE  1 
ATOM   215  N  NZ  . LYS A 1 29  ? 20.358 25.725  -39.866 1.00 36.61 ? ? ? ? ? ? 51   LYS A NZ  1 
ATOM   216  N  N   . PRO A 1 30  ? 16.424 24.406  -34.182 1.00 15.56 ? ? ? ? ? ? 52   PRO A N   1 
ATOM   217  C  CA  . PRO A 1 30  ? 16.130 25.576  -33.334 1.00 17.49 ? ? ? ? ? ? 52   PRO A CA  1 
ATOM   218  C  C   . PRO A 1 30  ? 16.809 25.529  -31.961 1.00 16.84 ? ? ? ? ? ? 52   PRO A C   1 
ATOM   219  O  O   . PRO A 1 30  ? 16.948 26.569  -31.316 1.00 20.47 ? ? ? ? ? ? 52   PRO A O   1 
ATOM   220  C  CB  . PRO A 1 30  ? 14.610 25.534  -33.190 1.00 20.75 ? ? ? ? ? ? 52   PRO A CB  1 
ATOM   221  C  CG  . PRO A 1 30  ? 14.138 24.774  -34.371 1.00 19.52 ? ? ? ? ? ? 52   PRO A CG  1 
ATOM   222  C  CD  . PRO A 1 30  ? 15.194 23.760  -34.666 1.00 17.16 ? ? ? ? ? ? 52   PRO A CD  1 
ATOM   223  N  N   . TYR A 1 31  ? 17.225 24.343  -31.521 1.00 15.21 ? ? ? ? ? ? 53   TYR A N   1 
ATOM   224  C  CA  . TYR A 1 31  ? 17.980 24.190  -30.280 1.00 17.36 ? ? ? ? ? ? 53   TYR A CA  1 
ATOM   225  C  C   . TYR A 1 31  ? 19.494 24.343  -30.464 1.00 17.53 ? ? ? ? ? ? 53   TYR A C   1 
ATOM   226  O  O   . TYR A 1 31  ? 20.254 24.163  -29.506 1.00 19.30 ? ? ? ? ? ? 53   TYR A O   1 
ATOM   227  C  CB  . TYR A 1 31  ? 17.681 22.830  -29.659 1.00 17.58 ? ? ? ? ? ? 53   TYR A CB  1 
ATOM   228  C  CG  . TYR A 1 31  ? 16.226 22.665  -29.357 1.00 16.38 ? ? ? ? ? ? 53   TYR A CG  1 
ATOM   229  C  CD1 . TYR A 1 31  ? 15.670 23.262  -28.244 1.00 19.09 ? ? ? ? ? ? 53   TYR A CD1 1 
ATOM   230  C  CD2 . TYR A 1 31  ? 15.385 21.958  -30.214 1.00 16.71 ? ? ? ? ? ? 53   TYR A CD2 1 
ATOM   231  C  CE1 . TYR A 1 31  ? 14.317 23.138  -27.976 1.00 19.97 ? ? ? ? ? ? 53   TYR A CE1 1 
ATOM   232  C  CE2 . TYR A 1 31  ? 14.034 21.825  -29.957 1.00 16.89 ? ? ? ? ? ? 53   TYR A CE2 1 
ATOM   233  C  CZ  . TYR A 1 31  ? 13.503 22.427  -28.829 1.00 17.69 ? ? ? ? ? ? 53   TYR A CZ  1 
ATOM   234  O  OH  . TYR A 1 31  ? 12.168 22.314  -28.544 1.00 21.60 ? ? ? ? ? ? 53   TYR A OH  1 
ATOM   235  N  N   . GLY A 1 32  ? 19.933 24.661  -31.679 1.00 16.49 ? ? ? ? ? ? 54   GLY A N   1 
ATOM   236  C  CA  . GLY A 1 32  ? 21.354 24.775  -31.983 1.00 18.74 ? ? ? ? ? ? 54   GLY A CA  1 
ATOM   237  C  C   . GLY A 1 32  ? 22.033 23.428  -32.198 1.00 17.51 ? ? ? ? ? ? 54   GLY A C   1 
ATOM   238  O  O   . GLY A 1 32  ? 23.262 23.340  -32.228 1.00 21.60 ? ? ? ? ? ? 54   GLY A O   1 
ATOM   239  N  N   . LEU A 1 33  ? 21.231 22.380  -32.377 1.00 15.15 ? ? ? ? ? ? 55   LEU A N   1 
ATOM   240  C  CA  . LEU A 1 33  ? 21.746 21.020  -32.498 1.00 13.49 ? ? ? ? ? ? 55   LEU A CA  1 
ATOM   241  C  C   . LEU A 1 33  ? 21.683 20.529  -33.925 1.00 13.86 ? ? ? ? ? ? 55   LEU A C   1 
ATOM   242  O  O   . LEU A 1 33  ? 20.894 21.028  -34.712 1.00 14.47 ? ? ? ? ? ? 55   LEU A O   1 
ATOM   243  C  CB  . LEU A 1 33  ? 20.899 20.049  -31.653 1.00 13.41 ? ? ? ? ? ? 55   LEU A CB  1 
ATOM   244  C  CG  . LEU A 1 33  ? 20.881 20.317  -30.147 1.00 14.75 ? ? ? ? ? ? 55   LEU A CG  1 
ATOM   245  C  CD1 . LEU A 1 33  ? 19.825 19.461  -29.489 1.00 16.34 ? ? ? ? ? ? 55   LEU A CD1 1 
ATOM   246  C  CD2 . LEU A 1 33  ? 22.245 20.063  -29.537 1.00 17.32 ? ? ? ? ? ? 55   LEU A CD2 1 
ATOM   247  N  N   . THR A 1 34  ? 22.508 19.525  -34.212 1.00 14.51 ? ? ? ? ? ? 56   THR A N   1 
ATOM   248  C  CA  . THR A 1 34  ? 22.268 18.572  -35.280 1.00 13.49 ? ? ? ? ? ? 56   THR A CA  1 
ATOM   249  C  C   . THR A 1 34  ? 21.804 17.270  -34.646 1.00 12.83 ? ? ? ? ? ? 56   THR A C   1 
ATOM   250  O  O   . THR A 1 34  ? 21.901 17.100  -33.422 1.00 12.13 ? ? ? ? ? ? 56   THR A O   1 
ATOM   251  C  CB  . THR A 1 34  ? 23.562 18.287  -36.044 1.00 15.10 ? ? ? ? ? ? 56   THR A CB  1 
ATOM   252  O  OG1 . THR A 1 34  ? 24.512 17.705  -35.135 1.00 16.01 ? ? ? ? ? ? 56   THR A OG1 1 
ATOM   253  C  CG2 . THR A 1 34  ? 24.112 19.551  -36.699 1.00 17.20 ? ? ? ? ? ? 56   THR A CG2 1 
ATOM   254  N  N   . PHE A 1 35  ? 21.312 16.336  -35.441 1.00 13.66 ? ? ? ? ? ? 57   PHE A N   1 
ATOM   255  C  CA  . PHE A 1 35  ? 20.831 15.105  -34.863 1.00 13.22 ? ? ? ? ? ? 57   PHE A CA  1 
ATOM   256  C  C   . PHE A 1 35  ? 21.967 14.368  -34.160 1.00 13.09 ? ? ? ? ? ? 57   PHE A C   1 
ATOM   257  O  O   . PHE A 1 35  ? 21.760 13.769  -33.118 1.00 13.26 ? ? ? ? ? ? 57   PHE A O   1 
ATOM   258  C  CB  . PHE A 1 35  ? 20.137 14.231  -35.916 1.00 13.32 ? ? ? ? ? ? 57   PHE A CB  1 
ATOM   259  C  CG  . PHE A 1 35  ? 19.325 13.114  -35.326 1.00 13.48 ? ? ? ? ? ? 57   PHE A CG  1 
ATOM   260  C  CD1 . PHE A 1 35  ? 18.211 13.395  -34.563 1.00 14.07 ? ? ? ? ? ? 57   PHE A CD1 1 
ATOM   261  C  CD2 . PHE A 1 35  ? 19.643 11.805  -35.557 1.00 15.81 ? ? ? ? ? ? 57   PHE A CD2 1 
ATOM   262  C  CE1 . PHE A 1 35  ? 17.439 12.397  -34.024 1.00 15.96 ? ? ? ? ? ? 57   PHE A CE1 1 
ATOM   263  C  CE2 . PHE A 1 35  ? 18.883 10.785  -35.013 1.00 17.33 ? ? ? ? ? ? 57   PHE A CE2 1 
ATOM   264  C  CZ  . PHE A 1 35  ? 17.770 11.083  -34.254 1.00 16.47 ? ? ? ? ? ? 57   PHE A CZ  1 
ATOM   265  N  N   . ALA A 1 36  ? 23.169 14.422  -34.733 1.00 13.97 ? ? ? ? ? ? 58   ALA A N   1 
ATOM   266  C  CA  . ALA A 1 36  ? 24.335 13.783  -34.129 1.00 15.50 ? ? ? ? ? ? 58   ALA A CA  1 
ATOM   267  C  C   . ALA A 1 36  ? 24.600 14.349  -32.718 1.00 13.04 ? ? ? ? ? ? 58   ALA A C   1 
ATOM   268  O  O   . ALA A 1 36  ? 24.920 13.609  -31.776 1.00 14.56 ? ? ? ? ? ? 58   ALA A O   1 
ATOM   269  C  CB  . ALA A 1 36  ? 25.561 13.967  -35.021 1.00 17.82 ? ? ? ? ? ? 58   ALA A CB  1 
ATOM   270  N  N   . ARG A 1 37  ? 24.489 15.653  -32.561 1.00 12.42 ? ? ? ? ? ? 59   ARG A N   1 
ATOM   271  C  CA  . ARG A 1 37  ? 24.697 16.251  -31.248 1.00 12.62 ? ? ? ? ? ? 59   ARG A CA  1 
ATOM   272  C  C   . ARG A 1 37  ? 23.575 15.903  -30.275 1.00 11.66 ? ? ? ? ? ? 59   ARG A C   1 
ATOM   273  O  O   . ARG A 1 37  ? 23.821 15.667  -29.089 1.00 12.10 ? ? ? ? ? ? 59   ARG A O   1 
ATOM   274  C  CB  . ARG A 1 37  ? 24.904 17.761  -31.355 1.00 13.95 ? ? ? ? ? ? 59   ARG A CB  1 
ATOM   275  C  CG  . ARG A 1 37  ? 26.166 18.087  -32.151 1.00 16.00 ? ? ? ? ? ? 59   ARG A CG  1 
ATOM   276  C  CD  . ARG A 1 37  ? 26.749 19.440  -31.789 1.00 18.21 ? ? ? ? ? ? 59   ARG A CD  1 
ATOM   277  N  NE  . ARG A 1 37  ? 25.963 20.565  -32.307 1.00 18.43 ? ? ? ? ? ? 59   ARG A NE  1 
ATOM   278  C  CZ  . ARG A 1 37  ? 26.067 21.068  -33.537 1.00 18.75 ? ? ? ? ? ? 59   ARG A CZ  1 
ATOM   279  N  NH1 . ARG A 1 37  ? 26.856 20.494  -34.430 1.00 21.26 ? ? ? ? ? ? 59   ARG A NH1 1 
ATOM   280  N  NH2 . ARG A 1 37  ? 25.334 22.112  -33.888 1.00 21.17 ? ? ? ? ? ? 59   ARG A NH2 1 
ATOM   281  N  N   . TYR A 1 38  ? 22.350 15.833  -30.786 1.00 11.47 ? ? ? ? ? ? 60   TYR A N   1 
ATOM   282  C  CA  . TYR A 1 38  ? 21.213 15.376  -30.005 1.00 11.58 ? ? ? ? ? ? 60   TYR A CA  1 
ATOM   283  C  C   . TYR A 1 38  ? 21.464 13.967  -29.488 1.00 11.16 ? ? ? ? ? ? 60   TYR A C   1 
ATOM   284  O  O   . TYR A 1 38  ? 21.238 13.695  -28.311 1.00 11.32 ? ? ? ? ? ? 60   TYR A O   1 
ATOM   285  C  CB  . TYR A 1 38  ? 19.940 15.465  -30.865 1.00 11.14 ? ? ? ? ? ? 60   TYR A CB  1 
ATOM   286  C  CG  . TYR A 1 38  ? 18.778 14.719  -30.273 1.00 12.71 ? ? ? ? ? ? 60   TYR A CG  1 
ATOM   287  C  CD1 . TYR A 1 38  ? 18.018 15.299  -29.258 1.00 12.25 ? ? ? ? ? ? 60   TYR A CD1 1 
ATOM   288  C  CD2 . TYR A 1 38  ? 18.445 13.447  -30.699 1.00 11.73 ? ? ? ? ? ? 60   TYR A CD2 1 
ATOM   289  C  CE1 . TYR A 1 38  ? 16.977 14.604  -28.688 1.00 12.26 ? ? ? ? ? ? 60   TYR A CE1 1 
ATOM   290  C  CE2 . TYR A 1 38  ? 17.417 12.729  -30.134 1.00 13.26 ? ? ? ? ? ? 60   TYR A CE2 1 
ATOM   291  C  CZ  . TYR A 1 38  ? 16.673 13.314  -29.144 1.00 12.07 ? ? ? ? ? ? 60   TYR A CZ  1 
ATOM   292  O  OH  . TYR A 1 38  ? 15.650 12.612  -28.592 1.00 14.87 ? ? ? ? ? ? 60   TYR A OH  1 
ATOM   293  N  N   . GLU A 1 39  ? 21.924 13.076  -30.356 1.00 11.10 ? ? ? ? ? ? 61   GLU A N   1 
ATOM   294  C  CA  . GLU A 1 39  ? 22.139 11.696  -29.949 1.00 12.51 ? ? ? ? ? ? 61   GLU A CA  1 
ATOM   295  C  C   . GLU A 1 39  ? 23.173 11.599  -28.835 1.00 11.76 ? ? ? ? ? ? 61   GLU A C   1 
ATOM   296  O  O   . GLU A 1 39  ? 23.061 10.765  -27.936 1.00 12.08 ? ? ? ? ? ? 61   GLU A O   1 
ATOM   297  C  CB  . GLU A 1 39  ? 22.565 10.836  -31.128 1.00 15.16 ? ? ? ? ? ? 61   GLU A CB  1 
ATOM   298  C  CG  . GLU A 1 39  ? 21.503 10.667  -32.209 1.00 18.11 ? ? ? ? ? ? 61   GLU A CG  1 
ATOM   299  C  CD  . GLU A 1 39  ? 22.061 9.987   -33.465 1.00 25.69 ? ? ? ? ? ? 61   GLU A CD  1 
ATOM   300  O  OE1 . GLU A 1 39  ? 22.936 10.543  -34.192 1.00 30.68 ? ? ? ? ? ? 61   GLU A OE1 1 
ATOM   301  O  OE2 . GLU A 1 39  ? 21.606 8.882   -33.728 1.00 31.50 ? ? ? ? ? ? 61   GLU A OE2 1 
ATOM   302  N  N   . ALA A 1 40  ? 24.201 12.429  -28.892 1.00 11.86 ? ? ? ? ? ? 62   ALA A N   1 
ATOM   303  C  CA  . ALA A 1 40  ? 25.221 12.424  -27.834 1.00 11.16 ? ? ? ? ? ? 62   ALA A CA  1 
ATOM   304  C  C   . ALA A 1 40  ? 24.626 12.855  -26.477 1.00 11.20 ? ? ? ? ? ? 62   ALA A C   1 
ATOM   305  O  O   . ALA A 1 40  ? 24.931 12.258  -25.422 1.00 11.97 ? ? ? ? ? ? 62   ALA A O   1 
ATOM   306  C  CB  . ALA A 1 40  ? 26.394 13.309  -28.220 1.00 12.70 ? ? ? ? ? ? 62   ALA A CB  1 
ATOM   307  N  N   . LEU A 1 41  ? 23.787 13.888  -26.488 1.00 10.95 ? ? ? ? ? ? 63   LEU A N   1 
ATOM   308  C  CA  . LEU A 1 41  ? 23.126 14.329  -25.263 1.00 10.84 ? ? ? ? ? ? 63   LEU A CA  1 
ATOM   309  C  C   . LEU A 1 41  ? 22.237 13.217  -24.715 1.00 10.81 ? ? ? ? ? ? 63   LEU A C   1 
ATOM   310  O  O   . LEU A 1 41  ? 22.226 12.962  -23.501 1.00 11.86 ? ? ? ? ? ? 63   LEU A O   1 
ATOM   311  C  CB  . LEU A 1 41  ? 22.276 15.567  -25.478 1.00 11.40 ? ? ? ? ? ? 63   LEU A CB  1 
ATOM   312  C  CG  . LEU A 1 41  ? 23.032 16.859  -25.781 1.00 12.19 ? ? ? ? ? ? 63   LEU A CG  1 
ATOM   313  C  CD1 . LEU A 1 41  ? 22.088 17.982  -26.151 1.00 13.33 ? ? ? ? ? ? 63   LEU A CD1 1 
ATOM   314  C  CD2 . LEU A 1 41  ? 23.880 17.263  -24.580 1.00 13.75 ? ? ? ? ? ? 63   LEU A CD2 1 
ATOM   315  N  N   . VAL A 1 42  ? 21.454 12.546  -25.561 1.00 11.14 ? ? ? ? ? ? 64   VAL A N   1 
ATOM   316  C  CA  . VAL A 1 42  ? 20.576 11.489  -25.080 1.00 11.14 ? ? ? ? ? ? 64   VAL A CA  1 
ATOM   317  C  C   . VAL A 1 42  ? 21.439 10.395  -24.423 1.00 11.66 ? ? ? ? ? ? 64   VAL A C   1 
ATOM   318  O  O   . VAL A 1 42  ? 21.089 9.890   -23.356 1.00 13.00 ? ? ? ? ? ? 64   VAL A O   1 
ATOM   319  C  CB  . VAL A 1 42  ? 19.720 10.881  -26.221 1.00 12.17 ? ? ? ? ? ? 64   VAL A CB  1 
ATOM   320  C  CG1 . VAL A 1 42  ? 18.983 9.657   -25.705 1.00 14.79 ? ? ? ? ? ? 64   VAL A CG1 1 
ATOM   321  C  CG2 . VAL A 1 42  ? 18.753 11.916  -26.748 1.00 13.33 ? ? ? ? ? ? 64   VAL A CG2 1 
ATOM   322  N  N   . LEU A 1 43  ? 22.556 10.007  -25.045 1.00 11.36 ? ? ? ? ? ? 65   LEU A N   1 
ATOM   323  C  CA  . LEU A 1 43  ? 23.419 8.993   -24.482 1.00 11.66 ? ? ? ? ? ? 65   LEU A CA  1 
ATOM   324  C  C   . LEU A 1 43  ? 23.823 9.376   -23.060 1.00 12.03 ? ? ? ? ? ? 65   LEU A C   1 
ATOM   325  O  O   . LEU A 1 43  ? 23.817 8.554   -22.139 1.00 13.10 ? ? ? ? ? ? 65   LEU A O   1 
ATOM   326  C  CB  . LEU A 1 43  ? 24.634 8.816   -25.379 1.00 14.20 ? ? ? ? ? ? 65   LEU A CB  1 
ATOM   327  C  CG  . LEU A 1 43  ? 25.716 7.835   -24.914 1.00 15.77 ? ? ? ? ? ? 65   LEU A CG  1 
ATOM   328  C  CD1 . LEU A 1 43  ? 25.216 6.416   -24.727 1.00 20.22 ? ? ? ? ? ? 65   LEU A CD1 1 
ATOM   329  C  CD2 . LEU A 1 43  ? 26.899 7.861   -25.883 1.00 18.47 ? ? ? ? ? ? 65   LEU A CD2 1 
ATOM   330  N  N   . LEU A 1 44  ? 24.244 10.629  -22.881 1.00 11.69 ? ? ? ? ? ? 66   LEU A N   1 
ATOM   331  C  CA  . LEU A 1 44  ? 24.659 11.075  -21.551 1.00 12.51 ? ? ? ? ? ? 66   LEU A CA  1 
ATOM   332  C  C   . LEU A 1 44  ? 23.520 10.978  -20.518 1.00 12.63 ? ? ? ? ? ? 66   LEU A C   1 
ATOM   333  O  O   . LEU A 1 44  ? 23.760 10.672  -19.362 1.00 13.90 ? ? ? ? ? ? 66   LEU A O   1 
ATOM   334  C  CB  . LEU A 1 44  ? 25.254 12.479  -21.623 1.00 13.42 ? ? ? ? ? ? 66   LEU A CB  1 
ATOM   335  C  CG  . LEU A 1 44  ? 26.574 12.585  -22.393 1.00 12.91 ? ? ? ? ? ? 66   LEU A CG  1 
ATOM   336  C  CD1 . LEU A 1 44  ? 26.968 14.047  -22.500 1.00 15.01 ? ? ? ? ? ? 66   LEU A CD1 1 
ATOM   337  C  CD2 . LEU A 1 44  ? 27.665 11.747  -21.724 1.00 15.62 ? ? ? ? ? ? 66   LEU A CD2 1 
ATOM   338  N  N   . THR A 1 45  ? 22.278 11.240  -20.927 1.00 12.42 ? ? ? ? ? ? 67   THR A N   1 
ATOM   339  C  CA  . THR A 1 45  ? 21.146 11.156  -20.010 1.00 12.82 ? ? ? ? ? ? 67   THR A CA  1 
ATOM   340  C  C   . THR A 1 45  ? 20.807 9.728   -19.591 1.00 13.19 ? ? ? ? ? ? 67   THR A C   1 
ATOM   341  O  O   . THR A 1 45  ? 20.003 9.568   -18.681 1.00 16.42 ? ? ? ? ? ? 67   THR A O   1 
ATOM   342  C  CB  . THR A 1 45  ? 19.875 11.861  -20.523 1.00 14.18 ? ? ? ? ? ? 67   THR A CB  1 
ATOM   343  O  OG1 . THR A 1 45  ? 19.347 11.161  -21.655 1.00 15.54 ? ? ? ? ? ? 67   THR A OG1 1 
ATOM   344  C  CG2 . THR A 1 45  ? 20.108 13.318  -20.857 1.00 15.43 ? ? ? ? ? ? 67   THR A CG2 1 
ATOM   345  N  N   . PHE A 1 46  ? 21.429 8.717   -20.212 1.00 11.77 ? ? ? ? ? ? 68   PHE A N   1 
ATOM   346  C  CA  . PHE A 1 46  ? 21.282 7.317   -19.794 1.00 13.35 ? ? ? ? ? ? 68   PHE A CA  1 
ATOM   347  C  C   . PHE A 1 46  ? 22.557 6.765   -19.144 1.00 15.32 ? ? ? ? ? ? 68   PHE A C   1 
ATOM   348  O  O   . PHE A 1 46  ? 22.649 5.569   -18.872 1.00 16.11 ? ? ? ? ? ? 68   PHE A O   1 
ATOM   349  C  CB  . PHE A 1 46  ? 20.827 6.446   -20.970 1.00 13.31 ? ? ? ? ? ? 68   PHE A CB  1 
ATOM   350  C  CG  . PHE A 1 46  ? 19.382 6.606   -21.304 1.00 12.83 ? ? ? ? ? ? 68   PHE A CG  1 
ATOM   351  C  CD1 . PHE A 1 46  ? 18.406 6.007   -20.536 1.00 16.61 ? ? ? ? ? ? 68   PHE A CD1 1 
ATOM   352  C  CD2 . PHE A 1 46  ? 18.991 7.397   -22.369 1.00 15.18 ? ? ? ? ? ? 68   PHE A CD2 1 
ATOM   353  C  CE1 . PHE A 1 46  ? 17.072 6.170   -20.847 1.00 18.45 ? ? ? ? ? ? 68   PHE A CE1 1 
ATOM   354  C  CE2 . PHE A 1 46  ? 17.649 7.596   -22.656 1.00 15.14 ? ? ? ? ? ? 68   PHE A CE2 1 
ATOM   355  C  CZ  . PHE A 1 46  ? 16.700 6.964   -21.917 1.00 15.78 ? ? ? ? ? ? 68   PHE A CZ  1 
ATOM   356  N  N   . SER A 1 47  ? 23.521 7.645   -18.881 1.00 15.11 ? ? ? ? ? ? 69   SER A N   1 
ATOM   357  C  CA  . SER A 1 47  ? 24.798 7.264   -18.308 1.00 15.58 ? ? ? ? ? ? 69   SER A CA  1 
ATOM   358  C  C   . SER A 1 47  ? 24.843 7.716   -16.860 1.00 15.21 ? ? ? ? ? ? 69   SER A C   1 
ATOM   359  O  O   . SER A 1 47  ? 24.326 8.784   -16.509 1.00 15.86 ? ? ? ? ? ? 69   SER A O   1 
ATOM   360  C  CB  . SER A 1 47  ? 25.914 7.936   -19.119 1.00 17.24 ? ? ? ? ? ? 69   SER A CB  1 
ATOM   361  O  OG  . SER A 1 47  ? 25.870 7.544   -20.491 1.00 18.39 ? ? ? ? ? ? 69   SER A OG  1 
ATOM   362  N  N   . LYS A 1 48  ? 25.495 6.920   -16.009 1.00 16.43 ? ? ? ? ? ? 70   LYS A N   1 
ATOM   363  C  CA  . LYS A 1 48  ? 25.618 7.301   -14.620 1.00 17.66 ? ? ? ? ? ? 70   LYS A CA  1 
ATOM   364  C  C   . LYS A 1 48  ? 26.236 8.707   -14.500 1.00 15.93 ? ? ? ? ? ? 70   LYS A C   1 
ATOM   365  O  O   . LYS A 1 48  ? 27.299 9.013   -15.119 1.00 17.53 ? ? ? ? ? ? 70   LYS A O   1 
ATOM   366  C  CB  . LYS A 1 48  ? 26.458 6.282   -13.824 1.00 19.44 ? ? ? ? ? ? 70   LYS A CB  1 
ATOM   367  C  CG  . LYS A 1 48  ? 26.489 6.596   -12.325 1.00 23.33 ? ? ? ? ? ? 70   LYS A CG  1 
ATOM   368  C  CD  . LYS A 1 48  ? 27.149 5.516   -11.487 1.00 29.74 ? ? ? ? ? ? 70   LYS A CD  1 
ATOM   369  C  CE  . LYS A 1 48  ? 27.130 5.895   -10.007 1.00 35.58 ? ? ? ? ? ? 70   LYS A CE  1 
ATOM   370  N  N   . SER A 1 49  ? 25.618 9.536   -13.649 1.00 17.73 ? ? ? ? ? ? 71   SER A N   1 
ATOM   371  C  CA  . SER A 1 49  ? 26.013 10.926  -13.382 1.00 17.96 ? ? ? ? ? ? 71   SER A CA  1 
ATOM   372  C  C   . SER A 1 49  ? 26.016 11.830  -14.616 1.00 17.50 ? ? ? ? ? ? 71   SER A C   1 
ATOM   373  O  O   . SER A 1 49  ? 26.543 12.936  -14.598 1.00 18.49 ? ? ? ? ? ? 71   SER A O   1 
ATOM   374  C  CB  . SER A 1 49  ? 27.371 10.994  -12.696 1.00 21.07 ? ? ? ? ? ? 71   SER A CB  1 
ATOM   375  O  OG  . SER A 1 49  ? 27.366 10.246  -11.497 1.00 25.39 ? ? ? ? ? ? 71   SER A OG  1 
ATOM   376  N  N   . GLY A 1 50  ? 25.425 11.368  -15.695 1.00 15.07 ? ? ? ? ? ? 72   GLY A N   1 
ATOM   377  C  CA  . GLY A 1 50  ? 25.403 12.130  -16.930 1.00 14.72 ? ? ? ? ? ? 72   GLY A CA  1 
ATOM   378  C  C   . GLY A 1 50  ? 26.756 12.299  -17.586 1.00 14.16 ? ? ? ? ? ? 72   GLY A C   1 
ATOM   379  O  O   . GLY A 1 50  ? 26.932 13.232  -18.377 1.00 13.33 ? ? ? ? ? ? 72   GLY A O   1 
ATOM   380  N  N   . GLU A 1 51  ? 27.657 11.350  -17.315 1.00 14.26 ? ? ? ? ? ? 73   GLU A N   1 
ATOM   381  C  CA  A GLU A 1 51  ? 29.058 11.475  -17.722 0.50 16.24 ? ? ? ? ? ? 73   GLU A CA  1 
ATOM   382  C  CA  B GLU A 1 51  ? 29.083 11.436  -17.666 0.50 16.59 ? ? ? ? ? ? 73   GLU A CA  1 
ATOM   383  C  C   . GLU A 1 51  ? 29.539 10.220  -18.454 1.00 15.36 ? ? ? ? ? ? 73   GLU A C   1 
ATOM   384  O  O   . GLU A 1 51  ? 29.174 9.101   -18.101 1.00 16.21 ? ? ? ? ? ? 73   GLU A O   1 
ATOM   385  C  CB  A GLU A 1 51  ? 29.959 11.772  -16.490 0.50 16.22 ? ? ? ? ? ? 73   GLU A CB  1 
ATOM   386  C  CB  B GLU A 1 51  ? 29.945 11.451  -16.389 0.50 20.86 ? ? ? ? ? ? 73   GLU A CB  1 
ATOM   387  C  CG  A GLU A 1 51  ? 30.204 10.549  -15.593 0.50 20.72 ? ? ? ? ? ? 73   GLU A CG  1 
ATOM   388  C  CG  B GLU A 1 51  ? 29.723 12.613  -15.434 0.50 25.67 ? ? ? ? ? ? 73   GLU A CG  1 
ATOM   389  C  CD  A GLU A 1 51  ? 31.303 10.705  -14.540 0.50 24.39 ? ? ? ? ? ? 73   GLU A CD  1 
ATOM   390  C  CD  B GLU A 1 51  ? 31.005 13.042  -14.729 0.50 24.51 ? ? ? ? ? ? 73   GLU A CD  1 
ATOM   391  O  OE1 A GLU A 1 51  ? 31.444 11.786  -13.952 0.50 24.29 ? ? ? ? ? ? 73   GLU A OE1 1 
ATOM   392  O  OE1 B GLU A 1 51  ? 31.918 12.189  -14.607 0.50 28.47 ? ? ? ? ? ? 73   GLU A OE1 1 
ATOM   393  O  OE2 A GLU A 1 51  ? 32.031 9.716   -14.289 0.50 30.13 ? ? ? ? ? ? 73   GLU A OE2 1 
ATOM   394  O  OE2 B GLU A 1 51  ? 31.116 14.224  -14.303 0.50 23.28 ? ? ? ? ? ? 73   GLU A OE2 1 
ATOM   395  N  N   . LEU A 1 52  ? 30.363 10.415  -19.472 1.00 14.33 ? ? ? ? ? ? 74   LEU A N   1 
ATOM   396  C  CA  . LEU A 1 52  ? 31.031 9.307   -20.164 1.00 14.53 ? ? ? ? ? ? 74   LEU A CA  1 
ATOM   397  C  C   . LEU A 1 52  ? 32.396 9.737   -20.656 1.00 14.04 ? ? ? ? ? ? 74   LEU A C   1 
ATOM   398  O  O   . LEU A 1 52  ? 32.565 10.884  -21.081 1.00 15.00 ? ? ? ? ? ? 74   LEU A O   1 
ATOM   399  C  CB  . LEU A 1 52  ? 30.252 8.852   -21.390 1.00 17.16 ? ? ? ? ? ? 74   LEU A CB  1 
ATOM   400  C  CG  . LEU A 1 52  ? 29.126 7.849   -21.243 1.00 19.41 ? ? ? ? ? ? 74   LEU A CG  1 
ATOM   401  C  CD1 . LEU A 1 52  ? 28.722 7.476   -22.670 1.00 19.77 ? ? ? ? ? ? 74   LEU A CD1 1 
ATOM   402  C  CD2 . LEU A 1 52  ? 29.488 6.603   -20.442 1.00 19.80 ? ? ? ? ? ? 74   LEU A CD2 1 
ATOM   403  N  N   . PRO A 1 53  ? 33.356 8.810   -20.692 1.00 15.54 ? ? ? ? ? ? 75   PRO A N   1 
ATOM   404  C  CA  . PRO A 1 53  ? 34.601 9.124   -21.389 1.00 16.02 ? ? ? ? ? ? 75   PRO A CA  1 
ATOM   405  C  C   . PRO A 1 53  ? 34.344 9.323   -22.890 1.00 15.60 ? ? ? ? ? ? 75   PRO A C   1 
ATOM   406  O  O   . PRO A 1 53  ? 33.482 8.645   -23.468 1.00 16.07 ? ? ? ? ? ? 75   PRO A O   1 
ATOM   407  C  CB  . PRO A 1 53  ? 35.465 7.879   -21.160 1.00 20.73 ? ? ? ? ? ? 75   PRO A CB  1 
ATOM   408  C  CG  . PRO A 1 53  ? 34.851 7.185   -19.983 1.00 19.86 ? ? ? ? ? ? 75   PRO A CG  1 
ATOM   409  C  CD  . PRO A 1 53  ? 33.387 7.473   -20.071 1.00 16.92 ? ? ? ? ? ? 75   PRO A CD  1 
ATOM   410  N  N   . MET A 1 54  ? 35.099 10.215  -23.510 1.00 17.97 ? ? ? ? ? ? 76   MET A N   1 
ATOM   411  C  CA  A MET A 1 54  ? 34.884 10.493  -24.914 0.50 17.66 ? ? ? ? ? ? 76   MET A CA  1 
ATOM   412  C  CA  B MET A 1 54  ? 35.015 10.501  -24.944 0.50 17.89 ? ? ? ? ? ? 76   MET A CA  1 
ATOM   413  C  C   . MET A 1 54  ? 35.149 9.240   -25.777 1.00 18.39 ? ? ? ? ? ? 76   MET A C   1 
ATOM   414  O  O   . MET A 1 54  ? 34.472 9.050   -26.803 1.00 18.32 ? ? ? ? ? ? 76   MET A O   1 
ATOM   415  C  CB  A MET A 1 54  ? 35.668 11.746  -25.339 0.50 17.89 ? ? ? ? ? ? 76   MET A CB  1 
ATOM   416  C  CB  B MET A 1 54  ? 36.142 11.456  -25.348 0.50 20.01 ? ? ? ? ? ? 76   MET A CB  1 
ATOM   417  C  CG  A MET A 1 54  ? 35.114 13.015  -24.694 0.50 15.90 ? ? ? ? ? ? 76   MET A CG  1 
ATOM   418  C  CG  B MET A 1 54  ? 36.028 12.840  -24.753 0.50 21.06 ? ? ? ? ? ? 76   MET A CG  1 
ATOM   419  S  SD  A MET A 1 54  ? 36.057 14.521  -25.005 0.50 19.80 ? ? ? ? ? ? 76   MET A SD  1 
ATOM   420  S  SD  B MET A 1 54  ? 34.583 13.723  -25.345 0.50 22.67 ? ? ? ? ? ? 76   MET A SD  1 
ATOM   421  C  CE  A MET A 1 54  ? 35.833 14.657  -26.776 0.50 17.06 ? ? ? ? ? ? 76   MET A CE  1 
ATOM   422  C  CE  B MET A 1 54  ? 35.118 14.215  -26.983 0.50 22.96 ? ? ? ? ? ? 76   MET A CE  1 
ATOM   423  N  N   . SER A 1 55  ? 36.042 8.358   -25.340 1.00 19.78 ? ? ? ? ? ? 77   SER A N   1 
ATOM   424  C  CA  . SER A 1 55  ? 36.307 7.130   -26.093 1.00 21.82 ? ? ? ? ? ? 77   SER A CA  1 
ATOM   425  C  C   . SER A 1 55  ? 35.050 6.265   -26.122 1.00 19.54 ? ? ? ? ? ? 77   SER A C   1 
ATOM   426  O  O   . SER A 1 55  ? 34.721 5.651   -27.135 1.00 22.44 ? ? ? ? ? ? 77   SER A O   1 
ATOM   427  C  CB  . SER A 1 55  ? 37.476 6.351   -25.489 1.00 24.56 ? ? ? ? ? ? 77   SER A CB  1 
ATOM   428  O  OG  . SER A 1 55  ? 37.261 6.078   -24.118 1.00 26.68 ? ? ? ? ? ? 77   SER A OG  1 
ATOM   429  N  N   . LYS A 1 56  ? 34.345 6.239   -24.998 1.00 20.29 ? ? ? ? ? ? 78   LYS A N   1 
ATOM   430  C  CA  . LYS A 1 56  ? 33.124 5.468   -24.873 1.00 19.45 ? ? ? ? ? ? 78   LYS A CA  1 
ATOM   431  C  C   . LYS A 1 56  ? 31.979 6.069   -25.691 1.00 17.90 ? ? ? ? ? ? 78   LYS A C   1 
ATOM   432  O  O   . LYS A 1 56  ? 31.178 5.342   -26.291 1.00 19.31 ? ? ? ? ? ? 78   LYS A O   1 
ATOM   433  C  CB  . LYS A 1 56  ? 32.709 5.351   -23.403 1.00 22.75 ? ? ? ? ? ? 78   LYS A CB  1 
ATOM   434  N  N   . ILE A 1 57  ? 31.910 7.398   -25.753 1.00 17.22 ? ? ? ? ? ? 79   ILE A N   1 
ATOM   435  C  CA  . ILE A 1 57  ? 30.929 8.036   -26.603 1.00 16.01 ? ? ? ? ? ? 79   ILE A CA  1 
ATOM   436  C  C   . ILE A 1 57  ? 31.145 7.634   -28.077 1.00 16.87 ? ? ? ? ? ? 79   ILE A C   1 
ATOM   437  O  O   . ILE A 1 57  ? 30.202 7.305   -28.786 1.00 17.54 ? ? ? ? ? ? 79   ILE A O   1 
ATOM   438  C  CB  . ILE A 1 57  ? 31.002 9.568   -26.461 1.00 16.19 ? ? ? ? ? ? 79   ILE A CB  1 
ATOM   439  C  CG1 . ILE A 1 57  ? 30.609 10.023  -25.035 1.00 16.66 ? ? ? ? ? ? 79   ILE A CG1 1 
ATOM   440  C  CG2 . ILE A 1 57  ? 30.102 10.227  -27.499 1.00 18.28 ? ? ? ? ? ? 79   ILE A CG2 1 
ATOM   441  C  CD1 . ILE A 1 57  ? 30.889 11.491  -24.729 1.00 19.29 ? ? ? ? ? ? 79   ILE A CD1 1 
ATOM   442  N  N   . GLY A 1 58  ? 32.390 7.632   -28.532 1.00 17.49 ? ? ? ? ? ? 80   GLY A N   1 
ATOM   443  C  CA  . GLY A 1 58  ? 32.677 7.192   -29.902 1.00 18.06 ? ? ? ? ? ? 80   GLY A CA  1 
ATOM   444  C  C   . GLY A 1 58  ? 32.287 5.757   -30.205 1.00 19.03 ? ? ? ? ? ? 80   GLY A C   1 
ATOM   445  O  O   . GLY A 1 58  ? 31.815 5.458   -31.316 1.00 19.63 ? ? ? ? ? ? 80   GLY A O   1 
ATOM   446  N  N   . GLU A 1 59  ? 32.518 4.872   -29.227 1.00 19.47 ? ? ? ? ? ? 81   GLU A N   1 
ATOM   447  C  CA  A GLU A 1 59  ? 32.193 3.457   -29.363 0.50 20.52 ? ? ? ? ? ? 81   GLU A CA  1 
ATOM   448  C  CA  B GLU A 1 59  ? 32.201 3.459   -29.353 0.50 20.65 ? ? ? ? ? ? 81   GLU A CA  1 
ATOM   449  C  C   . GLU A 1 59  ? 30.695 3.263   -29.458 1.00 20.21 ? ? ? ? ? ? 81   GLU A C   1 
ATOM   450  O  O   . GLU A 1 59  ? 30.215 2.494   -30.285 1.00 25.98 ? ? ? ? ? ? 81   GLU A O   1 
ATOM   451  C  CB  A GLU A 1 59  ? 32.733 2.643   -28.182 0.50 23.72 ? ? ? ? ? ? 81   GLU A CB  1 
ATOM   452  C  CB  B GLU A 1 59  ? 32.756 2.687   -28.150 0.50 24.69 ? ? ? ? ? ? 81   GLU A CB  1 
ATOM   453  C  CG  A GLU A 1 59  ? 34.242 2.502   -28.167 0.50 22.81 ? ? ? ? ? ? 81   GLU A CG  1 
ATOM   454  C  CG  B GLU A 1 59  ? 32.476 1.195   -28.154 0.50 25.56 ? ? ? ? ? ? 81   GLU A CG  1 
ATOM   455  C  CD  A GLU A 1 59  ? 34.789 2.199   -26.782 0.50 21.30 ? ? ? ? ? ? 81   GLU A CD  1 
ATOM   456  C  CD  B GLU A 1 59  ? 32.652 0.572   -26.782 0.50 31.47 ? ? ? ? ? ? 81   GLU A CD  1 
ATOM   457  O  OE1 A GLU A 1 59  ? 34.231 1.330   -26.079 0.50 29.24 ? ? ? ? ? ? 81   GLU A OE1 1 
ATOM   458  O  OE1 B GLU A 1 59  ? 33.810 0.325   -26.381 0.50 40.55 ? ? ? ? ? ? 81   GLU A OE1 1 
ATOM   459  O  OE2 A GLU A 1 59  ? 35.782 2.836   -26.407 0.50 30.36 ? ? ? ? ? ? 81   GLU A OE2 1 
ATOM   460  O  OE2 B GLU A 1 59  ? 31.630 0.328   -26.104 0.50 41.39 ? ? ? ? ? ? 81   GLU A OE2 1 
ATOM   461  N  N   . ARG A 1 60  ? 29.955 3.967   -28.616 1.00 20.31 ? ? ? ? ? ? 82   ARG A N   1 
ATOM   462  C  CA  . ARG A 1 60  ? 28.515 3.818   -28.555 1.00 20.96 ? ? ? ? ? ? 82   ARG A CA  1 
ATOM   463  C  C   . ARG A 1 60  ? 27.816 4.449   -29.749 1.00 22.32 ? ? ? ? ? ? 82   ARG A C   1 
ATOM   464  O  O   . ARG A 1 60  ? 26.811 3.908   -30.212 1.00 27.54 ? ? ? ? ? ? 82   ARG A O   1 
ATOM   465  C  CB  . ARG A 1 60  ? 27.979 4.437   -27.261 1.00 22.36 ? ? ? ? ? ? 82   ARG A CB  1 
ATOM   466  C  CG  . ARG A 1 60  ? 28.299 3.633   -26.014 1.00 25.92 ? ? ? ? ? ? 82   ARG A CG  1 
ATOM   467  C  CD  . ARG A 1 60  ? 27.369 2.429   -25.887 1.00 34.21 ? ? ? ? ? ? 82   ARG A CD  1 
ATOM   468  N  N   . LEU A 1 61  ? 28.332 5.577   -30.248 1.00 20.83 ? ? ? ? ? ? 83   LEU A N   1 
ATOM   469  C  CA  . LEU A 1 61  ? 27.760 6.262   -31.419 1.00 20.69 ? ? ? ? ? ? 83   LEU A CA  1 
ATOM   470  C  C   . LEU A 1 61  ? 28.375 5.818   -32.769 1.00 19.05 ? ? ? ? ? ? 83   LEU A C   1 
ATOM   471  O  O   . LEU A 1 61  ? 27.873 6.167   -33.853 1.00 21.98 ? ? ? ? ? ? 83   LEU A O   1 
ATOM   472  C  CB  . LEU A 1 61  ? 27.860 7.783   -31.251 1.00 22.86 ? ? ? ? ? ? 83   LEU A CB  1 
ATOM   473  C  CG  . LEU A 1 61  ? 27.206 8.359   -29.991 1.00 26.09 ? ? ? ? ? ? 83   LEU A CG  1 
ATOM   474  C  CD1 . LEU A 1 61  ? 27.433 9.859   -29.861 1.00 30.89 ? ? ? ? ? ? 83   LEU A CD1 1 
ATOM   475  C  CD2 . LEU A 1 61  ? 25.726 8.034   -30.017 1.00 30.14 ? ? ? ? ? ? 83   LEU A CD2 1 
ATOM   476  N  N   . MET A 1 62  ? 29.455 5.053   -32.701 1.00 19.99 ? ? ? ? ? ? 84   MET A N   1 
ATOM   477  C  CA  . MET A 1 62  ? 30.139 4.562   -33.899 1.00 20.62 ? ? ? ? ? ? 84   MET A CA  1 
ATOM   478  C  C   . MET A 1 62  ? 30.559 5.682   -34.828 1.00 19.40 ? ? ? ? ? ? 84   MET A C   1 
ATOM   479  O  O   . MET A 1 62  ? 30.334 5.649   -36.026 1.00 21.31 ? ? ? ? ? ? 84   MET A O   1 
ATOM   480  C  CB  . MET A 1 62  ? 29.314 3.485   -34.612 1.00 19.90 ? ? ? ? ? ? 84   MET A CB  1 
ATOM   481  C  CG  . MET A 1 62  ? 29.161 2.261   -33.746 1.00 22.89 ? ? ? ? ? ? 84   MET A CG  1 
ATOM   482  S  SD  . MET A 1 62  ? 30.740 1.427   -33.532 1.00 30.24 ? ? ? ? ? ? 84   MET A SD  1 
ATOM   483  C  CE  . MET A 1 62  ? 30.984 0.680   -35.131 1.00 35.05 ? ? ? ? ? ? 84   MET A CE  1 
ATOM   484  N  N   . VAL A 1 63  ? 31.218 6.671   -34.240 1.00 19.56 ? ? ? ? ? ? 85   VAL A N   1 
ATOM   485  C  CA  . VAL A 1 63  ? 31.798 7.764   -35.000 1.00 20.42 ? ? ? ? ? ? 85   VAL A CA  1 
ATOM   486  C  C   . VAL A 1 63  ? 33.300 7.893   -34.667 1.00 17.05 ? ? ? ? ? ? 85   VAL A C   1 
ATOM   487  O  O   . VAL A 1 63  ? 33.749 7.481   -33.607 1.00 20.46 ? ? ? ? ? ? 85   VAL A O   1 
ATOM   488  C  CB  . VAL A 1 63  ? 31.050 9.104   -34.760 1.00 23.34 ? ? ? ? ? ? 85   VAL A CB  1 
ATOM   489  C  CG1 . VAL A 1 63  ? 29.573 8.986   -35.164 1.00 22.99 ? ? ? ? ? ? 85   VAL A CG1 1 
ATOM   490  C  CG2 . VAL A 1 63  ? 31.165 9.552   -33.316 1.00 23.21 ? ? ? ? ? ? 85   VAL A CG2 1 
ATOM   491  N  N   . HIS A 1 64  ? 34.025 8.525   -35.582 1.00 20.32 ? ? ? ? ? ? 86   HIS A N   1 
ATOM   492  C  CA  . HIS A 1 64  ? 35.465 8.732   -35.469 1.00 20.55 ? ? ? ? ? ? 86   HIS A CA  1 
ATOM   493  C  C   . HIS A 1 64  ? 35.783 9.613   -34.284 1.00 16.73 ? ? ? ? ? ? 86   HIS A C   1 
ATOM   494  O  O   . HIS A 1 64  ? 35.008 10.504  -33.953 1.00 17.05 ? ? ? ? ? ? 86   HIS A O   1 
ATOM   495  C  CB  . HIS A 1 64  ? 35.972 9.388   -36.762 1.00 23.06 ? ? ? ? ? ? 86   HIS A CB  1 
ATOM   496  C  CG  . HIS A 1 64  ? 37.474 9.455   -36.885 1.00 23.82 ? ? ? ? ? ? 86   HIS A CG  1 
ATOM   497  N  ND1 . HIS A 1 64  ? 38.177 10.525  -36.492 1.00 23.61 ? ? ? ? ? ? 86   HIS A ND1 1 
ATOM   498  C  CD2 . HIS A 1 64  ? 38.392 8.552   -37.414 1.00 27.04 ? ? ? ? ? ? 86   HIS A CD2 1 
ATOM   499  C  CE1 . HIS A 1 64  ? 39.478 10.312  -36.722 1.00 25.75 ? ? ? ? ? ? 86   HIS A CE1 1 
ATOM   500  N  NE2 . HIS A 1 64  ? 39.609 9.101   -37.284 1.00 28.33 ? ? ? ? ? ? 86   HIS A NE2 1 
ATOM   501  N  N   . PRO A 1 65  ? 36.953 9.423   -33.648 1.00 17.51 ? ? ? ? ? ? 87   PRO A N   1 
ATOM   502  C  CA  . PRO A 1 65  ? 37.269 10.247  -32.489 1.00 18.59 ? ? ? ? ? ? 87   PRO A CA  1 
ATOM   503  C  C   . PRO A 1 65  ? 37.198 11.753  -32.766 1.00 15.77 ? ? ? ? ? ? 87   PRO A C   1 
ATOM   504  O  O   . PRO A 1 65  ? 36.800 12.527  -31.890 1.00 16.17 ? ? ? ? ? ? 87   PRO A O   1 
ATOM   505  C  CB  . PRO A 1 65  ? 38.682 9.789   -32.110 1.00 20.79 ? ? ? ? ? ? 87   PRO A CB  1 
ATOM   506  C  CG  . PRO A 1 65  ? 38.737 8.368   -32.553 1.00 24.21 ? ? ? ? ? ? 87   PRO A CG  1 
ATOM   507  C  CD  . PRO A 1 65  ? 37.886 8.289   -33.779 1.00 19.89 ? ? ? ? ? ? 87   PRO A CD  1 
ATOM   508  N  N   . THR A 1 66  ? 37.566 12.168  -33.973 1.00 15.16 ? ? ? ? ? ? 88   THR A N   1 
ATOM   509  C  CA  . THR A 1 66  ? 37.523 13.589  -34.281 1.00 14.46 ? ? ? ? ? ? 88   THR A CA  1 
ATOM   510  C  C   . THR A 1 66  ? 36.096 14.098  -34.402 1.00 14.39 ? ? ? ? ? ? 88   THR A C   1 
ATOM   511  O  O   . THR A 1 66  ? 35.856 15.259  -34.131 1.00 13.72 ? ? ? ? ? ? 88   THR A O   1 
ATOM   512  C  CB  . THR A 1 66  ? 38.322 13.951  -35.557 1.00 16.70 ? ? ? ? ? ? 88   THR A CB  1 
ATOM   513  O  OG1 . THR A 1 66  ? 37.785 13.238  -36.670 1.00 20.61 ? ? ? ? ? ? 88   THR A OG1 1 
ATOM   514  C  CG2 . THR A 1 66  ? 39.817 13.627  -35.379 1.00 17.97 ? ? ? ? ? ? 88   THR A CG2 1 
ATOM   515  N  N   . SER A 1 67  ? 35.156 13.222  -34.777 1.00 14.32 ? ? ? ? ? ? 89   SER A N   1 
ATOM   516  C  CA  A SER A 1 67  ? 33.732 13.577  -34.791 0.50 14.99 ? ? ? ? ? ? 89   SER A CA  1 
ATOM   517  C  CA  B SER A 1 67  ? 33.736 13.585  -34.776 0.50 14.87 ? ? ? ? ? ? 89   SER A CA  1 
ATOM   518  C  C   . SER A 1 67  ? 33.190 13.705  -33.358 1.00 14.40 ? ? ? ? ? ? 89   SER A C   1 
ATOM   519  O  O   . SER A 1 67  ? 32.369 14.592  -33.073 1.00 16.51 ? ? ? ? ? ? 89   SER A O   1 
ATOM   520  C  CB  A SER A 1 67  ? 32.929 12.537  -35.594 0.50 19.63 ? ? ? ? ? ? 89   SER A CB  1 
ATOM   521  C  CB  B SER A 1 67  ? 32.916 12.553  -35.537 0.50 18.03 ? ? ? ? ? ? 89   SER A CB  1 
ATOM   522  O  OG  A SER A 1 67  ? 31.523 12.689  -35.429 0.50 23.55 ? ? ? ? ? ? 89   SER A OG  1 
ATOM   523  O  OG  B SER A 1 67  ? 33.228 12.596  -36.905 0.50 23.48 ? ? ? ? ? ? 89   SER A OG  1 
ATOM   524  N  N   . VAL A 1 68  ? 33.624 12.809  -32.461 1.00 15.25 ? ? ? ? ? ? 90   VAL A N   1 
ATOM   525  C  CA  . VAL A 1 68  ? 33.236 12.933  -31.043 1.00 15.08 ? ? ? ? ? ? 90   VAL A CA  1 
ATOM   526  C  C   . VAL A 1 68  ? 33.748 14.267  -30.507 1.00 15.34 ? ? ? ? ? ? 90   VAL A C   1 
ATOM   527  O  O   . VAL A 1 68  ? 33.002 14.983  -29.842 1.00 16.56 ? ? ? ? ? ? 90   VAL A O   1 
ATOM   528  C  CB  . VAL A 1 68  ? 33.788 11.792  -30.158 1.00 16.52 ? ? ? ? ? ? 90   VAL A CB  1 
ATOM   529  C  CG1 . VAL A 1 68  ? 33.406 12.003  -28.690 1.00 19.31 ? ? ? ? ? ? 90   VAL A CG1 1 
ATOM   530  C  CG2 . VAL A 1 68  ? 33.252 10.442  -30.620 1.00 19.00 ? ? ? ? ? ? 90   VAL A CG2 1 
ATOM   531  N  N   . THR A 1 69  ? 34.994 14.629  -30.816 1.00 13.85 ? ? ? ? ? ? 91   THR A N   1 
ATOM   532  C  CA  . THR A 1 69  ? 35.505 15.894  -30.332 1.00 14.74 ? ? ? ? ? ? 91   THR A CA  1 
ATOM   533  C  C   . THR A 1 69  ? 34.707 17.054  -30.916 1.00 13.76 ? ? ? ? ? ? 91   THR A C   1 
ATOM   534  O  O   . THR A 1 69  ? 34.333 17.989  -30.206 1.00 16.04 ? ? ? ? ? ? 91   THR A O   1 
ATOM   535  C  CB  . THR A 1 69  ? 36.982 16.047  -30.685 1.00 14.95 ? ? ? ? ? ? 91   THR A CB  1 
ATOM   536  O  OG1 . THR A 1 69  ? 37.726 14.973  -30.070 1.00 17.66 ? ? ? ? ? ? 91   THR A OG1 1 
ATOM   537  C  CG2 . THR A 1 69  ? 37.504 17.420  -30.274 1.00 16.00 ? ? ? ? ? ? 91   THR A CG2 1 
ATOM   538  N  N   . ASN A 1 70  ? 34.389 16.992  -32.212 1.00 14.01 ? ? ? ? ? ? 92   ASN A N   1 
ATOM   539  C  CA  . ASN A 1 70  ? 33.584 18.058  -32.840 1.00 14.19 ? ? ? ? ? ? 92   ASN A CA  1 
ATOM   540  C  C   . ASN A 1 70  ? 32.247 18.229  -32.126 1.00 15.23 ? ? ? ? ? ? 92   ASN A C   1 
ATOM   541  O  O   . ASN A 1 70  ? 31.817 19.335  -31.771 1.00 16.97 ? ? ? ? ? ? 92   ASN A O   1 
ATOM   542  C  CB  . ASN A 1 70  ? 33.403 17.746  -34.335 1.00 15.04 ? ? ? ? ? ? 92   ASN A CB  1 
ATOM   543  C  CG  . ASN A 1 70  ? 32.699 18.856  -35.127 1.00 17.24 ? ? ? ? ? ? 92   ASN A CG  1 
ATOM   544  O  OD1 . ASN A 1 70  ? 31.476 18.996  -35.087 1.00 18.28 ? ? ? ? ? ? 92   ASN A OD1 1 
ATOM   545  N  ND2 . ASN A 1 70  ? 33.466 19.576  -35.955 1.00 21.02 ? ? ? ? ? ? 92   ASN A ND2 1 
ATOM   546  N  N   . THR A 1 71  ? 31.580 17.112  -31.930 1.00 14.94 ? ? ? ? ? ? 93   THR A N   1 
ATOM   547  C  CA  . THR A 1 71  ? 30.267 17.113  -31.272 1.00 15.83 ? ? ? ? ? ? 93   THR A CA  1 
ATOM   548  C  C   . THR A 1 71  ? 30.304 17.600  -29.833 1.00 14.60 ? ? ? ? ? ? 93   THR A C   1 
ATOM   549  O  O   . THR A 1 71  ? 29.520 18.498  -29.455 1.00 15.42 ? ? ? ? ? ? 93   THR A O   1 
ATOM   550  C  CB  . THR A 1 71  ? 29.655 15.707  -31.368 1.00 16.55 ? ? ? ? ? ? 93   THR A CB  1 
ATOM   551  O  OG1 . THR A 1 71  ? 29.183 15.541  -32.698 1.00 17.89 ? ? ? ? ? ? 93   THR A OG1 1 
ATOM   552  C  CG2 . THR A 1 71  ? 28.494 15.493  -30.357 1.00 17.64 ? ? ? ? ? ? 93   THR A CG2 1 
ATOM   553  N  N   . VAL A 1 72  ? 31.200 17.036  -29.040 1.00 14.71 ? ? ? ? ? ? 94   VAL A N   1 
ATOM   554  C  CA  . VAL A 1 72  ? 31.324 17.419  -27.629 1.00 16.61 ? ? ? ? ? ? 94   VAL A CA  1 
ATOM   555  C  C   . VAL A 1 72  ? 31.714 18.876  -27.524 1.00 16.54 ? ? ? ? ? ? 94   VAL A C   1 
ATOM   556  O  O   . VAL A 1 72  ? 31.156 19.608  -26.713 1.00 16.88 ? ? ? ? ? ? 94   VAL A O   1 
ATOM   557  C  CB  . VAL A 1 72  ? 32.339 16.526  -26.878 1.00 17.11 ? ? ? ? ? ? 94   VAL A CB  1 
ATOM   558  C  CG1 . VAL A 1 72  ? 32.718 17.104  -25.494 1.00 19.50 ? ? ? ? ? ? 94   VAL A CG1 1 
ATOM   559  C  CG2 . VAL A 1 72  ? 31.790 15.106  -26.728 1.00 19.15 ? ? ? ? ? ? 94   VAL A CG2 1 
ATOM   560  N  N   . ASP A 1 73  ? 32.669 19.309  -28.350 1.00 18.28 ? ? ? ? ? ? 95   ASP A N   1 
ATOM   561  C  CA  . ASP A 1 73  ? 33.184 20.675  -28.219 1.00 17.90 ? ? ? ? ? ? 95   ASP A CA  1 
ATOM   562  C  C   . ASP A 1 73  ? 32.054 21.660  -28.651 1.00 15.39 ? ? ? ? ? ? 95   ASP A C   1 
ATOM   563  O  O   . ASP A 1 73  ? 31.889 22.727  -28.047 1.00 18.49 ? ? ? ? ? ? 95   ASP A O   1 
ATOM   564  C  CB  . ASP A 1 73  ? 34.564 20.856  -28.909 1.00 19.32 ? ? ? ? ? ? 95   ASP A CB  1 
ATOM   565  C  CG  . ASP A 1 73  ? 35.748 20.263  -28.076 1.00 23.53 ? ? ? ? ? ? 95   ASP A CG  1 
ATOM   566  O  OD1 . ASP A 1 73  ? 35.541 19.648  -27.011 1.00 30.43 ? ? ? ? ? ? 95   ASP A OD1 1 
ATOM   567  O  OD2 . ASP A 1 73  ? 36.939 20.404  -28.489 1.00 25.91 ? ? ? ? ? ? 95   ASP A OD2 1 
ATOM   568  N  N   . ARG A 1 74  ? 31.229 21.318  -29.644 1.00 18.29 ? ? ? ? ? ? 96   ARG A N   1 
ATOM   569  C  CA  A ARG A 1 74  ? 30.095 22.177  -30.013 0.50 16.83 ? ? ? ? ? ? 96   ARG A CA  1 
ATOM   570  C  CA  B ARG A 1 74  ? 30.103 22.200  -29.993 0.50 16.82 ? ? ? ? ? ? 96   ARG A CA  1 
ATOM   571  C  C   . ARG A 1 74  ? 29.006 22.199  -28.917 1.00 16.29 ? ? ? ? ? ? 96   ARG A C   1 
ATOM   572  O  O   . ARG A 1 74  ? 28.339 23.209  -28.708 1.00 20.27 ? ? ? ? ? ? 96   ARG A O   1 
ATOM   573  C  CB  A ARG A 1 74  ? 29.491 21.750  -31.359 0.50 18.17 ? ? ? ? ? ? 96   ARG A CB  1 
ATOM   574  C  CB  B ARG A 1 74  ? 29.523 21.890  -31.380 0.50 17.70 ? ? ? ? ? ? 96   ARG A CB  1 
ATOM   575  C  CG  A ARG A 1 74  ? 30.410 21.924  -32.565 0.50 16.92 ? ? ? ? ? ? 96   ARG A CG  1 
ATOM   576  C  CG  B ARG A 1 74  ? 30.137 22.745  -32.476 0.50 16.56 ? ? ? ? ? ? 96   ARG A CG  1 
ATOM   577  C  CD  A ARG A 1 74  ? 30.499 23.372  -33.008 0.50 19.05 ? ? ? ? ? ? 96   ARG A CD  1 
ATOM   578  C  CD  B ARG A 1 74  ? 30.118 22.062  -33.828 0.50 15.71 ? ? ? ? ? ? 96   ARG A CD  1 
ATOM   579  N  NE  A ARG A 1 74  ? 29.191 24.012  -33.097 0.50 23.55 ? ? ? ? ? ? 96   ARG A NE  1 
ATOM   580  N  NE  B ARG A 1 74  ? 31.145 22.640  -34.682 0.50 15.60 ? ? ? ? ? ? 96   ARG A NE  1 
ATOM   581  C  CZ  A ARG A 1 74  ? 28.643 24.467  -34.220 0.50 23.60 ? ? ? ? ? ? 96   ARG A CZ  1 
ATOM   582  C  CZ  B ARG A 1 74  ? 32.455 22.499  -34.482 0.50 16.34 ? ? ? ? ? ? 96   ARG A CZ  1 
ATOM   583  N  NH1 A ARG A 1 74  ? 29.285 24.368  -35.380 0.50 27.40 ? ? ? ? ? ? 96   ARG A NH1 1 
ATOM   584  N  NH1 B ARG A 1 74  ? 32.902 21.752  -33.484 0.50 16.21 ? ? ? ? ? ? 96   ARG A NH1 1 
ATOM   585  N  NH2 A ARG A 1 74  ? 27.447 25.033  -34.174 0.50 24.94 ? ? ? ? ? ? 96   ARG A NH2 1 
ATOM   586  N  NH2 B ARG A 1 74  ? 33.320 23.094  -35.282 0.50 17.35 ? ? ? ? ? ? 96   ARG A NH2 1 
ATOM   587  N  N   . LEU A 1 75  ? 28.836 21.084  -28.209 1.00 15.06 ? ? ? ? ? ? 97   LEU A N   1 
ATOM   588  C  CA  . LEU A 1 75  ? 27.910 21.031  -27.079 1.00 14.16 ? ? ? ? ? ? 97   LEU A CA  1 
ATOM   589  C  C   . LEU A 1 75  ? 28.453 21.898  -25.938 1.00 14.52 ? ? ? ? ? ? 97   LEU A C   1 
ATOM   590  O  O   . LEU A 1 75  ? 27.674 22.578  -25.260 1.00 15.46 ? ? ? ? ? ? 97   LEU A O   1 
ATOM   591  C  CB  . LEU A 1 75  ? 27.640 19.598  -26.612 1.00 12.96 ? ? ? ? ? ? 97   LEU A CB  1 
ATOM   592  C  CG  . LEU A 1 75  ? 26.816 18.771  -27.611 1.00 12.82 ? ? ? ? ? ? 97   LEU A CG  1 
ATOM   593  C  CD1 . LEU A 1 75  ? 26.858 17.288  -27.232 1.00 14.47 ? ? ? ? ? ? 97   LEU A CD1 1 
ATOM   594  C  CD2 . LEU A 1 75  ? 25.379 19.265  -27.708 1.00 13.85 ? ? ? ? ? ? 97   LEU A CD2 1 
ATOM   595  N  N   . VAL A 1 76  ? 29.778 21.891  -25.725 1.00 14.01 ? ? ? ? ? ? 98   VAL A N   1 
ATOM   596  C  CA  . VAL A 1 76  ? 30.391 22.765  -24.719 1.00 15.56 ? ? ? ? ? ? 98   VAL A CA  1 
ATOM   597  C  C   . VAL A 1 76  ? 30.185 24.231  -25.116 1.00 14.70 ? ? ? ? ? ? 98   VAL A C   1 
ATOM   598  O  O   . VAL A 1 76  ? 29.829 25.061  -24.283 1.00 16.43 ? ? ? ? ? ? 98   VAL A O   1 
ATOM   599  C  CB  . VAL A 1 76  ? 31.913 22.495  -24.560 1.00 15.64 ? ? ? ? ? ? 98   VAL A CB  1 
ATOM   600  C  CG1 . VAL A 1 76  ? 32.572 23.561  -23.684 1.00 18.22 ? ? ? ? ? ? 98   VAL A CG1 1 
ATOM   601  C  CG2 . VAL A 1 76  ? 32.146 21.093  -24.028 1.00 17.35 ? ? ? ? ? ? 98   VAL A CG2 1 
ATOM   602  N  N   . ARG A 1 77  ? 30.425 24.541  -26.382 1.00 17.03 ? ? ? ? ? ? 99   ARG A N   1 
ATOM   603  C  CA  . ARG A 1 77  ? 30.257 25.908  -26.867 1.00 16.83 ? ? ? ? ? ? 99   ARG A CA  1 
ATOM   604  C  C   . ARG A 1 77  ? 28.851 26.444  -26.547 1.00 16.40 ? ? ? ? ? ? 99   ARG A C   1 
ATOM   605  O  O   . ARG A 1 77  ? 28.672 27.619  -26.185 1.00 20.14 ? ? ? ? ? ? 99   ARG A O   1 
ATOM   606  C  CB  . ARG A 1 77  ? 30.573 25.947  -28.369 1.00 18.25 ? ? ? ? ? ? 99   ARG A CB  1 
ATOM   607  C  CG  . ARG A 1 77  ? 30.760 27.319  -28.954 1.00 19.31 ? ? ? ? ? ? 99   ARG A CG  1 
ATOM   608  C  CD  . ARG A 1 77  ? 30.803 27.251  -30.477 1.00 18.53 ? ? ? ? ? ? 99   ARG A CD  1 
ATOM   609  N  NE  . ARG A 1 77  ? 31.860 26.398  -31.028 1.00 17.77 ? ? ? ? ? ? 99   ARG A NE  1 
ATOM   610  C  CZ  . ARG A 1 77  ? 32.062 26.213  -32.339 1.00 19.24 ? ? ? ? ? ? 99   ARG A CZ  1 
ATOM   611  N  NH1 . ARG A 1 77  ? 31.237 26.759  -33.244 1.00 22.28 ? ? ? ? ? ? 99   ARG A NH1 1 
ATOM   612  N  NH2 . ARG A 1 77  ? 33.052 25.438  -32.749 1.00 21.44 ? ? ? ? ? ? 99   ARG A NH2 1 
ATOM   613  N  N   . SER A 1 78  ? 27.861 25.552  -26.619 1.00 19.68 ? ? ? ? ? ? 100  SER A N   1 
ATOM   614  C  CA  . SER A 1 78  ? 26.456 25.884  -26.355 1.00 18.74 ? ? ? ? ? ? 100  SER A CA  1 
ATOM   615  C  C   . SER A 1 78  ? 26.048 25.802  -24.853 1.00 18.54 ? ? ? ? ? ? 100  SER A C   1 
ATOM   616  O  O   . SER A 1 78  ? 24.871 26.054  -24.508 1.00 20.54 ? ? ? ? ? ? 100  SER A O   1 
ATOM   617  C  CB  . SER A 1 78  ? 25.521 24.952  -27.174 1.00 21.09 ? ? ? ? ? ? 100  SER A CB  1 
ATOM   618  O  OG  . SER A 1 78  ? 25.799 25.005  -28.579 1.00 29.67 ? ? ? ? ? ? 100  SER A OG  1 
ATOM   619  N  N   . GLY A 1 79  ? 26.989 25.445  -23.977 1.00 17.09 ? ? ? ? ? ? 101  GLY A N   1 
ATOM   620  C  CA  . GLY A 1 79  ? 26.686 25.285  -22.551 1.00 15.68 ? ? ? ? ? ? 101  GLY A CA  1 
ATOM   621  C  C   . GLY A 1 79  ? 25.932 24.036  -22.147 1.00 15.41 ? ? ? ? ? ? 101  GLY A C   1 
ATOM   622  O  O   . GLY A 1 79  ? 25.406 23.966  -21.034 1.00 15.50 ? ? ? ? ? ? 101  GLY A O   1 
ATOM   623  N  N   . LEU A 1 80  ? 25.915 23.047  -23.038 1.00 13.04 ? ? ? ? ? ? 102  LEU A N   1 
ATOM   624  C  CA  . LEU A 1 80  ? 25.113 21.833  -22.828 1.00 12.45 ? ? ? ? ? ? 102  LEU A CA  1 
ATOM   625  C  C   . LEU A 1 80  ? 25.901 20.660  -22.235 1.00 12.09 ? ? ? ? ? ? 102  LEU A C   1 
ATOM   626  O  O   . LEU A 1 80  ? 25.290 19.711  -21.723 1.00 12.34 ? ? ? ? ? ? 102  LEU A O   1 
ATOM   627  C  CB  . LEU A 1 80  ? 24.462 21.427  -24.154 1.00 11.98 ? ? ? ? ? ? 102  LEU A CB  1 
ATOM   628  C  CG  . LEU A 1 80  ? 23.691 22.544  -24.873 1.00 12.76 ? ? ? ? ? ? 102  LEU A CG  1 
ATOM   629  C  CD1 . LEU A 1 80  ? 23.051 21.984  -26.140 1.00 14.65 ? ? ? ? ? ? 102  LEU A CD1 1 
ATOM   630  C  CD2 . LEU A 1 80  ? 22.649 23.255  -23.997 1.00 15.72 ? ? ? ? ? ? 102  LEU A CD2 1 
ATOM   631  N  N   . VAL A 1 81  ? 27.228 20.714  -22.329 1.00 11.90 ? ? ? ? ? ? 103  VAL A N   1 
ATOM   632  C  CA  . VAL A 1 81  ? 28.123 19.722  -21.809 1.00 12.35 ? ? ? ? ? ? 103  VAL A CA  1 
ATOM   633  C  C   . VAL A 1 81  ? 29.325 20.480  -21.217 1.00 12.29 ? ? ? ? ? ? 103  VAL A C   1 
ATOM   634  O  O   . VAL A 1 81  ? 29.633 21.600  -21.641 1.00 13.54 ? ? ? ? ? ? 103  VAL A O   1 
ATOM   635  C  CB  . VAL A 1 81  ? 28.582 18.778  -22.958 1.00 14.26 ? ? ? ? ? ? 103  VAL A CB  1 
ATOM   636  C  CG1 . VAL A 1 81  ? 29.833 17.960  -22.601 1.00 16.60 ? ? ? ? ? ? 103  VAL A CG1 1 
ATOM   637  C  CG2 . VAL A 1 81  ? 27.418 17.891  -23.372 1.00 13.70 ? ? ? ? ? ? 103  VAL A CG2 1 
ATOM   638  N  N   . ALA A 1 82  ? 29.969 19.854  -20.245 1.00 12.50 ? ? ? ? ? ? 104  ALA A N   1 
ATOM   639  C  CA  . ALA A 1 82  ? 31.254 20.270  -19.702 1.00 14.84 ? ? ? ? ? ? 104  ALA A CA  1 
ATOM   640  C  C   . ALA A 1 82  ? 32.260 19.121  -19.801 1.00 14.35 ? ? ? ? ? ? 104  ALA A C   1 
ATOM   641  O  O   . ALA A 1 82  ? 31.902 17.971  -19.721 1.00 15.46 ? ? ? ? ? ? 104  ALA A O   1 
ATOM   642  C  CB  . ALA A 1 82  ? 31.082 20.702  -18.246 1.00 18.96 ? ? ? ? ? ? 104  ALA A CB  1 
ATOM   643  N  N   . LYS A 1 83  ? 33.532 19.448  -20.017 1.00 15.83 ? ? ? ? ? ? 105  LYS A N   1 
ATOM   644  C  CA  . LYS A 1 83  ? 34.614 18.471  -20.061 1.00 15.99 ? ? ? ? ? ? 105  LYS A CA  1 
ATOM   645  C  C   . LYS A 1 83  ? 35.516 18.581  -18.841 1.00 16.07 ? ? ? ? ? ? 105  LYS A C   1 
ATOM   646  O  O   . LYS A 1 83  ? 35.714 19.674  -18.289 1.00 19.22 ? ? ? ? ? ? 105  LYS A O   1 
ATOM   647  C  CB  . LYS A 1 83  ? 35.499 18.746  -21.287 1.00 21.06 ? ? ? ? ? ? 105  LYS A CB  1 
ATOM   648  C  CG  . LYS A 1 83  ? 34.773 18.561  -22.606 1.00 22.71 ? ? ? ? ? ? 105  LYS A CG  1 
ATOM   649  C  CD  . LYS A 1 83  ? 35.727 18.426  -23.777 1.00 27.96 ? ? ? ? ? ? 105  LYS A CD  1 
ATOM   650  C  CE  . LYS A 1 83  ? 36.774 19.509  -23.765 1.00 30.18 ? ? ? ? ? ? 105  LYS A CE  1 
ATOM   651  N  NZ  . LYS A 1 83  ? 37.498 19.570  -25.060 1.00 33.48 ? ? ? ? ? ? 105  LYS A NZ  1 
ATOM   652  N  N   . ARG A 1 84  ? 36.113 17.453  -18.465 1.00 15.47 ? ? ? ? ? ? 106  ARG A N   1 
ATOM   653  C  CA  A ARG A 1 84  ? 37.186 17.425  -17.480 0.50 17.02 ? ? ? ? ? ? 106  ARG A CA  1 
ATOM   654  C  CA  B ARG A 1 84  ? 37.149 17.400  -17.437 0.50 17.07 ? ? ? ? ? ? 106  ARG A CA  1 
ATOM   655  C  C   . ARG A 1 84  ? 38.024 16.190  -17.710 1.00 17.21 ? ? ? ? ? ? 106  ARG A C   1 
ATOM   656  O  O   . ARG A 1 84  ? 37.580 15.241  -18.342 1.00 18.51 ? ? ? ? ? ? 106  ARG A O   1 
ATOM   657  C  CB  A ARG A 1 84  ? 36.634 17.400  -16.060 0.50 18.99 ? ? ? ? ? ? 106  ARG A CB  1 
ATOM   658  C  CB  B ARG A 1 84  ? 36.533 17.344  -16.022 0.50 18.35 ? ? ? ? ? ? 106  ARG A CB  1 
ATOM   659  C  CG  A ARG A 1 84  ? 36.112 18.731  -15.546 0.50 20.85 ? ? ? ? ? ? 106  ARG A CG  1 
ATOM   660  C  CG  B ARG A 1 84  ? 35.907 16.017  -15.565 0.50 16.17 ? ? ? ? ? ? 106  ARG A CG  1 
ATOM   661  C  CD  A ARG A 1 84  ? 37.143 19.857  -15.589 0.50 18.84 ? ? ? ? ? ? 106  ARG A CD  1 
ATOM   662  C  CD  B ARG A 1 84  ? 35.154 16.196  -14.242 0.50 20.35 ? ? ? ? ? ? 106  ARG A CD  1 
ATOM   663  N  NE  A ARG A 1 84  ? 36.706 20.947  -14.724 0.50 23.76 ? ? ? ? ? ? 106  ARG A NE  1 
ATOM   664  N  NE  B ARG A 1 84  ? 34.361 15.032  -13.854 0.50 23.22 ? ? ? ? ? ? 106  ARG A NE  1 
ATOM   665  C  CZ  A ARG A 1 84  ? 35.727 21.791  -15.023 0.50 19.08 ? ? ? ? ? ? 106  ARG A CZ  1 
ATOM   666  C  CZ  B ARG A 1 84  ? 34.793 14.059  -13.060 0.50 21.10 ? ? ? ? ? ? 106  ARG A CZ  1 
ATOM   667  N  NH1 A ARG A 1 84  ? 35.081 21.685  -16.174 0.50 23.49 ? ? ? ? ? ? 106  ARG A NH1 1 
ATOM   668  N  NH1 B ARG A 1 84  ? 36.030 14.090  -12.576 0.50 23.88 ? ? ? ? ? ? 106  ARG A NH1 1 
ATOM   669  N  NH2 A ARG A 1 84  ? 35.383 22.735  -14.160 0.50 20.22 ? ? ? ? ? ? 106  ARG A NH2 1 
ATOM   670  N  NH2 B ARG A 1 84  ? 33.983 13.052  -12.755 0.50 18.97 ? ? ? ? ? ? 106  ARG A NH2 1 
ATOM   671  N  N   . PRO A 1 85  ? 39.264 16.192  -17.202 1.00 18.22 ? ? ? ? ? ? 107  PRO A N   1 
ATOM   672  C  CA  . PRO A 1 85  ? 40.079 15.007  -17.389 1.00 19.35 ? ? ? ? ? ? 107  PRO A CA  1 
ATOM   673  C  C   . PRO A 1 85  ? 39.474 13.818  -16.627 1.00 20.37 ? ? ? ? ? ? 107  PRO A C   1 
ATOM   674  O  O   . PRO A 1 85  ? 38.873 13.980  -15.566 1.00 22.66 ? ? ? ? ? ? 107  PRO A O   1 
ATOM   675  C  CB  . PRO A 1 85  ? 41.450 15.399  -16.811 1.00 20.93 ? ? ? ? ? ? 107  PRO A CB  1 
ATOM   676  C  CG  . PRO A 1 85  ? 41.264 16.680  -16.110 1.00 24.81 ? ? ? ? ? ? 107  PRO A CG  1 
ATOM   677  C  CD  . PRO A 1 85  ? 40.002 17.309  -16.582 1.00 20.01 ? ? ? ? ? ? 107  PRO A CD  1 
ATOM   678  N  N   . ASN A 1 86  ? 39.684 12.629  -17.156 1.00 21.52 ? ? ? ? ? ? 108  ASN A N   1 
ATOM   679  C  CA  . ASN A 1 86  ? 39.257 11.413  -16.499 1.00 23.80 ? ? ? ? ? ? 108  ASN A CA  1 
ATOM   680  C  C   . ASN A 1 86  ? 40.243 11.055  -15.382 1.00 26.51 ? ? ? ? ? ? 108  ASN A C   1 
ATOM   681  O  O   . ASN A 1 86  ? 41.413 10.826  -15.666 1.00 33.81 ? ? ? ? ? ? 108  ASN A O   1 
ATOM   682  C  CB  . ASN A 1 86  ? 39.223 10.307  -17.550 1.00 25.82 ? ? ? ? ? ? 108  ASN A CB  1 
ATOM   683  C  CG  . ASN A 1 86  ? 38.576 9.029   -17.059 1.00 27.66 ? ? ? ? ? ? 108  ASN A CG  1 
ATOM   684  O  OD1 . ASN A 1 86  ? 38.372 8.827   -15.861 1.00 30.95 ? ? ? ? ? ? 108  ASN A OD1 1 
ATOM   685  N  ND2 . ASN A 1 86  ? 38.257 8.149   -17.999 1.00 28.28 ? ? ? ? ? ? 108  ASN A ND2 1 
ATOM   686  N  N   . PRO A 1 87  ? 39.781 10.993  -14.118 1.00 28.52 ? ? ? ? ? ? 109  PRO A N   1 
ATOM   687  C  CA  . PRO A 1 87  ? 40.672 10.502  -13.055 1.00 32.35 ? ? ? ? ? ? 109  PRO A CA  1 
ATOM   688  C  C   . PRO A 1 87  ? 41.153 9.075   -13.335 1.00 41.65 ? ? ? ? ? ? 109  PRO A C   1 
ATOM   689  O  O   . PRO A 1 87  ? 41.798 8.460   -12.484 1.00 52.53 ? ? ? ? ? ? 109  PRO A O   1 
ATOM   690  C  CB  . PRO A 1 87  ? 39.785 10.522  -11.807 1.00 33.87 ? ? ? ? ? ? 109  PRO A CB  1 
ATOM   691  C  CG  . PRO A 1 87  ? 38.673 11.454  -12.123 1.00 33.18 ? ? ? ? ? ? 109  PRO A CG  1 
ATOM   692  C  CD  . PRO A 1 87  ? 38.447 11.340  -13.603 1.00 27.62 ? ? ? ? ? ? 109  PRO A CD  1 
ATOM   693  N  N   . GLY A 1 92  ? 42.158 9.871   -20.310 1.00 36.04 ? ? ? ? ? ? 114  GLY A N   1 
ATOM   694  C  CA  . GLY A 1 92  ? 41.191 10.412  -21.264 1.00 26.28 ? ? ? ? ? ? 114  GLY A CA  1 
ATOM   695  C  C   . GLY A 1 92  ? 40.440 11.632  -20.760 1.00 25.68 ? ? ? ? ? ? 114  GLY A C   1 
ATOM   696  O  O   . GLY A 1 92  ? 40.867 12.300  -19.819 1.00 27.79 ? ? ? ? ? ? 114  GLY A O   1 
ATOM   697  N  N   . THR A 1 93  ? 39.304 11.918  -21.392 1.00 22.97 ? ? ? ? ? ? 115  THR A N   1 
ATOM   698  C  CA  . THR A 1 93  ? 38.502 13.080  -21.056 1.00 18.68 ? ? ? ? ? ? 115  THR A CA  1 
ATOM   699  C  C   . THR A 1 93  ? 37.075 12.633  -20.852 1.00 17.88 ? ? ? ? ? ? 115  THR A C   1 
ATOM   700  O  O   . THR A 1 93  ? 36.567 11.823  -21.622 1.00 19.74 ? ? ? ? ? ? 115  THR A O   1 
ATOM   701  C  CB  . THR A 1 93  ? 38.504 14.109  -22.202 1.00 21.04 ? ? ? ? ? ? 115  THR A CB  1 
ATOM   702  O  OG1 . THR A 1 93  ? 39.848 14.514  -22.474 1.00 28.39 ? ? ? ? ? ? 115  THR A OG1 1 
ATOM   703  C  CG2 . THR A 1 93  ? 37.672 15.338  -21.859 1.00 22.81 ? ? ? ? ? ? 115  THR A CG2 1 
ATOM   704  N  N   . LEU A 1 94  ? 36.454 13.155  -19.797 1.00 16.48 ? ? ? ? ? ? 116  LEU A N   1 
ATOM   705  C  CA  . LEU A 1 94  ? 35.039 12.910  -19.516 1.00 15.99 ? ? ? ? ? ? 116  LEU A CA  1 
ATOM   706  C  C   . LEU A 1 94  ? 34.175 14.077  -20.003 1.00 15.18 ? ? ? ? ? ? 116  LEU A C   1 
ATOM   707  O  O   . LEU A 1 94  ? 34.519 15.246  -19.806 1.00 18.54 ? ? ? ? ? ? 116  LEU A O   1 
ATOM   708  C  CB  . LEU A 1 94  ? 34.845 12.791  -18.005 1.00 18.48 ? ? ? ? ? ? 116  LEU A CB  1 
ATOM   709  C  CG  . LEU A 1 94  ? 35.495 11.630  -17.275 1.00 22.60 ? ? ? ? ? ? 116  LEU A CG  1 
ATOM   710  C  CD1 . LEU A 1 94  ? 35.222 11.777  -15.786 1.00 26.24 ? ? ? ? ? ? 116  LEU A CD1 1 
ATOM   711  C  CD2 . LEU A 1 94  ? 34.981 10.301  -17.797 1.00 28.02 ? ? ? ? ? ? 116  LEU A CD2 1 
ATOM   712  N  N   . ALA A 1 95  ? 33.063 13.737  -20.649 1.00 13.45 ? ? ? ? ? ? 117  ALA A N   1 
ATOM   713  C  CA  . ALA A 1 95  ? 32.036 14.687  -21.025 1.00 12.93 ? ? ? ? ? ? 117  ALA A CA  1 
ATOM   714  C  C   . ALA A 1 95  ? 30.817 14.502  -20.112 1.00 13.55 ? ? ? ? ? ? 117  ALA A C   1 
ATOM   715  O  O   . ALA A 1 95  ? 30.383 13.380  -19.929 1.00 14.77 ? ? ? ? ? ? 117  ALA A O   1 
ATOM   716  C  CB  . ALA A 1 95  ? 31.640 14.511  -22.487 1.00 16.33 ? ? ? ? ? ? 117  ALA A CB  1 
ATOM   717  N  N   . THR A 1 96  ? 30.299 15.589  -19.536 1.00 12.94 ? ? ? ? ? ? 118  THR A N   1 
ATOM   718  C  CA  . THR A 1 96  ? 29.182 15.544  -18.591 1.00 12.75 ? ? ? ? ? ? 118  THR A CA  1 
ATOM   719  C  C   . THR A 1 96  ? 28.097 16.503  -19.071 1.00 13.12 ? ? ? ? ? ? 118  THR A C   1 
ATOM   720  O  O   . THR A 1 96  ? 28.373 17.657  -19.340 1.00 14.17 ? ? ? ? ? ? 118  THR A O   1 
ATOM   721  C  CB  . THR A 1 96  ? 29.639 15.959  -17.183 1.00 16.25 ? ? ? ? ? ? 118  THR A CB  1 
ATOM   722  O  OG1 . THR A 1 96  ? 30.797 15.201  -16.799 1.00 19.22 ? ? ? ? ? ? 118  THR A OG1 1 
ATOM   723  C  CG2 . THR A 1 96  ? 28.504 15.768  -16.183 1.00 18.20 ? ? ? ? ? ? 118  THR A CG2 1 
ATOM   724  N  N   . ILE A 1 97  ? 26.852 16.023  -19.154 1.00 12.48 ? ? ? ? ? ? 119  ILE A N   1 
ATOM   725  C  CA  . ILE A 1 97  ? 25.748 16.899  -19.548 1.00 11.83 ? ? ? ? ? ? 119  ILE A CA  1 
ATOM   726  C  C   . ILE A 1 97  ? 25.431 17.873  -18.421 1.00 13.75 ? ? ? ? ? ? 119  ILE A C   1 
ATOM   727  O  O   . ILE A 1 97  ? 25.417 17.496  -17.245 1.00 15.69 ? ? ? ? ? ? 119  ILE A O   1 
ATOM   728  C  CB  . ILE A 1 97  ? 24.506 16.072  -19.964 1.00 11.78 ? ? ? ? ? ? 119  ILE A CB  1 
ATOM   729  C  CG1 . ILE A 1 97  ? 23.460 16.938  -20.658 1.00 11.42 ? ? ? ? ? ? 119  ILE A CG1 1 
ATOM   730  C  CG2 . ILE A 1 97  ? 23.940 15.300  -18.774 1.00 14.95 ? ? ? ? ? ? 119  ILE A CG2 1 
ATOM   731  C  CD1 . ILE A 1 97  ? 22.351 16.121  -21.300 1.00 12.86 ? ? ? ? ? ? 119  ILE A CD1 1 
ATOM   732  N  N   . THR A 1 98  ? 25.191 19.125  -18.790 1.00 12.57 ? ? ? ? ? ? 120  THR A N   1 
ATOM   733  C  CA  . THR A 1 98  ? 24.856 20.166  -17.843 1.00 13.72 ? ? ? ? ? ? 120  THR A CA  1 
ATOM   734  C  C   . THR A 1 98  ? 23.329 20.198  -17.634 1.00 13.96 ? ? ? ? ? ? 120  THR A C   1 
ATOM   735  O  O   . THR A 1 98  ? 22.571 19.592  -18.385 1.00 13.77 ? ? ? ? ? ? 120  THR A O   1 
ATOM   736  C  CB  . THR A 1 98  ? 25.305 21.537  -18.342 1.00 14.03 ? ? ? ? ? ? 120  THR A CB  1 
ATOM   737  O  OG1 . THR A 1 98  ? 24.533 21.891  -19.503 1.00 14.17 ? ? ? ? ? ? 120  THR A OG1 1 
ATOM   738  C  CG2 . THR A 1 98  ? 26.822 21.560  -18.660 1.00 15.86 ? ? ? ? ? ? 120  THR A CG2 1 
ATOM   739  N  N   . ASP A 1 99  ? 22.882 20.920  -16.625 1.00 14.56 ? ? ? ? ? ? 121  ASP A N   1 
ATOM   740  C  CA  . ASP A 1 99  ? 21.441 21.123  -16.452 1.00 15.42 ? ? ? ? ? ? 121  ASP A CA  1 
ATOM   741  C  C   . ASP A 1 99  ? 20.778 21.778  -17.681 1.00 14.36 ? ? ? ? ? ? 121  ASP A C   1 
ATOM   742  O  O   . ASP A 1 99  ? 19.684 21.381  -18.078 1.00 14.91 ? ? ? ? ? ? 121  ASP A O   1 
ATOM   743  C  CB  . ASP A 1 99  ? 21.141 21.941  -15.182 1.00 18.46 ? ? ? ? ? ? 121  ASP A CB  1 
ATOM   744  C  CG  . ASP A 1 99  ? 21.386 21.168  -13.898 1.00 20.92 ? ? ? ? ? ? 121  ASP A CG  1 
ATOM   745  O  OD1 . ASP A 1 99  ? 21.609 19.938  -13.929 1.00 24.34 ? ? ? ? ? ? 121  ASP A OD1 1 
ATOM   746  O  OD2 . ASP A 1 99  ? 21.348 21.813  -12.835 1.00 29.58 ? ? ? ? ? ? 121  ASP A OD2 1 
ATOM   747  N  N   . LYS A 1 100 ? 21.454 22.740  -18.306 1.00 14.53 ? ? ? ? ? ? 122  LYS A N   1 
ATOM   748  C  CA  . LYS A 1 100 ? 20.943 23.338  -19.542 1.00 14.90 ? ? ? ? ? ? 122  LYS A CA  1 
ATOM   749  C  C   . LYS A 1 100 ? 20.857 22.263  -20.640 1.00 13.31 ? ? ? ? ? ? 122  LYS A C   1 
ATOM   750  O  O   . LYS A 1 100 ? 19.874 22.193  -21.376 1.00 14.26 ? ? ? ? ? ? 122  LYS A O   1 
ATOM   751  C  CB  . LYS A 1 100 ? 21.822 24.513  -19.974 1.00 17.41 ? ? ? ? ? ? 122  LYS A CB  1 
ATOM   752  C  CG  . LYS A 1 100 ? 21.304 25.200  -21.223 1.00 17.90 ? ? ? ? ? ? 122  LYS A CG  1 
ATOM   753  C  CD  . LYS A 1 100 ? 22.236 26.323  -21.647 1.00 22.82 ? ? ? ? ? ? 122  LYS A CD  1 
ATOM   754  C  CE  . LYS A 1 100 ? 21.720 27.097  -22.854 1.00 24.23 ? ? ? ? ? ? 122  LYS A CE  1 
ATOM   755  N  NZ  . LYS A 1 100 ? 22.750 28.000  -23.473 1.00 31.35 ? ? ? ? ? ? 122  LYS A NZ  1 
ATOM   756  N  N   . GLY A 1 101 ? 21.875 21.403  -20.724 1.00 12.44 ? ? ? ? ? ? 123  GLY A N   1 
ATOM   757  C  CA  . GLY A 1 101 ? 21.853 20.269  -21.648 1.00 12.58 ? ? ? ? ? ? 123  GLY A CA  1 
ATOM   758  C  C   . GLY A 1 101 ? 20.654 19.369  -21.449 1.00 11.91 ? ? ? ? ? ? 123  GLY A C   1 
ATOM   759  O  O   . GLY A 1 101 ? 20.008 18.934  -22.411 1.00 11.64 ? ? ? ? ? ? 123  GLY A O   1 
ATOM   760  N  N   . ARG A 1 102 ? 20.352 19.063  -20.193 1.00 11.67 ? ? ? ? ? ? 124  ARG A N   1 
ATOM   761  C  CA  . ARG A 1 102 ? 19.194 18.228  -19.860 1.00 12.52 ? ? ? ? ? ? 124  ARG A CA  1 
ATOM   762  C  C   . ARG A 1 102 ? 17.893 18.899  -20.286 1.00 12.79 ? ? ? ? ? ? 124  ARG A C   1 
ATOM   763  O  O   . ARG A 1 102 ? 17.007 18.243  -20.820 1.00 13.07 ? ? ? ? ? ? 124  ARG A O   1 
ATOM   764  C  CB  . ARG A 1 102 ? 19.201 17.919  -18.357 1.00 12.57 ? ? ? ? ? ? 124  ARG A CB  1 
ATOM   765  C  CG  . ARG A 1 102 ? 20.354 17.018  -17.950 1.00 13.54 ? ? ? ? ? ? 124  ARG A CG  1 
ATOM   766  C  CD  . ARG A 1 102 ? 20.295 16.656  -16.474 1.00 14.03 ? ? ? ? ? ? 124  ARG A CD  1 
ATOM   767  N  NE  . ARG A 1 102 ? 21.454 15.892  -16.028 1.00 14.30 ? ? ? ? ? ? 124  ARG A NE  1 
ATOM   768  C  CZ  . ARG A 1 102 ? 21.626 14.581  -16.213 1.00 16.18 ? ? ? ? ? ? 124  ARG A CZ  1 
ATOM   769  N  NH1 . ARG A 1 102 ? 20.725 13.844  -16.860 1.00 14.61 ? ? ? ? ? ? 124  ARG A NH1 1 
ATOM   770  N  NH2 . ARG A 1 102 ? 22.712 13.972  -15.737 1.00 17.30 ? ? ? ? ? ? 124  ARG A NH2 1 
ATOM   771  N  N   . GLU A 1 103 ? 17.771 20.202  -20.067 1.00 13.35 ? ? ? ? ? ? 125  GLU A N   1 
ATOM   772  C  CA  A GLU A 1 103 ? 16.577 20.934  -20.471 0.50 13.07 ? ? ? ? ? ? 125  GLU A CA  1 
ATOM   773  C  CA  B GLU A 1 103 ? 16.579 20.938  -20.472 0.50 13.92 ? ? ? ? ? ? 125  GLU A CA  1 
ATOM   774  C  C   . GLU A 1 103 ? 16.397 20.894  -21.986 1.00 12.85 ? ? ? ? ? ? 125  GLU A C   1 
ATOM   775  O  O   . GLU A 1 103 ? 15.284 20.685  -22.496 1.00 14.18 ? ? ? ? ? ? 125  GLU A O   1 
ATOM   776  C  CB  A GLU A 1 103 ? 16.635 22.391  -19.996 0.50 15.65 ? ? ? ? ? ? 125  GLU A CB  1 
ATOM   777  C  CB  B GLU A 1 103 ? 16.670 22.390  -19.996 0.50 16.46 ? ? ? ? ? ? 125  GLU A CB  1 
ATOM   778  C  CG  A GLU A 1 103 ? 16.587 22.566  -18.482 0.50 18.63 ? ? ? ? ? ? 125  GLU A CG  1 
ATOM   779  C  CG  B GLU A 1 103 ? 15.450 23.249  -20.302 0.50 20.77 ? ? ? ? ? ? 125  GLU A CG  1 
ATOM   780  C  CD  A GLU A 1 103 ? 16.968 23.960  -18.016 0.50 23.33 ? ? ? ? ? ? 125  GLU A CD  1 
ATOM   781  C  CD  B GLU A 1 103 ? 15.562 24.658  -19.732 0.50 25.92 ? ? ? ? ? ? 125  GLU A CD  1 
ATOM   782  O  OE1 A GLU A 1 103 ? 17.283 24.814  -18.876 0.50 26.63 ? ? ? ? ? ? 125  GLU A OE1 1 
ATOM   783  O  OE1 B GLU A 1 103 ? 15.994 24.797  -18.570 0.50 28.73 ? ? ? ? ? ? 125  GLU A OE1 1 
ATOM   784  O  OE2 A GLU A 1 103 ? 16.930 24.198  -16.787 0.50 30.88 ? ? ? ? ? ? 125  GLU A OE2 1 
ATOM   785  O  OE2 B GLU A 1 103 ? 15.214 25.623  -20.442 0.50 34.78 ? ? ? ? ? ? 125  GLU A OE2 1 
ATOM   786  N  N   . VAL A 1 104 ? 17.481 21.112  -22.711 1.00 14.13 ? ? ? ? ? ? 126  VAL A N   1 
ATOM   787  C  CA  . VAL A 1 104 ? 17.415 21.136  -24.165 1.00 14.75 ? ? ? ? ? ? 126  VAL A CA  1 
ATOM   788  C  C   . VAL A 1 104 ? 17.067 19.767  -24.721 1.00 13.61 ? ? ? ? ? ? 126  VAL A C   1 
ATOM   789  O  O   . VAL A 1 104 ? 16.190 19.647  -25.593 1.00 15.12 ? ? ? ? ? ? 126  VAL A O   1 
ATOM   790  C  CB  . VAL A 1 104 ? 18.731 21.683  -24.765 1.00 15.76 ? ? ? ? ? ? 126  VAL A CB  1 
ATOM   791  C  CG1 . VAL A 1 104 ? 18.824 21.379  -26.257 1.00 20.81 ? ? ? ? ? ? 126  VAL A CG1 1 
ATOM   792  C  CG2 . VAL A 1 104 ? 18.885 23.173  -24.435 1.00 17.61 ? ? ? ? ? ? 126  VAL A CG2 1 
ATOM   793  N  N   . VAL A 1 105 ? 17.703 18.717  -24.216 1.00 14.09 ? ? ? ? ? ? 127  VAL A N   1 
ATOM   794  C  CA  A VAL A 1 105 ? 17.424 17.427  -24.799 0.50 14.75 ? ? ? ? ? ? 127  VAL A CA  1 
ATOM   795  C  CA  B VAL A 1 105 ? 17.427 17.334  -24.644 0.50 16.70 ? ? ? ? ? ? 127  VAL A CA  1 
ATOM   796  C  C   . VAL A 1 105 ? 15.972 16.982  -24.458 1.00 14.33 ? ? ? ? ? ? 127  VAL A C   1 
ATOM   797  O  O   . VAL A 1 105 ? 15.338 16.342  -25.287 1.00 17.11 ? ? ? ? ? ? 127  VAL A O   1 
ATOM   798  C  CB  A VAL A 1 105 ? 18.534 16.408  -24.447 0.50 11.91 ? ? ? ? ? ? 127  VAL A CB  1 
ATOM   799  C  CB  B VAL A 1 105 ? 18.176 16.301  -23.766 0.50 19.36 ? ? ? ? ? ? 127  VAL A CB  1 
ATOM   800  C  CG1 A VAL A 1 105 ? 18.392 15.922  -23.012 0.50 10.60 ? ? ? ? ? ? 127  VAL A CG1 1 
ATOM   801  C  CG1 B VAL A 1 105 ? 17.591 14.898  -23.907 0.50 21.07 ? ? ? ? ? ? 127  VAL A CG1 1 
ATOM   802  C  CG2 A VAL A 1 105 ? 18.534 15.231  -25.409 0.50 10.91 ? ? ? ? ? ? 127  VAL A CG2 1 
ATOM   803  C  CG2 B VAL A 1 105 ? 19.644 16.282  -24.104 0.50 22.69 ? ? ? ? ? ? 127  VAL A CG2 1 
ATOM   804  N  N   . GLU A 1 106 ? 15.434 17.359  -23.295 1.00 14.59 ? ? ? ? ? ? 128  GLU A N   1 
ATOM   805  C  CA  A GLU A 1 106 ? 14.017 17.115  -22.964 0.50 15.49 ? ? ? ? ? ? 128  GLU A CA  1 
ATOM   806  C  CA  B GLU A 1 106 ? 14.031 17.062  -23.004 0.50 15.41 ? ? ? ? ? ? 128  GLU A CA  1 
ATOM   807  C  C   . GLU A 1 106 ? 13.097 17.757  -24.007 1.00 14.90 ? ? ? ? ? ? 128  GLU A C   1 
ATOM   808  O  O   . GLU A 1 106 ? 12.154 17.139  -24.510 1.00 15.11 ? ? ? ? ? ? 128  GLU A O   1 
ATOM   809  C  CB  A GLU A 1 106 ? 13.684 17.674  -21.567 0.50 17.00 ? ? ? ? ? ? 128  GLU A CB  1 
ATOM   810  C  CB  B GLU A 1 106 ? 13.693 17.425  -21.558 0.50 17.58 ? ? ? ? ? ? 128  GLU A CB  1 
ATOM   811  C  CG  A GLU A 1 106 ? 12.213 17.552  -21.165 0.50 18.04 ? ? ? ? ? ? 128  GLU A CG  1 
ATOM   812  C  CG  B GLU A 1 106 ? 12.314 16.978  -21.095 0.50 18.61 ? ? ? ? ? ? 128  GLU A CG  1 
ATOM   813  C  CD  A GLU A 1 106 ? 11.854 18.275  -19.860 0.50 21.19 ? ? ? ? ? ? 128  GLU A CD  1 
ATOM   814  C  CD  B GLU A 1 106 ? 11.351 18.145  -20.903 0.50 24.65 ? ? ? ? ? ? 128  GLU A CD  1 
ATOM   815  O  OE1 A GLU A 1 106 ? 12.480 19.308  -19.537 0.50 29.86 ? ? ? ? ? ? 128  GLU A OE1 1 
ATOM   816  O  OE1 B GLU A 1 106 ? 11.170 18.941  -21.843 0.50 26.38 ? ? ? ? ? ? 128  GLU A OE1 1 
ATOM   817  O  OE2 A GLU A 1 106 ? 10.914 17.823  -19.170 0.50 26.49 ? ? ? ? ? ? 128  GLU A OE2 1 
ATOM   818  O  OE2 B GLU A 1 106 ? 10.783 18.281  -19.794 0.50 28.66 ? ? ? ? ? ? 128  GLU A OE2 1 
ATOM   819  N  N   . ALA A 1 107 ? 13.353 19.015  -24.296 1.00 13.98 ? ? ? ? ? ? 129  ALA A N   1 
ATOM   820  C  CA  . ALA A 1 107 ? 12.537 19.764  -25.234 1.00 14.37 ? ? ? ? ? ? 129  ALA A CA  1 
ATOM   821  C  C   . ALA A 1 107 ? 12.658 19.195  -26.649 1.00 14.30 ? ? ? ? ? ? 129  ALA A C   1 
ATOM   822  O  O   . ALA A 1 107 ? 11.642 19.037  -27.352 1.00 14.95 ? ? ? ? ? ? 129  ALA A O   1 
ATOM   823  C  CB  . ALA A 1 107 ? 12.910 21.236  -25.197 1.00 17.51 ? ? ? ? ? ? 129  ALA A CB  1 
ATOM   824  N  N   . ALA A 1 108 ? 13.886 18.891  -27.070 1.00 12.76 ? ? ? ? ? ? 130  ALA A N   1 
ATOM   825  C  CA  . ALA A 1 108 ? 14.092 18.354  -28.416 1.00 13.35 ? ? ? ? ? ? 130  ALA A CA  1 
ATOM   826  C  C   . ALA A 1 108 ? 13.420 16.976  -28.557 1.00 12.45 ? ? ? ? ? ? 130  ALA A C   1 
ATOM   827  O  O   . ALA A 1 108 ? 12.822 16.691  -29.597 1.00 13.00 ? ? ? ? ? ? 130  ALA A O   1 
ATOM   828  C  CB  . ALA A 1 108 ? 15.592 18.284  -28.700 1.00 14.43 ? ? ? ? ? ? 130  ALA A CB  1 
ATOM   829  N  N   . THR A 1 109 ? 13.532 16.129  -27.535 1.00 13.13 ? ? ? ? ? ? 131  THR A N   1 
ATOM   830  C  CA  . THR A 1 109 ? 12.882 14.824  -27.570 1.00 12.41 ? ? ? ? ? ? 131  THR A CA  1 
ATOM   831  C  C   . THR A 1 109 ? 11.366 14.929  -27.699 1.00 13.85 ? ? ? ? ? ? 131  THR A C   1 
ATOM   832  O  O   . THR A 1 109 ? 10.755 14.189  -28.472 1.00 13.57 ? ? ? ? ? ? 131  THR A O   1 
ATOM   833  C  CB  . THR A 1 109 ? 13.269 13.972  -26.357 1.00 15.22 ? ? ? ? ? ? 131  THR A CB  1 
ATOM   834  O  OG1 . THR A 1 109 ? 14.686 13.788  -26.389 1.00 15.91 ? ? ? ? ? ? 131  THR A OG1 1 
ATOM   835  C  CG2 . THR A 1 109 ? 12.549 12.614  -26.345 1.00 16.74 ? ? ? ? ? ? 131  THR A CG2 1 
ATOM   836  N  N   . ARG A 1 110 ? 10.761 15.845  -26.949 1.00 14.48 ? ? ? ? ? ? 132  ARG A N   1 
ATOM   837  C  CA  A ARG A 1 110 ? 9.312  16.020  -27.069 0.50 14.46 ? ? ? ? ? ? 132  ARG A CA  1 
ATOM   838  C  CA  B ARG A 1 110 ? 9.322  16.107  -27.040 0.50 15.44 ? ? ? ? ? ? 132  ARG A CA  1 
ATOM   839  C  C   . ARG A 1 110 ? 8.925  16.421  -28.487 1.00 14.02 ? ? ? ? ? ? 132  ARG A C   1 
ATOM   840  O  O   . ARG A 1 110 ? 7.955  15.882  -29.015 1.00 15.23 ? ? ? ? ? ? 132  ARG A O   1 
ATOM   841  C  CB  A ARG A 1 110 ? 8.772  17.047  -26.081 0.50 15.61 ? ? ? ? ? ? 132  ARG A CB  1 
ATOM   842  C  CB  B ARG A 1 110 ? 8.983  17.290  -26.118 0.50 18.35 ? ? ? ? ? ? 132  ARG A CB  1 
ATOM   843  C  CG  A ARG A 1 110 ? 7.254  17.157  -26.058 0.50 20.05 ? ? ? ? ? ? 132  ARG A CG  1 
ATOM   844  C  CG  B ARG A 1 110 ? 7.517  17.582  -25.867 0.50 20.41 ? ? ? ? ? ? 132  ARG A CG  1 
ATOM   845  C  CD  A ARG A 1 110 ? 6.797  18.607  -26.126 0.50 20.88 ? ? ? ? ? ? 132  ARG A CD  1 
ATOM   846  C  CD  B ARG A 1 110 ? 7.318  18.790  -24.944 0.50 24.05 ? ? ? ? ? ? 132  ARG A CD  1 
ATOM   847  N  NE  A ARG A 1 110 ? 6.911  19.124  -27.485 0.50 22.03 ? ? ? ? ? ? 132  ARG A NE  1 
ATOM   848  N  NE  B ARG A 1 110 ? 8.339  18.926  -23.895 0.50 28.21 ? ? ? ? ? ? 132  ARG A NE  1 
ATOM   849  C  CZ  A ARG A 1 110 ? 6.008  18.937  -28.437 0.50 22.24 ? ? ? ? ? ? 132  ARG A CZ  1 
ATOM   850  C  CZ  B ARG A 1 110 ? 9.048  20.034  -23.660 0.50 24.99 ? ? ? ? ? ? 132  ARG A CZ  1 
ATOM   851  N  NH1 A ARG A 1 110 ? 4.885  18.265  -28.175 0.50 25.98 ? ? ? ? ? ? 132  ARG A NH1 1 
ATOM   852  N  NH1 B ARG A 1 110 ? 8.870  21.122  -24.399 0.50 22.08 ? ? ? ? ? ? 132  ARG A NH1 1 
ATOM   853  N  NH2 A ARG A 1 110 ? 6.215  19.444  -29.647 0.50 24.12 ? ? ? ? ? ? 132  ARG A NH2 1 
ATOM   854  N  NH2 B ARG A 1 110 ? 9.950  20.063  -22.679 0.50 26.73 ? ? ? ? ? ? 132  ARG A NH2 1 
