data_XXXX
# 
loop_
_audit_author.name 
_audit_author.pdbx_ordinal 
"Furuike, Y."  1 
"Akita, Y."    2 
"Miyahara, I." 3 
"Kamiya, N."   4 
# 
_struct.entry_id                  XXXX 
_struct.title                     "ADP ribose pyrophosphatase from Thermus thermophilus HB8 in ESMM-state at reaction time of 20 min" 
_struct.pdbx_model_details        ? 
_struct.pdbx_CASP_flag            ? 
_struct.pdbx_model_type_details   ? 
# 
_struct_keywords.entry_id        XXXX 
_struct_keywords.pdbx_keywords   HYDROLASE 
_struct_keywords.text            "Nudix motif, ADP ribose hydrolase, ADP ribose, Cytosol, HYDROLASE" 
# 
_exptl.entry_id          XXXX 
_exptl.method            "X-RAY DIFFRACTION" 
_exptl.crystals_number   1 
# 
_citation.id                        primary 
_citation.title                     "ADP-Ribose Pyrophosphatase Reaction in Crystalline State Conducted by Consecutive Binding of Two Manganese(II) Ions as Cofactors" 
_citation.journal_abbrev            Biochemistry 
_citation.journal_volume            55 
_citation.page_first                1801 
_citation.page_last                 1812 
_citation.year                      2016 
_citation.journal_id_ASTM           BICHAW 
_citation.country                   US 
_citation.journal_id_ISSN           0006-2960 
_citation.journal_id_CSD            0033 
_citation.book_publisher            ? 
_citation.pdbx_database_id_PubMed   26979298 
_citation.pdbx_database_id_DOI      10.1021/acs.biochem.5b00886 
# 
loop_
_citation_author.citation_id 
_citation_author.name 
_citation_author.ordinal 
_citation_author.identifier_ORCID 
primary "Furuike, Y."  1 ? 
primary "Akita, Y."    2 ? 
primary "Miyahara, I." 3 ? 
primary "Kamiya, N."   4 ? 
# 
_entity_poly.entity_id                      1 
_entity_poly.type                           "polypeptide(L)" 
_entity_poly.nstd_linkage                   no 
_entity_poly.nstd_monomer                   no 
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code       
;MGRVYYGGVERTYLYRGRILNLALEGRYEIVEHKPAVAVIALREGRMLFVRQMRPAVGLAPLEIPAGLIEPGEDPLEAAR
RELAEETGLSGDLTYLFSYFVSPGFTDEKTHVFLAENLKEVEAHPDEDEAIEVVWMRPEEALERHQRGEVEFSATGLVGV
LYYHAFLRGR
;
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can   
;MGRVYYGGVERTYLYRGRILNLALEGRYEIVEHKPAVAVIALREGRMLFVRQMRPAVGLAPLEIPAGLIEPGEDPLEAAR
RELAEETGLSGDLTYLFSYFVSPGFTDEKTHVFLAENLKEVEAHPDEDEAIEVVWMRPEEALERHQRGEVEFSATGLVGV
LYYHAFLRGR
;
_entity_poly.pdbx_strand_id                 A,A-2 
_entity_poly.pdbx_target_identifier         ? 
# 
loop_
_entity_poly_seq.entity_id 
_entity_poly_seq.num 
_entity_poly_seq.mon_id 
_entity_poly_seq.hetero 
1 1   MET n 
1 2   GLY n 
1 3   ARG n 
1 4   VAL n 
1 5   TYR n 
1 6   TYR n 
1 7   GLY n 
1 8   GLY n 
1 9   VAL n 
1 10  GLU n 
1 11  ARG n 
1 12  THR n 
1 13  TYR n 
1 14  LEU n 
1 15  TYR n 
1 16  ARG n 
1 17  GLY n 
1 18  ARG n 
1 19  ILE n 
1 20  LEU n 
1 21  ASN n 
1 22  LEU n 
1 23  ALA n 
1 24  LEU n 
1 25  GLU n 
1 26  GLY n 
1 27  ARG n 
1 28  TYR n 
1 29  GLU n 
1 30  ILE n 
1 31  VAL n 
1 32  GLU n 
1 33  HIS n 
1 34  LYS n 
1 35  PRO n 
1 36  ALA n 
1 37  VAL n 
1 38  ALA n 
1 39  VAL n 
1 40  ILE n 
1 41  ALA n 
1 42  LEU n 
1 43  ARG n 
1 44  GLU n 
1 45  GLY n 
1 46  ARG n 
1 47  MET n 
1 48  LEU n 
1 49  PHE n 
1 50  VAL n 
1 51  ARG n 
1 52  GLN n 
1 53  MET n 
1 54  ARG n 
1 55  PRO n 
1 56  ALA n 
1 57  VAL n 
1 58  GLY n 
1 59  LEU n 
1 60  ALA n 
1 61  PRO n 
1 62  LEU n 
1 63  GLU n 
1 64  ILE n 
1 65  PRO n 
1 66  ALA n 
1 67  GLY n 
1 68  LEU n 
1 69  ILE n 
1 70  GLU n 
1 71  PRO n 
1 72  GLY n 
1 73  GLU n 
1 74  ASP n 
1 75  PRO n 
1 76  LEU n 
1 77  GLU n 
1 78  ALA n 
1 79  ALA n 
1 80  ARG n 
1 81  ARG n 
1 82  GLU n 
1 83  LEU n 
1 84  ALA n 
1 85  GLU n 
1 86  GLU n 
1 87  THR n 
1 88  GLY n 
1 89  LEU n 
1 90  SER n 
1 91  GLY n 
1 92  ASP n 
1 93  LEU n 
1 94  THR n 
1 95  TYR n 
1 96  LEU n 
1 97  PHE n 
1 98  SER n 
1 99  TYR n 
1 100 PHE n 
1 101 VAL n 
1 102 SER n 
1 103 PRO n 
1 104 GLY n 
1 105 PHE n 
1 106 THR n 
1 107 ASP n 
1 108 GLU n 
1 109 LYS n 
1 110 THR n 
1 111 HIS n 
1 112 VAL n 
1 113 PHE n 
1 114 LEU n 
1 115 ALA n 
1 116 GLU n 
1 117 ASN n 
1 118 LEU n 
1 119 LYS n 
1 120 GLU n 
1 121 VAL n 
1 122 GLU n 
1 123 ALA n 
1 124 HIS n 
1 125 PRO n 
1 126 ASP n 
1 127 GLU n 
1 128 ASP n 
1 129 GLU n 
1 130 ALA n 
1 131 ILE n 
1 132 GLU n 
1 133 VAL n 
1 134 VAL n 
1 135 TRP n 
1 136 MET n 
1 137 ARG n 
1 138 PRO n 
1 139 GLU n 
1 140 GLU n 
1 141 ALA n 
1 142 LEU n 
1 143 GLU n 
1 144 ARG n 
1 145 HIS n 
1 146 GLN n 
1 147 ARG n 
1 148 GLY n 
1 149 GLU n 
1 150 VAL n 
1 151 GLU n 
1 152 PHE n 
1 153 SER n 
1 154 ALA n 
1 155 THR n 
1 156 GLY n 
1 157 LEU n 
1 158 VAL n 
1 159 GLY n 
1 160 VAL n 
1 161 LEU n 
1 162 TYR n 
1 163 TYR n 
1 164 HIS n 
1 165 ALA n 
1 166 PHE n 
1 167 LEU n 
1 168 ARG n 
1 169 GLY n 
1 170 ARG n 
# 
loop_
_entity.id 
_entity.type 
_entity.src_method 
_entity.pdbx_description 
_entity.formula_weight 
_entity.pdbx_number_of_molecules 
_entity.pdbx_ec 
_entity.pdbx_mutation 
_entity.pdbx_fragment 
_entity.details 
1 polymer     man "ADP-ribose pyrophosphatase"                                                                                                                                        19287.912 2   3.6.1.13 ? ? ? 
2 non-polymer syn "[(2R,3S,4R,5R)-5-(6-AMINOPURIN-9-YL)-3,4-DIHYDROXY-OXOLAN-2-YL]METHYL [HYDROXY-[[(2R,3S,4R,5S)-3,4,5-TRIHYDROXYOXOLAN-2-YL]METHOXY]PHOSPHORYL] HYDROGEN PHOSPHATE" 559.316   2   ?        ? ? ? 
3 non-polymer syn "MANGANESE (II) ION"                                                                                                                                                54.938    6   ?        ? ? ? 
4 non-polymer syn GLYCEROL                                                                                                                                                            92.094    2   ?        ? ? ? 
5 non-polymer syn "SULFATE ION"                                                                                                                                                       96.063    2   ?        ? ? ? 
6 water       nat water                                                                                                                                                               18.015    246 ?        ? ? ? 
# 
loop_
_pdbx_poly_seq_scheme.asym_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.entity_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.seq_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_ins_code 
_pdbx_poly_seq_scheme.hetero 
A   1 1   MET 1   1   ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 2   GLY 2   2   ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 3   ARG 3   3   ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 4   VAL 4   4   ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 5   TYR 5   5   ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 6   TYR 6   6   ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 7   GLY 7   7   ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 8   GLY 8   8   ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 9   VAL 9   9   ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 10  GLU 10  10  10  GLU ALA A   ? n 
A   1 11  ARG 11  11  11  ARG ARG A   ? n 
A   1 12  THR 12  12  12  THR THR A   ? n 
A   1 13  TYR 13  13  13  TYR TYR A   ? n 
A   1 14  LEU 14  14  14  LEU LEU A   ? n 
A   1 15  TYR 15  15  15  TYR TYR A   ? n 
A   1 16  ARG 16  16  16  ARG ARG A   ? n 
A   1 17  GLY 17  17  17  GLY GLY A   ? n 
A   1 18  ARG 18  18  18  ARG ARG A   ? n 
A   1 19  ILE 19  19  19  ILE ILE A   ? n 
A   1 20  LEU 20  20  20  LEU LEU A   ? n 
A   1 21  ASN 21  21  21  ASN ASN A   ? n 
A   1 22  LEU 22  22  22  LEU LEU A   ? n 
A   1 23  ALA 23  23  23  ALA ALA A   ? n 
A   1 24  LEU 24  24  24  LEU LEU A   ? n 
A   1 25  GLU 25  25  25  GLU GLU A   ? n 
A   1 26  GLY 26  26  26  GLY GLY A   ? n 
A   1 27  ARG 27  27  27  ARG ALA A   ? n 
A   1 28  TYR 28  28  28  TYR TYR A   ? n 
A   1 29  GLU 29  29  29  GLU GLU A   ? n 
A   1 30  ILE 30  30  30  ILE ILE A   ? n 
A   1 31  VAL 31  31  31  VAL VAL A   ? n 
A   1 32  GLU 32  32  32  GLU GLU A   ? n 
A   1 33  HIS 33  33  33  HIS HIS A   ? n 
A   1 34  LYS 34  34  34  LYS LYS A   ? n 
A   1 35  PRO 35  35  35  PRO PRO A   ? n 
A   1 36  ALA 36  36  36  ALA ALA A   ? n 
A   1 37  VAL 37  37  37  VAL VAL A   ? n 
A   1 38  ALA 38  38  38  ALA ALA A   ? n 
A   1 39  VAL 39  39  39  VAL VAL A   ? n 
A   1 40  ILE 40  40  40  ILE ILE A   ? n 
A   1 41  ALA 41  41  41  ALA ALA A   ? n 
A   1 42  LEU 42  42  42  LEU LEU A   ? n 
A   1 43  ARG 43  43  43  ARG ARG A   ? n 
A   1 44  GLU 44  44  44  GLU GLU A   ? n 
A   1 45  GLY 45  45  45  GLY GLY A   ? n 
A   1 46  ARG 46  46  46  ARG ARG A   ? n 
A   1 47  MET 47  47  47  MET MET A   ? n 
A   1 48  LEU 48  48  48  LEU LEU A   ? n 
A   1 49  PHE 49  49  49  PHE PHE A   ? n 
A   1 50  VAL 50  50  50  VAL VAL A   ? n 
A   1 51  ARG 51  51  51  ARG ARG A   ? n 
A   1 52  GLN 52  52  52  GLN GLN A   ? n 
A   1 53  MET 53  53  53  MET MET A   ? n 
A   1 54  ARG 54  54  54  ARG ARG A   ? n 
A   1 55  PRO 55  55  55  PRO PRO A   ? n 
A   1 56  ALA 56  56  56  ALA ALA A   ? n 
A   1 57  VAL 57  57  57  VAL VAL A   ? n 
A   1 58  GLY 58  58  58  GLY GLY A   ? n 
A   1 59  LEU 59  59  59  LEU LEU A   ? n 
A   1 60  ALA 60  60  60  ALA ALA A   ? n 
A   1 61  PRO 61  61  61  PRO PRO A   ? n 
A   1 62  LEU 62  62  62  LEU LEU A   ? n 
A   1 63  GLU 63  63  63  GLU GLU A   ? n 
A   1 64  ILE 64  64  64  ILE ILE A   ? n 
A   1 65  PRO 65  65  65  PRO PRO A   ? n 
A   1 66  ALA 66  66  66  ALA ALA A   ? n 
A   1 67  GLY 67  67  67  GLY GLY A   ? n 
A   1 68  LEU 68  68  68  LEU LEU A   ? n 
A   1 69  ILE 69  69  69  ILE ILE A   ? n 
A   1 70  GLU 70  70  70  GLU GLU A   ? n 
A   1 71  PRO 71  71  71  PRO PRO A   ? n 
A   1 72  GLY 72  72  72  GLY GLY A   ? n 
A   1 73  GLU 73  73  73  GLU GLU A   ? n 
A   1 74  ASP 74  74  74  ASP ASP A   ? n 
A   1 75  PRO 75  75  75  PRO PRO A   ? n 
A   1 76  LEU 76  76  76  LEU LEU A   ? n 
A   1 77  GLU 77  77  77  GLU GLU A   ? n 
A   1 78  ALA 78  78  78  ALA ALA A   ? n 
A   1 79  ALA 79  79  79  ALA ALA A   ? n 
A   1 80  ARG 80  80  80  ARG ARG A   ? n 
A   1 81  ARG 81  81  81  ARG ARG A   ? n 
A   1 82  GLU 82  82  82  GLU GLU A   ? n 
A   1 83  LEU 83  83  83  LEU LEU A   ? n 
A   1 84  ALA 84  84  84  ALA ALA A   ? n 
A   1 85  GLU 85  85  85  GLU GLU A   ? n 
A   1 86  GLU 86  86  86  GLU GLU A   ? n 
A   1 87  THR 87  87  87  THR THR A   ? n 
A   1 88  GLY 88  88  88  GLY GLY A   ? n 
A   1 89  LEU 89  89  89  LEU LEU A   ? n 
A   1 90  SER 90  90  90  SER SER A   ? n 
A   1 91  GLY 91  91  91  GLY GLY A   ? n 
A   1 92  ASP 92  92  92  ASP ASP A   ? n 
A   1 93  LEU 93  93  93  LEU LEU A   ? n 
A   1 94  THR 94  94  94  THR THR A   ? n 
A   1 95  TYR 95  95  95  TYR TYR A   ? n 
A   1 96  LEU 96  96  96  LEU LEU A   ? n 
A   1 97  PHE 97  97  97  PHE PHE A   ? n 
A   1 98  SER 98  98  98  SER SER A   ? n 
A   1 99  TYR 99  99  99  TYR TYR A   ? n 
A   1 100 PHE 100 100 100 PHE PHE A   ? n 
A   1 101 VAL 101 101 101 VAL VAL A   ? n 
A   1 102 SER 102 102 102 SER SER A   ? n 
A   1 103 PRO 103 103 103 PRO PRO A   ? n 
A   1 104 GLY 104 104 104 GLY GLY A   ? n 
A   1 105 PHE 105 105 105 PHE PHE A   ? n 
A   1 106 THR 106 106 106 THR THR A   ? n 
A   1 107 ASP 107 107 107 ASP ASP A   ? n 
A   1 108 GLU 108 108 108 GLU GLU A   ? n 
A   1 109 LYS 109 109 109 LYS LYS A   ? n 
A   1 110 THR 110 110 110 THR THR A   ? n 
A   1 111 HIS 111 111 111 HIS HIS A   ? n 
A   1 112 VAL 112 112 112 VAL VAL A   ? n 
A   1 113 PHE 113 113 113 PHE PHE A   ? n 
A   1 114 LEU 114 114 114 LEU LEU A   ? n 
A   1 115 ALA 115 115 115 ALA ALA A   ? n 
A   1 116 GLU 116 116 116 GLU GLU A   ? n 
A   1 117 ASN 117 117 117 ASN ASN A   ? n 
A   1 118 LEU 118 118 118 LEU LEU A   ? n 
A   1 119 LYS 119 119 119 LYS ALA A   ? n 
A   1 120 GLU 120 120 120 GLU GLU A   ? n 
A   1 121 VAL 121 121 121 VAL VAL A   ? n 
A   1 122 GLU 122 122 122 GLU GLU A   ? n 
A   1 123 ALA 123 123 123 ALA ALA A   ? n 
A   1 124 HIS 124 124 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 125 PRO 125 125 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 126 ASP 126 126 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 127 GLU 127 127 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 128 ASP 128 128 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 129 GLU 129 129 129 GLU ALA A   ? n 
A   1 130 ALA 130 130 130 ALA ALA A   ? n 
A   1 131 ILE 131 131 131 ILE ILE A   ? n 
A   1 132 GLU 132 132 132 GLU GLU A   ? n 
A   1 133 VAL 133 133 133 VAL VAL A   ? n 
A   1 134 VAL 134 134 134 VAL VAL A   ? n 
A   1 135 TRP 135 135 135 TRP TRP A   ? n 
A   1 136 MET 136 136 136 MET MET A   ? n 
A   1 137 ARG 137 137 137 ARG ARG A   ? n 
A   1 138 PRO 138 138 138 PRO PRO A   ? n 
A   1 139 GLU 139 139 139 GLU GLU A   ? n 
A   1 140 GLU 140 140 140 GLU GLU A   ? n 
A   1 141 ALA 141 141 141 ALA ALA A   ? n 
A   1 142 LEU 142 142 142 LEU LEU A   ? n 
A   1 143 GLU 143 143 143 GLU ALA A   ? n 
A   1 144 ARG 144 144 144 ARG ARG A   ? n 
A   1 145 HIS 145 145 145 HIS HIS A   ? n 
A   1 146 GLN 146 146 146 GLN GLN A   ? n 
A   1 147 ARG 147 147 147 ARG ALA A   ? n 
A   1 148 GLY 148 148 148 GLY GLY A   ? n 
A   1 149 GLU 149 149 149 GLU GLU A   ? n 
A   1 150 VAL 150 150 150 VAL VAL A   ? n 
A   1 151 GLU 151 151 151 GLU GLU A   ? n 
A   1 152 PHE 152 152 152 PHE PHE A   ? n 
A   1 153 SER 153 153 153 SER SER A   ? n 
A   1 154 ALA 154 154 154 ALA ALA A   ? n 
A   1 155 THR 155 155 155 THR THR A   ? n 
A   1 156 GLY 156 156 156 GLY GLY A   ? n 
A   1 157 LEU 157 157 157 LEU LEU A   ? n 
A   1 158 VAL 158 158 158 VAL VAL A   ? n 
A   1 159 GLY 159 159 159 GLY GLY A   ? n 
A   1 160 VAL 160 160 160 VAL VAL A   ? n 
A   1 161 LEU 161 161 161 LEU LEU A   ? n 
A   1 162 TYR 162 162 162 TYR TYR A   ? n 
A   1 163 TYR 163 163 163 TYR TYR A   ? n 
A   1 164 HIS 164 164 164 HIS HIS A   ? n 
A   1 165 ALA 165 165 165 ALA ALA A   ? n 
A   1 166 PHE 166 166 166 PHE PHE A   ? n 
A   1 167 LEU 167 167 167 LEU LEU A   ? n 
A   1 168 ARG 168 168 168 ARG ARG A   ? n 
A   1 169 GLY 169 169 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 170 ARG 170 170 ?   ?   ?   A   ? n 
A-2 1 1   MET 1   1   ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 2   GLY 2   2   ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 3   ARG 3   3   ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 4   VAL 4   4   ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 5   TYR 5   5   ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 6   TYR 6   6   ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 7   GLY 7   7   ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 8   GLY 8   8   ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 9   VAL 9   9   ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 10  GLU 10  10  10  GLU ALA A-2 ? n 
A-2 1 11  ARG 11  11  11  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 12  THR 12  12  12  THR THR A-2 ? n 
A-2 1 13  TYR 13  13  13  TYR TYR A-2 ? n 
A-2 1 14  LEU 14  14  14  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 15  TYR 15  15  15  TYR TYR A-2 ? n 
A-2 1 16  ARG 16  16  16  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 17  GLY 17  17  17  GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 18  ARG 18  18  18  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 19  ILE 19  19  19  ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 20  LEU 20  20  20  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 21  ASN 21  21  21  ASN ASN A-2 ? n 
A-2 1 22  LEU 22  22  22  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 23  ALA 23  23  23  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 24  LEU 24  24  24  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 25  GLU 25  25  25  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 26  GLY 26  26  26  GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 27  ARG 27  27  27  ARG ALA A-2 ? n 
A-2 1 28  TYR 28  28  28  TYR TYR A-2 ? n 
A-2 1 29  GLU 29  29  29  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 30  ILE 30  30  30  ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 31  VAL 31  31  31  VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 32  GLU 32  32  32  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 33  HIS 33  33  33  HIS HIS A-2 ? n 
A-2 1 34  LYS 34  34  34  LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 35  PRO 35  35  35  PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 36  ALA 36  36  36  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 37  VAL 37  37  37  VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 38  ALA 38  38  38  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 39  VAL 39  39  39  VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 40  ILE 40  40  40  ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 41  ALA 41  41  41  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 42  LEU 42  42  42  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 43  ARG 43  43  43  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 44  GLU 44  44  44  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 45  GLY 45  45  45  GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 46  ARG 46  46  46  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 47  MET 47  47  47  MET MET A-2 ? n 
A-2 1 48  LEU 48  48  48  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 49  PHE 49  49  49  PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 50  VAL 50  50  50  VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 51  ARG 51  51  51  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 52  GLN 52  52  52  GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 53  MET 53  53  53  MET MET A-2 ? n 
A-2 1 54  ARG 54  54  54  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 55  PRO 55  55  55  PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 56  ALA 56  56  56  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 57  VAL 57  57  57  VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 58  GLY 58  58  58  GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 59  LEU 59  59  59  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 60  ALA 60  60  60  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 61  PRO 61  61  61  PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 62  LEU 62  62  62  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 63  GLU 63  63  63  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 64  ILE 64  64  64  ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 65  PRO 65  65  65  PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 66  ALA 66  66  66  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 67  GLY 67  67  67  GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 68  LEU 68  68  68  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 69  ILE 69  69  69  ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 70  GLU 70  70  70  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 71  PRO 71  71  71  PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 72  GLY 72  72  72  GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 73  GLU 73  73  73  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 74  ASP 74  74  74  ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 75  PRO 75  75  75  PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 76  LEU 76  76  76  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 77  GLU 77  77  77  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 78  ALA 78  78  78  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 79  ALA 79  79  79  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 80  ARG 80  80  80  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 81  ARG 81  81  81  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 82  GLU 82  82  82  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 83  LEU 83  83  83  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 84  ALA 84  84  84  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 85  GLU 85  85  85  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 86  GLU 86  86  86  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 87  THR 87  87  87  THR THR A-2 ? n 
A-2 1 88  GLY 88  88  88  GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 89  LEU 89  89  89  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 90  SER 90  90  90  SER SER A-2 ? n 
A-2 1 91  GLY 91  91  91  GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 92  ASP 92  92  92  ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 93  LEU 93  93  93  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 94  THR 94  94  94  THR THR A-2 ? n 
A-2 1 95  TYR 95  95  95  TYR TYR A-2 ? n 
A-2 1 96  LEU 96  96  96  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 97  PHE 97  97  97  PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 98  SER 98  98  98  SER SER A-2 ? n 
A-2 1 99  TYR 99  99  99  TYR TYR A-2 ? n 
A-2 1 100 PHE 100 100 100 PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 101 VAL 101 101 101 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 102 SER 102 102 102 SER SER A-2 ? n 
A-2 1 103 PRO 103 103 103 PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 104 GLY 104 104 104 GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 105 PHE 105 105 105 PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 106 THR 106 106 106 THR THR A-2 ? n 
A-2 1 107 ASP 107 107 107 ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 108 GLU 108 108 108 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 109 LYS 109 109 109 LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 110 THR 110 110 110 THR THR A-2 ? n 
A-2 1 111 HIS 111 111 111 HIS HIS A-2 ? n 
A-2 1 112 VAL 112 112 112 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 113 PHE 113 113 113 PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 114 LEU 114 114 114 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 115 ALA 115 115 115 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 116 GLU 116 116 116 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 117 ASN 117 117 117 ASN ASN A-2 ? n 
A-2 1 118 LEU 118 118 118 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 119 LYS 119 119 119 LYS ALA A-2 ? n 
A-2 1 120 GLU 120 120 120 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 121 VAL 121 121 121 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 122 GLU 122 122 122 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 123 ALA 123 123 123 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 124 HIS 124 124 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 125 PRO 125 125 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 126 ASP 126 126 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 127 GLU 127 127 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 128 ASP 128 128 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 129 GLU 129 129 129 GLU ALA A-2 ? n 
A-2 1 130 ALA 130 130 130 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 131 ILE 131 131 131 ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 132 GLU 132 132 132 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 133 VAL 133 133 133 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 134 VAL 134 134 134 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 135 TRP 135 135 135 TRP TRP A-2 ? n 
A-2 1 136 MET 136 136 136 MET MET A-2 ? n 
A-2 1 137 ARG 137 137 137 ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 138 PRO 138 138 138 PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 139 GLU 139 139 139 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 140 GLU 140 140 140 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 141 ALA 141 141 141 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 142 LEU 142 142 142 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 143 GLU 143 143 143 GLU ALA A-2 ? n 
A-2 1 144 ARG 144 144 144 ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 145 HIS 145 145 145 HIS HIS A-2 ? n 
A-2 1 146 GLN 146 146 146 GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 147 ARG 147 147 147 ARG ALA A-2 ? n 
A-2 1 148 GLY 148 148 148 GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 149 GLU 149 149 149 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 150 VAL 150 150 150 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 151 GLU 151 151 151 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 152 PHE 152 152 152 PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 153 SER 153 153 153 SER SER A-2 ? n 
A-2 1 154 ALA 154 154 154 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 155 THR 155 155 155 THR THR A-2 ? n 
A-2 1 156 GLY 156 156 156 GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 157 LEU 157 157 157 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 158 VAL 158 158 158 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 159 GLY 159 159 159 GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 160 VAL 160 160 160 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 161 LEU 161 161 161 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 162 TYR 162 162 162 TYR TYR A-2 ? n 
A-2 1 163 TYR 163 163 163 TYR TYR A-2 ? n 
A-2 1 164 HIS 164 164 164 HIS HIS A-2 ? n 
A-2 1 165 ALA 165 165 165 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 166 PHE 166 166 166 PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 167 LEU 167 167 167 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 168 ARG 168 168 168 ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 169 GLY 169 169 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 170 ARG 170 170 ?   ?   ?   A-2 ? n 
# 
loop_
_pdbx_nonpoly_scheme.asym_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.entity_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_ins_code 
B   2 AR6 1   201 1   AR6 APR A   ? 
C   3 MN  1   202 1   MN  MN  A   ? 
D   3 MN  1   203 2   MN  MN  A   ? 
E   3 MN  1   204 3   MN  MN  A   ? 
F   4 GOL 1   205 1   GOL GOL A   ? 
G   5 SO4 1   206 1   SO4 SO4 A   ? 
B-2 2 AR6 1   201 1   AR6 APR A-2 ? 
C-2 3 MN  1   202 1   MN  MN  A-2 ? 
D-2 3 MN  1   203 2   MN  MN  A-2 ? 
E-2 3 MN  1   204 3   MN  MN  A-2 ? 
F-2 4 GOL 1   205 1   GOL GOL A-2 ? 
G-2 5 SO4 1   206 1   SO4 SO4 A-2 ? 
H   6 HOH 1   301 1   HOH HOH A   ? 
H   6 HOH 2   302 2   HOH HOH A   ? 
H   6 HOH 3   303 3   HOH HOH A   ? 
H   6 HOH 4   304 4   HOH HOH A   ? 
H   6 HOH 5   305 5   HOH HOH A   ? 
H   6 HOH 6   306 6   HOH HOH A   ? 
H   6 HOH 7   307 7   HOH HOH A   ? 
H   6 HOH 8   308 8   HOH HOH A   ? 
H   6 HOH 9   309 9   HOH HOH A   ? 
H   6 HOH 10  310 10  HOH HOH A   ? 
H   6 HOH 11  311 11  HOH HOH A   ? 
H   6 HOH 12  312 12  HOH HOH A   ? 
H   6 HOH 13  313 13  HOH HOH A   ? 
H   6 HOH 14  314 14  HOH HOH A   ? 
H   6 HOH 15  315 15  HOH HOH A   ? 
H   6 HOH 16  316 16  HOH HOH A   ? 
H   6 HOH 17  317 17  HOH HOH A   ? 
H   6 HOH 18  318 18  HOH HOH A   ? 
H   6 HOH 19  319 19  HOH HOH A   ? 
H   6 HOH 20  320 20  HOH HOH A   ? 
H   6 HOH 21  321 21  HOH HOH A   ? 
H   6 HOH 22  322 22  HOH HOH A   ? 
H   6 HOH 23  323 23  HOH HOH A   ? 
H   6 HOH 24  324 24  HOH HOH A   ? 
H   6 HOH 25  325 25  HOH HOH A   ? 
H   6 HOH 26  326 26  HOH HOH A   ? 
H   6 HOH 27  327 27  HOH HOH A   ? 
H   6 HOH 28  328 28  HOH HOH A   ? 
H   6 HOH 29  329 29  HOH HOH A   ? 
H   6 HOH 30  330 30  HOH HOH A   ? 
H   6 HOH 31  331 31  HOH HOH A   ? 
H   6 HOH 32  332 32  HOH HOH A   ? 
H   6 HOH 33  333 33  HOH HOH A   ? 
H   6 HOH 34  334 34  HOH HOH A   ? 
H   6 HOH 35  335 35  HOH HOH A   ? 
H   6 HOH 36  336 36  HOH HOH A   ? 
H   6 HOH 37  337 37  HOH HOH A   ? 
H   6 HOH 38  338 38  HOH HOH A   ? 
H   6 HOH 39  339 39  HOH HOH A   ? 
H   6 HOH 40  340 40  HOH HOH A   ? 
H   6 HOH 41  341 41  HOH HOH A   ? 
H   6 HOH 42  342 42  HOH HOH A   ? 
H   6 HOH 43  343 43  HOH HOH A   ? 
H   6 HOH 44  344 44  HOH HOH A   ? 
H   6 HOH 45  345 45  HOH HOH A   ? 
H   6 HOH 46  346 46  HOH HOH A   ? 
H   6 HOH 47  347 47  HOH HOH A   ? 
H   6 HOH 48  348 48  HOH HOH A   ? 
H   6 HOH 49  349 49  HOH HOH A   ? 
H   6 HOH 50  350 50  HOH HOH A   ? 
H   6 HOH 51  351 51  HOH HOH A   ? 
H   6 HOH 52  352 52  HOH HOH A   ? 
H   6 HOH 53  353 53  HOH HOH A   ? 
H   6 HOH 54  354 54  HOH HOH A   ? 
H   6 HOH 55  355 56  HOH HOH A   ? 
H   6 HOH 56  356 57  HOH HOH A   ? 
H   6 HOH 57  357 58  HOH HOH A   ? 
H   6 HOH 58  358 59  HOH HOH A   ? 
H   6 HOH 59  359 60  HOH HOH A   ? 
H   6 HOH 60  360 61  HOH HOH A   ? 
H   6 HOH 61  361 62  HOH HOH A   ? 
H   6 HOH 62  362 63  HOH HOH A   ? 
H   6 HOH 63  363 65  HOH HOH A   ? 
H   6 HOH 64  364 66  HOH HOH A   ? 
H   6 HOH 65  365 67  HOH HOH A   ? 
H   6 HOH 66  366 69  HOH HOH A   ? 
H   6 HOH 67  367 71  HOH HOH A   ? 
H   6 HOH 68  368 72  HOH HOH A   ? 
H   6 HOH 69  369 73  HOH HOH A   ? 
H   6 HOH 70  370 74  HOH HOH A   ? 
H   6 HOH 71  371 76  HOH HOH A   ? 
H   6 HOH 72  372 77  HOH HOH A   ? 
H   6 HOH 73  373 78  HOH HOH A   ? 
H   6 HOH 74  374 79  HOH HOH A   ? 
H   6 HOH 75  375 80  HOH HOH A   ? 
H   6 HOH 76  376 81  HOH HOH A   ? 
H   6 HOH 77  377 82  HOH HOH A   ? 
H   6 HOH 78  378 83  HOH HOH A   ? 
H   6 HOH 79  379 85  HOH HOH A   ? 
H   6 HOH 80  380 86  HOH HOH A   ? 
H   6 HOH 81  381 87  HOH HOH A   ? 
H   6 HOH 82  382 88  HOH HOH A   ? 
H   6 HOH 83  383 90  HOH HOH A   ? 
H   6 HOH 84  384 91  HOH HOH A   ? 
H   6 HOH 85  385 97  HOH HOH A   ? 
H   6 HOH 86  386 98  HOH HOH A   ? 
H   6 HOH 87  387 99  HOH HOH A   ? 
H   6 HOH 88  388 100 HOH HOH A   ? 
H   6 HOH 89  389 102 HOH HOH A   ? 
H   6 HOH 90  390 103 HOH HOH A   ? 
H   6 HOH 91  391 105 HOH HOH A   ? 
H   6 HOH 92  392 106 HOH HOH A   ? 
H   6 HOH 93  393 108 HOH HOH A   ? 
H   6 HOH 94  394 110 HOH HOH A   ? 
H   6 HOH 95  395 111 HOH HOH A   ? 
H   6 HOH 96  396 114 HOH HOH A   ? 
H   6 HOH 97  397 115 HOH HOH A   ? 
H   6 HOH 98  398 116 HOH HOH A   ? 
H   6 HOH 99  399 118 HOH HOH A   ? 
H   6 HOH 100 400 119 HOH HOH A   ? 
H   6 HOH 101 401 120 HOH HOH A   ? 
H   6 HOH 102 402 121 HOH HOH A   ? 
H   6 HOH 103 403 123 HOH HOH A   ? 
H   6 HOH 104 404 126 HOH HOH A   ? 
H   6 HOH 105 405 128 HOH HOH A   ? 
H   6 HOH 106 406 130 HOH HOH A   ? 
H   6 HOH 107 407 133 HOH HOH A   ? 
H   6 HOH 108 408 134 HOH HOH A   ? 
H   6 HOH 109 409 143 HOH HOH A   ? 
H   6 HOH 110 410 148 HOH HOH A   ? 
H   6 HOH 111 411 150 HOH HOH A   ? 
H   6 HOH 112 412 151 HOH HOH A   ? 
H   6 HOH 113 413 152 HOH HOH A   ? 
H   6 HOH 114 414 154 HOH HOH A   ? 
H   6 HOH 115 415 157 HOH HOH A   ? 
H   6 HOH 116 416 168 HOH HOH A   ? 
H   6 HOH 117 417 172 HOH HOH A   ? 
H   6 HOH 118 418 175 HOH HOH A   ? 
H   6 HOH 119 419 176 HOH HOH A   ? 
H   6 HOH 120 420 177 HOH HOH A   ? 
H   6 HOH 121 421 179 HOH HOH A   ? 
H   6 HOH 122 422 180 HOH HOH A   ? 
H   6 HOH 123 423 181 HOH HOH A   ? 
H-2 6 HOH 1   301 1   HOH HOH A-2 ? 
H-2 6 HOH 2   302 2   HOH HOH A-2 ? 
H-2 6 HOH 3   303 3   HOH HOH A-2 ? 
H-2 6 HOH 4   304 4   HOH HOH A-2 ? 
H-2 6 HOH 5   305 5   HOH HOH A-2 ? 
H-2 6 HOH 6   306 6   HOH HOH A-2 ? 
H-2 6 HOH 7   307 7   HOH HOH A-2 ? 
H-2 6 HOH 8   308 8   HOH HOH A-2 ? 
H-2 6 HOH 9   309 9   HOH HOH A-2 ? 
H-2 6 HOH 10  310 10  HOH HOH A-2 ? 
H-2 6 HOH 11  311 11  HOH HOH A-2 ? 
H-2 6 HOH 12  312 12  HOH HOH A-2 ? 
H-2 6 HOH 13  313 13  HOH HOH A-2 ? 
H-2 6 HOH 14  314 14  HOH HOH A-2 ? 
H-2 6 HOH 15  315 15  HOH HOH A-2 ? 
H-2 6 HOH 16  316 16  HOH HOH A-2 ? 
H-2 6 HOH 17  317 17  HOH HOH A-2 ? 
H-2 6 HOH 18  318 18  HOH HOH A-2 ? 
H-2 6 HOH 19  319 19  HOH HOH A-2 ? 
H-2 6 HOH 20  320 20  HOH HOH A-2 ? 
H-2 6 HOH 21  321 21  HOH HOH A-2 ? 
H-2 6 HOH 22  322 22  HOH HOH A-2 ? 
H-2 6 HOH 23  323 23  HOH HOH A-2 ? 
H-2 6 HOH 24  324 24  HOH HOH A-2 ? 
H-2 6 HOH 25  325 25  HOH HOH A-2 ? 
H-2 6 HOH 26  326 26  HOH HOH A-2 ? 
H-2 6 HOH 27  327 27  HOH HOH A-2 ? 
H-2 6 HOH 28  328 28  HOH HOH A-2 ? 
H-2 6 HOH 29  329 29  HOH HOH A-2 ? 
H-2 6 HOH 30  330 30  HOH HOH A-2 ? 
H-2 6 HOH 31  331 31  HOH HOH A-2 ? 
H-2 6 HOH 32  332 32  HOH HOH A-2 ? 
H-2 6 HOH 33  333 33  HOH HOH A-2 ? 
H-2 6 HOH 34  334 34  HOH HOH A-2 ? 
H-2 6 HOH 35  335 35  HOH HOH A-2 ? 
H-2 6 HOH 36  336 36  HOH HOH A-2 ? 
H-2 6 HOH 37  337 37  HOH HOH A-2 ? 
H-2 6 HOH 38  338 38  HOH HOH A-2 ? 
H-2 6 HOH 39  339 39  HOH HOH A-2 ? 
H-2 6 HOH 40  340 40  HOH HOH A-2 ? 
H-2 6 HOH 41  341 41  HOH HOH A-2 ? 
H-2 6 HOH 42  342 42  HOH HOH A-2 ? 
H-2 6 HOH 43  343 43  HOH HOH A-2 ? 
H-2 6 HOH 44  344 44  HOH HOH A-2 ? 
H-2 6 HOH 45  345 45  HOH HOH A-2 ? 
H-2 6 HOH 46  346 46  HOH HOH A-2 ? 
H-2 6 HOH 47  347 47  HOH HOH A-2 ? 
H-2 6 HOH 48  348 48  HOH HOH A-2 ? 
H-2 6 HOH 49  349 49  HOH HOH A-2 ? 
H-2 6 HOH 50  350 50  HOH HOH A-2 ? 
H-2 6 HOH 51  351 51  HOH HOH A-2 ? 
H-2 6 HOH 52  352 52  HOH HOH A-2 ? 
H-2 6 HOH 53  353 53  HOH HOH A-2 ? 
H-2 6 HOH 54  354 54  HOH HOH A-2 ? 
H-2 6 HOH 55  355 56  HOH HOH A-2 ? 
H-2 6 HOH 56  356 57  HOH HOH A-2 ? 
H-2 6 HOH 57  357 58  HOH HOH A-2 ? 
H-2 6 HOH 58  358 59  HOH HOH A-2 ? 
H-2 6 HOH 59  359 60  HOH HOH A-2 ? 
H-2 6 HOH 60  360 61  HOH HOH A-2 ? 
H-2 6 HOH 61  361 62  HOH HOH A-2 ? 
H-2 6 HOH 62  362 63  HOH HOH A-2 ? 
H-2 6 HOH 63  363 65  HOH HOH A-2 ? 
H-2 6 HOH 64  364 66  HOH HOH A-2 ? 
H-2 6 HOH 65  365 67  HOH HOH A-2 ? 
H-2 6 HOH 66  366 69  HOH HOH A-2 ? 
H-2 6 HOH 67  367 71  HOH HOH A-2 ? 
H-2 6 HOH 68  368 72  HOH HOH A-2 ? 
H-2 6 HOH 69  369 73  HOH HOH A-2 ? 
H-2 6 HOH 70  370 74  HOH HOH A-2 ? 
H-2 6 HOH 71  371 76  HOH HOH A-2 ? 
H-2 6 HOH 72  372 77  HOH HOH A-2 ? 
H-2 6 HOH 73  373 78  HOH HOH A-2 ? 
H-2 6 HOH 74  374 79  HOH HOH A-2 ? 
H-2 6 HOH 75  375 80  HOH HOH A-2 ? 
H-2 6 HOH 76  376 81  HOH HOH A-2 ? 
H-2 6 HOH 77  377 82  HOH HOH A-2 ? 
H-2 6 HOH 78  378 83  HOH HOH A-2 ? 
H-2 6 HOH 79  379 85  HOH HOH A-2 ? 
H-2 6 HOH 80  380 86  HOH HOH A-2 ? 
H-2 6 HOH 81  381 87  HOH HOH A-2 ? 
H-2 6 HOH 82  382 88  HOH HOH A-2 ? 
H-2 6 HOH 83  383 90  HOH HOH A-2 ? 
H-2 6 HOH 84  384 91  HOH HOH A-2 ? 
H-2 6 HOH 85  385 97  HOH HOH A-2 ? 
H-2 6 HOH 86  386 98  HOH HOH A-2 ? 
H-2 6 HOH 87  387 99  HOH HOH A-2 ? 
H-2 6 HOH 88  388 100 HOH HOH A-2 ? 
H-2 6 HOH 89  389 102 HOH HOH A-2 ? 
H-2 6 HOH 90  390 103 HOH HOH A-2 ? 
H-2 6 HOH 91  391 105 HOH HOH A-2 ? 
H-2 6 HOH 92  392 106 HOH HOH A-2 ? 
H-2 6 HOH 93  393 108 HOH HOH A-2 ? 
H-2 6 HOH 94  394 110 HOH HOH A-2 ? 
H-2 6 HOH 95  395 111 HOH HOH A-2 ? 
H-2 6 HOH 96  396 114 HOH HOH A-2 ? 
H-2 6 HOH 97  397 115 HOH HOH A-2 ? 
H-2 6 HOH 98  398 116 HOH HOH A-2 ? 
H-2 6 HOH 99  399 118 HOH HOH A-2 ? 
H-2 6 HOH 100 400 119 HOH HOH A-2 ? 
H-2 6 HOH 101 401 120 HOH HOH A-2 ? 
H-2 6 HOH 102 402 121 HOH HOH A-2 ? 
H-2 6 HOH 103 403 123 HOH HOH A-2 ? 
H-2 6 HOH 104 404 126 HOH HOH A-2 ? 
H-2 6 HOH 105 405 128 HOH HOH A-2 ? 
H-2 6 HOH 106 406 130 HOH HOH A-2 ? 
H-2 6 HOH 107 407 133 HOH HOH A-2 ? 
H-2 6 HOH 108 408 134 HOH HOH A-2 ? 
H-2 6 HOH 109 409 143 HOH HOH A-2 ? 
H-2 6 HOH 110 410 148 HOH HOH A-2 ? 
H-2 6 HOH 111 411 150 HOH HOH A-2 ? 
H-2 6 HOH 112 412 151 HOH HOH A-2 ? 
H-2 6 HOH 113 413 152 HOH HOH A-2 ? 
H-2 6 HOH 114 414 154 HOH HOH A-2 ? 
H-2 6 HOH 115 415 157 HOH HOH A-2 ? 
H-2 6 HOH 116 416 168 HOH HOH A-2 ? 
H-2 6 HOH 117 417 172 HOH HOH A-2 ? 
H-2 6 HOH 118 418 175 HOH HOH A-2 ? 
H-2 6 HOH 119 419 176 HOH HOH A-2 ? 
H-2 6 HOH 120 420 177 HOH HOH A-2 ? 
H-2 6 HOH 121 421 179 HOH HOH A-2 ? 
H-2 6 HOH 122 422 180 HOH HOH A-2 ? 
H-2 6 HOH 123 423 181 HOH HOH A-2 ? 
# 
loop_
_chem_comp.id 
_chem_comp.type 
_chem_comp.mon_nstd_flag 
_chem_comp.name 
_chem_comp.pdbx_synonyms 
_chem_comp.formula 
_chem_comp.formula_weight 
ALA "L-peptide linking" y ALANINE                                                                                                                                                             ?                               "C3 H7 N O2"        89.093 
AR6 non-polymer         . "[(2R,3S,4R,5R)-5-(6-AMINOPURIN-9-YL)-3,4-DIHYDROXY-OXOLAN-2-YL]METHYL [HYDROXY-[[(2R,3S,4R,5S)-3,4,5-TRIHYDROXYOXOLAN-2-YL]METHOXY]PHOSPHORYL] HYDROGEN PHOSPHATE" Adenosine-5-Diphosphoribose     "C15 H23 N5 O14 P2" 
559.316 
ARG "L-peptide linking" y ARGININE                                                                                                                                                            ?                               "C6 H15 N4 O2 1"    
175.209 
ASN "L-peptide linking" y ASPARAGINE                                                                                                                                                          ?                               "C4 H8 N2 O3"       
132.118 
ASP "L-peptide linking" y "ASPARTIC ACID"                                                                                                                                                     ?                               "C4 H7 N O4"        
133.103 
GLN "L-peptide linking" y GLUTAMINE                                                                                                                                                           ?                               "C5 H10 N2 O3"      
146.144 
GLU "L-peptide linking" y "GLUTAMIC ACID"                                                                                                                                                     ?                               "C5 H9 N O4"        
147.129 
GLY "peptide linking"   y GLYCINE                                                                                                                                                             ?                               "C2 H5 N O2"        75.067 
GOL non-polymer         . GLYCEROL                                                                                                                                                            "GLYCERIN; PROPANE-1,2,3-TRIOL" "C3 H8 O3"          92.094 
HIS "L-peptide linking" y HISTIDINE                                                                                                                                                           ?                               "C6 H10 N3 O2 1"    
156.162 
HOH non-polymer         . WATER                                                                                                                                                               ?                               "H2 O"              18.015 
ILE "L-peptide linking" y ISOLEUCINE                                                                                                                                                          ?                               "C6 H13 N O2"       
131.173 
LEU "L-peptide linking" y LEUCINE                                                                                                                                                             ?                               "C6 H13 N O2"       
131.173 
LYS "L-peptide linking" y LYSINE                                                                                                                                                              ?                               "C6 H15 N2 O2 1"    
147.195 
MET "L-peptide linking" y METHIONINE                                                                                                                                                          ?                               "C5 H11 N O2 S"     
149.211 
MN  non-polymer         . "MANGANESE (II) ION"                                                                                                                                                ?                               "Mn 2"              54.938 
PHE "L-peptide linking" y PHENYLALANINE                                                                                                                                                       ?                               "C9 H11 N O2"       
165.189 
PRO "L-peptide linking" y PROLINE                                                                                                                                                             ?                               "C5 H9 N O2"        
115.130 
SER "L-peptide linking" y SERINE                                                                                                                                                              ?                               "C3 H7 N O3"        
105.093 
SO4 non-polymer         . "SULFATE ION"                                                                                                                                                       ?                               "O4 S -2"           96.063 
THR "L-peptide linking" y THREONINE                                                                                                                                                           ?                               "C4 H9 N O3"        
119.119 
TRP "L-peptide linking" y TRYPTOPHAN                                                                                                                                                          ?                               "C11 H12 N2 O2"     
204.225 
TYR "L-peptide linking" y TYROSINE                                                                                                                                                            ?                               "C9 H11 N O3"       
181.189 
VAL "L-peptide linking" y VALINE                                                                                                                                                              ?                               "C5 H11 N O2"       
117.146 
# 
loop_
_struct_asym.id 
_struct_asym.pdbx_blank_PDB_chainid_flag 
_struct_asym.pdbx_modified 
_struct_asym.entity_id 
_struct_asym.details 
A   N N 1 ? 
A-2 N N 1 ? 
B   N N 2 ? 
C   N N 3 ? 
D   N N 3 ? 
E   N N 3 ? 
F   N N 4 ? 
G   N N 5 ? 
B-2 N N 2 ? 
C-2 N N 3 ? 
D-2 N N 3 ? 
E-2 N N 3 ? 
F-2 N N 4 ? 
G-2 N N 5 ? 
H   N N 6 ? 
H-2 N N 6 ? 
# 
_struct_conf_type.id          HELX_P 
_struct_conf_type.criteria    ? 
_struct_conf_type.reference   ? 
# 
loop_
_struct_conf.conf_type_id 
_struct_conf.id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_id 
_struct_conf.beg_label_comp_id 
_struct_conf.beg_label_asym_id 
_struct_conf.beg_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_conf.end_label_comp_id 
_struct_conf.end_label_asym_id 
_struct_conf.end_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_conf.beg_auth_comp_id 
_struct_conf.beg_auth_asym_id 
_struct_conf.beg_auth_seq_id 
_struct_conf.end_auth_comp_id 
_struct_conf.end_auth_asym_id 
_struct_conf.end_auth_seq_id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_class 
_struct_conf.details 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_length 
HELX_P HELX_P1 AA1 ASP A   74  ? GLY A   88  ? ASP A   74  GLY A   88  1 ? 15 
HELX_P HELX_P2 AA2 ARG A   137 ? ARG A   147 ? ARG A   137 ARG A   147 1 ? 11 
HELX_P HELX_P3 AA3 SER A   153 ? LEU A   167 ? SER A   153 LEU A   167 1 ? 15 
HELX_P HELX_P4 AA4 ASP A-2 74  ? GLY A-2 88  ? ASP A-2 74  GLY A-2 88  1 ? 15 
HELX_P HELX_P5 AA5 ARG A-2 137 ? ARG A-2 147 ? ARG A-2 137 ARG A-2 147 1 ? 11 
HELX_P HELX_P6 AA6 SER A-2 153 ? LEU A-2 167 ? SER A-2 153 LEU A-2 167 1 ? 15 
# 
loop_
_struct_sheet.id 
_struct_sheet.type 
_struct_sheet.number_strands 
_struct_sheet.details 
AA1 ? 3 ? 
AA2 ? 4 ? 
AA3 ? 4 ? 
AA4 ? 3 ? 
AA5 ? 4 ? 
AA6 ? 4 ? 
# 
loop_
_struct_sheet_order.sheet_id 
_struct_sheet_order.range_id_1 
_struct_sheet_order.range_id_2 
_struct_sheet_order.offset 
_struct_sheet_order.sense 
AA1 1 2 ? anti-parallel 
AA1 2 3 ? anti-parallel 
AA2 1 2 ? anti-parallel 
AA2 2 3 ? parallel      
AA2 3 4 ? anti-parallel 
AA3 1 2 ? anti-parallel 
AA3 2 3 ? anti-parallel 
AA3 3 4 ? anti-parallel 
AA4 1 2 ? anti-parallel 
AA4 2 3 ? anti-parallel 
AA5 1 2 ? anti-parallel 
AA5 2 3 ? parallel      
AA5 3 4 ? anti-parallel 
AA6 1 2 ? anti-parallel 
AA6 2 3 ? anti-parallel 
AA6 3 4 ? anti-parallel 
# 
loop_
_struct_sheet_range.sheet_id 
_struct_sheet_range.id 
_struct_sheet_range.beg_label_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_label_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.end_label_comp_id 
_struct_sheet_range.end_label_asym_id 
_struct_sheet_range.end_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.beg_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_seq_id 
_struct_sheet_range.end_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.end_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.end_auth_seq_id 
AA1 1 THR A   12  ? ARG A   16  ? THR A   12  ARG A   16  
AA1 2 LEU A   20  ? GLU A   25  ? LEU A   20  GLU A   25  
AA1 3 TYR A   28  ? HIS A   33  ? TYR A   28  HIS A   33  
AA2 1 ALA A   66  ? LEU A   68  ? ALA A   66  LEU A   68  
AA2 2 ALA A   36  ? ARG A   43  ? ALA A   36  ARG A   43  
AA2 3 LYS A   109 ? GLU A   120 ? LYS A   109 GLU A   120 
AA2 4 LEU A   89  ? PHE A   100 ? LEU A   89  PHE A   100 
AA3 1 ALA A   66  ? LEU A   68  ? ALA A   66  LEU A   68  
AA3 2 ALA A   36  ? ARG A   43  ? ALA A   36  ARG A   43  
AA3 3 ARG A   46  ? ARG A   51  ? ARG A   46  ARG A   51  
AA3 4 GLU A   132 ? MET A   136 ? GLU A   132 MET A   136 
AA4 1 THR A-2 12  ? ARG A-2 16  ? THR A-2 12  ARG A-2 16  
AA4 2 LEU A-2 20  ? GLU A-2 25  ? LEU A-2 20  GLU A-2 25  
AA4 3 TYR A-2 28  ? HIS A-2 33  ? TYR A-2 28  HIS A-2 33  
AA5 1 ALA A-2 66  ? LEU A-2 68  ? ALA A-2 66  LEU A-2 68  
AA5 2 ALA A-2 36  ? ARG A-2 43  ? ALA A-2 36  ARG A-2 43  
AA5 3 LYS A-2 109 ? GLU A-2 120 ? LYS A-2 109 GLU A-2 120 
AA5 4 LEU A-2 89  ? PHE A-2 100 ? LEU A-2 89  PHE A-2 100 
AA6 1 ALA A-2 66  ? LEU A-2 68  ? ALA A-2 66  LEU A-2 68  
AA6 2 ALA A-2 36  ? ARG A-2 43  ? ALA A-2 36  ARG A-2 43  
AA6 3 ARG A-2 46  ? ARG A-2 51  ? ARG A-2 46  ARG A-2 51  
AA6 4 GLU A-2 132 ? MET A-2 136 ? GLU A-2 132 MET A-2 136 
# 
loop_
_pdbx_struct_oper_list.id 
_pdbx_struct_oper_list.type 
_pdbx_struct_oper_list.name 
_pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[1][1] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[1][2] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[1][3] 
_pdbx_struct_oper_list.vector[1] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[2][1] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[2][2] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[2][3] 
_pdbx_struct_oper_list.vector[2] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][1] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][2] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][3] 
_pdbx_struct_oper_list.vector[3] 
1 "identity operation"         1_555 x,y,z  1.0000000000  0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 1.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 1.0000000000  0.0000000000 
2 "crystal symmetry operation" 4_555 y,x,-z -0.5000000000 0.8660254038 0.0000000000 0.0000000000 0.8660254038 0.5000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 -1.0000000000 0.0000000000 
# 
_atom_sites.entry_id                    XXXX 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][1]   0.020160 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][2]   0.011639 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][2]   0.023278 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][3]   0.008415 
_atom_sites.fract_transf_vector[1]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[2]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[3]      0.00000 
# 
loop_
_atom_type.symbol 
C  
MN 
N  
O  
P  
S  
# 
_entry.id   XXXX 
# 
loop_
_pdbx_chain_remapping.entity_id 
_pdbx_chain_remapping.label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.applied_operations 
1 A   A   A A 1 
1 A-2 A-2 A A 2 
2 B   A   B A 1 
3 C   A   C A 1 
3 D   A   D A 1 
3 E   A   E A 1 
4 F   A   F A 1 
5 G   A   G A 1 
2 B-2 A-2 B A 2 
3 C-2 A-2 C A 2 
3 D-2 A-2 D A 2 
3 E-2 A-2 E A 2 
4 F-2 A-2 F A 2 
5 G-2 A-2 G A 2 
6 H   A   H A 1 
6 H-2 A-2 H A 2 
# 
loop_
_pdbx_entity_nonpoly.entity_id 
_pdbx_entity_nonpoly.name 
_pdbx_entity_nonpoly.comp_id 
2 "[(2R,3S,4R,5R)-5-(6-AMINOPURIN-9-YL)-3,4-DIHYDROXY-OXOLAN-2-YL]METHYL [HYDROXY-[[(2R,3S,4R,5S)-3,4,5-TRIHYDROXYOXOLAN-2-YL]METHOXY]PHOSPHORYL] HYDROGEN PHOSPHATE" AR6 
3 "MANGANESE (II) ION"                                                                                                                                                MN  
4 GLYCEROL                                                                                                                                                            GOL 
5 "SULFATE ION"                                                                                                                                                       SO4 
6 water                                                                                                                                                               HOH 
# 
loop_
_pdbx_entity_remapping.entity_id 
_pdbx_entity_remapping.orig_entity_id 
1 1 
2 2 
3 3 
4 4 
5 5 
6 6 
# 
loop_
_pdbx_struct_sheet_hbond.sheet_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_1 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_2 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_seq_id 
AA1 1 2 N LEU A   14  ? N LEU A   14  O LEU A   22  ? O LEU A   22  
AA1 2 3 N ALA A   23  ? N ALA A   23  O ILE A   30  ? O ILE A   30  
AA2 1 2 O GLY A   67  ? O GLY A   67  N VAL A   37  ? N VAL A   37  
AA2 2 3 N ILE A   40  ? N ILE A   40  O PHE A   113 ? O PHE A   113 
AA2 3 4 O VAL A   112 ? O VAL A   112 N PHE A   97  ? N PHE A   97  
AA3 1 2 O GLY A   67  ? O GLY A   67  N VAL A   37  ? N VAL A   37  
AA3 2 3 N ARG A   43  ? N ARG A   43  O ARG A   46  ? O ARG A   46  
AA3 3 4 N ARG A   51  ? N ARG A   51  O GLU A   132 ? O GLU A   132 
AA4 1 2 N LEU A-2 14  ? N LEU A-2 14  O LEU A-2 22  ? O LEU A-2 22  
AA4 2 3 N ALA A-2 23  ? N ALA A-2 23  O ILE A-2 30  ? O ILE A-2 30  
AA5 1 2 O GLY A-2 67  ? O GLY A-2 67  N VAL A-2 37  ? N VAL A-2 37  
AA5 2 3 N ILE A-2 40  ? N ILE A-2 40  O PHE A-2 113 ? O PHE A-2 113 
AA5 3 4 O VAL A-2 112 ? O VAL A-2 112 N PHE A-2 97  ? N PHE A-2 97  
AA6 1 2 O GLY A-2 67  ? O GLY A-2 67  N VAL A-2 37  ? N VAL A-2 37  
AA6 2 3 N ARG A-2 43  ? N ARG A-2 43  O ARG A-2 46  ? O ARG A-2 46  
AA6 3 4 N ARG A-2 51  ? N ARG A-2 51  O GLU A-2 132 ? O GLU A-2 132 
# 
loop_
_atom_site.group_PDB 
_atom_site.id 
_atom_site.type_symbol 
_atom_site.label_atom_id 
_atom_site.label_alt_id 
_atom_site.label_comp_id 
_atom_site.label_asym_id 
_atom_site.label_entity_id 
_atom_site.label_seq_id 
_atom_site.pdbx_PDB_ins_code 
_atom_site.Cartn_x 
_atom_site.Cartn_y 
_atom_site.Cartn_z 
_atom_site.occupancy 
_atom_site.B_iso_or_equiv 
_atom_site.Cartn_x_esd 
_atom_site.Cartn_y_esd 
_atom_site.Cartn_z_esd 
_atom_site.occupancy_esd 
_atom_site.B_iso_or_equiv_esd 
_atom_site.pdbx_formal_charge 
_atom_site.auth_seq_id 
_atom_site.auth_comp_id 
_atom_site.auth_asym_id 
_atom_site.auth_atom_id 
_atom_site.pdbx_PDB_model_num 
ATOM   1    N  N     . GLU A   1 10  ? -13.118 5.980   9.128   1.00 50.57 ? ? ? ? ? ? 10  GLU A   N     1 
ATOM   2    C  CA    . GLU A   1 10  ? -12.388 6.974   8.321   1.00 45.30 ? ? ? ? ? ? 10  GLU A   CA    1 
ATOM   3    C  C     . GLU A   1 10  ? -11.102 6.303   7.845   1.00 39.66 ? ? ? ? ? ? 10  GLU A   C     1 
ATOM   4    O  O     . GLU A   1 10  ? -10.193 6.073   8.648   1.00 41.56 ? ? ? ? ? ? 10  GLU A   O     1 
ATOM   5    C  CB    . GLU A   1 10  ? -12.044 8.277   9.025   1.00 37.93 ? ? ? ? ? ? 10  GLU A   CB    1 
ATOM   6    N  N     . ARG A   1 11  ? -11.122 6.023   6.558   1.00 35.11 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A   N     1 
ATOM   7    C  CA    . ARG A   1 11  ? -9.902  5.478   6.008   1.00 29.04 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A   CA    1 
ATOM   8    C  C     . ARG A   1 11  ? -9.009  6.598   5.494   1.00 27.31 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A   C     1 
ATOM   9    O  O     . ARG A   1 11  ? -9.505  7.565   4.928   1.00 31.89 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A   O     1 
ATOM   10   C  CB    . ARG A   1 11  ? -10.211 4.538   4.833   1.00 25.80 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A   CB    1 
ATOM   11   C  CG    . ARG A   1 11  ? -10.725 3.246   5.396   1.00 24.93 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A   CG    1 
ATOM   12   C  CD    . ARG A   1 11  ? -11.321 2.411   4.268   1.00 23.84 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A   CD    1 
ATOM   13   N  NE    . ARG A   1 11  ? -11.905 1.258   4.993   1.00 25.24 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A   NE    1 
ATOM   14   C  CZ    . ARG A   1 11  ? -12.466 0.229   4.422   1.00 21.25 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A   CZ    1 
ATOM   15   N  NH1   . ARG A   1 11  ? -12.489 0.216   3.108   1.00 19.71 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A   NH1   1 
ATOM   16   N  NH2   . ARG A   1 11  ? -12.982 -0.781  5.121   1.00 23.07 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A   NH2   1 
ATOM   17   N  N     . THR A   1 12  ? -7.737  6.362   5.683   1.00 28.21 ? ? ? ? ? ? 12  THR A   N     1 
ATOM   18   C  CA    . THR A   1 12  ? -6.660  7.129   5.077   1.00 28.38 ? ? ? ? ? ? 12  THR A   CA    1 
ATOM   19   C  C     . THR A   1 12  ? -6.105  6.289   3.930   1.00 25.70 ? ? ? ? ? ? 12  THR A   C     1 
ATOM   20   O  O     . THR A   1 12  ? -5.833  5.108   4.149   1.00 27.23 ? ? ? ? ? ? 12  THR A   O     1 
ATOM   21   C  CB    . THR A   1 12  ? -5.670  7.411   6.201   1.00 34.97 ? ? ? ? ? ? 12  THR A   CB    1 
ATOM   22   O  OG1   . THR A   1 12  ? -6.403  7.938   7.339   1.00 47.81 ? ? ? ? ? ? 12  THR A   OG1   1 
ATOM   23   C  CG2   . THR A   1 12  ? -4.671  8.503   5.832   1.00 38.97 ? ? ? ? ? ? 12  THR A   CG2   1 
ATOM   24   N  N     . TYR A   1 13  ? -5.966  6.852   2.729   1.00 25.85 ? ? ? ? ? ? 13  TYR A   N     1 
ATOM   25   C  CA    . TYR A   1 13  ? -5.471  6.106   1.601   1.00 27.08 ? ? ? ? ? ? 13  TYR A   CA    1 
ATOM   26   C  C     . TYR A   1 13  ? -3.964  6.269   1.449   1.00 29.10 ? ? ? ? ? ? 13  TYR A   C     1 
ATOM   27   O  O     . TYR A   1 13  ? -3.593  7.459   1.374   1.00 36.04 ? ? ? ? ? ? 13  TYR A   O     1 
ATOM   28   C  CB    . TYR A   1 13  ? -6.216  6.518   0.276   1.00 29.67 ? ? ? ? ? ? 13  TYR A   CB    1 
ATOM   29   C  CG    . TYR A   1 13  ? -7.597  5.870   0.439   1.00 29.05 ? ? ? ? ? ? 13  TYR A   CG    1 
ATOM   30   C  CD1   . TYR A   1 13  ? -8.606  6.540   1.111   1.00 30.73 ? ? ? ? ? ? 13  TYR A   CD1   1 
ATOM   31   C  CD2   . TYR A   1 13  ? -7.877  4.600   -0.017  1.00 26.56 ? ? ? ? ? ? 13  TYR A   CD2   1 
ATOM   32   C  CE1   . TYR A   1 13  ? -9.861  6.003   1.295   1.00 32.55 ? ? ? ? ? ? 13  TYR A   CE1   1 
ATOM   33   C  CE2   . TYR A   1 13  ? -9.144  4.047   0.179   1.00 23.30 ? ? ? ? ? ? 13  TYR A   CE2   1 
ATOM   34   C  CZ    . TYR A   1 13  ? -10.120 4.750   0.829   1.00 26.42 ? ? ? ? ? ? 13  TYR A   CZ    1 
ATOM   35   O  OH    . TYR A   1 13  ? -11.367 4.224   1.042   1.00 24.98 ? ? ? ? ? ? 13  TYR A   OH    1 
ATOM   36   N  N     . LEU A   1 14  ? -3.200  5.196   1.423   1.00 26.45 ? ? ? ? ? ? 14  LEU A   N     1 
ATOM   37   C  CA    . LEU A   1 14  ? -1.768  5.181   1.185   1.00 25.62 ? ? ? ? ? ? 14  LEU A   CA    1 
ATOM   38   C  C     . LEU A   1 14  ? -1.443  4.879   -0.291  1.00 23.93 ? ? ? ? ? ? 14  LEU A   C     1 
ATOM   39   O  O     . LEU A   1 14  ? -0.365  5.292   -0.713  1.00 28.92 ? ? ? ? ? ? 14  LEU A   O     1 
ATOM   40   C  CB    . LEU A   1 14  ? -1.007  4.152   2.042   1.00 24.83 ? ? ? ? ? ? 14  LEU A   CB    1 
ATOM   41   C  CG    . LEU A   1 14  ? -1.225  4.190   3.542   1.00 24.49 ? ? ? ? ? ? 14  LEU A   CG    1 
ATOM   42   C  CD1   . LEU A   1 14  ? -0.268  3.348   4.376   1.00 33.15 ? ? ? ? ? ? 14  LEU A   CD1   1 
ATOM   43   C  CD2   . LEU A   1 14  ? -1.077  5.624   4.023   1.00 28.42 ? ? ? ? ? ? 14  LEU A   CD2   1 
ATOM   44   N  N     . TYR A   1 15  ? -2.334  4.197   -1.022  1.00 24.83 ? ? ? ? ? ? 15  TYR A   N     1 
ATOM   45   C  CA    . TYR A   1 15  ? -2.057  3.785   -2.392  1.00 21.83 ? ? ? ? ? ? 15  TYR A   CA    1 
ATOM   46   C  C     . TYR A   1 15  ? -3.405  3.557   -3.058  1.00 22.90 ? ? ? ? ? ? 15  TYR A   C     1 
ATOM   47   O  O     . TYR A   1 15  ? -4.255  2.846   -2.517  1.00 21.54 ? ? ? ? ? ? 15  TYR A   O     1 
ATOM   48   C  CB    . TYR A   1 15  ? -1.173  2.533   -2.451  1.00 22.34 ? ? ? ? ? ? 15  TYR A   CB    1 
ATOM   49   C  CG    . TYR A   1 15  ? -0.947  2.078   -3.880  1.00 23.28 ? ? ? ? ? ? 15  TYR A   CG    1 
ATOM   50   C  CD1   . TYR A   1 15  ? -0.086  2.707   -4.748  1.00 22.41 ? ? ? ? ? ? 15  TYR A   CD1   1 
ATOM   51   C  CD2   . TYR A   1 15  ? -1.649  0.981   -4.373  1.00 22.80 ? ? ? ? ? ? 15  TYR A   CD2   1 
ATOM   52   C  CE1   . TYR A   1 15  ? 0.099   2.280   -6.050  1.00 22.88 ? ? ? ? ? ? 15  TYR A   CE1   1 
ATOM   53   C  CE2   . TYR A   1 15  ? -1.489  0.513   -5.675  1.00 21.90 ? ? ? ? ? ? 15  TYR A   CE2   1 
ATOM   54   C  CZ    . TYR A   1 15  ? -0.596  1.180   -6.508  1.00 19.12 ? ? ? ? ? ? 15  TYR A   CZ    1 
ATOM   55   O  OH    . TYR A   1 15  ? -0.417  0.759   -7.799  1.00 26.41 ? ? ? ? ? ? 15  TYR A   OH    1 
ATOM   56   N  N     . ARG A   1 16  ? -3.659  4.159   -4.202  1.00 25.49 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A   N     1 
ATOM   57   C  CA    . ARG A   1 16  ? -4.839  3.932   -5.027  1.00 21.21 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A   CA    1 
ATOM   58   C  C     . ARG A   1 16  ? -4.343  3.310   -6.323  1.00 21.15 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A   C     1 
ATOM   59   O  O     . ARG A   1 16  ? -3.650  4.025   -7.047  1.00 23.71 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A   O     1 
ATOM   60   C  CB    . ARG A   1 16  ? -5.650  5.190   -5.342  1.00 26.40 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A   CB    1 
ATOM   61   C  CG    . ARG A   1 16  ? -6.499  5.629   -4.146  1.00 27.49 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A   CG    1 
ATOM   62   C  CD    . ARG A   1 16  ? -7.312  6.869   -4.466  1.00 32.42 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A   CD    1 
ATOM   63   N  NE    . ARG A   1 16  ? -7.717  7.536   -3.200  1.00 35.25 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A   NE    1 
ATOM   64   C  CZ    . ARG A   1 16  ? -8.952  7.209   -2.788  1.00 47.28 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A   CZ    1 
ATOM   65   N  NH1   . ARG A   1 16  ? -9.566  6.336   -3.619  1.00 59.35 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A   NH1   1 
ATOM   66   N  NH2   . ARG A   1 16  ? -9.594  7.627   -1.703  1.00 54.55 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A   NH2   1 
ATOM   67   N  N     . GLY A   1 17  ? -4.695  2.079   -6.581  1.00 21.10 ? ? ? ? ? ? 17  GLY A   N     1 
ATOM   68   C  CA    . GLY A   1 17  ? -4.207  1.347   -7.708  1.00 20.87 ? ? ? ? ? ? 17  GLY A   CA    1 
ATOM   69   C  C     . GLY A   1 17  ? -5.279  0.924   -8.712  1.00 19.36 ? ? ? ? ? ? 17  GLY A   C     1 
ATOM   70   O  O     . GLY A   1 17  ? -6.417  1.386   -8.757  1.00 22.89 ? ? ? ? ? ? 17  GLY A   O     1 
ATOM   71   N  N     . ARG A   1 18  ? -4.764  -0.001  -9.520  1.00 20.96 ? ? ? ? ? ? 18  ARG A   N     1 
ATOM   72   C  CA    . ARG A   1 18  ? -5.474  -0.573  -10.653 1.00 23.16 ? ? ? ? ? ? 18  ARG A   CA    1 
ATOM   73   C  C     . ARG A   1 18  ? -6.429  -1.644  -10.150 1.00 22.37 ? ? ? ? ? ? 18  ARG A   C     1 
ATOM   74   O  O     . ARG A   1 18  ? -7.584  -1.621  -10.587 1.00 25.09 ? ? ? ? ? ? 18  ARG A   O     1 
ATOM   75   C  CB    . ARG A   1 18  ? -4.529  -1.131  -11.729 1.00 30.97 ? ? ? ? ? ? 18  ARG A   CB    1 
ATOM   76   C  CG    . ARG A   1 18  ? -5.190  -1.453  -13.095 1.00 41.06 ? ? ? ? ? ? 18  ARG A   CG    1 
ATOM   77   N  N     A ILE A   1 19  ? -5.991  -2.536  -9.254  0.50 22.21 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   N     1 
ATOM   78   N  N     B ILE A   1 19  ? -5.998  -2.577  -9.279  0.50 21.10 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   N     1 
ATOM   79   C  CA    A ILE A   1 19  ? -6.968  -3.527  -8.797  0.50 19.25 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   CA    1 
ATOM   80   C  CA    B ILE A   1 19  ? -6.980  -3.575  -8.807  0.50 22.09 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   CA    1 
ATOM   81   C  C     A ILE A   1 19  ? -7.090  -3.540  -7.282  0.50 21.28 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   C     1 
ATOM   82   C  C     B ILE A   1 19  ? -7.166  -3.458  -7.303  0.50 21.87 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   C     1 
ATOM   83   O  O     A ILE A   1 19  ? -7.868  -4.358  -6.783  0.50 22.65 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   O     1 
ATOM   84   O  O     B ILE A   1 19  ? -8.091  -4.071  -6.755  0.50 20.95 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   O     1 
ATOM   85   C  CB    A ILE A   1 19  ? -6.667  -4.970  -9.225  0.50 18.15 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   CB    1 
ATOM   86   C  CB    B ILE A   1 19  ? -6.732  -5.052  -9.192  0.50 21.85 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   CB    1 
ATOM   87   C  CG1   A ILE A   1 19  ? -5.293  -5.424  -8.709  0.50 18.79 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   CG1   1 
ATOM   88   C  CG1   B ILE A   1 19  ? -5.833  -5.899  -8.303  0.50 19.52 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   CG1   1 
ATOM   89   C  CG2   A ILE A   1 19  ? -6.780  -5.210  -10.723 0.50 17.92 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   CG2   1 
ATOM   90   C  CG2   B ILE A   1 19  ? -6.206  -5.123  -10.635 0.50 25.74 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   CG2   1 
ATOM   91   C  CD1   A ILE A   1 19  ? -5.407  -6.951  -8.575  0.50 14.99 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   CD1   1 
ATOM   92   C  CD1   B ILE A   1 19  ? -4.497  -5.260  -8.012  0.50 22.71 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   CD1   1 
ATOM   93   N  N     . LEU A   1 20  ? -6.347  -2.633  -6.646  1.00 16.81 ? ? ? ? ? ? 20  LEU A   N     1 
ATOM   94   C  CA    . LEU A   1 20  ? -6.526  -2.499  -5.192  1.00 15.04 ? ? ? ? ? ? 20  LEU A   CA    1 
ATOM   95   C  C     . LEU A   1 20  ? -6.233  -1.100  -4.724  1.00 13.92 ? ? ? ? ? ? 20  LEU A   C     1 
ATOM   96   O  O     . LEU A   1 20  ? -5.517  -0.360  -5.432  1.00 15.62 ? ? ? ? ? ? 20  LEU A   O     1 
ATOM   97   C  CB    . LEU A   1 20  ? -5.658  -3.556  -4.479  1.00 17.12 ? ? ? ? ? ? 20  LEU A   CB    1 
ATOM   98   C  CG    . LEU A   1 20  ? -4.137  -3.431  -4.581  1.00 20.65 ? ? ? ? ? ? 20  LEU A   CG    1 
ATOM   99   C  CD1   . LEU A   1 20  ? -3.526  -2.473  -3.584  1.00 19.21 ? ? ? ? ? ? 20  LEU A   CD1   1 
ATOM   100  C  CD2   . LEU A   1 20  ? -3.481  -4.819  -4.422  1.00 22.68 ? ? ? ? ? ? 20  LEU A   CD2   1 
ATOM   101  N  N     . ASN A   1 21  ? -6.719  -0.764  -3.527  1.00 14.63 ? ? ? ? ? ? 21  ASN A   N     1 
ATOM   102  C  CA    . ASN A   1 21  ? -6.272  0.414   -2.799  1.00 15.08 ? ? ? ? ? ? 21  ASN A   CA    1 
ATOM   103  C  C     . ASN A   1 21  ? -5.792  -0.078  -1.442  1.00 14.86 ? ? ? ? ? ? 21  ASN A   C     1 
ATOM   104  O  O     . ASN A   1 21  ? -6.348  -1.046  -0.901  1.00 14.14 ? ? ? ? ? ? 21  ASN A   O     1 
ATOM   105  C  CB    . ASN A   1 21  ? -7.366  1.417   -2.512  1.00 16.24 ? ? ? ? ? ? 21  ASN A   CB    1 
ATOM   106  C  CG    . ASN A   1 21  ? -8.100  1.844   -3.791  1.00 15.48 ? ? ? ? ? ? 21  ASN A   CG    1 
ATOM   107  O  OD1   . ASN A   1 21  ? -7.441  2.080   -4.810  1.00 17.65 ? ? ? ? ? ? 21  ASN A   OD1   1 
ATOM   108  N  ND2   . ASN A   1 21  ? -9.416  1.899   -3.629  1.00 18.47 ? ? ? ? ? ? 21  ASN A   ND2   1 
ATOM   109  N  N     . LEU A   1 22  ? -4.822  0.610   -0.856  1.00 15.79 ? ? ? ? ? ? 22  LEU A   N     1 
ATOM   110  C  CA    . LEU A   1 22  ? -4.345  0.326   0.489   1.00 16.59 ? ? ? ? ? ? 22  LEU A   CA    1 
ATOM   111  C  C     . LEU A   1 22  ? -4.755  1.500   1.406   1.00 16.43 ? ? ? ? ? ? 22  LEU A   C     1 
ATOM   112  O  O     . LEU A   1 22  ? -4.415  2.637   1.049   1.00 20.16 ? ? ? ? ? ? 22  LEU A   O     1 
ATOM   113  C  CB    . LEU A   1 22  ? -2.829  0.115   0.554   1.00 17.23 ? ? ? ? ? ? 22  LEU A   CB    1 
ATOM   114  C  CG    . LEU A   1 22  ? -2.255  0.032   1.967   1.00 17.38 ? ? ? ? ? ? 22  LEU A   CG    1 
ATOM   115  C  CD1   . LEU A   1 22  ? -2.803  -1.225  2.687   1.00 17.86 ? ? ? ? ? ? 22  LEU A   CD1   1 
ATOM   116  C  CD2   . LEU A   1 22  ? -0.750  -0.035  1.938   1.00 19.49 ? ? ? ? ? ? 22  LEU A   CD2   1 
ATOM   117  N  N     . ALA A   1 23  ? -5.448  1.159   2.487   1.00 17.05 ? ? ? ? ? ? 23  ALA A   N     1 
ATOM   118  C  CA    . ALA A   1 23  ? -5.938  2.207   3.394   1.00 18.89 ? ? ? ? ? ? 23  ALA A   CA    1 
ATOM   119  C  C     . ALA A   1 23  ? -5.520  1.855   4.806   1.00 19.57 ? ? ? ? ? ? 23  ALA A   C     1 
ATOM   120  O  O     . ALA A   1 23  ? -5.302  0.653   5.061   1.00 18.51 ? ? ? ? ? ? 23  ALA A   O     1 
ATOM   121  C  CB    . ALA A   1 23  ? -7.448  2.398   3.262   1.00 23.25 ? ? ? ? ? ? 23  ALA A   CB    1 
ATOM   122  N  N     . LEU A   1 24  ? -5.498  2.823   5.705   1.00 18.50 ? ? ? ? ? ? 24  LEU A   N     1 
ATOM   123  C  CA    . LEU A   1 24  ? -5.430  2.592   7.127   1.00 18.85 ? ? ? ? ? ? 24  LEU A   CA    1 
ATOM   124  C  C     . LEU A   1 24  ? -6.740  3.099   7.729   1.00 19.81 ? ? ? ? ? ? 24  LEU A   C     1 
ATOM   125  O  O     . LEU A   1 24  ? -7.298  4.151   7.431   1.00 24.01 ? ? ? ? ? ? 24  LEU A   O     1 
ATOM   126  C  CB    . LEU A   1 24  ? -4.287  3.380   7.779   1.00 22.10 ? ? ? ? ? ? 24  LEU A   CB    1 
ATOM   127  C  CG    . LEU A   1 24  ? -2.904  3.149   7.168   1.00 21.66 ? ? ? ? ? ? 24  LEU A   CG    1 
ATOM   128  C  CD1   . LEU A   1 24  ? -1.911  4.106   7.802   1.00 27.41 ? ? ? ? ? ? 24  LEU A   CD1   1 
ATOM   129  C  CD2   . LEU A   1 24  ? -2.507  1.690   7.290   1.00 26.50 ? ? ? ? ? ? 24  LEU A   CD2   1 
ATOM   130  N  N     . GLU A   1 25  ? -7.200  2.269   8.650   1.00 21.33 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A   N     1 
ATOM   131  C  CA    . GLU A   1 25  ? -8.399  2.632   9.394   1.00 23.94 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A   CA    1 
ATOM   132  C  C     . GLU A   1 25  ? -8.030  2.369   10.826  1.00 23.29 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A   C     1 
ATOM   133  O  O     . GLU A   1 25  ? -8.040  1.210   11.239  1.00 25.16 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A   O     1 
ATOM   134  C  CB    . GLU A   1 25  ? -9.502  1.747   8.901   1.00 23.90 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A   CB    1 
ATOM   135  C  CG    . GLU A   1 25  ? -10.848 2.151   9.412   1.00 28.11 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A   CG    1 
ATOM   136  C  CD    . GLU A   1 25  ? -11.955 1.235   8.984   1.00 30.21 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A   CD    1 
ATOM   137  O  OE1   . GLU A   1 25  ? -12.020 0.784   7.805   1.00 39.12 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A   OE1   1 
ATOM   138  O  OE2   . GLU A   1 25  ? -12.768 0.923   9.858   1.00 24.81 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A   OE2   1 
ATOM   139  N  N     . GLY A   1 26  ? -7.626  3.442   11.478  1.00 30.31 ? ? ? ? ? ? 26  GLY A   N     1 
ATOM   140  C  CA    . GLY A   1 26  ? -7.014  3.339   12.787  1.00 32.60 ? ? ? ? ? ? 26  GLY A   CA    1 
ATOM   141  C  C     . GLY A   1 26  ? -5.793  2.440   12.684  1.00 27.98 ? ? ? ? ? ? 26  GLY A   C     1 
ATOM   142  O  O     . GLY A   1 26  ? -4.899  2.753   11.914  1.00 33.04 ? ? ? ? ? ? 26  GLY A   O     1 
ATOM   143  N  N     . ARG A   1 27  ? -5.789  1.356   13.471  1.00 30.32 ? ? ? ? ? ? 27  ARG A   N     1 
ATOM   144  C  CA    . ARG A   1 27  ? -4.661  0.438   13.497  1.00 31.26 ? ? ? ? ? ? 27  ARG A   CA    1 
ATOM   145  C  C     . ARG A   1 27  ? -4.756  -0.622  12.393  1.00 26.18 ? ? ? ? ? ? 27  ARG A   C     1 
ATOM   146  O  O     . ARG A   1 27  ? -3.864  -1.463  12.197  1.00 32.86 ? ? ? ? ? ? 27  ARG A   O     1 
ATOM   147  C  CB    . ARG A   1 27  ? -4.583  -0.266  14.851  1.00 31.54 ? ? ? ? ? ? 27  ARG A   CB    1 
ATOM   148  N  N     . TYR A   1 28  ? -5.852  -0.624  11.652  1.00 21.62 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A   N     1 
ATOM   149  C  CA    . TYR A   1 28  ? -6.082  -1.688  10.684  1.00 18.90 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A   CA    1 
ATOM   150  C  C     . TYR A   1 28  ? -5.539  -1.325  9.332   1.00 18.43 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A   C     1 
ATOM   151  O  O     . TYR A   1 28  ? -5.766  -0.233  8.826   1.00 21.80 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A   O     1 
ATOM   152  C  CB    . TYR A   1 28  ? -7.583  -2.026  10.564  1.00 19.94 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A   CB    1 
ATOM   153  C  CG    . TYR A   1 28  ? -8.036  -2.718  11.829  1.00 19.40 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A   CG    1 
ATOM   154  C  CD1   . TYR A   1 28  ? -8.061  -4.088  11.951  1.00 18.92 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A   CD1   1 
ATOM   155  C  CD2   . TYR A   1 28  ? -8.451  -1.964  12.888  1.00 19.67 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A   CD2   1 
ATOM   156  C  CE1   . TYR A   1 28  ? -8.503  -4.642  13.155  1.00 22.91 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A   CE1   1 
ATOM   157  C  CE2   . TYR A   1 28  ? -8.880  -2.486  14.117  1.00 22.80 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A   CE2   1 
ATOM   158  C  CZ    . TYR A   1 28  ? -8.898  -3.854  14.220  1.00 22.14 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A   CZ    1 
ATOM   159  O  OH    . TYR A   1 28  ? -9.306  -4.492  15.390  1.00 32.19 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A   OH    1 
ATOM   160  N  N     . GLU A   1 29  ? -4.827  -2.273  8.730   1.00 17.43 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A   N     1 
ATOM   161  C  CA    . GLU A   1 29  ? -4.355  -2.149  7.334   1.00 17.02 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A   CA    1 
ATOM   162  C  C     . GLU A   1 29  ? -5.398  -2.864  6.478   1.00 15.31 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A   C     1 
ATOM   163  O  O     . GLU A   1 29  ? -5.706  -4.032  6.671   1.00 16.39 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A   O     1 
ATOM   164  C  CB    . GLU A   1 29  ? -2.987  -2.791  7.179   1.00 18.53 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A   CB    1 
ATOM   165  C  CG    . GLU A   1 29  ? -1.964  -2.155  8.083   1.00 20.23 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A   CG    1 
ATOM   166  C  CD    . GLU A   1 29  ? -0.770  -3.026  8.401   1.00 21.62 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A   CD    1 
ATOM   167  O  OE1   . GLU A   1 29  ? -0.704  -4.259  8.274   1.00 22.57 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A   OE1   1 
ATOM   168  O  OE2   . GLU A   1 29  ? 0.220   -2.379  8.817   1.00 25.76 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A   OE2   1 
ATOM   169  N  N     . ILE A   1 30  ? -5.938  -2.123  5.492   1.00 13.98 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A   N     1 
ATOM   170  C  CA    . ILE A   1 30  ? -7.057  -2.619  4.701   1.00 13.79 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A   CA    1 
ATOM   171  C  C     . ILE A   1 30  ? -6.791  -2.464  3.244   1.00 14.23 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A   C     1 
ATOM   172  O  O     . ILE A   1 30  ? -6.406  -1.416  2.762   1.00 15.53 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A   O     1 
ATOM   173  C  CB    . ILE A   1 30  ? -8.357  -1.827  5.067   1.00 16.40 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A   CB    1 
ATOM   174  C  CG1   . ILE A   1 30  ? -8.679  -2.035  6.562   1.00 19.62 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A   CG1   1 
ATOM   175  C  CG2   . ILE A   1 30  ? -9.523  -2.155  4.128   1.00 15.01 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A   CG2   1 
ATOM   176  C  CD1   . ILE A   1 30  ? -9.825  -1.199  7.099   1.00 26.02 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A   CD1   1 
ATOM   177  N  N     . VAL A   1 31  ? -6.992  -3.568  2.538   1.00 11.01 ? ? ? ? ? ? 31  VAL A   N     1 
ATOM   178  C  CA    . VAL A   1 31  ? -6.856  -3.597  1.094   1.00 11.65 ? ? ? ? ? ? 31  VAL A   CA    1 
ATOM   179  C  C     . VAL A   1 31  ? -8.224  -3.638  0.486   1.00 11.09 ? ? ? ? ? ? 31  VAL A   C     1 
ATOM   180  O  O     . VAL A   1 31  ? -8.901  -4.657  0.611   1.00 11.90 ? ? ? ? ? ? 31  VAL A   O     1 
ATOM   181  C  CB    . VAL A   1 31  ? -5.967  -4.761  0.619   1.00 11.87 ? ? ? ? ? ? 31  VAL A   CB    1 
ATOM   182  C  CG1   . VAL A   1 31  ? -5.921  -4.777  -0.908  1.00 12.45 ? ? ? ? ? ? 31  VAL A   CG1   1 
ATOM   183  C  CG2   . VAL A   1 31  ? -4.552  -4.558  1.166   1.00 12.84 ? ? ? ? ? ? 31  VAL A   CG2   1 
ATOM   184  N  N     . GLU A   1 32  ? -8.617  -2.578  -0.208  1.00 12.41 ? ? ? ? ? ? 32  GLU A   N     1 
ATOM   185  C  CA    . GLU A   1 32  ? -9.855  -2.564  -0.992  1.00 12.63 ? ? ? ? ? ? 32  GLU A   CA    1 
ATOM   186  C  C     . GLU A   1 32  ? -9.555  -3.229  -2.340  1.00 11.06 ? ? ? ? ? ? 32  GLU A   C     1 
ATOM   187  O  O     . GLU A   1 32  ? -8.542  -2.957  -2.944  1.00 13.39 ? ? ? ? ? ? 32  GLU A   O     1 
ATOM   188  C  CB    . GLU A   1 32  ? -10.327 -1.123  -1.206  1.00 14.06 ? ? ? ? ? ? 32  GLU A   CB    1 
ATOM   189  C  CG    . GLU A   1 32  ? -10.715 -0.447  0.120   1.00 15.33 ? ? ? ? ? ? 32  GLU A   CG    1 
ATOM   190  C  CD    . GLU A   1 32  ? -11.116 1.001   -0.047  1.00 15.31 ? ? ? ? ? ? 32  GLU A   CD    1 
ATOM   191  O  OE1   . GLU A   1 32  ? -10.990 1.529   -1.214  1.00 17.86 ? ? ? ? ? ? 32  GLU A   OE1   1 
ATOM   192  O  OE2   . GLU A   1 32  ? -11.526 1.582   0.951   1.00 18.37 ? ? ? ? ? ? 32  GLU A   OE2   1 
ATOM   193  N  N     . HIS A   1 33  ? -10.497 -4.071  -2.785  1.00 10.96 ? ? ? ? ? ? 33  HIS A   N     1 
ATOM   194  C  CA    . HIS A   1 33  ? -10.245 -4.816  -4.009  1.00 10.53 ? ? ? ? ? ? 33  HIS A   CA    1 
ATOM   195  C  C     . HIS A   1 33  ? -11.549 -5.032  -4.714  1.00 10.52 ? ? ? ? ? ? 33  HIS A   C     1 
ATOM   196  O  O     . HIS A   1 33  ? -12.579 -5.241  -4.043  1.00 12.26 ? ? ? ? ? ? 33  HIS A   O     1 
ATOM   197  C  CB    . HIS A   1 33  ? -9.640  -6.155  -3.598  1.00 10.65 ? ? ? ? ? ? 33  HIS A   CB    1 
ATOM   198  C  CG    . HIS A   1 33  ? -9.156  -7.045  -4.659  1.00 10.48 ? ? ? ? ? ? 33  HIS A   CG    1 
ATOM   199  N  ND1   . HIS A   1 33  ? -10.029 -7.659  -5.598  1.00 10.58 ? ? ? ? ? ? 33  HIS A   ND1   1 
ATOM   200  C  CD2   . HIS A   1 33  ? -7.905  -7.461  -4.966  1.00 12.35 ? ? ? ? ? ? 33  HIS A   CD2   1 
ATOM   201  C  CE1   . HIS A   1 33  ? -9.249  -8.396  -6.380  1.00 11.77 ? ? ? ? ? ? 33  HIS A   CE1   1 
ATOM   202  N  NE2   . HIS A   1 33  ? -7.980  -8.302  -6.031  1.00 12.59 ? ? ? ? ? ? 33  HIS A   NE2   1 
ATOM   203  N  N     . LYS A   1 34  ? -11.538 -5.056  -6.033  1.00 12.56 ? ? ? ? ? ? 34  LYS A   N     1 
ATOM   204  C  CA    A LYS A   1 34  ? -12.772 -5.297  -6.784  0.50 13.98 ? ? ? ? ? ? 34  LYS A   CA    1 
ATOM   205  C  CA    B LYS A   1 34  ? -12.749 -5.316  -6.812  0.50 13.61 ? ? ? ? ? ? 34  LYS A   CA    1 
ATOM   206  C  C     . LYS A   1 34  ? -13.356 -6.666  -6.431  1.00 11.33 ? ? ? ? ? ? 34  LYS A   C     1 
ATOM   207  O  O     . LYS A   1 34  ? -12.629 -7.588  -6.111  1.00 11.66 ? ? ? ? ? ? 34  LYS A   O     1 
ATOM   208  C  CB    A LYS A   1 34  ? -12.603 -5.252  -8.306  0.50 18.51 ? ? ? ? ? ? 34  LYS A   CB    1 
ATOM   209  C  CB    B LYS A   1 34  ? -12.411 -5.228  -8.309  0.50 18.17 ? ? ? ? ? ? 34  LYS A   CB    1 
ATOM   210  C  CG    A LYS A   1 34  ? -12.790 -3.841  -8.872  0.50 17.31 ? ? ? ? ? ? 34  LYS A   CG    1 
ATOM   211  C  CG    B LYS A   1 34  ? -11.703 -3.902  -8.646  0.50 20.05 ? ? ? ? ? ? 34  LYS A   CG    1 
ATOM   212  C  CD    A LYS A   1 34  ? -12.503 -3.846  -10.366 0.50 20.26 ? ? ? ? ? ? 34  LYS A   CD    1 
ATOM   213  C  CD    B LYS A   1 34  ? -11.404 -3.749  -10.127 0.50 25.05 ? ? ? ? ? ? 34  LYS A   CD    1 
ATOM   214  C  CE    A LYS A   1 34  ? -12.632 -2.445  -10.921 0.50 18.37 ? ? ? ? ? ? 34  LYS A   CE    1 
ATOM   215  C  CE    B LYS A   1 34  ? -11.095 -2.318  -10.496 0.50 24.22 ? ? ? ? ? ? 34  LYS A   CE    1 
ATOM   216  N  NZ    A LYS A   1 34  ? -11.563 -1.512  -10.470 0.50 21.89 ? ? ? ? ? ? 34  LYS A   NZ    1 
ATOM   217  N  NZ    B LYS A   1 34  ? -11.967 -1.743  -11.552 0.50 29.28 ? ? ? ? ? ? 34  LYS A   NZ    1 
ATOM   218  N  N     . PRO A   1 35  ? -14.681 -6.839  -6.500  1.00 12.19 ? ? ? ? ? ? 35  PRO A   N     1 
ATOM   219  C  CA    . PRO A   1 35  ? -15.236 -8.177  -6.293  1.00 10.68 ? ? ? ? ? ? 35  PRO A   CA    1 
ATOM   220  C  C     . PRO A   1 35  ? -14.906 -9.069  -7.474  1.00 9.27  ? ? ? ? ? ? 35  PRO A   C     1 
ATOM   221  O  O     . PRO A   1 35  ? -14.574 -8.635  -8.595  1.00 10.45 ? ? ? ? ? ? 35  PRO A   O     1 
ATOM   222  C  CB    . PRO A   1 35  ? -16.753 -7.973  -6.128  1.00 12.98 ? ? ? ? ? ? 35  PRO A   CB    1 
ATOM   223  C  CG    . PRO A   1 35  ? -17.013 -6.649  -6.702  1.00 16.38 ? ? ? ? ? ? 35  PRO A   CG    1 
ATOM   224  C  CD    . PRO A   1 35  ? -15.744 -5.850  -6.724  1.00 15.63 ? ? ? ? ? ? 35  PRO A   CD    1 
ATOM   225  N  N     . ALA A   1 36  ? -14.970 -10.365 -7.208  1.00 9.39  ? ? ? ? ? ? 36  ALA A   N     1 
ATOM   226  C  CA    . ALA A   1 36  ? -14.583 -11.401 -8.137  1.00 8.67  ? ? ? ? ? ? 36  ALA A   CA    1 
ATOM   227  C  C     . ALA A   1 36  ? -15.730 -12.390 -8.350  1.00 7.66  ? ? ? ? ? ? 36  ALA A   C     1 
ATOM   228  O  O     . ALA A   1 36  ? -16.632 -12.487 -7.545  1.00 8.03  ? ? ? ? ? ? 36  ALA A   O     1 
ATOM   229  C  CB    . ALA A   1 36  ? -13.316 -12.154 -7.650  1.00 10.13 ? ? ? ? ? ? 36  ALA A   CB    1 
ATOM   230  N  N     . VAL A   1 37  ? -15.599 -13.169 -9.410  1.00 7.85  ? ? ? ? ? ? 37  VAL A   N     1 
ATOM   231  C  CA    . VAL A   1 37  ? -16.473 -14.324 -9.651  1.00 7.44  ? ? ? ? ? ? 37  VAL A   CA    1 
ATOM   232  C  C     . VAL A   1 37  ? -15.640 -15.538 -9.924  1.00 7.29  ? ? ? ? ? ? 37  VAL A   C     1 
ATOM   233  O  O     . VAL A   1 37  ? -14.468 -15.435 -10.346 1.00 8.59  ? ? ? ? ? ? 37  VAL A   O     1 
ATOM   234  C  CB    . VAL A   1 37  ? -17.435 -14.072 -10.864 1.00 8.04  ? ? ? ? ? ? 37  VAL A   CB    1 
ATOM   235  C  CG1   . VAL A   1 37  ? -18.325 -12.860 -10.549 1.00 11.05 ? ? ? ? ? ? 37  VAL A   CG1   1 
ATOM   236  C  CG2   . VAL A   1 37  ? -16.640 -13.841 -12.146 1.00 8.84  ? ? ? ? ? ? 37  VAL A   CG2   1 
ATOM   237  N  N     . ALA A   1 38  ? -16.243 -16.716 -9.752  1.00 7.29  ? ? ? ? ? ? 38  ALA A   N     1 
ATOM   238  C  CA    . ALA A   1 38  ? -15.564 -17.983 -10.072 1.00 6.96  ? ? ? ? ? ? 38  ALA A   CA    1 
ATOM   239  C  C     . ALA A   1 38  ? -16.648 -18.950 -10.552 1.00 7.54  ? ? ? ? ? ? 38  ALA A   C     1 
ATOM   240  O  O     . ALA A   1 38  ? -17.814 -18.878 -10.093 1.00 8.12  ? ? ? ? ? ? 38  ALA A   O     1 
ATOM   241  C  CB    . ALA A   1 38  ? -14.851 -18.487 -8.834  1.00 8.70  ? ? ? ? ? ? 38  ALA A   CB    1 
ATOM   242  N  N     . VAL A   1 39  ? -16.235 -19.843 -11.460 1.00 7.37  ? ? ? ? ? ? 39  VAL A   N     1 
ATOM   243  C  CA    . VAL A   1 39  ? -17.217 -20.734 -12.079 1.00 7.57  ? ? ? ? ? ? 39  VAL A   CA    1 
ATOM   244  C  C     . VAL A   1 39  ? -16.770 -22.196 -11.908 1.00 6.94  ? ? ? ? ? ? 39  VAL A   C     1 
ATOM   245  O  O     . VAL A   1 39  ? -15.693 -22.560 -12.343 1.00 8.02  ? ? ? ? ? ? 39  VAL A   O     1 
ATOM   246  C  CB    . VAL A   1 39  ? -17.372 -20.414 -13.590 1.00 7.74  ? ? ? ? ? ? 39  VAL A   CB    1 
ATOM   247  C  CG1   . VAL A   1 39  ? -18.384 -21.368 -14.208 1.00 9.90  ? ? ? ? ? ? 39  VAL A   CG1   1 
ATOM   248  C  CG2   . VAL A   1 39  ? -17.792 -18.961 -13.737 1.00 10.11 ? ? ? ? ? ? 39  VAL A   CG2   1 
ATOM   249  N  N     . ILE A   1 40  ? -17.646 -22.999 -11.283 1.00 7.61  ? ? ? ? ? ? 40  ILE A   N     1 
ATOM   250  C  CA    . ILE A   1 40  ? -17.467 -24.430 -11.144 1.00 7.99  ? ? ? ? ? ? 40  ILE A   CA    1 
ATOM   251  C  C     . ILE A   1 40  ? -18.142 -25.121 -12.334 1.00 8.32  ? ? ? ? ? ? 40  ILE A   C     1 
ATOM   252  O  O     . ILE A   1 40  ? -19.350 -24.916 -12.541 1.00 9.45  ? ? ? ? ? ? 40  ILE A   O     1 
ATOM   253  C  CB    . ILE A   1 40  ? -18.097 -24.915 -9.825  1.00 8.78  ? ? ? ? ? ? 40  ILE A   CB    1 
ATOM   254  C  CG1   . ILE A   1 40  ? -17.401 -24.251 -8.632  1.00 8.64  ? ? ? ? ? ? 40  ILE A   CG1   1 
ATOM   255  C  CG2   . ILE A   1 40  ? -18.008 -26.439 -9.743  1.00 9.88  ? ? ? ? ? ? 40  ILE A   CG2   1 
ATOM   256  C  CD1   . ILE A   1 40  ? -18.088 -24.579 -7.292  1.00 9.24  ? ? ? ? ? ? 40  ILE A   CD1   1 
ATOM   257  N  N     . ALA A   1 41  ? -17.409 -25.933 -13.073 1.00 9.05  ? ? ? ? ? ? 41  ALA A   N     1 
ATOM   258  C  CA    . ALA A   1 41  ? -18.013 -26.623 -14.221 1.00 9.76  ? ? ? ? ? ? 41  ALA A   CA    1 
ATOM   259  C  C     . ALA A   1 41  ? -17.498 -28.049 -14.294 1.00 9.56  ? ? ? ? ? ? 41  ALA A   C     1 
ATOM   260  O  O     . ALA A   1 41  ? -16.268 -28.222 -14.203 1.00 9.92  ? ? ? ? ? ? 41  ALA A   O     1 
ATOM   261  C  CB    . ALA A   1 41  ? -17.650 -25.902 -15.498 1.00 11.58 ? ? ? ? ? ? 41  ALA A   CB    1 
ATOM   262  N  N     . LEU A   1 42  ? -18.419 -28.984 -14.467 1.00 11.44 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A   N     1 
ATOM   263  C  CA    A LEU A   1 42  ? -18.135 -30.415 -14.556 0.20 13.04 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A   CA    1 
ATOM   264  C  CA    B LEU A   1 42  ? -18.137 -30.415 -14.530 0.80 12.67 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A   CA    1 
ATOM   265  C  C     . LEU A   1 42  ? -18.567 -30.906 -15.929 1.00 13.95 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A   C     1 
ATOM   266  O  O     . LEU A   1 42  ? -19.610 -30.544 -16.462 1.00 19.64 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A   O     1 
ATOM   267  C  CB    A LEU A   1 42  ? -18.892 -31.193 -13.481 0.20 13.45 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A   CB    1 
ATOM   268  C  CB    B LEU A   1 42  ? -18.849 -31.149 -13.389 0.80 15.40 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A   CB    1 
ATOM   269  C  CG    A LEU A   1 42  ? -18.225 -31.400 -12.126 0.20 11.96 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A   CG    1 
ATOM   270  C  CG    B LEU A   1 42  ? -18.307 -32.513 -12.965 0.80 17.68 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A   CG    1 
ATOM   271  C  CD1   A LEU A   1 42  ? -16.909 -32.155 -12.248 0.20 11.94 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A   CD1   1 
ATOM   272  C  CD1   B LEU A   1 42  ? -16.985 -32.349 -12.230 0.80 21.09 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A   CD1   1 
ATOM   273  C  CD2   A LEU A   1 42  ? -18.040 -30.066 -11.423 0.20 13.60 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A   CD2   1 
ATOM   274  C  CD2   B LEU A   1 42  ? -19.328 -33.235 -12.096 0.80 23.08 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A   CD2   1 
ATOM   275  N  N     . ARG A   1 43  ? -17.705 -31.758 -16.505 1.00 12.61 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   N     1 
ATOM   276  C  CA    A ARG A   1 43  ? -18.083 -32.379 -17.787 0.70 13.99 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   CA    1 
ATOM   277  C  CA    B ARG A   1 43  ? -18.089 -32.393 -17.766 0.30 13.73 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   CA    1 
ATOM   278  C  C     . ARG A   1 43  ? -17.437 -33.773 -17.787 1.00 13.64 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   C     1 
ATOM   279  O  O     . ARG A   1 43  ? -16.209 -33.862 -17.668 1.00 13.73 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   O     1 
ATOM   280  C  CB    A ARG A   1 43  ? -17.618 -31.608 -19.008 0.70 15.00 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   CB    1 
ATOM   281  C  CB    B ARG A   1 43  ? -17.661 -31.537 -18.943 0.30 15.44 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   CB    1 
ATOM   282  C  CG    A ARG A   1 43  ? -17.892 -32.417 -20.327 0.70 18.36 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   CG    1 
ATOM   283  C  CG    B ARG A   1 43  ? -18.153 -32.098 -20.291 0.30 18.71 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   CG    1 
ATOM   284  C  CD    A ARG A   1 43  ? -17.268 -31.686 -21.519 0.70 23.22 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   CD    1 
ATOM   285  C  CD    B ARG A   1 43  ? -18.016 -30.991 -21.333 0.30 20.31 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   CD    1 
ATOM   286  N  NE    A ARG A   1 43  ? -17.133 -32.591 -22.684 0.70 22.70 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   NE    1 
ATOM   287  N  NE    B ARG A   1 43  ? -18.593 -31.368 -22.605 0.30 17.99 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   NE    1 
ATOM   288  C  CZ    A ARG A   1 43  ? -18.016 -32.637 -23.672 0.70 19.06 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   CZ    1 
ATOM   289  C  CZ    B ARG A   1 43  ? -18.145 -32.307 -23.430 0.30 22.84 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   CZ    1 
ATOM   290  N  NH1   A ARG A   1 43  ? -19.083 -31.811 -23.585 0.70 25.74 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   NH1   1 
ATOM   291  N  NH1   B ARG A   1 43  ? -17.074 -33.059 -23.202 0.30 20.32 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   NH1   1 
ATOM   292  N  NH2   A ARG A   1 43  ? -17.775 -33.495 -24.648 0.70 25.95 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   NH2   1 
ATOM   293  N  NH2   B ARG A   1 43  ? -18.835 -32.490 -24.560 0.30 21.91 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   NH2   1 
ATOM   294  N  N     . GLU A   1 44  ? -18.219 -34.823 -17.936 1.00 16.41 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A   N     1 
ATOM   295  C  CA    A GLU A   1 44  ? -17.771 -36.206 -18.032 0.50 19.64 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A   CA    1 
ATOM   296  C  CA    B GLU A   1 44  ? -17.867 -36.212 -17.959 0.50 19.23 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A   CA    1 
ATOM   297  C  C     . GLU A   1 44  ? -16.863 -36.516 -16.847 1.00 15.88 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A   C     1 
ATOM   298  O  O     . GLU A   1 44  ? -15.819 -37.131 -17.024 1.00 16.57 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A   O     1 
ATOM   299  C  CB    A GLU A   1 44  ? -17.044 -36.443 -19.356 0.50 20.50 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A   CB    1 
ATOM   300  C  CB    B GLU A   1 44  ? -17.342 -36.656 -19.325 0.50 24.07 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A   CB    1 
ATOM   301  C  CG    A GLU A   1 44  ? -17.890 -36.078 -20.564 0.50 28.78 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A   CG    1 
ATOM   302  C  CG    B GLU A   1 44  ? -18.527 -36.564 -20.294 0.50 30.24 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A   CG    1 
ATOM   303  C  CD    A GLU A   1 44  ? -17.216 -36.359 -21.890 0.50 36.35 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A   CD    1 
ATOM   304  C  CD    B GLU A   1 44  ? -18.036 -36.538 -21.720 0.50 37.02 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A   CD    1 
ATOM   305  O  OE1   A GLU A   1 44  ? -17.932 -36.367 -22.910 0.50 42.17 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A   OE1   1 
ATOM   306  O  OE1   B GLU A   1 44  ? -18.845 -36.090 -22.548 0.50 42.05 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A   OE1   1 
ATOM   307  O  OE2   A GLU A   1 44  ? -15.984 -36.563 -21.921 0.50 36.29 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A   OE2   1 
ATOM   308  O  OE2   B GLU A   1 44  ? -16.886 -36.945 -21.969 0.50 40.94 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A   OE2   1 
ATOM   309  N  N     . GLY A   1 45  ? -17.176 -36.017 -15.658 1.00 14.55 ? ? ? ? ? ? 45  GLY A   N     1 
ATOM   310  C  CA    . GLY A   1 45  ? -16.407 -36.263 -14.450 1.00 15.32 ? ? ? ? ? ? 45  GLY A   CA    1 
ATOM   311  C  C     . GLY A   1 45  ? -15.174 -35.409 -14.288 1.00 11.68 ? ? ? ? ? ? 45  GLY A   C     1 
ATOM   312  O  O     . GLY A   1 45  ? -14.504 -35.554 -13.251 1.00 14.04 ? ? ? ? ? ? 45  GLY A   O     1 
ATOM   313  N  N     . ARG A   1 46  ? -14.896 -34.513 -15.220 1.00 11.22 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   N     1 
ATOM   314  C  CA    A ARG A   1 46  ? -13.743 -33.638 -15.058 0.30 10.58 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   CA    1 
ATOM   315  C  CA    B ARG A   1 46  ? -13.728 -33.635 -15.100 0.70 10.40 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   CA    1 
ATOM   316  C  C     . ARG A   1 46  ? -14.209 -32.246 -14.700 1.00 8.94  ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   C     1 
ATOM   317  O  O     . ARG A   1 46  ? -15.229 -31.766 -15.232 1.00 10.15 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   O     1 
ATOM   318  C  CB    A ARG A   1 46  ? -12.968 -33.583 -16.367 0.30 10.40 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   CB    1 
ATOM   319  C  CB    B ARG A   1 46  ? -12.963 -33.521 -16.420 0.70 10.62 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   CB    1 
ATOM   320  C  CG    A ARG A   1 46  ? -12.706 -34.994 -16.925 0.30 10.16 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   CG    1 
ATOM   321  C  CG    B ARG A   1 46  ? -12.054 -34.707 -16.766 0.70 12.23 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   CG    1 
ATOM   322  C  CD    A ARG A   1 46  ? -11.646 -34.782 -17.989 0.30 10.11 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   CD    1 
ATOM   323  C  CD    B ARG A   1 46  ? -12.836 -35.927 -17.196 0.70 13.79 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   CD    1 
ATOM   324  N  NE    A ARG A   1 46  ? -11.102 -36.002 -18.564 0.30 10.13 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   NE    1 
ATOM   325  N  NE    B ARG A   1 46  ? -11.861 -36.725 -18.018 0.70 16.51 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   NE    1 
ATOM   326  C  CZ    A ARG A   1 46  ? -11.702 -36.755 -19.474 0.30 16.12 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   CZ    1 
ATOM   327  C  CZ    B ARG A   1 46  ? -12.252 -37.685 -18.835 0.70 17.83 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   CZ    1 
ATOM   328  N  NH1   A ARG A   1 46  ? -12.910 -36.415 -19.916 0.30 19.89 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   NH1   1 
ATOM   329  N  NH1   B ARG A   1 46  ? -13.567 -37.919 -18.873 0.70 21.03 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   NH1   1 
ATOM   330  N  NH2   A ARG A   1 46  ? -11.104 -37.844 -19.928 0.30 19.10 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   NH2   1 
ATOM   331  N  NH2   B ARG A   1 46  ? -11.388 -38.373 -19.562 0.70 21.62 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   NH2   1 
ATOM   332  N  N     . MET A   1 47  ? -13.480 -31.602 -13.798 1.00 8.67  ? ? ? ? ? ? 47  MET A   N     1 
ATOM   333  C  CA    . MET A   1 47  ? -13.758 -30.204 -13.494 1.00 8.25  ? ? ? ? ? ? 47  MET A   CA    1 
ATOM   334  C  C     . MET A   1 47  ? -12.857 -29.321 -14.331 1.00 8.13  ? ? ? ? ? ? 47  MET A   C     1 
ATOM   335  O  O     . MET A   1 47  ? -11.710 -29.678 -14.666 1.00 8.64  ? ? ? ? ? ? 47  MET A   O     1 
ATOM   336  C  CB    . MET A   1 47  ? -13.516 -29.981 -11.995 1.00 8.98  ? ? ? ? ? ? 47  MET A   CB    1 
ATOM   337  C  CG    . MET A   1 47  ? -13.639 -28.531 -11.534 1.00 9.00  ? ? ? ? ? ? 47  MET A   CG    1 
ATOM   338  S  SD    . MET A   1 47  ? -13.950 -28.446 -9.730  1.00 10.49 ? ? ? ? ? ? 47  MET A   SD    1 
ATOM   339  C  CE    . MET A   1 47  ? -15.510 -29.187 -9.654  1.00 10.81 ? ? ? ? ? ? 47  MET A   CE    1 
ATOM   340  N  N     . LEU A   1 48  ? -13.390 -28.131 -14.675 1.00 8.14  ? ? ? ? ? ? 48  LEU A   N     1 
ATOM   341  C  CA    . LEU A   1 48  ? -12.677 -27.177 -15.500 1.00 8.06  ? ? ? ? ? ? 48  LEU A   CA    1 
ATOM   342  C  C     . LEU A   1 48  ? -11.787 -26.320 -14.581 1.00 7.83  ? ? ? ? ? ? 48  LEU A   C     1 
ATOM   343  O  O     . LEU A   1 48  ? -12.260 -25.397 -13.908 1.00 8.98  ? ? ? ? ? ? 48  LEU A   O     1 
ATOM   344  C  CB    . LEU A   1 48  ? -13.713 -26.318 -16.195 1.00 8.74  ? ? ? ? ? ? 48  LEU A   CB    1 
ATOM   345  C  CG    . LEU A   1 48  ? -13.213 -25.213 -17.104 1.00 9.66  ? ? ? ? ? ? 48  LEU A   CG    1 
ATOM   346  C  CD1   . LEU A   1 48  ? -12.295 -25.764 -18.173 1.00 11.46 ? ? ? ? ? ? 48  LEU A   CD1   1 
ATOM   347  C  CD2   . LEU A   1 48  ? -14.403 -24.510 -17.738 1.00 12.81 ? ? ? ? ? ? 48  LEU A   CD2   1 
ATOM   348  N  N     . PHE A   1 49  ? -10.492 -26.657 -14.577 1.00 8.35  ? ? ? ? ? ? 49  PHE A   N     1 
ATOM   349  C  CA    . PHE A   1 49  ? -9.531  -25.808 -13.835 1.00 8.75  ? ? ? ? ? ? 49  PHE A   CA    1 
ATOM   350  C  C     . PHE A   1 49  ? -8.799  -24.925 -14.862 1.00 7.91  ? ? ? ? ? ? 49  PHE A   C     1 
ATOM   351  O  O     . PHE A   1 49  ? -8.789  -25.241 -16.040 1.00 9.20  ? ? ? ? ? ? 49  PHE A   O     1 
ATOM   352  C  CB    . PHE A   1 49  ? -8.525  -26.632 -13.040 1.00 8.50  ? ? ? ? ? ? 49  PHE A   CB    1 
