data_XXXX
# 
loop_
_audit_author.name 
_audit_author.pdbx_ordinal 
"Furuike, Y."  1 
"Akita, Y."    2 
"Miyahara, I." 3 
"Kamiya, N."   4 
# 
_struct.entry_id                  XXXX 
_struct.title                     "ADP ribose pyrophosphatase from Thermus thermophilus HB8 in ESMM-state at reaction time of 15 min" 
_struct.pdbx_model_details        ? 
_struct.pdbx_CASP_flag            ? 
_struct.pdbx_model_type_details   ? 
# 
_struct_keywords.entry_id        XXXX 
_struct_keywords.pdbx_keywords   HYDROLASE 
_struct_keywords.text            "Nudix motif, ADP ribose hydrolase, ADP ribose, Cytosol, HYDROLASE" 
# 
_exptl.entry_id          XXXX 
_exptl.method            "X-RAY DIFFRACTION" 
_exptl.crystals_number   1 
# 
_citation.id                        primary 
_citation.title                     "ADP-Ribose Pyrophosphatase Reaction in Crystalline State Conducted by Consecutive Binding of Two Manganese(II) Ions as Cofactors" 
_citation.journal_abbrev            Biochemistry 
_citation.journal_volume            55 
_citation.page_first                1801 
_citation.page_last                 1812 
_citation.year                      2016 
_citation.journal_id_ASTM           BICHAW 
_citation.country                   US 
_citation.journal_id_ISSN           0006-2960 
_citation.journal_id_CSD            0033 
_citation.book_publisher            ? 
_citation.pdbx_database_id_PubMed   26979298 
_citation.pdbx_database_id_DOI      10.1021/acs.biochem.5b00886 
# 
loop_
_citation_author.citation_id 
_citation_author.name 
_citation_author.ordinal 
_citation_author.identifier_ORCID 
primary "Furuike, Y."  1 ? 
primary "Akita, Y."    2 ? 
primary "Miyahara, I." 3 ? 
primary "Kamiya, N."   4 ? 
# 
_entity_poly.entity_id                      1 
_entity_poly.type                           "polypeptide(L)" 
_entity_poly.nstd_linkage                   no 
_entity_poly.nstd_monomer                   no 
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code       
;MGRVYYGGVERTYLYRGRILNLALEGRYEIVEHKPAVAVIALREGRMLFVRQMRPAVGLAPLEIPAGLIEPGEDPLEAAR
RELAEETGLSGDLTYLFSYFVSPGFTDEKTHVFLAENLKEVEAHPDEDEAIEVVWMRPEEALERHQRGEVEFSATGLVGV
LYYHAFLRGR
;
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can   
;MGRVYYGGVERTYLYRGRILNLALEGRYEIVEHKPAVAVIALREGRMLFVRQMRPAVGLAPLEIPAGLIEPGEDPLEAAR
RELAEETGLSGDLTYLFSYFVSPGFTDEKTHVFLAENLKEVEAHPDEDEAIEVVWMRPEEALERHQRGEVEFSATGLVGV
LYYHAFLRGR
;
_entity_poly.pdbx_strand_id                 A,A-2 
_entity_poly.pdbx_target_identifier         ? 
# 
loop_
_entity_poly_seq.entity_id 
_entity_poly_seq.num 
_entity_poly_seq.mon_id 
_entity_poly_seq.hetero 
1 1   MET n 
1 2   GLY n 
1 3   ARG n 
1 4   VAL n 
1 5   TYR n 
1 6   TYR n 
1 7   GLY n 
1 8   GLY n 
1 9   VAL n 
1 10  GLU n 
1 11  ARG n 
1 12  THR n 
1 13  TYR n 
1 14  LEU n 
1 15  TYR n 
1 16  ARG n 
1 17  GLY n 
1 18  ARG n 
1 19  ILE n 
1 20  LEU n 
1 21  ASN n 
1 22  LEU n 
1 23  ALA n 
1 24  LEU n 
1 25  GLU n 
1 26  GLY n 
1 27  ARG n 
1 28  TYR n 
1 29  GLU n 
1 30  ILE n 
1 31  VAL n 
1 32  GLU n 
1 33  HIS n 
1 34  LYS n 
1 35  PRO n 
1 36  ALA n 
1 37  VAL n 
1 38  ALA n 
1 39  VAL n 
1 40  ILE n 
1 41  ALA n 
1 42  LEU n 
1 43  ARG n 
1 44  GLU n 
1 45  GLY n 
1 46  ARG n 
1 47  MET n 
1 48  LEU n 
1 49  PHE n 
1 50  VAL n 
1 51  ARG n 
1 52  GLN n 
1 53  MET n 
1 54  ARG n 
1 55  PRO n 
1 56  ALA n 
1 57  VAL n 
1 58  GLY n 
1 59  LEU n 
1 60  ALA n 
1 61  PRO n 
1 62  LEU n 
1 63  GLU n 
1 64  ILE n 
1 65  PRO n 
1 66  ALA n 
1 67  GLY n 
1 68  LEU n 
1 69  ILE n 
1 70  GLU n 
1 71  PRO n 
1 72  GLY n 
1 73  GLU n 
1 74  ASP n 
1 75  PRO n 
1 76  LEU n 
1 77  GLU n 
1 78  ALA n 
1 79  ALA n 
1 80  ARG n 
1 81  ARG n 
1 82  GLU n 
1 83  LEU n 
1 84  ALA n 
1 85  GLU n 
1 86  GLU n 
1 87  THR n 
1 88  GLY n 
1 89  LEU n 
1 90  SER n 
1 91  GLY n 
1 92  ASP n 
1 93  LEU n 
1 94  THR n 
1 95  TYR n 
1 96  LEU n 
1 97  PHE n 
1 98  SER n 
1 99  TYR n 
1 100 PHE n 
1 101 VAL n 
1 102 SER n 
1 103 PRO n 
1 104 GLY n 
1 105 PHE n 
1 106 THR n 
1 107 ASP n 
1 108 GLU n 
1 109 LYS n 
1 110 THR n 
1 111 HIS n 
1 112 VAL n 
1 113 PHE n 
1 114 LEU n 
1 115 ALA n 
1 116 GLU n 
1 117 ASN n 
1 118 LEU n 
1 119 LYS n 
1 120 GLU n 
1 121 VAL n 
1 122 GLU n 
1 123 ALA n 
1 124 HIS n 
1 125 PRO n 
1 126 ASP n 
1 127 GLU n 
1 128 ASP n 
1 129 GLU n 
1 130 ALA n 
1 131 ILE n 
1 132 GLU n 
1 133 VAL n 
1 134 VAL n 
1 135 TRP n 
1 136 MET n 
1 137 ARG n 
1 138 PRO n 
1 139 GLU n 
1 140 GLU n 
1 141 ALA n 
1 142 LEU n 
1 143 GLU n 
1 144 ARG n 
1 145 HIS n 
1 146 GLN n 
1 147 ARG n 
1 148 GLY n 
1 149 GLU n 
1 150 VAL n 
1 151 GLU n 
1 152 PHE n 
1 153 SER n 
1 154 ALA n 
1 155 THR n 
1 156 GLY n 
1 157 LEU n 
1 158 VAL n 
1 159 GLY n 
1 160 VAL n 
1 161 LEU n 
1 162 TYR n 
1 163 TYR n 
1 164 HIS n 
1 165 ALA n 
1 166 PHE n 
1 167 LEU n 
1 168 ARG n 
1 169 GLY n 
1 170 ARG n 
# 
loop_
_entity.id 
_entity.type 
_entity.src_method 
_entity.pdbx_description 
_entity.formula_weight 
_entity.pdbx_number_of_molecules 
_entity.pdbx_ec 
_entity.pdbx_mutation 
_entity.pdbx_fragment 
_entity.details 
1 polymer     man "ADP-ribose pyrophosphatase"                                                                                                                                        19287.912 2   3.6.1.13 ? ? ? 
2 non-polymer syn "[(2R,3S,4R,5R)-5-(6-AMINOPURIN-9-YL)-3,4-DIHYDROXY-OXOLAN-2-YL]METHYL [HYDROXY-[[(2R,3S,4R,5S)-3,4,5-TRIHYDROXYOXOLAN-2-YL]METHOXY]PHOSPHORYL] HYDROGEN PHOSPHATE" 559.316   2   ?        ? ? ? 
3 non-polymer syn "MANGANESE (II) ION"                                                                                                                                                54.938    6   ?        ? ? ? 
4 non-polymer syn GLYCEROL                                                                                                                                                            92.094    2   ?        ? ? ? 
5 non-polymer syn "SULFATE ION"                                                                                                                                                       96.063    2   ?        ? ? ? 
6 water       nat water                                                                                                                                                               18.015    234 ?        ? ? ? 
# 
loop_
_pdbx_poly_seq_scheme.asym_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.entity_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.seq_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_ins_code 
_pdbx_poly_seq_scheme.hetero 
A   1 1   MET 1   1   ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 2   GLY 2   2   ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 3   ARG 3   3   ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 4   VAL 4   4   ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 5   TYR 5   5   ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 6   TYR 6   6   ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 7   GLY 7   7   ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 8   GLY 8   8   ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 9   VAL 9   9   ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 10  GLU 10  10  10  GLU ALA A   ? n 
A   1 11  ARG 11  11  11  ARG ARG A   ? n 
A   1 12  THR 12  12  12  THR THR A   ? n 
A   1 13  TYR 13  13  13  TYR TYR A   ? n 
A   1 14  LEU 14  14  14  LEU LEU A   ? n 
A   1 15  TYR 15  15  15  TYR TYR A   ? n 
A   1 16  ARG 16  16  16  ARG ARG A   ? n 
A   1 17  GLY 17  17  17  GLY GLY A   ? n 
A   1 18  ARG 18  18  18  ARG ARG A   ? n 
A   1 19  ILE 19  19  19  ILE ILE A   ? n 
A   1 20  LEU 20  20  20  LEU LEU A   ? n 
A   1 21  ASN 21  21  21  ASN ASN A   ? n 
A   1 22  LEU 22  22  22  LEU LEU A   ? n 
A   1 23  ALA 23  23  23  ALA ALA A   ? n 
A   1 24  LEU 24  24  24  LEU LEU A   ? n 
A   1 25  GLU 25  25  25  GLU GLU A   ? n 
A   1 26  GLY 26  26  26  GLY GLY A   ? n 
A   1 27  ARG 27  27  27  ARG ARG A   ? n 
A   1 28  TYR 28  28  28  TYR TYR A   ? n 
A   1 29  GLU 29  29  29  GLU GLU A   ? n 
A   1 30  ILE 30  30  30  ILE ILE A   ? n 
A   1 31  VAL 31  31  31  VAL VAL A   ? n 
A   1 32  GLU 32  32  32  GLU GLU A   ? n 
A   1 33  HIS 33  33  33  HIS HIS A   ? n 
A   1 34  LYS 34  34  34  LYS LYS A   ? n 
A   1 35  PRO 35  35  35  PRO PRO A   ? n 
A   1 36  ALA 36  36  36  ALA ALA A   ? n 
A   1 37  VAL 37  37  37  VAL VAL A   ? n 
A   1 38  ALA 38  38  38  ALA ALA A   ? n 
A   1 39  VAL 39  39  39  VAL VAL A   ? n 
A   1 40  ILE 40  40  40  ILE ILE A   ? n 
A   1 41  ALA 41  41  41  ALA ALA A   ? n 
A   1 42  LEU 42  42  42  LEU LEU A   ? n 
A   1 43  ARG 43  43  43  ARG ARG A   ? n 
A   1 44  GLU 44  44  44  GLU GLU A   ? n 
A   1 45  GLY 45  45  45  GLY GLY A   ? n 
A   1 46  ARG 46  46  46  ARG ARG A   ? n 
A   1 47  MET 47  47  47  MET MET A   ? n 
A   1 48  LEU 48  48  48  LEU LEU A   ? n 
A   1 49  PHE 49  49  49  PHE PHE A   ? n 
A   1 50  VAL 50  50  50  VAL VAL A   ? n 
A   1 51  ARG 51  51  51  ARG ARG A   ? n 
A   1 52  GLN 52  52  52  GLN GLN A   ? n 
A   1 53  MET 53  53  53  MET MET A   ? n 
A   1 54  ARG 54  54  54  ARG ARG A   ? n 
A   1 55  PRO 55  55  55  PRO PRO A   ? n 
A   1 56  ALA 56  56  56  ALA ALA A   ? n 
A   1 57  VAL 57  57  57  VAL VAL A   ? n 
A   1 58  GLY 58  58  58  GLY GLY A   ? n 
A   1 59  LEU 59  59  59  LEU LEU A   ? n 
A   1 60  ALA 60  60  60  ALA ALA A   ? n 
A   1 61  PRO 61  61  61  PRO PRO A   ? n 
A   1 62  LEU 62  62  62  LEU LEU A   ? n 
A   1 63  GLU 63  63  63  GLU GLU A   ? n 
A   1 64  ILE 64  64  64  ILE ILE A   ? n 
A   1 65  PRO 65  65  65  PRO PRO A   ? n 
A   1 66  ALA 66  66  66  ALA ALA A   ? n 
A   1 67  GLY 67  67  67  GLY GLY A   ? n 
A   1 68  LEU 68  68  68  LEU LEU A   ? n 
A   1 69  ILE 69  69  69  ILE ILE A   ? n 
A   1 70  GLU 70  70  70  GLU GLU A   ? n 
A   1 71  PRO 71  71  71  PRO PRO A   ? n 
A   1 72  GLY 72  72  72  GLY GLY A   ? n 
A   1 73  GLU 73  73  73  GLU GLU A   ? n 
A   1 74  ASP 74  74  74  ASP ASP A   ? n 
A   1 75  PRO 75  75  75  PRO PRO A   ? n 
A   1 76  LEU 76  76  76  LEU LEU A   ? n 
A   1 77  GLU 77  77  77  GLU GLU A   ? n 
A   1 78  ALA 78  78  78  ALA ALA A   ? n 
A   1 79  ALA 79  79  79  ALA ALA A   ? n 
A   1 80  ARG 80  80  80  ARG ARG A   ? n 
A   1 81  ARG 81  81  81  ARG ARG A   ? n 
A   1 82  GLU 82  82  82  GLU GLU A   ? n 
A   1 83  LEU 83  83  83  LEU LEU A   ? n 
A   1 84  ALA 84  84  84  ALA ALA A   ? n 
A   1 85  GLU 85  85  85  GLU GLU A   ? n 
A   1 86  GLU 86  86  86  GLU GLU A   ? n 
A   1 87  THR 87  87  87  THR THR A   ? n 
A   1 88  GLY 88  88  88  GLY GLY A   ? n 
A   1 89  LEU 89  89  89  LEU LEU A   ? n 
A   1 90  SER 90  90  90  SER SER A   ? n 
A   1 91  GLY 91  91  91  GLY GLY A   ? n 
A   1 92  ASP 92  92  92  ASP ASP A   ? n 
A   1 93  LEU 93  93  93  LEU LEU A   ? n 
A   1 94  THR 94  94  94  THR THR A   ? n 
A   1 95  TYR 95  95  95  TYR TYR A   ? n 
A   1 96  LEU 96  96  96  LEU LEU A   ? n 
A   1 97  PHE 97  97  97  PHE PHE A   ? n 
A   1 98  SER 98  98  98  SER SER A   ? n 
A   1 99  TYR 99  99  99  TYR TYR A   ? n 
A   1 100 PHE 100 100 100 PHE PHE A   ? n 
A   1 101 VAL 101 101 101 VAL VAL A   ? n 
A   1 102 SER 102 102 102 SER SER A   ? n 
A   1 103 PRO 103 103 103 PRO PRO A   ? n 
A   1 104 GLY 104 104 104 GLY GLY A   ? n 
A   1 105 PHE 105 105 105 PHE PHE A   ? n 
A   1 106 THR 106 106 106 THR THR A   ? n 
A   1 107 ASP 107 107 107 ASP ASP A   ? n 
A   1 108 GLU 108 108 108 GLU GLU A   ? n 
A   1 109 LYS 109 109 109 LYS LYS A   ? n 
A   1 110 THR 110 110 110 THR THR A   ? n 
A   1 111 HIS 111 111 111 HIS HIS A   ? n 
A   1 112 VAL 112 112 112 VAL VAL A   ? n 
A   1 113 PHE 113 113 113 PHE PHE A   ? n 
A   1 114 LEU 114 114 114 LEU LEU A   ? n 
A   1 115 ALA 115 115 115 ALA ALA A   ? n 
A   1 116 GLU 116 116 116 GLU GLU A   ? n 
A   1 117 ASN 117 117 117 ASN ASN A   ? n 
A   1 118 LEU 118 118 118 LEU LEU A   ? n 
A   1 119 LYS 119 119 119 LYS ALA A   ? n 
A   1 120 GLU 120 120 120 GLU GLU A   ? n 
A   1 121 VAL 121 121 121 VAL VAL A   ? n 
A   1 122 GLU 122 122 122 GLU GLU A   ? n 
A   1 123 ALA 123 123 123 ALA ALA A   ? n 
A   1 124 HIS 124 124 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 125 PRO 125 125 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 126 ASP 126 126 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 127 GLU 127 127 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 128 ASP 128 128 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 129 GLU 129 129 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 130 ALA 130 130 130 ALA ALA A   ? n 
A   1 131 ILE 131 131 131 ILE ILE A   ? n 
A   1 132 GLU 132 132 132 GLU GLU A   ? n 
A   1 133 VAL 133 133 133 VAL VAL A   ? n 
A   1 134 VAL 134 134 134 VAL VAL A   ? n 
A   1 135 TRP 135 135 135 TRP TRP A   ? n 
A   1 136 MET 136 136 136 MET MET A   ? n 
A   1 137 ARG 137 137 137 ARG ARG A   ? n 
A   1 138 PRO 138 138 138 PRO PRO A   ? n 
A   1 139 GLU 139 139 139 GLU GLU A   ? n 
A   1 140 GLU 140 140 140 GLU GLU A   ? n 
A   1 141 ALA 141 141 141 ALA ALA A   ? n 
A   1 142 LEU 142 142 142 LEU LEU A   ? n 
A   1 143 GLU 143 143 143 GLU ALA A   ? n 
A   1 144 ARG 144 144 144 ARG ARG A   ? n 
A   1 145 HIS 145 145 145 HIS HIS A   ? n 
A   1 146 GLN 146 146 146 GLN GLN A   ? n 
A   1 147 ARG 147 147 147 ARG ALA A   ? n 
A   1 148 GLY 148 148 148 GLY GLY A   ? n 
A   1 149 GLU 149 149 149 GLU GLU A   ? n 
A   1 150 VAL 150 150 150 VAL VAL A   ? n 
A   1 151 GLU 151 151 151 GLU GLU A   ? n 
A   1 152 PHE 152 152 152 PHE PHE A   ? n 
A   1 153 SER 153 153 153 SER SER A   ? n 
A   1 154 ALA 154 154 154 ALA ALA A   ? n 
A   1 155 THR 155 155 155 THR THR A   ? n 
A   1 156 GLY 156 156 156 GLY GLY A   ? n 
A   1 157 LEU 157 157 157 LEU LEU A   ? n 
A   1 158 VAL 158 158 158 VAL VAL A   ? n 
A   1 159 GLY 159 159 159 GLY GLY A   ? n 
A   1 160 VAL 160 160 160 VAL VAL A   ? n 
A   1 161 LEU 161 161 161 LEU LEU A   ? n 
A   1 162 TYR 162 162 162 TYR TYR A   ? n 
A   1 163 TYR 163 163 163 TYR TYR A   ? n 
A   1 164 HIS 164 164 164 HIS HIS A   ? n 
A   1 165 ALA 165 165 165 ALA ALA A   ? n 
A   1 166 PHE 166 166 166 PHE PHE A   ? n 
A   1 167 LEU 167 167 167 LEU LEU A   ? n 
A   1 168 ARG 168 168 168 ARG ARG A   ? n 
A   1 169 GLY 169 169 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 170 ARG 170 170 ?   ?   ?   A   ? n 
A-2 1 1   MET 1   1   ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 2   GLY 2   2   ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 3   ARG 3   3   ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 4   VAL 4   4   ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 5   TYR 5   5   ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 6   TYR 6   6   ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 7   GLY 7   7   ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 8   GLY 8   8   ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 9   VAL 9   9   ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 10  GLU 10  10  10  GLU ALA A-2 ? n 
A-2 1 11  ARG 11  11  11  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 12  THR 12  12  12  THR THR A-2 ? n 
A-2 1 13  TYR 13  13  13  TYR TYR A-2 ? n 
A-2 1 14  LEU 14  14  14  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 15  TYR 15  15  15  TYR TYR A-2 ? n 
A-2 1 16  ARG 16  16  16  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 17  GLY 17  17  17  GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 18  ARG 18  18  18  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 19  ILE 19  19  19  ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 20  LEU 20  20  20  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 21  ASN 21  21  21  ASN ASN A-2 ? n 
A-2 1 22  LEU 22  22  22  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 23  ALA 23  23  23  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 24  LEU 24  24  24  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 25  GLU 25  25  25  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 26  GLY 26  26  26  GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 27  ARG 27  27  27  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 28  TYR 28  28  28  TYR TYR A-2 ? n 
A-2 1 29  GLU 29  29  29  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 30  ILE 30  30  30  ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 31  VAL 31  31  31  VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 32  GLU 32  32  32  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 33  HIS 33  33  33  HIS HIS A-2 ? n 
A-2 1 34  LYS 34  34  34  LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 35  PRO 35  35  35  PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 36  ALA 36  36  36  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 37  VAL 37  37  37  VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 38  ALA 38  38  38  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 39  VAL 39  39  39  VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 40  ILE 40  40  40  ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 41  ALA 41  41  41  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 42  LEU 42  42  42  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 43  ARG 43  43  43  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 44  GLU 44  44  44  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 45  GLY 45  45  45  GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 46  ARG 46  46  46  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 47  MET 47  47  47  MET MET A-2 ? n 
A-2 1 48  LEU 48  48  48  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 49  PHE 49  49  49  PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 50  VAL 50  50  50  VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 51  ARG 51  51  51  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 52  GLN 52  52  52  GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 53  MET 53  53  53  MET MET A-2 ? n 
A-2 1 54  ARG 54  54  54  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 55  PRO 55  55  55  PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 56  ALA 56  56  56  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 57  VAL 57  57  57  VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 58  GLY 58  58  58  GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 59  LEU 59  59  59  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 60  ALA 60  60  60  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 61  PRO 61  61  61  PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 62  LEU 62  62  62  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 63  GLU 63  63  63  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 64  ILE 64  64  64  ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 65  PRO 65  65  65  PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 66  ALA 66  66  66  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 67  GLY 67  67  67  GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 68  LEU 68  68  68  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 69  ILE 69  69  69  ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 70  GLU 70  70  70  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 71  PRO 71  71  71  PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 72  GLY 72  72  72  GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 73  GLU 73  73  73  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 74  ASP 74  74  74  ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 75  PRO 75  75  75  PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 76  LEU 76  76  76  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 77  GLU 77  77  77  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 78  ALA 78  78  78  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 79  ALA 79  79  79  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 80  ARG 80  80  80  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 81  ARG 81  81  81  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 82  GLU 82  82  82  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 83  LEU 83  83  83  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 84  ALA 84  84  84  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 85  GLU 85  85  85  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 86  GLU 86  86  86  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 87  THR 87  87  87  THR THR A-2 ? n 
A-2 1 88  GLY 88  88  88  GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 89  LEU 89  89  89  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 90  SER 90  90  90  SER SER A-2 ? n 
A-2 1 91  GLY 91  91  91  GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 92  ASP 92  92  92  ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 93  LEU 93  93  93  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 94  THR 94  94  94  THR THR A-2 ? n 
A-2 1 95  TYR 95  95  95  TYR TYR A-2 ? n 
A-2 1 96  LEU 96  96  96  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 97  PHE 97  97  97  PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 98  SER 98  98  98  SER SER A-2 ? n 
A-2 1 99  TYR 99  99  99  TYR TYR A-2 ? n 
A-2 1 100 PHE 100 100 100 PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 101 VAL 101 101 101 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 102 SER 102 102 102 SER SER A-2 ? n 
A-2 1 103 PRO 103 103 103 PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 104 GLY 104 104 104 GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 105 PHE 105 105 105 PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 106 THR 106 106 106 THR THR A-2 ? n 
A-2 1 107 ASP 107 107 107 ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 108 GLU 108 108 108 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 109 LYS 109 109 109 LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 110 THR 110 110 110 THR THR A-2 ? n 
A-2 1 111 HIS 111 111 111 HIS HIS A-2 ? n 
A-2 1 112 VAL 112 112 112 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 113 PHE 113 113 113 PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 114 LEU 114 114 114 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 115 ALA 115 115 115 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 116 GLU 116 116 116 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 117 ASN 117 117 117 ASN ASN A-2 ? n 
A-2 1 118 LEU 118 118 118 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 119 LYS 119 119 119 LYS ALA A-2 ? n 
A-2 1 120 GLU 120 120 120 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 121 VAL 121 121 121 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 122 GLU 122 122 122 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 123 ALA 123 123 123 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 124 HIS 124 124 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 125 PRO 125 125 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 126 ASP 126 126 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 127 GLU 127 127 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 128 ASP 128 128 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 129 GLU 129 129 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 130 ALA 130 130 130 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 131 ILE 131 131 131 ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 132 GLU 132 132 132 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 133 VAL 133 133 133 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 134 VAL 134 134 134 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 135 TRP 135 135 135 TRP TRP A-2 ? n 
A-2 1 136 MET 136 136 136 MET MET A-2 ? n 
A-2 1 137 ARG 137 137 137 ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 138 PRO 138 138 138 PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 139 GLU 139 139 139 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 140 GLU 140 140 140 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 141 ALA 141 141 141 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 142 LEU 142 142 142 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 143 GLU 143 143 143 GLU ALA A-2 ? n 
A-2 1 144 ARG 144 144 144 ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 145 HIS 145 145 145 HIS HIS A-2 ? n 
A-2 1 146 GLN 146 146 146 GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 147 ARG 147 147 147 ARG ALA A-2 ? n 
A-2 1 148 GLY 148 148 148 GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 149 GLU 149 149 149 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 150 VAL 150 150 150 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 151 GLU 151 151 151 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 152 PHE 152 152 152 PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 153 SER 153 153 153 SER SER A-2 ? n 
A-2 1 154 ALA 154 154 154 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 155 THR 155 155 155 THR THR A-2 ? n 
A-2 1 156 GLY 156 156 156 GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 157 LEU 157 157 157 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 158 VAL 158 158 158 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 159 GLY 159 159 159 GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 160 VAL 160 160 160 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 161 LEU 161 161 161 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 162 TYR 162 162 162 TYR TYR A-2 ? n 
A-2 1 163 TYR 163 163 163 TYR TYR A-2 ? n 
A-2 1 164 HIS 164 164 164 HIS HIS A-2 ? n 
A-2 1 165 ALA 165 165 165 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 166 PHE 166 166 166 PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 167 LEU 167 167 167 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 168 ARG 168 168 168 ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 169 GLY 169 169 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 170 ARG 170 170 ?   ?   ?   A-2 ? n 
# 
loop_
_pdbx_nonpoly_scheme.asym_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.entity_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_ins_code 
B   2 AR6 1   201 1   AR6 AR6 A   ? 
C   3 MN  1   202 1   MN  MN  A   ? 
D   3 MN  1   203 2   MN  MN  A   ? 
E   3 MN  1   204 3   MN  MN  A   ? 
F   4 GOL 1   205 1   GOL GOL A   ? 
G   5 SO4 1   206 1   SO4 SO4 A   ? 
B-2 2 AR6 1   201 1   AR6 AR6 A-2 ? 
C-2 3 MN  1   202 1   MN  MN  A-2 ? 
D-2 3 MN  1   203 2   MN  MN  A-2 ? 
E-2 3 MN  1   204 3   MN  MN  A-2 ? 
F-2 4 GOL 1   205 1   GOL GOL A-2 ? 
G-2 5 SO4 1   206 1   SO4 SO4 A-2 ? 
H   6 HOH 1   301 1   HOH HOH A   ? 
H   6 HOH 2   302 2   HOH HOH A   ? 
H   6 HOH 3   303 3   HOH HOH A   ? 
H   6 HOH 4   304 4   HOH HOH A   ? 
H   6 HOH 5   305 5   HOH HOH A   ? 
H   6 HOH 6   306 6   HOH HOH A   ? 
H   6 HOH 7   307 7   HOH HOH A   ? 
H   6 HOH 8   308 8   HOH HOH A   ? 
H   6 HOH 9   309 9   HOH HOH A   ? 
H   6 HOH 10  310 10  HOH HOH A   ? 
H   6 HOH 11  311 11  HOH HOH A   ? 
H   6 HOH 12  312 12  HOH HOH A   ? 
H   6 HOH 13  313 13  HOH HOH A   ? 
H   6 HOH 14  314 14  HOH HOH A   ? 
H   6 HOH 15  315 15  HOH HOH A   ? 
H   6 HOH 16  316 16  HOH HOH A   ? 
H   6 HOH 17  317 17  HOH HOH A   ? 
H   6 HOH 18  318 18  HOH HOH A   ? 
H   6 HOH 19  319 19  HOH HOH A   ? 
H   6 HOH 20  320 20  HOH HOH A   ? 
H   6 HOH 21  321 21  HOH HOH A   ? 
H   6 HOH 22  322 22  HOH HOH A   ? 
H   6 HOH 23  323 23  HOH HOH A   ? 
H   6 HOH 24  324 24  HOH HOH A   ? 
H   6 HOH 25  325 25  HOH HOH A   ? 
H   6 HOH 26  326 26  HOH HOH A   ? 
H   6 HOH 27  327 27  HOH HOH A   ? 
H   6 HOH 28  328 28  HOH HOH A   ? 
H   6 HOH 29  329 29  HOH HOH A   ? 
H   6 HOH 30  330 30  HOH HOH A   ? 
H   6 HOH 31  331 31  HOH HOH A   ? 
H   6 HOH 32  332 32  HOH HOH A   ? 
H   6 HOH 33  333 33  HOH HOH A   ? 
H   6 HOH 34  334 34  HOH HOH A   ? 
H   6 HOH 35  335 36  HOH HOH A   ? 
H   6 HOH 36  336 37  HOH HOH A   ? 
H   6 HOH 37  337 39  HOH HOH A   ? 
H   6 HOH 38  338 41  HOH HOH A   ? 
H   6 HOH 39  339 43  HOH HOH A   ? 
H   6 HOH 40  340 44  HOH HOH A   ? 
H   6 HOH 41  341 45  HOH HOH A   ? 
H   6 HOH 42  342 46  HOH HOH A   ? 
H   6 HOH 43  343 47  HOH HOH A   ? 
H   6 HOH 44  344 48  HOH HOH A   ? 
H   6 HOH 45  345 49  HOH HOH A   ? 
H   6 HOH 46  346 50  HOH HOH A   ? 
H   6 HOH 47  347 51  HOH HOH A   ? 
H   6 HOH 48  348 52  HOH HOH A   ? 
H   6 HOH 49  349 53  HOH HOH A   ? 
H   6 HOH 50  350 54  HOH HOH A   ? 
H   6 HOH 51  351 55  HOH HOH A   ? 
H   6 HOH 52  352 56  HOH HOH A   ? 
H   6 HOH 53  353 57  HOH HOH A   ? 
H   6 HOH 54  354 58  HOH HOH A   ? 
H   6 HOH 55  355 59  HOH HOH A   ? 
H   6 HOH 56  356 60  HOH HOH A   ? 
H   6 HOH 57  357 62  HOH HOH A   ? 
H   6 HOH 58  358 63  HOH HOH A   ? 
H   6 HOH 59  359 65  HOH HOH A   ? 
H   6 HOH 60  360 66  HOH HOH A   ? 
H   6 HOH 61  361 67  HOH HOH A   ? 
H   6 HOH 62  362 68  HOH HOH A   ? 
H   6 HOH 63  363 71  HOH HOH A   ? 
H   6 HOH 64  364 72  HOH HOH A   ? 
H   6 HOH 65  365 73  HOH HOH A   ? 
H   6 HOH 66  366 74  HOH HOH A   ? 
H   6 HOH 67  367 77  HOH HOH A   ? 
H   6 HOH 68  368 78  HOH HOH A   ? 
H   6 HOH 69  369 79  HOH HOH A   ? 
H   6 HOH 70  370 80  HOH HOH A   ? 
H   6 HOH 71  371 82  HOH HOH A   ? 
H   6 HOH 72  372 84  HOH HOH A   ? 
H   6 HOH 73  373 85  HOH HOH A   ? 
H   6 HOH 74  374 86  HOH HOH A   ? 
H   6 HOH 75  375 87  HOH HOH A   ? 
H   6 HOH 76  376 88  HOH HOH A   ? 
H   6 HOH 77  377 89  HOH HOH A   ? 
H   6 HOH 78  378 90  HOH HOH A   ? 
H   6 HOH 79  379 91  HOH HOH A   ? 
H   6 HOH 80  380 92  HOH HOH A   ? 
H   6 HOH 81  381 93  HOH HOH A   ? 
H   6 HOH 82  382 94  HOH HOH A   ? 
H   6 HOH 83  383 96  HOH HOH A   ? 
H   6 HOH 84  384 97  HOH HOH A   ? 
H   6 HOH 85  385 98  HOH HOH A   ? 
H   6 HOH 86  386 99  HOH HOH A   ? 
H   6 HOH 87  387 103 HOH HOH A   ? 
H   6 HOH 88  388 106 HOH HOH A   ? 
H   6 HOH 89  389 107 HOH HOH A   ? 
H   6 HOH 90  390 110 HOH HOH A   ? 
H   6 HOH 91  391 113 HOH HOH A   ? 
H   6 HOH 92  392 114 HOH HOH A   ? 
H   6 HOH 93  393 116 HOH HOH A   ? 
H   6 HOH 94  394 122 HOH HOH A   ? 
H   6 HOH 95  395 123 HOH HOH A   ? 
H   6 HOH 96  396 124 HOH HOH A   ? 
H   6 HOH 97  397 125 HOH HOH A   ? 
H   6 HOH 98  398 126 HOH HOH A   ? 
H   6 HOH 99  399 131 HOH HOH A   ? 
H   6 HOH 100 400 134 HOH HOH A   ? 
H   6 HOH 101 401 135 HOH HOH A   ? 
H   6 HOH 102 402 141 HOH HOH A   ? 
H   6 HOH 103 403 144 HOH HOH A   ? 
H   6 HOH 104 404 146 HOH HOH A   ? 
H   6 HOH 105 405 147 HOH HOH A   ? 
H   6 HOH 106 406 149 HOH HOH A   ? 
H   6 HOH 107 407 153 HOH HOH A   ? 
H   6 HOH 108 408 154 HOH HOH A   ? 
H   6 HOH 109 409 155 HOH HOH A   ? 
H   6 HOH 110 410 156 HOH HOH A   ? 
H   6 HOH 111 411 157 HOH HOH A   ? 
H   6 HOH 112 412 158 HOH HOH A   ? 
H   6 HOH 113 413 159 HOH HOH A   ? 
H   6 HOH 114 414 160 HOH HOH A   ? 
H   6 HOH 115 415 161 HOH HOH A   ? 
H   6 HOH 116 416 162 HOH HOH A   ? 
H   6 HOH 117 417 163 HOH HOH A   ? 
H-2 6 HOH 1   301 1   HOH HOH A-2 ? 
H-2 6 HOH 2   302 2   HOH HOH A-2 ? 
H-2 6 HOH 3   303 3   HOH HOH A-2 ? 
H-2 6 HOH 4   304 4   HOH HOH A-2 ? 
H-2 6 HOH 5   305 5   HOH HOH A-2 ? 
H-2 6 HOH 6   306 6   HOH HOH A-2 ? 
H-2 6 HOH 7   307 7   HOH HOH A-2 ? 
H-2 6 HOH 8   308 8   HOH HOH A-2 ? 
H-2 6 HOH 9   309 9   HOH HOH A-2 ? 
H-2 6 HOH 10  310 10  HOH HOH A-2 ? 
H-2 6 HOH 11  311 11  HOH HOH A-2 ? 
H-2 6 HOH 12  312 12  HOH HOH A-2 ? 
H-2 6 HOH 13  313 13  HOH HOH A-2 ? 
H-2 6 HOH 14  314 14  HOH HOH A-2 ? 
H-2 6 HOH 15  315 15  HOH HOH A-2 ? 
H-2 6 HOH 16  316 16  HOH HOH A-2 ? 
H-2 6 HOH 17  317 17  HOH HOH A-2 ? 
H-2 6 HOH 18  318 18  HOH HOH A-2 ? 
H-2 6 HOH 19  319 19  HOH HOH A-2 ? 
H-2 6 HOH 20  320 20  HOH HOH A-2 ? 
H-2 6 HOH 21  321 21  HOH HOH A-2 ? 
H-2 6 HOH 22  322 22  HOH HOH A-2 ? 
H-2 6 HOH 23  323 23  HOH HOH A-2 ? 
H-2 6 HOH 24  324 24  HOH HOH A-2 ? 
H-2 6 HOH 25  325 25  HOH HOH A-2 ? 
H-2 6 HOH 26  326 26  HOH HOH A-2 ? 
H-2 6 HOH 27  327 27  HOH HOH A-2 ? 
H-2 6 HOH 28  328 28  HOH HOH A-2 ? 
H-2 6 HOH 29  329 29  HOH HOH A-2 ? 
H-2 6 HOH 30  330 30  HOH HOH A-2 ? 
H-2 6 HOH 31  331 31  HOH HOH A-2 ? 
H-2 6 HOH 32  332 32  HOH HOH A-2 ? 
H-2 6 HOH 33  333 33  HOH HOH A-2 ? 
H-2 6 HOH 34  334 34  HOH HOH A-2 ? 
H-2 6 HOH 35  335 36  HOH HOH A-2 ? 
H-2 6 HOH 36  336 37  HOH HOH A-2 ? 
H-2 6 HOH 37  337 39  HOH HOH A-2 ? 
H-2 6 HOH 38  338 41  HOH HOH A-2 ? 
H-2 6 HOH 39  339 43  HOH HOH A-2 ? 
H-2 6 HOH 40  340 44  HOH HOH A-2 ? 
H-2 6 HOH 41  341 45  HOH HOH A-2 ? 
H-2 6 HOH 42  342 46  HOH HOH A-2 ? 
H-2 6 HOH 43  343 47  HOH HOH A-2 ? 
H-2 6 HOH 44  344 48  HOH HOH A-2 ? 
H-2 6 HOH 45  345 49  HOH HOH A-2 ? 
H-2 6 HOH 46  346 50  HOH HOH A-2 ? 
H-2 6 HOH 47  347 51  HOH HOH A-2 ? 
H-2 6 HOH 48  348 52  HOH HOH A-2 ? 
H-2 6 HOH 49  349 53  HOH HOH A-2 ? 
H-2 6 HOH 50  350 54  HOH HOH A-2 ? 
H-2 6 HOH 51  351 55  HOH HOH A-2 ? 
H-2 6 HOH 52  352 56  HOH HOH A-2 ? 
H-2 6 HOH 53  353 57  HOH HOH A-2 ? 
H-2 6 HOH 54  354 58  HOH HOH A-2 ? 
H-2 6 HOH 55  355 59  HOH HOH A-2 ? 
H-2 6 HOH 56  356 60  HOH HOH A-2 ? 
H-2 6 HOH 57  357 62  HOH HOH A-2 ? 
H-2 6 HOH 58  358 63  HOH HOH A-2 ? 
H-2 6 HOH 59  359 65  HOH HOH A-2 ? 
H-2 6 HOH 60  360 66  HOH HOH A-2 ? 
H-2 6 HOH 61  361 67  HOH HOH A-2 ? 
H-2 6 HOH 62  362 68  HOH HOH A-2 ? 
H-2 6 HOH 63  363 71  HOH HOH A-2 ? 
H-2 6 HOH 64  364 72  HOH HOH A-2 ? 
H-2 6 HOH 65  365 73  HOH HOH A-2 ? 
H-2 6 HOH 66  366 74  HOH HOH A-2 ? 
H-2 6 HOH 67  367 77  HOH HOH A-2 ? 
H-2 6 HOH 68  368 78  HOH HOH A-2 ? 
H-2 6 HOH 69  369 79  HOH HOH A-2 ? 
H-2 6 HOH 70  370 80  HOH HOH A-2 ? 
H-2 6 HOH 71  371 82  HOH HOH A-2 ? 
H-2 6 HOH 72  372 84  HOH HOH A-2 ? 
H-2 6 HOH 73  373 85  HOH HOH A-2 ? 
H-2 6 HOH 74  374 86  HOH HOH A-2 ? 
H-2 6 HOH 75  375 87  HOH HOH A-2 ? 
H-2 6 HOH 76  376 88  HOH HOH A-2 ? 
H-2 6 HOH 77  377 89  HOH HOH A-2 ? 
H-2 6 HOH 78  378 90  HOH HOH A-2 ? 
H-2 6 HOH 79  379 91  HOH HOH A-2 ? 
H-2 6 HOH 80  380 92  HOH HOH A-2 ? 
H-2 6 HOH 81  381 93  HOH HOH A-2 ? 
H-2 6 HOH 82  382 94  HOH HOH A-2 ? 
H-2 6 HOH 83  383 96  HOH HOH A-2 ? 
H-2 6 HOH 84  384 97  HOH HOH A-2 ? 
H-2 6 HOH 85  385 98  HOH HOH A-2 ? 
H-2 6 HOH 86  386 99  HOH HOH A-2 ? 
H-2 6 HOH 87  387 103 HOH HOH A-2 ? 
H-2 6 HOH 88  388 106 HOH HOH A-2 ? 
H-2 6 HOH 89  389 107 HOH HOH A-2 ? 
H-2 6 HOH 90  390 110 HOH HOH A-2 ? 
H-2 6 HOH 91  391 113 HOH HOH A-2 ? 
H-2 6 HOH 92  392 114 HOH HOH A-2 ? 
H-2 6 HOH 93  393 116 HOH HOH A-2 ? 
H-2 6 HOH 94  394 122 HOH HOH A-2 ? 
H-2 6 HOH 95  395 123 HOH HOH A-2 ? 
H-2 6 HOH 96  396 124 HOH HOH A-2 ? 
H-2 6 HOH 97  397 125 HOH HOH A-2 ? 
H-2 6 HOH 98  398 126 HOH HOH A-2 ? 
H-2 6 HOH 99  399 131 HOH HOH A-2 ? 
H-2 6 HOH 100 400 134 HOH HOH A-2 ? 
H-2 6 HOH 101 401 135 HOH HOH A-2 ? 
H-2 6 HOH 102 402 141 HOH HOH A-2 ? 
H-2 6 HOH 103 403 144 HOH HOH A-2 ? 
H-2 6 HOH 104 404 146 HOH HOH A-2 ? 
H-2 6 HOH 105 405 147 HOH HOH A-2 ? 
H-2 6 HOH 106 406 149 HOH HOH A-2 ? 
H-2 6 HOH 107 407 153 HOH HOH A-2 ? 
H-2 6 HOH 108 408 154 HOH HOH A-2 ? 
H-2 6 HOH 109 409 155 HOH HOH A-2 ? 
H-2 6 HOH 110 410 156 HOH HOH A-2 ? 
H-2 6 HOH 111 411 157 HOH HOH A-2 ? 
H-2 6 HOH 112 412 158 HOH HOH A-2 ? 
H-2 6 HOH 113 413 159 HOH HOH A-2 ? 
H-2 6 HOH 114 414 160 HOH HOH A-2 ? 
H-2 6 HOH 115 415 161 HOH HOH A-2 ? 
H-2 6 HOH 116 416 162 HOH HOH A-2 ? 
H-2 6 HOH 117 417 163 HOH HOH A-2 ? 
# 
loop_
_chem_comp.id 
_chem_comp.type 
_chem_comp.mon_nstd_flag 
_chem_comp.name 
_chem_comp.pdbx_synonyms 
_chem_comp.formula 
_chem_comp.formula_weight 
ALA "L-peptide linking" y ALANINE                                                                                                                                                             ?                               "C3 H7 N O2"        89.093 
AR6 non-polymer         . "[(2R,3S,4R,5R)-5-(6-AMINOPURIN-9-YL)-3,4-DIHYDROXY-OXOLAN-2-YL]METHYL [HYDROXY-[[(2R,3S,4R,5S)-3,4,5-TRIHYDROXYOXOLAN-2-YL]METHOXY]PHOSPHORYL] HYDROGEN PHOSPHATE" Adenosine-5-Diphosphoribose     "C15 H23 N5 O14 P2" 
559.316 
ARG "L-peptide linking" y ARGININE                                                                                                                                                            ?                               "C6 H15 N4 O2 1"    
175.209 
ASN "L-peptide linking" y ASPARAGINE                                                                                                                                                          ?                               "C4 H8 N2 O3"       
132.118 
ASP "L-peptide linking" y "ASPARTIC ACID"                                                                                                                                                     ?                               "C4 H7 N O4"        
133.103 
GLN "L-peptide linking" y GLUTAMINE                                                                                                                                                           ?                               "C5 H10 N2 O3"      
146.144 
GLU "L-peptide linking" y "GLUTAMIC ACID"                                                                                                                                                     ?                               "C5 H9 N O4"        
147.129 
GLY "peptide linking"   y GLYCINE                                                                                                                                                             ?                               "C2 H5 N O2"        75.067 
GOL non-polymer         . GLYCEROL                                                                                                                                                            "GLYCERIN; PROPANE-1,2,3-TRIOL" "C3 H8 O3"          92.094 
HIS "L-peptide linking" y HISTIDINE                                                                                                                                                           ?                               "C6 H10 N3 O2 1"    
156.162 
HOH non-polymer         . WATER                                                                                                                                                               ?                               "H2 O"              18.015 
ILE "L-peptide linking" y ISOLEUCINE                                                                                                                                                          ?                               "C6 H13 N O2"       
131.173 
LEU "L-peptide linking" y LEUCINE                                                                                                                                                             ?                               "C6 H13 N O2"       
131.173 
LYS "L-peptide linking" y LYSINE                                                                                                                                                              ?                               "C6 H15 N2 O2 1"    
147.195 
MET "L-peptide linking" y METHIONINE                                                                                                                                                          ?                               "C5 H11 N O2 S"     
149.211 
MN  non-polymer         . "MANGANESE (II) ION"                                                                                                                                                ?                               "Mn 2"              54.938 
PHE "L-peptide linking" y PHENYLALANINE                                                                                                                                                       ?                               "C9 H11 N O2"       
165.189 
PRO "L-peptide linking" y PROLINE                                                                                                                                                             ?                               "C5 H9 N O2"        
115.130 
SER "L-peptide linking" y SERINE                                                                                                                                                              ?                               "C3 H7 N O3"        
105.093 
SO4 non-polymer         . "SULFATE ION"                                                                                                                                                       ?                               "O4 S -2"           96.063 
THR "L-peptide linking" y THREONINE                                                                                                                                                           ?                               "C4 H9 N O3"        
119.119 
TRP "L-peptide linking" y TRYPTOPHAN                                                                                                                                                          ?                               "C11 H12 N2 O2"     
204.225 
TYR "L-peptide linking" y TYROSINE                                                                                                                                                            ?                               "C9 H11 N O3"       
181.189 
VAL "L-peptide linking" y VALINE                                                                                                                                                              ?                               "C5 H11 N O2"       
117.146 
# 
loop_
_struct_asym.id 
_struct_asym.pdbx_blank_PDB_chainid_flag 
_struct_asym.pdbx_modified 
_struct_asym.entity_id 
_struct_asym.details 
A   N N 1 ? 
A-2 N N 1 ? 
B   N N 2 ? 
C   N N 3 ? 
D   N N 3 ? 
E   N N 3 ? 
F   N N 4 ? 
G   N N 5 ? 
B-2 N N 2 ? 
C-2 N N 3 ? 
D-2 N N 3 ? 
E-2 N N 3 ? 
F-2 N N 4 ? 
G-2 N N 5 ? 
H   N N 6 ? 
H-2 N N 6 ? 
# 
_struct_conf_type.id          HELX_P 
_struct_conf_type.criteria    ? 
_struct_conf_type.reference   ? 
# 
loop_
_struct_conf.conf_type_id 
_struct_conf.id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_id 
_struct_conf.beg_label_comp_id 
_struct_conf.beg_label_asym_id 
_struct_conf.beg_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_conf.end_label_comp_id 
_struct_conf.end_label_asym_id 
_struct_conf.end_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_conf.beg_auth_comp_id 
_struct_conf.beg_auth_asym_id 
_struct_conf.beg_auth_seq_id 
_struct_conf.end_auth_comp_id 
_struct_conf.end_auth_asym_id 
_struct_conf.end_auth_seq_id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_class 
_struct_conf.details 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_length 
HELX_P HELX_P1 AA1 ASP A   74  ? GLY A   88  ? ASP A   74  GLY A   88  1 ? 15 
HELX_P HELX_P2 AA2 ARG A   137 ? ARG A   147 ? ARG A   137 ARG A   147 1 ? 11 
HELX_P HELX_P3 AA3 SER A   153 ? LEU A   167 ? SER A   153 LEU A   167 1 ? 15 
HELX_P HELX_P4 AA4 ASP A-2 74  ? GLY A-2 88  ? ASP A-2 74  GLY A-2 88  1 ? 15 
HELX_P HELX_P5 AA5 ARG A-2 137 ? ARG A-2 147 ? ARG A-2 137 ARG A-2 147 1 ? 11 
HELX_P HELX_P6 AA6 SER A-2 153 ? LEU A-2 167 ? SER A-2 153 LEU A-2 167 1 ? 15 
# 
loop_
_struct_sheet.id 
_struct_sheet.type 
_struct_sheet.number_strands 
_struct_sheet.details 
AA1 ? 3 ? 
AA2 ? 4 ? 
AA3 ? 4 ? 
AA4 ? 3 ? 
AA5 ? 4 ? 
AA6 ? 4 ? 
# 
loop_
_struct_sheet_order.sheet_id 
_struct_sheet_order.range_id_1 
_struct_sheet_order.range_id_2 
_struct_sheet_order.offset 
_struct_sheet_order.sense 
AA1 1 2 ? anti-parallel 
AA1 2 3 ? anti-parallel 
AA2 1 2 ? anti-parallel 
AA2 2 3 ? parallel      
AA2 3 4 ? anti-parallel 
AA3 1 2 ? anti-parallel 
AA3 2 3 ? anti-parallel 
AA3 3 4 ? anti-parallel 
AA4 1 2 ? anti-parallel 
AA4 2 3 ? anti-parallel 
AA5 1 2 ? anti-parallel 
AA5 2 3 ? parallel      
AA5 3 4 ? anti-parallel 
AA6 1 2 ? anti-parallel 
AA6 2 3 ? anti-parallel 
AA6 3 4 ? anti-parallel 
# 
loop_
_struct_sheet_range.sheet_id 
_struct_sheet_range.id 
_struct_sheet_range.beg_label_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_label_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.end_label_comp_id 
_struct_sheet_range.end_label_asym_id 
_struct_sheet_range.end_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.beg_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_seq_id 
_struct_sheet_range.end_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.end_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.end_auth_seq_id 
AA1 1 THR A   12  ? ARG A   16  ? THR A   12  ARG A   16  
AA1 2 ASN A   21  ? GLU A   25  ? ASN A   21  GLU A   25  
AA1 3 TYR A   28  ? GLU A   32  ? TYR A   28  GLU A   32  
AA2 1 ALA A   66  ? LEU A   68  ? ALA A   66  LEU A   68  
AA2 2 ALA A   36  ? ARG A   43  ? ALA A   36  ARG A   43  
AA2 3 LYS A   109 ? GLU A   120 ? LYS A   109 GLU A   120 
AA2 4 LEU A   89  ? PHE A   100 ? LEU A   89  PHE A   100 
AA3 1 ALA A   66  ? LEU A   68  ? ALA A   66  LEU A   68  
AA3 2 ALA A   36  ? ARG A   43  ? ALA A   36  ARG A   43  
AA3 3 ARG A   46  ? ARG A   51  ? ARG A   46  ARG A   51  
AA3 4 GLU A   132 ? MET A   136 ? GLU A   132 MET A   136 
AA4 1 THR A-2 12  ? ARG A-2 16  ? THR A-2 12  ARG A-2 16  
AA4 2 ASN A-2 21  ? GLU A-2 25  ? ASN A-2 21  GLU A-2 25  
AA4 3 TYR A-2 28  ? GLU A-2 32  ? TYR A-2 28  GLU A-2 32  
AA5 1 ALA A-2 66  ? LEU A-2 68  ? ALA A-2 66  LEU A-2 68  
AA5 2 ALA A-2 36  ? ARG A-2 43  ? ALA A-2 36  ARG A-2 43  
AA5 3 LYS A-2 109 ? GLU A-2 120 ? LYS A-2 109 GLU A-2 120 
AA5 4 LEU A-2 89  ? PHE A-2 100 ? LEU A-2 89  PHE A-2 100 
AA6 1 ALA A-2 66  ? LEU A-2 68  ? ALA A-2 66  LEU A-2 68  
AA6 2 ALA A-2 36  ? ARG A-2 43  ? ALA A-2 36  ARG A-2 43  
AA6 3 ARG A-2 46  ? ARG A-2 51  ? ARG A-2 46  ARG A-2 51  
AA6 4 GLU A-2 132 ? MET A-2 136 ? GLU A-2 132 MET A-2 136 
# 
loop_
_pdbx_struct_oper_list.id 
_pdbx_struct_oper_list.type 
_pdbx_struct_oper_list.name 
_pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[1][1] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[1][2] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[1][3] 
_pdbx_struct_oper_list.vector[1] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[2][1] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[2][2] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[2][3] 
_pdbx_struct_oper_list.vector[2] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][1] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][2] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][3] 
_pdbx_struct_oper_list.vector[3] 
1 "identity operation"         1_555 x,y,z  1.0000000000  0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 1.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 1.0000000000  0.0000000000 
2 "crystal symmetry operation" 4_555 y,x,-z -0.5000000000 0.8660254038 0.0000000000 0.0000000000 0.8660254038 0.5000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 -1.0000000000 0.0000000000 
# 
_atom_sites.entry_id                    XXXX 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][1]   0.020105 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][2]   0.011608 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][2]   0.023216 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][3]   0.008387 
_atom_sites.fract_transf_vector[1]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[2]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[3]      0.00000 
# 
loop_
_atom_type.symbol 
C  
MN 
N  
O  
P  
S  
# 
_entry.id   XXXX 
# 
loop_
_pdbx_chain_remapping.entity_id 
_pdbx_chain_remapping.label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.applied_operations 
1 A   A   A A 1 
1 A-2 A-2 A A 2 
2 B   A   B A 1 
3 C   A   C A 1 
3 D   A   D A 1 
3 E   A   E A 1 
4 F   A   F A 1 
5 G   A   G A 1 
2 B-2 A-2 B A 2 
3 C-2 A-2 C A 2 
3 D-2 A-2 D A 2 
3 E-2 A-2 E A 2 
4 F-2 A-2 F A 2 
5 G-2 A-2 G A 2 
6 H   A   H A 1 
6 H-2 A-2 H A 2 
# 
loop_
_pdbx_entity_nonpoly.entity_id 
_pdbx_entity_nonpoly.name 
_pdbx_entity_nonpoly.comp_id 
2 "[(2R,3S,4R,5R)-5-(6-AMINOPURIN-9-YL)-3,4-DIHYDROXY-OXOLAN-2-YL]METHYL [HYDROXY-[[(2R,3S,4R,5S)-3,4,5-TRIHYDROXYOXOLAN-2-YL]METHOXY]PHOSPHORYL] HYDROGEN PHOSPHATE" AR6 
3 "MANGANESE (II) ION"                                                                                                                                                MN  
4 GLYCEROL                                                                                                                                                            GOL 
5 "SULFATE ION"                                                                                                                                                       SO4 
6 water                                                                                                                                                               HOH 
# 
loop_
_pdbx_entity_remapping.entity_id 
_pdbx_entity_remapping.orig_entity_id 
1 1 
2 2 
3 3 
4 4 
5 5 
6 6 
# 
loop_
_pdbx_struct_sheet_hbond.sheet_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_1 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_2 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_seq_id 
AA1 1 2 N LEU A   14  ? N LEU A   14  O LEU A   22  ? O LEU A   22  
AA1 2 3 N ALA A   23  ? N ALA A   23  O ILE A   30  ? O ILE A   30  
AA2 1 2 O GLY A   67  ? O GLY A   67  N VAL A   37  ? N VAL A   37  
AA2 2 3 N ILE A   40  ? N ILE A   40  O PHE A   113 ? O PHE A   113 
AA2 3 4 O VAL A   112 ? O VAL A   112 N PHE A   97  ? N PHE A   97  
AA3 1 2 O GLY A   67  ? O GLY A   67  N VAL A   37  ? N VAL A   37  
AA3 2 3 N ARG A   43  ? N ARG A   43  O ARG A   46  ? O ARG A   46  
AA3 3 4 N PHE A   49  ? N PHE A   49  O VAL A   134 ? O VAL A   134 
AA4 1 2 N LEU A-2 14  ? N LEU A-2 14  O LEU A-2 22  ? O LEU A-2 22  
AA4 2 3 N ALA A-2 23  ? N ALA A-2 23  O ILE A-2 30  ? O ILE A-2 30  
AA5 1 2 O GLY A-2 67  ? O GLY A-2 67  N VAL A-2 37  ? N VAL A-2 37  
AA5 2 3 N ILE A-2 40  ? N ILE A-2 40  O PHE A-2 113 ? O PHE A-2 113 
AA5 3 4 O VAL A-2 112 ? O VAL A-2 112 N PHE A-2 97  ? N PHE A-2 97  
AA6 1 2 O GLY A-2 67  ? O GLY A-2 67  N VAL A-2 37  ? N VAL A-2 37  
AA6 2 3 N ARG A-2 43  ? N ARG A-2 43  O ARG A-2 46  ? O ARG A-2 46  
AA6 3 4 N PHE A-2 49  ? N PHE A-2 49  O VAL A-2 134 ? O VAL A-2 134 
# 
loop_
_atom_site.group_PDB 
_atom_site.id 
_atom_site.type_symbol 
_atom_site.label_atom_id 
_atom_site.label_alt_id 
_atom_site.label_comp_id 
_atom_site.label_asym_id 
_atom_site.label_entity_id 
_atom_site.label_seq_id 
_atom_site.pdbx_PDB_ins_code 
_atom_site.Cartn_x 
_atom_site.Cartn_y 
_atom_site.Cartn_z 
_atom_site.occupancy 
_atom_site.B_iso_or_equiv 
_atom_site.Cartn_x_esd 
_atom_site.Cartn_y_esd 
_atom_site.Cartn_z_esd 
_atom_site.occupancy_esd 
_atom_site.B_iso_or_equiv_esd 
_atom_site.pdbx_formal_charge 
_atom_site.auth_seq_id 
_atom_site.auth_comp_id 
_atom_site.auth_asym_id 
_atom_site.auth_atom_id 
_atom_site.pdbx_PDB_model_num 
ATOM   1    N  N     . GLU A   1 10  ? -13.037 6.209   9.690   1.00 46.31 ? ? ? ? ? ? 10  GLU A   N     1 
ATOM   2    C  CA    . GLU A   1 10  ? -12.498 6.967   8.555   1.00 46.74 ? ? ? ? ? ? 10  GLU A   CA    1 
ATOM   3    C  C     . GLU A   1 10  ? -11.317 6.267   7.898   1.00 45.16 ? ? ? ? ? ? 10  GLU A   C     1 
ATOM   4    O  O     . GLU A   1 10  ? -10.388 5.794   8.559   1.00 50.96 ? ? ? ? ? ? 10  GLU A   O     1 
ATOM   5    C  CB    . GLU A   1 10  ? -12.124 8.385   8.981   1.00 44.50 ? ? ? ? ? ? 10  GLU A   CB    1 
ATOM   6    N  N     . ARG A   1 11  ? -11.330 6.202   6.571   1.00 40.68 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A   N     1 
ATOM   7    C  CA    . ARG A   1 11  ? -10.144 5.586   5.964   1.00 31.01 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A   CA    1 
ATOM   8    C  C     . ARG A   1 11  ? -9.190  6.638   5.421   1.00 31.41 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A   C     1 
ATOM   9    O  O     . ARG A   1 11  ? -9.683  7.586   4.794   1.00 34.85 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A   O     1 
ATOM   10   C  CB    . ARG A   1 11  ? -10.577 4.624   4.843   1.00 29.56 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A   CB    1 
ATOM   11   C  CG    . ARG A   1 11  ? -10.806 3.238   5.406   1.00 28.45 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A   CG    1 
ATOM   12   C  CD    . ARG A   1 11  ? -11.393 2.339   4.341   1.00 31.76 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A   CD    1 
ATOM   13   N  NE    . ARG A   1 11  ? -11.954 1.178   5.047   1.00 31.42 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A   NE    1 
ATOM   14   C  CZ    . ARG A   1 11  ? -12.530 0.146   4.447   1.00 23.26 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A   CZ    1 
ATOM   15   N  NH1   . ARG A   1 11  ? -12.577 0.177   3.125   1.00 23.82 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A   NH1   1 
ATOM   16   N  NH2   . ARG A   1 11  ? -13.007 -0.846  5.197   1.00 27.67 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A   NH2   1 
ATOM   17   N  N     . THR A   1 12  ? -7.899  6.420   5.681   1.00 32.32 ? ? ? ? ? ? 12  THR A   N     1 
ATOM   18   C  CA    . THR A   1 12  ? -6.782  7.138   5.083   1.00 32.11 ? ? ? ? ? ? 12  THR A   CA    1 
ATOM   19   C  C     . THR A   1 12  ? -6.140  6.320   3.972   1.00 27.03 ? ? ? ? ? ? 12  THR A   C     1 
ATOM   20   O  O     . THR A   1 12  ? -5.768  5.171   4.161   1.00 30.91 ? ? ? ? ? ? 12  THR A   O     1 
ATOM   21   C  CB    . THR A   1 12  ? -5.693  7.427   6.135   1.00 38.04 ? ? ? ? ? ? 12  THR A   CB    1 
ATOM   22   O  OG1   . THR A   1 12  ? -6.318  8.187   7.182   1.00 48.58 ? ? ? ? ? ? 12  THR A   OG1   1 
ATOM   23   C  CG2   . THR A   1 12  ? -4.577  8.253   5.540   1.00 34.12 ? ? ? ? ? ? 12  THR A   CG2   1 
ATOM   24   N  N     . TYR A   1 13  ? -6.016  6.905   2.792   1.00 31.39 ? ? ? ? ? ? 13  TYR A   N     1 
ATOM   25   C  CA    . TYR A   1 13  ? -5.484  6.100   1.709   1.00 29.56 ? ? ? ? ? ? 13  TYR A   CA    1 
ATOM   26   C  C     . TYR A   1 13  ? -3.996  6.292   1.501   1.00 32.58 ? ? ? ? ? ? 13  TYR A   C     1 
ATOM   27   O  O     . TYR A   1 13  ? -3.526  7.462   1.448   1.00 39.67 ? ? ? ? ? ? 13  TYR A   O     1 
ATOM   28   C  CB    . TYR A   1 13  ? -6.249  6.457   0.415   1.00 31.45 ? ? ? ? ? ? 13  TYR A   CB    1 
ATOM   29   C  CG    . TYR A   1 13  ? -7.635  5.827   0.541   1.00 32.71 ? ? ? ? ? ? 13  TYR A   CG    1 
ATOM   30   C  CD1   . TYR A   1 13  ? -8.643  6.528   1.178   1.00 34.74 ? ? ? ? ? ? 13  TYR A   CD1   1 
ATOM   31   C  CD2   . TYR A   1 13  ? -7.906  4.566   0.058   1.00 31.78 ? ? ? ? ? ? 13  TYR A   CD2   1 
ATOM   32   C  CE1   . TYR A   1 13  ? -9.915  5.977   1.307   1.00 32.61 ? ? ? ? ? ? 13  TYR A   CE1   1 
ATOM   33   C  CE2   . TYR A   1 13  ? -9.189  4.027   0.204   1.00 28.31 ? ? ? ? ? ? 13  TYR A   CE2   1 
ATOM   34   C  CZ    . TYR A   1 13  ? -10.183 4.732   0.832   1.00 27.73 ? ? ? ? ? ? 13  TYR A   CZ    1 
ATOM   35   O  OH    . TYR A   1 13  ? -11.455 4.227   0.993   1.00 31.16 ? ? ? ? ? ? 13  TYR A   OH    1 
ATOM   36   N  N     . LEU A   1 14  ? -3.297  5.175   1.404   1.00 29.12 ? ? ? ? ? ? 14  LEU A   N     1 
ATOM   37   C  CA    . LEU A   1 14  ? -1.862  5.201   1.187   1.00 29.67 ? ? ? ? ? ? 14  LEU A   CA    1 
ATOM   38   C  C     . LEU A   1 14  ? -1.579  4.974   -0.296  1.00 28.68 ? ? ? ? ? ? 14  LEU A   C     1 
ATOM   39   O  O     . LEU A   1 14  ? -0.585  5.446   -0.801  1.00 32.60 ? ? ? ? ? ? 14  LEU A   O     1 
ATOM   40   C  CB    . LEU A   1 14  ? -1.114  4.186   2.061   1.00 28.02 ? ? ? ? ? ? 14  LEU A   CB    1 
ATOM   41   C  CG    . LEU A   1 14  ? -1.375  4.272   3.565   1.00 28.30 ? ? ? ? ? ? 14  LEU A   CG    1 
ATOM   42   C  CD1   . LEU A   1 14  ? -0.609  3.250   4.375   1.00 37.34 ? ? ? ? ? ? 14  LEU A   CD1   1 
ATOM   43   C  CD2   . LEU A   1 14  ? -1.022  5.674   4.053   1.00 35.56 ? ? ? ? ? ? 14  LEU A   CD2   1 
ATOM   44   N  N     . TYR A   1 15  ? -2.460  4.261   -0.975  1.00 29.17 ? ? ? ? ? ? 15  TYR A   N     1 
ATOM   45   C  CA    . TYR A   1 15  ? -2.144  3.872   -2.343  1.00 24.83 ? ? ? ? ? ? 15  TYR A   CA    1 
ATOM   46   C  C     . TYR A   1 15  ? -3.474  3.592   -3.029  1.00 28.30 ? ? ? ? ? ? 15  TYR A   C     1 
ATOM   47   O  O     . TYR A   1 15  ? -4.327  2.884   -2.496  1.00 25.68 ? ? ? ? ? ? 15  TYR A   O     1 
ATOM   48   C  CB    . TYR A   1 15  ? -1.238  2.643   -2.431  1.00 26.31 ? ? ? ? ? ? 15  TYR A   CB    1 
ATOM   49   C  CG    . TYR A   1 15  ? -1.058  2.134   -3.837  1.00 27.29 ? ? ? ? ? ? 15  TYR A   CG    1 
ATOM   50   C  CD1   . TYR A   1 15  ? -0.166  2.773   -4.667  1.00 25.31 ? ? ? ? ? ? 15  TYR A   CD1   1 
ATOM   51   C  CD2   . TYR A   1 15  ? -1.757  1.043   -4.354  1.00 27.11 ? ? ? ? ? ? 15  TYR A   CD2   1 
ATOM   52   C  CE1   . TYR A   1 15  ? 0.015   2.325   -5.967  1.00 29.23 ? ? ? ? ? ? 15  TYR A   CE1   1 
ATOM   53   C  CE2   . TYR A   1 15  ? -1.588  0.573   -5.648  1.00 25.47 ? ? ? ? ? ? 15  TYR A   CE2   1 
ATOM   54   C  CZ    . TYR A   1 15  ? -0.676  1.255   -6.451  1.00 23.58 ? ? ? ? ? ? 15  TYR A   CZ    1 
ATOM   55   O  OH    . TYR A   1 15  ? -0.431  0.863   -7.759  1.00 31.38 ? ? ? ? ? ? 15  TYR A   OH    1 
ATOM   56   N  N     . ARG A   1 16  ? -3.659  4.155   -4.203  1.00 26.98 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A   N     1 
ATOM   57   C  CA    A ARG A   1 16  ? -4.836  3.936   -5.038  0.50 23.91 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A   CA    1 
ATOM   58   C  CA    B ARG A   1 16  ? -4.836  3.934   -5.037  0.50 23.89 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A   CA    1 
ATOM   59   C  C     . ARG A   1 16  ? -4.346  3.325   -6.336  1.00 25.15 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A   C     1 
ATOM   60   O  O     . ARG A   1 16  ? -3.647  4.001   -7.088  1.00 28.32 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A   O     1 
ATOM   61   C  CB    A ARG A   1 16  ? -5.610  5.242   -5.218  0.50 28.74 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A   CB    1 
ATOM   62   C  CB    B ARG A   1 16  ? -5.611  5.237   -5.229  0.50 28.74 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A   CB    1 
ATOM   63   C  CG    A ARG A   1 16  ? -6.360  5.666   -3.947  0.50 32.19 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A   CG    1 
ATOM   64   C  CG    B ARG A   1 16  ? -6.358  5.687   -3.969  0.50 31.97 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A   CG    1 
ATOM   65   C  CD    A ARG A   1 16  ? -7.170  6.923   -4.255  0.50 35.99 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A   CD    1 
ATOM   66   C  CD    B ARG A   1 16  ? -7.091  6.992   -4.285  0.50 35.67 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A   CD    1 
ATOM   67   N  NE    A ARG A   1 16  ? -8.071  7.309   -3.173  0.50 39.16 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A   NE    1 
ATOM   68   N  NE    B ARG A   1 16  ? -8.350  7.100   -3.544  0.50 40.19 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A   NE    1 
ATOM   69   C  CZ    A ARG A   1 16  ? -9.131  6.611   -2.771  0.50 42.77 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A   CZ    1 
ATOM   70   C  CZ    B ARG A   1 16  ? -8.634  8.094   -2.704  0.50 42.13 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A   CZ    1 
ATOM   71   N  NH1   A ARG A   1 16  ? -9.449  5.465   -3.352  0.50 44.43 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A   NH1   1 
ATOM   72   N  NH1   B ARG A   1 16  ? -7.729  9.047   -2.522  0.50 50.52 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A   NH1   1 
ATOM   73   N  NH2   A ARG A   1 16  ? -9.893  7.047   -1.774  0.50 41.81 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A   NH2   1 
ATOM   74   N  NH2   B ARG A   1 16  ? -9.789  8.138   -2.059  0.50 37.54 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A   NH2   1 
ATOM   75   N  N     . GLY A   1 17  ? -4.686  2.078   -6.608  1.00 25.06 ? ? ? ? ? ? 17  GLY A   N     1 
ATOM   76   C  CA    . GLY A   1 17  ? -4.138  1.366   -7.738  1.00 26.21 ? ? ? ? ? ? 17  GLY A   CA    1 
ATOM   77   C  C     . GLY A   1 17  ? -5.168  0.883   -8.729  1.00 24.27 ? ? ? ? ? ? 17  GLY A   C     1 
ATOM   78   O  O     . GLY A   1 17  ? -6.315  1.298   -8.805  1.00 26.53 ? ? ? ? ? ? 17  GLY A   O     1 
ATOM   79   N  N     . ARG A   1 18  ? -4.639  -0.043  -9.503  1.00 25.62 ? ? ? ? ? ? 18  ARG A   N     1 
ATOM   80   C  CA    A ARG A   1 18  ? -5.333  -0.619  -10.637 0.30 25.42 ? ? ? ? ? ? 18  ARG A   CA    1 
ATOM   81   C  CA    B ARG A   1 18  ? -5.397  -0.577  -10.624 0.70 25.31 ? ? ? ? ? ? 18  ARG A   CA    1 
ATOM   82   C  C     . ARG A   1 18  ? -6.336  -1.656  -10.137 1.00 26.11 ? ? ? ? ? ? 18  ARG A   C     1 
ATOM   83   O  O     . ARG A   1 18  ? -7.505  -1.648  -10.541 1.00 27.98 ? ? ? ? ? ? 18  ARG A   O     1 
ATOM   84   C  CB    A ARG A   1 18  ? -4.319  -1.256  -11.584 0.30 26.69 ? ? ? ? ? ? 18  ARG A   CB    1 
ATOM   85   C  CB    B ARG A   1 18  ? -4.461  -1.106  -11.715 0.70 27.12 ? ? ? ? ? ? 18  ARG A   CB    1 
ATOM   86   C  CG    A ARG A   1 18  ? -3.662  -0.320  -12.418 0.30 24.29 ? ? ? ? ? ? 18  ARG A   CG    1 
ATOM   87   C  CG    B ARG A   1 18  ? -5.177  -1.826  -12.728 0.70 41.04 ? ? ? ? ? ? 18  ARG A   CG    1 
ATOM   88   N  N     A ILE A   1 19  ? -5.813  -2.513  -9.264  0.50 23.53 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   N     1 
ATOM   89   N  N     B ILE A   1 19  ? -5.932  -2.636  -9.312  0.50 22.53 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   N     1 
ATOM   90   C  CA    A ILE A   1 19  ? -6.634  -3.636  -8.818  0.50 23.77 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   CA    1 
ATOM   91   C  CA    B ILE A   1 19  ? -6.989  -3.543  -8.831  0.50 24.45 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   CA    1 
ATOM   92   C  C     A ILE A   1 19  ? -6.803  -3.703  -7.318  0.50 22.16 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   C     1 
ATOM   93   C  C     B ILE A   1 19  ? -7.185  -3.408  -7.323  0.50 22.72 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   C     1 
ATOM   94   O  O     A ILE A   1 19  ? -7.406  -4.634  -6.765  0.50 21.29 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   O     1 
ATOM   95   O  O     B ILE A   1 19  ? -8.159  -3.998  -6.821  0.50 17.74 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   O     1 
ATOM   96   C  CB    A ILE A   1 19  ? -6.022  -4.931  -9.359  0.50 25.50 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   CB    1 
ATOM   97   C  CB    B ILE A   1 19  ? -6.847  -5.045  -9.146  0.50 21.45 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   CB    1 
ATOM   98   C  CG1   A ILE A   1 19  ? -4.966  -5.582  -8.460  0.50 25.41 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   CG1   1 
ATOM   99   C  CG1   B ILE A   1 19  ? -5.882  -5.848  -8.282  0.50 23.62 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   CG1   1 
ATOM   100  C  CG2   A ILE A   1 19  ? -5.442  -4.766  -10.759 0.50 29.25 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   CG2   1 
ATOM   101  C  CG2   B ILE A   1 19  ? -6.500  -5.248  -10.637 0.50 21.91 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   CG2   1 
ATOM   102  C  CD1   A ILE A   1 19  ? -5.221  -7.091  -8.568  0.50 23.31 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   CD1   1 
ATOM   103  C  CD1   B ILE A   1 19  ? -4.527  -5.189  -8.079  0.50 26.43 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   CD1   1 
ATOM   104  N  N     . LEU A   1 20  ? -6.283  -2.674  -6.658  1.00 19.40 ? ? ? ? ? ? 20  LEU A   N     1 
ATOM   105  C  CA    . LEU A   1 20  ? -6.487  -2.510  -5.206  1.00 18.24 ? ? ? ? ? ? 20  LEU A   CA    1 
ATOM   106  C  C     . LEU A   1 20  ? -6.189  -1.098  -4.758  1.00 19.07 ? ? ? ? ? ? 20  LEU A   C     1 
ATOM   107  O  O     . LEU A   1 20  ? -5.457  -0.386  -5.449  1.00 19.70 ? ? ? ? ? ? 20  LEU A   O     1 
ATOM   108  C  CB    . LEU A   1 20  ? -5.656  -3.541  -4.408  1.00 20.91 ? ? ? ? ? ? 20  LEU A   CB    1 
ATOM   109  C  CG    . LEU A   1 20  ? -4.133  -3.406  -4.521  1.00 21.62 ? ? ? ? ? ? 20  LEU A   CG    1 
ATOM   110  C  CD1   . LEU A   1 20  ? -3.520  -2.475  -3.490  1.00 24.05 ? ? ? ? ? ? 20  LEU A   CD1   1 
ATOM   111  C  CD2   . LEU A   1 20  ? -3.516  -4.806  -4.382  1.00 25.22 ? ? ? ? ? ? 20  LEU A   CD2   1 
ATOM   112  N  N     . ASN A   1 21  ? -6.677  -0.780  -3.566  1.00 18.84 ? ? ? ? ? ? 21  ASN A   N     1 
ATOM   113  C  CA    . ASN A   1 21  ? -6.268  0.378   -2.792  1.00 20.48 ? ? ? ? ? ? 21  ASN A   CA    1 
ATOM   114  C  C     . ASN A   1 21  ? -5.774  -0.090  -1.414  1.00 20.33 ? ? ? ? ? ? 21  ASN A   C     1 
ATOM   115  O  O     . ASN A   1 21  ? -6.317  -1.061  -0.862  1.00 18.68 ? ? ? ? ? ? 21  ASN A   O     1 
ATOM   116  C  CB    . ASN A   1 21  ? -7.403  1.368   -2.537  1.00 20.45 ? ? ? ? ? ? 21  ASN A   CB    1 
ATOM   117  C  CG    . ASN A   1 21  ? -8.118  1.833   -3.778  1.00 20.22 ? ? ? ? ? ? 21  ASN A   CG    1 
ATOM   118  O  OD1   . ASN A   1 21  ? -7.489  2.103   -4.809  1.00 22.11 ? ? ? ? ? ? 21  ASN A   OD1   1 
ATOM   119  N  ND2   . ASN A   1 21  ? -9.448  1.877   -3.647  1.00 23.01 ? ? ? ? ? ? 21  ASN A   ND2   1 
ATOM   120  N  N     . LEU A   1 22  ? -4.778  0.594   -0.853  1.00 20.02 ? ? ? ? ? ? 22  LEU A   N     1 
ATOM   121  C  CA    . LEU A   1 22  ? -4.321  0.316   0.479   1.00 19.89 ? ? ? ? ? ? 22  LEU A   CA    1 
ATOM   122  C  C     . LEU A   1 22  ? -4.728  1.479   1.374   1.00 19.90 ? ? ? ? ? ? 22  LEU A   C     1 
ATOM   123  O  O     . LEU A   1 22  ? -4.408  2.626   1.059   1.00 24.12 ? ? ? ? ? ? 22  LEU A   O     1 
ATOM   124  C  CB    . LEU A   1 22  ? -2.809  0.141   0.514   1.00 21.21 ? ? ? ? ? ? 22  LEU A   CB    1 
ATOM   125  C  CG    . LEU A   1 22  ? -2.252  0.054   1.949   1.00 20.94 ? ? ? ? ? ? 22  LEU A   CG    1 
ATOM   126  C  CD1   . LEU A   1 22  ? -2.755  -1.181  2.718   1.00 25.57 ? ? ? ? ? ? 22  LEU A   CD1   1 
ATOM   127  C  CD2   . LEU A   1 22  ? -0.745  0.042   1.865   1.00 23.79 ? ? ? ? ? ? 22  LEU A   CD2   1 
ATOM   128  N  N     . ALA A   1 23  ? -5.422  1.149   2.458   1.00 21.54 ? ? ? ? ? ? 23  ALA A   N     1 
ATOM   129  C  CA    . ALA A   1 23  ? -5.903  2.175   3.375   1.00 23.37 ? ? ? ? ? ? 23  ALA A   CA    1 
ATOM   130  C  C     . ALA A   1 23  ? -5.527  1.810   4.793   1.00 23.83 ? ? ? ? ? ? 23  ALA A   C     1 
ATOM   131  O  O     . ALA A   1 23  ? -5.338  0.633   5.070   1.00 21.72 ? ? ? ? ? ? 23  ALA A   O     1 
ATOM   132  C  CB    . ALA A   1 23  ? -7.424  2.366   3.260   1.00 25.51 ? ? ? ? ? ? 23  ALA A   CB    1 
ATOM   133  N  N     . LEU A   1 24  ? -5.523  2.780   5.673   1.00 23.05 ? ? ? ? ? ? 24  LEU A   N     1 
ATOM   134  C  CA    . LEU A   1 24  ? -5.442  2.606   7.102   1.00 23.37 ? ? ? ? ? ? 24  LEU A   CA    1 
ATOM   135  C  C     . LEU A   1 24  ? -6.767  3.049   7.729   1.00 24.94 ? ? ? ? ? ? 24  LEU A   C     1 
ATOM   136  O  O     . LEU A   1 24  ? -7.369  4.094   7.419   1.00 28.86 ? ? ? ? ? ? 24  LEU A   O     1 
ATOM   137  C  CB    . LEU A   1 24  ? -4.312  3.455   7.725   1.00 25.43 ? ? ? ? ? ? 24  LEU A   CB    1 
ATOM   138  C  CG    . LEU A   1 24  ? -2.911  3.197   7.144   1.00 30.29 ? ? ? ? ? ? 24  LEU A   CG    1 
ATOM   139  C  CD1   . LEU A   1 24  ? -1.917  4.108   7.859   1.00 29.74 ? ? ? ? ? ? 24  LEU A   CD1   1 
ATOM   140  C  CD2   . LEU A   1 24  ? -2.489  1.734   7.248   1.00 30.19 ? ? ? ? ? ? 24  LEU A   CD2   1 
ATOM   141  N  N     . GLU A   1 25  ? -7.228  2.226   8.676   1.00 26.65 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A   N     1 
ATOM   142  C  CA    . GLU A   1 25  ? -8.448  2.585   9.419   1.00 30.96 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A   CA    1 
ATOM   143  C  C     . GLU A   1 25  ? -8.118  2.325   10.864  1.00 31.78 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A   C     1 
ATOM   144  O  O     . GLU A   1 25  ? -8.209  1.177   11.325  1.00 31.15 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A   O     1 
ATOM   145  C  CB    . GLU A   1 25  ? -9.555  1.716   8.865   1.00 28.95 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A   CB    1 
ATOM   146  C  CG    . GLU A   1 25  ? -10.907 2.094   9.377   1.00 32.73 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A   CG    1 
ATOM   147  C  CD    . GLU A   1 25  ? -11.982 1.145   8.916   1.00 33.38 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A   CD    1 
ATOM   148  O  OE1   . GLU A   1 25  ? -12.046 0.667   7.781   1.00 42.87 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A   OE1   1 
ATOM   149  O  OE2   . GLU A   1 25  ? -12.847 0.866   9.771   1.00 29.70 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A   OE2   1 
ATOM   150  N  N     . GLY A   1 26  ? -7.673  3.422   11.490  1.00 31.49 ? ? ? ? ? ? 26  GLY A   N     1 
ATOM   151  C  CA    . GLY A   1 26  ? -7.076  3.343   12.803  1.00 33.02 ? ? ? ? ? ? 26  GLY A   CA    1 
ATOM   152  C  C     . GLY A   1 26  ? -5.867  2.451   12.713  1.00 29.48 ? ? ? ? ? ? 26  GLY A   C     1 
ATOM   153  O  O     . GLY A   1 26  ? -4.943  2.692   11.969  1.00 35.14 ? ? ? ? ? ? 26  GLY A   O     1 
ATOM   154  N  N     . ARG A   1 27  ? -5.900  1.374   13.498  1.00 30.92 ? ? ? ? ? ? 27  ARG A   N     1 
ATOM   155  C  CA    . ARG A   1 27  ? -4.728  0.517   13.526  1.00 33.07 ? ? ? ? ? ? 27  ARG A   CA    1 
ATOM   156  C  C     . ARG A   1 27  ? -4.835  -0.519  12.423  1.00 31.57 ? ? ? ? ? ? 27  ARG A   C     1 
ATOM   157  O  O     . ARG A   1 27  ? -3.930  -1.306  12.155  1.00 38.49 ? ? ? ? ? ? 27  ARG A   O     1 
ATOM   158  C  CB    . ARG A   1 27  ? -4.668  -0.104  14.918  1.00 36.63 ? ? ? ? ? ? 27  ARG A   CB    1 
ATOM   159  C  CG    . ARG A   1 27  ? -4.318  0.877   15.932  1.00 47.91 ? ? ? ? ? ? 27  ARG A   CG    1 
ATOM   160  N  N     . TYR A   1 28  ? -5.937  -0.591  11.693  1.00 26.18 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A   N     1 
ATOM   161  C  CA    . TYR A   1 28  ? -6.051  -1.667  10.694  1.00 22.05 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A   CA    1 
ATOM   162  C  C     . TYR A   1 28  ? -5.526  -1.338  9.328   1.00 21.97 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A   C     1 
ATOM   163  O  O     . TYR A   1 28  ? -5.769  -0.230  8.830   1.00 27.97 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A   O     1 
ATOM   164  C  CB    . TYR A   1 28  ? -7.528  -2.039  10.613  1.00 22.75 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A   CB    1 
ATOM   165  C  CG    . TYR A   1 28  ? -7.978  -2.701  11.890  1.00 23.37 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A   CG    1 
ATOM   166  C  CD1   . TYR A   1 28  ? -8.020  -4.077  11.990  1.00 24.91 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A   CD1   1 
ATOM   167  C  CD2   . TYR A   1 28  ? -8.362  -1.924  12.959  1.00 25.42 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A   CD2   1 
ATOM   168  C  CE1   . TYR A   1 28  ? -8.443  -4.644  13.175  1.00 26.46 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A   CE1   1 
ATOM   169  C  CE2   . TYR A   1 28  ? -8.792  -2.455  14.169  1.00 27.15 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A   CE2   1 
ATOM   170  C  CZ    . TYR A   1 28  ? -8.820  -3.839  14.234  1.00 29.37 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A   CZ    1 
ATOM   171  O  OH    . TYR A   1 28  ? -9.242  -4.407  15.419  1.00 33.49 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A   OH    1 
ATOM   172  N  N     . GLU A   1 29  ? -4.832  -2.293  8.730   1.00 21.03 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A   N     1 
ATOM   173  C  CA    . GLU A   1 29  ? -4.374  -2.146  7.341   1.00 20.96 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A   CA    1 
ATOM   174  C  C     . GLU A   1 29  ? -5.410  -2.814  6.460   1.00 20.32 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A   C     1 
ATOM   175  O  O     . GLU A   1 29  ? -5.689  -3.998  6.665   1.00 21.81 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A   O     1 
ATOM   176  C  CB    . GLU A   1 29  ? -3.018  -2.844  7.245   1.00 23.23 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A   CB    1 
ATOM   177  C  CG    . GLU A   1 29  ? -1.998  -2.109  8.106   1.00 24.77 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A   CG    1 
ATOM   178  C  CD    . GLU A   1 29  ? -0.772  -2.925  8.434   1.00 24.81 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A   CD    1 
ATOM   179  O  OE1   . GLU A   1 29  ? -0.743  -4.157  8.301   1.00 28.50 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A   OE1   1 
ATOM   180  O  OE2   . GLU A   1 29  ? 0.209   -2.243  8.818   1.00 31.88 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A   OE2   1 
ATOM   181  N  N     . ILE A   1 30  ? -5.988  -2.088  5.504   1.00 18.74 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A   N     1 
ATOM   182  C  CA    A ILE A   1 30  ? -7.100  -2.592  4.720   0.50 18.40 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A   CA    1 
ATOM   183  C  CA    B ILE A   1 30  ? -7.105  -2.598  4.724   0.50 18.60 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A   CA    1 
ATOM   184  C  C     . ILE A   1 30  ? -6.814  -2.479  3.255   1.00 18.61 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A   C     1 
ATOM   185  O  O     . ILE A   1 30  ? -6.399  -1.444  2.767   1.00 20.68 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A   O     1 
ATOM   186  C  CB    A ILE A   1 30  ? -8.396  -1.788  4.990   0.50 21.35 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A   CB    1 
ATOM   187  C  CB    B ILE A   1 30  ? -8.405  -1.817  5.052   0.50 21.01 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A   CB    1 
ATOM   188  C  CG1   A ILE A   1 30  ? -8.818  -1.971  6.461   0.50 22.66 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A   CG1   1 
ATOM   189  C  CG1   B ILE A   1 30  ? -8.768  -1.953  6.540   0.50 22.44 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A   CG1   1 
ATOM   190  C  CG2   A ILE A   1 30  ? -9.470  -2.166  4.002   0.50 19.58 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A   CG2   1 
ATOM   191  C  CG2   B ILE A   1 30  ? -9.515  -2.238  4.118   0.50 19.00 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A   CG2   1 
ATOM   192  C  CD1   A ILE A   1 30  ? -8.709  -3.435  6.857   0.50 30.42 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A   CD1   1 
ATOM   193  C  CD1   B ILE A   1 30  ? -10.003 -1.198  6.983   0.50 24.74 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A   CD1   1 
ATOM   194  N  N     . VAL A   1 31  ? -7.051  -3.567  2.536   1.00 16.00 ? ? ? ? ? ? 31  VAL A   N     1 
ATOM   195  C  CA    . VAL A   1 31  ? -6.887  -3.562  1.098   1.00 16.11 ? ? ? ? ? ? 31  VAL A   CA    1 
ATOM   196  C  C     . VAL A   1 31  ? -8.260  -3.656  0.477   1.00 15.45 ? ? ? ? ? ? 31  VAL A   C     1 
ATOM   197  O  O     . VAL A   1 31  ? -8.954  -4.674  0.628   1.00 17.10 ? ? ? ? ? ? 31  VAL A   O     1 
ATOM   198  C  CB    . VAL A   1 31  ? -6.015  -4.729  0.616   1.00 16.00 ? ? ? ? ? ? 31  VAL A   CB    1 
ATOM   199  C  CG1   . VAL A   1 31  ? -5.960  -4.724  -0.901  1.00 16.96 ? ? ? ? ? ? 31  VAL A   CG1   1 
ATOM   200  C  CG2   . VAL A   1 31  ? -4.611  -4.557  1.192   1.00 17.37 ? ? ? ? ? ? 31  VAL A   CG2   1 
ATOM   201  N  N     . GLU A   1 32  ? -8.642  -2.628  -0.223  1.00 16.51 ? ? ? ? ? ? 32  GLU A   N     1 
ATOM   202  C  CA    . GLU A   1 32  ? -9.879  -2.608  -1.016  1.00 16.44 ? ? ? ? ? ? 32  GLU A   CA    1 
ATOM   203  C  C     . GLU A   1 32  ? -9.602  -3.263  -2.353  1.00 15.55 ? ? ? ? ? ? 32  GLU A   C     1 
ATOM   204  O  O     . GLU A   1 32  ? -8.583  -2.974  -2.962  1.00 18.09 ? ? ? ? ? ? 32  GLU A   O     1 
ATOM   205  C  CB    . GLU A   1 32  ? -10.377 -1.157  -1.234  1.00 16.98 ? ? ? ? ? ? 32  GLU A   CB    1 
ATOM   206  C  CG    . GLU A   1 32  ? -10.736 -0.462  0.111   1.00 20.40 ? ? ? ? ? ? 32  GLU A   CG    1 
ATOM   207  C  CD    . GLU A   1 32  ? -11.162 0.967   0.028   1.00 20.08 ? ? ? ? ? ? 32  GLU A   CD    1 
ATOM   208  O  OE1   . GLU A   1 32  ? -10.993 1.465   -1.238  1.00 21.07 ? ? ? ? ? ? 32  GLU A   OE1   1 
ATOM   209  O  OE2   . GLU A   1 32  ? -11.573 1.561   0.968   1.00 23.76 ? ? ? ? ? ? 32  GLU A   OE2   1 
ATOM   210  N  N     . HIS A   1 33  ? -10.547 -4.085  -2.796  1.00 15.30 ? ? ? ? ? ? 33  HIS A   N     1 
ATOM   211  C  CA    . HIS A   1 33  ? -10.327 -4.861  -4.009  1.00 15.54 ? ? ? ? ? ? 33  HIS A   CA    1 
ATOM   212  C  C     . HIS A   1 33  ? -11.661 -5.087  -4.695  1.00 16.26 ? ? ? ? ? ? 33  HIS A   C     1 
ATOM   213  O  O     . HIS A   1 33  ? -12.648 -5.322  -3.979  1.00 17.55 ? ? ? ? ? ? 33  HIS A   O     1 
ATOM   214  C  CB    . HIS A   1 33  ? -9.687  -6.196  -3.649  1.00 15.50 ? ? ? ? ? ? 33  HIS A   CB    1 
ATOM   215  C  CG    . HIS A   1 33  ? -9.231  -7.090  -4.730  1.00 15.17 ? ? ? ? ? ? 33  HIS A   CG    1 
ATOM   216  N  ND1   . HIS A   1 33  ? -10.094 -7.685  -5.648  1.00 15.78 ? ? ? ? ? ? 33  HIS A   ND1   1 
ATOM   217  C  CD2   . HIS A   1 33  ? -7.968  -7.507  -5.040  1.00 17.69 ? ? ? ? ? ? 33  HIS A   CD2   1 
ATOM   218  C  CE1   . HIS A   1 33  ? -9.364  -8.433  -6.462  1.00 17.45 ? ? ? ? ? ? 33  HIS A   CE1   1 
ATOM   219  N  NE2   . HIS A   1 33  ? -8.085  -8.350  -6.124  1.00 18.52 ? ? ? ? ? ? 33  HIS A   NE2   1 
ATOM   220  N  N     . LYS A   1 34  ? -11.685 -5.042  -6.026  1.00 19.08 ? ? ? ? ? ? 34  LYS A   N     1 
ATOM   221  C  CA    A LYS A   1 34  ? -12.906 -5.312  -6.760  0.50 20.81 ? ? ? ? ? ? 34  LYS A   CA    1 
ATOM   222  C  CA    B LYS A   1 34  ? -12.969 -5.274  -6.685  0.50 21.08 ? ? ? ? ? ? 34  LYS A   CA    1 
ATOM   223  C  C     . LYS A   1 34  ? -13.471 -6.680  -6.408  1.00 16.96 ? ? ? ? ? ? 34  LYS A   C     1 
ATOM   224  O  O     . LYS A   1 34  ? -12.712 -7.583  -6.124  1.00 16.56 ? ? ? ? ? ? 34  LYS A   O     1 
ATOM   225  C  CB    A LYS A   1 34  ? -12.662 -5.276  -8.291  0.50 26.17 ? ? ? ? ? ? 34  LYS A   CB    1 
ATOM   226  C  CB    B LYS A   1 34  ? -12.860 -4.962  -8.196  0.50 26.51 ? ? ? ? ? ? 34  LYS A   CB    1 
ATOM   227  C  CG    A LYS A   1 34  ? -12.720 -3.830  -8.772  0.50 28.62 ? ? ? ? ? ? 34  LYS A   CG    1 
ATOM   228  C  CG    B LYS A   1 34  ? -12.438 -3.505  -8.374  0.50 30.69 ? ? ? ? ? ? 34  LYS A   CG    1 
ATOM   229  C  CD    A LYS A   1 34  ? -13.982 -3.133  -8.268  0.50 35.05 ? ? ? ? ? ? 34  LYS A   CD    1 
ATOM   230  C  CD    B LYS A   1 34  ? -13.547 -2.473  -8.309  0.50 35.34 ? ? ? ? ? ? 34  LYS A   CD    1 
ATOM   231  C  CE    A LYS A   1 34  ? -13.731 -2.145  -7.143  0.50 37.46 ? ? ? ? ? ? 34  LYS A   CE    1 
ATOM   232  C  CE    B LYS A   1 34  ? -14.219 -2.257  -6.969  0.50 38.06 ? ? ? ? ? ? 34  LYS A   CE    1 
ATOM   233  N  NZ    A LYS A   1 34  ? -14.672 -2.299  -6.005  0.50 38.58 ? ? ? ? ? ? 34  LYS A   NZ    1 
ATOM   234  N  NZ    B LYS A   1 34  ? -14.055 -0.931  -6.349  0.50 38.63 ? ? ? ? ? ? 34  LYS A   NZ    1 
ATOM   235  N  N     . PRO A   1 35  ? -14.782 -6.869  -6.465  1.00 17.75 ? ? ? ? ? ? 35  PRO A   N     1 
ATOM   236  C  CA    . PRO A   1 35  ? -15.310 -8.219  -6.282  1.00 15.66 ? ? ? ? ? ? 35  PRO A   CA    1 
ATOM   237  C  C     . PRO A   1 35  ? -14.984 -9.091  -7.481  1.00 14.86 ? ? ? ? ? ? 35  PRO A   C     1 
ATOM   238  O  O     . PRO A   1 35  ? -14.656 -8.651  -8.584  1.00 15.94 ? ? ? ? ? ? 35  PRO A   O     1 
ATOM   239  C  CB    . PRO A   1 35  ? -16.814 -7.988  -6.141  1.00 17.69 ? ? ? ? ? ? 35  PRO A   CB    1 
ATOM   240  C  CG    . PRO A   1 35  ? -17.074 -6.689  -6.768  1.00 20.58 ? ? ? ? ? ? 35  PRO A   CG    1 
ATOM   241  C  CD    . PRO A   1 35  ? -15.834 -5.867  -6.717  1.00 21.39 ? ? ? ? ? ? 35  PRO A   CD    1 
ATOM   242  N  N     . ALA A   1 36  ? -15.016 -10.396 -7.213  1.00 14.85 ? ? ? ? ? ? 36  ALA A   N     1 
ATOM   243  C  CA    . ALA A   1 36  ? -14.630 -11.420 -8.161  1.00 14.68 ? ? ? ? ? ? 36  ALA A   CA    1 
ATOM   244  C  C     . ALA A   1 36  ? -15.774 -12.413 -8.358  1.00 12.30 ? ? ? ? ? ? 36  ALA A   C     1 
ATOM   245  O  O     . ALA A   1 36  ? -16.695 -12.509 -7.547  1.00 13.33 ? ? ? ? ? ? 36  ALA A   O     1 
ATOM   246  C  CB    . ALA A   1 36  ? -13.368 -12.180 -7.666  1.00 15.39 ? ? ? ? ? ? 36  ALA A   CB    1 
ATOM   247  N  N     . VAL A   1 37  ? -15.655 -13.192 -9.438  1.00 12.82 ? ? ? ? ? ? 37  VAL A   N     1 
ATOM   248  C  CA    . VAL A   1 37  ? -16.536 -14.345 -9.688  1.00 12.62 ? ? ? ? ? ? 37  VAL A   CA    1 
ATOM   249  C  C     . VAL A   1 37  ? -15.685 -15.569 -9.951  1.00 11.60 ? ? ? ? ? ? 37  VAL A   C     1 
ATOM   250  O  O     . VAL A   1 37  ? -14.513 -15.463 -10.355 1.00 13.71 ? ? ? ? ? ? 37  VAL A   O     1 
ATOM   251  C  CB    . VAL A   1 37  ? -17.494 -14.087 -10.894 1.00 12.89 ? ? ? ? ? ? 37  VAL A   CB    1 
ATOM   252  C  CG1   . VAL A   1 37  ? -18.388 -12.890 -10.573 1.00 15.33 ? ? ? ? ? ? 37  VAL A   CG1   1 
ATOM   253  C  CG2   . VAL A   1 37  ? -16.696 -13.862 -12.181 1.00 14.17 ? ? ? ? ? ? 37  VAL A   CG2   1 
ATOM   254  N  N     . ALA A   1 38  ? -16.280 -16.749 -9.770  1.00 11.73 ? ? ? ? ? ? 38  ALA A   N     1 
ATOM   255  C  CA    . ALA A   1 38  ? -15.583 -18.001 -10.083 1.00 11.57 ? ? ? ? ? ? 38  ALA A   CA    1 
ATOM   256  C  C     . ALA A   1 38  ? -16.668 -18.988 -10.567 1.00 12.03 ? ? ? ? ? ? 38  ALA A   C     1 
ATOM   257  O  O     . ALA A   1 38  ? -17.833 -18.906 -10.104 1.00 13.06 ? ? ? ? ? ? 38  ALA A   O     1 
ATOM   258  C  CB    . ALA A   1 38  ? -14.875 -18.504 -8.862  1.00 12.64 ? ? ? ? ? ? 38  ALA A   CB    1 
ATOM   259  N  N     . VAL A   1 39  ? -16.266 -19.863 -11.484 1.00 11.76 ? ? ? ? ? ? 39  VAL A   N     1 
ATOM   260  C  CA    . VAL A   1 39  ? -17.234 -20.766 -12.109 1.00 11.94 ? ? ? ? ? ? 39  VAL A   CA    1 
ATOM   261  C  C     . VAL A   1 39  ? -16.795 -22.214 -11.944 1.00 12.22 ? ? ? ? ? ? 39  VAL A   C     1 
ATOM   262  O  O     . VAL A   1 39  ? -15.711 -22.589 -12.388 1.00 12.79 ? ? ? ? ? ? 39  VAL A   O     1 
ATOM   263  C  CB    . VAL A   1 39  ? -17.381 -20.434 -13.627 1.00 11.94 ? ? ? ? ? ? 39  VAL A   CB    1 
ATOM   264  C  CG1   . VAL A   1 39  ? -18.374 -21.397 -14.245 1.00 15.59 ? ? ? ? ? ? 39  VAL A   CG1   1 
ATOM   265  C  CG2   . VAL A   1 39  ? -17.769 -18.978 -13.774 1.00 14.21 ? ? ? ? ? ? 39  VAL A   CG2   1 
ATOM   266  N  N     . ILE A   1 40  ? -17.651 -23.015 -11.316 1.00 12.05 ? ? ? ? ? ? 40  ILE A   N     1 
ATOM   267  C  CA    . ILE A   1 40  ? -17.484 -24.443 -11.174 1.00 12.01 ? ? ? ? ? ? 40  ILE A   CA    1 
ATOM   268  C  C     . ILE A   1 40  ? -18.158 -25.152 -12.361 1.00 12.89 ? ? ? ? ? ? 40  ILE A   C     1 
ATOM   269  O  O     . ILE A   1 40  ? -19.387 -24.934 -12.554 1.00 14.25 ? ? ? ? ? ? 40  ILE A   O     1 
ATOM   270  C  CB    . ILE A   1 40  ? -18.125 -24.943 -9.860  1.00 12.97 ? ? ? ? ? ? 40  ILE A   CB    1 
ATOM   271  C  CG1   . ILE A   1 40  ? -17.441 -24.264 -8.668  1.00 12.36 ? ? ? ? ? ? 40  ILE A   CG1   1 
ATOM   272  C  CG2   . ILE A   1 40  ? -18.000 -26.460 -9.778  1.00 15.29 ? ? ? ? ? ? 40  ILE A   CG2   1 
ATOM   273  C  CD1   . ILE A   1 40  ? -18.147 -24.619 -7.340  1.00 14.12 ? ? ? ? ? ? 40  ILE A   CD1   1 
ATOM   274  N  N     . ALA A   1 41  ? -17.428 -25.942 -13.127 1.00 13.38 ? ? ? ? ? ? 41  ALA A   N     1 
ATOM   275  C  CA    . ALA A   1 41  ? -18.034 -26.618 -14.291 1.00 13.73 ? ? ? ? ? ? 41  ALA A   CA    1 
ATOM   276  C  C     . ALA A   1 41  ? -17.523 -28.047 -14.362 1.00 14.18 ? ? ? ? ? ? 41  ALA A   C     1 
ATOM   277  O  O     . ALA A   1 41  ? -16.281 -28.238 -14.256 1.00 14.99 ? ? ? ? ? ? 41  ALA A   O     1 
ATOM   278  C  CB    . ALA A   1 41  ? -17.667 -25.908 -15.567 1.00 15.60 ? ? ? ? ? ? 41  ALA A   CB    1 
ATOM   279  N  N     . LEU A   1 42  ? -18.391 -29.028 -14.532 1.00 16.27 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A   N     1 
ATOM   280  C  CA    A LEU A   1 42  ? -18.134 -30.453 -14.663 0.60 17.42 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A   CA    1 
ATOM   281  C  CA    B LEU A   1 42  ? -18.133 -30.457 -14.590 0.40 17.62 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A   CA    1 
ATOM   282  C  C     . LEU A   1 42  ? -18.593 -30.853 -16.056 1.00 19.50 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A   C     1 
ATOM   283  O  O     . LEU A   1 42  ? -19.767 -30.665 -16.368 1.00 25.98 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A   O     1 
ATOM   284  C  CB    A LEU A   1 42  ? -18.906 -31.237 -13.609 0.60 20.07 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A   CB    1 
ATOM   285  C  CB    B LEU A   1 42  ? -18.852 -31.170 -13.445 0.40 20.33 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A   CB    1 
ATOM   286  C  CG    A LEU A   1 42  ? -18.269 -31.310 -12.228 0.60 20.48 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A   CG    1 
ATOM   287  C  CG    B LEU A   1 42  ? -18.324 -32.552 -13.065 0.40 18.25 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A   CG    1 
ATOM   288  C  CD1   A LEU A   1 42  ? -17.017 -32.173 -12.262 0.60 19.79 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A   CD1   1 
ATOM   289  C  CD1   B LEU A   1 42  ? -17.054 -32.424 -12.239 0.40 25.80 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A   CD1   1 
ATOM   290  C  CD2   A LEU A   1 42  ? -17.958 -29.912 -11.718 0.60 27.10 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A   CD2   1 
ATOM   291  C  CD2   B LEU A   1 42  ? -19.382 -33.361 -12.328 0.40 18.54 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A   CD2   1 
ATOM   292  N  N     . ARG A   1 43  ? -17.714 -31.708 -16.638 1.00 18.29 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   N     1 
ATOM   293  C  CA    A ARG A   1 43  ? -18.097 -32.367 -17.877 0.60 19.00 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   CA    1 
ATOM   294  C  CA    B ARG A   1 43  ? -18.096 -32.369 -17.871 0.40 18.91 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   CA    1 
ATOM   295  C  C     . ARG A   1 43  ? -17.450 -33.745 -17.897 1.00 18.71 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   C     1 
ATOM   296  O  O     . ARG A   1 43  ? -16.250 -33.858 -17.757 1.00 18.59 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   O     1 
ATOM   297  C  CB    A ARG A   1 43  ? -17.682 -31.548 -19.107 0.60 20.91 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   CB    1 
ATOM   298  C  CB    B ARG A   1 43  ? -17.658 -31.498 -19.047 0.40 20.92 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   CB    1 
ATOM   299  C  CG    A ARG A   1 43  ? -18.048 -32.276 -20.436 0.60 26.07 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   CG    1 
ATOM   300  C  CG    B ARG A   1 43  ? -18.053 -32.107 -20.404 0.40 26.76 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   CG    1 
ATOM   301  C  CD    A ARG A   1 43  ? -17.289 -31.601 -21.585 0.60 26.75 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   CD    1 
ATOM   302  C  CD    B ARG A   1 43  ? -17.768 -31.042 -21.477 0.40 27.21 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   CD    1 
ATOM   303  N  NE    A ARG A   1 43  ? -17.087 -32.552 -22.683 0.60 27.92 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   NE    1 
ATOM   304  N  NE    B ARG A   1 43  ? -18.556 -31.409 -22.653 0.40 24.39 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   NE    1 
ATOM   305  C  CZ    A ARG A   1 43  ? -17.875 -32.598 -23.744 0.60 25.57 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   CZ    1 
ATOM   306  C  CZ    B ARG A   1 43  ? -18.130 -32.424 -23.416 0.40 29.90 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   CZ    1 
ATOM   307  N  NH1   A ARG A   1 43  ? -18.906 -31.750 -23.834 0.60 28.40 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   NH1   1 
ATOM   308  N  NH1   B ARG A   1 43  ? -18.854 -32.752 -24.480 0.40 33.90 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   NH1   1 
ATOM   309  N  NH2   A ARG A   1 43  ? -17.622 -33.488 -24.694 0.60 30.92 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   NH2   1 
ATOM   310  N  NH2   B ARG A   1 43  ? -17.016 -33.085 -23.128 0.40 25.33 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   NH2   1 
ATOM   311  N  N     . GLU A   1 44  ? -18.259 -34.789 -18.075 1.00 22.61 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A   N     1 
ATOM   312  C  CA    . GLU A   1 44  ? -17.786 -36.177 -18.136 1.00 25.57 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A   CA    1 
ATOM   313  C  C     . GLU A   1 44  ? -16.856 -36.465 -16.970 1.00 21.63 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A   C     1 
ATOM   314  O  O     . GLU A   1 44  ? -15.824 -37.127 -17.137 1.00 22.30 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A   O     1 
ATOM   315  C  CB    . GLU A   1 44  ? -17.053 -36.461 -19.453 1.00 27.97 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A   CB    1 
ATOM   316  C  CG    . GLU A   1 44  ? -17.992 -36.252 -20.622 1.00 35.07 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A   CG    1 
ATOM   317  C  CD    . GLU A   1 44  ? -17.336 -36.400 -21.976 1.00 43.41 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A   CD    1 
ATOM   318  O  OE1   . GLU A   1 44  ? -18.105 -36.236 -22.953 1.00 55.40 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A   OE1   1 
ATOM   319  O  OE2   . GLU A   1 44  ? -16.120 -36.644 -22.121 1.00 45.98 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A   OE2   1 
ATOM   320  N  N     . GLY A   1 45  ? -17.197 -35.975 -15.783 1.00 20.44 ? ? ? ? ? ? 45  GLY A   N     1 
ATOM   321  C  CA    . GLY A   1 45  ? -16.458 -36.262 -14.566 1.00 21.33 ? ? ? ? ? ? 45  GLY A   CA    1 
ATOM   322  C  C     . GLY A   1 45  ? -15.217 -35.427 -14.368 1.00 17.20 ? ? ? ? ? ? 45  GLY A   C     1 
ATOM   323  O  O     . GLY A   1 45  ? -14.552 -35.557 -13.357 1.00 18.69 ? ? ? ? ? ? 45  GLY A   O     1 
ATOM   324  N  N     . ARG A   1 46  ? -14.905 -34.533 -15.313 1.00 16.78 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   N     1 
ATOM   325  C  CA    A ARG A   1 46  ? -13.757 -33.664 -15.130 0.40 15.45 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   CA    1 
ATOM   326  C  CA    B ARG A   1 46  ? -13.759 -33.654 -15.201 0.60 15.20 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   CA    1 
ATOM   327  C  C     . ARG A   1 46  ? -14.243 -32.267 -14.753 1.00 13.48 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   C     1 
ATOM   328  O  O     . ARG A   1 46  ? -15.264 -31.764 -15.266 1.00 15.33 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   O     1 
ATOM   329  C  CB    A ARG A   1 46  ? -12.929 -33.612 -16.412 0.40 15.70 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   CB    1 
ATOM   330  C  CB    B ARG A   1 46  ? -13.035 -33.487 -16.538 0.60 16.51 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   CB    1 
ATOM   331  C  CG    A ARG A   1 46  ? -12.547 -35.004 -16.934 0.40 16.97 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   CG    1 
ATOM   332  C  CG    B ARG A   1 46  ? -12.098 -34.610 -16.968 0.60 17.07 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   CG    1 
ATOM   333  C  CD    A ARG A   1 46  ? -11.769 -34.824 -18.226 0.40 17.69 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   CD    1 
ATOM   334  C  CD    B ARG A   1 46  ? -12.868 -35.835 -17.443 0.60 17.17 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   CD    1 
ATOM   335  N  NE    A ARG A   1 46  ? -11.199 -36.076 -18.715 0.40 18.44 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   NE    1 
ATOM   336  N  NE    B ARG A   1 46  ? -11.924 -36.648 -18.254 0.60 19.28 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   NE    1 
ATOM   337  C  CZ    A ARG A   1 46  ? -11.869 -36.931 -19.471 0.40 22.88 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   CZ    1 
ATOM   338  C  CZ    B ARG A   1 46  ? -12.316 -37.687 -18.983 0.60 21.86 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   CZ    1 
ATOM   339  N  NH1   A ARG A   1 46  ? -13.123 -36.590 -19.762 0.40 26.16 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   NH1   1 
ATOM   340  N  NH1   B ARG A   1 46  ? -13.627 -37.988 -18.953 0.60 24.24 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   NH1   1 
ATOM   341  N  NH2   A ARG A   1 46  ? -11.331 -38.065 -19.909 0.40 26.69 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   NH2   1 
ATOM   342  N  NH2   B ARG A   1 46  ? -11.447 -38.411 -19.719 0.60 20.14 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   NH2   1 
ATOM   343  N  N     . MET A   1 47  ? -13.469 -31.625 -13.877 1.00 12.97 ? ? ? ? ? ? 47  MET A   N     1 
ATOM   344  C  CA    . MET A   1 47  ? -13.725 -30.241 -13.549 1.00 12.56 ? ? ? ? ? ? 47  MET A   CA    1 
ATOM   345  C  C     . MET A   1 47  ? -12.835 -29.349 -14.384 1.00 12.43 ? ? ? ? ? ? 47  MET A   C     1 