ATOM   855  N  N   . ASP A 1 111 ? 9.687  17.321  -29.107 1.00 13.09 ? ? ? ? ? ? 133  ASP A N   1 
ATOM   856  C  CA  . ASP A 1 111 ? 9.393  17.717  -30.473 1.00 13.81 ? ? ? ? ? ? 133  ASP A CA  1 
ATOM   857  C  C   . ASP A 1 111 ? 9.559  16.546  -31.455 1.00 12.12 ? ? ? ? ? ? 133  ASP A C   1 
ATOM   858  O  O   . ASP A 1 111 ? 8.715  16.347  -32.332 1.00 13.30 ? ? ? ? ? ? 133  ASP A O   1 
ATOM   859  C  CB  . ASP A 1 111 ? 10.304 18.862  -30.911 1.00 15.78 ? ? ? ? ? ? 133  ASP A CB  1 
ATOM   860  C  CG  . ASP A 1 111 ? 9.971  20.200  -30.276 1.00 18.28 ? ? ? ? ? ? 133  ASP A CG  1 
ATOM   861  O  OD1 . ASP A 1 111 ? 8.951  20.314  -29.569 1.00 20.60 ? ? ? ? ? ? 133  ASP A OD1 1 
ATOM   862  O  OD2 . ASP A 1 111 ? 10.773 21.133  -30.510 1.00 20.84 ? ? ? ? ? ? 133  ASP A OD2 1 
ATOM   863  N  N   . LEU A 1 112 ? 10.650 15.786  -31.325 1.00 12.10 ? ? ? ? ? ? 134  LEU A N   1 
ATOM   864  C  CA  . LEU A 1 112 ? 10.904 14.632  -32.206 1.00 11.30 ? ? ? ? ? ? 134  LEU A CA  1 
ATOM   865  C  C   . LEU A 1 112 ? 9.804  13.579  -32.057 1.00 12.16 ? ? ? ? ? ? 134  LEU A C   1 
ATOM   866  O  O   . LEU A 1 112 ? 9.326  13.006  -33.042 1.00 13.33 ? ? ? ? ? ? 134  LEU A O   1 
ATOM   867  C  CB  . LEU A 1 112 ? 12.285 14.024  -31.934 1.00 10.74 ? ? ? ? ? ? 134  LEU A CB  1 
ATOM   868  C  CG  . LEU A 1 112 ? 13.440 14.905  -32.390 1.00 10.57 ? ? ? ? ? ? 134  LEU A CG  1 
ATOM   869  C  CD1 . LEU A 1 112 ? 14.694 14.531  -31.648 1.00 11.58 ? ? ? ? ? ? 134  LEU A CD1 1 
ATOM   870  C  CD2 . LEU A 1 112 ? 13.601 14.767  -33.893 1.00 12.31 ? ? ? ? ? ? 134  LEU A CD2 1 
ATOM   871  N  N   . MET A 1 113 ? 9.397  13.321  -30.816 1.00 12.56 ? ? ? ? ? ? 135  MET A N   1 
ATOM   872  C  CA  A MET A 1 113 ? 8.337  12.344  -30.529 0.50 13.97 ? ? ? ? ? ? 135  MET A CA  1 
ATOM   873  C  CA  B MET A 1 113 ? 8.353  12.327  -30.592 0.50 13.95 ? ? ? ? ? ? 135  MET A CA  1 
ATOM   874  C  C   . MET A 1 113 ? 7.029  12.783  -31.180 1.00 14.75 ? ? ? ? ? ? 135  MET A C   1 
ATOM   875  O  O   . MET A 1 113 ? 6.291  11.973  -31.722 1.00 15.90 ? ? ? ? ? ? 135  MET A O   1 
ATOM   876  C  CB  A MET A 1 113 ? 8.128  12.181  -29.014 0.50 14.84 ? ? ? ? ? ? 135  MET A CB  1 
ATOM   877  C  CB  B MET A 1 113 ? 8.217  12.001  -29.115 0.50 15.48 ? ? ? ? ? ? 135  MET A CB  1 
ATOM   878  C  CG  A MET A 1 113 ? 9.277  11.507  -28.281 0.50 14.92 ? ? ? ? ? ? 135  MET A CG  1 
ATOM   879  C  CG  B MET A 1 113 ? 9.368  11.156  -28.628 0.50 16.06 ? ? ? ? ? ? 135  MET A CG  1 
ATOM   880  S  SD  A MET A 1 113 ? 9.396  9.729   -28.562 0.50 19.00 ? ? ? ? ? ? 135  MET A SD  1 
ATOM   881  S  SD  B MET A 1 113 ? 9.247  10.855  -26.874 0.50 20.19 ? ? ? ? ? ? 135  MET A SD  1 
ATOM   882  C  CE  A MET A 1 113 ? 8.017  9.126   -27.601 0.50 18.64 ? ? ? ? ? ? 135  MET A CE  1 
ATOM   883  C  CE  B MET A 1 113 ? 7.962  9.615   -26.830 0.50 18.94 ? ? ? ? ? ? 135  MET A CE  1 
ATOM   884  N  N   . ALA A 1 114 ? 6.758  14.075  -31.111 1.00 14.18 ? ? ? ? ? ? 136  ALA A N   1 
ATOM   885  C  CA  . ALA A 1 114 ? 5.524  14.616  -31.677 1.00 16.07 ? ? ? ? ? ? 136  ALA A CA  1 
ATOM   886  C  C   . ALA A 1 114 ? 5.426  14.362  -33.202 1.00 16.79 ? ? ? ? ? ? 136  ALA A C   1 
ATOM   887  O  O   . ALA A 1 114 ? 4.330  14.216  -33.733 1.00 20.85 ? ? ? ? ? ? 136  ALA A O   1 
ATOM   888  C  CB  . ALA A 1 114 ? 5.406  16.109  -31.372 1.00 18.93 ? ? ? ? ? ? 136  ALA A CB  1 
ATOM   889  N  N   . MET A 1 115 ? 6.557  14.331  -33.910 1.00 15.25 ? ? ? ? ? ? 137  MET A N   1 
ATOM   890  C  CA  . MET A 1 115 ? 6.599  14.033  -35.342 1.00 16.36 ? ? ? ? ? ? 137  MET A CA  1 
ATOM   891  C  C   . MET A 1 115 ? 7.119  12.635  -35.679 1.00 15.06 ? ? ? ? ? ? 137  MET A C   1 
ATOM   892  O  O   . MET A 1 115 ? 7.398  12.329  -36.830 1.00 15.38 ? ? ? ? ? ? 137  MET A O   1 
ATOM   893  C  CB  . MET A 1 115 ? 7.366  15.117  -36.132 1.00 17.18 ? ? ? ? ? ? 137  MET A CB  1 
ATOM   894  C  CG  . MET A 1 115 ? 8.736  15.554  -35.630 1.00 14.30 ? ? ? ? ? ? 137  MET A CG  1 
ATOM   895  S  SD  . MET A 1 115 ? 10.047 14.403  -36.024 1.00 13.80 ? ? ? ? ? ? 137  MET A SD  1 
ATOM   896  C  CE  . MET A 1 115 ? 10.232 14.680  -37.786 1.00 16.13 ? ? ? ? ? ? 137  MET A CE  1 
ATOM   897  N  N   . ASP A 1 116 ? 7.141  11.758  -34.683 1.00 14.99 ? ? ? ? ? ? 138  ASP A N   1 
ATOM   898  C  CA  . ASP A 1 116 ? 7.494  10.343  -34.853 1.00 14.97 ? ? ? ? ? ? 138  ASP A CA  1 
ATOM   899  C  C   . ASP A 1 116 ? 8.811  10.124  -35.560 1.00 13.64 ? ? ? ? ? ? 138  ASP A C   1 
ATOM   900  O  O   . ASP A 1 116 ? 8.963  9.190   -36.323 1.00 14.77 ? ? ? ? ? ? 138  ASP A O   1 
ATOM   901  C  CB  . ASP A 1 116 ? 6.410  9.555   -35.605 1.00 18.69 ? ? ? ? ? ? 138  ASP A CB  1 
ATOM   902  C  CG  . ASP A 1 116 ? 5.221  9.335   -34.794 1.00 22.52 ? ? ? ? ? ? 138  ASP A CG  1 
ATOM   903  O  OD1 . ASP A 1 116 ? 5.331  8.650   -33.772 1.00 29.13 ? ? ? ? ? ? 138  ASP A OD1 1 
ATOM   904  O  OD2 . ASP A 1 116 ? 4.162  9.832   -35.214 1.00 26.95 ? ? ? ? ? ? 138  ASP A OD2 1 
ATOM   905  N  N   . PHE A 1 117 ? 9.772  11.012  -35.301 1.00 12.68 ? ? ? ? ? ? 139  PHE A N   1 
ATOM   906  C  CA  . PHE A 1 117 ? 11.098 10.878  -35.915 1.00 12.89 ? ? ? ? ? ? 139  PHE A CA  1 
ATOM   907  C  C   . PHE A 1 117 ? 11.024 10.744  -37.442 1.00 12.99 ? ? ? ? ? ? 139  PHE A C   1 
ATOM   908  O  O   . PHE A 1 117 ? 11.919 10.160  -38.046 1.00 14.22 ? ? ? ? ? ? 139  PHE A O   1 
ATOM   909  C  CB  . PHE A 1 117 ? 11.906 9.718   -35.271 1.00 12.48 ? ? ? ? ? ? 139  PHE A CB  1 
ATOM   910  C  CG  . PHE A 1 117 ? 12.300 9.990   -33.851 1.00 12.48 ? ? ? ? ? ? 139  PHE A CG  1 
ATOM   911  C  CD1 . PHE A 1 117 ? 11.419 9.791   -32.802 1.00 14.15 ? ? ? ? ? ? 139  PHE A CD1 1 
ATOM   912  C  CD2 . PHE A 1 117 ? 13.575 10.478  -33.576 1.00 11.77 ? ? ? ? ? ? 139  PHE A CD2 1 
ATOM   913  C  CE1 . PHE A 1 117 ? 11.817 10.062  -31.505 1.00 16.21 ? ? ? ? ? ? 139  PHE A CE1 1 
ATOM   914  C  CE2 . PHE A 1 117 ? 13.985 10.719  -32.283 1.00 13.17 ? ? ? ? ? ? 139  PHE A CE2 1 
ATOM   915  C  CZ  . PHE A 1 117 ? 13.099 10.515  -31.256 1.00 14.09 ? ? ? ? ? ? 139  PHE A CZ  1 
ATOM   916  N  N   . GLY A 1 118 ? 10.004 11.352  -38.060 1.00 13.42 ? ? ? ? ? ? 140  GLY A N   1 
ATOM   917  C  CA  . GLY A 1 118 ? 9.895  11.322  -39.507 1.00 13.57 ? ? ? ? ? ? 140  GLY A CA  1 
ATOM   918  C  C   . GLY A 1 118 ? 9.130  10.133  -40.083 1.00 12.87 ? ? ? ? ? ? 140  GLY A C   1 
ATOM   919  O  O   . GLY A 1 118 ? 8.972  10.038  -41.306 1.00 12.96 ? ? ? ? ? ? 140  GLY A O   1 
ATOM   920  N  N   . LEU A 1 119 ? 8.606  9.266   -39.225 1.00 13.57 ? ? ? ? ? ? 141  LEU A N   1 
ATOM   921  C  CA  . LEU A 1 119 ? 8.044  7.981   -39.652 1.00 13.40 ? ? ? ? ? ? 141  LEU A CA  1 
ATOM   922  C  C   . LEU A 1 119 ? 6.549  7.883   -39.395 1.00 13.58 ? ? ? ? ? ? 141  LEU A C   1 
ATOM   923  O  O   . LEU A 1 119 ? 5.986  6.803   -39.496 1.00 13.96 ? ? ? ? ? ? 141  LEU A O   1 
ATOM   924  C  CB  . LEU A 1 119 ? 8.777  6.834   -38.933 1.00 13.66 ? ? ? ? ? ? 141  LEU A CB  1 
ATOM   925  C  CG  . LEU A 1 119 ? 10.221 6.630   -39.432 1.00 13.82 ? ? ? ? ? ? 141  LEU A CG  1 
ATOM   926  C  CD1 . LEU A 1 119 ? 11.065 5.821   -38.457 1.00 16.24 ? ? ? ? ? ? 141  LEU A CD1 1 
ATOM   927  C  CD2 . LEU A 1 119 ? 10.239 5.984   -40.802 1.00 15.62 ? ? ? ? ? ? 141  LEU A CD2 1 
ATOM   928  N  N   . GLY A 1 120 ? 5.889  8.999   -39.129 1.00 15.65 ? ? ? ? ? ? 142  GLY A N   1 
ATOM   929  C  CA  . GLY A 1 120 ? 4.486  8.976   -38.763 1.00 17.43 ? ? ? ? ? ? 142  GLY A CA  1 
ATOM   930  C  C   . GLY A 1 120 ? 3.518  8.525   -39.830 1.00 14.43 ? ? ? ? ? ? 142  GLY A C   1 
ATOM   931  O  O   . GLY A 1 120 ? 2.396  8.178   -39.504 1.00 15.54 ? ? ? ? ? ? 142  GLY A O   1 
ATOM   932  N  N   . ALA A 1 121 ? 3.933  8.522   -41.101 1.00 12.69 ? ? ? ? ? ? 143  ALA A N   1 
ATOM   933  C  CA  . ALA A 1 121 ? 3.081  8.006   -42.161 1.00 12.46 ? ? ? ? ? ? 143  ALA A CA  1 
ATOM   934  C  C   . ALA A 1 121 ? 2.983  6.484   -42.144 1.00 11.56 ? ? ? ? ? ? 143  ALA A C   1 
ATOM   935  O  O   . ALA A 1 121 ? 2.117  5.937   -42.802 1.00 13.81 ? ? ? ? ? ? 143  ALA A O   1 
ATOM   936  C  CB  . ALA A 1 121 ? 3.528  8.500   -43.536 1.00 13.64 ? ? ? ? ? ? 143  ALA A CB  1 
ATOM   937  N  N   . TYR A 1 122 ? 3.886  5.820   -41.427 1.00 11.27 ? ? ? ? ? ? 144  TYR A N   1 
ATOM   938  C  CA  . TYR A 1 122 ? 3.829  4.395   -41.197 1.00 11.34 ? ? ? ? ? ? 144  TYR A CA  1 
ATOM   939  C  C   . TYR A 1 122 ? 2.996  4.079   -39.969 1.00 13.19 ? ? ? ? ? ? 144  TYR A C   1 
ATOM   940  O  O   . TYR A 1 122 ? 2.948  4.873   -39.020 1.00 14.99 ? ? ? ? ? ? 144  TYR A O   1 
ATOM   941  C  CB  . TYR A 1 122 ? 5.239  3.822   -40.976 1.00 11.88 ? ? ? ? ? ? 144  TYR A CB  1 
ATOM   942  C  CG  . TYR A 1 122 ? 6.122  3.708   -42.203 1.00 11.42 ? ? ? ? ? ? 144  TYR A CG  1 
ATOM   943  C  CD1 . TYR A 1 122 ? 5.792  2.867   -43.252 1.00 13.40 ? ? ? ? ? ? 144  TYR A CD1 1 
ATOM   944  C  CD2 . TYR A 1 122 ? 7.307  4.412   -42.284 1.00 15.30 ? ? ? ? ? ? 144  TYR A CD2 1 
ATOM   945  C  CE1 . TYR A 1 122 ? 6.625  2.717   -44.344 1.00 14.54 ? ? ? ? ? ? 144  TYR A CE1 1 
ATOM   946  C  CE2 . TYR A 1 122 ? 8.136  4.282   -43.378 1.00 14.59 ? ? ? ? ? ? 144  TYR A CE2 1 
ATOM   947  C  CZ  . TYR A 1 122 ? 7.783  3.434   -44.418 1.00 12.47 ? ? ? ? ? ? 144  TYR A CZ  1 
ATOM   948  O  OH  . TYR A 1 122 ? 8.599  3.285   -45.526 1.00 14.43 ? ? ? ? ? ? 144  TYR A OH  1 
ATOM   949  N  N   . ASP A 1 123 ? 2.343  2.931   -39.977 1.00 13.68 ? ? ? ? ? ? 145  ASP A N   1 
ATOM   950  C  CA  . ASP A 1 123 ? 1.703  2.479   -38.746 1.00 14.32 ? ? ? ? ? ? 145  ASP A CA  1 
ATOM   951  C  C   . ASP A 1 123 ? 2.702  1.693   -37.876 1.00 12.56 ? ? ? ? ? ? 145  ASP A C   1 
ATOM   952  O  O   . ASP A 1 123 ? 3.860  1.441   -38.264 1.00 13.56 ? ? ? ? ? ? 145  ASP A O   1 
ATOM   953  C  CB  . ASP A 1 123 ? 0.406  1.720   -39.009 1.00 15.59 ? ? ? ? ? ? 145  ASP A CB  1 
ATOM   954  C  CG  . ASP A 1 123 ? 0.583  0.435   -39.752 1.00 18.02 ? ? ? ? ? ? 145  ASP A CG  1 
ATOM   955  O  OD1 . ASP A 1 123 ? 1.654  -0.206  -39.715 1.00 17.94 ? ? ? ? ? ? 145  ASP A OD1 1 
ATOM   956  O  OD2 . ASP A 1 123 ? -0.432 0.021   -40.355 1.00 22.67 ? ? ? ? ? ? 145  ASP A OD2 1 
ATOM   957  N  N   . ALA A 1 124 ? 2.281  1.320   -36.667 1.00 13.60 ? ? ? ? ? ? 146  ALA A N   1 
ATOM   958  C  CA  . ALA A 1 124 ? 3.180  0.669   -35.735 1.00 14.23 ? ? ? ? ? ? 146  ALA A CA  1 
ATOM   959  C  C   . ALA A 1 124 ? 3.687  -0.650  -36.288 1.00 13.80 ? ? ? ? ? ? 146  ALA A C   1 
ATOM   960  O  O   . ALA A 1 124 ? 4.848  -0.993  -36.098 1.00 14.50 ? ? ? ? ? ? 146  ALA A O   1 
ATOM   961  C  CB  . ALA A 1 124 ? 2.510  0.453   -34.381 1.00 15.47 ? ? ? ? ? ? 146  ALA A CB  1 
ATOM   962  N  N   . GLU A 1 125 ? 2.823  -1.377  -37.001 1.00 14.08 ? ? ? ? ? ? 147  GLU A N   1 
ATOM   963  C  CA  . GLU A 1 125 ? 3.223  -2.643  -37.605 1.00 14.01 ? ? ? ? ? ? 147  GLU A CA  1 
ATOM   964  C  C   . GLU A 1 125 ? 4.389  -2.446  -38.575 1.00 13.36 ? ? ? ? ? ? 147  GLU A C   1 
ATOM   965  O  O   . GLU A 1 125 ? 5.355  -3.221  -38.572 1.00 14.22 ? ? ? ? ? ? 147  GLU A O   1 
ATOM   966  C  CB  . GLU A 1 125 ? 2.024  -3.312  -38.306 1.00 15.91 ? ? ? ? ? ? 147  GLU A CB  1 
ATOM   967  C  CG  . GLU A 1 125 ? 2.374  -4.598  -39.034 1.00 16.77 ? ? ? ? ? ? 147  GLU A CG  1 
ATOM   968  C  CD  . GLU A 1 125 ? 1.192  -5.333  -39.635 1.00 21.20 ? ? ? ? ? ? 147  GLU A CD  1 
ATOM   969  O  OE1 . GLU A 1 125 ? 0.053  -4.860  -39.502 1.00 25.89 ? ? ? ? ? ? 147  GLU A OE1 1 
ATOM   970  O  OE2 . GLU A 1 125 ? 1.414  -6.397  -40.255 1.00 25.81 ? ? ? ? ? ? 147  GLU A OE2 1 
ATOM   971  N  N   . GLU A 1 126 ? 4.264  -1.435  -39.428 1.00 13.17 ? ? ? ? ? ? 148  GLU A N   1 
ATOM   972  C  CA  . GLU A 1 126 ? 5.289  -1.126  -40.406 1.00 12.15 ? ? ? ? ? ? 148  GLU A CA  1 
ATOM   973  C  C   . GLU A 1 126 ? 6.622  -0.709  -39.751 1.00 12.34 ? ? ? ? ? ? 148  GLU A C   1 
ATOM   974  O  O   . GLU A 1 126 ? 7.697  -1.157  -40.143 1.00 13.01 ? ? ? ? ? ? 148  GLU A O   1 
ATOM   975  C  CB  . GLU A 1 126 ? 4.782  -0.071  -41.400 1.00 13.17 ? ? ? ? ? ? 148  GLU A CB  1 
ATOM   976  C  CG  . GLU A 1 126 ? 3.624  -0.623  -42.235 1.00 14.09 ? ? ? ? ? ? 148  GLU A CG  1 
ATOM   977  C  CD  . GLU A 1 126 ? 2.888  0.440   -43.029 1.00 16.21 ? ? ? ? ? ? 148  GLU A CD  1 
ATOM   978  O  OE1 . GLU A 1 126 ? 2.610  1.528   -42.514 1.00 15.42 ? ? ? ? ? ? 148  GLU A OE1 1 
ATOM   979  O  OE2 . GLU A 1 126 ? 2.564  0.167   -44.198 1.00 22.46 ? ? ? ? ? ? 148  GLU A OE2 1 
HETATM 980  N  N   . CME A 1 127 ? 6.552  0.135   -38.728 1.00 11.77 ? ? ? ? ? ? 149  CME A N   1 
HETATM 981  C  CA  . CME A 1 127 ? 7.758  0.501   -38.008 1.00 12.46 ? ? ? ? ? ? 149  CME A CA  1 
HETATM 982  C  CB  . CME A 1 127 ? 7.494  1.607   -36.993 1.00 13.75 ? ? ? ? ? ? 149  CME A CB  1 
HETATM 983  S  SG  . CME A 1 127 ? 7.421  3.206   -37.832 1.00 15.71 ? ? ? ? ? ? 149  CME A SG  1 
HETATM 984  S  SD  . CME A 1 127 ? 7.006  4.551   -36.459 1.00 22.36 ? ? ? ? ? ? 149  CME A SD  1 
HETATM 985  C  CE  . CME A 1 127 ? 5.380  5.042   -36.867 1.00 29.34 ? ? ? ? ? ? 149  CME A CE  1 
HETATM 986  C  CZ  . CME A 1 127 ? 4.456  4.170   -36.054 1.00 25.71 ? ? ? ? ? ? 149  CME A CZ  1 
HETATM 987  O  OH  . CME A 1 127 ? 3.133  4.646   -36.205 1.00 27.27 ? ? ? ? ? ? 149  CME A OH  1 
HETATM 988  C  C   . CME A 1 127 ? 8.391  -0.701  -37.351 1.00 12.10 ? ? ? ? ? ? 149  CME A C   1 
HETATM 989  O  O   . CME A 1 127 ? 9.640  -0.830  -37.325 1.00 12.61 ? ? ? ? ? ? 149  CME A O   1 
ATOM   990  N  N   . GLY A 1 128 ? 7.578  -1.598  -36.780 1.00 13.48 ? ? ? ? ? ? 150  GLY A N   1 
ATOM   991  C  CA  . GLY A 1 128 ? 8.126  -2.790  -36.189 1.00 13.98 ? ? ? ? ? ? 150  GLY A CA  1 
ATOM   992  C  C   . GLY A 1 128 ? 8.805  -3.692  -37.194 1.00 13.59 ? ? ? ? ? ? 150  GLY A C   1 
ATOM   993  O  O   . GLY A 1 128 ? 9.809  -4.320  -36.884 1.00 13.94 ? ? ? ? ? ? 150  GLY A O   1 
ATOM   994  N  N   . GLU A 1 129 ? 8.244  -3.763  -38.405 1.00 12.82 ? ? ? ? ? ? 151  GLU A N   1 
ATOM   995  C  CA  . GLU A 1 129 ? 8.816  -4.534  -39.493 1.00 14.18 ? ? ? ? ? ? 151  GLU A CA  1 
ATOM   996  C  C   . GLU A 1 129 ? 10.170 -3.977  -39.917 1.00 13.14 ? ? ? ? ? ? 151  GLU A C   1 
ATOM   997  O  O   . GLU A 1 129 ? 11.096 -4.742  -40.202 1.00 13.59 ? ? ? ? ? ? 151  GLU A O   1 
ATOM   998  C  CB  . GLU A 1 129 ? 7.861  -4.530  -40.682 1.00 17.09 ? ? ? ? ? ? 151  GLU A CB  1 
ATOM   999  C  CG  . GLU A 1 129 ? 6.728  -5.533  -40.587 1.00 25.33 ? ? ? ? ? ? 151  GLU A CG  1 
ATOM   1000 C  CD  . GLU A 1 129 ? 7.186  -6.981  -40.554 1.00 27.04 ? ? ? ? ? ? 151  GLU A CD  1 
ATOM   1001 O  OE1 . GLU A 1 129 ? 8.151  -7.346  -41.265 1.00 37.48 ? ? ? ? ? ? 151  GLU A OE1 1 
ATOM   1002 O  OE2 . GLU A 1 129 ? 6.555  -7.762  -39.837 1.00 37.83 ? ? ? ? ? ? 151  GLU A OE2 1 
ATOM   1003 N  N   . ILE A 1 130 ? 10.311 -2.654  -39.956 1.00 12.26 ? ? ? ? ? ? 152  ILE A N   1 
ATOM   1004 C  CA  . ILE A 1 130 ? 11.583 -2.010  -40.287 1.00 12.20 ? ? ? ? ? ? 152  ILE A CA  1 
ATOM   1005 C  C   . ILE A 1 130 ? 12.661 -2.412  -39.274 1.00 11.93 ? ? ? ? ? ? 152  ILE A C   1 
ATOM   1006 O  O   . ILE A 1 130 ? 13.767 -2.819  -39.630 1.00 12.67 ? ? ? ? ? ? 152  ILE A O   1 
ATOM   1007 C  CB  . ILE A 1 130 ? 11.413 -0.489  -40.373 1.00 12.57 ? ? ? ? ? ? 152  ILE A CB  1 
ATOM   1008 C  CG1 . ILE A 1 130 ? 10.599 -0.145  -41.641 1.00 13.58 ? ? ? ? ? ? 152  ILE A CG1 1 
ATOM   1009 C  CG2 . ILE A 1 130 ? 12.772 0.204   -40.355 1.00 13.88 ? ? ? ? ? ? 152  ILE A CG2 1 
ATOM   1010 C  CD1 . ILE A 1 130 ? 10.069 1.267   -41.717 1.00 16.83 ? ? ? ? ? ? 152  ILE A CD1 1 
ATOM   1011 N  N   . PHE A 1 131 ? 12.302 -2.346  -37.984 1.00 11.51 ? ? ? ? ? ? 153  PHE A N   1 
ATOM   1012 C  CA  . PHE A 1 131 ? 13.193 -2.782  -36.913 1.00 12.06 ? ? ? ? ? ? 153  PHE A CA  1 
ATOM   1013 C  C   . PHE A 1 131 ? 13.586 -4.250  -37.125 1.00 11.76 ? ? ? ? ? ? 153  PHE A C   1 
ATOM   1014 O  O   . PHE A 1 131 ? 14.742 -4.632  -37.092 1.00 12.78 ? ? ? ? ? ? 153  PHE A O   1 
ATOM   1015 C  CB  . PHE A 1 131 ? 12.549 -2.542  -35.527 1.00 11.70 ? ? ? ? ? ? 153  PHE A CB  1 
ATOM   1016 C  CG  . PHE A 1 131 ? 13.317 -3.161  -34.406 1.00 12.78 ? ? ? ? ? ? 153  PHE A CG  1 
ATOM   1017 C  CD1 . PHE A 1 131 ? 14.414 -2.498  -33.885 1.00 13.51 ? ? ? ? ? ? 153  PHE A CD1 1 
ATOM   1018 C  CD2 . PHE A 1 131 ? 13.001 -4.417  -33.929 1.00 13.99 ? ? ? ? ? ? 153  PHE A CD2 1 
ATOM   1019 C  CE1 . PHE A 1 131 ? 15.167 -3.076  -32.877 1.00 17.11 ? ? ? ? ? ? 153  PHE A CE1 1 
ATOM   1020 C  CE2 . PHE A 1 131 ? 13.760 -5.007  -32.928 1.00 15.83 ? ? ? ? ? ? 153  PHE A CE2 1 
ATOM   1021 C  CZ  . PHE A 1 131 ? 14.838 -4.335  -32.409 1.00 17.06 ? ? ? ? ? ? 153  PHE A CZ  1 
ATOM   1022 N  N   . ALA A 1 132 ? 12.588 -5.099  -37.302 1.00 11.38 ? ? ? ? ? ? 154  ALA A N   1 
ATOM   1023 C  CA  . ALA A 1 132 ? 12.844 -6.518  -37.368 1.00 12.93 ? ? ? ? ? ? 154  ALA A CA  1 
ATOM   1024 C  C   . ALA A 1 132 ? 13.685 -6.902  -38.588 1.00 12.07 ? ? ? ? ? ? 154  ALA A C   1 
ATOM   1025 O  O   . ALA A 1 132 ? 14.543 -7.790  -38.495 1.00 13.27 ? ? ? ? ? ? 154  ALA A O   1 
ATOM   1026 C  CB  . ALA A 1 132 ? 11.532 -7.280  -37.364 1.00 14.88 ? ? ? ? ? ? 154  ALA A CB  1 
ATOM   1027 N  N   . MET A 1 133 ? 13.464 -6.258  -39.730 1.00 11.89 ? ? ? ? ? ? 155  MET A N   1 
ATOM   1028 C  CA  . MET A 1 133 ? 14.159 -6.622  -40.958 1.00 12.20 ? ? ? ? ? ? 155  MET A CA  1 
ATOM   1029 C  C   . MET A 1 133 ? 15.634 -6.239  -40.936 1.00 11.73 ? ? ? ? ? ? 155  MET A C   1 
ATOM   1030 O  O   . MET A 1 133 ? 16.462 -6.912  -41.570 1.00 12.74 ? ? ? ? ? ? 155  MET A O   1 
ATOM   1031 C  CB  . MET A 1 133 ? 13.438 -6.036  -42.194 1.00 13.77 ? ? ? ? ? ? 155  MET A CB  1 
ATOM   1032 C  CG  . MET A 1 133 ? 13.665 -4.557  -42.486 1.00 15.71 ? ? ? ? ? ? 155  MET A CG  1 
ATOM   1033 S  SD  . MET A 1 133 ? 12.563 -3.759  -43.706 1.00 16.62 ? ? ? ? ? ? 155  MET A SD  1 
ATOM   1034 C  CE  . MET A 1 133 ? 13.491 -2.237  -43.775 1.00 13.89 ? ? ? ? ? ? 155  MET A CE  1 
ATOM   1035 N  N   . LEU A 1 134 ? 15.976 -5.185  -40.196 1.00 10.26 ? ? ? ? ? ? 156  LEU A N   1 
ATOM   1036 C  CA  . LEU A 1 134 ? 17.346 -4.701  -40.144 1.00 10.89 ? ? ? ? ? ? 156  LEU A CA  1 
ATOM   1037 C  C   . LEU A 1 134 ? 18.112 -5.265  -38.949 1.00 10.98 ? ? ? ? ? ? 156  LEU A C   1 
ATOM   1038 O  O   . LEU A 1 134 ? 19.332 -5.066  -38.835 1.00 11.95 ? ? ? ? ? ? 156  LEU A O   1 
ATOM   1039 C  CB  . LEU A 1 134 ? 17.356 -3.180  -40.107 1.00 10.97 ? ? ? ? ? ? 156  LEU A CB  1 
ATOM   1040 C  CG  . LEU A 1 134 ? 16.768 -2.491  -41.351 1.00 11.68 ? ? ? ? ? ? 156  LEU A CG  1 
ATOM   1041 C  CD1 . LEU A 1 134 ? 16.709 -0.983  -41.145 1.00 12.42 ? ? ? ? ? ? 156  LEU A CD1 1 
ATOM   1042 C  CD2 . LEU A 1 134 ? 17.557 -2.876  -42.601 1.00 13.20 ? ? ? ? ? ? 156  LEU A CD2 1 
ATOM   1043 N  N   . ARG A 1 135 ? 17.402 -5.983  -38.081 1.00 12.23 ? ? ? ? ? ? 157  ARG A N   1 
ATOM   1044 C  CA  . ARG A 1 135 ? 18.018 -6.476  -36.845 1.00 12.40 ? ? ? ? ? ? 157  ARG A CA  1 
ATOM   1045 C  C   . ARG A 1 135 ? 19.201 -7.432  -37.103 1.00 12.94 ? ? ? ? ? ? 157  ARG A C   1 
ATOM   1046 O  O   . ARG A 1 135 ? 20.237 -7.295  -36.472 1.00 13.53 ? ? ? ? ? ? 157  ARG A O   1 
ATOM   1047 C  CB  . ARG A 1 135 ? 16.978 -7.075  -35.880 1.00 13.40 ? ? ? ? ? ? 157  ARG A CB  1 
ATOM   1048 C  CG  . ARG A 1 135 ? 17.472 -7.156  -34.438 1.00 16.23 ? ? ? ? ? ? 157  ARG A CG  1 
ATOM   1049 C  CD  . ARG A 1 135 ? 16.437 -7.786  -33.542 1.00 17.44 ? ? ? ? ? ? 157  ARG A CD  1 
ATOM   1050 N  NE  . ARG A 1 135 ? 16.852 -7.824  -32.142 1.00 19.42 ? ? ? ? ? ? 157  ARG A NE  1 
ATOM   1051 C  CZ  . ARG A 1 135 ? 17.662 -8.735  -31.631 1.00 18.28 ? ? ? ? ? ? 157  ARG A CZ  1 
ATOM   1052 N  NH1 . ARG A 1 135 ? 18.158 -9.705  -32.383 1.00 20.78 ? ? ? ? ? ? 157  ARG A NH1 1 
ATOM   1053 N  NH2 . ARG A 1 135 ? 17.969 -8.672  -30.338 1.00 22.25 ? ? ? ? ? ? 157  ARG A NH2 1 
ATOM   1054 N  N   . PRO A 1 136 ? 19.069 -8.384  -38.051 1.00 13.18 ? ? ? ? ? ? 158  PRO A N   1 
ATOM   1055 C  CA  . PRO A 1 136 ? 20.194 -9.336  -38.238 1.00 13.30 ? ? ? ? ? ? 158  PRO A CA  1 
ATOM   1056 C  C   . PRO A 1 136 ? 21.493 -8.635  -38.685 1.00 13.33 ? ? ? ? ? ? 158  PRO A C   1 
ATOM   1057 O  O   . PRO A 1 136 ? 22.594 -9.013  -38.297 1.00 14.21 ? ? ? ? ? ? 158  PRO A O   1 
ATOM   1058 C  CB  . PRO A 1 136 ? 19.641 -10.312 -39.278 1.00 15.84 ? ? ? ? ? ? 158  PRO A CB  1 
ATOM   1059 C  CG  . PRO A 1 136 ? 18.156 -10.306 -39.031 1.00 16.59 ? ? ? ? ? ? 158  PRO A CG  1 
ATOM   1060 C  CD  . PRO A 1 136 ? 17.862 -8.844  -38.760 1.00 14.11 ? ? ? ? ? ? 158  PRO A CD  1 
ATOM   1061 N  N   . LEU A 1 137 ? 21.381 -7.631  -39.545 1.00 13.22 ? ? ? ? ? ? 159  LEU A N   1 
ATOM   1062 C  CA  . LEU A 1 137 ? 22.531 -6.836  -39.938 1.00 13.55 ? ? ? ? ? ? 159  LEU A CA  1 
ATOM   1063 C  C   . LEU A 1 137 ? 23.223 -6.187  -38.731 1.00 13.02 ? ? ? ? ? ? 159  LEU A C   1 
ATOM   1064 O  O   . LEU A 1 137 ? 24.461 -6.157  -38.612 1.00 14.04 ? ? ? ? ? ? 159  LEU A O   1 
ATOM   1065 C  CB  . LEU A 1 137 ? 22.079 -5.774  -40.966 1.00 13.87 ? ? ? ? ? ? 159  LEU A CB  1 
ATOM   1066 C  CG  . LEU A 1 137 ? 23.177 -4.956  -41.641 1.00 15.62 ? ? ? ? ? ? 159  LEU A CG  1 
ATOM   1067 C  CD1 . LEU A 1 137 ? 23.908 -5.798  -42.682 1.00 18.64 ? ? ? ? ? ? 159  LEU A CD1 1 
ATOM   1068 C  CD2 . LEU A 1 137 ? 22.579 -3.731  -42.299 1.00 17.41 ? ? ? ? ? ? 159  LEU A CD2 1 
ATOM   1069 N  N   . ARG A 1 138 ? 22.402 -5.661  -37.834 1.00 12.87 ? ? ? ? ? ? 160  ARG A N   1 
ATOM   1070 C  CA  . ARG A 1 138 ? 22.899 -5.047  -36.614 1.00 11.76 ? ? ? ? ? ? 160  ARG A CA  1 
ATOM   1071 C  C   . ARG A 1 138 ? 23.498 -6.045  -35.629 1.00 12.72 ? ? ? ? ? ? 160  ARG A C   1 
ATOM   1072 O  O   . ARG A 1 138 ? 24.500 -5.744  -34.997 1.00 13.27 ? ? ? ? ? ? 160  ARG A O   1 
ATOM   1073 C  CB  . ARG A 1 138 ? 21.792 -4.236  -35.947 1.00 12.32 ? ? ? ? ? ? 160  ARG A CB  1 
ATOM   1074 C  CG  . ARG A 1 138 ? 21.364 -3.047  -36.772 1.00 13.05 ? ? ? ? ? ? 160  ARG A CG  1 
ATOM   1075 C  CD  . ARG A 1 138 ? 20.272 -2.268  -36.113 1.00 13.50 ? ? ? ? ? ? 160  ARG A CD  1 
ATOM   1076 N  NE  . ARG A 1 138 ? 20.755 -1.729  -34.864 1.00 13.91 ? ? ? ? ? ? 160  ARG A NE  1 
ATOM   1077 C  CZ  . ARG A 1 138 ? 19.948 -1.311  -33.902 1.00 15.19 ? ? ? ? ? ? 160  ARG A CZ  1 
ATOM   1078 N  NH1 . ARG A 1 138 ? 18.620 -1.385  -34.056 1.00 17.79 ? ? ? ? ? ? 160  ARG A NH1 1 
ATOM   1079 N  NH2 . ARG A 1 138 ? 20.461 -0.825  -32.782 1.00 18.77 ? ? ? ? ? ? 160  ARG A NH2 1 
ATOM   1080 N  N   . VAL A 1 139 ? 22.914 -7.232  -35.531 1.00 12.36 ? ? ? ? ? ? 161  VAL A N   1 
ATOM   1081 C  CA  . VAL A 1 139 ? 23.479 -8.282  -34.681 1.00 13.65 ? ? ? ? ? ? 161  VAL A CA  1 
ATOM   1082 C  C   . VAL A 1 139 ? 24.902 -8.615  -35.151 1.00 13.77 ? ? ? ? ? ? 161  VAL A C   1 
ATOM   1083 O  O   . VAL A 1 139 ? 25.809 -8.718  -34.340 1.00 13.54 ? ? ? ? ? ? 161  VAL A O   1 
ATOM   1084 C  CB  . VAL A 1 139 ? 22.573 -9.534  -34.647 1.00 14.52 ? ? ? ? ? ? 161  VAL A CB  1 
ATOM   1085 C  CG1 . VAL A 1 139 ? 23.317 -10.731 -34.006 1.00 16.30 ? ? ? ? ? ? 161  VAL A CG1 1 
ATOM   1086 C  CG2 . VAL A 1 139 ? 21.288 -9.237  -33.879 1.00 15.22 ? ? ? ? ? ? 161  VAL A CG2 1 
ATOM   1087 N  N   . ALA A 1 140 ? 25.094 -8.746  -36.464 1.00 13.38 ? ? ? ? ? ? 162  ALA A N   1 
ATOM   1088 C  CA  . ALA A 1 140 ? 26.416 -9.078  -36.999 1.00 13.79 ? ? ? ? ? ? 162  ALA A CA  1 
ATOM   1089 C  C   . ALA A 1 140 ? 27.423 -7.977  -36.747 1.00 14.07 ? ? ? ? ? ? 162  ALA A C   1 
ATOM   1090 O  O   . ALA A 1 140 ? 28.611 -8.247  -36.622 1.00 17.08 ? ? ? ? ? ? 162  ALA A O   1 
ATOM   1091 C  CB  . ALA A 1 140 ? 26.318 -9.389  -38.482 1.00 16.06 ? ? ? ? ? ? 162  ALA A CB  1 
ATOM   1092 N  N   . ALA A 1 141 ? 26.962 -6.727  -36.646 1.00 13.52 ? ? ? ? ? ? 163  ALA A N   1 
ATOM   1093 C  CA  . ALA A 1 141 ? 27.852 -5.600  -36.365 1.00 13.82 ? ? ? ? ? ? 163  ALA A CA  1 
ATOM   1094 C  C   . ALA A 1 141 ? 28.149 -5.461  -34.861 1.00 14.08 ? ? ? ? ? ? 163  ALA A C   1 
ATOM   1095 O  O   . ALA A 1 141 ? 28.933 -4.597  -34.482 1.00 17.38 ? ? ? ? ? ? 163  ALA A O   1 
ATOM   1096 C  CB  . ALA A 1 141 ? 27.238 -4.311  -36.875 1.00 15.33 ? ? ? ? ? ? 163  ALA A CB  1 
ATOM   1097 N  N   . GLY A 1 142 ? 27.545 -6.294  -34.016 1.00 14.60 ? ? ? ? ? ? 164  GLY A N   1 
ATOM   1098 C  CA  . GLY A 1 142 ? 27.793 -6.269  -32.564 1.00 15.87 ? ? ? ? ? ? 164  GLY A CA  1 
ATOM   1099 C  C   . GLY A 1 142 ? 26.830 -5.419  -31.754 1.00 14.55 ? ? ? ? ? ? 164  GLY A C   1 
ATOM   1100 O  O   . GLY A 1 142 ? 27.043 -5.204  -30.559 1.00 16.17 ? ? ? ? ? ? 164  GLY A O   1 
ATOM   1101 N  N   . ASP A 1 143 ? 25.753 -4.916  -32.372 1.00 12.90 ? ? ? ? ? ? 165  ASP A N   1 
ATOM   1102 C  CA  . ASP A 1 143 ? 24.843 -3.957  -31.688 1.00 13.89 ? ? ? ? ? ? 165  ASP A CA  1 
ATOM   1103 C  C   . ASP A 1 143 ? 24.091 -4.582  -30.496 1.00 15.85 ? ? ? ? ? ? 165  ASP A C   1 
ATOM   1104 O  O   . ASP A 1 143 ? 23.572 -3.834  -29.663 1.00 18.68 ? ? ? ? ? ? 165  ASP A O   1 
ATOM   1105 C  CB  . ASP A 1 143 ? 23.792 -3.365  -32.644 1.00 13.59 ? ? ? ? ? ? 165  ASP A CB  1 
ATOM   1106 C  CG  . ASP A 1 143 ? 24.371 -2.377  -33.660 1.00 14.89 ? ? ? ? ? ? 165  ASP A CG  1 
ATOM   1107 O  OD1 . ASP A 1 143 ? 25.617 -2.234  -33.750 1.00 17.63 ? ? ? ? ? ? 165  ASP A OD1 1 
ATOM   1108 O  OD2 . ASP A 1 143 ? 23.562 -1.726  -34.384 1.00 15.21 ? ? ? ? ? ? 165  ASP A OD2 1 
ATOM   1109 N  N   . PHE A 1 144 ? 23.977 -5.899  -30.439 1.00 14.89 ? ? ? ? ? ? 166  PHE A N   1 
ATOM   1110 C  CA  . PHE A 1 144 ? 23.158 -6.585  -29.427 1.00 16.12 ? ? ? ? ? ? 166  PHE A CA  1 
ATOM   1111 C  C   . PHE A 1 144 ? 23.995 -7.532  -28.552 1.00 17.97 ? ? ? ? ? ? 166  PHE A C   1 
ATOM   1112 O  O   . PHE A 1 144 ? 23.462 -8.461  -27.925 1.00 20.95 ? ? ? ? ? ? 166  PHE A O   1 
ATOM   1113 C  CB  . PHE A 1 144 ? 21.998 -7.298  -30.119 1.00 16.26 ? ? ? ? ? ? 166  PHE A CB  1 
ATOM   1114 C  CG  . PHE A 1 144 ? 21.004 -6.352  -30.715 1.00 16.38 ? ? ? ? ? ? 166  PHE A CG  1 
ATOM   1115 C  CD1 . PHE A 1 144 ? 20.002 -5.780  -29.935 1.00 21.66 ? ? ? ? ? ? 166  PHE A CD1 1 
ATOM   1116 C  CD2 . PHE A 1 144 ? 21.070 -6.005  -32.056 1.00 16.71 ? ? ? ? ? ? 166  PHE A CD2 1 
ATOM   1117 C  CE1 . PHE A 1 144 ? 19.090 -4.894  -30.479 1.00 23.39 ? ? ? ? ? ? 166  PHE A CE1 1 
ATOM   1118 C  CE2 . PHE A 1 144 ? 20.159 -5.114  -32.597 1.00 18.17 ? ? ? ? ? ? 166  PHE A CE2 1 
ATOM   1119 C  CZ  . PHE A 1 144 ? 19.179 -4.554  -31.810 1.00 20.92 ? ? ? ? ? ? 166  PHE A CZ  1 
ATOM   1120 N  N   . ASP A 1 145 ? 25.282 -7.240  -28.474 1.00 17.01 ? ? ? ? ? ? 167  ASP A N   1 
ATOM   1121 C  CA  . ASP A 1 145 ? 26.158 -7.943  -27.558 1.00 17.94 ? ? ? ? ? ? 167  ASP A CA  1 
ATOM   1122 C  C   . ASP A 1 145 ? 27.073 -6.974  -26.804 1.00 18.64 ? ? ? ? ? ? 167  ASP A C   1 
ATOM   1123 O  O   . ASP A 1 145 ? 27.476 -5.937  -27.298 1.00 21.76 ? ? ? ? ? ? 167  ASP A O   1 
ATOM   1124 C  CB  . ASP A 1 145 ? 26.957 -9.003  -28.291 1.00 20.30 ? ? ? ? ? ? 167  ASP A CB  1 
ATOM   1125 C  CG  . ASP A 1 145 ? 26.090 -10.174 -28.740 1.00 24.48 ? ? ? ? ? ? 167  ASP A CG  1 
ATOM   1126 O  OD1 . ASP A 1 145 ? 25.588 -10.945 -27.863 1.00 24.61 ? ? ? ? ? ? 167  ASP A OD1 1 
ATOM   1127 O  OD2 . ASP A 1 145 ? 25.911 -10.293 -29.975 1.00 24.81 ? ? ? ? ? ? 167  ASP A OD2 1 
ATOM   1128 N  N   . GLU A 1 146 ? 27.371 -7.324  -25.558 1.00 19.59 ? ? ? ? ? ? 168  GLU A N   1 
ATOM   1129 C  CA  . GLU A 1 146 ? 28.381 -6.600  -24.790 1.00 21.31 ? ? ? ? ? ? 168  GLU A CA  1 
ATOM   1130 C  C   . GLU A 1 146 ? 29.779 -7.020  -25.255 1.00 27.08 ? ? ? ? ? ? 168  GLU A C   1 
ATOM   1131 O  O   . GLU A 1 146 ? 30.668 -6.186  -25.343 1.00 39.37 ? ? ? ? ? ? 168  GLU A O   1 
ATOM   1132 C  CB  . GLU A 1 146 ? 28.248 -6.875  -23.298 1.00 19.98 ? ? ? ? ? ? 168  GLU A CB  1 
ATOM   1133 C  CG  . GLU A 1 146 ? 26.898 -6.523  -22.727 1.00 20.87 ? ? ? ? ? ? 168  GLU A CG  1 
ATOM   1134 C  CD  . GLU A 1 146 ? 26.688 -5.029  -22.594 1.00 22.70 ? ? ? ? ? ? 168  GLU A CD  1 
ATOM   1135 O  OE1 . GLU A 1 146 ? 27.282 -4.398  -21.699 1.00 22.38 ? ? ? ? ? ? 168  GLU A OE1 1 
ATOM   1136 O  OE2 . GLU A 1 146 ? 25.917 -4.481  -23.390 1.00 22.29 ? ? ? ? ? ? 168  GLU A OE2 1 
ATOM   1137 N  N   . GLY B 1 3   ? 11.077 -0.715  -27.448 1.00 31.97 ? ? ? ? ? ? 25   GLY B N   1 
ATOM   1138 C  CA  . GLY B 1 3   ? 11.045 0.760   -27.193 1.00 29.85 ? ? ? ? ? ? 25   GLY B CA  1 
ATOM   1139 C  C   . GLY B 1 3   ? 9.818  1.404   -27.828 1.00 26.54 ? ? ? ? ? ? 25   GLY B C   1 
ATOM   1140 O  O   . GLY B 1 3   ? 8.785  0.779   -27.918 1.00 25.93 ? ? ? ? ? ? 25   GLY B O   1 
ATOM   1141 N  N   . VAL B 1 4   ? 9.930  2.664   -28.239 1.00 24.30 ? ? ? ? ? ? 26   VAL B N   1 
ATOM   1142 C  CA  . VAL B 1 4   ? 8.886  3.358   -29.031 1.00 20.25 ? ? ? ? ? ? 26   VAL B CA  1 
ATOM   1143 C  C   . VAL B 1 4   ? 9.105  2.983   -30.510 1.00 18.70 ? ? ? ? ? ? 26   VAL B C   1 
ATOM   1144 O  O   . VAL B 1 4   ? 10.229 2.990   -30.941 1.00 17.27 ? ? ? ? ? ? 26   VAL B O   1 
ATOM   1145 C  CB  . VAL B 1 4   ? 9.007  4.875   -28.827 1.00 22.82 ? ? ? ? ? ? 26   VAL B CB  1 
ATOM   1146 C  CG1 . VAL B 1 4   ? 8.091  5.657   -29.758 1.00 24.20 ? ? ? ? ? ? 26   VAL B CG1 1 
ATOM   1147 C  CG2 . VAL B 1 4   ? 8.722  5.231   -27.374 1.00 27.16 ? ? ? ? ? ? 26   VAL B CG2 1 
ATOM   1148 N  N   . PRO B 1 5   ? 8.036  2.622   -31.264 1.00 17.17 ? ? ? ? ? ? 27   PRO B N   1 
ATOM   1149 C  CA  . PRO B 1 5   ? 8.291  2.085   -32.614 1.00 16.38 ? ? ? ? ? ? 27   PRO B CA  1 
ATOM   1150 C  C   . PRO B 1 5   ? 9.078  3.038   -33.518 1.00 14.15 ? ? ? ? ? ? 27   PRO B C   1 
ATOM   1151 O  O   . PRO B 1 5   ? 9.974  2.582   -34.247 1.00 14.00 ? ? ? ? ? ? 27   PRO B O   1 
ATOM   1152 C  CB  . PRO B 1 5   ? 6.866  1.825   -33.152 1.00 18.18 ? ? ? ? ? ? 27   PRO B CB  1 
ATOM   1153 C  CG  . PRO B 1 5   ? 6.068  1.511   -31.914 1.00 20.73 ? ? ? ? ? ? 27   PRO B CG  1 
ATOM   1154 C  CD  . PRO B 1 5   ? 6.618  2.459   -30.876 1.00 19.76 ? ? ? ? ? ? 27   PRO B CD  1 
ATOM   1155 N  N   . SER B 1 6   ? 8.753  4.335   -33.497 1.00 14.14 ? ? ? ? ? ? 28   SER B N   1 
ATOM   1156 C  CA  . SER B 1 6   ? 9.471  5.266   -34.342 1.00 13.72 ? ? ? ? ? ? 28   SER B CA  1 
ATOM   1157 C  C   . SER B 1 6   ? 10.957 5.350   -33.985 1.00 13.61 ? ? ? ? ? ? 28   SER B C   1 
ATOM   1158 O  O   . SER B 1 6   ? 11.817 5.492   -34.871 1.00 13.49 ? ? ? ? ? ? 28   SER B O   1 
ATOM   1159 C  CB  . SER B 1 6   ? 8.802  6.644   -34.312 1.00 15.18 ? ? ? ? ? ? 28   SER B CB  1 
ATOM   1160 O  OG  . SER B 1 6   ? 8.944  7.263   -33.062 1.00 19.78 ? ? ? ? ? ? 28   SER B OG  1 
ATOM   1161 N  N   . MET B 1 7   ? 11.248 5.293   -32.696 1.00 14.33 ? ? ? ? ? ? 29   MET B N   1 
ATOM   1162 C  CA  A MET B 1 7   ? 12.628 5.369   -32.190 0.50 14.92 ? ? ? ? ? ? 29   MET B CA  1 
ATOM   1163 C  CA  B MET B 1 7   ? 12.623 5.386   -32.230 0.50 14.75 ? ? ? ? ? ? 29   MET B CA  1 
ATOM   1164 C  C   . MET B 1 7   ? 13.412 4.136   -32.627 1.00 13.53 ? ? ? ? ? ? 29   MET B C   1 
ATOM   1165 O  O   . MET B 1 7   ? 14.552 4.235   -33.072 1.00 13.80 ? ? ? ? ? ? 29   MET B O   1 
ATOM   1166 C  CB  A MET B 1 7   ? 12.670 5.441   -30.649 0.50 16.17 ? ? ? ? ? ? 29   MET B CB  1 
ATOM   1167 C  CB  B MET B 1 7   ? 12.643 5.576   -30.717 0.50 15.97 ? ? ? ? ? ? 29   MET B CB  1 
ATOM   1168 C  CG  A MET B 1 7   ? 12.569 6.840   -30.048 0.50 13.30 ? ? ? ? ? ? 29   MET B CG  1 
ATOM   1169 C  CG  B MET B 1 7   ? 11.811 6.769   -30.270 0.50 16.37 ? ? ? ? ? ? 29   MET B CG  1 
ATOM   1170 S  SD  A MET B 1 7   ? 12.899 6.905   -28.266 0.50 17.21 ? ? ? ? ? ? 29   MET B SD  1 
ATOM   1171 S  SD  B MET B 1 7   ? 11.672 6.977   -28.500 0.50 20.79 ? ? ? ? ? ? 29   MET B SD  1 
ATOM   1172 C  CE  A MET B 1 7   ? 12.221 8.520   -27.900 0.50 18.10 ? ? ? ? ? ? 29   MET B CE  1 
ATOM   1173 C  CE  B MET B 1 7   ? 13.016 8.114   -28.168 0.50 21.84 ? ? ? ? ? ? 29   MET B CE  1 
ATOM   1174 N  N   . ALA B 1 8   ? 12.780 2.978   -32.491 1.00 13.45 ? ? ? ? ? ? 30   ALA B N   1 
ATOM   1175 C  CA  . ALA B 1 8   ? 13.390 1.755   -32.874 1.00 13.45 ? ? ? ? ? ? 30   ALA B CA  1 
ATOM   1176 C  C   . ALA B 1 8   ? 13.680 1.733   -34.376 1.00 12.93 ? ? ? ? ? ? 30   ALA B C   1 
ATOM   1177 O  O   . ALA B 1 8   ? 14.758 1.299   -34.811 1.00 13.28 ? ? ? ? ? ? 30   ALA B O   1 
ATOM   1178 C  CB  . ALA B 1 8   ? 12.499 0.566   -32.478 1.00 16.59 ? ? ? ? ? ? 30   ALA B CB  1 
ATOM   1179 N  N   . ALA B 1 9   ? 12.713 2.174   -35.162 1.00 11.59 ? ? ? ? ? ? 31   ALA B N   1 
ATOM   1180 C  CA  . ALA B 1 9   ? 12.848 2.154   -36.611 1.00 11.60 ? ? ? ? ? ? 31   ALA B CA  1 
ATOM   1181 C  C   . ALA B 1 9   ? 13.909 3.146   -37.102 1.00 11.33 ? ? ? ? ? ? 31   ALA B C   1 
ATOM   1182 O  O   . ALA B 1 9   ? 14.742 2.787   -37.943 1.00 11.07 ? ? ? ? ? ? 31   ALA B O   1 
ATOM   1183 C  CB  . ALA B 1 9   ? 11.489 2.386   -37.263 1.00 12.62 ? ? ? ? ? ? 31   ALA B CB  1 
ATOM   1184 N  N   . ILE B 1 10  ? 13.899 4.390   -36.608 1.00 10.76 ? ? ? ? ? ? 32   ILE B N   1 
ATOM   1185 C  CA  . ILE B 1 10  ? 14.905 5.340   -37.083 1.00 10.86 ? ? ? ? ? ? 32   ILE B CA  1 
ATOM   1186 C  C   . ILE B 1 10  ? 16.298 4.875   -36.673 1.00 10.95 ? ? ? ? ? ? 32   ILE B C   1 
ATOM   1187 O  O   . ILE B 1 10  ? 17.228 4.972   -37.466 1.00 11.10 ? ? ? ? ? ? 32   ILE B O   1 
ATOM   1188 C  CB  . ILE B 1 10  ? 14.648 6.811   -36.669 1.00 11.29 ? ? ? ? ? ? 32   ILE B CB  1 
ATOM   1189 C  CG1 . ILE B 1 10  ? 15.556 7.750   -37.485 1.00 12.12 ? ? ? ? ? ? 32   ILE B CG1 1 
ATOM   1190 C  CG2 . ILE B 1 10  ? 14.783 7.025   -35.162 1.00 12.37 ? ? ? ? ? ? 32   ILE B CG2 1 
ATOM   1191 C  CD1 . ILE B 1 10  ? 15.251 9.230   -37.322 1.00 12.97 ? ? ? ? ? ? 32   ILE B CD1 1 
ATOM   1192 N  N   . THR B 1 11  ? 16.446 4.372   -35.454 1.00 11.05 ? ? ? ? ? ? 33   THR B N   1 
ATOM   1193 C  CA  . THR B 1 11  ? 17.742 3.858   -35.025 1.00 12.54 ? ? ? ? ? ? 33   THR B CA  1 
ATOM   1194 C  C   . THR B 1 11  ? 18.224 2.742   -35.948 1.00 12.22 ? ? ? ? ? ? 33   THR B C   1 
ATOM   1195 O  O   . THR B 1 11  ? 19.400 2.676   -36.315 1.00 12.65 ? ? ? ? ? ? 33   THR B O   1 
ATOM   1196 C  CB  . THR B 1 11  ? 17.684 3.377   -33.574 1.00 14.46 ? ? ? ? ? ? 33   THR B CB  1 
ATOM   1197 O  OG1 . THR B 1 11  ? 17.377 4.499   -32.747 1.00 16.66 ? ? ? ? ? ? 33   THR B OG1 1 
ATOM   1198 C  CG2 . THR B 1 11  ? 19.029 2.770   -33.140 1.00 17.32 ? ? ? ? ? ? 33   THR B CG2 1 
ATOM   1199 N  N   . SER B 1 12  ? 17.314 1.849   -36.302 1.00 11.42 ? ? ? ? ? ? 34   SER B N   1 
ATOM   1200 C  CA  A SER B 1 12  ? 17.650 0.742   -37.168 0.50 10.60 ? ? ? ? ? ? 34   SER B CA  1 
ATOM   1201 C  CA  B SER B 1 12  ? 17.709 0.735   -37.131 0.50 12.80 ? ? ? ? ? ? 34   SER B CA  1 
ATOM   1202 C  C   . SER B 1 12  ? 18.123 1.191   -38.546 1.00 9.91  ? ? ? ? ? ? 34   SER B C   1 
ATOM   1203 O  O   . SER B 1 12  ? 19.088 0.644   -39.091 1.00 11.09 ? ? ? ? ? ? 34   SER B O   1 
ATOM   1204 C  CB  A SER B 1 12  ? 16.456 -0.181  -37.338 0.50 11.57 ? ? ? ? ? ? 34   SER B CB  1 
ATOM   1205 C  CB  B SER B 1 12  ? 16.637 -0.362  -37.161 0.50 13.88 ? ? ? ? ? ? 34   SER B CB  1 
ATOM   1206 O  OG  A SER B 1 12  ? 16.166 -0.801  -36.110 0.50 16.69 ? ? ? ? ? ? 34   SER B OG  1 
ATOM   1207 O  OG  B SER B 1 12  ? 15.511 -0.014  -37.941 0.50 16.49 ? ? ? ? ? ? 34   SER B OG  1 
ATOM   1208 N  N   . ILE B 1 13  ? 17.413 2.172   -39.120 1.00 10.32 ? ? ? ? ? ? 35   ILE B N   1 
ATOM   1209 C  CA  . ILE B 1 13  ? 17.773 2.700   -40.441 1.00 10.16 ? ? ? ? ? ? 35   ILE B CA  1 
ATOM   1210 C  C   . ILE B 1 13  ? 19.127 3.399   -40.371 1.00 10.40 ? ? ? ? ? ? 35   ILE B C   1 
ATOM   1211 O  O   . ILE B 1 13  ? 19.971 3.210   -41.253 1.00 11.24 ? ? ? ? ? ? 35   ILE B O   1 
ATOM   1212 C  CB  . ILE B 1 13  ? 16.680 3.639   -40.978 1.00 10.55 ? ? ? ? ? ? 35   ILE B CB  1 
ATOM   1213 C  CG1 . ILE B 1 13  ? 15.432 2.833   -41.345 1.00 10.92 ? ? ? ? ? ? 35   ILE B CG1 1 
ATOM   1214 C  CG2 . ILE B 1 13  ? 17.188 4.489   -42.143 1.00 11.39 ? ? ? ? ? ? 35   ILE B CG2 1 
ATOM   1215 C  CD1 . ILE B 1 13  ? 14.191 3.678   -41.492 1.00 11.87 ? ? ? ? ? ? 35   ILE B CD1 1 
ATOM   1216 N  N   . MET B 1 14  ? 19.333 4.213   -39.324 1.00 11.02 ? ? ? ? ? ? 36   MET B N   1 
ATOM   1217 C  CA  A MET B 1 14  ? 20.586 4.939   -39.133 0.50 11.35 ? ? ? ? ? ? 36   MET B CA  1 
ATOM   1218 C  CA  B MET B 1 14  ? 20.584 4.910   -39.220 0.50 11.79 ? ? ? ? ? ? 36   MET B CA  1 
ATOM   1219 C  C   . MET B 1 14  ? 21.758 3.969   -39.014 1.00 11.50 ? ? ? ? ? ? 36   MET B C   1 
ATOM   1220 O  O   . MET B 1 14  ? 22.816 4.152   -39.644 1.00 11.56 ? ? ? ? ? ? 36   MET B O   1 
ATOM   1221 C  CB  A MET B 1 14  ? 20.517 5.832   -37.879 0.50 11.64 ? ? ? ? ? ? 36   MET B CB  1 
ATOM   1222 C  CB  B MET B 1 14  ? 20.473 5.983   -38.164 0.50 13.50 ? ? ? ? ? ? 36   MET B CB  1 
ATOM   1223 C  CG  A MET B 1 14  ? 19.555 7.021   -37.971 0.50 11.59 ? ? ? ? ? ? 36   MET B CG  1 
ATOM   1224 C  CG  B MET B 1 14  ? 19.508 7.037   -38.671 0.50 14.99 ? ? ? ? ? ? 36   MET B CG  1 
ATOM   1225 S  SD  A MET B 1 14  ? 20.104 8.330   -39.082 0.50 15.45 ? ? ? ? ? ? 36   MET B SD  1 
ATOM   1226 S  SD  B MET B 1 14  ? 19.479 8.493   -37.669 0.50 20.77 ? ? ? ? ? ? 36   MET B SD  1 
ATOM   1227 C  CE  A MET B 1 14  ? 18.590 9.259   -39.359 0.50 15.33 ? ? ? ? ? ? 36   MET B CE  1 
ATOM   1228 C  CE  B MET B 1 14  ? 18.738 9.676   -38.797 0.50 20.14 ? ? ? ? ? ? 36   MET B CE  1 
ATOM   1229 N  N   . ARG B 1 15  ? 21.578 2.948   -38.181 1.00 10.86 ? ? ? ? ? ? 37   ARG B N   1 
ATOM   1230 C  CA  . ARG B 1 15  ? 22.642 1.954   -38.008 1.00 10.65 ? ? ? ? ? ? 37   ARG B CA  1 
ATOM   1231 C  C   . ARG B 1 15  ? 22.907 1.189   -39.288 1.00 10.86 ? ? ? ? ? ? 37   ARG B C   1 
ATOM   1232 O  O   . ARG B 1 15  ? 24.073 0.953   -39.635 1.00 11.16 ? ? ? ? ? ? 37   ARG B O   1 
ATOM   1233 C  CB  . ARG B 1 15  ? 22.322 0.988   -36.860 1.00 12.49 ? ? ? ? ? ? 37   ARG B CB  1 
ATOM   1234 C  CG  . ARG B 1 15  ? 22.493 1.586   -35.467 1.00 12.81 ? ? ? ? ? ? 37   ARG B CG  1 
ATOM   1235 C  CD  . ARG B 1 15  ? 23.940 1.897   -35.166 1.00 14.65 ? ? ? ? ? ? 37   ARG B CD  1 
ATOM   1236 N  NE  . ARG B 1 15  ? 24.769 0.693   -35.246 1.00 14.03 ? ? ? ? ? ? 37   ARG B NE  1 
ATOM   1237 C  CZ  . ARG B 1 15  ? 25.962 0.591   -35.833 1.00 14.01 ? ? ? ? ? ? 37   ARG B CZ  1 
ATOM   1238 N  NH1 . ARG B 1 15  ? 26.509 1.603   -36.478 1.00 15.43 ? ? ? ? ? ? 37   ARG B NH1 1 
ATOM   1239 N  NH2 . ARG B 1 15  ? 26.603 -0.559  -35.812 1.00 15.64 ? ? ? ? ? ? 37   ARG B NH2 1 
ATOM   1240 N  N   . ALA B 1 16  ? 21.849 0.742   -39.973 1.00 10.95 ? ? ? ? ? ? 38   ALA B N   1 
ATOM   1241 C  CA  . ALA B 1 16  ? 22.060 0.005   -41.203 1.00 10.22 ? ? ? ? ? ? 38   ALA B CA  1 
ATOM   1242 C  C   . ALA B 1 16  ? 22.834 0.842   -42.215 1.00 9.94  ? ? ? ? ? ? 38   ALA B C   1 
ATOM   1243 O  O   . ALA B 1 16  ? 23.699 0.316   -42.903 1.00 10.77 ? ? ? ? ? ? 38   ALA B O   1 
ATOM   1244 C  CB  . ALA B 1 16  ? 20.726 -0.467  -41.781 1.00 11.18 ? ? ? ? ? ? 38   ALA B CB  1 
ATOM   1245 N  N   . GLN B 1 17  ? 22.495 2.117   -42.327 1.00 9.79  ? ? ? ? ? ? 39   GLN B N   1 
ATOM   1246 C  CA  . GLN B 1 17  ? 23.205 2.982   -43.260 1.00 10.42 ? ? ? ? ? ? 39   GLN B CA  1 
ATOM   1247 C  C   . GLN B 1 17  ? 24.685 3.114   -42.875 1.00 11.19 ? ? ? ? ? ? 39   GLN B C   1 
ATOM   1248 O  O   . GLN B 1 17  ? 25.557 3.033   -43.754 1.00 11.55 ? ? ? ? ? ? 39   GLN B O   1 
ATOM   1249 C  CB  . GLN B 1 17  ? 22.516 4.337   -43.308 1.00 11.47 ? ? ? ? ? ? 39   GLN B CB  1 
ATOM   1250 C  CG  . GLN B 1 17  ? 23.120 5.258   -44.349 1.00 12.17 ? ? ? ? ? ? 39   GLN B CG  1 
ATOM   1251 C  CD  . GLN B 1 17  ? 24.225 6.180   -43.863 1.00 14.56 ? ? ? ? ? ? 39   GLN B CD  1 
ATOM   1252 O  OE1 . GLN B 1 17  ? 24.555 6.218   -42.698 1.00 17.91 ? ? ? ? ? ? 39   GLN B OE1 1 
ATOM   1253 N  NE2 . GLN B 1 17  ? 24.758 6.979   -44.779 1.00 18.69 ? ? ? ? ? ? 39   GLN B NE2 1 
ATOM   1254 N  N   . GLN B 1 18  ? 24.967 3.247   -41.582 1.00 11.59 ? ? ? ? ? ? 40   GLN B N   1 
ATOM   1255 C  CA  . GLN B 1 18  ? 26.373 3.365   -41.148 1.00 11.68 ? ? ? ? ? ? 40   GLN B CA  1 
ATOM   1256 C  C   . GLN B 1 18  ? 27.158 2.078   -41.430 1.00 11.56 ? ? ? ? ? ? 40   GLN B C   1 
ATOM   1257 O  O   . GLN B 1 18  ? 28.298 2.120   -41.885 1.00 13.12 ? ? ? ? ? ? 40   GLN B O   1 
ATOM   1258 C  CB  . GLN B 1 18  ? 26.440 3.618   -39.654 1.00 14.11 ? ? ? ? ? ? 40   GLN B CB  1 
ATOM   1259 C  CG  . GLN B 1 18  ? 26.160 5.025   -39.170 1.00 17.92 ? ? ? ? ? ? 40   GLN B CG  1 
ATOM   1260 C  CD  . GLN B 1 18  ? 26.373 5.135   -37.642 1.00 21.36 ? ? ? ? ? ? 40   GLN B CD  1 
ATOM   1261 O  OE1 . GLN B 1 18  ? 25.727 4.404   -36.891 1.00 21.41 ? ? ? ? ? ? 40   GLN B OE1 1 
ATOM   1262 N  NE2 . GLN B 1 18  ? 27.256 6.059   -37.182 1.00 26.51 ? ? ? ? ? ? 40   GLN B NE2 1 
ATOM   1263 N  N   . ILE B 1 19  ? 26.534 0.927   -41.168 1.00 11.30 ? ? ? ? ? ? 41   ILE B N   1 
ATOM   1264 C  CA  . ILE B 1 19  ? 27.172 -0.370  -41.368 1.00 11.24 ? ? ? ? ? ? 41   ILE B CA  1 
ATOM   1265 C  C   . ILE B 1 19  ? 27.492 -0.549  -42.839 1.00 11.85 ? ? ? ? ? ? 41   ILE B C   1 
ATOM   1266 O  O   . ILE B 1 19  ? 28.623 -0.871  -43.220 1.00 13.04 ? ? ? ? ? ? 41   ILE B O   1 
ATOM   1267 C  CB  . ILE B 1 19  ? 26.266 -1.512  -40.840 1.00 11.31 ? ? ? ? ? ? 41   ILE B CB  1 
ATOM   1268 C  CG1 . ILE B 1 19  ? 26.124 -1.441  -39.295 1.00 11.97 ? ? ? ? ? ? 41   ILE B CG1 1 
ATOM   1269 C  CG2 . ILE B 1 19  ? 26.769 -2.884  -41.250 1.00 12.96 ? ? ? ? ? ? 41   ILE B CG2 1 
ATOM   1270 C  CD1 . ILE B 1 19  ? 24.955 -2.216  -38.741 1.00 13.92 ? ? ? ? ? ? 41   ILE B CD1 1 
ATOM   1271 N  N   . LEU B 1 20  ? 26.489 -0.361  -43.691 1.00 11.23 ? ? ? ? ? ? 42   LEU B N   1 
ATOM   1272 C  CA  . LEU B 1 20  ? 26.675 -0.595  -45.119 1.00 11.45 ? ? ? ? ? ? 42   LEU B CA  1 
ATOM   1273 C  C   . LEU B 1 20  ? 27.597 0.443   -45.725 1.00 12.29 ? ? ? ? ? ? 42   LEU B C   1 
ATOM   1274 O  O   . LEU B 1 20  ? 28.424 0.107   -46.554 1.00 12.56 ? ? ? ? ? ? 42   LEU B O   1 
ATOM   1275 C  CB  . LEU B 1 20  ? 25.326 -0.624  -45.835 1.00 11.57 ? ? ? ? ? ? 42   LEU B CB  1 
ATOM   1276 C  CG  . LEU B 1 20  ? 24.426 -1.784  -45.435 1.00 11.40 ? ? ? ? ? ? 42   LEU B CG  1 
ATOM   1277 C  CD1 . LEU B 1 20  ? 23.150 -1.673  -46.243 1.00 15.40 ? ? ? ? ? ? 42   LEU B CD1 1 
ATOM   1278 C  CD2 . LEU B 1 20  ? 25.066 -3.145  -45.640 1.00 12.49 ? ? ? ? ? ? 42   LEU B CD2 1 
ATOM   1279 N  N   . LEU B 1 21  ? 27.465 1.708   -45.351 1.00 11.82 ? ? ? ? ? ? 43   LEU B N   1 
ATOM   1280 C  CA  . LEU B 1 21  ? 28.354 2.725   -45.892 1.00 13.02 ? ? ? ? ? ? 43   LEU B CA  1 
ATOM   1281 C  C   . LEU B 1 21  ? 29.808 2.389   -45.593 1.00 12.71 ? ? ? ? ? ? 43   LEU B C   1 
ATOM   1282 O  O   . LEU B 1 21  ? 30.681 2.555   -46.449 1.00 14.66 ? ? ? ? ? ? 43   LEU B O   1 
ATOM   1283 C  CB  . LEU B 1 21  ? 28.009 4.104   -45.356 1.00 14.83 ? ? ? ? ? ? 43   LEU B CB  1 
ATOM   1284 C  CG  . LEU B 1 21  ? 28.782 5.265   -45.975 1.00 17.40 ? ? ? ? ? ? 43   LEU B CG  1 
ATOM   1285 C  CD1 . LEU B 1 21  ? 28.520 5.358   -47.472 1.00 21.34 ? ? ? ? ? ? 43   LEU B CD1 1 
ATOM   1286 C  CD2 . LEU B 1 21  ? 28.390 6.567   -45.304 1.00 21.28 ? ? ? ? ? ? 43   LEU B CD2 1 
ATOM   1287 N  N   . GLY B 1 22  ? 30.089 1.949   -44.372 1.00 13.86 ? ? ? ? ? ? 44   GLY B N   1 
ATOM   1288 C  CA  . GLY B 1 22  ? 31.454 1.547   -44.001 1.00 16.45 ? ? ? ? ? ? 44   GLY B CA  1 
ATOM   1289 C  C   . GLY B 1 22  ? 31.992 0.512   -44.966 1.00 15.15 ? ? ? ? ? ? 44   GLY B C   1 
ATOM   1290 O  O   . GLY B 1 22  ? 33.135 0.616   -45.442 1.00 17.84 ? ? ? ? ? ? 44   GLY B O   1 
ATOM   1291 N  N   . GLU B 1 23  ? 31.177 -0.496  -45.273 1.00 13.54 ? ? ? ? ? ? 45   GLU B N   1 
ATOM   1292 C  CA  . GLU B 1 23  ? 31.625 -1.573  -46.137 1.00 14.30 ? ? ? ? ? ? 45   GLU B CA  1 
ATOM   1293 C  C   . GLU B 1 23  ? 31.829 -1.110  -47.573 1.00 14.40 ? ? ? ? ? ? 45   GLU B C   1 
ATOM   1294 O  O   . GLU B 1 23  ? 32.868 -1.390  -48.174 1.00 15.16 ? ? ? ? ? ? 45   GLU B O   1 
ATOM   1295 C  CB  . GLU B 1 23  ? 30.647 -2.748  -46.076 1.00 16.64 ? ? ? ? ? ? 45   GLU B CB  1 
ATOM   1296 C  CG  . GLU B 1 23  ? 30.554 -3.401  -44.685 1.00 17.99 ? ? ? ? ? ? 45   GLU B CG  1 
ATOM   1297 C  CD  . GLU B 1 23  ? 31.882 -3.913  -44.164 1.00 26.41 ? ? ? ? ? ? 45   GLU B CD  1 
ATOM   1298 O  OE1 . GLU B 1 23  ? 32.602 -4.605  -44.916 1.00 31.76 ? ? ? ? ? ? 45   GLU B OE1 1 
ATOM   1299 O  OE2 . GLU B 1 23  ? 32.194 -3.622  -42.987 1.00 32.99 ? ? ? ? ? ? 45   GLU B OE2 1 
ATOM   1300 N  N   . VAL B 1 24  ? 30.860 -0.392  -48.128 1.00 12.64 ? ? ? ? ? ? 46   VAL B N   1 
ATOM   1301 C  CA  . VAL B 1 24  ? 30.984 0.002   -49.542 1.00 12.25 ? ? ? ? ? ? 46   VAL B CA  1 
ATOM   1302 C  C   . VAL B 1 24  ? 32.019 1.099   -49.758 1.00 12.94 ? ? ? ? ? ? 46   VAL B C   1 
ATOM   1303 O  O   . VAL B 1 24  ? 32.680 1.118   -50.800 1.00 14.01 ? ? ? ? ? ? 46   VAL B O   1 
ATOM   1304 C  CB  . VAL B 1 24  ? 29.620 0.319   -50.210 1.00 12.07 ? ? ? ? ? ? 46   VAL B CB  1 
ATOM   1305 C  CG1 . VAL B 1 24  ? 28.729 -0.925  -50.205 1.00 12.60 ? ? ? ? ? ? 46   VAL B CG1 1 
ATOM   1306 C  CG2 . VAL B 1 24  ? 28.912 1.505   -49.562 1.00 12.71 ? ? ? ? ? ? 46   VAL B CG2 1 
ATOM   1307 N  N   . ASP B 1 25  ? 32.173 2.017   -48.794 1.00 14.57 ? ? ? ? ? ? 47   ASP B N   1 
ATOM   1308 C  CA  . ASP B 1 25  ? 33.233 3.017   -48.921 1.00 15.24 ? ? ? ? ? ? 47   ASP B CA  1 
ATOM   1309 C  C   . ASP B 1 25  ? 34.602 2.332   -48.998 1.00 15.61 ? ? ? ? ? ? 47   ASP B C   1 
ATOM   1310 O  O   . ASP B 1 25  ? 35.456 2.771   -49.747 1.00 15.89 ? ? ? ? ? ? 47   ASP B O   1 
ATOM   1311 C  CB  . ASP B 1 25  ? 33.238 4.025   -47.764 1.00 16.25 ? ? ? ? ? ? 47   ASP B CB  1 
ATOM   1312 C  CG  . ASP B 1 25  ? 32.332 5.254   -48.003 1.00 17.56 ? ? ? ? ? ? 47   ASP B CG  1 
ATOM   1313 O  OD1 . ASP B 1 25  ? 31.807 5.460   -49.130 1.00 19.76 ? ? ? ? ? ? 47   ASP B OD1 1 
ATOM   1314 O  OD2 . ASP B 1 25  ? 32.161 6.049   -47.047 1.00 21.54 ? ? ? ? ? ? 47   ASP B OD2 1 
ATOM   1315 N  N   . ALA B 1 26  ? 34.830 1.293   -48.195 1.00 15.20 ? ? ? ? ? ? 48   ALA B N   1 
ATOM   1316 C  CA  . ALA B 1 26  ? 36.113 0.573   -48.230 1.00 17.11 ? ? ? ? ? ? 48   ALA B CA  1 
ATOM   1317 C  C   . ALA B 1 26  ? 36.388 -0.071  -49.584 1.00 16.86 ? ? ? ? ? ? 48   ALA B C   1 
ATOM   1318 O  O   . ALA B 1 26  ? 37.533 -0.099  -50.062 1.00 19.11 ? ? ? ? ? ? 48   ALA B O   1 
ATOM   1319 C  CB  . ALA B 1 26  ? 36.200 -0.447  -47.111 1.00 18.46 ? ? ? ? ? ? 48   ALA B CB  1 
ATOM   1320 N  N   . VAL B 1 27  ? 35.332 -0.556  -50.227 1.00 15.13 ? ? ? ? ? ? 49   VAL B N   1 
ATOM   1321 C  CA  . VAL B 1 27  ? 35.474 -1.173  -51.550 1.00 16.68 ? ? ? ? ? ? 49   VAL B CA  1 
ATOM   1322 C  C   . VAL B 1 27  ? 35.877 -0.153  -52.615 1.00 15.15 ? ? ? ? ? ? 49   VAL B C   1 
ATOM   1323 O  O   . VAL B 1 27  ? 36.694 -0.462  -53.475 1.00 17.53 ? ? ? ? ? ? 49   VAL B O   1 
ATOM   1324 C  CB  . VAL B 1 27  ? 34.173 -1.910  -51.989 1.00 16.01 ? ? ? ? ? ? 49   VAL B CB  1 
ATOM   1325 C  CG1 . VAL B 1 27  ? 34.265 -2.365  -53.434 1.00 15.98 ? ? ? ? ? ? 49   VAL B CG1 1 
ATOM   1326 C  CG2 . VAL B 1 27  ? 33.900 -3.100  -51.093 1.00 17.95 ? ? ? ? ? ? 49   VAL B CG2 1 
ATOM   1327 N  N   . VAL B 1 28  ? 35.350 1.065   -52.551 1.00 15.49 ? ? ? ? ? ? 50   VAL B N   1 
ATOM   1328 C  CA  . VAL B 1 28  ? 35.611 2.018   -53.622 1.00 15.28 ? ? ? ? ? ? 50   VAL B CA  1 
ATOM   1329 C  C   . VAL B 1 28  ? 36.786 2.957   -53.336 1.00 15.38 ? ? ? ? ? ? 50   VAL B C   1 
ATOM   1330 O  O   . VAL B 1 28  ? 37.246 3.648   -54.236 1.00 17.17 ? ? ? ? ? ? 50   VAL B O   1 
ATOM   1331 C  CB  . VAL B 1 28  ? 34.331 2.784   -54.031 1.00 15.12 ? ? ? ? ? ? 50   VAL B CB  1 
ATOM   1332 C  CG1 . VAL B 1 28  ? 33.259 1.793   -54.499 1.00 15.63 ? ? ? ? ? ? 50   VAL B CG1 1 
ATOM   1333 C  CG2 . VAL B 1 28  ? 33.779 3.636   -52.914 1.00 16.08 ? ? ? ? ? ? 50   VAL B CG2 1 
ATOM   1334 N  N   . LYS B 1 29  ? 37.261 2.971   -52.093 1.00 17.25 ? ? ? ? ? ? 51   LYS B N   1 
ATOM   1335 C  CA  . LYS B 1 29  ? 38.372 3.839   -51.700 1.00 16.70 ? ? ? ? ? ? 51   LYS B CA  1 
ATOM   1336 C  C   . LYS B 1 29  ? 39.612 3.682   -52.588 1.00 18.41 ? ? ? ? ? ? 51   LYS B C   1 
ATOM   1337 O  O   . LYS B 1 29  ? 40.209 4.691   -52.947 1.00 20.54 ? ? ? ? ? ? 51   LYS B O   1 
ATOM   1338 C  CB  . LYS B 1 29  ? 38.743 3.618   -50.234 1.00 20.45 ? ? ? ? ? ? 51   LYS B CB  1 
ATOM   1339 C  CG  . LYS B 1 29  ? 39.794 4.597   -49.726 1.00 26.31 ? ? ? ? ? ? 51   LYS B CG  1 
ATOM   1340 C  CD  . LYS B 1 29  ? 40.095 4.396   -48.245 1.00 26.70 ? ? ? ? ? ? 51   LYS B CD  1 
ATOM   1341 C  CE  . LYS B 1 29  ? 41.099 5.430   -47.745 1.00 31.18 ? ? ? ? ? ? 51   LYS B CE  1 
ATOM   1342 N  NZ  . LYS B 1 29  ? 40.449 6.765   -47.579 1.00 40.36 ? ? ? ? ? ? 51   LYS B NZ  1 
ATOM   1343 N  N   . PRO B 1 30  ? 39.986 2.444   -52.961 1.00 19.23 ? ? ? ? ? ? 52   PRO B N   1 
ATOM   1344 C  CA  . PRO B 1 30  ? 41.166 2.337   -53.853 1.00 20.52 ? ? ? ? ? ? 52   PRO B CA  1 
ATOM   1345 C  C   . PRO B 1 30  ? 41.063 3.018   -55.224 1.00 20.84 ? ? ? ? ? ? 52   PRO B C   1 
ATOM   1346 O  O   . PRO B 1 30  ? 42.094 3.262   -55.864 1.00 23.72 ? ? ? ? ? ? 52   PRO B O   1 
ATOM   1347 C  CB  . PRO B 1 30  ? 41.364 0.831   -54.019 1.00 22.70 ? ? ? ? ? ? 52   PRO B CB  1 
ATOM   1348 C  CG  . PRO B 1 30  ? 40.586 0.187   -52.912 1.00 25.23 ? ? ? ? ? ? 52   PRO B CG  1 
ATOM   1349 C  CD  . PRO B 1 30  ? 39.465 1.123   -52.576 1.00 19.80 ? ? ? ? ? ? 52   PRO B CD  1 
ATOM   1350 N  N   . TYR B 1 31  ? 39.848 3.315   -55.675 1.00 21.74 ? ? ? ? ? ? 53   TYR B N   1 
ATOM   1351 C  CA  . TYR B 1 31  ? 39.624 4.046   -56.921 1.00 20.06 ? ? ? ? ? ? 53   TYR B CA  1 
ATOM   1352 C  C   . TYR B 1 31  ? 39.584 5.552   -56.710 1.00 19.75 ? ? ? ? ? ? 53   TYR B C   1 
ATOM   1353 O  O   . TYR B 1 31  ? 39.296 6.283   -57.647 1.00 21.19 ? ? ? ? ? ? 53   TYR B O   1 
ATOM   1354 C  CB  . TYR B 1 31  ? 38.303 3.583   -57.572 1.00 18.84 ? ? ? ? ? ? 53   TYR B CB  1 
ATOM   1355 C  CG  . TYR B 1 31  ? 38.308 2.117   -57.863 1.00 19.71 ? ? ? ? ? ? 53   TYR B CG  1 
ATOM   1356 C  CD1 . TYR B 1 31  ? 38.998 1.622   -58.963 1.00 21.53 ? ? ? ? ? ? 53   TYR B CD1 1 
ATOM   1357 C  CD2 . TYR B 1 31  ? 37.658 1.217   -57.036 1.00 20.36 ? ? ? ? ? ? 53   TYR B CD2 1 
ATOM   1358 C  CE1 . TYR B 1 31  ? 39.030 0.272   -59.230 1.00 22.30 ? ? ? ? ? ? 53   TYR B CE1 1 
ATOM   1359 C  CE2 . TYR B 1 31  ? 37.682 -0.135  -57.286 1.00 18.69 ? ? ? ? ? ? 53   TYR B CE2 1 
ATOM   1360 C  CZ  . TYR B 1 31  ? 38.370 -0.604  -58.399 1.00 20.69 ? ? ? ? ? ? 53   TYR B CZ  1 
ATOM   1361 O  OH  . TYR B 1 31  ? 38.413 -1.945  -58.682 1.00 24.06 ? ? ? ? ? ? 53   TYR B OH  1 
ATOM   1362 N  N   . GLY B 1 32  ? 39.849 6.016   -55.484 1.00 20.43 ? ? ? ? ? ? 54   GLY B N   1 
ATOM   1363 C  CA  . GLY B 1 32  ? 39.739 7.430   -55.158 1.00 23.56 ? ? ? ? ? ? 54   GLY B CA  1 
ATOM   1364 C  C   . GLY B 1 32  ? 38.312 7.908   -55.023 1.00 20.60 ? ? ? ? ? ? 54   GLY B C   1 
ATOM   1365 O  O   . GLY B 1 32  ? 38.023 9.090   -55.170 1.00 23.21 ? ? ? ? ? ? 54   GLY B O   1 
ATOM   1366 N  N   . LEU B 1 33  ? 37.408 6.976   -54.728 1.00 18.04 ? ? ? ? ? ? 55   LEU B N   1 
ATOM   1367 C  CA  . LEU B 1 33  ? 35.989 7.272   -54.617 1.00 16.62 ? ? ? ? ? ? 55   LEU B CA  1 
ATOM   1368 C  C   . LEU B 1 33  ? 35.468 7.130   -53.191 1.00 15.78 ? ? ? ? ? ? 55   LEU B C   1 
ATOM   1369 O  O   . LEU B 1 33  ? 36.064 6.436   -52.379 1.00 17.27 ? ? ? ? ? ? 55   LEU B O   1 
ATOM   1370 C  CB  . LEU B 1 33  ? 35.209 6.290   -55.497 1.00 15.88 ? ? ? ? ? ? 55   LEU B CB  1 
ATOM   1371 C  CG  . LEU B 1 33  ? 35.433 6.405   -57.007 1.00 16.61 ? ? ? ? ? ? 55   LEU B CG  1 
ATOM   1372 C  CD1 . LEU B 1 33  ? 34.727 5.250   -57.707 1.00 18.16 ? ? ? ? ? ? 55   LEU B CD1 1 
ATOM   1373 C  CD2 . LEU B 1 33  ? 34.893 7.729   -57.514 1.00 17.61 ? ? ? ? ? ? 55   LEU B CD2 1 
ATOM   1374 N  N   . THR B 1 34  ? 34.371 7.827   -52.922 1.00 16.18 ? ? ? ? ? ? 56   THR B N   1 
ATOM   1375 C  CA  . THR B 1 34  ? 33.433 7.444   -51.871 1.00 15.29 ? ? ? ? ? ? 56   THR B CA  1 
ATOM   1376 C  C   . THR B 1 34  ? 32.223 6.856   -52.573 1.00 14.94 ? ? ? ? ? ? 56   THR B C   1 
ATOM   1377 O  O   . THR B 1 34  ? 32.079 7.008   -53.776 1.00 14.92 ? ? ? ? ? ? 56   THR B O   1 
ATOM   1378 C  CB  . THR B 1 34  ? 32.981 8.668   -51.075 1.00 16.75 ? ? ? ? ? ? 56   THR B CB  1 
ATOM   1379 O  OG1 . THR B 1 34  ? 32.300 9.560   -51.977 1.00 18.53 ? ? ? ? ? ? 56   THR B OG1 1 
ATOM   1380 C  CG2 . THR B 1 34  ? 34.172 9.354   -50.358 1.00 21.37 ? ? ? ? ? ? 56   THR B CG2 1 
ATOM   1381 N  N   . PHE B 1 35  ? 31.347 6.199   -51.825 1.00 15.50 ? ? ? ? ? ? 57   PHE B N   1 
ATOM   1382 C  CA  . PHE B 1 35  ? 30.151 5.643   -52.423 1.00 16.31 ? ? ? ? ? ? 57   PHE B CA  1 
ATOM   1383 C  C   . PHE B 1 35  ? 29.292 6.713   -53.129 1.00 15.00 ? ? ? ? ? ? 57   PHE B C   1 
ATOM   1384 O  O   . PHE B 1 35  ? 28.767 6.461   -54.208 1.00 15.51 ? ? ? ? ? ? 57   PHE B O   1 
ATOM   1385 C  CB  . PHE B 1 35  ? 29.353 4.841   -51.396 1.00 15.76 ? ? ? ? ? ? 57   PHE B CB  1 
ATOM   1386 C  CG  . PHE B 1 35  ? 28.300 3.966   -52.003 1.00 15.08 ? ? ? ? ? ? 57   PHE B CG  1 
ATOM   1387 C  CD1 . PHE B 1 35  ? 28.648 2.874   -52.773 1.00 14.51 ? ? ? ? ? ? 57   PHE B CD1 1 
ATOM   1388 C  CD2 . PHE B 1 35  ? 26.974 4.239   -51.806 1.00 16.45 ? ? ? ? ? ? 57   PHE B CD2 1 
ATOM   1389 C  CE1 . PHE B 1 35  ? 27.689 2.060   -53.331 1.00 15.45 ? ? ? ? ? ? 57   PHE B CE1 1 
ATOM   1390 C  CE2 . PHE B 1 35  ? 26.007 3.430   -52.367 1.00 17.37 ? ? ? ? ? ? 57   PHE B CE2 1 
ATOM   1391 C  CZ  . PHE B 1 35  ? 26.360 2.348   -53.146 1.00 16.38 ? ? ? ? ? ? 57   PHE B CZ  1 
ATOM   1392 N  N   . ALA B 1 36  ? 29.158 7.894   -52.535 1.00 16.98 ? ? ? ? ? ? 58   ALA B N   1 
ATOM   1393 C  CA  . ALA B 1 36  ? 28.381 8.968   -53.158 1.00 17.78 ? ? ? ? ? ? 58   ALA B CA  1 
ATOM   1394 C  C   . ALA B 1 36  ? 28.964 9.354   -54.523 1.00 16.26 ? ? ? ? ? ? 58   ALA B C   1 
ATOM   1395 O  O   . ALA B 1 36  ? 28.243 9.603   -55.516 1.00 17.50 ? ? ? ? ? ? 58   ALA B O   1 
ATOM   1396 C  CB  . ALA B 1 36  ? 28.364 10.176  -52.248 1.00 23.24 ? ? ? ? ? ? 58   ALA B CB  1 
ATOM   1397 N  N   . ARG B 1 37  ? 30.289 9.393   -54.590 1.00 15.35 ? ? ? ? ? ? 59   ARG B N   1 
ATOM   1398 C  CA  . ARG B 1 37  ? 30.930 9.765   -55.856 1.00 15.62 ? ? ? ? ? ? 59   ARG B CA  1 
ATOM   1399 C  C   . ARG B 1 37  ? 30.784 8.651   -56.881 1.00 14.13 ? ? ? ? ? ? 59   ARG B C   1 
ATOM   1400 O  O   . ARG B 1 37  ? 30.536 8.918   -58.067 1.00 15.56 ? ? ? ? ? ? 59   ARG B O   1 
ATOM   1401 C  CB  . ARG B 1 37  ? 32.372 10.167  -55.671 1.00 15.62 ? ? ? ? ? ? 59   ARG B CB  1 
ATOM   1402 C  CG  . ARG B 1 37  ? 32.518 11.411  -54.801 1.00 18.25 ? ? ? ? ? ? 59   ARG B CG  1 
ATOM   1403 C  CD  . ARG B 1 37  ? 33.757 12.213  -55.091 1.00 19.72 ? ? ? ? ? ? 59   ARG B CD  1 
ATOM   1404 N  NE  . ARG B 1 37  ? 34.981 11.519  -54.716 1.00 19.44 ? ? ? ? ? ? 59   ARG B NE  1 
ATOM   1405 C  CZ  . ARG B 1 37  ? 35.530 11.520  -53.498 1.00 19.76 ? ? ? ? ? ? 59   ARG B CZ  1 
ATOM   1406 N  NH1 . ARG B 1 37  ? 34.953 12.139  -52.487 1.00 24.13 ? ? ? ? ? ? 59   ARG B NH1 1 
ATOM   1407 N  NH2 . ARG B 1 37  ? 36.671 10.872  -53.282 1.00 22.48 ? ? ? ? ? ? 59   ARG B NH2 1 
ATOM   1408 N  N   . TYR B 1 38  ? 30.892 7.402   -56.434 1.00 13.86 ? ? ? ? ? ? 60   TYR B N   1 
ATOM   1409 C  CA  . TYR B 1 38  ? 30.565 6.251   -57.264 1.00 13.24 ? ? ? ? ? ? 60   TYR B CA  1 
ATOM   1410 C  C   . TYR B 1 38  ? 29.147 6.341   -57.858 1.00 13.13 ? ? ? ? ? ? 60   TYR B C   1 
ATOM   1411 O  O   . TYR B 1 38  ? 28.968 6.115   -59.043 1.00 13.49 ? ? ? ? ? ? 60   TYR B O   1 
ATOM   1412 C  CB  . TYR B 1 38  ? 30.764 4.969   -56.444 1.00 14.00 ? ? ? ? ? ? 60   TYR B CB  1 
ATOM   1413 C  CG  . TYR B 1 38  ? 30.132 3.777   -57.080 1.00 15.09 ? ? ? ? ? ? 60   TYR B CG  1 
ATOM   1414 C  CD1 . TYR B 1 38  ? 30.771 3.108   -58.101 1.00 15.62 ? ? ? ? ? ? 60   TYR B CD1 1 
ATOM   1415 C  CD2 . TYR B 1 38  ? 28.882 3.292   -56.660 1.00 14.33 ? ? ? ? ? ? 60   TYR B CD2 1 
ATOM   1416 C  CE1 . TYR B 1 38  ? 30.188 2.009   -58.716 1.00 15.94 ? ? ? ? ? ? 60   TYR B CE1 1 
ATOM   1417 C  CE2 . TYR B 1 38  ? 28.289 2.198   -57.271 1.00 15.40 ? ? ? ? ? ? 60   TYR B CE2 1 
ATOM   1418 C  CZ  . TYR B 1 38  ? 28.949 1.560   -58.293 1.00 15.73 ? ? ? ? ? ? 60   TYR B CZ  1 
ATOM   1419 O  OH  . TYR B 1 38  ? 28.376 0.462   -58.889 1.00 17.93 ? ? ? ? ? ? 60   TYR B OH  1 
ATOM   1420 N  N   . GLU B 1 39  ? 28.154 6.690   -57.042 1.00 13.66 ? ? ? ? ? ? 61   GLU B N   1 
ATOM   1421 C  CA  . GLU B 1 39  ? 26.788 6.735   -57.522 1.00 13.97 ? ? ? ? ? ? 61   GLU B CA  1 
ATOM   1422 C  C   . GLU B 1 39  ? 26.612 7.783   -58.631 1.00 13.70 ? ? ? ? ? ? 61   GLU B C   1 
ATOM   1423 O  O   . GLU B 1 39  ? 25.882 7.556   -59.588 1.00 15.42 ? ? ? ? ? ? 61   GLU B O   1 
ATOM   1424 C  CB  . GLU B 1 39  ? 25.826 6.999   -56.374 1.00 16.82 ? ? ? ? ? ? 61   GLU B CB  1 
ATOM   1425 C  CG  . GLU B 1 39  ? 25.680 5.814   -55.437 1.00 19.30 ? ? ? ? ? ? 61   GLU B CG  1 
ATOM   1426 C  CD  . GLU B 1 39  ? 24.669 6.062   -54.344 1.00 25.02 ? ? ? ? ? ? 61   GLU B CD  1 
ATOM   1427 O  OE1 . GLU B 1 39  ? 24.859 7.007   -53.553 1.00 30.50 ? ? ? ? ? ? 61   GLU B OE1 1 
ATOM   1428 O  OE2 . GLU B 1 39  ? 23.698 5.296   -54.290 1.00 36.86 ? ? ? ? ? ? 61   GLU B OE2 1 
ATOM   1429 N  N   . ALA B 1 40  ? 27.313 8.899   -58.519 1.00 14.54 ? ? ? ? ? ? 62   ALA B N   1 
ATOM   1430 C  CA  . ALA B 1 40  ? 27.311 9.928   -59.559 1.00 15.57 ? ? ? ? ? ? 62   ALA B CA  1 
ATOM   1431 C  C   . ALA B 1 40  ? 27.893 9.438   -60.890 1.00 13.86 ? ? ? ? ? ? 62   ALA B C   1 
ATOM   1432 O  O   . ALA B 1 40  ? 27.334 9.698   -61.961 1.00 15.82 ? ? ? ? ? ? 62   ALA B O   1 
ATOM   1433 C  CB  . ALA B 1 40  ? 28.025 11.176  -59.079 1.00 17.75 ? ? ? ? ? ? 62   ALA B CB  1 
ATOM   1434 N  N   . LEU B 1 41  ? 29.001 8.712   -60.827 1.00 13.96 ? ? ? ? ? ? 63   LEU B N   1 
ATOM   1435 C  CA  . LEU B 1 41  ? 29.553 8.088   -62.034 1.00 14.94 ? ? ? ? ? ? 63   LEU B CA  1 
ATOM   1436 C  C   . LEU B 1 41  ? 28.582 7.114   -62.669 1.00 16.05 ? ? ? ? ? ? 63   LEU B C   1 
ATOM   1437 O  O   . LEU B 1 41  ? 28.419 7.088   -63.899 1.00 17.40 ? ? ? ? ? ? 63   LEU B O   1 
ATOM   1438 C  CB  . LEU B 1 41  ? 30.830 7.329   -61.748 1.00 16.46 ? ? ? ? ? ? 63   LEU B CB  1 
ATOM   1439 C  CG  . LEU B 1 41  ? 32.061 8.156   -61.463 1.00 16.60 ? ? ? ? ? ? 63   LEU B CG  1 
ATOM   1440 C  CD1 . LEU B 1 41  ? 33.228 7.241   -61.118 1.00 17.10 ? ? ? ? ? ? 63   LEU B CD1 1 
ATOM   1441 C  CD2 . LEU B 1 41  ? 32.439 9.073   -62.631 1.00 15.45 ? ? ? ? ? ? 63   LEU B CD2 1 
ATOM   1442 N  N   . VAL B 1 42  ? 27.973 6.258   -61.859 1.00 15.71 ? ? ? ? ? ? 64   VAL B N   1 
ATOM   1443 C  CA  . VAL B 1 42  ? 27.001 5.302   -62.404 1.00 15.89 ? ? ? ? ? ? 64   VAL B CA  1 
ATOM   1444 C  C   . VAL B 1 42  ? 25.908 6.038   -63.176 1.00 16.17 ? ? ? ? ? ? 64   VAL B C   1 
ATOM   1445 O  O   . VAL B 1 42  ? 25.554 5.655   -64.307 1.00 17.62 ? ? ? ? ? ? 64   VAL B O   1 
ATOM   1446 C  CB  . VAL B 1 42  ? 26.382 4.396   -61.322 1.00 17.02 ? ? ? ? ? ? 64   VAL B CB  1 
ATOM   1447 C  CG1 . VAL B 1 42  ? 25.236 3.568   -61.908 1.00 18.39 ? ? ? ? ? ? 64   VAL B CG1 1 
ATOM   1448 C  CG2 . VAL B 1 42  ? 27.472 3.527   -60.720 1.00 16.99 ? ? ? ? ? ? 64   VAL B CG2 1 
ATOM   1449 N  N   . LEU B 1 43  ? 25.384 7.104   -62.584 1.00 16.20 ? ? ? ? ? ? 65   LEU B N   1 
ATOM   1450 C  CA  . LEU B 1 43  ? 24.338 7.844   -63.249 1.00 15.91 ? ? ? ? ? ? 65   LEU B CA  1 
ATOM   1451 C  C   . LEU B 1 43  ? 24.794 8.320   -64.637 1.00 16.91 ? ? ? ? ? ? 65   LEU B C   1 
ATOM   1452 O  O   . LEU B 1 43  ? 24.052 8.222   -65.624 1.00 17.42 ? ? ? ? ? ? 65   LEU B O   1 
ATOM   1453 C  CB  . LEU B 1 43  ? 23.892 9.017   -62.393 1.00 16.34 ? ? ? ? ? ? 65   LEU B CB  1 
ATOM   1454 C  CG  . LEU B 1 43  ? 22.869 9.930   -63.054 1.00 18.37 ? ? ? ? ? ? 65   LEU B CG  1 
ATOM   1455 C  CD1 . LEU B 1 43  ? 21.531 9.279   -63.365 1.00 22.98 ? ? ? ? ? ? 65   LEU B CD1 1 
ATOM   1456 C  CD2 . LEU B 1 43  ? 22.707 11.149  -62.157 1.00 19.59 ? ? ? ? ? ? 65   LEU B CD2 1 
ATOM   1457 N  N   . LEU B 1 44  ? 25.997 8.861   -64.725 1.00 15.56 ? ? ? ? ? ? 66   LEU B N   1 
ATOM   1458 C  CA  . LEU B 1 44  ? 26.482 9.300   -66.020 1.00 15.45 ? ? ? ? ? ? 66   LEU B CA  1 
ATOM   1459 C  C   . LEU B 1 44  ? 26.586 8.187   -67.069 1.00 16.45 ? ? ? ? ? ? 66   LEU B C   1 
ATOM   1460 O  O   . LEU B 1 44  ? 26.353 8.468   -68.254 1.00 17.42 ? ? ? ? ? ? 66   LEU B O   1 
ATOM   1461 C  CB  . LEU B 1 44  ? 27.801 10.047  -65.869 1.00 16.69 ? ? ? ? ? ? 66   LEU B CB  1 
ATOM   1462 C  CG  . LEU B 1 44  ? 27.746 11.354  -65.086 1.00 15.12 ? ? ? ? ? ? 66   LEU B CG  1 
ATOM   1463 C  CD1 . LEU B 1 44  ? 29.143 11.889  -64.804 1.00 19.16 ? ? ? ? ? ? 66   LEU B CD1 1 
ATOM   1464 C  CD2 . LEU B 1 44  ? 26.882 12.371  -65.816 1.00 18.57 ? ? ? ? ? ? 66   LEU B CD2 1 
ATOM   1465 N  N   . THR B 1 45  ? 26.881 6.945   -66.649 1.00 15.50 ? ? ? ? ? ? 67   THR B N   1 
ATOM   1466 C  CA  . THR B 1 45  ? 26.916 5.808   -67.583 1.00 15.42 ? ? ? ? ? ? 67   THR B CA  1 
ATOM   1467 C  C   . THR B 1 45  ? 25.521 5.370   -68.064 1.00 16.29 ? ? ? ? ? ? 67   THR B C   1 
ATOM   1468 O  O   . THR B 1 45  ? 25.424 4.515   -68.921 1.00 20.35 ? ? ? ? ? ? 67   THR B O   1 
ATOM   1469 C  CB  . THR B 1 45  ? 27.697 4.590   -67.009 1.00 16.56 ? ? ? ? ? ? 67   THR B CB  1 
ATOM   1470 O  OG1 . THR B 1 45  ? 26.970 3.984   -65.927 1.00 18.47 ? ? ? ? ? ? 67   THR B OG1 1 
ATOM   1471 C  CG2 . THR B 1 45  ? 29.098 4.945   -66.565 1.00 18.38 ? ? ? ? ? ? 67   THR B CG2 1 
ATOM   1472 N  N   . PHE B 1 46  ? 24.464 5.946   -67.504 1.00 15.51 ? ? ? ? ? ? 68   PHE B N   1 
ATOM   1473 C  CA  . PHE B 1 46  ? 23.085 5.720   -67.972 1.00 15.76 ? ? ? ? ? ? 68   PHE B CA  1 
ATOM   1474 C  C   . PHE B 1 46  ? 22.482 6.976   -68.617 1.00 16.84 ? ? ? ? ? ? 68   PHE B C   1 
ATOM   1475 O  O   . PHE B 1 46  ? 21.263 7.071   -68.801 1.00 19.08 ? ? ? ? ? ? 68   PHE B O   1 
ATOM   1476 C  CB  . PHE B 1 46  ? 22.221 5.239   -66.801 1.00 15.82 ? ? ? ? ? ? 68   PHE B CB  1 
ATOM   1477 C  CG  . PHE B 1 46  ? 22.486 3.825   -66.419 1.00 15.86 ? ? ? ? ? ? 68   PHE B CG  1 
ATOM   1478 C  CD1 . PHE B 1 46  ? 21.993 2.798   -67.176 1.00 18.65 ? ? ? ? ? ? 68   PHE B CD1 1 
ATOM   1479 C  CD2 . PHE B 1 46  ? 23.242 3.522   -65.310 1.00 18.09 ? ? ? ? ? ? 68   PHE B CD2 1 
ATOM   1480 C  CE1 . PHE B 1 46  ? 22.253 1.494   -66.835 1.00 21.28 ? ? ? ? ? ? 68   PHE B CE1 1 
ATOM   1481 C  CE2 . PHE B 1 46  ? 23.497 2.211   -64.964 1.00 19.43 ? ? ? ? ? ? 68   PHE B CE2 1 
ATOM   1482 C  CZ  . PHE B 1 46  ? 22.996 1.192   -65.728 1.00 18.62 ? ? ? ? ? ? 68   PHE B CZ  1 
ATOM   1483 N  N   . SER B 1 47  ? 23.341 7.949   -68.928 1.00 17.96 ? ? ? ? ? ? 69   SER B N   1 
ATOM   1484 C  CA  . SER B 1 47  ? 22.889 9.218   -69.481 1.00 19.75 ? ? ? ? ? ? 69   SER B CA  1 
ATOM   1485 C  C   . SER B 1 47  ? 23.435 9.367   -70.907 1.00 19.82 ? ? ? ? ? ? 69   SER B C   1 
ATOM   1486 O  O   . SER B 1 47  ? 24.527 8.895   -71.205 1.00 19.63 ? ? ? ? ? ? 69   SER B O   1 
ATOM   1487 C  CB  . SER B 1 47  ? 23.382 10.375  -68.614 1.00 19.49 ? ? ? ? ? ? 69   SER B CB  1 
ATOM   1488 O  OG  . SER B 1 47  ? 22.939 10.247  -67.272 1.00 22.65 ? ? ? ? ? ? 69   SER B OG  1 
ATOM   1489 N  N   . LYS B 1 48  ? 22.630 9.980   -71.781 1.00 22.06 ? ? ? ? ? ? 70   LYS B N   1 
ATOM   1490 C  CA  . LYS B 1 48  ? 23.037 10.233  -73.157 1.00 22.48 ? ? ? ? ? ? 70   LYS B CA  1 
ATOM   1491 C  C   . LYS B 1 48  ? 24.420 10.916  -73.191 1.00 21.92 ? ? ? ? ? ? 70   LYS B C   1 
ATOM   1492 O  O   . LYS B 1 48  ? 24.651 11.958  -72.535 1.00 22.96 ? ? ? ? ? ? 70   LYS B O   1 
ATOM   1493 C  CB  . LYS B 1 48  ? 21.995 11.109  -73.908 1.00 24.71 ? ? ? ? ? ? 70   LYS B CB  1 