ATOM   353  C  CG    . PHE A   1 49  ? -9.159  -27.514 -11.975 1.00 8.69  ? ? ? ? ? ? 49  PHE A   CG    1 
ATOM   354  C  CD1   . PHE A   1 49  ? -9.402  -28.879 -12.208 1.00 9.27  ? ? ? ? ? ? 49  PHE A   CD1   1 
ATOM   355  C  CD2   . PHE A   1 49  ? -9.520  -26.954 -10.742 1.00 8.22  ? ? ? ? ? ? 49  PHE A   CD2   1 
ATOM   356  C  CE1   . PHE A   1 49  ? -9.975  -29.688 -11.223 1.00 9.45  ? ? ? ? ? ? 49  PHE A   CE1   1 
ATOM   357  C  CE2   . PHE A   1 49  ? -10.089 -27.763 -9.786  1.00 8.84  ? ? ? ? ? ? 49  PHE A   CE2   1 
ATOM   358  C  CZ    . PHE A   1 49  ? -10.343 -29.124 -10.005 1.00 9.93  ? ? ? ? ? ? 49  PHE A   CZ    1 
ATOM   359  N  N     . VAL A   1 50  ? -8.173  -23.904 -14.339 1.00 8.40  ? ? ? ? ? ? 50  VAL A   N     1 
ATOM   360  C  CA    . VAL A   1 50  ? -7.238  -23.114 -15.128 1.00 8.47  ? ? ? ? ? ? 50  VAL A   CA    1 
ATOM   361  C  C     . VAL A   1 50  ? -5.982  -22.897 -14.295 1.00 8.57  ? ? ? ? ? ? 50  VAL A   C     1 
ATOM   362  O  O     . VAL A   1 50  ? -6.020  -22.885 -13.060 1.00 9.14  ? ? ? ? ? ? 50  VAL A   O     1 
ATOM   363  C  CB    . VAL A   1 50  ? -7.801  -21.754 -15.600 1.00 8.62  ? ? ? ? ? ? 50  VAL A   CB    1 
ATOM   364  C  CG1   . VAL A   1 50  ? -8.946  -21.971 -16.556 1.00 10.74 ? ? ? ? ? ? 50  VAL A   CG1   1 
ATOM   365  C  CG2   . VAL A   1 50  ? -8.236  -20.865 -14.388 1.00 11.64 ? ? ? ? ? ? 50  VAL A   CG2   1 
ATOM   366  N  N     . ARG A   1 51  ? -4.882  -22.659 -15.002 1.00 9.38  ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   N     1 
ATOM   367  C  CA    A ARG A   1 51  ? -3.620  -22.266 -14.352 0.60 10.15 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   CA    1 
ATOM   368  C  CA    B ARG A   1 51  ? -3.600  -22.302 -14.393 0.40 9.56  ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   CA    1 
ATOM   369  C  C     . ARG A   1 51  ? -2.996  -21.118 -15.142 1.00 10.05 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   C     1 
ATOM   370  O  O     . ARG A   1 51  ? -3.093  -21.068 -16.383 1.00 11.88 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   O     1 
ATOM   371  C  CB    A ARG A   1 51  ? -2.614  -23.437 -14.310 0.60 11.59 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   CB    1 
ATOM   372  C  CB    B ARG A   1 51  ? -2.597  -23.478 -14.446 0.40 11.21 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   CB    1 
ATOM   373  C  CG    A ARG A   1 51  ? -3.150  -24.624 -13.559 0.60 12.30 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   CG    1 
ATOM   374  C  CG    B ARG A   1 51  ? -2.963  -24.562 -13.462 0.40 11.81 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   CG    1 
ATOM   375  C  CD    A ARG A   1 51  ? -2.113  -25.747 -13.442 0.60 14.11 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   CD    1 
ATOM   376  C  CD    B ARG A   1 51  ? -1.814  -25.543 -13.234 0.40 11.81 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   CD    1 
ATOM   377  N  NE    A ARG A   1 51  ? -0.954  -25.423 -12.650 0.60 16.59 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   NE    1 
ATOM   378  N  NE    B ARG A   1 51  ? -1.498  -26.241 -14.486 0.40 10.32 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   NE    1 
ATOM   379  C  CZ    A ARG A   1 51  ? 0.131   -26.210 -12.507 0.60 21.36 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   CZ    1 
ATOM   380  C  CZ    B ARG A   1 51  ? -0.926  -27.436 -14.541 0.40 11.96 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   CZ    1 
ATOM   381  N  NH1   A ARG A   1 51  ? 0.161   -27.391 -13.128 0.60 22.71 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   NH1   1 
ATOM   382  N  NH1   B ARG A   1 51  ? -0.599  -28.079 -13.422 0.40 11.22 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   NH1   1 
ATOM   383  N  NH2   A ARG A   1 51  ? 1.151   -25.839 -11.758 0.60 16.41 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   NH2   1 
ATOM   384  N  NH2   B ARG A   1 51  ? -0.668  -27.993 -15.703 0.40 12.01 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   NH2   1 
ATOM   385  N  N     . GLN A   1 52  ? -2.322  -20.238 -14.422 1.00 11.01 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   N     1 
ATOM   386  C  CA    A GLN A   1 52  ? -1.594  -19.127 -15.090 0.90 10.92 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   CA    1 
ATOM   387  C  CA    B GLN A   1 52  ? -1.655  -19.095 -15.040 0.10 10.24 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   CA    1 
ATOM   388  C  C     . GLN A   1 52  ? -0.519  -18.688 -14.117 1.00 10.91 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   C     1 
ATOM   389  O  O     . GLN A   1 52  ? -0.654  -18.867 -12.885 1.00 11.93 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   O     1 
ATOM   390  C  CB    A GLN A   1 52  ? -2.508  -17.945 -15.350 0.90 11.14 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   CB    1 
ATOM   391  C  CB    B GLN A   1 52  ? -2.618  -17.938 -15.283 0.10 11.01 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   CB    1 
ATOM   392  C  CG    A GLN A   1 52  ? -3.051  -17.339 -14.028 0.90 12.69 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   CG    1 
ATOM   393  C  CG    B GLN A   1 52  ? -3.286  -17.356 -14.050 0.10 11.39 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   CG    1 
ATOM   394  C  CD    A GLN A   1 52  ? -4.460  -16.824 -14.235 0.90 14.28 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   CD    1 
ATOM   395  C  CD    B GLN A   1 52  ? -4.039  -16.064 -14.297 0.10 11.01 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   CD    1 
ATOM   396  O  OE1   A GLN A   1 52  ? -4.644  -15.757 -14.808 0.90 20.94 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   OE1   1 
ATOM   397  O  OE1   B GLN A   1 52  ? -3.449  -15.029 -14.614 0.10 9.15  ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   OE1   1 
ATOM   398  N  NE2   A GLN A   1 52  ? -5.465  -17.567 -13.760 0.90 17.68 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   NE2   1 
ATOM   399  N  NE2   B GLN A   1 52  ? -5.365  -16.103 -14.136 0.10 8.99  ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   NE2   1 
ATOM   400  N  N     . MET A   1 53  ? 0.554   -18.140 -14.623 1.00 13.93 ? ? ? ? ? ? 53  MET A   N     1 
ATOM   401  C  CA    . MET A   1 53  ? 1.554   -17.659 -13.663 1.00 16.22 ? ? ? ? ? ? 53  MET A   CA    1 
ATOM   402  C  C     . MET A   1 53  ? 0.920   -16.507 -12.862 1.00 12.74 ? ? ? ? ? ? 53  MET A   C     1 
ATOM   403  O  O     . MET A   1 53  ? 0.253   -15.590 -13.377 1.00 15.65 ? ? ? ? ? ? 53  MET A   O     1 
ATOM   404  C  CB    . MET A   1 53  ? 2.803   -17.225 -14.414 1.00 20.34 ? ? ? ? ? ? 53  MET A   CB    1 
ATOM   405  C  CG    . MET A   1 53  ? 3.951   -16.791 -13.527 1.00 25.94 ? ? ? ? ? ? 53  MET A   CG    1 
ATOM   406  S  SD    . MET A   1 53  ? 4.486   -17.942 -12.234 1.00 37.19 ? ? ? ? ? ? 53  MET A   SD    1 
ATOM   407  C  CE    . MET A   1 53  ? 4.172   -19.544 -12.996 1.00 84.69 ? ? ? ? ? ? 53  MET A   CE    1 
ATOM   408  N  N     . ARG A   1 54  ? 1.143   -16.622 -11.551 1.00 11.36 ? ? ? ? ? ? 54  ARG A   N     1 
ATOM   409  C  CA    . ARG A   1 54  ? 0.630   -15.636 -10.603 1.00 10.35 ? ? ? ? ? ? 54  ARG A   CA    1 
ATOM   410  C  C     . ARG A   1 54  ? 1.821   -14.990 -9.907  1.00 10.27 ? ? ? ? ? ? 54  ARG A   C     1 
ATOM   411  O  O     . ARG A   1 54  ? 2.386   -15.600 -8.973  1.00 10.80 ? ? ? ? ? ? 54  ARG A   O     1 
ATOM   412  C  CB    . ARG A   1 54  ? -0.270  -16.357 -9.556  1.00 9.50  ? ? ? ? ? ? 54  ARG A   CB    1 
ATOM   413  C  CG    . ARG A   1 54  ? -1.574  -16.853 -10.151 1.00 9.45  ? ? ? ? ? ? 54  ARG A   CG    1 
ATOM   414  C  CD    . ARG A   1 54  ? -2.450  -15.676 -10.613 1.00 9.63  ? ? ? ? ? ? 54  ARG A   CD    1 
ATOM   415  N  NE    . ARG A   1 54  ? -3.839  -16.060 -10.674 1.00 8.84  ? ? ? ? ? ? 54  ARG A   NE    1 
ATOM   416  C  CZ    . ARG A   1 54  ? -4.801  -15.230 -11.095 1.00 8.69  ? ? ? ? ? ? 54  ARG A   CZ    1 
ATOM   417  N  NH1   . ARG A   1 54  ? -4.522  -13.984 -11.537 1.00 9.91  ? ? ? ? ? ? 54  ARG A   NH1   1 
ATOM   418  N  NH2   . ARG A   1 54  ? -6.097  -15.640 -11.084 1.00 9.10  ? ? ? ? ? ? 54  ARG A   NH2   1 
ATOM   419  N  N     . PRO A   1 55  ? 2.271   -13.813 -10.332 1.00 10.68 ? ? ? ? ? ? 55  PRO A   N     1 
ATOM   420  C  CA    . PRO A   1 55  ? 3.468   -13.193 -9.758  1.00 11.77 ? ? ? ? ? ? 55  PRO A   CA    1 
ATOM   421  C  C     . PRO A   1 55  ? 3.403   -13.048 -8.258  1.00 11.61 ? ? ? ? ? ? 55  PRO A   C     1 
ATOM   422  O  O     . PRO A   1 55  ? 4.458   -13.074 -7.592  1.00 13.97 ? ? ? ? ? ? 55  PRO A   O     1 
ATOM   423  C  CB    . PRO A   1 55  ? 3.541   -11.814 -10.482 1.00 15.04 ? ? ? ? ? ? 55  PRO A   CB    1 
ATOM   424  C  CG    . PRO A   1 55  ? 2.869   -12.013 -11.808 1.00 15.91 ? ? ? ? ? ? 55  PRO A   CG    1 
ATOM   425  C  CD    . PRO A   1 55  ? 1.740   -12.992 -11.476 1.00 12.73 ? ? ? ? ? ? 55  PRO A   CD    1 
ATOM   426  N  N     . ALA A   1 56  ? 2.226   -12.893 -7.661  1.00 11.21 ? ? ? ? ? ? 56  ALA A   N     1 
ATOM   427  C  CA    . ALA A   1 56  ? 2.173   -12.721 -6.223  1.00 11.46 ? ? ? ? ? ? 56  ALA A   CA    1 
ATOM   428  C  C     . ALA A   1 56  ? 2.729   -13.951 -5.503  1.00 12.89 ? ? ? ? ? ? 56  ALA A   C     1 
ATOM   429  O  O     . ALA A   1 56  ? 3.286   -13.809 -4.403  1.00 14.61 ? ? ? ? ? ? 56  ALA A   O     1 
ATOM   430  C  CB    . ALA A   1 56  ? 0.741   -12.431 -5.814  1.00 12.25 ? ? ? ? ? ? 56  ALA A   CB    1 
ATOM   431  N  N     . VAL A   1 57  ? 2.546   -15.134 -6.121  1.00 12.70 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A   N     1 
ATOM   432  C  CA    . VAL A   1 57  ? 3.005   -16.355 -5.432  1.00 13.76 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A   CA    1 
ATOM   433  C  C     . VAL A   1 57  ? 4.124   -17.024 -6.199  1.00 14.74 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A   C     1 
ATOM   434  O  O     . VAL A   1 57  ? 4.740   -17.975 -5.653  1.00 17.29 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A   O     1 
ATOM   435  C  CB    . VAL A   1 57  ? 1.869   -17.358 -5.181  1.00 12.48 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A   CB    1 
ATOM   436  C  CG1   . VAL A   1 57  ? 0.926   -16.719 -4.157  1.00 15.06 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A   CG1   1 
ATOM   437  C  CG2   . VAL A   1 57  ? 1.120   -17.736 -6.430  1.00 12.45 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A   CG2   1 
ATOM   438  N  N     . GLY A   1 58  ? 4.507   -16.629 -7.382  1.00 14.24 ? ? ? ? ? ? 58  GLY A   N     1 
ATOM   439  C  CA    . GLY A   1 58  ? 5.701   -17.185 -7.995  1.00 17.56 ? ? ? ? ? ? 58  GLY A   CA    1 
ATOM   440  C  C     . GLY A   1 58  ? 5.432   -18.570 -8.545  1.00 15.62 ? ? ? ? ? ? 58  GLY A   C     1 
ATOM   441  O  O     . GLY A   1 58  ? 6.369   -19.344 -8.839  1.00 21.06 ? ? ? ? ? ? 58  GLY A   O     1 
ATOM   442  N  N     . LEU A   1 59  ? 4.182   -18.931 -8.760  1.00 13.65 ? ? ? ? ? ? 59  LEU A   N     1 
ATOM   443  C  CA    . LEU A   1 59  ? 3.848   -20.244 -9.296  1.00 15.22 ? ? ? ? ? ? 59  LEU A   CA    1 
ATOM   444  C  C     . LEU A   1 59  ? 2.459   -20.194 -9.897  1.00 13.64 ? ? ? ? ? ? 59  LEU A   C     1 
ATOM   445  O  O     . LEU A   1 59  ? 1.791   -19.155 -9.806  1.00 13.19 ? ? ? ? ? ? 59  LEU A   O     1 
ATOM   446  C  CB    . LEU A   1 59  ? 4.066   -21.261 -8.187  1.00 17.50 ? ? ? ? ? ? 59  LEU A   CB    1 
ATOM   447  C  CG    . LEU A   1 59  ? 3.295   -21.155 -6.897  1.00 18.82 ? ? ? ? ? ? 59  LEU A   CG    1 
ATOM   448  C  CD1   . LEU A   1 59  ? 1.811   -21.538 -7.003  1.00 21.30 ? ? ? ? ? ? 59  LEU A   CD1   1 
ATOM   449  C  CD2   . LEU A   1 59  ? 3.896   -22.112 -5.846  1.00 22.57 ? ? ? ? ? ? 59  LEU A   CD2   1 
ATOM   450  N  N     . ALA A   1 60  ? 2.005   -21.305 -10.440 1.00 12.61 ? ? ? ? ? ? 60  ALA A   N     1 
ATOM   451  C  CA    . ALA A   1 60  ? 0.686   -21.361 -11.093 1.00 12.09 ? ? ? ? ? ? 60  ALA A   CA    1 
ATOM   452  C  C     . ALA A   1 60  ? -0.161  -22.330 -10.276 1.00 11.25 ? ? ? ? ? ? 60  ALA A   C     1 
ATOM   453  O  O     . ALA A   1 60  ? -0.067  -23.551 -10.443 1.00 13.66 ? ? ? ? ? ? 60  ALA A   O     1 
ATOM   454  C  CB    . ALA A   1 60  ? 0.831   -21.843 -12.549 1.00 12.86 ? ? ? ? ? ? 60  ALA A   CB    1 
ATOM   455  N  N     . PRO A   1 61  ? -0.998  -21.852 -9.380  1.00 10.64 ? ? ? ? ? ? 61  PRO A   N     1 
ATOM   456  C  CA    . PRO A   1 61  ? -1.856  -22.729 -8.631  1.00 10.52 ? ? ? ? ? ? 61  PRO A   CA    1 
ATOM   457  C  C     . PRO A   1 61  ? -3.027  -23.233 -9.469  1.00 9.17  ? ? ? ? ? ? 61  PRO A   C     1 
ATOM   458  O  O     . PRO A   1 61  ? -3.375  -22.675 -10.523 1.00 10.22 ? ? ? ? ? ? 61  PRO A   O     1 
ATOM   459  C  CB    . PRO A   1 61  ? -2.413  -21.841 -7.488  1.00 13.26 ? ? ? ? ? ? 61  PRO A   CB    1 
ATOM   460  C  CG    . PRO A   1 61  ? -2.149  -20.444 -7.896  1.00 18.52 ? ? ? ? ? ? 61  PRO A   CG    1 
ATOM   461  C  CD    . PRO A   1 61  ? -1.204  -20.424 -9.052  1.00 13.28 ? ? ? ? ? ? 61  PRO A   CD    1 
ATOM   462  N  N     . LEU A   1 62  ? -3.665  -24.285 -9.000  1.00 9.75  ? ? ? ? ? ? 62  LEU A   N     1 
ATOM   463  C  CA    A LEU A   1 62  ? -4.880  -24.806 -9.663  0.80 8.56  ? ? ? ? ? ? 62  LEU A   CA    1 
ATOM   464  C  CA    B LEU A   1 62  ? -4.866  -24.846 -9.616  0.20 8.70  ? ? ? ? ? ? 62  LEU A   CA    1 
ATOM   465  C  C     . LEU A   1 62  ? -6.037  -23.959 -9.215  1.00 7.63  ? ? ? ? ? ? 62  LEU A   C     1 
ATOM   466  O  O     . LEU A   1 62  ? -6.376  -23.916 -8.000  1.00 8.53  ? ? ? ? ? ? 62  LEU A   O     1 
ATOM   467  C  CB    A LEU A   1 62  ? -5.053  -26.271 -9.276  0.80 10.66 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A   CB    1 
ATOM   468  C  CB    B LEU A   1 62  ? -5.162  -26.273 -9.180  0.20 10.70 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A   CB    1 
ATOM   469  C  CG    A LEU A   1 62  ? -5.945  -27.038 -10.243 0.80 11.61 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A   CG    1 
ATOM   470  C  CG    B LEU A   1 62  ? -4.507  -27.455 -9.877  0.20 9.26  ? ? ? ? ? ? 62  LEU A   CG    1 
ATOM   471  C  CD1   A LEU A   1 62  ? -5.275  -27.266 -11.596 0.80 10.64 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A   CD1   1 
ATOM   472  C  CD1   B LEU A   1 62  ? -5.190  -28.766 -9.479  0.20 11.15 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A   CD1   1 
ATOM   473  C  CD2   A LEU A   1 62  ? -6.354  -28.383 -9.592  0.80 12.42 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A   CD2   1 
ATOM   474  C  CD2   B LEU A   1 62  ? -4.472  -27.335 -11.395 0.20 9.13  ? ? ? ? ? ? 62  LEU A   CD2   1 
ATOM   475  N  N     . GLU A   1 63  ? -6.668  -23.285 -10.154 1.00 7.57  ? ? ? ? ? ? 63  GLU A   N     1 
ATOM   476  C  CA    . GLU A   1 63  ? -7.813  -22.420 -9.914  1.00 7.16  ? ? ? ? ? ? 63  GLU A   CA    1 
ATOM   477  C  C     . GLU A   1 63  ? -8.994  -22.915 -10.744 1.00 6.61  ? ? ? ? ? ? 63  GLU A   C     1 
ATOM   478  O  O     . GLU A   1 63  ? -8.829  -23.804 -11.564 1.00 8.21  ? ? ? ? ? ? 63  GLU A   O     1 
ATOM   479  C  CB    . GLU A   1 63  ? -7.482  -20.963 -10.323 1.00 7.59  ? ? ? ? ? ? 63  GLU A   CB    1 
ATOM   480  C  CG    . GLU A   1 63  ? -6.154  -20.507 -9.783  1.00 8.12  ? ? ? ? ? ? 63  GLU A   CG    1 
ATOM   481  C  CD    . GLU A   1 63  ? -5.875  -19.037 -9.994  1.00 8.76  ? ? ? ? ? ? 63  GLU A   CD    1 
ATOM   482  O  OE1   . GLU A   1 63  ? -6.849  -18.207 -10.043 1.00 9.07  ? ? ? ? ? ? 63  GLU A   OE1   1 
ATOM   483  O  OE2   . GLU A   1 63  ? -4.700  -18.639 -10.056 1.00 12.54 ? ? ? ? ? ? 63  GLU A   OE2   1 
ATOM   484  N  N     . ILE A   1 64  ? -10.168 -22.335 -10.538 1.00 7.72  ? ? ? ? ? ? 64  ILE A   N     1 
ATOM   485  C  CA    . ILE A   1 64  ? -11.249 -22.482 -11.510 1.00 7.33  ? ? ? ? ? ? 64  ILE A   CA    1 
ATOM   486  C  C     . ILE A   1 64  ? -11.371 -21.159 -12.237 1.00 7.24  ? ? ? ? ? ? 64  ILE A   C     1 
ATOM   487  O  O     . ILE A   1 64  ? -10.832 -20.147 -11.769 1.00 7.93  ? ? ? ? ? ? 64  ILE A   O     1 
ATOM   488  C  CB    . ILE A   1 64  ? -12.553 -22.965 -10.831 1.00 7.57  ? ? ? ? ? ? 64  ILE A   CB    1 
ATOM   489  C  CG1   . ILE A   1 64  ? -12.973 -22.018 -9.720  1.00 8.60  ? ? ? ? ? ? 64  ILE A   CG1   1 
ATOM   490  C  CG2   . ILE A   1 64  ? -12.411 -24.429 -10.410 1.00 8.46  ? ? ? ? ? ? 64  ILE A   CG2   1 
ATOM   491  C  CD1   . ILE A   1 64  ? -14.321 -22.381 -9.040  1.00 8.44  ? ? ? ? ? ? 64  ILE A   CD1   1 
ATOM   492  N  N     . PRO A   1 65  ? -12.050 -21.110 -13.385 1.00 7.62  ? ? ? ? ? ? 65  PRO A   N     1 
ATOM   493  C  CA    . PRO A   1 65  ? -12.139 -19.836 -14.114 1.00 8.38  ? ? ? ? ? ? 65  PRO A   CA    1 
ATOM   494  C  C     . PRO A   1 65  ? -12.702 -18.757 -13.227 1.00 7.48  ? ? ? ? ? ? 65  PRO A   C     1 
ATOM   495  O  O     . PRO A   1 65  ? -13.721 -18.937 -12.559 1.00 8.39  ? ? ? ? ? ? 65  PRO A   O     1 
ATOM   496  C  CB    . PRO A   1 65  ? -13.121 -20.184 -15.274 1.00 8.68  ? ? ? ? ? ? 65  PRO A   CB    1 
ATOM   497  C  CG    . PRO A   1 65  ? -12.827 -21.642 -15.522 1.00 8.87  ? ? ? ? ? ? 65  PRO A   CG    1 
ATOM   498  C  CD    . PRO A   1 65  ? -12.737 -22.209 -14.095 1.00 8.15  ? ? ? ? ? ? 65  PRO A   CD    1 
ATOM   499  N  N     . ALA A   1 66  ? -12.025 -17.622 -13.207 1.00 8.94  ? ? ? ? ? ? 66  ALA A   N     1 
ATOM   500  C  CA    . ALA A   1 66  ? -12.358 -16.568 -12.219 1.00 8.36  ? ? ? ? ? ? 66  ALA A   CA    1 
ATOM   501  C  C     . ALA A   1 66  ? -11.891 -15.253 -12.815 1.00 8.06  ? ? ? ? ? ? 66  ALA A   C     1 
ATOM   502  O  O     . ALA A   1 66  ? -10.951 -15.187 -13.613 1.00 11.61 ? ? ? ? ? ? 66  ALA A   O     1 
ATOM   503  C  CB    . ALA A   1 66  ? -11.644 -16.855 -10.913 1.00 9.07  ? ? ? ? ? ? 66  ALA A   CB    1 
ATOM   504  N  N     . GLY A   1 67  ? -12.543 -14.193 -12.368 1.00 8.66  ? ? ? ? ? ? 67  GLY A   N     1 
ATOM   505  C  CA    . GLY A   1 67  ? -12.085 -12.871 -12.815 1.00 11.35 ? ? ? ? ? ? 67  GLY A   CA    1 
ATOM   506  C  C     . GLY A   1 67  ? -12.745 -11.793 -11.985 1.00 8.67  ? ? ? ? ? ? 67  GLY A   C     1 
ATOM   507  O  O     . GLY A   1 67  ? -13.586 -12.044 -11.125 1.00 9.55  ? ? ? ? ? ? 67  GLY A   O     1 
ATOM   508  N  N     . LEU A   1 68  ? -12.361 -10.557 -12.279 1.00 9.01  ? ? ? ? ? ? 68  LEU A   N     1 
ATOM   509  C  CA    . LEU A   1 68  ? -12.917 -9.425  -11.563 1.00 9.44  ? ? ? ? ? ? 68  LEU A   CA    1 
ATOM   510  C  C     . LEU A   1 68  ? -14.172 -8.945  -12.247 1.00 11.01 ? ? ? ? ? ? 68  LEU A   C     1 
ATOM   511  O  O     . LEU A   1 68  ? -14.250 -8.996  -13.484 1.00 13.66 ? ? ? ? ? ? 68  LEU A   O     1 
ATOM   512  C  CB    . LEU A   1 68  ? -11.899 -8.259  -11.513 1.00 12.48 ? ? ? ? ? ? 68  LEU A   CB    1 
ATOM   513  C  CG    . LEU A   1 68  ? -10.564 -8.758  -10.903 1.00 13.24 ? ? ? ? ? ? 68  LEU A   CG    1 
ATOM   514  C  CD1   . LEU A   1 68  ? -9.683  -7.509  -10.779 1.00 22.35 ? ? ? ? ? ? 68  LEU A   CD1   1 
ATOM   515  C  CD2   . LEU A   1 68  ? -10.762 -9.447  -9.580  1.00 14.34 ? ? ? ? ? ? 68  LEU A   CD2   1 
ATOM   516  N  N     . ILE A   1 69  ? -15.117 -8.447  -11.433 1.00 10.94 ? ? ? ? ? ? 69  ILE A   N     1 
ATOM   517  C  CA    . ILE A   1 69  ? -16.304 -7.827  -12.025 1.00 12.53 ? ? ? ? ? ? 69  ILE A   CA    1 
ATOM   518  C  C     . ILE A   1 69  ? -15.931 -6.448  -12.565 1.00 14.24 ? ? ? ? ? ? 69  ILE A   C     1 
ATOM   519  O  O     . ILE A   1 69  ? -15.337 -5.648  -11.833 1.00 22.01 ? ? ? ? ? ? 69  ILE A   O     1 
ATOM   520  C  CB    . ILE A   1 69  ? -17.397 -7.773  -10.954 1.00 12.30 ? ? ? ? ? ? 69  ILE A   CB    1 
ATOM   521  C  CG1   . ILE A   1 69  ? -17.724 -9.182  -10.425 1.00 12.56 ? ? ? ? ? ? 69  ILE A   CG1   1 
ATOM   522  C  CG2   . ILE A   1 69  ? -18.644 -7.066  -11.472 1.00 15.73 ? ? ? ? ? ? 69  ILE A   CG2   1 
ATOM   523  C  CD1   . ILE A   1 69  ? -18.825 -9.184  -9.353  1.00 13.27 ? ? ? ? ? ? 69  ILE A   CD1   1 
ATOM   524  N  N     . GLU A   1 70  ? -16.258 -6.167  -13.789 1.00 13.58 ? ? ? ? ? ? 70  GLU A   N     1 
ATOM   525  C  CA    . GLU A   1 70  ? -15.907 -4.858  -14.392 1.00 16.09 ? ? ? ? ? ? 70  GLU A   CA    1 
ATOM   526  C  C     . GLU A   1 70  ? -17.049 -3.872  -14.282 1.00 12.51 ? ? ? ? ? ? 70  GLU A   C     1 
ATOM   527  O  O     . GLU A   1 70  ? -18.174 -4.226  -13.914 1.00 10.96 ? ? ? ? ? ? 70  GLU A   O     1 
ATOM   528  C  CB    . GLU A   1 70  ? -15.384 -5.188  -15.781 1.00 24.99 ? ? ? ? ? ? 70  GLU A   CB    1 
ATOM   529  C  CG    . GLU A   1 70  ? -14.023 -5.909  -15.636 1.00 31.93 ? ? ? ? ? ? 70  GLU A   CG    1 
ATOM   530  C  CD    . GLU A   1 70  ? -12.884 -5.233  -14.905 1.00 38.66 ? ? ? ? ? ? 70  GLU A   CD    1 
ATOM   531  O  OE1   . GLU A   1 70  ? -11.865 -5.910  -14.543 1.00 32.53 ? ? ? ? ? ? 70  GLU A   OE1   1 
ATOM   532  O  OE2   . GLU A   1 70  ? -12.805 -4.020  -14.573 1.00 35.12 ? ? ? ? ? ? 70  GLU A   OE2   1 
ATOM   533  N  N     . PRO A   1 71  ? -16.794 -2.605  -14.489 1.00 14.37 ? ? ? ? ? ? 71  PRO A   N     1 
ATOM   534  C  CA    . PRO A   1 71  ? -17.812 -1.574  -14.298 1.00 12.74 ? ? ? ? ? ? 71  PRO A   CA    1 
ATOM   535  C  C     . PRO A   1 71  ? -18.998 -1.916  -15.195 1.00 11.32 ? ? ? ? ? ? 71  PRO A   C     1 
ATOM   536  O  O     . PRO A   1 71  ? -18.839 -2.264  -16.300 1.00 13.86 ? ? ? ? ? ? 71  PRO A   O     1 
ATOM   537  C  CB    . PRO A   1 71  ? -17.104 -0.317  -14.860 1.00 17.08 ? ? ? ? ? ? 71  PRO A   CB    1 
ATOM   538  C  CG    . PRO A   1 71  ? -15.663 -0.589  -14.479 1.00 21.62 ? ? ? ? ? ? 71  PRO A   CG    1 
ATOM   539  C  CD    . PRO A   1 71  ? -15.485 -2.019  -14.922 1.00 19.33 ? ? ? ? ? ? 71  PRO A   CD    1 
ATOM   540  N  N     . GLY A   1 72  ? -20.179 -1.839  -14.575 1.00 12.37 ? ? ? ? ? ? 72  GLY A   N     1 
ATOM   541  C  CA    . GLY A   1 72  ? -21.399 -2.003  -15.338 1.00 17.41 ? ? ? ? ? ? 72  GLY A   CA    1 
ATOM   542  C  C     . GLY A   1 72  ? -21.900 -3.449  -15.252 1.00 18.07 ? ? ? ? ? ? 72  GLY A   C     1 
ATOM   543  O  O     . GLY A   1 72  ? -23.064 -3.698  -15.562 1.00 21.81 ? ? ? ? ? ? 72  GLY A   O     1 
ATOM   544  N  N     . GLU A   1 73  ? -21.047 -4.380  -14.852 1.00 11.67 ? ? ? ? ? ? 73  GLU A   N     1 
ATOM   545  C  CA    . GLU A   1 73  ? -21.426 -5.783  -14.783 1.00 11.86 ? ? ? ? ? ? 73  GLU A   CA    1 
ATOM   546  C  C     . GLU A   1 73  ? -21.964 -6.203  -13.414 1.00 11.62 ? ? ? ? ? ? 73  GLU A   C     1 
ATOM   547  O  O     . GLU A   1 73  ? -21.515 -5.683  -12.395 1.00 13.34 ? ? ? ? ? ? 73  GLU A   O     1 
ATOM   548  C  CB    . GLU A   1 73  ? -20.180 -6.674  -14.895 1.00 15.64 ? ? ? ? ? ? 73  GLU A   CB    1 
ATOM   549  C  CG    . GLU A   1 73  ? -19.622 -6.724  -16.248 1.00 18.06 ? ? ? ? ? ? 73  GLU A   CG    1 
ATOM   550  C  CD    . GLU A   1 73  ? -18.544 -7.814  -16.404 1.00 12.25 ? ? ? ? ? ? 73  GLU A   CD    1 
ATOM   551  O  OE1   . GLU A   1 73  ? -18.572 -8.480  -17.478 1.00 11.35 ? ? ? ? ? ? 73  GLU A   OE1   1 
ATOM   552  O  OE2   . GLU A   1 73  ? -17.721 -7.911  -15.543 1.00 11.65 ? ? ? ? ? ? 73  GLU A   OE2   1 
ATOM   553  N  N     . ASP A   1 74  ? -22.840 -7.189  -13.502 1.00 11.56 ? ? ? ? ? ? 74  ASP A   N     1 
ATOM   554  C  CA    . ASP A   1 74  ? -23.191 -7.842  -12.259 1.00 11.55 ? ? ? ? ? ? 74  ASP A   CA    1 
ATOM   555  C  C     . ASP A   1 74  ? -22.464 -9.161  -12.150 1.00 9.90  ? ? ? ? ? ? 74  ASP A   C     1 
ATOM   556  O  O     . ASP A   1 74  ? -21.766 -9.578  -13.101 1.00 10.04 ? ? ? ? ? ? 74  ASP A   O     1 
ATOM   557  C  CB    . ASP A   1 74  ? -24.700 -7.967  -12.180 1.00 13.11 ? ? ? ? ? ? 74  ASP A   CB    1 
ATOM   558  C  CG    . ASP A   1 74  ? -25.321 -8.953  -13.114 1.00 11.45 ? ? ? ? ? ? 74  ASP A   CG    1 
ATOM   559  O  OD1   . ASP A   1 74  ? -24.741 -9.828  -13.686 1.00 11.40 ? ? ? ? ? ? 74  ASP A   OD1   1 
ATOM   560  O  OD2   . ASP A   1 74  ? -26.664 -8.754  -13.301 1.00 16.20 ? ? ? ? ? ? 74  ASP A   OD2   1 
ATOM   561  N  N     . PRO A   1 75  ? -22.522 -9.889  -11.049 1.00 10.33 ? ? ? ? ? ? 75  PRO A   N     1 
ATOM   562  C  CA    . PRO A   1 75  ? -21.722 -11.118 -10.973 1.00 9.73  ? ? ? ? ? ? 75  PRO A   CA    1 
ATOM   563  C  C     . PRO A   1 75  ? -22.032 -12.145 -12.041 1.00 8.95  ? ? ? ? ? ? 75  PRO A   C     1 
ATOM   564  O  O     . PRO A   1 75  ? -21.117 -12.791 -12.562 1.00 9.20  ? ? ? ? ? ? 75  PRO A   O     1 
ATOM   565  C  CB    . PRO A   1 75  ? -22.055 -11.622 -9.552  1.00 11.07 ? ? ? ? ? ? 75  PRO A   CB    1 
ATOM   566  C  CG    . PRO A   1 75  ? -22.272 -10.304 -8.794  1.00 11.11 ? ? ? ? ? ? 75  PRO A   CG    1 
ATOM   567  C  CD    . PRO A   1 75  ? -23.173 -9.518  -9.768  1.00 12.37 ? ? ? ? ? ? 75  PRO A   CD    1 
ATOM   568  N  N     . LEU A   1 76  ? -23.322 -12.327 -12.404 1.00 9.53  ? ? ? ? ? ? 76  LEU A   N     1 
ATOM   569  C  CA    . LEU A   1 76  ? -23.664 -13.351 -13.402 1.00 9.77  ? ? ? ? ? ? 76  LEU A   CA    1 
ATOM   570  C  C     . LEU A   1 76  ? -23.005 -13.041 -14.752 1.00 9.24  ? ? ? ? ? ? 76  LEU A   C     1 
ATOM   571  O  O     . LEU A   1 76  ? -22.477 -13.884 -15.447 1.00 9.86  ? ? ? ? ? ? 76  LEU A   O     1 
ATOM   572  C  CB    . LEU A   1 76  ? -25.181 -13.426 -13.527 1.00 11.34 ? ? ? ? ? ? 76  LEU A   CB    1 
ATOM   573  C  CG    . LEU A   1 76  ? -25.682 -14.319 -14.687 1.00 14.90 ? ? ? ? ? ? 76  LEU A   CG    1 
ATOM   574  C  CD1   . LEU A   1 76  ? -25.299 -15.757 -14.419 1.00 16.86 ? ? ? ? ? ? 76  LEU A   CD1   1 
ATOM   575  C  CD2   . LEU A   1 76  ? -27.213 -14.230 -14.832 1.00 23.60 ? ? ? ? ? ? 76  LEU A   CD2   1 
ATOM   576  N  N     . GLU A   1 77  ? -23.053 -11.759 -15.116 1.00 9.49  ? ? ? ? ? ? 77  GLU A   N     1 
ATOM   577  C  CA    . GLU A   1 77  ? -22.484 -11.344 -16.393 1.00 8.67  ? ? ? ? ? ? 77  GLU A   CA    1 
ATOM   578  C  C     . GLU A   1 77  ? -20.976 -11.493 -16.409 1.00 8.82  ? ? ? ? ? ? 77  GLU A   C     1 
ATOM   579  O  O     . GLU A   1 77  ? -20.404 -11.953 -17.370 1.00 9.79  ? ? ? ? ? ? 77  GLU A   O     1 
ATOM   580  C  CB    . GLU A   1 77  ? -22.875 -9.856  -16.614 1.00 9.94  ? ? ? ? ? ? 77  GLU A   CB    1 
ATOM   581  C  CG    . GLU A   1 77  ? -24.369 -9.712  -16.861 1.00 9.84  ? ? ? ? ? ? 77  GLU A   CG    1 
ATOM   582  C  CD    . GLU A   1 77  ? -24.908 -8.316  -16.630 1.00 10.00 ? ? ? ? ? ? 77  GLU A   CD    1 
ATOM   583  O  OE1   . GLU A   1 77  ? -24.284 -7.483  -15.978 1.00 10.72 ? ? ? ? ? ? 77  GLU A   OE1   1 
ATOM   584  O  OE2   . GLU A   1 77  ? -26.062 -8.086  -17.110 1.00 10.53 ? ? ? ? ? ? 77  GLU A   OE2   1 
ATOM   585  N  N     . ALA A   1 78  ? -20.333 -11.127 -15.276 1.00 9.48  ? ? ? ? ? ? 78  ALA A   N     1 
ATOM   586  C  CA    . ALA A   1 78  ? -18.875 -11.297 -15.156 1.00 8.92  ? ? ? ? ? ? 78  ALA A   CA    1 
ATOM   587  C  C     . ALA A   1 78  ? -18.514 -12.755 -15.265 1.00 9.04  ? ? ? ? ? ? 78  ALA A   C     1 
ATOM   588  O  O     . ALA A   1 78  ? -17.481 -13.110 -15.853 1.00 10.15 ? ? ? ? ? ? 78  ALA A   O     1 
ATOM   589  C  CB    . ALA A   1 78  ? -18.390 -10.693 -13.821 1.00 10.28 ? ? ? ? ? ? 78  ALA A   CB    1 
ATOM   590  N  N     . ALA A   1 79  ? -19.331 -13.608 -14.635 1.00 9.04  ? ? ? ? ? ? 79  ALA A   N     1 
ATOM   591  C  CA    . ALA A   1 79  ? -19.033 -15.059 -14.697 1.00 9.06  ? ? ? ? ? ? 79  ALA A   CA    1 
ATOM   592  C  C     . ALA A   1 79  ? -19.100 -15.592 -16.129 1.00 8.97  ? ? ? ? ? ? 79  ALA A   C     1 
ATOM   593  O  O     . ALA A   1 79  ? -18.257 -16.356 -16.587 1.00 9.81  ? ? ? ? ? ? 79  ALA A   O     1 
ATOM   594  C  CB    . ALA A   1 79  ? -20.022 -15.786 -13.780 1.00 10.12 ? ? ? ? ? ? 79  ALA A   CB    1 
ATOM   595  N  N     . ARG A   1 80  ? -20.162 -15.182 -16.851 1.00 9.32  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   N     1 
ATOM   596  C  CA    A ARG A   1 80  ? -20.286 -15.539 -18.259 0.30 9.32  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   CA    1 
ATOM   597  C  CA    B ARG A   1 80  ? -20.285 -15.546 -18.259 0.30 9.29  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   CA    1 
ATOM   598  C  CA    C ARG A   1 80  ? -20.264 -15.569 -18.249 0.40 9.17  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   CA    1 
ATOM   599  C  C     . ARG A   1 80  ? -19.054 -15.078 -19.009 1.00 9.18  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   C     1 
ATOM   600  O  O     . ARG A   1 80  ? -18.455 -15.820 -19.845 1.00 9.56  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   O     1 
ATOM   601  C  CB    A ARG A   1 80  ? -21.515 -14.896 -18.929 0.30 10.87 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   CB    1 
ATOM   602  C  CB    B ARG A   1 80  ? -21.544 -14.923 -18.884 0.30 10.51 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   CB    1 
ATOM   603  C  CB    C ARG A   1 80  ? -21.575 -14.947 -18.735 0.40 10.29 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   CB    1 
ATOM   604  C  CG    A ARG A   1 80  ? -21.506 -14.994 -20.458 0.30 11.65 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   CG    1 
ATOM   605  C  CG    B ARG A   1 80  ? -21.735 -15.200 -20.372 0.30 9.36  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   CG    1 
ATOM   606  C  CG    C ARG A   1 80  ? -22.840 -15.580 -18.184 0.40 12.22 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   CG    1 
ATOM   607  C  CD    A ARG A   1 80  ? -21.993 -13.741 -21.165 0.30 13.81 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   CD    1 
ATOM   608  C  CD    B ARG A   1 80  ? -22.262 -14.027 -21.173 0.30 10.68 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   CD    1 
ATOM   609  C  CD    C ARG A   1 80  ? -24.052 -14.947 -18.862 0.40 14.59 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   CD    1 
ATOM   610  N  NE    A ARG A   1 80  ? -20.977 -12.855 -21.723 0.30 16.13 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   NE    1 
ATOM   611  N  NE    B ARG A   1 80  ? -21.601 -12.728 -21.025 0.30 8.53  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   NE    1 
ATOM   612  N  NE    C ARG A   1 80  ? -25.281 -15.492 -18.309 0.40 17.92 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   NE    1 
ATOM   613  C  CZ    A ARG A   1 80  ? -20.461 -11.772 -21.157 0.30 13.13 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   CZ    1 
ATOM   614  C  CZ    B ARG A   1 80  ? -20.511 -12.316 -21.681 0.30 12.92 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   CZ    1 
ATOM   615  C  CZ    C ARG A   1 80  ? -26.445 -14.873 -18.279 0.40 16.46 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   CZ    1 
ATOM   616  N  NH1   A ARG A   1 80  ? -19.537 -11.035 -21.763 0.30 14.85 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   NH1   1 
ATOM   617  N  NH1   B ARG A   1 80  ? -19.887 -13.082 -22.550 0.30 8.16  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   NH1   1 
ATOM   618  N  NH1   C ARG A   1 80  ? -26.570 -13.657 -18.804 0.40 26.50 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   NH1   1 
ATOM   619  N  NH2   A ARG A   1 80  ? -20.860 -11.385 -19.951 0.30 11.23 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   NH2   1 
ATOM   620  N  NH2   B ARG A   1 80  ? -20.037 -11.095 -21.431 0.30 13.75 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   NH2   1 
ATOM   621  N  NH2   C ARG A   1 80  ? -27.513 -15.433 -17.750 0.40 25.40 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   NH2   1 
ATOM   622  N  N     . ARG A   1 81  ? -18.669 -13.813 -18.776 1.00 9.33  ? ? ? ? ? ? 81  ARG A   N     1 
ATOM   623  C  CA    . ARG A   1 81  ? -17.535 -13.289 -19.543 1.00 9.28  ? ? ? ? ? ? 81  ARG A   CA    1 
ATOM   624  C  C     . ARG A   1 81  ? -16.273 -14.042 -19.266 1.00 9.01  ? ? ? ? ? ? 81  ARG A   C     1 
ATOM   625  O  O     . ARG A   1 81  ? -15.512 -14.431 -20.215 1.00 10.22 ? ? ? ? ? ? 81  ARG A   O     1 
ATOM   626  C  CB    . ARG A   1 81  ? -17.377 -11.808 -19.241 1.00 9.96  ? ? ? ? ? ? 81  ARG A   CB    1 
ATOM   627  C  CG    . ARG A   1 81  ? -16.157 -11.230 -19.967 1.00 10.26 ? ? ? ? ? ? 81  ARG A   CG    1 
ATOM   628  C  CD    . ARG A   1 81  ? -16.048 -9.717  -19.794 1.00 10.28 ? ? ? ? ? ? 81  ARG A   CD    1 
ATOM   629  N  NE    . ARG A   1 81  ? -16.107 -9.378  -18.362 1.00 11.04 ? ? ? ? ? ? 81  ARG A   NE    1 
ATOM   630  C  CZ    . ARG A   1 81  ? -15.048 -9.552  -17.538 1.00 12.40 ? ? ? ? ? ? 81  ARG A   CZ    1 
ATOM   631  N  NH1   . ARG A   1 81  ? -13.873 -10.012 -17.943 1.00 14.91 ? ? ? ? ? ? 81  ARG A   NH1   1 
ATOM   632  N  NH2   . ARG A   1 81  ? -15.194 -9.264  -16.263 1.00 15.10 ? ? ? ? ? ? 81  ARG A   NH2   1 
ATOM   633  N  N     . GLU A   1 82  ? -15.932 -14.253 -17.998 1.00 9.86  ? ? ? ? ? ? 82  GLU A   N     1 
ATOM   634  C  CA    A GLU A   1 82  ? -14.685 -14.902 -17.638 0.75 10.34 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A   CA    1 
ATOM   635  C  CA    B GLU A   1 82  ? -14.595 -14.841 -17.828 0.25 8.69  ? ? ? ? ? ? 82  GLU A   CA    1 
ATOM   636  C  C     . GLU A   1 82  ? -14.664 -16.311 -18.212 1.00 9.94  ? ? ? ? ? ? 82  GLU A   C     1 
ATOM   637  O  O     . GLU A   1 82  ? -13.623 -16.797 -18.700 1.00 10.29 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A   O     1 
ATOM   638  C  CB    A GLU A   1 82  ? -14.532 -14.892 -16.077 0.75 13.67 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A   CB    1 
ATOM   639  C  CB    B GLU A   1 82  ? -14.109 -14.528 -16.412 0.25 9.44  ? ? ? ? ? ? 82  GLU A   CB    1 
ATOM   640  C  CG    A GLU A   1 82  ? -14.184 -13.500 -15.607 0.75 16.35 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A   CG    1 
ATOM   641  C  CG    B GLU A   1 82  ? -15.031 -15.092 -15.347 0.25 6.48  ? ? ? ? ? ? 82  GLU A   CG    1 
ATOM   642  C  CD    A GLU A   1 82  ? -12.952 -12.813 -16.080 0.75 18.86 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A   CD    1 
ATOM   643  C  CD    B GLU A   1 82  ? -14.622 -16.505 -14.917 0.25 4.82  ? ? ? ? ? ? 82  GLU A   CD    1 
ATOM   644  O  OE1   A GLU A   1 82  ? -12.565 -11.599 -15.969 0.75 17.49 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A   OE1   1 
ATOM   645  O  OE1   B GLU A   1 82  ? -15.201 -16.886 -13.802 0.25 4.97  ? ? ? ? ? ? 82  GLU A   OE1   1 
ATOM   646  O  OE2   A GLU A   1 82  ? -12.118 -13.683 -16.715 0.75 18.51 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A   OE2   1 
ATOM   647  O  OE2   B GLU A   1 82  ? -13.839 -17.143 -15.518 0.25 5.94  ? ? ? ? ? ? 82  GLU A   OE2   1 
ATOM   648  N  N     . LEU A   1 83  ? -15.813 -17.022 -18.104 1.00 9.64  ? ? ? ? ? ? 83  LEU A   N     1 
ATOM   649  C  CA    . LEU A   1 83  ? -15.804 -18.403 -18.631 1.00 9.96  ? ? ? ? ? ? 83  LEU A   CA    1 
ATOM   650  C  C     . LEU A   1 83  ? -15.456 -18.363 -20.100 1.00 9.21  ? ? ? ? ? ? 83  LEU A   C     1 
ATOM   651  O  O     . LEU A   1 83  ? -14.626 -19.152 -20.609 1.00 10.78 ? ? ? ? ? ? 83  LEU A   O     1 
ATOM   652  C  CB    . LEU A   1 83  ? -17.168 -19.000 -18.369 1.00 11.45 ? ? ? ? ? ? 83  LEU A   CB    1 
ATOM   653  C  CG    . LEU A   1 83  ? -17.275 -20.471 -18.758 1.00 10.61 ? ? ? ? ? ? 83  LEU A   CG    1 
ATOM   654  C  CD1   . LEU A   1 83  ? -16.357 -21.385 -17.987 1.00 12.24 ? ? ? ? ? ? 83  LEU A   CD1   1 
ATOM   655  C  CD2   . LEU A   1 83  ? -18.752 -20.873 -18.614 1.00 13.07 ? ? ? ? ? ? 83  LEU A   CD2   1 
ATOM   656  N  N     . ALA A   1 84  ? -16.052 -17.447 -20.876 1.00 9.14  ? ? ? ? ? ? 84  ALA A   N     1 
ATOM   657  C  CA    . ALA A   1 84  ? -15.790 -17.355 -22.310 1.00 10.33 ? ? ? ? ? ? 84  ALA A   CA    1 
ATOM   658  C  C     . ALA A   1 84  ? -14.369 -16.906 -22.618 1.00 9.16  ? ? ? ? ? ? 84  ALA A   C     1 
ATOM   659  O  O     . ALA A   1 84  ? -13.717 -17.484 -23.498 1.00 11.65 ? ? ? ? ? ? 84  ALA A   O     1 
ATOM   660  C  CB    . ALA A   1 84  ? -16.812 -16.403 -22.985 1.00 12.31 ? ? ? ? ? ? 84  ALA A   CB    1 
ATOM   661  N  N     . GLU A   1 85  ? -13.888 -15.904 -21.907 1.00 9.84  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A   N     1 
ATOM   662  C  CA    . GLU A   1 85  ? -12.572 -15.366 -22.222 1.00 10.50 ? ? ? ? ? ? 85  GLU A   CA    1 
ATOM   663  C  C     . GLU A   1 85  ? -11.499 -16.377 -21.827 1.00 9.74  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A   C     1 
ATOM   664  O  O     . GLU A   1 85  ? -10.482 -16.469 -22.533 1.00 12.27 ? ? ? ? ? ? 85  GLU A   O     1 
ATOM   665  C  CB    . GLU A   1 85  ? -12.333 -14.050 -21.513 1.00 10.69 ? ? ? ? ? ? 85  GLU A   CB    1 
ATOM   666  C  CG    . GLU A   1 85  ? -13.192 -12.928 -22.156 1.00 11.73 ? ? ? ? ? ? 85  GLU A   CG    1 
ATOM   667  C  CD    . GLU A   1 85  ? -13.029 -11.560 -21.544 1.00 13.87 ? ? ? ? ? ? 85  GLU A   CD    1 
ATOM   668  O  OE1   . GLU A   1 85  ? -12.563 -11.455 -20.326 1.00 14.83 ? ? ? ? ? ? 85  GLU A   OE1   1 
ATOM   669  O  OE2   . GLU A   1 85  ? -13.305 -10.563 -22.188 1.00 16.02 ? ? ? ? ? ? 85  GLU A   OE2   1 
ATOM   670  N  N     . GLU A   1 86  ? -11.676 -17.078 -20.715 1.00 8.83  ? ? ? ? ? ? 86  GLU A   N     1 
ATOM   671  C  CA    . GLU A   1 86  ? -10.584 -17.913 -20.246 1.00 8.87  ? ? ? ? ? ? 86  GLU A   CA    1 
ATOM   672  C  C     . GLU A   1 86  ? -10.602 -19.289 -20.849 1.00 9.33  ? ? ? ? ? ? 86  GLU A   C     1 
ATOM   673  O  O     . GLU A   1 86  ? -9.556  -19.941 -20.967 1.00 11.45 ? ? ? ? ? ? 86  GLU A   O     1 
ATOM   674  C  CB    . GLU A   1 86  ? -10.614 -18.006 -18.697 1.00 9.79  ? ? ? ? ? ? 86  GLU A   CB    1 
ATOM   675  C  CG    . GLU A   1 86  ? -10.378 -16.639 -18.109 1.00 9.77  ? ? ? ? ? ? 86  GLU A   CG    1 
ATOM   676  C  CD    . GLU A   1 86  ? -9.939  -16.664 -16.650 1.00 11.19 ? ? ? ? ? ? 86  GLU A   CD    1 
ATOM   677  O  OE1   . GLU A   1 86  ? -10.089 -17.666 -15.983 1.00 14.23 ? ? ? ? ? ? 86  GLU A   OE1   1 
ATOM   678  O  OE2   . GLU A   1 86  ? -9.471  -15.586 -16.212 1.00 14.59 ? ? ? ? ? ? 86  GLU A   OE2   1 
ATOM   679  N  N     . THR A   1 87  ? -11.779 -19.769 -21.266 1.00 9.58  ? ? ? ? ? ? 87  THR A   N     1 
ATOM   680  C  CA    . THR A   1 87  ? -11.872 -21.162 -21.691 1.00 10.16 ? ? ? ? ? ? 87  THR A   CA    1 
ATOM   681  C  C     . THR A   1 87  ? -12.608 -21.295 -23.018 1.00 10.76 ? ? ? ? ? ? 87  THR A   C     1 
ATOM   682  O  O     . THR A   1 87  ? -12.602 -22.408 -23.556 1.00 13.95 ? ? ? ? ? ? 87  THR A   O     1 
ATOM   683  C  CB    . THR A   1 87  ? -12.582 -22.063 -20.620 1.00 11.12 ? ? ? ? ? ? 87  THR A   CB    1 
ATOM   684  O  OG1   . THR A   1 87  ? -13.966 -21.763 -20.596 1.00 12.51 ? ? ? ? ? ? 87  THR A   OG1   1 
ATOM   685  C  CG2   . THR A   1 87  ? -11.949 -21.831 -19.247 1.00 11.07 ? ? ? ? ? ? 87  THR A   CG2   1 
ATOM   686  N  N     . GLY A   1 88  ? -13.240 -20.278 -23.559 1.00 10.82 ? ? ? ? ? ? 88  GLY A   N     1 
ATOM   687  C  CA    . GLY A   1 88  ? -13.948 -20.412 -24.820 1.00 11.95 ? ? ? ? ? ? 88  GLY A   CA    1 
ATOM   688  C  C     . GLY A   1 88  ? -15.318 -21.014 -24.685 1.00 11.21 ? ? ? ? ? ? 88  GLY A   C     1 
ATOM   689  O  O     . GLY A   1 88  ? -15.905 -21.342 -25.706 1.00 14.40 ? ? ? ? ? ? 88  GLY A   O     1 
ATOM   690  N  N     . LEU A   1 89  ? -15.853 -21.163 -23.478 1.00 11.19 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A   N     1 
ATOM   691  C  CA    . LEU A   1 89  ? -17.084 -21.885 -23.246 1.00 11.25 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A   CA    1 
ATOM   692  C  C     . LEU A   1 89  ? -18.194 -20.960 -22.750 1.00 11.20 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A   C     1 
ATOM   693  O  O     . LEU A   1 89  ? -17.970 -19.915 -22.146 1.00 11.70 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A   O     1 
ATOM   694  C  CB    . LEU A   1 89  ? -16.889 -22.948 -22.163 1.00 12.22 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A   CB    1 
ATOM   695  C  CG    . LEU A   1 89  ? -15.801 -23.962 -22.533 1.00 12.65 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A   CG    1 
ATOM   696  C  CD1   . LEU A   1 89  ? -15.629 -24.947 -21.347 1.00 15.37 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A   CD1   1 
ATOM   697  C  CD2   . LEU A   1 89  ? -16.099 -24.722 -23.807 1.00 16.34 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A   CD2   1 
ATOM   698  N  N     . SER A   1 90  ? -19.420 -21.432 -22.987 1.00 13.27 ? ? ? ? ? ? 90  SER A   N     1 
ATOM   699  C  CA    . SER A   1 90  ? -20.577 -20.786 -22.377 1.00 14.94 ? ? ? ? ? ? 90  SER A   CA    1 
ATOM   700  C  C     . SER A   1 90  ? -21.365 -21.915 -21.735 1.00 14.98 ? ? ? ? ? ? 90  SER A   C     1 
ATOM   701  O  O     . SER A   1 90  ? -21.242 -23.082 -22.104 1.00 18.96 ? ? ? ? ? ? 90  SER A   O     1 
ATOM   702  C  CB    . SER A   1 90  ? -21.423 -20.015 -23.366 1.00 20.16 ? ? ? ? ? ? 90  SER A   CB    1 
ATOM   703  O  OG    . SER A   1 90  ? -21.996 -20.973 -24.248 1.00 24.89 ? ? ? ? ? ? 90  SER A   OG    1 
ATOM   704  N  N     . GLY A   1 91  ? -22.184 -21.565 -20.757 1.00 15.24 ? ? ? ? ? ? 91  GLY A   N     1 
ATOM   705  C  CA    . GLY A   1 91  ? -23.044 -22.566 -20.163 1.00 18.68 ? ? ? ? ? ? 91  GLY A   CA    1 
ATOM   706  C  C     . GLY A   1 91  ? -24.255 -21.932 -19.504 1.00 14.90 ? ? ? ? ? ? 91  GLY A   C     1 
ATOM   707  O  O     . GLY A   1 91  ? -24.376 -20.716 -19.528 1.00 19.53 ? ? ? ? ? ? 91  GLY A   O     1 
ATOM   708  N  N     . ASP A   1 92  ? -25.080 -22.794 -18.929 1.00 14.79 ? ? ? ? ? ? 92  ASP A   N     1 
ATOM   709  C  CA    . ASP A   1 92  ? -26.212 -22.337 -18.102 1.00 15.32 ? ? ? ? ? ? 92  ASP A   CA    1 
ATOM   710  C  C     . ASP A   1 92  ? -25.661 -22.126 -16.694 1.00 13.12 ? ? ? ? ? ? 92  ASP A   C     1 
ATOM   711  O  O     . ASP A   1 92  ? -25.195 -23.101 -16.070 1.00 14.43 ? ? ? ? ? ? 92  ASP A   O     1 
ATOM   712  C  CB    . ASP A   1 92  ? -27.328 -23.393 -18.076 1.00 16.78 ? ? ? ? ? ? 92  ASP A   CB    1 
ATOM   713  C  CG    . ASP A   1 92  ? -27.887 -23.598 -19.479 1.00 23.78 ? ? ? ? ? ? 92  ASP A   CG    1 
ATOM   714  O  OD1   . ASP A   1 92  ? -28.075 -22.575 -20.160 1.00 28.73 ? ? ? ? ? ? 92  ASP A   OD1   1 
ATOM   715  O  OD2   . ASP A   1 92  ? -28.135 -24.743 -19.893 1.00 37.48 ? ? ? ? ? ? 92  ASP A   OD2   1 
ATOM   716  N  N     . LEU A   1 93  ? -25.711 -20.918 -16.175 1.00 12.99 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A   N     1 
ATOM   717  C  CA    A LEU A   1 93  ? -25.074 -20.572 -14.901 0.65 11.23 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A   CA    1 
ATOM   718  C  CA    B LEU A   1 93  ? -25.062 -20.553 -14.914 0.35 11.31 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A   CA    1 
ATOM   719  C  C     . LEU A   1 93  ? -26.102 -20.392 -13.803 1.00 12.83 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A   C     1 
ATOM   720  O  O     . LEU A   1 93  ? -27.192 -19.848 -13.980 1.00 16.37 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A   O     1 
ATOM   721  C  CB    A LEU A   1 93  ? -24.271 -19.272 -15.007 0.65 12.94 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A   CB    1 
ATOM   722  C  CB    B LEU A   1 93  ? -24.236 -19.268 -15.071 0.35 15.38 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A   CB    1 
ATOM   723  C  CG    A LEU A   1 93  ? -23.325 -19.119 -16.198 0.65 13.52 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A   CG    1 
ATOM   724  C  CG    B LEU A   1 93  ? -22.741 -19.438 -15.367 0.35 15.47 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A   CG    1 
ATOM   725  C  CD1   A LEU A   1 93  ? -22.618 -17.775 -16.147 0.65 19.98 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A   CD1   1 
ATOM   726  C  CD1   B LEU A   1 93  ? -22.509 -20.207 -16.654 0.35 21.43 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A   CD1   1 
ATOM   727  C  CD2   A LEU A   1 93  ? -22.324 -20.257 -16.277 0.65 21.97 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A   CD2   1 
ATOM   728  C  CD2   B LEU A   1 93  ? -22.026 -18.095 -15.406 0.35 26.35 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A   CD2   1 
ATOM   729  N  N     . THR A   1 94  ? -25.724 -20.968 -12.641 1.00 11.35 ? ? ? ? ? ? 94  THR A   N     1 
ATOM   730  C  CA    . THR A   1 94  ? -26.562 -20.827 -11.446 1.00 11.84 ? ? ? ? ? ? 94  THR A   CA    1 
ATOM   731  C  C     . THR A   1 94  ? -25.718 -20.331 -10.311 1.00 10.77 ? ? ? ? ? ? 94  THR A   C     1 
ATOM   732  O  O     . THR A   1 94  ? -24.632 -20.866 -10.040 1.00 11.19 ? ? ? ? ? ? 94  THR A   O     1 
ATOM   733  C  CB    . THR A   1 94  ? -27.164 -22.205 -11.051 1.00 17.06 ? ? ? ? ? ? 94  THR A   CB    1 
ATOM   734  O  OG1   . THR A   1 94  ? -27.958 -22.721 -12.119 1.00 18.62 ? ? ? ? ? ? 94  THR A   OG1   1 
ATOM   735  C  CG2   . THR A   1 94  ? -28.060 -22.015 -9.807  1.00 20.39 ? ? ? ? ? ? 94  THR A   CG2   1 
ATOM   736  N  N     . TYR A   1 95  ? -26.197 -19.305 -9.630  1.00 11.01 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A   N     1 
ATOM   737  C  CA    . TYR A   1 95  ? -25.492 -18.765 -8.464  1.00 10.35 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A   CA    1 
ATOM   738  C  C     . TYR A   1 95  ? -25.465 -19.778 -7.317  1.00 11.07 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A   C     1 
ATOM   739  O  O     . TYR A   1 95  ? -26.537 -20.331 -6.992  1.00 13.12 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A   O     1 
ATOM   740  C  CB    . TYR A   1 95  ? -26.180 -17.469 -8.060  1.00 11.79 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A   CB    1 
ATOM   741  C  CG    . TYR A   1 95  ? -25.512 -16.885 -6.812  1.00 11.90 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A   CG    1 
ATOM   742  C  CD1   . TYR A   1 95  ? -24.195 -16.415 -6.820  1.00 13.50 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A   CD1   1 
ATOM   743  C  CD2   . TYR A   1 95  ? -26.243 -16.884 -5.661  1.00 13.35 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A   CD2   1 
ATOM   744  C  CE1   . TYR A   1 95  ? -23.668 -15.915 -5.617  1.00 14.99 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A   CE1   1 
ATOM   745  C  CE2   . TYR A   1 95  ? -25.712 -16.379 -4.496  1.00 15.16 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A   CE2   1 
ATOM   746  C  CZ    . TYR A   1 95  ? -24.434 -15.906 -4.494  1.00 13.79 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A   CZ    1 
ATOM   747  O  OH    . TYR A   1 95  ? -23.883 -15.395 -3.320  1.00 18.06 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A   OH    1 
ATOM   748  N  N     . LEU A   1 96  ? -24.323 -19.978 -6.679  1.00 9.58  ? ? ? ? ? ? 96  LEU A   N     1 
ATOM   749  C  CA    . LEU A   1 96  ? -24.200 -20.915 -5.576  1.00 9.94  ? ? ? ? ? ? 96  LEU A   CA    1 
ATOM   750  C  C     . LEU A   1 96  ? -24.067 -20.215 -4.231  1.00 9.93  ? ? ? ? ? ? 96  LEU A   C     1 
ATOM   751  O  O     . LEU A   1 96  ? -24.878 -20.452 -3.310  1.00 11.75 ? ? ? ? ? ? 96  LEU A   O     1 
ATOM   752  C  CB    . LEU A   1 96  ? -22.969 -21.810 -5.767  1.00 9.88  ? ? ? ? ? ? 96  LEU A   CB    1 
ATOM   753  C  CG    . LEU A   1 96  ? -23.077 -22.732 -6.993  1.00 9.39  ? ? ? ? ? ? 96  LEU A   CG    1 
ATOM   754  C  CD1   . LEU A   1 96  ? -21.794 -23.546 -7.071  1.00 10.77 ? ? ? ? ? ? 96  LEU A   CD1   1 
ATOM   755  C  CD2   . LEU A   1 96  ? -24.288 -23.675 -6.847  1.00 14.55 ? ? ? ? ? ? 96  LEU A   CD2   1 
ATOM   756  N  N     . PHE A   1 97  ? -23.088 -19.362 -4.054  1.00 9.69  ? ? ? ? ? ? 97  PHE A   N     1 
ATOM   757  C  CA    . PHE A   1 97  ? -22.760 -18.753 -2.749  1.00 9.24  ? ? ? ? ? ? 97  PHE A   CA    1 
ATOM   758  C  C     . PHE A   1 97  ? -21.616 -17.779 -2.983  1.00 9.18  ? ? ? ? ? ? 97  PHE A   C     1 
ATOM   759  O  O     . PHE A   1 97  ? -21.043 -17.709 -4.100  1.00 9.07  ? ? ? ? ? ? 97  PHE A   O     1 
ATOM   760  C  CB    . PHE A   1 97  ? -22.403 -19.809 -1.692  1.00 9.97  ? ? ? ? ? ? 97  PHE A   CB    1 
ATOM   761  C  CG    . PHE A   1 97  ? -21.562 -20.977 -2.195  1.00 9.99  ? ? ? ? ? ? 97  PHE A   CG    1 
ATOM   762  C  CD1   . PHE A   1 97  ? -22.075 -22.284 -2.063  1.00 11.64 ? ? ? ? ? ? 97  PHE A   CD1   1 
ATOM   763  C  CD2   . PHE A   1 97  ? -20.286 -20.815 -2.735  1.00 10.38 ? ? ? ? ? ? 97  PHE A   CD2   1 
ATOM   764  C  CE1   . PHE A   1 97  ? -21.324 -23.368 -2.489  1.00 11.13 ? ? ? ? ? ? 97  PHE A   CE1   1 
ATOM   765  C  CE2   . PHE A   1 97  ? -19.536 -21.867 -3.246  1.00 9.72  ? ? ? ? ? ? 97  PHE A   CE2   1 
ATOM   766  C  CZ    . PHE A   1 97  ? -20.099 -23.175 -3.144  1.00 11.33 ? ? ? ? ? ? 97  PHE A   CZ    1 
ATOM   767  N  N     . SER A   1 98  ? -21.294 -17.030 -1.929  1.00 9.51  ? ? ? ? ? ? 98  SER A   N     1 
ATOM   768  C  CA    A SER A   1 98  ? -20.215 -16.050 -2.009  0.40 9.64  ? ? ? ? ? ? 98  SER A   CA    1 
ATOM   769  C  CA    B SER A   1 98  ? -20.219 -16.051 -1.994  0.60 8.62  ? ? ? ? ? ? 98  SER A   CA    1 
ATOM   770  C  C     . SER A   1 98  ? -19.338 -16.181 -0.768  1.00 8.42  ? ? ? ? ? ? 98  SER A   C     1 
ATOM   771  O  O     . SER A   1 98  ? -19.780 -16.760 0.231   1.00 10.12 ? ? ? ? ? ? 98  SER A   O     1 
ATOM   772  C  CB    A SER A   1 98  ? -20.763 -14.631 -2.117  0.40 9.18  ? ? ? ? ? ? 98  SER A   CB    1 
ATOM   773  C  CB    B SER A   1 98  ? -20.781 -14.626 -2.037  0.60 10.59 ? ? ? ? ? ? 98  SER A   CB    1 
ATOM   774  O  OG    A SER A   1 98  ? -21.519 -14.373 -3.290  0.40 10.54 ? ? ? ? ? ? 98  SER A   OG    1 
ATOM   775  O  OG    B SER A   1 98  ? -21.440 -14.362 -0.810  0.60 10.47 ? ? ? ? ? ? 98  SER A   OG    1 
ATOM   776  N  N     . TYR A   1 99  ? -18.140 -15.616 -0.842  1.00 7.93  ? ? ? ? ? ? 99  TYR A   N     1 
ATOM   777  C  CA    . TYR A   1 99  ? -17.288 -15.608 0.354   1.00 7.94  ? ? ? ? ? ? 99  TYR A   CA    1 
ATOM   778  C  C     . TYR A   1 99  ? -16.333 -14.434 0.272   1.00 8.05  ? ? ? ? ? ? 99  TYR A   C     1 
ATOM   779  O  O     . TYR A   1 99  ? -15.925 -14.000 -0.810  1.00 8.27  ? ? ? ? ? ? 99  TYR A   O     1 
ATOM   780  C  CB    . TYR A   1 99  ? -16.530 -16.929 0.528   1.00 8.13  ? ? ? ? ? ? 99  TYR A   CB    1 
ATOM   781  C  CG    . TYR A   1 99  ? -15.519 -17.215 -0.586  1.00 7.45  ? ? ? ? ? ? 99  TYR A   CG    1 
ATOM   782  C  CD1   . TYR A   1 99  ? -15.922 -17.860 -1.768  1.00 8.10  ? ? ? ? ? ? 99  TYR A   CD1   1 
ATOM   783  C  CD2   . TYR A   1 99  ? -14.184 -16.860 -0.470  1.00 7.40  ? ? ? ? ? ? 99  TYR A   CD2   1 
ATOM   784  C  CE1   . TYR A   1 99  ? -14.983 -18.118 -2.787  1.00 8.01  ? ? ? ? ? ? 99  TYR A   CE1   1 
ATOM   785  C  CE2   . TYR A   1 99  ? -13.256 -17.114 -1.445  1.00 7.60  ? ? ? ? ? ? 99  TYR A   CE2   1 
ATOM   786  C  CZ    . TYR A   1 99  ? -13.665 -17.756 -2.628  1.00 7.57  ? ? ? ? ? ? 99  TYR A   CZ    1 
ATOM   787  O  OH    . TYR A   1 99  ? -12.784 -18.029 -3.634  1.00 8.31  ? ? ? ? ? ? 99  TYR A   OH    1 
ATOM   788  N  N     . PHE A   1 100 ? -15.955 -13.952 1.444   1.00 7.70  ? ? ? ? ? ? 100 PHE A   N     1 
ATOM   789  C  CA    . PHE A   1 100 ? -14.850 -12.996 1.555   1.00 7.74  ? ? ? ? ? ? 100 PHE A   CA    1 
ATOM   790  C  C     . PHE A   1 100 ? -13.548 -13.754 1.598   1.00 7.37  ? ? ? ? ? ? 100 PHE A   C     1 
ATOM   791  O  O     . PHE A   1 100 ? -13.348 -14.628 2.452   1.00 8.14  ? ? ? ? ? ? 100 PHE A   O     1 
ATOM   792  C  CB    . PHE A   1 100 ? -15.016 -12.153 2.841   1.00 8.28  ? ? ? ? ? ? 100 PHE A   CB    1 
ATOM   793  C  CG    . PHE A   1 100 ? -16.166 -11.184 2.749   1.00 8.92  ? ? ? ? ? ? 100 PHE A   CG    1 
ATOM   794  C  CD1   . PHE A   1 100 ? -17.320 -11.374 3.499   1.00 11.95 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A   CD1   1 
ATOM   795  C  CD2   . PHE A   1 100 ? -16.061 -10.096 1.919   1.00 9.46  ? ? ? ? ? ? 100 PHE A   CD2   1 
ATOM   796  C  CE1   . PHE A   1 100 ? -18.372 -10.450 3.426   1.00 15.25 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A   CE1   1 
ATOM   797  C  CE2   . PHE A   1 100 ? -17.084 -9.156  1.833   1.00 12.12 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A   CE2   1 
ATOM   798  C  CZ    . PHE A   1 100 ? -18.218 -9.349  2.577   1.00 14.70 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A   CZ    1 
ATOM   799  N  N     . VAL A   1 101 ? -12.623 -13.419 0.681   1.00 7.56  ? ? ? ? ? ? 101 VAL A   N     1 
ATOM   800  C  CA    . VAL A   1 101 ? -11.404 -14.212 0.543   1.00 7.95  ? ? ? ? ? ? 101 VAL A   CA    1 
ATOM   801  C  C     . VAL A   1 101 ? -10.541 -14.183 1.788   1.00 7.08  ? ? ? ? ? ? 101 VAL A   C     1 
ATOM   802  O  O     . VAL A   1 101 ? -9.868  -15.183 2.061   1.00 7.63  ? ? ? ? ? ? 101 VAL A   O     1 
ATOM   803  C  CB    . VAL A   1 101 ? -10.516 -13.776 -0.683  1.00 8.07  ? ? ? ? ? ? 101 VAL A   CB    1 
ATOM   804  C  CG1   . VAL A   1 101 ? -11.434 -13.725 -1.918  1.00 8.97  ? ? ? ? ? ? 101 VAL A   CG1   1 
ATOM   805  C  CG2   . VAL A   1 101 ? -9.765  -12.501 -0.474  1.00 9.27  ? ? ? ? ? ? 101 VAL A   CG2   1 
ATOM   806  N  N     . SER A   1 102 ? -10.504 -13.026 2.495   1.00 7.48  ? ? ? ? ? ? 102 SER A   N     1 
ATOM   807  C  CA    . SER A   1 102 ? -9.607  -12.903 3.687   1.00 7.89  ? ? ? ? ? ? 102 SER A   CA    1 
ATOM   808  C  C     . SER A   1 102 ? -10.010 -11.664 4.420   1.00 7.51  ? ? ? ? ? ? 102 SER A   C     1 
ATOM   809  O  O     . SER A   1 102 ? -9.356  -10.620 4.296   1.00 8.57  ? ? ? ? ? ? 102 SER A   O     1 
ATOM   810  C  CB    . SER A   1 102 ? -8.144  -12.860 3.240   1.00 8.39  ? ? ? ? ? ? 102 SER A   CB    1 
ATOM   811  O  OG    . SER A   1 102 ? -7.356  -13.008 4.406   1.00 9.61  ? ? ? ? ? ? 102 SER A   OG    1 
ATOM   812  N  N     . PRO A   1 103 ? -11.146 -11.726 5.119   1.00 7.80  ? ? ? ? ? ? 103 PRO A   N     1 
ATOM   813  C  CA    . PRO A   1 103 ? -11.753 -10.517 5.651   1.00 8.62  ? ? ? ? ? ? 103 PRO A   CA    1 
ATOM   814  C  C     . PRO A   1 103 ? -11.000 -9.904  6.808   1.00 8.62  ? ? ? ? ? ? 103 PRO A   C     1 
ATOM   815  O  O     . PRO A   1 103 ? -11.407 -8.814  7.233   1.00 9.90  ? ? ? ? ? ? 103 PRO A   O     1 
ATOM   816  C  CB    . PRO A   1 103 ? -13.161 -10.967 6.069   1.00 10.51 ? ? ? ? ? ? 103 PRO A   CB    1 
ATOM   817  C  CG    . PRO A   1 103 ? -12.944 -12.429 6.443   1.00 10.17 ? ? ? ? ? ? 103 PRO A   CG    1 
ATOM   818  C  CD    . PRO A   1 103 ? -11.972 -12.942 5.391   1.00 8.51  ? ? ? ? ? ? 103 PRO A   CD    1 
ATOM   819  N  N     . GLY A   1 104 ? -9.921  -10.497 7.288   1.00 8.25  ? ? ? ? ? ? 104 GLY A   N     1 
ATOM   820  C  CA    . GLY A   1 104 ? -9.045  -9.821  8.260   1.00 10.10 ? ? ? ? ? ? 104 GLY A   CA    1 
ATOM   821  C  C     . GLY A   1 104 ? -8.246  -8.692  7.620   1.00 9.14  ? ? ? ? ? ? 104 GLY A   C     1 
ATOM   822  O  O     . GLY A   1 104 ? -7.700  -7.880  8.370   1.00 10.84 ? ? ? ? ? ? 104 GLY A   O     1 
ATOM   823  N  N     . PHE A   1 105 ? -8.185  -8.596  6.282   1.00 8.87  ? ? ? ? ? ? 105 PHE A   N     1 
ATOM   824  C  CA    . PHE A   1 105 ? -7.439  -7.465  5.701   1.00 9.69  ? ? ? ? ? ? 105 PHE A   CA    1 
ATOM   825  C  C     . PHE A   1 105 ? -7.991  -6.951  4.384   1.00 9.74  ? ? ? ? ? ? 105 PHE A   C     1 
ATOM   826  O  O     . PHE A   1 105 ? -7.650  -5.822  4.052   1.00 11.14 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A   O     1 
ATOM   827  C  CB    . PHE A   1 105 ? -5.935  -7.782  5.524   1.00 10.00 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A   CB    1 
ATOM   828  C  CG    . PHE A   1 105 ? -5.586  -8.473  4.240   1.00 9.34  ? ? ? ? ? ? 105 PHE A   CG    1 
ATOM   829  C  CD1   . PHE A   1 105 ? -5.069  -7.792  3.147   1.00 11.16 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A   CD1   1 
ATOM   830  C  CD2   . PHE A   1 105 ? -5.737  -9.857  4.118   1.00 10.36 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A   CD2   1 
ATOM   831  C  CE1   . PHE A   1 105 ? -4.756  -8.390  1.958   1.00 11.25 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A   CE1   1 
ATOM   832  C  CE2   . PHE A   1 105 ? -5.395  -10.488 2.900   1.00 10.84 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A   CE2   1 
ATOM   833  C  CZ    . PHE A   1 105 ? -4.853  -9.772  1.838   1.00 11.79 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A   CZ    1 
ATOM   834  N  N     . THR A   1 106 ? -8.797  -7.716  3.666   1.00 8.96  ? ? ? ? ? ? 106 THR A   N     1 
ATOM   835  C  CA    . THR A   1 106 ? -9.307  -7.192  2.418   1.00 9.54  ? ? ? ? ? ? 106 THR A   CA    1 
ATOM   836  C  C     . THR A   1 106 ? -10.819 -7.348  2.347   1.00 9.54  ? ? ? ? ? ? 106 THR A   C     1 
ATOM   837  O  O     . THR A   1 106 ? -11.399 -8.237  3.007   1.00 9.90  ? ? ? ? ? ? 106 THR A   O     1 
ATOM   838  C  CB    . THR A   1 106 ? -8.627  -7.898  1.213   1.00 8.78  ? ? ? ? ? ? 106 THR A   CB    1 
ATOM   839  O  OG1   . THR A   1 106 ? -9.118  -7.333  -0.039  1.00 9.27  ? ? ? ? ? ? 106 THR A   OG1   1 
ATOM   840  C  CG2   . THR A   1 106 ? -8.879  -9.405  1.142   1.00 9.29  ? ? ? ? ? ? 106 THR A   CG2   1 
ATOM   841  N  N     . ASP A   1 107 ? -11.474 -6.493  1.543   1.00 9.89  ? ? ? ? ? ? 107 ASP A   N     1 
ATOM   842  C  CA    . ASP A   1 107 ? -12.904 -6.623  1.311   1.00 10.04 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A   CA    1 
ATOM   843  C  C     . ASP A   1 107 ? -13.228 -7.450  0.075   1.00 9.75  ? ? ? ? ? ? 107 ASP A   C     1 
ATOM   844  O  O     . ASP A   1 107 ? -14.407 -7.549  -0.295  1.00 10.88 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A   O     1 
ATOM   845  C  CB    . ASP A   1 107 ? -13.599 -5.274  1.187   1.00 10.87 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A   CB    1 
ATOM   846  C  CG    . ASP A   1 107 ? -13.046 -4.438  0.039   1.00 10.37 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A   CG    1 
ATOM   847  O  OD1   . ASP A   1 107 ? -13.487 -3.284  -0.111  1.00 16.48 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A   OD1   1 
ATOM   848  O  OD2   . ASP A   1 107 ? -12.202 -4.951  -0.719  1.00 12.01 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A   OD2   1 
ATOM   849  N  N     . GLU A   1 108 ? -12.198 -8.094  -0.554  1.00 9.13  ? ? ? ? ? ? 108 GLU A   N     1 
ATOM   850  C  CA    . GLU A   1 108 ? -12.503 -8.830  -1.771  1.00 8.89  ? ? ? ? ? ? 108 GLU A   CA    1 
ATOM   851  C  C     . GLU A   1 108 ? -13.565 -9.915  -1.491  1.00 7.87  ? ? ? ? ? ? 108 GLU A   C     1 
ATOM   852  O  O     . GLU A   1 108 ? -13.391 -10.745 -0.597  1.00 8.59  ? ? ? ? ? ? 108 GLU A   O     1 
ATOM   853  C  CB    . GLU A   1 108 ? -11.266 -9.480  -2.371  1.00 8.89  ? ? ? ? ? ? 108 GLU A   CB    1 
ATOM   854  C  CG    . GLU A   1 108 ? -11.604 -10.187 -3.702  1.00 9.54  ? ? ? ? ? ? 108 GLU A   CG    1 
ATOM   855  C  CD    . GLU A   1 108 ? -10.442 -10.932 -4.313  1.00 9.37  ? ? ? ? ? ? 108 GLU A   CD    1 
ATOM   856  O  OE1   . GLU A   1 108 ? -9.448  -11.181 -3.651  1.00 10.39 ? ? ? ? ? ? 108 GLU A   OE1   1 
ATOM   857  O  OE2   . GLU A   1 108 ? -10.569 -11.251 -5.524  1.00 14.06 ? ? ? ? ? ? 108 GLU A   OE2   1 
ATOM   858  N  N     . LYS A   1 109 ? -14.633 -9.911  -2.278  1.00 8.53  ? ? ? ? ? ? 109 LYS A   N     1 
ATOM   859  C  CA    . LYS A   1 109 ? -15.725 -10.880 -2.171  1.00 8.19  ? ? ? ? ? ? 109 LYS A   CA    1 
ATOM   860  C  C     . LYS A   1 109 ? -15.794 -11.644 -3.485  1.00 8.08  ? ? ? ? ? ? 109 LYS A   C     1 
ATOM   861  O  O     . LYS A   1 109 ? -15.746 -10.985 -4.544  1.00 10.53 ? ? ? ? ? ? 109 LYS A   O     1 
ATOM   862  C  CB    . LYS A   1 109 ? -17.026 -10.134 -1.875  1.00 10.21 ? ? ? ? ? ? 109 LYS A   CB    1 
ATOM   863  C  CG    . LYS A   1 109 ? -18.197 -11.065 -1.527  1.00 13.74 ? ? ? ? ? ? 109 LYS A   CG    1 
ATOM   864  C  CD    . LYS A   1 109 ? -19.458 -10.249 -1.172  1.00 16.86 ? ? ? ? ? ? 109 LYS A   CD    1 
ATOM   865  C  CE    . LYS A   1 109 ? -20.425 -11.112 -0.344  1.00 21.70 ? ? ? ? ? ? 109 LYS A   CE    1 
ATOM   866  N  NZ    . LYS A   1 109 ? -21.727 -10.332 -0.167  1.00 23.13 ? ? ? ? ? ? 109 LYS A   NZ    1 
ATOM   867  N  N     . THR A   1 110 ? -15.919 -12.949 -3.396  1.00 7.87  ? ? ? ? ? ? 110 THR A   N     1 
ATOM   868  C  CA    . THR A   1 110 ? -16.043 -13.826 -4.549  1.00 7.67  ? ? ? ? ? ? 110 THR A   CA    1 
ATOM   869  C  C     . THR A   1 110 ? -17.420 -14.438 -4.650  1.00 7.42  ? ? ? ? ? ? 110 THR A   C     1 
ATOM   870  O  O     . THR A   1 110 ? -17.881 -15.005 -3.669  1.00 8.71  ? ? ? ? ? ? 110 THR A   O     1 
ATOM   871  C  CB    . THR A   1 110 ? -14.989 -14.927 -4.492  1.00 8.05  ? ? ? ? ? ? 110 THR A   CB    1 
ATOM   872  O  OG1   . THR A   1 110 ? -13.700 -14.270 -4.398  1.00 9.85  ? ? ? ? ? ? 110 THR A   OG1   1 
ATOM   873  C  CG2   . THR A   1 110 ? -14.982 -15.765 -5.748  1.00 8.55  ? ? ? ? ? ? 110 THR A   CG2   1 
ATOM   874  N  N     . HIS A   1 111 ? -18.048 -14.312 -5.815  1.00 7.58  ? ? ? ? ? ? 111 HIS A   N     1 
ATOM   875  C  CA    . HIS A   1 111 ? -19.358 -14.908 -6.079  1.00 7.93  ? ? ? ? ? ? 111 HIS A   CA    1 
ATOM   876  C  C     . HIS A   1 111 ? -19.149 -16.135 -6.944  1.00 7.56  ? ? ? ? ? ? 111 HIS A   C     1 
ATOM   877  O  O     . HIS A   1 111 ? -18.547 -16.020 -7.999  1.00 8.37  ? ? ? ? ? ? 111 HIS A   O     1 
ATOM   878  C  CB    . HIS A   1 111 ? -20.220 -13.905 -6.856  1.00 9.15  ? ? ? ? ? ? 111 HIS A   CB    1 
ATOM   879  C  CG    . HIS A   1 111 ? -20.366 -12.603 -6.117  1.00 11.20 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A   CG    1 
ATOM   880  N  ND1   . HIS A   1 111 ? -21.454 -12.357 -5.346  1.00 17.30 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A   ND1   1 
ATOM   881  C  CD2   . HIS A   1 111 ? -19.587 -11.538 -6.035  1.00 14.01 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A   CD2   1 
ATOM   882  C  CE1   . HIS A   1 111 ? -21.376 -11.160 -4.801  1.00 18.39 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A   CE1   1 
ATOM   883  N  NE2   . HIS A   1 111 ? -20.206 -10.615 -5.243  1.00 15.16 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A   NE2   1 
ATOM   884  N  N     . VAL A   1 112 ? -19.634 -17.267 -6.475  1.00 7.77  ? ? ? ? ? ? 112 VAL A   N     1 
ATOM   885  C  CA    . VAL A   1 112 ? -19.343 -18.544 -7.133  1.00 8.08  ? ? ? ? ? ? 112 VAL A   CA    1 
ATOM   886  C  C     . VAL A   1 112 ? -20.605 -19.071 -7.836  1.00 8.30  ? ? ? ? ? ? 112 VAL A   C     1 
ATOM   887  O  O     . VAL A   1 112 ? -21.720 -19.071 -7.250  1.00 9.13  ? ? ? ? ? ? 112 VAL A   O     1 
ATOM   888  C  CB    . VAL A   1 112 ? -18.851 -19.581 -6.100  1.00 8.08  ? ? ? ? ? ? 112 VAL A   CB    1 
ATOM   889  C  CG1   . VAL A   1 112 ? -18.432 -20.862 -6.844  1.00 9.95  ? ? ? ? ? ? 112 VAL A   CG1   1 
ATOM   890  C  CG2   . VAL A   1 112 ? -17.698 -19.019 -5.276  1.00 9.32  ? ? ? ? ? ? 112 VAL A   CG2   1 
ATOM   891  N  N     . PHE A   1 113 ? -20.424 -19.491 -9.078  1.00 8.31  ? ? ? ? ? ? 113 PHE A   N     1 
ATOM   892  C  CA    . PHE A   1 113 ? -21.480 -20.028 -9.908  1.00 8.55  ? ? ? ? ? ? 113 PHE A   CA    1 
ATOM   893  C  C     . PHE A   1 113 ? -21.203 -21.426 -10.329 1.00 8.23  ? ? ? ? ? ? 113 PHE A   C     1 
ATOM   894  O  O     . PHE A   1 113 ? -20.033 -21.799 -10.445 1.00 9.97  ? ? ? ? ? ? 113 PHE A   O     1 
ATOM   895  C  CB    . PHE A   1 113 ? -21.566 -19.161 -11.203 1.00 8.72  ? ? ? ? ? ? 113 PHE A   CB    1 
ATOM   896  C  CG    . PHE A   1 113 ? -22.108 -17.767 -10.929 1.00 8.71  ? ? ? ? ? ? 113 PHE A   CG    1 
ATOM   897  C  CD1   . PHE A   1 113 ? -21.237 -16.772 -10.449 1.00 9.72  ? ? ? ? ? ? 113 PHE A   CD1   1 
ATOM   898  C  CD2   . PHE A   1 113 ? -23.456 -17.450 -11.123 1.00 10.87 ? ? ? ? ? ? 113 PHE A   CD2   1 
ATOM   899  C  CE1   . PHE A   1 113 ? -21.735 -15.506 -10.143 1.00 11.38 ? ? ? ? ? ? 113 PHE A   CE1   1 
ATOM   900  C  CE2   . PHE A   1 113 ? -23.940 -16.168 -10.801 1.00 11.68 ? ? ? ? ? ? 113 PHE A   CE2   1 
ATOM   901  C  CZ    . PHE A   1 113 ? -23.090 -15.205 -10.292 1.00 12.94 ? ? ? ? ? ? 113 PHE A   CZ    1 
ATOM   902  N  N     . LEU A   1 114 ? -22.231 -22.187 -10.620 1.00 9.41  ? ? ? ? ? ? 114 LEU A   N     1 
ATOM   903  C  CA    . LEU A   1 114 ? -22.128 -23.473 -11.303 1.00 9.34  ? ? ? ? ? ? 114 LEU A   CA    1 
ATOM   904  C  C     . LEU A   1 114 ? -22.460 -23.252 -12.780 1.00 9.70  ? ? ? ? ? ? 114 LEU A   C     1 
ATOM   905  O  O     . LEU A   1 114 ? -23.423 -22.547 -13.081 1.00 12.44 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A   O     1 
ATOM   906  C  CB    . LEU A   1 114 ? -23.177 -24.433 -10.694 1.00 11.63 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A   CB    1 
ATOM   907  C  CG    . LEU A   1 114 ? -23.119 -25.895 -11.202 1.00 12.37 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A   CG    1 
ATOM   908  C  CD1   . LEU A   1 114 ? -21.861 -26.610 -10.835 1.00 12.36 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A   CD1   1 
ATOM   909  C  CD2   . LEU A   1 114 ? -24.368 -26.612 -10.658 1.00 16.08 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A   CD2   1 
ATOM   910  N  N     . ALA A   1 115 ? -21.710 -23.902 -13.671 1.00 9.55  ? ? ? ? ? ? 115 ALA A   N     1 
ATOM   911  C  CA    . ALA A   1 115 ? -22.053 -23.888 -15.093 1.00 10.01 ? ? ? ? ? ? 115 ALA A   CA    1 
ATOM   912  C  C     . ALA A   1 115 ? -22.375 -25.300 -15.543 1.00 11.15 ? ? ? ? ? ? 115 ALA A   C     1 
ATOM   913  O  O     . ALA A   1 115 ? -21.600 -26.223 -15.277 1.00 13.67 ? ? ? ? ? ? 115 ALA A   O     1 
ATOM   914  C  CB    . ALA A   1 115 ? -20.884 -23.379 -15.911 1.00 10.78 ? ? ? ? ? ? 115 ALA A   CB    1 
ATOM   915  N  N     . GLU A   1 116 ? -23.503 -25.416 -16.254 1.00 12.30 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A   N     1 
ATOM   916  C  CA    . GLU A   1 116 ? -23.919 -26.669 -16.859 1.00 13.83 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A   CA    1 
ATOM   917  C  C     . GLU A   1 116 ? -24.133 -26.472 -18.364 1.00 15.29 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A   C     1 
ATOM   918  O  O     . GLU A   1 116 ? -24.251 -25.367 -18.877 1.00 16.64 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A   O     1 
ATOM   919  C  CB    . GLU A   1 116 ? -25.209 -27.121 -16.189 1.00 15.45 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A   CB    1 
ATOM   920  C  CG    . GLU A   1 116 ? -24.966 -27.470 -14.709 1.00 17.03 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A   CG    1 
ATOM   921  C  CD    . GLU A   1 116 ? -26.286 -27.654 -13.974 1.00 22.05 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A   CD    1 
ATOM   922  O  OE1   . GLU A   1 116 ? -26.574 -28.813 -13.629 1.00 32.37 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A   OE1   1 
ATOM   923  O  OE2   . GLU A   1 116 ? -27.077 -26.713 -13.699 1.00 24.00 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A   OE2   1 
ATOM   924  N  N     . ASN A   1 117 ? -24.194 -27.623 -19.052 1.00 19.02 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A   N     1 
ATOM   925  C  CA    . ASN A   1 117 ? -24.494 -27.678 -20.492 1.00 20.32 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A   CA    1 
ATOM   926  C  C     . ASN A   1 117 ? -23.526 -26.824 -21.296 1.00 20.46 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A   C     1 
ATOM   927  O  O     . ASN A   1 117 ? -23.934 -25.976 -22.104 1.00 21.82 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A   O     1 
ATOM   928  C  CB    . ASN A   1 117 ? -25.912 -27.176 -20.757 1.00 25.57 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A   CB    1 
ATOM   929  C  CG    . ASN A   1 117 ? -26.935 -27.933 -19.925 1.00 27.60 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A   CG    1 
ATOM   930  O  OD1   . ASN A   1 117 ? -26.913 -29.153 -19.851 1.00 52.06 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A   OD1   1 
ATOM   931  N  ND2   . ASN A   1 117 ? -27.784 -27.156 -19.275 1.00 35.14 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A   ND2   1 
ATOM   932  N  N     . LEU A   1 118 ? -22.259 -27.060 -21.027 1.00 18.73 ? ? ? ? ? ? 118 LEU A   N     1 
ATOM   933  C  CA    . LEU A   1 118 ? -21.229 -26.218 -21.646 1.00 18.89 ? ? ? ? ? ? 118 LEU A   CA    1 
ATOM   934  C  C     . LEU A   1 118 ? -21.125 -26.428 -23.149 1.00 18.83 ? ? ? ? ? ? 118 LEU A   C     1 
ATOM   935  O  O     . LEU A   1 118 ? -21.267 -27.592 -23.594 1.00 27.08 ? ? ? ? ? ? 118 LEU A   O     1 
ATOM   936  C  CB    . LEU A   1 118 ? -19.829 -26.570 -21.142 1.00 18.32 ? ? ? ? ? ? 118 LEU A   CB    1 
ATOM   937  C  CG    . LEU A   1 118 ? -19.583 -26.335 -19.645 1.00 18.84 ? ? ? ? ? ? 118 LEU A   CG    1 
ATOM   938  C  CD1   . LEU A   1 118 ? -18.369 -27.146 -19.253 1.00 24.65 ? ? ? ? ? ? 118 LEU A   CD1   1 
ATOM   939  C  CD2   . LEU A   1 118 ? -19.391 -24.867 -19.355 1.00 18.48 ? ? ? ? ? ? 118 LEU A   CD2   1 
ATOM   940  N  N     . LYS A   1 119 ? -20.908 -25.284 -23.808 1.00 19.87 ? ? ? ? ? ? 119 LYS A   N     1 
ATOM   941  C  CA    . LYS A   1 119 ? -20.730 -25.329 -25.264 1.00 21.03 ? ? ? ? ? ? 119 LYS A   CA    1 
ATOM   942  C  C     . LYS A   1 119 ? -19.527 -24.471 -25.598 1.00 18.34 ? ? ? ? ? ? 119 LYS A   C     1 
ATOM   943  O  O     . LYS A   1 119 ? -19.244 -23.425 -24.979 1.00 18.69 ? ? ? ? ? ? 119 LYS A   O     1 
ATOM   944  C  CB    . LYS A   1 119 ? -21.944 -24.822 -26.025 1.00 32.46 ? ? ? ? ? ? 119 LYS A   CB    1 
ATOM   945  N  N     . GLU A   1 120 ? -18.781 -24.862 -26.607 1.00 17.65 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A   N     1 
ATOM   946  C  CA    A GLU A   1 120 ? -17.743 -23.990 -27.128 0.50 16.90 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A   CA    1 
ATOM   947  C  CA    B GLU A   1 120 ? -17.743 -23.985 -27.123 0.50 16.80 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A   CA    1 
ATOM   948  C  C     . GLU A   1 120 ? -18.327 -22.838 -27.936 1.00 20.09 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A   C     1 
ATOM   949  O  O     . GLU A   1 120 ? -19.034 -23.033 -28.915 1.00 26.57 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A   O     1 
ATOM   950  C  CB    A GLU A   1 120 ? -16.820 -24.845 -27.984 0.50 21.24 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A   CB    1 
ATOM   951  C  CB    B GLU A   1 120 ? -16.798 -24.802 -27.989 0.50 21.35 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A   CB    1 
ATOM   952  C  CG    A GLU A   1 120 ? -15.342 -24.482 -27.866 0.50 20.09 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A   CG    1 
ATOM   953  C  CG    B GLU A   1 120 ? -15.750 -23.972 -28.744 0.50 23.11 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A   CG    1 
ATOM   954  C  CD    A GLU A   1 120 ? -14.467 -25.539 -28.521 0.50 19.85 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A   CD    1 
ATOM   955  C  CD    B GLU A   1 120 ? -14.895 -24.915 -29.581 0.50 26.81 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A   CD    1 
ATOM   956  O  OE1   A GLU A   1 120 ? -14.718 -25.926 -29.676 0.50 25.67 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A   OE1   1 
ATOM   957  O  OE1   B GLU A   1 120 ? -13.740 -24.567 -29.911 0.50 29.56 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A   OE1   1 
ATOM   958  O  OE2   A GLU A   1 120 ? -13.549 -25.971 -27.823 0.50 11.68 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A   OE2   1 
ATOM   959  O  OE2   B GLU A   1 120 ? -15.438 -26.005 -29.883 0.50 31.37 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A   OE2   1 
ATOM   960  N  N     . VAL A   1 121 ? -18.026 -21.617 -27.528 1.00 18.82 ? ? ? ? ? ? 121 VAL A   N     1 
ATOM   961  C  CA    . VAL A   1 121 ? -18.442 -20.434 -28.276 1.00 24.59 ? ? ? ? ? ? 121 VAL A   CA    1 
ATOM   962  C  C     . VAL A   1 121 ? -17.214 -19.810 -28.975 1.00 26.18 ? ? ? ? ? ? 121 VAL A   C     1 
ATOM   963  O  O     . VAL A   1 121 ? -17.396 -18.999 -29.900 1.00 33.02 ? ? ? ? ? ? 121 VAL A   O     1 
ATOM   964  C  CB    . VAL A   1 121 ? -19.245 -19.454 -27.404 1.00 27.67 ? ? ? ? ? ? 121 VAL A   CB    1 
ATOM   965  C  CG1   . VAL A   1 121 ? -20.653 -20.080 -27.240 1.00 29.65 ? ? ? ? ? ? 121 VAL A   CG1   1 
ATOM   966  C  CG2   . VAL A   1 121 ? -18.662 -19.121 -26.050 1.00 24.27 ? ? ? ? ? ? 121 VAL A   CG2   1 
ATOM   967  N  N     . GLU A   1 122 ? -15.968 -20.172 -28.600 1.00 28.96 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A   N     1 
ATOM   968  C  CA    . GLU A   1 122 ? -14.734 -19.847 -29.335 1.00 45.08 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A   CA    1 
ATOM   969  C  C     . GLU A   1 122 ? -13.538 -20.786 -29.088 1.00 38.36 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A   C     1 
ATOM   970  O  O     . GLU A   1 122 ? -13.209 -21.313 -28.028 1.00 33.14 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A   O     1 
ATOM   971  C  CB    . GLU A   1 122 ? -14.328 -18.373 -29.065 1.00 61.15 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A   CB    1 
ATOM   972  C  CG    . GLU A   1 122 ? -13.256 -17.793 -29.968 1.00 72.05 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A   CG    1 
ATOM   973  C  CD    . GLU A   1 122 ? -13.733 -17.319 -31.332 1.00 75.20 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A   CD    1 
ATOM   974  O  OE1   . GLU A   1 122 ? -13.048 -16.443 -31.915 1.00 52.26 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A   OE1   1 
ATOM   975  O  OE2   . GLU A   1 122 ? -14.776 -17.834 -31.802 1.00 73.10 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A   OE2   1 
ATOM   976  N  N     . ALA A   1 123 ? -12.776 -21.014 -30.188 1.00 40.40 ? ? ? ? ? ? 123 ALA A   N     1 
ATOM   977  C  CA    . ALA A   1 123 ? -11.483 -21.700 -29.999 1.00 42.21 ? ? ? ? ? ? 123 ALA A   CA    1 
ATOM   978  C  C     . ALA A   1 123 ? -10.490 -20.805 -29.245 1.00 48.29 ? ? ? ? ? ? 123 ALA A   C     1 
ATOM   979  O  O     . ALA A   1 123 ? -10.204 -19.680 -29.662 1.00 60.60 ? ? ? ? ? ? 123 ALA A   O     1 
ATOM   980  C  CB    . ALA A   1 123 ? -10.840 -22.130 -31.303 1.00 56.70 ? ? ? ? ? ? 123 ALA A   CB    1 
ATOM   981  N  N     . GLU A   1 129 ? -4.029  -16.721 -24.460 1.00 57.70 ? ? ? ? ? ? 129 GLU A   N     1 
ATOM   982  C  CA    . GLU A   1 129 ? -3.304  -17.973 -24.278 1.00 51.01 ? ? ? ? ? ? 129 GLU A   CA    1 
ATOM   983  C  C     . GLU A   1 129 ? -2.488  -18.017 -22.989 1.00 42.48 ? ? ? ? ? ? 129 GLU A   C     1 
ATOM   984  O  O     . GLU A   1 129 ? -1.912  -19.077 -22.698 1.00 51.61 ? ? ? ? ? ? 129 GLU A   O     1 
ATOM   985  C  CB    . GLU A   1 129 ? -2.393  -18.191 -25.476 1.00 79.13 ? ? ? ? ? ? 129 GLU A   CB    1 
ATOM   986  N  N     . ALA A   1 130 ? -2.376  -16.945 -22.212 1.00 32.50 ? ? ? ? ? ? 130 ALA A   N     1 
ATOM   987  C  CA    . ALA A   1 130 ? -1.679  -16.986 -20.935 1.00 30.27 ? ? ? ? ? ? 130 ALA A   CA    1 
ATOM   988  C  C     . ALA A   1 130 ? -2.384  -17.819 -19.867 1.00 18.86 ? ? ? ? ? ? 130 ALA A   C     1 
ATOM   989  O  O     . ALA A   1 130 ? -1.891  -17.990 -18.745 1.00 23.67 ? ? ? ? ? ? 130 ALA A   O     1 
ATOM   990  C  CB    . ALA A   1 130 ? -1.526  -15.531 -20.492 1.00 45.92 ? ? ? ? ? ? 130 ALA A   CB    1 
ATOM   991  N  N     . ILE A   1 131 ? -3.587  -18.317 -20.201 1.00 16.22 ? ? ? ? ? ? 131 ILE A   N     1 
ATOM   992  C  CA    A ILE A   1 131 ? -4.289  -19.151 -19.217 0.50 12.50 ? ? ? ? ? ? 131 ILE A   CA    1 
ATOM   993  C  CA    B ILE A   1 131 ? -4.382  -19.116 -19.283 0.50 12.64 ? ? ? ? ? ? 131 ILE A   CA    1 
ATOM   994  C  C     . ILE A   1 131 ? -4.360  -20.535 -19.795 1.00 11.25 ? ? ? ? ? ? 131 ILE A   C     1 
ATOM   995  O  O     . ILE A   1 131 ? -4.804  -20.729 -20.954 1.00 14.66 ? ? ? ? ? ? 131 ILE A   O     1 
ATOM   996  C  CB    A ILE A   1 131 ? -5.659  -18.523 -18.915 0.50 15.81 ? ? ? ? ? ? 131 ILE A   CB    1 
ATOM   997  C  CB    B ILE A   1 131 ? -5.847  -18.631 -19.217 0.50 14.27 ? ? ? ? ? ? 131 ILE A   CB    1 
ATOM   998  C  CG1   A ILE A   1 131 ? -5.529  -17.178 -18.221 0.50 16.58 ? ? ? ? ? ? 131 ILE A   CG1   1 
ATOM   999  C  CG1   B ILE A   1 131 ? -6.078  -17.172 -18.877 0.50 15.17 ? ? ? ? ? ? 131 ILE A   CG1   1 
ATOM   1000 C  CG2   A ILE A   1 131 ? -6.492  -19.457 -18.045 0.50 20.15 ? ? ? ? ? ? 131 ILE A   CG2   1 
ATOM   1001 C  CG2   B ILE A   1 131 ? -6.581  -19.508 -18.189 0.50 19.65 ? ? ? ? ? ? 131 ILE A   CG2   1 
ATOM   1002 C  CD1   A ILE A   1 131 ? -6.665  -16.215 -18.360 0.50 16.49 ? ? ? ? ? ? 131 ILE A   CD1   1 
ATOM   1003 C  CD1   B ILE A   1 131 ? -4.908  -16.482 -18.217 0.50 31.19 ? ? ? ? ? ? 131 ILE A   CD1   1 
ATOM   1004 N  N     . GLU A   1 132 ? -3.909  -21.499 -19.052 1.00 10.23 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A   N     1 
ATOM   1005 C  CA    . GLU A   1 132 ? -3.939  -22.907 -19.433 1.00 10.12 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A   CA    1 
ATOM   1006 C  C     . GLU A   1 132 ? -5.236  -23.541 -18.938 1.00 9.83  ? ? ? ? ? ? 132 GLU A   C     1 
ATOM   1007 O  O     . GLU A   1 132 ? -5.585  -23.460 -17.771 1.00 11.51 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A   O     1 
ATOM   1008 C  CB    . GLU A   1 132 ? -2.771  -23.627 -18.795 1.00 11.37 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A   CB    1 
ATOM   1009 C  CG    . GLU A   1 132 ? -2.696  -25.105 -19.065 1.00 12.17 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A   CG    1 
ATOM   1010 C  CD    . GLU A   1 132 ? -1.711  -25.828 -18.178 1.00 14.55 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A   CD    1 
ATOM   1011 O  OE1   . GLU A   1 132 ? -1.109  -25.219 -17.223 1.00 16.33 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A   OE1   1 
ATOM   1012 O  OE2   . GLU A   1 132 ? -1.530  -26.992 -18.301 1.00 17.92 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A   OE2   1 
ATOM   1013 N  N     . VAL A   1 133 ? -5.993  -24.164 -19.864 1.00 10.06 ? ? ? ? ? ? 133 VAL A   N     1 
ATOM   1014 C  CA    . VAL A   1 133 ? -7.199  -24.902 -19.505 1.00 10.11 ? ? ? ? ? ? 133 VAL A   CA    1 
ATOM   1015 C  C     . VAL A   1 133 ? -6.795  -26.291 -19.069 1.00 9.46  ? ? ? ? ? ? 133 VAL A   C     1 
ATOM   1016 O  O     . VAL A   1 133 ? -6.122  -27.020 -19.840 1.00 10.74 ? ? ? ? ? ? 133 VAL A   O     1 
ATOM   1017 C  CB    . VAL A   1 133 ? -8.187  -24.982 -20.698 1.00 10.87 ? ? ? ? ? ? 133 VAL A   CB    1 
ATOM   1018 C  CG1   . VAL A   1 133 ? -9.287  -25.945 -20.394 1.00 14.49 ? ? ? ? ? ? 133 VAL A   CG1   1 
ATOM   1019 C  CG2   . VAL A   1 133 ? -8.753  -23.582 -21.010 1.00 15.15 ? ? ? ? ? ? 133 VAL A   CG2   1 
ATOM   1020 N  N     . VAL A   1 134 ? -7.201  -26.655 -17.853 1.00 9.26  ? ? ? ? ? ? 134 VAL A   N     1 
ATOM   1021 C  CA    . VAL A   1 134 ? -6.820  -27.927 -17.249 1.00 9.62  ? ? ? ? ? ? 134 VAL A   CA    1 
ATOM   1022 C  C     . VAL A   1 134 ? -8.073  -28.685 -16.839 1.00 8.74  ? ? ? ? ? ? 134 VAL A   C     1 
ATOM   1023 O  O     . VAL A   1 134 ? -8.573  -28.505 -15.707 1.00 10.36 ? ? ? ? ? ? 134 VAL A   O     1 
ATOM   1024 C  CB    . VAL A   1 134 ? -5.887  -27.650 -16.021 1.00 10.39 ? ? ? ? ? ? 134 VAL A   CB    1 
ATOM   1025 C  CG1   . VAL A   1 134 ? -5.508  -28.986 -15.375 1.00 11.91 ? ? ? ? ? ? 134 VAL A   CG1   1 
ATOM   1026 C  CG2   . VAL A   1 134 ? -4.666  -26.890 -16.414 1.00 11.83 ? ? ? ? ? ? 134 VAL A   CG2   1 
ATOM   1027 N  N     . TRP A   1 135 ? -8.632  -29.500 -17.726 1.00 9.48  ? ? ? ? ? ? 135 TRP A   N     1 
ATOM   1028 C  CA    . TRP A   1 135 ? -9.712  -30.376 -17.309 1.00 9.72  ? ? ? ? ? ? 135 TRP A   CA    1 
ATOM   1029 C  C     . TRP A   1 135 ? -9.117  -31.510 -16.488 1.00 9.45  ? ? ? ? ? ? 135 TRP A   C     1 
ATOM   1030 O  O     . TRP A   1 135 ? -8.170  -32.161 -16.940 1.00 11.04 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A   O     1 
ATOM   1031 C  CB    . TRP A   1 135 ? -10.412 -30.975 -18.510 1.00 9.83  ? ? ? ? ? ? 135 TRP A   CB    1 
ATOM   1032 C  CG    . TRP A   1 135 ? -11.384 -30.123 -19.269 1.00 9.64  ? ? ? ? ? ? 135 TRP A   CG    1 
ATOM   1033 C  CD1   . TRP A   1 135 ? -11.170 -29.556 -20.491 1.00 11.26 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A   CD1   1 
ATOM   1034 C  CD2   . TRP A   1 135 ? -12.708 -29.771 -18.873 1.00 9.87  ? ? ? ? ? ? 135 TRP A   CD2   1 
ATOM   1035 N  NE1   . TRP A   1 135 ? -12.280 -28.856 -20.890 1.00 11.71 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A   NE1   1 
ATOM   1036 C  CE2   . TRP A   1 135 ? -13.251 -28.976 -19.933 1.00 10.53 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A   CE2   1 
ATOM   1037 C  CE3   . TRP A   1 135 ? -13.512 -30.061 -17.724 1.00 10.29 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A   CE3   1 
ATOM   1038 C  CZ2   . TRP A   1 135 ? -14.556 -28.447 -19.908 1.00 11.30 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A   CZ2   1 
ATOM   1039 C  CZ3   . TRP A   1 135 ? -14.799 -29.543 -17.700 1.00 11.09 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A   CZ3   1 
ATOM   1040 C  CH2   . TRP A   1 135 ? -15.328 -28.745 -18.777 1.00 10.74 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A   CH2   1 
ATOM   1041 N  N     . MET A   1 136 ? -9.669  -31.743 -15.312 1.00 9.63  ? ? ? ? ? ? 136 MET A   N     1 
ATOM   1042 C  CA    . MET A   1 136 ? -9.090  -32.766 -14.422 1.00 9.78  ? ? ? ? ? ? 136 MET A   CA    1 
ATOM   1043 C  C     . MET A   1 136 ? -10.154 -33.290 -13.476 1.00 9.85  ? ? ? ? ? ? 136 MET A   C     1 
ATOM   1044 O  O     . MET A   1 136 ? -10.958 -32.526 -12.920 1.00 9.81  ? ? ? ? ? ? 136 MET A   O     1 
ATOM   1045 C  CB    . MET A   1 136 ? -7.935  -32.161 -13.579 1.00 10.04 ? ? ? ? ? ? 136 MET A   CB    1 
ATOM   1046 C  CG    . MET A   1 136 ? -7.203  -33.205 -12.743 1.00 10.93 ? ? ? ? ? ? 136 MET A   CG    1 
ATOM   1047 S  SD    . MET A   1 136 ? -5.902  -32.461 -11.724 1.00 12.34 ? ? ? ? ? ? 136 MET A   SD    1 
ATOM   1048 C  CE    . MET A   1 136 ? -4.814  -31.791 -12.991 1.00 16.76 ? ? ? ? ? ? 136 MET A   CE    1 
ATOM   1049 N  N     . ARG A   1 137 ? -10.183 -34.612 -13.271 1.00 10.96 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   N     1 
ATOM   1050 C  CA    A ARG A   1 137 ? -11.120 -35.136 -12.259 0.80 11.93 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   CA    1 
ATOM   1051 C  CA    B ARG A   1 137 ? -11.158 -35.082 -12.271 0.20 12.01 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   CA    1 
ATOM   1052 C  C     . ARG A   1 137 ? -10.843 -34.469 -10.908 1.00 10.84 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   C     1 
ATOM   1053 O  O     . ARG A   1 137 ? -9.679  -34.392 -10.495 1.00 11.66 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   O     1 
ATOM   1054 C  CB    A ARG A   1 137 ? -10.942 -36.648 -12.085 0.80 13.54 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   CB    1 
ATOM   1055 C  CB    B ARG A   1 137 ? -11.163 -36.606 -12.195 0.20 15.72 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   CB    1 
ATOM   1056 C  CG    A ARG A   1 137 ? -11.314 -37.383 -13.396 0.80 17.19 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   CG    1 
ATOM   1057 C  CG    B ARG A   1 137 ? -11.565 -37.269 -13.510 0.20 16.85 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   CG    1 
ATOM   1058 C  CD    A ARG A   1 137 ? -10.999 -38.885 -13.236 0.80 22.87 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   CD    1 
ATOM   1059 C  CD    B ARG A   1 137 ? -11.321 -38.774 -13.442 0.20 17.87 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   CD    1 
ATOM   1060 N  NE    A ARG A   1 137 ? -11.672 -39.482 -12.094 0.80 27.61 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   NE    1 
ATOM   1061 N  NE    B ARG A   1 137 ? -11.868 -39.460 -14.605 0.20 14.38 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   NE    1 
ATOM   1062 C  CZ    A ARG A   1 137 ? -11.185 -39.901 -10.927 0.80 28.94 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   CZ    1 
ATOM   1063 C  CZ    B ARG A   1 137 ? -11.147 -39.905 -15.627 0.20 16.82 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   CZ    1 
ATOM   1064 N  NH1   A ARG A   1 137 ? -11.948 -40.442 -9.952  0.80 27.93 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   NH1   1 
ATOM   1065 N  NH1   B ARG A   1 137 ? -11.767 -40.515 -16.625 0.20 16.07 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   NH1   1 
ATOM   1066 N  NH2   A ARG A   1 137 ? -9.863  -39.795 -10.662 0.80 29.30 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   NH2   1 
ATOM   1067 N  NH2   B ARG A   1 137 ? -9.833  -39.755 -15.660 0.20 18.05 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   NH2   1 
ATOM   1068 N  N     . PRO A   1 138 ? -11.849 -34.010 -10.194 1.00 10.99 ? ? ? ? ? ? 138 PRO A   N     1 
ATOM   1069 C  CA    . PRO A   1 138 ? -11.561 -33.391 -8.890  1.00 11.56 ? ? ? ? ? ? 138 PRO A   CA    1 
ATOM   1070 C  C     . PRO A   1 138 ? -10.855 -34.345 -7.908  1.00 11.59 ? ? ? ? ? ? 138 PRO A   C     1 
ATOM   1071 O  O     . PRO A   1 138 ? -10.113 -33.868 -7.042  1.00 11.68 ? ? ? ? ? ? 138 PRO A   O     1 
ATOM   1072 C  CB    . PRO A   1 138 ? -12.940 -32.991 -8.325  1.00 12.03 ? ? ? ? ? ? 138 PRO A   CB    1 
ATOM   1073 C  CG    . PRO A   1 138 ? -13.755 -32.840 -9.583  1.00 12.05 ? ? ? ? ? ? 138 PRO A   CG    1 
ATOM   1074 C  CD    . PRO A   1 138 ? -13.274 -33.886 -10.553 1.00 11.68 ? ? ? ? ? ? 138 PRO A   CD    1 
ATOM   1075 N  N     . GLU A   1 139 ? -11.116 -35.631 -8.022  1.00 13.18 ? ? ? ? ? ? 139 GLU A   N     1 
ATOM   1076 C  CA    . GLU A   1 139 ? -10.453 -36.607 -7.157  1.00 14.70 ? ? ? ? ? ? 139 GLU A   CA    1 
ATOM   1077 C  C     . GLU A   1 139 ? -8.959  -36.570 -7.397  1.00 14.72 ? ? ? ? ? ? 139 GLU A   C     1 
ATOM   1078 O  O     . GLU A   1 139 ? -8.182  -36.666 -6.445  1.00 15.71 ? ? ? ? ? ? 139 GLU A   O     1 
ATOM   1079 C  CB    . GLU A   1 139 ? -10.996 -37.994 -7.541  1.00 15.05 ? ? ? ? ? ? 139 GLU A   CB    1 
ATOM   1080 C  CG    . GLU A   1 139 ? -12.459 -38.197 -7.189  1.00 16.36 ? ? ? ? ? ? 139 GLU A   CG    1 
ATOM   1081 C  CD    . GLU A   1 139 ? -13.464 -37.845 -8.260  1.00 14.45 ? ? ? ? ? ? 139 GLU A   CD    1 
ATOM   1082 O  OE1   . GLU A   1 139 ? -13.099 -37.152 -9.206  1.00 15.11 ? ? ? ? ? ? 139 GLU A   OE1   1 
ATOM   1083 O  OE2   . GLU A   1 139 ? -14.648 -38.254 -8.108  1.00 18.30 ? ? ? ? ? ? 139 GLU A   OE2   1 
ATOM   1084 N  N     . GLU A   1 140 ? -8.624  -36.421 -8.689  1.00 13.63 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A   N     1 
ATOM   1085 C  CA    . GLU A   1 140 ? -7.198  -36.336 -9.013  1.00 14.92 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A   CA    1 
ATOM   1086 C  C     . GLU A   1 140 ? -6.571  -35.028 -8.603  1.00 14.04 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A   C     1 
ATOM   1087 O  O     . GLU A   1 140 ? -5.401  -35.012 -8.171  1.00 14.91 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A   O     1 
ATOM   1088 C  CB    . GLU A   1 140 ? -7.015  -36.582 -10.524 1.00 16.20 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A   CB    1 
ATOM   1089 C  CG    . GLU A   1 140 ? -5.595  -36.457 -10.987 1.00 21.22 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A   CG    1 
ATOM   1090 C  CD    . GLU A   1 140 ? -4.656  -37.456 -10.312 1.00 31.18 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A   CD    1 
ATOM   1091 O  OE1   . GLU A   1 140 ? -3.412  -37.247 -10.369 1.00 43.78 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A   OE1   1 
ATOM   1092 O  OE2   . GLU A   1 140 ? -5.123  -38.451 -9.711  1.00 35.82 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A   OE2   1 
ATOM   1093 N  N     . ALA A   1 141 ? -7.305  -33.930 -8.726  1.00 12.09 ? ? ? ? ? ? 141 ALA A   N     1 
ATOM   1094 C  CA    . ALA A   1 141 ? -6.772  -32.649 -8.235  1.00 11.39 ? ? ? ? ? ? 141 ALA A   CA    1 
ATOM   1095 C  C     . ALA A   1 141 ? -6.469  -32.726 -6.738  1.00 11.11 ? ? ? ? ? ? 141 ALA A   C     1 
ATOM   1096 O  O     . ALA A   1 141 ? -5.416  -32.281 -6.272  1.00 12.26 ? ? ? ? ? ? 141 ALA A   O     1 
ATOM   1097 C  CB    . ALA A   1 141 ? -7.794  -31.550 -8.555  1.00 11.67 ? ? ? ? ? ? 141 ALA A   CB    1 
ATOM   1098 N  N     . LEU A   1 142 ? -7.420  -33.330 -5.975  1.00 12.51 ? ? ? ? ? ? 142 LEU A   N     1 
ATOM   1099 C  CA    . LEU A   1 142 ? -7.199  -33.420 -4.529  1.00 12.59 ? ? ? ? ? ? 142 LEU A   CA    1 
ATOM   1100 C  C     . LEU A   1 142 ? -6.014  -34.304 -4.243  1.00 12.97 ? ? ? ? ? ? 142 LEU A   C     1 
ATOM   1101 O  O     . LEU A   1 142 ? -5.155  -33.961 -3.405  1.00 13.88 ? ? ? ? ? ? 142 LEU A   O     1 
ATOM   1102 C  CB    . LEU A   1 142 ? -8.498  -33.977 -3.920  1.00 13.75 ? ? ? ? ? ? 142 LEU A   CB    1 
ATOM   1103 C  CG    . LEU A   1 142 ? -8.443  -34.112 -2.376  1.00 13.54 ? ? ? ? ? ? 142 LEU A   CG    1 
ATOM   1104 C  CD1   . LEU A   1 142 ? -8.002  -32.810 -1.752  1.00 16.02 ? ? ? ? ? ? 142 LEU A   CD1   1 
ATOM   1105 C  CD2   . LEU A   1 142 ? -9.834  -34.521 -1.931  1.00 17.04 ? ? ? ? ? ? 142 LEU A   CD2   1 
ATOM   1106 N  N     . GLU A   1 143 ? -5.863  -35.458 -4.934  1.00 14.15 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A   N     1 
ATOM   1107 C  CA    . GLU A   1 143 ? -4.706  -36.335 -4.723  1.00 17.47 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A   CA    1 
ATOM   1108 C  C     . GLU A   1 143 ? -3.416  -35.644 -5.088  1.00 15.71 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A   C     1 
ATOM   1109 O  O     . GLU A   1 143 ? -2.401  -35.748 -4.384  1.00 18.69 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A   O     1 
ATOM   1110 C  CB    . GLU A   1 143 ? -4.894  -37.627 -5.563  1.00 24.39 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A   CB    1 
ATOM   1111 N  N     . ARG A   1 144 ? -3.344  -34.944 -6.199  1.00 15.08 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A   N     1 
ATOM   1112 C  CA    . ARG A   1 144 ? -2.078  -34.274 -6.546  1.00 14.98 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A   CA    1 
ATOM   1113 C  C     . ARG A   1 144 ? -1.736  -33.263 -5.486  1.00 13.66 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A   C     1 
ATOM   1114 O  O     . ARG A   1 144 ? -0.569  -33.065 -5.120  1.00 17.35 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A   O     1 
ATOM   1115 C  CB    . ARG A   1 144 ? -2.256  -33.559 -7.901  1.00 15.75 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A   CB    1 
ATOM   1116 C  CG    . ARG A   1 144 ? -2.243  -34.564 -9.088  1.00 18.30 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A   CG    1 
ATOM   1117 C  CD    . ARG A   1 144 ? -2.280  -33.724 -10.358 1.00 26.76 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A   CD    1 
ATOM   1118 N  NE    . ARG A   1 144 ? -2.443  -34.328 -11.654 1.00 21.18 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A   NE    1 
ATOM   1119 C  CZ    . ARG A   1 144 ? -1.794  -33.847 -12.719 1.00 18.12 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A   CZ    1 
ATOM   1120 N  NH1   . ARG A   1 144 ? -1.944  -34.385 -13.884 1.00 21.86 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A   NH1   1 
ATOM   1121 N  NH2   . ARG A   1 144 ? -0.944  -32.850 -12.616 1.00 19.40 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A   NH2   1 
ATOM   1122 N  N     . HIS A   1 145 ? -2.744  -32.552 -4.975  1.00 11.92 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A   N     1 
ATOM   1123 C  CA    . HIS A   1 145 ? -2.467  -31.598 -3.905  1.00 11.95 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A   CA    1 
ATOM   1124 C  C     . HIS A   1 145 ? -1.974  -32.279 -2.646  1.00 12.71 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A   C     1 
ATOM   1125 O  O     . HIS A   1 145 ? -1.025  -31.805 -2.001  1.00 14.28 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A   O     1 
ATOM   1126 C  CB    . HIS A   1 145 ? -3.776  -30.804 -3.623  1.00 11.77 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A   CB    1 
ATOM   1127 C  CG    . HIS A   1 145 ? -3.523  -29.782 -2.516  1.00 11.93 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A   CG    1 
ATOM   1128 N  ND1   . HIS A   1 145 ? -2.726  -28.683 -2.637  1.00 13.11 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A   ND1   1 
ATOM   1129 C  CD2   . HIS A   1 145 ? -3.969  -29.721 -1.231  1.00 11.67 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A   CD2   1 
ATOM   1130 C  CE1   . HIS A   1 145 ? -2.702  -27.969 -1.495  1.00 15.30 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A   CE1   1 
ATOM   1131 N  NE2   . HIS A   1 145 ? -3.446  -28.598 -0.597  1.00 12.26 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A   NE2   1 
ATOM   1132 N  N     . GLN A   1 146 ? -2.646  -33.371 -2.248  1.00 14.04 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A   N     1 
ATOM   1133 C  CA    A GLN A   1 146 ? -2.190  -34.043 -1.022  0.50 16.30 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A   CA    1 
ATOM   1134 C  CA    B GLN A   1 146 ? -2.199  -34.073 -1.041  0.50 16.29 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A   CA    1 
ATOM   1135 C  C     . GLN A   1 146 ? -0.780  -34.557 -1.176  1.00 16.86 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A   C     1 
ATOM   1136 O  O     . GLN A   1 146 ? -0.102  -34.637 -0.122  1.00 19.44 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A   O     1 
ATOM   1137 C  CB    A GLN A   1 146 ? -3.159  -35.175 -0.679  0.50 17.84 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A   CB    1 
ATOM   1138 C  CB    B GLN A   1 146 ? -3.127  -35.263 -0.761  0.50 17.09 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A   CB    1 
ATOM   1139 C  CG    A GLN A   1 146 ? -4.604  -34.677 -0.567  0.50 18.53 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A   CG    1 
ATOM   1140 C  CG    B GLN A   1 146 ? -4.491  -34.796 -0.275  0.50 15.08 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A   CG    1 
ATOM   1141 C  CD    A GLN A   1 146 ? -5.595  -35.814 -0.409  0.50 19.11 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A   CD    1 
ATOM   1142 C  CD    B GLN A   1 146 ? -5.568  -35.852 -0.215  0.50 17.70 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A   CD    1 
ATOM   1143 O  OE1   A GLN A   1 146 ? -6.429  -35.772 0.501   0.50 17.05 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A   OE1   1 