ATOM   346  O  O     . MET A   1 47  ? -11.706 -29.687 -14.726 1.00 13.10 ? ? ? ? ? ? 47  MET A   O     1 
ATOM   347  C  CB    . MET A   1 47  ? -13.500 -30.022 -12.049 1.00 13.27 ? ? ? ? ? ? 47  MET A   CB    1 
ATOM   348  C  CG    . MET A   1 47  ? -13.600 -28.582 -11.579 1.00 13.56 ? ? ? ? ? ? 47  MET A   CG    1 
ATOM   349  S  SD    . MET A   1 47  ? -13.919 -28.479 -9.783  1.00 15.06 ? ? ? ? ? ? 47  MET A   SD    1 
ATOM   350  C  CE    . MET A   1 47  ? -15.500 -29.221 -9.669  1.00 15.73 ? ? ? ? ? ? 47  MET A   CE    1 
ATOM   351  N  N     . LEU A   1 48  ? -13.394 -28.173 -14.716 1.00 12.53 ? ? ? ? ? ? 48  LEU A   N     1 
ATOM   352  C  CA    . LEU A   1 48  ? -12.688 -27.200 -15.562 1.00 12.41 ? ? ? ? ? ? 48  LEU A   CA    1 
ATOM   353  C  C     . LEU A   1 48  ? -11.781 -26.355 -14.666 1.00 12.02 ? ? ? ? ? ? 48  LEU A   C     1 
ATOM   354  O  O     . LEU A   1 48  ? -12.259 -25.431 -13.980 1.00 13.50 ? ? ? ? ? ? 48  LEU A   O     1 
ATOM   355  C  CB    . LEU A   1 48  ? -13.727 -26.352 -16.278 1.00 13.35 ? ? ? ? ? ? 48  LEU A   CB    1 
ATOM   356  C  CG    . LEU A   1 48  ? -13.241 -25.231 -17.157 1.00 14.30 ? ? ? ? ? ? 48  LEU A   CG    1 
ATOM   357  C  CD1   . LEU A   1 48  ? -12.335 -25.797 -18.231 1.00 17.30 ? ? ? ? ? ? 48  LEU A   CD1   1 
ATOM   358  C  CD2   . LEU A   1 48  ? -14.426 -24.493 -17.754 1.00 18.21 ? ? ? ? ? ? 48  LEU A   CD2   1 
ATOM   359  N  N     . PHE A   1 49  ? -10.490 -26.689 -14.630 1.00 13.23 ? ? ? ? ? ? 49  PHE A   N     1 
ATOM   360  C  CA    . PHE A   1 49  ? -9.544  -25.851 -13.897 1.00 13.99 ? ? ? ? ? ? 49  PHE A   CA    1 
ATOM   361  C  C     . PHE A   1 49  ? -8.790  -24.951 -14.897 1.00 12.82 ? ? ? ? ? ? 49  PHE A   C     1 
ATOM   362  O  O     . PHE A   1 49  ? -8.781  -25.264 -16.094 1.00 14.61 ? ? ? ? ? ? 49  PHE A   O     1 
ATOM   363  C  CB    . PHE A   1 49  ? -8.509  -26.662 -13.093 1.00 13.10 ? ? ? ? ? ? 49  PHE A   CB    1 
ATOM   364  C  CG    . PHE A   1 49  ? -9.152  -27.549 -12.043 1.00 13.07 ? ? ? ? ? ? 49  PHE A   CG    1 
ATOM   365  C  CD1   . PHE A   1 49  ? -9.422  -28.899 -12.260 1.00 13.56 ? ? ? ? ? ? 49  PHE A   CD1   1 
ATOM   366  C  CD2   . PHE A   1 49  ? -9.512  -27.011 -10.818 1.00 12.95 ? ? ? ? ? ? 49  PHE A   CD2   1 
ATOM   367  C  CE1   . PHE A   1 49  ? -10.011 -29.710 -11.300 1.00 14.16 ? ? ? ? ? ? 49  PHE A   CE1   1 
ATOM   368  C  CE2   . PHE A   1 49  ? -10.080 -27.793 -9.832  1.00 13.64 ? ? ? ? ? ? 49  PHE A   CE2   1 
ATOM   369  C  CZ    . PHE A   1 49  ? -10.314 -29.145 -10.068 1.00 14.37 ? ? ? ? ? ? 49  PHE A   CZ    1 
ATOM   370  N  N     . VAL A   1 50  ? -8.168  -23.909 -14.368 1.00 13.78 ? ? ? ? ? ? 50  VAL A   N     1 
ATOM   371  C  CA    . VAL A   1 50  ? -7.262  -23.111 -15.178 1.00 13.76 ? ? ? ? ? ? 50  VAL A   CA    1 
ATOM   372  C  C     . VAL A   1 50  ? -6.004  -22.877 -14.341 1.00 13.05 ? ? ? ? ? ? 50  VAL A   C     1 
ATOM   373  O  O     . VAL A   1 50  ? -6.080  -22.848 -13.116 1.00 14.35 ? ? ? ? ? ? 50  VAL A   O     1 
ATOM   374  C  CB    . VAL A   1 50  ? -7.841  -21.767 -15.646 1.00 13.58 ? ? ? ? ? ? 50  VAL A   CB    1 
ATOM   375  C  CG1   . VAL A   1 50  ? -9.018  -21.983 -16.604 1.00 16.46 ? ? ? ? ? ? 50  VAL A   CG1   1 
ATOM   376  C  CG2   . VAL A   1 50  ? -8.285  -20.890 -14.429 1.00 15.45 ? ? ? ? ? ? 50  VAL A   CG2   1 
ATOM   377  N  N     . ARG A   1 51  ? -4.907  -22.656 -15.062 1.00 14.13 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   N     1 
ATOM   378  C  CA    A ARG A   1 51  ? -3.666  -22.265 -14.410 0.50 15.17 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   CA    1 
ATOM   379  C  CA    B ARG A   1 51  ? -3.658  -22.276 -14.424 0.50 15.13 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   CA    1 
ATOM   380  C  C     . ARG A   1 51  ? -3.040  -21.102 -15.188 1.00 15.82 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   C     1 
ATOM   381  O  O     . ARG A   1 51  ? -3.092  -21.063 -16.434 1.00 17.71 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   O     1 
ATOM   382  C  CB    A ARG A   1 51  ? -2.651  -23.416 -14.321 0.50 17.42 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   CB    1 
ATOM   383  C  CB    B ARG A   1 51  ? -2.635  -23.422 -14.397 0.50 17.12 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   CB    1 
ATOM   384  C  CG    A ARG A   1 51  ? -3.128  -24.595 -13.491 0.50 16.89 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   CG    1 
ATOM   385  C  CG    B ARG A   1 51  ? -3.039  -24.584 -13.503 0.50 17.35 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   CG    1 
ATOM   386  C  CD    A ARG A   1 51  ? -2.093  -25.704 -13.427 0.50 19.31 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   CD    1 
ATOM   387  C  CD    B ARG A   1 51  ? -1.817  -25.478 -13.278 0.50 18.85 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   CD    1 
ATOM   388  N  NE    A ARG A   1 51  ? -0.909  -25.367 -12.655 0.50 21.31 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   NE    1 
ATOM   389  N  NE    B ARG A   1 51  ? -1.581  -26.274 -14.478 0.50 18.57 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   NE    1 
ATOM   390  C  CZ    A ARG A   1 51  ? 0.119   -26.220 -12.478 0.50 22.98 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   CZ    1 
ATOM   391  C  CZ    B ARG A   1 51  ? -1.035  -27.481 -14.545 0.50 19.88 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   CZ    1 
ATOM   392  N  NH1   A ARG A   1 51  ? 0.066   -27.438 -13.034 0.50 25.79 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   NH1   1 
ATOM   393  N  NH1   B ARG A   1 51  ? -0.629  -28.112 -13.445 0.50 19.71 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   NH1   1 
ATOM   394  N  NH2   A ARG A   1 51  ? 1.183   -25.880 -11.772 0.50 21.31 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   NH2   1 
ATOM   395  N  NH2   B ARG A   1 51  ? -0.885  -28.075 -15.716 0.50 18.70 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   NH2   1 
ATOM   396  N  N     . GLN A   1 52  ? -2.423  -20.196 -14.447 1.00 16.97 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   N     1 
ATOM   397  C  CA    A GLN A   1 52  ? -1.666  -19.103 -15.096 0.90 16.68 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   CA    1 
ATOM   398  C  CA    B GLN A   1 52  ? -1.718  -19.076 -15.064 0.10 15.24 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   CA    1 
ATOM   399  C  C     . GLN A   1 52  ? -0.568  -18.676 -14.159 1.00 16.54 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   C     1 
ATOM   400  O  O     . GLN A   1 52  ? -0.650  -18.896 -12.934 1.00 17.97 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   O     1 
ATOM   401  C  CB    A GLN A   1 52  ? -2.560  -17.920 -15.377 0.90 17.39 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   CB    1 
ATOM   402  C  CB    B GLN A   1 52  ? -2.665  -17.903 -15.295 0.10 17.20 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   CB    1 
ATOM   403  C  CG    A GLN A   1 52  ? -3.068  -17.290 -14.078 0.90 17.61 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   CG    1 
ATOM   404  C  CG    B GLN A   1 52  ? -3.462  -17.489 -14.067 0.10 16.56 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   CG    1 
ATOM   405  C  CD    A GLN A   1 52  ? -4.467  -16.787 -14.272 0.90 19.67 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   CD    1 
ATOM   406  C  CD    B GLN A   1 52  ? -4.189  -16.174 -14.260 0.10 18.18 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   CD    1 
ATOM   407  O  OE1   A GLN A   1 52  ? -4.646  -15.704 -14.804 0.90 29.02 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   OE1   1 
ATOM   408  O  OE1   B GLN A   1 52  ? -3.598  -15.175 -14.672 0.10 14.16 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   OE1   1 
ATOM   409  N  NE2   A GLN A   1 52  ? -5.456  -17.539 -13.803 0.90 22.56 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   NE2   1 
ATOM   410  N  NE2   B GLN A   1 52  ? -5.485  -16.171 -13.952 0.10 19.90 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   NE2   1 
ATOM   411  N  N     . MET A   1 53  ? 0.476   -18.058 -14.716 1.00 21.07 ? ? ? ? ? ? 53  MET A   N     1 
ATOM   412  C  CA    . MET A   1 53  ? 1.494   -17.630 -13.750 1.00 24.09 ? ? ? ? ? ? 53  MET A   CA    1 
ATOM   413  C  C     . MET A   1 53  ? 0.863   -16.507 -12.902 1.00 19.28 ? ? ? ? ? ? 53  MET A   C     1 
ATOM   414  O  O     . MET A   1 53  ? 0.180   -15.601 -13.384 1.00 21.91 ? ? ? ? ? ? 53  MET A   O     1 
ATOM   415  C  CB    . MET A   1 53  ? 2.757   -17.153 -14.425 1.00 27.77 ? ? ? ? ? ? 53  MET A   CB    1 
ATOM   416  C  CG    . MET A   1 53  ? 3.914   -16.773 -13.541 1.00 30.62 ? ? ? ? ? ? 53  MET A   CG    1 
ATOM   417  S  SD    . MET A   1 53  ? 4.382   -17.778 -12.105 1.00 57.51 ? ? ? ? ? ? 53  MET A   SD    1 
ATOM   418  C  CE    . MET A   1 53  ? 4.501   -19.395 -12.886 1.00 76.07 ? ? ? ? ? ? 53  MET A   CE    1 
ATOM   419  N  N     . ARG A   1 54  ? 1.133   -16.579 -11.601 1.00 17.21 ? ? ? ? ? ? 54  ARG A   N     1 
ATOM   420  C  CA    . ARG A   1 54  ? 0.636   -15.642 -10.600 1.00 15.28 ? ? ? ? ? ? 54  ARG A   CA    1 
ATOM   421  C  C     . ARG A   1 54  ? 1.833   -15.020 -9.895  1.00 14.99 ? ? ? ? ? ? 54  ARG A   C     1 
ATOM   422  O  O     . ARG A   1 54  ? 2.382   -15.594 -8.956  1.00 15.91 ? ? ? ? ? ? 54  ARG A   O     1 
ATOM   423  C  CB    . ARG A   1 54  ? -0.255  -16.409 -9.605  1.00 14.41 ? ? ? ? ? ? 54  ARG A   CB    1 
ATOM   424  C  CG    . ARG A   1 54  ? -1.601  -16.858 -10.189 1.00 13.75 ? ? ? ? ? ? 54  ARG A   CG    1 
ATOM   425  C  CD    . ARG A   1 54  ? -2.445  -15.663 -10.647 1.00 14.38 ? ? ? ? ? ? 54  ARG A   CD    1 
ATOM   426  N  NE    . ARG A   1 54  ? -3.857  -16.076 -10.685 1.00 13.43 ? ? ? ? ? ? 54  ARG A   NE    1 
ATOM   427  C  CZ    . ARG A   1 54  ? -4.810  -15.261 -11.102 1.00 13.79 ? ? ? ? ? ? 54  ARG A   CZ    1 
ATOM   428  N  NH1   . ARG A   1 54  ? -4.540  -14.015 -11.532 1.00 15.45 ? ? ? ? ? ? 54  ARG A   NH1   1 
ATOM   429  N  NH2   . ARG A   1 54  ? -6.100  -15.634 -11.106 1.00 14.77 ? ? ? ? ? ? 54  ARG A   NH2   1 
ATOM   430  N  N     . PRO A   1 55  ? 2.288   -13.868 -10.357 1.00 15.68 ? ? ? ? ? ? 55  PRO A   N     1 
ATOM   431  C  CA    . PRO A   1 55  ? 3.498   -13.249 -9.788  1.00 16.60 ? ? ? ? ? ? 55  PRO A   CA    1 
ATOM   432  C  C     . PRO A   1 55  ? 3.393   -13.085 -8.275  1.00 15.96 ? ? ? ? ? ? 55  PRO A   C     1 
ATOM   433  O  O     . PRO A   1 55  ? 4.435   -13.105 -7.596  1.00 18.24 ? ? ? ? ? ? 55  PRO A   O     1 
ATOM   434  C  CB    . PRO A   1 55  ? 3.540   -11.861 -10.481 1.00 20.77 ? ? ? ? ? ? 55  PRO A   CB    1 
ATOM   435  C  CG    . PRO A   1 55  ? 2.855   -12.031 -11.786 1.00 21.56 ? ? ? ? ? ? 55  PRO A   CG    1 
ATOM   436  C  CD    . PRO A   1 55  ? 1.744   -13.025 -11.465 1.00 17.58 ? ? ? ? ? ? 55  PRO A   CD    1 
ATOM   437  N  N     . ALA A   1 56  ? 2.221   -12.926 -7.677  1.00 16.43 ? ? ? ? ? ? 56  ALA A   N     1 
ATOM   438  C  CA    . ALA A   1 56  ? 2.129   -12.756 -6.235  1.00 16.28 ? ? ? ? ? ? 56  ALA A   CA    1 
ATOM   439  C  C     . ALA A   1 56  ? 2.691   -13.992 -5.531  1.00 18.22 ? ? ? ? ? ? 56  ALA A   C     1 
ATOM   440  O  O     . ALA A   1 56  ? 3.239   -13.826 -4.435  1.00 20.19 ? ? ? ? ? ? 56  ALA A   O     1 
ATOM   441  C  CB    . ALA A   1 56  ? 0.718   -12.438 -5.798  1.00 16.40 ? ? ? ? ? ? 56  ALA A   CB    1 
ATOM   442  N  N     . VAL A   1 57  ? 2.519   -15.175 -6.122  1.00 17.25 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A   N     1 
ATOM   443  C  CA    . VAL A   1 57  ? 2.959   -16.385 -5.421  1.00 17.74 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A   CA    1 
ATOM   444  C  C     . VAL A   1 57  ? 4.107   -17.067 -6.152  1.00 19.81 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A   C     1 
ATOM   445  O  O     . VAL A   1 57  ? 4.668   -18.012 -5.560  1.00 23.28 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A   O     1 
ATOM   446  C  CB    . VAL A   1 57  ? 1.805   -17.368 -5.176  1.00 16.86 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A   CB    1 
ATOM   447  C  CG1   . VAL A   1 57  ? 0.847   -16.719 -4.165  1.00 21.08 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A   CG1   1 
ATOM   448  C  CG2   . VAL A   1 57  ? 1.063   -17.716 -6.432  1.00 18.74 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A   CG2   1 
ATOM   449  N  N     . GLY A   1 58  ? 4.476   -16.638 -7.344  1.00 19.79 ? ? ? ? ? ? 58  GLY A   N     1 
ATOM   450  C  CA    . GLY A   1 58  ? 5.619   -17.144 -8.057  1.00 22.18 ? ? ? ? ? ? 58  GLY A   CA    1 
ATOM   451  C  C     . GLY A   1 58  ? 5.408   -18.556 -8.547  1.00 20.74 ? ? ? ? ? ? 58  GLY A   C     1 
ATOM   452  O  O     . GLY A   1 58  ? 6.366   -19.308 -8.777  1.00 29.40 ? ? ? ? ? ? 58  GLY A   O     1 
ATOM   453  N  N     . LEU A   1 59  ? 4.191   -18.918 -8.796  1.00 20.45 ? ? ? ? ? ? 59  LEU A   N     1 
ATOM   454  C  CA    . LEU A   1 59  ? 3.838   -20.228 -9.301  1.00 21.28 ? ? ? ? ? ? 59  LEU A   CA    1 
ATOM   455  C  C     . LEU A   1 59  ? 2.442   -20.199 -9.913  1.00 21.50 ? ? ? ? ? ? 59  LEU A   C     1 
ATOM   456  O  O     . LEU A   1 59  ? 1.791   -19.132 -9.878  1.00 21.51 ? ? ? ? ? ? 59  LEU A   O     1 
ATOM   457  C  CB    . LEU A   1 59  ? 4.031   -21.252 -8.170  1.00 23.50 ? ? ? ? ? ? 59  LEU A   CB    1 
ATOM   458  C  CG    . LEU A   1 59  ? 3.282   -21.076 -6.864  1.00 25.42 ? ? ? ? ? ? 59  LEU A   CG    1 
ATOM   459  C  CD1   . LEU A   1 59  ? 1.812   -21.507 -6.970  1.00 31.29 ? ? ? ? ? ? 59  LEU A   CD1   1 
ATOM   460  C  CD2   . LEU A   1 59  ? 3.929   -21.902 -5.755  1.00 29.59 ? ? ? ? ? ? 59  LEU A   CD2   1 
ATOM   461  N  N     . ALA A   1 60  ? 1.987   -21.360 -10.452 1.00 18.53 ? ? ? ? ? ? 60  ALA A   N     1 
ATOM   462  C  CA    . ALA A   1 60  ? 0.636   -21.409 -11.096 1.00 17.69 ? ? ? ? ? ? 60  ALA A   CA    1 
ATOM   463  C  C     . ALA A   1 60  ? -0.195  -22.384 -10.290 1.00 16.69 ? ? ? ? ? ? 60  ALA A   C     1 
ATOM   464  O  O     . ALA A   1 60  ? -0.087  -23.609 -10.460 1.00 19.37 ? ? ? ? ? ? 60  ALA A   O     1 
ATOM   465  C  CB    . ALA A   1 60  ? 0.837   -21.831 -12.549 1.00 17.80 ? ? ? ? ? ? 60  ALA A   CB    1 
ATOM   466  N  N     . PRO A   1 61  ? -1.016  -21.894 -9.389  1.00 15.59 ? ? ? ? ? ? 61  PRO A   N     1 
ATOM   467  C  CA    . PRO A   1 61  ? -1.865  -22.798 -8.642  1.00 15.42 ? ? ? ? ? ? 61  PRO A   CA    1 
ATOM   468  C  C     . PRO A   1 61  ? -3.029  -23.298 -9.462  1.00 14.22 ? ? ? ? ? ? 61  PRO A   C     1 
ATOM   469  O  O     . PRO A   1 61  ? -3.381  -22.740 -10.523 1.00 14.91 ? ? ? ? ? ? 61  PRO A   O     1 
ATOM   470  C  CB    . PRO A   1 61  ? -2.384  -21.893 -7.483  1.00 18.78 ? ? ? ? ? ? 61  PRO A   CB    1 
ATOM   471  C  CG    . PRO A   1 61  ? -2.223  -20.495 -7.942  1.00 22.34 ? ? ? ? ? ? 61  PRO A   CG    1 
ATOM   472  C  CD    . PRO A   1 61  ? -1.222  -20.490 -9.026  1.00 18.07 ? ? ? ? ? ? 61  PRO A   CD    1 
ATOM   473  N  N     . LEU A   1 62  ? -3.689  -24.358 -9.023  1.00 14.78 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A   N     1 
ATOM   474  C  CA    . LEU A   1 62  ? -4.898  -24.841 -9.713  1.00 13.56 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A   CA    1 
ATOM   475  C  C     . LEU A   1 62  ? -6.063  -23.983 -9.251  1.00 12.09 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A   C     1 
ATOM   476  O  O     . LEU A   1 62  ? -6.386  -23.924 -8.042  1.00 12.81 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A   O     1 
ATOM   477  C  CB    . LEU A   1 62  ? -5.078  -26.293 -9.334  1.00 16.84 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A   CB    1 
ATOM   478  C  CG    . LEU A   1 62  ? -5.864  -27.131 -10.314 1.00 23.51 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A   CG    1 
ATOM   479  C  CD1   . LEU A   1 62  ? -5.137  -27.311 -11.658 1.00 19.24 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A   CD1   1 
ATOM   480  C  CD2   . LEU A   1 62  ? -6.199  -28.510 -9.716  1.00 21.32 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A   CD2   1 
ATOM   481  N  N     . GLU A   1 63  ? -6.683  -23.309 -10.200 1.00 12.08 ? ? ? ? ? ? 63  GLU A   N     1 
ATOM   482  C  CA    . GLU A   1 63  ? -7.812  -22.455 -9.977  1.00 11.46 ? ? ? ? ? ? 63  GLU A   CA    1 
ATOM   483  C  C     . GLU A   1 63  ? -8.990  -22.945 -10.809 1.00 11.33 ? ? ? ? ? ? 63  GLU A   C     1 
ATOM   484  O  O     . GLU A   1 63  ? -8.832  -23.832 -11.641 1.00 12.77 ? ? ? ? ? ? 63  GLU A   O     1 
ATOM   485  C  CB    . GLU A   1 63  ? -7.483  -20.994 -10.354 1.00 12.05 ? ? ? ? ? ? 63  GLU A   CB    1 
ATOM   486  C  CG    . GLU A   1 63  ? -6.172  -20.520 -9.769  1.00 12.77 ? ? ? ? ? ? 63  GLU A   CG    1 
ATOM   487  C  CD    . GLU A   1 63  ? -5.886  -19.086 -9.999  1.00 13.36 ? ? ? ? ? ? 63  GLU A   CD    1 
ATOM   488  O  OE1   . GLU A   1 63  ? -6.843  -18.243 -10.084 1.00 13.91 ? ? ? ? ? ? 63  GLU A   OE1   1 
ATOM   489  O  OE2   . GLU A   1 63  ? -4.686  -18.684 -10.079 1.00 17.36 ? ? ? ? ? ? 63  GLU A   OE2   1 
ATOM   490  N  N     . ILE A   1 64  ? -10.163 -22.349 -10.595 1.00 12.21 ? ? ? ? ? ? 64  ILE A   N     1 
ATOM   491  C  CA    . ILE A   1 64  ? -11.278 -22.492 -11.569 1.00 12.01 ? ? ? ? ? ? 64  ILE A   CA    1 
ATOM   492  C  C     . ILE A   1 64  ? -11.403 -21.165 -12.311 1.00 11.54 ? ? ? ? ? ? 64  ILE A   C     1 
ATOM   493  O  O     . ILE A   1 64  ? -10.876 -20.143 -11.837 1.00 12.15 ? ? ? ? ? ? 64  ILE A   O     1 
ATOM   494  C  CB    . ILE A   1 64  ? -12.567 -22.975 -10.884 1.00 11.77 ? ? ? ? ? ? 64  ILE A   CB    1 
ATOM   495  C  CG1   . ILE A   1 64  ? -12.973 -22.037 -9.746  1.00 12.84 ? ? ? ? ? ? 64  ILE A   CG1   1 
ATOM   496  C  CG2   . ILE A   1 64  ? -12.402 -24.441 -10.450 1.00 12.89 ? ? ? ? ? ? 64  ILE A   CG2   1 
ATOM   497  C  CD1   . ILE A   1 64  ? -14.297 -22.397 -9.072  1.00 12.31 ? ? ? ? ? ? 64  ILE A   CD1   1 
ATOM   498  N  N     . PRO A   1 65  ? -12.099 -21.116 -13.433 1.00 11.99 ? ? ? ? ? ? 65  PRO A   N     1 
ATOM   499  C  CA    . PRO A   1 65  ? -12.221 -19.833 -14.159 1.00 13.20 ? ? ? ? ? ? 65  PRO A   CA    1 
ATOM   500  C  C     . PRO A   1 65  ? -12.784 -18.747 -13.262 1.00 12.56 ? ? ? ? ? ? 65  PRO A   C     1 
ATOM   501  O  O     . PRO A   1 65  ? -13.760 -18.935 -12.575 1.00 12.99 ? ? ? ? ? ? 65  PRO A   O     1 
ATOM   502  C  CB    . PRO A   1 65  ? -13.180 -20.189 -15.310 1.00 12.98 ? ? ? ? ? ? 65  PRO A   CB    1 
ATOM   503  C  CG    . PRO A   1 65  ? -12.878 -21.630 -15.553 1.00 13.40 ? ? ? ? ? ? 65  PRO A   CG    1 
ATOM   504  C  CD    . PRO A   1 65  ? -12.781 -22.210 -14.143 1.00 12.11 ? ? ? ? ? ? 65  PRO A   CD    1 
ATOM   505  N  N     . ALA A   1 66  ? -12.088 -17.589 -13.257 1.00 13.75 ? ? ? ? ? ? 66  ALA A   N     1 
ATOM   506  C  CA    . ALA A   1 66  ? -12.397 -16.560 -12.273 1.00 12.66 ? ? ? ? ? ? 66  ALA A   CA    1 
ATOM   507  C  C     . ALA A   1 66  ? -11.955 -15.243 -12.830 1.00 12.84 ? ? ? ? ? ? 66  ALA A   C     1 
ATOM   508  O  O     . ALA A   1 66  ? -11.052 -15.177 -13.663 1.00 17.49 ? ? ? ? ? ? 66  ALA A   O     1 
ATOM   509  C  CB    . ALA A   1 66  ? -11.658 -16.850 -10.960 1.00 13.67 ? ? ? ? ? ? 66  ALA A   CB    1 
ATOM   510  N  N     . GLY A   1 67  ? -12.559 -14.193 -12.355 1.00 13.84 ? ? ? ? ? ? 67  GLY A   N     1 
ATOM   511  C  CA    . GLY A   1 67  ? -12.138 -12.867 -12.823 1.00 16.31 ? ? ? ? ? ? 67  GLY A   CA    1 
ATOM   512  C  C     . GLY A   1 67  ? -12.791 -11.766 -12.022 1.00 13.82 ? ? ? ? ? ? 67  GLY A   C     1 
ATOM   513  O  O     . GLY A   1 67  ? -13.657 -12.017 -11.152 1.00 15.08 ? ? ? ? ? ? 67  GLY A   O     1 
ATOM   514  N  N     . LEU A   1 68  ? -12.397 -10.530 -12.300 1.00 14.63 ? ? ? ? ? ? 68  LEU A   N     1 
ATOM   515  C  CA    . LEU A   1 68  ? -12.995 -9.410  -11.581 1.00 14.63 ? ? ? ? ? ? 68  LEU A   CA    1 
ATOM   516  C  C     . LEU A   1 68  ? -14.275 -8.960  -12.271 1.00 15.60 ? ? ? ? ? ? 68  LEU A   C     1 
ATOM   517  O  O     . LEU A   1 68  ? -14.360 -9.036  -13.505 1.00 18.61 ? ? ? ? ? ? 68  LEU A   O     1 
ATOM   518  C  CB    . LEU A   1 68  ? -11.991 -8.245  -11.515 1.00 17.98 ? ? ? ? ? ? 68  LEU A   CB    1 
ATOM   519  C  CG    . LEU A   1 68  ? -10.607 -8.701  -10.912 1.00 20.69 ? ? ? ? ? ? 68  LEU A   CG    1 
ATOM   520  C  CD1   . LEU A   1 68  ? -9.699  -7.484  -10.889 1.00 29.03 ? ? ? ? ? ? 68  LEU A   CD1   1 
ATOM   521  C  CD2   . LEU A   1 68  ? -10.752 -9.391  -9.571  1.00 21.32 ? ? ? ? ? ? 68  LEU A   CD2   1 
ATOM   522  N  N     . ILE A   1 69  ? -15.233 -8.503  -11.476 1.00 15.85 ? ? ? ? ? ? 69  ILE A   N     1 
ATOM   523  C  CA    . ILE A   1 69  ? -16.420 -7.881  -12.026 1.00 17.47 ? ? ? ? ? ? 69  ILE A   CA    1 
ATOM   524  C  C     . ILE A   1 69  ? -16.082 -6.475  -12.531 1.00 18.81 ? ? ? ? ? ? 69  ILE A   C     1 
ATOM   525  O  O     . ILE A   1 69  ? -15.551 -5.706  -11.770 1.00 26.14 ? ? ? ? ? ? 69  ILE A   O     1 
ATOM   526  C  CB    . ILE A   1 69  ? -17.534 -7.823  -10.976 1.00 16.66 ? ? ? ? ? ? 69  ILE A   CB    1 
ATOM   527  C  CG1   . ILE A   1 69  ? -17.821 -9.233  -10.415 1.00 18.34 ? ? ? ? ? ? 69  ILE A   CG1   1 
ATOM   528  C  CG2   . ILE A   1 69  ? -18.748 -7.110  -11.533 1.00 20.35 ? ? ? ? ? ? 69  ILE A   CG2   1 
ATOM   529  C  CD1   . ILE A   1 69  ? -18.838 -9.273  -9.295  1.00 18.19 ? ? ? ? ? ? 69  ILE A   CD1   1 
ATOM   530  N  N     . GLU A   1 70  ? -16.386 -6.177  -13.783 1.00 19.29 ? ? ? ? ? ? 70  GLU A   N     1 
ATOM   531  C  CA    . GLU A   1 70  ? -16.043 -4.894  -14.376 1.00 20.89 ? ? ? ? ? ? 70  GLU A   CA    1 
ATOM   532  C  C     . GLU A   1 70  ? -17.199 -3.913  -14.222 1.00 17.79 ? ? ? ? ? ? 70  GLU A   C     1 
ATOM   533  O  O     . GLU A   1 70  ? -18.350 -4.251  -13.907 1.00 17.03 ? ? ? ? ? ? 70  GLU A   O     1 
ATOM   534  C  CB    . GLU A   1 70  ? -15.588 -5.201  -15.784 1.00 27.39 ? ? ? ? ? ? 70  GLU A   CB    1 
ATOM   535  C  CG    . GLU A   1 70  ? -14.250 -5.964  -15.799 1.00 35.75 ? ? ? ? ? ? 70  GLU A   CG    1 
ATOM   536  C  CD    . GLU A   1 70  ? -13.069 -5.332  -15.086 1.00 38.83 ? ? ? ? ? ? 70  GLU A   CD    1 
ATOM   537  O  OE1   . GLU A   1 70  ? -12.964 -4.165  -14.601 1.00 32.67 ? ? ? ? ? ? 70  GLU A   OE1   1 
ATOM   538  O  OE2   . GLU A   1 70  ? -12.037 -6.045  -14.921 1.00 45.41 ? ? ? ? ? ? 70  GLU A   OE2   1 
ATOM   539  N  N     . PRO A   1 71  ? -16.918 -2.645  -14.418 1.00 19.85 ? ? ? ? ? ? 71  PRO A   N     1 
ATOM   540  C  CA    . PRO A   1 71  ? -17.960 -1.606  -14.296 1.00 18.71 ? ? ? ? ? ? 71  PRO A   CA    1 
ATOM   541  C  C     . PRO A   1 71  ? -19.169 -1.931  -15.188 1.00 17.23 ? ? ? ? ? ? 71  PRO A   C     1 
ATOM   542  O  O     . PRO A   1 71  ? -18.940 -2.298  -16.337 1.00 20.74 ? ? ? ? ? ? 71  PRO A   O     1 
ATOM   543  C  CB    . PRO A   1 71  ? -17.239 -0.364  -14.822 1.00 22.57 ? ? ? ? ? ? 71  PRO A   CB    1 
ATOM   544  C  CG    . PRO A   1 71  ? -15.811 -0.605  -14.379 1.00 26.43 ? ? ? ? ? ? 71  PRO A   CG    1 
ATOM   545  C  CD    . PRO A   1 71  ? -15.616 -2.064  -14.776 1.00 26.14 ? ? ? ? ? ? 71  PRO A   CD    1 
ATOM   546  N  N     . GLY A   1 72  ? -20.359 -1.835  -14.618 1.00 17.87 ? ? ? ? ? ? 72  GLY A   N     1 
ATOM   547  C  CA    . GLY A   1 72  ? -21.571 -2.063  -15.447 1.00 20.65 ? ? ? ? ? ? 72  GLY A   CA    1 
ATOM   548  C  C     . GLY A   1 72  ? -22.072 -3.494  -15.293 1.00 22.79 ? ? ? ? ? ? 72  GLY A   C     1 
ATOM   549  O  O     . GLY A   1 72  ? -23.251 -3.765  -15.597 1.00 27.54 ? ? ? ? ? ? 72  GLY A   O     1 
ATOM   550  N  N     . GLU A   1 73  ? -21.202 -4.420  -14.863 1.00 18.11 ? ? ? ? ? ? 73  GLU A   N     1 
ATOM   551  C  CA    . GLU A   1 73  ? -21.556 -5.813  -14.788 1.00 18.11 ? ? ? ? ? ? 73  GLU A   CA    1 
ATOM   552  C  C     . GLU A   1 73  ? -22.082 -6.226  -13.419 1.00 18.20 ? ? ? ? ? ? 73  GLU A   C     1 
ATOM   553  O  O     . GLU A   1 73  ? -21.635 -5.667  -12.416 1.00 20.59 ? ? ? ? ? ? 73  GLU A   O     1 
ATOM   554  C  CB    . GLU A   1 73  ? -20.294 -6.706  -14.936 1.00 21.94 ? ? ? ? ? ? 73  GLU A   CB    1 
ATOM   555  C  CG    . GLU A   1 73  ? -19.768 -6.806  -16.297 1.00 21.87 ? ? ? ? ? ? 73  GLU A   CG    1 
ATOM   556  C  CD    . GLU A   1 73  ? -18.673 -7.837  -16.474 1.00 16.43 ? ? ? ? ? ? 73  GLU A   CD    1 
ATOM   557  O  OE1   . GLU A   1 73  ? -18.663 -8.520  -17.532 1.00 16.36 ? ? ? ? ? ? 73  GLU A   OE1   1 
ATOM   558  O  OE2   . GLU A   1 73  ? -17.824 -7.936  -15.572 1.00 16.41 ? ? ? ? ? ? 73  GLU A   OE2   1 
ATOM   559  N  N     . ASP A   1 74  ? -22.992 -7.207  -13.511 1.00 17.38 ? ? ? ? ? ? 74  ASP A   N     1 
ATOM   560  C  CA    . ASP A   1 74  ? -23.351 -7.885  -12.279 1.00 17.74 ? ? ? ? ? ? 74  ASP A   CA    1 
ATOM   561  C  C     . ASP A   1 74  ? -22.587 -9.198  -12.180 1.00 16.58 ? ? ? ? ? ? 74  ASP A   C     1 
ATOM   562  O  O     . ASP A   1 74  ? -21.868 -9.595  -13.145 1.00 15.32 ? ? ? ? ? ? 74  ASP A   O     1 
ATOM   563  C  CB    . ASP A   1 74  ? -24.853 -8.028  -12.203 1.00 18.65 ? ? ? ? ? ? 74  ASP A   CB    1 
ATOM   564  C  CG    . ASP A   1 74  ? -25.376 -9.039  -13.190 1.00 17.14 ? ? ? ? ? ? 74  ASP A   CG    1 
ATOM   565  O  OD1   . ASP A   1 74  ? -24.799 -9.845  -13.759 1.00 17.16 ? ? ? ? ? ? 74  ASP A   OD1   1 
ATOM   566  O  OD2   . ASP A   1 74  ? -26.743 -8.849  -13.358 1.00 23.15 ? ? ? ? ? ? 74  ASP A   OD2   1 
ATOM   567  N  N     . PRO A   1 75  ? -22.638 -9.905  -11.079 1.00 15.85 ? ? ? ? ? ? 75  PRO A   N     1 
ATOM   568  C  CA    . PRO A   1 75  ? -21.838 -11.162 -11.007 1.00 15.17 ? ? ? ? ? ? 75  PRO A   CA    1 
ATOM   569  C  C     . PRO A   1 75  ? -22.140 -12.186 -12.077 1.00 14.33 ? ? ? ? ? ? 75  PRO A   C     1 
ATOM   570  O  O     . PRO A   1 75  ? -21.220 -12.840 -12.603 1.00 14.38 ? ? ? ? ? ? 75  PRO A   O     1 
ATOM   571  C  CB    . PRO A   1 75  ? -22.183 -11.680 -9.575  1.00 16.37 ? ? ? ? ? ? 75  PRO A   CB    1 
ATOM   572  C  CG    . PRO A   1 75  ? -22.440 -10.383 -8.800  1.00 16.81 ? ? ? ? ? ? 75  PRO A   CG    1 
ATOM   573  C  CD    . PRO A   1 75  ? -23.285 -9.558  -9.781  1.00 17.51 ? ? ? ? ? ? 75  PRO A   CD    1 
ATOM   574  N  N     . LEU A   1 76  ? -23.421 -12.370 -12.428 1.00 14.74 ? ? ? ? ? ? 76  LEU A   N     1 
ATOM   575  C  CA    . LEU A   1 76  ? -23.720 -13.404 -13.442 1.00 14.72 ? ? ? ? ? ? 76  LEU A   CA    1 
ATOM   576  C  C     . LEU A   1 76  ? -23.079 -13.070 -14.774 1.00 13.89 ? ? ? ? ? ? 76  LEU A   C     1 
ATOM   577  O  O     . LEU A   1 76  ? -22.558 -13.933 -15.486 1.00 15.23 ? ? ? ? ? ? 76  LEU A   O     1 
ATOM   578  C  CB    . LEU A   1 76  ? -25.247 -13.490 -13.570 1.00 15.97 ? ? ? ? ? ? 76  LEU A   CB    1 
ATOM   579  C  CG    . LEU A   1 76  ? -25.757 -14.381 -14.708 1.00 19.03 ? ? ? ? ? ? 76  LEU A   CG    1 
ATOM   580  C  CD1   . LEU A   1 76  ? -25.428 -15.835 -14.432 1.00 21.66 ? ? ? ? ? ? 76  LEU A   CD1   1 
ATOM   581  C  CD2   . LEU A   1 76  ? -27.263 -14.194 -14.847 1.00 27.63 ? ? ? ? ? ? 76  LEU A   CD2   1 
ATOM   582  N  N     . GLU A   1 77  ? -23.145 -11.797 -15.160 1.00 14.52 ? ? ? ? ? ? 77  GLU A   N     1 
ATOM   583  C  CA    . GLU A   1 77  ? -22.585 -11.361 -16.426 1.00 14.20 ? ? ? ? ? ? 77  GLU A   CA    1 
ATOM   584  C  C     . GLU A   1 77  ? -21.076 -11.526 -16.416 1.00 14.07 ? ? ? ? ? ? 77  GLU A   C     1 
ATOM   585  O  O     . GLU A   1 77  ? -20.498 -11.962 -17.396 1.00 14.79 ? ? ? ? ? ? 77  GLU A   O     1 
ATOM   586  C  CB    . GLU A   1 77  ? -22.973 -9.884  -16.653 1.00 14.85 ? ? ? ? ? ? 77  GLU A   CB    1 
ATOM   587  C  CG    . GLU A   1 77  ? -24.491 -9.736  -16.911 1.00 15.32 ? ? ? ? ? ? 77  GLU A   CG    1 
ATOM   588  C  CD    . GLU A   1 77  ? -25.000 -8.336  -16.700 1.00 14.34 ? ? ? ? ? ? 77  GLU A   CD    1 
ATOM   589  O  OE1   . GLU A   1 77  ? -24.392 -7.506  -16.056 1.00 15.90 ? ? ? ? ? ? 77  GLU A   OE1   1 
ATOM   590  O  OE2   . GLU A   1 77  ? -26.138 -8.090  -17.194 1.00 15.68 ? ? ? ? ? ? 77  GLU A   OE2   1 
ATOM   591  N  N     . ALA A   1 78  ? -20.451 -11.168 -15.281 1.00 14.93 ? ? ? ? ? ? 78  ALA A   N     1 
ATOM   592  C  CA    . ALA A   1 78  ? -18.977 -11.323 -15.179 1.00 13.99 ? ? ? ? ? ? 78  ALA A   CA    1 
ATOM   593  C  C     . ALA A   1 78  ? -18.604 -12.787 -15.282 1.00 14.43 ? ? ? ? ? ? 78  ALA A   C     1 
ATOM   594  O  O     . ALA A   1 78  ? -17.573 -13.131 -15.904 1.00 15.59 ? ? ? ? ? ? 78  ALA A   O     1 
ATOM   595  C  CB    . ALA A   1 78  ? -18.437 -10.754 -13.865 1.00 14.68 ? ? ? ? ? ? 78  ALA A   CB    1 
ATOM   596  N  N     . ALA A   1 79  ? -19.404 -13.647 -14.654 1.00 14.43 ? ? ? ? ? ? 79  ALA A   N     1 
ATOM   597  C  CA    . ALA A   1 79  ? -19.103 -15.101 -14.716 1.00 13.99 ? ? ? ? ? ? 79  ALA A   CA    1 
ATOM   598  C  C     . ALA A   1 79  ? -19.161 -15.614 -16.157 1.00 13.79 ? ? ? ? ? ? 79  ALA A   C     1 
ATOM   599  O  O     . ALA A   1 79  ? -18.309 -16.364 -16.611 1.00 14.93 ? ? ? ? ? ? 79  ALA A   O     1 
ATOM   600  C  CB    . ALA A   1 79  ? -20.103 -15.856 -13.835 1.00 15.81 ? ? ? ? ? ? 79  ALA A   CB    1 
ATOM   601  N  N     . ARG A   1 80  ? -20.241 -15.201 -16.887 1.00 14.02 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   N     1 
ATOM   602  C  CA    B ARG A   1 80  ? -20.324 -15.571 -18.298 0.60 14.47 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   CA    1 
ATOM   603  C  CA    C ARG A   1 80  ? -20.315 -15.579 -18.292 0.40 14.45 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   CA    1 
ATOM   604  C  C     . ARG A   1 80  ? -19.110 -15.091 -19.067 1.00 14.10 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   C     1 
ATOM   605  O  O     . ARG A   1 80  ? -18.521 -15.826 -19.898 1.00 15.27 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   O     1 
ATOM   606  C  CB    B ARG A   1 80  ? -21.591 -14.941 -18.917 0.60 16.05 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   CB    1 
ATOM   607  C  CB    C ARG A   1 80  ? -21.618 -14.957 -18.824 0.40 15.20 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   CB    1 
ATOM   608  C  CG    B ARG A   1 80  ? -21.658 -15.081 -20.446 0.60 16.63 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   CG    1 
ATOM   609  C  CG    C ARG A   1 80  ? -22.862 -15.692 -18.330 0.40 18.35 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   CG    1 
ATOM   610  C  CD    B ARG A   1 80  ? -22.348 -13.870 -21.062 0.60 21.36 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   CD    1 
ATOM   611  C  CD    C ARG A   1 80  ? -24.100 -14.933 -18.794 0.40 23.69 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   CD    1 
ATOM   612  N  NE    B ARG A   1 80  ? -21.635 -12.602 -20.970 0.60 22.51 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   NE    1 
ATOM   613  N  NE    C ARG A   1 80  ? -25.339 -15.655 -18.476 0.40 23.24 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   NE    1 
ATOM   614  C  CZ    B ARG A   1 80  ? -20.545 -12.228 -21.643 0.60 22.93 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   CZ    1 
ATOM   615  C  CZ    C ARG A   1 80  ? -26.487 -14.997 -18.425 0.40 21.63 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   CZ    1 
ATOM   616  N  NH1   B ARG A   1 80  ? -19.943 -11.042 -21.504 0.60 18.85 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   NH1   1 
ATOM   617  N  NH1   C ARG A   1 80  ? -27.604 -15.609 -18.146 0.40 29.06 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   NH1   1 
ATOM   618  N  NH2   B ARG A   1 80  ? -20.022 -13.101 -22.492 0.60 20.27 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   NH2   1 
ATOM   619  N  NH2   C ARG A   1 80  ? -26.456 -13.696 -18.682 0.40 29.96 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   NH2   1 
ATOM   620  N  N     . ARG A   1 81  ? -18.728 -13.822 -18.844 1.00 14.92 ? ? ? ? ? ? 81  ARG A   N     1 
ATOM   621  C  CA    . ARG A   1 81  ? -17.604 -13.286 -19.604 1.00 15.20 ? ? ? ? ? ? 81  ARG A   CA    1 
ATOM   622  C  C     . ARG A   1 81  ? -16.328 -14.035 -19.289 1.00 14.51 ? ? ? ? ? ? 81  ARG A   C     1 
ATOM   623  O  O     . ARG A   1 81  ? -15.571 -14.404 -20.223 1.00 15.35 ? ? ? ? ? ? 81  ARG A   O     1 
ATOM   624  C  CB    . ARG A   1 81  ? -17.420 -11.801 -19.288 1.00 15.94 ? ? ? ? ? ? 81  ARG A   CB    1 
ATOM   625  C  CG    . ARG A   1 81  ? -16.171 -11.238 -19.979 1.00 15.74 ? ? ? ? ? ? 81  ARG A   CG    1 
ATOM   626  C  CD    . ARG A   1 81  ? -16.052 -9.718  -19.797 1.00 15.55 ? ? ? ? ? ? 81  ARG A   CD    1 
ATOM   627  N  NE    . ARG A   1 81  ? -16.163 -9.375  -18.374 1.00 15.27 ? ? ? ? ? ? 81  ARG A   NE    1 
ATOM   628  C  CZ    . ARG A   1 81  ? -15.144 -9.560  -17.531 1.00 17.93 ? ? ? ? ? ? 81  ARG A   CZ    1 
ATOM   629  N  NH1   . ARG A   1 81  ? -13.969 -10.053 -17.929 1.00 20.78 ? ? ? ? ? ? 81  ARG A   NH1   1 
ATOM   630  N  NH2   . ARG A   1 81  ? -15.295 -9.266  -16.245 1.00 20.55 ? ? ? ? ? ? 81  ARG A   NH2   1 
ATOM   631  N  N     . GLU A   1 82  ? -16.002 -14.247 -18.019 1.00 15.10 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A   N     1 
ATOM   632  C  CA    A GLU A   1 82  ? -14.752 -14.909 -17.654 0.90 15.50 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A   CA    1 
ATOM   633  C  CA    B GLU A   1 82  ? -14.668 -14.846 -17.833 0.10 12.10 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A   CA    1 
ATOM   634  C  C     . GLU A   1 82  ? -14.707 -16.309 -18.232 1.00 14.80 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A   C     1 
ATOM   635  O  O     . GLU A   1 82  ? -13.657 -16.779 -18.733 1.00 15.36 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A   O     1 
ATOM   636  C  CB    A GLU A   1 82  ? -14.614 -14.924 -16.099 0.90 17.61 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A   CB    1 
ATOM   637  C  CB    B GLU A   1 82  ? -14.185 -14.587 -16.412 0.10 13.09 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A   CB    1 
ATOM   638  C  CG    A GLU A   1 82  ? -14.266 -13.579 -15.557 0.90 22.00 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A   CG    1 
ATOM   639  C  CG    B GLU A   1 82  ? -15.139 -15.126 -15.358 0.10 7.40  ? ? ? ? ? ? 82  GLU A   CG    1 
ATOM   640  C  CD    A GLU A   1 82  ? -12.974 -12.923 -16.015 0.90 27.44 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A   CD    1 
ATOM   641  C  CD    B GLU A   1 82  ? -14.696 -16.508 -14.877 0.10 4.34  ? ? ? ? ? ? 82  GLU A   CD    1 
ATOM   642  O  OE1   A GLU A   1 82  ? -12.680 -11.716 -15.769 0.90 30.79 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A   OE1   1 
ATOM   643  O  OE1   B GLU A   1 82  ? -15.231 -16.874 -13.812 0.10 3.21  ? ? ? ? ? ? 82  GLU A   OE1   1 
ATOM   644  O  OE2   A GLU A   1 82  ? -12.177 -13.657 -16.653 0.90 28.30 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A   OE2   1 
ATOM   645  O  OE2   B GLU A   1 82  ? -13.869 -17.126 -15.555 0.10 3.62  ? ? ? ? ? ? 82  GLU A   OE2   1 
ATOM   646  N  N     . LEU A   1 83  ? -15.839 -17.023 -18.159 1.00 14.42 ? ? ? ? ? ? 83  LEU A   N     1 
ATOM   647  C  CA    . LEU A   1 83  ? -15.801 -18.376 -18.706 1.00 14.95 ? ? ? ? ? ? 83  LEU A   CA    1 
ATOM   648  C  C     . LEU A   1 83  ? -15.451 -18.356 -20.168 1.00 14.32 ? ? ? ? ? ? 83  LEU A   C     1 
ATOM   649  O  O     . LEU A   1 83  ? -14.624 -19.174 -20.672 1.00 15.64 ? ? ? ? ? ? 83  LEU A   O     1 
ATOM   650  C  CB    . LEU A   1 83  ? -17.170 -19.040 -18.428 1.00 16.14 ? ? ? ? ? ? 83  LEU A   CB    1 
ATOM   651  C  CG    . LEU A   1 83  ? -17.315 -20.494 -18.827 1.00 15.42 ? ? ? ? ? ? 83  LEU A   CG    1 
ATOM   652  C  CD1   . LEU A   1 83  ? -16.393 -21.396 -18.015 1.00 17.81 ? ? ? ? ? ? 83  LEU A   CD1   1 
ATOM   653  C  CD2   . LEU A   1 83  ? -18.788 -20.871 -18.686 1.00 17.76 ? ? ? ? ? ? 83  LEU A   CD2   1 
ATOM   654  N  N     . ALA A   1 84  ? -16.078 -17.430 -20.924 1.00 14.76 ? ? ? ? ? ? 84  ALA A   N     1 
ATOM   655  C  CA    . ALA A   1 84  ? -15.831 -17.362 -22.361 1.00 15.27 ? ? ? ? ? ? 84  ALA A   CA    1 
ATOM   656  C  C     . ALA A   1 84  ? -14.405 -16.914 -22.659 1.00 14.45 ? ? ? ? ? ? 84  ALA A   C     1 
ATOM   657  O  O     . ALA A   1 84  ? -13.742 -17.472 -23.552 1.00 16.63 ? ? ? ? ? ? 84  ALA A   O     1 
ATOM   658  C  CB    . ALA A   1 84  ? -16.831 -16.417 -23.053 1.00 17.13 ? ? ? ? ? ? 84  ALA A   CB    1 
ATOM   659  N  N     . GLU A   1 85  ? -13.935 -15.906 -21.931 1.00 15.07 ? ? ? ? ? ? 85  GLU A   N     1 
ATOM   660  C  CA    . GLU A   1 85  ? -12.630 -15.342 -22.217 1.00 15.84 ? ? ? ? ? ? 85  GLU A   CA    1 
ATOM   661  C  C     . GLU A   1 85  ? -11.537 -16.317 -21.832 1.00 15.60 ? ? ? ? ? ? 85  GLU A   C     1 
ATOM   662  O  O     . GLU A   1 85  ? -10.511 -16.381 -22.555 1.00 18.46 ? ? ? ? ? ? 85  GLU A   O     1 
ATOM   663  C  CB    . GLU A   1 85  ? -12.404 -14.004 -21.512 1.00 15.65 ? ? ? ? ? ? 85  GLU A   CB    1 
ATOM   664  C  CG    . GLU A   1 85  ? -13.278 -12.892 -22.160 1.00 16.55 ? ? ? ? ? ? 85  GLU A   CG    1 
ATOM   665  C  CD    . GLU A   1 85  ? -13.113 -11.545 -21.514 1.00 19.58 ? ? ? ? ? ? 85  GLU A   CD    1 
ATOM   666  O  OE1   . GLU A   1 85  ? -12.686 -11.456 -20.313 1.00 21.59 ? ? ? ? ? ? 85  GLU A   OE1   1 
ATOM   667  O  OE2   . GLU A   1 85  ? -13.412 -10.501 -22.134 1.00 20.94 ? ? ? ? ? ? 85  GLU A   OE2   1 
ATOM   668  N  N     . GLU A   1 86  ? -11.686 -17.032 -20.752 1.00 14.11 ? ? ? ? ? ? 86  GLU A   N     1 
ATOM   669  C  CA    . GLU A   1 86  ? -10.608 -17.914 -20.309 1.00 13.71 ? ? ? ? ? ? 86  GLU A   CA    1 
ATOM   670  C  C     . GLU A   1 86  ? -10.624 -19.270 -20.927 1.00 14.38 ? ? ? ? ? ? 86  GLU A   C     1 
ATOM   671  O  O     . GLU A   1 86  ? -9.557  -19.910 -21.058 1.00 17.72 ? ? ? ? ? ? 86  GLU A   O     1 
ATOM   672  C  CB    . GLU A   1 86  ? -10.677 -18.021 -18.756 1.00 15.04 ? ? ? ? ? ? 86  GLU A   CB    1 
ATOM   673  C  CG    . GLU A   1 86  ? -10.331 -16.655 -18.166 1.00 15.27 ? ? ? ? ? ? 86  GLU A   CG    1 
ATOM   674  C  CD    . GLU A   1 86  ? -9.972  -16.690 -16.691 1.00 15.74 ? ? ? ? ? ? 86  GLU A   CD    1 
ATOM   675  O  OE1   . GLU A   1 86  ? -10.230 -17.665 -16.000 1.00 20.15 ? ? ? ? ? ? 86  GLU A   OE1   1 
ATOM   676  O  OE2   . GLU A   1 86  ? -9.438  -15.647 -16.194 1.00 18.94 ? ? ? ? ? ? 86  GLU A   OE2   1 
ATOM   677  N  N     . THR A   1 87  ? -11.801 -19.761 -21.341 1.00 15.28 ? ? ? ? ? ? 87  THR A   N     1 
ATOM   678  C  CA    . THR A   1 87  ? -11.888 -21.140 -21.812 1.00 15.58 ? ? ? ? ? ? 87  THR A   CA    1 
ATOM   679  C  C     . THR A   1 87  ? -12.648 -21.266 -23.117 1.00 15.32 ? ? ? ? ? ? 87  THR A   C     1 
ATOM   680  O  O     . THR A   1 87  ? -12.672 -22.370 -23.667 1.00 19.22 ? ? ? ? ? ? 87  THR A   O     1 
ATOM   681  C  CB    . THR A   1 87  ? -12.613 -22.032 -20.762 1.00 15.87 ? ? ? ? ? ? 87  THR A   CB    1 
ATOM   682  O  OG1   . THR A   1 87  ? -14.022 -21.725 -20.738 1.00 17.71 ? ? ? ? ? ? 87  THR A   OG1   1 
ATOM   683  C  CG2   . THR A   1 87  ? -12.011 -21.828 -19.383 1.00 15.59 ? ? ? ? ? ? 87  THR A   CG2   1 
ATOM   684  N  N     . GLY A   1 88  ? -13.251 -20.223 -23.658 1.00 16.11 ? ? ? ? ? ? 88  GLY A   N     1 
ATOM   685  C  CA    . GLY A   1 88  ? -13.963 -20.287 -24.920 1.00 16.82 ? ? ? ? ? ? 88  GLY A   CA    1 
ATOM   686  C  C     . GLY A   1 88  ? -15.328 -20.938 -24.773 1.00 16.63 ? ? ? ? ? ? 88  GLY A   C     1 
ATOM   687  O  O     . GLY A   1 88  ? -15.949 -21.260 -25.772 1.00 19.18 ? ? ? ? ? ? 88  GLY A   O     1 
ATOM   688  N  N     . LEU A   1 89  ? -15.834 -21.152 -23.536 1.00 16.67 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A   N     1 
ATOM   689  C  CA    . LEU A   1 89  ? -17.085 -21.872 -23.324 1.00 16.13 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A   CA    1 
ATOM   690  C  C     . LEU A   1 89  ? -18.209 -20.979 -22.831 1.00 16.34 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A   C     1 
ATOM   691  O  O     . LEU A   1 89  ? -17.964 -19.935 -22.229 1.00 17.13 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A   O     1 
ATOM   692  C  CB    . LEU A   1 89  ? -16.860 -22.940 -22.247 1.00 17.39 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A   CB    1 
ATOM   693  C  CG    . LEU A   1 89  ? -15.798 -23.963 -22.635 1.00 18.55 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A   CG    1 
ATOM   694  C  CD1   . LEU A   1 89  ? -15.619 -24.937 -21.453 1.00 19.70 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A   CD1   1 
ATOM   695  C  CD2   . LEU A   1 89  ? -16.179 -24.740 -23.893 1.00 20.70 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A   CD2   1 
ATOM   696  N  N     . SER A   1 90  ? -19.447 -21.421 -23.055 1.00 17.83 ? ? ? ? ? ? 90  SER A   N     1 
ATOM   697  C  CA    . SER A   1 90  ? -20.617 -20.815 -22.456 1.00 19.58 ? ? ? ? ? ? 90  SER A   CA    1 
ATOM   698  C  C     . SER A   1 90  ? -21.418 -21.955 -21.827 1.00 20.38 ? ? ? ? ? ? 90  SER A   C     1 
ATOM   699  O  O     . SER A   1 90  ? -21.294 -23.117 -22.229 1.00 24.47 ? ? ? ? ? ? 90  SER A   O     1 
ATOM   700  C  CB    . SER A   1 90  ? -21.528 -20.019 -23.395 1.00 25.54 ? ? ? ? ? ? 90  SER A   CB    1 
ATOM   701  O  OG    . SER A   1 90  ? -22.150 -20.997 -24.187 1.00 36.71 ? ? ? ? ? ? 90  SER A   OG    1 
ATOM   702  N  N     . GLY A   1 91  ? -22.233 -21.599 -20.838 1.00 20.83 ? ? ? ? ? ? 91  GLY A   N     1 
ATOM   703  C  CA    . GLY A   1 91  ? -23.058 -22.612 -20.204 1.00 24.51 ? ? ? ? ? ? 91  GLY A   CA    1 
ATOM   704  C  C     . GLY A   1 91  ? -24.283 -21.981 -19.568 1.00 20.58 ? ? ? ? ? ? 91  GLY A   C     1 
ATOM   705  O  O     . GLY A   1 91  ? -24.470 -20.777 -19.608 1.00 24.46 ? ? ? ? ? ? 91  GLY A   O     1 
ATOM   706  N  N     . ASP A   1 92  ? -25.093 -22.856 -18.978 1.00 20.47 ? ? ? ? ? ? 92  ASP A   N     1 
ATOM   707  C  CA    . ASP A   1 92  ? -26.218 -22.424 -18.131 1.00 20.59 ? ? ? ? ? ? 92  ASP A   CA    1 
ATOM   708  C  C     . ASP A   1 92  ? -25.658 -22.222 -16.732 1.00 18.36 ? ? ? ? ? ? 92  ASP A   C     1 
ATOM   709  O  O     . ASP A   1 92  ? -25.215 -23.190 -16.122 1.00 20.24 ? ? ? ? ? ? 92  ASP A   O     1 
ATOM   710  C  CB    . ASP A   1 92  ? -27.327 -23.464 -18.143 1.00 21.80 ? ? ? ? ? ? 92  ASP A   CB    1 
ATOM   711  C  CG    . ASP A   1 92  ? -27.925 -23.674 -19.544 1.00 27.80 ? ? ? ? ? ? 92  ASP A   CG    1 
ATOM   712  O  OD1   . ASP A   1 92  ? -28.122 -22.679 -20.271 1.00 30.88 ? ? ? ? ? ? 92  ASP A   OD1   1 
ATOM   713  O  OD2   . ASP A   1 92  ? -28.170 -24.838 -19.940 1.00 37.15 ? ? ? ? ? ? 92  ASP A   OD2   1 
ATOM   714  N  N     . LEU A   1 93  ? -25.703 -21.008 -16.222 1.00 19.03 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A   N     1 
ATOM   715  C  CA    A LEU A   1 93  ? -25.100 -20.568 -14.969 0.60 17.02 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A   CA    1 
ATOM   716  C  CA    B LEU A   1 93  ? -25.092 -20.633 -15.005 0.40 16.70 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A   CA    1 
ATOM   717  C  C     . LEU A   1 93  ? -26.158 -20.455 -13.882 1.00 18.94 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A   C     1 
ATOM   718  O  O     . LEU A   1 93  ? -27.199 -19.814 -14.008 1.00 22.42 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A   O     1 
ATOM   719  C  CB    A LEU A   1 93  ? -24.399 -19.223 -15.147 0.60 18.58 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A   CB    1 
ATOM   720  C  CB    B LEU A   1 93  ? -24.236 -19.376 -15.159 0.40 22.70 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A   CB    1 
ATOM   721  C  CG    A LEU A   1 93  ? -23.192 -19.178 -16.079 0.60 19.44 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A   CG    1 
ATOM   722  C  CG    B LEU A   1 93  ? -22.742 -19.600 -15.420 0.40 24.53 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A   CG    1 
ATOM   723  C  CD1   A LEU A   1 93  ? -22.866 -17.736 -16.439 0.60 18.91 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A   CD1   1 
ATOM   724  C  CD1   B LEU A   1 93  ? -22.503 -20.191 -16.798 0.40 22.70 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A   CD1   1 
ATOM   725  C  CD2   A LEU A   1 93  ? -22.003 -19.840 -15.411 0.60 24.27 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A   CD2   1 
ATOM   726  C  CD2   B LEU A   1 93  ? -21.951 -18.316 -15.242 0.40 23.52 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A   CD2   1 
ATOM   727  N  N     . THR A   1 94  ? -25.784 -21.009 -12.721 1.00 17.21 ? ? ? ? ? ? 94  THR A   N     1 
ATOM   728  C  CA    . THR A   1 94  ? -26.576 -20.906 -11.494 1.00 17.62 ? ? ? ? ? ? 94  THR A   CA    1 
ATOM   729  C  C     . THR A   1 94  ? -25.734 -20.387 -10.349 1.00 16.43 ? ? ? ? ? ? 94  THR A   C     1 
ATOM   730  O  O     . THR A   1 94  ? -24.647 -20.925 -10.078 1.00 16.70 ? ? ? ? ? ? 94  THR A   O     1 
ATOM   731  C  CB    . THR A   1 94  ? -27.143 -22.305 -11.094 1.00 22.87 ? ? ? ? ? ? 94  THR A   CB    1 
ATOM   732  O  OG1   . THR A   1 94  ? -27.960 -22.795 -12.138 1.00 26.40 ? ? ? ? ? ? 94  THR A   OG1   1 
ATOM   733  C  CG2   . THR A   1 94  ? -27.967 -22.198 -9.823  1.00 24.16 ? ? ? ? ? ? 94  THR A   CG2   1 
ATOM   734  N  N     . TYR A   1 95  ? -26.217 -19.352 -9.667  1.00 16.34 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A   N     1 
ATOM   735  C  CA    . TYR A   1 95  ? -25.520 -18.833 -8.491  1.00 16.09 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A   CA    1 
ATOM   736  C  C     . TYR A   1 95  ? -25.521 -19.856 -7.354  1.00 16.61 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A   C     1 
ATOM   737  O  O     . TYR A   1 95  ? -26.579 -20.416 -7.021  1.00 18.64 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A   O     1 
ATOM   738  C  CB    . TYR A   1 95  ? -26.178 -17.514 -8.092  1.00 17.80 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A   CB    1 
ATOM   739  C  CG    . TYR A   1 95  ? -25.526 -16.940 -6.841  1.00 19.32 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A   CG    1 
ATOM   740  C  CD1   . TYR A   1 95  ? -24.219 -16.428 -6.855  1.00 20.80 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A   CD1   1 
ATOM   741  C  CD2   . TYR A   1 95  ? -26.255 -16.962 -5.660  1.00 19.84 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A   CD2   1 
ATOM   742  C  CE1   . TYR A   1 95  ? -23.693 -15.933 -5.655  1.00 21.92 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A   CE1   1 
ATOM   743  C  CE2   . TYR A   1 95  ? -25.688 -16.452 -4.522  1.00 21.70 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A   CE2   1 
ATOM   744  C  CZ    . TYR A   1 95  ? -24.423 -15.944 -4.494  1.00 19.46 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A   CZ    1 
ATOM   745  O  OH    . TYR A   1 95  ? -23.873 -15.437 -3.322  1.00 23.42 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A   OH    1 
ATOM   746  N  N     . LEU A   1 96  ? -24.350 -20.040 -6.735  1.00 15.30 ? ? ? ? ? ? 96  LEU A   N     1 
ATOM   747  C  CA    . LEU A   1 96  ? -24.242 -20.949 -5.589  1.00 15.74 ? ? ? ? ? ? 96  LEU A   CA    1 
ATOM   748  C  C     . LEU A   1 96  ? -24.088 -20.250 -4.272  1.00 16.06 ? ? ? ? ? ? 96  LEU A   C     1 
ATOM   749  O  O     . LEU A   1 96  ? -24.901 -20.506 -3.337  1.00 18.47 ? ? ? ? ? ? 96  LEU A   O     1 
ATOM   750  C  CB    . LEU A   1 96  ? -22.999 -21.853 -5.803  1.00 15.76 ? ? ? ? ? ? 96  LEU A   CB    1 
ATOM   751  C  CG    . LEU A   1 96  ? -23.097 -22.797 -7.007  1.00 14.68 ? ? ? ? ? ? 96  LEU A   CG    1 
ATOM   752  C  CD1   . LEU A   1 96  ? -21.795 -23.602 -7.068  1.00 15.39 ? ? ? ? ? ? 96  LEU A   CD1   1 
ATOM   753  C  CD2   . LEU A   1 96  ? -24.312 -23.734 -6.865  1.00 19.55 ? ? ? ? ? ? 96  LEU A   CD2   1 
ATOM   754  N  N     . PHE A   1 97  ? -23.064 -19.426 -4.105  1.00 15.22 ? ? ? ? ? ? 97  PHE A   N     1 
ATOM   755  C  CA    . PHE A   1 97  ? -22.763 -18.801 -2.804  1.00 14.71 ? ? ? ? ? ? 97  PHE A   CA    1 
ATOM   756  C  C     . PHE A   1 97  ? -21.622 -17.826 -3.022  1.00 15.79 ? ? ? ? ? ? 97  PHE A   C     1 
ATOM   757  O  O     . PHE A   1 97  ? -21.059 -17.748 -4.146  1.00 14.30 ? ? ? ? ? ? 97  PHE A   O     1 
ATOM   758  C  CB    . PHE A   1 97  ? -22.401 -19.824 -1.710  1.00 16.64 ? ? ? ? ? ? 97  PHE A   CB    1 
ATOM   759  C  CG    . PHE A   1 97  ? -21.583 -21.007 -2.187  1.00 16.02 ? ? ? ? ? ? 97  PHE A   CG    1 
ATOM   760  C  CD1   . PHE A   1 97  ? -22.089 -22.294 -2.056  1.00 17.76 ? ? ? ? ? ? 97  PHE A   CD1   1 
ATOM   761  C  CD2   . PHE A   1 97  ? -20.314 -20.840 -2.725  1.00 17.08 ? ? ? ? ? ? 97  PHE A   CD2   1 
ATOM   762  C  CE1   . PHE A   1 97  ? -21.359 -23.404 -2.470  1.00 16.87 ? ? ? ? ? ? 97  PHE A   CE1   1 
ATOM   763  C  CE2   . PHE A   1 97  ? -19.609 -21.920 -3.226  1.00 15.06 ? ? ? ? ? ? 97  PHE A   CE2   1 
ATOM   764  C  CZ    . PHE A   1 97  ? -20.145 -23.212 -3.127  1.00 16.98 ? ? ? ? ? ? 97  PHE A   CZ    1 
ATOM   765  N  N     . SER A   1 98  ? -21.295 -17.092 -1.960  1.00 15.19 ? ? ? ? ? ? 98  SER A   N     1 
ATOM   766  C  CA    A SER A   1 98  ? -20.217 -16.109 -2.040  0.40 14.94 ? ? ? ? ? ? 98  SER A   CA    1 
ATOM   767  C  CA    B SER A   1 98  ? -20.232 -16.102 -2.014  0.60 14.05 ? ? ? ? ? ? 98  SER A   CA    1 
ATOM   768  C  C     . SER A   1 98  ? -19.358 -16.226 -0.780  1.00 13.16 ? ? ? ? ? ? 98  SER A   C     1 
ATOM   769  O  O     . SER A   1 98  ? -19.803 -16.796 0.213   1.00 15.40 ? ? ? ? ? ? 98  SER A   O     1 
ATOM   770  C  CB    A SER A   1 98  ? -20.765 -14.701 -2.184  0.40 14.80 ? ? ? ? ? ? 98  SER A   CB    1 
ATOM   771  C  CB    B SER A   1 98  ? -20.832 -14.699 -2.032  0.60 16.04 ? ? ? ? ? ? 98  SER A   CB    1 
ATOM   772  O  OG    A SER A   1 98  ? -21.578 -14.457 -3.319  0.40 15.64 ? ? ? ? ? ? 98  SER A   OG    1 
ATOM   773  O  OG    B SER A   1 98  ? -21.453 -14.456 -0.771  0.60 16.43 ? ? ? ? ? ? 98  SER A   OG    1 
ATOM   774  N  N     . TYR A   1 99  ? -18.152 -15.668 -0.845  1.00 12.92 ? ? ? ? ? ? 99  TYR A   N     1 
ATOM   775  C  CA    . TYR A   1 99  ? -17.309 -15.658 0.372   1.00 12.80 ? ? ? ? ? ? 99  TYR A   CA    1 
ATOM   776  C  C     . TYR A   1 99  ? -16.344 -14.481 0.283   1.00 13.02 ? ? ? ? ? ? 99  TYR A   C     1 
ATOM   777  O  O     . TYR A   1 99  ? -15.945 -14.042 -0.789  1.00 13.11 ? ? ? ? ? ? 99  TYR A   O     1 
ATOM   778  C  CB    . TYR A   1 99  ? -16.549 -16.991 0.534   1.00 13.12 ? ? ? ? ? ? 99  TYR A   CB    1 
ATOM   779  C  CG    . TYR A   1 99  ? -15.505 -17.244 -0.567  1.00 12.19 ? ? ? ? ? ? 99  TYR A   CG    1 
ATOM   780  C  CD1   . TYR A   1 99  ? -15.916 -17.886 -1.751  1.00 13.23 ? ? ? ? ? ? 99  TYR A   CD1   1 
ATOM   781  C  CD2   . TYR A   1 99  ? -14.193 -16.881 -0.441  1.00 12.03 ? ? ? ? ? ? 99  TYR A   CD2   1 
ATOM   782  C  CE1   . TYR A   1 99  ? -14.998 -18.135 -2.776  1.00 12.74 ? ? ? ? ? ? 99  TYR A   CE1   1 
ATOM   783  C  CE2   . TYR A   1 99  ? -13.275 -17.134 -1.438  1.00 12.16 ? ? ? ? ? ? 99  TYR A   CE2   1 
ATOM   784  C  CZ    . TYR A   1 99  ? -13.669 -17.770 -2.632  1.00 12.77 ? ? ? ? ? ? 99  TYR A   CZ    1 
ATOM   785  O  OH    . TYR A   1 99  ? -12.804 -18.028 -3.660  1.00 12.96 ? ? ? ? ? ? 99  TYR A   OH    1 
ATOM   786  N  N     . PHE A   1 100 ? -15.993 -14.001 1.470   1.00 12.49 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A   N     1 
ATOM   787  C  CA    . PHE A   1 100 ? -14.877 -13.040 1.565   1.00 12.69 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A   CA    1 
ATOM   788  C  C     . PHE A   1 100 ? -13.566 -13.788 1.606   1.00 11.79 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A   C     1 
ATOM   789  O  O     . PHE A   1 100 ? -13.401 -14.659 2.457   1.00 12.76 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A   O     1 
ATOM   790  C  CB    . PHE A   1 100 ? -15.040 -12.205 2.859   1.00 13.44 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A   CB    1 
ATOM   791  C  CG    . PHE A   1 100 ? -16.187 -11.237 2.785   1.00 13.52 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A   CG    1 
ATOM   792  C  CD1   . PHE A   1 100 ? -17.343 -11.432 3.502   1.00 17.74 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A   CD1   1 
ATOM   793  C  CD2   . PHE A   1 100 ? -16.097 -10.132 1.968   1.00 14.64 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A   CD2   1 
ATOM   794  C  CE1   . PHE A   1 100 ? -18.416 -10.526 3.422   1.00 20.17 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A   CE1   1 
ATOM   795  C  CE2   . PHE A   1 100 ? -17.121 -9.210  1.879   1.00 16.23 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A   CE2   1 
ATOM   796  C  CZ    . PHE A   1 100 ? -18.277 -9.405  2.617   1.00 19.66 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A   CZ    1 
ATOM   797  N  N     . VAL A   1 101 ? -12.624 -13.458 0.684   1.00 11.98 ? ? ? ? ? ? 101 VAL A   N     1 
ATOM   798  C  CA    . VAL A   1 101 ? -11.422 -14.245 0.522   1.00 12.09 ? ? ? ? ? ? 101 VAL A   CA    1 
ATOM   799  C  C     . VAL A   1 101 ? -10.570 -14.220 1.779   1.00 11.20 ? ? ? ? ? ? 101 VAL A   C     1 
ATOM   800  O  O     . VAL A   1 101 ? -9.898  -15.198 2.075   1.00 12.25 ? ? ? ? ? ? 101 VAL A   O     1 
ATOM   801  C  CB    . VAL A   1 101 ? -10.526 -13.800 -0.685  1.00 12.59 ? ? ? ? ? ? 101 VAL A   CB    1 
ATOM   802  C  CG1   . VAL A   1 101 ? -11.455 -13.757 -1.930  1.00 13.81 ? ? ? ? ? ? 101 VAL A   CG1   1 
ATOM   803  C  CG2   . VAL A   1 101 ? -9.776  -12.518 -0.474  1.00 14.42 ? ? ? ? ? ? 101 VAL A   CG2   1 
ATOM   804  N  N     . SER A   1 102 ? -10.519 -13.069 2.513   1.00 12.21 ? ? ? ? ? ? 102 SER A   N     1 
ATOM   805  C  CA    . SER A   1 102 ? -9.642  -12.951 3.683   1.00 12.41 ? ? ? ? ? ? 102 SER A   CA    1 
ATOM   806  C  C     . SER A   1 102 ? -10.043 -11.699 4.432   1.00 11.72 ? ? ? ? ? ? 102 SER A   C     1 
ATOM   807  O  O     . SER A   1 102 ? -9.383  -10.658 4.309   1.00 12.96 ? ? ? ? ? ? 102 SER A   O     1 
ATOM   808  C  CB    . SER A   1 102 ? -8.174  -12.906 3.245   1.00 13.08 ? ? ? ? ? ? 102 SER A   CB    1 
ATOM   809  O  OG    . SER A   1 102 ? -7.376  -13.063 4.421   1.00 14.69 ? ? ? ? ? ? 102 SER A   OG    1 
ATOM   810  N  N     . PRO A   1 103 ? -11.177 -11.766 5.141   1.00 12.27 ? ? ? ? ? ? 103 PRO A   N     1 
ATOM   811  C  CA    . PRO A   1 103 ? -11.786 -10.547 5.654   1.00 12.50 ? ? ? ? ? ? 103 PRO A   CA    1 
ATOM   812  C  C     . PRO A   1 103 ? -11.020 -9.923  6.821   1.00 12.91 ? ? ? ? ? ? 103 PRO A   C     1 
ATOM   813  O  O     . PRO A   1 103 ? -11.420 -8.830  7.249   1.00 14.66 ? ? ? ? ? ? 103 PRO A   O     1 
ATOM   814  C  CB    . PRO A   1 103 ? -13.210 -11.002 6.053   1.00 15.03 ? ? ? ? ? ? 103 PRO A   CB    1 
ATOM   815  C  CG    . PRO A   1 103 ? -12.998 -12.457 6.460   1.00 14.26 ? ? ? ? ? ? 103 PRO A   CG    1 
ATOM   816  C  CD    . PRO A   1 103 ? -12.006 -12.982 5.434   1.00 13.04 ? ? ? ? ? ? 103 PRO A   CD    1 
ATOM   817  N  N     . GLY A   1 104 ? -9.930  -10.534 7.296   1.00 12.85 ? ? ? ? ? ? 104 GLY A   N     1 
ATOM   818  C  CA    . GLY A   1 104 ? -9.056  -9.845  8.242   1.00 14.60 ? ? ? ? ? ? 104 GLY A   CA    1 
ATOM   819  C  C     . GLY A   1 104 ? -8.248  -8.719  7.628   1.00 14.46 ? ? ? ? ? ? 104 GLY A   C     1 
ATOM   820  O  O     . GLY A   1 104 ? -7.679  -7.916  8.377   1.00 16.17 ? ? ? ? ? ? 104 GLY A   O     1 
ATOM   821  N  N     . PHE A   1 105 ? -8.189  -8.632  6.282   1.00 13.73 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A   N     1 
ATOM   822  C  CA    . PHE A   1 105 ? -7.441  -7.486  5.727   1.00 14.51 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A   CA    1 
ATOM   823  C  C     . PHE A   1 105 ? -8.004  -6.963  4.394   1.00 15.00 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A   C     1 
ATOM   824  O  O     . PHE A   1 105 ? -7.671  -5.820  4.033   1.00 16.72 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A   O     1 
ATOM   825  C  CB    . PHE A   1 105 ? -5.947  -7.806  5.556   1.00 15.20 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A   CB    1 
ATOM   826  C  CG    . PHE A   1 105 ? -5.598  -8.517  4.266   1.00 14.04 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A   CG    1 
ATOM   827  C  CD1   . PHE A   1 105 ? -5.082  -7.842  3.179   1.00 15.50 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A   CD1   1 
ATOM   828  C  CD2   . PHE A   1 105 ? -5.773  -9.899  4.112   1.00 15.82 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A   CD2   1 
ATOM   829  C  CE1   . PHE A   1 105 ? -4.757  -8.456  1.985   1.00 16.13 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A   CE1   1 
ATOM   830  C  CE2   . PHE A   1 105 ? -5.402  -10.564 2.914   1.00 16.49 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A   CE2   1 
ATOM   831  C  CZ    . PHE A   1 105 ? -4.873  -9.825  1.870   1.00 18.57 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A   CZ    1 
ATOM   832  N  N     . THR A   1 106 ? -8.820  -7.731  3.684   1.00 13.62 ? ? ? ? ? ? 106 THR A   N     1 
ATOM   833  C  CA    . THR A   1 106 ? -9.313  -7.217  2.420   1.00 14.06 ? ? ? ? ? ? 106 THR A   CA    1 
ATOM   834  C  C     . THR A   1 106 ? -10.819 -7.383  2.355   1.00 14.51 ? ? ? ? ? ? 106 THR A   C     1 
ATOM   835  O  O     . THR A   1 106 ? -11.369 -8.280  3.028   1.00 14.48 ? ? ? ? ? ? 106 THR A   O     1 
ATOM   836  C  CB    . THR A   1 106 ? -8.634  -7.910  1.206   1.00 13.06 ? ? ? ? ? ? 106 THR A   CB    1 
ATOM   837  O  OG1   . THR A   1 106 ? -9.144  -7.344  -0.025  1.00 14.14 ? ? ? ? ? ? 106 THR A   OG1   1 
ATOM   838  C  CG2   . THR A   1 106 ? -8.878  -9.412  1.174   1.00 13.76 ? ? ? ? ? ? 106 THR A   CG2   1 
ATOM   839  N  N     . ASP A   1 107 ? -11.475 -6.505  1.558   1.00 14.51 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A   N     1 
ATOM   840  C  CA    . ASP A   1 107 ? -12.925 -6.647  1.345   1.00 14.81 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A   CA    1 
ATOM   841  C  C     . ASP A   1 107 ? -13.232 -7.477  0.116   1.00 14.28 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A   C     1 
ATOM   842  O  O     . ASP A   1 107 ? -14.410 -7.579  -0.272  1.00 16.11 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A   O     1 
ATOM   843  C  CB    . ASP A   1 107 ? -13.590 -5.291  1.231   1.00 15.84 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A   CB    1 
ATOM   844  C  CG    . ASP A   1 107 ? -13.060 -4.453  0.080   1.00 16.05 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A   CG    1 
ATOM   845  O  OD1   . ASP A   1 107 ? -13.508 -3.319  -0.068  1.00 22.96 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A   OD1   1 
ATOM   846  O  OD2   . ASP A   1 107 ? -12.181 -4.956  -0.713  1.00 16.09 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A   OD2   1 
ATOM   847  N  N     . GLU A   1 108 ? -12.235 -8.133  -0.533  1.00 13.93 ? ? ? ? ? ? 108 GLU A   N     1 
ATOM   848  C  CA    . GLU A   1 108 ? -12.546 -8.880  -1.754  1.00 13.23 ? ? ? ? ? ? 108 GLU A   CA    1 
ATOM   849  C  C     . GLU A   1 108 ? -13.601 -9.953  -1.481  1.00 12.39 ? ? ? ? ? ? 108 GLU A   C     1 
ATOM   850  O  O     . GLU A   1 108 ? -13.420 -10.785 -0.592  1.00 13.24 ? ? ? ? ? ? 108 GLU A   O     1 
ATOM   851  C  CB    . GLU A   1 108 ? -11.308 -9.517  -2.374  1.00 13.83 ? ? ? ? ? ? 108 GLU A   CB    1 
ATOM   852  C  CG    . GLU A   1 108 ? -11.634 -10.240 -3.666  1.00 14.42 ? ? ? ? ? ? 108 GLU A   CG    1 
ATOM   853  C  CD    . GLU A   1 108 ? -10.444 -10.963 -4.301  1.00 14.02 ? ? ? ? ? ? 108 GLU A   CD    1 
ATOM   854  O  OE1   . GLU A   1 108 ? -9.404  -11.194 -3.655  1.00 15.30 ? ? ? ? ? ? 108 GLU A   OE1   1 
ATOM   855  O  OE2   . GLU A   1 108 ? -10.585 -11.319 -5.521  1.00 18.86 ? ? ? ? ? ? 108 GLU A   OE2   1 
ATOM   856  N  N     . LYS A   1 109 ? -14.653 -9.931  -2.278  1.00 13.10 ? ? ? ? ? ? 109 LYS A   N     1 
ATOM   857  C  CA    . LYS A   1 109 ? -15.735 -10.900 -2.157  1.00 12.80 ? ? ? ? ? ? 109 LYS A   CA    1 
ATOM   858  C  C     . LYS A   1 109 ? -15.835 -11.661 -3.466  1.00 12.99 ? ? ? ? ? ? 109 LYS A   C     1 
ATOM   859  O  O     . LYS A   1 109 ? -15.791 -11.017 -4.533  1.00 15.71 ? ? ? ? ? ? 109 LYS A   O     1 
ATOM   860  C  CB    . LYS A   1 109 ? -17.030 -10.161 -1.840  1.00 15.50 ? ? ? ? ? ? 109 LYS A   CB    1 
ATOM   861  C  CG    . LYS A   1 109 ? -18.183 -11.122 -1.506  1.00 18.41 ? ? ? ? ? ? 109 LYS A   CG    1 
ATOM   862  C  CD    . LYS A   1 109 ? -19.479 -10.346 -1.257  1.00 24.49 ? ? ? ? ? ? 109 LYS A   CD    1 
ATOM   863  C  CE    . LYS A   1 109 ? -20.464 -11.116 -0.380  1.00 28.50 ? ? ? ? ? ? 109 LYS A   CE    1 
ATOM   864  N  NZ    . LYS A   1 109 ? -21.780 -10.380 -0.329  1.00 34.59 ? ? ? ? ? ? 109 LYS A   NZ    1 
ATOM   865  N  N     . THR A   1 110 ? -15.976 -12.971 -3.407  1.00 12.01 ? ? ? ? ? ? 110 THR A   N     1 
ATOM   866  C  CA    . THR A   1 110 ? -16.068 -13.839 -4.561  1.00 12.66 ? ? ? ? ? ? 110 THR A   CA    1 
ATOM   867  C  C     . THR A   1 110 ? -17.465 -14.459 -4.648  1.00 11.75 ? ? ? ? ? ? 110 THR A   C     1 
ATOM   868  O  O     . THR A   1 110 ? -17.911 -15.060 -3.688  1.00 13.87 ? ? ? ? ? ? 110 THR A   O     1 
ATOM   869  C  CB    . THR A   1 110 ? -14.996 -14.962 -4.519  1.00 12.64 ? ? ? ? ? ? 110 THR A   CB    1 
ATOM   870  O  OG1   . THR A   1 110 ? -13.719 -14.322 -4.403  1.00 14.70 ? ? ? ? ? ? 110 THR A   OG1   1 
ATOM   871  C  CG2   . THR A   1 110 ? -14.993 -15.809 -5.766  1.00 13.54 ? ? ? ? ? ? 110 THR A   CG2   1 
ATOM   872  N  N     . HIS A   1 111 ? -18.090 -14.327 -5.819  1.00 12.30 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A   N     1 
ATOM   873  C  CA    . HIS A   1 111 ? -19.388 -14.935 -6.084  1.00 12.41 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A   CA    1 
ATOM   874  C  C     . HIS A   1 111 ? -19.194 -16.160 -6.948  1.00 12.18 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A   C     1 
ATOM   875  O  O     . HIS A   1 111 ? -18.597 -16.044 -8.023  1.00 13.56 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A   O     1 
ATOM   876  C  CB    . HIS A   1 111 ? -20.242 -13.942 -6.861  1.00 13.68 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A   CB    1 
ATOM   877  C  CG    . HIS A   1 111 ? -20.398 -12.630 -6.137  1.00 15.55 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A   CG    1 
ATOM   878  N  ND1   . HIS A   1 111 ? -21.494 -12.319 -5.414  1.00 21.70 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A   ND1   1 
ATOM   879  C  CD2   . HIS A   1 111 ? -19.597 -11.561 -6.066  1.00 18.71 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A   CD2   1 
ATOM   880  C  CE1   . HIS A   1 111 ? -21.429 -11.125 -4.886  1.00 23.15 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A   CE1   1 
ATOM   881  N  NE2   . HIS A   1 111 ? -20.269 -10.646 -5.282  1.00 21.48 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A   NE2   1 
ATOM   882  N  N     . VAL A   1 112 ? -19.658 -17.292 -6.492  1.00 12.66 ? ? ? ? ? ? 112 VAL A   N     1 
ATOM   883  C  CA    . VAL A   1 112 ? -19.379 -18.581 -7.162  1.00 12.69 ? ? ? ? ? ? 112 VAL A   CA    1 
ATOM   884  C  C     . VAL A   1 112 ? -20.618 -19.099 -7.872  1.00 13.21 ? ? ? ? ? ? 112 VAL A   C     1 
ATOM   885  O  O     . VAL A   1 112 ? -21.709 -19.099 -7.255  1.00 14.16 ? ? ? ? ? ? 112 VAL A   O     1 
ATOM   886  C  CB    . VAL A   1 112 ? -18.869 -19.640 -6.130  1.00 13.30 ? ? ? ? ? ? 112 VAL A   CB    1 
ATOM   887  C  CG1   . VAL A   1 112 ? -18.443 -20.925 -6.862  1.00 15.29 ? ? ? ? ? ? 112 VAL A   CG1   1 
ATOM   888  C  CG2   . VAL A   1 112 ? -17.732 -19.076 -5.317  1.00 14.18 ? ? ? ? ? ? 112 VAL A   CG2   1 
ATOM   889  N  N     . PHE A   1 113 ? -20.445 -19.514 -9.119  1.00 13.09 ? ? ? ? ? ? 113 PHE A   N     1 
ATOM   890  C  CA    . PHE A   1 113 ? -21.487 -20.044 -9.944  1.00 13.66 ? ? ? ? ? ? 113 PHE A   CA    1 
ATOM   891  C  C     . PHE A   1 113 ? -21.233 -21.466 -10.359 1.00 13.49 ? ? ? ? ? ? 113 PHE A   C     1 
ATOM   892  O  O     . PHE A   1 113 ? -20.081 -21.852 -10.450 1.00 14.92 ? ? ? ? ? ? 113 PHE A   O     1 
ATOM   893  C  CB    . PHE A   1 113 ? -21.597 -19.199 -11.239 1.00 14.05 ? ? ? ? ? ? 113 PHE A   CB    1 
ATOM   894  C  CG    . PHE A   1 113 ? -22.136 -17.800 -10.939 1.00 13.90 ? ? ? ? ? ? 113 PHE A   CG    1 
ATOM   895  C  CD1   . PHE A   1 113 ? -21.277 -16.831 -10.450 1.00 15.14 ? ? ? ? ? ? 113 PHE A   CD1   1 
ATOM   896  C  CD2   . PHE A   1 113 ? -23.485 -17.539 -11.180 1.00 16.31 ? ? ? ? ? ? 113 PHE A   CD2   1 
ATOM   897  C  CE1   . PHE A   1 113 ? -21.744 -15.555 -10.183 1.00 16.61 ? ? ? ? ? ? 113 PHE A   CE1   1 
ATOM   898  C  CE2   . PHE A   1 113 ? -23.947 -16.260 -10.864 1.00 16.46 ? ? ? ? ? ? 113 PHE A   CE2   1 
ATOM   899  C  CZ    . PHE A   1 113 ? -23.075 -15.298 -10.371 1.00 17.96 ? ? ? ? ? ? 113 PHE A   CZ    1 
ATOM   900  N  N     . LEU A   1 114 ? -22.251 -22.218 -10.651 1.00 14.81 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A   N     1 
ATOM   901  C  CA    . LEU A   1 114 ? -22.162 -23.495 -11.339 1.00 14.41 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A   CA    1 
ATOM   902  C  C     . LEU A   1 114 ? -22.463 -23.305 -12.818 1.00 14.93 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A   C     1 
ATOM   903  O  O     . LEU A   1 114 ? -23.403 -22.579 -13.160 1.00 17.82 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A   O     1 
ATOM   904  C  CB    . LEU A   1 114 ? -23.210 -24.458 -10.742 1.00 17.24 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A   CB    1 
ATOM   905  C  CG    . LEU A   1 114 ? -23.160 -25.902 -11.268 1.00 17.86 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A   CG    1 
ATOM   906  C  CD1   . LEU A   1 114 ? -21.911 -26.636 -10.881 1.00 17.75 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A   CD1   1 
ATOM   907  C  CD2   . LEU A   1 114 ? -24.396 -26.638 -10.739 1.00 23.05 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A   CD2   1 
ATOM   908  N  N     . ALA A   1 115 ? -21.737 -23.935 -13.714 1.00 14.88 ? ? ? ? ? ? 115 ALA A   N     1 
ATOM   909  C  CA    . ALA A   1 115 ? -22.088 -23.915 -15.135 1.00 15.25 ? ? ? ? ? ? 115 ALA A   CA    1 
ATOM   910  C  C     . ALA A   1 115 ? -22.404 -25.340 -15.582 1.00 17.19 ? ? ? ? ? ? 115 ALA A   C     1 
ATOM   911  O  O     . ALA A   1 115 ? -21.642 -26.255 -15.268 1.00 18.42 ? ? ? ? ? ? 115 ALA A   O     1 
ATOM   912  C  CB    . ALA A   1 115 ? -20.909 -23.391 -15.929 1.00 15.59 ? ? ? ? ? ? 115 ALA A   CB    1 
ATOM   913  N  N     . GLU A   1 116 ? -23.512 -25.436 -16.343 1.00 18.01 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A   N     1 
ATOM   914  C  CA    . GLU A   1 116 ? -23.968 -26.685 -16.927 1.00 18.92 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A   CA    1 
ATOM   915  C  C     . GLU A   1 116 ? -24.144 -26.553 -18.426 1.00 20.58 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A   C     1 
ATOM   916  O  O     . GLU A   1 116 ? -24.214 -25.453 -18.976 1.00 22.55 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A   O     1 
ATOM   917  C  CB    . GLU A   1 116 ? -25.310 -27.080 -16.269 1.00 20.08 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A   CB    1 
ATOM   918  C  CG    . GLU A   1 116 ? -25.027 -27.450 -14.785 1.00 23.20 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A   CG    1 
ATOM   919  C  CD    . GLU A   1 116 ? -26.289 -27.757 -14.024 1.00 27.51 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A   CD    1 
ATOM   920  O  OE1   . GLU A   1 116 ? -26.559 -28.917 -13.646 1.00 39.19 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A   OE1   1 
ATOM   921  O  OE2   . GLU A   1 116 ? -27.063 -26.797 -13.794 1.00 29.64 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A   OE2   1 
ATOM   922  N  N     . ASN A   1 117 ? -24.207 -27.689 -19.112 1.00 26.91 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A   N     1 
ATOM   923  C  CA    . ASN A   1 117 ? -24.422 -27.732 -20.549 1.00 26.35 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A   CA    1 
ATOM   924  C  C     . ASN A   1 117 ? -23.441 -26.863 -21.322 1.00 25.44 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A   C     1 
ATOM   925  O  O     . ASN A   1 117 ? -23.891 -26.034 -22.119 1.00 28.44 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A   O     1 
ATOM   926  C  CB    . ASN A   1 117 ? -25.847 -27.226 -20.824 1.00 30.94 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A   CB    1 
ATOM   927  C  CG    . ASN A   1 117 ? -26.875 -28.005 -20.027 1.00 33.45 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A   CG    1 
ATOM   928  O  OD1   . ASN A   1 117 ? -26.802 -29.229 -19.939 1.00 47.18 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A   OD1   1 
ATOM   929  N  ND2   . ASN A   1 117 ? -27.801 -27.263 -19.425 1.00 40.94 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A   ND2   1 
ATOM   930  N  N     . LEU A   1 118 ? -22.147 -27.048 -21.076 1.00 24.86 ? ? ? ? ? ? 118 LEU A   N     1 
ATOM   931  C  CA    . LEU A   1 118 ? -21.127 -26.226 -21.711 1.00 23.66 ? ? ? ? ? ? 118 LEU A   CA    1 
ATOM   932  C  C     . LEU A   1 118 ? -21.054 -26.463 -23.196 1.00 24.03 ? ? ? ? ? ? 118 LEU A   C     1 
ATOM   933  O  O     . LEU A   1 118 ? -21.174 -27.569 -23.726 1.00 31.84 ? ? ? ? ? ? 118 LEU A   O     1 
ATOM   934  C  CB    . LEU A   1 118 ? -19.711 -26.531 -21.183 1.00 24.76 ? ? ? ? ? ? 118 LEU A   CB    1 
ATOM   935  C  CG    . LEU A   1 118 ? -19.551 -26.241 -19.685 1.00 25.72 ? ? ? ? ? ? 118 LEU A   CG    1 
ATOM   936  C  CD1   . LEU A   1 118 ? -18.318 -26.962 -19.145 1.00 34.44 ? ? ? ? ? ? 118 LEU A   CD1   1 
ATOM   937  C  CD2   . LEU A   1 118 ? -19.412 -24.762 -19.421 1.00 26.77 ? ? ? ? ? ? 118 LEU A   CD2   1 
ATOM   938  N  N     . LYS A   1 119 ? -20.818 -25.358 -23.876 1.00 25.14 ? ? ? ? ? ? 119 LYS A   N     1 
ATOM   939  C  CA    . LYS A   1 119 ? -20.641 -25.407 -25.341 1.00 26.36 ? ? ? ? ? ? 119 LYS A   CA    1 
ATOM   940  C  C     . LYS A   1 119 ? -19.479 -24.486 -25.717 1.00 21.53 ? ? ? ? ? ? 119 LYS A   C     1 
ATOM   941  O  O     . LYS A   1 119 ? -19.247 -23.437 -25.101 1.00 22.19 ? ? ? ? ? ? 119 LYS A   O     1 
ATOM   942  C  CB    . LYS A   1 119 ? -21.946 -25.058 -26.027 1.00 37.09 ? ? ? ? ? ? 119 LYS A   CB    1 
ATOM   943  N  N     . GLU A   1 120 ? -18.712 -24.866 -26.735 1.00 22.69 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A   N     1 
ATOM   944  C  CA    . GLU A   1 120 ? -17.640 -24.026 -27.250 1.00 21.79 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A   CA    1 
ATOM   945  C  C     . GLU A   1 120 ? -18.197 -22.870 -28.088 1.00 27.02 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A   C     1 
ATOM   946  O  O     . GLU A   1 120 ? -18.816 -23.123 -29.108 1.00 32.21 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A   O     1 
ATOM   947  C  CB    . GLU A   1 120 ? -16.623 -24.848 -28.058 1.00 29.79 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A   CB    1 
ATOM   948  C  CG    . GLU A   1 120 ? -15.241 -24.179 -28.047 1.00 29.42 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A   CG    1 
ATOM   949  C  CD    . GLU A   1 120 ? -14.172 -25.079 -28.632 1.00 31.14 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A   CD    1 
ATOM   950  O  OE1   . GLU A   1 120 ? -13.935 -24.926 -29.847 1.00 41.93 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A   OE1   1 
ATOM   951  O  OE2   . GLU A   1 120 ? -13.612 -25.894 -27.869 1.00 25.11 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A   OE2   1 
ATOM   952  N  N     . VAL A   1 121 ? -17.998 -21.651 -27.618 1.00 23.51 ? ? ? ? ? ? 121 VAL A   N     1 
ATOM   953  C  CA    . VAL A   1 121 ? -18.456 -20.477 -28.347 1.00 26.03 ? ? ? ? ? ? 121 VAL A   CA    1 
ATOM   954  C  C     . VAL A   1 121 ? -17.286 -19.801 -29.062 1.00 26.89 ? ? ? ? ? ? 121 VAL A   C     1 
ATOM   955  O  O     . VAL A   1 121 ? -17.553 -19.005 -29.970 1.00 32.98 ? ? ? ? ? ? 121 VAL A   O     1 
ATOM   956  C  CB    . VAL A   1 121 ? -19.272 -19.484 -27.479 1.00 30.03 ? ? ? ? ? ? 121 VAL A   CB    1 
ATOM   957  C  CG1   . VAL A   1 121 ? -20.636 -20.160 -27.230 1.00 32.46 ? ? ? ? ? ? 121 VAL A   CG1   1 
ATOM   958  C  CG2   . VAL A   1 121 ? -18.619 -19.058 -26.176 1.00 26.43 ? ? ? ? ? ? 121 VAL A   CG2   1 
ATOM   959  N  N     . GLU A   1 122 ? -16.056 -20.082 -28.669 1.00 31.51 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A   N     1 
ATOM   960  C  CA    . GLU A   1 122 ? -14.845 -19.420 -29.128 1.00 41.03 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A   CA    1 
ATOM   961  C  C     . GLU A   1 122 ? -13.694 -20.444 -29.173 1.00 39.75 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A   C     1 
ATOM   962  O  O     . GLU A   1 122 ? -13.360 -21.112 -28.188 1.00 35.36 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A   O     1 
ATOM   963  C  CB    . GLU A   1 122 ? -14.448 -18.215 -28.256 1.00 42.78 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A   CB    1 
ATOM   964  C  CG    . GLU A   1 122 ? -15.443 -17.603 -27.285 1.00 48.97 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A   CG    1 
ATOM   965  C  CD    . GLU A   1 122 ? -15.109 -16.239 -26.732 1.00 55.46 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A   CD    1 
ATOM   966  O  OE1   . GLU A   1 122 ? -15.979 -15.332 -26.553 1.00 53.72 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A   OE1   1 
ATOM   967  O  OE2   . GLU A   1 122 ? -13.911 -15.895 -26.570 1.00 60.48 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A   OE2   1 
ATOM   968  N  N     . ALA A   1 123 ? -13.062 -20.587 -30.349 1.00 42.28 ? ? ? ? ? ? 123 ALA A   N     1 
ATOM   969  C  CA    . ALA A   1 123 ? -11.882 -21.445 -30.431 1.00 51.80 ? ? ? ? ? ? 123 ALA A   CA    1 
ATOM   970  C  C     . ALA A   1 123 ? -10.586 -20.642 -30.440 1.00 54.18 ? ? ? ? ? ? 123 ALA A   C     1 
ATOM   971  O  O     . ALA A   1 123 ? -10.363 -19.634 -29.752 1.00 73.82 ? ? ? ? ? ? 123 ALA A   O     1 
ATOM   972  C  CB    . ALA A   1 123 ? -11.956 -22.320 -31.675 1.00 60.62 ? ? ? ? ? ? 123 ALA A   CB    1 
ATOM   973  N  N     . ALA A   1 130 ? -1.191  -18.223 -22.082 1.00 40.71 ? ? ? ? ? ? 130 ALA A   N     1 
ATOM   974  C  CA    . ALA A   1 130 ? -1.513  -17.266 -21.002 1.00 30.16 ? ? ? ? ? ? 130 ALA A   CA    1 
ATOM   975  C  C     . ALA A   1 130 ? -2.358  -17.876 -19.883 1.00 24.83 ? ? ? ? ? ? 130 ALA A   C     1 
ATOM   976  O  O     . ALA A   1 130 ? -1.980  -17.944 -18.734 1.00 28.26 ? ? ? ? ? ? 130 ALA A   O     1 
ATOM   977  C  CB    . ALA A   1 130 ? -2.197  -16.072 -21.637 1.00 45.76 ? ? ? ? ? ? 130 ALA A   CB    1 
ATOM   978  N  N     . ILE A   1 131 ? -3.553  -18.356 -20.228 1.00 21.09 ? ? ? ? ? ? 131 ILE A   N     1 
ATOM   979  C  CA    A ILE A   1 131 ? -4.319  -19.141 -19.274 0.50 17.82 ? ? ? ? ? ? 131 ILE A   CA    1 
ATOM   980  C  CA    B ILE A   1 131 ? -4.399  -19.111 -19.331 0.50 18.12 ? ? ? ? ? ? 131 ILE A   CA    1 
ATOM   981  C  C     . ILE A   1 131 ? -4.396  -20.532 -19.875 1.00 17.05 ? ? ? ? ? ? 131 ILE A   C     1 
ATOM   982  O  O     . ILE A   1 131 ? -4.802  -20.727 -21.035 1.00 21.06 ? ? ? ? ? ? 131 ILE A   O     1 
ATOM   983  C  CB    A ILE A   1 131 ? -5.699  -18.520 -19.030 0.50 21.23 ? ? ? ? ? ? 131 ILE A   CB    1 
ATOM   984  C  CB    B ILE A   1 131 ? -5.864  -18.646 -19.288 0.50 20.78 ? ? ? ? ? ? 131 ILE A   CB    1 
ATOM   985  C  CG1   A ILE A   1 131 ? -5.628  -17.221 -18.232 0.50 23.40 ? ? ? ? ? ? 131 ILE A   CG1   1 
ATOM   986  C  CG1   B ILE A   1 131 ? -6.108  -17.172 -19.022 0.50 23.49 ? ? ? ? ? ? 131 ILE A   CG1   1 
ATOM   987  C  CG2   A ILE A   1 131 ? -6.574  -19.571 -18.367 0.50 24.85 ? ? ? ? ? ? 131 ILE A   CG2   1 
ATOM   988  C  CG2   B ILE A   1 131 ? -6.580  -19.517 -18.253 0.50 28.10 ? ? ? ? ? ? 131 ILE A   CG2   1 
ATOM   989  C  CD1   A ILE A   1 131 ? -6.688  -16.197 -18.536 0.50 23.52 ? ? ? ? ? ? 131 ILE A   CD1   1 
ATOM   990  C  CD1   B ILE A   1 131 ? -5.251  -16.541 -17.956 0.50 36.37 ? ? ? ? ? ? 131 ILE A   CD1   1 
ATOM   991  N  N     . GLU A   1 132 ? -3.969  -21.511 -19.128 1.00 15.94 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A   N     1 
ATOM   992  C  CA    . GLU A   1 132 ? -3.985  -22.919 -19.500 1.00 15.81 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A   CA    1 
ATOM   993  C  C     . GLU A   1 132 ? -5.289  -23.554 -19.020 1.00 15.15 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A   C     1 
ATOM   994  O  O     . GLU A   1 132 ? -5.614  -23.461 -17.811 1.00 16.87 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A   O     1 
ATOM   995  C  CB    . GLU A   1 132 ? -2.790  -23.600 -18.834 1.00 16.93 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A   CB    1 
ATOM   996  C  CG    . GLU A   1 132 ? -2.681  -25.088 -19.135 1.00 18.69 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A   CG    1 
ATOM   997  C  CD    . GLU A   1 132 ? -1.741  -25.836 -18.205 1.00 20.02 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A   CD    1 
ATOM   998  O  OE1   . GLU A   1 132 ? -1.095  -25.227 -17.283 1.00 22.79 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A   OE1   1 
ATOM   999  O  OE2   . GLU A   1 132 ? -1.604  -27.035 -18.310 1.00 24.14 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A   OE2   1 
ATOM   1000 N  N     . VAL A   1 133 ? -5.996  -24.184 -19.964 1.00 14.77 ? ? ? ? ? ? 133 VAL A   N     1 
ATOM   1001 C  CA    . VAL A   1 133 ? -7.210  -24.904 -19.551 1.00 15.48 ? ? ? ? ? ? 133 VAL A   CA    1 
ATOM   1002 C  C     . VAL A   1 133 ? -6.811  -26.300 -19.119 1.00 14.86 ? ? ? ? ? ? 133 VAL A   C     1 
ATOM   1003 O  O     . VAL A   1 133 ? -6.150  -27.011 -19.902 1.00 16.20 ? ? ? ? ? ? 133 VAL A   O     1 
ATOM   1004 C  CB    . VAL A   1 133 ? -8.209  -24.974 -20.717 1.00 16.64 ? ? ? ? ? ? 133 VAL A   CB    1 
ATOM   1005 C  CG1   . VAL A   1 133 ? -9.312  -25.974 -20.487 1.00 18.53 ? ? ? ? ? ? 133 VAL A   CG1   1 
ATOM   1006 C  CG2   . VAL A   1 133 ? -8.770  -23.568 -21.020 1.00 20.17 ? ? ? ? ? ? 133 VAL A   CG2   1 
ATOM   1007 N  N     . VAL A   1 134 ? -7.246  -26.672 -17.912 1.00 14.41 ? ? ? ? ? ? 134 VAL A   N     1 
ATOM   1008 C  CA    . VAL A   1 134 ? -6.837  -27.942 -17.348 1.00 14.98 ? ? ? ? ? ? 134 VAL A   CA    1 
ATOM   1009 C  C     . VAL A   1 134 ? -8.092  -28.692 -16.900 1.00 13.98 ? ? ? ? ? ? 134 VAL A   C     1 
ATOM   1010 O  O     . VAL A   1 134 ? -8.596  -28.522 -15.786 1.00 15.53 ? ? ? ? ? ? 134 VAL A   O     1 
ATOM   1011 C  CB    . VAL A   1 134 ? -5.904  -27.723 -16.120 1.00 16.01 ? ? ? ? ? ? 134 VAL A   CB    1 
ATOM   1012 C  CG1   . VAL A   1 134 ? -5.524  -29.044 -15.478 1.00 16.52 ? ? ? ? ? ? 134 VAL A   CG1   1 
ATOM   1013 C  CG2   . VAL A   1 134 ? -4.709  -26.878 -16.507 1.00 16.10 ? ? ? ? ? ? 134 VAL A   CG2   1 
ATOM   1014 N  N     . TRP A   1 135 ? -8.648  -29.522 -17.804 1.00 14.64 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A   N     1 
ATOM   1015 C  CA    . TRP A   1 135 ? -9.732  -30.417 -17.385 1.00 14.33 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A   CA    1 
ATOM   1016 C  C     . TRP A   1 135 ? -9.142  -31.544 -16.559 1.00 14.93 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A   C     1 
ATOM   1017 O  O     . TRP A   1 135 ? -8.200  -32.199 -16.995 1.00 16.60 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A   O     1 
ATOM   1018 C  CB    . TRP A   1 135 ? -10.436 -31.008 -18.582 1.00 15.28 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A   CB    1 
ATOM   1019 C  CG    . TRP A   1 135 ? -11.411 -30.167 -19.338 1.00 15.04 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A   CG    1 
ATOM   1020 C  CD1   . TRP A   1 135 ? -11.198 -29.604 -20.548 1.00 16.60 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A   CD1   1 
ATOM   1021 C  CD2   . TRP A   1 135 ? -12.730 -29.795 -18.960 1.00 15.72 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A   CD2   1 
ATOM   1022 N  NE1   . TRP A   1 135 ? -12.288 -28.903 -20.974 1.00 16.98 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A   NE1   1 
ATOM   1023 C  CE2   . TRP A   1 135 ? -13.253 -29.013 -20.002 1.00 15.81 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A   CE2   1 
ATOM   1024 C  CE3   . TRP A   1 135 ? -13.534 -30.068 -17.818 1.00 15.76 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A   CE3   1 
ATOM   1025 C  CZ2   . TRP A   1 135 ? -14.540 -28.482 -19.960 1.00 16.79 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A   CZ2   1 
ATOM   1026 C  CZ3   . TRP A   1 135 ? -14.827 -29.548 -17.773 1.00 15.87 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A   CZ3   1 
ATOM   1027 C  CH2   . TRP A   1 135 ? -15.299 -28.769 -18.862 1.00 15.74 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A   CH2   1 
ATOM   1028 N  N     . MET A   1 136 ? -9.701  -31.773 -15.385 1.00 14.67 ? ? ? ? ? ? 136 MET A   N     1 
ATOM   1029 C  CA    . MET A   1 136 ? -9.112  -32.788 -14.497 1.00 14.68 ? ? ? ? ? ? 136 MET A   CA    1 
ATOM   1030 C  C     . MET A   1 136 ? -10.181 -33.309 -13.545 1.00 14.65 ? ? ? ? ? ? 136 MET A   C     1 
ATOM   1031 O  O     . MET A   1 136 ? -10.979 -32.525 -12.994 1.00 14.92 ? ? ? ? ? ? 136 MET A   O     1 
ATOM   1032 C  CB    . MET A   1 136 ? -7.958  -32.218 -13.671 1.00 15.50 ? ? ? ? ? ? 136 MET A   CB    1 
ATOM   1033 C  CG    . MET A   1 136 ? -7.197  -33.275 -12.844 1.00 16.25 ? ? ? ? ? ? 136 MET A   CG    1 
ATOM   1034 S  SD    . MET A   1 136 ? -5.908  -32.545 -11.815 1.00 17.88 ? ? ? ? ? ? 136 MET A   SD    1 
ATOM   1035 C  CE    . MET A   1 136 ? -4.814  -31.855 -13.027 1.00 20.89 ? ? ? ? ? ? 136 MET A   CE    1 
ATOM   1036 N  N     . ARG A   1 137 ? -10.223 -34.639 -13.357 1.00 16.14 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   N     1 
ATOM   1037 C  CA    A ARG A   1 137 ? -11.135 -35.187 -12.341 0.60 17.47 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   CA    1 
ATOM   1038 C  CA    B ARG A   1 137 ? -11.184 -35.140 -12.353 0.40 17.19 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   CA    1 
ATOM   1039 C  C     . ARG A   1 137 ? -10.878 -34.509 -10.994 1.00 16.25 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   C     1 
ATOM   1040 O  O     . ARG A   1 137 ? -9.722  -34.438 -10.585 1.00 17.11 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   O     1 
ATOM   1041 C  CB    A ARG A   1 137 ? -10.948 -36.700 -12.172 0.60 21.32 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   CB    1 
ATOM   1042 C  CB    B ARG A   1 137 ? -11.128 -36.666 -12.316 0.40 21.15 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   CB    1 
ATOM   1043 C  CG    A ARG A   1 137 ? -11.394 -37.462 -13.433 0.60 26.89 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   CG    1 
ATOM   1044 C  CG    B ARG A   1 137 ? -11.485 -37.285 -13.685 0.40 23.02 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   CG    1 
ATOM   1045 C  CD    A ARG A   1 137 ? -11.244 -38.981 -13.308 0.60 30.55 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   CD    1 
ATOM   1046 C  CD    B ARG A   1 137 ? -11.352 -38.806 -13.642 0.40 27.34 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   CD    1 
ATOM   1047 N  NE    A ARG A   1 137 ? -11.821 -39.550 -12.109 0.60 31.46 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   NE    1 
ATOM   1048 N  NE    B ARG A   1 137 ? -11.803 -39.517 -14.814 0.40 27.15 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   NE    1 
ATOM   1049 C  CZ    A ARG A   1 137 ? -11.227 -39.962 -10.998 0.60 31.94 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   CZ    1 
ATOM   1050 C  CZ    B ARG A   1 137 ? -11.141 -39.999 -15.844 0.40 25.46 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   CZ    1 
ATOM   1051 N  NH1   A ARG A   1 137 ? -11.918 -40.468 -9.973  0.60 32.33 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   NH1   1 
ATOM   1052 N  NH1   B ARG A   1 137 ? -11.807 -40.625 -16.808 0.40 25.86 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   NH1   1 
ATOM   1053 N  NH2   A ARG A   1 137 ? -9.904  -39.895 -10.828 0.60 34.12 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   NH2   1 
ATOM   1054 N  NH2   B ARG A   1 137 ? -9.824  -39.894 -15.953 0.40 28.32 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   NH2   1 
ATOM   1055 N  N     . PRO A   1 138 ? -11.861 -34.028 -10.261 1.00 15.85 ? ? ? ? ? ? 138 PRO A   N     1 
ATOM   1056 C  CA    . PRO A   1 138 ? -11.563 -33.428 -8.954  1.00 16.48 ? ? ? ? ? ? 138 PRO A   CA    1 
ATOM   1057 C  C     . PRO A   1 138 ? -10.875 -34.388 -7.988  1.00 17.80 ? ? ? ? ? ? 138 PRO A   C     1 
ATOM   1058 O  O     . PRO A   1 138 ? -10.134 -33.927 -7.104  1.00 18.96 ? ? ? ? ? ? 138 PRO A   O     1 
ATOM   1059 C  CB    . PRO A   1 138 ? -12.942 -33.023 -8.379  1.00 16.81 ? ? ? ? ? ? 138 PRO A   CB    1 
ATOM   1060 C  CG    . PRO A   1 138 ? -13.765 -32.883 -9.618  1.00 16.53 ? ? ? ? ? ? 138 PRO A   CG    1 
ATOM   1061 C  CD    . PRO A   1 138 ? -13.283 -33.901 -10.601 1.00 16.27 ? ? ? ? ? ? 138 PRO A   CD    1 
ATOM   1062 N  N     . GLU A   1 139 ? -11.161 -35.679 -8.119  1.00 19.66 ? ? ? ? ? ? 139 GLU A   N     1 
ATOM   1063 C  CA    . GLU A   1 139 ? -10.519 -36.644 -7.241  1.00 22.44 ? ? ? ? ? ? 139 GLU A   CA    1 
ATOM   1064 C  C     . GLU A   1 139 ? -9.024  -36.619 -7.474  1.00 22.00 ? ? ? ? ? ? 139 GLU A   C     1 
ATOM   1065 O  O     . GLU A   1 139 ? -8.221  -36.763 -6.554  1.00 23.41 ? ? ? ? ? ? 139 GLU A   O     1 
ATOM   1066 C  CB    . GLU A   1 139 ? -11.089 -38.031 -7.599  1.00 21.10 ? ? ? ? ? ? 139 GLU A   CB    1 
ATOM   1067 C  CG    . GLU A   1 139 ? -12.551 -38.166 -7.218  1.00 22.00 ? ? ? ? ? ? 139 GLU A   CG    1 
ATOM   1068 C  CD    . GLU A   1 139 ? -13.541 -37.849 -8.317  1.00 20.49 ? ? ? ? ? ? 139 GLU A   CD    1 
ATOM   1069 O  OE1   . GLU A   1 139 ? -13.134 -37.167 -9.301  1.00 22.90 ? ? ? ? ? ? 139 GLU A   OE1   1 
ATOM   1070 O  OE2   . GLU A   1 139 ? -14.734 -38.275 -8.177  1.00 26.53 ? ? ? ? ? ? 139 GLU A   OE2   1 
ATOM   1071 N  N     . GLU A   1 140 ? -8.707  -36.444 -8.757  1.00 22.07 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A   N     1 
ATOM   1072 C  CA    . GLU A   1 140 ? -7.280  -36.409 -9.109  1.00 23.46 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A   CA    1 
ATOM   1073 C  C     . GLU A   1 140 ? -6.628  -35.108 -8.667  1.00 20.34 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A   C     1 
ATOM   1074 O  O     . GLU A   1 140 ? -5.448  -35.124 -8.237  1.00 21.66 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A   O     1 
ATOM   1075 C  CB    . GLU A   1 140 ? -7.162  -36.664 -10.623 1.00 26.63 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A   CB    1 
ATOM   1076 C  CG    . GLU A   1 140 ? -5.732  -36.598 -11.160 1.00 30.54 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A   CG    1 
ATOM   1077 C  CD    . GLU A   1 140 ? -4.873  -37.517 -10.274 1.00 36.79 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A   CD    1 
ATOM   1078 O  OE1   . GLU A   1 140 ? -5.409  -38.422 -9.615  1.00 61.45 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A   OE1   1 
ATOM   1079 O  OE2   . GLU A   1 140 ? -3.616  -37.342 -10.348 1.00 48.02 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A   OE2   1 
ATOM   1080 N  N     . ALA A   1 141 ? -7.369  -33.991 -8.786  1.00 17.96 ? ? ? ? ? ? 141 ALA A   N     1 
ATOM   1081 C  CA    . ALA A   1 141 ? -6.801  -32.742 -8.307  1.00 17.30 ? ? ? ? ? ? 141 ALA A   CA    1 
ATOM   1082 C  C     . ALA A   1 141 ? -6.513  -32.827 -6.820  1.00 17.43 ? ? ? ? ? ? 141 ALA A   C     1 
ATOM   1083 O  O     . ALA A   1 141 ? -5.432  -32.376 -6.371  1.00 18.19 ? ? ? ? ? ? 141 ALA A   O     1 
ATOM   1084 C  CB    . ALA A   1 141 ? -7.784  -31.596 -8.617  1.00 17.45 ? ? ? ? ? ? 141 ALA A   CB    1 
ATOM   1085 N  N     . LEU A   1 142 ? -7.478  -33.420 -6.068  1.00 18.45 ? ? ? ? ? ? 142 LEU A   N     1 
ATOM   1086 C  CA    . LEU A   1 142 ? -7.267  -33.513 -4.619  1.00 19.57 ? ? ? ? ? ? 142 LEU A   CA    1 
ATOM   1087 C  C     . LEU A   1 142 ? -6.078  -34.397 -4.315  1.00 21.17 ? ? ? ? ? ? 142 LEU A   C     1 
ATOM   1088 O  O     . LEU A   1 142 ? -5.239  -34.057 -3.447  1.00 21.55 ? ? ? ? ? ? 142 LEU A   O     1 
ATOM   1089 C  CB    . LEU A   1 142 ? -8.566  -34.016 -3.960  1.00 21.41 ? ? ? ? ? ? 142 LEU A   CB    1 
ATOM   1090 C  CG    . LEU A   1 142 ? -8.526  -34.169 -2.413  1.00 18.88 ? ? ? ? ? ? 142 LEU A   CG    1 
ATOM   1091 C  CD1   . LEU A   1 142 ? -8.025  -32.890 -1.775  1.00 22.17 ? ? ? ? ? ? 142 LEU A   CD1   1 
ATOM   1092 C  CD2   . LEU A   1 142 ? -9.909  -34.529 -1.934  1.00 24.10 ? ? ? ? ? ? 142 LEU A   CD2   1 
ATOM   1093 N  N     . GLU A   1 143 ? -5.915  -35.527 -4.996  1.00 20.95 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A   N     1 
ATOM   1094 C  CA    . GLU A   1 143 ? -4.771  -36.411 -4.745  1.00 25.52 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A   CA    1 
ATOM   1095 C  C     . GLU A   1 143 ? -3.466  -35.722 -5.128  1.00 23.87 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A   C     1 
ATOM   1096 O  O     . GLU A   1 143 ? -2.459  -35.769 -4.430  1.00 25.90 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A   O     1 
ATOM   1097 C  CB    . GLU A   1 143 ? -4.975  -37.740 -5.492  1.00 33.68 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A   CB    1 
ATOM   1098 N  N     . ARG A   1 144 ? -3.345  -35.055 -6.261  1.00 24.19 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A   N     1 
ATOM   1099 C  CA    . ARG A   1 144 ? -2.122  -34.347 -6.603  1.00 24.38 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A   CA    1 
ATOM   1100 C  C     . ARG A   1 144 ? -1.787  -33.305 -5.566  1.00 22.32 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A   C     1 
ATOM   1101 O  O     . ARG A   1 144 ? -0.622  -33.083 -5.215  1.00 25.97 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A   O     1 
ATOM   1102 C  CB    . ARG A   1 144 ? -2.310  -33.648 -7.948  1.00 24.82 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A   CB    1 
ATOM   1103 C  CG    . ARG A   1 144 ? -2.263  -34.610 -9.156  1.00 25.57 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A   CG    1 
ATOM   1104 C  CD    . ARG A   1 144 ? -1.941  -33.877 -10.439 1.00 33.30 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A   CD    1 
ATOM   1105 N  NE    . ARG A   1 144 ? -2.394  -34.458 -11.697 1.00 29.38 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A   NE    1 
ATOM   1106 C  CZ    . ARG A   1 144 ? -1.874  -33.954 -12.812 1.00 27.56 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A   CZ    1 
ATOM   1107 N  NH1   . ARG A   1 144 ? -2.248  -34.446 -13.966 1.00 30.97 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A   NH1   1 
ATOM   1108 N  NH2   . ARG A   1 144 ? -0.978  -32.991 -12.743 1.00 26.22 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A   NH2   1 
ATOM   1109 N  N     . HIS A   1 145 ? -2.820  -32.640 -5.015  1.00 18.95 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A   N     1 
ATOM   1110 C  CA    . HIS A   1 145 ? -2.540  -31.663 -3.988  1.00 18.63 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A   CA    1 
ATOM   1111 C  C     . HIS A   1 145 ? -2.058  -32.317 -2.697  1.00 20.02 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A   C     1 
ATOM   1112 O  O     . HIS A   1 145 ? -1.096  -31.844 -2.082  1.00 20.46 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A   O     1 
ATOM   1113 C  CB    . HIS A   1 145 ? -3.809  -30.821 -3.722  1.00 17.86 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A   CB    1 
ATOM   1114 C  CG    . HIS A   1 145 ? -3.586  -29.855 -2.575  1.00 17.99 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A   CG    1 
ATOM   1115 N  ND1   . HIS A   1 145 ? -2.774  -28.768 -2.671  1.00 20.16 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A   ND1   1 
ATOM   1116 C  CD2   . HIS A   1 145 ? -4.100  -29.799 -1.308  1.00 18.83 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A   CD2   1 
ATOM   1117 C  CE1   . HIS A   1 145 ? -2.790  -28.062 -1.512  1.00 23.26 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A   CE1   1 
ATOM   1118 N  NE2   . HIS A   1 145 ? -3.573  -28.679 -0.636  1.00 21.21 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A   NE2   1 
ATOM   1119 N  N     . GLN A   1 146 ? -2.699  -33.397 -2.255  1.00 21.22 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A   N     1 
ATOM   1120 C  CA    A GLN A   1 146 ? -2.229  -34.083 -1.060  0.50 24.08 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A   CA    1 
ATOM   1121 C  CA    B GLN A   1 146 ? -2.226  -34.070 -1.052  0.50 24.06 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A   CA    1 
ATOM   1122 C  C     . GLN A   1 146 ? -0.793  -34.570 -1.194  1.00 25.55 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A   C     1 
ATOM   1123 O  O     . GLN A   1 146 ? -0.088  -34.631 -0.179  1.00 27.08 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A   O     1 