ATOM   1494 C  CG  . LYS B 1 48  ? 20.608 10.504  -74.127 1.00 27.81 ? ? ? ? ? ? 70   LYS B CG  1 
ATOM   1495 C  CD  . LYS B 1 48  ? 19.650 11.452  -74.867 1.00 30.44 ? ? ? ? ? ? 70   LYS B CD  1 
ATOM   1496 C  CE  . LYS B 1 48  ? 18.344 10.755  -75.275 1.00 30.55 ? ? ? ? ? ? 70   LYS B CE  1 
ATOM   1497 N  NZ  . LYS B 1 48  ? 17.337 11.651  -75.932 1.00 37.14 ? ? ? ? ? ? 70   LYS B NZ  1 
ATOM   1498 N  N   . SER B 1 49  ? 25.335 10.286  -73.937 1.00 23.66 ? ? ? ? ? ? 71   SER B N   1 
ATOM   1499 C  CA  . SER B 1 49  ? 26.706 10.776  -74.171 1.00 25.54 ? ? ? ? ? ? 71   SER B CA  1 
ATOM   1500 C  C   . SER B 1 49  ? 27.540 10.874  -72.903 1.00 22.39 ? ? ? ? ? ? 71   SER B C   1 
ATOM   1501 O  O   . SER B 1 49  ? 28.568 11.551  -72.876 1.00 22.81 ? ? ? ? ? ? 71   SER B O   1 
ATOM   1502 C  CB  . SER B 1 49  ? 26.697 12.127  -74.896 1.00 27.48 ? ? ? ? ? ? 71   SER B CB  1 
ATOM   1503 O  OG  . SER B 1 49  ? 25.986 12.032  -76.118 1.00 35.74 ? ? ? ? ? ? 71   SER B OG  1 
ATOM   1504 N  N   . GLY B 1 50  ? 27.108 10.187  -71.852 1.00 20.48 ? ? ? ? ? ? 72   GLY B N   1 
ATOM   1505 C  CA  . GLY B 1 50  ? 27.799 10.273  -70.565 1.00 18.73 ? ? ? ? ? ? 72   GLY B CA  1 
ATOM   1506 C  C   . GLY B 1 50  ? 27.790 11.625  -69.895 1.00 17.35 ? ? ? ? ? ? 72   GLY B C   1 
ATOM   1507 O  O   . GLY B 1 50  ? 28.649 11.887  -69.049 1.00 17.19 ? ? ? ? ? ? 72   GLY B O   1 
ATOM   1508 N  N   . GLU B 1 51  ? 26.803 12.451  -70.224 1.00 19.56 ? ? ? ? ? ? 73   GLU B N   1 
ATOM   1509 C  CA  . GLU B 1 51  ? 26.798 13.863  -69.865 1.00 18.98 ? ? ? ? ? ? 73   GLU B CA  1 
ATOM   1510 C  C   . GLU B 1 51  ? 25.486 14.264  -69.220 1.00 17.78 ? ? ? ? ? ? 73   GLU B C   1 
ATOM   1511 O  O   . GLU B 1 51  ? 24.423 13.869  -69.693 1.00 22.13 ? ? ? ? ? ? 73   GLU B O   1 
ATOM   1512 C  CB  . GLU B 1 51  ? 27.043 14.683  -71.153 1.00 23.70 ? ? ? ? ? ? 73   GLU B CB  1 
ATOM   1513 C  CG  . GLU B 1 51  ? 27.001 16.199  -71.068 1.00 28.60 ? ? ? ? ? ? 73   GLU B CG  1 
ATOM   1514 C  CD  . GLU B 1 51  ? 26.795 16.805  -72.449 1.00 33.87 ? ? ? ? ? ? 73   GLU B CD  1 
ATOM   1515 O  OE1 . GLU B 1 51  ? 27.773 16.878  -73.211 1.00 41.62 ? ? ? ? ? ? 73   GLU B OE1 1 
ATOM   1516 O  OE2 . GLU B 1 51  ? 25.642 17.158  -72.787 1.00 39.18 ? ? ? ? ? ? 73   GLU B OE2 1 
ATOM   1517 N  N   . LEU B 1 52  ? 25.546 15.028  -68.134 1.00 17.49 ? ? ? ? ? ? 74   LEU B N   1 
ATOM   1518 C  CA  . LEU B 1 52  ? 24.360 15.674  -67.570 1.00 18.30 ? ? ? ? ? ? 74   LEU B CA  1 
ATOM   1519 C  C   . LEU B 1 52  ? 24.664 17.058  -67.042 1.00 17.83 ? ? ? ? ? ? 74   LEU B C   1 
ATOM   1520 O  O   . LEU B 1 52  ? 25.785 17.312  -66.569 1.00 18.24 ? ? ? ? ? ? 74   LEU B O   1 
ATOM   1521 C  CB  . LEU B 1 52  ? 23.774 14.874  -66.402 1.00 20.33 ? ? ? ? ? ? 74   LEU B CB  1 
ATOM   1522 C  CG  . LEU B 1 52  ? 22.949 13.633  -66.625 1.00 21.38 ? ? ? ? ? ? 74   LEU B CG  1 
ATOM   1523 C  CD1 . LEU B 1 52  ? 22.559 13.077  -65.255 1.00 23.95 ? ? ? ? ? ? 74   LEU B CD1 1 
ATOM   1524 C  CD2 . LEU B 1 52  ? 21.732 13.911  -67.496 1.00 21.58 ? ? ? ? ? ? 74   LEU B CD2 1 
ATOM   1525 N  N   . PRO B 1 53  ? 23.659 17.962  -67.095 1.00 19.91 ? ? ? ? ? ? 75   PRO B N   1 
ATOM   1526 C  CA  . PRO B 1 53  ? 23.806 19.212  -66.353 1.00 19.66 ? ? ? ? ? ? 75   PRO B CA  1 
ATOM   1527 C  C   . PRO B 1 53  ? 23.892 18.888  -64.882 1.00 19.76 ? ? ? ? ? ? 75   PRO B C   1 
ATOM   1528 O  O   . PRO B 1 53  ? 23.261 17.926  -64.422 1.00 21.30 ? ? ? ? ? ? 75   PRO B O   1 
ATOM   1529 C  CB  . PRO B 1 53  ? 22.530 20.003  -66.669 1.00 23.05 ? ? ? ? ? ? 75   PRO B CB  1 
ATOM   1530 C  CG  . PRO B 1 53  ? 21.833 19.264  -67.745 1.00 25.18 ? ? ? ? ? ? 75   PRO B CG  1 
ATOM   1531 C  CD  . PRO B 1 53  ? 22.386 17.881  -67.833 1.00 20.98 ? ? ? ? ? ? 75   PRO B CD  1 
ATOM   1532 N  N   . MET B 1 54  ? 24.616 19.701  -64.128 1.00 20.79 ? ? ? ? ? ? 76   MET B N   1 
ATOM   1533 C  CA  A MET B 1 54  ? 24.787 19.508  -62.684 0.50 23.17 ? ? ? ? ? ? 76   MET B CA  1 
ATOM   1534 C  CA  B MET B 1 54  ? 24.787 19.387  -62.720 0.50 22.42 ? ? ? ? ? ? 76   MET B CA  1 
ATOM   1535 C  C   . MET B 1 54  ? 23.444 19.465  -61.971 1.00 22.17 ? ? ? ? ? ? 76   MET B C   1 
ATOM   1536 O  O   . MET B 1 54  ? 23.237 18.711  -61.027 1.00 24.52 ? ? ? ? ? ? 76   MET B O   1 
ATOM   1537 C  CB  A MET B 1 54  ? 25.602 20.658  -62.088 0.50 21.19 ? ? ? ? ? ? 76   MET B CB  1 
ATOM   1538 C  CB  B MET B 1 54  ? 25.903 20.235  -62.090 0.50 21.38 ? ? ? ? ? ? 76   MET B CB  1 
ATOM   1539 C  CG  A MET B 1 54  ? 27.024 20.760  -62.600 0.50 22.87 ? ? ? ? ? ? 76   MET B CG  1 
ATOM   1540 C  CG  B MET B 1 54  ? 27.292 19.771  -62.535 0.50 20.38 ? ? ? ? ? ? 76   MET B CG  1 
ATOM   1541 S  SD  A MET B 1 54  ? 28.064 19.478  -61.894 0.50 26.63 ? ? ? ? ? ? 76   MET B SD  1 
ATOM   1542 S  SD  B MET B 1 54  ? 28.692 20.808  -62.050 0.50 28.46 ? ? ? ? ? ? 76   MET B SD  1 
ATOM   1543 C  CE  A MET B 1 54  ? 28.393 20.237  -60.305 0.50 24.62 ? ? ? ? ? ? 76   MET B CE  1 
ATOM   1544 C  CE  B MET B 1 54  ? 28.294 21.112  -60.335 0.50 29.09 ? ? ? ? ? ? 76   MET B CE  1 
ATOM   1545 N  N   . SER B 1 55  ? 22.520 20.306  -62.429 1.00 25.22 ? ? ? ? ? ? 77   SER B N   1 
ATOM   1546 C  CA  . SER B 1 55  ? 21.183 20.385  -61.837 1.00 23.94 ? ? ? ? ? ? 77   SER B CA  1 
ATOM   1547 C  C   . SER B 1 55  ? 20.437 19.047  -61.963 1.00 23.96 ? ? ? ? ? ? 77   SER B C   1 
ATOM   1548 O  O   . SER B 1 55  ? 19.778 18.608  -61.013 1.00 26.73 ? ? ? ? ? ? 77   SER B O   1 
ATOM   1549 C  CB  . SER B 1 55  ? 20.372 21.524  -62.467 1.00 26.79 ? ? ? ? ? ? 77   SER B CB  1 
ATOM   1550 O  OG  . SER B 1 55  ? 20.264 21.335  -63.862 1.00 32.17 ? ? ? ? ? ? 77   SER B OG  1 
ATOM   1551 N  N   . LYS B 1 56  ? 20.559 18.391  -63.116 1.00 23.63 ? ? ? ? ? ? 78   LYS B N   1 
ATOM   1552 C  CA  . LYS B 1 56  ? 19.908 17.111  -63.365 1.00 23.31 ? ? ? ? ? ? 78   LYS B CA  1 
ATOM   1553 C  C   . LYS B 1 56  ? 20.565 15.974  -62.562 1.00 23.67 ? ? ? ? ? ? 78   LYS B C   1 
ATOM   1554 O  O   . LYS B 1 56  ? 19.881 15.037  -62.129 1.00 23.53 ? ? ? ? ? ? 78   LYS B O   1 
ATOM   1555 C  CB  . LYS B 1 56  ? 19.869 16.789  -64.864 1.00 26.98 ? ? ? ? ? ? 78   LYS B CB  1 
ATOM   1556 C  CG  . LYS B 1 56  ? 19.124 15.512  -65.235 1.00 29.26 ? ? ? ? ? ? 78   LYS B CG  1 
ATOM   1557 C  CD  . LYS B 1 56  ? 17.670 15.524  -64.779 1.00 39.71 ? ? ? ? ? ? 78   LYS B CD  1 
ATOM   1558 N  N   . ILE B 1 57  ? 21.882 16.041  -62.361 1.00 22.25 ? ? ? ? ? ? 79   ILE B N   1 
ATOM   1559 C  CA  . ILE B 1 57  ? 22.563 15.064  -61.512 1.00 20.26 ? ? ? ? ? ? 79   ILE B CA  1 
ATOM   1560 C  C   . ILE B 1 57  ? 21.939 15.082  -60.111 1.00 20.78 ? ? ? ? ? ? 79   ILE B C   1 
ATOM   1561 O  O   . ILE B 1 57  ? 21.609 14.027  -59.557 1.00 21.90 ? ? ? ? ? ? 79   ILE B O   1 
ATOM   1562 C  CB  . ILE B 1 57  ? 24.097 15.312  -61.432 1.00 20.71 ? ? ? ? ? ? 79   ILE B CB  1 
ATOM   1563 C  CG1 . ILE B 1 57  ? 24.745 15.074  -62.788 1.00 20.06 ? ? ? ? ? ? 79   ILE B CG1 1 
ATOM   1564 C  CG2 . ILE B 1 57  ? 24.748 14.393  -60.406 1.00 22.21 ? ? ? ? ? ? 79   ILE B CG2 1 
ATOM   1565 C  CD1 . ILE B 1 57  ? 26.152 15.609  -62.882 1.00 20.56 ? ? ? ? ? ? 79   ILE B CD1 1 
ATOM   1566 N  N   . GLY B 1 58  ? 21.774 16.274  -59.547 1.00 21.66 ? ? ? ? ? ? 80   GLY B N   1 
ATOM   1567 C  CA  . GLY B 1 58  ? 21.158 16.409  -58.223 1.00 22.72 ? ? ? ? ? ? 80   GLY B CA  1 
ATOM   1568 C  C   . GLY B 1 58  ? 19.730 15.905  -58.186 1.00 23.48 ? ? ? ? ? ? 80   GLY B C   1 
ATOM   1569 O  O   . GLY B 1 58  ? 19.324 15.249  -57.224 1.00 23.02 ? ? ? ? ? ? 80   GLY B O   1 
ATOM   1570 N  N   . GLU B 1 59  ? 18.944 16.231  -59.211 1.00 22.49 ? ? ? ? ? ? 81   GLU B N   1 
ATOM   1571 C  CA  . GLU B 1 59  ? 17.555 15.759  -59.292 1.00 24.60 ? ? ? ? ? ? 81   GLU B CA  1 
ATOM   1572 C  C   . GLU B 1 59  ? 17.442 14.234  -59.337 1.00 23.77 ? ? ? ? ? ? 81   GLU B C   1 
ATOM   1573 O  O   . GLU B 1 59  ? 16.568 13.649  -58.676 1.00 28.55 ? ? ? ? ? ? 81   GLU B O   1 
ATOM   1574 C  CB  . GLU B 1 59  ? 16.852 16.365  -60.511 1.00 26.98 ? ? ? ? ? ? 81   GLU B CB  1 
ATOM   1575 C  CG  . GLU B 1 59  ? 16.578 17.850  -60.335 1.00 33.31 ? ? ? ? ? ? 81   GLU B CG  1 
ATOM   1576 C  CD  . GLU B 1 59  ? 16.200 18.559  -61.623 1.00 35.31 ? ? ? ? ? ? 81   GLU B CD  1 
ATOM   1577 O  OE1 . GLU B 1 59  ? 16.036 17.890  -62.669 1.00 39.99 ? ? ? ? ? ? 81   GLU B OE1 1 
ATOM   1578 O  OE2 . GLU B 1 59  ? 16.066 19.795  -61.575 1.00 46.95 ? ? ? ? ? ? 81   GLU B OE2 1 
ATOM   1579 N  N   . ARG B 1 60  ? 18.336 13.591  -60.091 1.00 25.33 ? ? ? ? ? ? 82   ARG B N   1 
ATOM   1580 C  CA  . ARG B 1 60  ? 18.272 12.142  -60.269 1.00 25.01 ? ? ? ? ? ? 82   ARG B CA  1 
ATOM   1581 C  C   . ARG B 1 60  ? 18.797 11.382  -59.052 1.00 25.79 ? ? ? ? ? ? 82   ARG B C   1 
ATOM   1582 O  O   . ARG B 1 60  ? 18.253 10.338  -58.695 1.00 28.84 ? ? ? ? ? ? 82   ARG B O   1 
ATOM   1583 C  CB  . ARG B 1 60  ? 18.999 11.712  -61.538 1.00 26.15 ? ? ? ? ? ? 82   ARG B CB  1 
ATOM   1584 C  CG  . ARG B 1 60  ? 18.311 12.148  -62.821 1.00 26.90 ? ? ? ? ? ? 82   ARG B CG  1 
ATOM   1585 C  CD  . ARG B 1 60  ? 17.037 11.359  -63.090 1.00 30.73 ? ? ? ? ? ? 82   ARG B CD  1 
ATOM   1586 N  N   . LEU B 1 61  ? 19.839 11.915  -58.410 1.00 24.95 ? ? ? ? ? ? 83   LEU B N   1 
ATOM   1587 C  CA  . LEU B 1 61  ? 20.402 11.303  -57.196 1.00 23.70 ? ? ? ? ? ? 83   LEU B CA  1 
ATOM   1588 C  C   . LEU B 1 61  ? 19.670 11.739  -55.921 1.00 21.17 ? ? ? ? ? ? 83   LEU B C   1 
ATOM   1589 O  O   . LEU B 1 61  ? 19.920 11.183  -54.837 1.00 27.47 ? ? ? ? ? ? 83   LEU B O   1 
ATOM   1590 C  CB  . LEU B 1 61  ? 21.898 11.652  -57.044 1.00 25.14 ? ? ? ? ? ? 83   LEU B CB  1 
ATOM   1591 C  CG  . LEU B 1 61  ? 22.841 11.237  -58.170 1.00 28.59 ? ? ? ? ? ? 83   LEU B CG  1 
ATOM   1592 C  CD1 . LEU B 1 61  ? 24.225 11.833  -57.958 1.00 33.00 ? ? ? ? ? ? 83   LEU B CD1 1 
ATOM   1593 C  CD2 . LEU B 1 61  ? 22.903 9.721   -58.231 1.00 32.80 ? ? ? ? ? ? 83   LEU B CD2 1 
ATOM   1594 N  N   . MET B 1 62  ? 18.784 12.725  -56.041 1.00 21.60 ? ? ? ? ? ? 84   MET B N   1 
ATOM   1595 C  CA  A MET B 1 62  ? 18.075 13.307  -54.904 0.50 20.83 ? ? ? ? ? ? 84   MET B CA  1 
ATOM   1596 C  CA  B MET B 1 62  ? 18.082 13.297  -54.891 0.50 20.96 ? ? ? ? ? ? 84   MET B CA  1 
ATOM   1597 C  C   . MET B 1 62  ? 19.091 13.831  -53.875 1.00 20.40 ? ? ? ? ? ? 84   MET B C   1 
ATOM   1598 O  O   . MET B 1 62  ? 18.984 13.555  -52.669 1.00 25.76 ? ? ? ? ? ? 84   MET B O   1 
ATOM   1599 C  CB  A MET B 1 62  ? 17.080 12.303  -54.278 0.50 22.91 ? ? ? ? ? ? 84   MET B CB  1 
ATOM   1600 C  CB  B MET B 1 62  ? 17.139 12.273  -54.231 0.50 23.59 ? ? ? ? ? ? 84   MET B CB  1 
ATOM   1601 C  CG  A MET B 1 62  ? 16.140 11.582  -55.251 0.50 25.37 ? ? ? ? ? ? 84   MET B CG  1 
ATOM   1602 C  CG  B MET B 1 62  ? 16.118 11.634  -55.158 0.50 25.16 ? ? ? ? ? ? 84   MET B CG  1 
ATOM   1603 S  SD  A MET B 1 62  ? 14.814 12.566  -55.995 0.50 30.09 ? ? ? ? ? ? 84   MET B SD  1 
ATOM   1604 S  SD  B MET B 1 62  ? 14.988 12.812  -55.926 0.50 28.11 ? ? ? ? ? ? 84   MET B SD  1 
ATOM   1605 C  CE  A MET B 1 62  ? 13.676 12.751  -54.617 0.50 18.28 ? ? ? ? ? ? 84   MET B CE  1 
ATOM   1606 C  CE  B MET B 1 62  ? 14.183 11.729  -57.096 0.50 24.90 ? ? ? ? ? ? 84   MET B CE  1 
ATOM   1607 N  N   . VAL B 1 63  ? 20.064 14.601  -54.366 1.00 21.43 ? ? ? ? ? ? 85   VAL B N   1 
ATOM   1608 C  CA  . VAL B 1 63  ? 21.047 15.249  -53.516 1.00 23.38 ? ? ? ? ? ? 85   VAL B CA  1 
ATOM   1609 C  C   . VAL B 1 63  ? 21.099 16.744  -53.790 1.00 23.58 ? ? ? ? ? ? 85   VAL B C   1 
ATOM   1610 O  O   . VAL B 1 63  ? 20.869 17.221  -54.913 1.00 26.33 ? ? ? ? ? ? 85   VAL B O   1 
ATOM   1611 C  CB  . VAL B 1 63  ? 22.468 14.634  -53.632 1.00 27.10 ? ? ? ? ? ? 85   VAL B CB  1 
ATOM   1612 C  CG1 . VAL B 1 63  ? 22.437 13.125  -53.438 1.00 29.32 ? ? ? ? ? ? 85   VAL B CG1 1 
ATOM   1613 C  CG2 . VAL B 1 63  ? 23.121 14.990  -54.948 1.00 29.32 ? ? ? ? ? ? 85   VAL B CG2 1 
ATOM   1614 N  N   . HIS B 1 64  ? 21.378 17.449  -52.704 1.00 22.76 ? ? ? ? ? ? 86   HIS B N   1 
ATOM   1615 C  CA  A HIS B 1 64  ? 21.512 18.903  -52.707 0.50 24.75 ? ? ? ? ? ? 86   HIS B CA  1 
ATOM   1616 C  CA  B HIS B 1 64  ? 21.597 18.894  -52.633 0.50 26.08 ? ? ? ? ? ? 86   HIS B CA  1 
ATOM   1617 C  C   . HIS B 1 64  ? 22.559 19.399  -53.679 1.00 23.49 ? ? ? ? ? ? 86   HIS B C   1 
ATOM   1618 O  O   . HIS B 1 64  ? 23.597 18.796  -53.842 1.00 23.00 ? ? ? ? ? ? 86   HIS B O   1 
ATOM   1619 C  CB  A HIS B 1 64  ? 21.835 19.405  -51.304 0.50 22.92 ? ? ? ? ? ? 86   HIS B CB  1 
ATOM   1620 C  CB  B HIS B 1 64  ? 22.180 19.168  -51.241 0.50 26.66 ? ? ? ? ? ? 86   HIS B CB  1 
ATOM   1621 C  CG  A HIS B 1 64  ? 21.588 20.881  -51.114 0.50 21.71 ? ? ? ? ? ? 86   HIS B CG  1 
ATOM   1622 C  CG  B HIS B 1 64  ? 22.568 17.898  -50.486 0.50 30.86 ? ? ? ? ? ? 86   HIS B CG  1 
ATOM   1623 N  ND1 A HIS B 1 64  ? 22.485 21.816  -51.464 0.50 23.70 ? ? ? ? ? ? 86   HIS B ND1 1 
ATOM   1624 N  ND1 B HIS B 1 64  ? 23.657 17.163  -50.801 0.50 33.36 ? ? ? ? ? ? 86   HIS B ND1 1 
ATOM   1625 C  CD2 A HIS B 1 64  ? 20.495 21.561  -50.587 0.50 25.79 ? ? ? ? ? ? 86   HIS B CD2 1 
ATOM   1626 C  CD2 B HIS B 1 64  ? 21.930 17.223  -49.442 0.50 34.38 ? ? ? ? ? ? 86   HIS B CD2 1 
ATOM   1627 C  CE1 A HIS B 1 64  ? 21.994 23.033  -51.177 0.50 25.28 ? ? ? ? ? ? 86   HIS B CE1 1 
ATOM   1628 C  CE1 B HIS B 1 64  ? 23.728 16.091  -49.984 0.50 32.43 ? ? ? ? ? ? 86   HIS B CE1 1 
ATOM   1629 N  NE2 A HIS B 1 64  ? 20.775 22.876  -50.641 0.50 28.14 ? ? ? ? ? ? 86   HIS B NE2 1 
ATOM   1630 N  NE2 B HIS B 1 64  ? 22.671 16.128  -49.155 0.50 39.86 ? ? ? ? ? ? 86   HIS B NE2 1 
ATOM   1631 N  N   . PRO B 1 65  ? 22.269 20.536  -54.371 1.00 27.09 ? ? ? ? ? ? 87   PRO B N   1 
ATOM   1632 C  CA  . PRO B 1 65  ? 23.261 21.046  -55.344 1.00 26.89 ? ? ? ? ? ? 87   PRO B CA  1 
ATOM   1633 C  C   . PRO B 1 65  ? 24.689 21.218  -54.810 1.00 24.75 ? ? ? ? ? ? 87   PRO B C   1 
ATOM   1634 O  O   . PRO B 1 65  ? 25.659 21.047  -55.560 1.00 24.38 ? ? ? ? ? ? 87   PRO B O   1 
ATOM   1635 C  CB  . PRO B 1 65  ? 22.682 22.401  -55.750 1.00 30.58 ? ? ? ? ? ? 87   PRO B CB  1 
ATOM   1636 C  CG  . PRO B 1 65  ? 21.210 22.226  -55.617 1.00 31.11 ? ? ? ? ? ? 87   PRO B CG  1 
ATOM   1637 C  CD  . PRO B 1 65  ? 20.974 21.234  -54.511 1.00 29.68 ? ? ? ? ? ? 87   PRO B CD  1 
ATOM   1638 N  N   . THR B 1 66  ? 24.823 21.570  -53.533 1.00 29.64 ? ? ? ? ? ? 88   THR B N   1 
ATOM   1639 C  CA  . THR B 1 66  ? 26.151 21.775  -52.926 1.00 25.14 ? ? ? ? ? ? 88   THR B CA  1 
ATOM   1640 C  C   . THR B 1 66  ? 26.929 20.436  -52.854 1.00 25.02 ? ? ? ? ? ? 88   THR B C   1 
ATOM   1641 O  O   . THR B 1 66  ? 28.163 20.386  -52.980 1.00 30.06 ? ? ? ? ? ? 88   THR B O   1 
ATOM   1642 C  CB  . THR B 1 66  ? 26.017 22.435  -51.530 1.00 28.12 ? ? ? ? ? ? 88   THR B CB  1 
ATOM   1643 O  OG1 . THR B 1 66  ? 25.188 21.619  -50.694 1.00 44.61 ? ? ? ? ? ? 88   THR B OG1 1 
ATOM   1644 C  CG2 . THR B 1 66  ? 25.372 23.828  -51.640 1.00 31.09 ? ? ? ? ? ? 88   THR B CG2 1 
ATOM   1645 N  N   . SER B 1 67  ? 26.189 19.345  -52.668 1.00 24.54 ? ? ? ? ? ? 89   SER B N   1 
ATOM   1646 C  CA  A SER B 1 67  ? 26.771 17.997  -52.672 0.50 23.78 ? ? ? ? ? ? 89   SER B CA  1 
ATOM   1647 C  CA  B SER B 1 67  ? 26.792 18.022  -52.662 0.50 24.22 ? ? ? ? ? ? 89   SER B CA  1 
ATOM   1648 C  C   . SER B 1 67  ? 27.192 17.623  -54.090 1.00 23.04 ? ? ? ? ? ? 89   SER B C   1 
ATOM   1649 O  O   . SER B 1 67  ? 28.248 17.013  -54.298 1.00 22.17 ? ? ? ? ? ? 89   SER B O   1 
ATOM   1650 C  CB  A SER B 1 67  ? 25.780 16.948  -52.150 0.50 23.62 ? ? ? ? ? ? 89   SER B CB  1 
ATOM   1651 C  CB  B SER B 1 67  ? 25.837 17.000  -52.046 0.50 24.61 ? ? ? ? ? ? 89   SER B CB  1 
ATOM   1652 O  OG  A SER B 1 67  ? 26.324 15.632  -52.222 0.50 27.56 ? ? ? ? ? ? 89   SER B OG  1 
ATOM   1653 O  OG  B SER B 1 67  ? 25.492 17.384  -50.723 0.50 31.28 ? ? ? ? ? ? 89   SER B OG  1 
ATOM   1654 N  N   . VAL B 1 68  ? 26.354 17.964  -55.076 1.00 21.36 ? ? ? ? ? ? 90   VAL B N   1 
ATOM   1655 C  CA  . VAL B 1 68  ? 26.699 17.648  -56.469 1.00 20.11 ? ? ? ? ? ? 90   VAL B CA  1 
ATOM   1656 C  C   . VAL B 1 68  ? 28.008 18.356  -56.836 1.00 22.92 ? ? ? ? ? ? 90   VAL B C   1 
ATOM   1657 O  O   . VAL B 1 68  ? 28.911 17.755  -57.429 1.00 22.74 ? ? ? ? ? ? 90   VAL B O   1 
ATOM   1658 C  CB  . VAL B 1 68  ? 25.578 18.035  -57.466 1.00 20.92 ? ? ? ? ? ? 90   VAL B CB  1 
ATOM   1659 C  CG1 . VAL B 1 68  ? 25.974 17.708  -58.909 1.00 22.82 ? ? ? ? ? ? 90   VAL B CG1 1 
ATOM   1660 C  CG2 . VAL B 1 68  ? 24.287 17.304  -57.106 1.00 25.06 ? ? ? ? ? ? 90   VAL B CG2 1 
ATOM   1661 N  N   . THR B 1 69  ? 28.126 19.622  -56.445 1.00 20.48 ? ? ? ? ? ? 91   THR B N   1 
ATOM   1662 C  CA  . THR B 1 69  ? 29.290 20.435  -56.797 1.00 21.46 ? ? ? ? ? ? 91   THR B CA  1 
ATOM   1663 C  C   . THR B 1 69  ? 30.557 19.825  -56.259 1.00 20.42 ? ? ? ? ? ? 91   THR B C   1 
ATOM   1664 O  O   . THR B 1 69  ? 31.556 19.686  -56.975 1.00 22.57 ? ? ? ? ? ? 91   THR B O   1 
ATOM   1665 C  CB  . THR B 1 69  ? 29.150 21.872  -56.266 1.00 24.48 ? ? ? ? ? ? 91   THR B CB  1 
ATOM   1666 O  OG1 . THR B 1 69  ? 28.117 22.536  -56.997 1.00 29.20 ? ? ? ? ? ? 91   THR B OG1 1 
ATOM   1667 C  CG2 . THR B 1 69  ? 30.466 22.656  -56.436 1.00 23.69 ? ? ? ? ? ? 91   THR B CG2 1 
ATOM   1668 N  N   . ASN B 1 70  ? 30.524 19.452  -54.987 1.00 21.29 ? ? ? ? ? ? 92   ASN B N   1 
ATOM   1669 C  CA  A ASN B 1 70  ? 31.667 18.851  -54.316 0.50 24.42 ? ? ? ? ? ? 92   ASN B CA  1 
ATOM   1670 C  CA  B ASN B 1 70  ? 31.712 18.882  -54.372 0.50 23.70 ? ? ? ? ? ? 92   ASN B CA  1 
ATOM   1671 C  C   . ASN B 1 70  ? 32.023 17.510  -54.971 1.00 20.30 ? ? ? ? ? ? 92   ASN B C   1 
ATOM   1672 O  O   . ASN B 1 70  ? 33.191 17.205  -55.236 1.00 20.76 ? ? ? ? ? ? 92   ASN B O   1 
ATOM   1673 C  CB  A ASN B 1 70  ? 31.320 18.669  -52.830 0.50 26.93 ? ? ? ? ? ? 92   ASN B CB  1 
ATOM   1674 C  CB  B ASN B 1 70  ? 31.590 18.801  -52.851 0.50 25.59 ? ? ? ? ? ? 92   ASN B CB  1 
ATOM   1675 C  CG  A ASN B 1 70  ? 32.523 18.336  -51.973 0.50 28.00 ? ? ? ? ? ? 92   ASN B CG  1 
ATOM   1676 C  CG  B ASN B 1 70  ? 32.797 18.142  -52.212 0.50 28.49 ? ? ? ? ? ? 92   ASN B CG  1 
ATOM   1677 O  OD1 A ASN B 1 70  ? 33.077 17.235  -52.054 0.50 25.65 ? ? ? ? ? ? 92   ASN B OD1 1 
ATOM   1678 O  OD1 B ASN B 1 70  ? 32.685 17.078  -51.601 0.50 30.46 ? ? ? ? ? ? 92   ASN B OD1 1 
ATOM   1679 N  ND2 A ASN B 1 70  ? 32.914 19.277  -51.116 0.50 29.63 ? ? ? ? ? ? 92   ASN B ND2 1 
ATOM   1680 N  ND2 B ASN B 1 70  ? 33.967 18.755  -52.381 0.50 27.56 ? ? ? ? ? ? 92   ASN B ND2 1 
ATOM   1681 N  N   . THR B 1 71  ? 30.994 16.703  -55.222 1.00 19.52 ? ? ? ? ? ? 93   THR B N   1 
ATOM   1682 C  CA  . THR B 1 71  ? 31.178 15.390  -55.840 1.00 18.64 ? ? ? ? ? ? 93   THR B CA  1 
ATOM   1683 C  C   . THR B 1 71  ? 31.814 15.516  -57.235 1.00 16.24 ? ? ? ? ? ? 93   THR B C   1 
ATOM   1684 O  O   . THR B 1 71  ? 32.796 14.822  -57.542 1.00 18.13 ? ? ? ? ? ? 93   THR B O   1 
ATOM   1685 C  CB  . THR B 1 71  ? 29.846 14.613  -55.934 1.00 21.77 ? ? ? ? ? ? 93   THR B CB  1 
ATOM   1686 O  OG1 . THR B 1 71  ? 29.513 14.126  -54.640 1.00 25.50 ? ? ? ? ? ? 93   THR B OG1 1 
ATOM   1687 C  CG2 . THR B 1 71  ? 29.929 13.449  -56.912 1.00 22.93 ? ? ? ? ? ? 93   THR B CG2 1 
ATOM   1688 N  N   . VAL B 1 72  ? 31.247 16.384  -58.072 1.00 17.23 ? ? ? ? ? ? 94   VAL B N   1 
ATOM   1689 C  CA  . VAL B 1 72  ? 31.741 16.557  -59.436 1.00 17.98 ? ? ? ? ? ? 94   VAL B CA  1 
ATOM   1690 C  C   . VAL B 1 72  ? 33.178 17.071  -59.413 1.00 17.11 ? ? ? ? ? ? 94   VAL B C   1 
ATOM   1691 O  O   . VAL B 1 72  ? 34.023 16.565  -60.150 1.00 16.82 ? ? ? ? ? ? 94   VAL B O   1 
ATOM   1692 C  CB  . VAL B 1 72  ? 30.807 17.441  -60.287 1.00 17.57 ? ? ? ? ? ? 94   VAL B CB  1 
ATOM   1693 C  CG1 . VAL B 1 72  ? 31.475 17.823  -61.597 1.00 21.69 ? ? ? ? ? ? 94   VAL B CG1 1 
ATOM   1694 C  CG2 . VAL B 1 72  ? 29.503 16.707  -60.565 1.00 21.83 ? ? ? ? ? ? 94   VAL B CG2 1 
ATOM   1695 N  N   . ASP B 1 73  ? 33.460 18.037  -58.552 1.00 17.23 ? ? ? ? ? ? 95   ASP B N   1 
ATOM   1696 C  CA  . ASP B 1 73  ? 34.814 18.562  -58.449 1.00 15.57 ? ? ? ? ? ? 95   ASP B CA  1 
ATOM   1697 C  C   . ASP B 1 73  ? 35.849 17.496  -58.104 1.00 15.52 ? ? ? ? ? ? 95   ASP B C   1 
ATOM   1698 O  O   . ASP B 1 73  ? 36.921 17.434  -58.705 1.00 16.42 ? ? ? ? ? ? 95   ASP B O   1 
ATOM   1699 C  CB  . ASP B 1 73  ? 34.896 19.685  -57.407 1.00 18.36 ? ? ? ? ? ? 95   ASP B CB  1 
ATOM   1700 C  CG  . ASP B 1 73  ? 34.401 21.001  -57.923 1.00 25.13 ? ? ? ? ? ? 95   ASP B CG  1 
ATOM   1701 O  OD1 . ASP B 1 73  ? 34.253 21.161  -59.161 1.00 29.32 ? ? ? ? ? ? 95   ASP B OD1 1 
ATOM   1702 O  OD2 . ASP B 1 73  ? 34.179 21.884  -57.066 1.00 31.11 ? ? ? ? ? ? 95   ASP B OD2 1 
ATOM   1703 N  N   . ARG B 1 74  ? 35.509 16.632  -57.153 1.00 16.25 ? ? ? ? ? ? 96   ARG B N   1 
ATOM   1704 C  CA  A ARG B 1 74  ? 36.389 15.540  -56.748 0.50 16.27 ? ? ? ? ? ? 96   ARG B CA  1 
ATOM   1705 C  CA  B ARG B 1 74  ? 36.425 15.564  -56.771 0.50 16.17 ? ? ? ? ? ? 96   ARG B CA  1 
ATOM   1706 C  C   . ARG B 1 74  ? 36.532 14.484  -57.849 1.00 14.49 ? ? ? ? ? ? 96   ARG B C   1 
ATOM   1707 O  O   . ARG B 1 74  ? 37.588 13.872  -58.007 1.00 15.93 ? ? ? ? ? ? 96   ARG B O   1 
ATOM   1708 C  CB  A ARG B 1 74  ? 35.872 14.896  -55.459 0.50 17.86 ? ? ? ? ? ? 96   ARG B CB  1 
ATOM   1709 C  CB  B ARG B 1 74  ? 36.061 14.979  -55.403 0.50 16.31 ? ? ? ? ? ? 96   ARG B CB  1 
ATOM   1710 C  CG  A ARG B 1 74  ? 35.927 15.795  -54.237 0.50 18.29 ? ? ? ? ? ? 96   ARG B CG  1 
ATOM   1711 C  CG  B ARG B 1 74  ? 36.711 15.725  -54.259 0.50 17.54 ? ? ? ? ? ? 96   ARG B CG  1 
ATOM   1712 C  CD  A ARG B 1 74  ? 37.356 16.128  -53.862 0.50 20.10 ? ? ? ? ? ? 96   ARG B CD  1 
ATOM   1713 C  CD  B ARG B 1 74  ? 35.809 15.803  -53.039 0.50 18.42 ? ? ? ? ? ? 96   ARG B CD  1 
ATOM   1714 N  NE  A ARG B 1 74  ? 38.179 14.938  -53.702 0.50 23.66 ? ? ? ? ? ? 96   ARG B NE  1 
ATOM   1715 N  NE  B ARG B 1 74  ? 36.266 16.873  -52.162 0.50 19.17 ? ? ? ? ? ? 96   ARG B NE  1 
ATOM   1716 C  CZ  A ARG B 1 74  ? 38.535 14.415  -52.533 0.50 23.28 ? ? ? ? ? ? 96   ARG B CZ  1 
ATOM   1717 C  CZ  B ARG B 1 74  ? 35.993 18.155  -52.385 0.50 20.24 ? ? ? ? ? ? 96   ARG B CZ  1 
ATOM   1718 N  NH1 A ARG B 1 74  ? 38.157 14.976  -51.387 0.50 25.16 ? ? ? ? ? ? 96   ARG B NH1 1 
ATOM   1719 N  NH1 B ARG B 1 74  ? 35.255 18.490  -53.434 0.50 21.39 ? ? ? ? ? ? 96   ARG B NH1 1 
ATOM   1720 N  NH2 A ARG B 1 74  ? 39.290 13.327  -52.516 0.50 27.19 ? ? ? ? ? ? 96   ARG B NH2 1 
ATOM   1721 N  NH2 B ARG B 1 74  ? 36.450 19.097  -51.575 0.50 19.32 ? ? ? ? ? ? 96   ARG B NH2 1 
ATOM   1722 N  N   . LEU B 1 75  ? 35.458 14.239  -58.602 1.00 14.52 ? ? ? ? ? ? 97   LEU B N   1 
ATOM   1723 C  CA  . LEU B 1 75  ? 35.578 13.332  -59.751 1.00 14.71 ? ? ? ? ? ? 97   LEU B CA  1 
ATOM   1724 C  C   . LEU B 1 75  ? 36.506 13.939  -60.824 1.00 13.90 ? ? ? ? ? ? 97   LEU B C   1 
ATOM   1725 O  O   . LEU B 1 75  ? 37.280 13.224  -61.471 1.00 15.21 ? ? ? ? ? ? 97   LEU B O   1 
ATOM   1726 C  CB  . LEU B 1 75  ? 34.192 13.012  -60.341 1.00 14.53 ? ? ? ? ? ? 97   LEU B CB  1 
ATOM   1727 C  CG  . LEU B 1 75  ? 33.323 12.136  -59.428 1.00 14.26 ? ? ? ? ? ? 97   LEU B CG  1 
ATOM   1728 C  CD1 . LEU B 1 75  ? 31.894 12.101  -59.929 1.00 15.83 ? ? ? ? ? ? 97   LEU B CD1 1 
ATOM   1729 C  CD2 . LEU B 1 75  ? 33.926 10.747  -59.303 1.00 15.14 ? ? ? ? ? ? 97   LEU B CD2 1 
ATOM   1730 N  N   . VAL B 1 76  ? 36.397 15.250  -61.051 1.00 14.07 ? ? ? ? ? ? 98   VAL B N   1 
ATOM   1731 C  CA  . VAL B 1 76  ? 37.279 15.935  -62.015 1.00 14.08 ? ? ? ? ? ? 98   VAL B CA  1 
ATOM   1732 C  C   . VAL B 1 76  ? 38.717 15.852  -61.518 1.00 15.07 ? ? ? ? ? ? 98   VAL B C   1 
ATOM   1733 O  O   . VAL B 1 76  ? 39.663 15.536  -62.267 1.00 16.65 ? ? ? ? ? ? 98   VAL B O   1 
ATOM   1734 C  CB  . VAL B 1 76  ? 36.866 17.405  -62.255 1.00 14.61 ? ? ? ? ? ? 98   VAL B CB  1 
ATOM   1735 C  CG1 . VAL B 1 76  ? 37.923 18.144  -63.070 1.00 17.58 ? ? ? ? ? ? 98   VAL B CG1 1 
ATOM   1736 C  CG2 . VAL B 1 76  ? 35.481 17.516  -62.857 1.00 16.58 ? ? ? ? ? ? 98   VAL B CG2 1 
ATOM   1737 N  N   . ARG B 1 77  ? 38.888 16.118  -60.231 1.00 15.98 ? ? ? ? ? ? 99   ARG B N   1 
ATOM   1738 C  CA  . ARG B 1 77  ? 40.212 16.064  -59.636 1.00 16.81 ? ? ? ? ? ? 99   ARG B CA  1 
ATOM   1739 C  C   . ARG B 1 77  ? 40.887 14.695  -59.880 1.00 16.94 ? ? ? ? ? ? 99   ARG B C   1 
ATOM   1740 O  O   . ARG B 1 77  ? 42.079 14.600  -60.123 1.00 19.98 ? ? ? ? ? ? 99   ARG B O   1 
ATOM   1741 C  CB  . ARG B 1 77  ? 40.098 16.359  -58.143 1.00 15.77 ? ? ? ? ? ? 99   ARG B CB  1 
ATOM   1742 C  CG  . ARG B 1 77  ? 41.403 16.744  -57.487 1.00 16.59 ? ? ? ? ? ? 99   ARG B CG  1 
ATOM   1743 C  CD  . ARG B 1 77  ? 41.282 16.767  -55.979 1.00 16.09 ? ? ? ? ? ? 99   ARG B CD  1 
ATOM   1744 N  NE  . ARG B 1 77  ? 40.333 17.764  -55.501 1.00 15.99 ? ? ? ? ? ? 99   ARG B NE  1 
ATOM   1745 C  CZ  . ARG B 1 77  ? 40.044 17.951  -54.216 1.00 17.24 ? ? ? ? ? ? 99   ARG B CZ  1 
ATOM   1746 N  NH1 . ARG B 1 77  ? 40.551 17.138  -53.296 1.00 20.84 ? ? ? ? ? ? 99   ARG B NH1 1 
ATOM   1747 N  NH2 . ARG B 1 77  ? 39.174 18.872  -53.864 1.00 20.17 ? ? ? ? ? ? 99   ARG B NH2 1 
ATOM   1748 N  N   . SER B 1 78  ? 40.089 13.630  -59.859 1.00 16.85 ? ? ? ? ? ? 100  SER B N   1 
ATOM   1749 C  CA  . SER B 1 78  ? 40.568 12.270  -60.103 1.00 16.91 ? ? ? ? ? ? 100  SER B CA  1 
ATOM   1750 C  C   . SER B 1 78  ? 40.660 11.868  -61.600 1.00 17.40 ? ? ? ? ? ? 100  SER B C   1 
ATOM   1751 O  O   . SER B 1 78  ? 41.052 10.757  -61.904 1.00 19.73 ? ? ? ? ? ? 100  SER B O   1 
ATOM   1752 C  CB  . SER B 1 78  ? 39.653 11.259  -59.376 1.00 18.43 ? ? ? ? ? ? 100  SER B CB  1 
ATOM   1753 O  OG  . SER B 1 78  ? 39.712 11.400  -57.964 1.00 21.70 ? ? ? ? ? ? 100  SER B OG  1 
ATOM   1754 N  N   . GLY B 1 79  ? 40.287 12.755  -62.515 1.00 16.42 ? ? ? ? ? ? 101  GLY B N   1 
ATOM   1755 C  CA  . GLY B 1 79  ? 40.354 12.495  -63.946 1.00 16.11 ? ? ? ? ? ? 101  GLY B CA  1 
ATOM   1756 C  C   . GLY B 1 79  ? 39.182 11.672  -64.457 1.00 15.13 ? ? ? ? ? ? 101  GLY B C   1 
ATOM   1757 O  O   . GLY B 1 79  ? 39.242 11.116  -65.562 1.00 17.33 ? ? ? ? ? ? 101  GLY B O   1 
ATOM   1758 N  N   . LEU B 1 80  ? 38.103 11.578  -63.683 1.00 14.64 ? ? ? ? ? ? 102  LEU B N   1 
ATOM   1759 C  CA  . LEU B 1 80  ? 36.996 10.645  -63.976 1.00 13.80 ? ? ? ? ? ? 102  LEU B CA  1 
ATOM   1760 C  C   . LEU B 1 80  ? 35.813 11.333  -64.647 1.00 13.73 ? ? ? ? ? ? 102  LEU B C   1 
ATOM   1761 O  O   . LEU B 1 80  ? 34.973 10.657  -65.251 1.00 13.76 ? ? ? ? ? ? 102  LEU B O   1 
ATOM   1762 C  CB  . LEU B 1 80  ? 36.537 9.959   -62.674 1.00 13.92 ? ? ? ? ? ? 102  LEU B CB  1 
ATOM   1763 C  CG  . LEU B 1 80  ? 37.649 9.265   -61.883 1.00 13.60 ? ? ? ? ? ? 102  LEU B CG  1 
ATOM   1764 C  CD1 . LEU B 1 80  ? 37.086 8.627   -60.617 1.00 16.98 ? ? ? ? ? ? 102  LEU B CD1 1 
ATOM   1765 C  CD2 . LEU B 1 80  ? 38.450 8.244   -62.702 1.00 16.00 ? ? ? ? ? ? 102  LEU B CD2 1 
ATOM   1766 N  N   . VAL B 1 81  ? 35.757 12.655  -64.540 1.00 13.93 ? ? ? ? ? ? 103  VAL B N   1 
ATOM   1767 C  CA  . VAL B 1 81  ? 34.743 13.513  -65.138 1.00 14.71 ? ? ? ? ? ? 103  VAL B CA  1 
ATOM   1768 C  C   . VAL B 1 81  ? 35.474 14.740  -65.691 1.00 14.36 ? ? ? ? ? ? 103  VAL B C   1 
ATOM   1769 O  O   . VAL B 1 81  ? 36.534 15.118  -65.179 1.00 14.94 ? ? ? ? ? ? 103  VAL B O   1 
ATOM   1770 C  CB  . VAL B 1 81  ? 33.693 13.903  -64.066 1.00 15.00 ? ? ? ? ? ? 103  VAL B CB  1 
ATOM   1771 C  CG1 . VAL B 1 81  ? 32.814 15.085  -64.466 1.00 17.98 ? ? ? ? ? ? 103  VAL B CG1 1 
ATOM   1772 C  CG2 . VAL B 1 81  ? 32.862 12.679  -63.700 1.00 15.80 ? ? ? ? ? ? 103  VAL B CG2 1 
ATOM   1773 N  N   . ALA B 1 82  ? 34.893 15.332  -66.733 1.00 15.35 ? ? ? ? ? ? 104  ALA B N   1 
ATOM   1774 C  CA  . ALA B 1 82  ? 35.284 16.644  -67.209 1.00 15.80 ? ? ? ? ? ? 104  ALA B CA  1 
ATOM   1775 C  C   . ALA B 1 82  ? 34.075 17.573  -67.133 1.00 14.74 ? ? ? ? ? ? 104  ALA B C   1 
ATOM   1776 O  O   . ALA B 1 82  ? 32.932 17.138  -67.317 1.00 17.67 ? ? ? ? ? ? 104  ALA B O   1 
ATOM   1777 C  CB  . ALA B 1 82  ? 35.826 16.572  -68.626 1.00 19.35 ? ? ? ? ? ? 104  ALA B CB  1 
ATOM   1778 N  N   . LYS B 1 83  ? 34.335 18.848  -66.827 1.00 15.69 ? ? ? ? ? ? 105  LYS B N   1 
ATOM   1779 C  CA  . LYS B 1 83  ? 33.307 19.874  -66.737 1.00 16.98 ? ? ? ? ? ? 105  LYS B CA  1 
ATOM   1780 C  C   . LYS B 1 83  ? 33.473 20.864  -67.877 1.00 17.32 ? ? ? ? ? ? 105  LYS B C   1 
ATOM   1781 O  O   . LYS B 1 83  ? 34.588 21.162  -68.269 1.00 19.71 ? ? ? ? ? ? 105  LYS B O   1 
ATOM   1782 C  CB  . LYS B 1 83  ? 33.486 20.724  -65.469 1.00 23.46 ? ? ? ? ? ? 105  LYS B CB  1 
ATOM   1783 C  CG  . LYS B 1 83  ? 33.254 20.078  -64.128 1.00 29.34 ? ? ? ? ? ? 105  LYS B CG  1 
ATOM   1784 C  CD  . LYS B 1 83  ? 33.449 21.114  -63.017 1.00 31.36 ? ? ? ? ? ? 105  LYS B CD  1 
ATOM   1785 C  CE  . LYS B 1 83  ? 34.845 21.739  -62.974 1.00 32.28 ? ? ? ? ? ? 105  LYS B CE  1 
ATOM   1786 N  NZ  . LYS B 1 83  ? 35.048 22.707  -61.851 1.00 32.91 ? ? ? ? ? ? 105  LYS B NZ  1 
ATOM   1787 N  N   . ARG B 1 84  ? 32.356 21.400  -68.355 1.00 16.41 ? ? ? ? ? ? 106  ARG B N   1 
ATOM   1788 C  CA  . ARG B 1 84  ? 32.305 22.494  -69.309 1.00 18.09 ? ? ? ? ? ? 106  ARG B CA  1 
ATOM   1789 C  C   . ARG B 1 84  ? 31.047 23.300  -69.087 1.00 18.30 ? ? ? ? ? ? 106  ARG B C   1 
ATOM   1790 O  O   . ARG B 1 84  ? 30.057 22.781  -68.551 1.00 20.43 ? ? ? ? ? ? 106  ARG B O   1 
ATOM   1791 C  CB  . ARG B 1 84  ? 32.270 21.977  -70.736 1.00 20.18 ? ? ? ? ? ? 106  ARG B CB  1 
ATOM   1792 C  CG  . ARG B 1 84  ? 33.555 21.381  -71.211 1.00 22.17 ? ? ? ? ? ? 106  ARG B CG  1 
ATOM   1793 C  CD  . ARG B 1 84  ? 34.686 22.403  -71.221 1.00 23.18 ? ? ? ? ? ? 106  ARG B CD  1 
ATOM   1794 N  NE  . ARG B 1 84  ? 35.775 21.840  -71.995 1.00 26.02 ? ? ? ? ? ? 106  ARG B NE  1 
ATOM   1795 C  CZ  . ARG B 1 84  ? 36.672 20.962  -71.546 1.00 27.71 ? ? ? ? ? ? 106  ARG B CZ  1 
ATOM   1796 N  NH1 . ARG B 1 84  ? 36.650 20.537  -70.279 1.00 24.87 ? ? ? ? ? ? 106  ARG B NH1 1 
ATOM   1797 N  NH2 . ARG B 1 84  ? 37.619 20.511  -72.380 1.00 28.83 ? ? ? ? ? ? 106  ARG B NH2 1 
ATOM   1798 N  N   . PRO B 1 85  ? 31.043 24.550  -69.569 1.00 20.52 ? ? ? ? ? ? 107  PRO B N   1 
ATOM   1799 C  CA  . PRO B 1 85  ? 29.826 25.326  -69.456 1.00 22.36 ? ? ? ? ? ? 107  PRO B CA  1 
ATOM   1800 C  C   . PRO B 1 85  ? 28.697 24.714  -70.267 1.00 22.11 ? ? ? ? ? ? 107  PRO B C   1 
ATOM   1801 O  O   . PRO B 1 85  ? 28.935 24.058  -71.293 1.00 25.48 ? ? ? ? ? ? 107  PRO B O   1 
ATOM   1802 C  CB  . PRO B 1 85  ? 30.187 26.686  -70.033 1.00 22.43 ? ? ? ? ? ? 107  PRO B CB  1 
ATOM   1803 C  CG  . PRO B 1 85  ? 31.638 26.699  -70.218 1.00 23.46 ? ? ? ? ? ? 107  PRO B CG  1 
ATOM   1804 C  CD  . PRO B 1 85  ? 32.179 25.327  -70.088 1.00 20.50 ? ? ? ? ? ? 107  PRO B CD  1 
ATOM   1805 N  N   . ASN B 1 86  ? 27.484 24.926  -69.783 1.00 26.56 ? ? ? ? ? ? 108  ASN B N   1 
ATOM   1806 C  CA  . ASN B 1 86  ? 26.297 24.454  -70.457 1.00 29.58 ? ? ? ? ? ? 108  ASN B CA  1 
ATOM   1807 C  C   . ASN B 1 86  ? 25.872 25.502  -71.499 1.00 32.28 ? ? ? ? ? ? 108  ASN B C   1 
ATOM   1808 O  O   . ASN B 1 86  ? 25.589 26.636  -71.134 1.00 38.49 ? ? ? ? ? ? 108  ASN B O   1 
ATOM   1809 C  CB  . ASN B 1 86  ? 25.197 24.206  -69.424 1.00 29.65 ? ? ? ? ? ? 108  ASN B CB  1 
ATOM   1810 C  CG  . ASN B 1 86  ? 23.941 23.619  -70.034 1.00 29.52 ? ? ? ? ? ? 108  ASN B CG  1 
ATOM   1811 O  OD1 . ASN B 1 86  ? 23.815 23.534  -71.255 1.00 33.75 ? ? ? ? ? ? 108  ASN B OD1 1 
ATOM   1812 N  ND2 . ASN B 1 86  ? 23.016 23.193  -69.183 1.00 30.56 ? ? ? ? ? ? 108  ASN B ND2 1 
ATOM   1813 N  N   . PRO B 1 87  ? 25.854 25.122  -72.797 1.00 33.06 ? ? ? ? ? ? 109  PRO B N   1 
ATOM   1814 C  CA  . PRO B 1 87  ? 25.447 26.035  -73.863 1.00 34.18 ? ? ? ? ? ? 109  PRO B CA  1 
ATOM   1815 C  C   . PRO B 1 87  ? 23.945 25.981  -74.122 1.00 39.69 ? ? ? ? ? ? 109  PRO B C   1 
ATOM   1816 O  O   . PRO B 1 87  ? 23.244 26.962  -73.880 1.00 51.60 ? ? ? ? ? ? 109  PRO B O   1 
ATOM   1817 C  CB  . PRO B 1 87  ? 26.213 25.503  -75.070 1.00 34.31 ? ? ? ? ? ? 109  PRO B CB  1 
ATOM   1818 C  CG  . PRO B 1 87  ? 26.272 24.027  -74.840 1.00 33.35 ? ? ? ? ? ? 109  PRO B CG  1 
ATOM   1819 C  CD  . PRO B 1 87  ? 26.281 23.819  -73.346 1.00 32.95 ? ? ? ? ? ? 109  PRO B CD  1 
ATOM   1820 N  N   . THR B 1 93  ? 26.564 24.245  -65.749 1.00 26.22 ? ? ? ? ? ? 115  THR B N   1 
ATOM   1821 C  CA  . THR B 1 93  ? 27.717 23.374  -65.974 1.00 22.86 ? ? ? ? ? ? 115  THR B CA  1 
ATOM   1822 C  C   . THR B 1 93  ? 27.308 21.946  -66.354 1.00 20.18 ? ? ? ? ? ? 115  THR B C   1 
ATOM   1823 O  O   . THR B 1 93  ? 26.419 21.368  -65.728 1.00 23.46 ? ? ? ? ? ? 115  THR B O   1 
ATOM   1824 C  CB  . THR B 1 93  ? 28.603 23.323  -64.717 1.00 27.78 ? ? ? ? ? ? 115  THR B CB  1 
ATOM   1825 O  OG1 . THR B 1 93  ? 28.957 24.655  -64.343 1.00 34.35 ? ? ? ? ? ? 115  THR B OG1 1 
ATOM   1826 C  CG2 . THR B 1 93  ? 29.859 22.491  -64.957 1.00 27.74 ? ? ? ? ? ? 115  THR B CG2 1 
ATOM   1827 N  N   . LEU B 1 94  ? 27.982 21.387  -67.367 1.00 18.98 ? ? ? ? ? ? 116  LEU B N   1 
ATOM   1828 C  CA  . LEU B 1 94  ? 27.770 20.016  -67.833 1.00 17.79 ? ? ? ? ? ? 116  LEU B CA  1 
ATOM   1829 C  C   . LEU B 1 94  ? 28.927 19.169  -67.311 1.00 17.79 ? ? ? ? ? ? 116  LEU B C   1 
ATOM   1830 O  O   . LEU B 1 94  ? 30.078 19.579  -67.407 1.00 19.48 ? ? ? ? ? ? 116  LEU B O   1 
ATOM   1831 C  CB  . LEU B 1 94  ? 27.734 19.945  -69.364 1.00 19.43 ? ? ? ? ? ? 116  LEU B CB  1 
ATOM   1832 C  CG  . LEU B 1 94  ? 26.597 20.676  -70.057 1.00 23.65 ? ? ? ? ? ? 116  LEU B CG  1 
ATOM   1833 C  CD1 . LEU B 1 94  ? 26.734 20.570  -71.571 1.00 28.23 ? ? ? ? ? ? 116  LEU B CD1 1 
ATOM   1834 C  CD2 . LEU B 1 94  ? 25.264 20.106  -69.595 1.00 27.94 ? ? ? ? ? ? 116  LEU B CD2 1 
ATOM   1835 N  N   . ALA B 1 95  ? 28.600 18.011  -66.738 1.00 15.95 ? ? ? ? ? ? 117  ALA B N   1 
ATOM   1836 C  CA  . ALA B 1 95  ? 29.580 17.022  -66.317 1.00 15.44 ? ? ? ? ? ? 117  ALA B CA  1 
ATOM   1837 C  C   . ALA B 1 95  ? 29.531 15.841  -67.257 1.00 15.78 ? ? ? ? ? ? 117  ALA B C   1 
ATOM   1838 O  O   . ALA B 1 95  ? 28.451 15.292  -67.479 1.00 18.45 ? ? ? ? ? ? 117  ALA B O   1 
ATOM   1839 C  CB  . ALA B 1 95  ? 29.301 16.551  -64.892 1.00 17.81 ? ? ? ? ? ? 117  ALA B CB  1 
ATOM   1840 N  N   . THR B 1 96  ? 30.689 15.421  -67.739 1.00 14.27 ? ? ? ? ? ? 118  THR B N   1 
ATOM   1841 C  CA  . THR B 1 96  ? 30.802 14.295  -68.666 1.00 15.39 ? ? ? ? ? ? 118  THR B CA  1 
ATOM   1842 C  C   . THR B 1 96  ? 31.802 13.277  -68.152 1.00 15.81 ? ? ? ? ? ? 118  THR B C   1 
ATOM   1843 O  O   . THR B 1 96  ? 32.908 13.607  -67.784 1.00 16.74 ? ? ? ? ? ? 118  THR B O   1 
ATOM   1844 C  CB  . THR B 1 96  ? 31.260 14.786  -70.067 1.00 18.19 ? ? ? ? ? ? 118  THR B CB  1 
ATOM   1845 O  OG1 . THR B 1 96  ? 30.435 15.871  -70.508 1.00 21.50 ? ? ? ? ? ? 118  THR B OG1 1 
ATOM   1846 C  CG2 . THR B 1 96  ? 31.237 13.663  -71.088 1.00 21.25 ? ? ? ? ? ? 118  THR B CG2 1 
ATOM   1847 N  N   . ILE B 1 97  ? 31.389 12.018  -68.107 1.00 14.96 ? ? ? ? ? ? 119  ILE B N   1 
ATOM   1848 C  CA  . ILE B 1 97  ? 32.279 10.952  -67.653 1.00 14.52 ? ? ? ? ? ? 119  ILE B CA  1 
ATOM   1849 C  C   . ILE B 1 97  ? 33.383 10.757  -68.679 1.00 14.77 ? ? ? ? ? ? 119  ILE B C   1 
ATOM   1850 O  O   . ILE B 1 97  ? 33.120 10.749  -69.900 1.00 17.79 ? ? ? ? ? ? 119  ILE B O   1 
ATOM   1851 C  CB  . ILE B 1 97  ? 31.497 9.657   -67.341 1.00 15.54 ? ? ? ? ? ? 119  ILE B CB  1 
ATOM   1852 C  CG1 . ILE B 1 97  ? 32.384 8.665   -66.582 1.00 14.35 ? ? ? ? ? ? 119  ILE B CG1 1 
ATOM   1853 C  CG2 . ILE B 1 97  ? 30.895 9.050   -68.598 1.00 18.65 ? ? ? ? ? ? 119  ILE B CG2 1 
ATOM   1854 C  CD1 . ILE B 1 97  ? 31.659 7.459   -66.002 1.00 15.14 ? ? ? ? ? ? 119  ILE B CD1 1 
ATOM   1855 N  N   . THR B 1 98  ? 34.615 10.576  -68.212 1.00 14.48 ? ? ? ? ? ? 120  THR B N   1 
ATOM   1856 C  CA  . THR B 1 98  ? 35.754 10.344  -69.097 1.00 15.94 ? ? ? ? ? ? 120  THR B CA  1 
ATOM   1857 C  C   . THR B 1 98  ? 35.926 8.860   -69.328 1.00 16.58 ? ? ? ? ? ? 120  THR B C   1 
ATOM   1858 O  O   . THR B 1 98  ? 35.308 8.057   -68.654 1.00 16.61 ? ? ? ? ? ? 120  THR B O   1 
ATOM   1859 C  CB  . THR B 1 98  ? 37.055 10.875  -68.484 1.00 16.32 ? ? ? ? ? ? 120  THR B CB  1 
ATOM   1860 O  OG1 . THR B 1 98  ? 37.324 10.112  -67.314 1.00 17.43 ? ? ? ? ? ? 120  THR B OG1 1 
ATOM   1861 C  CG2 . THR B 1 98  ? 36.976 12.365  -68.158 1.00 16.81 ? ? ? ? ? ? 120  THR B CG2 1 
ATOM   1862 N  N   . ASP B 1 99  ? 36.764 8.491   -70.282 1.00 18.43 ? ? ? ? ? ? 121  ASP B N   1 
ATOM   1863 C  CA  . ASP B 1 99  ? 37.061 7.075   -70.474 1.00 18.36 ? ? ? ? ? ? 121  ASP B CA  1 
ATOM   1864 C  C   . ASP B 1 99  ? 37.677 6.410   -69.229 1.00 18.93 ? ? ? ? ? ? 121  ASP B C   1 
ATOM   1865 O  O   . ASP B 1 99  ? 37.333 5.272   -68.894 1.00 19.20 ? ? ? ? ? ? 121  ASP B O   1 
ATOM   1866 C  CB  . ASP B 1 99  ? 37.932 6.867   -71.725 1.00 24.96 ? ? ? ? ? ? 121  ASP B CB  1 
ATOM   1867 C  CG  . ASP B 1 99  ? 37.160 7.113   -73.031 1.00 26.25 ? ? ? ? ? ? 121  ASP B CG  1 
ATOM   1868 O  OD1 . ASP B 1 99  ? 35.911 7.072   -73.031 1.00 31.60 ? ? ? ? ? ? 121  ASP B OD1 1 
ATOM   1869 O  OD2 . ASP B 1 99  ? 37.809 7.333   -74.071 1.00 38.18 ? ? ? ? ? ? 121  ASP B OD2 1 
ATOM   1870 N  N   . LYS B 1 100 ? 38.539 7.128   -68.511 1.00 17.81 ? ? ? ? ? ? 122  LYS B N   1 
ATOM   1871 C  CA  . LYS B 1 100 ? 39.075 6.634   -67.230 1.00 18.26 ? ? ? ? ? ? 122  LYS B CA  1 
ATOM   1872 C  C   . LYS B 1 100 ? 37.922 6.421   -66.232 1.00 16.41 ? ? ? ? ? ? 122  LYS B C   1 
ATOM   1873 O  O   . LYS B 1 100 ? 37.870 5.423   -65.516 1.00 16.38 ? ? ? ? ? ? 122  LYS B O   1 
ATOM   1874 C  CB  . LYS B 1 100 ? 40.117 7.599   -66.641 1.00 19.28 ? ? ? ? ? ? 122  LYS B CB  1 
ATOM   1875 C  CG  . LYS B 1 100 ? 40.806 7.084   -65.383 1.00 21.63 ? ? ? ? ? ? 122  LYS B CG  1 
ATOM   1876 C  CD  . LYS B 1 100 ? 41.776 8.113   -64.812 1.00 24.33 ? ? ? ? ? ? 122  LYS B CD  1 
ATOM   1877 C  CE  . LYS B 1 100 ? 42.282 7.750   -63.428 1.00 26.20 ? ? ? ? ? ? 122  LYS B CE  1 
ATOM   1878 N  NZ  . LYS B 1 100 ? 43.230 8.785   -62.915 1.00 35.33 ? ? ? ? ? ? 122  LYS B NZ  1 
ATOM   1879 N  N   . GLY B 1 101 ? 36.982 7.362   -66.215 1.00 14.60 ? ? ? ? ? ? 123  GLY B N   1 
ATOM   1880 C  CA  . GLY B 1 101 ? 35.792 7.251   -65.356 1.00 14.61 ? ? ? ? ? ? 123  GLY B CA  1 
ATOM   1881 C  C   . GLY B 1 101 ? 34.987 6.007   -65.666 1.00 14.89 ? ? ? ? ? ? 123  GLY B C   1 
ATOM   1882 O  O   . GLY B 1 101 ? 34.520 5.320   -64.748 1.00 14.71 ? ? ? ? ? ? 123  GLY B O   1 
ATOM   1883 N  N   . ARG B 1 102 ? 34.800 5.727   -66.947 1.00 14.30 ? ? ? ? ? ? 124  ARG B N   1 
ATOM   1884 C  CA  . ARG B 1 102 ? 34.064 4.517   -67.342 1.00 14.85 ? ? ? ? ? ? 124  ARG B CA  1 
ATOM   1885 C  C   . ARG B 1 102 ? 34.800 3.247   -66.904 1.00 15.44 ? ? ? ? ? ? 124  ARG B C   1 
ATOM   1886 O  O   . ARG B 1 102 ? 34.168 2.290   -66.446 1.00 15.81 ? ? ? ? ? ? 124  ARG B O   1 
ATOM   1887 C  CB  . ARG B 1 102 ? 33.841 4.514   -68.856 1.00 16.13 ? ? ? ? ? ? 124  ARG B CB  1 
ATOM   1888 C  CG  . ARG B 1 102 ? 32.873 5.597   -69.305 1.00 17.09 ? ? ? ? ? ? 124  ARG B CG  1 
ATOM   1889 C  CD  . ARG B 1 102 ? 32.625 5.525   -70.807 1.00 17.30 ? ? ? ? ? ? 124  ARG B CD  1 
ATOM   1890 N  NE  . ARG B 1 102 ? 31.752 6.578   -71.305 1.00 17.93 ? ? ? ? ? ? 124  ARG B NE  1 
ATOM   1891 C  CZ  . ARG B 1 102 ? 30.428 6.621   -71.181 1.00 18.45 ? ? ? ? ? ? 124  ARG B CZ  1 
ATOM   1892 N  NH1 . ARG B 1 102 ? 29.766 5.653   -70.564 1.00 18.25 ? ? ? ? ? ? 124  ARG B NH1 1 
ATOM   1893 N  NH2 . ARG B 1 102 ? 29.746 7.640   -71.693 1.00 20.21 ? ? ? ? ? ? 124  ARG B NH2 1 
ATOM   1894 N  N   . GLU B 1 103 ? 36.125 3.221   -67.048 1.00 16.29 ? ? ? ? ? ? 125  GLU B N   1 
ATOM   1895 C  CA  A GLU B 1 103 ? 36.913 2.064   -66.610 0.50 17.16 ? ? ? ? ? ? 125  GLU B CA  1 
ATOM   1896 C  CA  B GLU B 1 103 ? 36.923 2.076   -66.616 0.50 17.10 ? ? ? ? ? ? 125  GLU B CA  1 
ATOM   1897 C  C   . GLU B 1 103 ? 36.779 1.877   -65.104 1.00 17.36 ? ? ? ? ? ? 125  GLU B C   1 
ATOM   1898 O  O   . GLU B 1 103 ? 36.583 0.760   -64.624 1.00 17.65 ? ? ? ? ? ? 125  GLU B O   1 
ATOM   1899 C  CB  A GLU B 1 103 ? 38.389 2.219   -66.971 0.50 20.48 ? ? ? ? ? ? 125  GLU B CB  1 
ATOM   1900 C  CB  B GLU B 1 103 ? 38.385 2.301   -67.003 0.50 20.78 ? ? ? ? ? ? 125  GLU B CB  1 
ATOM   1901 C  CG  A GLU B 1 103 ? 38.683 2.289   -68.459 0.50 19.78 ? ? ? ? ? ? 125  GLU B CG  1 
ATOM   1902 C  CG  B GLU B 1 103 ? 39.350 1.194   -66.618 0.50 22.31 ? ? ? ? ? ? 125  GLU B CG  1 
ATOM   1903 C  CD  A GLU B 1 103 ? 40.165 2.378   -68.762 0.50 26.36 ? ? ? ? ? ? 125  GLU B CD  1 
ATOM   1904 C  CD  B GLU B 1 103 ? 40.789 1.525   -66.981 0.50 27.65 ? ? ? ? ? ? 125  GLU B CD  1 
ATOM   1905 O  OE1 A GLU B 1 103 ? 40.938 2.759   -67.854 0.50 30.76 ? ? ? ? ? ? 125  GLU B OE1 1 
ATOM   1906 O  OE1 B GLU B 1 103 ? 41.231 2.669   -66.730 0.50 37.65 ? ? ? ? ? ? 125  GLU B OE1 1 
ATOM   1907 O  OE2 A GLU B 1 103 ? 40.552 2.071   -69.911 0.50 30.77 ? ? ? ? ? ? 125  GLU B OE2 1 
ATOM   1908 O  OE2 B GLU B 1 103 ? 41.478 0.635   -67.513 0.50 34.62 ? ? ? ? ? ? 125  GLU B OE2 1 
ATOM   1909 N  N   . VAL B 1 104 ? 36.869 2.968   -64.351 1.00 17.02 ? ? ? ? ? ? 126  VAL B N   1 
ATOM   1910 C  CA  . VAL B 1 104 ? 36.742 2.894   -62.901 1.00 16.92 ? ? ? ? ? ? 126  VAL B CA  1 
ATOM   1911 C  C   . VAL B 1 104 ? 35.372 2.409   -62.434 1.00 16.11 ? ? ? ? ? ? 126  VAL B C   1 
ATOM   1912 O  O   . VAL B 1 104 ? 35.266 1.574   -61.517 1.00 17.44 ? ? ? ? ? ? 126  VAL B O   1 
ATOM   1913 C  CB  . VAL B 1 104 ? 37.050 4.273   -62.290 1.00 17.38 ? ? ? ? ? ? 126  VAL B CB  1 
ATOM   1914 C  CG1 . VAL B 1 104 ? 36.602 4.318   -60.841 1.00 17.92 ? ? ? ? ? ? 126  VAL B CG1 1 
ATOM   1915 C  CG2 . VAL B 1 104 ? 38.537 4.533   -62.404 1.00 20.48 ? ? ? ? ? ? 126  VAL B CG2 1 
ATOM   1916 N  N   . VAL B 1 105 ? 34.310 2.945   -63.018 1.00 17.62 ? ? ? ? ? ? 127  VAL B N   1 
ATOM   1917 C  CA  A VAL B 1 105 ? 33.018 2.545   -62.517 0.50 18.60 ? ? ? ? ? ? 127  VAL B CA  1 
ATOM   1918 C  CA  B VAL B 1 105 ? 32.914 2.530   -62.700 0.50 18.43 ? ? ? ? ? ? 127  VAL B CA  1 
ATOM   1919 C  C   . VAL B 1 105 ? 32.745 1.054   -62.893 1.00 18.92 ? ? ? ? ? ? 127  VAL B C   1 
ATOM   1920 O  O   . VAL B 1 105 ? 32.144 0.342   -62.086 1.00 21.26 ? ? ? ? ? ? 127  VAL B O   1 
ATOM   1921 C  CB  A VAL B 1 105 ? 31.942 3.600   -62.868 0.50 15.70 ? ? ? ? ? ? 127  VAL B CB  1 
ATOM   1922 C  CB  B VAL B 1 105 ? 31.847 3.159   -63.634 0.50 17.02 ? ? ? ? ? ? 127  VAL B CB  1 
ATOM   1923 C  CG1 A VAL B 1 105 ? 31.553 3.479   -64.329 0.50 16.42 ? ? ? ? ? ? 127  VAL B CG1 1 
ATOM   1924 C  CG1 B VAL B 1 105 ? 30.505 2.420   -63.532 0.50 17.97 ? ? ? ? ? ? 127  VAL B CG1 1 
ATOM   1925 C  CG2 A VAL B 1 105 ? 30.744 3.494   -61.935 0.50 18.25 ? ? ? ? ? ? 127  VAL B CG2 1 
ATOM   1926 C  CG2 B VAL B 1 105 ? 31.657 4.608   -63.276 0.50 18.58 ? ? ? ? ? ? 127  VAL B CG2 1 
ATOM   1927 N  N   . GLU B 1 106 ? 33.251 0.570   -64.024 1.00 19.01 ? ? ? ? ? ? 128  GLU B N   1 
ATOM   1928 C  CA  . GLU B 1 106 ? 33.092 -0.847  -64.338 1.00 21.05 ? ? ? ? ? ? 128  GLU B CA  1 
ATOM   1929 C  C   . GLU B 1 106 ? 33.781 -1.702  -63.260 1.00 18.31 ? ? ? ? ? ? 128  GLU B C   1 
ATOM   1930 O  O   . GLU B 1 106 ? 33.225 -2.676  -62.752 1.00 19.45 ? ? ? ? ? ? 128  GLU B O   1 
ATOM   1931 C  CB  . GLU B 1 106 ? 33.645 -1.191  -65.740 1.00 22.93 ? ? ? ? ? ? 128  GLU B CB  1 
ATOM   1932 C  CG  . GLU B 1 106 ? 33.434 -2.645  -66.165 1.00 29.07 ? ? ? ? ? ? 128  GLU B CG  1 
ATOM   1933 N  N   . ALA B 1 107 ? 35.006 -1.340  -62.918 1.00 16.68 ? ? ? ? ? ? 129  ALA B N   1 
ATOM   1934 C  CA  . ALA B 1 107 ? 35.775 -2.085  -61.925 1.00 16.76 ? ? ? ? ? ? 129  ALA B CA  1 
ATOM   1935 C  C   . ALA B 1 107 ? 35.134 -2.014  -60.535 1.00 17.69 ? ? ? ? ? ? 129  ALA B C   1 
ATOM   1936 O  O   . ALA B 1 107 ? 35.010 -3.031  -59.855 1.00 18.42 ? ? ? ? ? ? 129  ALA B O   1 
ATOM   1937 C  CB  . ALA B 1 107 ? 37.212 -1.594  -61.886 1.00 19.67 ? ? ? ? ? ? 129  ALA B CB  1 
ATOM   1938 N  N   . ALA B 1 108 ? 34.748 -0.813  -60.125 1.00 16.58 ? ? ? ? ? ? 130  ALA B N   1 
ATOM   1939 C  CA  . ALA B 1 108 ? 34.149 -0.622  -58.811 1.00 16.30 ? ? ? ? ? ? 130  ALA B CA  1 
ATOM   1940 C  C   . ALA B 1 108 ? 32.826 -1.383  -58.714 1.00 15.19 ? ? ? ? ? ? 130  ALA B C   1 
ATOM   1941 O  O   . ALA B 1 108 ? 32.532 -2.004  -57.687 1.00 16.26 ? ? ? ? ? ? 130  ALA B O   1 
ATOM   1942 C  CB  . ALA B 1 108 ? 33.954 0.845   -58.512 1.00 16.47 ? ? ? ? ? ? 130  ALA B CB  1 
ATOM   1943 N  N   . THR B 1 109 ? 32.031 -1.351  -59.783 1.00 16.10 ? ? ? ? ? ? 131  THR B N   1 
ATOM   1944 C  CA  . THR B 1 109 ? 30.752 -2.079  -59.788 1.00 16.32 ? ? ? ? ? ? 131  THR B CA  1 
ATOM   1945 C  C   . THR B 1 109 ? 30.978 -3.586  -59.638 1.00 16.54 ? ? ? ? ? ? 131  THR B C   1 
ATOM   1946 O  O   . THR B 1 109 ? 30.278 -4.256  -58.871 1.00 15.99 ? ? ? ? ? ? 131  THR B O   1 
ATOM   1947 C  CB  . THR B 1 109 ? 29.921 -1.782  -61.046 1.00 16.52 ? ? ? ? ? ? 131  THR B CB  1 
ATOM   1948 O  OG1 . THR B 1 109 ? 29.610 -0.387  -61.078 1.00 19.81 ? ? ? ? ? ? 131  THR B OG1 1 
ATOM   1949 C  CG2 . THR B 1 109 ? 28.619 -2.579  -61.047 1.00 20.64 ? ? ? ? ? ? 131  THR B CG2 1 
ATOM   1950 N  N   . ARG B 1 110 ? 31.950 -4.120  -60.368 1.00 17.40 ? ? ? ? ? ? 132  ARG B N   1 
ATOM   1951 C  CA  . ARG B 1 110 ? 32.283 -5.529  -60.227 1.00 17.66 ? ? ? ? ? ? 132  ARG B CA  1 
ATOM   1952 C  C   . ARG B 1 110 ? 32.665 -5.871  -58.787 1.00 16.08 ? ? ? ? ? ? 132  ARG B C   1 
ATOM   1953 O  O   . ARG B 1 110 ? 32.198 -6.862  -58.249 1.00 17.08 ? ? ? ? ? ? 132  ARG B O   1 
ATOM   1954 C  CB  . ARG B 1 110 ? 33.439 -5.893  -61.169 1.00 20.91 ? ? ? ? ? ? 132  ARG B CB  1 
ATOM   1955 C  CG  . ARG B 1 110 ? 33.764 -7.369  -61.190 1.00 26.15 ? ? ? ? ? ? 132  ARG B CG  1 
ATOM   1956 N  N   . ASP B 1 111 ? 33.510 -5.045  -58.175 1.00 15.78 ? ? ? ? ? ? 133  ASP B N   1 
ATOM   1957 C  CA  . ASP B 1 111 ? 33.941 -5.252  -56.794 1.00 17.48 ? ? ? ? ? ? 133  ASP B CA  1 
ATOM   1958 C  C   . ASP B 1 111 ? 32.754 -5.191  -55.821 1.00 15.86 ? ? ? ? ? ? 133  ASP B C   1 
ATOM   1959 O  O   . ASP B 1 111 ? 32.668 -6.006  -54.912 1.00 18.85 ? ? ? ? ? ? 133  ASP B O   1 
ATOM   1960 C  CB  . ASP B 1 111 ? 35.001 -4.211  -56.393 1.00 19.06 ? ? ? ? ? ? 133  ASP B CB  1 
ATOM   1961 C  CG  . ASP B 1 111 ? 36.325 -4.379  -57.117 1.00 21.76 ? ? ? ? ? ? 133  ASP B CG  1 
ATOM   1962 O  OD1 . ASP B 1 111 ? 36.513 -5.361  -57.849 1.00 23.15 ? ? ? ? ? ? 133  ASP B OD1 1 
ATOM   1963 O  OD2 . ASP B 1 111 ? 37.183 -3.482  -56.944 1.00 23.45 ? ? ? ? ? ? 133  ASP B OD2 1 
ATOM   1964 N  N   . LEU B 1 112 ? 31.871 -4.207  -55.994 1.00 14.35 ? ? ? ? ? ? 134  LEU B N   1 
ATOM   1965 C  CA  . LEU B 1 112 ? 30.699 -4.055  -55.116 1.00 13.43 ? ? ? ? ? ? 134  LEU B CA  1 
ATOM   1966 C  C   . LEU B 1 112 ? 29.725 -5.219  -55.276 1.00 13.18 ? ? ? ? ? ? 134  LEU B C   1 
ATOM   1967 O  O   . LEU B 1 112 ? 29.194 -5.745  -54.289 1.00 15.42 ? ? ? ? ? ? 134  LEU B O   1 
ATOM   1968 C  CB  . LEU B 1 112 ? 29.999 -2.732  -55.406 1.00 12.63 ? ? ? ? ? ? 134  LEU B CB  1 
ATOM   1969 C  CG  . LEU B 1 112 ? 30.742 -1.468  -54.920 1.00 12.55 ? ? ? ? ? ? 134  LEU B CG  1 
ATOM   1970 C  CD1 . LEU B 1 112 ? 30.222 -0.245  -55.667 1.00 13.59 ? ? ? ? ? ? 134  LEU B CD1 1 
ATOM   1971 C  CD2 . LEU B 1 112 ? 30.577 -1.311  -53.414 1.00 14.19 ? ? ? ? ? ? 134  LEU B CD2 1 
ATOM   1972 N  N   . MET B 1 113 ? 29.474 -5.625  -56.517 1.00 14.34 ? ? ? ? ? ? 135  MET B N   1 
ATOM   1973 C  CA  A MET B 1 113 ? 28.610 -6.778  -56.807 0.50 15.35 ? ? ? ? ? ? 135  MET B CA  1 
ATOM   1974 C  CA  B MET B 1 113 ? 28.600 -6.761  -56.750 0.50 15.32 ? ? ? ? ? ? 135  MET B CA  1 
ATOM   1975 C  C   . MET B 1 113 ? 29.145 -8.043  -56.131 1.00 16.48 ? ? ? ? ? ? 135  MET B C   1 
ATOM   1976 O  O   . MET B 1 113 ? 28.364 -8.842  -55.599 1.00 17.17 ? ? ? ? ? ? 135  MET B O   1 
ATOM   1977 C  CB  A MET B 1 113 ? 28.483 -7.009  -58.325 0.50 15.82 ? ? ? ? ? ? 135  MET B CB  1 
ATOM   1978 C  CB  B MET B 1 113 ? 28.328 -6.916  -58.236 0.50 16.57 ? ? ? ? ? ? 135  MET B CB  1 
ATOM   1979 C  CG  A MET B 1 113 ? 27.734 -5.936  -59.100 0.50 16.74 ? ? ? ? ? ? 135  MET B CG  1 
ATOM   1980 C  CG  B MET B 1 113 ? 27.349 -5.872  -58.716 0.50 18.03 ? ? ? ? ? ? 135  MET B CG  1 
ATOM   1981 S  SD  A MET B 1 113 ? 25.943 -5.868  -58.861 0.50 19.96 ? ? ? ? ? ? 135  MET B SD  1 
ATOM   1982 S  SD  B MET B 1 113 ? 27.087 -6.012  -60.474 0.50 23.17 ? ? ? ? ? ? 135  MET B SD  1 
ATOM   1983 C  CE  A MET B 1 113 ? 25.388 -7.354  -59.692 0.50 19.63 ? ? ? ? ? ? 135  MET B CE  1 
ATOM   1984 C  CE  B MET B 1 113 ? 25.865 -7.319  -60.501 0.50 21.62 ? ? ? ? ? ? 135  MET B CE  1 
ATOM   1985 N  N   . ALA B 1 114 ? 30.471 -8.209  -56.154 1.00 17.12 ? ? ? ? ? ? 136  ALA B N   1 
ATOM   1986 C  CA  . ALA B 1 114 ? 31.117 -9.383  -55.565 1.00 19.74 ? ? ? ? ? ? 136  ALA B CA  1 
ATOM   1987 C  C   . ALA B 1 114 ? 30.909 -9.485  -54.057 1.00 19.65 ? ? ? ? ? ? 136  ALA B C   1 
ATOM   1988 O  O   . ALA B 1 114 ? 30.981 -10.591 -53.507 1.00 25.88 ? ? ? ? ? ? 136  ALA B O   1 
ATOM   1989 C  CB  . ALA B 1 114 ? 32.607 -9.402  -55.895 1.00 22.98 ? ? ? ? ? ? 136  ALA B CB  1 
ATOM   1990 N  N   . MET B 1 115 ? 30.683 -8.358  -53.381 1.00 16.47 ? ? ? ? ? ? 137  MET B N   1 
ATOM   1991 C  CA  . MET B 1 115 ? 30.387 -8.385  -51.940 1.00 16.25 ? ? ? ? ? ? 137  MET B CA  1 
ATOM   1992 C  C   . MET B 1 115 ? 28.924 -8.010  -51.644 1.00 15.54 ? ? ? ? ? ? 137  MET B C   1 
ATOM   1993 O  O   . MET B 1 115 ? 28.563 -7.748  -50.501 1.00 15.05 ? ? ? ? ? ? 137  MET B O   1 
ATOM   1994 C  CB  . MET B 1 115 ? 31.394 -7.552  -51.120 1.00 17.90 ? ? ? ? ? ? 137  MET B CB  1 
ATOM   1995 C  CG  . MET B 1 115 ? 31.731 -6.162  -51.640 1.00 17.28 ? ? ? ? ? ? 137  MET B CG  1 
ATOM   1996 S  SD  . MET B 1 115 ? 30.503 -4.887  -51.277 1.00 15.15 ? ? ? ? ? ? 137  MET B SD  1 
ATOM   1997 C  CE  . MET B 1 115 ? 30.743 -4.625  -49.516 1.00 17.64 ? ? ? ? ? ? 137  MET B CE  1 
ATOM   1998 N  N   . ASP B 1 116 ? 28.062 -8.043  -52.675 1.00 13.71 ? ? ? ? ? ? 138  ASP B N   1 
ATOM   1999 C  CA  . ASP B 1 116 ? 26.625 -7.785  -52.514 1.00 13.35 ? ? ? ? ? ? 138  ASP B CA  1 
ATOM   2000 C  C   . ASP B 1 116 ? 26.313 -6.489  -51.773 1.00 12.61 ? ? ? ? ? ? 138  ASP B C   1 
ATOM   2001 O  O   . ASP B 1 116 ? 25.341 -6.415  -51.007 1.00 13.39 ? ? ? ? ? ? 138  ASP B O   1 
ATOM   2002 C  CB  . ASP B 1 116 ? 25.967 -8.970  -51.791 1.00 15.41 ? ? ? ? ? ? 138  ASP B CB  1 
ATOM   2003 C  CG  . ASP B 1 116 ? 26.219 -10.297 -52.481 1.00 22.36 ? ? ? ? ? ? 138  ASP B CG  1 
ATOM   2004 O  OD1 . ASP B 1 116 ? 25.774 -10.477 -53.625 1.00 22.84 ? ? ? ? ? ? 138  ASP B OD1 1 
ATOM   2005 O  OD2 . ASP B 1 116 ? 26.895 -11.162 -51.904 1.00 26.72 ? ? ? ? ? ? 138  ASP B OD2 1 
ATOM   2006 N  N   . PHE B 1 117 ? 27.116 -5.460  -52.015 1.00 12.42 ? ? ? ? ? ? 139  PHE B N   1 
ATOM   2007 C  CA  . PHE B 1 117 ? 26.918 -4.160  -51.401 1.00 12.07 ? ? ? ? ? ? 139  PHE B CA  1 
ATOM   2008 C  C   . PHE B 1 117 ? 26.804 -4.220  -49.884 1.00 12.27 ? ? ? ? ? ? 139  PHE B C   1 
ATOM   2009 O  O   . PHE B 1 117 ? 26.113 -3.413  -49.281 1.00 13.89 ? ? ? ? ? ? 139  PHE B O   1 
ATOM   2010 C  CB  . PHE B 1 117 ? 25.706 -3.432  -52.041 1.00 12.30 ? ? ? ? ? ? 139  PHE B CB  1 
ATOM   2011 C  CG  . PHE B 1 117 ? 25.940 -3.027  -53.479 1.00 11.59 ? ? ? ? ? ? 139  PHE B CG  1 
ATOM   2012 C  CD1 . PHE B 1 117 ? 25.782 -3.919  -54.514 1.00 15.14 ? ? ? ? ? ? 139  PHE B CD1 1 
ATOM   2013 C  CD2 . PHE B 1 117 ? 26.337 -1.751  -53.789 1.00 11.95 ? ? ? ? ? ? 139  PHE B CD2 1 
ATOM   2014 C  CE1 . PHE B 1 117 ? 26.029 -3.548  -55.820 1.00 16.24 ? ? ? ? ? ? 139  PHE B CE1 1 
ATOM   2015 C  CE2 . PHE B 1 117 ? 26.543 -1.359  -55.099 1.00 13.28 ? ? ? ? ? ? 139  PHE B CE2 1 
ATOM   2016 C  CZ  . PHE B 1 117 ? 26.391 -2.264  -56.108 1.00 13.87 ? ? ? ? ? ? 139  PHE B CZ  1 
ATOM   2017 N  N   . GLY B 1 118 ? 27.487 -5.183  -49.284 1.00 12.05 ? ? ? ? ? ? 140  GLY B N   1 
ATOM   2018 C  CA  . GLY B 1 118 ? 27.477 -5.315  -47.827 1.00 12.44 ? ? ? ? ? ? 140  GLY B CA  1 
ATOM   2019 C  C   . GLY B 1 118 ? 26.358 -6.159  -47.259 1.00 12.92 ? ? ? ? ? ? 140  GLY B C   1 
ATOM   2020 O  O   . GLY B 1 118 ? 26.310 -6.395  -46.053 1.00 13.20 ? ? ? ? ? ? 140  GLY B O   1 
ATOM   2021 N  N   . LEU B 1 119 ? 25.464 -6.646  -48.111 1.00 12.78 ? ? ? ? ? ? 141  LEU B N   1 
ATOM   2022 C  CA  . LEU B 1 119 ? 24.279 -7.385  -47.701 1.00 12.44 ? ? ? ? ? ? 141  LEU B CA  1 
ATOM   2023 C  C   . LEU B 1 119 ? 24.381 -8.872  -48.035 1.00 13.78 ? ? ? ? ? ? 141  LEU B C   1 
ATOM   2024 O  O   . LEU B 1 119 ? 23.360 -9.551  -48.070 1.00 13.59 ? ? ? ? ? ? 141  LEU B O   1 
ATOM   2025 C  CB  . LEU B 1 119 ? 23.043 -6.769  -48.372 1.00 11.78 ? ? ? ? ? ? 141  LEU B CB  1 
ATOM   2026 C  CG  . LEU B 1 119 ? 22.646 -5.399  -47.814 1.00 12.51 ? ? ? ? ? ? 141  LEU B CG  1 
ATOM   2027 C  CD1 . LEU B 1 119 ? 21.769 -4.618  -48.797 1.00 15.98 ? ? ? ? ? ? 141  LEU B CD1 1 
ATOM   2028 C  CD2 . LEU B 1 119 ? 21.968 -5.591  -46.465 1.00 15.52 ? ? ? ? ? ? 141  LEU B CD2 1 
ATOM   2029 N  N   . GLY B 1 120 ? 25.594 -9.388  -48.219 1.00 14.50 ? ? ? ? ? ? 142  GLY B N   1 
ATOM   2030 C  CA  . GLY B 1 120 ? 25.797 -10.795 -48.595 1.00 15.53 ? ? ? ? ? ? 142  GLY B CA  1 
ATOM   2031 C  C   . GLY B 1 120 ? 25.224 -11.838 -47.662 1.00 13.96 ? ? ? ? ? ? 142  GLY B C   1 
ATOM   2032 O  O   . GLY B 1 120 ? 24.877 -12.938 -48.102 1.00 15.60 ? ? ? ? ? ? 142  GLY B O   1 
ATOM   2033 N  N   . ALA B 1 121 ? 25.102 -11.486 -46.387 1.00 13.49 ? ? ? ? ? ? 143  ALA B N   1 
ATOM   2034 C  CA  . ALA B 1 121 ? 24.600 -12.415 -45.380 1.00 13.99 ? ? ? ? ? ? 143  ALA B CA  1 
ATOM   2035 C  C   . ALA B 1 121 ? 23.077 -12.501 -45.382 1.00 13.26 ? ? ? ? ? ? 143  ALA B C   1 
ATOM   2036 O  O   . ALA B 1 121 ? 22.490 -13.345 -44.725 1.00 15.00 ? ? ? ? ? ? 143  ALA B O   1 
ATOM   2037 C  CB  . ALA B 1 121 ? 25.095 -12.042 -43.988 1.00 15.82 ? ? ? ? ? ? 143  ALA B CB  1 
ATOM   2038 N  N   . TYR B 1 122 ? 22.432 -11.588 -46.099 1.00 12.18 ? ? ? ? ? ? 144  TYR B N   1 
ATOM   2039 C  CA  . TYR B 1 122 ? 20.978 -11.570 -46.268 1.00 12.38 ? ? ? ? ? ? 144  TYR B CA  1 
ATOM   2040 C  C   . TYR B 1 122 ? 20.647 -12.424 -47.486 1.00 12.80 ? ? ? ? ? ? 144  TYR B C   1 
ATOM   2041 O  O   . TYR B 1 122 ? 21.454 -12.582 -48.401 1.00 14.69 ? ? ? ? ? ? 144  TYR B O   1 
ATOM   2042 C  CB  . TYR B 1 122 ? 20.458 -10.119 -46.484 1.00 12.54 ? ? ? ? ? ? 144  TYR B CB  1 
ATOM   2043 C  CG  . TYR B 1 122 ? 20.159 -9.363  -45.197 1.00 12.55 ? ? ? ? ? ? 144  TYR B CG  1 
ATOM   2044 C  CD1 . TYR B 1 122 ? 20.971 -9.480  -44.073 1.00 17.15 ? ? ? ? ? ? 144  TYR B CD1 1 
ATOM   2045 C  CD2 . TYR B 1 122 ? 19.045 -8.579  -45.098 1.00 14.59 ? ? ? ? ? ? 144  TYR B CD2 1 
ATOM   2046 C  CE1 . TYR B 1 122 ? 20.656 -8.821  -42.896 1.00 15.87 ? ? ? ? ? ? 144  TYR B CE1 1 
ATOM   2047 C  CE2 . TYR B 1 122 ? 18.728 -7.908  -43.926 1.00 14.03 ? ? ? ? ? ? 144  TYR B CE2 1 
ATOM   2048 C  CZ  . TYR B 1 122 ? 19.518 -8.047  -42.829 1.00 13.45 ? ? ? ? ? ? 144  TYR B CZ  1 
ATOM   2049 O  OH  . TYR B 1 122 ? 19.173 -7.374  -41.685 1.00 15.87 ? ? ? ? ? ? 144  TYR B OH  1 
ATOM   2050 N  N   . ASP B 1 123 ? 19.447 -12.983 -47.516 1.00 12.90 ? ? ? ? ? ? 145  ASP B N   1 
ATOM   2051 C  CA  . ASP B 1 123 ? 18.960 -13.625 -48.754 1.00 13.75 ? ? ? ? ? ? 145  ASP B CA  1 
ATOM   2052 C  C   . ASP B 1 123 ? 18.115 -12.652 -49.573 1.00 13.34 ? ? ? ? ? ? 145  ASP B C   1 
ATOM   2053 O  O   . ASP B 1 123 ? 17.832 -11.513 -49.160 1.00 13.41 ? ? ? ? ? ? 145  ASP B O   1 
ATOM   2054 C  CB  . ASP B 1 123 ? 18.284 -14.968 -48.475 1.00 14.90 ? ? ? ? ? ? 145  ASP B CB  1 
ATOM   2055 C  CG  . ASP B 1 123 ? 16.984 -14.875 -47.730 1.00 14.69 ? ? ? ? ? ? 145  ASP B CG  1 
ATOM   2056 O  OD1 . ASP B 1 123 ? 16.383 -13.791 -47.678 1.00 16.84 ? ? ? ? ? ? 145  ASP B OD1 1 
ATOM   2057 O  OD2 . ASP B 1 123 ? 16.513 -15.917 -47.191 1.00 20.77 ? ? ? ? ? ? 145  ASP B OD2 1 
ATOM   2058 N  N   . ALA B 1 124 ? 17.748 -13.076 -50.774 1.00 13.07 ? ? ? ? ? ? 146  ALA B N   1 
ATOM   2059 C  CA  . ALA B 1 124 ? 17.036 -12.194 -51.675 1.00 12.84 ? ? ? ? ? ? 146  ALA B CA  1 
ATOM   2060 C  C   . ALA B 1 124 ? 15.687 -11.775 -51.108 1.00 12.37 ? ? ? ? ? ? 146  ALA B C   1 
ATOM   2061 O  O   . ALA B 1 124 ? 15.235 -10.648 -51.305 1.00 13.34 ? ? ? ? ? ? 146  ALA B O   1 
ATOM   2062 C  CB  . ALA B 1 124 ? 16.869 -12.864 -53.031 1.00 14.25 ? ? ? ? ? ? 146  ALA B CB  1 
ATOM   2063 N  N   . GLU B 1 125 ? 15.026 -12.673 -50.377 1.00 12.62 ? ? ? ? ? ? 147  GLU B N   1 
ATOM   2064 C  CA  . GLU B 1 125 ? 13.757 -12.360 -49.747 1.00 13.22 ? ? ? ? ? ? 147  GLU B CA  1 
ATOM   2065 C  C   . GLU B 1 125 ? 13.916 -11.175 -48.789 1.00 12.31 ? ? ? ? ? ? 147  GLU B C   1 
ATOM   2066 O  O   . GLU B 1 125 ? 13.111 -10.253 -48.788 1.00 13.40 ? ? ? ? ? ? 147  GLU B O   1 
ATOM   2067 C  CB  . GLU B 1 125 ? 13.188 -13.587 -49.000 1.00 14.17 ? ? ? ? ? ? 147  GLU B CB  1 
ATOM   2068 C  CG  . GLU B 1 125 ? 11.872 -13.326 -48.289 1.00 15.35 ? ? ? ? ? ? 147  GLU B CG  1 
ATOM   2069 C  CD  . GLU B 1 125 ? 11.256 -14.556 -47.684 1.00 18.78 ? ? ? ? ? ? 147  GLU B CD  1 
ATOM   2070 O  OE1 . GLU B 1 125 ? 11.843 -15.648 -47.780 1.00 19.08 ? ? ? ? ? ? 147  GLU B OE1 1 
ATOM   2071 O  OE2 . GLU B 1 125 ? 10.178 -14.430 -47.086 1.00 24.98 ? ? ? ? ? ? 147  GLU B OE2 1 
ATOM   2072 N  N   . GLU B 1 126 ? 14.944 -11.233 -47.955 1.00 12.56 ? ? ? ? ? ? 148  GLU B N   1 
ATOM   2073 C  CA  A GLU B 1 126 ? 15.158 -10.191 -46.975 0.50 12.21 ? ? ? ? ? ? 148  GLU B CA  1 
ATOM   2074 C  CA  B GLU B 1 126 ? 15.202 -10.184 -46.974 0.50 12.26 ? ? ? ? ? ? 148  GLU B CA  1 
ATOM   2075 C  C   . GLU B 1 126 ? 15.521 -8.860  -47.649 1.00 12.22 ? ? ? ? ? ? 148  GLU B C   1 
ATOM   2076 O  O   . GLU B 1 126 ? 15.026 -7.811  -47.236 1.00 12.83 ? ? ? ? ? ? 148  GLU B O   1 
ATOM   2077 C  CB  A GLU B 1 126 ? 16.206 -10.663 -45.964 0.50 13.87 ? ? ? ? ? ? 148  GLU B CB  1 
ATOM   2078 C  CB  B GLU B 1 126 ? 16.372 -10.573 -46.067 0.50 13.92 ? ? ? ? ? ? 148  GLU B CB  1 
ATOM   2079 C  CG  A GLU B 1 126 ? 15.738 -11.891 -45.178 0.50 15.01 ? ? ? ? ? ? 148  GLU B CG  1 
ATOM   2080 C  CG  B GLU B 1 126 ? 16.074 -11.680 -45.067 0.50 15.79 ? ? ? ? ? ? 148  GLU B CG  1 
ATOM   2081 C  CD  A GLU B 1 126 ? 16.861 -12.675 -44.499 0.50 17.38 ? ? ? ? ? ? 148  GLU B CD  1 
ATOM   2082 C  CD  B GLU B 1 126 ? 17.307 -12.122 -44.278 0.50 18.18 ? ? ? ? ? ? 148  GLU B CD  1 
ATOM   2083 O  OE1 A GLU B 1 126 ? 18.033 -12.608 -44.949 0.50 17.36 ? ? ? ? ? ? 148  GLU B OE1 1 
ATOM   2084 O  OE1 B GLU B 1 126 ? 18.138 -12.888 -44.827 0.50 19.86 ? ? ? ? ? ? 148  GLU B OE1 1 
ATOM   2085 O  OE2 A GLU B 1 126 ? 16.572 -13.361 -43.492 0.50 25.72 ? ? ? ? ? ? 148  GLU B OE2 1 
ATOM   2086 O  OE2 B GLU B 1 126 ? 17.444 -11.718 -43.092 0.50 18.70 ? ? ? ? ? ? 148  GLU B OE2 1 
HETATM 2087 N  N   . CME B 1 127 ? 16.326 -8.889  -48.710 1.00 11.45 ? ? ? ? ? ? 149  CME B N   1 
HETATM 2088 C  CA  A CME B 1 127 ? 16.639 -7.670  -49.468 0.50 12.15 ? ? ? ? ? ? 149  CME B CA  1 
HETATM 2089 C  CA  B CME B 1 127 ? 16.619 -7.659  -49.447 0.50 11.79 ? ? ? ? ? ? 149  CME B CA  1 
HETATM 2090 C  CB  A CME B 1 127 ? 17.775 -7.942  -50.481 0.50 12.32 ? ? ? ? ? ? 149  CME B CB  1 
HETATM 2091 C  CB  B CME B 1 127 ? 17.755 -7.891  -50.442 0.50 11.46 ? ? ? ? ? ? 149  CME B CB  1 
HETATM 2092 S  SG  A CME B 1 127 ? 19.376 -7.989  -49.677 0.50 14.79 ? ? ? ? ? ? 149  CME B SG  1 
HETATM 2093 S  SG  B CME B 1 127 ? 19.294 -8.004  -49.552 0.50 14.82 ? ? ? ? ? ? 149  CME B SG  1 
HETATM 2094 S  SD  A CME B 1 127 ? 20.756 -8.599  -50.958 0.50 19.94 ? ? ? ? ? ? 149  CME B SD  1 
HETATM 2095 S  SD  B CME B 1 127 ? 20.533 -8.596  -50.943 0.50 19.26 ? ? ? ? ? ? 149  CME B SD  1 
HETATM 2096 C  CE  A CME B 1 127 ? 21.061 -10.290 -50.547 0.50 18.45 ? ? ? ? ? ? 149  CME B CE  1 
HETATM 2097 C  CE  B CME B 1 127 ? 20.248 -10.319 -50.712 0.50 19.48 ? ? ? ? ? ? 149  CME B CE  1 
HETATM 2098 C  CZ  A CME B 1 127 ? 21.655 -11.036 -51.747 0.50 19.21 ? ? ? ? ? ? 149  CME B CZ  1 
HETATM 2099 C  CZ  B CME B 1 127 ? 21.367 -11.185 -51.268 0.50 19.60 ? ? ? ? ? ? 149  CME B CZ  1 
HETATM 2100 O  OH  A CME B 1 127 ? 20.632 -11.253 -52.736 0.50 20.39 ? ? ? ? ? ? 149  CME B OH  1 
HETATM 2101 O  OH  B CME B 1 127 ? 22.625 -10.601 -50.937 0.50 20.63 ? ? ? ? ? ? 149  CME B OH  1 
HETATM 2102 C  C   . CME B 1 127 ? 15.384 -7.111  -50.114 1.00 11.75 ? ? ? ? ? ? 149  CME B C   1 
HETATM 2103 O  O   . CME B 1 127 ? 15.163 -5.900  -50.141 1.00 12.16 ? ? ? ? ? ? 149  CME B O   1 
ATOM   2104 N  N   . GLY B 1 128 ? 14.525 -7.969  -50.644 1.00 12.39 ? ? ? ? ? ? 150  GLY B N   1 
ATOM   2105 C  CA  . GLY B 1 128 ? 13.272 -7.524  -51.225 1.00 13.35 ? ? ? ? ? ? 150  GLY B CA  1 
ATOM   2106 C  C   . GLY B 1 128 ? 12.348 -6.892  -50.203 1.00 12.04 ? ? ? ? ? ? 150  GLY B C   1 
ATOM   2107 O  O   . GLY B 1 128 ? 11.667 -5.906  -50.500 1.00 12.76 ? ? ? ? ? ? 150  GLY B O   1 
ATOM   2108 N  N   . GLU B 1 129 ? 12.309 -7.446  -48.997 1.00 12.66 ? ? ? ? ? ? 151  GLU B N   1 
ATOM   2109 C  CA  . GLU B 1 129 ? 11.541 -6.843  -47.906 1.00 13.37 ? ? ? ? ? ? 151  GLU B CA  1 
ATOM   2110 C  C   . GLU B 1 129 ? 12.036 -5.442  -47.549 1.00 11.77 ? ? ? ? ? ? 151  GLU B C   1 
ATOM   2111 O  O   . GLU B 1 129 ? 11.215 -4.551  -47.294 1.00 12.38 ? ? ? ? ? ? 151  GLU B O   1 
ATOM   2112 C  CB  . GLU B 1 129 ? 11.642 -7.690  -46.629 1.00 17.69 ? ? ? ? ? ? 151  GLU B CB  1 
ATOM   2113 C  CG  . GLU B 1 129 ? 10.751 -8.904  -46.530 1.00 23.16 ? ? ? ? ? ? 151  GLU B CG  1 
ATOM   2114 C  CD  . GLU B 1 129 ? 9.271  -8.551  -46.599 1.00 26.21 ? ? ? ? ? ? 151  GLU B CD  1 
ATOM   2115 O  OE1 . GLU B 1 129 ? 8.709  -7.955  -45.663 1.00 35.66 ? ? ? ? ? ? 151  GLU B OE1 1 
ATOM   2116 O  OE2 . GLU B 1 129 ? 8.670  -8.842  -47.615 1.00 25.43 ? ? ? ? ? ? 151  GLU B OE2 1 
ATOM   2117 N  N   . ILE B 1 130 ? 13.346 -5.256  -47.499 1.00 11.14 ? ? ? ? ? ? 152  ILE B N   1 
ATOM   2118 C  CA  . ILE B 1 130 ? 13.911 -3.948  -47.219 1.00 11.33 ? ? ? ? ? ? 152  ILE B CA  1 
ATOM   2119 C  C   . ILE B 1 130 ? 13.421 -2.927  -48.251 1.00 10.83 ? ? ? ? ? ? 152  ILE B C   1 
ATOM   2120 O  O   . ILE B 1 130 ? 12.922 -1.850  -47.916 1.00 11.31 ? ? ? ? ? ? 152  ILE B O   1 
ATOM   2121 C  CB  . ILE B 1 130 ? 15.439 -3.983  -47.154 1.00 11.30 ? ? ? ? ? ? 152  ILE B CB  1 
ATOM   2122 C  CG1 . ILE B 1 130 ? 15.892 -4.761  -45.915 1.00 13.20 ? ? ? ? ? ? 152  ILE B CG1 1 
ATOM   2123 C  CG2 . ILE B 1 130 ? 16.003 -2.561  -47.188 1.00 13.06 ? ? ? ? ? ? 152  ILE B CG2 1 
ATOM   2124 C  CD1 . ILE B 1 130 ? 17.355 -5.140  -45.980 1.00 17.39 ? ? ? ? ? ? 152  ILE B CD1 1 
ATOM   2125 N  N   . PHE B 1 131 ? 13.531 -3.278  -49.545 1.00 10.14 ? ? ? ? ? ? 153  PHE B N   1 
ATOM   2126 C  CA  . PHE B 1 131 ? 13.039 -2.426  -50.612 1.00 10.10 ? ? ? ? ? ? 153  PHE B CA  1 
ATOM   2127 C  C   . PHE B 1 131 ? 11.559 -2.118  -50.443 1.00 10.21 ? ? ? ? ? ? 153  PHE B C   1 
ATOM   2128 O  O   . PHE B 1 131 ? 11.129 -0.953  -50.517 1.00 10.93 ? ? ? ? ? ? 153  PHE B O   1 
ATOM   2129 C  CB  . PHE B 1 131 ? 13.325 -3.089  -51.983 1.00 11.39 ? ? ? ? ? ? 153  PHE B CB  1 
ATOM   2130 C  CG  . PHE B 1 131 ? 12.712 -2.355  -53.132 1.00 11.50 ? ? ? ? ? ? 153  PHE B CG  1 
ATOM   2131 C  CD1 . PHE B 1 131 ? 13.322 -1.211  -53.646 1.00 12.77 ? ? ? ? ? ? 153  PHE B CD1 1 
ATOM   2132 C  CD2 . PHE B 1 131 ? 11.494 -2.777  -53.654 1.00 13.14 ? ? ? ? ? ? 153  PHE B CD2 1 
ATOM   2133 C  CE1 . PHE B 1 131 ? 12.725 -0.513  -54.666 1.00 16.20 ? ? ? ? ? ? 153  PHE B CE1 1 