ATOM   1144 O  OE1   B GLN A   1 146 ? -5.599  -36.841 -0.956  0.50 23.50 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A   OE1   1 
ATOM   1145 N  NE2   A GLN A   1 146 ? -5.530  -36.827 -1.269  0.50 17.68 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A   NE2   1 
ATOM   1146 N  NE2   B GLN A   1 146 ? -6.497  -35.606 0.710   0.50 26.36 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A   NE2   1 
ATOM   1147 N  N     . ARG A   1 147 ? -0.347  -34.879 -2.401  1.00 17.87 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A   N     1 
ATOM   1148 C  CA    . ARG A   1 147 ? 1.044   -35.359 -2.561  1.00 22.65 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A   CA    1 
ATOM   1149 C  C     . ARG A   1 147 ? 1.962   -34.201 -2.829  1.00 19.37 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A   C     1 
ATOM   1150 O  O     . ARG A   1 147 ? 3.155   -34.449 -3.012  1.00 24.84 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A   O     1 
ATOM   1151 C  CB    . ARG A   1 147 ? 1.064   -36.393 -3.662  1.00 27.19 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A   CB    1 
ATOM   1152 N  N     . GLY A   1 148 ? 1.541   -32.944 -2.817  1.00 20.53 ? ? ? ? ? ? 148 GLY A   N     1 
ATOM   1153 C  CA    . GLY A   1 148 ? 2.491   -31.823 -2.913  1.00 22.22 ? ? ? ? ? ? 148 GLY A   CA    1 
ATOM   1154 C  C     . GLY A   1 148 ? 2.788   -31.413 -4.337  1.00 20.44 ? ? ? ? ? ? 148 GLY A   C     1 
ATOM   1155 O  O     . GLY A   1 148 ? 3.686   -30.602 -4.608  1.00 24.92 ? ? ? ? ? ? 148 GLY A   O     1 
ATOM   1156 N  N     . GLU A   1 149 ? 2.015   -31.951 -5.270  1.00 18.45 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A   N     1 
ATOM   1157 C  CA    . GLU A   1 149 ? 2.376   -31.760 -6.655  1.00 19.03 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A   CA    1 
ATOM   1158 C  C     . GLU A   1 149 ? 1.747   -30.487 -7.220  1.00 18.43 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A   C     1 
ATOM   1159 O  O     . GLU A   1 149 ? 2.266   -29.990 -8.242  1.00 22.91 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A   O     1 
ATOM   1160 C  CB    . GLU A   1 149 ? 1.888   -32.924 -7.541  1.00 21.34 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A   CB    1 
ATOM   1161 C  CG    . GLU A   1 149 ? 2.445   -32.844 -8.959  1.00 28.39 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A   CG    1 
ATOM   1162 C  CD    . GLU A   1 149 ? 1.609   -32.308 -10.099 1.00 30.36 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A   CD    1 
ATOM   1163 O  OE1   . GLU A   1 149 ? 0.400   -32.047 -10.014 1.00 28.22 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A   OE1   1 
ATOM   1164 O  OE2   . GLU A   1 149 ? 2.112   -32.080 -11.237 1.00 36.42 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A   OE2   1 
ATOM   1165 N  N     . VAL A   1 150 ? 0.655   -29.972 -6.622  1.00 15.33 ? ? ? ? ? ? 150 VAL A   N     1 
ATOM   1166 C  CA    . VAL A   1 150 ? 0.020   -28.746 -7.097  1.00 14.04 ? ? ? ? ? ? 150 VAL A   CA    1 
ATOM   1167 C  C     . VAL A   1 150 ? -0.513  -28.006 -5.878  1.00 12.23 ? ? ? ? ? ? 150 VAL A   C     1 
ATOM   1168 O  O     . VAL A   1 150 ? -0.873  -28.652 -4.855  1.00 13.68 ? ? ? ? ? ? 150 VAL A   O     1 
ATOM   1169 C  CB    . VAL A   1 150 ? -1.068  -29.030 -8.146  1.00 15.31 ? ? ? ? ? ? 150 VAL A   CB    1 
ATOM   1170 C  CG1   . VAL A   1 150 ? -2.271  -29.667 -7.438  1.00 18.83 ? ? ? ? ? ? 150 VAL A   CG1   1 
ATOM   1171 C  CG2   . VAL A   1 150 ? -1.377  -27.759 -8.928  1.00 22.05 ? ? ? ? ? ? 150 VAL A   CG2   1 
ATOM   1172 N  N     . GLU A   1 151 ? -0.558  -26.682 -6.021  1.00 11.70 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A   N     1 
ATOM   1173 C  CA    . GLU A   1 151 ? -1.127  -25.822 -4.988  1.00 10.59 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A   CA    1 
ATOM   1174 C  C     . GLU A   1 151 ? -2.528  -25.460 -5.439  1.00 10.16 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A   C     1 
ATOM   1175 O  O     . GLU A   1 151 ? -2.829  -25.517 -6.635  1.00 13.01 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A   O     1 
ATOM   1176 C  CB    . GLU A   1 151 ? -0.299  -24.542 -4.859  1.00 13.85 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A   CB    1 
ATOM   1177 C  CG    . GLU A   1 151 ? 1.152   -24.847 -4.465  1.00 17.07 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A   CG    1 
ATOM   1178 C  CD    . GLU A   1 151 ? 1.304   -25.583 -3.170  1.00 19.72 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A   CD    1 
ATOM   1179 O  OE1   . GLU A   1 151 ? 0.531   -25.343 -2.238  1.00 20.44 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A   OE1   1 
ATOM   1180 O  OE2   . GLU A   1 151 ? 2.201   -26.429 -3.041  1.00 30.36 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A   OE2   1 
ATOM   1181 N  N     . PHE A   1 152 ? -3.391  -25.081 -4.499  1.00 9.34  ? ? ? ? ? ? 152 PHE A   N     1 
ATOM   1182 C  CA    . PHE A   1 152 ? -4.722  -24.633 -4.817  1.00 8.83  ? ? ? ? ? ? 152 PHE A   CA    1 
ATOM   1183 C  C     . PHE A   1 152 ? -4.861  -23.146 -4.582  1.00 7.40  ? ? ? ? ? ? 152 PHE A   C     1 
ATOM   1184 O  O     . PHE A   1 152 ? -4.285  -22.608 -3.627  1.00 8.72  ? ? ? ? ? ? 152 PHE A   O     1 
ATOM   1185 C  CB    . PHE A   1 152 ? -5.793  -25.247 -3.879  1.00 9.55  ? ? ? ? ? ? 152 PHE A   CB    1 
ATOM   1186 C  CG    . PHE A   1 152 ? -6.233  -26.650 -4.218  1.00 10.33 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A   CG    1 
ATOM   1187 C  CD1   . PHE A   1 152 ? -6.193  -27.669 -3.284  1.00 12.85 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A   CD1   1 
ATOM   1188 C  CD2   . PHE A   1 152 ? -6.784  -26.923 -5.457  1.00 12.69 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A   CD2   1 
ATOM   1189 C  CE1   . PHE A   1 152 ? -6.665  -28.933 -3.590  1.00 12.56 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A   CE1   1 
ATOM   1190 C  CE2   . PHE A   1 152 ? -7.237  -28.186 -5.754  1.00 14.48 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A   CE2   1 
ATOM   1191 C  CZ    . PHE A   1 152 ? -7.224  -29.214 -4.857  1.00 13.21 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A   CZ    1 
ATOM   1192 N  N     . SER A   1 153 ? -5.672  -22.494 -5.397  1.00 7.66  ? ? ? ? ? ? 153 SER A   N     1 
ATOM   1193 C  CA    . SER A   1 153 ? -6.262  -21.214 -4.938  1.00 7.60  ? ? ? ? ? ? 153 SER A   CA    1 
ATOM   1194 C  C     . SER A   1 153 ? -7.514  -21.552 -4.120  1.00 6.72  ? ? ? ? ? ? 153 SER A   C     1 
ATOM   1195 O  O     . SER A   1 153 ? -8.052  -22.670 -4.189  1.00 7.25  ? ? ? ? ? ? 153 SER A   O     1 
ATOM   1196 C  CB    . SER A   1 153 ? -6.655  -20.304 -6.105  1.00 7.64  ? ? ? ? ? ? 153 SER A   CB    1 
ATOM   1197 O  OG    . SER A   1 153 ? -7.720  -20.943 -6.845  1.00 7.87  ? ? ? ? ? ? 153 SER A   OG    1 
ATOM   1198 N  N     . ALA A   1 154 ? -8.044  -20.546 -3.430  1.00 6.83  ? ? ? ? ? ? 154 ALA A   N     1 
ATOM   1199 C  CA    . ALA A   1 154 ? -9.339  -20.761 -2.745  1.00 6.74  ? ? ? ? ? ? 154 ALA A   CA    1 
ATOM   1200 C  C     . ALA A   1 154 ? -10.379 -21.194 -3.751  1.00 6.45  ? ? ? ? ? ? 154 ALA A   C     1 
ATOM   1201 O  O     . ALA A   1 154 ? -11.194 -22.078 -3.448  1.00 6.82  ? ? ? ? ? ? 154 ALA A   O     1 
ATOM   1202 C  CB    . ALA A   1 154 ? -9.753  -19.456 -2.064  1.00 8.02  ? ? ? ? ? ? 154 ALA A   CB    1 
ATOM   1203 N  N     . THR A   1 155 ? -10.419 -20.586 -4.938  1.00 6.63  ? ? ? ? ? ? 155 THR A   N     1 
ATOM   1204 C  CA    . THR A   1 155 ? -11.491 -20.976 -5.880  1.00 6.36  ? ? ? ? ? ? 155 THR A   CA    1 
ATOM   1205 C  C     . THR A   1 155 ? -11.300 -22.423 -6.291  1.00 6.55  ? ? ? ? ? ? 155 THR A   C     1 
ATOM   1206 O  O     . THR A   1 155 ? -12.318 -23.149 -6.425  1.00 7.11  ? ? ? ? ? ? 155 THR A   O     1 
ATOM   1207 C  CB    . THR A   1 155 ? -11.533 -20.061 -7.094  1.00 6.88  ? ? ? ? ? ? 155 THR A   CB    1 
ATOM   1208 O  OG1   . THR A   1 155 ? -10.292 -20.118 -7.823  1.00 7.65  ? ? ? ? ? ? 155 THR A   OG1   1 
ATOM   1209 C  CG2   . THR A   1 155 ? -11.813 -18.591 -6.704  1.00 7.09  ? ? ? ? ? ? 155 THR A   CG2   1 
ATOM   1210 N  N     . GLY A   1 156 ? -10.071 -22.883 -6.546  1.00 6.75  ? ? ? ? ? ? 156 GLY A   N     1 
ATOM   1211 C  CA    . GLY A   1 156 ? -9.887  -24.278 -6.934  1.00 7.13  ? ? ? ? ? ? 156 GLY A   CA    1 
ATOM   1212 C  C     . GLY A   1 156 ? -10.303 -25.247 -5.820  1.00 7.07  ? ? ? ? ? ? 156 GLY A   C     1 
ATOM   1213 O  O     . GLY A   1 156 ? -10.948 -26.264 -6.094  1.00 7.42  ? ? ? ? ? ? 156 GLY A   O     1 
ATOM   1214 N  N     . LEU A   1 157 ? -9.933  -24.912 -4.568  1.00 6.72  ? ? ? ? ? ? 157 LEU A   N     1 
ATOM   1215 C  CA    . LEU A   1 157 ? -10.299 -25.774 -3.465  1.00 6.98  ? ? ? ? ? ? 157 LEU A   CA    1 
ATOM   1216 C  C     . LEU A   1 157 ? -11.808 -25.783 -3.248  1.00 6.79  ? ? ? ? ? ? 157 LEU A   C     1 
ATOM   1217 O  O     . LEU A   1 157 ? -12.405 -26.851 -3.032  1.00 7.45  ? ? ? ? ? ? 157 LEU A   O     1 
ATOM   1218 C  CB    . LEU A   1 157 ? -9.598  -25.289 -2.189  1.00 7.09  ? ? ? ? ? ? 157 LEU A   CB    1 
ATOM   1219 C  CG    . LEU A   1 157 ? -9.960  -26.073 -0.934  1.00 7.40  ? ? ? ? ? ? 157 LEU A   CG    1 
ATOM   1220 C  CD1   . LEU A   1 157 ? -9.549  -27.536 -1.018  1.00 8.42  ? ? ? ? ? ? 157 LEU A   CD1   1 
ATOM   1221 C  CD2   . LEU A   1 157 ? -9.263  -25.392 0.275   1.00 9.13  ? ? ? ? ? ? 157 LEU A   CD2   1 
ATOM   1222 N  N     . VAL A   1 158 ? -12.447 -24.628 -3.352  1.00 6.92  ? ? ? ? ? ? 158 VAL A   N     1 
ATOM   1223 C  CA    . VAL A   1 158 ? -13.917 -24.561 -3.215  1.00 7.21  ? ? ? ? ? ? 158 VAL A   CA    1 
ATOM   1224 C  C     . VAL A   1 158 ? -14.544 -25.413 -4.307  1.00 7.47  ? ? ? ? ? ? 158 VAL A   C     1 
ATOM   1225 O  O     . VAL A   1 158 ? -15.495 -26.145 -4.046  1.00 7.80  ? ? ? ? ? ? 158 VAL A   O     1 
ATOM   1226 C  CB    . VAL A   1 158 ? -14.355 -23.090 -3.287  1.00 7.71  ? ? ? ? ? ? 158 VAL A   CB    1 
ATOM   1227 C  CG1   . VAL A   1 158 ? -15.865 -22.959 -3.594  1.00 8.73  ? ? ? ? ? ? 158 VAL A   CG1   1 
ATOM   1228 C  CG2   . VAL A   1 158 ? -14.014 -22.370 -1.968  1.00 7.97  ? ? ? ? ? ? 158 VAL A   CG2   1 
ATOM   1229 N  N     . GLY A   1 159 ? -14.027 -25.341 -5.562  1.00 7.73  ? ? ? ? ? ? 159 GLY A   N     1 
ATOM   1230 C  CA    . GLY A   1 159 ? -14.638 -26.194 -6.604  1.00 8.74  ? ? ? ? ? ? 159 GLY A   CA    1 
ATOM   1231 C  C     . GLY A   1 159 ? -14.499 -27.672 -6.276  1.00 7.79  ? ? ? ? ? ? 159 GLY A   C     1 
ATOM   1232 O  O     . GLY A   1 159 ? -15.433 -28.452 -6.410  1.00 8.38  ? ? ? ? ? ? 159 GLY A   O     1 
ATOM   1233 N  N     . VAL A   1 160 ? -13.310 -28.115 -5.820  1.00 7.79  ? ? ? ? ? ? 160 VAL A   N     1 
ATOM   1234 C  CA    . VAL A   1 160 ? -13.115 -29.528 -5.514  1.00 8.05  ? ? ? ? ? ? 160 VAL A   CA    1 
ATOM   1235 C  C     . VAL A   1 160 ? -14.014 -29.947 -4.365  1.00 7.82  ? ? ? ? ? ? 160 VAL A   C     1 
ATOM   1236 O  O     . VAL A   1 160 ? -14.598 -31.031 -4.382  1.00 8.86  ? ? ? ? ? ? 160 VAL A   O     1 
ATOM   1237 C  CB    . VAL A   1 160 ? -11.625 -29.753 -5.171  1.00 8.55  ? ? ? ? ? ? 160 VAL A   CB    1 
ATOM   1238 C  CG1   . VAL A   1 160 ? -11.375 -31.090 -4.509  1.00 10.75 ? ? ? ? ? ? 160 VAL A   CG1   1 
ATOM   1239 C  CG2   . VAL A   1 160 ? -10.783 -29.600 -6.435  1.00 9.74  ? ? ? ? ? ? 160 VAL A   CG2   1 
ATOM   1240 N  N     . LEU A   1 161 ? -14.113 -29.104 -3.313  1.00 7.88  ? ? ? ? ? ? 161 LEU A   N     1 
ATOM   1241 C  CA    . LEU A   1 161 ? -14.947 -29.513 -2.162  1.00 8.13  ? ? ? ? ? ? 161 LEU A   CA    1 
ATOM   1242 C  C     . LEU A   1 161 ? -16.419 -29.491 -2.532  1.00 8.34  ? ? ? ? ? ? 161 LEU A   C     1 
ATOM   1243 O  O     . LEU A   1 161 ? -17.150 -30.413 -2.130  1.00 9.62  ? ? ? ? ? ? 161 LEU A   O     1 
ATOM   1244 C  CB    . LEU A   1 161 ? -14.697 -28.621 -0.941  1.00 8.26  ? ? ? ? ? ? 161 LEU A   CB    1 
ATOM   1245 C  CG    . LEU A   1 161 ? -13.285 -28.708 -0.394  1.00 8.21  ? ? ? ? ? ? 161 LEU A   CG    1 
ATOM   1246 C  CD1   . LEU A   1 161 ? -13.148 -27.731 0.793   1.00 9.16  ? ? ? ? ? ? 161 LEU A   CD1   1 
ATOM   1247 C  CD2   . LEU A   1 161 ? -12.950 -30.131 0.102   1.00 10.16 ? ? ? ? ? ? 161 LEU A   CD2   1 
ATOM   1248 N  N     . TYR A   1 162 ? -16.847 -28.498 -3.321  1.00 8.40  ? ? ? ? ? ? 162 TYR A   N     1 
ATOM   1249 C  CA    . TYR A   1 162 ? -18.238 -28.479 -3.724  1.00 8.82  ? ? ? ? ? ? 162 TYR A   CA    1 
ATOM   1250 C  C     . TYR A   1 162 ? -18.581 -29.735 -4.529  1.00 9.10  ? ? ? ? ? ? 162 TYR A   C     1 
ATOM   1251 O  O     . TYR A   1 162 ? -19.659 -30.310 -4.340  1.00 10.00 ? ? ? ? ? ? 162 TYR A   O     1 
ATOM   1252 C  CB    . TYR A   1 162 ? -18.478 -27.213 -4.592  1.00 10.24 ? ? ? ? ? ? 162 TYR A   CB    1 
ATOM   1253 C  CG    . TYR A   1 162 ? -19.962 -27.138 -4.987  1.00 10.37 ? ? ? ? ? ? 162 TYR A   CG    1 
ATOM   1254 C  CD1   . TYR A   1 162 ? -20.858 -26.567 -4.070  1.00 12.45 ? ? ? ? ? ? 162 TYR A   CD1   1 
ATOM   1255 C  CD2   . TYR A   1 162 ? -20.403 -27.629 -6.214  1.00 12.70 ? ? ? ? ? ? 162 TYR A   CD2   1 
ATOM   1256 C  CE1   . TYR A   1 162 ? -22.193 -26.498 -4.445  1.00 15.72 ? ? ? ? ? ? 162 TYR A   CE1   1 
ATOM   1257 C  CE2   . TYR A   1 162 ? -21.731 -27.591 -6.570  1.00 16.17 ? ? ? ? ? ? 162 TYR A   CE2   1 
ATOM   1258 C  CZ    . TYR A   1 162 ? -22.596 -27.007 -5.669  1.00 17.09 ? ? ? ? ? ? 162 TYR A   CZ    1 
ATOM   1259 O  OH    . TYR A   1 162 ? -23.948 -26.990 -6.008  1.00 23.91 ? ? ? ? ? ? 162 TYR A   OH    1 
ATOM   1260 N  N     . TYR A   1 163 ? -17.704 -30.122 -5.457  1.00 8.81  ? ? ? ? ? ? 163 TYR A   N     1 
ATOM   1261 C  CA    . TYR A   1 163 ? -18.003 -31.334 -6.208  1.00 9.77  ? ? ? ? ? ? 163 TYR A   CA    1 
ATOM   1262 C  C     . TYR A   1 163 ? -18.173 -32.498 -5.258  1.00 9.94  ? ? ? ? ? ? 163 TYR A   C     1 
ATOM   1263 O  O     . TYR A   1 163 ? -19.069 -33.323 -5.430  1.00 10.93 ? ? ? ? ? ? 163 TYR A   O     1 
ATOM   1264 C  CB    . TYR A   1 163 ? -16.829 -31.597 -7.184  1.00 10.51 ? ? ? ? ? ? 163 TYR A   CB    1 
ATOM   1265 C  CG    . TYR A   1 163 ? -16.749 -33.044 -7.656  1.00 10.45 ? ? ? ? ? ? 163 TYR A   CG    1 
ATOM   1266 C  CD1   . TYR A   1 163 ? -17.516 -33.402 -8.797  1.00 11.07 ? ? ? ? ? ? 163 TYR A   CD1   1 
ATOM   1267 C  CD2   . TYR A   1 163 ? -15.953 -34.009 -7.030  1.00 12.01 ? ? ? ? ? ? 163 TYR A   CD2   1 
ATOM   1268 C  CE1   . TYR A   1 163 ? -17.439 -34.728 -9.243  1.00 13.12 ? ? ? ? ? ? 163 TYR A   CE1   1 
ATOM   1269 C  CE2   . TYR A   1 163 ? -15.879 -35.335 -7.474  1.00 13.27 ? ? ? ? ? ? 163 TYR A   CE2   1 
ATOM   1270 C  CZ    . TYR A   1 163 ? -16.639 -35.665 -8.589  1.00 14.77 ? ? ? ? ? ? 163 TYR A   CZ    1 
ATOM   1271 O  OH    . TYR A   1 163 ? -16.587 -36.992 -9.053  1.00 15.28 ? ? ? ? ? ? 163 TYR A   OH    1 
ATOM   1272 N  N     . HIS A   1 164 ? -17.225 -32.703 -4.334  1.00 9.07  ? ? ? ? ? ? 164 HIS A   N     1 
ATOM   1273 C  CA    . HIS A   1 164 ? -17.299 -33.897 -3.514  1.00 10.32 ? ? ? ? ? ? 164 HIS A   CA    1 
ATOM   1274 C  C     . HIS A   1 164 ? -18.561 -33.887 -2.617  1.00 11.13 ? ? ? ? ? ? 164 HIS A   C     1 
ATOM   1275 O  O     . HIS A   1 164 ? -19.074 -34.947 -2.284  1.00 15.81 ? ? ? ? ? ? 164 HIS A   O     1 
ATOM   1276 C  CB    . HIS A   1 164 ? -16.055 -34.016 -2.648  1.00 10.89 ? ? ? ? ? ? 164 HIS A   CB    1 
ATOM   1277 C  CG    . HIS A   1 164 ? -14.858 -34.546 -3.347  1.00 11.60 ? ? ? ? ? ? 164 HIS A   CG    1 
ATOM   1278 N  ND1   . HIS A   1 164 ? -13.975 -33.739 -4.031  1.00 11.10 ? ? ? ? ? ? 164 HIS A   ND1   1 
ATOM   1279 C  CD2   . HIS A   1 164 ? -14.376 -35.841 -3.430  1.00 12.11 ? ? ? ? ? ? 164 HIS A   CD2   1 
ATOM   1280 C  CE1   . HIS A   1 164 ? -13.003 -34.519 -4.532  1.00 11.64 ? ? ? ? ? ? 164 HIS A   CE1   1 
ATOM   1281 N  NE2   . HIS A   1 164 ? -13.224 -35.790 -4.167  1.00 12.46 ? ? ? ? ? ? 164 HIS A   NE2   1 
ATOM   1282 N  N     . ALA A   1 165 ? -19.007 -32.682 -2.237  1.00 10.75 ? ? ? ? ? ? 165 ALA A   N     1 
ATOM   1283 C  CA    . ALA A   1 165 ? -20.188 -32.537 -1.384  1.00 11.46 ? ? ? ? ? ? 165 ALA A   CA    1 
ATOM   1284 C  C     . ALA A   1 165 ? -21.471 -32.819 -2.173  1.00 12.00 ? ? ? ? ? ? 165 ALA A   C     1 
ATOM   1285 O  O     . ALA A   1 165 ? -22.353 -33.494 -1.645  1.00 15.81 ? ? ? ? ? ? 165 ALA A   O     1 
ATOM   1286 C  CB    . ALA A   1 165 ? -20.269 -31.144 -0.766  1.00 11.70 ? ? ? ? ? ? 165 ALA A   CB    1 
ATOM   1287 N  N     . PHE A   1 166 ? -21.543 -32.262 -3.409  1.00 11.60 ? ? ? ? ? ? 166 PHE A   N     1 
ATOM   1288 C  CA    . PHE A   1 166 ? -22.862 -32.164 -4.051  1.00 14.19 ? ? ? ? ? ? 166 PHE A   CA    1 
ATOM   1289 C  C     . PHE A   1 166 ? -22.944 -32.672 -5.460  1.00 14.73 ? ? ? ? ? ? 166 PHE A   C     1 
ATOM   1290 O  O     . PHE A   1 166 ? -24.110 -32.800 -5.930  1.00 19.42 ? ? ? ? ? ? 166 PHE A   O     1 
ATOM   1291 C  CB    . PHE A   1 166 ? -23.347 -30.672 -4.056  1.00 14.12 ? ? ? ? ? ? 166 PHE A   CB    1 
ATOM   1292 C  CG    . PHE A   1 166 ? -23.442 -30.078 -2.661  1.00 14.76 ? ? ? ? ? ? 166 PHE A   CG    1 
ATOM   1293 C  CD1   . PHE A   1 166 ? -22.631 -29.020 -2.270  1.00 14.59 ? ? ? ? ? ? 166 PHE A   CD1   1 
ATOM   1294 C  CD2   . PHE A   1 166 ? -24.367 -30.541 -1.722  1.00 19.62 ? ? ? ? ? ? 166 PHE A   CD2   1 
ATOM   1295 C  CE1   . PHE A   1 166 ? -22.742 -28.491 -1.005  1.00 15.30 ? ? ? ? ? ? 166 PHE A   CE1   1 
ATOM   1296 C  CE2   . PHE A   1 166 ? -24.460 -30.036 -0.385  1.00 19.91 ? ? ? ? ? ? 166 PHE A   CE2   1 
ATOM   1297 C  CZ    . PHE A   1 166 ? -23.625 -28.982 -0.054  1.00 17.55 ? ? ? ? ? ? 166 PHE A   CZ    1 
ATOM   1298 N  N     . LEU A   1 167 ? -21.836 -33.014 -6.111  1.00 13.03 ? ? ? ? ? ? 167 LEU A   N     1 
ATOM   1299 C  CA    . LEU A   1 167 ? -21.986 -33.334 -7.545  1.00 14.03 ? ? ? ? ? ? 167 LEU A   CA    1 
ATOM   1300 C  C     . LEU A   1 167 ? -21.625 -34.776 -7.884  1.00 17.07 ? ? ? ? ? ? 167 LEU A   C     1 
ATOM   1301 O  O     . LEU A   1 167 ? -21.532 -35.056 -9.081  1.00 18.34 ? ? ? ? ? ? 167 LEU A   O     1 
ATOM   1302 C  CB    . LEU A   1 167 ? -21.122 -32.370 -8.342  1.00 13.35 ? ? ? ? ? ? 167 LEU A   CB    1 
ATOM   1303 C  CG    . LEU A   1 167 ? -21.419 -30.889 -8.251  1.00 12.96 ? ? ? ? ? ? 167 LEU A   CG    1 
ATOM   1304 C  CD1   . LEU A   1 167 ? -20.381 -30.138 -9.126  1.00 15.36 ? ? ? ? ? ? 167 LEU A   CD1   1 
ATOM   1305 C  CD2   . LEU A   1 167 ? -22.839 -30.512 -8.690  1.00 17.68 ? ? ? ? ? ? 167 LEU A   CD2   1 
ATOM   1306 N  N     . ARG A   1 168 ? -21.449 -35.671 -6.933  1.00 21.18 ? ? ? ? ? ? 168 ARG A   N     1 
ATOM   1307 C  CA    . ARG A   1 168 ? -21.162 -37.083 -7.269  1.00 23.61 ? ? ? ? ? ? 168 ARG A   CA    1 
ATOM   1308 C  C     . ARG A   1 168 ? -22.353 -38.032 -7.401  1.00 35.78 ? ? ? ? ? ? 168 ARG A   C     1 
ATOM   1309 O  O     . ARG A   1 168 ? -23.404 -37.481 -7.671  1.00 38.68 ? ? ? ? ? ? 168 ARG A   O     1 
ATOM   1310 C  CB    . ARG A   1 168 ? -20.264 -37.682 -6.184  1.00 22.62 ? ? ? ? ? ? 168 ARG A   CB    1 
ATOM   1311 C  CG    . ARG A   1 168 ? -18.928 -36.918 -6.195  1.00 24.04 ? ? ? ? ? ? 168 ARG A   CG    1 
ATOM   1312 C  CD    . ARG A   1 168 ? -17.925 -37.699 -5.361  1.00 25.52 ? ? ? ? ? ? 168 ARG A   CD    1 
ATOM   1313 N  NE    . ARG A   1 168 ? -18.208 -37.438 -3.933  1.00 28.03 ? ? ? ? ? ? 168 ARG A   NE    1 
ATOM   1314 C  CZ    . ARG A   1 168 ? -17.555 -38.005 -2.915  1.00 27.93 ? ? ? ? ? ? 168 ARG A   CZ    1 
ATOM   1315 N  NH1   . ARG A   1 168 ? -16.598 -38.882 -3.279  1.00 26.58 ? ? ? ? ? ? 168 ARG A   NH1   1 
ATOM   1316 N  NH2   . ARG A   1 168 ? -17.916 -37.661 -1.690  1.00 24.52 ? ? ? ? ? ? 168 ARG A   NH2   1 
ATOM   1317 N  N     . GLU A-2 1 10  ? 11.738  -8.371  -9.128  1.00 50.57 ? ? ? ? ? ? 10  GLU A-2 N     1 
ATOM   1318 C  CA    . GLU A-2 1 10  ? 12.234  -7.241  -8.321  1.00 45.30 ? ? ? ? ? ? 10  GLU A-2 CA    1 
ATOM   1319 C  C     . GLU A-2 1 10  ? 11.010  -6.463  -7.845  1.00 39.66 ? ? ? ? ? ? 10  GLU A-2 C     1 
ATOM   1320 O  O     . GLU A-2 1 10  ? 10.356  -5.791  -8.648  1.00 41.56 ? ? ? ? ? ? 10  GLU A-2 O     1 
ATOM   1321 C  CB    . GLU A-2 1 10  ? 13.190  -6.292  -9.025  1.00 37.93 ? ? ? ? ? ? 10  GLU A-2 CB    1 
ATOM   1322 N  N     . ARG A-2 1 11  ? 10.777  -6.620  -6.558  1.00 35.11 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A-2 N     1 
ATOM   1323 C  CA    . ARG A-2 1 11  ? 9.695   -5.836  -6.008  1.00 29.04 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A-2 CA    1 
ATOM   1324 C  C     . ARG A-2 1 11  ? 10.219  -4.503  -5.494  1.00 27.31 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A-2 C     1 
ATOM   1325 O  O     . ARG A-2 1 11  ? 11.304  -4.449  -4.928  1.00 31.89 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A-2 O     1 
ATOM   1326 C  CB    . ARG A-2 1 11  ? 9.036   -6.574  -4.833  1.00 25.80 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A-2 CB    1 
ATOM   1327 C  CG    . ARG A-2 1 11  ? 8.174   -7.665  -5.396  1.00 24.93 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A-2 CG    1 
ATOM   1328 C  CD    . ARG A-2 1 11  ? 7.748   -8.599  -4.268  1.00 23.84 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A-2 CD    1 
ATOM   1329 N  NE    . ARG A-2 1 11  ? 7.042   -9.681  -4.993  1.00 25.24 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A-2 NE    1 
ATOM   1330 C  CZ    . ARG A-2 1 11  ? 6.431   -10.681 -4.422  1.00 21.25 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A-2 CZ    1 
ATOM   1331 N  NH1   . ARG A-2 1 11  ? 6.432   -10.708 -3.108  1.00 19.71 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A-2 NH1   1 
ATOM   1332 N  NH2   . ARG A-2 1 11  ? 5.815   -11.633 -5.121  1.00 23.07 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A-2 NH2   1 
ATOM   1333 N  N     . THR A-2 1 12  ? 9.378   -3.519  -5.683  1.00 28.21 ? ? ? ? ? ? 12  THR A-2 N     1 
ATOM   1334 C  CA    . THR A-2 1 12  ? 9.504   -2.203  -5.077  1.00 28.38 ? ? ? ? ? ? 12  THR A-2 CA    1 
ATOM   1335 C  C     . THR A-2 1 12  ? 8.499   -2.143  -3.930  1.00 25.70 ? ? ? ? ? ? 12  THR A-2 C     1 
ATOM   1336 O  O     . THR A-2 1 12  ? 7.340   -2.498  -4.149  1.00 27.23 ? ? ? ? ? ? 12  THR A-2 O     1 
ATOM   1337 C  CB    . THR A-2 1 12  ? 9.253   -1.205  -6.201  1.00 34.97 ? ? ? ? ? ? 12  THR A-2 CB    1 
ATOM   1338 O  OG1   . THR A-2 1 12  ? 10.076  -1.576  -7.339  1.00 47.81 ? ? ? ? ? ? 12  THR A-2 OG1   1 
ATOM   1339 C  CG2   . THR A-2 1 12  ? 9.699   0.206   -5.832  1.00 38.97 ? ? ? ? ? ? 12  THR A-2 CG2   1 
ATOM   1340 N  N     . TYR A-2 1 13  ? 8.917   -1.741  -2.729  1.00 25.85 ? ? ? ? ? ? 13  TYR A-2 N     1 
ATOM   1341 C  CA    . TYR A-2 1 13  ? 8.023   -1.685  -1.601  1.00 27.08 ? ? ? ? ? ? 13  TYR A-2 CA    1 
ATOM   1342 C  C     . TYR A-2 1 13  ? 7.411   -0.298  -1.449  1.00 29.10 ? ? ? ? ? ? 13  TYR A-2 C     1 
ATOM   1343 O  O     . TYR A-2 1 13  ? 8.256   0.618   -1.374  1.00 36.04 ? ? ? ? ? ? 13  TYR A-2 O     1 
ATOM   1344 C  CB    . TYR A-2 1 13  ? 8.753   -2.124  -0.276  1.00 29.67 ? ? ? ? ? ? 13  TYR A-2 CB    1 
ATOM   1345 C  CG    . TYR A-2 1 13  ? 8.882   -3.644  -0.439  1.00 29.05 ? ? ? ? ? ? 13  TYR A-2 CG    1 
ATOM   1346 C  CD1   . TYR A-2 1 13  ? 9.967   -4.183  -1.111  1.00 30.73 ? ? ? ? ? ? 13  TYR A-2 CD1   1 
ATOM   1347 C  CD2   . TYR A-2 1 13  ? 7.922   -4.522  0.017   1.00 26.56 ? ? ? ? ? ? 13  TYR A-2 CD2   1 
ATOM   1348 C  CE1   . TYR A-2 1 13  ? 10.129  -5.538  -1.295  1.00 32.55 ? ? ? ? ? ? 13  TYR A-2 CE1   1 
ATOM   1349 C  CE2   . TYR A-2 1 13  ? 8.077   -5.895  -0.179  1.00 23.30 ? ? ? ? ? ? 13  TYR A-2 CE2   1 
ATOM   1350 C  CZ    . TYR A-2 1 13  ? 9.174   -6.389  -0.829  1.00 26.42 ? ? ? ? ? ? 13  TYR A-2 CZ    1 
ATOM   1351 O  OH    . TYR A-2 1 13  ? 9.342   -7.732  -1.042  1.00 24.98 ? ? ? ? ? ? 13  TYR A-2 OH    1 
ATOM   1352 N  N     . LEU A-2 1 14  ? 6.100   -0.173  -1.423  1.00 26.45 ? ? ? ? ? ? 14  LEU A-2 N     1 
ATOM   1353 C  CA    . LEU A-2 1 14  ? 5.371   1.059   -1.185  1.00 25.62 ? ? ? ? ? ? 14  LEU A-2 CA    1 
ATOM   1354 C  C     . LEU A-2 1 14  ? 4.947   1.190   0.291   1.00 23.93 ? ? ? ? ? ? 14  LEU A-2 C     1 
ATOM   1355 O  O     . LEU A-2 1 14  ? 4.766   2.330   0.713   1.00 28.92 ? ? ? ? ? ? 14  LEU A-2 O     1 
ATOM   1356 C  CB    . LEU A-2 1 14  ? 4.099   1.204   -2.042  1.00 24.83 ? ? ? ? ? ? 14  LEU A-2 CB    1 
ATOM   1357 C  CG    . LEU A-2 1 14  ? 4.241   1.034   -3.542  1.00 24.49 ? ? ? ? ? ? 14  LEU A-2 CG    1 
ATOM   1358 C  CD1   . LEU A-2 1 14  ? 3.033   1.442   -4.376  1.00 33.15 ? ? ? ? ? ? 14  LEU A-2 CD1   1 
ATOM   1359 C  CD2   . LEU A-2 1 14  ? 5.409   1.879   -4.023  1.00 28.42 ? ? ? ? ? ? 14  LEU A-2 CD2   1 
ATOM   1360 N  N     . TYR A-2 1 15  ? 4.802   0.077   1.022   1.00 24.83 ? ? ? ? ? ? 15  TYR A-2 N     1 
ATOM   1361 C  CA    . TYR A-2 1 15  ? 4.306   0.111   2.392   1.00 21.83 ? ? ? ? ? ? 15  TYR A-2 CA    1 
ATOM   1362 C  C     . TYR A-2 1 15  ? 4.783   -1.170  3.058   1.00 22.90 ? ? ? ? ? ? 15  TYR A-2 C     1 
ATOM   1363 O  O     . TYR A-2 1 15  ? 4.592   -2.262  2.517   1.00 21.54 ? ? ? ? ? ? 15  TYR A-2 O     1 
ATOM   1364 C  CB    . TYR A-2 1 15  ? 2.780   0.251   2.451   1.00 22.34 ? ? ? ? ? ? 15  TYR A-2 CB    1 
ATOM   1365 C  CG    . TYR A-2 1 15  ? 2.273   0.219   3.880   1.00 23.28 ? ? ? ? ? ? 15  TYR A-2 CG    1 
ATOM   1366 C  CD1   . TYR A-2 1 15  ? 2.387   1.279   4.748   1.00 22.41 ? ? ? ? ? ? 15  TYR A-2 CD1   1 
ATOM   1367 C  CD2   . TYR A-2 1 15  ? 1.674   -0.938  4.373   1.00 22.80 ? ? ? ? ? ? 15  TYR A-2 CD2   1 
ATOM   1368 C  CE1   . TYR A-2 1 15  ? 1.925   1.226   6.050   1.00 22.88 ? ? ? ? ? ? 15  TYR A-2 CE1   1 
ATOM   1369 C  CE2   . TYR A-2 1 15  ? 1.189   -1.033  5.675   1.00 21.90 ? ? ? ? ? ? 15  TYR A-2 CE2   1 
ATOM   1370 C  CZ    . TYR A-2 1 15  ? 1.320   0.074   6.508   1.00 19.12 ? ? ? ? ? ? 15  TYR A-2 CZ    1 
ATOM   1371 O  OH    . TYR A-2 1 15  ? 0.866   0.018   7.799   1.00 26.41 ? ? ? ? ? ? 15  TYR A-2 OH    1 
ATOM   1372 N  N     . ARG A-2 1 16  ? 5.431   -1.089  4.202   1.00 25.49 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A-2 N     1 
ATOM   1373 C  CA    . ARG A-2 1 16  ? 5.825   -2.225  5.027   1.00 21.21 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A-2 CA    1 
ATOM   1374 C  C     . ARG A-2 1 16  ? 5.038   -2.106  6.323   1.00 21.15 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A-2 C     1 
ATOM   1375 O  O     . ARG A-2 1 16  ? 5.311   -1.148  7.047   1.00 23.71 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A-2 O     1 
ATOM   1376 C  CB    . ARG A-2 1 16  ? 7.320   -2.298  5.342   1.00 26.40 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A-2 CB    1 
ATOM   1377 C  CG    . ARG A-2 1 16  ? 8.124   -2.814  4.146   1.00 27.49 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A-2 CG    1 
ATOM   1378 C  CD    . ARG A-2 1 16  ? 9.605   -2.898  4.466   1.00 32.42 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A-2 CD    1 
ATOM   1379 N  NE    . ARG A-2 1 16  ? 10.385  -2.915  3.200   1.00 35.25 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A-2 NE    1 
ATOM   1380 C  CZ    . ARG A-2 1 16  ? 10.719  -4.148  2.788   1.00 47.28 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A-2 CZ    1 
ATOM   1381 N  NH1   . ARG A-2 1 16  ? 10.270  -5.116  3.619   1.00 59.35 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A-2 NH1   1 
ATOM   1382 N  NH2   . ARG A-2 1 16  ? 11.402  -4.495  1.703   1.00 54.55 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A-2 NH2   1 
ATOM   1383 N  N     . GLY A-2 1 17  ? 4.148   -3.026  6.581   1.00 21.10 ? ? ? ? ? ? 17  GLY A-2 N     1 
ATOM   1384 C  CA    . GLY A-2 1 17  ? 3.270   -2.970  7.708   1.00 20.87 ? ? ? ? ? ? 17  GLY A-2 CA    1 
ATOM   1385 C  C     . GLY A-2 1 17  ? 3.440   -4.110  8.712   1.00 19.36 ? ? ? ? ? ? 17  GLY A-2 C     1 
ATOM   1386 O  O     . GLY A-2 1 17  ? 4.409   -4.864  8.757   1.00 22.89 ? ? ? ? ? ? 17  GLY A-2 O     1 
ATOM   1387 N  N     . ARG A-2 1 18  ? 2.381   -4.126  9.520   1.00 20.96 ? ? ? ? ? ? 18  ARG A-2 N     1 
ATOM   1388 C  CA    . ARG A-2 1 18  ? 2.241   -5.027  10.653  1.00 23.16 ? ? ? ? ? ? 18  ARG A-2 CA    1 
ATOM   1389 C  C     . ARG A-2 1 18  ? 1.791   -6.390  10.150  1.00 22.37 ? ? ? ? ? ? 18  ARG A-2 C     1 
ATOM   1390 O  O     . ARG A-2 1 18  ? 2.388   -7.378  10.587  1.00 25.09 ? ? ? ? ? ? 18  ARG A-2 O     1 
ATOM   1391 C  CB    . ARG A-2 1 18  ? 1.285   -4.488  11.729  1.00 30.97 ? ? ? ? ? ? 18  ARG A-2 CB    1 
ATOM   1392 C  CG    . ARG A-2 1 18  ? 1.337   -5.221  13.095  1.00 41.06 ? ? ? ? ? ? 18  ARG A-2 CG    1 
ATOM   1393 N  N     A ILE A-2 1 19  ? 0.799   -6.456  9.254   0.50 22.21 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 N     1 
ATOM   1394 N  N     B ILE A-2 1 19  ? 0.767   -6.483  9.279   0.50 21.10 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 N     1 
ATOM   1395 C  CA    A ILE A-2 1 19  ? 0.430   -7.798  8.797   0.50 19.25 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 CA    1 
ATOM   1396 C  CA    B ILE A-2 1 19  ? 0.394   -7.832  8.807   0.50 22.09 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 CA    1 
ATOM   1397 C  C     A ILE A-2 1 19  ? 0.479   -7.910  7.282   0.50 21.28 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 C     1 
ATOM   1398 C  C     B ILE A-2 1 19  ? 0.588   -7.935  7.303   0.50 21.87 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 C     1 
ATOM   1399 O  O     A ILE A-2 1 19  ? 0.160   -8.993  6.783   0.50 22.65 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 O     1 
ATOM   1400 O  O     B ILE A-2 1 19  ? 0.520   -9.043  6.755   0.50 20.95 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 O     1 
ATOM   1401 C  CB    A ILE A-2 1 19  ? -0.971  -8.259  9.225   0.50 18.15 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 CB    1 
ATOM   1402 C  CB    B ILE A-2 1 19  ? -1.009  -8.356  9.192   0.50 21.85 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 CB    1 
ATOM   1403 C  CG1   A ILE A-2 1 19  ? -2.051  -7.296  8.709   0.50 18.79 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 CG1   1 
ATOM   1404 C  CG1   B ILE A-2 1 19  ? -2.192  -8.001  8.303   0.50 19.52 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 CG1   1 
ATOM   1405 C  CG2   A ILE A-2 1 19  ? -1.122  -8.477  10.723  0.50 17.92 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 CG2   1 
ATOM   1406 C  CG2   B ILE A-2 1 19  ? -1.334  -7.936  10.635  0.50 25.74 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 CG2   1 
ATOM   1407 C  CD1   A ILE A-2 1 19  ? -3.316  -8.158  8.575   0.50 14.99 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 CD1   1 
ATOM   1408 C  CD1   B ILE A-2 1 19  ? -2.307  -6.525  8.012   0.50 22.71 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 CD1   1 
ATOM   1409 N  N     . LEU A-2 1 20  ? 0.893   -6.813  6.646   1.00 16.81 ? ? ? ? ? ? 20  LEU A-2 N     1 
ATOM   1410 C  CA    . LEU A-2 1 20  ? 1.099   -6.901  5.192   1.00 15.04 ? ? ? ? ? ? 20  LEU A-2 CA    1 
ATOM   1411 C  C     . LEU A-2 1 20  ? 2.164   -5.948  4.724   1.00 13.92 ? ? ? ? ? ? 20  LEU A-2 C     1 
ATOM   1412 O  O     . LEU A-2 1 20  ? 2.447   -4.958  5.432   1.00 15.62 ? ? ? ? ? ? 20  LEU A-2 O     1 
ATOM   1413 C  CB    . LEU A-2 1 20  ? -0.251  -6.678  4.479   1.00 17.12 ? ? ? ? ? ? 20  LEU A-2 CB    1 
ATOM   1414 C  CG    . LEU A-2 1 20  ? -0.903  -5.298  4.581   1.00 20.65 ? ? ? ? ? ? 20  LEU A-2 CG    1 
ATOM   1415 C  CD1   . LEU A-2 1 20  ? -0.379  -4.290  3.584   1.00 19.21 ? ? ? ? ? ? 20  LEU A-2 CD1   1 
ATOM   1416 C  CD2   . LEU A-2 1 20  ? -2.433  -5.424  4.422   1.00 22.68 ? ? ? ? ? ? 20  LEU A-2 CD2   1 
ATOM   1417 N  N     . ASN A-2 1 21  ? 2.698   -6.201  3.527   1.00 14.63 ? ? ? ? ? ? 21  ASN A-2 N     1 
ATOM   1418 C  CA    . ASN A-2 1 21  ? 3.495   -5.225  2.799   1.00 15.08 ? ? ? ? ? ? 21  ASN A-2 CA    1 
ATOM   1419 C  C     . ASN A-2 1 21  ? 2.828   -5.055  1.442   1.00 14.86 ? ? ? ? ? ? 21  ASN A-2 C     1 
ATOM   1420 O  O     . ASN A-2 1 21  ? 2.268   -6.021  0.901   1.00 14.14 ? ? ? ? ? ? 21  ASN A-2 O     1 
ATOM   1421 C  CB    . ASN A-2 1 21  ? 4.910   -5.671  2.512   1.00 16.24 ? ? ? ? ? ? 21  ASN A-2 CB    1 
ATOM   1422 C  CG    . ASN A-2 1 21  ? 5.647   -6.093  3.791   1.00 15.48 ? ? ? ? ? ? 21  ASN A-2 CG    1 
ATOM   1423 O  OD1   . ASN A-2 1 21  ? 5.522   -5.404  4.810   1.00 17.65 ? ? ? ? ? ? 21  ASN A-2 OD1   1 
ATOM   1424 N  ND2   . ASN A-2 1 21  ? 6.353   -7.205  3.629   1.00 18.47 ? ? ? ? ? ? 21  ASN A-2 ND2   1 
ATOM   1425 N  N     . LEU A-2 1 22  ? 2.939   -3.871  0.856   1.00 15.79 ? ? ? ? ? ? 22  LEU A-2 N     1 
ATOM   1426 C  CA    . LEU A-2 1 22  ? 2.455   -3.600  -0.489  1.00 16.59 ? ? ? ? ? ? 22  LEU A-2 CA    1 
ATOM   1427 C  C     . LEU A-2 1 22  ? 3.677   -3.368  -1.406  1.00 16.43 ? ? ? ? ? ? 22  LEU A-2 C     1 
ATOM   1428 O  O     . LEU A-2 1 22  ? 4.491   -2.505  -1.049  1.00 20.16 ? ? ? ? ? ? 22  LEU A-2 O     1 
ATOM   1429 C  CB    . LEU A-2 1 22  ? 1.514   -2.392  -0.554  1.00 17.23 ? ? ? ? ? ? 22  LEU A-2 CB    1 
ATOM   1430 C  CG    . LEU A-2 1 22  ? 1.155   -1.937  -1.967  1.00 17.38 ? ? ? ? ? ? 22  LEU A-2 CG    1 
ATOM   1431 C  CD1   . LEU A-2 1 22  ? 0.341   -3.040  -2.687  1.00 17.86 ? ? ? ? ? ? 22  LEU A-2 CD1   1 
ATOM   1432 C  CD2   . LEU A-2 1 22  ? 0.345   -0.667  -1.938  1.00 19.49 ? ? ? ? ? ? 22  LEU A-2 CD2   1 
ATOM   1433 N  N     . ALA A-2 1 23  ? 3.728   -4.139  -2.487  1.00 17.05 ? ? ? ? ? ? 23  ALA A-2 N     1 
ATOM   1434 C  CA    . ALA A-2 1 23  ? 4.880   -4.039  -3.394  1.00 18.89 ? ? ? ? ? ? 23  ALA A-2 CA    1 
ATOM   1435 C  C     . ALA A-2 1 23  ? 4.366   -3.853  -4.806  1.00 19.57 ? ? ? ? ? ? 23  ALA A-2 C     1 
ATOM   1436 O  O     . ALA A-2 1 23  ? 3.217   -4.265  -5.061  1.00 18.51 ? ? ? ? ? ? 23  ALA A-2 O     1 
ATOM   1437 C  CB    . ALA A-2 1 23  ? 5.801   -5.251  -3.262  1.00 23.25 ? ? ? ? ? ? 23  ALA A-2 CB    1 
ATOM   1438 N  N     . LEU A-2 1 24  ? 5.194   -3.350  -5.705  1.00 18.50 ? ? ? ? ? ? 24  LEU A-2 N     1 
ATOM   1439 C  CA    . LEU A-2 1 24  ? 4.960   -3.407  -7.127  1.00 18.85 ? ? ? ? ? ? 24  LEU A-2 CA    1 
ATOM   1440 C  C     . LEU A-2 1 24  ? 6.054   -4.288  -7.729  1.00 19.81 ? ? ? ? ? ? 24  LEU A-2 C     1 
ATOM   1441 O  O     . LEU A-2 1 24  ? 7.244   -4.245  -7.431  1.00 24.01 ? ? ? ? ? ? 24  LEU A-2 O     1 
ATOM   1442 C  CB    . LEU A-2 1 24  ? 5.071   -2.023  -7.779  1.00 22.10 ? ? ? ? ? ? 24  LEU A-2 CB    1 
ATOM   1443 C  CG    . LEU A-2 1 24  ? 4.179   -0.940  -7.168  1.00 21.66 ? ? ? ? ? ? 24  LEU A-2 CG    1 
ATOM   1444 C  CD1   . LEU A-2 1 24  ? 4.511   0.398   -7.802  1.00 27.41 ? ? ? ? ? ? 24  LEU A-2 CD1   1 
ATOM   1445 C  CD2   . LEU A-2 1 24  ? 2.717   -1.326  -7.290  1.00 26.50 ? ? ? ? ? ? 24  LEU A-2 CD2   1 
ATOM   1446 N  N     . GLU A-2 1 25  ? 5.565   -5.101  -8.650  1.00 21.33 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A-2 N     1 
ATOM   1447 C  CA    . GLU A-2 1 25  ? 6.479   -5.958  -9.394  1.00 23.94 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A-2 CA    1 
ATOM   1448 C  C     . GLU A-2 1 25  ? 6.067   -5.770  -10.826 1.00 23.29 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A-2 C     1 
ATOM   1449 O  O     . GLU A-2 1 25  ? 5.068   -6.358  -11.239 1.00 25.16 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A-2 O     1 
ATOM   1450 C  CB    . GLU A-2 1 25  ? 6.264   -7.355  -8.901  1.00 23.90 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A-2 CB    1 
ATOM   1451 C  CG    . GLU A-2 1 25  ? 7.287   -8.319  -9.412  1.00 28.11 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A-2 CG    1 
ATOM   1452 C  CD    . GLU A-2 1 25  ? 7.047   -9.736  -8.984  1.00 30.21 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A-2 CD    1 
ATOM   1453 O  OE1   . GLU A-2 1 25  ? 6.689   -10.018 -7.805  1.00 39.12 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A-2 OE1   1 
ATOM   1454 O  OE2   . GLU A-2 1 25  ? 7.183   -10.596 -9.858  1.00 24.81 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A-2 OE2   1 
ATOM   1455 N  N     . GLY A-2 1 26  ? 6.794   -4.883  -11.478 1.00 30.31 ? ? ? ? ? ? 26  GLY A-2 N     1 
ATOM   1456 C  CA    . GLY A-2 1 26  ? 6.399   -4.405  -12.787 1.00 32.60 ? ? ? ? ? ? 26  GLY A-2 CA    1 
ATOM   1457 C  C     . GLY A-2 1 26  ? 5.010   -3.797  -12.684 1.00 27.98 ? ? ? ? ? ? 26  GLY A-2 C     1 
ATOM   1458 O  O     . GLY A-2 1 26  ? 4.834   -2.866  -11.914 1.00 33.04 ? ? ? ? ? ? 26  GLY A-2 O     1 
ATOM   1459 N  N     . ARG A-2 1 27  ? 4.069   -4.335  -13.471 1.00 30.32 ? ? ? ? ? ? 27  ARG A-2 N     1 
ATOM   1460 C  CA    . ARG A-2 1 27  ? 2.710   -3.818  -13.497 1.00 31.26 ? ? ? ? ? ? 27  ARG A-2 CA    1 
ATOM   1461 C  C     . ARG A-2 1 27  ? 1.839   -4.430  -12.393 1.00 26.18 ? ? ? ? ? ? 27  ARG A-2 C     1 
ATOM   1462 O  O     . ARG A-2 1 27  ? 0.665   -4.078  -12.197 1.00 32.86 ? ? ? ? ? ? 27  ARG A-2 O     1 
ATOM   1463 C  CB    . ARG A-2 1 27  ? 2.061   -4.102  -14.851 1.00 31.54 ? ? ? ? ? ? 27  ARG A-2 CB    1 
ATOM   1464 N  N     . TYR A-2 1 28  ? 2.386   -5.380  -11.652 1.00 21.62 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A-2 N     1 
ATOM   1465 C  CA    . TYR A-2 1 28  ? 1.579   -6.111  -10.684 1.00 18.90 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A-2 CA    1 
ATOM   1466 C  C     . TYR A-2 1 28  ? 1.622   -5.459  -9.332  1.00 18.43 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A-2 C     1 
ATOM   1467 O  O     . TYR A-2 1 28  ? 2.681   -5.110  -8.826  1.00 21.80 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A-2 O     1 
ATOM   1468 C  CB    . TYR A-2 1 28  ? 2.037   -7.580  -10.564 1.00 19.94 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A-2 CB    1 
ATOM   1469 C  CG    . TYR A-2 1 28  ? 1.664   -8.318  -11.829 1.00 19.40 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A-2 CG    1 
ATOM   1470 C  CD1   . TYR A-2 1 28  ? 0.490   -9.025  -11.951 1.00 18.92 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A-2 CD1   1 
ATOM   1471 C  CD2   . TYR A-2 1 28  ? 2.525   -8.301  -12.888 1.00 19.67 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A-2 CD2   1 
ATOM   1472 C  CE1   . TYR A-2 1 28  ? 0.231   -9.685  -13.155 1.00 22.91 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A-2 CE1   1 
ATOM   1473 C  CE2   . TYR A-2 1 28  ? 2.287   -8.933  -14.117 1.00 22.80 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A-2 CE2   1 
ATOM   1474 C  CZ    . TYR A-2 1 28  ? 1.111   -9.633  -14.220 1.00 22.14 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A-2 CZ    1 
ATOM   1475 O  OH    . TYR A-2 1 28  ? 0.763   -10.305 -15.390 1.00 32.19 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A-2 OH    1 
ATOM   1476 N  N     . GLU A-2 1 29  ? 0.445   -5.317  -8.730  1.00 17.43 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A-2 N     1 
ATOM   1477 C  CA    . GLU A-2 1 29  ? 0.316   -4.846  -7.334  1.00 17.02 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A-2 CA    1 
ATOM   1478 C  C     . GLU A-2 1 29  ? 0.219   -6.107  -6.478  1.00 15.31 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A-2 C     1 
ATOM   1479 O  O     . GLU A-2 1 29  ? -0.639  -6.958  -6.671  1.00 16.39 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A-2 O     1 
ATOM   1480 C  CB    . GLU A-2 1 29  ? -0.924  -3.982  -7.179  1.00 18.53 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A-2 CB    1 
ATOM   1481 C  CG    . GLU A-2 1 29  ? -0.884  -2.778  -8.083  1.00 20.23 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A-2 CG    1 
ATOM   1482 C  CD    . GLU A-2 1 29  ? -2.236  -2.180  -8.401  1.00 21.62 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A-2 CD    1 
ATOM   1483 O  OE1   . GLU A-2 1 29  ? -3.336  -2.739  -8.274  1.00 22.57 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A-2 OE1   1 
ATOM   1484 O  OE2   . GLU A-2 1 29  ? -2.170  -0.999  -8.817  1.00 25.76 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A-2 OE2   1 
ATOM   1485 N  N     . ILE A-2 1 30  ? 1.130   -6.204  -5.492  1.00 13.98 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A-2 N     1 
ATOM   1486 C  CA    . ILE A-2 1 30  ? 1.260   -7.421  -4.701  1.00 13.79 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A-2 CA    1 
ATOM   1487 C  C     . ILE A-2 1 30  ? 1.262   -7.113  -3.244  1.00 14.23 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A-2 C     1 
ATOM   1488 O  O     . ILE A-2 1 30  ? 1.977   -6.256  -2.762  1.00 15.53 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A-2 O     1 
ATOM   1489 C  CB    . ILE A-2 1 30  ? 2.596   -8.151  -5.067  1.00 16.40 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A-2 CB    1 
ATOM   1490 C  CG1   . ILE A-2 1 30  ? 2.577   -8.534  -6.562  1.00 19.62 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A-2 CG1   1 
ATOM   1491 C  CG2   . ILE A-2 1 30  ? 2.895   -9.325  -4.128  1.00 15.01 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A-2 CG2   1 
ATOM   1492 C  CD1   . ILE A-2 1 30  ? 3.874   -9.108  -7.099  1.00 26.02 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A-2 CD1   1 
ATOM   1493 N  N     . VAL A-2 1 31  ? 0.406   -7.839  -2.538  1.00 11.01 ? ? ? ? ? ? 31  VAL A-2 N     1 
ATOM   1494 C  CA    . VAL A-2 1 31  ? 0.313   -7.736  -1.094  1.00 11.65 ? ? ? ? ? ? 31  VAL A-2 CA    1 
ATOM   1495 C  C     . VAL A-2 1 31  ? 0.961   -8.941  -0.486  1.00 11.09 ? ? ? ? ? ? 31  VAL A-2 C     1 
ATOM   1496 O  O     . VAL A-2 1 31  ? 0.417   -10.037 -0.611  1.00 11.90 ? ? ? ? ? ? 31  VAL A-2 O     1 
ATOM   1497 C  CB    . VAL A-2 1 31  ? -1.140  -7.548  -0.619  1.00 11.87 ? ? ? ? ? ? 31  VAL A-2 CB    1 
ATOM   1498 C  CG1   . VAL A-2 1 31  ? -1.177  -7.516  0.908   1.00 12.45 ? ? ? ? ? ? 31  VAL A-2 CG1   1 
ATOM   1499 C  CG2   . VAL A-2 1 31  ? -1.671  -6.221  -1.166  1.00 12.84 ? ? ? ? ? ? 31  VAL A-2 CG2   1 
ATOM   1500 N  N     . GLU A-2 1 32  ? 2.076   -8.752  0.208   1.00 12.41 ? ? ? ? ? ? 32  GLU A-2 N     1 
ATOM   1501 C  CA    . GLU A-2 1 32  ? 2.707   -9.817  0.992   1.00 12.63 ? ? ? ? ? ? 32  GLU A-2 CA    1 
ATOM   1502 C  C     . GLU A-2 1 32  ? 1.981   -9.889  2.340   1.00 11.06 ? ? ? ? ? ? 32  GLU A-2 C     1 
ATOM   1503 O  O     . GLU A-2 1 32  ? 1.710   -8.876  2.944   1.00 13.39 ? ? ? ? ? ? 32  GLU A-2 O     1 
ATOM   1504 C  CB    . GLU A-2 1 32  ? 4.191   -9.505  1.206   1.00 14.06 ? ? ? ? ? ? 32  GLU A-2 CB    1 
ATOM   1505 C  CG    . GLU A-2 1 32  ? 4.970   -9.503  -0.120  1.00 15.33 ? ? ? ? ? ? 32  GLU A-2 CG    1 
ATOM   1506 C  CD    . GLU A-2 1 32  ? 6.425   -9.126  0.047   1.00 15.31 ? ? ? ? ? ? 32  GLU A-2 CD    1 
ATOM   1507 O  OE1   . GLU A-2 1 32  ? 6.819   -8.753  1.214   1.00 17.86 ? ? ? ? ? ? 32  GLU A-2 OE1   1 
ATOM   1508 O  OE2   . GLU A-2 1 32  ? 7.133   -9.191  -0.951  1.00 18.37 ? ? ? ? ? ? 32  GLU A-2 OE2   1 
ATOM   1509 N  N     . HIS A-2 1 33  ? 1.723   -11.126 2.785   1.00 10.96 ? ? ? ? ? ? 33  HIS A-2 N     1 
ATOM   1510 C  CA    . HIS A-2 1 33  ? 0.952   -11.280 4.009   1.00 10.53 ? ? ? ? ? ? 33  HIS A-2 CA    1 
ATOM   1511 C  C     . HIS A-2 1 33  ? 1.417   -12.518 4.714   1.00 10.52 ? ? ? ? ? ? 33  HIS A-2 C     1 
ATOM   1512 O  O     . HIS A-2 1 33  ? 1.751   -13.514 4.043   1.00 12.26 ? ? ? ? ? ? 33  HIS A-2 O     1 
ATOM   1513 C  CB    . HIS A-2 1 33  ? -0.510  -11.426 3.598   1.00 10.65 ? ? ? ? ? ? 33  HIS A-2 CB    1 
ATOM   1514 C  CG    . HIS A-2 1 33  ? -1.523  -11.452 4.659   1.00 10.48 ? ? ? ? ? ? 33  HIS A-2 CG    1 
ATOM   1515 N  ND1   . HIS A-2 1 33  ? -1.618  -12.515 5.598   1.00 10.58 ? ? ? ? ? ? 33  HIS A-2 ND1   1 
ATOM   1516 C  CD2   . HIS A-2 1 33  ? -2.509  -10.576 4.966   1.00 12.35 ? ? ? ? ? ? 33  HIS A-2 CD2   1 
ATOM   1517 C  CE1   . HIS A-2 1 33  ? -2.647  -12.208 6.380   1.00 11.77 ? ? ? ? ? ? 33  HIS A-2 CE1   1 
ATOM   1518 N  NE2   . HIS A-2 1 33  ? -3.200  -11.062 6.031   1.00 12.59 ? ? ? ? ? ? 33  HIS A-2 NE2   1 
ATOM   1519 N  N     . LYS A-2 1 34  ? 1.390   -12.520 6.033   1.00 12.56 ? ? ? ? ? ? 34  LYS A-2 N     1 
ATOM   1520 C  CA    A LYS A-2 1 34  ? 1.799   -13.709 6.784   0.50 13.98 ? ? ? ? ? ? 34  LYS A-2 CA    1 
ATOM   1521 C  CA    B LYS A-2 1 34  ? 1.771   -13.699 6.812   0.50 13.61 ? ? ? ? ? ? 34  LYS A-2 CA    1 
ATOM   1522 C  C     . LYS A-2 1 34  ? 0.905   -14.900 6.431   1.00 11.33 ? ? ? ? ? ? 34  LYS A-2 C     1 
ATOM   1523 O  O     . LYS A-2 1 34  ? -0.257  -14.731 6.111   1.00 11.66 ? ? ? ? ? ? 34  LYS A-2 O     1 
ATOM   1524 C  CB    A LYS A-2 1 34  ? 1.753   -13.541 8.306   0.50 18.51 ? ? ? ? ? ? 34  LYS A-2 CB    1 
ATOM   1525 C  CB    B LYS A-2 1 34  ? 1.678   -13.362 8.309   0.50 18.17 ? ? ? ? ? ? 34  LYS A-2 CB    1 
ATOM   1526 C  CG    A LYS A-2 1 34  ? 3.069   -12.997 8.872   0.50 17.31 ? ? ? ? ? ? 34  LYS A-2 CG    1 
ATOM   1527 C  CG    B LYS A-2 1 34  ? 2.472   -12.086 8.646   0.50 20.05 ? ? ? ? ? ? 34  LYS A-2 CG    1 
ATOM   1528 C  CD    A LYS A-2 1 34  ? 2.921   -12.751 10.366  0.50 20.26 ? ? ? ? ? ? 34  LYS A-2 CD    1 
ATOM   1529 C  CD    B LYS A-2 1 34  ? 2.455   -11.751 10.127  0.50 25.05 ? ? ? ? ? ? 34  LYS A-2 CD    1 
ATOM   1530 C  CE    A LYS A-2 1 34  ? 4.199   -12.162 10.921  0.50 18.37 ? ? ? ? ? ? 34  LYS A-2 CE    1 
ATOM   1531 C  CE    B LYS A-2 1 34  ? 3.540   -10.768 10.496  0.50 24.22 ? ? ? ? ? ? 34  LYS A-2 CE    1 
ATOM   1532 N  NZ    A LYS A-2 1 34  ? 4.472   -10.770 10.470  0.50 21.89 ? ? ? ? ? ? 34  LYS A-2 NZ    1 
ATOM   1533 N  NZ    B LYS A-2 1 34  ? 4.474   -11.235 11.552  0.50 29.28 ? ? ? ? ? ? 34  LYS A-2 NZ    1 
ATOM   1534 N  N     . PRO A-2 1 35  ? 1.418   -16.134 6.500   1.00 12.19 ? ? ? ? ? ? 35  PRO A-2 N     1 
ATOM   1535 C  CA    . PRO A-2 1 35  ? 0.537   -17.283 6.293   1.00 10.68 ? ? ? ? ? ? 35  PRO A-2 CA    1 
ATOM   1536 C  C     . PRO A-2 1 35  ? -0.401  -17.443 7.474   1.00 9.27  ? ? ? ? ? ? 35  PRO A-2 C     1 
ATOM   1537 O  O     . PRO A-2 1 35  ? -0.191  -16.939 8.595   1.00 10.45 ? ? ? ? ? ? 35  PRO A-2 O     1 
ATOM   1538 C  CB    . PRO A-2 1 35  ? 1.472   -18.495 6.128   1.00 12.98 ? ? ? ? ? ? 35  PRO A-2 CB    1 
ATOM   1539 C  CG    . PRO A-2 1 35  ? 2.748   -18.058 6.702   1.00 16.38 ? ? ? ? ? ? 35  PRO A-2 CG    1 
ATOM   1540 C  CD    . PRO A-2 1 35  ? 2.806   -16.560 6.724   1.00 15.63 ? ? ? ? ? ? 35  PRO A-2 CD    1 
ATOM   1541 N  N     . ALA A-2 1 36  ? -1.491  -18.147 7.208   1.00 9.39  ? ? ? ? ? ? 36  ALA A-2 N     1 
ATOM   1542 C  CA    . ALA A-2 1 36  ? -2.582  -18.330 8.137   1.00 8.67  ? ? ? ? ? ? 36  ALA A-2 CA    1 
ATOM   1543 C  C     . ALA A-2 1 36  ? -2.865  -19.818 8.350   1.00 7.66  ? ? ? ? ? ? 36  ALA A-2 C     1 
ATOM   1544 O  O     . ALA A-2 1 36  ? -2.498  -20.647 7.545   1.00 8.03  ? ? ? ? ? ? 36  ALA A-2 O     1 
ATOM   1545 C  CB    . ALA A-2 1 36  ? -3.868  -17.609 7.650   1.00 10.13 ? ? ? ? ? ? 36  ALA A-2 CB    1 
ATOM   1546 N  N     . VAL A-2 1 37  ? -3.605  -20.094 9.410   1.00 7.85  ? ? ? ? ? ? 37  VAL A-2 N     1 
ATOM   1547 C  CA    . VAL A-2 1 37  ? -4.168  -21.428 9.651   1.00 7.44  ? ? ? ? ? ? 37  VAL A-2 CA    1 
ATOM   1548 C  C     . VAL A-2 1 37  ? -5.636  -21.314 9.924   1.00 7.29  ? ? ? ? ? ? 37  VAL A-2 C     1 
ATOM   1549 O  O     . VAL A-2 1 37  ? -6.133  -20.247 10.346  1.00 8.59  ? ? ? ? ? ? 37  VAL A-2 O     1 
ATOM   1550 C  CB    . VAL A-2 1 37  ? -3.469  -22.135 10.864  1.00 8.04  ? ? ? ? ? ? 37  VAL A-2 CB    1 
ATOM   1551 C  CG1   . VAL A-2 1 37  ? -1.975  -22.300 10.549  1.00 11.05 ? ? ? ? ? ? 37  VAL A-2 CG1   1 
ATOM   1552 C  CG2   . VAL A-2 1 37  ? -3.667  -21.331 12.146  1.00 8.84  ? ? ? ? ? ? 37  VAL A-2 CG2   1 
ATOM   1553 N  N     . ALA A-2 1 38  ? -6.355  -22.425 9.752   1.00 7.29  ? ? ? ? ? ? 38  ALA A-2 N     1 
ATOM   1554 C  CA    . ALA A-2 1 38  ? -7.792  -22.470 10.072  1.00 6.96  ? ? ? ? ? ? 38  ALA A-2 CA    1 
ATOM   1555 C  C     . ALA A-2 1 38  ? -8.087  -23.893 10.552  1.00 7.54  ? ? ? ? ? ? 38  ALA A-2 C     1 
ATOM   1556 O  O     . ALA A-2 1 38  ? -7.442  -24.866 10.093  1.00 8.12  ? ? ? ? ? ? 38  ALA A-2 O     1 
ATOM   1557 C  CB    . ALA A-2 1 38  ? -8.585  -22.105 8.834   1.00 8.70  ? ? ? ? ? ? 38  ALA A-2 CB    1 
ATOM   1558 N  N     . VAL A-2 1 39  ? -9.067  -23.981 11.460  1.00 7.37  ? ? ? ? ? ? 39  VAL A-2 N     1 
ATOM   1559 C  CA    . VAL A-2 1 39  ? -9.348  -25.277 12.079  1.00 7.57  ? ? ? ? ? ? 39  VAL A-2 CA    1 
ATOM   1560 C  C     . VAL A-2 1 39  ? -10.837 -25.621 11.908  1.00 6.94  ? ? ? ? ? ? 39  VAL A-2 C     1 
ATOM   1561 O  O     . VAL A-2 1 39  ? -11.691 -24.871 12.343  1.00 8.02  ? ? ? ? ? ? 39  VAL A-2 O     1 
ATOM   1562 C  CB    . VAL A-2 1 39  ? -8.993  -25.252 13.590  1.00 7.74  ? ? ? ? ? ? 39  VAL A-2 CB    1 
ATOM   1563 C  CG1   . VAL A-2 1 39  ? -9.313  -26.605 14.208  1.00 9.90  ? ? ? ? ? ? 39  VAL A-2 CG1   1 
ATOM   1564 C  CG2   . VAL A-2 1 39  ? -7.525  -24.889 13.737  1.00 10.11 ? ? ? ? ? ? 39  VAL A-2 CG2   1 
ATOM   1565 N  N     . ILE A-2 1 40  ? -11.095 -26.781 11.283  1.00 7.61  ? ? ? ? ? ? 40  ILE A-2 N     1 
ATOM   1566 C  CA    . ILE A-2 1 40  ? -12.424 -27.342 11.144  1.00 7.99  ? ? ? ? ? ? 40  ILE A-2 CA    1 
ATOM   1567 C  C     . ILE A-2 1 40  ? -12.684 -28.272 12.334  1.00 8.32  ? ? ? ? ? ? 40  ILE A-2 C     1 
ATOM   1568 O  O     . ILE A-2 1 40  ? -11.903 -29.216 12.541  1.00 9.45  ? ? ? ? ? ? 40  ILE A-2 O     1 
ATOM   1569 C  CB    . ILE A-2 1 40  ? -12.529 -28.130 9.825   1.00 8.78  ? ? ? ? ? ? 40  ILE A-2 CB    1 
ATOM   1570 C  CG1   . ILE A-2 1 40  ? -12.301 -27.195 8.632   1.00 8.64  ? ? ? ? ? ? 40  ILE A-2 CG1   1 
ATOM   1571 C  CG2   . ILE A-2 1 40  ? -13.893 -28.815 9.743   1.00 9.88  ? ? ? ? ? ? 40  ILE A-2 CG2   1 
ATOM   1572 C  CD1   . ILE A-2 1 40  ? -12.242 -27.954 7.292   1.00 9.24  ? ? ? ? ? ? 40  ILE A-2 CD1   1 
ATOM   1573 N  N     . ALA A-2 1 41  ? -13.754 -28.043 13.073  1.00 9.05  ? ? ? ? ? ? 41  ALA A-2 N     1 
ATOM   1574 C  CA    . ALA A-2 1 41  ? -14.050 -28.911 14.221  1.00 9.76  ? ? ? ? ? ? 41  ALA A-2 CA    1 
ATOM   1575 C  C     . ALA A-2 1 41  ? -15.542 -29.178 14.294  1.00 9.56  ? ? ? ? ? ? 41  ALA A-2 C     1 
ATOM   1576 O  O     . ALA A-2 1 41  ? -16.307 -28.200 14.203  1.00 9.92  ? ? ? ? ? ? 41  ALA A-2 O     1 
ATOM   1577 C  CB    . ALA A-2 1 41  ? -13.607 -28.236 15.498  1.00 11.58 ? ? ? ? ? ? 41  ALA A-2 CB    1 
ATOM   1578 N  N     . LEU A-2 1 42  ? -15.891 -30.443 14.467  1.00 11.44 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-2 N     1 
ATOM   1579 C  CA    A LEU A-2 1 42  ? -17.273 -30.913 14.556  0.20 13.04 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-2 CA    1 
ATOM   1580 C  CA    B LEU A-2 1 42  ? -17.272 -30.915 14.530  0.80 12.67 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-2 CA    1 
ATOM   1581 C  C     . LEU A-2 1 42  ? -17.482 -31.532 15.929  1.00 13.95 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-2 C     1 
ATOM   1582 O  O     . LEU A-2 1 42  ? -16.647 -32.255 16.462  1.00 19.64 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-2 O     1 
ATOM   1583 C  CB    A LEU A-2 1 42  ? -17.568 -31.957 13.481  0.20 13.45 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-2 CB    1 
ATOM   1584 C  CB    B LEU A-2 1 42  ? -17.551 -31.898 13.389  0.80 15.40 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-2 CB    1 
ATOM   1585 C  CG    A LEU A-2 1 42  ? -18.081 -31.483 12.126  0.20 11.96 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-2 CG    1 
ATOM   1586 C  CG    B LEU A-2 1 42  ? -19.004 -32.111 12.965  0.80 17.68 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-2 CG    1 
ATOM   1587 C  CD1   A LEU A-2 1 42  ? -19.393 -30.721 12.248  0.20 11.94 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-2 CD1   1 
ATOM   1588 C  CD1   B LEU A-2 1 42  ? -19.523 -30.884 12.230  0.80 21.09 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-2 CD1   1 
ATOM   1589 C  CD2   A LEU A-2 1 42  ? -17.018 -30.656 11.423  0.20 13.60 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-2 CD2   1 
ATOM   1590 C  CD2   B LEU A-2 1 42  ? -19.118 -33.356 12.096  0.80 23.08 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-2 CD2   1 
ATOM   1591 N  N     . ARG A-2 1 43  ? -18.651 -31.212 16.505  1.00 12.61 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 N     1 
ATOM   1592 C  CA    A ARG A-2 1 43  ? -19.000 -31.850 17.787  0.70 13.99 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 CA    1 
ATOM   1593 C  CA    B ARG A-2 1 43  ? -19.009 -31.862 17.766  0.30 13.73 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 CA    1 
ATOM   1594 C  C     . ARG A-2 1 43  ? -20.530 -31.987 17.787  1.00 13.64 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 C     1 
ATOM   1595 O  O     . ARG A-2 1 43  ? -21.221 -30.968 17.668  1.00 13.73 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 O     1 
ATOM   1596 C  CB    A ARG A-2 1 43  ? -18.564 -31.062 19.008  0.70 15.00 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 CB    1 
ATOM   1597 C  CB    B ARG A-2 1 43  ? -18.481 -31.063 18.943  0.30 15.44 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 CB    1 
ATOM   1598 C  CG    A ARG A-2 1 43  ? -19.128 -31.703 20.327  0.70 18.36 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 CG    1 
ATOM   1599 C  CG    B ARG A-2 1 43  ? -18.721 -31.770 20.291  0.30 18.71 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 CG    1 
ATOM   1600 C  CD    A ARG A-2 1 43  ? -18.807 -30.798 21.519  0.70 23.22 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 CD    1 
ATOM   1601 C  CD    B ARG A-2 1 43  ? -17.831 -31.098 21.333  0.30 20.31 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 CD    1 
ATOM   1602 N  NE    A ARG A-2 1 43  ? -19.658 -31.133 22.684  0.70 22.70 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 NE    1 
ATOM   1603 N  NE    B ARG A-2 1 43  ? -17.869 -31.786 22.605  0.30 17.99 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 NE    1 
ATOM   1604 C  CZ    A ARG A-2 1 43  ? -19.256 -31.921 23.672  0.70 19.06 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 CZ    1 
ATOM   1605 C  CZ    B ARG A-2 1 43  ? -18.906 -31.868 23.430  0.30 22.84 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 CZ    1 
ATOM   1606 N  NH1   A ARG A-2 1 43  ? -18.008 -32.432 23.585  0.70 25.74 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 NH1   1 
ATOM   1607 N  NH1   B ARG A-2 1 43  ? -20.093 -31.316 23.202  0.30 20.32 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 NH1   1 
ATOM   1608 N  NH2   A ARG A-2 1 43  ? -20.120 -32.141 24.648  0.70 25.95 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 NH2   1 
ATOM   1609 N  NH2   B ARG A-2 1 43  ? -18.720 -32.557 24.560  0.30 21.91 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 NH2   1 
ATOM   1610 N  N     . GLU A-2 1 44  ? -21.048 -33.190 17.936  1.00 16.41 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A-2 N     1 
ATOM   1611 C  CA    A GLU A-2 1 44  ? -22.470 -33.493 18.032  0.50 19.64 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A-2 CA    1 
ATOM   1612 C  CA    B GLU A-2 1 44  ? -22.427 -33.579 17.959  0.50 19.23 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A-2 CA    1 
ATOM   1613 C  C     . GLU A-2 1 44  ? -23.192 -32.862 16.847  1.00 15.88 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A-2 C     1 
ATOM   1614 O  O     . GLU A-2 1 44  ? -24.247 -32.265 17.024  1.00 16.57 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A-2 O     1 
ATOM   1615 C  CB    A GLU A-2 1 44  ? -23.039 -32.982 19.356  0.50 20.50 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A-2 CB    1 
ATOM   1616 C  CB    B GLU A-2 1 44  ? -23.074 -33.347 19.325  0.50 24.07 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A-2 CB    1 
ATOM   1617 C  CG    A GLU A-2 1 44  ? -22.299 -33.532 20.564  0.50 28.78 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A-2 CG    1 
ATOM   1618 C  CG    B GLU A-2 1 44  ? -22.402 -34.327 20.294  0.50 30.24 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A-2 CG    1 
ATOM   1619 C  CD    A GLU A-2 1 44  ? -22.880 -33.089 21.890  0.50 36.35 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A-2 CD    1 
ATOM   1620 C  CD    B GLU A-2 1 44  ? -22.625 -33.889 21.720  0.50 37.02 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A-2 CD    1 
ATOM   1621 O  OE1   A GLU A-2 1 44  ? -22.529 -33.713 22.910  0.50 42.17 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A-2 OE1   1 
ATOM   1622 O  OE1   B GLU A-2 1 44  ? -21.832 -34.365 22.548  0.50 42.05 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A-2 OE1   1 
ATOM   1623 O  OE2   A GLU A-2 1 44  ? -23.672 -32.124 21.921  0.50 36.29 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A-2 OE2   1 
ATOM   1624 O  OE2   B GLU A-2 1 44  ? -23.552 -33.096 21.969  0.50 40.94 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A-2 OE2   1 
ATOM   1625 N  N     . GLY A-2 1 45  ? -22.604 -32.883 15.658  1.00 14.55 ? ? ? ? ? ? 45  GLY A-2 N     1 
ATOM   1626 C  CA    . GLY A-2 1 45  ? -23.201 -32.340 14.450  1.00 15.32 ? ? ? ? ? ? 45  GLY A-2 CA    1 
ATOM   1627 C  C     . GLY A-2 1 45  ? -23.078 -30.846 14.288  1.00 11.68 ? ? ? ? ? ? 45  GLY A-2 C     1 
ATOM   1628 O  O     . GLY A-2 1 45  ? -23.539 -30.338 13.251  1.00 14.04 ? ? ? ? ? ? 45  GLY A-2 O     1 
ATOM   1629 N  N     . ARG A-2 1 46  ? -22.441 -30.157 15.220  1.00 11.22 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 N     1 
ATOM   1630 C  CA    A ARG A-2 1 46  ? -22.260 -28.721 15.058  0.30 10.58 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 CA    1 
ATOM   1631 C  CA    B ARG A-2 1 46  ? -22.265 -28.706 15.100  0.70 10.40 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 CA    1 
ATOM   1632 C  C     . ARG A-2 1 46  ? -20.821 -28.428 14.700  1.00 8.94  ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 C     1 
ATOM   1633 O  O     . ARG A-2 1 46  ? -19.896 -29.072 15.232  1.00 10.15 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 O     1 
ATOM   1634 C  CB    A ARG A-2 1 46  ? -22.600 -28.022 16.367  0.30 10.40 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 CB    1 
ATOM   1635 C  CB    B ARG A-2 1 46  ? -22.549 -27.987 16.420  0.70 10.62 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 CB    1 
ATOM   1636 C  CG    A ARG A-2 1 46  ? -23.953 -28.501 16.925  0.30 10.16 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 CG    1 
ATOM   1637 C  CG    B ARG A-2 1 46  ? -24.030 -27.793 16.766  0.70 12.23 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 CG    1 
ATOM   1638 C  CD    A ARG A-2 1 46  ? -24.299 -27.477 17.989  0.30 10.11 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 CD    1 
ATOM   1639 C  CD    B ARG A-2 1 46  ? -24.696 -29.080 17.196  0.70 13.79 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 CD    1 
ATOM   1640 N  NE    A ARG A-2 1 46  ? -25.628 -27.616 18.564  0.30 10.13 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 NE    1 
ATOM   1641 N  NE    B ARG A-2 1 46  ? -25.874 -28.634 18.018  0.70 16.51 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 NE    1 
ATOM   1642 C  CZ    A ARG A-2 1 46  ? -25.980 -28.512 19.474  0.30 16.12 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 CZ    1 
ATOM   1643 C  CZ    B ARG A-2 1 46  ? -26.510 -29.453 18.835  0.70 17.83 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 CZ    1 
ATOM   1644 N  NH1   A ARG A-2 1 46  ? -25.081 -29.388 19.916  0.30 19.89 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 NH1   1 
ATOM   1645 N  NH1   B ARG A-2 1 46  ? -26.055 -30.709 18.873  0.70 21.03 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 NH1   1 
ATOM   1646 N  NH2   A ARG A-2 1 46  ? -27.222 -28.538 19.928  0.30 19.10 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 NH2   1 
ATOM   1647 N  NH2   B ARG A-2 1 46  ? -27.538 -29.049 19.562  0.70 21.62 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 NH2   1 
ATOM   1648 N  N     . MET A-2 1 47  ? -20.628 -27.475 13.798  1.00 8.67  ? ? ? ? ? ? 47  MET A-2 N     1 
ATOM   1649 C  CA    . MET A-2 1 47  ? -19.278 -27.017 13.494  1.00 8.25  ? ? ? ? ? ? 47  MET A-2 CA    1 
ATOM   1650 C  C     . MET A-2 1 47  ? -18.964 -25.795 14.331  1.00 8.13  ? ? ? ? ? ? 47  MET A-2 C     1 
ATOM   1651 O  O     . MET A-2 1 47  ? -19.847 -24.980 14.666  1.00 8.64  ? ? ? ? ? ? 47  MET A-2 O     1 
ATOM   1652 C  CB    . MET A-2 1 47  ? -19.206 -26.696 11.995  1.00 8.98  ? ? ? ? ? ? 47  MET A-2 CB    1 
ATOM   1653 C  CG    . MET A-2 1 47  ? -17.889 -26.077 11.534  1.00 9.00  ? ? ? ? ? ? 47  MET A-2 CG    1 
ATOM   1654 S  SD    . MET A-2 1 47  ? -17.660 -26.304 9.730   1.00 10.49 ? ? ? ? ? ? 47  MET A-2 SD    1 
ATOM   1655 C  CE    . MET A-2 1 47  ? -17.522 -28.026 9.654   1.00 10.81 ? ? ? ? ? ? 47  MET A-2 CE    1 
ATOM   1656 N  N     . LEU A-2 1 48  ? -17.667 -25.662 14.675  1.00 8.14  ? ? ? ? ? ? 48  LEU A-2 N     1 
ATOM   1657 C  CA    . LEU A-2 1 48  ? -17.197 -24.567 15.500  1.00 8.06  ? ? ? ? ? ? 48  LEU A-2 CA    1 
ATOM   1658 C  C     . LEU A-2 1 48  ? -16.900 -23.368 14.581  1.00 7.83  ? ? ? ? ? ? 48  LEU A-2 C     1 
ATOM   1659 O  O     . LEU A-2 1 48  ? -15.864 -23.316 13.908  1.00 8.98  ? ? ? ? ? ? 48  LEU A-2 O     1 
ATOM   1660 C  CB    . LEU A-2 1 48  ? -15.936 -25.035 16.195  1.00 8.74  ? ? ? ? ? ? 48  LEU A-2 CB    1 
ATOM   1661 C  CG    . LEU A-2 1 48  ? -15.229 -24.049 17.104  1.00 9.66  ? ? ? ? ? ? 48  LEU A-2 CG    1 
ATOM   1662 C  CD1   . LEU A-2 1 48  ? -16.165 -23.530 18.173  1.00 11.46 ? ? ? ? ? ? 48  LEU A-2 CD1   1 
ATOM   1663 C  CD2   . LEU A-2 1 48  ? -14.025 -24.728 17.738  1.00 12.81 ? ? ? ? ? ? 48  LEU A-2 CD2   1 
ATOM   1664 N  N     . PHE A-2 1 49  ? -17.840 -22.415 14.577  1.00 8.35  ? ? ? ? ? ? 49  PHE A-2 N     1 
ATOM   1665 C  CA    . PHE A-2 1 49  ? -17.585 -21.158 13.835  1.00 8.75  ? ? ? ? ? ? 49  PHE A-2 CA    1 
ATOM   1666 C  C     . PHE A-2 1 49  ? -17.186 -20.083 14.862  1.00 7.91  ? ? ? ? ? ? 49  PHE A-2 C     1 
ATOM   1667 O  O     . PHE A-2 1 49  ? -17.465 -20.232 16.040  1.00 9.20  ? ? ? ? ? ? 49  PHE A-2 O     1 
ATOM   1668 C  CB    . PHE A-2 1 49  ? -18.801 -20.699 13.040  1.00 8.50  ? ? ? ? ? ? 49  PHE A-2 CB    1 
ATOM   1669 C  CG    . PHE A-2 1 49  ? -19.248 -21.689 11.975  1.00 8.69  ? ? ? ? ? ? 49  PHE A-2 CG    1 
ATOM   1670 C  CD1   . PHE A-2 1 49  ? -20.309 -22.582 12.208  1.00 9.27  ? ? ? ? ? ? 49  PHE A-2 CD1   1 
ATOM   1671 C  CD2   . PHE A-2 1 49  ? -18.583 -21.722 10.742  1.00 8.22  ? ? ? ? ? ? 49  PHE A-2 CD2   1 
ATOM   1672 C  CE1   . PHE A-2 1 49  ? -20.723 -23.483 11.223  1.00 9.45  ? ? ? ? ? ? 49  PHE A-2 CE1   1 
ATOM   1673 C  CE2   . PHE A-2 1 49  ? -18.999 -22.619 9.786   1.00 8.84  ? ? ? ? ? ? 49  PHE A-2 CE2   1 
ATOM   1674 C  CZ    . PHE A-2 1 49  ? -20.051 -23.519 10.005  1.00 9.93  ? ? ? ? ? ? 49  PHE A-2 CZ    1 
ATOM   1675 N  N     . VAL A-2 1 50  ? -16.615 -19.030 14.339  1.00 8.40  ? ? ? ? ? ? 50  VAL A-2 N     1 
ATOM   1676 C  CA    . VAL A-2 1 50  ? -16.398 -17.825 15.128  1.00 8.47  ? ? ? ? ? ? 50  VAL A-2 CA    1 
ATOM   1677 C  C     . VAL A-2 1 50  ? -16.838 -16.629 14.295  1.00 8.57  ? ? ? ? ? ? 50  VAL A-2 C     1 
ATOM   1678 O  O     . VAL A-2 1 50  ? -16.809 -16.656 13.060  1.00 9.14  ? ? ? ? ? ? 50  VAL A-2 O     1 
ATOM   1679 C  CB    . VAL A-2 1 50  ? -14.939 -17.633 15.600  1.00 8.62  ? ? ? ? ? ? 50  VAL A-2 CB    1 
ATOM   1680 C  CG1   . VAL A-2 1 50  ? -14.554 -18.733 16.556  1.00 10.74 ? ? ? ? ? ? 50  VAL A-2 CG1   1 
ATOM   1681 C  CG2   . VAL A-2 1 50  ? -13.952 -17.565 14.388  1.00 11.64 ? ? ? ? ? ? 50  VAL A-2 CG2   1 
ATOM   1682 N  N     . ARG A-2 1 51  ? -17.182 -15.557 15.002  1.00 9.38  ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 N     1 
ATOM   1683 C  CA    A ARG A-2 1 51  ? -17.473 -14.268 14.352  0.60 10.15 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 CA    1 
ATOM   1684 C  CA    B ARG A-2 1 51  ? -17.514 -14.269 14.393  0.40 9.56  ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 CA    1 
ATOM   1685 C  C     . ARG A-2 1 51  ? -16.791 -13.154 15.142  1.00 10.05 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 C     1 
ATOM   1686 O  O     . ARG A-2 1 51  ? -16.699 -13.213 16.383  1.00 11.88 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 O     1 
ATOM   1687 C  CB    A ARG A-2 1 51  ? -18.990 -13.982 14.310  0.60 11.59 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 CB    1 
ATOM   1688 C  CB    B ARG A-2 1 51  ? -19.034 -13.988 14.446  0.40 11.21 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 CB    1 
ATOM   1689 C  CG    A ARG A-2 1 51  ? -19.750 -15.040 13.559  0.60 12.30 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 CG    1 
ATOM   1690 C  CG    B ARG A-2 1 51  ? -19.790 -14.847 13.462  0.40 11.81 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 CG    1 
ATOM   1691 C  CD    A ARG A-2 1 51  ? -21.241 -14.703 13.442  0.60 14.11 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 CD    1 
ATOM   1692 C  CD    B ARG A-2 1 51  ? -21.214 -14.342 13.234  0.40 11.81 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 CD    1 
ATOM   1693 N  NE    A ARG A-2 1 51  ? -21.540 -13.538 12.650  0.60 16.59 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 NE    1 
ATOM   1694 N  NE    B ARG A-2 1 51  ? -21.976 -14.418 14.486  0.40 10.32 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 NE    1 
ATOM   1695 C  CZ    A ARG A-2 1 51  ? -22.764 -12.992 12.507  0.60 21.36 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 CZ    1 
ATOM   1696 C  CZ    B ARG A-2 1 51  ? -23.297 -14.520 14.541  0.40 11.96 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 CZ    1 
ATOM   1697 N  NH1   A ARG A-2 1 51  ? -23.802 -13.556 13.128  0.60 22.71 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 NH1   1 
ATOM   1698 N  NH1   B ARG A-2 1 51  ? -24.018 -14.558 13.422  0.40 11.22 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 NH1   1 
ATOM   1699 N  NH2   A ARG A-2 1 51  ? -22.953 -11.923 11.758  0.60 16.41 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 NH2   1 
ATOM   1700 N  NH2   B ARG A-2 1 51  ? -23.909 -14.575 15.703  0.40 12.01 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 NH2   1 
ATOM   1701 N  N     . GLN A-2 1 52  ? -16.366 -12.130 14.422  1.00 11.01 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 N     1 
ATOM   1702 C  CA    A GLN A-2 1 52  ? -15.767 -10.944 15.090  0.90 10.92 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 CA    1 
ATOM   1703 C  CA    B GLN A-2 1 52  ? -15.709 -10.981 15.040  0.10 10.24 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 CA    1 
ATOM   1704 C  C     . GLN A-2 1 52  ? -15.925 -9.793  14.117  1.00 10.91 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 C     1 
ATOM   1705 O  O     . GLN A-2 1 52  ? -16.012 -10.000 12.885  1.00 11.93 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 O     1 
ATOM   1706 C  CB    A GLN A-2 1 52  ? -14.287 -11.144 15.350  0.90 11.14 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 CB    1 
ATOM   1707 C  CB    B GLN A-2 1 52  ? -14.226 -11.236 15.283  0.10 11.01 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 CB    1 
ATOM   1708 C  CG    A GLN A-2 1 52  ? -13.491 -11.312 14.028  0.90 12.69 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 CG    1 
ATOM   1709 C  CG    B GLN A-2 1 52  ? -13.388 -11.524 14.050  0.10 11.39 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 CG    1 
ATOM   1710 C  CD    A GLN A-2 1 52  ? -12.340 -12.274 14.235  0.90 14.28 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 CD    1 
ATOM   1711 C  CD    B GLN A-2 1 52  ? -11.892 -11.530 14.297  0.10 11.01 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 CD    1 
ATOM   1712 O  OE1   A GLN A-2 1 52  ? -11.324 -11.900 14.808  0.90 20.94 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 OE1   1 
ATOM   1713 O  OE1   B GLN A-2 1 52  ? -11.291 -10.501 14.614  0.10 9.15  ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 OE1   1 
ATOM   1714 N  NE2   A GLN A-2 1 52  ? -12.481 -13.516 13.760  0.90 17.68 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 NE2   1 
ATOM   1715 N  NE2   B GLN A-2 1 52  ? -11.263 -12.698 14.136  0.10 8.99  ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 NE2   1 
ATOM   1716 N  N     . MET A-2 1 53  ? -15.987 -8.590  14.623  1.00 13.93 ? ? ? ? ? ? 53  MET A-2 N     1 
ATOM   1717 C  CA    . MET A-2 1 53  ? -16.070 -7.484  13.663  1.00 16.22 ? ? ? ? ? ? 53  MET A-2 CA    1 
ATOM   1718 C  C     . MET A-2 1 53  ? -14.755 -7.457  12.862  1.00 12.74 ? ? ? ? ? ? 53  MET A-2 C     1 
ATOM   1719 O  O     . MET A-2 1 53  ? -13.628 -7.576  13.377  1.00 15.65 ? ? ? ? ? ? 53  MET A-2 O     1 
ATOM   1720 C  CB    . MET A-2 1 53  ? -16.319 -6.185  14.414  1.00 20.34 ? ? ? ? ? ? 53  MET A-2 CB    1 
ATOM   1721 C  CG    . MET A-2 1 53  ? -16.517 -4.974  13.527  1.00 25.94 ? ? ? ? ? ? 53  MET A-2 CG    1 
ATOM   1722 S  SD    . MET A-2 1 53  ? -17.781 -5.086  12.234  1.00 37.19 ? ? ? ? ? ? 53  MET A-2 SD    1 
ATOM   1723 C  CE    . MET A-2 1 53  ? -19.012 -6.159  12.996  1.00 84.69 ? ? ? ? ? ? 53  MET A-2 CE    1 
ATOM   1724 N  N     . ARG A-2 1 54  ? -14.967 -7.321  11.551  1.00 11.36 ? ? ? ? ? ? 54  ARG A-2 N     1 
ATOM   1725 C  CA    . ARG A-2 1 54  ? -13.856 -7.272  10.603  1.00 10.35 ? ? ? ? ? ? 54  ARG A-2 CA    1 
ATOM   1726 C  C     . ARG A-2 1 54  ? -13.892 -5.918  9.907   1.00 10.27 ? ? ? ? ? ? 54  ARG A-2 C     1 
ATOM   1727 O  O     . ARG A-2 1 54  ? -14.703 -5.734  8.973   1.00 10.80 ? ? ? ? ? ? 54  ARG A-2 O     1 
ATOM   1728 C  CB    . ARG A-2 1 54  ? -14.031 -8.412  9.556   1.00 9.50  ? ? ? ? ? ? 54  ARG A-2 CB    1 
ATOM   1729 C  CG    . ARG A-2 1 54  ? -13.808 -9.790  10.151  1.00 9.45  ? ? ? ? ? ? 54  ARG A-2 CG    1 
ATOM   1730 C  CD    . ARG A-2 1 54  ? -12.351 -9.960  10.613  1.00 9.63  ? ? ? ? ? ? 54  ARG A-2 CD    1 
ATOM   1731 N  NE    . ARG A-2 1 54  ? -11.989 -11.355 10.674  1.00 8.84  ? ? ? ? ? ? 54  ARG A-2 NE    1 
ATOM   1732 C  CZ    . ARG A-2 1 54  ? -10.789 -11.773 11.095  1.00 8.69  ? ? ? ? ? ? 54  ARG A-2 CZ    1 
ATOM   1733 N  NH1   . ARG A-2 1 54  ? -9.849  -10.908 11.537  1.00 9.91  ? ? ? ? ? ? 54  ARG A-2 NH1   1 
ATOM   1734 N  NH2   . ARG A-2 1 54  ? -10.496 -13.100 11.084  1.00 9.10  ? ? ? ? ? ? 54  ARG A-2 NH2   1 
ATOM   1735 N  N     . PRO A-2 1 55  ? -13.098 -4.940  10.332  1.00 10.68 ? ? ? ? ? ? 55  PRO A-2 N     1 
ATOM   1736 C  CA    . PRO A-2 1 55  ? -13.159 -3.593  9.758   1.00 11.77 ? ? ? ? ? ? 55  PRO A-2 CA    1 
ATOM   1737 C  C     . PRO A-2 1 55  ? -13.001 -3.577  8.258   1.00 11.61 ? ? ? ? ? ? 55  PRO A-2 C     1 
ATOM   1738 O  O     . PRO A-2 1 55  ? -13.551 -2.676  7.592   1.00 13.97 ? ? ? ? ? ? 55  PRO A-2 O     1 
ATOM   1739 C  CB    . PRO A-2 1 55  ? -12.002 -2.840  10.482  1.00 15.04 ? ? ? ? ? ? 55  PRO A-2 CB    1 
ATOM   1740 C  CG    . PRO A-2 1 55  ? -11.838 -3.522  11.808  1.00 15.91 ? ? ? ? ? ? 55  PRO A-2 CG    1 
ATOM   1741 C  CD    . PRO A-2 1 55  ? -12.121 -4.989  11.476  1.00 12.73 ? ? ? ? ? ? 55  PRO A-2 CD    1 
ATOM   1742 N  N     . ALA A-2 1 56  ? -12.279 -4.519  7.661   1.00 11.21 ? ? ? ? ? ? 56  ALA A-2 N     1 
ATOM   1743 C  CA    . ALA A-2 1 56  ? -12.103 -4.479  6.223   1.00 11.46 ? ? ? ? ? ? 56  ALA A-2 CA    1 
ATOM   1744 C  C     . ALA A-2 1 56  ? -13.446 -4.612  5.503   1.00 12.89 ? ? ? ? ? ? 56  ALA A-2 C     1 
ATOM   1745 O  O     . ALA A-2 1 56  ? -13.602 -4.059  4.403   1.00 14.61 ? ? ? ? ? ? 56  ALA A-2 O     1 
ATOM   1746 C  CB    . ALA A-2 1 56  ? -11.136 -5.574  5.814   1.00 12.25 ? ? ? ? ? ? 56  ALA A-2 CB    1 
ATOM   1747 N  N     . VAL A-2 1 57  ? -14.379 -5.362  6.121   1.00 12.70 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A-2 N     1 
ATOM   1748 C  CA    . VAL A-2 1 57  ? -15.666 -5.575  5.432   1.00 13.76 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A-2 CA    1 
ATOM   1749 C  C     . VAL A-2 1 57  ? -16.805 -4.941  6.199   1.00 14.74 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A-2 C     1 
ATOM   1750 O  O     . VAL A-2 1 57  ? -17.937 -4.883  5.653   1.00 17.29 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A-2 O     1 
ATOM   1751 C  CB    . VAL A-2 1 57  ? -15.967 -7.060  5.181   1.00 12.48 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A-2 CB    1 
ATOM   1752 C  CG1   . VAL A-2 1 57  ? -14.942 -7.558  4.157   1.00 15.06 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A-2 CG1   1 
ATOM   1753 C  CG2   . VAL A-2 1 57  ? -15.920 -7.898  6.430   1.00 12.45 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A-2 CG2   1 
ATOM   1754 N  N     . GLY A-2 1 58  ? -16.655 -4.411  7.382   1.00 14.24 ? ? ? ? ? ? 58  GLY A-2 N     1 
ATOM   1755 C  CA    . GLY A-2 1 58  ? -17.733 -3.655  7.995   1.00 17.56 ? ? ? ? ? ? 58  GLY A-2 CA    1 
ATOM   1756 C  C     . GLY A-2 1 58  ? -18.798 -4.581  8.545   1.00 15.62 ? ? ? ? ? ? 58  GLY A-2 C     1 
ATOM   1757 O  O     . GLY A-2 1 58  ? -19.937 -4.156  8.839   1.00 21.06 ? ? ? ? ? ? 58  GLY A-2 O     1 
ATOM   1758 N  N     . LEU A-2 1 59  ? -18.486 -5.844  8.760   1.00 13.65 ? ? ? ? ? ? 59  LEU A-2 N     1 
ATOM   1759 C  CA    . LEU A-2 1 59  ? -19.456 -6.790  9.296   1.00 15.22 ? ? ? ? ? ? 59  LEU A-2 CA    1 
ATOM   1760 C  C     . LEU A-2 1 59  ? -18.718 -7.967  9.897   1.00 13.64 ? ? ? ? ? ? 59  LEU A-2 C     1 
ATOM   1761 O  O     . LEU A-2 1 59  ? -17.484 -8.026  9.806   1.00 13.19 ? ? ? ? ? ? 59  LEU A-2 O     1 
ATOM   1762 C  CB    . LEU A-2 1 59  ? -20.446 -7.109  8.187   1.00 17.50 ? ? ? ? ? ? 59  LEU A-2 CB    1 
ATOM   1763 C  CG    . LEU A-2 1 59  ? -19.968 -7.724  6.897   1.00 18.82 ? ? ? ? ? ? 59  LEU A-2 CG    1 
ATOM   1764 C  CD1   . LEU A-2 1 59  ? -19.558 -9.201  7.003   1.00 21.30 ? ? ? ? ? ? 59  LEU A-2 CD1   1 
ATOM   1765 C  CD2   . LEU A-2 1 59  ? -21.098 -7.682  5.846   1.00 22.57 ? ? ? ? ? ? 59  LEU A-2 CD2   1 
ATOM   1766 N  N     . ALA A-2 1 60  ? -19.453 -8.916  10.440  1.00 12.61 ? ? ? ? ? ? 60  ALA A-2 N     1 
ATOM   1767 C  CA    . ALA A-2 1 60  ? -18.842 -10.086 11.093  1.00 12.09 ? ? ? ? ? ? 60  ALA A-2 CA    1 
ATOM   1768 C  C     . ALA A-2 1 60  ? -19.258 -11.304 10.276  1.00 11.25 ? ? ? ? ? ? 60  ALA A-2 C     1 
ATOM   1769 O  O     . ALA A-2 1 60  ? -20.362 -11.834 10.443  1.00 13.66 ? ? ? ? ? ? 60  ALA A-2 O     1 
ATOM   1770 C  CB    . ALA A-2 1 60  ? -19.332 -10.202 12.549  1.00 12.86 ? ? ? ? ? ? 60  ALA A-2 CB    1 
ATOM   1771 N  N     . PRO A-2 1 61  ? -18.425 -11.790 9.380   1.00 10.64 ? ? ? ? ? ? 61  PRO A-2 N     1 
ATOM   1772 C  CA    . PRO A-2 1 61  ? -18.756 -12.972 8.631   1.00 10.52 ? ? ? ? ? ? 61  PRO A-2 CA    1 
ATOM   1773 C  C     . PRO A-2 1 61  ? -18.607 -14.238 9.469   1.00 9.17  ? ? ? ? ? ? 61  PRO A-2 C     1 
ATOM   1774 O  O     . PRO A-2 1 61  ? -17.950 -14.260 10.523  1.00 10.22 ? ? ? ? ? ? 61  PRO A-2 O     1 
ATOM   1775 C  CB    . PRO A-2 1 61  ? -17.708 -13.010 7.488   1.00 13.26 ? ? ? ? ? ? 61  PRO A-2 CB    1 
ATOM   1776 C  CG    . PRO A-2 1 61  ? -16.631 -12.083 7.896   1.00 18.52 ? ? ? ? ? ? 61  PRO A-2 CG    1 
ATOM   1777 C  CD    . PRO A-2 1 61  ? -17.086 -11.255 9.052   1.00 13.28 ? ? ? ? ? ? 61  PRO A-2 CD    1 
ATOM   1778 N  N     . LEU A-2 1 62  ? -19.199 -15.316 9.000   1.00 9.75  ? ? ? ? ? ? 62  LEU A-2 N     1 
ATOM   1779 C  CA    A LEU A-2 1 62  ? -19.043 -16.629 9.663   0.80 8.56  ? ? ? ? ? ? 62  LEU A-2 CA    1 
ATOM   1780 C  CA    B LEU A-2 1 62  ? -19.084 -16.637 9.616   0.20 8.70  ? ? ? ? ? ? 62  LEU A-2 CA    1 
ATOM   1781 C  C     . LEU A-2 1 62  ? -17.731 -17.208 9.215   1.00 7.63  ? ? ? ? ? ? 62  LEU A-2 C     1 
ATOM   1782 O  O     . LEU A-2 1 62  ? -17.524 -17.480 8.000   1.00 8.53  ? ? ? ? ? ? 62  LEU A-2 O     1 
ATOM   1783 C  CB    A LEU A-2 1 62  ? -20.225 -17.512 9.276   0.80 10.66 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A-2 CB    1 
ATOM   1784 C  CB    B LEU A-2 1 62  ? -20.172 -17.607 9.180   0.20 10.70 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A-2 CB    1 
ATOM   1785 C  CG    A LEU A-2 1 62  ? -20.443 -18.668 10.243  0.80 11.61 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A-2 CG    1 
ATOM   1786 C  CG    B LEU A-2 1 62  ? -21.523 -17.631 9.877   0.20 9.26  ? ? ? ? ? ? 62  LEU A-2 CG    1 
ATOM   1787 C  CD1   A LEU A-2 1 62  ? -20.976 -18.201 11.596  0.80 10.64 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A-2 CD1   1 
ATOM   1788 C  CD1   B LEU A-2 1 62  ? -22.317 -18.878 9.479   0.20 11.15 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A-2 CD1   1 
ATOM   1789 C  CD2   A LEU A-2 1 62  ? -21.403 -19.694 9.592   0.80 12.42 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A-2 CD2   1 
ATOM   1790 C  CD2   B LEU A-2 1 62  ? -21.437 -17.540 11.395  0.20 9.13  ? ? ? ? ? ? 62  LEU A-2 CD2   1 
ATOM   1791 N  N     . GLU A-2 1 63  ? -16.831 -17.417 10.154  1.00 7.57  ? ? ? ? ? ? 63  GLU A-2 N     1 
ATOM   1792 C  CA    . GLU A-2 1 63  ? -15.510 -17.976 9.914   1.00 7.16  ? ? ? ? ? ? 63  GLU A-2 CA    1 
ATOM   1793 C  C     . GLU A-2 1 63  ? -15.348 -19.247 10.744  1.00 6.61  ? ? ? ? ? ? 63  GLU A-2 C     1 
ATOM   1794 O  O     . GLU A-2 1 63  ? -16.200 -19.548 11.564  1.00 8.21  ? ? ? ? ? ? 63  GLU A-2 O     1 
ATOM   1795 C  CB    . GLU A-2 1 63  ? -14.413 -16.961 10.323  1.00 7.59  ? ? ? ? ? ? 63  GLU A-2 CB    1 
ATOM   1796 C  CG    . GLU A-2 1 63  ? -14.683 -15.583 9.783   1.00 8.12  ? ? ? ? ? ? 63  GLU A-2 CG    1 
ATOM   1797 C  CD    . GLU A-2 1 63  ? -13.549 -14.606 9.994   1.00 8.76  ? ? ? ? ? ? 63  GLU A-2 CD    1 
ATOM   1798 O  OE1   . GLU A-2 1 63  ? -12.343 -15.035 10.043  1.00 9.07  ? ? ? ? ? ? 63  GLU A-2 OE1   1 
ATOM   1799 O  OE2   . GLU A-2 1 63  ? -13.792 -13.390 10.056  1.00 12.54 ? ? ? ? ? ? 63  GLU A-2 OE2   1 
ATOM   1800 N  N     . ILE A-2 1 64  ? -14.259 -19.973 10.538  1.00 7.72  ? ? ? ? ? ? 64  ILE A-2 N     1 
ATOM   1801 C  CA    . ILE A-2 1 64  ? -13.845 -20.983 11.510  1.00 7.33  ? ? ? ? ? ? 64  ILE A-2 CA    1 
ATOM   1802 C  C     . ILE A-2 1 64  ? -12.639 -20.427 12.237  1.00 7.24  ? ? ? ? ? ? 64  ILE A-2 C     1 
ATOM   1803 O  O     . ILE A-2 1 64  ? -12.032 -19.454 11.769  1.00 7.93  ? ? ? ? ? ? 64  ILE A-2 O     1 
ATOM   1804 C  CB    . ILE A-2 1 64  ? -13.612 -22.354 10.831  1.00 7.57  ? ? ? ? ? ? 64  ILE A-2 CB    1 
ATOM   1805 C  CG1   . ILE A-2 1 64  ? -12.582 -22.244 9.720   1.00 8.60  ? ? ? ? ? ? 64  ILE A-2 CG1   1 
ATOM   1806 C  CG2   . ILE A-2 1 64  ? -14.951 -22.963 10.410  1.00 8.46  ? ? ? ? ? ? 64  ILE A-2 CG2   1 
ATOM   1807 C  CD1   . ILE A-2 1 64  ? -12.222 -23.593 9.040   1.00 8.44  ? ? ? ? ? ? 64  ILE A-2 CD1   1 
ATOM   1808 N  N     . PRO A-2 1 65  ? -12.257 -20.991 13.385  1.00 7.62  ? ? ? ? ? ? 65  PRO A-2 N     1 
ATOM   1809 C  CA    . PRO A-2 1 65  ? -11.109 -20.431 14.114  1.00 8.38  ? ? ? ? ? ? 65  PRO A-2 CA    1 
ATOM   1810 C  C     . PRO A-2 1 65  ? -9.893  -20.379 13.227  1.00 7.48  ? ? ? ? ? ? 65  PRO A-2 C     1 
ATOM   1811 O  O     . PRO A-2 1 65  ? -9.539  -21.351 12.559  1.00 8.39  ? ? ? ? ? ? 65  PRO A-2 O     1 
ATOM   1812 C  CB    . PRO A-2 1 65  ? -10.919 -21.455 15.274  1.00 8.68  ? ? ? ? ? ? 65  PRO A-2 CB    1 
ATOM   1813 C  CG    . PRO A-2 1 65  ? -12.329 -21.930 15.522  1.00 8.87  ? ? ? ? ? ? 65  PRO A-2 CG    1 
ATOM   1814 C  CD    . PRO A-2 1 65  ? -12.865 -22.135 14.095  1.00 8.15  ? ? ? ? ? ? 65  PRO A-2 CD    1 
ATOM   1815 N  N     . ALA A-2 1 66  ? -9.249  -19.225 13.207  1.00 8.94  ? ? ? ? ? ? 66  ALA A-2 N     1 
ATOM   1816 C  CA    . ALA A-2 1 66  ? -8.169  -18.986 12.219  1.00 8.36  ? ? ? ? ? ? 66  ALA A-2 CA    1 
ATOM   1817 C  C     . ALA A-2 1 66  ? -7.264  -17.924 12.815  1.00 8.06  ? ? ? ? ? ? 66  ALA A-2 C     1 
ATOM   1818 O  O     . ALA A-2 1 66  ? -7.677  -17.077 13.613  1.00 11.61 ? ? ? ? ? ? 66  ALA A-2 O     1 
ATOM   1819 C  CB    . ALA A-2 1 66  ? -8.775  -18.511 10.913  1.00 9.07  ? ? ? ? ? ? 66  ALA A-2 CB    1 
ATOM   1820 N  N     . GLY A-2 1 67  ? -6.020  -17.959 12.368  1.00 8.66  ? ? ? ? ? ? 67  GLY A-2 N     1 
ATOM   1821 C  CA    . GLY A-2 1 67  ? -5.104  -16.901 12.815  1.00 11.35 ? ? ? ? ? ? 67  GLY A-2 CA    1 
ATOM   1822 C  C     . GLY A-2 1 67  ? -3.841  -16.934 11.985  1.00 8.67  ? ? ? ? ? ? 67  GLY A-2 C     1 
ATOM   1823 O  O     . GLY A-2 1 67  ? -3.637  -17.788 11.125  1.00 9.55  ? ? ? ? ? ? 67  GLY A-2 O     1 
ATOM   1824 N  N     . LEU A-2 1 68  ? -2.962  -15.983 12.279  1.00 9.01  ? ? ? ? ? ? 68  LEU A-2 N     1 
ATOM   1825 C  CA    . LEU A-2 1 68  ? -1.704  -15.899 11.563  1.00 9.44  ? ? ? ? ? ? 68  LEU A-2 CA    1 
ATOM   1826 C  C     . LEU A-2 1 68  ? -0.661  -16.746 12.247  1.00 11.01 ? ? ? ? ? ? 68  LEU A-2 C     1 
ATOM   1827 O  O     . LEU A-2 1 68  ? -0.666  -16.839 13.484  1.00 13.66 ? ? ? ? ? ? 68  LEU A-2 O     1 
ATOM   1828 C  CB    . LEU A-2 1 68  ? -1.203  -14.434 11.513  1.00 12.48 ? ? ? ? ? ? 68  LEU A-2 CB    1 
ATOM   1829 C  CG    . LEU A-2 1 68  ? -2.303  -13.528 10.903  1.00 13.24 ? ? ? ? ? ? 68  LEU A-2 CG    1 
ATOM   1830 C  CD1   . LEU A-2 1 68  ? -1.661  -12.140 10.779  1.00 22.35 ? ? ? ? ? ? 68  LEU A-2 CD1   1 
ATOM   1831 C  CD2   . LEU A-2 1 68  ? -2.800  -14.044 9.580   1.00 14.34 ? ? ? ? ? ? 68  LEU A-2 CD2   1 
ATOM   1832 N  N     . ILE A-2 1 69  ? 0.243   -17.315 11.433  1.00 10.94 ? ? ? ? ? ? 69  ILE A-2 N     1 
ATOM   1833 C  CA    . ILE A-2 1 69  ? 1.374   -18.033 12.025  1.00 12.53 ? ? ? ? ? ? 69  ILE A-2 CA    1 
ATOM   1834 C  C     . ILE A-2 1 69  ? 2.381   -17.021 12.565  1.00 14.24 ? ? ? ? ? ? 69  ILE A-2 C     1 
ATOM   1835 O  O     . ILE A-2 1 69  ? 2.777   -16.106 11.833  1.00 22.01 ? ? ? ? ? ? 69  ILE A-2 O     1 
ATOM   1836 C  CB    . ILE A-2 1 69  ? 1.967   -18.953 10.954  1.00 12.30 ? ? ? ? ? ? 69  ILE A-2 CB    1 
ATOM   1837 C  CG1   . ILE A-2 1 69  ? 0.910   -19.940 10.425  1.00 12.56 ? ? ? ? ? ? 69  ILE A-2 CG1   1 
ATOM   1838 C  CG2   . ILE A-2 1 69  ? 3.203   -19.679 11.472  1.00 15.73 ? ? ? ? ? ? 69  ILE A-2 CG2   1 
ATOM   1839 C  CD1   . ILE A-2 1 69  ? 1.459   -20.895 9.353   1.00 13.27 ? ? ? ? ? ? 69  ILE A-2 CD1   1 
ATOM   1840 N  N     . GLU A-2 1 70  ? 2.788   -17.163 13.789  1.00 13.58 ? ? ? ? ? ? 70  GLU A-2 N     1 
ATOM   1841 C  CA    . GLU A-2 1 70  ? 3.746   -16.205 14.392  1.00 16.09 ? ? ? ? ? ? 70  GLU A-2 CA    1 
ATOM   1842 C  C     . GLU A-2 1 70  ? 5.171   -16.701 14.282  1.00 12.51 ? ? ? ? ? ? 70  GLU A-2 C     1 
ATOM   1843 O  O     . GLU A-2 1 70  ? 5.427   -17.852 13.914  1.00 10.96 ? ? ? ? ? ? 70  GLU A-2 O     1 
ATOM   1844 C  CB    . GLU A-2 1 70  ? 3.199   -15.917 15.781  1.00 24.99 ? ? ? ? ? ? 70  GLU A-2 CB    1 
ATOM   1845 C  CG    . GLU A-2 1 70  ? 1.894   -15.099 15.636  1.00 31.93 ? ? ? ? ? ? 70  GLU A-2 CG    1 
ATOM   1846 C  CD    . GLU A-2 1 70  ? 1.910   -13.774 14.905  1.00 38.66 ? ? ? ? ? ? 70  GLU A-2 CD    1 
ATOM   1847 O  OE1   . GLU A-2 1 70  ? 0.814   -13.230 14.543  1.00 32.53 ? ? ? ? ? ? 70  GLU A-2 OE1   1 
ATOM   1848 O  OE2   . GLU A-2 1 70  ? 2.921   -13.099 14.573  1.00 35.12 ? ? ? ? ? ? 70  GLU A-2 OE2   1 
ATOM   1849 N  N     . PRO A-2 1 71  ? 6.141   -15.847 14.489  1.00 14.37 ? ? ? ? ? ? 71  PRO A-2 N     1 
ATOM   1850 C  CA    . PRO A-2 1 71  ? 7.543   -16.213 14.298  1.00 12.74 ? ? ? ? ? ? 71  PRO A-2 CA    1 
ATOM   1851 C  C     . PRO A-2 1 71  ? 7.840   -17.411 15.195  1.00 11.32 ? ? ? ? ? ? 71  PRO A-2 C     1 
ATOM   1852 O  O     . PRO A-2 1 71  ? 7.459   -17.447 16.300  1.00 13.86 ? ? ? ? ? ? 71  PRO A-2 O     1 
ATOM   1853 C  CB    . PRO A-2 1 71  ? 8.277   -14.971 14.860  1.00 17.08 ? ? ? ? ? ? 71  PRO A-2 CB    1 
ATOM   1854 C  CG    . PRO A-2 1 71  ? 7.321   -13.859 14.479  1.00 21.62 ? ? ? ? ? ? 71  PRO A-2 CG    1 
ATOM   1855 C  CD    . PRO A-2 1 71  ? 5.994   -14.420 14.922  1.00 19.33 ? ? ? ? ? ? 71  PRO A-2 CD    1 
ATOM   1856 N  N     . GLY A-2 1 72  ? 8.497   -18.395 14.575  1.00 12.37 ? ? ? ? ? ? 72  GLY A-2 N     1 
ATOM   1857 C  CA    . GLY A-2 1 72  ? 8.965   -19.534 15.338  1.00 17.41 ? ? ? ? ? ? 72  GLY A-2 CA    1 
ATOM   1858 C  C     . GLY A-2 1 72  ? 7.963   -20.690 15.252  1.00 18.07 ? ? ? ? ? ? 72  GLY A-2 C     1 
ATOM   1859 O  O     . GLY A-2 1 72  ? 8.329   -21.823 15.562  1.00 21.81 ? ? ? ? ? ? 72  GLY A-2 O     1 
ATOM   1860 N  N     . GLU A-2 1 73  ? 6.730   -20.417 14.852  1.00 11.67 ? ? ? ? ? ? 73  GLU A-2 N     1 
ATOM   1861 C  CA    . GLU A-2 1 73  ? 5.705   -21.447 14.783  1.00 11.86 ? ? ? ? ? ? 73  GLU A-2 CA    1 
ATOM   1862 C  C     . GLU A-2 1 73  ? 5.610   -22.123 13.414  1.00 11.62 ? ? ? ? ? ? 73  GLU A-2 C     1 
ATOM   1863 O  O     . GLU A-2 1 73  ? 5.836   -21.474 12.395  1.00 13.34 ? ? ? ? ? ? 73  GLU A-2 O     1 
ATOM   1864 C  CB    . GLU A-2 1 73  ? 4.310   -20.813 14.895  1.00 15.64 ? ? ? ? ? ? 73  GLU A-2 CB    1 
ATOM   1865 C  CG    . GLU A-2 1 73  ? 3.988   -20.355 16.248  1.00 18.06 ? ? ? ? ? ? 73  GLU A-2 CG    1 
ATOM   1866 C  CD    . GLU A-2 1 73  ? 2.505   -19.967 16.404  1.00 12.25 ? ? ? ? ? ? 73  GLU A-2 CD    1 
ATOM   1867 O  OE1   . GLU A-2 1 73  ? 1.942   -20.324 17.478  1.00 11.35 ? ? ? ? ? ? 73  GLU A-2 OE1   1 
ATOM   1868 O  OE2   . GLU A-2 1 73  ? 2.009   -19.302 15.543  1.00 11.65 ? ? ? ? ? ? 73  GLU A-2 OE2   1 
ATOM   1869 N  N     . ASP A-2 1 74  ? 5.194   -23.375 13.502  1.00 11.56 ? ? ? ? ? ? 74  ASP A-2 N     1 
ATOM   1870 C  CA    . ASP A-2 1 74  ? 4.804   -24.005 12.259  1.00 11.55 ? ? ? ? ? ? 74  ASP A-2 CA    1 
ATOM   1871 C  C     . ASP A-2 1 74  ? 3.298   -24.035 12.150  1.00 9.90  ? ? ? ? ? ? 74  ASP A-2 C     1 
ATOM   1872 O  O     . ASP A-2 1 74  ? 2.588   -23.639 13.101  1.00 10.04 ? ? ? ? ? ? 74  ASP A-2 O     1 
ATOM   1873 C  CB    . ASP A-2 1 74  ? 5.450   -25.374 12.180  1.00 13.11 ? ? ? ? ? ? 74  ASP A-2 CB    1 
ATOM   1874 C  CG    . ASP A-2 1 74  ? 4.907   -26.405 13.114  1.00 11.45 ? ? ? ? ? ? 74  ASP A-2 CG    1 
ATOM   1875 O  OD1   . ASP A-2 1 74  ? 3.859   -26.340 13.686  1.00 11.40 ? ? ? ? ? ? 74  ASP A-2 OD1   1 
ATOM   1876 O  OD2   . ASP A-2 1 74  ? 5.751   -27.469 13.301  1.00 16.20 ? ? ? ? ? ? 74  ASP A-2 OD2   1 
ATOM   1877 N  N     . PRO A-2 1 75  ? 2.697   -24.449 11.049  1.00 10.33 ? ? ? ? ? ? 75  PRO A-2 N     1 
ATOM   1878 C  CA    . PRO A-2 1 75  ? 1.233   -24.371 10.973  1.00 9.73  ? ? ? ? ? ? 75  PRO A-2 CA    1 
ATOM   1879 C  C     . PRO A-2 1 75  ? 0.498   -25.153 12.041  1.00 8.95  ? ? ? ? ? ? 75  PRO A-2 C     1 
ATOM   1880 O  O     . PRO A-2 1 75  ? -0.519  -24.683 12.562  1.00 9.20  ? ? ? ? ? ? 75  PRO A-2 O     1 
ATOM   1881 C  CB    . PRO A-2 1 75  ? 0.963   -24.911 9.552   1.00 11.07 ? ? ? ? ? ? 75  PRO A-2 CB    1 
ATOM   1882 C  CG    . PRO A-2 1 75  ? 2.212   -24.440 8.794   1.00 11.11 ? ? ? ? ? ? 75  PRO A-2 CG    1 
ATOM   1883 C  CD    . PRO A-2 1 75  ? 3.344   -24.827 9.768   1.00 12.37 ? ? ? ? ? ? 75  PRO A-2 CD    1 
ATOM   1884 N  N     . LEU A-2 1 76  ? 0.986   -26.361 12.404  1.00 9.53  ? ? ? ? ? ? 76  LEU A-2 N     1 
ATOM   1885 C  CA    . LEU A-2 1 76  ? 0.270   -27.169 13.402  1.00 9.77  ? ? ? ? ? ? 76  LEU A-2 CA    1 
ATOM   1886 C  C     . LEU A-2 1 76  ? 0.209   -26.443 14.752  1.00 9.24  ? ? ? ? ? ? 76  LEU A-2 C     1 
ATOM   1887 O  O     . LEU A-2 1 76  ? -0.785  -26.408 15.447  1.00 9.86  ? ? ? ? ? ? 76  LEU A-2 O     1 
ATOM   1888 C  CB    . LEU A-2 1 76  ? 0.963   -28.520 13.527  1.00 11.34 ? ? ? ? ? ? 76  LEU A-2 CB    1 
ATOM   1889 C  CG    . LEU A-2 1 76  ? 0.440   -29.401 14.687  1.00 14.90 ? ? ? ? ? ? 76  LEU A-2 CG    1 
ATOM   1890 C  CD1   . LEU A-2 1 76  ? -0.996  -29.788 14.419  1.00 16.86 ? ? ? ? ? ? 76  LEU A-2 CD1   1 
ATOM   1891 C  CD2   . LEU A-2 1 76  ? 1.283   -30.682 14.832  1.00 23.60 ? ? ? ? ? ? 76  LEU A-2 CD2   1 
ATOM   1892 N  N     . GLU A-2 1 77  ? 1.343   -25.844 15.116  1.00 9.49  ? ? ? ? ? ? 77  GLU A-2 N     1 
ATOM   1893 C  CA    . GLU A-2 1 77  ? 1.418   -25.144 16.393  1.00 8.67  ? ? ? ? ? ? 77  GLU A-2 CA    1 
ATOM   1894 C  C     . GLU A-2 1 77  ? 0.535   -23.912 16.409  1.00 8.82  ? ? ? ? ? ? 77  GLU A-2 C     1 
ATOM   1895 O  O     . GLU A-2 1 77  ? -0.150  -23.647 17.370  1.00 9.79  ? ? ? ? ? ? 77  GLU A-2 O     1 
ATOM   1896 C  CB    . GLU A-2 1 77  ? 2.902   -24.738 16.614  1.00 9.94  ? ? ? ? ? ? 77  GLU A-2 CB    1 
ATOM   1897 C  CG    . GLU A-2 1 77  ? 3.774   -25.960 16.861  1.00 9.84  ? ? ? ? ? ? 77  GLU A-2 CG    1 
ATOM   1898 C  CD    . GLU A-2 1 77  ? 5.252   -25.729 16.630  1.00 10.00 ? ? ? ? ? ? 77  GLU A-2 CD    1 
ATOM   1899 O  OE1   . GLU A-2 1 77  ? 5.662   -24.772 15.978  1.00 10.72 ? ? ? ? ? ? 77  GLU A-2 OE1   1 
ATOM   1900 O  OE2   . GLU A-2 1 77  ? 6.028   -26.613 17.110  1.00 10.53 ? ? ? ? ? ? 77  GLU A-2 OE2   1 
ATOM   1901 N  N     . ALA A-2 1 78  ? 0.530   -23.172 15.276  1.00 9.48  ? ? ? ? ? ? 78  ALA A-2 N     1 
ATOM   1902 C  CA    . ALA A-2 1 78  ? -0.346  -21.995 15.156  1.00 8.92  ? ? ? ? ? ? 78  ALA A-2 CA    1 
ATOM   1903 C  C     . ALA A-2 1 78  ? -1.789  -22.411 15.265  1.00 9.04  ? ? ? ? ? ? 78  ALA A-2 C     1 
ATOM   1904 O  O     . ALA A-2 1 78  ? -2.613  -21.694 15.853  1.00 10.15 ? ? ? ? ? ? 78  ALA A-2 O     1 
ATOM   1905 C  CB    . ALA A-2 1 78  ? -0.065  -21.273 13.821  1.00 10.28 ? ? ? ? ? ? 78  ALA A-2 CB    1 
ATOM   1906 N  N     . ALA A-2 1 79  ? -2.119  -23.545 14.635  1.00 9.04  ? ? ? ? ? ? 79  ALA A-2 N     1 
ATOM   1907 C  CA    . ALA A-2 1 79  ? -3.525  -24.013 14.697  1.00 9.06  ? ? ? ? ? ? 79  ALA A-2 CA    1 
ATOM   1908 C  C     . ALA A-2 1 79  ? -3.953  -24.337 16.129  1.00 8.97  ? ? ? ? ? ? 79  ALA A-2 C     1 
ATOM   1909 O  O     . ALA A-2 1 79  ? -5.036  -23.989 16.587  1.00 9.81  ? ? ? ? ? ? 79  ALA A-2 O     1 
ATOM   1910 C  CB    . ALA A-2 1 79  ? -3.660  -25.233 13.780  1.00 10.12 ? ? ? ? ? ? 79  ALA A-2 CB    1 
ATOM   1911 N  N     . ARG A-2 1 80  ? -3.067  -25.052 16.851  1.00 9.32  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 N     1 
ATOM   1912 C  CA    A ARG A-2 1 80  ? -3.314  -25.338 18.259  0.30 9.32  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 CA    1 
ATOM   1913 C  CA    B ARG A-2 1 80  ? -3.321  -25.340 18.259  0.30 9.29  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 CA    1 
ATOM   1914 C  CA    C ARG A-2 1 80  ? -3.351  -25.334 18.249  0.40 9.17  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 CA    1 
ATOM   1915 C  C     . ARG A-2 1 80  ? -3.531  -24.040 19.009  1.00 9.18  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 C     1 
ATOM   1916 O  O     . ARG A-2 1 80  ? -4.473  -23.892 19.845  1.00 9.56  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 O     1 
ATOM   1917 C  CB    A ARG A-2 1 80  ? -2.143  -26.081 18.929  0.30 10.87 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 CB    1 
ATOM   1918 C  CB    B ARG A-2 1 80  ? -2.152  -26.119 18.884  0.30 10.51 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 CB    1 
ATOM   1919 C  CB    C ARG A-2 1 80  ? -2.157  -26.158 18.735  0.40 10.29 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 CB    1 
ATOM   1920 C  CG    A ARG A-2 1 80  ? -2.232  -26.122 20.458  0.30 11.65 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 CG    1 
ATOM   1921 C  CG    B ARG A-2 1 80  ? -2.296  -26.423 20.372  0.30 9.36  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 CG    1 
ATOM   1922 C  CG    C ARG A-2 1 80  ? -2.073  -27.570 18.184  0.40 12.22 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 CG    1 
ATOM   1923 C  CD    A ARG A-2 1 80  ? -0.904  -25.917 21.165  0.30 13.81 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 CD    1 
ATOM   1924 C  CD    B ARG A-2 1 80  ? -1.017  -26.293 21.173  0.30 10.68 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 CD    1 
ATOM   1925 C  CD    C ARG A-2 1 80  ? -0.918  -28.303 18.862  0.40 14.59 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 CD    1 
ATOM   1926 N  NE    A ARG A-2 1 80  ? -0.644  -24.594 21.723  0.30 16.13 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 NE    1 
ATOM   1927 N  NE    B ARG A-2 1 80  ? -0.222  -25.071 21.025  0.30 8.53  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 NE    1 
ATOM   1928 N  NE    C ARG A-2 1 80  ? -0.776  -29.640 18.309  0.40 17.92 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 NE    1 
ATOM   1929 C  CZ    A ARG A-2 1 80  ? 0.036   -23.606 21.157  0.30 13.13 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 CZ    1 
ATOM   1930 C  CZ    B ARG A-2 1 80  ? -0.410  -23.921 21.681  0.30 12.92 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 CZ    1 
ATOM   1931 C  CZ    C ARG A-2 1 80  ? 0.342   -30.339 18.279  0.40 16.46 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 CZ    1 
ATOM   1932 N  NH1   A ARG A-2 1 80  ? 0.212   -22.437 21.763  0.30 14.85 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 NH1   1 
ATOM   1933 N  NH1   B ARG A-2 1 80  ? -1.386  -23.764 22.550  0.30 8.16  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 NH1   1 
ATOM   1934 N  NH1   C ARG A-2 1 80  ? 1.458   -29.839 18.804  0.40 26.50 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 NH1   1 
ATOM   1935 N  NH2   A ARG A-2 1 80  ? 0.570   -23.758 19.951  0.30 11.23 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 NH2   1 
ATOM   1936 N  NH2   B ARG A-2 1 80  ? 0.410   -22.900 21.431  0.30 13.75 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 NH2   1 
ATOM   1937 N  NH2   C ARG A-2 1 80  ? 0.391   -31.543 17.750  0.40 25.40 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 NH2   1 
ATOM   1938 N  N     . ARG A-2 1 81  ? -2.628  -23.074 18.776  1.00 9.33  ? ? ? ? ? ? 81  ARG A-2 N     1 
ATOM   1939 C  CA    . ARG A-2 1 81  ? -2.741  -21.830 19.543  1.00 9.28  ? ? ? ? ? ? 81  ARG A-2 CA    1 
ATOM   1940 C  C     . ARG A-2 1 81  ? -4.024  -21.114 19.266  1.00 9.01  ? ? ? ? ? ? 81  ARG A-2 C     1 
ATOM   1941 O  O     . ARG A-2 1 81  ? -4.742  -20.649 20.215  1.00 10.22 ? ? ? ? ? ? 81  ARG A-2 O     1 
ATOM   1942 C  CB    . ARG A-2 1 81  ? -1.538  -20.953 19.241  1.00 9.96  ? ? ? ? ? ? 81  ARG A-2 CB    1 
