data_XXXX
# 
loop_
_audit_author.name 
_audit_author.pdbx_ordinal 
"Furuike, Y."  1 
"Akita, Y."    2 
"Miyahara, I." 3 
"Kamiya, N."   4 
# 
_struct.entry_id                  XXXX 
_struct.title                     "ADP ribose pyrophosphatase from Thermus thermophilus HB8 in ESM-state at reaction time of 6 min" 
_struct.pdbx_model_details        ? 
_struct.pdbx_CASP_flag            ? 
_struct.pdbx_model_type_details   ? 
# 
_struct_keywords.entry_id        XXXX 
_struct_keywords.pdbx_keywords   HYDROLASE 
_struct_keywords.text            "Nudix motif, ADP ribose hydrolase, ADP ribose, Cytosol, HYDROLASE" 
# 
_exptl.entry_id          XXXX 
_exptl.method            "X-RAY DIFFRACTION" 
_exptl.crystals_number   1 
# 
_citation.id                        primary 
_citation.title                     "ADP-Ribose Pyrophosphatase Reaction in Crystalline State Conducted by Consecutive Binding of Two Manganese(II) Ions as Cofactors" 
_citation.journal_abbrev            Biochemistry 
_citation.journal_volume            55 
_citation.page_first                1801 
_citation.page_last                 1812 
_citation.year                      2016 
_citation.journal_id_ASTM           BICHAW 
_citation.country                   US 
_citation.journal_id_ISSN           0006-2960 
_citation.journal_id_CSD            0033 
_citation.book_publisher            ? 
_citation.pdbx_database_id_PubMed   26979298 
_citation.pdbx_database_id_DOI      10.1021/acs.biochem.5b00886 
# 
loop_
_citation_author.citation_id 
_citation_author.name 
_citation_author.ordinal 
_citation_author.identifier_ORCID 
primary "Furuike, Y."  1 ? 
primary "Akita, Y."    2 ? 
primary "Miyahara, I." 3 ? 
primary "Kamiya, N."   4 ? 
# 
_entity_poly.entity_id                      1 
_entity_poly.type                           "polypeptide(L)" 
_entity_poly.nstd_linkage                   no 
_entity_poly.nstd_monomer                   no 
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code       
;MGRVYYGGVERTYLYRGRILNLALEGRYEIVEHKPAVAVIALREGRMLFVRQMRPAVGLAPLEIPAGLIEPGEDPLEAAR
RELAEETGLSGDLTYLFSYFVSPGFTDEKTHVFLAENLKEVEAHPDEDEAIEVVWMRPEEALERHQRGEVEFSATGLVGV
LYYHAFLRGR
;
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can   
;MGRVYYGGVERTYLYRGRILNLALEGRYEIVEHKPAVAVIALREGRMLFVRQMRPAVGLAPLEIPAGLIEPGEDPLEAAR
RELAEETGLSGDLTYLFSYFVSPGFTDEKTHVFLAENLKEVEAHPDEDEAIEVVWMRPEEALERHQRGEVEFSATGLVGV
LYYHAFLRGR
;
_entity_poly.pdbx_strand_id                 A,A-2 
_entity_poly.pdbx_target_identifier         ? 
# 
loop_
_entity_poly_seq.entity_id 
_entity_poly_seq.num 
_entity_poly_seq.mon_id 
_entity_poly_seq.hetero 
1 1   MET n 
1 2   GLY n 
1 3   ARG n 
1 4   VAL n 
1 5   TYR n 
1 6   TYR n 
1 7   GLY n 
1 8   GLY n 
1 9   VAL n 
1 10  GLU n 
1 11  ARG n 
1 12  THR n 
1 13  TYR n 
1 14  LEU n 
1 15  TYR n 
1 16  ARG n 
1 17  GLY n 
1 18  ARG n 
1 19  ILE n 
1 20  LEU n 
1 21  ASN n 
1 22  LEU n 
1 23  ALA n 
1 24  LEU n 
1 25  GLU n 
1 26  GLY n 
1 27  ARG n 
1 28  TYR n 
1 29  GLU n 
1 30  ILE n 
1 31  VAL n 
1 32  GLU n 
1 33  HIS n 
1 34  LYS n 
1 35  PRO n 
1 36  ALA n 
1 37  VAL n 
1 38  ALA n 
1 39  VAL n 
1 40  ILE n 
1 41  ALA n 
1 42  LEU n 
1 43  ARG n 
1 44  GLU n 
1 45  GLY n 
1 46  ARG n 
1 47  MET n 
1 48  LEU n 
1 49  PHE n 
1 50  VAL n 
1 51  ARG n 
1 52  GLN n 
1 53  MET n 
1 54  ARG n 
1 55  PRO n 
1 56  ALA n 
1 57  VAL n 
1 58  GLY n 
1 59  LEU n 
1 60  ALA n 
1 61  PRO n 
1 62  LEU n 
1 63  GLU n 
1 64  ILE n 
1 65  PRO n 
1 66  ALA n 
1 67  GLY n 
1 68  LEU n 
1 69  ILE n 
1 70  GLU n 
1 71  PRO n 
1 72  GLY n 
1 73  GLU n 
1 74  ASP n 
1 75  PRO n 
1 76  LEU n 
1 77  GLU n 
1 78  ALA n 
1 79  ALA n 
1 80  ARG n 
1 81  ARG n 
1 82  GLU n 
1 83  LEU n 
1 84  ALA n 
1 85  GLU n 
1 86  GLU n 
1 87  THR n 
1 88  GLY n 
1 89  LEU n 
1 90  SER n 
1 91  GLY n 
1 92  ASP n 
1 93  LEU n 
1 94  THR n 
1 95  TYR n 
1 96  LEU n 
1 97  PHE n 
1 98  SER n 
1 99  TYR n 
1 100 PHE n 
1 101 VAL n 
1 102 SER n 
1 103 PRO n 
1 104 GLY n 
1 105 PHE n 
1 106 THR n 
1 107 ASP n 
1 108 GLU n 
1 109 LYS n 
1 110 THR n 
1 111 HIS n 
1 112 VAL n 
1 113 PHE n 
1 114 LEU n 
1 115 ALA n 
1 116 GLU n 
1 117 ASN n 
1 118 LEU n 
1 119 LYS n 
1 120 GLU n 
1 121 VAL n 
1 122 GLU n 
1 123 ALA n 
1 124 HIS n 
1 125 PRO n 
1 126 ASP n 
1 127 GLU n 
1 128 ASP n 
1 129 GLU n 
1 130 ALA n 
1 131 ILE n 
1 132 GLU n 
1 133 VAL n 
1 134 VAL n 
1 135 TRP n 
1 136 MET n 
1 137 ARG n 
1 138 PRO n 
1 139 GLU n 
1 140 GLU n 
1 141 ALA n 
1 142 LEU n 
1 143 GLU n 
1 144 ARG n 
1 145 HIS n 
1 146 GLN n 
1 147 ARG n 
1 148 GLY n 
1 149 GLU n 
1 150 VAL n 
1 151 GLU n 
1 152 PHE n 
1 153 SER n 
1 154 ALA n 
1 155 THR n 
1 156 GLY n 
1 157 LEU n 
1 158 VAL n 
1 159 GLY n 
1 160 VAL n 
1 161 LEU n 
1 162 TYR n 
1 163 TYR n 
1 164 HIS n 
1 165 ALA n 
1 166 PHE n 
1 167 LEU n 
1 168 ARG n 
1 169 GLY n 
1 170 ARG n 
# 
loop_
_entity.id 
_entity.type 
_entity.src_method 
_entity.pdbx_description 
_entity.formula_weight 
_entity.pdbx_number_of_molecules 
_entity.pdbx_ec 
_entity.pdbx_mutation 
_entity.pdbx_fragment 
_entity.details 
1 polymer     man "ADP-ribose pyrophosphatase"                                                                                                                                        19287.912 2   3.6.1.13 ? ? ? 
2 non-polymer syn "[(2R,3S,4R,5R)-5-(6-AMINOPURIN-9-YL)-3,4-DIHYDROXY-OXOLAN-2-YL]METHYL [HYDROXY-[[(2R,3S,4R,5S)-3,4,5-TRIHYDROXYOXOLAN-2-YL]METHOXY]PHOSPHORYL] HYDROGEN PHOSPHATE" 559.316   2   ?        ? ? ? 
3 non-polymer syn "MANGANESE (II) ION"                                                                                                                                                54.938    2   ?        ? ? ? 
4 non-polymer syn GLYCEROL                                                                                                                                                            92.094    2   ?        ? ? ? 
5 non-polymer syn "SULFATE ION"                                                                                                                                                       96.063    2   ?        ? ? ? 
6 water       nat water                                                                                                                                                               18.015    246 ?        ? ? ? 
# 
loop_
_pdbx_poly_seq_scheme.asym_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.entity_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.seq_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_ins_code 
_pdbx_poly_seq_scheme.hetero 
A   1 1   MET 1   1   ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 2   GLY 2   2   ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 3   ARG 3   3   ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 4   VAL 4   4   ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 5   TYR 5   5   ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 6   TYR 6   6   ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 7   GLY 7   7   ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 8   GLY 8   8   ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 9   VAL 9   9   ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 10  GLU 10  10  10  GLU ALA A   ? n 
A   1 11  ARG 11  11  11  ARG ARG A   ? n 
A   1 12  THR 12  12  12  THR THR A   ? n 
A   1 13  TYR 13  13  13  TYR TYR A   ? n 
A   1 14  LEU 14  14  14  LEU LEU A   ? n 
A   1 15  TYR 15  15  15  TYR TYR A   ? n 
A   1 16  ARG 16  16  16  ARG ARG A   ? n 
A   1 17  GLY 17  17  17  GLY GLY A   ? n 
A   1 18  ARG 18  18  18  ARG ARG A   ? n 
A   1 19  ILE 19  19  19  ILE ILE A   ? n 
A   1 20  LEU 20  20  20  LEU LEU A   ? n 
A   1 21  ASN 21  21  21  ASN ASN A   ? n 
A   1 22  LEU 22  22  22  LEU LEU A   ? n 
A   1 23  ALA 23  23  23  ALA ALA A   ? n 
A   1 24  LEU 24  24  24  LEU LEU A   ? n 
A   1 25  GLU 25  25  25  GLU GLU A   ? n 
A   1 26  GLY 26  26  26  GLY GLY A   ? n 
A   1 27  ARG 27  27  27  ARG ALA A   ? n 
A   1 28  TYR 28  28  28  TYR TYR A   ? n 
A   1 29  GLU 29  29  29  GLU GLU A   ? n 
A   1 30  ILE 30  30  30  ILE ILE A   ? n 
A   1 31  VAL 31  31  31  VAL VAL A   ? n 
A   1 32  GLU 32  32  32  GLU GLU A   ? n 
A   1 33  HIS 33  33  33  HIS HIS A   ? n 
A   1 34  LYS 34  34  34  LYS LYS A   ? n 
A   1 35  PRO 35  35  35  PRO PRO A   ? n 
A   1 36  ALA 36  36  36  ALA ALA A   ? n 
A   1 37  VAL 37  37  37  VAL VAL A   ? n 
A   1 38  ALA 38  38  38  ALA ALA A   ? n 
A   1 39  VAL 39  39  39  VAL VAL A   ? n 
A   1 40  ILE 40  40  40  ILE ILE A   ? n 
A   1 41  ALA 41  41  41  ALA ALA A   ? n 
A   1 42  LEU 42  42  42  LEU LEU A   ? n 
A   1 43  ARG 43  43  43  ARG ARG A   ? n 
A   1 44  GLU 44  44  44  GLU GLU A   ? n 
A   1 45  GLY 45  45  45  GLY GLY A   ? n 
A   1 46  ARG 46  46  46  ARG ARG A   ? n 
A   1 47  MET 47  47  47  MET MET A   ? n 
A   1 48  LEU 48  48  48  LEU LEU A   ? n 
A   1 49  PHE 49  49  49  PHE PHE A   ? n 
A   1 50  VAL 50  50  50  VAL VAL A   ? n 
A   1 51  ARG 51  51  51  ARG ARG A   ? n 
A   1 52  GLN 52  52  52  GLN GLN A   ? n 
A   1 53  MET 53  53  53  MET MET A   ? n 
A   1 54  ARG 54  54  54  ARG ARG A   ? n 
A   1 55  PRO 55  55  55  PRO PRO A   ? n 
A   1 56  ALA 56  56  56  ALA ALA A   ? n 
A   1 57  VAL 57  57  57  VAL VAL A   ? n 
A   1 58  GLY 58  58  58  GLY GLY A   ? n 
A   1 59  LEU 59  59  59  LEU LEU A   ? n 
A   1 60  ALA 60  60  60  ALA ALA A   ? n 
A   1 61  PRO 61  61  61  PRO PRO A   ? n 
A   1 62  LEU 62  62  62  LEU LEU A   ? n 
A   1 63  GLU 63  63  63  GLU GLU A   ? n 
A   1 64  ILE 64  64  64  ILE ILE A   ? n 
A   1 65  PRO 65  65  65  PRO PRO A   ? n 
A   1 66  ALA 66  66  66  ALA ALA A   ? n 
A   1 67  GLY 67  67  67  GLY GLY A   ? n 
A   1 68  LEU 68  68  68  LEU LEU A   ? n 
A   1 69  ILE 69  69  69  ILE ILE A   ? n 
A   1 70  GLU 70  70  70  GLU GLU A   ? n 
A   1 71  PRO 71  71  71  PRO PRO A   ? n 
A   1 72  GLY 72  72  72  GLY GLY A   ? n 
A   1 73  GLU 73  73  73  GLU GLU A   ? n 
A   1 74  ASP 74  74  74  ASP ASP A   ? n 
A   1 75  PRO 75  75  75  PRO PRO A   ? n 
A   1 76  LEU 76  76  76  LEU LEU A   ? n 
A   1 77  GLU 77  77  77  GLU GLU A   ? n 
A   1 78  ALA 78  78  78  ALA ALA A   ? n 
A   1 79  ALA 79  79  79  ALA ALA A   ? n 
A   1 80  ARG 80  80  80  ARG ARG A   ? n 
A   1 81  ARG 81  81  81  ARG ARG A   ? n 
A   1 82  GLU 82  82  82  GLU GLU A   ? n 
A   1 83  LEU 83  83  83  LEU LEU A   ? n 
A   1 84  ALA 84  84  84  ALA ALA A   ? n 
A   1 85  GLU 85  85  85  GLU GLU A   ? n 
A   1 86  GLU 86  86  86  GLU GLU A   ? n 
A   1 87  THR 87  87  87  THR THR A   ? n 
A   1 88  GLY 88  88  88  GLY GLY A   ? n 
A   1 89  LEU 89  89  89  LEU LEU A   ? n 
A   1 90  SER 90  90  90  SER SER A   ? n 
A   1 91  GLY 91  91  91  GLY GLY A   ? n 
A   1 92  ASP 92  92  92  ASP ASP A   ? n 
A   1 93  LEU 93  93  93  LEU LEU A   ? n 
A   1 94  THR 94  94  94  THR THR A   ? n 
A   1 95  TYR 95  95  95  TYR TYR A   ? n 
A   1 96  LEU 96  96  96  LEU LEU A   ? n 
A   1 97  PHE 97  97  97  PHE PHE A   ? n 
A   1 98  SER 98  98  98  SER SER A   ? n 
A   1 99  TYR 99  99  99  TYR TYR A   ? n 
A   1 100 PHE 100 100 100 PHE PHE A   ? n 
A   1 101 VAL 101 101 101 VAL VAL A   ? n 
A   1 102 SER 102 102 102 SER SER A   ? n 
A   1 103 PRO 103 103 103 PRO PRO A   ? n 
A   1 104 GLY 104 104 104 GLY GLY A   ? n 
A   1 105 PHE 105 105 105 PHE PHE A   ? n 
A   1 106 THR 106 106 106 THR THR A   ? n 
A   1 107 ASP 107 107 107 ASP ASP A   ? n 
A   1 108 GLU 108 108 108 GLU GLU A   ? n 
A   1 109 LYS 109 109 109 LYS LYS A   ? n 
A   1 110 THR 110 110 110 THR THR A   ? n 
A   1 111 HIS 111 111 111 HIS HIS A   ? n 
A   1 112 VAL 112 112 112 VAL VAL A   ? n 
A   1 113 PHE 113 113 113 PHE PHE A   ? n 
A   1 114 LEU 114 114 114 LEU LEU A   ? n 
A   1 115 ALA 115 115 115 ALA ALA A   ? n 
A   1 116 GLU 116 116 116 GLU GLU A   ? n 
A   1 117 ASN 117 117 117 ASN ASN A   ? n 
A   1 118 LEU 118 118 118 LEU LEU A   ? n 
A   1 119 LYS 119 119 119 LYS ALA A   ? n 
A   1 120 GLU 120 120 120 GLU GLU A   ? n 
A   1 121 VAL 121 121 121 VAL VAL A   ? n 
A   1 122 GLU 122 122 122 GLU GLU A   ? n 
A   1 123 ALA 123 123 123 ALA ALA A   ? n 
A   1 124 HIS 124 124 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 125 PRO 125 125 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 126 ASP 126 126 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 127 GLU 127 127 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 128 ASP 128 128 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 129 GLU 129 129 129 GLU GLU A   ? n 
A   1 130 ALA 130 130 130 ALA ALA A   ? n 
A   1 131 ILE 131 131 131 ILE ILE A   ? n 
A   1 132 GLU 132 132 132 GLU GLU A   ? n 
A   1 133 VAL 133 133 133 VAL VAL A   ? n 
A   1 134 VAL 134 134 134 VAL VAL A   ? n 
A   1 135 TRP 135 135 135 TRP TRP A   ? n 
A   1 136 MET 136 136 136 MET MET A   ? n 
A   1 137 ARG 137 137 137 ARG ARG A   ? n 
A   1 138 PRO 138 138 138 PRO PRO A   ? n 
A   1 139 GLU 139 139 139 GLU GLU A   ? n 
A   1 140 GLU 140 140 140 GLU GLU A   ? n 
A   1 141 ALA 141 141 141 ALA ALA A   ? n 
A   1 142 LEU 142 142 142 LEU LEU A   ? n 
A   1 143 GLU 143 143 143 GLU GLU A   ? n 
A   1 144 ARG 144 144 144 ARG ARG A   ? n 
A   1 145 HIS 145 145 145 HIS HIS A   ? n 
A   1 146 GLN 146 146 146 GLN GLN A   ? n 
A   1 147 ARG 147 147 147 ARG ALA A   ? n 
A   1 148 GLY 148 148 148 GLY GLY A   ? n 
A   1 149 GLU 149 149 149 GLU GLU A   ? n 
A   1 150 VAL 150 150 150 VAL VAL A   ? n 
A   1 151 GLU 151 151 151 GLU GLU A   ? n 
A   1 152 PHE 152 152 152 PHE PHE A   ? n 
A   1 153 SER 153 153 153 SER SER A   ? n 
A   1 154 ALA 154 154 154 ALA ALA A   ? n 
A   1 155 THR 155 155 155 THR THR A   ? n 
A   1 156 GLY 156 156 156 GLY GLY A   ? n 
A   1 157 LEU 157 157 157 LEU LEU A   ? n 
A   1 158 VAL 158 158 158 VAL VAL A   ? n 
A   1 159 GLY 159 159 159 GLY GLY A   ? n 
A   1 160 VAL 160 160 160 VAL VAL A   ? n 
A   1 161 LEU 161 161 161 LEU LEU A   ? n 
A   1 162 TYR 162 162 162 TYR TYR A   ? n 
A   1 163 TYR 163 163 163 TYR TYR A   ? n 
A   1 164 HIS 164 164 164 HIS HIS A   ? n 
A   1 165 ALA 165 165 165 ALA ALA A   ? n 
A   1 166 PHE 166 166 166 PHE PHE A   ? n 
A   1 167 LEU 167 167 167 LEU LEU A   ? n 
A   1 168 ARG 168 168 168 ARG ARG A   ? n 
A   1 169 GLY 169 169 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 170 ARG 170 170 ?   ?   ?   A   ? n 
A-2 1 1   MET 1   1   ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 2   GLY 2   2   ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 3   ARG 3   3   ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 4   VAL 4   4   ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 5   TYR 5   5   ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 6   TYR 6   6   ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 7   GLY 7   7   ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 8   GLY 8   8   ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 9   VAL 9   9   ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 10  GLU 10  10  10  GLU ALA A-2 ? n 
A-2 1 11  ARG 11  11  11  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 12  THR 12  12  12  THR THR A-2 ? n 
A-2 1 13  TYR 13  13  13  TYR TYR A-2 ? n 
A-2 1 14  LEU 14  14  14  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 15  TYR 15  15  15  TYR TYR A-2 ? n 
A-2 1 16  ARG 16  16  16  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 17  GLY 17  17  17  GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 18  ARG 18  18  18  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 19  ILE 19  19  19  ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 20  LEU 20  20  20  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 21  ASN 21  21  21  ASN ASN A-2 ? n 
A-2 1 22  LEU 22  22  22  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 23  ALA 23  23  23  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 24  LEU 24  24  24  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 25  GLU 25  25  25  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 26  GLY 26  26  26  GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 27  ARG 27  27  27  ARG ALA A-2 ? n 
A-2 1 28  TYR 28  28  28  TYR TYR A-2 ? n 
A-2 1 29  GLU 29  29  29  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 30  ILE 30  30  30  ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 31  VAL 31  31  31  VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 32  GLU 32  32  32  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 33  HIS 33  33  33  HIS HIS A-2 ? n 
A-2 1 34  LYS 34  34  34  LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 35  PRO 35  35  35  PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 36  ALA 36  36  36  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 37  VAL 37  37  37  VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 38  ALA 38  38  38  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 39  VAL 39  39  39  VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 40  ILE 40  40  40  ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 41  ALA 41  41  41  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 42  LEU 42  42  42  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 43  ARG 43  43  43  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 44  GLU 44  44  44  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 45  GLY 45  45  45  GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 46  ARG 46  46  46  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 47  MET 47  47  47  MET MET A-2 ? n 
A-2 1 48  LEU 48  48  48  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 49  PHE 49  49  49  PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 50  VAL 50  50  50  VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 51  ARG 51  51  51  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 52  GLN 52  52  52  GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 53  MET 53  53  53  MET MET A-2 ? n 
A-2 1 54  ARG 54  54  54  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 55  PRO 55  55  55  PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 56  ALA 56  56  56  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 57  VAL 57  57  57  VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 58  GLY 58  58  58  GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 59  LEU 59  59  59  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 60  ALA 60  60  60  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 61  PRO 61  61  61  PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 62  LEU 62  62  62  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 63  GLU 63  63  63  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 64  ILE 64  64  64  ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 65  PRO 65  65  65  PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 66  ALA 66  66  66  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 67  GLY 67  67  67  GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 68  LEU 68  68  68  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 69  ILE 69  69  69  ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 70  GLU 70  70  70  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 71  PRO 71  71  71  PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 72  GLY 72  72  72  GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 73  GLU 73  73  73  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 74  ASP 74  74  74  ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 75  PRO 75  75  75  PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 76  LEU 76  76  76  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 77  GLU 77  77  77  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 78  ALA 78  78  78  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 79  ALA 79  79  79  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 80  ARG 80  80  80  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 81  ARG 81  81  81  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 82  GLU 82  82  82  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 83  LEU 83  83  83  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 84  ALA 84  84  84  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 85  GLU 85  85  85  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 86  GLU 86  86  86  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 87  THR 87  87  87  THR THR A-2 ? n 
A-2 1 88  GLY 88  88  88  GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 89  LEU 89  89  89  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 90  SER 90  90  90  SER SER A-2 ? n 
A-2 1 91  GLY 91  91  91  GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 92  ASP 92  92  92  ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 93  LEU 93  93  93  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 94  THR 94  94  94  THR THR A-2 ? n 
A-2 1 95  TYR 95  95  95  TYR TYR A-2 ? n 
A-2 1 96  LEU 96  96  96  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 97  PHE 97  97  97  PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 98  SER 98  98  98  SER SER A-2 ? n 
A-2 1 99  TYR 99  99  99  TYR TYR A-2 ? n 
A-2 1 100 PHE 100 100 100 PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 101 VAL 101 101 101 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 102 SER 102 102 102 SER SER A-2 ? n 
A-2 1 103 PRO 103 103 103 PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 104 GLY 104 104 104 GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 105 PHE 105 105 105 PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 106 THR 106 106 106 THR THR A-2 ? n 
A-2 1 107 ASP 107 107 107 ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 108 GLU 108 108 108 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 109 LYS 109 109 109 LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 110 THR 110 110 110 THR THR A-2 ? n 
A-2 1 111 HIS 111 111 111 HIS HIS A-2 ? n 
A-2 1 112 VAL 112 112 112 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 113 PHE 113 113 113 PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 114 LEU 114 114 114 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 115 ALA 115 115 115 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 116 GLU 116 116 116 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 117 ASN 117 117 117 ASN ASN A-2 ? n 
A-2 1 118 LEU 118 118 118 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 119 LYS 119 119 119 LYS ALA A-2 ? n 
A-2 1 120 GLU 120 120 120 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 121 VAL 121 121 121 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 122 GLU 122 122 122 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 123 ALA 123 123 123 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 124 HIS 124 124 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 125 PRO 125 125 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 126 ASP 126 126 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 127 GLU 127 127 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 128 ASP 128 128 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 129 GLU 129 129 129 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 130 ALA 130 130 130 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 131 ILE 131 131 131 ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 132 GLU 132 132 132 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 133 VAL 133 133 133 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 134 VAL 134 134 134 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 135 TRP 135 135 135 TRP TRP A-2 ? n 
A-2 1 136 MET 136 136 136 MET MET A-2 ? n 
A-2 1 137 ARG 137 137 137 ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 138 PRO 138 138 138 PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 139 GLU 139 139 139 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 140 GLU 140 140 140 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 141 ALA 141 141 141 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 142 LEU 142 142 142 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 143 GLU 143 143 143 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 144 ARG 144 144 144 ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 145 HIS 145 145 145 HIS HIS A-2 ? n 
A-2 1 146 GLN 146 146 146 GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 147 ARG 147 147 147 ARG ALA A-2 ? n 
A-2 1 148 GLY 148 148 148 GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 149 GLU 149 149 149 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 150 VAL 150 150 150 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 151 GLU 151 151 151 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 152 PHE 152 152 152 PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 153 SER 153 153 153 SER SER A-2 ? n 
A-2 1 154 ALA 154 154 154 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 155 THR 155 155 155 THR THR A-2 ? n 
A-2 1 156 GLY 156 156 156 GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 157 LEU 157 157 157 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 158 VAL 158 158 158 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 159 GLY 159 159 159 GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 160 VAL 160 160 160 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 161 LEU 161 161 161 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 162 TYR 162 162 162 TYR TYR A-2 ? n 
A-2 1 163 TYR 163 163 163 TYR TYR A-2 ? n 
A-2 1 164 HIS 164 164 164 HIS HIS A-2 ? n 
A-2 1 165 ALA 165 165 165 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 166 PHE 166 166 166 PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 167 LEU 167 167 167 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 168 ARG 168 168 168 ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 169 GLY 169 169 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 170 ARG 170 170 ?   ?   ?   A-2 ? n 
# 
loop_
_pdbx_nonpoly_scheme.asym_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.entity_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_ins_code 
B   2 AR6 1   201 1   AR6 APR A   ? 
C   3 MN  1   202 1   MN  MN  A   ? 
D   4 GOL 1   203 1   GOL GOL A   ? 
E   5 SO4 1   204 1   SO4 SO4 A   ? 
B-2 2 AR6 1   201 1   AR6 APR A-2 ? 
C-2 3 MN  1   202 1   MN  MN  A-2 ? 
D-2 4 GOL 1   203 1   GOL GOL A-2 ? 
E-2 5 SO4 1   204 1   SO4 SO4 A-2 ? 
F   6 HOH 1   301 1   HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 2   302 2   HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 3   303 3   HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 4   304 4   HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 5   305 5   HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 6   306 6   HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 7   307 7   HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 8   308 8   HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 9   309 9   HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 10  310 10  HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 11  311 11  HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 12  312 12  HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 13  313 13  HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 14  314 14  HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 15  315 15  HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 16  316 16  HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 17  317 17  HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 18  318 18  HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 19  319 19  HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 20  320 20  HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 21  321 21  HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 22  322 22  HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 23  323 23  HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 24  324 24  HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 25  325 25  HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 26  326 26  HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 27  327 27  HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 28  328 28  HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 29  329 29  HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 30  330 30  HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 31  331 31  HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 32  332 32  HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 33  333 33  HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 34  334 34  HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 35  335 35  HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 36  336 36  HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 37  337 37  HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 38  338 38  HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 39  339 39  HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 40  340 40  HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 41  341 41  HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 42  342 42  HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 43  343 43  HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 44  344 44  HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 45  345 45  HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 46  346 47  HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 47  347 48  HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 48  348 50  HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 49  349 51  HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 50  350 52  HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 51  351 53  HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 52  352 54  HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 53  353 55  HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 54  354 56  HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 55  355 57  HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 56  356 58  HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 57  357 60  HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 58  358 61  HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 59  359 62  HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 60  360 63  HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 61  361 64  HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 62  362 65  HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 63  363 66  HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 64  364 67  HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 65  365 68  HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 66  366 70  HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 67  367 71  HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 68  368 72  HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 69  369 74  HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 70  370 76  HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 71  371 77  HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 72  372 78  HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 73  373 79  HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 74  374 81  HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 75  375 83  HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 76  376 84  HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 77  377 85  HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 78  378 86  HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 79  379 87  HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 80  380 88  HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 81  381 89  HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 82  382 90  HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 83  383 91  HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 84  384 92  HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 85  385 93  HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 86  386 94  HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 87  387 96  HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 88  388 98  HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 89  389 99  HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 90  390 101 HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 91  391 104 HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 92  392 106 HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 93  393 107 HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 94  394 108 HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 95  395 109 HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 96  396 110 HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 97  397 112 HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 98  398 114 HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 99  399 115 HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 100 400 116 HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 101 401 119 HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 102 402 124 HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 103 403 125 HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 104 404 126 HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 105 405 130 HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 106 406 131 HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 107 407 132 HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 108 408 133 HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 109 409 134 HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 110 410 135 HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 111 411 144 HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 112 412 147 HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 113 413 150 HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 114 414 151 HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 115 415 152 HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 116 416 155 HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 117 417 156 HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 118 418 157 HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 119 419 158 HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 120 420 159 HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 121 421 161 HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 122 422 162 HOH HOH A   ? 
F   6 HOH 123 423 163 HOH HOH A   ? 
F-2 6 HOH 1   301 1   HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 2   302 2   HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 3   303 3   HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 4   304 4   HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 5   305 5   HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 6   306 6   HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 7   307 7   HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 8   308 8   HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 9   309 9   HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 10  310 10  HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 11  311 11  HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 12  312 12  HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 13  313 13  HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 14  314 14  HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 15  315 15  HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 16  316 16  HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 17  317 17  HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 18  318 18  HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 19  319 19  HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 20  320 20  HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 21  321 21  HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 22  322 22  HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 23  323 23  HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 24  324 24  HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 25  325 25  HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 26  326 26  HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 27  327 27  HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 28  328 28  HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 29  329 29  HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 30  330 30  HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 31  331 31  HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 32  332 32  HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 33  333 33  HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 34  334 34  HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 35  335 35  HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 36  336 36  HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 37  337 37  HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 38  338 38  HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 39  339 39  HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 40  340 40  HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 41  341 41  HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 42  342 42  HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 43  343 43  HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 44  344 44  HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 45  345 45  HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 46  346 47  HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 47  347 48  HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 48  348 50  HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 49  349 51  HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 50  350 52  HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 51  351 53  HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 52  352 54  HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 53  353 55  HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 54  354 56  HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 55  355 57  HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 56  356 58  HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 57  357 60  HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 58  358 61  HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 59  359 62  HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 60  360 63  HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 61  361 64  HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 62  362 65  HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 63  363 66  HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 64  364 67  HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 65  365 68  HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 66  366 70  HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 67  367 71  HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 68  368 72  HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 69  369 74  HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 70  370 76  HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 71  371 77  HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 72  372 78  HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 73  373 79  HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 74  374 81  HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 75  375 83  HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 76  376 84  HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 77  377 85  HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 78  378 86  HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 79  379 87  HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 80  380 88  HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 81  381 89  HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 82  382 90  HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 83  383 91  HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 84  384 92  HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 85  385 93  HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 86  386 94  HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 87  387 96  HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 88  388 98  HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 89  389 99  HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 90  390 101 HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 91  391 104 HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 92  392 106 HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 93  393 107 HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 94  394 108 HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 95  395 109 HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 96  396 110 HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 97  397 112 HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 98  398 114 HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 99  399 115 HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 100 400 116 HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 101 401 119 HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 102 402 124 HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 103 403 125 HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 104 404 126 HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 105 405 130 HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 106 406 131 HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 107 407 132 HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 108 408 133 HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 109 409 134 HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 110 410 135 HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 111 411 144 HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 112 412 147 HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 113 413 150 HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 114 414 151 HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 115 415 152 HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 116 416 155 HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 117 417 156 HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 118 418 157 HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 119 419 158 HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 120 420 159 HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 121 421 161 HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 122 422 162 HOH HOH A-2 ? 
F-2 6 HOH 123 423 163 HOH HOH A-2 ? 
# 
loop_
_chem_comp.id 
_chem_comp.type 
_chem_comp.mon_nstd_flag 
_chem_comp.name 
_chem_comp.pdbx_synonyms 
_chem_comp.formula 
_chem_comp.formula_weight 
ALA "L-peptide linking" y ALANINE                                                                                                                                                             ?                               "C3 H7 N O2"        89.093 
AR6 non-polymer         . "[(2R,3S,4R,5R)-5-(6-AMINOPURIN-9-YL)-3,4-DIHYDROXY-OXOLAN-2-YL]METHYL [HYDROXY-[[(2R,3S,4R,5S)-3,4,5-TRIHYDROXYOXOLAN-2-YL]METHOXY]PHOSPHORYL] HYDROGEN PHOSPHATE" Adenosine-5-Diphosphoribose     "C15 H23 N5 O14 P2" 
559.316 
ARG "L-peptide linking" y ARGININE                                                                                                                                                            ?                               "C6 H15 N4 O2 1"    
175.209 
ASN "L-peptide linking" y ASPARAGINE                                                                                                                                                          ?                               "C4 H8 N2 O3"       
132.118 
ASP "L-peptide linking" y "ASPARTIC ACID"                                                                                                                                                     ?                               "C4 H7 N O4"        
133.103 
GLN "L-peptide linking" y GLUTAMINE                                                                                                                                                           ?                               "C5 H10 N2 O3"      
146.144 
GLU "L-peptide linking" y "GLUTAMIC ACID"                                                                                                                                                     ?                               "C5 H9 N O4"        
147.129 
GLY "peptide linking"   y GLYCINE                                                                                                                                                             ?                               "C2 H5 N O2"        75.067 
GOL non-polymer         . GLYCEROL                                                                                                                                                            "GLYCERIN; PROPANE-1,2,3-TRIOL" "C3 H8 O3"          92.094 
HIS "L-peptide linking" y HISTIDINE                                                                                                                                                           ?                               "C6 H10 N3 O2 1"    
156.162 
HOH non-polymer         . WATER                                                                                                                                                               ?                               "H2 O"              18.015 
ILE "L-peptide linking" y ISOLEUCINE                                                                                                                                                          ?                               "C6 H13 N O2"       
131.173 
LEU "L-peptide linking" y LEUCINE                                                                                                                                                             ?                               "C6 H13 N O2"       
131.173 
LYS "L-peptide linking" y LYSINE                                                                                                                                                              ?                               "C6 H15 N2 O2 1"    
147.195 
MET "L-peptide linking" y METHIONINE                                                                                                                                                          ?                               "C5 H11 N O2 S"     
149.211 
MN  non-polymer         . "MANGANESE (II) ION"                                                                                                                                                ?                               "Mn 2"              54.938 
PHE "L-peptide linking" y PHENYLALANINE                                                                                                                                                       ?                               "C9 H11 N O2"       
165.189 
PRO "L-peptide linking" y PROLINE                                                                                                                                                             ?                               "C5 H9 N O2"        
115.130 
SER "L-peptide linking" y SERINE                                                                                                                                                              ?                               "C3 H7 N O3"        
105.093 
SO4 non-polymer         . "SULFATE ION"                                                                                                                                                       ?                               "O4 S -2"           96.063 
THR "L-peptide linking" y THREONINE                                                                                                                                                           ?                               "C4 H9 N O3"        
119.119 
TRP "L-peptide linking" y TRYPTOPHAN                                                                                                                                                          ?                               "C11 H12 N2 O2"     
204.225 
TYR "L-peptide linking" y TYROSINE                                                                                                                                                            ?                               "C9 H11 N O3"       
181.189 
VAL "L-peptide linking" y VALINE                                                                                                                                                              ?                               "C5 H11 N O2"       
117.146 
# 
loop_
_struct_asym.id 
_struct_asym.pdbx_blank_PDB_chainid_flag 
_struct_asym.pdbx_modified 
_struct_asym.entity_id 
_struct_asym.details 
A   N N 1 ? 
A-2 N N 1 ? 
B   N N 2 ? 
C   N N 3 ? 
D   N N 4 ? 
E   N N 5 ? 
B-2 N N 2 ? 
C-2 N N 3 ? 
D-2 N N 4 ? 
E-2 N N 5 ? 
F   N N 6 ? 
F-2 N N 6 ? 
# 
_struct_conf_type.id          HELX_P 
_struct_conf_type.criteria    ? 
_struct_conf_type.reference   ? 
# 
loop_
_struct_conf.conf_type_id 
_struct_conf.id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_id 
_struct_conf.beg_label_comp_id 
_struct_conf.beg_label_asym_id 
_struct_conf.beg_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_conf.end_label_comp_id 
_struct_conf.end_label_asym_id 
_struct_conf.end_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_conf.beg_auth_comp_id 
_struct_conf.beg_auth_asym_id 
_struct_conf.beg_auth_seq_id 
_struct_conf.end_auth_comp_id 
_struct_conf.end_auth_asym_id 
_struct_conf.end_auth_seq_id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_class 
_struct_conf.details 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_length 
HELX_P HELX_P1 AA1 ASP A   74  ? GLY A   88  ? ASP A   74  GLY A   88  1 ? 15 
HELX_P HELX_P2 AA2 ARG A   137 ? ARG A   147 ? ARG A   137 ARG A   147 1 ? 11 
HELX_P HELX_P3 AA3 SER A   153 ? LEU A   167 ? SER A   153 LEU A   167 1 ? 15 
HELX_P HELX_P4 AA4 ASP A-2 74  ? GLY A-2 88  ? ASP A-2 74  GLY A-2 88  1 ? 15 
HELX_P HELX_P5 AA5 ARG A-2 137 ? ARG A-2 147 ? ARG A-2 137 ARG A-2 147 1 ? 11 
HELX_P HELX_P6 AA6 SER A-2 153 ? LEU A-2 167 ? SER A-2 153 LEU A-2 167 1 ? 15 
# 
loop_
_struct_sheet.id 
_struct_sheet.type 
_struct_sheet.number_strands 
_struct_sheet.details 
AA1 ? 3 ? 
AA2 ? 4 ? 
AA3 ? 4 ? 
AA4 ? 3 ? 
AA5 ? 4 ? 
AA6 ? 4 ? 