ATOM   2134 C  CE2 . PHE B 1 131 ? 10.899 -2.061  -54.652 1.00 15.88 ? ? ? ? ? ? 153  PHE B CE2 1 
ATOM   2135 C  CZ  . PHE B 1 131 ? 11.519 -0.945  -55.151 1.00 16.10 ? ? ? ? ? ? 153  PHE B CZ  1 
ATOM   2136 N  N   . ALA B 1 132 ? 10.761 -3.156  -50.254 1.00 10.68 ? ? ? ? ? ? 154  ALA B N   1 
ATOM   2137 C  CA  . ALA B 1 132 ? 9.311  -2.978  -50.215 1.00 11.39 ? ? ? ? ? ? 154  ALA B CA  1 
ATOM   2138 C  C   . ALA B 1 132 ? 8.888  -2.113  -49.015 1.00 11.05 ? ? ? ? ? ? 154  ALA B C   1 
ATOM   2139 O  O   . ALA B 1 132 ? 8.010  -1.248  -49.116 1.00 12.67 ? ? ? ? ? ? 154  ALA B O   1 
ATOM   2140 C  CB  . ALA B 1 132 ? 8.597  -4.324  -50.205 1.00 13.74 ? ? ? ? ? ? 154  ALA B CB  1 
ATOM   2141 N  N   . MET B 1 133 ? 9.538  -2.304  -47.871 1.00 10.54 ? ? ? ? ? ? 155  MET B N   1 
ATOM   2142 C  CA  . MET B 1 133 ? 9.131  -1.617  -46.667 1.00 11.74 ? ? ? ? ? ? 155  MET B CA  1 
ATOM   2143 C  C   . MET B 1 133 ? 9.523  -0.153  -46.661 1.00 11.27 ? ? ? ? ? ? 155  MET B C   1 
ATOM   2144 O  O   . MET B 1 133 ? 8.793  0.656   -46.094 1.00 11.92 ? ? ? ? ? ? 155  MET B O   1 
ATOM   2145 C  CB  . MET B 1 133 ? 9.735  -2.283  -45.426 1.00 12.42 ? ? ? ? ? ? 155  MET B CB  1 
ATOM   2146 C  CG  . MET B 1 133 ? 9.088  -3.590  -45.049 1.00 16.89 ? ? ? ? ? ? 155  MET B CG  1 
ATOM   2147 S  SD  . MET B 1 133 ? 7.328  -3.462  -44.740 1.00 19.19 ? ? ? ? ? ? 155  MET B SD  1 
ATOM   2148 C  CE  . MET B 1 133 ? 7.239  -2.087  -43.582 1.00 22.15 ? ? ? ? ? ? 155  MET B CE  1 
ATOM   2149 N  N   . LEU B 1 134 ? 10.642 0.202   -47.291 1.00 9.75  ? ? ? ? ? ? 156  LEU B N   1 
ATOM   2150 C  CA  . LEU B 1 134 ? 11.094 1.588   -47.303 1.00 10.21 ? ? ? ? ? ? 156  LEU B CA  1 
ATOM   2151 C  C   . LEU B 1 134 ? 10.524 2.364   -48.507 1.00 10.74 ? ? ? ? ? ? 156  LEU B C   1 
ATOM   2152 O  O   . LEU B 1 134 ? 10.663 3.582   -48.594 1.00 11.38 ? ? ? ? ? ? 156  LEU B O   1 
ATOM   2153 C  CB  . LEU B 1 134 ? 12.608 1.663   -47.255 1.00 10.81 ? ? ? ? ? ? 156  LEU B CB  1 
ATOM   2154 C  CG  . LEU B 1 134 ? 13.230 1.072   -45.993 1.00 11.09 ? ? ? ? ? ? 156  LEU B CG  1 
ATOM   2155 C  CD1 . LEU B 1 134 ? 14.754 1.063   -46.067 1.00 12.68 ? ? ? ? ? ? 156  LEU B CD1 1 
ATOM   2156 C  CD2 . LEU B 1 134 ? 12.761 1.817   -44.743 1.00 12.86 ? ? ? ? ? ? 156  LEU B CD2 1 
ATOM   2157 N  N   . ARG B 1 135 ? 9.887  1.661   -49.445 1.00 11.36 ? ? ? ? ? ? 157  ARG B N   1 
ATOM   2158 C  CA  . ARG B 1 135 ? 9.410  2.303   -50.664 1.00 11.85 ? ? ? ? ? ? 157  ARG B CA  1 
ATOM   2159 C  C   . ARG B 1 135 ? 8.423  3.469   -50.386 1.00 11.60 ? ? ? ? ? ? 157  ARG B C   1 
ATOM   2160 O  O   . ARG B 1 135 ? 8.537  4.527   -51.000 1.00 11.84 ? ? ? ? ? ? 157  ARG B O   1 
ATOM   2161 C  CB  . ARG B 1 135 ? 8.828  1.283   -51.640 1.00 12.35 ? ? ? ? ? ? 157  ARG B CB  1 
ATOM   2162 C  CG  . ARG B 1 135 ? 8.723  1.814   -53.055 1.00 13.36 ? ? ? ? ? ? 157  ARG B CG  1 
ATOM   2163 C  CD  . ARG B 1 135 ? 8.182  0.770   -54.001 1.00 15.95 ? ? ? ? ? ? 157  ARG B CD  1 
ATOM   2164 N  NE  . ARG B 1 135 ? 8.138  1.216   -55.397 1.00 18.77 ? ? ? ? ? ? 157  ARG B NE  1 
ATOM   2165 C  CZ  . ARG B 1 135 ? 7.212  2.009   -55.917 1.00 19.29 ? ? ? ? ? ? 157  ARG B CZ  1 
ATOM   2166 N  NH1 . ARG B 1 135 ? 6.241  2.495   -55.168 1.00 17.83 ? ? ? ? ? ? 157  ARG B NH1 1 
ATOM   2167 N  NH2 . ARG B 1 135 ? 7.272  2.333   -57.202 1.00 20.58 ? ? ? ? ? ? 157  ARG B NH2 1 
ATOM   2168 N  N   . PRO B 1 136 ? 7.445  3.312   -49.452 1.00 12.10 ? ? ? ? ? ? 158  PRO B N   1 
ATOM   2169 C  CA  . PRO B 1 136 ? 6.479  4.412   -49.281 1.00 12.66 ? ? ? ? ? ? 158  PRO B CA  1 
ATOM   2170 C  C   . PRO B 1 136 ? 7.129  5.705   -48.786 1.00 13.03 ? ? ? ? ? ? 158  PRO B C   1 
ATOM   2171 O  O   . PRO B 1 136 ? 6.741  6.795   -49.196 1.00 14.21 ? ? ? ? ? ? 158  PRO B O   1 
ATOM   2172 C  CB  . PRO B 1 136 ? 5.457  3.847   -48.280 1.00 15.82 ? ? ? ? ? ? 158  PRO B CB  1 
ATOM   2173 C  CG  . PRO B 1 136 ? 5.537  2.373   -48.486 1.00 17.37 ? ? ? ? ? ? 158  PRO B CG  1 
ATOM   2174 C  CD  . PRO B 1 136 ? 6.996  2.090   -48.760 1.00 13.64 ? ? ? ? ? ? 158  PRO B CD  1 
ATOM   2175 N  N   . LEU B 1 137 ? 8.148  5.576   -47.959 1.00 13.05 ? ? ? ? ? ? 159  LEU B N   1 
ATOM   2176 C  CA  . LEU B 1 137 ? 8.871  6.746   -47.478 1.00 13.09 ? ? ? ? ? ? 159  LEU B CA  1 
ATOM   2177 C  C   . LEU B 1 137 ? 9.545  7.466   -48.656 1.00 12.56 ? ? ? ? ? ? 159  LEU B C   1 
ATOM   2178 O  O   . LEU B 1 137 ? 9.543  8.692   -48.767 1.00 14.02 ? ? ? ? ? ? 159  LEU B O   1 
ATOM   2179 C  CB  . LEU B 1 137 ? 9.912  6.296   -46.461 1.00 14.81 ? ? ? ? ? ? 159  LEU B CB  1 
ATOM   2180 C  CG  . LEU B 1 137 ? 10.657 7.371   -45.692 1.00 16.20 ? ? ? ? ? ? 159  LEU B CG  1 
ATOM   2181 C  CD1 . LEU B 1 137 ? 9.732  8.135   -44.747 1.00 20.12 ? ? ? ? ? ? 159  LEU B CD1 1 
ATOM   2182 C  CD2 . LEU B 1 137 ? 11.813 6.743   -44.922 1.00 17.71 ? ? ? ? ? ? 159  LEU B CD2 1 
ATOM   2183 N  N   . ARG B 1 138 ? 10.135 6.685   -49.560 1.00 11.79 ? ? ? ? ? ? 160  ARG B N   1 
ATOM   2184 C  CA  . ARG B 1 138 ? 10.767 7.220   -50.754 1.00 11.58 ? ? ? ? ? ? 160  ARG B CA  1 
ATOM   2185 C  C   . ARG B 1 138 ? 9.769  7.838   -51.755 1.00 11.32 ? ? ? ? ? ? 160  ARG B C   1 
ATOM   2186 O  O   . ARG B 1 138 ? 10.052 8.855   -52.389 1.00 12.31 ? ? ? ? ? ? 160  ARG B O   1 
ATOM   2187 C  CB  . ARG B 1 138 ? 11.605 6.127   -51.397 1.00 11.70 ? ? ? ? ? ? 160  ARG B CB  1 
ATOM   2188 C  CG  . ARG B 1 138 ? 12.806 5.731   -50.545 1.00 12.31 ? ? ? ? ? ? 160  ARG B CG  1 
ATOM   2189 C  CD  . ARG B 1 138 ? 13.599 4.624   -51.208 1.00 12.51 ? ? ? ? ? ? 160  ARG B CD  1 
ATOM   2190 N  NE  . ARG B 1 138 ? 14.150 5.117   -52.462 1.00 13.89 ? ? ? ? ? ? 160  ARG B NE  1 
ATOM   2191 C  CZ  . ARG B 1 138 ? 14.583 4.333   -53.434 1.00 14.96 ? ? ? ? ? ? 160  ARG B CZ  1 
ATOM   2192 N  NH1 . ARG B 1 138 ? 14.477 3.014   -53.304 1.00 17.55 ? ? ? ? ? ? 160  ARG B NH1 1 
ATOM   2193 N  NH2 . ARG B 1 138 ? 15.094 4.869   -54.524 1.00 19.47 ? ? ? ? ? ? 160  ARG B NH2 1 
ATOM   2194 N  N   . VAL B 1 139 ? 8.609  7.215   -51.901 1.00 11.68 ? ? ? ? ? ? 161  VAL B N   1 
ATOM   2195 C  CA  . VAL B 1 139 ? 7.553  7.779   -52.746 1.00 11.82 ? ? ? ? ? ? 161  VAL B CA  1 
ATOM   2196 C  C   . VAL B 1 139 ? 7.190  9.179   -52.285 1.00 12.50 ? ? ? ? ? ? 161  VAL B C   1 
ATOM   2197 O  O   . VAL B 1 139 ? 7.117  10.111  -53.077 1.00 12.51 ? ? ? ? ? ? 161  VAL B O   1 
ATOM   2198 C  CB  . VAL B 1 139 ? 6.310  6.870   -52.826 1.00 13.70 ? ? ? ? ? ? 161  VAL B CB  1 
ATOM   2199 C  CG1 . VAL B 1 139 ? 5.135  7.623   -53.464 1.00 15.46 ? ? ? ? ? ? 161  VAL B CG1 1 
ATOM   2200 C  CG2 . VAL B 1 139 ? 6.663  5.600   -53.591 1.00 15.46 ? ? ? ? ? ? 161  VAL B CG2 1 
ATOM   2201 N  N   . ALA B 1 140 ? 7.005  9.342   -50.985 1.00 12.70 ? ? ? ? ? ? 162  ALA B N   1 
ATOM   2202 C  CA  . ALA B 1 140 ? 6.685  10.653  -50.437 1.00 12.21 ? ? ? ? ? ? 162  ALA B CA  1 
ATOM   2203 C  C   . ALA B 1 140 ? 7.782  11.715  -50.653 1.00 12.47 ? ? ? ? ? ? 162  ALA B C   1 
ATOM   2204 O  O   . ALA B 1 140 ? 7.490  12.904  -50.777 1.00 15.07 ? ? ? ? ? ? 162  ALA B O   1 
ATOM   2205 C  CB  . ALA B 1 140 ? 6.341  10.554  -48.944 1.00 16.11 ? ? ? ? ? ? 162  ALA B CB  1 
ATOM   2206 N  N   . ALA B 1 141 ? 9.029  11.265  -50.744 1.00 12.53 ? ? ? ? ? ? 163  ALA B N   1 
ATOM   2207 C  CA  . ALA B 1 141 ? 10.143 12.145  -51.009 1.00 13.28 ? ? ? ? ? ? 163  ALA B CA  1 
ATOM   2208 C  C   . ALA B 1 141 ? 10.314 12.486  -52.486 1.00 13.82 ? ? ? ? ? ? 163  ALA B C   1 
ATOM   2209 O  O   . ALA B 1 141 ? 11.193 13.269  -52.822 1.00 16.27 ? ? ? ? ? ? 163  ALA B O   1 
ATOM   2210 C  CB  . ALA B 1 141 ? 11.430 11.533  -50.473 1.00 14.50 ? ? ? ? ? ? 163  ALA B CB  1 
ATOM   2211 N  N   . GLY B 1 142 ? 9.533  11.859  -53.366 1.00 13.38 ? ? ? ? ? ? 164  GLY B N   1 
ATOM   2212 C  CA  . GLY B 1 142 ? 9.614  12.134  -54.787 1.00 13.88 ? ? ? ? ? ? 164  GLY B CA  1 
ATOM   2213 C  C   . GLY B 1 142 ? 10.507 11.181  -55.569 1.00 13.85 ? ? ? ? ? ? 164  GLY B C   1 
ATOM   2214 O  O   . GLY B 1 142 ? 10.747 11.415  -56.749 1.00 15.48 ? ? ? ? ? ? 164  GLY B O   1 
ATOM   2215 N  N   . ASP B 1 143 ? 11.000 10.108  -54.952 1.00 13.79 ? ? ? ? ? ? 165  ASP B N   1 
ATOM   2216 C  CA  . ASP B 1 143 ? 12.005 9.265   -55.606 1.00 13.55 ? ? ? ? ? ? 165  ASP B CA  1 
ATOM   2217 C  C   . ASP B 1 143 ? 11.460 8.533   -56.834 1.00 15.29 ? ? ? ? ? ? 165  ASP B C   1 
ATOM   2218 O  O   . ASP B 1 143 ? 12.230 8.088   -57.678 1.00 18.08 ? ? ? ? ? ? 165  ASP B O   1 
ATOM   2219 C  CB  . ASP B 1 143 ? 12.591 8.213   -54.656 1.00 12.71 ? ? ? ? ? ? 165  ASP B CB  1 
ATOM   2220 C  CG  . ASP B 1 143 ? 13.486 8.776   -53.577 1.00 13.67 ? ? ? ? ? ? 165  ASP B CG  1 
ATOM   2221 O  OD1 . ASP B 1 143 ? 13.444 9.970   -53.276 1.00 16.31 ? ? ? ? ? ? 165  ASP B OD1 1 
ATOM   2222 O  OD2 . ASP B 1 143 ? 14.177 7.945   -52.958 1.00 15.09 ? ? ? ? ? ? 165  ASP B OD2 1 
ATOM   2223 N  N   . PHE B 1 144 ? 10.137 8.394   -56.908 1.00 15.01 ? ? ? ? ? ? 166  PHE B N   1 
ATOM   2224 C  CA  . PHE B 1 144 ? 9.480  7.613   -57.952 1.00 14.96 ? ? ? ? ? ? 166  PHE B CA  1 
ATOM   2225 C  C   . PHE B 1 144 ? 8.607  8.464   -58.867 1.00 18.20 ? ? ? ? ? ? 166  PHE B C   1 
ATOM   2226 O  O   . PHE B 1 144 ? 7.719  7.938   -59.552 1.00 20.28 ? ? ? ? ? ? 166  PHE B O   1 
ATOM   2227 C  CB  . PHE B 1 144 ? 8.708  6.451   -57.329 1.00 15.85 ? ? ? ? ? ? 166  PHE B CB  1 
ATOM   2228 C  CG  . PHE B 1 144 ? 9.597  5.414   -56.716 1.00 15.97 ? ? ? ? ? ? 166  PHE B CG  1 
ATOM   2229 C  CD1 . PHE B 1 144 ? 10.149 4.424   -57.501 1.00 22.24 ? ? ? ? ? ? 166  PHE B CD1 1 
ATOM   2230 C  CD2 . PHE B 1 144 ? 9.918  5.438   -55.357 1.00 15.02 ? ? ? ? ? ? 166  PHE B CD2 1 
ATOM   2231 C  CE1 . PHE B 1 144 ? 10.988 3.471   -56.958 1.00 23.31 ? ? ? ? ? ? 166  PHE B CE1 1 
ATOM   2232 C  CE2 . PHE B 1 144 ? 10.766 4.491   -54.821 1.00 16.35 ? ? ? ? ? ? 166  PHE B CE2 1 
ATOM   2233 C  CZ  . PHE B 1 144 ? 11.295 3.505   -55.616 1.00 22.06 ? ? ? ? ? ? 166  PHE B CZ  1 
ATOM   2234 N  N   . ASP B 1 145 ? 8.880  9.766   -58.920 1.00 16.79 ? ? ? ? ? ? 167  ASP B N   1 
ATOM   2235 C  CA  . ASP B 1 145 ? 8.167  10.636  -59.870 1.00 18.05 ? ? ? ? ? ? 167  ASP B CA  1 
ATOM   2236 C  C   . ASP B 1 145 ? 9.150  11.512  -60.616 1.00 18.26 ? ? ? ? ? ? 167  ASP B C   1 
ATOM   2237 O  O   . ASP B 1 145 ? 10.200 11.879  -60.107 1.00 20.95 ? ? ? ? ? ? 167  ASP B O   1 
ATOM   2238 C  CB  . ASP B 1 145 ? 7.102  11.453  -59.155 1.00 20.29 ? ? ? ? ? ? 167  ASP B CB  1 
ATOM   2239 C  CG  . ASP B 1 145 ? 5.896  10.595  -58.737 1.00 22.23 ? ? ? ? ? ? 167  ASP B CG  1 
ATOM   2240 O  OD1 . ASP B 1 145 ? 5.095  10.149  -59.630 1.00 24.39 ? ? ? ? ? ? 167  ASP B OD1 1 
ATOM   2241 O  OD2 . ASP B 1 145 ? 5.743  10.385  -57.513 1.00 24.35 ? ? ? ? ? ? 167  ASP B OD2 1 
ATOM   2242 N  N   . GLU B 1 146 ? 8.835  11.785  -61.878 1.00 18.22 ? ? ? ? ? ? 168  GLU B N   1 
ATOM   2243 C  CA  . GLU B 1 146 ? 9.670  12.675  -62.697 1.00 20.61 ? ? ? ? ? ? 168  GLU B CA  1 
ATOM   2244 C  C   . GLU B 1 146 ? 9.570  14.131  -62.232 1.00 27.09 ? ? ? ? ? ? 168  GLU B C   1 
ATOM   2245 O  O   . GLU B 1 146 ? 8.509  14.560  -61.787 1.00 31.93 ? ? ? ? ? ? 168  GLU B O   1 
ATOM   2246 C  CB  . GLU B 1 146 ? 9.275  12.567  -64.162 1.00 21.02 ? ? ? ? ? ? 168  GLU B CB  1 
ATOM   2247 C  CG  . GLU B 1 146 ? 9.617  11.218  -64.766 1.00 22.72 ? ? ? ? ? ? 168  GLU B CG  1 
ATOM   2248 C  CD  . GLU B 1 146 ? 11.129 10.987  -64.884 1.00 21.94 ? ? ? ? ? ? 168  GLU B CD  1 
ATOM   2249 O  OE1 . GLU B 1 146 ? 11.749 11.562  -65.810 1.00 24.53 ? ? ? ? ? ? 168  GLU B OE1 1 
ATOM   2250 O  OE2 . GLU B 1 146 ? 11.733 10.268  -64.049 1.00 24.02 ? ? ? ? ? ? 168  GLU B OE2 1 
HETATM 2251 CL CL  . CL  C 2 .   ? 38.357 9.343   -23.349 1.00 34.10 ? ? ? ? ? ? 1169 CL  A CL  1 
HETATM 2252 CL CL  . CL  D 2 .   ? 23.744 22.969  -64.079 1.00 47.02 ? ? ? ? ? ? 1169 CL  B CL  1 
HETATM 2253 O  O   . HOH E 3 .   ? 16.918 -9.156  -60.378 1.00 38.24 ? ? ? ? ? ? 2001 HOH A O   1 
HETATM 2254 O  O   . HOH E 3 .   ? 21.581 -9.343  -54.565 1.00 18.28 ? ? ? ? ? ? 2002 HOH A O   1 
HETATM 2255 O  O   . HOH E 3 .   ? 24.226 -8.940  -54.912 1.00 24.63 ? ? ? ? ? ? 2003 HOH A O   1 
HETATM 2256 O  O   . HOH E 3 .   ? 12.557 1.354   -51.394 1.00 14.47 ? ? ? ? ? ? 2004 HOH A O   1 
HETATM 2257 O  O   . HOH E 3 .   ? 21.204 -11.496 -56.445 1.00 35.50 ? ? ? ? ? ? 2005 HOH A O   1 
HETATM 2258 O  O   . HOH E 3 .   ? 24.358 -10.071 -58.289 1.00 40.09 ? ? ? ? ? ? 2006 HOH A O   1 
HETATM 2259 O  O   . HOH E 3 .   ? 22.599 7.892   -46.761 1.00 21.40 ? ? ? ? ? ? 2007 HOH A O   1 
HETATM 2260 O  O   . HOH E 3 .   ? 17.069 13.610  -49.182 1.00 36.05 ? ? ? ? ? ? 2008 HOH A O   1 
HETATM 2261 O  O   . HOH E 3 .   ? 20.029 10.923  -51.003 0.50 28.69 ? ? ? ? ? ? 2009 HOH A O   1 
HETATM 2262 O  O   . HOH E 3 .   ? 14.826 13.712  -50.265 1.00 25.02 ? ? ? ? ? ? 2010 HOH A O   1 
HETATM 2263 O  O   . HOH E 3 .   ? 12.969 14.258  -48.143 1.00 38.48 ? ? ? ? ? ? 2011 HOH A O   1 
HETATM 2264 O  O   . HOH E 3 .   ? 22.763 11.519  -45.006 0.50 24.15 ? ? ? ? ? ? 2012 HOH A O   1 
HETATM 2265 O  O   . HOH E 3 .   ? 23.308 6.834   -40.342 1.00 18.54 ? ? ? ? ? ? 2013 HOH A O   1 
HETATM 2266 O  O   . HOH E 3 .   ? 24.644 11.041  -42.859 1.00 26.28 ? ? ? ? ? ? 2014 HOH A O   1 
HETATM 2267 O  O   A HOH E 3 .   ? 24.099 8.188   -38.015 0.50 29.78 ? ? ? ? ? ? 2015 HOH A O   1 
HETATM 2268 O  O   B HOH E 3 .   ? 23.405 15.709  -43.568 0.50 40.90 ? ? ? ? ? ? 2015 HOH A O   1 
HETATM 2269 O  O   A HOH E 3 .   ? 23.405 15.709  -43.568 0.50 30.79 ? ? ? ? ? ? 2016 HOH A O   1 
HETATM 2270 O  O   B HOH E 3 .   ? 8.295  -15.709 -78.428 0.50 35.29 ? ? ? ? ? ? 2016 HOH A O   1 
HETATM 2271 O  O   . HOH E 3 .   ? 26.827 7.960   -49.118 1.00 42.93 ? ? ? ? ? ? 2017 HOH A O   1 
HETATM 2272 O  O   A HOH E 3 .   ? 19.857 14.342  -45.366 0.50 22.53 ? ? ? ? ? ? 2018 HOH A O   1 
HETATM 2273 O  O   B HOH E 3 .   ? 20.446 16.461  -44.812 0.50 35.45 ? ? ? ? ? ? 2018 HOH A O   1 
HETATM 2274 O  O   . HOH E 3 .   ? 21.334 9.751   -53.376 1.00 39.15 ? ? ? ? ? ? 2019 HOH A O   1 
HETATM 2275 O  O   . HOH E 3 .   ? 21.108 7.985   -51.508 0.50 28.52 ? ? ? ? ? ? 2020 HOH A O   1 
HETATM 2276 O  O   . HOH E 3 .   ? 24.603 7.403   -50.960 1.00 44.67 ? ? ? ? ? ? 2021 HOH A O   1 
HETATM 2277 O  O   . HOH E 3 .   ? 24.522 13.408  -44.581 1.00 35.28 ? ? ? ? ? ? 2022 HOH A O   1 
HETATM 2278 O  O   . HOH E 3 .   ? 9.886  13.288  -47.567 1.00 33.52 ? ? ? ? ? ? 2023 HOH A O   1 
HETATM 2279 O  O   . HOH E 3 .   ? 11.857 16.676  -49.274 1.00 50.71 ? ? ? ? ? ? 2024 HOH A O   1 
HETATM 2280 O  O   . HOH E 3 .   ? 21.229 21.411  -39.624 1.00 40.74 ? ? ? ? ? ? 2025 HOH A O   1 
HETATM 2281 O  O   A HOH E 3 .   ? 23.995 12.310  -38.098 0.50 29.00 ? ? ? ? ? ? 2026 HOH A O   1 
HETATM 2282 O  O   B HOH E 3 .   ? 23.732 19.469  -40.375 0.50 28.30 ? ? ? ? ? ? 2026 HOH A O   1 
HETATM 2283 O  O   . HOH E 3 .   ? 23.732 19.469  -40.375 1.00 44.88 ? ? ? ? ? ? 2027 HOH A O   1 
HETATM 2284 O  O   . HOH E 3 .   ? 15.918 23.489  -41.318 1.00 33.00 ? ? ? ? ? ? 2028 HOH A O   1 
HETATM 2285 O  O   . HOH E 3 .   ? 15.535 26.521  -37.665 0.50 32.90 ? ? ? ? ? ? 2029 HOH A O   1 
HETATM 2286 O  O   . HOH E 3 .   ? 10.019 22.364  -35.303 1.00 31.85 ? ? ? ? ? ? 2030 HOH A O   1 
HETATM 2287 O  O   . HOH E 3 .   ? 14.131 15.015  -45.680 1.00 20.07 ? ? ? ? ? ? 2031 HOH A O   1 
HETATM 2288 O  O   A HOH E 3 .   ? 21.019 28.501  -32.294 0.50 35.61 ? ? ? ? ? ? 2032 HOH A O   1 
HETATM 2289 O  O   B HOH E 3 .   ? 42.381 -4.324  -72.286 0.50 40.01 ? ? ? ? ? ? 2032 HOH A O   1 
HETATM 2290 O  O   . HOH E 3 .   ? 16.272 27.411  -36.334 0.50 31.02 ? ? ? ? ? ? 2033 HOH A O   1 
HETATM 2291 O  O   . HOH E 3 .   ? 18.211 26.248  -26.555 1.00 41.91 ? ? ? ? ? ? 2034 HOH A O   1 
HETATM 2292 O  O   . HOH E 3 .   ? 14.580 28.975  -34.656 1.00 50.06 ? ? ? ? ? ? 2035 HOH A O   1 
HETATM 2293 O  O   . HOH E 3 .   ? 17.376 19.432  -42.579 1.00 24.86 ? ? ? ? ? ? 2036 HOH A O   1 
HETATM 2294 O  O   . HOH E 3 .   ? 10.802 17.964  -39.877 1.00 25.60 ? ? ? ? ? ? 2037 HOH A O   1 
HETATM 2295 O  O   . HOH E 3 .   ? 9.089  16.279  -40.633 0.50 26.80 ? ? ? ? ? ? 2038 HOH A O   1 
HETATM 2296 O  O   . HOH E 3 .   ? 11.399 14.922  -46.320 1.00 32.86 ? ? ? ? ? ? 2039 HOH A O   1 
HETATM 2297 O  O   . HOH E 3 .   ? 7.675  16.383  -44.799 1.00 48.58 ? ? ? ? ? ? 2040 HOH A O   1 
HETATM 2298 O  O   . HOH E 3 .   ? 11.265 18.665  -45.869 1.00 49.04 ? ? ? ? ? ? 2041 HOH A O   1 
HETATM 2299 O  O   . HOH E 3 .   ? 19.470 8.813   -29.666 1.00 42.27 ? ? ? ? ? ? 2042 HOH A O   1 
HETATM 2300 O  O   . HOH E 3 .   ? 21.117 6.299   -25.696 1.00 42.26 ? ? ? ? ? ? 2043 HOH A O   1 
HETATM 2301 O  O   . HOH E 3 .   ? 26.819 11.017  -36.949 1.00 35.56 ? ? ? ? ? ? 2044 HOH A O   1 
HETATM 2302 O  O   . HOH E 3 .   ? 20.143 20.461  -37.343 1.00 17.33 ? ? ? ? ? ? 2045 HOH A O   1 
HETATM 2303 O  O   . HOH E 3 .   ? 23.299 15.002  -37.655 1.00 24.80 ? ? ? ? ? ? 2046 HOH A O   1 
HETATM 2304 O  O   . HOH E 3 .   ? 23.601 16.467  -40.193 1.00 38.32 ? ? ? ? ? ? 2047 HOH A O   1 
HETATM 2305 O  O   . HOH E 3 .   ? 20.242 18.012  -42.663 1.00 31.66 ? ? ? ? ? ? 2048 HOH A O   1 
HETATM 2306 O  O   . HOH E 3 .   ? 15.382 13.817  -21.550 1.00 18.75 ? ? ? ? ? ? 2049 HOH A O   1 
HETATM 2307 O  O   . HOH E 3 .   ? 28.622 3.299   -22.061 1.00 39.40 ? ? ? ? ? ? 2050 HOH A O   1 
HETATM 2308 O  O   . HOH E 3 .   ? 17.893 21.541  -40.846 1.00 27.12 ? ? ? ? ? ? 2051 HOH A O   1 
HETATM 2309 O  O   . HOH E 3 .   ? 14.296 24.033  -38.641 1.00 32.99 ? ? ? ? ? ? 2052 HOH A O   1 
HETATM 2310 O  O   . HOH E 3 .   ? 29.198 4.482   -17.257 1.00 38.50 ? ? ? ? ? ? 2053 HOH A O   1 
HETATM 2311 O  O   . HOH E 3 .   ? 30.066 3.021   -14.802 1.00 46.85 ? ? ? ? ? ? 2054 HOH A O   1 
HETATM 2312 O  O   . HOH E 3 .   ? 11.541 21.907  -33.033 1.00 18.76 ? ? ? ? ? ? 2055 HOH A O   1 
HETATM 2313 O  O   . HOH E 3 .   ? 20.194 27.079  -34.706 1.00 41.94 ? ? ? ? ? ? 2056 HOH A O   1 
HETATM 2314 O  O   A HOH E 3 .   ? 20.194 27.079  -34.706 0.50 38.46 ? ? ? ? ? ? 2057 HOH A O   1 
HETATM 2315 O  O   B HOH E 3 .   ? 20.715 27.783  -37.471 0.50 34.79 ? ? ? ? ? ? 2057 HOH A O   1 
HETATM 2316 O  O   . HOH E 3 .   ? 18.896 27.768  -29.495 1.00 43.48 ? ? ? ? ? ? 2058 HOH A O   1 
HETATM 2317 O  O   . HOH E 3 .   ? 16.025 29.018  -32.256 1.00 43.04 ? ? ? ? ? ? 2059 HOH A O   1 
HETATM 2318 O  O   . HOH E 3 .   ? 20.775 25.087  -26.859 1.00 31.15 ? ? ? ? ? ? 2060 HOH A O   1 
HETATM 2319 O  O   . HOH E 3 .   ? 23.205 24.049  -29.129 1.00 33.62 ? ? ? ? ? ? 2061 HOH A O   1 
HETATM 2320 O  O   . HOH E 3 .   ? 9.429  20.848  -26.817 0.50 18.76 ? ? ? ? ? ? 2062 HOH A O   1 
HETATM 2321 O  O   . HOH E 3 .   ? 8.655  23.061  -29.039 1.00 44.90 ? ? ? ? ? ? 2063 HOH A O   1 
HETATM 2322 O  O   . HOH E 3 .   ? 10.540 24.146  -26.856 1.00 43.19 ? ? ? ? ? ? 2064 HOH A O   1 
HETATM 2323 O  O   . HOH E 3 .   ? 25.336 22.309  -30.109 1.00 20.11 ? ? ? ? ? ? 2065 HOH A O   1 
HETATM 2324 O  O   . HOH E 3 .   ? 25.193 25.496  -32.203 1.00 32.13 ? ? ? ? ? ? 2066 HOH A O   1 
HETATM 2325 O  O   . HOH E 3 .   ? 41.884 7.143   -34.892 1.00 45.54 ? ? ? ? ? ? 2067 HOH A O   1 
HETATM 2326 O  O   . HOH E 3 .   ? 39.387 12.661  -27.255 1.00 36.60 ? ? ? ? ? ? 2068 HOH A O   1 
HETATM 2327 O  O   . HOH E 3 .   ? 27.008 17.384  -36.233 1.00 29.08 ? ? ? ? ? ? 2069 HOH A O   1 
HETATM 2328 O  O   . HOH E 3 .   ? 33.546 16.202  -37.683 1.00 39.14 ? ? ? ? ? ? 2070 HOH A O   1 
HETATM 2329 O  O   . HOH E 3 .   ? 41.270 12.126  -32.176 1.00 31.86 ? ? ? ? ? ? 2071 HOH A O   1 
HETATM 2330 O  O   . HOH E 3 .   ? 26.977 11.800  -32.609 1.00 22.47 ? ? ? ? ? ? 2072 HOH A O   1 
HETATM 2331 O  O   . HOH E 3 .   ? 28.932 18.012  -34.327 1.00 23.12 ? ? ? ? ? ? 2073 HOH A O   1 
HETATM 2332 O  O   . HOH E 3 .   ? 27.593 29.018  -35.096 1.00 42.04 ? ? ? ? ? ? 2074 HOH A O   1 
HETATM 2333 O  O   . HOH E 3 .   ? 33.909 26.588  -21.949 1.00 32.98 ? ? ? ? ? ? 2075 HOH A O   1 
HETATM 2334 O  O   . HOH E 3 .   ? 28.542 29.912  -30.313 1.00 40.72 ? ? ? ? ? ? 2076 HOH A O   1 
HETATM 2335 O  O   . HOH E 3 .   ? 15.543 9.897   -28.134 1.00 25.48 ? ? ? ? ? ? 2077 HOH A O   1 
HETATM 2336 O  O   . HOH E 3 .   ? 21.774 8.206   -28.150 1.00 24.10 ? ? ? ? ? ? 2078 HOH A O   1 
HETATM 2337 O  O   . HOH E 3 .   ? 25.778 10.226  -34.444 1.00 29.93 ? ? ? ? ? ? 2079 HOH A O   1 
HETATM 2338 O  O   . HOH E 3 .   ? 18.456 7.202   -33.676 1.00 48.06 ? ? ? ? ? ? 2080 HOH A O   1 
HETATM 2339 O  O   . HOH E 3 .   ? 23.066 6.730   -35.092 1.00 48.14 ? ? ? ? ? ? 2081 HOH A O   1 
HETATM 2340 O  O   . HOH E 3 .   ? 32.779 18.778  -15.643 1.00 43.97 ? ? ? ? ? ? 2082 HOH A O   1 
HETATM 2341 O  O   . HOH E 3 .   ? 39.348 18.053  -13.099 1.00 34.86 ? ? ? ? ? ? 2083 HOH A O   1 
HETATM 2342 O  O   . HOH E 3 .   ? 20.501 10.850  -16.359 0.50 22.39 ? ? ? ? ? ? 2084 HOH A O   1 
HETATM 2343 O  O   . HOH E 3 .   ? 22.144 11.337  -16.706 0.50 12.37 ? ? ? ? ? ? 2085 HOH A O   1 
HETATM 2344 O  O   . HOH E 3 .   ? 16.606 11.246  -21.455 1.00 17.06 ? ? ? ? ? ? 2086 HOH A O   1 
HETATM 2345 O  O   . HOH E 3 .   ? 24.164 3.213   -18.690 1.00 27.45 ? ? ? ? ? ? 2087 HOH A O   1 
HETATM 2346 O  O   . HOH E 3 .   ? 21.442 26.064  -16.251 1.00 39.62 ? ? ? ? ? ? 2088 HOH A O   1 
HETATM 2347 O  O   . HOH E 3 .   ? 26.323 4.827   -21.054 1.00 31.69 ? ? ? ? ? ? 2089 HOH A O   1 
HETATM 2348 O  O   . HOH E 3 .   ? 15.079 16.708  -17.967 1.00 17.38 ? ? ? ? ? ? 2090 HOH A O   1 
HETATM 2349 O  O   . HOH E 3 .   ? 26.404 4.335   -16.896 1.00 30.11 ? ? ? ? ? ? 2091 HOH A O   1 
HETATM 2350 O  O   . HOH E 3 .   ? 29.309 7.152   -16.294 1.00 30.25 ? ? ? ? ? ? 2092 HOH A O   1 
HETATM 2351 O  O   . HOH E 3 .   ? 30.163 7.744   -13.569 1.00 48.85 ? ? ? ? ? ? 2093 HOH A O   1 
HETATM 2352 O  O   . HOH E 3 .   ? 25.170 15.471  -15.277 1.00 23.46 ? ? ? ? ? ? 2094 HOH A O   1 
HETATM 2353 O  O   A HOH E 3 .   ? 26.279 14.807  -12.551 0.25 22.81 ? ? ? ? ? ? 2095 HOH A O   1 
HETATM 2354 O  O   B HOH E 3 .   ? 25.335 13.527  -10.485 0.25 23.20 ? ? ? ? ? ? 2095 HOH A O   1 
HETATM 2355 O  O   . HOH E 3 .   ? 27.842 14.604  -12.727 0.50 29.60 ? ? ? ? ? ? 2096 HOH A O   1 
HETATM 2356 O  O   . HOH E 3 .   ? 25.391 9.287   -9.942  1.00 35.18 ? ? ? ? ? ? 2097 HOH A O   1 
HETATM 2357 O  O   A HOH E 3 .   ? 12.459 13.713  -21.387 0.50 18.43 ? ? ? ? ? ? 2098 HOH A O   1 
HETATM 2358 O  O   B HOH E 3 .   ? 44.159 19.112  -48.333 0.50 29.35 ? ? ? ? ? ? 2098 HOH A O   1 
HETATM 2359 O  O   . HOH E 3 .   ? 6.426  13.526  -25.287 1.00 30.23 ? ? ? ? ? ? 2099 HOH A O   1 
HETATM 2360 O  O   . HOH E 3 .   ? 32.417 7.725   -16.741 1.00 36.32 ? ? ? ? ? ? 2100 HOH A O   1 
HETATM 2361 O  O   . HOH E 3 .   ? 2.088  14.698  -29.965 1.00 41.33 ? ? ? ? ? ? 2101 HOH A O   1 
HETATM 2362 O  O   . HOH E 3 .   ? 5.326  8.032   -29.283 0.50 24.54 ? ? ? ? ? ? 2102 HOH A O   1 
HETATM 2363 O  O   . HOH E 3 .   ? 4.357  9.919   -27.561 1.00 34.08 ? ? ? ? ? ? 2103 HOH A O   1 
HETATM 2364 O  O   . HOH E 3 .   ? 3.904  4.848   -30.944 1.00 38.47 ? ? ? ? ? ? 2104 HOH A O   1 
HETATM 2365 O  O   . HOH E 3 .   ? 36.383 9.251   -29.104 1.00 28.93 ? ? ? ? ? ? 2105 HOH A O   1 
HETATM 2366 O  O   . HOH E 3 .   ? 5.815  6.066   -45.073 1.00 30.30 ? ? ? ? ? ? 2106 HOH A O   1 
HETATM 2367 O  O   . HOH E 3 .   ? -1.336 -0.179  -34.536 1.00 20.54 ? ? ? ? ? ? 2107 HOH A O   1 
HETATM 2368 O  O   . HOH E 3 .   ? 2.011  -3.660  -43.125 1.00 48.87 ? ? ? ? ? ? 2108 HOH A O   1 
HETATM 2369 O  O   . HOH E 3 .   ? 16.635 -10.862 -58.609 1.00 25.52 ? ? ? ? ? ? 2109 HOH A O   1 
HETATM 2370 O  O   . HOH E 3 .   ? 4.577  -4.148  -42.255 1.00 39.34 ? ? ? ? ? ? 2110 HOH A O   1 
HETATM 2371 O  O   . HOH E 3 .   ? 2.067  1.553   -48.478 1.00 36.15 ? ? ? ? ? ? 2111 HOH A O   1 
HETATM 2372 O  O   . HOH E 3 .   ? 3.575  -0.901  -48.546 1.00 41.12 ? ? ? ? ? ? 2112 HOH A O   1 
HETATM 2373 O  O   A HOH E 3 .   ? 1.619  2.610   -31.235 0.50 25.70 ? ? ? ? ? ? 2113 HOH A O   1 
HETATM 2374 O  O   B HOH E 3 .   ? 33.319 30.215  -38.485 0.50 41.64 ? ? ? ? ? ? 2113 HOH A O   1 
HETATM 2375 O  O   A HOH E 3 .   ? 9.613  -11.576 -42.939 0.50 34.12 ? ? ? ? ? ? 2114 HOH A O   1 
HETATM 2376 O  O   B HOH E 3 .   ? 15.837 -11.732 -36.197 0.50 35.53 ? ? ? ? ? ? 2114 HOH A O   1 
HETATM 2377 O  O   . HOH E 3 .   ? 15.837 -11.732 -36.197 1.00 33.33 ? ? ? ? ? ? 2115 HOH A O   1 
HETATM 2378 O  O   . HOH E 3 .   ? 20.208 -12.250 -35.836 1.00 25.67 ? ? ? ? ? ? 2116 HOH A O   1 
HETATM 2379 O  O   . HOH E 3 .   ? 21.905 -13.820 -39.656 1.00 41.49 ? ? ? ? ? ? 2117 HOH A O   1 
HETATM 2380 O  O   . HOH E 3 .   ? 29.009 -5.920  -39.881 1.00 33.93 ? ? ? ? ? ? 2118 HOH A O   1 
HETATM 2381 O  O   . HOH E 3 .   ? 26.378 2.868   -32.922 1.00 32.69 ? ? ? ? ? ? 2119 HOH A O   1 
HETATM 2382 O  O   . HOH E 3 .   ? 25.526 1.796   -28.673 1.00 48.53 ? ? ? ? ? ? 2120 HOH A O   1 
HETATM 2383 O  O   . HOH E 3 .   ? 20.077 -0.055  -27.322 1.00 56.24 ? ? ? ? ? ? 2121 HOH A O   1 
HETATM 2384 O  O   . HOH E 3 .   ? 20.183 2.644   -29.631 1.00 47.62 ? ? ? ? ? ? 2122 HOH A O   1 
HETATM 2385 O  O   . HOH E 3 .   ? 22.377 2.982   -31.653 1.00 38.66 ? ? ? ? ? ? 2123 HOH A O   1 
HETATM 2386 O  O   . HOH E 3 .   ? 25.033 4.818   -34.367 1.00 39.93 ? ? ? ? ? ? 2124 HOH A O   1 
HETATM 2387 O  O   . HOH E 3 .   ? 25.730 7.517   -34.355 1.00 35.26 ? ? ? ? ? ? 2125 HOH A O   1 
HETATM 2388 O  O   . HOH E 3 .   ? 32.586 -2.305  -33.939 1.00 49.60 ? ? ? ? ? ? 2126 HOH A O   1 
HETATM 2389 O  O   . HOH E 3 .   ? 30.162 3.817   -38.233 1.00 32.09 ? ? ? ? ? ? 2127 HOH A O   1 
HETATM 2390 O  O   . HOH E 3 .   ? 29.564 7.242   -38.698 1.00 40.12 ? ? ? ? ? ? 2128 HOH A O   1 
HETATM 2391 O  O   . HOH E 3 .   ? 30.260 -8.319  -30.884 1.00 33.70 ? ? ? ? ? ? 2129 HOH A O   1 
HETATM 2392 O  O   . HOH E 3 .   ? 35.682 7.483   -31.370 1.00 32.21 ? ? ? ? ? ? 2130 HOH A O   1 
HETATM 2393 O  O   . HOH E 3 .   ? 28.105 -4.514  -16.914 1.00 23.02 ? ? ? ? ? ? 2131 HOH A O   1 
HETATM 2394 O  O   . HOH E 3 .   ? 32.652 9.422   -37.924 1.00 35.16 ? ? ? ? ? ? 2132 HOH A O   1 
HETATM 2395 O  O   . HOH E 3 .   ? 42.699 8.304   -37.360 1.00 31.37 ? ? ? ? ? ? 2133 HOH A O   1 
HETATM 2396 O  O   . HOH E 3 .   ? 37.242 11.968  -28.971 1.00 26.09 ? ? ? ? ? ? 2134 HOH A O   1 
HETATM 2397 O  O   . HOH E 3 .   ? 35.433 13.655  -38.166 1.00 31.24 ? ? ? ? ? ? 2135 HOH A O   1 
HETATM 2398 O  O   . HOH E 3 .   ? 29.302 13.032  -33.397 1.00 27.22 ? ? ? ? ? ? 2136 HOH A O   1 
HETATM 2399 O  O   . HOH E 3 .   ? 30.835 11.494  -37.943 1.00 34.97 ? ? ? ? ? ? 2137 HOH A O   1 
HETATM 2400 O  O   . HOH E 3 .   ? 28.874 12.589  -36.306 1.00 34.11 ? ? ? ? ? ? 2138 HOH A O   1 
HETATM 2401 O  O   . HOH E 3 .   ? 40.030 14.598  -31.567 1.00 21.44 ? ? ? ? ? ? 2139 HOH A O   1 
HETATM 2402 O  O   . HOH E 3 .   ? 38.930 15.472  -27.621 1.00 31.98 ? ? ? ? ? ? 2140 HOH A O   1 
HETATM 2403 O  O   . HOH E 3 .   ? 29.908 20.418  -37.040 1.00 31.47 ? ? ? ? ? ? 2141 HOH A O   1 
HETATM 2404 O  O   . HOH E 3 .   ? 5.744  11.765  -38.765 0.50 18.15 ? ? ? ? ? ? 2142 HOH A O   1 
HETATM 2405 O  O   . HOH E 3 .   ? 38.500 20.859  -30.101 0.50 15.55 ? ? ? ? ? ? 2143 HOH A O   1 
HETATM 2406 O  O   . HOH E 3 .   ? 39.567 19.188  -28.018 1.00 24.77 ? ? ? ? ? ? 2144 HOH A O   1 
HETATM 2407 O  O   . HOH E 3 .   ? 27.730 25.004  -30.790 1.00 30.22 ? ? ? ? ? ? 2145 HOH A O   1 
HETATM 2408 O  O   . HOH E 3 .   ? 28.043 26.661  -36.398 1.00 50.90 ? ? ? ? ? ? 2146 HOH A O   1 
HETATM 2409 O  O   . HOH E 3 .   ? 31.555 26.207  -35.966 1.00 47.32 ? ? ? ? ? ? 2147 HOH A O   1 
HETATM 2410 O  O   . HOH E 3 .   ? 30.797 26.089  -21.799 1.00 36.07 ? ? ? ? ? ? 2148 HOH A O   1 
HETATM 2411 O  O   . HOH E 3 .   ? 30.056 30.314  -27.062 1.00 41.08 ? ? ? ? ? ? 2149 HOH A O   1 
HETATM 2412 O  O   . HOH E 3 .   ? 31.083 29.315  -24.197 1.00 36.32 ? ? ? ? ? ? 2150 HOH A O   1 
HETATM 2413 O  O   . HOH E 3 .   ? 29.400 29.047  -32.969 1.00 31.71 ? ? ? ? ? ? 2151 HOH A O   1 
HETATM 2414 O  O   . HOH E 3 .   ? 23.721 26.871  -29.279 1.00 39.65 ? ? ? ? ? ? 2152 HOH A O   1 
HETATM 2415 O  O   . HOH E 3 .   ? 26.972 27.753  -29.752 1.00 38.78 ? ? ? ? ? ? 2153 HOH A O   1 
HETATM 2416 O  O   . HOH E 3 .   ? 25.419 25.598  -18.774 1.00 24.48 ? ? ? ? ? ? 2154 HOH A O   1 
HETATM 2417 O  O   . HOH E 3 .   ? 29.774 24.043  -20.275 1.00 32.06 ? ? ? ? ? ? 2155 HOH A O   1 
HETATM 2418 O  O   . HOH E 3 .   ? 33.054 16.386  -17.253 1.00 24.55 ? ? ? ? ? ? 2156 HOH A O   1 
HETATM 2419 O  O   A HOH E 3 .   ? 34.162 22.284  -20.645 0.50 19.88 ? ? ? ? ? ? 2157 HOH A O   1 
HETATM 2420 O  O   B HOH E 3 .   ? 34.717 23.619  -18.490 0.50 27.60 ? ? ? ? ? ? 2157 HOH A O   1 
HETATM 2421 O  O   . HOH E 3 .   ? 36.882 20.744  -16.055 0.50 20.31 ? ? ? ? ? ? 2158 HOH A O   1 
HETATM 2422 O  O   . HOH E 3 .   ? 39.909 20.918  -24.325 0.50 25.11 ? ? ? ? ? ? 2159 HOH A O   1 
HETATM 2423 O  O   . HOH E 3 .   ? 38.079 22.800  -24.619 1.00 25.80 ? ? ? ? ? ? 2160 HOH A O   1 
HETATM 2424 O  O   . HOH E 3 .   ? 33.974 19.514  -12.770 0.50 33.03 ? ? ? ? ? ? 2161 HOH A O   1 
HETATM 2425 O  O   . HOH E 3 .   ? 35.929 18.946  -11.780 0.50 33.19 ? ? ? ? ? ? 2162 HOH A O   1 
HETATM 2426 O  O   . HOH E 3 .   ? 37.612 20.115  -13.616 0.50 22.78 ? ? ? ? ? ? 2163 HOH A O   1 
HETATM 2427 O  O   . HOH E 3 .   ? 33.599 24.924  -14.685 1.00 29.67 ? ? ? ? ? ? 2164 HOH A O   1 
HETATM 2428 O  O   . HOH E 3 .   ? 38.463 15.504  -13.385 1.00 32.69 ? ? ? ? ? ? 2165 HOH A O   1 
HETATM 2429 O  O   . HOH E 3 .   ? 40.974 15.853  -20.450 1.00 35.09 ? ? ? ? ? ? 2166 HOH A O   1 
HETATM 2430 O  O   . HOH E 3 .   ? 23.316 17.851  -15.096 1.00 24.14 ? ? ? ? ? ? 2167 HOH A O   1 
HETATM 2431 O  O   . HOH E 3 .   ? 23.633 24.333  -16.960 1.00 21.35 ? ? ? ? ? ? 2168 HOH A O   1 
HETATM 2432 O  O   . HOH E 3 .   ? 24.883 21.907  -14.681 1.00 29.57 ? ? ? ? ? ? 2169 HOH A O   1 
HETATM 2433 O  O   . HOH E 3 .   ? 17.624 20.666  -16.196 1.00 27.81 ? ? ? ? ? ? 2170 HOH A O   1 
HETATM 2434 O  O   . HOH E 3 .   ? 18.621 19.394  -14.047 1.00 31.15 ? ? ? ? ? ? 2171 HOH A O   1 
HETATM 2435 O  O   . HOH E 3 .   ? 16.632 15.639  -19.947 1.00 14.61 ? ? ? ? ? ? 2172 HOH A O   1 
HETATM 2436 O  O   . HOH E 3 .   ? 18.146 14.504  -17.872 1.00 15.73 ? ? ? ? ? ? 2173 HOH A O   1 
HETATM 2437 O  O   . HOH E 3 .   ? 15.299 19.402  -17.630 1.00 28.58 ? ? ? ? ? ? 2174 HOH A O   1 
HETATM 2438 O  O   . HOH E 3 .   ? 12.865 21.316  -21.327 1.00 23.03 ? ? ? ? ? ? 2175 HOH A O   1 
HETATM 2439 O  O   . HOH E 3 .   ? 13.118 23.836  -19.651 0.50 29.97 ? ? ? ? ? ? 2176 HOH A O   1 
HETATM 2440 O  O   . HOH E 3 .   ? 15.916 13.205  -24.341 1.00 24.01 ? ? ? ? ? ? 2177 HOH A O   1 
HETATM 2441 O  O   . HOH E 3 .   ? 10.886 14.936  -23.372 1.00 25.82 ? ? ? ? ? ? 2178 HOH A O   1 
HETATM 2442 O  O   . HOH E 3 .   ? 13.133 20.922  -18.575 0.50 24.85 ? ? ? ? ? ? 2179 HOH A O   1 
HETATM 2443 O  O   . HOH E 3 .   ? 9.157  15.596  -19.370 1.00 33.21 ? ? ? ? ? ? 2180 HOH A O   1 
HETATM 2444 O  O   . HOH E 3 .   ? 8.575  18.705  -21.961 0.50 38.44 ? ? ? ? ? ? 2181 HOH A O   1 
HETATM 2445 O  O   . HOH E 3 .   ? 9.195  13.387  -24.943 1.00 25.06 ? ? ? ? ? ? 2182 HOH A O   1 
HETATM 2446 O  O   . HOH E 3 .   ? 5.747  14.585  -27.749 1.00 21.86 ? ? ? ? ? ? 2183 HOH A O   1 
HETATM 2447 O  O   . HOH E 3 .   ? 3.711  16.504  -27.630 0.50 32.99 ? ? ? ? ? ? 2184 HOH A O   1 
HETATM 2448 O  O   A HOH E 3 .   ? 3.711  16.504  -27.630 0.50 22.88 ? ? ? ? ? ? 2185 HOH A O   1 
HETATM 2449 O  O   B HOH E 3 .   ? 6.167  9.298   -30.637 0.50 28.13 ? ? ? ? ? ? 2185 HOH A O   1 
HETATM 2450 O  O   . HOH E 3 .   ? 3.686  11.066  -31.953 1.00 31.74 ? ? ? ? ? ? 2186 HOH A O   1 
HETATM 2451 O  O   . HOH E 3 .   ? 4.328  12.426  -28.930 1.00 37.98 ? ? ? ? ? ? 2187 HOH A O   1 
HETATM 2452 O  O   . HOH E 3 .   ? 11.834 9.544   -25.696 0.50 21.74 ? ? ? ? ? ? 2188 HOH A O   1 
HETATM 2453 O  O   . HOH E 3 .   ? 10.107 10.912  -23.971 1.00 33.56 ? ? ? ? ? ? 2189 HOH A O   1 
HETATM 2454 O  O   . HOH E 3 .   ? 3.907  12.114  -36.808 1.00 22.05 ? ? ? ? ? ? 2190 HOH A O   1 
HETATM 2455 O  O   . HOH E 3 .   ? 6.073  5.398   -32.785 1.00 21.64 ? ? ? ? ? ? 2191 HOH A O   1 
HETATM 2456 O  O   A HOH E 3 .   ? 2.948  7.274   -32.761 0.50 29.81 ? ? ? ? ? ? 2192 HOH A O   1 
HETATM 2457 O  O   B HOH E 3 .   ? 2.691  6.840   -34.102 0.50 27.32 ? ? ? ? ? ? 2192 HOH A O   1 
HETATM 2458 O  O   . HOH E 3 .   ? 6.402  9.664   -42.375 1.00 18.36 ? ? ? ? ? ? 2193 HOH A O   1 
HETATM 2459 O  O   . HOH E 3 .   ? 9.521  11.957  -43.169 1.00 24.72 ? ? ? ? ? ? 2194 HOH A O   1 
HETATM 2460 O  O   . HOH E 3 .   ? 0.876  3.474   -43.341 1.00 22.40 ? ? ? ? ? ? 2195 HOH A O   1 
HETATM 2461 O  O   . HOH E 3 .   ? 3.249  5.077   -45.426 1.00 26.85 ? ? ? ? ? ? 2196 HOH A O   1 
HETATM 2462 O  O   . HOH E 3 .   ? -0.073 -1.279  -36.648 1.00 18.34 ? ? ? ? ? ? 2197 HOH A O   1 
HETATM 2463 O  O   . HOH E 3 .   ? -0.276 2.255   -35.551 1.00 19.40 ? ? ? ? ? ? 2198 HOH A O   1 
HETATM 2464 O  O   . HOH E 3 .   ? 5.872  -1.446  -33.498 1.00 21.35 ? ? ? ? ? ? 2199 HOH A O   1 
HETATM 2465 O  O   A HOH E 3 .   ? 0.253  -2.404  -41.674 0.50 29.65 ? ? ? ? ? ? 2200 HOH A O   1 
HETATM 2466 O  O   B HOH E 3 .   ? 0.033  -1.345  -42.864 0.50 31.93 ? ? ? ? ? ? 2200 HOH A O   1 
HETATM 2467 O  O   . HOH E 3 .   ? -1.285 -2.843  -38.696 1.00 25.92 ? ? ? ? ? ? 2201 HOH A O   1 
HETATM 2468 O  O   . HOH E 3 .   ? -0.034 -5.941  -42.770 1.00 45.83 ? ? ? ? ? ? 2202 HOH A O   1 
HETATM 2469 O  O   . HOH E 3 .   ? 26.782 5.077   -71.260 0.50 19.94 ? ? ? ? ? ? 2203 HOH A O   1 
HETATM 2470 O  O   . HOH E 3 .   ? 5.769  -5.945  -37.812 0.50 19.11 ? ? ? ? ? ? 2204 HOH A O   1 
HETATM 2471 O  O   . HOH E 3 .   ? 4.084  -6.795  -41.481 1.00 38.42 ? ? ? ? ? ? 2205 HOH A O   1 
HETATM 2472 O  O   . HOH E 3 .   ? 3.003  2.424   -45.974 1.00 30.68 ? ? ? ? ? ? 2206 HOH A O   1 
HETATM 2473 O  O   . HOH E 3 .   ? -0.073 0.744   -45.180 1.00 47.43 ? ? ? ? ? ? 2207 HOH A O   1 
HETATM 2474 O  O   A HOH E 3 .   ? 3.972  -1.769  -45.672 0.50 26.01 ? ? ? ? ? ? 2208 HOH A O   1 
HETATM 2475 O  O   B HOH E 3 .   ? 5.784  -0.342  -45.780 0.50 31.70 ? ? ? ? ? ? 2208 HOH A O   1 
HETATM 2476 O  O   . HOH E 3 .   ? 1.098  3.950   -33.910 1.00 30.32 ? ? ? ? ? ? 2209 HOH A O   1 
HETATM 2477 O  O   . HOH E 3 .   ? 7.609  -9.965  -41.981 1.00 47.02 ? ? ? ? ? ? 2210 HOH A O   1 
HETATM 2478 O  O   . HOH E 3 .   ? 17.016 -3.408  -35.943 1.00 16.89 ? ? ? ? ? ? 2211 HOH A O   1 
HETATM 2479 O  O   . HOH E 3 .   ? 14.254 -9.679  -36.425 1.00 30.45 ? ? ? ? ? ? 2212 HOH A O   1 
HETATM 2480 O  O   . HOH E 3 .   ? 15.904 -9.657  -42.235 1.00 24.12 ? ? ? ? ? ? 2213 HOH A O   1 
HETATM 2481 O  O   . HOH E 3 .   ? 13.707 -9.616  -31.647 1.00 51.04 ? ? ? ? ? ? 2214 HOH A O   1 
HETATM 2482 O  O   . HOH E 3 .   ? 15.837 -6.471  -29.803 1.00 28.47 ? ? ? ? ? ? 2215 HOH A O   1 
HETATM 2483 O  O   . HOH E 3 .   ? 18.046 -10.407 -35.285 1.00 23.60 ? ? ? ? ? ? 2216 HOH A O   1 
HETATM 2484 O  O   . HOH E 3 .   ? 23.574 -10.321 -41.019 1.00 22.10 ? ? ? ? ? ? 2217 HOH A O   1 
HETATM 2485 O  O   . HOH E 3 .   ? 22.527 -11.807 -37.439 1.00 24.51 ? ? ? ? ? ? 2218 HOH A O   1 
HETATM 2486 O  O   . HOH E 3 .   ? 26.401 -6.667  -40.689 1.00 21.85 ? ? ? ? ? ? 2219 HOH A O   1 
HETATM 2487 O  O   . HOH E 3 .   ? 16.581 0.035   -32.815 0.50 17.93 ? ? ? ? ? ? 2220 HOH A O   1 
HETATM 2488 O  O   . HOH E 3 .   ? 17.223 -0.362  -31.453 0.50 34.84 ? ? ? ? ? ? 2221 HOH A O   1 
HETATM 2489 O  O   . HOH E 3 .   ? 19.459 -0.079  -30.239 1.00 44.09 ? ? ? ? ? ? 2222 HOH A O   1 
HETATM 2490 O  O   . HOH E 3 .   ? 23.051 0.302   -31.967 1.00 28.39 ? ? ? ? ? ? 2223 HOH A O   1 
HETATM 2491 O  O   . HOH E 3 .   ? 25.193 -8.185  -31.668 1.00 16.30 ? ? ? ? ? ? 2224 HOH A O   1 
HETATM 2492 O  O   . HOH E 3 .   ? 30.415 -8.496  -38.661 1.00 32.86 ? ? ? ? ? ? 2225 HOH A O   1 
HETATM 2493 O  O   . HOH E 3 .   ? 28.075 -2.509  -32.699 1.00 25.32 ? ? ? ? ? ? 2226 HOH A O   1 
HETATM 2494 O  O   . HOH E 3 .   ? 30.739 -3.133  -36.165 1.00 32.47 ? ? ? ? ? ? 2227 HOH A O   1 
HETATM 2495 O  O   . HOH E 3 .   ? 29.632 -5.458  -29.273 0.50 29.42 ? ? ? ? ? ? 2228 HOH A O   1 
HETATM 2496 O  O   . HOH E 3 .   ? 28.322 -4.187  -28.768 0.50 19.03 ? ? ? ? ? ? 2229 HOH A O   1 
HETATM 2497 O  O   . HOH E 3 .   ? 25.742 -3.499  -27.639 1.00 29.68 ? ? ? ? ? ? 2230 HOH A O   1 
HETATM 2498 O  O   . HOH E 3 .   ? 28.663 -2.257  -30.149 1.00 36.35 ? ? ? ? ? ? 2231 HOH A O   1 
HETATM 2499 O  O   . HOH E 3 .   ? 22.046 -1.279  -29.474 1.00 40.22 ? ? ? ? ? ? 2232 HOH A O   1 
HETATM 2500 O  O   . HOH E 3 .   ? 25.978 0.505   -31.948 1.00 35.89 ? ? ? ? ? ? 2233 HOH A O   1 
HETATM 2501 O  O   . HOH E 3 .   ? 29.608 -3.392  -26.872 1.00 43.01 ? ? ? ? ? ? 2234 HOH A O   1 
HETATM 2502 O  O   . HOH E 3 .   ? 29.039 -5.103  -19.661 1.00 24.91 ? ? ? ? ? ? 2235 HOH A O   1 
HETATM 2503 O  O   . HOH F 3 .   ? 6.429  0.937   -27.160 1.00 32.04 ? ? ? ? ? ? 2001 HOH B O   1 
HETATM 2504 O  O   . HOH F 3 .   ? 16.035 7.621   -31.595 1.00 37.79 ? ? ? ? ? ? 2002 HOH B O   1 
HETATM 2505 O  O   . HOH F 3 .   ? 28.993 1.393   -37.976 1.00 30.38 ? ? ? ? ? ? 2003 HOH B O   1 
HETATM 2506 O  O   . HOH F 3 .   ? 29.334 -1.034  -36.987 1.00 29.52 ? ? ? ? ? ? 2004 HOH B O   1 
HETATM 2507 O  O   . HOH F 3 .   ? 27.117 7.184   -41.777 1.00 29.91 ? ? ? ? ? ? 2005 HOH B O   1 
HETATM 2508 O  O   . HOH F 3 .   ? 26.520 9.279   -44.128 1.00 29.63 ? ? ? ? ? ? 2006 HOH B O   1 
HETATM 2509 O  O   . HOH F 3 .   ? 29.834 4.411   -41.714 1.00 33.36 ? ? ? ? ? ? 2007 HOH B O   1 
HETATM 2510 O  O   . HOH F 3 .   ? 33.788 -6.355  -48.449 1.00 33.06 ? ? ? ? ? ? 2008 HOH B O   1 
HETATM 2511 O  O   . HOH F 3 .   ? 36.626 6.289   -47.408 1.00 34.36 ? ? ? ? ? ? 2009 HOH B O   1 
HETATM 2512 O  O   . HOH F 3 .   ? 39.218 1.437   -46.129 1.00 33.39 ? ? ? ? ? ? 2010 HOH B O   1 
HETATM 2513 O  O   . HOH F 3 .   ? 37.311 -4.854  -52.323 1.00 42.71 ? ? ? ? ? ? 2011 HOH B O   1 
HETATM 2514 O  O   . HOH F 3 .   ? 40.648 -2.563  -55.166 1.00 43.97 ? ? ? ? ? ? 2012 HOH B O   1 
HETATM 2515 O  O   . HOH F 3 .   ? 30.689 -1.429  -41.551 1.00 22.50 ? ? ? ? ? ? 2013 HOH B O   1 
HETATM 2516 O  O   . HOH F 3 .   ? 41.800 4.160   -60.424 1.00 41.39 ? ? ? ? ? ? 2014 HOH B O   1 
HETATM 2517 O  O   . HOH F 3 .   ? 34.946 2.490   -44.579 1.00 26.01 ? ? ? ? ? ? 2015 HOH B O   1 
HETATM 2518 O  O   . HOH F 3 .   ? 34.236 -3.691  -47.297 1.00 27.88 ? ? ? ? ? ? 2016 HOH B O   1 
HETATM 2519 O  O   . HOH F 3 .   ? 22.144 5.228   -61.955 1.00 40.92 ? ? ? ? ? ? 2017 HOH B O   1 
HETATM 2520 O  O   . HOH F 3 .   ? 24.180 3.666   -57.966 1.00 40.75 ? ? ? ? ? ? 2018 HOH B O   1 
HETATM 2521 O  O   A HOH F 3 .   ? 18.846 7.073   -55.333 0.50 31.65 ? ? ? ? ? ? 2019 HOH B O   1 
HETATM 2522 O  O   B HOH F 3 .   ? 29.977 0.233   -65.922 0.50 29.71 ? ? ? ? ? ? 2019 HOH B O   1 
HETATM 2523 O  O   . HOH F 3 .   ? 35.690 5.527   -49.788 1.00 20.32 ? ? ? ? ? ? 2020 HOH B O   1 
HETATM 2524 O  O   . HOH F 3 .   ? 29.792 8.037   -49.635 1.00 27.48 ? ? ? ? ? ? 2021 HOH B O   1 
HETATM 2525 O  O   . HOH F 3 .   ? 31.303 8.656   -47.240 1.00 38.21 ? ? ? ? ? ? 2022 HOH B O   1 
HETATM 2526 O  O   . HOH F 3 .   ? 32.910 5.084   -44.591 1.00 39.81 ? ? ? ? ? ? 2023 HOH B O   1 
HETATM 2527 O  O   . HOH F 3 .   ? 29.977 0.233   -65.922 1.00 21.29 ? ? ? ? ? ? 2024 HOH B O   1 
HETATM 2528 O  O   . HOH F 3 .   ? 37.073 3.386   -46.324 1.00 27.34 ? ? ? ? ? ? 2025 HOH B O   1 
HETATM 2529 O  O   . HOH F 3 .   ? 39.779 0.275   -48.558 1.00 26.05 ? ? ? ? ? ? 2026 HOH B O   1 
HETATM 2530 O  O   . HOH F 3 .   ? 19.911 13.629  -71.021 1.00 37.36 ? ? ? ? ? ? 2027 HOH B O   1 
HETATM 2531 O  O   . HOH F 3 .   ? 13.360 14.019  -74.070 1.00 40.85 ? ? ? ? ? ? 2028 HOH B O   1 
HETATM 2532 O  O   . HOH F 3 .   ? 37.894 -2.783  -54.367 1.00 26.83 ? ? ? ? ? ? 2029 HOH B O   1 
HETATM 2533 O  O   . HOH F 3 .   ? 42.613 8.584   -45.760 1.00 43.59 ? ? ? ? ? ? 2030 HOH B O   1 
HETATM 2534 O  O   . HOH F 3 .   ? 44.649 2.378   -55.044 1.00 45.25 ? ? ? ? ? ? 2031 HOH B O   1 
HETATM 2535 O  O   . HOH F 3 .   ? 40.525 6.411   -60.154 1.00 25.58 ? ? ? ? ? ? 2032 HOH B O   1 
HETATM 2536 O  O   . HOH F 3 .   ? 40.379 -3.184  -60.065 1.00 41.25 ? ? ? ? ? ? 2033 HOH B O   1 
HETATM 2537 O  O   . HOH F 3 .   ? 37.665 -5.026  -60.307 1.00 40.37 ? ? ? ? ? ? 2034 HOH B O   1 
HETATM 2538 O  O   . HOH F 3 .   ? 36.839 11.097  -56.881 1.00 20.85 ? ? ? ? ? ? 2035 HOH B O   1 
HETATM 2539 O  O   . HOH F 3 .   ? 40.190 11.006  -54.354 1.00 42.40 ? ? ? ? ? ? 2036 HOH B O   1 
HETATM 2540 O  O   . HOH F 3 .   ? 31.632 11.856  -50.774 1.00 32.50 ? ? ? ? ? ? 2037 HOH B O   1 
HETATM 2541 O  O   . HOH F 3 .   ? 33.290 25.117  -58.802 1.00 36.98 ? ? ? ? ? ? 2038 HOH B O   1 
HETATM 2542 O  O   . HOH F 3 .   ? 25.993 11.250  -54.962 1.00 26.71 ? ? ? ? ? ? 2039 HOH B O   1 
HETATM 2543 O  O   . HOH F 3 .   ? 32.343 13.996  -52.663 1.00 38.28 ? ? ? ? ? ? 2040 HOH B O   1 
HETATM 2544 O  O   . HOH F 3 .   ? 25.704 0.192   -59.279 1.00 32.16 ? ? ? ? ? ? 2041 HOH B O   1 
HETATM 2545 O  O   . HOH F 3 .   ? 39.803 14.480  -68.755 1.00 43.20 ? ? ? ? ? ? 2042 HOH B O   1 
HETATM 2546 O  O   . HOH F 3 .   ? 39.811 17.454  -69.189 1.00 45.79 ? ? ? ? ? ? 2043 HOH B O   1 
HETATM 2547 O  O   . HOH F 3 .   ? 23.593 5.974   -59.447 1.00 28.16 ? ? ? ? ? ? 2044 HOH B O   1 
HETATM 2548 O  O   . HOH F 3 .   ? 24.147 9.852   -53.640 1.00 31.76 ? ? ? ? ? ? 2045 HOH B O   1 
HETATM 2549 O  O   . HOH F 3 .   ? 21.012 6.881   -52.887 0.50 28.91 ? ? ? ? ? ? 2046 HOH B O   1 
HETATM 2550 O  O   . HOH F 3 .   ? 26.399 7.378   -71.942 0.50 26.05 ? ? ? ? ? ? 2047 HOH B O   1 
HETATM 2551 O  O   . HOH F 3 .   ? 27.379 6.899   -70.783 0.50 16.10 ? ? ? ? ? ? 2048 HOH B O   1 
HETATM 2552 O  O   . HOH F 3 .   ? 27.401 1.284   -66.014 1.00 18.74 ? ? ? ? ? ? 2049 HOH B O   1 
HETATM 2553 O  O   . HOH F 3 .   ? 18.914 8.358   -68.780 1.00 29.22 ? ? ? ? ? ? 2050 HOH B O   1 
HETATM 2554 O  O   . HOH F 3 .   ? 20.215 10.692  -67.141 1.00 39.94 ? ? ? ? ? ? 2051 HOH B O   1 
HETATM 2555 O  O   . HOH F 3 .   ? 35.630 0.512   -69.483 1.00 32.34 ? ? ? ? ? ? 2052 HOH B O   1 
HETATM 2556 O  O   . HOH F 3 .   ? 19.986 10.899  -70.628 1.00 30.15 ? ? ? ? ? ? 2053 HOH B O   1 
HETATM 2557 O  O   . HOH F 3 .   ? 22.789 14.170  -71.824 1.00 34.32 ? ? ? ? ? ? 2054 HOH B O   1 
HETATM 2558 O  O   . HOH F 3 .   ? 16.529 12.595  -73.509 1.00 35.47 ? ? ? ? ? ? 2055 HOH B O   1 
HETATM 2559 O  O   . HOH F 3 .   ? 31.150 10.261  -71.895 1.00 32.33 ? ? ? ? ? ? 2056 HOH B O   1 
HETATM 2560 O  O   . HOH F 3 .   ? 30.116 13.226  -74.501 1.00 39.69 ? ? ? ? ? ? 2057 HOH B O   1 
HETATM 2561 O  O   . HOH F 3 .   ? 23.235 16.994  -71.065 1.00 38.89 ? ? ? ? ? ? 2058 HOH B O   1 
HETATM 2562 O  O   . HOH F 3 .   ? 24.646 19.368  -74.345 1.00 45.30 ? ? ? ? ? ? 2059 HOH B O   1 
HETATM 2563 O  O   . HOH F 3 .   ? 29.944 -8.610  -61.936 1.00 31.14 ? ? ? ? ? ? 2060 HOH B O   1 
HETATM 2564 O  O   . HOH F 3 .   ? 26.459 -10.770 -59.933 1.00 35.82 ? ? ? ? ? ? 2061 HOH B O   1 
HETATM 2565 O  O   . HOH F 3 .   ? 23.103 19.925  -58.628 1.00 41.77 ? ? ? ? ? ? 2062 HOH B O   1 
HETATM 2566 O  O   . HOH F 3 .   ? 12.959 -17.944 -44.911 1.00 52.36 ? ? ? ? ? ? 2063 HOH B O   1 
HETATM 2567 O  O   . HOH F 3 .   ? 19.194 13.361  -79.220 0.50 24.09 ? ? ? ? ? ? 2064 HOH B O   1 
HETATM 2568 O  O   . HOH F 3 .   ? 12.506 -13.361 -44.360 0.50 39.23 ? ? ? ? ? ? 2065 HOH B O   1 
HETATM 2569 O  O   . HOH F 3 .   ? 19.940 20.092  -58.551 1.00 43.72 ? ? ? ? ? ? 2066 HOH B O   1 
HETATM 2570 O  O   . HOH F 3 .   ? 9.203  -18.460 -44.416 1.00 51.42 ? ? ? ? ? ? 2067 HOH B O   1 
HETATM 2571 O  O   . HOH F 3 .   ? 12.264 -8.618  -42.794 1.00 30.03 ? ? ? ? ? ? 2068 HOH B O   1 
HETATM 2572 O  O   . HOH F 3 .   ? 4.385  0.022   -51.828 1.00 31.76 ? ? ? ? ? ? 2069 HOH B O   1 
HETATM 2573 O  O   . HOH F 3 .   ? 19.160 18.657  -56.241 1.00 42.36 ? ? ? ? ? ? 2070 HOH B O   1 
HETATM 2574 O  O   . HOH F 3 .   ? 14.146 15.289  -58.151 1.00 45.07 ? ? ? ? ? ? 2071 HOH B O   1 
HETATM 2575 O  O   . HOH F 3 .   ? 13.117 16.851  -53.948 1.00 46.75 ? ? ? ? ? ? 2072 HOH B O   1 
HETATM 2576 O  O   . HOH F 3 .   ? 12.184 12.604  -58.524 1.00 23.27 ? ? ? ? ? ? 2073 HOH B O   1 
HETATM 2577 O  O   . HOH F 3 .   ? 11.819 6.413   -60.986 1.00 43.65 ? ? ? ? ? ? 2074 HOH B O   1 
HETATM 2578 O  O   . HOH F 3 .   ? 9.658  4.492   -61.129 1.00 37.61 ? ? ? ? ? ? 2075 HOH B O   1 
HETATM 2579 O  O   . HOH F 3 .   ? 28.662 23.883  -52.771 0.50 33.42 ? ? ? ? ? ? 2076 HOH B O   1 
HETATM 2580 O  O   . HOH F 3 .   ? 29.775 22.361  -52.971 0.50 25.02 ? ? ? ? ? ? 2077 HOH B O   1 
HETATM 2581 O  O   . HOH F 3 .   ? 26.844 13.713  -54.371 1.00 30.00 ? ? ? ? ? ? 2078 HOH B O   1 
HETATM 2582 O  O   . HOH F 3 .   ? 31.769 21.003  -59.887 1.00 38.84 ? ? ? ? ? ? 2079 HOH B O   1 
HETATM 2583 O  O   . HOH F 3 .   ? 34.978 24.329  -56.651 1.00 18.81 ? ? ? ? ? ? 2080 HOH B O   1 
HETATM 2584 O  O   . HOH F 3 .   ? 39.498 13.579  -55.750 1.00 29.24 ? ? ? ? ? ? 2081 HOH B O   1 
HETATM 2585 O  O   . HOH F 3 .   ? 40.906 16.345  -64.610 0.50 25.03 ? ? ? ? ? ? 2082 HOH B O   1 
HETATM 2586 O  O   . HOH F 3 .   ? 42.243 16.476  -62.922 0.50 25.02 ? ? ? ? ? ? 2083 HOH B O   1 
HETATM 2587 O  O   A HOH F 3 .   ? 19.942 -14.711 -44.263 0.50 16.42 ? ? ? ? ? ? 2084 HOH B O   1 
HETATM 2588 O  O   B HOH F 3 .   ? 42.732 15.306  -53.347 0.50 27.84 ? ? ? ? ? ? 2084 HOH B O   1 
HETATM 2589 O  O   . HOH F 3 .   ? 42.732 15.306  -53.347 1.00 25.03 ? ? ? ? ? ? 2085 HOH B O   1 
HETATM 2590 O  O   . HOH F 3 .   ? 42.041 8.521   -60.242 1.00 36.37 ? ? ? ? ? ? 2086 HOH B O   1 
HETATM 2591 O  O   . HOH F 3 .   ? 41.906 9.602   -57.467 1.00 38.35 ? ? ? ? ? ? 2087 HOH B O   1 
HETATM 2592 O  O   . HOH F 3 .   ? 41.058 11.226  -67.666 1.00 28.53 ? ? ? ? ? ? 2088 HOH B O   1 
HETATM 2593 O  O   . HOH F 3 .   ? 39.055 15.291  -66.349 1.00 27.99 ? ? ? ? ? ? 2089 HOH B O   1 
HETATM 2594 O  O   . HOH F 3 .   ? 31.380 18.298  -69.904 1.00 25.47 ? ? ? ? ? ? 2090 HOH B O   1 
HETATM 2595 O  O   . HOH F 3 .   ? 37.133 19.484  -66.296 1.00 24.81 ? ? ? ? ? ? 2091 HOH B O   1 
HETATM 2596 O  O   . HOH F 3 .   ? 37.574 23.820  -62.395 1.00 21.69 ? ? ? ? ? ? 2092 HOH B O   1 
HETATM 2597 O  O   . HOH F 3 .   ? 38.614 19.873  -68.500 1.00 30.50 ? ? ? ? ? ? 2093 HOH B O   1 
HETATM 2598 O  O   . HOH F 3 .   ? 39.989 18.575  -72.081 1.00 34.26 ? ? ? ? ? ? 2094 HOH B O   1 
HETATM 2599 O  O   . HOH F 3 .   ? 30.477 23.788  -73.580 1.00 33.94 ? ? ? ? ? ? 2095 HOH B O   1 
HETATM 2600 O  O   . HOH F 3 .   ? 30.634 25.793  -66.081 1.00 34.79 ? ? ? ? ? ? 2096 HOH B O   1 
HETATM 2601 O  O   . HOH F 3 .   ? 33.697 8.599   -72.119 1.00 32.63 ? ? ? ? ? ? 2097 HOH B O   1 
HETATM 2602 O  O   . HOH F 3 .   ? 40.067 9.398   -69.675 1.00 24.49 ? ? ? ? ? ? 2098 HOH B O   1 
HETATM 2603 O  O   . HOH F 3 .   ? 37.612 10.693  -72.064 1.00 32.60 ? ? ? ? ? ? 2099 HOH B O   1 
HETATM 2604 O  O   . HOH F 3 .   ? 36.779 3.189   -70.752 1.00 30.41 ? ? ? ? ? ? 2100 HOH B O   1 
HETATM 2605 O  O   . HOH F 3 .   ? 31.689 1.668   -67.438 1.00 16.97 ? ? ? ? ? ? 2101 HOH B O   1 
HETATM 2606 O  O   . HOH F 3 .   ? 30.612 3.068   -69.535 1.00 18.06 ? ? ? ? ? ? 2102 HOH B O   1 
HETATM 2607 O  O   . HOH F 3 .   ? 37.318 -1.631  -65.858 1.00 26.65 ? ? ? ? ? ? 2103 HOH B O   1 
HETATM 2608 O  O   . HOH F 3 .   ? 31.204 -4.231  -64.116 1.00 29.44 ? ? ? ? ? ? 2104 HOH B O   1 
HETATM 2609 O  O   . HOH F 3 .   ? 27.218 -0.158  -63.610 1.00 30.19 ? ? ? ? ? ? 2105 HOH B O   1 
HETATM 2610 O  O   . HOH F 3 .   ? 29.689 -5.876  -62.538 1.00 27.77 ? ? ? ? ? ? 2106 HOH B O   1 
HETATM 2611 O  O   . HOH F 3 .   ? 31.290 -9.211  -59.613 1.00 27.05 ? ? ? ? ? ? 2107 HOH B O   1 
HETATM 2612 O  O   . HOH F 3 .   ? 35.064 -6.919  -53.731 1.00 32.61 ? ? ? ? ? ? 2108 HOH B O   1 
HETATM 2613 O  O   . HOH F 3 .   ? 36.236 -8.186  -56.359 1.00 47.29 ? ? ? ? ? ? 2109 HOH B O   1 
HETATM 2614 O  O   . HOH F 3 .   ? 39.531 -6.541  -55.484 0.50 32.99 ? ? ? ? ? ? 2110 HOH B O   1 
HETATM 2615 O  O   . HOH F 3 .   ? 39.664 -5.181  -57.069 0.50 28.41 ? ? ? ? ? ? 2111 HOH B O   1 
HETATM 2616 O  O   . HOH F 3 .   ? 27.672 -11.578 -55.412 1.00 34.07 ? ? ? ? ? ? 2112 HOH B O   1 
HETATM 2617 O  O   . HOH F 3 .   ? 29.272 -10.734 -58.488 1.00 34.75 ? ? ? ? ? ? 2113 HOH B O   1 
HETATM 2618 O  O   . HOH F 3 .   ? 25.678 -3.809  -61.928 1.00 30.76 ? ? ? ? ? ? 2114 HOH B O   1 
HETATM 2619 O  O   . HOH F 3 .   ? 27.089 -5.385  -63.362 1.00 31.68 ? ? ? ? ? ? 2115 HOH B O   1 
HETATM 2620 O  O   . HOH F 3 .   ? 23.871 -12.783 -53.590 1.00 32.48 ? ? ? ? ? ? 2116 HOH B O   1 
HETATM 2621 O  O   . HOH F 3 .   ? 29.146 -11.466 -50.342 1.00 26.48 ? ? ? ? ? ? 2117 HOH B O   1 
HETATM 2622 O  O   . HOH F 3 .   ? 25.871 -8.945  -44.959 1.00 17.88 ? ? ? ? ? ? 2118 HOH B O   1 
HETATM 2623 O  O   . HOH F 3 .   ? 28.362 -6.034  -44.347 0.50 24.48 ? ? ? ? ? ? 2119 HOH B O   1 
HETATM 2624 O  O   . HOH F 3 .   ? 27.394 -5.720  -43.466 0.50 20.41 ? ? ? ? ? ? 2120 HOH B O   1 
HETATM 2625 O  O   . HOH F 3 .   ? 21.878 -12.309 -42.002 1.00 26.70 ? ? ? ? ? ? 2121 HOH B O   1 
HETATM 2626 O  O   . HOH F 3 .   ? 14.444 -15.178 -45.365 1.00 44.55 ? ? ? ? ? ? 2122 HOH B O   1 
HETATM 2627 O  O   . HOH F 3 .   ? 14.105 -16.833 -48.618 1.00 21.77 ? ? ? ? ? ? 2123 HOH B O   1 
HETATM 2628 O  O   . HOH F 3 .   ? 15.283 -15.580 -50.746 1.00 16.01 ? ? ? ? ? ? 2124 HOH B O   1 
HETATM 2629 O  O   . HOH F 3 .   ? 18.955 -15.493 -51.984 1.00 18.08 ? ? ? ? ? ? 2125 HOH B O   1 
HETATM 2630 O  O   . HOH F 3 .   ? 14.682 -9.752  -53.960 1.00 17.52 ? ? ? ? ? ? 2126 HOH B O   1 
HETATM 2631 O  O   . HOH F 3 .   ? 10.231 -10.240 -49.239 1.00 24.66 ? ? ? ? ? ? 2127 HOH B O   1 
HETATM 2632 O  O   . HOH F 3 .   ? 10.712 -17.988 -46.920 1.00 30.18 ? ? ? ? ? ? 2128 HOH B O   1 
HETATM 2633 O  O   . HOH F 3 .   ? 10.479 -15.598 -44.491 1.00 43.65 ? ? ? ? ? ? 2129 HOH B O   1 
HETATM 2634 O  O   . HOH F 3 .   ? 7.819  -16.156 -47.558 1.00 36.05 ? ? ? ? ? ? 2130 HOH B O   1 
HETATM 2635 O  O   . HOH F 3 .   ? 9.061  -11.925 -46.366 0.50 26.55 ? ? ? ? ? ? 2131 HOH B O   1 
HETATM 2636 O  O   . HOH F 3 .   ? 8.659  -12.211 -47.616 0.50 23.52 ? ? ? ? ? ? 2132 HOH B O   1 
HETATM 2637 O  O   . HOH F 3 .   ? 14.394 -8.360  -44.246 1.00 33.95 ? ? ? ? ? ? 2133 HOH B O   1 
HETATM 2638 O  O   . HOH F 3 .   ? 18.739 -11.390 -42.442 0.50 26.63 ? ? ? ? ? ? 2134 HOH B O   1 
HETATM 2639 O  O   . HOH F 3 .   ? 19.324 -12.861 -41.616 0.50 22.24 ? ? ? ? ? ? 2135 HOH B O   1 
HETATM 2640 O  O   . HOH F 3 .   ? 20.444 -13.867 -53.613 1.00 24.48 ? ? ? ? ? ? 2136 HOH B O   1 
HETATM 2641 O  O   . HOH F 3 .   ? 19.740 -11.445 -54.351 0.50 31.74 ? ? ? ? ? ? 2137 HOH B O   1 
HETATM 2642 O  O   . HOH F 3 .   ? 6.090  -1.519  -51.007 1.00 32.36 ? ? ? ? ? ? 2138 HOH B O   1 
HETATM 2643 O  O   . HOH F 3 .   ? 9.404  0.108   -57.778 1.00 29.16 ? ? ? ? ? ? 2139 HOH B O   1 
HETATM 2644 O  O   . HOH F 3 .   ? 5.533  2.358   -52.285 1.00 19.18 ? ? ? ? ? ? 2140 HOH B O   1 
HETATM 2645 O  O   . HOH F 3 .   ? 4.050  -0.344  -54.660 1.00 45.68 ? ? ? ? ? ? 2141 HOH B O   1 
HETATM 2646 O  O   . HOH F 3 .   ? 4.058  6.778   -50.033 1.00 25.25 ? ? ? ? ? ? 2142 HOH B O   1 
HETATM 2647 O  O   . HOH F 3 .   ? 35.728 23.103  -23.112 0.50 20.88 ? ? ? ? ? ? 2143 HOH B O   1 
HETATM 2648 O  O   . HOH F 3 .   ? 5.328  8.100   -46.471 0.50 21.19 ? ? ? ? ? ? 2144 HOH B O   1 
HETATM 2649 O  O   . HOH F 3 .   ? 8.974  10.612  -46.657 0.50 15.69 ? ? ? ? ? ? 2145 HOH B O   1 
HETATM 2650 O  O   . HOH F 3 .   ? 16.159 7.501   -55.270 1.00 30.63 ? ? ? ? ? ? 2146 HOH B O   1 
HETATM 2651 O  O   . HOH F 3 .   ? 7.741  9.517   -55.757 1.00 15.22 ? ? ? ? ? ? 2147 HOH B O   1 
HETATM 2652 O  O   . HOH F 3 .   ? 7.769  14.748  -48.896 1.00 33.85 ? ? ? ? ? ? 2148 HOH B O   1 
HETATM 2653 O  O   . HOH F 3 .   ? 12.738 15.046  -51.500 1.00 29.16 ? ? ? ? ? ? 2149 HOH B O   1 
HETATM 2654 O  O   . HOH F 3 .   ? 10.694 14.670  -57.111 1.00 46.55 ? ? ? ? ? ? 2150 HOH B O   1 
HETATM 2655 O  O   . HOH F 3 .   ? 12.574 9.879   -59.723 1.00 27.13 ? ? ? ? ? ? 2151 HOH B O   1 
HETATM 2656 O  O   . HOH F 3 .   ? 13.757 5.174   -58.630 1.00 52.33 ? ? ? ? ? ? 2152 HOH B O   1 
HETATM 2657 O  O   . HOH F 3 .   ? 15.100 8.835   -57.524 1.00 41.76 ? ? ? ? ? ? 2153 HOH B O   1 
HETATM 2658 O  O   . HOH F 3 .   ? 7.145  5.411   -60.496 1.00 24.39 ? ? ? ? ? ? 2154 HOH B O   1 
HETATM 2659 O  O   . HOH F 3 .   ? 10.788 8.955   -61.882 1.00 23.76 ? ? ? ? ? ? 2155 HOH B O   1 
HETATM 2660 O  O   . HOH F 3 .   ? 10.921 13.187  -67.882 1.00 27.77 ? ? ? ? ? ? 2156 HOH B O   1 
# 
loop_
_atom_site_anisotrop.id 
_atom_site_anisotrop.type_symbol 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_atom_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_alt_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_comp_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_asym_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_seq_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_PDB_ins_code 
_atom_site_anisotrop.U[1][1] 
_atom_site_anisotrop.U[2][2] 
_atom_site_anisotrop.U[3][3] 
_atom_site_anisotrop.U[1][2] 
_atom_site_anisotrop.U[1][3] 
_atom_site_anisotrop.U[2][3] 
_atom_site_anisotrop.U[1][1]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[2][2]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[3][3]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[1][2]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[1][3]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[2][3]_esd 
_atom_site_anisotrop.pdbx_auth_seq_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_auth_comp_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_auth_asym_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_auth_atom_id 
1    N  N   . GLY A 3   ? 0.4011 0.6019 0.4697 -0.0446 -0.0078 0.0771  ? ? ? ? ? ? 25   GLY A N   
2    C  CA  . GLY A 3   ? 0.4024 0.4163 0.2985 0.0195  -0.1006 0.0027  ? ? ? ? ? ? 25   GLY A CA  
3    C  C   . GLY A 3   ? 0.2974 0.4387 0.2734 -0.0180 -0.0509 0.0668  ? ? ? ? ? ? 25   GLY A C   
4    O  O   . GLY A 3   ? 0.4489 0.3818 0.2963 0.0098  -0.0105 0.0197  ? ? ? ? ? ? 25   GLY A O   
5    N  N   . VAL A 4   ? 0.3194 0.2802 0.2127 -0.0567 -0.0131 0.0143  ? ? ? ? ? ? 26   VAL A N   
6    C  CA  . VAL A 4   ? 0.2839 0.2891 0.1637 0.0063  -0.0262 -0.0641 ? ? ? ? ? ? 26   VAL A CA  
7    C  C   . VAL A 4   ? 0.2376 0.2314 0.1685 0.0367  -0.0214 -0.0366 ? ? ? ? ? ? 26   VAL A C   
8    O  O   . VAL A 4   ? 0.2017 0.2148 0.1439 0.0035  -0.0083 -0.0217 ? ? ? ? ? ? 26   VAL A O   
9    C  CB  . VAL A 4   ? 0.3027 0.3517 0.2110 0.0430  0.0375  -0.0386 ? ? ? ? ? ? 26   VAL A CB  
10   C  CG1 . VAL A 4   ? 0.2537 0.3374 0.2041 0.0666  0.0716  -0.0013 ? ? ? ? ? ? 26   VAL A CG1 
11   C  CG2 . VAL A 4   ? 0.3622 0.4440 0.2253 0.0315  0.0621  -0.0572 ? ? ? ? ? ? 26   VAL A CG2 
12   N  N   . PRO A 5   ? 0.2195 0.2116 0.1708 -0.0140 -0.0206 -0.0711 ? ? ? ? ? ? 27   PRO A N   
13   C  CA  . PRO A 5   ? 0.1509 0.2057 0.1729 -0.0103 -0.0192 -0.0348 ? ? ? ? ? ? 27   PRO A CA  
14   C  C   . PRO A 5   ? 0.1435 0.1525 0.1492 0.0128  -0.0121 -0.0225 ? ? ? ? ? ? 27   PRO A C   
15   O  O   . PRO A 5   ? 0.1784 0.1458 0.1590 0.0021  -0.0003 -0.0311 ? ? ? ? ? ? 27   PRO A O   
16   C  CB  . PRO A 5   ? 0.2237 0.2215 0.1829 -0.0465 0.0005  -0.0367 ? ? ? ? ? ? 27   PRO A CB  
17   C  CG  . PRO A 5   ? 0.2234 0.2272 0.2318 -0.0465 -0.0176 -0.0644 ? ? ? ? ? ? 27   PRO A CG  
18   C  CD  . PRO A 5   ? 0.2285 0.2221 0.2218 -0.0478 -0.0084 -0.0821 ? ? ? ? ? ? 27   PRO A CD  
19   N  N   . SER A 6   ? 0.1468 0.1561 0.1374 0.0131  -0.0025 -0.0334 ? ? ? ? ? ? 28   SER A N   
20   C  CA  . SER A 6   ? 0.1820 0.1540 0.1342 0.0070  -0.0315 -0.0175 ? ? ? ? ? ? 28   SER A CA  
21   C  C   . SER A 6   ? 0.1504 0.1636 0.1384 -0.0048 -0.0292 -0.0166 ? ? ? ? ? ? 28   SER A C   
22   O  O   . SER A 6   ? 0.1649 0.1567 0.1319 -0.0006 -0.0233 -0.0072 ? ? ? ? ? ? 28   SER A O   
23   C  CB  . SER A 6   ? 0.2029 0.1678 0.1951 0.0383  -0.0382 -0.0298 ? ? ? ? ? ? 28   SER A CB  
24   O  OG  . SER A 6   ? 0.1709 0.2033 0.2489 0.0137  0.0089  -0.0336 ? ? ? ? ? ? 28   SER A OG  
25   N  N   . MET A 7   ? 0.1699 0.1678 0.1240 0.0090  -0.0024 -0.0305 ? ? ? ? ? ? 29   MET A N   
26   C  CA  A MET A 7   ? 0.1403 0.1777 0.1399 -0.0149 -0.0138 -0.0207 ? ? ? ? ? ? 29   MET A CA  
27   C  CA  B MET A 7   ? 0.1388 0.1781 0.1329 -0.0146 -0.0182 -0.0217 ? ? ? ? ? ? 29   MET A CA  
28   C  C   . MET A 7   ? 0.1558 0.1719 0.1275 0.0063  -0.0249 0.0021  ? ? ? ? ? ? 29   MET A C   
29   O  O   . MET A 7   ? 0.1860 0.1590 0.1357 -0.0052 -0.0115 0.0015  ? ? ? ? ? ? 29   MET A O   
30   C  CB  A MET A 7   ? 0.2039 0.2047 0.1449 0.0149  0.0029  -0.0379 ? ? ? ? ? ? 29   MET A CB  
31   C  CB  B MET A 7   ? 0.1966 0.2027 0.1409 -0.0008 0.0066  -0.0197 ? ? ? ? ? ? 29   MET A CB  
32   C  CG  A MET A 7   ? 0.2231 0.2494 0.1773 0.0197  0.0206  -0.0304 ? ? ? ? ? ? 29   MET A CG  
33   C  CG  B MET A 7   ? 0.2339 0.2327 0.1558 0.0226  0.0361  -0.0115 ? ? ? ? ? ? 29   MET A CG  
34   S  SD  A MET A 7   ? 0.3435 0.2572 0.1797 0.0480  0.0055  -0.0007 ? ? ? ? ? ? 29   MET A SD  
35   S  SD  B MET A 7   ? 0.3348 0.3430 0.1630 0.0001  0.0565  -0.0498 ? ? ? ? ? ? 29   MET A SD  
36   C  CE  A MET A 7   ? 0.3315 0.2995 0.2894 0.1348  -0.0466 0.0595  ? ? ? ? ? ? 29   MET A CE  
37   C  CE  B MET A 7   ? 0.3289 0.4613 0.2780 0.0588  0.0761  -0.0192 ? ? ? ? ? ? 29   MET A CE  
38   N  N   . ALA A 8   ? 0.1580 0.1581 0.1269 0.0182  -0.0184 -0.0253 ? ? ? ? ? ? 30   ALA A N   
39   C  CA  . ALA A 8   ? 0.1632 0.1448 0.1449 0.0226  -0.0250 -0.0389 ? ? ? ? ? ? 30   ALA A CA  
40   C  C   . ALA A 8   ? 0.1354 0.1487 0.1450 -0.0044 -0.0142 -0.0322 ? ? ? ? ? ? 30   ALA A C   
41   O  O   . ALA A 8   ? 0.1374 0.1438 0.1431 0.0109  -0.0179 -0.0170 ? ? ? ? ? ? 30   ALA A O   
42   C  CB  . ALA A 8   ? 0.1716 0.2056 0.1948 -0.0002 -0.0412 -0.0610 ? ? ? ? ? ? 30   ALA A CB  
43   N  N   . ALA A 9   ? 0.1364 0.1370 0.1255 -0.0101 -0.0091 -0.0278 ? ? ? ? ? ? 31   ALA A N   
44   C  CA  . ALA A 9   ? 0.1336 0.1277 0.1269 -0.0021 -0.0076 -0.0096 ? ? ? ? ? ? 31   ALA A CA  
45   C  C   . ALA A 9   ? 0.1267 0.1317 0.1149 0.0011  -0.0143 -0.0014 ? ? ? ? ? ? 31   ALA A C   
46   O  O   . ALA A 9   ? 0.1243 0.1202 0.1238 -0.0119 -0.0088 -0.0087 ? ? ? ? ? ? 31   ALA A O   
47   C  CB  . ALA A 9   ? 0.1609 0.1058 0.1479 -0.0127 -0.0011 -0.0127 ? ? ? ? ? ? 31   ALA A CB  
48   N  N   . ILE A 10  ? 0.1295 0.1162 0.1198 -0.0006 -0.0030 -0.0219 ? ? ? ? ? ? 32   ILE A N   
49   C  CA  . ILE A 10  ? 0.1188 0.1305 0.1210 0.0022  -0.0088 -0.0144 ? ? ? ? ? ? 32   ILE A CA  
50   C  C   . ILE A 10  ? 0.1064 0.1326 0.1289 0.0076  0.0050  -0.0108 ? ? ? ? ? ? 32   ILE A C   
51   O  O   . ILE A 10  ? 0.1390 0.1191 0.1380 0.0074  -0.0052 -0.0112 ? ? ? ? ? ? 32   ILE A O   
52   C  CB  . ILE A 10  ? 0.1188 0.1323 0.1331 0.0185  -0.0113 -0.0071 ? ? ? ? ? ? 32   ILE A CB  
53   C  CG1 . ILE A 10  ? 0.1290 0.1423 0.1545 0.0122  -0.0142 -0.0169 ? ? ? ? ? ? 32   ILE A CG1 
54   C  CG2 . ILE A 10  ? 0.1592 0.1539 0.1299 -0.0092 0.0020  -0.0061 ? ? ? ? ? ? 32   ILE A CG2 
55   C  CD1 . ILE A 10  ? 0.1248 0.1643 0.1842 0.0111  -0.0107 -0.0224 ? ? ? ? ? ? 32   ILE A CD1 
56   N  N   . THR A 11  ? 0.1470 0.1263 0.1288 -0.0211 -0.0030 -0.0073 ? ? ? ? ? ? 33   THR A N   
57   C  CA  . THR A 11  ? 0.1309 0.1471 0.1469 0.0005  -0.0054 -0.0013 ? ? ? ? ? ? 33   THR A CA  
58   C  C   . THR A 11  ? 0.1231 0.1375 0.1245 0.0079  -0.0162 0.0010  ? ? ? ? ? ? 33   THR A C   
59   O  O   . THR A 11  ? 0.1599 0.1390 0.1323 0.0168  -0.0305 0.0016  ? ? ? ? ? ? 33   THR A O   
60   C  CB  . THR A 11  ? 0.1776 0.1914 0.1408 0.0324  -0.0083 0.0040  ? ? ? ? ? ? 33   THR A CB  
61   O  OG1 . THR A 11  ? 0.2119 0.2337 0.1536 0.0205  0.0214  0.0221  ? ? ? ? ? ? 33   THR A OG1 
62   C  CG2 . THR A 11  ? 0.2539 0.2127 0.1705 0.0443  -0.0353 0.0310  ? ? ? ? ? ? 33   THR A CG2 
63   N  N   . SER A 12  ? 0.1146 0.1416 0.1089 0.0042  -0.0169 -0.0134 ? ? ? ? ? ? 34   SER A N   
64   C  CA  . SER A 12  ? 0.1185 0.1378 0.1451 0.0222  -0.0137 -0.0278 ? ? ? ? ? ? 34   SER A CA  
65   C  C   . SER A 12  ? 0.1201 0.1296 0.1302 0.0015  -0.0046 -0.0111 ? ? ? ? ? ? 34   SER A C   
66   O  O   . SER A 12  ? 0.1318 0.1250 0.1177 -0.0026 -0.0158 -0.0068 ? ? ? ? ? ? 34   SER A O   
67   C  CB  . SER A 12  ? 0.1524 0.2000 0.1570 -0.0183 0.0318  -0.0607 ? ? ? ? ? ? 34   SER A CB  
68   O  OG  . SER A 12  ? 0.1650 0.2642 0.1978 -0.0147 -0.0177 -0.0722 ? ? ? ? ? ? 34   SER A OG  
69   N  N   . ILE A 13  ? 0.1278 0.1206 0.1066 -0.0013 -0.0087 -0.0131 ? ? ? ? ? ? 35   ILE A N   
70   C  CA  . ILE A 13  ? 0.1359 0.1223 0.1158 0.0001  -0.0131 -0.0165 ? ? ? ? ? ? 35   ILE A CA  
71   C  C   . ILE A 13  ? 0.1343 0.1345 0.1195 -0.0071 -0.0087 -0.0118 ? ? ? ? ? ? 35   ILE A C   
72   O  O   . ILE A 13  ? 0.1601 0.1041 0.1354 0.0064  -0.0245 -0.0072 ? ? ? ? ? ? 35   ILE A O   
73   C  CB  . ILE A 13  ? 0.1127 0.1314 0.1086 0.0047  -0.0048 -0.0159 ? ? ? ? ? ? 35   ILE A CB  
74   C  CG1 . ILE A 13  ? 0.1281 0.1396 0.1209 0.0007  -0.0041 0.0029  ? ? ? ? ? ? 35   ILE A CG1 
75   C  CG2 . ILE A 13  ? 0.1740 0.1511 0.1290 0.0036  -0.0517 -0.0153 ? ? ? ? ? ? 35   ILE A CG2 
76   C  CD1 . ILE A 13  ? 0.1486 0.1421 0.1479 0.0180  -0.0311 -0.0025 ? ? ? ? ? ? 35   ILE A CD1 
77   N  N   . MET A 14  ? 0.1295 0.1199 0.1222 0.0007  -0.0177 -0.0017 ? ? ? ? ? ? 36   MET A N   
78   C  CA  A MET A 14  ? 0.1230 0.1329 0.1460 -0.0129 -0.0244 -0.0004 ? ? ? ? ? ? 36   MET A CA  
79   C  CA  B MET A 14  ? 0.1249 0.1311 0.1485 -0.0131 -0.0278 -0.0090 ? ? ? ? ? ? 36   MET A CA  
80   C  C   . MET A 14  ? 0.1432 0.1368 0.1274 -0.0003 -0.0297 -0.0177 ? ? ? ? ? ? 36   MET A C   
81   O  O   . MET A 14  ? 0.1534 0.1369 0.1272 -0.0152 -0.0113 -0.0029 ? ? ? ? ? ? 36   MET A O   
82   C  CB  A MET A 14  ? 0.1199 0.1346 0.1515 -0.0118 -0.0242 -0.0057 ? ? ? ? ? ? 36   MET A CB  
83   C  CB  B MET A 14  ? 0.1233 0.1523 0.2089 -0.0411 -0.0046 -0.0347 ? ? ? ? ? ? 36   MET A CB  
84   C  CG  A MET A 14  ? 0.1193 0.1278 0.1377 -0.0114 -0.0082 0.0134  ? ? ? ? ? ? 36   MET A CG  
85   C  CG  B MET A 14  ? 0.1724 0.1954 0.2555 -0.0119 -0.0280 -0.0222 ? ? ? ? ? ? 36   MET A CG  
86   S  SD  A MET A 14  ? 0.1335 0.1827 0.2025 0.0075  -0.0364 -0.0494 ? ? ? ? ? ? 36   MET A SD  
87   S  SD  B MET A 14  ? 0.2404 0.2413 0.3403 -0.0257 0.0385  0.0048  ? ? ? ? ? ? 36   MET A SD  
88   C  CE  A MET A 14  ? 0.1657 0.2306 0.2628 0.0566  -0.0544 -0.0532 ? ? ? ? ? ? 36   MET A CE  
89   C  CE  B MET A 14  ? 0.1775 0.3290 0.2618 -0.0465 -0.0275 -0.0995 ? ? ? ? ? ? 36   MET A CE  
90   N  N   . ARG A 15  ? 0.1260 0.1166 0.1118 -0.0032 -0.0155 -0.0062 ? ? ? ? ? ? 37   ARG A N   
91   C  CA  . ARG A 15  ? 0.1209 0.1211 0.1196 -0.0072 -0.0143 0.0001  ? ? ? ? ? ? 37   ARG A CA  
92   C  C   . ARG A 15  ? 0.1573 0.1256 0.0978 0.0010  -0.0123 -0.0059 ? ? ? ? ? ? 37   ARG A C   
93   O  O   . ARG A 15  ? 0.1410 0.1225 0.1214 0.0041  -0.0094 -0.0037 ? ? ? ? ? ? 37   ARG A O   
94   C  CB  . ARG A 15  ? 0.1401 0.1503 0.1155 -0.0010 -0.0189 0.0002  ? ? ? ? ? ? 37   ARG A CB  
95   C  CG  . ARG A 15  ? 0.1665 0.1665 0.1145 0.0047  -0.0117 -0.0130 ? ? ? ? ? ? 37   ARG A CG  
96   C  CD  . ARG A 15  ? 0.1605 0.1854 0.1508 -0.0184 0.0017  0.0180  ? ? ? ? ? ? 37   ARG A CD  
97   N  NE  . ARG A 15  ? 0.1849 0.1741 0.1569 -0.0028 0.0192  0.0205  ? ? ? ? ? ? 37   ARG A NE  
98   C  CZ  . ARG A 15  ? 0.1932 0.1772 0.1335 0.0009  0.0027  0.0233  ? ? ? ? ? ? 37   ARG A CZ  
99   N  NH1 . ARG A 15  ? 0.1977 0.1645 0.1945 0.0003  -0.0115 0.0058  ? ? ? ? ? ? 37   ARG A NH1 
100  N  NH2 . ARG A 15  ? 0.1925 0.1856 0.1533 0.0101  0.0044  0.0055  ? ? ? ? ? ? 37   ARG A NH2 
101  N  N   . ALA A 16  ? 0.1294 0.1289 0.1101 0.0012  -0.0149 0.0060  ? ? ? ? ? ? 38   ALA A N   