ATOM   1943 C  CG    . ARG A-2 1 81  ? -1.647  -19.607 19.967  1.00 10.26 ? ? ? ? ? ? 81  ARG A-2 CG    1 
ATOM   1944 C  CD    . ARG A-2 1 81  ? -0.391  -18.756 19.794  1.00 10.28 ? ? ? ? ? ? 81  ARG A-2 CD    1 
ATOM   1945 N  NE    . ARG A-2 1 81  ? -0.068  -18.638 18.362  1.00 11.04 ? ? ? ? ? ? 81  ARG A-2 NE    1 
ATOM   1946 C  CZ    . ARG A-2 1 81  ? -0.748  -17.808 17.538  1.00 12.40 ? ? ? ? ? ? 81  ARG A-2 CZ    1 
ATOM   1947 N  NH1   . ARG A-2 1 81  ? -1.734  -17.020 17.943  1.00 14.91 ? ? ? ? ? ? 81  ARG A-2 NH1   1 
ATOM   1948 N  NH2   . ARG A-2 1 81  ? -0.426  -17.790 16.263  1.00 15.10 ? ? ? ? ? ? 81  ARG A-2 NH2   1 
ATOM   1949 N  N     . GLU A-2 1 82  ? -4.377  -20.924 17.998  1.00 9.86  ? ? ? ? ? ? 82  GLU A-2 N     1 
ATOM   1950 C  CA    A GLU A-2 1 82  ? -5.563  -20.169 17.638  0.75 10.34 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A-2 CA    1 
ATOM   1951 C  CA    B GLU A-2 1 82  ? -5.555  -20.060 17.828  0.25 8.69  ? ? ? ? ? ? 82  GLU A-2 CA    1 
ATOM   1952 C  C     . GLU A-2 1 82  ? -6.794  -20.855 18.212  1.00 9.94  ? ? ? ? ? ? 82  GLU A-2 C     1 
ATOM   1953 O  O     . GLU A-2 1 82  ? -7.735  -20.196 18.700  1.00 10.29 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A-2 O     1 
ATOM   1954 C  CB    A GLU A-2 1 82  ? -5.631  -20.031 16.077  0.75 13.67 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A-2 CB    1 
ATOM   1955 C  CB    B GLU A-2 1 82  ? -5.527  -19.483 16.412  0.25 9.44  ? ? ? ? ? ? 82  GLU A-2 CB    1 
ATOM   1956 C  CG    A GLU A-2 1 82  ? -4.599  -19.034 15.607  0.75 16.35 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A-2 CG    1 
ATOM   1957 C  CG    B GLU A-2 1 82  ? -5.555  -20.563 15.347  0.25 6.48  ? ? ? ? ? ? 82  GLU A-2 CG    1 
ATOM   1958 C  CD    A GLU A-2 1 82  ? -4.620  -17.623 16.080  0.75 18.86 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A-2 CD    1 
ATOM   1959 C  CD    B GLU A-2 1 82  ? -6.983  -20.916 14.917  0.25 4.82  ? ? ? ? ? ? 82  GLU A-2 CD    1 
ATOM   1960 O  OE1   A GLU A-2 1 82  ? -3.763  -16.681 15.969  0.75 17.49 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A-2 OE1   1 
ATOM   1961 O  OE1   B GLU A-2 1 82  ? -7.023  -21.607 13.802  0.25 4.97  ? ? ? ? ? ? 82  GLU A-2 OE1   1 
ATOM   1962 O  OE2   A GLU A-2 1 82  ? -5.791  -17.336 16.715  0.75 18.51 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A-2 OE2   1 
ATOM   1963 O  OE2   B GLU A-2 1 82  ? -7.927  -20.556 15.518  0.25 5.94  ? ? ? ? ? ? 82  GLU A-2 OE2   1 
ATOM   1964 N  N     . LEU A-2 1 83  ? -6.835  -22.205 18.104  1.00 9.64  ? ? ? ? ? ? 83  LEU A-2 N     1 
ATOM   1965 C  CA    . LEU A-2 1 83  ? -8.035  -22.888 18.631  1.00 9.96  ? ? ? ? ? ? 83  LEU A-2 CA    1 
ATOM   1966 C  C     . LEU A-2 1 83  ? -8.175  -22.567 20.100  1.00 9.21  ? ? ? ? ? ? 83  LEU A-2 C     1 
ATOM   1967 O  O     . LEU A-2 1 83  ? -9.273  -22.242 20.609  1.00 10.78 ? ? ? ? ? ? 83  LEU A-2 O     1 
ATOM   1968 C  CB    . LEU A-2 1 83  ? -7.870  -24.368 18.369  1.00 11.45 ? ? ? ? ? ? 83  LEU A-2 CB    1 
ATOM   1969 C  CG    . LEU A-2 1 83  ? -9.091  -25.196 18.758  1.00 10.61 ? ? ? ? ? ? 83  LEU A-2 CG    1 
ATOM   1970 C  CD1   . LEU A-2 1 83  ? -10.341 -24.858 17.987  1.00 12.24 ? ? ? ? ? ? 83  LEU A-2 CD1   1 
ATOM   1971 C  CD2   . LEU A-2 1 83  ? -8.701  -26.676 18.614  1.00 13.07 ? ? ? ? ? ? 83  LEU A-2 CD2   1 
ATOM   1972 N  N     . ALA A-2 1 84  ? -7.084  -22.625 20.876  1.00 9.14  ? ? ? ? ? ? 84  ALA A-2 N     1 
ATOM   1973 C  CA    . ALA A-2 1 84  ? -7.135  -22.352 22.310  1.00 10.33 ? ? ? ? ? ? 84  ALA A-2 CA    1 
ATOM   1974 C  C     . ALA A-2 1 84  ? -7.457  -20.897 22.618  1.00 9.16  ? ? ? ? ? ? 84  ALA A-2 C     1 
ATOM   1975 O  O     . ALA A-2 1 84  ? -8.283  -20.621 23.498  1.00 11.65 ? ? ? ? ? ? 84  ALA A-2 O     1 
ATOM   1976 C  CB    . ALA A-2 1 84  ? -5.799  -22.761 22.985  1.00 12.31 ? ? ? ? ? ? 84  ALA A-2 CB    1 
ATOM   1977 N  N     . GLU A-2 1 85  ? -6.829  -19.979 21.907  1.00 9.84  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A-2 N     1 
ATOM   1978 C  CA    . GLU A-2 1 85  ? -7.021  -18.571 22.222  1.00 10.50 ? ? ? ? ? ? 85  GLU A-2 CA    1 
ATOM   1979 C  C     . GLU A-2 1 85  ? -8.433  -18.147 21.827  1.00 9.74  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A-2 C     1 
ATOM   1980 O  O     . GLU A-2 1 85  ? -9.022  -17.312 22.533  1.00 12.27 ? ? ? ? ? ? 85  GLU A-2 O     1 
ATOM   1981 C  CB    . GLU A-2 1 85  ? -6.001  -17.706 21.513  1.00 10.69 ? ? ? ? ? ? 85  GLU A-2 CB    1 
ATOM   1982 C  CG    . GLU A-2 1 85  ? -4.600  -17.889 22.156  1.00 11.73 ? ? ? ? ? ? 85  GLU A-2 CG    1 
ATOM   1983 C  CD    . GLU A-2 1 85  ? -3.497  -17.063 21.544  1.00 13.87 ? ? ? ? ? ? 85  GLU A-2 CD    1 
ATOM   1984 O  OE1   . GLU A-2 1 85  ? -3.639  -16.607 20.326  1.00 14.83 ? ? ? ? ? ? 85  GLU A-2 OE1   1 
ATOM   1985 O  OE2   . GLU A-2 1 85  ? -2.495  -16.804 22.188  1.00 16.02 ? ? ? ? ? ? 85  GLU A-2 OE2   1 
ATOM   1986 N  N     . GLU A-2 1 86  ? -8.952  -18.651 20.715  1.00 8.83  ? ? ? ? ? ? 86  GLU A-2 N     1 
ATOM   1987 C  CA    . GLU A-2 1 86  ? -10.221 -18.123 20.246  1.00 8.87  ? ? ? ? ? ? 86  GLU A-2 CA    1 
ATOM   1988 C  C     . GLU A-2 1 86  ? -11.404 -18.826 20.849  1.00 9.33  ? ? ? ? ? ? 86  GLU A-2 C     1 
ATOM   1989 O  O     . GLU A-2 1 86  ? -12.491 -18.246 20.967  1.00 11.45 ? ? ? ? ? ? 86  GLU A-2 O     1 
ATOM   1990 C  CB    . GLU A-2 1 86  ? -10.287 -18.195 18.697  1.00 9.79  ? ? ? ? ? ? 86  GLU A-2 CB    1 
ATOM   1991 C  CG    . GLU A-2 1 86  ? -9.221  -17.307 18.109  1.00 9.77  ? ? ? ? ? ? 86  GLU A-2 CG    1 
ATOM   1992 C  CD    . GLU A-2 1 86  ? -9.462  -16.939 16.650  1.00 11.19 ? ? ? ? ? ? 86  GLU A-2 CD    1 
ATOM   1993 O  OE1   . GLU A-2 1 86  ? -10.255 -17.570 15.983  1.00 14.23 ? ? ? ? ? ? 86  GLU A-2 OE1   1 
ATOM   1994 O  OE2   . GLU A-2 1 86  ? -8.762  -15.995 16.212  1.00 14.59 ? ? ? ? ? ? 86  GLU A-2 OE2   1 
ATOM   1995 N  N     . THR A-2 1 87  ? -11.231 -20.085 21.266  1.00 9.58  ? ? ? ? ? ? 87  THR A-2 N     1 
ATOM   1996 C  CA    . THR A-2 1 87  ? -12.391 -20.862 21.691  1.00 10.16 ? ? ? ? ? ? 87  THR A-2 CA    1 
ATOM   1997 C  C     . THR A-2 1 87  ? -12.138 -21.566 23.018  1.00 10.76 ? ? ? ? ? ? 87  THR A-2 C     1 
ATOM   1998 O  O     . THR A-2 1 87  ? -13.105 -22.118 23.556  1.00 13.95 ? ? ? ? ? ? 87  THR A-2 O     1 
ATOM   1999 C  CB    . THR A-2 1 87  ? -12.816 -21.928 20.620  1.00 11.12 ? ? ? ? ? ? 87  THR A-2 CB    1 
ATOM   2000 O  OG1   . THR A-2 1 87  ? -11.864 -22.976 20.596  1.00 12.51 ? ? ? ? ? ? 87  THR A-2 OG1   1 
ATOM   2001 C  CG2   . THR A-2 1 87  ? -12.932 -21.264 19.247  1.00 11.07 ? ? ? ? ? ? 87  THR A-2 CG2   1 
ATOM   2002 N  N     . GLY A-2 1 88  ? -10.941 -21.605 23.559  1.00 10.82 ? ? ? ? ? ? 88  GLY A-2 N     1 
ATOM   2003 C  CA    . GLY A-2 1 88  ? -10.703 -22.285 24.820  1.00 11.95 ? ? ? ? ? ? 88  GLY A-2 CA    1 
ATOM   2004 C  C     . GLY A-2 1 88  ? -10.540 -23.773 24.685  1.00 11.21 ? ? ? ? ? ? 88  GLY A-2 C     1 
ATOM   2005 O  O     . GLY A-2 1 88  ? -10.530 -24.445 25.706  1.00 14.40 ? ? ? ? ? ? 88  GLY A-2 O     1 
ATOM   2006 N  N     . LEU A-2 1 89  ? -10.401 -24.311 23.478  1.00 11.19 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A-2 N     1 
ATOM   2007 C  CA    . LEU A-2 1 89  ? -10.411 -25.738 23.246  1.00 11.25 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A-2 CA    1 
ATOM   2008 C  C     . LEU A-2 1 89  ? -9.055  -26.236 22.750  1.00 11.20 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A-2 C     1 
ATOM   2009 O  O     . LEU A-2 1 89  ? -8.262  -25.520 22.146  1.00 11.70 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A-2 O     1 
ATOM   2010 C  CB    . LEU A-2 1 89  ? -11.429 -26.100 22.163  1.00 12.22 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A-2 CB    1 
ATOM   2011 C  CG    . LEU A-2 1 89  ? -12.851 -25.665 22.533  1.00 12.65 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A-2 CG    1 
ATOM   2012 C  CD1   . LEU A-2 1 89  ? -13.790 -26.009 21.347  1.00 15.37 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A-2 CD1   1 
ATOM   2013 C  CD2   . LEU A-2 1 89  ? -13.360 -26.303 23.807  1.00 16.34 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A-2 CD2   1 
ATOM   2014 N  N     . SER A-2 1 90  ? -8.851  -27.534 22.987  1.00 13.27 ? ? ? ? ? ? 90  SER A-2 N     1 
ATOM   2015 C  CA    . SER A-2 1 90  ? -7.713  -28.213 22.377  1.00 14.94 ? ? ? ? ? ? 90  SER A-2 CA    1 
ATOM   2016 C  C     . SER A-2 1 90  ? -8.296  -29.460 21.735  1.00 14.98 ? ? ? ? ? ? 90  SER A-2 C     1 
ATOM   2017 O  O     . SER A-2 1 90  ? -9.369  -29.937 22.104  1.00 18.96 ? ? ? ? ? ? 90  SER A-2 O     1 
ATOM   2018 C  CB    . SER A-2 1 90  ? -6.622  -28.560 23.366  1.00 20.16 ? ? ? ? ? ? 90  SER A-2 CB    1 
ATOM   2019 O  OG    . SER A-2 1 90  ? -7.165  -29.536 24.248  1.00 24.89 ? ? ? ? ? ? 90  SER A-2 OG    1 
ATOM   2020 N  N     . GLY A-2 1 91  ? -7.584  -29.994 20.757  1.00 15.24 ? ? ? ? ? ? 91  GLY A-2 N     1 
ATOM   2021 C  CA    . GLY A-2 1 91  ? -8.021  -31.240 20.163  1.00 18.68 ? ? ? ? ? ? 91  GLY A-2 CA    1 
ATOM   2022 C  C     . GLY A-2 1 91  ? -6.866  -31.971 19.504  1.00 14.90 ? ? ? ? ? ? 91  GLY A-2 C     1 
ATOM   2023 O  O     . GLY A-2 1 91  ? -5.753  -31.468 19.528  1.00 19.53 ? ? ? ? ? ? 91  GLY A-2 O     1 
ATOM   2024 N  N     . ASP A-2 1 92  ? -7.200  -33.117 18.929  1.00 14.79 ? ? ? ? ? ? 92  ASP A-2 N     1 
ATOM   2025 C  CA    . ASP A-2 1 92  ? -6.238  -33.869 18.102  1.00 15.32 ? ? ? ? ? ? 92  ASP A-2 CA    1 
ATOM   2026 C  C     . ASP A-2 1 92  ? -6.331  -33.286 16.694  1.00 13.12 ? ? ? ? ? ? 92  ASP A-2 C     1 
ATOM   2027 O  O     . ASP A-2 1 92  ? -7.409  -33.370 16.070  1.00 14.43 ? ? ? ? ? ? 92  ASP A-2 O     1 
ATOM   2028 C  CB    . ASP A-2 1 92  ? -6.595  -35.363 18.076  1.00 16.78 ? ? ? ? ? ? 92  ASP A-2 CB    1 
ATOM   2029 C  CG    . ASP A-2 1 92  ? -6.493  -35.950 19.479  1.00 23.78 ? ? ? ? ? ? 92  ASP A-2 CG    1 
ATOM   2030 O  OD1   . ASP A-2 1 92  ? -5.513  -35.601 20.160  1.00 28.73 ? ? ? ? ? ? 92  ASP A-2 OD1   1 
ATOM   2031 O  OD2   . ASP A-2 1 92  ? -7.361  -36.737 19.893  1.00 37.48 ? ? ? ? ? ? 92  ASP A-2 OD2   1 
ATOM   2032 N  N     . LEU A-2 1 93  ? -5.260  -32.725 16.175  1.00 12.99 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A-2 N     1 
ATOM   2033 C  CA    A LEU A-2 1 93  ? -5.279  -32.001 14.901  0.65 11.23 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A-2 CA    1 
ATOM   2034 C  CA    B LEU A-2 1 93  ? -5.268  -31.981 14.914  0.35 11.31 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A-2 CA    1 
ATOM   2035 C  C     . LEU A-2 1 93  ? -4.609  -32.801 13.803  1.00 12.83 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A-2 C     1 
ATOM   2036 O  O     . LEU A-2 1 93  ? -3.593  -33.473 13.980  1.00 16.37 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A-2 O     1 
ATOM   2037 C  CB    A LEU A-2 1 93  ? -4.555  -30.655 15.007  0.65 12.94 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A-2 CB    1 
ATOM   2038 C  CB    B LEU A-2 1 93  ? -4.569  -30.623 15.071  0.35 15.38 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A-2 CB    1 
ATOM   2039 C  CG    A LEU A-2 1 93  ? -4.895  -29.760 16.198  0.65 13.52 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A-2 CG    1 
ATOM   2040 C  CG    B LEU A-2 1 93  ? -5.463  -29.413 15.367  0.35 15.47 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A-2 CG    1 
ATOM   2041 C  CD1   A LEU A-2 1 93  ? -4.085  -28.475 16.147  0.65 19.98 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A-2 CD1   1 
ATOM   2042 C  CD1   B LEU A-2 1 93  ? -6.245  -29.597 16.654  0.35 21.43 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A-2 CD1   1 
ATOM   2043 C  CD2   A LEU A-2 1 93  ? -6.381  -29.462 16.277  0.65 21.97 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A-2 CD2   1 
ATOM   2044 C  CD2   B LEU A-2 1 93  ? -4.658  -28.123 15.406  0.35 26.35 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A-2 CD2   1 
ATOM   2045 N  N     . THR A-2 1 94  ? -5.297  -32.762 12.641  1.00 11.35 ? ? ? ? ? ? 94  THR A-2 N     1 
ATOM   2046 C  CA    . THR A-2 1 94  ? -4.756  -33.417 11.446  1.00 11.84 ? ? ? ? ? ? 94  THR A-2 CA    1 
ATOM   2047 C  C     . THR A-2 1 94  ? -4.748  -32.438 10.311  1.00 10.77 ? ? ? ? ? ? 94  THR A-2 C     1 
ATOM   2048 O  O     . THR A-2 1 94  ? -5.754  -31.765 10.040  1.00 11.19 ? ? ? ? ? ? 94  THR A-2 O     1 
ATOM   2049 C  CB    . THR A-2 1 94  ? -5.648  -34.627 11.051  1.00 17.06 ? ? ? ? ? ? 94  THR A-2 CB    1 
ATOM   2050 O  OG1   . THR A-2 1 94  ? -5.698  -35.573 12.119  1.00 18.62 ? ? ? ? ? ? 94  THR A-2 OG1   1 
ATOM   2051 C  CG2   . THR A-2 1 94  ? -5.036  -35.308 9.807   1.00 20.39 ? ? ? ? ? ? 94  THR A-2 CG2   1 
ATOM   2052 N  N     . TYR A-2 1 95  ? -3.620  -32.340 9.630   1.00 11.01 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A-2 N     1 
ATOM   2053 C  CA    . TYR A-2 1 95  ? -3.505  -31.459 8.464   1.00 10.35 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A-2 CA    1 
ATOM   2054 C  C     . TYR A-2 1 95  ? -4.396  -31.942 7.317   1.00 11.07 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A-2 C     1 
ATOM   2055 O  O     . TYR A-2 1 95  ? -4.339  -33.147 6.992   1.00 13.12 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A-2 O     1 
ATOM   2056 C  CB    . TYR A-2 1 95  ? -2.039  -31.407 8.060   1.00 11.79 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A-2 CB    1 
ATOM   2057 C  CG    . TYR A-2 1 95  ? -1.867  -30.537 6.812   1.00 11.90 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A-2 CG    1 
ATOM   2058 C  CD1   . TYR A-2 1 95  ? -2.118  -29.161 6.820   1.00 13.50 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A-2 CD1   1 
ATOM   2059 C  CD2   . TYR A-2 1 95  ? -1.500  -31.169 5.661   1.00 13.35 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A-2 CD2   1 
ATOM   2060 C  CE1   . TYR A-2 1 95  ? -1.949  -28.455 5.617   1.00 14.99 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A-2 CE1   1 
ATOM   2061 C  CE2   . TYR A-2 1 95  ? -1.329  -30.457 4.496   1.00 15.16 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A-2 CE2   1 
ATOM   2062 C  CZ    . TYR A-2 1 95  ? -1.558  -29.113 4.494   1.00 13.79 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A-2 CZ    1 
ATOM   2063 O  OH    . TYR A-2 1 95  ? -1.391  -28.381 3.320   1.00 18.06 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A-2 OH    1 
ATOM   2064 N  N     . LEU A-2 1 96  ? -5.140  -31.053 6.679   1.00 9.58  ? ? ? ? ? ? 96  LEU A-2 N     1 
ATOM   2065 C  CA    . LEU A-2 1 96  ? -6.013  -31.415 5.576   1.00 9.94  ? ? ? ? ? ? 96  LEU A-2 CA    1 
ATOM   2066 C  C     . LEU A-2 1 96  ? -5.473  -30.950 4.231   1.00 9.93  ? ? ? ? ? ? 96  LEU A-2 C     1 
ATOM   2067 O  O     . LEU A-2 1 96  ? -5.273  -31.771 3.310   1.00 11.75 ? ? ? ? ? ? 96  LEU A-2 O     1 
ATOM   2068 C  CB    . LEU A-2 1 96  ? -7.404  -30.797 5.767   1.00 9.88  ? ? ? ? ? ? 96  LEU A-2 CB    1 
ATOM   2069 C  CG    . LEU A-2 1 96  ? -8.148  -31.351 6.993   1.00 9.39  ? ? ? ? ? ? 96  LEU A-2 CG    1 
ATOM   2070 C  CD1   . LEU A-2 1 96  ? -9.494  -30.647 7.071   1.00 10.77 ? ? ? ? ? ? 96  LEU A-2 CD1   1 
ATOM   2071 C  CD2   . LEU A-2 1 96  ? -8.359  -32.872 6.847   1.00 14.55 ? ? ? ? ? ? 96  LEU A-2 CD2   1 
ATOM   2072 N  N     . PHE A-2 1 97  ? -5.224  -29.676 4.054   1.00 9.69  ? ? ? ? ? ? 97  PHE A-2 N     1 
ATOM   2073 C  CA    . PHE A-2 1 97  ? -4.861  -29.087 2.749   1.00 9.24  ? ? ? ? ? ? 97  PHE A-2 CA    1 
ATOM   2074 C  C     . PHE A-2 1 97  ? -4.589  -27.610 2.983   1.00 9.18  ? ? ? ? ? ? 97  PHE A-2 C     1 
ATOM   2075 O  O     . PHE A-2 1 97  ? -4.815  -27.078 4.100   1.00 9.07  ? ? ? ? ? ? 97  PHE A-2 O     1 
ATOM   2076 C  CB    . PHE A-2 1 97  ? -5.954  -29.306 1.692   1.00 9.97  ? ? ? ? ? ? 97  PHE A-2 CB    1 
ATOM   2077 C  CG    . PHE A-2 1 97  ? -7.386  -29.162 2.195   1.00 9.99  ? ? ? ? ? ? 97  PHE A-2 CG    1 
ATOM   2078 C  CD1   . PHE A-2 1 97  ? -8.261  -30.260 2.063   1.00 11.64 ? ? ? ? ? ? 97  PHE A-2 CD1   1 
ATOM   2079 C  CD2   . PHE A-2 1 97  ? -7.883  -27.976 2.735   1.00 10.38 ? ? ? ? ? ? 97  PHE A-2 CD2   1 
ATOM   2080 C  CE1   . PHE A-2 1 97  ? -9.575  -30.151 2.489   1.00 11.13 ? ? ? ? ? ? 97  PHE A-2 CE1   1 
ATOM   2081 C  CE2   . PHE A-2 1 97  ? -9.169  -27.852 3.246   1.00 9.72  ? ? ? ? ? ? 97  PHE A-2 CE2   1 
ATOM   2082 C  CZ    . PHE A-2 1 97  ? -10.021 -28.994 3.144   1.00 11.33 ? ? ? ? ? ? 97  PHE A-2 CZ    1 
ATOM   2083 N  N     . SER A-2 1 98  ? -4.101  -26.956 1.929   1.00 9.51  ? ? ? ? ? ? 98  SER A-2 N     1 
ATOM   2084 C  CA    A SER A-2 1 98  ? -3.792  -25.532 2.009   0.40 9.64  ? ? ? ? ? ? 98  SER A-2 CA    1 
ATOM   2085 C  CA    B SER A-2 1 98  ? -3.791  -25.536 1.994   0.60 8.62  ? ? ? ? ? ? 98  SER A-2 CA    1 
ATOM   2086 C  C     . SER A-2 1 98  ? -4.344  -24.838 0.768   1.00 8.42  ? ? ? ? ? ? 98  SER A-2 C     1 
ATOM   2087 O  O     . SER A-2 1 98  ? -4.625  -25.510 -0.231  1.00 10.12 ? ? ? ? ? ? 98  SER A-2 O     1 
ATOM   2088 C  CB    A SER A-2 1 98  ? -2.289  -25.297 2.117   0.40 9.18  ? ? ? ? ? ? 98  SER A-2 CB    1 
ATOM   2089 C  CB    B SER A-2 1 98  ? -2.276  -25.310 2.037   0.60 10.59 ? ? ? ? ? ? 98  SER A-2 CB    1 
ATOM   2090 O  OG    A SER A-2 1 98  ? -1.688  -25.823 3.290   0.40 10.54 ? ? ? ? ? ? 98  SER A-2 OG    1 
ATOM   2091 O  OG    B SER A-2 1 98  ? -1.718  -25.749 0.810   0.60 10.47 ? ? ? ? ? ? 98  SER A-2 OG    1 
ATOM   2092 N  N     . TYR A-2 1 99  ? -4.454  -23.518 0.842   1.00 7.93  ? ? ? ? ? ? 99  TYR A-2 N     1 
ATOM   2093 C  CA    . TYR A-2 1 99  ? -4.873  -22.776 -0.354  1.00 7.94  ? ? ? ? ? ? 99  TYR A-2 CA    1 
ATOM   2094 C  C     . TYR A-2 1 99  ? -4.334  -21.362 -0.272  1.00 8.05  ? ? ? ? ? ? 99  TYR A-2 C     1 
ATOM   2095 O  O     . TYR A-2 1 99  ? -4.162  -20.791 0.810   1.00 8.27  ? ? ? ? ? ? 99  TYR A-2 O     1 
ATOM   2096 C  CB    . TYR A-2 1 99  ? -6.396  -22.780 -0.528  1.00 8.13  ? ? ? ? ? ? 99  TYR A-2 CB    1 
ATOM   2097 C  CG    . TYR A-2 1 99  ? -7.149  -22.047 0.586   1.00 7.45  ? ? ? ? ? ? 99  TYR A-2 CG    1 
ATOM   2098 C  CD1   . TYR A-2 1 99  ? -7.506  -22.719 1.768   1.00 8.10  ? ? ? ? ? ? 99  TYR A-2 CD1   1 
ATOM   2099 C  CD2   . TYR A-2 1 99  ? -7.509  -20.714 0.470   1.00 7.40  ? ? ? ? ? ? 99  TYR A-2 CD2   1 
ATOM   2100 C  CE1   . TYR A-2 1 99  ? -8.199  -22.035 2.787   1.00 8.01  ? ? ? ? ? ? 99  TYR A-2 CE1   1 
ATOM   2101 C  CE2   . TYR A-2 1 99  ? -8.193  -20.037 1.445   1.00 7.60  ? ? ? ? ? ? 99  TYR A-2 CE2   1 
ATOM   2102 C  CZ    . TYR A-2 1 99  ? -8.545  -20.712 2.628   1.00 7.57  ? ? ? ? ? ? 99  TYR A-2 CZ    1 
ATOM   2103 O  OH    . TYR A-2 1 99  ? -9.222  -20.086 3.634   1.00 8.31  ? ? ? ? ? ? 99  TYR A-2 OH    1 
ATOM   2104 N  N     . PHE A-2 1 100 ? -4.105  -20.793 -1.444  1.00 7.70  ? ? ? ? ? ? 100 PHE A-2 N     1 
ATOM   2105 C  CA    . PHE A-2 1 100 ? -3.830  -19.358 -1.555  1.00 7.74  ? ? ? ? ? ? 100 PHE A-2 CA    1 
ATOM   2106 C  C     . PHE A-2 1 100 ? -5.137  -18.610 -1.598  1.00 7.37  ? ? ? ? ? ? 100 PHE A-2 C     1 
ATOM   2107 O  O     . PHE A-2 1 100 ? -5.994  -18.874 -2.452  1.00 8.14  ? ? ? ? ? ? 100 PHE A-2 O     1 
ATOM   2108 C  CB    . PHE A-2 1 100 ? -3.017  -19.081 -2.841  1.00 8.28  ? ? ? ? ? ? 100 PHE A-2 CB    1 
ATOM   2109 C  CG    . PHE A-2 1 100 ? -1.603  -19.592 -2.749  1.00 8.92  ? ? ? ? ? ? 100 PHE A-2 CG    1 
ATOM   2110 C  CD1   . PHE A-2 1 100 ? -1.190  -20.687 -3.499  1.00 11.95 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A-2 CD1   1 
ATOM   2111 C  CD2   . PHE A-2 1 100 ? -0.713  -18.957 -1.919  1.00 9.46  ? ? ? ? ? ? 100 PHE A-2 CD2   1 
ATOM   2112 C  CE1   . PHE A-2 1 100 ? 0.136   -21.136 -3.426  1.00 15.25 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A-2 CE1   1 
ATOM   2113 C  CE2   . PHE A-2 1 100 ? 0.613   -19.373 -1.833  1.00 12.12 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A-2 CE2   1 
ATOM   2114 C  CZ    . PHE A-2 1 100 ? 1.013   -20.452 -2.577  1.00 14.70 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A-2 CZ    1 
ATOM   2115 N  N     . VAL A-2 1 101 ? -5.310  -17.641 -0.681  1.00 7.56  ? ? ? ? ? ? 101 VAL A-2 N     1 
ATOM   2116 C  CA    . VAL A-2 1 101 ? -6.606  -16.982 -0.543  1.00 7.95  ? ? ? ? ? ? 101 VAL A-2 CA    1 
ATOM   2117 C  C     . VAL A-2 1 101 ? -7.012  -16.220 -1.788  1.00 7.08  ? ? ? ? ? ? 101 VAL A-2 C     1 
ATOM   2118 O  O     . VAL A-2 1 101 ? -8.215  -16.137 -2.061  1.00 7.63  ? ? ? ? ? ? 101 VAL A-2 O     1 
ATOM   2119 C  CB    . VAL A-2 1 101 ? -6.672  -15.995 0.683   1.00 8.07  ? ? ? ? ? ? 101 VAL A-2 CB    1 
ATOM   2120 C  CG1   . VAL A-2 1 101 ? -6.169  -16.765 1.918   1.00 8.97  ? ? ? ? ? ? 101 VAL A-2 CG1   1 
ATOM   2121 C  CG2   . VAL A-2 1 101 ? -5.944  -14.707 0.474   1.00 9.27  ? ? ? ? ? ? 101 VAL A-2 CG2   1 
ATOM   2122 N  N     . SER A-2 1 102 ? -6.029  -15.610 -2.495  1.00 7.48  ? ? ? ? ? ? 102 SER A-2 N     1 
ATOM   2123 C  CA    . SER A-2 1 102 ? -6.371  -14.771 -3.687  1.00 7.89  ? ? ? ? ? ? 102 SER A-2 CA    1 
ATOM   2124 C  C     . SER A-2 1 102 ? -5.096  -14.501 -4.420  1.00 7.51  ? ? ? ? ? ? 102 SER A-2 C     1 
ATOM   2125 O  O     . SER A-2 1 102 ? -4.519  -13.413 -4.296  1.00 8.57  ? ? ? ? ? ? 102 SER A-2 O     1 
ATOM   2126 C  CB    . SER A-2 1 102 ? -7.065  -13.483 -3.240  1.00 8.39  ? ? ? ? ? ? 102 SER A-2 CB    1 
ATOM   2127 O  OG    . SER A-2 1 102 ? -7.587  -12.874 -4.406  1.00 9.61  ? ? ? ? ? ? 102 SER A-2 OG    1 
ATOM   2128 N  N     . PRO A-2 1 103 ? -4.582  -15.516 -5.119  1.00 7.80  ? ? ? ? ? ? 103 PRO A-2 N     1 
ATOM   2129 C  CA    . PRO A-2 1 103 ? -3.231  -15.437 -5.651  1.00 8.62  ? ? ? ? ? ? 103 PRO A-2 CA    1 
ATOM   2130 C  C     . PRO A-2 1 103 ? -3.077  -14.478 -6.808  1.00 8.62  ? ? ? ? ? ? 103 PRO A-2 C     1 
ATOM   2131 O  O     . PRO A-2 1 103 ? -1.930  -14.286 -7.233  1.00 9.90  ? ? ? ? ? ? 103 PRO A-2 O     1 
ATOM   2132 C  CB    . PRO A-2 1 103 ? -2.917  -16.881 -6.069  1.00 10.51 ? ? ? ? ? ? 103 PRO A-2 CB    1 
ATOM   2133 C  CG    . PRO A-2 1 103 ? -4.292  -17.424 -6.443  1.00 10.17 ? ? ? ? ? ? 103 PRO A-2 CG    1 
ATOM   2134 C  CD    . PRO A-2 1 103 ? -5.222  -16.839 -5.391  1.00 8.51  ? ? ? ? ? ? 103 PRO A-2 CD    1 
ATOM   2135 N  N     . GLY A-2 1 104 ? -4.130  -13.840 -7.288  1.00 8.25  ? ? ? ? ? ? 104 GLY A-2 N     1 
ATOM   2136 C  CA    . GLY A-2 1 104 ? -3.983  -12.744 -8.260  1.00 10.10 ? ? ? ? ? ? 104 GLY A-2 CA    1 
ATOM   2137 C  C     . GLY A-2 1 104 ? -3.404  -11.487 -7.620  1.00 9.14  ? ? ? ? ? ? 104 GLY A-2 C     1 
ATOM   2138 O  O     . GLY A-2 1 104 ? -2.974  -10.608 -8.370  1.00 10.84 ? ? ? ? ? ? 104 GLY A-2 O     1 
ATOM   2139 N  N     . PHE A-2 1 105 ? -3.352  -11.386 -6.282  1.00 8.87  ? ? ? ? ? ? 105 PHE A-2 N     1 
ATOM   2140 C  CA    . PHE A-2 1 105 ? -2.745  -10.175 -5.701  1.00 9.69  ? ? ? ? ? ? 105 PHE A-2 CA    1 
ATOM   2141 C  C     . PHE A-2 1 105 ? -2.024  -10.396 -4.384  1.00 9.74  ? ? ? ? ? ? 105 PHE A-2 C     1 
ATOM   2142 O  O     . PHE A-2 1 105 ? -1.217  -9.536  -4.052  1.00 11.14 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A-2 O     1 
ATOM   2143 C  CB    . PHE A-2 1 105 ? -3.772  -9.031  -5.524  1.00 10.00 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A-2 CB    1 
ATOM   2144 C  CG    . PHE A-2 1 105 ? -4.545  -9.074  -4.240  1.00 9.34  ? ? ? ? ? ? 105 PHE A-2 CG    1 
ATOM   2145 C  CD1   . PHE A-2 1 105 ? -4.214  -8.286  -3.147  1.00 11.16 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A-2 CD1   1 
ATOM   2146 C  CD2   . PHE A-2 1 105 ? -5.668  -9.897  -4.118  1.00 10.36 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A-2 CD2   1 
ATOM   2147 C  CE1   . PHE A-2 1 105 ? -4.888  -8.314  -1.958  1.00 11.25 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A-2 CE1   1 
ATOM   2148 C  CE2   . PHE A-2 1 105 ? -6.385  -9.916  -2.900  1.00 10.84 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A-2 CE2   1 
ATOM   2149 C  CZ    . PHE A-2 1 105 ? -6.036  -9.089  -1.838  1.00 11.79 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A-2 CZ    1 
ATOM   2150 N  N     . THR A-2 1 106 ? -2.284  -11.476 -3.666  1.00 8.96  ? ? ? ? ? ? 106 THR A-2 N     1 
ATOM   2151 C  CA    . THR A-2 1 106 ? -1.575  -11.656 -2.418  1.00 9.54  ? ? ? ? ? ? 106 THR A-2 CA    1 
ATOM   2152 C  C     . THR A-2 1 106 ? -0.954  -13.044 -2.347  1.00 9.54  ? ? ? ? ? ? 106 THR A-2 C     1 
ATOM   2153 O  O     . THR A-2 1 106 ? -1.434  -13.990 -3.007  1.00 9.90  ? ? ? ? ? ? 106 THR A-2 O     1 
ATOM   2154 C  CB    . THR A-2 1 106 ? -2.526  -11.420 -1.213  1.00 8.78  ? ? ? ? ? ? 106 THR A-2 CB    1 
ATOM   2155 O  OG1   . THR A-2 1 106 ? -1.792  -11.563 0.039   1.00 9.27  ? ? ? ? ? ? 106 THR A-2 OG1   1 
ATOM   2156 C  CG2   . THR A-2 1 106 ? -3.705  -12.392 -1.142  1.00 9.29  ? ? ? ? ? ? 106 THR A-2 CG2   1 
ATOM   2157 N  N     . ASP A-2 1 107 ? 0.114   -13.183 -1.543  1.00 9.89  ? ? ? ? ? ? 107 ASP A-2 N     1 
ATOM   2158 C  CA    . ASP A-2 1 107 ? 0.716   -14.487 -1.311  1.00 10.04 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A-2 CA    1 
ATOM   2159 C  C     . ASP A-2 1 107 ? 0.162   -15.181 -0.075  1.00 9.75  ? ? ? ? ? ? 107 ASP A-2 C     1 
ATOM   2160 O  O     . ASP A-2 1 107 ? 0.666   -16.251 0.295   1.00 10.88 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A-2 O     1 
ATOM   2161 C  CB    . ASP A-2 1 107 ? 2.232   -14.414 -1.187  1.00 10.87 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A-2 CB    1 
ATOM   2162 C  CG    . ASP A-2 1 107 ? 2.680   -13.517 -0.039  1.00 10.37 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A-2 CG    1 
ATOM   2163 O  OD1   . ASP A-2 1 107 ? 3.899   -13.322 0.111   1.00 16.48 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A-2 OD1   1 
ATOM   2164 O  OD2   . ASP A-2 1 107 ? 1.813   -13.043 0.719   1.00 12.01 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A-2 OD2   1 
ATOM   2165 N  N     . GLU A-2 1 108 ? -0.911  -14.611 0.554   1.00 9.13  ? ? ? ? ? ? 108 GLU A-2 N     1 
ATOM   2166 C  CA    . GLU A-2 1 108 ? -1.396  -15.243 1.771   1.00 8.89  ? ? ? ? ? ? 108 GLU A-2 CA    1 
ATOM   2167 C  C     . GLU A-2 1 108 ? -1.804  -16.705 1.491   1.00 7.87  ? ? ? ? ? ? 108 GLU A-2 C     1 
ATOM   2168 O  O     . GLU A-2 1 108 ? -2.610  -16.969 0.597   1.00 8.59  ? ? ? ? ? ? 108 GLU A-2 O     1 
ATOM   2169 C  CB    . GLU A-2 1 108 ? -2.577  -14.497 2.371   1.00 8.89  ? ? ? ? ? ? 108 GLU A-2 CB    1 
ATOM   2170 C  CG    . GLU A-2 1 108 ? -3.020  -15.143 3.702   1.00 9.54  ? ? ? ? ? ? 108 GLU A-2 CG    1 
ATOM   2171 C  CD    . GLU A-2 1 108 ? -4.246  -14.509 4.313   1.00 9.37  ? ? ? ? ? ? 108 GLU A-2 CD    1 
ATOM   2172 O  OE1   . GLU A-2 1 108 ? -4.959  -13.773 3.651   1.00 10.39 ? ? ? ? ? ? 108 GLU A-2 OE1   1 
ATOM   2173 O  OE2   . GLU A-2 1 108 ? -4.459  -14.779 5.524   1.00 14.06 ? ? ? ? ? ? 108 GLU A-2 OE2   1 
ATOM   2174 N  N     . LYS A-2 1 109 ? -1.267  -17.628 2.278   1.00 8.53  ? ? ? ? ? ? 109 LYS A-2 N     1 
ATOM   2175 C  CA    . LYS A-2 1 109 ? -1.560  -19.058 2.171   1.00 8.19  ? ? ? ? ? ? 109 LYS A-2 CA    1 
ATOM   2176 C  C     . LYS A-2 1 109 ? -2.187  -19.500 3.485   1.00 8.08  ? ? ? ? ? ? 109 LYS A-2 C     1 
ATOM   2177 O  O     . LYS A-2 1 109 ? -1.640  -19.129 4.544   1.00 10.53 ? ? ? ? ? ? 109 LYS A-2 O     1 
ATOM   2178 C  CB    . LYS A-2 1 109 ? -0.263  -19.812 1.875   1.00 10.21 ? ? ? ? ? ? 109 LYS A-2 CB    1 
ATOM   2179 C  CG    . LYS A-2 1 109 ? -0.484  -21.292 1.527   1.00 13.74 ? ? ? ? ? ? 109 LYS A-2 CG    1 
ATOM   2180 C  CD    . LYS A-2 1 109 ? 0.853   -21.976 1.172   1.00 16.86 ? ? ? ? ? ? 109 LYS A-2 CD    1 
ATOM   2181 C  CE    . LYS A-2 1 109 ? 0.589   -23.245 0.344   1.00 21.70 ? ? ? ? ? ? 109 LYS A-2 CE    1 
ATOM   2182 N  NZ    . LYS A-2 1 109 ? 1.916   -23.982 0.167   1.00 23.13 ? ? ? ? ? ? 109 LYS A-2 NZ    1 
ATOM   2183 N  N     . THR A-2 1 110 ? -3.255  -20.261 3.396   1.00 7.87  ? ? ? ? ? ? 110 THR A-2 N     1 
ATOM   2184 C  CA    . THR A-2 1 110 ? -3.952  -20.807 4.549   1.00 7.67  ? ? ? ? ? ? 110 THR A-2 CA    1 
ATOM   2185 C  C     . THR A-2 1 110 ? -3.794  -22.305 4.650   1.00 7.42  ? ? ? ? ? ? 110 THR A-2 C     1 
ATOM   2186 O  O     . THR A-2 1 110 ? -4.054  -22.988 3.669   1.00 8.71  ? ? ? ? ? ? 110 THR A-2 O     1 
ATOM   2187 C  CB    . THR A-2 1 110 ? -5.433  -20.444 4.492   1.00 8.05  ? ? ? ? ? ? 110 THR A-2 CB    1 
ATOM   2188 O  OG1   . THR A-2 1 110 ? -5.508  -19.000 4.398   1.00 9.85  ? ? ? ? ? ? 110 THR A-2 OG1   1 
ATOM   2189 C  CG2   . THR A-2 1 110 ? -6.162  -20.857 5.748   1.00 8.55  ? ? ? ? ? ? 110 THR A-2 CG2   1 
ATOM   2190 N  N     . HIS A-2 1 111 ? -3.371  -22.786 5.815   1.00 7.58  ? ? ? ? ? ? 111 HIS A-2 N     1 
ATOM   2191 C  CA    . HIS A-2 1 111 ? -3.232  -24.219 6.079   1.00 7.93  ? ? ? ? ? ? 111 HIS A-2 CA    1 
ATOM   2192 C  C     . HIS A-2 1 111 ? -4.399  -24.651 6.944   1.00 7.56  ? ? ? ? ? ? 111 HIS A-2 C     1 
ATOM   2193 O  O     . HIS A-2 1 111 ? -4.600  -24.072 7.999   1.00 8.37  ? ? ? ? ? ? 111 HIS A-2 O     1 
ATOM   2194 C  CB    . HIS A-2 1 111 ? -1.932  -24.464 6.856   1.00 9.15  ? ? ? ? ? ? 111 HIS A-2 CB    1 
ATOM   2195 C  CG    . HIS A-2 1 111 ? -0.732  -23.939 6.117   1.00 11.20 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A-2 CG    1 
ATOM   2196 N  ND1   . HIS A-2 1 111 ? 0.026   -24.758 5.346   1.00 17.30 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A-2 ND1   1 
ATOM   2197 C  CD2   . HIS A-2 1 111 ? -0.199  -22.732 6.035   1.00 14.01 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A-2 CD2   1 
ATOM   2198 C  CE1   . HIS A-2 1 111 ? 1.023   -24.092 4.801   1.00 18.39 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A-2 CE1   1 
ATOM   2199 N  NE2   . HIS A-2 1 111 ? 0.910   -22.806 5.243   1.00 15.16 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A-2 NE2   1 
ATOM   2200 N  N     . VAL A-2 1 112 ? -5.137  -25.637 6.475   1.00 7.77  ? ? ? ? ? ? 112 VAL A-2 N     1 
ATOM   2201 C  CA    . VAL A-2 1 112 ? -6.388  -26.024 7.133   1.00 8.08  ? ? ? ? ? ? 112 VAL A-2 CA    1 
ATOM   2202 C  C     . VAL A-2 1 112 ? -6.213  -27.380 7.836   1.00 8.30  ? ? ? ? ? ? 112 VAL A-2 C     1 
ATOM   2203 O  O     . VAL A-2 1 112 ? -5.656  -28.346 7.250   1.00 9.13  ? ? ? ? ? ? 112 VAL A-2 O     1 
ATOM   2204 C  CB    . VAL A-2 1 112 ? -7.532  -26.116 6.100   1.00 8.08  ? ? ? ? ? ? 112 VAL A-2 CB    1 
ATOM   2205 C  CG1   . VAL A-2 1 112 ? -8.851  -26.394 6.844   1.00 9.95  ? ? ? ? ? ? 112 VAL A-2 CG1   1 
ATOM   2206 C  CG2   . VAL A-2 1 112 ? -7.622  -24.836 5.276   1.00 9.32  ? ? ? ? ? ? 112 VAL A-2 CG2   1 
ATOM   2207 N  N     . PHE A-2 1 113 ? -6.668  -27.433 9.078   1.00 8.31  ? ? ? ? ? ? 113 PHE A-2 N     1 
ATOM   2208 C  CA    . PHE A-2 1 113 ? -6.605  -28.616 9.908   1.00 8.55  ? ? ? ? ? ? 113 PHE A-2 CA    1 
ATOM   2209 C  C     . PHE A-2 1 113 ? -7.954  -29.075 10.329  1.00 8.23  ? ? ? ? ? ? 113 PHE A-2 C     1 
ATOM   2210 O  O     . PHE A-2 1 113 ? -8.862  -28.249 10.445  1.00 9.97  ? ? ? ? ? ? 113 PHE A-2 O     1 
ATOM   2211 C  CB    . PHE A-2 1 113 ? -5.811  -28.257 11.203  1.00 8.72  ? ? ? ? ? ? 113 PHE A-2 CB    1 
ATOM   2212 C  CG    . PHE A-2 1 113 ? -4.333  -28.030 10.929  1.00 8.71  ? ? ? ? ? ? 113 PHE A-2 CG    1 
ATOM   2213 C  CD1   . PHE A-2 1 113 ? -3.906  -26.778 10.449  1.00 9.72  ? ? ? ? ? ? 113 PHE A-2 CD1   1 
ATOM   2214 C  CD2   . PHE A-2 1 113 ? -3.384  -29.038 11.123  1.00 10.87 ? ? ? ? ? ? 113 PHE A-2 CD2   1 
ATOM   2215 C  CE1   . PHE A-2 1 113 ? -2.561  -26.576 10.143  1.00 11.38 ? ? ? ? ? ? 113 PHE A-2 CE1   1 
ATOM   2216 C  CE2   . PHE A-2 1 113 ? -2.032  -28.817 10.801  1.00 11.68 ? ? ? ? ? ? 113 PHE A-2 CE2   1 
ATOM   2217 C  CZ    . PHE A-2 1 113 ? -1.623  -27.599 10.292  1.00 12.94 ? ? ? ? ? ? 113 PHE A-2 CZ    1 
ATOM   2218 N  N     . LEU A-2 1 114 ? -8.099  -30.346 10.620  1.00 9.41  ? ? ? ? ? ? 114 LEU A-2 N     1 
ATOM   2219 C  CA    . LEU A-2 1 114 ? -9.264  -30.900 11.303  1.00 9.34  ? ? ? ? ? ? 114 LEU A-2 CA    1 
ATOM   2220 C  C     . LEU A-2 1 114 ? -8.907  -31.077 12.780  1.00 9.70  ? ? ? ? ? ? 114 LEU A-2 C     1 
ATOM   2221 O  O     . LEU A-2 1 114 ? -7.815  -31.558 13.081  1.00 12.44 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A-2 O     1 
ATOM   2222 C  CB    . LEU A-2 1 114 ? -9.571  -32.288 10.694  1.00 11.63 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A-2 CB    1 
ATOM   2223 C  CG    . LEU A-2 1 114 ? -10.866 -32.969 11.202  1.00 12.37 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A-2 CG    1 
ATOM   2224 C  CD1   . LEU A-2 1 114 ? -12.114 -32.237 10.835  1.00 12.36 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A-2 CD1   1 
ATOM   2225 C  CD2   . LEU A-2 1 114 ? -10.863 -34.409 10.658  1.00 16.08 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A-2 CD2   1 
ATOM   2226 N  N     . ALA A-2 1 115 ? -9.845  -30.752 13.671  1.00 9.55  ? ? ? ? ? ? 115 ALA A-2 N     1 
ATOM   2227 C  CA    . ALA A-2 1 115 ? -9.661  -31.042 15.093  1.00 10.01 ? ? ? ? ? ? 115 ALA A-2 CA    1 
ATOM   2228 C  C     . ALA A-2 1 115 ? -10.723 -32.027 15.543  1.00 11.15 ? ? ? ? ? ? 115 ALA A-2 C     1 
ATOM   2229 O  O     . ALA A-2 1 115 ? -11.910 -31.818 15.277  1.00 13.67 ? ? ? ? ? ? 115 ALA A-2 O     1 
ATOM   2230 C  CB    . ALA A-2 1 115 ? -9.805  -29.776 15.911  1.00 10.78 ? ? ? ? ? ? 115 ALA A-2 CB    1 
ATOM   2231 N  N     . GLU A-2 1 116 ? -10.259 -33.062 16.254  1.00 12.30 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A-2 N     1 
ATOM   2232 C  CA    . GLU A-2 1 116 ? -11.137 -34.049 16.859  1.00 13.83 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A-2 CA    1 
ATOM   2233 C  C     . GLU A-2 1 116 ? -10.859 -34.136 18.364  1.00 15.29 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A-2 C     1 
ATOM   2234 O  O     . GLU A-2 1 116 ? -9.843  -33.685 18.877  1.00 16.64 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A-2 O     1 
ATOM   2235 C  CB    . GLU A-2 1 116 ? -10.883 -35.392 16.189  1.00 15.45 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A-2 CB    1 
ATOM   2236 C  CG    . GLU A-2 1 116 ? -11.307 -35.356 14.709  1.00 17.03 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A-2 CG    1 
ATOM   2237 C  CD    . GLU A-2 1 116 ? -10.806 -36.591 13.974  1.00 22.05 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A-2 CD    1 
ATOM   2238 O  OE1   . GLU A-2 1 116 ? -11.666 -37.420 13.629  1.00 32.37 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A-2 OE1   1 
ATOM   2239 O  OE2   . GLU A-2 1 116 ? -9.596  -36.806 13.699  1.00 24.00 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A-2 OE2   1 
ATOM   2240 N  N     . ASN A-2 1 117 ? -11.825 -34.764 19.052  1.00 19.02 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A-2 N     1 
ATOM   2241 C  CA    . ASN A-2 1 117 ? -11.723 -35.051 20.492  1.00 20.32 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A-2 CA    1 
ATOM   2242 C  C     . ASN A-2 1 117 ? -11.467 -33.786 21.296  1.00 20.46 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A-2 C     1 
ATOM   2243 O  O     . ASN A-2 1 117 ? -10.529 -33.715 22.104  1.00 21.82 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A-2 O     1 
ATOM   2244 C  CB    . ASN A-2 1 117 ? -10.579 -36.028 20.757  1.00 25.57 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A-2 CB    1 
ATOM   2245 C  CG    . ASN A-2 1 117 ? -10.723 -37.293 19.925  1.00 27.60 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A-2 CG    1 
ATOM   2246 O  OD1   . ASN A-2 1 117 ? -11.791 -37.884 19.851  1.00 52.06 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A-2 OD1   1 
ATOM   2247 N  ND2   . ASN A-2 1 117 ? -9.626  -37.640 19.275  1.00 35.14 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A-2 ND2   1 
ATOM   2248 N  N     . LEU A-2 1 118 ? -12.305 -32.807 21.027  1.00 18.73 ? ? ? ? ? ? 118 LEU A-2 N     1 
ATOM   2249 C  CA    . LEU A-2 1 118 ? -12.091 -31.494 21.646  1.00 18.89 ? ? ? ? ? ? 118 LEU A-2 CA    1 
ATOM   2250 C  C     . LEU A-2 1 118 ? -12.325 -31.509 23.149  1.00 18.83 ? ? ? ? ? ? 118 LEU A-2 C     1 
ATOM   2251 O  O     . LEU A-2 1 118 ? -13.262 -32.214 23.594  1.00 27.08 ? ? ? ? ? ? 118 LEU A-2 O     1 
ATOM   2252 C  CB    . LEU A-2 1 118 ? -13.096 -30.457 21.142  1.00 18.32 ? ? ? ? ? ? 118 LEU A-2 CB    1 
ATOM   2253 C  CG    . LEU A-2 1 118 ? -13.015 -30.127 19.645  1.00 18.84 ? ? ? ? ? ? 118 LEU A-2 CG    1 
ATOM   2254 C  CD1   . LEU A-2 1 118 ? -14.325 -29.481 19.253  1.00 24.65 ? ? ? ? ? ? 118 LEU A-2 CD1   1 
ATOM   2255 C  CD2   . LEU A-2 1 118 ? -11.840 -29.227 19.355  1.00 18.48 ? ? ? ? ? ? 118 LEU A-2 CD2   1 
ATOM   2256 N  N     . LYS A-2 1 119 ? -11.443 -30.749 23.808  1.00 19.87 ? ? ? ? ? ? 119 LYS A-2 N     1 
ATOM   2257 C  CA    . LYS A-2 1 119 ? -11.571 -30.617 25.264  1.00 21.03 ? ? ? ? ? ? 119 LYS A-2 CA    1 
ATOM   2258 C  C     . LYS A-2 1 119 ? -11.429 -29.146 25.598  1.00 18.34 ? ? ? ? ? ? 119 LYS A-2 C     1 
ATOM   2259 O  O     . LYS A-2 1 119 ? -10.665 -28.378 24.979  1.00 18.69 ? ? ? ? ? ? 119 LYS A-2 O     1 
ATOM   2260 C  CB    . LYS A-2 1 119 ? -10.524 -31.415 26.025  1.00 32.46 ? ? ? ? ? ? 119 LYS A-2 CB    1 
ATOM   2261 N  N     . GLU A-2 1 120 ? -12.141 -28.696 26.607  1.00 17.65 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A-2 N     1 
ATOM   2262 C  CA    A GLU A-2 1 120 ? -11.904 -27.361 27.128  0.50 16.90 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A-2 CA    1 
ATOM   2263 C  CA    B GLU A-2 1 120 ? -11.900 -27.358 27.123  0.50 16.80 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A-2 CA    1 
ATOM   2264 C  C     . GLU A-2 1 120 ? -10.615 -27.291 27.936  1.00 20.09 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A-2 C     1 
ATOM   2265 O  O     . GLU A-2 1 120 ? -10.430 -28.000 28.915  1.00 26.57 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A-2 O     1 
ATOM   2266 C  CB    A GLU A-2 1 120 ? -13.106 -26.989 27.984  0.50 21.24 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A-2 CB    1 
ATOM   2267 C  CB    B GLU A-2 1 120 ? -13.080 -26.948 27.989  0.50 21.35 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A-2 CB    1 
ATOM   2268 C  CG    A GLU A-2 1 120 ? -13.531 -25.528 27.866  0.50 20.09 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A-2 CG    1 
ATOM   2269 C  CG    B GLU A-2 1 120 ? -12.885 -25.626 28.744  0.50 23.11 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A-2 CG    1 
ATOM   2270 C  CD    A GLU A-2 1 120 ? -14.884 -25.298 28.521  0.50 19.85 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A-2 CD    1 
ATOM   2271 C  CD    B GLU A-2 1 120 ? -14.130 -25.357 29.581  0.50 26.81 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A-2 CD    1 
ATOM   2272 O  OE1   A GLU A-2 1 120 ? -15.094 -25.709 29.676  0.50 25.67 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A-2 OE1   1 
ATOM   2273 O  OE1   B GLU A-2 1 120 ? -14.406 -24.183 29.911  0.50 29.56 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A-2 OE1   1 
ATOM   2274 O  OE2   A GLU A-2 1 120 ? -15.717 -24.719 27.823  0.50 11.68 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A-2 OE2   1 
ATOM   2275 O  OE2   B GLU A-2 1 120 ? -14.802 -26.372 29.883  0.50 31.37 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A-2 OE2   1 
ATOM   2276 N  N     . VAL A-2 1 121 ? -9.708  -26.419 27.528  1.00 18.82 ? ? ? ? ? ? 121 VAL A-2 N     1 
ATOM   2277 C  CA    . VAL A-2 1 121 ? -8.475  -26.188 28.276  1.00 24.59 ? ? ? ? ? ? 121 VAL A-2 CA    1 
ATOM   2278 C  C     . VAL A-2 1 121 ? -8.549  -24.813 28.975  1.00 26.18 ? ? ? ? ? ? 121 VAL A-2 C     1 
ATOM   2279 O  O     . VAL A-2 1 121 ? -7.756  -24.565 29.900  1.00 33.02 ? ? ? ? ? ? 121 VAL A-2 O     1 
ATOM   2280 C  CB    . VAL A-2 1 121 ? -7.225  -26.394 27.404  1.00 27.67 ? ? ? ? ? ? 121 VAL A-2 CB    1 
ATOM   2281 C  CG1   . VAL A-2 1 121 ? -7.063  -27.926 27.240  1.00 29.65 ? ? ? ? ? ? 121 VAL A-2 CG1   1 
ATOM   2282 C  CG2   . VAL A-2 1 121 ? -7.228  -25.722 26.050  1.00 24.27 ? ? ? ? ? ? 121 VAL A-2 CG2   1 
ATOM   2283 N  N     . GLU A-2 1 122 ? -9.485  -23.915 28.600  1.00 28.96 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A-2 N     1 
ATOM   2284 C  CA    . GLU A-2 1 122 ? -9.821  -22.684 29.335  1.00 45.08 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A-2 CA    1 
ATOM   2285 C  C     . GLU A-2 1 122 ? -11.232 -22.117 29.088  1.00 38.36 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A-2 C     1 
ATOM   2286 O  O     . GLU A-2 1 122 ? -11.853 -22.096 28.028  1.00 33.14 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A-2 O     1 
ATOM   2287 C  CB    . GLU A-2 1 122 ? -8.747  -21.595 29.065  1.00 61.15 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A-2 CB    1 
ATOM   2288 C  CG    . GLU A-2 1 122 ? -8.781  -20.377 29.968  1.00 72.05 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A-2 CG    1 
ATOM   2289 C  CD    . GLU A-2 1 122 ? -8.132  -20.553 31.332  1.00 75.20 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A-2 CD    1 
ATOM   2290 O  OE1   . GLU A-2 1 122 ? -7.716  -19.521 31.915  1.00 52.26 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A-2 OE1   1 
ATOM   2291 O  OE2   . GLU A-2 1 122 ? -8.057  -21.713 31.802  1.00 73.10 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A-2 OE2   1 
ATOM   2292 N  N     . ALA A-2 1 123 ? -11.811 -21.571 30.188  1.00 40.40 ? ? ? ? ? ? 123 ALA A-2 N     1 
ATOM   2293 C  CA    . ALA A-2 1 123 ? -13.051 -20.795 29.999  1.00 42.21 ? ? ? ? ? ? 123 ALA A-2 CA    1 
ATOM   2294 C  C     . ALA A-2 1 123 ? -12.773 -19.487 29.245  1.00 48.29 ? ? ? ? ? ? 123 ALA A-2 C     1 
ATOM   2295 O  O     . ALA A-2 1 123 ? -11.941 -18.677 29.662  1.00 60.60 ? ? ? ? ? ? 123 ALA A-2 O     1 
ATOM   2296 C  CB    . ALA A-2 1 123 ? -13.745 -20.453 31.303  1.00 56.70 ? ? ? ? ? ? 123 ALA A-2 CB    1 
ATOM   2297 N  N     . GLU A-2 1 129 ? -12.466 -11.850 24.460  1.00 57.70 ? ? ? ? ? ? 129 GLU A-2 N     1 
ATOM   2298 C  CA    . GLU A-2 1 129 ? -13.913 -11.848 24.278  1.00 51.01 ? ? ? ? ? ? 129 GLU A-2 CA    1 
ATOM   2299 C  C     . GLU A-2 1 129 ? -14.359 -11.163 22.989  1.00 42.48 ? ? ? ? ? ? 129 GLU A-2 C     1 
ATOM   2300 O  O     . GLU A-2 1 129 ? -15.565 -11.194 22.698  1.00 51.61 ? ? ? ? ? ? 129 GLU A-2 O     1 
ATOM   2301 C  CB    . GLU A-2 1 129 ? -14.557 -11.168 25.476  1.00 79.13 ? ? ? ? ? ? 129 GLU A-2 CB    1 
ATOM   2302 N  N     . ALA A-2 1 130 ? -13.487 -10.530 22.212  1.00 32.50 ? ? ? ? ? ? 130 ALA A-2 N     1 
ATOM   2303 C  CA    . ALA A-2 1 130 ? -13.871 -9.947  20.935  1.00 30.27 ? ? ? ? ? ? 130 ALA A-2 CA    1 
ATOM   2304 C  C     . ALA A-2 1 130 ? -14.240 -10.974 19.867  1.00 18.86 ? ? ? ? ? ? 130 ALA A-2 C     1 
ATOM   2305 O  O     . ALA A-2 1 130 ? -14.634 -10.633 18.745  1.00 23.67 ? ? ? ? ? ? 130 ALA A-2 O     1 
ATOM   2306 C  CB    . ALA A-2 1 130 ? -12.687 -9.087  20.492  1.00 45.92 ? ? ? ? ? ? 130 ALA A-2 CB    1 
ATOM   2307 N  N     . ILE A-2 1 131 ? -14.069 -12.265 20.201  1.00 16.22 ? ? ? ? ? ? 131 ILE A-2 N     1 
ATOM   2308 C  CA    A ILE A-2 1 131 ? -14.441 -13.290 19.217  0.50 12.50 ? ? ? ? ? ? 131 ILE A-2 CA    1 
ATOM   2309 C  CA    B ILE A-2 1 131 ? -14.364 -13.353 19.283  0.50 12.64 ? ? ? ? ? ? 131 ILE A-2 CA    1 
ATOM   2310 C  C     . ILE A-2 1 131 ? -15.604 -14.043 19.795  1.00 11.25 ? ? ? ? ? ? 131 ILE A-2 C     1 
ATOM   2311 O  O     . ILE A-2 1 131 ? -15.550 -14.525 20.954  1.00 14.66 ? ? ? ? ? ? 131 ILE A-2 O     1 
ATOM   2312 C  CB    A ILE A-2 1 131 ? -13.212 -14.162 18.915  0.50 15.81 ? ? ? ? ? ? 131 ILE A-2 CB    1 
ATOM   2313 C  CB    B ILE A-2 1 131 ? -13.211 -14.379 19.217  0.50 14.27 ? ? ? ? ? ? 131 ILE A-2 CB    1 
ATOM   2314 C  CG1   A ILE A-2 1 131 ? -12.112 -13.377 18.221  0.50 16.58 ? ? ? ? ? ? 131 ILE A-2 CG1   1 
ATOM   2315 C  CG1   B ILE A-2 1 131 ? -11.832 -13.850 18.877  0.50 15.17 ? ? ? ? ? ? 131 ILE A-2 CG1   1 
ATOM   2316 C  CG2   A ILE A-2 1 131 ? -13.604 -15.351 18.045  0.50 20.15 ? ? ? ? ? ? 131 ILE A-2 CG2   1 
ATOM   2317 C  CG2   B ILE A-2 1 131 ? -13.604 -15.453 18.189  0.50 19.65 ? ? ? ? ? ? 131 ILE A-2 CG2   1 
ATOM   2318 C  CD1   A ILE A-2 1 131 ? -10.710 -13.880 18.360  0.50 16.49 ? ? ? ? ? ? 131 ILE A-2 CD1   1 
ATOM   2319 C  CD1   B ILE A-2 1 131 ? -11.820 -12.491 18.217  0.50 31.19 ? ? ? ? ? ? 131 ILE A-2 CD1   1 
ATOM   2320 N  N     . GLU A-2 1 132 ? -16.664 -14.135 19.052  1.00 10.23 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A-2 N     1 
ATOM   2321 C  CA    . GLU A-2 1 132 ? -17.869 -14.865 19.433  1.00 10.12 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A-2 CA    1 
ATOM   2322 C  C     . GLU A-2 1 132 ? -17.769 -16.305 18.938  1.00 9.83  ? ? ? ? ? ? 132 GLU A-2 C     1 
ATOM   2323 O  O     . GLU A-2 1 132 ? -17.524 -16.567 17.771  1.00 11.51 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A-2 O     1 
ATOM   2324 C  CB    . GLU A-2 1 132 ? -19.076 -14.213 18.795  1.00 11.37 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A-2 CB    1 
ATOM   2325 C  CG    . GLU A-2 1 132 ? -20.394 -14.887 19.065  1.00 12.17 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A-2 CG    1 
ATOM   2326 C  CD    . GLU A-2 1 132 ? -21.512 -14.396 18.178  1.00 14.55 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A-2 CD    1 
ATOM   2327 O  OE1   . GLU A-2 1 132 ? -21.286 -13.570 17.223  1.00 16.33 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A-2 OE1   1 
ATOM   2328 O  OE2   . GLU A-2 1 132 ? -22.611 -14.821 18.301  1.00 17.92 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A-2 OE2   1 
ATOM   2329 N  N     . VAL A-2 1 133 ? -17.930 -17.272 19.864  1.00 10.06 ? ? ? ? ? ? 133 VAL A-2 N     1 
ATOM   2330 C  CA    . VAL A-2 1 133 ? -17.966 -18.686 19.505  1.00 10.11 ? ? ? ? ? ? 133 VAL A-2 CA    1 
ATOM   2331 C  C     . VAL A-2 1 133 ? -19.371 -19.030 19.069  1.00 9.46  ? ? ? ? ? ? 133 VAL A-2 C     1 
ATOM   2332 O  O     . VAL A-2 1 133 ? -20.339 -18.812 19.840  1.00 10.74 ? ? ? ? ? ? 133 VAL A-2 O     1 
ATOM   2333 C  CB    . VAL A-2 1 133 ? -17.542 -19.581 20.698  1.00 10.87 ? ? ? ? ? ? 133 VAL A-2 CB    1 
ATOM   2334 C  CG1   . VAL A-2 1 133 ? -17.826 -21.015 20.394  1.00 14.49 ? ? ? ? ? ? 133 VAL A-2 CG1   1 
ATOM   2335 C  CG2   . VAL A-2 1 133 ? -16.046 -19.371 21.010  1.00 15.15 ? ? ? ? ? ? 133 VAL A-2 CG2   1 
ATOM   2336 N  N     . VAL A-2 1 134 ? -19.483 -19.564 17.853  1.00 9.26  ? ? ? ? ? ? 134 VAL A-2 N     1 
ATOM   2337 C  CA    . VAL A-2 1 134 ? -20.775 -19.870 17.249  1.00 9.62  ? ? ? ? ? ? 134 VAL A-2 CA    1 
ATOM   2338 C  C     . VAL A-2 1 134 ? -20.805 -21.334 16.839  1.00 8.74  ? ? ? ? ? ? 134 VAL A-2 C     1 
ATOM   2339 O  O     . VAL A-2 1 134 ? -20.400 -21.677 15.707  1.00 10.36 ? ? ? ? ? ? 134 VAL A-2 O     1 
ATOM   2340 C  CB    . VAL A-2 1 134 ? -21.002 -18.923 16.021  1.00 10.39 ? ? ? ? ? ? 134 VAL A-2 CB    1 
ATOM   2341 C  CG1   . VAL A-2 1 134 ? -22.349 -19.263 15.375  1.00 11.91 ? ? ? ? ? ? 134 VAL A-2 CG1   1 
ATOM   2342 C  CG2   . VAL A-2 1 134 ? -20.954 -17.486 16.414  1.00 11.83 ? ? ? ? ? ? 134 VAL A-2 CG2   1 
ATOM   2343 N  N     . TRP A-2 1 135 ? -21.232 -22.226 17.726  1.00 9.48  ? ? ? ? ? ? 135 TRP A-2 N     1 
ATOM   2344 C  CA    . TRP A-2 1 135 ? -21.450 -23.599 17.309  1.00 9.72  ? ? ? ? ? ? 135 TRP A-2 CA    1 
ATOM   2345 C  C     . TRP A-2 1 135 ? -22.730 -23.651 16.488  1.00 9.45  ? ? ? ? ? ? 135 TRP A-2 C     1 
ATOM   2346 O  O     . TRP A-2 1 135 ? -23.767 -23.156 16.940  1.00 11.04 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A-2 O     1 
ATOM   2347 C  CB    . TRP A-2 1 135 ? -21.619 -24.505 18.510  1.00 9.83  ? ? ? ? ? ? 135 TRP A-2 CB    1 
ATOM   2348 C  CG    . TRP A-2 1 135 ? -20.395 -24.920 19.269  1.00 9.64  ? ? ? ? ? ? 135 TRP A-2 CG    1 
ATOM   2349 C  CD1   . TRP A-2 1 135 ? -20.011 -24.452 20.491  1.00 11.26 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A-2 CD1   1 
ATOM   2350 C  CD2   . TRP A-2 1 135 ? -19.428 -25.891 18.873  1.00 9.87  ? ? ? ? ? ? 135 TRP A-2 CD2   1 
ATOM   2351 N  NE1   . TRP A-2 1 135 ? -18.850 -25.063 20.890  1.00 11.71 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A-2 NE1   1 
ATOM   2352 C  CE2   . TRP A-2 1 135 ? -18.468 -25.964 19.933  1.00 10.53 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A-2 CE2   1 
ATOM   2353 C  CE3   . TRP A-2 1 135 ? -19.278 -26.732 17.724  1.00 10.29 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A-2 CE3   1 
ATOM   2354 C  CZ2   . TRP A-2 1 135 ? -17.358 -26.829 19.908  1.00 11.30 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A-2 CZ2   1 
ATOM   2355 C  CZ3   . TRP A-2 1 135 ? -18.185 -27.588 17.700  1.00 11.09 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A-2 CZ3   1 
ATOM   2356 C  CH2   . TRP A-2 1 135 ? -17.230 -27.647 18.777  1.00 10.74 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A-2 CH2   1 
ATOM   2357 N  N     . MET A-2 1 136 ? -22.656 -24.245 15.312  1.00 9.63  ? ? ? ? ? ? 136 MET A-2 N     1 
ATOM   2358 C  CA    . MET A-2 1 136 ? -23.831 -24.255 14.422  1.00 9.78  ? ? ? ? ? ? 136 MET A-2 CA    1 
ATOM   2359 C  C     . MET A-2 1 136 ? -23.753 -25.439 13.476  1.00 9.85  ? ? ? ? ? ? 136 MET A-2 C     1 
ATOM   2360 O  O     . MET A-2 1 136 ? -22.689 -25.753 12.920  1.00 9.81  ? ? ? ? ? ? 136 MET A-2 O     1 
ATOM   2361 C  CB    . MET A-2 1 136 ? -23.885 -22.952 13.579  1.00 10.04 ? ? ? ? ? ? 136 MET A-2 CB    1 
ATOM   2362 C  CG    . MET A-2 1 136 ? -25.155 -22.840 12.743  1.00 10.93 ? ? ? ? ? ? 136 MET A-2 CG    1 
ATOM   2363 S  SD    . MET A-2 1 136 ? -25.161 -21.342 11.724  1.00 12.34 ? ? ? ? ? ? 136 MET A-2 SD    1 
ATOM   2364 C  CE    . MET A-2 1 136 ? -25.125 -20.065 12.991  1.00 16.76 ? ? ? ? ? ? 136 MET A-2 CE    1 
ATOM   2365 N  N     . ARG A-2 1 137 ? -24.883 -26.125 13.271  1.00 10.96 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 N     1 
ATOM   2366 C  CA    A ARG A-2 1 137 ? -24.869 -27.198 12.259  0.80 11.93 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 CA    1 
ATOM   2367 C  CA    B ARG A-2 1 137 ? -24.803 -27.204 12.271  0.20 12.01 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 CA    1 
ATOM   2368 C  C     . ARG A-2 1 137 ? -24.430 -26.625 10.908  1.00 10.84 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 C     1 
ATOM   2369 O  O     . ARG A-2 1 137 ? -24.945 -25.578 10.495  1.00 11.66 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 O     1 
ATOM   2370 C  CB    A ARG A-2 1 137 ? -26.267 -27.800 12.085  0.80 13.54 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 CB    1 
ATOM   2371 C  CB    B ARG A-2 1 137 ? -26.120 -27.970 12.195  0.20 15.72 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 CB    1 
ATOM   2372 C  CG    A ARG A-2 1 137 ? -26.718 -28.490 13.396  0.80 17.19 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 CG    1 
ATOM   2373 C  CG    B ARG A-2 1 137 ? -26.493 -28.650 13.510  0.20 16.85 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 CG    1 
ATOM   2374 C  CD    A ARG A-2 1 137 ? -28.176 -28.968 13.236  0.80 22.87 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 CD    1 
ATOM   2375 C  CD    B ARG A-2 1 137 ? -27.919 -29.191 13.442  0.20 17.87 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 CD    1 
ATOM   2376 N  NE    A ARG A-2 1 137 ? -28.356 -29.849 12.094  0.80 27.61 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 NE    1 
ATOM   2377 N  NE    B ARG A-2 1 137 ? -28.239 -30.008 14.605  0.20 14.38 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 NE    1 
ATOM   2378 C  CZ    A ARG A-2 1 137 ? -28.963 -29.637 10.927  0.80 28.94 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 CZ    1 
ATOM   2379 C  CZ    B ARG A-2 1 137 ? -28.985 -29.606 15.627  0.20 16.82 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 CZ    1 
ATOM   2380 N  NH1   A ARG A-2 1 137 ? -29.050 -30.568 9.952   0.80 27.93 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 NH1   1 
ATOM   2381 N  NH1   B ARG A-2 1 137 ? -29.204 -30.448 16.625  0.20 16.07 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 NH1   1 
ATOM   2382 N  NH2   A ARG A-2 1 137 ? -29.532 -28.439 10.662  0.80 29.30 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 NH2   1 
ATOM   2383 N  NH2   B ARG A-2 1 137 ? -29.512 -28.393 15.660  0.20 18.05 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 NH2   1 
ATOM   2384 N  N     . PRO A-2 1 138 ? -23.529 -27.267 10.194  1.00 10.99 ? ? ? ? ? ? 138 PRO A-2 N     1 
ATOM   2385 C  CA    . PRO A-2 1 138 ? -23.137 -26.708 8.890   1.00 11.56 ? ? ? ? ? ? 138 PRO A-2 CA    1 
ATOM   2386 C  C     . PRO A-2 1 138 ? -24.316 -26.573 7.908   1.00 11.59 ? ? ? ? ? ? 138 PRO A-2 C     1 
ATOM   2387 O  O     . PRO A-2 1 138 ? -24.274 -25.692 7.042   1.00 11.68 ? ? ? ? ? ? 138 PRO A-2 O     1 
ATOM   2388 C  CB    . PRO A-2 1 138 ? -22.101 -27.702 8.325   1.00 12.03 ? ? ? ? ? ? 138 PRO A-2 CB    1 
ATOM   2389 C  CG    . PRO A-2 1 138 ? -21.563 -28.332 9.583   1.00 12.05 ? ? ? ? ? ? 138 PRO A-2 CG    1 
ATOM   2390 C  CD    . PRO A-2 1 138 ? -22.709 -28.439 10.553  1.00 11.68 ? ? ? ? ? ? 138 PRO A-2 CD    1 
ATOM   2391 N  N     . GLU A-2 1 139 ? -25.299 -27.442 8.022   1.00 13.18 ? ? ? ? ? ? 139 GLU A-2 N     1 
ATOM   2392 C  CA    . GLU A-2 1 139 ? -26.476 -27.356 7.157   1.00 14.70 ? ? ? ? ? ? 139 GLU A-2 CA    1 
ATOM   2393 C  C     . GLU A-2 1 139 ? -27.191 -26.044 7.397   1.00 14.72 ? ? ? ? ? ? 139 GLU A-2 C     1 
ATOM   2394 O  O     . GLU A-2 1 139 ? -27.663 -25.419 6.445   1.00 15.71 ? ? ? ? ? ? 139 GLU A-2 O     1 
ATOM   2395 C  CB    . GLU A-2 1 139 ? -27.406 -28.520 7.541   1.00 15.05 ? ? ? ? ? ? 139 GLU A-2 CB    1 
ATOM   2396 C  CG    . GLU A-2 1 139 ? -26.850 -29.888 7.189   1.00 16.36 ? ? ? ? ? ? 139 GLU A-2 CG    1 
ATOM   2397 C  CD    . GLU A-2 1 139 ? -26.043 -30.583 8.260   1.00 14.45 ? ? ? ? ? ? 139 GLU A-2 CD    1 
ATOM   2398 O  OE1   . GLU A-2 1 139 ? -25.625 -29.920 9.206   1.00 15.11 ? ? ? ? ? ? 139 GLU A-2 OE1   1 
ATOM   2399 O  OE2   . GLU A-2 1 139 ? -25.805 -31.813 8.108   1.00 18.30 ? ? ? ? ? ? 139 GLU A-2 OE2   1 
ATOM   2400 N  N     . GLU A-2 1 140 ? -27.230 -25.679 8.689   1.00 13.63 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A-2 N     1 
ATOM   2401 C  CA    . GLU A-2 1 140 ? -27.869 -24.402 9.013   1.00 14.92 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A-2 CA    1 
ATOM   2402 C  C     . GLU A-2 1 140 ? -27.050 -23.205 8.603   1.00 14.04 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A-2 C     1 
ATOM   2403 O  O     . GLU A-2 1 140 ? -27.621 -22.183 8.171   1.00 14.91 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A-2 O     1 
ATOM   2404 C  CB    . GLU A-2 1 140 ? -28.173 -24.366 10.524  1.00 16.20 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A-2 CB    1 
ATOM   2405 C  CG    . GLU A-2 1 140 ? -28.775 -23.074 10.987  1.00 21.22 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A-2 CG    1 
ATOM   2406 C  CD    . GLU A-2 1 140 ? -30.110 -22.760 10.312  1.00 31.18 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A-2 CD    1 
ATOM   2407 O  OE1   . GLU A-2 1 140 ? -30.551 -21.578 10.369  1.00 43.78 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A-2 OE1   1 
ATOM   2408 O  OE2   . GLU A-2 1 140 ? -30.738 -23.662 9.711   1.00 35.82 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A-2 OE2   1 
ATOM   2409 N  N     . ALA A-2 1 141 ? -25.732 -23.291 8.726   1.00 12.09 ? ? ? ? ? ? 141 ALA A-2 N     1 
ATOM   2410 C  CA    . ALA A-2 1 141 ? -24.889 -22.189 8.235   1.00 11.39 ? ? ? ? ? ? 141 ALA A-2 CA    1 
ATOM   2411 C  C     . ALA A-2 1 141 ? -25.107 -21.965 6.738   1.00 11.11 ? ? ? ? ? ? 141 ALA A-2 C     1 
ATOM   2412 O  O     . ALA A-2 1 141 ? -25.248 -20.831 6.272   1.00 12.26 ? ? ? ? ? ? 141 ALA A-2 O     1 
ATOM   2413 C  CB    . ALA A-2 1 141 ? -23.426 -22.525 8.555   1.00 11.67 ? ? ? ? ? ? 141 ALA A-2 CB    1 
ATOM   2414 N  N     . LEU A-2 1 142 ? -25.155 -23.091 5.975   1.00 12.51 ? ? ? ? ? ? 142 LEU A-2 N     1 
ATOM   2415 C  CA    . LEU A-2 1 142 ? -25.343 -22.945 4.529   1.00 12.59 ? ? ? ? ? ? 142 LEU A-2 CA    1 
ATOM   2416 C  C     . LEU A-2 1 142 ? -26.701 -22.360 4.243   1.00 12.97 ? ? ? ? ? ? 142 LEU A-2 C     1 
ATOM   2417 O  O     . LEU A-2 1 142 ? -26.834 -21.445 3.405   1.00 13.88 ? ? ? ? ? ? 142 LEU A-2 O     1 
ATOM   2418 C  CB    . LEU A-2 1 142 ? -25.176 -24.348 3.920   1.00 13.75 ? ? ? ? ? ? 142 LEU A-2 CB    1 
ATOM   2419 C  CG    . LEU A-2 1 142 ? -25.320 -24.368 2.376   1.00 13.54 ? ? ? ? ? ? 142 LEU A-2 CG    1 
ATOM   2420 C  CD1   . LEU A-2 1 142 ? -24.413 -23.335 1.752   1.00 16.02 ? ? ? ? ? ? 142 LEU A-2 CD1   1 
ATOM   2421 C  CD2   . LEU A-2 1 142 ? -24.979 -25.777 1.931   1.00 17.04 ? ? ? ? ? ? 142 LEU A-2 CD2   1 
ATOM   2422 N  N     . GLU A-2 1 143 ? -27.776 -22.807 4.934   1.00 14.15 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A-2 N     1 
ATOM   2423 C  CA    . GLU A-2 1 143 ? -29.114 -22.243 4.723   1.00 17.47 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A-2 CA    1 
ATOM   2424 C  C     . GLU A-2 1 143 ? -29.161 -20.780 5.088   1.00 15.71 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A-2 C     1 
ATOM   2425 O  O     . GLU A-2 1 143 ? -29.758 -19.953 4.384   1.00 18.69 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A-2 O     1 
ATOM   2426 C  CB    . GLU A-2 1 143 ? -30.139 -23.052 5.563   1.00 24.39 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A-2 CB    1 
ATOM   2427 N  N     . ARG A-2 1 144 ? -28.590 -20.368 6.199   1.00 15.08 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A-2 N     1 
ATOM   2428 C  CA    . ARG A-2 1 144 ? -28.643 -18.937 6.546   1.00 14.98 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A-2 CA    1 
ATOM   2429 C  C     . ARG A-2 1 144 ? -27.939 -18.135 5.486   1.00 13.66 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A-2 C     1 
ATOM   2430 O  O     . ARG A-2 1 144 ? -28.351 -17.025 5.120   1.00 17.35 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A-2 O     1 
ATOM   2431 C  CB    . ARG A-2 1 144 ? -27.935 -18.733 7.901   1.00 15.75 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A-2 CB    1 
ATOM   2432 C  CG    . ARG A-2 1 144 ? -28.812 -19.224 9.088   1.00 18.30 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A-2 CG    1 
ATOM   2433 C  CD    . ARG A-2 1 144 ? -28.066 -18.837 10.358  1.00 26.76 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A-2 CD    1 
ATOM   2434 N  NE    . ARG A-2 1 144 ? -28.507 -19.280 11.654  1.00 21.18 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A-2 NE    1 
ATOM   2435 C  CZ    . ARG A-2 1 144 ? -28.415 -18.477 12.719  1.00 18.12 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A-2 CZ    1 
ATOM   2436 N  NH1   . ARG A-2 1 144 ? -28.806 -18.876 13.884  1.00 21.86 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A-2 NH1   1 
ATOM   2437 N  NH2   . ARG A-2 1 144 ? -27.977 -17.243 12.616  1.00 19.40 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A-2 NH2   1 
ATOM   2438 N  N     . HIS A-2 1 145 ? -26.819 -18.652 4.975   1.00 11.92 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A-2 N     1 
ATOM   2439 C  CA    . HIS A-2 1 145 ? -26.131 -17.935 3.905   1.00 11.95 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A-2 CA    1 
ATOM   2440 C  C     . HIS A-2 1 145 ? -26.967 -17.849 2.646   1.00 12.71 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A-2 C     1 
ATOM   2441 O  O     . HIS A-2 1 145 ? -27.031 -16.790 2.001   1.00 14.28 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A-2 O     1 
ATOM   2442 C  CB    . HIS A-2 1 145 ? -24.789 -18.672 3.623   1.00 11.77 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A-2 CB    1 
ATOM   2443 C  CG    . HIS A-2 1 145 ? -24.030 -17.942 2.516   1.00 11.93 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A-2 CG    1 
ATOM   2444 N  ND1   . HIS A-2 1 145 ? -23.477 -16.702 2.637   1.00 13.11 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A-2 ND1   1 
ATOM   2445 C  CD2   . HIS A-2 1 145 ? -23.755 -18.298 1.231   1.00 11.67 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A-2 CD2   1 
ATOM   2446 C  CE1   . HIS A-2 1 145 ? -22.871 -16.325 1.495   1.00 15.30 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A-2 CE1   1 
ATOM   2447 N  NE2   . HIS A-2 1 145 ? -23.044 -17.283 0.597   1.00 12.26 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A-2 NE2   1 
ATOM   2448 N  N     . GLN A-2 1 146 ? -27.577 -18.977 2.248   1.00 14.04 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A-2 N     1 
ATOM   2449 C  CA    A GLN A-2 1 146 ? -28.387 -18.918 1.022   0.50 16.30 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A-2 CA    1 
ATOM   2450 C  CA    B GLN A-2 1 146 ? -28.409 -18.941 1.041   0.50 16.29 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A-2 CA    1 
ATOM   2451 C  C     . GLN A-2 1 146 ? -29.537 -17.954 1.176   1.00 16.86 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A-2 C     1 
ATOM   2452 O  O     . GLN A-2 1 146 ? -29.946 -17.407 0.122   1.00 19.44 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A-2 O     1 
ATOM   2453 C  CB    A GLN A-2 1 146 ? -28.883 -20.323 0.679   0.50 17.84 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A-2 CB    1 
ATOM   2454 C  CB    B GLN A-2 1 146 ? -28.975 -20.340 0.761   0.50 17.09 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A-2 CB    1 
ATOM   2455 C  CG    A GLN A-2 1 146 ? -27.729 -21.326 0.567   0.50 18.53 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A-2 CG    1 
ATOM   2456 C  CG    B GLN A-2 1 146 ? -27.889 -21.287 0.275   0.50 15.08 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A-2 CG    1 
ATOM   2457 C  CD    A GLN A-2 1 146 ? -28.218 -22.752 0.409   0.50 19.11 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A-2 CD    1 
ATOM   2458 C  CD    B GLN A-2 1 146 ? -28.265 -22.748 0.215   0.50 17.70 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A-2 CD    1 
ATOM   2459 O  OE1   A GLN A-2 1 146 ? -27.765 -23.454 -0.501  0.50 17.05 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A-2 OE1   1 
ATOM   2460 O  OE1   B GLN A-2 1 146 ? -29.106 -23.269 0.956   0.50 23.50 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A-2 OE1   1 
ATOM   2461 N  NE2   A GLN A-2 1 146 ? -29.128 -23.203 1.269   0.50 17.68 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A-2 NE2   1 
ATOM   2462 N  NE2   B GLN A-2 1 146 ? -27.587 -23.430 -0.710  0.50 26.36 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A-2 NE2   1 
ATOM   2463 N  N     . ARG A-2 1 147 ? -30.033 -17.740 2.401   1.00 17.87 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A-2 N     1 
ATOM   2464 C  CA    . ARG A-2 1 147 ? -31.144 -16.775 2.561   1.00 22.65 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A-2 CA    1 
ATOM   2465 C  C     . ARG A-2 1 147 ? -30.600 -15.401 2.829   1.00 19.37 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A-2 C     1 
ATOM   2466 O  O     . ARG A-2 1 147 ? -31.411 -14.492 3.012   1.00 24.84 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A-2 O     1 
ATOM   2467 C  CB    . ARG A-2 1 147 ? -32.049 -17.275 3.662   1.00 27.19 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A-2 CB    1 
ATOM   2468 N  N     . GLY A-2 1 148 ? -29.301 -15.137 2.817   1.00 20.53 ? ? ? ? ? ? 148 GLY A-2 N     1 
ATOM   2469 C  CA    . GLY A-2 1 148 ? -28.805 -13.754 2.913   1.00 22.22 ? ? ? ? ? ? 148 GLY A-2 CA    1 
ATOM   2470 C  C     . GLY A-2 1 148 ? -28.598 -13.292 4.337   1.00 20.44 ? ? ? ? ? ? 148 GLY A-2 C     1 
ATOM   2471 O  O     . GLY A-2 1 148 ? -28.345 -12.109 4.608   1.00 24.92 ? ? ? ? ? ? 148 GLY A-2 O     1 
ATOM   2472 N  N     . GLU A-2 1 149 ? -28.678 -14.230 5.270   1.00 18.45 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A-2 N     1 
ATOM   2473 C  CA    . GLU A-2 1 149 ? -28.693 -13.822 6.655   1.00 19.03 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A-2 CA    1 
ATOM   2474 C  C     . GLU A-2 1 149 ? -27.276 -13.731 7.220   1.00 18.43 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A-2 C     1 
ATOM   2475 O  O     . GLU A-2 1 149 ? -27.105 -13.033 8.242   1.00 22.91 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A-2 O     1 
ATOM   2476 C  CB    . GLU A-2 1 149 ? -29.457 -14.827 7.541   1.00 21.34 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A-2 CB    1 
ATOM   2477 C  CG    . GLU A-2 1 149 ? -29.666 -14.305 8.959   1.00 28.39 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A-2 CG    1 
ATOM   2478 C  CD    . GLU A-2 1 149 ? -28.784 -14.761 10.099  1.00 30.36 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A-2 CD    1 
ATOM   2479 O  OE1   . GLU A-2 1 149 ? -27.954 -15.677 10.014  1.00 28.22 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A-2 OE1   1 
ATOM   2480 O  OE2   . GLU A-2 1 149 ? -28.838 -14.211 11.237  1.00 36.42 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A-2 OE2   1 
ATOM   2481 N  N     . VAL A-2 1 150 ? -26.284 -14.419 6.622   1.00 15.33 ? ? ? ? ? ? 150 VAL A-2 N     1 
ATOM   2482 C  CA    . VAL A-2 1 150 ? -24.905 -14.356 7.097   1.00 14.04 ? ? ? ? ? ? 150 VAL A-2 CA    1 
ATOM   2483 C  C     . VAL A-2 1 150 ? -23.997 -14.447 5.878   1.00 12.23 ? ? ? ? ? ? 150 VAL A-2 C     1 
ATOM   2484 O  O     . VAL A-2 1 150 ? -24.377 -15.082 4.855   1.00 13.68 ? ? ? ? ? ? 150 VAL A-2 O     1 
ATOM   2485 C  CB    . VAL A-2 1 150 ? -24.607 -15.440 8.146   1.00 15.31 ? ? ? ? ? ? 150 VAL A-2 CB    1 
ATOM   2486 C  CG1   . VAL A-2 1 150 ? -24.557 -16.800 7.438   1.00 18.83 ? ? ? ? ? ? 150 VAL A-2 CG1   1 
ATOM   2487 C  CG2   . VAL A-2 1 150 ? -23.351 -15.072 8.928   1.00 22.05 ? ? ? ? ? ? 150 VAL A-2 CG2   1 
ATOM   2488 N  N     . GLU A-2 1 151 ? -22.828 -13.824 6.021   1.00 11.70 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A-2 N     1 
ATOM   2489 C  CA    . GLU A-2 1 151 ? -21.799 -13.887 4.988   1.00 10.59 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A-2 CA    1 
ATOM   2490 C  C     . GLU A-2 1 151 ? -20.785 -14.919 5.439   1.00 10.16 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A-2 C     1 
ATOM   2491 O  O     . GLU A-2 1 151 ? -20.684 -15.208 6.635   1.00 13.01 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A-2 O     1 
ATOM   2492 C  CB    . GLU A-2 1 151 ? -21.104 -12.530 4.859   1.00 13.85 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A-2 CB    1 
ATOM   2493 C  CG    . GLU A-2 1 151 ? -22.094 -11.426 4.465   1.00 17.07 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A-2 CG    1 
ATOM   2494 C  CD    . GLU A-2 1 151 ? -22.808 -11.662 3.170   1.00 19.72 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A-2 CD    1 
ATOM   2495 O  OE1   . GLU A-2 1 151 ? -22.213 -12.212 2.238   1.00 20.44 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A-2 OE1   1 
ATOM   2496 O  OE2   . GLU A-2 1 151 ? -23.989 -11.308 3.041   1.00 30.36 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A-2 OE2   1 
ATOM   2497 N  N     . PHE A-2 1 152 ? -20.025 -15.477 4.499   1.00 9.34  ? ? ? ? ? ? 152 PHE A-2 N     1 
ATOM   2498 C  CA    . PHE A-2 1 152 ? -18.972 -16.406 4.817   1.00 8.83  ? ? ? ? ? ? 152 PHE A-2 CA    1 
ATOM   2499 C  C     . PHE A-2 1 152 ? -17.615 -15.783 4.582   1.00 7.40  ? ? ? ? ? ? 152 PHE A-2 C     1 
ATOM   2500 O  O     . PHE A-2 1 152 ? -17.437 -15.015 3.627   1.00 8.72  ? ? ? ? ? ? 152 PHE A-2 O     1 
ATOM   2501 C  CB    . PHE A-2 1 152 ? -18.968 -17.640 3.879   1.00 9.55  ? ? ? ? ? ? 152 PHE A-2 CB    1 
ATOM   2502 C  CG    . PHE A-2 1 152 ? -19.963 -18.723 4.218   1.00 10.33 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A-2 CG    1 
ATOM   2503 C  CD1   . PHE A-2 1 152 ? -20.866 -19.198 3.284   1.00 12.85 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A-2 CD1   1 
ATOM   2504 C  CD2   . PHE A-2 1 152 ? -19.924 -19.337 5.457   1.00 12.69 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A-2 CD2   1 
ATOM   2505 C  CE1   . PHE A-2 1 152 ? -21.724 -20.239 3.590   1.00 12.56 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A-2 CE1   1 
ATOM   2506 C  CE2   . PHE A-2 1 152 ? -20.791 -20.360 5.754   1.00 14.48 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A-2 CE2   1 
ATOM   2507 C  CZ    . PHE A-2 1 152 ? -21.688 -20.863 4.857   1.00 13.21 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A-2 CZ    1 
ATOM   2508 N  N     . SER A-2 1 153 ? -16.644 -16.159 5.397   1.00 7.66  ? ? ? ? ? ? 153 SER A-2 N     1 
ATOM   2509 C  CA    . SER A-2 1 153 ? -15.241 -16.030 4.938   1.00 7.60  ? ? ? ? ? ? 153 SER A-2 CA    1 
ATOM   2510 C  C     . SER A-2 1 153 ? -14.908 -17.283 4.120   1.00 6.72  ? ? ? ? ? ? 153 SER A-2 C     1 
ATOM   2511 O  O     . SER A-2 1 153 ? -15.607 -18.308 4.189   1.00 7.25  ? ? ? ? ? ? 153 SER A-2 O     1 
ATOM   2512 C  CB    . SER A-2 1 153 ? -14.256 -15.915 6.105   1.00 7.64  ? ? ? ? ? ? 153 SER A-2 CB    1 
ATOM   2513 O  OG    . SER A-2 1 153 ? -14.277 -17.157 6.845   1.00 7.87  ? ? ? ? ? ? 153 SER A-2 OG    1 
ATOM   2514 N  N     . ALA A-2 1 154 ? -13.771 -17.239 3.430   1.00 6.83  ? ? ? ? ? ? 154 ALA A-2 N     1 
ATOM   2515 C  CA    . ALA A-2 1 154 ? -13.310 -18.468 2.745   1.00 6.74  ? ? ? ? ? ? 154 ALA A-2 CA    1 
ATOM   2516 C  C     . ALA A-2 1 154 ? -13.165 -19.585 3.751   1.00 6.45  ? ? ? ? ? ? 154 ALA A-2 C     1 
ATOM   2517 O  O     . ALA A-2 1 154 ? -13.523 -20.733 3.448   1.00 6.82  ? ? ? ? ? ? 154 ALA A-2 O     1 
ATOM   2518 C  CB    . ALA A-2 1 154 ? -11.973 -18.174 2.064   1.00 8.02  ? ? ? ? ? ? 154 ALA A-2 CB    1 
ATOM   2519 N  N     . THR A-2 1 155 ? -12.618 -19.316 4.938   1.00 6.63  ? ? ? ? ? ? 155 THR A-2 N     1 
ATOM   2520 C  CA    . THR A-2 1 155 ? -12.420 -20.439 5.880   1.00 6.36  ? ? ? ? ? ? 155 THR A-2 CA    1 
ATOM   2521 C  C     . THR A-2 1 155 ? -13.769 -20.998 6.291   1.00 6.55  ? ? ? ? ? ? 155 THR A-2 C     1 
ATOM   2522 O  O     . THR A-2 1 155 ? -13.889 -22.242 6.425   1.00 7.11  ? ? ? ? ? ? 155 THR A-2 O     1 
ATOM   2523 C  CB    . THR A-2 1 155 ? -11.607 -20.018 7.094   1.00 6.88  ? ? ? ? ? ? 155 THR A-2 CB    1 
ATOM   2524 O  OG1   . THR A-2 1 155 ? -12.277 -18.972 7.823   1.00 7.65  ? ? ? ? ? ? 155 THR A-2 OG1   1 
ATOM   2525 C  CG2   . THR A-2 1 155 ? -10.194 -19.526 6.704   1.00 7.09  ? ? ? ? ? ? 155 THR A-2 CG2   1 
ATOM   2526 N  N     . GLY A-2 1 156 ? -14.782 -20.163 6.546   1.00 6.75  ? ? ? ? ? ? 156 GLY A-2 N     1 
ATOM   2527 C  CA    . GLY A-2 1 156 ? -16.082 -20.701 6.934   1.00 7.13  ? ? ? ? ? ? 156 GLY A-2 CA    1 
ATOM   2528 C  C     . GLY A-2 1 156 ? -16.713 -21.546 5.820   1.00 7.07  ? ? ? ? ? ? 156 GLY A-2 C     1 
ATOM   2529 O  O     . GLY A-2 1 156 ? -17.271 -22.613 6.094   1.00 7.42  ? ? ? ? ? ? 156 GLY A-2 O     1 
ATOM   2530 N  N     . LEU A-2 1 157 ? -16.608 -21.058 4.568   1.00 6.72  ? ? ? ? ? ? 157 LEU A-2 N     1 
ATOM   2531 C  CA    . LEU A-2 1 157 ? -17.171 -21.806 3.465   1.00 6.98  ? ? ? ? ? ? 157 LEU A-2 CA    1 
ATOM   2532 C  C     . LEU A-2 1 157 ? -16.425 -23.118 3.248   1.00 6.79  ? ? ? ? ? ? 157 LEU A-2 C     1 
ATOM   2533 O  O     . LEU A-2 1 157 ? -17.051 -24.169 3.032   1.00 7.45  ? ? ? ? ? ? 157 LEU A-2 O     1 
ATOM   2534 C  CB    . LEU A-2 1 157 ? -17.102 -20.957 2.189   1.00 7.09  ? ? ? ? ? ? 157 LEU A-2 CB    1 
ATOM   2535 C  CG    . LEU A-2 1 157 ? -17.600 -21.662 0.934   1.00 7.40  ? ? ? ? ? ? 157 LEU A-2 CG    1 
ATOM   2536 C  CD1   . LEU A-2 1 157 ? -19.072 -22.038 1.018   1.00 8.42  ? ? ? ? ? ? 157 LEU A-2 CD1   1 
ATOM   2537 C  CD2   . LEU A-2 1 157 ? -17.359 -20.718 -0.275  1.00 9.13  ? ? ? ? ? ? 157 LEU A-2 CD2   1 
ATOM   2538 N  N     . VAL A-2 1 158 ? -15.105 -23.093 3.352   1.00 6.92  ? ? ? ? ? ? 158 VAL A-2 N     1 
ATOM   2539 C  CA    . VAL A-2 1 158 ? -14.312 -24.333 3.215   1.00 7.21  ? ? ? ? ? ? 158 VAL A-2 CA    1 
ATOM   2540 C  C     . VAL A-2 1 158 ? -14.736 -25.302 4.307   1.00 7.47  ? ? ? ? ? ? 158 VAL A-2 C     1 
ATOM   2541 O  O     . VAL A-2 1 158 ? -14.895 -26.492 4.046   1.00 7.80  ? ? ? ? ? ? 158 VAL A-2 O     1 
ATOM   2542 C  CB    . VAL A-2 1 158 ? -12.819 -23.977 3.287   1.00 7.71  ? ? ? ? ? ? 158 VAL A-2 CB    1 
ATOM   2543 C  CG1   . VAL A-2 1 158 ? -11.951 -25.219 3.594   1.00 8.73  ? ? ? ? ? ? 158 VAL A-2 CG1   1 
ATOM   2544 C  CG2   . VAL A-2 1 158 ? -12.366 -23.321 1.968   1.00 7.97  ? ? ? ? ? ? 158 VAL A-2 CG2   1 
ATOM   2545 N  N     . GLY A-2 1 159 ? -14.932 -24.818 5.562   1.00 7.73  ? ? ? ? ? ? 159 GLY A-2 N     1 
ATOM   2546 C  CA    . GLY A-2 1 159 ? -15.366 -25.774 6.604   1.00 8.74  ? ? ? ? ? ? 159 GLY A-2 CA    1 
ATOM   2547 C  C     . GLY A-2 1 159 ? -16.715 -26.393 6.276   1.00 7.79  ? ? ? ? ? ? 159 GLY A-2 C     1 
ATOM   2548 O  O     . GLY A-2 1 159 ? -16.924 -27.591 6.410   1.00 8.38  ? ? ? ? ? ? 159 GLY A-2 O     1 
ATOM   2549 N  N     . VAL A-2 1 160 ? -17.693 -25.584 5.820   1.00 7.79  ? ? ? ? ? ? 160 VAL A-2 N     1 
ATOM   2550 C  CA    . VAL A-2 1 160 ? -19.014 -26.122 5.514   1.00 8.05  ? ? ? ? ? ? 160 VAL A-2 CA    1 
ATOM   2551 C  C     . VAL A-2 1 160 ? -18.928 -27.110 4.365   1.00 7.82  ? ? ? ? ? ? 160 VAL A-2 C     1 
ATOM   2552 O  O     . VAL A-2 1 160 ? -19.575 -28.158 4.382   1.00 8.86  ? ? ? ? ? ? 160 VAL A-2 O     1 
ATOM   2553 C  CB    . VAL A-2 1 160 ? -19.954 -24.944 5.171   1.00 8.55  ? ? ? ? ? ? 160 VAL A-2 CB    1 
ATOM   2554 C  CG1   . VAL A-2 1 160 ? -21.237 -25.396 4.509   1.00 10.75 ? ? ? ? ? ? 160 VAL A-2 CG1   1 
ATOM   2555 C  CG2   . VAL A-2 1 160 ? -20.243 -24.138 6.435   1.00 9.74  ? ? ? ? ? ? 160 VAL A-2 CG2   1 
ATOM   2556 N  N     . LEU A-2 1 161 ? -18.148 -26.774 3.313   1.00 7.88  ? ? ? ? ? ? 161 LEU A-2 N     1 
ATOM   2557 C  CA    . LEU A-2 1 161 ? -18.086 -27.701 2.162   1.00 8.13  ? ? ? ? ? ? 161 LEU A-2 CA    1 
ATOM   2558 C  C     . LEU A-2 1 161 ? -17.330 -28.965 2.532   1.00 8.34  ? ? ? ? ? ? 161 LEU A-2 C     1 
ATOM   2559 O  O     . LEU A-2 1 161 ? -17.763 -30.059 2.130   1.00 9.62  ? ? ? ? ? ? 161 LEU A-2 O     1 
ATOM   2560 C  CB    . LEU A-2 1 161 ? -17.438 -27.038 0.941   1.00 8.26  ? ? ? ? ? ? 161 LEU A-2 CB    1 
ATOM   2561 C  CG    . LEU A-2 1 161 ? -18.219 -25.859 0.394   1.00 8.21  ? ? ? ? ? ? 161 LEU A-2 CG    1 
ATOM   2562 C  CD1   . LEU A-2 1 161 ? -17.442 -25.252 -0.793  1.00 9.16  ? ? ? ? ? ? 161 LEU A-2 CD1   1 
ATOM   2563 C  CD2   . LEU A-2 1 161 ? -19.619 -26.281 -0.102  1.00 10.16 ? ? ? ? ? ? 161 LEU A-2 CD2   1 
ATOM   2564 N  N     . TYR A-2 1 162 ? -16.256 -28.839 3.321   1.00 8.40  ? ? ? ? ? ? 162 TYR A-2 N     1 
ATOM   2565 C  CA    . TYR A-2 1 162 ? -15.545 -30.034 3.724   1.00 8.82  ? ? ? ? ? ? 162 TYR A-2 CA    1 
ATOM   2566 C  C     . TYR A-2 1 162 ? -16.461 -30.959 4.529   1.00 9.10  ? ? ? ? ? ? 162 TYR A-2 C     1 
ATOM   2567 O  O     . TYR A-2 1 162 ? -16.420 -32.180 4.340   1.00 10.00 ? ? ? ? ? ? 162 TYR A-2 O     1 
ATOM   2568 C  CB    . TYR A-2 1 162 ? -14.328 -29.609 4.592   1.00 10.24 ? ? ? ? ? ? 162 TYR A-2 CB    1 
ATOM   2569 C  CG    . TYR A-2 1 162 ? -13.521 -30.857 4.987   1.00 10.37 ? ? ? ? ? ? 162 TYR A-2 CG    1 
ATOM   2570 C  CD1   . TYR A-2 1 162 ? -12.579 -31.347 4.070   1.00 12.45 ? ? ? ? ? ? 162 TYR A-2 CD1   1 
ATOM   2571 C  CD2   . TYR A-2 1 162 ? -13.726 -31.484 6.214   1.00 12.70 ? ? ? ? ? ? 162 TYR A-2 CD2   1 
ATOM   2572 C  CE1   . TYR A-2 1 162 ? -11.851 -32.469 4.445   1.00 15.72 ? ? ? ? ? ? 162 TYR A-2 CE1   1 
ATOM   2573 C  CE2   . TYR A-2 1 162 ? -13.029 -32.615 6.570   1.00 16.17 ? ? ? ? ? ? 162 TYR A-2 CE2   1 
ATOM   2574 C  CZ    . TYR A-2 1 162 ? -12.091 -33.072 5.669   1.00 17.09 ? ? ? ? ? ? 162 TYR A-2 CZ    1 
ATOM   2575 O  OH    . TYR A-2 1 162 ? -11.400 -34.235 6.008   1.00 23.91 ? ? ? ? ? ? 162 TYR A-2 OH    1 
ATOM   2576 N  N     . TYR A-2 1 163 ? -17.234 -30.393 5.457   1.00 8.81  ? ? ? ? ? ? 163 TYR A-2 N     1 
ATOM   2577 C  CA    . TYR A-2 1 163 ? -18.135 -31.258 6.208   1.00 9.77  ? ? ? ? ? ? 163 TYR A-2 CA    1 
ATOM   2578 C  C     . TYR A-2 1 163 ? -19.058 -31.987 5.258   1.00 9.94  ? ? ? ? ? ? 163 TYR A-2 C     1 
ATOM   2579 O  O     . TYR A-2 1 163 ? -19.324 -33.176 5.430   1.00 10.93 ? ? ? ? ? ? 163 TYR A-2 O     1 
ATOM   2580 C  CB    . TYR A-2 1 163 ? -18.949 -30.373 7.184   1.00 10.51 ? ? ? ? ? ? 163 TYR A-2 CB    1 
ATOM   2581 C  CG    . TYR A-2 1 163 ? -20.242 -31.027 7.656   1.00 10.45 ? ? ? ? ? ? 163 TYR A-2 CG    1 
ATOM   2582 C  CD1   . TYR A-2 1 163 ? -20.169 -31.870 8.797   1.00 11.07 ? ? ? ? ? ? 163 TYR A-2 CD1   1 
ATOM   2583 C  CD2   . TYR A-2 1 163 ? -21.476 -30.820 7.030   1.00 12.01 ? ? ? ? ? ? 163 TYR A-2 CD2   1 
ATOM   2584 C  CE1   . TYR A-2 1 163 ? -21.356 -32.467 9.243   1.00 13.12 ? ? ? ? ? ? 163 TYR A-2 CE1   1 
ATOM   2585 C  CE2   . TYR A-2 1 163 ? -22.662 -31.419 7.474   1.00 13.27 ? ? ? ? ? ? 163 TYR A-2 CE2   1 
ATOM   2586 C  CZ    . TYR A-2 1 163 ? -22.567 -32.242 8.589   1.00 14.77 ? ? ? ? ? ? 163 TYR A-2 CZ    1 
ATOM   2587 O  OH    . TYR A-2 1 163 ? -23.743 -32.861 9.053   1.00 15.28 ? ? ? ? ? ? 163 TYR A-2 OH    1 
ATOM   2588 N  N     . HIS A-2 1 164 ? -19.709 -31.269 4.334   1.00 9.07  ? ? ? ? ? ? 164 HIS A-2 N     1 
ATOM   2589 C  CA    . HIS A-2 1 164 ? -20.706 -31.930 3.514   1.00 10.32 ? ? ? ? ? ? 164 HIS A-2 CA    1 
ATOM   2590 C  C     . HIS A-2 1 164 ? -20.067 -33.018 2.617   1.00 11.13 ? ? ? ? ? ? 164 HIS A-2 C     1 
ATOM   2591 O  O     . HIS A-2 1 164 ? -20.728 -33.992 2.284   1.00 15.81 ? ? ? ? ? ? 164 HIS A-2 O     1 
ATOM   2592 C  CB    . HIS A-2 1 164 ? -21.431 -30.912 2.648   1.00 10.89 ? ? ? ? ? ? 164 HIS A-2 CB    1 
ATOM   2593 C  CG    . HIS A-2 1 164 ? -22.489 -30.140 3.347   1.00 11.60 ? ? ? ? ? ? 164 HIS A-2 CG    1 
ATOM   2594 N  ND1   . HIS A-2 1 164 ? -22.231 -28.972 4.031   1.00 11.10 ? ? ? ? ? ? 164 HIS A-2 ND1   1 
ATOM   2595 C  CD2   . HIS A-2 1 164 ? -23.851 -30.370 3.430   1.00 12.11 ? ? ? ? ? ? 164 HIS A-2 CD2   1 
ATOM   2596 C  CE1   . HIS A-2 1 164 ? -23.393 -28.520 4.532   1.00 11.64 ? ? ? ? ? ? 164 HIS A-2 CE1   1 
ATOM   2597 N  NE2   . HIS A-2 1 164 ? -24.383 -29.347 4.167   1.00 12.46 ? ? ? ? ? ? 164 HIS A-2 NE2   1 
ATOM   2598 N  N     . ALA A-2 1 165 ? -18.800 -32.802 2.237   1.00 10.75 ? ? ? ? ? ? 165 ALA A-2 N     1 
ATOM   2599 C  CA    . ALA A-2 1 165 ? -18.084 -33.752 1.384   1.00 11.46 ? ? ? ? ? ? 165 ALA A-2 CA    1 
ATOM   2600 C  C     . ALA A-2 1 165 ? -17.687 -35.004 2.173   1.00 12.00 ? ? ? ? ? ? 165 ALA A-2 C     1 
ATOM   2601 O  O     . ALA A-2 1 165 ? -17.830 -36.105 1.645   1.00 15.81 ? ? ? ? ? ? 165 ALA A-2 O     1 
ATOM   2602 C  CB    . ALA A-2 1 165 ? -16.837 -33.125 0.766   1.00 11.70 ? ? ? ? ? ? 165 ALA A-2 CB    1 
ATOM   2603 N  N     . PHE A-2 1 166 ? -17.168 -34.788 3.409   1.00 11.60 ? ? ? ? ? ? 166 PHE A-2 N     1 
ATOM   2604 C  CA    . PHE A-2 1 166 ? -16.424 -35.881 4.051   1.00 14.19 ? ? ? ? ? ? 166 PHE A-2 CA    1 
ATOM   2605 C  C     . PHE A-2 1 166 ? -16.823 -36.206 5.460   1.00 14.73 ? ? ? ? ? ? 166 PHE A-2 C     1 
ATOM   2606 O  O     . PHE A-2 1 166 ? -16.351 -37.280 5.930   1.00 19.42 ? ? ? ? ? ? 166 PHE A-2 O     1 
ATOM   2607 C  CB    . PHE A-2 1 166 ? -14.889 -35.555 4.056   1.00 14.12 ? ? ? ? ? ? 166 PHE A-2 CB    1 
ATOM   2608 C  CG    . PHE A-2 1 166 ? -14.327 -35.340 2.661   1.00 14.76 ? ? ? ? ? ? 166 PHE A-2 CG    1 
ATOM   2609 C  CD1   . PHE A-2 1 166 ? -13.817 -34.109 2.270   1.00 14.59 ? ? ? ? ? ? 166 PHE A-2 CD1   1 
ATOM   2610 C  CD2   . PHE A-2 1 166 ? -14.266 -36.373 1.722   1.00 19.62 ? ? ? ? ? ? 166 PHE A-2 CD2   1 
ATOM   2611 C  CE1   . PHE A-2 1 166 ? -13.303 -33.941 1.005   1.00 15.30 ? ? ? ? ? ? 166 PHE A-2 CE1   1 
ATOM   2612 C  CE2   . PHE A-2 1 166 ? -13.782 -36.201 0.385   1.00 19.91 ? ? ? ? ? ? 166 PHE A-2 CE2   1 
ATOM   2613 C  CZ    . PHE A-2 1 166 ? -13.287 -34.951 0.054   1.00 17.55 ? ? ? ? ? ? 166 PHE A-2 CZ    1 
ATOM   2614 N  N     . LEU A-2 1 167 ? -17.673 -35.418 6.111   1.00 13.03 ? ? ? ? ? ? 167 LEU A-2 N     1 
ATOM   2615 C  CA    . LEU A-2 1 167 ? -17.875 -35.707 7.545   1.00 14.03 ? ? ? ? ? ? 167 LEU A-2 CA    1 
ATOM   2616 C  C     . LEU A-2 1 167 ? -19.304 -36.116 7.884   1.00 17.07 ? ? ? ? ? ? 167 LEU A-2 C     1 
ATOM   2617 O  O     . LEU A-2 1 167 ? -19.593 -36.175 9.081   1.00 18.34 ? ? ? ? ? ? 167 LEU A-2 O     1 
ATOM   2618 C  CB    . LEU A-2 1 167 ? -17.472 -34.477 8.342   1.00 13.35 ? ? ? ? ? ? 167 LEU A-2 CB    1 
ATOM   2619 C  CG    . LEU A-2 1 167 ? -16.041 -33.994 8.251   1.00 12.96 ? ? ? ? ? ? 167 LEU A-2 CG    1 
ATOM   2620 C  CD1   . LEU A-2 1 167 ? -15.910 -32.719 9.126   1.00 15.36 ? ? ? ? ? ? 167 LEU A-2 CD1   1 
ATOM   2621 C  CD2   . LEU A-2 1 167 ? -15.005 -35.035 8.690   1.00 17.68 ? ? ? ? ? ? 167 LEU A-2 CD2   1 
ATOM   2622 N  N     . ARG A-2 1 168 ? -20.167 -36.411 6.933   1.00 21.18 ? ? ? ? ? ? 168 ARG A-2 N     1 
ATOM   2623 C  CA    . ARG A-2 1 168 ? -21.534 -36.868 7.269   1.00 23.61 ? ? ? ? ? ? 168 ARG A-2 CA    1 
ATOM   2624 C  C     . ARG A-2 1 168 ? -21.760 -38.374 7.401   1.00 35.78 ? ? ? ? ? ? 168 ARG A-2 C     1 
ATOM   2625 O  O     . ARG A-2 1 168 ? -20.757 -39.009 7.671   1.00 38.68 ? ? ? ? ? ? 168 ARG A-2 O     1 
ATOM   2626 C  CB    . ARG A-2 1 168 ? -22.502 -36.390 6.184   1.00 22.62 ? ? ? ? ? ? 168 ARG A-2 CB    1 
ATOM   2627 C  CG    . ARG A-2 1 168 ? -22.508 -34.851 6.195   1.00 24.04 ? ? ? ? ? ? 168 ARG A-2 CG    1 
ATOM   2628 C  CD    . ARG A-2 1 168 ? -23.686 -34.373 5.361   1.00 25.52 ? ? ? ? ? ? 168 ARG A-2 CD    1 
ATOM   2629 N  NE    . ARG A-2 1 168 ? -23.318 -34.488 3.933   1.00 28.03 ? ? ? ? ? ? 168 ARG A-2 NE    1 
ATOM   2630 C  CZ    . ARG A-2 1 168 ? -24.136 -34.206 2.915   1.00 27.93 ? ? ? ? ? ? 168 ARG A-2 CZ    1 
ATOM   2631 N  NH1   . ARG A-2 1 168 ? -25.374 -33.815 3.279   1.00 26.58 ? ? ? ? ? ? 168 ARG A-2 NH1   1 
ATOM   2632 N  NH2   . ARG A-2 1 168 ? -23.657 -34.346 1.690   1.00 24.52 ? ? ? ? ? ? 168 ARG A-2 NH2   1 
HETATM 2633 N  N1    A AR6 B   2 .   ? -1.952  -6.120  -10.182 0.70 15.07 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   N1    1 
HETATM 2634 C  C2    A AR6 B   2 .   ? -2.203  -5.502  -11.310 0.70 16.02 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   C2    1 
HETATM 2635 N  N3    A AR6 B   2 .   ? -3.045  -5.948  -12.290 0.70 16.13 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   N3    1 
HETATM 2636 C  C4    A AR6 B   2 .   ? -3.290  -7.293  -12.259 0.70 14.01 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   C4    1 
HETATM 2637 C  C5    A AR6 B   2 .   ? -2.912  -8.141  -11.117 0.70 12.64 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   C5    1 
HETATM 2638 C  C6    A AR6 B   2 .   ? -2.192  -7.449  -10.022 0.70 11.94 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   C6    1 
HETATM 2639 N  N6    A AR6 B   2 .   ? -1.753  -8.150  -8.943  0.70 12.26 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   N6    1 
HETATM 2640 N  N7    A AR6 B   2 .   ? -3.292  -9.465  -11.412 0.70 12.31 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   N7    1 
HETATM 2641 C  C8    A AR6 B   2 .   ? -3.792  -9.386  -12.659 0.70 15.58 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   C8    1 
HETATM 2642 N  N9    A AR6 B   2 .   ? -3.872  -8.121  -13.116 0.70 15.29 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   N9    1 
HETATM 2643 P  PA    A AR6 B   2 .   ? -9.166  -11.345 -14.314 0.70 11.24 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   PA    1 
HETATM 2644 P  PB    A AR6 B   2 .   ? -7.955  -12.643 -11.993 0.70 10.08 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   PB    1 
HETATM 2645 C  "C1'" A AR6 B   2 .   ? -4.526  -7.592  -14.341 0.70 18.76 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   "C1'" 1 
HETATM 2646 O  O1A   A AR6 B   2 .   ? -9.316  -12.694 -14.984 0.70 10.69 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   O1A   1 
HETATM 2647 O  O1B   A AR6 B   2 .   ? -6.610  -12.039 -11.882 0.70 12.02 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   O1B   1 
HETATM 2648 C  C1D   A AR6 B   2 .   ? -7.662  -14.848 -7.976  0.70 9.58  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   C1D   1 
HETATM 2649 O  O1D   A AR6 B   2 .   ? -7.963  -15.418 -6.690  0.70 11.41 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   O1D   1 
HETATM 2650 C  "C2'" A AR6 B   2 .   ? -4.245  -8.448  -15.554 0.70 21.81 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   "C2'" 1 
HETATM 2651 O  "O2'" A AR6 B   2 .   ? -4.320  -7.567  -16.684 0.70 33.96 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   "O2'" 1 
HETATM 2652 O  O2A   A AR6 B   2 .   ? -10.366 -10.458 -14.310 0.70 11.67 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   O2A   1 
HETATM 2653 O  O2B   A AR6 B   2 .   ? -8.167  -13.989 -12.602 0.70 10.80 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   O2B   1 
HETATM 2654 C  C2D   A AR6 B   2 .   ? -7.570  -13.361 -7.880  0.70 9.28  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   C2D   1 
HETATM 2655 O  O2D   A AR6 B   2 .   ? -6.807  -12.961 -6.757  0.70 9.23  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   O2D   1 
HETATM 2656 C  "C3'" A AR6 B   2 .   ? -5.457  -9.332  -15.609 0.70 24.40 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   "C3'" 1 
HETATM 2657 O  "O3'" A AR6 B   2 .   ? -5.705  -9.691  -16.962 0.70 27.29 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   "O3'" 1 
HETATM 2658 O  O3A   A AR6 B   2 .   ? -8.926  -11.598 -12.771 0.70 10.73 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   O3A   1 
HETATM 2659 C  C3D   A AR6 B   2 .   ? -9.019  -12.882 -7.861  0.70 8.82  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   C3D   1 
HETATM 2660 O  O3D   A AR6 B   2 .   ? -9.568  -13.074 -6.518  0.70 10.03 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   O3D   1 
HETATM 2661 C  "C4'" A AR6 B   2 .   ? -6.574  -8.561  -14.955 0.70 22.74 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   "C4'" 1 
HETATM 2662 O  "O4'" A AR6 B   2 .   ? -5.939  -7.632  -14.075 0.70 19.14 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   "O4'" 1 
HETATM 2663 C  C4D   A AR6 B   2 .   ? -9.689  -13.855 -8.800  0.70 9.95  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   C4D   1 
HETATM 2664 O  O4D   A AR6 B   2 .   ? -8.815  -15.018 -8.831  0.70 9.80  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   O4D   1 
HETATM 2665 C  "C5'" A AR6 B   2 .   ? -7.368  -9.481  -13.993 0.70 18.82 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   "C5'" 1 
HETATM 2666 O  "O5'" A AR6 B   2 .   ? -7.810  -10.612 -14.766 0.70 15.05 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   "O5'" 1 
HETATM 2667 C  C5D   A AR6 B   2 .   ? -9.816  -13.354 -10.186 0.70 9.56  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   C5D   1 
HETATM 2668 O  O5D   A AR6 B   2 .   ? -8.606  -12.576 -10.529 0.70 10.49 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   O5D   1 
HETATM 2669 MN MN    . MN  C   3 .   ? -8.814  -14.712 -14.443 0.45 7.65  ? ? ? ? ? ? 202 MN  A   MN    1 
HETATM 2670 MN MN    . MN  D   3 .   ? -9.811  -13.127 -17.276 0.30 29.34 ? ? ? ? ? ? 203 MN  A   MN    1 
HETATM 2671 MN MN    . MN  E   3 .   ? -4.926  -20.424 -23.001 0.15 16.13 ? ? ? ? ? ? 204 MN  A   MN    1 
HETATM 2672 C  C1    . GOL F   4 .   ? -11.027 -1.010  -4.943  1.00 28.54 ? ? ? ? ? ? 205 GOL A   C1    1 
HETATM 2673 O  O1    . GOL F   4 .   ? -12.210 -1.788  -4.951  1.00 29.91 ? ? ? ? ? ? 205 GOL A   O1    1 
HETATM 2674 C  C2    . GOL F   4 .   ? -10.465 -1.160  -6.349  1.00 34.06 ? ? ? ? ? ? 205 GOL A   C2    1 
HETATM 2675 O  O2    . GOL F   4 .   ? -11.441 -0.800  -7.344  1.00 38.44 ? ? ? ? ? ? 205 GOL A   O2    1 
HETATM 2676 C  C3    . GOL F   4 .   ? -9.117  -0.493  -6.532  1.00 40.25 ? ? ? ? ? ? 205 GOL A   C3    1 
HETATM 2677 O  O3    . GOL F   4 .   ? -8.803  -0.267  -7.894  1.00 46.12 ? ? ? ? ? ? 205 GOL A   O3    1 
HETATM 2678 S  S     . SO4 G   5 .   ? 1.570   -30.925 -14.469 0.50 15.53 ? ? ? ? ? ? 206 SO4 A   S     1 
HETATM 2679 O  O1    . SO4 G   5 .   ? 3.035   -30.797 -14.499 0.50 26.79 ? ? ? ? ? ? 206 SO4 A   O1    1 
HETATM 2680 O  O2    . SO4 G   5 .   ? 0.825   -30.335 -15.539 0.50 23.38 ? ? ? ? ? ? 206 SO4 A   O2    1 
HETATM 2681 O  O3    . SO4 G   5 .   ? 1.177   -32.345 -14.428 0.50 21.71 ? ? ? ? ? ? 206 SO4 A   O3    1 
HETATM 2682 O  O4    . SO4 G   5 .   ? 1.204   -30.323 -13.166 0.50 18.22 ? ? ? ? ? ? 206 SO4 A   O4    1 
HETATM 2683 N  N1    A AR6 B-2 2 .   ? -4.324  -4.750  10.182  0.70 15.07 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 N1    1 
HETATM 2684 C  C2    A AR6 B-2 2 .   ? -3.663  -4.659  11.310  0.70 16.02 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 C2    1 
HETATM 2685 N  N3    A AR6 B-2 2 .   ? -3.629  -5.611  12.290  0.70 16.13 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 N3    1 
HETATM 2686 C  C4    A AR6 B-2 2 .   ? -4.671  -6.496  12.259  0.70 14.01 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 C4    1 
HETATM 2687 C  C5    A AR6 B-2 2 .   ? -5.594  -6.592  11.117  0.70 12.64 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 C5    1 
HETATM 2688 C  C6    A AR6 B-2 2 .   ? -5.355  -5.623  10.022  0.70 11.94 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 C6    1 
HETATM 2689 N  N6    A AR6 B-2 2 .   ? -6.182  -5.593  8.943   0.70 12.26 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 N6    1 
HETATM 2690 N  N7    A AR6 B-2 2 .   ? -6.551  -7.583  11.412  0.70 12.31 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 N7    1 
HETATM 2691 C  C8    A AR6 B-2 2 .   ? -6.233  -7.977  12.659  0.70 15.58 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 C8    1 
HETATM 2692 N  N9    A AR6 B-2 2 .   ? -5.097  -7.414  13.116  0.70 15.29 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 N9    1 
HETATM 2693 P  PA    A AR6 B-2 2 .   ? -5.242  -13.610 14.314  0.70 11.24 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 PA    1 
HETATM 2694 P  PB    A AR6 B-2 2 .   ? -6.972  -13.211 11.993  0.70 10.08 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 PB    1 
HETATM 2695 C  "C1'" A AR6 B-2 2 .   ? -4.312  -7.716  14.341  0.70 18.76 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 "C1'" 1 
HETATM 2696 O  O1A   A AR6 B-2 2 .   ? -6.335  -14.415 14.984  0.70 10.69 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 O1A   1 
HETATM 2697 O  O1B   A AR6 B-2 2 .   ? -7.121  -11.744 11.882  0.70 12.02 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 O1B   1 
HETATM 2698 C  C1D   A AR6 B-2 2 .   ? -9.028  -14.059 7.976   0.70 9.58  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 C1D   1 
HETATM 2699 O  O1D   A AR6 B-2 2 .   ? -9.371  -14.605 6.690   0.70 11.41 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 O1D   1 
HETATM 2700 C  "C2'" A AR6 B-2 2 .   ? -5.194  -7.900  15.554  0.70 21.81 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 "C2'" 1 
HETATM 2701 O  "O2'" A AR6 B-2 2 .   ? -4.393  -7.525  16.684  0.70 33.96 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 "O2'" 1 
HETATM 2702 O  O2A   A AR6 B-2 2 .   ? -3.874  -14.206 14.310  0.70 11.67 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 O2A   1 
HETATM 2703 O  O2B   A AR6 B-2 2 .   ? -8.031  -14.067 12.602  0.70 10.80 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 O2B   1 
HETATM 2704 C  C2D   A AR6 B-2 2 .   ? -7.786  -13.236 7.880   0.70 9.28  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 C2D   1 
HETATM 2705 O  O2D   A AR6 B-2 2 .   ? -7.821  -12.376 6.757   0.70 9.23  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 O2D   1 
HETATM 2706 C  "C3'" A AR6 B-2 2 .   ? -5.353  -9.392  15.609  0.70 24.40 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 "C3'" 1 
HETATM 2707 O  "O3'" A AR6 B-2 2 .   ? -5.540  -9.786  16.962  0.70 27.29 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 "O3'" 1 
HETATM 2708 O  O3A   A AR6 B-2 2 .   ? -5.581  -13.529 12.771  0.70 10.73 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 O3A   1 
HETATM 2709 C  C3D   A AR6 B-2 2 .   ? -6.647  -14.252 7.861   0.70 8.82  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 C3D   1 
HETATM 2710 O  O3D   A AR6 B-2 2 .   ? -6.538  -14.823 6.518   0.70 10.03 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 O3D   1 
HETATM 2711 C  "C4'" A AR6 B-2 2 .   ? -4.127  -9.974  14.955  0.70 22.74 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 "C4'" 1 
HETATM 2712 O  "O4'" A AR6 B-2 2 .   ? -3.640  -8.959  14.075  0.70 19.14 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 "O4'" 1 
HETATM 2713 C  C4D   A AR6 B-2 2 .   ? -7.154  -15.318 8.800   0.70 9.95  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 C4D   1 
HETATM 2714 O  O4D   A AR6 B-2 2 .   ? -8.598  -15.143 8.831   0.70 9.80  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 O4D   1 
HETATM 2715 C  "C5'" A AR6 B-2 2 .   ? -4.527  -11.121 13.993  0.70 18.82 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 "C5'" 1 
HETATM 2716 O  "O5'" A AR6 B-2 2 .   ? -5.285  -12.070 14.766  0.70 15.05 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 "O5'" 1 
HETATM 2717 C  C5D   A AR6 B-2 2 .   ? -6.657  -15.178 10.186  0.70 9.56  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 C5D   1 
HETATM 2718 O  O5D   A AR6 B-2 2 .   ? -6.588  -13.741 10.529  0.70 10.49 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 O5D   1 
HETATM 2719 MN MN    . MN  C-2 3 .   ? -8.334  -14.989 14.443  0.45 7.65  ? ? ? ? ? ? 202 MN  A-2 MN    1 
HETATM 2720 MN MN    . MN  D-2 3 .   ? -6.463  -15.060 17.276  0.30 29.34 ? ? ? ? ? ? 203 MN  A-2 MN    1 
HETATM 2721 MN MN    . MN  E-2 3 .   ? -15.225 -14.478 23.001  0.15 16.13 ? ? ? ? ? ? 204 MN  A-2 MN    1 
HETATM 2722 C  C1    . GOL F-2 4 .   ? 4.639   -10.055 4.943   1.00 28.54 ? ? ? ? ? ? 205 GOL A-2 C1    1 
HETATM 2723 O  O1    . GOL F-2 4 .   ? 4.557   -11.468 4.951   1.00 29.91 ? ? ? ? ? ? 205 GOL A-2 O1    1 
HETATM 2724 C  C2    . GOL F-2 4 .   ? 4.228   -9.643  6.349   1.00 34.06 ? ? ? ? ? ? 205 GOL A-2 C2    1 
HETATM 2725 O  O2    . GOL F-2 4 .   ? 5.028   -10.308 7.344   1.00 38.44 ? ? ? ? ? ? 205 GOL A-2 O2    1 