# 
loop_
_struct_sheet_order.sheet_id 
_struct_sheet_order.range_id_1 
_struct_sheet_order.range_id_2 
_struct_sheet_order.offset 
_struct_sheet_order.sense 
AA1 1 2 ? anti-parallel 
AA1 2 3 ? anti-parallel 
AA2 1 2 ? anti-parallel 
AA2 2 3 ? parallel      
AA2 3 4 ? anti-parallel 
AA3 1 2 ? anti-parallel 
AA3 2 3 ? anti-parallel 
AA3 3 4 ? anti-parallel 
AA4 1 2 ? anti-parallel 
AA4 2 3 ? anti-parallel 
AA5 1 2 ? anti-parallel 
AA5 2 3 ? parallel      
AA5 3 4 ? anti-parallel 
AA6 1 2 ? anti-parallel 
AA6 2 3 ? anti-parallel 
AA6 3 4 ? anti-parallel 
# 
loop_
_struct_sheet_range.sheet_id 
_struct_sheet_range.id 
_struct_sheet_range.beg_label_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_label_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.end_label_comp_id 
_struct_sheet_range.end_label_asym_id 
_struct_sheet_range.end_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.beg_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_seq_id 
_struct_sheet_range.end_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.end_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.end_auth_seq_id 
AA1 1 ARG A   11  ? ARG A   16  ? ARG A   11  ARG A   16  
AA1 2 ASN A   21  ? GLU A   25  ? ASN A   21  GLU A   25  
AA1 3 TYR A   28  ? GLU A   32  ? TYR A   28  GLU A   32  
AA2 1 ALA A   66  ? LEU A   68  ? ALA A   66  LEU A   68  
AA2 2 ALA A   36  ? ARG A   43  ? ALA A   36  ARG A   43  
AA2 3 LYS A   109 ? GLU A   120 ? LYS A   109 GLU A   120 
AA2 4 LEU A   89  ? PHE A   100 ? LEU A   89  PHE A   100 
AA3 1 ALA A   66  ? LEU A   68  ? ALA A   66  LEU A   68  
AA3 2 ALA A   36  ? ARG A   43  ? ALA A   36  ARG A   43  
AA3 3 ARG A   46  ? ARG A   51  ? ARG A   46  ARG A   51  
AA3 4 GLU A   132 ? MET A   136 ? GLU A   132 MET A   136 
AA4 1 ARG A-2 11  ? ARG A-2 16  ? ARG A-2 11  ARG A-2 16  
AA4 2 ASN A-2 21  ? GLU A-2 25  ? ASN A-2 21  GLU A-2 25  
AA4 3 TYR A-2 28  ? GLU A-2 32  ? TYR A-2 28  GLU A-2 32  
AA5 1 ALA A-2 66  ? LEU A-2 68  ? ALA A-2 66  LEU A-2 68  
AA5 2 ALA A-2 36  ? ARG A-2 43  ? ALA A-2 36  ARG A-2 43  
AA5 3 LYS A-2 109 ? GLU A-2 120 ? LYS A-2 109 GLU A-2 120 
AA5 4 LEU A-2 89  ? PHE A-2 100 ? LEU A-2 89  PHE A-2 100 
AA6 1 ALA A-2 66  ? LEU A-2 68  ? ALA A-2 66  LEU A-2 68  
AA6 2 ALA A-2 36  ? ARG A-2 43  ? ALA A-2 36  ARG A-2 43  
AA6 3 ARG A-2 46  ? ARG A-2 51  ? ARG A-2 46  ARG A-2 51  
AA6 4 GLU A-2 132 ? MET A-2 136 ? GLU A-2 132 MET A-2 136 
# 
loop_
_pdbx_struct_oper_list.id 
_pdbx_struct_oper_list.type 
_pdbx_struct_oper_list.name 
_pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[1][1] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[1][2] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[1][3] 
_pdbx_struct_oper_list.vector[1] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[2][1] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[2][2] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[2][3] 
_pdbx_struct_oper_list.vector[2] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][1] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][2] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][3] 
_pdbx_struct_oper_list.vector[3] 
1 "identity operation"         1_555 x,y,z  1.0000000000  0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 1.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 1.0000000000  0.0000000000 
2 "crystal symmetry operation" 4_555 y,x,-z -0.5000000000 0.8660254038 0.0000000000 0.0000000000 0.8660254038 0.5000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 -1.0000000000 0.0000000000 
# 
_atom_sites.entry_id                    XXXX 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][1]   0.020126 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][2]   0.011620 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][2]   0.023239 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][3]   0.008405 
_atom_sites.fract_transf_vector[1]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[2]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[3]      0.00000 
# 
loop_
_atom_type.symbol 
C  
MN 
N  
O  
P  
S  
# 
_entry.id   XXXX 
# 
loop_
_pdbx_chain_remapping.entity_id 
_pdbx_chain_remapping.label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.applied_operations 
1 A   A   A A 1 
1 A-2 A-2 A A 2 
2 B   A   B A 1 
3 C   A   C A 1 
4 D   A   D A 1 
5 E   A   E A 1 
2 B-2 A-2 B A 2 
3 C-2 A-2 C A 2 
4 D-2 A-2 D A 2 
5 E-2 A-2 E A 2 
6 F   A   F A 1 
6 F-2 A-2 F A 2 
# 
loop_
_pdbx_entity_nonpoly.entity_id 
_pdbx_entity_nonpoly.name 
_pdbx_entity_nonpoly.comp_id 
2 "[(2R,3S,4R,5R)-5-(6-AMINOPURIN-9-YL)-3,4-DIHYDROXY-OXOLAN-2-YL]METHYL [HYDROXY-[[(2R,3S,4R,5S)-3,4,5-TRIHYDROXYOXOLAN-2-YL]METHOXY]PHOSPHORYL] HYDROGEN PHOSPHATE" AR6 
3 "MANGANESE (II) ION"                                                                                                                                                MN  
4 GLYCEROL                                                                                                                                                            GOL 
5 "SULFATE ION"                                                                                                                                                       SO4 
6 water                                                                                                                                                               HOH 
# 
loop_
_pdbx_entity_remapping.entity_id 
_pdbx_entity_remapping.orig_entity_id 
1 1 
2 2 
3 3 
4 4 
5 5 
6 6 
# 
loop_
_pdbx_struct_sheet_hbond.sheet_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_1 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_2 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_seq_id 
AA1 1 2 N LEU A   14  ? N LEU A   14  O LEU A   22  ? O LEU A   22  
AA1 2 3 N ALA A   23  ? N ALA A   23  O ILE A   30  ? O ILE A   30  
AA2 1 2 O GLY A   67  ? O GLY A   67  N VAL A   37  ? N VAL A   37  
AA2 2 3 N ILE A   40  ? N ILE A   40  O PHE A   113 ? O PHE A   113 
AA2 3 4 O VAL A   112 ? O VAL A   112 N PHE A   97  ? N PHE A   97  
AA3 1 2 O GLY A   67  ? O GLY A   67  N VAL A   37  ? N VAL A   37  
AA3 2 3 N ARG A   43  ? N ARG A   43  O ARG A   46  ? O ARG A   46  
AA3 3 4 N PHE A   49  ? N PHE A   49  O VAL A   134 ? O VAL A   134 
AA4 1 2 N LEU A-2 14  ? N LEU A-2 14  O LEU A-2 22  ? O LEU A-2 22  
AA4 2 3 N ALA A-2 23  ? N ALA A-2 23  O ILE A-2 30  ? O ILE A-2 30  
AA5 1 2 O GLY A-2 67  ? O GLY A-2 67  N VAL A-2 37  ? N VAL A-2 37  
AA5 2 3 N ILE A-2 40  ? N ILE A-2 40  O PHE A-2 113 ? O PHE A-2 113 
AA5 3 4 O VAL A-2 112 ? O VAL A-2 112 N PHE A-2 97  ? N PHE A-2 97  
AA6 1 2 O GLY A-2 67  ? O GLY A-2 67  N VAL A-2 37  ? N VAL A-2 37  
AA6 2 3 N ARG A-2 43  ? N ARG A-2 43  O ARG A-2 46  ? O ARG A-2 46  
AA6 3 4 N PHE A-2 49  ? N PHE A-2 49  O VAL A-2 134 ? O VAL A-2 134 
# 
loop_
_atom_site.group_PDB 
_atom_site.id 
_atom_site.type_symbol 
_atom_site.label_atom_id 
_atom_site.label_alt_id 
_atom_site.label_comp_id 
_atom_site.label_asym_id 
_atom_site.label_entity_id 
_atom_site.label_seq_id 
_atom_site.pdbx_PDB_ins_code 
_atom_site.Cartn_x 
_atom_site.Cartn_y 
_atom_site.Cartn_z 
_atom_site.occupancy 
_atom_site.B_iso_or_equiv 
_atom_site.Cartn_x_esd 
_atom_site.Cartn_y_esd 
_atom_site.Cartn_z_esd 
_atom_site.occupancy_esd 
_atom_site.B_iso_or_equiv_esd 
_atom_site.pdbx_formal_charge 
_atom_site.auth_seq_id 
_atom_site.auth_comp_id 
_atom_site.auth_asym_id 
_atom_site.auth_atom_id 
_atom_site.pdbx_PDB_model_num 
ATOM   1    N  N     . GLU A   1 10  ? -12.798 5.772   9.566   1.00 48.19 ? ? ? ? ? ? 10  GLU A   N     1 
ATOM   2    C  CA    . GLU A   1 10  ? -12.229 6.813   8.718   1.00 43.93 ? ? ? ? ? ? 10  GLU A   CA    1 
ATOM   3    C  C     . GLU A   1 10  ? -10.931 6.334   8.071   1.00 44.10 ? ? ? ? ? ? 10  GLU A   C     1 
ATOM   4    O  O     . GLU A   1 10  ? -9.863  6.191   8.655   1.00 46.54 ? ? ? ? ? ? 10  GLU A   O     1 
ATOM   5    C  CB    . GLU A   1 10  ? -11.982 8.122   9.451   1.00 55.19 ? ? ? ? ? ? 10  GLU A   CB    1 
ATOM   6    N  N     . ARG A   1 11  ? -11.115 6.101   6.784   1.00 41.44 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A   N     1 
ATOM   7    C  CA    . ARG A   1 11  ? -10.051 5.556   5.968   1.00 30.95 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A   CA    1 
ATOM   8    C  C     . ARG A   1 11  ? -9.222  6.669   5.330   1.00 32.77 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A   C     1 
ATOM   9    O  O     . ARG A   1 11  ? -9.704  7.598   4.673   1.00 31.00 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A   O     1 
ATOM   10   C  CB    . ARG A   1 11  ? -10.662 4.643   4.904   1.00 34.67 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A   CB    1 
ATOM   11   C  CG    . ARG A   1 11  ? -10.861 3.230   5.402   1.00 35.95 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A   CG    1 
ATOM   12   C  CD    . ARG A   1 11  ? -11.440 2.368   4.261   1.00 29.04 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A   CD    1 
ATOM   13   N  NE    . ARG A   1 11  ? -12.023 1.216   4.941   1.00 28.58 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A   NE    1 
ATOM   14   C  CZ    . ARG A   1 11  ? -12.598 0.181   4.403   1.00 23.19 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A   CZ    1 
ATOM   15   N  NH1   . ARG A   1 11  ? -12.647 0.182   3.086   1.00 20.72 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A   NH1   1 
ATOM   16   N  NH2   . ARG A   1 11  ? -13.052 -0.751  5.241   1.00 25.26 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A   NH2   1 
ATOM   17   N  N     . THR A   1 12  ? -7.929  6.488   5.565   1.00 28.49 ? ? ? ? ? ? 12  THR A   N     1 
ATOM   18   C  CA    A THR A   1 12  ? -6.923  7.303   4.903   0.50 30.09 ? ? ? ? ? ? 12  THR A   CA    1 
ATOM   19   C  CA    B THR A   1 12  ? -6.872  7.276   4.960   0.50 30.28 ? ? ? ? ? ? 12  THR A   CA    1 
ATOM   20   C  C     . THR A   1 12  ? -6.204  6.405   3.910   1.00 29.93 ? ? ? ? ? ? 12  THR A   C     1 
ATOM   21   O  O     . THR A   1 12  ? -5.862  5.250   4.188   1.00 27.97 ? ? ? ? ? ? 12  THR A   O     1 
ATOM   22   C  CB    A THR A   1 12  ? -5.960  7.913   5.919   0.50 34.00 ? ? ? ? ? ? 12  THR A   CB    1 
ATOM   23   C  CB    B THR A   1 12  ? -5.897  7.751   6.036   0.50 29.84 ? ? ? ? ? ? 12  THR A   CB    1 
ATOM   24   O  OG1   A THR A   1 12  ? -5.116  6.887   6.435   0.50 33.74 ? ? ? ? ? ? 12  THR A   OG1   1 
ATOM   25   O  OG1   B THR A   1 12  ? -6.572  8.771   6.808   0.50 38.72 ? ? ? ? ? ? 12  THR A   OG1   1 
ATOM   26   C  CG2   A THR A   1 12  ? -6.762  8.463   7.095   0.50 39.16 ? ? ? ? ? ? 12  THR A   CG2   1 
ATOM   27   C  CG2   B THR A   1 12  ? -4.667  8.426   5.462   0.50 34.30 ? ? ? ? ? ? 12  THR A   CG2   1 
ATOM   28   N  N     . TYR A   1 13  ? -6.025  6.914   2.705   1.00 29.89 ? ? ? ? ? ? 13  TYR A   N     1 
ATOM   29   C  CA    . TYR A   1 13  ? -5.499  6.096   1.639   1.00 27.65 ? ? ? ? ? ? 13  TYR A   CA    1 
ATOM   30   C  C     . TYR A   1 13  ? -4.004  6.292   1.505   1.00 30.77 ? ? ? ? ? ? 13  TYR A   C     1 
ATOM   31   O  O     . TYR A   1 13  ? -3.530  7.460   1.481   1.00 36.82 ? ? ? ? ? ? 13  TYR A   O     1 
ATOM   32   C  CB    . TYR A   1 13  ? -6.281  6.422   0.338   1.00 31.35 ? ? ? ? ? ? 13  TYR A   CB    1 
ATOM   33   C  CG    . TYR A   1 13  ? -7.693  5.827   0.471   1.00 31.17 ? ? ? ? ? ? 13  TYR A   CG    1 
ATOM   34   C  CD1   . TYR A   1 13  ? -8.745  6.525   1.009   1.00 29.56 ? ? ? ? ? ? 13  TYR A   CD1   1 
ATOM   35   C  CD2   . TYR A   1 13  ? -7.958  4.520   0.077   1.00 27.36 ? ? ? ? ? ? 13  TYR A   CD2   1 
ATOM   36   C  CE1   . TYR A   1 13  ? -10.008 6.000   1.138   1.00 29.99 ? ? ? ? ? ? 13  TYR A   CE1   1 
ATOM   37   C  CE2   . TYR A   1 13  ? -9.235  3.965   0.199   1.00 27.19 ? ? ? ? ? ? 13  TYR A   CE2   1 
ATOM   38   C  CZ    . TYR A   1 13  ? -10.271 4.702   0.738   1.00 24.31 ? ? ? ? ? ? 13  TYR A   CZ    1 
ATOM   39   O  OH    . TYR A   1 13  ? -11.545 4.178   0.878   1.00 28.84 ? ? ? ? ? ? 13  TYR A   OH    1 
ATOM   40   N  N     . LEU A   1 14  ? -3.281  5.195   1.404   1.00 27.09 ? ? ? ? ? ? 14  LEU A   N     1 
ATOM   41   C  CA    . LEU A   1 14  ? -1.840  5.194   1.184   1.00 27.40 ? ? ? ? ? ? 14  LEU A   CA    1 
ATOM   42   C  C     . LEU A   1 14  ? -1.518  4.953   -0.293  1.00 27.35 ? ? ? ? ? ? 14  LEU A   C     1 
ATOM   43   O  O     . LEU A   1 14  ? -0.464  5.374   -0.746  1.00 31.87 ? ? ? ? ? ? 14  LEU A   O     1 
ATOM   44   C  CB    . LEU A   1 14  ? -1.115  4.139   2.047   1.00 25.45 ? ? ? ? ? ? 14  LEU A   CB    1 
ATOM   45   C  CG    . LEU A   1 14  ? -1.361  4.209   3.554   1.00 28.32 ? ? ? ? ? ? 14  LEU A   CG    1 
ATOM   46   C  CD1   . LEU A   1 14  ? -0.525  3.209   4.316   1.00 37.06 ? ? ? ? ? ? 14  LEU A   CD1   1 
ATOM   47   C  CD2   . LEU A   1 14  ? -1.068  5.635   3.997   1.00 32.23 ? ? ? ? ? ? 14  LEU A   CD2   1 
ATOM   48   N  N     . TYR A   1 15  ? -2.410  4.248   -0.985  1.00 25.73 ? ? ? ? ? ? 15  TYR A   N     1 
ATOM   49   C  CA    . TYR A   1 15  ? -2.124  3.836   -2.361  1.00 23.40 ? ? ? ? ? ? 15  TYR A   CA    1 
ATOM   50   C  C     . TYR A   1 15  ? -3.476  3.610   -3.040  1.00 25.59 ? ? ? ? ? ? 15  TYR A   C     1 
ATOM   51   O  O     . TYR A   1 15  ? -4.341  2.919   -2.458  1.00 22.96 ? ? ? ? ? ? 15  TYR A   O     1 
ATOM   52   C  CB    . TYR A   1 15  ? -1.202  2.611   -2.452  1.00 24.84 ? ? ? ? ? ? 15  TYR A   CB    1 
ATOM   53   C  CG    . TYR A   1 15  ? -1.000  2.102   -3.848  1.00 25.10 ? ? ? ? ? ? 15  TYR A   CG    1 
ATOM   54   C  CD1   . TYR A   1 15  ? -0.134  2.710   -4.713  1.00 23.60 ? ? ? ? ? ? 15  TYR A   CD1   1 
ATOM   55   C  CD2   . TYR A   1 15  ? -1.726  1.000   -4.315  1.00 24.38 ? ? ? ? ? ? 15  TYR A   CD2   1 
ATOM   56   C  CE1   . TYR A   1 15  ? 0.053   2.258   -6.012  1.00 26.27 ? ? ? ? ? ? 15  TYR A   CE1   1 
ATOM   57   C  CE2   . TYR A   1 15  ? -1.585  0.475   -5.615  1.00 25.09 ? ? ? ? ? ? 15  TYR A   CE2   1 
ATOM   58   C  CZ    . TYR A   1 15  ? -0.671  1.152   -6.430  1.00 23.88 ? ? ? ? ? ? 15  TYR A   CZ    1 
ATOM   59   O  OH    . TYR A   1 15  ? -0.447  0.746   -7.719  1.00 29.71 ? ? ? ? ? ? 15  TYR A   OH    1 
ATOM   60   N  N     . ARG A   1 16  ? -3.670  4.162   -4.221  1.00 23.53 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A   N     1 
ATOM   61   C  CA    A ARG A   1 16  ? -4.843  3.903   -5.056  0.50 22.30 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A   CA    1 
ATOM   62   C  CA    B ARG A   1 16  ? -4.836  3.922   -5.064  0.50 22.31 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A   CA    1 
ATOM   63   C  C     . ARG A   1 16  ? -4.330  3.313   -6.356  1.00 22.83 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A   C     1 
ATOM   64   O  O     . ARG A   1 16  ? -3.627  3.994   -7.082  1.00 25.43 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A   O     1 
ATOM   65   C  CB    A ARG A   1 16  ? -5.640  5.191   -5.208  0.50 25.97 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A   CB    1 
ATOM   66   C  CB    B ARG A   1 16  ? -5.583  5.228   -5.287  0.50 26.10 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A   CB    1 
ATOM   67   C  CG    A ARG A   1 16  ? -6.360  5.605   -3.916  0.50 28.09 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A   CG    1 
ATOM   68   C  CG    B ARG A   1 16  ? -6.378  5.687   -4.061  0.50 28.13 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A   CG    1 
ATOM   69   C  CD    A ARG A   1 16  ? -7.020  6.958   -4.105  0.50 30.91 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A   CD    1 
ATOM   70   C  CD    B ARG A   1 16  ? -7.281  6.834   -4.494  0.50 31.18 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A   CD    1 
ATOM   71   N  NE    A ARG A   1 16  ? -8.000  7.310   -3.096  0.50 34.34 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A   NE    1 
ATOM   72   N  NE    B ARG A   1 16  ? -8.426  7.008   -3.598  0.50 34.58 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A   NE    1 
ATOM   73   C  CZ    A ARG A   1 16  ? -9.069  6.640   -2.692  0.50 34.62 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A   CZ    1 
ATOM   74   C  CZ    B ARG A   1 16  ? -8.511  8.025   -2.744  0.50 37.60 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A   CZ    1 
ATOM   75   N  NH1   A ARG A   1 16  ? -9.405  5.464   -3.192  0.50 42.90 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A   NH1   1 
ATOM   76   N  NH1   B ARG A   1 16  ? -7.526  8.913   -2.690  0.50 49.39 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A   NH1   1 
ATOM   77   N  NH2   A ARG A   1 16  ? -9.840  7.164   -1.742  0.50 42.85 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A   NH2   1 
ATOM   78   N  NH2   B ARG A   1 16  ? -9.574  8.137   -1.955  0.50 40.20 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A   NH2   1 
ATOM   79   N  N     . GLY A   1 17  ? -4.661  2.058   -6.634  1.00 23.62 ? ? ? ? ? ? 17  GLY A   N     1 
ATOM   80   C  CA    . GLY A   1 17  ? -4.067  1.382   -7.772  1.00 24.62 ? ? ? ? ? ? 17  GLY A   CA    1 
ATOM   81   C  C     . GLY A   1 17  ? -5.105  0.852   -8.729  1.00 24.31 ? ? ? ? ? ? 17  GLY A   C     1 
ATOM   82   O  O     . GLY A   1 17  ? -6.259  1.277   -8.788  1.00 27.12 ? ? ? ? ? ? 17  GLY A   O     1 
ATOM   83   N  N     . ARG A   1 18  ? -4.560  -0.108  -9.473  1.00 24.17 ? ? ? ? ? ? 18  ARG A   N     1 
ATOM   84   C  CA    A ARG A   1 18  ? -5.275  -0.689  -10.601 0.50 23.51 ? ? ? ? ? ? 18  ARG A   CA    1 
ATOM   85   C  CA    B ARG A   1 18  ? -5.289  -0.679  -10.609 0.50 23.80 ? ? ? ? ? ? 18  ARG A   CA    1 
ATOM   86   C  C     . ARG A   1 18  ? -6.305  -1.710  -10.145 1.00 25.70 ? ? ? ? ? ? 18  ARG A   C     1 
ATOM   87   O  O     . ARG A   1 18  ? -7.467  -1.692  -10.548 1.00 27.45 ? ? ? ? ? ? 18  ARG A   O     1 
ATOM   88   C  CB    A ARG A   1 18  ? -4.246  -1.290  -11.572 0.50 26.52 ? ? ? ? ? ? 18  ARG A   CB    1 
ATOM   89   C  CB    B ARG A   1 18  ? -4.249  -1.214  -11.604 0.50 25.08 ? ? ? ? ? ? 18  ARG A   CB    1 
ATOM   90   C  CG    A ARG A   1 18  ? -3.434  -0.104  -12.102 0.50 26.22 ? ? ? ? ? ? 18  ARG A   CG    1 
ATOM   91   C  CG    B ARG A   1 18  ? -5.007  -1.817  -12.783 0.50 29.21 ? ? ? ? ? ? 18  ARG A   CG    1 
ATOM   92   N  N     A ILE A   1 19  ? -5.874  -2.622  -9.266  0.50 23.45 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   N     1 
ATOM   93   N  N     B ILE A   1 19  ? -5.885  -2.613  -9.252  0.50 22.92 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   N     1 
ATOM   94   C  CA    A ILE A   1 19  ? -6.813  -3.653  -8.822  0.50 24.44 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   CA    1 
ATOM   95   C  CA    B ILE A   1 19  ? -6.835  -3.644  -8.808  0.50 23.79 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   CA    1 
ATOM   96   C  C     A ILE A   1 19  ? -6.866  -3.679  -7.305  0.50 22.02 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   C     1 
ATOM   97   C  C     B ILE A   1 19  ? -7.164  -3.444  -7.338  0.50 22.41 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   C     1 
ATOM   98   O  O     A ILE A   1 19  ? -7.390  -4.616  -6.714  0.50 16.52 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   O     1 
ATOM   99   O  O     B ILE A   1 19  ? -8.167  -4.008  -6.884  0.50 16.91 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   O     1 
ATOM   100  C  CB    A ILE A   1 19  ? -6.420  -5.070  -9.247  0.50 25.48 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   CB    1 
ATOM   101  C  CB    B ILE A   1 19  ? -6.269  -5.058  -9.008  0.50 25.47 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   CB    1 
ATOM   102  C  CG1   A ILE A   1 19  ? -5.303  -5.572  -8.303  0.50 23.98 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   CG1   1 
ATOM   103  C  CG1   B ILE A   1 19  ? -4.782  -5.096  -8.668  0.50 24.90 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   CG1   1 
ATOM   104  C  CG2   A ILE A   1 19  ? -6.012  -5.197  -10.697 0.50 27.67 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   CG2   1 
ATOM   105  C  CG2   B ILE A   1 19  ? -6.524  -5.577  -10.420 0.50 27.11 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   CG2   1 
ATOM   106  C  CD1   A ILE A   1 19  ? -5.183  -7.069  -8.426  0.50 24.80 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   CD1   1 
ATOM   107  C  CD1   B ILE A   1 19  ? -4.352  -5.835  -7.447  0.50 25.52 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   CD1   1 
ATOM   108  N  N     . LEU A   1 20  ? -6.309  -2.675  -6.659  1.00 18.15 ? ? ? ? ? ? 20  LEU A   N     1 
ATOM   109  C  CA    . LEU A   1 20  ? -6.477  -2.549  -5.205  1.00 16.74 ? ? ? ? ? ? 20  LEU A   CA    1 
ATOM   110  C  C     . LEU A   1 20  ? -6.196  -1.113  -4.760  1.00 16.18 ? ? ? ? ? ? 20  LEU A   C     1 
ATOM   111  O  O     . LEU A   1 20  ? -5.469  -0.387  -5.435  1.00 17.65 ? ? ? ? ? ? 20  LEU A   O     1 
ATOM   112  C  CB    . LEU A   1 20  ? -5.588  -3.567  -4.456  1.00 17.53 ? ? ? ? ? ? 20  LEU A   CB    1 
ATOM   113  C  CG    . LEU A   1 20  ? -4.066  -3.394  -4.480  1.00 19.35 ? ? ? ? ? ? 20  LEU A   CG    1 
ATOM   114  C  CD1   . LEU A   1 20  ? -3.545  -2.434  -3.431  1.00 20.38 ? ? ? ? ? ? 20  LEU A   CD1   1 
ATOM   115  C  CD2   . LEU A   1 20  ? -3.410  -4.775  -4.303  1.00 21.92 ? ? ? ? ? ? 20  LEU A   CD2   1 
ATOM   116  N  N     . ASN A   1 21  ? -6.681  -0.776  -3.571  1.00 16.33 ? ? ? ? ? ? 21  ASN A   N     1 
ATOM   117  C  CA    . ASN A   1 21  ? -6.309  0.379   -2.806  1.00 17.06 ? ? ? ? ? ? 21  ASN A   CA    1 
ATOM   118  C  C     . ASN A   1 21  ? -5.782  -0.109  -1.457  1.00 16.39 ? ? ? ? ? ? 21  ASN A   C     1 
ATOM   119  O  O     . ASN A   1 21  ? -6.294  -1.096  -0.910  1.00 15.81 ? ? ? ? ? ? 21  ASN A   O     1 
ATOM   120  C  CB    . ASN A   1 21  ? -7.471  1.336   -2.537  1.00 18.30 ? ? ? ? ? ? 21  ASN A   CB    1 
ATOM   121  C  CG    . ASN A   1 21  ? -8.150  1.799   -3.820  1.00 18.65 ? ? ? ? ? ? 21  ASN A   CG    1 
ATOM   122  O  OD1   . ASN A   1 21  ? -7.446  2.068   -4.832  1.00 19.55 ? ? ? ? ? ? 21  ASN A   OD1   1 
ATOM   123  N  ND2   . ASN A   1 21  ? -9.478  1.845   -3.714  1.00 20.80 ? ? ? ? ? ? 21  ASN A   ND2   1 
ATOM   124  N  N     . LEU A   1 22  ? -4.807  0.588   -0.877  1.00 17.76 ? ? ? ? ? ? 22  LEU A   N     1 
ATOM   125  C  CA    . LEU A   1 22  ? -4.337  0.331   0.464   1.00 17.81 ? ? ? ? ? ? 22  LEU A   CA    1 
ATOM   126  C  C     . LEU A   1 22  ? -4.728  1.508   1.370   1.00 17.99 ? ? ? ? ? ? 22  LEU A   C     1 
ATOM   127  O  O     . LEU A   1 22  ? -4.384  2.652   1.017   1.00 20.89 ? ? ? ? ? ? 22  LEU A   O     1 
ATOM   128  C  CB    . LEU A   1 22  ? -2.826  0.122   0.513   1.00 18.37 ? ? ? ? ? ? 22  LEU A   CB    1 
ATOM   129  C  CG    . LEU A   1 22  ? -2.259  -0.009  1.928   1.00 19.43 ? ? ? ? ? ? 22  LEU A   CG    1 
ATOM   130  C  CD1   . LEU A   1 22  ? -2.790  -1.269  2.643   1.00 21.93 ? ? ? ? ? ? 22  LEU A   CD1   1 
ATOM   131  C  CD2   . LEU A   1 22  ? -0.740  -0.028  1.885   1.00 22.39 ? ? ? ? ? ? 22  LEU A   CD2   1 
ATOM   132  N  N     . ALA A   1 23  ? -5.421  1.173   2.441   1.00 19.90 ? ? ? ? ? ? 23  ALA A   N     1 
ATOM   133  C  CA    . ALA A   1 23  ? -5.995  2.173   3.341   1.00 21.79 ? ? ? ? ? ? 23  ALA A   CA    1 
ATOM   134  C  C     . ALA A   1 23  ? -5.585  1.846   4.758   1.00 21.10 ? ? ? ? ? ? 23  ALA A   C     1 
ATOM   135  O  O     . ALA A   1 23  ? -5.412  0.668   5.067   1.00 21.10 ? ? ? ? ? ? 23  ALA A   O     1 
ATOM   136  C  CB    . ALA A   1 23  ? -7.520  2.273   3.226   1.00 24.87 ? ? ? ? ? ? 23  ALA A   CB    1 
ATOM   137  N  N     . LEU A   1 24  ? -5.518  2.817   5.627   1.00 21.09 ? ? ? ? ? ? 24  LEU A   N     1 
ATOM   138  C  CA    . LEU A   1 24  ? -5.475  2.643   7.069   1.00 21.27 ? ? ? ? ? ? 24  LEU A   CA    1 
ATOM   139  C  C     . LEU A   1 24  ? -6.781  3.137   7.683   1.00 23.18 ? ? ? ? ? ? 24  LEU A   C     1 
ATOM   140  O  O     . LEU A   1 24  ? -7.342  4.172   7.376   1.00 26.92 ? ? ? ? ? ? 24  LEU A   O     1 
ATOM   141  C  CB    . LEU A   1 24  ? -4.350  3.496   7.674   1.00 25.68 ? ? ? ? ? ? 24  LEU A   CB    1 
ATOM   142  C  CG    . LEU A   1 24  ? -2.951  3.192   7.132   1.00 27.48 ? ? ? ? ? ? 24  LEU A   CG    1 
ATOM   143  C  CD1   . LEU A   1 24  ? -1.925  4.019   7.909   1.00 31.79 ? ? ? ? ? ? 24  LEU A   CD1   1 
ATOM   144  C  CD2   . LEU A   1 24  ? -2.594  1.708   7.160   1.00 27.91 ? ? ? ? ? ? 24  LEU A   CD2   1 
ATOM   145  N  N     . GLU A   1 25  ? -7.256  2.326   8.633   1.00 25.19 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A   N     1 
ATOM   146  C  CA    . GLU A   1 25  ? -8.478  2.644   9.361   1.00 27.41 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A   CA    1 
ATOM   147  C  C     . GLU A   1 25  ? -8.148  2.380   10.807  1.00 27.93 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A   C     1 
ATOM   148  O  O     . GLU A   1 25  ? -8.235  1.257   11.283  1.00 28.29 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A   O     1 
ATOM   149  C  CB    . GLU A   1 25  ? -9.576  1.725   8.867   1.00 28.77 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A   CB    1 
ATOM   150  C  CG    . GLU A   1 25  ? -10.928 2.156   9.370   1.00 33.09 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A   CG    1 
ATOM   151  C  CD    . GLU A   1 25  ? -11.995 1.198   8.886   1.00 35.83 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A   CD    1 
ATOM   152  O  OE1   . GLU A   1 25  ? -12.049 0.744   7.727   1.00 41.11 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A   OE1   1 
ATOM   153  O  OE2   . GLU A   1 25  ? -12.855 0.883   9.732   1.00 26.92 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A   OE2   1 
ATOM   154  N  N     . GLY A   1 26  ? -7.683  3.447   11.472  1.00 29.67 ? ? ? ? ? ? 26  GLY A   N     1 
ATOM   155  C  CA    . GLY A   1 26  ? -7.124  3.317   12.797  1.00 31.70 ? ? ? ? ? ? 26  GLY A   CA    1 
ATOM   156  C  C     . GLY A   1 26  ? -5.898  2.420   12.732  1.00 28.21 ? ? ? ? ? ? 26  GLY A   C     1 
ATOM   157  O  O     . GLY A   1 26  ? -5.026  2.731   11.926  1.00 32.31 ? ? ? ? ? ? 26  GLY A   O     1 
ATOM   158  N  N     . ARG A   1 27  ? -5.923  1.357   13.578  1.00 27.57 ? ? ? ? ? ? 27  ARG A   N     1 
ATOM   159  C  CA    . ARG A   1 27  ? -4.790  0.459   13.556  1.00 28.90 ? ? ? ? ? ? 27  ARG A   CA    1 
ATOM   160  C  C     . ARG A   1 27  ? -4.869  -0.564  12.422  1.00 24.59 ? ? ? ? ? ? 27  ARG A   C     1 
ATOM   161  O  O     . ARG A   1 27  ? -3.971  -1.401  12.227  1.00 29.45 ? ? ? ? ? ? 27  ARG A   O     1 
ATOM   162  C  CB    . ARG A   1 27  ? -4.682  -0.308  14.873  1.00 36.19 ? ? ? ? ? ? 27  ARG A   CB    1 
ATOM   163  N  N     . TYR A   1 28  ? -5.935  -0.568  11.624  1.00 21.21 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A   N     1 
ATOM   164  C  CA    . TYR A   1 28  ? -6.117  -1.639  10.678  1.00 19.23 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A   CA    1 
ATOM   165  C  C     . TYR A   1 28  ? -5.586  -1.308  9.313   1.00 18.90 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A   C     1 
ATOM   166  O  O     . TYR A   1 28  ? -5.830  -0.217  8.832   1.00 23.25 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A   O     1 
ATOM   167  C  CB    . TYR A   1 28  ? -7.622  -1.960  10.567  1.00 19.66 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A   CB    1 
ATOM   168  C  CG    . TYR A   1 28  ? -8.093  -2.677  11.811  1.00 18.72 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A   CG    1 
ATOM   169  C  CD1   . TYR A   1 28  ? -8.167  -4.042  11.898  1.00 20.52 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A   CD1   1 
ATOM   170  C  CD2   . TYR A   1 28  ? -8.490  -1.921  12.887  1.00 20.54 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A   CD2   1 
ATOM   171  C  CE1   . TYR A   1 28  ? -8.626  -4.623  13.078  1.00 23.72 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A   CE1   1 
ATOM   172  C  CE2   . TYR A   1 28  ? -8.943  -2.483  14.079  1.00 25.24 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A   CE2   1 
ATOM   173  C  CZ    . TYR A   1 28  ? -9.013  -3.857  14.158  1.00 25.77 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A   CZ    1 
ATOM   174  O  OH    . TYR A   1 28  ? -9.447  -4.445  15.331  1.00 31.46 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A   OH    1 
ATOM   175  N  N     . GLU A   1 29  ? -4.871  -2.227  8.703   1.00 18.29 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A   N     1 
ATOM   176  C  CA    . GLU A   1 29  ? -4.412  -2.129  7.303   1.00 17.93 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A   CA    1 
ATOM   177  C  C     . GLU A   1 29  ? -5.470  -2.792  6.465   1.00 16.56 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A   C     1 
ATOM   178  O  O     . GLU A   1 29  ? -5.770  -3.965  6.725   1.00 18.83 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A   O     1 
ATOM   179  C  CB    . GLU A   1 29  ? -3.059  -2.814  7.223   1.00 19.66 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A   CB    1 
ATOM   180  C  CG    . GLU A   1 29  ? -2.017  -2.058  8.045   1.00 21.23 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A   CG    1 
ATOM   181  C  CD    . GLU A   1 29  ? -0.800  -2.898  8.368   1.00 22.04 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A   CD    1 
ATOM   182  O  OE1   . GLU A   1 29  ? -0.801  -4.148  8.302   1.00 24.10 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A   OE1   1 
ATOM   183  O  OE2   . GLU A   1 29  ? 0.244   -2.301  8.722   1.00 27.41 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A   OE2   1 
ATOM   184  N  N     . ILE A   1 30  ? -6.038  -2.075  5.475   1.00 15.34 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A   N     1 
ATOM   185  C  CA    A ILE A   1 30  ? -7.153  -2.599  4.701   0.40 14.88 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A   CA    1 
ATOM   186  C  CA    B ILE A   1 30  ? -7.159  -2.586  4.696   0.60 14.75 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A   CA    1 
ATOM   187  C  C     . ILE A   1 30  ? -6.887  -2.457  3.227   1.00 15.87 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A   C     1 
ATOM   188  O  O     . ILE A   1 30  ? -6.511  -1.413  2.733   1.00 16.57 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A   O     1 
ATOM   189  C  CB    A ILE A   1 30  ? -8.457  -1.844  5.086   0.40 16.53 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A   CB    1 
ATOM   190  C  CB    B ILE A   1 30  ? -8.479  -1.810  5.029   0.60 16.64 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A   CB    1 
ATOM   191  C  CG1   A ILE A   1 30  ? -8.771  -1.976  6.589   0.40 16.71 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A   CG1   1 
ATOM   192  C  CG1   B ILE A   1 30  ? -8.912  -1.986  6.495   0.60 20.19 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A   CG1   1 
ATOM   193  C  CG2   A ILE A   1 30  ? -9.629  -2.272  4.226   0.40 16.91 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A   CG2   1 
ATOM   194  C  CG2   B ILE A   1 30  ? -9.583  -2.168  4.045   0.60 17.26 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A   CG2   1 
ATOM   195  C  CD1   A ILE A   1 30  ? -8.894  -3.415  7.044   0.40 21.18 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A   CD1   1 
ATOM   196  C  CD1   B ILE A   1 30  ? -10.169 -1.247  6.905   0.60 18.95 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A   CD1   1 
ATOM   197  N  N     . VAL A   1 31  ? -7.086  -3.568  2.524   1.00 13.54 ? ? ? ? ? ? 31  VAL A   N     1 
ATOM   198  C  CA    . VAL A   1 31  ? -6.902  -3.591  1.077   1.00 12.42 ? ? ? ? ? ? 31  VAL A   CA    1 
ATOM   199  C  C     . VAL A   1 31  ? -8.275  -3.657  0.451   1.00 12.55 ? ? ? ? ? ? 31  VAL A   C     1 
ATOM   200  O  O     . VAL A   1 31  ? -8.968  -4.694  0.604   1.00 13.71 ? ? ? ? ? ? 31  VAL A   O     1 
ATOM   201  C  CB    . VAL A   1 31  ? -6.028  -4.771  0.623   1.00 12.74 ? ? ? ? ? ? 31  VAL A   CB    1 
ATOM   202  C  CG1   . VAL A   1 31  ? -6.007  -4.739  -0.882  1.00 14.67 ? ? ? ? ? ? 31  VAL A   CG1   1 
ATOM   203  C  CG2   . VAL A   1 31  ? -4.595  -4.609  1.160   1.00 14.24 ? ? ? ? ? ? 31  VAL A   CG2   1 
ATOM   204  N  N     . GLU A   1 32  ? -8.655  -2.605  -0.255  1.00 14.15 ? ? ? ? ? ? 32  GLU A   N     1 
ATOM   205  C  CA    . GLU A   1 32  ? -9.916  -2.598  -1.034  1.00 14.69 ? ? ? ? ? ? 32  GLU A   CA    1 
ATOM   206  C  C     . GLU A   1 32  ? -9.649  -3.243  -2.369  1.00 13.22 ? ? ? ? ? ? 32  GLU A   C     1 
ATOM   207  O  O     . GLU A   1 32  ? -8.636  -2.963  -2.977  1.00 15.46 ? ? ? ? ? ? 32  GLU A   O     1 
ATOM   208  C  CB    . GLU A   1 32  ? -10.393 -1.154  -1.251  1.00 14.98 ? ? ? ? ? ? 32  GLU A   CB    1 
ATOM   209  C  CG    . GLU A   1 32  ? -10.744 -0.467  0.104   1.00 17.92 ? ? ? ? ? ? 32  GLU A   CG    1 
ATOM   210  C  CD    . GLU A   1 32  ? -11.151 0.984   0.003   1.00 19.82 ? ? ? ? ? ? 32  GLU A   CD    1 
ATOM   211  O  OE1   . GLU A   1 32  ? -11.014 1.486   -1.250  1.00 19.17 ? ? ? ? ? ? 32  GLU A   OE1   1 
ATOM   212  O  OE2   . GLU A   1 32  ? -11.578 1.597   0.929   1.00 21.39 ? ? ? ? ? ? 32  GLU A   OE2   1 
ATOM   213  N  N     . HIS A   1 33  ? -10.581 -4.083  -2.810  1.00 12.69 ? ? ? ? ? ? 33  HIS A   N     1 
ATOM   214  C  CA    . HIS A   1 33  ? -10.331 -4.848  -4.035  1.00 12.23 ? ? ? ? ? ? 33  HIS A   CA    1 
ATOM   215  C  C     . HIS A   1 33  ? -11.664 -5.070  -4.728  1.00 12.10 ? ? ? ? ? ? 33  HIS A   C     1 
ATOM   216  O  O     . HIS A   1 33  ? -12.681 -5.272  -4.042  1.00 13.56 ? ? ? ? ? ? 33  HIS A   O     1 
ATOM   217  C  CB    . HIS A   1 33  ? -9.696  -6.178  -3.643  1.00 12.71 ? ? ? ? ? ? 33  HIS A   CB    1 
ATOM   218  C  CG    . HIS A   1 33  ? -9.215  -7.070  -4.732  1.00 12.27 ? ? ? ? ? ? 33  HIS A   CG    1 
ATOM   219  N  ND1   . HIS A   1 33  ? -10.103 -7.701  -5.633  1.00 11.44 ? ? ? ? ? ? 33  HIS A   ND1   1 
ATOM   220  C  CD2   . HIS A   1 33  ? -7.965  -7.514  -5.032  1.00 14.46 ? ? ? ? ? ? 33  HIS A   CD2   1 
ATOM   221  C  CE1   . HIS A   1 33  ? -9.363  -8.454  -6.444  1.00 13.34 ? ? ? ? ? ? 33  HIS A   CE1   1 
ATOM   222  N  NE2   . HIS A   1 33  ? -8.081  -8.369  -6.106  1.00 14.42 ? ? ? ? ? ? 33  HIS A   NE2   1 
ATOM   223  N  N     . LYS A   1 34  ? -11.662 -5.085  -6.050  1.00 13.87 ? ? ? ? ? ? 34  LYS A   N     1 
ATOM   224  C  CA    . LYS A   1 34  ? -12.900 -5.359  -6.760  1.00 14.58 ? ? ? ? ? ? 34  LYS A   CA    1 
ATOM   225  C  C     . LYS A   1 34  ? -13.464 -6.717  -6.396  1.00 11.76 ? ? ? ? ? ? 34  LYS A   C     1 
ATOM   226  O  O     . LYS A   1 34  ? -12.679 -7.609  -6.094  1.00 12.30 ? ? ? ? ? ? 34  LYS A   O     1 
ATOM   227  C  CB    . LYS A   1 34  ? -12.724 -5.308  -8.281  1.00 18.54 ? ? ? ? ? ? 34  LYS A   CB    1 
ATOM   228  C  CG    . LYS A   1 34  ? -12.869 -3.887  -8.786  1.00 25.39 ? ? ? ? ? ? 34  LYS A   CG    1 
ATOM   229  C  CD    . LYS A   1 34  ? -12.576 -3.903  -10.301 1.00 26.53 ? ? ? ? ? ? 34  LYS A   CD    1 
ATOM   230  C  CE    . LYS A   1 34  ? -12.818 -2.519  -10.876 1.00 24.81 ? ? ? ? ? ? 34  LYS A   CE    1 
ATOM   231  N  NZ    . LYS A   1 34  ? -11.795 -1.533  -10.422 1.00 36.36 ? ? ? ? ? ? 34  LYS A   NZ    1 
ATOM   232  N  N     . PRO A   1 35  ? -14.775 -6.893  -6.457  1.00 13.58 ? ? ? ? ? ? 35  PRO A   N     1 
ATOM   233  C  CA    . PRO A   1 35  ? -15.317 -8.267  -6.235  1.00 11.80 ? ? ? ? ? ? 35  PRO A   CA    1 
ATOM   234  C  C     . PRO A   1 35  ? -14.951 -9.132  -7.415  1.00 10.66 ? ? ? ? ? ? 35  PRO A   C     1 
ATOM   235  O  O     . PRO A   1 35  ? -14.599 -8.668  -8.516  1.00 11.93 ? ? ? ? ? ? 35  PRO A   O     1 
ATOM   236  C  CB    . PRO A   1 35  ? -16.828 -8.053  -6.103  1.00 14.09 ? ? ? ? ? ? 35  PRO A   CB    1 
ATOM   237  C  CG    . PRO A   1 35  ? -17.084 -6.708  -6.656  1.00 16.47 ? ? ? ? ? ? 35  PRO A   CG    1 
ATOM   238  C  CD    . PRO A   1 35  ? -15.835 -5.905  -6.738  1.00 16.85 ? ? ? ? ? ? 35  PRO A   CD    1 
ATOM   239  N  N     . ALA A   1 36  ? -15.009 -10.433 -7.165  1.00 10.56 ? ? ? ? ? ? 36  ALA A   N     1 