102  C  CA  . ALA A 16  ? 0.1142 0.1253 0.1264 -0.0041 -0.0079 0.0023  ? ? ? ? ? ? 38   ALA A CA  
103  C  C   . ALA A 16  ? 0.1509 0.0955 0.1297 -0.0100 -0.0119 0.0040  ? ? ? ? ? ? 38   ALA A C   
104  O  O   . ALA A 16  ? 0.1436 0.1203 0.1220 -0.0102 0.0067  -0.0020 ? ? ? ? ? ? 38   ALA A O   
105  C  CB  . ALA A 16  ? 0.1373 0.1139 0.1499 -0.0247 0.0033  -0.0119 ? ? ? ? ? ? 38   ALA A CB  
106  N  N   . GLN A 17  ? 0.1503 0.1110 0.1142 0.0033  -0.0127 -0.0089 ? ? ? ? ? ? 39   GLN A N   
107  C  CA  . GLN A 17  ? 0.1281 0.1189 0.1213 -0.0081 -0.0057 -0.0106 ? ? ? ? ? ? 39   GLN A CA  
108  C  C   . GLN A 17  ? 0.1322 0.1290 0.1336 -0.0083 -0.0157 -0.0121 ? ? ? ? ? ? 39   GLN A C   
109  O  O   . GLN A 17  ? 0.1405 0.1269 0.1386 0.0100  -0.0190 -0.0095 ? ? ? ? ? ? 39   GLN A O   
110  C  CB  . GLN A 17  ? 0.1516 0.1199 0.1276 0.0111  -0.0170 -0.0007 ? ? ? ? ? ? 39   GLN A CB  
111  C  CG  . GLN A 17  ? 0.1394 0.1619 0.1608 0.0299  -0.0345 -0.0146 ? ? ? ? ? ? 39   GLN A CG  
112  C  CD  . GLN A 17  ? 0.2206 0.1735 0.2023 0.0018  -0.0169 -0.0243 ? ? ? ? ? ? 39   GLN A CD  
113  O  OE1 . GLN A 17  ? 0.1926 0.2253 0.2187 -0.0549 -0.0236 0.0316  ? ? ? ? ? ? 39   GLN A OE1 
114  N  NE2 . GLN A 17  ? 0.2576 0.2489 0.2492 -0.0845 -0.0321 -0.0384 ? ? ? ? ? ? 39   GLN A NE2 
115  N  N   . GLN A 18  ? 0.1336 0.1221 0.1351 -0.0063 -0.0110 -0.0056 ? ? ? ? ? ? 40   GLN A N   
116  C  CA  A GLN A 18  ? 0.1313 0.1290 0.1541 -0.0321 -0.0304 -0.0070 ? ? ? ? ? ? 40   GLN A CA  
117  C  CA  B GLN A 18  ? 0.1429 0.1328 0.1197 -0.0252 -0.0297 -0.0095 ? ? ? ? ? ? 40   GLN A CA  
118  C  C   . GLN A 18  ? 0.1560 0.1334 0.1083 -0.0107 -0.0085 0.0019  ? ? ? ? ? ? 40   GLN A C   
119  O  O   . GLN A 18  ? 0.1815 0.1285 0.1355 -0.0110 -0.0018 -0.0085 ? ? ? ? ? ? 40   GLN A O   
120  C  CB  A GLN A 18  ? 0.1752 0.1291 0.1436 -0.0692 -0.0698 -0.0089 ? ? ? ? ? ? 40   GLN A CB  
121  C  CB  B GLN A 18  ? 0.1966 0.1585 0.1320 0.0100  -0.0097 0.0308  ? ? ? ? ? ? 40   GLN A CB  
122  C  CG  A GLN A 18  ? 0.1928 0.2080 0.2160 -0.0351 -0.0238 0.0250  ? ? ? ? ? ? 40   GLN A CG  
123  C  CG  B GLN A 18  ? 0.2046 0.1782 0.2054 0.0020  0.0209  -0.0081 ? ? ? ? ? ? 40   GLN A CG  
124  C  CD  A GLN A 18  ? 0.2381 0.2666 0.2189 -0.0109 -0.0286 0.0147  ? ? ? ? ? ? 40   GLN A CD  
125  C  CD  B GLN A 18  ? 0.1811 0.1903 0.2519 0.0034  -0.0195 0.0161  ? ? ? ? ? ? 40   GLN A CD  
126  O  OE1 A GLN A 18  ? 0.2315 0.2652 0.1990 0.0262  -0.0055 0.0260  ? ? ? ? ? ? 40   GLN A OE1 
127  O  OE1 B GLN A 18  ? 0.2779 0.2816 0.2020 -0.0572 -0.0259 0.0190  ? ? ? ? ? ? 40   GLN A OE1 
128  N  NE2 A GLN A 18  ? 0.3396 0.2490 0.2206 0.0334  -0.0198 0.0029  ? ? ? ? ? ? 40   GLN A NE2 
129  N  NE2 B GLN A 18  ? 0.2402 0.2108 0.3371 -0.0975 -0.0113 0.0513  ? ? ? ? ? ? 40   GLN A NE2 
130  N  N   . ILE A 19  ? 0.1285 0.1150 0.1382 0.0053  -0.0122 0.0094  ? ? ? ? ? ? 41   ILE A N   
131  C  CA  . ILE A 19  ? 0.1396 0.1201 0.1270 0.0196  -0.0135 0.0004  ? ? ? ? ? ? 41   ILE A CA  
132  C  C   . ILE A 19  ? 0.1462 0.1381 0.1238 0.0111  -0.0019 -0.0024 ? ? ? ? ? ? 41   ILE A C   
133  O  O   . ILE A 19  ? 0.1681 0.1335 0.1398 0.0141  -0.0027 -0.0039 ? ? ? ? ? ? 41   ILE A O   
134  C  CB  . ILE A 19  ? 0.1381 0.1378 0.1227 0.0102  -0.0227 0.0161  ? ? ? ? ? ? 41   ILE A CB  
135  C  CG1 . ILE A 19  ? 0.1536 0.1366 0.1253 0.0003  -0.0237 0.0251  ? ? ? ? ? ? 41   ILE A CG1 
136  C  CG2 . ILE A 19  ? 0.1438 0.1823 0.1464 0.0170  -0.0153 -0.0005 ? ? ? ? ? ? 41   ILE A CG2 
137  C  CD1 . ILE A 19  ? 0.1637 0.1609 0.1339 -0.0164 -0.0315 0.0099  ? ? ? ? ? ? 41   ILE A CD1 
138  N  N   . LEU A 20  ? 0.1587 0.1179 0.1215 0.0057  -0.0076 -0.0085 ? ? ? ? ? ? 42   LEU A N   
139  C  CA  . LEU A 20  ? 0.1535 0.1254 0.1209 -0.0017 -0.0010 -0.0003 ? ? ? ? ? ? 42   LEU A CA  
140  C  C   . LEU A 20  ? 0.1676 0.1100 0.1262 -0.0013 -0.0016 -0.0039 ? ? ? ? ? ? 42   LEU A C   
141  O  O   . LEU A 20  ? 0.1665 0.1268 0.1373 -0.0129 0.0024  -0.0268 ? ? ? ? ? ? 42   LEU A O   
142  C  CB  . LEU A 20  ? 0.1594 0.1213 0.1212 -0.0085 0.0080  -0.0063 ? ? ? ? ? ? 42   LEU A CB  
143  C  CG  . LEU A 20  ? 0.1618 0.1257 0.1355 -0.0214 0.0150  -0.0048 ? ? ? ? ? ? 42   LEU A CG  
144  C  CD1 . LEU A 20  ? 0.2066 0.1209 0.2189 -0.0285 -0.0024 0.0097  ? ? ? ? ? ? 42   LEU A CD1 
145  C  CD2 . LEU A 20  ? 0.1508 0.1478 0.1584 -0.0068 -0.0193 -0.0014 ? ? ? ? ? ? 42   LEU A CD2 
146  N  N   . LEU A 21  ? 0.1600 0.1234 0.1255 -0.0084 -0.0134 -0.0260 ? ? ? ? ? ? 43   LEU A N   
147  C  CA  . LEU A 21  ? 0.1736 0.1248 0.1318 -0.0173 -0.0027 -0.0284 ? ? ? ? ? ? 43   LEU A CA  
148  C  C   . LEU A 21  ? 0.1775 0.1298 0.1677 -0.0048 -0.0076 -0.0206 ? ? ? ? ? ? 43   LEU A C   
149  O  O   . LEU A 21  ? 0.1910 0.1296 0.1657 -0.0264 0.0052  -0.0207 ? ? ? ? ? ? 43   LEU A O   
150  C  CB  . LEU A 21  ? 0.1724 0.1649 0.1557 -0.0270 0.0085  -0.0226 ? ? ? ? ? ? 43   LEU A CB  
151  C  CG  . LEU A 21  ? 0.1944 0.1653 0.2189 -0.0269 -0.0061 -0.0408 ? ? ? ? ? ? 43   LEU A CG  
152  C  CD1 . LEU A 21  ? 0.2591 0.2875 0.2146 -0.0232 -0.0659 -0.0671 ? ? ? ? ? ? 43   LEU A CD1 
153  C  CD2 . LEU A 21  ? 0.1799 0.2170 0.3052 -0.0484 0.0002  -0.0572 ? ? ? ? ? ? 43   LEU A CD2 
154  N  N   . GLY A 22  ? 0.1921 0.1372 0.1714 -0.0283 0.0019  -0.0134 ? ? ? ? ? ? 44   GLY A N   
155  C  CA  . GLY A 22  ? 0.2424 0.1407 0.1830 -0.0297 -0.0133 0.0014  ? ? ? ? ? ? 44   GLY A CA  
156  C  C   . GLY A 22  ? 0.2281 0.1415 0.1728 -0.0206 -0.0298 -0.0015 ? ? ? ? ? ? 44   GLY A C   
157  O  O   . GLY A 22  ? 0.2988 0.1486 0.2013 -0.0084 -0.0290 -0.0249 ? ? ? ? ? ? 44   GLY A O   
158  N  N   . GLU A 23  ? 0.2159 0.1225 0.1486 0.0018  0.0042  0.0020  ? ? ? ? ? ? 45   GLU A N   
159  C  CA  A GLU A 23  ? 0.1860 0.1635 0.1634 0.0262  -0.0258 0.0011  ? ? ? ? ? ? 45   GLU A CA  
160  C  CA  B GLU A 23  ? 0.1881 0.1657 0.1655 0.0221  -0.0238 -0.0056 ? ? ? ? ? ? 45   GLU A CA  
161  C  C   . GLU A 23  ? 0.2050 0.1409 0.1594 0.0215  -0.0121 -0.0112 ? ? ? ? ? ? 45   GLU A C   
162  O  O   . GLU A 23  ? 0.2745 0.1394 0.1613 0.0248  -0.0130 -0.0176 ? ? ? ? ? ? 45   GLU A O   
163  C  CB  A GLU A 23  ? 0.1991 0.1869 0.1765 0.0077  0.0104  -0.0243 ? ? ? ? ? ? 45   GLU A CB  
164  C  CB  B GLU A 23  ? 0.1926 0.1820 0.1759 0.0105  0.0044  -0.0245 ? ? ? ? ? ? 45   GLU A CB  
165  C  CG  A GLU A 23  ? 0.2731 0.2539 0.1527 0.0210  0.0123  -0.0597 ? ? ? ? ? ? 45   GLU A CG  
166  C  CG  B GLU A 23  ? 0.2117 0.2286 0.1824 0.0335  -0.0128 -0.0224 ? ? ? ? ? ? 45   GLU A CG  
167  C  CD  A GLU A 23  ? 0.2428 0.3339 0.2897 0.0217  0.0444  -0.0077 ? ? ? ? ? ? 45   GLU A CD  
168  C  CD  B GLU A 23  ? 0.2644 0.2652 0.2035 0.0427  -0.0408 0.0187  ? ? ? ? ? ? 45   GLU A CD  
169  O  OE1 A GLU A 23  ? 0.2922 0.3601 0.2425 0.0605  -0.0068 -0.0666 ? ? ? ? ? ? 45   GLU A OE1 
170  O  OE1 B GLU A 23  ? 0.3384 0.2790 0.2557 0.0220  -0.0123 -0.0048 ? ? ? ? ? ? 45   GLU A OE1 
171  O  OE2 A GLU A 23  ? 0.3180 0.5089 0.2736 0.0709  0.0205  -0.0179 ? ? ? ? ? ? 45   GLU A OE2 
172  O  OE2 B GLU A 23  ? 0.4510 0.2626 0.1795 0.0471  -0.0217 -0.0196 ? ? ? ? ? ? 45   GLU A OE2 
173  N  N   . VAL A 24  ? 0.1781 0.1250 0.1439 -0.0013 -0.0101 -0.0131 ? ? ? ? ? ? 46   VAL A N   
174  C  CA  . VAL A 24  ? 0.1861 0.1131 0.1314 -0.0171 0.0127  -0.0101 ? ? ? ? ? ? 46   VAL A CA  
175  C  C   . VAL A 24  ? 0.1844 0.1100 0.1522 -0.0145 -0.0054 -0.0043 ? ? ? ? ? ? 46   VAL A C   
176  O  O   . VAL A 24  ? 0.2117 0.1346 0.1488 -0.0221 0.0071  -0.0112 ? ? ? ? ? ? 46   VAL A O   
177  C  CB  . VAL A 24  ? 0.1754 0.1114 0.1321 -0.0196 -0.0011 -0.0125 ? ? ? ? ? ? 46   VAL A CB  
178  C  CG1 . VAL A 24  ? 0.2005 0.1127 0.1780 -0.0386 -0.0042 0.0071  ? ? ? ? ? ? 46   VAL A CG1 
179  C  CG2 . VAL A 24  ? 0.1842 0.1504 0.1464 0.0112  -0.0051 -0.0109 ? ? ? ? ? ? 46   VAL A CG2 
180  N  N   . ASP A 25  ? 0.1857 0.1266 0.1666 -0.0280 0.0080  -0.0156 ? ? ? ? ? ? 47   ASP A N   
181  C  CA  . ASP A 25  ? 0.2124 0.1439 0.1652 -0.0428 0.0094  -0.0120 ? ? ? ? ? ? 47   ASP A CA  
182  C  C   . ASP A 25  ? 0.1885 0.1591 0.1770 -0.0417 -0.0006 -0.0045 ? ? ? ? ? ? 47   ASP A C   
183  O  O   . ASP A 25  ? 0.2312 0.1455 0.1724 -0.0282 0.0002  -0.0202 ? ? ? ? ? ? 47   ASP A O   
184  C  CB  . ASP A 25  ? 0.2556 0.1502 0.1644 -0.0388 0.0309  -0.0214 ? ? ? ? ? ? 47   ASP A CB  
185  C  CG  . ASP A 25  ? 0.2584 0.1996 0.1891 -0.0330 -0.0041 -0.0044 ? ? ? ? ? ? 47   ASP A CG  
186  O  OD1 . ASP A 25  ? 0.3011 0.2250 0.1886 -0.0191 0.0039  0.0057  ? ? ? ? ? ? 47   ASP A OD1 
187  O  OD2 . ASP A 25  ? 0.2796 0.2585 0.2251 -0.0194 0.0219  -0.0023 ? ? ? ? ? ? 47   ASP A OD2 
188  N  N   . ALA A 26  ? 0.2231 0.1311 0.1749 -0.0217 -0.0177 -0.0132 ? ? ? ? ? ? 48   ALA A N   
189  C  CA  . ALA A 26  ? 0.2452 0.1502 0.1834 0.0006  -0.0164 -0.0049 ? ? ? ? ? ? 48   ALA A CA  
190  C  C   . ALA A 26  ? 0.2372 0.1400 0.1851 -0.0139 -0.0076 0.0053  ? ? ? ? ? ? 48   ALA A C   
191  O  O   . ALA A 26  ? 0.2731 0.1393 0.1997 -0.0150 -0.0106 -0.0132 ? ? ? ? ? ? 48   ALA A O   
192  C  CB  . ALA A 26  ? 0.3014 0.1717 0.2061 -0.0080 -0.0544 0.0316  ? ? ? ? ? ? 48   ALA A CB  
193  N  N   . VAL A 27  ? 0.1947 0.1314 0.1816 -0.0016 -0.0208 0.0068  ? ? ? ? ? ? 49   VAL A N   
194  C  CA  . VAL A 27  ? 0.1729 0.1278 0.1982 0.0127  -0.0205 -0.0075 ? ? ? ? ? ? 49   VAL A CA  
195  C  C   . VAL A 27  ? 0.1821 0.1191 0.1831 0.0172  -0.0253 -0.0094 ? ? ? ? ? ? 49   VAL A C   
196  O  O   . VAL A 27  ? 0.1842 0.1420 0.2086 0.0209  -0.0074 -0.0230 ? ? ? ? ? ? 49   VAL A O   
197  C  CB  . VAL A 27  ? 0.1640 0.1276 0.2047 0.0040  -0.0084 -0.0146 ? ? ? ? ? ? 49   VAL A CB  
198  C  CG1 . VAL A 27  ? 0.1836 0.1660 0.2136 0.0076  0.0091  0.0056  ? ? ? ? ? ? 49   VAL A CG1 
199  C  CG2 . VAL A 27  ? 0.1794 0.1696 0.2073 -0.0114 -0.0134 -0.0315 ? ? ? ? ? ? 49   VAL A CG2 
200  N  N   . VAL A 28  ? 0.1831 0.1227 0.1449 0.0102  -0.0012 -0.0040 ? ? ? ? ? ? 50   VAL A N   
201  C  CA  . VAL A 28  ? 0.1485 0.1415 0.1800 0.0021  -0.0101 -0.0069 ? ? ? ? ? ? 50   VAL A CA  
202  C  C   . VAL A 28  ? 0.1940 0.1291 0.1910 -0.0022 -0.0119 -0.0130 ? ? ? ? ? ? 50   VAL A C   
203  O  O   . VAL A 28  ? 0.2142 0.1313 0.1738 -0.0150 -0.0100 -0.0152 ? ? ? ? ? ? 50   VAL A O   
204  C  CB  . VAL A 28  ? 0.1347 0.1374 0.1780 -0.0122 -0.0236 -0.0075 ? ? ? ? ? ? 50   VAL A CB  
205  C  CG1 . VAL A 28  ? 0.1753 0.1379 0.1884 -0.0126 -0.0099 0.0036  ? ? ? ? ? ? 50   VAL A CG1 
206  C  CG2 . VAL A 28  ? 0.1863 0.1260 0.1948 0.0023  0.0159  0.0009  ? ? ? ? ? ? 50   VAL A CG2 
207  N  N   . LYS A 29  ? 0.2035 0.1318 0.1940 -0.0254 -0.0087 -0.0077 ? ? ? ? ? ? 51   LYS A N   
208  C  CA  . LYS A 29  ? 0.1975 0.1441 0.2059 -0.0326 -0.0034 -0.0169 ? ? ? ? ? ? 51   LYS A CA  
209  C  C   . LYS A 29  ? 0.2252 0.1265 0.1956 -0.0131 -0.0186 0.0098  ? ? ? ? ? ? 51   LYS A C   
210  O  O   . LYS A 29  ? 0.2771 0.1365 0.2353 -0.0532 -0.0104 -0.0058 ? ? ? ? ? ? 51   LYS A O   
211  C  CB  . LYS A 29  ? 0.2399 0.1414 0.2183 -0.0182 -0.0179 0.0003  ? ? ? ? ? ? 51   LYS A CB  
212  C  CG  . LYS A 29  ? 0.3242 0.1813 0.2552 -0.0717 -0.0067 0.0012  ? ? ? ? ? ? 51   LYS A CG  
213  C  CD  . LYS A 29  ? 0.3336 0.2875 0.2824 -0.0401 -0.0101 0.0231  ? ? ? ? ? ? 51   LYS A CD  
214  C  CE  . LYS A 29  ? 0.3366 0.3245 0.4189 -0.0173 0.0263  0.0756  ? ? ? ? ? ? 51   LYS A CE  
215  N  NZ  . LYS A 29  ? 0.3725 0.5079 0.5106 0.0276  0.0760  0.0312  ? ? ? ? ? ? 51   LYS A NZ  
216  N  N   . PRO A 30  ? 0.2462 0.1235 0.2214 -0.0077 -0.0256 -0.0054 ? ? ? ? ? ? 52   PRO A N   
217  C  CA  . PRO A 30  ? 0.3125 0.1219 0.2299 -0.0063 -0.0049 0.0045  ? ? ? ? ? ? 52   PRO A CA  
218  C  C   . PRO A 30  ? 0.2812 0.1259 0.2326 0.0056  -0.0171 -0.0220 ? ? ? ? ? ? 52   PRO A C   
219  O  O   . PRO A 30  ? 0.3718 0.1382 0.2677 0.0023  -0.0260 -0.0448 ? ? ? ? ? ? 52   PRO A O   
220  C  CB  . PRO A 30  ? 0.3033 0.2278 0.2570 0.0269  -0.0041 0.0101  ? ? ? ? ? ? 52   PRO A CB  
221  C  CG  . PRO A 30  ? 0.2243 0.2028 0.3145 0.0395  -0.0487 0.0071  ? ? ? ? ? ? 52   PRO A CG  
222  C  CD  . PRO A 30  ? 0.2055 0.1825 0.2640 0.0174  -0.0359 0.0007  ? ? ? ? ? ? 52   PRO A CD  
223  N  N   . TYR A 31  ? 0.2289 0.1448 0.2042 0.0003  0.0042  -0.0012 ? ? ? ? ? ? 53   TYR A N   
224  C  CA  . TYR A 31  ? 0.2963 0.1632 0.2000 0.0061  -0.0107 -0.0375 ? ? ? ? ? ? 53   TYR A CA  
225  C  C   . TYR A 31  ? 0.2966 0.1626 0.2066 -0.0170 -0.0234 -0.0177 ? ? ? ? ? ? 53   TYR A C   
226  O  O   . TYR A 31  ? 0.2709 0.2272 0.2350 -0.0212 -0.0410 -0.0314 ? ? ? ? ? ? 53   TYR A O   
227  C  CB  . TYR A 31  ? 0.2755 0.1940 0.1984 -0.0105 -0.0386 -0.0111 ? ? ? ? ? ? 53   TYR A CB  
228  C  CG  . TYR A 31  ? 0.2696 0.1483 0.2042 0.0031  0.0050  0.0009  ? ? ? ? ? ? 53   TYR A CG  
229  C  CD1 . TYR A 31  ? 0.2987 0.2168 0.2098 -0.0193 0.0143  -0.0314 ? ? ? ? ? ? 53   TYR A CD1 
230  C  CD2 . TYR A 31  ? 0.2551 0.1667 0.2130 0.0127  0.0026  -0.0161 ? ? ? ? ? ? 53   TYR A CD2 
231  C  CE1 . TYR A 31  ? 0.2933 0.2378 0.2275 -0.0299 0.0183  -0.0280 ? ? ? ? ? ? 53   TYR A CE1 
232  C  CE2 . TYR A 31  ? 0.2404 0.2018 0.1996 -0.0148 -0.0271 0.0060  ? ? ? ? ? ? 53   TYR A CE2 
233  C  CZ  . TYR A 31  ? 0.2589 0.2064 0.2067 -0.0246 0.0058  0.0201  ? ? ? ? ? ? 53   TYR A CZ  
234  O  OH  . TYR A 31  ? 0.2797 0.2813 0.2596 -0.0248 0.0247  -0.0189 ? ? ? ? ? ? 53   TYR A OH  
235  N  N   . GLY A 32  ? 0.2800 0.1457 0.2007 -0.0179 -0.0182 -0.0231 ? ? ? ? ? ? 54   GLY A N   
236  C  CA  . GLY A 32  ? 0.2720 0.1834 0.2565 -0.0316 -0.0100 -0.0212 ? ? ? ? ? ? 54   GLY A CA  
237  C  C   . GLY A 32  ? 0.2318 0.1702 0.2631 -0.0603 0.0148  -0.0182 ? ? ? ? ? ? 54   GLY A C   
238  O  O   . GLY A 32  ? 0.2416 0.2240 0.3548 -0.0922 -0.0220 -0.0211 ? ? ? ? ? ? 54   GLY A O   
239  N  N   . LEU A 33  ? 0.2035 0.1503 0.2215 -0.0381 -0.0067 -0.0035 ? ? ? ? ? ? 55   LEU A N   
240  C  CA  . LEU A 33  ? 0.1707 0.1579 0.1837 -0.0227 -0.0255 -0.0036 ? ? ? ? ? ? 55   LEU A CA  
241  C  C   . LEU A 33  ? 0.1786 0.1793 0.1684 -0.0370 -0.0074 0.0159  ? ? ? ? ? ? 55   LEU A C   
242  O  O   . LEU A 33  ? 0.2019 0.1742 0.1735 -0.0134 -0.0109 -0.0011 ? ? ? ? ? ? 55   LEU A O   
243  C  CB  . LEU A 33  ? 0.1618 0.1748 0.1725 -0.0360 -0.0139 -0.0303 ? ? ? ? ? ? 55   LEU A CB  
244  C  CG  . LEU A 33  ? 0.2192 0.1805 0.1605 -0.0156 -0.0127 -0.0098 ? ? ? ? ? ? 55   LEU A CG  
245  C  CD1 . LEU A 33  ? 0.2193 0.2433 0.1582 -0.0162 0.0165  -0.0023 ? ? ? ? ? ? 55   LEU A CD1 
246  C  CD2 . LEU A 33  ? 0.2116 0.2613 0.1850 -0.0349 -0.0342 -0.0249 ? ? ? ? ? ? 55   LEU A CD2 
247  N  N   . THR A 34  ? 0.2091 0.1788 0.1635 -0.0381 -0.0109 -0.0097 ? ? ? ? ? ? 56   THR A N   
248  C  CA  . THR A 34  ? 0.1963 0.1675 0.1488 -0.0051 -0.0049 -0.0072 ? ? ? ? ? ? 56   THR A CA  
249  C  C   . THR A 34  ? 0.1615 0.1714 0.1544 0.0038  -0.0114 -0.0013 ? ? ? ? ? ? 56   THR A C   
250  O  O   . THR A 34  ? 0.1713 0.1500 0.1393 -0.0057 0.0095  -0.0068 ? ? ? ? ? ? 56   THR A O   
251  C  CB  . THR A 34  ? 0.2059 0.1848 0.1827 -0.0165 0.0172  -0.0078 ? ? ? ? ? ? 56   THR A CB  
252  O  OG1 . THR A 34  ? 0.1784 0.2379 0.1921 -0.0095 0.0175  0.0077  ? ? ? ? ? ? 56   THR A OG1 
253  C  CG2 . THR A 34  ? 0.2301 0.2266 0.1967 -0.0416 -0.0006 0.0324  ? ? ? ? ? ? 56   THR A CG2 
254  N  N   . PHE A 35  ? 0.1810 0.1904 0.1476 -0.0166 -0.0158 -0.0058 ? ? ? ? ? ? 57   PHE A N   
255  C  CA  . PHE A 35  ? 0.1794 0.1885 0.1343 -0.0123 -0.0092 -0.0026 ? ? ? ? ? ? 57   PHE A CA  
256  C  C   . PHE A 35  ? 0.1680 0.1687 0.1605 -0.0168 -0.0122 -0.0175 ? ? ? ? ? ? 57   PHE A C   
257  O  O   . PHE A 35  ? 0.1933 0.1605 0.1499 -0.0083 -0.0039 -0.0065 ? ? ? ? ? ? 57   PHE A O   
258  C  CB  . PHE A 35  ? 0.1724 0.1746 0.1589 0.0017  -0.0182 -0.0005 ? ? ? ? ? ? 57   PHE A CB  
259  C  CG  . PHE A 35  ? 0.1660 0.1761 0.1700 0.0031  -0.0167 -0.0083 ? ? ? ? ? ? 57   PHE A CG  
260  C  CD1 . PHE A 35  ? 0.1567 0.2063 0.1715 0.0003  -0.0130 -0.0217 ? ? ? ? ? ? 57   PHE A CD1 
261  C  CD2 . PHE A 35  ? 0.2088 0.1878 0.2039 0.0186  -0.0311 -0.0197 ? ? ? ? ? ? 57   PHE A CD2 
262  C  CE1 . PHE A 35  ? 0.1881 0.2438 0.1744 -0.0198 -0.0194 -0.0038 ? ? ? ? ? ? 57   PHE A CE1 
263  C  CE2 . PHE A 35  ? 0.2157 0.2006 0.2422 0.0096  -0.0222 -0.0059 ? ? ? ? ? ? 57   PHE A CE2 
264  C  CZ  . PHE A 35  ? 0.2073 0.2300 0.1885 -0.0322 -0.0238 0.0070  ? ? ? ? ? ? 57   PHE A CZ  
265  N  N   . ALA A 36  ? 0.1897 0.1908 0.1500 -0.0121 0.0007  -0.0167 ? ? ? ? ? ? 58   ALA A N   
266  C  CA  . ALA A 36  ? 0.1911 0.2105 0.1871 0.0169  -0.0018 -0.0392 ? ? ? ? ? ? 58   ALA A CA  
267  C  C   . ALA A 36  ? 0.1430 0.1720 0.1803 -0.0027 0.0008  -0.0238 ? ? ? ? ? ? 58   ALA A C   
268  O  O   . ALA A 36  ? 0.1774 0.1763 0.1994 -0.0007 -0.0119 -0.0081 ? ? ? ? ? ? 58   ALA A O   
269  C  CB  . ALA A 36  ? 0.2179 0.2562 0.2026 0.0545  0.0360  -0.0393 ? ? ? ? ? ? 58   ALA A CB  
270  N  N   . ARG A 37  ? 0.1288 0.1759 0.1672 -0.0156 0.0060  -0.0027 ? ? ? ? ? ? 59   ARG A N   
271  C  CA  . ARG A 37  ? 0.1475 0.1729 0.1589 -0.0168 -0.0050 -0.0018 ? ? ? ? ? ? 59   ARG A CA  
272  C  C   . ARG A 37  ? 0.1313 0.1538 0.1579 -0.0141 -0.0065 -0.0113 ? ? ? ? ? ? 59   ARG A C   
273  O  O   . ARG A 37  ? 0.1465 0.1506 0.1627 -0.0252 -0.0141 -0.0024 ? ? ? ? ? ? 59   ARG A O   
274  C  CB  . ARG A 37  ? 0.1917 0.1773 0.1609 -0.0321 -0.0015 -0.0127 ? ? ? ? ? ? 59   ARG A CB  
275  C  CG  . ARG A 37  ? 0.1611 0.2168 0.2299 -0.0354 -0.0010 0.0122  ? ? ? ? ? ? 59   ARG A CG  
276  C  CD  . ARG A 37  ? 0.2190 0.2547 0.2180 -0.0640 -0.0289 -0.0038 ? ? ? ? ? ? 59   ARG A CD  
277  N  NE  . ARG A 37  ? 0.2299 0.2445 0.2257 -0.0507 0.0079  0.0109  ? ? ? ? ? ? 59   ARG A NE  
278  C  CZ  . ARG A 37  ? 0.2368 0.2513 0.2242 -0.0646 -0.0270 -0.0085 ? ? ? ? ? ? 59   ARG A CZ  
279  N  NH1 . ARG A 37  ? 0.2560 0.2876 0.2642 -0.1044 0.0322  -0.0034 ? ? ? ? ? ? 59   ARG A NH1 
280  N  NH2 . ARG A 37  ? 0.2875 0.2447 0.2721 -0.0492 0.0087  0.0385  ? ? ? ? ? ? 59   ARG A NH2 
281  N  N   . TYR A 38  ? 0.1374 0.1475 0.1509 -0.0311 -0.0072 0.0004  ? ? ? ? ? ? 60   TYR A N   
282  C  CA  . TYR A 38  ? 0.1337 0.1569 0.1494 0.0089  0.0001  -0.0003 ? ? ? ? ? ? 60   TYR A CA  
283  C  C   . TYR A 38  ? 0.1247 0.1558 0.1431 0.0041  -0.0103 0.0028  ? ? ? ? ? ? 60   TYR A C   
284  O  O   . TYR A 38  ? 0.1311 0.1468 0.1520 -0.0159 -0.0193 0.0100  ? ? ? ? ? ? 60   TYR A O   
285  C  CB  . TYR A 38  ? 0.1370 0.1399 0.1462 0.0238  -0.0068 0.0049  ? ? ? ? ? ? 60   TYR A CB  
286  C  CG  . TYR A 38  ? 0.1674 0.1578 0.1575 -0.0094 0.0002  0.0017  ? ? ? ? ? ? 60   TYR A CG  
287  C  CD1 . TYR A 38  ? 0.1378 0.1545 0.1732 -0.0012 -0.0042 0.0077  ? ? ? ? ? ? 60   TYR A CD1 
288  C  CD2 . TYR A 38  ? 0.1442 0.1527 0.1485 0.0219  -0.0121 -0.0108 ? ? ? ? ? ? 60   TYR A CD2 
289  C  CE1 . TYR A 38  ? 0.1170 0.1751 0.1735 0.0040  -0.0067 0.0211  ? ? ? ? ? ? 60   TYR A CE1 
290  C  CE2 . TYR A 38  ? 0.1643 0.1650 0.1743 0.0056  -0.0158 0.0146  ? ? ? ? ? ? 60   TYR A CE2 
291  C  CZ  . TYR A 38  ? 0.1211 0.1824 0.1548 -0.0083 -0.0180 0.0292  ? ? ? ? ? ? 60   TYR A CZ  
292  O  OH  . TYR A 38  ? 0.1344 0.2032 0.2273 -0.0262 -0.0062 0.0444  ? ? ? ? ? ? 60   TYR A OH  
293  N  N   . GLU A 39  ? 0.1275 0.1368 0.1575 -0.0081 -0.0094 -0.0016 ? ? ? ? ? ? 61   GLU A N   
294  C  CA  . GLU A 39  ? 0.1464 0.1618 0.1670 0.0090  -0.0189 0.0026  ? ? ? ? ? ? 61   GLU A CA  
295  C  C   . GLU A 39  ? 0.1507 0.1292 0.1669 -0.0105 -0.0267 -0.0049 ? ? ? ? ? ? 61   GLU A C   
296  O  O   . GLU A 39  ? 0.1414 0.1540 0.1634 -0.0210 -0.0248 0.0099  ? ? ? ? ? ? 61   GLU A O   
297  C  CB  . GLU A 39  ? 0.2058 0.1601 0.2101 0.0097  -0.0404 -0.0430 ? ? ? ? ? ? 61   GLU A CB  
298  C  CG  . GLU A 39  ? 0.2403 0.2046 0.2430 -0.0109 -0.0762 -0.0147 ? ? ? ? ? ? 61   GLU A CG  
299  C  CD  . GLU A 39  ? 0.3128 0.3690 0.2941 0.0037  -0.0459 -0.0634 ? ? ? ? ? ? 61   GLU A CD  
300  O  OE1 . GLU A 39  ? 0.4064 0.3798 0.3795 -0.0544 0.0225  -0.1144 ? ? ? ? ? ? 61   GLU A OE1 
301  O  OE2 . GLU A 39  ? 0.3549 0.3260 0.5159 0.0193  -0.0437 -0.0385 ? ? ? ? ? ? 61   GLU A OE2 
302  N  N   . ALA A 40  ? 0.1384 0.1498 0.1623 -0.0116 -0.0197 0.0024  ? ? ? ? ? ? 62   ALA A N   
303  C  CA  . ALA A 40  ? 0.1119 0.1567 0.1553 -0.0184 -0.0106 -0.0074 ? ? ? ? ? ? 62   ALA A CA  
304  C  C   . ALA A 40  ? 0.1091 0.1516 0.1646 -0.0152 -0.0123 -0.0143 ? ? ? ? ? ? 62   ALA A C   
305  O  O   . ALA A 40  ? 0.1289 0.1637 0.1620 -0.0196 -0.0237 -0.0025 ? ? ? ? ? ? 62   ALA A O   
306  C  CB  . ALA A 40  ? 0.1099 0.1809 0.1914 -0.0331 -0.0054 -0.0027 ? ? ? ? ? ? 62   ALA A CB  
307  N  N   . LEU A 41  ? 0.1442 0.1360 0.1357 -0.0156 -0.0138 -0.0052 ? ? ? ? ? ? 63   LEU A N   
308  C  CA  . LEU A 41  ? 0.1373 0.1437 0.1305 -0.0248 -0.0157 -0.0162 ? ? ? ? ? ? 63   LEU A CA  
309  C  C   . LEU A 41  ? 0.1238 0.1283 0.1585 -0.0168 -0.0188 -0.0107 ? ? ? ? ? ? 63   LEU A C   
310  O  O   . LEU A 41  ? 0.1504 0.1468 0.1533 -0.0083 -0.0153 0.0027  ? ? ? ? ? ? 63   LEU A O   
311  C  CB  . LEU A 41  ? 0.1364 0.1550 0.1417 -0.0206 0.0013  0.0027  ? ? ? ? ? ? 63   LEU A CB  
312  C  CG  . LEU A 41  ? 0.1595 0.1354 0.1682 -0.0168 -0.0055 0.0046  ? ? ? ? ? ? 63   LEU A CG  
313  C  CD1 . LEU A 41  ? 0.1720 0.1229 0.2113 -0.0083 -0.0059 0.0120  ? ? ? ? ? ? 63   LEU A CD1 
314  C  CD2 . LEU A 41  ? 0.1831 0.1660 0.1729 -0.0414 -0.0100 -0.0074 ? ? ? ? ? ? 63   LEU A CD2 
315  N  N   . VAL A 42  ? 0.1098 0.1467 0.1665 -0.0277 -0.0254 0.0013  ? ? ? ? ? ? 64   VAL A N   
316  C  CA  . VAL A 42  ? 0.1000 0.1527 0.1703 -0.0199 -0.0021 0.0026  ? ? ? ? ? ? 64   VAL A CA  
317  C  C   . VAL A 42  ? 0.1175 0.1513 0.1742 -0.0304 -0.0096 0.0202  ? ? ? ? ? ? 64   VAL A C   
318  O  O   . VAL A 42  ? 0.1407 0.1741 0.1788 -0.0282 -0.0067 0.0345  ? ? ? ? ? ? 64   VAL A O   
319  C  CB  . VAL A 42  ? 0.1319 0.1568 0.1737 -0.0454 -0.0174 0.0210  ? ? ? ? ? ? 64   VAL A CB  
320  C  CG1 . VAL A 42  ? 0.1687 0.1669 0.2262 -0.0528 -0.0309 0.0585  ? ? ? ? ? ? 64   VAL A CG1 
321  C  CG2 . VAL A 42  ? 0.1428 0.1600 0.2035 -0.0280 -0.0080 0.0216  ? ? ? ? ? ? 64   VAL A CG2 
322  N  N   . LEU A 43  ? 0.1294 0.1332 0.1690 -0.0153 -0.0099 0.0124  ? ? ? ? ? ? 65   LEU A N   
323  C  CA  . LEU A 43  ? 0.1352 0.1230 0.1848 -0.0237 -0.0205 0.0133  ? ? ? ? ? ? 65   LEU A CA  
324  C  C   . LEU A 43  ? 0.1361 0.1372 0.1837 -0.0428 -0.0206 0.0302  ? ? ? ? ? ? 65   LEU A C   
325  O  O   . LEU A 43  ? 0.1510 0.1503 0.1962 -0.0337 -0.0178 0.0380  ? ? ? ? ? ? 65   LEU A O   
326  C  CB  . LEU A 43  ? 0.1571 0.1804 0.2017 -0.0228 -0.0088 0.0062  ? ? ? ? ? ? 65   LEU A CB  
327  C  CG  . LEU A 43  ? 0.1969 0.1950 0.2071 -0.0089 -0.0312 0.0272  ? ? ? ? ? ? 65   LEU A CG  
328  C  CD1 . LEU A 43  ? 0.2261 0.1875 0.3544 0.0076  0.0010  0.0621  ? ? ? ? ? ? 65   LEU A CD1 
329  C  CD2 . LEU A 43  ? 0.2061 0.2423 0.2533 -0.0027 0.0035  0.0252  ? ? ? ? ? ? 65   LEU A CD2 
330  N  N   . LEU A 44  ? 0.1387 0.1419 0.1633 -0.0439 -0.0208 0.0262  ? ? ? ? ? ? 66   LEU A N   
331  C  CA  . LEU A 44  ? 0.1462 0.1608 0.1682 -0.0509 -0.0216 0.0212  ? ? ? ? ? ? 66   LEU A CA  
332  C  C   . LEU A 44  ? 0.1475 0.1661 0.1661 -0.0311 -0.0226 0.0407  ? ? ? ? ? ? 66   LEU A C   
333  O  O   . LEU A 44  ? 0.1720 0.1911 0.1647 -0.0505 -0.0307 0.0388  ? ? ? ? ? ? 66   LEU A O   
334  C  CB  . LEU A 44  ? 0.1509 0.1784 0.1805 -0.0638 -0.0221 0.0240  ? ? ? ? ? ? 66   LEU A CB  
335  C  CG  . LEU A 44  ? 0.1534 0.1515 0.1855 -0.0267 0.0056  0.0168  ? ? ? ? ? ? 66   LEU A CG  
336  C  CD1 . LEU A 44  ? 0.1780 0.1745 0.2178 -0.0673 0.0189  -0.0034 ? ? ? ? ? ? 66   LEU A CD1 
337  C  CD2 . LEU A 44  ? 0.1684 0.2049 0.2200 -0.0142 -0.0241 0.0271  ? ? ? ? ? ? 66   LEU A CD2 
338  N  N   . THR A 45  ? 0.1459 0.1717 0.1544 -0.0181 -0.0142 0.0381  ? ? ? ? ? ? 67   THR A N   
339  C  CA  . THR A 45  ? 0.1592 0.1601 0.1675 -0.0278 -0.0029 0.0180  ? ? ? ? ? ? 67   THR A CA  
340  C  C   . THR A 45  ? 0.1896 0.1536 0.1576 -0.0173 0.0033  0.0172  ? ? ? ? ? ? 67   THR A C   
341  O  O   . THR A 45  ? 0.2455 0.1861 0.1922 -0.0223 0.0494  0.0096  ? ? ? ? ? ? 67   THR A O   
342  C  CB  . THR A 45  ? 0.1552 0.2031 0.1803 -0.0251 -0.0130 0.0236  ? ? ? ? ? ? 67   THR A CB  
343  O  OG1 . THR A 45  ? 0.2020 0.1926 0.1957 -0.0271 0.0004  0.0016  ? ? ? ? ? ? 67   THR A OG1 
344  C  CG2 . THR A 45  ? 0.1749 0.2001 0.2110 0.0202  0.0251  0.0661  ? ? ? ? ? ? 67   THR A CG2 
345  N  N   . PHE A 46  ? 0.1158 0.1613 0.1700 -0.0400 0.0072  0.0276  ? ? ? ? ? ? 68   PHE A N   
346  C  CA  . PHE A 46  ? 0.1562 0.1630 0.1878 -0.0237 0.0079  0.0409  ? ? ? ? ? ? 68   PHE A CA  
347  C  C   . PHE A 46  ? 0.1819 0.1981 0.2019 -0.0408 -0.0262 0.0547  ? ? ? ? ? ? 68   PHE A C   
348  O  O   . PHE A 46  ? 0.1751 0.1829 0.2540 -0.0273 -0.0113 0.0325  ? ? ? ? ? ? 68   PHE A O   
349  C  CB  . PHE A 46  ? 0.1516 0.1631 0.1908 -0.0044 0.0004  0.0279  ? ? ? ? ? ? 68   PHE A CB  
350  C  CG  . PHE A 46  ? 0.1390 0.1263 0.2221 -0.0234 0.0176  0.0248  ? ? ? ? ? ? 68   PHE A CG  
351  C  CD1 . PHE A 46  ? 0.1824 0.2025 0.2461 -0.0390 0.0457  0.0517  ? ? ? ? ? ? 68   PHE A CD1 
352  C  CD2 . PHE A 46  ? 0.1676 0.2104 0.1984 -0.0573 -0.0248 0.0325  ? ? ? ? ? ? 68   PHE A CD2 
353  C  CE1 . PHE A 46  ? 0.1631 0.2519 0.2856 -0.0679 0.0732  0.0893  ? ? ? ? ? ? 68   PHE A CE1 
354  C  CE2 . PHE A 46  ? 0.1766 0.1957 0.2030 -0.0509 -0.0199 0.0460  ? ? ? ? ? ? 68   PHE A CE2 
355  C  CZ  . PHE A 46  ? 0.1633 0.2065 0.2295 -0.0402 0.0263  0.0173  ? ? ? ? ? ? 68   PHE A CZ  
356  N  N   . SER A 47  ? 0.1751 0.1852 0.2139 -0.0203 -0.0342 0.0293  ? ? ? ? ? ? 69   SER A N   
357  C  CA  . SER A 47  ? 0.1696 0.2026 0.2196 -0.0225 -0.0168 0.0523  ? ? ? ? ? ? 69   SER A CA  
358  C  C   . SER A 47  ? 0.1532 0.1922 0.2325 -0.0353 -0.0057 0.0611  ? ? ? ? ? ? 69   SER A C   
359  O  O   . SER A 47  ? 0.1903 0.2161 0.1959 -0.0261 -0.0143 0.0400  ? ? ? ? ? ? 69   SER A O   
360  C  CB  . SER A 47  ? 0.1918 0.2370 0.2261 -0.0495 -0.0180 0.0479  ? ? ? ? ? ? 69   SER A CB  
361  O  OG  . SER A 47  ? 0.1867 0.2661 0.2459 -0.0050 -0.0208 0.0168  ? ? ? ? ? ? 69   SER A OG  
362  N  N   . LYS A 48  ? 0.2057 0.1798 0.2387 -0.0504 -0.0408 0.0511  ? ? ? ? ? ? 70   LYS A N   
363  C  CA  . LYS A 48  ? 0.2214 0.2241 0.2254 -0.0421 -0.0094 0.0692  ? ? ? ? ? ? 70   LYS A CA  
364  C  C   . LYS A 48  ? 0.1686 0.2241 0.2124 -0.0294 -0.0339 0.0647  ? ? ? ? ? ? 70   LYS A C   
365  O  O   . LYS A 48  ? 0.1758 0.2493 0.2406 -0.0448 -0.0304 0.0656  ? ? ? ? ? ? 70   LYS A O   
366  C  CB  . LYS A 48  ? 0.2204 0.2293 0.2887 -0.0375 -0.0510 0.0580  ? ? ? ? ? ? 70   LYS A CB  
367  C  CG  . LYS A 48  ? 0.2805 0.3118 0.2938 -0.0340 -0.0694 0.0263  ? ? ? ? ? ? 70   LYS A CG  
368  C  CD  . LYS A 48  ? 0.3841 0.3660 0.3797 0.0066  -0.0221 0.0924  ? ? ? ? ? ? 70   LYS A CD  
369  C  CE  . LYS A 48  ? 0.5410 0.4699 0.3410 -0.0274 -0.0042 0.1411  ? ? ? ? ? ? 70   LYS A CE  
370  N  N   . SER A 49  ? 0.2483 0.2395 0.1856 -0.0499 -0.0102 0.0474  ? ? ? ? ? ? 71   SER A N   
371  C  CA  . SER A 49  ? 0.2538 0.2506 0.1777 -0.0545 -0.0381 0.0394  ? ? ? ? ? ? 71   SER A CA  
372  C  C   . SER A 49  ? 0.2372 0.2409 0.1869 -0.0363 -0.0192 0.0423  ? ? ? ? ? ? 71   SER A C   
373  O  O   . SER A 49  ? 0.2617 0.2450 0.1958 -0.0461 -0.0274 0.0217  ? ? ? ? ? ? 71   SER A O   
374  C  CB  . SER A 49  ? 0.2567 0.3157 0.2278 -0.0796 -0.0596 0.0479  ? ? ? ? ? ? 71   SER A CB  
375  O  OG  . SER A 49  ? 0.3398 0.3753 0.2495 -0.0758 -0.0908 0.0873  ? ? ? ? ? ? 71   SER A OG  
376  N  N   . GLY A 50  ? 0.1886 0.2057 0.1784 -0.0366 -0.0086 0.0427  ? ? ? ? ? ? 72   GLY A N   
377  C  CA  . GLY A 50  ? 0.1618 0.2152 0.1820 -0.0152 -0.0018 0.0564  ? ? ? ? ? ? 72   GLY A CA  
378  C  C   . GLY A 50  ? 0.1761 0.1781 0.1835 -0.0171 0.0150  0.0331  ? ? ? ? ? ? 72   GLY A C   
379  O  O   . GLY A 50  ? 0.1516 0.1709 0.1839 -0.0390 0.0038  0.0275  ? ? ? ? ? ? 72   GLY A O   
380  N  N   . GLU A 51  ? 0.1765 0.1635 0.2017 -0.0366 0.0216  0.0447  ? ? ? ? ? ? 73   GLU A N   
381  C  CA  A GLU A 51  ? 0.1749 0.2105 0.2314 -0.0375 0.0233  0.0159  ? ? ? ? ? ? 73   GLU A CA  
382  C  CA  B GLU A 51  ? 0.1832 0.2119 0.2349 -0.0510 0.0320  0.0198  ? ? ? ? ? ? 73   GLU A CA  
383  C  C   . GLU A 51  ? 0.1895 0.2062 0.1876 -0.0354 -0.0132 0.0206  ? ? ? ? ? ? 73   GLU A C   
384  O  O   . GLU A 51  ? 0.1954 0.1954 0.2249 -0.0307 -0.0055 0.0348  ? ? ? ? ? ? 73   GLU A O   
385  C  CB  A GLU A 51  ? 0.2051 0.1616 0.2494 0.0706  0.0308  -0.1126 ? ? ? ? ? ? 73   GLU A CB  
386  C  CB  B GLU A 51  ? 0.1734 0.2891 0.3300 -0.1119 -0.0314 0.0144  ? ? ? ? ? ? 73   GLU A CB  
387  C  CG  A GLU A 51  ? 0.2747 0.2596 0.2528 0.0265  -0.0039 -0.0326 ? ? ? ? ? ? 73   GLU A CG  
388  C  CG  B GLU A 51  ? 0.3291 0.3294 0.3168 -0.0104 -0.0072 0.0298  ? ? ? ? ? ? 73   GLU A CG  
389  C  CD  A GLU A 51  ? 0.3172 0.3228 0.2865 0.0236  -0.0378 -0.0248 ? ? ? ? ? ? 73   GLU A CD  
390  C  CD  B GLU A 51  ? 0.3438 0.3109 0.2763 -0.0009 -0.0049 -0.0216 ? ? ? ? ? ? 73   GLU A CD  
391  O  OE1 A GLU A 51  ? 0.3480 0.2579 0.3171 -0.0693 -0.0787 0.0544  ? ? ? ? ? ? 73   GLU A OE1 
392  O  OE1 B GLU A 51  ? 0.3372 0.4428 0.3015 0.0515  -0.0029 -0.0386 ? ? ? ? ? ? 73   GLU A OE1 
393  O  OE2 A GLU A 51  ? 0.3794 0.3831 0.3820 0.0552  -0.1311 -0.0291 ? ? ? ? ? ? 73   GLU A OE2 
394  O  OE2 B GLU A 51  ? 0.3677 0.2797 0.2369 -0.0447 -0.0702 0.0655  ? ? ? ? ? ? 73   GLU A OE2 
395  N  N   . LEU A 52  ? 0.1581 0.1849 0.2014 -0.0126 -0.0141 0.0211  ? ? ? ? ? ? 74   LEU A N   
396  C  CA  . LEU A 52  ? 0.1983 0.1579 0.1957 -0.0226 -0.0075 0.0227  ? ? ? ? ? ? 74   LEU A CA  
397  C  C   . LEU A 52  ? 0.1816 0.1716 0.1802 -0.0152 -0.0073 -0.0085 ? ? ? ? ? ? 74   LEU A C   
398  O  O   . LEU A 52  ? 0.1823 0.1706 0.2168 -0.0234 -0.0092 -0.0027 ? ? ? ? ? ? 74   LEU A O   
399  C  CB  . LEU A 52  ? 0.2169 0.2199 0.2151 -0.0257 -0.0197 -0.0107 ? ? ? ? ? ? 74   LEU A CB  
400  C  CG  . LEU A 52  ? 0.2455 0.2539 0.2378 -0.0433 -0.0321 0.0454  ? ? ? ? ? ? 74   LEU A CG  
401  C  CD1 . LEU A 52  ? 0.2453 0.2607 0.2451 -0.0866 -0.0317 0.0189  ? ? ? ? ? ? 74   LEU A CD1 
402  C  CD2 . LEU A 52  ? 0.2693 0.2019 0.2810 -0.0720 -0.0058 0.0583  ? ? ? ? ? ? 74   LEU A CD2 
403  N  N   . PRO A 53  ? 0.1904 0.1962 0.2036 -0.0144 -0.0150 0.0073  ? ? ? ? ? ? 75   PRO A N   
404  C  CA  . PRO A 53  ? 0.2153 0.1985 0.1946 -0.0262 0.0029  -0.0112 ? ? ? ? ? ? 75   PRO A CA  
405  C  C   . PRO A 53  ? 0.1954 0.1972 0.1998 -0.0186 0.0014  -0.0057 ? ? ? ? ? ? 75   PRO A C   
406  O  O   . PRO A 53  ? 0.2203 0.1773 0.2128 -0.0167 -0.0204 -0.0132 ? ? ? ? ? ? 75   PRO A O   
407  C  CB  . PRO A 53  ? 0.2730 0.2538 0.2607 0.0131  -0.0322 0.0217  ? ? ? ? ? ? 75   PRO A CB  
408  C  CG  . PRO A 53  ? 0.2333 0.2212 0.3000 0.0067  -0.0105 0.0028  ? ? ? ? ? ? 75   PRO A CG  
409  C  CD  . PRO A 53  ? 0.2211 0.2114 0.2103 -0.0017 -0.0025 0.0337  ? ? ? ? ? ? 75   PRO A CD  
410  N  N   . MET A 54  ? 0.2369 0.2355 0.2100 -0.0570 -0.0113 0.0000  ? ? ? ? ? ? 76   MET A N   
411  C  CA  A MET A 54  ? 0.2499 0.2088 0.2122 -0.0457 -0.0192 0.0138  ? ? ? ? ? ? 76   MET A CA  
412  C  CA  B MET A 54  ? 0.2451 0.2253 0.2092 -0.0410 -0.0256 0.0066  ? ? ? ? ? ? 76   MET A CA  
413  C  C   . MET A 54  ? 0.2436 0.2430 0.2121 -0.0330 -0.0028 0.0053  ? ? ? ? ? ? 76   MET A C   
414  O  O   . MET A 54  ? 0.2601 0.2344 0.2014 -0.0446 -0.0114 0.0009  ? ? ? ? ? ? 76   MET A O   
415  C  CB  A MET A 54  ? 0.2322 0.2237 0.2238 -0.0393 0.0027  0.0216  ? ? ? ? ? ? 76   MET A CB  
416  C  CB  B MET A 54  ? 0.2478 0.2737 0.2385 -0.0389 0.0171  0.0197  ? ? ? ? ? ? 76   MET A CB  
417  C  CG  A MET A 54  ? 0.1707 0.2419 0.1915 -0.0210 -0.0416 0.0226  ? ? ? ? ? ? 76   MET A CG  
418  C  CG  B MET A 54  ? 0.2913 0.2953 0.2135 -0.0487 0.0218  -0.0037 ? ? ? ? ? ? 76   MET A CG  
419  S  SD  A MET A 54  ? 0.3067 0.2383 0.2070 -0.0571 -0.0255 0.0189  ? ? ? ? ? ? 76   MET A SD  
420  S  SD  B MET A 54  ? 0.3216 0.2738 0.2656 -0.0222 0.0474  0.0038  ? ? ? ? ? ? 76   MET A SD  
421  C  CE  A MET A 54  ? 0.2090 0.2435 0.1955 -0.1348 0.0091  0.0194  ? ? ? ? ? ? 76   MET A CE  
422  C  CE  B MET A 54  ? 0.2932 0.3572 0.2216 -0.0562 0.0332  -0.0377 ? ? ? ? ? ? 76   MET A CE  
423  N  N   . SER A 55  ? 0.2480 0.2578 0.2456 -0.0074 0.0050  -0.0099 ? ? ? ? ? ? 77   SER A N   
424  C  CA  . SER A 55  ? 0.2423 0.2636 0.3230 -0.0152 0.0217  -0.0332 ? ? ? ? ? ? 77   SER A CA  
425  C  C   . SER A 55  ? 0.2445 0.2170 0.2807 -0.0097 0.0142  -0.0371 ? ? ? ? ? ? 77   SER A C   
426  O  O   . SER A 55  ? 0.3223 0.2453 0.2849 0.0220  0.0011  -0.0516 ? ? ? ? ? ? 77   SER A O   
427  C  CB  . SER A 55  ? 0.2939 0.3196 0.3195 0.0295  0.0111  -0.0201 ? ? ? ? ? ? 77   SER A CB  
428  O  OG  . SER A 55  ? 0.2955 0.3833 0.3346 0.0375  -0.0021 -0.0033 ? ? ? ? ? ? 77   SER A OG  
429  N  N   . LYS A 56  ? 0.2893 0.2465 0.2351 -0.0143 -0.0048 -0.0175 ? ? ? ? ? ? 78   LYS A N   
430  C  CA  . LYS A 56  ? 0.2764 0.1958 0.2669 -0.0052 -0.0365 -0.0257 ? ? ? ? ? ? 78   LYS A CA  
431  C  C   . LYS A 56  ? 0.2176 0.1789 0.2835 -0.0207 -0.0042 -0.0193 ? ? ? ? ? ? 78   LYS A C   
432  O  O   . LYS A 56  ? 0.2890 0.1827 0.2618 -0.0392 -0.0188 -0.0045 ? ? ? ? ? ? 78   LYS A O   
433  C  CB  . LYS A 56  ? 0.2894 0.2838 0.2909 -0.0294 -0.0125 0.0607  ? ? ? ? ? ? 78   LYS A CB  
434  N  N   . ILE A 57  ? 0.2399 0.1801 0.2341 -0.0307 -0.0136 -0.0125 ? ? ? ? ? ? 79   ILE A N   
435  C  CA  . ILE A 57  ? 0.2111 0.1739 0.2231 -0.0258 0.0061  -0.0276 ? ? ? ? ? ? 79   ILE A CA  
436  C  C   . ILE A 57  ? 0.2330 0.1748 0.2331 0.0062  -0.0098 -0.0306 ? ? ? ? ? ? 79   ILE A C   
437  O  O   . ILE A 57  ? 0.2265 0.2068 0.2330 -0.0211 -0.0073 -0.0246 ? ? ? ? ? ? 79   ILE A O   
438  C  CB  . ILE A 57  ? 0.2129 0.1632 0.2389 -0.0441 0.0077  -0.0197 ? ? ? ? ? ? 79   ILE A CB  
439  C  CG1 . ILE A 57  ? 0.2252 0.1827 0.2249 -0.0397 0.0026  -0.0099 ? ? ? ? ? ? 79   ILE A CG1 
440  C  CG2 . ILE A 57  ? 0.2429 0.1564 0.2952 -0.0008 0.0005  -0.0014 ? ? ? ? ? ? 79   ILE A CG2 
441  C  CD1 . ILE A 57  ? 0.3000 0.1877 0.2451 -0.0747 0.0098  -0.0228 ? ? ? ? ? ? 79   ILE A CD1 
442  N  N   . GLY A 58  ? 0.2487 0.1879 0.2279 -0.0265 0.0111  -0.0121 ? ? ? ? ? ? 80   GLY A N   
443  C  CA  . GLY A 58  ? 0.2451 0.2080 0.2330 -0.0180 0.0042  -0.0341 ? ? ? ? ? ? 80   GLY A CA  
444  C  C   . GLY A 58  ? 0.2568 0.2134 0.2528 -0.0255 -0.0007 -0.0210 ? ? ? ? ? ? 80   GLY A C   
445  O  O   . GLY A 58  ? 0.2733 0.2113 0.2612 -0.0120 -0.0180 -0.0323 ? ? ? ? ? ? 80   GLY A O   
446  N  N   . GLU A 59  ? 0.2737 0.2081 0.2576 -0.0176 -0.0266 -0.0429 ? ? ? ? ? ? 81   GLU A N   
447  C  CA  A GLU A 59  ? 0.2710 0.2058 0.3028 -0.0044 -0.0059 -0.0589 ? ? ? ? ? ? 81   GLU A CA  
448  C  CA  B GLU A 59  ? 0.2687 0.2066 0.3089 -0.0019 0.0000  -0.0626 ? ? ? ? ? ? 81   GLU A CA  
449  C  C   . GLU A 59  ? 0.2698 0.2099 0.2882 -0.0185 0.0179  -0.0541 ? ? ? ? ? ? 81   GLU A C   
450  O  O   . GLU A 59  ? 0.3820 0.2581 0.3469 -0.0452 0.0015  -0.1172 ? ? ? ? ? ? 81   GLU A O   
451  C  CB  A GLU A 59  ? 0.3258 0.2609 0.3145 0.0077  -0.0018 -0.0320 ? ? ? ? ? ? 81   GLU A CB  
452  C  CB  B GLU A 59  ? 0.2938 0.3198 0.3244 0.0232  0.0101  -0.0251 ? ? ? ? ? ? 81   GLU A CB  
453  C  CG  A GLU A 59  ? 0.3184 0.2481 0.3001 -0.0196 -0.0295 -0.0346 ? ? ? ? ? ? 81   GLU A CG  
454  C  CG  B GLU A 59  ? 0.2608 0.3275 0.3825 0.0171  0.0343  -0.0449 ? ? ? ? ? ? 81   GLU A CG  
455  C  CD  A GLU A 59  ? 0.2677 0.2029 0.3385 0.0010  -0.0445 0.0101  ? ? ? ? ? ? 81   GLU A CD  
456  C  CD  B GLU A 59  ? 0.3273 0.4527 0.4157 0.0322  -0.0245 -0.0005 ? ? ? ? ? ? 81   GLU A CD  
457  O  OE1 A GLU A 59  ? 0.4100 0.3398 0.3611 -0.0577 -0.0488 0.0766  ? ? ? ? ? ? 81   GLU A OE1 
458  O  OE1 B GLU A 59  ? 0.2927 0.6009 0.6468 0.0065  -0.0167 0.0540  ? ? ? ? ? ? 81   GLU A OE1 
459  O  OE2 A GLU A 59  ? 0.2843 0.4188 0.4503 -0.0726 -0.0356 -0.0465 ? ? ? ? ? ? 81   GLU A OE2 
460  O  OE2 B GLU A 59  ? 0.4435 0.4979 0.6310 -0.0953 0.0807  -0.0308 ? ? ? ? ? ? 81   GLU A OE2 
461  N  N   . ARG A 60  ? 0.2751 0.2056 0.2908 -0.0451 0.0307  -0.0587 ? ? ? ? ? ? 82   ARG A N   
462  C  CA  . ARG A 60  ? 0.2649 0.2130 0.3185 -0.0529 -0.0153 -0.0657 ? ? ? ? ? ? 82   ARG A CA  
463  C  C   . ARG A 60  ? 0.2726 0.2246 0.3509 -0.0694 -0.0297 -0.0239 ? ? ? ? ? ? 82   ARG A C   
464  O  O   . ARG A 60  ? 0.3136 0.3193 0.4132 -0.0968 -0.0751 -0.0578 ? ? ? ? ? ? 82   ARG A O   
465  C  CB  . ARG A 60  ? 0.2856 0.2694 0.2943 -0.0305 0.0110  -0.0370 ? ? ? ? ? ? 82   ARG A CB  
466  C  CG  . ARG A 60  ? 0.3375 0.3496 0.2974 -0.0675 0.0527  0.0138  ? ? ? ? ? ? 82   ARG A CG  
467  C  CD  . ARG A 60  ? 0.4715 0.3371 0.4912 -0.1027 0.0698  0.0979  ? ? ? ? ? ? 82   ARG A CD  
468  N  N   . LEU A 61  ? 0.2654 0.2430 0.2828 -0.0420 0.0012  -0.0207 ? ? ? ? ? ? 83   LEU A N   
469  C  CA  . LEU A 61  ? 0.2308 0.2812 0.2739 -0.0112 -0.0300 -0.0398 ? ? ? ? ? ? 83   LEU A CA  
470  C  C   . LEU A 61  ? 0.2268 0.2152 0.2816 -0.0512 -0.0301 -0.0543 ? ? ? ? ? ? 83   LEU A C   
471  O  O   . LEU A 61  ? 0.2612 0.2903 0.2836 -0.0266 -0.0518 -0.0936 ? ? ? ? ? ? 83   LEU A O   
472  C  CB  . LEU A 61  ? 0.2497 0.2995 0.3192 0.0204  -0.0113 -0.0797 ? ? ? ? ? ? 83   LEU A CB  
473  C  CG  . LEU A 61  ? 0.3456 0.3465 0.2992 0.0699  0.0502  -0.0107 ? ? ? ? ? ? 83   LEU A CG  
474  C  CD1 . LEU A 61  ? 0.4709 0.3497 0.3529 0.0897  -0.0626 -0.0480 ? ? ? ? ? ? 83   LEU A CD1 
475  C  CD2 . LEU A 61  ? 0.3018 0.4755 0.3677 0.1184  0.0498  -0.0568 ? ? ? ? ? ? 83   LEU A CD2 
476  N  N   . MET A 62  ? 0.2274 0.2391 0.2930 -0.0367 -0.0080 -0.0616 ? ? ? ? ? ? 84   MET A N   
477  C  CA  . MET A 62  ? 0.2603 0.2588 0.2642 -0.0429 -0.0085 -0.0632 ? ? ? ? ? ? 84   MET A CA  
478  C  C   . MET A 62  ? 0.2500 0.2159 0.2712 -0.0027 -0.0476 -0.0645 ? ? ? ? ? ? 84   MET A C   
479  O  O   . MET A 62  ? 0.2821 0.2493 0.2780 -0.0691 -0.0345 -0.0323 ? ? ? ? ? ? 84   MET A O   
480  C  CB  . MET A 62  ? 0.2259 0.2326 0.2976 -0.0396 0.0016  -0.0330 ? ? ? ? ? ? 84   MET A CB  
481  C  CG  . MET A 62  ? 0.3467 0.2324 0.2904 -0.0765 0.0427  -0.0418 ? ? ? ? ? ? 84   MET A CG  
482  S  SD  . MET A 62  ? 0.4214 0.3177 0.4096 -0.0256 -0.0319 -0.0271 ? ? ? ? ? ? 84   MET A SD  
483  C  CE  . MET A 62  ? 0.5654 0.3655 0.4009 0.0491  -0.1542 -0.0890 ? ? ? ? ? ? 84   MET A CE  
484  N  N   . VAL A 63  ? 0.2308 0.2323 0.2798 -0.0361 -0.0140 -0.0717 ? ? ? ? ? ? 85   VAL A N   
485  C  CA  . VAL A 63  ? 0.2012 0.2724 0.3020 -0.0163 -0.0448 -0.0127 ? ? ? ? ? ? 85   VAL A CA  
486  C  C   . VAL A 63  ? 0.1762 0.1872 0.2844 -0.0019 -0.0096 -0.0283 ? ? ? ? ? ? 85   VAL A C   
487  O  O   . VAL A 63  ? 0.2279 0.2293 0.3201 -0.0499 -0.0327 0.0149  ? ? ? ? ? ? 85   VAL A O   
488  C  CB  . VAL A 63  ? 0.2584 0.2864 0.3419 0.0297  -0.0456 -0.0042 ? ? ? ? ? ? 85   VAL A CB  
489  C  CG1 . VAL A 63  ? 0.2237 0.2816 0.3682 -0.0025 0.0139  -0.0156 ? ? ? ? ? ? 85   VAL A CG1 
490  C  CG2 . VAL A 63  ? 0.2620 0.2662 0.3537 -0.0347 -0.0120 -0.0362 ? ? ? ? ? ? 85   VAL A CG2 
491  N  N   . HIS A 64  ? 0.2581 0.2157 0.2980 -0.0290 0.0235  -0.0411 ? ? ? ? ? ? 86   HIS A N   
492  C  CA  . HIS A 64  ? 0.2516 0.2295 0.2995 -0.0154 0.0115  -0.0498 ? ? ? ? ? ? 86   HIS A CA  
493  C  C   . HIS A 64  ? 0.1868 0.1706 0.2781 -0.0410 0.0236  -0.0128 ? ? ? ? ? ? 86   HIS A C   
494  O  O   . HIS A 64  ? 0.1832 0.2001 0.2642 -0.0158 -0.0064 -0.0223 ? ? ? ? ? ? 86   HIS A O   
495  C  CB  . HIS A 64  ? 0.2797 0.3132 0.2833 -0.0820 0.0276  -0.0720 ? ? ? ? ? ? 86   HIS A CB  
496  C  CG  . HIS A 64  ? 0.2864 0.2731 0.3454 -0.0061 0.0597  -0.0570 ? ? ? ? ? ? 86   HIS A CG  
497  N  ND1 . HIS A 64  ? 0.3105 0.2786 0.3078 -0.0198 0.0321  -0.0270 ? ? ? ? ? ? 86   HIS A ND1 
498  C  CD2 . HIS A 64  ? 0.3210 0.2637 0.4427 0.0075  -0.0015 -0.1365 ? ? ? ? ? ? 86   HIS A CD2 
499  C  CE1 . HIS A 64  ? 0.3079 0.3045 0.3659 0.0033  0.0226  -0.0156 ? ? ? ? ? ? 86   HIS A CE1 
500  N  NE2 . HIS A 64  ? 0.3039 0.3276 0.4447 -0.0252 0.0976  -0.0480 ? ? ? ? ? ? 86   HIS A NE2 
501  N  N   . PRO A 65  ? 0.1896 0.2043 0.2713 0.0073  0.0456  0.0152  ? ? ? ? ? ? 87   PRO A N   
502  C  CA  . PRO A 65  ? 0.2441 0.2200 0.2419 0.0098  0.0167  0.0374  ? ? ? ? ? ? 87   PRO A CA  
503  C  C   . PRO A 65  ? 0.1654 0.2131 0.2203 -0.0251 0.0016  0.0187  ? ? ? ? ? ? 87   PRO A C   
504  O  O   . PRO A 65  ? 0.1874 0.1986 0.2282 -0.0492 0.0147  -0.0030 ? ? ? ? ? ? 87   PRO A O   
505  C  CB  . PRO A 65  ? 0.2601 0.2199 0.3097 0.0009  -0.0302 0.0444  ? ? ? ? ? ? 87   PRO A CB  
506  C  CG  . PRO A 65  ? 0.3243 0.2507 0.3449 0.0479  -0.0039 0.0044  ? ? ? ? ? ? 87   PRO A CG  
507  C  CD  . PRO A 65  ? 0.2379 0.1946 0.3233 0.0287  0.0382  -0.0072 ? ? ? ? ? ? 87   PRO A CD  
508  N  N   . THR A 66  ? 0.1658 0.2090 0.2012 -0.0341 -0.0051 -0.0035 ? ? ? ? ? ? 88   THR A N   
509  C  CA  . THR A 66  ? 0.1682 0.1872 0.1937 -0.0277 0.0045  0.0005  ? ? ? ? ? ? 88   THR A CA  
510  C  C   . THR A 66  ? 0.1679 0.1725 0.2061 -0.0265 -0.0001 0.0000  ? ? ? ? ? ? 88   THR A C   
511  O  O   . THR A 66  ? 0.1794 0.1700 0.1717 -0.0141 -0.0011 -0.0087 ? ? ? ? ? ? 88   THR A O   
512  C  CB  . THR A 66  ? 0.1978 0.2153 0.2214 -0.0174 0.0252  0.0289  ? ? ? ? ? ? 88   THR A CB  
513  O  OG1 . THR A 66  ? 0.2866 0.2877 0.2088 0.0234  0.0119  -0.0128 ? ? ? ? ? ? 88   THR A OG1 
514  C  CG2 . THR A 66  ? 0.1796 0.2266 0.2764 -0.0135 0.0544  0.0071  ? ? ? ? ? ? 88   THR A CG2 
515  N  N   . SER A 67  ? 0.1658 0.1724 0.2059 -0.0273 0.0088  -0.0090 ? ? ? ? ? ? 89   SER A N   
516  C  CA  A SER A 67  ? 0.1603 0.1845 0.2245 -0.0324 -0.0095 -0.0189 ? ? ? ? ? ? 89   SER A CA  
517  C  CA  B SER A 67  ? 0.1630 0.1778 0.2242 -0.0270 -0.0076 -0.0221 ? ? ? ? ? ? 89   SER A CA  
518  C  C   . SER A 67  ? 0.1300 0.1858 0.2311 -0.0714 -0.0042 -0.0096 ? ? ? ? ? ? 89   SER A C   
519  O  O   . SER A 67  ? 0.1841 0.2019 0.2410 -0.0460 0.0107  -0.0246 ? ? ? ? ? ? 89   SER A O   
520  C  CB  A SER A 67  ? 0.2499 0.2263 0.2696 -0.0406 -0.0548 -0.0526 ? ? ? ? ? ? 89   SER A CB  
521  C  CB  B SER A 67  ? 0.2098 0.2176 0.2576 -0.0176 -0.0402 -0.0630 ? ? ? ? ? ? 89   SER A CB  
522  O  OG  A SER A 67  ? 0.2341 0.3066 0.3540 -0.0641 -0.1104 -0.0408 ? ? ? ? ? ? 89   SER A OG  
523  O  OG  B SER A 67  ? 0.2906 0.3370 0.2641 -0.0183 0.0060  -0.0469 ? ? ? ? ? ? 89   SER A OG  
524  N  N   . VAL A 68  ? 0.1714 0.1875 0.2202 -0.0314 -0.0009 -0.0178 ? ? ? ? ? ? 90   VAL A N   
525  C  CA  . VAL A 68  ? 0.1668 0.1750 0.2310 -0.0523 0.0304  -0.0149 ? ? ? ? ? ? 90   VAL A CA  
526  C  C   . VAL A 68  ? 0.1826 0.1886 0.2116 -0.0727 0.0449  -0.0128 ? ? ? ? ? ? 90   VAL A C   
527  O  O   . VAL A 68  ? 0.2126 0.1849 0.2314 -0.0609 0.0681  -0.0076 ? ? ? ? ? ? 90   VAL A O   
528  C  CB  . VAL A 68  ? 0.1947 0.1921 0.2408 -0.0622 0.0085  -0.0038 ? ? ? ? ? ? 90   VAL A CB  
529  C  CG1 . VAL A 68  ? 0.2951 0.2037 0.2348 -0.0350 0.0113  0.0138  ? ? ? ? ? ? 90   VAL A CG1 
530  C  CG2 . VAL A 68  ? 0.2614 0.1934 0.2671 -0.0712 0.0202  -0.0173 ? ? ? ? ? ? 90   VAL A CG2 
531  N  N   . THR A 69  ? 0.1667 0.1914 0.1682 -0.0524 0.0396  -0.0080 ? ? ? ? ? ? 91   THR A N   
532  C  CA  . THR A 69  ? 0.2009 0.1896 0.1696 -0.0588 0.0271  0.0003  ? ? ? ? ? ? 91   THR A CA  
533  C  C   . THR A 69  ? 0.1640 0.1634 0.1951 -0.0648 0.0440  -0.0158 ? ? ? ? ? ? 91   THR A C   
534  O  O   . THR A 69  ? 0.2148 0.1838 0.2106 -0.0662 0.0794  -0.0386 ? ? ? ? ? ? 91   THR A O   
535  C  CB  . THR A 69  ? 0.2014 0.1874 0.1791 -0.0533 0.0280  -0.0137 ? ? ? ? ? ? 91   THR A CB  
536  O  OG1 . THR A 69  ? 0.2152 0.2238 0.2318 -0.0564 0.0008  0.0088  ? ? ? ? ? ? 91   THR A OG1 
537  C  CG2 . THR A 69  ? 0.1832 0.2151 0.2094 -0.0726 0.0130  -0.0352 ? ? ? ? ? ? 91   THR A CG2 
538  N  N   . ASN A 70  ? 0.1849 0.1679 0.1794 -0.0667 0.0179  -0.0129 ? ? ? ? ? ? 92   ASN A N   
539  C  CA  . ASN A 70  ? 0.1677 0.1538 0.2177 -0.0554 0.0534  -0.0180 ? ? ? ? ? ? 92   ASN A CA  
540  C  C   . ASN A 70  ? 0.1846 0.1863 0.2078 -0.0539 0.0558  -0.0503 ? ? ? ? ? ? 92   ASN A C   
541  O  O   . ASN A 70  ? 0.1884 0.1936 0.2625 -0.0605 0.0751  -0.0526 ? ? ? ? ? ? 92   ASN A O   
542  C  CB  . ASN A 70  ? 0.1588 0.2126 0.2000 -0.0327 0.0305  0.0119  ? ? ? ? ? ? 92   ASN A CB  
543  C  CG  . ASN A 70  ? 0.1590 0.2447 0.2510 0.0044  0.0359  0.0348  ? ? ? ? ? ? 92   ASN A CG  
544  O  OD1 . ASN A 70  ? 0.1646 0.2773 0.2525 -0.0216 0.0330  0.0020  ? ? ? ? ? ? 92   ASN A OD1 
545  N  ND2 . ASN A 70  ? 0.2210 0.3269 0.2504 -0.0092 0.0461  0.0706  ? ? ? ? ? ? 92   ASN A ND2 
546  N  N   . THR A 71  ? 0.1711 0.1828 0.2135 -0.0471 0.0490  -0.0170 ? ? ? ? ? ? 93   THR A N   
547  C  CA  . THR A 71  ? 0.1624 0.2132 0.2256 -0.0419 0.0448  -0.0322 ? ? ? ? ? ? 93   THR A CA  
548  C  C   . THR A 71  ? 0.1742 0.1721 0.2085 -0.0469 0.0474  0.0116  ? ? ? ? ? ? 93   THR A C   
549  O  O   . THR A 71  ? 0.1727 0.1880 0.2250 -0.0479 0.0652  -0.0068 ? ? ? ? ? ? 93   THR A O   
550  C  CB  . THR A 71  ? 0.1442 0.2502 0.2342 -0.0637 0.0142  -0.0074 ? ? ? ? ? ? 93   THR A CB  
551  O  OG1 . THR A 71  ? 0.1910 0.2448 0.2438 -0.0545 -0.0073 -0.0135 ? ? ? ? ? ? 93   THR A OG1 
552  C  CG2 . THR A 71  ? 0.1794 0.2432 0.2474 -0.0606 0.0363  0.0031  ? ? ? ? ? ? 93   THR A CG2 
553  N  N   . VAL A 72  ? 0.1650 0.1939 0.1997 -0.0445 0.0606  -0.0007 ? ? ? ? ? ? 94   VAL A N   
554  C  CA  . VAL A 72  ? 0.2239 0.2324 0.1747 -0.0535 0.0766  0.0122  ? ? ? ? ? ? 94   VAL A CA  
555  C  C   . VAL A 72  ? 0.1933 0.2277 0.2072 -0.0457 0.0721  -0.0125 ? ? ? ? ? ? 94   VAL A C   
556  O  O   . VAL A 72  ? 0.2140 0.2159 0.2111 -0.0589 0.0742  -0.0164 ? ? ? ? ? ? 94   VAL A O   
557  C  CB  . VAL A 72  ? 0.2216 0.2282 0.2000 -0.0617 0.0462  -0.0092 ? ? ? ? ? ? 94   VAL A CB  
558  C  CG1 . VAL A 72  ? 0.3132 0.2344 0.1931 -0.0586 0.0646  -0.0303 ? ? ? ? ? ? 94   VAL A CG1 
559  C  CG2 . VAL A 72  ? 0.2482 0.2466 0.2325 -0.0916 0.0660  -0.0058 ? ? ? ? ? ? 94   VAL A CG2 
560  N  N   . ASP A 73  ? 0.2382 0.2344 0.2219 -0.0719 0.0899  -0.0186 ? ? ? ? ? ? 95   ASP A N   
561  C  CA  . ASP A 73  ? 0.2366 0.2264 0.2169 -0.0667 0.0716  -0.0088 ? ? ? ? ? ? 95   ASP A CA  
562  C  C   . ASP A 73  ? 0.2276 0.1737 0.1832 -0.0724 0.0719  0.0046  ? ? ? ? ? ? 95   ASP A C   
563  O  O   . ASP A 73  ? 0.2773 0.1955 0.2295 -0.1006 0.0937  -0.0310 ? ? ? ? ? ? 95   ASP A O   
564  C  CB  . ASP A 73  ? 0.2613 0.1789 0.2939 -0.0689 0.1048  -0.0368 ? ? ? ? ? ? 95   ASP A CB  
565  C  CG  . ASP A 73  ? 0.2729 0.2833 0.3378 -0.0561 0.0660  -0.0236 ? ? ? ? ? ? 95   ASP A CG  
566  O  OD1 . ASP A 73  ? 0.3733 0.3918 0.3910 -0.0144 0.0782  0.0192  ? ? ? ? ? ? 95   ASP A OD1 
567  O  OD2 . ASP A 73  ? 0.2933 0.3129 0.3779 -0.0572 0.0457  0.0018  ? ? ? ? ? ? 95   ASP A OD2 
568  N  N   . ARG A 74  ? 0.2902 0.2111 0.1933 -0.0919 0.0570  0.0056  ? ? ? ? ? ? 96   ARG A N   
569  C  CA  A ARG A 74  ? 0.2553 0.1883 0.1958 -0.0994 0.0680  -0.0090 ? ? ? ? ? ? 96   ARG A CA  
570  C  CA  B ARG A 74  ? 0.2562 0.1892 0.1936 -0.0997 0.0662  -0.0094 ? ? ? ? ? ? 96   ARG A CA  
571  C  C   . ARG A 74  ? 0.2781 0.1658 0.1749 -0.0477 0.0660  -0.0017 ? ? ? ? ? ? 96   ARG A C   
572  O  O   . ARG A 74  ? 0.3355 0.2047 0.2300 -0.0023 0.0944  0.0271  ? ? ? ? ? ? 96   ARG A O   
573  C  CB  A ARG A 74  ? 0.2485 0.2283 0.2134 -0.0613 0.0498  -0.0183 ? ? ? ? ? ? 96   ARG A CB  
574  C  CB  B ARG A 74  ? 0.2385 0.2225 0.2114 -0.0823 0.0638  -0.0276 ? ? ? ? ? ? 96   ARG A CB  
575  C  CG  A ARG A 74  ? 0.2240 0.1956 0.2231 -0.0304 0.0531  -0.0420 ? ? ? ? ? ? 96   ARG A CG  
576  C  CG  B ARG A 74  ? 0.2259 0.1977 0.2055 -0.0190 0.0357  0.0064  ? ? ? ? ? ? 96   ARG A CG  
577  C  CD  A ARG A 74  ? 0.2945 0.2275 0.2016 -0.0566 0.0375  0.0048  ? ? ? ? ? ? 96   ARG A CD  
578  C  CD  B ARG A 74  ? 0.2115 0.1935 0.1917 -0.0237 -0.0012 0.0170  ? ? ? ? ? ? 96   ARG A CD  
579  N  NE  A ARG A 74  ? 0.3370 0.2837 0.2739 -0.0172 0.0196  0.0586  ? ? ? ? ? ? 96   ARG A NE  
580  N  NE  B ARG A 74  ? 0.2080 0.2196 0.1650 -0.0270 -0.0155 0.0213  ? ? ? ? ? ? 96   ARG A NE  
581  C  CZ  A ARG A 74  ? 0.2641 0.3598 0.2727 0.0154  0.0193  0.0348  ? ? ? ? ? ? 96   ARG A CZ  
582  C  CZ  B ARG A 74  ? 0.1885 0.2426 0.1896 -0.0701 0.0009  0.0347  ? ? ? ? ? ? 96   ARG A CZ  
583  N  NH1 A ARG A 74  ? 0.3303 0.4329 0.2777 0.0154  0.0331  0.0641  ? ? ? ? ? ? 96   ARG A NH1 
584  N  NH1 B ARG A 74  ? 0.1573 0.2368 0.2214 -0.0647 0.0639  0.0813  ? ? ? ? ? ? 96   ARG A NH1 
585  N  NH2 A ARG A 74  ? 0.2644 0.3874 0.2957 0.0264  -0.0070 0.0772  ? ? ? ? ? ? 96   ARG A NH2 
586  N  NH2 B ARG A 74  ? 0.2093 0.2455 0.2044 -0.0504 0.0338  0.0353  ? ? ? ? ? ? 96   ARG A NH2 
587  N  N   . LEU A 75  ? 0.2341 0.1593 0.1788 -0.0469 0.0529  0.0012  ? ? ? ? ? ? 97   LEU A N   
588  C  CA  . LEU A 75  ? 0.2080 0.1610 0.1688 -0.0416 0.0363  0.0053  ? ? ? ? ? ? 97   LEU A CA  
589  C  C   . LEU A 75  ? 0.1906 0.1627 0.1983 -0.0340 0.0277  -0.0122 ? ? ? ? ? ? 97   LEU A C   
590  O  O   . LEU A 75  ? 0.1856 0.1588 0.2429 -0.0516 0.0512  -0.0050 ? ? ? ? ? ? 97   LEU A O   
591  C  CB  . LEU A 75  ? 0.1741 0.1581 0.1600 -0.0536 0.0353  0.0020  ? ? ? ? ? ? 97   LEU A CB  
592  C  CG  . LEU A 75  ? 0.1905 0.1507 0.1460 -0.0176 0.0367  -0.0260 ? ? ? ? ? ? 97   LEU A CG  
593  C  CD1 . LEU A 75  ? 0.2188 0.1509 0.1799 -0.0404 -0.0015 -0.0166 ? ? ? ? ? ? 97   LEU A CD1 
594  C  CD2 . LEU A 75  ? 0.1964 0.1661 0.1636 -0.0159 0.0108  -0.0030 ? ? ? ? ? ? 97   LEU A CD2 
595  N  N   . VAL A 76  ? 0.1922 0.1633 0.1768 -0.0351 0.0505  -0.0057 ? ? ? ? ? ? 98   VAL A N   
596  C  CA  . VAL A 76  ? 0.2343 0.1848 0.1719 -0.0430 0.0295  -0.0105 ? ? ? ? ? ? 98   VAL A CA  
597  C  C   . VAL A 76  ? 0.1887 0.1815 0.1884 -0.0556 0.0248  -0.0133 ? ? ? ? ? ? 98   VAL A C   
598  O  O   . VAL A 76  ? 0.2665 0.1615 0.1962 -0.0552 0.0402  -0.0162 ? ? ? ? ? ? 98   VAL A O   
599  C  CB  . VAL A 76  ? 0.2188 0.1906 0.1846 -0.0546 0.0410  -0.0093 ? ? ? ? ? ? 98   VAL A CB  
600  C  CG1 . VAL A 76  ? 0.2241 0.2485 0.2196 -0.0580 0.0020  -0.0268 ? ? ? ? ? ? 98   VAL A CG1 
601  C  CG2 . VAL A 76  ? 0.2357 0.2099 0.2135 -0.0330 0.0303  0.0104  ? ? ? ? ? ? 98   VAL A CG2 
602  N  N   . ARG A 77  ? 0.2597 0.1719 0.2153 -0.0799 0.0406  0.0090  ? ? ? ? ? ? 99   ARG A N   
603  C  CA  . ARG A 77  ? 0.2310 0.1811 0.2273 -0.0378 0.0160  0.0083  ? ? ? ? ? ? 99   ARG A CA  
604  C  C   . ARG A 77  ? 0.2317 0.1455 0.2458 -0.0250 -0.0040 0.0370  ? ? ? ? ? ? 99   ARG A C   
605  O  O   . ARG A 77  ? 0.2980 0.1776 0.2896 -0.0298 0.0566  0.0085  ? ? ? ? ? ? 99   ARG A O   
606  C  CB  . ARG A 77  ? 0.2628 0.2036 0.2269 -0.0542 -0.0230 0.0030  ? ? ? ? ? ? 99   ARG A CB  
607  C  CG  . ARG A 77  ? 0.2489 0.2247 0.2599 -0.0750 -0.0025 0.0198  ? ? ? ? ? ? 99   ARG A CG  
608  C  CD  . ARG A 77  ? 0.2048 0.2532 0.2457 -0.0536 -0.0560 0.0309  ? ? ? ? ? ? 99   ARG A CD  
609  N  NE  . ARG A 77  ? 0.2089 0.2437 0.2222 -0.0858 -0.0339 0.0336  ? ? ? ? ? ? 99   ARG A NE  
610  C  CZ  . ARG A 77  ? 0.2516 0.2574 0.2220 -0.0369 -0.0555 0.0284  ? ? ? ? ? ? 99   ARG A CZ  
611  N  NH1 . ARG A 77  ? 0.3068 0.3150 0.2247 0.0161  -0.0372 0.0603  ? ? ? ? ? ? 99   ARG A NH1 
612  N  NH2 . ARG A 77  ? 0.3010 0.3102 0.2033 -0.0092 -0.0334 0.0535  ? ? ? ? ? ? 99   ARG A NH2 
613  N  N   . SER A 78  ? 0.2465 0.2133 0.2879 -0.0708 0.0391  0.0624  ? ? ? ? ? ? 100  SER A N   
614  C  CA  . SER A 78  ? 0.2509 0.1958 0.2650 -0.0380 0.0188  0.0760  ? ? ? ? ? ? 100  SER A CA  
615  C  C   . SER A 78  ? 0.2685 0.1830 0.2528 -0.0198 0.0093  0.0394  ? ? ? ? ? ? 100  SER A C   
616  O  O   . SER A 78  ? 0.2942 0.1925 0.2937 -0.0215 0.0160  0.0039  ? ? ? ? ? ? 100  SER A O   
617  C  CB  . SER A 78  ? 0.2331 0.3241 0.2440 -0.0632 -0.0166 0.0703  ? ? ? ? ? ? 100  SER A CB  
618  O  OG  . SER A 78  ? 0.3747 0.4667 0.2859 -0.0899 0.0238  0.0892  ? ? ? ? ? ? 100  SER A OG  
619  N  N   . GLY A 79  ? 0.2440 0.1744 0.2307 -0.0455 0.0252  0.0109  ? ? ? ? ? ? 101  GLY A N   
620  C  CA  . GLY A 79  ? 0.2141 0.1645 0.2171 -0.0373 0.0062  -0.0169 ? ? ? ? ? ? 101  GLY A CA  
621  C  C   . GLY A 79  ? 0.2360 0.1656 0.1837 -0.0455 0.0211  -0.0251 ? ? ? ? ? ? 101  GLY A C   
622  O  O   . GLY A 79  ? 0.2300 0.1520 0.2069 -0.0376 0.0360  -0.0334 ? ? ? ? ? ? 101  GLY A O   
623  N  N   . LEU A 80  ? 0.1841 0.1369 0.1744 -0.0204 0.0250  -0.0086 ? ? ? ? ? ? 102  LEU A N   
624  C  CA  . LEU A 80  ? 0.1705 0.1423 0.1601 -0.0206 0.0263  -0.0123 ? ? ? ? ? ? 102  LEU A CA  
625  C  C   . LEU A 80  ? 0.1487 0.1474 0.1631 -0.0280 0.0117  -0.0180 ? ? ? ? ? ? 102  LEU A C   
626  O  O   . LEU A 80  ? 0.1433 0.1528 0.1725 -0.0218 0.0253  0.0002  ? ? ? ? ? ? 102  LEU A O   
627  C  CB  . LEU A 80  ? 0.1560 0.1478 0.1511 0.0024  0.0237  -0.0007 ? ? ? ? ? ? 102  LEU A CB  
628  C  CG  . LEU A 80  ? 0.1558 0.1515 0.1773 -0.0129 0.0115  0.0124  ? ? ? ? ? ? 102  LEU A CG  
629  C  CD1 . LEU A 80  ? 0.2060 0.1704 0.1802 -0.0093 -0.0041 -0.0004 ? ? ? ? ? ? 102  LEU A CD1 
630  C  CD2 . LEU A 80  ? 0.2073 0.1862 0.2038 0.0125  0.0313  -0.0024 ? ? ? ? ? ? 102  LEU A CD2 
631  N  N   . VAL A 81  ? 0.1598 0.1305 0.1618 -0.0386 0.0010  0.0025  ? ? ? ? ? ? 103  VAL A N   
632  C  CA  . VAL A 81  ? 0.1672 0.1483 0.1537 -0.0434 -0.0053 0.0038  ? ? ? ? ? ? 103  VAL A CA  
633  C  C   . VAL A 81  ? 0.1405 0.1519 0.1743 -0.0400 0.0223  -0.0121 ? ? ? ? ? ? 103  VAL A C   
634  O  O   . VAL A 81  ? 0.1704 0.1631 0.1807 -0.0475 0.0097  0.0074  ? ? ? ? ? ? 103  VAL A O   
635  C  CB  . VAL A 81  ? 0.2027 0.1462 0.1930 -0.0317 -0.0299 -0.0299 ? ? ? ? ? ? 103  VAL A CB  
636  C  CG1 . VAL A 81  ? 0.2112 0.1928 0.2264 -0.0066 0.0167  0.0146  ? ? ? ? ? ? 103  VAL A CG1 
637  C  CG2 . VAL A 81  ? 0.1829 0.1718 0.1657 -0.0486 -0.0074 -0.0243 ? ? ? ? ? ? 103  VAL A CG2 
638  N  N   . ALA A 82  ? 0.1490 0.1564 0.1694 -0.0668 0.0147  -0.0110 ? ? ? ? ? ? 104  ALA A N   
639  C  CA  . ALA A 82  ? 0.1555 0.2010 0.2071 -0.0502 -0.0122 -0.0309 ? ? ? ? ? ? 104  ALA A CA  
640  C  C   . ALA A 82  ? 0.1760 0.1760 0.1933 -0.0509 -0.0162 -0.0169 ? ? ? ? ? ? 104  ALA A C   
641  O  O   . ALA A 82  ? 0.1723 0.1708 0.2442 -0.0562 0.0012  0.0141  ? ? ? ? ? ? 104  ALA A O   
642  C  CB  . ALA A 82  ? 0.2405 0.2763 0.2033 -0.0740 -0.0325 -0.0567 ? ? ? ? ? ? 104  ALA A CB  
643  N  N   . LYS A 83  ? 0.1659 0.2140 0.2214 -0.0587 -0.0183 -0.0218 ? ? ? ? ? ? 105  LYS A N   
644  C  CA  . LYS A 83  ? 0.1830 0.1911 0.2332 -0.0727 -0.0202 0.0021  ? ? ? ? ? ? 105  LYS A CA  
645  C  C   . LYS A 83  ? 0.1675 0.2019 0.2412 -0.0314 -0.0279 -0.0081 ? ? ? ? ? ? 105  LYS A C   
646  O  O   . LYS A 83  ? 0.2169 0.2256 0.2876 -0.0477 -0.0565 -0.0257 ? ? ? ? ? ? 105  LYS A O   
647  C  CB  . LYS A 83  ? 0.2195 0.3136 0.2669 -0.0400 0.0171  -0.0097 ? ? ? ? ? ? 105  LYS A CB  
648  C  CG  . LYS A 83  ? 0.2934 0.3210 0.2484 -0.0163 -0.0050 0.0111  ? ? ? ? ? ? 105  LYS A CG  
649  C  CD  . LYS A 83  ? 0.3724 0.4082 0.2817 -0.0227 0.0339  0.0351  ? ? ? ? ? ? 105  LYS A CD  
650  C  CE  . LYS A 83  ? 0.4335 0.3992 0.3140 -0.0517 0.0107  0.0490  ? ? ? ? ? ? 105  LYS A CE  
651  N  NZ  . LYS A 83  ? 0.4300 0.5104 0.3315 -0.0840 0.0263  0.1075  ? ? ? ? ? ? 105  LYS A NZ  
652  N  N   . ARG A 84  ? 0.1749 0.1903 0.2225 -0.0553 -0.0217 -0.0103 ? ? ? ? ? ? 106  ARG A N   
653  C  CA  A ARG A 84  ? 0.2002 0.2122 0.2343 -0.0581 -0.0389 0.0057  ? ? ? ? ? ? 106  ARG A CA  
654  C  CA  B ARG A 84  ? 0.2085 0.2031 0.2367 -0.0620 -0.0444 -0.0092 ? ? ? ? ? ? 106  ARG A CA  
655  C  C   . ARG A 84  ? 0.1772 0.2416 0.2347 -0.0408 -0.0405 0.0053  ? ? ? ? ? ? 106  ARG A C   
656  O  O   . ARG A 84  ? 0.1880 0.2411 0.2742 -0.0544 -0.0511 -0.0080 ? ? ? ? ? ? 106  ARG A O   
657  C  CB  A ARG A 84  ? 0.2375 0.2394 0.2447 -0.0662 -0.0086 0.0326  ? ? ? ? ? ? 106  ARG A CB  
658  C  CB  B ARG A 84  ? 0.2348 0.2239 0.2384 -0.0624 -0.0283 -0.0032 ? ? ? ? ? ? 106  ARG A CB  
659  C  CG  A ARG A 84  ? 0.2438 0.2620 0.2863 -0.0501 0.0292  0.0302  ? ? ? ? ? ? 106  ARG A CG  
660  C  CG  B ARG A 84  ? 0.2150 0.1865 0.2126 -0.0133 0.0017  -0.0179 ? ? ? ? ? ? 106  ARG A CG  
661  C  CD  A ARG A 84  ? 0.2519 0.2098 0.2540 -0.0269 -0.0135 0.0374  ? ? ? ? ? ? 106  ARG A CD  
662  C  CD  B ARG A 84  ? 0.3061 0.2561 0.2108 -0.0212 0.0241  -0.0007 ? ? ? ? ? ? 106  ARG A CD  
663  N  NE  A ARG A 84  ? 0.3601 0.2493 0.2932 -0.0101 -0.0016 0.0185  ? ? ? ? ? ? 106  ARG A NE  
664  N  NE  B ARG A 84  ? 0.3494 0.2347 0.2980 0.0011  0.0621  0.0153  ? ? ? ? ? ? 106  ARG A NE  
665  C  CZ  A ARG A 84  ? 0.1977 0.2444 0.2825 -0.0900 0.0308  0.0245  ? ? ? ? ? ? 106  ARG A CZ  
666  C  CZ  B ARG A 84  ? 0.2538 0.2429 0.3049 -0.0528 -0.0179 -0.0033 ? ? ? ? ? ? 106  ARG A CZ  
667  N  NH1 A ARG A 84  ? 0.3761 0.2516 0.2648 -0.0280 -0.0085 -0.0353 ? ? ? ? ? ? 106  ARG A NH1 
668  N  NH1 B ARG A 84  ? 0.2487 0.3587 0.2999 -0.0370 -0.0051 -0.0036 ? ? ? ? ? ? 106  ARG A NH1 
669  N  NH2 A ARG A 84  ? 0.2684 0.1953 0.3045 -0.0452 -0.0353 0.0271  ? ? ? ? ? ? 106  ARG A NH2 
670  N  NH2 B ARG A 84  ? 0.2626 0.2418 0.2161 -0.0395 0.0003  0.0390  ? ? ? ? ? ? 106  ARG A NH2 
671  N  N   . PRO A 85  ? 0.1895 0.1917 0.3110 -0.0704 -0.0740 0.0194  ? ? ? ? ? ? 107  PRO A N   
672  C  CA  . PRO A 85  ? 0.2022 0.2565 0.2763 -0.0246 -0.0439 0.0233  ? ? ? ? ? ? 107  PRO A CA  
673  C  C   . PRO A 85  ? 0.2095 0.2491 0.3152 -0.0100 -0.0214 0.0184  ? ? ? ? ? ? 107  PRO A C   
674  O  O   . PRO A 85  ? 0.2936 0.2618 0.3053 -0.0570 -0.0009 0.0237  ? ? ? ? ? ? 107  PRO A O   
675  C  CB  . PRO A 85  ? 0.1817 0.2710 0.3426 -0.0051 -0.0432 0.0182  ? ? ? ? ? ? 107  PRO A CB  
676  C  CG  . PRO A 85  ? 0.2609 0.2984 0.3832 -0.0504 -0.0874 -0.0161 ? ? ? ? ? ? 107  PRO A CG  
677  C  CD  . PRO A 85  ? 0.2463 0.2131 0.3008 -0.0979 -0.0609 0.0119  ? ? ? ? ? ? 107  PRO A CD  
678  N  N   . ASN A 86  ? 0.2642 0.2559 0.2974 -0.0072 -0.0392 0.0181  ? ? ? ? ? ? 108  ASN A N   
679  C  CA  . ASN A 86  ? 0.2978 0.2497 0.3567 -0.0282 -0.0215 0.0129  ? ? ? ? ? ? 108  ASN A CA  
680  C  C   . ASN A 86  ? 0.3549 0.3073 0.3450 -0.0004 -0.0233 -0.0026 ? ? ? ? ? ? 108  ASN A C   
681  O  O   . ASN A 86  ? 0.3589 0.4167 0.5091 0.0229  -0.0034 0.0629  ? ? ? ? ? ? 108  ASN A O   
682  C  CB  . ASN A 86  ? 0.2669 0.3093 0.4048 -0.0139 -0.0221 -0.0311 ? ? ? ? ? ? 108  ASN A CB  
683  C  CG  . ASN A 86  ? 0.3933 0.3170 0.3403 -0.0199 -0.0657 0.0407  ? ? ? ? ? ? 108  ASN A CG  
684  O  OD1 . ASN A 86  ? 0.4740 0.3272 0.3745 -0.0827 -0.0211 0.0490  ? ? ? ? ? ? 108  ASN A OD1 
685  N  ND2 . ASN A 86  ? 0.3361 0.3110 0.4270 0.0578  -0.0701 -0.0201 ? ? ? ? ? ? 108  ASN A ND2 
686  N  N   . PRO A 87  ? 0.3989 0.3546 0.3300 -0.0366 -0.0436 0.0221  ? ? ? ? ? ? 109  PRO A N   
687  C  CA  . PRO A 87  ? 0.4735 0.3699 0.3856 -0.0068 -0.0632 0.0343  ? ? ? ? ? ? 109  PRO A CA  
688  C  C   . PRO A 87  ? 0.5721 0.4198 0.5905 0.1002  -0.0312 0.0765  ? ? ? ? ? ? 109  PRO A C   
689  O  O   . PRO A 87  ? 0.6499 0.7069 0.6389 0.1449  -0.0597 0.1556  ? ? ? ? ? ? 109  PRO A O   
690  C  CB  . PRO A 87  ? 0.4508 0.4127 0.4233 -0.0294 -0.0335 0.0006  ? ? ? ? ? ? 109  PRO A CB  
691  C  CG  . PRO A 87  ? 0.4638 0.4419 0.3551 -0.0195 -0.0074 0.0436  ? ? ? ? ? ? 109  PRO A CG  
692  C  CD  . PRO A 87  ? 0.4515 0.2593 0.3385 -0.0519 0.0298  0.0598  ? ? ? ? ? ? 109  PRO A CD  
693  N  N   . GLY A 92  ? 0.4904 0.4577 0.4210 0.1274  -0.1356 -0.0439 ? ? ? ? ? ? 114  GLY A N   
694  C  CA  . GLY A 92  ? 0.2349 0.3932 0.3705 0.0378  -0.0098 -0.0197 ? ? ? ? ? ? 114  GLY A CA  
695  C  C   . GLY A 92  ? 0.2733 0.3477 0.3547 0.0614  -0.0426 0.0199  ? ? ? ? ? ? 114  GLY A C   
696  O  O   . GLY A 92  ? 0.2417 0.3869 0.4272 -0.0263 -0.0260 0.0010  ? ? ? ? ? ? 114  GLY A O   
697  N  N   . THR A 93  ? 0.2142 0.3178 0.3406 0.0203  -0.0174 -0.0288 ? ? ? ? ? ? 115  THR A N   
698  C  CA  . THR A 93  ? 0.2017 0.2587 0.2494 -0.0181 0.0090  0.0029  ? ? ? ? ? ? 115  THR A CA  
699  C  C   . THR A 93  ? 0.2142 0.2332 0.2317 -0.0487 0.0091  -0.0121 ? ? ? ? ? ? 115  THR A C   
700  O  O   . THR A 93  ? 0.2320 0.2498 0.2683 -0.0324 0.0102  -0.0502 ? ? ? ? ? ? 115  THR A O   
701  C  CB  . THR A 93  ? 0.2219 0.3019 0.2755 -0.0429 0.0271  0.0432  ? ? ? ? ? ? 115  THR A CB  
702  O  OG1 . THR A 93  ? 0.2528 0.4316 0.3942 -0.0895 0.0594  0.0316  ? ? ? ? ? ? 115  THR A OG1 
703  C  CG2 . THR A 93  ? 0.2788 0.2728 0.3150 -0.0373 0.0052  0.0409  ? ? ? ? ? ? 115  THR A CG2 
704  N  N   . LEU A 94  ? 0.1608 0.2220 0.2431 -0.0537 -0.0142 -0.0089 ? ? ? ? ? ? 116  LEU A N   
705  C  CA  . LEU A 94  ? 0.1658 0.2009 0.2405 -0.0449 -0.0077 -0.0023 ? ? ? ? ? ? 116  LEU A CA  
706  C  C   . LEU A 94  ? 0.1699 0.1844 0.2224 -0.0434 -0.0126 -0.0186 ? ? ? ? ? ? 116  LEU A C   
707  O  O   . LEU A 94  ? 0.1767 0.1914 0.3362 -0.0575 -0.0379 -0.0241 ? ? ? ? ? ? 116  LEU A O   
708  C  CB  . LEU A 94  ? 0.2238 0.2474 0.2308 -0.0269 -0.0221 -0.0206 ? ? ? ? ? ? 116  LEU A CB  
709  C  CG  . LEU A 94  ? 0.3155 0.2823 0.2606 0.0055  -0.0667 -0.0307 ? ? ? ? ? ? 116  LEU A CG  
710  C  CD1 . LEU A 94  ? 0.4152 0.3302 0.2516 -0.0491 -0.0507 -0.0081 ? ? ? ? ? ? 116  LEU A CD1 
711  C  CD2 . LEU A 94  ? 0.4781 0.2942 0.2922 -0.0415 -0.1062 -0.0316 ? ? ? ? ? ? 116  LEU A CD2 
712  N  N   . ALA A 95  ? 0.1506 0.1464 0.2140 -0.0360 -0.0044 -0.0297 ? ? ? ? ? ? 117  ALA A N   
713  C  CA  . ALA A 95  ? 0.1473 0.1568 0.1870 -0.0382 -0.0057 0.0036  ? ? ? ? ? ? 117  ALA A CA  
714  C  C   . ALA A 95  ? 0.1491 0.1782 0.1873 -0.0356 -0.0008 0.0081  ? ? ? ? ? ? 117  ALA A C   
715  O  O   . ALA A 95  ? 0.1536 0.1792 0.2284 -0.0402 0.0092  0.0140  ? ? ? ? ? ? 117  ALA A O   
716  C  CB  . ALA A 95  ? 0.2322 0.2061 0.1819 -0.0042 -0.0118 -0.0005 ? ? ? ? ? ? 117  ALA A CB  
717  N  N   . THR A 96  ? 0.1324 0.1669 0.1922 -0.0482 0.0032  0.0142  ? ? ? ? ? ? 118  THR A N   
718  C  CA  . THR A 96  ? 0.1442 0.1606 0.1794 -0.0443 0.0020  0.0157  ? ? ? ? ? ? 118  THR A CA  
719  C  C   . THR A 96  ? 0.1592 0.1682 0.1708 -0.0391 0.0121  0.0294  ? ? ? ? ? ? 118  THR A C   
720  O  O   . THR A 96  ? 0.1659 0.1650 0.2072 -0.0316 0.0106  0.0264  ? ? ? ? ? ? 118  THR A O   
721  C  CB  . THR A 96  ? 0.2039 0.2369 0.1764 -0.0251 -0.0068 0.0123  ? ? ? ? ? ? 118  THR A CB  
722  O  OG1 . THR A 96  ? 0.2201 0.2799 0.2299 -0.0261 -0.0276 0.0105  ? ? ? ? ? ? 118  THR A OG1 
723  C  CG2 . THR A 96  ? 0.2267 0.2759 0.1888 -0.0138 0.0145  0.0182  ? ? ? ? ? ? 118  THR A CG2 
724  N  N   . ILE A 97  ? 0.1438 0.1679 0.1623 -0.0224 0.0100  0.0228  ? ? ? ? ? ? 119  ILE A N   
725  C  CA  . ILE A 97  ? 0.1287 0.1659 0.1547 -0.0289 0.0114  0.0145  ? ? ? ? ? ? 119  ILE A CA  
726  C  C   . ILE A 97  ? 0.1797 0.1879 0.1547 -0.0299 -0.0019 0.0114  ? ? ? ? ? ? 119  ILE A C   
727  O  O   . ILE A 97  ? 0.2266 0.2142 0.1553 -0.0213 0.0076  0.0139  ? ? ? ? ? ? 119  ILE A O   
728  C  CB  . ILE A 97  ? 0.1268 0.1615 0.1593 -0.0304 0.0151  0.0083  ? ? ? ? ? ? 119  ILE A CB  
729  C  CG1 . ILE A 97  ? 0.1327 0.1322 0.1689 -0.0177 0.0185  -0.0110 ? ? ? ? ? ? 119  ILE A CG1 
730  C  CG2 . ILE A 97  ? 0.1964 0.1747 0.1965 -0.0530 0.0153  0.0473  ? ? ? ? ? ? 119  ILE A CG2 
731  C  CD1 . ILE A 97  ? 0.1279 0.1787 0.1819 -0.0138 -0.0116 -0.0018 ? ? ? ? ? ? 119  ILE A CD1 
732  N  N   . THR A 98  ? 0.1699 0.1736 0.1339 -0.0285 0.0004  -0.0093 ? ? ? ? ? ? 120  THR A N   
733  C  CA  . THR A 98  ? 0.1848 0.1750 0.1614 -0.0350 0.0031  -0.0279 ? ? ? ? ? ? 120  THR A CA  
734  C  C   . THR A 98  ? 0.1884 0.1744 0.1675 -0.0198 0.0200  -0.0300 ? ? ? ? ? ? 120  THR A C   
735  O  O   . THR A 98  ? 0.1975 0.1745 0.1510 -0.0264 0.0138  -0.0228 ? ? ? ? ? ? 120  THR A O   
736  C  CB  . THR A 98  ? 0.1953 0.1751 0.1626 -0.0550 -0.0002 -0.0316 ? ? ? ? ? ? 120  THR A CB  
737  O  OG1 . THR A 98  ? 0.1768 0.1824 0.1791 -0.0326 0.0017  -0.0296 ? ? ? ? ? ? 120  THR A OG1 
738  C  CG2 . THR A 98  ? 0.1968 0.2252 0.1805 -0.0599 -0.0056 -0.0080 ? ? ? ? ? ? 120  THR A CG2 
739  N  N   . ASP A 99  ? 0.2027 0.2112 0.1390 -0.0029 0.0024  -0.0317 ? ? ? ? ? ? 121  ASP A N   
740  C  CA  . ASP A 99  ? 0.2045 0.2106 0.1708 0.0070  0.0252  -0.0126 ? ? ? ? ? ? 121  ASP A CA  
741  C  C   . ASP A 99  ? 0.1757 0.1821 0.1877 -0.0055 0.0326  -0.0111 ? ? ? ? ? ? 121  ASP A C   