HETATM 2726 C  C3    . GOL F-2 4 .   ? 4.132   -8.142  6.532   1.00 40.25 ? ? ? ? ? ? 205 GOL A-2 C3    1 
HETATM 2727 O  O3    . GOL F-2 4 .   ? 4.170   -7.757  7.894   1.00 46.12 ? ? ? ? ? ? 205 GOL A-2 O3    1 
HETATM 2728 S  S     . SO4 G-2 5 .   ? -27.567 -14.103 14.469  0.50 15.53 ? ? ? ? ? ? 206 SO4 A-2 S     1 
HETATM 2729 O  O1    . SO4 G-2 5 .   ? -28.188 -12.770 14.499  0.50 26.79 ? ? ? ? ? ? 206 SO4 A-2 O1    1 
HETATM 2730 O  O2    . SO4 G-2 5 .   ? -26.683 -14.453 15.539  0.50 23.38 ? ? ? ? ? ? 206 SO4 A-2 O2    1 
HETATM 2731 O  O3    . SO4 G-2 5 .   ? -28.600 -15.153 14.428  0.50 21.71 ? ? ? ? ? ? 206 SO4 A-2 O3    1 
HETATM 2732 O  O4    . SO4 G-2 5 .   ? -26.862 -14.119 13.166  0.50 18.22 ? ? ? ? ? ? 206 SO4 A-2 O4    1 
HETATM 2733 O  O     . HOH H   6 .   ? -8.244  -16.569 -13.945 1.00 13.54 ? ? ? ? ? ? 301 HOH A   O     1 
HETATM 2734 O  O     . HOH H   6 .   ? -6.813  -14.300 -15.362 1.00 18.53 ? ? ? ? ? ? 302 HOH A   O     1 
HETATM 2735 O  O     . HOH H   6 .   ? -10.630 -12.786 -18.707 1.00 26.01 ? ? ? ? ? ? 303 HOH A   O     1 
HETATM 2736 O  O     . HOH H   6 .   ? -10.369 -16.536 -3.834  1.00 9.15  ? ? ? ? ? ? 304 HOH A   O     1 
HETATM 2737 O  O     . HOH H   6 .   ? -12.140 -10.695 2.002   1.00 8.54  ? ? ? ? ? ? 305 HOH A   O     1 
HETATM 2738 O  O     . HOH H   6 .   ? -10.896 -6.659  8.905   1.00 12.13 ? ? ? ? ? ? 306 HOH A   O     1 
HETATM 2739 O  O     . HOH H   6 .   ? -14.764 -25.221 -12.795 1.00 8.86  ? ? ? ? ? ? 307 HOH A   O     1 
HETATM 2740 O  O     . HOH H   6 .   ? -8.743  -18.117 -5.452  1.00 9.70  ? ? ? ? ? ? 308 HOH A   O     1 
HETATM 2741 O  O     . HOH H   6 .   ? -8.935  -17.826 -8.347  1.00 10.34 ? ? ? ? ? ? 309 HOH A   O     1 
HETATM 2742 O  O     . HOH H   6 .   ? -8.712  -18.344 -12.111 1.00 9.90  ? ? ? ? ? ? 310 HOH A   O     1 
HETATM 2743 O  O     . HOH H   6 .   ? -25.730 -11.399 -10.847 1.00 16.01 ? ? ? ? ? ? 311 HOH A   O     1 
HETATM 2744 O  O     . HOH H   6 .   ? -6.629  -10.160 -7.446  1.00 11.60 ? ? ? ? ? ? 312 HOH A   O     1 
HETATM 2745 O  O     . HOH H   6 .   ? -19.626 -17.829 -21.211 1.00 12.01 ? ? ? ? ? ? 313 HOH A   O     1 
HETATM 2746 O  O     . HOH H   6 .   ? -11.271 -14.761 -5.655  1.00 12.06 ? ? ? ? ? ? 314 HOH A   O     1 
HETATM 2747 O  O     . HOH H   6 .   ? -14.576 -37.653 -11.472 1.00 18.36 ? ? ? ? ? ? 315 HOH A   O     1 
HETATM 2748 O  O     . HOH H   6 .   ? -2.035  -24.816 -1.960  1.00 13.54 ? ? ? ? ? ? 316 HOH A   O     1 
HETATM 2749 O  O     . HOH H   6 .   ? -14.989 -7.035  -3.270  1.00 18.64 ? ? ? ? ? ? 317 HOH A   O     1 
HETATM 2750 O  O     . HOH H   6 .   ? -3.231  -20.282 -11.687 1.00 14.56 ? ? ? ? ? ? 318 HOH A   O     1 
HETATM 2751 O  O     . HOH H   6 .   ? -20.264 -8.814  -19.497 1.00 11.58 ? ? ? ? ? ? 319 HOH A   O     1 
HETATM 2752 O  O     . HOH H   6 .   ? -21.124 -34.506 -18.421 1.00 28.31 ? ? ? ? ? ? 320 HOH A   O     1 
HETATM 2753 O  O     . HOH H   6 .   ? -27.780 -10.102 -17.170 1.00 19.32 ? ? ? ? ? ? 321 HOH A   O     1 
HETATM 2754 O  O     . HOH H   6 .   ? -2.016  -12.160 -11.115 1.00 15.39 ? ? ? ? ? ? 322 HOH A   O     1 
HETATM 2755 O  O     . HOH H   6 .   ? -19.779 -35.143 -15.003 1.00 25.67 ? ? ? ? ? ? 323 HOH A   O     1 
HETATM 2756 O  O     . HOH H   6 .   ? -21.849 -18.835 -19.959 1.00 18.92 ? ? ? ? ? ? 324 HOH A   O     1 
HETATM 2757 O  O     . HOH H   6 .   ? -21.194 -28.569 -14.143 1.00 19.51 ? ? ? ? ? ? 325 HOH A   O     1 
HETATM 2758 O  O     . HOH H   6 .   ? -25.345 -16.167 -0.965  1.00 28.00 ? ? ? ? ? ? 326 HOH A   O     1 
HETATM 2759 O  O     . HOH H   6 .   ? -20.450 -16.044 -23.436 1.00 19.12 ? ? ? ? ? ? 327 HOH A   O     1 
HETATM 2760 O  O     . HOH H   6 .   ? -25.546 -25.936 -3.633  1.00 51.78 ? ? ? ? ? ? 328 HOH A   O     1 
HETATM 2761 O  O     . HOH H   6 .   ? -28.065 -10.351 -14.550 1.00 25.91 ? ? ? ? ? ? 329 HOH A   O     1 
HETATM 2762 O  O     . HOH H   6 .   ? -7.413  -20.528 -22.739 1.00 25.87 ? ? ? ? ? ? 330 HOH A   O     1 
HETATM 2763 O  O     . HOH H   6 .   ? -26.300 -24.127 -13.756 1.00 19.29 ? ? ? ? ? ? 331 HOH A   O     1 
HETATM 2764 O  O     . HOH H   6 .   ? -18.002 -37.560 -11.370 1.00 33.53 ? ? ? ? ? ? 332 HOH A   O     1 
HETATM 2765 O  O     . HOH H   6 .   ? 0.798   -25.212 -8.084  1.00 17.57 ? ? ? ? ? ? 333 HOH A   O     1 
HETATM 2766 O  O     . HOH H   6 .   ? -24.091 -30.035 -17.557 1.00 25.09 ? ? ? ? ? ? 334 HOH A   O     1 
HETATM 2767 O  O     . HOH H   6 .   ? -8.292  -36.090 -14.800 1.00 20.62 ? ? ? ? ? ? 335 HOH A   O     1 
HETATM 2768 O  O     . HOH H   6 .   ? -1.958  6.343   -5.028  1.00 32.54 ? ? ? ? ? ? 336 HOH A   O     1 
HETATM 2769 O  O     . HOH H   6 .   ? -14.862 -0.633  8.861   1.00 26.46 ? ? ? ? ? ? 337 HOH A   O     1 
HETATM 2770 O  O     . HOH H   6 .   ? -18.016 -6.549  -2.849  1.00 37.64 ? ? ? ? ? ? 338 HOH A   O     1 
HETATM 2771 O  O     . HOH H   6 .   ? -16.291 -37.003 -25.545 1.00 40.98 ? ? ? ? ? ? 339 HOH A   O     1 
HETATM 2772 O  O     . HOH H   6 .   ? -5.748  -10.416 -9.975  1.00 13.99 ? ? ? ? ? ? 340 HOH A   O     1 
HETATM 2773 O  O     . HOH H   6 .   ? 4.594   -17.996 -2.392  1.00 52.27 ? ? ? ? ? ? 341 HOH A   O     1 
HETATM 2774 O  O     . HOH H   6 .   ? 7.231   -21.620 -9.840  1.00 84.61 ? ? ? ? ? ? 342 HOH A   O     1 
HETATM 2775 O  O     . HOH H   6 .   ? 3.772   -23.451 -10.993 1.00 30.40 ? ? ? ? ? ? 343 HOH A   O     1 
HETATM 2776 O  O     . HOH H   6 .   ? -25.400 -5.110  -15.268 1.00 23.57 ? ? ? ? ? ? 344 HOH A   O     1 
HETATM 2777 O  O     . HOH H   6 .   ? -23.323 -11.083 -19.818 1.00 16.28 ? ? ? ? ? ? 345 HOH A   O     1 
HETATM 2778 O  O     . HOH H   6 .   ? -28.752 -18.181 -10.346 1.00 26.90 ? ? ? ? ? ? 346 HOH A   O     1 
HETATM 2779 O  O     . HOH H   6 .   ? -23.653 -12.961 -0.551  1.00 33.81 ? ? ? ? ? ? 347 HOH A   O     1 
HETATM 2780 O  O     . HOH H   6 .   ? -19.630 -7.968  -4.349  1.00 26.87 ? ? ? ? ? ? 348 HOH A   O     1 
HETATM 2781 O  O     . HOH H   6 .   ? -11.720 -38.039 -3.592  1.00 19.58 ? ? ? ? ? ? 349 HOH A   O     1 
HETATM 2782 O  O     . HOH H   6 .   ? 3.159   -27.894 -5.060  1.00 35.22 ? ? ? ? ? ? 350 HOH A   O     1 
HETATM 2783 O  O     . HOH H   6 .   ? -27.077 -27.243 -2.408  1.00 53.47 ? ? ? ? ? ? 351 HOH A   O     1 
HETATM 2784 O  O     . HOH H   6 .   ? -16.300 -1.365  5.126   1.00 91.51 ? ? ? ? ? ? 352 HOH A   O     1 
HETATM 2785 O  O     . HOH H   6 .   ? -14.030 -1.885  2.348   1.00 47.92 ? ? ? ? ? ? 353 HOH A   O     1 
HETATM 2786 O  O     . HOH H   6 .   ? -16.295 -1.668  10.845  1.00 60.33 ? ? ? ? ? ? 354 HOH A   O     1 
HETATM 2787 O  O     . HOH H   6 .   ? -13.526 -2.067  -2.489  1.00 26.87 ? ? ? ? ? ? 355 HOH A   O     1 
HETATM 2788 O  O     . HOH H   6 .   ? -7.739  2.761   -7.478  1.00 35.70 ? ? ? ? ? ? 356 HOH A   O     1 
HETATM 2789 O  O     . HOH H   6 .   ? -14.162 -2.268  -6.453  1.00 41.57 ? ? ? ? ? ? 357 HOH A   O     1 
HETATM 2790 O  O     . HOH H   6 .   ? -22.609 -30.429 -12.680 1.00 28.24 ? ? ? ? ? ? 358 HOH A   O     1 
HETATM 2791 O  O     A HOH H   6 .   ? -14.005 -34.452 -21.075 0.50 29.31 ? ? ? ? ? ? 359 HOH A   O     1 
HETATM 2792 O  O     B HOH H   6 .   ? -14.720 -33.444 -21.973 0.50 25.95 ? ? ? ? ? ? 359 HOH A   O     1 
HETATM 2793 O  O     . HOH H   6 .   ? -21.203 -29.577 -19.403 1.00 29.76 ? ? ? ? ? ? 360 HOH A   O     1 
HETATM 2794 O  O     . HOH H   6 .   ? -19.076 -27.562 -27.781 1.00 42.18 ? ? ? ? ? ? 361 HOH A   O     1 
HETATM 2795 O  O     . HOH H   6 .   ? 0.508   -17.625 -17.459 1.00 29.34 ? ? ? ? ? ? 362 HOH A   O     1 
HETATM 2796 O  O     . HOH H   6 .   ? -1.321  -13.358 -13.501 1.00 39.65 ? ? ? ? ? ? 363 HOH A   O     1 
HETATM 2797 O  O     . HOH H   6 .   ? -26.511 -18.635 -17.969 1.00 37.60 ? ? ? ? ? ? 364 HOH A   O     1 
HETATM 2798 O  O     . HOH H   6 .   ? -17.565 -11.991 -23.341 1.00 44.95 ? ? ? ? ? ? 365 HOH A   O     1 
HETATM 2799 O  O     . HOH H   6 .   ? -29.156 -19.616 -7.035  1.00 33.20 ? ? ? ? ? ? 366 HOH A   O     1 
HETATM 2800 O  O     . HOH H   6 .   ? -26.163 -22.705 -2.907  1.00 33.26 ? ? ? ? ? ? 367 HOH A   O     1 
HETATM 2801 O  O     . HOH H   6 .   ? -26.396 -18.683 -1.737  1.00 21.40 ? ? ? ? ? ? 368 HOH A   O     1 
HETATM 2802 O  O     . HOH H   6 .   ? -28.834 -18.324 -2.493  1.00 40.66 ? ? ? ? ? ? 369 HOH A   O     1 
HETATM 2803 O  O     . HOH H   6 .   ? -9.956  -17.246 0.000   0.25 12.38 ? ? ? ? ? ? 370 HOH A   O     1 
HETATM 2804 O  O     . HOH H   6 .   ? -7.771  -13.012 -26.251 1.00 62.00 ? ? ? ? ? ? 371 HOH A   O     1 
HETATM 2805 O  O     . HOH H   6 .   ? -7.163  -39.119 -13.323 1.00 49.34 ? ? ? ? ? ? 372 HOH A   O     1 
HETATM 2806 O  O     . HOH H   6 .   ? -15.357 -39.629 -5.748  1.00 35.10 ? ? ? ? ? ? 373 HOH A   O     1 
HETATM 2807 O  O     . HOH H   6 .   ? -12.755 -40.495 -4.309  1.00 27.55 ? ? ? ? ? ? 374 HOH A   O     1 
HETATM 2808 O  O     . HOH H   6 .   ? -8.959  -38.055 -4.196  1.00 29.80 ? ? ? ? ? ? 375 HOH A   O     1 
HETATM 2809 O  O     . HOH H   6 .   ? 0.593   -29.199 -2.229  1.00 43.58 ? ? ? ? ? ? 376 HOH A   O     1 
HETATM 2810 O  O     . HOH H   6 .   ? -22.709 -35.527 -4.109  1.00 49.44 ? ? ? ? ? ? 377 HOH A   O     1 
HETATM 2811 O  O     . HOH H   6 .   ? -21.528 -37.096 -2.032  1.00 51.47 ? ? ? ? ? ? 378 HOH A   O     1 
HETATM 2812 O  O     B HOH H   6 .   ? -8.972  -11.674 -7.357  0.30 11.10 ? ? ? ? ? ? 379 HOH A   O     1 
HETATM 2813 O  O     . HOH H   6 .   ? -10.687 0.196   -12.374 0.50 56.61 ? ? ? ? ? ? 380 HOH A   O     1 
HETATM 2814 O  O     . HOH H   6 .   ? -6.533  6.338   9.437   0.50 34.73 ? ? ? ? ? ? 381 HOH A   O     1 
HETATM 2815 O  O     . HOH H   6 .   ? -12.044 3.759   -2.195  1.00 33.90 ? ? ? ? ? ? 382 HOH A   O     1 
HETATM 2816 O  O     A HOH H   6 .   ? -9.674  -4.936  -7.907  0.50 15.48 ? ? ? ? ? ? 383 HOH A   O     1 
HETATM 2817 O  O     . HOH H   6 .   ? -8.185  0.726   15.435  1.00 71.14 ? ? ? ? ? ? 384 HOH A   O     1 
HETATM 2818 O  O     B HOH H   6 .   ? -5.805  -19.059 -13.320 0.10 2.36  ? ? ? ? ? ? 385 HOH A   O     1 
HETATM 2819 O  O     . HOH H   6 .   ? -6.736  -12.680 -17.246 1.00 40.82 ? ? ? ? ? ? 386 HOH A   O     1 
HETATM 2820 O  O     A HOH H   6 .   ? -25.889 -12.984 -18.311 0.60 25.27 ? ? ? ? ? ? 387 HOH A   O     1 
HETATM 2821 O  O     . HOH H   6 .   ? -11.897 -8.534  -15.554 1.00 27.64 ? ? ? ? ? ? 388 HOH A   O     1 
HETATM 2822 O  O     . HOH H   6 .   ? -25.370 -23.962 -22.855 1.00 45.16 ? ? ? ? ? ? 389 HOH A   O     1 
HETATM 2823 O  O     . HOH H   6 .   ? -27.912 -22.853 -4.958  1.00 49.09 ? ? ? ? ? ? 390 HOH A   O     1 
HETATM 2824 O  O     . HOH H   6 .   ? -1.426  -21.542 -21.927 1.00 50.01 ? ? ? ? ? ? 391 HOH A   O     1 
HETATM 2825 O  O     . HOH H   6 .   ? -11.301 -38.810 -1.083  1.00 33.52 ? ? ? ? ? ? 392 HOH A   O     1 
HETATM 2826 O  O     . HOH H   6 .   ? -20.541 -36.393 -12.879 1.00 64.37 ? ? ? ? ? ? 393 HOH A   O     1 
HETATM 2827 O  O     . HOH H   6 .   ? -16.753 -38.980 0.619   1.00 56.09 ? ? ? ? ? ? 394 HOH A   O     1 
HETATM 2828 O  O     B HOH H   6 .   ? -6.883  -14.088 -6.898  0.30 8.12  ? ? ? ? ? ? 395 HOH A   O     1 
HETATM 2829 O  O     . HOH H   6 .   ? -19.725 -3.649  -11.318 1.00 54.82 ? ? ? ? ? ? 396 HOH A   O     1 
HETATM 2830 O  O     . HOH H   6 .   ? -28.092 -11.595 -12.106 1.00 37.16 ? ? ? ? ? ? 397 HOH A   O     1 
HETATM 2831 O  O     . HOH H   6 .   ? -28.212 -19.312 -19.731 1.00 47.15 ? ? ? ? ? ? 398 HOH A   O     1 
HETATM 2832 O  O     . HOH H   6 .   ? -5.418  -14.367 -25.792 1.00 57.65 ? ? ? ? ? ? 399 HOH A   O     1 
HETATM 2833 O  O     . HOH H   6 .   ? -4.902  -21.937 -23.526 1.00 27.00 ? ? ? ? ? ? 400 HOH A   O     1 
HETATM 2834 O  O     . HOH H   6 .   ? -16.966 -41.150 -7.480  1.00 70.73 ? ? ? ? ? ? 401 HOH A   O     1 
HETATM 2835 O  O     B HOH H   6 .   ? -8.496  -14.158 -11.804 0.30 9.02  ? ? ? ? ? ? 402 HOH A   O     1 
HETATM 2836 O  O     . HOH H   6 .   ? -25.637 -28.809 -7.227  1.00 69.17 ? ? ? ? ? ? 403 HOH A   O     1 
HETATM 2837 O  O     . HOH H   6 .   ? -20.490 -28.108 -17.094 1.00 38.57 ? ? ? ? ? ? 404 HOH A   O     1 
HETATM 2838 O  O     . HOH H   6 .   ? 3.554   -28.170 -12.883 1.00 57.74 ? ? ? ? ? ? 405 HOH A   O     1 
HETATM 2839 O  O     . HOH H   6 .   ? -17.082 -6.199  0.029   1.00 46.22 ? ? ? ? ? ? 406 HOH A   O     1 
HETATM 2840 O  O     . HOH H   6 .   ? -7.628  -38.509 -1.716  1.00 37.74 ? ? ? ? ? ? 407 HOH A   O     1 
HETATM 2841 O  O     . HOH H   6 .   ? -9.033  -40.550 -5.252  1.00 71.63 ? ? ? ? ? ? 408 HOH A   O     1 
HETATM 2842 O  O     . HOH H   6 .   ? -23.191 -28.793 -23.959 1.00 83.43 ? ? ? ? ? ? 409 HOH A   O     1 
HETATM 2843 O  O     . HOH H   6 .   ? 3.368   -25.913 -8.645  1.00 67.69 ? ? ? ? ? ? 410 HOH A   O     1 
HETATM 2844 O  O     . HOH H   6 .   ? -16.704 -3.723  -10.162 1.00 63.33 ? ? ? ? ? ? 411 HOH A   O     1 
HETATM 2845 O  O     . HOH H   6 .   ? -21.986 -35.792 -0.077  1.00 34.10 ? ? ? ? ? ? 412 HOH A   O     1 
HETATM 2846 O  O     B HOH H   6 .   ? -2.436  -7.436  -8.387  0.30 20.44 ? ? ? ? ? ? 413 HOH A   O     1 
HETATM 2847 O  O     . HOH H   6 .   ? -20.253 -28.912 -25.863 1.00 34.77 ? ? ? ? ? ? 414 HOH A   O     1 
HETATM 2848 O  O     A HOH H   6 .   ? -1.045  -28.304 -15.706 0.60 24.35 ? ? ? ? ? ? 415 HOH A   O     1 
HETATM 2849 O  O     . HOH H   6 .   ? -0.428  -20.278 -19.797 1.00 68.86 ? ? ? ? ? ? 416 HOH A   O     1 
HETATM 2850 O  O     . HOH H   6 .   ? -15.070 3.540   6.685   1.00 52.57 ? ? ? ? ? ? 417 HOH A   O     1 
HETATM 2851 O  O     . HOH H   6 .   ? -10.101 -20.684 -25.167 1.00 50.77 ? ? ? ? ? ? 418 HOH A   O     1 
HETATM 2852 O  O     . HOH H   6 .   ? -6.195  9.333   -1.339  1.00 94.52 ? ? ? ? ? ? 419 HOH A   O     1 
HETATM 2853 O  O     . HOH H   6 .   ? -3.710  5.345   11.186  1.00 68.51 ? ? ? ? ? ? 420 HOH A   O     1 
HETATM 2854 O  O     . HOH H   6 .   ? -25.821 -29.961 -10.817 1.00 59.51 ? ? ? ? ? ? 421 HOH A   O     1 
HETATM 2855 O  O     . HOH H   6 .   ? -5.793  -17.471 -22.885 1.00 40.90 ? ? ? ? ? ? 422 HOH A   O     1 
HETATM 2856 O  O     . HOH H   6 .   ? 1.927   -35.750 -7.976  1.00 45.93 ? ? ? ? ? ? 423 HOH A   O     1 
HETATM 2857 O  O     . HOH H-2 6 .   ? -10.227 -15.424 13.945  1.00 13.54 ? ? ? ? ? ? 301 HOH A-2 O     1 
HETATM 2858 O  O     . HOH H-2 6 .   ? -8.978  -13.050 15.362  1.00 18.53 ? ? ? ? ? ? 302 HOH A-2 O     1 
HETATM 2859 O  O     . HOH H-2 6 .   ? -5.758  -15.599 18.707  1.00 26.01 ? ? ? ? ? ? 303 HOH A-2 O     1 
HETATM 2860 O  O     . HOH H-2 6 .   ? -9.136  -17.248 3.834   1.00 9.15  ? ? ? ? ? ? 304 HOH A-2 O     1 
HETATM 2861 O  O     . HOH H-2 6 .   ? -3.192  -15.861 -2.002  1.00 8.54  ? ? ? ? ? ? 305 HOH A-2 O     1 
HETATM 2862 O  O     . HOH H-2 6 .   ? -0.319  -12.766 -8.905  1.00 12.13 ? ? ? ? ? ? 306 HOH A-2 O     1 
HETATM 2863 O  O     . HOH H-2 6 .   ? -14.460 -25.396 12.795  1.00 8.86  ? ? ? ? ? ? 307 HOH A-2 O     1 
HETATM 2864 O  O     . HOH H-2 6 .   ? -11.318 -16.630 5.452   1.00 9.70  ? ? ? ? ? ? 308 HOH A-2 O     1 
HETATM 2865 O  O     . HOH H-2 6 .   ? -10.970 -16.651 8.347   1.00 10.34 ? ? ? ? ? ? 309 HOH A-2 O     1 
HETATM 2866 O  O     . HOH H-2 6 .   ? -11.530 -16.717 12.111  1.00 9.90  ? ? ? ? ? ? 310 HOH A-2 O     1 
HETATM 2867 O  O     . HOH H-2 6 .   ? 2.993   -27.982 10.847  1.00 16.01 ? ? ? ? ? ? 311 HOH A-2 O     1 
HETATM 2868 O  O     . HOH H-2 6 .   ? -5.484  -10.821 7.446   1.00 11.60 ? ? ? ? ? ? 312 HOH A-2 O     1 
HETATM 2869 O  O     . HOH H-2 6 .   ? -5.627  -25.911 21.211  1.00 12.01 ? ? ? ? ? ? 313 HOH A-2 O     1 
HETATM 2870 O  O     . HOH H-2 6 .   ? -7.148  -17.141 5.655   1.00 12.06 ? ? ? ? ? ? 314 HOH A-2 O     1 
HETATM 2871 O  O     . HOH H-2 6 .   ? -25.320 -31.450 11.472  1.00 18.36 ? ? ? ? ? ? 315 HOH A-2 O     1 
HETATM 2872 O  O     . HOH H-2 6 .   ? -20.474 -14.170 1.960   1.00 13.54 ? ? ? ? ? ? 316 HOH A-2 O     1 
HETATM 2873 O  O     . HOH H-2 6 .   ? 1.402   -16.498 3.270   1.00 18.64 ? ? ? ? ? ? 317 HOH A-2 O     1 
HETATM 2874 O  O     . HOH H-2 6 .   ? -15.949 -12.939 11.687  1.00 14.56 ? ? ? ? ? ? 318 HOH A-2 O     1 
HETATM 2875 O  O     . HOH H-2 6 .   ? 2.499   -21.956 19.497  1.00 11.58 ? ? ? ? ? ? 319 HOH A-2 O     1 
HETATM 2876 O  O     . HOH H-2 6 .   ? -19.321 -35.547 18.421  1.00 28.31 ? ? ? ? ? ? 320 HOH A-2 O     1 
HETATM 2877 O  O     . HOH H-2 6 .   ? 5.141   -29.109 17.170  1.00 19.32 ? ? ? ? ? ? 321 HOH A-2 O     1 
HETATM 2878 O  O     . HOH H-2 6 .   ? -9.523  -7.826  11.115  1.00 15.39 ? ? ? ? ? ? 322 HOH A-2 O     1 
HETATM 2879 O  O     . HOH H-2 6 .   ? -20.545 -34.701 15.003  1.00 25.67 ? ? ? ? ? ? 323 HOH A-2 O     1 
HETATM 2880 O  O     . HOH H-2 6 .   ? -5.387  -28.339 19.959  1.00 18.92 ? ? ? ? ? ? 324 HOH A-2 O     1 
HETATM 2881 O  O     . HOH H-2 6 .   ? -14.144 -32.639 14.143  1.00 19.51 ? ? ? ? ? ? 325 HOH A-2 O     1 
HETATM 2882 O  O     . HOH H-2 6 .   ? -1.329  -30.033 0.965   1.00 28.00 ? ? ? ? ? ? 326 HOH A-2 O     1 
HETATM 2883 O  O     . HOH H-2 6 .   ? -3.670  -25.732 23.436  1.00 19.12 ? ? ? ? ? ? 327 HOH A-2 O     1 
HETATM 2884 O  O     . HOH H-2 6 .   ? -9.688  -35.091 3.633   1.00 51.78 ? ? ? ? ? ? 328 HOH A-2 O     1 
HETATM 2885 O  O     . HOH H-2 6 .   ? 5.068   -29.481 14.550  1.00 25.91 ? ? ? ? ? ? 329 HOH A-2 O     1 
HETATM 2886 O  O     . HOH H-2 6 .   ? -14.071 -16.684 22.739  1.00 25.87 ? ? ? ? ? ? 330 HOH A-2 O     1 
HETATM 2887 O  O     . HOH H-2 6 .   ? -7.745  -34.840 13.756  1.00 19.29 ? ? ? ? ? ? 331 HOH A-2 O     1 
HETATM 2888 O  O     . HOH H-2 6 .   ? -23.527 -34.370 11.370  1.00 33.53 ? ? ? ? ? ? 332 HOH A-2 O     1 
HETATM 2889 O  O     . HOH H-2 6 .   ? -22.233 -11.915 8.084   1.00 17.57 ? ? ? ? ? ? 333 HOH A-2 O     1 
HETATM 2890 O  O     . HOH H-2 6 .   ? -13.966 -35.881 17.557  1.00 25.09 ? ? ? ? ? ? 334 HOH A-2 O     1 
HETATM 2891 O  O     . HOH H-2 6 .   ? -27.109 -25.226 14.800  1.00 20.62 ? ? ? ? ? ? 335 HOH A-2 O     1 
HETATM 2892 O  O     . HOH H-2 6 .   ? 6.472   1.476   5.028   1.00 32.54 ? ? ? ? ? ? 336 HOH A-2 O     1 
HETATM 2893 O  O     . HOH H-2 6 .   ? 6.883   -13.187 -8.861  1.00 26.46 ? ? ? ? ? ? 337 HOH A-2 O     1 
HETATM 2894 O  O     . HOH H-2 6 .   ? 3.336   -18.877 2.849   1.00 37.64 ? ? ? ? ? ? 338 HOH A-2 O     1 
HETATM 2895 O  O     . HOH H-2 6 .   ? -23.900 -32.610 25.545  1.00 40.98 ? ? ? ? ? ? 339 HOH A-2 O     1 
HETATM 2896 O  O     . HOH H-2 6 .   ? -6.147  -10.186 9.975   1.00 13.99 ? ? ? ? ? ? 340 HOH A-2 O     1 
HETATM 2897 O  O     . HOH H-2 6 .   ? -17.882 -5.019  2.392   1.00 52.27 ? ? ? ? ? ? 341 HOH A-2 O     1 
HETATM 2898 O  O     . HOH H-2 6 .   ? -22.339 -4.548  9.840   1.00 84.61 ? ? ? ? ? ? 342 HOH A-2 O     1 
HETATM 2899 O  O     . HOH H-2 6 .   ? -22.195 -8.459  10.993  1.00 30.40 ? ? ? ? ? ? 343 HOH A-2 O     1 
HETATM 2900 O  O     . HOH H-2 6 .   ? 8.275   -24.552 15.268  1.00 23.57 ? ? ? ? ? ? 344 HOH A-2 O     1 
HETATM 2901 O  O     . HOH H-2 6 .   ? 2.063   -25.740 19.818  1.00 16.28 ? ? ? ? ? ? 345 HOH A-2 O     1 
HETATM 2902 O  O     . HOH H-2 6 .   ? -1.369  -33.990 10.346  1.00 26.90 ? ? ? ? ? ? 346 HOH A-2 O     1 
HETATM 2903 O  O     . HOH H-2 6 .   ? 0.602   -26.965 0.551   1.00 33.81 ? ? ? ? ? ? 347 HOH A-2 O     1 
HETATM 2904 O  O     . HOH H-2 6 .   ? 2.915   -20.984 4.349   1.00 26.87 ? ? ? ? ? ? 348 HOH A-2 O     1 
HETATM 2905 O  O     . HOH H-2 6 .   ? -27.083 -29.169 3.592   1.00 19.58 ? ? ? ? ? ? 349 HOH A-2 O     1 
HETATM 2906 O  O     . HOH H-2 6 .   ? -25.736 -11.211 5.060   1.00 35.22 ? ? ? ? ? ? 350 HOH A-2 O     1 
HETATM 2907 O  O     . HOH H-2 6 .   ? -10.055 -37.071 2.408   1.00 53.47 ? ? ? ? ? ? 351 HOH A-2 O     1 
HETATM 2908 O  O     . HOH H-2 6 .   ? 6.968   -14.799 -5.126  1.00 91.51 ? ? ? ? ? ? 352 HOH A-2 O     1 
HETATM 2909 O  O     . HOH H-2 6 .   ? 5.383   -13.093 -2.348  1.00 47.92 ? ? ? ? ? ? 353 HOH A-2 O     1 
HETATM 2910 O  O     . HOH H-2 6 .   ? 6.703   -14.946 -10.845 1.00 60.33 ? ? ? ? ? ? 354 HOH A-2 O     1 
HETATM 2911 O  O     . HOH H-2 6 .   ? 4.973   -12.747 2.489   1.00 26.87 ? ? ? ? ? ? 355 HOH A-2 O     1 
HETATM 2912 O  O     . HOH H-2 6 .   ? 6.261   -5.322  7.478   1.00 35.70 ? ? ? ? ? ? 356 HOH A-2 O     1 
HETATM 2913 O  O     . HOH H-2 6 .   ? 5.117   -13.399 6.453   1.00 41.57 ? ? ? ? ? ? 357 HOH A-2 O     1 
HETATM 2914 O  O     . HOH H-2 6 .   ? -15.048 -34.794 12.680  1.00 28.24 ? ? ? ? ? ? 358 HOH A-2 O     1 
HETATM 2915 O  O     A HOH H-2 6 .   ? -22.834 -29.355 21.075  0.50 29.31 ? ? ? ? ? ? 359 HOH A-2 O     1 
HETATM 2916 O  O     B HOH H-2 6 .   ? -21.603 -29.470 21.973  0.50 25.95 ? ? ? ? ? ? 359 HOH A-2 O     1 
HETATM 2917 O  O     . HOH H-2 6 .   ? -15.013 -33.151 19.403  1.00 29.76 ? ? ? ? ? ? 360 HOH A-2 O     1 
HETATM 2918 O  O     . HOH H-2 6 .   ? -14.331 -30.301 27.781  1.00 42.18 ? ? ? ? ? ? 361 HOH A-2 O     1 
HETATM 2919 O  O     . HOH H-2 6 .   ? -15.518 -8.373  17.459  1.00 29.34 ? ? ? ? ? ? 362 HOH A-2 O     1 
HETATM 2920 O  O     . HOH H-2 6 .   ? -10.908 -7.823  13.501  1.00 39.65 ? ? ? ? ? ? 363 HOH A-2 O     1 
HETATM 2921 O  O     . HOH H-2 6 .   ? -2.883  -32.277 17.969  1.00 37.60 ? ? ? ? ? ? 364 HOH A-2 O     1 
HETATM 2922 O  O     . HOH H-2 6 .   ? -1.602  -21.207 23.341  1.00 44.95 ? ? ? ? ? ? 365 HOH A-2 O     1 
HETATM 2923 O  O     . HOH H-2 6 .   ? -2.410  -35.058 7.035   1.00 33.20 ? ? ? ? ? ? 366 HOH A-2 O     1 
HETATM 2924 O  O     . HOH H-2 6 .   ? -6.582  -34.010 2.907   1.00 33.26 ? ? ? ? ? ? 367 HOH A-2 O     1 
HETATM 2925 O  O     . HOH H-2 6 .   ? -2.982  -32.201 1.737   1.00 21.40 ? ? ? ? ? ? 368 HOH A-2 O     1 
HETATM 2926 O  O     . HOH H-2 6 .   ? -1.452  -34.133 2.493   1.00 40.66 ? ? ? ? ? ? 369 HOH A-2 O     1 
HETATM 2927 O  O     . HOH H-2 6 .   ? -9.957  -17.245 0.000   0.25 12.38 ? ? ? ? ? ? 370 HOH A-2 O     1 
HETATM 2928 O  O     . HOH H-2 6 .   ? -7.383  -13.236 26.251  1.00 62.00 ? ? ? ? ? ? 371 HOH A-2 O     1 
HETATM 2929 O  O     . HOH H-2 6 .   ? -30.297 -25.763 13.323  1.00 49.34 ? ? ? ? ? ? 372 HOH A-2 O     1 
HETATM 2930 O  O     . HOH H-2 6 .   ? -26.641 -33.114 5.748   1.00 35.10 ? ? ? ? ? ? 373 HOH A-2 O     1 
HETATM 2931 O  O     . HOH H-2 6 .   ? -28.692 -31.294 4.309   1.00 27.55 ? ? ? ? ? ? 374 HOH A-2 O     1 
HETATM 2932 O  O     . HOH H-2 6 .   ? -28.477 -26.786 4.196   1.00 29.80 ? ? ? ? ? ? 375 HOH A-2 O     1 
HETATM 2933 O  O     . HOH H-2 6 .   ? -25.584 -14.086 2.229   1.00 43.58 ? ? ? ? ? ? 376 HOH A-2 O     1 
HETATM 2934 O  O     . HOH H-2 6 .   ? -19.413 -37.430 4.109   1.00 49.44 ? ? ? ? ? ? 377 HOH A-2 O     1 
HETATM 2935 O  O     . HOH H-2 6 .   ? -21.362 -37.192 2.032   1.00 51.47 ? ? ? ? ? ? 378 HOH A-2 O     1 
HETATM 2936 O  O     B HOH H-2 6 .   ? -5.624  -13.607 7.357   0.30 11.10 ? ? ? ? ? ? 379 HOH A-2 O     1 
HETATM 2937 O  O     . HOH H-2 6 .   ? 5.513   -9.157  12.374  0.50 56.61 ? ? ? ? ? ? 380 HOH A-2 O     1 
HETATM 2938 O  O     . HOH H-2 6 .   ? 8.755   -2.489  -9.437  0.50 34.73 ? ? ? ? ? ? 381 HOH A-2 O     1 
HETATM 2939 O  O     . HOH H-2 6 .   ? 9.277   -8.551  2.195   1.00 33.90 ? ? ? ? ? ? 382 HOH A-2 O     1 
HETATM 2940 O  O     A HOH H-2 6 .   ? 0.562   -10.846 7.907   0.50 15.48 ? ? ? ? ? ? 383 HOH A-2 O     1 
HETATM 2941 O  O     . HOH H-2 6 .   ? 4.721   -6.725  -15.435 1.00 71.14 ? ? ? ? ? ? 384 HOH A-2 O     1 
HETATM 2942 O  O     B HOH H-2 6 .   ? -13.603 -14.557 13.320  0.10 2.36  ? ? ? ? ? ? 385 HOH A-2 O     1 
HETATM 2943 O  O     . HOH H-2 6 .   ? -7.613  -12.174 17.246  1.00 40.82 ? ? ? ? ? ? 386 HOH A-2 O     1 
HETATM 2944 O  O     A HOH H-2 6 .   ? 1.700   -28.913 18.311  0.60 25.27 ? ? ? ? ? ? 387 HOH A-2 O     1 
HETATM 2945 O  O     . HOH H-2 6 .   ? -1.442  -14.570 15.554  1.00 27.64 ? ? ? ? ? ? 388 HOH A-2 O     1 
HETATM 2946 O  O     . HOH H-2 6 .   ? -8.067  -33.952 22.855  1.00 45.16 ? ? ? ? ? ? 389 HOH A-2 O     1 
HETATM 2947 O  O     . HOH H-2 6 .   ? -5.835  -35.599 4.958   1.00 49.09 ? ? ? ? ? ? 390 HOH A-2 O     1 
HETATM 2948 O  O     . HOH H-2 6 .   ? -17.943 -12.006 21.927  1.00 50.01 ? ? ? ? ? ? 391 HOH A-2 O     1 
HETATM 2949 O  O     . HOH H-2 6 .   ? -27.960 -29.192 1.083   1.00 33.52 ? ? ? ? ? ? 392 HOH A-2 O     1 
HETATM 2950 O  O     . HOH H-2 6 .   ? -21.247 -35.986 12.879  1.00 64.37 ? ? ? ? ? ? 393 HOH A-2 O     1 
HETATM 2951 O  O     . HOH H-2 6 .   ? -25.381 -33.999 -0.619  1.00 56.09 ? ? ? ? ? ? 394 HOH A-2 O     1 
HETATM 2952 O  O     B HOH H-2 6 .   ? -8.759  -13.005 6.898   0.30 8.12  ? ? ? ? ? ? 395 HOH A-2 O     1 
HETATM 2953 O  O     . HOH H-2 6 .   ? 6.702   -18.907 11.318  1.00 54.82 ? ? ? ? ? ? 396 HOH A-2 O     1 
HETATM 2954 O  O     . HOH H-2 6 .   ? 4.004   -30.126 12.106  1.00 37.16 ? ? ? ? ? ? 397 HOH A-2 O     1 
HETATM 2955 O  O     . HOH H-2 6 .   ? -2.619  -34.088 19.731  1.00 47.15 ? ? ? ? ? ? 398 HOH A-2 O     1 
HETATM 2956 O  O     . HOH H-2 6 .   ? -9.733  -11.876 25.792  1.00 57.65 ? ? ? ? ? ? 399 HOH A-2 O     1 
HETATM 2957 O  O     . HOH H-2 6 .   ? -16.547 -15.214 23.526  1.00 27.00 ? ? ? ? ? ? 400 HOH A-2 O     1 
HETATM 2958 O  O     . HOH H-2 6 .   ? -27.154 -35.268 7.480   1.00 70.73 ? ? ? ? ? ? 401 HOH A-2 O     1 
HETATM 2959 O  O     B HOH H-2 6 .   ? -8.013  -14.437 11.804  0.30 9.02  ? ? ? ? ? ? 402 HOH A-2 O     1 
HETATM 2960 O  O     . HOH H-2 6 .   ? -12.131 -36.607 7.227   1.00 69.17 ? ? ? ? ? ? 403 HOH A-2 O     1 
HETATM 2961 O  O     . HOH H-2 6 .   ? -14.097 -31.799 17.094  1.00 38.57 ? ? ? ? ? ? 404 HOH A-2 O     1 
HETATM 2962 O  O     . HOH H-2 6 .   ? -26.173 -11.007 12.883  1.00 57.74 ? ? ? ? ? ? 405 HOH A-2 O     1 
HETATM 2963 O  O     . HOH H-2 6 .   ? 3.173   -17.893 -0.029  1.00 46.22 ? ? ? ? ? ? 406 HOH A-2 O     1 
HETATM 2964 O  O     . HOH H-2 6 .   ? -29.536 -25.861 1.716   1.00 37.74 ? ? ? ? ? ? 407 HOH A-2 O     1 
HETATM 2965 O  O     . HOH H-2 6 .   ? -30.601 -28.098 5.252   1.00 71.63 ? ? ? ? ? ? 408 HOH A-2 O     1 
HETATM 2966 O  O     . HOH H-2 6 .   ? -13.340 -34.480 23.959  1.00 83.43 ? ? ? ? ? ? 409 HOH A-2 O     1 
HETATM 2967 O  O     . HOH H-2 6 .   ? -24.125 -10.040 8.645   1.00 67.69 ? ? ? ? ? ? 410 HOH A-2 O     1 
HETATM 2968 O  O     . HOH H-2 6 .   ? 5.128   -16.328 10.162  1.00 63.33 ? ? ? ? ? ? 411 HOH A-2 O     1 
HETATM 2969 O  O     . HOH H-2 6 .   ? -20.004 -36.936 0.077   1.00 34.10 ? ? ? ? ? ? 412 HOH A-2 O     1 
HETATM 2970 O  O     B HOH H-2 6 .   ? -5.222  -5.828  8.387   0.30 20.44 ? ? ? ? ? ? 413 HOH A-2 O     1 
HETATM 2971 O  O     . HOH H-2 6 .   ? -14.912 -31.996 25.863  1.00 34.77 ? ? ? ? ? ? 414 HOH A-2 O     1 
HETATM 2972 O  O     A HOH H-2 6 .   ? -23.989 -15.057 15.706  0.60 24.35 ? ? ? ? ? ? 415 HOH A-2 O     1 
HETATM 2973 O  O     . HOH H-2 6 .   ? -17.347 -10.510 19.797  1.00 68.86 ? ? ? ? ? ? 416 HOH A-2 O     1 
HETATM 2974 O  O     . HOH H-2 6 .   ? 10.601  -11.281 -6.685  1.00 52.57 ? ? ? ? ? ? 417 HOH A-2 O     1 
HETATM 2975 O  O     . HOH H-2 6 .   ? -12.862 -19.090 25.167  1.00 50.77 ? ? ? ? ? ? 418 HOH A-2 O     1 
HETATM 2976 O  O     . HOH H-2 6 .   ? 11.180  -0.699  1.339   1.00 94.52 ? ? ? ? ? ? 419 HOH A-2 O     1 
HETATM 2977 O  O     . HOH H-2 6 .   ? 6.484   -0.540  -11.186 1.00 68.51 ? ? ? ? ? ? 420 HOH A-2 O     1 
HETATM 2978 O  O     . HOH H-2 6 .   ? -13.036 -37.342 10.817  1.00 59.51 ? ? ? ? ? ? 421 HOH A-2 O     1 
HETATM 2979 O  O     . HOH H-2 6 .   ? -12.234 -13.752 22.885  1.00 40.90 ? ? ? ? ? ? 422 HOH A-2 O     1 
HETATM 2980 O  O     . HOH H-2 6 .   ? -31.924 -16.206 7.976   1.00 45.93 ? ? ? ? ? ? 423 HOH A-2 O     1 
# 
loop_
_atom_site_anisotrop.id 
_atom_site_anisotrop.type_symbol 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_atom_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_alt_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_comp_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_asym_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_seq_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_PDB_ins_code 
_atom_site_anisotrop.U[1][1] 
_atom_site_anisotrop.U[2][2] 
_atom_site_anisotrop.U[3][3] 
_atom_site_anisotrop.U[1][2] 
_atom_site_anisotrop.U[1][3] 
_atom_site_anisotrop.U[2][3] 
_atom_site_anisotrop.U[1][1]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[2][2]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[3][3]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[1][2]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[1][3]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[2][3]_esd 
_atom_site_anisotrop.pdbx_auth_seq_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_auth_comp_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_auth_asym_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_auth_atom_id 
1    N  N     . GLU A   10  ? 0.7035 0.4836 0.7344 0.1350  0.2300  0.2456  ? ? ? ? ? ? 10  GLU A   N     
2    C  CA    . GLU A   10  ? 0.6014 0.4875 0.6321 -0.1043 0.1776  -0.0361 ? ? ? ? ? ? 10  GLU A   CA    
3    C  C     . GLU A   10  ? 0.5976 0.4172 0.4922 -0.0774 0.0589  -0.0646 ? ? ? ? ? ? 10  GLU A   C     
4    O  O     . GLU A   10  ? 0.7107 0.4117 0.4567 -0.0356 0.0064  -0.0829 ? ? ? ? ? ? 10  GLU A   O     
5    C  CB    . GLU A   10  ? 0.5870 0.5723 0.2818 0.0286  0.0135  -0.0789 ? ? ? ? ? ? 10  GLU A   CB    
6    N  N     . ARG A   11  ? 0.5601 0.2831 0.4909 -0.0921 0.0090  -0.0506 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A   N     
7    C  CA    . ARG A   11  ? 0.5534 0.2011 0.3490 -0.0672 -0.0573 -0.0102 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A   CA    
8    C  C     . ARG A   11  ? 0.5573 0.1148 0.3655 -0.0285 0.0137  -0.0960 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A   C     
9    O  O     . ARG A   11  ? 0.5770 0.1211 0.5137 0.0286  0.1073  -0.0528 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A   O     
10   C  CB    . ARG A   11  ? 0.4352 0.1974 0.3479 -0.0794 -0.1110 0.0185  ? ? ? ? ? ? 11  ARG A   CB    
11   C  CG    . ARG A   11  ? 0.4523 0.1901 0.3049 -0.0451 0.0068  -0.0167 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A   CG    
12   C  CD    . ARG A   11  ? 0.4033 0.1689 0.3336 -0.0427 0.1301  -0.1086 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A   CD    
13   N  NE    . ARG A   11  ? 0.3790 0.2315 0.3484 -0.0616 0.0978  -0.0538 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A   NE    
14   C  CZ    . ARG A   11  ? 0.4116 0.1255 0.2703 0.0097  0.0006  0.0308  ? ? ? ? ? ? 11  ARG A   CZ    
15   N  NH1   . ARG A   11  ? 0.3041 0.1780 0.2669 0.0404  -0.0154 0.0630  ? ? ? ? ? ? 11  ARG A   NH1   
16   N  NH2   . ARG A   11  ? 0.3940 0.1978 0.2846 -0.0221 0.0791  0.0257  ? ? ? ? ? ? 11  ARG A   NH2   
17   N  N     . THR A   12  ? 0.5612 0.1701 0.3407 -0.0813 -0.0736 -0.0525 ? ? ? ? ? ? 12  THR A   N     
18   C  CA    . THR A   12  ? 0.5437 0.1275 0.4070 -0.0347 -0.0546 -0.0170 ? ? ? ? ? ? 12  THR A   CA    
19   C  C     . THR A   12  ? 0.4986 0.1324 0.3457 -0.0590 -0.1045 -0.0134 ? ? ? ? ? ? 12  THR A   C     
20   O  O     . THR A   12  ? 0.5601 0.1358 0.3388 -0.0352 0.0166  0.0101  ? ? ? ? ? ? 12  THR A   O     
21   C  CB    . THR A   12  ? 0.6068 0.2354 0.4865 -0.1301 -0.0569 -0.1775 ? ? ? ? ? ? 12  THR A   CB    
22   O  OG1   . THR A   12  ? 0.6447 0.5916 0.5803 -0.2294 0.0302  -0.3239 ? ? ? ? ? ? 12  THR A   OG1   
23   C  CG2   . THR A   12  ? 0.4954 0.3782 0.6071 -0.0952 -0.1687 0.1410  ? ? ? ? ? ? 12  THR A   CG2   
24   N  N     . TYR A   13  ? 0.5001 0.1114 0.3709 -0.1026 -0.0918 0.0050  ? ? ? ? ? ? 13  TYR A   N     
25   C  CA    . TYR A   13  ? 0.5245 0.1344 0.3700 -0.1134 -0.0589 0.0081  ? ? ? ? ? ? 13  TYR A   CA    
26   C  C     . TYR A   13  ? 0.5294 0.1148 0.4613 -0.1374 -0.0278 -0.0096 ? ? ? ? ? ? 13  TYR A   C     
27   O  O     . TYR A   13  ? 0.6033 0.1323 0.6340 -0.1683 -0.1229 0.0636  ? ? ? ? ? ? 13  TYR A   O     
28   C  CB    . TYR A   13  ? 0.6044 0.1568 0.3661 -0.1288 -0.0863 0.0206  ? ? ? ? ? ? 13  TYR A   CB    
29   C  CG    . TYR A   13  ? 0.5392 0.1194 0.4451 -0.0562 -0.1026 0.0071  ? ? ? ? ? ? 13  TYR A   CG    
30   C  CD1   . TYR A   13  ? 0.6690 0.0814 0.4170 -0.1006 0.0289  -0.0070 ? ? ? ? ? ? 13  TYR A   CD1   
31   C  CD2   . TYR A   13  ? 0.5104 0.1174 0.3812 -0.0847 0.0528  0.0091  ? ? ? ? ? ? 13  TYR A   CD2   
32   C  CE1   . TYR A   13  ? 0.7631 0.1143 0.3594 -0.1577 0.2408  -0.0415 ? ? ? ? ? ? 13  TYR A   CE1   
33   C  CE2   . TYR A   13  ? 0.4409 0.1165 0.3281 -0.0242 -0.0103 0.0195  ? ? ? ? ? ? 13  TYR A   CE2   
34   C  CZ    . TYR A   13  ? 0.5586 0.0994 0.3458 -0.0767 0.1206  -0.0317 ? ? ? ? ? ? 13  TYR A   CZ    
35   O  OH    . TYR A   13  ? 0.4342 0.0995 0.4153 0.0214  -0.0213 0.0004  ? ? ? ? ? ? 13  TYR A   OH    
36   N  N     . LEU A   14  ? 0.5310 0.1472 0.3267 -0.1162 0.0091  -0.0190 ? ? ? ? ? ? 14  LEU A   N     
37   C  CA    . LEU A   14  ? 0.5269 0.1531 0.2933 -0.1349 -0.0144 -0.0325 ? ? ? ? ? ? 14  LEU A   CA    
38   C  C     . LEU A   14  ? 0.4879 0.1559 0.2654 -0.1820 -0.0205 0.0161  ? ? ? ? ? ? 14  LEU A   C     
39   O  O     . LEU A   14  ? 0.5239 0.2088 0.3660 -0.2247 0.0177  0.0015  ? ? ? ? ? ? 14  LEU A   O     
40   C  CB    . LEU A   14  ? 0.4862 0.1958 0.2614 -0.1981 -0.0616 -0.0007 ? ? ? ? ? ? 14  LEU A   CB    
41   C  CG    . LEU A   14  ? 0.4390 0.2178 0.2736 -0.1671 -0.0293 -0.0475 ? ? ? ? ? ? 14  LEU A   CG    
42   C  CD1   . LEU A   14  ? 0.6454 0.3021 0.3120 -0.1447 -0.1694 -0.0117 ? ? ? ? ? ? 14  LEU A   CD1   
43   C  CD2   . LEU A   14  ? 0.5032 0.2357 0.3411 -0.2281 -0.0588 -0.0680 ? ? ? ? ? ? 14  LEU A   CD2   
44   N  N     . TYR A   15  ? 0.5101 0.1458 0.2875 -0.1857 -0.0114 -0.0175 ? ? ? ? ? ? 15  TYR A   N     
45   C  CA    . TYR A   15  ? 0.4086 0.1623 0.2587 -0.1181 -0.0488 0.0217  ? ? ? ? ? ? 15  TYR A   CA    
46   C  C     . TYR A   15  ? 0.4227 0.1608 0.2867 -0.1576 -0.0662 0.0913  ? ? ? ? ? ? 15  TYR A   C     
47   O  O     . TYR A   15  ? 0.4239 0.1353 0.2594 -0.1345 -0.0385 0.0588  ? ? ? ? ? ? 15  TYR A   O     
48   C  CB    . TYR A   15  ? 0.4375 0.1338 0.2774 -0.1269 -0.0449 0.0487  ? ? ? ? ? ? 15  TYR A   CB    
49   C  CG    . TYR A   15  ? 0.4432 0.1329 0.3086 -0.1216 -0.0116 0.0314  ? ? ? ? ? ? 15  TYR A   CG    
50   C  CD1   . TYR A   15  ? 0.3884 0.1537 0.3095 -0.1226 -0.0151 -0.0044 ? ? ? ? ? ? 15  TYR A   CD1   
51   C  CD2   . TYR A   15  ? 0.4268 0.1400 0.2993 -0.1196 0.0327  0.0096  ? ? ? ? ? ? 15  TYR A   CD2   
52   C  CE1   . TYR A   15  ? 0.3932 0.2102 0.2661 -0.1333 -0.0638 0.0210  ? ? ? ? ? ? 15  TYR A   CE1   
53   C  CE2   . TYR A   15  ? 0.4357 0.1549 0.2417 -0.1102 -0.0433 0.0594  ? ? ? ? ? ? 15  TYR A   CE2   
54   C  CZ    . TYR A   15  ? 0.3515 0.1235 0.2514 -0.0575 -0.0251 0.0220  ? ? ? ? ? ? 15  TYR A   CZ    
55   O  OH    . TYR A   15  ? 0.4392 0.2888 0.2754 -0.1527 0.0053  -0.0463 ? ? ? ? ? ? 15  TYR A   OH    
56   N  N     . ARG A   16  ? 0.4996 0.1683 0.3006 -0.2082 -0.1211 0.0981  ? ? ? ? ? ? 16  ARG A   N     
57   C  CA    . ARG A   16  ? 0.3984 0.1523 0.2551 -0.1102 -0.0394 0.0406  ? ? ? ? ? ? 16  ARG A   CA    
58   C  C     . ARG A   16  ? 0.3985 0.1537 0.2514 -0.1183 -0.0180 0.0542  ? ? ? ? ? ? 16  ARG A   C     
59   O  O     . ARG A   16  ? 0.3943 0.2189 0.2876 -0.1479 -0.0231 0.0819  ? ? ? ? ? ? 16  ARG A   O     
60   C  CB    . ARG A   16  ? 0.5259 0.1671 0.3102 -0.0570 -0.0134 0.0576  ? ? ? ? ? ? 16  ARG A   CB    
61   C  CG    . ARG A   16  ? 0.5402 0.1612 0.3433 -0.0367 0.0044  0.0606  ? ? ? ? ? ? 16  ARG A   CG    
62   C  CD    . ARG A   16  ? 0.5729 0.2324 0.4267 0.0193  0.0591  0.1518  ? ? ? ? ? ? 16  ARG A   CD    
63   N  NE    . ARG A   16  ? 0.5166 0.3155 0.5074 0.0956  0.1055  0.1255  ? ? ? ? ? ? 16  ARG A   NE    
64   C  CZ    . ARG A   16  ? 0.5427 0.5781 0.6757 -0.0034 0.1387  0.0222  ? ? ? ? ? ? 16  ARG A   CZ    
65   N  NH1   . ARG A   16  ? 0.4040 0.7605 1.0905 0.1590  -0.2223 -0.1068 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A   NH1   
66   N  NH2   . ARG A   16  ? 0.7114 0.8614 0.4999 -0.0163 0.2539  0.2348  ? ? ? ? ? ? 16  ARG A   NH2   
67   N  N     . GLY A   17  ? 0.3902 0.1410 0.2704 -0.0903 -0.0353 0.0451  ? ? ? ? ? ? 17  GLY A   N     
68   C  CA    . GLY A   17  ? 0.3901 0.1453 0.2574 -0.0530 -0.0493 0.0601  ? ? ? ? ? ? 17  GLY A   CA    
69   C  C     . GLY A   17  ? 0.3801 0.1752 0.1801 -0.0890 -0.0089 0.0907  ? ? ? ? ? ? 17  GLY A   C     
70   O  O     . GLY A   17  ? 0.3853 0.2052 0.2794 -0.0784 -0.0506 0.0293  ? ? ? ? ? ? 17  GLY A   O     
71   N  N     . ARG A   18  ? 0.4071 0.1798 0.2096 -0.0812 -0.0215 0.0690  ? ? ? ? ? ? 18  ARG A   N     
72   C  CA    . ARG A   18  ? 0.4608 0.2246 0.1944 -0.1464 0.0002  0.0633  ? ? ? ? ? ? 18  ARG A   CA    
73   C  C     . ARG A   18  ? 0.4283 0.2123 0.2092 -0.1174 0.0192  0.0615  ? ? ? ? ? ? 18  ARG A   C     
74   O  O     . ARG A   18  ? 0.4279 0.2341 0.2915 -0.1163 0.0078  0.0451  ? ? ? ? ? ? 18  ARG A   O     
75   C  CB    . ARG A   18  ? 0.5486 0.3801 0.2479 -0.2312 0.1028  -0.0156 ? ? ? ? ? ? 18  ARG A   CB    
76   C  CG    . ARG A   18  ? 0.9195 0.3513 0.2892 -0.0850 -0.0421 -0.0839 ? ? ? ? ? ? 18  ARG A   CG    
77   N  N     A ILE A   19  ? 0.5002 0.2113 0.1322 -0.1353 0.0045  0.0418  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   N     
78   N  N     B ILE A   19  ? 0.4902 0.1916 0.1198 -0.1290 0.0138  0.0245  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   N     
79   C  CA    A ILE A   19  ? 0.4231 0.1671 0.1410 -0.0826 -0.0001 0.0270  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   CA    
80   C  CA    B ILE A   19  ? 0.5183 0.1736 0.1474 -0.1400 0.0198  0.0090  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   CA    
81   C  C     A ILE A   19  ? 0.5144 0.1530 0.1413 -0.1452 0.0172  0.0140  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   C     
82   C  C     B ILE A   19  ? 0.5314 0.1597 0.1400 -0.1758 0.0158  0.0176  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   C     
83   O  O     A ILE A   19  ? 0.4935 0.2116 0.1554 -0.1659 0.0146  0.0166  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   O     
84   O  O     B ILE A   19  ? 0.4916 0.1630 0.1416 -0.1540 -0.0162 0.0524  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   O     
85   C  CB    A ILE A   19  ? 0.3783 0.1779 0.1335 -0.0456 0.0055  0.0366  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   CB    
86   C  CB    B ILE A   19  ? 0.4973 0.1785 0.1542 -0.0953 0.0436  0.0319  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   CB    
87   C  CG1   A ILE A   19  ? 0.4152 0.1387 0.1601 -0.1057 -0.0997 0.0802  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   CG1   
88   C  CG1   B ILE A   19  ? 0.2973 0.2667 0.1776 -0.0845 0.1082  0.0221  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   CG1   
89   C  CG2   A ILE A   19  ? 0.3167 0.2055 0.1588 -0.0547 -0.0665 -0.0008 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   CG2   
90   C  CG2   B ILE A   19  ? 0.5555 0.2357 0.1868 -0.0611 0.0920  0.0288  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   CG2   
91   C  CD1   A ILE A   19  ? 0.2330 0.1137 0.2229 -0.0822 0.0765  -0.0419 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   CD1   
92   C  CD1   B ILE A   19  ? 0.3345 0.2596 0.2687 -0.1338 0.1785  -0.0904 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   CD1   
93   N  N     . LEU A   20  ? 0.3580 0.1301 0.1507 -0.0616 -0.0165 0.0324  ? ? ? ? ? ? 20  LEU A   N     
94   C  CA    . LEU A   20  ? 0.3306 0.0951 0.1456 -0.0412 -0.0410 0.0369  ? ? ? ? ? ? 20  LEU A   CA    
95   C  C     . LEU A   20  ? 0.2615 0.0956 0.1716 -0.0439 -0.0167 0.0347  ? ? ? ? ? ? 20  LEU A   C     
96   O  O     . LEU A   20  ? 0.2766 0.1312 0.1856 -0.0646 -0.0030 0.0339  ? ? ? ? ? ? 20  LEU A   O     
97   C  CB    . LEU A   20  ? 0.3555 0.0963 0.1986 -0.0241 -0.0610 0.0208  ? ? ? ? ? ? 20  LEU A   CB    
98   C  CG    . LEU A   20  ? 0.3511 0.2169 0.2168 0.0312  0.0101  0.0858  ? ? ? ? ? ? 20  LEU A   CG    
99   C  CD1   . LEU A   20  ? 0.2020 0.2381 0.2899 -0.0124 0.0359  0.0873  ? ? ? ? ? ? 20  LEU A   CD1   
100  C  CD2   . LEU A   20  ? 0.4205 0.2453 0.1960 0.0758  0.0404  0.0956  ? ? ? ? ? ? 20  LEU A   CD2   
101  N  N     . ASN A   21  ? 0.2858 0.1210 0.1492 -0.0618 -0.0256 0.0166  ? ? ? ? ? ? 21  ASN A   N     
102  C  CA    . ASN A   21  ? 0.2907 0.1090 0.1733 -0.0606 -0.0320 0.0232  ? ? ? ? ? ? 21  ASN A   CA    
103  C  C     . ASN A   21  ? 0.2924 0.0936 0.1787 -0.0790 -0.0434 0.0107  ? ? ? ? ? ? 21  ASN A   C     
104  O  O     . ASN A   21  ? 0.2522 0.1046 0.1805 -0.0638 -0.0335 0.0233  ? ? ? ? ? ? 21  ASN A   O     
105  C  CB    . ASN A   21  ? 0.2953 0.1141 0.2077 -0.0585 -0.0301 0.0169  ? ? ? ? ? ? 21  ASN A   CB    
106  C  CG    . ASN A   21  ? 0.2505 0.1262 0.2113 -0.0607 -0.0133 0.0220  ? ? ? ? ? ? 21  ASN A   CG    
107  O  OD1   . ASN A   21  ? 0.2878 0.1464 0.2366 -0.0437 0.0172  0.0632  ? ? ? ? ? ? 21  ASN A   OD1   
108  N  ND2   . ASN A   21  ? 0.2611 0.1438 0.2968 -0.0125 0.0190  0.0599  ? ? ? ? ? ? 21  ASN A   ND2   
109  N  N     . LEU A   22  ? 0.2812 0.1206 0.1981 -0.0836 -0.0437 0.0141  ? ? ? ? ? ? 22  LEU A   N     
110  C  CA    . LEU A   22  ? 0.3048 0.1122 0.2133 -0.0399 -0.0732 -0.0001 ? ? ? ? ? ? 22  LEU A   CA    
111  C  C     . LEU A   22  ? 0.2951 0.1025 0.2267 -0.0837 -0.0436 -0.0069 ? ? ? ? ? ? 22  LEU A   C     
112  O  O     . LEU A   22  ? 0.4031 0.1014 0.2615 -0.1142 -0.0683 0.0107  ? ? ? ? ? ? 22  LEU A   O     
113  C  CB    . LEU A   22  ? 0.3001 0.1416 0.2130 -0.0561 -0.0536 0.0128  ? ? ? ? ? ? 22  LEU A   CB    
114  C  CG    . LEU A   22  ? 0.2900 0.1508 0.2196 -0.1025 -0.0748 0.0356  ? ? ? ? ? ? 22  LEU A   CG    
115  C  CD1   . LEU A   22  ? 0.3062 0.1377 0.2346 -0.0902 -0.0345 0.0221  ? ? ? ? ? ? 22  LEU A   CD1   
116  C  CD2   . LEU A   22  ? 0.2908 0.1924 0.2573 -0.1096 -0.0586 0.0245  ? ? ? ? ? ? 22  LEU A   CD2   
117  N  N     . ALA A   23  ? 0.2922 0.1366 0.2189 -0.0745 -0.0470 0.0023  ? ? ? ? ? ? 23  ALA A   N     
118  C  CA    . ALA A   23  ? 0.3927 0.1124 0.2127 -0.0989 -0.0054 0.0077  ? ? ? ? ? ? 23  ALA A   CA    
119  C  C     . ALA A   23  ? 0.4080 0.1084 0.2271 -0.0946 -0.0375 -0.0063 ? ? ? ? ? ? 23  ALA A   C     
120  O  O     . ALA A   23  ? 0.3346 0.1134 0.2553 -0.0736 -0.0675 -0.0142 ? ? ? ? ? ? 23  ALA A   O     
121  C  CB    . ALA A   23  ? 0.4270 0.1591 0.2974 0.0365  -0.0200 0.0057  ? ? ? ? ? ? 23  ALA A   CB    
122  N  N     . LEU A   24  ? 0.3308 0.1240 0.2480 -0.0892 -0.0303 -0.0313 ? ? ? ? ? ? 24  LEU A   N     
123  C  CA    . LEU A   24  ? 0.3370 0.1298 0.2492 -0.0639 -0.0523 -0.0377 ? ? ? ? ? ? 24  LEU A   CA    
124  C  C     . LEU A   24  ? 0.3727 0.1373 0.2428 -0.0521 -0.0294 -0.0626 ? ? ? ? ? ? 24  LEU A   C     
125  O  O     . LEU A   24  ? 0.4131 0.1375 0.3618 -0.0233 0.0000  -0.0591 ? ? ? ? ? ? 24  LEU A   O     
126  C  CB    . LEU A   24  ? 0.3852 0.1667 0.2877 -0.0998 -0.0628 -0.0587 ? ? ? ? ? ? 24  LEU A   CB    
127  C  CG    . LEU A   24  ? 0.3518 0.1724 0.2987 -0.1029 -0.0996 -0.0120 ? ? ? ? ? ? 24  LEU A   CG    
128  C  CD1   . LEU A   24  ? 0.4037 0.2025 0.4355 -0.1302 -0.0805 -0.0961 ? ? ? ? ? ? 24  LEU A   CD1   
129  C  CD2   . LEU A   24  ? 0.4145 0.1715 0.4207 -0.0761 -0.0779 -0.0769 ? ? ? ? ? ? 24  LEU A   CD2   
130  N  N     . GLU A   25  ? 0.3998 0.1678 0.2430 -0.0678 -0.0108 -0.0643 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A   N     
131  C  CA    . GLU A   25  ? 0.4487 0.1781 0.2829 -0.0567 0.0387  -0.0768 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A   CA    
132  C  C     . GLU A   25  ? 0.4287 0.1731 0.2831 -0.0594 0.0434  -0.0768 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A   C     
133  O  O     . GLU A   25  ? 0.4395 0.1867 0.3296 -0.0523 0.0470  -0.0474 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A   O     
134  C  CB    . GLU A   25  ? 0.3927 0.2239 0.2917 -0.0358 0.0386  -0.0797 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A   CB    
135  C  CG    . GLU A   25  ? 0.4356 0.2462 0.3864 -0.0304 0.0943  -0.1466 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A   CG    
136  C  CD    . GLU A   25  ? 0.3855 0.2559 0.5063 -0.0063 0.1379  -0.2333 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A   CD    
137  O  OE1   . GLU A   25  ? 0.3694 0.6129 0.5041 -0.1514 0.1308  -0.2906 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A   OE1   
138  O  OE2   . GLU A   25  ? 0.4121 0.1637 0.3671 0.0114  0.0087  -0.0364 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A   OE2   
139  N  N     . GLY A   26  ? 0.6308 0.2073 0.3136 -0.0854 0.0062  -0.1083 ? ? ? ? ? ? 26  GLY A   N     
140  C  CA    . GLY A   26  ? 0.6861 0.2229 0.3296 -0.0783 -0.0291 -0.1233 ? ? ? ? ? ? 26  GLY A   CA    
141  C  C     . GLY A   26  ? 0.6191 0.1587 0.2851 -0.1466 -0.0073 -0.0877 ? ? ? ? ? ? 26  GLY A   C     
142  O  O     . GLY A   26  ? 0.5686 0.2714 0.4154 -0.2369 -0.0338 -0.0502 ? ? ? ? ? ? 26  GLY A   O     
143  N  N     . ARG A   27  ? 0.6940 0.1753 0.2827 -0.1421 -0.0366 -0.0760 ? ? ? ? ? ? 27  ARG A   N     
144  C  CA    . ARG A   27  ? 0.6743 0.2149 0.2987 -0.1380 -0.1359 -0.0702 ? ? ? ? ? ? 27  ARG A   CA    
145  C  C     . ARG A   27  ? 0.5218 0.2338 0.2392 -0.1029 -0.0861 -0.0595 ? ? ? ? ? ? 27  ARG A   C     
146  O  O     . ARG A   27  ? 0.5870 0.2858 0.3756 -0.0258 -0.1872 -0.0831 ? ? ? ? ? ? 27  ARG A   O     
147  C  CB    . ARG A   27  ? 0.5448 0.4099 0.2438 -0.1506 -0.1417 -0.0572 ? ? ? ? ? ? 27  ARG A   CB    
148  N  N     . TYR A   28  ? 0.4581 0.1932 0.1703 -0.1252 -0.0147 -0.0272 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A   N     
149  C  CA    . TYR A   28  ? 0.3614 0.1775 0.1791 -0.0990 0.0104  -0.0344 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A   CA    
150  C  C     . TYR A   28  ? 0.3587 0.1627 0.1786 -0.1116 -0.0077 -0.0300 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A   C     
151  O  O     . TYR A   28  ? 0.4374 0.1919 0.1990 -0.0724 0.0010  -0.0069 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A   O     
152  C  CB    . TYR A   28  ? 0.3508 0.1839 0.2228 -0.0786 0.0230  -0.0412 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A   CB    
153  C  CG    . TYR A   28  ? 0.3360 0.2009 0.2003 -0.1163 -0.0085 -0.0501 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A   CG    
154  C  CD1   . TYR A   28  ? 0.3180 0.2086 0.1923 -0.0576 0.0049  -0.0135 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A   CD1   
155  C  CD2   . TYR A   28  ? 0.2887 0.2158 0.2427 -0.1030 0.0353  -0.0429 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A   CD2   
156  C  CE1   . TYR A   28  ? 0.2985 0.2546 0.3172 -0.0487 0.1173  0.0228  ? ? ? ? ? ? 28  TYR A   CE1   
157  C  CE2   . TYR A   28  ? 0.3256 0.2660 0.2746 -0.1273 0.0802  -0.0250 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A   CE2   
158  C  CZ    . TYR A   28  ? 0.3176 0.2735 0.2502 -0.0949 0.0746  0.0033  ? ? ? ? ? ? 28  TYR A   CZ    
159  O  OH    . TYR A   28  ? 0.6515 0.3045 0.2670 -0.1709 0.1318  -0.0023 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A   OH    
160  N  N     . GLU A   29  ? 0.3098 0.1929 0.1596 -0.1072 -0.0249 -0.0395 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A   N     
161  C  CA    . GLU A   29  ? 0.2658 0.2347 0.1461 -0.1244 -0.0414 -0.0177 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A   CA    
162  C  C     . GLU A   29  ? 0.2621 0.1562 0.1635 -0.0912 -0.0608 0.0035  ? ? ? ? ? ? 29  GLU A   C     
163  O  O     . GLU A   29  ? 0.2968 0.1621 0.1637 -0.0993 -0.0387 0.0174  ? ? ? ? ? ? 29  GLU A   O     
164  C  CB    . GLU A   29  ? 0.2432 0.2774 0.1836 -0.1403 -0.0349 -0.0053 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A   CB    
165  C  CG    . GLU A   29  ? 0.2616 0.2864 0.2208 -0.1562 -0.0405 -0.0175 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A   CG    
166  C  CD    . GLU A   29  ? 0.2984 0.3441 0.1790 -0.1237 -0.1003 -0.0459 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A   CD    
167  O  OE1   . GLU A   29  ? 0.2309 0.3535 0.2731 -0.0977 -0.0138 -0.0776 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A   OE1   
168  O  OE2   . GLU A   29  ? 0.2837 0.3654 0.3297 -0.1335 -0.0903 -0.0342 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A   OE2   
169  N  N     . ILE A   30  ? 0.2463 0.1336 0.1512 -0.0587 -0.0375 -0.0211 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A   N     
170  C  CA    . ILE A   30  ? 0.2280 0.1514 0.1447 -0.0704 -0.0251 -0.0113 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A   CA    
171  C  C     . ILE A   30  ? 0.2962 0.1035 0.1411 -0.0798 -0.0314 -0.0064 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A   C     
172  O  O     . ILE A   30  ? 0.2994 0.0949 0.1957 -0.0751 -0.0051 0.0030  ? ? ? ? ? ? 30  ILE A   O     
173  C  CB    . ILE A   30  ? 0.2421 0.1634 0.2175 -0.0513 -0.0307 -0.0175 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A   CB    
174  C  CG1   . ILE A   30  ? 0.2657 0.2885 0.1914 -0.0587 -0.0133 -0.1058 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A   CG1   
175  C  CG2   . ILE A   30  ? 0.2500 0.1106 0.2097 -0.0494 -0.0495 0.0220  ? ? ? ? ? ? 30  ILE A   CG2   
176  C  CD1   . ILE A   30  ? 0.3732 0.2062 0.4092 -0.0526 0.1345  -0.0416 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A   CD1   
177  N  N     . VAL A   31  ? 0.1968 0.0887 0.1329 -0.0444 -0.0248 0.0085  ? ? ? ? ? ? 31  VAL A   N     
178  C  CA    . VAL A   31  ? 0.1914 0.1217 0.1294 -0.0519 -0.0218 -0.0060 ? ? ? ? ? ? 31  VAL A   CA    
179  C  C     . VAL A   31  ? 0.1940 0.0939 0.1335 -0.0588 -0.0250 0.0227  ? ? ? ? ? ? 31  VAL A   C     
180  O  O     . VAL A   31  ? 0.1970 0.0906 0.1645 -0.0548 -0.0206 0.0206  ? ? ? ? ? ? 31  VAL A   O     
181  C  CB    . VAL A   31  ? 0.2096 0.1090 0.1323 -0.0409 -0.0385 -0.0031 ? ? ? ? ? ? 31  VAL A   CB    
182  C  CG1   . VAL A   31  ? 0.2205 0.1298 0.1227 -0.0483 -0.0116 0.0051  ? ? ? ? ? ? 31  VAL A   CG1   
183  C  CG2   . VAL A   31  ? 0.1935 0.1379 0.1565 -0.0528 -0.0242 0.0208  ? ? ? ? ? ? 31  VAL A   CG2   
184  N  N     . GLU A   32  ? 0.2345 0.0843 0.1528 -0.0411 -0.0337 0.0079  ? ? ? ? ? ? 32  GLU A   N     
185  C  CA    . GLU A   32  ? 0.2525 0.0850 0.1424 -0.0158 -0.0498 -0.0019 ? ? ? ? ? ? 32  GLU A   CA    
186  C  C     . GLU A   32  ? 0.1980 0.0765 0.1455 -0.0248 -0.0292 0.0128  ? ? ? ? ? ? 32  GLU A   C     
187  O  O     . GLU A   32  ? 0.2217 0.1065 0.1804 -0.0523 -0.0158 0.0231  ? ? ? ? ? ? 32  GLU A   O     
188  C  CB    . GLU A   32  ? 0.2957 0.0777 0.1607 -0.0073 -0.0372 0.0021  ? ? ? ? ? ? 32  GLU A   CB    
189  C  CG    . GLU A   32  ? 0.3095 0.0829 0.1901 -0.0200 0.0277  0.0078  ? ? ? ? ? ? 32  GLU A   CG    
190  C  CD    . GLU A   32  ? 0.2615 0.1025 0.2179 0.0078  0.0193  0.0073  ? ? ? ? ? ? 32  GLU A   CD    
191  O  OE1   . GLU A   32  ? 0.3631 0.0983 0.2174 -0.0065 0.0062  0.0154  ? ? ? ? ? ? 32  GLU A   OE1   
192  O  OE2   . GLU A   32  ? 0.3512 0.0957 0.2508 -0.0169 0.0498  -0.0129 ? ? ? ? ? ? 32  GLU A   OE2   
193  N  N     . HIS A   33  ? 0.1849 0.0748 0.1567 -0.0139 -0.0277 -0.0054 ? ? ? ? ? ? 33  HIS A   N     
194  C  CA    . HIS A   33  ? 0.1658 0.0789 0.1554 -0.0175 -0.0209 -0.0011 ? ? ? ? ? ? 33  HIS A   CA    
195  C  C     . HIS A   33  ? 0.1680 0.0848 0.1468 -0.0113 -0.0224 0.0087  ? ? ? ? ? ? 33  HIS A   C     
196  O  O     . HIS A   33  ? 0.1628 0.1160 0.1870 -0.0155 -0.0175 0.0037  ? ? ? ? ? ? 33  HIS A   O     
197  C  CB    . HIS A   33  ? 0.1637 0.0832 0.1577 -0.0075 -0.0232 -0.0061 ? ? ? ? ? ? 33  HIS A   CB    
198  C  CG    . HIS A   33  ? 0.1483 0.0763 0.1737 -0.0199 0.0015  0.0092  ? ? ? ? ? ? 33  HIS A   CG    
199  N  ND1   . HIS A   33  ? 0.1723 0.0910 0.1387 -0.0144 0.0086  -0.0036 ? ? ? ? ? ? 33  HIS A   ND1   
200  C  CD2   . HIS A   33  ? 0.1543 0.0926 0.2223 -0.0324 0.0341  -0.0006 ? ? ? ? ? ? 33  HIS A   CD2   
201  C  CE1   . HIS A   33  ? 0.1889 0.1088 0.1495 0.0085  0.0055  0.0040  ? ? ? ? ? ? 33  HIS A   CE1   
202  N  NE2   . HIS A   33  ? 0.1730 0.1119 0.1935 -0.0167 0.0348  0.0038  ? ? ? ? ? ? 33  HIS A   NE2   
203  N  N     . LYS A   34  ? 0.2381 0.0948 0.1445 -0.0071 -0.0435 0.0266  ? ? ? ? ? ? 34  LYS A   N     
204  C  CA    A LYS A   34  ? 0.2643 0.0977 0.1691 -0.0119 -0.0750 0.0303  ? ? ? ? ? ? 34  LYS A   CA    
205  C  CA    B LYS A   34  ? 0.2576 0.1019 0.1576 -0.0083 -0.0670 0.0368  ? ? ? ? ? ? 34  LYS A   CA    
206  C  C     . LYS A   34  ? 0.2122 0.0820 0.1365 0.0131  -0.0335 0.0087  ? ? ? ? ? ? 34  LYS A   C     
207  O  O     . LYS A   34  ? 0.1909 0.0817 0.1707 -0.0018 -0.0460 0.0014  ? ? ? ? ? ? 34  LYS A   O     
208  C  CB    A LYS A   34  ? 0.3970 0.1459 0.1603 -0.0653 -0.1006 0.0792  ? ? ? ? ? ? 34  LYS A   CB    
209  C  CB    B LYS A   34  ? 0.3877 0.1585 0.1442 -0.0362 -0.0809 0.0826  ? ? ? ? ? ? 34  LYS A   CB    
210  C  CG    A LYS A   34  ? 0.3316 0.1454 0.1806 0.0224  -0.0277 0.0551  ? ? ? ? ? ? 34  LYS A   CG    
211  C  CG    B LYS A   34  ? 0.4011 0.1806 0.1801 -0.0526 -0.0559 0.0820  ? ? ? ? ? ? 34  LYS A   CG    
212  C  CD    A LYS A   34  ? 0.3546 0.2537 0.1615 0.0010  -0.0762 0.1248  ? ? ? ? ? ? 34  LYS A   CD    
213  C  CD    B LYS A   34  ? 0.4672 0.2892 0.1955 -0.0806 -0.0426 0.1308  ? ? ? ? ? ? 34  LYS A   CD    
214  C  CE    A LYS A   34  ? 0.2956 0.2274 0.1747 0.0038  -0.0579 0.0885  ? ? ? ? ? ? 34  LYS A   CE    
215  C  CE    B LYS A   34  ? 0.4299 0.2879 0.2026 -0.0708 -0.0014 0.1217  ? ? ? ? ? ? 34  LYS A   CE    
216  N  NZ    A LYS A   34  ? 0.2966 0.2708 0.2641 -0.0073 -0.1374 0.1359  ? ? ? ? ? ? 34  LYS A   NZ    
217  N  NZ    B LYS A   34  ? 0.5165 0.3035 0.2926 0.0134  -0.0382 0.1282  ? ? ? ? ? ? 34  LYS A   NZ    
218  N  N     . PRO A   35  ? 0.2126 0.0895 0.1612 0.0245  -0.0533 -0.0004 ? ? ? ? ? ? 35  PRO A   N     
219  C  CA    . PRO A   35  ? 0.1735 0.0908 0.1416 0.0272  -0.0487 -0.0075 ? ? ? ? ? ? 35  PRO A   CA    
220  C  C     . PRO A   35  ? 0.1550 0.0878 0.1095 0.0000  -0.0418 0.0123  ? ? ? ? ? ? 35  PRO A   C     
221  O  O     . PRO A   35  ? 0.1694 0.0988 0.1289 -0.0133 -0.0303 0.0225  ? ? ? ? ? ? 35  PRO A   O     
222  C  CB    . PRO A   35  ? 0.1749 0.1317 0.1867 0.0499  -0.0534 -0.0084 ? ? ? ? ? ? 35  PRO A   CB    
223  C  CG    . PRO A   35  ? 0.2285 0.1193 0.2745 0.0560  -0.1209 -0.0199 ? ? ? ? ? ? 35  PRO A   CG    
224  C  CD    . PRO A   35  ? 0.2443 0.0989 0.2508 0.0498  -0.0923 -0.0153 ? ? ? ? ? ? 35  PRO A   CD    
225  N  N     . ALA A   36  ? 0.1634 0.0857 0.1077 0.0005  -0.0035 0.0015  ? ? ? ? ? ? 36  ALA A   N     
226  C  CA    . ALA A   36  ? 0.1326 0.0857 0.1113 -0.0125 -0.0032 -0.0023 ? ? ? ? ? ? 36  ALA A   CA    
227  C  C     . ALA A   36  ? 0.1132 0.0847 0.0931 -0.0017 0.0013  0.0096  ? ? ? ? ? ? 36  ALA A   C     
228  O  O     . ALA A   36  ? 0.1199 0.0896 0.0955 0.0047  0.0031  0.0129  ? ? ? ? ? ? 36  ALA A   O     
229  C  CB    . ALA A   36  ? 0.1041 0.1206 0.1601 -0.0120 0.0088  0.0040  ? ? ? ? ? ? 36  ALA A   CB    
230  N  N     . VAL A   37  ? 0.1100 0.0810 0.1074 0.0101  -0.0166 -0.0049 ? ? ? ? ? ? 37  VAL A   N     
231  C  CA    . VAL A   37  ? 0.1046 0.0773 0.1008 0.0089  -0.0224 0.0036  ? ? ? ? ? ? 37  VAL A   CA    
232  C  C     . VAL A   37  ? 0.0872 0.0812 0.1084 0.0053  -0.0022 0.0050  ? ? ? ? ? ? 37  VAL A   C     
233  O  O     . VAL A   37  ? 0.1014 0.0875 0.1376 0.0015  0.0003  -0.0009 ? ? ? ? ? ? 37  VAL A   O     
234  C  CB    . VAL A   37  ? 0.0904 0.1222 0.0931 0.0226  -0.0082 0.0089  ? ? ? ? ? ? 37  VAL A   CB    
235  C  CG1   . VAL A   37  ? 0.1514 0.1262 0.1421 0.0596  0.0052  0.0264  ? ? ? ? ? ? 37  VAL A   CG1   
236  C  CG2   . VAL A   37  ? 0.1161 0.1258 0.0938 0.0155  -0.0122 0.0215  ? ? ? ? ? ? 37  VAL A   CG2   
237  N  N     . ALA A   38  ? 0.0992 0.0743 0.1036 0.0056  -0.0061 0.0012  ? ? ? ? ? ? 38  ALA A   N     
238  C  CA    . ALA A   38  ? 0.0884 0.0763 0.0998 0.0044  -0.0222 -0.0071 ? ? ? ? ? ? 38  ALA A   CA    
239  C  C     . ALA A   38  ? 0.0928 0.0803 0.1135 0.0003  -0.0053 -0.0014 ? ? ? ? ? ? 38  ALA A   C     
240  O  O     . ALA A   38  ? 0.0887 0.1002 0.1198 -0.0028 -0.0030 -0.0091 ? ? ? ? ? ? 38  ALA A   O     
241  C  CB    . ALA A   38  ? 0.1079 0.0966 0.1260 0.0168  -0.0258 0.0029  ? ? ? ? ? ? 38  ALA A   CB    
242  N  N     . VAL A   39  ? 0.0960 0.0786 0.1053 0.0119  -0.0298 -0.0127 ? ? ? ? ? ? 39  VAL A   N     
243  C  CA    . VAL A   39  ? 0.1061 0.0775 0.1040 0.0021  -0.0354 0.0052  ? ? ? ? ? ? 39  VAL A   CA    
244  C  C     . VAL A   39  ? 0.0797 0.0823 0.1017 0.0028  -0.0165 -0.0038 ? ? ? ? ? ? 39  VAL A   C     
245  O  O     . VAL A   39  ? 0.0914 0.0962 0.1170 0.0074  -0.0105 -0.0111 ? ? ? ? ? ? 39  VAL A   O     
246  C  CB    . VAL A   39  ? 0.1086 0.0908 0.0948 0.0085  -0.0248 0.0002  ? ? ? ? ? ? 39  VAL A   CB    
247  C  CG1   . VAL A   39  ? 0.1288 0.1258 0.1216 -0.0066 -0.0458 -0.0087 ? ? ? ? ? ? 39  VAL A   CG1   
248  C  CG2   . VAL A   39  ? 0.1521 0.0963 0.1358 0.0287  -0.0244 0.0167  ? ? ? ? ? ? 39  VAL A   CG2   
249  N  N     . ILE A   40  ? 0.0952 0.0775 0.1164 -0.0076 -0.0257 0.0087  ? ? ? ? ? ? 40  ILE A   N     
250  C  CA    . ILE A   40  ? 0.1168 0.0813 0.1056 -0.0029 -0.0146 -0.0014 ? ? ? ? ? ? 40  ILE A   CA    
251  C  C     . ILE A   40  ? 0.0998 0.0840 0.1323 0.0036  -0.0278 -0.0074 ? ? ? ? ? ? 40  ILE A   C     
252  O  O     . ILE A   40  ? 0.0987 0.1142 0.1461 0.0010  -0.0222 -0.0119 ? ? ? ? ? ? 40  ILE A   O     
253  C  CB    . ILE A   40  ? 0.1222 0.0875 0.1239 -0.0230 -0.0152 0.0141  ? ? ? ? ? ? 40  ILE A   CB    
254  C  CG1   . ILE A   40  ? 0.1245 0.0956 0.1081 -0.0174 -0.0257 0.0109  ? ? ? ? ? ? 40  ILE A   CG1   
255  C  CG2   . ILE A   40  ? 0.1390 0.0832 0.1534 -0.0209 -0.0113 0.0072  ? ? ? ? ? ? 40  ILE A   CG2   
256  C  CD1   . ILE A   40  ? 0.1176 0.1041 0.1295 0.0018  0.0020  0.0144  ? ? ? ? ? ? 40  ILE A   CD1   
257  N  N     . ALA A   41  ? 0.1116 0.0934 0.1389 -0.0008 -0.0256 -0.0274 ? ? ? ? ? ? 41  ALA A   N     
258  C  CA    . ALA A   41  ? 0.1217 0.1001 0.1491 0.0025  -0.0245 -0.0298 ? ? ? ? ? ? 41  ALA A   CA    
259  C  C     . ALA A   41  ? 0.1095 0.1000 0.1539 0.0035  -0.0200 -0.0340 ? ? ? ? ? ? 41  ALA A   C     
260  O  O     . ALA A   41  ? 0.1065 0.1021 0.1683 0.0003  -0.0218 -0.0184 ? ? ? ? ? ? 41  ALA A   O     
261  C  CB    . ALA A   41  ? 0.1672 0.1352 0.1375 0.0220  -0.0360 -0.0054 ? ? ? ? ? ? 41  ALA A   CB    
262  N  N     . LEU A   42  ? 0.1135 0.1063 0.2148 -0.0005 -0.0361 -0.0491 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A   N     
263  C  CA    A LEU A   42  ? 0.1583 0.1040 0.2330 -0.0045 -0.0450 -0.0511 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A   CA    
264  C  CA    B LEU A   42  ? 0.1603 0.1027 0.2185 -0.0147 -0.0367 -0.0386 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A   CA    
265  C  C     . LEU A   42  ? 0.1550 0.1131 0.2619 0.0031  -0.0771 -0.0626 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A   C     
266  O  O     . LEU A   42  ? 0.1736 0.1500 0.4227 0.0184  -0.1562 -0.0830 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A   O     
267  C  CB    A LEU A   42  ? 0.1241 0.1050 0.2821 0.0179  -0.0406 -0.0225 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A   CB    
268  C  CB    B LEU A   42  ? 0.1455 0.1478 0.2918 -0.0271 -0.0243 0.0035  ? ? ? ? ? ? 42  LEU A   CB    
269  C  CG    A LEU A   42  ? 0.1049 0.1053 0.2442 0.0425  -0.0010 -0.0392 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A   CG    
270  C  CG    B LEU A   42  ? 0.1914 0.1789 0.3016 -0.0241 -0.0401 0.0465  ? ? ? ? ? ? 42  LEU A   CG    
271  C  CD1   A LEU A   42  ? 0.0318 0.2352 0.1867 0.0119  0.0400  -0.0118 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A   CD1   
272  C  CD1   B LEU A   42  ? 0.2247 0.3362 0.2403 -0.0203 -0.0762 0.1261  ? ? ? ? ? ? 42  LEU A   CD1   
273  C  CD2   A LEU A   42  ? 0.2412 0.1252 0.1505 -0.0660 0.1089  -0.0222 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A   CD2   
274  C  CD2   B LEU A   42  ? 0.2949 0.1926 0.3895 -0.0754 0.0231  0.0444  ? ? ? ? ? ? 42  LEU A   CD2   
275  N  N     . ARG A   43  ? 0.1552 0.1107 0.2133 -0.0105 -0.0579 -0.0483 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   N     
276  C  CA    A ARG A   43  ? 0.1928 0.1247 0.2141 -0.0068 -0.0704 -0.0452 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   CA    
277  C  CA    B ARG A   43  ? 0.1909 0.1237 0.2072 -0.0075 -0.0719 -0.0419 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   CA    
278  C  C     . ARG A   43  ? 0.1835 0.1205 0.2144 -0.0136 -0.0579 -0.0619 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   C     
279  O  O     . ARG A   43  ? 0.1772 0.1384 0.2060 -0.0076 -0.0395 -0.0470 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   O     
280  C  CB    A ARG A   43  ? 0.2010 0.1604 0.2086 -0.0190 -0.0819 -0.0266 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   CB    
281  C  CB    B ARG A   43  ? 0.2155 0.1605 0.2107 -0.0314 -0.0959 -0.0180 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   CB    
282  C  CG    A ARG A   43  ? 0.3300 0.1629 0.2046 -0.0830 -0.1085 -0.0013 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   CG    
283  C  CG    B ARG A   43  ? 0.2960 0.1918 0.2229 -0.0786 -0.1465 0.0149  ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   CG    
284  C  CD    A ARG A   43  ? 0.4220 0.2556 0.2046 -0.1269 -0.0693 -0.0059 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   CD    
285  C  CD    B ARG A   43  ? 0.3535 0.1949 0.2234 -0.0987 -0.1347 0.0131  ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   CD    
286  N  NE    A ARG A   43  ? 0.3236 0.2964 0.2424 -0.0839 -0.0631 -0.0315 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   NE    
287  N  NE    B ARG A   43  ? 0.3037 0.1872 0.1926 -0.0560 -0.0984 -0.0012 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   NE    
288  C  CZ    A ARG A   43  ? 0.2420 0.2261 0.2562 0.0073  -0.0280 -0.1003 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   CZ    
289  C  CZ    B ARG A   43  ? 0.3247 0.2641 0.2791 -0.0576 -0.0439 -0.0615 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   CZ    
290  N  NH1   A ARG A   43  ? 0.2690 0.2024 0.5066 0.0154  0.0654  -0.0441 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   NH1   
291  N  NH1   B ARG A   43  ? 0.1732 0.4086 0.1901 -0.0787 0.0505  -0.1266 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   NH1   
292  N  NH2   A ARG A   43  ? 0.2326 0.3855 0.3681 -0.0015 0.0059  -0.2302 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   NH2   
293  N  NH2   B ARG A   43  ? 0.2357 0.3275 0.2695 -0.0359 0.0058  -0.1281 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   NH2   
294  N  N     . GLU A   44  ? 0.2181 0.1258 0.2797 -0.0281 -0.1113 -0.0545 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A   N     
295  C  CA    A GLU A   44  ? 0.3046 0.1203 0.3214 -0.0155 -0.1428 -0.0647 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A   CA    
296  C  CA    B GLU A   44  ? 0.2898 0.1215 0.3193 -0.0125 -0.1343 -0.0624 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A   CA    
297  C  C     . GLU A   44  ? 0.1974 0.1164 0.2895 -0.0153 -0.0687 -0.0579 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A   C     
298  O  O     . GLU A   44  ? 0.1916 0.1348 0.3033 -0.0278 -0.0302 -0.0613 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A   O     
299  C  CB    A GLU A   44  ? 0.3371 0.1395 0.3023 0.0230  -0.1679 -0.1058 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A   CB    
300  C  CB    B GLU A   44  ? 0.4387 0.1556 0.3201 0.0177  -0.1406 -0.1068 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A   CB    
301  C  CG    A GLU A   44  ? 0.5639 0.1963 0.3332 -0.0012 -0.2939 -0.1062 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A   CG    
302  C  CG    B GLU A   44  ? 0.5785 0.2161 0.3543 0.0198  -0.2471 -0.0538 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A   CG    
303  C  CD    A GLU A   44  ? 0.7597 0.3085 0.3131 -0.0177 -0.2088 -0.0206 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A   CD    
304  C  CD    B GLU A   44  ? 0.7551 0.3068 0.3446 -0.0462 -0.2235 -0.0606 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A   CD    
305  O  OE1   A GLU A   44  ? 0.8480 0.4245 0.3297 -0.1134 -0.2525 -0.0959 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A   OE1   
306  O  OE1   B GLU A   44  ? 0.8367 0.3951 0.3660 -0.0874 -0.2895 -0.0111 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A   OE1   
307  O  OE2   A GLU A   44  ? 0.7674 0.3423 0.2691 -0.0046 -0.1131 0.0011  ? ? ? ? ? ? 44  GLU A   OE2   
308  O  OE2   B GLU A   44  ? 0.8222 0.3955 0.3378 0.0063  -0.1026 -0.0271 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A   OE2   
309  N  N     . GLY A   45  ? 0.1732 0.1143 0.2652 -0.0249 -0.0444 -0.0296 ? ? ? ? ? ? 45  GLY A   N     
310  C  CA    . GLY A   45  ? 0.1691 0.1481 0.2647 -0.0506 -0.0411 0.0110  ? ? ? ? ? ? 45  GLY A   CA    
311  C  C     . GLY A   45  ? 0.1433 0.1125 0.1879 -0.0193 -0.0092 -0.0203 ? ? ? ? ? ? 45  GLY A   C     
312  O  O     . GLY A   45  ? 0.1727 0.1336 0.2271 -0.0368 -0.0378 0.0172  ? ? ? ? ? ? 45  GLY A   O     
313  N  N     . ARG A   46  ? 0.1427 0.0838 0.1997 -0.0077 -0.0142 -0.0266 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   N     
314  C  CA    A ARG A   46  ? 0.1354 0.0867 0.1797 -0.0033 0.0080  -0.0417 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   CA    
315  C  CA    B ARG A   46  ? 0.1418 0.0848 0.1685 -0.0050 0.0044  -0.0369 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   CA    
316  C  C     . ARG A   46  ? 0.1203 0.0806 0.1387 0.0064  -0.0179 -0.0205 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   C     
317  O  O     . ARG A   46  ? 0.1200 0.1067 0.1590 -0.0036 -0.0342 -0.0142 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   O     
318  C  CB    A ARG A   46  ? 0.1452 0.0888 0.1610 0.0101  -0.0020 -0.0329 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   CB    
319  C  CB    B ARG A   46  ? 0.1368 0.1073 0.1595 0.0257  0.0022  -0.0201 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   CB    
320  C  CG    A ARG A   46  ? 0.1396 0.0903 0.1560 0.0152  -0.0169 -0.0377 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   CG    
321  C  CG    B ARG A   46  ? 0.1403 0.1218 0.2026 0.0248  -0.0274 -0.0825 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   CG    
322  C  CD    A ARG A   46  ? 0.1066 0.0864 0.1911 0.0450  -0.0172 -0.0122 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   CD    
323  C  CD    B ARG A   46  ? 0.1448 0.1262 0.2532 0.0077  -0.0251 -0.0722 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   CD    
324  N  NE    A ARG A   46  ? 0.1351 0.0887 0.1612 0.0423  -0.0242 -0.0175 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   NE    
325  N  NE    B ARG A   46  ? 0.1879 0.1263 0.3130 0.0444  -0.0481 -0.1072 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   NE    
326  C  CZ    A ARG A   46  ? 0.2024 0.1254 0.2846 0.0329  -0.0763 -0.0722 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   CZ    
327  C  CZ    B ARG A   46  ? 0.1606 0.1694 0.3475 0.0267  -0.0433 -0.1371 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   CZ    
328  N  NH1   A ARG A   46  ? 0.2172 0.1336 0.4050 0.0063  -0.1433 -0.0793 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   NH1   
329  N  NH1   B ARG A   46  ? 0.1546 0.2388 0.4055 0.0411  -0.0776 -0.1200 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   NH1   
330  N  NH2   A ARG A   46  ? 0.2077 0.2330 0.2850 0.0380  0.0132  -0.1683 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   NH2   
331  N  NH2   B ARG A   46  ? 0.1916 0.1972 0.4325 0.0012  0.0105  -0.1905 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   NH2   
332  N  N     . MET A   47  ? 0.1171 0.0800 0.1322 0.0030  -0.0169 -0.0168 ? ? ? ? ? ? 47  MET A   N     
333  C  CA    . MET A   47  ? 0.1184 0.0776 0.1173 -0.0078 -0.0147 -0.0157 ? ? ? ? ? ? 47  MET A   CA    
334  C  C     . MET A   47  ? 0.1055 0.0863 0.1169 0.0038  -0.0201 -0.0064 ? ? ? ? ? ? 47  MET A   C     
335  O  O     . MET A   47  ? 0.1098 0.0866 0.1320 0.0022  -0.0082 -0.0217 ? ? ? ? ? ? 47  MET A   O     
336  C  CB    . MET A   47  ? 0.1383 0.0861 0.1167 -0.0037 -0.0101 -0.0163 ? ? ? ? ? ? 47  MET A   CB    
337  C  CG    . MET A   47  ? 0.1467 0.0825 0.1130 -0.0031 0.0111  -0.0182 ? ? ? ? ? ? 47  MET A   CG    
338  S  SD    . MET A   47  ? 0.1674 0.1132 0.1178 -0.0114 0.0031  -0.0067 ? ? ? ? ? ? 47  MET A   SD    
339  C  CE    . MET A   47  ? 0.1805 0.0927 0.1377 -0.0213 0.0254  0.0102  ? ? ? ? ? ? 47  MET A   CE    
340  N  N     . LEU A   48  ? 0.1103 0.0833 0.1157 -0.0007 -0.0152 -0.0125 ? ? ? ? ? ? 48  LEU A   N     
341  C  CA    . LEU A   48  ? 0.1035 0.0864 0.1163 -0.0074 -0.0250 -0.0024 ? ? ? ? ? ? 48  LEU A   CA    
342  C  C     . LEU A   48  ? 0.0999 0.0908 0.1069 0.0008  -0.0048 -0.0119 ? ? ? ? ? ? 48  LEU A   C     
343  O  O     . LEU A   48  ? 0.1179 0.0921 0.1313 0.0153  -0.0103 -0.0216 ? ? ? ? ? ? 48  LEU A   O     
344  C  CB    . LEU A   48  ? 0.1149 0.0975 0.1198 0.0017  -0.0214 -0.0004 ? ? ? ? ? ? 48  LEU A   CB    
345  C  CG    . LEU A   48  ? 0.1178 0.1198 0.1295 0.0142  -0.0082 0.0115  ? ? ? ? ? ? 48  LEU A   CG    
346  C  CD1   . LEU A   48  ? 0.1610 0.1186 0.1556 0.0091  0.0282  -0.0057 ? ? ? ? ? ? 48  LEU A   CD1   
347  C  CD2   . LEU A   48  ? 0.1549 0.1300 0.2019 0.0287  -0.0401 0.0365  ? ? ? ? ? ? 48  LEU A   CD2   
348  N  N     . PHE A   49  ? 0.0880 0.1190 0.1102 -0.0057 -0.0011 -0.0221 ? ? ? ? ? ? 49  PHE A   N     
349  C  CA    . PHE A   49  ? 0.1011 0.1061 0.1252 -0.0086 -0.0131 -0.0100 ? ? ? ? ? ? 49  PHE A   CA    
350  C  C     . PHE A   49  ? 0.0961 0.1050 0.0996 -0.0055 -0.0016 -0.0197 ? ? ? ? ? ? 49  PHE A   C     
351  O  O     . PHE A   49  ? 0.1205 0.1199 0.1091 0.0071  0.0062  -0.0345 ? ? ? ? ? ? 49  PHE A   O     
352  C  CB    . PHE A   49  ? 0.1035 0.1134 0.1059 0.0081  -0.0037 -0.0106 ? ? ? ? ? ? 49  PHE A   CB    
353  C  CG    . PHE A   49  ? 0.1078 0.0932 0.1293 0.0000  0.0078  -0.0213 ? ? ? ? ? ? 49  PHE A   CG    
354  C  CD1   . PHE A   49  ? 0.1197 0.0910 0.1417 0.0101  -0.0206 -0.0120 ? ? ? ? ? ? 49  PHE A   CD1   
355  C  CD2   . PHE A   49  ? 0.1014 0.1059 0.1049 0.0022  -0.0019 -0.0116 ? ? ? ? ? ? 49  PHE A   CD2   
356  C  CE1   . PHE A   49  ? 0.1233 0.0941 0.1415 0.0095  -0.0125 -0.0087 ? ? ? ? ? ? 49  PHE A   CE1   
357  C  CE2   . PHE A   49  ? 0.1120 0.1006 0.1234 0.0069  -0.0037 -0.0082 ? ? ? ? ? ? 49  PHE A   CE2   
358  C  CZ    . PHE A   49  ? 0.1431 0.0981 0.1361 -0.0028 -0.0193 -0.0224 ? ? ? ? ? ? 49  PHE A   CZ    
359  N  N     . VAL A   50  ? 0.1032 0.0948 0.1212 -0.0051 -0.0013 -0.0233 ? ? ? ? ? ? 50  VAL A   N     
360  C  CA    . VAL A   50  ? 0.0960 0.0985 0.1272 -0.0065 -0.0040 -0.0191 ? ? ? ? ? ? 50  VAL A   CA    
361  C  C     . VAL A   50  ? 0.0929 0.1175 0.1152 0.0024  -0.0033 -0.0252 ? ? ? ? ? ? 50  VAL A   C     
362  O  O     . VAL A   50  ? 0.1143 0.1205 0.1126 -0.0169 -0.0035 -0.0149 ? ? ? ? ? ? 50  VAL A   O     
363  C  CB    . VAL A   50  ? 0.1189 0.1068 0.1017 0.0158  0.0067  -0.0148 ? ? ? ? ? ? 50  VAL A   CB    
364  C  CG1   . VAL A   50  ? 0.1265 0.1310 0.1507 0.0296  -0.0184 -0.0316 ? ? ? ? ? ? 50  VAL A   CG1   
365  C  CG2   . VAL A   50  ? 0.1838 0.1375 0.1210 0.0360  0.0180  -0.0387 ? ? ? ? ? ? 50  VAL A   CG2   
366  N  N     . ARG A   51  ? 0.0958 0.1275 0.1331 -0.0081 0.0045  -0.0255 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   N     
367  C  CA    A ARG A   51  ? 0.0995 0.1424 0.1436 -0.0171 0.0020  -0.0027 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   CA    
368  C  CA    B ARG A   51  ? 0.0935 0.1280 0.1418 -0.0028 0.0001  -0.0036 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   CA    
369  C  C     . ARG A   51  ? 0.1226 0.1322 0.1271 -0.0229 0.0169  -0.0278 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   C     
370  O  O     . ARG A   51  ? 0.1791 0.1607 0.1115 -0.0390 0.0093  -0.0198 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   O     
371  C  CB    A ARG A   51  ? 0.1306 0.1770 0.1329 0.0134  -0.0223 0.0177  ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   CB    
372  C  CB    B ARG A   51  ? 0.1071 0.1550 0.1639 0.0176  0.0203  -0.0093 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   CB    
373  C  CG    A ARG A   51  ? 0.1361 0.1647 0.1664 0.0357  0.0092  0.0169  ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   CG    
374  C  CG    B ARG A   51  ? 0.1499 0.1376 0.1610 0.0438  0.0119  -0.0070 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   CG    
375  C  CD    A ARG A   51  ? 0.1320 0.1691 0.2351 0.0361  -0.0079 0.0042  ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   CD    
376  C  CD    B ARG A   51  ? 0.1201 0.1606 0.1683 0.0374  -0.0200 -0.0339 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   CD    
377  N  NE    A ARG A   51  ? 0.1203 0.1905 0.3194 0.0546  -0.0158 -0.0559 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   NE    
378  N  NE    B ARG A   51  ? 0.1135 0.1146 0.1641 0.0235  -0.0055 -0.0095 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   NE    
379  C  CZ    A ARG A   51  ? 0.1884 0.1956 0.4276 0.0977  -0.1198 -0.1552 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   CZ    
380  C  CZ    B ARG A   51  ? 0.1504 0.1221 0.1820 0.0403  -0.0438 -0.0257 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   CZ    
381  N  NH1   A ARG A   51  ? 0.2838 0.2095 0.3695 0.1033  -0.1287 -0.1582 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   NH1   
382  N  NH1   B ARG A   51  ? 0.1789 0.0739 0.1737 -0.0024 -0.0009 -0.0074 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   NH1   
383  N  NH2   A ARG A   51  ? 0.1609 0.1696 0.2928 0.0827  -0.0652 -0.1038 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   NH2   
384  N  NH2   B ARG A   51  ? 0.1577 0.1210 0.1778 0.0361  -0.0586 -0.0357 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   NH2   
385  N  N     . GLN A   52  ? 0.1455 0.1454 0.1275 -0.0374 -0.0001 -0.0213 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   N     
386  C  CA    A GLN A   52  ? 0.1108 0.1464 0.1579 -0.0240 0.0046  -0.0037 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   CA    
387  C  CA    B GLN A   52  ? 0.1117 0.1346 0.1428 -0.0189 0.0192  -0.0278 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   CA    
388  C  C     . GLN A   52  ? 0.1112 0.1527 0.1504 -0.0228 0.0168  -0.0218 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   C     
389  O  O     . GLN A   52  ? 0.1338 0.1654 0.1541 -0.0222 -0.0017 -0.0149 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   O     
390  C  CB    A GLN A   52  ? 0.1345 0.1473 0.1416 -0.0056 0.0104  -0.0222 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   CB    
391  C  CB    B GLN A   52  ? 0.1222 0.1506 0.1455 -0.0055 0.0191  -0.0222 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   CB    
392  C  CG    A GLN A   52  ? 0.1180 0.2076 0.1564 0.0013  0.0220  -0.0250 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   CG    
393  C  CG    B GLN A   52  ? 0.0782 0.2004 0.1540 0.0068  0.0100  -0.0291 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   CG    
394  C  CD    A GLN A   52  ? 0.1432 0.1985 0.2009 0.0202  0.0107  -0.0503 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   CD    
395  C  CD    B GLN A   52  ? 0.0833 0.2054 0.1294 0.0111  0.0457  -0.0081 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   CD    
396  O  OE1   A GLN A   52  ? 0.2777 0.2318 0.2862 0.0753  -0.0482 -0.0183 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   OE1   
397  O  OE1   B GLN A   52  ? 0.0615 0.1944 0.0918 -0.0075 -0.0237 -0.0478 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   OE1   
398  N  NE2   A GLN A   52  ? 0.1145 0.3598 0.1975 -0.0236 0.0253  -0.0685 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   NE2   
399  N  NE2   B GLN A   52  ? 0.0830 0.2114 0.0472 0.0136  0.0431  0.0251  ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   NE2   
400  N  N     . MET A   53  ? 0.1227 0.1970 0.2097 -0.0543 0.0516  -0.0633 ? ? ? ? ? ? 53  MET A   N     
401  C  CA    . MET A   53  ? 0.1329 0.2706 0.2127 -0.0805 0.0778  -0.1135 ? ? ? ? ? ? 53  MET A   CA    
402  C  C     . MET A   53  ? 0.1419 0.1951 0.1469 -0.0592 0.0283  -0.0293 ? ? ? ? ? ? 53  MET A   C     
403  O  O     . MET A   53  ? 0.2595 0.2043 0.1306 -0.0581 -0.0085 0.0038  ? ? ? ? ? ? 53  MET A   O     
404  C  CB    . MET A   53  ? 0.1331 0.3907 0.2491 -0.1083 0.0744  -0.0965 ? ? ? ? ? ? 53  MET A   CB    
405  C  CG    . MET A   53  ? 0.1653 0.4934 0.3269 -0.1505 0.0363  -0.0923 ? ? ? ? ? ? 53  MET A   CG    
406  S  SD    . MET A   53  ? 0.2129 0.8155 0.3846 -0.0944 0.0007  0.0648  ? ? ? ? ? ? 53  MET A   SD    
407  C  CE    . MET A   53  ? 0.7147 0.5030 2.0000 -0.4215 -0.4845 0.2201  ? ? ? ? ? ? 53  MET A   CE    
408  N  N     . ARG A   54  ? 0.1054 0.1859 0.1403 -0.0321 0.0202  -0.0325 ? ? ? ? ? ? 54  ARG A   N     
409  C  CA    . ARG A   54  ? 0.1058 0.1544 0.1330 -0.0372 0.0230  -0.0084 ? ? ? ? ? ? 54  ARG A   CA    
410  C  C     . ARG A   54  ? 0.0998 0.1486 0.1416 -0.0315 0.0215  -0.0089 ? ? ? ? ? ? 54  ARG A   C     
411  O  O     . ARG A   54  ? 0.1078 0.1500 0.1527 -0.0209 0.0136  -0.0163 ? ? ? ? ? ? 54  ARG A   O     
412  C  CB    . ARG A   54  ? 0.0867 0.1471 0.1273 -0.0244 0.0068  0.0079  ? ? ? ? ? ? 54  ARG A   CB    
413  C  CG    . ARG A   54  ? 0.0804 0.1190 0.1595 -0.0124 0.0006  -0.0009 ? ? ? ? ? ? 54  ARG A   CG    
414  C  CD    . ARG A   54  ? 0.0957 0.1250 0.1453 -0.0179 0.0075  0.0142  ? ? ? ? ? ? 54  ARG A   CD    
415  N  NE    . ARG A   54  ? 0.0877 0.1200 0.1281 -0.0069 0.0018  -0.0001 ? ? ? ? ? ? 54  ARG A   NE    
416  C  CZ    . ARG A   54  ? 0.1050 0.1095 0.1158 -0.0139 -0.0054 0.0047  ? ? ? ? ? ? 54  ARG A   CZ    
417  N  NH1   . ARG A   54  ? 0.1298 0.1129 0.1338 -0.0300 -0.0014 0.0103  ? ? ? ? ? ? 54  ARG A   NH1   
418  N  NH2   . ARG A   54  ? 0.0997 0.1113 0.1349 -0.0118 -0.0022 -0.0141 ? ? ? ? ? ? 54  ARG A   NH2   
419  N  N     . PRO A   55  ? 0.0997 0.1558 0.1502 -0.0373 0.0239  -0.0077 ? ? ? ? ? ? 55  PRO A   N     
420  C  CA    . PRO A   55  ? 0.1062 0.1867 0.1545 -0.0512 0.0277  -0.0284 ? ? ? ? ? ? 55  PRO A   CA    
421  C  C     . PRO A   55  ? 0.1106 0.1747 0.1557 -0.0447 0.0281  -0.0193 ? ? ? ? ? ? 55  PRO A   C     
422  O  O     . PRO A   55  ? 0.1202 0.2357 0.1750 -0.0672 0.0186  -0.0421 ? ? ? ? ? ? 55  PRO A   O     
423  C  CB    . PRO A   55  ? 0.2138 0.2035 0.1540 -0.1119 0.0282  -0.0185 ? ? ? ? ? ? 55  PRO A   CB    
424  C  CG    . PRO A   55  ? 0.2177 0.2018 0.1849 -0.1227 -0.0071 0.0130  ? ? ? ? ? ? 55  PRO A   CG    
425  C  CD    . PRO A   55  ? 0.1468 0.1807 0.1561 -0.0631 0.0079  0.0221  ? ? ? ? ? ? 55  PRO A   CD    
426  N  N     . ALA A   56  ? 0.1263 0.1424 0.1573 -0.0396 0.0410  -0.0246 ? ? ? ? ? ? 56  ALA A   N     
427  C  CA    . ALA A   56  ? 0.1149 0.1674 0.1530 -0.0388 0.0336  -0.0202 ? ? ? ? ? ? 56  ALA A   CA    
428  C  C     . ALA A   56  ? 0.1354 0.1866 0.1677 -0.0232 0.0048  -0.0264 ? ? ? ? ? ? 56  ALA A   C     
429  O  O     . ALA A   56  ? 0.2040 0.1866 0.1646 -0.0482 -0.0124 -0.0154 ? ? ? ? ? ? 56  ALA A   O     
430  C  CB    . ALA A   56  ? 0.1155 0.1804 0.1695 -0.0342 0.0352  -0.0374 ? ? ? ? ? ? 56  ALA A   CB    
431  N  N     . VAL A   57  ? 0.1381 0.1690 0.1755 -0.0297 0.0036  -0.0167 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A   N     
432  C  CA    . VAL A   57  ? 0.1610 0.1889 0.1731 -0.0347 -0.0015 0.0099  ? ? ? ? ? ? 57  VAL A   CA    
433  C  C     . VAL A   57  ? 0.1353 0.1882 0.2365 -0.0220 -0.0054 0.0169  ? ? ? ? ? ? 57  VAL A   C     
434  O  O     . VAL A   57  ? 0.1724 0.2124 0.2720 -0.0144 -0.0534 0.0093  ? ? ? ? ? ? 57  VAL A   O     
435  C  CB    . VAL A   57  ? 0.1528 0.1627 0.1588 -0.0130 0.0131  -0.0190 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A   CB    
436  C  CG1   . VAL A   57  ? 0.1940 0.1980 0.1800 -0.0047 0.0519  -0.0247 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A   CG1   
437  C  CG2   . VAL A   57  ? 0.1400 0.1773 0.1556 -0.0135 0.0149  -0.0126 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A   CG2   
438  N  N     . GLY A   58  ? 0.0968 0.2113 0.2328 -0.0368 -0.0007 -0.0018 ? ? ? ? ? ? 58  GLY A   N     
439  C  CA    . GLY A   58  ? 0.0994 0.2359 0.3318 -0.0500 0.0316  -0.0280 ? ? ? ? ? ? 58  GLY A   CA    
440  C  C     . GLY A   58  ? 0.0899 0.2240 0.2796 -0.0173 -0.0003 -0.0094 ? ? ? ? ? ? 58  GLY A   C     
441  O  O     . GLY A   58  ? 0.1034 0.2904 0.4063 0.0157  -0.0200 -0.0674 ? ? ? ? ? ? 58  GLY A   O     
442  N  N     . LEU A   59  ? 0.0954 0.2132 0.2099 -0.0184 -0.0049 -0.0239 ? ? ? ? ? ? 59  LEU A   N     
443  C  CA    . LEU A   59  ? 0.0994 0.1944 0.2847 -0.0090 -0.0161 -0.0133 ? ? ? ? ? ? 59  LEU A   CA    
444  C  C     . LEU A   59  ? 0.0915 0.1785 0.2483 0.0013  0.0142  -0.0692 ? ? ? ? ? ? 59  LEU A   C     
445  O  O     . LEU A   59  ? 0.1094 0.1674 0.2244 0.0010  -0.0035 -0.0329 ? ? ? ? ? ? 59  LEU A   O     
446  C  CB    . LEU A   59  ? 0.1501 0.2169 0.2980 -0.0080 -0.0010 0.0020  ? ? ? ? ? ? 59  LEU A   CB    
447  C  CG    . LEU A   59  ? 0.1642 0.2638 0.2870 -0.0209 -0.0059 0.0026  ? ? ? ? ? ? 59  LEU A   CG    
448  C  CD1   . LEU A   59  ? 0.1288 0.3620 0.3184 0.0284  -0.0017 -0.0148 ? ? ? ? ? ? 59  LEU A   CD1   
449  C  CD2   . LEU A   59  ? 0.1797 0.3912 0.2868 0.0217  -0.0416 0.0277  ? ? ? ? ? ? 59  LEU A   CD2   
450  N  N     . ALA A   60  ? 0.1125 0.1722 0.1944 -0.0090 0.0014  -0.0424 ? ? ? ? ? ? 60  ALA A   N     
451  C  CA    . ALA A   60  ? 0.1046 0.1693 0.1854 -0.0149 0.0069  -0.0233 ? ? ? ? ? ? 60  ALA A   CA    
452  C  C     . ALA A   60  ? 0.0978 0.1344 0.1952 0.0168  0.0045  -0.0138 ? ? ? ? ? ? 60  ALA A   C     
453  O  O     . ALA A   60  ? 0.1535 0.1400 0.2255 0.0136  0.0382  -0.0264 ? ? ? ? ? ? 60  ALA A   O     
454  C  CB    . ALA A   60  ? 0.1289 0.1724 0.1875 -0.0057 0.0028  -0.0321 ? ? ? ? ? ? 60  ALA A   CB    
455  N  N     . PRO A   61  ? 0.0942 0.1343 0.1758 0.0028  -0.0036 -0.0229 ? ? ? ? ? ? 61  PRO A   N     
456  C  CA    . PRO A   61  ? 0.0916 0.1587 0.1493 -0.0036 -0.0094 -0.0267 ? ? ? ? ? ? 61  PRO A   CA    
457  C  C     . PRO A   61  ? 0.0883 0.1257 0.1345 0.0090  -0.0088 -0.0275 ? ? ? ? ? ? 61  PRO A   C     
458  O  O     . PRO A   61  ? 0.1149 0.1307 0.1425 0.0082  -0.0220 -0.0239 ? ? ? ? ? ? 61  PRO A   O     
459  C  CB    . PRO A   61  ? 0.1537 0.1817 0.1685 -0.0218 -0.0002 -0.0660 ? ? ? ? ? ? 61  PRO A   CB    
460  C  CG    . PRO A   61  ? 0.1744 0.1716 0.3579 0.0125  0.1033  -0.0582 ? ? ? ? ? ? 61  PRO A   CG    
461  C  CD    . PRO A   61  ? 0.1067 0.1481 0.2498 -0.0084 0.0180  -0.0671 ? ? ? ? ? ? 61  PRO A   CD    
462  N  N     . LEU A   62  ? 0.0890 0.1375 0.1438 0.0068  -0.0070 -0.0219 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A   N     
463  C  CA    A LEU A   62  ? 0.0968 0.0932 0.1353 0.0139  -0.0136 -0.0214 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A   CA    
464  C  CA    B LEU A   62  ? 0.0932 0.1000 0.1375 0.0159  -0.0146 -0.0149 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A   CA    
465  C  C     . LEU A   62  ? 0.0943 0.0849 0.1109 0.0080  -0.0047 -0.0062 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A   C     
466  O  O     . LEU A   62  ? 0.1041 0.1074 0.1126 0.0045  -0.0084 -0.0096 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A   O     
467  C  CB    A LEU A   62  ? 0.1696 0.0837 0.1517 0.0181  -0.0237 -0.0235 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A   CB    
468  C  CB    B LEU A   62  ? 0.1473 0.0843 0.1749 0.0195  0.0120  -0.0351 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A   CB    
469  C  CG    A LEU A   62  ? 0.1720 0.1225 0.1467 -0.0331 0.0108  -0.0267 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A   CG    
470  C  CG    B LEU A   62  ? 0.0580 0.1112 0.1826 0.0694  0.0172  0.0198  ? ? ? ? ? ? 62  LEU A   CG    
471  C  CD1   A LEU A   62  ? 0.0917 0.1474 0.1653 0.0075  -0.0027 -0.0583 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A   CD1   
472  C  CD1   B LEU A   62  ? 0.1397 0.0777 0.2064 0.0474  -0.0340 -0.0178 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A   CD1   
473  C  CD2   A LEU A   62  ? 0.1493 0.1033 0.2193 0.0007  -0.0243 0.0017  ? ? ? ? ? ? 62  LEU A   CD2   
474  C  CD2   B LEU A   62  ? 0.0454 0.1343 0.1672 0.0240  -0.0156 -0.0474 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A   CD2   
475  N  N     . GLU A   63  ? 0.0780 0.0956 0.1140 0.0070  -0.0111 -0.0099 ? ? ? ? ? ? 63  GLU A   N     
476  C  CA    . GLU A   63  ? 0.0796 0.0836 0.1088 0.0044  -0.0067 -0.0127 ? ? ? ? ? ? 63  GLU A   CA    
477  C  C     . GLU A   63  ? 0.0799 0.0855 0.0857 0.0041  -0.0067 -0.0130 ? ? ? ? ? ? 63  GLU A   C     
478  O  O     . GLU A   63  ? 0.0992 0.1086 0.1040 0.0076  -0.0034 -0.0297 ? ? ? ? ? ? 63  GLU A   O     
479  C  CB    . GLU A   63  ? 0.0964 0.0887 0.1031 -0.0073 -0.0008 -0.0081 ? ? ? ? ? ? 63  GLU A   CB    
480  C  CG    . GLU A   63  ? 0.0916 0.1020 0.1148 -0.0120 -0.0029 -0.0011 ? ? ? ? ? ? 63  GLU A   CG    
481  C  CD    . GLU A   63  ? 0.0967 0.1045 0.1318 -0.0114 0.0152  0.0006  ? ? ? ? ? ? 63  GLU A   CD    
482  O  OE1   . GLU A   63  ? 0.1056 0.0999 0.1390 -0.0057 0.0085  -0.0083 ? ? ? ? ? ? 63  GLU A   OE1   
483  O  OE2   . GLU A   63  ? 0.1021 0.1217 0.2527 -0.0234 0.0092  0.0006  ? ? ? ? ? ? 63  GLU A   OE2   
484  N  N     . ILE A   64  ? 0.0847 0.0918 0.1170 0.0124  -0.0179 -0.0166 ? ? ? ? ? ? 64  ILE A   N     
485  C  CA    . ILE A   64  ? 0.0771 0.0835 0.1179 0.0041  -0.0169 -0.0098 ? ? ? ? ? ? 64  ILE A   CA    
486  C  C     . ILE A   64  ? 0.0940 0.0839 0.0971 0.0026  -0.0004 -0.0136 ? ? ? ? ? ? 64  ILE A   C     
487  O  O     . ILE A   64  ? 0.0968 0.0900 0.1144 -0.0070 -0.0011 -0.0121 ? ? ? ? ? ? 64  ILE A   O     
488  C  CB    . ILE A   64  ? 0.0931 0.0744 0.1200 0.0058  -0.0027 -0.0073 ? ? ? ? ? ? 64  ILE A   CB    
489  C  CG1   . ILE A   64  ? 0.0973 0.1024 0.1271 0.0042  -0.0006 -0.0234 ? ? ? ? ? ? 64  ILE A   CG1   
490  C  CG2   . ILE A   64  ? 0.1177 0.0769 0.1269 0.0028  -0.0386 0.0057  ? ? ? ? ? ? 64  ILE A   CG2   
491  C  CD1   . ILE A   64  ? 0.0942 0.1265 0.0998 0.0015  -0.0030 0.0067  ? ? ? ? ? ? 64  ILE A   CD1   
492  N  N     . PRO A   65  ? 0.1117 0.0881 0.0896 -0.0003 -0.0002 -0.0068 ? ? ? ? ? ? 65  PRO A   N     
493  C  CA    . PRO A   65  ? 0.1418 0.0852 0.0915 0.0070  -0.0058 -0.0092 ? ? ? ? ? ? 65  PRO A   CA    
494  C  C     . PRO A   65  ? 0.1194 0.0860 0.0786 -0.0038 -0.0022 -0.0049 ? ? ? ? ? ? 65  PRO A   C     
495  O  O     . PRO A   65  ? 0.1194 0.0943 0.1051 0.0076  0.0003  0.0028  ? ? ? ? ? ? 65  PRO A   O     
496  C  CB    . PRO A   65  ? 0.1479 0.0845 0.0973 0.0015  -0.0150 -0.0126 ? ? ? ? ? ? 65  PRO A   CB    
497  C  CG    . PRO A   65  ? 0.1344 0.0958 0.1068 0.0078  -0.0171 -0.0126 ? ? ? ? ? ? 65  PRO A   CG    
498  C  CD    . PRO A   65  ? 0.1267 0.0884 0.0944 -0.0042 -0.0171 -0.0122 ? ? ? ? ? ? 65  PRO A   CD    
499  N  N     . ALA A   66  ? 0.1286 0.0844 0.1267 0.0024  0.0104  -0.0231 ? ? ? ? ? ? 66  ALA A   N     
500  C  CA    . ALA A   66  ? 0.1221 0.0783 0.1171 0.0050  0.0017  -0.0095 ? ? ? ? ? ? 66  ALA A   CA    
501  C  C     . ALA A   66  ? 0.1210 0.0781 0.1073 0.0058  0.0011  -0.0042 ? ? ? ? ? ? 66  ALA A   C     
502  O  O     . ALA A   66  ? 0.1745 0.1137 0.1530 -0.0008 0.0596  -0.0113 ? ? ? ? ? ? 66  ALA A   O     
503  C  CB    . ALA A   66  ? 0.1345 0.0968 0.1134 0.0146  -0.0017 0.0003  ? ? ? ? ? ? 66  ALA A   CB    
504  N  N     . GLY A   67  ? 0.1137 0.0839 0.1313 0.0128  0.0035  0.0110  ? ? ? ? ? ? 67  GLY A   N     
505  C  CA    . GLY A   67  ? 0.1482 0.0758 0.2073 0.0202  0.0626  0.0179  ? ? ? ? ? ? 67  GLY A   CA    
506  C  C     . GLY A   67  ? 0.1215 0.0936 0.1143 0.0011  0.0084  -0.0021 ? ? ? ? ? ? 67  GLY A   C     
507  O  O     . GLY A   67  ? 0.1223 0.1066 0.1340 0.0056  0.0160  -0.0143 ? ? ? ? ? ? 67  GLY A   O     
508  N  N     . LEU A   68  ? 0.1295 0.0781 0.1347 0.0174  -0.0078 0.0052  ? ? ? ? ? ? 68  LEU A   N     
509  C  CA    . LEU A   68  ? 0.1298 0.0909 0.1380 0.0206  -0.0084 -0.0007 ? ? ? ? ? ? 68  LEU A   CA    
510  C  C     . LEU A   68  ? 0.1787 0.1008 0.1388 0.0533  -0.0474 -0.0303 ? ? ? ? ? ? 68  LEU A   C     
511  O  O     . LEU A   68  ? 0.2436 0.1457 0.1298 0.0827  -0.0517 -0.0198 ? ? ? ? ? ? 68  LEU A   O     
512  C  CB    . LEU A   68  ? 0.1776 0.0917 0.2047 -0.0095 -0.0017 0.0096  ? ? ? ? ? ? 68  LEU A   CB    
513  C  CG    . LEU A   68  ? 0.1493 0.1504 0.2033 -0.0352 0.0044  0.0126  ? ? ? ? ? ? 68  LEU A   CG    
514  C  CD1   . LEU A   68  ? 0.2221 0.2537 0.3735 -0.1361 0.0358  -0.0346 ? ? ? ? ? ? 68  LEU A   CD1   
515  C  CD2   . LEU A   68  ? 0.1704 0.1805 0.1940 0.0226  0.0084  0.0191  ? ? ? ? ? ? 68  LEU A   CD2   
516  N  N     . ILE A   69  ? 0.1441 0.1052 0.1665 0.0374  -0.0437 -0.0285 ? ? ? ? ? ? 69  ILE A   N     
517  C  CA    . ILE A   69  ? 0.1454 0.1077 0.2230 0.0276  -0.0384 0.0141  ? ? ? ? ? ? 69  ILE A   CA    
518  C  C     . ILE A   69  ? 0.1616 0.0968 0.2826 0.0217  -0.0389 0.0102  ? ? ? ? ? ? 69  ILE A   C     
519  O  O     . ILE A   69  ? 0.2574 0.1033 0.4756 0.0233  -0.1748 -0.0073 ? ? ? ? ? ? 69  ILE A   O     
520  C  CB    . ILE A   69  ? 0.1352 0.1247 0.2075 0.0329  -0.0490 -0.0044 ? ? ? ? ? ? 69  ILE A   CB    
521  C  CG1   . ILE A   69  ? 0.1692 0.1274 0.1806 0.0431  -0.0168 0.0020  ? ? ? ? ? ? 69  ILE A   CG1   
522  C  CG2   . ILE A   69  ? 0.1514 0.1313 0.3148 0.0523  -0.0676 0.0010  ? ? ? ? ? ? 69  ILE A   CG2   
523  C  CD1   . ILE A   69  ? 0.1868 0.1550 0.1624 0.0228  -0.0129 -0.0245 ? ? ? ? ? ? 69  ILE A   CD1   
524  N  N     . GLU A   70  ? 0.1331 0.1099 0.2729 0.0316  0.0079  0.0447  ? ? ? ? ? ? 70  GLU A   N     
525  C  CA    . GLU A   70  ? 0.1549 0.1078 0.3486 0.0350  0.0198  0.0581  ? ? ? ? ? ? 70  GLU A   CA    
526  C  C     . GLU A   70  ? 0.1490 0.0941 0.2322 0.0180  -0.0156 0.0203  ? ? ? ? ? ? 70  GLU A   C     
527  O  O     . GLU A   70  ? 0.1429 0.1064 0.1672 0.0232  -0.0251 0.0161  ? ? ? ? ? ? 70  GLU A   O     
528  C  CB    . GLU A   70  ? 0.3045 0.1842 0.4609 0.0987  0.2041  0.1246  ? ? ? ? ? ? 70  GLU A   CB    
529  C  CG    . GLU A   70  ? 0.3126 0.1849 0.7157 0.1188  0.1982  0.0500  ? ? ? ? ? ? 70  GLU A   CG    
530  C  CD    . GLU A   70  ? 0.3604 0.2669 0.8415 0.0615  0.0583  0.2135  ? ? ? ? ? ? 70  GLU A   CD    
531  O  OE1   . GLU A   70  ? 0.4078 0.3461 0.4819 0.1556  0.1363  0.1238  ? ? ? ? ? ? 70  GLU A   OE1   
532  O  OE2   . GLU A   70  ? 0.2232 0.2774 0.8338 0.0321  0.0003  0.2070  ? ? ? ? ? ? 70  GLU A   OE2   
533  N  N     . PRO A   71  ? 0.1613 0.0987 0.2860 0.0319  0.0223  0.0429  ? ? ? ? ? ? 71  PRO A   N     
534  C  CA    . PRO A   71  ? 0.1650 0.0977 0.2211 0.0327  -0.0315 -0.0036 ? ? ? ? ? ? 71  PRO A   CA    
535  C  C     . PRO A   71  ? 0.1829 0.1037 0.1433 0.0192  -0.0191 0.0070  ? ? ? ? ? ? 71  PRO A   C     
536  O  O     . PRO A   71  ? 0.2545 0.1202 0.1519 0.0210  -0.0021 -0.0003 ? ? ? ? ? ? 71  PRO A   O     
537  C  CB    . PRO A   71  ? 0.1897 0.0900 0.3693 0.0207  -0.0559 0.0159  ? ? ? ? ? ? 71  PRO A   CB    
538  C  CG    . PRO A   71  ? 0.1823 0.1128 0.5262 0.0115  -0.0619 0.0549  ? ? ? ? ? ? 71  PRO A   CG    
539  C  CD    . PRO A   71  ? 0.1482 0.1116 0.4746 0.0144  -0.0127 0.0764  ? ? ? ? ? ? 71  PRO A   CD    
540  N  N     . GLY A   72  ? 0.1638 0.1134 0.1928 0.0263  -0.0279 0.0043  ? ? ? ? ? ? 72  GLY A   N     
541  C  CA    . GLY A   72  ? 0.1933 0.1347 0.3336 0.0056  -0.0906 0.0480  ? ? ? ? ? ? 72  GLY A   CA    
542  C  C     . GLY A   72  ? 0.1857 0.1263 0.3745 0.0140  -0.1129 0.0480  ? ? ? ? ? ? 72  GLY A   C     
543  O  O     . GLY A   72  ? 0.1857 0.1320 0.5108 0.0240  -0.1360 0.0236  ? ? ? ? ? ? 72  GLY A   O     
544  N  N     . GLU A   73  ? 0.1576 0.1256 0.1602 0.0240  -0.0374 0.0122  ? ? ? ? ? ? 73  GLU A   N     
545  C  CA    . GLU A   73  ? 0.1408 0.1210 0.1888 0.0361  -0.0240 0.0107  ? ? ? ? ? ? 73  GLU A   CA    
546  C  C     . GLU A   73  ? 0.1499 0.1183 0.1732 0.0387  -0.0327 0.0196  ? ? ? ? ? ? 73  GLU A   C     
547  O  O     . GLU A   73  ? 0.1685 0.1505 0.1878 0.0326  -0.0546 0.0086  ? ? ? ? ? ? 73  GLU A   O     
548  C  CB    . GLU A   73  ? 0.1747 0.1775 0.2419 0.0776  -0.0261 -0.0831 ? ? ? ? ? ? 73  GLU A   CB    
549  C  CG    . GLU A   73  ? 0.2465 0.2398 0.2000 0.1432  -0.0442 -0.0507 ? ? ? ? ? ? 73  GLU A   CG    
550  C  CD    . GLU A   73  ? 0.1687 0.1736 0.1231 0.0696  0.0024  0.0047  ? ? ? ? ? ? 73  GLU A   CD    
551  O  OE1   . GLU A   73  ? 0.1631 0.1451 0.1233 0.0470  0.0003  0.0106  ? ? ? ? ? ? 73  GLU A   OE1   
552  O  OE2   . GLU A   73  ? 0.1759 0.1409 0.1257 0.0495  -0.0023 0.0178  ? ? ? ? ? ? 73  GLU A   OE2   
553  N  N     . ASP A   74  ? 0.1616 0.1033 0.1745 0.0380  -0.0243 0.0137  ? ? ? ? ? ? 74  ASP A   N     
554  C  CA    . ASP A   74  ? 0.1618 0.1071 0.1698 0.0377  -0.0156 0.0060  ? ? ? ? ? ? 74  ASP A   CA    
555  C  C     . ASP A   74  ? 0.1407 0.1090 0.1265 0.0347  -0.0118 0.0037  ? ? ? ? ? ? 74  ASP A   C     
556  O  O     . ASP A   74  ? 0.1288 0.1201 0.1326 0.0258  -0.0094 0.0167  ? ? ? ? ? ? 74  ASP A   O     
557  C  CB    . ASP A   74  ? 0.1532 0.1403 0.2046 0.0455  -0.0042 -0.0105 ? ? ? ? ? ? 74  ASP A   CB    
558  C  CG    . ASP A   74  ? 0.1337 0.1572 0.1441 0.0312  0.0178  0.0054  ? ? ? ? ? ? 74  ASP A   CG    
559  O  OD1   . ASP A   74  ? 0.1415 0.1457 0.1458 0.0421  -0.0026 0.0066  ? ? ? ? ? ? 74  ASP A   OD1   
560  O  OD2   . ASP A   74  ? 0.1415 0.2096 0.2645 0.0595  -0.0161 -0.0343 ? ? ? ? ? ? 74  ASP A   OD2   
561  N  N     . PRO A   75  ? 0.1497 0.1139 0.1288 0.0422  -0.0001 0.0013  ? ? ? ? ? ? 75  PRO A   N     