ATOM   240  C  CA    . ALA A   1 36  ? -14.598 -11.456 -8.115  1.00 10.29 ? ? ? ? ? ? 36  ALA A   CA    1 
ATOM   241  C  C     . ALA A   1 36  ? -15.762 -12.461 -8.309  1.00 9.21  ? ? ? ? ? ? 36  ALA A   C     1 
ATOM   242  O  O     . ALA A   1 36  ? -16.673 -12.562 -7.505  1.00 9.43  ? ? ? ? ? ? 36  ALA A   O     1 
ATOM   243  C  CB    . ALA A   1 36  ? -13.328 -12.190 -7.638  1.00 11.75 ? ? ? ? ? ? 36  ALA A   CB    1 
ATOM   244  N  N     . VAL A   1 37  ? -15.621 -13.236 -9.378  1.00 9.03  ? ? ? ? ? ? 37  VAL A   N     1 
ATOM   245  C  CA    . VAL A   1 37  ? -16.502 -14.386 -9.633  1.00 9.04  ? ? ? ? ? ? 37  VAL A   CA    1 
ATOM   246  C  C     . VAL A   1 37  ? -15.688 -15.614 -9.933  1.00 8.61  ? ? ? ? ? ? 37  VAL A   C     1 
ATOM   247  O  O     . VAL A   1 37  ? -14.493 -15.499 -10.355 1.00 9.82  ? ? ? ? ? ? 37  VAL A   O     1 
ATOM   248  C  CB    . VAL A   1 37  ? -17.474 -14.110 -10.837 1.00 9.34  ? ? ? ? ? ? 37  VAL A   CB    1 
ATOM   249  C  CG1   . VAL A   1 37  ? -18.386 -12.934 -10.506 1.00 11.27 ? ? ? ? ? ? 37  VAL A   CG1   1 
ATOM   250  C  CG2   . VAL A   1 37  ? -16.705 -13.870 -12.124 1.00 10.80 ? ? ? ? ? ? 37  VAL A   CG2   1 
ATOM   251  N  N     . ALA A   1 38  ? -16.304 -16.791 -9.769  1.00 8.77  ? ? ? ? ? ? 38  ALA A   N     1 
ATOM   252  C  CA    . ALA A   1 38  ? -15.608 -18.048 -10.087 1.00 8.45  ? ? ? ? ? ? 38  ALA A   CA    1 
ATOM   253  C  C     . ALA A   1 38  ? -16.686 -19.026 -10.566 1.00 8.77  ? ? ? ? ? ? 38  ALA A   C     1 
ATOM   254  O  O     . ALA A   1 38  ? -17.844 -18.942 -10.093 1.00 9.37  ? ? ? ? ? ? 38  ALA A   O     1 
ATOM   255  C  CB    . ALA A   1 38  ? -14.892 -18.572 -8.832  1.00 9.78  ? ? ? ? ? ? 38  ALA A   CB    1 
ATOM   256  N  N     . VAL A   1 39  ? -16.302 -19.888 -11.471 1.00 8.44  ? ? ? ? ? ? 39  VAL A   N     1 
ATOM   257  C  CA    . VAL A   1 39  ? -17.290 -20.802 -12.070 1.00 8.60  ? ? ? ? ? ? 39  VAL A   CA    1 
ATOM   258  C  C     . VAL A   1 39  ? -16.840 -22.257 -11.928 1.00 8.43  ? ? ? ? ? ? 39  VAL A   C     1 
ATOM   259  O  O     . VAL A   1 39  ? -15.739 -22.626 -12.370 1.00 9.06  ? ? ? ? ? ? 39  VAL A   O     1 
ATOM   260  C  CB    . VAL A   1 39  ? -17.438 -20.469 -13.594 1.00 9.32  ? ? ? ? ? ? 39  VAL A   CB    1 
ATOM   261  C  CG1   . VAL A   1 39  ? -18.425 -21.465 -14.220 1.00 11.96 ? ? ? ? ? ? 39  VAL A   CG1   1 
ATOM   262  C  CG2   . VAL A   1 39  ? -17.879 -19.031 -13.746 1.00 11.77 ? ? ? ? ? ? 39  VAL A   CG2   1 
ATOM   263  N  N     . ILE A   1 40  ? -17.680 -23.075 -11.317 1.00 9.08  ? ? ? ? ? ? 40  ILE A   N     1 
ATOM   264  C  CA    . ILE A   1 40  ? -17.517 -24.508 -11.153 1.00 9.06  ? ? ? ? ? ? 40  ILE A   CA    1 
ATOM   265  C  C     . ILE A   1 40  ? -18.208 -25.215 -12.344 1.00 9.40  ? ? ? ? ? ? 40  ILE A   C     1 
ATOM   266  O  O     . ILE A   1 40  ? -19.415 -24.986 -12.551 1.00 10.79 ? ? ? ? ? ? 40  ILE A   O     1 
ATOM   267  C  CB    . ILE A   1 40  ? -18.170 -24.974 -9.846  1.00 10.08 ? ? ? ? ? ? 40  ILE A   CB    1 
ATOM   268  C  CG1   . ILE A   1 40  ? -17.499 -24.278 -8.645  1.00 9.88  ? ? ? ? ? ? 40  ILE A   CG1   1 
ATOM   269  C  CG2   . ILE A   1 40  ? -18.029 -26.509 -9.784  1.00 11.43 ? ? ? ? ? ? 40  ILE A   CG2   1 
ATOM   270  C  CD1   . ILE A   1 40  ? -18.138 -24.631 -7.293  1.00 10.76 ? ? ? ? ? ? 40  ILE A   CD1   1 
ATOM   271  N  N     . ALA A   1 41  ? -17.473 -26.006 -13.086 1.00 10.19 ? ? ? ? ? ? 41  ALA A   N     1 
ATOM   272  C  CA    . ALA A   1 41  ? -18.065 -26.669 -14.252 1.00 10.54 ? ? ? ? ? ? 41  ALA A   CA    1 
ATOM   273  C  C     . ALA A   1 41  ? -17.540 -28.096 -14.341 1.00 10.63 ? ? ? ? ? ? 41  ALA A   C     1 
ATOM   274  O  O     . ALA A   1 41  ? -16.312 -28.298 -14.223 1.00 11.17 ? ? ? ? ? ? 41  ALA A   O     1 
ATOM   275  C  CB    . ALA A   1 41  ? -17.734 -25.926 -15.531 1.00 12.01 ? ? ? ? ? ? 41  ALA A   CB    1 
ATOM   276  N  N     . LEU A   1 42  ? -18.435 -29.063 -14.536 1.00 12.11 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A   N     1 
ATOM   277  C  CA    A LEU A   1 42  ? -18.107 -30.480 -14.671 0.40 13.39 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A   CA    1 
ATOM   278  C  CA    B LEU A   1 42  ? -18.125 -30.489 -14.630 0.60 13.07 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A   CA    1 
ATOM   279  C  C     . LEU A   1 42  ? -18.503 -30.957 -16.058 1.00 14.67 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A   C     1 
ATOM   280  O  O     . LEU A   1 42  ? -19.608 -30.633 -16.489 1.00 18.94 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A   O     1 
ATOM   281  C  CB    A LEU A   1 42  ? -18.840 -31.305 -13.618 0.40 15.20 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A   CB    1 
ATOM   282  C  CB    B LEU A   1 42  ? -18.835 -31.248 -13.508 0.60 16.12 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A   CB    1 
ATOM   283  C  CG    A LEU A   1 42  ? -18.180 -31.407 -12.250 0.40 15.19 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A   CG    1 
ATOM   284  C  CG    B LEU A   1 42  ? -18.288 -32.613 -13.101 0.60 16.38 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A   CG    1 
ATOM   285  C  CD1   A LEU A   1 42  ? -16.936 -32.281 -12.319 0.40 15.47 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A   CD1   1 
ATOM   286  C  CD1   B LEU A   1 42  ? -16.985 -32.451 -12.332 0.60 18.47 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A   CD1   1 
ATOM   287  C  CD2   A LEU A   1 42  ? -17.847 -30.022 -11.723 0.40 20.91 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A   CD2   1 
ATOM   288  C  CD2   B LEU A   1 42  ? -19.322 -33.361 -12.273 0.60 20.68 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A   CD2   1 
ATOM   289  N  N     . ARG A   1 43  ? -17.671 -31.795 -16.642 1.00 13.96 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   N     1 
ATOM   290  C  CA    A ARG A   1 43  ? -18.050 -32.399 -17.925 0.60 15.43 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   CA    1 
ATOM   291  C  CA    B ARG A   1 43  ? -18.079 -32.419 -17.902 0.40 15.33 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   CA    1 
ATOM   292  C  C     . ARG A   1 43  ? -17.406 -33.797 -17.908 1.00 14.55 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   C     1 
ATOM   293  O  O     . ARG A   1 43  ? -16.176 -33.912 -17.765 1.00 14.44 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   O     1 
ATOM   294  C  CB    A ARG A   1 43  ? -17.551 -31.635 -19.154 0.60 17.09 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   CB    1 
ATOM   295  C  CB    B ARG A   1 43  ? -17.689 -31.532 -19.081 0.40 16.13 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   CB    1 
ATOM   296  C  CG    A ARG A   1 43  ? -17.688 -32.481 -20.465 0.60 18.42 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   CG    1 
ATOM   297  C  CG    B ARG A   1 43  ? -18.173 -32.083 -20.434 0.40 19.24 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   CG    1 
ATOM   298  C  CD    A ARG A   1 43  ? -17.101 -31.682 -21.652 0.60 18.50 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   CD    1 
ATOM   299  C  CD    B ARG A   1 43  ? -17.850 -31.058 -21.541 0.40 19.89 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   CD    1 
ATOM   300  N  NE    A ARG A   1 43  ? -17.028 -32.608 -22.817 0.60 18.08 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   NE    1 
ATOM   301  N  NE    B ARG A   1 43  ? -18.311 -31.621 -22.808 0.40 19.74 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   NE    1 
ATOM   302  C  CZ    A ARG A   1 43  ? -17.914 -32.666 -23.796 0.60 17.14 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   CZ    1 
ATOM   303  C  CZ    B ARG A   1 43  ? -17.790 -32.705 -23.383 0.40 21.62 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   CZ    1 
ATOM   304  N  NH1   A ARG A   1 43  ? -18.962 -31.841 -23.772 0.60 21.15 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   NH1   1 
ATOM   305  N  NH1   B ARG A   1 43  ? -18.282 -33.142 -24.539 0.40 32.82 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   NH1   1 
ATOM   306  N  NH2   A ARG A   1 43  ? -17.718 -33.556 -24.780 0.60 24.93 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   NH2   1 
ATOM   307  N  NH2   B ARG A   1 43  ? -16.785 -33.410 -22.886 0.40 24.87 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   NH2   1 
ATOM   308  N  N     . GLU A   1 44  ? -18.215 -34.834 -18.093 1.00 17.93 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A   N     1 
ATOM   309  C  CA    . GLU A   1 44  ? -17.696 -36.205 -18.180 1.00 18.33 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A   CA    1 
ATOM   310  C  C     . GLU A   1 44  ? -16.792 -36.541 -16.981 1.00 15.67 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A   C     1 
ATOM   311  O  O     . GLU A   1 44  ? -15.774 -37.243 -17.097 1.00 17.45 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A   O     1 
ATOM   312  C  CB    . GLU A   1 44  ? -16.964 -36.487 -19.514 1.00 22.63 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A   CB    1 
ATOM   313  C  CG    . GLU A   1 44  ? -17.854 -36.305 -20.719 1.00 26.83 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A   CG    1 
ATOM   314  C  CD    . GLU A   1 44  ? -17.136 -36.389 -22.059 1.00 35.74 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A   CD    1 
ATOM   315  O  OE1   . GLU A   1 44  ? -17.783 -36.196 -23.110 1.00 43.50 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A   OE1   1 
ATOM   316  O  OE2   . GLU A   1 44  ? -15.903 -36.613 -22.136 1.00 39.44 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A   OE2   1 
ATOM   317  N  N     . GLY A   1 45  ? -17.159 -36.055 -15.786 1.00 14.73 ? ? ? ? ? ? 45  GLY A   N     1 
ATOM   318  C  CA    . GLY A   1 45  ? -16.460 -36.271 -14.527 1.00 16.72 ? ? ? ? ? ? 45  GLY A   CA    1 
ATOM   319  C  C     . GLY A   1 45  ? -15.195 -35.466 -14.333 1.00 13.26 ? ? ? ? ? ? 45  GLY A   C     1 
ATOM   320  O  O     . GLY A   1 45  ? -14.526 -35.605 -13.317 1.00 15.04 ? ? ? ? ? ? 45  GLY A   O     1 
ATOM   321  N  N     . ARG A   1 46  ? -14.874 -34.588 -15.273 1.00 12.81 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   N     1 
ATOM   322  C  CA    A ARG A   1 46  ? -13.740 -33.698 -15.094 0.40 11.51 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   CA    1 
ATOM   323  C  CA    B ARG A   1 46  ? -13.719 -33.696 -15.174 0.60 11.76 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   CA    1 
ATOM   324  C  C     . ARG A   1 46  ? -14.229 -32.307 -14.730 1.00 9.86  ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   C     1 
ATOM   325  O  O     . ARG A   1 46  ? -15.232 -31.827 -15.259 1.00 10.99 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   O     1 
ATOM   326  C  CB    A ARG A   1 46  ? -12.967 -33.605 -16.418 0.40 12.50 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   CB    1 
ATOM   327  C  CB    B ARG A   1 46  ? -12.986 -33.545 -16.519 0.60 12.08 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   CB    1 
ATOM   328  C  CG    A ARG A   1 46  ? -12.522 -35.017 -16.858 0.40 14.38 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   CG    1 
ATOM   329  C  CG    B ARG A   1 46  ? -11.994 -34.654 -16.954 0.60 13.10 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   CG    1 
ATOM   330  C  CD    A ARG A   1 46  ? -11.667 -34.831 -18.090 0.40 14.90 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   CD    1 
ATOM   331  C  CD    B ARG A   1 46  ? -12.791 -35.896 -17.392 0.60 12.65 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   CD    1 
ATOM   332  N  NE    A ARG A   1 46  ? -11.166 -36.092 -18.632 0.40 17.68 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   NE    1 
ATOM   333  N  NE    B ARG A   1 46  ? -11.890 -36.761 -18.179 0.60 14.68 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   NE    1 
ATOM   334  C  CZ    A ARG A   1 46  ? -11.723 -36.907 -19.493 0.40 19.10 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   CZ    1 
ATOM   335  C  CZ    B ARG A   1 46  ? -12.304 -37.784 -18.913 0.60 16.18 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   CZ    1 
ATOM   336  N  NH1   A ARG A   1 46  ? -12.928 -36.640 -19.985 0.40 22.65 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   NH1   1 
ATOM   337  N  NH1   B ARG A   1 46  ? -13.612 -38.074 -18.915 0.60 16.39 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   NH1   1 
ATOM   338  N  NH2   A ARG A   1 46  ? -11.096 -38.023 -19.880 0.40 19.25 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   NH2   1 
ATOM   339  N  NH2   B ARG A   1 46  ? -11.448 -38.531 -19.623 0.60 17.59 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   NH2   1 
ATOM   340  N  N     . MET A   1 47  ? -13.493 -31.663 -13.833 1.00 10.07 ? ? ? ? ? ? 47  MET A   N     1 
ATOM   341  C  CA    . MET A   1 47  ? -13.751 -30.260 -13.535 1.00 9.39  ? ? ? ? ? ? 47  MET A   CA    1 
ATOM   342  C  C     . MET A   1 47  ? -12.850 -29.389 -14.385 1.00 9.11  ? ? ? ? ? ? 47  MET A   C     1 
ATOM   343  O  O     . MET A   1 47  ? -11.711 -29.722 -14.708 1.00 9.65  ? ? ? ? ? ? 47  MET A   O     1 
ATOM   344  C  CB    . MET A   1 47  ? -13.502 -30.054 -12.031 1.00 10.35 ? ? ? ? ? ? 47  MET A   CB    1 
ATOM   345  C  CG    . MET A   1 47  ? -13.636 -28.600 -11.556 1.00 10.58 ? ? ? ? ? ? 47  MET A   CG    1 
ATOM   346  S  SD    . MET A   1 47  ? -13.930 -28.517 -9.758  1.00 11.48 ? ? ? ? ? ? 47  MET A   SD    1 
ATOM   347  C  CE    . MET A   1 47  ? -15.510 -29.230 -9.643  1.00 11.63 ? ? ? ? ? ? 47  MET A   CE    1 
ATOM   348  N  N     . LEU A   1 48  ? -13.412 -28.208 -14.693 1.00 9.09  ? ? ? ? ? ? 48  LEU A   N     1 
ATOM   349  C  CA    . LEU A   1 48  ? -12.712 -27.208 -15.518 1.00 8.98  ? ? ? ? ? ? 48  LEU A   CA    1 
ATOM   350  C  C     . LEU A   1 48  ? -11.796 -26.383 -14.616 1.00 8.66  ? ? ? ? ? ? 48  LEU A   C     1 
ATOM   351  O  O     . LEU A   1 48  ? -12.275 -25.464 -13.924 1.00 9.93  ? ? ? ? ? ? 48  LEU A   O     1 
ATOM   352  C  CB    . LEU A   1 48  ? -13.745 -26.365 -16.218 1.00 9.88  ? ? ? ? ? ? 48  LEU A   CB    1 
ATOM   353  C  CG    . LEU A   1 48  ? -13.261 -25.272 -17.140 1.00 10.67 ? ? ? ? ? ? 48  LEU A   CG    1 
ATOM   354  C  CD1   . LEU A   1 48  ? -12.339 -25.817 -18.216 1.00 12.75 ? ? ? ? ? ? 48  LEU A   CD1   1 
ATOM   355  C  CD2   . LEU A   1 48  ? -14.458 -24.560 -17.719 1.00 12.89 ? ? ? ? ? ? 48  LEU A   CD2   1 
ATOM   356  N  N     . PHE A   1 49  ? -10.515 -26.693 -14.591 1.00 9.61  ? ? ? ? ? ? 49  PHE A   N     1 
ATOM   357  C  CA    . PHE A   1 49  ? -9.565  -25.830 -13.881 1.00 9.61  ? ? ? ? ? ? 49  PHE A   CA    1 
ATOM   358  C  C     . PHE A   1 49  ? -8.824  -24.964 -14.903 1.00 9.42  ? ? ? ? ? ? 49  PHE A   C     1 
ATOM   359  O  O     . PHE A   1 49  ? -8.802  -25.256 -16.095 1.00 10.58 ? ? ? ? ? ? 49  PHE A   O     1 
ATOM   360  C  CB    . PHE A   1 49  ? -8.531  -26.672 -13.098 1.00 9.77  ? ? ? ? ? ? 49  PHE A   CB    1 
ATOM   361  C  CG    . PHE A   1 49  ? -9.172  -27.537 -12.042 1.00 9.95  ? ? ? ? ? ? 49  PHE A   CG    1 
ATOM   362  C  CD1   . PHE A   1 49  ? -9.429  -28.878 -12.271 1.00 10.59 ? ? ? ? ? ? 49  PHE A   CD1   1 
ATOM   363  C  CD2   . PHE A   1 49  ? -9.524  -27.020 -10.796 1.00 9.74  ? ? ? ? ? ? 49  PHE A   CD2   1 
ATOM   364  C  CE1   . PHE A   1 49  ? -9.999  -29.697 -11.290 1.00 10.70 ? ? ? ? ? ? 49  PHE A   CE1   1 
ATOM   365  C  CE2   . PHE A   1 49  ? -10.089 -27.818 -9.828  1.00 10.34 ? ? ? ? ? ? 49  PHE A   CE2   1 
ATOM   366  C  CZ    . PHE A   1 49  ? -10.340 -29.169 -10.035 1.00 11.04 ? ? ? ? ? ? 49  PHE A   CZ    1 
ATOM   367  N  N     . VAL A   1 50  ? -8.188  -23.926 -14.390 1.00 10.21 ? ? ? ? ? ? 50  VAL A   N     1 
ATOM   368  C  CA    . VAL A   1 50  ? -7.260  -23.122 -15.171 1.00 9.93  ? ? ? ? ? ? 50  VAL A   CA    1 
ATOM   369  C  C     . VAL A   1 50  ? -6.017  -22.882 -14.334 1.00 9.60  ? ? ? ? ? ? 50  VAL A   C     1 
ATOM   370  O  O     . VAL A   1 50  ? -6.071  -22.885 -13.118 1.00 10.71 ? ? ? ? ? ? 50  VAL A   O     1 
ATOM   371  C  CB    . VAL A   1 50  ? -7.841  -21.773 -15.640 1.00 9.94  ? ? ? ? ? ? 50  VAL A   CB    1 
ATOM   372  C  CG1   . VAL A   1 50  ? -8.964  -21.995 -16.647 1.00 12.84 ? ? ? ? ? ? 50  VAL A   CG1   1 
ATOM   373  C  CG2   . VAL A   1 50  ? -8.298  -20.900 -14.453 1.00 12.72 ? ? ? ? ? ? 50  VAL A   CG2   1 
ATOM   374  N  N     . ARG A   1 51  ? -4.907  -22.661 -15.053 1.00 10.51 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   N     1 
ATOM   375  C  CA    A ARG A   1 51  ? -3.653  -22.309 -14.397 0.50 11.91 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   CA    1 
ATOM   376  C  CA    B ARG A   1 51  ? -3.642  -22.326 -14.406 0.50 11.50 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   CA    1 
ATOM   377  C  C     . ARG A   1 51  ? -3.003  -21.170 -15.183 1.00 11.56 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   C     1 
ATOM   378  O  O     . ARG A   1 51  ? -3.046  -21.114 -16.412 1.00 13.36 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   O     1 
ATOM   379  C  CB    A ARG A   1 51  ? -2.678  -23.491 -14.358 0.50 13.56 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   CB    1 
ATOM   380  C  CB    B ARG A   1 51  ? -2.652  -23.505 -14.387 0.50 12.93 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   CB    1 
ATOM   381  C  CG    A ARG A   1 51  ? -3.146  -24.673 -13.529 0.50 13.18 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   CG    1 
ATOM   382  C  CG    B ARG A   1 51  ? -3.027  -24.628 -13.429 0.50 14.17 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   CG    1 
ATOM   383  C  CD    A ARG A   1 51  ? -2.127  -25.799 -13.484 0.50 15.31 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   CD    1 
ATOM   384  C  CD    B ARG A   1 51  ? -1.904  -25.633 -13.227 0.50 14.80 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   CD    1 
ATOM   385  N  NE    A ARG A   1 51  ? -1.021  -25.505 -12.593 0.50 17.56 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   NE    1 
ATOM   386  N  NE    B ARG A   1 51  ? -1.578  -26.288 -14.498 0.50 14.79 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   NE    1 
ATOM   387  C  CZ    A ARG A   1 51  ? -0.025  -26.384 -12.374 0.50 22.92 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   CZ    1 
ATOM   388  C  CZ    B ARG A   1 51  ? -0.994  -27.489 -14.578 0.50 17.38 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   CZ    1 
ATOM   389  N  NH1   A ARG A   1 51  ? -0.039  -27.567 -13.005 0.50 23.48 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   NH1   1 
ATOM   390  N  NH1   B ARG A   1 51  ? -0.672  -28.161 -13.481 0.50 16.15 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   NH1   1 
ATOM   391  N  NH2   A ARG A   1 51  ? 0.955   -26.077 -11.552 0.50 16.99 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   NH2   1 
ATOM   392  N  NH2   B ARG A   1 51  ? -0.730  -28.016 -15.766 0.50 16.97 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   NH2   1 
ATOM   393  N  N     . GLN A   1 52  ? -2.367  -20.270 -14.458 1.00 12.05 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   N     1 
ATOM   394  C  CA    A GLN A   1 52  ? -1.658  -19.142 -15.071 0.30 12.57 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   CA    1 
ATOM   395  C  CA    B GLN A   1 52  ? -1.632  -19.161 -15.098 0.70 12.55 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   CA    1 
ATOM   396  C  C     . GLN A   1 52  ? -0.544  -18.762 -14.102 1.00 12.15 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   C     1 
ATOM   397  O  O     . GLN A   1 52  ? -0.679  -18.940 -12.872 1.00 13.41 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   O     1 
ATOM   398  C  CB    A GLN A   1 52  ? -2.576  -17.961 -15.348 0.30 12.95 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   CB    1 
ATOM   399  C  CB    B GLN A   1 52  ? -2.514  -17.950 -15.344 0.70 12.27 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   CB    1 
ATOM   400  C  CG    A GLN A   1 52  ? -3.002  -17.126 -14.148 0.30 14.45 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   CG    1 
ATOM   401  C  CG    B GLN A   1 52  ? -3.108  -17.439 -14.013 0.70 13.91 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   CG    1 
ATOM   402  C  CD    A GLN A   1 52  ? -4.018  -16.059 -14.524 0.30 14.10 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   CD    1 
ATOM   403  C  CD    B GLN A   1 52  ? -4.461  -16.845 -14.257 0.70 16.50 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   CD    1 
ATOM   404  O  OE1   A GLN A   1 52  ? -3.637  -14.958 -14.966 0.30 23.71 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   OE1   1 
ATOM   405  O  OE1   B GLN A   1 52  ? -4.534  -15.753 -14.815 0.70 25.85 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   OE1   1 
ATOM   406  N  NE2   A GLN A   1 52  ? -5.303  -16.402 -14.357 0.30 13.36 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   NE2   1 
ATOM   407  N  NE2   B GLN A   1 52  ? -5.507  -17.549 -13.856 0.70 18.40 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   NE2   1 
ATOM   408  N  N     . MET A   1 53  ? 0.543   -18.216 -14.612 1.00 15.07 ? ? ? ? ? ? 53  MET A   N     1 
ATOM   409  C  CA    . MET A   1 53  ? 1.547   -17.724 -13.671 1.00 17.49 ? ? ? ? ? ? 53  MET A   CA    1 
ATOM   410  C  C     . MET A   1 53  ? 0.906   -16.569 -12.859 1.00 14.59 ? ? ? ? ? ? 53  MET A   C     1 
ATOM   411  O  O     . MET A   1 53  ? 0.252   -15.643 -13.389 1.00 17.08 ? ? ? ? ? ? 53  MET A   O     1 
ATOM   412  C  CB    . MET A   1 53  ? 2.822   -17.331 -14.417 1.00 22.15 ? ? ? ? ? ? 53  MET A   CB    1 
ATOM   413  C  CG    . MET A   1 53  ? 3.946   -16.839 -13.498 1.00 27.44 ? ? ? ? ? ? 53  MET A   CG    1 
ATOM   414  S  SD    . MET A   1 53  ? 4.459   -18.041 -12.205 1.00 37.18 ? ? ? ? ? ? 53  MET A   SD    1 
ATOM   415  C  CE    . MET A   1 53  ? 4.864   -19.429 -13.275 1.00 83.97 ? ? ? ? ? ? 53  MET A   CE    1 
ATOM   416  N  N     . ARG A   1 54  ? 1.111   -16.680 -11.546 1.00 12.88 ? ? ? ? ? ? 54  ARG A   N     1 
ATOM   417  C  CA    . ARG A   1 54  ? 0.601   -15.664 -10.608 1.00 11.71 ? ? ? ? ? ? 54  ARG A   CA    1 
ATOM   418  C  C     . ARG A   1 54  ? 1.790   -15.026 -9.906  1.00 12.01 ? ? ? ? ? ? 54  ARG A   C     1 
ATOM   419  O  O     . ARG A   1 54  ? 2.339   -15.637 -8.968  1.00 12.48 ? ? ? ? ? ? 54  ARG A   O     1 
ATOM   420  C  CB    . ARG A   1 54  ? -0.305  -16.388 -9.582  1.00 11.23 ? ? ? ? ? ? 54  ARG A   CB    1 
ATOM   421  C  CG    . ARG A   1 54  ? -1.624  -16.870 -10.184 1.00 10.88 ? ? ? ? ? ? 54  ARG A   CG    1 
ATOM   422  C  CD    . ARG A   1 54  ? -2.469  -15.666 -10.664 1.00 10.49 ? ? ? ? ? ? 54  ARG A   CD    1 
ATOM   423  N  NE    . ARG A   1 54  ? -3.883  -16.079 -10.732 1.00 9.96  ? ? ? ? ? ? 54  ARG A   NE    1 
ATOM   424  C  CZ    . ARG A   1 54  ? -4.856  -15.223 -11.121 1.00 10.26 ? ? ? ? ? ? 54  ARG A   CZ    1 
ATOM   425  N  NH1   . ARG A   1 54  ? -4.569  -13.983 -11.512 1.00 11.44 ? ? ? ? ? ? 54  ARG A   NH1   1 
ATOM   426  N  NH2   . ARG A   1 54  ? -6.140  -15.625 -11.133 1.00 11.09 ? ? ? ? ? ? 54  ARG A   NH2   1 
ATOM   427  N  N     . PRO A   1 55  ? 2.267   -13.879 -10.337 1.00 12.20 ? ? ? ? ? ? 55  PRO A   N     1 
ATOM   428  C  CA    . PRO A   1 55  ? 3.497   -13.312 -9.734  1.00 13.44 ? ? ? ? ? ? 55  PRO A   CA    1 
ATOM   429  C  C     . PRO A   1 55  ? 3.388   -13.130 -8.233  1.00 13.22 ? ? ? ? ? ? 55  PRO A   C     1 
ATOM   430  O  O     . PRO A   1 55  ? 4.452   -13.185 -7.573  1.00 14.80 ? ? ? ? ? ? 55  PRO A   O     1 
ATOM   431  C  CB    . PRO A   1 55  ? 3.595   -11.968 -10.470 1.00 16.90 ? ? ? ? ? ? 55  PRO A   CB    1 
ATOM   432  C  CG    . PRO A   1 55  ? 2.928   -12.130 -11.800 1.00 17.95 ? ? ? ? ? ? 55  PRO A   CG    1 
ATOM   433  C  CD    . PRO A   1 55  ? 1.768   -13.070 -11.455 1.00 14.01 ? ? ? ? ? ? 55  PRO A   CD    1 
ATOM   434  N  N     . ALA A   1 56  ? 2.187   -12.938 -7.666  1.00 12.34 ? ? ? ? ? ? 56  ALA A   N     1 
ATOM   435  C  CA    . ALA A   1 56  ? 2.126   -12.756 -6.215  1.00 12.70 ? ? ? ? ? ? 56  ALA A   CA    1 
ATOM   436  C  C     . ALA A   1 56  ? 2.652   -13.997 -5.492  1.00 13.60 ? ? ? ? ? ? 56  ALA A   C     1 
ATOM   437  O  O     . ALA A   1 56  ? 3.172   -13.860 -4.375  1.00 16.46 ? ? ? ? ? ? 56  ALA A   O     1 
ATOM   438  C  CB    . ALA A   1 56  ? 0.696   -12.437 -5.788  1.00 12.83 ? ? ? ? ? ? 56  ALA A   CB    1 
ATOM   439  N  N     . VAL A   1 57  ? 2.516   -15.192 -6.091  1.00 13.71 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A   N     1 
ATOM   440  C  CA    . VAL A   1 57  ? 2.934   -16.418 -5.396  1.00 14.64 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A   CA    1 
ATOM   441  C  C     . VAL A   1 57  ? 4.075   -17.083 -6.146  1.00 15.80 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A   C     1 
ATOM   442  O  O     . VAL A   1 57  ? 4.657   -18.018 -5.561  1.00 18.81 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A   O     1 
ATOM   443  C  CB    . VAL A   1 57  ? 1.780   -17.408 -5.169  1.00 13.21 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A   CB    1 
ATOM   444  C  CG1   . VAL A   1 57  ? 0.850   -16.746 -4.143  1.00 17.14 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A   CG1   1 
ATOM   445  C  CG2   . VAL A   1 57  ? 1.053   -17.791 -6.433  1.00 13.14 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A   CG2   1 
ATOM   446  N  N     . GLY A   1 58  ? 4.471   -16.649 -7.339  1.00 16.01 ? ? ? ? ? ? 58  GLY A   N     1 
ATOM   447  C  CA    . GLY A   1 58  ? 5.647   -17.225 -7.999  1.00 18.88 ? ? ? ? ? ? 58  GLY A   CA    1 
ATOM   448  C  C     . GLY A   1 58  ? 5.390   -18.603 -8.533  1.00 17.13 ? ? ? ? ? ? 58  GLY A   C     1 
ATOM   449  O  O     . GLY A   1 58  ? 6.351   -19.356 -8.819  1.00 21.10 ? ? ? ? ? ? 58  GLY A   O     1 
ATOM   450  N  N     . LEU A   1 59  ? 4.146   -18.982 -8.745  1.00 16.07 ? ? ? ? ? ? 59  LEU A   N     1 
ATOM   451  C  CA    . LEU A   1 59  ? 3.800   -20.292 -9.272  1.00 16.51 ? ? ? ? ? ? 59  LEU A   CA    1 
ATOM   452  C  C     . LEU A   1 59  ? 2.407   -20.240 -9.898  1.00 15.75 ? ? ? ? ? ? 59  LEU A   C     1 
ATOM   453  O  O     . LEU A   1 59  ? 1.739   -19.182 -9.825  1.00 15.85 ? ? ? ? ? ? 59  LEU A   O     1 
ATOM   454  C  CB    . LEU A   1 59  ? 3.998   -21.354 -8.175  1.00 20.43 ? ? ? ? ? ? 59  LEU A   CB    1 
ATOM   455  C  CG    . LEU A   1 59  ? 3.246   -21.221 -6.879  1.00 21.67 ? ? ? ? ? ? 59  LEU A   CG    1 
ATOM   456  C  CD1   . LEU A   1 59  ? 1.757   -21.614 -6.997  1.00 19.25 ? ? ? ? ? ? 59  LEU A   CD1   1 
ATOM   457  C  CD2   . LEU A   1 59  ? 3.840   -22.130 -5.785  1.00 23.46 ? ? ? ? ? ? 59  LEU A   CD2   1 
ATOM   458  N  N     . ALA A   1 60  ? 1.953   -21.347 -10.467 1.00 14.71 ? ? ? ? ? ? 60  ALA A   N     1 
ATOM   459  C  CA    . ALA A   1 60  ? 0.638   -21.408 -11.123 1.00 13.65 ? ? ? ? ? ? 60  ALA A   CA    1 
ATOM   460  C  C     . ALA A   1 60  ? -0.215  -22.372 -10.321 1.00 12.99 ? ? ? ? ? ? 60  ALA A   C     1 
ATOM   461  O  O     . ALA A   1 60  ? -0.149  -23.605 -10.494 1.00 14.67 ? ? ? ? ? ? 60  ALA A   O     1 
ATOM   462  C  CB    . ALA A   1 60  ? 0.840   -21.906 -12.563 1.00 14.41 ? ? ? ? ? ? 60  ALA A   CB    1 
ATOM   463  N  N     . PRO A   1 61  ? -1.043  -21.895 -9.393  1.00 11.91 ? ? ? ? ? ? 61  PRO A   N     1 
ATOM   464  C  CA    . PRO A   1 61  ? -1.907  -22.783 -8.635  1.00 11.89 ? ? ? ? ? ? 61  PRO A   CA    1 
ATOM   465  C  C     . PRO A   1 61  ? -3.065  -23.312 -9.474  1.00 10.81 ? ? ? ? ? ? 61  PRO A   C     1 
ATOM   466  O  O     . PRO A   1 61  ? -3.383  -22.749 -10.555 1.00 11.72 ? ? ? ? ? ? 61  PRO A   O     1 
ATOM   467  C  CB    . PRO A   1 61  ? -2.476  -21.869 -7.500  1.00 14.40 ? ? ? ? ? ? 61  PRO A   CB    1 
ATOM   468  C  CG    . PRO A   1 61  ? -2.269  -20.501 -7.981  1.00 16.94 ? ? ? ? ? ? 61  PRO A   CG    1 
ATOM   469  C  CD    . PRO A   1 61  ? -1.237  -20.479 -9.070  1.00 14.19 ? ? ? ? ? ? 61  PRO A   CD    1 
ATOM   470  N  N     . LEU A   1 62  ? -3.709  -24.350 -9.018  1.00 11.28 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A   N     1 
ATOM   471  C  CA    . LEU A   1 62  ? -4.904  -24.855 -9.698  1.00 9.85  ? ? ? ? ? ? 62  LEU A   CA    1 
ATOM   472  C  C     . LEU A   1 62  ? -6.074  -23.995 -9.244  1.00 9.04  ? ? ? ? ? ? 62  LEU A   C     1 
ATOM   473  O  O     . LEU A   1 62  ? -6.409  -23.967 -8.030  1.00 9.60  ? ? ? ? ? ? 62  LEU A   O     1 
ATOM   474  C  CB    . LEU A   1 62  ? -5.108  -26.305 -9.292  1.00 12.68 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A   CB    1 
ATOM   475  C  CG    . LEU A   1 62  ? -5.910  -27.144 -10.284 1.00 16.82 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A   CG    1 
ATOM   476  C  CD1   . LEU A   1 62  ? -5.223  -27.334 -11.664 1.00 15.71 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A   CD1   1 
ATOM   477  C  CD2   . LEU A   1 62  ? -6.210  -28.502 -9.647  1.00 18.09 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A   CD2   1 
ATOM   478  N  N     . GLU A   1 63  ? -6.701  -23.316 -10.190 1.00 8.84  ? ? ? ? ? ? 63  GLU A   N     1 
ATOM   479  C  CA    . GLU A   1 63  ? -7.855  -22.462 -9.949  1.00 8.23  ? ? ? ? ? ? 63  GLU A   CA    1 
ATOM   480  C  C     . GLU A   1 63  ? -9.020  -22.966 -10.774 1.00 7.69  ? ? ? ? ? ? 63  GLU A   C     1 
ATOM   481  O  O     . GLU A   1 63  ? -8.838  -23.828 -11.623 1.00 9.32  ? ? ? ? ? ? 63  GLU A   O     1 
ATOM   482  C  CB    . GLU A   1 63  ? -7.526  -21.004 -10.361 1.00 8.77  ? ? ? ? ? ? 63  GLU A   CB    1 
ATOM   483  C  CG    . GLU A   1 63  ? -6.206  -20.518 -9.790  1.00 9.65  ? ? ? ? ? ? 63  GLU A   CG    1 
ATOM   484  C  CD    . GLU A   1 63  ? -5.945  -19.058 -10.035 1.00 10.24 ? ? ? ? ? ? 63  GLU A   CD    1 
ATOM   485  O  OE1   . GLU A   1 63  ? -6.898  -18.234 -10.112 1.00 10.69 ? ? ? ? ? ? 63  GLU A   OE1   1 
ATOM   486  O  OE2   . GLU A   1 63  ? -4.737  -18.665 -10.118 1.00 13.16 ? ? ? ? ? ? 63  GLU A   OE2   1 
ATOM   487  N  N     . ILE A   1 64  ? -10.201 -22.407 -10.541 1.00 8.90  ? ? ? ? ? ? 64  ILE A   N     1 
ATOM   488  C  CA    . ILE A   1 64  ? -11.285 -22.560 -11.530 1.00 8.80  ? ? ? ? ? ? 64  ILE A   CA    1 
ATOM   489  C  C     . ILE A   1 64  ? -11.411 -21.219 -12.247 1.00 8.32  ? ? ? ? ? ? 64  ILE A   C     1 
ATOM   490  O  O     . ILE A   1 64  ? -10.859 -20.201 -11.781 1.00 9.29  ? ? ? ? ? ? 64  ILE A   O     1 
ATOM   491  C  CB    . ILE A   1 64  ? -12.587 -23.038 -10.844 1.00 9.04  ? ? ? ? ? ? 64  ILE A   CB    1 
ATOM   492  C  CG1   . ILE A   1 64  ? -12.999 -22.098 -9.720  1.00 10.09 ? ? ? ? ? ? 64  ILE A   CG1   1 
ATOM   493  C  CG2   . ILE A   1 64  ? -12.459 -24.496 -10.387 1.00 9.84  ? ? ? ? ? ? 64  ILE A   CG2   1 
ATOM   494  C  CD1   . ILE A   1 64  ? -14.324 -22.472 -9.055  1.00 9.54  ? ? ? ? ? ? 64  ILE A   CD1   1 
ATOM   495  N  N     . PRO A   1 65  ? -12.097 -21.181 -13.398 1.00 8.91  ? ? ? ? ? ? 65  PRO A   N     1 
ATOM   496  C  CA    . PRO A   1 65  ? -12.177 -19.903 -14.143 1.00 9.53  ? ? ? ? ? ? 65  PRO A   CA    1 
ATOM   497  C  C     . PRO A   1 65  ? -12.750 -18.823 -13.234 1.00 8.84  ? ? ? ? ? ? 65  PRO A   C     1 
ATOM   498  O  O     . PRO A   1 65  ? -13.789 -18.979 -12.592 1.00 9.58  ? ? ? ? ? ? 65  PRO A   O     1 
ATOM   499  C  CB    . PRO A   1 65  ? -13.154 -20.259 -15.316 1.00 10.01 ? ? ? ? ? ? 65  PRO A   CB    1 
ATOM   500  C  CG    . PRO A   1 65  ? -12.908 -21.720 -15.542 1.00 9.90  ? ? ? ? ? ? 65  PRO A   CG    1 
ATOM   501  C  CD    . PRO A   1 65  ? -12.801 -22.264 -14.107 1.00 9.07  ? ? ? ? ? ? 65  PRO A   CD    1 
ATOM   502  N  N     . ALA A   1 66  ? -12.043 -17.680 -13.200 1.00 10.00 ? ? ? ? ? ? 66  ALA A   N     1 
ATOM   503  C  CA    . ALA A   1 66  ? -12.389 -16.625 -12.230 1.00 9.60  ? ? ? ? ? ? 66  ALA A   CA    1 
ATOM   504  C  C     . ALA A   1 66  ? -12.008 -15.300 -12.825 1.00 9.48  ? ? ? ? ? ? 66  ALA A   C     1 
ATOM   505  O  O     . ALA A   1 66  ? -11.122 -15.232 -13.681 1.00 14.12 ? ? ? ? ? ? 66  ALA A   O     1 
ATOM   506  C  CB    . ALA A   1 66  ? -11.642 -16.839 -10.932 1.00 10.27 ? ? ? ? ? ? 66  ALA A   CB    1 
ATOM   507  N  N     . GLY A   1 67  ? -12.617 -14.261 -12.348 1.00 9.96  ? ? ? ? ? ? 67  GLY A   N     1 
ATOM   508  C  CA    . GLY A   1 67  ? -12.206 -12.908 -12.825 1.00 12.36 ? ? ? ? ? ? 67  GLY A   CA    1 
ATOM   509  C  C     . GLY A   1 67  ? -12.850 -11.841 -11.971 1.00 9.83  ? ? ? ? ? ? 67  GLY A   C     1 
ATOM   510  O  O     . GLY A   1 67  ? -13.633 -12.119 -11.076 1.00 10.98 ? ? ? ? ? ? 67  GLY A   O     1 
ATOM   511  N  N     . LEU A   1 68  ? -12.477 -10.603 -12.306 1.00 11.28 ? ? ? ? ? ? 68  LEU A   N     1 
ATOM   512  C  CA    . LEU A   1 68  ? -13.038 -9.477  -11.547 1.00 11.21 ? ? ? ? ? ? 68  LEU A   CA    1 
ATOM   513  C  C     . LEU A   1 68  ? -14.324 -8.995  -12.200 1.00 12.69 ? ? ? ? ? ? 68  LEU A   C     1 
ATOM   514  O  O     . LEU A   1 68  ? -14.485 -9.082  -13.422 1.00 15.71 ? ? ? ? ? ? 68  LEU A   O     1 
ATOM   515  C  CB    . LEU A   1 68  ? -12.020 -8.313  -11.471 1.00 13.47 ? ? ? ? ? ? 68  LEU A   CB    1 
ATOM   516  C  CG    . LEU A   1 68  ? -10.667 -8.804  -10.869 1.00 14.31 ? ? ? ? ? ? 68  LEU A   CG    1 
ATOM   517  C  CD1   . LEU A   1 68  ? -9.711  -7.647  -10.812 1.00 19.59 ? ? ? ? ? ? 68  LEU A   CD1   1 
ATOM   518  C  CD2   . LEU A   1 68  ? -10.859 -9.447  -9.508  1.00 14.95 ? ? ? ? ? ? 68  LEU A   CD2   1 
ATOM   519  N  N     . ILE A   1 69  ? -15.213 -8.464  -11.378 1.00 12.65 ? ? ? ? ? ? 69  ILE A   N     1 
ATOM   520  C  CA    . ILE A   1 69  ? -16.431 -7.834  -11.878 1.00 13.99 ? ? ? ? ? ? 69  ILE A   CA    1 
ATOM   521  C  C     . ILE A   1 69  ? -16.059 -6.439  -12.374 1.00 16.02 ? ? ? ? ? ? 69  ILE A   C     1 
ATOM   522  O  O     . ILE A   1 69  ? -15.508 -5.657  -11.601 1.00 23.96 ? ? ? ? ? ? 69  ILE A   O     1 
ATOM   523  C  CB    . ILE A   1 69  ? -17.546 -7.796  -10.828 1.00 14.54 ? ? ? ? ? ? 69  ILE A   CB    1 
ATOM   524  C  CG1   . ILE A   1 69  ? -17.832 -9.234  -10.307 1.00 13.77 ? ? ? ? ? ? 69  ILE A   CG1   1 
ATOM   525  C  CG2   . ILE A   1 69  ? -18.764 -7.088  -11.332 1.00 17.28 ? ? ? ? ? ? 69  ILE A   CG2   1 
ATOM   526  C  CD1   . ILE A   1 69  ? -18.881 -9.277  -9.228  1.00 15.98 ? ? ? ? ? ? 69  ILE A   CD1   1 
ATOM   527  N  N     . GLU A   1 70  ? -16.326 -6.133  -13.626 1.00 15.53 ? ? ? ? ? ? 70  GLU A   N     1 
ATOM   528  C  CA    . GLU A   1 70  ? -15.959 -4.832  -14.168 1.00 17.43 ? ? ? ? ? ? 70  GLU A   CA    1 
ATOM   529  C  C     . GLU A   1 70  ? -17.103 -3.854  -14.126 1.00 14.22 ? ? ? ? ? ? 70  GLU A   C     1 
ATOM   530  O  O     . GLU A   1 70  ? -18.249 -4.240  -13.860 1.00 12.79 ? ? ? ? ? ? 70  GLU A   O     1 
ATOM   531  C  CB    . GLU A   1 70  ? -15.388 -5.137  -15.532 1.00 21.57 ? ? ? ? ? ? 70  GLU A   CB    1 
ATOM   532  C  CG    . GLU A   1 70  ? -14.078 -5.951  -15.334 1.00 23.74 ? ? ? ? ? ? 70  GLU A   CG    1 
ATOM   533  C  CD    . GLU A   1 70  ? -12.902 -5.211  -14.722 1.00 24.84 ? ? ? ? ? ? 70  GLU A   CD    1 
ATOM   534  O  OE1   . GLU A   1 70  ? -11.896 -5.956  -14.421 1.00 27.22 ? ? ? ? ? ? 70  GLU A   OE1   1 
ATOM   535  O  OE2   . GLU A   1 70  ? -12.856 -3.980  -14.461 1.00 22.96 ? ? ? ? ? ? 70  GLU A   OE2   1 
ATOM   536  N  N     . PRO A   1 71  ? -16.837 -2.576  -14.330 1.00 15.67 ? ? ? ? ? ? 71  PRO A   N     1 
ATOM   537  C  CA    . PRO A   1 71  ? -17.897 -1.563  -14.233 1.00 13.96 ? ? ? ? ? ? 71  PRO A   CA    1 
ATOM   538  C  C     . PRO A   1 71  ? -19.044 -1.926  -15.161 1.00 13.11 ? ? ? ? ? ? 71  PRO A   C     1 
ATOM   539  O  O     . PRO A   1 71  ? -18.830 -2.280  -16.293 1.00 15.49 ? ? ? ? ? ? 71  PRO A   O     1 
ATOM   540  C  CB    . PRO A   1 71  ? -17.187 -0.286  -14.708 1.00 16.66 ? ? ? ? ? ? 71  PRO A   CB    1 
ATOM   541  C  CG    . PRO A   1 71  ? -15.760 -0.507  -14.289 1.00 22.70 ? ? ? ? ? ? 71  PRO A   CG    1 
ATOM   542  C  CD    . PRO A   1 71  ? -15.540 -1.964  -14.661 1.00 21.59 ? ? ? ? ? ? 71  PRO A   CD    1 
ATOM   543  N  N     . GLY A   1 72  ? -20.248 -1.868  -14.575 1.00 13.64 ? ? ? ? ? ? 72  GLY A   N     1 