ATOM   1124 C  CB    A GLN A   1 146 ? -3.159  -35.269 -0.740  0.50 24.00 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A   CB    1 
ATOM   1125 C  CB    B GLN A   1 146 ? -3.162  -35.238 -0.706  0.50 24.40 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A   CB    1 
ATOM   1126 C  CG    A GLN A   1 146 ? -4.545  -34.788 -0.320  0.50 22.88 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A   CG    1 
ATOM   1127 C  CG    B GLN A   1 146 ? -4.616  -34.795 -0.538  0.50 24.76 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A   CG    1 
ATOM   1128 C  CD    A GLN A   1 146 ? -5.583  -35.888 -0.331  0.50 25.19 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A   CD    1 
ATOM   1129 C  CD    B GLN A   1 146 ? -5.529  -35.986 -0.318  0.50 24.57 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A   CD    1 
ATOM   1130 O  OE1   A GLN A   1 146 ? -6.560  -35.818 0.418   0.50 25.18 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A   OE1   1 
ATOM   1131 O  OE1   B GLN A   1 146 ? -5.678  -36.883 -1.156  0.50 30.15 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A   OE1   1 
ATOM   1132 N  NE2   A GLN A   1 146 ? -5.425  -36.918 -1.161  0.50 28.94 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A   NE2   1 
ATOM   1133 N  NE2   B GLN A   1 146 ? -6.173  -36.009 0.845   0.50 35.75 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A   NE2   1 
ATOM   1134 N  N     . ARG A   1 147 ? -0.364  -34.901 -2.420  1.00 25.62 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A   N     1 
ATOM   1135 C  CA    . ARG A   1 147 ? 0.981   -35.377 -2.693  1.00 29.10 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A   CA    1 
ATOM   1136 C  C     . ARG A   1 147 ? 1.956   -34.242 -2.935  1.00 28.15 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A   C     1 
ATOM   1137 O  O     . ARG A   1 147 ? 3.138   -34.512 -3.127  1.00 31.27 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A   O     1 
ATOM   1138 C  CB    . ARG A   1 147 ? 0.978   -36.354 -3.879  1.00 32.93 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A   CB    1 
ATOM   1139 N  N     . GLY A   1 148 ? 1.559   -32.982 -2.888  1.00 30.04 ? ? ? ? ? ? 148 GLY A   N     1 
ATOM   1140 C  CA    . GLY A   1 148 ? 2.480   -31.864 -3.006  1.00 28.36 ? ? ? ? ? ? 148 GLY A   CA    1 
ATOM   1141 C  C     . GLY A   1 148 ? 2.773   -31.483 -4.427  1.00 28.65 ? ? ? ? ? ? 148 GLY A   C     1 
ATOM   1142 O  O     . GLY A   1 148 ? 3.684   -30.693 -4.705  1.00 32.63 ? ? ? ? ? ? 148 GLY A   O     1 
ATOM   1143 N  N     . GLU A   1 149 ? 1.973   -32.020 -5.333  1.00 27.23 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A   N     1 
ATOM   1144 C  CA    . GLU A   1 149 ? 2.330   -31.802 -6.713  1.00 27.38 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A   CA    1 
ATOM   1145 C  C     . GLU A   1 149 ? 1.732   -30.516 -7.256  1.00 26.71 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A   C     1 
ATOM   1146 O  O     . GLU A   1 149 ? 2.306   -29.985 -8.233  1.00 31.96 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A   O     1 
ATOM   1147 C  CB    . GLU A   1 149 ? 1.827   -32.948 -7.629  1.00 29.55 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A   CB    1 
ATOM   1148 C  CG    . GLU A   1 149 ? 2.470   -32.888 -8.996  1.00 38.51 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A   CG    1 
ATOM   1149 C  CD    . GLU A   1 149 ? 1.643   -32.448 -10.179 1.00 42.30 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A   CD    1 
ATOM   1150 O  OE1   . GLU A   1 149 ? 0.415   -32.271 -10.031 1.00 46.10 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A   OE1   1 
ATOM   1151 O  OE2   . GLU A   1 149 ? 2.175   -32.243 -11.303 1.00 51.45 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A   OE2   1 
ATOM   1152 N  N     . VAL A   1 150 ? 0.644   -30.024 -6.653  1.00 21.06 ? ? ? ? ? ? 150 VAL A   N     1 
ATOM   1153 C  CA    . VAL A   1 150 ? -0.013  -28.809 -7.102  1.00 20.22 ? ? ? ? ? ? 150 VAL A   CA    1 
ATOM   1154 C  C     . VAL A   1 150 ? -0.549  -28.070 -5.889  1.00 18.24 ? ? ? ? ? ? 150 VAL A   C     1 
ATOM   1155 O  O     . VAL A   1 150 ? -0.906  -28.721 -4.885  1.00 19.59 ? ? ? ? ? ? 150 VAL A   O     1 
ATOM   1156 C  CB    . VAL A   1 150 ? -1.110  -29.113 -8.142  1.00 21.42 ? ? ? ? ? ? 150 VAL A   CB    1 
ATOM   1157 C  CG1   . VAL A   1 150 ? -2.279  -29.814 -7.455  1.00 24.09 ? ? ? ? ? ? 150 VAL A   CG1   1 
ATOM   1158 C  CG2   . VAL A   1 150 ? -1.495  -27.839 -8.875  1.00 27.81 ? ? ? ? ? ? 150 VAL A   CG2   1 
ATOM   1159 N  N     . GLU A   1 151 ? -0.606  -26.748 -6.025  1.00 17.12 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A   N     1 
ATOM   1160 C  CA    . GLU A   1 151 ? -1.177  -25.907 -4.993  1.00 16.46 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A   CA    1 
ATOM   1161 C  C     . GLU A   1 151 ? -2.568  -25.499 -5.460  1.00 15.67 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A   C     1 
ATOM   1162 O  O     . GLU A   1 151 ? -2.864  -25.588 -6.670  1.00 18.84 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A   O     1 
ATOM   1163 C  CB    . GLU A   1 151 ? -0.343  -24.656 -4.738  1.00 19.85 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A   CB    1 
ATOM   1164 C  CG    . GLU A   1 151 ? 1.122   -24.943 -4.441  1.00 23.05 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A   CG    1 
ATOM   1165 C  CD    . GLU A   1 151 ? 1.246   -25.727 -3.147  1.00 28.20 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A   CD    1 
ATOM   1166 O  OE1   . GLU A   1 151 ? 0.504   -25.408 -2.198  1.00 29.83 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A   OE1   1 
ATOM   1167 O  OE2   . GLU A   1 151 ? 2.044   -26.683 -2.977  1.00 36.94 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A   OE2   1 
ATOM   1168 N  N     . PHE A   1 152 ? -3.447  -25.154 -4.537  1.00 14.82 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A   N     1 
ATOM   1169 C  CA    . PHE A   1 152 ? -4.754  -24.688 -4.880  1.00 13.30 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A   CA    1 
ATOM   1170 C  C     . PHE A   1 152 ? -4.889  -23.209 -4.610  1.00 12.13 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A   C     1 
ATOM   1171 O  O     . PHE A   1 152 ? -4.322  -22.678 -3.635  1.00 13.47 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A   O     1 
ATOM   1172 C  CB    . PHE A   1 152 ? -5.860  -25.297 -3.962  1.00 14.29 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A   CB    1 
ATOM   1173 C  CG    . PHE A   1 152 ? -6.297  -26.690 -4.317  1.00 15.59 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A   CG    1 
ATOM   1174 C  CD1   . PHE A   1 152 ? -6.235  -27.717 -3.400  1.00 18.36 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A   CD1   1 
ATOM   1175 C  CD2   . PHE A   1 152 ? -6.854  -26.929 -5.530  1.00 18.06 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A   CD2   1 
ATOM   1176 C  CE1   . PHE A   1 152 ? -6.717  -28.994 -3.712  1.00 16.79 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A   CE1   1 
ATOM   1177 C  CE2   . PHE A   1 152 ? -7.289  -28.187 -5.877  1.00 20.59 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A   CE2   1 
ATOM   1178 C  CZ    . PHE A   1 152 ? -7.249  -29.227 -4.961  1.00 19.01 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A   CZ    1 
ATOM   1179 N  N     . SER A   1 153 ? -5.720  -22.545 -5.427  1.00 12.59 ? ? ? ? ? ? 153 SER A   N     1 
ATOM   1180 C  CA    . SER A   1 153 ? -6.272  -21.263 -4.956  1.00 11.93 ? ? ? ? ? ? 153 SER A   CA    1 
ATOM   1181 C  C     . SER A   1 153 ? -7.533  -21.594 -4.142  1.00 11.28 ? ? ? ? ? ? 153 SER A   C     1 
ATOM   1182 O  O     . SER A   1 153 ? -8.065  -22.719 -4.217  1.00 11.85 ? ? ? ? ? ? 153 SER A   O     1 
ATOM   1183 C  CB    . SER A   1 153 ? -6.681  -20.357 -6.102  1.00 12.42 ? ? ? ? ? ? 153 SER A   CB    1 
ATOM   1184 O  OG    . SER A   1 153 ? -7.743  -20.965 -6.876  1.00 12.43 ? ? ? ? ? ? 153 SER A   OG    1 
ATOM   1185 N  N     . ALA A   1 154 ? -8.052  -20.595 -3.432  1.00 11.03 ? ? ? ? ? ? 154 ALA A   N     1 
ATOM   1186 C  CA    . ALA A   1 154 ? -9.360  -20.784 -2.740  1.00 10.33 ? ? ? ? ? ? 154 ALA A   CA    1 
ATOM   1187 C  C     . ALA A   1 154 ? -10.396 -21.226 -3.747  1.00 10.45 ? ? ? ? ? ? 154 ALA A   C     1 
ATOM   1188 O  O     . ALA A   1 154 ? -11.220 -22.107 -3.463  1.00 11.16 ? ? ? ? ? ? 154 ALA A   O     1 
ATOM   1189 C  CB    . ALA A   1 154 ? -9.772  -19.511 -2.069  1.00 12.13 ? ? ? ? ? ? 154 ALA A   CB    1 
ATOM   1190 N  N     . THR A   1 155 ? -10.422 -20.615 -4.940  1.00 10.73 ? ? ? ? ? ? 155 THR A   N     1 
ATOM   1191 C  CA    . THR A   1 155 ? -11.506 -20.993 -5.906  1.00 10.80 ? ? ? ? ? ? 155 THR A   CA    1 
ATOM   1192 C  C     . THR A   1 155 ? -11.341 -22.455 -6.324  1.00 10.97 ? ? ? ? ? ? 155 THR A   C     1 
ATOM   1193 O  O     . THR A   1 155 ? -12.338 -23.176 -6.460  1.00 11.25 ? ? ? ? ? ? 155 THR A   O     1 
ATOM   1194 C  CB    . THR A   1 155 ? -11.555 -20.086 -7.119  1.00 11.02 ? ? ? ? ? ? 155 THR A   CB    1 
ATOM   1195 O  OG1   . THR A   1 155 ? -10.325 -20.150 -7.854  1.00 12.13 ? ? ? ? ? ? 155 THR A   OG1   1 
ATOM   1196 C  CG2   . THR A   1 155 ? -11.822 -18.607 -6.727  1.00 11.90 ? ? ? ? ? ? 155 THR A   CG2   1 
ATOM   1197 N  N     . GLY A   1 156 ? -10.100 -22.928 -6.552  1.00 10.92 ? ? ? ? ? ? 156 GLY A   N     1 
ATOM   1198 C  CA    . GLY A   1 156 ? -9.896  -24.322 -6.956  1.00 11.47 ? ? ? ? ? ? 156 GLY A   CA    1 
ATOM   1199 C  C     . GLY A   1 156 ? -10.332 -25.281 -5.836  1.00 11.60 ? ? ? ? ? ? 156 GLY A   C     1 
ATOM   1200 O  O     . GLY A   1 156 ? -10.987 -26.299 -6.111  1.00 12.10 ? ? ? ? ? ? 156 GLY A   O     1 
ATOM   1201 N  N     . LEU A   1 157 ? -9.960  -24.952 -4.583  1.00 10.80 ? ? ? ? ? ? 157 LEU A   N     1 
ATOM   1202 C  CA    . LEU A   1 157 ? -10.348 -25.811 -3.465  1.00 10.78 ? ? ? ? ? ? 157 LEU A   CA    1 
ATOM   1203 C  C     . LEU A   1 157 ? -11.848 -25.806 -3.270  1.00 11.32 ? ? ? ? ? ? 157 LEU A   C     1 
ATOM   1204 O  O     . LEU A   1 157 ? -12.432 -26.902 -3.058  1.00 12.11 ? ? ? ? ? ? 157 LEU A   O     1 
ATOM   1205 C  CB    . LEU A   1 157 ? -9.611  -25.342 -2.194  1.00 11.09 ? ? ? ? ? ? 157 LEU A   CB    1 
ATOM   1206 C  CG    . LEU A   1 157 ? -9.988  -26.097 -0.929  1.00 11.40 ? ? ? ? ? ? 157 LEU A   CG    1 
ATOM   1207 C  CD1   . LEU A   1 157 ? -9.599  -27.572 -1.009  1.00 13.10 ? ? ? ? ? ? 157 LEU A   CD1   1 
ATOM   1208 C  CD2   . LEU A   1 157 ? -9.297  -25.420 0.268   1.00 13.23 ? ? ? ? ? ? 157 LEU A   CD2   1 
ATOM   1209 N  N     . VAL A   1 158 ? -12.472 -24.639 -3.362  1.00 11.16 ? ? ? ? ? ? 158 VAL A   N     1 
ATOM   1210 C  CA    . VAL A   1 158 ? -13.936 -24.590 -3.230  1.00 11.36 ? ? ? ? ? ? 158 VAL A   CA    1 
ATOM   1211 C  C     . VAL A   1 158 ? -14.580 -25.435 -4.333  1.00 11.83 ? ? ? ? ? ? 158 VAL A   C     1 
ATOM   1212 O  O     . VAL A   1 158 ? -15.524 -26.167 -4.051  1.00 12.59 ? ? ? ? ? ? 158 VAL A   O     1 
ATOM   1213 C  CB    . VAL A   1 158 ? -14.384 -23.131 -3.273  1.00 11.95 ? ? ? ? ? ? 158 VAL A   CB    1 
ATOM   1214 C  CG1   . VAL A   1 158 ? -15.886 -23.015 -3.610  1.00 12.68 ? ? ? ? ? ? 158 VAL A   CG1   1 
ATOM   1215 C  CG2   . VAL A   1 158 ? -14.039 -22.425 -1.986  1.00 12.19 ? ? ? ? ? ? 158 VAL A   CG2   1 
ATOM   1216 N  N     . GLY A   1 159 ? -14.059 -25.347 -5.575  1.00 11.92 ? ? ? ? ? ? 159 GLY A   N     1 
ATOM   1217 C  CA    . GLY A   1 159 ? -14.638 -26.206 -6.642  1.00 12.96 ? ? ? ? ? ? 159 GLY A   CA    1 
ATOM   1218 C  C     . GLY A   1 159 ? -14.525 -27.678 -6.289  1.00 12.71 ? ? ? ? ? ? 159 GLY A   C     1 
ATOM   1219 O  O     . GLY A   1 159 ? -15.470 -28.481 -6.429  1.00 13.08 ? ? ? ? ? ? 159 GLY A   O     1 
ATOM   1220 N  N     . VAL A   1 160 ? -13.351 -28.141 -5.842  1.00 12.14 ? ? ? ? ? ? 160 VAL A   N     1 
ATOM   1221 C  CA    . VAL A   1 160 ? -13.151 -29.536 -5.537  1.00 12.64 ? ? ? ? ? ? 160 VAL A   CA    1 
ATOM   1222 C  C     . VAL A   1 160 ? -14.050 -29.970 -4.379  1.00 12.17 ? ? ? ? ? ? 160 VAL A   C     1 
ATOM   1223 O  O     . VAL A   1 160 ? -14.640 -31.066 -4.417  1.00 13.71 ? ? ? ? ? ? 160 VAL A   O     1 
ATOM   1224 C  CB    . VAL A   1 160 ? -11.649 -29.780 -5.203  1.00 13.44 ? ? ? ? ? ? 160 VAL A   CB    1 
ATOM   1225 C  CG1   . VAL A   1 160 ? -11.412 -31.134 -4.551  1.00 16.01 ? ? ? ? ? ? 160 VAL A   CG1   1 
ATOM   1226 C  CG2   . VAL A   1 160 ? -10.815 -29.628 -6.471  1.00 14.02 ? ? ? ? ? ? 160 VAL A   CG2   1 
ATOM   1227 N  N     . LEU A   1 161 ? -14.147 -29.151 -3.334  1.00 12.11 ? ? ? ? ? ? 161 LEU A   N     1 
ATOM   1228 C  CA    . LEU A   1 161 ? -14.972 -29.557 -2.174  1.00 12.86 ? ? ? ? ? ? 161 LEU A   CA    1 
ATOM   1229 C  C     . LEU A   1 161 ? -16.446 -29.538 -2.541  1.00 13.57 ? ? ? ? ? ? 161 LEU A   C     1 
ATOM   1230 O  O     . LEU A   1 161 ? -17.175 -30.457 -2.131  1.00 14.28 ? ? ? ? ? ? 161 LEU A   O     1 
ATOM   1231 C  CB    . LEU A   1 161 ? -14.695 -28.629 -0.970  1.00 12.96 ? ? ? ? ? ? 161 LEU A   CB    1 
ATOM   1232 C  CG    . LEU A   1 161 ? -13.287 -28.749 -0.408  1.00 12.15 ? ? ? ? ? ? 161 LEU A   CG    1 
ATOM   1233 C  CD1   . LEU A   1 161 ? -13.150 -27.763 0.765   1.00 13.11 ? ? ? ? ? ? 161 LEU A   CD1   1 
ATOM   1234 C  CD2   . LEU A   1 161 ? -12.978 -30.160 0.087   1.00 15.25 ? ? ? ? ? ? 161 LEU A   CD2   1 
ATOM   1235 N  N     . TYR A   1 162 ? -16.859 -28.542 -3.349  1.00 13.47 ? ? ? ? ? ? 162 TYR A   N     1 
ATOM   1236 C  CA    . TYR A   1 162 ? -18.255 -28.504 -3.743  1.00 13.98 ? ? ? ? ? ? 162 TYR A   CA    1 
ATOM   1237 C  C     . TYR A   1 162 ? -18.615 -29.762 -4.542  1.00 13.94 ? ? ? ? ? ? 162 TYR A   C     1 
ATOM   1238 O  O     . TYR A   1 162 ? -19.702 -30.345 -4.350  1.00 14.63 ? ? ? ? ? ? 162 TYR A   O     1 
ATOM   1239 C  CB    . TYR A   1 162 ? -18.513 -27.235 -4.591  1.00 14.58 ? ? ? ? ? ? 162 TYR A   CB    1 
ATOM   1240 C  CG    . TYR A   1 162 ? -19.987 -27.179 -4.992  1.00 15.32 ? ? ? ? ? ? 162 TYR A   CG    1 
ATOM   1241 C  CD1   . TYR A   1 162 ? -20.922 -26.634 -4.097  1.00 17.30 ? ? ? ? ? ? 162 TYR A   CD1   1 
ATOM   1242 C  CD2   . TYR A   1 162 ? -20.476 -27.666 -6.182  1.00 18.02 ? ? ? ? ? ? 162 TYR A   CD2   1 
ATOM   1243 C  CE1   . TYR A   1 162 ? -22.248 -26.579 -4.442  1.00 20.78 ? ? ? ? ? ? 162 TYR A   CE1   1 
ATOM   1244 C  CE2   . TYR A   1 162 ? -21.789 -27.654 -6.549  1.00 21.59 ? ? ? ? ? ? 162 TYR A   CE2   1 
ATOM   1245 C  CZ    . TYR A   1 162 ? -22.658 -27.096 -5.651  1.00 22.29 ? ? ? ? ? ? 162 TYR A   CZ    1 
ATOM   1246 O  OH    . TYR A   1 162 ? -23.980 -27.096 -6.038  1.00 28.88 ? ? ? ? ? ? 162 TYR A   OH    1 
ATOM   1247 N  N     . TYR A   1 163 ? -17.766 -30.156 -5.468  1.00 13.69 ? ? ? ? ? ? 163 TYR A   N     1 
ATOM   1248 C  CA    . TYR A   1 163 ? -18.025 -31.355 -6.242  1.00 14.51 ? ? ? ? ? ? 163 TYR A   CA    1 
ATOM   1249 C  C     . TYR A   1 163 ? -18.220 -32.526 -5.281  1.00 15.18 ? ? ? ? ? ? 163 TYR A   C     1 
ATOM   1250 O  O     . TYR A   1 163 ? -19.118 -33.350 -5.443  1.00 16.33 ? ? ? ? ? ? 163 TYR A   O     1 
ATOM   1251 C  CB    . TYR A   1 163 ? -16.829 -31.598 -7.202  1.00 15.27 ? ? ? ? ? ? 163 TYR A   CB    1 
ATOM   1252 C  CG    . TYR A   1 163 ? -16.778 -33.033 -7.701  1.00 15.38 ? ? ? ? ? ? 163 TYR A   CG    1 
ATOM   1253 C  CD1   . TYR A   1 163 ? -17.543 -33.391 -8.835  1.00 16.64 ? ? ? ? ? ? 163 TYR A   CD1   1 
ATOM   1254 C  CD2   . TYR A   1 163 ? -16.012 -34.035 -7.081  1.00 17.38 ? ? ? ? ? ? 163 TYR A   CD2   1 
ATOM   1255 C  CE1   . TYR A   1 163 ? -17.501 -34.715 -9.299  1.00 17.88 ? ? ? ? ? ? 163 TYR A   CE1   1 
ATOM   1256 C  CE2   . TYR A   1 163 ? -15.968 -35.339 -7.540  1.00 18.53 ? ? ? ? ? ? 163 TYR A   CE2   1 
ATOM   1257 C  CZ    . TYR A   1 163 ? -16.728 -35.670 -8.643  1.00 20.90 ? ? ? ? ? ? 163 TYR A   CZ    1 
ATOM   1258 O  OH    . TYR A   1 163 ? -16.670 -36.991 -9.112  1.00 22.47 ? ? ? ? ? ? 163 TYR A   OH    1 
ATOM   1259 N  N     . HIS A   1 164 ? -17.291 -32.699 -4.347  1.00 14.69 ? ? ? ? ? ? 164 HIS A   N     1 
ATOM   1260 C  CA    . HIS A   1 164 ? -17.333 -33.906 -3.539  1.00 15.56 ? ? ? ? ? ? 164 HIS A   CA    1 
ATOM   1261 C  C     . HIS A   1 164 ? -18.571 -33.918 -2.638  1.00 16.43 ? ? ? ? ? ? 164 HIS A   C     1 
ATOM   1262 O  O     . HIS A   1 164 ? -19.107 -34.976 -2.344  1.00 20.54 ? ? ? ? ? ? 164 HIS A   O     1 
ATOM   1263 C  CB    . HIS A   1 164 ? -16.070 -34.010 -2.680  1.00 16.60 ? ? ? ? ? ? 164 HIS A   CB    1 
ATOM   1264 C  CG    . HIS A   1 164 ? -14.892 -34.581 -3.370  1.00 17.04 ? ? ? ? ? ? 164 HIS A   CG    1 
ATOM   1265 N  ND1   . HIS A   1 164 ? -14.012 -33.784 -4.099  1.00 16.66 ? ? ? ? ? ? 164 HIS A   ND1   1 
ATOM   1266 C  CD2   . HIS A   1 164 ? -14.438 -35.878 -3.474  1.00 18.25 ? ? ? ? ? ? 164 HIS A   CD2   1 
ATOM   1267 C  CE1   . HIS A   1 164 ? -13.064 -34.567 -4.615  1.00 17.47 ? ? ? ? ? ? 164 HIS A   CE1   1 
ATOM   1268 N  NE2   . HIS A   1 164 ? -13.306 -35.811 -4.241  1.00 18.69 ? ? ? ? ? ? 164 HIS A   NE2   1 
ATOM   1269 N  N     . ALA A   1 165 ? -18.996 -32.710 -2.260  1.00 16.48 ? ? ? ? ? ? 165 ALA A   N     1 
ATOM   1270 C  CA    . ALA A   1 165 ? -20.187 -32.579 -1.427  1.00 17.08 ? ? ? ? ? ? 165 ALA A   CA    1 
ATOM   1271 C  C     . ALA A   1 165 ? -21.467 -32.845 -2.219  1.00 18.61 ? ? ? ? ? ? 165 ALA A   C     1 
ATOM   1272 O  O     . ALA A   1 165 ? -22.374 -33.553 -1.693  1.00 21.75 ? ? ? ? ? ? 165 ALA A   O     1 
ATOM   1273 C  CB    . ALA A   1 165 ? -20.274 -31.203 -0.762  1.00 17.53 ? ? ? ? ? ? 165 ALA A   CB    1 
ATOM   1274 N  N     . PHE A   1 166 ? -21.554 -32.313 -3.423  1.00 17.40 ? ? ? ? ? ? 166 PHE A   N     1 
ATOM   1275 C  CA    . PHE A   1 166 ? -22.873 -32.206 -4.063  1.00 19.74 ? ? ? ? ? ? 166 PHE A   CA    1 
ATOM   1276 C  C     . PHE A   1 166 ? -22.964 -32.773 -5.472  1.00 20.41 ? ? ? ? ? ? 166 PHE A   C     1 
ATOM   1277 O  O     . PHE A   1 166 ? -24.121 -32.928 -5.923  1.00 27.18 ? ? ? ? ? ? 166 PHE A   O     1 
ATOM   1278 C  CB    . PHE A   1 166 ? -23.381 -30.740 -4.078  1.00 19.93 ? ? ? ? ? ? 166 PHE A   CB    1 
ATOM   1279 C  CG    . PHE A   1 166 ? -23.446 -30.142 -2.682  1.00 20.79 ? ? ? ? ? ? 166 PHE A   CG    1 
ATOM   1280 C  CD1   . PHE A   1 166 ? -22.668 -29.087 -2.269  1.00 20.38 ? ? ? ? ? ? 166 PHE A   CD1   1 
ATOM   1281 C  CD2   . PHE A   1 166 ? -24.338 -30.669 -1.751  1.00 27.77 ? ? ? ? ? ? 166 PHE A   CD2   1 
ATOM   1282 C  CE1   . PHE A   1 166 ? -22.736 -28.581 -0.982  1.00 20.96 ? ? ? ? ? ? 166 PHE A   CE1   1 
ATOM   1283 C  CE2   . PHE A   1 166 ? -24.422 -30.199 -0.426  1.00 29.85 ? ? ? ? ? ? 166 PHE A   CE2   1 
ATOM   1284 C  CZ    . PHE A   1 166 ? -23.615 -29.127 -0.051  1.00 27.50 ? ? ? ? ? ? 166 PHE A   CZ    1 
ATOM   1285 N  N     . LEU A   1 167 ? -21.852 -33.087 -6.131  1.00 18.38 ? ? ? ? ? ? 167 LEU A   N     1 
ATOM   1286 C  CA    . LEU A   1 167 ? -22.004 -33.406 -7.560  1.00 19.52 ? ? ? ? ? ? 167 LEU A   CA    1 
ATOM   1287 C  C     . LEU A   1 167 ? -21.652 -34.832 -7.922  1.00 22.23 ? ? ? ? ? ? 167 LEU A   C     1 
ATOM   1288 O  O     . LEU A   1 167 ? -21.583 -35.151 -9.100  1.00 23.86 ? ? ? ? ? ? 167 LEU A   O     1 
ATOM   1289 C  CB    . LEU A   1 167 ? -21.098 -32.449 -8.346  1.00 18.67 ? ? ? ? ? ? 167 LEU A   CB    1 
ATOM   1290 C  CG    . LEU A   1 167 ? -21.462 -30.982 -8.277  1.00 19.22 ? ? ? ? ? ? 167 LEU A   CG    1 
ATOM   1291 C  CD1   . LEU A   1 167 ? -20.463 -30.161 -9.131  1.00 20.61 ? ? ? ? ? ? 167 LEU A   CD1   1 
ATOM   1292 C  CD2   . LEU A   1 167 ? -22.890 -30.675 -8.726  1.00 22.62 ? ? ? ? ? ? 167 LEU A   CD2   1 
ATOM   1293 N  N     . ARG A   1 168 ? -21.426 -35.694 -6.952  1.00 27.35 ? ? ? ? ? ? 168 ARG A   N     1 
ATOM   1294 C  CA    . ARG A   1 168 ? -21.163 -37.088 -7.254  1.00 31.06 ? ? ? ? ? ? 168 ARG A   CA    1 
ATOM   1295 C  C     . ARG A   1 168 ? -22.476 -37.904 -7.444  1.00 40.16 ? ? ? ? ? ? 168 ARG A   C     1 
ATOM   1296 O  O     . ARG A   1 168 ? -22.239 -38.829 -8.227  1.00 44.13 ? ? ? ? ? ? 168 ARG A   O     1 
ATOM   1297 C  CB    . ARG A   1 168 ? -20.261 -37.721 -6.179  1.00 34.05 ? ? ? ? ? ? 168 ARG A   CB    1 
ATOM   1298 C  CG    . ARG A   1 168 ? -18.899 -36.987 -6.176  1.00 31.36 ? ? ? ? ? ? 168 ARG A   CG    1 
ATOM   1299 C  CD    . ARG A   1 168 ? -17.910 -37.708 -5.277  1.00 34.54 ? ? ? ? ? ? 168 ARG A   CD    1 
ATOM   1300 N  NE    . ARG A   1 168 ? -18.225 -37.493 -3.858  1.00 32.39 ? ? ? ? ? ? 168 ARG A   NE    1 
ATOM   1301 C  CZ    . ARG A   1 168 ? -17.625 -38.087 -2.826  1.00 30.84 ? ? ? ? ? ? 168 ARG A   CZ    1 
ATOM   1302 N  NH1   . ARG A   1 168 ? -16.655 -38.968 -3.089  1.00 35.74 ? ? ? ? ? ? 168 ARG A   NH1   1 
ATOM   1303 N  NH2   . ARG A   1 168 ? -18.015 -37.795 -1.612  1.00 31.07 ? ? ? ? ? ? 168 ARG A   NH2   1 
ATOM   1304 N  N     . GLU A-2 1 10  ? 11.896  -8.186  -9.690  1.00 46.31 ? ? ? ? ? ? 10  GLU A-2 N     1 
ATOM   1305 C  CA    . GLU A-2 1 10  ? 12.283  -7.340  -8.555  1.00 46.74 ? ? ? ? ? ? 10  GLU A-2 CA    1 
ATOM   1306 C  C     . GLU A-2 1 10  ? 11.086  -6.667  -7.898  1.00 45.16 ? ? ? ? ? ? 10  GLU A-2 C     1 
ATOM   1307 O  O     . GLU A-2 1 10  ? 10.212  -6.099  -8.559  1.00 50.96 ? ? ? ? ? ? 10  GLU A-2 O     1 
ATOM   1308 C  CB    . GLU A-2 1 10  ? 13.324  -6.307  -8.981  1.00 44.50 ? ? ? ? ? ? 10  GLU A-2 CB    1 
ATOM   1309 N  N     . ARG A-2 1 11  ? 11.036  -6.711  -6.571  1.00 40.68 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A-2 N     1 
ATOM   1310 C  CA    . ARG A-2 1 11  ? 9.910   -5.992  -5.964  1.00 31.01 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A-2 CA    1 
ATOM   1311 C  C     . ARG A-2 1 11  ? 10.344  -4.640  -5.421  1.00 31.41 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A-2 C     1 
ATOM   1312 O  O     . ARG A-2 1 11  ? 11.411  -4.593  -4.794  1.00 34.85 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A-2 O     1 
ATOM   1313 C  CB    . ARG A-2 1 11  ? 9.293   -6.848  -4.843  1.00 29.56 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A-2 CB    1 
ATOM   1314 C  CG    . ARG A-2 1 11  ? 8.207   -7.739  -5.406  1.00 28.45 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A-2 CG    1 
ATOM   1315 C  CD    . ARG A-2 1 11  ? 7.722   -8.697  -4.341  1.00 31.76 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A-2 CD    1 
ATOM   1316 N  NE    . ARG A-2 1 11  ? 6.997   -9.763  -5.047  1.00 31.42 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A-2 NE    1 
ATOM   1317 C  CZ    . ARG A-2 1 11  ? 6.391   -10.778 -4.447  1.00 23.26 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A-2 CZ    1 
ATOM   1318 N  NH1   . ARG A-2 1 11  ? 6.442   -10.804 -3.125  1.00 23.82 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A-2 NH1   1 
ATOM   1319 N  NH2   . ARG A-2 1 11  ? 5.771   -11.687 -5.197  1.00 27.67 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A-2 NH2   1 
ATOM   1320 N  N     . THR A-2 1 12  ? 9.509   -3.631  -5.681  1.00 32.32 ? ? ? ? ? ? 12  THR A-2 N     1 
ATOM   1321 C  CA    . THR A-2 1 12  ? 9.573   -2.304  -5.083  1.00 32.11 ? ? ? ? ? ? 12  THR A-2 CA    1 
ATOM   1322 C  C     . THR A-2 1 12  ? 8.543   -2.157  -3.972  1.00 27.03 ? ? ? ? ? ? 12  THR A-2 C     1 
ATOM   1323 O  O     . THR A-2 1 12  ? 7.362   -2.410  -4.161  1.00 30.91 ? ? ? ? ? ? 12  THR A-2 O     1 
ATOM   1324 C  CB    . THR A-2 1 12  ? 9.278   -1.217  -6.135  1.00 38.04 ? ? ? ? ? ? 12  THR A-2 CB    1 
ATOM   1325 O  OG1   . THR A-2 1 12  ? 10.249  -1.378  -7.182  1.00 48.58 ? ? ? ? ? ? 12  THR A-2 OG1   1 
ATOM   1326 C  CG2   . THR A-2 1 12  ? 9.436   0.163   -5.540  1.00 34.12 ? ? ? ? ? ? 12  THR A-2 CG2   1 
ATOM   1327 N  N     . TYR A-2 1 13  ? 8.988   -1.758  -2.792  1.00 31.39 ? ? ? ? ? ? 13  TYR A-2 N     1 
ATOM   1328 C  CA    . TYR A-2 1 13  ? 8.025   -1.699  -1.709  1.00 29.56 ? ? ? ? ? ? 13  TYR A-2 CA    1 
ATOM   1329 C  C     . TYR A-2 1 13  ? 7.447   -0.315  -1.501  1.00 32.58 ? ? ? ? ? ? 13  TYR A-2 C     1 
ATOM   1330 O  O     . TYR A-2 1 13  ? 8.225   0.677   -1.448  1.00 39.67 ? ? ? ? ? ? 13  TYR A-2 O     1 
ATOM   1331 C  CB    . TYR A-2 1 13  ? 8.716   -2.183  -0.415  1.00 31.45 ? ? ? ? ? ? 13  TYR A-2 CB    1 
ATOM   1332 C  CG    . TYR A-2 1 13  ? 8.864   -3.699  -0.541  1.00 32.71 ? ? ? ? ? ? 13  TYR A-2 CG    1 
ATOM   1333 C  CD1   . TYR A-2 1 13  ? 9.975   -4.221  -1.178  1.00 34.74 ? ? ? ? ? ? 13  TYR A-2 CD1   1 
ATOM   1334 C  CD2   . TYR A-2 1 13  ? 7.907   -4.564  -0.058  1.00 31.78 ? ? ? ? ? ? 13  TYR A-2 CD2   1 
ATOM   1335 C  CE1   . TYR A-2 1 13  ? 10.134  -5.598  -1.307  1.00 32.61 ? ? ? ? ? ? 13  TYR A-2 CE1   1 
ATOM   1336 C  CE2   . TYR A-2 1 13  ? 8.082   -5.944  -0.204  1.00 28.31 ? ? ? ? ? ? 13  TYR A-2 CE2   1 
ATOM   1337 C  CZ    . TYR A-2 1 13  ? 9.190   -6.453  -0.832  1.00 27.73 ? ? ? ? ? ? 13  TYR A-2 CZ    1 
ATOM   1338 O  OH    . TYR A-2 1 13  ? 9.388   -7.807  -0.993  1.00 31.16 ? ? ? ? ? ? 13  TYR A-2 OH    1 
ATOM   1339 N  N     . LEU A-2 1 14  ? 6.130   -0.268  -1.404  1.00 29.12 ? ? ? ? ? ? 14  LEU A-2 N     1 
ATOM   1340 C  CA    . LEU A-2 1 14  ? 5.435   0.988   -1.187  1.00 29.67 ? ? ? ? ? ? 14  LEU A-2 CA    1 
ATOM   1341 C  C     . LEU A-2 1 14  ? 5.097   1.120   0.296   1.00 28.68 ? ? ? ? ? ? 14  LEU A-2 C     1 
ATOM   1342 O  O     . LEU A-2 1 14  ? 5.009   2.216   0.801   1.00 32.60 ? ? ? ? ? ? 14  LEU A-2 O     1 
ATOM   1343 C  CB    . LEU A-2 1 14  ? 4.182   1.128   -2.061  1.00 28.02 ? ? ? ? ? ? 14  LEU A-2 CB    1 
ATOM   1344 C  CG    . LEU A-2 1 14  ? 4.387   0.945   -3.565  1.00 28.30 ? ? ? ? ? ? 14  LEU A-2 CG    1 
ATOM   1345 C  CD1   . LEU A-2 1 14  ? 3.119   1.098   -4.375  1.00 37.34 ? ? ? ? ? ? 14  LEU A-2 CD1   1 
ATOM   1346 C  CD2   . LEU A-2 1 14  ? 5.425   1.952   -4.053  1.00 35.56 ? ? ? ? ? ? 14  LEU A-2 CD2   1 
ATOM   1347 N  N     . TYR A-2 1 15  ? 4.920   0.000   0.975   1.00 29.17 ? ? ? ? ? ? 15  TYR A-2 N     1 
ATOM   1348 C  CA    . TYR A-2 1 15  ? 4.425   0.079   2.343   1.00 24.83 ? ? ? ? ? ? 15  TYR A-2 CA    1 
ATOM   1349 C  C     . TYR A-2 1 15  ? 4.848   -1.213  3.029   1.00 28.30 ? ? ? ? ? ? 15  TYR A-2 C     1 
ATOM   1350 O  O     . TYR A-2 1 15  ? 4.661   -2.305  2.496   1.00 25.68 ? ? ? ? ? ? 15  TYR A-2 O     1 
ATOM   1351 C  CB    . TYR A-2 1 15  ? 2.908   0.249   2.431   1.00 26.31 ? ? ? ? ? ? 15  TYR A-2 CB    1 
ATOM   1352 C  CG    . TYR A-2 1 15  ? 2.377   0.151   3.837   1.00 27.29 ? ? ? ? ? ? 15  TYR A-2 CG    1 
ATOM   1353 C  CD1   . TYR A-2 1 15  ? 2.484   1.243   4.667   1.00 25.31 ? ? ? ? ? ? 15  TYR A-2 CD1   1 
ATOM   1354 C  CD2   . TYR A-2 1 15  ? 1.782   -1.000  4.354   1.00 27.11 ? ? ? ? ? ? 15  TYR A-2 CD2   1 
ATOM   1355 C  CE1   . TYR A-2 1 15  ? 2.006   1.175   5.967   1.00 29.23 ? ? ? ? ? ? 15  TYR A-2 CE1   1 
ATOM   1356 C  CE2   . TYR A-2 1 15  ? 1.290   -1.089  5.648   1.00 25.47 ? ? ? ? ? ? 15  TYR A-2 CE2   1 
ATOM   1357 C  CZ    . TYR A-2 1 15  ? 1.425   0.042   6.451   1.00 23.58 ? ? ? ? ? ? 15  TYR A-2 CZ    1 
ATOM   1358 O  OH    . TYR A-2 1 15  ? 0.963   0.058   7.759   1.00 31.38 ? ? ? ? ? ? 15  TYR A-2 OH    1 
ATOM   1359 N  N     . ARG A-2 1 16  ? 5.428   -1.091  4.203   1.00 26.98 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A-2 N     1 
ATOM   1360 C  CA    A ARG A-2 1 16  ? 5.827   -2.220  5.038   0.50 23.91 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A-2 CA    1 
ATOM   1361 C  CA    B ARG A-2 1 16  ? 5.825   -2.221  5.037   0.50 23.89 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A-2 CA    1 
ATOM   1362 C  C     . ARG A-2 1 16  ? 5.053   -2.101  6.336   1.00 25.15 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A-2 C     1 
ATOM   1363 O  O     . ARG A-2 1 16  ? 5.288   -1.158  7.088   1.00 28.32 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A-2 O     1 
ATOM   1364 C  CB    A ARG A-2 1 16  ? 7.345   -2.237  5.218   0.50 28.74 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A-2 CB    1 
ATOM   1365 C  CB    B ARG A-2 1 16  ? 7.341   -2.241  5.229   0.50 28.74 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A-2 CB    1 
ATOM   1366 C  CG    A ARG A-2 1 16  ? 8.087   -2.675  3.947   0.50 32.19 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A-2 CG    1 
ATOM   1367 C  CG    B ARG A-2 1 16  ? 8.104   -2.663  3.969   0.50 31.97 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A-2 CG    1 
ATOM   1368 C  CD    A ARG A-2 1 16  ? 9.580   -2.748  4.255   0.50 35.99 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A-2 CD    1 
ATOM   1369 C  CD    B ARG A-2 1 16  ? 9.601   -2.645  4.285   0.50 35.67 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A-2 CD    1 
ATOM   1370 N  NE    A ARG A-2 1 16  ? 10.365  -3.335  3.173   0.50 39.16 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A-2 NE    1 
ATOM   1371 N  NE    B ARG A-2 1 16  ? 10.324  -3.681  3.544   0.50 40.19 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A-2 NE    1 
ATOM   1372 C  CZ    A ARG A-2 1 16  ? 10.291  -4.602  2.771   0.50 42.77 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A-2 CZ    1 
ATOM   1373 C  CZ    B ARG A-2 1 16  ? 11.327  -3.430  2.704   0.50 42.13 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A-2 CZ    1 
ATOM   1374 N  NH1   A ARG A-2 1 16  ? 9.457   -5.451  3.352   0.50 44.43 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A-2 NH1   1 
ATOM   1375 N  NH1   B ARG A-2 1 16  ? 11.699  -2.170  2.522   0.50 50.52 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A-2 NH1   1 
ATOM   1376 N  NH2   A ARG A-2 1 16  ? 11.049  -5.044  1.774   0.50 41.81 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A-2 NH2   1 
ATOM   1377 N  NH2   B ARG A-2 1 16  ? 11.942  -4.409  2.059   0.50 37.54 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A-2 NH2   1 
ATOM   1378 N  N     . GLY A-2 1 17  ? 4.143   -3.019  6.608   1.00 25.06 ? ? ? ? ? ? 17  GLY A-2 N     1 
ATOM   1379 C  CA    . GLY A-2 1 17  ? 3.252   -2.901  7.738   1.00 26.21 ? ? ? ? ? ? 17  GLY A-2 CA    1 
ATOM   1380 C  C     . GLY A-2 1 17  ? 3.349   -4.034  8.729   1.00 24.27 ? ? ? ? ? ? 17  GLY A-2 C     1 
ATOM   1381 O  O     . GLY A-2 1 17  ? 4.282   -4.820  8.805   1.00 26.53 ? ? ? ? ? ? 17  GLY A-2 O     1 
ATOM   1382 N  N     . ARG A-2 1 18  ? 2.282   -4.039  9.503   1.00 25.62 ? ? ? ? ? ? 18  ARG A-2 N     1 
ATOM   1383 C  CA    A ARG A-2 1 18  ? 2.130   -4.928  10.637  0.30 25.42 ? ? ? ? ? ? 18  ARG A-2 CA    1 
ATOM   1384 C  CA    B ARG A-2 1 18  ? 2.199   -4.962  10.624  0.70 25.31 ? ? ? ? ? ? 18  ARG A-2 CA    1 
ATOM   1385 C  C     . ARG A-2 1 18  ? 1.734   -6.315  10.137  1.00 26.11 ? ? ? ? ? ? 18  ARG A-2 C     1 
ATOM   1386 O  O     . ARG A-2 1 18  ? 2.325   -7.324  10.541  1.00 27.98 ? ? ? ? ? ? 18  ARG A-2 O     1 
ATOM   1387 C  CB    A ARG A-2 1 18  ? 1.072   -4.368  11.584  0.30 26.69 ? ? ? ? ? ? 18  ARG A-2 CB    1 
ATOM   1388 C  CB    B ARG A-2 1 18  ? 1.273   -4.416  11.715  0.70 27.12 ? ? ? ? ? ? 18  ARG A-2 CB    1 
ATOM   1389 C  CG    A ARG A-2 1 18  ? 1.554   -3.331  12.418  0.30 24.29 ? ? ? ? ? ? 18  ARG A-2 CG    1 
ATOM   1390 C  CG    B ARG A-2 1 18  ? 1.007   -5.396  12.728  0.70 41.04 ? ? ? ? ? ? 18  ARG A-2 CG    1 
ATOM   1391 N  N     A ILE A-2 1 19  ? 0.730   -6.291  9.264   0.50 23.53 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 N     1 
ATOM   1392 N  N     B ILE A-2 1 19  ? 0.683   -6.455  9.312   0.50 22.53 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 N     1 
ATOM   1393 C  CA    A ILE A-2 1 19  ? 0.168   -7.563  8.818   0.50 23.77 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 CA    1 
ATOM   1394 C  CA    B ILE A-2 1 19  ? 0.426   -7.824  8.831   0.50 24.45 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 CA    1 
ATOM   1395 C  C     A ILE A-2 1 19  ? 0.195   -7.743  7.318   0.50 22.16 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 C     1 
ATOM   1396 C  C     B ILE A-2 1 19  ? 0.641   -7.926  7.323   0.50 22.72 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 C     1 
ATOM   1397 O  O     A ILE A-2 1 19  ? -0.310  -8.731  6.765   0.50 21.29 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 O     1 
ATOM   1398 O  O     B ILE A-2 1 19  ? 0.617   -9.065  6.821   0.50 17.74 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 O     1 
ATOM   1399 C  CB    A ILE A-2 1 19  ? -1.259  -7.681  9.359   0.50 25.50 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 CB    1 
ATOM   1400 C  CB    B ILE A-2 1 19  ? -0.946  -8.452  9.146   0.50 21.45 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 CB    1 
ATOM   1401 C  CG1   A ILE A-2 1 19  ? -2.351  -7.092  8.460   0.50 25.41 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 CG1   1 
ATOM   1402 C  CG1   B ILE A-2 1 19  ? -2.124  -8.018  8.282   0.50 23.62 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 CG1   1 
ATOM   1403 C  CG2   A ILE A-2 1 19  ? -1.406  -7.096  10.759  0.50 29.25 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 CG2   1 
ATOM   1404 C  CG2   B ILE A-2 1 19  ? -1.295  -8.253  10.637  0.50 21.91 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 CG2   1 
ATOM   1405 C  CD1   A ILE A-2 1 19  ? -3.530  -8.067  8.568   0.50 23.31 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 CD1   1 
ATOM   1406 C  CD1   B ILE A-2 1 19  ? -2.230  -6.515  8.079   0.50 26.43 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 CD1   1 
ATOM   1407 N  N     . LEU A-2 1 20  ? 0.826   -6.778  6.658   1.00 19.40 ? ? ? ? ? ? 20  LEU A-2 N     1 
ATOM   1408 C  CA    . LEU A-2 1 20  ? 1.070   -6.873  5.206   1.00 18.24 ? ? ? ? ? ? 20  LEU A-2 CA    1 
ATOM   1409 C  C     . LEU A-2 1 20  ? 2.144   -5.909  4.758   1.00 19.07 ? ? ? ? ? ? 20  LEU A-2 C     1 
ATOM   1410 O  O     . LEU A-2 1 20  ? 2.394   -4.919  5.449   1.00 19.70 ? ? ? ? ? ? 20  LEU A-2 O     1 
ATOM   1411 C  CB    . LEU A-2 1 20  ? -0.239  -6.669  4.408   1.00 20.91 ? ? ? ? ? ? 20  LEU A-2 CB    1 
ATOM   1412 C  CG    . LEU A-2 1 20  ? -0.883  -5.282  4.521   1.00 21.62 ? ? ? ? ? ? 20  LEU A-2 CG    1 
ATOM   1413 C  CD1   . LEU A-2 1 20  ? -0.383  -4.286  3.490   1.00 24.05 ? ? ? ? ? ? 20  LEU A-2 CD1   1 
ATOM   1414 C  CD2   . LEU A-2 1 20  ? -2.404  -5.448  4.382   1.00 25.22 ? ? ? ? ? ? 20  LEU A-2 CD2   1 
ATOM   1415 N  N     . ASN A-2 1 21  ? 2.663   -6.172  3.566   1.00 18.84 ? ? ? ? ? ? 21  ASN A-2 N     1 
ATOM   1416 C  CA    . ASN A-2 1 21  ? 3.461   -5.239  2.792   1.00 20.48 ? ? ? ? ? ? 21  ASN A-2 CA    1 
ATOM   1417 C  C     . ASN A-2 1 21  ? 2.809   -5.045  1.414   1.00 20.33 ? ? ? ? ? ? 21  ASN A-2 C     1 
ATOM   1418 O  O     . ASN A-2 1 21  ? 2.240   -6.001  0.862   1.00 18.68 ? ? ? ? ? ? 21  ASN A-2 O     1 
ATOM   1419 C  CB    . ASN A-2 1 21  ? 4.886   -5.727  2.537   1.00 20.45 ? ? ? ? ? ? 21  ASN A-2 CB    1 
ATOM   1420 C  CG    . ASN A-2 1 21  ? 5.646   -6.114  3.778   1.00 20.22 ? ? ? ? ? ? 21  ASN A-2 CG    1 
ATOM   1421 O  OD1   . ASN A-2 1 21  ? 5.566   -5.434  4.809   1.00 22.11 ? ? ? ? ? ? 21  ASN A-2 OD1   1 
ATOM   1422 N  ND2   . ASN A-2 1 21  ? 6.350   -7.244  3.647   1.00 23.01 ? ? ? ? ? ? 21  ASN A-2 ND2   1 
ATOM   1423 N  N     . LEU A-2 1 22  ? 2.903   -3.841  0.853   1.00 20.02 ? ? ? ? ? ? 22  LEU A-2 N     1 
ATOM   1424 C  CA    . LEU A-2 1 22  ? 2.434   -3.584  -0.479  1.00 19.89 ? ? ? ? ? ? 22  LEU A-2 CA    1 
ATOM   1425 C  C     . LEU A-2 1 22  ? 3.645   -3.355  -1.374  1.00 19.90 ? ? ? ? ? ? 22  LEU A-2 C     1 
ATOM   1426 O  O     . LEU A-2 1 22  ? 4.478   -2.504  -1.059  1.00 24.12 ? ? ? ? ? ? 22  LEU A-2 O     1 
ATOM   1427 C  CB    . LEU A-2 1 22  ? 1.527   -2.362  -0.514  1.00 21.21 ? ? ? ? ? ? 22  LEU A-2 CB    1 
ATOM   1428 C  CG    . LEU A-2 1 22  ? 1.173   -1.923  -1.949  1.00 20.94 ? ? ? ? ? ? 22  LEU A-2 CG    1 
ATOM   1429 C  CD1   . LEU A-2 1 22  ? 0.355   -2.976  -2.718  1.00 25.57 ? ? ? ? ? ? 22  LEU A-2 CD1   1 
ATOM   1430 C  CD2   . LEU A-2 1 22  ? 0.409   -0.624  -1.865  1.00 23.79 ? ? ? ? ? ? 22  LEU A-2 CD2   1 
ATOM   1431 N  N     . ALA A-2 1 23  ? 3.706   -4.121  -2.458  1.00 21.54 ? ? ? ? ? ? 23  ALA A-2 N     1 
ATOM   1432 C  CA    . ALA A-2 1 23  ? 4.835   -4.025  -3.375  1.00 23.37 ? ? ? ? ? ? 23  ALA A-2 CA    1 
ATOM   1433 C  C     . ALA A-2 1 23  ? 4.331   -3.882  -4.793  1.00 23.83 ? ? ? ? ? ? 23  ALA A-2 C     1 
ATOM   1434 O  O     . ALA A-2 1 23  ? 3.217   -4.306  -5.070  1.00 21.72 ? ? ? ? ? ? 23  ALA A-2 O     1 
ATOM   1435 C  CB    . ALA A-2 1 23  ? 5.761   -5.246  -3.260  1.00 25.51 ? ? ? ? ? ? 23  ALA A-2 CB    1 
ATOM   1436 N  N     . LEU A-2 1 24  ? 5.169   -3.393  -5.673  1.00 23.05 ? ? ? ? ? ? 24  LEU A-2 N     1 
ATOM   1437 C  CA    . LEU A-2 1 24  ? 4.978   -3.410  -7.102  1.00 23.37 ? ? ? ? ? ? 24  LEU A-2 CA    1 
ATOM   1438 C  C     . LEU A-2 1 24  ? 6.024   -4.336  -7.729  1.00 24.94 ? ? ? ? ? ? 24  LEU A-2 C     1 
ATOM   1439 O  O     . LEU A-2 1 24  ? 7.230   -4.335  -7.419  1.00 28.86 ? ? ? ? ? ? 24  LEU A-2 O     1 
ATOM   1440 C  CB    . LEU A-2 1 24  ? 5.148   -2.007  -7.725  1.00 25.43 ? ? ? ? ? ? 24  LEU A-2 CB    1 
ATOM   1441 C  CG    . LEU A-2 1 24  ? 4.224   -0.922  -7.144  1.00 30.29 ? ? ? ? ? ? 24  LEU A-2 CG    1 
ATOM   1442 C  CD1   . LEU A-2 1 24  ? 4.516   0.394   -7.859  1.00 29.74 ? ? ? ? ? ? 24  LEU A-2 CD1   1 
ATOM   1443 C  CD2   . LEU A-2 1 24  ? 2.746   -1.289  -7.248  1.00 30.19 ? ? ? ? ? ? 24  LEU A-2 CD2   1 
ATOM   1444 N  N     . GLU A-2 1 25  ? 5.542   -5.147  -8.676  1.00 26.65 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A-2 N     1 
ATOM   1445 C  CA    . GLU A-2 1 25  ? 6.463   -6.024  -9.419  1.00 30.96 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A-2 CA    1 
ATOM   1446 C  C     . GLU A-2 1 25  ? 6.073   -5.868  -10.864 1.00 31.78 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A-2 C     1 
ATOM   1447 O  O     . GLU A-2 1 25  ? 5.124   -6.521  -11.325 1.00 31.15 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A-2 O     1 
ATOM   1448 C  CB    . GLU A-2 1 25  ? 6.264   -7.417  -8.865  1.00 28.95 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A-2 CB    1 
ATOM   1449 C  CG    . GLU A-2 1 25  ? 7.267   -8.399  -9.377  1.00 32.73 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A-2 CG    1 
ATOM   1450 C  CD    . GLU A-2 1 25  ? 6.983   -9.804  -8.916  1.00 33.38 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A-2 CD    1 
ATOM   1451 O  OE1   . GLU A-2 1 25  ? 6.601   -10.099 -7.781  1.00 42.87 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A-2 OE1   1 
ATOM   1452 O  OE2   . GLU A-2 1 25  ? 7.173   -10.693 -9.771  1.00 29.70 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A-2 OE2   1 
ATOM   1453 N  N     . GLY A-2 1 26  ? 6.800   -4.934  -11.490 1.00 31.49 ? ? ? ? ? ? 26  GLY A-2 N     1 
ATOM   1454 C  CA    . GLY A-2 1 26  ? 6.433   -4.456  -12.803 1.00 33.02 ? ? ? ? ? ? 26  GLY A-2 CA    1 
ATOM   1455 C  C     . GLY A-2 1 26  ? 5.056   -3.855  -12.713 1.00 29.48 ? ? ? ? ? ? 26  GLY A-2 C     1 
ATOM   1456 O  O     . GLY A-2 1 26  ? 4.803   -2.935  -11.969 1.00 35.14 ? ? ? ? ? ? 26  GLY A-2 O     1 
ATOM   1457 N  N     . ARG A-2 1 27  ? 4.140   -4.423  -13.498 1.00 30.92 ? ? ? ? ? ? 27  ARG A-2 N     1 
ATOM   1458 C  CA    . ARG A-2 1 27  ? 2.812   -3.836  -13.526 1.00 33.07 ? ? ? ? ? ? 27  ARG A-2 CA    1 
ATOM   1459 C  C     . ARG A-2 1 27  ? 1.968   -4.447  -12.423 1.00 31.57 ? ? ? ? ? ? 27  ARG A-2 C     1 
ATOM   1460 O  O     . ARG A-2 1 27  ? 0.834   -4.056  -12.155 1.00 38.49 ? ? ? ? ? ? 27  ARG A-2 O     1 
ATOM   1461 C  CB    . ARG A-2 1 27  ? 2.244   -4.095  -14.918 1.00 36.63 ? ? ? ? ? ? 27  ARG A-2 CB    1 
ATOM   1462 C  CG    . ARG A-2 1 27  ? 2.919   -3.301  -15.932 1.00 47.91 ? ? ? ? ? ? 27  ARG A-2 CG    1 
ATOM   1463 N  N     . TYR A-2 1 28  ? 2.457   -5.437  -11.693 1.00 26.18 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A-2 N     1 
ATOM   1464 C  CA    . TYR A-2 1 28  ? 1.582   -6.074  -10.694 1.00 22.05 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A-2 CA    1 
ATOM   1465 C  C     . TYR A-2 1 28  ? 1.604   -5.455  -9.328  1.00 21.97 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A-2 C     1 
ATOM   1466 O  O     . TYR A-2 1 28  ? 2.685   -5.111  -8.830  1.00 27.97 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A-2 O     1 
ATOM   1467 C  CB    . TYR A-2 1 28  ? 1.998   -7.539  -10.613 1.00 22.75 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A-2 CB    1 
ATOM   1468 C  CG    . TYR A-2 1 28  ? 1.650   -8.260  -11.890 1.00 23.37 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A-2 CG    1 
ATOM   1469 C  CD1   . TYR A-2 1 28  ? 0.479   -8.984  -11.990 1.00 24.91 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A-2 CD1   1 
ATOM   1470 C  CD2   . TYR A-2 1 28  ? 2.515   -8.204  -12.959 1.00 25.42 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A-2 CD2   1 
ATOM   1471 C  CE1   . TYR A-2 1 28  ? 0.200   -9.634  -13.175 1.00 26.46 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A-2 CE1   1 
ATOM   1472 C  CE2   . TYR A-2 1 28  ? 2.270   -8.842  -14.169 1.00 27.15 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A-2 CE2   1 
ATOM   1473 C  CZ    . TYR A-2 1 28  ? 1.085   -9.558  -14.234 1.00 29.37 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A-2 CZ    1 
ATOM   1474 O  OH    . TYR A-2 1 28  ? 0.804   -10.207 -15.419 1.00 33.49 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A-2 OH    1 
ATOM   1475 N  N     . GLU A-2 1 29  ? 0.430   -5.331  -8.730  1.00 21.03 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A-2 N     1 
ATOM   1476 C  CA    . GLU A-2 1 29  ? 0.329   -4.861  -7.341  1.00 20.96 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A-2 CA    1 
ATOM   1477 C  C     . GLU A-2 1 29  ? 0.268   -6.092  -6.460  1.00 20.32 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A-2 C     1 
ATOM   1478 O  O     . GLU A-2 1 29  ? -0.618  -6.926  -6.665  1.00 21.81 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A-2 O     1 
ATOM   1479 C  CB    . GLU A-2 1 29  ? -0.954  -4.036  -7.245  1.00 23.23 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A-2 CB    1 
ATOM   1480 C  CG    . GLU A-2 1 29  ? -0.827  -2.785  -8.106  1.00 24.77 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A-2 CG    1 
ATOM   1481 C  CD    . GLU A-2 1 29  ? -2.147  -2.131  -8.434  1.00 24.81 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A-2 CD    1 
ATOM   1482 O  OE1   . GLU A-2 1 29  ? -3.229  -2.722  -8.301  1.00 28.50 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A-2 OE1   1 
ATOM   1483 O  OE2   . GLU A-2 1 29  ? -2.047  -0.941  -8.818  1.00 31.88 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A-2 OE2   1 
ATOM   1484 N  N     . ILE A-2 1 30  ? 1.186   -6.230  -5.504  1.00 18.74 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A-2 N     1 
ATOM   1485 C  CA    A ILE A-2 1 30  ? 1.305   -7.445  -4.720  0.50 18.40 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A-2 CA    1 
ATOM   1486 C  CA    B ILE A-2 1 30  ? 1.303   -7.452  -4.724  0.50 18.60 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A-2 CA    1 
ATOM   1487 C  C     . ILE A-2 1 30  ? 1.260   -7.141  -3.255  1.00 18.61 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A-2 C     1 
ATOM   1488 O  O     . ILE A-2 1 30  ? 1.949   -6.264  -2.767  1.00 20.68 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A-2 O     1 
ATOM   1489 C  CB    A ILE A-2 1 30  ? 2.650   -8.165  -4.990  0.50 21.35 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A-2 CB    1 
ATOM   1490 C  CB    B ILE A-2 1 30  ? 2.629   -8.187  -5.052  0.50 21.01 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A-2 CB    1 
ATOM   1491 C  CG1   A ILE A-2 1 30  ? 2.702   -8.622  -6.461  0.50 22.66 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A-2 CG1   1 
ATOM   1492 C  CG1   B ILE A-2 1 30  ? 2.693   -8.570  -6.540  0.50 22.44 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A-2 CG1   1 
ATOM   1493 C  CG2   A ILE A-2 1 30  ? 2.859   -9.284  -4.002  0.50 19.58 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A-2 CG2   1 
ATOM   1494 C  CG2   B ILE A-2 1 30  ? 2.819   -9.359  -4.118  0.50 19.00 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A-2 CG2   1 
ATOM   1495 C  CD1   A ILE A-2 1 30  ? 1.380   -9.260  -6.857  0.50 30.42 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A-2 CD1   1 
ATOM   1496 C  CD1   B ILE A-2 1 30  ? 3.964   -9.262  -6.983  0.50 24.74 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A-2 CD1   1 
ATOM   1497 N  N     . VAL A-2 1 31  ? 0.436   -7.890  -2.536  1.00 16.00 ? ? ? ? ? ? 31  VAL A-2 N     1 
ATOM   1498 C  CA    . VAL A-2 1 31  ? 0.359   -7.745  -1.098  1.00 16.11 ? ? ? ? ? ? 31  VAL A-2 CA    1 
ATOM   1499 C  C     . VAL A-2 1 31  ? 0.964   -8.981  -0.477  1.00 15.45 ? ? ? ? ? ? 31  VAL A-2 C     1 
ATOM   1500 O  O     . VAL A-2 1 31  ? 0.429   -10.091 -0.628  1.00 17.10 ? ? ? ? ? ? 31  VAL A-2 O     1 
ATOM   1501 C  CB    . VAL A-2 1 31  ? -1.088  -7.574  -0.616  1.00 16.00 ? ? ? ? ? ? 31  VAL A-2 CB    1 
ATOM   1502 C  CG1   . VAL A-2 1 31  ? -1.111  -7.524  0.901   1.00 16.96 ? ? ? ? ? ? 31  VAL A-2 CG1   1 
ATOM   1503 C  CG2   . VAL A-2 1 31  ? -1.641  -6.272  -1.192  1.00 17.37 ? ? ? ? ? ? 31  VAL A-2 CG2   1 
ATOM   1504 N  N     . GLU A-2 1 32  ? 2.045   -8.798  0.223   1.00 16.51 ? ? ? ? ? ? 32  GLU A-2 N     1 
ATOM   1505 C  CA    . GLU A-2 1 32  ? 2.681   -9.859  1.016   1.00 16.44 ? ? ? ? ? ? 32  GLU A-2 CA    1 
ATOM   1506 C  C     . GLU A-2 1 32  ? 1.975   -9.947  2.353   1.00 15.55 ? ? ? ? ? ? 32  GLU A-2 C     1 
ATOM   1507 O  O     . GLU A-2 1 32  ? 1.716   -8.920  2.962   1.00 18.09 ? ? ? ? ? ? 32  GLU A-2 O     1 
ATOM   1508 C  CB    . GLU A-2 1 32  ? 4.187   -9.565  1.234   1.00 16.98 ? ? ? ? ? ? 32  GLU A-2 CB    1 
ATOM   1509 C  CG    . GLU A-2 1 32  ? 4.968   -9.529  -0.111  1.00 20.40 ? ? ? ? ? ? 32  GLU A-2 CG    1 
ATOM   1510 C  CD    . GLU A-2 1 32  ? 6.418   -9.183  -0.028  1.00 20.08 ? ? ? ? ? ? 32  GLU A-2 CD    1 
ATOM   1511 O  OE1   . GLU A-2 1 32  ? 6.765   -8.788  1.238   1.00 21.07 ? ? ? ? ? ? 32  GLU A-2 OE1   1 
ATOM   1512 O  OE2   . GLU A-2 1 32  ? 7.138   -9.242  -0.968  1.00 23.76 ? ? ? ? ? ? 32  GLU A-2 OE2   1 
ATOM   1513 N  N     . HIS A-2 1 33  ? 1.736   -11.176 2.796   1.00 15.30 ? ? ? ? ? ? 33  HIS A-2 N     1 
ATOM   1514 C  CA    . HIS A-2 1 33  ? 0.954   -11.374 4.009   1.00 15.54 ? ? ? ? ? ? 33  HIS A-2 CA    1 
ATOM   1515 C  C     . HIS A-2 1 33  ? 1.425   -12.642 4.695   1.00 16.26 ? ? ? ? ? ? 33  HIS A-2 C     1 
ATOM   1516 O  O     . HIS A-2 1 33  ? 1.715   -13.614 3.979   1.00 17.55 ? ? ? ? ? ? 33  HIS A-2 O     1 
ATOM   1517 C  CB    . HIS A-2 1 33  ? -0.522  -11.487 3.649   1.00 15.50 ? ? ? ? ? ? 33  HIS A-2 CB    1 
ATOM   1518 C  CG    . HIS A-2 1 33  ? -1.525  -11.539 4.730   1.00 15.17 ? ? ? ? ? ? 33  HIS A-2 CG    1 
ATOM   1519 N  ND1   . HIS A-2 1 33  ? -1.608  -12.584 5.648   1.00 15.78 ? ? ? ? ? ? 33  HIS A-2 ND1   1 
ATOM   1520 C  CD2   . HIS A-2 1 33  ? -2.517  -10.654 5.040   1.00 17.69 ? ? ? ? ? ? 33  HIS A-2 CD2   1 
ATOM   1521 C  CE1   . HIS A-2 1 33  ? -2.621  -12.326 6.462   1.00 17.45 ? ? ? ? ? ? 33  HIS A-2 CE1   1 
ATOM   1522 N  NE2   . HIS A-2 1 33  ? -3.189  -11.177 6.124   1.00 18.52 ? ? ? ? ? ? 33  HIS A-2 NE2   1 
ATOM   1523 N  N     . LYS A-2 1 34  ? 1.476   -12.641 6.026   1.00 19.08 ? ? ? ? ? ? 34  LYS A-2 N     1 
ATOM   1524 C  CA    A LYS A-2 1 34  ? 1.853   -13.833 6.760   0.50 20.81 ? ? ? ? ? ? 34  LYS A-2 CA    1 
ATOM   1525 C  CA    B LYS A-2 1 34  ? 1.917   -13.868 6.685   0.50 21.08 ? ? ? ? ? ? 34  LYS A-2 CA    1 
ATOM   1526 C  C     . LYS A-2 1 34  ? 0.950   -15.006 6.408   1.00 16.96 ? ? ? ? ? ? 34  LYS A-2 C     1 
ATOM   1527 O  O     . LYS A-2 1 34  ? -0.211  -14.800 6.124   1.00 16.56 ? ? ? ? ? ? 34  LYS A-2 O     1 
ATOM   1528 C  CB    A LYS A-2 1 34  ? 1.762   -13.604 8.291   0.50 26.17 ? ? ? ? ? ? 34  LYS A-2 CB    1 
ATOM   1529 C  CB    B LYS A-2 1 34  ? 2.133   -13.618 8.196   0.50 26.51 ? ? ? ? ? ? 34  LYS A-2 CB    1 
ATOM   1530 C  CG    A LYS A-2 1 34  ? 3.043   -12.931 8.772   0.50 28.62 ? ? ? ? ? ? 34  LYS A-2 CG    1 
ATOM   1531 C  CG    B LYS A-2 1 34  ? 3.184   -12.524 8.374   0.50 30.69 ? ? ? ? ? ? 34  LYS A-2 CG    1 
ATOM   1532 C  CD    A LYS A-2 1 34  ? 4.278   -13.675 8.268   0.50 35.05 ? ? ? ? ? ? 34  LYS A-2 CD    1 
ATOM   1533 C  CD    B LYS A-2 1 34  ? 4.632   -12.969 8.309   0.50 35.34 ? ? ? ? ? ? 34  LYS A-2 CD    1 
ATOM   1534 C  CE    A LYS A-2 1 34  ? 5.008   -12.964 7.143   0.50 37.46 ? ? ? ? ? ? 34  LYS A-2 CE    1 
ATOM   1535 C  CE    B LYS A-2 1 34  ? 5.155   -13.443 6.969   0.50 38.06 ? ? ? ? ? ? 34  LYS A-2 CE    1 
ATOM   1536 N  NZ    A LYS A-2 1 34  ? 5.345   -13.856 6.005   0.50 38.58 ? ? ? ? ? ? 34  LYS A-2 NZ    1 
ATOM   1537 N  NZ    B LYS A-2 1 34  ? 6.221   -12.637 6.349   0.50 38.63 ? ? ? ? ? ? 34  LYS A-2 NZ    1 
ATOM   1538 N  N     . PRO A-2 1 35  ? 1.442   -16.236 6.465   1.00 17.75 ? ? ? ? ? ? 35  PRO A-2 N     1 
ATOM   1539 C  CA    . PRO A-2 1 35  ? 0.537   -17.368 6.282   1.00 15.66 ? ? ? ? ? ? 35  PRO A-2 CA    1 
ATOM   1540 C  C     . PRO A-2 1 35  ? -0.381  -17.522 7.481   1.00 14.86 ? ? ? ? ? ? 35  PRO A-2 C     1 
ATOM   1541 O  O     . PRO A-2 1 35  ? -0.164  -17.018 8.584   1.00 15.94 ? ? ? ? ? ? 35  PRO A-2 O     1 
ATOM   1542 C  CB    . PRO A-2 1 35  ? 1.489   -18.555 6.141   1.00 17.69 ? ? ? ? ? ? 35  PRO A-2 CB    1 
ATOM   1543 C  CG    . PRO A-2 1 35  ? 2.744   -18.131 6.768   1.00 20.58 ? ? ? ? ? ? 35  PRO A-2 CG    1 
ATOM   1544 C  CD    . PRO A-2 1 35  ? 2.836   -16.646 6.717   1.00 21.39 ? ? ? ? ? ? 35  PRO A-2 CD    1 
ATOM   1545 N  N     . ALA A-2 1 36  ? -1.495  -18.202 7.213   1.00 14.85 ? ? ? ? ? ? 36  ALA A-2 N     1 
ATOM   1546 C  CA    . ALA A-2 1 36  ? -2.575  -18.380 8.161   1.00 14.68 ? ? ? ? ? ? 36  ALA A-2 CA    1 
ATOM   1547 C  C     . ALA A-2 1 36  ? -2.863  -19.867 8.358   1.00 12.30 ? ? ? ? ? ? 36  ALA A-2 C     1 
ATOM   1548 O  O     . ALA A-2 1 36  ? -2.486  -20.713 7.547   1.00 13.33 ? ? ? ? ? ? 36  ALA A-2 O     1 
ATOM   1549 C  CB    . ALA A-2 1 36  ? -3.864  -17.667 7.666   1.00 15.39 ? ? ? ? ? ? 36  ALA A-2 CB    1 
ATOM   1550 N  N     . VAL A-2 1 37  ? -3.597  -20.154 9.438   1.00 12.82 ? ? ? ? ? ? 37  VAL A-2 N     1 
ATOM   1551 C  CA    . VAL A-2 1 37  ? -4.155  -21.493 9.688   1.00 12.62 ? ? ? ? ? ? 37  VAL A-2 CA    1 
ATOM   1552 C  C     . VAL A-2 1 37  ? -5.641  -21.368 9.951   1.00 11.60 ? ? ? ? ? ? 37  VAL A-2 C     1 
ATOM   1553 O  O     . VAL A-2 1 37  ? -6.135  -20.300 10.355  1.00 13.71 ? ? ? ? ? ? 37  VAL A-2 O     1 
ATOM   1554 C  CB    . VAL A-2 1 37  ? -3.453  -22.194 10.894  1.00 12.89 ? ? ? ? ? ? 37  VAL A-2 CB    1 
ATOM   1555 C  CG1   . VAL A-2 1 37  ? -1.969  -22.369 10.573  1.00 15.33 ? ? ? ? ? ? 37  VAL A-2 CG1   1 
ATOM   1556 C  CG2   . VAL A-2 1 37  ? -3.657  -21.390 12.181  1.00 14.17 ? ? ? ? ? ? 37  VAL A-2 CG2   1 
ATOM   1557 N  N     . ALA A-2 1 38  ? -6.365  -22.473 9.770   1.00 11.73 ? ? ? ? ? ? 38  ALA A-2 N     1 
ATOM   1558 C  CA    . ALA A-2 1 38  ? -7.798  -22.496 10.083  1.00 11.57 ? ? ? ? ? ? 38  ALA A-2 CA    1 
ATOM   1559 C  C     . ALA A-2 1 38  ? -8.110  -23.929 10.567  1.00 12.03 ? ? ? ? ? ? 38  ALA A-2 C     1 
ATOM   1560 O  O     . ALA A-2 1 38  ? -7.457  -24.897 10.104  1.00 13.06 ? ? ? ? ? ? 38  ALA A-2 O     1 
ATOM   1561 C  CB    . ALA A-2 1 38  ? -8.587  -22.134 8.862   1.00 12.64 ? ? ? ? ? ? 38  ALA A-2 CB    1 
ATOM   1562 N  N     . VAL A-2 1 39  ? -9.069  -24.018 11.484  1.00 11.76 ? ? ? ? ? ? 39  VAL A-2 N     1 
ATOM   1563 C  CA    . VAL A-2 1 39  ? -9.367  -25.308 12.109  1.00 11.94 ? ? ? ? ? ? 39  VAL A-2 CA    1 
ATOM   1564 C  C     . VAL A-2 1 39  ? -10.840 -25.652 11.944  1.00 12.22 ? ? ? ? ? ? 39  VAL A-2 C     1 
ATOM   1565 O  O     . VAL A-2 1 39  ? -11.707 -24.901 12.388  1.00 12.79 ? ? ? ? ? ? 39  VAL A-2 O     1 
ATOM   1566 C  CB    . VAL A-2 1 39  ? -9.006  -25.269 13.627  1.00 11.94 ? ? ? ? ? ? 39  VAL A-2 CB    1 
ATOM   1567 C  CG1   . VAL A-2 1 39  ? -9.343  -26.611 14.245  1.00 15.59 ? ? ? ? ? ? 39  VAL A-2 CG1   1 
ATOM   1568 C  CG2   . VAL A-2 1 39  ? -7.551  -24.877 13.774  1.00 14.21 ? ? ? ? ? ? 39  VAL A-2 CG2   1 
ATOM   1569 N  N     . ILE A-2 1 40  ? -11.106 -26.794 11.316  1.00 12.05 ? ? ? ? ? ? 40  ILE A-2 N     1 
ATOM   1570 C  CA    . ILE A-2 1 40  ? -12.426 -27.363 11.174  1.00 12.01 ? ? ? ? ? ? 40  ILE A-2 CA    1 
ATOM   1571 C  C     . ILE A-2 1 40  ? -12.703 -28.301 12.361  1.00 12.89 ? ? ? ? ? ? 40  ILE A-2 C     1 
ATOM   1572 O  O     . ILE A-2 1 40  ? -11.900 -29.257 12.554  1.00 14.25 ? ? ? ? ? ? 40  ILE A-2 O     1 
ATOM   1573 C  CB    . ILE A-2 1 40  ? -12.539 -28.168 9.860   1.00 12.97 ? ? ? ? ? ? 40  ILE A-2 CB    1 
ATOM   1574 C  CG1   . ILE A-2 1 40  ? -12.293 -27.236 8.668   1.00 12.36 ? ? ? ? ? ? 40  ILE A-2 CG1   1 
ATOM   1575 C  CG2   . ILE A-2 1 40  ? -13.915 -28.818 9.778   1.00 15.29 ? ? ? ? ? ? 40  ILE A-2 CG2   1 
ATOM   1576 C  CD1   . ILE A-2 1 40  ? -12.247 -28.025 7.340   1.00 14.12 ? ? ? ? ? ? 40  ILE A-2 CD1   1 
ATOM   1577 N  N     . ALA A-2 1 41  ? -13.752 -28.064 13.127  1.00 13.38 ? ? ? ? ? ? 41  ALA A-2 N     1 
ATOM   1578 C  CA    . ALA A-2 1 41  ? -14.035 -28.927 14.291  1.00 13.73 ? ? ? ? ? ? 41  ALA A-2 CA    1 
ATOM   1579 C  C     . ALA A-2 1 41  ? -15.528 -29.199 14.362  1.00 14.18 ? ? ? ? ? ? 41  ALA A-2 C     1 
ATOM   1580 O  O     . ALA A-2 1 41  ? -16.314 -28.219 14.256  1.00 14.99 ? ? ? ? ? ? 41  ALA A-2 O     1 
ATOM   1581 C  CB    . ALA A-2 1 41  ? -13.603 -28.254 15.567  1.00 15.60 ? ? ? ? ? ? 41  ALA A-2 CB    1 
ATOM   1582 N  N     . LEU A-2 1 42  ? -15.943 -30.441 14.532  1.00 16.27 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-2 N     1 
ATOM   1583 C  CA    A LEU A-2 1 42  ? -17.306 -30.931 14.663  0.60 17.42 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-2 CA    1 
ATOM   1584 C  CA    B LEU A-2 1 42  ? -17.310 -30.932 14.590  0.40 17.62 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-2 CA    1 
ATOM   1585 C  C     . LEU A-2 1 42  ? -17.423 -31.529 16.056  1.00 19.50 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-2 C     1 
ATOM   1586 O  O     . LEU A-2 1 42  ? -16.673 -32.451 16.368  1.00 25.98 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-2 O     1 
ATOM   1587 C  CB    A LEU A-2 1 42  ? -17.599 -31.992 13.609  0.60 20.07 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-2 CB    1 
ATOM   1588 C  CB    B LEU A-2 1 42  ? -17.568 -31.911 13.445  0.40 20.33 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-2 CB    1 
ATOM   1589 C  CG    A LEU A-2 1 42  ? -17.981 -31.476 12.228  0.60 20.48 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-2 CG    1 
ATOM   1590 C  CG    B LEU A-2 1 42  ? -19.029 -32.145 13.065  0.40 18.25 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-2 CG    1 
ATOM   1591 C  CD1   A LEU A-2 1 42  ? -19.354 -30.824 12.262  0.60 19.79 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-2 CD1   1 
ATOM   1592 C  CD1   B LEU A-2 1 42  ? -19.553 -30.981 12.239  0.40 25.80 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-2 CD1   1 
ATOM   1593 C  CD2   A LEU A-2 1 42  ? -16.926 -30.508 11.718  0.60 27.10 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-2 CD2   1 
ATOM   1594 C  CD2   B LEU A-2 1 42  ? -19.200 -33.466 12.328  0.40 18.54 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-2 CD2   1 
ATOM   1595 N  N     . ARG A-2 1 43  ? -18.603 -31.195 16.638  1.00 18.29 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 N     1 
ATOM   1596 C  CA    A ARG A-2 1 43  ? -18.982 -31.856 17.877  0.60 19.00 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 CA    1 
ATOM   1597 C  CA    B ARG A-2 1 43  ? -18.984 -31.856 17.871  0.40 18.91 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 CA    1 
ATOM   1598 C  C     . ARG A-2 1 43  ? -20.499 -31.985 17.897  1.00 18.71 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 C     1 
ATOM   1599 O  O     . ARG A-2 1 43  ? -21.197 -31.002 17.757  1.00 18.59 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 O     1 
ATOM   1600 C  CB    A ARG A-2 1 43  ? -18.480 -31.087 19.107  0.60 20.91 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 CB    1 
ATOM   1601 C  CB    B ARG A-2 1 43  ? -18.449 -31.041 19.047  0.40 20.92 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 CB    1 
ATOM   1602 C  CG    A ARG A-2 1 43  ? -18.928 -31.768 20.436  0.60 26.07 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 CG    1 
ATOM   1603 C  CG    B ARG A-2 1 43  ? -18.779 -31.688 20.404  0.40 26.76 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 CG    1 
ATOM   1604 C  CD    A ARG A-2 1 43  ? -18.723 -30.773 21.585  0.60 26.75 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 CD    1 
ATOM   1605 C  CD    B ARG A-2 1 43  ? -17.999 -30.909 21.477  0.40 27.21 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 CD    1 
ATOM   1606 N  NE    A ARG A-2 1 43  ? -19.647 -31.074 22.683  0.60 27.92 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 NE    1 
ATOM   1607 N  NE    B ARG A-2 1 43  ? -17.923 -31.774 22.653  0.40 24.39 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 NE    1 
ATOM   1608 C  CZ    A ARG A-2 1 43  ? -19.293 -31.779 23.744  0.60 25.57 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 CZ    1 
ATOM   1609 C  CZ    B ARG A-2 1 43  ? -19.015 -31.913 23.416  0.40 29.90 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 CZ    1 
ATOM   1610 N  NH1   A ARG A-2 1 43  ? -18.043 -32.248 23.834  0.60 28.40 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 NH1   1 
ATOM   1611 N  NH1   B ARG A-2 1 43  ? -18.937 -32.704 24.480  0.40 33.90 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 NH1   1 
ATOM   1612 N  NH2   A ARG A-2 1 43  ? -20.190 -32.005 24.694  0.60 30.92 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 NH2   1 
ATOM   1613 N  NH2   B ARG A-2 1 43  ? -20.144 -31.279 23.128  0.40 25.33 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 NH2   1 
ATOM   1614 N  N     . GLU A-2 1 44  ? -20.999 -33.207 18.075  1.00 22.61 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A-2 N     1 
ATOM   1615 C  CA    . GLU A-2 1 44  ? -22.437 -33.492 18.136  1.00 25.57 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A-2 CA    1 
ATOM   1616 C  C     . GLU A-2 1 44  ? -23.152 -32.830 16.970  1.00 21.63 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A-2 C     1 
ATOM   1617 O  O     . GLU A-2 1 44  ? -24.241 -32.267 17.137  1.00 22.30 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A-2 O     1 
ATOM   1618 C  CB    . GLU A-2 1 44  ? -23.050 -32.999 19.453  1.00 27.97 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A-2 CB    1 
ATOM   1619 C  CG    . GLU A-2 1 44  ? -22.399 -33.708 20.622  1.00 35.07 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A-2 CG    1 
ATOM   1620 C  CD    . GLU A-2 1 44  ? -22.855 -33.213 21.976  1.00 43.41 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A-2 CD    1 
ATOM   1621 O  OE1   . GLU A-2 1 44  ? -22.329 -33.797 22.953  1.00 55.40 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A-2 OE1   1 
ATOM   1622 O  OE2   . GLU A-2 1 44  ? -23.675 -32.282 22.121  1.00 45.98 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A-2 OE2   1 
ATOM   1623 N  N     . GLY A-2 1 45  ? -22.557 -32.881 15.783  1.00 20.44 ? ? ? ? ? ? 45  GLY A-2 N     1 
ATOM   1624 C  CA    . GLY A-2 1 45  ? -23.175 -32.384 14.566  1.00 21.33 ? ? ? ? ? ? 45  GLY A-2 CA    1 
ATOM   1625 C  C     . GLY A-2 1 45  ? -23.072 -30.892 14.368  1.00 17.20 ? ? ? ? ? ? 45  GLY A-2 C     1 
ATOM   1626 O  O     . GLY A-2 1 45  ? -23.517 -30.381 13.357  1.00 18.69 ? ? ? ? ? ? 45  GLY A-2 O     1 
ATOM   1627 N  N     . ARG A-2 1 46  ? -22.454 -30.175 15.313  1.00 16.78 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 N     1 
ATOM   1628 C  CA    A ARG A-2 1 46  ? -22.275 -28.746 15.130  0.40 15.45 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 CA    1 
ATOM   1629 C  CA    B ARG A-2 1 46  ? -22.266 -28.743 15.201  0.60 15.20 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 CA    1 
ATOM   1630 C  C     . ARG A-2 1 46  ? -20.823 -28.468 14.753  1.00 13.48 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 C     1 
ATOM   1631 O  O     . ARG A-2 1 46  ? -19.876 -29.101 15.266  1.00 15.33 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 O     1 
ATOM   1632 C  CB    A ARG A-2 1 46  ? -22.644 -28.003 16.412  0.40 15.70 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 CB    1 
ATOM   1633 C  CB    B ARG A-2 1 46  ? -22.483 -28.032 16.538  0.60 16.51 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 CB    1 
ATOM   1634 C  CG    A ARG A-2 1 46  ? -24.041 -28.368 16.934  0.40 16.97 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 CG    1 
ATOM   1635 C  CG    B ARG A-2 1 46  ? -23.924 -27.782 16.968  0.60 17.07 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 CG    1 
ATOM   1636 C  CD    A ARG A-2 1 46  ? -24.274 -27.604 18.226  0.40 17.69 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 CD    1 
ATOM   1637 C  CD    B ARG A-2 1 46  ? -24.600 -29.062 17.443  0.60 17.17 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 CD    1 
ATOM   1638 N  NE    A ARG A-2 1 46  ? -25.643 -27.737 18.715  0.40 18.44 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 NE    1 
ATOM   1639 N  NE    B ARG A-2 1 46  ? -25.776 -28.650 18.254  0.60 19.28 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 NE    1 
ATOM   1640 C  CZ    A ARG A-2 1 46  ? -26.049 -28.744 19.471  0.40 22.88 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 CZ    1 
ATOM   1641 C  CZ    B ARG A-2 1 46  ? -26.480 -29.509 18.983  0.60 21.86 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 CZ    1 
ATOM   1642 N  NH1   A ARG A-2 1 46  ? -25.126 -29.660 19.762  0.40 26.16 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 NH1   1 
ATOM   1643 N  NH1   B ARG A-2 1 46  ? -26.085 -30.795 18.953  0.60 24.24 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 NH1   1 
ATOM   1644 N  NH2   A ARG A-2 1 46  ? -27.300 -28.845 19.909  0.40 26.69 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 NH2   1 
ATOM   1645 N  NH2   B ARG A-2 1 46  ? -27.541 -29.119 19.719  0.60 20.14 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 NH2   1 
ATOM   1646 N  N     . MET A-2 1 47  ? -20.654 -27.477 13.877  1.00 12.97 ? ? ? ? ? ? 47  MET A-2 N     1 
ATOM   1647 C  CA    . MET A-2 1 47  ? -19.327 -27.007 13.549  1.00 12.56 ? ? ? ? ? ? 47  MET A-2 CA    1 
ATOM   1648 C  C     . MET A-2 1 47  ? -18.999 -25.790 14.384  1.00 12.43 ? ? ? ? ? ? 47  MET A-2 C     1 
ATOM   1649 O  O     . MET A-2 1 47  ? -19.857 -24.981 14.726  1.00 13.10 ? ? ? ? ? ? 47  MET A-2 O     1 
ATOM   1650 C  CB    . MET A-2 1 47  ? -19.250 -26.702 12.049  1.00 13.27 ? ? ? ? ? ? 47  MET A-2 CB    1 
ATOM   1651 C  CG    . MET A-2 1 47  ? -17.953 -26.069 11.579  1.00 13.56 ? ? ? ? ? ? 47  MET A-2 CG    1 
ATOM   1652 S  SD    . MET A-2 1 47  ? -17.704 -26.294 9.783   1.00 15.06 ? ? ? ? ? ? 47  MET A-2 SD    1 
ATOM   1653 C  CE    . MET A-2 1 47  ? -17.556 -28.034 9.669   1.00 15.73 ? ? ? ? ? ? 47  MET A-2 CE    1 
ATOM   1654 N  N     . LEU A-2 1 48  ? -17.702 -25.686 14.716  1.00 12.53 ? ? ? ? ? ? 48  LEU A-2 N     1 
ATOM   1655 C  CA    . LEU A-2 1 48  ? -17.212 -24.588 15.562  1.00 12.41 ? ? ? ? ? ? 48  LEU A-2 CA    1 
ATOM   1656 C  C     . LEU A-2 1 48  ? -16.934 -23.380 14.666  1.00 12.02 ? ? ? ? ? ? 48  LEU A-2 C     1 
ATOM   1657 O  O     . LEU A-2 1 48  ? -15.894 -23.332 13.980  1.00 13.50 ? ? ? ? ? ? 48  LEU A-2 O     1 
ATOM   1658 C  CB    . LEU A-2 1 48  ? -15.958 -25.064 16.278  1.00 13.35 ? ? ? ? ? ? 48  LEU A-2 CB    1 
ATOM   1659 C  CG    . LEU A-2 1 48  ? -15.230 -24.083 17.157  1.00 14.30 ? ? ? ? ? ? 48  LEU A-2 CG    1 
ATOM   1660 C  CD1   . LEU A-2 1 48  ? -16.173 -23.581 18.231  1.00 17.30 ? ? ? ? ? ? 48  LEU A-2 CD1   1 
ATOM   1661 C  CD2   . LEU A-2 1 48  ? -13.999 -24.740 17.754  1.00 18.21 ? ? ? ? ? ? 48  LEU A-2 CD2   1 
ATOM   1662 N  N     . PHE A-2 1 49  ? -17.868 -22.429 14.630  1.00 13.23 ? ? ? ? ? ? 49  PHE A-2 N     1 
ATOM   1663 C  CA    . PHE A-2 1 49  ? -17.616 -21.191 13.897  1.00 13.99 ? ? ? ? ? ? 49  PHE A-2 CA    1 
ATOM   1664 C  C     . PHE A-2 1 49  ? -17.213 -20.088 14.897  1.00 12.82 ? ? ? ? ? ? 49  PHE A-2 C     1 
ATOM   1665 O  O     . PHE A-2 1 49  ? -17.489 -20.237 16.094  1.00 14.61 ? ? ? ? ? ? 49  PHE A-2 O     1 
ATOM   1666 C  CB    . PHE A-2 1 49  ? -18.835 -20.700 13.093  1.00 13.10 ? ? ? ? ? ? 49  PHE A-2 CB    1 
ATOM   1667 C  CG    . PHE A-2 1 49  ? -19.282 -21.700 12.043  1.00 13.07 ? ? ? ? ? ? 49  PHE A-2 CG    1 
ATOM   1668 C  CD1   . PHE A-2 1 49  ? -20.316 -22.609 12.260  1.00 13.56 ? ? ? ? ? ? 49  PHE A-2 CD1   1 
ATOM   1669 C  CD2   . PHE A-2 1 49  ? -18.636 -21.743 10.818  1.00 12.95 ? ? ? ? ? ? 49  PHE A-2 CD2   1 
ATOM   1670 C  CE1   . PHE A-2 1 49  ? -20.724 -23.525 11.300  1.00 14.16 ? ? ? ? ? ? 49  PHE A-2 CE1   1 
ATOM   1671 C  CE2   . PHE A-2 1 49  ? -19.029 -22.626 9.832   1.00 13.64 ? ? ? ? ? ? 49  PHE A-2 CE2   1 
ATOM   1672 C  CZ    . PHE A-2 1 49  ? -20.083 -23.505 10.068  1.00 14.37 ? ? ? ? ? ? 49  PHE A-2 CZ    1 
ATOM   1673 N  N     . VAL A-2 1 50  ? -16.622 -19.028 14.368  1.00 13.78 ? ? ? ? ? ? 50  VAL A-2 N     1 
ATOM   1674 C  CA    . VAL A-2 1 50  ? -16.384 -17.845 15.178  1.00 13.76 ? ? ? ? ? ? 50  VAL A-2 CA    1 
ATOM   1675 C  C     . VAL A-2 1 50  ? -16.810 -16.638 14.341  1.00 13.05 ? ? ? ? ? ? 50  VAL A-2 C     1 
ATOM   1676 O  O     . VAL A-2 1 50  ? -16.747 -16.689 13.116  1.00 14.35 ? ? ? ? ? ? 50  VAL A-2 O     1 
ATOM   1677 C  CB    . VAL A-2 1 50  ? -14.930 -17.674 15.646  1.00 13.58 ? ? ? ? ? ? 50  VAL A-2 CB    1 
ATOM   1678 C  CG1   . VAL A-2 1 50  ? -14.529 -18.801 16.604  1.00 16.46 ? ? ? ? ? ? 50  VAL A-2 CG1   1 
ATOM   1679 C  CG2   . VAL A-2 1 50  ? -13.949 -17.620 14.429  1.00 15.45 ? ? ? ? ? ? 50  VAL A-2 CG2   1 
ATOM   1680 N  N     . ARG A-2 1 51  ? -17.167 -15.578 15.062  1.00 14.13 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 N     1 
ATOM   1681 C  CA    A ARG A-2 1 51  ? -17.449 -14.307 14.410  0.50 15.17 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 CA    1 
ATOM   1682 C  CA    B ARG A-2 1 51  ? -17.463 -14.306 14.424  0.50 15.13 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 CA    1 
ATOM   1683 C  C     . ARG A-2 1 51  ? -16.755 -13.184 15.188  1.00 15.82 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 C     1 
ATOM   1684 O  O     . ARG A-2 1 51  ? -16.695 -13.209 16.434  1.00 17.71 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 O     1 
ATOM   1685 C  CB    A ARG A-2 1 51  ? -18.953 -14.004 14.321  0.50 17.42 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 CB    1 
ATOM   1686 C  CB    B ARG A-2 1 51  ? -18.967 -13.993 14.397  0.50 17.12 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 CB    1 
ATOM   1687 C  CG    A ARG A-2 1 51  ? -19.736 -15.006 13.491  0.50 16.89 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 CG    1 
ATOM   1688 C  CG    B ARG A-2 1 51  ? -19.771 -14.924 13.503  0.50 17.35 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 CG    1 
ATOM   1689 C  CD    A ARG A-2 1 51  ? -21.214 -14.665 13.427  0.50 19.31 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 CD    1 
ATOM   1690 C  CD    B ARG A-2 1 51  ? -21.156 -14.313 13.278  0.50 18.85 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 CD    1 
ATOM   1691 N  NE    A ARG A-2 1 51  ? -21.514 -13.471 12.655  0.50 21.31 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 NE    1 
ATOM   1692 N  NE    B ARG A-2 1 51  ? -21.963 -14.506 14.478  0.50 18.57 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 NE    1 
ATOM   1693 C  CZ    A ARG A-2 1 51  ? -22.767 -13.007 12.478  0.50 22.98 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 CZ    1 
ATOM   1694 C  CZ    B ARG A-2 1 51  ? -23.282 -14.637 14.545  0.50 19.88 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 CZ    1 
ATOM   1695 N  NH1   A ARG A-2 1 51  ? -23.795 -13.662 13.034  0.50 25.79 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 NH1   1 
ATOM   1696 N  NH1   B ARG A-2 1 51  ? -24.031 -14.601 13.445  0.50 19.71 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 NH1   1 
ATOM   1697 N  NH2   A ARG A-2 1 51  ? -23.004 -11.915 11.772  0.50 21.31 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 NH2   1 
ATOM   1698 N  NH2   B ARG A-2 1 51  ? -23.871 -14.804 15.716  0.50 18.70 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 NH2   1 
ATOM   1699 N  N     . GLN A-2 1 52  ? -16.279 -12.196 14.447  1.00 16.97 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 N     1 
ATOM   1700 C  CA    A GLN A-2 1 52  ? -15.711 -10.994 15.096  0.90 16.68 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 CA    1 
ATOM   1701 C  CA    B GLN A-2 1 52  ? -15.661 -11.026 15.064  0.10 15.24 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 CA    1 
ATOM   1702 C  C     . GLN A-2 1 52  ? -15.890 -9.830  14.159  1.00 16.54 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 C     1 
ATOM   1703 O  O     . GLN A-2 1 52  ? -16.039 -10.011 12.934  1.00 17.97 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 O     1 
ATOM   1704 C  CB    A GLN A-2 1 52  ? -14.239 -11.177 15.377  0.90 17.39 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 CB    1 
ATOM   1705 C  CB    B GLN A-2 1 52  ? -14.172 -11.259 15.295  0.10 17.20 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 CB    1 
ATOM   1706 C  CG    A GLN A-2 1 52  ? -13.440 -11.302 14.078  0.90 17.61 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 CG    1 
ATOM   1707 C  CG    B GLN A-2 1 52  ? -13.415 -11.743 14.067  0.10 16.56 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 CG    1 
ATOM   1708 C  CD    A GLN A-2 1 52  ? -12.304 -12.262 14.272  0.90 19.67 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 CD    1 
ATOM   1709 C  CD    B GLN A-2 1 52  ? -11.913 -11.715 14.260  0.10 18.18 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 CD    1 
ATOM   1710 O  OE1   A GLN A-2 1 52  ? -11.277 -11.876 14.804  0.90 29.02 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 OE1   1 
ATOM   1711 O  OE1   B GLN A-2 1 52  ? -11.343 -10.703 14.672  0.10 14.16 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 OE1   1 
ATOM   1712 N  NE2   A GLN A-2 1 52  ? -12.461 -13.495 13.803  0.90 22.56 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 NE2   1 
ATOM   1713 N  NE2   B GLN A-2 1 52  ? -11.262 -12.836 13.952  0.10 19.90 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 NE2   1 
ATOM   1714 N  N     . MET A-2 1 53  ? -15.877 -8.617  14.716  1.00 21.07 ? ? ? ? ? ? 53  MET A-2 N     1 
ATOM   1715 C  CA    . MET A-2 1 53  ? -16.015 -7.521  13.750  1.00 24.09 ? ? ? ? ? ? 53  MET A-2 CA    1 
ATOM   1716 C  C     . MET A-2 1 53  ? -14.727 -7.506  12.902  1.00 19.28 ? ? ? ? ? ? 53  MET A-2 C     1 
ATOM   1717 O  O     . MET A-2 1 53  ? -13.601 -7.645  13.384  1.00 21.91 ? ? ? ? ? ? 53  MET A-2 O     1 
ATOM   1718 C  CB    . MET A-2 1 53  ? -16.233 -6.189  14.425  1.00 27.77 ? ? ? ? ? ? 53  MET A-2 CB    1 
ATOM   1719 C  CG    . MET A-2 1 53  ? -16.483 -4.997  13.541  1.00 30.62 ? ? ? ? ? ? 53  MET A-2 CG    1 
ATOM   1720 S  SD    . MET A-2 1 53  ? -17.587 -5.094  12.105  1.00 57.51 ? ? ? ? ? ? 53  MET A-2 SD    1 
ATOM   1721 C  CE    . MET A-2 1 53  ? -19.047 -5.800  12.886  1.00 76.07 ? ? ? ? ? ? 53  MET A-2 CE    1 
ATOM   1722 N  N     . ARG A-2 1 54  ? -14.924 -7.308  11.601  1.00 17.21 ? ? ? ? ? ? 54  ARG A-2 N     1 
ATOM   1723 C  CA    . ARG A-2 1 54  ? -13.864 -7.270  10.600  1.00 15.28 ? ? ? ? ? ? 54  ARG A-2 CA    1 
ATOM   1724 C  C     . ARG A-2 1 54  ? -13.924 -5.923  9.895   1.00 14.99 ? ? ? ? ? ? 54  ARG A-2 C     1 
ATOM   1725 O  O     . ARG A-2 1 54  ? -14.696 -5.734  8.956   1.00 15.91 ? ? ? ? ? ? 54  ARG A-2 O     1 
ATOM   1726 C  CB    . ARG A-2 1 54  ? -14.083 -8.425  9.605   1.00 14.41 ? ? ? ? ? ? 54  ARG A-2 CB    1 
ATOM   1727 C  CG    . ARG A-2 1 54  ? -13.799 -9.816  10.189  1.00 13.75 ? ? ? ? ? ? 54  ARG A-2 CG    1 
ATOM   1728 C  CD    . ARG A-2 1 54  ? -12.342 -9.949  10.647  1.00 14.38 ? ? ? ? ? ? 54  ARG A-2 CD    1 
ATOM   1729 N  NE    . ARG A-2 1 54  ? -11.994 -11.378 10.685  1.00 13.43 ? ? ? ? ? ? 54  ARG A-2 NE    1 
ATOM   1730 C  CZ    . ARG A-2 1 54  ? -10.811 -11.796 11.102  1.00 13.79 ? ? ? ? ? ? 54  ARG A-2 CZ    1 
ATOM   1731 N  NH1   . ARG A-2 1 54  ? -9.867  -10.939 11.532  1.00 15.45 ? ? ? ? ? ? 54  ARG A-2 NH1   1 
ATOM   1732 N  NH2   . ARG A-2 1 54  ? -10.489 -13.100 11.106  1.00 14.77 ? ? ? ? ? ? 54  ARG A-2 NH2   1 
ATOM   1733 N  N     . PRO A-2 1 55  ? -13.154 -4.953  10.357  1.00 15.68 ? ? ? ? ? ? 55  PRO A-2 N     1 
ATOM   1734 C  CA    . PRO A-2 1 55  ? -13.223 -3.595  9.788   1.00 16.60 ? ? ? ? ? ? 55  PRO A-2 CA    1 
ATOM   1735 C  C     . PRO A-2 1 55  ? -13.028 -3.604  8.275   1.00 15.96 ? ? ? ? ? ? 55  PRO A-2 C     1 
ATOM   1736 O  O     . PRO A-2 1 55  ? -13.567 -2.712  7.596   1.00 18.24 ? ? ? ? ? ? 55  PRO A-2 O     1 
ATOM   1737 C  CB    . PRO A-2 1 55  ? -12.042 -2.865  10.481  1.00 20.77 ? ? ? ? ? ? 55  PRO A-2 CB    1 
ATOM   1738 C  CG    . PRO A-2 1 55  ? -11.847 -3.543  11.786  1.00 21.56 ? ? ? ? ? ? 55  PRO A-2 CG    1 
ATOM   1739 C  CD    . PRO A-2 1 55  ? -12.152 -5.002  11.465  1.00 17.58 ? ? ? ? ? ? 55  PRO A-2 CD    1 
ATOM   1740 N  N     . ALA A-2 1 56  ? -12.305 -4.540  7.677   1.00 16.43 ? ? ? ? ? ? 56  ALA A-2 N     1 
ATOM   1741 C  CA    . ALA A-2 1 56  ? -12.112 -4.534  6.235   1.00 16.28 ? ? ? ? ? ? 56  ALA A-2 CA    1 
ATOM   1742 C  C     . ALA A-2 1 56  ? -13.463 -4.666  5.531   1.00 18.22 ? ? ? ? ? ? 56  ALA A-2 C     1 
ATOM   1743 O  O     . ALA A-2 1 56  ? -13.593 -4.108  4.435   1.00 20.19 ? ? ? ? ? ? 56  ALA A-2 O     1 
ATOM   1744 C  CB    . ALA A-2 1 56  ? -11.131 -5.597  5.798   1.00 16.40 ? ? ? ? ? ? 56  ALA A-2 CB    1 
ATOM   1745 N  N     . VAL A-2 1 57  ? -14.401 -5.406  6.122   1.00 17.25 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A-2 N     1 
ATOM   1746 C  CA    . VAL A-2 1 57  ? -15.669 -5.630  5.421   1.00 17.74 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A-2 CA    1 
ATOM   1747 C  C     . VAL A-2 1 57  ? -16.834 -4.977  6.152   1.00 19.81 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A-2 C     1 
ATOM   1748 O  O     . VAL A-2 1 57  ? -17.933 -4.963  5.560   1.00 23.28 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A-2 O     1 
ATOM   1749 C  CB    . VAL A-2 1 57  ? -15.944 -7.121  5.176   1.00 16.86 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A-2 CB    1 
ATOM   1750 C  CG1   . VAL A-2 1 57  ? -14.903 -7.626  4.165   1.00 21.08 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A-2 CG1   1 
ATOM   1751 C  CG2   . VAL A-2 1 57  ? -15.874 -7.937  6.432   1.00 18.74 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A-2 CG2   1 
ATOM   1752 N  N     . GLY A-2 1 58  ? -16.647 -4.443  7.344   1.00 19.79 ? ? ? ? ? ? 58  GLY A-2 N     1 
ATOM   1753 C  CA    . GLY A-2 1 58  ? -17.657 -3.706  8.057   1.00 22.18 ? ? ? ? ? ? 58  GLY A-2 CA    1 
ATOM   1754 C  C     . GLY A-2 1 58  ? -18.774 -4.595  8.547   1.00 20.74 ? ? ? ? ? ? 58  GLY A-2 C     1 
ATOM   1755 O  O     . GLY A-2 1 58  ? -19.904 -4.141  8.777   1.00 29.40 ? ? ? ? ? ? 58  GLY A-2 O     1 
ATOM   1756 N  N     . LEU A-2 1 59  ? -18.479 -5.829  8.796   1.00 20.45 ? ? ? ? ? ? 59  LEU A-2 N     1 
ATOM   1757 C  CA    . LEU A-2 1 59  ? -19.437 -6.790  9.301   1.00 21.28 ? ? ? ? ? ? 59  LEU A-2 CA    1 
ATOM   1758 C  C     . LEU A-2 1 59  ? -18.714 -7.985  9.913   1.00 21.50 ? ? ? ? ? ? 59  LEU A-2 C     1 
ATOM   1759 O  O     . LEU A-2 1 59  ? -17.464 -8.015  9.878   1.00 21.51 ? ? ? ? ? ? 59  LEU A-2 O     1 
ATOM   1760 C  CB    . LEU A-2 1 59  ? -20.420 -7.135  8.170   1.00 23.50 ? ? ? ? ? ? 59  LEU A-2 CB    1 
ATOM   1761 C  CG    . LEU A-2 1 59  ? -19.893 -7.696  6.864   1.00 25.42 ? ? ? ? ? ? 59  LEU A-2 CG    1 
ATOM   1762 C  CD1   . LEU A-2 1 59  ? -19.532 -9.184  6.970   1.00 31.29 ? ? ? ? ? ? 59  LEU A-2 CD1   1 
ATOM   1763 C  CD2   . LEU A-2 1 59  ? -20.932 -7.548  5.755   1.00 29.59 ? ? ? ? ? ? 59  LEU A-2 CD2   1 
ATOM   1764 N  N     . ALA A-2 1 60  ? -19.492 -8.959  10.452  1.00 18.53 ? ? ? ? ? ? 60  ALA A-2 N     1 
ATOM   1765 C  CA    . ALA A-2 1 60  ? -18.859 -10.154 11.096  1.00 17.69 ? ? ? ? ? ? 60  ALA A-2 CA    1 
ATOM   1766 C  C     . ALA A-2 1 60  ? -19.288 -11.361 10.290  1.00 16.69 ? ? ? ? ? ? 60  ALA A-2 C     1 
ATOM   1767 O  O     . ALA A-2 1 60  ? -20.402 -11.880 10.460  1.00 19.37 ? ? ? ? ? ? 60  ALA A-2 O     1 
ATOM   1768 C  CB    . ALA A-2 1 60  ? -19.325 -10.191 12.549  1.00 17.80 ? ? ? ? ? ? 60  ALA A-2 CB    1 
ATOM   1769 N  N     . PRO A-2 1 61  ? -18.453 -11.827 9.389   1.00 15.59 ? ? ? ? ? ? 61  PRO A-2 N     1 
ATOM   1770 C  CA    . PRO A-2 1 61  ? -18.811 -13.014 8.642   1.00 15.42 ? ? ? ? ? ? 61  PRO A-2 CA    1 
ATOM   1771 C  C     . PRO A-2 1 61  ? -18.662 -14.272 9.462   1.00 14.22 ? ? ? ? ? ? 61  PRO A-2 C     1 
ATOM   1772 O  O     . PRO A-2 1 61  ? -18.003 -14.298 10.523  1.00 14.91 ? ? ? ? ? ? 61  PRO A-2 O     1 
ATOM   1773 C  CB    . PRO A-2 1 61  ? -17.768 -13.011 7.483   1.00 18.78 ? ? ? ? ? ? 61  PRO A-2 CB    1 
ATOM   1774 C  CG    . PRO A-2 1 61  ? -16.638 -12.173 7.942   1.00 22.34 ? ? ? ? ? ? 61  PRO A-2 CG    1 
ATOM   1775 C  CD    . PRO A-2 1 61  ? -17.134 -11.303 9.026   1.00 18.07 ? ? ? ? ? ? 61  PRO A-2 CD    1 
ATOM   1776 N  N     . LEU A-2 1 62  ? -19.250 -15.374 9.023   1.00 14.78 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A-2 N     1 
ATOM   1777 C  CA    . LEU A-2 1 62  ? -19.064 -16.662 9.713   1.00 13.56 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A-2 CA    1 
ATOM   1778 C  C     . LEU A-2 1 62  ? -17.738 -17.242 9.251   1.00 12.09 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A-2 C     1 
ATOM   1779 O  O     . LEU A-2 1 62  ? -17.526 -17.492 8.042   1.00 12.81 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A-2 O     1 
ATOM   1780 C  CB    . LEU A-2 1 62  ? -20.231 -17.544 9.334   1.00 16.84 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A-2 CB    1 
ATOM   1781 C  CG    . LEU A-2 1 62  ? -20.564 -18.644 10.314  1.00 23.51 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A-2 CG    1 
ATOM   1782 C  CD1   . LEU A-2 1 62  ? -21.084 -18.104 11.658  1.00 19.24 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A-2 CD1   1 
ATOM   1783 C  CD2   . LEU A-2 1 62  ? -21.591 -19.623 9.716   1.00 21.32 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A-2 CD2   1 
ATOM   1784 N  N     . GLU A-2 1 63  ? -16.845 -17.442 10.200  1.00 12.08 ? ? ? ? ? ? 63  GLU A-2 N     1 
ATOM   1785 C  CA    . GLU A-2 1 63  ? -15.541 -17.993 9.977   1.00 11.46 ? ? ? ? ? ? 63  GLU A-2 CA    1 
ATOM   1786 C  C     . GLU A-2 1 63  ? -15.376 -19.258 10.809  1.00 11.33 ? ? ? ? ? ? 63  GLU A-2 C     1 
ATOM   1787 O  O     . GLU A-2 1 63  ? -16.223 -19.565 11.641  1.00 12.77 ? ? ? ? ? ? 63  GLU A-2 O     1 
ATOM   1788 C  CB    . GLU A-2 1 63  ? -14.440 -16.977 10.354  1.00 12.05 ? ? ? ? ? ? 63  GLU A-2 CB    1 
ATOM   1789 C  CG    . GLU A-2 1 63  ? -14.685 -15.605 9.769   1.00 12.77 ? ? ? ? ? ? 63  GLU A-2 CG    1 
ATOM   1790 C  CD    . GLU A-2 1 63  ? -13.586 -14.640 9.999   1.00 13.36 ? ? ? ? ? ? 63  GLU A-2 CD    1 
ATOM   1791 O  OE1   . GLU A-2 1 63  ? -12.377 -15.048 10.084  1.00 13.91 ? ? ? ? ? ? 63  GLU A-2 OE1   1 
ATOM   1792 O  OE2   . GLU A-2 1 63  ? -13.838 -13.400 10.079  1.00 17.36 ? ? ? ? ? ? 63  GLU A-2 OE2   1 
ATOM   1793 N  N     . ILE A-2 1 64  ? -14.273 -19.976 10.595  1.00 12.21 ? ? ? ? ? ? 64  ILE A-2 N     1 
ATOM   1794 C  CA    . ILE A-2 1 64  ? -13.840 -21.013 11.569  1.00 12.01 ? ? ? ? ? ? 64  ILE A-2 CA    1 
ATOM   1795 C  C     . ILE A-2 1 64  ? -12.628 -20.458 12.311  1.00 11.54 ? ? ? ? ? ? 64  ILE A-2 C     1 
ATOM   1796 O  O     . ILE A-2 1 64  ? -12.006 -19.490 11.837  1.00 12.15 ? ? ? ? ? ? 64  ILE A-2 O     1 
ATOM   1797 C  CB    . ILE A-2 1 64  ? -13.613 -22.371 10.884  1.00 11.77 ? ? ? ? ? ? 64  ILE A-2 CB    1 
ATOM   1798 C  CG1   . ILE A-2 1 64  ? -12.598 -22.253 9.746   1.00 12.84 ? ? ? ? ? ? 64  ILE A-2 CG1   1 
ATOM   1799 C  CG2   . ILE A-2 1 64  ? -14.966 -22.961 10.450  1.00 12.89 ? ? ? ? ? ? 64  ILE A-2 CG2   1 
ATOM   1800 C  CD1   . ILE A-2 1 64  ? -12.248 -23.580 9.072   1.00 12.31 ? ? ? ? ? ? 64  ILE A-2 CD1   1 
ATOM   1801 N  N     . PRO A-2 1 65  ? -12.237 -21.036 13.433  1.00 11.99 ? ? ? ? ? ? 65  PRO A-2 N     1 
ATOM   1802 C  CA    . PRO A-2 1 65  ? -11.065 -20.500 14.159  1.00 13.20 ? ? ? ? ? ? 65  PRO A-2 CA    1 
ATOM   1803 C  C     . PRO A-2 1 65  ? -9.843  -20.445 13.262  1.00 12.56 ? ? ? ? ? ? 65  PRO A-2 C     1 
ATOM   1804 O  O     . PRO A-2 1 65  ? -9.518  -21.384 12.575  1.00 12.99 ? ? ? ? ? ? 65  PRO A-2 O     1 
ATOM   1805 C  CB    . PRO A-2 1 65  ? -10.894 -21.509 15.310  1.00 12.98 ? ? ? ? ? ? 65  PRO A-2 CB    1 
ATOM   1806 C  CG    . PRO A-2 1 65  ? -12.293 -21.968 15.553  1.00 13.40 ? ? ? ? ? ? 65  PRO A-2 CG    1 
ATOM   1807 C  CD    . PRO A-2 1 65  ? -12.844 -22.174 14.143  1.00 12.11 ? ? ? ? ? ? 65  PRO A-2 CD    1 
ATOM   1808 N  N     . ALA A-2 1 66  ? -9.189  -19.263 13.257  1.00 13.75 ? ? ? ? ? ? 66  ALA A-2 N     1 
ATOM   1809 C  CA    . ALA A-2 1 66  ? -8.143  -19.016 12.273  1.00 12.66 ? ? ? ? ? ? 66  ALA A-2 CA    1 
ATOM   1810 C  C     . ALA A-2 1 66  ? -7.223  -17.975 12.830  1.00 12.84 ? ? ? ? ? ? 66  ALA A-2 C     1 
ATOM   1811 O  O     . ALA A-2 1 66  ? -7.618  -17.160 13.663  1.00 17.49 ? ? ? ? ? ? 66  ALA A-2 O     1 
ATOM   1812 C  CB    . ALA A-2 1 66  ? -8.764  -18.521 10.960  1.00 13.67 ? ? ? ? ? ? 66  ALA A-2 CB    1 
ATOM   1813 N  N     . GLY A-2 1 67  ? -6.012  -17.973 12.355  1.00 13.84 ? ? ? ? ? ? 67  GLY A-2 N     1 
ATOM   1814 C  CA    . GLY A-2 1 67  ? -5.074  -16.945 12.823  1.00 16.31 ? ? ? ? ? ? 67  GLY A-2 CA    1 
ATOM   1815 C  C     . GLY A-2 1 67  ? -3.794  -16.960 12.022  1.00 13.82 ? ? ? ? ? ? 67  GLY A-2 C     1 
ATOM   1816 O  O     . GLY A-2 1 67  ? -3.579  -17.836 11.152  1.00 15.08 ? ? ? ? ? ? 67  GLY A-2 O     1 
ATOM   1817 N  N     . LEU A-2 1 68  ? -2.921  -16.001 12.300  1.00 14.63 ? ? ? ? ? ? 68  LEU A-2 N     1 
ATOM   1818 C  CA    . LEU A-2 1 68  ? -1.652  -15.959 11.581  1.00 14.63 ? ? ? ? ? ? 68  LEU A-2 CA    1 
ATOM   1819 C  C     . LEU A-2 1 68  ? -0.622  -16.843 12.271  1.00 15.60 ? ? ? ? ? ? 68  LEU A-2 C     1 
ATOM   1820 O  O     . LEU A-2 1 68  ? -0.645  -16.954 13.505  1.00 18.61 ? ? ? ? ? ? 68  LEU A-2 O     1 
ATOM   1821 C  CB    . LEU A-2 1 68  ? -1.145  -14.507 11.515  1.00 17.98 ? ? ? ? ? ? 68  LEU A-2 CB    1 
ATOM   1822 C  CG    . LEU A-2 1 68  ? -2.232  -13.536 10.912  1.00 20.69 ? ? ? ? ? ? 68  LEU A-2 CG    1 
ATOM   1823 C  CD1   . LEU A-2 1 68  ? -1.632  -12.142 10.889  1.00 29.03 ? ? ? ? ? ? 68  LEU A-2 CD1   1 
ATOM   1824 C  CD2   . LEU A-2 1 68  ? -2.757  -14.007 9.571   1.00 21.32 ? ? ? ? ? ? 68  LEU A-2 CD2   1 
ATOM   1825 N  N     . ILE A-2 1 69  ? 0.253   -17.444 11.476  1.00 15.85 ? ? ? ? ? ? 69  ILE A-2 N     1 
ATOM   1826 C  CA    . ILE A-2 1 69  ? 1.385   -18.161 12.026  1.00 17.47 ? ? ? ? ? ? 69  ILE A-2 CA    1 
ATOM   1827 C  C     . ILE A-2 1 69  ? 2.433   -17.165 12.531  1.00 18.81 ? ? ? ? ? ? 69  ILE A-2 C     1 
ATOM   1828 O  O     . ILE A-2 1 69  ? 2.834   -16.321 11.770  1.00 26.14 ? ? ? ? ? ? 69  ILE A-2 O     1 
ATOM   1829 C  CB    . ILE A-2 1 69  ? 1.992   -19.096 10.976  1.00 16.66 ? ? ? ? ? ? 69  ILE A-2 CB    1 
ATOM   1830 C  CG1   . ILE A-2 1 69  ? 0.914   -20.050 10.415  1.00 18.34 ? ? ? ? ? ? 69  ILE A-2 CG1   1 
ATOM   1831 C  CG2   . ILE A-2 1 69  ? 3.217   -19.791 11.533  1.00 20.35 ? ? ? ? ? ? 69  ILE A-2 CG2   1 
ATOM   1832 C  CD1   . ILE A-2 1 69  ? 1.388   -20.951 9.295   1.00 18.19 ? ? ? ? ? ? 69  ILE A-2 CD1   1 
ATOM   1833 N  N     . GLU A-2 1 70  ? 2.844   -17.279 13.783  1.00 19.29 ? ? ? ? ? ? 70  GLU A-2 N     1 
ATOM   1834 C  CA    . GLU A-2 1 70  ? 3.783   -16.341 14.376  1.00 20.89 ? ? ? ? ? ? 70  GLU A-2 CA    1 
ATOM   1835 C  C     . GLU A-2 1 70  ? 5.211   -16.851 14.222  1.00 17.79 ? ? ? ? ? ? 70  GLU A-2 C     1 
ATOM   1836 O  O     . GLU A-2 1 70  ? 5.494   -18.017 13.907  1.00 17.03 ? ? ? ? ? ? 70  GLU A-2 O     1 
ATOM   1837 C  CB    . GLU A-2 1 70  ? 3.290   -16.100 15.784  1.00 27.39 ? ? ? ? ? ? 70  GLU A-2 CB    1 
ATOM   1838 C  CG    . GLU A-2 1 70  ? 1.960   -15.323 15.799  1.00 35.75 ? ? ? ? ? ? 70  GLU A-2 CG    1 
ATOM   1839 C  CD    . GLU A-2 1 70  ? 1.917   -13.984 15.086  1.00 38.83 ? ? ? ? ? ? 70  GLU A-2 CD    1 
ATOM   1840 O  OE1   . GLU A-2 1 70  ? 2.875   -13.310 14.601  1.00 32.67 ? ? ? ? ? ? 70  GLU A-2 OE1   1 
ATOM   1841 O  OE2   . GLU A-2 1 70  ? 0.783   -13.447 14.921  1.00 45.41 ? ? ? ? ? ? 70  GLU A-2 OE2   1 
ATOM   1842 N  N     . PRO A-2 1 71  ? 6.168   -15.974 14.418  1.00 19.85 ? ? ? ? ? ? 71  PRO A-2 N     1 
ATOM   1843 C  CA    . PRO A-2 1 71  ? 7.589   -16.357 14.296  1.00 18.71 ? ? ? ? ? ? 71  PRO A-2 CA    1 
ATOM   1844 C  C     . PRO A-2 1 71  ? 7.912   -17.566 15.188  1.00 17.23 ? ? ? ? ? ? 71  PRO A-2 C     1 
ATOM   1845 O  O     . PRO A-2 1 71  ? 7.480   -17.552 16.337  1.00 20.74 ? ? ? ? ? ? 71  PRO A-2 O     1 
ATOM   1846 C  CB    . PRO A-2 1 71  ? 8.304   -15.111 14.822  1.00 22.57 ? ? ? ? ? ? 71  PRO A-2 CB    1 
ATOM   1847 C  CG    . PRO A-2 1 71  ? 7.382   -13.995 14.379  1.00 26.43 ? ? ? ? ? ? 71  PRO A-2 CG    1 
ATOM   1848 C  CD    . PRO A-2 1 71  ? 6.021   -14.556 14.776  1.00 26.14 ? ? ? ? ? ? 71  PRO A-2 CD    1 
ATOM   1849 N  N     . GLY A-2 1 72  ? 8.590   -18.549 14.618  1.00 17.87 ? ? ? ? ? ? 72  GLY A-2 N     1 
ATOM   1850 C  CA    . GLY A-2 1 72  ? 8.999   -19.713 15.447  1.00 20.65 ? ? ? ? ? ? 72  GLY A-2 CA    1 
ATOM   1851 C  C     . GLY A-2 1 72  ? 8.010   -20.862 15.293  1.00 22.79 ? ? ? ? ? ? 72  GLY A-2 C     1 
ATOM   1852 O  O     . GLY A-2 1 72  ? 8.365   -22.018 15.597  1.00 27.54 ? ? ? ? ? ? 72  GLY A-2 O     1 
ATOM   1853 N  N     . GLU A-2 1 73  ? 6.773   -20.571 14.863  1.00 18.11 ? ? ? ? ? ? 73  GLU A-2 N     1 
ATOM   1854 C  CA    . GLU A-2 1 73  ? 5.744   -21.575 14.788  1.00 18.11 ? ? ? ? ? ? 73  GLU A-2 CA    1 
ATOM   1855 C  C     . GLU A-2 1 73  ? 5.649   -22.237 13.419  1.00 18.20 ? ? ? ? ? ? 73  GLU A-2 C     1 
ATOM   1856 O  O     . GLU A-2 1 73  ? 5.910   -21.570 12.416  1.00 20.59 ? ? ? ? ? ? 73  GLU A-2 O     1 
ATOM   1857 C  CB    . GLU A-2 1 73  ? 4.339   -20.928 14.936  1.00 21.94 ? ? ? ? ? ? 73  GLU A-2 CB    1 
ATOM   1858 C  CG    . GLU A-2 1 73  ? 3.990   -20.523 16.297  1.00 21.87 ? ? ? ? ? ? 73  GLU A-2 CG    1 
ATOM   1859 C  CD    . GLU A-2 1 73  ? 2.549   -20.090 16.474  1.00 16.43 ? ? ? ? ? ? 73  GLU A-2 CD    1 
ATOM   1860 O  OE1   . GLU A-2 1 73  ? 1.953   -20.423 17.532  1.00 16.36 ? ? ? ? ? ? 73  GLU A-2 OE1   1 
ATOM   1861 O  OE2   . GLU A-2 1 73  ? 2.039   -19.404 15.572  1.00 16.41 ? ? ? ? ? ? 73  GLU A-2 OE2   1 
ATOM   1862 N  N     . ASP A-2 1 74  ? 5.255   -23.515 13.511  1.00 17.38 ? ? ? ? ? ? 74  ASP A-2 N     1 
ATOM   1863 C  CA    . ASP A-2 1 74  ? 4.847   -24.165 12.279  1.00 17.74 ? ? ? ? ? ? 74  ASP A-2 CA    1 
ATOM   1864 C  C     . ASP A-2 1 74  ? 3.328   -24.160 12.180  1.00 16.58 ? ? ? ? ? ? 74  ASP A-2 C     1 
ATOM   1865 O  O     . ASP A-2 1 74  ? 2.624   -23.736 13.145  1.00 15.32 ? ? ? ? ? ? 74  ASP A-2 O     1 
ATOM   1866 C  CB    . ASP A-2 1 74  ? 5.474   -25.537 12.203  1.00 18.65 ? ? ? ? ? ? 74  ASP A-2 CB    1 
ATOM   1867 C  CG    . ASP A-2 1 74  ? 4.860   -26.496 13.190  1.00 17.14 ? ? ? ? ? ? 74  ASP A-2 CG    1 
ATOM   1868 O  OD1   . ASP A-2 1 74  ? 3.873   -26.399 13.759  1.00 17.16 ? ? ? ? ? ? 74  ASP A-2 OD1   1 
ATOM   1869 O  OD2   . ASP A-2 1 74  ? 5.708   -27.585 13.358  1.00 23.15 ? ? ? ? ? ? 74  ASP A-2 OD2   1 
ATOM   1870 N  N     . PRO A-2 1 75  ? 2.741   -24.558 11.079  1.00 15.85 ? ? ? ? ? ? 75  PRO A-2 N     1 
ATOM   1871 C  CA    . PRO A-2 1 75  ? 1.252   -24.493 11.007  1.00 15.17 ? ? ? ? ? ? 75  PRO A-2 CA    1 
ATOM   1872 C  C     . PRO A-2 1 75  ? 0.517   -25.267 12.077  1.00 14.33 ? ? ? ? ? ? 75  PRO A-2 C     1 
ATOM   1873 O  O     . PRO A-2 1 75  ? -0.510  -24.797 12.603  1.00 14.38 ? ? ? ? ? ? 75  PRO A-2 O     1 
ATOM   1874 C  CB    . PRO A-2 1 75  ? 0.976   -25.051 9.575   1.00 16.37 ? ? ? ? ? ? 75  PRO A-2 CB    1 
ATOM   1875 C  CG    . PRO A-2 1 75  ? 2.228   -24.625 8.800   1.00 16.81 ? ? ? ? ? ? 75  PRO A-2 CG    1 
ATOM   1876 C  CD    . PRO A-2 1 75  ? 3.365   -24.944 9.781   1.00 17.51 ? ? ? ? ? ? 75  PRO A-2 CD    1 
ATOM   1877 N  N     . LEU A-2 1 76  ? 0.998   -26.468 12.428  1.00 14.74 ? ? ? ? ? ? 76  LEU A-2 N     1 
ATOM   1878 C  CA    . LEU A-2 1 76  ? 0.252   -27.244 13.442  1.00 14.72 ? ? ? ? ? ? 76  LEU A-2 CA    1 
ATOM   1879 C  C     . LEU A-2 1 76  ? 0.221   -26.522 14.774  1.00 13.89 ? ? ? ? ? ? 76  LEU A-2 C     1 
ATOM   1880 O  O     . LEU A-2 1 76  ? -0.787  -26.502 15.486  1.00 15.23 ? ? ? ? ? ? 76  LEU A-2 O     1 
ATOM   1881 C  CB    . LEU A-2 1 76  ? 0.941   -28.610 13.570  1.00 15.97 ? ? ? ? ? ? 76  LEU A-2 CB    1 
ATOM   1882 C  CG    . LEU A-2 1 76  ? 0.424   -29.497 14.708  1.00 19.03 ? ? ? ? ? ? 76  LEU A-2 CG    1 
ATOM   1883 C  CD1   . LEU A-2 1 76  ? -1.000  -29.939 14.432  1.00 21.66 ? ? ? ? ? ? 76  LEU A-2 CD1   1 
ATOM   1884 C  CD2   . LEU A-2 1 76  ? 1.339   -30.707 14.847  1.00 27.63 ? ? ? ? ? ? 76  LEU A-2 CD2   1 
ATOM   1885 N  N     . GLU A-2 1 77  ? 1.356   -25.943 15.160  1.00 14.52 ? ? ? ? ? ? 77  GLU A-2 N     1 
ATOM   1886 C  CA    . GLU A-2 1 77  ? 1.454   -25.240 16.426  1.00 14.20 ? ? ? ? ? ? 77  GLU A-2 CA    1 
ATOM   1887 C  C     . GLU A-2 1 77  ? 0.556   -24.015 16.416  1.00 14.07 ? ? ? ? ? ? 77  GLU A-2 C     1 
ATOM   1888 O  O     . GLU A-2 1 77  ? -0.110  -23.733 17.396  1.00 14.79 ? ? ? ? ? ? 77  GLU A-2 O     1 
ATOM   1889 C  CB    . GLU A-2 1 77  ? 2.927   -24.837 16.653  1.00 14.85 ? ? ? ? ? ? 77  GLU A-2 CB    1 
ATOM   1890 C  CG    . GLU A-2 1 77  ? 3.814   -26.078 16.911  1.00 15.32 ? ? ? ? ? ? 77  GLU A-2 CG    1 
ATOM   1891 C  CD    . GLU A-2 1 77  ? 5.281   -25.819 16.700  1.00 14.34 ? ? ? ? ? ? 77  GLU A-2 CD    1 
ATOM   1892 O  OE1   . GLU A-2 1 77  ? 5.696   -24.877 16.056  1.00 15.90 ? ? ? ? ? ? 77  GLU A-2 OE1   1 
ATOM   1893 O  OE2   . GLU A-2 1 77  ? 6.063   -26.681 17.194  1.00 15.68 ? ? ? ? ? ? 77  GLU A-2 OE2   1 
ATOM   1894 N  N     . ALA A-2 1 78  ? 0.554   -23.295 15.281  1.00 14.93 ? ? ? ? ? ? 78  ALA A-2 N     1 
ATOM   1895 C  CA    . ALA A-2 1 78  ? -0.318  -22.096 15.179  1.00 13.99 ? ? ? ? ? ? 78  ALA A-2 CA    1 
ATOM   1896 C  C     . ALA A-2 1 78  ? -1.772  -22.505 15.282  1.00 14.43 ? ? ? ? ? ? 78  ALA A-2 C     1 
ATOM   1897 O  O     . ALA A-2 1 78  ? -2.585  -21.784 15.904  1.00 15.59 ? ? ? ? ? ? 78  ALA A-2 O     1 
ATOM   1898 C  CB    . ALA A-2 1 78  ? -0.095  -21.344 13.865  1.00 14.68 ? ? ? ? ? ? 78  ALA A-2 CB    1 
ATOM   1899 N  N     . ALA A-2 1 79  ? -2.117  -23.628 14.654  1.00 14.43 ? ? ? ? ? ? 79  ALA A-2 N     1 
ATOM   1900 C  CA    . ALA A-2 1 79  ? -3.526  -24.094 14.716  1.00 13.99 ? ? ? ? ? ? 79  ALA A-2 CA    1 
ATOM   1901 C  C     . ALA A-2 1 79  ? -3.942  -24.401 16.157  1.00 13.79 ? ? ? ? ? ? 79  ALA A-2 C     1 
ATOM   1902 O  O     . ALA A-2 1 79  ? -5.017  -24.038 16.611  1.00 14.93 ? ? ? ? ? ? 79  ALA A-2 O     1 
ATOM   1903 C  CB    . ALA A-2 1 79  ? -3.680  -25.338 13.835  1.00 15.81 ? ? ? ? ? ? 79  ALA A-2 CB    1 
ATOM   1904 N  N     . ARG A-2 1 80  ? -3.044  -25.130 16.887  1.00 14.02 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 N     1 
ATOM   1905 C  CA    B ARG A-2 1 80  ? -3.323  -25.387 18.298  0.60 14.47 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 CA    1 
ATOM   1906 C  CA    C ARG A-2 1 80  ? -3.334  -25.383 18.292  0.40 14.45 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 CA    1 
ATOM   1907 C  C     . ARG A-2 1 80  ? -3.514  -24.095 19.067  1.00 14.10 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 C     1 
ATOM   1908 O  O     . ARG A-2 1 80  ? -4.445  -23.953 19.898  1.00 15.27 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 O     1 
ATOM   1909 C  CB    B ARG A-2 1 80  ? -2.144  -26.169 18.917  0.60 16.05 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 CB    1 
ATOM   1910 C  CB    C ARG A-2 1 80  ? -2.144  -26.200 18.824  0.40 15.20 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 CB    1 
ATOM   1911 C  CG    B ARG A-2 1 80  ? -2.232  -26.297 20.446  0.60 16.63 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 CG    1 
ATOM   1912 C  CG    C ARG A-2 1 80  ? -2.159  -27.645 18.330  0.40 18.35 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 CG    1 