742  O  O   . ASP A 99  ? 0.1887 0.2007 0.1768 -0.0205 0.0154  -0.0197 ? ? ? ? ? ? 121  ASP A O   
743  C  CB  . ASP A 99  ? 0.2532 0.2555 0.1925 0.0190  0.0146  -0.0498 ? ? ? ? ? ? 121  ASP A CB  
744  C  CG  . ASP A 99  ? 0.3194 0.2715 0.2038 -0.0115 0.0036  -0.0441 ? ? ? ? ? ? 121  ASP A CG  
745  O  OD1 . ASP A 99  ? 0.4223 0.2933 0.2091 0.0060  0.0368  -0.0063 ? ? ? ? ? ? 121  ASP A OD1 
746  O  OD2 . ASP A 99  ? 0.4710 0.4445 0.2082 0.0089  0.0185  -0.0967 ? ? ? ? ? ? 121  ASP A OD2 
747  N  N   . LYS A 100 ? 0.2104 0.1724 0.1690 -0.0233 0.0133  -0.0251 ? ? ? ? ? ? 122  LYS A N   
748  C  CA  . LYS A 100 ? 0.2107 0.1728 0.1825 -0.0028 0.0245  -0.0100 ? ? ? ? ? ? 122  LYS A CA  
749  C  C   . LYS A 100 ? 0.1960 0.1286 0.1808 -0.0052 0.0034  0.0113  ? ? ? ? ? ? 122  LYS A C   
750  O  O   . LYS A 100 ? 0.1903 0.1667 0.1847 0.0105  -0.0031 0.0040  ? ? ? ? ? ? 122  LYS A O   
751  C  CB  . LYS A 100 ? 0.2664 0.1720 0.2229 -0.0252 0.0444  -0.0311 ? ? ? ? ? ? 122  LYS A CB  
752  C  CG  . LYS A 100 ? 0.2608 0.1737 0.2455 0.0094  0.0248  -0.0312 ? ? ? ? ? ? 122  LYS A CG  
753  C  CD  . LYS A 100 ? 0.3613 0.1983 0.3074 -0.0221 0.0403  -0.0148 ? ? ? ? ? ? 122  LYS A CD  
754  C  CE  . LYS A 100 ? 0.3792 0.2376 0.3037 -0.0085 0.0234  -0.0112 ? ? ? ? ? ? 122  LYS A CE  
755  N  NZ  . LYS A 100 ? 0.4894 0.2353 0.4662 -0.0099 0.0767  0.0909  ? ? ? ? ? ? 122  LYS A NZ  
756  N  N   . GLY A 101 ? 0.1671 0.1513 0.1540 -0.0094 -0.0003 -0.0043 ? ? ? ? ? ? 123  GLY A N   
757  C  CA  . GLY A 101 ? 0.1871 0.1521 0.1387 -0.0385 -0.0014 -0.0075 ? ? ? ? ? ? 123  GLY A CA  
758  C  C   . GLY A 101 ? 0.1735 0.1294 0.1494 -0.0137 0.0043  -0.0157 ? ? ? ? ? ? 123  GLY A C   
759  O  O   . GLY A 101 ? 0.1569 0.1437 0.1414 -0.0207 0.0055  -0.0076 ? ? ? ? ? ? 123  GLY A O   
760  N  N   . ARG A 102 ? 0.1575 0.1509 0.1347 -0.0152 0.0017  -0.0104 ? ? ? ? ? ? 124  ARG A N   
761  C  CA  . ARG A 102 ? 0.1766 0.1534 0.1455 -0.0200 0.0080  -0.0070 ? ? ? ? ? ? 124  ARG A CA  
762  C  C   . ARG A 102 ? 0.1757 0.1700 0.1401 -0.0161 0.0120  0.0036  ? ? ? ? ? ? 124  ARG A C   
763  O  O   . ARG A 102 ? 0.1570 0.1746 0.1650 -0.0088 0.0149  0.0004  ? ? ? ? ? ? 124  ARG A O   
764  C  CB  . ARG A 102 ? 0.1608 0.1688 0.1477 -0.0277 0.0190  0.0022  ? ? ? ? ? ? 124  ARG A CB  
765  C  CG  . ARG A 102 ? 0.1786 0.1745 0.1613 -0.0229 0.0150  0.0103  ? ? ? ? ? ? 124  ARG A CG  
766  C  CD  . ARG A 102 ? 0.1686 0.1974 0.1668 -0.0105 0.0158  0.0178  ? ? ? ? ? ? 124  ARG A CD  
767  N  NE  . ARG A 102 ? 0.1714 0.2178 0.1541 -0.0017 0.0107  0.0228  ? ? ? ? ? ? 124  ARG A NE  
768  C  CZ  . ARG A 102 ? 0.2225 0.2023 0.1897 -0.0078 0.0235  0.0506  ? ? ? ? ? ? 124  ARG A CZ  
769  N  NH1 . ARG A 102 ? 0.1773 0.1749 0.2027 0.0016  0.0355  0.0476  ? ? ? ? ? ? 124  ARG A NH1 
770  N  NH2 . ARG A 102 ? 0.2140 0.2400 0.2033 -0.0207 0.0047  0.0444  ? ? ? ? ? ? 124  ARG A NH2 
771  N  N   . GLU A 103 ? 0.1795 0.1775 0.1499 0.0039  0.0197  -0.0134 ? ? ? ? ? ? 125  GLU A N   
772  C  CA  A GLU A 103 ? 0.1602 0.1694 0.1669 -0.0037 0.0267  -0.0169 ? ? ? ? ? ? 125  GLU A CA  
773  C  CA  B GLU A 103 ? 0.1827 0.1764 0.1698 0.0137  0.0144  -0.0289 ? ? ? ? ? ? 125  GLU A CA  
774  C  C   . GLU A 103 ? 0.1679 0.1485 0.1716 0.0045  0.0140  -0.0058 ? ? ? ? ? ? 125  GLU A C   
775  O  O   . GLU A 103 ? 0.1808 0.1914 0.1664 0.0144  0.0062  -0.0032 ? ? ? ? ? ? 125  GLU A O   
776  C  CB  A GLU A 103 ? 0.2287 0.1706 0.1953 0.0165  0.0070  -0.0189 ? ? ? ? ? ? 125  GLU A CB  
777  C  CB  B GLU A 103 ? 0.2542 0.1725 0.1984 0.0212  0.0129  -0.0232 ? ? ? ? ? ? 125  GLU A CB  
778  C  CG  A GLU A 103 ? 0.2556 0.2492 0.2029 0.0095  0.0212  -0.0427 ? ? ? ? ? ? 125  GLU A CG  
779  C  CG  B GLU A 103 ? 0.2758 0.2397 0.2733 0.0605  0.0123  -0.0263 ? ? ? ? ? ? 125  GLU A CG  
780  C  CD  A GLU A 103 ? 0.3647 0.2544 0.2670 0.0179  -0.0163 -0.0633 ? ? ? ? ? ? 125  GLU A CD  
781  C  CD  B GLU A 103 ? 0.3916 0.2357 0.3574 0.0452  -0.0027 -0.0291 ? ? ? ? ? ? 125  GLU A CD  
782  O  OE1 A GLU A 103 ? 0.3514 0.3001 0.3600 0.0135  0.0458  -0.0349 ? ? ? ? ? ? 125  GLU A OE1 
783  O  OE1 B GLU A 103 ? 0.4211 0.3632 0.3071 0.1080  0.0353  -0.0099 ? ? ? ? ? ? 125  GLU A OE1 
784  O  OE2 A GLU A 103 ? 0.4500 0.4243 0.2988 0.0182  0.0191  -0.1424 ? ? ? ? ? ? 125  GLU A OE2 
785  O  OE2 B GLU A 103 ? 0.5078 0.2486 0.5648 0.0804  0.0125  0.0473  ? ? ? ? ? ? 125  GLU A OE2 
786  N  N   . VAL A 104 ? 0.1834 0.1874 0.1659 0.0144  0.0241  0.0017  ? ? ? ? ? ? 126  VAL A N   
787  C  CA  . VAL A 104 ? 0.1950 0.1992 0.1662 0.0151  0.0088  0.0074  ? ? ? ? ? ? 126  VAL A CA  
788  C  C   . VAL A 104 ? 0.1576 0.2043 0.1552 0.0264  0.0221  -0.0056 ? ? ? ? ? ? 126  VAL A C   
789  O  O   . VAL A 104 ? 0.1867 0.2185 0.1693 0.0087  -0.0028 -0.0153 ? ? ? ? ? ? 126  VAL A O   
790  C  CB  . VAL A 104 ? 0.2086 0.2225 0.1676 0.0051  -0.0057 0.0078  ? ? ? ? ? ? 126  VAL A CB  
791  C  CG1 . VAL A 104 ? 0.2795 0.3538 0.1572 0.0017  0.0077  0.0181  ? ? ? ? ? ? 126  VAL A CG1 
792  C  CG2 . VAL A 104 ? 0.2124 0.1958 0.2607 0.0108  -0.0076 0.0522  ? ? ? ? ? ? 126  VAL A CG2 
793  N  N   . VAL A 105 ? 0.1741 0.2102 0.1510 0.0318  -0.0039 -0.0329 ? ? ? ? ? ? 127  VAL A N   
794  C  CA  A VAL A 105 ? 0.1984 0.1777 0.1842 0.0472  -0.0193 -0.0185 ? ? ? ? ? ? 127  VAL A CA  
795  C  CA  B VAL A 105 ? 0.2053 0.2149 0.2143 0.0362  -0.0150 -0.0498 ? ? ? ? ? ? 127  VAL A CA  
796  C  C   . VAL A 105 ? 0.1966 0.1449 0.2029 0.0296  -0.0463 -0.0253 ? ? ? ? ? ? 127  VAL A C   
797  O  O   . VAL A 105 ? 0.2167 0.2148 0.2185 0.0271  -0.0768 -0.0429 ? ? ? ? ? ? 127  VAL A O   
798  C  CB  A VAL A 105 ? 0.1697 0.1767 0.1060 0.0332  -0.0011 -0.0294 ? ? ? ? ? ? 127  VAL A CB  
799  C  CB  B VAL A 105 ? 0.2760 0.1966 0.2629 0.0833  -0.0015 -0.0554 ? ? ? ? ? ? 127  VAL A CB  
800  C  CG1 A VAL A 105 ? 0.1640 0.1082 0.1302 0.0505  -0.0132 0.0072  ? ? ? ? ? ? 127  VAL A CG1 
801  C  CG1 B VAL A 105 ? 0.2704 0.2331 0.2970 0.0345  -0.0355 0.0408  ? ? ? ? ? ? 127  VAL A CG1 
802  C  CG2 A VAL A 105 ? 0.1145 0.1606 0.1393 0.0092  -0.0096 -0.0371 ? ? ? ? ? ? 127  VAL A CG2 
803  C  CG2 B VAL A 105 ? 0.2895 0.3200 0.2525 0.0541  0.0291  -0.0056 ? ? ? ? ? ? 127  VAL A CG2 
804  N  N   . GLU A 106 ? 0.1733 0.1895 0.1914 0.0154  -0.0416 -0.0014 ? ? ? ? ? ? 128  GLU A N   
805  C  CA  A GLU A 106 ? 0.1835 0.2058 0.1992 0.0068  -0.0247 0.0069  ? ? ? ? ? ? 128  GLU A CA  
806  C  CA  B GLU A 106 ? 0.1849 0.2057 0.1949 0.0057  -0.0252 0.0060  ? ? ? ? ? ? 128  GLU A CA  
807  C  C   . GLU A 106 ? 0.1811 0.2017 0.1830 0.0117  -0.0122 0.0027  ? ? ? ? ? ? 128  GLU A C   
808  O  O   . GLU A 106 ? 0.1742 0.2078 0.1920 -0.0068 -0.0055 0.0028  ? ? ? ? ? ? 128  GLU A O   
809  C  CB  A GLU A 106 ? 0.2124 0.2355 0.1978 -0.0126 0.0058  0.0214  ? ? ? ? ? ? 128  GLU A CB  
810  C  CB  B GLU A 106 ? 0.2404 0.2489 0.1786 -0.0107 -0.0127 0.0368  ? ? ? ? ? ? 128  GLU A CB  
811  C  CG  A GLU A 106 ? 0.2173 0.2710 0.1969 -0.0215 0.0184  0.0159  ? ? ? ? ? ? 128  GLU A CG  
812  C  CG  B GLU A 106 ? 0.2369 0.2387 0.2312 -0.0336 -0.0218 0.0126  ? ? ? ? ? ? 128  GLU A CG  
813  C  CD  A GLU A 106 ? 0.2173 0.3626 0.2253 -0.0165 0.0402  -0.0256 ? ? ? ? ? ? 128  GLU A CD  
814  C  CD  B GLU A 106 ? 0.3748 0.2771 0.2846 0.0397  -0.0057 0.0115  ? ? ? ? ? ? 128  GLU A CD  
815  O  OE1 A GLU A 106 ? 0.4359 0.3482 0.3505 -0.0757 0.0816  -0.0474 ? ? ? ? ? ? 128  GLU A OE1 
816  O  OE1 B GLU A 106 ? 0.3648 0.3479 0.2896 -0.0137 -0.0504 0.0366  ? ? ? ? ? ? 128  GLU A OE1 
817  O  OE2 A GLU A 106 ? 0.3388 0.4907 0.1767 -0.0811 0.0037  0.1093  ? ? ? ? ? ? 128  GLU A OE2 
818  O  OE2 B GLU A 106 ? 0.4444 0.3626 0.2820 0.0115  0.0337  0.1077  ? ? ? ? ? ? 128  GLU A OE2 
819  N  N   . ALA A 107 ? 0.1757 0.1902 0.1650 0.0232  0.0047  -0.0025 ? ? ? ? ? ? 129  ALA A N   
820  C  CA  . ALA A 107 ? 0.1658 0.1985 0.1816 0.0209  -0.0127 -0.0077 ? ? ? ? ? ? 129  ALA A CA  
821  C  C   . ALA A 107 ? 0.1622 0.1938 0.1870 0.0341  -0.0012 -0.0033 ? ? ? ? ? ? 129  ALA A C   
822  O  O   . ALA A 107 ? 0.1644 0.2159 0.1876 0.0343  0.0009  -0.0095 ? ? ? ? ? ? 129  ALA A O   
823  C  CB  . ALA A 107 ? 0.2598 0.1839 0.2216 0.0534  0.0120  -0.0497 ? ? ? ? ? ? 129  ALA A CB  
824  N  N   . ALA A 108 ? 0.1492 0.1764 0.1590 0.0229  -0.0066 0.0139  ? ? ? ? ? ? 130  ALA A N   
825  C  CA  . ALA A 108 ? 0.1441 0.1986 0.1646 0.0037  -0.0177 -0.0005 ? ? ? ? ? ? 130  ALA A CA  
826  C  C   . ALA A 108 ? 0.1289 0.1908 0.1530 0.0065  -0.0032 0.0012  ? ? ? ? ? ? 130  ALA A C   
827  O  O   . ALA A 108 ? 0.1423 0.1912 0.1601 0.0046  -0.0065 -0.0220 ? ? ? ? ? ? 130  ALA A O   
828  C  CB  . ALA A 108 ? 0.1546 0.2064 0.1871 -0.0017 0.0224  -0.0128 ? ? ? ? ? ? 130  ALA A CB  
829  N  N   . THR A 109 ? 0.1601 0.1796 0.1592 -0.0155 -0.0104 -0.0098 ? ? ? ? ? ? 131  THR A N   
830  C  CA  . THR A 109 ? 0.1440 0.1623 0.1650 0.0066  -0.0191 -0.0097 ? ? ? ? ? ? 131  THR A CA  
831  C  C   . THR A 109 ? 0.1477 0.2116 0.1666 0.0038  -0.0071 0.0043  ? ? ? ? ? ? 131  THR A C   
832  O  O   . THR A 109 ? 0.1527 0.1930 0.1698 -0.0095 -0.0101 0.0180  ? ? ? ? ? ? 131  THR A O   
833  C  CB  . THR A 109 ? 0.1636 0.1970 0.2174 0.0036  -0.0305 0.0329  ? ? ? ? ? ? 131  THR A CB  
834  O  OG1 . THR A 109 ? 0.1581 0.2139 0.2324 -0.0022 -0.0359 0.0156  ? ? ? ? ? ? 131  THR A OG1 
835  C  CG2 . THR A 109 ? 0.1899 0.2221 0.2239 -0.0258 -0.0282 0.0371  ? ? ? ? ? ? 131  THR A CG2 
836  N  N   . ARG A 110 ? 0.1563 0.2175 0.1764 -0.0061 -0.0080 -0.0054 ? ? ? ? ? ? 132  ARG A N   
837  C  CA  A ARG A 110 ? 0.1546 0.2116 0.1833 0.0026  0.0035  -0.0016 ? ? ? ? ? ? 132  ARG A CA  
838  C  CA  B ARG A 110 ? 0.1608 0.2266 0.1992 0.0010  -0.0158 0.0101  ? ? ? ? ? ? 132  ARG A CA  
839  C  C   . ARG A 110 ? 0.1481 0.1933 0.1912 0.0171  0.0056  0.0084  ? ? ? ? ? ? 132  ARG A C   
840  O  O   . ARG A 110 ? 0.1395 0.2420 0.1969 0.0128  0.0095  0.0111  ? ? ? ? ? ? 132  ARG A O   
841  C  CB  A ARG A 110 ? 0.1771 0.2080 0.2081 0.0201  -0.0094 -0.0176 ? ? ? ? ? ? 132  ARG A CB  
842  C  CB  B ARG A 110 ? 0.2281 0.2468 0.2221 0.0194  -0.0040 -0.0063 ? ? ? ? ? ? 132  ARG A CB  
843  C  CG  A ARG A 110 ? 0.1860 0.3078 0.2680 0.0292  -0.0101 0.0118  ? ? ? ? ? ? 132  ARG A CG  
844  C  CG  B ARG A 110 ? 0.2098 0.2643 0.3013 -0.0064 -0.0429 -0.0033 ? ? ? ? ? ? 132  ARG A CG  
845  C  CD  A ARG A 110 ? 0.2000 0.2966 0.2964 0.0142  -0.0030 -0.0102 ? ? ? ? ? ? 132  ARG A CD  
846  C  CD  B ARG A 110 ? 0.2633 0.3250 0.3253 0.0327  0.0051  -0.0398 ? ? ? ? ? ? 132  ARG A CD  
847  N  NE  A ARG A 110 ? 0.2603 0.3035 0.2732 0.0062  -0.0115 -0.0411 ? ? ? ? ? ? 132  ARG A NE  
848  N  NE  B ARG A 110 ? 0.3225 0.4076 0.3417 0.0154  -0.0249 -0.0196 ? ? ? ? ? ? 132  ARG A NE  
849  C  CZ  A ARG A 110 ? 0.2474 0.2875 0.3099 0.0550  -0.0501 0.0127  ? ? ? ? ? ? 132  ARG A CZ  
850  C  CZ  B ARG A 110 ? 0.3604 0.2962 0.2928 0.0627  0.0049  0.0114  ? ? ? ? ? ? 132  ARG A CZ  
851  N  NH1 A ARG A 110 ? 0.2417 0.3839 0.3615 0.0543  0.0330  -0.0631 ? ? ? ? ? ? 132  ARG A NH1 
852  N  NH1 B ARG A 110 ? 0.2868 0.2403 0.3116 -0.0011 -0.0016 -0.0055 ? ? ? ? ? ? 132  ARG A NH1 
853  N  NH2 A ARG A 110 ? 0.2275 0.3477 0.3409 0.0073  -0.0290 0.0279  ? ? ? ? ? ? 132  ARG A NH2 
854  N  NH2 B ARG A 110 ? 0.4141 0.3389 0.2624 0.0328  0.0065  -0.0377 ? ? ? ? ? ? 132  ARG A NH2 
855  N  N   . ASP A 111 ? 0.1388 0.1760 0.1823 0.0166  0.0052  0.0021  ? ? ? ? ? ? 133  ASP A N   
856  C  CA  . ASP A 111 ? 0.1536 0.1724 0.1987 0.0312  -0.0052 0.0001  ? ? ? ? ? ? 133  ASP A CA  
857  C  C   . ASP A 111 ? 0.1423 0.1565 0.1614 0.0248  -0.0107 0.0134  ? ? ? ? ? ? 133  ASP A C   
858  O  O   . ASP A 111 ? 0.1356 0.1865 0.1830 0.0290  -0.0138 0.0111  ? ? ? ? ? ? 133  ASP A O   
859  C  CB  . ASP A 111 ? 0.1826 0.1943 0.2226 0.0089  -0.0081 0.0135  ? ? ? ? ? ? 133  ASP A CB  
860  C  CG  . ASP A 111 ? 0.2228 0.1966 0.2751 0.0211  0.0108  0.0192  ? ? ? ? ? ? 133  ASP A CG  
861  O  OD1 . ASP A 111 ? 0.2535 0.2323 0.2969 0.0241  0.0318  -0.0295 ? ? ? ? ? ? 133  ASP A OD1 
862  O  OD2 . ASP A 111 ? 0.3204 0.2011 0.2702 -0.0186 0.0258  -0.0064 ? ? ? ? ? ? 133  ASP A OD2 
863  N  N   . LEU A 112 ? 0.1318 0.1577 0.1701 0.0223  -0.0102 0.0164  ? ? ? ? ? ? 134  LEU A N   
864  C  CA  . LEU A 112 ? 0.1150 0.1626 0.1517 0.0077  -0.0107 0.0086  ? ? ? ? ? ? 134  LEU A CA  
865  C  C   . LEU A 112 ? 0.1307 0.1613 0.1700 0.0155  -0.0214 0.0184  ? ? ? ? ? ? 134  LEU A C   
866  O  O   . LEU A 112 ? 0.1587 0.1701 0.1774 -0.0096 -0.0360 0.0122  ? ? ? ? ? ? 134  LEU A O   
867  C  CB  . LEU A 112 ? 0.1170 0.1504 0.1407 0.0057  -0.0159 -0.0087 ? ? ? ? ? ? 134  LEU A CB  
868  C  CG  . LEU A 112 ? 0.1316 0.1159 0.1540 0.0153  -0.0118 0.0000  ? ? ? ? ? ? 134  LEU A CG  
869  C  CD1 . LEU A 112 ? 0.1253 0.1407 0.1739 -0.0190 -0.0276 0.0045  ? ? ? ? ? ? 134  LEU A CD1 
870  C  CD2 . LEU A 112 ? 0.1619 0.1556 0.1501 -0.0142 0.0018  -0.0141 ? ? ? ? ? ? 134  LEU A CD2 
871  N  N   . MET A 113 ? 0.1380 0.1728 0.1663 0.0020  -0.0342 0.0212  ? ? ? ? ? ? 135  MET A N   
872  C  CA  A MET A 113 ? 0.1510 0.1777 0.2020 -0.0066 -0.0180 0.0322  ? ? ? ? ? ? 135  MET A CA  
873  C  CA  B MET A 113 ? 0.1532 0.1698 0.2070 -0.0049 -0.0205 0.0276  ? ? ? ? ? ? 135  MET A CA  
874  C  C   . MET A 113 ? 0.1654 0.1920 0.2030 -0.0051 -0.0260 0.0393  ? ? ? ? ? ? 135  MET A C   
875  O  O   . MET A 113 ? 0.1563 0.2317 0.2158 -0.0281 -0.0385 0.0363  ? ? ? ? ? ? 135  MET A O   
876  C  CB  A MET A 113 ? 0.1483 0.1923 0.2229 -0.0266 0.0126  0.0653  ? ? ? ? ? ? 135  MET A CB  
877  C  CB  B MET A 113 ? 0.1834 0.1850 0.2196 -0.0172 -0.0108 0.0408  ? ? ? ? ? ? 135  MET A CB  
878  C  CG  A MET A 113 ? 0.1128 0.2403 0.2135 -0.0300 0.0272  0.0677  ? ? ? ? ? ? 135  MET A CG  
879  C  CG  B MET A 113 ? 0.1807 0.2213 0.2079 -0.0012 -0.0198 0.0136  ? ? ? ? ? ? 135  MET A CG  
880  S  SD  A MET A 113 ? 0.2204 0.2582 0.2432 0.0459  0.0429  0.0794  ? ? ? ? ? ? 135  MET A SD  
881  S  SD  B MET A 113 ? 0.2327 0.3103 0.2241 -0.0405 -0.0151 0.0573  ? ? ? ? ? ? 135  MET A SD  
882  C  CE  A MET A 113 ? 0.2807 0.2024 0.2249 -0.0087 0.0553  0.0280  ? ? ? ? ? ? 135  MET A CE  
883  C  CE  B MET A 113 ? 0.3080 0.2179 0.1937 -0.0422 -0.0553 0.0028  ? ? ? ? ? ? 135  MET A CE  
884  N  N   . ALA A 114 ? 0.1242 0.1962 0.2183 0.0015  -0.0241 0.0151  ? ? ? ? ? ? 136  ALA A N   
885  C  CA  . ALA A 114 ? 0.1196 0.2347 0.2562 -0.0174 -0.0309 0.0768  ? ? ? ? ? ? 136  ALA A CA  
886  C  C   . ALA A 114 ? 0.1495 0.2444 0.2439 -0.0058 -0.0390 0.0631  ? ? ? ? ? ? 136  ALA A C   
887  O  O   . ALA A 114 ? 0.1544 0.3393 0.2982 -0.0253 -0.0693 0.1132  ? ? ? ? ? ? 136  ALA A O   
888  C  CB  . ALA A 114 ? 0.1736 0.2391 0.3066 0.0495  -0.0028 0.0679  ? ? ? ? ? ? 136  ALA A CB  
889  N  N   . MET A 115 ? 0.1475 0.2232 0.2085 0.0120  -0.0397 0.0296  ? ? ? ? ? ? 137  MET A N   
890  C  CA  . MET A 115 ? 0.1625 0.2573 0.2014 0.0061  -0.0433 0.0427  ? ? ? ? ? ? 137  MET A CA  
891  C  C   . MET A 115 ? 0.1592 0.2275 0.1853 -0.0373 -0.0510 0.0224  ? ? ? ? ? ? 137  MET A C   
892  O  O   . MET A 115 ? 0.1856 0.2056 0.1929 -0.0425 -0.0528 0.0218  ? ? ? ? ? ? 137  MET A O   
893  C  CB  . MET A 115 ? 0.2119 0.2137 0.2269 0.0087  -0.0627 0.0515  ? ? ? ? ? ? 137  MET A CB  
894  C  CG  . MET A 115 ? 0.2109 0.1549 0.1776 -0.0106 -0.0332 0.0234  ? ? ? ? ? ? 137  MET A CG  
895  S  SD  . MET A 115 ? 0.1856 0.1535 0.1852 -0.0108 -0.0435 0.0188  ? ? ? ? ? ? 137  MET A SD  
896  C  CE  . MET A 115 ? 0.2454 0.1855 0.1819 -0.0318 -0.0338 -0.0040 ? ? ? ? ? ? 137  MET A CE  
897  N  N   . ASP A 116 ? 0.1620 0.2240 0.1833 -0.0047 -0.0397 0.0319  ? ? ? ? ? ? 138  ASP A N   
898  C  CA  . ASP A 116 ? 0.1901 0.1964 0.1823 -0.0330 -0.0491 0.0361  ? ? ? ? ? ? 138  ASP A CA  
899  C  C   . ASP A 116 ? 0.1984 0.1691 0.1504 -0.0090 -0.0506 0.0135  ? ? ? ? ? ? 138  ASP A C   
900  O  O   . ASP A 116 ? 0.2523 0.1641 0.1445 -0.0345 -0.0519 0.0152  ? ? ? ? ? ? 138  ASP A O   
901  C  CB  . ASP A 116 ? 0.2104 0.2530 0.2467 -0.0723 -0.0565 0.0208  ? ? ? ? ? ? 138  ASP A CB  
902  C  CG  . ASP A 116 ? 0.2279 0.3918 0.2358 -0.0155 -0.0418 -0.0191 ? ? ? ? ? ? 138  ASP A CG  
903  O  OD1 . ASP A 116 ? 0.4030 0.3856 0.3179 -0.1467 0.0613  0.0603  ? ? ? ? ? ? 138  ASP A OD1 
904  O  OD2 . ASP A 116 ? 0.2384 0.4059 0.3796 0.0113  -0.0384 0.0227  ? ? ? ? ? ? 138  ASP A OD2 
905  N  N   . PHE A 117 ? 0.1690 0.1528 0.1597 -0.0087 -0.0413 0.0188  ? ? ? ? ? ? 139  PHE A N   
906  C  CA  . PHE A 117 ? 0.1753 0.1406 0.1737 -0.0171 -0.0277 0.0045  ? ? ? ? ? ? 139  PHE A CA  
907  C  C   . PHE A 117 ? 0.1761 0.1399 0.1775 -0.0176 -0.0264 -0.0027 ? ? ? ? ? ? 139  PHE A C   
908  O  O   . PHE A 117 ? 0.2226 0.1587 0.1589 0.0070  -0.0371 -0.0068 ? ? ? ? ? ? 139  PHE A O   
909  C  CB  . PHE A 117 ? 0.1765 0.1493 0.1481 -0.0074 -0.0189 -0.0023 ? ? ? ? ? ? 139  PHE A CB  
910  C  CG  . PHE A 117 ? 0.1747 0.1435 0.1558 0.0010  -0.0199 -0.0108 ? ? ? ? ? ? 139  PHE A CG  
911  C  CD1 . PHE A 117 ? 0.1774 0.1769 0.1830 -0.0303 -0.0267 0.0300  ? ? ? ? ? ? 139  PHE A CD1 
912  C  CD2 . PHE A 117 ? 0.1595 0.1348 0.1527 0.0149  -0.0154 0.0011  ? ? ? ? ? ? 139  PHE A CD2 
913  C  CE1 . PHE A 117 ? 0.2280 0.2170 0.1706 -0.0140 0.0167  0.0051  ? ? ? ? ? ? 139  PHE A CE1 
914  C  CE2 . PHE A 117 ? 0.1864 0.1472 0.1666 0.0065  -0.0280 -0.0075 ? ? ? ? ? ? 139  PHE A CE2 
915  C  CZ  . PHE A 117 ? 0.2172 0.1648 0.1530 0.0376  -0.0137 0.0089  ? ? ? ? ? ? 139  PHE A CZ  
916  N  N   . GLY A 118 ? 0.2169 0.1264 0.1663 -0.0221 -0.0454 0.0102  ? ? ? ? ? ? 140  GLY A N   
917  C  CA  . GLY A 118 ? 0.2107 0.1448 0.1598 -0.0236 -0.0477 0.0177  ? ? ? ? ? ? 140  GLY A CA  
918  C  C   . GLY A 118 ? 0.1827 0.1484 0.1579 -0.0121 -0.0539 0.0125  ? ? ? ? ? ? 140  GLY A C   
919  O  O   . GLY A 118 ? 0.1878 0.1573 0.1473 -0.0018 -0.0356 0.0204  ? ? ? ? ? ? 140  GLY A O   
920  N  N   . LEU A 119 ? 0.2280 0.1347 0.1527 -0.0207 -0.0536 0.0165  ? ? ? ? ? ? 141  LEU A N   
921  C  CA  . LEU A 119 ? 0.1977 0.1388 0.1725 -0.0030 -0.0549 -0.0036 ? ? ? ? ? ? 141  LEU A CA  
922  C  C   . LEU A 119 ? 0.1870 0.1549 0.1737 0.0149  -0.0535 0.0115  ? ? ? ? ? ? 141  LEU A C   
923  O  O   . LEU A 119 ? 0.1994 0.1533 0.1776 -0.0098 -0.0254 0.0172  ? ? ? ? ? ? 141  LEU A O   
924  C  CB  . LEU A 119 ? 0.2070 0.1403 0.1718 -0.0141 -0.0503 0.0202  ? ? ? ? ? ? 141  LEU A CB  
925  C  CG  . LEU A 119 ? 0.2128 0.1333 0.1788 -0.0213 -0.0447 0.0368  ? ? ? ? ? ? 141  LEU A CG  
926  C  CD1 . LEU A 119 ? 0.1973 0.2052 0.2145 0.0087  -0.0260 0.0787  ? ? ? ? ? ? 141  LEU A CD1 
927  C  CD2 . LEU A 119 ? 0.2456 0.1684 0.1792 -0.0228 -0.0181 0.0130  ? ? ? ? ? ? 141  LEU A CD2 
928  N  N   . GLY A 120 ? 0.2554 0.1515 0.1875 0.0337  -0.0502 0.0000  ? ? ? ? ? ? 142  GLY A N   
929  C  CA  . GLY A 120 ? 0.2668 0.1997 0.1954 0.0336  -0.0426 -0.0269 ? ? ? ? ? ? 142  GLY A CA  
930  C  C   . GLY A 120 ? 0.2061 0.1715 0.1705 0.0276  -0.0118 0.0142  ? ? ? ? ? ? 142  GLY A C   
931  O  O   . GLY A 120 ? 0.2114 0.2027 0.1764 0.0592  0.0054  0.0203  ? ? ? ? ? ? 142  GLY A O   
932  N  N   . ALA A 121 ? 0.1644 0.1568 0.1609 0.0290  -0.0143 0.0086  ? ? ? ? ? ? 143  ALA A N   
933  C  CA  . ALA A 121 ? 0.1500 0.1599 0.1632 0.0216  -0.0081 0.0215  ? ? ? ? ? ? 143  ALA A CA  
934  C  C   . ALA A 121 ? 0.1386 0.1644 0.1362 0.0120  -0.0111 0.0326  ? ? ? ? ? ? 143  ALA A C   
935  O  O   . ALA A 121 ? 0.1722 0.1660 0.1865 0.0019  -0.0385 0.0058  ? ? ? ? ? ? 143  ALA A O   
936  C  CB  . ALA A 121 ? 0.1569 0.1806 0.1805 -0.0110 -0.0012 0.0465  ? ? ? ? ? ? 143  ALA A CB  
937  N  N   . TYR A 122 ? 0.1429 0.1386 0.1465 0.0148  -0.0134 0.0143  ? ? ? ? ? ? 144  TYR A N   
938  C  CA  . TYR A 122 ? 0.1528 0.1339 0.1442 0.0225  -0.0005 0.0173  ? ? ? ? ? ? 144  TYR A CA  
939  C  C   . TYR A 122 ? 0.1566 0.1789 0.1655 0.0215  0.0056  0.0164  ? ? ? ? ? ? 144  TYR A C   
940  O  O   . TYR A 122 ? 0.2210 0.1751 0.1733 0.0003  0.0411  0.0083  ? ? ? ? ? ? 144  TYR A O   
941  C  CB  . TYR A 122 ? 0.1544 0.1533 0.1434 0.0192  -0.0102 0.0046  ? ? ? ? ? ? 144  TYR A CB  
942  C  CG  . TYR A 122 ? 0.1667 0.1350 0.1319 0.0042  -0.0098 0.0192  ? ? ? ? ? ? 144  TYR A CG  
943  C  CD1 . TYR A 122 ? 0.1748 0.1683 0.1656 -0.0093 -0.0013 -0.0042 ? ? ? ? ? ? 144  TYR A CD1 
944  C  CD2 . TYR A 122 ? 0.2049 0.1826 0.1938 -0.0289 0.0306  -0.0174 ? ? ? ? ? ? 144  TYR A CD2 
945  C  CE1 . TYR A 122 ? 0.1951 0.1680 0.1893 -0.0265 0.0105  -0.0115 ? ? ? ? ? ? 144  TYR A CE1 
946  C  CE2 . TYR A 122 ? 0.1874 0.1831 0.1839 -0.0350 0.0218  -0.0116 ? ? ? ? ? ? 144  TYR A CE2 
947  C  CZ  . TYR A 122 ? 0.1378 0.1569 0.1789 0.0134  0.0235  -0.0240 ? ? ? ? ? ? 144  TYR A CZ  
948  O  OH  . TYR A 122 ? 0.1883 0.1584 0.2013 -0.0059 0.0630  -0.0050 ? ? ? ? ? ? 144  TYR A OH  
949  N  N   . ASP A 123 ? 0.1914 0.1593 0.1689 0.0301  0.0333  0.0119  ? ? ? ? ? ? 145  ASP A N   
950  C  CA  . ASP A 123 ? 0.1830 0.1702 0.1908 0.0116  0.0251  0.0435  ? ? ? ? ? ? 145  ASP A CA  
951  C  C   . ASP A 123 ? 0.1606 0.1560 0.1606 -0.0087 0.0227  0.0225  ? ? ? ? ? ? 145  ASP A C   
952  O  O   . ASP A 123 ? 0.1614 0.1770 0.1766 -0.0035 0.0200  0.0274  ? ? ? ? ? ? 145  ASP A O   
953  C  CB  . ASP A 123 ? 0.1846 0.2184 0.1891 0.0010  0.0150  0.0576  ? ? ? ? ? ? 145  ASP A CB  
954  C  CG  . ASP A 123 ? 0.2086 0.2583 0.2177 0.0165  0.0138  0.0111  ? ? ? ? ? ? 145  ASP A CG  
955  O  OD1 . ASP A 123 ? 0.2122 0.2340 0.2351 0.0061  -0.0032 0.0075  ? ? ? ? ? ? 145  ASP A OD1 
956  O  OD2 . ASP A 123 ? 0.2263 0.2919 0.3429 -0.0038 -0.0114 -0.0313 ? ? ? ? ? ? 145  ASP A OD2 
957  N  N   . ALA A 124 ? 0.1614 0.1940 0.1612 -0.0062 0.0282  0.0277  ? ? ? ? ? ? 146  ALA A N   
958  C  CA  . ALA A 124 ? 0.1819 0.1969 0.1615 -0.0036 0.0275  0.0365  ? ? ? ? ? ? 146  ALA A CA  
959  C  C   . ALA A 124 ? 0.1835 0.1834 0.1571 -0.0089 0.0170  0.0298  ? ? ? ? ? ? 146  ALA A C   
960  O  O   . ALA A 124 ? 0.1776 0.2132 0.1602 0.0016  0.0202  0.0246  ? ? ? ? ? ? 146  ALA A O   
961  C  CB  . ALA A 124 ? 0.2357 0.1931 0.1589 -0.0064 0.0333  0.0367  ? ? ? ? ? ? 146  ALA A CB  
962  N  N   . GLU A 125 ? 0.1695 0.1887 0.1767 -0.0215 0.0197  0.0301  ? ? ? ? ? ? 147  GLU A N   
963  C  CA  . GLU A 125 ? 0.1737 0.1773 0.1810 -0.0174 0.0265  0.0361  ? ? ? ? ? ? 147  GLU A CA  
964  C  C   . GLU A 125 ? 0.1583 0.1621 0.1871 -0.0102 0.0239  0.0219  ? ? ? ? ? ? 147  GLU A C   
965  O  O   . GLU A 125 ? 0.1715 0.1540 0.2146 -0.0184 0.0100  0.0233  ? ? ? ? ? ? 147  GLU A O   
966  C  CB  . GLU A 125 ? 0.2110 0.1947 0.1988 -0.0484 0.0062  0.0394  ? ? ? ? ? ? 147  GLU A CB  
967  C  CG  . GLU A 125 ? 0.2003 0.2302 0.2064 -0.0396 -0.0242 0.0228  ? ? ? ? ? ? 147  GLU A CG  
968  C  CD  . GLU A 125 ? 0.2757 0.2393 0.2903 -0.0854 -0.0340 -0.0234 ? ? ? ? ? ? 147  GLU A CD  
969  O  OE1 . GLU A 125 ? 0.2621 0.3675 0.3538 -0.0931 -0.0003 0.0207  ? ? ? ? ? ? 147  GLU A OE1 
970  O  OE2 . GLU A 125 ? 0.3924 0.2397 0.3485 -0.0518 -0.0323 -0.0252 ? ? ? ? ? ? 147  GLU A OE2 
971  N  N   . GLU A 126 ? 0.1555 0.1658 0.1789 -0.0141 0.0160  0.0224  ? ? ? ? ? ? 148  GLU A N   
972  C  CA  . GLU A 126 ? 0.1667 0.1366 0.1583 -0.0072 0.0165  -0.0055 ? ? ? ? ? ? 148  GLU A CA  
973  C  C   . GLU A 126 ? 0.1628 0.1643 0.1414 -0.0145 0.0094  0.0189  ? ? ? ? ? ? 148  GLU A C   
974  O  O   . GLU A 126 ? 0.1638 0.1719 0.1584 -0.0110 -0.0014 0.0024  ? ? ? ? ? ? 148  GLU A O   
975  C  CB  . GLU A 126 ? 0.1862 0.1595 0.1546 -0.0064 -0.0003 0.0071  ? ? ? ? ? ? 148  GLU A CB  
976  C  CG  . GLU A 126 ? 0.1819 0.1708 0.1824 -0.0164 0.0070  -0.0095 ? ? ? ? ? ? 148  GLU A CG  
977  C  CD  . GLU A 126 ? 0.2052 0.2057 0.2048 0.0120  -0.0094 -0.0129 ? ? ? ? ? ? 148  GLU A CD  
978  O  OE1 . GLU A 126 ? 0.2075 0.1858 0.1926 0.0271  -0.0113 0.0167  ? ? ? ? ? ? 148  GLU A OE1 
979  O  OE2 . GLU A 126 ? 0.3247 0.3125 0.2162 0.0569  -0.0629 -0.0333 ? ? ? ? ? ? 148  GLU A OE2 
980  N  N   . CME A 127 ? 0.1521 0.1450 0.1498 -0.0090 0.0065  0.0170  ? ? ? ? ? ? 149  CME A N   
981  C  CA  . CME A 127 ? 0.1677 0.1489 0.1565 -0.0196 0.0056  0.0186  ? ? ? ? ? ? 149  CME A CA  
982  C  CB  . CME A 127 ? 0.1988 0.1550 0.1685 -0.0042 -0.0020 0.0009  ? ? ? ? ? ? 149  CME A CB  
983  S  SG  . CME A 127 ? 0.2169 0.1734 0.2066 0.0000  -0.0137 0.0143  ? ? ? ? ? ? 149  CME A SG  
984  S  SD  . CME A 127 ? 0.3445 0.2695 0.2355 0.0289  0.0044  -0.0108 ? ? ? ? ? ? 149  CME A SD  
985  C  CE  . CME A 127 ? 0.3703 0.4084 0.3359 0.0339  -0.0329 0.0681  ? ? ? ? ? ? 149  CME A CE  
986  C  CZ  . CME A 127 ? 0.3134 0.3143 0.3489 -0.0217 -0.1015 0.0031  ? ? ? ? ? ? 149  CME A CZ  
987  O  OH  . CME A 127 ? 0.3622 0.3735 0.3002 0.0690  -0.0226 0.0462  ? ? ? ? ? ? 149  CME A OH  
988  C  C   . CME A 127 ? 0.1590 0.1507 0.1500 -0.0147 -0.0060 0.0103  ? ? ? ? ? ? 149  CME A C   
989  O  O   . CME A 127 ? 0.1654 0.1668 0.1466 -0.0068 -0.0084 0.0204  ? ? ? ? ? ? 149  CME A O   
990  N  N   . GLY A 128 ? 0.1810 0.1595 0.1713 -0.0107 0.0107  0.0358  ? ? ? ? ? ? 150  GLY A N   
991  C  CA  . GLY A 128 ? 0.1919 0.1511 0.1879 -0.0182 0.0188  0.0368  ? ? ? ? ? ? 150  GLY A CA  
992  C  C   . GLY A 128 ? 0.1786 0.1540 0.1836 -0.0035 0.0141  0.0447  ? ? ? ? ? ? 150  GLY A C   
993  O  O   . GLY A 128 ? 0.1776 0.1565 0.1953 -0.0113 -0.0281 0.0435  ? ? ? ? ? ? 150  GLY A O   
994  N  N   . GLU A 129 ? 0.1489 0.1429 0.1953 -0.0145 0.0082  0.0361  ? ? ? ? ? ? 151  GLU A N   
995  C  CA  . GLU A 129 ? 0.2001 0.1497 0.1890 -0.0064 -0.0099 0.0263  ? ? ? ? ? ? 151  GLU A CA  
996  C  C   . GLU A 129 ? 0.2045 0.1536 0.1409 0.0051  0.0027  0.0264  ? ? ? ? ? ? 151  GLU A C   
997  O  O   . GLU A 129 ? 0.1960 0.1421 0.1781 -0.0130 -0.0138 -0.0054 ? ? ? ? ? ? 151  GLU A O   
998  C  CB  . GLU A 129 ? 0.2379 0.2007 0.2104 -0.0004 -0.0405 -0.0111 ? ? ? ? ? ? 151  GLU A CB  
999  C  CG  . GLU A 129 ? 0.3003 0.2798 0.3822 -0.0494 -0.0144 -0.0215 ? ? ? ? ? ? 151  GLU A CG  
1000 C  CD  . GLU A 129 ? 0.3722 0.2407 0.4142 -0.1021 -0.0096 -0.0987 ? ? ? ? ? ? 151  GLU A CD  
1001 O  OE1 . GLU A 129 ? 0.4217 0.6659 0.3363 -0.0293 0.0231  -0.0222 ? ? ? ? ? ? 151  GLU A OE1 
1002 O  OE2 . GLU A 129 ? 0.4751 0.4726 0.4896 -0.1778 0.0866  -0.0482 ? ? ? ? ? ? 151  GLU A OE2 
1003 N  N   . ILE A 130 ? 0.1641 0.1611 0.1404 -0.0067 0.0024  0.0130  ? ? ? ? ? ? 152  ILE A N   
1004 C  CA  . ILE A 130 ? 0.1599 0.1445 0.1588 0.0142  0.0137  0.0287  ? ? ? ? ? ? 152  ILE A CA  
1005 C  C   . ILE A 130 ? 0.1611 0.1528 0.1391 0.0016  0.0056  0.0013  ? ? ? ? ? ? 152  ILE A C   
1006 O  O   . ILE A 130 ? 0.1663 0.1742 0.1406 0.0020  0.0048  0.0125  ? ? ? ? ? ? 152  ILE A O   
1007 C  CB  . ILE A 130 ? 0.1841 0.1393 0.1542 -0.0143 0.0340  0.0169  ? ? ? ? ? ? 152  ILE A CB  
1008 C  CG1 . ILE A 130 ? 0.1800 0.1656 0.1701 0.0200  0.0411  0.0414  ? ? ? ? ? ? 152  ILE A CG1 
1009 C  CG2 . ILE A 130 ? 0.1950 0.1553 0.1768 -0.0404 0.0100  0.0044  ? ? ? ? ? ? 152  ILE A CG2 
1010 C  CD1 . ILE A 130 ? 0.2381 0.1796 0.2218 0.0583  0.0629  0.0344  ? ? ? ? ? ? 152  ILE A CD1 
1011 N  N   . PHE A 131 ? 0.1499 0.1459 0.1414 -0.0035 0.0002  0.0054  ? ? ? ? ? ? 153  PHE A N   
1012 C  CA  . PHE A 131 ? 0.1674 0.1612 0.1297 0.0029  0.0091  0.0102  ? ? ? ? ? ? 153  PHE A CA  
1013 C  C   . PHE A 131 ? 0.1587 0.1624 0.1258 -0.0011 0.0088  0.0167  ? ? ? ? ? ? 153  PHE A C   
1014 O  O   . PHE A 131 ? 0.1632 0.1647 0.1575 0.0229  0.0030  -0.0118 ? ? ? ? ? ? 153  PHE A O   
1015 C  CB  . PHE A 131 ? 0.1511 0.1547 0.1387 -0.0203 0.0107  -0.0117 ? ? ? ? ? ? 153  PHE A CB  
1016 C  CG  . PHE A 131 ? 0.1877 0.1677 0.1301 -0.0155 0.0124  0.0006  ? ? ? ? ? ? 153  PHE A CG  
1017 C  CD1 . PHE A 131 ? 0.1693 0.1923 0.1514 -0.0188 0.0187  0.0082  ? ? ? ? ? ? 153  PHE A CD1 
1018 C  CD2 . PHE A 131 ? 0.2246 0.1647 0.1422 -0.0132 0.0066  0.0014  ? ? ? ? ? ? 153  PHE A CD2 
1019 C  CE1 . PHE A 131 ? 0.2119 0.2600 0.1779 -0.0084 -0.0107 0.0226  ? ? ? ? ? ? 153  PHE A CE1 
1020 C  CE2 . PHE A 131 ? 0.2295 0.1928 0.1791 -0.0028 0.0072  0.0300  ? ? ? ? ? ? 153  PHE A CE2 
1021 C  CZ  . PHE A 131 ? 0.2090 0.2520 0.1870 0.0021  -0.0066 0.0182  ? ? ? ? ? ? 153  PHE A CZ  
1022 N  N   . ALA A 132 ? 0.1546 0.1453 0.1324 0.0105  0.0082  0.0113  ? ? ? ? ? ? 154  ALA A N   
1023 C  CA  . ALA A 132 ? 0.1754 0.1468 0.1688 0.0246  -0.0041 0.0093  ? ? ? ? ? ? 154  ALA A CA  
1024 C  C   . ALA A 132 ? 0.1825 0.1276 0.1483 -0.0056 -0.0079 -0.0040 ? ? ? ? ? ? 154  ALA A C   
1025 O  O   . ALA A 132 ? 0.1899 0.1473 0.1668 0.0015  -0.0070 0.0039  ? ? ? ? ? ? 154  ALA A O   
1026 C  CB  . ALA A 132 ? 0.1942 0.1725 0.1984 -0.0064 0.0169  0.0405  ? ? ? ? ? ? 154  ALA A CB  
1027 N  N   . MET A 133 ? 0.1755 0.1236 0.1523 -0.0115 0.0043  0.0021  ? ? ? ? ? ? 155  MET A N   
1028 C  CA  . MET A 133 ? 0.1785 0.1198 0.1649 0.0031  0.0003  -0.0191 ? ? ? ? ? ? 155  MET A CA  
1029 C  C   . MET A 133 ? 0.1803 0.1194 0.1460 0.0007  0.0040  -0.0138 ? ? ? ? ? ? 155  MET A C   
1030 O  O   . MET A 133 ? 0.1685 0.1443 0.1710 -0.0009 0.0008  -0.0303 ? ? ? ? ? ? 155  MET A O   
1031 C  CB  . MET A 133 ? 0.2152 0.1645 0.1433 -0.0021 0.0107  -0.0056 ? ? ? ? ? ? 155  MET A CB  
1032 C  CG  . MET A 133 ? 0.2436 0.1752 0.1780 0.0186  0.0130  0.0177  ? ? ? ? ? ? 155  MET A CG  
1033 S  SD  . MET A 133 ? 0.2420 0.2392 0.1500 -0.0509 -0.0079 0.0084  ? ? ? ? ? ? 155  MET A SD  
1034 C  CE  . MET A 133 ? 0.1865 0.1837 0.1573 -0.0069 -0.0087 0.0243  ? ? ? ? ? ? 155  MET A CE  
1035 N  N   . LEU A 134 ? 0.1521 0.1130 0.1247 0.0071  -0.0008 -0.0015 ? ? ? ? ? ? 156  LEU A N   
1036 C  CA  . LEU A 134 ? 0.1585 0.1300 0.1250 -0.0052 -0.0234 -0.0107 ? ? ? ? ? ? 156  LEU A CA  
1037 C  C   . LEU A 134 ? 0.1609 0.1315 0.1245 0.0066  -0.0115 -0.0035 ? ? ? ? ? ? 156  LEU A C   
1038 O  O   . LEU A 134 ? 0.1583 0.1519 0.1438 0.0090  -0.0244 -0.0065 ? ? ? ? ? ? 156  LEU A O   
1039 C  CB  . LEU A 134 ? 0.1520 0.1280 0.1368 -0.0138 -0.0192 -0.0073 ? ? ? ? ? ? 156  LEU A CB  
1040 C  CG  . LEU A 134 ? 0.1634 0.1397 0.1406 -0.0230 -0.0109 0.0110  ? ? ? ? ? ? 156  LEU A CG  
1041 C  CD1 . LEU A 134 ? 0.1903 0.1316 0.1498 -0.0023 -0.0166 0.0311  ? ? ? ? ? ? 156  LEU A CD1 
1042 C  CD2 . LEU A 134 ? 0.1778 0.1742 0.1493 0.0090  -0.0052 0.0034  ? ? ? ? ? ? 156  LEU A CD2 
1043 N  N   . ARG A 135 ? 0.1646 0.1518 0.1483 0.0039  -0.0190 0.0150  ? ? ? ? ? ? 157  ARG A N   
1044 C  CA  . ARG A 135 ? 0.1707 0.1555 0.1447 0.0104  -0.0148 0.0122  ? ? ? ? ? ? 157  ARG A CA  
1045 C  C   . ARG A 135 ? 0.1894 0.1585 0.1437 0.0216  -0.0096 0.0201  ? ? ? ? ? ? 157  ARG A C   
1046 O  O   . ARG A 135 ? 0.1983 0.1678 0.1480 0.0338  -0.0223 0.0189  ? ? ? ? ? ? 157  ARG A O   
1047 C  CB  . ARG A 135 ? 0.1678 0.1757 0.1654 0.0195  -0.0033 0.0292  ? ? ? ? ? ? 157  ARG A CB  
1048 C  CG  . ARG A 135 ? 0.2218 0.2183 0.1765 0.0051  -0.0272 0.0441  ? ? ? ? ? ? 157  ARG A CG  
1049 C  CD  . ARG A 135 ? 0.2093 0.2705 0.1827 0.0454  -0.0004 0.0538  ? ? ? ? ? ? 157  ARG A CD  
1050 N  NE  . ARG A 135 ? 0.2698 0.3044 0.1635 0.0802  0.0290  0.0363  ? ? ? ? ? ? 157  ARG A NE  
1051 C  CZ  . ARG A 135 ? 0.2251 0.2786 0.1906 0.0443  0.0114  0.0423  ? ? ? ? ? ? 157  ARG A CZ  
1052 N  NH1 . ARG A 135 ? 0.3108 0.2466 0.2319 0.0991  -0.0203 0.0969  ? ? ? ? ? ? 157  ARG A NH1 
1053 N  NH2 . ARG A 135 ? 0.3663 0.2931 0.1860 0.0999  -0.0131 0.0510  ? ? ? ? ? ? 157  ARG A NH2 
1054 N  N   . PRO A 136 ? 0.2125 0.1412 0.1470 0.0244  -0.0074 0.0248  ? ? ? ? ? ? 158  PRO A N   
1055 C  CA  . PRO A 136 ? 0.1971 0.1509 0.1570 0.0182  -0.0196 0.0033  ? ? ? ? ? ? 158  PRO A CA  
1056 C  C   . PRO A 136 ? 0.1858 0.1847 0.1358 0.0216  -0.0096 0.0110  ? ? ? ? ? ? 158  PRO A C   
1057 O  O   . PRO A 136 ? 0.1961 0.1944 0.1494 0.0380  -0.0091 0.0059  ? ? ? ? ? ? 158  PRO A O   
1058 C  CB  . PRO A 136 ? 0.2535 0.1667 0.1816 0.0205  -0.0370 -0.0139 ? ? ? ? ? ? 158  PRO A CB  
1059 C  CG  . PRO A 136 ? 0.2552 0.1762 0.1988 0.0184  -0.0393 0.0024  ? ? ? ? ? ? 158  PRO A CG  
1060 C  CD  . PRO A 136 ? 0.2134 0.1726 0.1501 0.0066  0.0052  0.0031  ? ? ? ? ? ? 158  PRO A CD  
1061 N  N   . LEU A 137 ? 0.1827 0.1739 0.1456 0.0351  -0.0012 0.0133  ? ? ? ? ? ? 159  LEU A N   
1062 C  CA  . LEU A 137 ? 0.1989 0.1819 0.1340 0.0210  -0.0145 0.0089  ? ? ? ? ? ? 159  LEU A CA  
1063 C  C   . LEU A 137 ? 0.1851 0.1491 0.1602 0.0100  -0.0012 -0.0017 ? ? ? ? ? ? 159  LEU A C   
1064 O  O   . LEU A 137 ? 0.1949 0.1838 0.1546 0.0218  -0.0092 0.0129  ? ? ? ? ? ? 159  LEU A O   
1065 C  CB  . LEU A 137 ? 0.2082 0.1893 0.1295 -0.0005 -0.0232 0.0114  ? ? ? ? ? ? 159  LEU A CB  
1066 C  CG  . LEU A 137 ? 0.2050 0.1882 0.2001 -0.0062 -0.0087 0.0094  ? ? ? ? ? ? 159  LEU A CG  
1067 C  CD1 . LEU A 137 ? 0.2580 0.2702 0.1800 0.0417  0.0365  0.0224  ? ? ? ? ? ? 159  LEU A CD1 
1068 C  CD2 . LEU A 137 ? 0.2739 0.1944 0.1931 0.0084  -0.0078 0.0363  ? ? ? ? ? ? 159  LEU A CD2 
1069 N  N   . ARG A 138 ? 0.2033 0.1515 0.1341 0.0376  -0.0109 0.0152  ? ? ? ? ? ? 160  ARG A N   
1070 C  CA  . ARG A 138 ? 0.1749 0.1307 0.1412 0.0176  -0.0034 0.0115  ? ? ? ? ? ? 160  ARG A CA  
1071 C  C   . ARG A 138 ? 0.1816 0.1563 0.1452 0.0440  -0.0019 0.0052  ? ? ? ? ? ? 160  ARG A C   
1072 O  O   . ARG A 138 ? 0.1927 0.1411 0.1703 0.0377  -0.0158 0.0037  ? ? ? ? ? ? 160  ARG A O   
1073 C  CB  . ARG A 138 ? 0.1726 0.1405 0.1550 0.0321  -0.0216 0.0148  ? ? ? ? ? ? 160  ARG A CB  
1074 C  CG  . ARG A 138 ? 0.1920 0.1266 0.1772 0.0199  -0.0320 0.0155  ? ? ? ? ? ? 160  ARG A CG  
1075 C  CD  . ARG A 138 ? 0.1981 0.1244 0.1902 0.0220  -0.0251 0.0174  ? ? ? ? ? ? 160  ARG A CD  
1076 N  NE  . ARG A 138 ? 0.1865 0.1504 0.1913 0.0172  -0.0126 0.0086  ? ? ? ? ? ? 160  ARG A NE  
1077 C  CZ  . ARG A 138 ? 0.2186 0.1766 0.1816 0.0180  0.0125  0.0450  ? ? ? ? ? ? 160  ARG A CZ  
1078 N  NH1 . ARG A 138 ? 0.2067 0.2672 0.2016 0.0574  0.0158  0.0059  ? ? ? ? ? ? 160  ARG A NH1 
1079 N  NH2 . ARG A 138 ? 0.2670 0.2272 0.2190 0.0473  -0.0165 -0.0198 ? ? ? ? ? ? 160  ARG A NH2 
1080 N  N   . VAL A 139 ? 0.1630 0.1755 0.1311 0.0412  -0.0244 0.0099  ? ? ? ? ? ? 161  VAL A N   
1081 C  CA  . VAL A 139 ? 0.2062 0.1786 0.1337 0.0506  -0.0379 0.0077  ? ? ? ? ? ? 161  VAL A CA  
1082 C  C   . VAL A 139 ? 0.2070 0.1704 0.1456 0.0434  -0.0203 0.0074  ? ? ? ? ? ? 161  VAL A C   
1083 O  O   . VAL A 139 ? 0.2050 0.1662 0.1429 0.0433  -0.0205 0.0100  ? ? ? ? ? ? 161  VAL A O   
1084 C  CB  . VAL A 139 ? 0.2085 0.1726 0.1705 0.0508  -0.0415 0.0229  ? ? ? ? ? ? 161  VAL A CB  
1085 C  CG1 . VAL A 139 ? 0.2485 0.1661 0.2047 0.0525  -0.0319 0.0472  ? ? ? ? ? ? 161  VAL A CG1 
1086 C  CG2 . VAL A 139 ? 0.2045 0.1864 0.1872 0.0197  -0.0163 0.0436  ? ? ? ? ? ? 161  VAL A CG2 
1087 N  N   . ALA A 140 ? 0.2071 0.1512 0.1497 0.0625  -0.0128 0.0155  ? ? ? ? ? ? 162  ALA A N   
1088 C  CA  . ALA A 140 ? 0.2128 0.1591 0.1518 0.0624  -0.0204 0.0112  ? ? ? ? ? ? 162  ALA A CA  
1089 C  C   . ALA A 140 ? 0.2185 0.1744 0.1415 0.0407  -0.0037 0.0079  ? ? ? ? ? ? 162  ALA A C   
1090 O  O   . ALA A 140 ? 0.2255 0.2031 0.2203 0.0593  -0.0028 0.0107  ? ? ? ? ? ? 162  ALA A O   
1091 C  CB  . ALA A 140 ? 0.2486 0.2178 0.1436 0.0609  -0.0160 -0.0205 ? ? ? ? ? ? 162  ALA A CB  
1092 N  N   . ALA A 141 ? 0.2058 0.1663 0.1415 0.0405  0.0074  0.0033  ? ? ? ? ? ? 163  ALA A N   
1093 C  CA  . ALA A 141 ? 0.1961 0.1767 0.1521 0.0440  0.0026  0.0192  ? ? ? ? ? ? 163  ALA A CA  
1094 C  C   . ALA A 141 ? 0.1942 0.1625 0.1782 0.0480  -0.0242 -0.0037 ? ? ? ? ? ? 163  ALA A C   
1095 O  O   . ALA A 141 ? 0.2226 0.2058 0.2317 0.0317  -0.0333 -0.0283 ? ? ? ? ? ? 163  ALA A O   
1096 C  CB  . ALA A 141 ? 0.2098 0.1622 0.2102 0.0460  0.0037  0.0166  ? ? ? ? ? ? 163  ALA A CB  
1097 N  N   . GLY A 142 ? 0.2099 0.1726 0.1719 0.0426  -0.0250 0.0001  ? ? ? ? ? ? 164  GLY A N   
1098 C  CA  . GLY A 142 ? 0.2145 0.2112 0.1772 0.0586  -0.0212 0.0146  ? ? ? ? ? ? 164  GLY A CA  
1099 C  C   . GLY A 142 ? 0.2116 0.1839 0.1571 0.0553  -0.0479 -0.0020 ? ? ? ? ? ? 164  GLY A C   
1100 O  O   . GLY A 142 ? 0.2368 0.2293 0.1480 0.0495  -0.0502 -0.0038 ? ? ? ? ? ? 164  GLY A O   
1101 N  N   . ASP A 143 ? 0.1793 0.1733 0.1373 0.0445  -0.0279 -0.0012 ? ? ? ? ? ? 165  ASP A N   
1102 C  CA  . ASP A 143 ? 0.2049 0.1341 0.1886 0.0335  -0.0129 0.0027  ? ? ? ? ? ? 165  ASP A CA  
1103 C  C   . ASP A 143 ? 0.2574 0.1845 0.1601 0.0248  -0.0028 -0.0069 ? ? ? ? ? ? 165  ASP A C   
1104 O  O   . ASP A 143 ? 0.2989 0.2280 0.1829 0.0705  0.0231  -0.0198 ? ? ? ? ? ? 165  ASP A O   
1105 C  CB  . ASP A 143 ? 0.1747 0.1605 0.1811 0.0451  -0.0065 -0.0118 ? ? ? ? ? ? 165  ASP A CB  
1106 C  CG  . ASP A 143 ? 0.2081 0.1520 0.2053 0.0164  -0.0310 0.0031  ? ? ? ? ? ? 165  ASP A CG  
1107 O  OD1 . ASP A 143 ? 0.2167 0.2210 0.2321 0.0235  -0.0312 0.0279  ? ? ? ? ? ? 165  ASP A OD1 
1108 O  OD2 . ASP A 143 ? 0.1956 0.1658 0.2164 0.0177  -0.0388 0.0025  ? ? ? ? ? ? 165  ASP A OD2 
1109 N  N   . PHE A 144 ? 0.2249 0.1842 0.1563 0.0363  0.0014  -0.0066 ? ? ? ? ? ? 166  PHE A N   
1110 C  CA  . PHE A 144 ? 0.2425 0.1982 0.1718 0.0268  0.0071  0.0059  ? ? ? ? ? ? 166  PHE A CA  
1111 C  C   . PHE A 144 ? 0.2473 0.2397 0.1956 0.0327  -0.0061 0.0099  ? ? ? ? ? ? 166  PHE A C   
1112 O  O   . PHE A 144 ? 0.3338 0.2598 0.2024 0.0286  -0.0130 0.0383  ? ? ? ? ? ? 166  PHE A O   
1113 C  CB  . PHE A 144 ? 0.2125 0.2072 0.1978 0.0289  0.0287  0.0039  ? ? ? ? ? ? 166  PHE A CB  
1114 C  CG  . PHE A 144 ? 0.2154 0.2070 0.1998 0.0072  -0.0245 -0.0052 ? ? ? ? ? ? 166  PHE A CG  
1115 C  CD1 . PHE A 144 ? 0.2665 0.3401 0.2161 0.0643  0.0001  0.0136  ? ? ? ? ? ? 166  PHE A CD1 
1116 C  CD2 . PHE A 144 ? 0.2306 0.2324 0.1718 0.0441  -0.0091 -0.0420 ? ? ? ? ? ? 166  PHE A CD2 
1117 C  CE1 . PHE A 144 ? 0.2858 0.3621 0.2407 0.0744  0.0240  0.0453  ? ? ? ? ? ? 166  PHE A CE1 
1118 C  CE2 . PHE A 144 ? 0.2049 0.3007 0.1848 0.0318  -0.0144 0.0144  ? ? ? ? ? ? 166  PHE A CE2 
1119 C  CZ  . PHE A 144 ? 0.2243 0.3364 0.2342 0.0472  0.0118  0.0337  ? ? ? ? ? ? 166  PHE A CZ  
1120 N  N   . ASP A 145 ? 0.2543 0.2177 0.1743 0.0448  -0.0148 0.0195  ? ? ? ? ? ? 167  ASP A N   
1121 C  CA  . ASP A 145 ? 0.2768 0.2278 0.1769 0.0396  -0.0247 0.0187  ? ? ? ? ? ? 167  ASP A CA  
1122 C  C   . ASP A 145 ? 0.2726 0.2432 0.1922 0.0294  -0.0169 0.0194  ? ? ? ? ? ? 167  ASP A C   
1123 O  O   . ASP A 145 ? 0.3489 0.3237 0.1542 0.0010  0.0023  0.0387  ? ? ? ? ? ? 167  ASP A O   
1124 C  CB  . ASP A 145 ? 0.2800 0.2990 0.1920 0.0831  -0.0217 0.0210  ? ? ? ? ? ? 167  ASP A CB  
1125 C  CG  . ASP A 145 ? 0.3666 0.3121 0.2513 -0.0037 0.0086  0.0716  ? ? ? ? ? ? 167  ASP A CG  
1126 O  OD1 . ASP A 145 ? 0.3625 0.3069 0.2653 0.0390  0.0644  0.0606  ? ? ? ? ? ? 167  ASP A OD1 
1127 O  OD2 . ASP A 145 ? 0.4149 0.2831 0.2447 0.1163  0.0061  0.0669  ? ? ? ? ? ? 167  ASP A OD2 
1128 N  N   . GLU A 146 ? 0.2817 0.2902 0.1722 0.0365  -0.0086 0.0262  ? ? ? ? ? ? 168  GLU A N   
1129 C  CA  . GLU A 146 ? 0.2873 0.3096 0.2126 -0.0094 0.0053  0.0356  ? ? ? ? ? ? 168  GLU A CA  
1130 C  C   . GLU A 146 ? 0.2187 0.4308 0.3791 0.0260  -0.1122 -0.0109 ? ? ? ? ? ? 168  GLU A C   
1131 O  O   . GLU A 146 ? 0.3372 0.6133 0.5451 -0.0821 -0.0408 0.0637  ? ? ? ? ? ? 168  GLU A O   
1132 C  CB  . GLU A 146 ? 0.2829 0.2690 0.2070 0.0528  -0.0055 0.0101  ? ? ? ? ? ? 168  GLU A CB  
1133 C  CG  . GLU A 146 ? 0.2666 0.2914 0.2346 0.0382  0.0104  0.0234  ? ? ? ? ? ? 168  GLU A CG  
1134 C  CD  . GLU A 146 ? 0.3056 0.2956 0.2611 0.0290  0.0176  -0.0142 ? ? ? ? ? ? 168  GLU A CD  
1135 O  OE1 . GLU A 146 ? 0.2668 0.3099 0.2737 0.0399  0.0183  -0.0125 ? ? ? ? ? ? 168  GLU A OE1 
1136 O  OE2 . GLU A 146 ? 0.2897 0.3129 0.2442 0.0589  0.0314  -0.0266 ? ? ? ? ? ? 168  GLU A OE2 
1137 N  N   . GLY B 3   ? 0.5072 0.3984 0.3091 -0.0405 0.0276  0.0495  ? ? ? ? ? ? 25   GLY B N   
1138 C  CA  . GLY B 3   ? 0.4044 0.4035 0.3263 0.0156  0.0276  0.0381  ? ? ? ? ? ? 25   GLY B CA  
1139 C  C   . GLY B 3   ? 0.3933 0.3363 0.2788 -0.0420 -0.0016 0.0492  ? ? ? ? ? ? 25   GLY B C   
1140 O  O   . GLY B 3   ? 0.3201 0.3553 0.3096 -0.0087 -0.0012 -0.0032 ? ? ? ? ? ? 25   GLY B O   
1141 N  N   . VAL B 4   ? 0.4108 0.3168 0.1955 0.0202  0.0037  0.0084  ? ? ? ? ? ? 26   VAL B N   
1142 C  CA  . VAL B 4   ? 0.3128 0.2923 0.1642 0.0118  0.0777  0.0436  ? ? ? ? ? ? 26   VAL B CA  
1143 C  C   . VAL B 4   ? 0.2812 0.2388 0.1902 0.0136  0.0531  0.0063  ? ? ? ? ? ? 26   VAL B C   
1144 O  O   . VAL B 4   ? 0.2737 0.2302 0.1521 0.0059  0.0421  0.0127  ? ? ? ? ? ? 26   VAL B O   
1145 C  CB  . VAL B 4   ? 0.3296 0.3238 0.2133 0.0289  0.0553  -0.0395 ? ? ? ? ? ? 26   VAL B CB  
1146 C  CG1 . VAL B 4   ? 0.3857 0.2706 0.2632 0.0608  0.0299  -0.0038 ? ? ? ? ? ? 26   VAL B CG1 
1147 C  CG2 . VAL B 4   ? 0.4472 0.3637 0.2210 0.0324  0.0829  -0.0459 ? ? ? ? ? ? 26   VAL B CG2 
1148 N  N   . PRO B 5   ? 0.2372 0.2361 0.1790 -0.0063 0.0797  0.0352  ? ? ? ? ? ? 27   PRO B N   
1149 C  CA  . PRO B 5   ? 0.2536 0.1842 0.1844 -0.0026 0.0483  0.0291  ? ? ? ? ? ? 27   PRO B CA  
1150 C  C   . PRO B 5   ? 0.1781 0.1783 0.1810 0.0186  0.0328  0.0268  ? ? ? ? ? ? 27   PRO B C   
1151 O  O   . PRO B 5   ? 0.2087 0.1641 0.1590 0.0035  0.0313  0.0100  ? ? ? ? ? ? 27   PRO B O   
1152 C  CB  . PRO B 5   ? 0.2563 0.1936 0.2407 -0.0365 0.0506  0.0333  ? ? ? ? ? ? 27   PRO B CB  
1153 C  CG  . PRO B 5   ? 0.2594 0.2699 0.2582 -0.0601 0.0409  0.0561  ? ? ? ? ? ? 27   PRO B CG  
1154 C  CD  . PRO B 5   ? 0.2464 0.2402 0.2640 -0.0680 0.0656  0.0562  ? ? ? ? ? ? 27   PRO B CD  
1155 N  N   . SER B 6   ? 0.1790 0.1990 0.1592 0.0154  0.0436  0.0270  ? ? ? ? ? ? 28   SER B N   
1156 C  CA  . SER B 6   ? 0.1713 0.1727 0.1773 0.0220  0.0331  0.0270  ? ? ? ? ? ? 28   SER B CA  
1157 C  C   . SER B 6   ? 0.1881 0.1668 0.1622 0.0078  0.0156  0.0057  ? ? ? ? ? ? 28   SER B C   
1158 O  O   . SER B 6   ? 0.1957 0.1609 0.1557 0.0058  0.0293  0.0097  ? ? ? ? ? ? 28   SER B O   
1159 C  CB  . SER B 6   ? 0.1667 0.1665 0.2436 0.0175  0.0182  0.0563  ? ? ? ? ? ? 28   SER B CB  
1160 O  OG  . SER B 6   ? 0.2821 0.1875 0.2817 0.0283  0.0771  -0.0063 ? ? ? ? ? ? 28   SER B OG  
1161 N  N   . MET B 7   ? 0.2300 0.1725 0.1420 0.0200  0.0334  0.0170  ? ? ? ? ? ? 29   MET B N   
1162 C  CA  A MET B 7   ? 0.2321 0.2028 0.1321 0.0042  0.0265  0.0188  ? ? ? ? ? ? 29   MET B CA  
1163 C  CA  B MET B 7   ? 0.2342 0.2050 0.1210 0.0077  0.0255  0.0131  ? ? ? ? ? ? 29   MET B CA  
1164 C  C   . MET B 7   ? 0.2095 0.1787 0.1258 -0.0091 -0.0060 0.0213  ? ? ? ? ? ? 29   MET B C   
1165 O  O   . MET B 7   ? 0.1979 0.1798 0.1466 0.0120  -0.0003 0.0216  ? ? ? ? ? ? 29   MET B O   
1166 C  CB  A MET B 7   ? 0.2809 0.1979 0.1353 0.0065  0.0094  0.0415  ? ? ? ? ? ? 29   MET B CB  
1167 C  CB  B MET B 7   ? 0.2787 0.1949 0.1329 0.0212  0.0331  -0.0217 ? ? ? ? ? ? 29   MET B CB  
1168 C  CG  A MET B 7   ? 0.1645 0.1641 0.1767 -0.0725 0.0352  0.0719  ? ? ? ? ? ? 29   MET B CG  
1169 C  CG  B MET B 7   ? 0.2364 0.2122 0.1733 0.0038  0.0307  -0.0608 ? ? ? ? ? ? 29   MET B CG  
1170 S  SD  A MET B 7   ? 0.2608 0.2294 0.1635 0.0162  -0.0005 0.0019  ? ? ? ? ? ? 29   MET B SD  
1171 S  SD  B MET B 7   ? 0.2834 0.3327 0.1737 -0.0146 0.0280  -0.0782 ? ? ? ? ? ? 29   MET B SD  
1172 C  CE  A MET B 7   ? 0.2522 0.2274 0.2081 0.0127  0.0473  0.0249  ? ? ? ? ? ? 29   MET B CE  
1173 C  CE  B MET B 7   ? 0.2855 0.2944 0.2499 -0.0244 0.0494  -0.0044 ? ? ? ? ? ? 29   MET B CE  
1174 N  N   . ALA B 8   ? 0.2079 0.1687 0.1343 0.0057  0.0259  0.0309  ? ? ? ? ? ? 30   ALA B N   
1175 C  CA  . ALA B 8   ? 0.1839 0.1692 0.1578 0.0269  0.0173  0.0434  ? ? ? ? ? ? 30   ALA B CA  
1176 C  C   . ALA B 8   ? 0.1896 0.1465 0.1550 0.0095  0.0001  0.0329  ? ? ? ? ? ? 30   ALA B C   
1177 O  O   . ALA B 8   ? 0.1932 0.1446 0.1666 0.0211  0.0098  0.0312  ? ? ? ? ? ? 30   ALA B O   
1178 C  CB  . ALA B 8   ? 0.2577 0.1719 0.2007 0.0023  0.0334  0.0401  ? ? ? ? ? ? 30   ALA B CB  
1179 N  N   . ALA B 9   ? 0.1672 0.1392 0.1338 0.0110  0.0104  0.0171  ? ? ? ? ? ? 31   ALA B N   
1180 C  CA  . ALA B 9   ? 0.1731 0.1379 0.1297 0.0072  0.0212  0.0158  ? ? ? ? ? ? 31   ALA B CA  
1181 C  C   . ALA B 9   ? 0.1629 0.1418 0.1256 -0.0073 0.0040  -0.0087 ? ? ? ? ? ? 31   ALA B C   
1182 O  O   . ALA B 9   ? 0.1674 0.1234 0.1297 0.0106  -0.0021 -0.0089 ? ? ? ? ? ? 31   ALA B O   
1183 C  CB  . ALA B 9   ? 0.1642 0.1486 0.1668 -0.0061 -0.0032 0.0069  ? ? ? ? ? ? 31   ALA B CB  
1184 N  N   . ILE B 10  ? 0.1603 0.1426 0.1058 0.0101  -0.0028 -0.0051 ? ? ? ? ? ? 32   ILE B N   
1185 C  CA  . ILE B 10  ? 0.1544 0.1317 0.1264 0.0169  0.0027  0.0082  ? ? ? ? ? ? 32   ILE B CA  
1186 C  C   . ILE B 10  ? 0.1626 0.1279 0.1256 0.0103  -0.0085 -0.0040 ? ? ? ? ? ? 32   ILE B C   
1187 O  O   . ILE B 10  ? 0.1485 0.1161 0.1569 0.0064  -0.0035 0.0018  ? ? ? ? ? ? 32   ILE B O   
1188 C  CB  . ILE B 10  ? 0.1717 0.1359 0.1212 -0.0004 -0.0027 -0.0024 ? ? ? ? ? ? 32   ILE B CB  
1189 C  CG1 . ILE B 10  ? 0.1676 0.1313 0.1617 -0.0067 -0.0018 -0.0013 ? ? ? ? ? ? 32   ILE B CG1 
1190 C  CG2 . ILE B 10  ? 0.1982 0.1544 0.1172 -0.0024 0.0043  -0.0077 ? ? ? ? ? ? 32   ILE B CG2 
1191 C  CD1 . ILE B 10  ? 0.2060 0.1269 0.1600 -0.0018 0.0077  -0.0002 ? ? ? ? ? ? 32   ILE B CD1 
1192 N  N   . THR B 11  ? 0.1791 0.1152 0.1255 -0.0014 -0.0030 -0.0104 ? ? ? ? ? ? 33   THR B N   
1193 C  CA  . THR B 11  ? 0.1880 0.1428 0.1454 0.0049  -0.0072 0.0017  ? ? ? ? ? ? 33   THR B CA  
1194 C  C   . THR B 11  ? 0.1676 0.1621 0.1344 0.0280  -0.0254 0.0052  ? ? ? ? ? ? 33   THR B C   
1195 O  O   . THR B 11  ? 0.1784 0.1607 0.1414 0.0271  -0.0157 0.0246  ? ? ? ? ? ? 33   THR B O   
1196 C  CB  . THR B 11  ? 0.2246 0.1825 0.1420 0.0464  -0.0355 0.0003  ? ? ? ? ? ? 33   THR B CB  
1197 O  OG1 . THR B 11  ? 0.2459 0.2244 0.1624 0.0376  -0.0309 -0.0320 ? ? ? ? ? ? 33   THR B OG1 
1198 C  CG2 . THR B 11  ? 0.2268 0.2506 0.1805 0.0430  -0.0327 0.0174  ? ? ? ? ? ? 33   THR B CG2 
1199 N  N   . SER B 12  ? 0.1648 0.1485 0.1206 0.0215  -0.0048 0.0064  ? ? ? ? ? ? 34   SER B N   
1200 C  CA  A SER B 12  ? 0.1347 0.1370 0.1309 0.0456  -0.0045 0.0217  ? ? ? ? ? ? 34   SER B CA  
1201 C  CA  B SER B 12  ? 0.2030 0.1490 0.1343 -0.0085 0.0258  -0.0068 ? ? ? ? ? ? 34   SER B CA  
1202 C  C   . SER B 12  ? 0.1360 0.1047 0.1356 -0.0108 -0.0039 0.0037  ? ? ? ? ? ? 34   SER B C   
1203 O  O   . SER B 12  ? 0.1682 0.1249 0.1280 0.0137  0.0015  0.0090  ? ? ? ? ? ? 34   SER B O   
1204 C  CB  A SER B 12  ? 0.1730 0.1398 0.1268 0.0234  0.0253  0.0020  ? ? ? ? ? ? 34   SER B CB  
1205 C  CB  B SER B 12  ? 0.2017 0.1576 0.1679 -0.0095 0.0209  0.0114  ? ? ? ? ? ? 34   SER B CB  
1206 O  OG  A SER B 12  ? 0.3406 0.1188 0.1744 -0.0476 0.1348  -0.0107 ? ? ? ? ? ? 34   SER B OG  
1207 O  OG  B SER B 12  ? 0.2299 0.1954 0.2012 -0.0121 0.0000  0.0468  ? ? ? ? ? ? 34   SER B OG  
1208 N  N   . ILE B 13  ? 0.1658 0.1124 0.1139 -0.0046 -0.0015 0.0081  ? ? ? ? ? ? 35   ILE B N   
1209 C  CA  . ILE B 13  ? 0.1366 0.1256 0.1235 0.0027  0.0172  0.0083  ? ? ? ? ? ? 35   ILE B CA  
1210 C  C   . ILE B 13  ? 0.1430 0.1270 0.1251 -0.0002 -0.0006 0.0064  ? ? ? ? ? ? 35   ILE B C   
1211 O  O   . ILE B 13  ? 0.1497 0.1478 0.1294 0.0115  -0.0056 0.0150  ? ? ? ? ? ? 35   ILE B O   
1212 C  CB  . ILE B 13  ? 0.1623 0.1137 0.1246 0.0064  0.0038  0.0160  ? ? ? ? ? ? 35   ILE B CB  
1213 C  CG1 . ILE B 13  ? 0.1738 0.1050 0.1359 -0.0042 0.0114  0.0065  ? ? ? ? ? ? 35   ILE B CG1 
1214 C  CG2 . ILE B 13  ? 0.1827 0.1353 0.1148 -0.0077 0.0024  0.0220  ? ? ? ? ? ? 35   ILE B CG2 
1215 C  CD1 . ILE B 13  ? 0.1667 0.1182 0.1658 0.0040  0.0055  0.0137  ? ? ? ? ? ? 35   ILE B CD1 
1216 N  N   . MET B 14  ? 0.1702 0.1211 0.1273 -0.0081 -0.0087 0.0120  ? ? ? ? ? ? 36   MET B N   
1217 C  CA  A MET B 14  ? 0.1742 0.1112 0.1455 -0.0043 0.0057  0.0216  ? ? ? ? ? ? 36   MET B CA  
1218 C  CA  B MET B 14  ? 0.1760 0.1160 0.1560 -0.0028 -0.0044 0.0152  ? ? ? ? ? ? 36   MET B CA  
1219 C  C   . MET B 14  ? 0.1557 0.1437 0.1375 -0.0028 -0.0123 0.0102  ? ? ? ? ? ? 36   MET B C   
1220 O  O   . MET B 14  ? 0.1636 0.1261 0.1494 -0.0057 -0.0090 0.0114  ? ? ? ? ? ? 36   MET B O   
1221 C  CB  A MET B 14  ? 0.1762 0.1036 0.1622 0.0004  0.0064  0.0130  ? ? ? ? ? ? 36   MET B CB  
1222 C  CB  B MET B 14  ? 0.1974 0.1360 0.1796 -0.0391 0.0350  -0.0050 ? ? ? ? ? ? 36   MET B CB  
1223 C  CG  A MET B 14  ? 0.1730 0.0989 0.1682 -0.0008 -0.0073 0.0017  ? ? ? ? ? ? 36   MET B CG  
1224 C  CG  B MET B 14  ? 0.1830 0.1300 0.2563 -0.0425 0.0419  0.0021  ? ? ? ? ? ? 36   MET B CG  
1225 S  SD  A MET B 14  ? 0.2194 0.1522 0.2154 0.0099  0.0381  0.0380  ? ? ? ? ? ? 36   MET B SD  
1226 S  SD  B MET B 14  ? 0.2605 0.2084 0.3201 0.0150  0.0031  -0.0688 ? ? ? ? ? ? 36   MET B SD  
1227 C  CE  A MET B 14  ? 0.2372 0.1352 0.2101 0.0173  0.0416  0.0528  ? ? ? ? ? ? 36   MET B CE  
1228 C  CE  B MET B 14  ? 0.2730 0.2405 0.2517 -0.0258 0.0603  -0.0154 ? ? ? ? ? ? 36   MET B CE  
1229 N  N   . ARG B 15  ? 0.1443 0.1363 0.1317 0.0021  -0.0111 0.0076  ? ? ? ? ? ? 37   ARG B N   
1230 C  CA  . ARG B 15  ? 0.1312 0.1283 0.1448 -0.0040 -0.0069 -0.0024 ? ? ? ? ? ? 37   ARG B CA  
1231 C  C   . ARG B 15  ? 0.1627 0.1231 0.1266 0.0075  -0.0157 0.0117  ? ? ? ? ? ? 37   ARG B C   
1232 O  O   . ARG B 15  ? 0.1534 0.1459 0.1247 0.0024  -0.0179 0.0014  ? ? ? ? ? ? 37   ARG B O   
1233 C  CB  . ARG B 15  ? 0.1827 0.1637 0.1281 0.0215  -0.0059 0.0088  ? ? ? ? ? ? 37   ARG B CB  
1234 C  CG  . ARG B 15  ? 0.1902 0.1555 0.1407 0.0193  -0.0252 0.0122  ? ? ? ? ? ? 37   ARG B CG  
1235 C  CD  . ARG B 15  ? 0.2203 0.1867 0.1496 -0.0034 -0.0535 -0.0050 ? ? ? ? ? ? 37   ARG B CD  
1236 N  NE  . ARG B 15  ? 0.1751 0.1925 0.1654 0.0013  -0.0450 0.0000  ? ? ? ? ? ? 37   ARG B NE  
1237 C  CZ  . ARG B 15  ? 0.1942 0.1789 0.1593 -0.0265 -0.0418 0.0066  ? ? ? ? ? ? 37   ARG B CZ  
1238 N  NH1 . ARG B 15  ? 0.2272 0.1936 0.1652 -0.0390 -0.0119 -0.0003 ? ? ? ? ? ? 37   ARG B NH1 
1239 N  NH2 . ARG B 15  ? 0.2120 0.2190 0.1631 0.0118  -0.0274 -0.0143 ? ? ? ? ? ? 37   ARG B NH2 
1240 N  N   . ALA B 16  ? 0.1459 0.1358 0.1342 0.0015  0.0008  0.0007  ? ? ? ? ? ? 38   ALA B N   
1241 C  CA  . ALA B 16  ? 0.1423 0.1085 0.1374 0.0089  0.0004  0.0027  ? ? ? ? ? ? 38   ALA B CA  
1242 C  C   . ALA B 16  ? 0.1407 0.1101 0.1266 -0.0122 -0.0119 -0.0079 ? ? ? ? ? ? 38   ALA B C   
1243 O  O   . ALA B 16  ? 0.1394 0.1277 0.1418 -0.0004 -0.0092 -0.0059 ? ? ? ? ? ? 38   ALA B O   
1244 C  CB  . ALA B 16  ? 0.1382 0.1296 0.1568 -0.0142 0.0020  0.0073  ? ? ? ? ? ? 38   ALA B CB  
1245 N  N   . GLN B 17  ? 0.1200 0.1206 0.1312 0.0068  -0.0051 0.0033  ? ? ? ? ? ? 39   GLN B N   
1246 C  CA  . GLN B 17  ? 0.1330 0.1297 0.1332 -0.0136 0.0000  -0.0055 ? ? ? ? ? ? 39   GLN B CA  
1247 C  C   . GLN B 17  ? 0.1408 0.1373 0.1469 -0.0227 -0.0092 0.0068  ? ? ? ? ? ? 39   GLN B C   
1248 O  O   . GLN B 17  ? 0.1457 0.1415 0.1513 -0.0048 0.0009  0.0135  ? ? ? ? ? ? 39   GLN B O   
1249 C  CB  . GLN B 17  ? 0.1511 0.1357 0.1488 0.0055  0.0082  0.0067  ? ? ? ? ? ? 39   GLN B CB  
1250 C  CG  . GLN B 17  ? 0.1619 0.1506 0.1498 0.0147  0.0169  0.0242  ? ? ? ? ? ? 39   GLN B CG  
1251 C  CD  . GLN B 17  ? 0.1758 0.1654 0.2121 0.0176  0.0147  0.0269  ? ? ? ? ? ? 39   GLN B CD  
1252 O  OE1 . GLN B 17  ? 0.2617 0.1812 0.2376 -0.0437 -0.0520 0.0320  ? ? ? ? ? ? 39   GLN B OE1 
1253 N  NE2 . GLN B 17  ? 0.2230 0.2297 0.2574 -0.0657 0.0408  0.0330  ? ? ? ? ? ? 39   GLN B NE2 
1254 N  N   . GLN B 18  ? 0.1358 0.1482 0.1563 -0.0037 -0.0163 0.0070  ? ? ? ? ? ? 40   GLN B N   
1255 C  CA  . GLN B 18  ? 0.1398 0.1473 0.1566 -0.0137 -0.0209 0.0096  ? ? ? ? ? ? 40   GLN B CA  
1256 C  C   . GLN B 18  ? 0.1399 0.1558 0.1434 -0.0114 -0.0249 -0.0148 ? ? ? ? ? ? 40   GLN B C   
1257 O  O   . GLN B 18  ? 0.1452 0.1905 0.1627 -0.0181 -0.0157 0.0008  ? ? ? ? ? ? 40   GLN B O   
1258 C  CB  . GLN B 18  ? 0.1721 0.1984 0.1655 -0.0110 -0.0214 -0.0205 ? ? ? ? ? ? 40   GLN B CB  
1259 C  CG  . GLN B 18  ? 0.2381 0.1977 0.2448 0.0131  0.0161  -0.0123 ? ? ? ? ? ? 40   GLN B CG  
1260 C  CD  . GLN B 18  ? 0.3163 0.2482 0.2472 -0.0607 -0.0192 -0.0081 ? ? ? ? ? ? 40   GLN B CD  
1261 O  OE1 . GLN B 18  ? 0.3562 0.2289 0.2283 -0.0518 0.0090  -0.0125 ? ? ? ? ? ? 40   GLN B OE1 
1262 N  NE2 . GLN B 18  ? 0.3493 0.2815 0.3764 -0.0568 -0.0319 -0.0886 ? ? ? ? ? ? 40   GLN B NE2 
1263 N  N   . ILE B 19  ? 0.1469 0.1452 0.1370 0.0051  -0.0266 0.0003  ? ? ? ? ? ? 41   ILE B N   
1264 C  CA  . ILE B 19  ? 0.1137 0.1623 0.1508 0.0061  -0.0249 -0.0004 ? ? ? ? ? ? 41   ILE B CA  
1265 C  C   . ILE B 19  ? 0.1462 0.1575 0.1465 0.0335  -0.0176 0.0094  ? ? ? ? ? ? 41   ILE B C   
1266 O  O   . ILE B 19  ? 0.1473 0.1806 0.1675 0.0213  -0.0104 -0.0114 ? ? ? ? ? ? 41   ILE B O   
1267 C  CB  . ILE B 19  ? 0.1460 0.1434 0.1403 0.0088  -0.0225 0.0150  ? ? ? ? ? ? 41   ILE B CB  
1268 C  CG1 . ILE B 19  ? 0.1748 0.1439 0.1361 0.0121  -0.0270 -0.0050 ? ? ? ? ? ? 41   ILE B CG1 
1269 C  CG2 . ILE B 19  ? 0.1678 0.1587 0.1656 0.0270  -0.0155 -0.0004 ? ? ? ? ? ? 41   ILE B CG2 
1270 C  CD1 . ILE B 19  ? 0.2112 0.1627 0.1550 -0.0044 -0.0140 0.0242  ? ? ? ? ? ? 41   ILE B CD1 
1271 N  N   . LEU B 20  ? 0.1394 0.1546 0.1326 0.0206  -0.0118 0.0016  ? ? ? ? ? ? 42   LEU B N   
1272 C  CA  . LEU B 20  ? 0.1351 0.1697 0.1300 0.0030  -0.0125 -0.0018 ? ? ? ? ? ? 42   LEU B CA  
1273 C  C   . LEU B 20  ? 0.1326 0.1824 0.1519 -0.0094 -0.0067 -0.0087 ? ? ? ? ? ? 42   LEU B C   
1274 O  O   . LEU B 20  ? 0.1520 0.1605 0.1647 -0.0009 0.0040  -0.0047 ? ? ? ? ? ? 42   LEU B O   
1275 C  CB  . LEU B 20  ? 0.1299 0.1647 0.1449 0.0035  -0.0085 -0.0025 ? ? ? ? ? ? 42   LEU B CB  
1276 C  CG  . LEU B 20  ? 0.1449 0.1445 0.1436 -0.0052 -0.0102 -0.0224 ? ? ? ? ? ? 42   LEU B CG  
1277 C  CD1 . LEU B 20  ? 0.1399 0.2353 0.2097 -0.0095 -0.0300 0.0019  ? ? ? ? ? ? 42   LEU B CD1 
1278 C  CD2 . LEU B 20  ? 0.1773 0.1476 0.1495 0.0147  -0.0170 -0.0028 ? ? ? ? ? ? 42   LEU B CD2 
1279 N  N   . LEU B 21  ? 0.1445 0.1768 0.1276 -0.0101 -0.0054 0.0100  ? ? ? ? ? ? 43   LEU B N   
1280 C  CA  . LEU B 21  ? 0.1465 0.1668 0.1814 -0.0107 0.0152  0.0032  ? ? ? ? ? ? 43   LEU B CA  
1281 C  C   . LEU B 21  ? 0.1467 0.1689 0.1672 -0.0123 0.0036  0.0001  ? ? ? ? ? ? 43   LEU B C   
1282 O  O   . LEU B 21  ? 0.1600 0.2078 0.1892 -0.0268 0.0216  -0.0016 ? ? ? ? ? ? 43   LEU B O   
1283 C  CB  . LEU B 21  ? 0.1821 0.1816 0.1999 -0.0134 0.0166  -0.0150 ? ? ? ? ? ? 43   LEU B CB  
1284 C  CG  . LEU B 21  ? 0.2007 0.1767 0.2835 -0.0271 0.0291  -0.0063 ? ? ? ? ? ? 43   LEU B CG  
1285 C  CD1 . LEU B 21  ? 0.3160 0.2244 0.2704 -0.0268 0.0815  0.0815  ? ? ? ? ? ? 43   LEU B CD1 
1286 C  CD2 . LEU B 21  ? 0.3090 0.1602 0.3391 -0.0452 0.0779  -0.0149 ? ? ? ? ? ? 43   LEU B CD2 
1287 N  N   . GLY B 22  ? 0.1719 0.1824 0.1723 -0.0108 -0.0035 -0.0020 ? ? ? ? ? ? 44   GLY B N   
1288 C  CA  . GLY B 22  ? 0.1840 0.2305 0.2102 -0.0084 -0.0264 -0.0172 ? ? ? ? ? ? 44   GLY B CA  
1289 C  C   . GLY B 22  ? 0.1565 0.2166 0.2022 -0.0037 -0.0210 0.0015  ? ? ? ? ? ? 44   GLY B C   
1290 O  O   . GLY B 22  ? 0.1620 0.2807 0.2350 -0.0070 -0.0036 -0.0218 ? ? ? ? ? ? 44   GLY B O   
1291 N  N   . GLU B 23  ? 0.1564 0.1881 0.1697 0.0042  -0.0075 0.0096  ? ? ? ? ? ? 45   GLU B N   
1292 C  CA  . GLU B 23  ? 0.1500 0.2047 0.1883 0.0574  -0.0273 0.0187  ? ? ? ? ? ? 45   GLU B CA  
1293 C  C   . GLU B 23  ? 0.1533 0.2105 0.1834 0.0319  0.0030  -0.0029 ? ? ? ? ? ? 45   GLU B C   
1294 O  O   . GLU B 23  ? 0.1458 0.2426 0.1874 0.0281  -0.0086 0.0014  ? ? ? ? ? ? 45   GLU B O   
1295 C  CB  . GLU B 23  ? 0.2078 0.2275 0.1968 0.0345  0.0012  -0.0159 ? ? ? ? ? ? 45   GLU B CB  
1296 C  CG  . GLU B 23  ? 0.2500 0.2185 0.2149 0.0181  0.0251  -0.0027 ? ? ? ? ? ? 45   GLU B CG  
1297 C  CD  . GLU B 23  ? 0.3107 0.3670 0.3256 0.0727  -0.0291 0.0095  ? ? ? ? ? ? 45   GLU B CD  
1298 O  OE1 . GLU B 23  ? 0.3380 0.4334 0.4352 0.0808  0.0528  0.0323  ? ? ? ? ? ? 45   GLU B OE1 
1299 O  OE2 . GLU B 23  ? 0.4190 0.5205 0.3139 0.0733  -0.0048 -0.0096 ? ? ? ? ? ? 45   GLU B OE2 
1300 N  N   . VAL B 24  ? 0.1461 0.1763 0.1577 -0.0077 -0.0145 -0.0003 ? ? ? ? ? ? 46   VAL B N   
1301 C  CA  . VAL B 24  ? 0.1339 0.1777 0.1538 0.0024  -0.0042 -0.0098 ? ? ? ? ? ? 46   VAL B CA  
1302 C  C   . VAL B 24  ? 0.1423 0.1717 0.1774 0.0021  -0.0080 -0.0160 ? ? ? ? ? ? 46   VAL B C   
1303 O  O   . VAL B 24  ? 0.1508 0.2029 0.1785 -0.0110 -0.0044 -0.0162 ? ? ? ? ? ? 46   VAL B O   
1304 C  CB  . VAL B 24  ? 0.1341 0.1641 0.1602 0.0065  -0.0074 -0.0080 ? ? ? ? ? ? 46   VAL B CB  
1305 C  CG1 . VAL B 24  ? 0.1059 0.1737 0.1988 0.0044  0.0007  -0.0230 ? ? ? ? ? ? 46   VAL B CG1 
1306 C  CG2 . VAL B 24  ? 0.1532 0.1791 0.1506 0.0133  0.0074  -0.0063 ? ? ? ? ? ? 46   VAL B CG2 
1307 N  N   . ASP B 25  ? 0.1712 0.1951 0.1870 -0.0335 0.0112  -0.0335 ? ? ? ? ? ? 47   ASP B N   
1308 C  CA  . ASP B 25  ? 0.1549 0.2122 0.2119 -0.0333 -0.0012 -0.0108 ? ? ? ? ? ? 47   ASP B CA  
1309 C  C   . ASP B 25  ? 0.1768 0.2141 0.2021 -0.0186 0.0119  -0.0162 ? ? ? ? ? ? 47   ASP B C   
1310 O  O   . ASP B 25  ? 0.1455 0.2348 0.2235 -0.0326 0.0071  -0.0128 ? ? ? ? ? ? 47   ASP B O   
1311 C  CB  . ASP B 25  ? 0.1741 0.2490 0.1942 -0.0338 0.0057  -0.0205 ? ? ? ? ? ? 47   ASP B CB  
1312 C  CG  . ASP B 25  ? 0.1927 0.2406 0.2338 -0.0450 -0.0053 -0.0055 ? ? ? ? ? ? 47   ASP B CG  
1313 O  OD1 . ASP B 25  ? 0.2301 0.2910 0.2295 0.0135  -0.0098 0.0270  ? ? ? ? ? ? 47   ASP B OD1 
1314 O  OD2 . ASP B 25  ? 0.3049 0.2725 0.2409 -0.0249 -0.0181 -0.0221 ? ? ? ? ? ? 47   ASP B OD2 
1315 N  N   . ALA B 26  ? 0.1657 0.2102 0.2014 -0.0069 0.0091  -0.0140 ? ? ? ? ? ? 48   ALA B N   
1316 C  CA  . ALA B 26  ? 0.1737 0.2288 0.2476 0.0049  -0.0202 -0.0242 ? ? ? ? ? ? 48   ALA B CA  
1317 C  C   . ALA B 26  ? 0.1657 0.2538 0.2210 0.0114  -0.0208 -0.0084 ? ? ? ? ? ? 48   ALA B C   
1318 O  O   . ALA B 26  ? 0.1600 0.3203 0.2456 0.0023  -0.0182 -0.0178 ? ? ? ? ? ? 48   ALA B O   
1319 C  CB  . ALA B 26  ? 0.1688 0.2834 0.2492 -0.0107 -0.0105 0.0142  ? ? ? ? ? ? 48   ALA B CB  
1320 N  N   . VAL B 27  ? 0.1427 0.2301 0.2018 0.0034  -0.0047 0.0020  ? ? ? ? ? ? 49   VAL B N   
1321 C  CA  . VAL B 27  ? 0.1640 0.2349 0.2347 0.0148  -0.0231 -0.0224 ? ? ? ? ? ? 49   VAL B CA  
1322 C  C   . VAL B 27  ? 0.1428 0.2082 0.2246 0.0004  -0.0006 -0.0502 ? ? ? ? ? ? 49   VAL B C   
1323 O  O   . VAL B 27  ? 0.1819 0.2452 0.2390 0.0192  0.0393  -0.0210 ? ? ? ? ? ? 49   VAL B O   
1324 C  CB  . VAL B 27  ? 0.1697 0.2105 0.2278 0.0044  0.0063  -0.0375 ? ? ? ? ? ? 49   VAL B CB  
1325 C  CG1 . VAL B 27  ? 0.1743 0.2264 0.2061 0.0051  -0.0024 -0.0280 ? ? ? ? ? ? 49   VAL B CG1 
1326 C  CG2 . VAL B 27  ? 0.2018 0.2119 0.2682 0.0176  -0.0260 -0.0050 ? ? ? ? ? ? 49   VAL B CG2 
1327 N  N   . VAL B 28  ? 0.1547 0.2042 0.2296 0.0098  0.0078  -0.0058 ? ? ? ? ? ? 50   VAL B N   
1328 C  CA  . VAL B 28  ? 0.1800 0.2021 0.1983 -0.0271 0.0026  -0.0272 ? ? ? ? ? ? 50   VAL B CA  
1329 C  C   . VAL B 28  ? 0.1636 0.1975 0.2231 -0.0211 0.0012  -0.0004 ? ? ? ? ? ? 50   VAL B C   
1330 O  O   . VAL B 28  ? 0.1648 0.2811 0.2063 -0.0375 0.0045  -0.0006 ? ? ? ? ? ? 50   VAL B O   
1331 C  CB  . VAL B 28  ? 0.1745 0.2028 0.1970 -0.0369 -0.0034 0.0011  ? ? ? ? ? ? 50   VAL B CB  
1332 C  CG1 . VAL B 28  ? 0.1642 0.2331 0.1965 -0.0411 -0.0208 0.0017  ? ? ? ? ? ? 50   VAL B CG1 
1333 C  CG2 . VAL B 28  ? 0.1810 0.2073 0.2226 -0.0112 -0.0108 -0.0206 ? ? ? ? ? ? 50   VAL B CG2 
1334 N  N   . LYS B 29  ? 0.1569 0.2761 0.2223 -0.0392 0.0142  -0.0029 ? ? ? ? ? ? 51   LYS B N   
1335 C  CA  . LYS B 29  ? 0.1563 0.2356 0.2422 -0.0047 0.0053  -0.0186 ? ? ? ? ? ? 51   LYS B CA  
1336 C  C   . LYS B 29  ? 0.1832 0.2794 0.2366 -0.0205 0.0152  -0.0192 ? ? ? ? ? ? 51   LYS B C   
1337 O  O   . LYS B 29  ? 0.1701 0.3272 0.2830 -0.0645 0.0100  0.0023  ? ? ? ? ? ? 51   LYS B O   
1338 C  CB  . LYS B 29  ? 0.1897 0.3417 0.2455 -0.0263 -0.0133 -0.0040 ? ? ? ? ? ? 51   LYS B CB  
1339 C  CG  . LYS B 29  ? 0.2256 0.4443 0.3296 -0.0840 -0.0436 -0.0128 ? ? ? ? ? ? 51   LYS B CG  
1340 C  CD  . LYS B 29  ? 0.3150 0.3902 0.3093 -0.0525 -0.0067 -0.0256 ? ? ? ? ? ? 51   LYS B CD  
1341 C  CE  . LYS B 29  ? 0.3380 0.3933 0.4532 -0.0411 -0.0364 -0.0519 ? ? ? ? ? ? 51   LYS B CE  
1342 N  NZ  . LYS B 29  ? 0.4596 0.4117 0.6620 0.0441  -0.0663 0.0212  ? ? ? ? ? ? 51   LYS B NZ  
1343 N  N   . PRO B 30  ? 0.1488 0.2971 0.2847 -0.0113 0.0090  -0.0341 ? ? ? ? ? ? 52   PRO B N   
1344 C  CA  . PRO B 30  ? 0.1743 0.3174 0.2877 0.0036  0.0292  -0.0103 ? ? ? ? ? ? 52   PRO B CA  
1345 C  C   . PRO B 30  ? 0.1836 0.3342 0.2737 -0.0079 0.0350  -0.0176 ? ? ? ? ? ? 52   PRO B C   
1346 O  O   . PRO B 30  ? 0.1972 0.4109 0.2930 -0.0212 0.0561  -0.0084 ? ? ? ? ? ? 52   PRO B O   
1347 C  CB  . PRO B 30  ? 0.2146 0.3225 0.3253 0.0212  0.0011  -0.0180 ? ? ? ? ? ? 52   PRO B CB  
1348 C  CG  . PRO B 30  ? 0.2586 0.3317 0.3680 0.0338  0.0283  -0.0094 ? ? ? ? ? ? 52   PRO B CG  
1349 C  CD  . PRO B 30  ? 0.2304 0.2789 0.2430 0.0101  -0.0031 -0.0295 ? ? ? ? ? ? 52   PRO B CD  
1350 N  N   . TYR B 31  ? 0.1959 0.3246 0.3053 0.0024  0.0010  -0.0174 ? ? ? ? ? ? 53   TYR B N   
1351 C  CA  . TYR B 31  ? 0.1772 0.3068 0.2780 -0.0407 0.0288  -0.0290 ? ? ? ? ? ? 53   TYR B CA  
1352 C  C   . TYR B 31  ? 0.1676 0.3159 0.2668 -0.0712 0.0199  -0.0151 ? ? ? ? ? ? 53   TYR B C   
1353 O  O   . TYR B 31  ? 0.2447 0.2897 0.2705 -0.0263 0.0349  -0.0259 ? ? ? ? ? ? 53   TYR B O   
1354 C  CB  . TYR B 31  ? 0.1950 0.2838 0.2369 -0.0191 0.0177  -0.0268 ? ? ? ? ? ? 53   TYR B CB  
1355 C  CG  . TYR B 31  ? 0.2119 0.2868 0.2499 0.0090  0.0008  -0.0109 ? ? ? ? ? ? 53   TYR B CG  
1356 C  CD1 . TYR B 31  ? 0.2569 0.3169 0.2441 0.0269  0.0146  0.0025  ? ? ? ? ? ? 53   TYR B CD1 
1357 C  CD2 . TYR B 31  ? 0.2132 0.2929 0.2671 -0.0096 -0.0012 -0.0123 ? ? ? ? ? ? 53   TYR B CD2 
1358 C  CE1 . TYR B 31  ? 0.2430 0.3190 0.2853 0.0357  0.0362  -0.0326 ? ? ? ? ? ? 53   TYR B CE1 
1359 C  CE2 . TYR B 31  ? 0.1933 0.2877 0.2291 -0.0177 0.0056  -0.0177 ? ? ? ? ? ? 53   TYR B CE2 
1360 C  CZ  . TYR B 31  ? 0.2661 0.2879 0.2320 0.0287  -0.0076 -0.0363 ? ? ? ? ? ? 53   TYR B CZ  
1361 O  OH  . TYR B 31  ? 0.2792 0.3046 0.3301 0.0124  0.0406  -0.0652 ? ? ? ? ? ? 53   TYR B OH  
1362 N  N   . GLY B 32  ? 0.1894 0.3189 0.2678 -0.0267 0.0160  -0.0325 ? ? ? ? ? ? 54   GLY B N   
1363 C  CA  . GLY B 32  ? 0.2574 0.3240 0.3138 -0.0516 0.0366  -0.0537 ? ? ? ? ? ? 54   GLY B CA  
1364 C  C   . GLY B 32  ? 0.2492 0.2403 0.2930 -0.0518 0.0467  0.0053  ? ? ? ? ? ? 54   GLY B C   
1365 O  O   . GLY B 32  ? 0.2361 0.2771 0.3685 -0.0685 0.0474  0.0191  ? ? ? ? ? ? 54   GLY B O   
1366 N  N   . LEU B 33  ? 0.1929 0.2681 0.2241 -0.0556 0.0109  -0.0239 ? ? ? ? ? ? 55   LEU B N   
1367 C  CA  . LEU B 33  ? 0.1975 0.2429 0.1910 -0.0430 0.0191  -0.0044 ? ? ? ? ? ? 55   LEU B CA  
1368 C  C   . LEU B 33  ? 0.2042 0.1981 0.1972 -0.0413 0.0132  -0.0092 ? ? ? ? ? ? 55   LEU B C   
1369 O  O   . LEU B 33  ? 0.1822 0.2494 0.2244 -0.0082 0.0070  -0.0073 ? ? ? ? ? ? 55   LEU B O   
1370 C  CB  . LEU B 33  ? 0.1741 0.2329 0.1964 -0.0432 0.0125  0.0115  ? ? ? ? ? ? 55   LEU B CB  
1371 C  CG  . LEU B 33  ? 0.2035 0.2391 0.1884 -0.0380 0.0156  -0.0129 ? ? ? ? ? ? 55   LEU B CG  
1372 C  CD1 . LEU B 33  ? 0.2048 0.2694 0.2157 -0.0398 0.0096  -0.0407 ? ? ? ? ? ? 55   LEU B CD1 
1373 C  CD2 . LEU B 33  ? 0.2411 0.2323 0.1957 -0.0271 0.0049  -0.0135 ? ? ? ? ? ? 55   LEU B CD2 
1374 N  N   . THR B 34  ? 0.1968 0.2227 0.1949 -0.0383 0.0067  0.0102  ? ? ? ? ? ? 56   THR B N   
1375 C  CA  . THR B 34  ? 0.1604 0.2386 0.1818 -0.0134 -0.0019 0.0018  ? ? ? ? ? ? 56   THR B CA  
1376 C  C   . THR B 34  ? 0.1813 0.2094 0.1768 -0.0209 -0.0022 0.0104  ? ? ? ? ? ? 56   THR B C   
1377 O  O   . THR B 34  ? 0.1925 0.1954 0.1788 -0.0278 -0.0040 -0.0019 ? ? ? ? ? ? 56   THR B O   
1378 C  CB  . THR B 34  ? 0.1997 0.2103 0.2264 -0.0306 0.0152  -0.0104 ? ? ? ? ? ? 56   THR B CB  
1379 O  OG1 . THR B 34  ? 0.2600 0.2221 0.2219 -0.0214 0.0045  -0.0106 ? ? ? ? ? ? 56   THR B OG1 
1380 C  CG2 . THR B 34  ? 0.2859 0.3027 0.2232 -0.0948 0.0114  -0.0643 ? ? ? ? ? ? 56   THR B CG2 
1381 N  N   . PHE B 35  ? 0.1866 0.2176 0.1848 -0.0386 0.0060  -0.0018 ? ? ? ? ? ? 57   PHE B N   