ATOM   544  C  CA    . GLY A   1 72  ? -21.383 -2.129  -15.437 1.00 17.59 ? ? ? ? ? ? 72  GLY A   CA    1 
ATOM   545  C  C     . GLY A   1 72  ? -21.924 -3.526  -15.248 1.00 17.31 ? ? ? ? ? ? 72  GLY A   C     1 
ATOM   546  O  O     . GLY A   1 72  ? -23.108 -3.777  -15.575 1.00 21.30 ? ? ? ? ? ? 72  GLY A   O     1 
ATOM   547  N  N     . GLU A   1 73  ? -21.073 -4.454  -14.805 1.00 13.74 ? ? ? ? ? ? 73  GLU A   N     1 
ATOM   548  C  CA    . GLU A   1 73  ? -21.504 -5.851  -14.708 1.00 13.96 ? ? ? ? ? ? 73  GLU A   CA    1 
ATOM   549  C  C     . GLU A   1 73  ? -22.053 -6.215  -13.354 1.00 13.03 ? ? ? ? ? ? 73  GLU A   C     1 
ATOM   550  O  O     . GLU A   1 73  ? -21.634 -5.637  -12.347 1.00 15.51 ? ? ? ? ? ? 73  GLU A   O     1 
ATOM   551  C  CB    . GLU A   1 73  ? -20.271 -6.753  -14.840 1.00 15.29 ? ? ? ? ? ? 73  GLU A   CB    1 
ATOM   552  C  CG    . GLU A   1 73  ? -19.718 -6.779  -16.217 1.00 16.67 ? ? ? ? ? ? 73  GLU A   CG    1 
ATOM   553  C  CD    . GLU A   1 73  ? -18.599 -7.786  -16.432 1.00 12.52 ? ? ? ? ? ? 73  GLU A   CD    1 
ATOM   554  O  OE1   . GLU A   1 73  ? -18.556 -8.438  -17.471 1.00 12.53 ? ? ? ? ? ? 73  GLU A   OE1   1 
ATOM   555  O  OE2   . GLU A   1 73  ? -17.690 -7.876  -15.507 1.00 13.34 ? ? ? ? ? ? 73  GLU A   OE2   1 
ATOM   556  N  N     . ASP A   1 74  ? -22.916 -7.204  -13.400 1.00 13.51 ? ? ? ? ? ? 74  ASP A   N     1 
ATOM   557  C  CA    . ASP A   1 74  ? -23.255 -7.886  -12.165 1.00 13.31 ? ? ? ? ? ? 74  ASP A   CA    1 
ATOM   558  C  C     . ASP A   1 74  ? -22.540 -9.208  -12.097 1.00 11.93 ? ? ? ? ? ? 74  ASP A   C     1 
ATOM   559  O  O     . ASP A   1 74  ? -21.818 -9.582  -13.050 1.00 11.88 ? ? ? ? ? ? 74  ASP A   O     1 
ATOM   560  C  CB    . ASP A   1 74  ? -24.750 -8.008  -12.135 1.00 14.41 ? ? ? ? ? ? 74  ASP A   CB    1 
ATOM   561  C  CG    . ASP A   1 74  ? -25.322 -8.983  -13.125 1.00 13.23 ? ? ? ? ? ? 74  ASP A   CG    1 
ATOM   562  O  OD1   . ASP A   1 74  ? -24.755 -9.851  -13.687 1.00 13.19 ? ? ? ? ? ? 74  ASP A   OD1   1 
ATOM   563  O  OD2   . ASP A   1 74  ? -26.663 -8.776  -13.322 1.00 17.74 ? ? ? ? ? ? 74  ASP A   OD2   1 
ATOM   564  N  N     . PRO A   1 75  ? -22.592 -9.915  -10.994 1.00 11.66 ? ? ? ? ? ? 75  PRO A   N     1 
ATOM   565  C  CA    . PRO A   1 75  ? -21.778 -11.183 -10.937 1.00 11.43 ? ? ? ? ? ? 75  PRO A   CA    1 
ATOM   566  C  C     . PRO A   1 75  ? -22.079 -12.174 -12.036 1.00 10.42 ? ? ? ? ? ? 75  PRO A   C     1 
ATOM   567  O  O     . PRO A   1 75  ? -21.151 -12.793 -12.579 1.00 10.81 ? ? ? ? ? ? 75  PRO A   O     1 
ATOM   568  C  CB    . PRO A   1 75  ? -22.136 -11.699 -9.544  1.00 12.60 ? ? ? ? ? ? 75  PRO A   CB    1 
ATOM   569  C  CG    . PRO A   1 75  ? -22.329 -10.386 -8.746  1.00 13.21 ? ? ? ? ? ? 75  PRO A   CG    1 
ATOM   570  C  CD    . PRO A   1 75  ? -23.225 -9.574  -9.707  1.00 13.26 ? ? ? ? ? ? 75  PRO A   CD    1 
ATOM   571  N  N     . LEU A   1 76  ? -23.349 -12.356 -12.398 1.00 10.81 ? ? ? ? ? ? 76  LEU A   N     1 
ATOM   572  C  CA    . LEU A   1 76  ? -23.673 -13.377 -13.408 1.00 11.10 ? ? ? ? ? ? 76  LEU A   CA    1 
ATOM   573  C  C     . LEU A   1 76  ? -23.013 -13.040 -14.750 1.00 10.13 ? ? ? ? ? ? 76  LEU A   C     1 
ATOM   574  O  O     . LEU A   1 76  ? -22.481 -13.879 -15.445 1.00 10.97 ? ? ? ? ? ? 76  LEU A   O     1 
ATOM   575  C  CB    . LEU A   1 76  ? -25.210 -13.413 -13.554 1.00 12.04 ? ? ? ? ? ? 76  LEU A   CB    1 
ATOM   576  C  CG    . LEU A   1 76  ? -25.731 -14.302 -14.672 1.00 14.71 ? ? ? ? ? ? 76  LEU A   CG    1 
ATOM   577  C  CD1   . LEU A   1 76  ? -25.404 -15.770 -14.364 1.00 17.63 ? ? ? ? ? ? 76  LEU A   CD1   1 
ATOM   578  C  CD2   . LEU A   1 76  ? -27.239 -14.199 -14.752 1.00 23.19 ? ? ? ? ? ? 76  LEU A   CD2   1 
ATOM   579  N  N     . GLU A   1 77  ? -23.075 -11.760 -15.101 1.00 11.03 ? ? ? ? ? ? 77  GLU A   N     1 
ATOM   580  C  CA    . GLU A   1 77  ? -22.515 -11.320 -16.362 1.00 10.54 ? ? ? ? ? ? 77  GLU A   CA    1 
ATOM   581  C  C     . GLU A   1 77  ? -21.000 -11.463 -16.361 1.00 10.52 ? ? ? ? ? ? 77  GLU A   C     1 
ATOM   582  O  O     . GLU A   1 77  ? -20.421 -11.910 -17.346 1.00 11.14 ? ? ? ? ? ? 77  GLU A   O     1 
ATOM   583  C  CB    . GLU A   1 77  ? -22.897 -9.833  -16.599 1.00 10.79 ? ? ? ? ? ? 77  GLU A   CB    1 
ATOM   584  C  CG    . GLU A   1 77  ? -24.382 -9.695  -16.848 1.00 11.27 ? ? ? ? ? ? 77  GLU A   CG    1 
ATOM   585  C  CD    . GLU A   1 77  ? -24.893 -8.286  -16.584 1.00 10.98 ? ? ? ? ? ? 77  GLU A   CD    1 
ATOM   586  O  OE1   . GLU A   1 77  ? -24.317 -7.452  -15.960 1.00 12.83 ? ? ? ? ? ? 77  GLU A   OE1   1 
ATOM   587  O  OE2   . GLU A   1 77  ? -26.088 -8.083  -17.092 1.00 11.80 ? ? ? ? ? ? 77  GLU A   OE2   1 
ATOM   588  N  N     . ALA A   1 78  ? -20.374 -11.100 -15.215 1.00 10.44 ? ? ? ? ? ? 78  ALA A   N     1 
ATOM   589  C  CA    . ALA A   1 78  ? -18.905 -11.288 -15.132 1.00 10.34 ? ? ? ? ? ? 78  ALA A   CA    1 
ATOM   590  C  C     . ALA A   1 78  ? -18.521 -12.746 -15.245 1.00 10.28 ? ? ? ? ? ? 78  ALA A   C     1 
ATOM   591  O  O     . ALA A   1 78  ? -17.476 -13.085 -15.842 1.00 10.97 ? ? ? ? ? ? 78  ALA A   O     1 
ATOM   592  C  CB    . ALA A   1 78  ? -18.388 -10.694 -13.828 1.00 11.09 ? ? ? ? ? ? 78  ALA A   CB    1 
ATOM   593  N  N     . ALA A   1 79  ? -19.342 -13.619 -14.641 1.00 10.18 ? ? ? ? ? ? 79  ALA A   N     1 
ATOM   594  C  CA    . ALA A   1 79  ? -19.051 -15.061 -14.693 1.00 10.13 ? ? ? ? ? ? 79  ALA A   CA    1 
ATOM   595  C  C     . ALA A   1 79  ? -19.134 -15.569 -16.130 1.00 10.41 ? ? ? ? ? ? 79  ALA A   C     1 
ATOM   596  O  O     . ALA A   1 79  ? -18.281 -16.354 -16.586 1.00 10.84 ? ? ? ? ? ? 79  ALA A   O     1 
ATOM   597  C  CB    . ALA A   1 79  ? -20.034 -15.772 -13.761 1.00 11.78 ? ? ? ? ? ? 79  ALA A   CB    1 
ATOM   598  N  N     . ARG A   1 80  ? -20.198 -15.174 -16.839 1.00 10.29 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   N     1 
ATOM   599  C  CA    B ARG A   1 80  ? -20.297 -15.549 -18.252 0.60 10.54 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   CA    1 
ATOM   600  C  CA    C ARG A   1 80  ? -20.282 -15.570 -18.239 0.40 10.31 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   CA    1 
ATOM   601  C  C     . ARG A   1 80  ? -19.083 -15.082 -19.018 1.00 10.45 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   C     1 
ATOM   602  O  O     . ARG A   1 80  ? -18.498 -15.789 -19.851 1.00 10.75 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   O     1 
ATOM   603  C  CB    B ARG A   1 80  ? -21.567 -14.905 -18.882 0.60 12.79 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   CB    1 
ATOM   604  C  CB    C ARG A   1 80  ? -21.594 -14.956 -18.767 0.40 12.09 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   CB    1 
ATOM   605  C  CG    B ARG A   1 80  ? -21.691 -15.110 -20.395 0.60 13.43 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   CG    1 
ATOM   606  C  CG    C ARG A   1 80  ? -22.843 -15.661 -18.258 0.40 13.86 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   CG    1 
ATOM   607  C  CD    B ARG A   1 80  ? -22.319 -13.929 -21.123 0.60 14.90 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   CD    1 
ATOM   608  C  CD    C ARG A   1 80  ? -24.078 -14.982 -18.822 0.40 16.38 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   CD    1 
ATOM   609  N  NE    B ARG A   1 80  ? -21.600 -12.645 -20.986 0.60 17.10 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   NE    1 
ATOM   610  N  NE    C ARG A   1 80  ? -25.299 -15.678 -18.428 0.40 17.83 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   NE    1 
ATOM   611  C  CZ    B ARG A   1 80  ? -20.501 -12.261 -21.620 0.60 16.08 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   CZ    1 
ATOM   612  C  CZ    C ARG A   1 80  ? -26.478 -15.099 -18.265 0.40 16.75 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   CZ    1 
ATOM   613  N  NH1   B ARG A   1 80  ? -19.916 -11.088 -21.431 0.60 15.78 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   NH1   1 
ATOM   614  N  NH1   C ARG A   1 80  ? -27.520 -15.816 -17.908 0.40 24.90 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   NH1   1 
ATOM   615  N  NH2   B ARG A   1 80  ? -19.936 -13.087 -22.483 0.60 16.28 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   NH2   1 
ATOM   616  N  NH2   C ARG A   1 80  ? -26.567 -13.794 -18.494 0.40 24.48 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   NH2   1 
ATOM   617  N  N     . ARG A   1 81  ? -18.690 -13.816 -18.808 1.00 10.54 ? ? ? ? ? ? 81  ARG A   N     1 
ATOM   618  C  CA    . ARG A   1 81  ? -17.587 -13.241 -19.553 1.00 10.54 ? ? ? ? ? ? 81  ARG A   CA    1 
ATOM   619  C  C     . ARG A   1 81  ? -16.309 -14.037 -19.279 1.00 10.34 ? ? ? ? ? ? 81  ARG A   C     1 
ATOM   620  O  O     . ARG A   1 81  ? -15.580 -14.415 -20.218 1.00 11.67 ? ? ? ? ? ? 81  ARG A   O     1 
ATOM   621  C  CB    . ARG A   1 81  ? -17.372 -11.764 -19.227 1.00 11.22 ? ? ? ? ? ? 81  ARG A   CB    1 
ATOM   622  C  CG    . ARG A   1 81  ? -16.151 -11.212 -19.982 1.00 11.05 ? ? ? ? ? ? 81  ARG A   CG    1 
ATOM   623  C  CD    . ARG A   1 81  ? -16.044 -9.693  -19.802 1.00 11.64 ? ? ? ? ? ? 81  ARG A   CD    1 
ATOM   624  N  NE    . ARG A   1 81  ? -16.094 -9.314  -18.369 1.00 11.34 ? ? ? ? ? ? 81  ARG A   NE    1 
ATOM   625  C  CZ    . ARG A   1 81  ? -15.041 -9.456  -17.537 1.00 13.25 ? ? ? ? ? ? 81  ARG A   CZ    1 
ATOM   626  N  NH1   . ARG A   1 81  ? -13.844 -9.917  -17.922 1.00 17.96 ? ? ? ? ? ? 81  ARG A   NH1   1 
ATOM   627  N  NH2   . ARG A   1 81  ? -15.160 -9.134  -16.263 1.00 16.56 ? ? ? ? ? ? 81  ARG A   NH2   1 
ATOM   628  N  N     . GLU A   1 82  ? -15.970 -14.227 -18.021 1.00 11.14 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A   N     1 
ATOM   629  C  CA    A GLU A   1 82  ? -14.627 -14.827 -17.789 0.70 11.75 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A   CA    1 
ATOM   630  C  CA    B GLU A   1 82  ? -14.738 -14.905 -17.624 0.30 10.81 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A   CA    1 
ATOM   631  C  C     . GLU A   1 82  ? -14.684 -16.292 -18.226 1.00 11.13 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A   C     1 
ATOM   632  O  O     . GLU A   1 82  ? -13.635 -16.784 -18.722 1.00 11.33 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A   O     1 
ATOM   633  C  CB    A GLU A   1 82  ? -14.155 -14.602 -16.334 0.70 11.96 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A   CB    1 
ATOM   634  C  CB    B GLU A   1 82  ? -14.616 -15.008 -16.085 0.30 11.77 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A   CB    1 
ATOM   635  C  CG    A GLU A   1 82  ? -15.146 -15.147 -15.355 0.70 12.63 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A   CG    1 
ATOM   636  C  CG    B GLU A   1 82  ? -14.182 -13.681 -15.493 0.30 11.45 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A   CG    1 
ATOM   637  C  CD    A GLU A   1 82  ? -14.751 -16.554 -14.878 0.70 12.25 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A   CD    1 
ATOM   638  C  CD    B GLU A   1 82  ? -12.892 -13.120 -16.059 0.30 12.17 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A   CD    1 
ATOM   639  O  OE1   A GLU A   1 82  ? -15.283 -16.934 -13.774 0.70 12.77 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A   OE1   1 
ATOM   640  O  OE1   B GLU A   1 82  ? -12.119 -13.746 -16.701 0.30 12.01 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A   OE1   1 
ATOM   641  O  OE2   A GLU A   1 82  ? -13.934 -17.196 -15.551 0.70 13.72 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A   OE2   1 
ATOM   642  O  OE2   B GLU A   1 82  ? -12.683 -11.854 -15.756 0.30 18.03 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A   OE2   1 
ATOM   643  N  N     . LEU A   1 83  ? -15.817 -17.010 -18.144 1.00 10.44 ? ? ? ? ? ? 83  LEU A   N     1 
ATOM   644  C  CA    . LEU A   1 83  ? -15.796 -18.360 -18.661 1.00 11.03 ? ? ? ? ? ? 83  LEU A   CA    1 
ATOM   645  C  C     . LEU A   1 83  ? -15.473 -18.366 -20.141 1.00 10.85 ? ? ? ? ? ? 83  LEU A   C     1 
ATOM   646  O  O     . LEU A   1 83  ? -14.648 -19.163 -20.613 1.00 12.10 ? ? ? ? ? ? 83  LEU A   O     1 
ATOM   647  C  CB    . LEU A   1 83  ? -17.196 -18.983 -18.383 1.00 12.00 ? ? ? ? ? ? 83  LEU A   CB    1 
ATOM   648  C  CG    . LEU A   1 83  ? -17.299 -20.448 -18.787 1.00 12.27 ? ? ? ? ? ? 83  LEU A   CG    1 
ATOM   649  C  CD1   . LEU A   1 83  ? -16.383 -21.352 -17.969 1.00 13.28 ? ? ? ? ? ? 83  LEU A   CD1   1 
ATOM   650  C  CD2   . LEU A   1 83  ? -18.764 -20.899 -18.647 1.00 14.55 ? ? ? ? ? ? 83  LEU A   CD2   1 
ATOM   651  N  N     . ALA A   1 84  ? -16.068 -17.427 -20.906 1.00 10.63 ? ? ? ? ? ? 84  ALA A   N     1 
ATOM   652  C  CA    . ALA A   1 84  ? -15.834 -17.368 -22.344 1.00 11.75 ? ? ? ? ? ? 84  ALA A   CA    1 
ATOM   653  C  C     . ALA A   1 84  ? -14.424 -16.913 -22.645 1.00 11.34 ? ? ? ? ? ? 84  ALA A   C     1 
ATOM   654  O  O     . ALA A   1 84  ? -13.745 -17.445 -23.538 1.00 13.05 ? ? ? ? ? ? 84  ALA A   O     1 
ATOM   655  C  CB    . ALA A   1 84  ? -16.831 -16.412 -23.028 1.00 13.85 ? ? ? ? ? ? 84  ALA A   CB    1 
ATOM   656  N  N     . GLU A   1 85  ? -13.910 -15.914 -21.939 1.00 11.82 ? ? ? ? ? ? 85  GLU A   N     1 
ATOM   657  C  CA    . GLU A   1 85  ? -12.596 -15.344 -22.219 1.00 12.13 ? ? ? ? ? ? 85  GLU A   CA    1 
ATOM   658  C  C     . GLU A   1 85  ? -11.512 -16.351 -21.837 1.00 12.20 ? ? ? ? ? ? 85  GLU A   C     1 
ATOM   659  O  O     . GLU A   1 85  ? -10.497 -16.392 -22.553 1.00 14.29 ? ? ? ? ? ? 85  GLU A   O     1 
ATOM   660  C  CB    . GLU A   1 85  ? -12.393 -14.036 -21.469 1.00 12.42 ? ? ? ? ? ? 85  GLU A   CB    1 
ATOM   661  C  CG    . GLU A   1 85  ? -13.252 -12.898 -22.127 1.00 12.94 ? ? ? ? ? ? 85  GLU A   CG    1 
ATOM   662  C  CD    . GLU A   1 85  ? -13.013 -11.583 -21.412 1.00 15.24 ? ? ? ? ? ? 85  GLU A   CD    1 
ATOM   663  O  OE1   . GLU A   1 85  ? -12.625 -11.448 -20.288 1.00 15.79 ? ? ? ? ? ? 85  GLU A   OE1   1 
ATOM   664  O  OE2   . GLU A   1 85  ? -13.300 -10.538 -22.180 1.00 17.40 ? ? ? ? ? ? 85  GLU A   OE2   1 
ATOM   665  N  N     . GLU A   1 86  ? -11.670 -17.056 -20.746 1.00 10.73 ? ? ? ? ? ? 86  GLU A   N     1 
ATOM   666  C  CA    . GLU A   1 86  ? -10.598 -17.916 -20.287 1.00 10.58 ? ? ? ? ? ? 86  GLU A   CA    1 
ATOM   667  C  C     . GLU A   1 86  ? -10.632 -19.299 -20.900 1.00 11.38 ? ? ? ? ? ? 86  GLU A   C     1 
ATOM   668  O  O     . GLU A   1 86  ? -9.568  -19.936 -21.019 1.00 13.03 ? ? ? ? ? ? 86  GLU A   O     1 
ATOM   669  C  CB    . GLU A   1 86  ? -10.662 -18.049 -18.739 1.00 10.89 ? ? ? ? ? ? 86  GLU A   CB    1 
ATOM   670  C  CG    . GLU A   1 86  ? -10.353 -16.688 -18.121 1.00 11.62 ? ? ? ? ? ? 86  GLU A   CG    1 
ATOM   671  C  CD    . GLU A   1 86  ? -9.970  -16.760 -16.662 1.00 13.39 ? ? ? ? ? ? 86  GLU A   CD    1 
ATOM   672  O  OE1   . GLU A   1 86  ? -10.210 -17.749 -15.950 1.00 15.72 ? ? ? ? ? ? 86  GLU A   OE1   1 
ATOM   673  O  OE2   . GLU A   1 86  ? -9.433  -15.723 -16.147 1.00 17.58 ? ? ? ? ? ? 86  GLU A   OE2   1 
ATOM   674  N  N     . THR A   1 87  ? -11.815 -19.794 -21.280 1.00 11.37 ? ? ? ? ? ? 87  THR A   N     1 
ATOM   675  C  CA    . THR A   1 87  ? -11.918 -21.158 -21.751 1.00 11.97 ? ? ? ? ? ? 87  THR A   CA    1 
ATOM   676  C  C     . THR A   1 87  ? -12.630 -21.290 -23.090 1.00 12.44 ? ? ? ? ? ? 87  THR A   C     1 
ATOM   677  O  O     . THR A   1 87  ? -12.663 -22.385 -23.645 1.00 15.00 ? ? ? ? ? ? 87  THR A   O     1 
ATOM   678  C  CB    . THR A   1 87  ? -12.625 -22.049 -20.706 1.00 12.29 ? ? ? ? ? ? 87  THR A   CB    1 
ATOM   679  O  OG1   . THR A   1 87  ? -14.035 -21.789 -20.693 1.00 13.73 ? ? ? ? ? ? 87  THR A   OG1   1 
ATOM   680  C  CG2   . THR A   1 87  ? -12.032 -21.868 -19.313 1.00 12.69 ? ? ? ? ? ? 87  THR A   CG2   1 
ATOM   681  N  N     . GLY A   1 88  ? -13.238 -20.239 -23.632 1.00 11.95 ? ? ? ? ? ? 88  GLY A   N     1 
ATOM   682  C  CA    . GLY A   1 88  ? -13.972 -20.314 -24.880 1.00 12.54 ? ? ? ? ? ? 88  GLY A   CA    1 
ATOM   683  C  C     . GLY A   1 88  ? -15.332 -20.961 -24.730 1.00 12.60 ? ? ? ? ? ? 88  GLY A   C     1 
ATOM   684  O  O     . GLY A   1 88  ? -15.930 -21.309 -25.755 1.00 15.29 ? ? ? ? ? ? 88  GLY A   O     1 
ATOM   685  N  N     . LEU A   1 89  ? -15.870 -21.140 -23.509 1.00 12.84 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A   N     1 
ATOM   686  C  CA    . LEU A   1 89  ? -17.125 -21.882 -23.276 1.00 12.77 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A   CA    1 
ATOM   687  C  C     . LEU A   1 89  ? -18.219 -20.963 -22.774 1.00 13.45 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A   C     1 
ATOM   688  O  O     . LEU A   1 89  ? -17.983 -19.913 -22.158 1.00 13.35 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A   O     1 
ATOM   689  C  CB    . LEU A   1 89  ? -16.925 -22.976 -22.215 1.00 13.33 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A   CB    1 
ATOM   690  C  CG    . LEU A   1 89  ? -15.814 -23.958 -22.575 1.00 14.21 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A   CG    1 
ATOM   691  C  CD1   . LEU A   1 89  ? -15.567 -24.896 -21.393 1.00 16.17 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A   CD1   1 
ATOM   692  C  CD2   . LEU A   1 89  ? -16.162 -24.725 -23.857 1.00 17.13 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A   CD2   1 
ATOM   693  N  N     . SER A   1 90  ? -19.438 -21.412 -23.017 1.00 14.01 ? ? ? ? ? ? 90  SER A   N     1 
ATOM   694  C  CA    A SER A   1 90  ? -20.632 -20.779 -22.431 0.70 15.29 ? ? ? ? ? ? 90  SER A   CA    1 
ATOM   695  C  CA    B SER A   1 90  ? -20.629 -20.811 -22.457 0.30 15.71 ? ? ? ? ? ? 90  SER A   CA    1 
ATOM   696  C  C     . SER A   1 90  ? -21.426 -21.924 -21.787 1.00 16.03 ? ? ? ? ? ? 90  SER A   C     1 
ATOM   697  O  O     . SER A   1 90  ? -21.312 -23.081 -22.153 1.00 19.99 ? ? ? ? ? ? 90  SER A   O     1 
ATOM   698  C  CB    A SER A   1 90  ? -21.596 -20.047 -23.345 0.70 19.88 ? ? ? ? ? ? 90  SER A   CB    1 
ATOM   699  C  CB    B SER A   1 90  ? -21.432 -20.139 -23.559 0.30 18.46 ? ? ? ? ? ? 90  SER A   CB    1 
ATOM   700  O  OG    A SER A   1 90  ? -22.158 -20.933 -24.307 0.70 21.25 ? ? ? ? ? ? 90  SER A   OG    1 
ATOM   701  O  OG    B SER A   1 90  ? -22.683 -19.768 -23.030 0.30 18.95 ? ? ? ? ? ? 90  SER A   OG    1 
ATOM   702  N  N     . GLY A   1 91  ? -22.244 -21.584 -20.820 1.00 18.02 ? ? ? ? ? ? 91  GLY A   N     1 
ATOM   703  C  CA    . GLY A   1 91  ? -23.069 -22.601 -20.180 1.00 18.69 ? ? ? ? ? ? 91  GLY A   CA    1 
ATOM   704  C  C     . GLY A   1 91  ? -24.259 -21.895 -19.545 1.00 15.57 ? ? ? ? ? ? 91  GLY A   C     1 
ATOM   705  O  O     . GLY A   1 91  ? -24.375 -20.666 -19.551 1.00 20.84 ? ? ? ? ? ? 91  GLY A   O     1 
ATOM   706  N  N     . ASP A   1 92  ? -25.096 -22.739 -18.946 1.00 16.21 ? ? ? ? ? ? 92  ASP A   N     1 
ATOM   707  C  CA    . ASP A   1 92  ? -26.242 -22.280 -18.120 1.00 15.61 ? ? ? ? ? ? 92  ASP A   CA    1 
ATOM   708  C  C     . ASP A   1 92  ? -25.696 -22.119 -16.693 1.00 13.81 ? ? ? ? ? ? 92  ASP A   C     1 
ATOM   709  O  O     . ASP A   1 92  ? -25.240 -23.117 -16.111 1.00 15.40 ? ? ? ? ? ? 92  ASP A   O     1 
ATOM   710  C  CB    . ASP A   1 92  ? -27.373 -23.297 -18.146 1.00 18.53 ? ? ? ? ? ? 92  ASP A   CB    1 
ATOM   711  C  CG    . ASP A   1 92  ? -27.939 -23.427 -19.575 1.00 23.44 ? ? ? ? ? ? 92  ASP A   CG    1 
ATOM   712  O  OD1   . ASP A   1 92  ? -28.171 -22.395 -20.210 1.00 29.78 ? ? ? ? ? ? 92  ASP A   OD1   1 
ATOM   713  O  OD2   . ASP A   1 92  ? -28.119 -24.561 -20.045 1.00 32.44 ? ? ? ? ? ? 92  ASP A   OD2   1 
ATOM   714  N  N     . LEU A   1 93  ? -25.706 -20.912 -16.187 1.00 14.70 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A   N     1 
ATOM   715  C  CA    A LEU A   1 93  ? -25.124 -20.540 -14.896 0.60 13.13 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A   CA    1 
ATOM   716  C  CA    B LEU A   1 93  ? -25.095 -20.553 -14.908 0.40 13.11 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A   CA    1 
ATOM   717  C  C     . LEU A   1 93  ? -26.160 -20.442 -13.780 1.00 14.98 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A   C     1 
ATOM   718  O  O     . LEU A   1 93  ? -27.208 -19.818 -13.934 1.00 18.13 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A   O     1 
ATOM   719  C  CB    A LEU A   1 93  ? -24.359 -19.219 -15.010 0.60 14.24 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A   CB    1 
ATOM   720  C  CB    B LEU A   1 93  ? -24.222 -19.302 -15.066 0.40 15.13 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A   CB    1 
ATOM   721  C  CG    A LEU A   1 93  ? -23.292 -19.161 -16.099 0.60 15.02 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A   CG    1 
ATOM   722  C  CG    B LEU A   1 93  ? -22.743 -19.538 -15.396 0.40 17.44 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A   CG    1 
ATOM   723  C  CD1   A LEU A   1 93  ? -22.751 -17.748 -16.248 0.60 19.00 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A   CD1   1 
ATOM   724  C  CD1   B LEU A   1 93  ? -22.566 -20.322 -16.684 0.40 15.26 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A   CD1   1 
ATOM   725  C  CD2   A LEU A   1 93  ? -22.178 -20.137 -15.777 0.60 19.14 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A   CD2   1 
ATOM   726  C  CD2   B LEU A   1 93  ? -21.983 -18.222 -15.459 0.40 25.56 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A   CD2   1 
ATOM   727  N  N     . THR A   1 94  ? -25.798 -21.031 -12.623 1.00 13.29 ? ? ? ? ? ? 94  THR A   N     1 
ATOM   728  C  CA    . THR A   1 94  ? -26.595 -20.910 -11.432 1.00 14.09 ? ? ? ? ? ? 94  THR A   CA    1 
ATOM   729  C  C     . THR A   1 94  ? -25.757 -20.395 -10.282 1.00 13.03 ? ? ? ? ? ? 94  THR A   C     1 
ATOM   730  O  O     . THR A   1 94  ? -24.665 -20.904 -10.015 1.00 12.87 ? ? ? ? ? ? 94  THR A   O     1 
ATOM   731  C  CB    . THR A   1 94  ? -27.200 -22.287 -11.029 1.00 19.33 ? ? ? ? ? ? 94  THR A   CB    1 
ATOM   732  O  OG1   . THR A   1 94  ? -27.979 -22.803 -12.110 1.00 21.51 ? ? ? ? ? ? 94  THR A   OG1   1 
ATOM   733  C  CG2   . THR A   1 94  ? -28.100 -22.099 -9.827  1.00 22.68 ? ? ? ? ? ? 94  THR A   CG2   1 
ATOM   734  N  N     . TYR A   1 95  ? -26.228 -19.361 -9.618  1.00 12.84 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A   N     1 
ATOM   735  C  CA    . TYR A   1 95  ? -25.546 -18.849 -8.439  1.00 12.01 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A   CA    1 
ATOM   736  C  C     . TYR A   1 95  ? -25.532 -19.872 -7.312  1.00 13.02 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A   C     1 
ATOM   737  O  O     . TYR A   1 95  ? -26.584 -20.436 -6.981  1.00 14.81 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A   O     1 
ATOM   738  C  CB    . TYR A   1 95  ? -26.222 -17.544 -8.049  1.00 13.76 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A   CB    1 
ATOM   739  C  CG    . TYR A   1 95  ? -25.574 -16.950 -6.805  1.00 14.08 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A   CG    1 
ATOM   740  C  CD1   . TYR A   1 95  ? -24.267 -16.439 -6.812  1.00 18.31 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A   CD1   1 
ATOM   741  C  CD2   . TYR A   1 95  ? -26.271 -16.991 -5.623  1.00 16.82 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A   CD2   1 
ATOM   742  C  CE1   . TYR A   1 95  ? -23.722 -15.942 -5.638  1.00 19.39 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A   CE1   1 
ATOM   743  C  CE2   . TYR A   1 95  ? -25.739 -16.485 -4.469  1.00 19.03 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A   CE2   1 
ATOM   744  C  CZ    . TYR A   1 95  ? -24.470 -15.980 -4.506  1.00 16.56 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A   CZ    1 
ATOM   745  O  OH    . TYR A   1 95  ? -23.903 -15.460 -3.351  1.00 21.20 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A   OH    1 
ATOM   746  N  N     . LEU A   1 96  ? -24.374 -20.078 -6.668  1.00 11.45 ? ? ? ? ? ? 96  LEU A   N     1 
ATOM   747  C  CA    . LEU A   1 96  ? -24.240 -20.983 -5.541  1.00 11.69 ? ? ? ? ? ? 96  LEU A   CA    1 
ATOM   748  C  C     . LEU A   1 96  ? -24.122 -20.259 -4.217  1.00 11.75 ? ? ? ? ? ? 96  LEU A   C     1 
ATOM   749  O  O     . LEU A   1 96  ? -24.923 -20.485 -3.300  1.00 13.51 ? ? ? ? ? ? 96  LEU A   O     1 
ATOM   750  C  CB    . LEU A   1 96  ? -22.996 -21.902 -5.743  1.00 11.31 ? ? ? ? ? ? 96  LEU A   CB    1 
ATOM   751  C  CG    . LEU A   1 96  ? -23.135 -22.797 -6.967  1.00 11.75 ? ? ? ? ? ? 96  LEU A   CG    1 
ATOM   752  C  CD1   . LEU A   1 96  ? -21.839 -23.616 -7.074  1.00 12.84 ? ? ? ? ? ? 96  LEU A   CD1   1 
ATOM   753  C  CD2   . LEU A   1 96  ? -24.341 -23.750 -6.855  1.00 16.28 ? ? ? ? ? ? 96  LEU A   CD2   1 
ATOM   754  N  N     . PHE A   1 97  ? -23.100 -19.426 -4.048  1.00 11.27 ? ? ? ? ? ? 97  PHE A   N     1 
ATOM   755  C  CA    . PHE A   1 97  ? -22.770 -18.846 -2.740  1.00 10.70 ? ? ? ? ? ? 97  PHE A   CA    1 
ATOM   756  C  C     . PHE A   1 97  ? -21.636 -17.847 -2.969  1.00 11.11 ? ? ? ? ? ? 97  PHE A   C     1 
ATOM   757  O  O     . PHE A   1 97  ? -21.058 -17.778 -4.082  1.00 10.75 ? ? ? ? ? ? 97  PHE A   O     1 
ATOM   758  C  CB    . PHE A   1 97  ? -22.422 -19.893 -1.664  1.00 12.21 ? ? ? ? ? ? 97  PHE A   CB    1 
ATOM   759  C  CG    . PHE A   1 97  ? -21.610 -21.072 -2.175  1.00 12.04 ? ? ? ? ? ? 97  PHE A   CG    1 
ATOM   760  C  CD1   . PHE A   1 97  ? -22.125 -22.372 -2.058  1.00 13.43 ? ? ? ? ? ? 97  PHE A   CD1   1 
ATOM   761  C  CD2   . PHE A   1 97  ? -20.343 -20.872 -2.722  1.00 12.19 ? ? ? ? ? ? 97  PHE A   CD2   1 
ATOM   762  C  CE1   . PHE A   1 97  ? -21.406 -23.451 -2.515  1.00 13.00 ? ? ? ? ? ? 97  PHE A   CE1   1 
ATOM   763  C  CE2   . PHE A   1 97  ? -19.602 -21.943 -3.233  1.00 11.43 ? ? ? ? ? ? 97  PHE A   CE2   1 
ATOM   764  C  CZ    . PHE A   1 97  ? -20.169 -23.256 -3.132  1.00 13.39 ? ? ? ? ? ? 97  PHE A   CZ    1 
ATOM   765  N  N     . SER A   1 98  ? -21.350 -17.079 -1.923  1.00 11.52 ? ? ? ? ? ? 98  SER A   N     1 
ATOM   766  C  CA    A SER A   1 98  ? -20.236 -16.118 -1.978  0.60 10.37 ? ? ? ? ? ? 98  SER A   CA    1 
ATOM   767  C  CA    B SER A   1 98  ? -20.247 -16.105 -1.986  0.40 11.25 ? ? ? ? ? ? 98  SER A   CA    1 
ATOM   768  C  C     . SER A   1 98  ? -19.374 -16.253 -0.748  1.00 10.04 ? ? ? ? ? ? 98  SER A   C     1 
ATOM   769  O  O     . SER A   1 98  ? -19.787 -16.835 0.259   1.00 11.58 ? ? ? ? ? ? 98  SER A   O     1 
ATOM   770  C  CB    A SER A   1 98  ? -20.812 -14.691 -2.029  0.60 11.95 ? ? ? ? ? ? 98  SER A   CB    1 
ATOM   771  C  CB    B SER A   1 98  ? -20.810 -14.688 -2.097  0.40 10.95 ? ? ? ? ? ? 98  SER A   CB    1 
ATOM   772  O  OG    A SER A   1 98  ? -21.435 -14.453 -0.776  0.60 11.56 ? ? ? ? ? ? 98  SER A   OG    1 
ATOM   773  O  OG    B SER A   1 98  ? -21.580 -14.443 -3.261  0.40 12.94 ? ? ? ? ? ? 98  SER A   OG    1 
ATOM   774  N  N     . TYR A   1 99  ? -18.155 -15.702 -0.809  1.00 9.43  ? ? ? ? ? ? 99  TYR A   N     1 
ATOM   775  C  CA    . TYR A   1 99  ? -17.324 -15.692 0.382   1.00 9.12  ? ? ? ? ? ? 99  TYR A   CA    1 
ATOM   776  C  C     . TYR A   1 99  ? -16.346 -14.503 0.290   1.00 9.01  ? ? ? ? ? ? 99  TYR A   C     1 
ATOM   777  O  O     . TYR A   1 99  ? -15.936 -14.071 -0.791  1.00 9.63  ? ? ? ? ? ? 99  TYR A   O     1 
ATOM   778  C  CB    . TYR A   1 99  ? -16.544 -17.004 0.547   1.00 9.50  ? ? ? ? ? ? 99  TYR A   CB    1 
ATOM   779  C  CG    . TYR A   1 99  ? -15.542 -17.279 -0.578  1.00 8.66  ? ? ? ? ? ? 99  TYR A   CG    1 
ATOM   780  C  CD1   . TYR A   1 99  ? -15.941 -17.937 -1.747  1.00 9.24  ? ? ? ? ? ? 99  TYR A   CD1   1 
ATOM   781  C  CD2   . TYR A   1 99  ? -14.215 -16.907 -0.449  1.00 8.82  ? ? ? ? ? ? 99  TYR A   CD2   1 
ATOM   782  C  CE1   . TYR A   1 99  ? -15.002 -18.181 -2.771  1.00 9.26  ? ? ? ? ? ? 99  TYR A   CE1   1 
ATOM   783  C  CE2   . TYR A   1 99  ? -13.285 -17.166 -1.445  1.00 8.49  ? ? ? ? ? ? 99  TYR A   CE2   1 
ATOM   784  C  CZ    . TYR A   1 99  ? -13.672 -17.812 -2.630  1.00 8.50  ? ? ? ? ? ? 99  TYR A   CZ    1 
ATOM   785  O  OH    . TYR A   1 99  ? -12.801 -18.100 -3.641  1.00 9.38  ? ? ? ? ? ? 99  TYR A   OH    1 
ATOM   786  N  N     . PHE A   1 100 ? -15.992 -14.026 1.484   1.00 8.89  ? ? ? ? ? ? 100 PHE A   N     1 
ATOM   787  C  CA    . PHE A   1 100 ? -14.882 -13.067 1.583   1.00 9.04  ? ? ? ? ? ? 100 PHE A   CA    1 
ATOM   788  C  C     . PHE A   1 100 ? -13.594 -13.804 1.589   1.00 8.48  ? ? ? ? ? ? 100 PHE A   C     1 
ATOM   789  O  O     . PHE A   1 100 ? -13.392 -14.684 2.449   1.00 9.08  ? ? ? ? ? ? 100 PHE A   O     1 
ATOM   790  C  CB    . PHE A   1 100 ? -15.064 -12.239 2.873   1.00 9.51  ? ? ? ? ? ? 100 PHE A   CB    1 
ATOM   791  C  CG    . PHE A   1 100 ? -16.203 -11.264 2.763   1.00 10.02 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A   CG    1 
ATOM   792  C  CD1   . PHE A   1 100 ? -17.355 -11.462 3.512   1.00 14.29 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A   CD1   1 
ATOM   793  C  CD2   . PHE A   1 100 ? -16.087 -10.152 1.924   1.00 10.82 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A   CD2   1 
ATOM   794  C  CE1   . PHE A   1 100 ? -18.402 -10.526 3.440   1.00 17.56 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A   CE1   1 
ATOM   795  C  CE2   . PHE A   1 100 ? -17.133 -9.224  1.861   1.00 13.15 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A   CE2   1 
ATOM   796  C  CZ    . PHE A   1 100 ? -18.243 -9.418  2.630   1.00 15.99 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A   CZ    1 
ATOM   797  N  N     . VAL A   1 101 ? -12.632 -13.470 0.689   1.00 8.71  ? ? ? ? ? ? 101 VAL A   N     1 
ATOM   798  C  CA    . VAL A   1 101 ? -11.427 -14.262 0.550   1.00 8.55  ? ? ? ? ? ? 101 VAL A   CA    1 
ATOM   799  C  C     . VAL A   1 101 ? -10.564 -14.246 1.803   1.00 7.82  ? ? ? ? ? ? 101 VAL A   C     1 
ATOM   800  O  O     . VAL A   1 101 ? -9.895  -15.251 2.072   1.00 8.78  ? ? ? ? ? ? 101 VAL A   O     1 
ATOM   801  C  CB    . VAL A   1 101 ? -10.561 -13.827 -0.679  1.00 9.51  ? ? ? ? ? ? 101 VAL A   CB    1 
ATOM   802  C  CG1   . VAL A   1 101 ? -11.471 -13.772 -1.937  1.00 9.61  ? ? ? ? ? ? 101 VAL A   CG1   1 
ATOM   803  C  CG2   . VAL A   1 101 ? -9.840  -12.525 -0.510  1.00 10.44 ? ? ? ? ? ? 101 VAL A   CG2   1 
ATOM   804  N  N     . SER A   1 102 ? -10.515 -13.091 2.520   1.00 8.40  ? ? ? ? ? ? 102 SER A   N     1 
ATOM   805  C  CA    . SER A   1 102 ? -9.621  -12.972 3.696   1.00 8.93  ? ? ? ? ? ? 102 SER A   CA    1 
ATOM   806  C  C     . SER A   1 102 ? -10.031 -11.726 4.425   1.00 8.73  ? ? ? ? ? ? 102 SER A   C     1 
ATOM   807  O  O     . SER A   1 102 ? -9.394  -10.677 4.302   1.00 9.61  ? ? ? ? ? ? 102 SER A   O     1 
ATOM   808  C  CB    . SER A   1 102 ? -8.163  -12.927 3.252   1.00 9.49  ? ? ? ? ? ? 102 SER A   CB    1 
ATOM   809  O  OG    . SER A   1 102 ? -7.381  -13.066 4.422   1.00 10.94 ? ? ? ? ? ? 102 SER A   OG    1 
ATOM   810  N  N     . PRO A   1 103 ? -11.146 -11.783 5.149   1.00 8.97  ? ? ? ? ? ? 103 PRO A   N     1 
ATOM   811  C  CA    . PRO A   1 103 ? -11.769 -10.557 5.657   1.00 9.74  ? ? ? ? ? ? 103 PRO A   CA    1 
ATOM   812  C  C     . PRO A   1 103 ? -11.013 -9.933  6.834   1.00 9.63  ? ? ? ? ? ? 103 PRO A   C     1 
ATOM   813  O  O     . PRO A   1 103 ? -11.425 -8.839  7.233   1.00 11.22 ? ? ? ? ? ? 103 PRO A   O     1 
ATOM   814  C  CB    . PRO A   1 103 ? -13.194 -11.017 6.063   1.00 11.27 ? ? ? ? ? ? 103 PRO A   CB    1 
ATOM   815  C  CG    . PRO A   1 103 ? -12.969 -12.501 6.458   1.00 10.56 ? ? ? ? ? ? 103 PRO A   CG    1 
ATOM   816  C  CD    . PRO A   1 103 ? -11.987 -12.993 5.421   1.00 9.57  ? ? ? ? ? ? 103 PRO A   CD    1 
ATOM   817  N  N     . GLY A   1 104 ? -9.930  -10.504 7.309   1.00 9.41  ? ? ? ? ? ? 104 GLY A   N     1 
ATOM   818  C  CA    . GLY A   1 104 ? -9.082  -9.804  8.261   1.00 11.48 ? ? ? ? ? ? 104 GLY A   CA    1 
ATOM   819  C  C     . GLY A   1 104 ? -8.267  -8.687  7.612   1.00 10.59 ? ? ? ? ? ? 104 GLY A   C     1 
ATOM   820  O  O     . GLY A   1 104 ? -7.743  -7.875  8.355   1.00 12.36 ? ? ? ? ? ? 104 GLY A   O     1 
ATOM   821  N  N     . PHE A   1 105 ? -8.188  -8.610  6.260   1.00 10.20 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A   N     1 
ATOM   822  C  CA    . PHE A   1 105 ? -7.453  -7.473  5.706   1.00 10.89 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A   CA    1 
ATOM   823  C  C     . PHE A   1 105 ? -8.010  -6.989  4.376   1.00 11.32 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A   C     1 
ATOM   824  O  O     . PHE A   1 105 ? -7.653  -5.857  4.019   1.00 13.36 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A   O     1 
ATOM   825  C  CB    . PHE A   1 105 ? -5.934  -7.784  5.535   1.00 11.64 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A   CB    1 
ATOM   826  C  CG    . PHE A   1 105 ? -5.597  -8.489  4.225   1.00 11.17 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A   CG    1 
ATOM   827  C  CD1   . PHE A   1 105 ? -5.079  -7.793  3.128   1.00 13.24 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A   CD1   1 
ATOM   828  C  CD2   . PHE A   1 105 ? -5.763  -9.874  4.099   1.00 12.81 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A   CD2   1 
ATOM   829  C  CE1   . PHE A   1 105 ? -4.751  -8.391  1.925   1.00 13.99 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A   CE1   1 
ATOM   830  C  CE2   . PHE A   1 105 ? -5.424  -10.505 2.888   1.00 13.48 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A   CE2   1 
ATOM   831  C  CZ    . PHE A   1 105 ? -4.881  -9.780  1.851   1.00 14.69 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A   CZ    1 
ATOM   832  N  N     . THR A   1 106 ? -8.809  -7.723  3.663   1.00 10.19 ? ? ? ? ? ? 106 THR A   N     1 
ATOM   833  C  CA    . THR A   1 106 ? -9.338  -7.233  2.414   1.00 10.54 ? ? ? ? ? ? 106 THR A   CA    1 
ATOM   834  C  C     . THR A   1 106 ? -10.848 -7.385  2.360   1.00 10.49 ? ? ? ? ? ? 106 THR A   C     1 
ATOM   835  O  O     . THR A   1 106 ? -11.412 -8.271  2.998   1.00 10.56 ? ? ? ? ? ? 106 THR A   O     1 
ATOM   836  C  CB    . THR A   1 106 ? -8.651  -7.924  1.190   1.00 10.13 ? ? ? ? ? ? 106 THR A   CB    1 
ATOM   837  O  OG1   . THR A   1 106 ? -9.149  -7.389  -0.049  1.00 10.85 ? ? ? ? ? ? 106 THR A   OG1   1 
ATOM   838  C  CG2   . THR A   1 106 ? -8.880  -9.448  1.143   1.00 10.26 ? ? ? ? ? ? 106 THR A   CG2   1 
ATOM   839  N  N     . ASP A   1 107 ? -11.502 -6.528  1.557   1.00 11.22 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A   N     1 
ATOM   840  C  CA    . ASP A   1 107 ? -12.929 -6.660  1.309   1.00 11.52 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A   CA    1 
ATOM   841  C  C     . ASP A   1 107 ? -13.246 -7.495  0.063   1.00 10.59 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A   C     1 
ATOM   842  O  O     . ASP A   1 107 ? -14.435 -7.563  -0.299  1.00 12.05 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A   O     1 
ATOM   843  C  CB    . ASP A   1 107 ? -13.611 -5.304  1.205   1.00 12.90 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A   CB    1 
ATOM   844  C  CG    . ASP A   1 107 ? -13.058 -4.509  0.029   1.00 13.14 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A   CG    1 
ATOM   845  O  OD1   . ASP A   1 107 ? -13.547 -3.304  -0.139  1.00 18.67 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A   OD1   1 
ATOM   846  O  OD2   . ASP A   1 107 ? -12.229 -4.982  -0.761  1.00 13.18 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A   OD2   1 
ATOM   847  N  N     . GLU A   1 108 ? -12.248 -8.132  -0.552  1.00 10.24 ? ? ? ? ? ? 108 GLU A   N     1 
ATOM   848  C  CA    . GLU A   1 108 ? -12.578 -8.869  -1.775  1.00 9.80  ? ? ? ? ? ? 108 GLU A   CA    1 
ATOM   849  C  C     . GLU A   1 108 ? -13.606 -9.958  -1.486  1.00 8.92  ? ? ? ? ? ? 108 GLU A   C     1 
ATOM   850  O  O     . GLU A   1 108 ? -13.416 -10.794 -0.585  1.00 9.53  ? ? ? ? ? ? 108 GLU A   O     1 
ATOM   851  C  CB    . GLU A   1 108 ? -11.336 -9.529  -2.396  1.00 9.84  ? ? ? ? ? ? 108 GLU A   CB    1 
ATOM   852  C  CG    . GLU A   1 108 ? -11.655 -10.241 -3.684  1.00 10.17 ? ? ? ? ? ? 108 GLU A   CG    1 