ATOM   1913 C  CD    B ARG A-2 1 80  ? -0.838  -26.289 21.062  0.60 21.36 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 CD    1 
ATOM   1914 C  CD    C ARG A-2 1 80  ? -0.882  -28.338 18.794  0.40 23.69 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 CD    1 
ATOM   1915 N  NE    B ARG A-2 1 80  ? -0.096  -25.037 20.970  0.60 22.51 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 NE    1 
ATOM   1916 N  NE    C ARG A-2 1 80  ? -0.888  -29.772 18.476  0.40 23.24 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 NE    1 
ATOM   1917 C  CZ    B ARG A-2 1 80  ? -0.317  -23.906 21.643  0.60 22.93 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 CZ    1 
ATOM   1918 C  CZ    C ARG A-2 1 80  ? 0.256   -30.437 18.425  0.40 21.63 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 CZ    1 
ATOM   1919 N  NH1   B ARG A-2 1 80  ? 0.409   -22.792 21.504  0.60 18.85 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 NH1   1 
ATOM   1920 N  NH1   C ARG A-2 1 80  ? 0.284   -31.710 18.146  0.40 29.06 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 NH1   1 
ATOM   1921 N  NH2   B ARG A-2 1 80  ? -1.335  -23.890 22.492  0.60 20.27 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 NH2   1 
ATOM   1922 N  NH2   C ARG A-2 1 80  ? 1.367   -29.760 18.682  0.40 29.96 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 NH2   1 
ATOM   1923 N  N     . ARG A-2 1 81  ? -2.606  -23.130 18.844  1.00 14.92 ? ? ? ? ? ? 81  ARG A-2 N     1 
ATOM   1924 C  CA    . ARG A-2 1 81  ? -2.704  -21.889 19.604  1.00 15.20 ? ? ? ? ? ? 81  ARG A-2 CA    1 
ATOM   1925 C  C     . ARG A-2 1 81  ? -3.991  -21.158 19.289  1.00 14.51 ? ? ? ? ? ? 81  ARG A-2 C     1 
ATOM   1926 O  O     . ARG A-2 1 81  ? -4.689  -20.687 20.223  1.00 15.35 ? ? ? ? ? ? 81  ARG A-2 O     1 
ATOM   1927 C  CB    . ARG A-2 1 81  ? -1.510  -20.987 19.288  1.00 15.94 ? ? ? ? ? ? 81  ARG A-2 CB    1 
ATOM   1928 C  CG    . ARG A-2 1 81  ? -1.647  -19.623 19.979  1.00 15.74 ? ? ? ? ? ? 81  ARG A-2 CG    1 
ATOM   1929 C  CD    . ARG A-2 1 81  ? -0.390  -18.760 19.797  1.00 15.55 ? ? ? ? ? ? 81  ARG A-2 CD    1 
ATOM   1930 N  NE    . ARG A-2 1 81  ? -0.037  -18.685 18.374  1.00 15.27 ? ? ? ? ? ? 81  ARG A-2 NE    1 
ATOM   1931 C  CZ    . ARG A-2 1 81  ? -0.707  -17.895 17.531  1.00 17.93 ? ? ? ? ? ? 81  ARG A-2 CZ    1 
ATOM   1932 N  NH1   . ARG A-2 1 81  ? -1.722  -17.124 17.929  1.00 20.78 ? ? ? ? ? ? 81  ARG A-2 NH1   1 
ATOM   1933 N  NH2   . ARG A-2 1 81  ? -0.377  -17.879 16.245  1.00 20.55 ? ? ? ? ? ? 81  ARG A-2 NH2   1 
ATOM   1934 N  N     . GLU A-2 1 82  ? -4.337  -20.982 18.019  1.00 15.10 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A-2 N     1 
ATOM   1935 C  CA    A GLU A-2 1 82  ? -5.536  -20.230 17.654  0.90 15.50 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A-2 CA    1 
ATOM   1936 C  CA    B GLU A-2 1 82  ? -5.523  -20.126 17.833  0.10 12.10 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A-2 CA    1 
ATOM   1937 C  C     . GLU A-2 1 82  ? -6.771  -20.891 18.232  1.00 14.80 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A-2 C     1 
ATOM   1938 O  O     . GLU A-2 1 82  ? -7.703  -20.217 18.733  1.00 15.36 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A-2 O     1 
ATOM   1939 C  CB    A GLU A-2 1 82  ? -5.618  -20.118 16.099  0.90 17.61 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A-2 CB    1 
ATOM   1940 C  CB    B GLU A-2 1 82  ? -5.540  -19.578 16.412  0.10 13.09 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A-2 CB    1 
ATOM   1941 C  CG    A GLU A-2 1 82  ? -4.627  -19.144 15.557  0.90 22.00 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A-2 CG    1 
ATOM   1942 C  CG    B GLU A-2 1 82  ? -5.530  -20.674 15.358  0.10 7.40  ? ? ? ? ? ? 82  GLU A-2 CG    1 
ATOM   1943 C  CD    A GLU A-2 1 82  ? -4.705  -17.697 16.015  0.90 27.44 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A-2 CD    1 
ATOM   1944 C  CD    B GLU A-2 1 82  ? -6.948  -20.981 14.877  0.10 4.34  ? ? ? ? ? ? 82  GLU A-2 CD    1 
ATOM   1945 O  OE1   A GLU A-2 1 82  ? -3.806  -16.839 15.769  0.90 30.79 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A-2 OE1   1 
ATOM   1946 O  OE1   B GLU A-2 1 82  ? -6.998  -21.627 13.812  0.10 3.21  ? ? ? ? ? ? 82  GLU A-2 OE1   1 
ATOM   1947 O  OE2   A GLU A-2 1 82  ? -5.739  -17.374 16.653  0.90 28.30 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A-2 OE2   1 
ATOM   1948 O  OE2   B GLU A-2 1 82  ? -7.897  -20.574 15.555  0.10 3.62  ? ? ? ? ? ? 82  GLU A-2 OE2   1 
ATOM   1949 N  N     . LEU A-2 1 83  ? -6.823  -22.228 18.159  1.00 14.42 ? ? ? ? ? ? 83  LEU A-2 N     1 
ATOM   1950 C  CA    . LEU A-2 1 83  ? -8.014  -22.872 18.706  1.00 14.95 ? ? ? ? ? ? 83  LEU A-2 CA    1 
ATOM   1951 C  C     . LEU A-2 1 83  ? -8.171  -22.559 20.168  1.00 14.32 ? ? ? ? ? ? 83  LEU A-2 C     1 
ATOM   1952 O  O     . LEU A-2 1 83  ? -9.293  -22.252 20.672  1.00 15.64 ? ? ? ? ? ? 83  LEU A-2 O     1 
ATOM   1953 C  CB    . LEU A-2 1 83  ? -7.904  -24.390 18.428  1.00 16.14 ? ? ? ? ? ? 83  LEU A-2 CB    1 
ATOM   1954 C  CG    . LEU A-2 1 83  ? -9.091  -25.242 18.827  1.00 15.42 ? ? ? ? ? ? 83  LEU A-2 CG    1 
ATOM   1955 C  CD1   . LEU A-2 1 83  ? -10.333 -24.895 18.015  1.00 17.81 ? ? ? ? ? ? 83  LEU A-2 CD1   1 
ATOM   1956 C  CD2   . LEU A-2 1 83  ? -8.681  -26.706 18.686  1.00 17.76 ? ? ? ? ? ? 83  LEU A-2 CD2   1 
ATOM   1957 N  N     . ALA A-2 1 84  ? -7.056  -22.639 20.924  1.00 14.76 ? ? ? ? ? ? 84  ALA A-2 N     1 
ATOM   1958 C  CA    . ALA A-2 1 84  ? -7.120  -22.391 22.361  1.00 15.27 ? ? ? ? ? ? 84  ALA A-2 CA    1 
ATOM   1959 C  C     . ALA A-2 1 84  ? -7.445  -20.932 22.659  1.00 14.45 ? ? ? ? ? ? 84  ALA A-2 C     1 
ATOM   1960 O  O     . ALA A-2 1 84  ? -8.260  -20.637 23.552  1.00 16.63 ? ? ? ? ? ? 84  ALA A-2 O     1 
ATOM   1961 C  CB    . ALA A-2 1 84  ? -5.802  -22.785 23.053  1.00 17.13 ? ? ? ? ? ? 84  ALA A-2 CB    1 
ATOM   1962 N  N     . GLU A-2 1 85  ? -6.808  -20.021 21.931  1.00 15.07 ? ? ? ? ? ? 85  GLU A-2 N     1 
ATOM   1963 C  CA    . GLU A-2 1 85  ? -6.972  -18.609 22.217  1.00 15.84 ? ? ? ? ? ? 85  GLU A-2 CA    1 
ATOM   1964 C  C     . GLU A-2 1 85  ? -8.362  -18.150 21.832  1.00 15.60 ? ? ? ? ? ? 85  GLU A-2 C     1 
ATOM   1965 O  O     . GLU A-2 1 85  ? -8.931  -17.293 22.555  1.00 18.46 ? ? ? ? ? ? 85  GLU A-2 O     1 
ATOM   1966 C  CB    . GLU A-2 1 85  ? -5.926  -17.744 21.512  1.00 15.65 ? ? ? ? ? ? 85  GLU A-2 CB    1 
ATOM   1967 C  CG    . GLU A-2 1 85  ? -4.526  -17.945 22.160  1.00 16.55 ? ? ? ? ? ? 85  GLU A-2 CG    1 
ATOM   1968 C  CD    . GLU A-2 1 85  ? -3.442  -17.129 21.514  1.00 19.58 ? ? ? ? ? ? 85  GLU A-2 CD    1 
ATOM   1969 O  OE1   . GLU A-2 1 85  ? -3.578  -16.714 20.313  1.00 21.59 ? ? ? ? ? ? 85  GLU A-2 OE1   1 
ATOM   1970 O  OE2   . GLU A-2 1 85  ? -2.388  -16.866 22.134  1.00 20.94 ? ? ? ? ? ? 85  GLU A-2 OE2   1 
ATOM   1971 N  N     . GLU A-2 1 86  ? -8.907  -18.636 20.752  1.00 14.11 ? ? ? ? ? ? 86  GLU A-2 N     1 
ATOM   1972 C  CA    . GLU A-2 1 86  ? -10.210 -18.144 20.309  1.00 13.71 ? ? ? ? ? ? 86  GLU A-2 CA    1 
ATOM   1973 C  C     . GLU A-2 1 86  ? -11.376 -18.836 20.927  1.00 14.38 ? ? ? ? ? ? 86  GLU A-2 C     1 
ATOM   1974 O  O     . GLU A-2 1 86  ? -12.464 -18.232 21.058  1.00 17.72 ? ? ? ? ? ? 86  GLU A-2 O     1 
ATOM   1975 C  CB    . GLU A-2 1 86  ? -10.268 -18.257 18.756  1.00 15.04 ? ? ? ? ? ? 86  GLU A-2 CB    1 
ATOM   1976 C  CG    . GLU A-2 1 86  ? -9.258  -17.274 18.166  1.00 15.27 ? ? ? ? ? ? 86  GLU A-2 CG    1 
ATOM   1977 C  CD    . GLU A-2 1 86  ? -9.468  -16.981 16.691  1.00 15.74 ? ? ? ? ? ? 86  GLU A-2 CD    1 
ATOM   1978 O  OE1   . GLU A-2 1 86  ? -10.183 -17.692 16.000  1.00 20.15 ? ? ? ? ? ? 86  GLU A-2 OE1   1 
ATOM   1979 O  OE2   . GLU A-2 1 86  ? -8.832  -15.997 16.194  1.00 18.94 ? ? ? ? ? ? 86  GLU A-2 OE2   1 
ATOM   1980 N  N     . THR A-2 1 87  ? -11.213 -20.100 21.341  1.00 15.28 ? ? ? ? ? ? 87  THR A-2 N     1 
ATOM   1981 C  CA    . THR A-2 1 87  ? -12.364 -20.865 21.812  1.00 15.58 ? ? ? ? ? ? 87  THR A-2 CA    1 
ATOM   1982 C  C     . THR A-2 1 87  ? -12.093 -21.586 23.117  1.00 15.32 ? ? ? ? ? ? 87  THR A-2 C     1 
ATOM   1983 O  O     . THR A-2 1 87  ? -13.037 -22.159 23.667  1.00 19.22 ? ? ? ? ? ? 87  THR A-2 O     1 
ATOM   1984 C  CB    . THR A-2 1 87  ? -12.774 -21.939 20.762  1.00 15.87 ? ? ? ? ? ? 87  THR A-2 CB    1 
ATOM   1985 O  OG1   . THR A-2 1 87  ? -11.803 -23.006 20.738  1.00 17.71 ? ? ? ? ? ? 87  THR A-2 OG1   1 
ATOM   1986 C  CG2   . THR A-2 1 87  ? -12.898 -21.316 19.383  1.00 15.59 ? ? ? ? ? ? 87  THR A-2 CG2   1 
ATOM   1987 N  N     . GLY A-2 1 88  ? -10.888 -21.587 23.658  1.00 16.11 ? ? ? ? ? ? 88  GLY A-2 N     1 
ATOM   1988 C  CA    . GLY A-2 1 88  ? -10.588 -22.236 24.920  1.00 16.82 ? ? ? ? ? ? 88  GLY A-2 CA    1 
ATOM   1989 C  C     . GLY A-2 1 88  ? -10.469 -23.743 24.773  1.00 16.63 ? ? ? ? ? ? 88  GLY A-2 C     1 
ATOM   1990 O  O     . GLY A-2 1 88  ? -10.437 -24.442 25.772  1.00 19.18 ? ? ? ? ? ? 88  GLY A-2 O     1 
ATOM   1991 N  N     . LEU A-2 1 89  ? -10.401 -24.289 23.536  1.00 16.67 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A-2 N     1 
ATOM   1992 C  CA    . LEU A-2 1 89  ? -10.399 -25.732 23.324  1.00 16.13 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A-2 CA    1 
ATOM   1993 C  C     . LEU A-2 1 89  ? -9.064  -26.259 22.831  1.00 16.34 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A-2 C     1 
ATOM   1994 O  O     . LEU A-2 1 89  ? -8.282  -25.525 22.229  1.00 17.13 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A-2 O     1 
ATOM   1995 C  CB    . LEU A-2 1 89  ? -11.437 -26.071 22.247  1.00 17.39 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A-2 CB    1 
ATOM   1996 C  CG    . LEU A-2 1 89  ? -12.854 -25.663 22.635  1.00 18.55 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A-2 CG    1 
ATOM   1997 C  CD1   . LEU A-2 1 89  ? -13.787 -25.995 21.453  1.00 19.70 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A-2 CD1   1 
ATOM   1998 C  CD2   . LEU A-2 1 89  ? -13.336 -26.381 23.893  1.00 20.70 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A-2 CD2   1 
ATOM   1999 N  N     . SER A-2 1 90  ? -8.828  -27.552 23.055  1.00 17.83 ? ? ? ? ? ? 90  SER A-2 N     1 
ATOM   2000 C  CA    . SER A-2 1 90  ? -7.718  -28.262 22.456  1.00 19.58 ? ? ? ? ? ? 90  SER A-2 CA    1 
ATOM   2001 C  C     . SER A-2 1 90  ? -8.305  -29.526 21.827  1.00 20.38 ? ? ? ? ? ? 90  SER A-2 C     1 
ATOM   2002 O  O     . SER A-2 1 90  ? -9.373  -30.000 22.229  1.00 24.47 ? ? ? ? ? ? 90  SER A-2 O     1 
ATOM   2003 C  CB    . SER A-2 1 90  ? -6.573  -28.653 23.395  1.00 25.54 ? ? ? ? ? ? 90  SER A-2 CB    1 
ATOM   2004 O  OG    . SER A-2 1 90  ? -7.109  -29.681 24.187  1.00 36.71 ? ? ? ? ? ? 90  SER A-2 OG    1 
ATOM   2005 N  N     . GLY A-2 1 91  ? -7.589  -30.054 20.838  1.00 20.83 ? ? ? ? ? ? 91  GLY A-2 N     1 
ATOM   2006 C  CA    . GLY A-2 1 91  ? -8.054  -31.275 20.204  1.00 24.51 ? ? ? ? ? ? 91  GLY A-2 CA    1 
ATOM   2007 C  C     . GLY A-2 1 91  ? -6.895  -32.020 19.568  1.00 20.58 ? ? ? ? ? ? 91  GLY A-2 C     1 
ATOM   2008 O  O     . GLY A-2 1 91  ? -5.758  -31.580 19.608  1.00 24.46 ? ? ? ? ? ? 91  GLY A-2 O     1 
ATOM   2009 N  N     . ASP A-2 1 92  ? -7.247  -33.159 18.978  1.00 20.47 ? ? ? ? ? ? 92  ASP A-2 N     1 
ATOM   2010 C  CA    . ASP A-2 1 92  ? -6.311  -33.917 18.131  1.00 20.59 ? ? ? ? ? ? 92  ASP A-2 CA    1 
ATOM   2011 C  C     . ASP A-2 1 92  ? -6.416  -33.331 16.732  1.00 18.36 ? ? ? ? ? ? 92  ASP A-2 C     1 
ATOM   2012 O  O     . ASP A-2 1 92  ? -7.476  -33.432 16.122  1.00 20.24 ? ? ? ? ? ? 92  ASP A-2 O     1 
ATOM   2013 C  CB    . ASP A-2 1 92  ? -6.657  -35.398 18.143  1.00 21.80 ? ? ? ? ? ? 92  ASP A-2 CB    1 
ATOM   2014 C  CG    . ASP A-2 1 92  ? -6.540  -36.021 19.544  1.00 27.80 ? ? ? ? ? ? 92  ASP A-2 CG    1 
ATOM   2015 O  OD1   . ASP A-2 1 92  ? -5.580  -35.694 20.271  1.00 30.88 ? ? ? ? ? ? 92  ASP A-2 OD1   1 
ATOM   2016 O  OD2   . ASP A-2 1 92  ? -7.425  -36.815 19.940  1.00 37.15 ? ? ? ? ? ? 92  ASP A-2 OD2   1 
ATOM   2017 N  N     . LEU A-2 1 93  ? -5.342  -32.763 16.222  1.00 19.03 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A-2 N     1 
ATOM   2018 C  CA    A LEU A-2 1 93  ? -5.262  -32.021 14.969  0.60 17.02 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A-2 CA    1 
ATOM   2019 C  CA    B LEU A-2 1 93  ? -5.323  -32.047 15.005  0.40 16.70 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A-2 CA    1 
ATOM   2020 C  C     . LEU A-2 1 93  ? -4.636  -32.881 13.882  1.00 18.94 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A-2 C     1 
ATOM   2021 O  O     . LEU A-2 1 93  ? -3.560  -33.462 14.008  1.00 22.42 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A-2 O     1 
ATOM   2022 C  CB    A LEU A-2 1 93  ? -4.448  -30.742 15.147  0.60 18.58 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A-2 CB    1 
ATOM   2023 C  CB    B LEU A-2 1 93  ? -4.662  -30.677 15.159  0.40 22.70 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A-2 CB    1 
ATOM   2024 C  CG    A LEU A-2 1 93  ? -5.013  -29.674 16.079  0.60 19.44 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A-2 CG    1 
ATOM   2025 C  CG    B LEU A-2 1 93  ? -5.603  -29.495 15.420  0.40 24.53 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A-2 CG    1 
ATOM   2026 C  CD1   A LEU A-2 1 93  ? -3.927  -28.671 16.439  0.60 18.91 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A-2 CD1   1 
ATOM   2027 C  CD1   B LEU A-2 1 93  ? -6.234  -29.584 16.798  0.40 22.70 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A-2 CD1   1 
ATOM   2028 C  CD2   A LEU A-2 1 93  ? -6.180  -28.975 15.411  0.60 24.27 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A-2 CD2   1 
ATOM   2029 C  CD2   B LEU A-2 1 93  ? -4.887  -28.168 15.242  0.40 23.52 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A-2 CD2   1 
ATOM   2030 N  N     . THR A-2 1 94  ? -5.302  -32.834 12.721  1.00 17.21 ? ? ? ? ? ? 94  THR A-2 N     1 
ATOM   2031 C  CA    . THR A-2 1 94  ? -4.817  -33.468 11.494  1.00 17.62 ? ? ? ? ? ? 94  THR A-2 CA    1 
ATOM   2032 C  C     . THR A-2 1 94  ? -4.789  -32.480 10.349  1.00 16.43 ? ? ? ? ? ? 94  THR A-2 C     1 
ATOM   2033 O  O     . THR A-2 1 94  ? -5.798  -31.807 10.078  1.00 16.70 ? ? ? ? ? ? 94  THR A-2 O     1 
ATOM   2034 C  CB    . THR A-2 1 94  ? -5.745  -34.659 11.094  1.00 22.87 ? ? ? ? ? ? 94  THR A-2 CB    1 
ATOM   2035 O  OG1   . THR A-2 1 94  ? -5.761  -35.612 12.138  1.00 26.40 ? ? ? ? ? ? 94  THR A-2 OG1   1 
ATOM   2036 C  CG2   . THR A-2 1 94  ? -5.241  -35.319 9.823   1.00 24.16 ? ? ? ? ? ? 94  THR A-2 CG2   1 
ATOM   2037 N  N     . TYR A-2 1 95  ? -3.651  -32.381 9.667   1.00 16.34 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A-2 N     1 
ATOM   2038 C  CA    . TYR A-2 1 95  ? -3.550  -31.517 8.491   1.00 16.09 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A-2 CA    1 
ATOM   2039 C  C     . TYR A-2 1 95  ? -4.435  -32.030 7.354   1.00 16.61 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A-2 C     1 
ATOM   2040 O  O     . TYR A-2 1 95  ? -4.391  -33.226 7.021   1.00 18.64 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A-2 O     1 
ATOM   2041 C  CB    . TYR A-2 1 95  ? -2.079  -31.428 8.092   1.00 17.80 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A-2 CB    1 
ATOM   2042 C  CG    . TYR A-2 1 95  ? -1.907  -30.576 6.841   1.00 19.32 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A-2 CG    1 
ATOM   2043 C  CD1   . TYR A-2 1 95  ? -2.118  -29.188 6.855   1.00 20.80 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A-2 CD1   1 
ATOM   2044 C  CD2   . TYR A-2 1 95  ? -1.562  -31.218 5.660   1.00 19.84 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A-2 CD2   1 
ATOM   2045 C  CE1   . TYR A-2 1 95  ? -1.952  -28.485 5.655   1.00 21.92 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A-2 CE1   1 
ATOM   2046 C  CE2   . TYR A-2 1 95  ? -1.404  -30.472 4.522   1.00 21.70 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A-2 CE2   1 
ATOM   2047 C  CZ    . TYR A-2 1 95  ? -1.596  -29.123 4.494   1.00 19.46 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A-2 CZ    1 
ATOM   2048 O  OH    . TYR A-2 1 95  ? -1.432  -28.393 3.322   1.00 23.42 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A-2 OH    1 
ATOM   2049 N  N     . LEU A-2 1 96  ? -5.180  -31.108 6.735   1.00 15.30 ? ? ? ? ? ? 96  LEU A-2 N     1 
ATOM   2050 C  CA    . LEU A-2 1 96  ? -6.021  -31.469 5.589   1.00 15.74 ? ? ? ? ? ? 96  LEU A-2 CA    1 
ATOM   2051 C  C     . LEU A-2 1 96  ? -5.493  -30.986 4.272   1.00 16.06 ? ? ? ? ? ? 96  LEU A-2 C     1 
ATOM   2052 O  O     . LEU A-2 1 96  ? -5.308  -31.818 3.337   1.00 18.47 ? ? ? ? ? ? 96  LEU A-2 O     1 
ATOM   2053 C  CB    . LEU A-2 1 96  ? -7.426  -30.844 5.803   1.00 15.76 ? ? ? ? ? ? 96  LEU A-2 CB    1 
ATOM   2054 C  CG    . LEU A-2 1 96  ? -8.194  -31.401 7.007   1.00 14.68 ? ? ? ? ? ? 96  LEU A-2 CG    1 
ATOM   2055 C  CD1   . LEU A-2 1 96  ? -9.542  -30.676 7.068   1.00 15.39 ? ? ? ? ? ? 96  LEU A-2 CD1   1 
ATOM   2056 C  CD2   . LEU A-2 1 96  ? -8.398  -32.922 6.865   1.00 19.55 ? ? ? ? ? ? 96  LEU A-2 CD2   1 
ATOM   2057 N  N     . PHE A-2 1 97  ? -5.291  -29.687 4.105   1.00 15.22 ? ? ? ? ? ? 97  PHE A-2 N     1 
ATOM   2058 C  CA    . PHE A-2 1 97  ? -4.901  -29.114 2.804   1.00 14.71 ? ? ? ? ? ? 97  PHE A-2 CA    1 
ATOM   2059 C  C     . PHE A-2 1 97  ? -4.627  -27.638 3.022   1.00 15.79 ? ? ? ? ? ? 97  PHE A-2 C     1 
ATOM   2060 O  O     . PHE A-2 1 97  ? -4.841  -27.112 4.146   1.00 14.30 ? ? ? ? ? ? 97  PHE A-2 O     1 
ATOM   2061 C  CB    . PHE A-2 1 97  ? -5.968  -29.312 1.710   1.00 16.64 ? ? ? ? ? ? 97  PHE A-2 CB    1 
ATOM   2062 C  CG    . PHE A-2 1 97  ? -7.401  -29.195 2.187   1.00 16.02 ? ? ? ? ? ? 97  PHE A-2 CG    1 
ATOM   2063 C  CD1   . PHE A-2 1 97  ? -8.263  -30.277 2.056   1.00 17.76 ? ? ? ? ? ? 97  PHE A-2 CD1   1 
ATOM   2064 C  CD2   . PHE A-2 1 97  ? -7.891  -28.012 2.725   1.00 17.08 ? ? ? ? ? ? 97  PHE A-2 CD2   1 
ATOM   2065 C  CE1   . PHE A-2 1 97  ? -9.589  -30.199 2.470   1.00 16.87 ? ? ? ? ? ? 97  PHE A-2 CE1   1 
ATOM   2066 C  CE2   . PHE A-2 1 97  ? -9.179  -27.942 3.226   1.00 15.06 ? ? ? ? ? ? 97  PHE A-2 CE2   1 
ATOM   2067 C  CZ    . PHE A-2 1 97  ? -10.030 -29.052 3.127   1.00 16.98 ? ? ? ? ? ? 97  PHE A-2 CZ    1 
ATOM   2068 N  N     . SER A-2 1 98  ? -4.155  -26.988 1.960   1.00 15.19 ? ? ? ? ? ? 98  SER A-2 N     1 
ATOM   2069 C  CA    A SER A-2 1 98  ? -3.842  -25.563 2.040   0.40 14.94 ? ? ? ? ? ? 98  SER A-2 CA    1 
ATOM   2070 C  CA    B SER A-2 1 98  ? -3.829  -25.572 2.014   0.60 14.05 ? ? ? ? ? ? 98  SER A-2 CA    1 
ATOM   2071 C  C     . SER A-2 1 98  ? -4.373  -24.878 0.780   1.00 13.16 ? ? ? ? ? ? 98  SER A-2 C     1 
ATOM   2072 O  O     . SER A-2 1 98  ? -4.644  -25.548 -0.213  1.00 15.40 ? ? ? ? ? ? 98  SER A-2 O     1 
ATOM   2073 C  CB    A SER A-2 1 98  ? -2.349  -25.334 2.184   0.40 14.80 ? ? ? ? ? ? 98  SER A-2 CB    1 
ATOM   2074 C  CB    B SER A-2 1 98  ? -2.314  -25.391 2.032   0.60 16.04 ? ? ? ? ? ? 98  SER A-2 CB    1 
ATOM   2075 O  OG    A SER A-2 1 98  ? -1.731  -25.916 3.319   0.40 15.64 ? ? ? ? ? ? 98  SER A-2 OG    1 
ATOM   2076 O  OG    B SER A-2 1 98  ? -1.793  -25.807 0.771   0.60 16.43 ? ? ? ? ? ? 98  SER A-2 OG    1 
ATOM   2077 N  N     . TYR A-2 1 99  ? -4.493  -23.554 0.845   1.00 12.92 ? ? ? ? ? ? 99  TYR A-2 N     1 
ATOM   2078 C  CA    . TYR A-2 1 99  ? -4.906  -22.819 -0.372  1.00 12.80 ? ? ? ? ? ? 99  TYR A-2 CA    1 
ATOM   2079 C  C     . TYR A-2 1 99  ? -4.369  -21.395 -0.283  1.00 13.02 ? ? ? ? ? ? 99  TYR A-2 C     1 
ATOM   2080 O  O     . TYR A-2 1 99  ? -4.188  -20.830 0.789   1.00 13.11 ? ? ? ? ? ? 99  TYR A-2 O     1 
ATOM   2081 C  CB    . TYR A-2 1 99  ? -6.440  -22.827 -0.534  1.00 13.12 ? ? ? ? ? ? 99  TYR A-2 CB    1 
ATOM   2082 C  CG    . TYR A-2 1 99  ? -7.181  -22.050 0.567   1.00 12.19 ? ? ? ? ? ? 99  TYR A-2 CG    1 
ATOM   2083 C  CD1   . TYR A-2 1 99  ? -7.532  -22.727 1.751   1.00 13.23 ? ? ? ? ? ? 99  TYR A-2 CD1   1 
ATOM   2084 C  CD2   . TYR A-2 1 99  ? -7.523  -20.732 0.441   1.00 12.03 ? ? ? ? ? ? 99  TYR A-2 CD2   1 
ATOM   2085 C  CE1   . TYR A-2 1 99  ? -8.206  -22.056 2.776   1.00 12.74 ? ? ? ? ? ? 99  TYR A-2 CE1   1 
ATOM   2086 C  CE2   . TYR A-2 1 99  ? -8.201  -20.063 1.438   1.00 12.16 ? ? ? ? ? ? 99  TYR A-2 CE2   1 
ATOM   2087 C  CZ    . TYR A-2 1 99  ? -8.555  -20.723 2.632   1.00 12.77 ? ? ? ? ? ? 99  TYR A-2 CZ    1 
ATOM   2088 O  OH    . TYR A-2 1 99  ? -9.211  -20.103 3.660   1.00 12.96 ? ? ? ? ? ? 99  TYR A-2 OH    1 
ATOM   2089 N  N     . PHE A-2 1 100 ? -4.129  -20.851 -1.470  1.00 12.49 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A-2 N     1 
ATOM   2090 C  CA    . PHE A-2 1 100 ? -3.854  -19.404 -1.565  1.00 12.69 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A-2 CA    1 
ATOM   2091 C  C     . PHE A-2 1 100 ? -5.158  -18.643 -1.606  1.00 11.79 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A-2 C     1 
ATOM   2092 O  O     . PHE A-2 1 100 ? -5.995  -18.935 -2.457  1.00 12.76 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A-2 O     1 
ATOM   2093 C  CB    . PHE A-2 1 100 ? -3.050  -19.128 -2.859  1.00 13.44 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A-2 CB    1 
ATOM   2094 C  CG    . PHE A-2 1 100 ? -1.638  -19.637 -2.785  1.00 13.52 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A-2 CG    1 
ATOM   2095 C  CD1   . PHE A-2 1 100 ? -1.229  -20.735 -3.502  1.00 17.74 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A-2 CD1   1 
ATOM   2096 C  CD2   . PHE A-2 1 100 ? -0.726  -19.006 -1.968  1.00 14.64 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A-2 CD2   1 
ATOM   2097 C  CE1   . PHE A-2 1 100 ? 0.092   -21.212 -3.422  1.00 20.17 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A-2 CE1   1 
ATOM   2098 C  CE2   . PHE A-2 1 100 ? 0.584   -19.432 -1.879  1.00 16.23 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A-2 CE2   1 
ATOM   2099 C  CZ    . PHE A-2 1 100 ? 0.994   -20.531 -2.617  1.00 19.66 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A-2 CZ    1 
ATOM   2100 N  N     . VAL A-2 1 101 ? -5.343  -17.662 -0.684  1.00 11.98 ? ? ? ? ? ? 101 VAL A-2 N     1 
ATOM   2101 C  CA    . VAL A-2 1 101 ? -6.626  -17.014 -0.522  1.00 12.09 ? ? ? ? ? ? 101 VAL A-2 CA    1 
ATOM   2102 C  C     . VAL A-2 1 101 ? -7.030  -16.264 -1.779  1.00 11.20 ? ? ? ? ? ? 101 VAL A-2 C     1 
ATOM   2103 O  O     . VAL A-2 1 101 ? -8.213  -16.171 -2.075  1.00 12.25 ? ? ? ? ? ? 101 VAL A-2 O     1 
ATOM   2104 C  CB    . VAL A-2 1 101 ? -6.688  -16.016 0.685   1.00 12.59 ? ? ? ? ? ? 101 VAL A-2 CB    1 
ATOM   2105 C  CG1   . VAL A-2 1 101 ? -6.186  -16.799 1.930   1.00 13.81 ? ? ? ? ? ? 101 VAL A-2 CG1   1 
ATOM   2106 C  CG2   . VAL A-2 1 101 ? -5.953  -14.725 0.474   1.00 14.42 ? ? ? ? ? ? 101 VAL A-2 CG2   1 
ATOM   2107 N  N     . SER A-2 1 102 ? -6.059  -15.644 -2.513  1.00 12.21 ? ? ? ? ? ? 102 SER A-2 N     1 
ATOM   2108 C  CA    . SER A-2 1 102 ? -6.395  -14.826 -3.683  1.00 12.41 ? ? ? ? ? ? 102 SER A-2 CA    1 
ATOM   2109 C  C     . SER A-2 1 102 ? -5.110  -14.547 -4.432  1.00 11.72 ? ? ? ? ? ? 102 SER A-2 C     1 
ATOM   2110 O  O     . SER A-2 1 102 ? -4.539  -13.455 -4.309  1.00 12.96 ? ? ? ? ? ? 102 SER A-2 O     1 
ATOM   2111 C  CB    . SER A-2 1 102 ? -7.090  -13.532 -3.245  1.00 13.08 ? ? ? ? ? ? 102 SER A-2 CB    1 
ATOM   2112 O  OG    . SER A-2 1 102 ? -7.625  -12.919 -4.421  1.00 14.69 ? ? ? ? ? ? 102 SER A-2 OG    1 
ATOM   2113 N  N     . PRO A-2 1 103 ? -4.601  -15.563 -5.141  1.00 12.27 ? ? ? ? ? ? 103 PRO A-2 N     1 
ATOM   2114 C  CA    . PRO A-2 1 103 ? -3.241  -15.480 -5.654  1.00 12.50 ? ? ? ? ? ? 103 PRO A-2 CA    1 
ATOM   2115 C  C     . PRO A-2 1 103 ? -3.084  -14.505 -6.821  1.00 12.91 ? ? ? ? ? ? 103 PRO A-2 C     1 
ATOM   2116 O  O     . PRO A-2 1 103 ? -1.937  -14.305 -7.249  1.00 14.66 ? ? ? ? ? ? 103 PRO A-2 O     1 
ATOM   2117 C  CB    . PRO A-2 1 103 ? -2.923  -16.941 -6.053  1.00 15.03 ? ? ? ? ? ? 103 PRO A-2 CB    1 
ATOM   2118 C  CG    . PRO A-2 1 103 ? -4.289  -17.485 -6.460  1.00 14.26 ? ? ? ? ? ? 103 PRO A-2 CG    1 
ATOM   2119 C  CD    . PRO A-2 1 103 ? -5.240  -16.889 -5.434  1.00 13.04 ? ? ? ? ? ? 103 PRO A-2 CD    1 
ATOM   2120 N  N     . GLY A-2 1 104 ? -4.158  -13.867 -7.296  1.00 12.85 ? ? ? ? ? ? 104 GLY A-2 N     1 
ATOM   2121 C  CA    . GLY A-2 1 104 ? -3.998  -12.765 -8.242  1.00 14.60 ? ? ? ? ? ? 104 GLY A-2 CA    1 
ATOM   2122 C  C     . GLY A-2 1 104 ? -3.427  -11.502 -7.628  1.00 14.46 ? ? ? ? ? ? 104 GLY A-2 C     1 
ATOM   2123 O  O     . GLY A-2 1 104 ? -3.016  -10.608 -8.377  1.00 16.17 ? ? ? ? ? ? 104 GLY A-2 O     1 
ATOM   2124 N  N     . PHE A-2 1 105 ? -3.381  -11.408 -6.282  1.00 13.73 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A-2 N     1 
ATOM   2125 C  CA    . PHE A-2 1 105 ? -2.763  -10.187 -5.727  1.00 14.51 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A-2 CA    1 
ATOM   2126 C  C     . PHE A-2 1 105 ? -2.028  -10.413 -4.394  1.00 15.00 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A-2 C     1 
ATOM   2127 O  O     . PHE A-2 1 105 ? -1.205  -9.553  -4.033  1.00 16.72 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A-2 O     1 
ATOM   2128 C  CB    . PHE A-2 1 105 ? -3.787  -9.053  -5.556  1.00 15.20 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A-2 CB    1 
ATOM   2129 C  CG    . PHE A-2 1 105 ? -4.577  -9.107  -4.266  1.00 14.04 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A-2 CG    1 
ATOM   2130 C  CD1   . PHE A-2 1 105 ? -4.250  -8.322  -3.179  1.00 15.50 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A-2 CD1   1 
ATOM   2131 C  CD2   . PHE A-2 1 105 ? -5.686  -9.949  -4.112  1.00 15.82 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A-2 CD2   1 
ATOM   2132 C  CE1   . PHE A-2 1 105 ? -4.945  -8.348  -1.985  1.00 16.13 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A-2 CE1   1 
ATOM   2133 C  CE2   . PHE A-2 1 105 ? -6.448  -9.960  -2.914  1.00 16.49 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A-2 CE2   1 
ATOM   2134 C  CZ    . PHE A-2 1 105 ? -6.072  -9.133  -1.870  1.00 18.57 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A-2 CZ    1 
ATOM   2135 N  N     . THR A-2 1 106 ? -2.285  -11.504 -3.684  1.00 13.62 ? ? ? ? ? ? 106 THR A-2 N     1 
ATOM   2136 C  CA    . THR A-2 1 106 ? -1.594  -11.674 -2.420  1.00 14.06 ? ? ? ? ? ? 106 THR A-2 CA    1 
ATOM   2137 C  C     . THR A-2 1 106 ? -0.984  -13.061 -2.355  1.00 14.51 ? ? ? ? ? ? 106 THR A-2 C     1 
ATOM   2138 O  O     . THR A-2 1 106 ? -1.486  -13.986 -3.028  1.00 14.48 ? ? ? ? ? ? 106 THR A-2 O     1 
ATOM   2139 C  CB    . THR A-2 1 106 ? -2.533  -11.432 -1.206  1.00 13.06 ? ? ? ? ? ? 106 THR A-2 CB    1 
ATOM   2140 O  OG1   . THR A-2 1 106 ? -1.788  -11.591 0.025   1.00 14.14 ? ? ? ? ? ? 106 THR A-2 OG1   1 
ATOM   2141 C  CG2   . THR A-2 1 106 ? -3.712  -12.395 -1.174  1.00 13.76 ? ? ? ? ? ? 106 THR A-2 CG2   1 
ATOM   2142 N  N     . ASP A-2 1 107 ? 0.104   -13.190 -1.558  1.00 14.51 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A-2 N     1 
ATOM   2143 C  CA    . ASP A-2 1 107 ? 0.706   -14.517 -1.345  1.00 14.81 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A-2 CA    1 
ATOM   2144 C  C     . ASP A-2 1 107 ? 0.141   -15.198 -0.116  1.00 14.28 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A-2 C     1 
ATOM   2145 O  O     . ASP A-2 1 107 ? 0.641   -16.269 0.272   1.00 16.11 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A-2 O     1 
ATOM   2146 C  CB    . ASP A-2 1 107 ? 2.213   -14.415 -1.231  1.00 15.84 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A-2 CB    1 
ATOM   2147 C  CG    . ASP A-2 1 107 ? 2.674   -13.537 -0.080  1.00 16.05 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A-2 CG    1 
ATOM   2148 O  OD1   . ASP A-2 1 107 ? 3.880   -13.358 0.068   1.00 22.96 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A-2 OD1   1 
ATOM   2149 O  OD2   . ASP A-2 1 107 ? 1.798   -13.027 0.713   1.00 16.09 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A-2 OD2   1 
ATOM   2150 N  N     . GLU A-2 1 108 ? -0.926  -14.662 0.533   1.00 13.93 ? ? ? ? ? ? 108 GLU A-2 N     1 
ATOM   2151 C  CA    . GLU A-2 1 108 ? -1.417  -15.305 1.754   1.00 13.23 ? ? ? ? ? ? 108 GLU A-2 CA    1 
ATOM   2152 C  C     . GLU A-2 1 108 ? -1.819  -16.755 1.481   1.00 12.39 ? ? ? ? ? ? 108 GLU A-2 C     1 
ATOM   2153 O  O     . GLU A-2 1 108 ? -2.630  -17.015 0.592   1.00 13.24 ? ? ? ? ? ? 108 GLU A-2 O     1 
ATOM   2154 C  CB    . GLU A-2 1 108 ? -2.588  -14.552 2.374   1.00 13.83 ? ? ? ? ? ? 108 GLU A-2 CB    1 
ATOM   2155 C  CG    . GLU A-2 1 108 ? -3.051  -15.195 3.666   1.00 14.42 ? ? ? ? ? ? 108 GLU A-2 CG    1 
ATOM   2156 C  CD    . GLU A-2 1 108 ? -4.272  -14.526 4.301   1.00 14.02 ? ? ? ? ? ? 108 GLU A-2 CD    1 
ATOM   2157 O  OE1   . GLU A-2 1 108 ? -4.992  -13.741 3.655   1.00 15.30 ? ? ? ? ? ? 108 GLU A-2 OE1   1 
ATOM   2158 O  OE2   . GLU A-2 1 108 ? -4.510  -14.826 5.521   1.00 18.86 ? ? ? ? ? ? 108 GLU A-2 OE2   1 
ATOM   2159 N  N     . LYS A-2 1 109 ? -1.274  -17.655 2.278   1.00 13.10 ? ? ? ? ? ? 109 LYS A-2 N     1 
ATOM   2160 C  CA    . LYS A-2 1 109 ? -1.572  -19.077 2.157   1.00 12.80 ? ? ? ? ? ? 109 LYS A-2 CA    1 
ATOM   2161 C  C     . LYS A-2 1 109 ? -2.181  -19.544 3.466   1.00 12.99 ? ? ? ? ? ? 109 LYS A-2 C     1 
ATOM   2162 O  O     . LYS A-2 1 109 ? -1.646  -19.184 4.533   1.00 15.71 ? ? ? ? ? ? 109 LYS A-2 O     1 
ATOM   2163 C  CB    . LYS A-2 1 109 ? -0.285  -19.829 1.840   1.00 15.50 ? ? ? ? ? ? 109 LYS A-2 CB    1 
ATOM   2164 C  CG    . LYS A-2 1 109 ? -0.540  -21.308 1.506   1.00 18.41 ? ? ? ? ? ? 109 LYS A-2 CG    1 
ATOM   2165 C  CD    . LYS A-2 1 109 ? 0.780   -22.042 1.257   1.00 24.49 ? ? ? ? ? ? 109 LYS A-2 CD    1 
ATOM   2166 C  CE    . LYS A-2 1 109 ? 0.605   -23.280 0.380   1.00 28.50 ? ? ? ? ? ? 109 LYS A-2 CE    1 
ATOM   2167 N  NZ    . LYS A-2 1 109 ? 1.901   -24.052 0.329   1.00 34.59 ? ? ? ? ? ? 109 LYS A-2 NZ    1 
ATOM   2168 N  N     . THR A-2 1 110 ? -3.245  -20.321 3.407   1.00 12.01 ? ? ? ? ? ? 110 THR A-2 N     1 
ATOM   2169 C  CA    . THR A-2 1 110 ? -3.951  -20.835 4.561   1.00 12.66 ? ? ? ? ? ? 110 THR A-2 CA    1 
ATOM   2170 C  C     . THR A-2 1 110 ? -3.789  -22.355 4.648   1.00 11.75 ? ? ? ? ? ? 110 THR A-2 C     1 
ATOM   2171 O  O     . THR A-2 1 110 ? -4.087  -23.041 3.688   1.00 13.87 ? ? ? ? ? ? 110 THR A-2 O     1 
ATOM   2172 C  CB    . THR A-2 1 110 ? -5.459  -20.468 4.519   1.00 12.64 ? ? ? ? ? ? 110 THR A-2 CB    1 
ATOM   2173 O  OG1   . THR A-2 1 110 ? -5.544  -19.042 4.403   1.00 14.70 ? ? ? ? ? ? 110 THR A-2 OG1   1 
ATOM   2174 C  CG2   . THR A-2 1 110 ? -6.194  -20.889 5.766   1.00 13.54 ? ? ? ? ? ? 110 THR A-2 CG2   1 
ATOM   2175 N  N     . HIS A-2 1 111 ? -3.363  -22.830 5.819   1.00 12.30 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A-2 N     1 
ATOM   2176 C  CA    . HIS A-2 1 111 ? -3.240  -24.258 6.084   1.00 12.41 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A-2 CA    1 
ATOM   2177 C  C     . HIS A-2 1 111 ? -4.398  -24.702 6.948   1.00 12.18 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A-2 C     1 
ATOM   2178 O  O     . HIS A-2 1 111 ? -4.596  -24.127 8.023   1.00 13.56 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A-2 O     1 
ATOM   2179 C  CB    . HIS A-2 1 111 ? -1.953  -24.501 6.861   1.00 13.68 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A-2 CB    1 
ATOM   2180 C  CG    . HIS A-2 1 111 ? -0.739  -23.980 6.137   1.00 15.55 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A-2 CG    1 
ATOM   2181 N  ND1   . HIS A-2 1 111 ? 0.078   -24.774 5.414   1.00 21.70 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A-2 ND1   1 
ATOM   2182 C  CD2   . HIS A-2 1 111 ? -0.214  -22.752 6.066   1.00 18.71 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A-2 CD2   1 
ATOM   2183 C  CE1   . HIS A-2 1 111 ? 1.080   -24.121 4.886   1.00 23.15 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A-2 CE1   1 
ATOM   2184 N  NE2   . HIS A-2 1 111 ? 0.915   -22.876 5.282   1.00 21.48 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A-2 NE2   1 
ATOM   2185 N  N     . VAL A-2 1 112 ? -5.146  -25.670 6.492   1.00 12.66 ? ? ? ? ? ? 112 VAL A-2 N     1 
ATOM   2186 C  CA    . VAL A-2 1 112 ? -6.402  -26.073 7.162   1.00 12.69 ? ? ? ? ? ? 112 VAL A-2 CA    1 
ATOM   2187 C  C     . VAL A-2 1 112 ? -6.231  -27.405 7.872   1.00 13.21 ? ? ? ? ? ? 112 VAL A-2 C     1 
ATOM   2188 O  O     . VAL A-2 1 112 ? -5.686  -28.350 7.255   1.00 14.16 ? ? ? ? ? ? 112 VAL A-2 O     1 
ATOM   2189 C  CB    . VAL A-2 1 112 ? -7.574  -26.161 6.130   1.00 13.30 ? ? ? ? ? ? 112 VAL A-2 CB    1 
ATOM   2190 C  CG1   . VAL A-2 1 112 ? -8.900  -26.435 6.862   1.00 15.29 ? ? ? ? ? ? 112 VAL A-2 CG1   1 
ATOM   2191 C  CG2   . VAL A-2 1 112 ? -7.654  -24.894 5.317   1.00 14.18 ? ? ? ? ? ? 112 VAL A-2 CG2   1 
ATOM   2192 N  N     . PHE A-2 1 113 ? -6.677  -27.463 9.119   1.00 13.09 ? ? ? ? ? ? 113 PHE A-2 N     1 
ATOM   2193 C  CA    . PHE A-2 1 113 ? -6.615  -28.630 9.944   1.00 13.66 ? ? ? ? ? ? 113 PHE A-2 CA    1 
ATOM   2194 C  C     . PHE A-2 1 113 ? -7.974  -29.121 10.359  1.00 13.49 ? ? ? ? ? ? 113 PHE A-2 C     1 
ATOM   2195 O  O     . PHE A-2 1 113 ? -8.884  -28.317 10.450  1.00 14.92 ? ? ? ? ? ? 113 PHE A-2 O     1 
ATOM   2196 C  CB    . PHE A-2 1 113 ? -5.828  -28.303 11.239  1.00 14.05 ? ? ? ? ? ? 113 PHE A-2 CB    1 
ATOM   2197 C  CG    . PHE A-2 1 113 ? -4.347  -28.070 10.939  1.00 13.90 ? ? ? ? ? ? 113 PHE A-2 CG    1 
ATOM   2198 C  CD1   . PHE A-2 1 113 ? -3.938  -26.842 10.450  1.00 15.14 ? ? ? ? ? ? 113 PHE A-2 CD1   1 
ATOM   2199 C  CD2   . PHE A-2 1 113 ? -3.447  -29.108 11.180  1.00 16.31 ? ? ? ? ? ? 113 PHE A-2 CD2   1 
ATOM   2200 C  CE1   . PHE A-2 1 113 ? -2.599  -26.608 10.183  1.00 16.61 ? ? ? ? ? ? 113 PHE A-2 CE1   1 
ATOM   2201 C  CE2   . PHE A-2 1 113 ? -2.108  -28.869 10.864  1.00 16.46 ? ? ? ? ? ? 113 PHE A-2 CE2   1 
ATOM   2202 C  CZ    . PHE A-2 1 113 ? -1.711  -27.633 10.371  1.00 17.96 ? ? ? ? ? ? 113 PHE A-2 CZ    1 
ATOM   2203 N  N     . LEU A-2 1 114 ? -8.116  -30.379 10.651  1.00 14.81 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A-2 N     1 
ATOM   2204 C  CA    . LEU A-2 1 114 ? -9.266  -30.940 11.339  1.00 14.41 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A-2 CA    1 
ATOM   2205 C  C     . LEU A-2 1 114 ? -8.951  -31.106 12.818  1.00 14.93 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A-2 C     1 
ATOM   2206 O  O     . LEU A-2 1 114 ? -7.852  -31.557 13.160  1.00 17.82 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A-2 O     1 
ATOM   2207 C  CB    . LEU A-2 1 114 ? -9.576  -32.329 10.742  1.00 17.24 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A-2 CB    1 
ATOM   2208 C  CG    . LEU A-2 1 114 ? -10.852 -33.008 11.268  1.00 17.86 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A-2 CG    1 
ATOM   2209 C  CD1   . LEU A-2 1 114 ? -12.112 -32.293 10.881  1.00 17.75 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A-2 CD1   1 
ATOM   2210 C  CD2   . LEU A-2 1 114 ? -10.871 -34.447 10.739  1.00 23.05 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A-2 CD2   1 
ATOM   2211 N  N     . ALA A-2 1 115 ? -9.860  -30.792 13.714  1.00 14.88 ? ? ? ? ? ? 115 ALA A-2 N     1 
ATOM   2212 C  CA    . ALA A-2 1 115 ? -9.667  -31.086 15.135  1.00 15.25 ? ? ? ? ? ? 115 ALA A-2 CA    1 
ATOM   2213 C  C     . ALA A-2 1 115 ? -10.743 -32.072 15.582  1.00 17.19 ? ? ? ? ? ? 115 ALA A-2 C     1 
ATOM   2214 O  O     . ALA A-2 1 115 ? -11.916 -31.870 15.268  1.00 18.42 ? ? ? ? ? ? 115 ALA A-2 O     1 
ATOM   2215 C  CB    . ALA A-2 1 115 ? -9.803  -29.803 15.929  1.00 15.59 ? ? ? ? ? ? 115 ALA A-2 CB    1 
ATOM   2216 N  N     . GLU A-2 1 116 ? -10.272 -33.080 16.343  1.00 18.01 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A-2 N     1 
ATOM   2217 C  CA    . GLU A-2 1 116 ? -11.126 -34.099 16.927  1.00 18.92 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A-2 CA    1 
ATOM   2218 C  C     . GLU A-2 1 116 ? -10.924 -34.186 18.426  1.00 20.58 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A-2 C     1 
ATOM   2219 O  O     . GLU A-2 1 116 ? -9.936  -33.696 18.976  1.00 22.55 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A-2 O     1 
ATOM   2220 C  CB    . GLU A-2 1 116 ? -10.797 -35.459 16.269  1.00 20.08 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A-2 CB    1 
ATOM   2221 C  CG    . GLU A-2 1 116 ? -11.259 -35.399 14.785  1.00 23.20 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A-2 CG    1 
ATOM   2222 C  CD    . GLU A-2 1 116 ? -10.894 -36.645 14.024  1.00 27.51 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A-2 CD    1 
ATOM   2223 O  OE1   . GLU A-2 1 116 ? -11.763 -37.459 13.646  1.00 39.19 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A-2 OE1   1 
ATOM   2224 O  OE2   . GLU A-2 1 116 ? -9.675  -36.836 13.794  1.00 29.64 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A-2 OE2   1 
ATOM   2225 N  N     . ASN A-2 1 117 ? -11.876 -34.808 19.112  1.00 26.91 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A-2 N     1 
ATOM   2226 C  CA    . ASN A-2 1 117 ? -11.806 -35.016 20.549  1.00 26.35 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A-2 CA    1 
ATOM   2227 C  C     . ASN A-2 1 117 ? -11.544 -33.732 21.322  1.00 25.44 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A-2 C     1 
ATOM   2228 O  O     . ASN A-2 1 117 ? -10.601 -33.707 22.119  1.00 28.44 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A-2 O     1 
ATOM   2229 C  CB    . ASN A-2 1 117 ? -10.655 -35.997 20.824  1.00 30.94 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A-2 CB    1 
ATOM   2230 C  CG    . ASN A-2 1 117 ? -10.816 -37.277 20.027  1.00 33.45 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A-2 CG    1 
ATOM   2231 O  OD1   . ASN A-2 1 117 ? -11.912 -37.826 19.939  1.00 47.18 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A-2 OD1   1 
ATOM   2232 N  ND2   . ASN A-2 1 117 ? -9.710  -37.708 19.425  1.00 40.94 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A-2 ND2   1 
ATOM   2233 N  N     . LEU A-2 1 118 ? -12.351 -32.704 21.076  1.00 24.86 ? ? ? ? ? ? 118 LEU A-2 N     1 
ATOM   2234 C  CA    . LEU A-2 1 118 ? -12.149 -31.410 21.711  1.00 23.66 ? ? ? ? ? ? 118 LEU A-2 CA    1 
ATOM   2235 C  C     . LEU A-2 1 118 ? -12.391 -31.465 23.196  1.00 24.03 ? ? ? ? ? ? 118 LEU A-2 C     1 
ATOM   2236 O  O     . LEU A-2 1 118 ? -13.288 -32.122 23.726  1.00 31.84 ? ? ? ? ? ? 118 LEU A-2 O     1 
ATOM   2237 C  CB    . LEU A-2 1 118 ? -13.121 -30.336 21.183  1.00 24.76 ? ? ? ? ? ? 118 LEU A-2 CB    1 
ATOM   2238 C  CG    . LEU A-2 1 118 ? -12.950 -30.052 19.685  1.00 25.72 ? ? ? ? ? ? 118 LEU A-2 CG    1 
ATOM   2239 C  CD1   . LEU A-2 1 118 ? -14.191 -29.345 19.145  1.00 34.44 ? ? ? ? ? ? 118 LEU A-2 CD1   1 
ATOM   2240 C  CD2   . LEU A-2 1 118 ? -11.739 -29.192 19.421  1.00 26.77 ? ? ? ? ? ? 118 LEU A-2 CD2   1 
ATOM   2241 N  N     . LYS A-2 1 119 ? -11.552 -30.708 23.876  1.00 25.14 ? ? ? ? ? ? 119 LYS A-2 N     1 
ATOM   2242 C  CA    . LYS A-2 1 119 ? -11.683 -30.579 25.341  1.00 26.36 ? ? ? ? ? ? 119 LYS A-2 CA    1 
ATOM   2243 C  C     . LYS A-2 1 119 ? -11.466 -29.112 25.717  1.00 21.53 ? ? ? ? ? ? 119 LYS A-2 C     1 
ATOM   2244 O  O     . LYS A-2 1 119 ? -10.674 -28.387 25.101  1.00 22.19 ? ? ? ? ? ? 119 LYS A-2 O     1 
ATOM   2245 C  CB    . LYS A-2 1 119 ? -10.728 -31.535 26.027  1.00 37.09 ? ? ? ? ? ? 119 LYS A-2 CB    1 
ATOM   2246 N  N     . GLU A-2 1 120 ? -12.179 -28.638 26.735  1.00 22.69 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A-2 N     1 
ATOM   2247 C  CA    . GLU A-2 1 120 ? -11.987 -27.290 27.250  1.00 21.79 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A-2 CA    1 
ATOM   2248 C  C     . GLU A-2 1 120 ? -10.708 -27.194 28.088  1.00 27.02 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A-2 C     1 
ATOM   2249 O  O     . GLU A-2 1 120 ? -10.617 -27.857 29.108  1.00 32.21 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A-2 O     1 
ATOM   2250 C  CB    . GLU A-2 1 120 ? -13.207 -26.820 28.058  1.00 29.79 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A-2 CB    1 
ATOM   2251 C  CG    . GLU A-2 1 120 ? -13.319 -25.289 28.047  1.00 29.42 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A-2 CG    1 
ATOM   2252 C  CD    . GLU A-2 1 120 ? -14.633 -24.813 28.632  1.00 31.14 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A-2 CD    1 
ATOM   2253 O  OE1   . GLU A-2 1 120 ? -14.619 -24.531 29.847  1.00 41.93 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A-2 OE1   1 
ATOM   2254 O  OE2   . GLU A-2 1 120 ? -15.619 -24.735 27.869  1.00 25.11 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A-2 OE2   1 
ATOM   2255 N  N     . VAL A-2 1 121 ? -9.751  -26.412 27.618  1.00 23.51 ? ? ? ? ? ? 121 VAL A-2 N     1 
ATOM   2256 C  CA    . VAL A-2 1 121 ? -8.506  -26.222 28.347  1.00 26.03 ? ? ? ? ? ? 121 VAL A-2 CA    1 
ATOM   2257 C  C     . VAL A-2 1 121 ? -8.505  -24.871 29.062  1.00 26.89 ? ? ? ? ? ? 121 VAL A-2 C     1 
ATOM   2258 O  O     . VAL A-2 1 121 ? -7.682  -24.704 29.970  1.00 32.98 ? ? ? ? ? ? 121 VAL A-2 O     1 
ATOM   2259 C  CB    . VAL A-2 1 121 ? -7.238  -26.432 27.479  1.00 30.03 ? ? ? ? ? ? 121 VAL A-2 CB    1 
ATOM   2260 C  CG1   . VAL A-2 1 121 ? -7.141  -27.951 27.230  1.00 32.46 ? ? ? ? ? ? 121 VAL A-2 CG1   1 
ATOM   2261 C  CG2   . VAL A-2 1 121 ? -7.195  -25.654 26.176  1.00 26.43 ? ? ? ? ? ? 121 VAL A-2 CG2   1 
ATOM   2262 N  N     . GLU A-2 1 122 ? -9.364  -23.946 28.669  1.00 31.51 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A-2 N     1 
ATOM   2263 C  CA    . GLU A-2 1 122 ? -9.396  -22.566 29.128  1.00 41.03 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A-2 CA    1 
ATOM   2264 C  C     . GLU A-2 1 122 ? -10.858 -22.081 29.173  1.00 39.75 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A-2 C     1 
ATOM   2265 O  O     . GLU A-2 1 122 ? -11.604 -22.126 28.188  1.00 35.36 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A-2 O     1 
ATOM   2266 C  CB    . GLU A-2 1 122 ? -8.551  -21.620 28.256  1.00 42.78 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A-2 CB    1 
ATOM   2267 C  CG    . GLU A-2 1 122 ? -7.523  -22.176 27.285  1.00 48.97 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A-2 CG    1 
ATOM   2268 C  CD    . GLU A-2 1 122 ? -6.509  -21.204 26.732  1.00 55.46 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A-2 CD    1 
ATOM   2269 O  OE1   . GLU A-2 1 122 ? -5.288  -21.504 26.553  1.00 53.72 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A-2 OE1   1 
ATOM   2270 O  OE2   . GLU A-2 1 122 ? -6.810  -19.995 26.570  1.00 60.48 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A-2 OE2   1 
ATOM   2271 N  N     . ALA A-2 1 123 ? -11.298 -21.606 30.349  1.00 42.28 ? ? ? ? ? ? 123 ALA A-2 N     1 
ATOM   2272 C  CA    . ALA A-2 1 123 ? -12.631 -21.013 30.431  1.00 51.80 ? ? ? ? ? ? 123 ALA A-2 CA    1 
ATOM   2273 C  C     . ALA A-2 1 123 ? -12.583 -19.489 30.440  1.00 54.18 ? ? ? ? ? ? 123 ALA A-2 C     1 
ATOM   2274 O  O     . ALA A-2 1 123 ? -11.822 -18.792 29.752  1.00 73.82 ? ? ? ? ? ? 123 ALA A-2 O     1 
ATOM   2275 C  CB    . ALA A-2 1 123 ? -13.352 -21.514 31.675  1.00 60.62 ? ? ? ? ? ? 123 ALA A-2 CB    1 
ATOM   2276 N  N     . ALA A-2 1 130 ? -15.186 -10.143 22.082  1.00 40.71 ? ? ? ? ? ? 130 ALA A-2 N     1 
ATOM   2277 C  CA    . ALA A-2 1 130 ? -14.196 -9.943  21.002  1.00 30.16 ? ? ? ? ? ? 130 ALA A-2 CA    1 
ATOM   2278 C  C     . ALA A-2 1 130 ? -14.302 -10.980 19.883  1.00 24.83 ? ? ? ? ? ? 130 ALA A-2 C     1 
ATOM   2279 O  O     . ALA A-2 1 130 ? -14.550 -10.687 18.734  1.00 28.26 ? ? ? ? ? ? 130 ALA A-2 O     1 
ATOM   2280 C  CB    . ALA A-2 1 130 ? -12.820 -9.939  21.637  1.00 45.76 ? ? ? ? ? ? 130 ALA A-2 CB    1 
ATOM   2281 N  N     . ILE A-2 1 131 ? -14.120 -12.255 20.228  1.00 21.09 ? ? ? ? ? ? 131 ILE A-2 N     1 
ATOM   2282 C  CA    A ILE A-2 1 131 ? -14.417 -13.311 19.274  0.50 17.82 ? ? ? ? ? ? 131 ILE A-2 CA    1 
ATOM   2283 C  CA    B ILE A-2 1 131 ? -14.351 -13.365 19.331  0.50 18.12 ? ? ? ? ? ? 131 ILE A-2 CA    1 
ATOM   2284 C  C     . ILE A-2 1 131 ? -15.583 -14.073 19.875  1.00 17.05 ? ? ? ? ? ? 131 ILE A-2 C     1 
ATOM   2285 O  O     . ILE A-2 1 131 ? -15.549 -14.522 21.035  1.00 21.06 ? ? ? ? ? ? 131 ILE A-2 O     1 
ATOM   2286 C  CB    A ILE A-2 1 131 ? -13.189 -14.195 19.030  0.50 21.23 ? ? ? ? ? ? 131 ILE A-2 CB    1 
ATOM   2287 C  CB    B ILE A-2 1 131 ? -13.216 -14.401 19.288  0.50 20.78 ? ? ? ? ? ? 131 ILE A-2 CB    1 
ATOM   2288 C  CG1   A ILE A-2 1 131 ? -12.100 -13.484 18.232  0.50 23.40 ? ? ? ? ? ? 131 ILE A-2 CG1   1 
ATOM   2289 C  CG1   B ILE A-2 1 131 ? -11.817 -13.876 19.022  0.50 23.49 ? ? ? ? ? ? 131 ILE A-2 CG1   1 
ATOM   2290 C  CG2   A ILE A-2 1 131 ? -13.662 -15.479 18.367  0.50 24.85 ? ? ? ? ? ? 131 ILE A-2 CG2   1 
ATOM   2291 C  CG2   B ILE A-2 1 131 ? -13.612 -15.457 18.253  0.50 28.10 ? ? ? ? ? ? 131 ILE A-2 CG2   1 
ATOM   2292 C  CD1   A ILE A-2 1 131 ? -10.683 -13.890 18.536  0.50 23.52 ? ? ? ? ? ? 131 ILE A-2 CD1   1 
ATOM   2293 C  CD1   B ILE A-2 1 131 ? -11.699 -12.818 17.956  0.50 36.37 ? ? ? ? ? ? 131 ILE A-2 CD1   1 
ATOM   2294 N  N     . GLU A-2 1 132 ? -16.645 -14.193 19.128  1.00 15.94 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A-2 N     1 
ATOM   2295 C  CA    . GLU A-2 1 132 ? -17.856 -14.911 19.500  1.00 15.81 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A-2 CA    1 
ATOM   2296 C  C     . GLU A-2 1 132 ? -17.754 -16.357 19.020  1.00 15.15 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A-2 C     1 
ATOM   2297 O  O     . GLU A-2 1 132 ? -17.511 -16.592 17.811  1.00 16.87 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A-2 O     1 
ATOM   2298 C  CB    . GLU A-2 1 132 ? -19.043 -14.216 18.834  1.00 16.93 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A-2 CB    1 
ATOM   2299 C  CG    . GLU A-2 1 132 ? -20.386 -14.866 19.135  1.00 18.69 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A-2 CG    1 
ATOM   2300 C  CD    . GLU A-2 1 132 ? -21.504 -14.426 18.205  1.00 20.02 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A-2 CD    1 
ATOM   2301 O  OE1   . GLU A-2 1 132 ? -21.300 -13.562 17.283  1.00 22.79 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A-2 OE1   1 
ATOM   2302 O  OE2   . GLU A-2 1 132 ? -22.611 -14.907 18.310  1.00 24.14 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A-2 OE2   1 
ATOM   2303 N  N     . VAL A-2 1 133 ? -17.946 -17.285 19.964  1.00 14.77 ? ? ? ? ? ? 133 VAL A-2 N     1 
ATOM   2304 C  CA    . VAL A-2 1 133 ? -17.962 -18.696 19.551  1.00 15.48 ? ? ? ? ? ? 133 VAL A-2 CA    1 
ATOM   2305 C  C     . VAL A-2 1 133 ? -19.371 -19.048 19.119  1.00 14.86 ? ? ? ? ? ? 133 VAL A-2 C     1 
ATOM   2306 O  O     . VAL A-2 1 133 ? -20.317 -18.832 19.902  1.00 16.20 ? ? ? ? ? ? 133 VAL A-2 O     1 
ATOM   2307 C  CB    . VAL A-2 1 133 ? -17.524 -19.596 20.717  1.00 16.64 ? ? ? ? ? ? 133 VAL A-2 CB    1 
ATOM   2308 C  CG1   . VAL A-2 1 133 ? -17.838 -21.051 20.487  1.00 18.53 ? ? ? ? ? ? 133 VAL A-2 CG1   1 
ATOM   2309 C  CG2   . VAL A-2 1 133 ? -16.025 -19.379 21.020  1.00 20.17 ? ? ? ? ? ? 133 VAL A-2 CG2   1 
ATOM   2310 N  N     . VAL A-2 1 134 ? -19.476 -19.611 17.912  1.00 14.41 ? ? ? ? ? ? 134 VAL A-2 N     1 
ATOM   2311 C  CA    . VAL A-2 1 134 ? -20.780 -19.892 17.348  1.00 14.98 ? ? ? ? ? ? 134 VAL A-2 CA    1 
ATOM   2312 C  C     . VAL A-2 1 134 ? -20.802 -21.354 16.900  1.00 13.98 ? ? ? ? ? ? 134 VAL A-2 C     1 
ATOM   2313 O  O     . VAL A-2 1 134 ? -20.403 -21.705 15.786  1.00 15.53 ? ? ? ? ? ? 134 VAL A-2 O     1 
ATOM   2314 C  CB    . VAL A-2 1 134 ? -21.057 -18.975 16.120  1.00 16.01 ? ? ? ? ? ? 134 VAL A-2 CB    1 
ATOM   2315 C  CG1   . VAL A-2 1 134 ? -22.391 -19.306 15.478  1.00 16.52 ? ? ? ? ? ? 134 VAL A-2 CG1   1 
ATOM   2316 C  CG2   . VAL A-2 1 134 ? -20.923 -17.517 16.507  1.00 16.10 ? ? ? ? ? ? 134 VAL A-2 CG2   1 
ATOM   2317 N  N     . TRP A-2 1 135 ? -21.243 -22.250 17.804  1.00 14.64 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A-2 N     1 
ATOM   2318 C  CA    . TRP A-2 1 135 ? -21.476 -23.637 17.385  1.00 14.33 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A-2 CA    1 
ATOM   2319 C  C     . TRP A-2 1 135 ? -22.747 -23.689 16.559  1.00 14.93 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A-2 C     1 
ATOM   2320 O  O     . TRP A-2 1 135 ? -23.785 -23.201 16.995  1.00 16.60 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A-2 O     1 
ATOM   2321 C  CB    . TRP A-2 1 135 ? -21.636 -24.542 18.582  1.00 15.28 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A-2 CB    1 
ATOM   2322 C  CG    . TRP A-2 1 135 ? -20.420 -24.966 19.338  1.00 15.04 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A-2 CG    1 
ATOM   2323 C  CD1   . TRP A-2 1 135 ? -20.039 -24.500 20.548  1.00 16.60 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A-2 CD1   1 
ATOM   2324 C  CD2   . TRP A-2 1 135 ? -19.438 -25.922 18.960  1.00 15.72 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A-2 CD2   1 
ATOM   2325 N  NE1   . TRP A-2 1 135 ? -18.887 -25.093 20.974  1.00 16.98 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A-2 NE1   1 
ATOM   2326 C  CE2   . TRP A-2 1 135 ? -18.499 -25.984 20.002  1.00 15.81 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A-2 CE2   1 
ATOM   2327 C  CE3   . TRP A-2 1 135 ? -19.273 -26.755 17.818  1.00 15.76 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A-2 CE3   1 
ATOM   2328 C  CZ2   . TRP A-2 1 135 ? -17.396 -26.833 19.960  1.00 16.79 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A-2 CZ2   1 
ATOM   2329 C  CZ3   . TRP A-2 1 135 ? -18.176 -27.615 17.773  1.00 15.87 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A-2 CZ3   1 
ATOM   2330 C  CH2   . TRP A-2 1 135 ? -17.265 -27.634 18.862  1.00 15.74 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A-2 CH2   1 
ATOM   2331 N  N     . MET A-2 1 136 ? -22.666 -24.288 15.385  1.00 14.67 ? ? ? ? ? ? 136 MET A-2 N     1 
ATOM   2332 C  CA    . MET A-2 1 136 ? -23.839 -24.285 14.497  1.00 14.68 ? ? ? ? ? ? 136 MET A-2 CA    1 
ATOM   2333 C  C     . MET A-2 1 136 ? -23.756 -25.472 13.545  1.00 14.65 ? ? ? ? ? ? 136 MET A-2 C     1 
ATOM   2334 O  O     . MET A-2 1 136 ? -22.678 -25.771 12.994  1.00 14.92 ? ? ? ? ? ? 136 MET A-2 O     1 
ATOM   2335 C  CB    . MET A-2 1 136 ? -23.923 -23.001 13.671  1.00 15.50 ? ? ? ? ? ? 136 MET A-2 CB    1 
ATOM   2336 C  CG    . MET A-2 1 136 ? -25.218 -22.870 12.844  1.00 16.25 ? ? ? ? ? ? 136 MET A-2 CG    1 
ATOM   2337 S  SD    . MET A-2 1 136 ? -25.231 -21.389 11.815  1.00 17.88 ? ? ? ? ? ? 136 MET A-2 SD    1 
ATOM   2338 C  CE    . MET A-2 1 136 ? -25.180 -20.097 13.027  1.00 20.89 ? ? ? ? ? ? 136 MET A-2 CE    1 
ATOM   2339 N  N     . ARG A-2 1 137 ? -24.887 -26.173 13.357  1.00 16.14 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 N     1 
ATOM   2340 C  CA    A ARG A-2 1 137 ? -24.905 -27.237 12.341  0.60 17.47 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 CA    1 
ATOM   2341 C  CA    B ARG A-2 1 137 ? -24.840 -27.256 12.353  0.40 17.19 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 CA    1 
ATOM   2342 C  C     . ARG A-2 1 137 ? -24.447 -26.675 10.994  1.00 16.25 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 C     1 
ATOM   2343 O  O     . ARG A-2 1 137 ? -24.963 -25.638 10.585  1.00 17.11 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 O     1 
ATOM   2344 C  CB    A ARG A-2 1 137 ? -26.309 -27.831 12.172  0.60 21.32 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 CB    1 
ATOM   2345 C  CB    B ARG A-2 1 137 ? -26.190 -27.970 12.316  0.40 21.15 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 CB    1 
ATOM   2346 C  CG    A ARG A-2 1 137 ? -26.746 -28.598 13.433  0.60 26.89 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 CG    1 
ATOM   2347 C  CG    B ARG A-2 1 137 ? -26.547 -28.589 13.685  0.40 23.02 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 CG    1 
ATOM   2348 C  CD    A ARG A-2 1 137 ? -28.137 -29.228 13.308  0.60 30.55 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 CD    1 
ATOM   2349 C  CD    B ARG A-2 1 137 ? -27.931 -29.234 13.642  0.40 27.34 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 CD    1 
ATOM   2350 N  NE    A ARG A-2 1 137 ? -28.341 -30.012 12.109  0.60 31.46 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 NE    1 
ATOM   2351 N  NE    B ARG A-2 1 137 ? -28.321 -29.980 14.814  0.40 27.15 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 NE    1 
ATOM   2352 C  CZ    A ARG A-2 1 137 ? -28.995 -29.704 10.998  0.60 31.94 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 CZ    1 
ATOM   2353 C  CZ    B ARG A-2 1 137 ? -29.070 -29.648 15.844  0.40 25.46 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 CZ    1 
ATOM   2354 N  NH1   A ARG A-2 1 137 ? -29.087 -30.555 9.973   0.60 32.33 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 NH1   1 
ATOM   2355 N  NH1   B ARG A-2 1 137 ? -29.279 -30.538 16.808  0.40 25.86 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 NH1   1 
ATOM   2356 N  NH2   A ARG A-2 1 137 ? -29.598 -28.525 10.828  0.60 34.12 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 NH2   1 
ATOM   2357 N  NH2   B ARG A-2 1 137 ? -29.637 -28.455 15.953  0.40 28.32 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 NH2   1 
ATOM   2358 N  N     . PRO A-2 1 138 ? -23.539 -27.286 10.261  1.00 15.85 ? ? ? ? ? ? 138 PRO A-2 N     1 
ATOM   2359 C  CA    . PRO A-2 1 138 ? -23.168 -26.728 8.954   1.00 16.48 ? ? ? ? ? ? 138 PRO A-2 CA    1 
ATOM   2360 C  C     . PRO A-2 1 138 ? -24.343 -26.612 7.988   1.00 17.80 ? ? ? ? ? ? 138 PRO A-2 C     1 
ATOM   2361 O  O     . PRO A-2 1 138 ? -24.315 -25.740 7.104   1.00 18.96 ? ? ? ? ? ? 138 PRO A-2 O     1 
ATOM   2362 C  CB    . PRO A-2 1 138 ? -22.128 -27.720 8.379   1.00 16.81 ? ? ? ? ? ? 138 PRO A-2 CB    1 
ATOM   2363 C  CG    . PRO A-2 1 138 ? -21.595 -28.362 9.618   1.00 16.53 ? ? ? ? ? ? 138 PRO A-2 CG    1 
ATOM   2364 C  CD    . PRO A-2 1 138 ? -22.718 -28.454 10.601  1.00 16.27 ? ? ? ? ? ? 138 PRO A-2 CD    1 
ATOM   2365 N  N     . GLU A-2 1 139 ? -25.318 -27.505 8.119   1.00 19.66 ? ? ? ? ? ? 139 GLU A-2 N     1 
ATOM   2366 C  CA    . GLU A-2 1 139 ? -26.475 -27.432 7.241   1.00 22.44 ? ? ? ? ? ? 139 GLU A-2 CA    1 
ATOM   2367 C  C     . GLU A-2 1 139 ? -27.201 -26.125 7.474   1.00 22.00 ? ? ? ? ? ? 139 GLU A-2 C     1 
ATOM   2368 O  O     . GLU A-2 1 139 ? -27.727 -25.501 6.554   1.00 23.41 ? ? ? ? ? ? 139 GLU A-2 O     1 
ATOM   2369 C  CB    . GLU A-2 1 139 ? -27.391 -28.619 7.599   1.00 21.10 ? ? ? ? ? ? 139 GLU A-2 CB    1 
ATOM   2370 C  CG    . GLU A-2 1 139 ? -26.777 -29.952 7.218   1.00 22.00 ? ? ? ? ? ? 139 GLU A-2 CG    1 
ATOM   2371 C  CD    . GLU A-2 1 139 ? -26.008 -30.651 8.317   1.00 20.49 ? ? ? ? ? ? 139 GLU A-2 CD    1 
ATOM   2372 O  OE1   . GLU A-2 1 139 ? -25.621 -29.958 9.301   1.00 22.90 ? ? ? ? ? ? 139 GLU A-2 OE1   1 
ATOM   2373 O  OE2   . GLU A-2 1 139 ? -25.780 -31.898 8.177   1.00 26.53 ? ? ? ? ? ? 139 GLU A-2 OE2   1 
ATOM   2374 N  N     . GLU A-2 1 140 ? -27.208 -25.762 8.757   1.00 22.07 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A-2 N     1 
ATOM   2375 C  CA    . GLU A-2 1 140 ? -27.891 -24.509 9.109   1.00 23.46 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A-2 CA    1 
ATOM   2376 C  C     . GLU A-2 1 140 ? -27.090 -23.294 8.667   1.00 20.34 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A-2 C     1 
ATOM   2377 O  O     . GLU A-2 1 140 ? -27.694 -22.280 8.237   1.00 21.66 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A-2 O     1 
ATOM   2378 C  CB    . GLU A-2 1 140 ? -28.171 -24.534 10.623  1.00 26.63 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A-2 CB    1 
ATOM   2379 C  CG    . GLU A-2 1 140 ? -28.829 -23.263 11.160  1.00 30.54 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A-2 CG    1 
ATOM   2380 C  CD    . GLU A-2 1 140 ? -30.054 -22.979 10.274  1.00 36.79 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A-2 CD    1 
ATOM   2381 O  OE1   . GLU A-2 1 140 ? -30.570 -23.895 9.615   1.00 61.45 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A-2 OE1   1 
ATOM   2382 O  OE2   . GLU A-2 1 140 ? -30.531 -21.803 10.348  1.00 48.02 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A-2 OE2   1 
ATOM   2383 N  N     . ALA A-2 1 141 ? -25.753 -23.377 8.786   1.00 17.96 ? ? ? ? ? ? 141 ALA A-2 N     1 
ATOM   2384 C  CA    . ALA A-2 1 141 ? -24.955 -22.261 8.307   1.00 17.30 ? ? ? ? ? ? 141 ALA A-2 CA    1 
ATOM   2385 C  C     . ALA A-2 1 141 ? -25.173 -22.054 6.820   1.00 17.43 ? ? ? ? ? ? 141 ALA A-2 C     1 
ATOM   2386 O  O     . ALA A-2 1 141 ? -25.322 -20.892 6.371   1.00 18.19 ? ? ? ? ? ? 141 ALA A-2 O     1 
ATOM   2387 C  CB    . ALA A-2 1 141 ? -23.471 -22.539 8.617   1.00 17.45 ? ? ? ? ? ? 141 ALA A-2 CB    1 
ATOM   2388 N  N     . LEU A-2 1 142 ? -25.204 -23.186 6.068   1.00 18.45 ? ? ? ? ? ? 142 LEU A-2 N     1 
ATOM   2389 C  CA    . LEU A-2 1 142 ? -25.390 -23.050 4.619   1.00 19.57 ? ? ? ? ? ? 142 LEU A-2 CA    1 
ATOM   2390 C  C     . LEU A-2 1 142 ? -26.750 -22.462 4.315   1.00 21.17 ? ? ? ? ? ? 142 LEU A-2 C     1 
ATOM   2391 O  O     . LEU A-2 1 142 ? -26.875 -21.566 3.447   1.00 21.55 ? ? ? ? ? ? 142 LEU A-2 O     1 
ATOM   2392 C  CB    . LEU A-2 1 142 ? -25.176 -24.426 3.960   1.00 21.41 ? ? ? ? ? ? 142 LEU A-2 CB    1 
ATOM   2393 C  CG    . LEU A-2 1 142 ? -25.328 -24.468 2.413   1.00 18.88 ? ? ? ? ? ? 142 LEU A-2 CG    1 
ATOM   2394 C  CD1   . LEU A-2 1 142 ? -24.471 -23.395 1.775   1.00 22.17 ? ? ? ? ? ? 142 LEU A-2 CD1   1 
ATOM   2395 C  CD2   . LEU A-2 1 142 ? -24.948 -25.846 1.934   1.00 24.10 ? ? ? ? ? ? 142 LEU A-2 CD2   1 
ATOM   2396 N  N     . GLU A-2 1 143 ? -27.810 -22.886 4.996   1.00 20.95 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A-2 N     1 
ATOM   2397 C  CA    . GLU A-2 1 143 ? -29.147 -22.337 4.745   1.00 25.52 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A-2 CA    1 
ATOM   2398 C  C     . GLU A-2 1 143 ? -29.203 -20.863 5.128   1.00 23.87 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A-2 C     1 
ATOM   2399 O  O     . GLU A-2 1 143 ? -29.747 -20.014 4.430   1.00 25.90 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A-2 O     1 
ATOM   2400 C  CB    . GLU A-2 1 143 ? -30.196 -23.178 5.492   1.00 33.68 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A-2 CB    1 
ATOM   2401 N  N     . ARG A-2 1 144 ? -28.686 -20.424 6.261   1.00 24.19 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A-2 N     1 
ATOM   2402 C  CA    . ARG A-2 1 144 ? -28.684 -19.011 6.603   1.00 24.38 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A-2 CA    1 
ATOM   2403 C  C     . ARG A-2 1 144 ? -27.949 -18.200 5.566   1.00 22.32 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A-2 C     1 
ATOM   2404 O  O     . ARG A-2 1 144 ? -28.340 -17.080 5.215   1.00 25.97 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A-2 O     1 
ATOM   2405 C  CB    . ARG A-2 1 144 ? -27.985 -18.825 7.948   1.00 24.82 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A-2 CB    1 
ATOM   2406 C  CG    . ARG A-2 1 144 ? -28.842 -19.265 9.156   1.00 25.57 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A-2 CG    1 
ATOM   2407 C  CD    . ARG A-2 1 144 ? -28.368 -18.619 10.439  1.00 33.30 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A-2 CD    1 
ATOM   2408 N  NE    . ARG A-2 1 144 ? -28.645 -19.302 11.697  1.00 29.38 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A-2 NE    1 
ATOM   2409 C  CZ    . ARG A-2 1 144 ? -28.468 -18.600 12.812  1.00 27.56 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A-2 CZ    1 
ATOM   2410 N  NH1   . ARG A-2 1 144 ? -28.707 -19.170 13.966  1.00 30.97 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A-2 NH1   1 
ATOM   2411 N  NH2   . ARG A-2 1 144 ? -28.082 -17.342 12.743  1.00 26.22 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A-2 NH2   1 
ATOM   2412 N  N     . HIS A-2 1 145 ? -26.857 -18.762 5.015   1.00 18.95 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A-2 N     1 
ATOM   2413 C  CA    . HIS A-2 1 145 ? -26.151 -18.031 3.988   1.00 18.63 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A-2 CA    1 
ATOM   2414 C  C     . HIS A-2 1 145 ? -26.958 -17.941 2.697   1.00 20.02 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A-2 C     1 
ATOM   2415 O  O     . HIS A-2 1 145 ? -27.030 -16.871 2.082   1.00 20.46 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A-2 O     1 
ATOM   2416 C  CB    . HIS A-2 1 145 ? -24.787 -18.709 3.722   1.00 17.86 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A-2 CB    1 
ATOM   2417 C  CG    . HIS A-2 1 145 ? -24.062 -18.033 2.575   1.00 17.99 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A-2 CG    1 
ATOM   2418 N  ND1   . HIS A-2 1 145 ? -23.527 -16.786 2.671   1.00 20.16 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A-2 ND1   1 
ATOM   2419 C  CD2   . HIS A-2 1 145 ? -23.757 -18.450 1.308   1.00 18.83 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A-2 CD2   1 
ATOM   2420 C  CE1   . HIS A-2 1 145 ? -22.907 -16.447 1.512   1.00 23.26 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A-2 CE1   1 
ATOM   2421 N  NE2   . HIS A-2 1 145 ? -23.050 -17.434 0.636   1.00 21.21 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A-2 NE2   1 
ATOM   2422 N  N     . GLN A-2 1 146 ? -27.573 -19.036 2.255   1.00 21.22 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A-2 N     1 
ATOM   2423 C  CA    A GLN A-2 1 146 ? -28.402 -18.972 1.060   0.50 24.08 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A-2 CA    1 
ATOM   2424 C  CA    B GLN A-2 1 146 ? -28.392 -18.963 1.052   0.50 24.06 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A-2 CA    1 
ATOM   2425 C  C     . GLN A-2 1 146 ? -29.542 -17.972 1.194   1.00 25.55 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A-2 C     1 
ATOM   2426 O  O     . GLN A-2 1 146 ? -29.947 -17.392 0.179   1.00 27.08 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A-2 O     1 
ATOM   2427 C  CB    A GLN A-2 1 146 ? -28.964 -20.370 0.740   0.50 24.00 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A-2 CB    1 
ATOM   2428 C  CB    B GLN A-2 1 146 ? -28.936 -20.357 0.706   0.50 24.40 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A-2 CB    1 
ATOM   2429 C  CG    A GLN A-2 1 146 ? -27.855 -21.330 0.320   0.50 22.88 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A-2 CG    1 
ATOM   2430 C  CG    B GLN A-2 1 146 ? -27.825 -21.395 0.538   0.50 24.76 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A-2 CG    1 
ATOM   2431 C  CD    A GLN A-2 1 146 ? -28.288 -22.779 0.331   0.50 25.19 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A-2 CD    1 
ATOM   2432 C  CD    B GLN A-2 1 146 ? -28.400 -22.781 0.318   0.50 24.57 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A-2 CD    1 
ATOM   2433 O  OE1   A GLN A-2 1 146 ? -27.739 -23.590 -0.418  0.50 25.18 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A-2 OE1   1 
ATOM   2434 O  OE1   B GLN A-2 1 146 ? -29.103 -23.359 1.156   0.50 30.15 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A-2 OE1   1 
ATOM   2435 N  NE2   A GLN A-2 1 146 ? -29.259 -23.157 1.161   0.50 28.94 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A-2 NE2   1 
ATOM   2436 N  NE2   B GLN A-2 1 146 ? -28.098 -23.350 -0.845  0.50 35.75 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A-2 NE2   1 
ATOM   2437 N  N     . ARG A-2 1 147 ? -30.043 -17.766 2.420   1.00 25.62 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A-2 N     1 
ATOM   2438 C  CA    . ARG A-2 1 147 ? -31.128 -16.839 2.693   1.00 29.10 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A-2 CA    1 
ATOM   2439 C  C     . ARG A-2 1 147 ? -30.632 -15.427 2.935   1.00 28.15 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A-2 C     1 
ATOM   2440 O  O     . ARG A-2 1 147 ? -31.457 -14.538 3.127   1.00 31.27 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A-2 O     1 
ATOM   2441 C  CB    . ARG A-2 1 147 ? -31.972 -17.330 3.879   1.00 32.93 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A-2 CB    1 
ATOM   2442 N  N     . GLY A-2 1 148 ? -29.343 -15.141 2.888   1.00 30.04 ? ? ? ? ? ? 148 GLY A-2 N     1 
ATOM   2443 C  CA    . GLY A-2 1 148 ? -28.835 -13.784 3.006   1.00 28.36 ? ? ? ? ? ? 148 GLY A-2 CA    1 
ATOM   2444 C  C     . GLY A-2 1 148 ? -28.652 -13.340 4.427   1.00 28.65 ? ? ? ? ? ? 148 GLY A-2 C     1 
ATOM   2445 O  O     . GLY A-2 1 148 ? -28.423 -12.156 4.705   1.00 32.63 ? ? ? ? ? ? 148 GLY A-2 O     1 
ATOM   2446 N  N     . GLU A-2 1 149 ? -28.717 -14.301 5.333   1.00 27.23 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A-2 N     1 
ATOM   2447 C  CA    . GLU A-2 1 149 ? -28.706 -13.883 6.713   1.00 27.38 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A-2 CA    1 
ATOM   2448 C  C     . GLU A-2 1 149 ? -27.294 -13.758 7.256   1.00 26.71 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A-2 C     1 
ATOM   2449 O  O     . GLU A-2 1 149 ? -27.121 -12.995 8.233   1.00 31.96 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A-2 O     1 
ATOM   2450 C  CB    . GLU A-2 1 149 ? -29.447 -14.892 7.629   1.00 29.55 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A-2 CB    1 
ATOM   2451 C  CG    . GLU A-2 1 149 ? -29.717 -14.305 8.996   1.00 38.51 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A-2 CG    1 
ATOM   2452 C  CD    . GLU A-2 1 149 ? -28.922 -14.801 10.179  1.00 42.30 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A-2 CD    1 
ATOM   2453 O  OE1   . GLU A-2 1 149 ? -28.155 -15.776 10.031  1.00 46.10 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A-2 OE1   1 
ATOM   2454 O  OE2   . GLU A-2 1 149 ? -29.011 -14.238 11.303  1.00 51.45 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A-2 OE2   1 
ATOM   2455 N  N     . VAL A-2 1 150 ? -26.324 -14.454 6.653   1.00 21.06 ? ? ? ? ? ? 150 VAL A-2 N     1 
ATOM   2456 C  CA    . VAL A-2 1 150 ? -24.943 -14.416 7.102   1.00 20.22 ? ? ? ? ? ? 150 VAL A-2 CA    1 
ATOM   2457 C  C     . VAL A-2 1 150 ? -24.035 -14.510 5.889   1.00 18.24 ? ? ? ? ? ? 150 VAL A-2 C     1 
ATOM   2458 O  O     . VAL A-2 1 150 ? -24.420 -15.145 4.885   1.00 19.59 ? ? ? ? ? ? 150 VAL A-2 O     1 
ATOM   2459 C  CB    . VAL A-2 1 150 ? -24.658 -15.518 8.142   1.00 21.42 ? ? ? ? ? ? 150 VAL A-2 CB    1 
ATOM   2460 C  CG1   . VAL A-2 1 150 ? -24.680 -16.881 7.455   1.00 24.09 ? ? ? ? ? ? 150 VAL A-2 CG1   1 
ATOM   2461 C  CG2   . VAL A-2 1 150 ? -23.362 -15.214 8.875   1.00 27.81 ? ? ? ? ? ? 150 VAL A-2 CG2   1 
ATOM   2462 N  N     . GLU A-2 1 151 ? -22.861 -13.899 6.025   1.00 17.12 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A-2 N     1 
ATOM   2463 C  CA    . GLU A-2 1 151 ? -21.848 -13.973 4.993   1.00 16.46 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A-2 CA    1 
ATOM   2464 C  C     . GLU A-2 1 151 ? -20.799 -14.973 5.460   1.00 15.67 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A-2 C     1 
ATOM   2465 O  O     . GLU A-2 1 151 ? -20.728 -15.274 6.670   1.00 18.84 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A-2 O     1 
ATOM   2466 C  CB    . GLU A-2 1 151 ? -21.181 -12.625 4.738   1.00 19.85 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A-2 CB    1 
ATOM   2467 C  CG    . GLU A-2 1 151 ? -22.162 -11.500 4.441   1.00 23.05 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A-2 CG    1 
ATOM   2468 C  CD    . GLU A-2 1 151 ? -22.903 -11.784 3.147   1.00 28.20 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A-2 CD    1 
ATOM   2469 O  OE1   . GLU A-2 1 151 ? -22.256 -12.268 2.198   1.00 29.83 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A-2 OE1   1 
ATOM   2470 O  OE2   . GLU A-2 1 151 ? -24.130 -11.571 2.977   1.00 36.94 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A-2 OE2   1 
ATOM   2471 N  N     . PHE A-2 1 152 ? -20.061 -15.562 4.537   1.00 14.82 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A-2 N     1 
ATOM   2472 C  CA    . PHE A-2 1 152 ? -19.003 -16.461 4.880   1.00 13.30 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A-2 CA    1 
ATOM   2473 C  C     . PHE A-2 1 152 ? -17.655 -15.838 4.610   1.00 12.13 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A-2 C     1 
ATOM   2474 O  O     . PHE A-2 1 152 ? -17.479 -15.082 3.635   1.00 13.47 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A-2 O     1 
ATOM   2475 C  CB    . PHE A-2 1 152 ? -18.978 -17.723 3.962   1.00 14.29 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A-2 CB    1 
ATOM   2476 C  CG    . PHE A-2 1 152 ? -19.966 -18.798 4.317   1.00 15.59 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A-2 CG    1 
ATOM   2477 C  CD1   . PHE A-2 1 152 ? -20.886 -19.258 3.400   1.00 18.36 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A-2 CD1   1 
ATOM   2478 C  CD2   . PHE A-2 1 152 ? -19.894 -19.400 5.530   1.00 18.06 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A-2 CD2   1 
ATOM   2479 C  CE1   . PHE A-2 1 152 ? -21.751 -20.314 3.712   1.00 16.79 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A-2 CE1   1 
ATOM   2480 C  CE2   . PHE A-2 1 152 ? -20.766 -20.406 5.877   1.00 20.59 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A-2 CE2   1 
ATOM   2481 C  CZ    . PHE A-2 1 152 ? -21.687 -20.891 4.961   1.00 19.01 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A-2 CZ    1 
ATOM   2482 N  N     . SER A-2 1 153 ? -16.665 -16.226 5.427   1.00 12.59 ? ? ? ? ? ? 153 SER A-2 N     1 
ATOM   2483 C  CA    . SER A-2 1 153 ? -15.278 -16.063 4.956   1.00 11.93 ? ? ? ? ? ? 153 SER A-2 CA    1 
ATOM   2484 C  C     . SER A-2 1 153 ? -14.934 -17.321 4.142   1.00 11.28 ? ? ? ? ? ? 153 SER A-2 C     1 
ATOM   2485 O  O     . SER A-2 1 153 ? -15.643 -18.344 4.217   1.00 11.85 ? ? ? ? ? ? 153 SER A-2 O     1 
ATOM   2486 C  CB    . SER A-2 1 153 ? -14.289 -15.964 6.102   1.00 12.42 ? ? ? ? ? ? 153 SER A-2 CB    1 
ATOM   2487 O  OG    . SER A-2 1 153 ? -14.285 -17.188 6.876   1.00 12.43 ? ? ? ? ? ? 153 SER A-2 OG    1 
ATOM   2488 N  N     . ALA A-2 1 154 ? -13.810 -17.271 3.432   1.00 11.03 ? ? ? ? ? ? 154 ALA A-2 N     1 
ATOM   2489 C  CA    . ALA A-2 1 154 ? -13.319 -18.498 2.740   1.00 10.33 ? ? ? ? ? ? 154 ALA A-2 CA    1 
ATOM   2490 C  C     . ALA A-2 1 154 ? -13.184 -19.616 3.747   1.00 10.45 ? ? ? ? ? ? 154 ALA A-2 C     1 
ATOM   2491 O  O     . ALA A-2 1 154 ? -13.535 -20.770 3.463   1.00 11.16 ? ? ? ? ? ? 154 ALA A-2 O     1 
ATOM   2492 C  CB    . ALA A-2 1 154 ? -12.011 -18.218 2.069   1.00 12.13 ? ? ? ? ? ? 154 ALA A-2 CB    1 
ATOM   2493 N  N     . THR A-2 1 155 ? -12.642 -19.333 4.940   1.00 10.73 ? ? ? ? ? ? 155 THR A-2 N     1 
ATOM   2494 C  CA    . THR A-2 1 155 ? -12.427 -20.461 5.906   1.00 10.80 ? ? ? ? ? ? 155 THR A-2 CA    1 
ATOM   2495 C  C     . THR A-2 1 155 ? -13.776 -21.049 6.324   1.00 10.97 ? ? ? ? ? ? 155 THR A-2 C     1 
ATOM   2496 O  O     . THR A-2 1 155 ? -13.902 -22.273 6.460   1.00 11.25 ? ? ? ? ? ? 155 THR A-2 O     1 
ATOM   2497 C  CB    . THR A-2 1 155 ? -11.617 -20.050 7.119   1.00 11.02 ? ? ? ? ? ? 155 THR A-2 CB    1 
ATOM   2498 O  OG1   . THR A-2 1 155 ? -12.288 -19.017 7.854   1.00 12.13 ? ? ? ? ? ? 155 THR A-2 OG1   1 
ATOM   2499 C  CG2   . THR A-2 1 155 ? -10.203 -19.542 6.727   1.00 11.90 ? ? ? ? ? ? 155 THR A-2 CG2   1 
ATOM   2500 N  N     . GLY A-2 1 156 ? -14.806 -20.211 6.552   1.00 10.92 ? ? ? ? ? ? 156 GLY A-2 N     1 
ATOM   2501 C  CA    . GLY A-2 1 156 ? -16.115 -20.731 6.956   1.00 11.47 ? ? ? ? ? ? 156 GLY A-2 CA    1 
ATOM   2502 C  C     . GLY A-2 1 156 ? -16.728 -21.588 5.836   1.00 11.60 ? ? ? ? ? ? 156 GLY A-2 C     1 
ATOM   2503 O  O     . GLY A-2 1 156 ? -17.282 -22.665 6.111   1.00 12.10 ? ? ? ? ? ? 156 GLY A-2 O     1 
ATOM   2504 N  N     . LEU A-2 1 157 ? -16.629 -21.102 4.583   1.00 10.80 ? ? ? ? ? ? 157 LEU A-2 N     1 
ATOM   2505 C  CA    . LEU A-2 1 157 ? -17.179 -21.867 3.465   1.00 10.78 ? ? ? ? ? ? 157 LEU A-2 CA    1 
ATOM   2506 C  C     . LEU A-2 1 157 ? -16.425 -23.164 3.270   1.00 11.32 ? ? ? ? ? ? 157 LEU A-2 C     1 
ATOM   2507 O  O     . LEU A-2 1 157 ? -17.082 -24.217 3.058   1.00 12.11 ? ? ? ? ? ? 157 LEU A-2 O     1 
ATOM   2508 C  CB    . LEU A-2 1 157 ? -17.141 -20.994 2.194   1.00 11.09 ? ? ? ? ? ? 157 LEU A-2 CB    1 
ATOM   2509 C  CG    . LEU A-2 1 157 ? -17.607 -21.698 0.929   1.00 11.40 ? ? ? ? ? ? 157 LEU A-2 CG    1 
ATOM   2510 C  CD1   . LEU A-2 1 157 ? -19.079 -22.099 1.009   1.00 13.10 ? ? ? ? ? ? 157 LEU A-2 CD1   1 
ATOM   2511 C  CD2   . LEU A-2 1 157 ? -17.366 -20.761 -0.268  1.00 13.23 ? ? ? ? ? ? 157 LEU A-2 CD2   1 
ATOM   2512 N  N     . VAL A-2 1 158 ? -15.102 -23.121 3.362   1.00 11.16 ? ? ? ? ? ? 158 VAL A-2 N     1 
ATOM   2513 C  CA    . VAL A-2 1 158 ? -14.328 -24.364 3.230   1.00 11.36 ? ? ? ? ? ? 158 VAL A-2 CA    1 
ATOM   2514 C  C     . VAL A-2 1 158 ? -14.737 -25.344 4.333   1.00 11.83 ? ? ? ? ? ? 158 VAL A-2 C     1 
ATOM   2515 O  O     . VAL A-2 1 158 ? -14.899 -26.528 4.051   1.00 12.59 ? ? ? ? ? ? 158 VAL A-2 O     1 
ATOM   2516 C  CB    . VAL A-2 1 158 ? -12.840 -24.022 3.273   1.00 11.95 ? ? ? ? ? ? 158 VAL A-2 CB    1 
ATOM   2517 C  CG1   . VAL A-2 1 158 ? -11.989 -25.265 3.610   1.00 12.68 ? ? ? ? ? ? 158 VAL A-2 CG1   1 
ATOM   2518 C  CG2   . VAL A-2 1 158 ? -12.401 -23.371 1.986   1.00 12.19 ? ? ? ? ? ? 158 VAL A-2 CG2   1 
ATOM   2519 N  N     . GLY A-2 1 159 ? -14.922 -24.849 5.575   1.00 11.92 ? ? ? ? ? ? 159 GLY A-2 N     1 
ATOM   2520 C  CA    . GLY A-2 1 159 ? -15.376 -25.780 6.642   1.00 12.96 ? ? ? ? ? ? 159 GLY A-2 CA    1 
ATOM   2521 C  C     . GLY A-2 1 159 ? -16.707 -26.418 6.289   1.00 12.71 ? ? ? ? ? ? 159 GLY A-2 C     1 
ATOM   2522 O  O     . GLY A-2 1 159 ? -16.930 -27.638 6.429   1.00 13.08 ? ? ? ? ? ? 159 GLY A-2 O     1 
ATOM   2523 N  N     . VAL A-2 1 160 ? -17.695 -25.633 5.842   1.00 12.14 ? ? ? ? ? ? 160 VAL A-2 N     1 
ATOM   2524 C  CA    . VAL A-2 1 160 ? -19.003 -26.157 5.537   1.00 12.64 ? ? ? ? ? ? 160 VAL A-2 CA    1 
ATOM   2525 C  C     . VAL A-2 1 160 ? -18.930 -27.153 4.379   1.00 12.17 ? ? ? ? ? ? 160 VAL A-2 C     1 
ATOM   2526 O  O     . VAL A-2 1 160 ? -19.584 -28.212 4.417   1.00 13.71 ? ? ? ? ? ? 160 VAL A-2 O     1 
ATOM   2527 C  CB    . VAL A-2 1 160 ? -19.966 -24.978 5.203   1.00 13.44 ? ? ? ? ? ? 160 VAL A-2 CB    1 
ATOM   2528 C  CG1   . VAL A-2 1 160 ? -21.257 -25.450 4.551   1.00 16.01 ? ? ? ? ? ? 160 VAL A-2 CG1   1 
ATOM   2529 C  CG2   . VAL A-2 1 160 ? -20.251 -24.180 6.471   1.00 14.02 ? ? ? ? ? ? 160 VAL A-2 CG2   1 
ATOM   2530 N  N     . LEU A-2 1 161 ? -18.172 -26.827 3.334   1.00 12.11 ? ? ? ? ? ? 161 LEU A-2 N     1 
ATOM   2531 C  CA    . LEU A-2 1 161 ? -18.111 -27.745 2.174   1.00 12.86 ? ? ? ? ? ? 161 LEU A-2 CA    1 
ATOM   2532 C  C     . LEU A-2 1 161 ? -17.358 -29.012 2.541   1.00 13.57 ? ? ? ? ? ? 161 LEU A-2 C     1 
ATOM   2533 O  O     . LEU A-2 1 161 ? -17.789 -30.102 2.131   1.00 14.28 ? ? ? ? ? ? 161 LEU A-2 O     1 
ATOM   2534 C  CB    . LEU A-2 1 161 ? -17.446 -27.041 0.970   1.00 12.96 ? ? ? ? ? ? 161 LEU A-2 CB    1 
ATOM   2535 C  CG    . LEU A-2 1 161 ? -18.254 -25.881 0.408   1.00 12.15 ? ? ? ? ? ? 161 LEU A-2 CG    1 
ATOM   2536 C  CD1   . LEU A-2 1 161 ? -17.468 -25.270 -0.765  1.00 13.11 ? ? ? ? ? ? 161 LEU A-2 CD1   1 
ATOM   2537 C  CD2   . LEU A-2 1 161 ? -19.630 -26.319 -0.087  1.00 15.25 ? ? ? ? ? ? 161 LEU A-2 CD2   1 
ATOM   2538 N  N     . TYR A-2 1 162 ? -16.289 -28.871 3.349   1.00 13.47 ? ? ? ? ? ? 162 TYR A-2 N     1 
ATOM   2539 C  CA    . TYR A-2 1 162 ? -15.558 -30.061 3.743   1.00 13.98 ? ? ? ? ? ? 162 TYR A-2 CA    1 
ATOM   2540 C  C     . TYR A-2 1 162 ? -16.467 -31.002 4.542   1.00 13.94 ? ? ? ? ? ? 162 TYR A-2 C     1 
ATOM   2541 O  O     . TYR A-2 1 162 ? -16.429 -32.235 4.350   1.00 14.63 ? ? ? ? ? ? 162 TYR A-2 O     1 
ATOM   2542 C  CB    . TYR A-2 1 162 ? -14.330 -29.650 4.591   1.00 14.58 ? ? ? ? ? ? 162 TYR A-2 CB    1 
ATOM   2543 C  CG    . TYR A-2 1 162 ? -13.544 -30.899 4.992   1.00 15.32 ? ? ? ? ? ? 162 TYR A-2 CG    1 
ATOM   2544 C  CD1   . TYR A-2 1 162 ? -12.605 -31.436 4.097   1.00 17.30 ? ? ? ? ? ? 162 TYR A-2 CD1   1 
ATOM   2545 C  CD2   . TYR A-2 1 162 ? -13.721 -31.566 6.182   1.00 18.02 ? ? ? ? ? ? 162 TYR A-2 CD2   1 
ATOM   2546 C  CE1   . TYR A-2 1 162 ? -11.894 -32.557 4.442   1.00 20.78 ? ? ? ? ? ? 162 TYR A-2 CE1   1 
ATOM   2547 C  CE2   . TYR A-2 1 162 ? -13.055 -32.697 6.549   1.00 21.59 ? ? ? ? ? ? 162 TYR A-2 CE2   1 
ATOM   2548 C  CZ    . TYR A-2 1 162 ? -12.137 -33.170 5.651   1.00 22.29 ? ? ? ? ? ? 162 TYR A-2 CZ    1 
ATOM   2549 O  OH    . TYR A-2 1 162 ? -11.476 -34.315 6.038   1.00 28.88 ? ? ? ? ? ? 162 TYR A-2 OH    1 
ATOM   2550 N  N     . TYR A-2 1 163 ? -17.233 -30.464 5.468   1.00 13.69 ? ? ? ? ? ? 163 TYR A-2 N     1 
ATOM   2551 C  CA    . TYR A-2 1 163 ? -18.142 -31.288 6.242   1.00 14.51 ? ? ? ? ? ? 163 TYR A-2 CA    1 
ATOM   2552 C  C     . TYR A-2 1 163 ? -19.058 -32.042 5.281   1.00 15.18 ? ? ? ? ? ? 163 TYR A-2 C     1 
ATOM   2553 O  O     . TYR A-2 1 163 ? -19.323 -33.232 5.443   1.00 16.33 ? ? ? ? ? ? 163 TYR A-2 O     1 
ATOM   2554 C  CB    . TYR A-2 1 163 ? -18.950 -30.373 7.202   1.00 15.27 ? ? ? ? ? ? 163 TYR A-2 CB    1 
ATOM   2555 C  CG    . TYR A-2 1 163 ? -20.218 -31.047 7.701   1.00 15.38 ? ? ? ? ? ? 163 TYR A-2 CG    1 
ATOM   2556 C  CD1   . TYR A-2 1 163 ? -20.146 -31.888 8.835   1.00 16.64 ? ? ? ? ? ? 163 TYR A-2 CD1   1 
ATOM   2557 C  CD2   . TYR A-2 1 163 ? -21.469 -30.884 7.081   1.00 17.38 ? ? ? ? ? ? 163 TYR A-2 CD2   1 
ATOM   2558 C  CE1   . TYR A-2 1 163 ? -21.314 -32.514 9.299   1.00 17.88 ? ? ? ? ? ? 163 TYR A-2 CE1   1 
ATOM   2559 C  CE2   . TYR A-2 1 163 ? -22.620 -31.498 7.540   1.00 18.53 ? ? ? ? ? ? 163 TYR A-2 CE2   1 
ATOM   2560 C  CZ    . TYR A-2 1 163 ? -22.527 -32.322 8.643   1.00 20.90 ? ? ? ? ? ? 163 TYR A-2 CZ    1 
ATOM   2561 O  OH    . TYR A-2 1 163 ? -23.700 -32.932 9.112   1.00 22.47 ? ? ? ? ? ? 163 TYR A-2 OH    1 
ATOM   2562 N  N     . HIS A-2 1 164 ? -19.673 -31.324 4.347   1.00 14.69 ? ? ? ? ? ? 164 HIS A-2 N     1 
ATOM   2563 C  CA    . HIS A-2 1 164 ? -20.697 -31.964 3.539   1.00 15.56 ? ? ? ? ? ? 164 HIS A-2 CA    1 
ATOM   2564 C  C     . HIS A-2 1 164 ? -20.088 -33.042 2.638   1.00 16.43 ? ? ? ? ? ? 164 HIS A-2 C     1 
ATOM   2565 O  O     . HIS A-2 1 164 ? -20.737 -34.035 2.344   1.00 20.54 ? ? ? ? ? ? 164 HIS A-2 O     1 
ATOM   2566 C  CB    . HIS A-2 1 164 ? -21.419 -30.922 2.680   1.00 16.60 ? ? ? ? ? ? 164 HIS A-2 CB    1 
ATOM   2567 C  CG    . HIS A-2 1 164 ? -22.502 -30.187 3.370   1.00 17.04 ? ? ? ? ? ? 164 HIS A-2 CG    1 
ATOM   2568 N  ND1   . HIS A-2 1 164 ? -22.252 -29.027 4.099   1.00 16.66 ? ? ? ? ? ? 164 HIS A-2 ND1   1 
ATOM   2569 C  CD2   . HIS A-2 1 164 ? -23.852 -30.443 3.474   1.00 18.25 ? ? ? ? ? ? 164 HIS A-2 CD2   1 
ATOM   2570 C  CE1   . HIS A-2 1 164 ? -23.404 -28.597 4.615   1.00 17.47 ? ? ? ? ? ? 164 HIS A-2 CE1   1 
ATOM   2571 N  NE2   . HIS A-2 1 164 ? -24.360 -29.429 4.241   1.00 18.69 ? ? ? ? ? ? 164 HIS A-2 NE2   1 
ATOM   2572 N  N     . ALA A-2 1 165 ? -18.830 -32.806 2.260   1.00 16.48 ? ? ? ? ? ? 165 ALA A-2 N     1 
ATOM   2573 C  CA    . ALA A-2 1 165 ? -18.121 -33.772 1.427   1.00 17.08 ? ? ? ? ? ? 165 ALA A-2 CA    1 
ATOM   2574 C  C     . ALA A-2 1 165 ? -17.711 -35.013 2.219   1.00 18.61 ? ? ? ? ? ? 165 ALA A-2 C     1 
ATOM   2575 O  O     . ALA A-2 1 165 ? -17.871 -36.153 1.693   1.00 21.75 ? ? ? ? ? ? 165 ALA A-2 O     1 
ATOM   2576 C  CB    . ALA A-2 1 165 ? -16.886 -33.159 0.762   1.00 17.53 ? ? ? ? ? ? 165 ALA A-2 CB    1 
ATOM   2577 N  N     . PHE A-2 1 166 ? -17.207 -34.823 3.423   1.00 17.40 ? ? ? ? ? ? 166 PHE A-2 N     1 
ATOM   2578 C  CA    . PHE A-2 1 166 ? -16.455 -35.912 4.063   1.00 19.74 ? ? ? ? ? ? 166 PHE A-2 CA    1 
ATOM   2579 C  C     . PHE A-2 1 166 ? -16.900 -36.274 5.472   1.00 20.41 ? ? ? ? ? ? 166 PHE A-2 C     1 
ATOM   2580 O  O     . PHE A-2 1 166 ? -16.456 -37.353 5.923   1.00 27.18 ? ? ? ? ? ? 166 PHE A-2 O     1 
ATOM   2581 C  CB    . PHE A-2 1 166 ? -14.931 -35.619 4.078   1.00 19.93 ? ? ? ? ? ? 166 PHE A-2 CB    1 
ATOM   2582 C  CG    . PHE A-2 1 166 ? -14.381 -35.376 2.682   1.00 20.79 ? ? ? ? ? ? 166 PHE A-2 CG    1 
ATOM   2583 C  CD1   . PHE A-2 1 166 ? -13.856 -34.175 2.269   1.00 20.38 ? ? ? ? ? ? 166 PHE A-2 CD1   1 
ATOM   2584 C  CD2   . PHE A-2 1 166 ? -14.391 -36.412 1.751   1.00 27.77 ? ? ? ? ? ? 166 PHE A-2 CD2   1 
ATOM   2585 C  CE1   . PHE A-2 1 166 ? -13.384 -33.980 0.982   1.00 20.96 ? ? ? ? ? ? 166 PHE A-2 CE1   1 
ATOM   2586 C  CE2   . PHE A-2 1 166 ? -13.942 -36.250 0.426   1.00 29.85 ? ? ? ? ? ? 166 PHE A-2 CE2   1 
ATOM   2587 C  CZ    . PHE A-2 1 166 ? -13.417 -35.015 0.051   1.00 27.50 ? ? ? ? ? ? 166 PHE A-2 CZ    1 
ATOM   2588 N  N     . LEU A-2 1 167 ? -17.728 -35.468 6.131   1.00 18.38 ? ? ? ? ? ? 167 LEU A-2 N     1 
ATOM   2589 C  CA    . LEU A-2 1 167 ? -17.928 -35.759 7.560   1.00 19.52 ? ? ? ? ? ? 167 LEU A-2 CA    1 
ATOM   2590 C  C     . LEU A-2 1 167 ? -19.339 -36.167 7.922   1.00 22.23 ? ? ? ? ? ? 167 LEU A-2 C     1 
ATOM   2591 O  O     . LEU A-2 1 167 ? -19.650 -36.267 9.100   1.00 23.86 ? ? ? ? ? ? 167 LEU A-2 O     1 
ATOM   2592 C  CB    . LEU A-2 1 167 ? -17.553 -34.496 8.346   1.00 18.67 ? ? ? ? ? ? 167 LEU A-2 CB    1 
ATOM   2593 C  CG    . LEU A-2 1 167 ? -16.100 -34.078 8.277   1.00 19.22 ? ? ? ? ? ? 167 LEU A-2 CG    1 
ATOM   2594 C  CD1   . LEU A-2 1 167 ? -15.889 -32.802 9.131   1.00 20.61 ? ? ? ? ? ? 167 LEU A-2 CD1   1 
ATOM   2595 C  CD2   . LEU A-2 1 167 ? -15.120 -35.161 8.726   1.00 22.62 ? ? ? ? ? ? 167 LEU A-2 CD2   1 
ATOM   2596 N  N     . ARG A-2 1 168 ? -20.199 -36.402 6.952   1.00 27.35 ? ? ? ? ? ? 168 ARG A-2 N     1 
ATOM   2597 C  CA    . ARG A-2 1 168 ? -21.538 -36.872 7.254   1.00 31.06 ? ? ? ? ? ? 168 ARG A-2 CA    1 
ATOM   2598 C  C     . ARG A-2 1 168 ? -21.588 -38.417 7.444   1.00 40.16 ? ? ? ? ? ? 168 ARG A-2 C     1 
ATOM   2599 O  O     . ARG A-2 1 168 ? -22.507 -38.674 8.227   1.00 44.13 ? ? ? ? ? ? 168 ARG A-2 O     1 
ATOM   2600 C  CB    . ARG A-2 1 168 ? -22.537 -36.407 6.179   1.00 34.05 ? ? ? ? ? ? 168 ARG A-2 CB    1 
ATOM   2601 C  CG    . ARG A-2 1 168 ? -22.582 -34.861 6.176   1.00 31.36 ? ? ? ? ? ? 168 ARG A-2 CG    1 
ATOM   2602 C  CD    . ARG A-2 1 168 ? -23.701 -34.365 5.277   1.00 34.54 ? ? ? ? ? ? 168 ARG A-2 CD    1 
ATOM   2603 N  NE    . ARG A-2 1 168 ? -23.357 -34.530 3.858   1.00 32.39 ? ? ? ? ? ? 168 ARG A-2 NE    1 
ATOM   2604 C  CZ    . ARG A-2 1 168 ? -24.172 -34.307 2.826   1.00 30.84 ? ? ? ? ? ? 168 ARG A-2 CZ    1 
ATOM   2605 N  NH1   . ARG A-2 1 168 ? -25.420 -33.908 3.089   1.00 35.74 ? ? ? ? ? ? 168 ARG A-2 NH1   1 
ATOM   2606 N  NH2   . ARG A-2 1 168 ? -23.724 -34.499 1.612   1.00 31.07 ? ? ? ? ? ? 168 ARG A-2 NH2   1 
HETATM 2607 N  N1    A AR6 B   2 .   ? -1.973  -6.139  -10.155 0.70 18.40 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   N1    1 
HETATM 2608 C  C2    A AR6 B   2 .   ? -2.236  -5.477  -11.291 0.70 20.33 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   C2    1 
HETATM 2609 N  N3    A AR6 B   2 .   ? -3.032  -5.967  -12.292 0.70 19.36 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   N3    1 
HETATM 2610 C  C4    A AR6 B   2 .   ? -3.254  -7.312  -12.312 0.70 19.67 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   C4    1 
HETATM 2611 C  C5    A AR6 B   2 .   ? -2.924  -8.149  -11.147 0.70 18.10 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   C5    1 
HETATM 2612 C  C6    A AR6 B   2 .   ? -2.138  -7.489  -10.070 0.70 17.98 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   C6    1 
HETATM 2613 N  N6    A AR6 B   2 .   ? -1.736  -8.199  -8.971  0.70 16.87 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   N6    1 
HETATM 2614 N  N7    A AR6 B   2 .   ? -3.337  -9.466  -11.435 0.70 18.03 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   N7    1 
HETATM 2615 C  C8    A AR6 B   2 .   ? -3.925  -9.377  -12.686 0.70 22.85 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   C8    1 
HETATM 2616 N  N9    A AR6 B   2 .   ? -3.897  -8.136  -13.157 0.70 19.89 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   N9    1 
HETATM 2617 P  PA    A AR6 B   2 .   ? -9.163  -11.305 -14.310 0.70 19.88 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   PA    1 
HETATM 2618 P  PB    A AR6 B   2 .   ? -7.957  -12.663 -11.993 0.70 16.96 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   PB    1 
HETATM 2619 C  "C1'" A AR6 B   2 .   ? -4.539  -7.563  -14.369 0.70 24.17 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   "C1'" 1 
HETATM 2620 O  O1A   A AR6 B   2 .   ? -10.341 -10.418 -14.321 0.70 20.43 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   O1A   1 
HETATM 2621 O  O1B   A AR6 B   2 .   ? -6.663  -11.990 -11.855 0.70 20.42 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   O1B   1 
HETATM 2622 C  C1D   A AR6 B   2 .   ? -7.713  -14.899 -8.014  0.70 17.23 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   C1D   1 
HETATM 2623 O  O1D   A AR6 B   2 .   ? -7.976  -15.474 -6.711  0.70 19.41 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   O1D   1 
HETATM 2624 C  "C2'" A AR6 B   2 .   ? -4.274  -8.411  -15.585 0.70 26.62 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   "C2'" 1 
HETATM 2625 O  "O2'" A AR6 B   2 .   ? -4.394  -7.540  -16.700 0.70 37.59 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   "O2'" 1 
HETATM 2626 O  O2A   A AR6 B   2 .   ? -9.301  -12.713 -14.980 0.70 18.41 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   O2A   1 
HETATM 2627 O  O2B   A AR6 B   2 .   ? -8.158  -14.047 -12.562 0.70 17.15 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   O2B   1 
HETATM 2628 C  C2D   A AR6 B   2 .   ? -7.611  -13.409 -7.869  0.70 15.80 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   C2D   1 
HETATM 2629 O  O2D   A AR6 B   2 .   ? -6.910  -13.081 -6.701  0.70 16.70 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   O2D   1 
HETATM 2630 C  "C3'" A AR6 B   2 .   ? -5.535  -9.263  -15.647 0.70 32.56 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   "C3'" 1 
HETATM 2631 O  "O3'" A AR6 B   2 .   ? -5.685  -9.650  -17.006 0.70 38.83 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   "O3'" 1 
HETATM 2632 O  O3A   A AR6 B   2 .   ? -8.884  -11.593 -12.774 0.70 18.73 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   O3A   1 
HETATM 2633 C  C3D   A AR6 B   2 .   ? -9.050  -12.899 -7.894  0.70 15.61 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   C3D   1 
HETATM 2634 O  O3D   A AR6 B   2 .   ? -9.591  -13.065 -6.569  0.70 17.93 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   O3D   1 
HETATM 2635 C  "C4'" A AR6 B   2 .   ? -6.636  -8.414  -15.070 0.70 32.38 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   "C4'" 1 
HETATM 2636 O  "O4'" A AR6 B   2 .   ? -5.957  -7.566  -14.132 0.70 25.66 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   "O4'" 1 
HETATM 2637 C  C4D   A AR6 B   2 .   ? -9.763  -13.874 -8.796  0.70 16.95 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   C4D   1 
HETATM 2638 O  O4D   A AR6 B   2 .   ? -8.871  -15.020 -8.834  0.70 17.99 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   O4D   1 
HETATM 2639 C  "C5'" A AR6 B   2 .   ? -7.582  -9.257  -14.181 0.70 31.07 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   "C5'" 1 
HETATM 2640 O  "O5'" A AR6 B   2 .   ? -7.831  -10.531 -14.789 0.70 24.01 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   "O5'" 1 
HETATM 2641 C  C5D   A AR6 B   2 .   ? -9.841  -13.394 -10.218 0.70 17.03 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   C5D   1 
HETATM 2642 O  O5D   A AR6 B   2 .   ? -8.630  -12.599 -10.512 0.70 17.70 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   O5D   1 
HETATM 2643 MN MN    . MN  C   3 .   ? -8.785  -14.726 -14.479 0.35 12.78 ? ? ? ? ? ? 202 MN  A   MN    1 
HETATM 2644 MN MN    . MN  D   3 .   ? -9.469  -13.339 -17.554 0.15 38.30 ? ? ? ? ? ? 203 MN  A   MN    1 
HETATM 2645 MN MN    . MN  E   3 .   ? -5.040  -20.450 -23.086 0.10 13.59 ? ? ? ? ? ? 204 MN  A   MN    1 
HETATM 2646 C  C1    . GOL F   4 .   ? -10.830 -1.128  -5.081  1.00 42.60 ? ? ? ? ? ? 205 GOL A   C1    1 
HETATM 2647 O  O1    . GOL F   4 .   ? -12.064 -1.833  -4.920  1.00 37.62 ? ? ? ? ? ? 205 GOL A   O1    1 
HETATM 2648 C  C2    . GOL F   4 .   ? -10.381 -1.247  -6.528  1.00 41.78 ? ? ? ? ? ? 205 GOL A   C2    1 
HETATM 2649 O  O2    . GOL F   4 .   ? -11.362 -0.648  -7.378  1.00 40.24 ? ? ? ? ? ? 205 GOL A   O2    1 
HETATM 2650 C  C3    . GOL F   4 .   ? -9.050  -0.532  -6.706  1.00 44.76 ? ? ? ? ? ? 205 GOL A   C3    1 
HETATM 2651 O  O3    . GOL F   4 .   ? -8.831  -0.303  -8.099  1.00 50.23 ? ? ? ? ? ? 205 GOL A   O3    1 
HETATM 2652 S  S     . SO4 G   5 .   ? 1.480   -30.963 -14.565 0.50 22.78 ? ? ? ? ? ? 206 SO4 A   S     1 
HETATM 2653 O  O1    . SO4 G   5 .   ? 2.944   -30.801 -14.685 0.50 36.81 ? ? ? ? ? ? 206 SO4 A   O1    1 
HETATM 2654 O  O2    . SO4 G   5 .   ? 0.822   -30.370 -15.747 0.50 34.66 ? ? ? ? ? ? 206 SO4 A   O2    1 
HETATM 2655 O  O3    . SO4 G   5 .   ? 1.136   -32.398 -14.481 0.50 34.38 ? ? ? ? ? ? 206 SO4 A   O3    1 
HETATM 2656 O  O4    . SO4 G   5 .   ? 1.016   -30.280 -13.339 0.50 30.35 ? ? ? ? ? ? 206 SO4 A   O4    1 
HETATM 2657 N  N1    A AR6 B-2 2 .   ? -4.330  -4.778  10.155  0.70 18.40 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 N1    1 
HETATM 2658 C  C2    A AR6 B-2 2 .   ? -3.625  -4.675  11.291  0.70 20.33 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 C2    1 
HETATM 2659 N  N3    A AR6 B-2 2 .   ? -3.652  -5.609  12.292  0.70 19.36 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 N3    1 
HETATM 2660 C  C4    A AR6 B-2 2 .   ? -4.705  -6.474  12.312  0.70 19.67 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 C4    1 
HETATM 2661 C  C5    A AR6 B-2 2 .   ? -5.595  -6.607  11.147  0.70 18.10 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 C5    1 
HETATM 2662 C  C6    A AR6 B-2 2 .   ? -5.417  -5.596  10.070  0.70 17.98 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 C6    1 
HETATM 2663 N  N6    A AR6 B-2 2 .   ? -6.233  -5.603  8.971   0.70 16.87 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 N6    1 
HETATM 2664 N  N7    A AR6 B-2 2 .   ? -6.529  -7.623  11.435  0.70 18.03 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 N7    1 
HETATM 2665 C  C8    A AR6 B-2 2 .   ? -6.158  -8.088  12.686  0.70 22.85 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 C8    1 
HETATM 2666 N  N9    A AR6 B-2 2 .   ? -5.097  -7.443  13.157  0.70 19.89 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 N9    1 
HETATM 2667 P  PA    A AR6 B-2 2 .   ? -5.209  -13.588 14.310  0.70 19.88 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 PA    1 
HETATM 2668 P  PB    A AR6 B-2 2 .   ? -6.988  -13.222 11.993  0.70 16.96 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 PB    1 
HETATM 2669 C  "C1'" A AR6 B-2 2 .   ? -4.280  -7.712  14.369  0.70 24.17 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 "C1'" 1 
HETATM 2670 O  O1A   A AR6 B-2 2 .   ? -3.852  -14.165 14.321  0.70 20.43 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 O1A   1 
HETATM 2671 O  O1B   A AR6 B-2 2 .   ? -7.052  -11.765 11.855  0.70 20.42 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 O1B   1 
HETATM 2672 C  C1D   A AR6 B-2 2 .   ? -9.046  -14.129 8.014   0.70 17.23 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 C1D   1 
HETATM 2673 O  O1D   A AR6 B-2 2 .   ? -9.413  -14.644 6.711   0.70 19.41 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 O1D   1 
HETATM 2674 C  "C2'" A AR6 B-2 2 .   ? -5.147  -7.907  15.585  0.70 26.62 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 "C2'" 1 
HETATM 2675 O  "O2'" A AR6 B-2 2 .   ? -4.333  -7.575  16.700  0.70 37.59 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 "O2'" 1 
HETATM 2676 O  O2A   A AR6 B-2 2 .   ? -6.359  -14.411 14.980  0.70 18.41 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 O2A   1 
HETATM 2677 O  O2B   A AR6 B-2 2 .   ? -8.086  -14.089 12.562  0.70 17.15 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 O2B   1 
HETATM 2678 C  C2D   A AR6 B-2 2 .   ? -7.807  -13.296 7.869   0.70 15.80 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 C2D   1 