562  C  CA    . PRO A   75  ? 0.1406 0.1175 0.1117 0.0453  -0.0211 0.0024  ? ? ? ? ? ? 75  PRO A   CA    
563  C  C     . PRO A   75  ? 0.1206 0.1133 0.1061 0.0318  -0.0085 0.0079  ? ? ? ? ? ? 75  PRO A   C     
564  O  O     . PRO A   75  ? 0.1249 0.1197 0.1051 0.0409  0.0015  0.0134  ? ? ? ? ? ? 75  PRO A   O     
565  C  CB    . PRO A   75  ? 0.1688 0.1556 0.0961 0.0819  0.0144  -0.0049 ? ? ? ? ? ? 75  PRO A   CB    
566  C  CG    . PRO A   75  ? 0.1631 0.1343 0.1248 0.0371  -0.0008 -0.0023 ? ? ? ? ? ? 75  PRO A   CG    
567  C  CD    . PRO A   75  ? 0.2031 0.1460 0.1207 0.0725  0.0060  -0.0003 ? ? ? ? ? ? 75  PRO A   CD    
568  N  N     . LEU A   76  ? 0.1210 0.1292 0.1120 0.0259  -0.0072 0.0148  ? ? ? ? ? ? 76  LEU A   N     
569  C  CA    . LEU A   76  ? 0.1202 0.1420 0.1091 0.0081  0.0026  0.0073  ? ? ? ? ? ? 76  LEU A   CA    
570  C  C     . LEU A   76  ? 0.1251 0.1210 0.1052 0.0315  0.0039  0.0221  ? ? ? ? ? ? 76  LEU A   C     
571  O  O     . LEU A   76  ? 0.1321 0.1312 0.1115 0.0408  -0.0053 0.0094  ? ? ? ? ? ? 76  LEU A   O     
572  C  CB    . LEU A   76  ? 0.1145 0.1536 0.1628 0.0039  0.0033  0.0114  ? ? ? ? ? ? 76  LEU A   CB    
573  C  CG    . LEU A   76  ? 0.1267 0.1601 0.2794 0.0147  -0.0441 -0.0276 ? ? ? ? ? ? 76  LEU A   CG    
574  C  CD1   . LEU A   76  ? 0.2063 0.1724 0.2620 0.0593  -0.0539 -0.0374 ? ? ? ? ? ? 76  LEU A   CD1   
575  C  CD2   . LEU A   76  ? 0.1347 0.1883 0.5735 0.0029  -0.1269 0.0145  ? ? ? ? ? ? 76  LEU A   CD2   
576  N  N     . GLU A   77  ? 0.1248 0.1252 0.1107 0.0381  -0.0081 0.0241  ? ? ? ? ? ? 77  GLU A   N     
577  C  CA    . GLU A   77  ? 0.1092 0.1076 0.1126 0.0323  -0.0057 0.0246  ? ? ? ? ? ? 77  GLU A   CA    
578  C  C     . GLU A   77  ? 0.1159 0.1166 0.1025 0.0460  -0.0134 0.0151  ? ? ? ? ? ? 77  GLU A   C     
579  O  O     . GLU A   77  ? 0.1262 0.1306 0.1152 0.0435  0.0060  0.0127  ? ? ? ? ? ? 77  GLU A   O     
580  C  CB    . GLU A   77  ? 0.1042 0.1136 0.1597 0.0384  -0.0035 0.0288  ? ? ? ? ? ? 77  GLU A   CB    
581  C  CG    . GLU A   77  ? 0.1070 0.1220 0.1451 0.0401  -0.0186 0.0073  ? ? ? ? ? ? 77  GLU A   CG    
582  C  CD    . GLU A   77  ? 0.1227 0.1207 0.1366 0.0431  -0.0157 0.0157  ? ? ? ? ? ? 77  GLU A   CD    
583  O  OE1   . GLU A   77  ? 0.1474 0.1141 0.1458 0.0281  -0.0126 0.0163  ? ? ? ? ? ? 77  GLU A   OE1   
584  O  OE2   . GLU A   77  ? 0.1099 0.1584 0.1319 0.0499  0.0031  0.0388  ? ? ? ? ? ? 77  GLU A   OE2   
585  N  N     . ALA A   78  ? 0.1168 0.1163 0.1273 0.0268  -0.0200 0.0160  ? ? ? ? ? ? 78  ALA A   N     
586  C  CA    . ALA A   78  ? 0.1084 0.1073 0.1234 0.0133  -0.0084 0.0063  ? ? ? ? ? ? 78  ALA A   CA    
587  C  C     . ALA A   78  ? 0.1249 0.1097 0.1091 0.0275  -0.0020 0.0171  ? ? ? ? ? ? 78  ALA A   C     
588  O  O     . ALA A   78  ? 0.1319 0.1444 0.1092 0.0436  -0.0006 0.0209  ? ? ? ? ? ? 78  ALA A   O     
589  C  CB    . ALA A   78  ? 0.1347 0.1460 0.1101 0.0244  -0.0222 -0.0041 ? ? ? ? ? ? 78  ALA A   CB    
590  N  N     . ALA A   79  ? 0.1193 0.1033 0.1207 0.0293  -0.0187 0.0231  ? ? ? ? ? ? 79  ALA A   N     
591  C  CA    . ALA A   79  ? 0.1377 0.1035 0.1029 0.0264  -0.0035 0.0172  ? ? ? ? ? ? 79  ALA A   CA    
592  C  C     . ALA A   79  ? 0.1079 0.1293 0.1035 0.0392  0.0047  0.0144  ? ? ? ? ? ? 79  ALA A   C     
593  O  O     . ALA A   79  ? 0.1231 0.1235 0.1261 0.0433  -0.0041 0.0036  ? ? ? ? ? ? 79  ALA A   O     
594  C  CB    . ALA A   79  ? 0.1433 0.1157 0.1257 0.0400  0.0199  0.0347  ? ? ? ? ? ? 79  ALA A   CB    
595  N  N     . ARG A   80  ? 0.1212 0.1204 0.1127 0.0344  -0.0068 0.0067  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   N     
596  C  CA    A ARG A   80  ? 0.1183 0.1211 0.1147 0.0313  -0.0143 0.0127  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   CA    
597  C  CA    B ARG A   80  ? 0.1192 0.1197 0.1139 0.0322  -0.0138 0.0141  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   CA    
598  C  CA    C ARG A   80  ? 0.1284 0.1148 0.1051 0.0351  -0.0113 0.0249  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   CA    
599  C  C     . ARG A   80  ? 0.1214 0.1249 0.1024 0.0253  -0.0166 0.0085  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   C     
600  O  O     . ARG A   80  ? 0.1309 0.1141 0.1184 0.0216  -0.0039 0.0098  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   O     
601  C  CB    A ARG A   80  ? 0.1251 0.1482 0.1398 0.0450  -0.0238 0.0057  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   CB    
602  C  CB    B ARG A   80  ? 0.1254 0.1445 0.1293 0.0463  -0.0181 0.0083  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   CB    
603  C  CB    C ARG A   80  ? 0.1297 0.1434 0.1181 0.0503  -0.0098 0.0094  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   CB    
604  C  CG    A ARG A   80  ? 0.1606 0.1452 0.1367 0.0524  -0.0393 0.0117  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   CG    
605  C  CG    B ARG A   80  ? 0.1239 0.1069 0.1248 0.0667  -0.0146 0.0118  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   CG    
606  C  CG    C ARG A   80  ? 0.1308 0.1787 0.1550 0.0294  0.0049  -0.0339 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   CG    
607  C  CD    A ARG A   80  ? 0.2283 0.1314 0.1652 0.0418  -0.0240 0.0259  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   CD    
608  C  CD    B ARG A   80  ? 0.1553 0.0977 0.1527 0.0454  -0.0326 0.0180  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   CD    
609  C  CD    C ARG A   80  ? 0.1295 0.1654 0.2594 0.0642  0.0381  -0.0050 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   CD    
610  N  NE    A ARG A   80  ? 0.2651 0.1662 0.1818 0.0206  0.0048  0.0226  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   NE    
611  N  NE    B ARG A   80  ? 0.1430 0.1062 0.0750 0.0430  -0.0065 0.0090  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   NE    
612  N  NE    C ARG A   80  ? 0.1285 0.3312 0.2210 0.0402  0.0601  -0.0321 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   NE    
613  C  CZ    A ARG A   80  ? 0.2281 0.1456 0.1250 0.0306  -0.0765 0.1009  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   CZ    
614  C  CZ    B ARG A   80  ? 0.2008 0.1634 0.1267 0.0035  0.0313  0.0201  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   CZ    
615  C  CZ    C ARG A   80  ? 0.1022 0.3758 0.1473 0.0359  -0.0431 0.0380  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   CZ    
616  N  NH1   A ARG A   80  ? 0.1889 0.1895 0.1860 0.0394  -0.0433 0.0898  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   NH1   
617  N  NH1   B ARG A   80  ? 0.0621 0.1476 0.1001 0.0134  -0.0361 0.0455  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   NH1   
618  N  NH1   C ARG A   80  ? 0.3101 0.3554 0.3415 0.0313  -0.2398 0.0335  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   NH1   
619  N  NH2   A ARG A   80  ? 0.1696 0.1506 0.1065 -0.0182 -0.1089 0.0773  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   NH2   
620  N  NH2   B ARG A   80  ? 0.2406 0.1061 0.1757 0.0287  0.0827  0.0824  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   NH2   
621  N  NH2   C ARG A   80  ? 0.1028 0.5952 0.2671 -0.0025 0.0114  0.0244  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   NH2   
622  N  N     . ARG A   81  ? 0.1177 0.1229 0.1140 0.0278  -0.0093 0.0052  ? ? ? ? ? ? 81  ARG A   N     
623  C  CA    . ARG A   81  ? 0.1145 0.1132 0.1251 0.0262  -0.0102 -0.0029 ? ? ? ? ? ? 81  ARG A   CA    
624  C  C     . ARG A   81  ? 0.1206 0.1090 0.1129 0.0279  -0.0027 0.0083  ? ? ? ? ? ? 81  ARG A   C     
625  O  O     . ARG A   81  ? 0.1363 0.1345 0.1175 0.0356  0.0043  0.0024  ? ? ? ? ? ? 81  ARG A   O     
626  C  CB    . ARG A   81  ? 0.1436 0.1121 0.1227 0.0314  0.0180  0.0067  ? ? ? ? ? ? 81  ARG A   CB    
627  C  CG    . ARG A   81  ? 0.1462 0.1112 0.1326 0.0231  0.0202  0.0130  ? ? ? ? ? ? 81  ARG A   CG    
628  C  CD    . ARG A   81  ? 0.1529 0.1059 0.1319 0.0348  0.0087  -0.0040 ? ? ? ? ? ? 81  ARG A   CD    
629  N  NE    . ARG A   81  ? 0.1527 0.1420 0.1249 0.0507  -0.0113 0.0060  ? ? ? ? ? ? 81  ARG A   NE    
630  C  CZ    . ARG A   81  ? 0.1493 0.1729 0.1489 0.0539  -0.0102 -0.0072 ? ? ? ? ? ? 81  ARG A   CZ    
631  N  NH1   . ARG A   81  ? 0.1367 0.1937 0.2361 0.0571  -0.0136 -0.0190 ? ? ? ? ? ? 81  ARG A   NH1   
632  N  NH2   . ARG A   81  ? 0.2148 0.2129 0.1461 0.0971  -0.0508 -0.0301 ? ? ? ? ? ? 81  ARG A   NH2   
633  N  N     . GLU A   82  ? 0.1312 0.1275 0.1158 0.0398  -0.0045 0.0019  ? ? ? ? ? ? 82  GLU A   N     
634  C  CA    A GLU A   82  ? 0.1379 0.1265 0.1283 0.0350  -0.0264 -0.0032 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A   CA    
635  C  CA    B GLU A   82  ? 0.1262 0.1284 0.0755 0.0283  0.0008  0.0074  ? ? ? ? ? ? 82  GLU A   CA    
636  C  C     . GLU A   82  ? 0.1318 0.1273 0.1188 0.0413  -0.0203 -0.0006 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A   C     
637  O  O     . GLU A   82  ? 0.1343 0.1404 0.1164 0.0425  -0.0110 0.0000  ? ? ? ? ? ? 82  GLU A   O     
638  C  CB    A GLU A   82  ? 0.2221 0.1651 0.1323 0.0430  -0.0611 -0.0197 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A   CB    
639  C  CB    B GLU A   82  ? 0.1523 0.1274 0.0789 0.0093  -0.0067 0.0228  ? ? ? ? ? ? 82  GLU A   CB    
640  C  CG    A GLU A   82  ? 0.2555 0.1810 0.1846 -0.0010 -0.0531 -0.0362 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A   CG    
641  C  CG    B GLU A   82  ? 0.0657 0.1225 0.0581 0.0486  -0.0474 0.0393  ? ? ? ? ? ? 82  GLU A   CG    
642  C  CD    A GLU A   82  ? 0.2188 0.2309 0.2670 0.0069  -0.0940 0.0390  ? ? ? ? ? ? 82  GLU A   CD    
643  C  CD    B GLU A   82  ? 0.0927 0.0714 0.0191 0.0144  -0.0309 -0.0254 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A   CD    
644  O  OE1   A GLU A   82  ? 0.1520 0.2605 0.2522 -0.0076 -0.0333 -0.0417 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A   OE1   
645  O  OE1   B GLU A   82  ? 0.0692 0.0637 0.0558 0.0107  -0.0078 -0.0092 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A   OE1   
646  O  OE2   A GLU A   82  ? 0.2134 0.1962 0.2939 -0.0191 -0.0681 0.0445  ? ? ? ? ? ? 82  GLU A   OE2   
647  O  OE2   B GLU A   82  ? 0.1010 0.0851 0.0397 0.0161  -0.0010 -0.0119 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A   OE2   
648  N  N     . LEU A   83  ? 0.1377 0.1242 0.1043 0.0328  -0.0274 -0.0002 ? ? ? ? ? ? 83  LEU A   N     
649  C  CA    . LEU A   83  ? 0.1419 0.1132 0.1233 0.0345  -0.0005 0.0143  ? ? ? ? ? ? 83  LEU A   CA    
650  C  C     . LEU A   83  ? 0.1280 0.1041 0.1178 0.0371  -0.0181 -0.0056 ? ? ? ? ? ? 83  LEU A   C     
651  O  O     . LEU A   83  ? 0.1304 0.1236 0.1557 0.0390  0.0035  0.0009  ? ? ? ? ? ? 83  LEU A   O     
652  C  CB    . LEU A   83  ? 0.1566 0.1183 0.1600 0.0272  0.0061  0.0084  ? ? ? ? ? ? 83  LEU A   CB    
653  C  CG    . LEU A   83  ? 0.1392 0.1269 0.1372 0.0236  -0.0127 0.0074  ? ? ? ? ? ? 83  LEU A   CG    
654  C  CD1   . LEU A   83  ? 0.1564 0.1343 0.1744 0.0476  0.0012  0.0311  ? ? ? ? ? ? 83  LEU A   CD1   
655  C  CD2   . LEU A   83  ? 0.1379 0.1511 0.2074 0.0202  0.0061  0.0143  ? ? ? ? ? ? 83  LEU A   CD2   
656  N  N     . ALA A   84  ? 0.1174 0.1225 0.1074 0.0292  -0.0036 0.0060  ? ? ? ? ? ? 84  ALA A   N     
657  C  CA    . ALA A   84  ? 0.1258 0.1469 0.1197 0.0243  -0.0079 0.0163  ? ? ? ? ? ? 84  ALA A   CA    
658  C  C     . ALA A   84  ? 0.1342 0.1217 0.0922 0.0277  -0.0027 0.0119  ? ? ? ? ? ? 84  ALA A   C     
659  O  O     . ALA A   84  ? 0.1419 0.1814 0.1194 0.0381  0.0058  -0.0226 ? ? ? ? ? ? 84  ALA A   O     
660  C  CB    . ALA A   84  ? 0.1555 0.1914 0.1209 0.0620  -0.0198 0.0139  ? ? ? ? ? ? 84  ALA A   CB    
661  N  N     . GLU A   85  ? 0.1263 0.1144 0.1331 0.0307  -0.0202 0.0090  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A   N     
662  C  CA    . GLU A   85  ? 0.1275 0.1237 0.1478 0.0338  -0.0129 0.0104  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A   CA    
663  C  C     . GLU A   85  ? 0.1298 0.1137 0.1265 0.0394  0.0094  0.0035  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A   C     
664  O  O     . GLU A   85  ? 0.1270 0.1902 0.1489 0.0460  0.0190  0.0329  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A   O     
665  C  CB    . GLU A   85  ? 0.1238 0.1107 0.1717 0.0347  -0.0086 0.0070  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A   CB    
666  C  CG    . GLU A   85  ? 0.1344 0.1157 0.1957 0.0269  -0.0097 0.0410  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A   CG    
667  C  CD    . GLU A   85  ? 0.1746 0.1250 0.2274 0.0519  -0.0223 0.0232  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A   CD    
668  O  OE1   . GLU A   85  ? 0.2085 0.1408 0.2143 0.0228  -0.0079 0.0123  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A   OE1   
669  O  OE2   . GLU A   85  ? 0.1758 0.1170 0.3159 0.0108  -0.0526 0.0493  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A   OE2   
670  N  N     . GLU A   86  ? 0.1299 0.1118 0.0938 0.0355  -0.0069 -0.0048 ? ? ? ? ? ? 86  GLU A   N     
671  C  CA    . GLU A   86  ? 0.1273 0.1074 0.1023 0.0310  -0.0128 -0.0052 ? ? ? ? ? ? 86  GLU A   CA    
672  C  C     . GLU A   86  ? 0.1172 0.1168 0.1207 0.0388  -0.0132 -0.0120 ? ? ? ? ? ? 86  GLU A   C     
673  O  O     . GLU A   86  ? 0.1305 0.1323 0.1721 0.0557  -0.0250 -0.0214 ? ? ? ? ? ? 86  GLU A   O     
674  C  CB    . GLU A   86  ? 0.1521 0.1197 0.1003 0.0388  -0.0089 0.0011  ? ? ? ? ? ? 86  GLU A   CB    
675  C  CG    . GLU A   86  ? 0.1238 0.1375 0.1098 0.0202  -0.0027 -0.0130 ? ? ? ? ? ? 86  GLU A   CG    
676  C  CD    . GLU A   86  ? 0.1744 0.1456 0.1052 0.0095  -0.0002 -0.0117 ? ? ? ? ? ? 86  GLU A   CD    
677  O  OE1   . GLU A   86  ? 0.2592 0.1450 0.1365 0.0253  -0.0471 0.0083  ? ? ? ? ? ? 86  GLU A   OE1   
678  O  OE2   . GLU A   86  ? 0.2390 0.1871 0.1282 -0.0464 -0.0012 -0.0247 ? ? ? ? ? ? 86  GLU A   OE2   
679  N  N     . THR A   87  ? 0.1239 0.1188 0.1215 0.0337  -0.0197 -0.0226 ? ? ? ? ? ? 87  THR A   N     
680  C  CA    . THR A   87  ? 0.1352 0.1210 0.1297 0.0306  -0.0112 -0.0239 ? ? ? ? ? ? 87  THR A   CA    
681  C  C     . THR A   87  ? 0.1325 0.1374 0.1390 0.0285  -0.0106 -0.0359 ? ? ? ? ? ? 87  THR A   C     
682  O  O     . THR A   87  ? 0.1680 0.1670 0.1951 0.0395  -0.0340 -0.0824 ? ? ? ? ? ? 87  THR A   O     
683  C  CB    . THR A   87  ? 0.1268 0.1356 0.1601 0.0245  -0.0105 -0.0071 ? ? ? ? ? ? 87  THR A   CB    
684  O  OG1   . THR A   87  ? 0.1294 0.1378 0.2081 0.0176  -0.0018 -0.0366 ? ? ? ? ? ? 87  THR A   OG1   
685  C  CG2   . THR A   87  ? 0.1597 0.1149 0.1461 0.0152  -0.0027 -0.0130 ? ? ? ? ? ? 87  THR A   CG2   
686  N  N     . GLY A   88  ? 0.1419 0.1658 0.1034 0.0362  -0.0104 -0.0081 ? ? ? ? ? ? 88  GLY A   N     
687  C  CA    . GLY A   88  ? 0.1451 0.1860 0.1230 0.0210  -0.0159 -0.0350 ? ? ? ? ? ? 88  GLY A   CA    
688  C  C     . GLY A   88  ? 0.1560 0.1413 0.1286 0.0247  -0.0147 -0.0424 ? ? ? ? ? ? 88  GLY A   C     
689  O  O     . GLY A   88  ? 0.1555 0.2403 0.1513 0.0062  -0.0317 -0.0460 ? ? ? ? ? ? 88  GLY A   O     
690  N  N     . LEU A   89  ? 0.1535 0.1298 0.1418 0.0372  -0.0070 -0.0292 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A   N     
691  C  CA    . LEU A   89  ? 0.1384 0.1311 0.1580 0.0483  -0.0135 -0.0170 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A   CA    
692  C  C     . LEU A   89  ? 0.1385 0.1365 0.1505 0.0517  -0.0392 -0.0366 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A   C     
693  O  O     . LEU A   89  ? 0.1489 0.1425 0.1531 0.0534  -0.0232 -0.0343 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A   O     
694  C  CB    . LEU A   89  ? 0.1583 0.1185 0.1875 0.0462  -0.0098 -0.0142 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A   CB    
695  C  CG    . LEU A   89  ? 0.1876 0.1253 0.1679 0.0651  -0.0334 -0.0323 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A   CG    
696  C  CD1   . LEU A   89  ? 0.2119 0.1403 0.2319 0.0679  -0.0088 0.0170  ? ? ? ? ? ? 89  LEU A   CD1   
697  C  CD2   . LEU A   89  ? 0.1768 0.2053 0.2387 0.0696  -0.0660 -0.1042 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A   CD2   
698  N  N     . SER A   90  ? 0.1328 0.1999 0.1717 0.0466  -0.0423 -0.0440 ? ? ? ? ? ? 90  SER A   N     
699  C  CA    . SER A   90  ? 0.1467 0.2192 0.2019 0.0549  0.0011  -0.0180 ? ? ? ? ? ? 90  SER A   CA    
700  C  C     . SER A   90  ? 0.1867 0.2133 0.1690 -0.0028 -0.0036 -0.0902 ? ? ? ? ? ? 90  SER A   C     
701  O  O     . SER A   90  ? 0.1788 0.2290 0.3125 0.0044  0.0015  -0.1393 ? ? ? ? ? ? 90  SER A   O     
702  C  CB    . SER A   90  ? 0.1925 0.2408 0.3328 0.0818  -0.0722 -0.0129 ? ? ? ? ? ? 90  SER A   CB    
703  O  OG    . SER A   90  ? 0.2373 0.3332 0.3753 -0.0200 -0.1288 0.0250  ? ? ? ? ? ? 90  SER A   OG    
704  N  N     . GLY A   91  ? 0.1276 0.2086 0.2428 0.0122  0.0072  -0.0732 ? ? ? ? ? ? 91  GLY A   N     
705  C  CA    . GLY A   91  ? 0.1945 0.1955 0.3196 0.0125  0.0726  -0.0766 ? ? ? ? ? ? 91  GLY A   CA    
706  C  C     . GLY A   91  ? 0.1239 0.2045 0.2375 0.0201  -0.0104 -0.0577 ? ? ? ? ? ? 91  GLY A   C     
707  O  O     . GLY A   91  ? 0.2075 0.2085 0.3262 0.0459  0.0057  -0.0801 ? ? ? ? ? ? 91  GLY A   O     
708  N  N     . ASP A   92  ? 0.1282 0.2757 0.1579 -0.0168 -0.0354 -0.0552 ? ? ? ? ? ? 92  ASP A   N     
709  C  CA    . ASP A   92  ? 0.1223 0.2811 0.1787 0.0048  -0.0382 -0.0478 ? ? ? ? ? ? 92  ASP A   CA    
710  C  C     . ASP A   92  ? 0.1280 0.2013 0.1690 0.0091  -0.0301 -0.0384 ? ? ? ? ? ? 92  ASP A   C     
711  O  O     . ASP A   92  ? 0.1472 0.1787 0.2223 0.0040  -0.0627 -0.0444 ? ? ? ? ? ? 92  ASP A   O     
712  C  CB    . ASP A   92  ? 0.0996 0.3032 0.2346 0.0057  -0.0529 -0.0686 ? ? ? ? ? ? 92  ASP A   CB    
713  C  CG    . ASP A   92  ? 0.1905 0.4322 0.2809 -0.0233 -0.1083 -0.0986 ? ? ? ? ? ? 92  ASP A   CG    
714  O  OD1   . ASP A   92  ? 0.2475 0.5596 0.2843 -0.0864 -0.1557 0.0244  ? ? ? ? ? ? 92  ASP A   OD1   
715  O  OD2   . ASP A   92  ? 0.3962 0.5005 0.5273 -0.0392 -0.2786 -0.2134 ? ? ? ? ? ? 92  ASP A   OD2   
716  N  N     . LEU A   93  ? 0.1189 0.1927 0.1820 0.0343  -0.0352 -0.0282 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A   N     
717  C  CA    A LEU A   93  ? 0.1201 0.1503 0.1564 0.0246  -0.0252 -0.0118 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A   CA    
718  C  CA    B LEU A   93  ? 0.1153 0.1529 0.1616 0.0104  -0.0209 -0.0111 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A   CA    
719  C  C     . LEU A   93  ? 0.1027 0.2096 0.1752 0.0112  -0.0221 -0.0109 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A   C     
720  O  O     . LEU A   93  ? 0.1297 0.2756 0.2167 0.0694  -0.0356 -0.0388 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A   O     
721  C  CB    A LEU A   93  ? 0.1258 0.1714 0.1943 0.0097  -0.0069 -0.0057 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A   CB    
722  C  CB    B LEU A   93  ? 0.2094 0.1900 0.1848 -0.0444 0.0032  -0.0006 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A   CB    
723  C  CG    A LEU A   93  ? 0.1275 0.1568 0.2294 0.0186  0.0196  -0.0368 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A   CG    
724  C  CG    B LEU A   93  ? 0.2323 0.1813 0.1742 -0.0817 0.0868  -0.0149 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A   CG    
725  C  CD1   A LEU A   93  ? 0.2579 0.2029 0.2984 -0.0653 0.1034  -0.0734 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A   CD1   
726  C  CD1   B LEU A   93  ? 0.3578 0.2031 0.2533 -0.0055 0.0578  -0.0745 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A   CD1   
727  C  CD2   A LEU A   93  ? 0.1491 0.2231 0.4624 0.0764  0.0869  0.0966  ? ? ? ? ? ? 93  LEU A   CD2   
728  C  CD2   B LEU A   93  ? 0.4027 0.3007 0.2977 -0.2447 0.0985  -0.0863 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A   CD2   
729  N  N     . THR A   94  ? 0.0983 0.1683 0.1648 -0.0132 -0.0188 -0.0136 ? ? ? ? ? ? 94  THR A   N     
730  C  CA    . THR A   94  ? 0.0920 0.1872 0.1704 0.0196  -0.0171 -0.0370 ? ? ? ? ? ? 94  THR A   CA    
731  C  C     . THR A   94  ? 0.0841 0.1576 0.1677 0.0035  -0.0083 -0.0242 ? ? ? ? ? ? 94  THR A   C     
732  O  O     . THR A   94  ? 0.0883 0.1566 0.1803 0.0022  -0.0094 -0.0222 ? ? ? ? ? ? 94  THR A   O     
733  C  CB    . THR A   94  ? 0.1615 0.2991 0.1877 -0.1184 0.0168  -0.0517 ? ? ? ? ? ? 94  THR A   CB    
734  O  OG1   . THR A   94  ? 0.1542 0.3093 0.2440 -0.0675 -0.0244 -0.0818 ? ? ? ? ? ? 94  THR A   OG1   
735  C  CG2   . THR A   94  ? 0.1917 0.3256 0.2576 -0.0919 0.0600  -0.0862 ? ? ? ? ? ? 94  THR A   CG2   
736  N  N     . TYR A   95  ? 0.0928 0.1610 0.1644 0.0070  -0.0118 -0.0222 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A   N     
737  C  CA    . TYR A   95  ? 0.1103 0.1503 0.1328 0.0193  -0.0058 -0.0121 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A   CA    
738  C  C     . TYR A   95  ? 0.0829 0.1576 0.1800 -0.0053 -0.0058 0.0120  ? ? ? ? ? ? 95  TYR A   C     
739  O  O     . TYR A   95  ? 0.0857 0.1842 0.2285 -0.0134 -0.0094 0.0197  ? ? ? ? ? ? 95  TYR A   O     
740  C  CB    . TYR A   95  ? 0.1214 0.1568 0.1697 0.0263  -0.0028 -0.0192 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A   CB    
741  C  CG    . TYR A   95  ? 0.1099 0.1482 0.1941 0.0216  0.0034  -0.0319 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A   CG    
742  C  CD1   . TYR A   95  ? 0.1333 0.1735 0.2063 -0.0117 0.0005  -0.0156 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A   CD1   
743  C  CD2   . TYR A   95  ? 0.1346 0.1752 0.1974 -0.0007 0.0175  -0.0614 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A   CD2   
744  C  CE1   . TYR A   95  ? 0.1529 0.1819 0.2349 -0.0100 -0.0186 -0.0267 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A   CE1   
745  C  CE2   . TYR A   95  ? 0.1435 0.2172 0.2152 0.0165  -0.0106 -0.0707 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A   CE2   
746  C  CZ    . TYR A   95  ? 0.1333 0.1721 0.2186 0.0382  -0.0344 -0.0483 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A   CZ    
747  O  OH    . TYR A   95  ? 0.1705 0.2374 0.2783 0.0379  -0.0498 -0.1171 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A   OH    
748  N  N     . LEU A   96  ? 0.0830 0.1321 0.1488 -0.0013 -0.0038 0.0070  ? ? ? ? ? ? 96  LEU A   N     
749  C  CA    . LEU A   96  ? 0.1018 0.1182 0.1577 -0.0097 -0.0007 0.0019  ? ? ? ? ? ? 96  LEU A   CA    
750  C  C     . LEU A   96  ? 0.0977 0.1244 0.1552 -0.0146 0.0087  -0.0118 ? ? ? ? ? ? 96  LEU A   C     
751  O  O     . LEU A   96  ? 0.1081 0.1624 0.1759 -0.0139 0.0187  0.0012  ? ? ? ? ? ? 96  LEU A   O     
752  C  CB    . LEU A   96  ? 0.1120 0.1076 0.1556 -0.0028 -0.0129 -0.0170 ? ? ? ? ? ? 96  LEU A   CB    
753  C  CG    . LEU A   96  ? 0.0990 0.1141 0.1436 -0.0223 -0.0019 -0.0111 ? ? ? ? ? ? 96  LEU A   CG    
754  C  CD1   . LEU A   96  ? 0.1137 0.1194 0.1760 -0.0073 0.0335  0.0006  ? ? ? ? ? ? 96  LEU A   CD1   
755  C  CD2   . LEU A   96  ? 0.1114 0.1749 0.2665 -0.0543 0.0000  -0.0464 ? ? ? ? ? ? 96  LEU A   CD2   
756  N  N     . PHE A   97  ? 0.1022 0.1258 0.1403 -0.0125 -0.0152 0.0061  ? ? ? ? ? ? 97  PHE A   N     
757  C  CA    . PHE A   97  ? 0.1053 0.1165 0.1293 -0.0145 0.0090  0.0043  ? ? ? ? ? ? 97  PHE A   CA    
758  C  C     . PHE A   97  ? 0.1107 0.1177 0.1204 -0.0196 0.0037  0.0047  ? ? ? ? ? ? 97  PHE A   C     
759  O  O     . PHE A   97  ? 0.1058 0.1232 0.1157 -0.0225 0.0022  -0.0012 ? ? ? ? ? ? 97  PHE A   O     
760  C  CB    . PHE A   97  ? 0.1112 0.1255 0.1420 -0.0105 0.0085  0.0270  ? ? ? ? ? ? 97  PHE A   CB    
761  C  CG    . PHE A   97  ? 0.1077 0.1358 0.1361 -0.0059 -0.0095 0.0225  ? ? ? ? ? ? 97  PHE A   CG    
762  C  CD1   . PHE A   97  ? 0.1547 0.1266 0.1611 -0.0033 -0.0098 0.0198  ? ? ? ? ? ? 97  PHE A   CD1   
763  C  CD2   . PHE A   97  ? 0.1129 0.1638 0.1176 0.0185  -0.0085 0.0447  ? ? ? ? ? ? 97  PHE A   CD2   
764  C  CE1   . PHE A   97  ? 0.1230 0.1353 0.1646 0.0046  -0.0165 0.0419  ? ? ? ? ? ? 97  PHE A   CE1   
765  C  CE2   . PHE A   97  ? 0.1184 0.1277 0.1232 0.0159  -0.0216 0.0425  ? ? ? ? ? ? 97  PHE A   CE2   
766  C  CZ    . PHE A   97  ? 0.1133 0.1621 0.1551 -0.0252 -0.0216 0.0357  ? ? ? ? ? ? 97  PHE A   CZ    
767  N  N     . SER A   98  ? 0.1033 0.1294 0.1286 -0.0092 -0.0071 -0.0127 ? ? ? ? ? ? 98  SER A   N     
768  C  CA    A SER A   98  ? 0.1054 0.1274 0.1333 -0.0125 -0.0194 0.0016  ? ? ? ? ? ? 98  SER A   CA    
769  C  CA    B SER A   98  ? 0.0886 0.1213 0.1174 -0.0016 -0.0003 -0.0115 ? ? ? ? ? ? 98  SER A   CA    
770  C  C     . SER A   98  ? 0.1030 0.1338 0.0831 -0.0196 0.0092  0.0022  ? ? ? ? ? ? 98  SER A   C     
771  O  O     . SER A   98  ? 0.1312 0.1424 0.1108 -0.0281 0.0268  0.0040  ? ? ? ? ? ? 98  SER A   O     
772  C  CB    A SER A   98  ? 0.1108 0.1311 0.1070 -0.0038 0.0069  -0.0075 ? ? ? ? ? ? 98  SER A   CB    
773  C  CB    B SER A   98  ? 0.1282 0.1243 0.1497 0.0101  0.0096  -0.0068 ? ? ? ? ? ? 98  SER A   CB    
774  O  OG    A SER A   98  ? 0.1274 0.1141 0.1590 -0.0043 -0.0383 -0.0134 ? ? ? ? ? ? 98  SER A   OG    
775  O  OG    B SER A   98  ? 0.1253 0.1276 0.1448 0.0156  -0.0004 -0.0204 ? ? ? ? ? ? 98  SER A   OG    
776  N  N     . TYR A   99  ? 0.0890 0.1056 0.1066 -0.0061 0.0020  0.0049  ? ? ? ? ? ? 99  TYR A   N     
777  C  CA    . TYR A   99  ? 0.0912 0.0926 0.1180 -0.0047 0.0016  -0.0055 ? ? ? ? ? ? 99  TYR A   CA    
778  C  C     . TYR A   99  ? 0.1267 0.0871 0.0920 -0.0136 -0.0016 0.0028  ? ? ? ? ? ? 99  TYR A   C     
779  O  O     . TYR A   99  ? 0.1333 0.0920 0.0889 -0.0061 0.0005  0.0153  ? ? ? ? ? ? 99  TYR A   O     
780  C  CB    . TYR A   99  ? 0.1081 0.0884 0.1123 0.0020  0.0057  -0.0025 ? ? ? ? ? ? 99  TYR A   CB    
781  C  CG    . TYR A   99  ? 0.1098 0.0808 0.0924 -0.0026 -0.0003 0.0042  ? ? ? ? ? ? 99  TYR A   CG    
782  C  CD1   . TYR A   99  ? 0.1202 0.0964 0.0912 -0.0107 0.0083  -0.0023 ? ? ? ? ? ? 99  TYR A   CD1   
783  C  CD2   . TYR A   99  ? 0.1054 0.0752 0.1005 0.0010  -0.0009 0.0231  ? ? ? ? ? ? 99  TYR A   CD2   
784  C  CE1   . TYR A   99  ? 0.1106 0.0952 0.0987 -0.0112 0.0047  0.0056  ? ? ? ? ? ? 99  TYR A   CE1   
785  C  CE2   . TYR A   99  ? 0.1163 0.0845 0.0880 0.0048  -0.0018 0.0071  ? ? ? ? ? ? 99  TYR A   CE2   
786  C  CZ    . TYR A   99  ? 0.1056 0.0889 0.0933 -0.0070 0.0003  0.0094  ? ? ? ? ? ? 99  TYR A   CZ    
787  O  OH    . TYR A   99  ? 0.1086 0.1085 0.0984 -0.0063 -0.0003 -0.0030 ? ? ? ? ? ? 99  TYR A   OH    
788  N  N     . PHE A   100 ? 0.1176 0.0805 0.0944 -0.0037 -0.0125 0.0048  ? ? ? ? ? ? 100 PHE A   N     
789  C  CA    . PHE A   100 ? 0.1107 0.0853 0.0980 -0.0017 -0.0019 -0.0122 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A   CA    
790  C  C     . PHE A   100 ? 0.1111 0.0707 0.0982 -0.0035 0.0069  -0.0003 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A   C     
791  O  O     . PHE A   100 ? 0.1286 0.0782 0.1027 -0.0077 0.0042  0.0165  ? ? ? ? ? ? 100 PHE A   O     
792  C  CB    . PHE A   100 ? 0.1295 0.0881 0.0971 0.0129  0.0053  -0.0148 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A   CB    
793  C  CG    . PHE A   100 ? 0.1228 0.0992 0.1168 0.0124  -0.0064 -0.0037 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A   CG    
794  C  CD1   . PHE A   100 ? 0.1134 0.1348 0.2058 0.0107  0.0113  0.0063  ? ? ? ? ? ? 100 PHE A   CD1   
795  C  CD2   . PHE A   100 ? 0.1464 0.0951 0.1181 0.0214  -0.0099 -0.0022 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A   CD2   
796  C  CE1   . PHE A   100 ? 0.1602 0.1560 0.2635 0.0466  0.0279  -0.0028 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A   CE1   
797  C  CE2   . PHE A   100 ? 0.1727 0.1237 0.1641 0.0471  -0.0196 -0.0189 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A   CE2   
798  C  CZ    . PHE A   100 ? 0.1590 0.1175 0.2819 0.0417  -0.0017 -0.0299 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A   CZ    
799  N  N     . VAL A   101 ? 0.1111 0.0837 0.0923 -0.0166 0.0068  -0.0010 ? ? ? ? ? ? 101 VAL A   N     
800  C  CA    . VAL A   101 ? 0.1006 0.1090 0.0926 -0.0158 0.0092  0.0021  ? ? ? ? ? ? 101 VAL A   CA    
801  C  C     . VAL A   101 ? 0.1086 0.0736 0.0868 -0.0116 0.0110  0.0008  ? ? ? ? ? ? 101 VAL A   C     
802  O  O     . VAL A   101 ? 0.1148 0.0721 0.1030 -0.0080 0.0060  0.0020  ? ? ? ? ? ? 101 VAL A   O     
803  C  CB    . VAL A   101 ? 0.1307 0.0989 0.0772 -0.0300 0.0041  0.0035  ? ? ? ? ? ? 101 VAL A   CB    
804  C  CG1   . VAL A   101 ? 0.1308 0.1181 0.0918 -0.0025 -0.0014 0.0133  ? ? ? ? ? ? 101 VAL A   CG1   
805  C  CG2   . VAL A   101 ? 0.1520 0.0848 0.1157 -0.0297 0.0197  0.0033  ? ? ? ? ? ? 101 VAL A   CG2   
806  N  N     . SER A   102 ? 0.1115 0.0817 0.0912 -0.0106 0.0177  -0.0054 ? ? ? ? ? ? 102 SER A   N     
807  C  CA    . SER A   102 ? 0.1134 0.0920 0.0945 -0.0139 0.0091  -0.0156 ? ? ? ? ? ? 102 SER A   CA    
808  C  C     . SER A   102 ? 0.1218 0.0771 0.0865 -0.0152 0.0142  0.0012  ? ? ? ? ? ? 102 SER A   C     
809  O  O     . SER A   102 ? 0.1386 0.0846 0.1023 -0.0243 0.0101  -0.0028 ? ? ? ? ? ? 102 SER A   O     
810  C  CB    . SER A   102 ? 0.1106 0.1018 0.1064 -0.0048 -0.0020 -0.0046 ? ? ? ? ? ? 102 SER A   CB    
811  O  OG    . SER A   102 ? 0.1231 0.1316 0.1105 0.0008  -0.0120 0.0060  ? ? ? ? ? ? 102 SER A   OG    
812  N  N     . PRO A   103 ? 0.1198 0.0718 0.1048 -0.0072 0.0111  -0.0074 ? ? ? ? ? ? 103 PRO A   N     
813  C  CA    . PRO A   103 ? 0.1144 0.0797 0.1333 -0.0050 0.0039  -0.0217 ? ? ? ? ? ? 103 PRO A   CA    
814  C  C     . PRO A   103 ? 0.1447 0.0784 0.1044 0.0047  0.0015  -0.0164 ? ? ? ? ? ? 103 PRO A   C     
815  O  O     . PRO A   103 ? 0.1643 0.0840 0.1277 -0.0035 0.0159  -0.0213 ? ? ? ? ? ? 103 PRO A   O     
816  C  CB    . PRO A   103 ? 0.1299 0.0778 0.1917 -0.0124 0.0384  -0.0185 ? ? ? ? ? ? 103 PRO A   CB    
817  C  CG    . PRO A   103 ? 0.1430 0.0890 0.1546 0.0098  0.0558  0.0004  ? ? ? ? ? ? 103 PRO A   CG    
818  C  CD    . PRO A   103 ? 0.1200 0.0775 0.1259 -0.0128 0.0349  -0.0111 ? ? ? ? ? ? 103 PRO A   CD    
819  N  N     . GLY A   104 ? 0.1226 0.0899 0.1011 -0.0187 0.0049  0.0061  ? ? ? ? ? ? 104 GLY A   N     
820  C  CA    . GLY A   104 ? 0.1917 0.0855 0.1067 -0.0394 -0.0252 0.0070  ? ? ? ? ? ? 104 GLY A   CA    
821  C  C     . GLY A   104 ? 0.1403 0.0951 0.1119 -0.0248 -0.0009 -0.0099 ? ? ? ? ? ? 104 GLY A   C     
822  O  O     . GLY A   104 ? 0.1777 0.1060 0.1283 -0.0425 -0.0045 -0.0170 ? ? ? ? ? ? 104 GLY A   O     
823  N  N     . PHE A   105 ? 0.1346 0.0977 0.1046 -0.0182 0.0069  -0.0060 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A   N     
824  C  CA    . PHE A   105 ? 0.1378 0.1006 0.1296 -0.0266 -0.0106 0.0048  ? ? ? ? ? ? 105 PHE A   CA    
825  C  C     . PHE A   105 ? 0.1721 0.0782 0.1198 -0.0232 -0.0057 -0.0045 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A   C     
826  O  O     . PHE A   105 ? 0.1938 0.0913 0.1380 -0.0510 -0.0161 0.0029  ? ? ? ? ? ? 105 PHE A   O     
827  C  CB    . PHE A   105 ? 0.1377 0.1030 0.1391 -0.0313 0.0104  -0.0225 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A   CB    
828  C  CG    . PHE A   105 ? 0.1476 0.0971 0.1101 -0.0336 -0.0122 -0.0063 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A   CG    
829  C  CD1   . PHE A   105 ? 0.1753 0.1224 0.1265 -0.0454 0.0139  -0.0137 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A   CD1   
830  C  CD2   . PHE A   105 ? 0.1409 0.1026 0.1500 -0.0361 0.0006  -0.0262 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A   CD2   
831  C  CE1   . PHE A   105 ? 0.1534 0.1270 0.1469 -0.0522 0.0232  -0.0273 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A   CE1   
832  C  CE2   . PHE A   105 ? 0.1462 0.1138 0.1520 -0.0294 0.0093  -0.0191 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A   CE2   
833  C  CZ    . PHE A   105 ? 0.1461 0.1295 0.1724 -0.0572 0.0299  -0.0337 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A   CZ    
834  N  N     . THR A   106 ? 0.1631 0.0749 0.1025 -0.0235 -0.0013 -0.0065 ? ? ? ? ? ? 106 THR A   N     
835  C  CA    . THR A   106 ? 0.1529 0.0933 0.1164 -0.0060 -0.0011 -0.0073 ? ? ? ? ? ? 106 THR A   CA    
836  C  C     . THR A   106 ? 0.1521 0.0759 0.1343 -0.0009 0.0055  0.0038  ? ? ? ? ? ? 106 THR A   C     
837  O  O     . THR A   106 ? 0.1748 0.0680 0.1334 -0.0137 0.0175  -0.0131 ? ? ? ? ? ? 106 THR A   O     
838  C  CB    . THR A   106 ? 0.1596 0.0741 0.0998 -0.0162 0.0077  -0.0004 ? ? ? ? ? ? 106 THR A   CB    
839  O  OG1   . THR A   106 ? 0.1490 0.0909 0.1125 -0.0147 -0.0029 0.0042  ? ? ? ? ? ? 106 THR A   OG1   
840  C  CG2   . THR A   106 ? 0.1401 0.0754 0.1376 -0.0201 0.0222  0.0069  ? ? ? ? ? ? 106 THR A   CG2   
841  N  N     . ASP A   107 ? 0.1519 0.0851 0.1387 0.0032  0.0055  0.0064  ? ? ? ? ? ? 107 ASP A   N     
842  C  CA    . ASP A   107 ? 0.1493 0.0797 0.1525 0.0087  0.0045  -0.0095 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A   CA    
843  C  C     . ASP A   107 ? 0.1455 0.0902 0.1347 0.0216  0.0013  -0.0036 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A   C     
844  O  O     . ASP A   107 ? 0.1390 0.1022 0.1723 0.0069  0.0072  -0.0135 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A   O     
845  C  CB    . ASP A   107 ? 0.1719 0.0853 0.1557 0.0186  -0.0078 -0.0011 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A   CB    
846  C  CG    . ASP A   107 ? 0.1739 0.0745 0.1458 0.0057  -0.0330 -0.0021 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A   CG    
847  O  OD1   . ASP A   107 ? 0.2403 0.0864 0.2996 0.0319  -0.0196 0.0348  ? ? ? ? ? ? 107 ASP A   OD1   
848  O  OD2   . ASP A   107 ? 0.2034 0.1012 0.1517 -0.0020 0.0010  0.0004  ? ? ? ? ? ? 107 ASP A   OD2   
849  N  N     . GLU A   108 ? 0.1452 0.0645 0.1371 -0.0049 0.0189  0.0026  ? ? ? ? ? ? 108 GLU A   N     
850  C  CA    . GLU A   108 ? 0.1256 0.0706 0.1416 -0.0062 0.0175  -0.0041 ? ? ? ? ? ? 108 GLU A   CA    
851  C  C     . GLU A   108 ? 0.1250 0.0698 0.1043 -0.0008 0.0077  0.0113  ? ? ? ? ? ? 108 GLU A   C     
852  O  O     . GLU A   108 ? 0.1345 0.0728 0.1189 0.0010  0.0002  0.0123  ? ? ? ? ? ? 108 GLU A   O     
853  C  CB    . GLU A   108 ? 0.1275 0.0745 0.1358 -0.0057 0.0145  -0.0039 ? ? ? ? ? ? 108 GLU A   CB    
854  C  CG    . GLU A   108 ? 0.1564 0.1010 0.1052 0.0098  0.0148  0.0023  ? ? ? ? ? ? 108 GLU A   CG    
855  C  CD    . GLU A   108 ? 0.1459 0.1027 0.1073 0.0039  0.0176  0.0112  ? ? ? ? ? ? 108 GLU A   CD    
856  O  OE1   . GLU A   108 ? 0.1366 0.1272 0.1311 -0.0058 0.0064  -0.0046 ? ? ? ? ? ? 108 GLU A   OE1   
857  O  OE2   . GLU A   108 ? 0.1736 0.2507 0.1099 0.0610  0.0001  -0.0274 ? ? ? ? ? ? 108 GLU A   OE2   
858  N  N     . LYS A   109 ? 0.1267 0.0897 0.1075 -0.0013 -0.0012 -0.0028 ? ? ? ? ? ? 109 LYS A   N     
859  C  CA    . LYS A   109 ? 0.1212 0.0887 0.1013 0.0071  -0.0042 -0.0093 ? ? ? ? ? ? 109 LYS A   CA    
860  C  C     . LYS A   109 ? 0.1270 0.0859 0.0942 -0.0020 0.0000  0.0034  ? ? ? ? ? ? 109 LYS A   C     
861  O  O     . LYS A   109 ? 0.2154 0.0909 0.0939 0.0092  -0.0133 0.0008  ? ? ? ? ? ? 109 LYS A   O     
862  C  CB    . LYS A   109 ? 0.1252 0.1271 0.1357 0.0171  0.0078  -0.0069 ? ? ? ? ? ? 109 LYS A   CB    
863  C  CG    . LYS A   109 ? 0.1303 0.1658 0.2261 0.0110  0.0274  0.0239  ? ? ? ? ? ? 109 LYS A   CG    
864  C  CD    . LYS A   109 ? 0.1177 0.2095 0.3132 0.0236  0.0160  0.0122  ? ? ? ? ? ? 109 LYS A   CD    
865  C  CE    . LYS A   109 ? 0.2434 0.2558 0.3254 0.0421  0.1706  -0.0047 ? ? ? ? ? ? 109 LYS A   CE    
866  N  NZ    . LYS A   109 ? 0.1964 0.3671 0.3155 0.0447  0.1124  -0.0237 ? ? ? ? ? ? 109 LYS A   NZ    
867  N  N     . THR A   110 ? 0.1189 0.0835 0.0968 -0.0080 -0.0037 -0.0031 ? ? ? ? ? ? 110 THR A   N     
868  C  CA    . THR A   110 ? 0.1018 0.0824 0.1073 -0.0034 0.0033  -0.0021 ? ? ? ? ? ? 110 THR A   CA    
869  C  C     . THR A   110 ? 0.1018 0.0879 0.0924 -0.0077 -0.0044 0.0074  ? ? ? ? ? ? 110 THR A   C     
870  O  O     . THR A   110 ? 0.1111 0.1214 0.0986 -0.0148 0.0017  0.0212  ? ? ? ? ? ? 110 THR A   O     
871  C  CB    . THR A   110 ? 0.1016 0.0847 0.1197 -0.0011 -0.0078 0.0002  ? ? ? ? ? ? 110 THR A   CB    
872  O  OG1   . THR A   110 ? 0.1046 0.1313 0.1382 -0.0144 -0.0090 0.0066  ? ? ? ? ? ? 110 THR A   OG1   
873  C  CG2   . THR A   110 ? 0.1068 0.0910 0.1271 0.0129  0.0024  -0.0058 ? ? ? ? ? ? 110 THR A   CG2   
874  N  N     . HIS A   111 ? 0.0991 0.0932 0.0958 0.0075  -0.0086 0.0025  ? ? ? ? ? ? 111 HIS A   N     
875  C  CA    . HIS A   111 ? 0.0920 0.0995 0.1098 0.0137  -0.0107 -0.0105 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A   CA    
876  C  C     . HIS A   111 ? 0.1024 0.0921 0.0930 -0.0023 0.0050  0.0033  ? ? ? ? ? ? 111 HIS A   C     
877  O  O     . HIS A   111 ? 0.1196 0.0999 0.0985 -0.0089 0.0102  -0.0037 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A   O     
878  C  CB    . HIS A   111 ? 0.1105 0.1202 0.1171 0.0336  -0.0156 0.0009  ? ? ? ? ? ? 111 HIS A   CB    
879  C  CG    . HIS A   111 ? 0.1602 0.1262 0.1392 0.0537  -0.0248 0.0113  ? ? ? ? ? ? 111 HIS A   CG    
880  N  ND1   . HIS A   111 ? 0.2087 0.1782 0.2705 0.0604  0.0385  -0.0660 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A   ND1   
881  C  CD2   . HIS A   111 ? 0.2295 0.1027 0.2000 0.0462  -0.0067 -0.0084 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A   CD2   
882  C  CE1   . HIS A   111 ? 0.2355 0.1455 0.3176 0.0852  0.0157  -0.0303 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A   CE1   
883  N  NE2   . HIS A   111 ? 0.2449 0.1532 0.1780 0.0650  -0.0269 -0.0232 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A   NE2   
884  N  N     . VAL A   112 ? 0.0880 0.0909 0.1163 -0.0032 -0.0022 0.0075  ? ? ? ? ? ? 112 VAL A   N     
885  C  CA    . VAL A   112 ? 0.0969 0.0926 0.1176 -0.0036 -0.0230 -0.0041 ? ? ? ? ? ? 112 VAL A   CA    
886  C  C     . VAL A   112 ? 0.0802 0.1309 0.1042 -0.0033 -0.0088 -0.0047 ? ? ? ? ? ? 112 VAL A   C     
887  O  O     . VAL A   112 ? 0.0899 0.1208 0.1360 -0.0013 -0.0022 -0.0059 ? ? ? ? ? ? 112 VAL A   O     
888  C  CB    . VAL A   112 ? 0.0955 0.0965 0.1150 0.0038  -0.0204 0.0010  ? ? ? ? ? ? 112 VAL A   CB    
889  C  CG1   . VAL A   112 ? 0.1220 0.1042 0.1519 0.0165  0.0002  -0.0089 ? ? ? ? ? ? 112 VAL A   CG1   
890  C  CG2   . VAL A   112 ? 0.0853 0.1216 0.1471 -0.0100 -0.0312 0.0140  ? ? ? ? ? ? 112 VAL A   CG2   
891  N  N     . PHE A   113 ? 0.0977 0.1113 0.1070 -0.0030 -0.0196 -0.0141 ? ? ? ? ? ? 113 PHE A   N     
892  C  CA    . PHE A   113 ? 0.1042 0.0989 0.1219 0.0043  -0.0247 -0.0116 ? ? ? ? ? ? 113 PHE A   CA    
893  C  C     . PHE A   113 ? 0.0856 0.1032 0.1239 -0.0012 -0.0155 -0.0143 ? ? ? ? ? ? 113 PHE A   C     
894  O  O     . PHE A   113 ? 0.0877 0.1268 0.1644 0.0065  -0.0068 -0.0267 ? ? ? ? ? ? 113 PHE A   O     
895  C  CB    . PHE A   113 ? 0.1172 0.1114 0.1027 -0.0015 -0.0151 -0.0074 ? ? ? ? ? ? 113 PHE A   CB    
896  C  CG    . PHE A   113 ? 0.1184 0.1130 0.0996 0.0062  -0.0074 0.0057  ? ? ? ? ? ? 113 PHE A   CG    
897  C  CD1   . PHE A   113 ? 0.1579 0.1097 0.1018 -0.0190 -0.0054 0.0116  ? ? ? ? ? ? 113 PHE A   CD1   
898  C  CD2   . PHE A   113 ? 0.1285 0.1453 0.1392 0.0245  -0.0044 0.0039  ? ? ? ? ? ? 113 PHE A   CD2   
899  C  CE1   . PHE A   113 ? 0.1976 0.1131 0.1217 -0.0146 0.0024  0.0148  ? ? ? ? ? ? 113 PHE A   CE1   
900  C  CE2   . PHE A   113 ? 0.1527 0.1322 0.1587 0.0374  0.0121  0.0433  ? ? ? ? ? ? 113 PHE A   CE2   
901  C  CZ    . PHE A   113 ? 0.2087 0.1295 0.1535 0.0182  0.0174  0.0312  ? ? ? ? ? ? 113 PHE A   CZ    
902  N  N     . LEU A   114 ? 0.1050 0.1121 0.1404 -0.0176 -0.0214 -0.0145 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A   N     
903  C  CA    . LEU A   114 ? 0.1183 0.1075 0.1290 -0.0233 -0.0110 -0.0151 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A   CA    
904  C  C     . LEU A   114 ? 0.0846 0.1392 0.1447 -0.0051 -0.0254 -0.0205 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A   C     
905  O  O     . LEU A   114 ? 0.1219 0.1815 0.1693 0.0314  -0.0381 -0.0331 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A   O     
906  C  CB    . LEU A   114 ? 0.1245 0.1139 0.2033 -0.0252 0.0121  -0.0174 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A   CB    
907  C  CG    . LEU A   114 ? 0.1294 0.1083 0.2322 -0.0325 -0.0256 0.0019  ? ? ? ? ? ? 114 LEU A   CG    
908  C  CD1   . LEU A   114 ? 0.1517 0.1236 0.1943 -0.0052 -0.0167 0.0055  ? ? ? ? ? ? 114 LEU A   CD1   
909  C  CD2   . LEU A   114 ? 0.1591 0.1461 0.3057 -0.0613 0.0163  -0.0160 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A   CD2   
910  N  N     . ALA A   115 ? 0.1099 0.1264 0.1267 -0.0102 -0.0115 -0.0180 ? ? ? ? ? ? 115 ALA A   N     
911  C  CA    . ALA A   115 ? 0.1159 0.1256 0.1388 -0.0104 -0.0217 -0.0183 ? ? ? ? ? ? 115 ALA A   CA    
912  C  C     . ALA A   115 ? 0.1285 0.1313 0.1640 0.0051  -0.0413 -0.0372 ? ? ? ? ? ? 115 ALA A   C     
913  O  O     . ALA A   115 ? 0.1627 0.1387 0.2182 0.0241  -0.0596 -0.0356 ? ? ? ? ? ? 115 ALA A   O     
914  C  CB    . ALA A   115 ? 0.1246 0.1565 0.1284 0.0010  -0.0026 -0.0186 ? ? ? ? ? ? 115 ALA A   CB    
915  N  N     . GLU A   116 ? 0.1309 0.1458 0.1905 -0.0140 -0.0432 -0.0315 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A   N     
916  C  CA    . GLU A   116 ? 0.1388 0.1795 0.2073 -0.0285 -0.0245 -0.0760 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A   CA    
917  C  C     . GLU A   116 ? 0.1492 0.2196 0.2121 -0.0249 -0.0230 -0.0839 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A   C     
918  O  O     . GLU A   116 ? 0.1782 0.2457 0.2083 -0.0448 -0.0676 -0.0537 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A   O     
919  C  CB    . GLU A   116 ? 0.1449 0.1944 0.2476 -0.0411 -0.0378 -0.0197 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A   CB    
920  C  CG    . GLU A   116 ? 0.1716 0.2369 0.2384 -0.0507 -0.0336 -0.0162 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A   CG    
921  C  CD    . GLU A   116 ? 0.2670 0.2401 0.3307 -0.0777 0.0809  -0.0618 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A   CD    
922  O  OE1   . GLU A   116 ? 0.4037 0.2438 0.5824 -0.1361 0.2172  -0.0930 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A   OE1   
923  O  OE2   . GLU A   116 ? 0.1919 0.2968 0.4234 -0.0584 0.0236  -0.0774 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A   OE2   
924  N  N     . ASN A   117 ? 0.2215 0.2582 0.2430 -0.0453 -0.0232 -0.1333 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A   N     
925  C  CA    . ASN A   117 ? 0.2307 0.2992 0.2422 -0.0826 -0.0173 -0.1216 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A   CA    
926  C  C     . ASN A   117 ? 0.2308 0.2817 0.2650 -0.0919 -0.0448 -0.0970 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A   C     
927  O  O     . ASN A   117 ? 0.2499 0.3252 0.2539 -0.0779 -0.0547 -0.0854 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A   O     
928  C  CB    . ASN A   117 ? 0.2223 0.4486 0.3006 -0.0954 -0.0681 -0.1085 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A   CB    
929  C  CG    . ASN A   117 ? 0.2062 0.4960 0.3463 -0.1206 -0.0645 -0.1273 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A   CG    
930  O  OD1   . ASN A   117 ? 0.5699 0.4622 0.9460 -0.3303 0.3377  -0.3510 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A   OD1   
931  N  ND2   . ASN A   117 ? 0.1990 0.6169 0.5191 -0.0235 -0.0100 -0.0740 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A   ND2   
932  N  N     . LEU A   118 ? 0.2291 0.2379 0.2447 -0.0410 0.0082  -0.1351 ? ? ? ? ? ? 118 LEU A   N     
933  C  CA    . LEU A   118 ? 0.2080 0.2697 0.2402 -0.0423 -0.0136 -0.1140 ? ? ? ? ? ? 118 LEU A   CA    
934  C  C     . LEU A   118 ? 0.2523 0.2161 0.2472 -0.0290 0.0096  -0.1192 ? ? ? ? ? ? 118 LEU A   C     
935  O  O     . LEU A   118 ? 0.4856 0.2259 0.3175 -0.0745 0.0992  -0.1492 ? ? ? ? ? ? 118 LEU A   O     
936  C  CB    . LEU A   118 ? 0.2244 0.1875 0.2839 -0.0122 -0.0064 -0.0621 ? ? ? ? ? ? 118 LEU A   CB    
937  C  CG    . LEU A   118 ? 0.1900 0.2526 0.2732 -0.0145 -0.0125 -0.0337 ? ? ? ? ? ? 118 LEU A   CG    
938  C  CD1   . LEU A   118 ? 0.2525 0.3032 0.3809 0.0341  -0.0671 -0.0439 ? ? ? ? ? ? 118 LEU A   CD1   
939  C  CD2   . LEU A   118 ? 0.2680 0.2610 0.1733 -0.0032 0.0201  -0.0680 ? ? ? ? ? ? 118 LEU A   CD2   
940  N  N     . LYS A   119 ? 0.2711 0.2336 0.2504 -0.0645 -0.0398 -0.1043 ? ? ? ? ? ? 119 LYS A   N     
941  C  CA    . LYS A   119 ? 0.2728 0.2635 0.2630 -0.0376 0.0148  -0.0936 ? ? ? ? ? ? 119 LYS A   CA    
942  C  C     . LYS A   119 ? 0.1735 0.2542 0.2691 0.0157  -0.0113 -0.1387 ? ? ? ? ? ? 119 LYS A   C     
943  O  O     . LYS A   119 ? 0.1777 0.2465 0.2860 0.0266  -0.0382 -0.1428 ? ? ? ? ? ? 119 LYS A   O     
944  C  CB    . LYS A   119 ? 0.2107 0.7528 0.2697 -0.1292 -0.0573 -0.0527 ? ? ? ? ? ? 119 LYS A   CB    
945  N  N     . GLU A   120 ? 0.2185 0.2500 0.2022 0.0459  -0.0143 -0.0804 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A   N     
946  C  CA    A GLU A   120 ? 0.2208 0.2345 0.1867 0.0586  -0.0168 -0.0626 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A   CA    
947  C  CA    B GLU A   120 ? 0.2288 0.2328 0.1766 0.0559  -0.0165 -0.0634 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A   CA    
948  C  C     . GLU A   120 ? 0.3134 0.2415 0.2086 0.0241  -0.1297 -0.0613 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A   C     
949  O  O     . GLU A   120 ? 0.4064 0.2852 0.3178 -0.0782 -0.2197 0.0017  ? ? ? ? ? ? 120 GLU A   O     
950  C  CB    A GLU A   120 ? 0.2748 0.3315 0.2009 0.0651  0.0391  -0.0953 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A   CB    
951  C  CB    B GLU A   120 ? 0.3055 0.3168 0.1891 0.0607  0.0528  -0.0890 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A   CB    
952  C  CG    A GLU A   120 ? 0.2282 0.3622 0.1730 0.1824  -0.0763 -0.0024 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A   CG    
953  C  CG    B GLU A   120 ? 0.3315 0.3546 0.1919 0.0884  0.0603  -0.0040 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A   CG    
954  C  CD    A GLU A   120 ? 0.2999 0.3514 0.1029 0.1710  -0.0112 0.0155  ? ? ? ? ? ? 120 GLU A   CD    
955  C  CD    B GLU A   120 ? 0.3850 0.4030 0.2305 0.0817  0.1211  -0.0338 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A   CD    
956  O  OE1   A GLU A   120 ? 0.4525 0.3622 0.1607 0.1636  -0.0879 -0.0249 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A   OE1   
957  O  OE1   B GLU A   120 ? 0.4096 0.4502 0.2635 0.1037  0.1774  0.0699  ? ? ? ? ? ? 120 GLU A   OE1   
958  O  OE2   A GLU A   120 ? 0.1788 0.1314 0.1337 0.0600  0.0244  0.0276  ? ? ? ? ? ? 120 GLU A   OE2   
959  O  OE2   B GLU A   120 ? 0.4453 0.3781 0.3688 0.1091  0.0754  -0.0645 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A   OE2   
960  N  N     . VAL A   121 ? 0.2758 0.2297 0.2095 0.0436  -0.1077 -0.0633 ? ? ? ? ? ? 121 VAL A   N     
961  C  CA    . VAL A   121 ? 0.3153 0.2508 0.3683 0.0296  -0.1737 -0.0122 ? ? ? ? ? ? 121 VAL A   CA    
962  C  C     . VAL A   121 ? 0.3537 0.2124 0.4287 0.0281  -0.1407 0.0133  ? ? ? ? ? ? 121 VAL A   C     
963  O  O     . VAL A   121 ? 0.5043 0.3247 0.4256 -0.0903 -0.2491 0.0743  ? ? ? ? ? ? 121 VAL A   O     
964  C  CB    . VAL A   121 ? 0.3132 0.2493 0.4886 0.0745  -0.1637 -0.0019 ? ? ? ? ? ? 121 VAL A   CB    
965  C  CG1   . VAL A   121 ? 0.3442 0.4672 0.3150 0.0055  -0.1302 0.0422  ? ? ? ? ? ? 121 VAL A   CG1   
966  C  CG2   . VAL A   121 ? 0.2812 0.2313 0.4096 0.0612  -0.0652 -0.0160 ? ? ? ? ? ? 121 VAL A   CG2   
967  N  N     . GLU A   122 ? 0.3202 0.2830 0.4970 0.0226  -0.1318 -0.0644 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A   N     
968  C  CA    . GLU A   122 ? 0.3702 0.4980 0.8446 -0.1270 -0.0406 -0.1050 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A   CA    
969  C  C     . GLU A   122 ? 0.3157 0.6057 0.5362 -0.1018 0.0878  -0.0842 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A   C     
970  O  O     . GLU A   122 ? 0.2887 0.5414 0.4292 -0.0798 0.1450  -0.1652 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A   O     
971  C  CB    . GLU A   122 ? 0.7814 0.4538 1.0881 -0.2453 -0.1273 0.1429  ? ? ? ? ? ? 122 GLU A   CB    
972  C  CG    . GLU A   122 ? 0.9789 0.6245 1.1340 -0.3649 -0.0091 0.0961  ? ? ? ? ? ? 122 GLU A   CG    
973  C  CD    . GLU A   122 ? 1.1285 0.6379 1.0908 -0.3692 0.0219  0.1063  ? ? ? ? ? ? 122 GLU A   CD    
974  O  OE1   . GLU A   122 ? 0.5790 0.3543 1.0524 0.0216  0.1936  -0.0497 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A   OE1   
975  O  OE2   . GLU A   122 ? 1.3400 0.7957 0.6417 -0.6246 0.0877  0.1651  ? ? ? ? ? ? 122 GLU A   OE2   
976  N  N     . ALA A   123 ? 0.3404 0.7624 0.4321 -0.1754 0.0706  -0.0593 ? ? ? ? ? ? 123 ALA A   N     
977  C  CA    . ALA A   123 ? 0.3186 0.8138 0.4713 -0.1521 0.1264  -0.2092 ? ? ? ? ? ? 123 ALA A   CA    
978  C  C     . ALA A   123 ? 0.2887 0.8985 0.6476 -0.1992 0.1252  -0.2332 ? ? ? ? ? ? 123 ALA A   C     
979  O  O     . ALA A   123 ? 0.7011 0.9650 0.6364 -0.4082 0.3634  -0.3138 ? ? ? ? ? ? 123 ALA A   O     
980  C  CB    . ALA A   123 ? 0.5971 0.8780 0.6795 -0.2567 0.3666  -0.3146 ? ? ? ? ? ? 123 ALA A   CB    
981  N  N     . GLU A   129 ? 1.4230 0.3509 0.4184 -0.2109 -0.3553 0.1152  ? ? ? ? ? ? 129 GLU A   N     
982  C  CA    . GLU A   129 ? 0.9778 0.4568 0.5036 -0.1394 0.0210  -0.2073 ? ? ? ? ? ? 129 GLU A   CA    
983  C  C     . GLU A   129 ? 0.7212 0.3277 0.5651 0.0219  0.0830  -0.0944 ? ? ? ? ? ? 129 GLU A   C     
984  O  O     . GLU A   129 ? 0.6913 0.4562 0.8135 0.1892  0.4693  0.0243  ? ? ? ? ? ? 129 GLU A   O     
985  C  CB    . GLU A   129 ? 1.4447 0.9182 0.6437 -0.6777 0.3535  -0.5092 ? ? ? ? ? ? 129 GLU A   CB    
986  N  N     . ALA A   130 ? 0.6468 0.2912 0.2968 -0.1406 0.0779  0.0501  ? ? ? ? ? ? 130 ALA A   N     
987  C  CA    . ALA A   130 ? 0.3547 0.3235 0.4720 -0.1531 0.0362  0.1588  ? ? ? ? ? ? 130 ALA A   CA    
988  C  C     . ALA A   130 ? 0.2708 0.2100 0.2356 -0.0713 0.1000  -0.0406 ? ? ? ? ? ? 130 ALA A   C     
989  O  O     . ALA A   130 ? 0.3400 0.3026 0.2567 -0.1558 0.0463  -0.0482 ? ? ? ? ? ? 130 ALA A   O     
990  C  CB    . ALA A   130 ? 0.8620 0.3945 0.4883 -0.3926 -0.1151 0.1228  ? ? ? ? ? ? 130 ALA A   CB    
991  N  N     . ILE A   131 ? 0.2393 0.1456 0.2315 -0.0201 0.0792  0.0078  ? ? ? ? ? ? 131 ILE A   N     
992  C  CA    A ILE A   131 ? 0.1950 0.1087 0.1712 0.0009  0.0248  -0.0008 ? ? ? ? ? ? 131 ILE A   CA    
993  C  CA    B ILE A   131 ? 0.1960 0.1114 0.1727 0.0085  0.0485  -0.0089 ? ? ? ? ? ? 131 ILE A   CA    
994  C  C     . ILE A   131 ? 0.1802 0.1190 0.1282 0.0130  0.0066  -0.0067 ? ? ? ? ? ? 131 ILE A   C     
995  O  O     . ILE A   131 ? 0.2489 0.1622 0.1459 0.0174  -0.0202 -0.0137 ? ? ? ? ? ? 131 ILE A   O     
996  C  CB    A ILE A   131 ? 0.2373 0.1453 0.2182 0.0326  0.0864  -0.0001 ? ? ? ? ? ? 131 ILE A   CB    
997  C  CB    B ILE A   131 ? 0.2140 0.1480 0.1803 0.0403  0.0631  0.0176  ? ? ? ? ? ? 131 ILE A   CB    
998  C  CG1   A ILE A   131 ? 0.2339 0.1460 0.2501 0.0790  -0.0467 -0.0054 ? ? ? ? ? ? 131 ILE A   CG1   
999  C  CG1   B ILE A   131 ? 0.2410 0.1588 0.1765 0.0734  -0.0332 0.0061  ? ? ? ? ? ? 131 ILE A   CG1   
1000 C  CG2   A ILE A   131 ? 0.2884 0.2020 0.2754 0.0202  0.1523  0.0141  ? ? ? ? ? ? 131 ILE A   CG2   
1001 C  CG2   B ILE A   131 ? 0.2064 0.2281 0.3122 0.0698  0.0928  0.1224  ? ? ? ? ? ? 131 ILE A   CG2   
1002 C  CD1   A ILE A   131 ? 0.1674 0.2244 0.2350 0.0859  0.0089  -0.0781 ? ? ? ? ? ? 131 ILE A   CD1   
1003 C  CD1   B ILE A   131 ? 0.5206 0.3191 0.3453 -0.0895 -0.1821 -0.0539 ? ? ? ? ? ? 131 ILE A   CD1   
1004 N  N     . GLU A   132 ? 0.1397 0.1066 0.1424 -0.0021 0.0149  -0.0039 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A   N     
1005 C  CA    . GLU A   132 ? 0.1264 0.1100 0.1482 -0.0048 -0.0033 -0.0101 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A   CA    
1006 C  C     . GLU A   132 ? 0.1276 0.1148 0.1310 -0.0040 0.0146  -0.0408 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A   C     
1007 O  O     . GLU A   132 ? 0.1411 0.1705 0.1255 -0.0080 0.0160  -0.0448 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A   O     
1008 C  CB    . GLU A   132 ? 0.1329 0.1298 0.1692 0.0236  0.0048  -0.0282 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A   CB    
1009 C  CG    . GLU A   132 ? 0.1511 0.1287 0.1826 0.0266  -0.0018 -0.0338 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A   CG    
1010 C  CD    . GLU A   132 ? 0.1532 0.1398 0.2599 0.0203  -0.0260 -0.0107 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A   CD    
1011 O  OE1   . GLU A   132 ? 0.1774 0.1967 0.2465 0.0012  -0.0442 -0.0014 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A   OE1   
1012 O  OE2   . GLU A   132 ? 0.1699 0.1432 0.3679 0.0355  -0.0267 0.0002  ? ? ? ? ? ? 132 GLU A   OE2   
1013 N  N     . VAL A   133 ? 0.1257 0.1144 0.1423 0.0006  0.0029  -0.0371 ? ? ? ? ? ? 133 VAL A   N     
1014 C  CA    . VAL A   133 ? 0.1268 0.1054 0.1517 0.0010  -0.0083 -0.0284 ? ? ? ? ? ? 133 VAL A   CA    
1015 C  C     . VAL A   133 ? 0.1314 0.1167 0.1115 0.0116  0.0046  -0.0306 ? ? ? ? ? ? 133 VAL A   C     
1016 O  O     . VAL A   133 ? 0.1514 0.1238 0.1329 0.0221  0.0215  -0.0296 ? ? ? ? ? ? 133 VAL A   O     
1017 C  CB    . VAL A   133 ? 0.1322 0.1220 0.1588 0.0100  -0.0215 -0.0216 ? ? ? ? ? ? 133 VAL A   CB    
1018 C  CG1   . VAL A   133 ? 0.1193 0.2231 0.2081 -0.0253 -0.0174 -0.0139 ? ? ? ? ? ? 133 VAL A   CG1   
1019 C  CG2   . VAL A   133 ? 0.1918 0.1629 0.2208 0.0820  -0.0174 -0.0278 ? ? ? ? ? ? 133 VAL A   CG2   
1020 N  N     . VAL A   134 ? 0.1251 0.1142 0.1126 -0.0037 0.0025  -0.0309 ? ? ? ? ? ? 134 VAL A   N     
1021 C  CA    . VAL A   134 ? 0.1293 0.1157 0.1205 -0.0005 -0.0062 -0.0250 ? ? ? ? ? ? 134 VAL A   CA    
1022 C  C     . VAL A   134 ? 0.1113 0.1045 0.1163 0.0149  0.0011  -0.0298 ? ? ? ? ? ? 134 VAL A   C     
1023 O  O     . VAL A   134 ? 0.1317 0.1288 0.1332 0.0063  0.0095  -0.0462 ? ? ? ? ? ? 134 VAL A   O     
1024 C  CB    . VAL A   134 ? 0.1153 0.1327 0.1468 -0.0010 -0.0111 -0.0196 ? ? ? ? ? ? 134 VAL A   CB    
1025 C  CG1   . VAL A   134 ? 0.1441 0.1527 0.1556 0.0221  0.0022  0.0067  ? ? ? ? ? ? 134 VAL A   CG1   
1026 C  CG2   . VAL A   134 ? 0.1239 0.1536 0.1718 -0.0168 0.0123  -0.0254 ? ? ? ? ? ? 134 VAL A   CG2   
1027 N  N     . TRP A   135 ? 0.1172 0.1127 0.1304 0.0103  -0.0103 -0.0372 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A   N     
1028 C  CA    . TRP A   135 ? 0.1209 0.1149 0.1337 0.0081  -0.0260 -0.0259 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A   CA    
1029 C  C     . TRP A   135 ? 0.1228 0.1124 0.1240 0.0157  -0.0185 -0.0355 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A   C     
1030 O  O     . TRP A   135 ? 0.1389 0.1317 0.1489 0.0323  -0.0184 -0.0506 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A   O     
1031 C  CB    . TRP A   135 ? 0.1205 0.1119 0.1411 0.0167  -0.0259 -0.0364 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A   CB    
1032 C  CG    . TRP A   135 ? 0.1185 0.1199 0.1280 0.0113  -0.0272 -0.0466 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A   CG    
1033 C  CD1   . TRP A   135 ? 0.1237 0.1585 0.1456 0.0233  -0.0165 -0.0205 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A   CD1   
1034 C  CD2   . TRP A   135 ? 0.1117 0.1057 0.1576 -0.0009 -0.0236 -0.0282 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A   CD2   
1035 N  NE1   . TRP A   135 ? 0.1349 0.1584 0.1517 0.0341  -0.0072 -0.0156 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A   NE1   
1036 C  CE2   . TRP A   135 ? 0.1274 0.1149 0.1577 0.0244  -0.0110 -0.0321 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A   CE2   
1037 C  CE3   . TRP A   135 ? 0.1176 0.1165 0.1567 0.0019  -0.0114 -0.0451 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A   CE3   
1038 C  CZ2   . TRP A   135 ? 0.1247 0.1089 0.1957 0.0217  -0.0117 -0.0313 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A   CZ2   
1039 C  CZ3   . TRP A   135 ? 0.1142 0.1106 0.1967 -0.0021 -0.0169 -0.0288 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A   CZ3   
1040 C  CH2   . TRP A   135 ? 0.1172 0.1129 0.1779 0.0031  -0.0179 -0.0423 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A   CH2   
1041 N  N     . MET A   136 ? 0.1217 0.1101 0.1340 0.0144  -0.0216 -0.0220 ? ? ? ? ? ? 136 MET A   N     
1042 C  CA    . MET A   136 ? 0.1118 0.1049 0.1550 0.0148  -0.0244 -0.0143 ? ? ? ? ? ? 136 MET A   CA    
1043 C  C     . MET A   136 ? 0.1277 0.0902 0.1563 0.0205  -0.0141 -0.0151 ? ? ? ? ? ? 136 MET A   C     
1044 O  O     . MET A   136 ? 0.1223 0.0900 0.1606 0.0150  -0.0152 -0.0167 ? ? ? ? ? ? 136 MET A   O     
1045 C  CB    . MET A   136 ? 0.1289 0.0988 0.1538 0.0187  -0.0293 -0.0269 ? ? ? ? ? ? 136 MET A   CB    
1046 C  CG    . MET A   136 ? 0.1130 0.1208 0.1817 0.0272  -0.0333 -0.0069 ? ? ? ? ? ? 136 MET A   CG    
1047 S  SD    . MET A   136 ? 0.1361 0.1530 0.1796 0.0166  -0.0329 -0.0313 ? ? ? ? ? ? 136 MET A   SD    
1048 C  CE    . MET A   136 ? 0.1740 0.2171 0.2458 -0.0415 -0.0568 0.0719  ? ? ? ? ? ? 136 MET A   CE    
1049 N  N     . ARG A   137 ? 0.1478 0.0917 0.1768 0.0163  -0.0348 -0.0044 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   N     
1050 C  CA    A ARG A   137 ? 0.1726 0.0744 0.2064 -0.0052 -0.0225 -0.0184 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   CA    
1051 C  CA    B ARG A   137 ? 0.1667 0.0820 0.2077 -0.0119 -0.0200 -0.0236 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   CA    
1052 C  C     . ARG A   137 ? 0.1437 0.0834 0.1846 0.0011  -0.0220 -0.0016 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   C     
1053 O  O     . ARG A   137 ? 0.1352 0.1013 0.2066 0.0113  -0.0277 -0.0047 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   O     
1054 C  CB    A ARG A   137 ? 0.1782 0.0731 0.2631 -0.0015 -0.0527 -0.0102 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   CB    
1055 C  CB    B ARG A   137 ? 0.2322 0.0813 0.2839 -0.0255 -0.0176 -0.0237 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   CB    
1056 C  CG    A ARG A   137 ? 0.2279 0.1030 0.3221 -0.0132 -0.0453 -0.0757 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   CG    
1057 C  CG    B ARG A   137 ? 0.2542 0.0731 0.3130 -0.0206 -0.0399 -0.0380 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   CG    
1058 C  CD    A ARG A   137 ? 0.3168 0.0924 0.4599 -0.0222 -0.0543 -0.0691 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   CD    
1059 C  CD    B ARG A   137 ? 0.2592 0.0774 0.3422 -0.0104 -0.0330 -0.0373 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   CD    
1060 N  NE    A ARG A   137 ? 0.4107 0.1397 0.4987 -0.0647 -0.0664 -0.0094 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   NE    
1061 N  NE    B ARG A   137 ? 0.1694 0.0379 0.3391 -0.0003 -0.0293 -0.0113 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   NE    
1062 C  CZ    A ARG A   137 ? 0.3909 0.1711 0.5376 -0.0125 -0.0546 0.0258  ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   CZ    
1063 C  CZ    B ARG A   137 ? 0.2495 0.0713 0.3182 -0.0593 0.0209  -0.0140 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   CZ    
1064 N  NH1   A ARG A   137 ? 0.4308 0.1407 0.4895 0.0066  -0.0179 -0.0289 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   NH1   
1065 N  NH1   B ARG A   137 ? 0.2545 0.0200 0.3363 -0.0351 -0.0029 -0.0049 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   NH1   
1066 N  NH2   A ARG A   137 ? 0.3931 0.2310 0.4890 -0.0071 -0.0543 -0.1210 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   NH2   
1067 N  NH2   B ARG A   137 ? 0.2791 0.1880 0.2189 -0.1716 0.1146  -0.0701 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   NH2   
1068 N  N     . PRO A   138 ? 0.1337 0.0980 0.1858 -0.0066 -0.0229 -0.0060 ? ? ? ? ? ? 138 PRO A   N     
1069 C  CA    . PRO A   138 ? 0.1596 0.0975 0.1823 0.0124  -0.0328 -0.0057 ? ? ? ? ? ? 138 PRO A   CA    
1070 C  C     . PRO A   138 ? 0.1441 0.0904 0.2061 -0.0057 -0.0357 0.0136  ? ? ? ? ? ? 138 PRO A   C     
1071 O  O     . PRO A   138 ? 0.1482 0.1237 0.1720 0.0002  -0.0268 -0.0067 ? ? ? ? ? ? 138 PRO A   O     
1072 C  CB    . PRO A   138 ? 0.1455 0.1166 0.1951 0.0071  -0.0369 -0.0141 ? ? ? ? ? ? 138 PRO A   CB    
1073 C  CG    . PRO A   138 ? 0.1660 0.1458 0.1460 0.0316  -0.0112 0.0098  ? ? ? ? ? ? 138 PRO A   CG    
1074 C  CD    . PRO A   138 ? 0.1325 0.1182 0.1931 -0.0061 -0.0153 -0.0162 ? ? ? ? ? ? 138 PRO A   CD    
1075 N  N     . GLU A   139 ? 0.1580 0.0925 0.2502 -0.0049 -0.0490 0.0200  ? ? ? ? ? ? 139 GLU A   N     
1076 C  CA    . GLU A   139 ? 0.1804 0.0978 0.2805 -0.0161 -0.0456 0.0535  ? ? ? ? ? ? 139 GLU A   CA    
1077 C  C     . GLU A   139 ? 0.1744 0.1368 0.2480 0.0035  -0.0654 0.0526  ? ? ? ? ? ? 139 GLU A   C     
1078 O  O     . GLU A   139 ? 0.1903 0.1645 0.2421 0.0008  -0.0669 0.0387  ? ? ? ? ? ? 139 GLU A   O     
1079 C  CB    . GLU A   139 ? 0.2256 0.0981 0.2483 -0.0228 -0.0508 0.0346  ? ? ? ? ? ? 139 GLU A   CB    
1080 C  CG    . GLU A   139 ? 0.2286 0.1153 0.2778 -0.0471 -0.0610 0.0342  ? ? ? ? ? ? 139 GLU A   CG    
1081 C  CD    . GLU A   139 ? 0.2111 0.1125 0.2252 -0.0345 -0.0337 0.0033  ? ? ? ? ? ? 139 GLU A   CD    
1082 O  OE1   . GLU A   139 ? 0.2053 0.1043 0.2643 -0.0240 -0.0356 0.0225  ? ? ? ? ? ? 139 GLU A   OE1   
1083 O  OE2   . GLU A   139 ? 0.2224 0.1393 0.3335 -0.0631 -0.0526 0.0525  ? ? ? ? ? ? 139 GLU A   OE2   
1084 N  N     . GLU A   140 ? 0.1844 0.1012 0.2323 0.0118  -0.0531 0.0094  ? ? ? ? ? ? 140 GLU A   N     
1085 C  CA    . GLU A   140 ? 0.1999 0.0969 0.2702 0.0116  -0.0313 -0.0232 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A   CA    
1086 C  C     . GLU A   140 ? 0.1660 0.0975 0.2699 0.0288  -0.0603 -0.0294 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A   C     
1087 O  O     . GLU A   140 ? 0.1612 0.1333 0.2722 0.0400  -0.0583 -0.0207 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A   O     
1088 C  CB    . GLU A   140 ? 0.2093 0.1201 0.2860 0.0286  -0.0266 -0.0618 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A   CB    
1089 C  CG    . GLU A   140 ? 0.2262 0.2116 0.3686 0.0235  0.0257  -0.0893 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A   CG    
1090 C  CD    . GLU A   140 ? 0.2124 0.2716 0.7006 0.0743  0.0769  0.0175  ? ? ? ? ? ? 140 GLU A   CD    
1091 O  OE1   . GLU A   140 ? 0.2063 0.4297 1.0276 0.0676  0.0307  0.0096  ? ? ? ? ? ? 140 GLU A   OE1   
1092 O  OE2   . GLU A   140 ? 0.3628 0.3651 0.6330 0.0595  0.0611  0.1178  ? ? ? ? ? ? 140 GLU A   OE2   
1093 N  N     . ALA A   141 ? 0.1611 0.0908 0.2075 0.0180  -0.0497 -0.0161 ? ? ? ? ? ? 141 ALA A   N     
1094 C  CA    . ALA A   141 ? 0.1782 0.0874 0.1671 0.0233  -0.0371 -0.0103 ? ? ? ? ? ? 141 ALA A   CA    
1095 C  C     . ALA A   141 ? 0.1555 0.0993 0.1674 0.0193  -0.0316 -0.0015 ? ? ? ? ? ? 141 ALA A   C     
1096 O  O     . ALA A   141 ? 0.1387 0.1303 0.1969 0.0318  -0.0363 -0.0207 ? ? ? ? ? ? 141 ALA A   O     
1097 C  CB    . ALA A   141 ? 0.1805 0.0857 0.1772 0.0252  -0.0335 0.0114  ? ? ? ? ? ? 141 ALA A   CB    
1098 N  N     . LEU A   142 ? 0.1783 0.1127 0.1844 0.0102  -0.0206 0.0164  ? ? ? ? ? ? 142 LEU A   N     
1099 C  CA    . LEU A   142 ? 0.1759 0.1177 0.1848 0.0391  -0.0026 0.0237  ? ? ? ? ? ? 142 LEU A   CA    
1100 C  C     . LEU A   142 ? 0.1723 0.1244 0.1962 0.0328  -0.0301 -0.0044 ? ? ? ? ? ? 142 LEU A   C     
1101 O  O     . LEU A   142 ? 0.1883 0.1461 0.1931 0.0297  -0.0323 -0.0074 ? ? ? ? ? ? 142 LEU A   O     
1102 C  CB    . LEU A   142 ? 0.1709 0.1614 0.1903 0.0132  -0.0156 0.0171  ? ? ? ? ? ? 142 LEU A   CB    
1103 C  CG    . LEU A   142 ? 0.1701 0.1584 0.1859 0.0006  -0.0078 0.0097  ? ? ? ? ? ? 142 LEU A   CG    
1104 C  CD1   . LEU A   142 ? 0.2336 0.1653 0.2099 -0.0059 -0.0064 -0.0067 ? ? ? ? ? ? 142 LEU A   CD1   
1105 C  CD2   . LEU A   142 ? 0.1843 0.2173 0.2460 -0.0137 -0.0038 0.0689  ? ? ? ? ? ? 142 LEU A   CD2   
1106 N  N     . GLU A   143 ? 0.1930 0.1058 0.2387 0.0419  -0.0597 0.0040  ? ? ? ? ? ? 143 GLU A   N     
1107 C  CA    . GLU A   143 ? 0.2103 0.1233 0.3301 0.0611  -0.0598 -0.0045 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A   CA    
1108 C  C     . GLU A   143 ? 0.1910 0.1701 0.2357 0.0662  -0.0660 -0.0380 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A   C     
1109 O  O     . GLU A   143 ? 0.2312 0.1645 0.3143 0.0639  -0.1274 -0.0519 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A   O     
1110 C  CB    . GLU A   143 ? 0.2378 0.1406 0.5482 0.0996  -0.1736 -0.0705 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A   CB    
1111 N  N     . ARG A   144 ? 0.1915 0.1298 0.2515 0.0513  -0.0638 -0.0477 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A   N     
1112 C  CA    . ARG A   144 ? 0.1879 0.1557 0.2255 0.0519  -0.0430 -0.0825 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A   CA    
1113 C  C     . ARG A   144 ? 0.1667 0.1590 0.1931 0.0559  -0.0360 -0.0730 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A   C     
1114 O  O     . ARG A   144 ? 0.1755 0.1972 0.2866 0.0708  -0.0809 -0.0976 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A   O     
1115 C  CB    . ARG A   144 ? 0.1650 0.2428 0.1907 0.0430  -0.0256 -0.0750 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A   CB    
1116 C  CG    . ARG A   144 ? 0.1818 0.2772 0.2365 0.0779  -0.0386 -0.1110 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A   CG    
1117 C  CD    . ARG A   144 ? 0.3693 0.4547 0.1928 -0.1284 -0.0082 -0.0580 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A   CD    
1118 N  NE    . ARG A   144 ? 0.2786 0.2896 0.2367 0.0246  0.0639  -0.0830 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A   NE    
1119 C  CZ    . ARG A   144 ? 0.2617 0.2048 0.2221 0.0669  0.0341  -0.0515 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A   CZ    
1120 N  NH1   . ARG A   144 ? 0.2794 0.3246 0.2264 0.0331  0.0235  -0.0811 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A   NH1   
1121 N  NH2   . ARG A   144 ? 0.2494 0.2306 0.2570 0.0518  -0.0484 0.0137  ? ? ? ? ? ? 144 ARG A   NH2   
1122 N  N     . HIS A   145 ? 0.1785 0.1004 0.1740 0.0444  -0.0025 -0.0257 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A   N     
1123 C  CA    . HIS A   145 ? 0.1700 0.1244 0.1598 0.0581  -0.0089 -0.0308 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A   CA    
1124 C  C     . HIS A   145 ? 0.1534 0.1344 0.1952 0.0381  -0.0231 -0.0153 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A   C     
1125 O  O     . HIS A   145 ? 0.1609 0.1635 0.2181 0.0360  -0.0395 -0.0421 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A   O     
1126 C  CB    . HIS A   145 ? 0.1429 0.1399 0.1643 0.0423  -0.0095 -0.0470 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A   CB    
1127 C  CG    . HIS A   145 ? 0.1594 0.1146 0.1792 0.0337  0.0126  -0.0378 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A   CG    
1128 N  ND1   . HIS A   145 ? 0.1834 0.1307 0.1841 0.0091  0.0052  -0.0281 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A   ND1   
1129 C  CD2   . HIS A   145 ? 0.1308 0.1387 0.1739 0.0098  -0.0004 -0.0560 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A   CD2   
1130 C  CE1   . HIS A   145 ? 0.2212 0.1580 0.2021 -0.0270 0.0689  -0.0618 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A   CE1   
1131 N  NE2   . HIS A   145 ? 0.1632 0.1204 0.1822 0.0024  0.0049  -0.0428 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A   NE2   
1132 N  N     . GLN A   146 ? 0.1861 0.1224 0.2249 0.0400  -0.0328 0.0023  ? ? ? ? ? ? 146 GLN A   N     
1133 C  CA    A GLN A   146 ? 0.2039 0.1646 0.2509 0.0272  -0.0566 0.0311  ? ? ? ? ? ? 146 GLN A   CA    
1134 C  CA    B GLN A   146 ? 0.2070 0.1598 0.2523 0.0305  -0.0607 0.0282  ? ? ? ? ? ? 146 GLN A   CA    
1135 C  C     . GLN A   146 ? 0.2127 0.1812 0.2468 0.0480  -0.0892 -0.0182 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A   C     
1136 O  O     . GLN A   146 ? 0.2371 0.2433 0.2580 0.0556  -0.1056 -0.0127 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A   O     
1137 C  CB    A GLN A   146 ? 0.2424 0.1613 0.2742 0.0077  -0.0851 0.0531  ? ? ? ? ? ? 146 GLN A   CB    
1138 C  CB    B GLN A   146 ? 0.2401 0.1486 0.2608 0.0241  -0.0622 0.0387  ? ? ? ? ? ? 146 GLN A   CB    
1139 C  CG    A GLN A   146 ? 0.2366 0.1912 0.2765 -0.0134 -0.0199 0.0042  ? ? ? ? ? ? 146 GLN A   CG    
1140 C  CG    B GLN A   146 ? 0.2146 0.1526 0.2058 0.0160  -0.0913 0.0673  ? ? ? ? ? ? 146 GLN A   CG    
1141 C  CD    A GLN A   146 ? 0.2681 0.1980 0.2600 -0.0309 -0.0267 0.0017  ? ? ? ? ? ? 146 GLN A   CD    
1142 C  CD    B GLN A   146 ? 0.2679 0.1906 0.2140 -0.0297 -0.0352 -0.0208 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A   CD    
1143 O  OE1   A GLN A   146 ? 0.2071 0.2012 0.2394 -0.0062 -0.0681 0.0363  ? ? ? ? ? ? 146 GLN A   OE1   
1144 O  OE1   B GLN A   146 ? 0.3036 0.2091 0.3801 -0.0050 -0.0286 -0.0937 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A   OE1   
1145 N  NE2   A GLN A   146 ? 0.2543 0.1550 0.2626 0.0318  -0.0882 0.0287  ? ? ? ? ? ? 146 GLN A   NE2   
1146 N  NE2   B GLN A   146 ? 0.3562 0.3298 0.3156 -0.1277 0.0703  -0.1180 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A   NE2   
1147 N  N     . ARG A   147 ? 0.2319 0.1776 0.2695 0.1020  -0.1141 -0.0507 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A   N     
1148 C  CA    . ARG A   147 ? 0.2644 0.2083 0.3879 0.1371  -0.0544 -0.0164 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A   CA    
1149 C  C     . ARG A   147 ? 0.2364 0.2501 0.2495 0.1325  -0.0174 -0.0206 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A   C     
1150 O  O     . ARG A   147 ? 0.2187 0.2946 0.4304 0.1383  -0.0948 -0.1032 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A   O     
1151 C  CB    . ARG A   147 ? 0.2654 0.2636 0.5040 0.1485  -0.0414 -0.0966 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A   CB    
1152 N  N     . GLY A   148 ? 0.1928 0.2298 0.3576 0.0953  -0.0207 -0.0207 ? ? ? ? ? ? 148 GLY A   N     
1153 C  CA    . GLY A   148 ? 0.2097 0.2832 0.3513 0.0528  -0.0610 -0.0255 ? ? ? ? ? ? 148 GLY A   CA    
1154 C  C     . GLY A   148 ? 0.1522 0.2613 0.3630 0.0617  -0.0283 -0.0429 ? ? ? ? ? ? 148 GLY A   C     
1155 O  O     . GLY A   148 ? 0.1854 0.3495 0.4120 0.0045  0.0035  -0.0719 ? ? ? ? ? ? 148 GLY A   O     
1156 N  N     . GLU A   149 ? 0.1618 0.2078 0.3313 0.0907  -0.0135 -0.0670 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A   N     
1157 C  CA    . GLU A   149 ? 0.1413 0.2274 0.3544 0.0871  0.0192  -0.0668 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A   CA    
1158 C  C     . GLU A   149 ? 0.1375 0.2112 0.3514 0.0608  0.0390  -0.0425 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A   C     
1159 O  O     . GLU A   149 ? 0.1994 0.2820 0.3890 0.0954  0.0968  -0.0157 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A   O     
1160 C  CB    . GLU A   149 ? 0.2295 0.2294 0.3521 0.0990  0.0136  -0.0938 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A   CB    
1161 C  CG    . GLU A   149 ? 0.2877 0.4292 0.3619 0.0359  0.0300  -0.1259 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A   CG    
1162 C  CD    . GLU A   149 ? 0.2980 0.5159 0.3395 -0.0294 0.0303  -0.0546 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A   CD    
1163 O  OE1   . GLU A   149 ? 0.2975 0.3511 0.4236 -0.0276 -0.0506 -0.1526 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A   OE1   
1164 O  OE2   . GLU A   149 ? 0.4566 0.5575 0.3699 -0.1548 0.0659  -0.0454 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A   OE2   
1165 N  N     . VAL A   150 ? 0.1505 0.1686 0.2634 0.0672  0.0126  -0.0315 ? ? ? ? ? ? 150 VAL A   N     
1166 C  CA    . VAL A   150 ? 0.1564 0.1599 0.2173 0.0504  -0.0039 -0.0483 ? ? ? ? ? ? 150 VAL A   CA    
1167 C  C     . VAL A   150 ? 0.1233 0.1477 0.1936 0.0425  -0.0125 -0.0317 ? ? ? ? ? ? 150 VAL A   C     
1168 O  O     . VAL A   150 ? 0.1474 0.1593 0.2129 0.0081  -0.0137 -0.0146 ? ? ? ? ? ? 150 VAL A   O     
1169 C  CB    . VAL A   150 ? 0.1880 0.1861 0.2078 0.0447  -0.0197 -0.0554 ? ? ? ? ? ? 150 VAL A   CB    
1170 C  CG1   . VAL A   150 ? 0.1953 0.3081 0.2121 -0.0206 -0.0325 -0.0874 ? ? ? ? ? ? 150 VAL A   CG1   
1171 C  CG2   . VAL A   150 ? 0.3250 0.3021 0.2105 0.1422  0.0081  0.0209  ? ? ? ? ? ? 150 VAL A   CG2   
1172 N  N     . GLU A   151 ? 0.1311 0.1506 0.1628 0.0552  -0.0153 -0.0200 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A   N     
1173 C  CA    . GLU A   151 ? 0.1055 0.1445 0.1524 0.0386  -0.0121 -0.0283 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A   CA    
1174 C  C     . GLU A   151 ? 0.0946 0.1584 0.1330 0.0232  -0.0032 -0.0099 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A   C     
1175 O  O     . GLU A   151 ? 0.1248 0.2272 0.1422 0.0514  -0.0117 -0.0223 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A   O     
1176 C  CB    . GLU A   151 ? 0.1038 0.1633 0.2593 0.0220  -0.0363 -0.0396 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A   CB    
1177 C  CG    . GLU A   151 ? 0.1052 0.2971 0.2463 0.0291  -0.0416 -0.0713 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A   CG    
1178 C  CD    . GLU A   151 ? 0.1638 0.3517 0.2337 0.0975  -0.0800 -0.0829 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A   CD    
1179 O  OE1   . GLU A   151 ? 0.2183 0.3338 0.2244 0.0906  -0.0501 -0.0616 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A   OE1   
1180 O  OE2   . GLU A   151 ? 0.2520 0.5077 0.3937 0.2173  -0.0560 -0.0111 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A   OE2   
1181 N  N     . PHE A   152 ? 0.0922 0.1127 0.1499 0.0122  0.0067  -0.0050 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A   N     
1182 C  CA    . PHE A   152 ? 0.0853 0.0924 0.1578 0.0032  0.0041  -0.0096 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A   CA    
1183 C  C     . PHE A   152 ? 0.0919 0.0875 0.1017 -0.0020 -0.0013 -0.0066 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A   C     
1184 O  O     . PHE A   152 ? 0.1140 0.1199 0.0976 0.0013  -0.0126 -0.0190 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A   O     
1185 C  CB    . PHE A   152 ? 0.1037 0.0973 0.1619 -0.0116 0.0073  0.0062  ? ? ? ? ? ? 152 PHE A   CB    
1186 C  CG    . PHE A   152 ? 0.1074 0.0991 0.1860 -0.0037 0.0069  -0.0070 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A   CG    
1187 C  CD1   . PHE A   152 ? 0.1678 0.0895 0.2309 -0.0005 0.0426  0.0075  ? ? ? ? ? ? 152 PHE A   CD1   
1188 C  CD2   . PHE A   152 ? 0.1556 0.1344 0.1923 -0.0253 0.0187  -0.0436 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A   CD2   
1189 C  CE1   . PHE A   152 ? 0.1293 0.1052 0.2428 -0.0069 -0.0177 0.0117  ? ? ? ? ? ? 152 PHE A   CE1   
1190 C  CE2   . PHE A   152 ? 0.1833 0.1433 0.2234 -0.0596 -0.0492 0.0094  ? ? ? ? ? ? 152 PHE A   CE2   
1191 C  CZ    . PHE A   152 ? 0.0960 0.1547 0.2511 0.0010  -0.0508 0.0463  ? ? ? ? ? ? 152 PHE A   CZ    
1192 N  N     . SER A   153 ? 0.0809 0.0990 0.1111 0.0042  0.0027  -0.0039 ? ? ? ? ? ? 153 SER A   N     
1193 C  CA    . SER A   153 ? 0.0730 0.0918 0.1238 -0.0009 0.0077  -0.0002 ? ? ? ? ? ? 153 SER A   CA    
1194 C  C     . SER A   153 ? 0.0804 0.0922 0.0826 -0.0189 0.0059  -0.0080 ? ? ? ? ? ? 153 SER A   C     
1195 O  O     . SER A   153 ? 0.0773 0.0908 0.1072 -0.0095 -0.0048 -0.0027 ? ? ? ? ? ? 153 SER A   O     
1196 C  CB    . SER A   153 ? 0.0859 0.0946 0.1097 -0.0257 -0.0094 0.0115  ? ? ? ? ? ? 153 SER A   CB    
1197 O  OG    . SER A   153 ? 0.0886 0.1100 0.1005 -0.0210 -0.0002 -0.0027 ? ? ? ? ? ? 153 SER A   OG    
1198 N  N     . ALA A   154 ? 0.0829 0.0979 0.0787 -0.0063 0.0051  -0.0039 ? ? ? ? ? ? 154 ALA A   N     
1199 C  CA    . ALA A   154 ? 0.0767 0.0920 0.0875 0.0010  -0.0045 -0.0142 ? ? ? ? ? ? 154 ALA A   CA    
1200 C  C     . ALA A   154 ? 0.0835 0.0676 0.0939 -0.0043 -0.0039 -0.0006 ? ? ? ? ? ? 154 ALA A   C     
1201 O  O     . ALA A   154 ? 0.0887 0.0783 0.0922 -0.0120 0.0016  -0.0048 ? ? ? ? ? ? 154 ALA A   O     
1202 C  CB    . ALA A   154 ? 0.1037 0.0928 0.1084 -0.0052 0.0106  -0.0260 ? ? ? ? ? ? 154 ALA A   CB    
1203 N  N     . THR A   155 ? 0.0829 0.0807 0.0884 -0.0002 -0.0086 -0.0048 ? ? ? ? ? ? 155 THR A   N     
1204 C  CA    . THR A   155 ? 0.0803 0.0777 0.0837 -0.0021 -0.0055 -0.0030 ? ? ? ? ? ? 155 THR A   CA    
1205 C  C     . THR A   155 ? 0.0851 0.0805 0.0832 -0.0056 -0.0077 -0.0013 ? ? ? ? ? ? 155 THR A   C     
1206 O  O     . THR A   155 ? 0.0924 0.0767 0.1009 -0.0087 -0.0142 0.0003  ? ? ? ? ? ? 155 THR A   O     
1207 C  CB    . THR A   155 ? 0.0895 0.0831 0.0890 0.0144  0.0039  0.0055  ? ? ? ? ? ? 155 THR A   CB    
1208 O  OG1   . THR A   155 ? 0.0926 0.1077 0.0904 0.0141  0.0025  0.0127  ? ? ? ? ? ? 155 THR A   OG1   
1209 C  CG2   . THR A   155 ? 0.1010 0.0762 0.0923 0.0057  -0.0137 -0.0030 ? ? ? ? ? ? 155 THR A   CG2   
1210 N  N     . GLY A   156 ? 0.0893 0.0835 0.0837 0.0108  -0.0020 -0.0005 ? ? ? ? ? ? 156 GLY A   N     
1211 C  CA    . GLY A   156 ? 0.1003 0.0818 0.0889 -0.0031 -0.0017 -0.0055 ? ? ? ? ? ? 156 GLY A   CA    
1212 C  C     . GLY A   156 ? 0.0873 0.0793 0.1022 -0.0111 -0.0106 -0.0085 ? ? ? ? ? ? 156 GLY A   C     
1213 O  O     . GLY A   156 ? 0.0959 0.0833 0.1026 -0.0087 -0.0142 -0.0060 ? ? ? ? ? ? 156 GLY A   O     
1214 N  N     . LEU A   157 ? 0.0875 0.0856 0.0821 0.0029  -0.0088 -0.0011 ? ? ? ? ? ? 157 LEU A   N     
1215 C  CA    . LEU A   157 ? 0.0771 0.0900 0.0983 -0.0052 -0.0163 0.0000  ? ? ? ? ? ? 157 LEU A   CA    
1216 C  C     . LEU A   157 ? 0.0828 0.0699 0.1055 -0.0018 -0.0034 -0.0105 ? ? ? ? ? ? 157 LEU A   C     
1217 O  O     . LEU A   157 ? 0.0900 0.0824 0.1108 -0.0104 -0.0136 0.0056  ? ? ? ? ? ? 157 LEU A   O     
1218 C  CB    . LEU A   157 ? 0.0969 0.0865 0.0859 -0.0041 -0.0120 -0.0011 ? ? ? ? ? ? 157 LEU A   CB    
1219 C  CG    . LEU A   157 ? 0.0979 0.0827 0.1006 -0.0134 -0.0152 0.0036  ? ? ? ? ? ? 157 LEU A   CG    
1220 C  CD1   . LEU A   157 ? 0.1051 0.0932 0.1217 0.0073  -0.0069 0.0184  ? ? ? ? ? ? 157 LEU A   CD1   
1221 C  CD2   . LEU A   157 ? 0.1231 0.1218 0.1021 -0.0225 -0.0187 -0.0008 ? ? ? ? ? ? 157 LEU A   CD2   
1222 N  N     . VAL A   158 ? 0.0753 0.0864 0.1012 0.0051  -0.0169 -0.0031 ? ? ? ? ? ? 158 VAL A   N     
1223 C  CA    . VAL A   158 ? 0.0760 0.0799 0.1181 -0.0001 -0.0191 -0.0020 ? ? ? ? ? ? 158 VAL A   CA    
1224 C  C     . VAL A   158 ? 0.0811 0.0758 0.1268 -0.0138 -0.0144 0.0114  ? ? ? ? ? ? 158 VAL A   C     
1225 O  O     . VAL A   158 ? 0.0816 0.0861 0.1286 -0.0151 -0.0120 0.0183  ? ? ? ? ? ? 158 VAL A   O     
1226 C  CB    . VAL A   158 ? 0.0847 0.0826 0.1255 0.0080  -0.0051 0.0037  ? ? ? ? ? ? 158 VAL A   CB    
1227 C  CG1   . VAL A   158 ? 0.0824 0.0869 0.1625 -0.0006 -0.0124 0.0135  ? ? ? ? ? ? 158 VAL A   CG1   
1228 C  CG2   . VAL A   158 ? 0.0910 0.0762 0.1357 -0.0077 0.0028  -0.0049 ? ? ? ? ? ? 158 VAL A   CG2   
1229 N  N     . GLY A   159 ? 0.0942 0.0925 0.1071 -0.0100 -0.0117 -0.0004 ? ? ? ? ? ? 159 GLY A   N     
1230 C  CA    . GLY A   159 ? 0.1131 0.0776 0.1414 -0.0115 -0.0380 0.0032  ? ? ? ? ? ? 159 GLY A   CA    
1231 C  C     . GLY A   159 ? 0.1012 0.0831 0.1116 -0.0132 -0.0236 0.0130  ? ? ? ? ? ? 159 GLY A   C     
1232 O  O     . GLY A   159 ? 0.1139 0.0936 0.1109 -0.0278 -0.0182 0.0116  ? ? ? ? ? ? 159 GLY A   O     
1233 N  N     . VAL A   160 ? 0.1081 0.0890 0.0987 -0.0027 -0.0162 0.0080  ? ? ? ? ? ? 160 VAL A   N     
1234 C  CA    . VAL A   160 ? 0.1014 0.0815 0.1229 -0.0046 -0.0125 0.0131  ? ? ? ? ? ? 160 VAL A   CA    
1235 C  C     . VAL A   160 ? 0.1023 0.0824 0.1124 -0.0210 -0.0188 0.0014  ? ? ? ? ? ? 160 VAL A   C     
1236 O  O     . VAL A   160 ? 0.1237 0.0842 0.1287 -0.0264 -0.0123 0.0020  ? ? ? ? ? ? 160 VAL A   O     
1237 C  CB    . VAL A   160 ? 0.1000 0.0902 0.1348 -0.0056 -0.0070 0.0132  ? ? ? ? ? ? 160 VAL A   CB    
1238 C  CG1   . VAL A   160 ? 0.1216 0.1008 0.1862 0.0169  -0.0169 0.0308  ? ? ? ? ? ? 160 VAL A   CG1   
1239 C  CG2   . VAL A   160 ? 0.1230 0.1062 0.1410 -0.0048 0.0179  -0.0172 ? ? ? ? ? ? 160 VAL A   CG2   
1240 N  N     . LEU A   161 ? 0.1081 0.0888 0.1026 -0.0078 -0.0262 0.0099  ? ? ? ? ? ? 161 LEU A   N     
1241 C  CA    . LEU A   161 ? 0.0951 0.1051 0.1087 -0.0161 -0.0250 -0.0012 ? ? ? ? ? ? 161 LEU A   CA    
1242 C  C     . LEU A   161 ? 0.1026 0.0898 0.1247 -0.0181 -0.0298 0.0081  ? ? ? ? ? ? 161 LEU A   C     
1243 O  O     . LEU A   161 ? 0.1120 0.1116 0.1419 -0.0321 -0.0208 0.0171  ? ? ? ? ? ? 161 LEU A   O     
1244 C  CB    . LEU A   161 ? 0.0955 0.0973 0.1211 -0.0073 -0.0262 -0.0162 ? ? ? ? ? ? 161 LEU A   CB    
1245 C  CG    . LEU A   161 ? 0.1047 0.0869 0.1205 -0.0095 -0.0370 0.0007  ? ? ? ? ? ? 161 LEU A   CG    
1246 C  CD1   . LEU A   161 ? 0.1160 0.1117 0.1204 -0.0137 -0.0284 -0.0230 ? ? ? ? ? ? 161 LEU A   CD1   
1247 C  CD2   . LEU A   161 ? 0.1358 0.0942 0.1561 0.0057  -0.0391 0.0067  ? ? ? ? ? ? 161 LEU A   CD2   
1248 N  N     . TYR A   162 ? 0.1034 0.0952 0.1205 -0.0108 -0.0320 0.0141  ? ? ? ? ? ? 162 TYR A   N     
1249 C  CA    . TYR A   162 ? 0.1021 0.0964 0.1368 -0.0173 -0.0286 0.0158  ? ? ? ? ? ? 162 TYR A   CA    
1250 C  C     . TYR A   162 ? 0.0979 0.1183 0.1294 -0.0281 -0.0249 0.0067  ? ? ? ? ? ? 162 TYR A   C     
1251 O  O     . TYR A   162 ? 0.1161 0.1289 0.1349 -0.0421 -0.0273 0.0260  ? ? ? ? ? ? 162 TYR A   O     
1252 C  CB    . TYR A   162 ? 0.0978 0.1247 0.1664 -0.0208 -0.0344 0.0545  ? ? ? ? ? ? 162 TYR A   CB    
1253 C  CG    . TYR A   162 ? 0.0957 0.1259 0.1724 -0.0329 -0.0347 0.0496  ? ? ? ? ? ? 162 TYR A   CG    
1254 C  CD1   . TYR A   162 ? 0.0976 0.1427 0.2328 -0.0175 -0.0164 0.0496  ? ? ? ? ? ? 162 TYR A   CD1   
1255 C  CD2   . TYR A   162 ? 0.1507 0.1153 0.2164 -0.0220 -0.0851 0.0369  ? ? ? ? ? ? 162 TYR A   CD2   
1256 C  CE1   . TYR A   162 ? 0.0981 0.1688 0.3303 -0.0113 -0.0229 0.0933  ? ? ? ? ? ? 162 TYR A   CE1   
1257 C  CE2   . TYR A   162 ? 0.1679 0.1393 0.3073 -0.0456 -0.1316 0.0664  ? ? ? ? ? ? 162 TYR A   CE2   
1258 C  CZ    . TYR A   162 ? 0.1180 0.1585 0.3726 -0.0326 -0.0997 0.1189  ? ? ? ? ? ? 162 TYR A   CZ    
1259 O  OH    . TYR A   162 ? 0.1292 0.2207 0.5586 -0.0574 -0.1410 0.1798  ? ? ? ? ? ? 162 TYR A   OH    
1260 N  N     . TYR A   163 ? 0.1146 0.1134 0.1068 -0.0209 -0.0334 0.0048  ? ? ? ? ? ? 163 TYR A   N     
1261 C  CA    . TYR A   163 ? 0.1460 0.1136 0.1116 -0.0417 -0.0189 0.0079  ? ? ? ? ? ? 163 TYR A   CA    
1262 C  C     . TYR A   163 ? 0.1315 0.1260 0.1201 -0.0499 -0.0286 0.0191  ? ? ? ? ? ? 163 TYR A   C     
1263 O  O     . TYR A   163 ? 0.1462 0.1265 0.1426 -0.0560 -0.0281 0.0208  ? ? ? ? ? ? 163 TYR A   O     
1264 C  CB    . TYR A   163 ? 0.1556 0.1179 0.1260 -0.0477 0.0005  -0.0057 ? ? ? ? ? ? 163 TYR A   CB    
1265 C  CG    . TYR A   163 ? 0.1598 0.1181 0.1190 -0.0401 -0.0082 0.0020  ? ? ? ? ? ? 163 TYR A   CG    
1266 C  CD1   . TYR A   163 ? 0.1424 0.1259 0.1523 -0.0612 -0.0112 -0.0101 ? ? ? ? ? ? 163 TYR A   CD1   
1267 C  CD2   . TYR A   163 ? 0.1570 0.1236 0.1756 -0.0390 -0.0122 0.0179  ? ? ? ? ? ? 163 TYR A   CD2   
1268 C  CE1   . TYR A   163 ? 0.1786 0.1198 0.2000 -0.0627 -0.0304 -0.0129 ? ? ? ? ? ? 163 TYR A   CE1   
1269 C  CE2   . TYR A   163 ? 0.1957 0.1235 0.1849 -0.0356 -0.0186 0.0089  ? ? ? ? ? ? 163 TYR A   CE2   
1270 C  CZ    . TYR A   163 ? 0.2266 0.1301 0.2047 -0.0478 -0.0406 0.0040  ? ? ? ? ? ? 163 TYR A   CZ    
1271 O  OH    . TYR A   163 ? 0.2112 0.1357 0.2335 -0.0402 -0.0317 -0.0038 ? ? ? ? ? ? 163 TYR A   OH    
1272 N  N     . HIS A   164 ? 0.1325 0.0974 0.1146 -0.0257 -0.0169 0.0093  ? ? ? ? ? ? 164 HIS A   N     
1273 C  CA    . HIS A   164 ? 0.1479 0.1104 0.1338 -0.0275 -0.0137 0.0228  ? ? ? ? ? ? 164 HIS A   CA    
1274 C  C     . HIS A   164 ? 0.1528 0.1154 0.1547 -0.0405 -0.0040 0.0269  ? ? ? ? ? ? 164 HIS A   C     
1275 O  O     . HIS A   164 ? 0.2354 0.1414 0.2240 -0.0887 0.0146  0.0554  ? ? ? ? ? ? 164 HIS A   O     
1276 C  CB    . HIS A   164 ? 0.1524 0.1004 0.1611 -0.0226 -0.0326 0.0249  ? ? ? ? ? ? 164 HIS A   CB    
1277 C  CG    . HIS A   164 ? 0.1589 0.1087 0.1730 -0.0210 -0.0294 0.0163  ? ? ? ? ? ? 164 HIS A   CG    
1278 N  ND1   . HIS A   164 ? 0.1393 0.1075 0.1750 -0.0202 -0.0340 0.0045  ? ? ? ? ? ? 164 HIS A   ND1   
1279 C  CD2   . HIS A   164 ? 0.1559 0.1090 0.1953 -0.0231 -0.0373 0.0029  ? ? ? ? ? ? 164 HIS A   CD2   
1280 C  CE1   . HIS A   164 ? 0.1527 0.0883 0.2012 -0.0127 -0.0340 0.0083  ? ? ? ? ? ? 164 HIS A   CE1   
1281 N  NE2   . HIS A   164 ? 0.1553 0.0966 0.2216 -0.0151 -0.0383 0.0174  ? ? ? ? ? ? 164 HIS A   NE2   
1282 N  N     . ALA A   165 ? 0.1501 0.1407 0.1177 -0.0170 -0.0133 0.0145  ? ? ? ? ? ? 165 ALA A   N     
1283 C  CA    . ALA A   165 ? 0.1364 0.1583 0.1406 -0.0237 -0.0204 0.0136  ? ? ? ? ? ? 165 ALA A   CA    
1284 C  C     . ALA A   165 ? 0.1504 0.1604 0.1451 -0.0572 -0.0213 0.0379  ? ? ? ? ? ? 165 ALA A   C     
1285 O  O     . ALA A   165 ? 0.1649 0.2259 0.2098 -0.0841 -0.0098 0.0758  ? ? ? ? ? ? 165 ALA A   O     
1286 C  CB    . ALA A   165 ? 0.1519 0.1623 0.1304 -0.0113 -0.0257 -0.0023 ? ? ? ? ? ? 165 ALA A   CB    
1287 N  N     . PHE A   166 ? 0.1424 0.1635 0.1348 -0.0434 -0.0240 0.0321  ? ? ? ? ? ? 166 PHE A   N     
1288 C  CA    . PHE A   166 ? 0.1551 0.2281 0.1559 -0.0403 -0.0429 0.0215  ? ? ? ? ? ? 166 PHE A   CA    
1289 C  C     . PHE A   166 ? 0.1356 0.2590 0.1650 -0.0720 -0.0321 0.0063  ? ? ? ? ? ? 166 PHE A   C     
1290 O  O     . PHE A   166 ? 0.1388 0.3979 0.2013 -0.0926 -0.0451 -0.0036 ? ? ? ? ? ? 166 PHE A   O     
1291 C  CB    . PHE A   166 ? 0.1125 0.2419 0.1822 -0.0246 -0.0238 0.0306  ? ? ? ? ? ? 166 PHE A   CB    
1292 C  CG    . PHE A   166 ? 0.1597 0.2178 0.1832 -0.0593 -0.0195 0.0265  ? ? ? ? ? ? 166 PHE A   CG    
1293 C  CD1   . PHE A   166 ? 0.1347 0.2110 0.2087 -0.0446 -0.0757 0.0616  ? ? ? ? ? ? 166 PHE A   CD1   
1294 C  CD2   . PHE A   166 ? 0.2048 0.3269 0.2136 -0.1298 0.0281  -0.0392 ? ? ? ? ? ? 166 PHE A   CD2   
1295 C  CE1   . PHE A   166 ? 0.1917 0.1514 0.2383 -0.0376 -0.0683 0.0452  ? ? ? ? ? ? 166 PHE A   CE1   
1296 C  CE2   . PHE A   166 ? 0.2839 0.3005 0.1722 -0.1409 0.0029  -0.0007 ? ? ? ? ? ? 166 PHE A   CE2   
1297 C  CZ    . PHE A   166 ? 0.2649 0.2061 0.1956 -0.0689 -0.0527 0.0334  ? ? ? ? ? ? 166 PHE A   CZ    
1298 N  N     . LEU A   167 ? 0.1491 0.1955 0.1504 -0.0669 -0.0254 0.0300  ? ? ? ? ? ? 167 LEU A   N     
1299 C  CA    . LEU A   167 ? 0.1696 0.2048 0.1587 -0.0935 -0.0192 0.0131  ? ? ? ? ? ? 167 LEU A   CA    
1300 C  C     . LEU A   167 ? 0.2764 0.1862 0.1860 -0.1176 -0.0637 0.0068  ? ? ? ? ? ? 167 LEU A   C     
1301 O  O     . LEU A   167 ? 0.2853 0.2118 0.1998 -0.0699 -0.0282 -0.0116 ? ? ? ? ? ? 167 LEU A   O     
1302 C  CB    . LEU A   167 ? 0.1702 0.1795 0.1574 -0.0699 -0.0183 0.0203  ? ? ? ? ? ? 167 LEU A   CB    
1303 C  CG    . LEU A   167 ? 0.1505 0.1855 0.1563 -0.0435 -0.0476 0.0371  ? ? ? ? ? ? 167 LEU A   CG    
1304 C  CD1   . LEU A   167 ? 0.2111 0.2099 0.1625 -0.0746 -0.0383 0.0705  ? ? ? ? ? ? 167 LEU A   CD1   
1305 C  CD2   . LEU A   167 ? 0.1735 0.3322 0.1662 0.0107  -0.0505 0.0122  ? ? ? ? ? ? 167 LEU A   CD2   
1306 N  N     . ARG A   168 ? 0.3790 0.1908 0.2348 -0.1325 -0.0529 0.0458  ? ? ? ? ? ? 168 ARG A   N     
1307 C  CA    . ARG A   168 ? 0.4273 0.1824 0.2874 -0.1430 -0.0406 0.0468  ? ? ? ? ? ? 168 ARG A   CA    
1308 C  C     . ARG A   168 ? 0.6738 0.2853 0.4006 -0.3270 -0.3175 0.1873  ? ? ? ? ? ? 168 ARG A   C     
1309 O  O     . ARG A   168 ? 0.5468 0.5245 0.3981 -0.3830 -0.2444 0.2869  ? ? ? ? ? ? 168 ARG A   O     
1310 C  CB    . ARG A   168 ? 0.3407 0.1981 0.3207 -0.1006 -0.0186 0.0122  ? ? ? ? ? ? 168 ARG A   CB    
1311 C  CG    . ARG A   168 ? 0.3604 0.1690 0.3842 -0.1117 0.0205  0.0518  ? ? ? ? ? ? 168 ARG A   CG    
1312 C  CD    . ARG A   168 ? 0.3031 0.2539 0.4126 -0.1362 0.0240  0.0891  ? ? ? ? ? ? 168 ARG A   CD    
1313 N  NE    . ARG A   168 ? 0.3708 0.3043 0.3900 -0.1672 0.0379  0.1332  ? ? ? ? ? ? 168 ARG A   NE    
1314 C  CZ    . ARG A   168 ? 0.3029 0.3401 0.4181 -0.1017 0.0621  0.1241  ? ? ? ? ? ? 168 ARG A   CZ    
1315 N  NH1   . ARG A   168 ? 0.2986 0.2819 0.4293 -0.1637 0.0248  -0.0280 ? ? ? ? ? ? 168 ARG A   NH1   
1316 N  NH2   . ARG A   168 ? 0.2556 0.2671 0.4091 -0.0079 -0.0420 0.0822  ? ? ? ? ? ? 168 ARG A   NH2   
1317 N  N     . GLU A-2 10  ? 0.7035 0.4836 0.7344 0.1350  0.2300  0.2456  ? ? ? ? ? ? 10  GLU A-2 N     
1318 C  CA    . GLU A-2 10  ? 0.6014 0.4875 0.6321 -0.1043 0.1776  -0.0361 ? ? ? ? ? ? 10  GLU A-2 CA    
1319 C  C     . GLU A-2 10  ? 0.5976 0.4172 0.4922 -0.0774 0.0589  -0.0646 ? ? ? ? ? ? 10  GLU A-2 C     
1320 O  O     . GLU A-2 10  ? 0.7107 0.4117 0.4567 -0.0356 0.0064  -0.0829 ? ? ? ? ? ? 10  GLU A-2 O     
1321 C  CB    . GLU A-2 10  ? 0.5870 0.5723 0.2818 0.0286  0.0135  -0.0789 ? ? ? ? ? ? 10  GLU A-2 CB    
1322 N  N     . ARG A-2 11  ? 0.5601 0.2831 0.4909 -0.0921 0.0090  -0.0506 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A-2 N     
1323 C  CA    . ARG A-2 11  ? 0.5534 0.2011 0.3490 -0.0672 -0.0573 -0.0102 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A-2 CA    
1324 C  C     . ARG A-2 11  ? 0.5573 0.1148 0.3655 -0.0285 0.0137  -0.0960 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A-2 C     
1325 O  O     . ARG A-2 11  ? 0.5770 0.1211 0.5137 0.0286  0.1073  -0.0528 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A-2 O     
1326 C  CB    . ARG A-2 11  ? 0.4352 0.1974 0.3479 -0.0794 -0.1110 0.0185  ? ? ? ? ? ? 11  ARG A-2 CB    
1327 C  CG    . ARG A-2 11  ? 0.4523 0.1901 0.3049 -0.0451 0.0068  -0.0167 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A-2 CG    
1328 C  CD    . ARG A-2 11  ? 0.4033 0.1689 0.3336 -0.0427 0.1301  -0.1086 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A-2 CD    
1329 N  NE    . ARG A-2 11  ? 0.3790 0.2315 0.3484 -0.0616 0.0978  -0.0538 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A-2 NE    
1330 C  CZ    . ARG A-2 11  ? 0.4116 0.1255 0.2703 0.0097  0.0006  0.0308  ? ? ? ? ? ? 11  ARG A-2 CZ    
1331 N  NH1   . ARG A-2 11  ? 0.3041 0.1780 0.2669 0.0404  -0.0154 0.0630  ? ? ? ? ? ? 11  ARG A-2 NH1   
1332 N  NH2   . ARG A-2 11  ? 0.3940 0.1978 0.2846 -0.0221 0.0791  0.0257  ? ? ? ? ? ? 11  ARG A-2 NH2   
1333 N  N     . THR A-2 12  ? 0.5612 0.1701 0.3407 -0.0813 -0.0736 -0.0525 ? ? ? ? ? ? 12  THR A-2 N     
1334 C  CA    . THR A-2 12  ? 0.5437 0.1275 0.4070 -0.0347 -0.0546 -0.0170 ? ? ? ? ? ? 12  THR A-2 CA    
1335 C  C     . THR A-2 12  ? 0.4986 0.1324 0.3457 -0.0590 -0.1045 -0.0134 ? ? ? ? ? ? 12  THR A-2 C     
1336 O  O     . THR A-2 12  ? 0.5601 0.1358 0.3388 -0.0352 0.0166  0.0101  ? ? ? ? ? ? 12  THR A-2 O     
1337 C  CB    . THR A-2 12  ? 0.6068 0.2354 0.4865 -0.1301 -0.0569 -0.1775 ? ? ? ? ? ? 12  THR A-2 CB    
1338 O  OG1   . THR A-2 12  ? 0.6447 0.5916 0.5803 -0.2294 0.0302  -0.3239 ? ? ? ? ? ? 12  THR A-2 OG1   
1339 C  CG2   . THR A-2 12  ? 0.4954 0.3782 0.6071 -0.0952 -0.1687 0.1410  ? ? ? ? ? ? 12  THR A-2 CG2   
1340 N  N     . TYR A-2 13  ? 0.5001 0.1114 0.3709 -0.1026 -0.0918 0.0050  ? ? ? ? ? ? 13  TYR A-2 N     
1341 C  CA    . TYR A-2 13  ? 0.5245 0.1344 0.3700 -0.1134 -0.0589 0.0081  ? ? ? ? ? ? 13  TYR A-2 CA    
1342 C  C     . TYR A-2 13  ? 0.5294 0.1148 0.4613 -0.1374 -0.0278 -0.0096 ? ? ? ? ? ? 13  TYR A-2 C     
1343 O  O     . TYR A-2 13  ? 0.6033 0.1323 0.6340 -0.1683 -0.1229 0.0636  ? ? ? ? ? ? 13  TYR A-2 O     
1344 C  CB    . TYR A-2 13  ? 0.6044 0.1568 0.3661 -0.1288 -0.0863 0.0206  ? ? ? ? ? ? 13  TYR A-2 CB    
1345 C  CG    . TYR A-2 13  ? 0.5392 0.1194 0.4451 -0.0562 -0.1026 0.0071  ? ? ? ? ? ? 13  TYR A-2 CG    
1346 C  CD1   . TYR A-2 13  ? 0.6690 0.0814 0.4170 -0.1006 0.0289  -0.0070 ? ? ? ? ? ? 13  TYR A-2 CD1   
1347 C  CD2   . TYR A-2 13  ? 0.5104 0.1174 0.3812 -0.0847 0.0528  0.0091  ? ? ? ? ? ? 13  TYR A-2 CD2   
1348 C  CE1   . TYR A-2 13  ? 0.7631 0.1143 0.3594 -0.1577 0.2408  -0.0415 ? ? ? ? ? ? 13  TYR A-2 CE1   
1349 C  CE2   . TYR A-2 13  ? 0.4409 0.1165 0.3281 -0.0242 -0.0103 0.0195  ? ? ? ? ? ? 13  TYR A-2 CE2   
1350 C  CZ    . TYR A-2 13  ? 0.5586 0.0994 0.3458 -0.0767 0.1206  -0.0317 ? ? ? ? ? ? 13  TYR A-2 CZ    
1351 O  OH    . TYR A-2 13  ? 0.4342 0.0995 0.4153 0.0214  -0.0213 0.0004  ? ? ? ? ? ? 13  TYR A-2 OH    
1352 N  N     . LEU A-2 14  ? 0.5310 0.1472 0.3267 -0.1162 0.0091  -0.0190 ? ? ? ? ? ? 14  LEU A-2 N     
1353 C  CA    . LEU A-2 14  ? 0.5269 0.1531 0.2933 -0.1349 -0.0144 -0.0325 ? ? ? ? ? ? 14  LEU A-2 CA    
1354 C  C     . LEU A-2 14  ? 0.4879 0.1559 0.2654 -0.1820 -0.0205 0.0161  ? ? ? ? ? ? 14  LEU A-2 C     
1355 O  O     . LEU A-2 14  ? 0.5239 0.2088 0.3660 -0.2247 0.0177  0.0015  ? ? ? ? ? ? 14  LEU A-2 O     
1356 C  CB    . LEU A-2 14  ? 0.4862 0.1958 0.2614 -0.1981 -0.0616 -0.0007 ? ? ? ? ? ? 14  LEU A-2 CB    
1357 C  CG    . LEU A-2 14  ? 0.4390 0.2178 0.2736 -0.1671 -0.0293 -0.0475 ? ? ? ? ? ? 14  LEU A-2 CG    
1358 C  CD1   . LEU A-2 14  ? 0.6454 0.3021 0.3120 -0.1447 -0.1694 -0.0117 ? ? ? ? ? ? 14  LEU A-2 CD1   
1359 C  CD2   . LEU A-2 14  ? 0.5032 0.2357 0.3411 -0.2281 -0.0588 -0.0680 ? ? ? ? ? ? 14  LEU A-2 CD2   
1360 N  N     . TYR A-2 15  ? 0.5101 0.1458 0.2875 -0.1857 -0.0114 -0.0175 ? ? ? ? ? ? 15  TYR A-2 N     
1361 C  CA    . TYR A-2 15  ? 0.4086 0.1623 0.2587 -0.1181 -0.0488 0.0217  ? ? ? ? ? ? 15  TYR A-2 CA    
1362 C  C     . TYR A-2 15  ? 0.4227 0.1608 0.2867 -0.1576 -0.0662 0.0913  ? ? ? ? ? ? 15  TYR A-2 C     
1363 O  O     . TYR A-2 15  ? 0.4239 0.1353 0.2594 -0.1345 -0.0385 0.0588  ? ? ? ? ? ? 15  TYR A-2 O     