ATOM   853  C  CD    . GLU A   1 108 ? -10.450 -10.955 -4.295  1.00 10.23 ? ? ? ? ? ? 108 GLU A   CD    1 
ATOM   854  O  OE1   . GLU A   1 108 ? -9.490  -11.257 -3.665  1.00 11.35 ? ? ? ? ? ? 108 GLU A   OE1   1 
ATOM   855  O  OE2   . GLU A   1 108 ? -10.593 -11.180 -5.577  1.00 13.94 ? ? ? ? ? ? 108 GLU A   OE2   1 
ATOM   856  N  N     . LYS A   1 109 ? -14.671 -9.990  -2.263  1.00 9.67  ? ? ? ? ? ? 109 LYS A   N     1 
ATOM   857  C  CA    . LYS A   1 109 ? -15.740 -10.950 -2.136  1.00 9.36  ? ? ? ? ? ? 109 LYS A   CA    1 
ATOM   858  C  C     . LYS A   1 109 ? -15.845 -11.695 -3.446  1.00 9.37  ? ? ? ? ? ? 109 LYS A   C     1 
ATOM   859  O  O     . LYS A   1 109 ? -15.833 -11.043 -4.491  1.00 11.67 ? ? ? ? ? ? 109 LYS A   O     1 
ATOM   860  C  CB    . LYS A   1 109 ? -17.049 -10.207 -1.821  1.00 11.44 ? ? ? ? ? ? 109 LYS A   CB    1 
ATOM   861  C  CG    . LYS A   1 109 ? -18.205 -11.163 -1.448  1.00 15.68 ? ? ? ? ? ? 109 LYS A   CG    1 
ATOM   862  C  CD    . LYS A   1 109 ? -19.473 -10.305 -1.177  1.00 18.92 ? ? ? ? ? ? 109 LYS A   CD    1 
ATOM   863  C  CE    . LYS A   1 109 ? -20.477 -11.154 -0.378  1.00 23.91 ? ? ? ? ? ? 109 LYS A   CE    1 
ATOM   864  N  NZ    . LYS A   1 109 ? -21.715 -10.304 -0.122  1.00 27.23 ? ? ? ? ? ? 109 LYS A   NZ    1 
ATOM   865  N  N     . THR A   1 110 ? -15.981 -13.010 -3.384  1.00 9.09  ? ? ? ? ? ? 110 THR A   N     1 
ATOM   866  C  CA    . THR A   1 110 ? -16.078 -13.881 -4.544  1.00 8.84  ? ? ? ? ? ? 110 THR A   CA    1 
ATOM   867  C  C     . THR A   1 110 ? -17.467 -14.484 -4.621  1.00 8.82  ? ? ? ? ? ? 110 THR A   C     1 
ATOM   868  O  O     . THR A   1 110 ? -17.920 -15.079 -3.645  1.00 10.04 ? ? ? ? ? ? 110 THR A   O     1 
ATOM   869  C  CB    . THR A   1 110 ? -15.024 -14.994 -4.494  1.00 9.22  ? ? ? ? ? ? 110 THR A   CB    1 
ATOM   870  O  OG1   . THR A   1 110 ? -13.724 -14.343 -4.381  1.00 10.69 ? ? ? ? ? ? 110 THR A   OG1   1 
ATOM   871  C  CG2   . THR A   1 110 ? -14.979 -15.828 -5.735  1.00 9.97  ? ? ? ? ? ? 110 THR A   CG2   1 
ATOM   872  N  N     . HIS A   1 111 ? -18.089 -14.372 -5.806  1.00 9.07  ? ? ? ? ? ? 111 HIS A   N     1 
ATOM   873  C  CA    . HIS A   1 111 ? -19.383 -14.996 -6.057  1.00 9.36  ? ? ? ? ? ? 111 HIS A   CA    1 
ATOM   874  C  C     . HIS A   1 111 ? -19.195 -16.205 -6.931  1.00 8.95  ? ? ? ? ? ? 111 HIS A   C     1 
ATOM   875  O  O     . HIS A   1 111 ? -18.585 -16.090 -8.003  1.00 9.83  ? ? ? ? ? ? 111 HIS A   O     1 
ATOM   876  C  CB    . HIS A   1 111 ? -20.241 -13.967 -6.845  1.00 11.58 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A   CB    1 
ATOM   877  C  CG    . HIS A   1 111 ? -20.406 -12.686 -6.112  1.00 12.43 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A   CG    1 
ATOM   878  N  ND1   . HIS A   1 111 ? -21.490 -12.411 -5.349  1.00 18.12 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A   ND1   1 
ATOM   879  C  CD2   . HIS A   1 111 ? -19.640 -11.606 -6.034  1.00 14.45 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A   CD2   1 
ATOM   880  C  CE1   . HIS A   1 111 ? -21.442 -11.207 -4.812  1.00 19.99 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A   CE1   1 
ATOM   881  N  NE2   . HIS A   1 111 ? -20.299 -10.677 -5.240  1.00 16.78 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A   NE2   1 
ATOM   882  N  N     . VAL A   1 112 ? -19.660 -17.342 -6.475  1.00 9.37  ? ? ? ? ? ? 112 VAL A   N     1 
ATOM   883  C  CA    . VAL A   1 112 ? -19.369 -18.610 -7.138  1.00 9.45  ? ? ? ? ? ? 112 VAL A   CA    1 
ATOM   884  C  C     . VAL A   1 112 ? -20.653 -19.118 -7.811  1.00 10.05 ? ? ? ? ? ? 112 VAL A   C     1 
ATOM   885  O  O     . VAL A   1 112 ? -21.756 -19.123 -7.235  1.00 10.38 ? ? ? ? ? ? 112 VAL A   O     1 
ATOM   886  C  CB    . VAL A   1 112 ? -18.894 -19.655 -6.089  1.00 10.00 ? ? ? ? ? ? 112 VAL A   CB    1 
ATOM   887  C  CG1   . VAL A   1 112 ? -18.444 -20.926 -6.833  1.00 11.10 ? ? ? ? ? ? 112 VAL A   CG1   1 
ATOM   888  C  CG2   . VAL A   1 112 ? -17.746 -19.084 -5.279  1.00 10.86 ? ? ? ? ? ? 112 VAL A   CG2   1 
ATOM   889  N  N     . PHE A   1 113 ? -20.493 -19.566 -9.063  1.00 9.50  ? ? ? ? ? ? 113 PHE A   N     1 
ATOM   890  C  CA    . PHE A   1 113 ? -21.535 -20.094 -9.903  1.00 10.04 ? ? ? ? ? ? 113 PHE A   CA    1 
ATOM   891  C  C     . PHE A   1 113 ? -21.245 -21.521 -10.323 1.00 9.70  ? ? ? ? ? ? 113 PHE A   C     1 
ATOM   892  O  O     . PHE A   1 113 ? -20.080 -21.901 -10.423 1.00 11.04 ? ? ? ? ? ? 113 PHE A   O     1 
ATOM   893  C  CB    . PHE A   1 113 ? -21.636 -19.229 -11.195 1.00 10.65 ? ? ? ? ? ? 113 PHE A   CB    1 
ATOM   894  C  CG    . PHE A   1 113 ? -22.155 -17.837 -10.924 1.00 10.05 ? ? ? ? ? ? 113 PHE A   CG    1 
ATOM   895  C  CD1   . PHE A   1 113 ? -21.237 -16.876 -10.458 1.00 10.65 ? ? ? ? ? ? 113 PHE A   CD1   1 
ATOM   896  C  CD2   . PHE A   1 113 ? -23.499 -17.533 -11.114 1.00 11.85 ? ? ? ? ? ? 113 PHE A   CD2   1 
ATOM   897  C  CE1   . PHE A   1 113 ? -21.711 -15.601 -10.170 1.00 12.95 ? ? ? ? ? ? 113 PHE A   CE1   1 
ATOM   898  C  CE2   . PHE A   1 113 ? -23.961 -16.243 -10.819 1.00 13.41 ? ? ? ? ? ? 113 PHE A   CE2   1 
ATOM   899  C  CZ    . PHE A   1 113 ? -23.065 -15.305 -10.329 1.00 14.20 ? ? ? ? ? ? 113 PHE A   CZ    1 
ATOM   900  N  N     . LEU A   1 114 ? -22.300 -22.239 -10.623 1.00 11.09 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A   N     1 
ATOM   901  C  CA    . LEU A   1 114 ? -22.204 -23.530 -11.321 1.00 10.94 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A   CA    1 
ATOM   902  C  C     . LEU A   1 114 ? -22.510 -23.317 -12.784 1.00 11.27 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A   C     1 
ATOM   903  O  O     . LEU A   1 114 ? -23.447 -22.597 -13.073 1.00 14.18 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A   O     1 
ATOM   904  C  CB    . LEU A   1 114 ? -23.247 -24.514 -10.723 1.00 13.80 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A   CB    1 
ATOM   905  C  CG    . LEU A   1 114 ? -23.168 -25.982 -11.216 1.00 14.15 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A   CG    1 
ATOM   906  C  CD1   . LEU A   1 114 ? -21.925 -26.674 -10.828 1.00 14.18 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A   CD1   1 
ATOM   907  C  CD2   . LEU A   1 114 ? -24.404 -26.722 -10.659 1.00 17.36 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A   CD2   1 
ATOM   908  N  N     . ALA A   1 115 ? -21.794 -23.950 -13.689 1.00 11.20 ? ? ? ? ? ? 115 ALA A   N     1 
ATOM   909  C  CA    . ALA A   1 115 ? -22.114 -23.930 -15.113 1.00 11.60 ? ? ? ? ? ? 115 ALA A   CA    1 
ATOM   910  C  C     . ALA A   1 115 ? -22.456 -25.356 -15.536 1.00 12.59 ? ? ? ? ? ? 115 ALA A   C     1 
ATOM   911  O  O     . ALA A   1 115 ? -21.713 -26.283 -15.261 1.00 15.22 ? ? ? ? ? ? 115 ALA A   O     1 
ATOM   912  C  CB    . ALA A   1 115 ? -20.933 -23.447 -15.925 1.00 12.91 ? ? ? ? ? ? 115 ALA A   CB    1 
ATOM   913  N  N     . GLU A   1 116 ? -23.557 -25.448 -16.290 1.00 14.26 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A   N     1 
ATOM   914  C  CA    . GLU A   1 116 ? -23.960 -26.710 -16.885 1.00 15.19 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A   CA    1 
ATOM   915  C  C     . GLU A   1 116 ? -24.173 -26.545 -18.385 1.00 16.88 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A   C     1 
ATOM   916  O  O     . GLU A   1 116 ? -24.287 -25.436 -18.899 1.00 17.30 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A   O     1 
ATOM   917  C  CB    . GLU A   1 116 ? -25.274 -27.162 -16.278 1.00 16.88 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A   CB    1 
ATOM   918  C  CG    . GLU A   1 116 ? -25.031 -27.458 -14.777 1.00 19.59 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A   CG    1 
ATOM   919  C  CD    . GLU A   1 116 ? -26.361 -27.764 -14.130 1.00 27.00 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A   CD    1 
ATOM   920  O  OE1   . GLU A   1 116 ? -26.651 -28.931 -13.849 1.00 37.83 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A   OE1   1 
ATOM   921  O  OE2   . GLU A   1 116 ? -27.127 -26.785 -13.869 1.00 24.54 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A   OE2   1 
ATOM   922  N  N     . ASN A   1 117 ? -24.220 -27.674 -19.067 1.00 20.82 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A   N     1 
ATOM   923  C  CA    . ASN A   1 117 ? -24.518 -27.657 -20.501 1.00 21.92 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A   CA    1 
ATOM   924  C  C     . ASN A   1 117 ? -23.550 -26.810 -21.313 1.00 22.89 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A   C     1 
ATOM   925  O  O     . ASN A   1 117 ? -23.972 -25.958 -22.112 1.00 24.96 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A   O     1 
ATOM   926  C  CB    . ASN A   1 117 ? -25.936 -27.129 -20.770 1.00 26.32 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A   CB    1 
ATOM   927  C  CG    . ASN A   1 117 ? -26.985 -27.922 -20.004 1.00 29.72 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A   CG    1 
ATOM   928  O  OD1   . ASN A   1 117 ? -26.944 -29.152 -19.946 1.00 39.35 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A   OD1   1 
ATOM   929  N  ND2   . ASN A   1 117 ? -27.893 -27.189 -19.371 1.00 35.09 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A   ND2   1 
ATOM   930  N  N     . LEU A   1 118 ? -22.271 -27.027 -21.086 1.00 21.42 ? ? ? ? ? ? 118 LEU A   N     1 
ATOM   931  C  CA    . LEU A   1 118 ? -21.273 -26.195 -21.724 1.00 19.34 ? ? ? ? ? ? 118 LEU A   CA    1 
ATOM   932  C  C     . LEU A   1 118 ? -21.126 -26.425 -23.207 1.00 18.93 ? ? ? ? ? ? 118 LEU A   C     1 
ATOM   933  O  O     . LEU A   1 118 ? -21.193 -27.582 -23.672 1.00 27.50 ? ? ? ? ? ? 118 LEU A   O     1 
ATOM   934  C  CB    . LEU A   1 118 ? -19.860 -26.532 -21.186 1.00 20.39 ? ? ? ? ? ? 118 LEU A   CB    1 
ATOM   935  C  CG    . LEU A   1 118 ? -19.688 -26.236 -19.695 1.00 21.82 ? ? ? ? ? ? 118 LEU A   CG    1 
ATOM   936  C  CD1   . LEU A   1 118 ? -18.530 -27.075 -19.155 1.00 26.64 ? ? ? ? ? ? 118 LEU A   CD1   1 
ATOM   937  C  CD2   . LEU A   1 118 ? -19.466 -24.752 -19.453 1.00 21.15 ? ? ? ? ? ? 118 LEU A   CD2   1 
ATOM   938  N  N     . LYS A   1 119 ? -20.948 -25.324 -23.896 1.00 19.61 ? ? ? ? ? ? 119 LYS A   N     1 
ATOM   939  C  CA    . LYS A   1 119 ? -20.720 -25.394 -25.353 1.00 20.81 ? ? ? ? ? ? 119 LYS A   CA    1 
ATOM   940  C  C     . LYS A   1 119 ? -19.557 -24.476 -25.704 1.00 18.70 ? ? ? ? ? ? 119 LYS A   C     1 
ATOM   941  O  O     . LYS A   1 119 ? -19.321 -23.409 -25.092 1.00 18.54 ? ? ? ? ? ? 119 LYS A   O     1 
ATOM   942  C  CB    . LYS A   1 119 ? -21.976 -25.002 -26.122 1.00 35.09 ? ? ? ? ? ? 119 LYS A   CB    1 
ATOM   943  N  N     . GLU A   1 120 ? -18.780 -24.861 -26.700 1.00 18.83 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A   N     1 
ATOM   944  C  CA    . GLU A   1 120 ? -17.709 -24.016 -27.180 1.00 18.58 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A   CA    1 
ATOM   945  C  C     . GLU A   1 120 ? -18.269 -22.882 -28.016 1.00 22.50 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A   C     1 
ATOM   946  O  O     . GLU A   1 120 ? -18.881 -23.185 -29.031 1.00 26.51 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A   O     1 
ATOM   947  C  CB    . GLU A   1 120 ? -16.693 -24.844 -28.004 1.00 26.17 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A   CB    1 
ATOM   948  C  CG    . GLU A   1 120 ? -15.314 -24.173 -27.977 1.00 26.54 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A   CG    1 
ATOM   949  C  CD    . GLU A   1 120 ? -14.230 -25.057 -28.537 1.00 28.46 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A   CD    1 
ATOM   950  O  OE1   . GLU A   1 120 ? -13.976 -24.910 -29.759 1.00 39.39 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A   OE1   1 
ATOM   951  O  OE2   . GLU A   1 120 ? -13.649 -25.859 -27.756 1.00 22.57 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A   OE2   1 
ATOM   952  N  N     . VAL A   1 121 ? -18.050 -21.647 -27.583 1.00 18.89 ? ? ? ? ? ? 121 VAL A   N     1 
ATOM   953  C  CA    . VAL A   1 121 ? -18.479 -20.465 -28.317 1.00 24.01 ? ? ? ? ? ? 121 VAL A   CA    1 
ATOM   954  C  C     . VAL A   1 121 ? -17.289 -19.808 -29.005 1.00 23.92 ? ? ? ? ? ? 121 VAL A   C     1 
ATOM   955  O  O     . VAL A   1 121 ? -17.487 -18.997 -29.931 1.00 28.71 ? ? ? ? ? ? 121 VAL A   O     1 
ATOM   956  C  CB    . VAL A   1 121 ? -19.290 -19.490 -27.449 1.00 25.70 ? ? ? ? ? ? 121 VAL A   CB    1 
ATOM   957  C  CG1   . VAL A   1 121 ? -20.638 -20.199 -27.169 1.00 29.89 ? ? ? ? ? ? 121 VAL A   CG1   1 
ATOM   958  C  CG2   . VAL A   1 121 ? -18.675 -19.029 -26.156 1.00 23.79 ? ? ? ? ? ? 121 VAL A   CG2   1 
ATOM   959  N  N     . GLU A   1 122 ? -16.051 -20.101 -28.602 1.00 25.29 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A   N     1 
ATOM   960  C  CA    . GLU A   1 122 ? -14.850 -19.471 -29.118 1.00 40.00 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A   CA    1 
ATOM   961  C  C     . GLU A   1 122 ? -13.701 -20.493 -29.119 1.00 39.78 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A   C     1 
ATOM   962  O  O     . GLU A   1 122 ? -13.467 -21.174 -28.120 1.00 37.31 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A   O     1 
ATOM   963  C  CB    . GLU A   1 122 ? -14.485 -18.196 -28.313 1.00 38.59 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A   CB    1 
ATOM   964  C  CG    . GLU A   1 122 ? -15.510 -17.569 -27.388 1.00 46.62 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A   CG    1 
ATOM   965  C  CD    . GLU A   1 122 ? -15.109 -16.307 -26.665 1.00 45.19 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A   CD    1 
ATOM   966  O  OE1   . GLU A   1 122 ? -13.881 -16.175 -26.432 1.00 43.01 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A   OE1   1 
ATOM   967  O  OE2   . GLU A   1 122 ? -15.959 -15.389 -26.416 1.00 38.91 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A   OE2   1 
ATOM   968  N  N     . ALA A   1 123 ? -12.953 -20.643 -30.211 1.00 44.98 ? ? ? ? ? ? 123 ALA A   N     1 
ATOM   969  C  CA    . ALA A   1 123 ? -11.870 -21.604 -30.399 1.00 48.87 ? ? ? ? ? ? 123 ALA A   CA    1 
ATOM   970  C  C     . ALA A   1 123 ? -10.658 -21.310 -29.504 1.00 55.88 ? ? ? ? ? ? 123 ALA A   C     1 
ATOM   971  O  O     . ALA A   1 123 ? -10.257 -20.139 -29.630 1.00 60.93 ? ? ? ? ? ? 123 ALA A   O     1 
ATOM   972  C  CB    . ALA A   1 123 ? -11.318 -21.635 -31.823 1.00 60.20 ? ? ? ? ? ? 123 ALA A   CB    1 
ATOM   973  N  N     . GLU A   1 129 ? -1.062  -20.288 -24.162 1.00 51.59 ? ? ? ? ? ? 129 GLU A   N     1 
ATOM   974  C  CA    . GLU A   1 129 ? -1.232  -20.764 -22.786 1.00 48.63 ? ? ? ? ? ? 129 GLU A   CA    1 
ATOM   975  C  C     . GLU A   1 129 ? -0.937  -19.701 -21.724 1.00 53.84 ? ? ? ? ? ? 129 GLU A   C     1 
ATOM   976  O  O     . GLU A   1 129 ? -0.600  -20.067 -20.577 1.00 44.74 ? ? ? ? ? ? 129 GLU A   O     1 
ATOM   977  C  CB    . GLU A   1 129 ? -0.394  -22.000 -22.455 1.00 45.03 ? ? ? ? ? ? 129 GLU A   CB    1 
ATOM   978  C  CG    . GLU A   1 129 ? -0.343  -23.099 -23.507 1.00 36.62 ? ? ? ? ? ? 129 GLU A   CG    1 
ATOM   979  C  CD    . GLU A   1 129 ? -1.681  -23.849 -23.621 1.00 37.14 ? ? ? ? ? ? 129 GLU A   CD    1 
ATOM   980  O  OE1   . GLU A   1 129 ? -1.879  -24.165 -24.825 1.00 23.44 ? ? ? ? ? ? 129 GLU A   OE1   1 
ATOM   981  O  OE2   . GLU A   1 129 ? -2.263  -24.003 -22.506 1.00 21.48 ? ? ? ? ? ? 129 GLU A   OE2   1 
ATOM   982  N  N     . ALA A   1 130 ? -1.107  -18.427 -22.049 1.00 52.44 ? ? ? ? ? ? 130 ALA A   N     1 
ATOM   983  C  CA    . ALA A   1 130 ? -1.395  -17.425 -21.001 1.00 31.21 ? ? ? ? ? ? 130 ALA A   CA    1 
ATOM   984  C  C     . ALA A   1 130 ? -2.273  -17.949 -19.856 1.00 26.38 ? ? ? ? ? ? 130 ALA A   C     1 
ATOM   985  O  O     . ALA A   1 130 ? -1.867  -18.016 -18.682 1.00 25.37 ? ? ? ? ? ? 130 ALA A   O     1 
ATOM   986  C  CB    . ALA A   1 130 ? -1.999  -16.253 -21.754 1.00 41.11 ? ? ? ? ? ? 130 ALA A   CB    1 
ATOM   987  N  N     . ILE A   1 131 ? -3.509  -18.372 -20.205 1.00 18.47 ? ? ? ? ? ? 131 ILE A   N     1 
ATOM   988  C  CA    . ILE A   1 131 ? -4.334  -19.131 -19.282 1.00 15.22 ? ? ? ? ? ? 131 ILE A   CA    1 
ATOM   989  C  C     . ILE A   1 131 ? -4.380  -20.565 -19.840 1.00 12.85 ? ? ? ? ? ? 131 ILE A   C     1 
ATOM   990  O  O     . ILE A   1 131 ? -4.813  -20.750 -21.002 1.00 18.54 ? ? ? ? ? ? 131 ILE A   O     1 
ATOM   991  C  CB    . ILE A   1 131 ? -5.806  -18.656 -19.191 1.00 21.59 ? ? ? ? ? ? 131 ILE A   CB    1 
ATOM   992  C  CG1   . ILE A   1 131 ? -6.186  -17.249 -18.802 1.00 31.85 ? ? ? ? ? ? 131 ILE A   CG1   1 
ATOM   993  C  CG2   . ILE A   1 131 ? -6.477  -19.534 -18.137 1.00 24.90 ? ? ? ? ? ? 131 ILE A   CG2   1 
ATOM   994  C  CD1   . ILE A   1 131 ? -5.280  -16.537 -17.853 1.00 42.62 ? ? ? ? ? ? 131 ILE A   CD1   1 
ATOM   995  N  N     . GLU A   1 132 ? -3.953  -21.527 -19.102 1.00 11.65 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A   N     1 
ATOM   996  C  CA    . GLU A   1 132 ? -3.986  -22.934 -19.501 1.00 11.76 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A   CA    1 
ATOM   997  C  C     . GLU A   1 132 ? -5.287  -23.552 -19.015 1.00 11.06 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A   C     1 
ATOM   998  O  O     . GLU A   1 132 ? -5.591  -23.493 -17.813 1.00 12.10 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A   O     1 
ATOM   999  C  CB    . GLU A   1 132 ? -2.848  -23.662 -18.821 1.00 13.22 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A   CB    1 
ATOM   1000 C  CG    . GLU A   1 132 ? -2.741  -25.138 -19.135 1.00 13.90 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A   CG    1 
ATOM   1001 C  CD    . GLU A   1 132 ? -1.755  -25.909 -18.287 1.00 16.11 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A   CD    1 
ATOM   1002 O  OE1   . GLU A   1 132 ? -1.089  -25.266 -17.349 1.00 19.08 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A   OE1   1 
ATOM   1003 O  OE2   . GLU A   1 132 ? -1.598  -27.064 -18.370 1.00 18.95 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A   OE2   1 
ATOM   1004 N  N     . VAL A   1 133 ? -6.017  -24.174 -19.926 1.00 10.94 ? ? ? ? ? ? 133 VAL A   N     1 
ATOM   1005 C  CA    . VAL A   1 133 ? -7.226  -24.917 -19.553 1.00 11.45 ? ? ? ? ? ? 133 VAL A   CA    1 
ATOM   1006 C  C     . VAL A   1 133 ? -6.813  -26.320 -19.106 1.00 11.12 ? ? ? ? ? ? 133 VAL A   C     1 
ATOM   1007 O  O     . VAL A   1 133 ? -6.135  -27.038 -19.873 1.00 12.40 ? ? ? ? ? ? 133 VAL A   O     1 
ATOM   1008 C  CB    . VAL A   1 133 ? -8.218  -24.969 -20.734 1.00 12.64 ? ? ? ? ? ? 133 VAL A   CB    1 
ATOM   1009 C  CG1   . VAL A   1 133 ? -9.362  -25.903 -20.471 1.00 15.11 ? ? ? ? ? ? 133 VAL A   CG1   1 
ATOM   1010 C  CG2   . VAL A   1 133 ? -8.702  -23.543 -21.041 1.00 16.06 ? ? ? ? ? ? 133 VAL A   CG2   1 
ATOM   1011 N  N     . VAL A   1 134 ? -7.202  -26.685 -17.901 1.00 10.52 ? ? ? ? ? ? 134 VAL A   N     1 
ATOM   1012 C  CA    . VAL A   1 134 ? -6.838  -27.975 -17.288 1.00 11.15 ? ? ? ? ? ? 134 VAL A   CA    1 
ATOM   1013 C  C     . VAL A   1 134 ? -8.106  -28.707 -16.877 1.00 10.82 ? ? ? ? ? ? 134 VAL A   C     1 
ATOM   1014 O  O     . VAL A   1 134 ? -8.621  -28.523 -15.759 1.00 11.71 ? ? ? ? ? ? 134 VAL A   O     1 
ATOM   1015 C  CB    . VAL A   1 134 ? -5.906  -27.741 -16.077 1.00 11.67 ? ? ? ? ? ? 134 VAL A   CB    1 
ATOM   1016 C  CG1   . VAL A   1 134 ? -5.506  -29.090 -15.457 1.00 13.33 ? ? ? ? ? ? 134 VAL A   CG1   1 
ATOM   1017 C  CG2   . VAL A   1 134 ? -4.693  -26.946 -16.496 1.00 12.69 ? ? ? ? ? ? 134 VAL A   CG2   1 
ATOM   1018 N  N     . TRP A   1 135 ? -8.667  -29.524 -17.776 1.00 10.95 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A   N     1 
ATOM   1019 C  CA    . TRP A   1 135 ? -9.745  -30.427 -17.350 1.00 10.73 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A   CA    1 
ATOM   1020 C  C     . TRP A   1 135 ? -9.155  -31.549 -16.521 1.00 10.70 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A   C     1 
ATOM   1021 O  O     . TRP A   1 135 ? -8.189  -32.190 -16.985 1.00 12.32 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A   O     1 
ATOM   1022 C  CB    . TRP A   1 135 ? -10.441 -31.029 -18.561 1.00 10.96 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A   CB    1 
ATOM   1023 C  CG    . TRP A   1 135 ? -11.433 -30.190 -19.297 1.00 10.94 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A   CG    1 
ATOM   1024 C  CD1   . TRP A   1 135 ? -11.222 -29.649 -20.520 1.00 12.51 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A   CD1   1 
ATOM   1025 C  CD2   . TRP A   1 135 ? -12.759 -29.797 -18.935 1.00 11.07 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A   CD2   1 
ATOM   1026 N  NE1   . TRP A   1 135 ? -12.322 -28.939 -20.955 1.00 12.71 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A   NE1   1 
ATOM   1027 C  CE2   . TRP A   1 135 ? -13.283 -29.032 -19.993 1.00 11.40 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A   CE2   1 
ATOM   1028 C  CE3   . TRP A   1 135 ? -13.553 -30.073 -17.763 1.00 11.36 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A   CE3   1 
ATOM   1029 C  CZ2   . TRP A   1 135 ? -14.581 -28.494 -19.964 1.00 12.18 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A   CZ2   1 
ATOM   1030 C  CZ3   . TRP A   1 135 ? -14.850 -29.543 -17.743 1.00 11.49 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A   CZ3   1 
ATOM   1031 C  CH2   . TRP A   1 135 ? -15.321 -28.779 -18.835 1.00 11.34 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A   CH2   1 
ATOM   1032 N  N     . MET A   1 136 ? -9.703  -31.765 -15.331 1.00 10.64 ? ? ? ? ? ? 136 MET A   N     1 
ATOM   1033 C  CA    . MET A   1 136 ? -9.092  -32.798 -14.462 1.00 10.93 ? ? ? ? ? ? 136 MET A   CA    1 
ATOM   1034 C  C     . MET A   1 136 ? -10.159 -33.328 -13.537 1.00 11.06 ? ? ? ? ? ? 136 MET A   C     1 
ATOM   1035 O  O     . MET A   1 136 ? -10.965 -32.542 -12.971 1.00 10.72 ? ? ? ? ? ? 136 MET A   O     1 
ATOM   1036 C  CB    . MET A   1 136 ? -7.925  -32.200 -13.665 1.00 12.06 ? ? ? ? ? ? 136 MET A   CB    1 
ATOM   1037 C  CG    . MET A   1 136 ? -7.204  -33.258 -12.831 1.00 12.34 ? ? ? ? ? ? 136 MET A   CG    1 
ATOM   1038 S  SD    . MET A   1 136 ? -5.904  -32.544 -11.780 1.00 13.89 ? ? ? ? ? ? 136 MET A   SD    1 
ATOM   1039 C  CE    . MET A   1 136 ? -4.817  -31.783 -13.002 1.00 17.77 ? ? ? ? ? ? 136 MET A   CE    1 
ATOM   1040 N  N     . ARG A   1 137 ? -10.202 -34.647 -13.349 1.00 12.30 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   N     1 
ATOM   1041 C  CA    A ARG A   1 137 ? -11.125 -35.175 -12.330 0.30 12.71 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   CA    1 
ATOM   1042 C  CA    B ARG A   1 137 ? -11.152 -35.164 -12.337 0.70 12.84 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   CA    1 
ATOM   1043 C  C     . ARG A   1 137 ? -10.862 -34.543 -10.964 1.00 11.85 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   C     1 
ATOM   1044 O  O     . ARG A   1 137 ? -9.688  -34.474 -10.555 1.00 12.86 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   O     1 
ATOM   1045 C  CB    A ARG A   1 137 ? -10.962 -36.689 -12.207 0.30 15.17 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   CB    1 
ATOM   1046 C  CB    B ARG A   1 137 ? -11.014 -36.680 -12.272 0.70 14.83 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   CB    1 
ATOM   1047 C  CG    A ARG A   1 137 ? -11.289 -37.441 -13.498 0.30 18.98 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   CG    1 
ATOM   1048 C  CG    B ARG A   1 137 ? -11.383 -37.339 -13.619 0.70 17.37 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   CG    1 
ATOM   1049 C  CD    A ARG A   1 137 ? -11.027 -38.933 -13.309 0.30 22.68 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   CD    1 
ATOM   1050 C  CD    B ARG A   1 137 ? -11.447 -38.878 -13.411 0.70 23.59 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   CD    1 
ATOM   1051 N  NE    A ARG A   1 137 ? -11.731 -39.513 -12.172 0.30 22.59 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   NE    1 
ATOM   1052 N  NE    B ARG A   1 137 ? -11.999 -39.493 -14.622 0.70 25.45 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   NE    1 
ATOM   1053 C  CZ    A ARG A   1 137 ? -11.182 -39.949 -11.044 0.30 21.21 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   CZ    1 
ATOM   1054 C  CZ    B ARG A   1 137 ? -11.292 -39.955 -15.644 0.70 26.43 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   CZ    1 
ATOM   1055 N  NH1   A ARG A   1 137 ? -11.937 -40.465 -10.074 0.30 22.04 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   NH1   1 
ATOM   1056 N  NH1   B ARG A   1 137 ? -11.945 -40.476 -16.680 0.70 25.46 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   NH1   1 
ATOM   1057 N  NH2   A ARG A   1 137 ? -9.872  -39.891 -10.827 0.30 20.67 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   NH2   1 
ATOM   1058 N  NH2   B ARG A   1 137 ? -9.952  -39.945 -15.706 0.70 35.70 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   NH2   1 
ATOM   1059 N  N     . PRO A   1 138 ? -11.866 -34.083 -10.230 1.00 11.85 ? ? ? ? ? ? 138 PRO A   N     1 
ATOM   1060 C  CA    . PRO A   1 138 ? -11.571 -33.484 -8.925  1.00 12.08 ? ? ? ? ? ? 138 PRO A   CA    1 
ATOM   1061 C  C     . PRO A   1 138 ? -10.864 -34.439 -7.956  1.00 13.45 ? ? ? ? ? ? 138 PRO A   C     1 
ATOM   1062 O  O     . PRO A   1 138 ? -10.121 -33.972 -7.080  1.00 14.05 ? ? ? ? ? ? 138 PRO A   O     1 
ATOM   1063 C  CB    . PRO A   1 138 ? -12.940 -33.050 -8.371  1.00 12.97 ? ? ? ? ? ? 138 PRO A   CB    1 
ATOM   1064 C  CG    . PRO A   1 138 ? -13.773 -32.957 -9.606  1.00 13.32 ? ? ? ? ? ? 138 PRO A   CG    1 
ATOM   1065 C  CD    . PRO A   1 138 ? -13.279 -33.954 -10.600 1.00 12.44 ? ? ? ? ? ? 138 PRO A   CD    1 
ATOM   1066 N  N     . GLU A   1 139 ? -11.156 -35.723 -8.071  1.00 14.77 ? ? ? ? ? ? 139 GLU A   N     1 
ATOM   1067 C  CA    . GLU A   1 139 ? -10.487 -36.697 -7.222  1.00 17.09 ? ? ? ? ? ? 139 GLU A   CA    1 
ATOM   1068 C  C     . GLU A   1 139 ? -8.993  -36.672 -7.450  1.00 17.41 ? ? ? ? ? ? 139 GLU A   C     1 
ATOM   1069 O  O     . GLU A   1 139 ? -8.195  -36.806 -6.516  1.00 19.19 ? ? ? ? ? ? 139 GLU A   O     1 
ATOM   1070 C  CB    . GLU A   1 139 ? -11.052 -38.089 -7.576  1.00 17.92 ? ? ? ? ? ? 139 GLU A   CB    1 
ATOM   1071 C  CG    . GLU A   1 139 ? -12.521 -38.256 -7.184  1.00 18.06 ? ? ? ? ? ? 139 GLU A   CG    1 
ATOM   1072 C  CD    . GLU A   1 139 ? -13.491 -37.903 -8.294  1.00 15.69 ? ? ? ? ? ? 139 GLU A   CD    1 
ATOM   1073 O  OE1   . GLU A   1 139 ? -13.087 -37.231 -9.274  1.00 16.94 ? ? ? ? ? ? 139 GLU A   OE1   1 
ATOM   1074 O  OE2   . GLU A   1 139 ? -14.701 -38.287 -8.094  1.00 21.56 ? ? ? ? ? ? 139 GLU A   OE2   1 
ATOM   1075 N  N     . GLU A   1 140 ? -8.632  -36.497 -8.727  1.00 16.45 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A   N     1 
ATOM   1076 C  CA    . GLU A   1 140 ? -7.199  -36.450 -9.047  1.00 16.85 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A   CA    1 
ATOM   1077 C  C     . GLU A   1 140 ? -6.603  -35.139 -8.617  1.00 16.34 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A   C     1 
ATOM   1078 O  O     . GLU A   1 140 ? -5.439  -35.108 -8.193  1.00 16.44 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A   O     1 
ATOM   1079 C  CB    . GLU A   1 140 ? -7.042  -36.679 -10.573 1.00 18.37 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A   CB    1 
ATOM   1080 C  CG    . GLU A   1 140 ? -5.632  -36.613 -11.081 1.00 24.01 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A   CG    1 
ATOM   1081 C  CD    . GLU A   1 140 ? -4.768  -37.561 -10.216 1.00 31.51 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A   CD    1 
ATOM   1082 O  OE1   . GLU A   1 140 ? -5.293  -38.563 -9.700  1.00 50.12 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A   OE1   1 
ATOM   1083 O  OE2   . GLU A   1 140 ? -3.543  -37.267 -10.152 1.00 46.42 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A   OE2   1 
ATOM   1084 N  N     . ALA A   1 141 ? -7.325  -34.020 -8.762  1.00 14.02 ? ? ? ? ? ? 141 ALA A   N     1 
ATOM   1085 C  CA    . ALA A   1 141 ? -6.785  -32.764 -8.280  1.00 13.43 ? ? ? ? ? ? 141 ALA A   CA    1 
ATOM   1086 C  C     . ALA A   1 141 ? -6.507  -32.850 -6.779  1.00 13.07 ? ? ? ? ? ? 141 ALA A   C     1 
ATOM   1087 O  O     . ALA A   1 141 ? -5.442  -32.390 -6.337  1.00 14.44 ? ? ? ? ? ? 141 ALA A   O     1 
ATOM   1088 C  CB    . ALA A   1 141 ? -7.818  -31.642 -8.596  1.00 13.52 ? ? ? ? ? ? 141 ALA A   CB    1 
ATOM   1089 N  N     . LEU A   1 142 ? -7.446  -33.432 -6.045  1.00 13.76 ? ? ? ? ? ? 142 LEU A   N     1 
ATOM   1090 C  CA    . LEU A   1 142 ? -7.269  -33.531 -4.585  1.00 14.58 ? ? ? ? ? ? 142 LEU A   CA    1 
ATOM   1091 C  C     . LEU A   1 142 ? -6.078  -34.427 -4.292  1.00 16.07 ? ? ? ? ? ? 142 LEU A   C     1 
ATOM   1092 O  O     . LEU A   1 142 ? -5.209  -34.071 -3.463  1.00 15.95 ? ? ? ? ? ? 142 LEU A   O     1 
ATOM   1093 C  CB    . LEU A   1 142 ? -8.578  -34.056 -3.962  1.00 16.68 ? ? ? ? ? ? 142 LEU A   CB    1 
ATOM   1094 C  CG    . LEU A   1 142 ? -8.500  -34.198 -2.409  1.00 15.93 ? ? ? ? ? ? 142 LEU A   CG    1 
ATOM   1095 C  CD1   . LEU A   1 142 ? -8.033  -32.954 -1.666  1.00 17.75 ? ? ? ? ? ? 142 LEU A   CD1   1 
ATOM   1096 C  CD2   . LEU A   1 142 ? -9.893  -34.562 -1.927  1.00 19.23 ? ? ? ? ? ? 142 LEU A   CD2   1 
ATOM   1097 N  N     . GLU A   1 143 ? -5.956  -35.570 -4.975  1.00 16.59 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A   N     1 
ATOM   1098 C  CA    . GLU A   1 143 ? -4.792  -36.474 -4.749  1.00 21.06 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A   CA    1 
ATOM   1099 C  C     . GLU A   1 143 ? -3.496  -35.765 -5.109  1.00 18.83 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A   C     1 
ATOM   1100 O  O     . GLU A   1 143 ? -2.453  -35.857 -4.420  1.00 21.02 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A   O     1 
ATOM   1101 C  CB    . GLU A   1 143 ? -4.943  -37.769 -5.570  1.00 28.31 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A   CB    1 
ATOM   1102 C  CG    . GLU A   1 143 ? -3.658  -38.575 -5.683  1.00 36.92 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A   CG    1 
ATOM   1103 C  CD    . GLU A   1 143 ? -3.415  -39.218 -7.033  1.00 49.67 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A   CD    1 
ATOM   1104 O  OE1   . GLU A   1 143 ? -2.372  -38.966 -7.694  1.00 73.93 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A   OE1   1 
ATOM   1105 O  OE2   . GLU A   1 143 ? -4.286  -40.024 -7.460  1.00 60.54 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A   OE2   1 
ATOM   1106 N  N     . ARG A   1 144 ? -3.434  -35.050 -6.230  1.00 18.51 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A   N     1 
ATOM   1107 C  CA    . ARG A   1 144 ? -2.185  -34.366 -6.585  1.00 17.94 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A   CA    1 
ATOM   1108 C  C     . ARG A   1 144 ? -1.817  -33.352 -5.544  1.00 16.24 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A   C     1 
ATOM   1109 O  O     . ARG A   1 144 ? -0.643  -33.151 -5.241  1.00 19.85 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A   O     1 
ATOM   1110 C  CB    . ARG A   1 144 ? -2.336  -33.657 -7.925  1.00 19.04 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A   CB    1 
ATOM   1111 C  CG    . ARG A   1 144 ? -2.299  -34.612 -9.139  1.00 24.11 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A   CG    1 
ATOM   1112 C  CD    . ARG A   1 144 ? -2.189  -33.763 -10.382 1.00 32.49 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A   CD    1 
ATOM   1113 N  NE    . ARG A   1 144 ? -2.483  -34.382 -11.650 1.00 24.61 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A   NE    1 
ATOM   1114 C  CZ    . ARG A   1 144 ? -1.853  -33.923 -12.736 1.00 21.78 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A   CZ    1 
ATOM   1115 N  NH1   . ARG A   1 144 ? -2.098  -34.455 -13.912 1.00 25.40 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A   NH1   1 
ATOM   1116 N  NH2   . ARG A   1 144 ? -0.951  -32.972 -12.677 1.00 21.05 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A   NH2   1 
ATOM   1117 N  N     . HIS A   1 145 ? -2.816  -32.646 -5.008  1.00 14.10 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A   N     1 
ATOM   1118 C  CA    . HIS A   1 145 ? -2.523  -31.689 -3.951  1.00 13.91 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A   CA    1 
ATOM   1119 C  C     . HIS A   1 145 ? -2.015  -32.342 -2.668  1.00 14.50 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A   C     1 
ATOM   1120 O  O     . HIS A   1 145 ? -1.083  -31.862 -2.015  1.00 16.04 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A   O     1 
ATOM   1121 C  CB    . HIS A   1 145 ? -3.833  -30.907 -3.634  1.00 13.97 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A   CB    1 
ATOM   1122 C  CG    . HIS A   1 145 ? -3.587  -29.885 -2.549  1.00 14.21 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A   CG    1 
ATOM   1123 N  ND1   . HIS A   1 145 ? -2.778  -28.777 -2.696  1.00 15.38 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A   ND1   1 
ATOM   1124 C  CD2   . HIS A   1 145 ? -4.071  -29.851 -1.262  1.00 13.63 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A   CD2   1 
ATOM   1125 C  CE1   . HIS A   1 145 ? -2.799  -28.078 -1.520  1.00 19.03 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A   CE1   1 
ATOM   1126 N  NE2   . HIS A   1 145 ? -3.540  -28.720 -0.640  1.00 14.74 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A   NE2   1 
ATOM   1127 N  N     . GLN A   1 146 ? -2.687  -33.432 -2.268  1.00 16.49 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A   N     1 
ATOM   1128 C  CA    A GLN A   1 146 ? -2.224  -34.133 -1.081  0.50 19.56 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A   CA    1 
ATOM   1129 C  CA    B GLN A   1 146 ? -2.224  -34.132 -1.079  0.50 19.61 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A   CA    1 
ATOM   1130 C  C     . GLN A   1 146 ? -0.793  -34.638 -1.226  1.00 20.21 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A   C     1 
ATOM   1131 O  O     . GLN A   1 146 ? -0.138  -34.719 -0.163  1.00 23.54 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A   O     1 
ATOM   1132 C  CB    A GLN A   1 146 ? -3.168  -35.296 -0.777  0.50 20.33 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A   CB    1 
ATOM   1133 C  CB    B GLN A   1 146 ? -3.206  -35.268 -0.785  0.50 20.24 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A   CB    1 
ATOM   1134 C  CG    A GLN A   1 146 ? -4.548  -34.801 -0.331  0.50 18.76 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A   CG    1 
ATOM   1135 C  CG    B GLN A   1 146 ? -4.610  -34.724 -0.498  0.50 20.15 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A   CG    1 
ATOM   1136 C  CD    A GLN A   1 146 ? -5.560  -35.939 -0.384  0.50 20.10 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A   CD    1 
ATOM   1137 C  CD    B GLN A   1 146 ? -5.653  -35.832 -0.494  0.50 22.16 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A   CD    1 
ATOM   1138 O  OE1   A GLN A   1 146 ? -6.466  -35.946 0.455   0.50 20.83 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A   OE1   1 
ATOM   1139 O  OE1   B GLN A   1 146 ? -5.598  -36.871 -1.159  0.50 24.44 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A   OE1   1 
ATOM   1140 N  NE2   A GLN A   1 146 ? -5.466  -36.864 -1.332  0.50 22.61 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A   NE2   1 
ATOM   1141 N  NE2   B GLN A   1 146 ? -6.681  -35.572 0.322   0.50 28.01 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A   NE2   1 
ATOM   1142 N  N     . ARG A   1 147 ? -0.345  -34.942 -2.462  1.00 20.83 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A   N     1 
ATOM   1143 C  CA    . ARG A   1 147 ? 1.020   -35.468 -2.681  1.00 23.86 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A   CA    1 