HETATM 2679 O  O2D   A AR6 B-2 2 .   ? -7.873  -12.525 6.701   0.70 16.70 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 O2D   1 
HETATM 2680 C  "C3'" A AR6 B-2 2 .   ? -5.254  -9.425  15.647  0.70 32.56 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 "C3'" 1 
HETATM 2681 O  "O3'" A AR6 B-2 2 .   ? -5.515  -9.748  17.006  0.70 38.83 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 "O3'" 1 
HETATM 2682 O  O3A   A AR6 B-2 2 .   ? -5.598  -13.490 12.774  0.70 18.73 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 O3A   1 
HETATM 2683 C  C3D   A AR6 B-2 2 .   ? -6.646  -14.287 7.894   0.70 15.61 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 C3D   1 
HETATM 2684 O  O3D   A AR6 B-2 2 .   ? -6.519  -14.839 6.569   0.70 17.93 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 O3D   1 
HETATM 2685 C  "C4'" A AR6 B-2 2 .   ? -3.969  -9.954  15.070  0.70 32.38 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 "C4'" 1 
HETATM 2686 O  "O4'" A AR6 B-2 2 .   ? -3.574  -8.942  14.132  0.70 25.66 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 "O4'" 1 
HETATM 2687 C  C4D   A AR6 B-2 2 .   ? -7.134  -15.392 8.796   0.70 16.95 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 C4D   1 
HETATM 2688 O  O4D   A AR6 B-2 2 .   ? -8.572  -15.193 8.834   0.70 17.99 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 O4D   1 
HETATM 2689 C  "C5'" A AR6 B-2 2 .   ? -4.226  -11.195 14.181  0.70 31.07 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 "C5'" 1 
HETATM 2690 O  "O5'" A AR6 B-2 2 .   ? -5.205  -12.047 14.789  0.70 24.01 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 "O5'" 1 
HETATM 2691 C  C5D   A AR6 B-2 2 .   ? -6.679  -15.220 10.218  0.70 17.03 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 C5D   1 
HETATM 2692 O  O5D   A AR6 B-2 2 .   ? -6.596  -13.773 10.512  0.70 17.70 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 O5D   1 
HETATM 2693 MN MN    . MN  C-2 3 .   ? -8.361  -14.971 14.479  0.35 12.78 ? ? ? ? ? ? 202 MN  A-2 MN    1 
HETATM 2694 MN MN    . MN  D-2 3 .   ? -6.817  -14.870 17.554  0.15 38.30 ? ? ? ? ? ? 203 MN  A-2 MN    1 
HETATM 2695 MN MN    . MN  E-2 3 .   ? -15.190 -14.590 23.086  0.10 13.59 ? ? ? ? ? ? 204 MN  A-2 MN    1 
HETATM 2696 C  C1    . GOL F-2 4 .   ? 4.438   -9.943  5.081   1.00 42.60 ? ? ? ? ? ? 205 GOL A-2 C1    1 
HETATM 2697 O  O1    . GOL F-2 4 .   ? 4.445   -11.364 4.920   1.00 37.62 ? ? ? ? ? ? 205 GOL A-2 O1    1 
HETATM 2698 C  C2    . GOL F-2 4 .   ? 4.111   -9.614  6.528   1.00 41.78 ? ? ? ? ? ? 205 GOL A-2 C2    1 
HETATM 2699 O  O2    . GOL F-2 4 .   ? 5.120   -10.164 7.378   1.00 40.24 ? ? ? ? ? ? 205 GOL A-2 O2    1 
HETATM 2700 C  C3    . GOL F-2 4 .   ? 4.064   -8.104  6.706   1.00 44.76 ? ? ? ? ? ? 205 GOL A-2 C3    1 
HETATM 2701 O  O3    . GOL F-2 4 .   ? 4.153   -7.799  8.099   1.00 50.23 ? ? ? ? ? ? 205 GOL A-2 O3    1 
HETATM 2702 S  S     . SO4 G-2 5 .   ? -27.555 -14.200 14.565  0.50 22.78 ? ? ? ? ? ? 206 SO4 A-2 S     1 
HETATM 2703 O  O1    . SO4 G-2 5 .   ? -28.146 -12.851 14.685  0.50 36.81 ? ? ? ? ? ? 206 SO4 A-2 O1    1 
HETATM 2704 O  O2    . SO4 G-2 5 .   ? -26.712 -14.473 15.747  0.50 34.66 ? ? ? ? ? ? 206 SO4 A-2 O2    1 
HETATM 2705 O  O3    . SO4 G-2 5 .   ? -28.625 -15.215 14.481  0.50 34.38 ? ? ? ? ? ? 206 SO4 A-2 O3    1 
HETATM 2706 O  O4    . SO4 G-2 5 .   ? -26.731 -14.260 13.339  0.50 30.35 ? ? ? ? ? ? 206 SO4 A-2 O4    1 
HETATM 2707 O  O     . HOH H   6 .   ? -8.276  -16.442 -13.903 1.00 19.74 ? ? ? ? ? ? 301 HOH A   O     1 
HETATM 2708 O  O     . HOH H   6 .   ? -6.756  -14.413 -15.385 1.00 28.14 ? ? ? ? ? ? 302 HOH A   O     1 
HETATM 2709 O  O     . HOH H   6 .   ? -10.867 -12.792 -18.691 1.00 29.00 ? ? ? ? ? ? 303 HOH A   O     1 
HETATM 2710 O  O     . HOH H   6 .   ? -12.166 -10.714 2.012   1.00 13.17 ? ? ? ? ? ? 304 HOH A   O     1 
HETATM 2711 O  O     . HOH H   6 .   ? -10.908 -6.660  8.915   1.00 17.20 ? ? ? ? ? ? 305 HOH A   O     1 
HETATM 2712 O  O     . HOH H   6 .   ? -8.912  -17.847 -8.381  1.00 15.75 ? ? ? ? ? ? 306 HOH A   O     1 
HETATM 2713 O  O     . HOH H   6 .   ? -10.375 -16.518 -3.838  1.00 14.11 ? ? ? ? ? ? 307 HOH A   O     1 
HETATM 2714 O  O     . HOH H   6 .   ? -25.862 -11.427 -10.882 1.00 21.53 ? ? ? ? ? ? 308 HOH A   O     1 
HETATM 2715 O  O     . HOH H   6 .   ? -8.720  -18.351 -12.161 1.00 14.66 ? ? ? ? ? ? 309 HOH A   O     1 
HETATM 2716 O  O     . HOH H   6 .   ? -14.775 -25.226 -12.864 1.00 14.17 ? ? ? ? ? ? 310 HOH A   O     1 
HETATM 2717 O  O     . HOH H   6 .   ? -3.180  -20.301 -11.660 1.00 19.17 ? ? ? ? ? ? 311 HOH A   O     1 
HETATM 2718 O  O     . HOH H   6 .   ? -8.748  -18.116 -5.413  1.00 14.76 ? ? ? ? ? ? 312 HOH A   O     1 
HETATM 2719 O  O     . HOH H   6 .   ? -20.405 -8.820  -19.530 1.00 16.79 ? ? ? ? ? ? 313 HOH A   O     1 
HETATM 2720 O  O     . HOH H   6 .   ? -14.646 -37.685 -11.565 1.00 24.52 ? ? ? ? ? ? 314 HOH A   O     1 
HETATM 2721 O  O     . HOH H   6 .   ? -21.162 -34.367 -18.573 1.00 37.55 ? ? ? ? ? ? 315 HOH A   O     1 
HETATM 2722 O  O     . HOH H   6 .   ? -6.665  -10.196 -7.483  1.00 17.08 ? ? ? ? ? ? 316 HOH A   O     1 
HETATM 2723 O  O     . HOH H   6 .   ? -11.267 -14.733 -5.643  1.00 17.37 ? ? ? ? ? ? 317 HOH A   O     1 
HETATM 2724 O  O     . HOH H   6 .   ? -15.072 -7.084  -3.231  1.00 22.92 ? ? ? ? ? ? 318 HOH A   O     1 
HETATM 2725 O  O     . HOH H   6 .   ? -27.841 -10.027 -17.278 1.00 24.66 ? ? ? ? ? ? 319 HOH A   O     1 
HETATM 2726 O  O     . HOH H   6 .   ? -19.635 -17.874 -21.253 1.00 17.62 ? ? ? ? ? ? 320 HOH A   O     1 
HETATM 2727 O  O     . HOH H   6 .   ? -2.034  -12.187 -11.169 1.00 21.23 ? ? ? ? ? ? 321 HOH A   O     1 
HETATM 2728 O  O     . HOH H   6 .   ? -21.217 -28.593 -14.143 1.00 23.80 ? ? ? ? ? ? 322 HOH A   O     1 
HETATM 2729 O  O     . HOH H   6 .   ? -19.811 -35.083 -15.051 1.00 34.88 ? ? ? ? ? ? 323 HOH A   O     1 
HETATM 2730 O  O     . HOH H   6 .   ? -21.877 -18.931 -19.904 1.00 24.87 ? ? ? ? ? ? 324 HOH A   O     1 
HETATM 2731 O  O     . HOH H   6 .   ? -14.834 -0.649  8.875   1.00 28.70 ? ? ? ? ? ? 325 HOH A   O     1 
HETATM 2732 O  O     . HOH H   6 .   ? -1.865  6.344   -4.956  1.00 36.30 ? ? ? ? ? ? 326 HOH A   O     1 
HETATM 2733 O  O     . HOH H   6 .   ? -26.829 -9.197  -9.240  1.00 50.60 ? ? ? ? ? ? 327 HOH A   O     1 
HETATM 2734 O  O     . HOH H   6 .   ? -23.455 -11.121 -19.853 1.00 21.27 ? ? ? ? ? ? 328 HOH A   O     1 
HETATM 2735 O  O     . HOH H   6 .   ? -28.717 -18.106 -10.425 1.00 32.88 ? ? ? ? ? ? 329 HOH A   O     1 
HETATM 2736 O  O     . HOH H   6 .   ? -25.204 -16.201 -0.956  1.00 33.80 ? ? ? ? ? ? 330 HOH A   O     1 
HETATM 2737 O  O     . HOH H   6 .   ? -24.099 -30.229 -17.511 1.00 34.35 ? ? ? ? ? ? 331 HOH A   O     1 
HETATM 2738 O  O     . HOH H   6 .   ? -11.800 -38.046 -3.655  1.00 26.06 ? ? ? ? ? ? 332 HOH A   O     1 
HETATM 2739 O  O     . HOH H   6 .   ? -2.161  -24.889 -1.975  1.00 19.61 ? ? ? ? ? ? 333 HOH A   O     1 
HETATM 2740 O  O     . HOH H   6 .   ? -27.388 -26.805 -2.004  1.00 47.47 ? ? ? ? ? ? 334 HOH A   O     1 
HETATM 2741 O  O     . HOH H   6 .   ? -5.792  -10.442 -9.996  1.00 20.21 ? ? ? ? ? ? 335 HOH A   O     1 
HETATM 2742 O  O     . HOH H   6 .   ? -13.569 -2.138  -2.436  1.00 32.21 ? ? ? ? ? ? 336 HOH A   O     1 
HETATM 2743 O  O     . HOH H   6 .   ? -9.466  -4.054  -13.806 1.00 46.57 ? ? ? ? ? ? 337 HOH A   O     1 
HETATM 2744 O  O     . HOH H   6 .   ? -19.757 -7.968  -4.286  1.00 32.11 ? ? ? ? ? ? 338 HOH A   O     1 
HETATM 2745 O  O     . HOH H   6 .   ? -22.705 -30.328 -12.587 1.00 32.06 ? ? ? ? ? ? 339 HOH A   O     1 
HETATM 2746 O  O     . HOH H   6 .   ? -21.161 -29.597 -19.490 1.00 34.22 ? ? ? ? ? ? 340 HOH A   O     1 
HETATM 2747 O  O     . HOH H   6 .   ? -18.007 -37.674 -11.496 1.00 46.52 ? ? ? ? ? ? 341 HOH A   O     1 
HETATM 2748 O  O     . HOH H   6 .   ? -13.897 -34.538 -21.183 1.00 60.82 ? ? ? ? ? ? 342 HOH A   O     1 
HETATM 2749 O  O     . HOH H   6 .   ? 3.731   -23.556 -11.029 1.00 32.01 ? ? ? ? ? ? 343 HOH A   O     1 
HETATM 2750 O  O     . HOH H   6 .   ? -0.671  -33.281 -16.313 1.00 30.00 ? ? ? ? ? ? 344 HOH A   O     1 
HETATM 2751 O  O     . HOH H   6 .   ? 0.409   -17.525 -17.529 1.00 41.56 ? ? ? ? ? ? 345 HOH A   O     1 
HETATM 2752 O  O     . HOH H   6 .   ? 4.328   -17.954 -1.876  1.00 48.51 ? ? ? ? ? ? 346 HOH A   O     1 
HETATM 2753 O  O     . HOH H   6 .   ? 0.732   -25.170 -8.110  1.00 22.53 ? ? ? ? ? ? 347 HOH A   O     1 
HETATM 2754 O  O     . HOH H   6 .   ? -28.013 -10.445 -14.757 1.00 30.88 ? ? ? ? ? ? 348 HOH A   O     1 
HETATM 2755 O  O     . HOH H   6 .   ? -25.570 -5.118  -15.172 1.00 30.59 ? ? ? ? ? ? 349 HOH A   O     1 
HETATM 2756 O  O     . HOH H   6 .   ? -25.773 -13.176 -9.392  1.00 56.41 ? ? ? ? ? ? 350 HOH A   O     1 
HETATM 2757 O  O     . HOH H   6 .   ? -26.514 -18.729 -18.024 1.00 42.20 ? ? ? ? ? ? 351 HOH A   O     1 
HETATM 2758 O  O     . HOH H   6 .   ? -26.241 -24.179 -13.728 1.00 24.77 ? ? ? ? ? ? 352 HOH A   O     1 
HETATM 2759 O  O     . HOH H   6 .   ? -18.089 -11.689 -23.152 1.00 36.04 ? ? ? ? ? ? 353 HOH A   O     1 
HETATM 2760 O  O     . HOH H   6 .   ? -15.776 -13.376 -25.388 1.00 53.86 ? ? ? ? ? ? 354 HOH A   O     1 
HETATM 2761 O  O     . HOH H   6 .   ? -14.169 -10.861 -24.848 1.00 28.00 ? ? ? ? ? ? 355 HOH A   O     1 
HETATM 2762 O  O     . HOH H   6 .   ? -12.380 -12.772 -26.291 1.00 44.58 ? ? ? ? ? ? 356 HOH A   O     1 
HETATM 2763 O  O     . HOH H   6 .   ? -23.712 -13.022 -0.742  1.00 42.63 ? ? ? ? ? ? 357 HOH A   O     1 
HETATM 2764 O  O     . HOH H   6 .   ? -26.186 -22.723 -3.028  1.00 39.76 ? ? ? ? ? ? 358 HOH A   O     1 
HETATM 2765 O  O     . HOH H   6 .   ? -9.964  -17.258 0.000   0.25 17.38 ? ? ? ? ? ? 359 HOH A   O     1 
HETATM 2766 O  O     . HOH H   6 .   ? -17.741 -6.403  -2.936  1.00 39.22 ? ? ? ? ? ? 360 HOH A   O     1 
HETATM 2767 O  O     . HOH H   6 .   ? -17.018 -22.578 -31.863 1.00 48.28 ? ? ? ? ? ? 361 HOH A   O     1 
HETATM 2768 O  O     . HOH H   6 .   ? -22.162 -35.629 -4.077  1.00 43.15 ? ? ? ? ? ? 362 HOH A   O     1 
HETATM 2769 O  O     . HOH H   6 .   ? -8.824  0.908   15.062  1.00 59.27 ? ? ? ? ? ? 363 HOH A   O     1 
HETATM 2770 O  O     . HOH H   6 .   ? -14.124 -1.895  1.745   1.00 43.82 ? ? ? ? ? ? 364 HOH A   O     1 
HETATM 2771 O  O     . HOH H   6 .   ? -7.883  3.012   -7.352  1.00 49.78 ? ? ? ? ? ? 365 HOH A   O     1 
HETATM 2772 O  O     A HOH H   6 .   ? -9.741  -4.938  -7.834  0.50 23.05 ? ? ? ? ? ? 366 HOH A   O     1 
HETATM 2773 O  O     . HOH H   6 .   ? 3.103   -28.038 -5.253  1.00 38.43 ? ? ? ? ? ? 367 HOH A   O     1 
HETATM 2774 O  O     . HOH H   6 .   ? 0.532   -29.445 -2.706  1.00 39.73 ? ? ? ? ? ? 368 HOH A   O     1 
HETATM 2775 O  O     B HOH H   6 .   ? -5.843  -19.043 -13.341 0.10 6.55  ? ? ? ? ? ? 369 HOH A   O     1 
HETATM 2776 O  O     . HOH H   6 .   ? 6.552   -14.820 -11.275 1.00 48.74 ? ? ? ? ? ? 370 HOH A   O     1 
HETATM 2777 O  O     A HOH H   6 .   ? -21.013 -11.393 -20.082 0.40 20.11 ? ? ? ? ? ? 371 HOH A   O     1 
HETATM 2778 O  O     . HOH H   6 .   ? -25.567 -24.065 -23.062 1.00 42.87 ? ? ? ? ? ? 372 HOH A   O     1 
HETATM 2779 O  O     . HOH H   6 .   ? -26.350 -18.688 -1.723  1.00 27.18 ? ? ? ? ? ? 373 HOH A   O     1 
HETATM 2780 O  O     . HOH H   6 .   ? -29.125 -19.829 -6.964  1.00 40.19 ? ? ? ? ? ? 374 HOH A   O     1 
HETATM 2781 O  O     . HOH H   6 .   ? -18.960 -27.355 -28.035 1.00 57.80 ? ? ? ? ? ? 375 HOH A   O     1 
HETATM 2782 O  O     . HOH H   6 .   ? -7.403  -20.478 -22.724 1.00 32.55 ? ? ? ? ? ? 376 HOH A   O     1 
HETATM 2783 O  O     . HOH H   6 .   ? -4.851  -21.969 -23.618 1.00 36.47 ? ? ? ? ? ? 377 HOH A   O     1 
HETATM 2784 O  O     . HOH H   6 .   ? -15.405 -39.648 -5.746  1.00 40.88 ? ? ? ? ? ? 378 HOH A   O     1 
HETATM 2785 O  O     . HOH H   6 .   ? -12.763 -40.562 -4.491  1.00 33.56 ? ? ? ? ? ? 379 HOH A   O     1 
HETATM 2786 O  O     . HOH H   6 .   ? -9.060  -38.122 -4.259  1.00 32.41 ? ? ? ? ? ? 380 HOH A   O     1 
HETATM 2787 O  O     . HOH H   6 .   ? -25.746 -26.422 -4.283  1.00 45.09 ? ? ? ? ? ? 381 HOH A   O     1 
HETATM 2788 O  O     . HOH H   6 .   ? -25.553 -28.792 -7.911  1.00 48.66 ? ? ? ? ? ? 382 HOH A   O     1 
HETATM 2789 O  O     . HOH H   6 .   ? -20.541 -36.828 -0.340  0.25 63.46 ? ? ? ? ? ? 383 HOH A   O     1 
HETATM 2790 O  O     . HOH H   6 .   ? -17.193 -39.157 1.064   1.00 81.94 ? ? ? ? ? ? 384 HOH A   O     1 
HETATM 2791 O  O     B HOH H   6 .   ? -9.046  -11.764 -7.370  0.30 14.48 ? ? ? ? ? ? 385 HOH A   O     1 
HETATM 2792 O  O     B HOH H   6 .   ? -6.923  -14.050 -7.016  0.30 11.83 ? ? ? ? ? ? 386 HOH A   O     1 
HETATM 2793 O  O     . HOH H   6 .   ? -7.290  9.689   2.427   1.00 52.80 ? ? ? ? ? ? 387 HOH A   O     1 
HETATM 2794 O  O     . HOH H   6 .   ? -22.800 -6.062  -9.438  1.00 57.27 ? ? ? ? ? ? 388 HOH A   O     1 
HETATM 2795 O  O     . HOH H   6 .   ? -21.219 -34.084 -21.864 1.00 59.83 ? ? ? ? ? ? 389 HOH A   O     1 
HETATM 2796 O  O     . HOH H   6 .   ? -5.146  -18.231 -22.856 1.00 83.44 ? ? ? ? ? ? 390 HOH A   O     1 
HETATM 2797 O  O     . HOH H   6 .   ? -12.047 3.916   -2.157  1.00 37.28 ? ? ? ? ? ? 391 HOH A   O     1 
HETATM 2798 O  O     . HOH H   6 .   ? -11.470 3.169   -5.514  1.00 48.43 ? ? ? ? ? ? 392 HOH A   O     1 
HETATM 2799 O  O     . HOH H   6 .   ? -9.820  -3.455  -10.238 0.50 31.73 ? ? ? ? ? ? 393 HOH A   O     1 
HETATM 2800 O  O     B HOH H   6 .   ? -8.618  -14.125 -11.727 0.30 13.92 ? ? ? ? ? ? 394 HOH A   O     1 
HETATM 2801 O  O     B HOH H   6 .   ? -2.215  -7.777  -8.814  0.30 23.81 ? ? ? ? ? ? 395 HOH A   O     1 
HETATM 2802 O  O     . HOH H   6 .   ? -12.061 -9.052  -15.429 1.00 37.74 ? ? ? ? ? ? 396 HOH A   O     1 
HETATM 2803 O  O     . HOH H   6 .   ? -29.688 -9.672  -10.137 1.00 95.98 ? ? ? ? ? ? 397 HOH A   O     1 
HETATM 2804 O  O     . HOH H   6 .   ? -26.060 -30.030 -10.261 1.00 57.03 ? ? ? ? ? ? 398 HOH A   O     1 
HETATM 2805 O  O     A HOH H   6 .   ? -20.261 -30.271 -21.964 0.60 32.28 ? ? ? ? ? ? 399 HOH A   O     1 
HETATM 2806 O  O     A HOH H   6 .   ? -0.861  -28.340 -15.928 0.50 29.76 ? ? ? ? ? ? 400 HOH A   O     1 
HETATM 2807 O  O     . HOH H   6 .   ? -16.779 -6.466  -0.107  1.00 36.30 ? ? ? ? ? ? 401 HOH A   O     1 
HETATM 2808 O  O     . HOH H   6 .   ? -13.965 -32.113 -20.392 1.00 49.50 ? ? ? ? ? ? 402 HOH A   O     1 
HETATM 2809 O  O     . HOH H   6 .   ? 3.734   -28.319 -12.771 1.00 49.09 ? ? ? ? ? ? 403 HOH A   O     1 
HETATM 2810 O  O     . HOH H   6 .   ? -29.070 -18.021 -12.910 1.00 42.54 ? ? ? ? ? ? 404 HOH A   O     1 
HETATM 2811 O  O     . HOH H   6 .   ? -12.641 -16.752 -31.845 1.00 92.71 ? ? ? ? ? ? 405 HOH A   O     1 
HETATM 2812 O  O     . HOH H   6 .   ? -7.424  -38.341 -1.956  1.00 49.72 ? ? ? ? ? ? 406 HOH A   O     1 
HETATM 2813 O  O     B HOH H   6 .   ? -10.108 5.203   -5.297  0.50 41.20 ? ? ? ? ? ? 407 HOH A   O     1 
HETATM 2814 O  O     . HOH H   6 .   ? -30.387 -24.494 -21.506 1.00 89.24 ? ? ? ? ? ? 408 HOH A   O     1 
HETATM 2815 O  O     . HOH H   6 .   ? -19.935 -29.219 -25.918 1.00 51.77 ? ? ? ? ? ? 409 HOH A   O     1 
HETATM 2816 O  O     . HOH H   6 .   ? 9.289   -18.535 -7.955  1.00 59.45 ? ? ? ? ? ? 410 HOH A   O     1 
HETATM 2817 O  O     . HOH H   6 .   ? -19.972 -3.676  -11.444 1.00 46.13 ? ? ? ? ? ? 411 HOH A   O     1 
HETATM 2818 O  O     . HOH H   6 .   ? -18.990 -4.848  -8.897  1.00 47.87 ? ? ? ? ? ? 412 HOH A   O     1 
HETATM 2819 O  O     . HOH H   6 .   ? -29.974 -21.175 -2.425  1.00 64.69 ? ? ? ? ? ? 413 HOH A   O     1 
HETATM 2820 O  O     . HOH H   6 .   ? 1.926   -26.565 -17.721 1.00 57.55 ? ? ? ? ? ? 414 HOH A   O     1 
HETATM 2821 O  O     . HOH H   6 .   ? -1.920  7.699   7.701   1.00 60.29 ? ? ? ? ? ? 415 HOH A   O     1 
HETATM 2822 O  O     . HOH H   6 .   ? -25.383 -7.112  -8.283  1.00 61.17 ? ? ? ? ? ? 416 HOH A   O     1 
HETATM 2823 O  O     . HOH H   6 .   ? -15.115 0.744   -1.590  1.00 53.70 ? ? ? ? ? ? 417 HOH A   O     1 
HETATM 2824 O  O     . HOH H-2 6 .   ? -10.101 -15.388 13.903  1.00 19.74 ? ? ? ? ? ? 301 HOH A-2 O     1 
HETATM 2825 O  O     . HOH H-2 6 .   ? -9.104  -13.057 15.385  1.00 28.14 ? ? ? ? ? ? 302 HOH A-2 O     1 
HETATM 2826 O  O     . HOH H-2 6 .   ? -5.645  -15.807 18.691  1.00 29.00 ? ? ? ? ? ? 303 HOH A-2 O     1 
HETATM 2827 O  O     . HOH H-2 6 .   ? -3.196  -15.893 -2.012  1.00 13.17 ? ? ? ? ? ? 304 HOH A-2 O     1 
HETATM 2828 O  O     . HOH H-2 6 .   ? -0.314  -12.777 -8.915  1.00 17.20 ? ? ? ? ? ? 305 HOH A-2 O     1 
HETATM 2829 O  O     . HOH H-2 6 .   ? -11.000 -16.642 8.381   1.00 15.75 ? ? ? ? ? ? 306 HOH A-2 O     1 
HETATM 2830 O  O     . HOH H-2 6 .   ? -9.118  -17.244 3.838   1.00 14.11 ? ? ? ? ? ? 307 HOH A-2 O     1 
HETATM 2831 O  O     . HOH H-2 6 .   ? 3.035   -28.111 10.882  1.00 21.53 ? ? ? ? ? ? 308 HOH A-2 O     1 
HETATM 2832 O  O     . HOH H-2 6 .   ? -11.532 -16.727 12.161  1.00 14.66 ? ? ? ? ? ? 309 HOH A-2 O     1 
HETATM 2833 O  O     . HOH H-2 6 .   ? -14.459 -25.409 12.864  1.00 14.17 ? ? ? ? ? ? 310 HOH A-2 O     1 
HETATM 2834 O  O     . HOH H-2 6 .   ? -15.991 -12.904 11.660  1.00 19.17 ? ? ? ? ? ? 311 HOH A-2 O     1 
HETATM 2835 O  O     . HOH H-2 6 .   ? -11.315 -16.634 5.413   1.00 14.76 ? ? ? ? ? ? 312 HOH A-2 O     1 
HETATM 2836 O  O     . HOH H-2 6 .   ? 2.564   -22.081 19.530  1.00 16.79 ? ? ? ? ? ? 313 HOH A-2 O     1 
HETATM 2837 O  O     . HOH H-2 6 .   ? -25.313 -31.526 11.565  1.00 24.52 ? ? ? ? ? ? 314 HOH A-2 O     1 
HETATM 2838 O  O     . HOH H-2 6 .   ? -19.182 -35.510 18.573  1.00 37.55 ? ? ? ? ? ? 315 HOH A-2 O     1 
HETATM 2839 O  O     . HOH H-2 6 .   ? -5.497  -10.870 7.483   1.00 17.08 ? ? ? ? ? ? 316 HOH A-2 O     1 
HETATM 2840 O  O     . HOH H-2 6 .   ? -7.126  -17.124 5.643   1.00 17.37 ? ? ? ? ? ? 317 HOH A-2 O     1 
HETATM 2841 O  O     . HOH H-2 6 .   ? 1.401   -16.595 3.231   1.00 22.92 ? ? ? ? ? ? 318 HOH A-2 O     1 
HETATM 2842 O  O     . HOH H-2 6 .   ? 5.237   -29.125 17.278  1.00 24.66 ? ? ? ? ? ? 319 HOH A-2 O     1 
HETATM 2843 O  O     . HOH H-2 6 .   ? -5.662  -25.941 21.253  1.00 17.62 ? ? ? ? ? ? 320 HOH A-2 O     1 
HETATM 2844 O  O     . HOH H-2 6 .   ? -9.537  -7.855  11.169  1.00 21.23 ? ? ? ? ? ? 321 HOH A-2 O     1 
HETATM 2845 O  O     . HOH H-2 6 .   ? -14.154 -32.671 14.143  1.00 23.80 ? ? ? ? ? ? 322 HOH A-2 O     1 
HETATM 2846 O  O     . HOH H-2 6 .   ? -20.477 -34.698 15.051  1.00 34.88 ? ? ? ? ? ? 323 HOH A-2 O     1 
HETATM 2847 O  O     . HOH H-2 6 .   ? -5.456  -28.412 19.904  1.00 24.87 ? ? ? ? ? ? 324 HOH A-2 O     1 
HETATM 2848 O  O     . HOH H-2 6 .   ? 6.855   -13.171 -8.875  1.00 28.70 ? ? ? ? ? ? 325 HOH A-2 O     1 
HETATM 2849 O  O     . HOH H-2 6 .   ? 6.427   1.557   4.956   1.00 36.30 ? ? ? ? ? ? 326 HOH A-2 O     1 
HETATM 2850 O  O     . HOH H-2 6 .   ? 5.450   -27.833 9.240   1.00 50.60 ? ? ? ? ? ? 327 HOH A-2 O     1 
HETATM 2851 O  O     . HOH H-2 6 .   ? 2.096   -25.873 19.853  1.00 21.27 ? ? ? ? ? ? 328 HOH A-2 O     1 
HETATM 2852 O  O     . HOH H-2 6 .   ? -1.322  -33.923 10.425  1.00 32.88 ? ? ? ? ? ? 329 HOH A-2 O     1 
HETATM 2853 O  O     . HOH H-2 6 .   ? -1.428  -29.928 0.956   1.00 33.80 ? ? ? ? ? ? 330 HOH A-2 O     1 
HETATM 2854 O  O     . HOH H-2 6 .   ? -14.130 -35.985 17.511  1.00 34.35 ? ? ? ? ? ? 331 HOH A-2 O     1 
HETATM 2855 O  O     . HOH H-2 6 .   ? -27.049 -29.242 3.655   1.00 26.06 ? ? ? ? ? ? 332 HOH A-2 O     1 
HETATM 2856 O  O     . HOH H-2 6 .   ? -20.474 -14.316 1.975   1.00 19.61 ? ? ? ? ? ? 333 HOH A-2 O     1 
HETATM 2857 O  O     . HOH H-2 6 .   ? -9.520  -37.121 2.004   1.00 47.47 ? ? ? ? ? ? 334 HOH A-2 O     1 
HETATM 2858 O  O     . HOH H-2 6 .   ? -6.147  -10.237 9.996   1.00 20.21 ? ? ? ? ? ? 335 HOH A-2 O     1 
HETATM 2859 O  O     . HOH H-2 6 .   ? 4.933   -12.820 2.436   1.00 32.21 ? ? ? ? ? ? 336 HOH A-2 O     1 
HETATM 2860 O  O     . HOH H-2 6 .   ? 1.222   -10.225 13.806  1.00 46.57 ? ? ? ? ? ? 337 HOH A-2 O     1 
HETATM 2861 O  O     . HOH H-2 6 .   ? 2.978   -21.094 4.286   1.00 32.11 ? ? ? ? ? ? 338 HOH A-2 O     1 
HETATM 2862 O  O     . HOH H-2 6 .   ? -14.912 -34.827 12.587  1.00 32.06 ? ? ? ? ? ? 339 HOH A-2 O     1 
HETATM 2863 O  O     . HOH H-2 6 .   ? -15.051 -33.124 19.490  1.00 34.22 ? ? ? ? ? ? 340 HOH A-2 O     1 
HETATM 2864 O  O     . HOH H-2 6 .   ? -23.623 -34.432 11.496  1.00 46.52 ? ? ? ? ? ? 341 HOH A-2 O     1 
HETATM 2865 O  O     . HOH H-2 6 .   ? -22.962 -29.304 21.183  1.00 60.82 ? ? ? ? ? ? 342 HOH A-2 O     1 
HETATM 2866 O  O     . HOH H-2 6 .   ? -22.266 -8.547  11.029  1.00 32.01 ? ? ? ? ? ? 343 HOH A-2 O     1 
HETATM 2867 O  O     . HOH H-2 6 .   ? -28.487 -17.222 16.313  1.00 30.00 ? ? ? ? ? ? 344 HOH A-2 O     1 
HETATM 2868 O  O     . HOH H-2 6 .   ? -15.382 -8.408  17.529  1.00 41.56 ? ? ? ? ? ? 345 HOH A-2 O     1 
HETATM 2869 O  O     . HOH H-2 6 .   ? -17.713 -5.229  1.876   1.00 48.51 ? ? ? ? ? ? 346 HOH A-2 O     1 
HETATM 2870 O  O     . HOH H-2 6 .   ? -22.164 -11.951 8.110   1.00 22.53 ? ? ? ? ? ? 347 HOH A-2 O     1 
HETATM 2871 O  O     . HOH H-2 6 .   ? 4.961   -29.482 14.757  1.00 30.88 ? ? ? ? ? ? 348 HOH A-2 O     1 
HETATM 2872 O  O     . HOH H-2 6 .   ? 8.353   -24.703 15.172  1.00 30.59 ? ? ? ? ? ? 349 HOH A-2 O     1 
HETATM 2873 O  O     . HOH H-2 6 .   ? 1.476   -28.908 9.392   1.00 56.41 ? ? ? ? ? ? 350 HOH A-2 O     1 
HETATM 2874 O  O     . HOH H-2 6 .   ? -2.963  -32.326 18.024  1.00 42.20 ? ? ? ? ? ? 351 HOH A-2 O     1 
HETATM 2875 O  O     . HOH H-2 6 .   ? -7.819  -34.815 13.728  1.00 24.77 ? ? ? ? ? ? 352 HOH A-2 O     1 
HETATM 2876 O  O     . HOH H-2 6 .   ? -1.078  -21.510 23.152  1.00 36.04 ? ? ? ? ? ? 353 HOH A-2 O     1 
HETATM 2877 O  O     . HOH H-2 6 .   ? -3.696  -20.350 25.388  1.00 53.86 ? ? ? ? ? ? 354 HOH A-2 O     1 
HETATM 2878 O  O     . HOH H-2 6 .   ? -2.321  -17.701 24.848  1.00 28.00 ? ? ? ? ? ? 355 HOH A-2 O     1 
HETATM 2879 O  O     . HOH H-2 6 .   ? -4.871  -17.107 26.291  1.00 44.58 ? ? ? ? ? ? 356 HOH A-2 O     1 
HETATM 2880 O  O     . HOH H-2 6 .   ? 0.579   -27.046 0.742   1.00 42.63 ? ? ? ? ? ? 357 HOH A-2 O     1 
HETATM 2881 O  O     . HOH H-2 6 .   ? -6.586  -34.039 3.028   1.00 39.76 ? ? ? ? ? ? 358 HOH A-2 O     1 
HETATM 2882 O  O     . HOH H-2 6 .   ? -9.964  -17.258 0.000   0.25 17.38 ? ? ? ? ? ? 359 HOH A-2 O     1 
HETATM 2883 O  O     . HOH H-2 6 .   ? 3.325   -18.566 2.936   1.00 39.22 ? ? ? ? ? ? 360 HOH A-2 O     1 
HETATM 2884 O  O     . HOH H-2 6 .   ? -11.044 -26.027 31.863  1.00 48.28 ? ? ? ? ? ? 361 HOH A-2 O     1 
HETATM 2885 O  O     . HOH H-2 6 .   ? -19.775 -37.007 4.077   1.00 43.15 ? ? ? ? ? ? 362 HOH A-2 O     1 
HETATM 2886 O  O     . HOH H-2 6 .   ? 5.198   -7.188  -15.062 1.00 59.27 ? ? ? ? ? ? 363 HOH A-2 O     1 
HETATM 2887 O  O     . HOH H-2 6 .   ? 5.421   -13.179 -1.745  1.00 43.82 ? ? ? ? ? ? 364 HOH A-2 O     1 
HETATM 2888 O  O     . HOH H-2 6 .   ? 6.550   -5.321  7.352   1.00 49.78 ? ? ? ? ? ? 365 HOH A-2 O     1 
HETATM 2889 O  O     A HOH H-2 6 .   ? 0.594   -10.905 7.834   0.50 23.05 ? ? ? ? ? ? 366 HOH A-2 O     1 
HETATM 2890 O  O     . HOH H-2 6 .   ? -25.833 -11.332 5.253   1.00 38.43 ? ? ? ? ? ? 367 HOH A-2 O     1 
HETATM 2891 O  O     . HOH H-2 6 .   ? -25.766 -14.262 2.706   1.00 39.73 ? ? ? ? ? ? 368 HOH A-2 O     1 
HETATM 2892 O  O     B HOH H-2 6 .   ? -13.570 -14.582 13.341  0.10 6.55  ? ? ? ? ? ? 369 HOH A-2 O     1 
HETATM 2893 O  O     . HOH H-2 6 .   ? -16.110 -1.736  11.275  1.00 48.74 ? ? ? ? ? ? 370 HOH A-2 O     1 
HETATM 2894 O  O     A HOH H-2 6 .   ? 0.640   -23.894 20.082  0.40 20.11 ? ? ? ? ? ? 371 HOH A-2 O     1 
HETATM 2895 O  O     . HOH H-2 6 .   ? -8.057  -34.174 23.062  1.00 42.87 ? ? ? ? ? ? 372 HOH A-2 O     1 
HETATM 2896 O  O     . HOH H-2 6 .   ? -3.009  -32.164 1.723   1.00 27.18 ? ? ? ? ? ? 373 HOH A-2 O     1 
HETATM 2897 O  O     . HOH H-2 6 .   ? -2.610  -35.137 6.964   1.00 40.19 ? ? ? ? ? ? 374 HOH A-2 O     1 
HETATM 2898 O  O     . HOH H-2 6 .   ? -14.210 -30.097 28.035  1.00 57.80 ? ? ? ? ? ? 375 HOH A-2 O     1 
HETATM 2899 O  O     . HOH H-2 6 .   ? -14.033 -16.650 22.724  1.00 32.55 ? ? ? ? ? ? 376 HOH A-2 O     1 
HETATM 2900 O  O     . HOH H-2 6 .   ? -16.600 -15.186 23.618  1.00 36.47 ? ? ? ? ? ? 377 HOH A-2 O     1 
HETATM 2901 O  O     . HOH H-2 6 .   ? -26.634 -33.165 5.746   1.00 40.88 ? ? ? ? ? ? 378 HOH A-2 O     1 
HETATM 2902 O  O     . HOH H-2 6 .   ? -28.746 -31.334 4.491   1.00 33.56 ? ? ? ? ? ? 379 HOH A-2 O     1 
HETATM 2903 O  O     . HOH H-2 6 .   ? -28.485 -26.907 4.259   1.00 32.41 ? ? ? ? ? ? 380 HOH A-2 O     1 
HETATM 2904 O  O     . HOH H-2 6 .   ? -10.009 -35.508 4.283   1.00 45.09 ? ? ? ? ? ? 381 HOH A-2 O     1 
HETATM 2905 O  O     . HOH H-2 6 .   ? -12.158 -36.526 7.911   1.00 48.66 ? ? ? ? ? ? 382 HOH A-2 O     1 
HETATM 2906 O  O     . HOH H-2 6 .   ? -21.623 -36.203 0.340   0.25 63.46 ? ? ? ? ? ? 383 HOH A-2 O     1 
HETATM 2907 O  O     . HOH H-2 6 .   ? -25.314 -34.468 -1.064  1.00 81.94 ? ? ? ? ? ? 384 HOH A-2 O     1 
HETATM 2908 O  O     B HOH H-2 6 .   ? -5.665  -13.716 7.370   0.30 14.48 ? ? ? ? ? ? 385 HOH A-2 O     1 
HETATM 2909 O  O     B HOH H-2 6 .   ? -8.706  -13.020 7.016   0.30 11.83 ? ? ? ? ? ? 386 HOH A-2 O     1 
HETATM 2910 O  O     . HOH H-2 6 .   ? 12.036  -1.469  -2.427  1.00 52.80 ? ? ? ? ? ? 387 HOH A-2 O     1 
HETATM 2911 O  O     . HOH H-2 6 .   ? 6.150   -22.776 9.438   1.00 57.27 ? ? ? ? ? ? 388 HOH A-2 O     1 
HETATM 2912 O  O     . HOH H-2 6 .   ? -18.908 -35.418 21.864  1.00 59.83 ? ? ? ? ? ? 389 HOH A-2 O     1 
HETATM 2913 O  O     . HOH H-2 6 .   ? -13.216 -13.572 22.856  1.00 83.44 ? ? ? ? ? ? 390 HOH A-2 O     1 
HETATM 2914 O  O     . HOH H-2 6 .   ? 9.415   -8.475  2.157   1.00 37.28 ? ? ? ? ? ? 391 HOH A-2 O     1 
HETATM 2915 O  O     . HOH H-2 6 .   ? 8.479   -8.349  5.514   1.00 48.43 ? ? ? ? ? ? 392 HOH A-2 O     1 
HETATM 2916 O  O     . HOH H-2 6 .   ? 1.918   -10.232 10.238  0.50 31.73 ? ? ? ? ? ? 393 HOH A-2 O     1 
HETATM 2917 O  O     B HOH H-2 6 .   ? -7.924  -14.526 11.727  0.30 13.92 ? ? ? ? ? ? 394 HOH A-2 O     1 
HETATM 2918 O  O     B HOH H-2 6 .   ? -5.628  -5.807  8.814   0.30 23.81 ? ? ? ? ? ? 395 HOH A-2 O     1 
HETATM 2919 O  O     . HOH H-2 6 .   ? -1.809  -14.971 15.429  1.00 37.74 ? ? ? ? ? ? 396 HOH A-2 O     1 
HETATM 2920 O  O     . HOH H-2 6 .   ? 6.468   -30.547 10.137  1.00 95.98 ? ? ? ? ? ? 397 HOH A-2 O     1 
HETATM 2921 O  O     . HOH H-2 6 .   ? -12.977 -37.584 10.261  1.00 57.03 ? ? ? ? ? ? 398 HOH A-2 O     1 
HETATM 2922 O  O     A HOH H-2 6 .   ? -16.085 -32.682 21.964  0.60 32.28 ? ? ? ? ? ? 399 HOH A-2 O     1 
HETATM 2923 O  O     A HOH H-2 6 .   ? -24.113 -14.916 15.928  0.50 29.76 ? ? ? ? ? ? 400 HOH A-2 O     1 
HETATM 2924 O  O     . HOH H-2 6 .   ? 2.790   -17.764 0.107   1.00 36.30 ? ? ? ? ? ? 401 HOH A-2 O     1 
HETATM 2925 O  O     . HOH H-2 6 .   ? -20.828 -28.151 20.392  1.00 49.50 ? ? ? ? ? ? 402 HOH A-2 O     1 
HETATM 2926 O  O     . HOH H-2 6 .   ? -26.392 -10.926 12.771  1.00 49.09 ? ? ? ? ? ? 403 HOH A-2 O     1 
HETATM 2927 O  O     . HOH H-2 6 .   ? -1.072  -34.186 12.910  1.00 42.54 ? ? ? ? ? ? 404 HOH A-2 O     1 
HETATM 2928 O  O     . HOH H-2 6 .   ? -8.187  -19.323 31.845  1.00 92.71 ? ? ? ? ? ? 405 HOH A-2 O     1 
HETATM 2929 O  O     . HOH H-2 6 .   ? -29.492 -25.600 1.956   1.00 49.72 ? ? ? ? ? ? 406 HOH A-2 O     1 
HETATM 2930 O  O     B HOH H-2 6 .   ? 9.560   -6.152  5.297   0.50 41.20 ? ? ? ? ? ? 407 HOH A-2 O     1 
HETATM 2931 O  O     . HOH H-2 6 .   ? -6.019  -38.563 21.506  1.00 89.24 ? ? ? ? ? ? 408 HOH A-2 O     1 
HETATM 2932 O  O     . HOH H-2 6 .   ? -15.337 -31.874 25.918  1.00 51.77 ? ? ? ? ? ? 409 HOH A-2 O     1 
HETATM 2933 O  O     . HOH H-2 6 .   ? -20.696 -1.223  7.955   1.00 59.45 ? ? ? ? ? ? 410 HOH A-2 O     1 
HETATM 2934 O  O     . HOH H-2 6 .   ? 6.802   -19.134 11.444  1.00 46.13 ? ? ? ? ? ? 411 HOH A-2 O     1 
HETATM 2935 O  O     . HOH H-2 6 .   ? 5.297   -18.870 8.897   1.00 47.87 ? ? ? ? ? ? 412 HOH A-2 O     1 
HETATM 2936 O  O     . HOH H-2 6 .   ? -3.351  -36.546 2.425   1.00 64.69 ? ? ? ? ? ? 413 HOH A-2 O     1 
HETATM 2937 O  O     . HOH H-2 6 .   ? -23.969 -11.615 17.721  1.00 57.55 ? ? ? ? ? ? 414 HOH A-2 O     1 
HETATM 2938 O  O     . HOH H-2 6 .   ? 7.628   2.187   -7.701  1.00 60.29 ? ? ? ? ? ? 415 HOH A-2 O     1 
HETATM 2939 O  O     . HOH H-2 6 .   ? 6.532   -25.538 8.283   1.00 61.17 ? ? ? ? ? ? 416 HOH A-2 O     1 
HETATM 2940 O  O     . HOH H-2 6 .   ? 8.202   -12.718 1.590   1.00 53.70 ? ? ? ? ? ? 417 HOH A-2 O     1 
# 
loop_
_atom_site_anisotrop.id 
_atom_site_anisotrop.type_symbol 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_atom_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_alt_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_comp_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_asym_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_seq_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_PDB_ins_code 
_atom_site_anisotrop.U[1][1] 
_atom_site_anisotrop.U[2][2] 
_atom_site_anisotrop.U[3][3] 
_atom_site_anisotrop.U[1][2] 
_atom_site_anisotrop.U[1][3] 
_atom_site_anisotrop.U[2][3] 
_atom_site_anisotrop.U[1][1]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[2][2]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[3][3]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[1][2]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[1][3]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[2][3]_esd 
_atom_site_anisotrop.pdbx_auth_seq_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_auth_comp_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_auth_asym_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_auth_atom_id 
1    N  N     . GLU A   10  ? 0.6012 0.5582 0.6002 0.1837  0.1035  0.2035  ? ? ? ? ? ? 10  GLU A   N     
2    C  CA    . GLU A   10  ? 0.7062 0.4302 0.6397 -0.0374 0.2541  -0.0312 ? ? ? ? ? ? 10  GLU A   CA    
3    C  C     . GLU A   10  ? 0.7226 0.3702 0.6232 -0.0302 0.1866  -0.1178 ? ? ? ? ? ? 10  GLU A   C     
4    O  O     . GLU A   10  ? 0.6329 0.7346 0.5686 -0.0187 0.2303  -0.0796 ? ? ? ? ? ? 10  GLU A   O     
5    C  CB    . GLU A   10  ? 0.8017 0.3930 0.4961 0.1339  -0.0184 -0.0650 ? ? ? ? ? ? 10  GLU A   CB    
6    N  N     . ARG A   11  ? 0.6498 0.2829 0.6130 -0.0818 0.2050  -0.0461 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A   N     
7    C  CA    . ARG A   11  ? 0.5118 0.2576 0.4089 -0.0996 0.0172  -0.0481 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A   CA    
8    C  C     . ARG A   11  ? 0.5109 0.1937 0.4887 -0.0786 0.0286  -0.0707 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A   C     
9    O  O     . ARG A   11  ? 0.5373 0.1717 0.6153 0.0143  0.1550  -0.0589 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A   O     
10   C  CB    . ARG A   11  ? 0.4957 0.2555 0.3719 -0.1302 0.0101  -0.0154 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A   CB    
11   C  CG    . ARG A   11  ? 0.4664 0.2241 0.3906 -0.0344 -0.0005 -0.0274 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A   CG    
12   C  CD    . ARG A   11  ? 0.5196 0.2429 0.4440 -0.0947 0.1477  -0.1327 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A   CD    
13   N  NE    . ARG A   11  ? 0.4483 0.3065 0.4391 -0.1012 0.0572  -0.0482 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A   NE    
14   C  CZ    . ARG A   11  ? 0.3274 0.1815 0.3747 0.0230  -0.0538 0.0544  ? ? ? ? ? ? 11  ARG A   CZ    
15   N  NH1   . ARG A   11  ? 0.2987 0.2371 0.3691 0.0422  -0.0491 0.0600  ? ? ? ? ? ? 11  ARG A   NH1   
16   N  NH2   . ARG A   11  ? 0.4113 0.2189 0.4214 0.0061  0.0251  0.0650  ? ? ? ? ? ? 11  ARG A   NH2   
17   N  N     . THR A   12  ? 0.5131 0.2219 0.4929 -0.1061 -0.0049 -0.0711 ? ? ? ? ? ? 12  THR A   N     
18   C  CA    . THR A   12  ? 0.5117 0.1494 0.5587 -0.0981 -0.0035 -0.0833 ? ? ? ? ? ? 12  THR A   CA    
19   C  C     . THR A   12  ? 0.4421 0.1329 0.4520 -0.0736 -0.0628 -0.0189 ? ? ? ? ? ? 12  THR A   C     
20   O  O     . THR A   12  ? 0.4909 0.1495 0.5343 -0.0376 0.0687  0.0319  ? ? ? ? ? ? 12  THR A   O     
21   C  CB    . THR A   12  ? 0.6228 0.2450 0.5773 -0.2122 -0.0238 -0.1553 ? ? ? ? ? ? 12  THR A   CB    
22   O  OG1   . THR A   12  ? 0.6219 0.5186 0.7055 -0.1810 -0.0004 -0.3039 ? ? ? ? ? ? 12  THR A   OG1   
23   C  CG2   . THR A   12  ? 0.5373 0.2278 0.5313 -0.1185 -0.1307 0.0378  ? ? ? ? ? ? 12  THR A   CG2   
24   N  N     . TYR A   13  ? 0.5681 0.1571 0.4673 -0.0985 -0.0798 0.0071  ? ? ? ? ? ? 13  TYR A   N     
25   C  CA    . TYR A   13  ? 0.5058 0.1876 0.4296 -0.1176 -0.0818 0.0127  ? ? ? ? ? ? 13  TYR A   CA    
26   C  C     . TYR A   13  ? 0.5023 0.1611 0.5744 -0.1426 -0.0961 -0.0167 ? ? ? ? ? ? 13  TYR A   C     
27   O  O     . TYR A   13  ? 0.5520 0.1617 0.7935 -0.1493 -0.1886 0.0808  ? ? ? ? ? ? 13  TYR A   O     
28   C  CB    . TYR A   13  ? 0.5476 0.1748 0.4726 -0.1321 -0.1256 0.0271  ? ? ? ? ? ? 13  TYR A   CB    
29   C  CG    . TYR A   13  ? 0.5082 0.1648 0.5700 -0.0916 -0.1197 -0.0023 ? ? ? ? ? ? 13  TYR A   CG    
30   C  CD1   . TYR A   13  ? 0.6302 0.1595 0.5303 -0.1488 0.0320  -0.0302 ? ? ? ? ? ? 13  TYR A   CD1   
31   C  CD2   . TYR A   13  ? 0.4696 0.1404 0.5974 -0.0949 -0.0284 0.0135  ? ? ? ? ? ? 13  TYR A   CD2   
32   C  CE1   . TYR A   13  ? 0.6438 0.1714 0.4241 -0.1502 0.1002  -0.0374 ? ? ? ? ? ? 13  TYR A   CE1   
33   C  CE2   . TYR A   13  ? 0.4388 0.1367 0.5002 -0.0606 -0.0487 0.0228  ? ? ? ? ? ? 13  TYR A   CE2   
34   C  CZ    . TYR A   13  ? 0.4900 0.1414 0.4222 -0.0734 -0.0259 -0.0087 ? ? ? ? ? ? 13  TYR A   CZ    
35   O  OH    . TYR A   13  ? 0.4478 0.1498 0.5862 -0.0289 -0.0379 -0.0427 ? ? ? ? ? ? 13  TYR A   OH    
36   N  N     . LEU A   14  ? 0.4973 0.1638 0.4454 -0.1480 -0.0370 -0.0172 ? ? ? ? ? ? 14  LEU A   N     
37   C  CA    . LEU A   14  ? 0.4986 0.1956 0.4331 -0.1549 -0.0360 -0.0320 ? ? ? ? ? ? 14  LEU A   CA    
38   C  C     . LEU A   14  ? 0.4981 0.1831 0.4087 -0.1726 -0.0410 0.0257  ? ? ? ? ? ? 14  LEU A   C     
39   O  O     . LEU A   14  ? 0.5140 0.2276 0.4972 -0.1831 -0.0065 0.0411  ? ? ? ? ? ? 14  LEU A   O     
40   C  CB    . LEU A   14  ? 0.4638 0.2384 0.3625 -0.1784 -0.0462 -0.0264 ? ? ? ? ? ? 14  LEU A   CB    
41   C  CG    . LEU A   14  ? 0.4319 0.2718 0.3715 -0.1463 -0.0493 -0.0963 ? ? ? ? ? ? 14  LEU A   CG    
42   C  CD1   . LEU A   14  ? 0.6411 0.4110 0.3664 -0.0775 -0.1178 -0.0364 ? ? ? ? ? ? 14  LEU A   CD1   
43   C  CD2   . LEU A   14  ? 0.6183 0.3179 0.4149 -0.2973 0.0005  -0.0882 ? ? ? ? ? ? 14  LEU A   CD2   
44   N  N     . TYR A   15  ? 0.5368 0.1811 0.3903 -0.1854 -0.0342 0.0168  ? ? ? ? ? ? 15  TYR A   N     
45   C  CA    . TYR A   15  ? 0.3667 0.2259 0.3507 -0.1221 -0.0726 0.0677  ? ? ? ? ? ? 15  TYR A   CA    
46   C  C     . TYR A   15  ? 0.4019 0.2303 0.4431 -0.1608 -0.1386 0.1450  ? ? ? ? ? ? 15  TYR A   C     
47   O  O     . TYR A   15  ? 0.3719 0.1915 0.4122 -0.1165 -0.1010 0.1013  ? ? ? ? ? ? 15  TYR A   O     
48   C  CB    . TYR A   15  ? 0.4034 0.2026 0.3937 -0.1234 -0.0913 0.0707  ? ? ? ? ? ? 15  TYR A   CB    
49   C  CG    . TYR A   15  ? 0.4353 0.1779 0.4238 -0.1157 -0.0568 0.0632  ? ? ? ? ? ? 15  TYR A   CG    
50   C  CD1   . TYR A   15  ? 0.3597 0.1627 0.4391 -0.0862 -0.0561 0.0347  ? ? ? ? ? ? 15  TYR A   CD1   
51   C  CD2   . TYR A   15  ? 0.4133 0.2106 0.4063 -0.1307 -0.0404 0.0467  ? ? ? ? ? ? 15  TYR A   CD2   
52   C  CE1   . TYR A   15  ? 0.4623 0.1917 0.4565 -0.1213 -0.0125 0.0201  ? ? ? ? ? ? 15  TYR A   CE1   
53   C  CE2   . TYR A   15  ? 0.4013 0.1917 0.3750 -0.0915 -0.0761 0.0821  ? ? ? ? ? ? 15  TYR A   CE2   
54   C  CZ    . TYR A   15  ? 0.3301 0.1598 0.4062 -0.0437 -0.0529 0.0416  ? ? ? ? ? ? 15  TYR A   CZ    
55   O  OH    . TYR A   15  ? 0.4557 0.3232 0.4134 -0.1776 -0.0186 -0.0041 ? ? ? ? ? ? 15  TYR A   OH    
56   N  N     . ARG A   16  ? 0.3925 0.2237 0.4091 -0.1442 -0.1085 0.1085  ? ? ? ? ? ? 16  ARG A   N     
57   C  CA    A ARG A   16  ? 0.3471 0.2144 0.3470 -0.0860 -0.0599 0.0764  ? ? ? ? ? ? 16  ARG A   CA    
58   C  CA    B ARG A   16  ? 0.3434 0.2147 0.3495 -0.0828 -0.0589 0.0757  ? ? ? ? ? ? 16  ARG A   CA    
59   C  C     . ARG A   16  ? 0.3799 0.2145 0.3611 -0.1176 -0.0162 0.0803  ? ? ? ? ? ? 16  ARG A   C     
60   O  O     . ARG A   16  ? 0.4178 0.2654 0.3927 -0.1366 -0.0068 0.1192  ? ? ? ? ? ? 16  ARG A   O     
61   C  CB    A ARG A   16  ? 0.4369 0.2283 0.4269 -0.0493 -0.0578 0.0880  ? ? ? ? ? ? 16  ARG A   CB    
62   C  CB    B ARG A   16  ? 0.4424 0.2235 0.4262 -0.0494 -0.0624 0.0901  ? ? ? ? ? ? 16  ARG A   CB    
63   C  CG    A ARG A   16  ? 0.4929 0.2166 0.5136 -0.0352 -0.0015 0.0571  ? ? ? ? ? ? 16  ARG A   CG    
64   C  CG    B ARG A   16  ? 0.4898 0.2096 0.5154 -0.0274 -0.0097 0.0624  ? ? ? ? ? ? 16  ARG A   CG    
65   C  CD    A ARG A   16  ? 0.4916 0.2825 0.5934 0.0030  0.0281  0.1232  ? ? ? ? ? ? 16  ARG A   CD    
66   C  CD    B ARG A   16  ? 0.4769 0.2757 0.6026 0.0094  0.0099  0.1368  ? ? ? ? ? ? 16  ARG A   CD    
67   N  NE    A ARG A   16  ? 0.5085 0.3047 0.6748 0.0216  0.0738  0.1229  ? ? ? ? ? ? 16  ARG A   NE    
68   N  NE    B ARG A   16  ? 0.5300 0.3188 0.6781 0.0334  0.0781  0.1367  ? ? ? ? ? ? 16  ARG A   NE    
69   C  CZ    A ARG A   16  ? 0.5717 0.3640 0.6895 -0.0256 0.1139  0.1257  ? ? ? ? ? ? 16  ARG A   CZ    
70   C  CZ    B ARG A   16  ? 0.5845 0.3323 0.6840 -0.0072 0.1202  0.1167  ? ? ? ? ? ? 16  ARG A   CZ    
71   N  NH1   A ARG A   16  ? 0.4561 0.3325 0.8996 0.0219  0.0641  0.1098  ? ? ? ? ? ? 16  ARG A   NH1   
72   N  NH1   B ARG A   16  ? 0.7445 0.2729 0.9023 -0.0750 0.1991  0.1506  ? ? ? ? ? ? 16  ARG A   NH1   
73   N  NH2   A ARG A   16  ? 0.6639 0.4638 0.4608 -0.0585 0.0935  0.1933  ? ? ? ? ? ? 16  ARG A   NH2   
74   N  NH2   B ARG A   16  ? 0.6105 0.3234 0.4926 0.0567  0.1007  0.2444  ? ? ? ? ? ? 16  ARG A   NH2   
75   N  N     . GLY A   17  ? 0.3903 0.2031 0.3589 -0.0909 -0.0672 0.0783  ? ? ? ? ? ? 17  GLY A   N     
76   C  CA    . GLY A   17  ? 0.4580 0.2079 0.3299 -0.0882 -0.0567 0.0915  ? ? ? ? ? ? 17  GLY A   CA    
77   C  C     . GLY A   17  ? 0.4204 0.1971 0.3047 -0.0636 -0.0327 0.0928  ? ? ? ? ? ? 17  GLY A   C     
78   O  O     . GLY A   17  ? 0.4041 0.2407 0.3633 -0.0755 -0.0024 0.0559  ? ? ? ? ? ? 17  GLY A   O     
79   N  N     . ARG A   18  ? 0.4193 0.2038 0.3503 -0.0622 -0.0347 0.0675  ? ? ? ? ? ? 18  ARG A   N     
80   C  CA    A ARG A   18  ? 0.4171 0.2101 0.3387 -0.0868 -0.0153 0.0689  ? ? ? ? ? ? 18  ARG A   CA    
81   C  CA    B ARG A   18  ? 0.4127 0.2160 0.3330 -0.0835 -0.0109 0.0658  ? ? ? ? ? ? 18  ARG A   CA    
82   C  C     . ARG A   18  ? 0.3922 0.2632 0.3366 -0.0906 -0.0039 0.0828  ? ? ? ? ? ? 18  ARG A   C     
83   O  O     . ARG A   18  ? 0.4045 0.2675 0.3912 -0.0886 -0.0296 0.0595  ? ? ? ? ? ? 18  ARG A   O     
84   C  CB    A ARG A   18  ? 0.4079 0.2412 0.3649 -0.1250 0.0126  0.0451  ? ? ? ? ? ? 18  ARG A   CB    
85   C  CB    B ARG A   18  ? 0.4278 0.2323 0.3703 -0.1178 0.0301  0.0493  ? ? ? ? ? ? 18  ARG A   CB    
86   C  CG    A ARG A   18  ? 0.3092 0.1384 0.4752 -0.0670 -0.0067 0.0562  ? ? ? ? ? ? 18  ARG A   CG    
87   C  CG    B ARG A   18  ? 0.5844 0.3522 0.6227 -0.2066 0.0805  -0.1934 ? ? ? ? ? ? 18  ARG A   CG    
88   N  N     A ILE A   19  ? 0.4051 0.2454 0.2437 -0.1130 0.0007  0.0540  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   N     
89   N  N     B ILE A   19  ? 0.4072 0.2357 0.2133 -0.1075 0.0055  0.0367  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   N     
90   C  CA    A ILE A   19  ? 0.4377 0.2321 0.2334 -0.1237 0.0300  0.0143  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   CA    
91   C  CA    B ILE A   19  ? 0.4500 0.2478 0.2312 -0.1386 0.0328  0.0040  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   CA    
92   C  C     A ILE A   19  ? 0.4154 0.1962 0.2303 -0.0895 0.0181  0.0247  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   C     
93   C  C     B ILE A   19  ? 0.4500 0.1994 0.2138 -0.1399 -0.0007 0.0391  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   C     
94   O  O     A ILE A   19  ? 0.3957 0.1852 0.2279 -0.0644 -0.0124 0.0512  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   O     
95   O  O     B ILE A   19  ? 0.3337 0.1223 0.2178 -0.0288 -0.0036 0.0294  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   O     
96   C  CB    A ILE A   19  ? 0.4445 0.2538 0.2705 -0.1226 0.0723  -0.0057 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   CB    
97   C  CB    B ILE A   19  ? 0.3649 0.2438 0.2063 -0.1018 0.0588  0.0424  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   CB    
98   C  CG1   A ILE A   19  ? 0.3934 0.2098 0.3624 -0.1430 0.0457  -0.0392 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   CG1   
99   C  CG1   B ILE A   19  ? 0.3232 0.3209 0.2534 -0.1121 0.0136  0.0379  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   CG1   
100  C  CG2   A ILE A   19  ? 0.3563 0.3904 0.3648 -0.0853 0.1474  0.0438  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   CG2   
101  C  CG2   B ILE A   19  ? 0.3610 0.2674 0.2043 -0.1598 0.0410  0.0058  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   CG2   
102  C  CD1   A ILE A   19  ? 0.3964 0.2153 0.2739 -0.1838 0.0315  -0.0204 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   CD1   
103  C  CD1   B ILE A   19  ? 0.3017 0.3393 0.3632 -0.1050 0.1013  -0.0887 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   CD1   
104  N  N     . LEU A   20  ? 0.3162 0.1855 0.2355 -0.0409 -0.0101 0.0301  ? ? ? ? ? ? 20  LEU A   N     
105  C  CA    . LEU A   20  ? 0.2952 0.1687 0.2290 -0.0435 -0.0379 0.0391  ? ? ? ? ? ? 20  LEU A   CA    
106  C  C     . LEU A   20  ? 0.3384 0.1607 0.2255 -0.0556 -0.0306 0.0545  ? ? ? ? ? ? 20  LEU A   C     
107  O  O     . LEU A   20  ? 0.2921 0.1788 0.2776 -0.0559 -0.0156 0.0463  ? ? ? ? ? ? 20  LEU A   O     
108  C  CB    . LEU A   20  ? 0.3299 0.1736 0.2909 -0.0282 -0.0562 0.0472  ? ? ? ? ? ? 20  LEU A   CB    
109  C  CG    . LEU A   20  ? 0.3231 0.2233 0.2751 0.0479  0.0367  0.0633  ? ? ? ? ? ? 20  LEU A   CG    
110  C  CD1   . LEU A   20  ? 0.2533 0.2219 0.4384 -0.0363 0.0003  0.0833  ? ? ? ? ? ? 20  LEU A   CD1   
111  C  CD2   . LEU A   20  ? 0.4213 0.2266 0.3102 0.0650  0.0585  0.0964  ? ? ? ? ? ? 20  LEU A   CD2   
112  N  N     . ASN A   21  ? 0.3159 0.1579 0.2422 -0.0640 -0.0308 0.0349  ? ? ? ? ? ? 21  ASN A   N     
113  C  CA    . ASN A   21  ? 0.3595 0.1419 0.2767 -0.0522 -0.0525 0.0314  ? ? ? ? ? ? 21  ASN A   CA    
114  C  C     . ASN A   21  ? 0.3363 0.1428 0.2932 -0.0867 -0.0699 0.0382  ? ? ? ? ? ? 21  ASN A   C     
115  O  O     . ASN A   21  ? 0.2839 0.1544 0.2716 -0.0729 -0.0378 0.0330  ? ? ? ? ? ? 21  ASN A   O     
116  C  CB    . ASN A   21  ? 0.3296 0.1490 0.2984 -0.0644 -0.0400 0.0364  ? ? ? ? ? ? 21  ASN A   CB    
117  C  CG    . ASN A   21  ? 0.2999 0.1751 0.2931 -0.0657 -0.0252 0.0437  ? ? ? ? ? ? 21  ASN A   CG    
118  O  OD1   . ASN A   21  ? 0.3429 0.1793 0.3178 -0.0592 0.0019  0.0702  ? ? ? ? ? ? 21  ASN A   OD1   
119  N  ND2   . ASN A   21  ? 0.3040 0.1874 0.3827 -0.0362 -0.0132 0.0641  ? ? ? ? ? ? 21  ASN A   ND2   
120  N  N     . LEU A   22  ? 0.2885 0.1538 0.3182 -0.0688 -0.0475 0.0235  ? ? ? ? ? ? 22  LEU A   N     
121  C  CA    . LEU A   22  ? 0.3009 0.1410 0.3138 -0.0578 -0.0609 0.0025  ? ? ? ? ? ? 22  LEU A   CA    
122  C  C     . LEU A   22  ? 0.2862 0.1235 0.3465 -0.0798 -0.0407 0.0027  ? ? ? ? ? ? 22  LEU A   C     
123  O  O     . LEU A   22  ? 0.4124 0.1299 0.3741 -0.1200 -0.0531 0.0082  ? ? ? ? ? ? 22  LEU A   O     
124  C  CB    . LEU A   22  ? 0.3051 0.1931 0.3076 -0.0396 -0.0592 -0.0036 ? ? ? ? ? ? 22  LEU A   CB    
125  C  CG    . LEU A   22  ? 0.3016 0.1923 0.3020 -0.1050 -0.0654 0.0119  ? ? ? ? ? ? 22  LEU A   CG    
126  C  CD1   . LEU A   22  ? 0.4147 0.1968 0.3599 -0.1164 -0.0403 0.0326  ? ? ? ? ? ? 22  LEU A   CD1   
127  C  CD2   . LEU A   22  ? 0.3008 0.2204 0.3827 -0.0683 -0.0793 -0.0032 ? ? ? ? ? ? 22  LEU A   CD2   
128  N  N     . ALA A   23  ? 0.3291 0.1572 0.3321 -0.0963 -0.0300 -0.0137 ? ? ? ? ? ? 23  ALA A   N     
129  C  CA    . ALA A   23  ? 0.4200 0.1670 0.3011 -0.0823 -0.0228 -0.0039 ? ? ? ? ? ? 23  ALA A   CA    
130  C  C     . ALA A   23  ? 0.4330 0.1391 0.3332 -0.0579 -0.0806 -0.0215 ? ? ? ? ? ? 23  ALA A   C     
131  O  O     . ALA A   23  ? 0.3196 0.1427 0.3631 -0.0474 -0.0677 -0.0230 ? ? ? ? ? ? 23  ALA A   O     
132  C  CB    . ALA A   23  ? 0.4481 0.1894 0.3315 0.0279  -0.0480 0.0064  ? ? ? ? ? ? 23  ALA A   CB    
133  N  N     . LEU A   24  ? 0.3930 0.1435 0.3393 -0.0617 -0.0816 -0.0309 ? ? ? ? ? ? 24  LEU A   N     
134  C  CA    . LEU A   24  ? 0.3435 0.2100 0.3345 -0.0586 -0.0990 -0.0326 ? ? ? ? ? ? 24  LEU A   CA    
135  C  C     . LEU A   24  ? 0.3876 0.1676 0.3922 -0.0563 -0.0431 -0.0338 ? ? ? ? ? ? 24  LEU A   C     
136  O  O     . LEU A   24  ? 0.4817 0.1582 0.4566 -0.0086 -0.0105 -0.0649 ? ? ? ? ? ? 24  LEU A   O     
137  C  CB    . LEU A   24  ? 0.4033 0.2055 0.3576 -0.1066 -0.0788 -0.0427 ? ? ? ? ? ? 24  LEU A   CB    
138  C  CG    . LEU A   24  ? 0.3704 0.2442 0.5363 -0.1267 -0.0809 -0.0252 ? ? ? ? ? ? 24  LEU A   CG    
139  C  CD1   . LEU A   24  ? 0.4196 0.2227 0.4874 -0.1451 -0.0249 -0.0636 ? ? ? ? ? ? 24  LEU A   CD1   
140  C  CD2   . LEU A   24  ? 0.4047 0.2322 0.5101 -0.1186 -0.0085 -0.1128 ? ? ? ? ? ? 24  LEU A   CD2   
141  N  N     . GLU A   25  ? 0.4265 0.2217 0.3645 -0.0790 -0.0408 -0.0285 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A   N     
142  C  CA    . GLU A   25  ? 0.5148 0.2574 0.4041 -0.0859 0.0468  -0.0870 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A   CA    
143  C  C     . GLU A   25  ? 0.5343 0.2593 0.4140 -0.0396 0.0312  -0.1005 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A   C     
144  O  O     . GLU A   25  ? 0.4698 0.2826 0.4310 -0.0701 0.0186  -0.0710 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A   O     
145  C  CB    . GLU A   25  ? 0.4198 0.2630 0.4171 -0.0358 0.0590  -0.0692 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A   CB    
146  C  CG    . GLU A   25  ? 0.4639 0.2597 0.5202 0.0311  0.0679  -0.1199 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A   CG    
147  C  CD    . GLU A   25  ? 0.3802 0.3410 0.5469 0.0491  0.0430  -0.1302 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A   CD    
148  O  OE1   . GLU A   25  ? 0.4523 0.6032 0.5734 -0.1711 0.1518  -0.2209 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A   OE1   
149  O  OE2   . GLU A   25  ? 0.4897 0.2015 0.4371 0.0267  0.0164  -0.0715 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A   OE2   
150  N  N     . GLY A   26  ? 0.5347 0.2711 0.3909 -0.0450 0.0533  -0.1070 ? ? ? ? ? ? 26  GLY A   N     
151  C  CA    . GLY A   26  ? 0.6073 0.2329 0.4143 -0.0577 0.0117  -0.0824 ? ? ? ? ? ? 26  GLY A   CA    
152  C  C     . GLY A   26  ? 0.5373 0.2314 0.3513 -0.1058 0.0292  -0.0826 ? ? ? ? ? ? 26  GLY A   C     
153  O  O     . GLY A   26  ? 0.5229 0.3452 0.4672 -0.2222 0.0379  -0.1367 ? ? ? ? ? ? 26  GLY A   O     
154  N  N     . ARG A   27  ? 0.5822 0.2534 0.3393 -0.0796 -0.0483 -0.0696 ? ? ? ? ? ? 27  ARG A   N     
155  C  CA    . ARG A   27  ? 0.5701 0.3045 0.3820 -0.0703 -0.1283 -0.1058 ? ? ? ? ? ? 27  ARG A   CA    
156  C  C     . ARG A   27  ? 0.5529 0.2654 0.3810 -0.0295 -0.1484 -0.0839 ? ? ? ? ? ? 27  ARG A   C     
157  O  O     . ARG A   27  ? 0.6047 0.3034 0.5543 0.0338  -0.2394 -0.1433 ? ? ? ? ? ? 27  ARG A   O     
158  C  CB    . ARG A   27  ? 0.6353 0.3713 0.3851 -0.0555 -0.1760 -0.0900 ? ? ? ? ? ? 27  ARG A   CB    
159  C  CG    . ARG A   27  ? 0.9229 0.5414 0.3561 -0.2015 0.0137  -0.2005 ? ? ? ? ? ? 27  ARG A   CG    
160  N  N     . TYR A   28  ? 0.4898 0.2125 0.2924 -0.0782 -0.0652 -0.0422 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A   N     
161  C  CA    . TYR A   28  ? 0.3438 0.2066 0.2874 -0.0484 -0.0186 -0.0376 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A   CA    
162  C  C     . TYR A   28  ? 0.3373 0.2030 0.2946 -0.0750 -0.0335 -0.0263 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A   C     
163  O  O     . TYR A   28  ? 0.5361 0.2121 0.3144 -0.0362 -0.0215 -0.0178 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A   O     
164  C  CB    . TYR A   28  ? 0.3381 0.2460 0.2804 -0.0435 -0.0062 -0.0434 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A   CB    
165  C  CG    . TYR A   28  ? 0.3480 0.2516 0.2884 -0.0553 -0.0012 -0.0397 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A   CG    
166  C  CD1   . TYR A   28  ? 0.3901 0.2549 0.3016 0.0021  -0.0184 -0.0021 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A   CD1   
167  C  CD2   . TYR A   28  ? 0.3452 0.2749 0.3458 -0.0826 0.0780  -0.0498 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A   CD2   
168  C  CE1   . TYR A   28  ? 0.3299 0.2975 0.3781 0.0431  0.0169  0.0608  ? ? ? ? ? ? 28  TYR A   CE1   
169  C  CE2   . TYR A   28  ? 0.3292 0.3336 0.3687 -0.0586 0.0994  -0.0121 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A   CE2   
170  C  CZ    . TYR A   28  ? 0.4077 0.3384 0.3698 -0.0360 0.0830  0.0352  ? ? ? ? ? ? 28  TYR A   CZ    
171  O  OH    . TYR A   28  ? 0.4805 0.4160 0.3757 -0.0924 0.0626  0.0669  ? ? ? ? ? ? 28  TYR A   OH    
172  N  N     . GLU A   29  ? 0.3385 0.2146 0.2460 -0.0811 -0.0447 -0.0501 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A   N     
173  C  CA    . GLU A   29  ? 0.3152 0.2359 0.2453 -0.1150 -0.0564 -0.0282 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A   CA    
174  C  C     . GLU A   29  ? 0.3329 0.1853 0.2537 -0.1042 -0.0800 -0.0052 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A   C     
175  O  O     . GLU A   29  ? 0.3654 0.1956 0.2676 -0.1155 -0.0737 0.0158  ? ? ? ? ? ? 29  GLU A   O     
176  C  CB    . GLU A   29  ? 0.2953 0.3102 0.2770 -0.1201 -0.0284 -0.0088 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A   CB    
177  C  CG    . GLU A   29  ? 0.3264 0.3021 0.3126 -0.1052 -0.0841 -0.0024 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A   CG    
178  C  CD    . GLU A   29  ? 0.3029 0.3263 0.3133 -0.1030 -0.0483 -0.0057 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A   CD    
179  O  OE1   . GLU A   29  ? 0.3347 0.3333 0.4149 -0.0738 -0.1009 -0.0383 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A   OE1   
180  O  OE2   . GLU A   29  ? 0.3289 0.3473 0.5351 -0.1253 -0.1192 0.0307  ? ? ? ? ? ? 29  GLU A   OE2   
181  N  N     . ILE A   30  ? 0.3032 0.1677 0.2410 -0.0523 -0.0490 -0.0371 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A   N     
182  C  CA    A ILE A   30  ? 0.2849 0.1739 0.2402 -0.0587 -0.0392 -0.0247 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A   CA    
183  C  CA    B ILE A   30  ? 0.2962 0.1721 0.2383 -0.0623 -0.0454 -0.0226 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A   CA    
184  C  C     . ILE A   30  ? 0.3377 0.1350 0.2343 -0.0775 -0.0549 -0.0056 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A   C     
185  O  O     . ILE A   30  ? 0.3312 0.1365 0.3180 -0.0770 -0.0247 0.0086  ? ? ? ? ? ? 30  ILE A   O     
186  C  CB    A ILE A   30  ? 0.3038 0.1829 0.3244 -0.0341 -0.0477 -0.0098 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A   CB    
187  C  CB    B ILE A   30  ? 0.3013 0.1882 0.3089 -0.0474 -0.0434 -0.0033 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A   CB    
188  C  CG1   A ILE A   30  ? 0.2766 0.2533 0.3312 -0.0355 -0.0215 -0.0634 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A   CG1   
189  C  CG1   B ILE A   30  ? 0.2930 0.2503 0.3092 -0.0473 -0.0282 -0.0559 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A   CG1   
190  C  CG2   A ILE A   30  ? 0.2807 0.1401 0.3232 -0.0455 -0.0262 -0.0050 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A   CG2   
191  C  CG2   B ILE A   30  ? 0.2835 0.1524 0.2860 -0.0708 -0.0176 0.0215  ? ? ? ? ? ? 30  ILE A   CG2   
192  C  CD1   A ILE A   30  ? 0.4283 0.3205 0.4072 -0.1216 -0.1513 0.1055  ? ? ? ? ? ? 30  ILE A   CD1   
193  C  CD1   B ILE A   30  ? 0.3419 0.1701 0.4281 -0.0503 0.0153  -0.0697 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A   CD1   
194  N  N     . VAL A   31  ? 0.2505 0.1280 0.2296 -0.0399 -0.0304 -0.0049 ? ? ? ? ? ? 31  VAL A   N     
195  C  CA    . VAL A   31  ? 0.2340 0.1514 0.2267 -0.0436 -0.0275 -0.0104 ? ? ? ? ? ? 31  VAL A   CA    
196  C  C     . VAL A   31  ? 0.2339 0.1242 0.2288 -0.0508 -0.0254 0.0145  ? ? ? ? ? ? 31  VAL A   C     
197  O  O     . VAL A   31  ? 0.2524 0.1411 0.2563 -0.0687 -0.0284 0.0218  ? ? ? ? ? ? 31  VAL A   O     
198  C  CB    . VAL A   31  ? 0.2415 0.1582 0.2083 -0.0326 -0.0411 -0.0044 ? ? ? ? ? ? 31  VAL A   CB    
199  C  CG1   . VAL A   31  ? 0.2512 0.1867 0.2063 -0.0450 -0.0176 0.0000  ? ? ? ? ? ? 31  VAL A   CG1   
200  C  CG2   . VAL A   31  ? 0.2263 0.1715 0.2623 -0.0514 -0.0368 0.0216  ? ? ? ? ? ? 31  VAL A   CG2   
201  N  N     . GLU A   32  ? 0.2596 0.1095 0.2583 -0.0328 -0.0371 -0.0019 ? ? ? ? ? ? 32  GLU A   N     
202  C  CA    . GLU A   32  ? 0.2632 0.1155 0.2459 -0.0373 -0.0436 0.0025  ? ? ? ? ? ? 32  GLU A   CA    
203  C  C     . GLU A   32  ? 0.2347 0.1073 0.2488 -0.0352 -0.0242 0.0102  ? ? ? ? ? ? 32  GLU A   C     
204  O  O     . GLU A   32  ? 0.2597 0.1474 0.2804 -0.0640 -0.0117 0.0232  ? ? ? ? ? ? 32  GLU A   O     
205  C  CB    . GLU A   32  ? 0.2545 0.1202 0.2705 -0.0249 -0.0143 0.0053  ? ? ? ? ? ? 32  GLU A   CB    
206  C  CG    . GLU A   32  ? 0.3643 0.1229 0.2878 -0.0200 0.0091  -0.0008 ? ? ? ? ? ? 32  GLU A   CG    
207  C  CD    . GLU A   32  ? 0.3047 0.1394 0.3188 0.0010  -0.0040 -0.0041 ? ? ? ? ? ? 32  GLU A   CD    
208  O  OE1   . GLU A   32  ? 0.3285 0.1333 0.3389 -0.0206 -0.0045 0.0169  ? ? ? ? ? ? 32  GLU A   OE1   
209  O  OE2   . GLU A   32  ? 0.4112 0.1266 0.3651 -0.0417 0.0484  -0.0340 ? ? ? ? ? ? 32  GLU A   OE2   
210  N  N     . HIS A   33  ? 0.2191 0.1153 0.2471 -0.0237 -0.0135 -0.0094 ? ? ? ? ? ? 33  HIS A   N     
211  C  CA    . HIS A   33  ? 0.2189 0.1100 0.2616 -0.0218 -0.0126 -0.0121 ? ? ? ? ? ? 33  HIS A   CA    
212  C  C     . HIS A   33  ? 0.2432 0.1181 0.2566 -0.0254 -0.0344 0.0023  ? ? ? ? ? ? 33  HIS A   C     
213  O  O     . HIS A   33  ? 0.2172 0.1581 0.2914 -0.0206 -0.0353 0.0001  ? ? ? ? ? ? 33  HIS A   O     
214  C  CB    . HIS A   33  ? 0.2356 0.1099 0.2434 -0.0200 -0.0186 -0.0046 ? ? ? ? ? ? 33  HIS A   CB    
215  C  CG    . HIS A   33  ? 0.2089 0.1068 0.2608 -0.0206 -0.0056 0.0057  ? ? ? ? ? ? 33  HIS A   CG    
216  N  ND1   . HIS A   33  ? 0.2301 0.1506 0.2187 -0.0283 0.0036  -0.0104 ? ? ? ? ? ? 33  HIS A   ND1   
217  C  CD2   . HIS A   33  ? 0.2143 0.1457 0.3121 -0.0316 0.0241  -0.0024 ? ? ? ? ? ? 33  HIS A   CD2   
218  C  CE1   . HIS A   33  ? 0.2605 0.1966 0.2060 -0.0195 0.0259  -0.0061 ? ? ? ? ? ? 33  HIS A   CE1   
219  N  NE2   . HIS A   33  ? 0.2453 0.1776 0.2809 -0.0254 0.0582  -0.0036 ? ? ? ? ? ? 33  HIS A   NE2   
220  N  N     . LYS A   34  ? 0.3393 0.1345 0.2512 -0.0332 -0.0598 0.0367  ? ? ? ? ? ? 34  LYS A   N     
221  C  CA    A LYS A   34  ? 0.3615 0.1543 0.2747 -0.0304 -0.0937 0.0422  ? ? ? ? ? ? 34  LYS A   CA    
222  C  CA    B LYS A   34  ? 0.3647 0.1547 0.2814 -0.0298 -0.1034 0.0544  ? ? ? ? ? ? 34  LYS A   CA    
223  C  C     . LYS A   34  ? 0.2843 0.1229 0.2372 0.0080  -0.0405 -0.0068 ? ? ? ? ? ? 34  LYS A   C     
224  O  O     . LYS A   34  ? 0.2457 0.1305 0.2530 -0.0096 -0.0459 -0.0101 ? ? ? ? ? ? 34  LYS A   O     
225  C  CB    A LYS A   34  ? 0.5204 0.2120 0.2619 -0.0780 -0.1187 0.0833  ? ? ? ? ? ? 34  LYS A   CB    
226  C  CB    B LYS A   34  ? 0.4901 0.2246 0.2927 -0.0578 -0.1344 0.0983  ? ? ? ? ? ? 34  LYS A   CB    
227  C  CG    A LYS A   34  ? 0.5778 0.1987 0.3111 -0.0409 -0.0144 0.0669  ? ? ? ? ? ? 34  LYS A   CG    
228  C  CG    B LYS A   34  ? 0.5886 0.2235 0.3541 -0.0589 -0.0501 0.1078  ? ? ? ? ? ? 34  LYS A   CG    
229  C  CD    A LYS A   34  ? 0.5998 0.2342 0.4979 -0.0392 0.0356  0.0162  ? ? ? ? ? ? 34  LYS A   CD    
230  C  CD    B LYS A   34  ? 0.6296 0.2056 0.5075 -0.0565 0.0248  0.0202  ? ? ? ? ? ? 34  LYS A   CD    
231  C  CE    A LYS A   34  ? 0.6380 0.2141 0.5710 -0.0314 0.0474  -0.0156 ? ? ? ? ? ? 34  LYS A   CE    
232  C  CE    B LYS A   34  ? 0.6764 0.2479 0.5219 -0.0956 0.0639  0.0343  ? ? ? ? ? ? 34  LYS A   CE    
233  N  NZ    A LYS A   34  ? 0.7454 0.1468 0.5737 -0.0133 0.1017  -0.0135 ? ? ? ? ? ? 34  LYS A   NZ    
234  N  NZ    B LYS A   34  ? 0.5383 0.2493 0.6803 -0.0028 0.1767  -0.0125 ? ? ? ? ? ? 34  LYS A   NZ    
235  N  N     . PRO A   35  ? 0.2839 0.1309 0.2595 0.0253  -0.0683 0.0145  ? ? ? ? ? ? 35  PRO A   N     
236  C  CA    . PRO A   35  ? 0.2410 0.1330 0.2212 0.0284  -0.0308 0.0021  ? ? ? ? ? ? 35  PRO A   CA    
237  C  C     . PRO A   35  ? 0.2365 0.1407 0.1872 0.0014  -0.0320 0.0137  ? ? ? ? ? ? 35  PRO A   C     
238  O  O     . PRO A   35  ? 0.2325 0.1668 0.2065 -0.0313 -0.0245 0.0237  ? ? ? ? ? ? 35  PRO A   O     
239  C  CB    . PRO A   35  ? 0.2463 0.1531 0.2726 0.0517  -0.0619 -0.0294 ? ? ? ? ? ? 35  PRO A   CB    
240  C  CG    . PRO A   35  ? 0.2964 0.1506 0.3349 0.0567  -0.0982 -0.0217 ? ? ? ? ? ? 35  PRO A   CG    
241  C  CD    . PRO A   35  ? 0.3139 0.1351 0.3637 0.0487  -0.0855 -0.0185 ? ? ? ? ? ? 35  PRO A   CD    
242  N  N     . ALA A   36  ? 0.2342 0.1317 0.1983 -0.0121 -0.0214 -0.0069 ? ? ? ? ? ? 36  ALA A   N     
243  C  CA    . ALA A   36  ? 0.1858 0.1537 0.2183 -0.0150 -0.0086 -0.0228 ? ? ? ? ? ? 36  ALA A   CA    
244  C  C     . ALA A   36  ? 0.1635 0.1258 0.1779 0.0028  -0.0168 0.0033  ? ? ? ? ? ? 36  ALA A   C     
245  O  O     . ALA A   36  ? 0.1701 0.1477 0.1887 0.0167  -0.0055 0.0099  ? ? ? ? ? ? 36  ALA A   O     
246  C  CB    . ALA A   36  ? 0.1510 0.1905 0.2434 -0.0293 0.0005  -0.0055 ? ? ? ? ? ? 36  ALA A   CB    
247  N  N     . VAL A   37  ? 0.1698 0.1240 0.1932 0.0128  -0.0221 -0.0039 ? ? ? ? ? ? 37  VAL A   N     
248  C  CA    . VAL A   37  ? 0.1773 0.1146 0.1876 0.0151  -0.0343 0.0023  ? ? ? ? ? ? 37  VAL A   CA    
249  C  C     . VAL A   37  ? 0.1374 0.1189 0.1845 0.0050  -0.0112 0.0060  ? ? ? ? ? ? 37  VAL A   C     
250  O  O     . VAL A   37  ? 0.1511 0.1375 0.2321 -0.0080 -0.0064 0.0003  ? ? ? ? ? ? 37  VAL A   O     
251  C  CB    . VAL A   37  ? 0.1501 0.1556 0.1841 0.0290  -0.0179 0.0047  ? ? ? ? ? ? 37  VAL A   CB    
252  C  CG1   . VAL A   37  ? 0.2055 0.1570 0.2201 0.0571  -0.0006 0.0268  ? ? ? ? ? ? 37  VAL A   CG1   
253  C  CG2   . VAL A   37  ? 0.1879 0.1758 0.1746 0.0234  -0.0121 0.0142  ? ? ? ? ? ? 37  VAL A   CG2   
254  N  N     . ALA A   38  ? 0.1438 0.1126 0.1891 0.0051  -0.0142 -0.0100 ? ? ? ? ? ? 38  ALA A   N     
255  C  CA    . ALA A   38  ? 0.1374 0.1148 0.1876 0.0046  -0.0271 -0.0176 ? ? ? ? ? ? 38  ALA A   CA    
256  C  C     . ALA A   38  ? 0.1323 0.1241 0.2007 0.0043  -0.0246 -0.0160 ? ? ? ? ? ? 38  ALA A   C     
257  O  O     . ALA A   38  ? 0.1334 0.1496 0.2132 0.0002  -0.0114 -0.0143 ? ? ? ? ? ? 38  ALA A   O     
258  C  CB    . ALA A   38  ? 0.1393 0.1390 0.2019 0.0157  -0.0372 -0.0103 ? ? ? ? ? ? 38  ALA A   CB    
259  N  N     . VAL A   39  ? 0.1414 0.1174 0.1880 0.0108  -0.0421 -0.0203 ? ? ? ? ? ? 39  VAL A   N     
260  C  CA    . VAL A   39  ? 0.1527 0.1200 0.1810 -0.0132 -0.0224 -0.0035 ? ? ? ? ? ? 39  VAL A   CA    
261  C  C     . VAL A   39  ? 0.1200 0.1239 0.2202 -0.0109 -0.0283 -0.0026 ? ? ? ? ? ? 39  VAL A   C     
262  O  O     . VAL A   39  ? 0.1365 0.1409 0.2086 -0.0076 -0.0173 -0.0093 ? ? ? ? ? ? 39  VAL A   O     
263  C  CB    . VAL A   39  ? 0.1462 0.1453 0.1621 0.0065  -0.0235 -0.0114 ? ? ? ? ? ? 39  VAL A   CB    
264  C  CG1   . VAL A   39  ? 0.1832 0.1870 0.2221 -0.0167 -0.0607 -0.0099 ? ? ? ? ? ? 39  VAL A   CG1   
265  C  CG2   . VAL A   39  ? 0.1855 0.1531 0.2013 0.0293  -0.0230 0.0088  ? ? ? ? ? ? 39  VAL A   CG2   
266  N  N     . ILE A   40  ? 0.1367 0.1190 0.2020 -0.0064 -0.0231 0.0041  ? ? ? ? ? ? 40  ILE A   N     
267  C  CA    . ILE A   40  ? 0.1647 0.1217 0.1701 -0.0053 -0.0175 -0.0056 ? ? ? ? ? ? 40  ILE A   CA    
268  C  C     . ILE A   40  ? 0.1553 0.1339 0.2006 0.0050  -0.0340 -0.0207 ? ? ? ? ? ? 40  ILE A   C     
269  O  O     . ILE A   40  ? 0.1481 0.1599 0.2336 -0.0054 -0.0261 -0.0171 ? ? ? ? ? ? 40  ILE A   O     
270  C  CB    . ILE A   40  ? 0.1650 0.1324 0.1955 -0.0295 -0.0120 0.0075  ? ? ? ? ? ? 40  ILE A   CB    
271  C  CG1   . ILE A   40  ? 0.1506 0.1449 0.1740 -0.0143 -0.0219 0.0093  ? ? ? ? ? ? 40  ILE A   CG1   
272  C  CG2   . ILE A   40  ? 0.2097 0.1330 0.2384 -0.0260 0.0010  0.0046  ? ? ? ? ? ? 40  ILE A   CG2   
273  C  CD1   . ILE A   40  ? 0.1699 0.1743 0.1921 -0.0108 -0.0033 0.0257  ? ? ? ? ? ? 40  ILE A   CD1   
274  N  N     . ALA A   41  ? 0.1647 0.1355 0.2083 -0.0064 -0.0253 -0.0331 ? ? ? ? ? ? 41  ALA A   N     
275  C  CA    . ALA A   41  ? 0.1706 0.1504 0.2008 0.0021  -0.0325 -0.0362 ? ? ? ? ? ? 41  ALA A   CA    
276  C  C     . ALA A   41  ? 0.1588 0.1420 0.2378 -0.0056 -0.0040 -0.0415 ? ? ? ? ? ? 41  ALA A   C     
277  O  O     . ALA A   41  ? 0.1542 0.1563 0.2593 -0.0066 -0.0296 -0.0358 ? ? ? ? ? ? 41  ALA A   O     
278  C  CB    . ALA A   41  ? 0.2026 0.1782 0.2120 0.0132  -0.0260 -0.0107 ? ? ? ? ? ? 41  ALA A   CB    
279  N  N     . LEU A   42  ? 0.1596 0.1598 0.2990 -0.0168 -0.0295 -0.0555 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A   N     
280  C  CA    A LEU A   42  ? 0.1936 0.1538 0.3143 -0.0231 -0.0480 -0.0554 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A   CA    
281  C  CA    B LEU A   42  ? 0.2014 0.1527 0.3152 -0.0251 -0.0485 -0.0542 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A   CA    
282  C  C     . LEU A   42  ? 0.1845 0.1951 0.3612 -0.0273 -0.0774 -0.0963 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A   C     
283  O  O     . LEU A   42  ? 0.2200 0.1971 0.5701 0.0112  -0.1782 -0.1010 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A   O     
284  C  CB    A LEU A   42  ? 0.1804 0.1728 0.4096 -0.0010 -0.0269 -0.0014 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A   CB    
285  C  CB    B LEU A   42  ? 0.1844 0.1952 0.3929 -0.0254 -0.0481 0.0051  ? ? ? ? ? ? 42  LEU A   CB    
286  C  CG    A LEU A   42  ? 0.2162 0.1783 0.3837 0.0143  -0.0049 0.0326  ? ? ? ? ? ? 42  LEU A   CG    
287  C  CG    B LEU A   42  ? 0.1808 0.1890 0.3238 -0.0218 -0.0249 -0.0216 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A   CG    
288  C  CD1   A LEU A   42  ? 0.1437 0.3033 0.3051 0.0021  0.0244  0.0314  ? ? ? ? ? ? 42  LEU A   CD1   
289  C  CD1   B LEU A   42  ? 0.2348 0.3572 0.3881 -0.0516 -0.1021 0.1348  ? ? ? ? ? ? 42  LEU A   CD1   
290  C  CD2   A LEU A   42  ? 0.4370 0.2077 0.3850 -0.0202 -0.1154 0.0211  ? ? ? ? ? ? 42  LEU A   CD2   
291  C  CD2   B LEU A   42  ? 0.2489 0.2398 0.2158 -0.0469 -0.0252 0.0010  ? ? ? ? ? ? 42  LEU A   CD2   
292  N  N     . ARG A   43  ? 0.2144 0.1805 0.3000 -0.0218 -0.0578 -0.0570 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   N     
293  C  CA    A ARG A   43  ? 0.2332 0.1948 0.2939 -0.0072 -0.0615 -0.0553 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   CA    
294  C  CA    B ARG A   43  ? 0.2283 0.1936 0.2967 -0.0105 -0.0617 -0.0558 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   CA    
295  C  C     . ARG A   43  ? 0.2214 0.1887 0.3008 -0.0196 -0.0536 -0.0663 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   C     
296  O  O     . ARG A   43  ? 0.2225 0.1909 0.2930 -0.0131 -0.0436 -0.0585 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   O     
297  C  CB    A ARG A   43  ? 0.2731 0.2197 0.3017 -0.0417 -0.0896 -0.0359 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   CB    
298  C  CB    B ARG A   43  ? 0.2752 0.2176 0.3021 -0.0376 -0.0853 -0.0359 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   CB    
299  C  CG    A ARG A   43  ? 0.4037 0.2975 0.2893 -0.1332 -0.1267 -0.0140 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   CG    
300  C  CG    B ARG A   43  ? 0.4102 0.3046 0.3021 -0.1277 -0.1210 -0.0179 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   CG    
301  C  CD    A ARG A   43  ? 0.3611 0.3464 0.3087 -0.0901 -0.0666 -0.0348 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   CD    
302  C  CD    B ARG A   43  ? 0.4078 0.3140 0.3118 -0.1115 -0.1151 -0.0044 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   CD    
303  N  NE    A ARG A   43  ? 0.3026 0.3618 0.3962 -0.0503 -0.0678 -0.0726 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   NE    
304  N  NE    B ARG A   43  ? 0.2946 0.3556 0.2767 -0.0658 -0.0583 -0.0296 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   NE    
305  C  CZ    A ARG A   43  ? 0.2333 0.3425 0.3955 0.0062  -0.0381 -0.1475 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   CZ    
306  C  CZ    B ARG A   43  ? 0.3415 0.3882 0.4062 -0.0834 -0.0463 -0.1108 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   CZ    
307  N  NH1   A ARG A   43  ? 0.2594 0.3075 0.5121 0.0092  -0.0154 -0.1114 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   NH1   
308  N  NH1   B ARG A   43  ? 0.3227 0.4841 0.4812 -0.0490 -0.0643 -0.2036 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   NH1   
309  N  NH2   A ARG A   43  ? 0.2095 0.4434 0.5220 0.0040  -0.0018 -0.2482 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   NH2   
310  N  NH2   B ARG A   43  ? 0.2810 0.4059 0.2754 -0.0964 0.0321  -0.1449 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   NH2   
311  N  N     . GLU A   44  ? 0.2535 0.1973 0.4083 -0.0194 -0.1305 -0.0844 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A   N     
312  C  CA    . GLU A   44  ? 0.3501 0.1908 0.4308 -0.0086 -0.1549 -0.1021 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A   CA    
313  C  C     . GLU A   44  ? 0.2700 0.1769 0.3748 -0.0045 -0.0808 -0.0807 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A   C     
314  O  O     . GLU A   44  ? 0.2456 0.1871 0.4148 -0.0310 -0.0439 -0.0809 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A   O     
315  C  CB    . GLU A   44  ? 0.4529 0.2195 0.3903 0.0462  -0.1766 -0.1304 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A   CB    
316  C  CG    . GLU A   44  ? 0.6355 0.2470 0.4500 0.1060  -0.2711 -0.0697 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A   CG    
317  C  CD    . GLU A   44  ? 0.9064 0.3411 0.4020 0.0344  -0.2224 -0.0492 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A   CD    
318  O  OE1   . GLU A   44  ? 1.0995 0.5402 0.4654 -0.0743 -0.3680 -0.0601 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A   OE1   
319  O  OE2   . GLU A   44  ? 0.8939 0.4971 0.3560 -0.0642 -0.0478 -0.0090 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A   OE2   
320  N  N     . GLY A   45  ? 0.2263 0.1903 0.3602 -0.0466 -0.0328 -0.0434 ? ? ? ? ? ? 45  GLY A   N     
321  C  CA    . GLY A   45  ? 0.2591 0.2057 0.3457 -0.0823 -0.0330 -0.0123 ? ? ? ? ? ? 45  GLY A   CA    
322  C  C     . GLY A   45  ? 0.1952 0.1636 0.2945 -0.0259 -0.0050 -0.0217 ? ? ? ? ? ? 45  GLY A   C     
323  O  O     . GLY A   45  ? 0.2224 0.1679 0.3198 -0.0357 -0.0262 0.0211  ? ? ? ? ? ? 45  GLY A   O     
324  N  N     . ARG A   46  ? 0.2054 0.1293 0.3028 -0.0183 -0.0380 -0.0253 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   N     
325  C  CA    A ARG A   46  ? 0.1794 0.1211 0.2864 -0.0034 -0.0060 -0.0442 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   CA    
326  C  CA    B ARG A   46  ? 0.1849 0.1182 0.2743 -0.0052 -0.0130 -0.0380 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   CA    
327  C  C     . ARG A   46  ? 0.1636 0.1170 0.2317 0.0025  -0.0154 -0.0174 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   C     
328  O  O     . ARG A   46  ? 0.1863 0.1444 0.2516 0.0104  -0.0387 -0.0244 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   O     
329  C  CB    A ARG A   46  ? 0.1731 0.1533 0.2701 0.0329  -0.0196 -0.0368 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   CB    
330  C  CB    B ARG A   46  ? 0.2009 0.1580 0.2683 0.0072  -0.0035 -0.0557 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   CB    
331  C  CG    A ARG A   46  ? 0.2285 0.1493 0.2670 0.0110  -0.0084 -0.0532 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   CG    
332  C  CG    B ARG A   46  ? 0.1795 0.1772 0.2920 0.0114  -0.0337 -0.0753 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   CG    
333  C  CD    A ARG A   46  ? 0.1696 0.1648 0.3378 0.0094  0.0254  -0.0551 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   CD    
334  C  CD    B ARG A   46  ? 0.1834 0.1481 0.3210 0.0250  -0.0581 -0.0525 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   CD    
335  N  NE    A ARG A   46  ? 0.2407 0.1560 0.3041 0.0012  0.0181  -0.0654 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   NE    
336  N  NE    B ARG A   46  ? 0.1952 0.1661 0.3712 0.0330  -0.0581 -0.0810 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   NE    
337  C  CZ    A ARG A   46  ? 0.3173 0.1652 0.3866 -0.0026 -0.0724 -0.0621 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   CZ    
338  C  CZ    B ARG A   46  ? 0.2002 0.2493 0.3808 -0.0155 0.0006  -0.1458 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   CZ    
339  N  NH1   A ARG A   46  ? 0.3086 0.1777 0.5076 -0.0349 -0.0960 -0.0171 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   NH1   
340  N  NH1   B ARG A   46  ? 0.1976 0.2203 0.5032 -0.0065 -0.0066 -0.1281 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   NH1   
341  N  NH2   A ARG A   46  ? 0.2979 0.2642 0.4518 -0.0276 0.0418  -0.2010 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   NH2   
342  N  NH2   B ARG A   46  ? 0.2133 0.2156 0.3365 0.0371  -0.0245 -0.0825 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   NH2   
343  N  N     . MET A   47  ? 0.1699 0.1227 0.2001 -0.0025 -0.0051 -0.0220 ? ? ? ? ? ? 47  MET A   N     
344  C  CA    . MET A   47  ? 0.1643 0.1234 0.1895 -0.0160 -0.0177 -0.0123 ? ? ? ? ? ? 47  MET A   CA    
345  C  C     . MET A   47  ? 0.1425 0.1323 0.1977 -0.0046 -0.0230 -0.0044 ? ? ? ? ? ? 47  MET A   C     
346  O  O     . MET A   47  ? 0.1569 0.1411 0.1997 0.0009  -0.0084 -0.0242 ? ? ? ? ? ? 47  MET A   O     
347  C  CB    . MET A   47  ? 0.1793 0.1324 0.1923 -0.0096 -0.0157 -0.0198 ? ? ? ? ? ? 47  MET A   CB    
348  C  CG    . MET A   47  ? 0.2015 0.1289 0.1849 -0.0104 -0.0052 -0.0157 ? ? ? ? ? ? 47  MET A   CG    
349  S  SD    . MET A   47  ? 0.2168 0.1635 0.1920 -0.0169 -0.0060 -0.0106 ? ? ? ? ? ? 47  MET A   SD    
350  C  CE    . MET A   47  ? 0.2550 0.1547 0.1881 -0.0494 0.0153  -0.0011 ? ? ? ? ? ? 47  MET A   CE    
351  N  N     . LEU A   48  ? 0.1653 0.1193 0.1917 -0.0134 -0.0308 -0.0122 ? ? ? ? ? ? 48  LEU A   N     
352  C  CA    . LEU A   48  ? 0.1527 0.1269 0.1917 -0.0041 -0.0271 -0.0052 ? ? ? ? ? ? 48  LEU A   CA    
353  C  C     . LEU A   48  ? 0.1460 0.1217 0.1891 -0.0077 -0.0068 -0.0104 ? ? ? ? ? ? 48  LEU A   C     
354  O  O     . LEU A   48  ? 0.1713 0.1347 0.2070 0.0118  -0.0221 -0.0230 ? ? ? ? ? ? 48  LEU A   O     
355  C  CB    . LEU A   48  ? 0.1713 0.1397 0.1962 0.0024  -0.0336 0.0008  ? ? ? ? ? ? 48  LEU A   CB    
356  C  CG    . LEU A   48  ? 0.1846 0.1768 0.1821 0.0138  -0.0161 0.0185  ? ? ? ? ? ? 48  LEU A   CG    
357  C  CD1   . LEU A   48  ? 0.2665 0.1540 0.2370 0.0052  0.0367  -0.0192 ? ? ? ? ? ? 48  LEU A   CD1   
358  C  CD2   . LEU A   48  ? 0.2041 0.2088 0.2791 0.0134  -0.0387 0.0794  ? ? ? ? ? ? 48  LEU A   CD2   
359  N  N     . PHE A   49  ? 0.1366 0.1613 0.2049 -0.0107 -0.0047 -0.0268 ? ? ? ? ? ? 49  PHE A   N     
360  C  CA    . PHE A   49  ? 0.1496 0.1470 0.2350 -0.0136 -0.0196 -0.0086 ? ? ? ? ? ? 49  PHE A   CA    
361  C  C     . PHE A   49  ? 0.1490 0.1353 0.2027 -0.0042 -0.0051 -0.0241 ? ? ? ? ? ? 49  PHE A   C     
362  O  O     . PHE A   49  ? 0.1658 0.1783 0.2111 0.0003  0.0035  -0.0609 ? ? ? ? ? ? 49  PHE A   O     
363  C  CB    . PHE A   49  ? 0.1502 0.1550 0.1924 0.0094  -0.0073 -0.0205 ? ? ? ? ? ? 49  PHE A   CB    
364  C  CG    . PHE A   49  ? 0.1403 0.1432 0.2131 0.0008  -0.0011 -0.0269 ? ? ? ? ? ? 49  PHE A   CG    
365  C  CD1   . PHE A   49  ? 0.1488 0.1457 0.2208 0.0020  -0.0228 -0.0266 ? ? ? ? ? ? 49  PHE A   CD1   
366  C  CD2   . PHE A   49  ? 0.1453 0.1444 0.2023 -0.0025 -0.0059 -0.0185 ? ? ? ? ? ? 49  PHE A   CD2   
367  C  CE1   . PHE A   49  ? 0.1787 0.1406 0.2185 0.0132  -0.0183 -0.0111 ? ? ? ? ? ? 49  PHE A   CE1   
368  C  CE2   . PHE A   49  ? 0.1586 0.1411 0.2184 0.0008  -0.0023 -0.0109 ? ? ? ? ? ? 49  PHE A   CE2   
369  C  CZ    . PHE A   49  ? 0.1825 0.1343 0.2294 0.0063  -0.0070 -0.0184 ? ? ? ? ? ? 49  PHE A   CZ    
370  N  N     . VAL A   50  ? 0.1668 0.1332 0.2235 -0.0141 -0.0034 -0.0358 ? ? ? ? ? ? 50  VAL A   N     
371  C  CA    . VAL A   50  ? 0.1642 0.1344 0.2243 -0.0124 -0.0168 -0.0227 ? ? ? ? ? ? 50  VAL A   CA    
372  C  C     . VAL A   50  ? 0.1441 0.1544 0.1974 0.0070  0.0031  -0.0298 ? ? ? ? ? ? 50  VAL A   C     
373  O  O     . VAL A   50  ? 0.1666 0.1837 0.1949 -0.0139 0.0061  -0.0303 ? ? ? ? ? ? 50  VAL A   O     
374  C  CB    . VAL A   50  ? 0.1823 0.1471 0.1867 0.0086  -0.0077 -0.0265 ? ? ? ? ? ? 50  VAL A   CB    
375  C  CG1   . VAL A   50  ? 0.1909 0.2192 0.2152 0.0419  -0.0256 -0.0455 ? ? ? ? ? ? 50  VAL A   CG1   
376  C  CG2   . VAL A   50  ? 0.2132 0.1729 0.2009 0.0218  0.0112  -0.0354 ? ? ? ? ? ? 50  VAL A   CG2   
377  N  N     . ARG A   51  ? 0.1633 0.1637 0.2100 -0.0194 0.0150  -0.0338 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   N     
378  C  CA    A ARG A   51  ? 0.1586 0.1744 0.2435 -0.0221 0.0085  -0.0085 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   CA    
379  C  CA    B ARG A   51  ? 0.1559 0.1698 0.2491 -0.0166 0.0056  -0.0042 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   CA    
380  C  C     . ARG A   51  ? 0.1933 0.1870 0.2207 -0.0438 0.0134  -0.0184 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   C     
381  O  O     . ARG A   51  ? 0.2392 0.2217 0.2120 -0.0561 0.0172  -0.0232 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   O     
382  C  CB    A ARG A   51  ? 0.1954 0.2050 0.2616 0.0080  -0.0134 -0.0121 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   CB    
383  C  CB    B ARG A   51  ? 0.1812 0.1991 0.2701 0.0095  0.0123  -0.0200 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   CB    
384  C  CG    A ARG A   51  ? 0.1937 0.1934 0.2545 0.0216  -0.0212 -0.0123 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   CG    
385  C  CG    B ARG A   51  ? 0.2256 0.1786 0.2552 0.0282  -0.0058 -0.0202 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   CG    
386  C  CD    A ARG A   51  ? 0.2085 0.2175 0.3076 0.0396  -0.0308 -0.0162 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   CD    
387  C  CD    B ARG A   51  ? 0.2160 0.2121 0.2883 0.0353  -0.0231 -0.0356 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   CD    
388  N  NE    A ARG A   51  ? 0.1420 0.2536 0.4141 0.0365  0.0115  -0.0679 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   NE    
389  N  NE    B ARG A   51  ? 0.2361 0.1652 0.3044 0.0409  -0.0369 -0.0292 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   NE    
390  C  CZ    A ARG A   51  ? 0.2291 0.2120 0.4319 0.0564  -0.0858 -0.0891 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   CZ    
391  C  CZ    B ARG A   51  ? 0.2810 0.1650 0.3095 0.0483  -0.0541 -0.0163 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   CZ    
392  N  NH1   A ARG A   51  ? 0.3354 0.2704 0.3740 0.0945  -0.1383 -0.1565 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   NH1   
393  N  NH1   B ARG A   51  ? 0.2691 0.1626 0.3171 0.0015  -0.0702 0.0026  ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   NH1   
394  N  NH2   A ARG A   51  ? 0.1959 0.2287 0.3852 0.0726  -0.0467 -0.1225 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   NH2   
395  N  NH2   B ARG A   51  ? 0.2319 0.1625 0.3161 0.0435  -0.0684 -0.0351 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   NH2   
396  N  N     . GLN A   52  ? 0.1947 0.2190 0.2309 -0.0730 -0.0059 -0.0108 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   N     
397  C  CA    A GLN A   52  ? 0.1697 0.1990 0.2652 -0.0418 0.0101  -0.0020 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   CA    
398  C  CA    B GLN A   52  ? 0.1565 0.1883 0.2342 -0.0322 0.0457  -0.0400 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   CA    
399  C  C     . GLN A   52  ? 0.1734 0.1995 0.2555 -0.0543 0.0297  -0.0311 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   C     
400  O  O     . GLN A   52  ? 0.1918 0.2325 0.2585 -0.0227 0.0119  -0.0222 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   O     
401  C  CB    A GLN A   52  ? 0.2070 0.2014 0.2523 -0.0070 0.0233  -0.0421 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   CB    
402  C  CB    B GLN A   52  ? 0.1872 0.2061 0.2604 -0.0089 0.0422  -0.0415 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   CB    
403  C  CG    A GLN A   52  ? 0.1886 0.2634 0.2169 -0.0141 0.0311  -0.0110 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   CG    
404  C  CG    B GLN A   52  ? 0.1202 0.2560 0.2529 0.0061  0.0188  -0.0237 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   CG    
405  C  CD    A GLN A   52  ? 0.2081 0.2423 0.2969 0.0060  0.0245  -0.0603 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   CD    
406  C  CD    B GLN A   52  ? 0.1133 0.2719 0.3054 0.0191  0.0474  -0.0097 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   CD    
407  O  OE1   A GLN A   52  ? 0.3546 0.2785 0.4694 0.0773  -0.0126 -0.0083 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   OE1   
408  O  OE1   B GLN A   52  ? 0.1178 0.2454 0.1747 0.0285  0.0574  -0.0591 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   OE1   
409  N  NE2   A GLN A   52  ? 0.1858 0.3785 0.2928 -0.0545 0.0276  -0.1198 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   NE2   
410  N  NE2   B GLN A   52  ? 0.1669 0.2804 0.3090 0.0380  0.1852  -0.0580 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   NE2   
411  N  N     . MET A   53  ? 0.1872 0.2660 0.3473 -0.0893 0.0953  -0.1048 ? ? ? ? ? ? 53  MET A   N     
412  C  CA    . MET A   53  ? 0.2075 0.3592 0.3487 -0.1342 0.1175  -0.1712 ? ? ? ? ? ? 53  MET A   CA    
413  C  C     . MET A   53  ? 0.2157 0.2893 0.2278 -0.0788 0.0608  -0.0547 ? ? ? ? ? ? 53  MET A   C     
414  O  O     . MET A   53  ? 0.3028 0.2770 0.2528 -0.1105 0.0017  -0.0054 ? ? ? ? ? ? 53  MET A   O     
415  C  CB    . MET A   53  ? 0.2142 0.4511 0.3898 -0.1587 0.1243  -0.1596 ? ? ? ? ? ? 53  MET A   CB    
416  C  CG    . MET A   53  ? 0.2079 0.4693 0.4863 -0.1493 0.0646  -0.0732 ? ? ? ? ? ? 53  MET A   CG    
417  S  SD    . MET A   53  ? 0.5861 0.9293 0.6698 -0.1915 -0.0929 0.2098  ? ? ? ? ? ? 53  MET A   SD    
418  C  CE    . MET A   53  ? 0.2475 0.6429 2.0000 -0.0129 -0.4210 0.2503  ? ? ? ? ? ? 53  MET A   CE    
419  N  N     . ARG A   54  ? 0.1600 0.2529 0.2409 -0.0622 0.0476  -0.0579 ? ? ? ? ? ? 54  ARG A   N     
420  C  CA    . ARG A   54  ? 0.1652 0.2186 0.1970 -0.0585 0.0410  -0.0194 ? ? ? ? ? ? 54  ARG A   CA    
421  C  C     . ARG A   54  ? 0.1543 0.1975 0.2177 -0.0469 0.0295  -0.0112 ? ? ? ? ? ? 54  ARG A   C     
422  O  O     . ARG A   54  ? 0.1580 0.2009 0.2455 -0.0287 0.0196  -0.0041 ? ? ? ? ? ? 54  ARG A   O     
423  C  CB    . ARG A   54  ? 0.1267 0.2032 0.2177 -0.0317 0.0200  0.0190  ? ? ? ? ? ? 54  ARG A   CB    
424  C  CG    . ARG A   54  ? 0.1406 0.1614 0.2206 -0.0278 0.0035  -0.0120 ? ? ? ? ? ? 54  ARG A   CG    
425  C  CD    . ARG A   54  ? 0.1460 0.1845 0.2158 -0.0283 0.0102  0.0272  ? ? ? ? ? ? 54  ARG A   CD    
426  N  NE    . ARG A   54  ? 0.1440 0.1698 0.1964 -0.0222 0.0051  -0.0021 ? ? ? ? ? ? 54  ARG A   NE    
427  C  CZ    . ARG A   54  ? 0.1534 0.1645 0.2058 -0.0279 -0.0007 0.0077  ? ? ? ? ? ? 54  ARG A   CZ    
428  N  NH1   . ARG A   54  ? 0.1954 0.1762 0.2154 -0.0443 -0.0197 0.0268  ? ? ? ? ? ? 54  ARG A   NH1   
429  N  NH2   . ARG A   54  ? 0.1505 0.1674 0.2432 -0.0173 0.0008  -0.0155 ? ? ? ? ? ? 54  ARG A   NH2   
430  N  N     . PRO A   55  ? 0.1626 0.2012 0.2320 -0.0516 0.0246  -0.0112 ? ? ? ? ? ? 55  PRO A   N     
431  C  CA    . PRO A   55  ? 0.1523 0.2302 0.2483 -0.0605 0.0345  -0.0324 ? ? ? ? ? ? 55  PRO A   CA    
432  C  C     . PRO A   55  ? 0.1566 0.2109 0.2391 -0.0567 0.0222  -0.0028 ? ? ? ? ? ? 55  PRO A   C     
433  O  O     . PRO A   55  ? 0.1699 0.2558 0.2673 -0.0753 0.0125  -0.0262 ? ? ? ? ? ? 55  PRO A   O     
434  C  CB    . PRO A   55  ? 0.2834 0.2766 0.2292 -0.1462 0.0363  0.0061  ? ? ? ? ? ? 55  PRO A   CB    
435  C  CG    . PRO A   55  ? 0.2654 0.2695 0.2845 -0.1353 -0.0045 0.0259  ? ? ? ? ? ? 55  PRO A   CG    
436  C  CD    . PRO A   55  ? 0.1920 0.2272 0.2489 -0.0660 0.0220  0.0247  ? ? ? ? ? ? 55  PRO A   CD    
437  N  N     . ALA A   56  ? 0.1747 0.1981 0.2514 -0.0693 0.0483  -0.0271 ? ? ? ? ? ? 56  ALA A   N     
438  C  CA    . ALA A   56  ? 0.1469 0.2206 0.2512 -0.0569 0.0233  -0.0329 ? ? ? ? ? ? 56  ALA A   CA    
439  C  C     . ALA A   56  ? 0.1599 0.2494 0.2828 -0.0317 -0.0149 -0.0302 ? ? ? ? ? ? 56  ALA A   C     
440  O  O     . ALA A   56  ? 0.2467 0.2441 0.2763 -0.0859 -0.0249 -0.0015 ? ? ? ? ? ? 56  ALA A   O     
441  C  CB    . ALA A   56  ? 0.1586 0.2008 0.2638 -0.0414 0.0400  -0.0292 ? ? ? ? ? ? 56  ALA A   CB    
442  N  N     . VAL A   57  ? 0.1748 0.2277 0.2528 -0.0471 -0.0014 -0.0043 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A   N     
443  C  CA    . VAL A   57  ? 0.1841 0.2499 0.2401 -0.0513 -0.0187 0.0139  ? ? ? ? ? ? 57  VAL A   CA    
444  C  C     . VAL A   57  ? 0.1629 0.2339 0.3559 -0.0521 -0.0061 0.0114  ? ? ? ? ? ? 57  VAL A   C     
445  O  O     . VAL A   57  ? 0.2288 0.2625 0.3932 -0.0238 -0.0666 -0.0079 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A   O     
446  C  CB    . VAL A   57  ? 0.1713 0.2074 0.2617 -0.0191 0.0058  -0.0114 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A   CB    
447  C  CG1   . VAL A   57  ? 0.2835 0.1854 0.3322 -0.0324 0.1111  -0.0188 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A   CG1   
448  C  CG2   . VAL A   57  ? 0.1696 0.2536 0.2888 -0.0463 0.0029  -0.0290 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A   CG2   
449  N  N     . GLY A   58  ? 0.1371 0.2661 0.3486 -0.0471 0.0130  -0.0161 ? ? ? ? ? ? 58  GLY A   N     
450  C  CA    . GLY A   58  ? 0.1323 0.2897 0.4207 -0.0431 0.0163  -0.0405 ? ? ? ? ? ? 58  GLY A   CA    
451  C  C     . GLY A   58  ? 0.1405 0.2806 0.3667 -0.0245 0.0010  -0.0233 ? ? ? ? ? ? 58  GLY A   C     
452  O  O     . GLY A   58  ? 0.1590 0.3337 0.6244 0.0058  -0.0282 -0.1070 ? ? ? ? ? ? 58  GLY A   O     
453  N  N     . LEU A   59  ? 0.1512 0.2765 0.3494 -0.0254 -0.0236 -0.0414 ? ? ? ? ? ? 59  LEU A   N     
454  C  CA    . LEU A   59  ? 0.1658 0.2812 0.3615 -0.0193 -0.0295 -0.0504 ? ? ? ? ? ? 59  LEU A   CA    
455  C  C     . LEU A   59  ? 0.1578 0.2536 0.4056 0.0031  -0.0223 -0.1202 ? ? ? ? ? ? 59  LEU A   C     
456  O  O     . LEU A   59  ? 0.1580 0.2314 0.4278 -0.0113 0.0018  -0.0952 ? ? ? ? ? ? 59  LEU A   O     
457  C  CB    . LEU A   59  ? 0.2414 0.2738 0.3778 -0.0292 -0.0248 -0.0436 ? ? ? ? ? ? 59  LEU A   CB    
458  C  CG    . LEU A   59  ? 0.2376 0.3354 0.3927 -0.0547 -0.0062 -0.0213 ? ? ? ? ? ? 59  LEU A   CG    
459  C  CD1   . LEU A   59  ? 0.1911 0.3122 0.6854 0.0209  -0.0024 0.0262  ? ? ? ? ? ? 59  LEU A   CD1   
460  C  CD2   . LEU A   59  ? 0.2696 0.4699 0.3848 -0.0203 -0.0319 -0.0012 ? ? ? ? ? ? 59  LEU A   CD2   
461  N  N     . ALA A   60  ? 0.1652 0.2189 0.3199 -0.0126 -0.0033 -0.0566 ? ? ? ? ? ? 60  ALA A   N     
462  C  CA    . ALA A   60  ? 0.1586 0.2103 0.3033 -0.0342 0.0119  -0.0536 ? ? ? ? ? ? 60  ALA A   CA    
463  C  C     . ALA A   60  ? 0.1549 0.1964 0.2829 -0.0005 0.0040  -0.0270 ? ? ? ? ? ? 60  ALA A   C     
464  O  O     . ALA A   60  ? 0.1839 0.1952 0.3569 0.0009  0.0322  -0.0366 ? ? ? ? ? ? 60  ALA A   O     
465  C  CB    . ALA A   60  ? 0.1872 0.2069 0.2824 -0.0046 0.0061  -0.0223 ? ? ? ? ? ? 60  ALA A   CB    
466  N  N     . PRO A   61  ? 0.1213 0.1947 0.2762 -0.0009 -0.0212 -0.0322 ? ? ? ? ? ? 61  PRO A   N     
467  C  CA    . PRO A   61  ? 0.1253 0.2051 0.2557 -0.0020 -0.0114 -0.0402 ? ? ? ? ? ? 61  PRO A   CA    
468  C  C     . PRO A   61  ? 0.1202 0.1815 0.2388 0.0045  -0.0065 -0.0285 ? ? ? ? ? ? 61  PRO A   C     
469  O  O     . PRO A   61  ? 0.1455 0.1716 0.2493 0.0046  -0.0195 -0.0384 ? ? ? ? ? ? 61  PRO A   O     
470  C  CB    . PRO A   61  ? 0.2185 0.2246 0.2703 -0.0247 0.0074  -0.0700 ? ? ? ? ? ? 61  PRO A   CB    
471  C  CG    . PRO A   61  ? 0.2217 0.2142 0.4130 0.0036  0.0736  -0.0633 ? ? ? ? ? ? 61  PRO A   CG    
472  C  CD    . PRO A   61  ? 0.1617 0.2030 0.3217 -0.0176 0.0003  -0.0640 ? ? ? ? ? ? 61  PRO A   CD    
473  N  N     . LEU A   62  ? 0.1179 0.1845 0.2591 0.0076  0.0045  -0.0321 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A   N     
474  C  CA    . LEU A   62  ? 0.1344 0.1387 0.2422 0.0077  -0.0043 -0.0229 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A   CA    
475  C  C     . LEU A   62  ? 0.1230 0.1470 0.1894 0.0001  -0.0112 -0.0178 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A   C     
476  O  O     . LEU A   62  ? 0.1441 0.1479 0.1946 0.0058  -0.0136 -0.0103 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A   O     
477  C  CB    . LEU A   62  ? 0.2369 0.1341 0.2689 0.0003  -0.0046 -0.0207 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A   CB    
478  C  CG    . LEU A   62  ? 0.4267 0.2195 0.2472 -0.1450 0.0502  -0.0466 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A   CG    
479  C  CD1   . LEU A   62  ? 0.2637 0.1883 0.2791 0.0229  0.0061  -0.0508 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A   CD1   
480  C  CD2   . LEU A   62  ? 0.3197 0.1643 0.3261 -0.0498 -0.0271 -0.0238 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A   CD2   
481  N  N     . GLU A   63  ? 0.1249 0.1402 0.1940 0.0030  -0.0090 -0.0173 ? ? ? ? ? ? 63  GLU A   N     
482  C  CA    . GLU A   63  ? 0.1293 0.1290 0.1773 -0.0005 -0.0058 -0.0132 ? ? ? ? ? ? 63  GLU A   CA    
483  C  C     . GLU A   63  ? 0.1333 0.1169 0.1804 0.0041  -0.0151 -0.0125 ? ? ? ? ? ? 63  GLU A   C     
484  O  O     . GLU A   63  ? 0.1535 0.1386 0.1933 0.0052  -0.0117 -0.0348 ? ? ? ? ? ? 63  GLU A   O     
485  C  CB    . GLU A   63  ? 0.1331 0.1335 0.1911 -0.0108 -0.0035 -0.0012 ? ? ? ? ? ? 63  GLU A   CB    
486  C  CG    . GLU A   63  ? 0.1346 0.1471 0.2036 -0.0147 -0.0145 0.0016  ? ? ? ? ? ? 63  GLU A   CG    
487  C  CD    . GLU A   63  ? 0.1462 0.1499 0.2113 -0.0176 0.0077  0.0092  ? ? ? ? ? ? 63  GLU A   CD    
488  O  OE1   . GLU A   63  ? 0.1533 0.1503 0.2249 -0.0095 0.0176  -0.0043 ? ? ? ? ? ? 63  GLU A   OE1   
489  O  OE2   . GLU A   63  ? 0.1530 0.1677 0.3391 -0.0258 0.0061  0.0164  ? ? ? ? ? ? 63  GLU A   OE2   
490  N  N     . ILE A   64  ? 0.1366 0.1361 0.1914 0.0083  -0.0216 -0.0173 ? ? ? ? ? ? 64  ILE A   N     
491  C  CA    . ILE A   64  ? 0.1308 0.1372 0.1882 -0.0059 -0.0203 -0.0050 ? ? ? ? ? ? 64  ILE A   CA    
492  C  C     . ILE A   64  ? 0.1384 0.1274 0.1728 -0.0036 -0.0103 -0.0173 ? ? ? ? ? ? 64  ILE A   C     
493  O  O     . ILE A   64  ? 0.1392 0.1298 0.1929 -0.0067 0.0035  -0.0198 ? ? ? ? ? ? 64  ILE A   O     
494  C  CB    . ILE A   64  ? 0.1345 0.1232 0.1894 0.0103  -0.0068 -0.0030 ? ? ? ? ? ? 64  ILE A   CB    
495  C  CG1   . ILE A   64  ? 0.1445 0.1456 0.1976 -0.0146 -0.0052 -0.0268 ? ? ? ? ? ? 64  ILE A   CG1   
496  C  CG2   . ILE A   64  ? 0.1558 0.1273 0.2067 -0.0016 -0.0474 0.0133  ? ? ? ? ? ? 64  ILE A   CG2   
497  C  CD1   . ILE A   64  ? 0.1326 0.1563 0.1788 -0.0001 -0.0043 0.0120  ? ? ? ? ? ? 64  ILE A   CD1   
498  N  N     . PRO A   65  ? 0.1562 0.1317 0.1677 0.0023  -0.0050 -0.0113 ? ? ? ? ? ? 65  PRO A   N     
499  C  CA    . PRO A   65  ? 0.2007 0.1267 0.1741 0.0136  -0.0203 -0.0176 ? ? ? ? ? ? 65  PRO A   CA    
500  C  C     . PRO A   65  ? 0.1653 0.1266 0.1854 -0.0055 -0.0006 -0.0155 ? ? ? ? ? ? 65  PRO A   C     
501  O  O     . PRO A   65  ? 0.1608 0.1334 0.1994 0.0056  -0.0057 0.0011  ? ? ? ? ? ? 65  PRO A   O     
502  C  CB    . PRO A   65  ? 0.1801 0.1358 0.1773 -0.0047 -0.0187 -0.0136 ? ? ? ? ? ? 65  PRO A   CB    
503  C  CG    . PRO A   65  ? 0.1900 0.1393 0.1798 -0.0077 -0.0211 -0.0071 ? ? ? ? ? ? 65  PRO A   CG    
504  C  CD    . PRO A   65  ? 0.1675 0.1422 0.1505 -0.0097 -0.0168 -0.0174 ? ? ? ? ? ? 65  PRO A   CD    
505  N  N     . ALA A   66  ? 0.1780 0.1296 0.2149 -0.0117 -0.0035 -0.0334 ? ? ? ? ? ? 66  ALA A   N     
506  C  CA    . ALA A   66  ? 0.1654 0.1160 0.1998 -0.0048 -0.0044 -0.0036 ? ? ? ? ? ? 66  ALA A   CA    
507  C  C     . ALA A   66  ? 0.1599 0.1170 0.2109 0.0053  0.0119  0.0071  ? ? ? ? ? ? 66  ALA A   C     
508  O  O     . ALA A   66  ? 0.2405 0.1605 0.2637 -0.0168 0.0817  -0.0065 ? ? ? ? ? ? 66  ALA A   O     
509  C  CB    . ALA A   66  ? 0.1934 0.1382 0.1878 0.0051  -0.0129 -0.0033 ? ? ? ? ? ? 66  ALA A   CB    
510  N  N     . GLY A   67  ? 0.1700 0.1193 0.2364 0.0135  -0.0093 0.0033  ? ? ? ? ? ? 67  GLY A   N     
511  C  CA    . GLY A   67  ? 0.1900 0.1158 0.3137 0.0128  0.0478  0.0065  ? ? ? ? ? ? 67  GLY A   CA    
512  C  C     . GLY A   67  ? 0.1558 0.1302 0.2391 -0.0023 -0.0020 -0.0091 ? ? ? ? ? ? 67  GLY A   C     
513  O  O     . GLY A   67  ? 0.1808 0.1526 0.2396 -0.0019 0.0152  -0.0175 ? ? ? ? ? ? 67  GLY A   O     
514  N  N     . LEU A   68  ? 0.1984 0.1109 0.2467 0.0175  -0.0211 0.0108  ? ? ? ? ? ? 68  LEU A   N     
515  C  CA    . LEU A   68  ? 0.1840 0.1341 0.2380 0.0131  -0.0284 -0.0074 ? ? ? ? ? ? 68  LEU A   CA    
516  C  C     . LEU A   68  ? 0.2259 0.1457 0.2212 0.0499  -0.0568 -0.0260 ? ? ? ? ? ? 68  LEU A   C     
517  O  O     . LEU A   68  ? 0.2952 0.1890 0.2230 0.0778  -0.0570 -0.0135 ? ? ? ? ? ? 68  LEU A   O     
518  C  CB    . LEU A   68  ? 0.2533 0.1556 0.2744 -0.0369 -0.0219 -0.0249 ? ? ? ? ? ? 68  LEU A   CB    
519  C  CG    . LEU A   68  ? 0.2228 0.2595 0.3037 -0.0842 -0.0246 0.0160  ? ? ? ? ? ? 68  LEU A   CG    
520  C  CD1   . LEU A   68  ? 0.2833 0.3593 0.4605 -0.1763 0.0620  -0.0881 ? ? ? ? ? ? 68  LEU A   CD1   
521  C  CD2   . LEU A   68  ? 0.2865 0.2460 0.2774 0.0368  0.0022  -0.0055 ? ? ? ? ? ? 68  LEU A   CD2   
522  N  N     . ILE A   69  ? 0.1961 0.1521 0.2540 0.0327  -0.0485 -0.0200 ? ? ? ? ? ? 69  ILE A   N     
523  C  CA    . ILE A   69  ? 0.1996 0.1450 0.3194 0.0281  -0.0391 0.0172  ? ? ? ? ? ? 69  ILE A   CA    
524  C  C     . ILE A   69  ? 0.2038 0.1402 0.3706 0.0167  -0.0456 0.0112  ? ? ? ? ? ? 69  ILE A   C     
525  O  O     . ILE A   69  ? 0.2981 0.1570 0.5380 0.0067  -0.1535 -0.0096 ? ? ? ? ? ? 69  ILE A   O     
526  C  CB    . ILE A   69  ? 0.1864 0.1581 0.2886 0.0235  -0.0562 -0.0123 ? ? ? ? ? ? 69  ILE A   CB    
527  C  CG1   . ILE A   69  ? 0.2284 0.1729 0.2954 0.0334  -0.0239 0.0167  ? ? ? ? ? ? 69  ILE A   CG1   
528  C  CG2   . ILE A   69  ? 0.1922 0.1755 0.4054 0.0379  -0.0582 0.0211  ? ? ? ? ? ? 69  ILE A   CG2   
529  C  CD1   . ILE A   69  ? 0.2399 0.1902 0.2612 0.0161  -0.0309 -0.0148 ? ? ? ? ? ? 69  ILE A   CD1   
530  N  N     . GLU A   70  ? 0.2142 0.1607 0.3581 0.0363  0.0101  0.0435  ? ? ? ? ? ? 70  GLU A   N     
531  C  CA    . GLU A   70  ? 0.2128 0.1558 0.4251 0.0244  -0.0059 0.0493  ? ? ? ? ? ? 70  GLU A   CA    
532  C  C     . GLU A   70  ? 0.2099 0.1501 0.3160 0.0191  -0.0409 0.0207  ? ? ? ? ? ? 70  GLU A   C     
533  O  O     . GLU A   70  ? 0.2056 0.1774 0.2638 0.0239  -0.0444 0.0230  ? ? ? ? ? ? 70  GLU A   O     
534  C  CB    . GLU A   70  ? 0.3329 0.1877 0.5201 0.0476  0.1619  0.0925  ? ? ? ? ? ? 70  GLU A   CB    
535  C  CG    . GLU A   70  ? 0.3590 0.2020 0.7975 0.0746  0.1897  0.0377  ? ? ? ? ? ? 70  GLU A   CG    
536  C  CD    . GLU A   70  ? 0.3178 0.2822 0.8754 0.0935  0.1609  0.0543  ? ? ? ? ? ? 70  GLU A   CD    
537  O  OE1   . GLU A   70  ? 0.3657 0.2908 0.5848 0.0378  0.1213  0.1131  ? ? ? ? ? ? 70  GLU A   OE1   
538  O  OE2   . GLU A   70  ? 0.3196 0.3422 1.0635 0.1038  0.2102  0.1984  ? ? ? ? ? ? 70  GLU A   OE2   
539  N  N     . PRO A   71  ? 0.2277 0.1481 0.3783 0.0270  -0.0089 0.0061  ? ? ? ? ? ? 71  PRO A   N     
540  C  CA    . PRO A   71  ? 0.2372 0.1459 0.3280 0.0288  -0.0494 -0.0131 ? ? ? ? ? ? 71  PRO A   CA    
541  C  C     . PRO A   71  ? 0.2623 0.1546 0.2377 0.0306  -0.0470 -0.0121 ? ? ? ? ? ? 71  PRO A   C     
542  O  O     . PRO A   71  ? 0.3687 0.1720 0.2473 0.0158  -0.0077 -0.0125 ? ? ? ? ? ? 71  PRO A   O     
543  C  CB    . PRO A   71  ? 0.2541 0.1573 0.4462 0.0258  -0.0541 0.0345  ? ? ? ? ? ? 71  PRO A   CB    