1364 C  CB    . TYR A-2 15  ? 0.4375 0.1338 0.2774 -0.1269 -0.0449 0.0487  ? ? ? ? ? ? 15  TYR A-2 CB    
1365 C  CG    . TYR A-2 15  ? 0.4432 0.1329 0.3086 -0.1216 -0.0116 0.0314  ? ? ? ? ? ? 15  TYR A-2 CG    
1366 C  CD1   . TYR A-2 15  ? 0.3884 0.1537 0.3095 -0.1226 -0.0151 -0.0044 ? ? ? ? ? ? 15  TYR A-2 CD1   
1367 C  CD2   . TYR A-2 15  ? 0.4268 0.1400 0.2993 -0.1196 0.0327  0.0096  ? ? ? ? ? ? 15  TYR A-2 CD2   
1368 C  CE1   . TYR A-2 15  ? 0.3932 0.2102 0.2661 -0.1333 -0.0638 0.0210  ? ? ? ? ? ? 15  TYR A-2 CE1   
1369 C  CE2   . TYR A-2 15  ? 0.4357 0.1549 0.2417 -0.1102 -0.0433 0.0594  ? ? ? ? ? ? 15  TYR A-2 CE2   
1370 C  CZ    . TYR A-2 15  ? 0.3515 0.1235 0.2514 -0.0575 -0.0251 0.0220  ? ? ? ? ? ? 15  TYR A-2 CZ    
1371 O  OH    . TYR A-2 15  ? 0.4392 0.2888 0.2754 -0.1527 0.0053  -0.0463 ? ? ? ? ? ? 15  TYR A-2 OH    
1372 N  N     . ARG A-2 16  ? 0.4996 0.1683 0.3006 -0.2082 -0.1211 0.0981  ? ? ? ? ? ? 16  ARG A-2 N     
1373 C  CA    . ARG A-2 16  ? 0.3984 0.1523 0.2551 -0.1102 -0.0394 0.0406  ? ? ? ? ? ? 16  ARG A-2 CA    
1374 C  C     . ARG A-2 16  ? 0.3985 0.1537 0.2514 -0.1183 -0.0180 0.0542  ? ? ? ? ? ? 16  ARG A-2 C     
1375 O  O     . ARG A-2 16  ? 0.3943 0.2189 0.2876 -0.1479 -0.0231 0.0819  ? ? ? ? ? ? 16  ARG A-2 O     
1376 C  CB    . ARG A-2 16  ? 0.5259 0.1671 0.3102 -0.0570 -0.0134 0.0576  ? ? ? ? ? ? 16  ARG A-2 CB    
1377 C  CG    . ARG A-2 16  ? 0.5402 0.1612 0.3433 -0.0367 0.0044  0.0606  ? ? ? ? ? ? 16  ARG A-2 CG    
1378 C  CD    . ARG A-2 16  ? 0.5729 0.2324 0.4267 0.0193  0.0591  0.1518  ? ? ? ? ? ? 16  ARG A-2 CD    
1379 N  NE    . ARG A-2 16  ? 0.5166 0.3155 0.5074 0.0956  0.1055  0.1255  ? ? ? ? ? ? 16  ARG A-2 NE    
1380 C  CZ    . ARG A-2 16  ? 0.5427 0.5781 0.6757 -0.0034 0.1387  0.0222  ? ? ? ? ? ? 16  ARG A-2 CZ    
1381 N  NH1   . ARG A-2 16  ? 0.4040 0.7605 1.0905 0.1590  -0.2223 -0.1068 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A-2 NH1   
1382 N  NH2   . ARG A-2 16  ? 0.7114 0.8614 0.4999 -0.0163 0.2539  0.2348  ? ? ? ? ? ? 16  ARG A-2 NH2   
1383 N  N     . GLY A-2 17  ? 0.3902 0.1410 0.2704 -0.0903 -0.0353 0.0451  ? ? ? ? ? ? 17  GLY A-2 N     
1384 C  CA    . GLY A-2 17  ? 0.3901 0.1453 0.2574 -0.0530 -0.0493 0.0601  ? ? ? ? ? ? 17  GLY A-2 CA    
1385 C  C     . GLY A-2 17  ? 0.3801 0.1752 0.1801 -0.0890 -0.0089 0.0907  ? ? ? ? ? ? 17  GLY A-2 C     
1386 O  O     . GLY A-2 17  ? 0.3853 0.2052 0.2794 -0.0784 -0.0506 0.0293  ? ? ? ? ? ? 17  GLY A-2 O     
1387 N  N     . ARG A-2 18  ? 0.4071 0.1798 0.2096 -0.0812 -0.0215 0.0690  ? ? ? ? ? ? 18  ARG A-2 N     
1388 C  CA    . ARG A-2 18  ? 0.4608 0.2246 0.1944 -0.1464 0.0002  0.0633  ? ? ? ? ? ? 18  ARG A-2 CA    
1389 C  C     . ARG A-2 18  ? 0.4283 0.2123 0.2092 -0.1174 0.0192  0.0615  ? ? ? ? ? ? 18  ARG A-2 C     
1390 O  O     . ARG A-2 18  ? 0.4279 0.2341 0.2915 -0.1163 0.0078  0.0451  ? ? ? ? ? ? 18  ARG A-2 O     
1391 C  CB    . ARG A-2 18  ? 0.5486 0.3801 0.2479 -0.2312 0.1028  -0.0156 ? ? ? ? ? ? 18  ARG A-2 CB    
1392 C  CG    . ARG A-2 18  ? 0.9195 0.3513 0.2892 -0.0850 -0.0421 -0.0839 ? ? ? ? ? ? 18  ARG A-2 CG    
1393 N  N     A ILE A-2 19  ? 0.5002 0.2113 0.1322 -0.1353 0.0045  0.0418  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 N     
1394 N  N     B ILE A-2 19  ? 0.4902 0.1916 0.1198 -0.1290 0.0138  0.0245  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 N     
1395 C  CA    A ILE A-2 19  ? 0.4231 0.1671 0.1410 -0.0826 -0.0001 0.0270  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 CA    
1396 C  CA    B ILE A-2 19  ? 0.5183 0.1736 0.1474 -0.1400 0.0198  0.0090  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 CA    
1397 C  C     A ILE A-2 19  ? 0.5144 0.1530 0.1413 -0.1452 0.0172  0.0140  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 C     
1398 C  C     B ILE A-2 19  ? 0.5314 0.1597 0.1400 -0.1758 0.0158  0.0176  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 C     
1399 O  O     A ILE A-2 19  ? 0.4935 0.2116 0.1554 -0.1659 0.0146  0.0166  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 O     
1400 O  O     B ILE A-2 19  ? 0.4916 0.1630 0.1416 -0.1540 -0.0162 0.0524  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 O     
1401 C  CB    A ILE A-2 19  ? 0.3783 0.1779 0.1335 -0.0456 0.0055  0.0366  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 CB    
1402 C  CB    B ILE A-2 19  ? 0.4973 0.1785 0.1542 -0.0953 0.0436  0.0319  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 CB    
1403 C  CG1   A ILE A-2 19  ? 0.4152 0.1387 0.1601 -0.1057 -0.0997 0.0802  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 CG1   
1404 C  CG1   B ILE A-2 19  ? 0.2973 0.2667 0.1776 -0.0845 0.1082  0.0221  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 CG1   
1405 C  CG2   A ILE A-2 19  ? 0.3167 0.2055 0.1588 -0.0547 -0.0665 -0.0008 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 CG2   
1406 C  CG2   B ILE A-2 19  ? 0.5555 0.2357 0.1868 -0.0611 0.0920  0.0288  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 CG2   
1407 C  CD1   A ILE A-2 19  ? 0.2330 0.1137 0.2229 -0.0822 0.0765  -0.0419 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 CD1   
1408 C  CD1   B ILE A-2 19  ? 0.3345 0.2596 0.2687 -0.1338 0.1785  -0.0904 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 CD1   
1409 N  N     . LEU A-2 20  ? 0.3580 0.1301 0.1507 -0.0616 -0.0165 0.0324  ? ? ? ? ? ? 20  LEU A-2 N     
1410 C  CA    . LEU A-2 20  ? 0.3306 0.0951 0.1456 -0.0412 -0.0410 0.0369  ? ? ? ? ? ? 20  LEU A-2 CA    
1411 C  C     . LEU A-2 20  ? 0.2615 0.0956 0.1716 -0.0439 -0.0167 0.0347  ? ? ? ? ? ? 20  LEU A-2 C     
1412 O  O     . LEU A-2 20  ? 0.2766 0.1312 0.1856 -0.0646 -0.0030 0.0339  ? ? ? ? ? ? 20  LEU A-2 O     
1413 C  CB    . LEU A-2 20  ? 0.3555 0.0963 0.1986 -0.0241 -0.0610 0.0208  ? ? ? ? ? ? 20  LEU A-2 CB    
1414 C  CG    . LEU A-2 20  ? 0.3511 0.2169 0.2168 0.0312  0.0101  0.0858  ? ? ? ? ? ? 20  LEU A-2 CG    
1415 C  CD1   . LEU A-2 20  ? 0.2020 0.2381 0.2899 -0.0124 0.0359  0.0873  ? ? ? ? ? ? 20  LEU A-2 CD1   
1416 C  CD2   . LEU A-2 20  ? 0.4205 0.2453 0.1960 0.0758  0.0404  0.0956  ? ? ? ? ? ? 20  LEU A-2 CD2   
1417 N  N     . ASN A-2 21  ? 0.2858 0.1210 0.1492 -0.0618 -0.0256 0.0166  ? ? ? ? ? ? 21  ASN A-2 N     
1418 C  CA    . ASN A-2 21  ? 0.2907 0.1090 0.1733 -0.0606 -0.0320 0.0232  ? ? ? ? ? ? 21  ASN A-2 CA    
1419 C  C     . ASN A-2 21  ? 0.2924 0.0936 0.1787 -0.0790 -0.0434 0.0107  ? ? ? ? ? ? 21  ASN A-2 C     
1420 O  O     . ASN A-2 21  ? 0.2522 0.1046 0.1805 -0.0638 -0.0335 0.0233  ? ? ? ? ? ? 21  ASN A-2 O     
1421 C  CB    . ASN A-2 21  ? 0.2953 0.1141 0.2077 -0.0585 -0.0301 0.0169  ? ? ? ? ? ? 21  ASN A-2 CB    
1422 C  CG    . ASN A-2 21  ? 0.2505 0.1262 0.2113 -0.0607 -0.0133 0.0220  ? ? ? ? ? ? 21  ASN A-2 CG    
1423 O  OD1   . ASN A-2 21  ? 0.2878 0.1464 0.2366 -0.0437 0.0172  0.0632  ? ? ? ? ? ? 21  ASN A-2 OD1   
1424 N  ND2   . ASN A-2 21  ? 0.2611 0.1438 0.2968 -0.0125 0.0190  0.0599  ? ? ? ? ? ? 21  ASN A-2 ND2   
1425 N  N     . LEU A-2 22  ? 0.2812 0.1206 0.1981 -0.0836 -0.0437 0.0141  ? ? ? ? ? ? 22  LEU A-2 N     
1426 C  CA    . LEU A-2 22  ? 0.3048 0.1122 0.2133 -0.0399 -0.0732 -0.0001 ? ? ? ? ? ? 22  LEU A-2 CA    
1427 C  C     . LEU A-2 22  ? 0.2951 0.1025 0.2267 -0.0837 -0.0436 -0.0069 ? ? ? ? ? ? 22  LEU A-2 C     
1428 O  O     . LEU A-2 22  ? 0.4031 0.1014 0.2615 -0.1142 -0.0683 0.0107  ? ? ? ? ? ? 22  LEU A-2 O     
1429 C  CB    . LEU A-2 22  ? 0.3001 0.1416 0.2130 -0.0561 -0.0536 0.0128  ? ? ? ? ? ? 22  LEU A-2 CB    
1430 C  CG    . LEU A-2 22  ? 0.2900 0.1508 0.2196 -0.1025 -0.0748 0.0356  ? ? ? ? ? ? 22  LEU A-2 CG    
1431 C  CD1   . LEU A-2 22  ? 0.3062 0.1377 0.2346 -0.0902 -0.0345 0.0221  ? ? ? ? ? ? 22  LEU A-2 CD1   
1432 C  CD2   . LEU A-2 22  ? 0.2908 0.1924 0.2573 -0.1096 -0.0586 0.0245  ? ? ? ? ? ? 22  LEU A-2 CD2   
1433 N  N     . ALA A-2 23  ? 0.2922 0.1366 0.2189 -0.0745 -0.0470 0.0023  ? ? ? ? ? ? 23  ALA A-2 N     
1434 C  CA    . ALA A-2 23  ? 0.3927 0.1124 0.2127 -0.0989 -0.0054 0.0077  ? ? ? ? ? ? 23  ALA A-2 CA    
1435 C  C     . ALA A-2 23  ? 0.4080 0.1084 0.2271 -0.0946 -0.0375 -0.0063 ? ? ? ? ? ? 23  ALA A-2 C     
1436 O  O     . ALA A-2 23  ? 0.3346 0.1134 0.2553 -0.0736 -0.0675 -0.0142 ? ? ? ? ? ? 23  ALA A-2 O     
1437 C  CB    . ALA A-2 23  ? 0.4270 0.1591 0.2974 0.0365  -0.0200 0.0057  ? ? ? ? ? ? 23  ALA A-2 CB    
1438 N  N     . LEU A-2 24  ? 0.3308 0.1240 0.2480 -0.0892 -0.0303 -0.0313 ? ? ? ? ? ? 24  LEU A-2 N     
1439 C  CA    . LEU A-2 24  ? 0.3370 0.1298 0.2492 -0.0639 -0.0523 -0.0377 ? ? ? ? ? ? 24  LEU A-2 CA    
1440 C  C     . LEU A-2 24  ? 0.3727 0.1373 0.2428 -0.0521 -0.0294 -0.0626 ? ? ? ? ? ? 24  LEU A-2 C     
1441 O  O     . LEU A-2 24  ? 0.4131 0.1375 0.3618 -0.0233 0.0000  -0.0591 ? ? ? ? ? ? 24  LEU A-2 O     
1442 C  CB    . LEU A-2 24  ? 0.3852 0.1667 0.2877 -0.0998 -0.0628 -0.0587 ? ? ? ? ? ? 24  LEU A-2 CB    
1443 C  CG    . LEU A-2 24  ? 0.3518 0.1724 0.2987 -0.1029 -0.0996 -0.0120 ? ? ? ? ? ? 24  LEU A-2 CG    
1444 C  CD1   . LEU A-2 24  ? 0.4037 0.2025 0.4355 -0.1302 -0.0805 -0.0961 ? ? ? ? ? ? 24  LEU A-2 CD1   
1445 C  CD2   . LEU A-2 24  ? 0.4145 0.1715 0.4207 -0.0761 -0.0779 -0.0769 ? ? ? ? ? ? 24  LEU A-2 CD2   
1446 N  N     . GLU A-2 25  ? 0.3998 0.1678 0.2430 -0.0678 -0.0108 -0.0643 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A-2 N     
1447 C  CA    . GLU A-2 25  ? 0.4487 0.1781 0.2829 -0.0567 0.0387  -0.0768 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A-2 CA    
1448 C  C     . GLU A-2 25  ? 0.4287 0.1731 0.2831 -0.0594 0.0434  -0.0768 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A-2 C     
1449 O  O     . GLU A-2 25  ? 0.4395 0.1867 0.3296 -0.0523 0.0470  -0.0474 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A-2 O     
1450 C  CB    . GLU A-2 25  ? 0.3927 0.2239 0.2917 -0.0358 0.0386  -0.0797 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A-2 CB    
1451 C  CG    . GLU A-2 25  ? 0.4356 0.2462 0.3864 -0.0304 0.0943  -0.1466 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A-2 CG    
1452 C  CD    . GLU A-2 25  ? 0.3855 0.2559 0.5063 -0.0063 0.1379  -0.2333 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A-2 CD    
1453 O  OE1   . GLU A-2 25  ? 0.3694 0.6129 0.5041 -0.1514 0.1308  -0.2906 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A-2 OE1   
1454 O  OE2   . GLU A-2 25  ? 0.4121 0.1637 0.3671 0.0114  0.0087  -0.0364 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A-2 OE2   
1455 N  N     . GLY A-2 26  ? 0.6308 0.2073 0.3136 -0.0854 0.0062  -0.1083 ? ? ? ? ? ? 26  GLY A-2 N     
1456 C  CA    . GLY A-2 26  ? 0.6861 0.2229 0.3296 -0.0783 -0.0291 -0.1233 ? ? ? ? ? ? 26  GLY A-2 CA    
1457 C  C     . GLY A-2 26  ? 0.6191 0.1587 0.2851 -0.1466 -0.0073 -0.0877 ? ? ? ? ? ? 26  GLY A-2 C     
1458 O  O     . GLY A-2 26  ? 0.5686 0.2714 0.4154 -0.2369 -0.0338 -0.0502 ? ? ? ? ? ? 26  GLY A-2 O     
1459 N  N     . ARG A-2 27  ? 0.6940 0.1753 0.2827 -0.1421 -0.0366 -0.0760 ? ? ? ? ? ? 27  ARG A-2 N     
1460 C  CA    . ARG A-2 27  ? 0.6743 0.2149 0.2987 -0.1380 -0.1359 -0.0702 ? ? ? ? ? ? 27  ARG A-2 CA    
1461 C  C     . ARG A-2 27  ? 0.5218 0.2338 0.2392 -0.1029 -0.0861 -0.0595 ? ? ? ? ? ? 27  ARG A-2 C     
1462 O  O     . ARG A-2 27  ? 0.5870 0.2858 0.3756 -0.0258 -0.1872 -0.0831 ? ? ? ? ? ? 27  ARG A-2 O     
1463 C  CB    . ARG A-2 27  ? 0.5448 0.4099 0.2438 -0.1506 -0.1417 -0.0572 ? ? ? ? ? ? 27  ARG A-2 CB    
1464 N  N     . TYR A-2 28  ? 0.4581 0.1932 0.1703 -0.1252 -0.0147 -0.0272 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A-2 N     
1465 C  CA    . TYR A-2 28  ? 0.3614 0.1775 0.1791 -0.0990 0.0104  -0.0344 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A-2 CA    
1466 C  C     . TYR A-2 28  ? 0.3587 0.1627 0.1786 -0.1116 -0.0077 -0.0300 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A-2 C     
1467 O  O     . TYR A-2 28  ? 0.4374 0.1919 0.1990 -0.0724 0.0010  -0.0069 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A-2 O     
1468 C  CB    . TYR A-2 28  ? 0.3508 0.1839 0.2228 -0.0786 0.0230  -0.0412 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A-2 CB    
1469 C  CG    . TYR A-2 28  ? 0.3360 0.2009 0.2003 -0.1163 -0.0085 -0.0501 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A-2 CG    
1470 C  CD1   . TYR A-2 28  ? 0.3180 0.2086 0.1923 -0.0576 0.0049  -0.0135 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A-2 CD1   
1471 C  CD2   . TYR A-2 28  ? 0.2887 0.2158 0.2427 -0.1030 0.0353  -0.0429 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A-2 CD2   
1472 C  CE1   . TYR A-2 28  ? 0.2985 0.2546 0.3172 -0.0487 0.1173  0.0228  ? ? ? ? ? ? 28  TYR A-2 CE1   
1473 C  CE2   . TYR A-2 28  ? 0.3256 0.2660 0.2746 -0.1273 0.0802  -0.0250 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A-2 CE2   
1474 C  CZ    . TYR A-2 28  ? 0.3176 0.2735 0.2502 -0.0949 0.0746  0.0033  ? ? ? ? ? ? 28  TYR A-2 CZ    
1475 O  OH    . TYR A-2 28  ? 0.6515 0.3045 0.2670 -0.1709 0.1318  -0.0023 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A-2 OH    
1476 N  N     . GLU A-2 29  ? 0.3098 0.1929 0.1596 -0.1072 -0.0249 -0.0395 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A-2 N     
1477 C  CA    . GLU A-2 29  ? 0.2658 0.2347 0.1461 -0.1244 -0.0414 -0.0177 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A-2 CA    
1478 C  C     . GLU A-2 29  ? 0.2621 0.1562 0.1635 -0.0912 -0.0608 0.0035  ? ? ? ? ? ? 29  GLU A-2 C     
1479 O  O     . GLU A-2 29  ? 0.2968 0.1621 0.1637 -0.0993 -0.0387 0.0174  ? ? ? ? ? ? 29  GLU A-2 O     
1480 C  CB    . GLU A-2 29  ? 0.2432 0.2774 0.1836 -0.1403 -0.0349 -0.0053 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A-2 CB    
1481 C  CG    . GLU A-2 29  ? 0.2616 0.2864 0.2208 -0.1562 -0.0405 -0.0175 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A-2 CG    
1482 C  CD    . GLU A-2 29  ? 0.2984 0.3441 0.1790 -0.1237 -0.1003 -0.0459 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A-2 CD    
1483 O  OE1   . GLU A-2 29  ? 0.2309 0.3535 0.2731 -0.0977 -0.0138 -0.0776 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A-2 OE1   
1484 O  OE2   . GLU A-2 29  ? 0.2837 0.3654 0.3297 -0.1335 -0.0903 -0.0342 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A-2 OE2   
1485 N  N     . ILE A-2 30  ? 0.2463 0.1336 0.1512 -0.0587 -0.0375 -0.0211 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A-2 N     
1486 C  CA    . ILE A-2 30  ? 0.2280 0.1514 0.1447 -0.0704 -0.0251 -0.0113 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A-2 CA    
1487 C  C     . ILE A-2 30  ? 0.2962 0.1035 0.1411 -0.0798 -0.0314 -0.0064 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A-2 C     
1488 O  O     . ILE A-2 30  ? 0.2994 0.0949 0.1957 -0.0751 -0.0051 0.0030  ? ? ? ? ? ? 30  ILE A-2 O     
1489 C  CB    . ILE A-2 30  ? 0.2421 0.1634 0.2175 -0.0513 -0.0307 -0.0175 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A-2 CB    
1490 C  CG1   . ILE A-2 30  ? 0.2657 0.2885 0.1914 -0.0587 -0.0133 -0.1058 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A-2 CG1   
1491 C  CG2   . ILE A-2 30  ? 0.2500 0.1106 0.2097 -0.0494 -0.0495 0.0220  ? ? ? ? ? ? 30  ILE A-2 CG2   
1492 C  CD1   . ILE A-2 30  ? 0.3732 0.2062 0.4092 -0.0526 0.1345  -0.0416 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A-2 CD1   
1493 N  N     . VAL A-2 31  ? 0.1968 0.0887 0.1329 -0.0444 -0.0248 0.0085  ? ? ? ? ? ? 31  VAL A-2 N     
1494 C  CA    . VAL A-2 31  ? 0.1914 0.1217 0.1294 -0.0519 -0.0218 -0.0060 ? ? ? ? ? ? 31  VAL A-2 CA    
1495 C  C     . VAL A-2 31  ? 0.1940 0.0939 0.1335 -0.0588 -0.0250 0.0227  ? ? ? ? ? ? 31  VAL A-2 C     
1496 O  O     . VAL A-2 31  ? 0.1970 0.0906 0.1645 -0.0548 -0.0206 0.0206  ? ? ? ? ? ? 31  VAL A-2 O     
1497 C  CB    . VAL A-2 31  ? 0.2096 0.1090 0.1323 -0.0409 -0.0385 -0.0031 ? ? ? ? ? ? 31  VAL A-2 CB    
1498 C  CG1   . VAL A-2 31  ? 0.2205 0.1298 0.1227 -0.0483 -0.0116 0.0051  ? ? ? ? ? ? 31  VAL A-2 CG1   
1499 C  CG2   . VAL A-2 31  ? 0.1935 0.1379 0.1565 -0.0528 -0.0242 0.0208  ? ? ? ? ? ? 31  VAL A-2 CG2   
1500 N  N     . GLU A-2 32  ? 0.2345 0.0843 0.1528 -0.0411 -0.0337 0.0079  ? ? ? ? ? ? 32  GLU A-2 N     
1501 C  CA    . GLU A-2 32  ? 0.2525 0.0850 0.1424 -0.0158 -0.0498 -0.0019 ? ? ? ? ? ? 32  GLU A-2 CA    
1502 C  C     . GLU A-2 32  ? 0.1980 0.0765 0.1455 -0.0248 -0.0292 0.0128  ? ? ? ? ? ? 32  GLU A-2 C     
1503 O  O     . GLU A-2 32  ? 0.2217 0.1065 0.1804 -0.0523 -0.0158 0.0231  ? ? ? ? ? ? 32  GLU A-2 O     
1504 C  CB    . GLU A-2 32  ? 0.2957 0.0777 0.1607 -0.0073 -0.0372 0.0021  ? ? ? ? ? ? 32  GLU A-2 CB    
1505 C  CG    . GLU A-2 32  ? 0.3095 0.0829 0.1901 -0.0200 0.0277  0.0078  ? ? ? ? ? ? 32  GLU A-2 CG    
1506 C  CD    . GLU A-2 32  ? 0.2615 0.1025 0.2179 0.0078  0.0193  0.0073  ? ? ? ? ? ? 32  GLU A-2 CD    
1507 O  OE1   . GLU A-2 32  ? 0.3631 0.0983 0.2174 -0.0065 0.0062  0.0154  ? ? ? ? ? ? 32  GLU A-2 OE1   
1508 O  OE2   . GLU A-2 32  ? 0.3512 0.0957 0.2508 -0.0169 0.0498  -0.0129 ? ? ? ? ? ? 32  GLU A-2 OE2   
1509 N  N     . HIS A-2 33  ? 0.1849 0.0748 0.1567 -0.0139 -0.0277 -0.0054 ? ? ? ? ? ? 33  HIS A-2 N     
1510 C  CA    . HIS A-2 33  ? 0.1658 0.0789 0.1554 -0.0175 -0.0209 -0.0011 ? ? ? ? ? ? 33  HIS A-2 CA    
1511 C  C     . HIS A-2 33  ? 0.1680 0.0848 0.1468 -0.0113 -0.0224 0.0087  ? ? ? ? ? ? 33  HIS A-2 C     
1512 O  O     . HIS A-2 33  ? 0.1628 0.1160 0.1870 -0.0155 -0.0175 0.0037  ? ? ? ? ? ? 33  HIS A-2 O     
1513 C  CB    . HIS A-2 33  ? 0.1637 0.0832 0.1577 -0.0075 -0.0232 -0.0061 ? ? ? ? ? ? 33  HIS A-2 CB    
1514 C  CG    . HIS A-2 33  ? 0.1483 0.0763 0.1737 -0.0199 0.0015  0.0092  ? ? ? ? ? ? 33  HIS A-2 CG    
1515 N  ND1   . HIS A-2 33  ? 0.1723 0.0910 0.1387 -0.0144 0.0086  -0.0036 ? ? ? ? ? ? 33  HIS A-2 ND1   
1516 C  CD2   . HIS A-2 33  ? 0.1543 0.0926 0.2223 -0.0324 0.0341  -0.0006 ? ? ? ? ? ? 33  HIS A-2 CD2   
1517 C  CE1   . HIS A-2 33  ? 0.1889 0.1088 0.1495 0.0085  0.0055  0.0040  ? ? ? ? ? ? 33  HIS A-2 CE1   
1518 N  NE2   . HIS A-2 33  ? 0.1730 0.1119 0.1935 -0.0167 0.0348  0.0038  ? ? ? ? ? ? 33  HIS A-2 NE2   
1519 N  N     . LYS A-2 34  ? 0.2381 0.0948 0.1445 -0.0071 -0.0435 0.0266  ? ? ? ? ? ? 34  LYS A-2 N     
1520 C  CA    A LYS A-2 34  ? 0.2643 0.0977 0.1691 -0.0119 -0.0750 0.0303  ? ? ? ? ? ? 34  LYS A-2 CA    
1521 C  CA    B LYS A-2 34  ? 0.2576 0.1019 0.1576 -0.0083 -0.0670 0.0368  ? ? ? ? ? ? 34  LYS A-2 CA    
1522 C  C     . LYS A-2 34  ? 0.2122 0.0820 0.1365 0.0131  -0.0335 0.0087  ? ? ? ? ? ? 34  LYS A-2 C     
1523 O  O     . LYS A-2 34  ? 0.1909 0.0817 0.1707 -0.0018 -0.0460 0.0014  ? ? ? ? ? ? 34  LYS A-2 O     
1524 C  CB    A LYS A-2 34  ? 0.3970 0.1459 0.1603 -0.0653 -0.1006 0.0792  ? ? ? ? ? ? 34  LYS A-2 CB    
1525 C  CB    B LYS A-2 34  ? 0.3877 0.1585 0.1442 -0.0362 -0.0809 0.0826  ? ? ? ? ? ? 34  LYS A-2 CB    
1526 C  CG    A LYS A-2 34  ? 0.3316 0.1454 0.1806 0.0224  -0.0277 0.0551  ? ? ? ? ? ? 34  LYS A-2 CG    
1527 C  CG    B LYS A-2 34  ? 0.4011 0.1806 0.1801 -0.0526 -0.0559 0.0820  ? ? ? ? ? ? 34  LYS A-2 CG    
1528 C  CD    A LYS A-2 34  ? 0.3546 0.2537 0.1615 0.0010  -0.0762 0.1248  ? ? ? ? ? ? 34  LYS A-2 CD    
1529 C  CD    B LYS A-2 34  ? 0.4672 0.2892 0.1955 -0.0806 -0.0426 0.1308  ? ? ? ? ? ? 34  LYS A-2 CD    
1530 C  CE    A LYS A-2 34  ? 0.2956 0.2274 0.1747 0.0038  -0.0579 0.0885  ? ? ? ? ? ? 34  LYS A-2 CE    
1531 C  CE    B LYS A-2 34  ? 0.4299 0.2879 0.2026 -0.0708 -0.0014 0.1217  ? ? ? ? ? ? 34  LYS A-2 CE    
1532 N  NZ    A LYS A-2 34  ? 0.2966 0.2708 0.2641 -0.0073 -0.1374 0.1359  ? ? ? ? ? ? 34  LYS A-2 NZ    
1533 N  NZ    B LYS A-2 34  ? 0.5165 0.3035 0.2926 0.0134  -0.0382 0.1282  ? ? ? ? ? ? 34  LYS A-2 NZ    
1534 N  N     . PRO A-2 35  ? 0.2126 0.0895 0.1612 0.0245  -0.0533 -0.0004 ? ? ? ? ? ? 35  PRO A-2 N     
1535 C  CA    . PRO A-2 35  ? 0.1735 0.0908 0.1416 0.0272  -0.0487 -0.0075 ? ? ? ? ? ? 35  PRO A-2 CA    
1536 C  C     . PRO A-2 35  ? 0.1550 0.0878 0.1095 0.0000  -0.0418 0.0123  ? ? ? ? ? ? 35  PRO A-2 C     
1537 O  O     . PRO A-2 35  ? 0.1694 0.0988 0.1289 -0.0133 -0.0303 0.0225  ? ? ? ? ? ? 35  PRO A-2 O     
1538 C  CB    . PRO A-2 35  ? 0.1749 0.1317 0.1867 0.0499  -0.0534 -0.0084 ? ? ? ? ? ? 35  PRO A-2 CB    
1539 C  CG    . PRO A-2 35  ? 0.2285 0.1193 0.2745 0.0560  -0.1209 -0.0199 ? ? ? ? ? ? 35  PRO A-2 CG    
1540 C  CD    . PRO A-2 35  ? 0.2443 0.0989 0.2508 0.0498  -0.0923 -0.0153 ? ? ? ? ? ? 35  PRO A-2 CD    
1541 N  N     . ALA A-2 36  ? 0.1634 0.0857 0.1077 0.0005  -0.0035 0.0015  ? ? ? ? ? ? 36  ALA A-2 N     
1542 C  CA    . ALA A-2 36  ? 0.1326 0.0857 0.1113 -0.0125 -0.0032 -0.0023 ? ? ? ? ? ? 36  ALA A-2 CA    
1543 C  C     . ALA A-2 36  ? 0.1132 0.0847 0.0931 -0.0017 0.0013  0.0096  ? ? ? ? ? ? 36  ALA A-2 C     
1544 O  O     . ALA A-2 36  ? 0.1199 0.0896 0.0955 0.0047  0.0031  0.0129  ? ? ? ? ? ? 36  ALA A-2 O     
1545 C  CB    . ALA A-2 36  ? 0.1041 0.1206 0.1601 -0.0120 0.0088  0.0040  ? ? ? ? ? ? 36  ALA A-2 CB    
1546 N  N     . VAL A-2 37  ? 0.1100 0.0810 0.1074 0.0101  -0.0166 -0.0049 ? ? ? ? ? ? 37  VAL A-2 N     
1547 C  CA    . VAL A-2 37  ? 0.1046 0.0773 0.1008 0.0089  -0.0224 0.0036  ? ? ? ? ? ? 37  VAL A-2 CA    
1548 C  C     . VAL A-2 37  ? 0.0872 0.0812 0.1084 0.0053  -0.0022 0.0050  ? ? ? ? ? ? 37  VAL A-2 C     
1549 O  O     . VAL A-2 37  ? 0.1014 0.0875 0.1376 0.0015  0.0003  -0.0009 ? ? ? ? ? ? 37  VAL A-2 O     
1550 C  CB    . VAL A-2 37  ? 0.0904 0.1222 0.0931 0.0226  -0.0082 0.0089  ? ? ? ? ? ? 37  VAL A-2 CB    
1551 C  CG1   . VAL A-2 37  ? 0.1514 0.1262 0.1421 0.0596  0.0052  0.0264  ? ? ? ? ? ? 37  VAL A-2 CG1   
1552 C  CG2   . VAL A-2 37  ? 0.1161 0.1258 0.0938 0.0155  -0.0122 0.0215  ? ? ? ? ? ? 37  VAL A-2 CG2   
1553 N  N     . ALA A-2 38  ? 0.0992 0.0743 0.1036 0.0056  -0.0061 0.0012  ? ? ? ? ? ? 38  ALA A-2 N     
1554 C  CA    . ALA A-2 38  ? 0.0884 0.0763 0.0998 0.0044  -0.0222 -0.0071 ? ? ? ? ? ? 38  ALA A-2 CA    
1555 C  C     . ALA A-2 38  ? 0.0928 0.0803 0.1135 0.0003  -0.0053 -0.0014 ? ? ? ? ? ? 38  ALA A-2 C     
1556 O  O     . ALA A-2 38  ? 0.0887 0.1002 0.1198 -0.0028 -0.0030 -0.0091 ? ? ? ? ? ? 38  ALA A-2 O     
1557 C  CB    . ALA A-2 38  ? 0.1079 0.0966 0.1260 0.0168  -0.0258 0.0029  ? ? ? ? ? ? 38  ALA A-2 CB    
1558 N  N     . VAL A-2 39  ? 0.0960 0.0786 0.1053 0.0119  -0.0298 -0.0127 ? ? ? ? ? ? 39  VAL A-2 N     
1559 C  CA    . VAL A-2 39  ? 0.1061 0.0775 0.1040 0.0021  -0.0354 0.0052  ? ? ? ? ? ? 39  VAL A-2 CA    
1560 C  C     . VAL A-2 39  ? 0.0797 0.0823 0.1017 0.0028  -0.0165 -0.0038 ? ? ? ? ? ? 39  VAL A-2 C     
1561 O  O     . VAL A-2 39  ? 0.0914 0.0962 0.1170 0.0074  -0.0105 -0.0111 ? ? ? ? ? ? 39  VAL A-2 O     
1562 C  CB    . VAL A-2 39  ? 0.1086 0.0908 0.0948 0.0085  -0.0248 0.0002  ? ? ? ? ? ? 39  VAL A-2 CB    
1563 C  CG1   . VAL A-2 39  ? 0.1288 0.1258 0.1216 -0.0066 -0.0458 -0.0087 ? ? ? ? ? ? 39  VAL A-2 CG1   
1564 C  CG2   . VAL A-2 39  ? 0.1521 0.0963 0.1358 0.0287  -0.0244 0.0167  ? ? ? ? ? ? 39  VAL A-2 CG2   
1565 N  N     . ILE A-2 40  ? 0.0952 0.0775 0.1164 -0.0076 -0.0257 0.0087  ? ? ? ? ? ? 40  ILE A-2 N     
1566 C  CA    . ILE A-2 40  ? 0.1168 0.0813 0.1056 -0.0029 -0.0146 -0.0014 ? ? ? ? ? ? 40  ILE A-2 CA    
1567 C  C     . ILE A-2 40  ? 0.0998 0.0840 0.1323 0.0036  -0.0278 -0.0074 ? ? ? ? ? ? 40  ILE A-2 C     
1568 O  O     . ILE A-2 40  ? 0.0987 0.1142 0.1461 0.0010  -0.0222 -0.0119 ? ? ? ? ? ? 40  ILE A-2 O     
1569 C  CB    . ILE A-2 40  ? 0.1222 0.0875 0.1239 -0.0230 -0.0152 0.0141  ? ? ? ? ? ? 40  ILE A-2 CB    
1570 C  CG1   . ILE A-2 40  ? 0.1245 0.0956 0.1081 -0.0174 -0.0257 0.0109  ? ? ? ? ? ? 40  ILE A-2 CG1   
1571 C  CG2   . ILE A-2 40  ? 0.1390 0.0832 0.1534 -0.0209 -0.0113 0.0072  ? ? ? ? ? ? 40  ILE A-2 CG2   
1572 C  CD1   . ILE A-2 40  ? 0.1176 0.1041 0.1295 0.0018  0.0020  0.0144  ? ? ? ? ? ? 40  ILE A-2 CD1   
1573 N  N     . ALA A-2 41  ? 0.1116 0.0934 0.1389 -0.0008 -0.0256 -0.0274 ? ? ? ? ? ? 41  ALA A-2 N     
1574 C  CA    . ALA A-2 41  ? 0.1217 0.1001 0.1491 0.0025  -0.0245 -0.0298 ? ? ? ? ? ? 41  ALA A-2 CA    
1575 C  C     . ALA A-2 41  ? 0.1095 0.1000 0.1539 0.0035  -0.0200 -0.0340 ? ? ? ? ? ? 41  ALA A-2 C     
1576 O  O     . ALA A-2 41  ? 0.1065 0.1021 0.1683 0.0003  -0.0218 -0.0184 ? ? ? ? ? ? 41  ALA A-2 O     
1577 C  CB    . ALA A-2 41  ? 0.1672 0.1352 0.1375 0.0220  -0.0360 -0.0054 ? ? ? ? ? ? 41  ALA A-2 CB    
1578 N  N     . LEU A-2 42  ? 0.1135 0.1063 0.2148 -0.0005 -0.0361 -0.0491 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-2 N     
1579 C  CA    A LEU A-2 42  ? 0.1583 0.1040 0.2330 -0.0045 -0.0450 -0.0511 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-2 CA    
1580 C  CA    B LEU A-2 42  ? 0.1603 0.1027 0.2185 -0.0147 -0.0367 -0.0386 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-2 CA    
1581 C  C     . LEU A-2 42  ? 0.1550 0.1131 0.2619 0.0031  -0.0771 -0.0626 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-2 C     
1582 O  O     . LEU A-2 42  ? 0.1736 0.1500 0.4227 0.0184  -0.1562 -0.0830 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-2 O     
1583 C  CB    A LEU A-2 42  ? 0.1241 0.1050 0.2821 0.0179  -0.0406 -0.0225 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-2 CB    
1584 C  CB    B LEU A-2 42  ? 0.1455 0.1478 0.2918 -0.0271 -0.0243 0.0035  ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-2 CB    
1585 C  CG    A LEU A-2 42  ? 0.1049 0.1053 0.2442 0.0425  -0.0010 -0.0392 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-2 CG    
1586 C  CG    B LEU A-2 42  ? 0.1914 0.1789 0.3016 -0.0241 -0.0401 0.0465  ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-2 CG    
1587 C  CD1   A LEU A-2 42  ? 0.0318 0.2352 0.1867 0.0119  0.0400  -0.0118 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-2 CD1   
1588 C  CD1   B LEU A-2 42  ? 0.2247 0.3362 0.2403 -0.0203 -0.0762 0.1261  ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-2 CD1   
1589 C  CD2   A LEU A-2 42  ? 0.2412 0.1252 0.1505 -0.0660 0.1089  -0.0222 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-2 CD2   
1590 C  CD2   B LEU A-2 42  ? 0.2949 0.1926 0.3895 -0.0754 0.0231  0.0444  ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-2 CD2   
1591 N  N     . ARG A-2 43  ? 0.1552 0.1107 0.2133 -0.0105 -0.0579 -0.0483 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 N     
1592 C  CA    A ARG A-2 43  ? 0.1928 0.1247 0.2141 -0.0068 -0.0704 -0.0452 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 CA    
1593 C  CA    B ARG A-2 43  ? 0.1909 0.1237 0.2072 -0.0075 -0.0719 -0.0419 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 CA    
1594 C  C     . ARG A-2 43  ? 0.1835 0.1205 0.2144 -0.0136 -0.0579 -0.0619 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 C     
1595 O  O     . ARG A-2 43  ? 0.1772 0.1384 0.2060 -0.0076 -0.0395 -0.0470 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 O     
1596 C  CB    A ARG A-2 43  ? 0.2010 0.1604 0.2086 -0.0190 -0.0819 -0.0266 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 CB    
1597 C  CB    B ARG A-2 43  ? 0.2155 0.1605 0.2107 -0.0314 -0.0959 -0.0180 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 CB    
1598 C  CG    A ARG A-2 43  ? 0.3300 0.1629 0.2046 -0.0830 -0.1085 -0.0013 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 CG    
1599 C  CG    B ARG A-2 43  ? 0.2960 0.1918 0.2229 -0.0786 -0.1465 0.0149  ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 CG    
1600 C  CD    A ARG A-2 43  ? 0.4220 0.2556 0.2046 -0.1269 -0.0693 -0.0059 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 CD    
1601 C  CD    B ARG A-2 43  ? 0.3535 0.1949 0.2234 -0.0987 -0.1347 0.0131  ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 CD    
1602 N  NE    A ARG A-2 43  ? 0.3236 0.2964 0.2424 -0.0839 -0.0631 -0.0315 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 NE    
1603 N  NE    B ARG A-2 43  ? 0.3037 0.1872 0.1926 -0.0560 -0.0984 -0.0012 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 NE    
1604 C  CZ    A ARG A-2 43  ? 0.2420 0.2261 0.2562 0.0073  -0.0280 -0.1003 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 CZ    
1605 C  CZ    B ARG A-2 43  ? 0.3247 0.2641 0.2791 -0.0576 -0.0439 -0.0615 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 CZ    
1606 N  NH1   A ARG A-2 43  ? 0.2690 0.2024 0.5066 0.0154  0.0654  -0.0441 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 NH1   
1607 N  NH1   B ARG A-2 43  ? 0.1732 0.4086 0.1901 -0.0787 0.0505  -0.1266 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 NH1   
1608 N  NH2   A ARG A-2 43  ? 0.2326 0.3855 0.3681 -0.0015 0.0059  -0.2302 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 NH2   
1609 N  NH2   B ARG A-2 43  ? 0.2357 0.3275 0.2695 -0.0359 0.0058  -0.1281 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 NH2   
1610 N  N     . GLU A-2 44  ? 0.2181 0.1258 0.2797 -0.0281 -0.1113 -0.0545 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A-2 N     
1611 C  CA    A GLU A-2 44  ? 0.3046 0.1203 0.3214 -0.0155 -0.1428 -0.0647 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A-2 CA    
1612 C  CA    B GLU A-2 44  ? 0.2898 0.1215 0.3193 -0.0125 -0.1343 -0.0624 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A-2 CA    
1613 C  C     . GLU A-2 44  ? 0.1974 0.1164 0.2895 -0.0153 -0.0687 -0.0579 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A-2 C     
1614 O  O     . GLU A-2 44  ? 0.1916 0.1348 0.3033 -0.0278 -0.0302 -0.0613 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A-2 O     
1615 C  CB    A GLU A-2 44  ? 0.3371 0.1395 0.3023 0.0230  -0.1679 -0.1058 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A-2 CB    
1616 C  CB    B GLU A-2 44  ? 0.4387 0.1556 0.3201 0.0177  -0.1406 -0.1068 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A-2 CB    
1617 C  CG    A GLU A-2 44  ? 0.5639 0.1963 0.3332 -0.0012 -0.2939 -0.1062 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A-2 CG    
1618 C  CG    B GLU A-2 44  ? 0.5785 0.2161 0.3543 0.0198  -0.2471 -0.0538 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A-2 CG    
1619 C  CD    A GLU A-2 44  ? 0.7597 0.3085 0.3131 -0.0177 -0.2088 -0.0206 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A-2 CD    
1620 C  CD    B GLU A-2 44  ? 0.7551 0.3068 0.3446 -0.0462 -0.2235 -0.0606 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A-2 CD    
1621 O  OE1   A GLU A-2 44  ? 0.8480 0.4245 0.3297 -0.1134 -0.2525 -0.0959 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A-2 OE1   
1622 O  OE1   B GLU A-2 44  ? 0.8367 0.3951 0.3660 -0.0874 -0.2895 -0.0111 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A-2 OE1   
1623 O  OE2   A GLU A-2 44  ? 0.7674 0.3423 0.2691 -0.0046 -0.1131 0.0011  ? ? ? ? ? ? 44  GLU A-2 OE2   
1624 O  OE2   B GLU A-2 44  ? 0.8222 0.3955 0.3378 0.0063  -0.1026 -0.0271 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A-2 OE2   
1625 N  N     . GLY A-2 45  ? 0.1732 0.1143 0.2652 -0.0249 -0.0444 -0.0296 ? ? ? ? ? ? 45  GLY A-2 N     
1626 C  CA    . GLY A-2 45  ? 0.1691 0.1481 0.2647 -0.0506 -0.0411 0.0110  ? ? ? ? ? ? 45  GLY A-2 CA    
1627 C  C     . GLY A-2 45  ? 0.1433 0.1125 0.1879 -0.0193 -0.0092 -0.0203 ? ? ? ? ? ? 45  GLY A-2 C     
1628 O  O     . GLY A-2 45  ? 0.1727 0.1336 0.2271 -0.0368 -0.0378 0.0172  ? ? ? ? ? ? 45  GLY A-2 O     
1629 N  N     . ARG A-2 46  ? 0.1427 0.0838 0.1997 -0.0077 -0.0142 -0.0266 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 N     
1630 C  CA    A ARG A-2 46  ? 0.1354 0.0867 0.1797 -0.0033 0.0080  -0.0417 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 CA    
1631 C  CA    B ARG A-2 46  ? 0.1418 0.0848 0.1685 -0.0050 0.0044  -0.0369 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 CA    
1632 C  C     . ARG A-2 46  ? 0.1203 0.0806 0.1387 0.0064  -0.0179 -0.0205 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 C     
1633 O  O     . ARG A-2 46  ? 0.1200 0.1067 0.1590 -0.0036 -0.0342 -0.0142 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 O     
1634 C  CB    A ARG A-2 46  ? 0.1452 0.0888 0.1610 0.0101  -0.0020 -0.0329 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 CB    
1635 C  CB    B ARG A-2 46  ? 0.1368 0.1073 0.1595 0.0257  0.0022  -0.0201 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 CB    
1636 C  CG    A ARG A-2 46  ? 0.1396 0.0903 0.1560 0.0152  -0.0169 -0.0377 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 CG    
1637 C  CG    B ARG A-2 46  ? 0.1403 0.1218 0.2026 0.0248  -0.0274 -0.0825 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 CG    
1638 C  CD    A ARG A-2 46  ? 0.1066 0.0864 0.1911 0.0450  -0.0172 -0.0122 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 CD    
1639 C  CD    B ARG A-2 46  ? 0.1448 0.1262 0.2532 0.0077  -0.0251 -0.0722 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 CD    
1640 N  NE    A ARG A-2 46  ? 0.1351 0.0887 0.1612 0.0423  -0.0242 -0.0175 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 NE    
1641 N  NE    B ARG A-2 46  ? 0.1879 0.1263 0.3130 0.0444  -0.0481 -0.1072 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 NE    
1642 C  CZ    A ARG A-2 46  ? 0.2024 0.1254 0.2846 0.0329  -0.0763 -0.0722 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 CZ    
1643 C  CZ    B ARG A-2 46  ? 0.1606 0.1694 0.3475 0.0267  -0.0433 -0.1371 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 CZ    
1644 N  NH1   A ARG A-2 46  ? 0.2172 0.1336 0.4050 0.0063  -0.1433 -0.0793 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 NH1   
1645 N  NH1   B ARG A-2 46  ? 0.1546 0.2388 0.4055 0.0411  -0.0776 -0.1200 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 NH1   
1646 N  NH2   A ARG A-2 46  ? 0.2077 0.2330 0.2850 0.0380  0.0132  -0.1683 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 NH2   
1647 N  NH2   B ARG A-2 46  ? 0.1916 0.1972 0.4325 0.0012  0.0105  -0.1905 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 NH2   
1648 N  N     . MET A-2 47  ? 0.1171 0.0800 0.1322 0.0030  -0.0169 -0.0168 ? ? ? ? ? ? 47  MET A-2 N     
1649 C  CA    . MET A-2 47  ? 0.1184 0.0776 0.1173 -0.0078 -0.0147 -0.0157 ? ? ? ? ? ? 47  MET A-2 CA    
1650 C  C     . MET A-2 47  ? 0.1055 0.0863 0.1169 0.0038  -0.0201 -0.0064 ? ? ? ? ? ? 47  MET A-2 C     
1651 O  O     . MET A-2 47  ? 0.1098 0.0866 0.1320 0.0022  -0.0082 -0.0217 ? ? ? ? ? ? 47  MET A-2 O     
1652 C  CB    . MET A-2 47  ? 0.1383 0.0861 0.1167 -0.0037 -0.0101 -0.0163 ? ? ? ? ? ? 47  MET A-2 CB    
1653 C  CG    . MET A-2 47  ? 0.1467 0.0825 0.1130 -0.0031 0.0111  -0.0182 ? ? ? ? ? ? 47  MET A-2 CG    
1654 S  SD    . MET A-2 47  ? 0.1674 0.1132 0.1178 -0.0114 0.0031  -0.0067 ? ? ? ? ? ? 47  MET A-2 SD    
1655 C  CE    . MET A-2 47  ? 0.1805 0.0927 0.1377 -0.0213 0.0254  0.0102  ? ? ? ? ? ? 47  MET A-2 CE    
1656 N  N     . LEU A-2 48  ? 0.1103 0.0833 0.1157 -0.0007 -0.0152 -0.0125 ? ? ? ? ? ? 48  LEU A-2 N     
1657 C  CA    . LEU A-2 48  ? 0.1035 0.0864 0.1163 -0.0074 -0.0250 -0.0024 ? ? ? ? ? ? 48  LEU A-2 CA    
1658 C  C     . LEU A-2 48  ? 0.0999 0.0908 0.1069 0.0008  -0.0048 -0.0119 ? ? ? ? ? ? 48  LEU A-2 C     
1659 O  O     . LEU A-2 48  ? 0.1179 0.0921 0.1313 0.0153  -0.0103 -0.0216 ? ? ? ? ? ? 48  LEU A-2 O     
1660 C  CB    . LEU A-2 48  ? 0.1149 0.0975 0.1198 0.0017  -0.0214 -0.0004 ? ? ? ? ? ? 48  LEU A-2 CB    
1661 C  CG    . LEU A-2 48  ? 0.1178 0.1198 0.1295 0.0142  -0.0082 0.0115  ? ? ? ? ? ? 48  LEU A-2 CG    
1662 C  CD1   . LEU A-2 48  ? 0.1610 0.1186 0.1556 0.0091  0.0282  -0.0057 ? ? ? ? ? ? 48  LEU A-2 CD1   
1663 C  CD2   . LEU A-2 48  ? 0.1549 0.1300 0.2019 0.0287  -0.0401 0.0365  ? ? ? ? ? ? 48  LEU A-2 CD2   
1664 N  N     . PHE A-2 49  ? 0.0880 0.1190 0.1102 -0.0057 -0.0011 -0.0221 ? ? ? ? ? ? 49  PHE A-2 N     
1665 C  CA    . PHE A-2 49  ? 0.1011 0.1061 0.1252 -0.0086 -0.0131 -0.0100 ? ? ? ? ? ? 49  PHE A-2 CA    
1666 C  C     . PHE A-2 49  ? 0.0961 0.1050 0.0996 -0.0055 -0.0016 -0.0197 ? ? ? ? ? ? 49  PHE A-2 C     
1667 O  O     . PHE A-2 49  ? 0.1205 0.1199 0.1091 0.0071  0.0062  -0.0345 ? ? ? ? ? ? 49  PHE A-2 O     
1668 C  CB    . PHE A-2 49  ? 0.1035 0.1134 0.1059 0.0081  -0.0037 -0.0106 ? ? ? ? ? ? 49  PHE A-2 CB    
1669 C  CG    . PHE A-2 49  ? 0.1078 0.0932 0.1293 0.0000  0.0078  -0.0213 ? ? ? ? ? ? 49  PHE A-2 CG    
1670 C  CD1   . PHE A-2 49  ? 0.1197 0.0910 0.1417 0.0101  -0.0206 -0.0120 ? ? ? ? ? ? 49  PHE A-2 CD1   
1671 C  CD2   . PHE A-2 49  ? 0.1014 0.1059 0.1049 0.0022  -0.0019 -0.0116 ? ? ? ? ? ? 49  PHE A-2 CD2   
1672 C  CE1   . PHE A-2 49  ? 0.1233 0.0941 0.1415 0.0095  -0.0125 -0.0087 ? ? ? ? ? ? 49  PHE A-2 CE1   
1673 C  CE2   . PHE A-2 49  ? 0.1120 0.1006 0.1234 0.0069  -0.0037 -0.0082 ? ? ? ? ? ? 49  PHE A-2 CE2   
1674 C  CZ    . PHE A-2 49  ? 0.1431 0.0981 0.1361 -0.0028 -0.0193 -0.0224 ? ? ? ? ? ? 49  PHE A-2 CZ    
1675 N  N     . VAL A-2 50  ? 0.1032 0.0948 0.1212 -0.0051 -0.0013 -0.0233 ? ? ? ? ? ? 50  VAL A-2 N     
1676 C  CA    . VAL A-2 50  ? 0.0960 0.0985 0.1272 -0.0065 -0.0040 -0.0191 ? ? ? ? ? ? 50  VAL A-2 CA    
1677 C  C     . VAL A-2 50  ? 0.0929 0.1175 0.1152 0.0024  -0.0033 -0.0252 ? ? ? ? ? ? 50  VAL A-2 C     
1678 O  O     . VAL A-2 50  ? 0.1143 0.1205 0.1126 -0.0169 -0.0035 -0.0149 ? ? ? ? ? ? 50  VAL A-2 O     
1679 C  CB    . VAL A-2 50  ? 0.1189 0.1068 0.1017 0.0158  0.0067  -0.0148 ? ? ? ? ? ? 50  VAL A-2 CB    
1680 C  CG1   . VAL A-2 50  ? 0.1265 0.1310 0.1507 0.0296  -0.0184 -0.0316 ? ? ? ? ? ? 50  VAL A-2 CG1   
1681 C  CG2   . VAL A-2 50  ? 0.1838 0.1375 0.1210 0.0360  0.0180  -0.0387 ? ? ? ? ? ? 50  VAL A-2 CG2   
1682 N  N     . ARG A-2 51  ? 0.0958 0.1275 0.1331 -0.0081 0.0045  -0.0255 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 N     
1683 C  CA    A ARG A-2 51  ? 0.0995 0.1424 0.1436 -0.0171 0.0020  -0.0027 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 CA    
1684 C  CA    B ARG A-2 51  ? 0.0935 0.1280 0.1418 -0.0028 0.0001  -0.0036 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 CA    
1685 C  C     . ARG A-2 51  ? 0.1226 0.1322 0.1271 -0.0229 0.0169  -0.0278 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 C     
1686 O  O     . ARG A-2 51  ? 0.1791 0.1607 0.1115 -0.0390 0.0093  -0.0198 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 O     
1687 C  CB    A ARG A-2 51  ? 0.1306 0.1770 0.1329 0.0134  -0.0223 0.0177  ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 CB    
1688 C  CB    B ARG A-2 51  ? 0.1071 0.1550 0.1639 0.0176  0.0203  -0.0093 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 CB    
1689 C  CG    A ARG A-2 51  ? 0.1361 0.1647 0.1664 0.0357  0.0092  0.0169  ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 CG    
1690 C  CG    B ARG A-2 51  ? 0.1499 0.1376 0.1610 0.0438  0.0119  -0.0070 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 CG    
1691 C  CD    A ARG A-2 51  ? 0.1320 0.1691 0.2351 0.0361  -0.0079 0.0042  ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 CD    
1692 C  CD    B ARG A-2 51  ? 0.1201 0.1606 0.1683 0.0374  -0.0200 -0.0339 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 CD    
1693 N  NE    A ARG A-2 51  ? 0.1203 0.1905 0.3194 0.0546  -0.0158 -0.0559 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 NE    
1694 N  NE    B ARG A-2 51  ? 0.1135 0.1146 0.1641 0.0235  -0.0055 -0.0095 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 NE    
1695 C  CZ    A ARG A-2 51  ? 0.1884 0.1956 0.4276 0.0977  -0.1198 -0.1552 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 CZ    
1696 C  CZ    B ARG A-2 51  ? 0.1504 0.1221 0.1820 0.0403  -0.0438 -0.0257 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 CZ    
1697 N  NH1   A ARG A-2 51  ? 0.2838 0.2095 0.3695 0.1033  -0.1287 -0.1582 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 NH1   
1698 N  NH1   B ARG A-2 51  ? 0.1789 0.0739 0.1737 -0.0024 -0.0009 -0.0074 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 NH1   
1699 N  NH2   A ARG A-2 51  ? 0.1609 0.1696 0.2928 0.0827  -0.0652 -0.1038 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 NH2   
1700 N  NH2   B ARG A-2 51  ? 0.1577 0.1210 0.1778 0.0361  -0.0586 -0.0357 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 NH2   
1701 N  N     . GLN A-2 52  ? 0.1455 0.1454 0.1275 -0.0374 -0.0001 -0.0213 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 N     
1702 C  CA    A GLN A-2 52  ? 0.1108 0.1464 0.1579 -0.0240 0.0046  -0.0037 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 CA    
1703 C  CA    B GLN A-2 52  ? 0.1117 0.1346 0.1428 -0.0189 0.0192  -0.0278 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 CA    
1704 C  C     . GLN A-2 52  ? 0.1112 0.1527 0.1504 -0.0228 0.0168  -0.0218 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 C     
1705 O  O     . GLN A-2 52  ? 0.1338 0.1654 0.1541 -0.0222 -0.0017 -0.0149 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 O     
1706 C  CB    A GLN A-2 52  ? 0.1345 0.1473 0.1416 -0.0056 0.0104  -0.0222 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 CB    
1707 C  CB    B GLN A-2 52  ? 0.1222 0.1506 0.1455 -0.0055 0.0191  -0.0222 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 CB    
1708 C  CG    A GLN A-2 52  ? 0.1180 0.2076 0.1564 0.0013  0.0220  -0.0250 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 CG    
1709 C  CG    B GLN A-2 52  ? 0.0782 0.2004 0.1540 0.0068  0.0100  -0.0291 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 CG    
1710 C  CD    A GLN A-2 52  ? 0.1432 0.1985 0.2009 0.0202  0.0107  -0.0503 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 CD    
1711 C  CD    B GLN A-2 52  ? 0.0833 0.2054 0.1294 0.0111  0.0457  -0.0081 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 CD    
1712 O  OE1   A GLN A-2 52  ? 0.2777 0.2318 0.2862 0.0753  -0.0482 -0.0183 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 OE1   
1713 O  OE1   B GLN A-2 52  ? 0.0615 0.1944 0.0918 -0.0075 -0.0237 -0.0478 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 OE1   
1714 N  NE2   A GLN A-2 52  ? 0.1145 0.3598 0.1975 -0.0236 0.0253  -0.0685 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 NE2   
1715 N  NE2   B GLN A-2 52  ? 0.0830 0.2114 0.0472 0.0136  0.0431  0.0251  ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 NE2   
1716 N  N     . MET A-2 53  ? 0.1227 0.1970 0.2097 -0.0543 0.0516  -0.0633 ? ? ? ? ? ? 53  MET A-2 N     
1717 C  CA    . MET A-2 53  ? 0.1329 0.2706 0.2127 -0.0805 0.0778  -0.1135 ? ? ? ? ? ? 53  MET A-2 CA    
1718 C  C     . MET A-2 53  ? 0.1419 0.1951 0.1469 -0.0592 0.0283  -0.0293 ? ? ? ? ? ? 53  MET A-2 C     
1719 O  O     . MET A-2 53  ? 0.2595 0.2043 0.1306 -0.0581 -0.0085 0.0038  ? ? ? ? ? ? 53  MET A-2 O     
1720 C  CB    . MET A-2 53  ? 0.1331 0.3907 0.2491 -0.1083 0.0744  -0.0965 ? ? ? ? ? ? 53  MET A-2 CB    
1721 C  CG    . MET A-2 53  ? 0.1653 0.4934 0.3269 -0.1505 0.0363  -0.0923 ? ? ? ? ? ? 53  MET A-2 CG    
1722 S  SD    . MET A-2 53  ? 0.2129 0.8155 0.3846 -0.0944 0.0007  0.0648  ? ? ? ? ? ? 53  MET A-2 SD    
1723 C  CE    . MET A-2 53  ? 0.7147 0.5030 2.0000 -0.4215 -0.4845 0.2201  ? ? ? ? ? ? 53  MET A-2 CE    
1724 N  N     . ARG A-2 54  ? 0.1054 0.1859 0.1403 -0.0321 0.0202  -0.0325 ? ? ? ? ? ? 54  ARG A-2 N     
1725 C  CA    . ARG A-2 54  ? 0.1058 0.1544 0.1330 -0.0372 0.0230  -0.0084 ? ? ? ? ? ? 54  ARG A-2 CA    
1726 C  C     . ARG A-2 54  ? 0.0998 0.1486 0.1416 -0.0315 0.0215  -0.0089 ? ? ? ? ? ? 54  ARG A-2 C     
1727 O  O     . ARG A-2 54  ? 0.1078 0.1500 0.1527 -0.0209 0.0136  -0.0163 ? ? ? ? ? ? 54  ARG A-2 O     
1728 C  CB    . ARG A-2 54  ? 0.0867 0.1471 0.1273 -0.0244 0.0068  0.0079  ? ? ? ? ? ? 54  ARG A-2 CB    
1729 C  CG    . ARG A-2 54  ? 0.0804 0.1190 0.1595 -0.0124 0.0006  -0.0009 ? ? ? ? ? ? 54  ARG A-2 CG    
1730 C  CD    . ARG A-2 54  ? 0.0957 0.1250 0.1453 -0.0179 0.0075  0.0142  ? ? ? ? ? ? 54  ARG A-2 CD    
1731 N  NE    . ARG A-2 54  ? 0.0877 0.1200 0.1281 -0.0069 0.0018  -0.0001 ? ? ? ? ? ? 54  ARG A-2 NE    
1732 C  CZ    . ARG A-2 54  ? 0.1050 0.1095 0.1158 -0.0139 -0.0054 0.0047  ? ? ? ? ? ? 54  ARG A-2 CZ    
1733 N  NH1   . ARG A-2 54  ? 0.1298 0.1129 0.1338 -0.0300 -0.0014 0.0103  ? ? ? ? ? ? 54  ARG A-2 NH1   
1734 N  NH2   . ARG A-2 54  ? 0.0997 0.1113 0.1349 -0.0118 -0.0022 -0.0141 ? ? ? ? ? ? 54  ARG A-2 NH2   
1735 N  N     . PRO A-2 55  ? 0.0997 0.1558 0.1502 -0.0373 0.0239  -0.0077 ? ? ? ? ? ? 55  PRO A-2 N     
1736 C  CA    . PRO A-2 55  ? 0.1062 0.1867 0.1545 -0.0512 0.0277  -0.0284 ? ? ? ? ? ? 55  PRO A-2 CA    
1737 C  C     . PRO A-2 55  ? 0.1106 0.1747 0.1557 -0.0447 0.0281  -0.0193 ? ? ? ? ? ? 55  PRO A-2 C     
1738 O  O     . PRO A-2 55  ? 0.1202 0.2357 0.1750 -0.0672 0.0186  -0.0421 ? ? ? ? ? ? 55  PRO A-2 O     
1739 C  CB    . PRO A-2 55  ? 0.2138 0.2035 0.1540 -0.1119 0.0282  -0.0185 ? ? ? ? ? ? 55  PRO A-2 CB    
1740 C  CG    . PRO A-2 55  ? 0.2177 0.2018 0.1849 -0.1227 -0.0071 0.0130  ? ? ? ? ? ? 55  PRO A-2 CG    
1741 C  CD    . PRO A-2 55  ? 0.1468 0.1807 0.1561 -0.0631 0.0079  0.0221  ? ? ? ? ? ? 55  PRO A-2 CD    
1742 N  N     . ALA A-2 56  ? 0.1263 0.1424 0.1573 -0.0396 0.0410  -0.0246 ? ? ? ? ? ? 56  ALA A-2 N     
1743 C  CA    . ALA A-2 56  ? 0.1149 0.1674 0.1530 -0.0388 0.0336  -0.0202 ? ? ? ? ? ? 56  ALA A-2 CA    
1744 C  C     . ALA A-2 56  ? 0.1354 0.1866 0.1677 -0.0232 0.0048  -0.0264 ? ? ? ? ? ? 56  ALA A-2 C     
1745 O  O     . ALA A-2 56  ? 0.2040 0.1866 0.1646 -0.0482 -0.0124 -0.0154 ? ? ? ? ? ? 56  ALA A-2 O     
1746 C  CB    . ALA A-2 56  ? 0.1155 0.1804 0.1695 -0.0342 0.0352  -0.0374 ? ? ? ? ? ? 56  ALA A-2 CB    
1747 N  N     . VAL A-2 57  ? 0.1381 0.1690 0.1755 -0.0297 0.0036  -0.0167 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A-2 N     
1748 C  CA    . VAL A-2 57  ? 0.1610 0.1889 0.1731 -0.0347 -0.0015 0.0099  ? ? ? ? ? ? 57  VAL A-2 CA    
1749 C  C     . VAL A-2 57  ? 0.1353 0.1882 0.2365 -0.0220 -0.0054 0.0169  ? ? ? ? ? ? 57  VAL A-2 C     
1750 O  O     . VAL A-2 57  ? 0.1724 0.2124 0.2720 -0.0144 -0.0534 0.0093  ? ? ? ? ? ? 57  VAL A-2 O     
1751 C  CB    . VAL A-2 57  ? 0.1528 0.1627 0.1588 -0.0130 0.0131  -0.0190 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A-2 CB    
1752 C  CG1   . VAL A-2 57  ? 0.1940 0.1980 0.1800 -0.0047 0.0519  -0.0247 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A-2 CG1   
1753 C  CG2   . VAL A-2 57  ? 0.1400 0.1773 0.1556 -0.0135 0.0149  -0.0126 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A-2 CG2   
1754 N  N     . GLY A-2 58  ? 0.0968 0.2113 0.2328 -0.0368 -0.0007 -0.0018 ? ? ? ? ? ? 58  GLY A-2 N     
1755 C  CA    . GLY A-2 58  ? 0.0994 0.2359 0.3318 -0.0500 0.0316  -0.0280 ? ? ? ? ? ? 58  GLY A-2 CA    
1756 C  C     . GLY A-2 58  ? 0.0899 0.2240 0.2796 -0.0173 -0.0003 -0.0094 ? ? ? ? ? ? 58  GLY A-2 C     
1757 O  O     . GLY A-2 58  ? 0.1034 0.2904 0.4063 0.0157  -0.0200 -0.0674 ? ? ? ? ? ? 58  GLY A-2 O     
1758 N  N     . LEU A-2 59  ? 0.0954 0.2132 0.2099 -0.0184 -0.0049 -0.0239 ? ? ? ? ? ? 59  LEU A-2 N     
1759 C  CA    . LEU A-2 59  ? 0.0994 0.1944 0.2847 -0.0090 -0.0161 -0.0133 ? ? ? ? ? ? 59  LEU A-2 CA    
1760 C  C     . LEU A-2 59  ? 0.0915 0.1785 0.2483 0.0013  0.0142  -0.0692 ? ? ? ? ? ? 59  LEU A-2 C     
1761 O  O     . LEU A-2 59  ? 0.1094 0.1674 0.2244 0.0010  -0.0035 -0.0329 ? ? ? ? ? ? 59  LEU A-2 O     
1762 C  CB    . LEU A-2 59  ? 0.1501 0.2169 0.2980 -0.0080 -0.0010 0.0020  ? ? ? ? ? ? 59  LEU A-2 CB    
1763 C  CG    . LEU A-2 59  ? 0.1642 0.2638 0.2870 -0.0209 -0.0059 0.0026  ? ? ? ? ? ? 59  LEU A-2 CG    
1764 C  CD1   . LEU A-2 59  ? 0.1288 0.3620 0.3184 0.0284  -0.0017 -0.0148 ? ? ? ? ? ? 59  LEU A-2 CD1   
1765 C  CD2   . LEU A-2 59  ? 0.1797 0.3912 0.2868 0.0217  -0.0416 0.0277  ? ? ? ? ? ? 59  LEU A-2 CD2   
1766 N  N     . ALA A-2 60  ? 0.1125 0.1722 0.1944 -0.0090 0.0014  -0.0424 ? ? ? ? ? ? 60  ALA A-2 N     
1767 C  CA    . ALA A-2 60  ? 0.1046 0.1693 0.1854 -0.0149 0.0069  -0.0233 ? ? ? ? ? ? 60  ALA A-2 CA    
1768 C  C     . ALA A-2 60  ? 0.0978 0.1344 0.1952 0.0168  0.0045  -0.0138 ? ? ? ? ? ? 60  ALA A-2 C     
1769 O  O     . ALA A-2 60  ? 0.1535 0.1400 0.2255 0.0136  0.0382  -0.0264 ? ? ? ? ? ? 60  ALA A-2 O     
1770 C  CB    . ALA A-2 60  ? 0.1289 0.1724 0.1875 -0.0057 0.0028  -0.0321 ? ? ? ? ? ? 60  ALA A-2 CB    
1771 N  N     . PRO A-2 61  ? 0.0942 0.1343 0.1758 0.0028  -0.0036 -0.0229 ? ? ? ? ? ? 61  PRO A-2 N     
1772 C  CA    . PRO A-2 61  ? 0.0916 0.1587 0.1493 -0.0036 -0.0094 -0.0267 ? ? ? ? ? ? 61  PRO A-2 CA    
1773 C  C     . PRO A-2 61  ? 0.0883 0.1257 0.1345 0.0090  -0.0088 -0.0275 ? ? ? ? ? ? 61  PRO A-2 C     
1774 O  O     . PRO A-2 61  ? 0.1149 0.1307 0.1425 0.0082  -0.0220 -0.0239 ? ? ? ? ? ? 61  PRO A-2 O     
1775 C  CB    . PRO A-2 61  ? 0.1537 0.1817 0.1685 -0.0218 -0.0002 -0.0660 ? ? ? ? ? ? 61  PRO A-2 CB    
1776 C  CG    . PRO A-2 61  ? 0.1744 0.1716 0.3579 0.0125  0.1033  -0.0582 ? ? ? ? ? ? 61  PRO A-2 CG    
1777 C  CD    . PRO A-2 61  ? 0.1067 0.1481 0.2498 -0.0084 0.0180  -0.0671 ? ? ? ? ? ? 61  PRO A-2 CD    
1778 N  N     . LEU A-2 62  ? 0.0890 0.1375 0.1438 0.0068  -0.0070 -0.0219 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A-2 N     
1779 C  CA    A LEU A-2 62  ? 0.0968 0.0932 0.1353 0.0139  -0.0136 -0.0214 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A-2 CA    
1780 C  CA    B LEU A-2 62  ? 0.0932 0.1000 0.1375 0.0159  -0.0146 -0.0149 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A-2 CA    
1781 C  C     . LEU A-2 62  ? 0.0943 0.0849 0.1109 0.0080  -0.0047 -0.0062 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A-2 C     
1782 O  O     . LEU A-2 62  ? 0.1041 0.1074 0.1126 0.0045  -0.0084 -0.0096 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A-2 O     
1783 C  CB    A LEU A-2 62  ? 0.1696 0.0837 0.1517 0.0181  -0.0237 -0.0235 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A-2 CB    
1784 C  CB    B LEU A-2 62  ? 0.1473 0.0843 0.1749 0.0195  0.0120  -0.0351 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A-2 CB    
1785 C  CG    A LEU A-2 62  ? 0.1720 0.1225 0.1467 -0.0331 0.0108  -0.0267 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A-2 CG    
1786 C  CG    B LEU A-2 62  ? 0.0580 0.1112 0.1826 0.0694  0.0172  0.0198  ? ? ? ? ? ? 62  LEU A-2 CG    
1787 C  CD1   A LEU A-2 62  ? 0.0917 0.1474 0.1653 0.0075  -0.0027 -0.0583 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A-2 CD1   
1788 C  CD1   B LEU A-2 62  ? 0.1397 0.0777 0.2064 0.0474  -0.0340 -0.0178 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A-2 CD1   
1789 C  CD2   A LEU A-2 62  ? 0.1493 0.1033 0.2193 0.0007  -0.0243 0.0017  ? ? ? ? ? ? 62  LEU A-2 CD2   
1790 C  CD2   B LEU A-2 62  ? 0.0454 0.1343 0.1672 0.0240  -0.0156 -0.0474 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A-2 CD2   
1791 N  N     . GLU A-2 63  ? 0.0780 0.0956 0.1140 0.0070  -0.0111 -0.0099 ? ? ? ? ? ? 63  GLU A-2 N     
1792 C  CA    . GLU A-2 63  ? 0.0796 0.0836 0.1088 0.0044  -0.0067 -0.0127 ? ? ? ? ? ? 63  GLU A-2 CA    
1793 C  C     . GLU A-2 63  ? 0.0799 0.0855 0.0857 0.0041  -0.0067 -0.0130 ? ? ? ? ? ? 63  GLU A-2 C     
1794 O  O     . GLU A-2 63  ? 0.0992 0.1086 0.1040 0.0076  -0.0034 -0.0297 ? ? ? ? ? ? 63  GLU A-2 O     
1795 C  CB    . GLU A-2 63  ? 0.0964 0.0887 0.1031 -0.0073 -0.0008 -0.0081 ? ? ? ? ? ? 63  GLU A-2 CB    
1796 C  CG    . GLU A-2 63  ? 0.0916 0.1020 0.1148 -0.0120 -0.0029 -0.0011 ? ? ? ? ? ? 63  GLU A-2 CG    
1797 C  CD    . GLU A-2 63  ? 0.0967 0.1045 0.1318 -0.0114 0.0152  0.0006  ? ? ? ? ? ? 63  GLU A-2 CD    
1798 O  OE1   . GLU A-2 63  ? 0.1056 0.0999 0.1390 -0.0057 0.0085  -0.0083 ? ? ? ? ? ? 63  GLU A-2 OE1   
1799 O  OE2   . GLU A-2 63  ? 0.1021 0.1217 0.2527 -0.0234 0.0092  0.0006  ? ? ? ? ? ? 63  GLU A-2 OE2   
1800 N  N     . ILE A-2 64  ? 0.0847 0.0918 0.1170 0.0124  -0.0179 -0.0166 ? ? ? ? ? ? 64  ILE A-2 N     
1801 C  CA    . ILE A-2 64  ? 0.0771 0.0835 0.1179 0.0041  -0.0169 -0.0098 ? ? ? ? ? ? 64  ILE A-2 CA    
1802 C  C     . ILE A-2 64  ? 0.0940 0.0839 0.0971 0.0026  -0.0004 -0.0136 ? ? ? ? ? ? 64  ILE A-2 C     
1803 O  O     . ILE A-2 64  ? 0.0968 0.0900 0.1144 -0.0070 -0.0011 -0.0121 ? ? ? ? ? ? 64  ILE A-2 O     
1804 C  CB    . ILE A-2 64  ? 0.0931 0.0744 0.1200 0.0058  -0.0027 -0.0073 ? ? ? ? ? ? 64  ILE A-2 CB    
1805 C  CG1   . ILE A-2 64  ? 0.0973 0.1024 0.1271 0.0042  -0.0006 -0.0234 ? ? ? ? ? ? 64  ILE A-2 CG1   
1806 C  CG2   . ILE A-2 64  ? 0.1177 0.0769 0.1269 0.0028  -0.0386 0.0057  ? ? ? ? ? ? 64  ILE A-2 CG2   
1807 C  CD1   . ILE A-2 64  ? 0.0942 0.1265 0.0998 0.0015  -0.0030 0.0067  ? ? ? ? ? ? 64  ILE A-2 CD1   
1808 N  N     . PRO A-2 65  ? 0.1117 0.0881 0.0896 -0.0003 -0.0002 -0.0068 ? ? ? ? ? ? 65  PRO A-2 N     
1809 C  CA    . PRO A-2 65  ? 0.1418 0.0852 0.0915 0.0070  -0.0058 -0.0092 ? ? ? ? ? ? 65  PRO A-2 CA    
1810 C  C     . PRO A-2 65  ? 0.1194 0.0860 0.0786 -0.0038 -0.0022 -0.0049 ? ? ? ? ? ? 65  PRO A-2 C     
1811 O  O     . PRO A-2 65  ? 0.1194 0.0943 0.1051 0.0076  0.0003  0.0028  ? ? ? ? ? ? 65  PRO A-2 O     
1812 C  CB    . PRO A-2 65  ? 0.1479 0.0845 0.0973 0.0015  -0.0150 -0.0126 ? ? ? ? ? ? 65  PRO A-2 CB    
1813 C  CG    . PRO A-2 65  ? 0.1344 0.0958 0.1068 0.0078  -0.0171 -0.0126 ? ? ? ? ? ? 65  PRO A-2 CG    
1814 C  CD    . PRO A-2 65  ? 0.1267 0.0884 0.0944 -0.0042 -0.0171 -0.0122 ? ? ? ? ? ? 65  PRO A-2 CD    
1815 N  N     . ALA A-2 66  ? 0.1286 0.0844 0.1267 0.0024  0.0104  -0.0231 ? ? ? ? ? ? 66  ALA A-2 N     
1816 C  CA    . ALA A-2 66  ? 0.1221 0.0783 0.1171 0.0050  0.0017  -0.0095 ? ? ? ? ? ? 66  ALA A-2 CA    
1817 C  C     . ALA A-2 66  ? 0.1210 0.0781 0.1073 0.0058  0.0011  -0.0042 ? ? ? ? ? ? 66  ALA A-2 C     
1818 O  O     . ALA A-2 66  ? 0.1745 0.1137 0.1530 -0.0008 0.0596  -0.0113 ? ? ? ? ? ? 66  ALA A-2 O     
1819 C  CB    . ALA A-2 66  ? 0.1345 0.0968 0.1134 0.0146  -0.0017 0.0003  ? ? ? ? ? ? 66  ALA A-2 CB    
1820 N  N     . GLY A-2 67  ? 0.1137 0.0839 0.1313 0.0128  0.0035  0.0110  ? ? ? ? ? ? 67  GLY A-2 N     
1821 C  CA    . GLY A-2 67  ? 0.1482 0.0758 0.2073 0.0202  0.0626  0.0179  ? ? ? ? ? ? 67  GLY A-2 CA    
1822 C  C     . GLY A-2 67  ? 0.1215 0.0936 0.1143 0.0011  0.0084  -0.0021 ? ? ? ? ? ? 67  GLY A-2 C     
1823 O  O     . GLY A-2 67  ? 0.1223 0.1066 0.1340 0.0056  0.0160  -0.0143 ? ? ? ? ? ? 67  GLY A-2 O     
1824 N  N     . LEU A-2 68  ? 0.1295 0.0781 0.1347 0.0174  -0.0078 0.0052  ? ? ? ? ? ? 68  LEU A-2 N     
1825 C  CA    . LEU A-2 68  ? 0.1298 0.0909 0.1380 0.0206  -0.0084 -0.0007 ? ? ? ? ? ? 68  LEU A-2 CA    
1826 C  C     . LEU A-2 68  ? 0.1787 0.1008 0.1388 0.0533  -0.0474 -0.0303 ? ? ? ? ? ? 68  LEU A-2 C     
1827 O  O     . LEU A-2 68  ? 0.2436 0.1457 0.1298 0.0827  -0.0517 -0.0198 ? ? ? ? ? ? 68  LEU A-2 O     
1828 C  CB    . LEU A-2 68  ? 0.1776 0.0917 0.2047 -0.0095 -0.0017 0.0096  ? ? ? ? ? ? 68  LEU A-2 CB    
1829 C  CG    . LEU A-2 68  ? 0.1493 0.1504 0.2033 -0.0352 0.0044  0.0126  ? ? ? ? ? ? 68  LEU A-2 CG    
1830 C  CD1   . LEU A-2 68  ? 0.2221 0.2537 0.3735 -0.1361 0.0358  -0.0346 ? ? ? ? ? ? 68  LEU A-2 CD1   
1831 C  CD2   . LEU A-2 68  ? 0.1704 0.1805 0.1940 0.0226  0.0084  0.0191  ? ? ? ? ? ? 68  LEU A-2 CD2   
1832 N  N     . ILE A-2 69  ? 0.1441 0.1052 0.1665 0.0374  -0.0437 -0.0285 ? ? ? ? ? ? 69  ILE A-2 N     
1833 C  CA    . ILE A-2 69  ? 0.1454 0.1077 0.2230 0.0276  -0.0384 0.0141  ? ? ? ? ? ? 69  ILE A-2 CA    
1834 C  C     . ILE A-2 69  ? 0.1616 0.0968 0.2826 0.0217  -0.0389 0.0102  ? ? ? ? ? ? 69  ILE A-2 C     
1835 O  O     . ILE A-2 69  ? 0.2574 0.1033 0.4756 0.0233  -0.1748 -0.0073 ? ? ? ? ? ? 69  ILE A-2 O     
1836 C  CB    . ILE A-2 69  ? 0.1352 0.1247 0.2075 0.0329  -0.0490 -0.0044 ? ? ? ? ? ? 69  ILE A-2 CB    
1837 C  CG1   . ILE A-2 69  ? 0.1692 0.1274 0.1806 0.0431  -0.0168 0.0020  ? ? ? ? ? ? 69  ILE A-2 CG1   
1838 C  CG2   . ILE A-2 69  ? 0.1514 0.1313 0.3148 0.0523  -0.0676 0.0010  ? ? ? ? ? ? 69  ILE A-2 CG2   
1839 C  CD1   . ILE A-2 69  ? 0.1868 0.1550 0.1624 0.0228  -0.0129 -0.0245 ? ? ? ? ? ? 69  ILE A-2 CD1   
1840 N  N     . GLU A-2 70  ? 0.1331 0.1099 0.2729 0.0316  0.0079  0.0447  ? ? ? ? ? ? 70  GLU A-2 N     
1841 C  CA    . GLU A-2 70  ? 0.1549 0.1078 0.3486 0.0350  0.0198  0.0581  ? ? ? ? ? ? 70  GLU A-2 CA    
1842 C  C     . GLU A-2 70  ? 0.1490 0.0941 0.2322 0.0180  -0.0156 0.0203  ? ? ? ? ? ? 70  GLU A-2 C     
1843 O  O     . GLU A-2 70  ? 0.1429 0.1064 0.1672 0.0232  -0.0251 0.0161  ? ? ? ? ? ? 70  GLU A-2 O     
1844 C  CB    . GLU A-2 70  ? 0.3045 0.1842 0.4609 0.0987  0.2041  0.1246  ? ? ? ? ? ? 70  GLU A-2 CB    
1845 C  CG    . GLU A-2 70  ? 0.3126 0.1849 0.7157 0.1188  0.1982  0.0500  ? ? ? ? ? ? 70  GLU A-2 CG    
1846 C  CD    . GLU A-2 70  ? 0.3604 0.2669 0.8415 0.0615  0.0583  0.2135  ? ? ? ? ? ? 70  GLU A-2 CD    
1847 O  OE1   . GLU A-2 70  ? 0.4078 0.3461 0.4819 0.1556  0.1363  0.1238  ? ? ? ? ? ? 70  GLU A-2 OE1   
1848 O  OE2   . GLU A-2 70  ? 0.2232 0.2774 0.8338 0.0321  0.0003  0.2070  ? ? ? ? ? ? 70  GLU A-2 OE2   
1849 N  N     . PRO A-2 71  ? 0.1613 0.0987 0.2860 0.0319  0.0223  0.0429  ? ? ? ? ? ? 71  PRO A-2 N     
1850 C  CA    . PRO A-2 71  ? 0.1650 0.0977 0.2211 0.0327  -0.0315 -0.0036 ? ? ? ? ? ? 71  PRO A-2 CA    
1851 C  C     . PRO A-2 71  ? 0.1829 0.1037 0.1433 0.0192  -0.0191 0.0070  ? ? ? ? ? ? 71  PRO A-2 C     
1852 O  O     . PRO A-2 71  ? 0.2545 0.1202 0.1519 0.0210  -0.0021 -0.0003 ? ? ? ? ? ? 71  PRO A-2 O     
1853 C  CB    . PRO A-2 71  ? 0.1897 0.0900 0.3693 0.0207  -0.0559 0.0159  ? ? ? ? ? ? 71  PRO A-2 CB    
1854 C  CG    . PRO A-2 71  ? 0.1823 0.1128 0.5262 0.0115  -0.0619 0.0549  ? ? ? ? ? ? 71  PRO A-2 CG    
1855 C  CD    . PRO A-2 71  ? 0.1482 0.1116 0.4746 0.0144  -0.0127 0.0764  ? ? ? ? ? ? 71  PRO A-2 CD    
1856 N  N     . GLY A-2 72  ? 0.1638 0.1134 0.1928 0.0263  -0.0279 0.0043  ? ? ? ? ? ? 72  GLY A-2 N     
1857 C  CA    . GLY A-2 72  ? 0.1933 0.1347 0.3336 0.0056  -0.0906 0.0480  ? ? ? ? ? ? 72  GLY A-2 CA    
1858 C  C     . GLY A-2 72  ? 0.1857 0.1263 0.3745 0.0140  -0.1129 0.0480  ? ? ? ? ? ? 72  GLY A-2 C     
1859 O  O     . GLY A-2 72  ? 0.1857 0.1320 0.5108 0.0240  -0.1360 0.0236  ? ? ? ? ? ? 72  GLY A-2 O     
1860 N  N     . GLU A-2 73  ? 0.1576 0.1256 0.1602 0.0240  -0.0374 0.0122  ? ? ? ? ? ? 73  GLU A-2 N     
1861 C  CA    . GLU A-2 73  ? 0.1408 0.1210 0.1888 0.0361  -0.0240 0.0107  ? ? ? ? ? ? 73  GLU A-2 CA    
1862 C  C     . GLU A-2 73  ? 0.1499 0.1183 0.1732 0.0387  -0.0327 0.0196  ? ? ? ? ? ? 73  GLU A-2 C     
1863 O  O     . GLU A-2 73  ? 0.1685 0.1505 0.1878 0.0326  -0.0546 0.0086  ? ? ? ? ? ? 73  GLU A-2 O     
1864 C  CB    . GLU A-2 73  ? 0.1747 0.1775 0.2419 0.0776  -0.0261 -0.0831 ? ? ? ? ? ? 73  GLU A-2 CB    
1865 C  CG    . GLU A-2 73  ? 0.2465 0.2398 0.2000 0.1432  -0.0442 -0.0507 ? ? ? ? ? ? 73  GLU A-2 CG    
1866 C  CD    . GLU A-2 73  ? 0.1687 0.1736 0.1231 0.0696  0.0024  0.0047  ? ? ? ? ? ? 73  GLU A-2 CD    
1867 O  OE1   . GLU A-2 73  ? 0.1631 0.1451 0.1233 0.0470  0.0003  0.0106  ? ? ? ? ? ? 73  GLU A-2 OE1   
1868 O  OE2   . GLU A-2 73  ? 0.1759 0.1409 0.1257 0.0495  -0.0023 0.0178  ? ? ? ? ? ? 73  GLU A-2 OE2   
1869 N  N     . ASP A-2 74  ? 0.1616 0.1033 0.1745 0.0380  -0.0243 0.0137  ? ? ? ? ? ? 74  ASP A-2 N     
1870 C  CA    . ASP A-2 74  ? 0.1618 0.1071 0.1698 0.0377  -0.0156 0.0060  ? ? ? ? ? ? 74  ASP A-2 CA    
1871 C  C     . ASP A-2 74  ? 0.1407 0.1090 0.1265 0.0347  -0.0118 0.0037  ? ? ? ? ? ? 74  ASP A-2 C     
1872 O  O     . ASP A-2 74  ? 0.1288 0.1201 0.1326 0.0258  -0.0094 0.0167  ? ? ? ? ? ? 74  ASP A-2 O     
1873 C  CB    . ASP A-2 74  ? 0.1532 0.1403 0.2046 0.0455  -0.0042 -0.0105 ? ? ? ? ? ? 74  ASP A-2 CB    
1874 C  CG    . ASP A-2 74  ? 0.1337 0.1572 0.1441 0.0312  0.0178  0.0054  ? ? ? ? ? ? 74  ASP A-2 CG    
1875 O  OD1   . ASP A-2 74  ? 0.1415 0.1457 0.1458 0.0421  -0.0026 0.0066  ? ? ? ? ? ? 74  ASP A-2 OD1   
1876 O  OD2   . ASP A-2 74  ? 0.1415 0.2096 0.2645 0.0595  -0.0161 -0.0343 ? ? ? ? ? ? 74  ASP A-2 OD2   
1877 N  N     . PRO A-2 75  ? 0.1497 0.1139 0.1288 0.0422  -0.0001 0.0013  ? ? ? ? ? ? 75  PRO A-2 N     
1878 C  CA    . PRO A-2 75  ? 0.1406 0.1175 0.1117 0.0453  -0.0211 0.0024  ? ? ? ? ? ? 75  PRO A-2 CA    
1879 C  C     . PRO A-2 75  ? 0.1206 0.1133 0.1061 0.0318  -0.0085 0.0079  ? ? ? ? ? ? 75  PRO A-2 C     
1880 O  O     . PRO A-2 75  ? 0.1249 0.1197 0.1051 0.0409  0.0015  0.0134  ? ? ? ? ? ? 75  PRO A-2 O     
1881 C  CB    . PRO A-2 75  ? 0.1688 0.1556 0.0961 0.0819  0.0144  -0.0049 ? ? ? ? ? ? 75  PRO A-2 CB    
1882 C  CG    . PRO A-2 75  ? 0.1631 0.1343 0.1248 0.0371  -0.0008 -0.0023 ? ? ? ? ? ? 75  PRO A-2 CG    
1883 C  CD    . PRO A-2 75  ? 0.2031 0.1460 0.1207 0.0725  0.0060  -0.0003 ? ? ? ? ? ? 75  PRO A-2 CD    
1884 N  N     . LEU A-2 76  ? 0.1210 0.1292 0.1120 0.0259  -0.0072 0.0148  ? ? ? ? ? ? 76  LEU A-2 N     
1885 C  CA    . LEU A-2 76  ? 0.1202 0.1420 0.1091 0.0081  0.0026  0.0073  ? ? ? ? ? ? 76  LEU A-2 CA    
1886 C  C     . LEU A-2 76  ? 0.1251 0.1210 0.1052 0.0315  0.0039  0.0221  ? ? ? ? ? ? 76  LEU A-2 C     
1887 O  O     . LEU A-2 76  ? 0.1321 0.1312 0.1115 0.0408  -0.0053 0.0094  ? ? ? ? ? ? 76  LEU A-2 O     
1888 C  CB    . LEU A-2 76  ? 0.1145 0.1536 0.1628 0.0039  0.0033  0.0114  ? ? ? ? ? ? 76  LEU A-2 CB    
1889 C  CG    . LEU A-2 76  ? 0.1267 0.1601 0.2794 0.0147  -0.0441 -0.0276 ? ? ? ? ? ? 76  LEU A-2 CG    
1890 C  CD1   . LEU A-2 76  ? 0.2063 0.1724 0.2620 0.0593  -0.0539 -0.0374 ? ? ? ? ? ? 76  LEU A-2 CD1   
1891 C  CD2   . LEU A-2 76  ? 0.1347 0.1883 0.5735 0.0029  -0.1269 0.0145  ? ? ? ? ? ? 76  LEU A-2 CD2   
1892 N  N     . GLU A-2 77  ? 0.1248 0.1252 0.1107 0.0381  -0.0081 0.0241  ? ? ? ? ? ? 77  GLU A-2 N     
1893 C  CA    . GLU A-2 77  ? 0.1092 0.1076 0.1126 0.0323  -0.0057 0.0246  ? ? ? ? ? ? 77  GLU A-2 CA    
1894 C  C     . GLU A-2 77  ? 0.1159 0.1166 0.1025 0.0460  -0.0134 0.0151  ? ? ? ? ? ? 77  GLU A-2 C     
1895 O  O     . GLU A-2 77  ? 0.1262 0.1306 0.1152 0.0435  0.0060  0.0127  ? ? ? ? ? ? 77  GLU A-2 O     
1896 C  CB    . GLU A-2 77  ? 0.1042 0.1136 0.1597 0.0384  -0.0035 0.0288  ? ? ? ? ? ? 77  GLU A-2 CB    
1897 C  CG    . GLU A-2 77  ? 0.1070 0.1220 0.1451 0.0401  -0.0186 0.0073  ? ? ? ? ? ? 77  GLU A-2 CG    
1898 C  CD    . GLU A-2 77  ? 0.1227 0.1207 0.1366 0.0431  -0.0157 0.0157  ? ? ? ? ? ? 77  GLU A-2 CD    
1899 O  OE1   . GLU A-2 77  ? 0.1474 0.1141 0.1458 0.0281  -0.0126 0.0163  ? ? ? ? ? ? 77  GLU A-2 OE1   
1900 O  OE2   . GLU A-2 77  ? 0.1099 0.1584 0.1319 0.0499  0.0031  0.0388  ? ? ? ? ? ? 77  GLU A-2 OE2   
1901 N  N     . ALA A-2 78  ? 0.1168 0.1163 0.1273 0.0268  -0.0200 0.0160  ? ? ? ? ? ? 78  ALA A-2 N     
1902 C  CA    . ALA A-2 78  ? 0.1084 0.1073 0.1234 0.0133  -0.0084 0.0063  ? ? ? ? ? ? 78  ALA A-2 CA    
1903 C  C     . ALA A-2 78  ? 0.1249 0.1097 0.1091 0.0275  -0.0020 0.0171  ? ? ? ? ? ? 78  ALA A-2 C     
1904 O  O     . ALA A-2 78  ? 0.1319 0.1444 0.1092 0.0436  -0.0006 0.0209  ? ? ? ? ? ? 78  ALA A-2 O     
1905 C  CB    . ALA A-2 78  ? 0.1347 0.1460 0.1101 0.0244  -0.0222 -0.0041 ? ? ? ? ? ? 78  ALA A-2 CB    
1906 N  N     . ALA A-2 79  ? 0.1193 0.1033 0.1207 0.0293  -0.0187 0.0231  ? ? ? ? ? ? 79  ALA A-2 N     
1907 C  CA    . ALA A-2 79  ? 0.1377 0.1035 0.1029 0.0264  -0.0035 0.0172  ? ? ? ? ? ? 79  ALA A-2 CA    
1908 C  C     . ALA A-2 79  ? 0.1079 0.1293 0.1035 0.0392  0.0047  0.0144  ? ? ? ? ? ? 79  ALA A-2 C     
1909 O  O     . ALA A-2 79  ? 0.1231 0.1235 0.1261 0.0433  -0.0041 0.0036  ? ? ? ? ? ? 79  ALA A-2 O     
1910 C  CB    . ALA A-2 79  ? 0.1433 0.1157 0.1257 0.0400  0.0199  0.0347  ? ? ? ? ? ? 79  ALA A-2 CB    
1911 N  N     . ARG A-2 80  ? 0.1212 0.1204 0.1127 0.0344  -0.0068 0.0067  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 N     
1912 C  CA    A ARG A-2 80  ? 0.1183 0.1211 0.1147 0.0313  -0.0143 0.0127  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 CA    
1913 C  CA    B ARG A-2 80  ? 0.1192 0.1197 0.1139 0.0322  -0.0138 0.0141  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 CA    
1914 C  CA    C ARG A-2 80  ? 0.1284 0.1148 0.1051 0.0351  -0.0113 0.0249  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 CA    
1915 C  C     . ARG A-2 80  ? 0.1214 0.1249 0.1024 0.0253  -0.0166 0.0085  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 C     
1916 O  O     . ARG A-2 80  ? 0.1309 0.1141 0.1184 0.0216  -0.0039 0.0098  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 O     
1917 C  CB    A ARG A-2 80  ? 0.1251 0.1482 0.1398 0.0450  -0.0238 0.0057  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 CB    
1918 C  CB    B ARG A-2 80  ? 0.1254 0.1445 0.1293 0.0463  -0.0181 0.0083  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 CB    
1919 C  CB    C ARG A-2 80  ? 0.1297 0.1434 0.1181 0.0503  -0.0098 0.0094  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 CB    
1920 C  CG    A ARG A-2 80  ? 0.1606 0.1452 0.1367 0.0524  -0.0393 0.0117  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 CG    
1921 C  CG    B ARG A-2 80  ? 0.1239 0.1069 0.1248 0.0667  -0.0146 0.0118  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 CG    
1922 C  CG    C ARG A-2 80  ? 0.1308 0.1787 0.1550 0.0294  0.0049  -0.0339 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 CG    
1923 C  CD    A ARG A-2 80  ? 0.2283 0.1314 0.1652 0.0418  -0.0240 0.0259  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 CD    
1924 C  CD    B ARG A-2 80  ? 0.1553 0.0977 0.1527 0.0454  -0.0326 0.0180  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 CD    
1925 C  CD    C ARG A-2 80  ? 0.1295 0.1654 0.2594 0.0642  0.0381  -0.0050 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 CD    
1926 N  NE    A ARG A-2 80  ? 0.2651 0.1662 0.1818 0.0206  0.0048  0.0226  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 NE    
1927 N  NE    B ARG A-2 80  ? 0.1430 0.1062 0.0750 0.0430  -0.0065 0.0090  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 NE    
1928 N  NE    C ARG A-2 80  ? 0.1285 0.3312 0.2210 0.0402  0.0601  -0.0321 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 NE    
1929 C  CZ    A ARG A-2 80  ? 0.2281 0.1456 0.1250 0.0306  -0.0765 0.1009  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 CZ    
1930 C  CZ    B ARG A-2 80  ? 0.2008 0.1634 0.1267 0.0035  0.0313  0.0201  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 CZ    
1931 C  CZ    C ARG A-2 80  ? 0.1022 0.3758 0.1473 0.0359  -0.0431 0.0380  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 CZ    
1932 N  NH1   A ARG A-2 80  ? 0.1889 0.1895 0.1860 0.0394  -0.0433 0.0898  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 NH1   
1933 N  NH1   B ARG A-2 80  ? 0.0621 0.1476 0.1001 0.0134  -0.0361 0.0455  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 NH1   
1934 N  NH1   C ARG A-2 80  ? 0.3101 0.3554 0.3415 0.0313  -0.2398 0.0335  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 NH1   
1935 N  NH2   A ARG A-2 80  ? 0.1696 0.1506 0.1065 -0.0182 -0.1089 0.0773  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 NH2   
1936 N  NH2   B ARG A-2 80  ? 0.2406 0.1061 0.1757 0.0287  0.0827  0.0824  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 NH2   
1937 N  NH2   C ARG A-2 80  ? 0.1028 0.5952 0.2671 -0.0025 0.0114  0.0244  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 NH2   
1938 N  N     . ARG A-2 81  ? 0.1177 0.1229 0.1140 0.0278  -0.0093 0.0052  ? ? ? ? ? ? 81  ARG A-2 N     
1939 C  CA    . ARG A-2 81  ? 0.1145 0.1132 0.1251 0.0262  -0.0102 -0.0029 ? ? ? ? ? ? 81  ARG A-2 CA    
1940 C  C     . ARG A-2 81  ? 0.1206 0.1090 0.1129 0.0279  -0.0027 0.0083  ? ? ? ? ? ? 81  ARG A-2 C     
1941 O  O     . ARG A-2 81  ? 0.1363 0.1345 0.1175 0.0356  0.0043  0.0024  ? ? ? ? ? ? 81  ARG A-2 O     
1942 C  CB    . ARG A-2 81  ? 0.1436 0.1121 0.1227 0.0314  0.0180  0.0067  ? ? ? ? ? ? 81  ARG A-2 CB    
1943 C  CG    . ARG A-2 81  ? 0.1462 0.1112 0.1326 0.0231  0.0202  0.0130  ? ? ? ? ? ? 81  ARG A-2 CG    
1944 C  CD    . ARG A-2 81  ? 0.1529 0.1059 0.1319 0.0348  0.0087  -0.0040 ? ? ? ? ? ? 81  ARG A-2 CD    
1945 N  NE    . ARG A-2 81  ? 0.1527 0.1420 0.1249 0.0507  -0.0113 0.0060  ? ? ? ? ? ? 81  ARG A-2 NE    
1946 C  CZ    . ARG A-2 81  ? 0.1493 0.1729 0.1489 0.0539  -0.0102 -0.0072 ? ? ? ? ? ? 81  ARG A-2 CZ    
1947 N  NH1   . ARG A-2 81  ? 0.1367 0.1937 0.2361 0.0571  -0.0136 -0.0190 ? ? ? ? ? ? 81  ARG A-2 NH1   
1948 N  NH2   . ARG A-2 81  ? 0.2148 0.2129 0.1461 0.0971  -0.0508 -0.0301 ? ? ? ? ? ? 81  ARG A-2 NH2   
1949 N  N     . GLU A-2 82  ? 0.1312 0.1275 0.1158 0.0398  -0.0045 0.0019  ? ? ? ? ? ? 82  GLU A-2 N     
1950 C  CA    A GLU A-2 82  ? 0.1379 0.1265 0.1283 0.0350  -0.0264 -0.0032 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A-2 CA    
1951 C  CA    B GLU A-2 82  ? 0.1262 0.1284 0.0755 0.0283  0.0008  0.0074  ? ? ? ? ? ? 82  GLU A-2 CA    
1952 C  C     . GLU A-2 82  ? 0.1318 0.1273 0.1188 0.0413  -0.0203 -0.0006 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A-2 C     
1953 O  O     . GLU A-2 82  ? 0.1343 0.1404 0.1164 0.0425  -0.0110 0.0000  ? ? ? ? ? ? 82  GLU A-2 O     
1954 C  CB    A GLU A-2 82  ? 0.2221 0.1651 0.1323 0.0430  -0.0611 -0.0197 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A-2 CB    
1955 C  CB    B GLU A-2 82  ? 0.1523 0.1274 0.0789 0.0093  -0.0067 0.0228  ? ? ? ? ? ? 82  GLU A-2 CB    
1956 C  CG    A GLU A-2 82  ? 0.2555 0.1810 0.1846 -0.0010 -0.0531 -0.0362 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A-2 CG    
1957 C  CG    B GLU A-2 82  ? 0.0657 0.1225 0.0581 0.0486  -0.0474 0.0393  ? ? ? ? ? ? 82  GLU A-2 CG    
1958 C  CD    A GLU A-2 82  ? 0.2188 0.2309 0.2670 0.0069  -0.0940 0.0390  ? ? ? ? ? ? 82  GLU A-2 CD    
1959 C  CD    B GLU A-2 82  ? 0.0927 0.0714 0.0191 0.0144  -0.0309 -0.0254 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A-2 CD    
1960 O  OE1   A GLU A-2 82  ? 0.1520 0.2605 0.2522 -0.0076 -0.0333 -0.0417 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A-2 OE1   
1961 O  OE1   B GLU A-2 82  ? 0.0692 0.0637 0.0558 0.0107  -0.0078 -0.0092 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A-2 OE1   
1962 O  OE2   A GLU A-2 82  ? 0.2134 0.1962 0.2939 -0.0191 -0.0681 0.0445  ? ? ? ? ? ? 82  GLU A-2 OE2   
1963 O  OE2   B GLU A-2 82  ? 0.1010 0.0851 0.0397 0.0161  -0.0010 -0.0119 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A-2 OE2   
1964 N  N     . LEU A-2 83  ? 0.1377 0.1242 0.1043 0.0328  -0.0274 -0.0002 ? ? ? ? ? ? 83  LEU A-2 N     
1965 C  CA    . LEU A-2 83  ? 0.1419 0.1132 0.1233 0.0345  -0.0005 0.0143  ? ? ? ? ? ? 83  LEU A-2 CA    
1966 C  C     . LEU A-2 83  ? 0.1280 0.1041 0.1178 0.0371  -0.0181 -0.0056 ? ? ? ? ? ? 83  LEU A-2 C     
1967 O  O     . LEU A-2 83  ? 0.1304 0.1236 0.1557 0.0390  0.0035  0.0009  ? ? ? ? ? ? 83  LEU A-2 O     
1968 C  CB    . LEU A-2 83  ? 0.1566 0.1183 0.1600 0.0272  0.0061  0.0084  ? ? ? ? ? ? 83  LEU A-2 CB    
1969 C  CG    . LEU A-2 83  ? 0.1392 0.1269 0.1372 0.0236  -0.0127 0.0074  ? ? ? ? ? ? 83  LEU A-2 CG    
1970 C  CD1   . LEU A-2 83  ? 0.1564 0.1343 0.1744 0.0476  0.0012  0.0311  ? ? ? ? ? ? 83  LEU A-2 CD1   
1971 C  CD2   . LEU A-2 83  ? 0.1379 0.1511 0.2074 0.0202  0.0061  0.0143  ? ? ? ? ? ? 83  LEU A-2 CD2   
1972 N  N     . ALA A-2 84  ? 0.1174 0.1225 0.1074 0.0292  -0.0036 0.0060  ? ? ? ? ? ? 84  ALA A-2 N     
1973 C  CA    . ALA A-2 84  ? 0.1258 0.1469 0.1197 0.0243  -0.0079 0.0163  ? ? ? ? ? ? 84  ALA A-2 CA    
1974 C  C     . ALA A-2 84  ? 0.1342 0.1217 0.0922 0.0277  -0.0027 0.0119  ? ? ? ? ? ? 84  ALA A-2 C     
1975 O  O     . ALA A-2 84  ? 0.1419 0.1814 0.1194 0.0381  0.0058  -0.0226 ? ? ? ? ? ? 84  ALA A-2 O     
1976 C  CB    . ALA A-2 84  ? 0.1555 0.1914 0.1209 0.0620  -0.0198 0.0139  ? ? ? ? ? ? 84  ALA A-2 CB    
1977 N  N     . GLU A-2 85  ? 0.1263 0.1144 0.1331 0.0307  -0.0202 0.0090  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A-2 N     
1978 C  CA    . GLU A-2 85  ? 0.1275 0.1237 0.1478 0.0338  -0.0129 0.0104  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A-2 CA    
1979 C  C     . GLU A-2 85  ? 0.1298 0.1137 0.1265 0.0394  0.0094  0.0035  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A-2 C     
1980 O  O     . GLU A-2 85  ? 0.1270 0.1902 0.1489 0.0460  0.0190  0.0329  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A-2 O     
1981 C  CB    . GLU A-2 85  ? 0.1238 0.1107 0.1717 0.0347  -0.0086 0.0070  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A-2 CB    
1982 C  CG    . GLU A-2 85  ? 0.1344 0.1157 0.1957 0.0269  -0.0097 0.0410  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A-2 CG    
1983 C  CD    . GLU A-2 85  ? 0.1746 0.1250 0.2274 0.0519  -0.0223 0.0232  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A-2 CD    
1984 O  OE1   . GLU A-2 85  ? 0.2085 0.1408 0.2143 0.0228  -0.0079 0.0123  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A-2 OE1   
1985 O  OE2   . GLU A-2 85  ? 0.1758 0.1170 0.3159 0.0108  -0.0526 0.0493  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A-2 OE2   
1986 N  N     . GLU A-2 86  ? 0.1299 0.1118 0.0938 0.0355  -0.0069 -0.0048 ? ? ? ? ? ? 86  GLU A-2 N     
1987 C  CA    . GLU A-2 86  ? 0.1273 0.1074 0.1023 0.0310  -0.0128 -0.0052 ? ? ? ? ? ? 86  GLU A-2 CA    
1988 C  C     . GLU A-2 86  ? 0.1172 0.1168 0.1207 0.0388  -0.0132 -0.0120 ? ? ? ? ? ? 86  GLU A-2 C     
1989 O  O     . GLU A-2 86  ? 0.1305 0.1323 0.1721 0.0557  -0.0250 -0.0214 ? ? ? ? ? ? 86  GLU A-2 O     
1990 C  CB    . GLU A-2 86  ? 0.1521 0.1197 0.1003 0.0388  -0.0089 0.0011  ? ? ? ? ? ? 86  GLU A-2 CB    
1991 C  CG    . GLU A-2 86  ? 0.1238 0.1375 0.1098 0.0202  -0.0027 -0.0130 ? ? ? ? ? ? 86  GLU A-2 CG    
1992 C  CD    . GLU A-2 86  ? 0.1744 0.1456 0.1052 0.0095  -0.0002 -0.0117 ? ? ? ? ? ? 86  GLU A-2 CD    
1993 O  OE1   . GLU A-2 86  ? 0.2592 0.1450 0.1365 0.0253  -0.0471 0.0083  ? ? ? ? ? ? 86  GLU A-2 OE1   
1994 O  OE2   . GLU A-2 86  ? 0.2390 0.1871 0.1282 -0.0464 -0.0012 -0.0247 ? ? ? ? ? ? 86  GLU A-2 OE2   
1995 N  N     . THR A-2 87  ? 0.1239 0.1188 0.1215 0.0337  -0.0197 -0.0226 ? ? ? ? ? ? 87  THR A-2 N     
1996 C  CA    . THR A-2 87  ? 0.1352 0.1210 0.1297 0.0306  -0.0112 -0.0239 ? ? ? ? ? ? 87  THR A-2 CA    
1997 C  C     . THR A-2 87  ? 0.1325 0.1374 0.1390 0.0285  -0.0106 -0.0359 ? ? ? ? ? ? 87  THR A-2 C     
1998 O  O     . THR A-2 87  ? 0.1680 0.1670 0.1951 0.0395  -0.0340 -0.0824 ? ? ? ? ? ? 87  THR A-2 O     
1999 C  CB    . THR A-2 87  ? 0.1268 0.1356 0.1601 0.0245  -0.0105 -0.0071 ? ? ? ? ? ? 87  THR A-2 CB    
2000 O  OG1   . THR A-2 87  ? 0.1294 0.1378 0.2081 0.0176  -0.0018 -0.0366 ? ? ? ? ? ? 87  THR A-2 OG1   
2001 C  CG2   . THR A-2 87  ? 0.1597 0.1149 0.1461 0.0152  -0.0027 -0.0130 ? ? ? ? ? ? 87  THR A-2 CG2   
2002 N  N     . GLY A-2 88  ? 0.1419 0.1658 0.1034 0.0362  -0.0104 -0.0081 ? ? ? ? ? ? 88  GLY A-2 N     
2003 C  CA    . GLY A-2 88  ? 0.1451 0.1860 0.1230 0.0210  -0.0159 -0.0350 ? ? ? ? ? ? 88  GLY A-2 CA    
2004 C  C     . GLY A-2 88  ? 0.1560 0.1413 0.1286 0.0247  -0.0147 -0.0424 ? ? ? ? ? ? 88  GLY A-2 C     
2005 O  O     . GLY A-2 88  ? 0.1555 0.2403 0.1513 0.0062  -0.0317 -0.0460 ? ? ? ? ? ? 88  GLY A-2 O     
2006 N  N     . LEU A-2 89  ? 0.1535 0.1298 0.1418 0.0372  -0.0070 -0.0292 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A-2 N     
2007 C  CA    . LEU A-2 89  ? 0.1384 0.1311 0.1580 0.0483  -0.0135 -0.0170 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A-2 CA    
2008 C  C     . LEU A-2 89  ? 0.1385 0.1365 0.1505 0.0517  -0.0392 -0.0366 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A-2 C     
2009 O  O     . LEU A-2 89  ? 0.1489 0.1425 0.1531 0.0534  -0.0232 -0.0343 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A-2 O     
2010 C  CB    . LEU A-2 89  ? 0.1583 0.1185 0.1875 0.0462  -0.0098 -0.0142 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A-2 CB    
2011 C  CG    . LEU A-2 89  ? 0.1876 0.1253 0.1679 0.0651  -0.0334 -0.0323 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A-2 CG    
2012 C  CD1   . LEU A-2 89  ? 0.2119 0.1403 0.2319 0.0679  -0.0088 0.0170  ? ? ? ? ? ? 89  LEU A-2 CD1   
2013 C  CD2   . LEU A-2 89  ? 0.1768 0.2053 0.2387 0.0696  -0.0660 -0.1042 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A-2 CD2   
2014 N  N     . SER A-2 90  ? 0.1328 0.1999 0.1717 0.0466  -0.0423 -0.0440 ? ? ? ? ? ? 90  SER A-2 N     
2015 C  CA    . SER A-2 90  ? 0.1467 0.2192 0.2019 0.0549  0.0011  -0.0180 ? ? ? ? ? ? 90  SER A-2 CA    
2016 C  C     . SER A-2 90  ? 0.1867 0.2133 0.1690 -0.0028 -0.0036 -0.0902 ? ? ? ? ? ? 90  SER A-2 C     
2017 O  O     . SER A-2 90  ? 0.1788 0.2290 0.3125 0.0044  0.0015  -0.1393 ? ? ? ? ? ? 90  SER A-2 O     
2018 C  CB    . SER A-2 90  ? 0.1925 0.2408 0.3328 0.0818  -0.0722 -0.0129 ? ? ? ? ? ? 90  SER A-2 CB    
2019 O  OG    . SER A-2 90  ? 0.2373 0.3332 0.3753 -0.0200 -0.1288 0.0250  ? ? ? ? ? ? 90  SER A-2 OG    
2020 N  N     . GLY A-2 91  ? 0.1276 0.2086 0.2428 0.0122  0.0072  -0.0732 ? ? ? ? ? ? 91  GLY A-2 N     
2021 C  CA    . GLY A-2 91  ? 0.1945 0.1955 0.3196 0.0125  0.0726  -0.0766 ? ? ? ? ? ? 91  GLY A-2 CA    
2022 C  C     . GLY A-2 91  ? 0.1239 0.2045 0.2375 0.0201  -0.0104 -0.0577 ? ? ? ? ? ? 91  GLY A-2 C     
2023 O  O     . GLY A-2 91  ? 0.2075 0.2085 0.3262 0.0459  0.0057  -0.0801 ? ? ? ? ? ? 91  GLY A-2 O     
2024 N  N     . ASP A-2 92  ? 0.1282 0.2757 0.1579 -0.0168 -0.0354 -0.0552 ? ? ? ? ? ? 92  ASP A-2 N     
2025 C  CA    . ASP A-2 92  ? 0.1223 0.2811 0.1787 0.0048  -0.0382 -0.0478 ? ? ? ? ? ? 92  ASP A-2 CA    
2026 C  C     . ASP A-2 92  ? 0.1280 0.2013 0.1690 0.0091  -0.0301 -0.0384 ? ? ? ? ? ? 92  ASP A-2 C     
2027 O  O     . ASP A-2 92  ? 0.1472 0.1787 0.2223 0.0040  -0.0627 -0.0444 ? ? ? ? ? ? 92  ASP A-2 O     
2028 C  CB    . ASP A-2 92  ? 0.0996 0.3032 0.2346 0.0057  -0.0529 -0.0686 ? ? ? ? ? ? 92  ASP A-2 CB    
2029 C  CG    . ASP A-2 92  ? 0.1905 0.4322 0.2809 -0.0233 -0.1083 -0.0986 ? ? ? ? ? ? 92  ASP A-2 CG    
2030 O  OD1   . ASP A-2 92  ? 0.2475 0.5596 0.2843 -0.0864 -0.1557 0.0244  ? ? ? ? ? ? 92  ASP A-2 OD1   
2031 O  OD2   . ASP A-2 92  ? 0.3962 0.5005 0.5273 -0.0392 -0.2786 -0.2134 ? ? ? ? ? ? 92  ASP A-2 OD2   
2032 N  N     . LEU A-2 93  ? 0.1189 0.1927 0.1820 0.0343  -0.0352 -0.0282 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A-2 N     
2033 C  CA    A LEU A-2 93  ? 0.1201 0.1503 0.1564 0.0246  -0.0252 -0.0118 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A-2 CA    
2034 C  CA    B LEU A-2 93  ? 0.1153 0.1529 0.1616 0.0104  -0.0209 -0.0111 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A-2 CA    
2035 C  C     . LEU A-2 93  ? 0.1027 0.2096 0.1752 0.0112  -0.0221 -0.0109 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A-2 C     
2036 O  O     . LEU A-2 93  ? 0.1297 0.2756 0.2167 0.0694  -0.0356 -0.0388 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A-2 O     
2037 C  CB    A LEU A-2 93  ? 0.1258 0.1714 0.1943 0.0097  -0.0069 -0.0057 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A-2 CB    
2038 C  CB    B LEU A-2 93  ? 0.2094 0.1900 0.1848 -0.0444 0.0032  -0.0006 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A-2 CB    
2039 C  CG    A LEU A-2 93  ? 0.1275 0.1568 0.2294 0.0186  0.0196  -0.0368 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A-2 CG    
2040 C  CG    B LEU A-2 93  ? 0.2323 0.1813 0.1742 -0.0817 0.0868  -0.0149 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A-2 CG    
2041 C  CD1   A LEU A-2 93  ? 0.2579 0.2029 0.2984 -0.0653 0.1034  -0.0734 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A-2 CD1   
2042 C  CD1   B LEU A-2 93  ? 0.3578 0.2031 0.2533 -0.0055 0.0578  -0.0745 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A-2 CD1   
2043 C  CD2   A LEU A-2 93  ? 0.1491 0.2231 0.4624 0.0764  0.0869  0.0966  ? ? ? ? ? ? 93  LEU A-2 CD2   
2044 C  CD2   B LEU A-2 93  ? 0.4027 0.3007 0.2977 -0.2447 0.0985  -0.0863 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A-2 CD2   
2045 N  N     . THR A-2 94  ? 0.0983 0.1683 0.1648 -0.0132 -0.0188 -0.0136 ? ? ? ? ? ? 94  THR A-2 N     
2046 C  CA    . THR A-2 94  ? 0.0920 0.1872 0.1704 0.0196  -0.0171 -0.0370 ? ? ? ? ? ? 94  THR A-2 CA    
2047 C  C     . THR A-2 94  ? 0.0841 0.1576 0.1677 0.0035  -0.0083 -0.0242 ? ? ? ? ? ? 94  THR A-2 C     
2048 O  O     . THR A-2 94  ? 0.0883 0.1566 0.1803 0.0022  -0.0094 -0.0222 ? ? ? ? ? ? 94  THR A-2 O     
2049 C  CB    . THR A-2 94  ? 0.1615 0.2991 0.1877 -0.1184 0.0168  -0.0517 ? ? ? ? ? ? 94  THR A-2 CB    
2050 O  OG1   . THR A-2 94  ? 0.1542 0.3093 0.2440 -0.0675 -0.0244 -0.0818 ? ? ? ? ? ? 94  THR A-2 OG1   
2051 C  CG2   . THR A-2 94  ? 0.1917 0.3256 0.2576 -0.0919 0.0600  -0.0862 ? ? ? ? ? ? 94  THR A-2 CG2   
2052 N  N     . TYR A-2 95  ? 0.0928 0.1610 0.1644 0.0070  -0.0118 -0.0222 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A-2 N     
2053 C  CA    . TYR A-2 95  ? 0.1103 0.1503 0.1328 0.0193  -0.0058 -0.0121 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A-2 CA    
2054 C  C     . TYR A-2 95  ? 0.0829 0.1576 0.1800 -0.0053 -0.0058 0.0120  ? ? ? ? ? ? 95  TYR A-2 C     
2055 O  O     . TYR A-2 95  ? 0.0857 0.1842 0.2285 -0.0134 -0.0094 0.0197  ? ? ? ? ? ? 95  TYR A-2 O     
2056 C  CB    . TYR A-2 95  ? 0.1214 0.1568 0.1697 0.0263  -0.0028 -0.0192 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A-2 CB    
2057 C  CG    . TYR A-2 95  ? 0.1099 0.1482 0.1941 0.0216  0.0034  -0.0319 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A-2 CG    
2058 C  CD1   . TYR A-2 95  ? 0.1333 0.1735 0.2063 -0.0117 0.0005  -0.0156 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A-2 CD1   
2059 C  CD2   . TYR A-2 95  ? 0.1346 0.1752 0.1974 -0.0007 0.0175  -0.0614 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A-2 CD2   
2060 C  CE1   . TYR A-2 95  ? 0.1529 0.1819 0.2349 -0.0100 -0.0186 -0.0267 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A-2 CE1   
2061 C  CE2   . TYR A-2 95  ? 0.1435 0.2172 0.2152 0.0165  -0.0106 -0.0707 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A-2 CE2   
2062 C  CZ    . TYR A-2 95  ? 0.1333 0.1721 0.2186 0.0382  -0.0344 -0.0483 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A-2 CZ    
2063 O  OH    . TYR A-2 95  ? 0.1705 0.2374 0.2783 0.0379  -0.0498 -0.1171 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A-2 OH    
2064 N  N     . LEU A-2 96  ? 0.0830 0.1321 0.1488 -0.0013 -0.0038 0.0070  ? ? ? ? ? ? 96  LEU A-2 N     
2065 C  CA    . LEU A-2 96  ? 0.1018 0.1182 0.1577 -0.0097 -0.0007 0.0019  ? ? ? ? ? ? 96  LEU A-2 CA    
2066 C  C     . LEU A-2 96  ? 0.0977 0.1244 0.1552 -0.0146 0.0087  -0.0118 ? ? ? ? ? ? 96  LEU A-2 C     
2067 O  O     . LEU A-2 96  ? 0.1081 0.1624 0.1759 -0.0139 0.0187  0.0012  ? ? ? ? ? ? 96  LEU A-2 O     
2068 C  CB    . LEU A-2 96  ? 0.1120 0.1076 0.1556 -0.0028 -0.0129 -0.0170 ? ? ? ? ? ? 96  LEU A-2 CB    
2069 C  CG    . LEU A-2 96  ? 0.0990 0.1141 0.1436 -0.0223 -0.0019 -0.0111 ? ? ? ? ? ? 96  LEU A-2 CG    
2070 C  CD1   . LEU A-2 96  ? 0.1137 0.1194 0.1760 -0.0073 0.0335  0.0006  ? ? ? ? ? ? 96  LEU A-2 CD1   
2071 C  CD2   . LEU A-2 96  ? 0.1114 0.1749 0.2665 -0.0543 0.0000  -0.0464 ? ? ? ? ? ? 96  LEU A-2 CD2   
2072 N  N     . PHE A-2 97  ? 0.1022 0.1258 0.1403 -0.0125 -0.0152 0.0061  ? ? ? ? ? ? 97  PHE A-2 N     
2073 C  CA    . PHE A-2 97  ? 0.1053 0.1165 0.1293 -0.0145 0.0090  0.0043  ? ? ? ? ? ? 97  PHE A-2 CA    
2074 C  C     . PHE A-2 97  ? 0.1107 0.1177 0.1204 -0.0196 0.0037  0.0047  ? ? ? ? ? ? 97  PHE A-2 C     
2075 O  O     . PHE A-2 97  ? 0.1058 0.1232 0.1157 -0.0225 0.0022  -0.0012 ? ? ? ? ? ? 97  PHE A-2 O     
2076 C  CB    . PHE A-2 97  ? 0.1112 0.1255 0.1420 -0.0105 0.0085  0.0270  ? ? ? ? ? ? 97  PHE A-2 CB    
2077 C  CG    . PHE A-2 97  ? 0.1077 0.1358 0.1361 -0.0059 -0.0095 0.0225  ? ? ? ? ? ? 97  PHE A-2 CG    
2078 C  CD1   . PHE A-2 97  ? 0.1547 0.1266 0.1611 -0.0033 -0.0098 0.0198  ? ? ? ? ? ? 97  PHE A-2 CD1   
2079 C  CD2   . PHE A-2 97  ? 0.1129 0.1638 0.1176 0.0185  -0.0085 0.0447  ? ? ? ? ? ? 97  PHE A-2 CD2   
2080 C  CE1   . PHE A-2 97  ? 0.1230 0.1353 0.1646 0.0046  -0.0165 0.0419  ? ? ? ? ? ? 97  PHE A-2 CE1   
2081 C  CE2   . PHE A-2 97  ? 0.1184 0.1277 0.1232 0.0159  -0.0216 0.0425  ? ? ? ? ? ? 97  PHE A-2 CE2   
2082 C  CZ    . PHE A-2 97  ? 0.1133 0.1621 0.1551 -0.0252 -0.0216 0.0357  ? ? ? ? ? ? 97  PHE A-2 CZ    
2083 N  N     . SER A-2 98  ? 0.1033 0.1294 0.1286 -0.0092 -0.0071 -0.0127 ? ? ? ? ? ? 98  SER A-2 N     
2084 C  CA    A SER A-2 98  ? 0.1054 0.1274 0.1333 -0.0125 -0.0194 0.0016  ? ? ? ? ? ? 98  SER A-2 CA    
2085 C  CA    B SER A-2 98  ? 0.0886 0.1213 0.1174 -0.0016 -0.0003 -0.0115 ? ? ? ? ? ? 98  SER A-2 CA    
2086 C  C     . SER A-2 98  ? 0.1030 0.1338 0.0831 -0.0196 0.0092  0.0022  ? ? ? ? ? ? 98  SER A-2 C     
2087 O  O     . SER A-2 98  ? 0.1312 0.1424 0.1108 -0.0281 0.0268  0.0040  ? ? ? ? ? ? 98  SER A-2 O     
2088 C  CB    A SER A-2 98  ? 0.1108 0.1311 0.1070 -0.0038 0.0069  -0.0075 ? ? ? ? ? ? 98  SER A-2 CB    
2089 C  CB    B SER A-2 98  ? 0.1282 0.1243 0.1497 0.0101  0.0096  -0.0068 ? ? ? ? ? ? 98  SER A-2 CB    
2090 O  OG    A SER A-2 98  ? 0.1274 0.1141 0.1590 -0.0043 -0.0383 -0.0134 ? ? ? ? ? ? 98  SER A-2 OG    
2091 O  OG    B SER A-2 98  ? 0.1253 0.1276 0.1448 0.0156  -0.0004 -0.0204 ? ? ? ? ? ? 98  SER A-2 OG    
2092 N  N     . TYR A-2 99  ? 0.0890 0.1056 0.1066 -0.0061 0.0020  0.0049  ? ? ? ? ? ? 99  TYR A-2 N     
2093 C  CA    . TYR A-2 99  ? 0.0912 0.0926 0.1180 -0.0047 0.0016  -0.0055 ? ? ? ? ? ? 99  TYR A-2 CA    
2094 C  C     . TYR A-2 99  ? 0.1267 0.0871 0.0920 -0.0136 -0.0016 0.0028  ? ? ? ? ? ? 99  TYR A-2 C     
2095 O  O     . TYR A-2 99  ? 0.1333 0.0920 0.0889 -0.0061 0.0005  0.0153  ? ? ? ? ? ? 99  TYR A-2 O     
2096 C  CB    . TYR A-2 99  ? 0.1081 0.0884 0.1123 0.0020  0.0057  -0.0025 ? ? ? ? ? ? 99  TYR A-2 CB    
2097 C  CG    . TYR A-2 99  ? 0.1098 0.0808 0.0924 -0.0026 -0.0003 0.0042  ? ? ? ? ? ? 99  TYR A-2 CG    
2098 C  CD1   . TYR A-2 99  ? 0.1202 0.0964 0.0912 -0.0107 0.0083  -0.0023 ? ? ? ? ? ? 99  TYR A-2 CD1   
2099 C  CD2   . TYR A-2 99  ? 0.1054 0.0752 0.1005 0.0010  -0.0009 0.0231  ? ? ? ? ? ? 99  TYR A-2 CD2   
2100 C  CE1   . TYR A-2 99  ? 0.1106 0.0952 0.0987 -0.0112 0.0047  0.0056  ? ? ? ? ? ? 99  TYR A-2 CE1   
2101 C  CE2   . TYR A-2 99  ? 0.1163 0.0845 0.0880 0.0048  -0.0018 0.0071  ? ? ? ? ? ? 99  TYR A-2 CE2   
2102 C  CZ    . TYR A-2 99  ? 0.1056 0.0889 0.0933 -0.0070 0.0003  0.0094  ? ? ? ? ? ? 99  TYR A-2 CZ    
2103 O  OH    . TYR A-2 99  ? 0.1086 0.1085 0.0984 -0.0063 -0.0003 -0.0030 ? ? ? ? ? ? 99  TYR A-2 OH    
2104 N  N     . PHE A-2 100 ? 0.1176 0.0805 0.0944 -0.0037 -0.0125 0.0048  ? ? ? ? ? ? 100 PHE A-2 N     
2105 C  CA    . PHE A-2 100 ? 0.1107 0.0853 0.0980 -0.0017 -0.0019 -0.0122 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A-2 CA    
2106 C  C     . PHE A-2 100 ? 0.1111 0.0707 0.0982 -0.0035 0.0069  -0.0003 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A-2 C     
2107 O  O     . PHE A-2 100 ? 0.1286 0.0782 0.1027 -0.0077 0.0042  0.0165  ? ? ? ? ? ? 100 PHE A-2 O     
2108 C  CB    . PHE A-2 100 ? 0.1295 0.0881 0.0971 0.0129  0.0053  -0.0148 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A-2 CB    
2109 C  CG    . PHE A-2 100 ? 0.1228 0.0992 0.1168 0.0124  -0.0064 -0.0037 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A-2 CG    
2110 C  CD1   . PHE A-2 100 ? 0.1134 0.1348 0.2058 0.0107  0.0113  0.0063  ? ? ? ? ? ? 100 PHE A-2 CD1   
2111 C  CD2   . PHE A-2 100 ? 0.1464 0.0951 0.1181 0.0214  -0.0099 -0.0022 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A-2 CD2   
2112 C  CE1   . PHE A-2 100 ? 0.1602 0.1560 0.2635 0.0466  0.0279  -0.0028 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A-2 CE1   
2113 C  CE2   . PHE A-2 100 ? 0.1727 0.1237 0.1641 0.0471  -0.0196 -0.0189 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A-2 CE2   
2114 C  CZ    . PHE A-2 100 ? 0.1590 0.1175 0.2819 0.0417  -0.0017 -0.0299 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A-2 CZ    
2115 N  N     . VAL A-2 101 ? 0.1111 0.0837 0.0923 -0.0166 0.0068  -0.0010 ? ? ? ? ? ? 101 VAL A-2 N     
2116 C  CA    . VAL A-2 101 ? 0.1006 0.1090 0.0926 -0.0158 0.0092  0.0021  ? ? ? ? ? ? 101 VAL A-2 CA    
2117 C  C     . VAL A-2 101 ? 0.1086 0.0736 0.0868 -0.0116 0.0110  0.0008  ? ? ? ? ? ? 101 VAL A-2 C     
2118 O  O     . VAL A-2 101 ? 0.1148 0.0721 0.1030 -0.0080 0.0060  0.0020  ? ? ? ? ? ? 101 VAL A-2 O     
2119 C  CB    . VAL A-2 101 ? 0.1307 0.0989 0.0772 -0.0300 0.0041  0.0035  ? ? ? ? ? ? 101 VAL A-2 CB    
2120 C  CG1   . VAL A-2 101 ? 0.1308 0.1181 0.0918 -0.0025 -0.0014 0.0133  ? ? ? ? ? ? 101 VAL A-2 CG1   
2121 C  CG2   . VAL A-2 101 ? 0.1520 0.0848 0.1157 -0.0297 0.0197  0.0033  ? ? ? ? ? ? 101 VAL A-2 CG2   
2122 N  N     . SER A-2 102 ? 0.1115 0.0817 0.0912 -0.0106 0.0177  -0.0054 ? ? ? ? ? ? 102 SER A-2 N     
2123 C  CA    . SER A-2 102 ? 0.1134 0.0920 0.0945 -0.0139 0.0091  -0.0156 ? ? ? ? ? ? 102 SER A-2 CA    
2124 C  C     . SER A-2 102 ? 0.1218 0.0771 0.0865 -0.0152 0.0142  0.0012  ? ? ? ? ? ? 102 SER A-2 C     
2125 O  O     . SER A-2 102 ? 0.1386 0.0846 0.1023 -0.0243 0.0101  -0.0028 ? ? ? ? ? ? 102 SER A-2 O     
2126 C  CB    . SER A-2 102 ? 0.1106 0.1018 0.1064 -0.0048 -0.0020 -0.0046 ? ? ? ? ? ? 102 SER A-2 CB    
2127 O  OG    . SER A-2 102 ? 0.1231 0.1316 0.1105 0.0008  -0.0120 0.0060  ? ? ? ? ? ? 102 SER A-2 OG    
2128 N  N     . PRO A-2 103 ? 0.1198 0.0718 0.1048 -0.0072 0.0111  -0.0074 ? ? ? ? ? ? 103 PRO A-2 N     
2129 C  CA    . PRO A-2 103 ? 0.1144 0.0797 0.1333 -0.0050 0.0039  -0.0217 ? ? ? ? ? ? 103 PRO A-2 CA    
2130 C  C     . PRO A-2 103 ? 0.1447 0.0784 0.1044 0.0047  0.0015  -0.0164 ? ? ? ? ? ? 103 PRO A-2 C     
2131 O  O     . PRO A-2 103 ? 0.1643 0.0840 0.1277 -0.0035 0.0159  -0.0213 ? ? ? ? ? ? 103 PRO A-2 O     
2132 C  CB    . PRO A-2 103 ? 0.1299 0.0778 0.1917 -0.0124 0.0384  -0.0185 ? ? ? ? ? ? 103 PRO A-2 CB    
2133 C  CG    . PRO A-2 103 ? 0.1430 0.0890 0.1546 0.0098  0.0558  0.0004  ? ? ? ? ? ? 103 PRO A-2 CG    
2134 C  CD    . PRO A-2 103 ? 0.1200 0.0775 0.1259 -0.0128 0.0349  -0.0111 ? ? ? ? ? ? 103 PRO A-2 CD    
2135 N  N     . GLY A-2 104 ? 0.1226 0.0899 0.1011 -0.0187 0.0049  0.0061  ? ? ? ? ? ? 104 GLY A-2 N     
2136 C  CA    . GLY A-2 104 ? 0.1917 0.0855 0.1067 -0.0394 -0.0252 0.0070  ? ? ? ? ? ? 104 GLY A-2 CA    
2137 C  C     . GLY A-2 104 ? 0.1403 0.0951 0.1119 -0.0248 -0.0009 -0.0099 ? ? ? ? ? ? 104 GLY A-2 C     
2138 O  O     . GLY A-2 104 ? 0.1777 0.1060 0.1283 -0.0425 -0.0045 -0.0170 ? ? ? ? ? ? 104 GLY A-2 O     
2139 N  N     . PHE A-2 105 ? 0.1346 0.0977 0.1046 -0.0182 0.0069  -0.0060 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A-2 N     
2140 C  CA    . PHE A-2 105 ? 0.1378 0.1006 0.1296 -0.0266 -0.0106 0.0048  ? ? ? ? ? ? 105 PHE A-2 CA    
2141 C  C     . PHE A-2 105 ? 0.1721 0.0782 0.1198 -0.0232 -0.0057 -0.0045 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A-2 C     
2142 O  O     . PHE A-2 105 ? 0.1938 0.0913 0.1380 -0.0510 -0.0161 0.0029  ? ? ? ? ? ? 105 PHE A-2 O     
2143 C  CB    . PHE A-2 105 ? 0.1377 0.1030 0.1391 -0.0313 0.0104  -0.0225 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A-2 CB    
2144 C  CG    . PHE A-2 105 ? 0.1476 0.0971 0.1101 -0.0336 -0.0122 -0.0063 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A-2 CG    
2145 C  CD1   . PHE A-2 105 ? 0.1753 0.1224 0.1265 -0.0454 0.0139  -0.0137 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A-2 CD1   
2146 C  CD2   . PHE A-2 105 ? 0.1409 0.1026 0.1500 -0.0361 0.0006  -0.0262 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A-2 CD2   
2147 C  CE1   . PHE A-2 105 ? 0.1534 0.1270 0.1469 -0.0522 0.0232  -0.0273 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A-2 CE1   
2148 C  CE2   . PHE A-2 105 ? 0.1462 0.1138 0.1520 -0.0294 0.0093  -0.0191 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A-2 CE2   
2149 C  CZ    . PHE A-2 105 ? 0.1461 0.1295 0.1724 -0.0572 0.0299  -0.0337 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A-2 CZ    
2150 N  N     . THR A-2 106 ? 0.1631 0.0749 0.1025 -0.0235 -0.0013 -0.0065 ? ? ? ? ? ? 106 THR A-2 N     
2151 C  CA    . THR A-2 106 ? 0.1529 0.0933 0.1164 -0.0060 -0.0011 -0.0073 ? ? ? ? ? ? 106 THR A-2 CA    
2152 C  C     . THR A-2 106 ? 0.1521 0.0759 0.1343 -0.0009 0.0055  0.0038  ? ? ? ? ? ? 106 THR A-2 C     
2153 O  O     . THR A-2 106 ? 0.1748 0.0680 0.1334 -0.0137 0.0175  -0.0131 ? ? ? ? ? ? 106 THR A-2 O     
2154 C  CB    . THR A-2 106 ? 0.1596 0.0741 0.0998 -0.0162 0.0077  -0.0004 ? ? ? ? ? ? 106 THR A-2 CB    
2155 O  OG1   . THR A-2 106 ? 0.1490 0.0909 0.1125 -0.0147 -0.0029 0.0042  ? ? ? ? ? ? 106 THR A-2 OG1   
2156 C  CG2   . THR A-2 106 ? 0.1401 0.0754 0.1376 -0.0201 0.0222  0.0069  ? ? ? ? ? ? 106 THR A-2 CG2   
2157 N  N     . ASP A-2 107 ? 0.1519 0.0851 0.1387 0.0032  0.0055  0.0064  ? ? ? ? ? ? 107 ASP A-2 N     
2158 C  CA    . ASP A-2 107 ? 0.1493 0.0797 0.1525 0.0087  0.0045  -0.0095 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A-2 CA    
2159 C  C     . ASP A-2 107 ? 0.1455 0.0902 0.1347 0.0216  0.0013  -0.0036 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A-2 C     
2160 O  O     . ASP A-2 107 ? 0.1390 0.1022 0.1723 0.0069  0.0072  -0.0135 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A-2 O     
2161 C  CB    . ASP A-2 107 ? 0.1719 0.0853 0.1557 0.0186  -0.0078 -0.0011 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A-2 CB    
2162 C  CG    . ASP A-2 107 ? 0.1739 0.0745 0.1458 0.0057  -0.0330 -0.0021 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A-2 CG    
2163 O  OD1   . ASP A-2 107 ? 0.2403 0.0864 0.2996 0.0319  -0.0196 0.0348  ? ? ? ? ? ? 107 ASP A-2 OD1   
2164 O  OD2   . ASP A-2 107 ? 0.2034 0.1012 0.1517 -0.0020 0.0010  0.0004  ? ? ? ? ? ? 107 ASP A-2 OD2   
2165 N  N     . GLU A-2 108 ? 0.1452 0.0645 0.1371 -0.0049 0.0189  0.0026  ? ? ? ? ? ? 108 GLU A-2 N     
2166 C  CA    . GLU A-2 108 ? 0.1256 0.0706 0.1416 -0.0062 0.0175  -0.0041 ? ? ? ? ? ? 108 GLU A-2 CA    
2167 C  C     . GLU A-2 108 ? 0.1250 0.0698 0.1043 -0.0008 0.0077  0.0113  ? ? ? ? ? ? 108 GLU A-2 C     