ATOM   1144 C  C     . ARG A   1 147 ? 1.992   -34.349 -2.903  1.00 22.41 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A   C     1 
ATOM   1145 O  O     . ARG A   1 147 ? 3.180   -34.545 -3.095  1.00 24.97 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A   O     1 
ATOM   1146 C  CB    . ARG A   1 147 ? 1.000   -36.419 -3.875  1.00 26.66 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A   CB    1 
ATOM   1147 N  N     . GLY A   1 148 ? 1.558   -33.088 -2.867  1.00 21.98 ? ? ? ? ? ? 148 GLY A   N     1 
ATOM   1148 C  CA    . GLY A   1 148 ? 2.488   -31.951 -2.944  1.00 22.82 ? ? ? ? ? ? 148 GLY A   CA    1 
ATOM   1149 C  C     . GLY A   1 148 ? 2.761   -31.524 -4.375  1.00 22.19 ? ? ? ? ? ? 148 GLY A   C     1 
ATOM   1150 O  O     . GLY A   1 148 ? 3.675   -30.699 -4.569  1.00 25.69 ? ? ? ? ? ? 148 GLY A   O     1 
ATOM   1151 N  N     . GLU A   1 149 ? 1.973   -32.043 -5.322  1.00 20.09 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A   N     1 
ATOM   1152 C  CA    . GLU A   1 149 ? 2.341   -31.813 -6.699  1.00 20.86 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A   CA    1 
ATOM   1153 C  C     . GLU A   1 149 ? 1.737   -30.506 -7.250  1.00 21.64 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A   C     1 
ATOM   1154 O  O     . GLU A   1 149 ? 2.241   -29.985 -8.267  1.00 23.90 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A   O     1 
ATOM   1155 C  CB    . GLU A   1 149 ? 1.878   -32.923 -7.670  1.00 23.14 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A   CB    1 
ATOM   1156 C  CG    . GLU A   1 149 ? 2.354   -32.673 -9.107  1.00 30.86 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A   CG    1 
ATOM   1157 C  CD    . GLU A   1 149 ? 1.448   -32.320 -10.263 1.00 31.44 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A   CD    1 
ATOM   1158 O  OE1   . GLU A   1 149 ? 0.223   -32.385 -10.066 1.00 35.76 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A   OE1   1 
ATOM   1159 O  OE2   . GLU A   1 149 ? 1.830   -31.932 -11.413 1.00 32.94 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A   OE2   1 
ATOM   1160 N  N     . VAL A   1 150 ? 0.656   -29.994 -6.661  1.00 17.23 ? ? ? ? ? ? 150 VAL A   N     1 
ATOM   1161 C  CA    . VAL A   1 150 ? 0.000   -28.794 -7.127  1.00 16.22 ? ? ? ? ? ? 150 VAL A   CA    1 
ATOM   1162 C  C     . VAL A   1 150 ? -0.542  -28.047 -5.912  1.00 13.75 ? ? ? ? ? ? 150 VAL A   C     1 
ATOM   1163 O  O     . VAL A   1 150 ? -0.858  -28.726 -4.911  1.00 15.44 ? ? ? ? ? ? 150 VAL A   O     1 
ATOM   1164 C  CB    . VAL A   1 150 ? -1.103  -29.110 -8.154  1.00 16.93 ? ? ? ? ? ? 150 VAL A   CB    1 
ATOM   1165 C  CG1   . VAL A   1 150 ? -2.282  -29.758 -7.454  1.00 18.81 ? ? ? ? ? ? 150 VAL A   CG1   1 
ATOM   1166 C  CG2   . VAL A   1 150 ? -1.444  -27.823 -8.905  1.00 22.05 ? ? ? ? ? ? 150 VAL A   CG2   1 
ATOM   1167 N  N     . GLU A   1 151 ? -0.587  -26.743 -6.051  1.00 12.79 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A   N     1 
ATOM   1168 C  CA    . GLU A   1 151 ? -1.161  -25.891 -4.986  1.00 12.24 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A   CA    1 
ATOM   1169 C  C     . GLU A   1 151 ? -2.562  -25.508 -5.442  1.00 11.38 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A   C     1 
ATOM   1170 O  O     . GLU A   1 151 ? -2.872  -25.566 -6.631  1.00 14.69 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A   O     1 
ATOM   1171 C  CB    . GLU A   1 151 ? -0.343  -24.636 -4.815  1.00 15.30 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A   CB    1 
ATOM   1172 C  CG    . GLU A   1 151 ? 1.135   -24.900 -4.507  1.00 17.96 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A   CG    1 
ATOM   1173 C  CD    . GLU A   1 151 ? 1.242   -25.633 -3.205  1.00 21.40 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A   CD    1 
ATOM   1174 O  OE1   . GLU A   1 151 ? 0.502   -25.309 -2.248  1.00 23.72 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A   OE1   1 
ATOM   1175 O  OE2   . GLU A   1 151 ? 2.058   -26.574 -3.045  1.00 29.42 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A   OE2   1 
ATOM   1176 N  N     . PHE A   1 152 ? -3.435  -25.158 -4.513  1.00 11.19 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A   N     1 
ATOM   1177 C  CA    . PHE A   1 152 ? -4.775  -24.711 -4.862  1.00 10.63 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A   CA    1 
ATOM   1178 C  C     . PHE A   1 152 ? -4.902  -23.215 -4.612  1.00 8.90  ? ? ? ? ? ? 152 PHE A   C     1 
ATOM   1179 O  O     . PHE A   1 152 ? -4.343  -22.698 -3.643  1.00 9.79  ? ? ? ? ? ? 152 PHE A   O     1 
ATOM   1180 C  CB    . PHE A   1 152 ? -5.857  -25.303 -3.927  1.00 11.31 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A   CB    1 
ATOM   1181 C  CG    . PHE A   1 152 ? -6.309  -26.703 -4.277  1.00 11.51 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A   CG    1 
ATOM   1182 C  CD1   . PHE A   1 152 ? -6.275  -27.725 -3.367  1.00 13.77 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A   CD1   1 
ATOM   1183 C  CD2   . PHE A   1 152 ? -6.859  -26.955 -5.539  1.00 13.40 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A   CD2   1 
ATOM   1184 C  CE1   . PHE A   1 152 ? -6.734  -29.002 -3.658  1.00 13.02 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A   CE1   1 
ATOM   1185 C  CE2   . PHE A   1 152 ? -7.282  -28.213 -5.851  1.00 16.90 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A   CE2   1 
ATOM   1186 C  CZ    . PHE A   1 152 ? -7.238  -29.245 -4.926  1.00 15.86 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A   CZ    1 
ATOM   1187 N  N     . SER A   1 153 ? -5.717  -22.556 -5.430  1.00 8.90  ? ? ? ? ? ? 153 SER A   N     1 
ATOM   1188 C  CA    . SER A   1 153 ? -6.311  -21.285 -4.980  1.00 8.80  ? ? ? ? ? ? 153 SER A   CA    1 
ATOM   1189 C  C     . SER A   1 153 ? -7.554  -21.634 -4.156  1.00 7.82  ? ? ? ? ? ? 153 SER A   C     1 
ATOM   1190 O  O     . SER A   1 153 ? -8.091  -22.747 -4.221  1.00 8.57  ? ? ? ? ? ? 153 SER A   O     1 
ATOM   1191 C  CB    . SER A   1 153 ? -6.692  -20.368 -6.129  1.00 9.29  ? ? ? ? ? ? 153 SER A   CB    1 
ATOM   1192 O  OG    . SER A   1 153 ? -7.765  -20.991 -6.877  1.00 9.32  ? ? ? ? ? ? 153 SER A   OG    1 
ATOM   1193 N  N     . ALA A   1 154 ? -8.085  -20.620 -3.437  1.00 8.16  ? ? ? ? ? ? 154 ALA A   N     1 
ATOM   1194 C  CA    . ALA A   1 154 ? -9.377  -20.813 -2.762  1.00 7.70  ? ? ? ? ? ? 154 ALA A   CA    1 
ATOM   1195 C  C     . ALA A   1 154 ? -10.415 -21.240 -3.762  1.00 7.71  ? ? ? ? ? ? 154 ALA A   C     1 
ATOM   1196 O  O     . ALA A   1 154 ? -11.237 -22.135 -3.472  1.00 8.07  ? ? ? ? ? ? 154 ALA A   O     1 
ATOM   1197 C  CB    . ALA A   1 154 ? -9.806  -19.534 -2.081  1.00 8.84  ? ? ? ? ? ? 154 ALA A   CB    1 
ATOM   1198 N  N     . THR A   1 155 ? -10.443 -20.635 -4.956  1.00 7.81  ? ? ? ? ? ? 155 THR A   N     1 
ATOM   1199 C  CA    . THR A   1 155 ? -11.528 -21.029 -5.890  1.00 7.75  ? ? ? ? ? ? 155 THR A   CA    1 
ATOM   1200 C  C     . THR A   1 155 ? -11.345 -22.471 -6.309  1.00 7.60  ? ? ? ? ? ? 155 THR A   C     1 
ATOM   1201 O  O     . THR A   1 155 ? -12.354 -23.191 -6.432  1.00 8.11  ? ? ? ? ? ? 155 THR A   O     1 
ATOM   1202 C  CB    . THR A   1 155 ? -11.552 -20.106 -7.107  1.00 8.14  ? ? ? ? ? ? 155 THR A   CB    1 
ATOM   1203 O  OG1   . THR A   1 155 ? -10.322 -20.164 -7.850  1.00 8.96  ? ? ? ? ? ? 155 THR A   OG1   1 
ATOM   1204 C  CG2   . THR A   1 155 ? -11.840 -18.633 -6.735  1.00 8.88  ? ? ? ? ? ? 155 THR A   CG2   1 
ATOM   1205 N  N     . GLY A   1 156 ? -10.109 -22.935 -6.553  1.00 7.80  ? ? ? ? ? ? 156 GLY A   N     1 
ATOM   1206 C  CA    . GLY A   1 156 ? -9.920  -24.350 -6.934  1.00 8.35  ? ? ? ? ? ? 156 GLY A   CA    1 
ATOM   1207 C  C     . GLY A   1 156 ? -10.356 -25.288 -5.837  1.00 8.23  ? ? ? ? ? ? 156 GLY A   C     1 
ATOM   1208 O  O     . GLY A   1 156 ? -11.005 -26.330 -6.102  1.00 8.85  ? ? ? ? ? ? 156 GLY A   O     1 
ATOM   1209 N  N     . LEU A   1 157 ? -9.980  -24.981 -4.578  1.00 7.88  ? ? ? ? ? ? 157 LEU A   N     1 
ATOM   1210 C  CA    . LEU A   1 157 ? -10.349 -25.841 -3.475  1.00 7.90  ? ? ? ? ? ? 157 LEU A   CA    1 
ATOM   1211 C  C     . LEU A   1 157 ? -11.858 -25.840 -3.272  1.00 7.71  ? ? ? ? ? ? 157 LEU A   C     1 
ATOM   1212 O  O     . LEU A   1 157 ? -12.440 -26.930 -3.066  1.00 8.66  ? ? ? ? ? ? 157 LEU A   O     1 
ATOM   1213 C  CB    . LEU A   1 157 ? -9.621  -25.353 -2.200  1.00 8.38  ? ? ? ? ? ? 157 LEU A   CB    1 
ATOM   1214 C  CG    . LEU A   1 157 ? -10.006 -26.132 -0.942  1.00 8.54  ? ? ? ? ? ? 157 LEU A   CG    1 
ATOM   1215 C  CD1   . LEU A   1 157 ? -9.620  -27.605 -1.044  1.00 9.62  ? ? ? ? ? ? 157 LEU A   CD1   1 
ATOM   1216 C  CD2   . LEU A   1 157 ? -9.302  -25.452 0.255   1.00 10.55 ? ? ? ? ? ? 157 LEU A   CD2   1 
ATOM   1217 N  N     . VAL A   1 158 ? -12.487 -24.679 -3.372  1.00 7.91  ? ? ? ? ? ? 158 VAL A   N     1 
ATOM   1218 C  CA    . VAL A   1 158 ? -13.961 -24.628 -3.238  1.00 8.47  ? ? ? ? ? ? 158 VAL A   CA    1 
ATOM   1219 C  C     . VAL A   1 158 ? -14.591 -25.473 -4.312  1.00 8.60  ? ? ? ? ? ? 158 VAL A   C     1 
ATOM   1220 O  O     . VAL A   1 158 ? -15.543 -26.201 -4.040  1.00 9.55  ? ? ? ? ? ? 158 VAL A   O     1 
ATOM   1221 C  CB    . VAL A   1 158 ? -14.400 -23.160 -3.290  1.00 8.69  ? ? ? ? ? ? 158 VAL A   CB    1 
ATOM   1222 C  CG1   . VAL A   1 158 ? -15.907 -23.031 -3.582  1.00 9.61  ? ? ? ? ? ? 158 VAL A   CG1   1 
ATOM   1223 C  CG2   . VAL A   1 158 ? -14.051 -22.441 -1.977  1.00 9.16  ? ? ? ? ? ? 158 VAL A   CG2   1 
ATOM   1224 N  N     . GLY A   1 159 ? -14.083 -25.397 -5.577  1.00 8.72  ? ? ? ? ? ? 159 GLY A   N     1 
ATOM   1225 C  CA    . GLY A   1 159 ? -14.684 -26.254 -6.598  1.00 9.85  ? ? ? ? ? ? 159 GLY A   CA    1 
ATOM   1226 C  C     . GLY A   1 159 ? -14.544 -27.736 -6.268  1.00 8.91  ? ? ? ? ? ? 159 GLY A   C     1 
ATOM   1227 O  O     . GLY A   1 159 ? -15.492 -28.514 -6.413  1.00 9.76  ? ? ? ? ? ? 159 GLY A   O     1 
ATOM   1228 N  N     . VAL A   1 160 ? -13.351 -28.178 -5.831  1.00 8.85  ? ? ? ? ? ? 160 VAL A   N     1 
ATOM   1229 C  CA    . VAL A   1 160 ? -13.157 -29.583 -5.528  1.00 9.59  ? ? ? ? ? ? 160 VAL A   CA    1 
ATOM   1230 C  C     . VAL A   1 160 ? -14.030 -30.015 -4.370  1.00 9.65  ? ? ? ? ? ? 160 VAL A   C     1 
ATOM   1231 O  O     . VAL A   1 160 ? -14.664 -31.112 -4.386  1.00 10.46 ? ? ? ? ? ? 160 VAL A   O     1 
ATOM   1232 C  CB    . VAL A   1 160 ? -11.649 -29.818 -5.197  1.00 10.18 ? ? ? ? ? ? 160 VAL A   CB    1 
ATOM   1233 C  CG1   . VAL A   1 160 ? -11.387 -31.158 -4.545  1.00 11.73 ? ? ? ? ? ? 160 VAL A   CG1   1 
ATOM   1234 C  CG2   . VAL A   1 160 ? -10.803 -29.695 -6.451  1.00 10.34 ? ? ? ? ? ? 160 VAL A   CG2   1 
ATOM   1235 N  N     . LEU A   1 161 ? -14.150 -29.185 -3.325  1.00 8.93  ? ? ? ? ? ? 161 LEU A   N     1 
ATOM   1236 C  CA    . LEU A   1 161 ? -14.982 -29.576 -2.182  1.00 9.23  ? ? ? ? ? ? 161 LEU A   CA    1 
ATOM   1237 C  C     . LEU A   1 161 ? -16.452 -29.583 -2.542  1.00 10.07 ? ? ? ? ? ? 161 LEU A   C     1 
ATOM   1238 O  O     . LEU A   1 161 ? -17.198 -30.494 -2.138  1.00 10.63 ? ? ? ? ? ? 161 LEU A   O     1 
ATOM   1239 C  CB    . LEU A   1 161 ? -14.727 -28.656 -0.968  1.00 9.50  ? ? ? ? ? ? 161 LEU A   CB    1 
ATOM   1240 C  CG    . LEU A   1 161 ? -13.305 -28.756 -0.409  1.00 9.49  ? ? ? ? ? ? 161 LEU A   CG    1 
ATOM   1241 C  CD1   . LEU A   1 161 ? -13.157 -27.790 0.777   1.00 11.04 ? ? ? ? ? ? 161 LEU A   CD1   1 
ATOM   1242 C  CD2   . LEU A   1 161 ? -12.963 -30.181 0.064   1.00 11.74 ? ? ? ? ? ? 161 LEU A   CD2   1 
ATOM   1243 N  N     . TYR A   1 162 ? -16.907 -28.563 -3.328  1.00 9.85  ? ? ? ? ? ? 162 TYR A   N     1 
ATOM   1244 C  CA    . TYR A   1 162 ? -18.299 -28.548 -3.719  1.00 10.14 ? ? ? ? ? ? 162 TYR A   CA    1 
ATOM   1245 C  C     . TYR A   1 162 ? -18.626 -29.797 -4.529  1.00 10.30 ? ? ? ? ? ? 162 TYR A   C     1 
ATOM   1246 O  O     . TYR A   1 162 ? -19.684 -30.417 -4.329  1.00 11.60 ? ? ? ? ? ? 162 TYR A   O     1 
ATOM   1247 C  CB    . TYR A   1 162 ? -18.502 -27.288 -4.592  1.00 12.46 ? ? ? ? ? ? 162 TYR A   CB    1 
ATOM   1248 C  CG    . TYR A   1 162 ? -20.020 -27.215 -4.982  1.00 12.44 ? ? ? ? ? ? 162 TYR A   CG    1 
ATOM   1249 C  CD1   . TYR A   1 162 ? -20.942 -26.649 -4.083  1.00 14.55 ? ? ? ? ? ? 162 TYR A   CD1   1 
ATOM   1250 C  CD2   . TYR A   1 162 ? -20.473 -27.698 -6.199  1.00 14.17 ? ? ? ? ? ? 162 TYR A   CD2   1 
ATOM   1251 C  CE1   . TYR A   1 162 ? -22.282 -26.576 -4.424  1.00 16.78 ? ? ? ? ? ? 162 TYR A   CE1   1 
ATOM   1252 C  CE2   . TYR A   1 162 ? -21.813 -27.663 -6.534  1.00 16.97 ? ? ? ? ? ? 162 TYR A   CE2   1 
ATOM   1253 C  CZ    . TYR A   1 162 ? -22.687 -27.098 -5.657  1.00 18.60 ? ? ? ? ? ? 162 TYR A   CZ    1 
ATOM   1254 O  OH    . TYR A   1 162 ? -24.032 -27.081 -6.002  1.00 23.53 ? ? ? ? ? ? 162 TYR A   OH    1 
ATOM   1255 N  N     . TYR A   1 163 ? -17.760 -30.197 -5.458  1.00 10.12 ? ? ? ? ? ? 163 TYR A   N     1 
ATOM   1256 C  CA    . TYR A   1 163 ? -18.009 -31.401 -6.222  1.00 10.63 ? ? ? ? ? ? 163 TYR A   CA    1 
ATOM   1257 C  C     . TYR A   1 163 ? -18.182 -32.576 -5.289  1.00 11.06 ? ? ? ? ? ? 163 TYR A   C     1 
ATOM   1258 O  O     . TYR A   1 163 ? -19.104 -33.399 -5.469  1.00 12.51 ? ? ? ? ? ? 163 TYR A   O     1 
ATOM   1259 C  CB    . TYR A   1 163 ? -16.838 -31.632 -7.208  1.00 11.56 ? ? ? ? ? ? 163 TYR A   CB    1 
ATOM   1260 C  CG    . TYR A   1 163 ? -16.781 -33.073 -7.704  1.00 11.90 ? ? ? ? ? ? 163 TYR A   CG    1 
ATOM   1261 C  CD1   . TYR A   1 163 ? -17.576 -33.417 -8.857  1.00 13.04 ? ? ? ? ? ? 163 TYR A   CD1   1 
ATOM   1262 C  CD2   . TYR A   1 163 ? -16.003 -34.046 -7.118  1.00 13.63 ? ? ? ? ? ? 163 TYR A   CD2   1 
ATOM   1263 C  CE1   . TYR A   1 163 ? -17.511 -34.730 -9.309  1.00 14.98 ? ? ? ? ? ? 163 TYR A   CE1   1 
ATOM   1264 C  CE2   . TYR A   1 163 ? -15.960 -35.347 -7.577  1.00 14.42 ? ? ? ? ? ? 163 TYR A   CE2   1 
ATOM   1265 C  CZ    . TYR A   1 163 ? -16.718 -35.678 -8.669  1.00 15.34 ? ? ? ? ? ? 163 TYR A   CZ    1 
ATOM   1266 O  OH    . TYR A   1 163 ? -16.668 -36.996 -9.116  1.00 17.37 ? ? ? ? ? ? 163 TYR A   OH    1 
ATOM   1267 N  N     . HIS A   1 164 ? -17.273 -32.756 -4.345  1.00 10.99 ? ? ? ? ? ? 164 HIS A   N     1 
ATOM   1268 C  CA    . HIS A   1 164 ? -17.326 -33.969 -3.528  1.00 12.07 ? ? ? ? ? ? 164 HIS A   CA    1 
ATOM   1269 C  C     . HIS A   1 164 ? -18.608 -33.961 -2.647  1.00 12.73 ? ? ? ? ? ? 164 HIS A   C     1 
ATOM   1270 O  O     . HIS A   1 164 ? -19.108 -35.021 -2.354  1.00 16.98 ? ? ? ? ? ? 164 HIS A   O     1 
ATOM   1271 C  CB    . HIS A   1 164 ? -16.073 -34.050 -2.665  1.00 12.52 ? ? ? ? ? ? 164 HIS A   CB    1 
ATOM   1272 C  CG    . HIS A   1 164 ? -14.889 -34.611 -3.358  1.00 12.53 ? ? ? ? ? ? 164 HIS A   CG    1 
ATOM   1273 N  ND1   . HIS A   1 164 ? -13.994 -33.803 -4.051  1.00 12.34 ? ? ? ? ? ? 164 HIS A   ND1   1 
ATOM   1274 C  CD2   . HIS A   1 164 ? -14.423 -35.916 -3.448  1.00 14.01 ? ? ? ? ? ? 164 HIS A   CD2   1 
ATOM   1275 C  CE1   . HIS A   1 164 ? -13.034 -34.591 -4.560  1.00 14.58 ? ? ? ? ? ? 164 HIS A   CE1   1 
ATOM   1276 N  NE2   . HIS A   1 164 ? -13.269 -35.854 -4.200  1.00 14.58 ? ? ? ? ? ? 164 HIS A   NE2   1 
ATOM   1277 N  N     . ALA A   1 165 ? -19.048 -32.768 -2.251  1.00 12.49 ? ? ? ? ? ? 165 ALA A   N     1 
ATOM   1278 C  CA    . ALA A   1 165 ? -20.215 -32.632 -1.392  1.00 13.07 ? ? ? ? ? ? 165 ALA A   CA    1 
ATOM   1279 C  C     . ALA A   1 165 ? -21.485 -32.898 -2.191  1.00 14.76 ? ? ? ? ? ? 165 ALA A   C     1 
ATOM   1280 O  O     . ALA A   1 165 ? -22.406 -33.561 -1.675  1.00 19.07 ? ? ? ? ? ? 165 ALA A   O     1 
ATOM   1281 C  CB    . ALA A   1 165 ? -20.261 -31.241 -0.751  1.00 14.29 ? ? ? ? ? ? 165 ALA A   CB    1 
ATOM   1282 N  N     . PHE A   1 166 ? -21.560 -32.380 -3.423  1.00 13.10 ? ? ? ? ? ? 166 PHE A   N     1 
ATOM   1283 C  CA    . PHE A   1 166 ? -22.886 -32.322 -4.028  1.00 15.68 ? ? ? ? ? ? 166 PHE A   CA    1 
ATOM   1284 C  C     . PHE A   1 166 ? -22.967 -32.845 -5.446  1.00 16.42 ? ? ? ? ? ? 166 PHE A   C     1 
ATOM   1285 O  O     . PHE A   1 166 ? -24.102 -33.007 -5.924  1.00 20.71 ? ? ? ? ? ? 166 PHE A   O     1 
ATOM   1286 C  CB    . PHE A   1 166 ? -23.366 -30.831 -4.038  1.00 15.47 ? ? ? ? ? ? 166 PHE A   CB    1 
ATOM   1287 C  CG    . PHE A   1 166 ? -23.451 -30.197 -2.662  1.00 16.48 ? ? ? ? ? ? 166 PHE A   CG    1 
ATOM   1288 C  CD1   . PHE A   1 166 ? -22.688 -29.107 -2.282  1.00 15.61 ? ? ? ? ? ? 166 PHE A   CD1   1 
ATOM   1289 C  CD2   . PHE A   1 166 ? -24.347 -30.695 -1.707  1.00 22.06 ? ? ? ? ? ? 166 PHE A   CD2   1 
ATOM   1290 C  CE1   . PHE A   1 166 ? -22.770 -28.570 -1.022  1.00 18.01 ? ? ? ? ? ? 166 PHE A   CE1   1 
ATOM   1291 C  CE2   . PHE A   1 166 ? -24.446 -30.180 -0.397  1.00 21.00 ? ? ? ? ? ? 166 PHE A   CE2   1 
ATOM   1292 C  CZ    . PHE A   1 166 ? -23.659 -29.065 -0.084  1.00 19.76 ? ? ? ? ? ? 166 PHE A   CZ    1 
ATOM   1293 N  N     . LEU A   1 167 ? -21.871 -33.113 -6.144  1.00 14.50 ? ? ? ? ? ? 167 LEU A   N     1 
ATOM   1294 C  CA    . LEU A   1 167 ? -22.008 -33.421 -7.572  1.00 14.41 ? ? ? ? ? ? 167 LEU A   CA    1 
ATOM   1295 C  C     . LEU A   1 167 ? -21.667 -34.853 -7.901  1.00 18.36 ? ? ? ? ? ? 167 LEU A   C     1 
ATOM   1296 O  O     . LEU A   1 167 ? -21.590 -35.206 -9.058  1.00 20.47 ? ? ? ? ? ? 167 LEU A   O     1 
ATOM   1297 C  CB    . LEU A   1 167 ? -21.095 -32.453 -8.343  1.00 14.59 ? ? ? ? ? ? 167 LEU A   CB    1 
ATOM   1298 C  CG    . LEU A   1 167 ? -21.440 -30.985 -8.256  1.00 14.28 ? ? ? ? ? ? 167 LEU A   CG    1 
ATOM   1299 C  CD1   . LEU A   1 167 ? -20.470 -30.191 -9.124  1.00 17.13 ? ? ? ? ? ? 167 LEU A   CD1   1 
ATOM   1300 C  CD2   . LEU A   1 167 ? -22.865 -30.619 -8.696  1.00 19.39 ? ? ? ? ? ? 167 LEU A   CD2   1 
ATOM   1301 N  N     . ARG A   1 168 ? -21.437 -35.738 -6.949  1.00 23.35 ? ? ? ? ? ? 168 ARG A   N     1 
ATOM   1302 C  CA    . ARG A   1 168 ? -21.199 -37.142 -7.286  1.00 24.99 ? ? ? ? ? ? 168 ARG A   CA    1 
ATOM   1303 C  C     . ARG A   1 168 ? -22.479 -37.987 -7.504  1.00 31.49 ? ? ? ? ? ? 168 ARG A   C     1 
ATOM   1304 O  O     . ARG A   1 168 ? -22.198 -38.982 -8.197  1.00 36.48 ? ? ? ? ? ? 168 ARG A   O     1 
ATOM   1305 C  CB    . ARG A   1 168 ? -20.296 -37.781 -6.195  1.00 28.78 ? ? ? ? ? ? 168 ARG A   CB    1 
ATOM   1306 C  CG    . ARG A   1 168 ? -18.977 -36.973 -6.096  1.00 29.36 ? ? ? ? ? ? 168 ARG A   CG    1 
ATOM   1307 C  CD    . ARG A   1 168 ? -17.938 -37.735 -5.308  1.00 27.51 ? ? ? ? ? ? 168 ARG A   CD    1 
ATOM   1308 N  NE    . ARG A   1 168 ? -18.238 -37.451 -3.878  1.00 27.87 ? ? ? ? ? ? 168 ARG A   NE    1 
ATOM   1309 C  CZ    . ARG A   1 168 ? -17.626 -38.079 -2.904  1.00 27.61 ? ? ? ? ? ? 168 ARG A   CZ    1 
ATOM   1310 N  NH1   . ARG A   1 168 ? -16.748 -39.034 -3.268  1.00 34.64 ? ? ? ? ? ? 168 ARG A   NH1   1 
ATOM   1311 N  NH2   . ARG A   1 168 ? -17.889 -37.833 -1.636  1.00 33.92 ? ? ? ? ? ? 168 ARG A   NH2   1 
ATOM   1312 N  N     . GLU A-2 1 10  ? 11.398  -8.197  -9.566  1.00 48.19 ? ? ? ? ? ? 10  GLU A-2 N     1 
ATOM   1313 C  CA    . GLU A-2 1 10  ? 12.015  -7.184  -8.718  1.00 43.93 ? ? ? ? ? ? 10  GLU A-2 CA    1 
ATOM   1314 C  C     . GLU A-2 1 10  ? 10.951  -6.300  -8.071  1.00 44.10 ? ? ? ? ? ? 10  GLU A-2 C     1 
ATOM   1315 O  O     . GLU A-2 1 10  ? 10.293  -5.446  -8.655  1.00 46.54 ? ? ? ? ? ? 10  GLU A-2 O     1 
ATOM   1316 C  CB    . GLU A-2 1 10  ? 13.025  -6.316  -9.451  1.00 55.19 ? ? ? ? ? ? 10  GLU A-2 CB    1 
ATOM   1317 N  N     . ARG A-2 1 11  ? 10.841  -6.575  -6.784  1.00 41.44 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A-2 N     1 
ATOM   1318 C  CA    . ARG A-2 1 11  ? 9.837   -5.926  -5.968  1.00 30.95 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A-2 CA    1 
ATOM   1319 C  C     . ARG A-2 1 11  ? 10.387  -4.652  -5.330  1.00 32.77 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A-2 C     1 
ATOM   1320 O  O     . ARG A-2 1 11  ? 11.432  -4.605  -4.673  1.00 31.00 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A-2 O     1 
ATOM   1321 C  CB    . ARG A-2 1 11  ? 9.352   -6.912  -4.904  1.00 34.67 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A-2 CB    1 
ATOM   1322 C  CG    . ARG A-2 1 11  ? 8.228   -7.791  -5.402  1.00 35.95 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A-2 CG    1 
ATOM   1323 C  CD    . ARG A-2 1 11  ? 7.771   -8.723  -4.261  1.00 29.04 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A-2 CD    1 
ATOM   1324 N  NE    . ARG A-2 1 11  ? 7.065   -9.804  -4.941  1.00 28.58 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A-2 NE    1 
ATOM   1325 C  CZ    . ARG A-2 1 11  ? 6.456   -10.820 -4.403  1.00 23.19 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A-2 CZ    1 
ATOM   1326 N  NH1   . ARG A-2 1 11  ? 6.481   -10.862 -3.086  1.00 20.72 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A-2 NH1   1 
ATOM   1327 N  NH2   . ARG A-2 1 11  ? 5.876   -11.679 -5.241  1.00 25.26 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A-2 NH2   1 
ATOM   1328 N  N     . THR A-2 1 12  ? 9.583   -3.623  -5.565  1.00 28.49 ? ? ? ? ? ? 12  THR A-2 N     1 
ATOM   1329 C  CA    A THR A-2 1 12  ? 9.786   -2.344  -4.903  0.50 30.09 ? ? ? ? ? ? 12  THR A-2 CA    1 
ATOM   1330 C  CA    B THR A-2 1 12  ? 9.737   -2.313  -4.960  0.50 30.28 ? ? ? ? ? ? 12  THR A-2 CA    1 
ATOM   1331 C  C     . THR A-2 1 12  ? 8.649   -2.170  -3.910  1.00 29.93 ? ? ? ? ? ? 12  THR A-2 C     1 
ATOM   1332 O  O     . THR A-2 1 12  ? 7.478   -2.452  -4.188  1.00 27.97 ? ? ? ? ? ? 12  THR A-2 O     1 
ATOM   1333 C  CB    A THR A-2 1 12  ? 9.833   -1.205  -5.919  0.50 34.00 ? ? ? ? ? ? 12  THR A-2 CB    1 
ATOM   1334 C  CB    B THR A-2 1 12  ? 9.661   -1.231  -6.036  0.50 29.84 ? ? ? ? ? ? 12  THR A-2 CB    1 
ATOM   1335 O  OG1   A THR A-2 1 12  ? 8.522   -0.987  -6.435  0.50 33.74 ? ? ? ? ? ? 12  THR A-2 OG1   1 
ATOM   1336 O  OG1   B THR A-2 1 12  ? 10.882  -1.306  -6.808  0.50 38.72 ? ? ? ? ? ? 12  THR A-2 OG1   1 
ATOM   1337 C  CG2   A THR A-2 1 12  ? 10.710  -1.625  -7.095  0.50 39.16 ? ? ? ? ? ? 12  THR A-2 CG2   1 
ATOM   1338 C  CG2   B THR A-2 1 12  ? 9.631   0.171   -5.462  0.50 34.30 ? ? ? ? ? ? 12  THR A-2 CG2   1 
ATOM   1339 N  N     . TYR A-2 1 13  ? 9.000   -1.761  -2.705  1.00 29.89 ? ? ? ? ? ? 13  TYR A-2 N     1 
ATOM   1340 C  CA    . TYR A-2 1 13  ? 8.029   -1.714  -1.639  1.00 27.65 ? ? ? ? ? ? 13  TYR A-2 CA    1 
ATOM   1341 C  C     . TYR A-2 1 13  ? 7.451   -0.322  -1.505  1.00 30.77 ? ? ? ? ? ? 13  TYR A-2 C     1 
ATOM   1342 O  O     . TYR A-2 1 13  ? 8.226   0.673   -1.481  1.00 36.82 ? ? ? ? ? ? 13  TYR A-2 O     1 
ATOM   1343 C  CB    . TYR A-2 1 13  ? 8.702   -2.229  -0.338  1.00 31.35 ? ? ? ? ? ? 13  TYR A-2 CB    1 
ATOM   1344 C  CG    . TYR A-2 1 13  ? 8.893   -3.749  -0.471  1.00 31.17 ? ? ? ? ? ? 13  TYR A-2 CG    1 
ATOM   1345 C  CD1   . TYR A-2 1 13  ? 10.023  -4.311  -1.009  1.00 29.56 ? ? ? ? ? ? 13  TYR A-2 CD1   1 
ATOM   1346 C  CD2   . TYR A-2 1 13  ? 7.893   -4.632  -0.077  1.00 27.36 ? ? ? ? ? ? 13  TYR A-2 CD2   1 
ATOM   1347 C  CE1   . TYR A-2 1 13  ? 10.200  -5.667  -1.138  1.00 29.99 ? ? ? ? ? ? 13  TYR A-2 CE1   1 
ATOM   1348 C  CE2   . TYR A-2 1 13  ? 8.051   -6.015  -0.199  1.00 27.19 ? ? ? ? ? ? 13  TYR A-2 CE2   1 
ATOM   1349 C  CZ    . TYR A-2 1 13  ? 9.208   -6.544  -0.738  1.00 24.31 ? ? ? ? ? ? 13  TYR A-2 CZ    1 
ATOM   1350 O  OH    . TYR A-2 1 13  ? 9.391   -7.909  -0.878  1.00 28.84 ? ? ? ? ? ? 13  TYR A-2 OH    1 
ATOM   1351 N  N     . LEU A-2 1 14  ? 6.140   -0.244  -1.404  1.00 27.09 ? ? ? ? ? ? 14  LEU A-2 N     1 
ATOM   1352 C  CA    . LEU A-2 1 14  ? 5.418   1.004   -1.184  1.00 27.40 ? ? ? ? ? ? 14  LEU A-2 CA    1 
ATOM   1353 C  C     . LEU A-2 1 14  ? 5.048   1.162   0.293   1.00 27.35 ? ? ? ? ? ? 14  LEU A-2 C     1 
ATOM   1354 O  O     . LEU A-2 1 14  ? 4.886   2.285   0.746   1.00 31.87 ? ? ? ? ? ? 14  LEU A-2 O     1 
ATOM   1355 C  CB    . LEU A-2 1 14  ? 4.142   1.104   -2.047  1.00 25.45 ? ? ? ? ? ? 14  LEU A-2 CB    1 
ATOM   1356 C  CG    . LEU A-2 1 14  ? 4.326   0.926   -3.554  1.00 28.32 ? ? ? ? ? ? 14  LEU A-2 CG    1 
ATOM   1357 C  CD1   . LEU A-2 1 14  ? 3.042   1.150   -4.316  1.00 37.06 ? ? ? ? ? ? 14  LEU A-2 CD1   1 
ATOM   1358 C  CD2   . LEU A-2 1 14  ? 5.414   1.893   -3.997  1.00 32.23 ? ? ? ? ? ? 14  LEU A-2 CD2   1 
ATOM   1359 N  N     . TYR A-2 1 15  ? 4.884   0.037   0.985   1.00 25.73 ? ? ? ? ? ? 15  TYR A-2 N     1 
ATOM   1360 C  CA    . TYR A-2 1 15  ? 4.384   0.079   2.361   1.00 23.40 ? ? ? ? ? ? 15  TYR A-2 CA    1 
ATOM   1361 C  C     . TYR A-2 1 15  ? 4.864   -1.205  3.040   1.00 25.59 ? ? ? ? ? ? 15  TYR A-2 C     1 
ATOM   1362 O  O     . TYR A-2 1 15  ? 4.698   -2.300  2.458   1.00 22.96 ? ? ? ? ? ? 15  TYR A-2 O     1 
ATOM   1363 C  CB    . TYR A-2 1 15  ? 2.862   0.265   2.452   1.00 24.84 ? ? ? ? ? ? 15  TYR A-2 CB    1 
ATOM   1364 C  CG    . TYR A-2 1 15  ? 2.320   0.185   3.848   1.00 25.10 ? ? ? ? ? ? 15  TYR A-2 CG    1 
ATOM   1365 C  CD1   . TYR A-2 1 15  ? 2.414   1.239   4.713   1.00 23.60 ? ? ? ? ? ? 15  TYR A-2 CD1   1 
ATOM   1366 C  CD2   . TYR A-2 1 15  ? 1.729   -0.995  4.315   1.00 24.38 ? ? ? ? ? ? 15  TYR A-2 CD2   1 
ATOM   1367 C  CE1   . TYR A-2 1 15  ? 1.929   1.175   6.012   1.00 26.27 ? ? ? ? ? ? 15  TYR A-2 CE1   1 
ATOM   1368 C  CE2   . TYR A-2 1 15  ? 1.204   -1.135  5.615   1.00 25.09 ? ? ? ? ? ? 15  TYR A-2 CE2   1 
ATOM   1369 C  CZ    . TYR A-2 1 15  ? 1.333   -0.005  6.430   1.00 23.88 ? ? ? ? ? ? 15  TYR A-2 CZ    1 
ATOM   1370 O  OH    . TYR A-2 1 15  ? 0.870   -0.014  7.719   1.00 29.71 ? ? ? ? ? ? 15  TYR A-2 OH    1 
ATOM   1371 N  N     . ARG A-2 1 16  ? 5.439   -1.097  4.221   1.00 23.53 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A-2 N     1 
ATOM   1372 C  CA    A ARG A-2 1 16  ? 5.802   -2.243  5.056   0.50 22.30 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A-2 CA    1 
ATOM   1373 C  CA    B ARG A-2 1 16  ? 5.815   -2.227  5.064   0.50 22.31 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A-2 CA    1 
ATOM   1374 C  C     . ARG A-2 1 16  ? 5.034   -2.093  6.356   1.00 22.83 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A-2 C     1 
ATOM   1375 O  O     . ARG A-2 1 16  ? 5.272   -1.144  7.082   1.00 25.43 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A-2 O     1 
ATOM   1376 C  CB    A ARG A-2 1 16  ? 7.316   -2.289  5.208   0.50 25.97 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A-2 CB    1 
ATOM   1377 C  CB    B ARG A-2 1 16  ? 7.319   -2.221  5.287   0.50 26.10 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A-2 CB    1 
ATOM   1378 C  CG    A ARG A-2 1 16  ? 8.034   -2.705  3.916   0.50 28.09 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A-2 CG    1 
ATOM   1379 C  CG    B ARG A-2 1 16  ? 8.114   -2.680  4.061   0.50 28.13 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A-2 CG    1 
ATOM   1380 C  CD    A ARG A-2 1 16  ? 9.536   -2.600  4.105   0.50 30.91 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A-2 CD    1 
ATOM   1381 C  CD    B ARG A-2 1 16  ? 9.559   -2.889  4.494   0.50 31.18 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A-2 CD    1 
ATOM   1382 N  NE    A ARG A-2 1 16  ? 10.331  -3.273  3.096   0.50 34.34 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A-2 NE    1 
ATOM   1383 N  NE    B ARG A-2 1 16  ? 10.282  -3.793  3.598   0.50 34.58 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A-2 NE    1 
ATOM   1384 C  CZ    A ARG A-2 1 16  ? 10.285  -4.534  2.692   0.50 34.62 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A-2 CZ    1 
ATOM   1385 C  CZ    B ARG A-2 1 16  ? 11.205  -3.358  2.744   0.50 37.60 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A-2 CZ    1 
ATOM   1386 N  NH1   A ARG A-2 1 16  ? 9.434   -5.413  3.192   0.50 42.90 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A-2 NH1   1 
ATOM   1387 N  NH1   B ARG A-2 1 16  ? 11.482  -2.061  2.690   0.50 49.39 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A-2 NH1   1 
ATOM   1388 N  NH2   A ARG A-2 1 16  ? 11.124  -4.940  1.742   0.50 42.85 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A-2 NH2   1 
ATOM   1389 N  NH2   B ARG A-2 1 16  ? 11.834  -4.223  1.955   0.50 40.20 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A-2 NH2   1 
ATOM   1390 N  N     . GLY A-2 1 17  ? 4.113   -3.008  6.634   1.00 23.62 ? ? ? ? ? ? 17  GLY A-2 N     1 
ATOM   1391 C  CA    . GLY A-2 1 17  ? 3.230   -2.831  7.772   1.00 24.62 ? ? ? ? ? ? 17  GLY A-2 CA    1 
ATOM   1392 C  C     . GLY A-2 1 17  ? 3.290   -3.995  8.729   1.00 24.31 ? ? ? ? ? ? 17  GLY A-2 C     1 
ATOM   1393 O  O     . GLY A-2 1 17  ? 4.235   -4.782  8.788   1.00 27.12 ? ? ? ? ? ? 17  GLY A-2 O     1 
ATOM   1394 N  N     . ARG A-2 1 18  ? 2.186   -4.003  9.473   1.00 24.17 ? ? ? ? ? ? 18  ARG A-2 N     1 
ATOM   1395 C  CA    A ARG A-2 1 18  ? 2.041   -4.913  10.601  0.50 23.51 ? ? ? ? ? ? 18  ARG A-2 CA    1 
ATOM   1396 C  CA    B ARG A-2 1 18  ? 2.056   -4.920  10.609  0.50 23.80 ? ? ? ? ? ? 18  ARG A-2 CA    1 
ATOM   1397 C  C     . ARG A-2 1 18  ? 1.672   -6.315  10.145  1.00 25.70 ? ? ? ? ? ? 18  ARG A-2 C     1 
ATOM   1398 O  O     . ARG A-2 1 18  ? 2.268   -7.313  10.548  1.00 27.45 ? ? ? ? ? ? 18  ARG A-2 O     1 
ATOM   1399 C  CB    A ARG A-2 1 18  ? 1.006   -4.322  11.572  0.50 26.52 ? ? ? ? ? ? 18  ARG A-2 CB    1 
ATOM   1400 C  CB    B ARG A-2 1 18  ? 1.073   -4.287  11.604  0.50 25.08 ? ? ? ? ? ? 18  ARG A-2 CB    1 
ATOM   1401 C  CG    A ARG A-2 1 18  ? 1.627   -3.026  12.102  0.50 26.22 ? ? ? ? ? ? 18  ARG A-2 CG    1 
ATOM   1402 C  CG    B ARG A-2 1 18  ? 0.930   -5.245  12.783  0.50 29.21 ? ? ? ? ? ? 18  ARG A-2 CG    1 
ATOM   1403 N  N     A ILE A-2 1 19  ? 0.666   -6.398  9.266   0.50 23.45 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 N     1 
ATOM   1404 N  N     B ILE A-2 1 19  ? 0.680   -6.403  9.252   0.50 22.92 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 N     1 
ATOM   1405 C  CA    A ILE A-2 1 19  ? 0.243   -7.727  8.822   0.50 24.44 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 CA    1 
ATOM   1406 C  CA    B ILE A-2 1 19  ? 0.262   -7.741  8.808   0.50 23.79 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 CA    1 
ATOM   1407 C  C     A ILE A-2 1 19  ? 0.247   -7.786  7.305   0.50 22.02 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 C     1 
ATOM   1408 C  C     B ILE A-2 1 19  ? 0.599   -7.926  7.338   0.50 22.41 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 C     1 
ATOM   1409 O  O     A ILE A-2 1 19  ? -0.303  -8.708  6.714   0.50 16.52 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 O     1 
ATOM   1410 O  O     B ILE A-2 1 19  ? 0.612   -9.077  6.884   0.50 16.91 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 O     1 
ATOM   1411 C  CB    A ILE A-2 1 19  ? -1.181  -8.095  9.247   0.50 25.48 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 CB    1 
ATOM   1412 C  CB    B ILE A-2 1 19  ? -1.246  -7.958  9.008   0.50 25.47 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 CB    1 
ATOM   1413 C  CG1   A ILE A-2 1 19  ? -2.174  -7.379  8.303   0.50 23.98 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 CG1   1 
ATOM   1414 C  CG1   B ILE A-2 1 19  ? -2.022  -6.689  8.668   0.50 24.90 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 CG1   1 
ATOM   1415 C  CG2   A ILE A-2 1 19  ? -1.495  -7.805  10.697  0.50 27.67 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 CG2   1 
ATOM   1416 C  CG2   B ILE A-2 1 19  ? -1.568  -8.438  10.420  0.50 27.11 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 CG2   1 
ATOM   1417 C  CD1   A ILE A-2 1 19  ? -3.530  -8.023  8.426   0.50 24.80 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 CD1   1 
ATOM   1418 C  CD1   B ILE A-2 1 19  ? -2.877  -6.686  7.447   0.50 25.52 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 CD1   1 
ATOM   1419 N  N     . LEU A-2 1 20  ? 0.838   -6.801  6.659   1.00 18.15 ? ? ? ? ? ? 20  LEU A-2 N     1 
ATOM   1420 C  CA    . LEU A-2 1 20  ? 1.031   -6.884  5.205   1.00 16.74 ? ? ? ? ? ? 20  LEU A-2 CA    1 
ATOM   1421 C  C     . LEU A-2 1 20  ? 2.134   -5.922  4.760   1.00 16.18 ? ? ? ? ? ? 20  LEU A-2 C     1 
ATOM   1422 O  O     . LEU A-2 1 20  ? 2.399   -4.930  5.435   1.00 17.65 ? ? ? ? ? ? 20  LEU A-2 O     1 
ATOM   1423 C  CB    . LEU A-2 1 20  ? -0.295  -6.623  4.456   1.00 17.53 ? ? ? ? ? ? 20  LEU A-2 CB    1 
ATOM   1424 C  CG    . LEU A-2 1 20  ? -0.906  -5.218  4.480   1.00 19.35 ? ? ? ? ? ? 20  LEU A-2 CG    1 
ATOM   1425 C  CD1   . LEU A-2 1 20  ? -0.335  -4.287  3.431   1.00 20.38 ? ? ? ? ? ? 20  LEU A-2 CD1   1 
ATOM   1426 C  CD2   . LEU A-2 1 20  ? -2.430  -5.341  4.303   1.00 21.92 ? ? ? ? ? ? 20  LEU A-2 CD2   1 
ATOM   1427 N  N     . ASN A-2 1 21  ? 2.668   -6.174  3.571   1.00 16.33 ? ? ? ? ? ? 21  ASN A-2 N     1 
ATOM   1428 C  CA    . ASN A-2 1 21  ? 3.483   -5.274  2.806   1.00 17.06 ? ? ? ? ? ? 21  ASN A-2 CA    1 
ATOM   1429 C  C     . ASN A-2 1 21  ? 2.797   -5.062  1.457   1.00 16.39 ? ? ? ? ? ? 21  ASN A-2 C     1 
ATOM   1430 O  O     . ASN A-2 1 21  ? 2.198   -5.999  0.910   1.00 15.81 ? ? ? ? ? ? 21  ASN A-2 O     1 
ATOM   1431 C  CB    . ASN A-2 1 21  ? 4.893   -5.802  2.537   1.00 18.30 ? ? ? ? ? ? 21  ASN A-2 CB    1 
ATOM   1432 C  CG    . ASN A-2 1 21  ? 5.633   -6.159  3.820   1.00 18.65 ? ? ? ? ? ? 21  ASN A-2 CG    1 
ATOM   1433 O  OD1   . ASN A-2 1 21  ? 5.514   -5.414  4.832   1.00 19.55 ? ? ? ? ? ? 21  ASN A-2 OD1   1 
ATOM   1434 N  ND2   . ASN A-2 1 21  ? 6.337   -7.286  3.714   1.00 20.80 ? ? ? ? ? ? 21  ASN A-2 ND2   1 
ATOM   1435 N  N     . LEU A-2 1 22  ? 2.913   -3.869  0.877   1.00 17.76 ? ? ? ? ? ? 22  LEU A-2 N     1 
ATOM   1436 C  CA    . LEU A-2 1 22  ? 2.455   -3.590  -0.464  1.00 17.81 ? ? ? ? ? ? 22  LEU A-2 CA    1 
ATOM   1437 C  C     . LEU A-2 1 22  ? 3.670   -3.341  -1.370  1.00 17.99 ? ? ? ? ? ? 22  LEU A-2 C     1 
ATOM   1438 O  O     . LEU A-2 1 22  ? 4.489   -2.471  -1.017  1.00 20.89 ? ? ? ? ? ? 22  LEU A-2 O     1 
ATOM   1439 C  CB    . LEU A-2 1 22  ? 1.519   -2.386  -0.513  1.00 18.37 ? ? ? ? ? ? 22  LEU A-2 CB    1 
ATOM   1440 C  CG    . LEU A-2 1 22  ? 1.122   -1.961  -1.928  1.00 19.43 ? ? ? ? ? ? 22  LEU A-2 CG    1 
ATOM   1441 C  CD1   . LEU A-2 1 22  ? 0.296   -3.051  -2.643  1.00 21.93 ? ? ? ? ? ? 22  LEU A-2 CD1   1 
ATOM   1442 C  CD2   . LEU A-2 1 22  ? 0.346   -0.655  -1.885  1.00 22.39 ? ? ? ? ? ? 22  LEU A-2 CD2   1 
ATOM   1443 N  N     . ALA A-2 1 23  ? 3.726   -4.108  -2.441  1.00 19.90 ? ? ? ? ? ? 23  ALA A-2 N     1 
ATOM   1444 C  CA    . ALA A-2 1 23  ? 4.879   -4.105  -3.341  1.00 21.79 ? ? ? ? ? ? 23  ALA A-2 CA    1 
ATOM   1445 C  C     . ALA A-2 1 23  ? 4.391   -3.914  -4.758  1.00 21.10 ? ? ? ? ? ? 23  ALA A-2 C     1 
ATOM   1446 O  O     . ALA A-2 1 23  ? 3.285   -4.353  -5.067  1.00 21.10 ? ? ? ? ? ? 23  ALA A-2 O     1 
ATOM   1447 C  CB    . ALA A-2 1 23  ? 5.728   -5.376  -3.226  1.00 24.87 ? ? ? ? ? ? 23  ALA A-2 CB    1 
ATOM   1448 N  N     . LEU A-2 1 24  ? 5.199   -3.370  -5.627  1.00 21.09 ? ? ? ? ? ? 24  LEU A-2 N     1 
ATOM   1449 C  CA    . LEU A-2 1 24  ? 5.026   -3.420  -7.069  1.00 21.27 ? ? ? ? ? ? 24  LEU A-2 CA    1 
ATOM   1450 C  C     . LEU A-2 1 24  ? 6.107   -4.304  -7.683  1.00 23.18 ? ? ? ? ? ? 24  LEU A-2 C     1 
ATOM   1451 O  O     . LEU A-2 1 24  ? 7.284   -4.272  -7.376  1.00 26.92 ? ? ? ? ? ? 24  LEU A-2 O     1 
ATOM   1452 C  CB    . LEU A-2 1 24  ? 5.203   -2.019  -7.674  1.00 25.68 ? ? ? ? ? ? 24  LEU A-2 CB    1 
ATOM   1453 C  CG    . LEU A-2 1 24  ? 4.240   -0.960  -7.132  1.00 27.48 ? ? ? ? ? ? 24  LEU A-2 CG    1 
ATOM   1454 C  CD1   . LEU A-2 1 24  ? 4.443   0.342   -7.909  1.00 31.79 ? ? ? ? ? ? 24  LEU A-2 CD1   1 
ATOM   1455 C  CD2   . LEU A-2 1 24  ? 2.776   -1.392  -7.160  1.00 27.91 ? ? ? ? ? ? 24  LEU A-2 CD2   1 
ATOM   1456 N  N     . GLU A-2 1 25  ? 5.642   -5.121  -8.633  1.00 25.19 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A-2 N     1 