544  C  CG    . PRO A   71  ? 0.2513 0.1545 0.5983 0.0185  -0.0701 0.0725  ? ? ? ? ? ? 71  PRO A   CG    
545  C  CD    . PRO A   71  ? 0.2298 0.1584 0.6049 0.0175  -0.0200 0.0762  ? ? ? ? ? ? 71  PRO A   CD    
546  N  N     . GLY A   72  ? 0.2373 0.1524 0.2891 0.0247  -0.0507 0.0031  ? ? ? ? ? ? 72  GLY A   N     
547  C  CA    . GLY A   72  ? 0.2708 0.1699 0.3437 0.0281  -0.0897 0.0045  ? ? ? ? ? ? 72  GLY A   CA    
548  C  C     . GLY A   72  ? 0.2407 0.1691 0.4563 0.0314  -0.1227 0.0026  ? ? ? ? ? ? 72  GLY A   C     
549  O  O     . GLY A   72  ? 0.2578 0.1841 0.6046 0.0402  -0.1789 -0.0366 ? ? ? ? ? ? 72  GLY A   O     
550  N  N     . GLU A   73  ? 0.2225 0.1660 0.2997 0.0371  -0.0596 -0.0019 ? ? ? ? ? ? 73  GLU A   N     
551  C  CA    . GLU A   73  ? 0.2017 0.1687 0.3179 0.0437  -0.0305 -0.0022 ? ? ? ? ? ? 73  GLU A   CA    
552  C  C     . GLU A   73  ? 0.2244 0.1662 0.3007 0.0520  -0.0354 -0.0017 ? ? ? ? ? ? 73  GLU A   C     
553  O  O     . GLU A   73  ? 0.2657 0.1985 0.3183 0.0279  -0.0558 -0.0115 ? ? ? ? ? ? 73  GLU A   O     
554  C  CB    . GLU A   73  ? 0.2548 0.2162 0.3627 0.0882  -0.0193 -0.0771 ? ? ? ? ? ? 73  GLU A   CB    
555  C  CG    . GLU A   73  ? 0.2662 0.2375 0.3274 0.0997  -0.0370 -0.0450 ? ? ? ? ? ? 73  GLU A   CG    
556  C  CD    . GLU A   73  ? 0.2310 0.1745 0.2186 0.0551  -0.0121 0.0182  ? ? ? ? ? ? 73  GLU A   CD    
557  O  OE1   . GLU A   73  ? 0.2113 0.1976 0.2126 0.0524  -0.0129 0.0064  ? ? ? ? ? ? 73  GLU A   OE1   
558  O  OE2   . GLU A   73  ? 0.2503 0.1725 0.2010 0.0494  -0.0145 0.0201  ? ? ? ? ? ? 73  GLU A   OE2   
559  N  N     . ASP A   74  ? 0.2224 0.1567 0.2811 0.0553  -0.0481 0.0164  ? ? ? ? ? ? 74  ASP A   N     
560  C  CA    . ASP A   74  ? 0.2571 0.1551 0.2617 0.0545  -0.0316 -0.0049 ? ? ? ? ? ? 74  ASP A   CA    
561  C  C     . ASP A   74  ? 0.2613 0.1636 0.2051 0.0669  -0.0230 -0.0044 ? ? ? ? ? ? 74  ASP A   C     
562  O  O     . ASP A   74  ? 0.2019 0.1638 0.2163 0.0284  -0.0245 0.0043  ? ? ? ? ? ? 74  ASP A   O     
563  C  CB    . ASP A   74  ? 0.2476 0.1967 0.2645 0.0613  -0.0117 -0.0132 ? ? ? ? ? ? 74  ASP A   CB    
564  C  CG    . ASP A   74  ? 0.2100 0.2278 0.2134 0.0574  0.0074  -0.0078 ? ? ? ? ? ? 74  ASP A   CG    
565  O  OD1   . ASP A   74  ? 0.2334 0.2000 0.2184 0.0553  0.0141  0.0012  ? ? ? ? ? ? 74  ASP A   OD1   
566  O  OD2   . ASP A   74  ? 0.2193 0.2568 0.4035 0.0705  -0.0355 -0.0262 ? ? ? ? ? ? 74  ASP A   OD2   
567  N  N     . PRO A   75  ? 0.2012 0.1786 0.2225 0.0597  -0.0111 0.0044  ? ? ? ? ? ? 75  PRO A   N     
568  C  CA    . PRO A   75  ? 0.2232 0.1638 0.1896 0.0509  -0.0323 -0.0035 ? ? ? ? ? ? 75  PRO A   CA    
569  C  C     . PRO A   75  ? 0.1645 0.1769 0.2031 0.0296  -0.0153 -0.0090 ? ? ? ? ? ? 75  PRO A   C     
570  O  O     . PRO A   75  ? 0.1774 0.1676 0.2014 0.0416  0.0013  0.0054  ? ? ? ? ? ? 75  PRO A   O     
571  C  CB    . PRO A   75  ? 0.2388 0.1921 0.1912 0.0773  0.0037  -0.0022 ? ? ? ? ? ? 75  PRO A   CB    
572  C  CG    . PRO A   75  ? 0.2316 0.1923 0.2147 0.0664  -0.0078 -0.0150 ? ? ? ? ? ? 75  PRO A   CG    
573  C  CD    . PRO A   75  ? 0.2574 0.1964 0.2116 0.0759  -0.0059 -0.0048 ? ? ? ? ? ? 75  PRO A   CD    
574  N  N     . LEU A   76  ? 0.1755 0.1766 0.2079 0.0267  -0.0235 0.0155  ? ? ? ? ? ? 76  LEU A   N     
575  C  CA    . LEU A   76  ? 0.1700 0.2094 0.1798 0.0108  -0.0175 0.0027  ? ? ? ? ? ? 76  LEU A   CA    
576  C  C     . LEU A   76  ? 0.1633 0.1550 0.2094 0.0277  -0.0044 0.0165  ? ? ? ? ? ? 76  LEU A   C     
577  O  O     . LEU A   76  ? 0.1858 0.1830 0.2098 0.0545  -0.0089 0.0059  ? ? ? ? ? ? 76  LEU A   O     
578  C  CB    . LEU A   76  ? 0.1617 0.1964 0.2489 0.0159  -0.0022 -0.0096 ? ? ? ? ? ? 76  LEU A   CB    
579  C  CG    . LEU A   76  ? 0.1936 0.1993 0.3301 0.0069  -0.0649 -0.0134 ? ? ? ? ? ? 76  LEU A   CG    
580  C  CD1   . LEU A   76  ? 0.2828 0.1957 0.3445 0.0286  -0.0592 -0.0314 ? ? ? ? ? ? 76  LEU A   CD1   
581  C  CD2   . LEU A   76  ? 0.2004 0.3110 0.5386 0.0048  -0.1359 0.0444  ? ? ? ? ? ? 76  LEU A   CD2   
582  N  N     . GLU A   77  ? 0.1927 0.1708 0.1883 0.0487  -0.0193 0.0161  ? ? ? ? ? ? 77  GLU A   N     
583  C  CA    . GLU A   77  ? 0.1618 0.1629 0.2149 0.0429  -0.0216 0.0401  ? ? ? ? ? ? 77  GLU A   CA    
584  C  C     . GLU A   77  ? 0.1704 0.1797 0.1846 0.0562  -0.0297 0.0186  ? ? ? ? ? ? 77  GLU A   C     
585  O  O     . GLU A   77  ? 0.1821 0.1766 0.2031 0.0441  -0.0053 0.0158  ? ? ? ? ? ? 77  GLU A   O     
586  C  CB    . GLU A   77  ? 0.1515 0.1610 0.2518 0.0437  -0.0028 0.0254  ? ? ? ? ? ? 77  GLU A   CB    
587  C  CG    . GLU A   77  ? 0.1559 0.1735 0.2527 0.0473  -0.0205 0.0138  ? ? ? ? ? ? 77  GLU A   CG    
588  C  CD    . GLU A   77  ? 0.1633 0.1685 0.2130 0.0470  -0.0156 0.0213  ? ? ? ? ? ? 77  GLU A   CD    
589  O  OE1   . GLU A   77  ? 0.1932 0.1775 0.2333 0.0376  -0.0201 0.0111  ? ? ? ? ? ? 77  GLU A   OE1   
590  O  OE2   . GLU A   77  ? 0.1668 0.2029 0.2261 0.0560  -0.0179 0.0404  ? ? ? ? ? ? 77  GLU A   OE2   
591  N  N     . ALA A   78  ? 0.1763 0.1781 0.2127 0.0373  -0.0404 0.0083  ? ? ? ? ? ? 78  ALA A   N     
592  C  CA    . ALA A   78  ? 0.1661 0.1500 0.2156 0.0180  -0.0271 0.0053  ? ? ? ? ? ? 78  ALA A   CA    
593  C  C     . ALA A   78  ? 0.1826 0.1508 0.2151 0.0265  -0.0166 0.0029  ? ? ? ? ? ? 78  ALA A   C     
594  O  O     . ALA A   78  ? 0.2027 0.1896 0.2001 0.0563  -0.0124 0.0192  ? ? ? ? ? ? 78  ALA A   O     
595  C  CB    . ALA A   78  ? 0.1886 0.1649 0.2042 0.0172  -0.0365 0.0028  ? ? ? ? ? ? 78  ALA A   CB    
596  N  N     . ALA A   79  ? 0.1924 0.1475 0.2083 0.0231  -0.0389 0.0173  ? ? ? ? ? ? 79  ALA A   N     
597  C  CA    . ALA A   79  ? 0.1970 0.1521 0.1825 0.0343  -0.0305 0.0230  ? ? ? ? ? ? 79  ALA A   CA    
598  C  C     . ALA A   79  ? 0.1599 0.1822 0.1819 0.0473  -0.0089 0.0089  ? ? ? ? ? ? 79  ALA A   C     
599  O  O     . ALA A   79  ? 0.1747 0.1760 0.2167 0.0559  -0.0139 0.0070  ? ? ? ? ? ? 79  ALA A   O     
600  C  CB    . ALA A   79  ? 0.2419 0.1575 0.2011 0.0486  0.0229  0.0395  ? ? ? ? ? ? 79  ALA A   CB    
601  N  N     . ARG A   80  ? 0.1792 0.1655 0.1882 0.0434  -0.0281 0.0027  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   N     
602  C  CA    B ARG A   80  ? 0.1635 0.1913 0.1951 0.0340  -0.0360 0.0103  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   CA    
603  C  CA    C ARG A   80  ? 0.1834 0.1818 0.1839 0.0363  -0.0275 0.0210  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   CA    
604  C  C     . ARG A   80  ? 0.1740 0.1712 0.1907 0.0332  -0.0286 0.0046  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   C     
605  O  O     . ARG A   80  ? 0.1872 0.1713 0.2216 0.0335  -0.0167 -0.0068 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   O     
606  C  CB    B ARG A   80  ? 0.1751 0.2072 0.2275 0.0563  -0.0475 -0.0071 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   CB    
607  C  CB    C ARG A   80  ? 0.1799 0.2107 0.1868 0.0537  -0.0262 -0.0016 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   CB    
608  C  CG    B ARG A   80  ? 0.2222 0.1860 0.2237 0.0796  -0.0619 0.0187  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   CG    
609  C  CG    C ARG A   80  ? 0.1877 0.2459 0.2636 0.0204  -0.0319 -0.0225 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   CG    
610  C  CD    B ARG A   80  ? 0.2819 0.1899 0.3399 0.0712  -0.1080 0.0449  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   CD    
611  C  CD    C ARG A   80  ? 0.1811 0.2854 0.4336 0.0535  -0.0167 -0.0297 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   CD    
612  N  NE    B ARG A   80  ? 0.2867 0.1908 0.3776 0.0639  -0.0527 0.0529  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   NE    
613  N  NE    C ARG A   80  ? 0.1911 0.3250 0.3669 0.0524  -0.0177 0.0333  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   NE    
614  C  CZ    B ARG A   80  ? 0.2887 0.1983 0.3841 0.0811  -0.0440 0.0602  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   CZ    
615  C  CZ    C ARG A   80  ? 0.1670 0.3799 0.2750 0.0510  -0.0780 0.0463  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   CZ    
616  N  NH1   B ARG A   80  ? 0.2551 0.2269 0.2342 0.0656  -0.0569 0.0401  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   NH1   
617  N  NH1   C ARG A   80  ? 0.1888 0.6177 0.2976 -0.0354 -0.0418 -0.0102 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   NH1   
618  N  NH2   B ARG A   80  ? 0.2629 0.2261 0.2810 0.0422  -0.0993 0.0348  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   NH2   
619  N  NH2   C ARG A   80  ? 0.3448 0.4140 0.3794 0.1490  -0.0904 0.1702  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   NH2   
620  N  N     . ARG A   81  ? 0.1853 0.1673 0.2142 0.0321  -0.0323 -0.0003 ? ? ? ? ? ? 81  ARG A   N     
621  C  CA    . ARG A   81  ? 0.1807 0.1643 0.2325 0.0330  -0.0330 0.0179  ? ? ? ? ? ? 81  ARG A   CA    
622  C  C     . ARG A   81  ? 0.1946 0.1594 0.1972 0.0462  -0.0179 0.0131  ? ? ? ? ? ? 81  ARG A   C     
623  O  O     . ARG A   81  ? 0.2022 0.1812 0.1999 0.0394  -0.0099 0.0109  ? ? ? ? ? ? 81  ARG A   O     
624  C  CB    . ARG A   81  ? 0.2280 0.1571 0.2207 0.0438  0.0197  0.0332  ? ? ? ? ? ? 81  ARG A   CB    
625  C  CG    . ARG A   81  ? 0.2202 0.1614 0.2166 0.0262  0.0059  0.0228  ? ? ? ? ? ? 81  ARG A   CG    
626  C  CD    . ARG A   81  ? 0.2090 0.1611 0.2207 0.0353  0.0037  -0.0003 ? ? ? ? ? ? 81  ARG A   CD    
627  N  NE    . ARG A   81  ? 0.1913 0.1780 0.2108 0.0397  -0.0159 0.0206  ? ? ? ? ? ? 81  ARG A   NE    
628  C  CZ    . ARG A   81  ? 0.1972 0.2237 0.2602 0.0582  -0.0361 -0.0225 ? ? ? ? ? ? 81  ARG A   CZ    
629  N  NH1   . ARG A   81  ? 0.1931 0.2436 0.3530 0.0659  -0.0397 -0.0409 ? ? ? ? ? ? 81  ARG A   NH1   
630  N  NH2   . ARG A   81  ? 0.2779 0.2497 0.2530 0.0986  -0.0681 -0.0370 ? ? ? ? ? ? 81  ARG A   NH2   
631  N  N     . GLU A   82  ? 0.1976 0.1842 0.1917 0.0489  -0.0293 -0.0048 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A   N     
632  C  CA    A GLU A   82  ? 0.1917 0.1734 0.2240 0.0353  -0.0456 -0.0024 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A   CA    
633  C  CA    B GLU A   82  ? 0.1739 0.1801 0.1059 0.0208  0.0057  0.0102  ? ? ? ? ? ? 82  GLU A   CA    
634  C  C     . GLU A   82  ? 0.1857 0.1691 0.2073 0.0350  -0.0169 0.0117  ? ? ? ? ? ? 82  GLU A   C     
635  O  O     . GLU A   82  ? 0.1845 0.1865 0.2127 0.0445  -0.0253 0.0019  ? ? ? ? ? ? 82  GLU A   O     
636  C  CB    A GLU A   82  ? 0.2244 0.2173 0.2272 0.0554  -0.0684 -0.0193 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A   CB    
637  C  CB    B GLU A   82  ? 0.2347 0.1668 0.0958 -0.0043 -0.0156 0.0727  ? ? ? ? ? ? 82  GLU A   CB    
638  C  CG    A GLU A   82  ? 0.3008 0.2387 0.2963 0.0340  -0.0892 -0.0471 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A   CG    
639  C  CG    B GLU A   82  ? 0.0715 0.1267 0.0829 0.0717  -0.0545 0.0465  ? ? ? ? ? ? 82  GLU A   CG    
640  C  CD    A GLU A   82  ? 0.2773 0.2613 0.5041 0.0108  -0.1446 -0.0017 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A   CD    
641  C  CD    B GLU A   82  ? 0.0780 0.0731 0.0139 0.0308  -0.0231 -0.0080 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A   CD    
642  O  OE1   A GLU A   82  ? 0.4167 0.2848 0.4683 -0.0438 -0.1667 -0.0141 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A   OE1   
643  O  OE1   B GLU A   82  ? 0.0449 0.0608 0.0163 0.0219  -0.0094 -0.0257 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A   OE1   
644  O  OE2   A GLU A   82  ? 0.2970 0.2797 0.4986 -0.0082 -0.0410 0.0542  ? ? ? ? ? ? 82  GLU A   OE2   
645  O  OE2   B GLU A   82  ? 0.0876 0.0451 0.0049 0.0058  0.0180  0.0256  ? ? ? ? ? ? 82  GLU A   OE2   
646  N  N     . LEU A   83  ? 0.1937 0.1745 0.1795 0.0258  -0.0302 0.0008  ? ? ? ? ? ? 83  LEU A   N     
647  C  CA    . LEU A   83  ? 0.1940 0.1679 0.2062 0.0276  -0.0062 0.0074  ? ? ? ? ? ? 83  LEU A   CA    
648  C  C     . LEU A   83  ? 0.1933 0.1552 0.1956 0.0362  -0.0253 -0.0036 ? ? ? ? ? ? 83  LEU A   C     
649  O  O     . LEU A   83  ? 0.1847 0.1712 0.2383 0.0433  0.0063  0.0020  ? ? ? ? ? ? 83  LEU A   O     
650  C  CB    . LEU A   83  ? 0.1958 0.1714 0.2459 0.0243  -0.0154 0.0123  ? ? ? ? ? ? 83  LEU A   CB    
651  C  CG    . LEU A   83  ? 0.1841 0.1726 0.2294 0.0241  -0.0290 0.0174  ? ? ? ? ? ? 83  LEU A   CG    
652  C  CD1   . LEU A   83  ? 0.2029 0.2028 0.2710 0.0649  -0.0095 0.0416  ? ? ? ? ? ? 83  LEU A   CD1   
653  C  CD2   . LEU A   83  ? 0.1849 0.1976 0.2922 0.0132  -0.0224 0.0244  ? ? ? ? ? ? 83  LEU A   CD2   
654  N  N     . ALA A   84  ? 0.1767 0.1891 0.1948 0.0479  -0.0134 -0.0022 ? ? ? ? ? ? 84  ALA A   N     
655  C  CA    . ALA A   84  ? 0.1817 0.2040 0.1944 0.0337  -0.0219 0.0160  ? ? ? ? ? ? 84  ALA A   CA    
656  C  C     . ALA A   84  ? 0.1873 0.1783 0.1833 0.0370  -0.0164 0.0021  ? ? ? ? ? ? 84  ALA A   C     
657  O  O     . ALA A   84  ? 0.2074 0.2176 0.2070 0.0373  0.0065  -0.0128 ? ? ? ? ? ? 84  ALA A   O     
658  C  CB    . ALA A   84  ? 0.2064 0.2389 0.2054 0.0769  -0.0181 0.0071  ? ? ? ? ? ? 84  ALA A   CB    
659  N  N     . GLU A   85  ? 0.1891 0.1652 0.2182 0.0425  -0.0333 0.0128  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A   N     
660  C  CA    . GLU A   85  ? 0.1891 0.1706 0.2421 0.0381  -0.0288 0.0221  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A   CA    
661  C  C     . GLU A   85  ? 0.1887 0.1729 0.2310 0.0447  0.0058  0.0362  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A   C     
662  O  O     . GLU A   85  ? 0.1985 0.2371 0.2656 0.0572  0.0280  0.0587  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A   O     
663  C  CB    . GLU A   85  ? 0.1844 0.1694 0.2407 0.0364  -0.0117 0.0202  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A   CB    
664  C  CG    . GLU A   85  ? 0.1800 0.1712 0.2776 0.0408  -0.0072 0.0315  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A   CG    
665  C  CD    . GLU A   85  ? 0.2293 0.1777 0.3368 0.0453  -0.0325 0.0178  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A   CD    
666  O  OE1   . GLU A   85  ? 0.2795 0.2078 0.3331 0.0371  -0.0418 -0.0059 ? ? ? ? ? ? 85  GLU A   OE1   
667  O  OE2   . GLU A   85  ? 0.2123 0.1757 0.4076 0.0192  -0.0378 0.0480  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A   OE2   
668  N  N     . GLU A   86  ? 0.1870 0.1653 0.1837 0.0373  -0.0177 0.0113  ? ? ? ? ? ? 86  GLU A   N     
669  C  CA    . GLU A   86  ? 0.1783 0.1554 0.1874 0.0388  -0.0142 0.0005  ? ? ? ? ? ? 86  GLU A   CA    
670  C  C     . GLU A   86  ? 0.1705 0.1640 0.2120 0.0348  -0.0046 -0.0087 ? ? ? ? ? ? 86  GLU A   C     
671  O  O     . GLU A   86  ? 0.1905 0.1817 0.3012 0.0601  -0.0306 -0.0347 ? ? ? ? ? ? 86  GLU A   O     
672  C  CB    . GLU A   86  ? 0.2186 0.1659 0.1868 0.0419  -0.0278 0.0082  ? ? ? ? ? ? 86  GLU A   CB    
673  C  CG    . GLU A   86  ? 0.1820 0.1906 0.2078 0.0245  -0.0222 -0.0115 ? ? ? ? ? ? 86  GLU A   CG    
674  C  CD    . GLU A   86  ? 0.2044 0.1933 0.2002 0.0027  -0.0057 -0.0082 ? ? ? ? ? ? 86  GLU A   CD    
675  O  OE1   . GLU A   86  ? 0.3390 0.1864 0.2401 0.0069  -0.0443 0.0230  ? ? ? ? ? ? 86  GLU A   OE1   
676  O  OE2   . GLU A   86  ? 0.2599 0.2394 0.2203 -0.0491 -0.0144 -0.0107 ? ? ? ? ? ? 86  GLU A   OE2   
677  N  N     . THR A   87  ? 0.1873 0.1731 0.2202 0.0297  -0.0305 -0.0126 ? ? ? ? ? ? 87  THR A   N     
678  C  CA    . THR A   87  ? 0.2110 0.1685 0.2125 0.0284  -0.0232 -0.0095 ? ? ? ? ? ? 87  THR A   CA    
679  C  C     . THR A   87  ? 0.1935 0.1769 0.2115 0.0341  -0.0064 -0.0286 ? ? ? ? ? ? 87  THR A   C     
680  O  O     . THR A   87  ? 0.2226 0.2156 0.2922 0.0504  -0.0310 -0.0897 ? ? ? ? ? ? 87  THR A   O     
681  C  CB    . THR A   87  ? 0.1812 0.1821 0.2398 0.0316  -0.0291 0.0066  ? ? ? ? ? ? 87  THR A   CB    
682  O  OG1   . THR A   87  ? 0.1874 0.1831 0.3022 0.0350  -0.0192 -0.0307 ? ? ? ? ? ? 87  THR A   OG1   
683  C  CG2   . THR A   87  ? 0.2102 0.1613 0.2209 0.0111  -0.0116 -0.0036 ? ? ? ? ? ? 87  THR A   CG2   
684  N  N     . GLY A   88  ? 0.1988 0.2134 0.1997 0.0471  -0.0167 -0.0121 ? ? ? ? ? ? 88  GLY A   N     
685  C  CA    . GLY A   88  ? 0.2168 0.2162 0.2061 0.0294  -0.0228 -0.0243 ? ? ? ? ? ? 88  GLY A   CA    
686  C  C     . GLY A   88  ? 0.2221 0.1872 0.2224 0.0322  -0.0374 -0.0092 ? ? ? ? ? ? 88  GLY A   C     
687  O  O     . GLY A   88  ? 0.2217 0.2756 0.2314 0.0161  -0.0413 -0.0257 ? ? ? ? ? ? 88  GLY A   O     
688  N  N     . LEU A   89  ? 0.2083 0.1936 0.2314 0.0570  -0.0115 -0.0290 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A   N     
689  C  CA    . LEU A   89  ? 0.2005 0.1860 0.2264 0.0644  -0.0176 -0.0208 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A   CA    
690  C  C     . LEU A   89  ? 0.1896 0.1836 0.2476 0.0579  -0.0538 -0.0528 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A   C     
691  O  O     . LEU A   89  ? 0.2070 0.1865 0.2576 0.0540  -0.0385 -0.0524 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A   O     
692  C  CB    . LEU A   89  ? 0.2274 0.1704 0.2631 0.0574  -0.0281 -0.0242 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A   CB    
693  C  CG    . LEU A   89  ? 0.2549 0.1795 0.2706 0.0807  -0.0585 -0.0379 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A   CG    
694  C  CD1   . LEU A   89  ? 0.2318 0.2014 0.3154 0.0638  -0.0097 0.0214  ? ? ? ? ? ? 89  LEU A   CD1   
695  C  CD2   . LEU A   89  ? 0.2185 0.2498 0.3181 0.0823  -0.0552 -0.0949 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A   CD2   
696  N  N     . SER A   90  ? 0.1886 0.2384 0.2506 0.0498  -0.0572 -0.0555 ? ? ? ? ? ? 90  SER A   N     
697  C  CA    . SER A   90  ? 0.1971 0.2600 0.2869 0.0540  -0.0219 -0.0303 ? ? ? ? ? ? 90  SER A   CA    
698  C  C     . SER A   90  ? 0.2374 0.2568 0.2800 0.0068  -0.0136 -0.0886 ? ? ? ? ? ? 90  SER A   C     
699  O  O     . SER A   90  ? 0.2445 0.2653 0.4198 0.0188  0.0111  -0.1315 ? ? ? ? ? ? 90  SER A   O     
700  C  CB    . SER A   90  ? 0.2407 0.3034 0.4263 0.0885  -0.0806 -0.0122 ? ? ? ? ? ? 90  SER A   CB    
701  O  OG    . SER A   90  ? 0.3145 0.5269 0.5536 -0.0531 -0.2008 -0.0279 ? ? ? ? ? ? 90  SER A   OG    
702  N  N     . GLY A   91  ? 0.1829 0.2646 0.3439 0.0050  -0.0014 -0.0980 ? ? ? ? ? ? 91  GLY A   N     
703  C  CA    . GLY A   91  ? 0.2444 0.2690 0.4178 -0.0089 0.0579  -0.1088 ? ? ? ? ? ? 91  GLY A   CA    
704  C  C     . GLY A   91  ? 0.1796 0.2886 0.3137 0.0021  -0.0210 -0.0828 ? ? ? ? ? ? 91  GLY A   C     
705  O  O     . GLY A   91  ? 0.2437 0.2931 0.3925 0.0224  0.0029  -0.0945 ? ? ? ? ? ? 91  GLY A   O     
706  N  N     . ASP A   92  ? 0.1744 0.3370 0.2665 -0.0133 -0.0514 -0.0672 ? ? ? ? ? ? 92  ASP A   N     
707  C  CA    . ASP A   92  ? 0.1655 0.3351 0.2818 -0.0114 -0.0478 -0.0673 ? ? ? ? ? ? 92  ASP A   CA    
708  C  C     . ASP A   92  ? 0.1668 0.2574 0.2734 0.0062  -0.0389 -0.0493 ? ? ? ? ? ? 92  ASP A   C     
709  O  O     . ASP A   92  ? 0.1967 0.2426 0.3298 0.0010  -0.0655 -0.0414 ? ? ? ? ? ? 92  ASP A   O     
710  C  CB    . ASP A   92  ? 0.1667 0.3479 0.3136 -0.0162 -0.0716 -0.0509 ? ? ? ? ? ? 92  ASP A   CB    
711  C  CG    . ASP A   92  ? 0.2436 0.4395 0.3733 -0.0312 -0.1411 -0.0802 ? ? ? ? ? ? 92  ASP A   CG    
712  O  OD1   . ASP A   92  ? 0.2862 0.5464 0.3407 -0.0339 -0.1402 -0.0035 ? ? ? ? ? ? 92  ASP A   OD1   
713  O  OD2   . ASP A   92  ? 0.3621 0.4934 0.5559 -0.0328 -0.2250 -0.1854 ? ? ? ? ? ? 92  ASP A   OD2   
714  N  N     . LEU A   93  ? 0.1743 0.2542 0.2947 0.0257  -0.0749 -0.0471 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A   N     
715  C  CA    A LEU A   93  ? 0.1653 0.2359 0.2457 0.0025  -0.0361 -0.0231 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A   CA    
716  C  CA    B LEU A   93  ? 0.1524 0.2284 0.2538 -0.0098 -0.0369 -0.0181 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A   CA    
717  C  C     . LEU A   93  ? 0.1425 0.2898 0.2875 0.0206  -0.0313 -0.0088 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A   C     
718  O  O     . LEU A   93  ? 0.1863 0.3267 0.3390 0.0708  -0.0459 -0.0431 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A   O     
719  C  CB    A LEU A   93  ? 0.1482 0.2341 0.3236 0.0117  -0.0267 -0.0303 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A   CB    
720  C  CB    B LEU A   93  ? 0.2533 0.2781 0.3311 -0.0786 -0.0289 -0.0061 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A   CB    
721  C  CG    A LEU A   93  ? 0.1722 0.2187 0.3478 0.0094  0.0018  -0.0251 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A   CG    
722  C  CG    B LEU A   93  ? 0.2662 0.2722 0.3936 -0.1300 0.0529  -0.0630 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A   CG    
723  C  CD1   A LEU A   93  ? 0.1942 0.2143 0.3101 0.0113  -0.0100 -0.0318 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A   CD1   
724  C  CD1   B LEU A   93  ? 0.2260 0.2472 0.3892 -0.0685 -0.0720 -0.0903 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A   CD1   
725  C  CD2   A LEU A   93  ? 0.1695 0.2616 0.4910 0.0478  0.0284  0.0336  ? ? ? ? ? ? 93  LEU A   CD2   
726  C  CD2   B LEU A   93  ? 0.3157 0.2775 0.3004 -0.1448 -0.0105 -0.0704 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A   CD2   
727  N  N     . THR A   94  ? 0.1357 0.2529 0.2655 -0.0232 -0.0277 -0.0154 ? ? ? ? ? ? 94  THR A   N     
728  C  CA    . THR A   94  ? 0.1460 0.2514 0.2721 0.0085  -0.0277 -0.0508 ? ? ? ? ? ? 94  THR A   CA    
729  C  C     . THR A   94  ? 0.1342 0.2148 0.2753 -0.0033 -0.0164 -0.0391 ? ? ? ? ? ? 94  THR A   C     
730  O  O     . THR A   94  ? 0.1326 0.2270 0.2748 -0.0041 -0.0135 -0.0261 ? ? ? ? ? ? 94  THR A   O     
731  C  CB    . THR A   94  ? 0.1917 0.3645 0.3130 -0.1341 0.0189  -0.0589 ? ? ? ? ? ? 94  THR A   CB    
732  O  OG1   . THR A   94  ? 0.2048 0.3823 0.4161 -0.0905 -0.0315 -0.1053 ? ? ? ? ? ? 94  THR A   OG1   
733  C  CG2   . THR A   94  ? 0.1826 0.3150 0.4206 -0.0591 0.0714  -0.1015 ? ? ? ? ? ? 94  THR A   CG2   
734  N  N     . TYR A   95  ? 0.1386 0.2311 0.2511 0.0037  -0.0135 -0.0361 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A   N     
735  C  CA    . TYR A   95  ? 0.1622 0.2088 0.2403 0.0044  -0.0068 -0.0255 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A   CA    
736  C  C     . TYR A   95  ? 0.1366 0.2382 0.2564 -0.0281 -0.0140 -0.0057 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A   C     
737  O  O     . TYR A   95  ? 0.1304 0.2378 0.3402 -0.0258 -0.0084 -0.0014 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A   O     
738  C  CB    . TYR A   95  ? 0.1610 0.2333 0.2819 0.0145  -0.0015 -0.0507 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A   CB    
739  C  CG    . TYR A   95  ? 0.1606 0.2591 0.3143 0.0048  0.0044  -0.0880 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A   CG    
740  C  CD1   . TYR A   95  ? 0.1783 0.2641 0.3478 -0.0163 -0.0034 -0.0841 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A   CD1   
741  C  CD2   . TYR A   95  ? 0.1823 0.2744 0.2972 0.0043  -0.0008 -0.0890 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A   CD2   
742  C  CE1   . TYR A   95  ? 0.2133 0.2476 0.3719 -0.0321 -0.0130 -0.0891 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A   CE1   
743  C  CE2   . TYR A   95  ? 0.1986 0.3079 0.3180 0.0068  -0.0105 -0.1074 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A   CE2   
744  C  CZ    . TYR A   95  ? 0.1922 0.2212 0.3258 0.0278  -0.0516 -0.0470 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A   CZ    
745  O  OH    . TYR A   95  ? 0.2192 0.2839 0.3867 0.0350  -0.0564 -0.1276 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A   OH    
746  N  N     . LEU A   96  ? 0.1312 0.1799 0.2703 -0.0057 -0.0063 -0.0138 ? ? ? ? ? ? 96  LEU A   N     
747  C  CA    . LEU A   96  ? 0.1665 0.1696 0.2620 -0.0120 -0.0110 -0.0227 ? ? ? ? ? ? 96  LEU A   CA    
748  C  C     . LEU A   96  ? 0.1440 0.1977 0.2686 -0.0320 0.0160  -0.0403 ? ? ? ? ? ? 96  LEU A   C     
749  O  O     . LEU A   96  ? 0.1696 0.2435 0.2887 -0.0399 0.0338  -0.0339 ? ? ? ? ? ? 96  LEU A   O     
750  C  CB    . LEU A   96  ? 0.1827 0.1630 0.2532 0.0018  -0.0186 -0.0236 ? ? ? ? ? ? 96  LEU A   CB    
751  C  CG    . LEU A   96  ? 0.1416 0.1750 0.2411 -0.0289 0.0031  -0.0220 ? ? ? ? ? ? 96  LEU A   CG    
752  C  CD1   . LEU A   96  ? 0.1463 0.1994 0.2391 -0.0184 0.0444  -0.0144 ? ? ? ? ? ? 96  LEU A   CD1   
753  C  CD2   . LEU A   96  ? 0.1444 0.2273 0.3712 -0.0543 0.0195  -0.0494 ? ? ? ? ? ? 96  LEU A   CD2   
754  N  N     . PHE A   97  ? 0.1432 0.1825 0.2528 -0.0229 -0.0199 -0.0100 ? ? ? ? ? ? 97  PHE A   N     
755  C  CA    . PHE A   97  ? 0.1367 0.1769 0.2453 -0.0210 0.0057  -0.0134 ? ? ? ? ? ? 97  PHE A   CA    
756  C  C     . PHE A   97  ? 0.1620 0.1989 0.2388 -0.0450 0.0261  -0.0397 ? ? ? ? ? ? 97  PHE A   C     
757  O  O     . PHE A   97  ? 0.1562 0.1733 0.2139 -0.0256 0.0066  -0.0116 ? ? ? ? ? ? 97  PHE A   O     
758  C  CB    . PHE A   97  ? 0.1774 0.2005 0.2546 -0.0089 -0.0002 0.0082  ? ? ? ? ? ? 97  PHE A   CB    
759  C  CG    . PHE A   97  ? 0.1866 0.1965 0.2257 -0.0076 0.0007  0.0137  ? ? ? ? ? ? 97  PHE A   CG    
760  C  CD1   . PHE A   97  ? 0.2089 0.1947 0.2713 -0.0034 -0.0514 0.0149  ? ? ? ? ? ? 97  PHE A   CD1   
761  C  CD2   . PHE A   97  ? 0.1911 0.2324 0.2257 0.0246  0.0038  0.0390  ? ? ? ? ? ? 97  PHE A   CD2   
762  C  CE1   . PHE A   97  ? 0.1948 0.1888 0.2574 -0.0018 -0.0145 0.0591  ? ? ? ? ? ? 97  PHE A   CE1   
763  C  CE2   . PHE A   97  ? 0.1718 0.1837 0.2167 0.0134  -0.0266 0.0597  ? ? ? ? ? ? 97  PHE A   CE2   
764  C  CZ    . PHE A   97  ? 0.1774 0.2205 0.2473 -0.0392 -0.0354 0.0527  ? ? ? ? ? ? 97  PHE A   CZ    
765  N  N     . SER A   98  ? 0.1655 0.1902 0.2217 -0.0333 0.0049  -0.0267 ? ? ? ? ? ? 98  SER A   N     
766  C  CA    A SER A   98  ? 0.1715 0.1776 0.2185 -0.0331 -0.0135 -0.0076 ? ? ? ? ? ? 98  SER A   CA    
767  C  CA    B SER A   98  ? 0.1548 0.1774 0.2015 -0.0243 0.0053  -0.0214 ? ? ? ? ? ? 98  SER A   CA    
768  C  C     . SER A   98  ? 0.1547 0.1747 0.1706 -0.0332 0.0225  -0.0080 ? ? ? ? ? ? 98  SER A   C     
769  O  O     . SER A   98  ? 0.1969 0.1895 0.1988 -0.0356 0.0448  -0.0014 ? ? ? ? ? ? 98  SER A   O     
770  C  CB    A SER A   98  ? 0.1718 0.1884 0.2020 -0.0184 0.0113  -0.0056 ? ? ? ? ? ? 98  SER A   CB    
771  C  CB    B SER A   98  ? 0.2100 0.1814 0.2179 -0.0126 -0.0053 -0.0052 ? ? ? ? ? ? 98  SER A   CB    
772  O  OG    A SER A   98  ? 0.1663 0.1901 0.2379 -0.0123 -0.0129 -0.0205 ? ? ? ? ? ? 98  SER A   OG    
773  O  OG    B SER A   98  ? 0.2045 0.1839 0.2357 0.0248  -0.0029 -0.0110 ? ? ? ? ? ? 98  SER A   OG    
774  N  N     . TYR A   99  ? 0.1468 0.1443 0.1996 -0.0166 0.0073  0.0058  ? ? ? ? ? ? 99  TYR A   N     
775  C  CA    . TYR A   99  ? 0.1451 0.1366 0.2046 -0.0102 0.0083  -0.0100 ? ? ? ? ? ? 99  TYR A   CA    
776  C  C     . TYR A   99  ? 0.1827 0.1373 0.1747 -0.0246 -0.0021 0.0007  ? ? ? ? ? ? 99  TYR A   C     
777  O  O     . TYR A   99  ? 0.1852 0.1364 0.1766 -0.0149 -0.0037 0.0149  ? ? ? ? ? ? 99  TYR A   O     
778  C  CB    . TYR A   99  ? 0.1736 0.1344 0.1905 -0.0016 0.0118  -0.0001 ? ? ? ? ? ? 99  TYR A   CB    
779  C  CG    . TYR A   99  ? 0.1702 0.1176 0.1754 -0.0039 -0.0026 0.0028  ? ? ? ? ? ? 99  TYR A   CG    
780  C  CD1   . TYR A   99  ? 0.1967 0.1288 0.1773 -0.0281 0.0199  -0.0066 ? ? ? ? ? ? 99  TYR A   CD1   
781  C  CD2   . TYR A   99  ? 0.1658 0.1113 0.1802 -0.0012 0.0047  0.0338  ? ? ? ? ? ? 99  TYR A   CD2   
782  C  CE1   . TYR A   99  ? 0.1692 0.1262 0.1888 -0.0123 -0.0021 -0.0060 ? ? ? ? ? ? 99  TYR A   CE1   
783  C  CE2   . TYR A   99  ? 0.1736 0.1175 0.1709 0.0011  -0.0094 0.0075  ? ? ? ? ? ? 99  TYR A   CE2   
784  C  CZ    . TYR A   99  ? 0.1668 0.1354 0.1829 -0.0052 -0.0095 0.0017  ? ? ? ? ? ? 99  TYR A   CZ    
785  O  OH    . TYR A   99  ? 0.1624 0.1491 0.1807 -0.0017 -0.0109 -0.0061 ? ? ? ? ? ? 99  TYR A   OH    
786  N  N     . PHE A   100 ? 0.1689 0.1233 0.1823 -0.0076 -0.0110 -0.0008 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A   N     
787  C  CA    . PHE A   100 ? 0.1616 0.1308 0.1897 -0.0060 0.0029  -0.0265 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A   CA    
788  C  C     . PHE A   100 ? 0.1643 0.0987 0.1851 -0.0145 0.0186  0.0044  ? ? ? ? ? ? 100 PHE A   C     
789  O  O     . PHE A   100 ? 0.2003 0.1052 0.1792 -0.0188 0.0125  0.0170  ? ? ? ? ? ? 100 PHE A   O     
790  C  CB    . PHE A   100 ? 0.1808 0.1299 0.2000 0.0090  0.0056  -0.0282 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A   CB    
791  C  CG    . PHE A   100 ? 0.1755 0.1299 0.2083 0.0076  -0.0001 -0.0151 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A   CG    
792  C  CD1   . PHE A   100 ? 0.1620 0.1663 0.3457 0.0067  0.0154  0.0187  ? ? ? ? ? ? 100 PHE A   CD1   
793  C  CD2   . PHE A   100 ? 0.2048 0.1338 0.2176 0.0195  0.0046  -0.0121 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A   CD2   
794  C  CE1   . PHE A   100 ? 0.1932 0.1753 0.3980 0.0308  0.0254  -0.0051 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A   CE1   
795  C  CE2   . PHE A   100 ? 0.2078 0.1612 0.2477 0.0346  -0.0317 -0.0215 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A   CE2   
796  C  CZ    . PHE A   100 ? 0.1982 0.1652 0.3836 0.0368  -0.0055 -0.0130 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A   CZ    
797  N  N     . VAL A   101 ? 0.1620 0.1264 0.1667 -0.0243 0.0175  0.0019  ? ? ? ? ? ? 101 VAL A   N     
798  C  CA    . VAL A   101 ? 0.1557 0.1352 0.1686 -0.0244 0.0166  0.0042  ? ? ? ? ? ? 101 VAL A   CA    
799  C  C     . VAL A   101 ? 0.1615 0.0984 0.1658 -0.0280 0.0162  0.0015  ? ? ? ? ? ? 101 VAL A   C     
800  O  O     . VAL A   101 ? 0.1734 0.1099 0.1822 -0.0141 0.0146  0.0018  ? ? ? ? ? ? 101 VAL A   O     
801  C  CB    . VAL A   101 ? 0.1646 0.1515 0.1621 -0.0380 0.0101  0.0072  ? ? ? ? ? ? 101 VAL A   CB    
802  C  CG1   . VAL A   101 ? 0.1870 0.1605 0.1773 -0.0108 -0.0083 0.0208  ? ? ? ? ? ? 101 VAL A   CG1   
803  C  CG2   . VAL A   101 ? 0.1802 0.1355 0.2324 -0.0358 0.0197  0.0130  ? ? ? ? ? ? 101 VAL A   CG2   
804  N  N     . SER A   102 ? 0.1614 0.1186 0.1839 -0.0181 0.0155  -0.0149 ? ? ? ? ? ? 102 SER A   N     
805  C  CA    . SER A   102 ? 0.1599 0.1260 0.1855 -0.0243 0.0167  -0.0279 ? ? ? ? ? ? 102 SER A   CA    
806  C  C     . SER A   102 ? 0.1735 0.1061 0.1656 -0.0224 0.0200  -0.0027 ? ? ? ? ? ? 102 SER A   C     
807  O  O     . SER A   102 ? 0.1926 0.1182 0.1814 -0.0288 0.0187  -0.0081 ? ? ? ? ? ? 102 SER A   O     
808  C  CB    . SER A   102 ? 0.1571 0.1473 0.1925 0.0015  -0.0007 -0.0089 ? ? ? ? ? ? 102 SER A   CB    
809  O  OG    . SER A   102 ? 0.1765 0.1740 0.2077 -0.0020 -0.0134 0.0041  ? ? ? ? ? ? 102 SER A   OG    
810  N  N     . PRO A   103 ? 0.1698 0.1114 0.1851 -0.0157 0.0183  -0.0191 ? ? ? ? ? ? 103 PRO A   N     
811  C  CA    . PRO A   103 ? 0.1552 0.1188 0.2010 -0.0105 0.0063  -0.0250 ? ? ? ? ? ? 103 PRO A   CA    
812  C  C     . PRO A   103 ? 0.1817 0.1129 0.1959 -0.0122 0.0059  -0.0237 ? ? ? ? ? ? 103 PRO A   C     
813  O  O     . PRO A   103 ? 0.2371 0.1158 0.2042 -0.0127 0.0219  -0.0255 ? ? ? ? ? ? 103 PRO A   O     
814  C  CB    . PRO A   103 ? 0.1680 0.1132 0.2899 -0.0234 0.0371  -0.0294 ? ? ? ? ? ? 103 PRO A   CB    
815  C  CG    . PRO A   103 ? 0.1935 0.1251 0.2232 -0.0051 0.0525  -0.0198 ? ? ? ? ? ? 103 PRO A   CG    
816  C  CD    . PRO A   103 ? 0.1808 0.1156 0.1990 -0.0180 0.0509  -0.0145 ? ? ? ? ? ? 103 PRO A   CD    
817  N  N     . GLY A   104 ? 0.1736 0.1401 0.1746 -0.0272 -0.0016 0.0064  ? ? ? ? ? ? 104 GLY A   N     
818  C  CA    . GLY A   104 ? 0.2326 0.1344 0.1876 -0.0439 -0.0255 0.0152  ? ? ? ? ? ? 104 GLY A   CA    
819  C  C     . GLY A   104 ? 0.2117 0.1449 0.1930 -0.0433 0.0196  -0.0214 ? ? ? ? ? ? 104 GLY A   C     
820  O  O     . GLY A   104 ? 0.2517 0.1469 0.2158 -0.0546 0.0060  -0.0263 ? ? ? ? ? ? 104 GLY A   O     
821  N  N     . PHE A   105 ? 0.1977 0.1352 0.1888 -0.0314 0.0117  -0.0004 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A   N     
822  C  CA    . PHE A   105 ? 0.1849 0.1443 0.2220 -0.0384 -0.0035 0.0068  ? ? ? ? ? ? 105 PHE A   CA    
823  C  C     . PHE A   105 ? 0.2381 0.1244 0.2074 -0.0406 -0.0072 -0.0006 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A   C     
824  O  O     . PHE A   105 ? 0.2670 0.1260 0.2421 -0.0667 -0.0149 -0.0005 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A   O     
825  C  CB    . PHE A   105 ? 0.1875 0.1587 0.2314 -0.0411 0.0123  -0.0387 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A   CB    
826  C  CG    . PHE A   105 ? 0.1932 0.1428 0.1974 -0.0390 -0.0157 -0.0137 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A   CG    
827  C  CD1   . PHE A   105 ? 0.2070 0.1735 0.2085 -0.0581 -0.0042 -0.0157 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A   CD1   
828  C  CD2   . PHE A   105 ? 0.2033 0.1521 0.2458 -0.0530 0.0283  -0.0393 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A   CD2   
829  C  CE1   . PHE A   105 ? 0.2045 0.1903 0.2179 -0.0619 0.0119  -0.0221 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A   CE1   
830  C  CE2   . PHE A   105 ? 0.2014 0.1628 0.2625 -0.0338 0.0457  -0.0336 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A   CE2   
831  C  CZ    . PHE A   105 ? 0.2377 0.2021 0.2658 -0.0946 0.0661  -0.0587 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A   CZ    
832  N  N     . THR A   106 ? 0.2158 0.1110 0.1905 -0.0344 0.0055  -0.0101 ? ? ? ? ? ? 106 THR A   N     
833  C  CA    . THR A   106 ? 0.1968 0.1264 0.2110 -0.0130 0.0046  -0.0055 ? ? ? ? ? ? 106 THR A   CA    
834  C  C     . THR A   106 ? 0.1953 0.1130 0.2430 -0.0066 0.0161  0.0007  ? ? ? ? ? ? 106 THR A   C     
835  O  O     . THR A   106 ? 0.2235 0.1096 0.2170 -0.0193 0.0303  -0.0201 ? ? ? ? ? ? 106 THR A   O     
836  C  CB    . THR A   106 ? 0.1939 0.1110 0.1914 -0.0160 -0.0005 -0.0086 ? ? ? ? ? ? 106 THR A   CB    
837  O  OG1   . THR A   106 ? 0.1965 0.1316 0.2092 -0.0231 -0.0076 0.0015  ? ? ? ? ? ? 106 THR A   OG1   
838  C  CG2   . THR A   106 ? 0.1798 0.1202 0.2227 -0.0303 0.0239  -0.0009 ? ? ? ? ? ? 106 THR A   CG2   
839  N  N     . ASP A   107 ? 0.1964 0.1181 0.2367 -0.0031 0.0125  -0.0014 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A   N     
840  C  CA    . ASP A   107 ? 0.1967 0.1149 0.2511 -0.0026 0.0118  -0.0122 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A   CA    
841  C  C     . ASP A   107 ? 0.1945 0.1291 0.2189 0.0050  0.0072  0.0005  ? ? ? ? ? ? 107 ASP A   C     
842  O  O     . ASP A   107 ? 0.2005 0.1366 0.2749 0.0067  -0.0025 -0.0170 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A   O     
843  C  CB    . ASP A   107 ? 0.2105 0.1297 0.2615 0.0089  -0.0131 -0.0040 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A   CB    
844  C  CG    . ASP A   107 ? 0.2386 0.1063 0.2651 0.0007  -0.0184 -0.0081 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A   CG    
845  O  OD1   . ASP A   107 ? 0.2860 0.1297 0.4566 0.0333  0.0003  0.0453  ? ? ? ? ? ? 107 ASP A   OD1   
846  O  OD2   . ASP A   107 ? 0.2245 0.1455 0.2413 -0.0088 -0.0224 -0.0003 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A   OD2   
847  N  N     . GLU A   108 ? 0.1965 0.1024 0.2302 -0.0219 0.0287  0.0048  ? ? ? ? ? ? 108 GLU A   N     
848  C  CA    . GLU A   108 ? 0.1764 0.1031 0.2230 -0.0084 0.0102  0.0039  ? ? ? ? ? ? 108 GLU A   CA    
849  C  C     . GLU A   108 ? 0.1761 0.0995 0.1950 -0.0017 -0.0021 0.0125  ? ? ? ? ? ? 108 GLU A   C     
850  O  O     . GLU A   108 ? 0.1949 0.1067 0.2013 -0.0112 -0.0024 0.0183  ? ? ? ? ? ? 108 GLU A   O     
851  C  CB    . GLU A   108 ? 0.1778 0.1149 0.2326 -0.0031 0.0044  -0.0012 ? ? ? ? ? ? 108 GLU A   CB    
852  C  CG    . GLU A   108 ? 0.2160 0.1440 0.1880 0.0100  0.0180  0.0104  ? ? ? ? ? ? 108 GLU A   CG    
853  C  CD    . GLU A   108 ? 0.1987 0.1517 0.1821 -0.0081 0.0307  0.0234  ? ? ? ? ? ? 108 GLU A   CD    
854  O  OE1   . GLU A   108 ? 0.1954 0.1707 0.2151 -0.0113 0.0106  -0.0041 ? ? ? ? ? ? 108 GLU A   OE1   
855  O  OE2   . GLU A   108 ? 0.2194 0.3011 0.1959 0.0397  0.0085  -0.0234 ? ? ? ? ? ? 108 GLU A   OE2   
856  N  N     . LYS A   109 ? 0.1723 0.1302 0.1952 -0.0048 0.0001  -0.0039 ? ? ? ? ? ? 109 LYS A   N     
857  C  CA    . LYS A   109 ? 0.1647 0.1356 0.1863 0.0012  0.0022  -0.0179 ? ? ? ? ? ? 109 LYS A   CA    
858  C  C     . LYS A   109 ? 0.1984 0.1205 0.1746 -0.0116 -0.0026 0.0060  ? ? ? ? ? ? 109 LYS A   C     
859  O  O     . LYS A   109 ? 0.2770 0.1380 0.1818 0.0024  -0.0199 0.0126  ? ? ? ? ? ? 109 LYS A   O     
860  C  CB    . LYS A   109 ? 0.1706 0.1735 0.2449 0.0213  0.0207  0.0103  ? ? ? ? ? ? 109 LYS A   CB    
861  C  CG    . LYS A   109 ? 0.1665 0.2004 0.3327 0.0142  0.0198  0.0432  ? ? ? ? ? ? 109 LYS A   CG    
862  C  CD    . LYS A   109 ? 0.1805 0.2708 0.4793 0.0325  0.0705  0.0295  ? ? ? ? ? ? 109 LYS A   CD    
863  C  CE    . LYS A   109 ? 0.2883 0.2715 0.5230 0.0024  0.2048  -0.0712 ? ? ? ? ? ? 109 LYS A   CE    
864  N  NZ    . LYS A   109 ? 0.2564 0.4541 0.6036 0.0315  0.1925  -0.0416 ? ? ? ? ? ? 109 LYS A   NZ    
865  N  N     . THR A   110 ? 0.1479 0.1213 0.1871 -0.0092 -0.0108 -0.0055 ? ? ? ? ? ? 110 THR A   N     
866  C  CA    . THR A   110 ? 0.1431 0.1282 0.2096 -0.0020 -0.0235 -0.0152 ? ? ? ? ? ? 110 THR A   CA    
867  C  C     . THR A   110 ? 0.1445 0.1273 0.1746 -0.0062 -0.0132 -0.0007 ? ? ? ? ? ? 110 THR A   C     
868  O  O     . THR A   110 ? 0.1683 0.1684 0.1905 -0.0099 0.0018  0.0206  ? ? ? ? ? ? 110 THR A   O     
869  C  CB    . THR A   110 ? 0.1424 0.1396 0.1984 0.0056  -0.0022 0.0003  ? ? ? ? ? ? 110 THR A   CB    
870  O  OG1   . THR A   110 ? 0.1385 0.1857 0.2342 -0.0053 0.0000  -0.0004 ? ? ? ? ? ? 110 THR A   OG1   
871  C  CG2   . THR A   110 ? 0.1728 0.1392 0.2025 0.0183  0.0005  -0.0041 ? ? ? ? ? ? 110 THR A   CG2   
872  N  N     . HIS A   111 ? 0.1448 0.1407 0.1818 0.0099  -0.0264 -0.0056 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A   N     
873  C  CA    . HIS A   111 ? 0.1328 0.1427 0.1961 0.0152  -0.0188 -0.0102 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A   CA    
874  C  C     . HIS A   111 ? 0.1484 0.1306 0.1837 -0.0007 0.0075  -0.0011 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A   C     
875  O  O     . HIS A   111 ? 0.1659 0.1528 0.1965 -0.0091 0.0142  -0.0059 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A   O     
876  C  CB    . HIS A   111 ? 0.1583 0.1659 0.1956 0.0405  -0.0206 0.0013  ? ? ? ? ? ? 111 HIS A   CB    
877  C  CG    . HIS A   111 ? 0.1835 0.1736 0.2336 0.0585  -0.0310 0.0032  ? ? ? ? ? ? 111 HIS A   CG    
878  N  ND1   . HIS A   111 ? 0.2317 0.2488 0.3438 0.0606  0.0233  -0.0860 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A   ND1   
879  C  CD2   . HIS A   111 ? 0.2776 0.1489 0.2842 0.0391  0.0008  -0.0073 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A   CD2   
880  C  CE1   . HIS A   111 ? 0.2893 0.2053 0.3851 0.0877  0.0126  -0.0426 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A   CE1   
881  N  NE2   . HIS A   111 ? 0.3100 0.1909 0.3152 0.0663  -0.0077 -0.0305 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A   NE2   
882  N  N     . VAL A   112 ? 0.1379 0.1371 0.2060 -0.0054 -0.0029 0.0010  ? ? ? ? ? ? 112 VAL A   N     
883  C  CA    . VAL A   112 ? 0.1417 0.1322 0.2083 -0.0119 -0.0186 -0.0078 ? ? ? ? ? ? 112 VAL A   CA    
884  C  C     . VAL A   112 ? 0.1183 0.1804 0.2034 -0.0033 -0.0106 -0.0165 ? ? ? ? ? ? 112 VAL A   C     
885  O  O     . VAL A   112 ? 0.1319 0.1789 0.2271 -0.0046 -0.0006 -0.0118 ? ? ? ? ? ? 112 VAL A   O     
886  C  CB    . VAL A   112 ? 0.1391 0.1453 0.2211 0.0057  -0.0199 -0.0043 ? ? ? ? ? ? 112 VAL A   CB    
887  C  CG1   . VAL A   112 ? 0.1754 0.1435 0.2622 0.0161  -0.0148 -0.0117 ? ? ? ? ? ? 112 VAL A   CG1   
888  C  CG2   . VAL A   112 ? 0.1404 0.1737 0.2248 -0.0141 -0.0242 0.0077  ? ? ? ? ? ? 112 VAL A   CG2   
889  N  N     . PHE A   113 ? 0.1430 0.1579 0.1966 -0.0085 -0.0180 -0.0130 ? ? ? ? ? ? 113 PHE A   N     
890  C  CA    . PHE A   113 ? 0.1537 0.1472 0.2183 -0.0035 -0.0312 -0.0112 ? ? ? ? ? ? 113 PHE A   CA    
891  C  C     . PHE A   113 ? 0.1243 0.1573 0.2310 -0.0044 -0.0256 -0.0226 ? ? ? ? ? ? 113 PHE A   C     
892  O  O     . PHE A   113 ? 0.1360 0.1868 0.2442 0.0058  -0.0148 -0.0290 ? ? ? ? ? ? 113 PHE A   O     
893  C  CB    . PHE A   113 ? 0.1624 0.1672 0.2045 -0.0009 -0.0301 -0.0112 ? ? ? ? ? ? 113 PHE A   CB    
894  C  CG    . PHE A   113 ? 0.1743 0.1664 0.1873 0.0020  -0.0109 0.0126  ? ? ? ? ? ? 113 PHE A   CG    
895  C  CD1   . PHE A   113 ? 0.2182 0.1648 0.1922 -0.0120 -0.0236 -0.0017 ? ? ? ? ? ? 113 PHE A   CD1   
896  C  CD2   . PHE A   113 ? 0.1782 0.1907 0.2508 0.0207  -0.0079 0.0130  ? ? ? ? ? ? 113 PHE A   CD2   
897  C  CE1   . PHE A   113 ? 0.2541 0.1663 0.2109 0.0049  -0.0374 0.0166  ? ? ? ? ? ? 113 PHE A   CE1   
898  C  CE2   . PHE A   113 ? 0.2157 0.1869 0.2229 0.0332  -0.0044 0.0320  ? ? ? ? ? ? 113 PHE A   CE2   
899  C  CZ    . PHE A   113 ? 0.2613 0.1940 0.2270 0.0283  -0.0291 0.0107  ? ? ? ? ? ? 113 PHE A   CZ    
900  N  N     . LEU A   114 ? 0.1502 0.1729 0.2394 -0.0306 -0.0166 -0.0357 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A   N     
901  C  CA    . LEU A   114 ? 0.1590 0.1593 0.2292 -0.0245 -0.0265 -0.0171 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A   CA    
902  C  C     . LEU A   114 ? 0.1293 0.2069 0.2312 -0.0061 -0.0351 -0.0281 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A   C     
903  O  O     . LEU A   114 ? 0.1683 0.2385 0.2704 0.0238  -0.0547 -0.0295 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A   O     
904  C  CB    . LEU A   114 ? 0.1674 0.1743 0.3133 -0.0362 0.0246  -0.0303 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A   CB    
905  C  CG    . LEU A   114 ? 0.1717 0.1734 0.3336 -0.0432 -0.0187 -0.0277 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A   CG    
906  C  CD1   . LEU A   114 ? 0.1957 0.1817 0.2969 -0.0200 -0.0072 -0.0158 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A   CD1   
907  C  CD2   . LEU A   114 ? 0.2024 0.2057 0.4675 -0.0721 0.0353  -0.0424 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A   CD2   
908  N  N     . ALA A   115 ? 0.1739 0.1696 0.2220 -0.0156 -0.0161 -0.0190 ? ? ? ? ? ? 115 ALA A   N     
909  C  CA    . ALA A   115 ? 0.1721 0.1778 0.2295 -0.0278 -0.0382 -0.0225 ? ? ? ? ? ? 115 ALA A   CA    
910  C  C     . ALA A   115 ? 0.1795 0.1873 0.2865 -0.0163 -0.0531 -0.0432 ? ? ? ? ? ? 115 ALA A   C     
911  O  O     . ALA A   115 ? 0.2244 0.1912 0.2842 0.0106  -0.0581 -0.0405 ? ? ? ? ? ? 115 ALA A   O     
912  C  CB    . ALA A   115 ? 0.1774 0.1930 0.2218 -0.0072 -0.0145 -0.0161 ? ? ? ? ? ? 115 ALA A   CB    
913  N  N     . GLU A   116 ? 0.1732 0.2085 0.3025 -0.0231 -0.0536 -0.0653 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A   N     
914  C  CA    . GLU A   116 ? 0.1941 0.2214 0.3033 -0.0333 -0.0464 -0.0784 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A   CA    
915  C  C     . GLU A   116 ? 0.1871 0.2823 0.3127 -0.0479 -0.0587 -0.0875 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A   C     
916  O  O     . GLU A   116 ? 0.2474 0.3183 0.2909 -0.0300 -0.0713 -0.0592 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A   O     
917  C  CB    . GLU A   116 ? 0.1984 0.2136 0.3509 -0.0387 -0.0490 -0.0349 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A   CB    
918  C  CG    . GLU A   116 ? 0.2526 0.2627 0.3660 -0.0734 -0.0447 0.0050  ? ? ? ? ? ? 116 GLU A   CG    
919  C  CD    . GLU A   116 ? 0.3391 0.2891 0.4172 -0.0858 0.0615  -0.0611 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A   CD    
920  O  OE1   . GLU A   116 ? 0.3892 0.2935 0.8065 -0.1236 0.2025  -0.0550 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A   OE1   
921  O  OE2   . GLU A   116 ? 0.2613 0.3263 0.5384 -0.0771 -0.0125 -0.0700 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A   OE2   
922  N  N     . ASN A   117 ? 0.3557 0.3284 0.3382 -0.1441 -0.0440 -0.1340 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A   N     
923  C  CA    . ASN A   117 ? 0.2667 0.4038 0.3307 -0.1092 -0.0274 -0.1365 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A   CA    
924  C  C     . ASN A   117 ? 0.2639 0.3634 0.3393 -0.0936 -0.0443 -0.1196 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A   C     
925  O  O     . ASN A   117 ? 0.3272 0.4258 0.3277 -0.0994 -0.0885 -0.0958 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A   O     
926  C  CB    . ASN A   117 ? 0.2620 0.5380 0.3756 -0.0731 -0.0126 -0.1966 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A   CB    
927  C  CG    . ASN A   117 ? 0.2514 0.5958 0.4240 -0.1133 -0.0463 -0.1700 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A   CG    
928  O  OD1   . ASN A   117 ? 0.4280 0.5710 0.7936 -0.2242 0.0576  -0.2458 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A   OD1   
929  N  ND2   . ASN A   117 ? 0.3501 0.7199 0.4856 -0.1009 0.0924  -0.1994 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A   ND2   
930  N  N     . LEU A   118 ? 0.2543 0.3368 0.3534 -0.0502 0.0179  -0.1663 ? ? ? ? ? ? 118 LEU A   N     
931  C  CA    . LEU A   118 ? 0.2412 0.3257 0.3319 -0.0395 -0.0257 -0.1264 ? ? ? ? ? ? 118 LEU A   CA    
932  C  C     . LEU A   118 ? 0.3081 0.2729 0.3319 -0.0535 -0.0133 -0.1245 ? ? ? ? ? ? 118 LEU A   C     
933  O  O     . LEU A   118 ? 0.5324 0.2818 0.3955 -0.0827 0.0325  -0.1490 ? ? ? ? ? ? 118 LEU A   O     
934  C  CB    . LEU A   118 ? 0.2390 0.3202 0.3817 -0.0099 -0.0160 -0.1177 ? ? ? ? ? ? 118 LEU A   CB    
935  C  CG    . LEU A   118 ? 0.2467 0.3637 0.3667 -0.0033 -0.0468 -0.0588 ? ? ? ? ? ? 118 LEU A   CG    
936  C  CD1   . LEU A   118 ? 0.3144 0.4606 0.5337 0.0328  -0.0770 0.0805  ? ? ? ? ? ? 118 LEU A   CD1   
937  C  CD2   . LEU A   118 ? 0.3970 0.3711 0.2489 0.0112  0.0298  -0.1055 ? ? ? ? ? ? 118 LEU A   CD2   
938  N  N     . LYS A   119 ? 0.3080 0.2898 0.3572 -0.0830 -0.0243 -0.1119 ? ? ? ? ? ? 119 LYS A   N     
939  C  CA    . LYS A   119 ? 0.3532 0.3028 0.3457 -0.0416 -0.0351 -0.0920 ? ? ? ? ? ? 119 LYS A   CA    
940  C  C     . LYS A   119 ? 0.3023 0.2344 0.2813 0.0216  -0.0462 -0.0808 ? ? ? ? ? ? 119 LYS A   C     
941  O  O     . LYS A   119 ? 0.2426 0.2491 0.3513 0.0418  -0.0458 -0.1241 ? ? ? ? ? ? 119 LYS A   O     
942  C  CB    . LYS A   119 ? 0.3262 0.6846 0.3986 -0.0677 -0.0724 -0.1289 ? ? ? ? ? ? 119 LYS A   CB    
943  N  N     . GLU A   120 ? 0.3531 0.2345 0.2744 0.0251  -0.0303 -0.0829 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A   N     
944  C  CA    . GLU A   120 ? 0.3097 0.2469 0.2715 0.0565  -0.0425 -0.0506 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A   CA    
945  C  C     . GLU A   120 ? 0.4818 0.2473 0.2974 -0.0035 -0.1712 -0.0251 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A   C     
946  O  O     . GLU A   120 ? 0.5683 0.2758 0.3797 -0.0197 -0.2459 -0.0293 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A   O     
947  C  CB    . GLU A   120 ? 0.4290 0.3879 0.3150 0.0664  0.0536  -0.1311 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A   CB    
948  C  CG    . GLU A   120 ? 0.3473 0.4138 0.3565 0.1468  0.0189  -0.0085 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A   CG    
949  C  CD    . GLU A   120 ? 0.4464 0.4340 0.3027 0.2106  0.0556  0.0505  ? ? ? ? ? ? 120 GLU A   CD    
950  O  OE1   . GLU A   120 ? 0.7695 0.5521 0.2715 0.3453  0.0804  0.0114  ? ? ? ? ? ? 120 GLU A   OE1   
951  O  OE2   . GLU A   120 ? 0.3030 0.2766 0.3742 0.0527  -0.0206 0.0286  ? ? ? ? ? ? 120 GLU A   OE2   
952  N  N     . VAL A   121 ? 0.3625 0.2471 0.2837 0.0542  -0.1295 -0.0490 ? ? ? ? ? ? 121 VAL A   N     
953  C  CA    . VAL A   121 ? 0.3269 0.2524 0.4097 0.0343  -0.1529 -0.0241 ? ? ? ? ? ? 121 VAL A   CA    
954  C  C     . VAL A   121 ? 0.3382 0.2821 0.4012 0.0159  -0.1676 0.0035  ? ? ? ? ? ? 121 VAL A   C     
955  O  O     . VAL A   121 ? 0.5149 0.3505 0.3878 -0.0206 -0.1979 0.0463  ? ? ? ? ? ? 121 VAL A   O     
956  C  CB    . VAL A   121 ? 0.3247 0.2712 0.5451 0.0678  -0.1452 -0.0414 ? ? ? ? ? ? 121 VAL A   CB    
957  C  CG1   . VAL A   121 ? 0.3638 0.4366 0.4332 0.0176  -0.0895 0.0150  ? ? ? ? ? ? 121 VAL A   CG1   
958  C  CG2   . VAL A   121 ? 0.2870 0.3313 0.3861 0.0889  -0.0231 -0.0236 ? ? ? ? ? ? 121 VAL A   CG2   
959  N  N     . GLU A   122 ? 0.3161 0.3555 0.5255 0.0349  -0.1659 -0.0875 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A   N     
960  C  CA    . GLU A   122 ? 0.3539 0.5064 0.6988 -0.0378 -0.0833 -0.1644 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A   CA    
961  C  C     . GLU A   122 ? 0.3712 0.5375 0.6016 -0.0192 0.0456  -0.1160 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A   C     
962  O  O     . GLU A   122 ? 0.4016 0.3876 0.5546 -0.0121 0.1074  -0.1709 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A   O     
963  C  CB    . GLU A   122 ? 0.4533 0.4128 0.7592 -0.0640 -0.1444 -0.0869 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A   CB    
964  C  CG    . GLU A   122 ? 0.7027 0.5133 0.6444 -0.1536 -0.0166 -0.1878 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A   CG    
965  C  CD    . GLU A   122 ? 0.8926 0.5430 0.6716 -0.2575 0.1018  -0.2076 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A   CD    
966  O  OE1   . GLU A   122 ? 0.9728 0.3947 0.6737 -0.3074 0.3109  -0.0580 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A   OE1   
967  O  OE2   . GLU A   122 ? 0.9264 0.5744 0.7970 -0.3641 0.1985  -0.2198 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A   OE2   
968  N  N     . ALA A   123 ? 0.3142 0.7248 0.5675 -0.0721 0.0213  -0.0738 ? ? ? ? ? ? 123 ALA A   N     
969  C  CA    . ALA A   123 ? 0.4423 0.7406 0.7851 0.0008  0.1268  -0.2385 ? ? ? ? ? ? 123 ALA A   CA    
970  C  C     . ALA A   123 ? 0.3237 0.8007 0.9342 0.0754  0.0633  -0.2377 ? ? ? ? ? ? 123 ALA A   C     
971  O  O     . ALA A   123 ? 0.8148 1.2109 0.7790 -0.4634 0.4716  -0.4467 ? ? ? ? ? ? 123 ALA A   O     
972  C  CB    . ALA A   123 ? 0.8006 0.7110 0.7918 -0.0528 0.0832  -0.2262 ? ? ? ? ? ? 123 ALA A   CB    
973  N  N     . ALA A   130 ? 0.4828 0.6487 0.4154 -0.0908 0.1627  -0.0708 ? ? ? ? ? ? 130 ALA A   N     
974  C  CA    . ALA A   130 ? 0.3930 0.3574 0.3954 -0.0954 0.0960  0.0672  ? ? ? ? ? ? 130 ALA A   CA    
975  C  C     . ALA A   130 ? 0.3646 0.2618 0.3169 -0.0884 0.0634  0.0096  ? ? ? ? ? ? 130 ALA A   C     
976  O  O     . ALA A   130 ? 0.4101 0.3603 0.3034 -0.1653 0.0582  -0.0454 ? ? ? ? ? ? 130 ALA A   O     
977  C  CB    . ALA A   130 ? 0.5660 0.5018 0.6708 -0.0656 0.0825  0.3054  ? ? ? ? ? ? 130 ALA A   CB    
978  N  N     . ILE A   131 ? 0.3300 0.1887 0.2826 -0.0267 0.0672  -0.0021 ? ? ? ? ? ? 131 ILE A   N     
979  C  CA    A ILE A   131 ? 0.2769 0.1499 0.2504 0.0005  0.0249  -0.0009 ? ? ? ? ? ? 131 ILE A   CA    
980  C  CA    B ILE A   131 ? 0.2782 0.1532 0.2570 0.0075  0.0454  -0.0082 ? ? ? ? ? ? 131 ILE A   CA    
981  C  C     . ILE A   131 ? 0.2475 0.1643 0.2361 0.0046  0.0011  -0.0194 ? ? ? ? ? ? 131 ILE A   C     
982  O  O     . ILE A   131 ? 0.3235 0.2007 0.2759 -0.0093 -0.0503 -0.0228 ? ? ? ? ? ? 131 ILE A   O     
983  C  CB    A ILE A   131 ? 0.3255 0.1896 0.2917 0.0483  0.0770  0.0125  ? ? ? ? ? ? 131 ILE A   CB    
984  C  CB    B ILE A   131 ? 0.3052 0.2039 0.2805 0.0575  0.0628  0.0411  ? ? ? ? ? ? 131 ILE A   CB    
985  C  CG1   A ILE A   131 ? 0.3315 0.2163 0.3414 0.0966  -0.0450 -0.0229 ? ? ? ? ? ? 131 ILE A   CG1   
986  C  CG1   B ILE A   131 ? 0.3525 0.2206 0.3194 0.0891  -0.0204 0.0102  ? ? ? ? ? ? 131 ILE A   CG1   
987  C  CG2   A ILE A   131 ? 0.2664 0.2281 0.4496 0.0778  0.0666  0.1087  ? ? ? ? ? ? 131 ILE A   CG2   
988  C  CG2   B ILE A   131 ? 0.3458 0.2949 0.4269 0.0188  0.1533  0.0710  ? ? ? ? ? ? 131 ILE A   CG2   
989  C  CD1   A ILE A   131 ? 0.2484 0.2885 0.3566 0.1243  0.0776  -0.0496 ? ? ? ? ? ? 131 ILE A   CD1   
990  C  CD1   B ILE A   131 ? 0.6484 0.2978 0.4355 -0.1211 -0.1084 0.0261  ? ? ? ? ? ? 131 ILE A   CD1   
991  N  N     . GLU A   132 ? 0.2166 0.1494 0.2397 0.0034  0.0300  -0.0218 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A   N     
992  C  CA    . GLU A   132 ? 0.1823 0.1578 0.2606 0.0030  0.0211  -0.0320 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A   CA    
993  C  C     . GLU A   132 ? 0.1868 0.1689 0.2199 -0.0034 0.0174  -0.0465 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A   C     
994  O  O     . GLU A   132 ? 0.2021 0.2112 0.2277 -0.0196 0.0271  -0.0622 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A   O     
995  C  CB    . GLU A   132 ? 0.1869 0.1787 0.2778 0.0250  0.0350  -0.0256 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A   CB    
996  C  CG    . GLU A   132 ? 0.1952 0.1710 0.3440 0.0114  -0.0106 -0.0246 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A   CG    
997  C  CD    . GLU A   132 ? 0.1958 0.1872 0.3777 0.0139  -0.0140 -0.0045 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A   CD    
998  O  OE1   . GLU A   132 ? 0.2263 0.2853 0.3542 0.0015  -0.0319 -0.0179 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A   OE1   
999  O  OE2   . GLU A   132 ? 0.2424 0.1862 0.4885 0.0282  -0.0020 0.0243  ? ? ? ? ? ? 132 GLU A   OE2   
1000 N  N     . VAL A   133 ? 0.1941 0.1431 0.2241 0.0055  -0.0033 -0.0350 ? ? ? ? ? ? 133 VAL A   N     
1001 C  CA    . VAL A   133 ? 0.1907 0.1534 0.2439 0.0046  -0.0009 -0.0441 ? ? ? ? ? ? 133 VAL A   CA    
1002 C  C     . VAL A   133 ? 0.1986 0.1498 0.2164 -0.0029 0.0021  -0.0490 ? ? ? ? ? ? 133 VAL A   C     
1003 O  O     . VAL A   133 ? 0.2059 0.1634 0.2462 0.0107  0.0230  -0.0440 ? ? ? ? ? ? 133 VAL A   O     
1004 C  CB    . VAL A   133 ? 0.1863 0.1701 0.2757 0.0152  -0.0129 -0.0447 ? ? ? ? ? ? 133 VAL A   CB    
1005 C  CG1   . VAL A   133 ? 0.1838 0.2566 0.2638 -0.0240 0.0238  -0.0588 ? ? ? ? ? ? 133 VAL A   CG1   
1006 C  CG2   . VAL A   133 ? 0.2363 0.1987 0.3312 0.0727  -0.0310 -0.0636 ? ? ? ? ? ? 133 VAL A   CG2   
1007 N  N     . VAL A   134 ? 0.1728 0.1615 0.2132 -0.0173 -0.0047 -0.0484 ? ? ? ? ? ? 134 VAL A   N     
1008 C  CA    . VAL A   134 ? 0.1891 0.1666 0.2135 -0.0193 -0.0032 -0.0414 ? ? ? ? ? ? 134 VAL A   CA    
1009 C  C     . VAL A   134 ? 0.1614 0.1508 0.2190 0.0045  -0.0068 -0.0454 ? ? ? ? ? ? 134 VAL A   C     
1010 O  O     . VAL A   134 ? 0.1737 0.1841 0.2325 -0.0004 0.0078  -0.0688 ? ? ? ? ? ? 134 VAL A   O     
1011 C  CB    . VAL A   134 ? 0.1735 0.1811 0.2538 -0.0139 -0.0213 -0.0312 ? ? ? ? ? ? 134 VAL A   CB    
1012 C  CG1   . VAL A   134 ? 0.1643 0.1978 0.2655 0.0266  0.0244  -0.0229 ? ? ? ? ? ? 134 VAL A   CG1   
1013 C  CG2   . VAL A   134 ? 0.1496 0.2009 0.2613 0.0012  0.0024  -0.0367 ? ? ? ? ? ? 134 VAL A   CG2   
1014 N  N     . TRP A   135 ? 0.1721 0.1492 0.2350 0.0018  -0.0061 -0.0559 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A   N     
1015 C  CA    . TRP A   135 ? 0.1747 0.1458 0.2240 0.0018  -0.0255 -0.0425 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A   CA    
1016 C  C     . TRP A   135 ? 0.1825 0.1580 0.2269 0.0152  -0.0332 -0.0370 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A   C     
1017 O  O     . TRP A   135 ? 0.2054 0.1745 0.2508 0.0321  -0.0308 -0.0551 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A   O     
1018 C  CB    . TRP A   135 ? 0.1876 0.1716 0.2216 -0.0011 -0.0394 -0.0426 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A   CB    
1019 C  CG    . TRP A   135 ? 0.1754 0.1803 0.2157 0.0018  -0.0222 -0.0442 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A   CG    
1020 C  CD1   . TRP A   135 ? 0.1856 0.2057 0.2394 0.0243  -0.0155 -0.0196 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A   CD1   
1021 C  CD2   . TRP A   135 ? 0.1819 0.1817 0.2336 0.0004  -0.0212 -0.0516 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A   CD2   
1022 N  NE1   . TRP A   135 ? 0.1759 0.2066 0.2628 0.0270  -0.0082 -0.0184 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A   NE1   
1023 C  CE2   . TRP A   135 ? 0.1801 0.1660 0.2544 0.0071  -0.0119 -0.0439 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A   CE2   
1024 C  CE3   . TRP A   135 ? 0.1737 0.1807 0.2444 0.0162  -0.0104 -0.0598 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A   CE3   
1025 C  CZ2   . TRP A   135 ? 0.1795 0.1680 0.2902 0.0104  0.0000  -0.0517 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A   CZ2   
1026 C  CZ3   . TRP A   135 ? 0.1611 0.1687 0.2733 0.0100  -0.0445 -0.0535 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A   CZ3   
1027 C  CH2   . TRP A   135 ? 0.1726 0.1797 0.2458 -0.0005 -0.0274 -0.0467 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A   CH2   
1028 N  N     . MET A   136 ? 0.1723 0.1435 0.2419 0.0065  -0.0371 -0.0259 ? ? ? ? ? ? 136 MET A   N     
1029 C  CA    . MET A   136 ? 0.1704 0.1413 0.2462 0.0091  -0.0306 -0.0238 ? ? ? ? ? ? 136 MET A   CA    
1030 C  C     . MET A   136 ? 0.1719 0.1325 0.2522 0.0098  -0.0283 -0.0235 ? ? ? ? ? ? 136 MET A   C     
1031 O  O     . MET A   136 ? 0.1751 0.1407 0.2512 0.0183  -0.0243 -0.0217 ? ? ? ? ? ? 136 MET A   O     
1032 C  CB    . MET A   136 ? 0.1599 0.1543 0.2748 0.0189  -0.0318 -0.0265 ? ? ? ? ? ? 136 MET A   CB    
1033 C  CG    . MET A   136 ? 0.1577 0.1736 0.2860 0.0185  -0.0344 -0.0054 ? ? ? ? ? ? 136 MET A   CG    
1034 S  SD    . MET A   136 ? 0.1864 0.1929 0.3000 0.0153  -0.0446 -0.0293 ? ? ? ? ? ? 136 MET A   SD    
1035 C  CE    . MET A   136 ? 0.1843 0.2639 0.3457 -0.0246 -0.0491 0.0157  ? ? ? ? ? ? 136 MET A   CE    
1036 N  N     . ARG A   137 ? 0.1831 0.1304 0.2998 -0.0008 -0.0460 -0.0179 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   N     
1037 C  CA    A ARG A   137 ? 0.2150 0.1243 0.3246 -0.0153 -0.0278 -0.0237 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   CA    
1038 C  CA    B ARG A   137 ? 0.2054 0.1149 0.3330 -0.0148 -0.0268 -0.0307 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   CA    
1039 C  C     . ARG A   137 ? 0.1894 0.1211 0.3071 -0.0021 -0.0328 -0.0060 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   C     
1040 O  O     . ARG A   137 ? 0.1912 0.1467 0.3121 -0.0009 -0.0421 0.0134  ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   O     
1041 C  CB    A ARG A   137 ? 0.2919 0.1170 0.4012 -0.0256 -0.0387 -0.0186 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   CB    
1042 C  CB    B ARG A   137 ? 0.2791 0.1118 0.4126 -0.0220 -0.0537 -0.0168 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   CB    
1043 C  CG    A ARG A   137 ? 0.3603 0.1397 0.5215 -0.0388 -0.1151 -0.0693 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   CG    
1044 C  CG    B ARG A   137 ? 0.2849 0.1027 0.4869 0.0014  -0.1172 -0.0567 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   CG    
1045 C  CD    A ARG A   137 ? 0.4095 0.1345 0.6168 -0.0590 -0.1149 -0.0641 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   CD    
1046 C  CD    B ARG A   137 ? 0.3274 0.1047 0.6066 0.0010  -0.1370 -0.0565 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   CD    
1047 N  NE    A ARG A   137 ? 0.3317 0.1676 0.6958 -0.0325 -0.1076 0.0014  ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   NE    
1048 N  NE    B ARG A   137 ? 0.3316 0.0863 0.6137 0.0113  -0.1098 -0.0771 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   NE    
1049 C  CZ    A ARG A   137 ? 0.3868 0.1554 0.6713 0.0542  -0.0670 -0.0034 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   CZ    
1050 C  CZ    B ARG A   137 ? 0.3210 0.0809 0.5657 0.0106  -0.0959 -0.0066 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   CZ    
1051 N  NH1   A ARG A   137 ? 0.3989 0.1521 0.6774 0.0479  -0.0453 -0.0265 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   NH1   
1052 N  NH1   B ARG A   137 ? 0.3534 0.1119 0.5172 -0.0453 -0.0437 -0.0107 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   NH1   
1053 N  NH2   A ARG A   137 ? 0.4195 0.3460 0.5310 -0.0691 -0.1406 0.0652  ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   NH2   
1054 N  NH2   B ARG A   137 ? 0.3537 0.2435 0.4789 -0.1217 -0.0307 0.1127  ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   NH2   
1055 N  N     . PRO A   138 ? 0.1909 0.1255 0.2859 -0.0104 -0.0325 0.0038  ? ? ? ? ? ? 138 PRO A   N     
1056 C  CA    . PRO A   138 ? 0.2131 0.1340 0.2789 -0.0059 -0.0331 0.0036  ? ? ? ? ? ? 138 PRO A   CA    
1057 C  C     . PRO A   138 ? 0.2137 0.1454 0.3174 -0.0302 -0.0574 0.0293  ? ? ? ? ? ? 138 PRO A   C     
1058 O  O     . PRO A   138 ? 0.2399 0.1622 0.3181 -0.0261 -0.0705 0.0203  ? ? ? ? ? ? 138 PRO A   O     
1059 C  CB    . PRO A   138 ? 0.2004 0.1682 0.2700 -0.0240 -0.0295 0.0099  ? ? ? ? ? ? 138 PRO A   CB    
1060 C  CG    . PRO A   138 ? 0.2149 0.1870 0.2260 0.0154  -0.0041 0.0093  ? ? ? ? ? ? 138 PRO A   CG    
1061 C  CD    . PRO A   138 ? 0.1869 0.1486 0.2827 -0.0019 -0.0189 -0.0094 ? ? ? ? ? ? 138 PRO A   CD    
1062 N  N     . GLU A   139 ? 0.2467 0.1375 0.3628 -0.0101 -0.0875 0.0239  ? ? ? ? ? ? 139 GLU A   N     
1063 C  CA    . GLU A   139 ? 0.2630 0.1550 0.4346 -0.0458 -0.1011 0.0807  ? ? ? ? ? ? 139 GLU A   CA    
1064 C  C     . GLU A   139 ? 0.2615 0.1525 0.4219 -0.0072 -0.1040 0.0723  ? ? ? ? ? ? 139 GLU A   C     
1065 O  O     . GLU A   139 ? 0.2722 0.1869 0.4306 -0.0278 -0.1175 0.0644  ? ? ? ? ? ? 139 GLU A   O     
1066 C  CB    . GLU A   139 ? 0.2827 0.1416 0.3776 -0.0196 -0.0567 0.0262  ? ? ? ? ? ? 139 GLU A   CB    
1067 C  CG    . GLU A   139 ? 0.2938 0.1793 0.3629 -0.0720 -0.0550 -0.0209 ? ? ? ? ? ? 139 GLU A   CG    
1068 C  CD    . GLU A   139 ? 0.2560 0.1944 0.3283 -0.0683 -0.0155 0.0017  ? ? ? ? ? ? 139 GLU A   CD    
1069 O  OE1   . GLU A   139 ? 0.2741 0.1647 0.4314 -0.0586 -0.0073 0.0560  ? ? ? ? ? ? 139 GLU A   OE1   
1070 O  OE2   . GLU A   139 ? 0.2729 0.2351 0.5000 -0.0943 -0.0462 0.1152  ? ? ? ? ? ? 139 GLU A   OE2   
1071 N  N     . GLU A   140 ? 0.2831 0.1413 0.4142 -0.0050 -0.0825 0.0356  ? ? ? ? ? ? 140 GLU A   N     
1072 C  CA    . GLU A   140 ? 0.2950 0.1430 0.4532 0.0111  -0.0560 -0.0493 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A   CA    
1073 C  C     . GLU A   140 ? 0.2395 0.1422 0.3911 0.0310  -0.0858 -0.0288 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A   C     
1074 O  O     . GLU A   140 ? 0.2405 0.1865 0.3960 0.0454  -0.0954 -0.0088 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A   O     
1075 C  CB    . GLU A   140 ? 0.3679 0.1619 0.4821 0.0346  -0.0336 -0.1147 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A   CB    
1076 C  CG    . GLU A   140 ? 0.3940 0.2636 0.5026 0.0294  0.0101  -0.0390 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A   CG    
1077 C  CD    . GLU A   140 ? 0.3218 0.3284 0.7476 -0.0202 -0.0304 0.0845  ? ? ? ? ? ? 140 GLU A   CD    
1078 O  OE1   . GLU A   140 ? 0.6865 0.6337 1.0146 -0.3311 -0.3699 0.4263  ? ? ? ? ? ? 140 GLU A   OE1   
1079 O  OE2   . GLU A   140 ? 0.3044 0.5491 0.9710 0.0158  -0.0287 -0.1311 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A   OE2   
1080 N  N     . ALA A   141 ? 0.2233 0.1317 0.3277 0.0215  -0.0604 -0.0072 ? ? ? ? ? ? 141 ALA A   N     
1081 C  CA    . ALA A   141 ? 0.2378 0.1317 0.2879 0.0235  -0.0500 0.0000  ? ? ? ? ? ? 141 ALA A   CA    
1082 C  C     . ALA A   141 ? 0.2061 0.1677 0.2885 -0.0094 -0.0447 0.0149  ? ? ? ? ? ? 141 ALA A   C     
1083 O  O     . ALA A   141 ? 0.1879 0.1781 0.3253 0.0103  -0.0453 -0.0032 ? ? ? ? ? ? 141 ALA A   O     
1084 C  CB    . ALA A   141 ? 0.2145 0.1274 0.3212 0.0107  -0.0670 -0.0081 ? ? ? ? ? ? 141 ALA A   CB    
1085 N  N     . LEU A   142 ? 0.2142 0.1564 0.3305 -0.0065 -0.0331 0.0407  ? ? ? ? ? ? 142 LEU A   N     
1086 C  CA    . LEU A   142 ? 0.2428 0.1663 0.3346 0.0349  -0.0097 0.0726  ? ? ? ? ? ? 142 LEU A   CA    
1087 C  C     . LEU A   142 ? 0.2539 0.1522 0.3982 0.0218  -0.0761 0.0318  ? ? ? ? ? ? 142 LEU A   C     
1088 O  O     . LEU A   142 ? 0.2794 0.2010 0.3385 0.0441  -0.0653 0.0032  ? ? ? ? ? ? 142 LEU A   O     
1089 C  CB    . LEU A   142 ? 0.2402 0.2608 0.3123 -0.0239 -0.0613 0.0861  ? ? ? ? ? ? 142 LEU A   CB    
1090 C  CG    . LEU A   142 ? 0.2029 0.2225 0.2920 0.0062  -0.0397 0.0238  ? ? ? ? ? ? 142 LEU A   CG    
1091 C  CD1   . LEU A   142 ? 0.2675 0.1943 0.3805 0.0046  -0.0285 0.0210  ? ? ? ? ? ? 142 LEU A   CD1   
1092 C  CD2   . LEU A   142 ? 0.2444 0.2850 0.3863 -0.0340 -0.0106 0.0749  ? ? ? ? ? ? 142 LEU A   CD2   
1093 N  N     . GLU A   143 ? 0.2474 0.1564 0.3921 0.0324  -0.0842 0.0250  ? ? ? ? ? ? 143 GLU A   N     
1094 C  CA    . GLU A   143 ? 0.2740 0.1865 0.5093 0.0559  -0.1241 -0.0009 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A   CA    
1095 C  C     . GLU A   143 ? 0.2486 0.2260 0.4323 0.0769  -0.1171 -0.0052 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A   C     
1096 O  O     . GLU A   143 ? 0.2707 0.2432 0.4703 0.0710  -0.1455 -0.0430 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A   O     
1097 C  CB    . GLU A   143 ? 0.3666 0.1760 0.7371 0.0923  -0.2446 -0.0402 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A   CB    
1098 N  N     . ARG A   144 ? 0.3252 0.1559 0.4380 0.0470  -0.1212 -0.0302 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A   N     
1099 C  CA    . ARG A   144 ? 0.3329 0.1793 0.4140 0.0568  -0.0300 -0.0975 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A   CA    
1100 C  C     . ARG A   144 ? 0.2406 0.2058 0.4017 0.0610  -0.0416 -0.1030 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A   C     
1101 O  O     . ARG A   144 ? 0.2411 0.2806 0.4650 0.0621  -0.0699 -0.0624 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A   O     
1102 C  CB    . ARG A   144 ? 0.2796 0.2905 0.3730 0.0559  -0.0041 -0.0902 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A   CB    
1103 C  CG    . ARG A   144 ? 0.2435 0.3088 0.4190 0.0827  0.0092  -0.1175 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A   CG    
1104 C  CD    . ARG A   144 ? 0.3737 0.4948 0.3967 -0.0814 0.0708  -0.1367 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A   CD    
1105 N  NE    . ARG A   144 ? 0.3223 0.3838 0.4102 0.0243  0.0972  -0.1702 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A   NE    
1106 C  CZ    . ARG A   144 ? 0.3401 0.3201 0.3872 0.0454  0.0404  -0.1394 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A   CZ    
1107 N  NH1   . ARG A   144 ? 0.3808 0.3942 0.4019 0.0482  0.0044  -0.1553 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A   NH1   
1108 N  NH2   . ARG A   144 ? 0.3091 0.2797 0.4076 0.0796  -0.0795 -0.0043 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A   NH2   
1109 N  N     . HIS A   145 ? 0.2507 0.1472 0.3220 0.0582  -0.0352 -0.0376 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A   N     
1110 C  CA    . HIS A   145 ? 0.2256 0.1856 0.2969 0.0691  -0.0301 -0.0480 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A   CA    
1111 C  C     . HIS A   145 ? 0.2290 0.1914 0.3401 0.0362  -0.0600 -0.0334 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A   C     
1112 O  O     . HIS A   145 ? 0.2264 0.2011 0.3499 0.0538  -0.0697 -0.0632 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A   O     
1113 C  CB    . HIS A   145 ? 0.1814 0.2011 0.2962 0.0388  -0.0085 -0.0556 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A   CB    
1114 C  CG    . HIS A   145 ? 0.2210 0.1569 0.3056 0.0333  0.0190  -0.0378 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A   CG    
1115 N  ND1   . HIS A   145 ? 0.2492 0.2031 0.3135 -0.0095 0.0125  -0.0494 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A   ND1   
1116 C  CD2   . HIS A   145 ? 0.2350 0.1784 0.3022 0.0057  0.0169  -0.0653 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A   CD2   
1117 C  CE1   . HIS A   145 ? 0.3056 0.2111 0.3669 -0.0370 0.1071  -0.0922 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A   CE1   
1118 N  NE2   . HIS A   145 ? 0.2989 0.1644 0.3427 -0.0211 0.0581  -0.0638 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A   NE2   
1119 N  N     . GLN A   146 ? 0.2304 0.1817 0.3941 0.0556  -0.0572 -0.0013 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A   N     
1120 C  CA    A GLN A   146 ? 0.2481 0.2344 0.4326 0.0275  -0.1083 0.0309  ? ? ? ? ? ? 146 GLN A   CA    
1121 C  CA    B GLN A   146 ? 0.2484 0.2320 0.4337 0.0283  -0.1076 0.0306  ? ? ? ? ? ? 146 GLN A   CA    
1122 C  C     . GLN A   146 ? 0.2617 0.2474 0.4617 0.0548  -0.1210 0.0131  ? ? ? ? ? ? 146 GLN A   C     
1123 O  O     . GLN A   146 ? 0.2747 0.2821 0.4722 0.0840  -0.1346 -0.0267 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A   O     
1124 C  CB    A GLN A   146 ? 0.2914 0.2199 0.4008 0.0235  -0.0960 0.0301  ? ? ? ? ? ? 146 GLN A   CB    
1125 C  CB    B GLN A   146 ? 0.2931 0.2292 0.4047 0.0151  -0.1050 0.0362  ? ? ? ? ? ? 146 GLN A   CB    
1126 C  CG    A GLN A   146 ? 0.2795 0.2486 0.3410 0.0162  -0.0921 0.0743  ? ? ? ? ? ? 146 GLN A   CG    
1127 C  CG    B GLN A   146 ? 0.2958 0.2617 0.3835 -0.0005 -0.0329 0.0248  ? ? ? ? ? ? 146 GLN A   CG    
1128 C  CD    A GLN A   146 ? 0.3196 0.2645 0.3731 -0.0102 -0.0475 0.0266  ? ? ? ? ? ? 146 GLN A   CD    
1129 C  CD    B GLN A   146 ? 0.3071 0.2546 0.3721 -0.0019 -0.0890 0.0526  ? ? ? ? ? ? 146 GLN A   CD    
1130 O  OE1   A GLN A   146 ? 0.2647 0.2192 0.4728 0.0492  -0.0587 0.0822  ? ? ? ? ? ? 146 GLN A   OE1   
1131 O  OE1   B GLN A   146 ? 0.3446 0.2793 0.5216 0.0083  -0.1169 -0.0229 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A   OE1   
1132 N  NE2   A GLN A   146 ? 0.3125 0.2867 0.5003 0.0310  -0.0939 -0.0328 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A   NE2   
1133 N  NE2   B GLN A   146 ? 0.5308 0.4114 0.4160 -0.1469 0.0123  0.0635  ? ? ? ? ? ? 146 GLN A   NE2   
1134 N  N     . ARG A   147 ? 0.2762 0.2114 0.4856 0.1060  -0.1668 -0.0591 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A   N     
1135 C  CA    . ARG A   147 ? 0.2865 0.2516 0.5676 0.1092  -0.1419 -0.0837 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A   CA    
1136 C  C     . ARG A   147 ? 0.2671 0.2804 0.5220 0.1106  -0.1622 -0.0396 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A   C     
1137 O  O     . ARG A   147 ? 0.2720 0.2970 0.6189 0.1125  -0.1552 -0.0796 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A   O     
1138 C  CB    . ARG A   147 ? 0.2783 0.3324 0.6407 0.1352  -0.1520 -0.1580 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A   CB    
1139 N  N     . GLY A   148 ? 0.2409 0.2701 0.6305 0.0818  -0.1065 -0.0496 ? ? ? ? ? ? 148 GLY A   N     
1140 C  CA    . GLY A   148 ? 0.2358 0.3006 0.5411 0.0633  -0.0945 -0.0704 ? ? ? ? ? ? 148 GLY A   CA    
1141 C  C     . GLY A   148 ? 0.2126 0.3338 0.5421 0.0777  -0.0447 -0.1124 ? ? ? ? ? ? 148 GLY A   C     
1142 O  O     . GLY A   148 ? 0.2059 0.4847 0.5493 0.0271  -0.0124 -0.1162 ? ? ? ? ? ? 148 GLY A   O     
1143 N  N     . GLU A   149 ? 0.2491 0.2597 0.5259 0.1053  -0.0737 -0.0926 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A   N     
1144 C  CA    . GLU A   149 ? 0.1977 0.2976 0.5450 0.0994  -0.0515 -0.0951 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A   CA    
1145 C  C     . GLU A   149 ? 0.1910 0.2743 0.5495 0.0697  0.0513  -0.0468 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A   C     
1146 O  O     . GLU A   149 ? 0.2734 0.3654 0.5755 0.0931  0.1341  -0.0378 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A   O     
1147 C  CB    . GLU A   149 ? 0.2712 0.3014 0.5501 0.1098  -0.0204 -0.1358 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A   CB    
1148 C  CG    . GLU A   149 ? 0.3843 0.4950 0.5841 0.0347  0.0358  -0.1744 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A   CG    
1149 C  CD    . GLU A   149 ? 0.5039 0.5491 0.5543 -0.0488 0.0183  -0.0691 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A   CD    
1150 O  OE1   . GLU A   149 ? 0.4598 0.5040 0.7879 -0.0674 -0.1691 -0.1754 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A   OE1   
1151 O  OE2   . GLU A   149 ? 0.9480 0.4514 0.5554 -0.1434 0.1443  -0.1376 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A   OE2   
1152 N  N     . VAL A   150 ? 0.2124 0.2293 0.3583 0.0743  0.0094  -0.0407 ? ? ? ? ? ? 150 VAL A   N     
1153 C  CA    . VAL A   150 ? 0.2037 0.2151 0.3495 0.0532  -0.0053 -0.0536 ? ? ? ? ? ? 150 VAL A   CA    
1154 C  C     . VAL A   150 ? 0.1580 0.2042 0.3310 0.0444  -0.0120 -0.0392 ? ? ? ? ? ? 150 VAL A   C     
1155 O  O     . VAL A   150 ? 0.2117 0.2059 0.3268 -0.0079 -0.0305 -0.0403 ? ? ? ? ? ? 150 VAL A   O     
1156 C  CB    . VAL A   150 ? 0.2129 0.2529 0.3482 0.0689  -0.0134 -0.0805 ? ? ? ? ? ? 150 VAL A   CB    
1157 C  CG1   . VAL A   150 ? 0.2335 0.3855 0.2964 -0.0026 -0.0417 -0.0918 ? ? ? ? ? ? 150 VAL A   CG1   
1158 C  CG2   . VAL A   150 ? 0.3334 0.3403 0.3831 0.1206  -0.0342 -0.0135 ? ? ? ? ? ? 150 VAL A   CG2   
1159 N  N     . GLU A   151 ? 0.1635 0.2108 0.2763 0.0552  -0.0201 -0.0264 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A   N     
1160 C  CA    . GLU A   151 ? 0.1523 0.1963 0.2770 0.0368  -0.0059 -0.0317 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A   CA    
1161 C  C     . GLU A   151 ? 0.1461 0.1964 0.2529 0.0268  -0.0087 -0.0368 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A   C     
1162 O  O     . GLU A   151 ? 0.1643 0.2944 0.2571 0.0548  0.0006  -0.0244 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A   O     
1163 C  CB    . GLU A   151 ? 0.1443 0.2201 0.3897 0.0247  -0.0291 -0.0462 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A   CB    
1164 C  CG    . GLU A   151 ? 0.1660 0.3091 0.4006 0.0468  -0.0936 -0.0606 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A   CG    
1165 C  CD    . GLU A   151 ? 0.2636 0.4045 0.4036 0.1292  -0.0666 -0.0357 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A   CD    
1166 O  OE1   . GLU A   151 ? 0.3082 0.4225 0.4026 0.1223  -0.0521 -0.0490 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A   OE1   
1167 O  OE2   . GLU A   151 ? 0.3539 0.5436 0.5059 0.2434  -0.0224 0.0660  ? ? ? ? ? ? 151 GLU A   OE2   
1168 N  N     . PHE A   152 ? 0.1425 0.1606 0.2600 0.0125  -0.0010 -0.0259 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A   N     
1169 C  CA    . PHE A   152 ? 0.1380 0.1347 0.2327 0.0021  0.0145  -0.0140 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A   CA    
1170 C  C     . PHE A   152 ? 0.1332 0.1302 0.1973 -0.0126 0.0041  -0.0111 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A   C     
1171 O  O     . PHE A   152 ? 0.1512 0.1764 0.1843 -0.0118 0.0034  -0.0333 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A   O     
1172 C  CB    . PHE A   152 ? 0.1590 0.1433 0.2406 -0.0166 0.0124  0.0107  ? ? ? ? ? ? 152 PHE A   CB    
1173 C  CG    . PHE A   152 ? 0.1471 0.1489 0.2964 -0.0084 -0.0106 0.0042  ? ? ? ? ? ? 152 PHE A   CG    
1174 C  CD1   . PHE A   152 ? 0.2202 0.1321 0.3454 -0.0009 0.0515  0.0163  ? ? ? ? ? ? 152 PHE A   CD1   
1175 C  CD2   . PHE A   152 ? 0.1935 0.1927 0.3000 -0.0245 0.0079  -0.0486 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A   CD2   
1176 C  CE1   . PHE A   152 ? 0.1643 0.1506 0.3229 0.0000  -0.0138 0.0069  ? ? ? ? ? ? 152 PHE A   CE1   
1177 C  CE2   . PHE A   152 ? 0.2816 0.1877 0.3129 -0.0786 -0.0435 0.0231  ? ? ? ? ? ? 152 PHE A   CE2   
1178 C  CZ    . PHE A   152 ? 0.1423 0.2408 0.3393 -0.0289 -0.0627 0.0772  ? ? ? ? ? ? 152 PHE A   CZ    
1179 N  N     . SER A   153 ? 0.1097 0.1455 0.2231 -0.0011 0.0106  -0.0027 ? ? ? ? ? ? 153 SER A   N     
1180 C  CA    . SER A   153 ? 0.1186 0.1377 0.1970 -0.0079 0.0109  -0.0041 ? ? ? ? ? ? 153 SER A   CA    
1181 C  C     . SER A   153 ? 0.1152 0.1341 0.1791 -0.0183 0.0039  -0.0227 ? ? ? ? ? ? 153 SER A   C     
1182 O  O     . SER A   153 ? 0.1221 0.1396 0.1886 -0.0205 -0.0030 -0.0107 ? ? ? ? ? ? 153 SER A   O     
1183 C  CB    . SER A   153 ? 0.1363 0.1380 0.1978 -0.0334 -0.0207 0.0056  ? ? ? ? ? ? 153 SER A   CB    
1184 O  OG    . SER A   153 ? 0.1425 0.1538 0.1760 -0.0352 -0.0001 -0.0099 ? ? ? ? ? ? 153 SER A   OG    
1185 N  N     . ALA A   154 ? 0.1160 0.1355 0.1674 -0.0107 0.0033  -0.0081 ? ? ? ? ? ? 154 ALA A   N     
1186 C  CA    . ALA A   154 ? 0.1065 0.1260 0.1600 -0.0017 -0.0056 -0.0125 ? ? ? ? ? ? 154 ALA A   CA    
1187 C  C     . ALA A   154 ? 0.1147 0.1156 0.1669 -0.0087 -0.0071 -0.0066 ? ? ? ? ? ? 154 ALA A   C     
1188 O  O     . ALA A   154 ? 0.1254 0.1179 0.1805 -0.0211 -0.0043 -0.0044 ? ? ? ? ? ? 154 ALA A   O     
1189 C  CB    . ALA A   154 ? 0.1474 0.1278 0.1858 -0.0095 0.0123  -0.0276 ? ? ? ? ? ? 154 ALA A   CB    
1190 N  N     . THR A   155 ? 0.1251 0.1199 0.1627 -0.0057 -0.0136 -0.0020 ? ? ? ? ? ? 155 THR A   N     
1191 C  CA    . THR A   155 ? 0.1274 0.1182 0.1649 -0.0025 -0.0152 -0.0068 ? ? ? ? ? ? 155 THR A   CA    
1192 C  C     . THR A   155 ? 0.1212 0.1185 0.1771 -0.0033 -0.0154 -0.0098 ? ? ? ? ? ? 155 THR A   C     
1193 O  O     . THR A   155 ? 0.1336 0.1239 0.1700 -0.0136 -0.0127 -0.0024 ? ? ? ? ? ? 155 THR A   O     
1194 C  CB    . THR A   155 ? 0.1340 0.1245 0.1604 0.0198  0.0080  -0.0005 ? ? ? ? ? ? 155 THR A   CB    
1195 O  OG1   . THR A   155 ? 0.1342 0.1537 0.1730 0.0144  -0.0042 0.0022  ? ? ? ? ? ? 155 THR A   OG1   
1196 C  CG2   . THR A   155 ? 0.1456 0.1183 0.1882 0.0064  -0.0019 -0.0083 ? ? ? ? ? ? 155 THR A   CG2   
1197 N  N     . GLY A   156 ? 0.1304 0.1165 0.1681 0.0039  -0.0059 -0.0057 ? ? ? ? ? ? 156 GLY A   N     
1198 C  CA    . GLY A   156 ? 0.1368 0.1178 0.1814 0.0013  0.0042  0.0015  ? ? ? ? ? ? 156 GLY A   CA    
1199 C  C     . GLY A   156 ? 0.1418 0.1223 0.1766 -0.0200 -0.0038 -0.0068 ? ? ? ? ? ? 156 GLY A   C     
1200 O  O     . GLY A   156 ? 0.1404 0.1230 0.1964 -0.0151 -0.0079 -0.0114 ? ? ? ? ? ? 156 GLY A   O     
1201 N  N     . LEU A   157 ? 0.1252 0.1226 0.1624 0.0034  -0.0076 -0.0001 ? ? ? ? ? ? 157 LEU A   N     
1202 C  CA    . LEU A   157 ? 0.1173 0.1247 0.1676 -0.0049 -0.0056 -0.0120 ? ? ? ? ? ? 157 LEU A   CA    
1203 C  C     . LEU A   157 ? 0.1202 0.1131 0.1970 -0.0076 0.0053  -0.0291 ? ? ? ? ? ? 157 LEU A   C     
1204 O  O     . LEU A   157 ? 0.1315 0.1236 0.2049 -0.0164 -0.0197 0.0018  ? ? ? ? ? ? 157 LEU A   O     
1205 C  CB    . LEU A   157 ? 0.1443 0.1198 0.1571 0.0012  -0.0221 -0.0067 ? ? ? ? ? ? 157 LEU A   CB    
1206 C  CG    . LEU A   157 ? 0.1425 0.1180 0.1724 -0.0088 -0.0184 -0.0054 ? ? ? ? ? ? 157 LEU A   CG    
1207 C  CD1   . LEU A   157 ? 0.1634 0.1227 0.2117 0.0102  -0.0085 0.0106  ? ? ? ? ? ? 157 LEU A   CD1   
1208 C  CD2   . LEU A   157 ? 0.1688 0.1727 0.1614 -0.0259 -0.0221 -0.0136 ? ? ? ? ? ? 157 LEU A   CD2   
1209 N  N     . VAL A   158 ? 0.1066 0.1226 0.1950 -0.0046 -0.0194 -0.0051 ? ? ? ? ? ? 158 VAL A   N     
1210 C  CA    . VAL A   158 ? 0.1168 0.1181 0.1967 -0.0084 -0.0245 0.0052  ? ? ? ? ? ? 158 VAL A   CA    
1211 C  C     . VAL A   158 ? 0.1075 0.1255 0.2163 -0.0140 -0.0250 0.0074  ? ? ? ? ? ? 158 VAL A   C     
1212 O  O     . VAL A   158 ? 0.1214 0.1347 0.2225 -0.0245 -0.0224 0.0192  ? ? ? ? ? ? 158 VAL A   O     
1213 C  CB    . VAL A   158 ? 0.1290 0.1308 0.1945 0.0139  -0.0097 0.0034  ? ? ? ? ? ? 158 VAL A   CB    
1214 C  CG1   . VAL A   158 ? 0.1209 0.1320 0.2290 -0.0017 -0.0155 0.0135  ? ? ? ? ? ? 158 VAL A   CG1   
1215 C  CG2   . VAL A   158 ? 0.1343 0.1231 0.2058 -0.0128 -0.0060 -0.0043 ? ? ? ? ? ? 158 VAL A   CG2   
1216 N  N     . GLY A   159 ? 0.1382 0.1305 0.1841 -0.0057 -0.0223 0.0001  ? ? ? ? ? ? 159 GLY A   N     
1217 C  CA    . GLY A   159 ? 0.1415 0.1248 0.2261 -0.0185 -0.0499 0.0062  ? ? ? ? ? ? 159 GLY A   CA    
1218 C  C     . GLY A   159 ? 0.1490 0.1269 0.2071 -0.0276 -0.0403 0.0173  ? ? ? ? ? ? 159 GLY A   C     
1219 O  O     . GLY A   159 ? 0.1591 0.1420 0.1960 -0.0378 -0.0272 0.0164  ? ? ? ? ? ? 159 GLY A   O     
1220 N  N     . VAL A   160 ? 0.1502 0.1261 0.1849 -0.0131 -0.0180 0.0106  ? ? ? ? ? ? 160 VAL A   N     
1221 C  CA    . VAL A   160 ? 0.1567 0.1266 0.1972 -0.0086 -0.0102 0.0130  ? ? ? ? ? ? 160 VAL A   CA    
1222 C  C     . VAL A   160 ? 0.1528 0.1277 0.1820 -0.0232 -0.0267 0.0092  ? ? ? ? ? ? 160 VAL A   C     
1223 O  O     . VAL A   160 ? 0.1785 0.1319 0.2106 -0.0371 -0.0180 0.0050  ? ? ? ? ? ? 160 VAL A   O     
1224 C  CB    . VAL A   160 ? 0.1572 0.1364 0.2171 -0.0015 -0.0096 0.0064  ? ? ? ? ? ? 160 VAL A   CB    
1225 C  CG1   . VAL A   160 ? 0.1877 0.1409 0.2797 0.0119  -0.0222 0.0275  ? ? ? ? ? ? 160 VAL A   CG1   
1226 C  CG2   . VAL A   160 ? 0.1646 0.1580 0.2100 -0.0067 0.0005  -0.0224 ? ? ? ? ? ? 160 VAL A   CG2   
1227 N  N     . LEU A   161 ? 0.1459 0.1430 0.1714 -0.0127 -0.0308 0.0049  ? ? ? ? ? ? 161 LEU A   N     
1228 C  CA    . LEU A   161 ? 0.1467 0.1666 0.1752 -0.0313 -0.0343 -0.0062 ? ? ? ? ? ? 161 LEU A   CA    
1229 C  C     . LEU A   161 ? 0.1503 0.1639 0.2014 -0.0405 -0.0402 0.0274  ? ? ? ? ? ? 161 LEU A   C     
1230 O  O     . LEU A   161 ? 0.1610 0.1667 0.2151 -0.0447 -0.0177 0.0240  ? ? ? ? ? ? 161 LEU A   O     
1231 C  CB    . LEU A   161 ? 0.1378 0.1644 0.1901 -0.0140 -0.0332 -0.0189 ? ? ? ? ? ? 161 LEU A   CB    
1232 C  CG    . LEU A   161 ? 0.1428 0.1271 0.1916 -0.0186 -0.0458 -0.0030 ? ? ? ? ? ? 161 LEU A   CG    
1233 C  CD1   . LEU A   161 ? 0.1441 0.1662 0.1879 -0.0252 -0.0241 -0.0271 ? ? ? ? ? ? 161 LEU A   CD1   
1234 C  CD2   . LEU A   161 ? 0.1964 0.1362 0.2467 -0.0094 -0.0482 0.0194  ? ? ? ? ? ? 161 LEU A   CD2   
1235 N  N     . TYR A   162 ? 0.1613 0.1509 0.1996 -0.0290 -0.0395 0.0168  ? ? ? ? ? ? 162 TYR A   N     
1236 C  CA    . TYR A   162 ? 0.1661 0.1555 0.2095 -0.0285 -0.0513 0.0125  ? ? ? ? ? ? 162 TYR A   CA    
1237 C  C     . TYR A   162 ? 0.1604 0.1734 0.1957 -0.0453 -0.0255 0.0087  ? ? ? ? ? ? 162 TYR A   C     
1238 O  O     . TYR A   162 ? 0.1598 0.1822 0.2139 -0.0502 -0.0411 0.0219  ? ? ? ? ? ? 162 TYR A   O     
1239 C  CB    . TYR A   162 ? 0.1431 0.1754 0.2353 -0.0294 -0.0327 0.0452  ? ? ? ? ? ? 162 TYR A   CB    
1240 C  CG    . TYR A   162 ? 0.1444 0.1791 0.2587 -0.0440 -0.0405 0.0439  ? ? ? ? ? ? 162 TYR A   CG    
1241 C  CD1   . TYR A   162 ? 0.1417 0.1875 0.3281 -0.0234 -0.0254 0.0514  ? ? ? ? ? ? 162 TYR A   CD1   
1242 C  CD2   . TYR A   162 ? 0.2032 0.1812 0.3001 -0.0630 -0.0918 0.0398  ? ? ? ? ? ? 162 TYR A   CD2   
1243 C  CE1   . TYR A   162 ? 0.1332 0.2449 0.4112 -0.0463 -0.0251 0.1013  ? ? ? ? ? ? 162 TYR A   CE1   
1244 C  CE2   . TYR A   162 ? 0.2129 0.2034 0.4041 -0.0833 -0.1286 0.0655  ? ? ? ? ? ? 162 TYR A   CE2   
1245 C  CZ    . TYR A   162 ? 0.1792 0.2380 0.4299 -0.0499 -0.1071 0.1400  ? ? ? ? ? ? 162 TYR A   CZ    
1246 O  OH    . TYR A   162 ? 0.1890 0.2961 0.6122 -0.0694 -0.1521 0.1667  ? ? ? ? ? ? 162 TYR A   OH    
1247 N  N     . TYR A   163 ? 0.1712 0.1672 0.1817 -0.0394 -0.0348 0.0083  ? ? ? ? ? ? 163 TYR A   N     
1248 C  CA    . TYR A   163 ? 0.1984 0.1562 0.1968 -0.0536 -0.0205 0.0117  ? ? ? ? ? ? 163 TYR A   CA    
1249 C  C     . TYR A   163 ? 0.1896 0.1844 0.2028 -0.0759 -0.0410 0.0286  ? ? ? ? ? ? 163 TYR A   C     
1250 O  O     . TYR A   163 ? 0.2105 0.1831 0.2269 -0.0851 -0.0498 0.0372  ? ? ? ? ? ? 163 TYR A   O     
1251 C  CB    . TYR A   163 ? 0.2127 0.1603 0.2073 -0.0563 -0.0053 0.0028  ? ? ? ? ? ? 163 TYR A   CB    
1252 C  CG    . TYR A   163 ? 0.1964 0.1675 0.2205 -0.0507 -0.0148 -0.0037 ? ? ? ? ? ? 163 TYR A   CG    
1253 C  CD1   . TYR A   163 ? 0.1959 0.1832 0.2533 -0.0806 -0.0222 -0.0123 ? ? ? ? ? ? 163 TYR A   CD1   
1254 C  CD2   . TYR A   163 ? 0.2106 0.1636 0.2861 -0.0560 -0.0222 0.0212  ? ? ? ? ? ? 163 TYR A   CD2   
1255 C  CE1   . TYR A   163 ? 0.2250 0.1938 0.2607 -0.0758 -0.0065 -0.0263 ? ? ? ? ? ? 163 TYR A   CE1   
1256 C  CE2   . TYR A   163 ? 0.2364 0.1670 0.3009 -0.0552 -0.0122 0.0029  ? ? ? ? ? ? 163 TYR A   CE2   
1257 C  CZ    . TYR A   163 ? 0.3043 0.1826 0.3074 -0.0669 -0.0349 -0.0041 ? ? ? ? ? ? 163 TYR A   CZ    
1258 O  OH    . TYR A   163 ? 0.3152 0.1848 0.3538 -0.0800 -0.0383 -0.0096 ? ? ? ? ? ? 163 TYR A   OH    
1259 N  N     . HIS A   164 ? 0.1902 0.1558 0.2120 -0.0548 -0.0376 0.0234  ? ? ? ? ? ? 164 HIS A   N     
1260 C  CA    . HIS A   164 ? 0.2140 0.1691 0.2081 -0.0611 -0.0320 0.0321  ? ? ? ? ? ? 164 HIS A   CA    
1261 C  C     . HIS A   164 ? 0.2208 0.1756 0.2279 -0.0700 -0.0255 0.0425  ? ? ? ? ? ? 164 HIS A   C     
1262 O  O     . HIS A   164 ? 0.2837 0.1985 0.2983 -0.1035 0.0044  0.0630  ? ? ? ? ? ? 164 HIS A   O     
1263 C  CB    . HIS A   164 ? 0.2216 0.1684 0.2407 -0.0417 -0.0481 0.0332  ? ? ? ? ? ? 164 HIS A   CB    
1264 C  CG    . HIS A   164 ? 0.2354 0.1590 0.2529 -0.0305 -0.0442 0.0383  ? ? ? ? ? ? 164 HIS A   CG    
1265 N  ND1   . HIS A   164 ? 0.1981 0.1597 0.2752 -0.0250 -0.0503 0.0307  ? ? ? ? ? ? 164 HIS A   ND1   
1266 C  CD2   . HIS A   164 ? 0.2262 0.1594 0.3077 -0.0312 -0.0693 0.0313  ? ? ? ? ? ? 164 HIS A   CD2   
1267 C  CE1   . HIS A   164 ? 0.2026 0.1478 0.3135 -0.0183 -0.0582 0.0192  ? ? ? ? ? ? 164 HIS A   CE1   
1268 N  NE2   . HIS A   164 ? 0.2261 0.1507 0.3334 -0.0229 -0.0600 0.0239  ? ? ? ? ? ? 164 HIS A   NE2   
1269 N  N     . ALA A   165 ? 0.2219 0.1956 0.2084 -0.0437 -0.0239 0.0397  ? ? ? ? ? ? 165 ALA A   N     
1270 C  CA    . ALA A   165 ? 0.2147 0.2168 0.2174 -0.0623 -0.0308 0.0286  ? ? ? ? ? ? 165 ALA A   CA    
1271 C  C     . ALA A   165 ? 0.2306 0.2584 0.2181 -0.1070 -0.0363 0.0322  ? ? ? ? ? ? 165 ALA A   C     
1272 O  O     . ALA A   165 ? 0.2246 0.3126 0.2891 -0.1045 -0.0246 0.0746  ? ? ? ? ? ? 165 ALA A   O     
1273 C  CB    . ALA A   165 ? 0.2084 0.2288 0.2287 -0.0505 -0.0403 0.0022  ? ? ? ? ? ? 165 ALA A   CB    
1274 N  N     . PHE A   166 ? 0.2151 0.2469 0.1990 -0.0742 -0.0302 0.0115  ? ? ? ? ? ? 166 PHE A   N     
1275 C  CA    . PHE A   166 ? 0.2141 0.3129 0.2231 -0.0843 -0.0369 0.0149  ? ? ? ? ? ? 166 PHE A   CA    
1276 C  C     . PHE A   166 ? 0.1980 0.3662 0.2111 -0.0859 -0.0449 0.0210  ? ? ? ? ? ? 166 PHE A   C     
1277 O  O     . PHE A   166 ? 0.2014 0.5513 0.2802 -0.1694 -0.0426 -0.0041 ? ? ? ? ? ? 166 PHE A   O     
1278 C  CB    . PHE A   166 ? 0.1730 0.3175 0.2667 -0.0863 -0.0611 0.0409  ? ? ? ? ? ? 166 PHE A   CB    
1279 C  CG    . PHE A   166 ? 0.1953 0.2901 0.3046 -0.0926 -0.0247 0.0118  ? ? ? ? ? ? 166 PHE A   CG    
1280 C  CD1   . PHE A   166 ? 0.1893 0.2742 0.3109 -0.0775 -0.0835 0.0489  ? ? ? ? ? ? 166 PHE A   CD1   
1281 C  CD2   . PHE A   166 ? 0.2931 0.3878 0.3744 -0.1791 0.0733  -0.0762 ? ? ? ? ? ? 166 PHE A   CD2   
1282 C  CE1   . PHE A   166 ? 0.2462 0.2165 0.3337 -0.0648 -0.0693 0.0381  ? ? ? ? ? ? 166 PHE A   CE1   
1283 C  CE2   . PHE A   166 ? 0.4099 0.3953 0.3289 -0.2222 0.0482  -0.0322 ? ? ? ? ? ? 166 PHE A   CE2   
1284 C  CZ    . PHE A   166 ? 0.4149 0.3341 0.2959 -0.1746 -0.0411 0.0232  ? ? ? ? ? ? 166 PHE A   CZ    
1285 N  N     . LEU A   167 ? 0.2153 0.2628 0.2200 -0.0947 -0.0310 0.0274  ? ? ? ? ? ? 167 LEU A   N     
1286 C  CA    . LEU A   167 ? 0.2278 0.2888 0.2250 -0.1251 -0.0228 0.0142  ? ? ? ? ? ? 167 LEU A   CA    
1287 C  C     . LEU A   167 ? 0.3266 0.2720 0.2459 -0.1605 -0.0447 0.0034  ? ? ? ? ? ? 167 LEU A   C     
1288 O  O     . LEU A   167 ? 0.3362 0.3103 0.2602 -0.0863 -0.0418 -0.0144 ? ? ? ? ? ? 167 LEU A   O     
1289 C  CB    . LEU A   167 ? 0.2168 0.2610 0.2316 -0.1031 -0.0165 0.0138  ? ? ? ? ? ? 167 LEU A   CB    
1290 C  CG    . LEU A   167 ? 0.1990 0.2719 0.2595 -0.0788 -0.0421 0.0436  ? ? ? ? ? ? 167 LEU A   CG    
1291 C  CD1   . LEU A   167 ? 0.2429 0.2931 0.2470 -0.0899 -0.0321 0.0758  ? ? ? ? ? ? 167 LEU A   CD1   
1292 C  CD2   . LEU A   167 ? 0.2104 0.3774 0.2716 -0.0556 -0.0573 0.0178  ? ? ? ? ? ? 167 LEU A   CD2   
1293 N  N     . ARG A   168 ? 0.5205 0.2358 0.2830 -0.2083 -0.0543 0.0236  ? ? ? ? ? ? 168 ARG A   N     
1294 C  CA    . ARG A   168 ? 0.5022 0.2454 0.4327 -0.1955 0.0197  0.0275  ? ? ? ? ? ? 168 ARG A   CA    
1295 C  C     . ARG A   168 ? 0.7946 0.3596 0.3718 -0.4344 -0.2462 0.1517  ? ? ? ? ? ? 168 ARG A   C     
1296 O  O     . ARG A   168 ? 0.7178 0.3901 0.5688 -0.3381 -0.2301 0.1030  ? ? ? ? ? ? 168 ARG A   O     
1297 C  CB    . ARG A   168 ? 0.4687 0.2708 0.5544 -0.1442 -0.0074 0.0118  ? ? ? ? ? ? 168 ARG A   CB    
1298 C  CG    . ARG A   168 ? 0.4833 0.2980 0.4103 -0.1704 0.0506  -0.0047 ? ? ? ? ? ? 168 ARG A   CG    
1299 C  CD    . ARG A   168 ? 0.4728 0.3248 0.5146 -0.2268 -0.0092 0.0388  ? ? ? ? ? ? 168 ARG A   CD    
1300 N  NE    . ARG A   168 ? 0.4212 0.3084 0.5011 -0.1946 -0.0019 0.1080  ? ? ? ? ? ? 168 ARG A   NE    
1301 C  CZ    . ARG A   168 ? 0.3260 0.3084 0.5374 -0.1190 0.0159  0.0784  ? ? ? ? ? ? 168 ARG A   CZ    
1302 N  NH1   . ARG A   168 ? 0.2571 0.3961 0.7048 -0.1420 0.0171  -0.0581 ? ? ? ? ? ? 168 ARG A   NH1   
1303 N  NH2   . ARG A   168 ? 0.2960 0.3776 0.5070 -0.0165 -0.0417 0.0929  ? ? ? ? ? ? 168 ARG A   NH2   
1304 N  N     . GLU A-2 10  ? 0.6012 0.5582 0.6002 0.1837  0.1035  0.2035  ? ? ? ? ? ? 10  GLU A-2 N     
1305 C  CA    . GLU A-2 10  ? 0.7062 0.4302 0.6397 -0.0374 0.2541  -0.0312 ? ? ? ? ? ? 10  GLU A-2 CA    
1306 C  C     . GLU A-2 10  ? 0.7226 0.3702 0.6232 -0.0302 0.1866  -0.1178 ? ? ? ? ? ? 10  GLU A-2 C     
1307 O  O     . GLU A-2 10  ? 0.6329 0.7346 0.5686 -0.0187 0.2303  -0.0796 ? ? ? ? ? ? 10  GLU A-2 O     
1308 C  CB    . GLU A-2 10  ? 0.8017 0.3930 0.4961 0.1339  -0.0184 -0.0650 ? ? ? ? ? ? 10  GLU A-2 CB    
1309 N  N     . ARG A-2 11  ? 0.6498 0.2829 0.6130 -0.0818 0.2050  -0.0461 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A-2 N     
1310 C  CA    . ARG A-2 11  ? 0.5118 0.2576 0.4089 -0.0996 0.0172  -0.0481 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A-2 CA    
1311 C  C     . ARG A-2 11  ? 0.5109 0.1937 0.4887 -0.0786 0.0286  -0.0707 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A-2 C     
1312 O  O     . ARG A-2 11  ? 0.5373 0.1717 0.6153 0.0143  0.1550  -0.0589 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A-2 O     
1313 C  CB    . ARG A-2 11  ? 0.4957 0.2555 0.3719 -0.1302 0.0101  -0.0154 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A-2 CB    
1314 C  CG    . ARG A-2 11  ? 0.4664 0.2241 0.3906 -0.0344 -0.0005 -0.0274 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A-2 CG    
1315 C  CD    . ARG A-2 11  ? 0.5196 0.2429 0.4440 -0.0947 0.1477  -0.1327 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A-2 CD    
1316 N  NE    . ARG A-2 11  ? 0.4483 0.3065 0.4391 -0.1012 0.0572  -0.0482 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A-2 NE    
1317 C  CZ    . ARG A-2 11  ? 0.3274 0.1815 0.3747 0.0230  -0.0538 0.0544  ? ? ? ? ? ? 11  ARG A-2 CZ    
1318 N  NH1   . ARG A-2 11  ? 0.2987 0.2371 0.3691 0.0422  -0.0491 0.0600  ? ? ? ? ? ? 11  ARG A-2 NH1   
1319 N  NH2   . ARG A-2 11  ? 0.4113 0.2189 0.4214 0.0061  0.0251  0.0650  ? ? ? ? ? ? 11  ARG A-2 NH2   
1320 N  N     . THR A-2 12  ? 0.5131 0.2219 0.4929 -0.1061 -0.0049 -0.0711 ? ? ? ? ? ? 12  THR A-2 N     
1321 C  CA    . THR A-2 12  ? 0.5117 0.1494 0.5587 -0.0981 -0.0035 -0.0833 ? ? ? ? ? ? 12  THR A-2 CA    
1322 C  C     . THR A-2 12  ? 0.4421 0.1329 0.4520 -0.0736 -0.0628 -0.0189 ? ? ? ? ? ? 12  THR A-2 C     
1323 O  O     . THR A-2 12  ? 0.4909 0.1495 0.5343 -0.0376 0.0687  0.0319  ? ? ? ? ? ? 12  THR A-2 O     
1324 C  CB    . THR A-2 12  ? 0.6228 0.2450 0.5773 -0.2122 -0.0238 -0.1553 ? ? ? ? ? ? 12  THR A-2 CB    
1325 O  OG1   . THR A-2 12  ? 0.6219 0.5186 0.7055 -0.1810 -0.0004 -0.3039 ? ? ? ? ? ? 12  THR A-2 OG1   
1326 C  CG2   . THR A-2 12  ? 0.5373 0.2278 0.5313 -0.1185 -0.1307 0.0378  ? ? ? ? ? ? 12  THR A-2 CG2   
1327 N  N     . TYR A-2 13  ? 0.5681 0.1571 0.4673 -0.0985 -0.0798 0.0071  ? ? ? ? ? ? 13  TYR A-2 N     
1328 C  CA    . TYR A-2 13  ? 0.5058 0.1876 0.4296 -0.1176 -0.0818 0.0127  ? ? ? ? ? ? 13  TYR A-2 CA    
1329 C  C     . TYR A-2 13  ? 0.5023 0.1611 0.5744 -0.1426 -0.0961 -0.0167 ? ? ? ? ? ? 13  TYR A-2 C     
1330 O  O     . TYR A-2 13  ? 0.5520 0.1617 0.7935 -0.1493 -0.1886 0.0808  ? ? ? ? ? ? 13  TYR A-2 O     
1331 C  CB    . TYR A-2 13  ? 0.5476 0.1748 0.4726 -0.1321 -0.1256 0.0271  ? ? ? ? ? ? 13  TYR A-2 CB    
1332 C  CG    . TYR A-2 13  ? 0.5082 0.1648 0.5700 -0.0916 -0.1197 -0.0023 ? ? ? ? ? ? 13  TYR A-2 CG    
1333 C  CD1   . TYR A-2 13  ? 0.6302 0.1595 0.5303 -0.1488 0.0320  -0.0302 ? ? ? ? ? ? 13  TYR A-2 CD1   
1334 C  CD2   . TYR A-2 13  ? 0.4696 0.1404 0.5974 -0.0949 -0.0284 0.0135  ? ? ? ? ? ? 13  TYR A-2 CD2   
1335 C  CE1   . TYR A-2 13  ? 0.6438 0.1714 0.4241 -0.1502 0.1002  -0.0374 ? ? ? ? ? ? 13  TYR A-2 CE1   
1336 C  CE2   . TYR A-2 13  ? 0.4388 0.1367 0.5002 -0.0606 -0.0487 0.0228  ? ? ? ? ? ? 13  TYR A-2 CE2   
1337 C  CZ    . TYR A-2 13  ? 0.4900 0.1414 0.4222 -0.0734 -0.0259 -0.0087 ? ? ? ? ? ? 13  TYR A-2 CZ    
1338 O  OH    . TYR A-2 13  ? 0.4478 0.1498 0.5862 -0.0289 -0.0379 -0.0427 ? ? ? ? ? ? 13  TYR A-2 OH    