2168 O  O     . GLU A-2 108 ? 0.1345 0.0728 0.1189 0.0010  0.0002  0.0123  ? ? ? ? ? ? 108 GLU A-2 O     
2169 C  CB    . GLU A-2 108 ? 0.1275 0.0745 0.1358 -0.0057 0.0145  -0.0039 ? ? ? ? ? ? 108 GLU A-2 CB    
2170 C  CG    . GLU A-2 108 ? 0.1564 0.1010 0.1052 0.0098  0.0148  0.0023  ? ? ? ? ? ? 108 GLU A-2 CG    
2171 C  CD    . GLU A-2 108 ? 0.1459 0.1027 0.1073 0.0039  0.0176  0.0112  ? ? ? ? ? ? 108 GLU A-2 CD    
2172 O  OE1   . GLU A-2 108 ? 0.1366 0.1272 0.1311 -0.0058 0.0064  -0.0046 ? ? ? ? ? ? 108 GLU A-2 OE1   
2173 O  OE2   . GLU A-2 108 ? 0.1736 0.2507 0.1099 0.0610  0.0001  -0.0274 ? ? ? ? ? ? 108 GLU A-2 OE2   
2174 N  N     . LYS A-2 109 ? 0.1267 0.0897 0.1075 -0.0013 -0.0012 -0.0028 ? ? ? ? ? ? 109 LYS A-2 N     
2175 C  CA    . LYS A-2 109 ? 0.1212 0.0887 0.1013 0.0071  -0.0042 -0.0093 ? ? ? ? ? ? 109 LYS A-2 CA    
2176 C  C     . LYS A-2 109 ? 0.1270 0.0859 0.0942 -0.0020 0.0000  0.0034  ? ? ? ? ? ? 109 LYS A-2 C     
2177 O  O     . LYS A-2 109 ? 0.2154 0.0909 0.0939 0.0092  -0.0133 0.0008  ? ? ? ? ? ? 109 LYS A-2 O     
2178 C  CB    . LYS A-2 109 ? 0.1252 0.1271 0.1357 0.0171  0.0078  -0.0069 ? ? ? ? ? ? 109 LYS A-2 CB    
2179 C  CG    . LYS A-2 109 ? 0.1303 0.1658 0.2261 0.0110  0.0274  0.0239  ? ? ? ? ? ? 109 LYS A-2 CG    
2180 C  CD    . LYS A-2 109 ? 0.1177 0.2095 0.3132 0.0236  0.0160  0.0122  ? ? ? ? ? ? 109 LYS A-2 CD    
2181 C  CE    . LYS A-2 109 ? 0.2434 0.2558 0.3254 0.0421  0.1706  -0.0047 ? ? ? ? ? ? 109 LYS A-2 CE    
2182 N  NZ    . LYS A-2 109 ? 0.1964 0.3671 0.3155 0.0447  0.1124  -0.0237 ? ? ? ? ? ? 109 LYS A-2 NZ    
2183 N  N     . THR A-2 110 ? 0.1189 0.0835 0.0968 -0.0080 -0.0037 -0.0031 ? ? ? ? ? ? 110 THR A-2 N     
2184 C  CA    . THR A-2 110 ? 0.1018 0.0824 0.1073 -0.0034 0.0033  -0.0021 ? ? ? ? ? ? 110 THR A-2 CA    
2185 C  C     . THR A-2 110 ? 0.1018 0.0879 0.0924 -0.0077 -0.0044 0.0074  ? ? ? ? ? ? 110 THR A-2 C     
2186 O  O     . THR A-2 110 ? 0.1111 0.1214 0.0986 -0.0148 0.0017  0.0212  ? ? ? ? ? ? 110 THR A-2 O     
2187 C  CB    . THR A-2 110 ? 0.1016 0.0847 0.1197 -0.0011 -0.0078 0.0002  ? ? ? ? ? ? 110 THR A-2 CB    
2188 O  OG1   . THR A-2 110 ? 0.1046 0.1313 0.1382 -0.0144 -0.0090 0.0066  ? ? ? ? ? ? 110 THR A-2 OG1   
2189 C  CG2   . THR A-2 110 ? 0.1068 0.0910 0.1271 0.0129  0.0024  -0.0058 ? ? ? ? ? ? 110 THR A-2 CG2   
2190 N  N     . HIS A-2 111 ? 0.0991 0.0932 0.0958 0.0075  -0.0086 0.0025  ? ? ? ? ? ? 111 HIS A-2 N     
2191 C  CA    . HIS A-2 111 ? 0.0920 0.0995 0.1098 0.0137  -0.0107 -0.0105 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A-2 CA    
2192 C  C     . HIS A-2 111 ? 0.1024 0.0921 0.0930 -0.0023 0.0050  0.0033  ? ? ? ? ? ? 111 HIS A-2 C     
2193 O  O     . HIS A-2 111 ? 0.1196 0.0999 0.0985 -0.0089 0.0102  -0.0037 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A-2 O     
2194 C  CB    . HIS A-2 111 ? 0.1105 0.1202 0.1171 0.0336  -0.0156 0.0009  ? ? ? ? ? ? 111 HIS A-2 CB    
2195 C  CG    . HIS A-2 111 ? 0.1602 0.1262 0.1392 0.0537  -0.0248 0.0113  ? ? ? ? ? ? 111 HIS A-2 CG    
2196 N  ND1   . HIS A-2 111 ? 0.2087 0.1782 0.2705 0.0604  0.0385  -0.0660 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A-2 ND1   
2197 C  CD2   . HIS A-2 111 ? 0.2295 0.1027 0.2000 0.0462  -0.0067 -0.0084 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A-2 CD2   
2198 C  CE1   . HIS A-2 111 ? 0.2355 0.1455 0.3176 0.0852  0.0157  -0.0303 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A-2 CE1   
2199 N  NE2   . HIS A-2 111 ? 0.2449 0.1532 0.1780 0.0650  -0.0269 -0.0232 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A-2 NE2   
2200 N  N     . VAL A-2 112 ? 0.0880 0.0909 0.1163 -0.0032 -0.0022 0.0075  ? ? ? ? ? ? 112 VAL A-2 N     
2201 C  CA    . VAL A-2 112 ? 0.0969 0.0926 0.1176 -0.0036 -0.0230 -0.0041 ? ? ? ? ? ? 112 VAL A-2 CA    
2202 C  C     . VAL A-2 112 ? 0.0802 0.1309 0.1042 -0.0033 -0.0088 -0.0047 ? ? ? ? ? ? 112 VAL A-2 C     
2203 O  O     . VAL A-2 112 ? 0.0899 0.1208 0.1360 -0.0013 -0.0022 -0.0059 ? ? ? ? ? ? 112 VAL A-2 O     
2204 C  CB    . VAL A-2 112 ? 0.0955 0.0965 0.1150 0.0038  -0.0204 0.0010  ? ? ? ? ? ? 112 VAL A-2 CB    
2205 C  CG1   . VAL A-2 112 ? 0.1220 0.1042 0.1519 0.0165  0.0002  -0.0089 ? ? ? ? ? ? 112 VAL A-2 CG1   
2206 C  CG2   . VAL A-2 112 ? 0.0853 0.1216 0.1471 -0.0100 -0.0312 0.0140  ? ? ? ? ? ? 112 VAL A-2 CG2   
2207 N  N     . PHE A-2 113 ? 0.0977 0.1113 0.1070 -0.0030 -0.0196 -0.0141 ? ? ? ? ? ? 113 PHE A-2 N     
2208 C  CA    . PHE A-2 113 ? 0.1042 0.0989 0.1219 0.0043  -0.0247 -0.0116 ? ? ? ? ? ? 113 PHE A-2 CA    
2209 C  C     . PHE A-2 113 ? 0.0856 0.1032 0.1239 -0.0012 -0.0155 -0.0143 ? ? ? ? ? ? 113 PHE A-2 C     
2210 O  O     . PHE A-2 113 ? 0.0877 0.1268 0.1644 0.0065  -0.0068 -0.0267 ? ? ? ? ? ? 113 PHE A-2 O     
2211 C  CB    . PHE A-2 113 ? 0.1172 0.1114 0.1027 -0.0015 -0.0151 -0.0074 ? ? ? ? ? ? 113 PHE A-2 CB    
2212 C  CG    . PHE A-2 113 ? 0.1184 0.1130 0.0996 0.0062  -0.0074 0.0057  ? ? ? ? ? ? 113 PHE A-2 CG    
2213 C  CD1   . PHE A-2 113 ? 0.1579 0.1097 0.1018 -0.0190 -0.0054 0.0116  ? ? ? ? ? ? 113 PHE A-2 CD1   
2214 C  CD2   . PHE A-2 113 ? 0.1285 0.1453 0.1392 0.0245  -0.0044 0.0039  ? ? ? ? ? ? 113 PHE A-2 CD2   
2215 C  CE1   . PHE A-2 113 ? 0.1976 0.1131 0.1217 -0.0146 0.0024  0.0148  ? ? ? ? ? ? 113 PHE A-2 CE1   
2216 C  CE2   . PHE A-2 113 ? 0.1527 0.1322 0.1587 0.0374  0.0121  0.0433  ? ? ? ? ? ? 113 PHE A-2 CE2   
2217 C  CZ    . PHE A-2 113 ? 0.2087 0.1295 0.1535 0.0182  0.0174  0.0312  ? ? ? ? ? ? 113 PHE A-2 CZ    
2218 N  N     . LEU A-2 114 ? 0.1050 0.1121 0.1404 -0.0176 -0.0214 -0.0145 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A-2 N     
2219 C  CA    . LEU A-2 114 ? 0.1183 0.1075 0.1290 -0.0233 -0.0110 -0.0151 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A-2 CA    
2220 C  C     . LEU A-2 114 ? 0.0846 0.1392 0.1447 -0.0051 -0.0254 -0.0205 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A-2 C     
2221 O  O     . LEU A-2 114 ? 0.1219 0.1815 0.1693 0.0314  -0.0381 -0.0331 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A-2 O     
2222 C  CB    . LEU A-2 114 ? 0.1245 0.1139 0.2033 -0.0252 0.0121  -0.0174 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A-2 CB    
2223 C  CG    . LEU A-2 114 ? 0.1294 0.1083 0.2322 -0.0325 -0.0256 0.0019  ? ? ? ? ? ? 114 LEU A-2 CG    
2224 C  CD1   . LEU A-2 114 ? 0.1517 0.1236 0.1943 -0.0052 -0.0167 0.0055  ? ? ? ? ? ? 114 LEU A-2 CD1   
2225 C  CD2   . LEU A-2 114 ? 0.1591 0.1461 0.3057 -0.0613 0.0163  -0.0160 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A-2 CD2   
2226 N  N     . ALA A-2 115 ? 0.1099 0.1264 0.1267 -0.0102 -0.0115 -0.0180 ? ? ? ? ? ? 115 ALA A-2 N     
2227 C  CA    . ALA A-2 115 ? 0.1159 0.1256 0.1388 -0.0104 -0.0217 -0.0183 ? ? ? ? ? ? 115 ALA A-2 CA    
2228 C  C     . ALA A-2 115 ? 0.1285 0.1313 0.1640 0.0051  -0.0413 -0.0372 ? ? ? ? ? ? 115 ALA A-2 C     
2229 O  O     . ALA A-2 115 ? 0.1627 0.1387 0.2182 0.0241  -0.0596 -0.0356 ? ? ? ? ? ? 115 ALA A-2 O     
2230 C  CB    . ALA A-2 115 ? 0.1246 0.1565 0.1284 0.0010  -0.0026 -0.0186 ? ? ? ? ? ? 115 ALA A-2 CB    
2231 N  N     . GLU A-2 116 ? 0.1309 0.1458 0.1905 -0.0140 -0.0432 -0.0315 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A-2 N     
2232 C  CA    . GLU A-2 116 ? 0.1388 0.1795 0.2073 -0.0285 -0.0245 -0.0760 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A-2 CA    
2233 C  C     . GLU A-2 116 ? 0.1492 0.2196 0.2121 -0.0249 -0.0230 -0.0839 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A-2 C     
2234 O  O     . GLU A-2 116 ? 0.1782 0.2457 0.2083 -0.0448 -0.0676 -0.0537 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A-2 O     
2235 C  CB    . GLU A-2 116 ? 0.1449 0.1944 0.2476 -0.0411 -0.0378 -0.0197 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A-2 CB    
2236 C  CG    . GLU A-2 116 ? 0.1716 0.2369 0.2384 -0.0507 -0.0336 -0.0162 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A-2 CG    
2237 C  CD    . GLU A-2 116 ? 0.2670 0.2401 0.3307 -0.0777 0.0809  -0.0618 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A-2 CD    
2238 O  OE1   . GLU A-2 116 ? 0.4037 0.2438 0.5824 -0.1361 0.2172  -0.0930 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A-2 OE1   
2239 O  OE2   . GLU A-2 116 ? 0.1919 0.2968 0.4234 -0.0584 0.0236  -0.0774 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A-2 OE2   
2240 N  N     . ASN A-2 117 ? 0.2215 0.2582 0.2430 -0.0453 -0.0232 -0.1333 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A-2 N     
2241 C  CA    . ASN A-2 117 ? 0.2307 0.2992 0.2422 -0.0826 -0.0173 -0.1216 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A-2 CA    
2242 C  C     . ASN A-2 117 ? 0.2308 0.2817 0.2650 -0.0919 -0.0448 -0.0970 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A-2 C     
2243 O  O     . ASN A-2 117 ? 0.2499 0.3252 0.2539 -0.0779 -0.0547 -0.0854 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A-2 O     
2244 C  CB    . ASN A-2 117 ? 0.2223 0.4486 0.3006 -0.0954 -0.0681 -0.1085 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A-2 CB    
2245 C  CG    . ASN A-2 117 ? 0.2062 0.4960 0.3463 -0.1206 -0.0645 -0.1273 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A-2 CG    
2246 O  OD1   . ASN A-2 117 ? 0.5699 0.4622 0.9460 -0.3303 0.3377  -0.3510 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A-2 OD1   
2247 N  ND2   . ASN A-2 117 ? 0.1990 0.6169 0.5191 -0.0235 -0.0100 -0.0740 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A-2 ND2   
2248 N  N     . LEU A-2 118 ? 0.2291 0.2379 0.2447 -0.0410 0.0082  -0.1351 ? ? ? ? ? ? 118 LEU A-2 N     
2249 C  CA    . LEU A-2 118 ? 0.2080 0.2697 0.2402 -0.0423 -0.0136 -0.1140 ? ? ? ? ? ? 118 LEU A-2 CA    
2250 C  C     . LEU A-2 118 ? 0.2523 0.2161 0.2472 -0.0290 0.0096  -0.1192 ? ? ? ? ? ? 118 LEU A-2 C     
2251 O  O     . LEU A-2 118 ? 0.4856 0.2259 0.3175 -0.0745 0.0992  -0.1492 ? ? ? ? ? ? 118 LEU A-2 O     
2252 C  CB    . LEU A-2 118 ? 0.2244 0.1875 0.2839 -0.0122 -0.0064 -0.0621 ? ? ? ? ? ? 118 LEU A-2 CB    
2253 C  CG    . LEU A-2 118 ? 0.1900 0.2526 0.2732 -0.0145 -0.0125 -0.0337 ? ? ? ? ? ? 118 LEU A-2 CG    
2254 C  CD1   . LEU A-2 118 ? 0.2525 0.3032 0.3809 0.0341  -0.0671 -0.0439 ? ? ? ? ? ? 118 LEU A-2 CD1   
2255 C  CD2   . LEU A-2 118 ? 0.2680 0.2610 0.1733 -0.0032 0.0201  -0.0680 ? ? ? ? ? ? 118 LEU A-2 CD2   
2256 N  N     . LYS A-2 119 ? 0.2711 0.2336 0.2504 -0.0645 -0.0398 -0.1043 ? ? ? ? ? ? 119 LYS A-2 N     
2257 C  CA    . LYS A-2 119 ? 0.2728 0.2635 0.2630 -0.0376 0.0148  -0.0936 ? ? ? ? ? ? 119 LYS A-2 CA    
2258 C  C     . LYS A-2 119 ? 0.1735 0.2542 0.2691 0.0157  -0.0113 -0.1387 ? ? ? ? ? ? 119 LYS A-2 C     
2259 O  O     . LYS A-2 119 ? 0.1777 0.2465 0.2860 0.0266  -0.0382 -0.1428 ? ? ? ? ? ? 119 LYS A-2 O     
2260 C  CB    . LYS A-2 119 ? 0.2107 0.7528 0.2697 -0.1292 -0.0573 -0.0527 ? ? ? ? ? ? 119 LYS A-2 CB    
2261 N  N     . GLU A-2 120 ? 0.2185 0.2500 0.2022 0.0459  -0.0143 -0.0804 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A-2 N     
2262 C  CA    A GLU A-2 120 ? 0.2208 0.2345 0.1867 0.0586  -0.0168 -0.0626 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A-2 CA    
2263 C  CA    B GLU A-2 120 ? 0.2288 0.2328 0.1766 0.0559  -0.0165 -0.0634 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A-2 CA    
2264 C  C     . GLU A-2 120 ? 0.3134 0.2415 0.2086 0.0241  -0.1297 -0.0613 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A-2 C     
2265 O  O     . GLU A-2 120 ? 0.4064 0.2852 0.3178 -0.0782 -0.2197 0.0017  ? ? ? ? ? ? 120 GLU A-2 O     
2266 C  CB    A GLU A-2 120 ? 0.2748 0.3315 0.2009 0.0651  0.0391  -0.0953 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A-2 CB    
2267 C  CB    B GLU A-2 120 ? 0.3055 0.3168 0.1891 0.0607  0.0528  -0.0890 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A-2 CB    
2268 C  CG    A GLU A-2 120 ? 0.2282 0.3622 0.1730 0.1824  -0.0763 -0.0024 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A-2 CG    
2269 C  CG    B GLU A-2 120 ? 0.3315 0.3546 0.1919 0.0884  0.0603  -0.0040 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A-2 CG    
2270 C  CD    A GLU A-2 120 ? 0.2999 0.3514 0.1029 0.1710  -0.0112 0.0155  ? ? ? ? ? ? 120 GLU A-2 CD    
2271 C  CD    B GLU A-2 120 ? 0.3850 0.4030 0.2305 0.0817  0.1211  -0.0338 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A-2 CD    
2272 O  OE1   A GLU A-2 120 ? 0.4525 0.3622 0.1607 0.1636  -0.0879 -0.0249 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A-2 OE1   
2273 O  OE1   B GLU A-2 120 ? 0.4096 0.4502 0.2635 0.1037  0.1774  0.0699  ? ? ? ? ? ? 120 GLU A-2 OE1   
2274 O  OE2   A GLU A-2 120 ? 0.1788 0.1314 0.1337 0.0600  0.0244  0.0276  ? ? ? ? ? ? 120 GLU A-2 OE2   
2275 O  OE2   B GLU A-2 120 ? 0.4453 0.3781 0.3688 0.1091  0.0754  -0.0645 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A-2 OE2   
2276 N  N     . VAL A-2 121 ? 0.2758 0.2297 0.2095 0.0436  -0.1077 -0.0633 ? ? ? ? ? ? 121 VAL A-2 N     
2277 C  CA    . VAL A-2 121 ? 0.3153 0.2508 0.3683 0.0296  -0.1737 -0.0122 ? ? ? ? ? ? 121 VAL A-2 CA    
2278 C  C     . VAL A-2 121 ? 0.3537 0.2124 0.4287 0.0281  -0.1407 0.0133  ? ? ? ? ? ? 121 VAL A-2 C     
2279 O  O     . VAL A-2 121 ? 0.5043 0.3247 0.4256 -0.0903 -0.2491 0.0743  ? ? ? ? ? ? 121 VAL A-2 O     
2280 C  CB    . VAL A-2 121 ? 0.3132 0.2493 0.4886 0.0745  -0.1637 -0.0019 ? ? ? ? ? ? 121 VAL A-2 CB    
2281 C  CG1   . VAL A-2 121 ? 0.3442 0.4672 0.3150 0.0055  -0.1302 0.0422  ? ? ? ? ? ? 121 VAL A-2 CG1   
2282 C  CG2   . VAL A-2 121 ? 0.2812 0.2313 0.4096 0.0612  -0.0652 -0.0160 ? ? ? ? ? ? 121 VAL A-2 CG2   
2283 N  N     . GLU A-2 122 ? 0.3202 0.2830 0.4970 0.0226  -0.1318 -0.0644 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A-2 N     
2284 C  CA    . GLU A-2 122 ? 0.3702 0.4980 0.8446 -0.1270 -0.0406 -0.1050 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A-2 CA    
2285 C  C     . GLU A-2 122 ? 0.3157 0.6057 0.5362 -0.1018 0.0878  -0.0842 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A-2 C     
2286 O  O     . GLU A-2 122 ? 0.2887 0.5414 0.4292 -0.0798 0.1450  -0.1652 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A-2 O     
2287 C  CB    . GLU A-2 122 ? 0.7814 0.4538 1.0881 -0.2453 -0.1273 0.1429  ? ? ? ? ? ? 122 GLU A-2 CB    
2288 C  CG    . GLU A-2 122 ? 0.9789 0.6245 1.1340 -0.3649 -0.0091 0.0961  ? ? ? ? ? ? 122 GLU A-2 CG    
2289 C  CD    . GLU A-2 122 ? 1.1285 0.6379 1.0908 -0.3692 0.0219  0.1063  ? ? ? ? ? ? 122 GLU A-2 CD    
2290 O  OE1   . GLU A-2 122 ? 0.5790 0.3543 1.0524 0.0216  0.1936  -0.0497 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A-2 OE1   
2291 O  OE2   . GLU A-2 122 ? 1.3400 0.7957 0.6417 -0.6246 0.0877  0.1651  ? ? ? ? ? ? 122 GLU A-2 OE2   
2292 N  N     . ALA A-2 123 ? 0.3404 0.7624 0.4321 -0.1754 0.0706  -0.0593 ? ? ? ? ? ? 123 ALA A-2 N     
2293 C  CA    . ALA A-2 123 ? 0.3186 0.8138 0.4713 -0.1521 0.1264  -0.2092 ? ? ? ? ? ? 123 ALA A-2 CA    
2294 C  C     . ALA A-2 123 ? 0.2887 0.8985 0.6476 -0.1992 0.1252  -0.2332 ? ? ? ? ? ? 123 ALA A-2 C     
2295 O  O     . ALA A-2 123 ? 0.7011 0.9650 0.6364 -0.4082 0.3634  -0.3138 ? ? ? ? ? ? 123 ALA A-2 O     
2296 C  CB    . ALA A-2 123 ? 0.5971 0.8780 0.6795 -0.2567 0.3666  -0.3146 ? ? ? ? ? ? 123 ALA A-2 CB    
2297 N  N     . GLU A-2 129 ? 1.4230 0.3509 0.4184 -0.2109 -0.3553 0.1152  ? ? ? ? ? ? 129 GLU A-2 N     
2298 C  CA    . GLU A-2 129 ? 0.9778 0.4568 0.5036 -0.1394 0.0210  -0.2073 ? ? ? ? ? ? 129 GLU A-2 CA    
2299 C  C     . GLU A-2 129 ? 0.7212 0.3277 0.5651 0.0219  0.0830  -0.0944 ? ? ? ? ? ? 129 GLU A-2 C     
2300 O  O     . GLU A-2 129 ? 0.6913 0.4562 0.8135 0.1892  0.4693  0.0243  ? ? ? ? ? ? 129 GLU A-2 O     
2301 C  CB    . GLU A-2 129 ? 1.4447 0.9182 0.6437 -0.6777 0.3535  -0.5092 ? ? ? ? ? ? 129 GLU A-2 CB    
2302 N  N     . ALA A-2 130 ? 0.6468 0.2912 0.2968 -0.1406 0.0779  0.0501  ? ? ? ? ? ? 130 ALA A-2 N     
2303 C  CA    . ALA A-2 130 ? 0.3547 0.3235 0.4720 -0.1531 0.0362  0.1588  ? ? ? ? ? ? 130 ALA A-2 CA    
2304 C  C     . ALA A-2 130 ? 0.2708 0.2100 0.2356 -0.0713 0.1000  -0.0406 ? ? ? ? ? ? 130 ALA A-2 C     
2305 O  O     . ALA A-2 130 ? 0.3400 0.3026 0.2567 -0.1558 0.0463  -0.0482 ? ? ? ? ? ? 130 ALA A-2 O     
2306 C  CB    . ALA A-2 130 ? 0.8620 0.3945 0.4883 -0.3926 -0.1151 0.1228  ? ? ? ? ? ? 130 ALA A-2 CB    
2307 N  N     . ILE A-2 131 ? 0.2393 0.1456 0.2315 -0.0201 0.0792  0.0078  ? ? ? ? ? ? 131 ILE A-2 N     
2308 C  CA    A ILE A-2 131 ? 0.1950 0.1087 0.1712 0.0009  0.0248  -0.0008 ? ? ? ? ? ? 131 ILE A-2 CA    
2309 C  CA    B ILE A-2 131 ? 0.1960 0.1114 0.1727 0.0085  0.0485  -0.0089 ? ? ? ? ? ? 131 ILE A-2 CA    
2310 C  C     . ILE A-2 131 ? 0.1802 0.1190 0.1282 0.0130  0.0066  -0.0067 ? ? ? ? ? ? 131 ILE A-2 C     
2311 O  O     . ILE A-2 131 ? 0.2489 0.1622 0.1459 0.0174  -0.0202 -0.0137 ? ? ? ? ? ? 131 ILE A-2 O     
2312 C  CB    A ILE A-2 131 ? 0.2373 0.1453 0.2182 0.0326  0.0864  -0.0001 ? ? ? ? ? ? 131 ILE A-2 CB    
2313 C  CB    B ILE A-2 131 ? 0.2140 0.1480 0.1803 0.0403  0.0631  0.0176  ? ? ? ? ? ? 131 ILE A-2 CB    
2314 C  CG1   A ILE A-2 131 ? 0.2339 0.1460 0.2501 0.0790  -0.0467 -0.0054 ? ? ? ? ? ? 131 ILE A-2 CG1   
2315 C  CG1   B ILE A-2 131 ? 0.2410 0.1588 0.1765 0.0734  -0.0332 0.0061  ? ? ? ? ? ? 131 ILE A-2 CG1   
2316 C  CG2   A ILE A-2 131 ? 0.2884 0.2020 0.2754 0.0202  0.1523  0.0141  ? ? ? ? ? ? 131 ILE A-2 CG2   
2317 C  CG2   B ILE A-2 131 ? 0.2064 0.2281 0.3122 0.0698  0.0928  0.1224  ? ? ? ? ? ? 131 ILE A-2 CG2   
2318 C  CD1   A ILE A-2 131 ? 0.1674 0.2244 0.2350 0.0859  0.0089  -0.0781 ? ? ? ? ? ? 131 ILE A-2 CD1   
2319 C  CD1   B ILE A-2 131 ? 0.5206 0.3191 0.3453 -0.0895 -0.1821 -0.0539 ? ? ? ? ? ? 131 ILE A-2 CD1   
2320 N  N     . GLU A-2 132 ? 0.1397 0.1066 0.1424 -0.0021 0.0149  -0.0039 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A-2 N     
2321 C  CA    . GLU A-2 132 ? 0.1264 0.1100 0.1482 -0.0048 -0.0033 -0.0101 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A-2 CA    
2322 C  C     . GLU A-2 132 ? 0.1276 0.1148 0.1310 -0.0040 0.0146  -0.0408 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A-2 C     
2323 O  O     . GLU A-2 132 ? 0.1411 0.1705 0.1255 -0.0080 0.0160  -0.0448 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A-2 O     
2324 C  CB    . GLU A-2 132 ? 0.1329 0.1298 0.1692 0.0236  0.0048  -0.0282 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A-2 CB    
2325 C  CG    . GLU A-2 132 ? 0.1511 0.1287 0.1826 0.0266  -0.0018 -0.0338 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A-2 CG    
2326 C  CD    . GLU A-2 132 ? 0.1532 0.1398 0.2599 0.0203  -0.0260 -0.0107 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A-2 CD    
2327 O  OE1   . GLU A-2 132 ? 0.1774 0.1967 0.2465 0.0012  -0.0442 -0.0014 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A-2 OE1   
2328 O  OE2   . GLU A-2 132 ? 0.1699 0.1432 0.3679 0.0355  -0.0267 0.0002  ? ? ? ? ? ? 132 GLU A-2 OE2   
2329 N  N     . VAL A-2 133 ? 0.1257 0.1144 0.1423 0.0006  0.0029  -0.0371 ? ? ? ? ? ? 133 VAL A-2 N     
2330 C  CA    . VAL A-2 133 ? 0.1268 0.1054 0.1517 0.0010  -0.0083 -0.0284 ? ? ? ? ? ? 133 VAL A-2 CA    
2331 C  C     . VAL A-2 133 ? 0.1314 0.1167 0.1115 0.0116  0.0046  -0.0306 ? ? ? ? ? ? 133 VAL A-2 C     
2332 O  O     . VAL A-2 133 ? 0.1514 0.1238 0.1329 0.0221  0.0215  -0.0296 ? ? ? ? ? ? 133 VAL A-2 O     
2333 C  CB    . VAL A-2 133 ? 0.1322 0.1220 0.1588 0.0100  -0.0215 -0.0216 ? ? ? ? ? ? 133 VAL A-2 CB    
2334 C  CG1   . VAL A-2 133 ? 0.1193 0.2231 0.2081 -0.0253 -0.0174 -0.0139 ? ? ? ? ? ? 133 VAL A-2 CG1   
2335 C  CG2   . VAL A-2 133 ? 0.1918 0.1629 0.2208 0.0820  -0.0174 -0.0278 ? ? ? ? ? ? 133 VAL A-2 CG2   
2336 N  N     . VAL A-2 134 ? 0.1251 0.1142 0.1126 -0.0037 0.0025  -0.0309 ? ? ? ? ? ? 134 VAL A-2 N     
2337 C  CA    . VAL A-2 134 ? 0.1293 0.1157 0.1205 -0.0005 -0.0062 -0.0250 ? ? ? ? ? ? 134 VAL A-2 CA    
2338 C  C     . VAL A-2 134 ? 0.1113 0.1045 0.1163 0.0149  0.0011  -0.0298 ? ? ? ? ? ? 134 VAL A-2 C     
2339 O  O     . VAL A-2 134 ? 0.1317 0.1288 0.1332 0.0063  0.0095  -0.0462 ? ? ? ? ? ? 134 VAL A-2 O     
2340 C  CB    . VAL A-2 134 ? 0.1153 0.1327 0.1468 -0.0010 -0.0111 -0.0196 ? ? ? ? ? ? 134 VAL A-2 CB    
2341 C  CG1   . VAL A-2 134 ? 0.1441 0.1527 0.1556 0.0221  0.0022  0.0067  ? ? ? ? ? ? 134 VAL A-2 CG1   
2342 C  CG2   . VAL A-2 134 ? 0.1239 0.1536 0.1718 -0.0168 0.0123  -0.0254 ? ? ? ? ? ? 134 VAL A-2 CG2   
2343 N  N     . TRP A-2 135 ? 0.1172 0.1127 0.1304 0.0103  -0.0103 -0.0372 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A-2 N     
2344 C  CA    . TRP A-2 135 ? 0.1209 0.1149 0.1337 0.0081  -0.0260 -0.0259 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A-2 CA    
2345 C  C     . TRP A-2 135 ? 0.1228 0.1124 0.1240 0.0157  -0.0185 -0.0355 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A-2 C     
2346 O  O     . TRP A-2 135 ? 0.1389 0.1317 0.1489 0.0323  -0.0184 -0.0506 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A-2 O     
2347 C  CB    . TRP A-2 135 ? 0.1205 0.1119 0.1411 0.0167  -0.0259 -0.0364 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A-2 CB    
2348 C  CG    . TRP A-2 135 ? 0.1185 0.1199 0.1280 0.0113  -0.0272 -0.0466 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A-2 CG    
2349 C  CD1   . TRP A-2 135 ? 0.1237 0.1585 0.1456 0.0233  -0.0165 -0.0205 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A-2 CD1   
2350 C  CD2   . TRP A-2 135 ? 0.1117 0.1057 0.1576 -0.0009 -0.0236 -0.0282 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A-2 CD2   
2351 N  NE1   . TRP A-2 135 ? 0.1349 0.1584 0.1517 0.0341  -0.0072 -0.0156 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A-2 NE1   
2352 C  CE2   . TRP A-2 135 ? 0.1274 0.1149 0.1577 0.0244  -0.0110 -0.0321 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A-2 CE2   
2353 C  CE3   . TRP A-2 135 ? 0.1176 0.1165 0.1567 0.0019  -0.0114 -0.0451 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A-2 CE3   
2354 C  CZ2   . TRP A-2 135 ? 0.1247 0.1089 0.1957 0.0217  -0.0117 -0.0313 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A-2 CZ2   
2355 C  CZ3   . TRP A-2 135 ? 0.1142 0.1106 0.1967 -0.0021 -0.0169 -0.0288 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A-2 CZ3   
2356 C  CH2   . TRP A-2 135 ? 0.1172 0.1129 0.1779 0.0031  -0.0179 -0.0423 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A-2 CH2   
2357 N  N     . MET A-2 136 ? 0.1217 0.1101 0.1340 0.0144  -0.0216 -0.0220 ? ? ? ? ? ? 136 MET A-2 N     
2358 C  CA    . MET A-2 136 ? 0.1118 0.1049 0.1550 0.0148  -0.0244 -0.0143 ? ? ? ? ? ? 136 MET A-2 CA    
2359 C  C     . MET A-2 136 ? 0.1277 0.0902 0.1563 0.0205  -0.0141 -0.0151 ? ? ? ? ? ? 136 MET A-2 C     
2360 O  O     . MET A-2 136 ? 0.1223 0.0900 0.1606 0.0150  -0.0152 -0.0167 ? ? ? ? ? ? 136 MET A-2 O     
2361 C  CB    . MET A-2 136 ? 0.1289 0.0988 0.1538 0.0187  -0.0293 -0.0269 ? ? ? ? ? ? 136 MET A-2 CB    
2362 C  CG    . MET A-2 136 ? 0.1130 0.1208 0.1817 0.0272  -0.0333 -0.0069 ? ? ? ? ? ? 136 MET A-2 CG    
2363 S  SD    . MET A-2 136 ? 0.1361 0.1530 0.1796 0.0166  -0.0329 -0.0313 ? ? ? ? ? ? 136 MET A-2 SD    
2364 C  CE    . MET A-2 136 ? 0.1740 0.2171 0.2458 -0.0415 -0.0568 0.0719  ? ? ? ? ? ? 136 MET A-2 CE    
2365 N  N     . ARG A-2 137 ? 0.1478 0.0917 0.1768 0.0163  -0.0348 -0.0044 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 N     
2366 C  CA    A ARG A-2 137 ? 0.1726 0.0744 0.2064 -0.0052 -0.0225 -0.0184 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 CA    
2367 C  CA    B ARG A-2 137 ? 0.1667 0.0820 0.2077 -0.0119 -0.0200 -0.0236 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 CA    
2368 C  C     . ARG A-2 137 ? 0.1437 0.0834 0.1846 0.0011  -0.0220 -0.0016 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 C     
2369 O  O     . ARG A-2 137 ? 0.1352 0.1013 0.2066 0.0113  -0.0277 -0.0047 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 O     
2370 C  CB    A ARG A-2 137 ? 0.1782 0.0731 0.2631 -0.0015 -0.0527 -0.0102 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 CB    
2371 C  CB    B ARG A-2 137 ? 0.2322 0.0813 0.2839 -0.0255 -0.0176 -0.0237 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 CB    
2372 C  CG    A ARG A-2 137 ? 0.2279 0.1030 0.3221 -0.0132 -0.0453 -0.0757 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 CG    
2373 C  CG    B ARG A-2 137 ? 0.2542 0.0731 0.3130 -0.0206 -0.0399 -0.0380 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 CG    
2374 C  CD    A ARG A-2 137 ? 0.3168 0.0924 0.4599 -0.0222 -0.0543 -0.0691 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 CD    
2375 C  CD    B ARG A-2 137 ? 0.2592 0.0774 0.3422 -0.0104 -0.0330 -0.0373 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 CD    
2376 N  NE    A ARG A-2 137 ? 0.4107 0.1397 0.4987 -0.0647 -0.0664 -0.0094 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 NE    
2377 N  NE    B ARG A-2 137 ? 0.1694 0.0379 0.3391 -0.0003 -0.0293 -0.0113 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 NE    
2378 C  CZ    A ARG A-2 137 ? 0.3909 0.1711 0.5376 -0.0125 -0.0546 0.0258  ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 CZ    
2379 C  CZ    B ARG A-2 137 ? 0.2495 0.0713 0.3182 -0.0593 0.0209  -0.0140 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 CZ    
2380 N  NH1   A ARG A-2 137 ? 0.4308 0.1407 0.4895 0.0066  -0.0179 -0.0289 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 NH1   
2381 N  NH1   B ARG A-2 137 ? 0.2545 0.0200 0.3363 -0.0351 -0.0029 -0.0049 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 NH1   
2382 N  NH2   A ARG A-2 137 ? 0.3931 0.2310 0.4890 -0.0071 -0.0543 -0.1210 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 NH2   
2383 N  NH2   B ARG A-2 137 ? 0.2791 0.1880 0.2189 -0.1716 0.1146  -0.0701 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 NH2   
2384 N  N     . PRO A-2 138 ? 0.1337 0.0980 0.1858 -0.0066 -0.0229 -0.0060 ? ? ? ? ? ? 138 PRO A-2 N     
2385 C  CA    . PRO A-2 138 ? 0.1596 0.0975 0.1823 0.0124  -0.0328 -0.0057 ? ? ? ? ? ? 138 PRO A-2 CA    
2386 C  C     . PRO A-2 138 ? 0.1441 0.0904 0.2061 -0.0057 -0.0357 0.0136  ? ? ? ? ? ? 138 PRO A-2 C     
2387 O  O     . PRO A-2 138 ? 0.1482 0.1237 0.1720 0.0002  -0.0268 -0.0067 ? ? ? ? ? ? 138 PRO A-2 O     
2388 C  CB    . PRO A-2 138 ? 0.1455 0.1166 0.1951 0.0071  -0.0369 -0.0141 ? ? ? ? ? ? 138 PRO A-2 CB    
2389 C  CG    . PRO A-2 138 ? 0.1660 0.1458 0.1460 0.0316  -0.0112 0.0098  ? ? ? ? ? ? 138 PRO A-2 CG    
2390 C  CD    . PRO A-2 138 ? 0.1325 0.1182 0.1931 -0.0061 -0.0153 -0.0162 ? ? ? ? ? ? 138 PRO A-2 CD    
2391 N  N     . GLU A-2 139 ? 0.1580 0.0925 0.2502 -0.0049 -0.0490 0.0200  ? ? ? ? ? ? 139 GLU A-2 N     
2392 C  CA    . GLU A-2 139 ? 0.1804 0.0978 0.2805 -0.0161 -0.0456 0.0535  ? ? ? ? ? ? 139 GLU A-2 CA    
2393 C  C     . GLU A-2 139 ? 0.1744 0.1368 0.2480 0.0035  -0.0654 0.0526  ? ? ? ? ? ? 139 GLU A-2 C     
2394 O  O     . GLU A-2 139 ? 0.1903 0.1645 0.2421 0.0008  -0.0669 0.0387  ? ? ? ? ? ? 139 GLU A-2 O     
2395 C  CB    . GLU A-2 139 ? 0.2256 0.0981 0.2483 -0.0228 -0.0508 0.0346  ? ? ? ? ? ? 139 GLU A-2 CB    
2396 C  CG    . GLU A-2 139 ? 0.2286 0.1153 0.2778 -0.0471 -0.0610 0.0342  ? ? ? ? ? ? 139 GLU A-2 CG    
2397 C  CD    . GLU A-2 139 ? 0.2111 0.1125 0.2252 -0.0345 -0.0337 0.0033  ? ? ? ? ? ? 139 GLU A-2 CD    
2398 O  OE1   . GLU A-2 139 ? 0.2053 0.1043 0.2643 -0.0240 -0.0356 0.0225  ? ? ? ? ? ? 139 GLU A-2 OE1   
2399 O  OE2   . GLU A-2 139 ? 0.2224 0.1393 0.3335 -0.0631 -0.0526 0.0525  ? ? ? ? ? ? 139 GLU A-2 OE2   
2400 N  N     . GLU A-2 140 ? 0.1844 0.1012 0.2323 0.0118  -0.0531 0.0094  ? ? ? ? ? ? 140 GLU A-2 N     
2401 C  CA    . GLU A-2 140 ? 0.1999 0.0969 0.2702 0.0116  -0.0313 -0.0232 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A-2 CA    
2402 C  C     . GLU A-2 140 ? 0.1660 0.0975 0.2699 0.0288  -0.0603 -0.0294 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A-2 C     
2403 O  O     . GLU A-2 140 ? 0.1612 0.1333 0.2722 0.0400  -0.0583 -0.0207 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A-2 O     
2404 C  CB    . GLU A-2 140 ? 0.2093 0.1201 0.2860 0.0286  -0.0266 -0.0618 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A-2 CB    
2405 C  CG    . GLU A-2 140 ? 0.2262 0.2116 0.3686 0.0235  0.0257  -0.0893 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A-2 CG    
2406 C  CD    . GLU A-2 140 ? 0.2124 0.2716 0.7006 0.0743  0.0769  0.0175  ? ? ? ? ? ? 140 GLU A-2 CD    
2407 O  OE1   . GLU A-2 140 ? 0.2063 0.4297 1.0276 0.0676  0.0307  0.0096  ? ? ? ? ? ? 140 GLU A-2 OE1   
2408 O  OE2   . GLU A-2 140 ? 0.3628 0.3651 0.6330 0.0595  0.0611  0.1178  ? ? ? ? ? ? 140 GLU A-2 OE2   
2409 N  N     . ALA A-2 141 ? 0.1611 0.0908 0.2075 0.0180  -0.0497 -0.0161 ? ? ? ? ? ? 141 ALA A-2 N     
2410 C  CA    . ALA A-2 141 ? 0.1782 0.0874 0.1671 0.0233  -0.0371 -0.0103 ? ? ? ? ? ? 141 ALA A-2 CA    
2411 C  C     . ALA A-2 141 ? 0.1555 0.0993 0.1674 0.0193  -0.0316 -0.0015 ? ? ? ? ? ? 141 ALA A-2 C     
2412 O  O     . ALA A-2 141 ? 0.1387 0.1303 0.1969 0.0318  -0.0363 -0.0207 ? ? ? ? ? ? 141 ALA A-2 O     
2413 C  CB    . ALA A-2 141 ? 0.1805 0.0857 0.1772 0.0252  -0.0335 0.0114  ? ? ? ? ? ? 141 ALA A-2 CB    
2414 N  N     . LEU A-2 142 ? 0.1783 0.1127 0.1844 0.0102  -0.0206 0.0164  ? ? ? ? ? ? 142 LEU A-2 N     
2415 C  CA    . LEU A-2 142 ? 0.1759 0.1177 0.1848 0.0391  -0.0026 0.0237  ? ? ? ? ? ? 142 LEU A-2 CA    
2416 C  C     . LEU A-2 142 ? 0.1723 0.1244 0.1962 0.0328  -0.0301 -0.0044 ? ? ? ? ? ? 142 LEU A-2 C     
2417 O  O     . LEU A-2 142 ? 0.1883 0.1461 0.1931 0.0297  -0.0323 -0.0074 ? ? ? ? ? ? 142 LEU A-2 O     
2418 C  CB    . LEU A-2 142 ? 0.1709 0.1614 0.1903 0.0132  -0.0156 0.0171  ? ? ? ? ? ? 142 LEU A-2 CB    
2419 C  CG    . LEU A-2 142 ? 0.1701 0.1584 0.1859 0.0006  -0.0078 0.0097  ? ? ? ? ? ? 142 LEU A-2 CG    
2420 C  CD1   . LEU A-2 142 ? 0.2336 0.1653 0.2099 -0.0059 -0.0064 -0.0067 ? ? ? ? ? ? 142 LEU A-2 CD1   
2421 C  CD2   . LEU A-2 142 ? 0.1843 0.2173 0.2460 -0.0137 -0.0038 0.0689  ? ? ? ? ? ? 142 LEU A-2 CD2   
2422 N  N     . GLU A-2 143 ? 0.1930 0.1058 0.2387 0.0419  -0.0597 0.0040  ? ? ? ? ? ? 143 GLU A-2 N     
2423 C  CA    . GLU A-2 143 ? 0.2103 0.1233 0.3301 0.0611  -0.0598 -0.0045 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A-2 CA    
2424 C  C     . GLU A-2 143 ? 0.1910 0.1701 0.2357 0.0662  -0.0660 -0.0380 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A-2 C     
2425 O  O     . GLU A-2 143 ? 0.2312 0.1645 0.3143 0.0639  -0.1274 -0.0519 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A-2 O     
2426 C  CB    . GLU A-2 143 ? 0.2378 0.1406 0.5482 0.0996  -0.1736 -0.0705 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A-2 CB    
2427 N  N     . ARG A-2 144 ? 0.1915 0.1298 0.2515 0.0513  -0.0638 -0.0477 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A-2 N     
2428 C  CA    . ARG A-2 144 ? 0.1879 0.1557 0.2255 0.0519  -0.0430 -0.0825 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A-2 CA    
2429 C  C     . ARG A-2 144 ? 0.1667 0.1590 0.1931 0.0559  -0.0360 -0.0730 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A-2 C     
2430 O  O     . ARG A-2 144 ? 0.1755 0.1972 0.2866 0.0708  -0.0809 -0.0976 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A-2 O     
2431 C  CB    . ARG A-2 144 ? 0.1650 0.2428 0.1907 0.0430  -0.0256 -0.0750 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A-2 CB    
2432 C  CG    . ARG A-2 144 ? 0.1818 0.2772 0.2365 0.0779  -0.0386 -0.1110 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A-2 CG    
2433 C  CD    . ARG A-2 144 ? 0.3693 0.4547 0.1928 -0.1284 -0.0082 -0.0580 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A-2 CD    
2434 N  NE    . ARG A-2 144 ? 0.2786 0.2896 0.2367 0.0246  0.0639  -0.0830 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A-2 NE    
2435 C  CZ    . ARG A-2 144 ? 0.2617 0.2048 0.2221 0.0669  0.0341  -0.0515 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A-2 CZ    
2436 N  NH1   . ARG A-2 144 ? 0.2794 0.3246 0.2264 0.0331  0.0235  -0.0811 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A-2 NH1   
2437 N  NH2   . ARG A-2 144 ? 0.2494 0.2306 0.2570 0.0518  -0.0484 0.0137  ? ? ? ? ? ? 144 ARG A-2 NH2   
2438 N  N     . HIS A-2 145 ? 0.1785 0.1004 0.1740 0.0444  -0.0025 -0.0257 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A-2 N     
2439 C  CA    . HIS A-2 145 ? 0.1700 0.1244 0.1598 0.0581  -0.0089 -0.0308 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A-2 CA    
2440 C  C     . HIS A-2 145 ? 0.1534 0.1344 0.1952 0.0381  -0.0231 -0.0153 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A-2 C     
2441 O  O     . HIS A-2 145 ? 0.1609 0.1635 0.2181 0.0360  -0.0395 -0.0421 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A-2 O     
2442 C  CB    . HIS A-2 145 ? 0.1429 0.1399 0.1643 0.0423  -0.0095 -0.0470 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A-2 CB    
2443 C  CG    . HIS A-2 145 ? 0.1594 0.1146 0.1792 0.0337  0.0126  -0.0378 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A-2 CG    
2444 N  ND1   . HIS A-2 145 ? 0.1834 0.1307 0.1841 0.0091  0.0052  -0.0281 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A-2 ND1   
2445 C  CD2   . HIS A-2 145 ? 0.1308 0.1387 0.1739 0.0098  -0.0004 -0.0560 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A-2 CD2   
2446 C  CE1   . HIS A-2 145 ? 0.2212 0.1580 0.2021 -0.0270 0.0689  -0.0618 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A-2 CE1   
2447 N  NE2   . HIS A-2 145 ? 0.1632 0.1204 0.1822 0.0024  0.0049  -0.0428 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A-2 NE2   
2448 N  N     . GLN A-2 146 ? 0.1861 0.1224 0.2249 0.0400  -0.0328 0.0023  ? ? ? ? ? ? 146 GLN A-2 N     
2449 C  CA    A GLN A-2 146 ? 0.2039 0.1646 0.2509 0.0272  -0.0566 0.0311  ? ? ? ? ? ? 146 GLN A-2 CA    
2450 C  CA    B GLN A-2 146 ? 0.2070 0.1598 0.2523 0.0305  -0.0607 0.0282  ? ? ? ? ? ? 146 GLN A-2 CA    
2451 C  C     . GLN A-2 146 ? 0.2127 0.1812 0.2468 0.0480  -0.0892 -0.0182 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A-2 C     
2452 O  O     . GLN A-2 146 ? 0.2371 0.2433 0.2580 0.0556  -0.1056 -0.0127 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A-2 O     
2453 C  CB    A GLN A-2 146 ? 0.2424 0.1613 0.2742 0.0077  -0.0851 0.0531  ? ? ? ? ? ? 146 GLN A-2 CB    
2454 C  CB    B GLN A-2 146 ? 0.2401 0.1486 0.2608 0.0241  -0.0622 0.0387  ? ? ? ? ? ? 146 GLN A-2 CB    
2455 C  CG    A GLN A-2 146 ? 0.2366 0.1912 0.2765 -0.0134 -0.0199 0.0042  ? ? ? ? ? ? 146 GLN A-2 CG    
2456 C  CG    B GLN A-2 146 ? 0.2146 0.1526 0.2058 0.0160  -0.0913 0.0673  ? ? ? ? ? ? 146 GLN A-2 CG    
2457 C  CD    A GLN A-2 146 ? 0.2681 0.1980 0.2600 -0.0309 -0.0267 0.0017  ? ? ? ? ? ? 146 GLN A-2 CD    
2458 C  CD    B GLN A-2 146 ? 0.2679 0.1906 0.2140 -0.0297 -0.0352 -0.0208 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A-2 CD    
2459 O  OE1   A GLN A-2 146 ? 0.2071 0.2012 0.2394 -0.0062 -0.0681 0.0363  ? ? ? ? ? ? 146 GLN A-2 OE1   
2460 O  OE1   B GLN A-2 146 ? 0.3036 0.2091 0.3801 -0.0050 -0.0286 -0.0937 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A-2 OE1   
2461 N  NE2   A GLN A-2 146 ? 0.2543 0.1550 0.2626 0.0318  -0.0882 0.0287  ? ? ? ? ? ? 146 GLN A-2 NE2   
2462 N  NE2   B GLN A-2 146 ? 0.3562 0.3298 0.3156 -0.1277 0.0703  -0.1180 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A-2 NE2   
2463 N  N     . ARG A-2 147 ? 0.2319 0.1776 0.2695 0.1020  -0.1141 -0.0507 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A-2 N     
2464 C  CA    . ARG A-2 147 ? 0.2644 0.2083 0.3879 0.1371  -0.0544 -0.0164 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A-2 CA    
2465 C  C     . ARG A-2 147 ? 0.2364 0.2501 0.2495 0.1325  -0.0174 -0.0206 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A-2 C     
2466 O  O     . ARG A-2 147 ? 0.2187 0.2946 0.4304 0.1383  -0.0948 -0.1032 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A-2 O     
2467 C  CB    . ARG A-2 147 ? 0.2654 0.2636 0.5040 0.1485  -0.0414 -0.0966 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A-2 CB    
2468 N  N     . GLY A-2 148 ? 0.1928 0.2298 0.3576 0.0953  -0.0207 -0.0207 ? ? ? ? ? ? 148 GLY A-2 N     
2469 C  CA    . GLY A-2 148 ? 0.2097 0.2832 0.3513 0.0528  -0.0610 -0.0255 ? ? ? ? ? ? 148 GLY A-2 CA    
2470 C  C     . GLY A-2 148 ? 0.1522 0.2613 0.3630 0.0617  -0.0283 -0.0429 ? ? ? ? ? ? 148 GLY A-2 C     
2471 O  O     . GLY A-2 148 ? 0.1854 0.3495 0.4120 0.0045  0.0035  -0.0719 ? ? ? ? ? ? 148 GLY A-2 O     
2472 N  N     . GLU A-2 149 ? 0.1618 0.2078 0.3313 0.0907  -0.0135 -0.0670 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A-2 N     
2473 C  CA    . GLU A-2 149 ? 0.1413 0.2274 0.3544 0.0871  0.0192  -0.0668 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A-2 CA    
2474 C  C     . GLU A-2 149 ? 0.1375 0.2112 0.3514 0.0608  0.0390  -0.0425 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A-2 C     
2475 O  O     . GLU A-2 149 ? 0.1994 0.2820 0.3890 0.0954  0.0968  -0.0157 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A-2 O     
2476 C  CB    . GLU A-2 149 ? 0.2295 0.2294 0.3521 0.0990  0.0136  -0.0938 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A-2 CB    
2477 C  CG    . GLU A-2 149 ? 0.2877 0.4292 0.3619 0.0359  0.0300  -0.1259 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A-2 CG    
2478 C  CD    . GLU A-2 149 ? 0.2980 0.5159 0.3395 -0.0294 0.0303  -0.0546 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A-2 CD    
2479 O  OE1   . GLU A-2 149 ? 0.2975 0.3511 0.4236 -0.0276 -0.0506 -0.1526 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A-2 OE1   
2480 O  OE2   . GLU A-2 149 ? 0.4566 0.5575 0.3699 -0.1548 0.0659  -0.0454 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A-2 OE2   
2481 N  N     . VAL A-2 150 ? 0.1505 0.1686 0.2634 0.0672  0.0126  -0.0315 ? ? ? ? ? ? 150 VAL A-2 N     
2482 C  CA    . VAL A-2 150 ? 0.1564 0.1599 0.2173 0.0504  -0.0039 -0.0483 ? ? ? ? ? ? 150 VAL A-2 CA    
2483 C  C     . VAL A-2 150 ? 0.1233 0.1477 0.1936 0.0425  -0.0125 -0.0317 ? ? ? ? ? ? 150 VAL A-2 C     
2484 O  O     . VAL A-2 150 ? 0.1474 0.1593 0.2129 0.0081  -0.0137 -0.0146 ? ? ? ? ? ? 150 VAL A-2 O     
2485 C  CB    . VAL A-2 150 ? 0.1880 0.1861 0.2078 0.0447  -0.0197 -0.0554 ? ? ? ? ? ? 150 VAL A-2 CB    
2486 C  CG1   . VAL A-2 150 ? 0.1953 0.3081 0.2121 -0.0206 -0.0325 -0.0874 ? ? ? ? ? ? 150 VAL A-2 CG1   
2487 C  CG2   . VAL A-2 150 ? 0.3250 0.3021 0.2105 0.1422  0.0081  0.0209  ? ? ? ? ? ? 150 VAL A-2 CG2   
2488 N  N     . GLU A-2 151 ? 0.1311 0.1506 0.1628 0.0552  -0.0153 -0.0200 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A-2 N     
2489 C  CA    . GLU A-2 151 ? 0.1055 0.1445 0.1524 0.0386  -0.0121 -0.0283 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A-2 CA    
2490 C  C     . GLU A-2 151 ? 0.0946 0.1584 0.1330 0.0232  -0.0032 -0.0099 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A-2 C     
2491 O  O     . GLU A-2 151 ? 0.1248 0.2272 0.1422 0.0514  -0.0117 -0.0223 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A-2 O     
2492 C  CB    . GLU A-2 151 ? 0.1038 0.1633 0.2593 0.0220  -0.0363 -0.0396 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A-2 CB    
2493 C  CG    . GLU A-2 151 ? 0.1052 0.2971 0.2463 0.0291  -0.0416 -0.0713 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A-2 CG    
2494 C  CD    . GLU A-2 151 ? 0.1638 0.3517 0.2337 0.0975  -0.0800 -0.0829 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A-2 CD    
2495 O  OE1   . GLU A-2 151 ? 0.2183 0.3338 0.2244 0.0906  -0.0501 -0.0616 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A-2 OE1   
2496 O  OE2   . GLU A-2 151 ? 0.2520 0.5077 0.3937 0.2173  -0.0560 -0.0111 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A-2 OE2   
2497 N  N     . PHE A-2 152 ? 0.0922 0.1127 0.1499 0.0122  0.0067  -0.0050 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A-2 N     
2498 C  CA    . PHE A-2 152 ? 0.0853 0.0924 0.1578 0.0032  0.0041  -0.0096 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A-2 CA    
2499 C  C     . PHE A-2 152 ? 0.0919 0.0875 0.1017 -0.0020 -0.0013 -0.0066 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A-2 C     
2500 O  O     . PHE A-2 152 ? 0.1140 0.1199 0.0976 0.0013  -0.0126 -0.0190 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A-2 O     
2501 C  CB    . PHE A-2 152 ? 0.1037 0.0973 0.1619 -0.0116 0.0073  0.0062  ? ? ? ? ? ? 152 PHE A-2 CB    
2502 C  CG    . PHE A-2 152 ? 0.1074 0.0991 0.1860 -0.0037 0.0069  -0.0070 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A-2 CG    
2503 C  CD1   . PHE A-2 152 ? 0.1678 0.0895 0.2309 -0.0005 0.0426  0.0075  ? ? ? ? ? ? 152 PHE A-2 CD1   
2504 C  CD2   . PHE A-2 152 ? 0.1556 0.1344 0.1923 -0.0253 0.0187  -0.0436 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A-2 CD2   
2505 C  CE1   . PHE A-2 152 ? 0.1293 0.1052 0.2428 -0.0069 -0.0177 0.0117  ? ? ? ? ? ? 152 PHE A-2 CE1   
2506 C  CE2   . PHE A-2 152 ? 0.1833 0.1433 0.2234 -0.0596 -0.0492 0.0094  ? ? ? ? ? ? 152 PHE A-2 CE2   
2507 C  CZ    . PHE A-2 152 ? 0.0960 0.1547 0.2511 0.0010  -0.0508 0.0463  ? ? ? ? ? ? 152 PHE A-2 CZ    
2508 N  N     . SER A-2 153 ? 0.0809 0.0990 0.1111 0.0042  0.0027  -0.0039 ? ? ? ? ? ? 153 SER A-2 N     
2509 C  CA    . SER A-2 153 ? 0.0730 0.0918 0.1238 -0.0009 0.0077  -0.0002 ? ? ? ? ? ? 153 SER A-2 CA    
2510 C  C     . SER A-2 153 ? 0.0804 0.0922 0.0826 -0.0189 0.0059  -0.0080 ? ? ? ? ? ? 153 SER A-2 C     
2511 O  O     . SER A-2 153 ? 0.0773 0.0908 0.1072 -0.0095 -0.0048 -0.0027 ? ? ? ? ? ? 153 SER A-2 O     
2512 C  CB    . SER A-2 153 ? 0.0859 0.0946 0.1097 -0.0257 -0.0094 0.0115  ? ? ? ? ? ? 153 SER A-2 CB    
2513 O  OG    . SER A-2 153 ? 0.0886 0.1100 0.1005 -0.0210 -0.0002 -0.0027 ? ? ? ? ? ? 153 SER A-2 OG    
2514 N  N     . ALA A-2 154 ? 0.0829 0.0979 0.0787 -0.0063 0.0051  -0.0039 ? ? ? ? ? ? 154 ALA A-2 N     
2515 C  CA    . ALA A-2 154 ? 0.0767 0.0920 0.0875 0.0010  -0.0045 -0.0142 ? ? ? ? ? ? 154 ALA A-2 CA    
2516 C  C     . ALA A-2 154 ? 0.0835 0.0676 0.0939 -0.0043 -0.0039 -0.0006 ? ? ? ? ? ? 154 ALA A-2 C     
2517 O  O     . ALA A-2 154 ? 0.0887 0.0783 0.0922 -0.0120 0.0016  -0.0048 ? ? ? ? ? ? 154 ALA A-2 O     
2518 C  CB    . ALA A-2 154 ? 0.1037 0.0928 0.1084 -0.0052 0.0106  -0.0260 ? ? ? ? ? ? 154 ALA A-2 CB    
2519 N  N     . THR A-2 155 ? 0.0829 0.0807 0.0884 -0.0002 -0.0086 -0.0048 ? ? ? ? ? ? 155 THR A-2 N     
2520 C  CA    . THR A-2 155 ? 0.0803 0.0777 0.0837 -0.0021 -0.0055 -0.0030 ? ? ? ? ? ? 155 THR A-2 CA    
2521 C  C     . THR A-2 155 ? 0.0851 0.0805 0.0832 -0.0056 -0.0077 -0.0013 ? ? ? ? ? ? 155 THR A-2 C     
2522 O  O     . THR A-2 155 ? 0.0924 0.0767 0.1009 -0.0087 -0.0142 0.0003  ? ? ? ? ? ? 155 THR A-2 O     
2523 C  CB    . THR A-2 155 ? 0.0895 0.0831 0.0890 0.0144  0.0039  0.0055  ? ? ? ? ? ? 155 THR A-2 CB    
2524 O  OG1   . THR A-2 155 ? 0.0926 0.1077 0.0904 0.0141  0.0025  0.0127  ? ? ? ? ? ? 155 THR A-2 OG1   
2525 C  CG2   . THR A-2 155 ? 0.1010 0.0762 0.0923 0.0057  -0.0137 -0.0030 ? ? ? ? ? ? 155 THR A-2 CG2   
2526 N  N     . GLY A-2 156 ? 0.0893 0.0835 0.0837 0.0108  -0.0020 -0.0005 ? ? ? ? ? ? 156 GLY A-2 N     
2527 C  CA    . GLY A-2 156 ? 0.1003 0.0818 0.0889 -0.0031 -0.0017 -0.0055 ? ? ? ? ? ? 156 GLY A-2 CA    
2528 C  C     . GLY A-2 156 ? 0.0873 0.0793 0.1022 -0.0111 -0.0106 -0.0085 ? ? ? ? ? ? 156 GLY A-2 C     
2529 O  O     . GLY A-2 156 ? 0.0959 0.0833 0.1026 -0.0087 -0.0142 -0.0060 ? ? ? ? ? ? 156 GLY A-2 O     
2530 N  N     . LEU A-2 157 ? 0.0875 0.0856 0.0821 0.0029  -0.0088 -0.0011 ? ? ? ? ? ? 157 LEU A-2 N     
2531 C  CA    . LEU A-2 157 ? 0.0771 0.0900 0.0983 -0.0052 -0.0163 0.0000  ? ? ? ? ? ? 157 LEU A-2 CA    
2532 C  C     . LEU A-2 157 ? 0.0828 0.0699 0.1055 -0.0018 -0.0034 -0.0105 ? ? ? ? ? ? 157 LEU A-2 C     
2533 O  O     . LEU A-2 157 ? 0.0900 0.0824 0.1108 -0.0104 -0.0136 0.0056  ? ? ? ? ? ? 157 LEU A-2 O     
2534 C  CB    . LEU A-2 157 ? 0.0969 0.0865 0.0859 -0.0041 -0.0120 -0.0011 ? ? ? ? ? ? 157 LEU A-2 CB    
2535 C  CG    . LEU A-2 157 ? 0.0979 0.0827 0.1006 -0.0134 -0.0152 0.0036  ? ? ? ? ? ? 157 LEU A-2 CG    
2536 C  CD1   . LEU A-2 157 ? 0.1051 0.0932 0.1217 0.0073  -0.0069 0.0184  ? ? ? ? ? ? 157 LEU A-2 CD1   
2537 C  CD2   . LEU A-2 157 ? 0.1231 0.1218 0.1021 -0.0225 -0.0187 -0.0008 ? ? ? ? ? ? 157 LEU A-2 CD2   
2538 N  N     . VAL A-2 158 ? 0.0753 0.0864 0.1012 0.0051  -0.0169 -0.0031 ? ? ? ? ? ? 158 VAL A-2 N     
2539 C  CA    . VAL A-2 158 ? 0.0760 0.0799 0.1181 -0.0001 -0.0191 -0.0020 ? ? ? ? ? ? 158 VAL A-2 CA    
2540 C  C     . VAL A-2 158 ? 0.0811 0.0758 0.1268 -0.0138 -0.0144 0.0114  ? ? ? ? ? ? 158 VAL A-2 C     
2541 O  O     . VAL A-2 158 ? 0.0816 0.0861 0.1286 -0.0151 -0.0120 0.0183  ? ? ? ? ? ? 158 VAL A-2 O     
2542 C  CB    . VAL A-2 158 ? 0.0847 0.0826 0.1255 0.0080  -0.0051 0.0037  ? ? ? ? ? ? 158 VAL A-2 CB    
2543 C  CG1   . VAL A-2 158 ? 0.0824 0.0869 0.1625 -0.0006 -0.0124 0.0135  ? ? ? ? ? ? 158 VAL A-2 CG1   
2544 C  CG2   . VAL A-2 158 ? 0.0910 0.0762 0.1357 -0.0077 0.0028  -0.0049 ? ? ? ? ? ? 158 VAL A-2 CG2   
2545 N  N     . GLY A-2 159 ? 0.0942 0.0925 0.1071 -0.0100 -0.0117 -0.0004 ? ? ? ? ? ? 159 GLY A-2 N     
2546 C  CA    . GLY A-2 159 ? 0.1131 0.0776 0.1414 -0.0115 -0.0380 0.0032  ? ? ? ? ? ? 159 GLY A-2 CA    
2547 C  C     . GLY A-2 159 ? 0.1012 0.0831 0.1116 -0.0132 -0.0236 0.0130  ? ? ? ? ? ? 159 GLY A-2 C     
2548 O  O     . GLY A-2 159 ? 0.1139 0.0936 0.1109 -0.0278 -0.0182 0.0116  ? ? ? ? ? ? 159 GLY A-2 O     
2549 N  N     . VAL A-2 160 ? 0.1081 0.0890 0.0987 -0.0027 -0.0162 0.0080  ? ? ? ? ? ? 160 VAL A-2 N     
2550 C  CA    . VAL A-2 160 ? 0.1014 0.0815 0.1229 -0.0046 -0.0125 0.0131  ? ? ? ? ? ? 160 VAL A-2 CA    
2551 C  C     . VAL A-2 160 ? 0.1023 0.0824 0.1124 -0.0210 -0.0188 0.0014  ? ? ? ? ? ? 160 VAL A-2 C     
2552 O  O     . VAL A-2 160 ? 0.1237 0.0842 0.1287 -0.0264 -0.0123 0.0020  ? ? ? ? ? ? 160 VAL A-2 O     
2553 C  CB    . VAL A-2 160 ? 0.1000 0.0902 0.1348 -0.0056 -0.0070 0.0132  ? ? ? ? ? ? 160 VAL A-2 CB    
2554 C  CG1   . VAL A-2 160 ? 0.1216 0.1008 0.1862 0.0169  -0.0169 0.0308  ? ? ? ? ? ? 160 VAL A-2 CG1   
2555 C  CG2   . VAL A-2 160 ? 0.1230 0.1062 0.1410 -0.0048 0.0179  -0.0172 ? ? ? ? ? ? 160 VAL A-2 CG2   
2556 N  N     . LEU A-2 161 ? 0.1081 0.0888 0.1026 -0.0078 -0.0262 0.0099  ? ? ? ? ? ? 161 LEU A-2 N     
2557 C  CA    . LEU A-2 161 ? 0.0951 0.1051 0.1087 -0.0161 -0.0250 -0.0012 ? ? ? ? ? ? 161 LEU A-2 CA    
2558 C  C     . LEU A-2 161 ? 0.1026 0.0898 0.1247 -0.0181 -0.0298 0.0081  ? ? ? ? ? ? 161 LEU A-2 C     
2559 O  O     . LEU A-2 161 ? 0.1120 0.1116 0.1419 -0.0321 -0.0208 0.0171  ? ? ? ? ? ? 161 LEU A-2 O     
2560 C  CB    . LEU A-2 161 ? 0.0955 0.0973 0.1211 -0.0073 -0.0262 -0.0162 ? ? ? ? ? ? 161 LEU A-2 CB    
2561 C  CG    . LEU A-2 161 ? 0.1047 0.0869 0.1205 -0.0095 -0.0370 0.0007  ? ? ? ? ? ? 161 LEU A-2 CG    
2562 C  CD1   . LEU A-2 161 ? 0.1160 0.1117 0.1204 -0.0137 -0.0284 -0.0230 ? ? ? ? ? ? 161 LEU A-2 CD1   
2563 C  CD2   . LEU A-2 161 ? 0.1358 0.0942 0.1561 0.0057  -0.0391 0.0067  ? ? ? ? ? ? 161 LEU A-2 CD2   
2564 N  N     . TYR A-2 162 ? 0.1034 0.0952 0.1205 -0.0108 -0.0320 0.0141  ? ? ? ? ? ? 162 TYR A-2 N     
2565 C  CA    . TYR A-2 162 ? 0.1021 0.0964 0.1368 -0.0173 -0.0286 0.0158  ? ? ? ? ? ? 162 TYR A-2 CA    
2566 C  C     . TYR A-2 162 ? 0.0979 0.1183 0.1294 -0.0281 -0.0249 0.0067  ? ? ? ? ? ? 162 TYR A-2 C     
2567 O  O     . TYR A-2 162 ? 0.1161 0.1289 0.1349 -0.0421 -0.0273 0.0260  ? ? ? ? ? ? 162 TYR A-2 O     
2568 C  CB    . TYR A-2 162 ? 0.0978 0.1247 0.1664 -0.0208 -0.0344 0.0545  ? ? ? ? ? ? 162 TYR A-2 CB    
2569 C  CG    . TYR A-2 162 ? 0.0957 0.1259 0.1724 -0.0329 -0.0347 0.0496  ? ? ? ? ? ? 162 TYR A-2 CG    
2570 C  CD1   . TYR A-2 162 ? 0.0976 0.1427 0.2328 -0.0175 -0.0164 0.0496  ? ? ? ? ? ? 162 TYR A-2 CD1   
2571 C  CD2   . TYR A-2 162 ? 0.1507 0.1153 0.2164 -0.0220 -0.0851 0.0369  ? ? ? ? ? ? 162 TYR A-2 CD2   
2572 C  CE1   . TYR A-2 162 ? 0.0981 0.1688 0.3303 -0.0113 -0.0229 0.0933  ? ? ? ? ? ? 162 TYR A-2 CE1   
2573 C  CE2   . TYR A-2 162 ? 0.1679 0.1393 0.3073 -0.0456 -0.1316 0.0664  ? ? ? ? ? ? 162 TYR A-2 CE2   
2574 C  CZ    . TYR A-2 162 ? 0.1180 0.1585 0.3726 -0.0326 -0.0997 0.1189  ? ? ? ? ? ? 162 TYR A-2 CZ    
2575 O  OH    . TYR A-2 162 ? 0.1292 0.2207 0.5586 -0.0574 -0.1410 0.1798  ? ? ? ? ? ? 162 TYR A-2 OH    
2576 N  N     . TYR A-2 163 ? 0.1146 0.1134 0.1068 -0.0209 -0.0334 0.0048  ? ? ? ? ? ? 163 TYR A-2 N     
2577 C  CA    . TYR A-2 163 ? 0.1460 0.1136 0.1116 -0.0417 -0.0189 0.0079  ? ? ? ? ? ? 163 TYR A-2 CA    
2578 C  C     . TYR A-2 163 ? 0.1315 0.1260 0.1201 -0.0499 -0.0286 0.0191  ? ? ? ? ? ? 163 TYR A-2 C     
2579 O  O     . TYR A-2 163 ? 0.1462 0.1265 0.1426 -0.0560 -0.0281 0.0208  ? ? ? ? ? ? 163 TYR A-2 O     
2580 C  CB    . TYR A-2 163 ? 0.1556 0.1179 0.1260 -0.0477 0.0005  -0.0057 ? ? ? ? ? ? 163 TYR A-2 CB    
2581 C  CG    . TYR A-2 163 ? 0.1598 0.1181 0.1190 -0.0401 -0.0082 0.0020  ? ? ? ? ? ? 163 TYR A-2 CG    
2582 C  CD1   . TYR A-2 163 ? 0.1424 0.1259 0.1523 -0.0612 -0.0112 -0.0101 ? ? ? ? ? ? 163 TYR A-2 CD1   
2583 C  CD2   . TYR A-2 163 ? 0.1570 0.1236 0.1756 -0.0390 -0.0122 0.0179  ? ? ? ? ? ? 163 TYR A-2 CD2   
2584 C  CE1   . TYR A-2 163 ? 0.1786 0.1198 0.2000 -0.0627 -0.0304 -0.0129 ? ? ? ? ? ? 163 TYR A-2 CE1   
2585 C  CE2   . TYR A-2 163 ? 0.1957 0.1235 0.1849 -0.0356 -0.0186 0.0089  ? ? ? ? ? ? 163 TYR A-2 CE2   
2586 C  CZ    . TYR A-2 163 ? 0.2266 0.1301 0.2047 -0.0478 -0.0406 0.0040  ? ? ? ? ? ? 163 TYR A-2 CZ    
2587 O  OH    . TYR A-2 163 ? 0.2112 0.1357 0.2335 -0.0402 -0.0317 -0.0038 ? ? ? ? ? ? 163 TYR A-2 OH    
2588 N  N     . HIS A-2 164 ? 0.1325 0.0974 0.1146 -0.0257 -0.0169 0.0093  ? ? ? ? ? ? 164 HIS A-2 N     
2589 C  CA    . HIS A-2 164 ? 0.1479 0.1104 0.1338 -0.0275 -0.0137 0.0228  ? ? ? ? ? ? 164 HIS A-2 CA    
2590 C  C     . HIS A-2 164 ? 0.1528 0.1154 0.1547 -0.0405 -0.0040 0.0269  ? ? ? ? ? ? 164 HIS A-2 C     
2591 O  O     . HIS A-2 164 ? 0.2354 0.1414 0.2240 -0.0887 0.0146  0.0554  ? ? ? ? ? ? 164 HIS A-2 O     
2592 C  CB    . HIS A-2 164 ? 0.1524 0.1004 0.1611 -0.0226 -0.0326 0.0249  ? ? ? ? ? ? 164 HIS A-2 CB    
2593 C  CG    . HIS A-2 164 ? 0.1589 0.1087 0.1730 -0.0210 -0.0294 0.0163  ? ? ? ? ? ? 164 HIS A-2 CG    
2594 N  ND1   . HIS A-2 164 ? 0.1393 0.1075 0.1750 -0.0202 -0.0340 0.0045  ? ? ? ? ? ? 164 HIS A-2 ND1   
2595 C  CD2   . HIS A-2 164 ? 0.1559 0.1090 0.1953 -0.0231 -0.0373 0.0029  ? ? ? ? ? ? 164 HIS A-2 CD2   
2596 C  CE1   . HIS A-2 164 ? 0.1527 0.0883 0.2012 -0.0127 -0.0340 0.0083  ? ? ? ? ? ? 164 HIS A-2 CE1   
2597 N  NE2   . HIS A-2 164 ? 0.1553 0.0966 0.2216 -0.0151 -0.0383 0.0174  ? ? ? ? ? ? 164 HIS A-2 NE2   
2598 N  N     . ALA A-2 165 ? 0.1501 0.1407 0.1177 -0.0170 -0.0133 0.0145  ? ? ? ? ? ? 165 ALA A-2 N     
2599 C  CA    . ALA A-2 165 ? 0.1364 0.1583 0.1406 -0.0237 -0.0204 0.0136  ? ? ? ? ? ? 165 ALA A-2 CA    
2600 C  C     . ALA A-2 165 ? 0.1504 0.1604 0.1451 -0.0572 -0.0213 0.0379  ? ? ? ? ? ? 165 ALA A-2 C     
2601 O  O     . ALA A-2 165 ? 0.1649 0.2259 0.2098 -0.0841 -0.0098 0.0758  ? ? ? ? ? ? 165 ALA A-2 O     
2602 C  CB    . ALA A-2 165 ? 0.1519 0.1623 0.1304 -0.0113 -0.0257 -0.0023 ? ? ? ? ? ? 165 ALA A-2 CB    
2603 N  N     . PHE A-2 166 ? 0.1424 0.1635 0.1348 -0.0434 -0.0240 0.0321  ? ? ? ? ? ? 166 PHE A-2 N     
2604 C  CA    . PHE A-2 166 ? 0.1551 0.2281 0.1559 -0.0403 -0.0429 0.0215  ? ? ? ? ? ? 166 PHE A-2 CA    
2605 C  C     . PHE A-2 166 ? 0.1356 0.2590 0.1650 -0.0720 -0.0321 0.0063  ? ? ? ? ? ? 166 PHE A-2 C     
2606 O  O     . PHE A-2 166 ? 0.1388 0.3979 0.2013 -0.0926 -0.0451 -0.0036 ? ? ? ? ? ? 166 PHE A-2 O     
2607 C  CB    . PHE A-2 166 ? 0.1125 0.2419 0.1822 -0.0246 -0.0238 0.0306  ? ? ? ? ? ? 166 PHE A-2 CB    
2608 C  CG    . PHE A-2 166 ? 0.1597 0.2178 0.1832 -0.0593 -0.0195 0.0265  ? ? ? ? ? ? 166 PHE A-2 CG    
2609 C  CD1   . PHE A-2 166 ? 0.1347 0.2110 0.2087 -0.0446 -0.0757 0.0616  ? ? ? ? ? ? 166 PHE A-2 CD1   
2610 C  CD2   . PHE A-2 166 ? 0.2048 0.3269 0.2136 -0.1298 0.0281  -0.0392 ? ? ? ? ? ? 166 PHE A-2 CD2   
2611 C  CE1   . PHE A-2 166 ? 0.1917 0.1514 0.2383 -0.0376 -0.0683 0.0452  ? ? ? ? ? ? 166 PHE A-2 CE1   
2612 C  CE2   . PHE A-2 166 ? 0.2839 0.3005 0.1722 -0.1409 0.0029  -0.0007 ? ? ? ? ? ? 166 PHE A-2 CE2   
2613 C  CZ    . PHE A-2 166 ? 0.2649 0.2061 0.1956 -0.0689 -0.0527 0.0334  ? ? ? ? ? ? 166 PHE A-2 CZ    
2614 N  N     . LEU A-2 167 ? 0.1491 0.1955 0.1504 -0.0669 -0.0254 0.0300  ? ? ? ? ? ? 167 LEU A-2 N     
2615 C  CA    . LEU A-2 167 ? 0.1696 0.2048 0.1587 -0.0935 -0.0192 0.0131  ? ? ? ? ? ? 167 LEU A-2 CA    
2616 C  C     . LEU A-2 167 ? 0.2764 0.1862 0.1860 -0.1176 -0.0637 0.0068  ? ? ? ? ? ? 167 LEU A-2 C     
2617 O  O     . LEU A-2 167 ? 0.2853 0.2118 0.1998 -0.0699 -0.0282 -0.0116 ? ? ? ? ? ? 167 LEU A-2 O     
2618 C  CB    . LEU A-2 167 ? 0.1702 0.1795 0.1574 -0.0699 -0.0183 0.0203  ? ? ? ? ? ? 167 LEU A-2 CB    
2619 C  CG    . LEU A-2 167 ? 0.1505 0.1855 0.1563 -0.0435 -0.0476 0.0371  ? ? ? ? ? ? 167 LEU A-2 CG    
2620 C  CD1   . LEU A-2 167 ? 0.2111 0.2099 0.1625 -0.0746 -0.0383 0.0705  ? ? ? ? ? ? 167 LEU A-2 CD1   
2621 C  CD2   . LEU A-2 167 ? 0.1735 0.3322 0.1662 0.0107  -0.0505 0.0122  ? ? ? ? ? ? 167 LEU A-2 CD2   
2622 N  N     . ARG A-2 168 ? 0.3790 0.1908 0.2348 -0.1325 -0.0529 0.0458  ? ? ? ? ? ? 168 ARG A-2 N     
2623 C  CA    . ARG A-2 168 ? 0.4273 0.1824 0.2874 -0.1430 -0.0406 0.0468  ? ? ? ? ? ? 168 ARG A-2 CA    
2624 C  C     . ARG A-2 168 ? 0.6738 0.2853 0.4006 -0.3270 -0.3175 0.1873  ? ? ? ? ? ? 168 ARG A-2 C     
2625 O  O     . ARG A-2 168 ? 0.5468 0.5245 0.3981 -0.3830 -0.2444 0.2869  ? ? ? ? ? ? 168 ARG A-2 O     
2626 C  CB    . ARG A-2 168 ? 0.3407 0.1981 0.3207 -0.1006 -0.0186 0.0122  ? ? ? ? ? ? 168 ARG A-2 CB    
2627 C  CG    . ARG A-2 168 ? 0.3604 0.1690 0.3842 -0.1117 0.0205  0.0518  ? ? ? ? ? ? 168 ARG A-2 CG    
2628 C  CD    . ARG A-2 168 ? 0.3031 0.2539 0.4126 -0.1362 0.0240  0.0891  ? ? ? ? ? ? 168 ARG A-2 CD    
2629 N  NE    . ARG A-2 168 ? 0.3708 0.3043 0.3900 -0.1672 0.0379  0.1332  ? ? ? ? ? ? 168 ARG A-2 NE    
2630 C  CZ    . ARG A-2 168 ? 0.3029 0.3401 0.4181 -0.1017 0.0621  0.1241  ? ? ? ? ? ? 168 ARG A-2 CZ    
2631 N  NH1   . ARG A-2 168 ? 0.2986 0.2819 0.4293 -0.1637 0.0248  -0.0280 ? ? ? ? ? ? 168 ARG A-2 NH1   
2632 N  NH2   . ARG A-2 168 ? 0.2556 0.2671 0.4091 -0.0079 -0.0420 0.0822  ? ? ? ? ? ? 168 ARG A-2 NH2   
2633 N  N1    A AR6 B   .   ? 0.2258 0.1529 0.1940 -0.0572 -0.0523 0.0458  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   N1    
2634 C  C2    A AR6 B   .   ? 0.2627 0.1766 0.1694 -0.0568 -0.0519 0.0360  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   C2    
2635 N  N3    A AR6 B   .   ? 0.2459 0.1906 0.1763 -0.0757 -0.0409 0.0360  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   N3    
2636 C  C4    A AR6 B   .   ? 0.1687 0.1878 0.1758 -0.0600 -0.0039 0.0309  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   C4    
2637 C  C5    A AR6 B   .   ? 0.1640 0.1740 0.1423 -0.0485 0.0131  0.0098  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   C5    
2638 C  C6    A AR6 B   .   ? 0.1348 0.1540 0.1649 -0.0539 0.0099  0.0222  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   C6    
2639 N  N6    A AR6 B   .   ? 0.1896 0.1516 0.1246 -0.0752 0.0220  0.0332  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   N6    
2640 N  N7    A AR6 B   .   ? 0.1472 0.1633 0.1573 -0.0226 -0.0135 -0.0097 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   N7    
2641 C  C8    A AR6 B   .   ? 0.2305 0.2115 0.1501 -0.1180 -0.0180 0.0404  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   C8    
2642 N  N9    A AR6 B   .   ? 0.2077 0.2163 0.1570 -0.1189 -0.0142 0.0553  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   N9    
2643 P  PA    A AR6 B   .   ? 0.1574 0.1369 0.1327 0.0034  0.0159  0.0158  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   PA    
2644 P  PB    A AR6 B   .   ? 0.1308 0.1269 0.1253 -0.0050 0.0000  0.0025  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   PB    
2645 C  "C1'" A AR6 B   .   ? 0.2585 0.2700 0.1841 -0.1062 -0.0473 0.0725  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   "C1'" 
2646 O  O1A   A AR6 B   .   ? 0.1444 0.1232 0.1384 0.0239  0.0146  0.0014  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   O1A   
2647 O  O1B   A AR6 B   .   ? 0.1229 0.1362 0.1977 -0.0152 0.0204  -0.0041 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   O1B   
2648 C  C1D   A AR6 B   .   ? 0.1084 0.1226 0.1329 -0.0055 0.0114  0.0191  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   C1D   
2649 O  O1D   A AR6 B   .   ? 0.1630 0.1372 0.1333 0.0283  -0.0024 0.0293  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   O1D   
2650 C  "C2'" A AR6 B   .   ? 0.2864 0.3705 0.1717 -0.1176 -0.0431 0.0351  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   "C2'" 
2651 O  "O2'" A AR6 B   .   ? 0.6146 0.4962 0.1795 -0.3212 -0.0586 0.1081  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   "O2'" 
2652 O  O2A   A AR6 B   .   ? 0.1885 0.1059 0.1490 0.0269  0.0336  0.0355  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   O2A   
2653 O  O2B   A AR6 B   .   ? 0.1676 0.1090 0.1339 -0.0147 -0.0160 0.0162  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   O2B   
2654 C  C2D   A AR6 B   .   ? 0.1128 0.1197 0.1203 0.0169  -0.0055 -0.0017 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   C2D   
2655 O  O2D   A AR6 B   .   ? 0.0960 0.1526 0.1022 -0.0050 0.0079  0.0125  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   O2D   
2656 C  "C3'" A AR6 B   .   ? 0.3798 0.3505 0.1967 -0.1787 0.0424  -0.0079 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   "C3'" 
2657 O  "O3'" A AR6 B   .   ? 0.3780 0.4414 0.2174 -0.1835 -0.0444 -0.0031 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   "O3'" 
2658 O  O3A   A AR6 B   .   ? 0.1520 0.1199 0.1358 0.0040  0.0037  0.0131  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   O3A   
2659 C  C3D   A AR6 B   .   ? 0.0863 0.1220 0.1267 -0.0137 0.0217  0.0055  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   C3D   
2660 O  O3D   A AR6 B   .   ? 0.1219 0.1360 0.1234 -0.0077 0.0055  0.0178  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   O3D   
2661 C  "C4'" A AR6 B   .   ? 0.2972 0.2981 0.2686 -0.1675 -0.0242 0.0389  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   "C4'" 
2662 O  "O4'" A AR6 B   .   ? 0.2524 0.2448 0.2301 -0.0944 -0.0616 0.0587  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   "O4'" 
2663 C  C4D   A AR6 B   .   ? 0.1186 0.1144 0.1452 0.0003  -0.0063 0.0093  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   C4D   
2664 O  O4D   A AR6 B   .   ? 0.1310 0.1101 0.1315 0.0026  0.0033  0.0140  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   O4D   
2665 C  "C5'" A AR6 B   .   ? 0.2980 0.2137 0.2032 -0.0976 -0.0034 0.0112  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   "C5'" 
2666 O  "O5'" A AR6 B   .   ? 0.1866 0.1958 0.1895 -0.0453 0.0451  -0.0012 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   "O5'" 
2667 C  C5D   A AR6 B   .   ? 0.1167 0.1087 0.1377 0.0046  0.0022  0.0113  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   C5D   
2668 O  O5D   A AR6 B   .   ? 0.1282 0.1348 0.1356 -0.0134 -0.0007 0.0062  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   O5D   
2669 MN MN    . MN  C   .   ? 0.1029 0.0944 0.0935 0.0050  0.0083  0.0053  ? ? ? ? ? ? 202 MN  A   MN    
2670 MN MN    . MN  D   .   ? 0.4005 0.2257 0.4886 -0.0224 -0.2045 0.1059  ? ? ? ? ? ? 203 MN  A   MN    
2671 MN MN    . MN  E   .   ? 0.2805 0.1415 0.1909 -0.0006 0.0103  0.0207  ? ? ? ? ? ? 204 MN  A   MN    
2672 C  C1    . GOL F   .   ? 0.3356 0.2861 0.4625 -0.0003 -0.1569 0.0655  ? ? ? ? ? ? 205 GOL A   C1    
2673 O  O1    . GOL F   .   ? 0.4473 0.3617 0.3275 -0.1058 -0.1475 0.0694  ? ? ? ? ? ? 205 GOL A   O1    
2674 C  C2    . GOL F   .   ? 0.4516 0.3620 0.4808 -0.0835 -0.0913 0.1012  ? ? ? ? ? ? 205 GOL A   C2    
2675 O  O2    . GOL F   .   ? 0.6248 0.3473 0.4885 -0.1868 -0.1989 0.1948  ? ? ? ? ? ? 205 GOL A   O2    
2676 C  C3    . GOL F   .   ? 0.4799 0.3859 0.6636 -0.1082 0.0068  -0.0308 ? ? ? ? ? ? 205 GOL A   C3    
2677 O  O3    . GOL F   .   ? 0.3032 0.7045 0.7445 0.0900  0.1098  0.0808  ? ? ? ? ? ? 205 GOL A   O3    
2678 S  S     . SO4 G   .   ? 0.1589 0.1798 0.2514 0.0182  0.0061  -0.0186 ? ? ? ? ? ? 206 SO4 A   S     
2679 O  O1    . SO4 G   .   ? 0.1635 0.3222 0.5323 0.0032  -0.0357 -0.1026 ? ? ? ? ? ? 206 SO4 A   O1    
2680 O  O2    . SO4 G   .   ? 0.3273 0.2811 0.2799 0.1569  -0.1034 -0.1175 ? ? ? ? ? ? 206 SO4 A   O2    
2681 O  O3    . SO4 G   .   ? 0.2337 0.1659 0.4254 0.0326  0.0890  -0.1260 ? ? ? ? ? ? 206 SO4 A   O3    
2682 O  O4    . SO4 G   .   ? 0.2510 0.1718 0.2696 0.0471  -0.0711 -0.0903 ? ? ? ? ? ? 206 SO4 A   O4    
2683 N  N1    A AR6 B-2 .   ? 0.2258 0.1529 0.1940 -0.0572 -0.0523 0.0458  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 N1    
2684 C  C2    A AR6 B-2 .   ? 0.2627 0.1766 0.1694 -0.0568 -0.0519 0.0360  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 C2    
2685 N  N3    A AR6 B-2 .   ? 0.2459 0.1906 0.1763 -0.0757 -0.0409 0.0360  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 N3    
2686 C  C4    A AR6 B-2 .   ? 0.1687 0.1878 0.1758 -0.0600 -0.0039 0.0309  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 C4    
2687 C  C5    A AR6 B-2 .   ? 0.1640 0.1740 0.1423 -0.0485 0.0131  0.0098  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 C5    
2688 C  C6    A AR6 B-2 .   ? 0.1348 0.1540 0.1649 -0.0539 0.0099  0.0222  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 C6    
2689 N  N6    A AR6 B-2 .   ? 0.1896 0.1516 0.1246 -0.0752 0.0220  0.0332  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 N6    
2690 N  N7    A AR6 B-2 .   ? 0.1472 0.1633 0.1573 -0.0226 -0.0135 -0.0097 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 N7    
2691 C  C8    A AR6 B-2 .   ? 0.2305 0.2115 0.1501 -0.1180 -0.0180 0.0404  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 C8    
2692 N  N9    A AR6 B-2 .   ? 0.2077 0.2163 0.1570 -0.1189 -0.0142 0.0553  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 N9    
2693 P  PA    A AR6 B-2 .   ? 0.1574 0.1369 0.1327 0.0034  0.0159  0.0158  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 PA    
2694 P  PB    A AR6 B-2 .   ? 0.1308 0.1269 0.1253 -0.0050 0.0000  0.0025  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 PB    
2695 C  "C1'" A AR6 B-2 .   ? 0.2585 0.2700 0.1841 -0.1062 -0.0473 0.0725  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 "C1'" 
2696 O  O1A   A AR6 B-2 .   ? 0.1444 0.1232 0.1384 0.0239  0.0146  0.0014  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 O1A   
2697 O  O1B   A AR6 B-2 .   ? 0.1229 0.1362 0.1977 -0.0152 0.0204  -0.0041 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 O1B   
2698 C  C1D   A AR6 B-2 .   ? 0.1084 0.1226 0.1329 -0.0055 0.0114  0.0191  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 C1D   
2699 O  O1D   A AR6 B-2 .   ? 0.1630 0.1372 0.1333 0.0283  -0.0024 0.0293  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 O1D   
2700 C  "C2'" A AR6 B-2 .   ? 0.2864 0.3705 0.1717 -0.1176 -0.0431 0.0351  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 "C2'" 
2701 O  "O2'" A AR6 B-2 .   ? 0.6146 0.4962 0.1795 -0.3212 -0.0586 0.1081  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 "O2'" 
2702 O  O2A   A AR6 B-2 .   ? 0.1885 0.1059 0.1490 0.0269  0.0336  0.0355  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 O2A   
2703 O  O2B   A AR6 B-2 .   ? 0.1676 0.1090 0.1339 -0.0147 -0.0160 0.0162  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 O2B   
2704 C  C2D   A AR6 B-2 .   ? 0.1128 0.1197 0.1203 0.0169  -0.0055 -0.0017 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 C2D   
2705 O  O2D   A AR6 B-2 .   ? 0.0960 0.1526 0.1022 -0.0050 0.0079  0.0125  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 O2D   
2706 C  "C3'" A AR6 B-2 .   ? 0.3798 0.3505 0.1967 -0.1787 0.0424  -0.0079 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 "C3'" 
2707 O  "O3'" A AR6 B-2 .   ? 0.3780 0.4414 0.2174 -0.1835 -0.0444 -0.0031 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 "O3'" 
2708 O  O3A   A AR6 B-2 .   ? 0.1520 0.1199 0.1358 0.0040  0.0037  0.0131  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 O3A   
2709 C  C3D   A AR6 B-2 .   ? 0.0863 0.1220 0.1267 -0.0137 0.0217  0.0055  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 C3D   
2710 O  O3D   A AR6 B-2 .   ? 0.1219 0.1360 0.1234 -0.0077 0.0055  0.0178  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 O3D   
2711 C  "C4'" A AR6 B-2 .   ? 0.2972 0.2981 0.2686 -0.1675 -0.0242 0.0389  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 "C4'" 
2712 O  "O4'" A AR6 B-2 .   ? 0.2524 0.2448 0.2301 -0.0944 -0.0616 0.0587  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 "O4'" 
2713 C  C4D   A AR6 B-2 .   ? 0.1186 0.1144 0.1452 0.0003  -0.0063 0.0093  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 C4D   
2714 O  O4D   A AR6 B-2 .   ? 0.1310 0.1101 0.1315 0.0026  0.0033  0.0140  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 O4D   
2715 C  "C5'" A AR6 B-2 .   ? 0.2980 0.2137 0.2032 -0.0976 -0.0034 0.0112  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 "C5'" 
2716 O  "O5'" A AR6 B-2 .   ? 0.1866 0.1958 0.1895 -0.0453 0.0451  -0.0012 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 "O5'" 
2717 C  C5D   A AR6 B-2 .   ? 0.1167 0.1087 0.1377 0.0046  0.0022  0.0113  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 C5D   
2718 O  O5D   A AR6 B-2 .   ? 0.1282 0.1348 0.1356 -0.0134 -0.0007 0.0062  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 O5D   
2719 MN MN    . MN  C-2 .   ? 0.1029 0.0944 0.0935 0.0050  0.0083  0.0053  ? ? ? ? ? ? 202 MN  A-2 MN    
2720 MN MN    . MN  D-2 .   ? 0.4005 0.2257 0.4886 -0.0224 -0.2045 0.1059  ? ? ? ? ? ? 203 MN  A-2 MN    
2721 MN MN    . MN  E-2 .   ? 0.2805 0.1415 0.1909 -0.0006 0.0103  0.0207  ? ? ? ? ? ? 204 MN  A-2 MN    
2722 C  C1    . GOL F-2 .   ? 0.3356 0.2861 0.4625 -0.0003 -0.1569 0.0655  ? ? ? ? ? ? 205 GOL A-2 C1    
2723 O  O1    . GOL F-2 .   ? 0.4473 0.3617 0.3275 -0.1058 -0.1475 0.0694  ? ? ? ? ? ? 205 GOL A-2 O1    
2724 C  C2    . GOL F-2 .   ? 0.4516 0.3620 0.4808 -0.0835 -0.0913 0.1012  ? ? ? ? ? ? 205 GOL A-2 C2    
2725 O  O2    . GOL F-2 .   ? 0.6248 0.3473 0.4885 -0.1868 -0.1989 0.1948  ? ? ? ? ? ? 205 GOL A-2 O2    
2726 C  C3    . GOL F-2 .   ? 0.4799 0.3859 0.6636 -0.1082 0.0068  -0.0308 ? ? ? ? ? ? 205 GOL A-2 C3    
2727 O  O3    . GOL F-2 .   ? 0.3032 0.7045 0.7445 0.0900  0.1098  0.0808  ? ? ? ? ? ? 205 GOL A-2 O3    
2728 S  S     . SO4 G-2 .   ? 0.1589 0.1798 0.2514 0.0182  0.0061  -0.0186 ? ? ? ? ? ? 206 SO4 A-2 S     
2729 O  O1    . SO4 G-2 .   ? 0.1635 0.3222 0.5323 0.0032  -0.0357 -0.1026 ? ? ? ? ? ? 206 SO4 A-2 O1    
2730 O  O2    . SO4 G-2 .   ? 0.3273 0.2811 0.2799 0.1569  -0.1034 -0.1175 ? ? ? ? ? ? 206 SO4 A-2 O2    
2731 O  O3    . SO4 G-2 .   ? 0.2337 0.1659 0.4254 0.0326  0.0890  -0.1260 ? ? ? ? ? ? 206 SO4 A-2 O3    
2732 O  O4    . SO4 G-2 .   ? 0.2510 0.1718 0.2696 0.0471  -0.0711 -0.0903 ? ? ? ? ? ? 206 SO4 A-2 O4    
2733 O  O     . HOH H   .   ? 0.1117 0.2302 0.1724 -0.0037 -0.0122 0.0589  ? ? ? ? ? ? 301 HOH A   O     
2734 O  O     . HOH H   .   ? 0.1660 0.2827 0.2553 -0.0108 0.0351  0.0062  ? ? ? ? ? ? 302 HOH A   O     
2735 O  O     . HOH H   .   ? 0.4715 0.2412 0.2757 -0.0261 -0.1653 0.0226  ? ? ? ? ? ? 303 HOH A   O     
2736 O  O     . HOH H   .   ? 0.1066 0.1187 0.1222 -0.0243 -0.0004 -0.0125 ? ? ? ? ? ? 304 HOH A   O     
2737 O  O     . HOH H   .   ? 0.1258 0.0767 0.1221 -0.0082 0.0018  0.0054  ? ? ? ? ? ? 305 HOH A   O     
2738 O  O     . HOH H   .   ? 0.1697 0.1139 0.1772 -0.0003 -0.0009 -0.0414 ? ? ? ? ? ? 306 HOH A   O     
2739 O  O     . HOH H   .   ? 0.0964 0.1005 0.1397 0.0008  -0.0278 -0.0230 ? ? ? ? ? ? 307 HOH A   O     
2740 O  O     . HOH H   .   ? 0.1053 0.1163 0.1471 -0.0179 -0.0051 0.0008  ? ? ? ? ? ? 308 HOH A   O     
2741 O  O     . HOH H   .   ? 0.1159 0.1527 0.1242 -0.0296 0.0145  -0.0203 ? ? ? ? ? ? 309 HOH A   O     
2742 O  O     . HOH H   .   ? 0.1056 0.1110 0.1597 -0.0001 -0.0132 0.0168  ? ? ? ? ? ? 310 HOH A   O     
2743 O  O     . HOH H   .   ? 0.1839 0.2004 0.2240 0.0027  0.0358  -0.0287 ? ? ? ? ? ? 311 HOH A   O     
2744 O  O     . HOH H   .   ? 0.1441 0.1291 0.1677 -0.0153 0.0349  -0.0147 ? ? ? ? ? ? 312 HOH A   O     
2745 O  O     . HOH H   .   ? 0.1369 0.1436 0.1759 0.0281  -0.0277 -0.0260 ? ? ? ? ? ? 313 HOH A   O     
2746 O  O     . HOH H   .   ? 0.1167 0.2065 0.1349 -0.0085 -0.0153 0.0377  ? ? ? ? ? ? 314 HOH A   O     
2747 O  O     . HOH H   .   ? 0.3035 0.1353 0.2589 -0.0764 -0.0545 0.0323  ? ? ? ? ? ? 315 HOH A   O     
2748 O  O     . HOH H   .   ? 0.1649 0.2169 0.1326 -0.0003 0.0053  0.0091  ? ? ? ? ? ? 316 HOH A   O     
2749 O  O     . HOH H   .   ? 0.3868 0.1222 0.1992 0.0231  -0.1338 0.0163  ? ? ? ? ? ? 317 HOH A   O     
2750 O  O     . HOH H   .   ? 0.2713 0.1368 0.1451 -0.0527 0.0714  -0.0215 ? ? ? ? ? ? 318 HOH A   O     
2751 O  O     . HOH H   .   ? 0.1808 0.1348 0.1246 0.0288  -0.0149 0.0330  ? ? ? ? ? ? 319 HOH A   O     
2752 O  O     . HOH H   .   ? 0.2882 0.3610 0.4267 -0.1089 -0.1560 -0.0025 ? ? ? ? ? ? 320 HOH A   O     
2753 O  O     . HOH H   .   ? 0.2274 0.2385 0.2684 0.0306  -0.0554 -0.0181 ? ? ? ? ? ? 321 HOH A   O     
2754 O  O     . HOH H   .   ? 0.1875 0.1824 0.2149 -0.0234 0.0314  0.0488  ? ? ? ? ? ? 322 HOH A   O     
2755 O  O     . HOH H   .   ? 0.1635 0.4058 0.4060 -0.0060 0.0063  -0.1154 ? ? ? ? ? ? 323 HOH A   O     
2756 O  O     . HOH H   .   ? 0.2187 0.1850 0.3151 0.0099  0.0487  -0.0803 ? ? ? ? ? ? 324 HOH A   O     
2757 O  O     . HOH H   .   ? 0.1239 0.2190 0.3985 0.0171  -0.0014 0.0176  ? ? ? ? ? ? 325 HOH A   O     
2758 O  O     . HOH H   .   ? 0.5522 0.3189 0.1927 -0.1430 -0.0095 0.0115  ? ? ? ? ? ? 326 HOH A   O     
2759 O  O     . HOH H   .   ? 0.2117 0.3004 0.2144 0.1031  -0.0311 0.0301  ? ? ? ? ? ? 327 HOH A   O     
2760 O  O     . HOH H   .   ? 0.1481 0.5312 1.2880 0.1426  0.0455  0.3336  ? ? ? ? ? ? 328 HOH A   O     
2761 O  O     . HOH H   .   ? 0.2962 0.2889 0.3995 -0.0616 -0.1315 0.0224  ? ? ? ? ? ? 329 HOH A   O     
2762 O  O     . HOH H   .   ? 0.2231 0.4762 0.2835 0.0774  0.0904  0.0122  ? ? ? ? ? ? 330 HOH A   O     
2763 O  O     . HOH H   .   ? 0.2030 0.2120 0.3181 -0.0314 0.0414  -0.0574 ? ? ? ? ? ? 331 HOH A   O     
2764 O  O     . HOH H   .   ? 0.5055 0.3600 0.4086 -0.1531 -0.2363 -0.0089 ? ? ? ? ? ? 332 HOH A   O     
2765 O  O     . HOH H   .   ? 0.1782 0.2508 0.2385 0.0558  0.0290  0.0256  ? ? ? ? ? ? 333 HOH A   O     
2766 O  O     . HOH H   .   ? 0.2761 0.2440 0.4331 -0.0448 -0.0483 -0.0612 ? ? ? ? ? ? 334 HOH A   O     
2767 O  O     . HOH H   .   ? 0.1889 0.2157 0.3787 0.0680  -0.0349 -0.1629 ? ? ? ? ? ? 335 HOH A   O     
2768 O  O     . HOH H   .   ? 0.4160 0.1864 0.6337 -0.1326 0.0382  0.1303  ? ? ? ? ? ? 336 HOH A   O     
2769 O  O     . HOH H   .   ? 0.4949 0.2097 0.3008 0.1694  0.0396  -0.0217 ? ? ? ? ? ? 337 HOH A   O     
2770 O  O     . HOH H   .   ? 0.7250 0.2664 0.4386 0.2539  -0.1459 -0.0310 ? ? ? ? ? ? 338 HOH A   O     
2771 O  O     . HOH H   .   ? 0.3680 0.3112 0.8779 -0.0729 0.2073  -0.1905 ? ? ? ? ? ? 339 HOH A   O     
2772 O  O     . HOH H   .   ? 0.1913 0.1877 0.1528 -0.0102 0.0263  0.0183  ? ? ? ? ? ? 340 HOH A   O     
2773 O  O     . HOH H   .   ? 0.9594 0.4583 0.5682 -0.0538 -0.3825 0.2777  ? ? ? ? ? ? 341 HOH A   O     
2774 O  O     . HOH H   .   ? 0.2610 0.9772 1.9767 -0.0296 0.4262  -0.7579 ? ? ? ? ? ? 342 HOH A   O     
2775 O  O     . HOH H   .   ? 0.4382 0.2525 0.4644 0.1459  -0.2035 -0.1528 ? ? ? ? ? ? 343 HOH A   O     
2776 O  O     . HOH H   .   ? 0.2310 0.1562 0.5085 0.0654  -0.0520 -0.0679 ? ? ? ? ? ? 344 HOH A   O     
2777 O  O     . HOH H   .   ? 0.2482 0.1923 0.1780 0.0656  -0.0041 0.0497  ? ? ? ? ? ? 345 HOH A   O     
2778 O  O     . HOH H   .   ? 0.1919 0.4650 0.3651 0.1717  -0.1034 -0.1793 ? ? ? ? ? ? 346 HOH A   O     
2779 O  O     . HOH H   .   ? 0.3240 0.4942 0.4665 0.1225  0.0055  0.0419  ? ? ? ? ? ? 347 HOH A   O     
2780 O  O     . HOH H   .   ? 0.3858 0.1592 0.4758 -0.0172 0.1399  0.0211  ? ? ? ? ? ? 348 HOH A   O     
2781 O  O     . HOH H   .   ? 0.2496 0.1309 0.3636 0.0231  -0.0010 0.0403  ? ? ? ? ? ? 349 HOH A   O     
2782 O  O     . HOH H   .   ? 0.3387 0.3379 0.6619 0.1369  0.0856  0.0701  ? ? ? ? ? ? 350 HOH A   O     
2783 O  O     . HOH H   .   ? 0.2917 0.5427 1.1975 0.0058  0.0974  0.3695  ? ? ? ? ? ? 351 HOH A   O     
2784 O  O     . HOH H   .   ? 1.0870 0.7337 1.6565 -0.5290 -0.8919 0.8623  ? ? ? ? ? ? 352 HOH A   O     
2785 O  O     . HOH H   .   ? 0.5026 0.1653 1.1528 -0.0544 0.2820  -0.1805 ? ? ? ? ? ? 353 HOH A   O     
2786 O  O     . HOH H   .   ? 0.7067 0.4292 1.1563 0.2603  0.5128  0.0778  ? ? ? ? ? ? 354 HOH A   O     
2787 O  O     . HOH H   .   ? 0.3186 0.2890 0.4133 0.0748  -0.0124 0.1531  ? ? ? ? ? ? 355 HOH A   O     
2788 O  O     . HOH H   .   ? 0.5332 0.5314 0.2920 -0.2547 -0.1601 0.1604  ? ? ? ? ? ? 356 HOH A   O     
2789 O  O     . HOH H   .   ? 0.5812 0.1879 0.8103 0.0164  0.1827  0.0105  ? ? ? ? ? ? 357 HOH A   O     
2790 O  O     . HOH H   .   ? 0.3618 0.3653 0.3459 -0.0259 0.0213  0.0043  ? ? ? ? ? ? 358 HOH A   O     
2791 O  O     A HOH H   .   ? 0.4306 0.4138 0.2691 -0.2074 0.2155  -0.2001 ? ? ? ? ? ? 359 HOH A   O     
2792 O  O     B HOH H   .   ? 0.2581 0.4017 0.3261 0.0232  -0.1889 -0.0345 ? ? ? ? ? ? 359 HOH A   O     
2793 O  O     . HOH H   .   ? 0.2455 0.4742 0.4111 -0.0352 -0.0525 -0.1846 ? ? ? ? ? ? 360 HOH A   O     
2794 O  O     . HOH H   .   ? 0.8957 0.3138 0.3934 -0.1248 0.2723  -0.1574 ? ? ? ? ? ? 361 HOH A   O     
2795 O  O     . HOH H   .   ? 0.3219 0.5783 0.2146 -0.2446 0.0918  -0.0705 ? ? ? ? ? ? 362 HOH A   O     
2796 O  O     . HOH H   .   ? 0.3313 0.8407 0.3345 -0.1907 0.0709  -0.2856 ? ? ? ? ? ? 363 HOH A   O     
2797 O  O     . HOH H   .   ? 0.7326 0.2960 0.4001 0.0766  -0.3795 -0.0216 ? ? ? ? ? ? 364 HOH A   O     
2798 O  O     . HOH H   .   ? 0.7756 0.5541 0.3781 -0.4609 -0.3708 0.3173  ? ? ? ? ? ? 365 HOH A   O     
2799 O  O     . HOH H   .   ? 0.1795 0.3585 0.7232 -0.0103 0.0618  0.0983  ? ? ? ? ? ? 366 HOH A   O     
2800 O  O     . HOH H   .   ? 0.2623 0.2573 0.7441 -0.0624 0.2130  0.0419  ? ? ? ? ? ? 367 HOH A   O     
2801 O  O     . HOH H   .   ? 0.2735 0.2945 0.2449 0.0753  0.0656  -0.0148 ? ? ? ? ? ? 368 HOH A   O     
2802 O  O     . HOH H   .   ? 0.1966 0.7325 0.6157 0.1664  0.1248  0.3622  ? ? ? ? ? ? 369 HOH A   O     
2803 O  O     . HOH H   .   ? 0.1602 0.1259 0.1844 -0.0298 0.0119  -0.0069 ? ? ? ? ? ? 370 HOH A   O     
2804 O  O     . HOH H   .   ? 0.8571 0.5147 0.9839 0.3247  -0.4769 0.0902  ? ? ? ? ? ? 371 HOH A   O     
2805 O  O     . HOH H   .   ? 1.0032 0.4480 0.4236 -0.4047 0.0338  -0.1152 ? ? ? ? ? ? 372 HOH A   O     
2806 O  O     . HOH H   .   ? 0.3972 0.2351 0.7013 -0.0981 -0.1788 0.2076  ? ? ? ? ? ? 373 HOH A   O     
2807 O  O     . HOH H   .   ? 0.3285 0.1912 0.5270 -0.0376 0.0461  0.0974  ? ? ? ? ? ? 374 HOH A   O     
2808 O  O     . HOH H   .   ? 0.2990 0.3272 0.5061 -0.0429 -0.1182 0.2682  ? ? ? ? ? ? 375 HOH A   O     
2809 O  O     . HOH H   .   ? 0.3625 0.4234 0.8698 0.0639  -0.1567 0.2306  ? ? ? ? ? ? 376 HOH A   O     
2810 O  O     . HOH H   .   ? 1.2914 0.3262 0.2610 -0.2144 0.0981  0.0597  ? ? ? ? ? ? 377 HOH A   O     
2811 O  O     . HOH H   .   ? 0.3339 0.4608 1.1610 -0.0280 0.0438  -0.4403 ? ? ? ? ? ? 378 HOH A   O     
2812 O  O     B HOH H   .   ? 0.1420 0.0896 0.1901 -0.0434 0.0503  -0.0046 ? ? ? ? ? ? 379 HOH A   O     
2813 O  O     . HOH H   .   ? 1.4755 0.3178 0.3578 -0.3322 -0.5257 0.1909  ? ? ? ? ? ? 380 HOH A   O     
2814 O  O     . HOH H   .   ? 0.7725 0.2061 0.3408 -0.1999 0.0338  -0.1060 ? ? ? ? ? ? 381 HOH A   O     
2815 O  O     . HOH H   .   ? 0.4794 0.3071 0.5015 0.1461  0.1179  0.1674  ? ? ? ? ? ? 382 HOH A   O     
2816 O  O     A HOH H   .   ? 0.1802 0.2033 0.2046 -0.0776 -0.0111 0.0391  ? ? ? ? ? ? 383 HOH A   O     
2817 O  O     . HOH H   .   ? 1.8547 0.3067 0.5416 0.0373  0.5075  -0.1324 ? ? ? ? ? ? 384 HOH A   O     
2818 O  O     B HOH H   .   ? 0.0157 0.0437 0.0301 0.0184  0.0070  0.0068  ? ? ? ? ? ? 385 HOH A   O     
2819 O  O     . HOH H   .   ? 0.8082 0.4250 0.3178 0.2773  0.1539  0.1041  ? ? ? ? ? ? 386 HOH A   O     
2820 O  O     A HOH H   .   ? 0.2546 0.4034 0.3022 -0.0354 -0.1186 0.0968  ? ? ? ? ? ? 387 HOH A   O     
2821 O  O     . HOH H   .   ? 0.3599 0.3052 0.3852 0.0669  -0.0259 -0.0199 ? ? ? ? ? ? 388 HOH A   O     
2822 O  O     . HOH H   .   ? 0.4144 0.4879 0.8137 0.1596  -0.1844 -0.1353 ? ? ? ? ? ? 389 HOH A   O     
2823 O  O     . HOH H   .   ? 0.3010 0.9208 0.6435 -0.0106 -0.1610 -0.2460 ? ? ? ? ? ? 390 HOH A   O     
2824 O  O     . HOH H   .   ? 0.2656 0.5815 1.0531 0.0478  -0.1005 -0.2304 ? ? ? ? ? ? 391 HOH A   O     
2825 O  O     . HOH H   .   ? 0.5849 0.3398 0.3488 0.1196  -0.0038 0.0434  ? ? ? ? ? ? 392 HOH A   O     
2826 O  O     . HOH H   .   ? 0.8928 0.4393 1.1138 0.2144  0.2254  -0.0025 ? ? ? ? ? ? 393 HOH A   O     
2827 O  O     . HOH H   .   ? 0.9517 0.5645 0.6150 -0.4888 -0.4732 0.1884  ? ? ? ? ? ? 394 HOH A   O     
2828 O  O     B HOH H   .   ? 0.1366 0.0703 0.1017 -0.0364 0.0095  0.0151  ? ? ? ? ? ? 395 HOH A   O     
2829 O  O     . HOH H   .   ? 1.5077 0.2372 0.3381 0.3566  -0.1705 -0.0507 ? ? ? ? ? ? 396 HOH A   O     
2830 O  O     . HOH H   .   ? 0.3262 0.6953 0.3903 -0.0885 -0.0683 -0.0019 ? ? ? ? ? ? 397 HOH A   O     
2831 O  O     . HOH H   .   ? 0.3522 0.6965 0.7427 0.1618  -0.3455 -0.1790 ? ? ? ? ? ? 398 HOH A   O     
2832 O  O     . HOH H   .   ? 0.9125 0.5453 0.7327 -0.3523 -0.3180 0.3856  ? ? ? ? ? ? 399 HOH A   O     
2833 O  O     . HOH H   .   ? 0.5562 0.2134 0.2563 0.0569  -0.0333 0.0415  ? ? ? ? ? ? 400 HOH A   O     
2834 O  O     . HOH H   .   ? 0.5740 0.1838 1.9295 -0.0579 -0.5647 -0.0336 ? ? ? ? ? ? 401 HOH A   O     
2835 O  O     B HOH H   .   ? 0.1274 0.0925 0.1228 0.0053  0.0069  0.0288  ? ? ? ? ? ? 402 HOH A   O     
2836 O  O     . HOH H   .   ? 0.2427 0.5041 1.8812 0.0395  -0.2827 -0.5328 ? ? ? ? ? ? 403 HOH A   O     
2837 O  O     . HOH H   .   ? 0.3589 0.2845 0.8222 0.0515  -0.2464 -0.0742 ? ? ? ? ? ? 404 HOH A   O     
2838 O  O     . HOH H   .   ? 0.6259 0.8604 0.7077 0.2527  0.0550  -0.3072 ? ? ? ? ? ? 405 HOH A   O     
2839 O  O     . HOH H   .   ? 0.6999 0.2201 0.8360 -0.0871 -0.2137 0.1990  ? ? ? ? ? ? 406 HOH A   O     
2840 O  O     . HOH H   .   ? 0.5541 0.3271 0.5527 0.1534  -0.3311 -0.1301 ? ? ? ? ? ? 407 HOH A   O     
2841 O  O     . HOH H   .   ? 1.8590 0.2608 0.6016 -0.0926 -0.6319 0.1157  ? ? ? ? ? ? 408 HOH A   O     
2842 O  O     . HOH H   .   ? 1.8424 0.6116 0.7158 -0.7424 0.7096  -0.4369 ? ? ? ? ? ? 409 HOH A   O     
2843 O  O     . HOH H   .   ? 0.1699 0.4021 2.0000 0.0091  -0.0882 0.1402  ? ? ? ? ? ? 410 HOH A   O     
2844 O  O     . HOH H   .   ? 0.8383 0.6389 0.9292 0.2638  -0.4955 -0.5653 ? ? ? ? ? ? 411 HOH A   O     
2845 O  O     . HOH H   .   ? 0.3658 0.3558 0.5739 -0.0772 -0.0427 0.0784  ? ? ? ? ? ? 412 HOH A   O     
2846 O  O     B HOH H   .   ? 0.2312 0.2313 0.3141 -0.1172 -0.0660 0.1327  ? ? ? ? ? ? 413 HOH A   O     
2847 O  O     . HOH H   .   ? 0.4173 0.3868 0.5172 0.0138  -0.0483 -0.1537 ? ? ? ? ? ? 414 HOH A   O     
2848 O  O     A HOH H   .   ? 0.2515 0.2590 0.4147 0.0456  -0.0500 -0.1346 ? ? ? ? ? ? 415 HOH A   O     
2849 O  O     . HOH H   .   ? 0.2296 0.3867 2.0000 -0.0502 0.0887  -0.5257 ? ? ? ? ? ? 416 HOH A   O     
2850 O  O     . HOH H   .   ? 0.5005 0.6745 0.8224 -0.1970 0.1336  -0.0057 ? ? ? ? ? ? 417 HOH A   O     
2851 O  O     . HOH H   .   ? 0.3369 0.6675 0.9246 -0.0306 0.3574  -0.2799 ? ? ? ? ? ? 418 HOH A   O     
2852 O  O     . HOH H   .   ? 1.2568 0.3928 1.9418 -0.4583 -0.7740 0.5184  ? ? ? ? ? ? 419 HOH A   O     
2853 O  O     . HOH H   .   ? 1.9918 0.3109 0.3004 -0.0827 0.2292  -0.0191 ? ? ? ? ? ? 420 HOH A   O     
2854 O  O     . HOH H   .   ? 0.5094 0.3060 1.4458 -0.1716 -0.5321 0.1685  ? ? ? ? ? ? 421 HOH A   O     
2855 O  O     . HOH H   .   ? 0.4564 0.6007 0.4970 -0.0975 0.2552  -0.2054 ? ? ? ? ? ? 422 HOH A   O     
2856 O  O     . HOH H   .   ? 0.8615 0.6093 0.2745 -0.1671 -0.0809 -0.0830 ? ? ? ? ? ? 423 HOH A   O     
2857 O  O     . HOH H-2 .   ? 0.1117 0.2302 0.1724 -0.0037 -0.0122 0.0589  ? ? ? ? ? ? 301 HOH A-2 O     
2858 O  O     . HOH H-2 .   ? 0.1660 0.2827 0.2553 -0.0108 0.0351  0.0062  ? ? ? ? ? ? 302 HOH A-2 O     
2859 O  O     . HOH H-2 .   ? 0.4715 0.2412 0.2757 -0.0261 -0.1653 0.0226  ? ? ? ? ? ? 303 HOH A-2 O     
2860 O  O     . HOH H-2 .   ? 0.1066 0.1187 0.1222 -0.0243 -0.0004 -0.0125 ? ? ? ? ? ? 304 HOH A-2 O     
2861 O  O     . HOH H-2 .   ? 0.1258 0.0767 0.1221 -0.0082 0.0018  0.0054  ? ? ? ? ? ? 305 HOH A-2 O     
2862 O  O     . HOH H-2 .   ? 0.1697 0.1139 0.1772 -0.0003 -0.0009 -0.0414 ? ? ? ? ? ? 306 HOH A-2 O     
2863 O  O     . HOH H-2 .   ? 0.0964 0.1005 0.1397 0.0008  -0.0278 -0.0230 ? ? ? ? ? ? 307 HOH A-2 O     
2864 O  O     . HOH H-2 .   ? 0.1053 0.1163 0.1471 -0.0179 -0.0051 0.0008  ? ? ? ? ? ? 308 HOH A-2 O     
2865 O  O     . HOH H-2 .   ? 0.1159 0.1527 0.1242 -0.0296 0.0145  -0.0203 ? ? ? ? ? ? 309 HOH A-2 O     
2866 O  O     . HOH H-2 .   ? 0.1056 0.1110 0.1597 -0.0001 -0.0132 0.0168  ? ? ? ? ? ? 310 HOH A-2 O     
2867 O  O     . HOH H-2 .   ? 0.1839 0.2004 0.2240 0.0027  0.0358  -0.0287 ? ? ? ? ? ? 311 HOH A-2 O     
2868 O  O     . HOH H-2 .   ? 0.1441 0.1291 0.1677 -0.0153 0.0349  -0.0147 ? ? ? ? ? ? 312 HOH A-2 O     
2869 O  O     . HOH H-2 .   ? 0.1369 0.1436 0.1759 0.0281  -0.0277 -0.0260 ? ? ? ? ? ? 313 HOH A-2 O     
2870 O  O     . HOH H-2 .   ? 0.1167 0.2065 0.1349 -0.0085 -0.0153 0.0377  ? ? ? ? ? ? 314 HOH A-2 O     
2871 O  O     . HOH H-2 .   ? 0.3035 0.1353 0.2589 -0.0764 -0.0545 0.0323  ? ? ? ? ? ? 315 HOH A-2 O     
2872 O  O     . HOH H-2 .   ? 0.1649 0.2169 0.1326 -0.0003 0.0053  0.0091  ? ? ? ? ? ? 316 HOH A-2 O     
2873 O  O     . HOH H-2 .   ? 0.3868 0.1222 0.1992 0.0231  -0.1338 0.0163  ? ? ? ? ? ? 317 HOH A-2 O     
2874 O  O     . HOH H-2 .   ? 0.2713 0.1368 0.1451 -0.0527 0.0714  -0.0215 ? ? ? ? ? ? 318 HOH A-2 O     
2875 O  O     . HOH H-2 .   ? 0.1808 0.1348 0.1246 0.0288  -0.0149 0.0330  ? ? ? ? ? ? 319 HOH A-2 O     
2876 O  O     . HOH H-2 .   ? 0.2882 0.3610 0.4267 -0.1089 -0.1560 -0.0025 ? ? ? ? ? ? 320 HOH A-2 O     
2877 O  O     . HOH H-2 .   ? 0.2274 0.2385 0.2684 0.0306  -0.0554 -0.0181 ? ? ? ? ? ? 321 HOH A-2 O     
2878 O  O     . HOH H-2 .   ? 0.1875 0.1824 0.2149 -0.0234 0.0314  0.0488  ? ? ? ? ? ? 322 HOH A-2 O     
2879 O  O     . HOH H-2 .   ? 0.1635 0.4058 0.4060 -0.0060 0.0063  -0.1154 ? ? ? ? ? ? 323 HOH A-2 O     
2880 O  O     . HOH H-2 .   ? 0.2187 0.1850 0.3151 0.0099  0.0487  -0.0803 ? ? ? ? ? ? 324 HOH A-2 O     
2881 O  O     . HOH H-2 .   ? 0.1239 0.2190 0.3985 0.0171  -0.0014 0.0176  ? ? ? ? ? ? 325 HOH A-2 O     
2882 O  O     . HOH H-2 .   ? 0.5522 0.3189 0.1927 -0.1430 -0.0095 0.0115  ? ? ? ? ? ? 326 HOH A-2 O     
2883 O  O     . HOH H-2 .   ? 0.2117 0.3004 0.2144 0.1031  -0.0311 0.0301  ? ? ? ? ? ? 327 HOH A-2 O     
2884 O  O     . HOH H-2 .   ? 0.1481 0.5312 1.2880 0.1426  0.0455  0.3336  ? ? ? ? ? ? 328 HOH A-2 O     
2885 O  O     . HOH H-2 .   ? 0.2962 0.2889 0.3995 -0.0616 -0.1315 0.0224  ? ? ? ? ? ? 329 HOH A-2 O     
2886 O  O     . HOH H-2 .   ? 0.2231 0.4762 0.2835 0.0774  0.0904  0.0122  ? ? ? ? ? ? 330 HOH A-2 O     
2887 O  O     . HOH H-2 .   ? 0.2030 0.2120 0.3181 -0.0314 0.0414  -0.0574 ? ? ? ? ? ? 331 HOH A-2 O     
2888 O  O     . HOH H-2 .   ? 0.5055 0.3600 0.4086 -0.1531 -0.2363 -0.0089 ? ? ? ? ? ? 332 HOH A-2 O     
2889 O  O     . HOH H-2 .   ? 0.1782 0.2508 0.2385 0.0558  0.0290  0.0256  ? ? ? ? ? ? 333 HOH A-2 O     
2890 O  O     . HOH H-2 .   ? 0.2761 0.2440 0.4331 -0.0448 -0.0483 -0.0612 ? ? ? ? ? ? 334 HOH A-2 O     
2891 O  O     . HOH H-2 .   ? 0.1889 0.2157 0.3787 0.0680  -0.0349 -0.1629 ? ? ? ? ? ? 335 HOH A-2 O     
2892 O  O     . HOH H-2 .   ? 0.4160 0.1864 0.6337 -0.1326 0.0382  0.1303  ? ? ? ? ? ? 336 HOH A-2 O     
2893 O  O     . HOH H-2 .   ? 0.4949 0.2097 0.3008 0.1694  0.0396  -0.0217 ? ? ? ? ? ? 337 HOH A-2 O     
2894 O  O     . HOH H-2 .   ? 0.7250 0.2664 0.4386 0.2539  -0.1459 -0.0310 ? ? ? ? ? ? 338 HOH A-2 O     
2895 O  O     . HOH H-2 .   ? 0.3680 0.3112 0.8779 -0.0729 0.2073  -0.1905 ? ? ? ? ? ? 339 HOH A-2 O     
2896 O  O     . HOH H-2 .   ? 0.1913 0.1877 0.1528 -0.0102 0.0263  0.0183  ? ? ? ? ? ? 340 HOH A-2 O     
2897 O  O     . HOH H-2 .   ? 0.9594 0.4583 0.5682 -0.0538 -0.3825 0.2777  ? ? ? ? ? ? 341 HOH A-2 O     
2898 O  O     . HOH H-2 .   ? 0.2610 0.9772 1.9767 -0.0296 0.4262  -0.7579 ? ? ? ? ? ? 342 HOH A-2 O     
2899 O  O     . HOH H-2 .   ? 0.4382 0.2525 0.4644 0.1459  -0.2035 -0.1528 ? ? ? ? ? ? 343 HOH A-2 O     
2900 O  O     . HOH H-2 .   ? 0.2310 0.1562 0.5085 0.0654  -0.0520 -0.0679 ? ? ? ? ? ? 344 HOH A-2 O     
2901 O  O     . HOH H-2 .   ? 0.2482 0.1923 0.1780 0.0656  -0.0041 0.0497  ? ? ? ? ? ? 345 HOH A-2 O     
2902 O  O     . HOH H-2 .   ? 0.1919 0.4650 0.3651 0.1717  -0.1034 -0.1793 ? ? ? ? ? ? 346 HOH A-2 O     
2903 O  O     . HOH H-2 .   ? 0.3240 0.4942 0.4665 0.1225  0.0055  0.0419  ? ? ? ? ? ? 347 HOH A-2 O     
2904 O  O     . HOH H-2 .   ? 0.3858 0.1592 0.4758 -0.0172 0.1399  0.0211  ? ? ? ? ? ? 348 HOH A-2 O     
2905 O  O     . HOH H-2 .   ? 0.2496 0.1309 0.3636 0.0231  -0.0010 0.0403  ? ? ? ? ? ? 349 HOH A-2 O     
2906 O  O     . HOH H-2 .   ? 0.3387 0.3379 0.6619 0.1369  0.0856  0.0701  ? ? ? ? ? ? 350 HOH A-2 O     
2907 O  O     . HOH H-2 .   ? 0.2917 0.5427 1.1975 0.0058  0.0974  0.3695  ? ? ? ? ? ? 351 HOH A-2 O     
2908 O  O     . HOH H-2 .   ? 1.0870 0.7337 1.6565 -0.5290 -0.8919 0.8623  ? ? ? ? ? ? 352 HOH A-2 O     
2909 O  O     . HOH H-2 .   ? 0.5026 0.1653 1.1528 -0.0544 0.2820  -0.1805 ? ? ? ? ? ? 353 HOH A-2 O     
2910 O  O     . HOH H-2 .   ? 0.7067 0.4292 1.1563 0.2603  0.5128  0.0778  ? ? ? ? ? ? 354 HOH A-2 O     
2911 O  O     . HOH H-2 .   ? 0.3186 0.2890 0.4133 0.0748  -0.0124 0.1531  ? ? ? ? ? ? 355 HOH A-2 O     
2912 O  O     . HOH H-2 .   ? 0.5332 0.5314 0.2920 -0.2547 -0.1601 0.1604  ? ? ? ? ? ? 356 HOH A-2 O     
2913 O  O     . HOH H-2 .   ? 0.5812 0.1879 0.8103 0.0164  0.1827  0.0105  ? ? ? ? ? ? 357 HOH A-2 O     
2914 O  O     . HOH H-2 .   ? 0.3618 0.3653 0.3459 -0.0259 0.0213  0.0043  ? ? ? ? ? ? 358 HOH A-2 O     
2915 O  O     A HOH H-2 .   ? 0.4306 0.4138 0.2691 -0.2074 0.2155  -0.2001 ? ? ? ? ? ? 359 HOH A-2 O     
2916 O  O     B HOH H-2 .   ? 0.2581 0.4017 0.3261 0.0232  -0.1889 -0.0345 ? ? ? ? ? ? 359 HOH A-2 O     
2917 O  O     . HOH H-2 .   ? 0.2455 0.4742 0.4111 -0.0352 -0.0525 -0.1846 ? ? ? ? ? ? 360 HOH A-2 O     
2918 O  O     . HOH H-2 .   ? 0.8957 0.3138 0.3934 -0.1248 0.2723  -0.1574 ? ? ? ? ? ? 361 HOH A-2 O     
2919 O  O     . HOH H-2 .   ? 0.3219 0.5783 0.2146 -0.2446 0.0918  -0.0705 ? ? ? ? ? ? 362 HOH A-2 O     
2920 O  O     . HOH H-2 .   ? 0.3313 0.8407 0.3345 -0.1907 0.0709  -0.2856 ? ? ? ? ? ? 363 HOH A-2 O     
2921 O  O     . HOH H-2 .   ? 0.7326 0.2960 0.4001 0.0766  -0.3795 -0.0216 ? ? ? ? ? ? 364 HOH A-2 O     
2922 O  O     . HOH H-2 .   ? 0.7756 0.5541 0.3781 -0.4609 -0.3708 0.3173  ? ? ? ? ? ? 365 HOH A-2 O     
2923 O  O     . HOH H-2 .   ? 0.1795 0.3585 0.7232 -0.0103 0.0618  0.0983  ? ? ? ? ? ? 366 HOH A-2 O     
2924 O  O     . HOH H-2 .   ? 0.2623 0.2573 0.7441 -0.0624 0.2130  0.0419  ? ? ? ? ? ? 367 HOH A-2 O     
2925 O  O     . HOH H-2 .   ? 0.2735 0.2945 0.2449 0.0753  0.0656  -0.0148 ? ? ? ? ? ? 368 HOH A-2 O     
2926 O  O     . HOH H-2 .   ? 0.1966 0.7325 0.6157 0.1664  0.1248  0.3622  ? ? ? ? ? ? 369 HOH A-2 O     
2927 O  O     . HOH H-2 .   ? 0.1602 0.1259 0.1844 -0.0298 0.0119  -0.0069 ? ? ? ? ? ? 370 HOH A-2 O     
2928 O  O     . HOH H-2 .   ? 0.8571 0.5147 0.9839 0.3247  -0.4769 0.0902  ? ? ? ? ? ? 371 HOH A-2 O     
2929 O  O     . HOH H-2 .   ? 1.0032 0.4480 0.4236 -0.4047 0.0338  -0.1152 ? ? ? ? ? ? 372 HOH A-2 O     
2930 O  O     . HOH H-2 .   ? 0.3972 0.2351 0.7013 -0.0981 -0.1788 0.2076  ? ? ? ? ? ? 373 HOH A-2 O     
2931 O  O     . HOH H-2 .   ? 0.3285 0.1912 0.5270 -0.0376 0.0461  0.0974  ? ? ? ? ? ? 374 HOH A-2 O     
2932 O  O     . HOH H-2 .   ? 0.2990 0.3272 0.5061 -0.0429 -0.1182 0.2682  ? ? ? ? ? ? 375 HOH A-2 O     
2933 O  O     . HOH H-2 .   ? 0.3625 0.4234 0.8698 0.0639  -0.1567 0.2306  ? ? ? ? ? ? 376 HOH A-2 O     
2934 O  O     . HOH H-2 .   ? 1.2914 0.3262 0.2610 -0.2144 0.0981  0.0597  ? ? ? ? ? ? 377 HOH A-2 O     
2935 O  O     . HOH H-2 .   ? 0.3339 0.4608 1.1610 -0.0280 0.0438  -0.4403 ? ? ? ? ? ? 378 HOH A-2 O     
2936 O  O     B HOH H-2 .   ? 0.1420 0.0896 0.1901 -0.0434 0.0503  -0.0046 ? ? ? ? ? ? 379 HOH A-2 O     
2937 O  O     . HOH H-2 .   ? 1.4755 0.3178 0.3578 -0.3322 -0.5257 0.1909  ? ? ? ? ? ? 380 HOH A-2 O     
2938 O  O     . HOH H-2 .   ? 0.7725 0.2061 0.3408 -0.1999 0.0338  -0.1060 ? ? ? ? ? ? 381 HOH A-2 O     
2939 O  O     . HOH H-2 .   ? 0.4794 0.3071 0.5015 0.1461  0.1179  0.1674  ? ? ? ? ? ? 382 HOH A-2 O     
2940 O  O     A HOH H-2 .   ? 0.1802 0.2033 0.2046 -0.0776 -0.0111 0.0391  ? ? ? ? ? ? 383 HOH A-2 O     
2941 O  O     . HOH H-2 .   ? 1.8547 0.3067 0.5416 0.0373  0.5075  -0.1324 ? ? ? ? ? ? 384 HOH A-2 O     
2942 O  O     B HOH H-2 .   ? 0.0157 0.0437 0.0301 0.0184  0.0070  0.0068  ? ? ? ? ? ? 385 HOH A-2 O     
2943 O  O     . HOH H-2 .   ? 0.8082 0.4250 0.3178 0.2773  0.1539  0.1041  ? ? ? ? ? ? 386 HOH A-2 O     
2944 O  O     A HOH H-2 .   ? 0.2546 0.4034 0.3022 -0.0354 -0.1186 0.0968  ? ? ? ? ? ? 387 HOH A-2 O     
2945 O  O     . HOH H-2 .   ? 0.3599 0.3052 0.3852 0.0669  -0.0259 -0.0199 ? ? ? ? ? ? 388 HOH A-2 O     
2946 O  O     . HOH H-2 .   ? 0.4144 0.4879 0.8137 0.1596  -0.1844 -0.1353 ? ? ? ? ? ? 389 HOH A-2 O     
2947 O  O     . HOH H-2 .   ? 0.3010 0.9208 0.6435 -0.0106 -0.1610 -0.2460 ? ? ? ? ? ? 390 HOH A-2 O     
2948 O  O     . HOH H-2 .   ? 0.2656 0.5815 1.0531 0.0478  -0.1005 -0.2304 ? ? ? ? ? ? 391 HOH A-2 O     
2949 O  O     . HOH H-2 .   ? 0.5849 0.3398 0.3488 0.1196  -0.0038 0.0434  ? ? ? ? ? ? 392 HOH A-2 O     
2950 O  O     . HOH H-2 .   ? 0.8928 0.4393 1.1138 0.2144  0.2254  -0.0025 ? ? ? ? ? ? 393 HOH A-2 O     
2951 O  O     . HOH H-2 .   ? 0.9517 0.5645 0.6150 -0.4888 -0.4732 0.1884  ? ? ? ? ? ? 394 HOH A-2 O     
2952 O  O     B HOH H-2 .   ? 0.1366 0.0703 0.1017 -0.0364 0.0095  0.0151  ? ? ? ? ? ? 395 HOH A-2 O     
2953 O  O     . HOH H-2 .   ? 1.5077 0.2372 0.3381 0.3566  -0.1705 -0.0507 ? ? ? ? ? ? 396 HOH A-2 O     
2954 O  O     . HOH H-2 .   ? 0.3262 0.6953 0.3903 -0.0885 -0.0683 -0.0019 ? ? ? ? ? ? 397 HOH A-2 O     
2955 O  O     . HOH H-2 .   ? 0.3522 0.6965 0.7427 0.1618  -0.3455 -0.1790 ? ? ? ? ? ? 398 HOH A-2 O     
2956 O  O     . HOH H-2 .   ? 0.9125 0.5453 0.7327 -0.3523 -0.3180 0.3856  ? ? ? ? ? ? 399 HOH A-2 O     
2957 O  O     . HOH H-2 .   ? 0.5562 0.2134 0.2563 0.0569  -0.0333 0.0415  ? ? ? ? ? ? 400 HOH A-2 O     
2958 O  O     . HOH H-2 .   ? 0.5740 0.1838 1.9295 -0.0579 -0.5647 -0.0336 ? ? ? ? ? ? 401 HOH A-2 O     
2959 O  O     B HOH H-2 .   ? 0.1274 0.0925 0.1228 0.0053  0.0069  0.0288  ? ? ? ? ? ? 402 HOH A-2 O     
2960 O  O     . HOH H-2 .   ? 0.2427 0.5041 1.8812 0.0395  -0.2827 -0.5328 ? ? ? ? ? ? 403 HOH A-2 O     
2961 O  O     . HOH H-2 .   ? 0.3589 0.2845 0.8222 0.0515  -0.2464 -0.0742 ? ? ? ? ? ? 404 HOH A-2 O     
2962 O  O     . HOH H-2 .   ? 0.6259 0.8604 0.7077 0.2527  0.0550  -0.3072 ? ? ? ? ? ? 405 HOH A-2 O     
2963 O  O     . HOH H-2 .   ? 0.6999 0.2201 0.8360 -0.0871 -0.2137 0.1990  ? ? ? ? ? ? 406 HOH A-2 O     
2964 O  O     . HOH H-2 .   ? 0.5541 0.3271 0.5527 0.1534  -0.3311 -0.1301 ? ? ? ? ? ? 407 HOH A-2 O     
2965 O  O     . HOH H-2 .   ? 1.8590 0.2608 0.6016 -0.0926 -0.6319 0.1157  ? ? ? ? ? ? 408 HOH A-2 O     
2966 O  O     . HOH H-2 .   ? 1.8424 0.6116 0.7158 -0.7424 0.7096  -0.4369 ? ? ? ? ? ? 409 HOH A-2 O     
2967 O  O     . HOH H-2 .   ? 0.1699 0.4021 2.0000 0.0091  -0.0882 0.1402  ? ? ? ? ? ? 410 HOH A-2 O     
2968 O  O     . HOH H-2 .   ? 0.8383 0.6389 0.9292 0.2638  -0.4955 -0.5653 ? ? ? ? ? ? 411 HOH A-2 O     
2969 O  O     . HOH H-2 .   ? 0.3658 0.3558 0.5739 -0.0772 -0.0427 0.0784  ? ? ? ? ? ? 412 HOH A-2 O     
2970 O  O     B HOH H-2 .   ? 0.2312 0.2313 0.3141 -0.1172 -0.0660 0.1327  ? ? ? ? ? ? 413 HOH A-2 O     
2971 O  O     . HOH H-2 .   ? 0.4173 0.3868 0.5172 0.0138  -0.0483 -0.1537 ? ? ? ? ? ? 414 HOH A-2 O     
2972 O  O     A HOH H-2 .   ? 0.2515 0.2590 0.4147 0.0456  -0.0500 -0.1346 ? ? ? ? ? ? 415 HOH A-2 O     
2973 O  O     . HOH H-2 .   ? 0.2296 0.3867 2.0000 -0.0502 0.0887  -0.5257 ? ? ? ? ? ? 416 HOH A-2 O     
2974 O  O     . HOH H-2 .   ? 0.5005 0.6745 0.8224 -0.1970 0.1336  -0.0057 ? ? ? ? ? ? 417 HOH A-2 O     
2975 O  O     . HOH H-2 .   ? 0.3369 0.6675 0.9246 -0.0306 0.3574  -0.2799 ? ? ? ? ? ? 418 HOH A-2 O     
2976 O  O     . HOH H-2 .   ? 1.2568 0.3928 1.9418 -0.4583 -0.7740 0.5184  ? ? ? ? ? ? 419 HOH A-2 O     
2977 O  O     . HOH H-2 .   ? 1.9918 0.3109 0.3004 -0.0827 0.2292  -0.0191 ? ? ? ? ? ? 420 HOH A-2 O     
2978 O  O     . HOH H-2 .   ? 0.5094 0.3060 1.4458 -0.1716 -0.5321 0.1685  ? ? ? ? ? ? 421 HOH A-2 O     
2979 O  O     . HOH H-2 .   ? 0.4564 0.6007 0.4970 -0.0975 0.2552  -0.2054 ? ? ? ? ? ? 422 HOH A-2 O     
2980 O  O     . HOH H-2 .   ? 0.8615 0.6093 0.2745 -0.1671 -0.0809 -0.0830 ? ? ? ? ? ? 423 HOH A-2 O     
# 