ATOM   1457 C  CA    . GLU A-2 1 25  ? 6.529   -6.020  -9.361  1.00 27.41 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A-2 CA    1 
ATOM   1458 C  C     . GLU A-2 1 25  ? 6.135   -5.866  -10.807 1.00 27.93 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A-2 C     1 
ATOM   1459 O  O     . GLU A-2 1 25  ? 5.206   -6.503  -11.283 1.00 28.29 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A-2 O     1 
ATOM   1460 C  CB    . GLU A-2 1 25  ? 6.282   -7.431  -8.867  1.00 28.77 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A-2 CB    1 
ATOM   1461 C  CG    . GLU A-2 1 25  ? 7.331   -8.386  -9.370  1.00 33.09 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A-2 CG    1 
ATOM   1462 C  CD    . GLU A-2 1 25  ? 7.035   -9.789  -8.886  1.00 35.83 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A-2 CD    1 
ATOM   1463 O  OE1   . GLU A-2 1 25  ? 6.669   -10.063 -7.727  1.00 41.11 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A-2 OE1   1 
ATOM   1464 O  OE2   . GLU A-2 1 25  ? 7.192   -10.691 -9.732  1.00 26.92 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A-2 OE2   1 
ATOM   1465 N  N     . GLY A-2 1 26  ? 6.827   -4.930  -11.472 1.00 29.67 ? ? ? ? ? ? 26  GLY A-2 N     1 
ATOM   1466 C  CA    . GLY A-2 1 26  ? 6.435   -4.511  -12.797 1.00 31.70 ? ? ? ? ? ? 26  GLY A-2 CA    1 
ATOM   1467 C  C     . GLY A-2 1 26  ? 5.045   -3.898  -12.732 1.00 28.21 ? ? ? ? ? ? 26  GLY A-2 C     1 
ATOM   1468 O  O     . GLY A-2 1 26  ? 4.878   -2.987  -11.926 1.00 32.31 ? ? ? ? ? ? 26  GLY A-2 O     1 
ATOM   1469 N  N     . ARG A-2 1 27  ? 4.137   -4.451  -13.578 1.00 27.57 ? ? ? ? ? ? 27  ARG A-2 N     1 
ATOM   1470 C  CA    . ARG A-2 1 27  ? 2.793   -3.919  -13.556 1.00 28.90 ? ? ? ? ? ? 27  ARG A-2 CA    1 
ATOM   1471 C  C     . ARG A-2 1 27  ? 1.946   -4.499  -12.422 1.00 24.59 ? ? ? ? ? ? 27  ARG A-2 C     1 
ATOM   1472 O  O     . ARG A-2 1 27  ? 0.772   -4.139  -12.227 1.00 29.45 ? ? ? ? ? ? 27  ARG A-2 O     1 
ATOM   1473 C  CB    . ARG A-2 1 27  ? 2.074   -4.209  -14.873 1.00 36.19 ? ? ? ? ? ? 27  ARG A-2 CB    1 
ATOM   1474 N  N     . TYR A-2 1 28  ? 2.476   -5.424  -11.624 1.00 21.21 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A-2 N     1 
ATOM   1475 C  CA    . TYR A-2 1 28  ? 1.639   -6.117  -10.678 1.00 19.23 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A-2 CA    1 
ATOM   1476 C  C     . TYR A-2 1 28  ? 1.660   -5.492  -9.313  1.00 18.90 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A-2 C     1 
ATOM   1477 O  O     . TYR A-2 1 28  ? 2.727   -5.157  -8.832  1.00 23.25 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A-2 O     1 
ATOM   1478 C  CB    . TYR A-2 1 28  ? 2.114   -7.581  -10.567 1.00 19.66 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A-2 CB    1 
ATOM   1479 C  CG    . TYR A-2 1 28  ? 1.728   -8.347  -11.811 1.00 18.72 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A-2 CG    1 
ATOM   1480 C  CD1   . TYR A-2 1 28  ? 0.583   -9.094  -11.898 1.00 20.52 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A-2 CD1   1 
ATOM   1481 C  CD2   . TYR A-2 1 28  ? 2.581   -8.313  -12.887 1.00 20.54 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A-2 CD2   1 
ATOM   1482 C  CE1   . TYR A-2 1 28  ? 0.309   -9.782  -13.078 1.00 23.72 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A-2 CE1   1 
ATOM   1483 C  CE2   . TYR A-2 1 28  ? 2.321   -8.986  -14.079 1.00 25.24 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A-2 CE2   1 
ATOM   1484 C  CZ    . TYR A-2 1 28  ? 1.166   -9.734  -14.158 1.00 25.77 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A-2 CZ    1 
ATOM   1485 O  OH    . TYR A-2 1 28  ? 0.874   -10.404 -15.331 1.00 31.46 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A-2 OH    1 
ATOM   1486 N  N     . GLU A-2 1 29  ? 0.507   -5.332  -8.703  1.00 18.29 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A-2 N     1 
ATOM   1487 C  CA    . GLU A-2 1 29  ? 0.362   -4.885  -7.303  1.00 17.93 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A-2 CA    1 
ATOM   1488 C  C     . GLU A-2 1 29  ? 0.317   -6.133  -6.465  1.00 16.56 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A-2 C     1 
ATOM   1489 O  O     . GLU A-2 1 29  ? -0.549  -6.979  -6.725  1.00 18.83 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A-2 O     1 
ATOM   1490 C  CB    . GLU A-2 1 29  ? -0.907  -4.056  -7.223  1.00 19.66 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A-2 CB    1 
ATOM   1491 C  CG    . GLU A-2 1 29  ? -0.774  -2.776  -8.045  1.00 21.23 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A-2 CG    1 
ATOM   1492 C  CD    . GLU A-2 1 29  ? -2.110  -2.142  -8.368  1.00 22.04 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A-2 CD    1 
ATOM   1493 O  OE1   . GLU A-2 1 29  ? -3.192  -2.768  -8.302  1.00 24.10 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A-2 OE1   1 
ATOM   1494 O  OE2   . GLU A-2 1 29  ? -2.115  -0.939  -8.722  1.00 27.41 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A-2 OE2   1 
ATOM   1495 N  N     . ILE A-2 1 30  ? 1.222   -6.267  -5.475  1.00 15.34 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A-2 N     1 
ATOM   1496 C  CA    A ILE A-2 1 30  ? 1.326   -7.494  -4.701  0.40 14.88 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A-2 CA    1 
ATOM   1497 C  CA    B ILE A-2 1 30  ? 1.340   -7.493  -4.696  0.60 14.75 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A-2 CA    1 
ATOM   1498 C  C     . ILE A-2 1 30  ? 1.316   -7.193  -3.227  1.00 15.87 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A-2 C     1 
ATOM   1499 O  O     . ILE A-2 1 30  ? 2.032   -6.345  -2.733  1.00 16.57 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A-2 O     1 
ATOM   1500 C  CB    A ILE A-2 1 30  ? 2.632   -8.246  -5.086  0.40 16.53 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A-2 CB    1 
ATOM   1501 C  CB    B ILE A-2 1 30  ? 2.672   -8.248  -5.029  0.60 16.64 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A-2 CB    1 
ATOM   1502 C  CG1   A ILE A-2 1 30  ? 2.674   -8.584  -6.589  0.40 16.71 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A-2 CG1   1 
ATOM   1503 C  CG1   B ILE A-2 1 30  ? 2.736   -8.711  -6.495  0.60 20.19 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A-2 CG1   1 
ATOM   1504 C  CG2   A ILE A-2 1 30  ? 2.847   -9.475  -4.226  0.40 16.91 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A-2 CG2   1 
ATOM   1505 C  CG2   B ILE A-2 1 30  ? 2.914   -9.383  -4.045  0.60 17.26 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A-2 CG2   1 
ATOM   1506 C  CD1   A ILE A-2 1 30  ? 1.490   -9.410  -7.044  0.40 21.18 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A-2 CD1   1 
ATOM   1507 C  CD1   B ILE A-2 1 30  ? 4.005   -9.430  -6.905  0.60 18.95 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A-2 CD1   1 
ATOM   1508 N  N     . VAL A-2 1 31  ? 0.453   -7.921  -2.524  1.00 13.54 ? ? ? ? ? ? 31  VAL A-2 N     1 
ATOM   1509 C  CA    . VAL A-2 1 31  ? 0.341   -7.773  -1.077  1.00 12.42 ? ? ? ? ? ? 31  VAL A-2 CA    1 
ATOM   1510 C  C     . VAL A-2 1 31  ? 0.970   -8.995  -0.451  1.00 12.55 ? ? ? ? ? ? 31  VAL A-2 C     1 
ATOM   1511 O  O     . VAL A-2 1 31  ? 0.419   -10.114 -0.604  1.00 13.71 ? ? ? ? ? ? 31  VAL A-2 O     1 
ATOM   1512 C  CB    . VAL A-2 1 31  ? -1.118  -7.606  -0.623  1.00 12.74 ? ? ? ? ? ? 31  VAL A-2 CB    1 
ATOM   1513 C  CG1   . VAL A-2 1 31  ? -1.101  -7.572  0.882   1.00 14.67 ? ? ? ? ? ? 31  VAL A-2 CG1   1 
ATOM   1514 C  CG2   . VAL A-2 1 31  ? -1.694  -6.284  -1.160  1.00 14.24 ? ? ? ? ? ? 31  VAL A-2 CG2   1 
ATOM   1515 N  N     . GLU A-2 1 32  ? 2.072   -8.798  0.255   1.00 14.15 ? ? ? ? ? ? 32  GLU A-2 N     1 
ATOM   1516 C  CA    . GLU A-2 1 32  ? 2.708   -9.887  1.034   1.00 14.69 ? ? ? ? ? ? 32  GLU A-2 CA    1 
ATOM   1517 C  C     . GLU A-2 1 32  ? 2.016   -9.978  2.369   1.00 13.22 ? ? ? ? ? ? 32  GLU A-2 C     1 
ATOM   1518 O  O     . GLU A-2 1 32  ? 1.752   -8.960  2.977   1.00 15.46 ? ? ? ? ? ? 32  GLU A-2 O     1 
ATOM   1519 C  CB    . GLU A-2 1 32  ? 4.197   -9.578  1.251   1.00 14.98 ? ? ? ? ? ? 32  GLU A-2 CB    1 
ATOM   1520 C  CG    . GLU A-2 1 32  ? 4.968   -9.538  -0.104  1.00 17.92 ? ? ? ? ? ? 32  GLU A-2 CG    1 
ATOM   1521 C  CD    . GLU A-2 1 32  ? 6.428   -9.165  -0.003  1.00 19.82 ? ? ? ? ? ? 32  GLU A-2 CD    1 
ATOM   1522 O  OE1   . GLU A-2 1 32  ? 6.794   -8.795  1.250   1.00 19.17 ? ? ? ? ? ? 32  GLU A-2 OE1   1 
ATOM   1523 O  OE2   . GLU A-2 1 32  ? 7.172   -9.228  -0.929  1.00 21.39 ? ? ? ? ? ? 32  GLU A-2 OE2   1 
ATOM   1524 N  N     . HIS A-2 1 33  ? 1.755   -11.205 2.810   1.00 12.69 ? ? ? ? ? ? 33  HIS A-2 N     1 
ATOM   1525 C  CA    . HIS A-2 1 33  ? 0.967   -11.371 4.035   1.00 12.23 ? ? ? ? ? ? 33  HIS A-2 CA    1 
ATOM   1526 C  C     . HIS A-2 1 33  ? 1.441   -12.636 4.728   1.00 12.10 ? ? ? ? ? ? 33  HIS A-2 C     1 
ATOM   1527 O  O     . HIS A-2 1 33  ? 1.775   -13.618 4.042   1.00 13.56 ? ? ? ? ? ? 33  HIS A-2 O     1 
ATOM   1528 C  CB    . HIS A-2 1 33  ? -0.502  -11.486 3.643   1.00 12.71 ? ? ? ? ? ? 33  HIS A-2 CB    1 
ATOM   1529 C  CG    . HIS A-2 1 33  ? -1.515  -11.515 4.732   1.00 12.27 ? ? ? ? ? ? 33  HIS A-2 CG    1 
ATOM   1530 N  ND1   . HIS A-2 1 33  ? -1.618  -12.600 5.633   1.00 11.44 ? ? ? ? ? ? 33  HIS A-2 ND1   1 
ATOM   1531 C  CD2   . HIS A-2 1 33  ? -2.525  -10.655 5.032   1.00 14.46 ? ? ? ? ? ? 33  HIS A-2 CD2   1 
ATOM   1532 C  CE1   . HIS A-2 1 33  ? -2.640  -12.336 6.444   1.00 13.34 ? ? ? ? ? ? 33  HIS A-2 CE1   1 
ATOM   1533 N  NE2   . HIS A-2 1 33  ? -3.207  -11.183 6.106   1.00 14.42 ? ? ? ? ? ? 33  HIS A-2 NE2   1 
ATOM   1534 N  N     . LYS A-2 1 34  ? 1.427   -12.642 6.050   1.00 13.87 ? ? ? ? ? ? 34  LYS A-2 N     1 
ATOM   1535 C  CA    . LYS A-2 1 34  ? 1.809   -13.851 6.760   1.00 14.58 ? ? ? ? ? ? 34  LYS A-2 CA    1 
ATOM   1536 C  C     . LYS A-2 1 34  ? 0.915   -15.019 6.396   1.00 11.76 ? ? ? ? ? ? 34  LYS A-2 C     1 
ATOM   1537 O  O     . LYS A-2 1 34  ? -0.250  -14.785 6.094   1.00 12.30 ? ? ? ? ? ? 34  LYS A-2 O     1 
ATOM   1538 C  CB    . LYS A-2 1 34  ? 1.765   -13.673 8.281   1.00 18.54 ? ? ? ? ? ? 34  LYS A-2 CB    1 
ATOM   1539 C  CG    . LYS A-2 1 34  ? 3.068   -13.088 8.786   1.00 25.39 ? ? ? ? ? ? 34  LYS A-2 CG    1 
ATOM   1540 C  CD    . LYS A-2 1 34  ? 2.908   -12.843 10.301  1.00 26.53 ? ? ? ? ? ? 34  LYS A-2 CD    1 
ATOM   1541 C  CE    . LYS A-2 1 34  ? 4.227   -12.360 10.876  1.00 24.81 ? ? ? ? ? ? 34  LYS A-2 CE    1 
ATOM   1542 N  NZ    . LYS A-2 1 34  ? 4.570   -10.981 10.422  1.00 36.36 ? ? ? ? ? ? 34  LYS A-2 NZ    1 
ATOM   1543 N  N     . PRO A-2 1 35  ? 1.418   -16.242 6.457   1.00 13.58 ? ? ? ? ? ? 35  PRO A-2 N     1 
ATOM   1544 C  CA    . PRO A-2 1 35  ? 0.499   -17.398 6.235   1.00 11.80 ? ? ? ? ? ? 35  PRO A-2 CA    1 
ATOM   1545 C  C     . PRO A-2 1 35  ? -0.433  -17.514 7.415   1.00 10.66 ? ? ? ? ? ? 35  PRO A-2 C     1 
ATOM   1546 O  O     . PRO A-2 1 35  ? -0.207  -16.977 8.516   1.00 11.93 ? ? ? ? ? ? 35  PRO A-2 O     1 
ATOM   1547 C  CB    . PRO A-2 1 35  ? 1.440   -18.600 6.103   1.00 14.09 ? ? ? ? ? ? 35  PRO A-2 CB    1 
ATOM   1548 C  CG    . PRO A-2 1 35  ? 2.733   -18.149 6.656   1.00 16.47 ? ? ? ? ? ? 35  PRO A-2 CG    1 
ATOM   1549 C  CD    . PRO A-2 1 35  ? 2.804   -16.666 6.738   1.00 16.85 ? ? ? ? ? ? 35  PRO A-2 CD    1 
ATOM   1550 N  N     . ALA A-2 1 36  ? -1.531  -18.215 7.165   1.00 10.56 ? ? ? ? ? ? 36  ALA A-2 N     1 
ATOM   1551 C  CA    . ALA A-2 1 36  ? -2.622  -18.370 8.115   1.00 10.29 ? ? ? ? ? ? 36  ALA A-2 CA    1 
ATOM   1552 C  C     . ALA A-2 1 36  ? -2.911  -19.881 8.309   1.00 9.21  ? ? ? ? ? ? 36  ALA A-2 C     1 
ATOM   1553 O  O     . ALA A-2 1 36  ? -2.543  -20.720 7.505   1.00 9.43  ? ? ? ? ? ? 36  ALA A-2 O     1 
ATOM   1554 C  CB    . ALA A-2 1 36  ? -3.893  -17.637 7.638   1.00 11.75 ? ? ? ? ? ? 36  ALA A-2 CB    1 
ATOM   1555 N  N     . VAL A-2 1 37  ? -3.652  -20.146 9.378   1.00 9.03  ? ? ? ? ? ? 37  VAL A-2 N     1 
ATOM   1556 C  CA    . VAL A-2 1 37  ? -4.208  -21.484 9.633   1.00 9.04  ? ? ? ? ? ? 37  VAL A-2 CA    1 
ATOM   1557 C  C     . VAL A-2 1 37  ? -5.678  -21.393 9.933   1.00 8.61  ? ? ? ? ? ? 37  VAL A-2 C     1 
ATOM   1558 O  O     . VAL A-2 1 37  ? -6.176  -20.301 10.355  1.00 9.82  ? ? ? ? ? ? 37  VAL A-2 O     1 
ATOM   1559 C  CB    . VAL A-2 1 37  ? -3.483  -22.188 10.837  1.00 9.34  ? ? ? ? ? ? 37  VAL A-2 CB    1 
ATOM   1560 C  CG1   . VAL A-2 1 37  ? -2.008  -22.390 10.506  1.00 11.27 ? ? ? ? ? ? 37  VAL A-2 CG1   1 
ATOM   1561 C  CG2   . VAL A-2 1 37  ? -3.659  -21.402 12.124  1.00 10.80 ? ? ? ? ? ? 37  VAL A-2 CG2   1 
ATOM   1562 N  N     . ALA A-2 1 38  ? -6.389  -22.515 9.769   1.00 8.77  ? ? ? ? ? ? 38  ALA A-2 N     1 
ATOM   1563 C  CA    . ALA A-2 1 38  ? -7.826  -22.541 10.087  1.00 8.45  ? ? ? ? ? ? 38  ALA A-2 CA    1 
ATOM   1564 C  C     . ALA A-2 1 38  ? -8.134  -23.963 10.566  1.00 8.77  ? ? ? ? ? ? 38  ALA A-2 C     1 
ATOM   1565 O  O     . ALA A-2 1 38  ? -7.482  -24.924 10.093  1.00 9.37  ? ? ? ? ? ? 38  ALA A-2 O     1 
ATOM   1566 C  CB    . ALA A-2 1 38  ? -8.638  -22.183 8.832   1.00 9.78  ? ? ? ? ? ? 38  ALA A-2 CB    1 
ATOM   1567 N  N     . VAL A-2 1 39  ? -9.073  -24.062 11.471  1.00 8.44  ? ? ? ? ? ? 39  VAL A-2 N     1 
ATOM   1568 C  CA    . VAL A-2 1 39  ? -9.370  -25.375 12.070  1.00 8.60  ? ? ? ? ? ? 39  VAL A-2 CA    1 
ATOM   1569 C  C     . VAL A-2 1 39  ? -10.855 -25.712 11.928  1.00 8.43  ? ? ? ? ? ? 39  VAL A-2 C     1 
ATOM   1570 O  O     . VAL A-2 1 39  ? -11.725 -24.943 12.370  1.00 9.06  ? ? ? ? ? ? 39  VAL A-2 O     1 
ATOM   1571 C  CB    . VAL A-2 1 39  ? -9.008  -25.336 13.594  1.00 9.32  ? ? ? ? ? ? 39  VAL A-2 CB    1 
ATOM   1572 C  CG1   . VAL A-2 1 39  ? -9.377  -26.689 14.220  1.00 11.96 ? ? ? ? ? ? 39  VAL A-2 CG1   1 
ATOM   1573 C  CG2   . VAL A-2 1 39  ? -7.542  -24.999 13.746  1.00 11.77 ? ? ? ? ? ? 39  VAL A-2 CG2   1 
ATOM   1574 N  N     . ILE A-2 1 40  ? -11.144 -26.849 11.317  1.00 9.08  ? ? ? ? ? ? 40  ILE A-2 N     1 
ATOM   1575 C  CA    . ILE A-2 1 40  ? -12.466 -27.424 11.153  1.00 9.06  ? ? ? ? ? ? 40  ILE A-2 CA    1 
ATOM   1576 C  C     . ILE A-2 1 40  ? -12.733 -28.376 12.344  1.00 9.40  ? ? ? ? ? ? 40  ILE A-2 C     1 
ATOM   1577 O  O     . ILE A-2 1 40  ? -11.931 -29.307 12.551  1.00 10.79 ? ? ? ? ? ? 40  ILE A-2 O     1 
ATOM   1578 C  CB    . ILE A-2 1 40  ? -12.543 -28.223 9.846   1.00 10.08 ? ? ? ? ? ? 40  ILE A-2 CB    1 
ATOM   1579 C  CG1   . ILE A-2 1 40  ? -12.276 -27.294 8.645   1.00 9.88  ? ? ? ? ? ? 40  ILE A-2 CG1   1 
ATOM   1580 C  CG2   . ILE A-2 1 40  ? -13.943 -28.868 9.784   1.00 11.43 ? ? ? ? ? ? 40  ILE A-2 CG2   1 
ATOM   1581 C  CD1   . ILE A-2 1 40  ? -12.262 -28.023 7.293   1.00 10.76 ? ? ? ? ? ? 40  ILE A-2 CD1   1 
ATOM   1582 N  N     . ALA A-2 1 41  ? -13.785 -28.135 13.086  1.00 10.19 ? ? ? ? ? ? 41  ALA A-2 N     1 
ATOM   1583 C  CA    . ALA A-2 1 41  ? -14.064 -28.979 14.252  1.00 10.54 ? ? ? ? ? ? 41  ALA A-2 CA    1 
ATOM   1584 C  C     . ALA A-2 1 41  ? -15.562 -29.238 14.341  1.00 10.63 ? ? ? ? ? ? 41  ALA A-2 C     1 
ATOM   1585 O  O     . ALA A-2 1 41  ? -16.351 -28.276 14.223  1.00 11.17 ? ? ? ? ? ? 41  ALA A-2 O     1 
ATOM   1586 C  CB    . ALA A-2 1 41  ? -13.586 -28.321 15.531  1.00 12.01 ? ? ? ? ? ? 41  ALA A-2 CB    1 
ATOM   1587 N  N     . LEU A-2 1 42  ? -15.952 -30.497 14.536  1.00 12.11 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-2 N     1 
ATOM   1588 C  CA    A LEU A-2 1 42  ? -17.343 -30.921 14.671  0.40 13.39 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-2 CA    1 
ATOM   1589 C  CA    B LEU A-2 1 42  ? -17.342 -30.941 14.630  0.60 13.07 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-2 CA    1 
ATOM   1590 C  C     . LEU A-2 1 42  ? -17.558 -31.503 16.058  1.00 14.67 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-2 C     1 
ATOM   1591 O  O     . LEU A-2 1 42  ? -16.725 -32.298 16.489  1.00 18.94 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-2 O     1 
ATOM   1592 C  CB    A LEU A-2 1 42  ? -17.691 -31.968 13.618  0.40 15.20 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-2 CB    1 
ATOM   1593 C  CB    B LEU A-2 1 42  ? -17.644 -31.936 13.508  0.60 16.12 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-2 CB    1 
ATOM   1594 C  CG    A LEU A-2 1 42  ? -18.109 -31.448 12.250  0.40 15.19 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-2 CG    1 
ATOM   1595 C  CG    B LEU A-2 1 42  ? -19.100 -32.144 13.101  0.60 16.38 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-2 CG    1 
ATOM   1596 C  CD1   A LEU A-2 1 42  ? -19.488 -30.808 12.319  0.40 15.47 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-2 CD1   1 
ATOM   1597 C  CD1   B LEU A-2 1 42  ? -19.611 -30.935 12.332  0.60 18.47 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-2 CD1   1 
ATOM   1598 C  CD2   A LEU A-2 1 42  ? -17.076 -30.467 11.723  0.40 20.91 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-2 CD2   1 
ATOM   1599 C  CD2   B LEU A-2 1 42  ? -19.230 -33.414 12.273  0.60 20.68 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-2 CD2   1 
ATOM   1600 N  N     . ARG A-2 1 43  ? -18.700 -31.201 16.642  1.00 13.96 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 N     1 
ATOM   1601 C  CA    A ARG A-2 1 43  ? -19.033 -31.831 17.925  0.60 15.43 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 CA    1 
ATOM   1602 C  CA    B ARG A-2 1 43  ? -19.036 -31.866 17.902  0.40 15.33 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 CA    1 
ATOM   1603 C  C     . ARG A-2 1 43  ? -20.566 -31.973 17.908  1.00 14.55 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 C     1 
ATOM   1604 O  O     . ARG A-2 1 43  ? -21.281 -30.965 17.765  1.00 14.44 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 O     1 
ATOM   1605 C  CB    A ARG A-2 1 43  ? -18.621 -31.017 19.154  0.60 17.09 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 CB    1 
ATOM   1606 C  CB    B ARG A-2 1 43  ? -18.463 -31.085 19.081  0.40 16.13 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 CB    1 
ATOM   1607 C  CG    A ARG A-2 1 43  ? -19.285 -31.559 20.465  0.60 18.42 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 CG    1 
ATOM   1608 C  CG    B ARG A-2 1 43  ? -18.698 -31.780 20.434  0.40 19.24 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 CG    1 
ATOM   1609 C  CD    A ARG A-2 1 43  ? -18.887 -30.651 21.652  0.60 18.50 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 CD    1 
ATOM   1610 C  CD    B ARG A-2 1 43  ? -17.972 -30.988 21.541  0.40 19.89 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 CD    1 
ATOM   1611 N  NE    A ARG A-2 1 43  ? -19.725 -31.051 22.817  0.60 18.08 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 NE    1 
ATOM   1612 N  NE    B ARG A-2 1 43  ? -18.229 -31.668 22.808  0.40 19.74 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 NE    1 
ATOM   1613 C  CZ    A ARG A-2 1 43  ? -19.333 -31.847 23.796  0.60 17.14 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 CZ    1 
ATOM   1614 C  CZ    B ARG A-2 1 43  ? -19.428 -31.759 23.383  0.40 21.62 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 CZ    1 
ATOM   1615 N  NH1   A ARG A-2 1 43  ? -18.094 -32.342 23.772  0.60 21.15 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 NH1   1 
ATOM   1616 N  NH1   B ARG A-2 1 43  ? -19.561 -32.404 24.539  0.40 32.82 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 NH1   1 
ATOM   1617 N  NH2   A ARG A-2 1 43  ? -20.201 -32.122 24.780  0.60 24.93 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 NH2   1 
ATOM   1618 N  NH2   B ARG A-2 1 43  ? -20.541 -31.241 22.886  0.40 24.87 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 NH2   1 
ATOM   1619 N  N     . GLU A-2 1 44  ? -21.060 -33.192 18.093  1.00 17.93 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A-2 N     1 
ATOM   1620 C  CA    . GLU A-2 1 44  ? -22.506 -33.428 18.180  1.00 18.33 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A-2 CA    1 
ATOM   1621 C  C     . GLU A-2 1 44  ? -23.249 -32.813 16.981  1.00 15.67 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A-2 C     1 
ATOM   1622 O  O     . GLU A-2 1 44  ? -24.366 -32.282 17.097  1.00 17.45 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A-2 O     1 
ATOM   1623 C  CB    . GLU A-2 1 44  ? -23.117 -32.935 19.514  1.00 22.63 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A-2 CB    1 
ATOM   1624 C  CG    . GLU A-2 1 44  ? -22.514 -33.615 20.719  1.00 26.83 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A-2 CG    1 
ATOM   1625 C  CD    . GLU A-2 1 44  ? -22.946 -33.035 22.059  1.00 35.74 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A-2 CD    1 
ATOM   1626 O  OE1   . GLU A-2 1 44  ? -22.455 -33.499 23.110  1.00 43.50 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A-2 OE1   1 
ATOM   1627 O  OE2   . GLU A-2 1 44  ? -23.756 -32.079 22.136  1.00 39.44 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A-2 OE2   1 
ATOM   1628 N  N     . GLY A-2 1 45  ? -22.645 -32.888 15.786  1.00 14.73 ? ? ? ? ? ? 45  GLY A-2 N     1 
ATOM   1629 C  CA    . GLY A-2 1 45  ? -23.182 -32.390 14.527  1.00 16.72 ? ? ? ? ? ? 45  GLY A-2 CA    1 
ATOM   1630 C  C     . GLY A-2 1 45  ? -23.117 -30.892 14.333  1.00 13.26 ? ? ? ? ? ? 45  GLY A-2 C     1 
ATOM   1631 O  O     . GLY A-2 1 45  ? -23.572 -30.382 13.317  1.00 15.04 ? ? ? ? ? ? 45  GLY A-2 O     1 
ATOM   1632 N  N     . ARG A-2 1 46  ? -22.517 -30.175 15.273  1.00 12.81 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 N     1 
ATOM   1633 C  CA    A ARG A-2 1 46  ? -22.313 -28.748 15.094  0.40 11.51 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 CA    1 
ATOM   1634 C  CA    B ARG A-2 1 46  ? -22.322 -28.729 15.174  0.60 11.76 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 CA    1 
ATOM   1635 C  C     . ARG A-2 1 46  ? -20.864 -28.476 14.730  1.00 9.86  ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 C     1 
ATOM   1636 O  O     . ARG A-2 1 46  ? -19.947 -29.105 15.259  1.00 10.99 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 O     1 
ATOM   1637 C  CB    A ARG A-2 1 46  ? -22.619 -28.032 16.418  0.40 12.50 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 CB    1 
ATOM   1638 C  CB    B ARG A-2 1 46  ? -22.558 -28.019 16.519  0.60 12.08 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 CB    1 
ATOM   1639 C  CG    A ARG A-2 1 46  ? -24.065 -28.353 16.858  0.40 14.38 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 CG    1 
ATOM   1640 C  CG    B ARG A-2 1 46  ? -24.014 -27.714 16.954  0.60 13.10 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 CG    1 
ATOM   1641 C  CD    A ARG A-2 1 46  ? -24.331 -27.519 18.090  0.40 14.90 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 CD    1 
ATOM   1642 C  CD    B ARG A-2 1 46  ? -24.691 -29.025 17.392  0.60 12.65 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 CD    1 
ATOM   1643 N  NE    A ARG A-2 1 46  ? -25.674 -27.716 18.632  0.40 17.68 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 NE    1 
ATOM   1644 N  NE    B ARG A-2 1 46  ? -25.891 -28.678 18.179  0.60 14.68 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 NE    1 
ATOM   1645 C  CZ    A ARG A-2 1 46  ? -26.101 -28.606 19.493  0.40 19.10 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 CZ    1 
ATOM   1646 C  CZ    B ARG A-2 1 46  ? -26.570 -29.548 18.913  0.60 16.18 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 CZ    1 
ATOM   1647 N  NH1   A ARG A-2 1 46  ? -25.267 -29.516 19.985  0.40 22.65 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 NH1   1 
ATOM   1648 N  NH1   B ARG A-2 1 46  ? -26.167 -30.825 18.915  0.60 16.39 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 NH1   1 
ATOM   1649 N  NH2   A ARG A-2 1 46  ? -27.381 -28.621 19.880  0.40 19.25 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 NH2   1 
ATOM   1650 N  NH2   B ARG A-2 1 46  ? -27.645 -29.180 19.623  0.60 17.59 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 NH2   1 
ATOM   1651 N  N     . MET A-2 1 47  ? -20.674 -27.517 13.833  1.00 10.07 ? ? ? ? ? ? 47  MET A-2 N     1 
ATOM   1652 C  CA    . MET A-2 1 47  ? -19.330 -27.039 13.535  1.00 9.39  ? ? ? ? ? ? 47  MET A-2 CA    1 
ATOM   1653 C  C     . MET A-2 1 47  ? -19.027 -25.823 14.385  1.00 9.11  ? ? ? ? ? ? 47  MET A-2 C     1 
ATOM   1654 O  O     . MET A-2 1 47  ? -19.885 -25.003 14.708  1.00 9.65  ? ? ? ? ? ? 47  MET A-2 O     1 
ATOM   1655 C  CB    . MET A-2 1 47  ? -19.277 -26.720 12.031  1.00 10.35 ? ? ? ? ? ? 47  MET A-2 CB    1 
ATOM   1656 C  CG    . MET A-2 1 47  ? -17.950 -26.109 11.556  1.00 10.58 ? ? ? ? ? ? 47  MET A-2 CG    1 
ATOM   1657 S  SD    . MET A-2 1 47  ? -17.731 -26.322 9.758   1.00 11.48 ? ? ? ? ? ? 47  MET A-2 SD    1 
ATOM   1658 C  CE    . MET A-2 1 47  ? -17.559 -28.047 9.643   1.00 11.63 ? ? ? ? ? ? 47  MET A-2 CE    1 
ATOM   1659 N  N     . LEU A-2 1 48  ? -17.723 -25.719 14.693  1.00 9.09  ? ? ? ? ? ? 48  LEU A-2 N     1 
ATOM   1660 C  CA    . LEU A-2 1 48  ? -17.207 -24.613 15.518  1.00 8.98  ? ? ? ? ? ? 48  LEU A-2 CA    1 
ATOM   1661 C  C     . LEU A-2 1 48  ? -16.950 -23.407 14.616  1.00 8.66  ? ? ? ? ? ? 48  LEU A-2 C     1 
ATOM   1662 O  O     . LEU A-2 1 48  ? -15.915 -23.362 13.924  1.00 9.93  ? ? ? ? ? ? 48  LEU A-2 O     1 
ATOM   1663 C  CB    . LEU A-2 1 48  ? -15.960 -25.086 16.218  1.00 9.88  ? ? ? ? ? ? 48  LEU A-2 CB    1 
ATOM   1664 C  CG    . LEU A-2 1 48  ? -15.256 -24.120 17.140  1.00 10.67 ? ? ? ? ? ? 48  LEU A-2 CG    1 
ATOM   1665 C  CD1   . LEU A-2 1 48  ? -16.189 -23.594 18.216  1.00 12.75 ? ? ? ? ? ? 48  LEU A-2 CD1   1 
ATOM   1666 C  CD2   . LEU A-2 1 48  ? -14.041 -24.801 17.719  1.00 12.89 ? ? ? ? ? ? 48  LEU A-2 CD2   1 
ATOM   1667 N  N     . PHE A-2 1 49  ? -17.859 -22.453 14.591  1.00 9.61  ? ? ? ? ? ? 49  PHE A-2 N     1 
ATOM   1668 C  CA    . PHE A-2 1 49  ? -17.587 -21.199 13.881  1.00 9.61  ? ? ? ? ? ? 49  PHE A-2 CA    1 
ATOM   1669 C  C     . PHE A-2 1 49  ? -17.207 -20.124 14.903  1.00 9.42  ? ? ? ? ? ? 49  PHE A-2 C     1 
ATOM   1670 O  O     . PHE A-2 1 49  ? -17.471 -20.251 16.095  1.00 10.58 ? ? ? ? ? ? 49  PHE A-2 O     1 
ATOM   1671 C  CB    . PHE A-2 1 49  ? -18.833 -20.724 13.098  1.00 9.77  ? ? ? ? ? ? 49  PHE A-2 CB    1 
ATOM   1672 C  CG    . PHE A-2 1 49  ? -19.262 -21.712 12.042  1.00 9.95  ? ? ? ? ? ? 49  PHE A-2 CG    1 
ATOM   1673 C  CD1   . PHE A-2 1 49  ? -20.295 -22.605 12.271  1.00 10.59 ? ? ? ? ? ? 49  PHE A-2 CD1   1 
ATOM   1674 C  CD2   . PHE A-2 1 49  ? -18.638 -21.758 10.796  1.00 9.74  ? ? ? ? ? ? 49  PHE A-2 CD2   1 
ATOM   1675 C  CE1   . PHE A-2 1 49  ? -20.719 -23.508 11.290  1.00 10.70 ? ? ? ? ? ? 49  PHE A-2 CE1   1 
ATOM   1676 C  CE2   . PHE A-2 1 49  ? -19.047 -22.646 9.828   1.00 10.34 ? ? ? ? ? ? 49  PHE A-2 CE2   1 
ATOM   1677 C  CZ    . PHE A-2 1 49  ? -20.091 -23.539 10.035  1.00 11.04 ? ? ? ? ? ? 49  PHE A-2 CZ    1 
ATOM   1678 N  N     . VAL A-2 1 50  ? -16.627 -19.054 14.390  1.00 10.21 ? ? ? ? ? ? 50  VAL A-2 N     1 
ATOM   1679 C  CA    . VAL A-2 1 50  ? -16.394 -17.848 15.171  1.00 9.93  ? ? ? ? ? ? 50  VAL A-2 CA    1 
ATOM   1680 C  C     . VAL A-2 1 50  ? -16.808 -16.652 14.334  1.00 9.60  ? ? ? ? ? ? 50  VAL A-2 C     1 
ATOM   1681 O  O     . VAL A-2 1 50  ? -16.783 -16.700 13.118  1.00 10.71 ? ? ? ? ? ? 50  VAL A-2 O     1 
ATOM   1682 C  CB    . VAL A-2 1 50  ? -14.935 -17.677 15.640  1.00 9.94  ? ? ? ? ? ? 50  VAL A-2 CB    1 
ATOM   1683 C  CG1   . VAL A-2 1 50  ? -14.566 -18.761 16.647  1.00 12.84 ? ? ? ? ? ? 50  VAL A-2 CG1   1 
ATOM   1684 C  CG2   . VAL A-2 1 50  ? -13.951 -17.636 14.453  1.00 12.72 ? ? ? ? ? ? 50  VAL A-2 CG2   1 
ATOM   1685 N  N     . ARG A-2 1 51  ? -17.172 -15.580 15.053  1.00 10.51 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 N     1 
ATOM   1686 C  CA    A ARG A-2 1 51  ? -17.494 -14.318 14.397  0.50 11.91 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 CA    1 
ATOM   1687 C  CA    B ARG A-2 1 51  ? -17.514 -14.317 14.406  0.50 11.50 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 CA    1 
ATOM   1688 C  C     . ARG A-2 1 51  ? -16.832 -13.186 15.183  1.00 11.56 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 C     1 
ATOM   1689 O  O     . ARG A-2 1 51  ? -16.762 -13.195 16.412  1.00 13.36 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 O     1 
ATOM   1690 C  CB    A ARG A-2 1 51  ? -19.005 -14.065 14.358  0.50 13.56 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 CB    1 
ATOM   1691 C  CB    B ARG A-2 1 51  ? -19.030 -14.049 14.387  0.50 12.93 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 CB    1 
ATOM   1692 C  CG    A ARG A-2 1 51  ? -19.794 -15.061 13.529  0.50 13.18 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 CG    1 
ATOM   1693 C  CG    B ARG A-2 1 51  ? -19.815 -14.935 13.429  0.50 14.17 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 CG    1 
ATOM   1694 C  CD    A ARG A-2 1 51  ? -21.279 -14.742 13.484  0.50 15.31 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 CD    1 
ATOM   1695 C  CD    B ARG A-2 1 51  ? -21.247 -14.465 13.227  0.50 14.80 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 CD    1 
ATOM   1696 N  NE    A ARG A-2 1 51  ? -21.577 -13.637 12.593  0.50 17.56 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 NE    1 
ATOM   1697 N  NE    B ARG A-2 1 51  ? -21.977 -14.511 14.498  0.50 14.79 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 NE    1 
ATOM   1698 C  CZ    A ARG A-2 1 51  ? -22.837 -13.214 12.374  0.50 22.92 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 CZ    1 
ATOM   1699 C  CZ    B ARG A-2 1 51  ? -23.309 -14.605 14.578  0.50 17.38 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 CZ    1 
ATOM   1700 N  NH1   A ARG A-2 1 51  ? -23.854 -13.817 13.005  0.50 23.48 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 NH1   1 
ATOM   1701 N  NH1   B ARG A-2 1 51  ? -24.052 -14.662 13.481  0.50 16.15 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 NH1   1 
ATOM   1702 N  NH2   A ARG A-2 1 51  ? -23.061 -12.211 11.552  0.50 16.99 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 NH2   1 
ATOM   1703 N  NH2   B ARG A-2 1 51  ? -23.898 -14.640 15.766  0.50 16.97 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 NH2   1 
ATOM   1704 N  N     . GLN A-2 1 52  ? -16.371 -12.185 14.458  1.00 12.05 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 N     1 
ATOM   1705 C  CA    A GLN A-2 1 52  ? -15.748 -11.007 15.071  0.30 12.57 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 CA    1 
ATOM   1706 C  CA    B GLN A-2 1 52  ? -15.778 -10.994 15.098  0.70 12.55 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 CA    1 
ATOM   1707 C  C     . GLN A-2 1 52  ? -15.976 -9.852  14.102  1.00 12.15 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 C     1 
ATOM   1708 O  O     . GLN A-2 1 52  ? -16.063 -10.058 12.872  1.00 13.41 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 O     1 
ATOM   1709 C  CB    A GLN A-2 1 52  ? -14.267 -11.211 15.348  0.30 12.95 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 CB    1 
ATOM   1710 C  CB    B GLN A-2 1 52  ? -14.288 -11.152 15.344  0.70 12.27 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 CB    1 
ATOM   1711 C  CG    A GLN A-2 1 52  ? -13.331 -11.163 14.148  0.30 14.45 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 CG    1 
ATOM   1712 C  CG    B GLN A-2 1 52  ? -13.549 -11.411 14.013  0.70 13.91 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 CG    1 
ATOM   1713 C  CD    A GLN A-2 1 52  ? -11.899 -11.509 14.524  0.30 14.10 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 CD    1 
ATOM   1714 C  CD    B GLN A-2 1 52  ? -12.358 -12.286 14.257  0.70 16.50 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 CD    1 
ATOM   1715 O  OE1   A GLN A-2 1 52  ? -11.136 -10.629 14.966  0.30 23.71 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 OE1   1 
ATOM   1716 O  OE1   B GLN A-2 1 52  ? -11.375 -11.803 14.815  0.70 25.85 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 OE1   1 
ATOM   1717 N  NE2   A GLN A-2 1 52  ? -11.553 -12.794 14.357  0.30 13.36 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 NE2   1 
ATOM   1718 N  NE2   B GLN A-2 1 52  ? -12.444 -13.544 13.856  0.70 18.40 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 NE2   1 
ATOM   1719 N  N     . MET A-2 1 53  ? -16.047 -8.638  14.612  1.00 15.07 ? ? ? ? ? ? 53  MET A-2 N     1 
ATOM   1720 C  CA    . MET A-2 1 53  ? -16.123 -7.522  13.671  1.00 17.49 ? ? ? ? ? ? 53  MET A-2 CA    1 
ATOM   1721 C  C     . MET A-2 1 53  ? -14.802 -7.500  12.859  1.00 14.59 ? ? ? ? ? ? 53  MET A-2 C     1 
ATOM   1722 O  O     . MET A-2 1 53  ? -13.673 -7.603  13.389  1.00 17.08 ? ? ? ? ? ? 53  MET A-2 O     1 
ATOM   1723 C  CB    . MET A-2 1 53  ? -16.420 -6.222  14.417  1.00 22.15 ? ? ? ? ? ? 53  MET A-2 CB    1 
ATOM   1724 C  CG    . MET A-2 1 53  ? -16.556 -5.002  13.498  1.00 27.44 ? ? ? ? ? ? 53  MET A-2 CG    1 
ATOM   1725 S  SD    . MET A-2 1 53  ? -17.853 -5.159  12.205  1.00 37.18 ? ? ? ? ? ? 53  MET A-2 SD    1 
ATOM   1726 C  CE    . MET A-2 1 53  ? -19.258 -5.502  13.275  1.00 83.97 ? ? ? ? ? ? 53  MET A-2 CE    1 
ATOM   1727 N  N     . ARG A-2 1 54  ? -15.001 -7.378  11.546  1.00 12.88 ? ? ? ? ? ? 54  ARG A-2 N     1 
ATOM   1728 C  CA    . ARG A-2 1 54  ? -13.866 -7.312  10.608  1.00 11.71 ? ? ? ? ? ? 54  ARG A-2 CA    1 
ATOM   1729 C  C     . ARG A-2 1 54  ? -13.908 -5.963  9.906   1.00 12.01 ? ? ? ? ? ? 54  ARG A-2 C     1 
ATOM   1730 O  O     . ARG A-2 1 54  ? -14.712 -5.793  8.968   1.00 12.48 ? ? ? ? ? ? 54  ARG A-2 O     1 
ATOM   1731 C  CB    . ARG A-2 1 54  ? -14.040 -8.458  9.582   1.00 11.23 ? ? ? ? ? ? 54  ARG A-2 CB    1 
ATOM   1732 C  CG    . ARG A-2 1 54  ? -13.798 -9.841  10.184  1.00 10.88 ? ? ? ? ? ? 54  ARG A-2 CG    1 
ATOM   1733 C  CD    . ARG A-2 1 54  ? -12.333 -9.971  10.664  1.00 10.49 ? ? ? ? ? ? 54  ARG A-2 CD    1 
ATOM   1734 N  NE    . ARG A-2 1 54  ? -11.983 -11.402 10.732  1.00 9.96  ? ? ? ? ? ? 54  ARG A-2 NE    1 
ATOM   1735 C  CZ    . ARG A-2 1 54  ? -10.756 -11.817 11.121  1.00 10.26 ? ? ? ? ? ? 54  ARG A-2 CZ    1 
ATOM   1736 N  NH1   . ARG A-2 1 54  ? -9.825  -10.948 11.512  1.00 11.44 ? ? ? ? ? ? 54  ARG A-2 NH1   1 
ATOM   1737 N  NH2   . ARG A-2 1 54  ? -10.462 -13.130 11.133  1.00 11.09 ? ? ? ? ? ? 54  ARG A-2 NH2   1 
ATOM   1738 N  N     . PRO A-2 1 55  ? -13.153 -4.976  10.337  1.00 12.20 ? ? ? ? ? ? 55  PRO A-2 N     1 
ATOM   1739 C  CA    . PRO A-2 1 55  ? -13.277 -3.628  9.734   1.00 13.44 ? ? ? ? ? ? 55  PRO A-2 CA    1 
ATOM   1740 C  C     . PRO A-2 1 55  ? -13.065 -3.631  8.233   1.00 13.22 ? ? ? ? ? ? 55  PRO A-2 C     1 
ATOM   1741 O  O     . PRO A-2 1 55  ? -13.645 -2.737  7.573   1.00 14.80 ? ? ? ? ? ? 55  PRO A-2 O     1 
ATOM   1742 C  CB    . PRO A-2 1 55  ? -12.162 -2.871  10.470  1.00 16.90 ? ? ? ? ? ? 55  PRO A-2 CB    1 
ATOM   1743 C  CG    . PRO A-2 1 55  ? -11.969 -3.529  11.800  1.00 17.95 ? ? ? ? ? ? 55  PRO A-2 CG    1 
ATOM   1744 C  CD    . PRO A-2 1 55  ? -12.203 -5.004  11.455  1.00 14.01 ? ? ? ? ? ? 55  PRO A-2 CD    1 
ATOM   1745 N  N     . ALA A-2 1 56  ? -12.298 -4.575  7.666   1.00 12.34 ? ? ? ? ? ? 56  ALA A-2 N     1 
ATOM   1746 C  CA    . ALA A-2 1 56  ? -12.110 -4.537  6.215   1.00 12.70 ? ? ? ? ? ? 56  ALA A-2 CA    1 
ATOM   1747 C  C     . ALA A-2 1 56  ? -13.448 -4.702  5.492   1.00 13.60 ? ? ? ? ? ? 56  ALA A-2 C     1 
ATOM   1748 O  O     . ALA A-2 1 56  ? -13.589 -4.183  4.375   1.00 16.46 ? ? ? ? ? ? 56  ALA A-2 O     1 
ATOM   1749 C  CB    . ALA A-2 1 56  ? -11.119 -5.616  5.788   1.00 12.83 ? ? ? ? ? ? 56  ALA A-2 CB    1 
ATOM   1750 N  N     . VAL A-2 1 57  ? -14.415 -5.417  6.091   1.00 13.71 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A-2 N     1 
ATOM   1751 C  CA    . VAL A-2 1 57  ? -15.685 -5.668  5.396   1.00 14.64 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A-2 CA    1 