1339 N  N     . LEU A-2 14  ? 0.4973 0.1638 0.4454 -0.1480 -0.0370 -0.0172 ? ? ? ? ? ? 14  LEU A-2 N     
1340 C  CA    . LEU A-2 14  ? 0.4986 0.1956 0.4331 -0.1549 -0.0360 -0.0320 ? ? ? ? ? ? 14  LEU A-2 CA    
1341 C  C     . LEU A-2 14  ? 0.4981 0.1831 0.4087 -0.1726 -0.0410 0.0257  ? ? ? ? ? ? 14  LEU A-2 C     
1342 O  O     . LEU A-2 14  ? 0.5140 0.2276 0.4972 -0.1831 -0.0065 0.0411  ? ? ? ? ? ? 14  LEU A-2 O     
1343 C  CB    . LEU A-2 14  ? 0.4638 0.2384 0.3625 -0.1784 -0.0462 -0.0264 ? ? ? ? ? ? 14  LEU A-2 CB    
1344 C  CG    . LEU A-2 14  ? 0.4319 0.2718 0.3715 -0.1463 -0.0493 -0.0963 ? ? ? ? ? ? 14  LEU A-2 CG    
1345 C  CD1   . LEU A-2 14  ? 0.6411 0.4110 0.3664 -0.0775 -0.1178 -0.0364 ? ? ? ? ? ? 14  LEU A-2 CD1   
1346 C  CD2   . LEU A-2 14  ? 0.6183 0.3179 0.4149 -0.2973 0.0005  -0.0882 ? ? ? ? ? ? 14  LEU A-2 CD2   
1347 N  N     . TYR A-2 15  ? 0.5368 0.1811 0.3903 -0.1854 -0.0342 0.0168  ? ? ? ? ? ? 15  TYR A-2 N     
1348 C  CA    . TYR A-2 15  ? 0.3667 0.2259 0.3507 -0.1221 -0.0726 0.0677  ? ? ? ? ? ? 15  TYR A-2 CA    
1349 C  C     . TYR A-2 15  ? 0.4019 0.2303 0.4431 -0.1608 -0.1386 0.1450  ? ? ? ? ? ? 15  TYR A-2 C     
1350 O  O     . TYR A-2 15  ? 0.3719 0.1915 0.4122 -0.1165 -0.1010 0.1013  ? ? ? ? ? ? 15  TYR A-2 O     
1351 C  CB    . TYR A-2 15  ? 0.4034 0.2026 0.3937 -0.1234 -0.0913 0.0707  ? ? ? ? ? ? 15  TYR A-2 CB    
1352 C  CG    . TYR A-2 15  ? 0.4353 0.1779 0.4238 -0.1157 -0.0568 0.0632  ? ? ? ? ? ? 15  TYR A-2 CG    
1353 C  CD1   . TYR A-2 15  ? 0.3597 0.1627 0.4391 -0.0862 -0.0561 0.0347  ? ? ? ? ? ? 15  TYR A-2 CD1   
1354 C  CD2   . TYR A-2 15  ? 0.4133 0.2106 0.4063 -0.1307 -0.0404 0.0467  ? ? ? ? ? ? 15  TYR A-2 CD2   
1355 C  CE1   . TYR A-2 15  ? 0.4623 0.1917 0.4565 -0.1213 -0.0125 0.0201  ? ? ? ? ? ? 15  TYR A-2 CE1   
1356 C  CE2   . TYR A-2 15  ? 0.4013 0.1917 0.3750 -0.0915 -0.0761 0.0821  ? ? ? ? ? ? 15  TYR A-2 CE2   
1357 C  CZ    . TYR A-2 15  ? 0.3301 0.1598 0.4062 -0.0437 -0.0529 0.0416  ? ? ? ? ? ? 15  TYR A-2 CZ    
1358 O  OH    . TYR A-2 15  ? 0.4557 0.3232 0.4134 -0.1776 -0.0186 -0.0041 ? ? ? ? ? ? 15  TYR A-2 OH    
1359 N  N     . ARG A-2 16  ? 0.3925 0.2237 0.4091 -0.1442 -0.1085 0.1085  ? ? ? ? ? ? 16  ARG A-2 N     
1360 C  CA    A ARG A-2 16  ? 0.3471 0.2144 0.3470 -0.0860 -0.0599 0.0764  ? ? ? ? ? ? 16  ARG A-2 CA    
1361 C  CA    B ARG A-2 16  ? 0.3434 0.2147 0.3495 -0.0828 -0.0589 0.0757  ? ? ? ? ? ? 16  ARG A-2 CA    
1362 C  C     . ARG A-2 16  ? 0.3799 0.2145 0.3611 -0.1176 -0.0162 0.0803  ? ? ? ? ? ? 16  ARG A-2 C     
1363 O  O     . ARG A-2 16  ? 0.4178 0.2654 0.3927 -0.1366 -0.0068 0.1192  ? ? ? ? ? ? 16  ARG A-2 O     
1364 C  CB    A ARG A-2 16  ? 0.4369 0.2283 0.4269 -0.0493 -0.0578 0.0880  ? ? ? ? ? ? 16  ARG A-2 CB    
1365 C  CB    B ARG A-2 16  ? 0.4424 0.2235 0.4262 -0.0494 -0.0624 0.0901  ? ? ? ? ? ? 16  ARG A-2 CB    
1366 C  CG    A ARG A-2 16  ? 0.4929 0.2166 0.5136 -0.0352 -0.0015 0.0571  ? ? ? ? ? ? 16  ARG A-2 CG    
1367 C  CG    B ARG A-2 16  ? 0.4898 0.2096 0.5154 -0.0274 -0.0097 0.0624  ? ? ? ? ? ? 16  ARG A-2 CG    
1368 C  CD    A ARG A-2 16  ? 0.4916 0.2825 0.5934 0.0030  0.0281  0.1232  ? ? ? ? ? ? 16  ARG A-2 CD    
1369 C  CD    B ARG A-2 16  ? 0.4769 0.2757 0.6026 0.0094  0.0099  0.1368  ? ? ? ? ? ? 16  ARG A-2 CD    
1370 N  NE    A ARG A-2 16  ? 0.5085 0.3047 0.6748 0.0216  0.0738  0.1229  ? ? ? ? ? ? 16  ARG A-2 NE    
1371 N  NE    B ARG A-2 16  ? 0.5300 0.3188 0.6781 0.0334  0.0781  0.1367  ? ? ? ? ? ? 16  ARG A-2 NE    
1372 C  CZ    A ARG A-2 16  ? 0.5717 0.3640 0.6895 -0.0256 0.1139  0.1257  ? ? ? ? ? ? 16  ARG A-2 CZ    
1373 C  CZ    B ARG A-2 16  ? 0.5845 0.3323 0.6840 -0.0072 0.1202  0.1167  ? ? ? ? ? ? 16  ARG A-2 CZ    
1374 N  NH1   A ARG A-2 16  ? 0.4561 0.3325 0.8996 0.0219  0.0641  0.1098  ? ? ? ? ? ? 16  ARG A-2 NH1   
1375 N  NH1   B ARG A-2 16  ? 0.7445 0.2729 0.9023 -0.0750 0.1991  0.1506  ? ? ? ? ? ? 16  ARG A-2 NH1   
1376 N  NH2   A ARG A-2 16  ? 0.6639 0.4638 0.4608 -0.0585 0.0935  0.1933  ? ? ? ? ? ? 16  ARG A-2 NH2   
1377 N  NH2   B ARG A-2 16  ? 0.6105 0.3234 0.4926 0.0567  0.1007  0.2444  ? ? ? ? ? ? 16  ARG A-2 NH2   
1378 N  N     . GLY A-2 17  ? 0.3903 0.2031 0.3589 -0.0909 -0.0672 0.0783  ? ? ? ? ? ? 17  GLY A-2 N     
1379 C  CA    . GLY A-2 17  ? 0.4580 0.2079 0.3299 -0.0882 -0.0567 0.0915  ? ? ? ? ? ? 17  GLY A-2 CA    
1380 C  C     . GLY A-2 17  ? 0.4204 0.1971 0.3047 -0.0636 -0.0327 0.0928  ? ? ? ? ? ? 17  GLY A-2 C     
1381 O  O     . GLY A-2 17  ? 0.4041 0.2407 0.3633 -0.0755 -0.0024 0.0559  ? ? ? ? ? ? 17  GLY A-2 O     
1382 N  N     . ARG A-2 18  ? 0.4193 0.2038 0.3503 -0.0622 -0.0347 0.0675  ? ? ? ? ? ? 18  ARG A-2 N     
1383 C  CA    A ARG A-2 18  ? 0.4171 0.2101 0.3387 -0.0868 -0.0153 0.0689  ? ? ? ? ? ? 18  ARG A-2 CA    
1384 C  CA    B ARG A-2 18  ? 0.4127 0.2160 0.3330 -0.0835 -0.0109 0.0658  ? ? ? ? ? ? 18  ARG A-2 CA    
1385 C  C     . ARG A-2 18  ? 0.3922 0.2632 0.3366 -0.0906 -0.0039 0.0828  ? ? ? ? ? ? 18  ARG A-2 C     
1386 O  O     . ARG A-2 18  ? 0.4045 0.2675 0.3912 -0.0886 -0.0296 0.0595  ? ? ? ? ? ? 18  ARG A-2 O     
1387 C  CB    A ARG A-2 18  ? 0.4079 0.2412 0.3649 -0.1250 0.0126  0.0451  ? ? ? ? ? ? 18  ARG A-2 CB    
1388 C  CB    B ARG A-2 18  ? 0.4278 0.2323 0.3703 -0.1178 0.0301  0.0493  ? ? ? ? ? ? 18  ARG A-2 CB    
1389 C  CG    A ARG A-2 18  ? 0.3092 0.1384 0.4752 -0.0670 -0.0067 0.0562  ? ? ? ? ? ? 18  ARG A-2 CG    
1390 C  CG    B ARG A-2 18  ? 0.5844 0.3522 0.6227 -0.2066 0.0805  -0.1934 ? ? ? ? ? ? 18  ARG A-2 CG    
1391 N  N     A ILE A-2 19  ? 0.4051 0.2454 0.2437 -0.1130 0.0007  0.0540  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 N     
1392 N  N     B ILE A-2 19  ? 0.4072 0.2357 0.2133 -0.1075 0.0055  0.0367  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 N     
1393 C  CA    A ILE A-2 19  ? 0.4377 0.2321 0.2334 -0.1237 0.0300  0.0143  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 CA    
1394 C  CA    B ILE A-2 19  ? 0.4500 0.2478 0.2312 -0.1386 0.0328  0.0040  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 CA    
1395 C  C     A ILE A-2 19  ? 0.4154 0.1962 0.2303 -0.0895 0.0181  0.0247  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 C     
1396 C  C     B ILE A-2 19  ? 0.4500 0.1994 0.2138 -0.1399 -0.0007 0.0391  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 C     
1397 O  O     A ILE A-2 19  ? 0.3957 0.1852 0.2279 -0.0644 -0.0124 0.0512  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 O     
1398 O  O     B ILE A-2 19  ? 0.3337 0.1223 0.2178 -0.0288 -0.0036 0.0294  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 O     
1399 C  CB    A ILE A-2 19  ? 0.4445 0.2538 0.2705 -0.1226 0.0723  -0.0057 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 CB    
1400 C  CB    B ILE A-2 19  ? 0.3649 0.2438 0.2063 -0.1018 0.0588  0.0424  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 CB    
1401 C  CG1   A ILE A-2 19  ? 0.3934 0.2098 0.3624 -0.1430 0.0457  -0.0392 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 CG1   
1402 C  CG1   B ILE A-2 19  ? 0.3232 0.3209 0.2534 -0.1121 0.0136  0.0379  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 CG1   
1403 C  CG2   A ILE A-2 19  ? 0.3563 0.3904 0.3648 -0.0853 0.1474  0.0438  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 CG2   
1404 C  CG2   B ILE A-2 19  ? 0.3610 0.2674 0.2043 -0.1598 0.0410  0.0058  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 CG2   
1405 C  CD1   A ILE A-2 19  ? 0.3964 0.2153 0.2739 -0.1838 0.0315  -0.0204 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 CD1   
1406 C  CD1   B ILE A-2 19  ? 0.3017 0.3393 0.3632 -0.1050 0.1013  -0.0887 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 CD1   
1407 N  N     . LEU A-2 20  ? 0.3162 0.1855 0.2355 -0.0409 -0.0101 0.0301  ? ? ? ? ? ? 20  LEU A-2 N     
1408 C  CA    . LEU A-2 20  ? 0.2952 0.1687 0.2290 -0.0435 -0.0379 0.0391  ? ? ? ? ? ? 20  LEU A-2 CA    
1409 C  C     . LEU A-2 20  ? 0.3384 0.1607 0.2255 -0.0556 -0.0306 0.0545  ? ? ? ? ? ? 20  LEU A-2 C     
1410 O  O     . LEU A-2 20  ? 0.2921 0.1788 0.2776 -0.0559 -0.0156 0.0463  ? ? ? ? ? ? 20  LEU A-2 O     
1411 C  CB    . LEU A-2 20  ? 0.3299 0.1736 0.2909 -0.0282 -0.0562 0.0472  ? ? ? ? ? ? 20  LEU A-2 CB    
1412 C  CG    . LEU A-2 20  ? 0.3231 0.2233 0.2751 0.0479  0.0367  0.0633  ? ? ? ? ? ? 20  LEU A-2 CG    
1413 C  CD1   . LEU A-2 20  ? 0.2533 0.2219 0.4384 -0.0363 0.0003  0.0833  ? ? ? ? ? ? 20  LEU A-2 CD1   
1414 C  CD2   . LEU A-2 20  ? 0.4213 0.2266 0.3102 0.0650  0.0585  0.0964  ? ? ? ? ? ? 20  LEU A-2 CD2   
1415 N  N     . ASN A-2 21  ? 0.3159 0.1579 0.2422 -0.0640 -0.0308 0.0349  ? ? ? ? ? ? 21  ASN A-2 N     
1416 C  CA    . ASN A-2 21  ? 0.3595 0.1419 0.2767 -0.0522 -0.0525 0.0314  ? ? ? ? ? ? 21  ASN A-2 CA    
1417 C  C     . ASN A-2 21  ? 0.3363 0.1428 0.2932 -0.0867 -0.0699 0.0382  ? ? ? ? ? ? 21  ASN A-2 C     
1418 O  O     . ASN A-2 21  ? 0.2839 0.1544 0.2716 -0.0729 -0.0378 0.0330  ? ? ? ? ? ? 21  ASN A-2 O     
1419 C  CB    . ASN A-2 21  ? 0.3296 0.1490 0.2984 -0.0644 -0.0400 0.0364  ? ? ? ? ? ? 21  ASN A-2 CB    
1420 C  CG    . ASN A-2 21  ? 0.2999 0.1751 0.2931 -0.0657 -0.0252 0.0437  ? ? ? ? ? ? 21  ASN A-2 CG    
1421 O  OD1   . ASN A-2 21  ? 0.3429 0.1793 0.3178 -0.0592 0.0019  0.0702  ? ? ? ? ? ? 21  ASN A-2 OD1   
1422 N  ND2   . ASN A-2 21  ? 0.3040 0.1874 0.3827 -0.0362 -0.0132 0.0641  ? ? ? ? ? ? 21  ASN A-2 ND2   
1423 N  N     . LEU A-2 22  ? 0.2885 0.1538 0.3182 -0.0688 -0.0475 0.0235  ? ? ? ? ? ? 22  LEU A-2 N     
1424 C  CA    . LEU A-2 22  ? 0.3009 0.1410 0.3138 -0.0578 -0.0609 0.0025  ? ? ? ? ? ? 22  LEU A-2 CA    
1425 C  C     . LEU A-2 22  ? 0.2862 0.1235 0.3465 -0.0798 -0.0407 0.0027  ? ? ? ? ? ? 22  LEU A-2 C     
1426 O  O     . LEU A-2 22  ? 0.4124 0.1299 0.3741 -0.1200 -0.0531 0.0082  ? ? ? ? ? ? 22  LEU A-2 O     
1427 C  CB    . LEU A-2 22  ? 0.3051 0.1931 0.3076 -0.0396 -0.0592 -0.0036 ? ? ? ? ? ? 22  LEU A-2 CB    
1428 C  CG    . LEU A-2 22  ? 0.3016 0.1923 0.3020 -0.1050 -0.0654 0.0119  ? ? ? ? ? ? 22  LEU A-2 CG    
1429 C  CD1   . LEU A-2 22  ? 0.4147 0.1968 0.3599 -0.1164 -0.0403 0.0326  ? ? ? ? ? ? 22  LEU A-2 CD1   
1430 C  CD2   . LEU A-2 22  ? 0.3008 0.2204 0.3827 -0.0683 -0.0793 -0.0032 ? ? ? ? ? ? 22  LEU A-2 CD2   
1431 N  N     . ALA A-2 23  ? 0.3291 0.1572 0.3321 -0.0963 -0.0300 -0.0137 ? ? ? ? ? ? 23  ALA A-2 N     
1432 C  CA    . ALA A-2 23  ? 0.4200 0.1670 0.3011 -0.0823 -0.0228 -0.0039 ? ? ? ? ? ? 23  ALA A-2 CA    
1433 C  C     . ALA A-2 23  ? 0.4330 0.1391 0.3332 -0.0579 -0.0806 -0.0215 ? ? ? ? ? ? 23  ALA A-2 C     
1434 O  O     . ALA A-2 23  ? 0.3196 0.1427 0.3631 -0.0474 -0.0677 -0.0230 ? ? ? ? ? ? 23  ALA A-2 O     
1435 C  CB    . ALA A-2 23  ? 0.4481 0.1894 0.3315 0.0279  -0.0480 0.0064  ? ? ? ? ? ? 23  ALA A-2 CB    
1436 N  N     . LEU A-2 24  ? 0.3930 0.1435 0.3393 -0.0617 -0.0816 -0.0309 ? ? ? ? ? ? 24  LEU A-2 N     
1437 C  CA    . LEU A-2 24  ? 0.3435 0.2100 0.3345 -0.0586 -0.0990 -0.0326 ? ? ? ? ? ? 24  LEU A-2 CA    
1438 C  C     . LEU A-2 24  ? 0.3876 0.1676 0.3922 -0.0563 -0.0431 -0.0338 ? ? ? ? ? ? 24  LEU A-2 C     
1439 O  O     . LEU A-2 24  ? 0.4817 0.1582 0.4566 -0.0086 -0.0105 -0.0649 ? ? ? ? ? ? 24  LEU A-2 O     
1440 C  CB    . LEU A-2 24  ? 0.4033 0.2055 0.3576 -0.1066 -0.0788 -0.0427 ? ? ? ? ? ? 24  LEU A-2 CB    
1441 C  CG    . LEU A-2 24  ? 0.3704 0.2442 0.5363 -0.1267 -0.0809 -0.0252 ? ? ? ? ? ? 24  LEU A-2 CG    
1442 C  CD1   . LEU A-2 24  ? 0.4196 0.2227 0.4874 -0.1451 -0.0249 -0.0636 ? ? ? ? ? ? 24  LEU A-2 CD1   
1443 C  CD2   . LEU A-2 24  ? 0.4047 0.2322 0.5101 -0.1186 -0.0085 -0.1128 ? ? ? ? ? ? 24  LEU A-2 CD2   
1444 N  N     . GLU A-2 25  ? 0.4265 0.2217 0.3645 -0.0790 -0.0408 -0.0285 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A-2 N     
1445 C  CA    . GLU A-2 25  ? 0.5148 0.2574 0.4041 -0.0859 0.0468  -0.0870 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A-2 CA    
1446 C  C     . GLU A-2 25  ? 0.5343 0.2593 0.4140 -0.0396 0.0312  -0.1005 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A-2 C     
1447 O  O     . GLU A-2 25  ? 0.4698 0.2826 0.4310 -0.0701 0.0186  -0.0710 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A-2 O     
1448 C  CB    . GLU A-2 25  ? 0.4198 0.2630 0.4171 -0.0358 0.0590  -0.0692 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A-2 CB    
1449 C  CG    . GLU A-2 25  ? 0.4639 0.2597 0.5202 0.0311  0.0679  -0.1199 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A-2 CG    
1450 C  CD    . GLU A-2 25  ? 0.3802 0.3410 0.5469 0.0491  0.0430  -0.1302 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A-2 CD    
1451 O  OE1   . GLU A-2 25  ? 0.4523 0.6032 0.5734 -0.1711 0.1518  -0.2209 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A-2 OE1   
1452 O  OE2   . GLU A-2 25  ? 0.4897 0.2015 0.4371 0.0267  0.0164  -0.0715 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A-2 OE2   
1453 N  N     . GLY A-2 26  ? 0.5347 0.2711 0.3909 -0.0450 0.0533  -0.1070 ? ? ? ? ? ? 26  GLY A-2 N     
1454 C  CA    . GLY A-2 26  ? 0.6073 0.2329 0.4143 -0.0577 0.0117  -0.0824 ? ? ? ? ? ? 26  GLY A-2 CA    
1455 C  C     . GLY A-2 26  ? 0.5373 0.2314 0.3513 -0.1058 0.0292  -0.0826 ? ? ? ? ? ? 26  GLY A-2 C     
1456 O  O     . GLY A-2 26  ? 0.5229 0.3452 0.4672 -0.2222 0.0379  -0.1367 ? ? ? ? ? ? 26  GLY A-2 O     
1457 N  N     . ARG A-2 27  ? 0.5822 0.2534 0.3393 -0.0796 -0.0483 -0.0696 ? ? ? ? ? ? 27  ARG A-2 N     
1458 C  CA    . ARG A-2 27  ? 0.5701 0.3045 0.3820 -0.0703 -0.1283 -0.1058 ? ? ? ? ? ? 27  ARG A-2 CA    
1459 C  C     . ARG A-2 27  ? 0.5529 0.2654 0.3810 -0.0295 -0.1484 -0.0839 ? ? ? ? ? ? 27  ARG A-2 C     
1460 O  O     . ARG A-2 27  ? 0.6047 0.3034 0.5543 0.0338  -0.2394 -0.1433 ? ? ? ? ? ? 27  ARG A-2 O     
1461 C  CB    . ARG A-2 27  ? 0.6353 0.3713 0.3851 -0.0555 -0.1760 -0.0900 ? ? ? ? ? ? 27  ARG A-2 CB    
1462 C  CG    . ARG A-2 27  ? 0.9229 0.5414 0.3561 -0.2015 0.0137  -0.2005 ? ? ? ? ? ? 27  ARG A-2 CG    
1463 N  N     . TYR A-2 28  ? 0.4898 0.2125 0.2924 -0.0782 -0.0652 -0.0422 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A-2 N     
1464 C  CA    . TYR A-2 28  ? 0.3438 0.2066 0.2874 -0.0484 -0.0186 -0.0376 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A-2 CA    
1465 C  C     . TYR A-2 28  ? 0.3373 0.2030 0.2946 -0.0750 -0.0335 -0.0263 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A-2 C     
1466 O  O     . TYR A-2 28  ? 0.5361 0.2121 0.3144 -0.0362 -0.0215 -0.0178 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A-2 O     
1467 C  CB    . TYR A-2 28  ? 0.3381 0.2460 0.2804 -0.0435 -0.0062 -0.0434 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A-2 CB    
1468 C  CG    . TYR A-2 28  ? 0.3480 0.2516 0.2884 -0.0553 -0.0012 -0.0397 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A-2 CG    
1469 C  CD1   . TYR A-2 28  ? 0.3901 0.2549 0.3016 0.0021  -0.0184 -0.0021 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A-2 CD1   
1470 C  CD2   . TYR A-2 28  ? 0.3452 0.2749 0.3458 -0.0826 0.0780  -0.0498 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A-2 CD2   
1471 C  CE1   . TYR A-2 28  ? 0.3299 0.2975 0.3781 0.0431  0.0169  0.0608  ? ? ? ? ? ? 28  TYR A-2 CE1   
1472 C  CE2   . TYR A-2 28  ? 0.3292 0.3336 0.3687 -0.0586 0.0994  -0.0121 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A-2 CE2   
1473 C  CZ    . TYR A-2 28  ? 0.4077 0.3384 0.3698 -0.0360 0.0830  0.0352  ? ? ? ? ? ? 28  TYR A-2 CZ    
1474 O  OH    . TYR A-2 28  ? 0.4805 0.4160 0.3757 -0.0924 0.0626  0.0669  ? ? ? ? ? ? 28  TYR A-2 OH    
1475 N  N     . GLU A-2 29  ? 0.3385 0.2146 0.2460 -0.0811 -0.0447 -0.0501 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A-2 N     
1476 C  CA    . GLU A-2 29  ? 0.3152 0.2359 0.2453 -0.1150 -0.0564 -0.0282 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A-2 CA    
1477 C  C     . GLU A-2 29  ? 0.3329 0.1853 0.2537 -0.1042 -0.0800 -0.0052 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A-2 C     
1478 O  O     . GLU A-2 29  ? 0.3654 0.1956 0.2676 -0.1155 -0.0737 0.0158  ? ? ? ? ? ? 29  GLU A-2 O     
1479 C  CB    . GLU A-2 29  ? 0.2953 0.3102 0.2770 -0.1201 -0.0284 -0.0088 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A-2 CB    
1480 C  CG    . GLU A-2 29  ? 0.3264 0.3021 0.3126 -0.1052 -0.0841 -0.0024 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A-2 CG    
1481 C  CD    . GLU A-2 29  ? 0.3029 0.3263 0.3133 -0.1030 -0.0483 -0.0057 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A-2 CD    
1482 O  OE1   . GLU A-2 29  ? 0.3347 0.3333 0.4149 -0.0738 -0.1009 -0.0383 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A-2 OE1   
1483 O  OE2   . GLU A-2 29  ? 0.3289 0.3473 0.5351 -0.1253 -0.1192 0.0307  ? ? ? ? ? ? 29  GLU A-2 OE2   
1484 N  N     . ILE A-2 30  ? 0.3032 0.1677 0.2410 -0.0523 -0.0490 -0.0371 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A-2 N     
1485 C  CA    A ILE A-2 30  ? 0.2849 0.1739 0.2402 -0.0587 -0.0392 -0.0247 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A-2 CA    
1486 C  CA    B ILE A-2 30  ? 0.2962 0.1721 0.2383 -0.0623 -0.0454 -0.0226 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A-2 CA    
1487 C  C     . ILE A-2 30  ? 0.3377 0.1350 0.2343 -0.0775 -0.0549 -0.0056 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A-2 C     
1488 O  O     . ILE A-2 30  ? 0.3312 0.1365 0.3180 -0.0770 -0.0247 0.0086  ? ? ? ? ? ? 30  ILE A-2 O     
1489 C  CB    A ILE A-2 30  ? 0.3038 0.1829 0.3244 -0.0341 -0.0477 -0.0098 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A-2 CB    
1490 C  CB    B ILE A-2 30  ? 0.3013 0.1882 0.3089 -0.0474 -0.0434 -0.0033 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A-2 CB    
1491 C  CG1   A ILE A-2 30  ? 0.2766 0.2533 0.3312 -0.0355 -0.0215 -0.0634 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A-2 CG1   
1492 C  CG1   B ILE A-2 30  ? 0.2930 0.2503 0.3092 -0.0473 -0.0282 -0.0559 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A-2 CG1   
1493 C  CG2   A ILE A-2 30  ? 0.2807 0.1401 0.3232 -0.0455 -0.0262 -0.0050 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A-2 CG2   
1494 C  CG2   B ILE A-2 30  ? 0.2835 0.1524 0.2860 -0.0708 -0.0176 0.0215  ? ? ? ? ? ? 30  ILE A-2 CG2   
1495 C  CD1   A ILE A-2 30  ? 0.4283 0.3205 0.4072 -0.1216 -0.1513 0.1055  ? ? ? ? ? ? 30  ILE A-2 CD1   
1496 C  CD1   B ILE A-2 30  ? 0.3419 0.1701 0.4281 -0.0503 0.0153  -0.0697 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A-2 CD1   
1497 N  N     . VAL A-2 31  ? 0.2505 0.1280 0.2296 -0.0399 -0.0304 -0.0049 ? ? ? ? ? ? 31  VAL A-2 N     
1498 C  CA    . VAL A-2 31  ? 0.2340 0.1514 0.2267 -0.0436 -0.0275 -0.0104 ? ? ? ? ? ? 31  VAL A-2 CA    
1499 C  C     . VAL A-2 31  ? 0.2339 0.1242 0.2288 -0.0508 -0.0254 0.0145  ? ? ? ? ? ? 31  VAL A-2 C     
1500 O  O     . VAL A-2 31  ? 0.2524 0.1411 0.2563 -0.0687 -0.0284 0.0218  ? ? ? ? ? ? 31  VAL A-2 O     
1501 C  CB    . VAL A-2 31  ? 0.2415 0.1582 0.2083 -0.0326 -0.0411 -0.0044 ? ? ? ? ? ? 31  VAL A-2 CB    
1502 C  CG1   . VAL A-2 31  ? 0.2512 0.1867 0.2063 -0.0450 -0.0176 0.0000  ? ? ? ? ? ? 31  VAL A-2 CG1   
1503 C  CG2   . VAL A-2 31  ? 0.2263 0.1715 0.2623 -0.0514 -0.0368 0.0216  ? ? ? ? ? ? 31  VAL A-2 CG2   
1504 N  N     . GLU A-2 32  ? 0.2596 0.1095 0.2583 -0.0328 -0.0371 -0.0019 ? ? ? ? ? ? 32  GLU A-2 N     
1505 C  CA    . GLU A-2 32  ? 0.2632 0.1155 0.2459 -0.0373 -0.0436 0.0025  ? ? ? ? ? ? 32  GLU A-2 CA    
1506 C  C     . GLU A-2 32  ? 0.2347 0.1073 0.2488 -0.0352 -0.0242 0.0102  ? ? ? ? ? ? 32  GLU A-2 C     
1507 O  O     . GLU A-2 32  ? 0.2597 0.1474 0.2804 -0.0640 -0.0117 0.0232  ? ? ? ? ? ? 32  GLU A-2 O     
1508 C  CB    . GLU A-2 32  ? 0.2545 0.1202 0.2705 -0.0249 -0.0143 0.0053  ? ? ? ? ? ? 32  GLU A-2 CB    
1509 C  CG    . GLU A-2 32  ? 0.3643 0.1229 0.2878 -0.0200 0.0091  -0.0008 ? ? ? ? ? ? 32  GLU A-2 CG    
1510 C  CD    . GLU A-2 32  ? 0.3047 0.1394 0.3188 0.0010  -0.0040 -0.0041 ? ? ? ? ? ? 32  GLU A-2 CD    
1511 O  OE1   . GLU A-2 32  ? 0.3285 0.1333 0.3389 -0.0206 -0.0045 0.0169  ? ? ? ? ? ? 32  GLU A-2 OE1   
1512 O  OE2   . GLU A-2 32  ? 0.4112 0.1266 0.3651 -0.0417 0.0484  -0.0340 ? ? ? ? ? ? 32  GLU A-2 OE2   
1513 N  N     . HIS A-2 33  ? 0.2191 0.1153 0.2471 -0.0237 -0.0135 -0.0094 ? ? ? ? ? ? 33  HIS A-2 N     
1514 C  CA    . HIS A-2 33  ? 0.2189 0.1100 0.2616 -0.0218 -0.0126 -0.0121 ? ? ? ? ? ? 33  HIS A-2 CA    
1515 C  C     . HIS A-2 33  ? 0.2432 0.1181 0.2566 -0.0254 -0.0344 0.0023  ? ? ? ? ? ? 33  HIS A-2 C     
1516 O  O     . HIS A-2 33  ? 0.2172 0.1581 0.2914 -0.0206 -0.0353 0.0001  ? ? ? ? ? ? 33  HIS A-2 O     
1517 C  CB    . HIS A-2 33  ? 0.2356 0.1099 0.2434 -0.0200 -0.0186 -0.0046 ? ? ? ? ? ? 33  HIS A-2 CB    
1518 C  CG    . HIS A-2 33  ? 0.2089 0.1068 0.2608 -0.0206 -0.0056 0.0057  ? ? ? ? ? ? 33  HIS A-2 CG    
1519 N  ND1   . HIS A-2 33  ? 0.2301 0.1506 0.2187 -0.0283 0.0036  -0.0104 ? ? ? ? ? ? 33  HIS A-2 ND1   
1520 C  CD2   . HIS A-2 33  ? 0.2143 0.1457 0.3121 -0.0316 0.0241  -0.0024 ? ? ? ? ? ? 33  HIS A-2 CD2   
1521 C  CE1   . HIS A-2 33  ? 0.2605 0.1966 0.2060 -0.0195 0.0259  -0.0061 ? ? ? ? ? ? 33  HIS A-2 CE1   
1522 N  NE2   . HIS A-2 33  ? 0.2453 0.1776 0.2809 -0.0254 0.0582  -0.0036 ? ? ? ? ? ? 33  HIS A-2 NE2   
1523 N  N     . LYS A-2 34  ? 0.3393 0.1345 0.2512 -0.0332 -0.0598 0.0367  ? ? ? ? ? ? 34  LYS A-2 N     
1524 C  CA    A LYS A-2 34  ? 0.3615 0.1543 0.2747 -0.0304 -0.0937 0.0422  ? ? ? ? ? ? 34  LYS A-2 CA    
1525 C  CA    B LYS A-2 34  ? 0.3647 0.1547 0.2814 -0.0298 -0.1034 0.0544  ? ? ? ? ? ? 34  LYS A-2 CA    
1526 C  C     . LYS A-2 34  ? 0.2843 0.1229 0.2372 0.0080  -0.0405 -0.0068 ? ? ? ? ? ? 34  LYS A-2 C     
1527 O  O     . LYS A-2 34  ? 0.2457 0.1305 0.2530 -0.0096 -0.0459 -0.0101 ? ? ? ? ? ? 34  LYS A-2 O     
1528 C  CB    A LYS A-2 34  ? 0.5204 0.2120 0.2619 -0.0780 -0.1187 0.0833  ? ? ? ? ? ? 34  LYS A-2 CB    
1529 C  CB    B LYS A-2 34  ? 0.4901 0.2246 0.2927 -0.0578 -0.1344 0.0983  ? ? ? ? ? ? 34  LYS A-2 CB    
1530 C  CG    A LYS A-2 34  ? 0.5778 0.1987 0.3111 -0.0409 -0.0144 0.0669  ? ? ? ? ? ? 34  LYS A-2 CG    
1531 C  CG    B LYS A-2 34  ? 0.5886 0.2235 0.3541 -0.0589 -0.0501 0.1078  ? ? ? ? ? ? 34  LYS A-2 CG    
1532 C  CD    A LYS A-2 34  ? 0.5998 0.2342 0.4979 -0.0392 0.0356  0.0162  ? ? ? ? ? ? 34  LYS A-2 CD    
1533 C  CD    B LYS A-2 34  ? 0.6296 0.2056 0.5075 -0.0565 0.0248  0.0202  ? ? ? ? ? ? 34  LYS A-2 CD    
1534 C  CE    A LYS A-2 34  ? 0.6380 0.2141 0.5710 -0.0314 0.0474  -0.0156 ? ? ? ? ? ? 34  LYS A-2 CE    
1535 C  CE    B LYS A-2 34  ? 0.6764 0.2479 0.5219 -0.0956 0.0639  0.0343  ? ? ? ? ? ? 34  LYS A-2 CE    
1536 N  NZ    A LYS A-2 34  ? 0.7454 0.1468 0.5737 -0.0133 0.1017  -0.0135 ? ? ? ? ? ? 34  LYS A-2 NZ    
1537 N  NZ    B LYS A-2 34  ? 0.5383 0.2493 0.6803 -0.0028 0.1767  -0.0125 ? ? ? ? ? ? 34  LYS A-2 NZ    
1538 N  N     . PRO A-2 35  ? 0.2839 0.1309 0.2595 0.0253  -0.0683 0.0145  ? ? ? ? ? ? 35  PRO A-2 N     
1539 C  CA    . PRO A-2 35  ? 0.2410 0.1330 0.2212 0.0284  -0.0308 0.0021  ? ? ? ? ? ? 35  PRO A-2 CA    
1540 C  C     . PRO A-2 35  ? 0.2365 0.1407 0.1872 0.0014  -0.0320 0.0137  ? ? ? ? ? ? 35  PRO A-2 C     
1541 O  O     . PRO A-2 35  ? 0.2325 0.1668 0.2065 -0.0313 -0.0245 0.0237  ? ? ? ? ? ? 35  PRO A-2 O     
1542 C  CB    . PRO A-2 35  ? 0.2463 0.1531 0.2726 0.0517  -0.0619 -0.0294 ? ? ? ? ? ? 35  PRO A-2 CB    
1543 C  CG    . PRO A-2 35  ? 0.2964 0.1506 0.3349 0.0567  -0.0982 -0.0217 ? ? ? ? ? ? 35  PRO A-2 CG    
1544 C  CD    . PRO A-2 35  ? 0.3139 0.1351 0.3637 0.0487  -0.0855 -0.0185 ? ? ? ? ? ? 35  PRO A-2 CD    
1545 N  N     . ALA A-2 36  ? 0.2342 0.1317 0.1983 -0.0121 -0.0214 -0.0069 ? ? ? ? ? ? 36  ALA A-2 N     
1546 C  CA    . ALA A-2 36  ? 0.1858 0.1537 0.2183 -0.0150 -0.0086 -0.0228 ? ? ? ? ? ? 36  ALA A-2 CA    
1547 C  C     . ALA A-2 36  ? 0.1635 0.1258 0.1779 0.0028  -0.0168 0.0033  ? ? ? ? ? ? 36  ALA A-2 C     
1548 O  O     . ALA A-2 36  ? 0.1701 0.1477 0.1887 0.0167  -0.0055 0.0099  ? ? ? ? ? ? 36  ALA A-2 O     
1549 C  CB    . ALA A-2 36  ? 0.1510 0.1905 0.2434 -0.0293 0.0005  -0.0055 ? ? ? ? ? ? 36  ALA A-2 CB    
1550 N  N     . VAL A-2 37  ? 0.1698 0.1240 0.1932 0.0128  -0.0221 -0.0039 ? ? ? ? ? ? 37  VAL A-2 N     
1551 C  CA    . VAL A-2 37  ? 0.1773 0.1146 0.1876 0.0151  -0.0343 0.0023  ? ? ? ? ? ? 37  VAL A-2 CA    
1552 C  C     . VAL A-2 37  ? 0.1374 0.1189 0.1845 0.0050  -0.0112 0.0060  ? ? ? ? ? ? 37  VAL A-2 C     
1553 O  O     . VAL A-2 37  ? 0.1511 0.1375 0.2321 -0.0080 -0.0064 0.0003  ? ? ? ? ? ? 37  VAL A-2 O     
1554 C  CB    . VAL A-2 37  ? 0.1501 0.1556 0.1841 0.0290  -0.0179 0.0047  ? ? ? ? ? ? 37  VAL A-2 CB    
1555 C  CG1   . VAL A-2 37  ? 0.2055 0.1570 0.2201 0.0571  -0.0006 0.0268  ? ? ? ? ? ? 37  VAL A-2 CG1   
1556 C  CG2   . VAL A-2 37  ? 0.1879 0.1758 0.1746 0.0234  -0.0121 0.0142  ? ? ? ? ? ? 37  VAL A-2 CG2   
1557 N  N     . ALA A-2 38  ? 0.1438 0.1126 0.1891 0.0051  -0.0142 -0.0100 ? ? ? ? ? ? 38  ALA A-2 N     
1558 C  CA    . ALA A-2 38  ? 0.1374 0.1148 0.1876 0.0046  -0.0271 -0.0176 ? ? ? ? ? ? 38  ALA A-2 CA    
1559 C  C     . ALA A-2 38  ? 0.1323 0.1241 0.2007 0.0043  -0.0246 -0.0160 ? ? ? ? ? ? 38  ALA A-2 C     
1560 O  O     . ALA A-2 38  ? 0.1334 0.1496 0.2132 0.0002  -0.0114 -0.0143 ? ? ? ? ? ? 38  ALA A-2 O     
1561 C  CB    . ALA A-2 38  ? 0.1393 0.1390 0.2019 0.0157  -0.0372 -0.0103 ? ? ? ? ? ? 38  ALA A-2 CB    
1562 N  N     . VAL A-2 39  ? 0.1414 0.1174 0.1880 0.0108  -0.0421 -0.0203 ? ? ? ? ? ? 39  VAL A-2 N     
1563 C  CA    . VAL A-2 39  ? 0.1527 0.1200 0.1810 -0.0132 -0.0224 -0.0035 ? ? ? ? ? ? 39  VAL A-2 CA    
1564 C  C     . VAL A-2 39  ? 0.1200 0.1239 0.2202 -0.0109 -0.0283 -0.0026 ? ? ? ? ? ? 39  VAL A-2 C     
1565 O  O     . VAL A-2 39  ? 0.1365 0.1409 0.2086 -0.0076 -0.0173 -0.0093 ? ? ? ? ? ? 39  VAL A-2 O     
1566 C  CB    . VAL A-2 39  ? 0.1462 0.1453 0.1621 0.0065  -0.0235 -0.0114 ? ? ? ? ? ? 39  VAL A-2 CB    
1567 C  CG1   . VAL A-2 39  ? 0.1832 0.1870 0.2221 -0.0167 -0.0607 -0.0099 ? ? ? ? ? ? 39  VAL A-2 CG1   
1568 C  CG2   . VAL A-2 39  ? 0.1855 0.1531 0.2013 0.0293  -0.0230 0.0088  ? ? ? ? ? ? 39  VAL A-2 CG2   
1569 N  N     . ILE A-2 40  ? 0.1367 0.1190 0.2020 -0.0064 -0.0231 0.0041  ? ? ? ? ? ? 40  ILE A-2 N     
1570 C  CA    . ILE A-2 40  ? 0.1647 0.1217 0.1701 -0.0053 -0.0175 -0.0056 ? ? ? ? ? ? 40  ILE A-2 CA    
1571 C  C     . ILE A-2 40  ? 0.1553 0.1339 0.2006 0.0050  -0.0340 -0.0207 ? ? ? ? ? ? 40  ILE A-2 C     
1572 O  O     . ILE A-2 40  ? 0.1481 0.1599 0.2336 -0.0054 -0.0261 -0.0171 ? ? ? ? ? ? 40  ILE A-2 O     
1573 C  CB    . ILE A-2 40  ? 0.1650 0.1324 0.1955 -0.0295 -0.0120 0.0075  ? ? ? ? ? ? 40  ILE A-2 CB    
1574 C  CG1   . ILE A-2 40  ? 0.1506 0.1449 0.1740 -0.0143 -0.0219 0.0093  ? ? ? ? ? ? 40  ILE A-2 CG1   
1575 C  CG2   . ILE A-2 40  ? 0.2097 0.1330 0.2384 -0.0260 0.0010  0.0046  ? ? ? ? ? ? 40  ILE A-2 CG2   
1576 C  CD1   . ILE A-2 40  ? 0.1699 0.1743 0.1921 -0.0108 -0.0033 0.0257  ? ? ? ? ? ? 40  ILE A-2 CD1   
1577 N  N     . ALA A-2 41  ? 0.1647 0.1355 0.2083 -0.0064 -0.0253 -0.0331 ? ? ? ? ? ? 41  ALA A-2 N     
1578 C  CA    . ALA A-2 41  ? 0.1706 0.1504 0.2008 0.0021  -0.0325 -0.0362 ? ? ? ? ? ? 41  ALA A-2 CA    
1579 C  C     . ALA A-2 41  ? 0.1588 0.1420 0.2378 -0.0056 -0.0040 -0.0415 ? ? ? ? ? ? 41  ALA A-2 C     
1580 O  O     . ALA A-2 41  ? 0.1542 0.1563 0.2593 -0.0066 -0.0296 -0.0358 ? ? ? ? ? ? 41  ALA A-2 O     
1581 C  CB    . ALA A-2 41  ? 0.2026 0.1782 0.2120 0.0132  -0.0260 -0.0107 ? ? ? ? ? ? 41  ALA A-2 CB    
1582 N  N     . LEU A-2 42  ? 0.1596 0.1598 0.2990 -0.0168 -0.0295 -0.0555 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-2 N     
1583 C  CA    A LEU A-2 42  ? 0.1936 0.1538 0.3143 -0.0231 -0.0480 -0.0554 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-2 CA    
1584 C  CA    B LEU A-2 42  ? 0.2014 0.1527 0.3152 -0.0251 -0.0485 -0.0542 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-2 CA    
1585 C  C     . LEU A-2 42  ? 0.1845 0.1951 0.3612 -0.0273 -0.0774 -0.0963 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-2 C     
1586 O  O     . LEU A-2 42  ? 0.2200 0.1971 0.5701 0.0112  -0.1782 -0.1010 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-2 O     
1587 C  CB    A LEU A-2 42  ? 0.1804 0.1728 0.4096 -0.0010 -0.0269 -0.0014 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-2 CB    
1588 C  CB    B LEU A-2 42  ? 0.1844 0.1952 0.3929 -0.0254 -0.0481 0.0051  ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-2 CB    
1589 C  CG    A LEU A-2 42  ? 0.2162 0.1783 0.3837 0.0143  -0.0049 0.0326  ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-2 CG    
1590 C  CG    B LEU A-2 42  ? 0.1808 0.1890 0.3238 -0.0218 -0.0249 -0.0216 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-2 CG    
1591 C  CD1   A LEU A-2 42  ? 0.1437 0.3033 0.3051 0.0021  0.0244  0.0314  ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-2 CD1   
1592 C  CD1   B LEU A-2 42  ? 0.2348 0.3572 0.3881 -0.0516 -0.1021 0.1348  ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-2 CD1   
1593 C  CD2   A LEU A-2 42  ? 0.4370 0.2077 0.3850 -0.0202 -0.1154 0.0211  ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-2 CD2   
1594 C  CD2   B LEU A-2 42  ? 0.2489 0.2398 0.2158 -0.0469 -0.0252 0.0010  ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-2 CD2   
1595 N  N     . ARG A-2 43  ? 0.2144 0.1805 0.3000 -0.0218 -0.0578 -0.0570 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 N     
1596 C  CA    A ARG A-2 43  ? 0.2332 0.1948 0.2939 -0.0072 -0.0615 -0.0553 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 CA    
1597 C  CA    B ARG A-2 43  ? 0.2283 0.1936 0.2967 -0.0105 -0.0617 -0.0558 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 CA    
1598 C  C     . ARG A-2 43  ? 0.2214 0.1887 0.3008 -0.0196 -0.0536 -0.0663 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 C     
1599 O  O     . ARG A-2 43  ? 0.2225 0.1909 0.2930 -0.0131 -0.0436 -0.0585 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 O     
1600 C  CB    A ARG A-2 43  ? 0.2731 0.2197 0.3017 -0.0417 -0.0896 -0.0359 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 CB    
1601 C  CB    B ARG A-2 43  ? 0.2752 0.2176 0.3021 -0.0376 -0.0853 -0.0359 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 CB    
1602 C  CG    A ARG A-2 43  ? 0.4037 0.2975 0.2893 -0.1332 -0.1267 -0.0140 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 CG    
1603 C  CG    B ARG A-2 43  ? 0.4102 0.3046 0.3021 -0.1277 -0.1210 -0.0179 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 CG    
1604 C  CD    A ARG A-2 43  ? 0.3611 0.3464 0.3087 -0.0901 -0.0666 -0.0348 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 CD    
1605 C  CD    B ARG A-2 43  ? 0.4078 0.3140 0.3118 -0.1115 -0.1151 -0.0044 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 CD    
1606 N  NE    A ARG A-2 43  ? 0.3026 0.3618 0.3962 -0.0503 -0.0678 -0.0726 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 NE    
1607 N  NE    B ARG A-2 43  ? 0.2946 0.3556 0.2767 -0.0658 -0.0583 -0.0296 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 NE    
1608 C  CZ    A ARG A-2 43  ? 0.2333 0.3425 0.3955 0.0062  -0.0381 -0.1475 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 CZ    
1609 C  CZ    B ARG A-2 43  ? 0.3415 0.3882 0.4062 -0.0834 -0.0463 -0.1108 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 CZ    
1610 N  NH1   A ARG A-2 43  ? 0.2594 0.3075 0.5121 0.0092  -0.0154 -0.1114 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 NH1   
1611 N  NH1   B ARG A-2 43  ? 0.3227 0.4841 0.4812 -0.0490 -0.0643 -0.2036 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 NH1   
1612 N  NH2   A ARG A-2 43  ? 0.2095 0.4434 0.5220 0.0040  -0.0018 -0.2482 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 NH2   
1613 N  NH2   B ARG A-2 43  ? 0.2810 0.4059 0.2754 -0.0964 0.0321  -0.1449 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 NH2   
1614 N  N     . GLU A-2 44  ? 0.2535 0.1973 0.4083 -0.0194 -0.1305 -0.0844 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A-2 N     
1615 C  CA    . GLU A-2 44  ? 0.3501 0.1908 0.4308 -0.0086 -0.1549 -0.1021 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A-2 CA    
1616 C  C     . GLU A-2 44  ? 0.2700 0.1769 0.3748 -0.0045 -0.0808 -0.0807 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A-2 C     
1617 O  O     . GLU A-2 44  ? 0.2456 0.1871 0.4148 -0.0310 -0.0439 -0.0809 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A-2 O     
1618 C  CB    . GLU A-2 44  ? 0.4529 0.2195 0.3903 0.0462  -0.1766 -0.1304 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A-2 CB    
1619 C  CG    . GLU A-2 44  ? 0.6355 0.2470 0.4500 0.1060  -0.2711 -0.0697 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A-2 CG    
1620 C  CD    . GLU A-2 44  ? 0.9064 0.3411 0.4020 0.0344  -0.2224 -0.0492 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A-2 CD    
1621 O  OE1   . GLU A-2 44  ? 1.0995 0.5402 0.4654 -0.0743 -0.3680 -0.0601 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A-2 OE1   
1622 O  OE2   . GLU A-2 44  ? 0.8939 0.4971 0.3560 -0.0642 -0.0478 -0.0090 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A-2 OE2   
1623 N  N     . GLY A-2 45  ? 0.2263 0.1903 0.3602 -0.0466 -0.0328 -0.0434 ? ? ? ? ? ? 45  GLY A-2 N     
1624 C  CA    . GLY A-2 45  ? 0.2591 0.2057 0.3457 -0.0823 -0.0330 -0.0123 ? ? ? ? ? ? 45  GLY A-2 CA    
1625 C  C     . GLY A-2 45  ? 0.1952 0.1636 0.2945 -0.0259 -0.0050 -0.0217 ? ? ? ? ? ? 45  GLY A-2 C     
1626 O  O     . GLY A-2 45  ? 0.2224 0.1679 0.3198 -0.0357 -0.0262 0.0211  ? ? ? ? ? ? 45  GLY A-2 O     
1627 N  N     . ARG A-2 46  ? 0.2054 0.1293 0.3028 -0.0183 -0.0380 -0.0253 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 N     
1628 C  CA    A ARG A-2 46  ? 0.1794 0.1211 0.2864 -0.0034 -0.0060 -0.0442 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 CA    
1629 C  CA    B ARG A-2 46  ? 0.1849 0.1182 0.2743 -0.0052 -0.0130 -0.0380 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 CA    
1630 C  C     . ARG A-2 46  ? 0.1636 0.1170 0.2317 0.0025  -0.0154 -0.0174 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 C     
1631 O  O     . ARG A-2 46  ? 0.1863 0.1444 0.2516 0.0104  -0.0387 -0.0244 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 O     
1632 C  CB    A ARG A-2 46  ? 0.1731 0.1533 0.2701 0.0329  -0.0196 -0.0368 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 CB    
1633 C  CB    B ARG A-2 46  ? 0.2009 0.1580 0.2683 0.0072  -0.0035 -0.0557 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 CB    
1634 C  CG    A ARG A-2 46  ? 0.2285 0.1493 0.2670 0.0110  -0.0084 -0.0532 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 CG    
1635 C  CG    B ARG A-2 46  ? 0.1795 0.1772 0.2920 0.0114  -0.0337 -0.0753 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 CG    
1636 C  CD    A ARG A-2 46  ? 0.1696 0.1648 0.3378 0.0094  0.0254  -0.0551 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 CD    
1637 C  CD    B ARG A-2 46  ? 0.1834 0.1481 0.3210 0.0250  -0.0581 -0.0525 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 CD    
1638 N  NE    A ARG A-2 46  ? 0.2407 0.1560 0.3041 0.0012  0.0181  -0.0654 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 NE    
1639 N  NE    B ARG A-2 46  ? 0.1952 0.1661 0.3712 0.0330  -0.0581 -0.0810 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 NE    
1640 C  CZ    A ARG A-2 46  ? 0.3173 0.1652 0.3866 -0.0026 -0.0724 -0.0621 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 CZ    
1641 C  CZ    B ARG A-2 46  ? 0.2002 0.2493 0.3808 -0.0155 0.0006  -0.1458 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 CZ    
1642 N  NH1   A ARG A-2 46  ? 0.3086 0.1777 0.5076 -0.0349 -0.0960 -0.0171 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 NH1   
1643 N  NH1   B ARG A-2 46  ? 0.1976 0.2203 0.5032 -0.0065 -0.0066 -0.1281 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 NH1   
1644 N  NH2   A ARG A-2 46  ? 0.2979 0.2642 0.4518 -0.0276 0.0418  -0.2010 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 NH2   
1645 N  NH2   B ARG A-2 46  ? 0.2133 0.2156 0.3365 0.0371  -0.0245 -0.0825 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 NH2   
1646 N  N     . MET A-2 47  ? 0.1699 0.1227 0.2001 -0.0025 -0.0051 -0.0220 ? ? ? ? ? ? 47  MET A-2 N     
1647 C  CA    . MET A-2 47  ? 0.1643 0.1234 0.1895 -0.0160 -0.0177 -0.0123 ? ? ? ? ? ? 47  MET A-2 CA    
1648 C  C     . MET A-2 47  ? 0.1425 0.1323 0.1977 -0.0046 -0.0230 -0.0044 ? ? ? ? ? ? 47  MET A-2 C     
1649 O  O     . MET A-2 47  ? 0.1569 0.1411 0.1997 0.0009  -0.0084 -0.0242 ? ? ? ? ? ? 47  MET A-2 O     
1650 C  CB    . MET A-2 47  ? 0.1793 0.1324 0.1923 -0.0096 -0.0157 -0.0198 ? ? ? ? ? ? 47  MET A-2 CB    
1651 C  CG    . MET A-2 47  ? 0.2015 0.1289 0.1849 -0.0104 -0.0052 -0.0157 ? ? ? ? ? ? 47  MET A-2 CG    
1652 S  SD    . MET A-2 47  ? 0.2168 0.1635 0.1920 -0.0169 -0.0060 -0.0106 ? ? ? ? ? ? 47  MET A-2 SD    
1653 C  CE    . MET A-2 47  ? 0.2550 0.1547 0.1881 -0.0494 0.0153  -0.0011 ? ? ? ? ? ? 47  MET A-2 CE    
1654 N  N     . LEU A-2 48  ? 0.1653 0.1193 0.1917 -0.0134 -0.0308 -0.0122 ? ? ? ? ? ? 48  LEU A-2 N     
1655 C  CA    . LEU A-2 48  ? 0.1527 0.1269 0.1917 -0.0041 -0.0271 -0.0052 ? ? ? ? ? ? 48  LEU A-2 CA    
1656 C  C     . LEU A-2 48  ? 0.1460 0.1217 0.1891 -0.0077 -0.0068 -0.0104 ? ? ? ? ? ? 48  LEU A-2 C     
1657 O  O     . LEU A-2 48  ? 0.1713 0.1347 0.2070 0.0118  -0.0221 -0.0230 ? ? ? ? ? ? 48  LEU A-2 O     
1658 C  CB    . LEU A-2 48  ? 0.1713 0.1397 0.1962 0.0024  -0.0336 0.0008  ? ? ? ? ? ? 48  LEU A-2 CB    
1659 C  CG    . LEU A-2 48  ? 0.1846 0.1768 0.1821 0.0138  -0.0161 0.0185  ? ? ? ? ? ? 48  LEU A-2 CG    
1660 C  CD1   . LEU A-2 48  ? 0.2665 0.1540 0.2370 0.0052  0.0367  -0.0192 ? ? ? ? ? ? 48  LEU A-2 CD1   
1661 C  CD2   . LEU A-2 48  ? 0.2041 0.2088 0.2791 0.0134  -0.0387 0.0794  ? ? ? ? ? ? 48  LEU A-2 CD2   
1662 N  N     . PHE A-2 49  ? 0.1366 0.1613 0.2049 -0.0107 -0.0047 -0.0268 ? ? ? ? ? ? 49  PHE A-2 N     
1663 C  CA    . PHE A-2 49  ? 0.1496 0.1470 0.2350 -0.0136 -0.0196 -0.0086 ? ? ? ? ? ? 49  PHE A-2 CA    
1664 C  C     . PHE A-2 49  ? 0.1490 0.1353 0.2027 -0.0042 -0.0051 -0.0241 ? ? ? ? ? ? 49  PHE A-2 C     
1665 O  O     . PHE A-2 49  ? 0.1658 0.1783 0.2111 0.0003  0.0035  -0.0609 ? ? ? ? ? ? 49  PHE A-2 O     
1666 C  CB    . PHE A-2 49  ? 0.1502 0.1550 0.1924 0.0094  -0.0073 -0.0205 ? ? ? ? ? ? 49  PHE A-2 CB    
1667 C  CG    . PHE A-2 49  ? 0.1403 0.1432 0.2131 0.0008  -0.0011 -0.0269 ? ? ? ? ? ? 49  PHE A-2 CG    
1668 C  CD1   . PHE A-2 49  ? 0.1488 0.1457 0.2208 0.0020  -0.0228 -0.0266 ? ? ? ? ? ? 49  PHE A-2 CD1   
1669 C  CD2   . PHE A-2 49  ? 0.1453 0.1444 0.2023 -0.0025 -0.0059 -0.0185 ? ? ? ? ? ? 49  PHE A-2 CD2   
1670 C  CE1   . PHE A-2 49  ? 0.1787 0.1406 0.2185 0.0132  -0.0183 -0.0111 ? ? ? ? ? ? 49  PHE A-2 CE1   
1671 C  CE2   . PHE A-2 49  ? 0.1586 0.1411 0.2184 0.0008  -0.0023 -0.0109 ? ? ? ? ? ? 49  PHE A-2 CE2   
1672 C  CZ    . PHE A-2 49  ? 0.1825 0.1343 0.2294 0.0063  -0.0070 -0.0184 ? ? ? ? ? ? 49  PHE A-2 CZ    
1673 N  N     . VAL A-2 50  ? 0.1668 0.1332 0.2235 -0.0141 -0.0034 -0.0358 ? ? ? ? ? ? 50  VAL A-2 N     
1674 C  CA    . VAL A-2 50  ? 0.1642 0.1344 0.2243 -0.0124 -0.0168 -0.0227 ? ? ? ? ? ? 50  VAL A-2 CA    
1675 C  C     . VAL A-2 50  ? 0.1441 0.1544 0.1974 0.0070  0.0031  -0.0298 ? ? ? ? ? ? 50  VAL A-2 C     
1676 O  O     . VAL A-2 50  ? 0.1666 0.1837 0.1949 -0.0139 0.0061  -0.0303 ? ? ? ? ? ? 50  VAL A-2 O     
1677 C  CB    . VAL A-2 50  ? 0.1823 0.1471 0.1867 0.0086  -0.0077 -0.0265 ? ? ? ? ? ? 50  VAL A-2 CB    
1678 C  CG1   . VAL A-2 50  ? 0.1909 0.2192 0.2152 0.0419  -0.0256 -0.0455 ? ? ? ? ? ? 50  VAL A-2 CG1   
1679 C  CG2   . VAL A-2 50  ? 0.2132 0.1729 0.2009 0.0218  0.0112  -0.0354 ? ? ? ? ? ? 50  VAL A-2 CG2   
1680 N  N     . ARG A-2 51  ? 0.1633 0.1637 0.2100 -0.0194 0.0150  -0.0338 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 N     
1681 C  CA    A ARG A-2 51  ? 0.1586 0.1744 0.2435 -0.0221 0.0085  -0.0085 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 CA    
1682 C  CA    B ARG A-2 51  ? 0.1559 0.1698 0.2491 -0.0166 0.0056  -0.0042 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 CA    
1683 C  C     . ARG A-2 51  ? 0.1933 0.1870 0.2207 -0.0438 0.0134  -0.0184 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 C     
1684 O  O     . ARG A-2 51  ? 0.2392 0.2217 0.2120 -0.0561 0.0172  -0.0232 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 O     
1685 C  CB    A ARG A-2 51  ? 0.1954 0.2050 0.2616 0.0080  -0.0134 -0.0121 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 CB    
1686 C  CB    B ARG A-2 51  ? 0.1812 0.1991 0.2701 0.0095  0.0123  -0.0200 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 CB    
1687 C  CG    A ARG A-2 51  ? 0.1937 0.1934 0.2545 0.0216  -0.0212 -0.0123 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 CG    
1688 C  CG    B ARG A-2 51  ? 0.2256 0.1786 0.2552 0.0282  -0.0058 -0.0202 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 CG    
1689 C  CD    A ARG A-2 51  ? 0.2085 0.2175 0.3076 0.0396  -0.0308 -0.0162 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 CD    
1690 C  CD    B ARG A-2 51  ? 0.2160 0.2121 0.2883 0.0353  -0.0231 -0.0356 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 CD    
1691 N  NE    A ARG A-2 51  ? 0.1420 0.2536 0.4141 0.0365  0.0115  -0.0679 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 NE    
1692 N  NE    B ARG A-2 51  ? 0.2361 0.1652 0.3044 0.0409  -0.0369 -0.0292 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 NE    
1693 C  CZ    A ARG A-2 51  ? 0.2291 0.2120 0.4319 0.0564  -0.0858 -0.0891 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 CZ    
1694 C  CZ    B ARG A-2 51  ? 0.2810 0.1650 0.3095 0.0483  -0.0541 -0.0163 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 CZ    
1695 N  NH1   A ARG A-2 51  ? 0.3354 0.2704 0.3740 0.0945  -0.1383 -0.1565 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 NH1   
1696 N  NH1   B ARG A-2 51  ? 0.2691 0.1626 0.3171 0.0015  -0.0702 0.0026  ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 NH1   
1697 N  NH2   A ARG A-2 51  ? 0.1959 0.2287 0.3852 0.0726  -0.0467 -0.1225 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 NH2   
1698 N  NH2   B ARG A-2 51  ? 0.2319 0.1625 0.3161 0.0435  -0.0684 -0.0351 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 NH2   
1699 N  N     . GLN A-2 52  ? 0.1947 0.2190 0.2309 -0.0730 -0.0059 -0.0108 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 N     
1700 C  CA    A GLN A-2 52  ? 0.1697 0.1990 0.2652 -0.0418 0.0101  -0.0020 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 CA    
1701 C  CA    B GLN A-2 52  ? 0.1565 0.1883 0.2342 -0.0322 0.0457  -0.0400 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 CA    
1702 C  C     . GLN A-2 52  ? 0.1734 0.1995 0.2555 -0.0543 0.0297  -0.0311 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 C     
1703 O  O     . GLN A-2 52  ? 0.1918 0.2325 0.2585 -0.0227 0.0119  -0.0222 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 O     
1704 C  CB    A GLN A-2 52  ? 0.2070 0.2014 0.2523 -0.0070 0.0233  -0.0421 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 CB    
1705 C  CB    B GLN A-2 52  ? 0.1872 0.2061 0.2604 -0.0089 0.0422  -0.0415 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 CB    
1706 C  CG    A GLN A-2 52  ? 0.1886 0.2634 0.2169 -0.0141 0.0311  -0.0110 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 CG    
1707 C  CG    B GLN A-2 52  ? 0.1202 0.2560 0.2529 0.0061  0.0188  -0.0237 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 CG    
1708 C  CD    A GLN A-2 52  ? 0.2081 0.2423 0.2969 0.0060  0.0245  -0.0603 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 CD    
1709 C  CD    B GLN A-2 52  ? 0.1133 0.2719 0.3054 0.0191  0.0474  -0.0097 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 CD    
1710 O  OE1   A GLN A-2 52  ? 0.3546 0.2785 0.4694 0.0773  -0.0126 -0.0083 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 OE1   
1711 O  OE1   B GLN A-2 52  ? 0.1178 0.2454 0.1747 0.0285  0.0574  -0.0591 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 OE1   
1712 N  NE2   A GLN A-2 52  ? 0.1858 0.3785 0.2928 -0.0545 0.0276  -0.1198 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 NE2   
1713 N  NE2   B GLN A-2 52  ? 0.1669 0.2804 0.3090 0.0380  0.1852  -0.0580 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 NE2   
1714 N  N     . MET A-2 53  ? 0.1872 0.2660 0.3473 -0.0893 0.0953  -0.1048 ? ? ? ? ? ? 53  MET A-2 N     
1715 C  CA    . MET A-2 53  ? 0.2075 0.3592 0.3487 -0.1342 0.1175  -0.1712 ? ? ? ? ? ? 53  MET A-2 CA    
1716 C  C     . MET A-2 53  ? 0.2157 0.2893 0.2278 -0.0788 0.0608  -0.0547 ? ? ? ? ? ? 53  MET A-2 C     
1717 O  O     . MET A-2 53  ? 0.3028 0.2770 0.2528 -0.1105 0.0017  -0.0054 ? ? ? ? ? ? 53  MET A-2 O     
1718 C  CB    . MET A-2 53  ? 0.2142 0.4511 0.3898 -0.1587 0.1243  -0.1596 ? ? ? ? ? ? 53  MET A-2 CB    
1719 C  CG    . MET A-2 53  ? 0.2079 0.4693 0.4863 -0.1493 0.0646  -0.0732 ? ? ? ? ? ? 53  MET A-2 CG    
1720 S  SD    . MET A-2 53  ? 0.5861 0.9293 0.6698 -0.1915 -0.0929 0.2098  ? ? ? ? ? ? 53  MET A-2 SD    
1721 C  CE    . MET A-2 53  ? 0.2475 0.6429 2.0000 -0.0129 -0.4210 0.2503  ? ? ? ? ? ? 53  MET A-2 CE    
1722 N  N     . ARG A-2 54  ? 0.1600 0.2529 0.2409 -0.0622 0.0476  -0.0579 ? ? ? ? ? ? 54  ARG A-2 N     
1723 C  CA    . ARG A-2 54  ? 0.1652 0.2186 0.1970 -0.0585 0.0410  -0.0194 ? ? ? ? ? ? 54  ARG A-2 CA    
1724 C  C     . ARG A-2 54  ? 0.1543 0.1975 0.2177 -0.0469 0.0295  -0.0112 ? ? ? ? ? ? 54  ARG A-2 C     
1725 O  O     . ARG A-2 54  ? 0.1580 0.2009 0.2455 -0.0287 0.0196  -0.0041 ? ? ? ? ? ? 54  ARG A-2 O     
1726 C  CB    . ARG A-2 54  ? 0.1267 0.2032 0.2177 -0.0317 0.0200  0.0190  ? ? ? ? ? ? 54  ARG A-2 CB    
1727 C  CG    . ARG A-2 54  ? 0.1406 0.1614 0.2206 -0.0278 0.0035  -0.0120 ? ? ? ? ? ? 54  ARG A-2 CG    
1728 C  CD    . ARG A-2 54  ? 0.1460 0.1845 0.2158 -0.0283 0.0102  0.0272  ? ? ? ? ? ? 54  ARG A-2 CD    
1729 N  NE    . ARG A-2 54  ? 0.1440 0.1698 0.1964 -0.0222 0.0051  -0.0021 ? ? ? ? ? ? 54  ARG A-2 NE    
1730 C  CZ    . ARG A-2 54  ? 0.1534 0.1645 0.2058 -0.0279 -0.0007 0.0077  ? ? ? ? ? ? 54  ARG A-2 CZ    
1731 N  NH1   . ARG A-2 54  ? 0.1954 0.1762 0.2154 -0.0443 -0.0197 0.0268  ? ? ? ? ? ? 54  ARG A-2 NH1   
1732 N  NH2   . ARG A-2 54  ? 0.1505 0.1674 0.2432 -0.0173 0.0008  -0.0155 ? ? ? ? ? ? 54  ARG A-2 NH2   
1733 N  N     . PRO A-2 55  ? 0.1626 0.2012 0.2320 -0.0516 0.0246  -0.0112 ? ? ? ? ? ? 55  PRO A-2 N     
1734 C  CA    . PRO A-2 55  ? 0.1523 0.2302 0.2483 -0.0605 0.0345  -0.0324 ? ? ? ? ? ? 55  PRO A-2 CA    
1735 C  C     . PRO A-2 55  ? 0.1566 0.2109 0.2391 -0.0567 0.0222  -0.0028 ? ? ? ? ? ? 55  PRO A-2 C     
1736 O  O     . PRO A-2 55  ? 0.1699 0.2558 0.2673 -0.0753 0.0125  -0.0262 ? ? ? ? ? ? 55  PRO A-2 O     
1737 C  CB    . PRO A-2 55  ? 0.2834 0.2766 0.2292 -0.1462 0.0363  0.0061  ? ? ? ? ? ? 55  PRO A-2 CB    
1738 C  CG    . PRO A-2 55  ? 0.2654 0.2695 0.2845 -0.1353 -0.0045 0.0259  ? ? ? ? ? ? 55  PRO A-2 CG    
1739 C  CD    . PRO A-2 55  ? 0.1920 0.2272 0.2489 -0.0660 0.0220  0.0247  ? ? ? ? ? ? 55  PRO A-2 CD    
1740 N  N     . ALA A-2 56  ? 0.1747 0.1981 0.2514 -0.0693 0.0483  -0.0271 ? ? ? ? ? ? 56  ALA A-2 N     
1741 C  CA    . ALA A-2 56  ? 0.1469 0.2206 0.2512 -0.0569 0.0233  -0.0329 ? ? ? ? ? ? 56  ALA A-2 CA    
1742 C  C     . ALA A-2 56  ? 0.1599 0.2494 0.2828 -0.0317 -0.0149 -0.0302 ? ? ? ? ? ? 56  ALA A-2 C     
1743 O  O     . ALA A-2 56  ? 0.2467 0.2441 0.2763 -0.0859 -0.0249 -0.0015 ? ? ? ? ? ? 56  ALA A-2 O     
1744 C  CB    . ALA A-2 56  ? 0.1586 0.2008 0.2638 -0.0414 0.0400  -0.0292 ? ? ? ? ? ? 56  ALA A-2 CB    
1745 N  N     . VAL A-2 57  ? 0.1748 0.2277 0.2528 -0.0471 -0.0014 -0.0043 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A-2 N     
1746 C  CA    . VAL A-2 57  ? 0.1841 0.2499 0.2401 -0.0513 -0.0187 0.0139  ? ? ? ? ? ? 57  VAL A-2 CA    
1747 C  C     . VAL A-2 57  ? 0.1629 0.2339 0.3559 -0.0521 -0.0061 0.0114  ? ? ? ? ? ? 57  VAL A-2 C     
1748 O  O     . VAL A-2 57  ? 0.2288 0.2625 0.3932 -0.0238 -0.0666 -0.0079 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A-2 O     
1749 C  CB    . VAL A-2 57  ? 0.1713 0.2074 0.2617 -0.0191 0.0058  -0.0114 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A-2 CB    
1750 C  CG1   . VAL A-2 57  ? 0.2835 0.1854 0.3322 -0.0324 0.1111  -0.0188 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A-2 CG1   
1751 C  CG2   . VAL A-2 57  ? 0.1696 0.2536 0.2888 -0.0463 0.0029  -0.0290 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A-2 CG2   
1752 N  N     . GLY A-2 58  ? 0.1371 0.2661 0.3486 -0.0471 0.0130  -0.0161 ? ? ? ? ? ? 58  GLY A-2 N     
1753 C  CA    . GLY A-2 58  ? 0.1323 0.2897 0.4207 -0.0431 0.0163  -0.0405 ? ? ? ? ? ? 58  GLY A-2 CA    
1754 C  C     . GLY A-2 58  ? 0.1405 0.2806 0.3667 -0.0245 0.0010  -0.0233 ? ? ? ? ? ? 58  GLY A-2 C     
1755 O  O     . GLY A-2 58  ? 0.1590 0.3337 0.6244 0.0058  -0.0282 -0.1070 ? ? ? ? ? ? 58  GLY A-2 O     
1756 N  N     . LEU A-2 59  ? 0.1512 0.2765 0.3494 -0.0254 -0.0236 -0.0414 ? ? ? ? ? ? 59  LEU A-2 N     
1757 C  CA    . LEU A-2 59  ? 0.1658 0.2812 0.3615 -0.0193 -0.0295 -0.0504 ? ? ? ? ? ? 59  LEU A-2 CA    
1758 C  C     . LEU A-2 59  ? 0.1578 0.2536 0.4056 0.0031  -0.0223 -0.1202 ? ? ? ? ? ? 59  LEU A-2 C     
1759 O  O     . LEU A-2 59  ? 0.1580 0.2314 0.4278 -0.0113 0.0018  -0.0952 ? ? ? ? ? ? 59  LEU A-2 O     
1760 C  CB    . LEU A-2 59  ? 0.2414 0.2738 0.3778 -0.0292 -0.0248 -0.0436 ? ? ? ? ? ? 59  LEU A-2 CB    
1761 C  CG    . LEU A-2 59  ? 0.2376 0.3354 0.3927 -0.0547 -0.0062 -0.0213 ? ? ? ? ? ? 59  LEU A-2 CG    
1762 C  CD1   . LEU A-2 59  ? 0.1911 0.3122 0.6854 0.0209  -0.0024 0.0262  ? ? ? ? ? ? 59  LEU A-2 CD1   
1763 C  CD2   . LEU A-2 59  ? 0.2696 0.4699 0.3848 -0.0203 -0.0319 -0.0012 ? ? ? ? ? ? 59  LEU A-2 CD2   
1764 N  N     . ALA A-2 60  ? 0.1652 0.2189 0.3199 -0.0126 -0.0033 -0.0566 ? ? ? ? ? ? 60  ALA A-2 N     
1765 C  CA    . ALA A-2 60  ? 0.1586 0.2103 0.3033 -0.0342 0.0119  -0.0536 ? ? ? ? ? ? 60  ALA A-2 CA    
1766 C  C     . ALA A-2 60  ? 0.1549 0.1964 0.2829 -0.0005 0.0040  -0.0270 ? ? ? ? ? ? 60  ALA A-2 C     
1767 O  O     . ALA A-2 60  ? 0.1839 0.1952 0.3569 0.0009  0.0322  -0.0366 ? ? ? ? ? ? 60  ALA A-2 O     
1768 C  CB    . ALA A-2 60  ? 0.1872 0.2069 0.2824 -0.0046 0.0061  -0.0223 ? ? ? ? ? ? 60  ALA A-2 CB    
1769 N  N     . PRO A-2 61  ? 0.1213 0.1947 0.2762 -0.0009 -0.0212 -0.0322 ? ? ? ? ? ? 61  PRO A-2 N     
1770 C  CA    . PRO A-2 61  ? 0.1253 0.2051 0.2557 -0.0020 -0.0114 -0.0402 ? ? ? ? ? ? 61  PRO A-2 CA    
1771 C  C     . PRO A-2 61  ? 0.1202 0.1815 0.2388 0.0045  -0.0065 -0.0285 ? ? ? ? ? ? 61  PRO A-2 C     
1772 O  O     . PRO A-2 61  ? 0.1455 0.1716 0.2493 0.0046  -0.0195 -0.0384 ? ? ? ? ? ? 61  PRO A-2 O     
1773 C  CB    . PRO A-2 61  ? 0.2185 0.2246 0.2703 -0.0247 0.0074  -0.0700 ? ? ? ? ? ? 61  PRO A-2 CB    
1774 C  CG    . PRO A-2 61  ? 0.2217 0.2142 0.4130 0.0036  0.0736  -0.0633 ? ? ? ? ? ? 61  PRO A-2 CG    
1775 C  CD    . PRO A-2 61  ? 0.1617 0.2030 0.3217 -0.0176 0.0003  -0.0640 ? ? ? ? ? ? 61  PRO A-2 CD    
1776 N  N     . LEU A-2 62  ? 0.1179 0.1845 0.2591 0.0076  0.0045  -0.0321 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A-2 N     
1777 C  CA    . LEU A-2 62  ? 0.1344 0.1387 0.2422 0.0077  -0.0043 -0.0229 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A-2 CA    
1778 C  C     . LEU A-2 62  ? 0.1230 0.1470 0.1894 0.0001  -0.0112 -0.0178 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A-2 C     
1779 O  O     . LEU A-2 62  ? 0.1441 0.1479 0.1946 0.0058  -0.0136 -0.0103 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A-2 O     
1780 C  CB    . LEU A-2 62  ? 0.2369 0.1341 0.2689 0.0003  -0.0046 -0.0207 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A-2 CB    
1781 C  CG    . LEU A-2 62  ? 0.4267 0.2195 0.2472 -0.1450 0.0502  -0.0466 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A-2 CG    
1782 C  CD1   . LEU A-2 62  ? 0.2637 0.1883 0.2791 0.0229  0.0061  -0.0508 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A-2 CD1   
1783 C  CD2   . LEU A-2 62  ? 0.3197 0.1643 0.3261 -0.0498 -0.0271 -0.0238 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A-2 CD2   
1784 N  N     . GLU A-2 63  ? 0.1249 0.1402 0.1940 0.0030  -0.0090 -0.0173 ? ? ? ? ? ? 63  GLU A-2 N     
1785 C  CA    . GLU A-2 63  ? 0.1293 0.1290 0.1773 -0.0005 -0.0058 -0.0132 ? ? ? ? ? ? 63  GLU A-2 CA    
1786 C  C     . GLU A-2 63  ? 0.1333 0.1169 0.1804 0.0041  -0.0151 -0.0125 ? ? ? ? ? ? 63  GLU A-2 C     
1787 O  O     . GLU A-2 63  ? 0.1535 0.1386 0.1933 0.0052  -0.0117 -0.0348 ? ? ? ? ? ? 63  GLU A-2 O     
1788 C  CB    . GLU A-2 63  ? 0.1331 0.1335 0.1911 -0.0108 -0.0035 -0.0012 ? ? ? ? ? ? 63  GLU A-2 CB    
1789 C  CG    . GLU A-2 63  ? 0.1346 0.1471 0.2036 -0.0147 -0.0145 0.0016  ? ? ? ? ? ? 63  GLU A-2 CG    
1790 C  CD    . GLU A-2 63  ? 0.1462 0.1499 0.2113 -0.0176 0.0077  0.0092  ? ? ? ? ? ? 63  GLU A-2 CD    
1791 O  OE1   . GLU A-2 63  ? 0.1533 0.1503 0.2249 -0.0095 0.0176  -0.0043 ? ? ? ? ? ? 63  GLU A-2 OE1   
1792 O  OE2   . GLU A-2 63  ? 0.1530 0.1677 0.3391 -0.0258 0.0061  0.0164  ? ? ? ? ? ? 63  GLU A-2 OE2   
1793 N  N     . ILE A-2 64  ? 0.1366 0.1361 0.1914 0.0083  -0.0216 -0.0173 ? ? ? ? ? ? 64  ILE A-2 N     
1794 C  CA    . ILE A-2 64  ? 0.1308 0.1372 0.1882 -0.0059 -0.0203 -0.0050 ? ? ? ? ? ? 64  ILE A-2 CA    
1795 C  C     . ILE A-2 64  ? 0.1384 0.1274 0.1728 -0.0036 -0.0103 -0.0173 ? ? ? ? ? ? 64  ILE A-2 C     
1796 O  O     . ILE A-2 64  ? 0.1392 0.1298 0.1929 -0.0067 0.0035  -0.0198 ? ? ? ? ? ? 64  ILE A-2 O     
1797 C  CB    . ILE A-2 64  ? 0.1345 0.1232 0.1894 0.0103  -0.0068 -0.0030 ? ? ? ? ? ? 64  ILE A-2 CB    
1798 C  CG1   . ILE A-2 64  ? 0.1445 0.1456 0.1976 -0.0146 -0.0052 -0.0268 ? ? ? ? ? ? 64  ILE A-2 CG1   
1799 C  CG2   . ILE A-2 64  ? 0.1558 0.1273 0.2067 -0.0016 -0.0474 0.0133  ? ? ? ? ? ? 64  ILE A-2 CG2   
1800 C  CD1   . ILE A-2 64  ? 0.1326 0.1563 0.1788 -0.0001 -0.0043 0.0120  ? ? ? ? ? ? 64  ILE A-2 CD1   
1801 N  N     . PRO A-2 65  ? 0.1562 0.1317 0.1677 0.0023  -0.0050 -0.0113 ? ? ? ? ? ? 65  PRO A-2 N     
1802 C  CA    . PRO A-2 65  ? 0.2007 0.1267 0.1741 0.0136  -0.0203 -0.0176 ? ? ? ? ? ? 65  PRO A-2 CA    
1803 C  C     . PRO A-2 65  ? 0.1653 0.1266 0.1854 -0.0055 -0.0006 -0.0155 ? ? ? ? ? ? 65  PRO A-2 C     
1804 O  O     . PRO A-2 65  ? 0.1608 0.1334 0.1994 0.0056  -0.0057 0.0011  ? ? ? ? ? ? 65  PRO A-2 O     
1805 C  CB    . PRO A-2 65  ? 0.1801 0.1358 0.1773 -0.0047 -0.0187 -0.0136 ? ? ? ? ? ? 65  PRO A-2 CB    
1806 C  CG    . PRO A-2 65  ? 0.1900 0.1393 0.1798 -0.0077 -0.0211 -0.0071 ? ? ? ? ? ? 65  PRO A-2 CG    
1807 C  CD    . PRO A-2 65  ? 0.1675 0.1422 0.1505 -0.0097 -0.0168 -0.0174 ? ? ? ? ? ? 65  PRO A-2 CD    
1808 N  N     . ALA A-2 66  ? 0.1780 0.1296 0.2149 -0.0117 -0.0035 -0.0334 ? ? ? ? ? ? 66  ALA A-2 N     
1809 C  CA    . ALA A-2 66  ? 0.1654 0.1160 0.1998 -0.0048 -0.0044 -0.0036 ? ? ? ? ? ? 66  ALA A-2 CA    
1810 C  C     . ALA A-2 66  ? 0.1599 0.1170 0.2109 0.0053  0.0119  0.0071  ? ? ? ? ? ? 66  ALA A-2 C     
1811 O  O     . ALA A-2 66  ? 0.2405 0.1605 0.2637 -0.0168 0.0817  -0.0065 ? ? ? ? ? ? 66  ALA A-2 O     
1812 C  CB    . ALA A-2 66  ? 0.1934 0.1382 0.1878 0.0051  -0.0129 -0.0033 ? ? ? ? ? ? 66  ALA A-2 CB    
1813 N  N     . GLY A-2 67  ? 0.1700 0.1193 0.2364 0.0135  -0.0093 0.0033  ? ? ? ? ? ? 67  GLY A-2 N     
1814 C  CA    . GLY A-2 67  ? 0.1900 0.1158 0.3137 0.0128  0.0478  0.0065  ? ? ? ? ? ? 67  GLY A-2 CA    
1815 C  C     . GLY A-2 67  ? 0.1558 0.1302 0.2391 -0.0023 -0.0020 -0.0091 ? ? ? ? ? ? 67  GLY A-2 C     
1816 O  O     . GLY A-2 67  ? 0.1808 0.1526 0.2396 -0.0019 0.0152  -0.0175 ? ? ? ? ? ? 67  GLY A-2 O     
1817 N  N     . LEU A-2 68  ? 0.1984 0.1109 0.2467 0.0175  -0.0211 0.0108  ? ? ? ? ? ? 68  LEU A-2 N     
1818 C  CA    . LEU A-2 68  ? 0.1840 0.1341 0.2380 0.0131  -0.0284 -0.0074 ? ? ? ? ? ? 68  LEU A-2 CA    
1819 C  C     . LEU A-2 68  ? 0.2259 0.1457 0.2212 0.0499  -0.0568 -0.0260 ? ? ? ? ? ? 68  LEU A-2 C     
1820 O  O     . LEU A-2 68  ? 0.2952 0.1890 0.2230 0.0778  -0.0570 -0.0135 ? ? ? ? ? ? 68  LEU A-2 O     
1821 C  CB    . LEU A-2 68  ? 0.2533 0.1556 0.2744 -0.0369 -0.0219 -0.0249 ? ? ? ? ? ? 68  LEU A-2 CB    
1822 C  CG    . LEU A-2 68  ? 0.2228 0.2595 0.3037 -0.0842 -0.0246 0.0160  ? ? ? ? ? ? 68  LEU A-2 CG    
1823 C  CD1   . LEU A-2 68  ? 0.2833 0.3593 0.4605 -0.1763 0.0620  -0.0881 ? ? ? ? ? ? 68  LEU A-2 CD1   
1824 C  CD2   . LEU A-2 68  ? 0.2865 0.2460 0.2774 0.0368  0.0022  -0.0055 ? ? ? ? ? ? 68  LEU A-2 CD2   
1825 N  N     . ILE A-2 69  ? 0.1961 0.1521 0.2540 0.0327  -0.0485 -0.0200 ? ? ? ? ? ? 69  ILE A-2 N     
1826 C  CA    . ILE A-2 69  ? 0.1996 0.1450 0.3194 0.0281  -0.0391 0.0172  ? ? ? ? ? ? 69  ILE A-2 CA    
1827 C  C     . ILE A-2 69  ? 0.2038 0.1402 0.3706 0.0167  -0.0456 0.0112  ? ? ? ? ? ? 69  ILE A-2 C     
1828 O  O     . ILE A-2 69  ? 0.2981 0.1570 0.5380 0.0067  -0.1535 -0.0096 ? ? ? ? ? ? 69  ILE A-2 O     
1829 C  CB    . ILE A-2 69  ? 0.1864 0.1581 0.2886 0.0235  -0.0562 -0.0123 ? ? ? ? ? ? 69  ILE A-2 CB    
1830 C  CG1   . ILE A-2 69  ? 0.2284 0.1729 0.2954 0.0334  -0.0239 0.0167  ? ? ? ? ? ? 69  ILE A-2 CG1   
1831 C  CG2   . ILE A-2 69  ? 0.1922 0.1755 0.4054 0.0379  -0.0582 0.0211  ? ? ? ? ? ? 69  ILE A-2 CG2   
1832 C  CD1   . ILE A-2 69  ? 0.2399 0.1902 0.2612 0.0161  -0.0309 -0.0148 ? ? ? ? ? ? 69  ILE A-2 CD1   
1833 N  N     . GLU A-2 70  ? 0.2142 0.1607 0.3581 0.0363  0.0101  0.0435  ? ? ? ? ? ? 70  GLU A-2 N     
1834 C  CA    . GLU A-2 70  ? 0.2128 0.1558 0.4251 0.0244  -0.0059 0.0493  ? ? ? ? ? ? 70  GLU A-2 CA    
1835 C  C     . GLU A-2 70  ? 0.2099 0.1501 0.3160 0.0191  -0.0409 0.0207  ? ? ? ? ? ? 70  GLU A-2 C     
1836 O  O     . GLU A-2 70  ? 0.2056 0.1774 0.2638 0.0239  -0.0444 0.0230  ? ? ? ? ? ? 70  GLU A-2 O     
1837 C  CB    . GLU A-2 70  ? 0.3329 0.1877 0.5201 0.0476  0.1619  0.0925  ? ? ? ? ? ? 70  GLU A-2 CB    
1838 C  CG    . GLU A-2 70  ? 0.3590 0.2020 0.7975 0.0746  0.1897  0.0377  ? ? ? ? ? ? 70  GLU A-2 CG    
1839 C  CD    . GLU A-2 70  ? 0.3178 0.2822 0.8754 0.0935  0.1609  0.0543  ? ? ? ? ? ? 70  GLU A-2 CD    
1840 O  OE1   . GLU A-2 70  ? 0.3657 0.2908 0.5848 0.0378  0.1213  0.1131  ? ? ? ? ? ? 70  GLU A-2 OE1   
1841 O  OE2   . GLU A-2 70  ? 0.3196 0.3422 1.0635 0.1038  0.2102  0.1984  ? ? ? ? ? ? 70  GLU A-2 OE2   
1842 N  N     . PRO A-2 71  ? 0.2277 0.1481 0.3783 0.0270  -0.0089 0.0061  ? ? ? ? ? ? 71  PRO A-2 N     
1843 C  CA    . PRO A-2 71  ? 0.2372 0.1459 0.3280 0.0288  -0.0494 -0.0131 ? ? ? ? ? ? 71  PRO A-2 CA    
1844 C  C     . PRO A-2 71  ? 0.2623 0.1546 0.2377 0.0306  -0.0470 -0.0121 ? ? ? ? ? ? 71  PRO A-2 C     
1845 O  O     . PRO A-2 71  ? 0.3687 0.1720 0.2473 0.0158  -0.0077 -0.0125 ? ? ? ? ? ? 71  PRO A-2 O     
1846 C  CB    . PRO A-2 71  ? 0.2541 0.1573 0.4462 0.0258  -0.0541 0.0345  ? ? ? ? ? ? 71  PRO A-2 CB    
1847 C  CG    . PRO A-2 71  ? 0.2513 0.1545 0.5983 0.0185  -0.0701 0.0725  ? ? ? ? ? ? 71  PRO A-2 CG    
1848 C  CD    . PRO A-2 71  ? 0.2298 0.1584 0.6049 0.0175  -0.0200 0.0762  ? ? ? ? ? ? 71  PRO A-2 CD    
1849 N  N     . GLY A-2 72  ? 0.2373 0.1524 0.2891 0.0247  -0.0507 0.0031  ? ? ? ? ? ? 72  GLY A-2 N     
1850 C  CA    . GLY A-2 72  ? 0.2708 0.1699 0.3437 0.0281  -0.0897 0.0045  ? ? ? ? ? ? 72  GLY A-2 CA    
1851 C  C     . GLY A-2 72  ? 0.2407 0.1691 0.4563 0.0314  -0.1227 0.0026  ? ? ? ? ? ? 72  GLY A-2 C     
1852 O  O     . GLY A-2 72  ? 0.2578 0.1841 0.6046 0.0402  -0.1789 -0.0366 ? ? ? ? ? ? 72  GLY A-2 O     
1853 N  N     . GLU A-2 73  ? 0.2225 0.1660 0.2997 0.0371  -0.0596 -0.0019 ? ? ? ? ? ? 73  GLU A-2 N     
1854 C  CA    . GLU A-2 73  ? 0.2017 0.1687 0.3179 0.0437  -0.0305 -0.0022 ? ? ? ? ? ? 73  GLU A-2 CA    
1855 C  C     . GLU A-2 73  ? 0.2244 0.1662 0.3007 0.0520  -0.0354 -0.0017 ? ? ? ? ? ? 73  GLU A-2 C     
1856 O  O     . GLU A-2 73  ? 0.2657 0.1985 0.3183 0.0279  -0.0558 -0.0115 ? ? ? ? ? ? 73  GLU A-2 O     
1857 C  CB    . GLU A-2 73  ? 0.2548 0.2162 0.3627 0.0882  -0.0193 -0.0771 ? ? ? ? ? ? 73  GLU A-2 CB    
1858 C  CG    . GLU A-2 73  ? 0.2662 0.2375 0.3274 0.0997  -0.0370 -0.0450 ? ? ? ? ? ? 73  GLU A-2 CG    
1859 C  CD    . GLU A-2 73  ? 0.2310 0.1745 0.2186 0.0551  -0.0121 0.0182  ? ? ? ? ? ? 73  GLU A-2 CD    
1860 O  OE1   . GLU A-2 73  ? 0.2113 0.1976 0.2126 0.0524  -0.0129 0.0064  ? ? ? ? ? ? 73  GLU A-2 OE1   
1861 O  OE2   . GLU A-2 73  ? 0.2503 0.1725 0.2010 0.0494  -0.0145 0.0201  ? ? ? ? ? ? 73  GLU A-2 OE2   
1862 N  N     . ASP A-2 74  ? 0.2224 0.1567 0.2811 0.0553  -0.0481 0.0164  ? ? ? ? ? ? 74  ASP A-2 N     
1863 C  CA    . ASP A-2 74  ? 0.2571 0.1551 0.2617 0.0545  -0.0316 -0.0049 ? ? ? ? ? ? 74  ASP A-2 CA    
1864 C  C     . ASP A-2 74  ? 0.2613 0.1636 0.2051 0.0669  -0.0230 -0.0044 ? ? ? ? ? ? 74  ASP A-2 C     
1865 O  O     . ASP A-2 74  ? 0.2019 0.1638 0.2163 0.0284  -0.0245 0.0043  ? ? ? ? ? ? 74  ASP A-2 O     
1866 C  CB    . ASP A-2 74  ? 0.2476 0.1967 0.2645 0.0613  -0.0117 -0.0132 ? ? ? ? ? ? 74  ASP A-2 CB    
1867 C  CG    . ASP A-2 74  ? 0.2100 0.2278 0.2134 0.0574  0.0074  -0.0078 ? ? ? ? ? ? 74  ASP A-2 CG    
1868 O  OD1   . ASP A-2 74  ? 0.2334 0.2000 0.2184 0.0553  0.0141  0.0012  ? ? ? ? ? ? 74  ASP A-2 OD1   
1869 O  OD2   . ASP A-2 74  ? 0.2193 0.2568 0.4035 0.0705  -0.0355 -0.0262 ? ? ? ? ? ? 74  ASP A-2 OD2   
1870 N  N     . PRO A-2 75  ? 0.2012 0.1786 0.2225 0.0597  -0.0111 0.0044  ? ? ? ? ? ? 75  PRO A-2 N     
1871 C  CA    . PRO A-2 75  ? 0.2232 0.1638 0.1896 0.0509  -0.0323 -0.0035 ? ? ? ? ? ? 75  PRO A-2 CA    
1872 C  C     . PRO A-2 75  ? 0.1645 0.1769 0.2031 0.0296  -0.0153 -0.0090 ? ? ? ? ? ? 75  PRO A-2 C     
1873 O  O     . PRO A-2 75  ? 0.1774 0.1676 0.2014 0.0416  0.0013  0.0054  ? ? ? ? ? ? 75  PRO A-2 O     
1874 C  CB    . PRO A-2 75  ? 0.2388 0.1921 0.1912 0.0773  0.0037  -0.0022 ? ? ? ? ? ? 75  PRO A-2 CB    
1875 C  CG    . PRO A-2 75  ? 0.2316 0.1923 0.2147 0.0664  -0.0078 -0.0150 ? ? ? ? ? ? 75  PRO A-2 CG    
1876 C  CD    . PRO A-2 75  ? 0.2574 0.1964 0.2116 0.0759  -0.0059 -0.0048 ? ? ? ? ? ? 75  PRO A-2 CD    
1877 N  N     . LEU A-2 76  ? 0.1755 0.1766 0.2079 0.0267  -0.0235 0.0155  ? ? ? ? ? ? 76  LEU A-2 N     
1878 C  CA    . LEU A-2 76  ? 0.1700 0.2094 0.1798 0.0108  -0.0175 0.0027  ? ? ? ? ? ? 76  LEU A-2 CA    
1879 C  C     . LEU A-2 76  ? 0.1633 0.1550 0.2094 0.0277  -0.0044 0.0165  ? ? ? ? ? ? 76  LEU A-2 C     
1880 O  O     . LEU A-2 76  ? 0.1858 0.1830 0.2098 0.0545  -0.0089 0.0059  ? ? ? ? ? ? 76  LEU A-2 O     
1881 C  CB    . LEU A-2 76  ? 0.1617 0.1964 0.2489 0.0159  -0.0022 -0.0096 ? ? ? ? ? ? 76  LEU A-2 CB    
1882 C  CG    . LEU A-2 76  ? 0.1936 0.1993 0.3301 0.0069  -0.0649 -0.0134 ? ? ? ? ? ? 76  LEU A-2 CG    
1883 C  CD1   . LEU A-2 76  ? 0.2828 0.1957 0.3445 0.0286  -0.0592 -0.0314 ? ? ? ? ? ? 76  LEU A-2 CD1   
1884 C  CD2   . LEU A-2 76  ? 0.2004 0.3110 0.5386 0.0048  -0.1359 0.0444  ? ? ? ? ? ? 76  LEU A-2 CD2   
1885 N  N     . GLU A-2 77  ? 0.1927 0.1708 0.1883 0.0487  -0.0193 0.0161  ? ? ? ? ? ? 77  GLU A-2 N     
1886 C  CA    . GLU A-2 77  ? 0.1618 0.1629 0.2149 0.0429  -0.0216 0.0401  ? ? ? ? ? ? 77  GLU A-2 CA    
1887 C  C     . GLU A-2 77  ? 0.1704 0.1797 0.1846 0.0562  -0.0297 0.0186  ? ? ? ? ? ? 77  GLU A-2 C     
1888 O  O     . GLU A-2 77  ? 0.1821 0.1766 0.2031 0.0441  -0.0053 0.0158  ? ? ? ? ? ? 77  GLU A-2 O     
1889 C  CB    . GLU A-2 77  ? 0.1515 0.1610 0.2518 0.0437  -0.0028 0.0254  ? ? ? ? ? ? 77  GLU A-2 CB    
1890 C  CG    . GLU A-2 77  ? 0.1559 0.1735 0.2527 0.0473  -0.0205 0.0138  ? ? ? ? ? ? 77  GLU A-2 CG    
1891 C  CD    . GLU A-2 77  ? 0.1633 0.1685 0.2130 0.0470  -0.0156 0.0213  ? ? ? ? ? ? 77  GLU A-2 CD    
1892 O  OE1   . GLU A-2 77  ? 0.1932 0.1775 0.2333 0.0376  -0.0201 0.0111  ? ? ? ? ? ? 77  GLU A-2 OE1   
1893 O  OE2   . GLU A-2 77  ? 0.1668 0.2029 0.2261 0.0560  -0.0179 0.0404  ? ? ? ? ? ? 77  GLU A-2 OE2   
1894 N  N     . ALA A-2 78  ? 0.1763 0.1781 0.2127 0.0373  -0.0404 0.0083  ? ? ? ? ? ? 78  ALA A-2 N     
1895 C  CA    . ALA A-2 78  ? 0.1661 0.1500 0.2156 0.0180  -0.0271 0.0053  ? ? ? ? ? ? 78  ALA A-2 CA    
1896 C  C     . ALA A-2 78  ? 0.1826 0.1508 0.2151 0.0265  -0.0166 0.0029  ? ? ? ? ? ? 78  ALA A-2 C     
1897 O  O     . ALA A-2 78  ? 0.2027 0.1896 0.2001 0.0563  -0.0124 0.0192  ? ? ? ? ? ? 78  ALA A-2 O     
1898 C  CB    . ALA A-2 78  ? 0.1886 0.1649 0.2042 0.0172  -0.0365 0.0028  ? ? ? ? ? ? 78  ALA A-2 CB    
1899 N  N     . ALA A-2 79  ? 0.1924 0.1475 0.2083 0.0231  -0.0389 0.0173  ? ? ? ? ? ? 79  ALA A-2 N     
1900 C  CA    . ALA A-2 79  ? 0.1970 0.1521 0.1825 0.0343  -0.0305 0.0230  ? ? ? ? ? ? 79  ALA A-2 CA    
1901 C  C     . ALA A-2 79  ? 0.1599 0.1822 0.1819 0.0473  -0.0089 0.0089  ? ? ? ? ? ? 79  ALA A-2 C     
1902 O  O     . ALA A-2 79  ? 0.1747 0.1760 0.2167 0.0559  -0.0139 0.0070  ? ? ? ? ? ? 79  ALA A-2 O     
1903 C  CB    . ALA A-2 79  ? 0.2419 0.1575 0.2011 0.0486  0.0229  0.0395  ? ? ? ? ? ? 79  ALA A-2 CB    
1904 N  N     . ARG A-2 80  ? 0.1792 0.1655 0.1882 0.0434  -0.0281 0.0027  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 N     
1905 C  CA    B ARG A-2 80  ? 0.1635 0.1913 0.1951 0.0340  -0.0360 0.0103  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 CA    
1906 C  CA    C ARG A-2 80  ? 0.1834 0.1818 0.1839 0.0363  -0.0275 0.0210  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 CA    
1907 C  C     . ARG A-2 80  ? 0.1740 0.1712 0.1907 0.0332  -0.0286 0.0046  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 C     
1908 O  O     . ARG A-2 80  ? 0.1872 0.1713 0.2216 0.0335  -0.0167 -0.0068 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 O     
1909 C  CB    B ARG A-2 80  ? 0.1751 0.2072 0.2275 0.0563  -0.0475 -0.0071 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 CB    
1910 C  CB    C ARG A-2 80  ? 0.1799 0.2107 0.1868 0.0537  -0.0262 -0.0016 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 CB    
1911 C  CG    B ARG A-2 80  ? 0.2222 0.1860 0.2237 0.0796  -0.0619 0.0187  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 CG    
1912 C  CG    C ARG A-2 80  ? 0.1877 0.2459 0.2636 0.0204  -0.0319 -0.0225 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 CG    
1913 C  CD    B ARG A-2 80  ? 0.2819 0.1899 0.3399 0.0712  -0.1080 0.0449  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 CD    
1914 C  CD    C ARG A-2 80  ? 0.1811 0.2854 0.4336 0.0535  -0.0167 -0.0297 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 CD    
1915 N  NE    B ARG A-2 80  ? 0.2867 0.1908 0.3776 0.0639  -0.0527 0.0529  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 NE    
1916 N  NE    C ARG A-2 80  ? 0.1911 0.3250 0.3669 0.0524  -0.0177 0.0333  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 NE    
1917 C  CZ    B ARG A-2 80  ? 0.2887 0.1983 0.3841 0.0811  -0.0440 0.0602  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 CZ    
1918 C  CZ    C ARG A-2 80  ? 0.1670 0.3799 0.2750 0.0510  -0.0780 0.0463  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 CZ    
1919 N  NH1   B ARG A-2 80  ? 0.2551 0.2269 0.2342 0.0656  -0.0569 0.0401  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 NH1   
1920 N  NH1   C ARG A-2 80  ? 0.1888 0.6177 0.2976 -0.0354 -0.0418 -0.0102 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 NH1   
1921 N  NH2   B ARG A-2 80  ? 0.2629 0.2261 0.2810 0.0422  -0.0993 0.0348  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 NH2   
1922 N  NH2   C ARG A-2 80  ? 0.3448 0.4140 0.3794 0.1490  -0.0904 0.1702  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 NH2   
1923 N  N     . ARG A-2 81  ? 0.1853 0.1673 0.2142 0.0321  -0.0323 -0.0003 ? ? ? ? ? ? 81  ARG A-2 N     
1924 C  CA    . ARG A-2 81  ? 0.1807 0.1643 0.2325 0.0330  -0.0330 0.0179  ? ? ? ? ? ? 81  ARG A-2 CA    
1925 C  C     . ARG A-2 81  ? 0.1946 0.1594 0.1972 0.0462  -0.0179 0.0131  ? ? ? ? ? ? 81  ARG A-2 C     
1926 O  O     . ARG A-2 81  ? 0.2022 0.1812 0.1999 0.0394  -0.0099 0.0109  ? ? ? ? ? ? 81  ARG A-2 O     
1927 C  CB    . ARG A-2 81  ? 0.2280 0.1571 0.2207 0.0438  0.0197  0.0332  ? ? ? ? ? ? 81  ARG A-2 CB    
1928 C  CG    . ARG A-2 81  ? 0.2202 0.1614 0.2166 0.0262  0.0059  0.0228  ? ? ? ? ? ? 81  ARG A-2 CG    
1929 C  CD    . ARG A-2 81  ? 0.2090 0.1611 0.2207 0.0353  0.0037  -0.0003 ? ? ? ? ? ? 81  ARG A-2 CD    
1930 N  NE    . ARG A-2 81  ? 0.1913 0.1780 0.2108 0.0397  -0.0159 0.0206  ? ? ? ? ? ? 81  ARG A-2 NE    
1931 C  CZ    . ARG A-2 81  ? 0.1972 0.2237 0.2602 0.0582  -0.0361 -0.0225 ? ? ? ? ? ? 81  ARG A-2 CZ    
1932 N  NH1   . ARG A-2 81  ? 0.1931 0.2436 0.3530 0.0659  -0.0397 -0.0409 ? ? ? ? ? ? 81  ARG A-2 NH1   
1933 N  NH2   . ARG A-2 81  ? 0.2779 0.2497 0.2530 0.0986  -0.0681 -0.0370 ? ? ? ? ? ? 81  ARG A-2 NH2   
1934 N  N     . GLU A-2 82  ? 0.1976 0.1842 0.1917 0.0489  -0.0293 -0.0048 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A-2 N     
1935 C  CA    A GLU A-2 82  ? 0.1917 0.1734 0.2240 0.0353  -0.0456 -0.0024 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A-2 CA    
1936 C  CA    B GLU A-2 82  ? 0.1739 0.1801 0.1059 0.0208  0.0057  0.0102  ? ? ? ? ? ? 82  GLU A-2 CA    
1937 C  C     . GLU A-2 82  ? 0.1857 0.1691 0.2073 0.0350  -0.0169 0.0117  ? ? ? ? ? ? 82  GLU A-2 C     
1938 O  O     . GLU A-2 82  ? 0.1845 0.1865 0.2127 0.0445  -0.0253 0.0019  ? ? ? ? ? ? 82  GLU A-2 O     
1939 C  CB    A GLU A-2 82  ? 0.2244 0.2173 0.2272 0.0554  -0.0684 -0.0193 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A-2 CB    
1940 C  CB    B GLU A-2 82  ? 0.2347 0.1668 0.0958 -0.0043 -0.0156 0.0727  ? ? ? ? ? ? 82  GLU A-2 CB    
1941 C  CG    A GLU A-2 82  ? 0.3008 0.2387 0.2963 0.0340  -0.0892 -0.0471 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A-2 CG    
1942 C  CG    B GLU A-2 82  ? 0.0715 0.1267 0.0829 0.0717  -0.0545 0.0465  ? ? ? ? ? ? 82  GLU A-2 CG    
1943 C  CD    A GLU A-2 82  ? 0.2773 0.2613 0.5041 0.0108  -0.1446 -0.0017 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A-2 CD    
1944 C  CD    B GLU A-2 82  ? 0.0780 0.0731 0.0139 0.0308  -0.0231 -0.0080 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A-2 CD    
1945 O  OE1   A GLU A-2 82  ? 0.4167 0.2848 0.4683 -0.0438 -0.1667 -0.0141 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A-2 OE1   
1946 O  OE1   B GLU A-2 82  ? 0.0449 0.0608 0.0163 0.0219  -0.0094 -0.0257 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A-2 OE1   
1947 O  OE2   A GLU A-2 82  ? 0.2970 0.2797 0.4986 -0.0082 -0.0410 0.0542  ? ? ? ? ? ? 82  GLU A-2 OE2   
1948 O  OE2   B GLU A-2 82  ? 0.0876 0.0451 0.0049 0.0058  0.0180  0.0256  ? ? ? ? ? ? 82  GLU A-2 OE2   
1949 N  N     . LEU A-2 83  ? 0.1937 0.1745 0.1795 0.0258  -0.0302 0.0008  ? ? ? ? ? ? 83  LEU A-2 N     
1950 C  CA    . LEU A-2 83  ? 0.1940 0.1679 0.2062 0.0276  -0.0062 0.0074  ? ? ? ? ? ? 83  LEU A-2 CA    
1951 C  C     . LEU A-2 83  ? 0.1933 0.1552 0.1956 0.0362  -0.0253 -0.0036 ? ? ? ? ? ? 83  LEU A-2 C     
1952 O  O     . LEU A-2 83  ? 0.1847 0.1712 0.2383 0.0433  0.0063  0.0020  ? ? ? ? ? ? 83  LEU A-2 O     
1953 C  CB    . LEU A-2 83  ? 0.1958 0.1714 0.2459 0.0243  -0.0154 0.0123  ? ? ? ? ? ? 83  LEU A-2 CB    
1954 C  CG    . LEU A-2 83  ? 0.1841 0.1726 0.2294 0.0241  -0.0290 0.0174  ? ? ? ? ? ? 83  LEU A-2 CG    
1955 C  CD1   . LEU A-2 83  ? 0.2029 0.2028 0.2710 0.0649  -0.0095 0.0416  ? ? ? ? ? ? 83  LEU A-2 CD1   
1956 C  CD2   . LEU A-2 83  ? 0.1849 0.1976 0.2922 0.0132  -0.0224 0.0244  ? ? ? ? ? ? 83  LEU A-2 CD2   
1957 N  N     . ALA A-2 84  ? 0.1767 0.1891 0.1948 0.0479  -0.0134 -0.0022 ? ? ? ? ? ? 84  ALA A-2 N     
1958 C  CA    . ALA A-2 84  ? 0.1817 0.2040 0.1944 0.0337  -0.0219 0.0160  ? ? ? ? ? ? 84  ALA A-2 CA    
1959 C  C     . ALA A-2 84  ? 0.1873 0.1783 0.1833 0.0370  -0.0164 0.0021  ? ? ? ? ? ? 84  ALA A-2 C     
1960 O  O     . ALA A-2 84  ? 0.2074 0.2176 0.2070 0.0373  0.0065  -0.0128 ? ? ? ? ? ? 84  ALA A-2 O     
1961 C  CB    . ALA A-2 84  ? 0.2064 0.2389 0.2054 0.0769  -0.0181 0.0071  ? ? ? ? ? ? 84  ALA A-2 CB    
1962 N  N     . GLU A-2 85  ? 0.1891 0.1652 0.2182 0.0425  -0.0333 0.0128  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A-2 N     
1963 C  CA    . GLU A-2 85  ? 0.1891 0.1706 0.2421 0.0381  -0.0288 0.0221  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A-2 CA    
1964 C  C     . GLU A-2 85  ? 0.1887 0.1729 0.2310 0.0447  0.0058  0.0362  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A-2 C     
1965 O  O     . GLU A-2 85  ? 0.1985 0.2371 0.2656 0.0572  0.0280  0.0587  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A-2 O     
1966 C  CB    . GLU A-2 85  ? 0.1844 0.1694 0.2407 0.0364  -0.0117 0.0202  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A-2 CB    
1967 C  CG    . GLU A-2 85  ? 0.1800 0.1712 0.2776 0.0408  -0.0072 0.0315  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A-2 CG    
1968 C  CD    . GLU A-2 85  ? 0.2293 0.1777 0.3368 0.0453  -0.0325 0.0178  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A-2 CD    
1969 O  OE1   . GLU A-2 85  ? 0.2795 0.2078 0.3331 0.0371  -0.0418 -0.0059 ? ? ? ? ? ? 85  GLU A-2 OE1   
1970 O  OE2   . GLU A-2 85  ? 0.2123 0.1757 0.4076 0.0192  -0.0378 0.0480  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A-2 OE2   
1971 N  N     . GLU A-2 86  ? 0.1870 0.1653 0.1837 0.0373  -0.0177 0.0113  ? ? ? ? ? ? 86  GLU A-2 N     
1972 C  CA    . GLU A-2 86  ? 0.1783 0.1554 0.1874 0.0388  -0.0142 0.0005  ? ? ? ? ? ? 86  GLU A-2 CA    
1973 C  C     . GLU A-2 86  ? 0.1705 0.1640 0.2120 0.0348  -0.0046 -0.0087 ? ? ? ? ? ? 86  GLU A-2 C     
1974 O  O     . GLU A-2 86  ? 0.1905 0.1817 0.3012 0.0601  -0.0306 -0.0347 ? ? ? ? ? ? 86  GLU A-2 O     
1975 C  CB    . GLU A-2 86  ? 0.2186 0.1659 0.1868 0.0419  -0.0278 0.0082  ? ? ? ? ? ? 86  GLU A-2 CB    
1976 C  CG    . GLU A-2 86  ? 0.1820 0.1906 0.2078 0.0245  -0.0222 -0.0115 ? ? ? ? ? ? 86  GLU A-2 CG    
1977 C  CD    . GLU A-2 86  ? 0.2044 0.1933 0.2002 0.0027  -0.0057 -0.0082 ? ? ? ? ? ? 86  GLU A-2 CD    
1978 O  OE1   . GLU A-2 86  ? 0.3390 0.1864 0.2401 0.0069  -0.0443 0.0230  ? ? ? ? ? ? 86  GLU A-2 OE1   
1979 O  OE2   . GLU A-2 86  ? 0.2599 0.2394 0.2203 -0.0491 -0.0144 -0.0107 ? ? ? ? ? ? 86  GLU A-2 OE2   
1980 N  N     . THR A-2 87  ? 0.1873 0.1731 0.2202 0.0297  -0.0305 -0.0126 ? ? ? ? ? ? 87  THR A-2 N     
1981 C  CA    . THR A-2 87  ? 0.2110 0.1685 0.2125 0.0284  -0.0232 -0.0095 ? ? ? ? ? ? 87  THR A-2 CA    
1982 C  C     . THR A-2 87  ? 0.1935 0.1769 0.2115 0.0341  -0.0064 -0.0286 ? ? ? ? ? ? 87  THR A-2 C     
1983 O  O     . THR A-2 87  ? 0.2226 0.2156 0.2922 0.0504  -0.0310 -0.0897 ? ? ? ? ? ? 87  THR A-2 O     
1984 C  CB    . THR A-2 87  ? 0.1812 0.1821 0.2398 0.0316  -0.0291 0.0066  ? ? ? ? ? ? 87  THR A-2 CB    
1985 O  OG1   . THR A-2 87  ? 0.1874 0.1831 0.3022 0.0350  -0.0192 -0.0307 ? ? ? ? ? ? 87  THR A-2 OG1   
1986 C  CG2   . THR A-2 87  ? 0.2102 0.1613 0.2209 0.0111  -0.0116 -0.0036 ? ? ? ? ? ? 87  THR A-2 CG2   
1987 N  N     . GLY A-2 88  ? 0.1988 0.2134 0.1997 0.0471  -0.0167 -0.0121 ? ? ? ? ? ? 88  GLY A-2 N     
1988 C  CA    . GLY A-2 88  ? 0.2168 0.2162 0.2061 0.0294  -0.0228 -0.0243 ? ? ? ? ? ? 88  GLY A-2 CA    
1989 C  C     . GLY A-2 88  ? 0.2221 0.1872 0.2224 0.0322  -0.0374 -0.0092 ? ? ? ? ? ? 88  GLY A-2 C     
1990 O  O     . GLY A-2 88  ? 0.2217 0.2756 0.2314 0.0161  -0.0413 -0.0257 ? ? ? ? ? ? 88  GLY A-2 O     
1991 N  N     . LEU A-2 89  ? 0.2083 0.1936 0.2314 0.0570  -0.0115 -0.0290 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A-2 N     
1992 C  CA    . LEU A-2 89  ? 0.2005 0.1860 0.2264 0.0644  -0.0176 -0.0208 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A-2 CA    
1993 C  C     . LEU A-2 89  ? 0.1896 0.1836 0.2476 0.0579  -0.0538 -0.0528 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A-2 C     
1994 O  O     . LEU A-2 89  ? 0.2070 0.1865 0.2576 0.0540  -0.0385 -0.0524 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A-2 O     
1995 C  CB    . LEU A-2 89  ? 0.2274 0.1704 0.2631 0.0574  -0.0281 -0.0242 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A-2 CB    
1996 C  CG    . LEU A-2 89  ? 0.2549 0.1795 0.2706 0.0807  -0.0585 -0.0379 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A-2 CG    
1997 C  CD1   . LEU A-2 89  ? 0.2318 0.2014 0.3154 0.0638  -0.0097 0.0214  ? ? ? ? ? ? 89  LEU A-2 CD1   
1998 C  CD2   . LEU A-2 89  ? 0.2185 0.2498 0.3181 0.0823  -0.0552 -0.0949 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A-2 CD2   
1999 N  N     . SER A-2 90  ? 0.1886 0.2384 0.2506 0.0498  -0.0572 -0.0555 ? ? ? ? ? ? 90  SER A-2 N     
2000 C  CA    . SER A-2 90  ? 0.1971 0.2600 0.2869 0.0540  -0.0219 -0.0303 ? ? ? ? ? ? 90  SER A-2 CA    
2001 C  C     . SER A-2 90  ? 0.2374 0.2568 0.2800 0.0068  -0.0136 -0.0886 ? ? ? ? ? ? 90  SER A-2 C     
2002 O  O     . SER A-2 90  ? 0.2445 0.2653 0.4198 0.0188  0.0111  -0.1315 ? ? ? ? ? ? 90  SER A-2 O     
2003 C  CB    . SER A-2 90  ? 0.2407 0.3034 0.4263 0.0885  -0.0806 -0.0122 ? ? ? ? ? ? 90  SER A-2 CB    
2004 O  OG    . SER A-2 90  ? 0.3145 0.5269 0.5536 -0.0531 -0.2008 -0.0279 ? ? ? ? ? ? 90  SER A-2 OG    
2005 N  N     . GLY A-2 91  ? 0.1829 0.2646 0.3439 0.0050  -0.0014 -0.0980 ? ? ? ? ? ? 91  GLY A-2 N     
2006 C  CA    . GLY A-2 91  ? 0.2444 0.2690 0.4178 -0.0089 0.0579  -0.1088 ? ? ? ? ? ? 91  GLY A-2 CA    
2007 C  C     . GLY A-2 91  ? 0.1796 0.2886 0.3137 0.0021  -0.0210 -0.0828 ? ? ? ? ? ? 91  GLY A-2 C     
2008 O  O     . GLY A-2 91  ? 0.2437 0.2931 0.3925 0.0224  0.0029  -0.0945 ? ? ? ? ? ? 91  GLY A-2 O     
2009 N  N     . ASP A-2 92  ? 0.1744 0.3370 0.2665 -0.0133 -0.0514 -0.0672 ? ? ? ? ? ? 92  ASP A-2 N     
2010 C  CA    . ASP A-2 92  ? 0.1655 0.3351 0.2818 -0.0114 -0.0478 -0.0673 ? ? ? ? ? ? 92  ASP A-2 CA    
2011 C  C     . ASP A-2 92  ? 0.1668 0.2574 0.2734 0.0062  -0.0389 -0.0493 ? ? ? ? ? ? 92  ASP A-2 C     
2012 O  O     . ASP A-2 92  ? 0.1967 0.2426 0.3298 0.0010  -0.0655 -0.0414 ? ? ? ? ? ? 92  ASP A-2 O     
2013 C  CB    . ASP A-2 92  ? 0.1667 0.3479 0.3136 -0.0162 -0.0716 -0.0509 ? ? ? ? ? ? 92  ASP A-2 CB    
2014 C  CG    . ASP A-2 92  ? 0.2436 0.4395 0.3733 -0.0312 -0.1411 -0.0802 ? ? ? ? ? ? 92  ASP A-2 CG    
2015 O  OD1   . ASP A-2 92  ? 0.2862 0.5464 0.3407 -0.0339 -0.1402 -0.0035 ? ? ? ? ? ? 92  ASP A-2 OD1   
2016 O  OD2   . ASP A-2 92  ? 0.3621 0.4934 0.5559 -0.0328 -0.2250 -0.1854 ? ? ? ? ? ? 92  ASP A-2 OD2   
2017 N  N     . LEU A-2 93  ? 0.1743 0.2542 0.2947 0.0257  -0.0749 -0.0471 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A-2 N     
2018 C  CA    A LEU A-2 93  ? 0.1653 0.2359 0.2457 0.0025  -0.0361 -0.0231 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A-2 CA    
2019 C  CA    B LEU A-2 93  ? 0.1524 0.2284 0.2538 -0.0098 -0.0369 -0.0181 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A-2 CA    
2020 C  C     . LEU A-2 93  ? 0.1425 0.2898 0.2875 0.0206  -0.0313 -0.0088 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A-2 C     
2021 O  O     . LEU A-2 93  ? 0.1863 0.3267 0.3390 0.0708  -0.0459 -0.0431 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A-2 O     
2022 C  CB    A LEU A-2 93  ? 0.1482 0.2341 0.3236 0.0117  -0.0267 -0.0303 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A-2 CB    
2023 C  CB    B LEU A-2 93  ? 0.2533 0.2781 0.3311 -0.0786 -0.0289 -0.0061 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A-2 CB    
2024 C  CG    A LEU A-2 93  ? 0.1722 0.2187 0.3478 0.0094  0.0018  -0.0251 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A-2 CG    
2025 C  CG    B LEU A-2 93  ? 0.2662 0.2722 0.3936 -0.1300 0.0529  -0.0630 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A-2 CG    
2026 C  CD1   A LEU A-2 93  ? 0.1942 0.2143 0.3101 0.0113  -0.0100 -0.0318 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A-2 CD1   
2027 C  CD1   B LEU A-2 93  ? 0.2260 0.2472 0.3892 -0.0685 -0.0720 -0.0903 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A-2 CD1   
2028 C  CD2   A LEU A-2 93  ? 0.1695 0.2616 0.4910 0.0478  0.0284  0.0336  ? ? ? ? ? ? 93  LEU A-2 CD2   
2029 C  CD2   B LEU A-2 93  ? 0.3157 0.2775 0.3004 -0.1448 -0.0105 -0.0704 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A-2 CD2   
2030 N  N     . THR A-2 94  ? 0.1357 0.2529 0.2655 -0.0232 -0.0277 -0.0154 ? ? ? ? ? ? 94  THR A-2 N     
2031 C  CA    . THR A-2 94  ? 0.1460 0.2514 0.2721 0.0085  -0.0277 -0.0508 ? ? ? ? ? ? 94  THR A-2 CA    
2032 C  C     . THR A-2 94  ? 0.1342 0.2148 0.2753 -0.0033 -0.0164 -0.0391 ? ? ? ? ? ? 94  THR A-2 C     
2033 O  O     . THR A-2 94  ? 0.1326 0.2270 0.2748 -0.0041 -0.0135 -0.0261 ? ? ? ? ? ? 94  THR A-2 O     
2034 C  CB    . THR A-2 94  ? 0.1917 0.3645 0.3130 -0.1341 0.0189  -0.0589 ? ? ? ? ? ? 94  THR A-2 CB    
2035 O  OG1   . THR A-2 94  ? 0.2048 0.3823 0.4161 -0.0905 -0.0315 -0.1053 ? ? ? ? ? ? 94  THR A-2 OG1   
2036 C  CG2   . THR A-2 94  ? 0.1826 0.3150 0.4206 -0.0591 0.0714  -0.1015 ? ? ? ? ? ? 94  THR A-2 CG2   
2037 N  N     . TYR A-2 95  ? 0.1386 0.2311 0.2511 0.0037  -0.0135 -0.0361 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A-2 N     
2038 C  CA    . TYR A-2 95  ? 0.1622 0.2088 0.2403 0.0044  -0.0068 -0.0255 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A-2 CA    
2039 C  C     . TYR A-2 95  ? 0.1366 0.2382 0.2564 -0.0281 -0.0140 -0.0057 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A-2 C     
2040 O  O     . TYR A-2 95  ? 0.1304 0.2378 0.3402 -0.0258 -0.0084 -0.0014 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A-2 O     
2041 C  CB    . TYR A-2 95  ? 0.1610 0.2333 0.2819 0.0145  -0.0015 -0.0507 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A-2 CB    
2042 C  CG    . TYR A-2 95  ? 0.1606 0.2591 0.3143 0.0048  0.0044  -0.0880 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A-2 CG    
2043 C  CD1   . TYR A-2 95  ? 0.1783 0.2641 0.3478 -0.0163 -0.0034 -0.0841 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A-2 CD1   
2044 C  CD2   . TYR A-2 95  ? 0.1823 0.2744 0.2972 0.0043  -0.0008 -0.0890 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A-2 CD2   
2045 C  CE1   . TYR A-2 95  ? 0.2133 0.2476 0.3719 -0.0321 -0.0130 -0.0891 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A-2 CE1   
2046 C  CE2   . TYR A-2 95  ? 0.1986 0.3079 0.3180 0.0068  -0.0105 -0.1074 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A-2 CE2   
2047 C  CZ    . TYR A-2 95  ? 0.1922 0.2212 0.3258 0.0278  -0.0516 -0.0470 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A-2 CZ    
2048 O  OH    . TYR A-2 95  ? 0.2192 0.2839 0.3867 0.0350  -0.0564 -0.1276 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A-2 OH    
2049 N  N     . LEU A-2 96  ? 0.1312 0.1799 0.2703 -0.0057 -0.0063 -0.0138 ? ? ? ? ? ? 96  LEU A-2 N     
2050 C  CA    . LEU A-2 96  ? 0.1665 0.1696 0.2620 -0.0120 -0.0110 -0.0227 ? ? ? ? ? ? 96  LEU A-2 CA    
2051 C  C     . LEU A-2 96  ? 0.1440 0.1977 0.2686 -0.0320 0.0160  -0.0403 ? ? ? ? ? ? 96  LEU A-2 C     
2052 O  O     . LEU A-2 96  ? 0.1696 0.2435 0.2887 -0.0399 0.0338  -0.0339 ? ? ? ? ? ? 96  LEU A-2 O     
2053 C  CB    . LEU A-2 96  ? 0.1827 0.1630 0.2532 0.0018  -0.0186 -0.0236 ? ? ? ? ? ? 96  LEU A-2 CB    
2054 C  CG    . LEU A-2 96  ? 0.1416 0.1750 0.2411 -0.0289 0.0031  -0.0220 ? ? ? ? ? ? 96  LEU A-2 CG    
2055 C  CD1   . LEU A-2 96  ? 0.1463 0.1994 0.2391 -0.0184 0.0444  -0.0144 ? ? ? ? ? ? 96  LEU A-2 CD1   
2056 C  CD2   . LEU A-2 96  ? 0.1444 0.2273 0.3712 -0.0543 0.0195  -0.0494 ? ? ? ? ? ? 96  LEU A-2 CD2   
2057 N  N     . PHE A-2 97  ? 0.1432 0.1825 0.2528 -0.0229 -0.0199 -0.0100 ? ? ? ? ? ? 97  PHE A-2 N     
2058 C  CA    . PHE A-2 97  ? 0.1367 0.1769 0.2453 -0.0210 0.0057  -0.0134 ? ? ? ? ? ? 97  PHE A-2 CA    
2059 C  C     . PHE A-2 97  ? 0.1620 0.1989 0.2388 -0.0450 0.0261  -0.0397 ? ? ? ? ? ? 97  PHE A-2 C     
2060 O  O     . PHE A-2 97  ? 0.1562 0.1733 0.2139 -0.0256 0.0066  -0.0116 ? ? ? ? ? ? 97  PHE A-2 O     
2061 C  CB    . PHE A-2 97  ? 0.1774 0.2005 0.2546 -0.0089 -0.0002 0.0082  ? ? ? ? ? ? 97  PHE A-2 CB    
2062 C  CG    . PHE A-2 97  ? 0.1866 0.1965 0.2257 -0.0076 0.0007  0.0137  ? ? ? ? ? ? 97  PHE A-2 CG    
2063 C  CD1   . PHE A-2 97  ? 0.2089 0.1947 0.2713 -0.0034 -0.0514 0.0149  ? ? ? ? ? ? 97  PHE A-2 CD1   
2064 C  CD2   . PHE A-2 97  ? 0.1911 0.2324 0.2257 0.0246  0.0038  0.0390  ? ? ? ? ? ? 97  PHE A-2 CD2   
2065 C  CE1   . PHE A-2 97  ? 0.1948 0.1888 0.2574 -0.0018 -0.0145 0.0591  ? ? ? ? ? ? 97  PHE A-2 CE1   
2066 C  CE2   . PHE A-2 97  ? 0.1718 0.1837 0.2167 0.0134  -0.0266 0.0597  ? ? ? ? ? ? 97  PHE A-2 CE2   
2067 C  CZ    . PHE A-2 97  ? 0.1774 0.2205 0.2473 -0.0392 -0.0354 0.0527  ? ? ? ? ? ? 97  PHE A-2 CZ    
2068 N  N     . SER A-2 98  ? 0.1655 0.1902 0.2217 -0.0333 0.0049  -0.0267 ? ? ? ? ? ? 98  SER A-2 N     
2069 C  CA    A SER A-2 98  ? 0.1715 0.1776 0.2185 -0.0331 -0.0135 -0.0076 ? ? ? ? ? ? 98  SER A-2 CA    
2070 C  CA    B SER A-2 98  ? 0.1548 0.1774 0.2015 -0.0243 0.0053  -0.0214 ? ? ? ? ? ? 98  SER A-2 CA    
2071 C  C     . SER A-2 98  ? 0.1547 0.1747 0.1706 -0.0332 0.0225  -0.0080 ? ? ? ? ? ? 98  SER A-2 C     
2072 O  O     . SER A-2 98  ? 0.1969 0.1895 0.1988 -0.0356 0.0448  -0.0014 ? ? ? ? ? ? 98  SER A-2 O     
2073 C  CB    A SER A-2 98  ? 0.1718 0.1884 0.2020 -0.0184 0.0113  -0.0056 ? ? ? ? ? ? 98  SER A-2 CB    
2074 C  CB    B SER A-2 98  ? 0.2100 0.1814 0.2179 -0.0126 -0.0053 -0.0052 ? ? ? ? ? ? 98  SER A-2 CB    
2075 O  OG    A SER A-2 98  ? 0.1663 0.1901 0.2379 -0.0123 -0.0129 -0.0205 ? ? ? ? ? ? 98  SER A-2 OG    
2076 O  OG    B SER A-2 98  ? 0.2045 0.1839 0.2357 0.0248  -0.0029 -0.0110 ? ? ? ? ? ? 98  SER A-2 OG    
2077 N  N     . TYR A-2 99  ? 0.1468 0.1443 0.1996 -0.0166 0.0073  0.0058  ? ? ? ? ? ? 99  TYR A-2 N     
2078 C  CA    . TYR A-2 99  ? 0.1451 0.1366 0.2046 -0.0102 0.0083  -0.0100 ? ? ? ? ? ? 99  TYR A-2 CA    
2079 C  C     . TYR A-2 99  ? 0.1827 0.1373 0.1747 -0.0246 -0.0021 0.0007  ? ? ? ? ? ? 99  TYR A-2 C     
2080 O  O     . TYR A-2 99  ? 0.1852 0.1364 0.1766 -0.0149 -0.0037 0.0149  ? ? ? ? ? ? 99  TYR A-2 O     
2081 C  CB    . TYR A-2 99  ? 0.1736 0.1344 0.1905 -0.0016 0.0118  -0.0001 ? ? ? ? ? ? 99  TYR A-2 CB    
2082 C  CG    . TYR A-2 99  ? 0.1702 0.1176 0.1754 -0.0039 -0.0026 0.0028  ? ? ? ? ? ? 99  TYR A-2 CG    
2083 C  CD1   . TYR A-2 99  ? 0.1967 0.1288 0.1773 -0.0281 0.0199  -0.0066 ? ? ? ? ? ? 99  TYR A-2 CD1   
2084 C  CD2   . TYR A-2 99  ? 0.1658 0.1113 0.1802 -0.0012 0.0047  0.0338  ? ? ? ? ? ? 99  TYR A-2 CD2   
2085 C  CE1   . TYR A-2 99  ? 0.1692 0.1262 0.1888 -0.0123 -0.0021 -0.0060 ? ? ? ? ? ? 99  TYR A-2 CE1   
2086 C  CE2   . TYR A-2 99  ? 0.1736 0.1175 0.1709 0.0011  -0.0094 0.0075  ? ? ? ? ? ? 99  TYR A-2 CE2   
2087 C  CZ    . TYR A-2 99  ? 0.1668 0.1354 0.1829 -0.0052 -0.0095 0.0017  ? ? ? ? ? ? 99  TYR A-2 CZ    
2088 O  OH    . TYR A-2 99  ? 0.1624 0.1491 0.1807 -0.0017 -0.0109 -0.0061 ? ? ? ? ? ? 99  TYR A-2 OH    
2089 N  N     . PHE A-2 100 ? 0.1689 0.1233 0.1823 -0.0076 -0.0110 -0.0008 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A-2 N     
2090 C  CA    . PHE A-2 100 ? 0.1616 0.1308 0.1897 -0.0060 0.0029  -0.0265 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A-2 CA    
2091 C  C     . PHE A-2 100 ? 0.1643 0.0987 0.1851 -0.0145 0.0186  0.0044  ? ? ? ? ? ? 100 PHE A-2 C     
2092 O  O     . PHE A-2 100 ? 0.2003 0.1052 0.1792 -0.0188 0.0125  0.0170  ? ? ? ? ? ? 100 PHE A-2 O     
2093 C  CB    . PHE A-2 100 ? 0.1808 0.1299 0.2000 0.0090  0.0056  -0.0282 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A-2 CB    
2094 C  CG    . PHE A-2 100 ? 0.1755 0.1299 0.2083 0.0076  -0.0001 -0.0151 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A-2 CG    
2095 C  CD1   . PHE A-2 100 ? 0.1620 0.1663 0.3457 0.0067  0.0154  0.0187  ? ? ? ? ? ? 100 PHE A-2 CD1   
2096 C  CD2   . PHE A-2 100 ? 0.2048 0.1338 0.2176 0.0195  0.0046  -0.0121 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A-2 CD2   
2097 C  CE1   . PHE A-2 100 ? 0.1932 0.1753 0.3980 0.0308  0.0254  -0.0051 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A-2 CE1   
2098 C  CE2   . PHE A-2 100 ? 0.2078 0.1612 0.2477 0.0346  -0.0317 -0.0215 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A-2 CE2   
2099 C  CZ    . PHE A-2 100 ? 0.1982 0.1652 0.3836 0.0368  -0.0055 -0.0130 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A-2 CZ    
2100 N  N     . VAL A-2 101 ? 0.1620 0.1264 0.1667 -0.0243 0.0175  0.0019  ? ? ? ? ? ? 101 VAL A-2 N     
2101 C  CA    . VAL A-2 101 ? 0.1557 0.1352 0.1686 -0.0244 0.0166  0.0042  ? ? ? ? ? ? 101 VAL A-2 CA    
2102 C  C     . VAL A-2 101 ? 0.1615 0.0984 0.1658 -0.0280 0.0162  0.0015  ? ? ? ? ? ? 101 VAL A-2 C     
2103 O  O     . VAL A-2 101 ? 0.1734 0.1099 0.1822 -0.0141 0.0146  0.0018  ? ? ? ? ? ? 101 VAL A-2 O     
2104 C  CB    . VAL A-2 101 ? 0.1646 0.1515 0.1621 -0.0380 0.0101  0.0072  ? ? ? ? ? ? 101 VAL A-2 CB    
2105 C  CG1   . VAL A-2 101 ? 0.1870 0.1605 0.1773 -0.0108 -0.0083 0.0208  ? ? ? ? ? ? 101 VAL A-2 CG1   
2106 C  CG2   . VAL A-2 101 ? 0.1802 0.1355 0.2324 -0.0358 0.0197  0.0130  ? ? ? ? ? ? 101 VAL A-2 CG2   
2107 N  N     . SER A-2 102 ? 0.1614 0.1186 0.1839 -0.0181 0.0155  -0.0149 ? ? ? ? ? ? 102 SER A-2 N     
2108 C  CA    . SER A-2 102 ? 0.1599 0.1260 0.1855 -0.0243 0.0167  -0.0279 ? ? ? ? ? ? 102 SER A-2 CA    
2109 C  C     . SER A-2 102 ? 0.1735 0.1061 0.1656 -0.0224 0.0200  -0.0027 ? ? ? ? ? ? 102 SER A-2 C     
2110 O  O     . SER A-2 102 ? 0.1926 0.1182 0.1814 -0.0288 0.0187  -0.0081 ? ? ? ? ? ? 102 SER A-2 O     
2111 C  CB    . SER A-2 102 ? 0.1571 0.1473 0.1925 0.0015  -0.0007 -0.0089 ? ? ? ? ? ? 102 SER A-2 CB    
2112 O  OG    . SER A-2 102 ? 0.1765 0.1740 0.2077 -0.0020 -0.0134 0.0041  ? ? ? ? ? ? 102 SER A-2 OG    
2113 N  N     . PRO A-2 103 ? 0.1698 0.1114 0.1851 -0.0157 0.0183  -0.0191 ? ? ? ? ? ? 103 PRO A-2 N     
2114 C  CA    . PRO A-2 103 ? 0.1552 0.1188 0.2010 -0.0105 0.0063  -0.0250 ? ? ? ? ? ? 103 PRO A-2 CA    
2115 C  C     . PRO A-2 103 ? 0.1817 0.1129 0.1959 -0.0122 0.0059  -0.0237 ? ? ? ? ? ? 103 PRO A-2 C     
2116 O  O     . PRO A-2 103 ? 0.2371 0.1158 0.2042 -0.0127 0.0219  -0.0255 ? ? ? ? ? ? 103 PRO A-2 O     
2117 C  CB    . PRO A-2 103 ? 0.1680 0.1132 0.2899 -0.0234 0.0371  -0.0294 ? ? ? ? ? ? 103 PRO A-2 CB    
2118 C  CG    . PRO A-2 103 ? 0.1935 0.1251 0.2232 -0.0051 0.0525  -0.0198 ? ? ? ? ? ? 103 PRO A-2 CG    
2119 C  CD    . PRO A-2 103 ? 0.1808 0.1156 0.1990 -0.0180 0.0509  -0.0145 ? ? ? ? ? ? 103 PRO A-2 CD    
2120 N  N     . GLY A-2 104 ? 0.1736 0.1401 0.1746 -0.0272 -0.0016 0.0064  ? ? ? ? ? ? 104 GLY A-2 N     
2121 C  CA    . GLY A-2 104 ? 0.2326 0.1344 0.1876 -0.0439 -0.0255 0.0152  ? ? ? ? ? ? 104 GLY A-2 CA    
2122 C  C     . GLY A-2 104 ? 0.2117 0.1449 0.1930 -0.0433 0.0196  -0.0214 ? ? ? ? ? ? 104 GLY A-2 C     
2123 O  O     . GLY A-2 104 ? 0.2517 0.1469 0.2158 -0.0546 0.0060  -0.0263 ? ? ? ? ? ? 104 GLY A-2 O     
2124 N  N     . PHE A-2 105 ? 0.1977 0.1352 0.1888 -0.0314 0.0117  -0.0004 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A-2 N     
2125 C  CA    . PHE A-2 105 ? 0.1849 0.1443 0.2220 -0.0384 -0.0035 0.0068  ? ? ? ? ? ? 105 PHE A-2 CA    
2126 C  C     . PHE A-2 105 ? 0.2381 0.1244 0.2074 -0.0406 -0.0072 -0.0006 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A-2 C     
2127 O  O     . PHE A-2 105 ? 0.2670 0.1260 0.2421 -0.0667 -0.0149 -0.0005 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A-2 O     
2128 C  CB    . PHE A-2 105 ? 0.1875 0.1587 0.2314 -0.0411 0.0123  -0.0387 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A-2 CB    
2129 C  CG    . PHE A-2 105 ? 0.1932 0.1428 0.1974 -0.0390 -0.0157 -0.0137 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A-2 CG    
2130 C  CD1   . PHE A-2 105 ? 0.2070 0.1735 0.2085 -0.0581 -0.0042 -0.0157 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A-2 CD1   
2131 C  CD2   . PHE A-2 105 ? 0.2033 0.1521 0.2458 -0.0530 0.0283  -0.0393 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A-2 CD2   
2132 C  CE1   . PHE A-2 105 ? 0.2045 0.1903 0.2179 -0.0619 0.0119  -0.0221 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A-2 CE1   
2133 C  CE2   . PHE A-2 105 ? 0.2014 0.1628 0.2625 -0.0338 0.0457  -0.0336 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A-2 CE2   
2134 C  CZ    . PHE A-2 105 ? 0.2377 0.2021 0.2658 -0.0946 0.0661  -0.0587 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A-2 CZ    
2135 N  N     . THR A-2 106 ? 0.2158 0.1110 0.1905 -0.0344 0.0055  -0.0101 ? ? ? ? ? ? 106 THR A-2 N     
2136 C  CA    . THR A-2 106 ? 0.1968 0.1264 0.2110 -0.0130 0.0046  -0.0055 ? ? ? ? ? ? 106 THR A-2 CA    
2137 C  C     . THR A-2 106 ? 0.1953 0.1130 0.2430 -0.0066 0.0161  0.0007  ? ? ? ? ? ? 106 THR A-2 C     
2138 O  O     . THR A-2 106 ? 0.2235 0.1096 0.2170 -0.0193 0.0303  -0.0201 ? ? ? ? ? ? 106 THR A-2 O     