1382 C  CA  . PHE B 35  ? 0.2179 0.2088 0.1927 -0.0579 -0.0073 0.0111  ? ? ? ? ? ? 57   PHE B CA  
1383 C  C   . PHE B 35  ? 0.2073 0.1940 0.1685 -0.0409 0.0115  0.0037  ? ? ? ? ? ? 57   PHE B C   
1384 O  O   . PHE B 35  ? 0.2342 0.1859 0.1692 -0.0279 -0.0021 0.0103  ? ? ? ? ? ? 57   PHE B O   
1385 C  CB  . PHE B 35  ? 0.2395 0.1735 0.1856 -0.0405 -0.0105 0.0124  ? ? ? ? ? ? 57   PHE B CB  
1386 C  CG  . PHE B 35  ? 0.2173 0.1787 0.1768 -0.0305 0.0022  0.0062  ? ? ? ? ? ? 57   PHE B CG  
1387 C  CD1 . PHE B 35  ? 0.1878 0.1869 0.1766 -0.0214 0.0098  0.0156  ? ? ? ? ? ? 57   PHE B CD1 
1388 C  CD2 . PHE B 35  ? 0.2199 0.1823 0.2227 -0.0114 -0.0056 0.0044  ? ? ? ? ? ? 57   PHE B CD2 
1389 C  CE1 . PHE B 35  ? 0.2221 0.1972 0.1676 -0.0329 0.0084  -0.0113 ? ? ? ? ? ? 57   PHE B CE1 
1390 C  CE2 . PHE B 35  ? 0.2072 0.1933 0.2595 -0.0329 0.0111  0.0004  ? ? ? ? ? ? 57   PHE B CE2 
1391 C  CZ  . PHE B 35  ? 0.2109 0.1804 0.2310 -0.0342 -0.0201 0.0156  ? ? ? ? ? ? 57   PHE B CZ  
1392 N  N   . ALA B 36  ? 0.2154 0.2322 0.1974 -0.0430 0.0170  -0.0158 ? ? ? ? ? ? 58   ALA B N   
1393 C  CA  . ALA B 36  ? 0.2228 0.2572 0.1953 -0.0024 0.0176  -0.0294 ? ? ? ? ? ? 58   ALA B CA  
1394 C  C   . ALA B 36  ? 0.2173 0.1932 0.2072 -0.0220 0.0169  -0.0339 ? ? ? ? ? ? 58   ALA B C   
1395 O  O   . ALA B 36  ? 0.2211 0.2028 0.2408 -0.0146 0.0082  -0.0099 ? ? ? ? ? ? 58   ALA B O   
1396 C  CB  . ALA B 36  ? 0.3718 0.2784 0.2326 0.0405  0.0335  -0.0573 ? ? ? ? ? ? 58   ALA B CB  
1397 N  N   . ARG B 37  ? 0.2186 0.1871 0.1773 -0.0345 -0.0113 -0.0155 ? ? ? ? ? ? 59   ARG B N   
1398 C  CA  . ARG B 37  ? 0.2004 0.1878 0.2051 -0.0551 0.0062  -0.0041 ? ? ? ? ? ? 59   ARG B CA  
1399 C  C   . ARG B 37  ? 0.1804 0.1773 0.1788 -0.0313 0.0107  0.0008  ? ? ? ? ? ? 59   ARG B C   
1400 O  O   . ARG B 37  ? 0.2029 0.1954 0.1930 -0.0524 0.0007  0.0085  ? ? ? ? ? ? 59   ARG B O   
1401 C  CB  . ARG B 37  ? 0.1971 0.1935 0.2025 -0.0482 0.0109  -0.0012 ? ? ? ? ? ? 59   ARG B CB  
1402 C  CG  . ARG B 37  ? 0.2559 0.2178 0.2195 -0.0633 -0.0428 -0.0235 ? ? ? ? ? ? 59   ARG B CG  
1403 C  CD  . ARG B 37  ? 0.2698 0.2024 0.2768 -0.0549 -0.0446 0.0059  ? ? ? ? ? ? 59   ARG B CD  
1404 N  NE  . ARG B 37  ? 0.2371 0.2472 0.2540 -0.0443 -0.0077 0.0012  ? ? ? ? ? ? 59   ARG B NE  
1405 C  CZ  . ARG B 37  ? 0.2909 0.2113 0.2483 -0.0850 -0.0053 -0.0119 ? ? ? ? ? ? 59   ARG B CZ  
1406 N  NH1 . ARG B 37  ? 0.3319 0.2677 0.3172 -0.0404 0.0177  -0.0478 ? ? ? ? ? ? 59   ARG B NH1 
1407 N  NH2 . ARG B 37  ? 0.2947 0.3149 0.2444 -0.0456 -0.0452 -0.0372 ? ? ? ? ? ? 59   ARG B NH2 
1408 N  N   . TYR B 38  ? 0.1896 0.1789 0.1582 -0.0346 0.0054  0.0031  ? ? ? ? ? ? 60   TYR B N   
1409 C  CA  . TYR B 38  ? 0.1608 0.1839 0.1584 -0.0234 0.0016  0.0024  ? ? ? ? ? ? 60   TYR B CA  
1410 C  C   . TYR B 38  ? 0.1740 0.1545 0.1701 -0.0299 -0.0055 -0.0029 ? ? ? ? ? ? 60   TYR B C   
1411 O  O   . TYR B 38  ? 0.1849 0.1554 0.1720 -0.0120 -0.0065 0.0144  ? ? ? ? ? ? 60   TYR B O   
1412 C  CB  . TYR B 38  ? 0.1759 0.1736 0.1824 0.0033  -0.0058 -0.0101 ? ? ? ? ? ? 60   TYR B CB  
1413 C  CG  . TYR B 38  ? 0.2063 0.1764 0.1906 -0.0376 -0.0010 0.0079  ? ? ? ? ? ? 60   TYR B CG  
1414 C  CD1 . TYR B 38  ? 0.2129 0.1773 0.2031 -0.0059 -0.0220 -0.0240 ? ? ? ? ? ? 60   TYR B CD1 
1415 C  CD2 . TYR B 38  ? 0.1983 0.1657 0.1804 -0.0103 -0.0078 0.0299  ? ? ? ? ? ? 60   TYR B CD2 
1416 C  CE1 . TYR B 38  ? 0.2237 0.1639 0.2179 0.0101  -0.0240 -0.0355 ? ? ? ? ? ? 60   TYR B CE1 
1417 C  CE2 . TYR B 38  ? 0.1711 0.1765 0.2375 -0.0108 -0.0221 0.0281  ? ? ? ? ? ? 60   TYR B CE2 
1418 C  CZ  . TYR B 38  ? 0.2299 0.1574 0.2101 -0.0095 -0.0554 -0.0039 ? ? ? ? ? ? 60   TYR B CZ  
1419 O  OH  . TYR B 38  ? 0.2356 0.1709 0.2744 -0.0345 -0.0621 -0.0073 ? ? ? ? ? ? 60   TYR B OH  
1420 N  N   . GLU B 39  ? 0.1736 0.1777 0.1676 -0.0336 -0.0007 0.0069  ? ? ? ? ? ? 61   GLU B N   
1421 C  CA  . GLU B 39  ? 0.1761 0.1773 0.1773 -0.0374 -0.0075 0.0072  ? ? ? ? ? ? 61   GLU B CA  
1422 C  C   . GLU B 39  ? 0.1642 0.1622 0.1939 -0.0164 0.0018  0.0051  ? ? ? ? ? ? 61   GLU B C   
1423 O  O   . GLU B 39  ? 0.2038 0.1878 0.1942 -0.0414 -0.0085 0.0218  ? ? ? ? ? ? 61   GLU B O   
1424 C  CB  . GLU B 39  ? 0.1907 0.2407 0.2074 0.0021  0.0088  0.0378  ? ? ? ? ? ? 61   GLU B CB  
1425 C  CG  . GLU B 39  ? 0.2562 0.2353 0.2417 -0.0711 -0.0328 0.0325  ? ? ? ? ? ? 61   GLU B CG  
1426 C  CD  . GLU B 39  ? 0.2691 0.3303 0.3509 -0.0456 0.0073  0.0420  ? ? ? ? ? ? 61   GLU B CD  
1427 O  OE1 . GLU B 39  ? 0.4076 0.3807 0.3703 0.0530  0.0798  -0.0011 ? ? ? ? ? ? 61   GLU B OE1 
1428 O  OE2 . GLU B 39  ? 0.3461 0.4284 0.6258 -0.1248 0.0088  0.1776  ? ? ? ? ? ? 61   GLU B OE2 
1429 N  N   . ALA B 40  ? 0.1832 0.1717 0.1972 -0.0282 -0.0053 0.0044  ? ? ? ? ? ? 62   ALA B N   
1430 C  CA  . ALA B 40  ? 0.2211 0.1474 0.2231 -0.0325 0.0062  0.0071  ? ? ? ? ? ? 62   ALA B CA  
1431 C  C   . ALA B 40  ? 0.1481 0.1672 0.2112 -0.0330 -0.0043 0.0266  ? ? ? ? ? ? 62   ALA B C   
1432 O  O   . ALA B 40  ? 0.1980 0.1885 0.2144 -0.0370 -0.0302 0.0247  ? ? ? ? ? ? 62   ALA B O   
1433 C  CB  . ALA B 40  ? 0.2269 0.1818 0.2657 -0.0597 -0.0114 -0.0012 ? ? ? ? ? ? 62   ALA B CB  
1434 N  N   . LEU B 41  ? 0.1627 0.1609 0.2067 -0.0205 0.0031  0.0236  ? ? ? ? ? ? 63   LEU B N   
1435 C  CA  . LEU B 41  ? 0.1954 0.2075 0.1646 -0.0175 0.0197  0.0517  ? ? ? ? ? ? 63   LEU B CA  
1436 C  C   . LEU B 41  ? 0.1925 0.2054 0.2118 -0.0247 0.0174  0.0354  ? ? ? ? ? ? 63   LEU B C   
1437 O  O   . LEU B 41  ? 0.2170 0.2432 0.2008 -0.0113 0.0239  0.0320  ? ? ? ? ? ? 63   LEU B O   
1438 C  CB  . LEU B 41  ? 0.1889 0.2135 0.2229 -0.0131 0.0233  0.0190  ? ? ? ? ? ? 63   LEU B CB  
1439 C  CG  . LEU B 41  ? 0.2303 0.1800 0.2204 -0.0358 -0.0222 0.0334  ? ? ? ? ? ? 63   LEU B CG  
1440 C  CD1 . LEU B 41  ? 0.1749 0.1959 0.2787 -0.0431 -0.0209 0.0184  ? ? ? ? ? ? 63   LEU B CD1 
1441 C  CD2 . LEU B 41  ? 0.2186 0.1620 0.2063 -0.0630 -0.0079 0.0137  ? ? ? ? ? ? 63   LEU B CD2 
1442 N  N   . VAL B 42  ? 0.2300 0.1872 0.1795 -0.0400 -0.0034 0.0286  ? ? ? ? ? ? 64   VAL B N   
1443 C  CA  . VAL B 42  ? 0.2526 0.1671 0.1841 -0.0388 -0.0016 -0.0015 ? ? ? ? ? ? 64   VAL B CA  
1444 C  C   . VAL B 42  ? 0.2548 0.1670 0.1925 -0.0393 0.0062  0.0147  ? ? ? ? ? ? 64   VAL B C   
1445 O  O   . VAL B 42  ? 0.2583 0.2065 0.2047 -0.0630 -0.0188 -0.0044 ? ? ? ? ? ? 64   VAL B O   
1446 C  CB  . VAL B 42  ? 0.2499 0.1502 0.2465 -0.0558 -0.0247 0.0372  ? ? ? ? ? ? 64   VAL B CB  
1447 C  CG1 . VAL B 42  ? 0.2651 0.1817 0.2517 -0.0721 -0.0128 0.0071  ? ? ? ? ? ? 64   VAL B CG1 
1448 C  CG2 . VAL B 42  ? 0.2406 0.1940 0.2107 -0.0161 -0.0078 0.0038  ? ? ? ? ? ? 64   VAL B CG2 
1449 N  N   . LEU B 43  ? 0.2207 0.1923 0.2025 -0.0291 -0.0054 0.0065  ? ? ? ? ? ? 65   LEU B N   
1450 C  CA  . LEU B 43  ? 0.2197 0.1505 0.2343 -0.0664 -0.0162 0.0266  ? ? ? ? ? ? 65   LEU B CA  
1451 C  C   . LEU B 43  ? 0.2526 0.1699 0.2200 -0.1065 -0.0390 0.0064  ? ? ? ? ? ? 65   LEU B C   
1452 O  O   . LEU B 43  ? 0.2395 0.2101 0.2119 -0.0580 -0.0462 -0.0003 ? ? ? ? ? ? 65   LEU B O   
1453 C  CB  . LEU B 43  ? 0.2103 0.1834 0.2272 -0.0574 -0.0182 0.0189  ? ? ? ? ? ? 65   LEU B CB  
1454 C  CG  . LEU B 43  ? 0.2057 0.2331 0.2591 -0.0126 -0.0037 0.0002  ? ? ? ? ? ? 65   LEU B CG  
1455 C  CD1 . LEU B 43  ? 0.2236 0.3334 0.3160 -0.0439 -0.0261 -0.0045 ? ? ? ? ? ? 65   LEU B CD1 
1456 C  CD2 . LEU B 43  ? 0.2543 0.2595 0.2303 -0.0220 0.0044  -0.0139 ? ? ? ? ? ? 65   LEU B CD2 
1457 N  N   . LEU B 44  ? 0.2194 0.1821 0.1895 -0.0730 -0.0189 0.0094  ? ? ? ? ? ? 66   LEU B N   
1458 C  CA  . LEU B 44  ? 0.2191 0.1639 0.2037 -0.0574 -0.0111 0.0099  ? ? ? ? ? ? 66   LEU B CA  
1459 C  C   . LEU B 44  ? 0.2489 0.1871 0.1888 -0.0548 -0.0295 -0.0021 ? ? ? ? ? ? 66   LEU B C   
1460 O  O   . LEU B 44  ? 0.2529 0.2144 0.1946 -0.0908 -0.0535 0.0060  ? ? ? ? ? ? 66   LEU B O   
1461 C  CB  . LEU B 44  ? 0.2389 0.1975 0.1974 -0.0830 -0.0178 -0.0054 ? ? ? ? ? ? 66   LEU B CB  
1462 C  CG  . LEU B 44  ? 0.1894 0.1667 0.2184 -0.0556 -0.0006 0.0129  ? ? ? ? ? ? 66   LEU B CG  
1463 C  CD1 . LEU B 44  ? 0.2349 0.2311 0.2619 -0.1161 -0.0204 -0.0209 ? ? ? ? ? ? 66   LEU B CD1 
1464 C  CD2 . LEU B 44  ? 0.2602 0.1640 0.2811 -0.0498 -0.0524 0.0208  ? ? ? ? ? ? 66   LEU B CD2 
1465 N  N   . THR B 45  ? 0.2011 0.1996 0.1881 -0.0648 -0.0429 0.0060  ? ? ? ? ? ? 67   THR B N   
1466 C  CA  . THR B 45  ? 0.1991 0.1925 0.1942 -0.0823 -0.0177 -0.0018 ? ? ? ? ? ? 67   THR B CA  
1467 C  C   . THR B 45  ? 0.1959 0.2383 0.1847 -0.0964 0.0047  -0.0273 ? ? ? ? ? ? 67   THR B C   
1468 O  O   . THR B 45  ? 0.2203 0.3338 0.2190 -0.0720 -0.0148 -0.0978 ? ? ? ? ? ? 67   THR B O   
1469 C  CB  . THR B 45  ? 0.2378 0.1936 0.1978 -0.0586 0.0008  -0.0290 ? ? ? ? ? ? 67   THR B CB  
1470 O  OG1 . THR B 45  ? 0.2542 0.2288 0.2187 -0.0779 0.0071  -0.0013 ? ? ? ? ? ? 67   THR B OG1 
1471 C  CG2 . THR B 45  ? 0.2434 0.2184 0.2365 -0.0447 -0.0510 -0.0206 ? ? ? ? ? ? 67   THR B CG2 
1472 N  N   . PHE B 46  ? 0.2024 0.1716 0.2150 -0.0655 -0.0400 -0.0219 ? ? ? ? ? ? 68   PHE B N   
1473 C  CA  . PHE B 46  ? 0.2091 0.1746 0.2150 -0.0873 -0.0360 -0.0123 ? ? ? ? ? ? 68   PHE B CA  
1474 C  C   . PHE B 46  ? 0.2097 0.1931 0.2370 -0.0651 -0.0456 -0.0114 ? ? ? ? ? ? 68   PHE B C   
1475 O  O   . PHE B 46  ? 0.2180 0.2723 0.2346 -0.0665 -0.0431 0.0118  ? ? ? ? ? ? 68   PHE B O   
1476 C  CB  . PHE B 46  ? 0.1995 0.2030 0.1985 -0.0476 -0.0330 0.0043  ? ? ? ? ? ? 68   PHE B CB  
1477 C  CG  . PHE B 46  ? 0.2094 0.1901 0.2027 -0.0660 -0.0075 -0.0040 ? ? ? ? ? ? 68   PHE B CG  
1478 C  CD1 . PHE B 46  ? 0.2278 0.2105 0.2701 -0.0562 -0.0453 -0.0385 ? ? ? ? ? ? 68   PHE B CD1 
1479 C  CD2 . PHE B 46  ? 0.2487 0.2031 0.2356 -0.0665 -0.0582 0.0075  ? ? ? ? ? ? 68   PHE B CD2 
1480 C  CE1 . PHE B 46  ? 0.2695 0.2138 0.3251 -0.0423 -0.1163 -0.0512 ? ? ? ? ? ? 68   PHE B CE1 
1481 C  CE2 . PHE B 46  ? 0.3060 0.2078 0.2245 -0.0598 -0.0736 0.0024  ? ? ? ? ? ? 68   PHE B CE2 
1482 C  CZ  . PHE B 46  ? 0.2659 0.2012 0.2405 -0.0190 -0.0470 -0.0327 ? ? ? ? ? ? 68   PHE B CZ  
1483 N  N   . SER B 47  ? 0.2191 0.2005 0.2626 -0.0716 -0.0565 0.0056  ? ? ? ? ? ? 69   SER B N   
1484 C  CA  . SER B 47  ? 0.2469 0.2277 0.2756 -0.0454 -0.0538 0.0070  ? ? ? ? ? ? 69   SER B CA  
1485 C  C   . SER B 47  ? 0.2484 0.2438 0.2607 -0.0547 -0.0709 -0.0124 ? ? ? ? ? ? 69   SER B C   
1486 O  O   . SER B 47  ? 0.2829 0.2375 0.2253 -0.0674 -0.0327 0.0072  ? ? ? ? ? ? 69   SER B O   
1487 C  CB  . SER B 47  ? 0.2538 0.2276 0.2591 -0.0550 -0.0367 0.0119  ? ? ? ? ? ? 69   SER B CB  
1488 O  OG  . SER B 47  ? 0.3060 0.3071 0.2475 -0.0478 -0.0422 0.0022  ? ? ? ? ? ? 69   SER B OG  
1489 N  N   . LYS B 48  ? 0.2872 0.2615 0.2892 -0.0893 -0.0843 0.0469  ? ? ? ? ? ? 70   LYS B N   
1490 C  CA  . LYS B 48  ? 0.2642 0.2986 0.2913 -0.0755 -0.0446 -0.0105 ? ? ? ? ? ? 70   LYS B CA  
1491 C  C   . LYS B 48  ? 0.2689 0.2486 0.3151 -0.0815 -0.0777 0.0021  ? ? ? ? ? ? 70   LYS B C   
1492 O  O   . LYS B 48  ? 0.3487 0.2400 0.2835 -0.0920 -0.0806 0.0363  ? ? ? ? ? ? 70   LYS B O   
1493 C  CB  . LYS B 48  ? 0.2824 0.3399 0.3163 -0.0838 -0.0811 0.0180  ? ? ? ? ? ? 70   LYS B CB  
1494 C  CG  . LYS B 48  ? 0.3258 0.3569 0.3737 -0.1141 -0.1014 0.0132  ? ? ? ? ? ? 70   LYS B CG  
1495 C  CD  . LYS B 48  ? 0.3713 0.4070 0.3780 -0.0335 -0.0937 -0.0159 ? ? ? ? ? ? 70   LYS B CD  
1496 C  CE  . LYS B 48  ? 0.3835 0.3767 0.4004 -0.0839 -0.0108 -0.0269 ? ? ? ? ? ? 70   LYS B CE  
1497 N  NZ  . LYS B 48  ? 0.4319 0.4539 0.5251 0.0007  -0.0217 -0.0529 ? ? ? ? ? ? 70   LYS B NZ  
1498 N  N   . SER B 49  ? 0.3513 0.2917 0.2559 -0.0949 -0.0385 0.0351  ? ? ? ? ? ? 71   SER B N   
1499 C  CA  . SER B 49  ? 0.3347 0.3877 0.2477 -0.1071 -0.0590 0.0320  ? ? ? ? ? ? 71   SER B CA  
1500 C  C   . SER B 49  ? 0.3245 0.2866 0.2396 -0.0884 -0.0433 0.0248  ? ? ? ? ? ? 71   SER B C   
1501 O  O   . SER B 49  ? 0.3168 0.3056 0.2440 -0.0807 -0.0337 0.0300  ? ? ? ? ? ? 71   SER B O   
1502 C  CB  . SER B 49  ? 0.3303 0.4054 0.3081 -0.0813 -0.0545 0.0673  ? ? ? ? ? ? 71   SER B CB  
1503 O  OG  . SER B 49  ? 0.4853 0.5781 0.2942 -0.1669 -0.0967 0.1351  ? ? ? ? ? ? 71   SER B OG  
1504 N  N   . GLY B 50  ? 0.3225 0.2445 0.2111 -0.0968 -0.0564 -0.0077 ? ? ? ? ? ? 72   GLY B N   
1505 C  CA  . GLY B 50  ? 0.2605 0.2104 0.2406 -0.0812 -0.0681 -0.0040 ? ? ? ? ? ? 72   GLY B CA  
1506 C  C   . GLY B 50  ? 0.2114 0.2018 0.2457 -0.0490 -0.0453 0.0037  ? ? ? ? ? ? 72   GLY B C   
1507 O  O   . GLY B 50  ? 0.2288 0.1995 0.2246 -0.0672 -0.0423 -0.0147 ? ? ? ? ? ? 72   GLY B O   
1508 N  N   . GLU B 51  ? 0.2402 0.2373 0.2655 -0.0464 -0.0856 -0.0175 ? ? ? ? ? ? 73   GLU B N   
1509 C  CA  . GLU B 51  ? 0.2197 0.2399 0.2615 -0.0374 -0.0275 -0.0132 ? ? ? ? ? ? 73   GLU B CA  
1510 C  C   . GLU B 51  ? 0.1979 0.2336 0.2437 -0.0459 -0.0288 0.0281  ? ? ? ? ? ? 73   GLU B C   
1511 O  O   . GLU B 51  ? 0.2369 0.2936 0.3103 -0.0899 -0.0725 0.0401  ? ? ? ? ? ? 73   GLU B O   
1512 C  CB  . GLU B 51  ? 0.3007 0.2753 0.3242 -0.0963 0.0190  0.0380  ? ? ? ? ? ? 73   GLU B CB  
1513 C  CG  . GLU B 51  ? 0.3848 0.3031 0.3988 -0.0364 -0.0220 0.0341  ? ? ? ? ? ? 73   GLU B CG  
1514 C  CD  . GLU B 51  ? 0.4117 0.4693 0.4057 -0.0876 0.0285  0.0854  ? ? ? ? ? ? 73   GLU B CD  
1515 O  OE1 . GLU B 51  ? 0.5450 0.4956 0.5406 -0.0035 0.1691  0.0513  ? ? ? ? ? ? 73   GLU B OE1 
1516 O  OE2 . GLU B 51  ? 0.5295 0.4707 0.4882 0.0125  -0.0189 0.1335  ? ? ? ? ? ? 73   GLU B OE2 
1517 N  N   . LEU B 52  ? 0.2168 0.2008 0.2467 -0.0359 -0.0323 0.0307  ? ? ? ? ? ? 74   LEU B N   
1518 C  CA  . LEU B 52  ? 0.2310 0.2138 0.2503 -0.0252 -0.0323 0.0323  ? ? ? ? ? ? 74   LEU B CA  
1519 C  C   . LEU B 52  ? 0.2030 0.2506 0.2238 -0.0600 0.0285  0.0150  ? ? ? ? ? ? 74   LEU B C   
1520 O  O   . LEU B 52  ? 0.2061 0.2299 0.2568 -0.0506 -0.0036 0.0241  ? ? ? ? ? ? 74   LEU B O   
1521 C  CB  . LEU B 52  ? 0.2430 0.2606 0.2687 -0.0480 -0.0105 0.0292  ? ? ? ? ? ? 74   LEU B CB  
1522 C  CG  . LEU B 52  ? 0.3212 0.2505 0.2403 -0.0617 -0.0167 0.0163  ? ? ? ? ? ? 74   LEU B CG  
1523 C  CD1 . LEU B 52  ? 0.3413 0.2879 0.2809 -0.0819 0.0321  0.0308  ? ? ? ? ? ? 74   LEU B CD1 
1524 C  CD2 . LEU B 52  ? 0.2291 0.2813 0.3094 -0.0812 0.0142  0.0266  ? ? ? ? ? ? 74   LEU B CD2 
1525 N  N   . PRO B 53  ? 0.2253 0.2692 0.2620 -0.0479 -0.0006 0.0518  ? ? ? ? ? ? 75   PRO B N   
1526 C  CA  . PRO B 53  ? 0.2088 0.2639 0.2740 -0.0276 0.0421  0.0419  ? ? ? ? ? ? 75   PRO B CA  
1527 C  C   . PRO B 53  ? 0.2072 0.2695 0.2739 -0.0095 0.0283  0.0339  ? ? ? ? ? ? 75   PRO B C   
1528 O  O   . PRO B 53  ? 0.2352 0.2847 0.2891 -0.0246 0.0283  0.0682  ? ? ? ? ? ? 75   PRO B O   
1529 C  CB  . PRO B 53  ? 0.2954 0.2743 0.3061 0.0198  0.0286  0.0716  ? ? ? ? ? ? 75   PRO B CB  
1530 C  CG  . PRO B 53  ? 0.2633 0.3275 0.3657 0.0236  -0.0255 0.0490  ? ? ? ? ? ? 75   PRO B CG  
1531 C  CD  . PRO B 53  ? 0.2334 0.2703 0.2932 -0.0285 -0.0262 0.0538  ? ? ? ? ? ? 75   PRO B CD  
1532 N  N   . MET B 54  ? 0.2664 0.2508 0.2724 -0.0174 0.0313  0.0245  ? ? ? ? ? ? 76   MET B N   
1533 C  CA  A MET B 54  ? 0.2758 0.3277 0.2766 0.0118  0.0118  0.0130  ? ? ? ? ? ? 76   MET B CA  
1534 C  CA  B MET B 54  ? 0.2747 0.3094 0.2676 0.0087  0.0061  0.0019  ? ? ? ? ? ? 76   MET B CA  
1535 C  C   . MET B 54  ? 0.2925 0.2737 0.2760 0.0000  0.0313  0.0396  ? ? ? ? ? ? 76   MET B C   
1536 O  O   . MET B 54  ? 0.3332 0.3446 0.2536 0.0350  0.0406  0.0625  ? ? ? ? ? ? 76   MET B O   
1537 C  CB  A MET B 54  ? 0.2826 0.2499 0.2723 0.0526  -0.0028 0.0303  ? ? ? ? ? ? 76   MET B CB  
1538 C  CB  B MET B 54  ? 0.3122 0.2656 0.2344 0.0075  0.0144  -0.0228 ? ? ? ? ? ? 76   MET B CB  
1539 C  CG  A MET B 54  ? 0.2724 0.3045 0.2918 -0.0452 -0.0201 -0.0207 ? ? ? ? ? ? 76   MET B CG  
1540 C  CG  B MET B 54  ? 0.3161 0.2123 0.2457 0.0440  -0.0139 0.0445  ? ? ? ? ? ? 76   MET B CG  
1541 S  SD  A MET B 54  ? 0.3396 0.3304 0.3417 -0.0235 0.0082  0.0140  ? ? ? ? ? ? 76   MET B SD  
1542 S  SD  B MET B 54  ? 0.3813 0.3473 0.3524 -0.0157 -0.0345 0.0164  ? ? ? ? ? ? 76   MET B SD  
1543 C  CE  A MET B 54  ? 0.3025 0.2449 0.3880 -0.2319 0.0511  -0.0134 ? ? ? ? ? ? 76   MET B CE  
1544 C  CE  B MET B 54  ? 0.5351 0.2365 0.3335 -0.0253 0.0201  0.1063  ? ? ? ? ? ? 76   MET B CE  
1545 N  N   . SER B 55  ? 0.3079 0.3496 0.3007 0.0522  0.0627  0.0570  ? ? ? ? ? ? 77   SER B N   
1546 C  CA  . SER B 55  ? 0.3000 0.3056 0.3040 0.0328  0.0568  0.0561  ? ? ? ? ? ? 77   SER B CA  
1547 C  C   . SER B 55  ? 0.3198 0.2666 0.3236 0.0460  0.0689  0.0502  ? ? ? ? ? ? 77   SER B C   
1548 O  O   . SER B 55  ? 0.3330 0.3570 0.3255 0.0622  0.0840  0.0780  ? ? ? ? ? ? 77   SER B O   
1549 C  CB  . SER B 55  ? 0.2820 0.3085 0.4274 0.0452  0.0432  0.0562  ? ? ? ? ? ? 77   SER B CB  
1550 O  OG  . SER B 55  ? 0.3594 0.4356 0.4272 0.1114  0.0530  0.1016  ? ? ? ? ? ? 77   SER B OG  
1551 N  N   . LYS B 56  ? 0.2884 0.3074 0.3018 0.0030  0.0502  0.0492  ? ? ? ? ? ? 78   LYS B N   
1552 C  CA  . LYS B 56  ? 0.2494 0.3267 0.3093 0.0059  0.0277  0.0448  ? ? ? ? ? ? 78   LYS B CA  
1553 C  C   . LYS B 56  ? 0.2195 0.3146 0.3650 -0.0304 0.0201  0.0741  ? ? ? ? ? ? 78   LYS B C   
1554 O  O   . LYS B 56  ? 0.2643 0.3430 0.2865 -0.0799 0.0123  0.0471  ? ? ? ? ? ? 78   LYS B O   
1555 C  CB  . LYS B 56  ? 0.3104 0.3925 0.3221 -0.0334 0.0078  0.0410  ? ? ? ? ? ? 78   LYS B CB  
1556 C  CG  . LYS B 56  ? 0.3505 0.4109 0.3501 -0.0498 -0.0085 0.0264  ? ? ? ? ? ? 78   LYS B CG  
1557 C  CD  . LYS B 56  ? 0.3644 0.6407 0.5036 -0.0542 0.0588  0.0436  ? ? ? ? ? ? 78   LYS B CD  
1558 N  N   . ILE B 57  ? 0.2316 0.3212 0.2923 -0.0266 -0.0218 0.0545  ? ? ? ? ? ? 79   ILE B N   
1559 C  CA  . ILE B 57  ? 0.2269 0.2857 0.2571 -0.0024 0.0231  0.0253  ? ? ? ? ? ? 79   ILE B CA  
1560 C  C   . ILE B 57  ? 0.2521 0.2558 0.2816 0.0065  0.0487  0.0392  ? ? ? ? ? ? 79   ILE B C   
1561 O  O   . ILE B 57  ? 0.2923 0.2705 0.2692 -0.0131 0.0164  0.0520  ? ? ? ? ? ? 79   ILE B O   
1562 C  CB  . ILE B 57  ? 0.2171 0.3122 0.2576 0.0001  0.0137  0.0167  ? ? ? ? ? ? 79   ILE B CB  
1563 C  CG1 . ILE B 57  ? 0.2006 0.2894 0.2721 -0.0143 0.0261  0.0184  ? ? ? ? ? ? 79   ILE B CG1 
1564 C  CG2 . ILE B 57  ? 0.2839 0.3291 0.2307 -0.0273 -0.0156 0.0213  ? ? ? ? ? ? 79   ILE B CG2 
1565 C  CD1 . ILE B 57  ? 0.1932 0.3128 0.2751 -0.0225 0.0310  -0.0119 ? ? ? ? ? ? 79   ILE B CD1 
1566 N  N   . GLY B 58  ? 0.2979 0.2879 0.2371 0.0160  0.0387  0.0269  ? ? ? ? ? ? 80   GLY B N   
1567 C  CA  . GLY B 58  ? 0.3293 0.3091 0.2249 -0.0055 0.0361  0.0449  ? ? ? ? ? ? 80   GLY B CA  
1568 C  C   . GLY B 58  ? 0.3246 0.3036 0.2638 0.0109  0.0221  0.0729  ? ? ? ? ? ? 80   GLY B C   
1569 O  O   . GLY B 58  ? 0.2879 0.2891 0.2976 -0.0112 0.0664  0.0615  ? ? ? ? ? ? 80   GLY B O   
1570 N  N   . GLU B 59  ? 0.2389 0.3424 0.2730 0.0292  0.0395  0.0429  ? ? ? ? ? ? 81   GLU B N   
1571 C  CA  . GLU B 59  ? 0.2569 0.3477 0.3299 0.0081  0.0556  0.0370  ? ? ? ? ? ? 81   GLU B CA  
1572 C  C   . GLU B 59  ? 0.2632 0.3395 0.3005 -0.0206 0.0586  0.0362  ? ? ? ? ? ? 81   GLU B C   
1573 O  O   . GLU B 59  ? 0.3349 0.4138 0.3359 -0.0213 0.1115  0.0921  ? ? ? ? ? ? 81   GLU B O   
1574 C  CB  . GLU B 59  ? 0.2768 0.4050 0.3432 -0.0229 0.0455  0.0834  ? ? ? ? ? ? 81   GLU B CB  
1575 C  CG  . GLU B 59  ? 0.4394 0.4176 0.4085 0.0000  0.0125  0.0997  ? ? ? ? ? ? 81   GLU B CG  
1576 C  CD  . GLU B 59  ? 0.5551 0.3902 0.3962 0.0436  0.0046  0.0937  ? ? ? ? ? ? 81   GLU B CD  
1577 O  OE1 . GLU B 59  ? 0.5845 0.5230 0.4117 0.1146  -0.0134 0.0560  ? ? ? ? ? ? 81   GLU B OE1 
1578 O  OE2 . GLU B 59  ? 0.6721 0.3849 0.7266 -0.0378 0.1185  0.1414  ? ? ? ? ? ? 81   GLU B OE2 
1579 N  N   . ARG B 60  ? 0.2654 0.3659 0.3309 0.0102  0.0508  0.0390  ? ? ? ? ? ? 82   ARG B N   
1580 C  CA  . ARG B 60  ? 0.3130 0.3716 0.2657 -0.0339 0.0177  0.0035  ? ? ? ? ? ? 82   ARG B CA  
1581 C  C   . ARG B 60  ? 0.3346 0.2982 0.3468 -0.0293 -0.0036 0.0371  ? ? ? ? ? ? 82   ARG B C   
1582 O  O   . ARG B 60  ? 0.4396 0.3370 0.3191 -0.0624 0.0812  0.0234  ? ? ? ? ? ? 82   ARG B O   
1583 C  CB  . ARG B 60  ? 0.3427 0.3703 0.2806 -0.0014 0.0336  0.0081  ? ? ? ? ? ? 82   ARG B CB  
1584 C  CG  . ARG B 60  ? 0.3340 0.4139 0.2739 -0.0565 0.0411  0.0606  ? ? ? ? ? ? 82   ARG B CG  
1585 C  CD  . ARG B 60  ? 0.3153 0.4405 0.4116 -0.0446 0.0230  0.0567  ? ? ? ? ? ? 82   ARG B CD  
1586 N  N   . LEU B 61  ? 0.3521 0.3206 0.2752 -0.0261 0.0009  0.0393  ? ? ? ? ? ? 83   LEU B N   
1587 C  CA  . LEU B 61  ? 0.3493 0.2862 0.2650 -0.0015 0.0058  0.0255  ? ? ? ? ? ? 83   LEU B CA  
1588 C  C   . LEU B 61  ? 0.2690 0.2856 0.2499 -0.0171 0.0016  0.0358  ? ? ? ? ? ? 83   LEU B C   
1589 O  O   . LEU B 61  ? 0.3916 0.3595 0.2923 0.0078  0.0399  0.1149  ? ? ? ? ? ? 83   LEU B O   
1590 C  CB  . LEU B 61  ? 0.3461 0.3360 0.2730 0.0284  -0.0006 0.0415  ? ? ? ? ? ? 83   LEU B CB  
1591 C  CG  . LEU B 61  ? 0.4188 0.3955 0.2718 0.0362  0.0354  0.0312  ? ? ? ? ? ? 83   LEU B CG  
1592 C  CD1 . LEU B 61  ? 0.3586 0.5245 0.3706 0.0629  0.0227  0.1593  ? ? ? ? ? ? 83   LEU B CD1 
1593 C  CD2 . LEU B 61  ? 0.5187 0.3921 0.3353 0.0514  0.0295  0.0181  ? ? ? ? ? ? 83   LEU B CD2 
1594 N  N   . MET B 62  ? 0.2800 0.2669 0.2737 -0.0304 0.0632  0.0332  ? ? ? ? ? ? 84   MET B N   
1595 C  CA  A MET B 62  ? 0.2100 0.2996 0.2816 -0.0327 0.0384  0.0089  ? ? ? ? ? ? 84   MET B CA  
1596 C  CA  B MET B 62  ? 0.2156 0.3011 0.2795 -0.0331 0.0375  0.0073  ? ? ? ? ? ? 84   MET B CA  
1597 C  C   . MET B 62  ? 0.2235 0.2991 0.2522 -0.0472 0.0554  0.0145  ? ? ? ? ? ? 84   MET B C   
1598 O  O   . MET B 62  ? 0.3262 0.4160 0.2366 -0.0902 0.0298  0.0097  ? ? ? ? ? ? 84   MET B O   
1599 C  CB  A MET B 62  ? 0.2795 0.3031 0.2876 -0.0482 0.0359  0.0444  ? ? ? ? ? ? 84   MET B CB  
1600 C  CB  B MET B 62  ? 0.2859 0.3054 0.3051 -0.0510 0.0352  0.0404  ? ? ? ? ? ? 84   MET B CB  
1601 C  CG  A MET B 62  ? 0.3144 0.3258 0.3238 -0.0194 0.0229  -0.0065 ? ? ? ? ? ? 84   MET B CG  
1602 C  CG  B MET B 62  ? 0.3126 0.3351 0.3082 -0.0399 0.0392  0.0000  ? ? ? ? ? ? 84   MET B CG  
1603 S  SD  A MET B 62  ? 0.3319 0.4487 0.3627 0.0085  0.0567  0.0941  ? ? ? ? ? ? 84   MET B SD  
1604 S  SD  B MET B 62  ? 0.2878 0.4086 0.3714 -0.1103 -0.0281 0.0773  ? ? ? ? ? ? 84   MET B SD  
1605 C  CE  A MET B 62  ? 0.2077 0.1742 0.3124 0.0614  -0.0175 0.0248  ? ? ? ? ? ? 84   MET B CE  
1606 C  CE  B MET B 62  ? 0.1621 0.4220 0.3618 -0.0967 0.0335  0.0191  ? ? ? ? ? ? 84   MET B CE  
1607 N  N   . VAL B 63  ? 0.2613 0.2888 0.2642 -0.0691 0.0450  0.0274  ? ? ? ? ? ? 85   VAL B N   
1608 C  CA  . VAL B 63  ? 0.3088 0.2874 0.2920 -0.0194 0.0063  0.0022  ? ? ? ? ? ? 85   VAL B CA  
1609 C  C   . VAL B 63  ? 0.2793 0.2871 0.3294 -0.0796 0.0210  -0.0050 ? ? ? ? ? ? 85   VAL B C   
1610 O  O   . VAL B 63  ? 0.3376 0.3363 0.3263 -0.0138 0.0443  0.0141  ? ? ? ? ? ? 85   VAL B O   
1611 C  CB  . VAL B 63  ? 0.3067 0.3096 0.4132 -0.0184 0.0208  0.0136  ? ? ? ? ? ? 85   VAL B CB  
1612 C  CG1 . VAL B 63  ? 0.3168 0.2992 0.4980 -0.0285 -0.0093 0.0368  ? ? ? ? ? ? 85   VAL B CG1 
1613 C  CG2 . VAL B 63  ? 0.4136 0.3665 0.3340 -0.0135 -0.0010 -0.0095 ? ? ? ? ? ? 85   VAL B CG2 
1614 N  N   . HIS B 64  ? 0.2740 0.3029 0.2877 -0.0326 0.0975  -0.0107 ? ? ? ? ? ? 86   HIS B N   
1615 C  CA  A HIS B 64  ? 0.3135 0.2988 0.3279 -0.0113 0.0418  -0.0069 ? ? ? ? ? ? 86   HIS B CA  
1616 C  CA  B HIS B 64  ? 0.3266 0.2965 0.3677 -0.0103 0.0467  0.0212  ? ? ? ? ? ? 86   HIS B CA  
1617 C  C   . HIS B 64  ? 0.2605 0.2621 0.3697 -0.0306 0.0258  -0.0173 ? ? ? ? ? ? 86   HIS B C   
1618 O  O   . HIS B 64  ? 0.2747 0.2520 0.3471 -0.0142 0.0737  -0.0225 ? ? ? ? ? ? 86   HIS B O   
1619 C  CB  A HIS B 64  ? 0.3043 0.2196 0.3470 0.0069  0.0600  -0.0433 ? ? ? ? ? ? 86   HIS B CB  
1620 C  CB  B HIS B 64  ? 0.2846 0.3342 0.3939 -0.0223 0.0368  0.0167  ? ? ? ? ? ? 86   HIS B CB  
1621 C  CG  A HIS B 64  ? 0.2644 0.2113 0.3489 -0.0139 0.0774  -0.0360 ? ? ? ? ? ? 86   HIS B CG  
1622 C  CG  B HIS B 64  ? 0.3187 0.3575 0.4962 -0.0178 0.0036  0.0494  ? ? ? ? ? ? 86   HIS B CG  
1623 N  ND1 A HIS B 64  ? 0.2613 0.2852 0.3540 -0.0636 0.0528  -0.0393 ? ? ? ? ? ? 86   HIS B ND1 
1624 N  ND1 B HIS B 64  ? 0.4042 0.3383 0.5250 0.0308  -0.0069 0.0580  ? ? ? ? ? ? 86   HIS B ND1 
1625 C  CD2 A HIS B 64  ? 0.3080 0.2714 0.4004 0.0152  0.0906  -0.0759 ? ? ? ? ? ? 86   HIS B CD2 
1626 C  CD2 B HIS B 64  ? 0.3384 0.4260 0.5417 -0.0109 0.0258  0.0851  ? ? ? ? ? ? 86   HIS B CD2 
1627 C  CE1 A HIS B 64  ? 0.2796 0.2273 0.4533 -0.0467 0.0168  0.0628  ? ? ? ? ? ? 86   HIS B CE1 
1628 C  CE1 B HIS B 64  ? 0.3482 0.3726 0.5114 0.0156  -0.0125 0.0811  ? ? ? ? ? ? 86   HIS B CE1 
1629 N  NE2 A HIS B 64  ? 0.3146 0.3015 0.4531 -0.0505 0.0577  -0.0452 ? ? ? ? ? ? 86   HIS B NE2 
1630 N  NE2 B HIS B 64  ? 0.3965 0.4183 0.6997 0.0255  0.0767  0.0664  ? ? ? ? ? ? 86   HIS B NE2 
1631 N  N   . PRO B 65  ? 0.3445 0.3116 0.3729 0.0004  0.0742  0.0074  ? ? ? ? ? ? 87   PRO B N   
1632 C  CA  . PRO B 65  ? 0.3317 0.3636 0.3260 0.0091  0.0547  -0.0266 ? ? ? ? ? ? 87   PRO B CA  
1633 C  C   . PRO B 65  ? 0.3230 0.3053 0.3120 -0.0897 0.0785  -0.0598 ? ? ? ? ? ? 87   PRO B C   
1634 O  O   . PRO B 65  ? 0.2796 0.2831 0.3634 -0.0663 0.0720  -0.0369 ? ? ? ? ? ? 87   PRO B O   
1635 C  CB  . PRO B 65  ? 0.4210 0.3841 0.3566 0.0371  0.0468  -0.0009 ? ? ? ? ? ? 87   PRO B CB  
1636 C  CG  . PRO B 65  ? 0.4189 0.3566 0.4064 -0.0003 -0.0118 -0.0241 ? ? ? ? ? ? 87   PRO B CG  
1637 C  CD  . PRO B 65  ? 0.3806 0.3191 0.4278 0.0159  0.0160  -0.0152 ? ? ? ? ? ? 87   PRO B CD  
1638 N  N   . THR B 66  ? 0.3968 0.4237 0.3053 -0.0865 0.0421  -0.0737 ? ? ? ? ? ? 88   THR B N   
1639 C  CA  . THR B 66  ? 0.3683 0.2678 0.3190 -0.0411 0.0665  -0.0686 ? ? ? ? ? ? 88   THR B CA  
1640 C  C   . THR B 66  ? 0.3010 0.3125 0.3370 -0.0442 0.0128  -0.0275 ? ? ? ? ? ? 88   THR B C   
1641 O  O   . THR B 66  ? 0.3011 0.5001 0.3409 -0.0727 0.0475  -0.0851 ? ? ? ? ? ? 88   THR B O   
1642 C  CB  . THR B 66  ? 0.4228 0.3487 0.2967 0.0209  0.0305  -0.0562 ? ? ? ? ? ? 88   THR B CB  
1643 O  OG1 . THR B 66  ? 0.6771 0.5961 0.4218 -0.0713 0.1517  0.0357  ? ? ? ? ? ? 88   THR B OG1 
1644 C  CG2 . THR B 66  ? 0.3951 0.3501 0.4361 0.0544  0.0341  -0.1453 ? ? ? ? ? ? 88   THR B CG2 
1645 N  N   . SER B 67  ? 0.3093 0.3151 0.3079 -0.0578 0.0565  -0.0355 ? ? ? ? ? ? 89   SER B N   
1646 C  CA  A SER B 67  ? 0.2710 0.3347 0.2976 -0.0309 0.0575  0.0016  ? ? ? ? ? ? 89   SER B CA  
1647 C  CA  B SER B 67  ? 0.2783 0.3381 0.3036 -0.0297 0.0526  -0.0172 ? ? ? ? ? ? 89   SER B CA  
1648 C  C   . SER B 67  ? 0.2855 0.3268 0.2629 -0.0036 0.0266  0.0237  ? ? ? ? ? ? 89   SER B C   
1649 O  O   . SER B 67  ? 0.2400 0.3092 0.2931 -0.0519 0.0471  0.0127  ? ? ? ? ? ? 89   SER B O   
1650 C  CB  A SER B 67  ? 0.2977 0.3224 0.2772 0.0032  0.0531  0.0748  ? ? ? ? ? ? 89   SER B CB  
1651 C  CB  B SER B 67  ? 0.3239 0.3243 0.2866 0.0007  0.0645  0.0321  ? ? ? ? ? ? 89   SER B CB  
1652 O  OG  A SER B 67  ? 0.3124 0.3783 0.3564 0.0650  0.0486  0.0528  ? ? ? ? ? ? 89   SER B OG  
1653 O  OG  B SER B 67  ? 0.4174 0.4177 0.3531 0.0522  0.1238  -0.0527 ? ? ? ? ? ? 89   SER B OG  
1654 N  N   . VAL B 68  ? 0.2701 0.2910 0.2503 -0.0270 0.0460  0.0114  ? ? ? ? ? ? 90   VAL B N   
1655 C  CA  . VAL B 68  ? 0.2787 0.2331 0.2522 0.0153  0.0124  -0.0444 ? ? ? ? ? ? 90   VAL B CA  
1656 C  C   . VAL B 68  ? 0.3137 0.2199 0.3369 0.0013  0.0412  0.0009  ? ? ? ? ? ? 90   VAL B C   
1657 O  O   . VAL B 68  ? 0.3410 0.2470 0.2759 0.0065  0.0505  -0.0278 ? ? ? ? ? ? 90   VAL B O   
1658 C  CB  . VAL B 68  ? 0.2593 0.2574 0.2780 -0.0072 0.0095  0.0073  ? ? ? ? ? ? 90   VAL B CB  
1659 C  CG1 . VAL B 68  ? 0.2825 0.2879 0.2967 0.0062  -0.0039 -0.0365 ? ? ? ? ? ? 90   VAL B CG1 
1660 C  CG2 . VAL B 68  ? 0.2638 0.3439 0.3444 -0.0702 0.0019  -0.0971 ? ? ? ? ? ? 90   VAL B CG2 
1661 N  N   . THR B 69  ? 0.2789 0.2443 0.2548 -0.0055 0.0712  -0.0178 ? ? ? ? ? ? 91   THR B N   
1662 C  CA  . THR B 69  ? 0.2962 0.2404 0.2785 -0.0226 0.0677  -0.0277 ? ? ? ? ? ? 91   THR B CA  
1663 C  C   . THR B 69  ? 0.2994 0.2406 0.2358 -0.0246 0.0404  -0.0624 ? ? ? ? ? ? 91   THR B C   
1664 O  O   . THR B 69  ? 0.3093 0.2530 0.2951 -0.0561 0.0914  -0.0455 ? ? ? ? ? ? 91   THR B O   
1665 C  CB  . THR B 69  ? 0.3508 0.2450 0.3341 -0.0284 0.0338  -0.0490 ? ? ? ? ? ? 91   THR B CB  
1666 O  OG1 . THR B 69  ? 0.3743 0.3120 0.4230 0.0046  0.0530  0.0365  ? ? ? ? ? ? 91   THR B OG1 
1667 C  CG2 . THR B 69  ? 0.3781 0.2309 0.2911 -0.0406 0.0998  -0.0418 ? ? ? ? ? ? 91   THR B CG2 
1668 N  N   . ASN B 70  ? 0.2912 0.2645 0.2530 0.0007  0.0478  -0.0453 ? ? ? ? ? ? 92   ASN B N   
1669 C  CA  A ASN B 70  ? 0.3151 0.3290 0.2836 0.0325  0.0186  -0.0703 ? ? ? ? ? ? 92   ASN B CA  
1670 C  CA  B ASN B 70  ? 0.2956 0.3241 0.2805 0.0306  0.0367  -0.0700 ? ? ? ? ? ? 92   ASN B CA  
1671 C  C   . ASN B 70  ? 0.2485 0.2483 0.2744 -0.0255 -0.0088 -0.0237 ? ? ? ? ? ? 92   ASN B C   
1672 O  O   . ASN B 70  ? 0.2707 0.2907 0.2273 -0.0526 0.0325  -0.0591 ? ? ? ? ? ? 92   ASN B O   
1673 C  CB  A ASN B 70  ? 0.3478 0.3640 0.3113 0.0216  0.0522  -0.0478 ? ? ? ? ? ? 92   ASN B CB  
1674 C  CB  B ASN B 70  ? 0.3372 0.3491 0.2858 0.0027  0.0238  -0.0589 ? ? ? ? ? ? 92   ASN B CB  
1675 C  CG  A ASN B 70  ? 0.4069 0.2928 0.3641 0.0743  0.0167  -0.0378 ? ? ? ? ? ? 92   ASN B CG  
1676 C  CG  B ASN B 70  ? 0.3808 0.3445 0.3570 0.0174  0.0270  0.0126  ? ? ? ? ? ? 92   ASN B CG  
1677 O  OD1 A ASN B 70  ? 0.4889 0.2361 0.2494 0.0484  0.0986  0.0088  ? ? ? ? ? ? 92   ASN B OD1 
1678 O  OD1 B ASN B 70  ? 0.4185 0.3728 0.3661 -0.0112 0.1459  0.0339  ? ? ? ? ? ? 92   ASN B OD1 
1679 N  ND2 A ASN B 70  ? 0.5017 0.4007 0.2232 -0.0065 0.0764  -0.0326 ? ? ? ? ? ? 92   ASN B ND2 
1680 N  ND2 B ASN B 70  ? 0.3917 0.4091 0.2463 -0.0242 0.0279  -0.0556 ? ? ? ? ? ? 92   ASN B ND2 
1681 N  N   . THR B 71  ? 0.2386 0.2430 0.2598 -0.0300 0.0371  -0.0268 ? ? ? ? ? ? 93   THR B N   
1682 C  CA  . THR B 71  ? 0.2149 0.2154 0.2778 -0.0211 0.0302  -0.0050 ? ? ? ? ? ? 93   THR B CA  
1683 C  C   . THR B 71  ? 0.1844 0.1862 0.2462 -0.0528 -0.0023 -0.0205 ? ? ? ? ? ? 93   THR B C   
1684 O  O   . THR B 71  ? 0.2057 0.2056 0.2773 -0.0431 0.0141  -0.0356 ? ? ? ? ? ? 93   THR B O   
1685 C  CB  . THR B 71  ? 0.2166 0.3175 0.2930 -0.0431 0.0392  0.0092  ? ? ? ? ? ? 93   THR B CB  
1686 O  OG1 . THR B 71  ? 0.2829 0.3570 0.3290 -0.0538 0.0260  0.0873  ? ? ? ? ? ? 93   THR B OG1 
1687 C  CG2 . THR B 71  ? 0.2781 0.2368 0.3561 -0.0438 0.0135  0.0348  ? ? ? ? ? ? 93   THR B CG2 
1688 N  N   . VAL B 72  ? 0.2176 0.2100 0.2270 -0.0279 0.0202  -0.0256 ? ? ? ? ? ? 94   VAL B N   
1689 C  CA  . VAL B 72  ? 0.2293 0.2422 0.2117 -0.0239 0.0059  -0.0532 ? ? ? ? ? ? 94   VAL B CA  
1690 C  C   . VAL B 72  ? 0.2422 0.1943 0.2135 -0.0562 0.0118  -0.0558 ? ? ? ? ? ? 94   VAL B C   
1691 O  O   . VAL B 72  ? 0.2059 0.2118 0.2211 -0.0550 0.0017  -0.0568 ? ? ? ? ? ? 94   VAL B O   
1692 C  CB  . VAL B 72  ? 0.2320 0.2344 0.2009 -0.0329 0.0126  -0.0568 ? ? ? ? ? ? 94   VAL B CB  
1693 C  CG1 . VAL B 72  ? 0.2483 0.3707 0.2051 -0.0091 0.0362  -0.0355 ? ? ? ? ? ? 94   VAL B CG1 
1694 C  CG2 . VAL B 72  ? 0.2246 0.3126 0.2920 -0.0533 -0.0182 -0.0478 ? ? ? ? ? ? 94   VAL B CG2 
1695 N  N   . ASP B 73  ? 0.2265 0.1932 0.2348 -0.0646 0.0158  -0.0582 ? ? ? ? ? ? 95   ASP B N   
1696 C  CA  . ASP B 73  ? 0.2203 0.1819 0.1893 -0.0545 0.0160  -0.0275 ? ? ? ? ? ? 95   ASP B CA  
1697 C  C   . ASP B 73  ? 0.2280 0.1754 0.1862 -0.0458 0.0102  -0.0530 ? ? ? ? ? ? 95   ASP B C   
1698 O  O   . ASP B 73  ? 0.2235 0.2073 0.1931 -0.0779 0.0118  -0.0793 ? ? ? ? ? ? 95   ASP B O   
1699 C  CB  . ASP B 73  ? 0.2522 0.2078 0.2373 -0.0819 0.0091  -0.0543 ? ? ? ? ? ? 95   ASP B CB  
1700 C  CG  . ASP B 73  ? 0.3905 0.2022 0.3620 -0.0890 0.0136  -0.0383 ? ? ? ? ? ? 95   ASP B CG  
1701 O  OD1 . ASP B 73  ? 0.4455 0.3047 0.3638 0.0156  0.0462  0.0000  ? ? ? ? ? ? 95   ASP B OD1 
1702 O  OD2 . ASP B 73  ? 0.5093 0.2631 0.4094 -0.0949 0.0116  -0.1024 ? ? ? ? ? ? 95   ASP B OD2 
1703 N  N   . ARG B 74  ? 0.2336 0.2064 0.1771 -0.0650 0.0007  -0.0390 ? ? ? ? ? ? 96   ARG B N   
1704 C  CA  A ARG B 74  ? 0.2205 0.1951 0.2025 -0.0637 0.0078  -0.0411 ? ? ? ? ? ? 96   ARG B CA  
1705 C  CA  B ARG B 74  ? 0.2202 0.1912 0.2030 -0.0687 0.0062  -0.0420 ? ? ? ? ? ? 96   ARG B CA  
1706 C  C   . ARG B 74  ? 0.2006 0.1576 0.1923 -0.0363 -0.0172 -0.0161 ? ? ? ? ? ? 96   ARG B C   
1707 O  O   . ARG B 74  ? 0.1977 0.2045 0.2029 -0.0286 -0.0134 -0.0438 ? ? ? ? ? ? 96   ARG B O   
1708 C  CB  A ARG B 74  ? 0.2608 0.2064 0.2113 -0.0427 0.0019  -0.0096 ? ? ? ? ? ? 96   ARG B CB  
1709 C  CB  B ARG B 74  ? 0.2440 0.1745 0.2011 -0.0869 0.0083  -0.0516 ? ? ? ? ? ? 96   ARG B CB  
1710 C  CG  A ARG B 74  ? 0.2279 0.2539 0.2131 -0.0146 -0.0145 -0.0231 ? ? ? ? ? ? 96   ARG B CG  
1711 C  CG  B ARG B 74  ? 0.2476 0.2127 0.2058 -0.0321 -0.0220 -0.0700 ? ? ? ? ? ? 96   ARG B CG  
1712 C  CD  A ARG B 74  ? 0.2591 0.2501 0.2544 -0.0850 -0.0132 -0.0012 ? ? ? ? ? ? 96   ARG B CD  
1713 C  CD  B ARG B 74  ? 0.2693 0.2401 0.1901 -0.0189 -0.0228 -0.0335 ? ? ? ? ? ? 96   ARG B CD  
1714 N  NE  A ARG B 74  ? 0.2922 0.3195 0.2872 -0.0313 -0.0039 -0.0097 ? ? ? ? ? ? 96   ARG B NE  
1715 N  NE  B ARG B 74  ? 0.3047 0.2213 0.2024 -0.0095 -0.0334 -0.0336 ? ? ? ? ? ? 96   ARG B NE  
1716 C  CZ  A ARG B 74  ? 0.3091 0.3032 0.2722 -0.0436 0.0361  0.0151  ? ? ? ? ? ? 96   ARG B CZ  
1717 C  CZ  B ARG B 74  ? 0.3093 0.1905 0.2690 -0.0583 -0.0391 -0.0426 ? ? ? ? ? ? 96   ARG B CZ  
1718 N  NH1 A ARG B 74  ? 0.3756 0.3413 0.2391 -0.0133 0.0066  0.0230  ? ? ? ? ? ? 96   ARG B NH1 
1719 N  NH1 B ARG B 74  ? 0.3349 0.2247 0.2531 -0.0332 -0.0315 -0.0619 ? ? ? ? ? ? 96   ARG B NH1 
1720 N  NH2 A ARG B 74  ? 0.4007 0.2831 0.3491 -0.0289 -0.0063 0.0413  ? ? ? ? ? ? 96   ARG B NH2 
1721 N  NH2 B ARG B 74  ? 0.3256 0.1942 0.2140 -0.0625 -0.0487 -0.0167 ? ? ? ? ? ? 96   ARG B NH2 
1722 N  N   . LEU B 75  ? 0.1854 0.1968 0.1695 -0.0510 0.0066  -0.0355 ? ? ? ? ? ? 97   LEU B N   
1723 C  CA  . LEU B 75  ? 0.2073 0.1834 0.1680 -0.0341 0.0070  -0.0297 ? ? ? ? ? ? 97   LEU B CA  
1724 C  C   . LEU B 75  ? 0.1901 0.1469 0.1912 -0.0474 0.0076  -0.0396 ? ? ? ? ? ? 97   LEU B C   
1725 O  O   . LEU B 75  ? 0.1925 0.1743 0.2111 -0.0601 0.0150  -0.0518 ? ? ? ? ? ? 97   LEU B O   
1726 C  CB  . LEU B 75  ? 0.2064 0.1475 0.1981 -0.0716 0.0055  -0.0236 ? ? ? ? ? ? 97   LEU B CB  
1727 C  CG  . LEU B 75  ? 0.1899 0.1792 0.1728 -0.0418 0.0154  -0.0171 ? ? ? ? ? ? 97   LEU B CG  
1728 C  CD1 . LEU B 75  ? 0.1816 0.2129 0.2069 -0.0532 0.0248  -0.0428 ? ? ? ? ? ? 97   LEU B CD1 
1729 C  CD2 . LEU B 75  ? 0.1909 0.1944 0.1898 -0.0390 -0.0044 0.0106  ? ? ? ? ? ? 97   LEU B CD2 
1730 N  N   . VAL B 76  ? 0.1921 0.1507 0.1918 -0.0274 0.0062  -0.0333 ? ? ? ? ? ? 98   VAL B N   
1731 C  CA  . VAL B 76  ? 0.1745 0.1734 0.1869 -0.0159 0.0073  -0.0510 ? ? ? ? ? ? 98   VAL B CA  
1732 C  C   . VAL B 76  ? 0.1927 0.1832 0.1965 -0.0307 -0.0088 -0.0140 ? ? ? ? ? ? 98   VAL B C   
1733 O  O   . VAL B 76  ? 0.1929 0.2034 0.2364 -0.0758 0.0011  -0.0388 ? ? ? ? ? ? 98   VAL B O   
1734 C  CB  . VAL B 76  ? 0.2258 0.1613 0.1678 -0.0316 0.0050  -0.0302 ? ? ? ? ? ? 98   VAL B CB  
1735 C  CG1 . VAL B 76  ? 0.2551 0.2293 0.1833 -0.0910 -0.0007 -0.0300 ? ? ? ? ? ? 98   VAL B CG1 
1736 C  CG2 . VAL B 76  ? 0.2480 0.1813 0.2005 -0.0160 -0.0240 -0.0400 ? ? ? ? ? ? 98   VAL B CG2 
1737 N  N   . ARG B 77  ? 0.2120 0.2028 0.1923 -0.0444 -0.0052 -0.0249 ? ? ? ? ? ? 99   ARG B N   
1738 C  CA  . ARG B 77  ? 0.2148 0.2111 0.2126 -0.0646 -0.0068 -0.0289 ? ? ? ? ? ? 99   ARG B CA  
1739 C  C   . ARG B 77  ? 0.1827 0.2377 0.2232 -0.0428 -0.0165 -0.0124 ? ? ? ? ? ? 99   ARG B C   
1740 O  O   . ARG B 77  ? 0.1840 0.2786 0.2965 -0.0429 -0.0082 -0.0217 ? ? ? ? ? ? 99   ARG B O   
1741 C  CB  . ARG B 77  ? 0.1805 0.2052 0.2132 -0.0368 -0.0028 -0.0269 ? ? ? ? ? ? 99   ARG B CB  
1742 C  CG  . ARG B 77  ? 0.2185 0.2027 0.2091 -0.0864 -0.0171 -0.0011 ? ? ? ? ? ? 99   ARG B CG  
1743 C  CD  . ARG B 77  ? 0.2055 0.1999 0.2058 -0.0625 -0.0061 0.0010  ? ? ? ? ? ? 99   ARG B CD  
1744 N  NE  . ARG B 77  ? 0.2166 0.2127 0.1781 -0.0513 -0.0213 0.0134  ? ? ? ? ? ? 99   ARG B NE  
1745 C  CZ  . ARG B 77  ? 0.2671 0.2129 0.1747 -0.0472 -0.0194 0.0071  ? ? ? ? ? ? 99   ARG B CZ  
1746 N  NH1 . ARG B 77  ? 0.3375 0.2706 0.1835 -0.0097 -0.0223 0.0346  ? ? ? ? ? ? 99   ARG B NH1 
1747 N  NH2 . ARG B 77  ? 0.3053 0.2477 0.2134 -0.0134 -0.0029 0.0344  ? ? ? ? ? ? 99   ARG B NH2 
1748 N  N   . SER B 78  ? 0.1986 0.2005 0.2409 -0.0412 -0.0423 -0.0183 ? ? ? ? ? ? 100  SER B N   
1749 C  CA  . SER B 78  ? 0.1911 0.2016 0.2498 -0.0359 -0.0021 -0.0192 ? ? ? ? ? ? 100  SER B CA  
1750 C  C   . SER B 78  ? 0.1830 0.2234 0.2545 -0.0409 0.0052  -0.0152 ? ? ? ? ? ? 100  SER B C   
1751 O  O   . SER B 78  ? 0.2158 0.2464 0.2872 -0.0141 0.0059  -0.0410 ? ? ? ? ? ? 100  SER B O   
1752 C  CB  . SER B 78  ? 0.2456 0.2163 0.2383 -0.0677 -0.0232 -0.0127 ? ? ? ? ? ? 100  SER B CB  
1753 O  OG  . SER B 78  ? 0.3083 0.2796 0.2365 -0.0642 -0.0134 -0.0008 ? ? ? ? ? ? 100  SER B OG  
1754 N  N   . GLY B 79  ? 0.1781 0.2085 0.2372 -0.0652 -0.0023 -0.0408 ? ? ? ? ? ? 101  GLY B N   
1755 C  CA  . GLY B 79  ? 0.1755 0.1998 0.2366 -0.0624 0.0193  -0.0184 ? ? ? ? ? ? 101  GLY B CA  
1756 C  C   . GLY B 79  ? 0.1966 0.1721 0.2060 -0.0723 0.0442  -0.0301 ? ? ? ? ? ? 101  GLY B C   
1757 O  O   . GLY B 79  ? 0.2004 0.2348 0.2231 -0.0693 0.0599  -0.0645 ? ? ? ? ? ? 101  GLY B O   
1758 N  N   . LEU B 80  ? 0.1511 0.1896 0.2155 -0.0516 0.0252  -0.0209 ? ? ? ? ? ? 102  LEU B N   
1759 C  CA  . LEU B 80  ? 0.1685 0.1751 0.1807 -0.0511 0.0166  -0.0251 ? ? ? ? ? ? 102  LEU B CA  
1760 C  C   . LEU B 80  ? 0.1772 0.1562 0.1881 -0.0499 0.0063  -0.0423 ? ? ? ? ? ? 102  LEU B C   
1761 O  O   . LEU B 80  ? 0.1924 0.1487 0.1815 -0.0686 0.0060  -0.0306 ? ? ? ? ? ? 102  LEU B O   
1762 C  CB  . LEU B 80  ? 0.1641 0.1709 0.1939 -0.0486 0.0228  -0.0269 ? ? ? ? ? ? 102  LEU B CB  
1763 C  CG  . LEU B 80  ? 0.1590 0.1827 0.1751 -0.0449 0.0219  -0.0243 ? ? ? ? ? ? 102  LEU B CG  
1764 C  CD1 . LEU B 80  ? 0.2084 0.2376 0.1991 -0.0419 0.0173  0.0251  ? ? ? ? ? ? 102  LEU B CD1 
1765 C  CD2 . LEU B 80  ? 0.1790 0.2104 0.2182 -0.0173 0.0093  -0.0449 ? ? ? ? ? ? 102  LEU B CD2 
1766 N  N   . VAL B 81  ? 0.1958 0.1591 0.1741 -0.0637 0.0113  -0.0345 ? ? ? ? ? ? 103  VAL B N   
1767 C  CA  . VAL B 81  ? 0.2057 0.1671 0.1862 -0.0569 0.0105  -0.0397 ? ? ? ? ? ? 103  VAL B CA  
1768 C  C   . VAL B 81  ? 0.1744 0.1897 0.1815 -0.0513 0.0004  -0.0115 ? ? ? ? ? ? 103  VAL B C   
1769 O  O   . VAL B 81  ? 0.1964 0.1985 0.1725 -0.0843 0.0066  -0.0217 ? ? ? ? ? ? 103  VAL B O   
1770 C  CB  . VAL B 81  ? 0.1608 0.2116 0.1976 -0.0779 0.0074  -0.0228 ? ? ? ? ? ? 103  VAL B CB  
1771 C  CG1 . VAL B 81  ? 0.2010 0.2599 0.2221 -0.0405 0.0163  -0.0284 ? ? ? ? ? ? 103  VAL B CG1 
1772 C  CG2 . VAL B 81  ? 0.1924 0.2013 0.2064 -0.0812 0.0121  -0.0021 ? ? ? ? ? ? 103  VAL B CG2 
1773 N  N   . ALA B 82  ? 0.2130 0.1590 0.2112 -0.0728 -0.0116 -0.0171 ? ? ? ? ? ? 104  ALA B N   
1774 C  CA  . ALA B 82  ? 0.2310 0.1679 0.2012 -0.0586 0.0079  0.0003  ? ? ? ? ? ? 104  ALA B CA  
1775 C  C   . ALA B 82  ? 0.2307 0.1585 0.1708 -0.0553 0.0049  0.0090  ? ? ? ? ? ? 104  ALA B C   
1776 O  O   . ALA B 82  ? 0.2194 0.1942 0.2576 -0.0532 -0.0180 -0.0045 ? ? ? ? ? ? 104  ALA B O   
1777 C  CB  . ALA B 82  ? 0.2929 0.2409 0.2011 -0.0654 0.0348  0.0204  ? ? ? ? ? ? 104  ALA B CB  
1778 N  N   . LYS B 83  ? 0.2059 0.1567 0.2334 -0.0563 -0.0156 0.0128  ? ? ? ? ? ? 105  LYS B N   
1779 C  CA  . LYS B 83  ? 0.2195 0.1757 0.2498 -0.0299 0.0011  0.0177  ? ? ? ? ? ? 105  LYS B CA  
1780 C  C   . LYS B 83  ? 0.2265 0.1813 0.2500 -0.0238 0.0003  0.0229  ? ? ? ? ? ? 105  LYS B C   
1781 O  O   . LYS B 83  ? 0.2342 0.2178 0.2968 -0.0435 0.0015  0.0641  ? ? ? ? ? ? 105  LYS B O   
1782 C  CB  . LYS B 83  ? 0.3453 0.2827 0.2632 0.0467  -0.0024 -0.0308 ? ? ? ? ? ? 105  LYS B CB  
1783 C  CG  . LYS B 83  ? 0.4295 0.3789 0.3061 -0.0255 -0.0117 0.0018  ? ? ? ? ? ? 105  LYS B CG  
1784 C  CD  . LYS B 83  ? 0.4896 0.4844 0.2176 0.0092  0.0542  -0.0090 ? ? ? ? ? ? 105  LYS B CD  
1785 C  CE  . LYS B 83  ? 0.4729 0.4374 0.3159 0.0513  -0.0136 0.0424  ? ? ? ? ? ? 105  LYS B CE  
1786 N  NZ  . LYS B 83  ? 0.3908 0.3148 0.5446 -0.1163 -0.1171 0.0335  ? ? ? ? ? ? 105  LYS B NZ  
1787 N  N   . ARG B 84  ? 0.1921 0.1755 0.2558 -0.0749 0.0122  0.0364  ? ? ? ? ? ? 106  ARG B N   
1788 C  CA  . ARG B 84  ? 0.2202 0.2018 0.2654 -0.0618 0.0270  0.0532  ? ? ? ? ? ? 106  ARG B CA  
1789 C  C   . ARG B 84  ? 0.1858 0.1966 0.3127 -0.0736 -0.0305 0.0376  ? ? ? ? ? ? 106  ARG B C   
1790 O  O   . ARG B 84  ? 0.1985 0.2066 0.3711 -0.0608 0.0089  0.0539  ? ? ? ? ? ? 106  ARG B O   
1791 C  CB  . ARG B 84  ? 0.2334 0.2648 0.2685 -0.0969 -0.0362 0.0513  ? ? ? ? ? ? 106  ARG B CB  
1792 C  CG  . ARG B 84  ? 0.3117 0.2646 0.2657 -0.0485 -0.0362 0.0098  ? ? ? ? ? ? 106  ARG B CG  
1793 C  CD  . ARG B 84  ? 0.3381 0.2376 0.3051 -0.0523 0.0165  0.0194  ? ? ? ? ? ? 106  ARG B CD  
1794 N  NE  . ARG B 84  ? 0.2783 0.3468 0.3635 -0.0691 -0.0011 -0.0509 ? ? ? ? ? ? 106  ARG B NE  
1795 C  CZ  . ARG B 84  ? 0.3511 0.3723 0.3295 -0.0668 -0.0421 -0.0114 ? ? ? ? ? ? 106  ARG B CZ  
1796 N  NH1 . ARG B 84  ? 0.2935 0.3096 0.3418 -0.0960 0.0102  0.0081  ? ? ? ? ? ? 106  ARG B NH1 
1797 N  NH2 . ARG B 84  ? 0.3699 0.3965 0.3289 -0.0536 -0.0344 -0.0286 ? ? ? ? ? ? 106  ARG B NH2 
1798 N  N   . PRO B 85  ? 0.2450 0.2256 0.3088 -0.0803 -0.0163 0.0691  ? ? ? ? ? ? 107  PRO B N   
1799 C  CA  . PRO B 85  ? 0.3000 0.1971 0.3525 -0.0552 0.0093  0.0282  ? ? ? ? ? ? 107  PRO B CA  
1800 C  C   . PRO B 85  ? 0.2677 0.2262 0.3461 -0.0126 -0.0105 0.0286  ? ? ? ? ? ? 107  PRO B C   
1801 O  O   . PRO B 85  ? 0.2835 0.3355 0.3489 -0.0370 -0.0140 0.0083  ? ? ? ? ? ? 107  PRO B O   
1802 C  CB  . PRO B 85  ? 0.2909 0.2102 0.3509 -0.0430 -0.0339 0.0695  ? ? ? ? ? ? 107  PRO B CB  
1803 C  CG  . PRO B 85  ? 0.2955 0.2713 0.3245 -0.0289 -0.0212 0.0631  ? ? ? ? ? ? 107  PRO B CG  
1804 C  CD  . PRO B 85  ? 0.2185 0.2347 0.3254 -0.0788 -0.0279 0.0766  ? ? ? ? ? ? 107  PRO B CD  
1805 N  N   . ASN B 86  ? 0.2394 0.3401 0.4295 -0.0663 0.0036  0.0504  ? ? ? ? ? ? 108  ASN B N   
1806 C  CA  . ASN B 86  ? 0.3149 0.3558 0.4528 -0.0740 -0.0530 0.0535  ? ? ? ? ? ? 108  ASN B CA  
1807 C  C   . ASN B 86  ? 0.3918 0.3851 0.4496 -0.0414 -0.0519 0.0473  ? ? ? ? ? ? 108  ASN B C   
1808 O  O   . ASN B 86  ? 0.4851 0.4083 0.5689 0.0962  -0.0363 0.1179  ? ? ? ? ? ? 108  ASN B O   
1809 C  CB  . ASN B 86  ? 0.3203 0.4267 0.3795 -0.0078 -0.0622 0.0375  ? ? ? ? ? ? 108  ASN B CB  
1810 C  CG  . ASN B 86  ? 0.2861 0.4377 0.3976 -0.0530 -0.0329 0.0929  ? ? ? ? ? ? 108  ASN B CG  
1811 O  OD1 . ASN B 86  ? 0.3472 0.4930 0.4419 -0.0645 -0.0710 0.0440  ? ? ? ? ? ? 108  ASN B OD1 
1812 N  ND2 . ASN B 86  ? 0.2952 0.4413 0.4244 -0.0526 -0.0046 0.0749  ? ? ? ? ? ? 108  ASN B ND2 
1813 N  N   . PRO B 87  ? 0.4130 0.4260 0.4171 -0.0319 0.0076  0.1049  ? ? ? ? ? ? 109  PRO B N   
1814 C  CA  . PRO B 87  ? 0.4342 0.4318 0.4325 0.0363  0.0021  0.0694  ? ? ? ? ? ? 109  PRO B CA  
1815 C  C   . PRO B 87  ? 0.4330 0.4926 0.5823 0.0620  -0.0778 0.0195  ? ? ? ? ? ? 109  PRO B C   
1816 O  O   . PRO B 87  ? 0.6060 0.5225 0.8319 0.0958  -0.1102 -0.1821 ? ? ? ? ? ? 109  PRO B O   
1817 C  CB  . PRO B 87  ? 0.4166 0.4423 0.4446 0.0016  -0.0269 -0.0314 ? ? ? ? ? ? 109  PRO B CB  
1818 C  CG  . PRO B 87  ? 0.3898 0.4540 0.4233 -0.0043 -0.0421 0.0053  ? ? ? ? ? ? 109  PRO B CG  
1819 C  CD  . PRO B 87  ? 0.3355 0.4976 0.4190 -0.0491 -0.0472 -0.0121 ? ? ? ? ? ? 109  PRO B CD  
1820 N  N   . THR B 93  ? 0.2282 0.3830 0.3846 -0.0136 0.0525  -0.0692 ? ? ? ? ? ? 115  THR B N   
1821 C  CA  . THR B 93  ? 0.2708 0.2518 0.3459 -0.0313 0.0540  -0.0232 ? ? ? ? ? ? 115  THR B CA  
1822 C  C   . THR B 93  ? 0.2527 0.2306 0.2833 -0.0346 0.0396  0.0055  ? ? ? ? ? ? 115  THR B C   
1823 O  O   . THR B 93  ? 0.2734 0.3259 0.2921 -0.0650 0.0650  0.0191  ? ? ? ? ? ? 115  THR B O   
1824 C  CB  . THR B 93  ? 0.3010 0.3598 0.3947 -0.0281 0.0159  -0.0919 ? ? ? ? ? ? 115  THR B CB  
1825 O  OG1 . THR B 93  ? 0.3734 0.3974 0.5343 -0.0273 -0.0422 -0.1468 ? ? ? ? ? ? 115  THR B OG1 
1826 C  CG2 . THR B 93  ? 0.2772 0.3791 0.3977 -0.0342 -0.0371 -0.1235 ? ? ? ? ? ? 115  THR B CG2 
1827 N  N   . LEU B 94  ? 0.2584 0.1971 0.2654 -0.0496 0.0283  -0.0026 ? ? ? ? ? ? 116  LEU B N   
1828 C  CA  . LEU B 94  ? 0.2144 0.2054 0.2560 -0.0734 0.0132  0.0049  ? ? ? ? ? ? 116  LEU B CA  
1829 C  C   . LEU B 94  ? 0.2174 0.2196 0.2388 -0.0676 0.0321  0.0360  ? ? ? ? ? ? 116  LEU B C   
1830 O  O   . LEU B 94  ? 0.2220 0.1919 0.3263 -0.0630 0.0212  0.0502  ? ? ? ? ? ? 116  LEU B O   
1831 C  CB  . LEU B 94  ? 0.2291 0.2353 0.2735 -0.0511 0.0489  0.0282  ? ? ? ? ? ? 116  LEU B CB  
1832 C  CG  . LEU B 94  ? 0.3140 0.2905 0.2940 0.0101  0.0352  0.0400  ? ? ? ? ? ? 116  LEU B CG  
1833 C  CD1 . LEU B 94  ? 0.3320 0.4496 0.2908 -0.0690 0.0456  0.0397  ? ? ? ? ? ? 116  LEU B CD1 
1834 C  CD2 . LEU B 94  ? 0.2846 0.4955 0.2815 -0.0104 -0.0039 0.1016  ? ? ? ? ? ? 116  LEU B CD2 
1835 N  N   . ALA B 95  ? 0.2042 0.1829 0.2186 -0.0443 0.0203  0.0145  ? ? ? ? ? ? 117  ALA B N   
1836 C  CA  . ALA B 95  ? 0.1927 0.1867 0.2071 -0.0449 0.0283  0.0209  ? ? ? ? ? ? 117  ALA B CA  
1837 C  C   . ALA B 95  ? 0.1898 0.1647 0.2451 -0.0671 0.0182  0.0152  ? ? ? ? ? ? 117  ALA B C   
1838 O  O   . ALA B 95  ? 0.1954 0.2143 0.2911 -0.0852 -0.0048 0.0070  ? ? ? ? ? ? 117  ALA B O   
1839 C  CB  . ALA B 95  ? 0.2685 0.2266 0.1814 -0.0547 -0.0049 0.0277  ? ? ? ? ? ? 117  ALA B CB  
1840 N  N   . THR B 96  ? 0.1719 0.1748 0.1952 -0.0666 -0.0204 -0.0102 ? ? ? ? ? ? 118  THR B N   
1841 C  CA  . THR B 96  ? 0.1966 0.1773 0.2108 -0.0540 -0.0354 -0.0097 ? ? ? ? ? ? 118  THR B CA  
1842 C  C   . THR B 96  ? 0.2081 0.1721 0.2203 -0.0551 -0.0217 -0.0018 ? ? ? ? ? ? 118  THR B C   
1843 O  O   . THR B 96  ? 0.2030 0.1971 0.2358 -0.0531 -0.0368 -0.0118 ? ? ? ? ? ? 118  THR B O   
1844 C  CB  . THR B 96  ? 0.2524 0.2301 0.2085 -0.0441 -0.0080 -0.0221 ? ? ? ? ? ? 118  THR B CB  
1845 O  OG1 . THR B 96  ? 0.3151 0.2582 0.2433 -0.0423 -0.0232 0.0053  ? ? ? ? ? ? 118  THR B OG1 
1846 C  CG2 . THR B 96  ? 0.3773 0.2006 0.2292 -0.0577 0.0112  -0.0223 ? ? ? ? ? ? 118  THR B CG2 
1847 N  N   . ILE B 97  ? 0.2074 0.1700 0.1908 -0.0561 -0.0175 -0.0189 ? ? ? ? ? ? 119  ILE B N   
1848 C  CA  . ILE B 97  ? 0.1974 0.1739 0.1802 -0.0495 -0.0124 -0.0258 ? ? ? ? ? ? 119  ILE B CA  
1849 C  C   . ILE B 97  ? 0.2150 0.1678 0.1784 -0.0398 -0.0115 -0.0457 ? ? ? ? ? ? 119  ILE B C   
1850 O  O   . ILE B 97  ? 0.2477 0.2449 0.1831 -0.0283 -0.0171 -0.0313 ? ? ? ? ? ? 119  ILE B O   
1851 C  CB  . ILE B 97  ? 0.2236 0.1579 0.2088 -0.0480 -0.0264 -0.0365 ? ? ? ? ? ? 119  ILE B CB  
1852 C  CG1 . ILE B 97  ? 0.1936 0.1674 0.1841 -0.0447 -0.0112 -0.0263 ? ? ? ? ? ? 119  ILE B CG1 
1853 C  CG2 . ILE B 97  ? 0.2630 0.2198 0.2256 -0.0878 -0.0618 -0.0318 ? ? ? ? ? ? 119  ILE B CG2 
1854 C  CD1 . ILE B 97  ? 0.2123 0.1477 0.2152 -0.0397 -0.0125 -0.0180 ? ? ? ? ? ? 119  ILE B CD1 
1855 N  N   . THR B 98  ? 0.1940 0.1872 0.1688 -0.0576 0.0155  -0.0244 ? ? ? ? ? ? 120  THR B N   
1856 C  CA  . THR B 98  ? 0.2048 0.2127 0.1880 -0.0573 0.0274  -0.0268 ? ? ? ? ? ? 120  THR B CA  
1857 C  C   . THR B 98  ? 0.2413 0.2161 0.1725 -0.0546 0.0262  -0.0271 ? ? ? ? ? ? 120  THR B C   
1858 O  O   . THR B 98  ? 0.2408 0.2064 0.1839 -0.0679 0.0219  -0.0304 ? ? ? ? ? ? 120  THR B O   
1859 C  CB  . THR B 98  ? 0.2247 0.1913 0.2038 -0.0882 0.0315  -0.0227 ? ? ? ? ? ? 120  THR B CB  
1860 O  OG1 . THR B 98  ? 0.2453 0.2000 0.2167 -0.0725 0.0329  -0.0159 ? ? ? ? ? ? 120  THR B OG1 
1861 C  CG2 . THR B 98  ? 0.2494 0.1824 0.2067 -0.0353 0.0397  0.0021  ? ? ? ? ? ? 120  THR B CG2 
1862 N  N   . ASP B 99  ? 0.2883 0.2281 0.1838 -0.0570 0.0536  -0.0264 ? ? ? ? ? ? 121  ASP B N   
1863 C  CA  . ASP B 99  ? 0.2759 0.2183 0.2030 -0.0622 0.0286  -0.0418 ? ? ? ? ? ? 121  ASP B CA  
1864 C  C   . ASP B 99  ? 0.2652 0.2284 0.2256 -0.0215 0.0296  -0.0446 ? ? ? ? ? ? 121  ASP B C   
1865 O  O   . ASP B 99  ? 0.2540 0.2433 0.2320 -0.0298 0.0409  -0.0460 ? ? ? ? ? ? 121  ASP B O   
1866 C  CB  . ASP B 99  ? 0.3440 0.3651 0.2389 -0.0366 0.0606  -0.0568 ? ? ? ? ? ? 121  ASP B CB  
1867 C  CG  . ASP B 99  ? 0.3745 0.3644 0.2582 -0.0156 0.0422  -0.0475 ? ? ? ? ? ? 121  ASP B CG  
1868 O  OD1 . ASP B 99  ? 0.4074 0.5374 0.2557 -0.0428 -0.0207 -0.0524 ? ? ? ? ? ? 121  ASP B OD1 
1869 O  OD2 . ASP B 99  ? 0.5727 0.5285 0.3492 -0.0407 0.1391  0.0185  ? ? ? ? ? ? 121  ASP B OD2 
1870 N  N   . LYS B 100 ? 0.2454 0.2087 0.2224 -0.0477 0.0565  -0.0376 ? ? ? ? ? ? 122  LYS B N   
1871 C  CA  . LYS B 100 ? 0.2227 0.2360 0.2349 -0.0342 0.0376  -0.0395 ? ? ? ? ? ? 122  LYS B CA  
1872 C  C   . LYS B 100 ? 0.2204 0.2265 0.1766 -0.0071 0.0160  -0.0168 ? ? ? ? ? ? 122  LYS B C   
1873 O  O   . LYS B 100 ? 0.2062 0.2004 0.2157 -0.0229 0.0284  -0.0373 ? ? ? ? ? ? 122  LYS B O   
1874 C  CB  . LYS B 100 ? 0.2178 0.2310 0.2836 -0.0353 0.0307  -0.0417 ? ? ? ? ? ? 122  LYS B CB  
1875 C  CG  . LYS B 100 ? 0.2526 0.3053 0.2640 0.0119  0.0334  -0.0565 ? ? ? ? ? ? 122  LYS B CG  
1876 C  CD  . LYS B 100 ? 0.2601 0.3443 0.3199 -0.0326 0.0266  -0.0180 ? ? ? ? ? ? 122  LYS B CD  
1877 C  CE  . LYS B 100 ? 0.2782 0.3666 0.3506 0.0055  0.0011  -0.0367 ? ? ? ? ? ? 122  LYS B CE  
1878 N  NZ  . LYS B 100 ? 0.3999 0.4286 0.5139 -0.1048 -0.0137 -0.0105 ? ? ? ? ? ? 122  LYS B NZ  
1879 N  N   . GLY B 101 ? 0.1901 0.1904 0.1740 -0.0390 0.0098  -0.0209 ? ? ? ? ? ? 123  GLY B N   
1880 C  CA  . GLY B 101 ? 0.1765 0.1782 0.2003 -0.0292 0.0173  -0.0555 ? ? ? ? ? ? 123  GLY B CA  
1881 C  C   . GLY B 101 ? 0.2116 0.1830 0.1712 -0.0416 0.0117  -0.0438 ? ? ? ? ? ? 123  GLY B C   
1882 O  O   . GLY B 101 ? 0.2038 0.1913 0.1635 -0.0241 0.0065  -0.0315 ? ? ? ? ? ? 123  GLY B O   
1883 N  N   . ARG B 102 ? 0.2062 0.1650 0.1721 -0.0459 0.0123  -0.0260 ? ? ? ? ? ? 124  ARG B N   
1884 C  CA  . ARG B 102 ? 0.1874 0.1923 0.1843 -0.0395 0.0076  -0.0538 ? ? ? ? ? ? 124  ARG B CA  
1885 C  C   . ARG B 102 ? 0.2341 0.1938 0.1585 -0.0296 0.0178  -0.0459 ? ? ? ? ? ? 124  ARG B C   
1886 O  O   . ARG B 102 ? 0.2158 0.1835 0.2012 -0.0359 -0.0114 -0.0246 ? ? ? ? ? ? 124  ARG B O   
1887 C  CB  . ARG B 102 ? 0.2391 0.1891 0.1846 -0.0680 -0.0036 -0.0344 ? ? ? ? ? ? 124  ARG B CB  
1888 C  CG  . ARG B 102 ? 0.2549 0.1945 0.1996 -0.0622 -0.0157 -0.0354 ? ? ? ? ? ? 124  ARG B CG  
1889 C  CD  . ARG B 102 ? 0.2440 0.2248 0.1882 -0.0072 -0.0139 -0.0159 ? ? ? ? ? ? 124  ARG B CD  
1890 N  NE  . ARG B 102 ? 0.2793 0.2085 0.1932 -0.0219 -0.0245 -0.0252 ? ? ? ? ? ? 124  ARG B NE  
1891 C  CZ  . ARG B 102 ? 0.2881 0.2226 0.1899 -0.0020 -0.0142 -0.0546 ? ? ? ? ? ? 124  ARG B CZ  
1892 N  NH1 . ARG B 102 ? 0.2565 0.2011 0.2358 -0.0166 -0.0375 -0.0325 ? ? ? ? ? ? 124  ARG B NH1 
1893 N  NH2 . ARG B 102 ? 0.2827 0.2007 0.2845 0.0016  -0.0460 -0.0533 ? ? ? ? ? ? 124  ARG B NH2 
1894 N  N   . GLU B 103 ? 0.2506 0.1865 0.1818 -0.0047 0.0230  -0.0352 ? ? ? ? ? ? 125  GLU B N   
1895 C  CA  A GLU B 103 ? 0.2261 0.2142 0.2118 -0.0017 0.0087  -0.0366 ? ? ? ? ? ? 125  GLU B CA  
1896 C  CA  B GLU B 103 ? 0.2307 0.2075 0.2112 -0.0043 0.0054  -0.0404 ? ? ? ? ? ? 125  GLU B CA  
1897 C  C   . GLU B 103 ? 0.2246 0.2251 0.2096 -0.0284 0.0064  -0.0485 ? ? ? ? ? ? 125  GLU B C   
1898 O  O   . GLU B 103 ? 0.2309 0.2148 0.2249 -0.0040 0.0300  -0.0457 ? ? ? ? ? ? 125  GLU B O   
1899 C  CB  A GLU B 103 ? 0.2361 0.2868 0.2551 -0.0035 0.0266  -0.0127 ? ? ? ? ? ? 125  GLU B CB  
1900 C  CB  B GLU B 103 ? 0.2418 0.2903 0.2572 -0.0047 0.0263  -0.0272 ? ? ? ? ? ? 125  GLU B CB  
1901 C  CG  A GLU B 103 ? 0.2578 0.2503 0.2434 -0.0169 0.0032  -0.0275 ? ? ? ? ? ? 125  GLU B CG  
1902 C  CG  B GLU B 103 ? 0.2867 0.2898 0.2712 0.0145  0.0232  -0.0302 ? ? ? ? ? ? 125  GLU B CG  
1903 C  CD  A GLU B 103 ? 0.2752 0.4172 0.3091 -0.0352 0.0392  0.0071  ? ? ? ? ? ? 125  GLU B CD  
1904 C  CD  B GLU B 103 ? 0.2768 0.3347 0.4388 0.0078  0.0070  0.0028  ? ? ? ? ? ? 125  GLU B CD  
1905 O  OE1 A GLU B 103 ? 0.2406 0.6596 0.2683 0.0168  0.0369  0.0339  ? ? ? ? ? ? 125  GLU B OE1 
1906 O  OE1 B GLU B 103 ? 0.4728 0.3994 0.5583 -0.0213 0.0613  -0.1656 ? ? ? ? ? ? 125  GLU B OE1 
1907 O  OE2 A GLU B 103 ? 0.3488 0.4849 0.3352 0.1169  0.0280  -0.0048 ? ? ? ? ? ? 125  GLU B OE2 
1908 O  OE2 B GLU B 103 ? 0.4135 0.4675 0.4344 0.0102  0.0959  -0.0850 ? ? ? ? ? ? 125  GLU B OE2 
1909 N  N   . VAL B 104 ? 0.2425 0.1973 0.2069 -0.0446 0.0281  -0.0242 ? ? ? ? ? ? 126  VAL B N   
1910 C  CA  . VAL B 104 ? 0.2184 0.2200 0.2042 -0.0118 -0.0096 -0.0476 ? ? ? ? ? ? 126  VAL B CA  
1911 C  C   . VAL B 104 ? 0.2438 0.1959 0.1723 0.0076  0.0191  -0.0195 ? ? ? ? ? ? 126  VAL B C   
1912 O  O   . VAL B 104 ? 0.2638 0.2021 0.1965 -0.0046 0.0237  -0.0044 ? ? ? ? ? ? 126  VAL B O   
1913 C  CB  . VAL B 104 ? 0.2645 0.1952 0.2005 0.0001  -0.0352 -0.0312 ? ? ? ? ? ? 126  VAL B CB  
1914 C  CG1 . VAL B 104 ? 0.2734 0.1924 0.2148 -0.0004 -0.0187 -0.0432 ? ? ? ? ? ? 126  VAL B CG1 
1915 C  CG2 . VAL B 104 ? 0.2891 0.2295 0.2592 -0.0429 -0.0436 -0.0030 ? ? ? ? ? ? 126  VAL B CG2 
1916 N  N   . VAL B 105 ? 0.2297 0.2114 0.2283 -0.0057 0.0190  -0.0023 ? ? ? ? ? ? 127  VAL B N   
1917 C  CA  A VAL B 105 ? 0.2330 0.2387 0.2348 -0.0070 0.0206  0.0251  ? ? ? ? ? ? 127  VAL B CA  
1918 C  CA  B VAL B 105 ? 0.2126 0.2275 0.2599 0.0176  0.0073  0.0241  ? ? ? ? ? ? 127  VAL B CA  
1919 C  C   . VAL B 105 ? 0.2349 0.2297 0.2542 -0.0305 0.0134  0.0488  ? ? ? ? ? ? 127  VAL B C   
1920 O  O   . VAL B 105 ? 0.2436 0.2660 0.2979 -0.0430 0.0173  0.0792  ? ? ? ? ? ? 127  VAL B O   
1921 C  CB  A VAL B 105 ? 0.2157 0.2027 0.1781 -0.0226 0.0220  -0.0049 ? ? ? ? ? ? 127  VAL B CB  
1922 C  CB  B VAL B 105 ? 0.2021 0.2204 0.2242 0.0167  0.0128  -0.0057 ? ? ? ? ? ? 127  VAL B CB  
1923 C  CG1 A VAL B 105 ? 0.1993 0.2159 0.2084 -0.0479 -0.0382 -0.0188 ? ? ? ? ? ? 127  VAL B CG1 
1924 C  CG1 B VAL B 105 ? 0.2196 0.2054 0.2577 0.0137  0.0273  0.0114  ? ? ? ? ? ? 127  VAL B CG1 
1925 C  CG2 A VAL B 105 ? 0.2433 0.2323 0.2178 -0.0356 0.0522  0.0168  ? ? ? ? ? ? 127  VAL B CG2 
1926 C  CG2 B VAL B 105 ? 0.2449 0.2064 0.2546 0.0160  0.0481  0.0002  ? ? ? ? ? ? 127  VAL B CG2 
1927 N  N   . GLU B 106 ? 0.2646 0.2136 0.2440 -0.0602 -0.0233 0.0233  ? ? ? ? ? ? 128  GLU B N   
1928 C  CA  . GLU B 106 ? 0.3050 0.2209 0.2737 -0.0670 -0.0531 0.0126  ? ? ? ? ? ? 128  GLU B CA  
1929 C  C   . GLU B 106 ? 0.2105 0.2364 0.2487 -0.0048 0.0129  0.0014  ? ? ? ? ? ? 128  GLU B C   
1930 O  O   . GLU B 106 ? 0.2685 0.2303 0.2400 -0.0227 -0.0238 0.0270  ? ? ? ? ? ? 128  GLU B O   
1931 C  CB  . GLU B 106 ? 0.3096 0.2769 0.2844 -0.1013 -0.0516 0.0028  ? ? ? ? ? ? 128  GLU B CB  
1932 C  CG  . GLU B 106 ? 0.4236 0.2974 0.3833 -0.1384 -0.0386 -0.0321 ? ? ? ? ? ? 128  GLU B CG  
1933 N  N   . ALA B 107 ? 0.2129 0.2187 0.2019 -0.0111 0.0193  -0.0132 ? ? ? ? ? ? 129  ALA B N   
1934 C  CA  . ALA B 107 ? 0.2051 0.2010 0.2306 0.0292  0.0096  -0.0350 ? ? ? ? ? ? 129  ALA B CA  
1935 C  C   . ALA B 107 ? 0.2448 0.2255 0.2018 0.0099  -0.0157 -0.0117 ? ? ? ? ? ? 129  ALA B C   
1936 O  O   . ALA B 107 ? 0.2468 0.2181 0.2348 0.0224  -0.0139 -0.0195 ? ? ? ? ? ? 129  ALA B O   
1937 C  CB  . ALA B 107 ? 0.2140 0.2583 0.2748 -0.0093 0.0415  -0.0370 ? ? ? ? ? ? 129  ALA B CB  
1938 N  N   . ALA B 108 ? 0.2216 0.1994 0.2090 -0.0083 0.0160  0.0054  ? ? ? ? ? ? 130  ALA B N   
1939 C  CA  . ALA B 108 ? 0.2104 0.1963 0.2127 -0.0070 0.0207  -0.0092 ? ? ? ? ? ? 130  ALA B CA  
1940 C  C   . ALA B 108 ? 0.1957 0.1870 0.1944 0.0110  0.0104  -0.0273 ? ? ? ? ? ? 130  ALA B C   
1941 O  O   . ALA B 108 ? 0.2084 0.2093 0.1998 -0.0027 0.0350  -0.0260 ? ? ? ? ? ? 130  ALA B O   
1942 C  CB  . ALA B 108 ? 0.2102 0.1956 0.2197 0.0028  0.0145  -0.0122 ? ? ? ? ? ? 130  ALA B CB  
1943 N  N   . THR B 109 ? 0.2182 0.2136 0.1797 -0.0186 0.0066  0.0086  ? ? ? ? ? ? 131  THR B N   
1944 C  CA  . THR B 109 ? 0.2202 0.1962 0.2037 -0.0102 -0.0002 -0.0256 ? ? ? ? ? ? 131  THR B CA  
1945 C  C   . THR B 109 ? 0.2292 0.2091 0.1901 0.0053  -0.0085 -0.0081 ? ? ? ? ? ? 131  THR B C   
1946 O  O   . THR B 109 ? 0.2218 0.1696 0.2160 -0.0063 -0.0151 -0.0079 ? ? ? ? ? ? 131  THR B O   
1947 C  CB  . THR B 109 ? 0.2390 0.1663 0.2222 -0.0244 -0.0221 -0.0167 ? ? ? ? ? ? 131  THR B CB  
1948 O  OG1 . THR B 109 ? 0.2732 0.1759 0.3033 -0.0020 -0.0418 0.0146  ? ? ? ? ? ? 131  THR B OG1 
1949 C  CG2 . THR B 109 ? 0.2613 0.2286 0.2944 -0.0590 -0.0639 0.0275  ? ? ? ? ? ? 131  THR B CG2 
1950 N  N   . ARG B 110 ? 0.2459 0.2057 0.2094 -0.0159 0.0104  -0.0199 ? ? ? ? ? ? 132  ARG B N   
1951 C  CA  . ARG B 110 ? 0.2626 0.1890 0.2194 -0.0172 0.0169  -0.0390 ? ? ? ? ? ? 132  ARG B CA  
1952 C  C   . ARG B 110 ? 0.1676 0.1946 0.2488 0.0265  0.0050  -0.0181 ? ? ? ? ? ? 132  ARG B C   
1953 O  O   . ARG B 110 ? 0.2432 0.1838 0.2220 0.0348  0.0210  -0.0098 ? ? ? ? ? ? 132  ARG B O   
1954 C  CB  . ARG B 110 ? 0.2908 0.2583 0.2452 -0.0093 0.0442  -0.0358 ? ? ? ? ? ? 132  ARG B CB  
1955 C  CG  . ARG B 110 ? 0.3567 0.2894 0.3472 0.0439  0.0451  -0.0135 ? ? ? ? ? ? 132  ARG B CG  
1956 N  N   . ASP B 111 ? 0.1901 0.1905 0.2187 0.0380  0.0110  -0.0316 ? ? ? ? ? ? 133  ASP B N   
1957 C  CA  . ASP B 111 ? 0.2103 0.2325 0.2213 0.0261  0.0139  -0.0201 ? ? ? ? ? ? 133  ASP B CA  
1958 C  C   . ASP B 111 ? 0.2159 0.1938 0.1927 0.0578  -0.0040 -0.0248 ? ? ? ? ? ? 133  ASP B C   
1959 O  O   . ASP B 111 ? 0.2365 0.2225 0.2571 0.0952  0.0263  0.0171  ? ? ? ? ? ? 133  ASP B O   
1960 C  CB  . ASP B 111 ? 0.2072 0.2472 0.2695 0.0272  -0.0019 -0.0334 ? ? ? ? ? ? 133  ASP B CB  
1961 C  CG  . ASP B 111 ? 0.2477 0.2955 0.2834 0.0422  0.0231  -0.0491 ? ? ? ? ? ? 133  ASP B CG  
1962 O  OD1 . ASP B 111 ? 0.2299 0.2900 0.3596 0.0417  0.0291  -0.0583 ? ? ? ? ? ? 133  ASP B OD1 
1963 O  OD2 . ASP B 111 ? 0.2313 0.3460 0.3134 0.0324  0.0096  -0.0615 ? ? ? ? ? ? 133  ASP B OD2 
1964 N  N   . LEU B 112 ? 0.1793 0.1704 0.1955 0.0301  0.0172  -0.0102 ? ? ? ? ? ? 134  LEU B N   
1965 C  CA  . LEU B 112 ? 0.1336 0.1628 0.2137 0.0314  -0.0121 -0.0182 ? ? ? ? ? ? 134  LEU B CA  
1966 C  C   . LEU B 112 ? 0.1707 0.1437 0.1864 0.0323  -0.0114 -0.0032 ? ? ? ? ? ? 134  LEU B C   
1967 O  O   . LEU B 112 ? 0.2218 0.1703 0.1935 0.0272  0.0003  0.0209  ? ? ? ? ? ? 134  LEU B O   
1968 C  CB  . LEU B 112 ? 0.1469 0.1471 0.1858 0.0228  0.0210  0.0012  ? ? ? ? ? ? 134  LEU B CB  
1969 C  CG  . LEU B 112 ? 0.1204 0.1704 0.1860 0.0162  0.0170  -0.0128 ? ? ? ? ? ? 134  LEU B CG  
1970 C  CD1 . LEU B 112 ? 0.1664 0.1473 0.2025 -0.0041 0.0065  -0.0064 ? ? ? ? ? ? 134  LEU B CD1 
1971 C  CD2 . LEU B 112 ? 0.1455 0.2083 0.1850 -0.0028 0.0021  -0.0249 ? ? ? ? ? ? 134  LEU B CD2 
1972 N  N   . MET B 113 ? 0.1917 0.1660 0.1870 0.0053  0.0092  -0.0155 ? ? ? ? ? ? 135  MET B N   
1973 C  CA  A MET B 113 ? 0.1887 0.1553 0.2391 0.0119  0.0317  -0.0329 ? ? ? ? ? ? 135  MET B CA  
1974 C  CA  B MET B 113 ? 0.1896 0.1574 0.2350 0.0108  0.0334  -0.0323 ? ? ? ? ? ? 135  MET B CA  
1975 C  C   . MET B 113 ? 0.2193 0.1601 0.2468 0.0041  0.0321  -0.0241 ? ? ? ? ? ? 135  MET B C   
1976 O  O   . MET B 113 ? 0.2492 0.1771 0.2258 -0.0025 0.0263  -0.0028 ? ? ? ? ? ? 135  MET B O   
1977 C  CB  A MET B 113 ? 0.1810 0.1743 0.2457 0.0015  -0.0035 -0.0288 ? ? ? ? ? ? 135  MET B CB  
1978 C  CB  B MET B 113 ? 0.2010 0.1771 0.2514 -0.0165 0.0053  -0.0469 ? ? ? ? ? ? 135  MET B CB  
1979 C  CG  A MET B 113 ? 0.2473 0.1945 0.1941 -0.0119 -0.0492 -0.0359 ? ? ? ? ? ? 135  MET B CG  
1980 C  CG  B MET B 113 ? 0.2351 0.2001 0.2495 -0.0086 0.0080  -0.0264 ? ? ? ? ? ? 135  MET B CG  
1981 S  SD  A MET B 113 ? 0.2467 0.2538 0.2579 0.0310  -0.0597 -0.0896 ? ? ? ? ? ? 135  MET B SD  
1982 S  SD  B MET B 113 ? 0.3328 0.2708 0.2766 -0.0662 -0.0239 -0.0276 ? ? ? ? ? ? 135  MET B SD  
1983 C  CE  A MET B 113 ? 0.2502 0.2508 0.2449 -0.0316 -0.0275 -0.0546 ? ? ? ? ? ? 135  MET B CE  
1984 C  CE  B MET B 113 ? 0.3219 0.2403 0.2591 -0.0504 -0.0663 0.0045  ? ? ? ? ? ? 135  MET B CE  
1985 N  N   . ALA B 114 ? 0.2295 0.1706 0.2502 0.0415  0.0242  -0.0109 ? ? ? ? ? ? 136  ALA B N   
1986 C  CA  . ALA B 114 ? 0.2869 0.1828 0.2801 0.0715  0.0323  -0.0079 ? ? ? ? ? ? 136  ALA B CA  
1987 C  C   . ALA B 114 ? 0.3013 0.1860 0.2590 0.0711  0.0020  -0.0023 ? ? ? ? ? ? 136  ALA B C   
1988 O  O   . ALA B 114 ? 0.4709 0.1766 0.3357 0.0785  0.0225  0.0111  ? ? ? ? ? ? 136  ALA B O   
1989 C  CB  . ALA B 114 ? 0.2699 0.2343 0.3688 0.1018  0.0329  -0.0127 ? ? ? ? ? ? 136  ALA B CB  
1990 N  N   . MET B 115 ? 0.2035 0.1925 0.2297 0.0481  0.0085  0.0107  ? ? ? ? ? ? 137  MET B N   
1991 C  CA  . MET B 115 ? 0.2082 0.1968 0.2123 0.0489  -0.0069 0.0277  ? ? ? ? ? ? 137  MET B CA  
1992 C  C   . MET B 115 ? 0.1943 0.1938 0.2020 0.0226  -0.0278 0.0036  ? ? ? ? ? ? 137  MET B C   
1993 O  O   . MET B 115 ? 0.2120 0.1517 0.2078 0.0273  -0.0210 0.0178  ? ? ? ? ? ? 137  MET B O   
1994 C  CB  . MET B 115 ? 0.2129 0.2180 0.2491 0.0606  -0.0141 0.0101  ? ? ? ? ? ? 137  MET B CB  
1995 C  CG  . MET B 115 ? 0.2175 0.2138 0.2251 0.0405  -0.0251 -0.0003 ? ? ? ? ? ? 137  MET B CG  
1996 S  SD  . MET B 115 ? 0.1741 0.1907 0.2108 0.0126  -0.0174 0.0052  ? ? ? ? ? ? 137  MET B SD  
1997 C  CE  . MET B 115 ? 0.2255 0.2382 0.2064 0.0218  -0.0424 -0.0067 ? ? ? ? ? ? 137  MET B CE  
1998 N  N   . ASP B 116 ? 0.1956 0.1418 0.1832 0.0096  -0.0219 0.0102  ? ? ? ? ? ? 138  ASP B N   
1999 C  CA  . ASP B 116 ? 0.1896 0.1700 0.1475 0.0005  -0.0242 0.0162  ? ? ? ? ? ? 138  ASP B CA  
2000 C  C   . ASP B 116 ? 0.1480 0.1650 0.1660 -0.0100 -0.0256 0.0162  ? ? ? ? ? ? 138  ASP B C   
2001 O  O   . ASP B 116 ? 0.1644 0.1795 0.1648 -0.0105 -0.0124 0.0215  ? ? ? ? ? ? 138  ASP B O   
2002 C  CB  . ASP B 116 ? 0.1768 0.1933 0.2152 -0.0513 -0.0043 -0.0067 ? ? ? ? ? ? 138  ASP B CB  
2003 C  CG  . ASP B 116 ? 0.3717 0.2204 0.2574 0.0182  -0.0322 -0.0119 ? ? ? ? ? ? 138  ASP B CG  
2004 O  OD1 . ASP B 116 ? 0.3422 0.2492 0.2762 -0.0049 -0.0431 -0.0302 ? ? ? ? ? ? 138  ASP B OD1 
2005 O  OD2 . ASP B 116 ? 0.4336 0.2583 0.3234 0.0191  -0.0640 0.0344  ? ? ? ? ? ? 138  ASP B OD2 
2006 N  N   . PHE B 117 ? 0.1404 0.1633 0.1681 0.0038  -0.0013 0.0158  ? ? ? ? ? ? 139  PHE B N   
2007 C  CA  . PHE B 117 ? 0.1398 0.1520 0.1666 0.0115  0.0039  0.0133  ? ? ? ? ? ? 139  PHE B CA  
2008 C  C   . PHE B 117 ? 0.1486 0.1451 0.1722 0.0106  -0.0220 0.0165  ? ? ? ? ? ? 139  PHE B C   
2009 O  O   . PHE B 117 ? 0.1716 0.1783 0.1776 0.0060  -0.0010 0.0100  ? ? ? ? ? ? 139  PHE B O   
2010 C  CB  . PHE B 117 ? 0.1486 0.1579 0.1606 0.0074  -0.0051 -0.0005 ? ? ? ? ? ? 139  PHE B CB  
2011 C  CG  . PHE B 117 ? 0.1404 0.1533 0.1467 0.0083  -0.0017 -0.0029 ? ? ? ? ? ? 139  PHE B CG  
2012 C  CD1 . PHE B 117 ? 0.2446 0.1594 0.1713 0.0261  -0.0346 -0.0076 ? ? ? ? ? ? 139  PHE B CD1 
2013 C  CD2 . PHE B 117 ? 0.1315 0.1595 0.1628 0.0145  -0.0088 0.0214  ? ? ? ? ? ? 139  PHE B CD2 
2014 C  CE1 . PHE B 117 ? 0.2671 0.1813 0.1685 0.0244  -0.0391 -0.0028 ? ? ? ? ? ? 139  PHE B CE1 
2015 C  CE2 . PHE B 117 ? 0.1292 0.2040 0.1714 -0.0059 -0.0049 0.0204  ? ? ? ? ? ? 139  PHE B CE2 
2016 C  CZ  . PHE B 117 ? 0.1585 0.2016 0.1669 0.0320  -0.0262 0.0114  ? ? ? ? ? ? 139  PHE B CZ  
2017 N  N   . GLY B 118 ? 0.1331 0.1596 0.1650 0.0039  -0.0236 0.0232  ? ? ? ? ? ? 140  GLY B N   
2018 C  CA  . GLY B 118 ? 0.1536 0.1606 0.1583 0.0125  -0.0214 0.0088  ? ? ? ? ? ? 140  GLY B CA  
2019 C  C   . GLY B 118 ? 0.1582 0.1528 0.1797 -0.0004 -0.0281 0.0157  ? ? ? ? ? ? 140  GLY B C   
2020 O  O   . GLY B 118 ? 0.1804 0.1604 0.1605 0.0038  -0.0291 0.0135  ? ? ? ? ? ? 140  GLY B O   
2021 N  N   . LEU B 119 ? 0.1780 0.1650 0.1425 0.0052  -0.0121 0.0021  ? ? ? ? ? ? 141  LEU B N   
2022 C  CA  . LEU B 119 ? 0.1703 0.1615 0.1407 0.0019  -0.0274 0.0277  ? ? ? ? ? ? 141  LEU B CA  
2023 C  C   . LEU B 119 ? 0.1999 0.1711 0.1523 0.0064  -0.0278 0.0383  ? ? ? ? ? ? 141  LEU B C   
2024 O  O   . LEU B 119 ? 0.1720 0.1627 0.1814 0.0170  -0.0347 0.0212  ? ? ? ? ? ? 141  LEU B O   
2025 C  CB  . LEU B 119 ? 0.1682 0.1249 0.1544 -0.0063 -0.0273 0.0255  ? ? ? ? ? ? 141  LEU B CB  
2026 C  CG  . LEU B 119 ? 0.1645 0.1508 0.1600 0.0087  -0.0245 0.0107  ? ? ? ? ? ? 141  LEU B CG  
2027 C  CD1 . LEU B 119 ? 0.2256 0.1522 0.2292 0.0296  -0.0647 0.0200  ? ? ? ? ? ? 141  LEU B CD1 
2028 C  CD2 . LEU B 119 ? 0.1945 0.2029 0.1921 -0.0213 0.0132  -0.0215 ? ? ? ? ? ? 141  LEU B CD2 
2029 N  N   . GLY B 120 ? 0.1952 0.1670 0.1886 -0.0057 -0.0257 -0.0022 ? ? ? ? ? ? 142  GLY B N   
2030 C  CA  . GLY B 120 ? 0.2251 0.1752 0.1896 0.0270  0.0156  0.0077  ? ? ? ? ? ? 142  GLY B CA  
2031 C  C   . GLY B 120 ? 0.1791 0.1653 0.1859 0.0361  -0.0162 0.0137  ? ? ? ? ? ? 142  GLY B C   
2032 O  O   . GLY B 120 ? 0.2282 0.1601 0.2041 0.0294  -0.0435 0.0064  ? ? ? ? ? ? 142  GLY B O   
2033 N  N   . ALA B 121 ? 0.1936 0.1353 0.1834 0.0350  -0.0298 0.0106  ? ? ? ? ? ? 143  ALA B N   
2034 C  CA  . ALA B 121 ? 0.2181 0.1434 0.1701 0.0221  -0.0366 0.0112  ? ? ? ? ? ? 143  ALA B CA  
2035 C  C   . ALA B 121 ? 0.2089 0.1494 0.1452 0.0155  -0.0433 0.0172  ? ? ? ? ? ? 143  ALA B C   
2036 O  O   . ALA B 121 ? 0.2165 0.1809 0.1723 0.0219  -0.0289 0.0439  ? ? ? ? ? ? 143  ALA B O   
2037 C  CB  . ALA B 121 ? 0.2652 0.1656 0.1702 0.0045  -0.0637 0.0126  ? ? ? ? ? ? 143  ALA B CB  
2038 N  N   . TYR B 122 ? 0.1785 0.1224 0.1619 0.0195  -0.0363 0.0111  ? ? ? ? ? ? 144  TYR B N   
2039 C  CA  . TYR B 122 ? 0.1796 0.1354 0.1551 0.0338  -0.0142 -0.0028 ? ? ? ? ? ? 144  TYR B CA  
2040 C  C   . TYR B 122 ? 0.1900 0.1393 0.1568 0.0244  -0.0225 0.0070  ? ? ? ? ? ? 144  TYR B C   
2041 O  O   . TYR B 122 ? 0.1990 0.1861 0.1729 0.0160  -0.0117 -0.0282 ? ? ? ? ? ? 144  TYR B O   
2042 C  CB  . TYR B 122 ? 0.1815 0.1562 0.1387 0.0534  -0.0200 0.0088  ? ? ? ? ? ? 144  TYR B CB  
2043 C  CG  . TYR B 122 ? 0.1790 0.1685 0.1291 0.0122  -0.0108 0.0070  ? ? ? ? ? ? 144  TYR B CG  
2044 C  CD1 . TYR B 122 ? 0.2291 0.2331 0.1894 0.0455  -0.0631 -0.0188 ? ? ? ? ? ? 144  TYR B CD1 
2045 C  CD2 . TYR B 122 ? 0.2229 0.1827 0.1486 0.0409  -0.0083 0.0028  ? ? ? ? ? ? 144  TYR B CD2 
2046 C  CE1 . TYR B 122 ? 0.2016 0.2079 0.1933 0.0505  -0.0516 -0.0153 ? ? ? ? ? ? 144  TYR B CE1 
2047 C  CE2 . TYR B 122 ? 0.2029 0.1606 0.1694 0.0333  -0.0049 -0.0036 ? ? ? ? ? ? 144  TYR B CE2 
2048 C  CZ  . TYR B 122 ? 0.1945 0.1685 0.1480 0.0287  0.0122  0.0090  ? ? ? ? ? ? 144  TYR B CZ  
2049 O  OH  . TYR B 122 ? 0.2262 0.2135 0.1631 0.0177  -0.0054 -0.0427 ? ? ? ? ? ? 144  TYR B OH  
2050 N  N   . ASP B 123 ? 0.1822 0.1500 0.1579 0.0193  -0.0147 -0.0208 ? ? ? ? ? ? 145  ASP B N   
2051 C  CA  . ASP B 123 ? 0.1951 0.1677 0.1593 0.0105  -0.0214 -0.0168 ? ? ? ? ? ? 145  ASP B CA  
2052 C  C   . ASP B 123 ? 0.1870 0.1553 0.1644 0.0032  -0.0267 -0.0218 ? ? ? ? ? ? 145  ASP B C   
2053 O  O   . ASP B 123 ? 0.1996 0.1649 0.1447 0.0234  -0.0261 -0.0159 ? ? ? ? ? ? 145  ASP B O   
2054 C  CB  . ASP B 123 ? 0.2058 0.1705 0.1898 0.0076  -0.0317 -0.0064 ? ? ? ? ? ? 145  ASP B CB  
2055 C  CG  . ASP B 123 ? 0.1944 0.1696 0.1940 0.0123  -0.0346 0.0225  ? ? ? ? ? ? 145  ASP B CG  
2056 O  OD1 . ASP B 123 ? 0.2542 0.1842 0.2014 0.0344  -0.0218 -0.0061 ? ? ? ? ? ? 145  ASP B OD1 
2057 O  OD2 . ASP B 123 ? 0.2934 0.2185 0.2771 -0.0246 0.0122  0.0520  ? ? ? ? ? ? 145  ASP B OD2 
2058 N  N   . ALA B 124 ? 0.2144 0.1295 0.1525 0.0011  -0.0240 -0.0119 ? ? ? ? ? ? 146  ALA B N   
2059 C  CA  . ALA B 124 ? 0.1904 0.1344 0.1629 0.0002  -0.0402 -0.0180 ? ? ? ? ? ? 146  ALA B CA  
2060 C  C   . ALA B 124 ? 0.1825 0.1279 0.1593 -0.0126 -0.0264 -0.0118 ? ? ? ? ? ? 146  ALA B C   
2061 O  O   . ALA B 124 ? 0.2138 0.1322 0.1607 0.0051  -0.0197 -0.0050 ? ? ? ? ? ? 146  ALA B O   
2062 C  CB  . ALA B 124 ? 0.2154 0.1662 0.1595 0.0093  -0.0311 -0.0368 ? ? ? ? ? ? 146  ALA B CB  
2063 N  N   . GLU B 125 ? 0.1897 0.1251 0.1646 -0.0045 -0.0272 -0.0098 ? ? ? ? ? ? 147  GLU B N   
2064 C  CA  . GLU B 125 ? 0.1875 0.1647 0.1500 -0.0200 -0.0240 -0.0038 ? ? ? ? ? ? 147  GLU B CA  
2065 C  C   . GLU B 125 ? 0.1764 0.1357 0.1556 -0.0074 -0.0181 0.0129  ? ? ? ? ? ? 147  GLU B C   
2066 O  O   . GLU B 125 ? 0.1919 0.1316 0.1855 0.0011  -0.0283 -0.0061 ? ? ? ? ? ? 147  GLU B O   
2067 C  CB  . GLU B 125 ? 0.2094 0.1443 0.1846 -0.0048 -0.0249 0.0064  ? ? ? ? ? ? 147  GLU B CB  
2068 C  CG  . GLU B 125 ? 0.2197 0.1997 0.1638 -0.0119 -0.0140 -0.0070 ? ? ? ? ? ? 147  GLU B CG  
2069 C  CD  . GLU B 125 ? 0.2448 0.2250 0.2437 -0.0220 -0.0008 0.0147  ? ? ? ? ? ? 147  GLU B CD  
2070 O  OE1 . GLU B 125 ? 0.2380 0.2201 0.2665 -0.0121 0.0091  0.0477  ? ? ? ? ? ? 147  GLU B OE1 
2071 O  OE2 . GLU B 125 ? 0.3056 0.2915 0.3520 -0.0273 0.0788  0.0109  ? ? ? ? ? ? 147  GLU B OE2 
2072 N  N   . GLU B 126 ? 0.1865 0.1391 0.1515 -0.0011 -0.0145 -0.0090 ? ? ? ? ? ? 148  GLU B N   
2073 C  CA  A GLU B 126 ? 0.1559 0.1649 0.1429 -0.0098 -0.0204 -0.0161 ? ? ? ? ? ? 148  GLU B CA  
2074 C  CA  B GLU B 126 ? 0.1599 0.1659 0.1399 -0.0073 -0.0132 -0.0168 ? ? ? ? ? ? 148  GLU B CA  
2075 C  C   . GLU B 126 ? 0.1652 0.1597 0.1391 -0.0076 -0.0108 -0.0220 ? ? ? ? ? ? 148  GLU B C   
2076 O  O   . GLU B 126 ? 0.1875 0.1545 0.1454 -0.0045 -0.0079 -0.0057 ? ? ? ? ? ? 148  GLU B O   
2077 C  CB  A GLU B 126 ? 0.1751 0.2011 0.1507 -0.0040 -0.0269 0.0051  ? ? ? ? ? ? 148  GLU B CB  
2078 C  CB  B GLU B 126 ? 0.1806 0.2042 0.1439 -0.0118 -0.0258 0.0077  ? ? ? ? ? ? 148  GLU B CB  
2079 C  CG  A GLU B 126 ? 0.2284 0.1920 0.1499 0.0140  -0.0024 0.0060  ? ? ? ? ? ? 148  GLU B CG  
2080 C  CG  B GLU B 126 ? 0.2403 0.2046 0.1548 0.0300  0.0075  0.0207  ? ? ? ? ? ? 148  GLU B CG  
2081 C  CD  A GLU B 126 ? 0.2409 0.2495 0.1699 0.0164  -0.0276 0.0263  ? ? ? ? ? ? 148  GLU B CD  
2082 C  CD  B GLU B 126 ? 0.2662 0.2710 0.1536 0.0564  -0.0087 0.0040  ? ? ? ? ? ? 148  GLU B CD  
2083 O  OE1 A GLU B 126 ? 0.2413 0.2348 0.1833 0.0380  -0.0286 0.0292  ? ? ? ? ? ? 148  GLU B OE1 
2084 O  OE1 B GLU B 126 ? 0.2894 0.3036 0.1614 0.0907  -0.0331 -0.0167 ? ? ? ? ? ? 148  GLU B OE1 
2085 O  OE2 A GLU B 126 ? 0.3732 0.3253 0.2788 0.0373  0.0563  0.1009  ? ? ? ? ? ? 148  GLU B OE2 
2086 O  OE2 B GLU B 126 ? 0.2778 0.2741 0.1584 0.0642  -0.0016 -0.0081 ? ? ? ? ? ? 148  GLU B OE2 
2087 N  N   . CME B 127 ? 0.1679 0.1326 0.1343 -0.0032 -0.0266 -0.0126 ? ? ? ? ? ? 149  CME B N   
2088 C  CA  A CME B 127 ? 0.1597 0.1581 0.1437 -0.0231 -0.0202 -0.0005 ? ? ? ? ? ? 149  CME B CA  
2089 C  CA  B CME B 127 ? 0.1656 0.1525 0.1297 -0.0200 -0.0198 -0.0062 ? ? ? ? ? ? 149  CME B CA  
2090 C  CB  A CME B 127 ? 0.1871 0.1422 0.1387 0.0050  -0.0115 -0.0050 ? ? ? ? ? ? 149  CME B CB  
2091 C  CB  B CME B 127 ? 0.1953 0.1108 0.1292 0.0092  -0.0099 -0.0246 ? ? ? ? ? ? 149  CME B CB  
2092 S  SG  A CME B 127 ? 0.1784 0.1767 0.2065 0.0031  -0.0264 0.0136  ? ? ? ? ? ? 149  CME B SG  
2093 S  SG  B CME B 127 ? 0.1868 0.1816 0.1946 -0.0084 -0.0264 -0.0015 ? ? ? ? ? ? 149  CME B SG  
2094 S  SD  A CME B 127 ? 0.2600 0.2586 0.2388 0.0291  -0.0091 0.0155  ? ? ? ? ? ? 149  CME B SD  
2095 S  SD  B CME B 127 ? 0.2470 0.2636 0.2210 0.0254  -0.0020 -0.0130 ? ? ? ? ? ? 149  CME B SD  
2096 C  CE  A CME B 127 ? 0.1815 0.2432 0.2761 0.0927  -0.0372 -0.0335 ? ? ? ? ? ? 149  CME B CE  
2097 C  CE  B CME B 127 ? 0.2076 0.2790 0.2534 -0.0291 -0.0269 0.0120  ? ? ? ? ? ? 149  CME B CE  
2098 C  CZ  A CME B 127 ? 0.2143 0.2364 0.2791 0.0358  -0.0054 -0.0260 ? ? ? ? ? ? 149  CME B CZ  
2099 C  CZ  B CME B 127 ? 0.2880 0.2724 0.1844 0.0003  0.0097  0.0404  ? ? ? ? ? ? 149  CME B CZ  
2100 O  OH  A CME B 127 ? 0.2238 0.2877 0.2632 0.0044  -0.0185 0.0415  ? ? ? ? ? ? 149  CME B OH  
2101 O  OH  B CME B 127 ? 0.3036 0.2026 0.2774 0.0162  -0.0284 -0.0157 ? ? ? ? ? ? 149  CME B OH  
2102 C  C   . CME B 127 ? 0.1724 0.1493 0.1246 -0.0134 -0.0227 -0.0098 ? ? ? ? ? ? 149  CME B C   
2103 O  O   . CME B 127 ? 0.1752 0.1488 0.1380 -0.0017 -0.0225 -0.0154 ? ? ? ? ? ? 149  CME B O   
2104 N  N   . GLY B 128 ? 0.1800 0.1381 0.1524 -0.0099 -0.0399 -0.0052 ? ? ? ? ? ? 150  GLY B N   
2105 C  CA  . GLY B 128 ? 0.1675 0.1551 0.1843 -0.0126 -0.0341 -0.0192 ? ? ? ? ? ? 150  GLY B CA  
2106 C  C   . GLY B 128 ? 0.1346 0.1418 0.1810 -0.0061 -0.0414 -0.0088 ? ? ? ? ? ? 150  GLY B C   
2107 O  O   . GLY B 128 ? 0.1750 0.1324 0.1772 -0.0067 -0.0455 -0.0042 ? ? ? ? ? ? 150  GLY B O   
2108 N  N   . GLU B 129 ? 0.1536 0.1449 0.1825 -0.0056 -0.0197 -0.0085 ? ? ? ? ? ? 151  GLU B N   
2109 C  CA  . GLU B 129 ? 0.1532 0.1586 0.1959 -0.0067 -0.0124 0.0059  ? ? ? ? ? ? 151  GLU B CA  
2110 C  C   . GLU B 129 ? 0.1412 0.1640 0.1418 0.0015  0.0113  -0.0046 ? ? ? ? ? ? 151  GLU B C   
2111 O  O   . GLU B 129 ? 0.1581 0.1533 0.1586 0.0182  0.0114  0.0102  ? ? ? ? ? ? 151  GLU B O   
2112 C  CB  . GLU B 129 ? 0.2489 0.2103 0.2127 0.0014  0.0274  0.0457  ? ? ? ? ? ? 151  GLU B CB  
2113 C  CG  . GLU B 129 ? 0.3263 0.2551 0.2984 -0.0437 0.0062  0.0434  ? ? ? ? ? ? 151  GLU B CG  
2114 C  CD  . GLU B 129 ? 0.2658 0.4227 0.3074 -0.1324 0.0202  0.0172  ? ? ? ? ? ? 151  GLU B CD  
2115 O  OE1 . GLU B 129 ? 0.5638 0.4950 0.2960 -0.0797 0.0052  -0.0831 ? ? ? ? ? ? 151  GLU B OE1 
2116 O  OE2 . GLU B 129 ? 0.2962 0.3966 0.2732 -0.0639 0.0338  -0.0624 ? ? ? ? ? ? 151  GLU B OE2 
2117 N  N   . ILE B 130 ? 0.1472 0.1295 0.1462 -0.0020 -0.0108 0.0006  ? ? ? ? ? ? 152  ILE B N   
2118 C  CA  . ILE B 130 ? 0.1592 0.1277 0.1435 0.0025  -0.0029 -0.0104 ? ? ? ? ? ? 152  ILE B CA  
2119 C  C   . ILE B 130 ? 0.1325 0.1484 0.1304 0.0079  0.0205  0.0095  ? ? ? ? ? ? 152  ILE B C   
2120 O  O   . ILE B 130 ? 0.1447 0.1550 0.1297 -0.0015 -0.0088 -0.0076 ? ? ? ? ? ? 152  ILE B O   
2121 C  CB  . ILE B 130 ? 0.1634 0.1366 0.1290 -0.0043 -0.0112 -0.0157 ? ? ? ? ? ? 152  ILE B CB  
2122 C  CG1 . ILE B 130 ? 0.2100 0.1416 0.1499 -0.0016 -0.0499 -0.0147 ? ? ? ? ? ? 152  ILE B CG1 
2123 C  CG2 . ILE B 130 ? 0.1678 0.1495 0.1786 -0.0264 -0.0045 -0.0165 ? ? ? ? ? ? 152  ILE B CG2 
2124 C  CD1 . ILE B 130 ? 0.2244 0.2045 0.2316 0.0449  -0.0912 -0.0429 ? ? ? ? ? ? 152  ILE B CD1 
2125 N  N   . PHE B 131 ? 0.1278 0.1196 0.1377 -0.0052 -0.0002 -0.0056 ? ? ? ? ? ? 153  PHE B N   
2126 C  CA  . PHE B 131 ? 0.1224 0.1177 0.1435 -0.0188 -0.0092 -0.0088 ? ? ? ? ? ? 153  PHE B CA  
2127 C  C   . PHE B 131 ? 0.1337 0.1388 0.1155 0.0073  -0.0092 0.0065  ? ? ? ? ? ? 153  PHE B C   
2128 O  O   . PHE B 131 ? 0.1447 0.1279 0.1425 -0.0029 0.0026  0.0073  ? ? ? ? ? ? 153  PHE B O   
2129 C  CB  . PHE B 131 ? 0.1512 0.1475 0.1339 0.0080  -0.0141 -0.0039 ? ? ? ? ? ? 153  PHE B CB  
2130 C  CG  . PHE B 131 ? 0.1603 0.1470 0.1296 0.0050  -0.0140 -0.0079 ? ? ? ? ? ? 153  PHE B CG  
2131 C  CD1 . PHE B 131 ? 0.1765 0.1752 0.1333 -0.0061 -0.0068 -0.0016 ? ? ? ? ? ? 153  PHE B CD1 
2132 C  CD2 . PHE B 131 ? 0.1806 0.1810 0.1376 -0.0106 -0.0241 -0.0205 ? ? ? ? ? ? 153  PHE B CD2 
2133 C  CE1 . PHE B 131 ? 0.2459 0.2143 0.1551 0.0173  0.0020  0.0212  ? ? ? ? ? ? 153  PHE B CE1 
2134 C  CE2 . PHE B 131 ? 0.1904 0.2502 0.1624 0.0368  -0.0164 -0.0062 ? ? ? ? ? ? 153  PHE B CE2 
2135 C  CZ  . PHE B 131 ? 0.2475 0.2170 0.1471 0.0492  -0.0314 0.0036  ? ? ? ? ? ? 153  PHE B CZ  
2136 N  N   . ALA B 132 ? 0.1455 0.1333 0.1270 -0.0043 -0.0066 0.0010  ? ? ? ? ? ? 154  ALA B N   
2137 C  CA  . ALA B 132 ? 0.1448 0.1514 0.1362 0.0011  -0.0220 0.0020  ? ? ? ? ? ? 154  ALA B CA  
2138 C  C   . ALA B 132 ? 0.1389 0.1335 0.1471 -0.0133 0.0009  0.0113  ? ? ? ? ? ? 154  ALA B C   
2139 O  O   . ALA B 132 ? 0.1412 0.1732 0.1667 0.0121  0.0024  -0.0063 ? ? ? ? ? ? 154  ALA B O   
2140 C  CB  . ALA B 132 ? 0.1549 0.1719 0.1951 -0.0200 0.0038  -0.0304 ? ? ? ? ? ? 154  ALA B CB  
2141 N  N   . MET B 133 ? 0.1306 0.1218 0.1480 -0.0019 -0.0072 0.0012  ? ? ? ? ? ? 155  MET B N   
2142 C  CA  . MET B 133 ? 0.1276 0.1627 0.1557 -0.0235 0.0157  -0.0065 ? ? ? ? ? ? 155  MET B CA  
2143 C  C   . MET B 133 ? 0.1395 0.1456 0.1428 0.0027  0.0185  -0.0025 ? ? ? ? ? ? 155  MET B C   
2144 O  O   . MET B 133 ? 0.1344 0.1551 0.1631 -0.0022 0.0299  -0.0111 ? ? ? ? ? ? 155  MET B O   
2145 C  CB  . MET B 133 ? 0.1207 0.1865 0.1644 -0.0057 0.0172  -0.0029 ? ? ? ? ? ? 155  MET B CB  
2146 C  CG  . MET B 133 ? 0.1936 0.2347 0.2134 -0.0190 0.0001  0.0540  ? ? ? ? ? ? 155  MET B CG  
2147 S  SD  . MET B 133 ? 0.2257 0.2574 0.2457 -0.0301 0.0062  0.0238  ? ? ? ? ? ? 155  MET B SD  
2148 C  CE  . MET B 133 ? 0.2615 0.3355 0.2443 0.0572  0.0375  -0.0347 ? ? ? ? ? ? 155  MET B CE  
2149 N  N   . LEU B 134 ? 0.1279 0.1223 0.1203 -0.0085 -0.0010 0.0095  ? ? ? ? ? ? 156  LEU B N   
2150 C  CA  . LEU B 134 ? 0.1439 0.1299 0.1139 -0.0168 0.0100  0.0086  ? ? ? ? ? ? 156  LEU B CA  
2151 C  C   . LEU B 134 ? 0.1327 0.1390 0.1363 -0.0177 0.0070  0.0223  ? ? ? ? ? ? 156  LEU B C   
2152 O  O   . LEU B 134 ? 0.1553 0.1336 0.1433 0.0080  -0.0032 0.0096  ? ? ? ? ? ? 156  LEU B O   
2153 C  CB  . LEU B 134 ? 0.1433 0.1412 0.1261 -0.0294 -0.0091 0.0082  ? ? ? ? ? ? 156  LEU B CB  
2154 C  CG  . LEU B 134 ? 0.1680 0.1230 0.1302 -0.0211 0.0010  0.0132  ? ? ? ? ? ? 156  LEU B CG  
2155 C  CD1 . LEU B 134 ? 0.1575 0.1470 0.1773 -0.0111 -0.0096 0.0020  ? ? ? ? ? ? 156  LEU B CD1 
2156 C  CD2 . LEU B 134 ? 0.1850 0.1743 0.1291 -0.0121 0.0033  -0.0063 ? ? ? ? ? ? 156  LEU B CD2 
2157 N  N   . ARG B 135 ? 0.1416 0.1382 0.1515 0.0146  -0.0134 0.0102  ? ? ? ? ? ? 157  ARG B N   
2158 C  CA  . ARG B 135 ? 0.1543 0.1401 0.1555 0.0150  -0.0172 0.0127  ? ? ? ? ? ? 157  ARG B CA  
2159 C  C   . ARG B 135 ? 0.1526 0.1550 0.1329 0.0211  -0.0078 0.0130  ? ? ? ? ? ? 157  ARG B C   
2160 O  O   . ARG B 135 ? 0.1625 0.1530 0.1341 0.0144  -0.0064 0.0137  ? ? ? ? ? ? 157  ARG B O   
2161 C  CB  . ARG B 135 ? 0.1671 0.1486 0.1535 0.0579  -0.0198 -0.0162 ? ? ? ? ? ? 157  ARG B CB  
2162 C  CG  . ARG B 135 ? 0.1684 0.1922 0.1469 0.0260  -0.0054 -0.0098 ? ? ? ? ? ? 157  ARG B CG  
2163 C  CD  . ARG B 135 ? 0.2320 0.2007 0.1733 -0.0085 -0.0232 -0.0021 ? ? ? ? ? ? 157  ARG B CD  
2164 N  NE  . ARG B 135 ? 0.3054 0.2650 0.1425 0.0660  -0.0224 -0.0188 ? ? ? ? ? ? 157  ARG B NE  
2165 C  CZ  . ARG B 135 ? 0.2740 0.2772 0.1815 0.0392  -0.0209 0.0100  ? ? ? ? ? ? 157  ARG B CZ  
2166 N  NH1 . ARG B 135 ? 0.2778 0.2464 0.1531 0.0305  -0.0260 -0.0122 ? ? ? ? ? ? 157  ARG B NH1 
2167 N  NH2 . ARG B 135 ? 0.2798 0.3271 0.1749 0.0908  -0.0135 0.0038  ? ? ? ? ? ? 157  ARG B NH2 
2168 N  N   . PRO B 136 ? 0.1417 0.1630 0.1547 0.0087  -0.0029 0.0182  ? ? ? ? ? ? 158  PRO B N   
2169 C  CA  . PRO B 136 ? 0.1558 0.1728 0.1525 0.0222  -0.0027 0.0044  ? ? ? ? ? ? 158  PRO B CA  
2170 C  C   . PRO B 136 ? 0.1824 0.1865 0.1260 0.0091  -0.0177 0.0088  ? ? ? ? ? ? 158  PRO B C   
2171 O  O   . PRO B 136 ? 0.1848 0.1812 0.1737 0.0319  -0.0003 -0.0011 ? ? ? ? ? ? 158  PRO B O   
2172 C  CB  . PRO B 136 ? 0.1674 0.2209 0.2125 0.0034  0.0160  0.0131  ? ? ? ? ? ? 158  PRO B CB  
2173 C  CG  . PRO B 136 ? 0.2003 0.2069 0.2526 0.0284  0.0209  0.0532  ? ? ? ? ? ? 158  PRO B CG  
2174 C  CD  . PRO B 136 ? 0.1892 0.1779 0.1510 -0.0165 0.0020  0.0028  ? ? ? ? ? ? 158  PRO B CD  
2175 N  N   . LEU B 137 ? 0.1686 0.1653 0.1619 0.0252  -0.0197 0.0000  ? ? ? ? ? ? 159  LEU B N   
2176 C  CA  . LEU B 137 ? 0.1732 0.1683 0.1558 0.0311  -0.0224 -0.0003 ? ? ? ? ? ? 159  LEU B CA  
2177 C  C   . LEU B 137 ? 0.1599 0.1685 0.1489 0.0057  -0.0245 -0.0174 ? ? ? ? ? ? 159  LEU B C   
2178 O  O   . LEU B 137 ? 0.1912 0.1721 0.1693 0.0237  -0.0090 -0.0069 ? ? ? ? ? ? 159  LEU B O   
2179 C  CB  . LEU B 137 ? 0.1840 0.2146 0.1641 0.0333  -0.0264 0.0039  ? ? ? ? ? ? 159  LEU B CB  
2180 C  CG  . LEU B 137 ? 0.1892 0.2418 0.1842 0.0165  -0.0202 -0.0156 ? ? ? ? ? ? 159  LEU B CG  
2181 C  CD1 . LEU B 137 ? 0.2660 0.3119 0.1864 0.0381  -0.0224 -0.0854 ? ? ? ? ? ? 159  LEU B CD1 
2182 C  CD2 . LEU B 137 ? 0.1906 0.2990 0.1833 0.0342  -0.0356 -0.0406 ? ? ? ? ? ? 159  LEU B CD2 
2183 N  N   . ARG B 138 ? 0.1418 0.1579 0.1483 0.0243  -0.0196 0.0019  ? ? ? ? ? ? 160  ARG B N   
2184 C  CA  . ARG B 138 ? 0.1201 0.1549 0.1648 0.0181  -0.0161 0.0036  ? ? ? ? ? ? 160  ARG B CA  
2185 C  C   . ARG B 138 ? 0.1233 0.1595 0.1472 0.0290  0.0006  -0.0028 ? ? ? ? ? ? 160  ARG B C   
2186 O  O   . ARG B 138 ? 0.1539 0.1548 0.1587 0.0250  0.0049  0.0080  ? ? ? ? ? ? 160  ARG B O   
2187 C  CB  . ARG B 138 ? 0.1200 0.1497 0.1747 0.0158  -0.0140 0.0019  ? ? ? ? ? ? 160  ARG B CB  
2188 C  CG  . ARG B 138 ? 0.1155 0.1621 0.1899 0.0043  -0.0137 0.0135  ? ? ? ? ? ? 160  ARG B CG  
2189 C  CD  . ARG B 138 ? 0.1231 0.1596 0.1926 0.0000  -0.0056 0.0138  ? ? ? ? ? ? 160  ARG B CD  
2190 N  NE  . ARG B 138 ? 0.1585 0.1835 0.1856 0.0132  0.0060  0.0041  ? ? ? ? ? ? 160  ARG B NE  
2191 C  CZ  . ARG B 138 ? 0.1748 0.2005 0.1928 0.0151  -0.0184 0.0038  ? ? ? ? ? ? 160  ARG B CZ  
2192 N  NH1 . ARG B 138 ? 0.2763 0.1954 0.1949 0.0494  0.0164  -0.0067 ? ? ? ? ? ? 160  ARG B NH1 
2193 N  NH2 . ARG B 138 ? 0.2368 0.2763 0.2264 0.0764  0.0368  0.0291  ? ? ? ? ? ? 160  ARG B NH2 
2194 N  N   . VAL B 139 ? 0.1465 0.1638 0.1333 0.0110  -0.0056 0.0092  ? ? ? ? ? ? 161  VAL B N   
2195 C  CA  . VAL B 139 ? 0.1531 0.1624 0.1333 0.0152  -0.0149 0.0114  ? ? ? ? ? ? 161  VAL B CA  
2196 C  C   . VAL B 139 ? 0.1698 0.1566 0.1481 0.0122  0.0001  0.0115  ? ? ? ? ? ? 161  VAL B C   
2197 O  O   . VAL B 139 ? 0.1600 0.1757 0.1395 0.0502  0.0006  0.0148  ? ? ? ? ? ? 161  VAL B O   
2198 C  CB  . VAL B 139 ? 0.1528 0.1880 0.1798 0.0050  -0.0280 0.0369  ? ? ? ? ? ? 161  VAL B CB  
2199 C  CG1 . VAL B 139 ? 0.1593 0.1964 0.2314 0.0172  -0.0570 0.0175  ? ? ? ? ? ? 161  VAL B CG1 
2200 C  CG2 . VAL B 139 ? 0.1857 0.1976 0.2039 -0.0028 -0.0288 0.0100  ? ? ? ? ? ? 161  VAL B CG2 
2201 N  N   . ALA B 140 ? 0.1475 0.1806 0.1543 0.0469  -0.0075 0.0108  ? ? ? ? ? ? 162  ALA B N   
2202 C  CA  . ALA B 140 ? 0.1535 0.1685 0.1417 0.0497  0.0120  0.0071  ? ? ? ? ? ? 162  ALA B CA  
2203 C  C   . ALA B 140 ? 0.1667 0.1818 0.1251 0.0428  0.0140  0.0043  ? ? ? ? ? ? 162  ALA B C   
2204 O  O   . ALA B 140 ? 0.1816 0.1829 0.2077 0.0489  0.0020  -0.0010 ? ? ? ? ? ? 162  ALA B O   
2205 C  CB  . ALA B 140 ? 0.2251 0.2398 0.1470 0.0500  0.0370  0.0026  ? ? ? ? ? ? 162  ALA B CB  
2206 N  N   . ALA B 141 ? 0.1598 0.1621 0.1542 0.0432  -0.0003 -0.0086 ? ? ? ? ? ? 163  ALA B N   
2207 C  CA  . ALA B 141 ? 0.1798 0.1477 0.1769 0.0477  -0.0106 -0.0180 ? ? ? ? ? ? 163  ALA B CA  
2208 C  C   . ALA B 141 ? 0.1615 0.1729 0.1904 0.0296  0.0059  -0.0021 ? ? ? ? ? ? 163  ALA B C   
2209 O  O   . ALA B 141 ? 0.1878 0.2093 0.2210 0.0025  0.0064  0.0174  ? ? ? ? ? ? 163  ALA B O   
2210 C  CB  . ALA B 141 ? 0.1651 0.1694 0.2160 0.0300  -0.0272 0.0040  ? ? ? ? ? ? 163  ALA B CB  
2211 N  N   . GLY B 142 ? 0.1653 0.1745 0.1683 0.0510  0.0108  -0.0048 ? ? ? ? ? ? 164  GLY B N   
2212 C  CA  . GLY B 142 ? 0.1838 0.1586 0.1847 0.0251  0.0201  0.0329  ? ? ? ? ? ? 164  GLY B CA  
2213 C  C   . GLY B 142 ? 0.1760 0.1842 0.1659 0.0237  0.0061  0.0163  ? ? ? ? ? ? 164  GLY B C   
2214 O  O   . GLY B 142 ? 0.2190 0.2132 0.1558 0.0532  0.0169  0.0174  ? ? ? ? ? ? 164  GLY B O   
2215 N  N   . ASP B 143 ? 0.1709 0.1996 0.1533 0.0424  0.0100  0.0222  ? ? ? ? ? ? 165  ASP B N   
2216 C  CA  . ASP B 143 ? 0.1566 0.1680 0.1900 0.0123  0.0104  0.0002  ? ? ? ? ? ? 165  ASP B CA  
2217 C  C   . ASP B 143 ? 0.1929 0.2288 0.1590 0.0364  0.0003  -0.0042 ? ? ? ? ? ? 165  ASP B C   
2218 O  O   . ASP B 143 ? 0.1981 0.2835 0.2053 0.0283  0.0185  -0.0373 ? ? ? ? ? ? 165  ASP B O   
2219 C  CB  . ASP B 143 ? 0.1369 0.1648 0.1812 0.0294  0.0130  -0.0183 ? ? ? ? ? ? 165  ASP B CB  
2220 C  CG  . ASP B 143 ? 0.1457 0.1772 0.1963 -0.0100 0.0012  0.0087  ? ? ? ? ? ? 165  ASP B CG  
2221 O  OD1 . ASP B 143 ? 0.1868 0.1913 0.2415 0.0359  -0.0313 -0.0164 ? ? ? ? ? ? 165  ASP B OD1 
2222 O  OD2 . ASP B 143 ? 0.1738 0.1746 0.2248 -0.0112 -0.0214 0.0264  ? ? ? ? ? ? 165  ASP B OD2 
2223 N  N   . PHE B 144 ? 0.1911 0.2148 0.1642 0.0390  -0.0106 -0.0102 ? ? ? ? ? ? 166  PHE B N   
2224 C  CA  . PHE B 144 ? 0.1840 0.2068 0.1775 0.0179  0.0105  -0.0103 ? ? ? ? ? ? 166  PHE B CA  
2225 C  C   . PHE B 144 ? 0.2400 0.2610 0.1903 0.0303  -0.0152 -0.0011 ? ? ? ? ? ? 166  PHE B C   
2226 O  O   . PHE B 144 ? 0.2479 0.3041 0.2183 0.0470  -0.0472 -0.0096 ? ? ? ? ? ? 166  PHE B O   
2227 C  CB  . PHE B 144 ? 0.1823 0.2207 0.1990 -0.0002 -0.0121 -0.0147 ? ? ? ? ? ? 166  PHE B CB  
2228 C  CG  . PHE B 144 ? 0.1966 0.2386 0.1714 0.0265  0.0059  0.0024  ? ? ? ? ? ? 166  PHE B CG  
2229 C  CD1 . PHE B 144 ? 0.3528 0.2598 0.2322 0.0578  -0.0033 -0.0395 ? ? ? ? ? ? 166  PHE B CD1 
2230 C  CD2 . PHE B 144 ? 0.2006 0.1892 0.1809 -0.0088 0.0053  0.0159  ? ? ? ? ? ? 166  PHE B CD2 
2231 C  CE1 . PHE B 144 ? 0.3710 0.2593 0.2554 0.0662  -0.0098 -0.0525 ? ? ? ? ? ? 166  PHE B CE1 
2232 C  CE2 . PHE B 144 ? 0.2461 0.1687 0.2062 -0.0097 -0.0261 0.0071  ? ? ? ? ? ? 166  PHE B CE2 
2233 C  CZ  . PHE B 144 ? 0.3244 0.2678 0.2457 0.0861  -0.0082 -0.0112 ? ? ? ? ? ? 166  PHE B CZ  
2234 N  N   . ASP B 145 ? 0.1970 0.2714 0.1694 0.0282  -0.0067 0.0097  ? ? ? ? ? ? 167  ASP B N   
2235 C  CA  . ASP B 145 ? 0.2546 0.2502 0.1810 0.0318  -0.0051 0.0160  ? ? ? ? ? ? 167  ASP B CA  
2236 C  C   . ASP B 145 ? 0.2492 0.2297 0.2147 0.0265  -0.0033 -0.0003 ? ? ? ? ? ? 167  ASP B C   
2237 O  O   . ASP B 145 ? 0.2747 0.3277 0.1937 0.0011  0.0012  0.0197  ? ? ? ? ? ? 167  ASP B O   
2238 C  CB  . ASP B 145 ? 0.3014 0.2844 0.1850 0.0605  0.0211  0.0236  ? ? ? ? ? ? 167  ASP B CB  
2239 C  CG  . ASP B 145 ? 0.2961 0.3051 0.2432 0.0309  -0.0341 0.0384  ? ? ? ? ? ? 167  ASP B CG  
2240 O  OD1 . ASP B 145 ? 0.3008 0.3268 0.2991 0.0542  -0.0357 -0.0371 ? ? ? ? ? ? 167  ASP B OD1 
2241 O  OD2 . ASP B 145 ? 0.3349 0.3565 0.2338 0.1055  -0.0534 -0.0017 ? ? ? ? ? ? 167  ASP B OD2 
2242 N  N   . GLU B 146 ? 0.2225 0.2699 0.1997 0.0274  -0.0009 0.0006  ? ? ? ? ? ? 168  GLU B N   
2243 C  CA  . GLU B 146 ? 0.2496 0.2960 0.2373 0.0264  0.0304  0.0247  ? ? ? ? ? ? 168  GLU B CA  
2244 C  C   . GLU B 146 ? 0.4056 0.3109 0.3126 0.1093  -0.0086 0.0082  ? ? ? ? ? ? 168  GLU B C   
2245 O  O   . GLU B 146 ? 0.3908 0.4080 0.4144 0.0786  0.0312  0.0369  ? ? ? ? ? ? 168  GLU B O   
2246 C  CB  . GLU B 146 ? 0.2585 0.2758 0.2642 0.0212  0.0219  -0.0125 ? ? ? ? ? ? 168  GLU B CB  
2247 C  CG  . GLU B 146 ? 0.3529 0.2571 0.2533 0.0840  -0.0290 0.0126  ? ? ? ? ? ? 168  GLU B CG  
2248 C  CD  . GLU B 146 ? 0.3370 0.2221 0.2745 0.0489  0.0055  -0.0335 ? ? ? ? ? ? 168  GLU B CD  
2249 O  OE1 . GLU B 146 ? 0.3445 0.3054 0.2819 0.0361  0.0158  -0.0365 ? ? ? ? ? ? 168  GLU B OE1 
2250 O  OE2 . GLU B 146 ? 0.3688 0.2848 0.2587 0.0690  0.0377  -0.0146 ? ? ? ? ? ? 168  GLU B OE2 
2251 CL CL  . CL  C .   ? 0.3913 0.4709 0.4334 -0.0082 0.0034  -0.0723 ? ? ? ? ? ? 1169 CL  A CL  
2252 CL CL  . CL  D .   ? 0.6667 0.4932 0.6266 0.0756  0.1702  0.0404  ? ? ? ? ? ? 1169 CL  B CL  
2253 O  O   . HOH E .   ? 0.6470 0.4783 0.3273 -0.1836 0.0241  0.1103  ? ? ? ? ? ? 2001 HOH A O   
2254 O  O   . HOH E .   ? 0.2572 0.2090 0.2281 0.0249  0.0000  -0.0420 ? ? ? ? ? ? 2002 HOH A O   
2255 O  O   . HOH E .   ? 0.3163 0.2158 0.4036 0.0255  0.0255  -0.0454 ? ? ? ? ? ? 2003 HOH A O   
2256 O  O   . HOH E .   ? 0.1746 0.1541 0.2208 0.0148  0.0153  0.0124  ? ? ? ? ? ? 2004 HOH A O   
2257 O  O   . HOH E .   ? 0.5201 0.3115 0.5172 0.0285  -0.0098 -0.0560 ? ? ? ? ? ? 2005 HOH A O   
2258 O  O   . HOH E .   ? 0.4515 0.5168 0.5546 0.0602  0.0187  0.0834  ? ? ? ? ? ? 2006 HOH A O   
2259 O  O   . HOH E .   ? 0.3240 0.2374 0.2514 -0.0279 -0.0872 0.0105  ? ? ? ? ? ? 2007 HOH A O   
2260 O  O   . HOH E .   ? 0.5400 0.3868 0.4427 -0.0473 -0.1237 -0.0905 ? ? ? ? ? ? 2008 HOH A O   
2261 O  O   . HOH E .   ? 0.2253 0.3754 0.4893 -0.0426 -0.0729 0.0411  ? ? ? ? ? ? 2009 HOH A O   
2262 O  O   . HOH E .   ? 0.3680 0.2408 0.3419 0.0211  -0.0682 -0.0294 ? ? ? ? ? ? 2010 HOH A O   
2263 O  O   . HOH E .   ? 0.7881 0.3641 0.3099 0.1008  -0.1287 -0.0079 ? ? ? ? ? ? 2011 HOH A O   
2264 O  O   . HOH E .   ? 0.3933 0.3236 0.2005 -0.0855 0.0181  -0.0305 ? ? ? ? ? ? 2012 HOH A O   
2265 O  O   . HOH E .   ? 0.2406 0.2232 0.2406 -0.0180 -0.0264 0.0345  ? ? ? ? ? ? 2013 HOH A O   
2266 O  O   . HOH E .   ? 0.2903 0.2856 0.4226 -0.0501 -0.0175 -0.0555 ? ? ? ? ? ? 2014 HOH A O   
2267 O  O   A HOH E .   ? 0.3320 0.4435 0.3558 -0.0793 -0.0170 -0.1423 ? ? ? ? ? ? 2015 HOH A O   
2268 O  O   B HOH E .   ? 0.6771 0.3986 0.4781 0.0535  0.1047  0.0155  ? ? ? ? ? ? 2015 HOH A O   
2269 O  O   A HOH E .   ? 0.4755 0.3707 0.3236 0.0681  -0.0094 0.0008  ? ? ? ? ? ? 2016 HOH A O   
2270 O  O   B HOH E .   ? 0.2781 0.5108 0.5518 -0.1381 -0.0196 -0.0766 ? ? ? ? ? ? 2016 HOH A O   
2271 O  O   . HOH E .   ? 0.4207 0.6183 0.5921 0.1484  0.0844  0.0697  ? ? ? ? ? ? 2017 HOH A O   
2272 O  O   A HOH E .   ? 0.2568 0.2653 0.3337 -0.1358 0.0269  0.0319  ? ? ? ? ? ? 2018 HOH A O   
2273 O  O   B HOH E .   ? 0.6398 0.3855 0.3215 -0.0032 0.1570  -0.1005 ? ? ? ? ? ? 2018 HOH A O   
2274 O  O   . HOH E .   ? 0.3499 0.4291 0.7083 -0.0852 -0.1241 0.2667  ? ? ? ? ? ? 2019 HOH A O   
2275 O  O   . HOH E .   ? 0.2443 0.3443 0.4950 0.0379  0.0680  -0.0403 ? ? ? ? ? ? 2020 HOH A O   
2276 O  O   . HOH E .   ? 0.7329 0.3702 0.5939 0.1037  -0.0078 -0.1456 ? ? ? ? ? ? 2021 HOH A O   
2277 O  O   . HOH E .   ? 0.4062 0.3832 0.5509 0.0412  -0.0197 0.0439  ? ? ? ? ? ? 2022 HOH A O   
2278 O  O   . HOH E .   ? 0.5027 0.3045 0.4660 0.1502  -0.1483 -0.1015 ? ? ? ? ? ? 2023 HOH A O   
2279 O  O   . HOH E .   ? 0.5830 0.7078 0.6358 -0.2282 0.0609  0.0219  ? ? ? ? ? ? 2024 HOH A O   
2280 O  O   . HOH E .   ? 0.7082 0.5102 0.3292 -0.1362 0.1385  0.0705  ? ? ? ? ? ? 2025 HOH A O   
2281 O  O   A HOH E .   ? 0.4281 0.3486 0.3250 0.0366  -0.1697 -0.0162 ? ? ? ? ? ? 2026 HOH A O   
2282 O  O   B HOH E .   ? 0.2920 0.3898 0.3934 0.1581  0.0237  -0.0078 ? ? ? ? ? ? 2026 HOH A O   
2283 O  O   . HOH E .   ? 0.7487 0.6931 0.2632 0.0016  0.0014  -0.0160 ? ? ? ? ? ? 2027 HOH A O   
2284 O  O   . HOH E .   ? 0.5504 0.3803 0.3231 -0.0018 -0.0387 0.0445  ? ? ? ? ? ? 2028 HOH A O   
2285 O  O   . HOH E .   ? 0.5197 0.2046 0.5256 0.0549  0.0497  0.0134  ? ? ? ? ? ? 2029 HOH A O   
2286 O  O   . HOH E .   ? 0.3266 0.4105 0.4730 0.0167  0.1092  0.1111  ? ? ? ? ? ? 2030 HOH A O   
2287 O  O   . HOH E .   ? 0.3469 0.1930 0.2226 0.0644  0.0191  0.0454  ? ? ? ? ? ? 2031 HOH A O   
2288 O  O   A HOH E .   ? 0.4042 0.3429 0.6058 -0.1161 0.0415  0.1288  ? ? ? ? ? ? 2032 HOH A O   
2289 O  O   B HOH E .   ? 0.6804 0.2725 0.5670 -0.0889 -0.0740 -0.0777 ? ? ? ? ? ? 2032 HOH A O   
2290 O  O   . HOH E .   ? 0.4698 0.3780 0.3308 0.1519  -0.0235 0.1192  ? ? ? ? ? ? 2033 HOH A O   
2291 O  O   . HOH E .   ? 0.6465 0.4882 0.4576 0.0483  0.0822  0.1191  ? ? ? ? ? ? 2034 HOH A O   
2292 O  O   . HOH E .   ? 0.8104 0.4719 0.6197 0.1118  -0.1270 0.1256  ? ? ? ? ? ? 2035 HOH A O   
2293 O  O   . HOH E .   ? 0.4413 0.2088 0.2945 -0.0846 0.0780  -0.0160 ? ? ? ? ? ? 2036 HOH A O   
2294 O  O   . HOH E .   ? 0.3748 0.2952 0.3026 0.1412  -0.0807 -0.0407 ? ? ? ? ? ? 2037 HOH A O   
2295 O  O   . HOH E .   ? 0.3634 0.3724 0.2823 0.1584  0.0589  0.0432  ? ? ? ? ? ? 2038 HOH A O   
2296 O  O   . HOH E .   ? 0.5167 0.3648 0.3672 0.0439  -0.0210 0.0964  ? ? ? ? ? ? 2039 HOH A O   
2297 O  O   . HOH E .   ? 0.7887 0.4931 0.5640 0.1623  -0.2272 -0.0435 ? ? ? ? ? ? 2040 HOH A O   
2298 O  O   . HOH E .   ? 0.6757 0.4798 0.7077 -0.0489 -0.0302 0.0499  ? ? ? ? ? ? 2041 HOH A O   
2299 O  O   . HOH E .   ? 0.5439 0.5328 0.5292 0.0100  -0.0844 -0.0507 ? ? ? ? ? ? 2042 HOH A O   
2300 O  O   . HOH E .   ? 0.5232 0.4761 0.6063 -0.0400 -0.0778 -0.0965 ? ? ? ? ? ? 2043 HOH A O   
2301 O  O   . HOH E .   ? 0.4222 0.5116 0.4170 -0.0184 -0.0036 -0.0505 ? ? ? ? ? ? 2044 HOH A O   
2302 O  O   . HOH E .   ? 0.2393 0.2323 0.1868 -0.0131 -0.0039 -0.0080 ? ? ? ? ? ? 2045 HOH A O   
2303 O  O   . HOH E .   ? 0.4163 0.3104 0.2155 -0.0450 0.0239  -0.0781 ? ? ? ? ? ? 2046 HOH A O   
2304 O  O   . HOH E .   ? 0.4757 0.3540 0.6260 0.0330  0.0631  0.0241  ? ? ? ? ? ? 2047 HOH A O   
2305 O  O   . HOH E .   ? 0.4967 0.4081 0.2978 0.0371  -0.0403 0.0245  ? ? ? ? ? ? 2048 HOH A O   
2306 O  O   . HOH E .   ? 0.2949 0.2448 0.1725 -0.0205 -0.0171 0.0134  ? ? ? ? ? ? 2049 HOH A O   
2307 O  O   . HOH E .   ? 0.5325 0.3774 0.5870 -0.0843 0.0273  -0.0201 ? ? ? ? ? ? 2050 HOH A O   
2308 O  O   . HOH E .   ? 0.4812 0.2389 0.3103 -0.0454 0.0282  -0.0086 ? ? ? ? ? ? 2051 HOH A O   
2309 O  O   . HOH E .   ? 0.5671 0.2363 0.4499 0.0605  -0.1362 0.0904  ? ? ? ? ? ? 2052 HOH A O   
2310 O  O   . HOH E .   ? 0.4881 0.4229 0.5516 0.1314  0.0380  0.0940  ? ? ? ? ? ? 2053 HOH A O   
2311 O  O   . HOH E .   ? 0.5139 0.5772 0.6888 0.0310  -0.0062 0.1201  ? ? ? ? ? ? 2054 HOH A O   
2312 O  O   . HOH E .   ? 0.2437 0.1951 0.2738 0.0584  0.0280  -0.0040 ? ? ? ? ? ? 2055 HOH A O   
2313 O  O   . HOH E .   ? 0.5037 0.4429 0.6469 -0.1687 0.0487  0.0041  ? ? ? ? ? ? 2056 HOH A O   
2314 O  O   A HOH E .   ? 0.5101 0.2549 0.6962 0.0083  0.0040  -0.1650 ? ? ? ? ? ? 2057 HOH A O   
2315 O  O   B HOH E .   ? 0.4505 0.4191 0.4519 0.0274  0.0432  -0.0088 ? ? ? ? ? ? 2057 HOH A O   
2316 O  O   . HOH E .   ? 0.8064 0.2848 0.5606 0.0200  -0.2331 -0.0771 ? ? ? ? ? ? 2058 HOH A O   
2317 O  O   . HOH E .   ? 0.8013 0.2237 0.6102 0.0206  -0.0575 -0.0378 ? ? ? ? ? ? 2059 HOH A O   
2318 O  O   . HOH E .   ? 0.4946 0.3127 0.3759 0.0093  -0.0457 -0.0216 ? ? ? ? ? ? 2060 HOH A O   
2319 O  O   . HOH E .   ? 0.5030 0.4383 0.3358 -0.0423 -0.0143 0.0147  ? ? ? ? ? ? 2061 HOH A O   
2320 O  O   . HOH E .   ? 0.1864 0.2561 0.2701 0.0542  -0.0402 -0.0200 ? ? ? ? ? ? 2062 HOH A O   
2321 O  O   . HOH E .   ? 0.7109 0.4006 0.5943 0.2620  -0.1434 -0.3073 ? ? ? ? ? ? 2063 HOH A O   
2322 O  O   . HOH E .   ? 0.5208 0.4288 0.6913 0.1976  0.0011  -0.1144 ? ? ? ? ? ? 2064 HOH A O   
2323 O  O   . HOH E .   ? 0.2441 0.2453 0.2746 -0.0476 -0.0082 0.0243  ? ? ? ? ? ? 2065 HOH A O   
2324 O  O   . HOH E .   ? 0.4473 0.3229 0.4505 -0.1404 -0.0223 0.0628  ? ? ? ? ? ? 2066 HOH A O   
2325 O  O   . HOH E .   ? 0.5662 0.5767 0.5873 -0.0345 0.2073  0.0724  ? ? ? ? ? ? 2067 HOH A O   
2326 O  O   . HOH E .   ? 0.4826 0.4288 0.4789 -0.0365 0.0317  0.1239  ? ? ? ? ? ? 2068 HOH A O   
2327 O  O   . HOH E .   ? 0.2793 0.4405 0.3851 0.0743  0.1416  0.1007  ? ? ? ? ? ? 2069 HOH A O   
2328 O  O   . HOH E .   ? 0.4468 0.6570 0.3834 0.0405  -0.0423 -0.0304 ? ? ? ? ? ? 2070 HOH A O   
2329 O  O   . HOH E .   ? 0.3451 0.4349 0.4303 -0.0206 -0.0012 0.0713  ? ? ? ? ? ? 2071 HOH A O   
2330 O  O   . HOH E .   ? 0.2498 0.2923 0.3117 0.0084  -0.0063 -0.0150 ? ? ? ? ? ? 2072 HOH A O   
2331 O  O   . HOH E .   ? 0.2602 0.3510 0.2672 -0.0686 0.0215  0.0293  ? ? ? ? ? ? 2073 HOH A O   
2332 O  O   . HOH E .   ? 0.5290 0.5492 0.5189 -0.0194 -0.1490 0.0855  ? ? ? ? ? ? 2074 HOH A O   
2333 O  O   . HOH E .   ? 0.5238 0.4563 0.2730 0.1813  0.0980  -0.0200 ? ? ? ? ? ? 2075 HOH A O   
2334 O  O   . HOH E .   ? 0.4363 0.5152 0.5957 0.1860  -0.0635 0.0881  ? ? ? ? ? ? 2076 HOH A O   
2335 O  O   . HOH E .   ? 0.4181 0.2438 0.3062 -0.0910 -0.0502 0.0209  ? ? ? ? ? ? 2077 HOH A O   
2336 O  O   . HOH E .   ? 0.3460 0.2358 0.3338 -0.0635 -0.0176 -0.0226 ? ? ? ? ? ? 2078 HOH A O   
2337 O  O   . HOH E .   ? 0.3022 0.3129 0.5219 0.0564  -0.1012 -0.0885 ? ? ? ? ? ? 2079 HOH A O   
2338 O  O   . HOH E .   ? 0.7062 0.3202 0.7997 -0.1299 -0.1819 -0.0067 ? ? ? ? ? ? 2080 HOH A O   
2339 O  O   . HOH E .   ? 0.7368 0.6869 0.4051 0.0190  -0.0349 -0.1833 ? ? ? ? ? ? 2081 HOH A O   
2340 O  O   . HOH E .   ? 0.3907 0.7317 0.5483 0.1104  -0.0647 0.0698  ? ? ? ? ? ? 2082 HOH A O   
2341 O  O   . HOH E .   ? 0.5243 0.4514 0.3485 -0.1078 -0.0922 0.0853  ? ? ? ? ? ? 2083 HOH A O   
2342 O  O   . HOH E .   ? 0.2124 0.3136 0.3245 -0.0418 0.0417  -0.0387 ? ? ? ? ? ? 2084 HOH A O   
2343 O  O   . HOH E .   ? 0.1460 0.1809 0.1428 0.0041  -0.0015 0.0077  ? ? ? ? ? ? 2085 HOH A O   
2344 O  O   . HOH E .   ? 0.2144 0.2247 0.2090 -0.0072 -0.0015 0.0028  ? ? ? ? ? ? 2086 HOH A O   
2345 O  O   . HOH E .   ? 0.3590 0.2786 0.4051 0.0698  0.0178  0.0014  ? ? ? ? ? ? 2087 HOH A O   
2346 O  O   . HOH E .   ? 0.5041 0.4732 0.5281 0.0452  0.1012  -0.1558 ? ? ? ? ? ? 2088 HOH A O   
2347 O  O   . HOH E .   ? 0.3039 0.3205 0.5795 -0.0172 0.0153  -0.0705 ? ? ? ? ? ? 2089 HOH A O   
2348 O  O   . HOH E .   ? 0.2623 0.2026 0.1952 0.0030  0.0396  0.0061  ? ? ? ? ? ? 2090 HOH A O   
2349 O  O   . HOH E .   ? 0.4077 0.3752 0.3608 0.1705  0.0455  0.0819  ? ? ? ? ? ? 2091 HOH A O   
2350 O  O   . HOH E .   ? 0.3987 0.3472 0.4034 0.0191  0.0574  0.1262  ? ? ? ? ? ? 2092 HOH A O   
2351 O  O   . HOH E .   ? 0.5254 0.7055 0.6250 -0.1684 -0.1573 0.0111  ? ? ? ? ? ? 2093 HOH A O   
2352 O  O   . HOH E .   ? 0.2931 0.3211 0.2769 -0.0301 -0.0171 0.0558  ? ? ? ? ? ? 2094 HOH A O   
2353 O  O   A HOH E .   ? 0.1643 0.3809 0.3212 0.1052  -0.0391 0.0004  ? ? ? ? ? ? 2095 HOH A O   
2354 O  O   B HOH E .   ? 0.2039 0.2808 0.3967 -0.1026 0.0577  0.0223  ? ? ? ? ? ? 2095 HOH A O   
2355 O  O   . HOH E .   ? 0.4593 0.3636 0.3019 -0.0910 -0.1105 -0.0508 ? ? ? ? ? ? 2096 HOH A O   
2356 O  O   . HOH E .   ? 0.4585 0.4588 0.4194 -0.0082 -0.0023 0.0456  ? ? ? ? ? ? 2097 HOH A O   
2357 O  O   A HOH E .   ? 0.2102 0.2399 0.2499 0.0773  -0.0004 0.0083  ? ? ? ? ? ? 2098 HOH A O   
2358 O  O   B HOH E .   ? 0.3151 0.4667 0.3332 -0.0431 -0.0340 0.0350  ? ? ? ? ? ? 2098 HOH A O   
2359 O  O   . HOH E .   ? 0.3222 0.4831 0.3432 -0.0260 -0.0064 0.0778  ? ? ? ? ? ? 2099 HOH A O   
2360 O  O   . HOH E .   ? 0.4676 0.5407 0.3715 -0.0156 0.0780  0.0667  ? ? ? ? ? ? 2100 HOH A O   
2361 O  O   . HOH E .   ? 0.4733 0.5519 0.5448 0.0198  0.0081  0.0669  ? ? ? ? ? ? 2101 HOH A O   
2362 O  O   . HOH E .   ? 0.2652 0.3090 0.3581 -0.0300 0.0071  -0.0400 ? ? ? ? ? ? 2102 HOH A O   
2363 O  O   . HOH E .   ? 0.3508 0.4297 0.5143 0.0850  0.0640  0.0189  ? ? ? ? ? ? 2103 HOH A O   
2364 O  O   . HOH E .   ? 0.3690 0.6337 0.4588 0.0238  0.1197  0.0600  ? ? ? ? ? ? 2104 HOH A O   
2365 O  O   . HOH E .   ? 0.4532 0.3573 0.2886 -0.0580 0.0470  0.0197  ? ? ? ? ? ? 2105 HOH A O   
2366 O  O   . HOH E .   ? 0.4376 0.3642 0.3493 0.1765  0.0107  0.0702  ? ? ? ? ? ? 2106 HOH A O   
2367 O  O   . HOH E .   ? 0.2479 0.2815 0.2507 -0.0309 -0.0083 -0.0462 ? ? ? ? ? ? 2107 HOH A O   
2368 O  O   . HOH E .   ? 0.6102 0.4675 0.7789 -0.2427 0.1128  -0.1223 ? ? ? ? ? ? 2108 HOH A O   
2369 O  O   . HOH E .   ? 0.2794 0.4166 0.2733 0.0421  -0.0559 -0.0364 ? ? ? ? ? ? 2109 HOH A O   
2370 O  O   . HOH E .   ? 0.5937 0.3543 0.5467 -0.1351 0.1348  -0.0946 ? ? ? ? ? ? 2110 HOH A O   
2371 O  O   . HOH E .   ? 0.3319 0.5501 0.4914 -0.0119 -0.0536 0.0319  ? ? ? ? ? ? 2111 HOH A O   
2372 O  O   . HOH E .   ? 0.3925 0.5767 0.5929 -0.1476 0.0214  -0.1177 ? ? ? ? ? ? 2112 HOH A O   
2373 O  O   A HOH E .   ? 0.3087 0.3482 0.3195 0.0277  0.0382  -0.0118 ? ? ? ? ? ? 2113 HOH A O   
2374 O  O   B HOH E .   ? 0.4551 0.7396 0.3875 0.0526  -0.2084 0.0659  ? ? ? ? ? ? 2113 HOH A O   
2375 O  O   A HOH E .   ? 0.3330 0.5485 0.4147 -0.0762 0.0051  0.1469  ? ? ? ? ? ? 2114 HOH A O   
2376 O  O   B HOH E .   ? 0.5460 0.3328 0.4711 0.0073  0.0341  0.0950  ? ? ? ? ? ? 2114 HOH A O   
2377 O  O   . HOH E .   ? 0.3573 0.3618 0.5473 0.0073  -0.0206 0.0439  ? ? ? ? ? ? 2115 HOH A O   
2378 O  O   . HOH E .   ? 0.3769 0.2460 0.3523 0.0038  0.0661  0.0024  ? ? ? ? ? ? 2116 HOH A O   
2379 O  O   . HOH E .   ? 0.6715 0.5398 0.3651 -0.2182 -0.0238 0.0322  ? ? ? ? ? ? 2117 HOH A O   
2380 O  O   . HOH E .   ? 0.3329 0.5466 0.4095 0.0839  0.0152  0.0671  ? ? ? ? ? ? 2118 HOH A O   
2381 O  O   . HOH E .   ? 0.4231 0.4310 0.3876 -0.1011 -0.1200 0.0251  ? ? ? ? ? ? 2119 HOH A O   
2382 O  O   . HOH E .   ? 0.4706 0.8257 0.5476 -0.1550 -0.0897 0.0892  ? ? ? ? ? ? 2120 HOH A O   
2383 O  O   . HOH E .   ? 0.7250 0.6588 0.7528 0.1194  -0.2880 -0.0080 ? ? ? ? ? ? 2121 HOH A O   
2384 O  O   . HOH E .   ? 0.6667 0.6892 0.4535 0.0867  -0.2309 -0.1004 ? ? ? ? ? ? 2122 HOH A O   
2385 O  O   . HOH E .   ? 0.4355 0.4492 0.5840 -0.0413 -0.0331 -0.1341 ? ? ? ? ? ? 2123 HOH A O   
2386 O  O   . HOH E .   ? 0.5518 0.4221 0.5431 -0.1555 0.0292  -0.0590 ? ? ? ? ? ? 2124 HOH A O   
2387 O  O   . HOH E .   ? 0.4093 0.4166 0.5137 0.1370  -0.1653 -0.0589 ? ? ? ? ? ? 2125 HOH A O   
2388 O  O   . HOH E .   ? 0.3110 0.6880 0.8855 0.0269  -0.0831 -0.0112 ? ? ? ? ? ? 2126 HOH A O   
2389 O  O   . HOH E .   ? 0.4606 0.4016 0.3568 -0.0819 -0.0001 -0.0323 ? ? ? ? ? ? 2127 HOH A O   
2390 O  O   . HOH E .   ? 0.7032 0.3813 0.4396 -0.1236 0.0934  -0.0250 ? ? ? ? ? ? 2128 HOH A O   
2391 O  O   . HOH E .   ? 0.4542 0.4925 0.3336 -0.0884 -0.0530 0.0200  ? ? ? ? ? ? 2129 HOH A O   
2392 O  O   . HOH E .   ? 0.3469 0.4072 0.4695 0.0525  0.0109  0.0397  ? ? ? ? ? ? 2130 HOH A O   
2393 O  O   . HOH E .   ? 0.2020 0.3130 0.3594 -0.0059 -0.0067 -0.0335 ? ? ? ? ? ? 2131 HOH A O   
2394 O  O   . HOH E .   ? 0.4277 0.4866 0.4215 -0.1470 -0.0221 -0.0567 ? ? ? ? ? ? 2132 HOH A O   
2395 O  O   . HOH E .   ? 0.4540 0.2632 0.4746 -0.0596 -0.0048 -0.0146 ? ? ? ? ? ? 2133 HOH A O   
2396 O  O   . HOH E .   ? 0.3070 0.4046 0.2796 -0.0525 -0.0154 0.1124  ? ? ? ? ? ? 2134 HOH A O   
2397 O  O   . HOH E .   ? 0.4283 0.4310 0.3277 -0.0922 -0.1139 0.0808  ? ? ? ? ? ? 2135 HOH A O   
2398 O  O   . HOH E .   ? 0.2945 0.2792 0.4603 0.0098  0.0018  -0.0915 ? ? ? ? ? ? 2136 HOH A O   
2399 O  O   . HOH E .   ? 0.4243 0.5118 0.3926 -0.0557 0.0194  -0.0586 ? ? ? ? ? ? 2137 HOH A O   
2400 O  O   . HOH E .   ? 0.4952 0.4151 0.3858 0.0057  0.1158  -0.0351 ? ? ? ? ? ? 2138 HOH A O   
2401 O  O   . HOH E .   ? 0.2372 0.3051 0.2722 -0.0830 -0.0255 0.0780  ? ? ? ? ? ? 2139 HOH A O   
2402 O  O   . HOH E .   ? 0.4069 0.5244 0.2835 -0.0763 -0.0397 0.0042  ? ? ? ? ? ? 2140 HOH A O   
2403 O  O   . HOH E .   ? 0.3387 0.4055 0.4512 0.0410  0.0107  0.0697  ? ? ? ? ? ? 2141 HOH A O   
2404 O  O   . HOH E .   ? 0.2223 0.1873 0.2798 0.0167  -0.1086 -0.0213 ? ? ? ? ? ? 2142 HOH A O   
2405 O  O   . HOH E .   ? 0.2244 0.1624 0.2037 -0.0327 0.0804  -0.0082 ? ? ? ? ? ? 2143 HOH A O   
2406 O  O   . HOH E .   ? 0.3464 0.2485 0.3459 -0.0529 -0.1063 0.0430  ? ? ? ? ? ? 2144 HOH A O   
2407 O  O   . HOH E .   ? 0.3875 0.3725 0.3880 -0.1052 -0.0319 0.0138  ? ? ? ? ? ? 2145 HOH A O   
2408 O  O   . HOH E .   ? 0.5463 0.6059 0.7816 0.2059  0.0084  0.0650  ? ? ? ? ? ? 2146 HOH A O   
2409 O  O   . HOH E .   ? 0.8073 0.7786 0.2118 -0.1097 -0.0134 -0.0673 ? ? ? ? ? ? 2147 HOH A O   
2410 O  O   . HOH E .   ? 0.4324 0.4636 0.4742 -0.0369 0.0108  -0.0821 ? ? ? ? ? ? 2148 HOH A O   
2411 O  O   . HOH E .   ? 0.3178 0.3966 0.8465 -0.0625 0.0465  -0.2568 ? ? ? ? ? ? 2149 HOH A O   
2412 O  O   . HOH E .   ? 0.4443 0.5706 0.3649 -0.0499 0.1341  -0.0179 ? ? ? ? ? ? 2150 HOH A O   
2413 O  O   . HOH E .   ? 0.3740 0.4289 0.4016 -0.0480 0.0264  0.1780  ? ? ? ? ? ? 2151 HOH A O   
2414 O  O   . HOH E .   ? 0.4952 0.4442 0.5668 -0.0405 -0.0729 -0.0335 ? ? ? ? ? ? 2152 HOH A O   
2415 O  O   . HOH E .   ? 0.4028 0.4742 0.5963 0.0256  -0.0420 0.0392  ? ? ? ? ? ? 2153 HOH A O   
2416 O  O   . HOH E .   ? 0.3636 0.2574 0.3090 -0.0954 0.0521  -0.0910 ? ? ? ? ? ? 2154 HOH A O   
2417 O  O   . HOH E .   ? 0.5695 0.2883 0.3601 -0.1437 0.0496  -0.0651 ? ? ? ? ? ? 2155 HOH A O   
2418 O  O   . HOH E .   ? 0.2274 0.4073 0.2979 -0.0592 -0.0172 0.0335  ? ? ? ? ? ? 2156 HOH A O   
2419 O  O   A HOH E .   ? 0.2446 0.2165 0.2940 -0.1517 -0.0525 0.0353  ? ? ? ? ? ? 2157 HOH A O   
2420 O  O   B HOH E .   ? 0.4529 0.3304 0.2653 -0.3147 -0.0067 -0.0080 ? ? ? ? ? ? 2157 HOH A O   
2421 O  O   . HOH E .   ? 0.2783 0.3167 0.1765 -0.1254 -0.0106 0.0256  ? ? ? ? ? ? 2158 HOH A O   
2422 O  O   . HOH E .   ? 0.3621 0.3528 0.2388 -0.0485 0.0574  0.0449  ? ? ? ? ? ? 2159 HOH A O   
2423 O  O   . HOH E .   ? 0.2981 0.4795 0.2026 0.0121  0.0120  0.0804  ? ? ? ? ? ? 2160 HOH A O   
2424 O  O   . HOH E .   ? 0.3134 0.3730 0.5686 0.0749  0.0946  -0.0116 ? ? ? ? ? ? 2161 HOH A O   
2425 O  O   . HOH E .   ? 0.5294 0.4526 0.2792 -0.1083 0.0110  0.0481  ? ? ? ? ? ? 2162 HOH A O   
2426 O  O   . HOH E .   ? 0.3889 0.2069 0.2696 -0.0281 -0.0720 -0.0071 ? ? ? ? ? ? 2163 HOH A O   
2427 O  O   . HOH E .   ? 0.2879 0.4661 0.3733 -0.0743 0.0373  -0.0036 ? ? ? ? ? ? 2164 HOH A O   
2428 O  O   . HOH E .   ? 0.5741 0.3807 0.2873 -0.0769 -0.0128 0.0331  ? ? ? ? ? ? 2165 HOH A O   
2429 O  O   . HOH E .   ? 0.4363 0.4688 0.4280 -0.0964 -0.0402 0.0749  ? ? ? ? ? ? 2166 HOH A O   
2430 O  O   . HOH E .   ? 0.3488 0.2714 0.2970 -0.0680 -0.0587 0.0284  ? ? ? ? ? ? 2167 HOH A O   
2431 O  O   . HOH E .   ? 0.2813 0.2543 0.2754 -0.0736 -0.0042 -0.1032 ? ? ? ? ? ? 2168 HOH A O   
2432 O  O   . HOH E .   ? 0.3775 0.4901 0.2558 -0.0928 -0.0483 -0.0736 ? ? ? ? ? ? 2169 HOH A O   
2433 O  O   . HOH E .   ? 0.3632 0.3513 0.3420 -0.0106 0.0847  -0.0101 ? ? ? ? ? ? 2170 HOH A O   
2434 O  O   . HOH E .   ? 0.4676 0.2719 0.4439 -0.0024 -0.0588 -0.0143 ? ? ? ? ? ? 2171 HOH A O   
2435 O  O   . HOH E .   ? 0.2021 0.1908 0.1619 -0.0029 0.0037  0.0094  ? ? ? ? ? ? 2172 HOH A O   
2436 O  O   . HOH E .   ? 0.2019 0.1960 0.1996 -0.0109 0.0033  0.0277  ? ? ? ? ? ? 2173 HOH A O   
2437 O  O   . HOH E .   ? 0.4475 0.2716 0.3664 0.0366  0.0705  -0.0315 ? ? ? ? ? ? 2174 HOH A O   
2438 O  O   . HOH E .   ? 0.2282 0.3554 0.2914 0.0150  0.0233  -0.0223 ? ? ? ? ? ? 2175 HOH A O   
2439 O  O   . HOH E .   ? 0.3016 0.3090 0.5280 0.0570  -0.0647 -0.0531 ? ? ? ? ? ? 2176 HOH A O   
2440 O  O   . HOH E .   ? 0.3101 0.3074 0.2947 -0.0219 -0.0416 0.0243  ? ? ? ? ? ? 2177 HOH A O   
2441 O  O   . HOH E .   ? 0.3415 0.3591 0.2803 -0.0721 0.0043  0.0521  ? ? ? ? ? ? 2178 HOH A O   
2442 O  O   . HOH E .   ? 0.3381 0.2731 0.3330 0.0757  -0.0021 0.0352  ? ? ? ? ? ? 2179 HOH A O   
2443 O  O   . HOH E .   ? 0.3986 0.5514 0.3117 0.0211  0.0061  0.0168  ? ? ? ? ? ? 2180 HOH A O   
2444 O  O   . HOH E .   ? 0.4685 0.6685 0.3233 -0.0870 0.0756  -0.0150 ? ? ? ? ? ? 2181 HOH A O   
2445 O  O   . HOH E .   ? 0.2858 0.3622 0.3040 0.0214  0.0218  0.0358  ? ? ? ? ? ? 2182 HOH A O   
2446 O  O   . HOH E .   ? 0.1785 0.3703 0.2814 -0.0234 0.0338  0.0267  ? ? ? ? ? ? 2183 HOH A O   
2447 O  O   . HOH E .   ? 0.3690 0.4655 0.4190 0.1529  0.1015  -0.0116 ? ? ? ? ? ? 2184 HOH A O   
2448 O  O   A HOH E .   ? 0.2635 0.3530 0.2525 0.0780  0.0580  0.1161  ? ? ? ? ? ? 2185 HOH A O   
2449 O  O   B HOH E .   ? 0.3020 0.3416 0.4252 -0.0041 -0.1100 0.0595  ? ? ? ? ? ? 2185 HOH A O   
2450 O  O   . HOH E .   ? 0.2646 0.5238 0.4174 -0.1400 0.0306  -0.0984 ? ? ? ? ? ? 2186 HOH A O   
2451 O  O   . HOH E .   ? 0.3276 0.5759 0.5393 -0.0556 0.0560  0.0452  ? ? ? ? ? ? 2187 HOH A O   
2452 O  O   . HOH E .   ? 0.3116 0.2286 0.2856 -0.0476 0.0110  0.0525  ? ? ? ? ? ? 2188 HOH A O   
2453 O  O   . HOH E .   ? 0.4977 0.4103 0.3670 0.0661  0.0959  0.1091  ? ? ? ? ? ? 2189 HOH A O   
2454 O  O   . HOH E .   ? 0.2170 0.3003 0.3204 0.0226  -0.0355 -0.0512 ? ? ? ? ? ? 2190 HOH A O   
2455 O  O   . HOH E .   ? 0.3087 0.2779 0.2356 0.0145  0.0433  0.0130  ? ? ? ? ? ? 2191 HOH A O   
2456 O  O   A HOH E .   ? 0.3277 0.5309 0.2739 -0.0577 0.0476  0.1351  ? ? ? ? ? ? 2192 HOH A O   
2457 O  O   B HOH E .   ? 0.3608 0.4514 0.2256 0.0694  -0.0397 0.0520  ? ? ? ? ? ? 2192 HOH A O   
2458 O  O   . HOH E .   ? 0.2083 0.3022 0.1870 -0.0453 -0.0386 0.0444  ? ? ? ? ? ? 2193 HOH A O   
2459 O  O   . HOH E .   ? 0.3141 0.3056 0.3196 -0.0212 -0.0286 0.1107  ? ? ? ? ? ? 2194 HOH A O   
2460 O  O   . HOH E .   ? 0.2590 0.2871 0.3050 0.0143  -0.0775 0.0074  ? ? ? ? ? ? 2195 HOH A O   
2461 O  O   . HOH E .   ? 0.3688 0.3931 0.2582 -0.0007 0.0412  -0.0219 ? ? ? ? ? ? 2196 HOH A O   
2462 O  O   . HOH E .   ? 0.1736 0.2514 0.2717 -0.0258 0.0332  0.0138  ? ? ? ? ? ? 2197 HOH A O   
2463 O  O   . HOH E .   ? 0.2350 0.2532 0.2488 0.0573  0.0407  0.0435  ? ? ? ? ? ? 2198 HOH A O   
2464 O  O   . HOH E .   ? 0.3210 0.2573 0.2327 -0.0086 0.0136  0.0175  ? ? ? ? ? ? 2199 HOH A O   
2465 O  O   A HOH E .   ? 0.4776 0.2469 0.4019 -0.0964 -0.0731 -0.0626 ? ? ? ? ? ? 2200 HOH A O   
2466 O  O   B HOH E .   ? 0.3768 0.4492 0.3869 -0.0042 0.0184  -0.0096 ? ? ? ? ? ? 2200 HOH A O   
2467 O  O   . HOH E .   ? 0.2990 0.3520 0.3336 -0.0385 -0.0350 -0.0042 ? ? ? ? ? ? 2201 HOH A O   
2468 O  O   . HOH E .   ? 0.7179 0.5842 0.4393 0.0288  -0.1377 0.0223  ? ? ? ? ? ? 2202 HOH A O   
2469 O  O   . HOH E .   ? 0.2598 0.2366 0.2611 -0.0348 -0.0222 0.0005  ? ? ? ? ? ? 2203 HOH A O   
2470 O  O   . HOH E .   ? 0.2497 0.1723 0.3040 0.0065  0.0544  0.0859  ? ? ? ? ? ? 2204 HOH A O   
2471 O  O   . HOH E .   ? 0.5175 0.5155 0.4265 0.1240  0.0324  -0.0887 ? ? ? ? ? ? 2205 HOH A O   
2472 O  O   . HOH E .   ? 0.4503 0.4681 0.2472 -0.0826 0.0342  0.0262  ? ? ? ? ? ? 2206 HOH A O   
2473 O  O   . HOH E .   ? 0.3541 0.6831 0.7649 0.0154  -0.0619 -0.1092 ? ? ? ? ? ? 2207 HOH A O   
2474 O  O   A HOH E .   ? 0.4042 0.3157 0.2683 0.0814  -0.0275 -0.0673 ? ? ? ? ? ? 2208 HOH A O   
2475 O  O   B HOH E .   ? 0.3412 0.3638 0.4993 0.1189  0.0831  0.0227  ? ? ? ? ? ? 2208 HOH A O   
2476 O  O   . HOH E .   ? 0.5014 0.3485 0.3019 -0.0198 -0.0793 0.0183  ? ? ? ? ? ? 2209 HOH A O   
2477 O  O   . HOH E .   ? 0.5556 0.5247 0.7060 -0.1528 0.1189  0.1414  ? ? ? ? ? ? 2210 HOH A O   
2478 O  O   . HOH E .   ? 0.2101 0.1869 0.2446 0.0123  -0.0170 -0.0439 ? ? ? ? ? ? 2211 HOH A O   
2479 O  O   . HOH E .   ? 0.3960 0.3138 0.4470 -0.1099 -0.0390 0.1469  ? ? ? ? ? ? 2212 HOH A O   
2480 O  O   . HOH E .   ? 0.3596 0.2734 0.2832 -0.0518 0.0726  -0.0981 ? ? ? ? ? ? 2213 HOH A O   
2481 O  O   . HOH E .   ? 0.5449 0.8037 0.5905 -0.2369 -0.1262 -0.0085 ? ? ? ? ? ? 2214 HOH A O   
2482 O  O   . HOH E .   ? 0.4347 0.4120 0.2349 0.1640  0.0258  0.0725  ? ? ? ? ? ? 2215 HOH A O   
2483 O  O   . HOH E .   ? 0.4076 0.2968 0.1921 0.0254  0.0198  0.0853  ? ? ? ? ? ? 2216 HOH A O   
2484 O  O   . HOH E .   ? 0.2650 0.3323 0.2424 0.0195  0.0007  -0.0227 ? ? ? ? ? ? 2217 HOH A O   
2485 O  O   . HOH E .   ? 0.3397 0.2804 0.3112 0.0587  0.0006  0.0221  ? ? ? ? ? ? 2218 HOH A O   
2486 O  O   . HOH E .   ? 0.2771 0.3073 0.2457 0.0219  0.0106  -0.0169 ? ? ? ? ? ? 2219 HOH A O   
2487 O  O   . HOH E .   ? 0.2218 0.1880 0.2713 0.0635  -0.0356 -0.0356 ? ? ? ? ? ? 2220 HOH A O   
2488 O  O   . HOH E .   ? 0.4446 0.5465 0.3324 -0.1189 0.1553  -0.1442 ? ? ? ? ? ? 2221 HOH A O   
2489 O  O   . HOH E .   ? 0.8057 0.5790 0.2902 -0.0352 0.2168  -0.0429 ? ? ? ? ? ? 2222 HOH A O   
2490 O  O   . HOH E .   ? 0.4289 0.3643 0.2855 -0.0512 -0.0029 -0.0078 ? ? ? ? ? ? 2223 HOH A O   
2491 O  O   . HOH E .   ? 0.2582 0.2204 0.1406 0.0504  -0.0264 -0.0025 ? ? ? ? ? ? 2224 HOH A O   
2492 O  O   . HOH E .   ? 0.3783 0.4243 0.4458 0.0736  0.1427  0.0348  ? ? ? ? ? ? 2225 HOH A O   
2493 O  O   . HOH E .   ? 0.3447 0.3178 0.2996 0.0289  -0.0714 -0.0004 ? ? ? ? ? ? 2226 HOH A O   
2494 O  O   . HOH E .   ? 0.3501 0.3740 0.5095 0.0139  0.0654  0.0835  ? ? ? ? ? ? 2227 HOH A O   
2495 O  O   . HOH E .   ? 0.3949 0.4812 0.2417 0.0573  -0.0530 0.0838  ? ? ? ? ? ? 2228 HOH A O   
2496 O  O   . HOH E .   ? 0.3358 0.2772 0.1101 -0.0689 -0.0500 0.0426  ? ? ? ? ? ? 2229 HOH A O   
2497 O  O   . HOH E .   ? 0.4965 0.3306 0.3006 0.0297  -0.0646 -0.0108 ? ? ? ? ? ? 2230 HOH A O   
2498 O  O   . HOH E .   ? 0.5751 0.4703 0.3357 -0.1037 -0.1200 -0.0353 ? ? ? ? ? ? 2231 HOH A O   
2499 O  O   . HOH E .   ? 0.6401 0.4827 0.4050 -0.0187 0.0392  0.1090  ? ? ? ? ? ? 2232 HOH A O   
2500 O  O   . HOH E .   ? 0.5419 0.4556 0.3660 0.1235  -0.0305 -0.0171 ? ? ? ? ? ? 2233 HOH A O   
2501 O  O   . HOH E .   ? 0.6449 0.4919 0.4970 -0.0676 0.0385  0.0708  ? ? ? ? ? ? 2234 HOH A O   
2502 O  O   . HOH E .   ? 0.2248 0.3785 0.3431 -0.0075 0.0095  0.0207  ? ? ? ? ? ? 2235 HOH A O   
2503 O  O   . HOH F .   ? 0.4629 0.4165 0.3377 -0.1036 -0.0959 -0.0281 ? ? ? ? ? ? 2001 HOH B O   
2504 O  O   . HOH F .   ? 0.6321 0.3351 0.4687 0.1115  -0.0883 -0.0478 ? ? ? ? ? ? 2002 HOH B O   
2505 O  O   . HOH F .   ? 0.3428 0.4769 0.3342 0.0146  0.0899  0.0074  ? ? ? ? ? ? 2003 HOH B O   
2506 O  O   . HOH F .   ? 0.2661 0.4632 0.3921 0.0072  0.0011  0.0974  ? ? ? ? ? ? 2004 HOH B O   
2507 O  O   . HOH F .   ? 0.3419 0.4417 0.3527 -0.1548 -0.0454 -0.0826 ? ? ? ? ? ? 2005 HOH B O   
2508 O  O   . HOH F .   ? 0.3239 0.2561 0.5457 -0.0657 0.0741  -0.0710 ? ? ? ? ? ? 2006 HOH B O   
2509 O  O   . HOH F .   ? 0.3776 0.3572 0.5325 -0.2122 -0.0120 -0.1487 ? ? ? ? ? ? 2007 HOH B O   
2510 O  O   . HOH F .   ? 0.3477 0.4386 0.4697 0.0390  -0.1711 0.0409  ? ? ? ? ? ? 2008 HOH B O   
2511 O  O   . HOH F .   ? 0.3650 0.5923 0.3481 -0.1555 0.0015  -0.0965 ? ? ? ? ? ? 2009 HOH B O   
2512 O  O   . HOH F .   ? 0.3580 0.5083 0.4022 -0.0586 -0.0651 -0.0133 ? ? ? ? ? ? 2010 HOH B O   
2513 O  O   . HOH F .   ? 0.5081 0.3539 0.7607 0.0507  0.1297  0.0678  ? ? ? ? ? ? 2011 HOH B O   
2514 O  O   . HOH F .   ? 0.3242 0.6126 0.7337 0.1080  0.0097  -0.1054 ? ? ? ? ? ? 2012 HOH B O   
2515 O  O   . HOH F .   ? 0.2021 0.3730 0.2795 0.0680  -0.0752 -0.0238 ? ? ? ? ? ? 2013 HOH B O   
2516 O  O   . HOH F .   ? 0.5368 0.5968 0.4386 0.0384  0.0187  -0.0596 ? ? ? ? ? ? 2014 HOH B O   
2517 O  O   . HOH F .   ? 0.2751 0.4158 0.2971 -0.1262 -0.0148 -0.0723 ? ? ? ? ? ? 2015 HOH B O   
2518 O  O   . HOH F .   ? 0.3228 0.3625 0.3736 0.1109  -0.0571 0.0405  ? ? ? ? ? ? 2016 HOH B O   
2519 O  O   . HOH F .   ? 0.3911 0.4908 0.6727 -0.0927 -0.0205 0.0315  ? ? ? ? ? ? 2017 HOH B O   
2520 O  O   . HOH F .   ? 0.4794 0.5228 0.5459 -0.0831 -0.0195 0.1125  ? ? ? ? ? ? 2018 HOH B O   
2521 O  O   A HOH F .   ? 0.3479 0.5095 0.3451 0.0200  0.1218  -0.0259 ? ? ? ? ? ? 2019 HOH B O   
2522 O  O   B HOH F .   ? 0.3903 0.3567 0.3815 -0.0541 0.0897  0.0433  ? ? ? ? ? ? 2019 HOH B O   
2523 O  O   . HOH F .   ? 0.2641 0.2858 0.2221 -0.0261 -0.0150 -0.0192 ? ? ? ? ? ? 2020 HOH B O   
2524 O  O   . HOH F .   ? 0.3701 0.4822 0.1916 -0.1139 0.0523  -0.0458 ? ? ? ? ? ? 2021 HOH B O   
2525 O  O   . HOH F .   ? 0.4349 0.5182 0.4984 0.0151  0.1217  0.0911  ? ? ? ? ? ? 2022 HOH B O   
2526 O  O   . HOH F .   ? 0.7045 0.4891 0.3188 0.0261  -0.1658 -0.0726 ? ? ? ? ? ? 2023 HOH B O   
2527 O  O   . HOH F .   ? 0.2546 0.3580 0.1962 -0.0784 0.0041  -0.0280 ? ? ? ? ? ? 2024 HOH B O   
2528 O  O   . HOH F .   ? 0.3023 0.4011 0.3354 -0.0450 0.0059  -0.0461 ? ? ? ? ? ? 2025 HOH B O   
2529 O  O   . HOH F .   ? 0.2569 0.3736 0.3592 0.0217  -0.0594 -0.0206 ? ? ? ? ? ? 2026 HOH B O   
2530 O  O   . HOH F .   ? 0.4392 0.3778 0.6024 -0.1100 -0.0538 -0.0012 ? ? ? ? ? ? 2027 HOH B O   
2531 O  O   . HOH F .   ? 0.6303 0.4297 0.4921 -0.0412 -0.0252 -0.1414 ? ? ? ? ? ? 2028 HOH B O   
2532 O  O   . HOH F .   ? 0.2579 0.3270 0.4344 0.0731  0.0117  -0.0929 ? ? ? ? ? ? 2029 HOH B O   
2533 O  O   . HOH F .   ? 0.6493 0.5265 0.4802 -0.1121 -0.0137 0.0123  ? ? ? ? ? ? 2030 HOH B O   
2534 O  O   . HOH F .   ? 0.2382 0.7634 0.7174 0.0290  0.0450  0.0696  ? ? ? ? ? ? 2031 HOH B O   
2535 O  O   . HOH F .   ? 0.2832 0.4094 0.2793 -0.0361 0.0012  -0.0072 ? ? ? ? ? ? 2032 HOH B O   
2536 O  O   . HOH F .   ? 0.4703 0.5057 0.5910 0.0424  0.0361  -0.1540 ? ? ? ? ? ? 2033 HOH B O   
2537 O  O   . HOH F .   ? 0.5961 0.5034 0.4343 -0.0378 0.0646  -0.0409 ? ? ? ? ? ? 2034 HOH B O   
2538 O  O   . HOH F .   ? 0.2516 0.2940 0.2464 -0.0825 0.0189  -0.0255 ? ? ? ? ? ? 2035 HOH B O   
2539 O  O   . HOH F .   ? 0.4401 0.6641 0.5068 -0.2519 0.0058  0.0021  ? ? ? ? ? ? 2036 HOH B O   
2540 O  O   . HOH F .   ? 0.4406 0.4025 0.3918 0.1075  -0.0490 -0.1358 ? ? ? ? ? ? 2037 HOH B O   
2541 O  O   . HOH F .   ? 0.4301 0.5478 0.4269 -0.0014 -0.0555 0.1918  ? ? ? ? ? ? 2038 HOH B O   
2542 O  O   . HOH F .   ? 0.3229 0.3275 0.3642 0.0349  0.0286  0.0044  ? ? ? ? ? ? 2039 HOH B O   
2543 O  O   . HOH F .   ? 0.6425 0.3611 0.4509 0.0693  0.0586  -0.1369 ? ? ? ? ? ? 2040 HOH B O   
2544 O  O   . HOH F .   ? 0.3453 0.5515 0.3249 -0.1806 -0.0221 -0.0131 ? ? ? ? ? ? 2041 HOH B O   
2545 O  O   . HOH F .   ? 0.5070 0.5849 0.5494 -0.2472 0.0687  -0.0636 ? ? ? ? ? ? 2042 HOH B O   
2546 O  O   . HOH F .   ? 0.6027 0.5675 0.5694 -0.0966 0.1350  -0.1446 ? ? ? ? ? ? 2043 HOH B O   
2547 O  O   . HOH F .   ? 0.2530 0.3848 0.4321 -0.1175 0.0345  -0.0067 ? ? ? ? ? ? 2044 HOH B O   
2548 O  O   . HOH F .   ? 0.2971 0.3565 0.5529 0.0451  0.0021  0.0943  ? ? ? ? ? ? 2045 HOH B O   
2549 O  O   . HOH F .   ? 0.2373 0.5033 0.3575 -0.0961 0.0756  -0.0734 ? ? ? ? ? ? 2046 HOH B O   
2550 O  O   . HOH F .   ? 0.2924 0.3424 0.3549 -0.0706 -0.0495 -0.0590 ? ? ? ? ? ? 2047 HOH B O   
2551 O  O   . HOH F .   ? 0.2416 0.2004 0.1695 -0.0120 -0.0287 0.0011  ? ? ? ? ? ? 2048 HOH B O   
2552 O  O   . HOH F .   ? 0.2634 0.2281 0.2204 -0.0236 -0.0081 0.0219  ? ? ? ? ? ? 2049 HOH B O   
2553 O  O   . HOH F .   ? 0.3319 0.4467 0.3314 0.0097  0.0157  -0.0047 ? ? ? ? ? ? 2050 HOH B O   
2554 O  O   . HOH F .   ? 0.4129 0.4273 0.6771 0.0985  0.0642  -0.0794 ? ? ? ? ? ? 2051 HOH B O   
2555 O  O   . HOH F .   ? 0.3611 0.5197 0.3479 0.0231  -0.0319 -0.1080 ? ? ? ? ? ? 2052 HOH B O   
2556 O  O   . HOH F .   ? 0.4148 0.3621 0.3685 0.0361  -0.1119 0.0227  ? ? ? ? ? ? 2053 HOH B O   
2557 O  O   . HOH F .   ? 0.3304 0.5272 0.4462 -0.0657 -0.1382 -0.0005 ? ? ? ? ? ? 2054 HOH B O   
2558 O  O   . HOH F .   ? 0.4457 0.4978 0.4040 -0.0549 -0.0536 0.0681  ? ? ? ? ? ? 2055 HOH B O   
2559 O  O   . HOH F .   ? 0.5573 0.4050 0.2657 -0.1700 -0.0426 -0.0155 ? ? ? ? ? ? 2056 HOH B O   
2560 O  O   . HOH F .   ? 0.5796 0.5528 0.3755 -0.0995 0.0882  -0.0283 ? ? ? ? ? ? 2057 HOH B O   
2561 O  O   . HOH F .   ? 0.5236 0.4751 0.4788 0.0241  -0.1544 -0.0059 ? ? ? ? ? ? 2058 HOH B O   
2562 O  O   . HOH F .   ? 0.5870 0.4714 0.6628 -0.0740 0.0217  0.0022  ? ? ? ? ? ? 2059 HOH B O   
2563 O  O   . HOH F .   ? 0.3529 0.3571 0.4731 -0.0116 -0.0468 0.0650  ? ? ? ? ? ? 2060 HOH B O   
2564 O  O   . HOH F .   ? 0.5650 0.3804 0.4156 0.0592  -0.1147 -0.0284 ? ? ? ? ? ? 2061 HOH B O   
2565 O  O   . HOH F .   ? 0.5187 0.6877 0.3806 0.0836  0.1126  -0.0952 ? ? ? ? ? ? 2062 HOH B O   
2566 O  O   . HOH F .   ? 0.7341 0.8579 0.3975 0.0087  0.0060  0.0708  ? ? ? ? ? ? 2063 HOH B O   
2567 O  O   . HOH F .   ? 0.2693 0.4003 0.2455 -0.0882 0.0368  -0.0400 ? ? ? ? ? ? 2064 HOH B O   
2568 O  O   . HOH F .   ? 0.4560 0.5635 0.4711 -0.3255 0.0233  0.0568  ? ? ? ? ? ? 2065 HOH B O   
2569 O  O   . HOH F .   ? 0.5974 0.4661 0.5974 -0.0281 0.0963  0.0272  ? ? ? ? ? ? 2066 HOH B O   
2570 O  O   . HOH F .   ? 0.7070 0.7057 0.5408 0.0665  -0.0262 0.2683  ? ? ? ? ? ? 2067 HOH B O   
2571 O  O   . HOH F .   ? 0.4282 0.3695 0.3431 0.0067  0.1338  0.0191  ? ? ? ? ? ? 2068 HOH B O   
2572 O  O   . HOH F .   ? 0.3434 0.3851 0.4781 -0.0184 -0.1051 -0.0259 ? ? ? ? ? ? 2069 HOH B O   
2573 O  O   . HOH F .   ? 0.6753 0.5204 0.4137 0.1888  -0.0849 -0.0111 ? ? ? ? ? ? 2070 HOH B O   
2574 O  O   . HOH F .   ? 0.4831 0.5608 0.6682 -0.0230 0.2241  0.0382  ? ? ? ? ? ? 2071 HOH B O   
2575 O  O   . HOH F .   ? 0.4649 0.4042 0.9071 -0.0491 0.1751  0.0025  ? ? ? ? ? ? 2072 HOH B O   
2576 O  O   . HOH F .   ? 0.2644 0.4263 0.1933 -0.0824 -0.0091 0.0760  ? ? ? ? ? ? 2073 HOH B O   
2577 O  O   . HOH F .   ? 0.6727 0.6127 0.3727 0.1245  0.0082  0.0091  ? ? ? ? ? ? 2074 HOH B O   
2578 O  O   . HOH F .   ? 0.5377 0.5179 0.3735 0.0444  -0.0599 -0.0487 ? ? ? ? ? ? 2075 HOH B O   
2579 O  O   . HOH F .   ? 0.2544 0.5449 0.4702 -0.1098 0.0027  -0.0395 ? ? ? ? ? ? 2076 HOH B O   
2580 O  O   . HOH F .   ? 0.1975 0.4217 0.3313 -0.0022 -0.0009 -0.0371 ? ? ? ? ? ? 2077 HOH B O   
2581 O  O   . HOH F .   ? 0.3299 0.3465 0.4631 -0.0408 0.0622  -0.0004 ? ? ? ? ? ? 2078 HOH B O   
2582 O  O   . HOH F .   ? 0.4731 0.3966 0.6061 -0.0436 0.0743  -0.1178 ? ? ? ? ? ? 2079 HOH B O   
2583 O  O   . HOH F .   ? 0.2401 0.2380 0.2364 -0.0201 -0.0356 -0.0198 ? ? ? ? ? ? 2080 HOH B O   
2584 O  O   . HOH F .   ? 0.3576 0.3620 0.3912 -0.1373 -0.0638 0.0202  ? ? ? ? ? ? 2081 HOH B O   
2585 O  O   . HOH F .   ? 0.3493 0.3178 0.2839 -0.0453 0.0728  -0.0552 ? ? ? ? ? ? 2082 HOH B O   
2586 O  O   . HOH F .   ? 0.3470 0.3471 0.2563 -0.0918 0.0184  0.0481  ? ? ? ? ? ? 2083 HOH B O   
2587 O  O   A HOH F .   ? 0.1951 0.2026 0.2262 0.0778  -0.0014 0.0544  ? ? ? ? ? ? 2084 HOH B O   
2588 O  O   B HOH F .   ? 0.2791 0.4217 0.3568 0.0560  0.0428  0.1400  ? ? ? ? ? ? 2084 HOH B O   
2589 O  O   . HOH F .   ? 0.2952 0.2871 0.3687 -0.0062 -0.1105 -0.0114 ? ? ? ? ? ? 2085 HOH B O   
2590 O  O   . HOH F .   ? 0.4062 0.5001 0.4754 -0.0227 0.0254  0.0417  ? ? ? ? ? ? 2086 HOH B O   
2591 O  O   . HOH F .   ? 0.4604 0.4700 0.5268 -0.0506 -0.0719 0.0907  ? ? ? ? ? ? 2087 HOH B O   
2592 O  O   . HOH F .   ? 0.3184 0.3959 0.3695 -0.1342 0.1470  -0.0589 ? ? ? ? ? ? 2088 HOH B O   
2593 O  O   . HOH F .   ? 0.2621 0.4081 0.3930 -0.1073 0.0693  -0.0298 ? ? ? ? ? ? 2089 HOH B O   
2594 O  O   . HOH F .   ? 0.3936 0.2544 0.3195 -0.1174 -0.0123 0.0243  ? ? ? ? ? ? 2090 HOH B O   
2595 O  O   . HOH F .   ? 0.2395 0.3144 0.3886 -0.1298 -0.0318 0.0248  ? ? ? ? ? ? 2091 HOH B O   
2596 O  O   . HOH F .   ? 0.3822 0.2592 0.1825 0.0318  -0.0177 0.0039  ? ? ? ? ? ? 2092 HOH B O   
2597 O  O   . HOH F .   ? 0.3386 0.4464 0.3737 -0.1019 0.0344  0.0203  ? ? ? ? ? ? 2093 HOH B O   
2598 O  O   . HOH F .   ? 0.4173 0.3716 0.5125 -0.1260 0.0195  0.0155  ? ? ? ? ? ? 2094 HOH B O   
2599 O  O   . HOH F .   ? 0.3966 0.5117 0.3812 -0.0413 -0.0730 0.0195  ? ? ? ? ? ? 2095 HOH B O   
2600 O  O   . HOH F .   ? 0.4188 0.4384 0.4645 -0.1114 0.0222  -0.0148 ? ? ? ? ? ? 2096 HOH B O   
2601 O  O   . HOH F .   ? 0.3860 0.4011 0.4525 -0.1140 -0.0004 -0.0076 ? ? ? ? ? ? 2097 HOH B O   
2602 O  O   . HOH F .   ? 0.2992 0.3340 0.2973 -0.0392 0.1029  -0.0227 ? ? ? ? ? ? 2098 HOH B O   
2603 O  O   . HOH F .   ? 0.5520 0.4065 0.2800 -0.0676 0.1299  0.0480  ? ? ? ? ? ? 2099 HOH B O   
2604 O  O   . HOH F .   ? 0.3873 0.3485 0.4193 -0.0334 0.0610  -0.1199 ? ? ? ? ? ? 2100 HOH B O   
2605 O  O   . HOH F .   ? 0.2141 0.2154 0.2153 -0.0516 -0.0033 -0.0157 ? ? ? ? ? ? 2101 HOH B O   
2606 O  O   . HOH F .   ? 0.2482 0.2130 0.2247 -0.0438 -0.0322 -0.0147 ? ? ? ? ? ? 2102 HOH B O   
2607 O  O   . HOH F .   ? 0.3981 0.2842 0.3300 0.0148  0.0494  -0.0952 ? ? ? ? ? ? 2103 HOH B O   
2608 O  O   . HOH F .   ? 0.3964 0.3448 0.3771 -0.0734 -0.0655 -0.0175 ? ? ? ? ? ? 2104 HOH B O   
2609 O  O   . HOH F .   ? 0.4225 0.3770 0.3474 0.0381  0.0543  0.1439  ? ? ? ? ? ? 2105 HOH B O   
2610 O  O   . HOH F .   ? 0.2947 0.3280 0.4323 -0.0359 -0.0513 -0.0435 ? ? ? ? ? ? 2106 HOH B O   
2611 O  O   . HOH F .   ? 0.4392 0.2712 0.3172 -0.0014 -0.0102 -0.0514 ? ? ? ? ? ? 2107 HOH B O   
2612 O  O   . HOH F .   ? 0.2909 0.4108 0.5373 0.1274  -0.0360 0.0904  ? ? ? ? ? ? 2108 HOH B O   
2613 O  O   . HOH F .   ? 0.4499 0.5136 0.8331 0.1798  0.1604  -0.0624 ? ? ? ? ? ? 2109 HOH B O   
2614 O  O   . HOH F .   ? 0.4752 0.3789 0.3992 -0.0511 -0.0267 -0.0572 ? ? ? ? ? ? 2110 HOH B O   
2615 O  O   . HOH F .   ? 0.2911 0.4442 0.3439 0.1828  0.0551  0.0036  ? ? ? ? ? ? 2111 HOH B O   
2616 O  O   . HOH F .   ? 0.5576 0.2659 0.4708 -0.0682 0.0396  -0.0020 ? ? ? ? ? ? 2112 HOH B O   
2617 O  O   . HOH F .   ? 0.6576 0.3107 0.3520 -0.0084 0.0401  -0.0256 ? ? ? ? ? ? 2113 HOH B O   
2618 O  O   . HOH F .   ? 0.3421 0.4086 0.4176 -0.0363 0.0378  -0.0175 ? ? ? ? ? ? 2114 HOH B O   
2619 O  O   . HOH F .   ? 0.3113 0.4254 0.4667 -0.0104 -0.0171 -0.0056 ? ? ? ? ? ? 2115 HOH B O   
2620 O  O   . HOH F .   ? 0.4797 0.4111 0.3431 -0.0407 0.0855  0.0588  ? ? ? ? ? ? 2116 HOH B O   
2621 O  O   . HOH F .   ? 0.4019 0.2534 0.3506 0.0361  0.0221  0.0672  ? ? ? ? ? ? 2117 HOH B O   
2622 O  O   . HOH F .   ? 0.2846 0.1859 0.2087 -0.0105 -0.0358 0.0262  ? ? ? ? ? ? 2118 HOH B O   
2623 O  O   . HOH F .   ? 0.2763 0.4040 0.2499 -0.1107 -0.1092 0.0670  ? ? ? ? ? ? 2119 HOH B O   
2624 O  O   . HOH F .   ? 0.3014 0.2673 0.2067 -0.0135 -0.0250 -0.0397 ? ? ? ? ? ? 2120 HOH B O   
2625 O  O   . HOH F .   ? 0.4152 0.3130 0.2862 -0.0248 0.0199  0.0071  ? ? ? ? ? ? 2121 HOH B O   
2626 O  O   . HOH F .   ? 0.4548 0.7204 0.5175 -0.1017 0.1957  -0.0763 ? ? ? ? ? ? 2122 HOH B O   
2627 O  O   . HOH F .   ? 0.3100 0.2283 0.2888 -0.0016 0.0209  0.0529  ? ? ? ? ? ? 2123 HOH B O   
2628 O  O   . HOH F .   ? 0.2433 0.1651 0.1996 -0.0003 -0.0363 -0.0166 ? ? ? ? ? ? 2124 HOH B O   
2629 O  O   . HOH F .   ? 0.2535 0.1983 0.2351 0.0378  -0.0240 -0.0474 ? ? ? ? ? ? 2125 HOH B O   
2630 O  O   . HOH F .   ? 0.2274 0.2383 0.1999 -0.0182 -0.0116 0.0099  ? ? ? ? ? ? 2126 HOH B O   
2631 O  O   . HOH F .   ? 0.3103 0.2866 0.3401 0.0361  -0.0857 -0.1041 ? ? ? ? ? ? 2127 HOH B O   
2632 O  O   . HOH F .   ? 0.4999 0.3110 0.3355 -0.0508 0.0742  -0.0003 ? ? ? ? ? ? 2128 HOH B O   
2633 O  O   . HOH F .   ? 0.7953 0.5295 0.3338 -0.0887 0.0498  0.0479  ? ? ? ? ? ? 2129 HOH B O   
2634 O  O   . HOH F .   ? 0.4812 0.4492 0.4392 0.0142  0.0751  0.0198  ? ? ? ? ? ? 2130 HOH B O   
2635 O  O   . HOH F .   ? 0.4244 0.2955 0.2890 -0.0198 0.1197  -0.0787 ? ? ? ? ? ? 2131 HOH B O   
2636 O  O   . HOH F .   ? 0.3041 0.3412 0.2482 0.0102  0.0252  -0.0633 ? ? ? ? ? ? 2132 HOH B O   
2637 O  O   . HOH F .   ? 0.5886 0.3303 0.3708 0.1092  -0.0205 -0.1155 ? ? ? ? ? ? 2133 HOH B O   
2638 O  O   . HOH F .   ? 0.3931 0.4131 0.2056 -0.0374 0.0392  -0.0622 ? ? ? ? ? ? 2134 HOH B O   
2639 O  O   . HOH F .   ? 0.3901 0.2797 0.1751 0.0271  -0.0461 -0.0173 ? ? ? ? ? ? 2135 HOH B O   
2640 O  O   . HOH F .   ? 0.3152 0.3053 0.3095 0.0038  -0.0251 0.0267  ? ? ? ? ? ? 2136 HOH B O   
2641 O  O   . HOH F .   ? 0.3708 0.3712 0.4640 0.0476  0.0058  0.0089  ? ? ? ? ? ? 2137 HOH B O   
2642 O  O   . HOH F .   ? 0.2603 0.5186 0.4505 -0.0407 -0.2338 0.0005  ? ? ? ? ? ? 2138 HOH B O   
2643 O  O   . HOH F .   ? 0.3761 0.4874 0.2441 0.1327  -0.0355 -0.0350 ? ? ? ? ? ? 2139 HOH B O   
2644 O  O   . HOH F .   ? 0.2353 0.2828 0.2105 0.0042  -0.0398 -0.0080 ? ? ? ? ? ? 2140 HOH B O   
2645 O  O   . HOH F .   ? 0.6502 0.5924 0.4928 -0.1299 -0.1629 -0.0153 ? ? ? ? ? ? 2141 HOH B O   
2646 O  O   . HOH F .   ? 0.3029 0.3215 0.3350 0.0523  0.0273  -0.0019 ? ? ? ? ? ? 2142 HOH B O   
2647 O  O   . HOH F .   ? 0.2019 0.3798 0.2115 0.0191  0.0023  0.0240  ? ? ? ? ? ? 2143 HOH B O   
2648 O  O   . HOH F .   ? 0.2825 0.3284 0.1943 0.0522  0.0774  0.0518  ? ? ? ? ? ? 2144 HOH B O   
2649 O  O   . HOH F .   ? 0.1541 0.2063 0.2357 0.0299  -0.0307 -0.0470 ? ? ? ? ? ? 2145 HOH B O   
2650 O  O   . HOH F .   ? 0.3988 0.4518 0.3132 0.0972  0.0937  0.0604  ? ? ? ? ? ? 2146 HOH B O   
2651 O  O   . HOH F .   ? 0.1930 0.2360 0.1489 0.0412  -0.0030 0.0110  ? ? ? ? ? ? 2147 HOH B O   
2652 O  O   . HOH F .   ? 0.4434 0.3705 0.4721 0.1207  -0.0477 -0.1764 ? ? ? ? ? ? 2148 HOH B O   
2653 O  O   . HOH F .   ? 0.2655 0.3088 0.5334 0.0272  -0.0859 -0.0457 ? ? ? ? ? ? 2149 HOH B O   
2654 O  O   . HOH F .   ? 0.7083 0.4885 0.5719 -0.0072 0.0783  0.2485  ? ? ? ? ? ? 2150 HOH B O   
2655 O  O   . HOH F .   ? 0.3110 0.4424 0.2774 0.0571  0.0151  0.0479  ? ? ? ? ? ? 2151 HOH B O   
2656 O  O   . HOH F .   ? 0.6374 0.8109 0.5397 -0.0957 -0.0391 -0.0186 ? ? ? ? ? ? 2152 HOH B O   
2657 O  O   . HOH F .   ? 0.3652 0.7891 0.4321 0.0356  0.0316  0.0893  ? ? ? ? ? ? 2153 HOH B O   
2658 O  O   . HOH F .   ? 0.3269 0.3894 0.2103 0.0098  -0.0441 -0.0100 ? ? ? ? ? ? 2154 HOH B O   
2659 O  O   . HOH F .   ? 0.3750 0.3034 0.2241 0.0430  -0.0094 -0.0498 ? ? ? ? ? ? 2155 HOH B O   
2660 O  O   . HOH F .   ? 0.3428 0.3262 0.3858 0.0288  -0.0096 -0.0330 ? ? ? ? ? ? 2156 HOH B O   
# 