2139 C  CB    . THR A-2 106 ? 0.1939 0.1110 0.1914 -0.0160 -0.0005 -0.0086 ? ? ? ? ? ? 106 THR A-2 CB    
2140 O  OG1   . THR A-2 106 ? 0.1965 0.1316 0.2092 -0.0231 -0.0076 0.0015  ? ? ? ? ? ? 106 THR A-2 OG1   
2141 C  CG2   . THR A-2 106 ? 0.1798 0.1202 0.2227 -0.0303 0.0239  -0.0009 ? ? ? ? ? ? 106 THR A-2 CG2   
2142 N  N     . ASP A-2 107 ? 0.1964 0.1181 0.2367 -0.0031 0.0125  -0.0014 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A-2 N     
2143 C  CA    . ASP A-2 107 ? 0.1967 0.1149 0.2511 -0.0026 0.0118  -0.0122 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A-2 CA    
2144 C  C     . ASP A-2 107 ? 0.1945 0.1291 0.2189 0.0050  0.0072  0.0005  ? ? ? ? ? ? 107 ASP A-2 C     
2145 O  O     . ASP A-2 107 ? 0.2005 0.1366 0.2749 0.0067  -0.0025 -0.0170 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A-2 O     
2146 C  CB    . ASP A-2 107 ? 0.2105 0.1297 0.2615 0.0089  -0.0131 -0.0040 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A-2 CB    
2147 C  CG    . ASP A-2 107 ? 0.2386 0.1063 0.2651 0.0007  -0.0184 -0.0081 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A-2 CG    
2148 O  OD1   . ASP A-2 107 ? 0.2860 0.1297 0.4566 0.0333  0.0003  0.0453  ? ? ? ? ? ? 107 ASP A-2 OD1   
2149 O  OD2   . ASP A-2 107 ? 0.2245 0.1455 0.2413 -0.0088 -0.0224 -0.0003 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A-2 OD2   
2150 N  N     . GLU A-2 108 ? 0.1965 0.1024 0.2302 -0.0219 0.0287  0.0048  ? ? ? ? ? ? 108 GLU A-2 N     
2151 C  CA    . GLU A-2 108 ? 0.1764 0.1031 0.2230 -0.0084 0.0102  0.0039  ? ? ? ? ? ? 108 GLU A-2 CA    
2152 C  C     . GLU A-2 108 ? 0.1761 0.0995 0.1950 -0.0017 -0.0021 0.0125  ? ? ? ? ? ? 108 GLU A-2 C     
2153 O  O     . GLU A-2 108 ? 0.1949 0.1067 0.2013 -0.0112 -0.0024 0.0183  ? ? ? ? ? ? 108 GLU A-2 O     
2154 C  CB    . GLU A-2 108 ? 0.1778 0.1149 0.2326 -0.0031 0.0044  -0.0012 ? ? ? ? ? ? 108 GLU A-2 CB    
2155 C  CG    . GLU A-2 108 ? 0.2160 0.1440 0.1880 0.0100  0.0180  0.0104  ? ? ? ? ? ? 108 GLU A-2 CG    
2156 C  CD    . GLU A-2 108 ? 0.1987 0.1517 0.1821 -0.0081 0.0307  0.0234  ? ? ? ? ? ? 108 GLU A-2 CD    
2157 O  OE1   . GLU A-2 108 ? 0.1954 0.1707 0.2151 -0.0113 0.0106  -0.0041 ? ? ? ? ? ? 108 GLU A-2 OE1   
2158 O  OE2   . GLU A-2 108 ? 0.2194 0.3011 0.1959 0.0397  0.0085  -0.0234 ? ? ? ? ? ? 108 GLU A-2 OE2   
2159 N  N     . LYS A-2 109 ? 0.1723 0.1302 0.1952 -0.0048 0.0001  -0.0039 ? ? ? ? ? ? 109 LYS A-2 N     
2160 C  CA    . LYS A-2 109 ? 0.1647 0.1356 0.1863 0.0012  0.0022  -0.0179 ? ? ? ? ? ? 109 LYS A-2 CA    
2161 C  C     . LYS A-2 109 ? 0.1984 0.1205 0.1746 -0.0116 -0.0026 0.0060  ? ? ? ? ? ? 109 LYS A-2 C     
2162 O  O     . LYS A-2 109 ? 0.2770 0.1380 0.1818 0.0024  -0.0199 0.0126  ? ? ? ? ? ? 109 LYS A-2 O     
2163 C  CB    . LYS A-2 109 ? 0.1706 0.1735 0.2449 0.0213  0.0207  0.0103  ? ? ? ? ? ? 109 LYS A-2 CB    
2164 C  CG    . LYS A-2 109 ? 0.1665 0.2004 0.3327 0.0142  0.0198  0.0432  ? ? ? ? ? ? 109 LYS A-2 CG    
2165 C  CD    . LYS A-2 109 ? 0.1805 0.2708 0.4793 0.0325  0.0705  0.0295  ? ? ? ? ? ? 109 LYS A-2 CD    
2166 C  CE    . LYS A-2 109 ? 0.2883 0.2715 0.5230 0.0024  0.2048  -0.0712 ? ? ? ? ? ? 109 LYS A-2 CE    
2167 N  NZ    . LYS A-2 109 ? 0.2564 0.4541 0.6036 0.0315  0.1925  -0.0416 ? ? ? ? ? ? 109 LYS A-2 NZ    
2168 N  N     . THR A-2 110 ? 0.1479 0.1213 0.1871 -0.0092 -0.0108 -0.0055 ? ? ? ? ? ? 110 THR A-2 N     
2169 C  CA    . THR A-2 110 ? 0.1431 0.1282 0.2096 -0.0020 -0.0235 -0.0152 ? ? ? ? ? ? 110 THR A-2 CA    
2170 C  C     . THR A-2 110 ? 0.1445 0.1273 0.1746 -0.0062 -0.0132 -0.0007 ? ? ? ? ? ? 110 THR A-2 C     
2171 O  O     . THR A-2 110 ? 0.1683 0.1684 0.1905 -0.0099 0.0018  0.0206  ? ? ? ? ? ? 110 THR A-2 O     
2172 C  CB    . THR A-2 110 ? 0.1424 0.1396 0.1984 0.0056  -0.0022 0.0003  ? ? ? ? ? ? 110 THR A-2 CB    
2173 O  OG1   . THR A-2 110 ? 0.1385 0.1857 0.2342 -0.0053 0.0000  -0.0004 ? ? ? ? ? ? 110 THR A-2 OG1   
2174 C  CG2   . THR A-2 110 ? 0.1728 0.1392 0.2025 0.0183  0.0005  -0.0041 ? ? ? ? ? ? 110 THR A-2 CG2   
2175 N  N     . HIS A-2 111 ? 0.1448 0.1407 0.1818 0.0099  -0.0264 -0.0056 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A-2 N     
2176 C  CA    . HIS A-2 111 ? 0.1328 0.1427 0.1961 0.0152  -0.0188 -0.0102 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A-2 CA    
2177 C  C     . HIS A-2 111 ? 0.1484 0.1306 0.1837 -0.0007 0.0075  -0.0011 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A-2 C     
2178 O  O     . HIS A-2 111 ? 0.1659 0.1528 0.1965 -0.0091 0.0142  -0.0059 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A-2 O     
2179 C  CB    . HIS A-2 111 ? 0.1583 0.1659 0.1956 0.0405  -0.0206 0.0013  ? ? ? ? ? ? 111 HIS A-2 CB    
2180 C  CG    . HIS A-2 111 ? 0.1835 0.1736 0.2336 0.0585  -0.0310 0.0032  ? ? ? ? ? ? 111 HIS A-2 CG    
2181 N  ND1   . HIS A-2 111 ? 0.2317 0.2488 0.3438 0.0606  0.0233  -0.0860 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A-2 ND1   
2182 C  CD2   . HIS A-2 111 ? 0.2776 0.1489 0.2842 0.0391  0.0008  -0.0073 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A-2 CD2   
2183 C  CE1   . HIS A-2 111 ? 0.2893 0.2053 0.3851 0.0877  0.0126  -0.0426 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A-2 CE1   
2184 N  NE2   . HIS A-2 111 ? 0.3100 0.1909 0.3152 0.0663  -0.0077 -0.0305 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A-2 NE2   
2185 N  N     . VAL A-2 112 ? 0.1379 0.1371 0.2060 -0.0054 -0.0029 0.0010  ? ? ? ? ? ? 112 VAL A-2 N     
2186 C  CA    . VAL A-2 112 ? 0.1417 0.1322 0.2083 -0.0119 -0.0186 -0.0078 ? ? ? ? ? ? 112 VAL A-2 CA    
2187 C  C     . VAL A-2 112 ? 0.1183 0.1804 0.2034 -0.0033 -0.0106 -0.0165 ? ? ? ? ? ? 112 VAL A-2 C     
2188 O  O     . VAL A-2 112 ? 0.1319 0.1789 0.2271 -0.0046 -0.0006 -0.0118 ? ? ? ? ? ? 112 VAL A-2 O     
2189 C  CB    . VAL A-2 112 ? 0.1391 0.1453 0.2211 0.0057  -0.0199 -0.0043 ? ? ? ? ? ? 112 VAL A-2 CB    
2190 C  CG1   . VAL A-2 112 ? 0.1754 0.1435 0.2622 0.0161  -0.0148 -0.0117 ? ? ? ? ? ? 112 VAL A-2 CG1   
2191 C  CG2   . VAL A-2 112 ? 0.1404 0.1737 0.2248 -0.0141 -0.0242 0.0077  ? ? ? ? ? ? 112 VAL A-2 CG2   
2192 N  N     . PHE A-2 113 ? 0.1430 0.1579 0.1966 -0.0085 -0.0180 -0.0130 ? ? ? ? ? ? 113 PHE A-2 N     
2193 C  CA    . PHE A-2 113 ? 0.1537 0.1472 0.2183 -0.0035 -0.0312 -0.0112 ? ? ? ? ? ? 113 PHE A-2 CA    
2194 C  C     . PHE A-2 113 ? 0.1243 0.1573 0.2310 -0.0044 -0.0256 -0.0226 ? ? ? ? ? ? 113 PHE A-2 C     
2195 O  O     . PHE A-2 113 ? 0.1360 0.1868 0.2442 0.0058  -0.0148 -0.0290 ? ? ? ? ? ? 113 PHE A-2 O     
2196 C  CB    . PHE A-2 113 ? 0.1624 0.1672 0.2045 -0.0009 -0.0301 -0.0112 ? ? ? ? ? ? 113 PHE A-2 CB    
2197 C  CG    . PHE A-2 113 ? 0.1743 0.1664 0.1873 0.0020  -0.0109 0.0126  ? ? ? ? ? ? 113 PHE A-2 CG    
2198 C  CD1   . PHE A-2 113 ? 0.2182 0.1648 0.1922 -0.0120 -0.0236 -0.0017 ? ? ? ? ? ? 113 PHE A-2 CD1   
2199 C  CD2   . PHE A-2 113 ? 0.1782 0.1907 0.2508 0.0207  -0.0079 0.0130  ? ? ? ? ? ? 113 PHE A-2 CD2   
2200 C  CE1   . PHE A-2 113 ? 0.2541 0.1663 0.2109 0.0049  -0.0374 0.0166  ? ? ? ? ? ? 113 PHE A-2 CE1   
2201 C  CE2   . PHE A-2 113 ? 0.2157 0.1869 0.2229 0.0332  -0.0044 0.0320  ? ? ? ? ? ? 113 PHE A-2 CE2   
2202 C  CZ    . PHE A-2 113 ? 0.2613 0.1940 0.2270 0.0283  -0.0291 0.0107  ? ? ? ? ? ? 113 PHE A-2 CZ    
2203 N  N     . LEU A-2 114 ? 0.1502 0.1729 0.2394 -0.0306 -0.0166 -0.0357 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A-2 N     
2204 C  CA    . LEU A-2 114 ? 0.1590 0.1593 0.2292 -0.0245 -0.0265 -0.0171 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A-2 CA    
2205 C  C     . LEU A-2 114 ? 0.1293 0.2069 0.2312 -0.0061 -0.0351 -0.0281 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A-2 C     
2206 O  O     . LEU A-2 114 ? 0.1683 0.2385 0.2704 0.0238  -0.0547 -0.0295 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A-2 O     
2207 C  CB    . LEU A-2 114 ? 0.1674 0.1743 0.3133 -0.0362 0.0246  -0.0303 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A-2 CB    
2208 C  CG    . LEU A-2 114 ? 0.1717 0.1734 0.3336 -0.0432 -0.0187 -0.0277 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A-2 CG    
2209 C  CD1   . LEU A-2 114 ? 0.1957 0.1817 0.2969 -0.0200 -0.0072 -0.0158 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A-2 CD1   
2210 C  CD2   . LEU A-2 114 ? 0.2024 0.2057 0.4675 -0.0721 0.0353  -0.0424 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A-2 CD2   
2211 N  N     . ALA A-2 115 ? 0.1739 0.1696 0.2220 -0.0156 -0.0161 -0.0190 ? ? ? ? ? ? 115 ALA A-2 N     
2212 C  CA    . ALA A-2 115 ? 0.1721 0.1778 0.2295 -0.0278 -0.0382 -0.0225 ? ? ? ? ? ? 115 ALA A-2 CA    
2213 C  C     . ALA A-2 115 ? 0.1795 0.1873 0.2865 -0.0163 -0.0531 -0.0432 ? ? ? ? ? ? 115 ALA A-2 C     
2214 O  O     . ALA A-2 115 ? 0.2244 0.1912 0.2842 0.0106  -0.0581 -0.0405 ? ? ? ? ? ? 115 ALA A-2 O     
2215 C  CB    . ALA A-2 115 ? 0.1774 0.1930 0.2218 -0.0072 -0.0145 -0.0161 ? ? ? ? ? ? 115 ALA A-2 CB    
2216 N  N     . GLU A-2 116 ? 0.1732 0.2085 0.3025 -0.0231 -0.0536 -0.0653 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A-2 N     
2217 C  CA    . GLU A-2 116 ? 0.1941 0.2214 0.3033 -0.0333 -0.0464 -0.0784 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A-2 CA    
2218 C  C     . GLU A-2 116 ? 0.1871 0.2823 0.3127 -0.0479 -0.0587 -0.0875 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A-2 C     
2219 O  O     . GLU A-2 116 ? 0.2474 0.3183 0.2909 -0.0300 -0.0713 -0.0592 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A-2 O     
2220 C  CB    . GLU A-2 116 ? 0.1984 0.2136 0.3509 -0.0387 -0.0490 -0.0349 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A-2 CB    
2221 C  CG    . GLU A-2 116 ? 0.2526 0.2627 0.3660 -0.0734 -0.0447 0.0050  ? ? ? ? ? ? 116 GLU A-2 CG    
2222 C  CD    . GLU A-2 116 ? 0.3391 0.2891 0.4172 -0.0858 0.0615  -0.0611 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A-2 CD    
2223 O  OE1   . GLU A-2 116 ? 0.3892 0.2935 0.8065 -0.1236 0.2025  -0.0550 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A-2 OE1   
2224 O  OE2   . GLU A-2 116 ? 0.2613 0.3263 0.5384 -0.0771 -0.0125 -0.0700 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A-2 OE2   
2225 N  N     . ASN A-2 117 ? 0.3557 0.3284 0.3382 -0.1441 -0.0440 -0.1340 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A-2 N     
2226 C  CA    . ASN A-2 117 ? 0.2667 0.4038 0.3307 -0.1092 -0.0274 -0.1365 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A-2 CA    
2227 C  C     . ASN A-2 117 ? 0.2639 0.3634 0.3393 -0.0936 -0.0443 -0.1196 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A-2 C     
2228 O  O     . ASN A-2 117 ? 0.3272 0.4258 0.3277 -0.0994 -0.0885 -0.0958 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A-2 O     
2229 C  CB    . ASN A-2 117 ? 0.2620 0.5380 0.3756 -0.0731 -0.0126 -0.1966 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A-2 CB    
2230 C  CG    . ASN A-2 117 ? 0.2514 0.5958 0.4240 -0.1133 -0.0463 -0.1700 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A-2 CG    
2231 O  OD1   . ASN A-2 117 ? 0.4280 0.5710 0.7936 -0.2242 0.0576  -0.2458 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A-2 OD1   
2232 N  ND2   . ASN A-2 117 ? 0.3501 0.7199 0.4856 -0.1009 0.0924  -0.1994 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A-2 ND2   
2233 N  N     . LEU A-2 118 ? 0.2543 0.3368 0.3534 -0.0502 0.0179  -0.1663 ? ? ? ? ? ? 118 LEU A-2 N     
2234 C  CA    . LEU A-2 118 ? 0.2412 0.3257 0.3319 -0.0395 -0.0257 -0.1264 ? ? ? ? ? ? 118 LEU A-2 CA    
2235 C  C     . LEU A-2 118 ? 0.3081 0.2729 0.3319 -0.0535 -0.0133 -0.1245 ? ? ? ? ? ? 118 LEU A-2 C     
2236 O  O     . LEU A-2 118 ? 0.5324 0.2818 0.3955 -0.0827 0.0325  -0.1490 ? ? ? ? ? ? 118 LEU A-2 O     
2237 C  CB    . LEU A-2 118 ? 0.2390 0.3202 0.3817 -0.0099 -0.0160 -0.1177 ? ? ? ? ? ? 118 LEU A-2 CB    
2238 C  CG    . LEU A-2 118 ? 0.2467 0.3637 0.3667 -0.0033 -0.0468 -0.0588 ? ? ? ? ? ? 118 LEU A-2 CG    
2239 C  CD1   . LEU A-2 118 ? 0.3144 0.4606 0.5337 0.0328  -0.0770 0.0805  ? ? ? ? ? ? 118 LEU A-2 CD1   
2240 C  CD2   . LEU A-2 118 ? 0.3970 0.3711 0.2489 0.0112  0.0298  -0.1055 ? ? ? ? ? ? 118 LEU A-2 CD2   
2241 N  N     . LYS A-2 119 ? 0.3080 0.2898 0.3572 -0.0830 -0.0243 -0.1119 ? ? ? ? ? ? 119 LYS A-2 N     
2242 C  CA    . LYS A-2 119 ? 0.3532 0.3028 0.3457 -0.0416 -0.0351 -0.0920 ? ? ? ? ? ? 119 LYS A-2 CA    
2243 C  C     . LYS A-2 119 ? 0.3023 0.2344 0.2813 0.0216  -0.0462 -0.0808 ? ? ? ? ? ? 119 LYS A-2 C     
2244 O  O     . LYS A-2 119 ? 0.2426 0.2491 0.3513 0.0418  -0.0458 -0.1241 ? ? ? ? ? ? 119 LYS A-2 O     
2245 C  CB    . LYS A-2 119 ? 0.3262 0.6846 0.3986 -0.0677 -0.0724 -0.1289 ? ? ? ? ? ? 119 LYS A-2 CB    
2246 N  N     . GLU A-2 120 ? 0.3531 0.2345 0.2744 0.0251  -0.0303 -0.0829 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A-2 N     
2247 C  CA    . GLU A-2 120 ? 0.3097 0.2469 0.2715 0.0565  -0.0425 -0.0506 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A-2 CA    
2248 C  C     . GLU A-2 120 ? 0.4818 0.2473 0.2974 -0.0035 -0.1712 -0.0251 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A-2 C     
2249 O  O     . GLU A-2 120 ? 0.5683 0.2758 0.3797 -0.0197 -0.2459 -0.0293 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A-2 O     
2250 C  CB    . GLU A-2 120 ? 0.4290 0.3879 0.3150 0.0664  0.0536  -0.1311 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A-2 CB    
2251 C  CG    . GLU A-2 120 ? 0.3473 0.4138 0.3565 0.1468  0.0189  -0.0085 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A-2 CG    
2252 C  CD    . GLU A-2 120 ? 0.4464 0.4340 0.3027 0.2106  0.0556  0.0505  ? ? ? ? ? ? 120 GLU A-2 CD    
2253 O  OE1   . GLU A-2 120 ? 0.7695 0.5521 0.2715 0.3453  0.0804  0.0114  ? ? ? ? ? ? 120 GLU A-2 OE1   
2254 O  OE2   . GLU A-2 120 ? 0.3030 0.2766 0.3742 0.0527  -0.0206 0.0286  ? ? ? ? ? ? 120 GLU A-2 OE2   
2255 N  N     . VAL A-2 121 ? 0.3625 0.2471 0.2837 0.0542  -0.1295 -0.0490 ? ? ? ? ? ? 121 VAL A-2 N     
2256 C  CA    . VAL A-2 121 ? 0.3269 0.2524 0.4097 0.0343  -0.1529 -0.0241 ? ? ? ? ? ? 121 VAL A-2 CA    
2257 C  C     . VAL A-2 121 ? 0.3382 0.2821 0.4012 0.0159  -0.1676 0.0035  ? ? ? ? ? ? 121 VAL A-2 C     
2258 O  O     . VAL A-2 121 ? 0.5149 0.3505 0.3878 -0.0206 -0.1979 0.0463  ? ? ? ? ? ? 121 VAL A-2 O     
2259 C  CB    . VAL A-2 121 ? 0.3247 0.2712 0.5451 0.0678  -0.1452 -0.0414 ? ? ? ? ? ? 121 VAL A-2 CB    
2260 C  CG1   . VAL A-2 121 ? 0.3638 0.4366 0.4332 0.0176  -0.0895 0.0150  ? ? ? ? ? ? 121 VAL A-2 CG1   
2261 C  CG2   . VAL A-2 121 ? 0.2870 0.3313 0.3861 0.0889  -0.0231 -0.0236 ? ? ? ? ? ? 121 VAL A-2 CG2   
2262 N  N     . GLU A-2 122 ? 0.3161 0.3555 0.5255 0.0349  -0.1659 -0.0875 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A-2 N     
2263 C  CA    . GLU A-2 122 ? 0.3539 0.5064 0.6988 -0.0378 -0.0833 -0.1644 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A-2 CA    
2264 C  C     . GLU A-2 122 ? 0.3712 0.5375 0.6016 -0.0192 0.0456  -0.1160 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A-2 C     
2265 O  O     . GLU A-2 122 ? 0.4016 0.3876 0.5546 -0.0121 0.1074  -0.1709 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A-2 O     
2266 C  CB    . GLU A-2 122 ? 0.4533 0.4128 0.7592 -0.0640 -0.1444 -0.0869 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A-2 CB    
2267 C  CG    . GLU A-2 122 ? 0.7027 0.5133 0.6444 -0.1536 -0.0166 -0.1878 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A-2 CG    
2268 C  CD    . GLU A-2 122 ? 0.8926 0.5430 0.6716 -0.2575 0.1018  -0.2076 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A-2 CD    
2269 O  OE1   . GLU A-2 122 ? 0.9728 0.3947 0.6737 -0.3074 0.3109  -0.0580 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A-2 OE1   
2270 O  OE2   . GLU A-2 122 ? 0.9264 0.5744 0.7970 -0.3641 0.1985  -0.2198 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A-2 OE2   
2271 N  N     . ALA A-2 123 ? 0.3142 0.7248 0.5675 -0.0721 0.0213  -0.0738 ? ? ? ? ? ? 123 ALA A-2 N     
2272 C  CA    . ALA A-2 123 ? 0.4423 0.7406 0.7851 0.0008  0.1268  -0.2385 ? ? ? ? ? ? 123 ALA A-2 CA    
2273 C  C     . ALA A-2 123 ? 0.3237 0.8007 0.9342 0.0754  0.0633  -0.2377 ? ? ? ? ? ? 123 ALA A-2 C     
2274 O  O     . ALA A-2 123 ? 0.8148 1.2109 0.7790 -0.4634 0.4716  -0.4467 ? ? ? ? ? ? 123 ALA A-2 O     
2275 C  CB    . ALA A-2 123 ? 0.8006 0.7110 0.7918 -0.0528 0.0832  -0.2262 ? ? ? ? ? ? 123 ALA A-2 CB    
2276 N  N     . ALA A-2 130 ? 0.4828 0.6487 0.4154 -0.0908 0.1627  -0.0708 ? ? ? ? ? ? 130 ALA A-2 N     
2277 C  CA    . ALA A-2 130 ? 0.3930 0.3574 0.3954 -0.0954 0.0960  0.0672  ? ? ? ? ? ? 130 ALA A-2 CA    
2278 C  C     . ALA A-2 130 ? 0.3646 0.2618 0.3169 -0.0884 0.0634  0.0096  ? ? ? ? ? ? 130 ALA A-2 C     
2279 O  O     . ALA A-2 130 ? 0.4101 0.3603 0.3034 -0.1653 0.0582  -0.0454 ? ? ? ? ? ? 130 ALA A-2 O     
2280 C  CB    . ALA A-2 130 ? 0.5660 0.5018 0.6708 -0.0656 0.0825  0.3054  ? ? ? ? ? ? 130 ALA A-2 CB    
2281 N  N     . ILE A-2 131 ? 0.3300 0.1887 0.2826 -0.0267 0.0672  -0.0021 ? ? ? ? ? ? 131 ILE A-2 N     
2282 C  CA    A ILE A-2 131 ? 0.2769 0.1499 0.2504 0.0005  0.0249  -0.0009 ? ? ? ? ? ? 131 ILE A-2 CA    
2283 C  CA    B ILE A-2 131 ? 0.2782 0.1532 0.2570 0.0075  0.0454  -0.0082 ? ? ? ? ? ? 131 ILE A-2 CA    
2284 C  C     . ILE A-2 131 ? 0.2475 0.1643 0.2361 0.0046  0.0011  -0.0194 ? ? ? ? ? ? 131 ILE A-2 C     
2285 O  O     . ILE A-2 131 ? 0.3235 0.2007 0.2759 -0.0093 -0.0503 -0.0228 ? ? ? ? ? ? 131 ILE A-2 O     
2286 C  CB    A ILE A-2 131 ? 0.3255 0.1896 0.2917 0.0483  0.0770  0.0125  ? ? ? ? ? ? 131 ILE A-2 CB    
2287 C  CB    B ILE A-2 131 ? 0.3052 0.2039 0.2805 0.0575  0.0628  0.0411  ? ? ? ? ? ? 131 ILE A-2 CB    
2288 C  CG1   A ILE A-2 131 ? 0.3315 0.2163 0.3414 0.0966  -0.0450 -0.0229 ? ? ? ? ? ? 131 ILE A-2 CG1   
2289 C  CG1   B ILE A-2 131 ? 0.3525 0.2206 0.3194 0.0891  -0.0204 0.0102  ? ? ? ? ? ? 131 ILE A-2 CG1   
2290 C  CG2   A ILE A-2 131 ? 0.2664 0.2281 0.4496 0.0778  0.0666  0.1087  ? ? ? ? ? ? 131 ILE A-2 CG2   
2291 C  CG2   B ILE A-2 131 ? 0.3458 0.2949 0.4269 0.0188  0.1533  0.0710  ? ? ? ? ? ? 131 ILE A-2 CG2   
2292 C  CD1   A ILE A-2 131 ? 0.2484 0.2885 0.3566 0.1243  0.0776  -0.0496 ? ? ? ? ? ? 131 ILE A-2 CD1   
2293 C  CD1   B ILE A-2 131 ? 0.6484 0.2978 0.4355 -0.1211 -0.1084 0.0261  ? ? ? ? ? ? 131 ILE A-2 CD1   
2294 N  N     . GLU A-2 132 ? 0.2166 0.1494 0.2397 0.0034  0.0300  -0.0218 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A-2 N     
2295 C  CA    . GLU A-2 132 ? 0.1823 0.1578 0.2606 0.0030  0.0211  -0.0320 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A-2 CA    
2296 C  C     . GLU A-2 132 ? 0.1868 0.1689 0.2199 -0.0034 0.0174  -0.0465 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A-2 C     
2297 O  O     . GLU A-2 132 ? 0.2021 0.2112 0.2277 -0.0196 0.0271  -0.0622 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A-2 O     
2298 C  CB    . GLU A-2 132 ? 0.1869 0.1787 0.2778 0.0250  0.0350  -0.0256 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A-2 CB    
2299 C  CG    . GLU A-2 132 ? 0.1952 0.1710 0.3440 0.0114  -0.0106 -0.0246 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A-2 CG    
2300 C  CD    . GLU A-2 132 ? 0.1958 0.1872 0.3777 0.0139  -0.0140 -0.0045 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A-2 CD    
2301 O  OE1   . GLU A-2 132 ? 0.2263 0.2853 0.3542 0.0015  -0.0319 -0.0179 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A-2 OE1   
2302 O  OE2   . GLU A-2 132 ? 0.2424 0.1862 0.4885 0.0282  -0.0020 0.0243  ? ? ? ? ? ? 132 GLU A-2 OE2   
2303 N  N     . VAL A-2 133 ? 0.1941 0.1431 0.2241 0.0055  -0.0033 -0.0350 ? ? ? ? ? ? 133 VAL A-2 N     
2304 C  CA    . VAL A-2 133 ? 0.1907 0.1534 0.2439 0.0046  -0.0009 -0.0441 ? ? ? ? ? ? 133 VAL A-2 CA    
2305 C  C     . VAL A-2 133 ? 0.1986 0.1498 0.2164 -0.0029 0.0021  -0.0490 ? ? ? ? ? ? 133 VAL A-2 C     
2306 O  O     . VAL A-2 133 ? 0.2059 0.1634 0.2462 0.0107  0.0230  -0.0440 ? ? ? ? ? ? 133 VAL A-2 O     
2307 C  CB    . VAL A-2 133 ? 0.1863 0.1701 0.2757 0.0152  -0.0129 -0.0447 ? ? ? ? ? ? 133 VAL A-2 CB    
2308 C  CG1   . VAL A-2 133 ? 0.1838 0.2566 0.2638 -0.0240 0.0238  -0.0588 ? ? ? ? ? ? 133 VAL A-2 CG1   
2309 C  CG2   . VAL A-2 133 ? 0.2363 0.1987 0.3312 0.0727  -0.0310 -0.0636 ? ? ? ? ? ? 133 VAL A-2 CG2   
2310 N  N     . VAL A-2 134 ? 0.1728 0.1615 0.2132 -0.0173 -0.0047 -0.0484 ? ? ? ? ? ? 134 VAL A-2 N     
2311 C  CA    . VAL A-2 134 ? 0.1891 0.1666 0.2135 -0.0193 -0.0032 -0.0414 ? ? ? ? ? ? 134 VAL A-2 CA    
2312 C  C     . VAL A-2 134 ? 0.1614 0.1508 0.2190 0.0045  -0.0068 -0.0454 ? ? ? ? ? ? 134 VAL A-2 C     
2313 O  O     . VAL A-2 134 ? 0.1737 0.1841 0.2325 -0.0004 0.0078  -0.0688 ? ? ? ? ? ? 134 VAL A-2 O     
2314 C  CB    . VAL A-2 134 ? 0.1735 0.1811 0.2538 -0.0139 -0.0213 -0.0312 ? ? ? ? ? ? 134 VAL A-2 CB    
2315 C  CG1   . VAL A-2 134 ? 0.1643 0.1978 0.2655 0.0266  0.0244  -0.0229 ? ? ? ? ? ? 134 VAL A-2 CG1   
2316 C  CG2   . VAL A-2 134 ? 0.1496 0.2009 0.2613 0.0012  0.0024  -0.0367 ? ? ? ? ? ? 134 VAL A-2 CG2   
2317 N  N     . TRP A-2 135 ? 0.1721 0.1492 0.2350 0.0018  -0.0061 -0.0559 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A-2 N     
2318 C  CA    . TRP A-2 135 ? 0.1747 0.1458 0.2240 0.0018  -0.0255 -0.0425 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A-2 CA    
2319 C  C     . TRP A-2 135 ? 0.1825 0.1580 0.2269 0.0152  -0.0332 -0.0370 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A-2 C     
2320 O  O     . TRP A-2 135 ? 0.2054 0.1745 0.2508 0.0321  -0.0308 -0.0551 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A-2 O     
2321 C  CB    . TRP A-2 135 ? 0.1876 0.1716 0.2216 -0.0011 -0.0394 -0.0426 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A-2 CB    
2322 C  CG    . TRP A-2 135 ? 0.1754 0.1803 0.2157 0.0018  -0.0222 -0.0442 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A-2 CG    
2323 C  CD1   . TRP A-2 135 ? 0.1856 0.2057 0.2394 0.0243  -0.0155 -0.0196 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A-2 CD1   
2324 C  CD2   . TRP A-2 135 ? 0.1819 0.1817 0.2336 0.0004  -0.0212 -0.0516 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A-2 CD2   
2325 N  NE1   . TRP A-2 135 ? 0.1759 0.2066 0.2628 0.0270  -0.0082 -0.0184 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A-2 NE1   
2326 C  CE2   . TRP A-2 135 ? 0.1801 0.1660 0.2544 0.0071  -0.0119 -0.0439 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A-2 CE2   
2327 C  CE3   . TRP A-2 135 ? 0.1737 0.1807 0.2444 0.0162  -0.0104 -0.0598 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A-2 CE3   
2328 C  CZ2   . TRP A-2 135 ? 0.1795 0.1680 0.2902 0.0104  0.0000  -0.0517 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A-2 CZ2   
2329 C  CZ3   . TRP A-2 135 ? 0.1611 0.1687 0.2733 0.0100  -0.0445 -0.0535 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A-2 CZ3   
2330 C  CH2   . TRP A-2 135 ? 0.1726 0.1797 0.2458 -0.0005 -0.0274 -0.0467 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A-2 CH2   
2331 N  N     . MET A-2 136 ? 0.1723 0.1435 0.2419 0.0065  -0.0371 -0.0259 ? ? ? ? ? ? 136 MET A-2 N     
2332 C  CA    . MET A-2 136 ? 0.1704 0.1413 0.2462 0.0091  -0.0306 -0.0238 ? ? ? ? ? ? 136 MET A-2 CA    
2333 C  C     . MET A-2 136 ? 0.1719 0.1325 0.2522 0.0098  -0.0283 -0.0235 ? ? ? ? ? ? 136 MET A-2 C     
2334 O  O     . MET A-2 136 ? 0.1751 0.1407 0.2512 0.0183  -0.0243 -0.0217 ? ? ? ? ? ? 136 MET A-2 O     
2335 C  CB    . MET A-2 136 ? 0.1599 0.1543 0.2748 0.0189  -0.0318 -0.0265 ? ? ? ? ? ? 136 MET A-2 CB    
2336 C  CG    . MET A-2 136 ? 0.1577 0.1736 0.2860 0.0185  -0.0344 -0.0054 ? ? ? ? ? ? 136 MET A-2 CG    
2337 S  SD    . MET A-2 136 ? 0.1864 0.1929 0.3000 0.0153  -0.0446 -0.0293 ? ? ? ? ? ? 136 MET A-2 SD    
2338 C  CE    . MET A-2 136 ? 0.1843 0.2639 0.3457 -0.0246 -0.0491 0.0157  ? ? ? ? ? ? 136 MET A-2 CE    
2339 N  N     . ARG A-2 137 ? 0.1831 0.1304 0.2998 -0.0008 -0.0460 -0.0179 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 N     
2340 C  CA    A ARG A-2 137 ? 0.2150 0.1243 0.3246 -0.0153 -0.0278 -0.0237 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 CA    
2341 C  CA    B ARG A-2 137 ? 0.2054 0.1149 0.3330 -0.0148 -0.0268 -0.0307 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 CA    
2342 C  C     . ARG A-2 137 ? 0.1894 0.1211 0.3071 -0.0021 -0.0328 -0.0060 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 C     
2343 O  O     . ARG A-2 137 ? 0.1912 0.1467 0.3121 -0.0009 -0.0421 0.0134  ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 O     
2344 C  CB    A ARG A-2 137 ? 0.2919 0.1170 0.4012 -0.0256 -0.0387 -0.0186 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 CB    
2345 C  CB    B ARG A-2 137 ? 0.2791 0.1118 0.4126 -0.0220 -0.0537 -0.0168 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 CB    
2346 C  CG    A ARG A-2 137 ? 0.3603 0.1397 0.5215 -0.0388 -0.1151 -0.0693 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 CG    
2347 C  CG    B ARG A-2 137 ? 0.2849 0.1027 0.4869 0.0014  -0.1172 -0.0567 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 CG    
2348 C  CD    A ARG A-2 137 ? 0.4095 0.1345 0.6168 -0.0590 -0.1149 -0.0641 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 CD    
2349 C  CD    B ARG A-2 137 ? 0.3274 0.1047 0.6066 0.0010  -0.1370 -0.0565 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 CD    
2350 N  NE    A ARG A-2 137 ? 0.3317 0.1676 0.6958 -0.0325 -0.1076 0.0014  ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 NE    
2351 N  NE    B ARG A-2 137 ? 0.3316 0.0863 0.6137 0.0113  -0.1098 -0.0771 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 NE    
2352 C  CZ    A ARG A-2 137 ? 0.3868 0.1554 0.6713 0.0542  -0.0670 -0.0034 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 CZ    
2353 C  CZ    B ARG A-2 137 ? 0.3210 0.0809 0.5657 0.0106  -0.0959 -0.0066 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 CZ    
2354 N  NH1   A ARG A-2 137 ? 0.3989 0.1521 0.6774 0.0479  -0.0453 -0.0265 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 NH1   
2355 N  NH1   B ARG A-2 137 ? 0.3534 0.1119 0.5172 -0.0453 -0.0437 -0.0107 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 NH1   
2356 N  NH2   A ARG A-2 137 ? 0.4195 0.3460 0.5310 -0.0691 -0.1406 0.0652  ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 NH2   
2357 N  NH2   B ARG A-2 137 ? 0.3537 0.2435 0.4789 -0.1217 -0.0307 0.1127  ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 NH2   
2358 N  N     . PRO A-2 138 ? 0.1909 0.1255 0.2859 -0.0104 -0.0325 0.0038  ? ? ? ? ? ? 138 PRO A-2 N     
2359 C  CA    . PRO A-2 138 ? 0.2131 0.1340 0.2789 -0.0059 -0.0331 0.0036  ? ? ? ? ? ? 138 PRO A-2 CA    
2360 C  C     . PRO A-2 138 ? 0.2137 0.1454 0.3174 -0.0302 -0.0574 0.0293  ? ? ? ? ? ? 138 PRO A-2 C     
2361 O  O     . PRO A-2 138 ? 0.2399 0.1622 0.3181 -0.0261 -0.0705 0.0203  ? ? ? ? ? ? 138 PRO A-2 O     
2362 C  CB    . PRO A-2 138 ? 0.2004 0.1682 0.2700 -0.0240 -0.0295 0.0099  ? ? ? ? ? ? 138 PRO A-2 CB    
2363 C  CG    . PRO A-2 138 ? 0.2149 0.1870 0.2260 0.0154  -0.0041 0.0093  ? ? ? ? ? ? 138 PRO A-2 CG    
2364 C  CD    . PRO A-2 138 ? 0.1869 0.1486 0.2827 -0.0019 -0.0189 -0.0094 ? ? ? ? ? ? 138 PRO A-2 CD    
2365 N  N     . GLU A-2 139 ? 0.2467 0.1375 0.3628 -0.0101 -0.0875 0.0239  ? ? ? ? ? ? 139 GLU A-2 N     
2366 C  CA    . GLU A-2 139 ? 0.2630 0.1550 0.4346 -0.0458 -0.1011 0.0807  ? ? ? ? ? ? 139 GLU A-2 CA    
2367 C  C     . GLU A-2 139 ? 0.2615 0.1525 0.4219 -0.0072 -0.1040 0.0723  ? ? ? ? ? ? 139 GLU A-2 C     
2368 O  O     . GLU A-2 139 ? 0.2722 0.1869 0.4306 -0.0278 -0.1175 0.0644  ? ? ? ? ? ? 139 GLU A-2 O     
2369 C  CB    . GLU A-2 139 ? 0.2827 0.1416 0.3776 -0.0196 -0.0567 0.0262  ? ? ? ? ? ? 139 GLU A-2 CB    
2370 C  CG    . GLU A-2 139 ? 0.2938 0.1793 0.3629 -0.0720 -0.0550 -0.0209 ? ? ? ? ? ? 139 GLU A-2 CG    
2371 C  CD    . GLU A-2 139 ? 0.2560 0.1944 0.3283 -0.0683 -0.0155 0.0017  ? ? ? ? ? ? 139 GLU A-2 CD    
2372 O  OE1   . GLU A-2 139 ? 0.2741 0.1647 0.4314 -0.0586 -0.0073 0.0560  ? ? ? ? ? ? 139 GLU A-2 OE1   
2373 O  OE2   . GLU A-2 139 ? 0.2729 0.2351 0.5000 -0.0943 -0.0462 0.1152  ? ? ? ? ? ? 139 GLU A-2 OE2   
2374 N  N     . GLU A-2 140 ? 0.2831 0.1413 0.4142 -0.0050 -0.0825 0.0356  ? ? ? ? ? ? 140 GLU A-2 N     
2375 C  CA    . GLU A-2 140 ? 0.2950 0.1430 0.4532 0.0111  -0.0560 -0.0493 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A-2 CA    
2376 C  C     . GLU A-2 140 ? 0.2395 0.1422 0.3911 0.0310  -0.0858 -0.0288 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A-2 C     
2377 O  O     . GLU A-2 140 ? 0.2405 0.1865 0.3960 0.0454  -0.0954 -0.0088 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A-2 O     
2378 C  CB    . GLU A-2 140 ? 0.3679 0.1619 0.4821 0.0346  -0.0336 -0.1147 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A-2 CB    
2379 C  CG    . GLU A-2 140 ? 0.3940 0.2636 0.5026 0.0294  0.0101  -0.0390 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A-2 CG    
2380 C  CD    . GLU A-2 140 ? 0.3218 0.3284 0.7476 -0.0202 -0.0304 0.0845  ? ? ? ? ? ? 140 GLU A-2 CD    
2381 O  OE1   . GLU A-2 140 ? 0.6865 0.6337 1.0146 -0.3311 -0.3699 0.4263  ? ? ? ? ? ? 140 GLU A-2 OE1   
2382 O  OE2   . GLU A-2 140 ? 0.3044 0.5491 0.9710 0.0158  -0.0287 -0.1311 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A-2 OE2   
2383 N  N     . ALA A-2 141 ? 0.2233 0.1317 0.3277 0.0215  -0.0604 -0.0072 ? ? ? ? ? ? 141 ALA A-2 N     
2384 C  CA    . ALA A-2 141 ? 0.2378 0.1317 0.2879 0.0235  -0.0500 0.0000  ? ? ? ? ? ? 141 ALA A-2 CA    
2385 C  C     . ALA A-2 141 ? 0.2061 0.1677 0.2885 -0.0094 -0.0447 0.0149  ? ? ? ? ? ? 141 ALA A-2 C     
2386 O  O     . ALA A-2 141 ? 0.1879 0.1781 0.3253 0.0103  -0.0453 -0.0032 ? ? ? ? ? ? 141 ALA A-2 O     
2387 C  CB    . ALA A-2 141 ? 0.2145 0.1274 0.3212 0.0107  -0.0670 -0.0081 ? ? ? ? ? ? 141 ALA A-2 CB    
2388 N  N     . LEU A-2 142 ? 0.2142 0.1564 0.3305 -0.0065 -0.0331 0.0407  ? ? ? ? ? ? 142 LEU A-2 N     
2389 C  CA    . LEU A-2 142 ? 0.2428 0.1663 0.3346 0.0349  -0.0097 0.0726  ? ? ? ? ? ? 142 LEU A-2 CA    
2390 C  C     . LEU A-2 142 ? 0.2539 0.1522 0.3982 0.0218  -0.0761 0.0318  ? ? ? ? ? ? 142 LEU A-2 C     
2391 O  O     . LEU A-2 142 ? 0.2794 0.2010 0.3385 0.0441  -0.0653 0.0032  ? ? ? ? ? ? 142 LEU A-2 O     
2392 C  CB    . LEU A-2 142 ? 0.2402 0.2608 0.3123 -0.0239 -0.0613 0.0861  ? ? ? ? ? ? 142 LEU A-2 CB    
2393 C  CG    . LEU A-2 142 ? 0.2029 0.2225 0.2920 0.0062  -0.0397 0.0238  ? ? ? ? ? ? 142 LEU A-2 CG    
2394 C  CD1   . LEU A-2 142 ? 0.2675 0.1943 0.3805 0.0046  -0.0285 0.0210  ? ? ? ? ? ? 142 LEU A-2 CD1   
2395 C  CD2   . LEU A-2 142 ? 0.2444 0.2850 0.3863 -0.0340 -0.0106 0.0749  ? ? ? ? ? ? 142 LEU A-2 CD2   
2396 N  N     . GLU A-2 143 ? 0.2474 0.1564 0.3921 0.0324  -0.0842 0.0250  ? ? ? ? ? ? 143 GLU A-2 N     
2397 C  CA    . GLU A-2 143 ? 0.2740 0.1865 0.5093 0.0559  -0.1241 -0.0009 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A-2 CA    
2398 C  C     . GLU A-2 143 ? 0.2486 0.2260 0.4323 0.0769  -0.1171 -0.0052 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A-2 C     
2399 O  O     . GLU A-2 143 ? 0.2707 0.2432 0.4703 0.0710  -0.1455 -0.0430 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A-2 O     
2400 C  CB    . GLU A-2 143 ? 0.3666 0.1760 0.7371 0.0923  -0.2446 -0.0402 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A-2 CB    
2401 N  N     . ARG A-2 144 ? 0.3252 0.1559 0.4380 0.0470  -0.1212 -0.0302 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A-2 N     
2402 C  CA    . ARG A-2 144 ? 0.3329 0.1793 0.4140 0.0568  -0.0300 -0.0975 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A-2 CA    
2403 C  C     . ARG A-2 144 ? 0.2406 0.2058 0.4017 0.0610  -0.0416 -0.1030 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A-2 C     
2404 O  O     . ARG A-2 144 ? 0.2411 0.2806 0.4650 0.0621  -0.0699 -0.0624 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A-2 O     
2405 C  CB    . ARG A-2 144 ? 0.2796 0.2905 0.3730 0.0559  -0.0041 -0.0902 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A-2 CB    
2406 C  CG    . ARG A-2 144 ? 0.2435 0.3088 0.4190 0.0827  0.0092  -0.1175 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A-2 CG    
2407 C  CD    . ARG A-2 144 ? 0.3737 0.4948 0.3967 -0.0814 0.0708  -0.1367 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A-2 CD    
2408 N  NE    . ARG A-2 144 ? 0.3223 0.3838 0.4102 0.0243  0.0972  -0.1702 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A-2 NE    
2409 C  CZ    . ARG A-2 144 ? 0.3401 0.3201 0.3872 0.0454  0.0404  -0.1394 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A-2 CZ    
2410 N  NH1   . ARG A-2 144 ? 0.3808 0.3942 0.4019 0.0482  0.0044  -0.1553 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A-2 NH1   
2411 N  NH2   . ARG A-2 144 ? 0.3091 0.2797 0.4076 0.0796  -0.0795 -0.0043 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A-2 NH2   
2412 N  N     . HIS A-2 145 ? 0.2507 0.1472 0.3220 0.0582  -0.0352 -0.0376 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A-2 N     
2413 C  CA    . HIS A-2 145 ? 0.2256 0.1856 0.2969 0.0691  -0.0301 -0.0480 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A-2 CA    
2414 C  C     . HIS A-2 145 ? 0.2290 0.1914 0.3401 0.0362  -0.0600 -0.0334 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A-2 C     
2415 O  O     . HIS A-2 145 ? 0.2264 0.2011 0.3499 0.0538  -0.0697 -0.0632 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A-2 O     
2416 C  CB    . HIS A-2 145 ? 0.1814 0.2011 0.2962 0.0388  -0.0085 -0.0556 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A-2 CB    
2417 C  CG    . HIS A-2 145 ? 0.2210 0.1569 0.3056 0.0333  0.0190  -0.0378 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A-2 CG    
2418 N  ND1   . HIS A-2 145 ? 0.2492 0.2031 0.3135 -0.0095 0.0125  -0.0494 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A-2 ND1   
2419 C  CD2   . HIS A-2 145 ? 0.2350 0.1784 0.3022 0.0057  0.0169  -0.0653 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A-2 CD2   
2420 C  CE1   . HIS A-2 145 ? 0.3056 0.2111 0.3669 -0.0370 0.1071  -0.0922 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A-2 CE1   
2421 N  NE2   . HIS A-2 145 ? 0.2989 0.1644 0.3427 -0.0211 0.0581  -0.0638 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A-2 NE2   
2422 N  N     . GLN A-2 146 ? 0.2304 0.1817 0.3941 0.0556  -0.0572 -0.0013 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A-2 N     
2423 C  CA    A GLN A-2 146 ? 0.2481 0.2344 0.4326 0.0275  -0.1083 0.0309  ? ? ? ? ? ? 146 GLN A-2 CA    
2424 C  CA    B GLN A-2 146 ? 0.2484 0.2320 0.4337 0.0283  -0.1076 0.0306  ? ? ? ? ? ? 146 GLN A-2 CA    
2425 C  C     . GLN A-2 146 ? 0.2617 0.2474 0.4617 0.0548  -0.1210 0.0131  ? ? ? ? ? ? 146 GLN A-2 C     
2426 O  O     . GLN A-2 146 ? 0.2747 0.2821 0.4722 0.0840  -0.1346 -0.0267 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A-2 O     
2427 C  CB    A GLN A-2 146 ? 0.2914 0.2199 0.4008 0.0235  -0.0960 0.0301  ? ? ? ? ? ? 146 GLN A-2 CB    
2428 C  CB    B GLN A-2 146 ? 0.2931 0.2292 0.4047 0.0151  -0.1050 0.0362  ? ? ? ? ? ? 146 GLN A-2 CB    
2429 C  CG    A GLN A-2 146 ? 0.2795 0.2486 0.3410 0.0162  -0.0921 0.0743  ? ? ? ? ? ? 146 GLN A-2 CG    
2430 C  CG    B GLN A-2 146 ? 0.2958 0.2617 0.3835 -0.0005 -0.0329 0.0248  ? ? ? ? ? ? 146 GLN A-2 CG    
2431 C  CD    A GLN A-2 146 ? 0.3196 0.2645 0.3731 -0.0102 -0.0475 0.0266  ? ? ? ? ? ? 146 GLN A-2 CD    
2432 C  CD    B GLN A-2 146 ? 0.3071 0.2546 0.3721 -0.0019 -0.0890 0.0526  ? ? ? ? ? ? 146 GLN A-2 CD    
2433 O  OE1   A GLN A-2 146 ? 0.2647 0.2192 0.4728 0.0492  -0.0587 0.0822  ? ? ? ? ? ? 146 GLN A-2 OE1   
2434 O  OE1   B GLN A-2 146 ? 0.3446 0.2793 0.5216 0.0083  -0.1169 -0.0229 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A-2 OE1   
2435 N  NE2   A GLN A-2 146 ? 0.3125 0.2867 0.5003 0.0310  -0.0939 -0.0328 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A-2 NE2   
2436 N  NE2   B GLN A-2 146 ? 0.5308 0.4114 0.4160 -0.1469 0.0123  0.0635  ? ? ? ? ? ? 146 GLN A-2 NE2   
2437 N  N     . ARG A-2 147 ? 0.2762 0.2114 0.4856 0.1060  -0.1668 -0.0591 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A-2 N     
2438 C  CA    . ARG A-2 147 ? 0.2865 0.2516 0.5676 0.1092  -0.1419 -0.0837 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A-2 CA    
2439 C  C     . ARG A-2 147 ? 0.2671 0.2804 0.5220 0.1106  -0.1622 -0.0396 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A-2 C     
2440 O  O     . ARG A-2 147 ? 0.2720 0.2970 0.6189 0.1125  -0.1552 -0.0796 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A-2 O     
2441 C  CB    . ARG A-2 147 ? 0.2783 0.3324 0.6407 0.1352  -0.1520 -0.1580 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A-2 CB    
2442 N  N     . GLY A-2 148 ? 0.2409 0.2701 0.6305 0.0818  -0.1065 -0.0496 ? ? ? ? ? ? 148 GLY A-2 N     
2443 C  CA    . GLY A-2 148 ? 0.2358 0.3006 0.5411 0.0633  -0.0945 -0.0704 ? ? ? ? ? ? 148 GLY A-2 CA    
2444 C  C     . GLY A-2 148 ? 0.2126 0.3338 0.5421 0.0777  -0.0447 -0.1124 ? ? ? ? ? ? 148 GLY A-2 C     
2445 O  O     . GLY A-2 148 ? 0.2059 0.4847 0.5493 0.0271  -0.0124 -0.1162 ? ? ? ? ? ? 148 GLY A-2 O     
2446 N  N     . GLU A-2 149 ? 0.2491 0.2597 0.5259 0.1053  -0.0737 -0.0926 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A-2 N     
2447 C  CA    . GLU A-2 149 ? 0.1977 0.2976 0.5450 0.0994  -0.0515 -0.0951 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A-2 CA    
2448 C  C     . GLU A-2 149 ? 0.1910 0.2743 0.5495 0.0697  0.0513  -0.0468 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A-2 C     
2449 O  O     . GLU A-2 149 ? 0.2734 0.3654 0.5755 0.0931  0.1341  -0.0378 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A-2 O     
2450 C  CB    . GLU A-2 149 ? 0.2712 0.3014 0.5501 0.1098  -0.0204 -0.1358 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A-2 CB    
2451 C  CG    . GLU A-2 149 ? 0.3843 0.4950 0.5841 0.0347  0.0358  -0.1744 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A-2 CG    
2452 C  CD    . GLU A-2 149 ? 0.5039 0.5491 0.5543 -0.0488 0.0183  -0.0691 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A-2 CD    
2453 O  OE1   . GLU A-2 149 ? 0.4598 0.5040 0.7879 -0.0674 -0.1691 -0.1754 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A-2 OE1   
2454 O  OE2   . GLU A-2 149 ? 0.9480 0.4514 0.5554 -0.1434 0.1443  -0.1376 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A-2 OE2   
2455 N  N     . VAL A-2 150 ? 0.2124 0.2293 0.3583 0.0743  0.0094  -0.0407 ? ? ? ? ? ? 150 VAL A-2 N     
2456 C  CA    . VAL A-2 150 ? 0.2037 0.2151 0.3495 0.0532  -0.0053 -0.0536 ? ? ? ? ? ? 150 VAL A-2 CA    
2457 C  C     . VAL A-2 150 ? 0.1580 0.2042 0.3310 0.0444  -0.0120 -0.0392 ? ? ? ? ? ? 150 VAL A-2 C     
2458 O  O     . VAL A-2 150 ? 0.2117 0.2059 0.3268 -0.0079 -0.0305 -0.0403 ? ? ? ? ? ? 150 VAL A-2 O     
2459 C  CB    . VAL A-2 150 ? 0.2129 0.2529 0.3482 0.0689  -0.0134 -0.0805 ? ? ? ? ? ? 150 VAL A-2 CB    
2460 C  CG1   . VAL A-2 150 ? 0.2335 0.3855 0.2964 -0.0026 -0.0417 -0.0918 ? ? ? ? ? ? 150 VAL A-2 CG1   
2461 C  CG2   . VAL A-2 150 ? 0.3334 0.3403 0.3831 0.1206  -0.0342 -0.0135 ? ? ? ? ? ? 150 VAL A-2 CG2   
2462 N  N     . GLU A-2 151 ? 0.1635 0.2108 0.2763 0.0552  -0.0201 -0.0264 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A-2 N     
2463 C  CA    . GLU A-2 151 ? 0.1523 0.1963 0.2770 0.0368  -0.0059 -0.0317 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A-2 CA    
2464 C  C     . GLU A-2 151 ? 0.1461 0.1964 0.2529 0.0268  -0.0087 -0.0368 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A-2 C     
2465 O  O     . GLU A-2 151 ? 0.1643 0.2944 0.2571 0.0548  0.0006  -0.0244 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A-2 O     
2466 C  CB    . GLU A-2 151 ? 0.1443 0.2201 0.3897 0.0247  -0.0291 -0.0462 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A-2 CB    
2467 C  CG    . GLU A-2 151 ? 0.1660 0.3091 0.4006 0.0468  -0.0936 -0.0606 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A-2 CG    
2468 C  CD    . GLU A-2 151 ? 0.2636 0.4045 0.4036 0.1292  -0.0666 -0.0357 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A-2 CD    
2469 O  OE1   . GLU A-2 151 ? 0.3082 0.4225 0.4026 0.1223  -0.0521 -0.0490 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A-2 OE1   
2470 O  OE2   . GLU A-2 151 ? 0.3539 0.5436 0.5059 0.2434  -0.0224 0.0660  ? ? ? ? ? ? 151 GLU A-2 OE2   
2471 N  N     . PHE A-2 152 ? 0.1425 0.1606 0.2600 0.0125  -0.0010 -0.0259 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A-2 N     
2472 C  CA    . PHE A-2 152 ? 0.1380 0.1347 0.2327 0.0021  0.0145  -0.0140 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A-2 CA    
2473 C  C     . PHE A-2 152 ? 0.1332 0.1302 0.1973 -0.0126 0.0041  -0.0111 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A-2 C     
2474 O  O     . PHE A-2 152 ? 0.1512 0.1764 0.1843 -0.0118 0.0034  -0.0333 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A-2 O     
2475 C  CB    . PHE A-2 152 ? 0.1590 0.1433 0.2406 -0.0166 0.0124  0.0107  ? ? ? ? ? ? 152 PHE A-2 CB    
2476 C  CG    . PHE A-2 152 ? 0.1471 0.1489 0.2964 -0.0084 -0.0106 0.0042  ? ? ? ? ? ? 152 PHE A-2 CG    
2477 C  CD1   . PHE A-2 152 ? 0.2202 0.1321 0.3454 -0.0009 0.0515  0.0163  ? ? ? ? ? ? 152 PHE A-2 CD1   
2478 C  CD2   . PHE A-2 152 ? 0.1935 0.1927 0.3000 -0.0245 0.0079  -0.0486 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A-2 CD2   
2479 C  CE1   . PHE A-2 152 ? 0.1643 0.1506 0.3229 0.0000  -0.0138 0.0069  ? ? ? ? ? ? 152 PHE A-2 CE1   
2480 C  CE2   . PHE A-2 152 ? 0.2816 0.1877 0.3129 -0.0786 -0.0435 0.0231  ? ? ? ? ? ? 152 PHE A-2 CE2   
2481 C  CZ    . PHE A-2 152 ? 0.1423 0.2408 0.3393 -0.0289 -0.0627 0.0772  ? ? ? ? ? ? 152 PHE A-2 CZ    
2482 N  N     . SER A-2 153 ? 0.1097 0.1455 0.2231 -0.0011 0.0106  -0.0027 ? ? ? ? ? ? 153 SER A-2 N     
2483 C  CA    . SER A-2 153 ? 0.1186 0.1377 0.1970 -0.0079 0.0109  -0.0041 ? ? ? ? ? ? 153 SER A-2 CA    
2484 C  C     . SER A-2 153 ? 0.1152 0.1341 0.1791 -0.0183 0.0039  -0.0227 ? ? ? ? ? ? 153 SER A-2 C     
2485 O  O     . SER A-2 153 ? 0.1221 0.1396 0.1886 -0.0205 -0.0030 -0.0107 ? ? ? ? ? ? 153 SER A-2 O     
2486 C  CB    . SER A-2 153 ? 0.1363 0.1380 0.1978 -0.0334 -0.0207 0.0056  ? ? ? ? ? ? 153 SER A-2 CB    
2487 O  OG    . SER A-2 153 ? 0.1425 0.1538 0.1760 -0.0352 -0.0001 -0.0099 ? ? ? ? ? ? 153 SER A-2 OG    
2488 N  N     . ALA A-2 154 ? 0.1160 0.1355 0.1674 -0.0107 0.0033  -0.0081 ? ? ? ? ? ? 154 ALA A-2 N     
2489 C  CA    . ALA A-2 154 ? 0.1065 0.1260 0.1600 -0.0017 -0.0056 -0.0125 ? ? ? ? ? ? 154 ALA A-2 CA    
2490 C  C     . ALA A-2 154 ? 0.1147 0.1156 0.1669 -0.0087 -0.0071 -0.0066 ? ? ? ? ? ? 154 ALA A-2 C     
2491 O  O     . ALA A-2 154 ? 0.1254 0.1179 0.1805 -0.0211 -0.0043 -0.0044 ? ? ? ? ? ? 154 ALA A-2 O     
2492 C  CB    . ALA A-2 154 ? 0.1474 0.1278 0.1858 -0.0095 0.0123  -0.0276 ? ? ? ? ? ? 154 ALA A-2 CB    
2493 N  N     . THR A-2 155 ? 0.1251 0.1199 0.1627 -0.0057 -0.0136 -0.0020 ? ? ? ? ? ? 155 THR A-2 N     
2494 C  CA    . THR A-2 155 ? 0.1274 0.1182 0.1649 -0.0025 -0.0152 -0.0068 ? ? ? ? ? ? 155 THR A-2 CA    
2495 C  C     . THR A-2 155 ? 0.1212 0.1185 0.1771 -0.0033 -0.0154 -0.0098 ? ? ? ? ? ? 155 THR A-2 C     
2496 O  O     . THR A-2 155 ? 0.1336 0.1239 0.1700 -0.0136 -0.0127 -0.0024 ? ? ? ? ? ? 155 THR A-2 O     
2497 C  CB    . THR A-2 155 ? 0.1340 0.1245 0.1604 0.0198  0.0080  -0.0005 ? ? ? ? ? ? 155 THR A-2 CB    
2498 O  OG1   . THR A-2 155 ? 0.1342 0.1537 0.1730 0.0144  -0.0042 0.0022  ? ? ? ? ? ? 155 THR A-2 OG1   
2499 C  CG2   . THR A-2 155 ? 0.1456 0.1183 0.1882 0.0064  -0.0019 -0.0083 ? ? ? ? ? ? 155 THR A-2 CG2   
2500 N  N     . GLY A-2 156 ? 0.1304 0.1165 0.1681 0.0039  -0.0059 -0.0057 ? ? ? ? ? ? 156 GLY A-2 N     
2501 C  CA    . GLY A-2 156 ? 0.1368 0.1178 0.1814 0.0013  0.0042  0.0015  ? ? ? ? ? ? 156 GLY A-2 CA    
2502 C  C     . GLY A-2 156 ? 0.1418 0.1223 0.1766 -0.0200 -0.0038 -0.0068 ? ? ? ? ? ? 156 GLY A-2 C     
2503 O  O     . GLY A-2 156 ? 0.1404 0.1230 0.1964 -0.0151 -0.0079 -0.0114 ? ? ? ? ? ? 156 GLY A-2 O     
2504 N  N     . LEU A-2 157 ? 0.1252 0.1226 0.1624 0.0034  -0.0076 -0.0001 ? ? ? ? ? ? 157 LEU A-2 N     
2505 C  CA    . LEU A-2 157 ? 0.1173 0.1247 0.1676 -0.0049 -0.0056 -0.0120 ? ? ? ? ? ? 157 LEU A-2 CA    
2506 C  C     . LEU A-2 157 ? 0.1202 0.1131 0.1970 -0.0076 0.0053  -0.0291 ? ? ? ? ? ? 157 LEU A-2 C     
2507 O  O     . LEU A-2 157 ? 0.1315 0.1236 0.2049 -0.0164 -0.0197 0.0018  ? ? ? ? ? ? 157 LEU A-2 O     
2508 C  CB    . LEU A-2 157 ? 0.1443 0.1198 0.1571 0.0012  -0.0221 -0.0067 ? ? ? ? ? ? 157 LEU A-2 CB    
2509 C  CG    . LEU A-2 157 ? 0.1425 0.1180 0.1724 -0.0088 -0.0184 -0.0054 ? ? ? ? ? ? 157 LEU A-2 CG    
2510 C  CD1   . LEU A-2 157 ? 0.1634 0.1227 0.2117 0.0102  -0.0085 0.0106  ? ? ? ? ? ? 157 LEU A-2 CD1   
2511 C  CD2   . LEU A-2 157 ? 0.1688 0.1727 0.1614 -0.0259 -0.0221 -0.0136 ? ? ? ? ? ? 157 LEU A-2 CD2   
2512 N  N     . VAL A-2 158 ? 0.1066 0.1226 0.1950 -0.0046 -0.0194 -0.0051 ? ? ? ? ? ? 158 VAL A-2 N     
2513 C  CA    . VAL A-2 158 ? 0.1168 0.1181 0.1967 -0.0084 -0.0245 0.0052  ? ? ? ? ? ? 158 VAL A-2 CA    
2514 C  C     . VAL A-2 158 ? 0.1075 0.1255 0.2163 -0.0140 -0.0250 0.0074  ? ? ? ? ? ? 158 VAL A-2 C     
2515 O  O     . VAL A-2 158 ? 0.1214 0.1347 0.2225 -0.0245 -0.0224 0.0192  ? ? ? ? ? ? 158 VAL A-2 O     
2516 C  CB    . VAL A-2 158 ? 0.1290 0.1308 0.1945 0.0139  -0.0097 0.0034  ? ? ? ? ? ? 158 VAL A-2 CB    
2517 C  CG1   . VAL A-2 158 ? 0.1209 0.1320 0.2290 -0.0017 -0.0155 0.0135  ? ? ? ? ? ? 158 VAL A-2 CG1   
2518 C  CG2   . VAL A-2 158 ? 0.1343 0.1231 0.2058 -0.0128 -0.0060 -0.0043 ? ? ? ? ? ? 158 VAL A-2 CG2   
2519 N  N     . GLY A-2 159 ? 0.1382 0.1305 0.1841 -0.0057 -0.0223 0.0001  ? ? ? ? ? ? 159 GLY A-2 N     
2520 C  CA    . GLY A-2 159 ? 0.1415 0.1248 0.2261 -0.0185 -0.0499 0.0062  ? ? ? ? ? ? 159 GLY A-2 CA    
2521 C  C     . GLY A-2 159 ? 0.1490 0.1269 0.2071 -0.0276 -0.0403 0.0173  ? ? ? ? ? ? 159 GLY A-2 C     
2522 O  O     . GLY A-2 159 ? 0.1591 0.1420 0.1960 -0.0378 -0.0272 0.0164  ? ? ? ? ? ? 159 GLY A-2 O     
2523 N  N     . VAL A-2 160 ? 0.1502 0.1261 0.1849 -0.0131 -0.0180 0.0106  ? ? ? ? ? ? 160 VAL A-2 N     
2524 C  CA    . VAL A-2 160 ? 0.1567 0.1266 0.1972 -0.0086 -0.0102 0.0130  ? ? ? ? ? ? 160 VAL A-2 CA    
2525 C  C     . VAL A-2 160 ? 0.1528 0.1277 0.1820 -0.0232 -0.0267 0.0092  ? ? ? ? ? ? 160 VAL A-2 C     
2526 O  O     . VAL A-2 160 ? 0.1785 0.1319 0.2106 -0.0371 -0.0180 0.0050  ? ? ? ? ? ? 160 VAL A-2 O     
2527 C  CB    . VAL A-2 160 ? 0.1572 0.1364 0.2171 -0.0015 -0.0096 0.0064  ? ? ? ? ? ? 160 VAL A-2 CB    
2528 C  CG1   . VAL A-2 160 ? 0.1877 0.1409 0.2797 0.0119  -0.0222 0.0275  ? ? ? ? ? ? 160 VAL A-2 CG1   
2529 C  CG2   . VAL A-2 160 ? 0.1646 0.1580 0.2100 -0.0067 0.0005  -0.0224 ? ? ? ? ? ? 160 VAL A-2 CG2   
2530 N  N     . LEU A-2 161 ? 0.1459 0.1430 0.1714 -0.0127 -0.0308 0.0049  ? ? ? ? ? ? 161 LEU A-2 N     
2531 C  CA    . LEU A-2 161 ? 0.1467 0.1666 0.1752 -0.0313 -0.0343 -0.0062 ? ? ? ? ? ? 161 LEU A-2 CA    
2532 C  C     . LEU A-2 161 ? 0.1503 0.1639 0.2014 -0.0405 -0.0402 0.0274  ? ? ? ? ? ? 161 LEU A-2 C     
2533 O  O     . LEU A-2 161 ? 0.1610 0.1667 0.2151 -0.0447 -0.0177 0.0240  ? ? ? ? ? ? 161 LEU A-2 O     
2534 C  CB    . LEU A-2 161 ? 0.1378 0.1644 0.1901 -0.0140 -0.0332 -0.0189 ? ? ? ? ? ? 161 LEU A-2 CB    
2535 C  CG    . LEU A-2 161 ? 0.1428 0.1271 0.1916 -0.0186 -0.0458 -0.0030 ? ? ? ? ? ? 161 LEU A-2 CG    
2536 C  CD1   . LEU A-2 161 ? 0.1441 0.1662 0.1879 -0.0252 -0.0241 -0.0271 ? ? ? ? ? ? 161 LEU A-2 CD1   
2537 C  CD2   . LEU A-2 161 ? 0.1964 0.1362 0.2467 -0.0094 -0.0482 0.0194  ? ? ? ? ? ? 161 LEU A-2 CD2   
2538 N  N     . TYR A-2 162 ? 0.1613 0.1509 0.1996 -0.0290 -0.0395 0.0168  ? ? ? ? ? ? 162 TYR A-2 N     
2539 C  CA    . TYR A-2 162 ? 0.1661 0.1555 0.2095 -0.0285 -0.0513 0.0125  ? ? ? ? ? ? 162 TYR A-2 CA    
2540 C  C     . TYR A-2 162 ? 0.1604 0.1734 0.1957 -0.0453 -0.0255 0.0087  ? ? ? ? ? ? 162 TYR A-2 C     
2541 O  O     . TYR A-2 162 ? 0.1598 0.1822 0.2139 -0.0502 -0.0411 0.0219  ? ? ? ? ? ? 162 TYR A-2 O     
2542 C  CB    . TYR A-2 162 ? 0.1431 0.1754 0.2353 -0.0294 -0.0327 0.0452  ? ? ? ? ? ? 162 TYR A-2 CB    
2543 C  CG    . TYR A-2 162 ? 0.1444 0.1791 0.2587 -0.0440 -0.0405 0.0439  ? ? ? ? ? ? 162 TYR A-2 CG    
2544 C  CD1   . TYR A-2 162 ? 0.1417 0.1875 0.3281 -0.0234 -0.0254 0.0514  ? ? ? ? ? ? 162 TYR A-2 CD1   
2545 C  CD2   . TYR A-2 162 ? 0.2032 0.1812 0.3001 -0.0630 -0.0918 0.0398  ? ? ? ? ? ? 162 TYR A-2 CD2   
2546 C  CE1   . TYR A-2 162 ? 0.1332 0.2449 0.4112 -0.0463 -0.0251 0.1013  ? ? ? ? ? ? 162 TYR A-2 CE1   
2547 C  CE2   . TYR A-2 162 ? 0.2129 0.2034 0.4041 -0.0833 -0.1286 0.0655  ? ? ? ? ? ? 162 TYR A-2 CE2   
2548 C  CZ    . TYR A-2 162 ? 0.1792 0.2380 0.4299 -0.0499 -0.1071 0.1400  ? ? ? ? ? ? 162 TYR A-2 CZ    
2549 O  OH    . TYR A-2 162 ? 0.1890 0.2961 0.6122 -0.0694 -0.1521 0.1667  ? ? ? ? ? ? 162 TYR A-2 OH    
2550 N  N     . TYR A-2 163 ? 0.1712 0.1672 0.1817 -0.0394 -0.0348 0.0083  ? ? ? ? ? ? 163 TYR A-2 N     
2551 C  CA    . TYR A-2 163 ? 0.1984 0.1562 0.1968 -0.0536 -0.0205 0.0117  ? ? ? ? ? ? 163 TYR A-2 CA    
2552 C  C     . TYR A-2 163 ? 0.1896 0.1844 0.2028 -0.0759 -0.0410 0.0286  ? ? ? ? ? ? 163 TYR A-2 C     
2553 O  O     . TYR A-2 163 ? 0.2105 0.1831 0.2269 -0.0851 -0.0498 0.0372  ? ? ? ? ? ? 163 TYR A-2 O     
2554 C  CB    . TYR A-2 163 ? 0.2127 0.1603 0.2073 -0.0563 -0.0053 0.0028  ? ? ? ? ? ? 163 TYR A-2 CB    
2555 C  CG    . TYR A-2 163 ? 0.1964 0.1675 0.2205 -0.0507 -0.0148 -0.0037 ? ? ? ? ? ? 163 TYR A-2 CG    
2556 C  CD1   . TYR A-2 163 ? 0.1959 0.1832 0.2533 -0.0806 -0.0222 -0.0123 ? ? ? ? ? ? 163 TYR A-2 CD1   
2557 C  CD2   . TYR A-2 163 ? 0.2106 0.1636 0.2861 -0.0560 -0.0222 0.0212  ? ? ? ? ? ? 163 TYR A-2 CD2   
2558 C  CE1   . TYR A-2 163 ? 0.2250 0.1938 0.2607 -0.0758 -0.0065 -0.0263 ? ? ? ? ? ? 163 TYR A-2 CE1   
2559 C  CE2   . TYR A-2 163 ? 0.2364 0.1670 0.3009 -0.0552 -0.0122 0.0029  ? ? ? ? ? ? 163 TYR A-2 CE2   
2560 C  CZ    . TYR A-2 163 ? 0.3043 0.1826 0.3074 -0.0669 -0.0349 -0.0041 ? ? ? ? ? ? 163 TYR A-2 CZ    
2561 O  OH    . TYR A-2 163 ? 0.3152 0.1848 0.3538 -0.0800 -0.0383 -0.0096 ? ? ? ? ? ? 163 TYR A-2 OH    
2562 N  N     . HIS A-2 164 ? 0.1902 0.1558 0.2120 -0.0548 -0.0376 0.0234  ? ? ? ? ? ? 164 HIS A-2 N     
2563 C  CA    . HIS A-2 164 ? 0.2140 0.1691 0.2081 -0.0611 -0.0320 0.0321  ? ? ? ? ? ? 164 HIS A-2 CA    
2564 C  C     . HIS A-2 164 ? 0.2208 0.1756 0.2279 -0.0700 -0.0255 0.0425  ? ? ? ? ? ? 164 HIS A-2 C     
2565 O  O     . HIS A-2 164 ? 0.2837 0.1985 0.2983 -0.1035 0.0044  0.0630  ? ? ? ? ? ? 164 HIS A-2 O     
2566 C  CB    . HIS A-2 164 ? 0.2216 0.1684 0.2407 -0.0417 -0.0481 0.0332  ? ? ? ? ? ? 164 HIS A-2 CB    
2567 C  CG    . HIS A-2 164 ? 0.2354 0.1590 0.2529 -0.0305 -0.0442 0.0383  ? ? ? ? ? ? 164 HIS A-2 CG    
2568 N  ND1   . HIS A-2 164 ? 0.1981 0.1597 0.2752 -0.0250 -0.0503 0.0307  ? ? ? ? ? ? 164 HIS A-2 ND1   
2569 C  CD2   . HIS A-2 164 ? 0.2262 0.1594 0.3077 -0.0312 -0.0693 0.0313  ? ? ? ? ? ? 164 HIS A-2 CD2   
2570 C  CE1   . HIS A-2 164 ? 0.2026 0.1478 0.3135 -0.0183 -0.0582 0.0192  ? ? ? ? ? ? 164 HIS A-2 CE1   
2571 N  NE2   . HIS A-2 164 ? 0.2261 0.1507 0.3334 -0.0229 -0.0600 0.0239  ? ? ? ? ? ? 164 HIS A-2 NE2   
2572 N  N     . ALA A-2 165 ? 0.2219 0.1956 0.2084 -0.0437 -0.0239 0.0397  ? ? ? ? ? ? 165 ALA A-2 N     
2573 C  CA    . ALA A-2 165 ? 0.2147 0.2168 0.2174 -0.0623 -0.0308 0.0286  ? ? ? ? ? ? 165 ALA A-2 CA    
2574 C  C     . ALA A-2 165 ? 0.2306 0.2584 0.2181 -0.1070 -0.0363 0.0322  ? ? ? ? ? ? 165 ALA A-2 C     
2575 O  O     . ALA A-2 165 ? 0.2246 0.3126 0.2891 -0.1045 -0.0246 0.0746  ? ? ? ? ? ? 165 ALA A-2 O     
2576 C  CB    . ALA A-2 165 ? 0.2084 0.2288 0.2287 -0.0505 -0.0403 0.0022  ? ? ? ? ? ? 165 ALA A-2 CB    
2577 N  N     . PHE A-2 166 ? 0.2151 0.2469 0.1990 -0.0742 -0.0302 0.0115  ? ? ? ? ? ? 166 PHE A-2 N     
2578 C  CA    . PHE A-2 166 ? 0.2141 0.3129 0.2231 -0.0843 -0.0369 0.0149  ? ? ? ? ? ? 166 PHE A-2 CA    
2579 C  C     . PHE A-2 166 ? 0.1980 0.3662 0.2111 -0.0859 -0.0449 0.0210  ? ? ? ? ? ? 166 PHE A-2 C     
2580 O  O     . PHE A-2 166 ? 0.2014 0.5513 0.2802 -0.1694 -0.0426 -0.0041 ? ? ? ? ? ? 166 PHE A-2 O     
2581 C  CB    . PHE A-2 166 ? 0.1730 0.3175 0.2667 -0.0863 -0.0611 0.0409  ? ? ? ? ? ? 166 PHE A-2 CB    
2582 C  CG    . PHE A-2 166 ? 0.1953 0.2901 0.3046 -0.0926 -0.0247 0.0118  ? ? ? ? ? ? 166 PHE A-2 CG    
2583 C  CD1   . PHE A-2 166 ? 0.1893 0.2742 0.3109 -0.0775 -0.0835 0.0489  ? ? ? ? ? ? 166 PHE A-2 CD1   
2584 C  CD2   . PHE A-2 166 ? 0.2931 0.3878 0.3744 -0.1791 0.0733  -0.0762 ? ? ? ? ? ? 166 PHE A-2 CD2   
2585 C  CE1   . PHE A-2 166 ? 0.2462 0.2165 0.3337 -0.0648 -0.0693 0.0381  ? ? ? ? ? ? 166 PHE A-2 CE1   
2586 C  CE2   . PHE A-2 166 ? 0.4099 0.3953 0.3289 -0.2222 0.0482  -0.0322 ? ? ? ? ? ? 166 PHE A-2 CE2   
2587 C  CZ    . PHE A-2 166 ? 0.4149 0.3341 0.2959 -0.1746 -0.0411 0.0232  ? ? ? ? ? ? 166 PHE A-2 CZ    
2588 N  N     . LEU A-2 167 ? 0.2153 0.2628 0.2200 -0.0947 -0.0310 0.0274  ? ? ? ? ? ? 167 LEU A-2 N     
2589 C  CA    . LEU A-2 167 ? 0.2278 0.2888 0.2250 -0.1251 -0.0228 0.0142  ? ? ? ? ? ? 167 LEU A-2 CA    
2590 C  C     . LEU A-2 167 ? 0.3266 0.2720 0.2459 -0.1605 -0.0447 0.0034  ? ? ? ? ? ? 167 LEU A-2 C     
2591 O  O     . LEU A-2 167 ? 0.3362 0.3103 0.2602 -0.0863 -0.0418 -0.0144 ? ? ? ? ? ? 167 LEU A-2 O     
2592 C  CB    . LEU A-2 167 ? 0.2168 0.2610 0.2316 -0.1031 -0.0165 0.0138  ? ? ? ? ? ? 167 LEU A-2 CB    
2593 C  CG    . LEU A-2 167 ? 0.1990 0.2719 0.2595 -0.0788 -0.0421 0.0436  ? ? ? ? ? ? 167 LEU A-2 CG    
2594 C  CD1   . LEU A-2 167 ? 0.2429 0.2931 0.2470 -0.0899 -0.0321 0.0758  ? ? ? ? ? ? 167 LEU A-2 CD1   
2595 C  CD2   . LEU A-2 167 ? 0.2104 0.3774 0.2716 -0.0556 -0.0573 0.0178  ? ? ? ? ? ? 167 LEU A-2 CD2   
2596 N  N     . ARG A-2 168 ? 0.5205 0.2358 0.2830 -0.2083 -0.0543 0.0236  ? ? ? ? ? ? 168 ARG A-2 N     
2597 C  CA    . ARG A-2 168 ? 0.5022 0.2454 0.4327 -0.1955 0.0197  0.0275  ? ? ? ? ? ? 168 ARG A-2 CA    
2598 C  C     . ARG A-2 168 ? 0.7946 0.3596 0.3718 -0.4344 -0.2462 0.1517  ? ? ? ? ? ? 168 ARG A-2 C     
2599 O  O     . ARG A-2 168 ? 0.7178 0.3901 0.5688 -0.3381 -0.2301 0.1030  ? ? ? ? ? ? 168 ARG A-2 O     
2600 C  CB    . ARG A-2 168 ? 0.4687 0.2708 0.5544 -0.1442 -0.0074 0.0118  ? ? ? ? ? ? 168 ARG A-2 CB    
2601 C  CG    . ARG A-2 168 ? 0.4833 0.2980 0.4103 -0.1704 0.0506  -0.0047 ? ? ? ? ? ? 168 ARG A-2 CG    
2602 C  CD    . ARG A-2 168 ? 0.4728 0.3248 0.5146 -0.2268 -0.0092 0.0388  ? ? ? ? ? ? 168 ARG A-2 CD    
2603 N  NE    . ARG A-2 168 ? 0.4212 0.3084 0.5011 -0.1946 -0.0019 0.1080  ? ? ? ? ? ? 168 ARG A-2 NE    
2604 C  CZ    . ARG A-2 168 ? 0.3260 0.3084 0.5374 -0.1190 0.0159  0.0784  ? ? ? ? ? ? 168 ARG A-2 CZ    
2605 N  NH1   . ARG A-2 168 ? 0.2571 0.3961 0.7048 -0.1420 0.0171  -0.0581 ? ? ? ? ? ? 168 ARG A-2 NH1   
2606 N  NH2   . ARG A-2 168 ? 0.2960 0.3776 0.5070 -0.0165 -0.0417 0.0929  ? ? ? ? ? ? 168 ARG A-2 NH2   
2607 N  N1    A AR6 B   .   ? 0.2607 0.1730 0.2653 -0.0339 -0.0423 0.0126  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   N1    
2608 C  C2    A AR6 B   .   ? 0.2798 0.2070 0.2857 -0.0428 -0.0560 0.0352  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   C2    
2609 N  N3    A AR6 B   .   ? 0.2279 0.2294 0.2783 -0.0384 -0.0372 0.0401  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   N3    
2610 C  C4    A AR6 B   .   ? 0.2083 0.2351 0.3039 -0.0699 -0.0374 0.0456  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   C4    
2611 C  C5    A AR6 B   .   ? 0.2628 0.2037 0.2213 -0.0671 0.0090  0.0018  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   C5    
2612 C  C6    A AR6 B   .   ? 0.2650 0.1907 0.2274 -0.0769 0.0013  0.0179  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   C6    
2613 N  N6    A AR6 B   .   ? 0.2259 0.1876 0.2275 -0.0628 0.0221  0.0278  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   N6    
2614 N  N7    A AR6 B   .   ? 0.2180 0.1983 0.2688 -0.0457 -0.0258 -0.0078 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   N7    
2615 C  C8    A AR6 B   .   ? 0.3210 0.2795 0.2677 -0.1580 -0.0517 0.0480  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   C8    
2616 N  N9    A AR6 B   .   ? 0.2174 0.2739 0.2644 -0.0991 -0.0199 0.0476  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   N9    
2617 P  PA    A AR6 B   .   ? 0.2650 0.2175 0.2730 -0.0006 0.0000  0.0334  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   PA    
2618 P  PB    A AR6 B   .   ? 0.2029 0.1955 0.2461 -0.0142 -0.0036 0.0034  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   PB    
2619 C  "C1'" A AR6 B   .   ? 0.2870 0.3269 0.3044 -0.0654 -0.0704 0.0420  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   "C1'" 
2620 O  O1A   A AR6 B   .   ? 0.3050 0.1558 0.3154 0.0180  0.0446  0.0732  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   O1A   
2621 O  O1B   A AR6 B   .   ? 0.2063 0.1879 0.3816 -0.0367 0.0405  -0.0163 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   O1B   
2622 C  C1D   A AR6 B   .   ? 0.1961 0.1979 0.2606 0.0025  0.0041  0.0384  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   C1D   
2623 O  O1D   A AR6 B   .   ? 0.2558 0.2114 0.2702 0.0249  0.0182  0.0477  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   O1D   
2624 C  "C2'" A AR6 B   .   ? 0.3724 0.3691 0.2701 -0.0757 -0.0588 0.0433  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   "C2'" 
2625 O  "O2'" A AR6 B   .   ? 0.7711 0.3553 0.3018 -0.2049 -0.0836 0.0690  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   "O2'" 
2626 O  O2A   A AR6 B   .   ? 0.2331 0.2195 0.2468 0.0476  0.0189  0.0139  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   O2A   
2627 O  O2B   A AR6 B   .   ? 0.1862 0.1808 0.2846 -0.0155 -0.0108 0.0117  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   O2B   
2628 C  C2D   A AR6 B   .   ? 0.1914 0.1978 0.2111 0.0224  -0.0115 0.0124  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   C2D   
2629 O  O2D   A AR6 B   .   ? 0.1864 0.2663 0.1819 0.0266  0.0089  -0.0057 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   O2D   
2630 C  "C3'" A AR6 B   .   ? 0.5075 0.4371 0.2927 -0.1992 0.0090  -0.0205 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   "C3'" 
2631 O  "O3'" A AR6 B   .   ? 0.6535 0.5358 0.2862 -0.2402 -0.1051 0.0110  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   "O3'" 
2632 O  O3A   A AR6 B   .   ? 0.2596 0.1942 0.2577 0.0176  0.0213  0.0170  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   O3A   
2633 C  C3D   A AR6 B   .   ? 0.1549 0.2047 0.2335 -0.0103 0.0369  0.0153  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   C3D   
2634 O  O3D   A AR6 B   .   ? 0.2076 0.2500 0.2237 -0.0198 0.0214  0.0377  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   O3D   
2635 C  "C4'" A AR6 B   .   ? 0.3591 0.4395 0.4316 -0.1831 -0.0887 0.0524  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   "C4'" 
2636 O  "O4'" A AR6 B   .   ? 0.2806 0.3119 0.3826 -0.0588 -0.0874 0.0580  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   "O4'" 
2637 C  C4D   A AR6 B   .   ? 0.1885 0.2030 0.2526 0.0011  -0.0021 0.0206  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   C4D   
2638 O  O4D   A AR6 B   .   ? 0.2081 0.1871 0.2881 0.0022  -0.0110 0.0246  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   O4D   
2639 C  "C5'" A AR6 B   .   ? 0.4190 0.3865 0.3751 -0.1659 -0.0361 0.0020  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   "C5'" 
2640 O  "O5'" A AR6 B   .   ? 0.2967 0.3300 0.2855 -0.0573 0.0308  0.0310  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   "O5'" 
2641 C  C5D   A AR6 B   .   ? 0.2024 0.1886 0.2562 -0.0134 -0.0059 0.0304  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   C5D   
2642 O  O5D   A AR6 B   .   ? 0.2054 0.2206 0.2465 -0.0297 -0.0059 0.0112  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   O5D   
2643 MN MN    . MN  C   .   ? 0.1508 0.1467 0.1879 -0.0016 0.0143  0.0027  ? ? ? ? ? ? 202 MN  A   MN    
2644 MN MN    . MN  D   .   ? 0.6076 0.2889 0.5588 -0.1492 -0.3550 0.1801  ? ? ? ? ? ? 203 MN  A   MN    
2645 MN MN    . MN  E   .   ? 0.2357 0.1208 0.1599 -0.0104 -0.0051 -0.0127 ? ? ? ? ? ? 204 MN  A   MN    
2646 C  C1    . GOL F   .   ? 0.7989 0.2204 0.5992 -0.1003 -0.2369 0.1286  ? ? ? ? ? ? 205 GOL A   C1    
2647 O  O1    . GOL F   .   ? 0.6691 0.2510 0.5093 0.0075  -0.1790 0.0313  ? ? ? ? ? ? 205 GOL A   O1    
2648 C  C2    . GOL F   .   ? 0.6705 0.2532 0.6636 -0.0263 -0.1711 0.1504  ? ? ? ? ? ? 205 GOL A   C2    
2649 O  O2    . GOL F   .   ? 0.6018 0.3637 0.5634 -0.0281 -0.1128 0.1534  ? ? ? ? ? ? 205 GOL A   O2    
2650 C  C3    . GOL F   .   ? 0.6289 0.2690 0.8029 -0.0081 -0.1947 0.0490  ? ? ? ? ? ? 205 GOL A   C3    
2651 O  O3    . GOL F   .   ? 0.4622 0.5854 0.8611 0.0975  0.0362  0.0126  ? ? ? ? ? ? 205 GOL A   O3    
2652 S  S     . SO4 G   .   ? 0.2734 0.2604 0.3316 0.0154  0.0085  -0.0196 ? ? ? ? ? ? 206 SO4 A   S     
2653 O  O1    . SO4 G   .   ? 0.2774 0.4824 0.6389 -0.0567 -0.0473 -0.0550 ? ? ? ? ? ? 206 SO4 A   O1    
2654 O  O2    . SO4 G   .   ? 0.5122 0.4099 0.3947 0.2040  -0.1570 -0.1324 ? ? ? ? ? ? 206 SO4 A   O2    
2655 O  O3    . SO4 G   .   ? 0.3086 0.2291 0.7687 0.0497  0.1016  -0.1178 ? ? ? ? ? ? 206 SO4 A   O3    
2656 O  O4    . SO4 G   .   ? 0.4604 0.3222 0.3707 -0.0284 -0.0235 -0.1420 ? ? ? ? ? ? 206 SO4 A   O4    
2657 N  N1    A AR6 B-2 .   ? 0.2607 0.1730 0.2653 -0.0339 -0.0423 0.0126  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 N1    
2658 C  C2    A AR6 B-2 .   ? 0.2798 0.2070 0.2857 -0.0428 -0.0560 0.0352  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 C2    
2659 N  N3    A AR6 B-2 .   ? 0.2279 0.2294 0.2783 -0.0384 -0.0372 0.0401  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 N3    
2660 C  C4    A AR6 B-2 .   ? 0.2083 0.2351 0.3039 -0.0699 -0.0374 0.0456  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 C4    
2661 C  C5    A AR6 B-2 .   ? 0.2628 0.2037 0.2213 -0.0671 0.0090  0.0018  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 C5    
2662 C  C6    A AR6 B-2 .   ? 0.2650 0.1907 0.2274 -0.0769 0.0013  0.0179  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 C6    
2663 N  N6    A AR6 B-2 .   ? 0.2259 0.1876 0.2275 -0.0628 0.0221  0.0278  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 N6    
2664 N  N7    A AR6 B-2 .   ? 0.2180 0.1983 0.2688 -0.0457 -0.0258 -0.0078 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 N7    
2665 C  C8    A AR6 B-2 .   ? 0.3210 0.2795 0.2677 -0.1580 -0.0517 0.0480  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 C8    
2666 N  N9    A AR6 B-2 .   ? 0.2174 0.2739 0.2644 -0.0991 -0.0199 0.0476  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 N9    
2667 P  PA    A AR6 B-2 .   ? 0.2650 0.2175 0.2730 -0.0006 0.0000  0.0334  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 PA    
2668 P  PB    A AR6 B-2 .   ? 0.2029 0.1955 0.2461 -0.0142 -0.0036 0.0034  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 PB    
2669 C  "C1'" A AR6 B-2 .   ? 0.2870 0.3269 0.3044 -0.0654 -0.0704 0.0420  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 "C1'" 
2670 O  O1A   A AR6 B-2 .   ? 0.3050 0.1558 0.3154 0.0180  0.0446  0.0732  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 O1A   
2671 O  O1B   A AR6 B-2 .   ? 0.2063 0.1879 0.3816 -0.0367 0.0405  -0.0163 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 O1B   
2672 C  C1D   A AR6 B-2 .   ? 0.1961 0.1979 0.2606 0.0025  0.0041  0.0384  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 C1D   
2673 O  O1D   A AR6 B-2 .   ? 0.2558 0.2114 0.2702 0.0249  0.0182  0.0477  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 O1D   
2674 C  "C2'" A AR6 B-2 .   ? 0.3724 0.3691 0.2701 -0.0757 -0.0588 0.0433  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 "C2'" 
2675 O  "O2'" A AR6 B-2 .   ? 0.7711 0.3553 0.3018 -0.2049 -0.0836 0.0690  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 "O2'" 
2676 O  O2A   A AR6 B-2 .   ? 0.2331 0.2195 0.2468 0.0476  0.0189  0.0139  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 O2A   
2677 O  O2B   A AR6 B-2 .   ? 0.1862 0.1808 0.2846 -0.0155 -0.0108 0.0117  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 O2B   
2678 C  C2D   A AR6 B-2 .   ? 0.1914 0.1978 0.2111 0.0224  -0.0115 0.0124  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 C2D   
2679 O  O2D   A AR6 B-2 .   ? 0.1864 0.2663 0.1819 0.0266  0.0089  -0.0057 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 O2D   
2680 C  "C3'" A AR6 B-2 .   ? 0.5075 0.4371 0.2927 -0.1992 0.0090  -0.0205 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 "C3'" 
2681 O  "O3'" A AR6 B-2 .   ? 0.6535 0.5358 0.2862 -0.2402 -0.1051 0.0110  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 "O3'" 
2682 O  O3A   A AR6 B-2 .   ? 0.2596 0.1942 0.2577 0.0176  0.0213  0.0170  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 O3A   
2683 C  C3D   A AR6 B-2 .   ? 0.1549 0.2047 0.2335 -0.0103 0.0369  0.0153  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 C3D   
2684 O  O3D   A AR6 B-2 .   ? 0.2076 0.2500 0.2237 -0.0198 0.0214  0.0377  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 O3D   
2685 C  "C4'" A AR6 B-2 .   ? 0.3591 0.4395 0.4316 -0.1831 -0.0887 0.0524  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 "C4'" 
2686 O  "O4'" A AR6 B-2 .   ? 0.2806 0.3119 0.3826 -0.0588 -0.0874 0.0580  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 "O4'" 
2687 C  C4D   A AR6 B-2 .   ? 0.1885 0.2030 0.2526 0.0011  -0.0021 0.0206  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 C4D   
2688 O  O4D   A AR6 B-2 .   ? 0.2081 0.1871 0.2881 0.0022  -0.0110 0.0246  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 O4D   
2689 C  "C5'" A AR6 B-2 .   ? 0.4190 0.3865 0.3751 -0.1659 -0.0361 0.0020  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 "C5'" 
2690 O  "O5'" A AR6 B-2 .   ? 0.2967 0.3300 0.2855 -0.0573 0.0308  0.0310  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 "O5'" 
2691 C  C5D   A AR6 B-2 .   ? 0.2024 0.1886 0.2562 -0.0134 -0.0059 0.0304  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 C5D   
2692 O  O5D   A AR6 B-2 .   ? 0.2054 0.2206 0.2465 -0.0297 -0.0059 0.0112  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 O5D   
2693 MN MN    . MN  C-2 .   ? 0.1508 0.1467 0.1879 -0.0016 0.0143  0.0027  ? ? ? ? ? ? 202 MN  A-2 MN    
2694 MN MN    . MN  D-2 .   ? 0.6076 0.2889 0.5588 -0.1492 -0.3550 0.1801  ? ? ? ? ? ? 203 MN  A-2 MN    
2695 MN MN    . MN  E-2 .   ? 0.2357 0.1208 0.1599 -0.0104 -0.0051 -0.0127 ? ? ? ? ? ? 204 MN  A-2 MN    
2696 C  C1    . GOL F-2 .   ? 0.7989 0.2204 0.5992 -0.1003 -0.2369 0.1286  ? ? ? ? ? ? 205 GOL A-2 C1    
2697 O  O1    . GOL F-2 .   ? 0.6691 0.2510 0.5093 0.0075  -0.1790 0.0313  ? ? ? ? ? ? 205 GOL A-2 O1    
2698 C  C2    . GOL F-2 .   ? 0.6705 0.2532 0.6636 -0.0263 -0.1711 0.1504  ? ? ? ? ? ? 205 GOL A-2 C2    
2699 O  O2    . GOL F-2 .   ? 0.6018 0.3637 0.5634 -0.0281 -0.1128 0.1534  ? ? ? ? ? ? 205 GOL A-2 O2    
2700 C  C3    . GOL F-2 .   ? 0.6289 0.2690 0.8029 -0.0081 -0.1947 0.0490  ? ? ? ? ? ? 205 GOL A-2 C3    
2701 O  O3    . GOL F-2 .   ? 0.4622 0.5854 0.8611 0.0975  0.0362  0.0126  ? ? ? ? ? ? 205 GOL A-2 O3    
2702 S  S     . SO4 G-2 .   ? 0.2734 0.2604 0.3316 0.0154  0.0085  -0.0196 ? ? ? ? ? ? 206 SO4 A-2 S     
2703 O  O1    . SO4 G-2 .   ? 0.2774 0.4824 0.6389 -0.0567 -0.0473 -0.0550 ? ? ? ? ? ? 206 SO4 A-2 O1    
2704 O  O2    . SO4 G-2 .   ? 0.5122 0.4099 0.3947 0.2040  -0.1570 -0.1324 ? ? ? ? ? ? 206 SO4 A-2 O2    
2705 O  O3    . SO4 G-2 .   ? 0.3086 0.2291 0.7687 0.0497  0.1016  -0.1178 ? ? ? ? ? ? 206 SO4 A-2 O3    
2706 O  O4    . SO4 G-2 .   ? 0.4604 0.3222 0.3707 -0.0284 -0.0235 -0.1420 ? ? ? ? ? ? 206 SO4 A-2 O4    
2707 O  O     . HOH H   .   ? 0.1853 0.3037 0.2610 -0.0261 -0.0346 0.0932  ? ? ? ? ? ? 301 HOH A   O     
2708 O  O     . HOH H   .   ? 0.3136 0.3303 0.4253 -0.0051 0.0783  -0.0063 ? ? ? ? ? ? 302 HOH A   O     
2709 O  O     . HOH H   .   ? 0.4168 0.2944 0.3905 -0.0294 -0.0735 -0.0099 ? ? ? ? ? ? 303 HOH A   O     
2710 O  O     . HOH H   .   ? 0.1761 0.1206 0.2038 -0.0159 0.0144  0.0101  ? ? ? ? ? ? 304 HOH A   O     
2711 O  O     . HOH H   .   ? 0.2481 0.1480 0.2573 -0.0252 0.0086  -0.0432 ? ? ? ? ? ? 305 HOH A   O     
2712 O  O     . HOH H   .   ? 0.1784 0.1941 0.2257 -0.0361 0.0272  -0.0179 ? ? ? ? ? ? 306 HOH A   O     
2713 O  O     . HOH H   .   ? 0.1729 0.1514 0.2120 -0.0309 0.0011  -0.0072 ? ? ? ? ? ? 307 HOH A   O     
2714 O  O     . HOH H   .   ? 0.2210 0.2592 0.3377 0.0260  0.0233  -0.0549 ? ? ? ? ? ? 308 HOH A   O     
2715 O  O     . HOH H   .   ? 0.1585 0.1522 0.2463 -0.0127 -0.0182 0.0151  ? ? ? ? ? ? 309 HOH A   O     
2716 O  O     . HOH H   .   ? 0.1596 0.1529 0.2261 0.0074  -0.0440 -0.0236 ? ? ? ? ? ? 310 HOH A   O     
2717 O  O     . HOH H   .   ? 0.2828 0.2068 0.2389 -0.0610 0.0791  -0.0267 ? ? ? ? ? ? 311 HOH A   O     
2718 O  O     . HOH H   .   ? 0.1458 0.1615 0.2535 -0.0254 -0.0049 0.0087  ? ? ? ? ? ? 312 HOH A   O     
2719 O  O     . HOH H   .   ? 0.2389 0.1849 0.2143 0.0356  -0.0289 0.0292  ? ? ? ? ? ? 313 HOH A   O     
2720 O  O     . HOH H   .   ? 0.3891 0.1819 0.3605 -0.1022 -0.0323 0.0193  ? ? ? ? ? ? 314 HOH A   O     
2721 O  O     . HOH H   .   ? 0.3573 0.3948 0.6747 -0.0900 -0.2523 -0.0591 ? ? ? ? ? ? 315 HOH A   O     
2722 O  O     . HOH H   .   ? 0.2071 0.1721 0.2698 -0.0221 0.0368  -0.0227 ? ? ? ? ? ? 316 HOH A   O     
2723 O  O     . HOH H   .   ? 0.1568 0.2686 0.2347 -0.0213 -0.0033 0.0474  ? ? ? ? ? ? 317 HOH A   O     
2724 O  O     . HOH H   .   ? 0.4291 0.1498 0.2919 0.0280  -0.1190 0.0204  ? ? ? ? ? ? 318 HOH A   O     
2725 O  O     . HOH H   .   ? 0.2431 0.2969 0.3970 0.0128  -0.0675 -0.0070 ? ? ? ? ? ? 319 HOH A   O     
2726 O  O     . HOH H   .   ? 0.1841 0.2122 0.2733 0.0381  -0.0268 -0.0514 ? ? ? ? ? ? 320 HOH A   O     
2727 O  O     . HOH H   .   ? 0.2629 0.2398 0.3040 -0.0487 0.0271  0.0627  ? ? ? ? ? ? 321 HOH A   O     
2728 O  O     . HOH H   .   ? 0.1633 0.2457 0.4952 0.0048  -0.0148 0.0518  ? ? ? ? ? ? 322 HOH A   O     
2729 O  O     . HOH H   .   ? 0.2237 0.5801 0.5215 -0.0187 0.0282  -0.1541 ? ? ? ? ? ? 323 HOH A   O     
2730 O  O     . HOH H   .   ? 0.2541 0.2333 0.4577 0.0004  0.0659  -0.0899 ? ? ? ? ? ? 324 HOH A   O     
2731 O  O     . HOH H   .   ? 0.4176 0.2395 0.4333 0.1212  0.0304  -0.0392 ? ? ? ? ? ? 325 HOH A   O     
2732 O  O     . HOH H   .   ? 0.3308 0.2626 0.7860 -0.0830 0.0207  0.1767  ? ? ? ? ? ? 326 HOH A   O     
2733 O  O     . HOH H   .   ? 0.6058 0.5348 0.7821 -0.1197 0.3713  -0.1560 ? ? ? ? ? ? 327 HOH A   O     
2734 O  O     . HOH H   .   ? 0.2554 0.2633 0.2894 0.0633  -0.0162 0.0717  ? ? ? ? ? ? 328 HOH A   O     
2735 O  O     . HOH H   .   ? 0.2214 0.5392 0.4887 0.1568  -0.0953 -0.1965 ? ? ? ? ? ? 329 HOH A   O     
2736 O  O     . HOH H   .   ? 0.6514 0.3732 0.2595 -0.1120 0.0335  -0.0500 ? ? ? ? ? ? 330 HOH A   O     
2737 O  O     . HOH H   .   ? 0.3191 0.4598 0.5261 -0.0954 -0.0190 -0.1201 ? ? ? ? ? ? 331 HOH A   O     
2738 O  O     . HOH H   .   ? 0.2949 0.1917 0.5035 0.0080  -0.0556 0.0558  ? ? ? ? ? ? 332 HOH A   O     
2739 O  O     . HOH H   .   ? 0.2281 0.2844 0.2325 -0.0170 -0.0164 0.0235  ? ? ? ? ? ? 333 HOH A   O     
2740 O  O     . HOH H   .   ? 0.4068 0.5341 0.8629 -0.2049 0.0204  0.1315  ? ? ? ? ? ? 334 HOH A   O     
2741 O  O     . HOH H   .   ? 0.2486 0.2653 0.2539 -0.0194 0.0260  0.0390  ? ? ? ? ? ? 335 HOH A   O     
2742 O  O     . HOH H   .   ? 0.3610 0.3743 0.4884 0.0128  -0.0263 0.1832  ? ? ? ? ? ? 336 HOH A   O     
2743 O  O     . HOH H   .   ? 0.3786 0.6666 0.7242 -0.0729 -0.0924 0.1194  ? ? ? ? ? ? 337 HOH A   O     
2744 O  O     . HOH H   .   ? 0.4140 0.2026 0.6034 0.0217  0.0201  0.0488  ? ? ? ? ? ? 338 HOH A   O     
2745 O  O     . HOH H   .   ? 0.3861 0.3256 0.5065 -0.0025 0.0848  0.0227  ? ? ? ? ? ? 339 HOH A   O     
2746 O  O     . HOH H   .   ? 0.3152 0.5330 0.4521 0.0449  -0.0985 -0.1952 ? ? ? ? ? ? 340 HOH A   O     
2747 O  O     . HOH H   .   ? 0.6666 0.6150 0.4858 -0.3716 -0.2201 -0.0173 ? ? ? ? ? ? 341 HOH A   O     
2748 O  O     . HOH H   .   ? 1.0215 0.5660 0.7233 -0.4522 0.6074  -0.4196 ? ? ? ? ? ? 342 HOH A   O     
2749 O  O     . HOH H   .   ? 0.4410 0.2773 0.4981 0.0561  -0.0886 -0.1134 ? ? ? ? ? ? 343 HOH A   O     
2750 O  O     . HOH H   .   ? 0.6123 0.1934 0.3341 0.0473  -0.0510 -0.0460 ? ? ? ? ? ? 344 HOH A   O     
2751 O  O     . HOH H   .   ? 0.3881 0.8825 0.3084 -0.3508 0.0885  -0.0779 ? ? ? ? ? ? 345 HOH A   O     
2752 O  O     . HOH H   .   ? 0.4972 0.3674 0.9787 -0.1238 -0.3087 0.2538  ? ? ? ? ? ? 346 HOH A   O     
2753 O  O     . HOH H   .   ? 0.2440 0.2904 0.3216 0.0573  0.0491  0.0004  ? ? ? ? ? ? 347 HOH A   O     
2754 O  O     . HOH H   .   ? 0.2477 0.2767 0.6491 -0.0464 -0.1493 0.0258  ? ? ? ? ? ? 348 HOH A   O     
2755 O  O     . HOH H   .   ? 0.3040 0.2076 0.6509 0.0743  -0.0971 -0.0386 ? ? ? ? ? ? 349 HOH A   O     
2756 O  O     . HOH H   .   ? 0.2208 0.7184 1.2042 0.0167  0.0559  0.4104  ? ? ? ? ? ? 350 HOH A   O     
2757 O  O     . HOH H   .   ? 0.7318 0.3193 0.5524 0.0530  -0.3912 -0.0380 ? ? ? ? ? ? 351 HOH A   O     
2758 O  O     . HOH H   .   ? 0.2893 0.2463 0.4054 -0.0620 0.0203  -0.0540 ? ? ? ? ? ? 352 HOH A   O     
2759 O  O     . HOH H   .   ? 0.6726 0.3471 0.3499 -0.2249 -0.2052 0.1113  ? ? ? ? ? ? 353 HOH A   O     
2760 O  O     . HOH H   .   ? 0.3218 0.2546 1.4700 0.0380  -0.0917 0.2743  ? ? ? ? ? ? 354 HOH A   O     
2761 O  O     . HOH H   .   ? 0.3383 0.1929 0.5326 0.0147  -0.1969 0.0735  ? ? ? ? ? ? 355 HOH A   O     
2762 O  O     . HOH H   .   ? 0.4094 0.7787 0.5059 0.1665  -0.0830 -0.1231 ? ? ? ? ? ? 356 HOH A   O     
2763 O  O     . HOH H   .   ? 0.3368 0.6327 0.6503 0.1811  0.1086  -0.0309 ? ? ? ? ? ? 357 HOH A   O     
2764 O  O     . HOH H   .   ? 0.3624 0.3369 0.8115 -0.1321 0.1115  0.0355  ? ? ? ? ? ? 358 HOH A   O     
2765 O  O     . HOH H   .   ? 0.2206 0.1758 0.2642 -0.0388 0.0571  -0.0330 ? ? ? ? ? ? 359 HOH A   O     
2766 O  O     . HOH H   .   ? 0.6628 0.3289 0.4983 0.1990  -0.1537 -0.0668 ? ? ? ? ? ? 360 HOH A   O     
2767 O  O     . HOH H   .   ? 0.5992 0.4812 0.7539 0.1517  -0.0073 -0.1350 ? ? ? ? ? ? 361 HOH A   O     
2768 O  O     . HOH H   .   ? 0.9485 0.3773 0.3138 -0.1398 -0.0054 0.0539  ? ? ? ? ? ? 362 HOH A   O     
2769 O  O     . HOH H   .   ? 1.2808 0.4753 0.4961 0.0504  0.3021  -0.0919 ? ? ? ? ? ? 363 HOH A   O     
2770 O  O     . HOH H   .   ? 0.5649 0.2283 0.8717 -0.1003 0.1749  -0.1293 ? ? ? ? ? ? 364 HOH A   O     
2771 O  O     . HOH H   .   ? 0.6863 0.7451 0.4601 -0.3872 -0.2623 0.2984  ? ? ? ? ? ? 365 HOH A   O     
2772 O  O     A HOH H   .   ? 0.2336 0.3504 0.2918 -0.1309 -0.0459 0.1439  ? ? ? ? ? ? 366 HOH A   O     
2773 O  O     . HOH H   .   ? 0.5342 0.4596 0.4663 0.1331  -0.0695 -0.0444 ? ? ? ? ? ? 367 HOH A   O     
2774 O  O     . HOH H   .   ? 0.2952 0.5170 0.6975 0.0924  -0.0354 0.1787  ? ? ? ? ? ? 368 HOH A   O     
2775 O  O     B HOH H   .   ? 0.0534 0.0870 0.1084 0.0073  -0.0002 -0.0483 ? ? ? ? ? ? 369 HOH A   O     
2776 O  O     . HOH H   .   ? 0.5284 0.5256 0.7978 0.0146  0.2682  -0.2587 ? ? ? ? ? ? 370 HOH A   O     
2777 O  O     A HOH H   .   ? 0.4061 0.1600 0.1982 0.0506  -0.0531 -0.0162 ? ? ? ? ? ? 371 HOH A   O     
2778 O  O     . HOH H   .   ? 0.2980 0.3908 0.9399 0.0483  -0.0026 -0.0358 ? ? ? ? ? ? 372 HOH A   O     
2779 O  O     . HOH H   .   ? 0.2687 0.3684 0.3954 0.0243  0.0560  -0.0135 ? ? ? ? ? ? 373 HOH A   O     
2780 O  O     . HOH H   .   ? 0.2154 0.4021 0.9094 -0.0045 0.0916  0.0775  ? ? ? ? ? ? 374 HOH A   O     
2781 O  O     . HOH H   .   ? 1.3425 0.2890 0.5645 -0.1067 0.3948  -0.1883 ? ? ? ? ? ? 375 HOH A   O     
2782 O  O     . HOH H   .   ? 0.2742 0.5366 0.4260 0.0913  0.0550  0.0898  ? ? ? ? ? ? 376 HOH A   O     
2783 O  O     . HOH H   .   ? 0.4396 0.4870 0.4593 0.1032  -0.0032 0.1680  ? ? ? ? ? ? 377 HOH A   O     
2784 O  O     . HOH H   .   ? 0.5212 0.3568 0.6752 -0.0973 -0.1569 0.2178  ? ? ? ? ? ? 378 HOH A   O     
2785 O  O     . HOH H   .   ? 0.5097 0.3263 0.4390 -0.1092 -0.0742 0.1398  ? ? ? ? ? ? 379 HOH A   O     
2786 O  O     . HOH H   .   ? 0.3720 0.2800 0.5793 -0.0319 -0.1400 0.1744  ? ? ? ? ? ? 380 HOH A   O     
2787 O  O     . HOH H   .   ? 0.2321 0.4960 0.9853 0.1169  0.0769  0.2622  ? ? ? ? ? ? 381 HOH A   O     
2788 O  O     . HOH H   .   ? 0.2310 0.5270 1.0910 -0.0611 -0.1027 -0.0107 ? ? ? ? ? ? 382 HOH A   O     
2789 O  O     . HOH H   .   ? 1.0735 0.7448 0.5931 -0.7775 -0.2440 0.3833  ? ? ? ? ? ? 383 HOH A   O     
2790 O  O     . HOH H   .   ? 0.6119 0.5015 2.0000 -0.3914 0.1790  -0.2302 ? ? ? ? ? ? 384 HOH A   O     
2791 O  O     B HOH H   .   ? 0.1432 0.1323 0.2746 -0.0028 0.0325  0.0321  ? ? ? ? ? ? 385 HOH A   O     
2792 O  O     B HOH H   .   ? 0.1717 0.1421 0.1357 0.0111  0.0256  -0.0173 ? ? ? ? ? ? 386 HOH A   O     
2793 O  O     . HOH H   .   ? 0.8074 0.1410 1.0577 -0.0590 -0.3042 0.0288  ? ? ? ? ? ? 387 HOH A   O     
2794 O  O     . HOH H   .   ? 1.5175 0.2805 0.3781 -0.1699 0.0682  -0.0655 ? ? ? ? ? ? 388 HOH A   O     
2795 O  O     . HOH H   .   ? 0.4567 0.6298 1.1868 -0.0316 -0.2672 0.3549  ? ? ? ? ? ? 389 HOH A   O     
2796 O  O     . HOH H   .   ? 1.4153 1.4579 0.2973 -0.9825 -0.1926 0.1137  ? ? ? ? ? ? 390 HOH A   O     
2797 O  O     . HOH H   .   ? 0.4549 0.2665 0.6951 0.0151  0.0096  0.1764  ? ? ? ? ? ? 391 HOH A   O     
2798 O  O     . HOH H   .   ? 0.6621 0.6292 0.5488 -0.0659 -0.2259 0.1940  ? ? ? ? ? ? 392 HOH A   O     
2799 O  O     . HOH H   .   ? 0.4675 0.3601 0.3782 0.0950  0.1625  0.1626  ? ? ? ? ? ? 393 HOH A   O     
2800 O  O     B HOH H   .   ? 0.1536 0.1407 0.2348 0.0117  0.0481  0.0244  ? ? ? ? ? ? 394 HOH A   O     
2801 O  O     B HOH H   .   ? 0.3386 0.3003 0.2657 -0.1361 0.0038  0.0343  ? ? ? ? ? ? 395 HOH A   O     
2802 O  O     . HOH H   .   ? 0.3683 0.6830 0.3827 0.0235  -0.0355 -0.0140 ? ? ? ? ? ? 396 HOH A   O     
2803 O  O     . HOH H   .   ? 1.1888 0.4579 2.0000 0.2613  -0.5337 0.1865  ? ? ? ? ? ? 397 HOH A   O     
2804 O  O     . HOH H   .   ? 0.3501 0.6262 1.1907 -0.1338 -0.3279 0.0646  ? ? ? ? ? ? 398 HOH A   O     
2805 O  O     A HOH H   .   ? 0.4775 0.2020 0.5470 0.1263  -0.0551 -0.0618 ? ? ? ? ? ? 399 HOH A   O     
2806 O  O     A HOH H   .   ? 0.3328 0.2794 0.5185 0.0057  -0.0314 -0.1321 ? ? ? ? ? ? 400 HOH A   O     
2807 O  O     . HOH H   .   ? 0.4406 0.2608 0.6778 -0.0798 -0.1122 -0.0032 ? ? ? ? ? ? 401 HOH A   O     
2808 O  O     . HOH H   .   ? 0.7550 0.4050 0.7207 -0.0391 0.3377  0.0981  ? ? ? ? ? ? 402 HOH A   O     
2809 O  O     . HOH H   .   ? 0.4887 0.7234 0.6532 -0.0523 -0.0172 0.1503  ? ? ? ? ? ? 403 HOH A   O     
2810 O  O     . HOH H   .   ? 0.3003 0.4932 0.8230 0.0574  -0.0255 0.0547  ? ? ? ? ? ? 404 HOH A   O     
2811 O  O     . HOH H   .   ? 1.0701 0.4526 2.0000 0.1938  0.5146  -0.1265 ? ? ? ? ? ? 405 HOH A   O     
2812 O  O     . HOH H   .   ? 0.7453 0.4412 0.7028 0.0512  -0.3794 -0.0178 ? ? ? ? ? ? 406 HOH A   O     
2813 O  O     B HOH H   .   ? 0.3671 0.4621 0.7363 0.0048  -0.1074 0.2561  ? ? ? ? ? ? 407 HOH A   O     
2814 O  O     . HOH H   .   ? 1.1251 1.5000 0.7655 -0.8024 -0.6604 0.3625  ? ? ? ? ? ? 408 HOH A   O     
2815 O  O     . HOH H   .   ? 0.3302 0.6056 1.0312 -0.0795 -0.2220 -0.0471 ? ? ? ? ? ? 409 HOH A   O     
2816 O  O     . HOH H   .   ? 0.3924 0.7131 1.1533 0.1425  -0.0922 0.1620  ? ? ? ? ? ? 410 HOH A   O     
2817 O  O     . HOH H   .   ? 0.9621 0.2427 0.5478 0.2041  -0.1180 -0.0171 ? ? ? ? ? ? 411 HOH A   O     
2818 O  O     . HOH H   .   ? 0.9391 0.3436 0.5362 0.2125  -0.3051 -0.1479 ? ? ? ? ? ? 412 HOH A   O     
2819 O  O     . HOH H   .   ? 0.5432 0.5292 1.3856 0.1262  -0.2076 0.0944  ? ? ? ? ? ? 413 HOH A   O     
2820 O  O     . HOH H   .   ? 0.6685 0.5817 0.9366 -0.0352 -0.2495 0.1723  ? ? ? ? ? ? 414 HOH A   O     
2821 O  O     . HOH H   .   ? 0.7776 0.2708 1.2424 -0.2067 0.1567  0.0457  ? ? ? ? ? ? 415 HOH A   O     
2822 O  O     . HOH H   .   ? 0.8486 0.4620 1.0138 -0.0240 0.4994  -0.2351 ? ? ? ? ? ? 416 HOH A   O     
2823 O  O     . HOH H   .   ? 0.9503 0.3052 0.7848 -0.0326 -0.3051 -0.0368 ? ? ? ? ? ? 417 HOH A   O     
2824 O  O     . HOH H-2 .   ? 0.1853 0.3037 0.2610 -0.0261 -0.0346 0.0932  ? ? ? ? ? ? 301 HOH A-2 O     
2825 O  O     . HOH H-2 .   ? 0.3136 0.3303 0.4253 -0.0051 0.0783  -0.0063 ? ? ? ? ? ? 302 HOH A-2 O     
2826 O  O     . HOH H-2 .   ? 0.4168 0.2944 0.3905 -0.0294 -0.0735 -0.0099 ? ? ? ? ? ? 303 HOH A-2 O     
2827 O  O     . HOH H-2 .   ? 0.1761 0.1206 0.2038 -0.0159 0.0144  0.0101  ? ? ? ? ? ? 304 HOH A-2 O     
2828 O  O     . HOH H-2 .   ? 0.2481 0.1480 0.2573 -0.0252 0.0086  -0.0432 ? ? ? ? ? ? 305 HOH A-2 O     
2829 O  O     . HOH H-2 .   ? 0.1784 0.1941 0.2257 -0.0361 0.0272  -0.0179 ? ? ? ? ? ? 306 HOH A-2 O     
2830 O  O     . HOH H-2 .   ? 0.1729 0.1514 0.2120 -0.0309 0.0011  -0.0072 ? ? ? ? ? ? 307 HOH A-2 O     
2831 O  O     . HOH H-2 .   ? 0.2210 0.2592 0.3377 0.0260  0.0233  -0.0549 ? ? ? ? ? ? 308 HOH A-2 O     
2832 O  O     . HOH H-2 .   ? 0.1585 0.1522 0.2463 -0.0127 -0.0182 0.0151  ? ? ? ? ? ? 309 HOH A-2 O     
2833 O  O     . HOH H-2 .   ? 0.1596 0.1529 0.2261 0.0074  -0.0440 -0.0236 ? ? ? ? ? ? 310 HOH A-2 O     
2834 O  O     . HOH H-2 .   ? 0.2828 0.2068 0.2389 -0.0610 0.0791  -0.0267 ? ? ? ? ? ? 311 HOH A-2 O     
2835 O  O     . HOH H-2 .   ? 0.1458 0.1615 0.2535 -0.0254 -0.0049 0.0087  ? ? ? ? ? ? 312 HOH A-2 O     
2836 O  O     . HOH H-2 .   ? 0.2389 0.1849 0.2143 0.0356  -0.0289 0.0292  ? ? ? ? ? ? 313 HOH A-2 O     
2837 O  O     . HOH H-2 .   ? 0.3891 0.1819 0.3605 -0.1022 -0.0323 0.0193  ? ? ? ? ? ? 314 HOH A-2 O     
2838 O  O     . HOH H-2 .   ? 0.3573 0.3948 0.6747 -0.0900 -0.2523 -0.0591 ? ? ? ? ? ? 315 HOH A-2 O     
2839 O  O     . HOH H-2 .   ? 0.2071 0.1721 0.2698 -0.0221 0.0368  -0.0227 ? ? ? ? ? ? 316 HOH A-2 O     
2840 O  O     . HOH H-2 .   ? 0.1568 0.2686 0.2347 -0.0213 -0.0033 0.0474  ? ? ? ? ? ? 317 HOH A-2 O     
2841 O  O     . HOH H-2 .   ? 0.4291 0.1498 0.2919 0.0280  -0.1190 0.0204  ? ? ? ? ? ? 318 HOH A-2 O     
2842 O  O     . HOH H-2 .   ? 0.2431 0.2969 0.3970 0.0128  -0.0675 -0.0070 ? ? ? ? ? ? 319 HOH A-2 O     
2843 O  O     . HOH H-2 .   ? 0.1841 0.2122 0.2733 0.0381  -0.0268 -0.0514 ? ? ? ? ? ? 320 HOH A-2 O     
2844 O  O     . HOH H-2 .   ? 0.2629 0.2398 0.3040 -0.0487 0.0271  0.0627  ? ? ? ? ? ? 321 HOH A-2 O     
2845 O  O     . HOH H-2 .   ? 0.1633 0.2457 0.4952 0.0048  -0.0148 0.0518  ? ? ? ? ? ? 322 HOH A-2 O     
2846 O  O     . HOH H-2 .   ? 0.2237 0.5801 0.5215 -0.0187 0.0282  -0.1541 ? ? ? ? ? ? 323 HOH A-2 O     
2847 O  O     . HOH H-2 .   ? 0.2541 0.2333 0.4577 0.0004  0.0659  -0.0899 ? ? ? ? ? ? 324 HOH A-2 O     
2848 O  O     . HOH H-2 .   ? 0.4176 0.2395 0.4333 0.1212  0.0304  -0.0392 ? ? ? ? ? ? 325 HOH A-2 O     
2849 O  O     . HOH H-2 .   ? 0.3308 0.2626 0.7860 -0.0830 0.0207  0.1767  ? ? ? ? ? ? 326 HOH A-2 O     
2850 O  O     . HOH H-2 .   ? 0.6058 0.5348 0.7821 -0.1197 0.3713  -0.1560 ? ? ? ? ? ? 327 HOH A-2 O     
2851 O  O     . HOH H-2 .   ? 0.2554 0.2633 0.2894 0.0633  -0.0162 0.0717  ? ? ? ? ? ? 328 HOH A-2 O     
2852 O  O     . HOH H-2 .   ? 0.2214 0.5392 0.4887 0.1568  -0.0953 -0.1965 ? ? ? ? ? ? 329 HOH A-2 O     
2853 O  O     . HOH H-2 .   ? 0.6514 0.3732 0.2595 -0.1120 0.0335  -0.0500 ? ? ? ? ? ? 330 HOH A-2 O     
2854 O  O     . HOH H-2 .   ? 0.3191 0.4598 0.5261 -0.0954 -0.0190 -0.1201 ? ? ? ? ? ? 331 HOH A-2 O     
2855 O  O     . HOH H-2 .   ? 0.2949 0.1917 0.5035 0.0080  -0.0556 0.0558  ? ? ? ? ? ? 332 HOH A-2 O     
2856 O  O     . HOH H-2 .   ? 0.2281 0.2844 0.2325 -0.0170 -0.0164 0.0235  ? ? ? ? ? ? 333 HOH A-2 O     
2857 O  O     . HOH H-2 .   ? 0.4068 0.5341 0.8629 -0.2049 0.0204  0.1315  ? ? ? ? ? ? 334 HOH A-2 O     
2858 O  O     . HOH H-2 .   ? 0.2486 0.2653 0.2539 -0.0194 0.0260  0.0390  ? ? ? ? ? ? 335 HOH A-2 O     
2859 O  O     . HOH H-2 .   ? 0.3610 0.3743 0.4884 0.0128  -0.0263 0.1832  ? ? ? ? ? ? 336 HOH A-2 O     
2860 O  O     . HOH H-2 .   ? 0.3786 0.6666 0.7242 -0.0729 -0.0924 0.1194  ? ? ? ? ? ? 337 HOH A-2 O     
2861 O  O     . HOH H-2 .   ? 0.4140 0.2026 0.6034 0.0217  0.0201  0.0488  ? ? ? ? ? ? 338 HOH A-2 O     
2862 O  O     . HOH H-2 .   ? 0.3861 0.3256 0.5065 -0.0025 0.0848  0.0227  ? ? ? ? ? ? 339 HOH A-2 O     
2863 O  O     . HOH H-2 .   ? 0.3152 0.5330 0.4521 0.0449  -0.0985 -0.1952 ? ? ? ? ? ? 340 HOH A-2 O     
2864 O  O     . HOH H-2 .   ? 0.6666 0.6150 0.4858 -0.3716 -0.2201 -0.0173 ? ? ? ? ? ? 341 HOH A-2 O     
2865 O  O     . HOH H-2 .   ? 1.0215 0.5660 0.7233 -0.4522 0.6074  -0.4196 ? ? ? ? ? ? 342 HOH A-2 O     
2866 O  O     . HOH H-2 .   ? 0.4410 0.2773 0.4981 0.0561  -0.0886 -0.1134 ? ? ? ? ? ? 343 HOH A-2 O     
2867 O  O     . HOH H-2 .   ? 0.6123 0.1934 0.3341 0.0473  -0.0510 -0.0460 ? ? ? ? ? ? 344 HOH A-2 O     
2868 O  O     . HOH H-2 .   ? 0.3881 0.8825 0.3084 -0.3508 0.0885  -0.0779 ? ? ? ? ? ? 345 HOH A-2 O     
2869 O  O     . HOH H-2 .   ? 0.4972 0.3674 0.9787 -0.1238 -0.3087 0.2538  ? ? ? ? ? ? 346 HOH A-2 O     
2870 O  O     . HOH H-2 .   ? 0.2440 0.2904 0.3216 0.0573  0.0491  0.0004  ? ? ? ? ? ? 347 HOH A-2 O     
2871 O  O     . HOH H-2 .   ? 0.2477 0.2767 0.6491 -0.0464 -0.1493 0.0258  ? ? ? ? ? ? 348 HOH A-2 O     
2872 O  O     . HOH H-2 .   ? 0.3040 0.2076 0.6509 0.0743  -0.0971 -0.0386 ? ? ? ? ? ? 349 HOH A-2 O     
2873 O  O     . HOH H-2 .   ? 0.2208 0.7184 1.2042 0.0167  0.0559  0.4104  ? ? ? ? ? ? 350 HOH A-2 O     
2874 O  O     . HOH H-2 .   ? 0.7318 0.3193 0.5524 0.0530  -0.3912 -0.0380 ? ? ? ? ? ? 351 HOH A-2 O     
2875 O  O     . HOH H-2 .   ? 0.2893 0.2463 0.4054 -0.0620 0.0203  -0.0540 ? ? ? ? ? ? 352 HOH A-2 O     
2876 O  O     . HOH H-2 .   ? 0.6726 0.3471 0.3499 -0.2249 -0.2052 0.1113  ? ? ? ? ? ? 353 HOH A-2 O     
2877 O  O     . HOH H-2 .   ? 0.3218 0.2546 1.4700 0.0380  -0.0917 0.2743  ? ? ? ? ? ? 354 HOH A-2 O     
2878 O  O     . HOH H-2 .   ? 0.3383 0.1929 0.5326 0.0147  -0.1969 0.0735  ? ? ? ? ? ? 355 HOH A-2 O     
2879 O  O     . HOH H-2 .   ? 0.4094 0.7787 0.5059 0.1665  -0.0830 -0.1231 ? ? ? ? ? ? 356 HOH A-2 O     
2880 O  O     . HOH H-2 .   ? 0.3368 0.6327 0.6503 0.1811  0.1086  -0.0309 ? ? ? ? ? ? 357 HOH A-2 O     
2881 O  O     . HOH H-2 .   ? 0.3624 0.3369 0.8115 -0.1321 0.1115  0.0355  ? ? ? ? ? ? 358 HOH A-2 O     
2882 O  O     . HOH H-2 .   ? 0.2206 0.1758 0.2642 -0.0388 0.0571  -0.0330 ? ? ? ? ? ? 359 HOH A-2 O     
2883 O  O     . HOH H-2 .   ? 0.6628 0.3289 0.4983 0.1990  -0.1537 -0.0668 ? ? ? ? ? ? 360 HOH A-2 O     
2884 O  O     . HOH H-2 .   ? 0.5992 0.4812 0.7539 0.1517  -0.0073 -0.1350 ? ? ? ? ? ? 361 HOH A-2 O     
2885 O  O     . HOH H-2 .   ? 0.9485 0.3773 0.3138 -0.1398 -0.0054 0.0539  ? ? ? ? ? ? 362 HOH A-2 O     
2886 O  O     . HOH H-2 .   ? 1.2808 0.4753 0.4961 0.0504  0.3021  -0.0919 ? ? ? ? ? ? 363 HOH A-2 O     
2887 O  O     . HOH H-2 .   ? 0.5649 0.2283 0.8717 -0.1003 0.1749  -0.1293 ? ? ? ? ? ? 364 HOH A-2 O     
2888 O  O     . HOH H-2 .   ? 0.6863 0.7451 0.4601 -0.3872 -0.2623 0.2984  ? ? ? ? ? ? 365 HOH A-2 O     
2889 O  O     A HOH H-2 .   ? 0.2336 0.3504 0.2918 -0.1309 -0.0459 0.1439  ? ? ? ? ? ? 366 HOH A-2 O     
2890 O  O     . HOH H-2 .   ? 0.5342 0.4596 0.4663 0.1331  -0.0695 -0.0444 ? ? ? ? ? ? 367 HOH A-2 O     
2891 O  O     . HOH H-2 .   ? 0.2952 0.5170 0.6975 0.0924  -0.0354 0.1787  ? ? ? ? ? ? 368 HOH A-2 O     
2892 O  O     B HOH H-2 .   ? 0.0534 0.0870 0.1084 0.0073  -0.0002 -0.0483 ? ? ? ? ? ? 369 HOH A-2 O     
2893 O  O     . HOH H-2 .   ? 0.5284 0.5256 0.7978 0.0146  0.2682  -0.2587 ? ? ? ? ? ? 370 HOH A-2 O     
2894 O  O     A HOH H-2 .   ? 0.4061 0.1600 0.1982 0.0506  -0.0531 -0.0162 ? ? ? ? ? ? 371 HOH A-2 O     
2895 O  O     . HOH H-2 .   ? 0.2980 0.3908 0.9399 0.0483  -0.0026 -0.0358 ? ? ? ? ? ? 372 HOH A-2 O     
2896 O  O     . HOH H-2 .   ? 0.2687 0.3684 0.3954 0.0243  0.0560  -0.0135 ? ? ? ? ? ? 373 HOH A-2 O     
2897 O  O     . HOH H-2 .   ? 0.2154 0.4021 0.9094 -0.0045 0.0916  0.0775  ? ? ? ? ? ? 374 HOH A-2 O     
2898 O  O     . HOH H-2 .   ? 1.3425 0.2890 0.5645 -0.1067 0.3948  -0.1883 ? ? ? ? ? ? 375 HOH A-2 O     
2899 O  O     . HOH H-2 .   ? 0.2742 0.5366 0.4260 0.0913  0.0550  0.0898  ? ? ? ? ? ? 376 HOH A-2 O     
2900 O  O     . HOH H-2 .   ? 0.4396 0.4870 0.4593 0.1032  -0.0032 0.1680  ? ? ? ? ? ? 377 HOH A-2 O     
2901 O  O     . HOH H-2 .   ? 0.5212 0.3568 0.6752 -0.0973 -0.1569 0.2178  ? ? ? ? ? ? 378 HOH A-2 O     
2902 O  O     . HOH H-2 .   ? 0.5097 0.3263 0.4390 -0.1092 -0.0742 0.1398  ? ? ? ? ? ? 379 HOH A-2 O     
2903 O  O     . HOH H-2 .   ? 0.3720 0.2800 0.5793 -0.0319 -0.1400 0.1744  ? ? ? ? ? ? 380 HOH A-2 O     
2904 O  O     . HOH H-2 .   ? 0.2321 0.4960 0.9853 0.1169  0.0769  0.2622  ? ? ? ? ? ? 381 HOH A-2 O     
2905 O  O     . HOH H-2 .   ? 0.2310 0.5270 1.0910 -0.0611 -0.1027 -0.0107 ? ? ? ? ? ? 382 HOH A-2 O     
2906 O  O     . HOH H-2 .   ? 1.0735 0.7448 0.5931 -0.7775 -0.2440 0.3833  ? ? ? ? ? ? 383 HOH A-2 O     
2907 O  O     . HOH H-2 .   ? 0.6119 0.5015 2.0000 -0.3914 0.1790  -0.2302 ? ? ? ? ? ? 384 HOH A-2 O     
2908 O  O     B HOH H-2 .   ? 0.1432 0.1323 0.2746 -0.0028 0.0325  0.0321  ? ? ? ? ? ? 385 HOH A-2 O     
2909 O  O     B HOH H-2 .   ? 0.1717 0.1421 0.1357 0.0111  0.0256  -0.0173 ? ? ? ? ? ? 386 HOH A-2 O     
2910 O  O     . HOH H-2 .   ? 0.8074 0.1410 1.0577 -0.0590 -0.3042 0.0288  ? ? ? ? ? ? 387 HOH A-2 O     
2911 O  O     . HOH H-2 .   ? 1.5175 0.2805 0.3781 -0.1699 0.0682  -0.0655 ? ? ? ? ? ? 388 HOH A-2 O     
2912 O  O     . HOH H-2 .   ? 0.4567 0.6298 1.1868 -0.0316 -0.2672 0.3549  ? ? ? ? ? ? 389 HOH A-2 O     
2913 O  O     . HOH H-2 .   ? 1.4153 1.4579 0.2973 -0.9825 -0.1926 0.1137  ? ? ? ? ? ? 390 HOH A-2 O     
2914 O  O     . HOH H-2 .   ? 0.4549 0.2665 0.6951 0.0151  0.0096  0.1764  ? ? ? ? ? ? 391 HOH A-2 O     
2915 O  O     . HOH H-2 .   ? 0.6621 0.6292 0.5488 -0.0659 -0.2259 0.1940  ? ? ? ? ? ? 392 HOH A-2 O     
2916 O  O     . HOH H-2 .   ? 0.4675 0.3601 0.3782 0.0950  0.1625  0.1626  ? ? ? ? ? ? 393 HOH A-2 O     
2917 O  O     B HOH H-2 .   ? 0.1536 0.1407 0.2348 0.0117  0.0481  0.0244  ? ? ? ? ? ? 394 HOH A-2 O     
2918 O  O     B HOH H-2 .   ? 0.3386 0.3003 0.2657 -0.1361 0.0038  0.0343  ? ? ? ? ? ? 395 HOH A-2 O     
2919 O  O     . HOH H-2 .   ? 0.3683 0.6830 0.3827 0.0235  -0.0355 -0.0140 ? ? ? ? ? ? 396 HOH A-2 O     
2920 O  O     . HOH H-2 .   ? 1.1888 0.4579 2.0000 0.2613  -0.5337 0.1865  ? ? ? ? ? ? 397 HOH A-2 O     
2921 O  O     . HOH H-2 .   ? 0.3501 0.6262 1.1907 -0.1338 -0.3279 0.0646  ? ? ? ? ? ? 398 HOH A-2 O     
2922 O  O     A HOH H-2 .   ? 0.4775 0.2020 0.5470 0.1263  -0.0551 -0.0618 ? ? ? ? ? ? 399 HOH A-2 O     
2923 O  O     A HOH H-2 .   ? 0.3328 0.2794 0.5185 0.0057  -0.0314 -0.1321 ? ? ? ? ? ? 400 HOH A-2 O     
2924 O  O     . HOH H-2 .   ? 0.4406 0.2608 0.6778 -0.0798 -0.1122 -0.0032 ? ? ? ? ? ? 401 HOH A-2 O     
2925 O  O     . HOH H-2 .   ? 0.7550 0.4050 0.7207 -0.0391 0.3377  0.0981  ? ? ? ? ? ? 402 HOH A-2 O     
2926 O  O     . HOH H-2 .   ? 0.4887 0.7234 0.6532 -0.0523 -0.0172 0.1503  ? ? ? ? ? ? 403 HOH A-2 O     
2927 O  O     . HOH H-2 .   ? 0.3003 0.4932 0.8230 0.0574  -0.0255 0.0547  ? ? ? ? ? ? 404 HOH A-2 O     
2928 O  O     . HOH H-2 .   ? 1.0701 0.4526 2.0000 0.1938  0.5146  -0.1265 ? ? ? ? ? ? 405 HOH A-2 O     
2929 O  O     . HOH H-2 .   ? 0.7453 0.4412 0.7028 0.0512  -0.3794 -0.0178 ? ? ? ? ? ? 406 HOH A-2 O     
2930 O  O     B HOH H-2 .   ? 0.3671 0.4621 0.7363 0.0048  -0.1074 0.2561  ? ? ? ? ? ? 407 HOH A-2 O     
2931 O  O     . HOH H-2 .   ? 1.1251 1.5000 0.7655 -0.8024 -0.6604 0.3625  ? ? ? ? ? ? 408 HOH A-2 O     
2932 O  O     . HOH H-2 .   ? 0.3302 0.6056 1.0312 -0.0795 -0.2220 -0.0471 ? ? ? ? ? ? 409 HOH A-2 O     
2933 O  O     . HOH H-2 .   ? 0.3924 0.7131 1.1533 0.1425  -0.0922 0.1620  ? ? ? ? ? ? 410 HOH A-2 O     
2934 O  O     . HOH H-2 .   ? 0.9621 0.2427 0.5478 0.2041  -0.1180 -0.0171 ? ? ? ? ? ? 411 HOH A-2 O     
2935 O  O     . HOH H-2 .   ? 0.9391 0.3436 0.5362 0.2125  -0.3051 -0.1479 ? ? ? ? ? ? 412 HOH A-2 O     
2936 O  O     . HOH H-2 .   ? 0.5432 0.5292 1.3856 0.1262  -0.2076 0.0944  ? ? ? ? ? ? 413 HOH A-2 O     
2937 O  O     . HOH H-2 .   ? 0.6685 0.5817 0.9366 -0.0352 -0.2495 0.1723  ? ? ? ? ? ? 414 HOH A-2 O     
2938 O  O     . HOH H-2 .   ? 0.7776 0.2708 1.2424 -0.2067 0.1567  0.0457  ? ? ? ? ? ? 415 HOH A-2 O     
2939 O  O     . HOH H-2 .   ? 0.8486 0.4620 1.0138 -0.0240 0.4994  -0.2351 ? ? ? ? ? ? 416 HOH A-2 O     
2940 O  O     . HOH H-2 .   ? 0.9503 0.3052 0.7848 -0.0326 -0.3051 -0.0368 ? ? ? ? ? ? 417 HOH A-2 O     
# 