ATOM   1752 C  C     . VAL A-2 1 57  ? -16.832 -5.012  6.146   1.00 15.80 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A-2 C     1 
ATOM   1753 O  O     . VAL A-2 1 57  ? -17.933 -4.976  5.561   1.00 18.81 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A-2 O     1 
ATOM   1754 C  CB    . VAL A-2 1 57  ? -15.966 -7.162  5.169   1.00 13.21 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A-2 CB    1 
ATOM   1755 C  CG1   . VAL A-2 1 57  ? -14.927 -7.637  4.143   1.00 17.14 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A-2 CG1   1 
ATOM   1756 C  CG2   . VAL A-2 1 57  ? -15.934 -7.984  6.433   1.00 13.14 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A-2 CG2   1 
ATOM   1757 N  N     . GLY A-2 1 58  ? -16.654 -4.453  7.339   1.00 16.01 ? ? ? ? ? ? 58  GLY A-2 N     1 
ATOM   1758 C  CA    . GLY A-2 1 58  ? -17.741 -3.722  7.999   1.00 18.88 ? ? ? ? ? ? 58  GLY A-2 CA    1 
ATOM   1759 C  C     . GLY A-2 1 58  ? -18.806 -4.634  8.533   1.00 17.13 ? ? ? ? ? ? 58  GLY A-2 C     1 
ATOM   1760 O  O     . GLY A-2 1 58  ? -19.938 -4.178  8.819   1.00 21.10 ? ? ? ? ? ? 58  GLY A-2 O     1 
ATOM   1761 N  N     . LEU A-2 1 59  ? -18.512 -5.900  8.745   1.00 16.07 ? ? ? ? ? ? 59  LEU A-2 N     1 
ATOM   1762 C  CA    . LEU A-2 1 59  ? -19.473 -6.855  9.272   1.00 16.51 ? ? ? ? ? ? 59  LEU A-2 CA    1 
ATOM   1763 C  C     . LEU A-2 1 59  ? -18.732 -8.035  9.898   1.00 15.75 ? ? ? ? ? ? 59  LEU A-2 C     1 
ATOM   1764 O  O     . LEU A-2 1 59  ? -17.482 -8.085  9.825   1.00 15.85 ? ? ? ? ? ? 59  LEU A-2 O     1 
ATOM   1765 C  CB    . LEU A-2 1 59  ? -20.492 -7.215  8.175   1.00 20.43 ? ? ? ? ? ? 59  LEU A-2 CB    1 
ATOM   1766 C  CG    . LEU A-2 1 59  ? -20.001 -7.799  6.879   1.00 21.67 ? ? ? ? ? ? 59  LEU A-2 CG    1 
ATOM   1767 C  CD1   . LEU A-2 1 59  ? -19.597 -9.285  6.997   1.00 19.25 ? ? ? ? ? ? 59  LEU A-2 CD1   1 
ATOM   1768 C  CD2   . LEU A-2 1 59  ? -21.085 -7.739  5.785   1.00 23.46 ? ? ? ? ? ? 59  LEU A-2 CD2   1 
ATOM   1769 N  N     . ALA A-2 1 60  ? -19.464 -8.982  10.467  1.00 14.71 ? ? ? ? ? ? 60  ALA A-2 N     1 
ATOM   1770 C  CA    . ALA A-2 1 60  ? -18.859 -10.151 11.123  1.00 13.65 ? ? ? ? ? ? 60  ALA A-2 CA    1 
ATOM   1771 C  C     . ALA A-2 1 60  ? -19.267 -11.372 10.321  1.00 12.99 ? ? ? ? ? ? 60  ALA A-2 C     1 
ATOM   1772 O  O     . ALA A-2 1 60  ? -20.368 -11.932 10.494  1.00 14.67 ? ? ? ? ? ? 60  ALA A-2 O     1 
ATOM   1773 C  CB    . ALA A-2 1 60  ? -19.391 -10.226 12.563  1.00 14.41 ? ? ? ? ? ? 60  ALA A-2 CB    1 
ATOM   1774 N  N     . PRO A-2 1 61  ? -18.440 -11.851 9.393   1.00 11.91 ? ? ? ? ? ? 61  PRO A-2 N     1 
ATOM   1775 C  CA    . PRO A-2 1 61  ? -18.777 -13.043 8.635   1.00 11.89 ? ? ? ? ? ? 61  PRO A-2 CA    1 
ATOM   1776 C  C     . PRO A-2 1 61  ? -18.656 -14.310 9.474   1.00 10.81 ? ? ? ? ? ? 61  PRO A-2 C     1 
ATOM   1777 O  O     . PRO A-2 1 61  ? -18.010 -14.304 10.555  1.00 11.72 ? ? ? ? ? ? 61  PRO A-2 O     1 
ATOM   1778 C  CB    . PRO A-2 1 61  ? -17.701 -13.079 7.500   1.00 14.40 ? ? ? ? ? ? 61  PRO A-2 CB    1 
ATOM   1779 C  CG    . PRO A-2 1 61  ? -16.620 -12.216 7.981   1.00 16.94 ? ? ? ? ? ? 61  PRO A-2 CG    1 
ATOM   1780 C  CD    . PRO A-2 1 61  ? -17.117 -11.311 9.070   1.00 14.19 ? ? ? ? ? ? 61  PRO A-2 CD    1 
ATOM   1781 N  N     . LEU A-2 1 62  ? -19.233 -15.387 9.018   1.00 11.28 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A-2 N     1 
ATOM   1782 C  CA    . LEU A-2 1 62  ? -19.073 -16.674 9.698   1.00 9.85  ? ? ? ? ? ? 62  LEU A-2 CA    1 
ATOM   1783 C  C     . LEU A-2 1 62  ? -17.743 -17.258 9.244   1.00 9.04  ? ? ? ? ? ? 62  LEU A-2 C     1 
ATOM   1784 O  O     . LEU A-2 1 62  ? -17.552 -17.534 8.030   1.00 9.60  ? ? ? ? ? ? 62  LEU A-2 O     1 
ATOM   1785 C  CB    . LEU A-2 1 62  ? -20.227 -17.576 9.292   1.00 12.68 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A-2 CB    1 
ATOM   1786 C  CG    . LEU A-2 1 62  ? -20.552 -18.690 10.284  1.00 16.82 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A-2 CG    1 
ATOM   1787 C  CD1   . LEU A-2 1 62  ? -21.060 -18.190 11.664  1.00 15.71 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A-2 CD1   1 
ATOM   1788 C  CD2   . LEU A-2 1 62  ? -21.578 -19.629 9.647   1.00 18.09 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A-2 CD2   1 
ATOM   1789 N  N     . GLU A-2 1 63  ? -16.842 -17.461 10.190  1.00 8.84  ? ? ? ? ? ? 63  GLU A-2 N     1 
ATOM   1790 C  CA    . GLU A-2 1 63  ? -15.525 -18.034 9.949   1.00 8.23  ? ? ? ? ? ? 63  GLU A-2 CA    1 
ATOM   1791 C  C     . GLU A-2 1 63  ? -15.379 -19.295 10.774  1.00 7.69  ? ? ? ? ? ? 63  GLU A-2 C     1 
ATOM   1792 O  O     . GLU A-2 1 63  ? -16.217 -19.568 11.623  1.00 9.32  ? ? ? ? ? ? 63  GLU A-2 O     1 
ATOM   1793 C  CB    . GLU A-2 1 63  ? -14.427 -17.020 10.361  1.00 8.77  ? ? ? ? ? ? 63  GLU A-2 CB    1 
ATOM   1794 C  CG    . GLU A-2 1 63  ? -14.666 -15.634 9.790   1.00 9.65  ? ? ? ? ? ? 63  GLU A-2 CG    1 
ATOM   1795 C  CD    . GLU A-2 1 63  ? -13.532 -14.678 10.035  1.00 10.24 ? ? ? ? ? ? 63  GLU A-2 CD    1 
ATOM   1796 O  OE1   . GLU A-2 1 63  ? -12.342 -15.091 10.112  1.00 10.69 ? ? ? ? ? ? 63  GLU A-2 OE1   1 
ATOM   1797 O  OE2   . GLU A-2 1 63  ? -13.796 -13.435 10.118  1.00 13.16 ? ? ? ? ? ? 63  GLU A-2 OE2   1 
ATOM   1798 N  N     . ILE A-2 1 64  ? -14.305 -20.038 10.541  1.00 8.90  ? ? ? ? ? ? 64  ILE A-2 N     1 
ATOM   1799 C  CA    . ILE A-2 1 64  ? -13.895 -21.053 11.530  1.00 8.80  ? ? ? ? ? ? 64  ILE A-2 CA    1 
ATOM   1800 C  C     . ILE A-2 1 64  ? -12.671 -20.492 12.247  1.00 8.32  ? ? ? ? ? ? 64  ILE A-2 C     1 
ATOM   1801 O  O     . ILE A-2 1 64  ? -12.065 -19.505 11.781  1.00 9.29  ? ? ? ? ? ? 64  ILE A-2 O     1 
ATOM   1802 C  CB    . ILE A-2 1 64  ? -13.658 -22.420 10.844  1.00 9.04  ? ? ? ? ? ? 64  ILE A-2 CB    1 
ATOM   1803 C  CG1   . ILE A-2 1 64  ? -12.638 -22.306 9.720   1.00 10.09 ? ? ? ? ? ? 64  ILE A-2 CG1   1 
ATOM   1804 C  CG2   . ILE A-2 1 64  ? -14.985 -23.038 10.387  1.00 9.84  ? ? ? ? ? ? 64  ILE A-2 CG2   1 
ATOM   1805 C  CD1   . ILE A-2 1 64  ? -12.299 -23.641 9.055   1.00 9.54  ? ? ? ? ? ? 64  ILE A-2 CD1   1 
ATOM   1806 N  N     . PRO A-2 1 65  ? -12.295 -21.067 13.398  1.00 8.91  ? ? ? ? ? ? 65  PRO A-2 N     1 
ATOM   1807 C  CA    . PRO A-2 1 65  ? -11.148 -20.497 14.143  1.00 9.53  ? ? ? ? ? ? 65  PRO A-2 CA    1 
ATOM   1808 C  C     . PRO A-2 1 65  ? -9.926  -20.453 13.234  1.00 8.84  ? ? ? ? ? ? 65  PRO A-2 C     1 
ATOM   1809 O  O     . PRO A-2 1 65  ? -9.542  -21.431 12.592  1.00 9.58  ? ? ? ? ? ? 65  PRO A-2 O     1 
ATOM   1810 C  CB    . PRO A-2 1 65  ? -10.968 -21.521 15.316  1.00 10.01 ? ? ? ? ? ? 65  PRO A-2 CB    1 
ATOM   1811 C  CG    . PRO A-2 1 65  ? -12.356 -22.039 15.542  1.00 9.90  ? ? ? ? ? ? 65  PRO A-2 CG    1 
ATOM   1812 C  CD    . PRO A-2 1 65  ? -12.881 -22.218 14.107  1.00 9.07  ? ? ? ? ? ? 65  PRO A-2 CD    1 
ATOM   1813 N  N     . ALA A-2 1 66  ? -9.290  -19.270 13.200  1.00 10.00 ? ? ? ? ? ? 66  ALA A-2 N     1 
ATOM   1814 C  CA    . ALA A-2 1 66  ? -8.203  -19.042 12.230  1.00 9.60  ? ? ? ? ? ? 66  ALA A-2 CA    1 
ATOM   1815 C  C     . ALA A-2 1 66  ? -7.246  -18.049 12.825  1.00 9.48  ? ? ? ? ? ? 66  ALA A-2 C     1 
ATOM   1816 O  O     . ALA A-2 1 66  ? -7.630  -17.248 13.681  1.00 14.12 ? ? ? ? ? ? 66  ALA A-2 O     1 
ATOM   1817 C  CB    . ALA A-2 1 66  ? -8.762  -18.502 10.932  1.00 10.27 ? ? ? ? ? ? 66  ALA A-2 CB    1 
ATOM   1818 N  N     . GLY A-2 1 67  ? -6.042  -18.057 12.348  1.00 9.96  ? ? ? ? ? ? 67  GLY A-2 N     1 
ATOM   1819 C  CA    . GLY A-2 1 67  ? -5.076  -17.025 12.825  1.00 12.36 ? ? ? ? ? ? 67  GLY A-2 CA    1 
ATOM   1820 C  C     . GLY A-2 1 67  ? -3.830  -17.049 11.971  1.00 9.83  ? ? ? ? ? ? 67  GLY A-2 C     1 
ATOM   1821 O  O     . GLY A-2 1 67  ? -3.679  -17.866 11.076  1.00 10.98 ? ? ? ? ? ? 67  GLY A-2 O     1 
ATOM   1822 N  N     . LEU A-2 1 68  ? -2.944  -16.107 12.306  1.00 11.28 ? ? ? ? ? ? 68  LEU A-2 N     1 
ATOM   1823 C  CA    . LEU A-2 1 68  ? -1.688  -16.030 11.547  1.00 11.21 ? ? ? ? ? ? 68  LEU A-2 CA    1 
ATOM   1824 C  C     . LEU A-2 1 68  ? -0.628  -16.902 12.200  1.00 12.69 ? ? ? ? ? ? 68  LEU A-2 C     1 
ATOM   1825 O  O     . LEU A-2 1 68  ? -0.623  -17.085 13.422  1.00 15.71 ? ? ? ? ? ? 68  LEU A-2 O     1 
ATOM   1826 C  CB    . LEU A-2 1 68  ? -1.189  -14.566 11.471  1.00 13.47 ? ? ? ? ? ? 68  LEU A-2 CB    1 
ATOM   1827 C  CG    . LEU A-2 1 68  ? -2.291  -13.640 10.869  1.00 14.31 ? ? ? ? ? ? 68  LEU A-2 CG    1 
ATOM   1828 C  CD1   . LEU A-2 1 68  ? -1.767  -12.233 10.812  1.00 19.59 ? ? ? ? ? ? 68  LEU A-2 CD1   1 
ATOM   1829 C  CD2   . LEU A-2 1 68  ? -2.752  -14.128 9.508   1.00 14.95 ? ? ? ? ? ? 68  LEU A-2 CD2   1 
ATOM   1830 N  N     . ILE A-2 1 69  ? 0.276   -17.407 11.378  1.00 12.65 ? ? ? ? ? ? 69  ILE A-2 N     1 
ATOM   1831 C  CA    . ILE A-2 1 69  ? 1.431   -18.147 11.878  1.00 13.99 ? ? ? ? ? ? 69  ILE A-2 CA    1 
ATOM   1832 C  C     . ILE A-2 1 69  ? 2.453   -17.127 12.374  1.00 16.02 ? ? ? ? ? ? 69  ILE A-2 C     1 
ATOM   1833 O  O     . ILE A-2 1 69  ? 2.855   -16.259 11.601  1.00 23.96 ? ? ? ? ? ? 69  ILE A-2 O     1 
ATOM   1834 C  CB    . ILE A-2 1 69  ? 2.021   -19.093 10.828  1.00 14.54 ? ? ? ? ? ? 69  ILE A-2 CB    1 
ATOM   1835 C  CG1   . ILE A-2 1 69  ? 0.919   -20.060 10.307  1.00 13.77 ? ? ? ? ? ? 69  ILE A-2 CG1   1 
ATOM   1836 C  CG2   . ILE A-2 1 69  ? 3.244   -19.794 11.332  1.00 17.28 ? ? ? ? ? ? 69  ILE A-2 CG2   1 
ATOM   1837 C  CD1   . ILE A-2 1 69  ? 1.406   -20.990 9.228   1.00 15.98 ? ? ? ? ? ? 69  ILE A-2 CD1   1 
ATOM   1838 N  N     . GLU A-2 1 70  ? 2.852   -17.205 13.626  1.00 15.53 ? ? ? ? ? ? 70  GLU A-2 N     1 
ATOM   1839 C  CA    . GLU A-2 1 70  ? 3.795   -16.237 14.168  1.00 17.43 ? ? ? ? ? ? 70  GLU A-2 CA    1 
ATOM   1840 C  C     . GLU A-2 1 70  ? 5.214   -16.739 14.126  1.00 14.22 ? ? ? ? ? ? 70  GLU A-2 C     1 
ATOM   1841 O  O     . GLU A-2 1 70  ? 5.453   -17.924 13.860  1.00 12.79 ? ? ? ? ? ? 70  GLU A-2 O     1 
ATOM   1842 C  CB    . GLU A-2 1 70  ? 3.245   -15.895 15.532  1.00 21.57 ? ? ? ? ? ? 70  GLU A-2 CB    1 
ATOM   1843 C  CG    . GLU A-2 1 70  ? 1.885   -15.167 15.334  1.00 23.74 ? ? ? ? ? ? 70  GLU A-2 CG    1 
ATOM   1844 C  CD    . GLU A-2 1 70  ? 1.938   -13.779 14.722  1.00 24.84 ? ? ? ? ? ? 70  GLU A-2 CD    1 
ATOM   1845 O  OE1   . GLU A-2 1 70  ? 0.790   -13.280 14.421  1.00 27.22 ? ? ? ? ? ? 70  GLU A-2 OE1   1 
ATOM   1846 O  OE2   . GLU A-2 1 70  ? 2.981   -13.124 14.461  1.00 22.96 ? ? ? ? ? ? 70  GLU A-2 OE2   1 
ATOM   1847 N  N     . PRO A-2 1 71  ? 6.188   -15.869 14.330  1.00 15.67 ? ? ? ? ? ? 71  PRO A-2 N     1 
ATOM   1848 C  CA    . PRO A-2 1 71  ? 7.595   -16.281 14.233  1.00 13.96 ? ? ? ? ? ? 71  PRO A-2 CA    1 
ATOM   1849 C  C     . PRO A-2 1 71  ? 7.854   -17.456 15.161  1.00 13.11 ? ? ? ? ? ? 71  PRO A-2 C     1 
ATOM   1850 O  O     . PRO A-2 1 71  ? 7.440   -17.447 16.293  1.00 15.49 ? ? ? ? ? ? 71  PRO A-2 O     1 
ATOM   1851 C  CB    . PRO A-2 1 71  ? 8.346   -15.027 14.708  1.00 16.66 ? ? ? ? ? ? 71  PRO A-2 CB    1 
ATOM   1852 C  CG    . PRO A-2 1 71  ? 7.441   -13.902 14.289  1.00 22.70 ? ? ? ? ? ? 71  PRO A-2 CG    1 
ATOM   1853 C  CD    . PRO A-2 1 71  ? 6.069   -14.440 14.661  1.00 21.59 ? ? ? ? ? ? 71  PRO A-2 CD    1 
ATOM   1854 N  N     . GLY A-2 1 72  ? 8.506   -18.469 14.575  1.00 13.64 ? ? ? ? ? ? 72  GLY A-2 N     1 
ATOM   1855 C  CA    . GLY A-2 1 72  ? 8.848   -19.583 15.437  1.00 17.59 ? ? ? ? ? ? 72  GLY A-2 CA    1 
ATOM   1856 C  C     . GLY A-2 1 72  ? 7.908   -20.750 15.248  1.00 17.31 ? ? ? ? ? ? 72  GLY A-2 C     1 
ATOM   1857 O  O     . GLY A-2 1 72  ? 8.283   -21.901 15.575  1.00 21.30 ? ? ? ? ? ? 72  GLY A-2 O     1 
ATOM   1858 N  N     . GLU A-2 1 73  ? 6.679   -20.477 14.805  1.00 13.74 ? ? ? ? ? ? 73  GLU A-2 N     1 
ATOM   1859 C  CA    . GLU A-2 1 73  ? 5.685   -21.549 14.708  1.00 13.96 ? ? ? ? ? ? 73  GLU A-2 CA    1 
ATOM   1860 C  C     . GLU A-2 1 73  ? 5.644   -22.206 13.354  1.00 13.03 ? ? ? ? ? ? 73  GLU A-2 C     1 
ATOM   1861 O  O     . GLU A-2 1 73  ? 5.935   -21.554 12.347  1.00 15.51 ? ? ? ? ? ? 73  GLU A-2 O     1 
ATOM   1862 C  CB    . GLU A-2 1 73  ? 4.287   -20.932 14.840  1.00 15.29 ? ? ? ? ? ? 73  GLU A-2 CB    1 
ATOM   1863 C  CG    . GLU A-2 1 73  ? 3.988   -20.466 16.217  1.00 16.67 ? ? ? ? ? ? 73  GLU A-2 CG    1 
ATOM   1864 C  CD    . GLU A-2 1 73  ? 2.557   -20.000 16.432  1.00 12.52 ? ? ? ? ? ? 73  GLU A-2 CD    1 
ATOM   1865 O  OE1   . GLU A-2 1 73  ? 1.970   -20.289 17.471  1.00 12.53 ? ? ? ? ? ? 73  GLU A-2 OE1   1 
ATOM   1866 O  OE2   . GLU A-2 1 73  ? 2.024   -19.258 15.507  1.00 13.34 ? ? ? ? ? ? 73  GLU A-2 OE2   1 
ATOM   1867 N  N     . ASP A-2 1 74  ? 5.219   -23.448 13.400  1.00 13.51 ? ? ? ? ? ? 74  ASP A-2 N     1 
ATOM   1868 C  CA    . ASP A-2 1 74  ? 4.798   -24.082 12.165  1.00 13.31 ? ? ? ? ? ? 74  ASP A-2 CA    1 
ATOM   1869 C  C     . ASP A-2 1 74  ? 3.296   -24.124 12.097  1.00 11.93 ? ? ? ? ? ? 74  ASP A-2 C     1 
ATOM   1870 O  O     . ASP A-2 1 74  ? 2.611   -23.686 13.050  1.00 11.88 ? ? ? ? ? ? 74  ASP A-2 O     1 
ATOM   1871 C  CB    . ASP A-2 1 74  ? 5.440   -25.438 12.135  1.00 14.41 ? ? ? ? ? ? 74  ASP A-2 CB    1 
ATOM   1872 C  CG    . ASP A-2 1 74  ? 4.881   -26.421 13.125  1.00 13.23 ? ? ? ? ? ? 74  ASP A-2 CG    1 
ATOM   1873 O  OD1   . ASP A-2 1 74  ? 3.846   -26.364 13.687  1.00 13.19 ? ? ? ? ? ? 74  ASP A-2 OD1   1 
ATOM   1874 O  OD2   . ASP A-2 1 74  ? 5.731   -27.479 13.322  1.00 17.74 ? ? ? ? ? ? 74  ASP A-2 OD2   1 
ATOM   1875 N  N     . PRO A-2 1 75  ? 2.709   -24.523 10.994  1.00 11.66 ? ? ? ? ? ? 75  PRO A-2 N     1 
ATOM   1876 C  CA    . PRO A-2 1 75  ? 1.204   -24.452 10.937  1.00 11.43 ? ? ? ? ? ? 75  PRO A-2 CA    1 
ATOM   1877 C  C     . PRO A-2 1 75  ? 0.497   -25.208 12.036  1.00 10.42 ? ? ? ? ? ? 75  PRO A-2 C     1 
ATOM   1878 O  O     . PRO A-2 1 75  ? -0.504  -24.714 12.579  1.00 10.81 ? ? ? ? ? ? 75  PRO A-2 O     1 
ATOM   1879 C  CB    . PRO A-2 1 75  ? 0.936   -25.020 9.544   1.00 12.60 ? ? ? ? ? ? 75  PRO A-2 CB    1 
ATOM   1880 C  CG    . PRO A-2 1 75  ? 2.170   -24.530 8.746   1.00 13.21 ? ? ? ? ? ? 75  PRO A-2 CG    1 
ATOM   1881 C  CD    . PRO A-2 1 75  ? 3.321   -24.900 9.707   1.00 13.26 ? ? ? ? ? ? 75  PRO A-2 CD    1 
ATOM   1882 N  N     . LEU A-2 1 76  ? 0.974   -26.399 12.398  1.00 10.81 ? ? ? ? ? ? 76  LEU A-2 N     1 
ATOM   1883 C  CA    . LEU A-2 1 76  ? 0.252   -27.190 13.408  1.00 11.10 ? ? ? ? ? ? 76  LEU A-2 CA    1 
ATOM   1884 C  C     . LEU A-2 1 76  ? 0.214   -26.450 14.750  1.00 10.13 ? ? ? ? ? ? 76  LEU A-2 C     1 
ATOM   1885 O  O     . LEU A-2 1 76  ? -0.779  -26.409 15.445  1.00 10.97 ? ? ? ? ? ? 76  LEU A-2 O     1 
ATOM   1886 C  CB    . LEU A-2 1 76  ? 0.989   -28.539 13.554  1.00 12.04 ? ? ? ? ? ? 76  LEU A-2 CB    1 
ATOM   1887 C  CG    . LEU A-2 1 76  ? 0.480   -29.435 14.672  1.00 14.71 ? ? ? ? ? ? 76  LEU A-2 CG    1 
ATOM   1888 C  CD1   . LEU A-2 1 76  ? -0.955  -29.886 14.364  1.00 17.63 ? ? ? ? ? ? 76  LEU A-2 CD1   1 
ATOM   1889 C  CD2   . LEU A-2 1 76  ? 1.323   -30.689 14.752  1.00 23.19 ? ? ? ? ? ? 76  LEU A-2 CD2   1 
ATOM   1890 N  N     . GLU A-2 1 77  ? 1.353   -25.864 15.101  1.00 11.03 ? ? ? ? ? ? 77  GLU A-2 N     1 
ATOM   1891 C  CA    . GLU A-2 1 77  ? 1.454   -25.159 16.362  1.00 10.54 ? ? ? ? ? ? 77  GLU A-2 CA    1 
ATOM   1892 C  C     . GLU A-2 1 77  ? 0.573   -23.918 16.361  1.00 10.52 ? ? ? ? ? ? 77  GLU A-2 C     1 
ATOM   1893 O  O     . GLU A-2 1 77  ? -0.104  -23.640 17.346  1.00 11.14 ? ? ? ? ? ? 77  GLU A-2 O     1 
ATOM   1894 C  CB    . GLU A-2 1 77  ? 2.933   -24.746 16.599  1.00 10.79 ? ? ? ? ? ? 77  GLU A-2 CB    1 
ATOM   1895 C  CG    . GLU A-2 1 77  ? 3.795   -25.963 16.848  1.00 11.27 ? ? ? ? ? ? 77  GLU A-2 CG    1 
ATOM   1896 C  CD    . GLU A-2 1 77  ? 5.271   -25.701 16.584  1.00 10.98 ? ? ? ? ? ? 77  GLU A-2 CD    1 
ATOM   1897 O  OE1   . GLU A-2 1 77  ? 5.705   -24.785 15.960  1.00 12.83 ? ? ? ? ? ? 77  GLU A-2 OE1   1 
ATOM   1898 O  OE2   . GLU A-2 1 77  ? 6.044   -26.634 17.092  1.00 11.80 ? ? ? ? ? ? 77  GLU A-2 OE2   1 
ATOM   1899 N  N     . ALA A-2 1 78  ? 0.574   -23.194 15.215  1.00 10.44 ? ? ? ? ? ? 78  ALA A-2 N     1 
ATOM   1900 C  CA    . ALA A-2 1 78  ? -0.323  -22.016 15.132  1.00 10.34 ? ? ? ? ? ? 78  ALA A-2 CA    1 
ATOM   1901 C  C     . ALA A-2 1 78  ? -1.778  -22.413 15.245  1.00 10.28 ? ? ? ? ? ? 78  ALA A-2 C     1 
ATOM   1902 O  O     . ALA A-2 1 78  ? -2.594  -21.677 15.842  1.00 10.97 ? ? ? ? ? ? 78  ALA A-2 O     1 
ATOM   1903 C  CB    . ALA A-2 1 78  ? -0.067  -21.271 13.828  1.00 11.09 ? ? ? ? ? ? 78  ALA A-2 CB    1 
ATOM   1904 N  N     . ALA A-2 1 79  ? -2.123  -23.560 14.641  1.00 10.18 ? ? ? ? ? ? 79  ALA A-2 N     1 
ATOM   1905 C  CA    . ALA A-2 1 79  ? -3.518  -24.029 14.693  1.00 10.13 ? ? ? ? ? ? 79  ALA A-2 CA    1 
ATOM   1906 C  C     . ALA A-2 1 79  ? -3.916  -24.355 16.130  1.00 10.41 ? ? ? ? ? ? 79  ALA A-2 C     1 
ATOM   1907 O  O     . ALA A-2 1 79  ? -5.022  -24.009 16.586  1.00 10.84 ? ? ? ? ? ? 79  ALA A-2 O     1 
ATOM   1908 C  CB    . ALA A-2 1 79  ? -3.642  -25.236 13.761  1.00 11.78 ? ? ? ? ? ? 79  ALA A-2 CB    1 
ATOM   1909 N  N     . ARG A-2 1 80  ? -3.042  -25.079 16.839  1.00 10.29 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 N     1 
ATOM   1910 C  CA    B ARG A-2 1 80  ? -3.317  -25.352 18.252  0.60 10.54 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 CA    1 
ATOM   1911 C  CA    C ARG A-2 1 80  ? -3.343  -25.350 18.239  0.40 10.31 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 CA    1 
ATOM   1912 C  C     . ARG A-2 1 80  ? -3.520  -24.067 19.018  1.00 10.45 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 C     1 
ATOM   1913 O  O     . ARG A-2 1 80  ? -4.425  -23.914 19.851  1.00 10.75 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 O     1 
ATOM   1914 C  CB    B ARG A-2 1 80  ? -2.125  -26.130 18.882  0.60 12.79 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 CB    1 
ATOM   1915 C  CB    C ARG A-2 1 80  ? -2.155  -26.179 18.767  0.40 12.09 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 CB    1 
ATOM   1916 C  CG    B ARG A-2 1 80  ? -2.240  -26.340 20.395  0.60 13.43 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 CG    1 
ATOM   1917 C  CG    C ARG A-2 1 80  ? -2.141  -27.613 18.258  0.40 13.86 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 CG    1 
ATOM   1918 C  CD    B ARG A-2 1 80  ? -0.903  -26.293 21.123  0.60 14.90 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 CD    1 
ATOM   1919 C  CD    C ARG A-2 1 80  ? -0.936  -28.343 18.822  0.40 16.38 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 CD    1 
ATOM   1920 N  NE    B ARG A-2 1 80  ? -0.151  -25.029 20.986  0.60 17.10 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 NE    1 
ATOM   1921 N  NE    C ARG A-2 1 80  ? -0.928  -29.749 18.428  0.40 17.83 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 NE    1 
ATOM   1922 C  CZ    B ARG A-2 1 80  ? -0.368  -23.885 21.620  0.60 16.08 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 CZ    1 
ATOM   1923 C  CZ    C ARG A-2 1 80  ? 0.163   -30.480 18.265  0.40 16.75 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 CZ    1 
ATOM   1924 N  NH1   B ARG A-2 1 80  ? 0.356   -22.792 21.431  0.60 15.78 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 NH1   1 
ATOM   1925 N  NH1   C ARG A-2 1 80  ? 0.063   -31.741 17.908  0.40 24.90 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 NH1   1 
ATOM   1926 N  NH2   B ARG A-2 1 80  ? -1.366  -23.809 22.483  0.60 16.28 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 NH2   1 
ATOM   1927 N  NH2   C ARG A-2 1 80  ? 1.338   -29.905 18.494  0.40 24.48 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 NH2   1 
ATOM   1928 N  N     . ARG A-2 1 81  ? -2.620  -23.094 18.808  1.00 10.54 ? ? ? ? ? ? 81  ARG A-2 N     1 
ATOM   1929 C  CA    . ARG A-2 1 81  ? -2.674  -21.851 19.553  1.00 10.54 ? ? ? ? ? ? 81  ARG A-2 CA    1 
ATOM   1930 C  C     . ARG A-2 1 81  ? -4.002  -21.143 19.279  1.00 10.34 ? ? ? ? ? ? 81  ARG A-2 C     1 
ATOM   1931 O  O     . ARG A-2 1 81  ? -4.694  -20.700 20.218  1.00 11.67 ? ? ? ? ? ? 81  ARG A-2 O     1 
ATOM   1932 C  CB    . ARG A-2 1 81  ? -1.502  -20.927 19.227  1.00 11.22 ? ? ? ? ? ? 81  ARG A-2 CB    1 
ATOM   1933 C  CG    . ARG A-2 1 81  ? -1.634  -19.593 19.982  1.00 11.05 ? ? ? ? ? ? 81  ARG A-2 CG    1 
ATOM   1934 C  CD    . ARG A-2 1 81  ? -0.372  -18.741 19.802  1.00 11.64 ? ? ? ? ? ? 81  ARG A-2 CD    1 
ATOM   1935 N  NE    . ARG A-2 1 81  ? -0.019  -18.595 18.369  1.00 11.34 ? ? ? ? ? ? 81  ARG A-2 NE    1 
ATOM   1936 C  CZ    . ARG A-2 1 81  ? -0.669  -17.754 17.537  1.00 13.25 ? ? ? ? ? ? 81  ARG A-2 CZ    1 
ATOM   1937 N  NH1   . ARG A-2 1 81  ? -1.666  -16.948 17.922  1.00 17.96 ? ? ? ? ? ? 81  ARG A-2 NH1   1 
ATOM   1938 N  NH2   . ARG A-2 1 81  ? -0.330  -17.696 16.263  1.00 16.56 ? ? ? ? ? ? 81  ARG A-2 NH2   1 
ATOM   1939 N  N     . GLU A-2 1 82  ? -4.336  -20.944 18.021  1.00 11.14 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A-2 N     1 
ATOM   1940 C  CA    A GLU A-2 1 82  ? -5.527  -20.081 17.789  0.70 11.75 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A-2 CA    1 
ATOM   1941 C  CA    B GLU A-2 1 82  ? -5.539  -20.216 17.624  0.30 10.81 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A-2 CA    1 
ATOM   1942 C  C     . GLU A-2 1 82  ? -6.767  -20.863 18.226  1.00 11.13 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A-2 C     1 
ATOM   1943 O  O     . GLU A-2 1 82  ? -7.718  -20.200 18.722  1.00 11.33 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A-2 O     1 
ATOM   1944 C  CB    A GLU A-2 1 82  ? -5.568  -19.560 16.334  0.70 11.96 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A-2 CB    1 
ATOM   1945 C  CB    B GLU A-2 1 82  ? -5.689  -20.162 16.085  0.30 11.77 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A-2 CB    1 
ATOM   1946 C  CG    A GLU A-2 1 82  ? -5.545  -20.690 15.355  0.70 12.63 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A-2 CG    1 
ATOM   1947 C  CG    B GLU A-2 1 82  ? -4.757  -19.122 15.493  0.30 11.45 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A-2 CG    1 
ATOM   1948 C  CD    A GLU A-2 1 82  ? -6.961  -21.052 14.878  0.70 12.25 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A-2 CD    1 
ATOM   1949 C  CD    B GLU A-2 1 82  ? -4.916  -17.725 16.059  0.30 12.17 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A-2 CD    1 
ATOM   1950 O  OE1   A GLU A-2 1 82  ? -7.024  -21.702 13.774  0.70 12.77 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A-2 OE1   1 
ATOM   1951 O  OE1   B GLU A-2 1 82  ? -5.845  -17.368 16.701  0.30 12.01 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A-2 OE1   1 
ATOM   1952 O  OE2   A GLU A-2 1 82  ? -7.925  -20.665 15.551  0.70 13.72 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A-2 OE2   1 
ATOM   1953 O  OE2   B GLU A-2 1 82  ? -3.924  -16.911 15.756  0.30 18.03 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A-2 OE2   1 
ATOM   1954 N  N     . LEU A-2 1 83  ? -6.823  -22.203 18.144  1.00 10.44 ? ? ? ? ? ? 83  LEU A-2 N     1 
ATOM   1955 C  CA    . LEU A-2 1 83  ? -8.002  -22.860 18.661  1.00 11.03 ? ? ? ? ? ? 83  LEU A-2 CA    1 
ATOM   1956 C  C     . LEU A-2 1 83  ? -8.169  -22.583 20.141  1.00 10.85 ? ? ? ? ? ? 83  LEU A-2 C     1 
ATOM   1957 O  O     . LEU A-2 1 83  ? -9.272  -22.267 20.613  1.00 12.10 ? ? ? ? ? ? 83  LEU A-2 O     1 
ATOM   1958 C  CB    . LEU A-2 1 83  ? -7.842  -24.384 18.383  1.00 12.00 ? ? ? ? ? ? 83  LEU A-2 CB    1 
ATOM   1959 C  CG    . LEU A-2 1 83  ? -9.059  -25.205 18.787  1.00 12.27 ? ? ? ? ? ? 83  LEU A-2 CG    1 
ATOM   1960 C  CD1   . LEU A-2 1 83  ? -10.300 -24.864 17.969  1.00 13.28 ? ? ? ? ? ? 83  LEU A-2 CD1   1 
ATOM   1961 C  CD2   . LEU A-2 1 83  ? -8.717  -26.700 18.647  1.00 14.55 ? ? ? ? ? ? 83  LEU A-2 CD2   1 
ATOM   1962 N  N     . ALA A-2 1 84  ? -7.058  -22.629 20.906  1.00 10.63 ? ? ? ? ? ? 84  ALA A-2 N     1 
ATOM   1963 C  CA    . ALA A-2 1 84  ? -7.124  -22.397 22.344  1.00 11.75 ? ? ? ? ? ? 84  ALA A-2 CA    1 
ATOM   1964 C  C     . ALA A-2 1 84  ? -7.435  -20.948 22.645  1.00 11.34 ? ? ? ? ? ? 84  ALA A-2 C     1 
ATOM   1965 O  O     . ALA A-2 1 84  ? -8.235  -20.626 23.538  1.00 13.05 ? ? ? ? ? ? 84  ALA A-2 O     1 
ATOM   1966 C  CB    . ALA A-2 1 84  ? -5.798  -22.782 23.028  1.00 13.85 ? ? ? ? ? ? 84  ALA A-2 CB    1 
ATOM   1967 N  N     . GLU A-2 1 85  ? -6.827  -20.003 21.939  1.00 11.82 ? ? ? ? ? ? 85  GLU A-2 N     1 
ATOM   1968 C  CA    . GLU A-2 1 85  ? -6.990  -18.580 22.219  1.00 12.13 ? ? ? ? ? ? 85  GLU A-2 CA    1 
ATOM   1969 C  C     . GLU A-2 1 85  ? -8.404  -18.145 21.837  1.00 12.20 ? ? ? ? ? ? 85  GLU A-2 C     1 
ATOM   1970 O  O     . GLU A-2 1 85  ? -8.947  -17.287 22.553  1.00 14.29 ? ? ? ? ? ? 85  GLU A-2 O     1 
ATOM   1971 C  CB    . GLU A-2 1 85  ? -5.959  -17.751 21.469  1.00 12.42 ? ? ? ? ? ? 85  GLU A-2 CB    1 
ATOM   1972 C  CG    . GLU A-2 1 85  ? -4.544  -17.926 22.127  1.00 12.94 ? ? ? ? ? ? 85  GLU A-2 CG    1 
ATOM   1973 C  CD    . GLU A-2 1 85  ? -3.525  -17.061 21.412  1.00 15.24 ? ? ? ? ? ? 85  GLU A-2 CD    1 
ATOM   1974 O  OE1   . GLU A-2 1 85  ? -3.602  -16.658 20.288  1.00 15.79 ? ? ? ? ? ? 85  GLU A-2 OE1   1 
ATOM   1975 O  OE2   . GLU A-2 1 85  ? -2.476  -16.787 22.180  1.00 17.40 ? ? ? ? ? ? 85  GLU A-2 OE2   1 
ATOM   1976 N  N     . GLU A-2 1 86  ? -8.936  -18.635 20.746  1.00 10.73 ? ? ? ? ? ? 86  GLU A-2 N     1 
ATOM   1977 C  CA    . GLU A-2 1 86  ? -10.217 -18.136 20.287  1.00 10.58 ? ? ? ? ? ? 86  GLU A-2 CA    1 
ATOM   1978 C  C     . GLU A-2 1 86  ? -11.397 -18.857 20.900  1.00 11.38 ? ? ? ? ? ? 86  GLU A-2 C     1 
ATOM   1979 O  O     . GLU A-2 1 86  ? -12.481 -18.254 21.019  1.00 13.03 ? ? ? ? ? ? 86  GLU A-2 O     1 
ATOM   1980 C  CB    . GLU A-2 1 86  ? -10.300 -18.258 18.739  1.00 10.89 ? ? ? ? ? ? 86  GLU A-2 CB    1 
ATOM   1981 C  CG    . GLU A-2 1 86  ? -9.276  -17.310 18.121  1.00 11.62 ? ? ? ? ? ? 86  GLU A-2 CG    1 
ATOM   1982 C  CD    . GLU A-2 1 86  ? -9.530  -17.014 16.662  1.00 13.39 ? ? ? ? ? ? 86  GLU A-2 CD    1 
ATOM   1983 O  OE1   . GLU A-2 1 86  ? -10.266 -17.717 15.950  1.00 15.72 ? ? ? ? ? ? 86  GLU A-2 OE1   1 
ATOM   1984 O  OE2   . GLU A-2 1 86  ? -8.900  -16.031 16.147  1.00 17.58 ? ? ? ? ? ? 86  GLU A-2 OE2   1 
ATOM   1985 N  N     . THR A-2 1 87  ? -11.235 -20.129 21.280  1.00 11.37 ? ? ? ? ? ? 87  THR A-2 N     1 
ATOM   1986 C  CA    . THR A-2 1 87  ? -12.364 -20.900 21.751  1.00 11.97 ? ? ? ? ? ? 87  THR A-2 CA    1 
ATOM   1987 C  C     . THR A-2 1 87  ? -12.123 -21.583 23.090  1.00 12.44 ? ? ? ? ? ? 87  THR A-2 C     1 
ATOM   1988 O  O     . THR A-2 1 87  ? -13.054 -22.159 23.645  1.00 15.00 ? ? ? ? ? ? 87  THR A-2 O     1 
ATOM   1989 C  CB    . THR A-2 1 87  ? -12.782 -21.958 20.706  1.00 12.29 ? ? ? ? ? ? 87  THR A-2 CB    1 
ATOM   1990 O  OG1   . THR A-2 1 87  ? -11.852 -23.049 20.693  1.00 13.73 ? ? ? ? ? ? 87  THR A-2 OG1   1 
ATOM   1991 C  CG2   . THR A-2 1 87  ? -12.922 -21.354 19.313  1.00 12.69 ? ? ? ? ? ? 87  THR A-2 CG2   1 
ATOM   1992 N  N     . GLY A-2 1 88  ? -10.908 -21.584 23.632  1.00 11.95 ? ? ? ? ? ? 88  GLY A-2 N     1 
ATOM   1993 C  CA    . GLY A-2 1 88  ? -10.606 -22.257 24.880  1.00 12.54 ? ? ? ? ? ? 88  GLY A-2 CA    1 
ATOM   1994 C  C     . GLY A-2 1 88  ? -10.487 -23.758 24.730  1.00 12.60 ? ? ? ? ? ? 88  GLY A-2 C     1 
ATOM   1995 O  O     . GLY A-2 1 88  ? -10.489 -24.450 25.755  1.00 15.29 ? ? ? ? ? ? 88  GLY A-2 O     1 
ATOM   1996 N  N     . LEU A-2 1 89  ? -10.373 -24.314 23.509  1.00 12.84 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A-2 N     1 
ATOM   1997 C  CA    . LEU A-2 1 89  ? -10.388 -25.772 23.276  1.00 12.77 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A-2 CA    1 
ATOM   1998 C  C     . LEU A-2 1 89  ? -9.045  -26.260 22.774  1.00 13.45 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A-2 C     1 
ATOM   1999 O  O     . LEU A-2 1 89  ? -8.254  -25.530 22.158  1.00 13.35 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A-2 O     1 
ATOM   2000 C  CB    . LEU A-2 1 89  ? -11.435 -26.145 22.215  1.00 13.33 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A-2 CB    1 
ATOM   2001 C  CG    . LEU A-2 1 89  ? -12.841 -25.674 22.575  1.00 14.21 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A-2 CG    1 
ATOM   2002 C  CD1   . LEU A-2 1 89  ? -13.777 -25.929 21.393  1.00 16.17 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A-2 CD1   1 
ATOM   2003 C  CD2   . LEU A-2 1 89  ? -13.331 -26.359 23.857  1.00 17.13 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A-2 CD2   1 
ATOM   2004 N  N     . SER A-2 1 90  ? -8.824  -27.540 23.017  1.00 14.01 ? ? ? ? ? ? 90  SER A-2 N     1 
ATOM   2005 C  CA    A SER A-2 1 90  ? -7.679  -28.257 22.431  0.70 15.29 ? ? ? ? ? ? 90  SER A-2 CA    1 
ATOM   2006 C  CA    B SER A-2 1 90  ? -7.708  -28.271 22.457  0.30 15.71 ? ? ? ? ? ? 90  SER A-2 CA    1 
ATOM   2007 C  C     . SER A-2 1 90  ? -8.274  -29.517 21.787  1.00 16.03 ? ? ? ? ? ? 90  SER A-2 C     1 
ATOM   2008 O  O     . SER A-2 1 90  ? -9.333  -29.997 22.153  1.00 19.99 ? ? ? ? ? ? 90  SER A-2 O     1 
ATOM   2009 C  CB    A SER A-2 1 90  ? -6.563  -28.726 23.345  0.70 19.88 ? ? ? ? ? ? 90  SER A-2 CB    1 
ATOM   2010 C  CB    B SER A-2 1 90  ? -6.725  -28.630 23.559  0.30 18.46 ? ? ? ? ? ? 90  SER A-2 CB    1 
ATOM   2011 O  OG    A SER A-2 1 90  ? -7.050  -29.656 24.307  0.70 21.25 ? ? ? ? ? ? 90  SER A-2 OG    1 
ATOM   2012 O  OG    B SER A-2 1 90  ? -5.778  -29.528 23.030  0.30 18.95 ? ? ? ? ? ? 90  SER A-2 OG    1 
ATOM   2013 N  N     . GLY A-2 1 91  ? -7.570  -30.056 20.820  1.00 18.02 ? ? ? ? ? ? 91  GLY A-2 N     1 
ATOM   2014 C  CA    . GLY A-2 1 91  ? -8.039  -31.279 20.180  1.00 18.69 ? ? ? ? ? ? 91  GLY A-2 CA    1 
ATOM   2015 C  C     . GLY A-2 1 91  ? -6.832  -31.956 19.545  1.00 15.57 ? ? ? ? ? ? 91  GLY A-2 C     1 
ATOM   2016 O  O     . GLY A-2 1 91  ? -5.710  -31.442 19.551  1.00 20.84 ? ? ? ? ? ? 91  GLY A-2 O     1 
ATOM   2017 N  N     . ASP A-2 1 92  ? -7.145  -33.103 18.946  1.00 16.21 ? ? ? ? ? ? 92  ASP A-2 N     1 
ATOM   2018 C  CA    . ASP A-2 1 92  ? -6.174  -33.866 18.120  1.00 15.61 ? ? ? ? ? ? 92  ASP A-2 CA    1 
ATOM   2019 C  C     . ASP A-2 1 92  ? -6.308  -33.313 16.693  1.00 13.81 ? ? ? ? ? ? 92  ASP A-2 C     1 
ATOM   2020 O  O     . ASP A-2 1 92  ? -7.400  -33.417 16.111  1.00 15.40 ? ? ? ? ? ? 92  ASP A-2 O     1 
ATOM   2021 C  CB    . ASP A-2 1 92  ? -6.489  -35.354 18.146  1.00 18.53 ? ? ? ? ? ? 92  ASP A-2 CB    1 
ATOM   2022 C  CG    . ASP A-2 1 92  ? -6.319  -35.909 19.575  1.00 23.44 ? ? ? ? ? ? 92  ASP A-2 CG    1 
ATOM   2023 O  OD1   . ASP A-2 1 92  ? -5.309  -35.594 20.210  1.00 29.78 ? ? ? ? ? ? 92  ASP A-2 OD1   1 
ATOM   2024 O  OD2   . ASP A-2 1 92  ? -7.211  -36.632 20.045  1.00 32.44 ? ? ? ? ? ? 92  ASP A-2 OD2   1 
ATOM   2025 N  N     . LEU A-2 1 93  ? -5.257  -32.718 16.187  1.00 14.70 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A-2 N     1 
ATOM   2026 C  CA    A LEU A-2 1 93  ? -5.226  -32.028 14.896  0.60 13.13 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A-2 CA    1 
ATOM   2027 C  CA    B LEU A-2 1 93  ? -5.252  -32.009 14.908  0.40 13.11 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A-2 CA    1 
ATOM   2028 C  C     . LEU A-2 1 93  ? -4.623  -32.876 13.780  1.00 14.98 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A-2 C     1 
ATOM   2029 O  O     . LEU A-2 1 93  ? -3.559  -33.472 13.934  1.00 18.13 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A-2 O     1 
ATOM   2030 C  CB    A LEU A-2 1 93  ? -4.465  -30.705 15.010  0.60 14.24 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A-2 CB    1 
ATOM   2031 C  CB    B LEU A-2 1 93  ? -4.605  -30.628 15.066  0.40 15.13 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A-2 CB    1 
ATOM   2032 C  CG    A LEU A-2 1 93  ? -4.948  -29.752 16.099  0.60 15.02 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A-2 CG    1 
ATOM   2033 C  CG    B LEU A-2 1 93  ? -5.549  -29.465 15.396  0.40 17.44 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A-2 CG    1 
ATOM   2034 C  CD1   A LEU A-2 1 93  ? -3.995  -28.577 16.248  0.60 19.00 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A-2 CD1   1 
ATOM   2035 C  CD1   B LEU A-2 1 93  ? -6.316  -29.704 16.684  0.40 15.26 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A-2 CD1   1 
ATOM   2036 C  CD2   A LEU A-2 1 93  ? -6.350  -29.275 15.777  0.60 19.14 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A-2 CD2   1 
ATOM   2037 C  CD2   B LEU A-2 1 93  ? -4.789  -28.149 15.459  0.40 25.56 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A-2 CD2   1 
ATOM   2038 N  N     . THR A-2 1 94  ? -5.314  -32.857 12.623  1.00 13.29 ? ? ? ? ? ? 94  THR A-2 N     1 
ATOM   2039 C  CA    . THR A-2 1 94  ? -4.811  -33.487 11.432  1.00 14.09 ? ? ? ? ? ? 94  THR A-2 CA    1 
ATOM   2040 C  C     . THR A-2 1 94  ? -4.784  -32.504 10.282  1.00 13.03 ? ? ? ? ? ? 94  THR A-2 C     1 
ATOM   2041 O  O     . THR A-2 1 94  ? -5.771  -31.813 10.015  1.00 12.87 ? ? ? ? ? ? 94  THR A-2 O     1 
ATOM   2042 C  CB    . THR A-2 1 94  ? -5.701  -34.699 11.029  1.00 19.33 ? ? ? ? ? ? 94  THR A-2 CB    1 
ATOM   2043 O  OG1   . THR A-2 1 94  ? -5.758  -35.632 12.110  1.00 21.51 ? ? ? ? ? ? 94  THR A-2 OG1   1 
ATOM   2044 C  CG2   . THR A-2 1 94  ? -5.088  -35.385 9.827   1.00 22.68 ? ? ? ? ? ? 94  THR A-2 CG2   1 
ATOM   2045 N  N     . TYR A-2 1 95  ? -3.653  -32.395 9.618   1.00 12.84 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A-2 N     1 
ATOM   2046 C  CA    . TYR A-2 1 95  ? -3.551  -31.548 8.439   1.00 12.01 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A-2 CA    1 
ATOM   2047 C  C     . TYR A-2 1 95  ? -4.444  -32.047 7.312   1.00 13.02 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A-2 C     1 
ATOM   2048 O  O     . TYR A-2 1 95  ? -4.406  -33.240 6.981   1.00 14.81 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A-2 O     1 
ATOM   2049 C  CB    . TYR A-2 1 95  ? -2.083  -31.481 8.049   1.00 13.76 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A-2 CB    1 
ATOM   2050 C  CG    . TYR A-2 1 95  ? -1.892  -30.623 6.805   1.00 14.08 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A-2 CG    1 
ATOM   2051 C  CD1   . TYR A-2 1 95  ? -2.103  -29.235 6.812   1.00 18.31 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A-2 CD1   1 
ATOM   2052 C  CD2   . TYR A-2 1 95  ? -1.579  -31.247 5.623   1.00 16.82 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A-2 CD2   1 
ATOM   2053 C  CE1   . TYR A-2 1 95  ? -1.945  -28.515 5.638   1.00 19.39 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A-2 CE1   1 
ATOM   2054 C  CE2   . TYR A-2 1 95  ? -1.407  -30.533 4.469   1.00 19.03 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A-2 CE2   1 
ATOM   2055 C  CZ    . TYR A-2 1 95  ? -1.604  -29.182 4.506   1.00 16.56 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A-2 CZ    1 
ATOM   2056 O  OH    . TYR A-2 1 95  ? -1.437  -28.431 3.351   1.00 21.20 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A-2 OH    1 
ATOM   2057 N  N     . LEU A-2 1 96  ? -5.201  -31.148 6.668   1.00 11.45 ? ? ? ? ? ? 96  LEU A-2 N     1 
ATOM   2058 C  CA    . LEU A-2 1 96  ? -6.052  -31.484 5.541   1.00 11.69 ? ? ? ? ? ? 96  LEU A-2 CA    1 
ATOM   2059 C  C     . LEU A-2 1 96  ? -5.484  -31.020 4.217   1.00 11.75 ? ? ? ? ? ? 96  LEU A-2 C     1 
ATOM   2060 O  O     . LEU A-2 1 96  ? -5.279  -31.826 3.300   1.00 13.51 ? ? ? ? ? ? 96  LEU A-2 O     1 
ATOM   2061 C  CB    . LEU A-2 1 96  ? -7.470  -30.866 5.743   1.00 11.31 ? ? ? ? ? ? 96  LEU A-2 CB    1 
ATOM   2062 C  CG    . LEU A-2 1 96  ? -8.175  -31.434 6.967   1.00 11.75 ? ? ? ? ? ? 96  LEU A-2 CG    1 
ATOM   2063 C  CD1   . LEU A-2 1 96  ? -9.533  -30.721 7.074   1.00 12.84 ? ? ? ? ? ? 96  LEU A-2 CD1   1 
ATOM   2064 C  CD2   . LEU A-2 1 96  ? -8.398  -32.955 6.855   1.00 16.28 ? ? ? ? ? ? 96  LEU A-2 CD2   1 
ATOM   2065 N  N     . PHE A-2 1 97  ? -5.273  -29.718 4.048   1.00 11.27 ? ? ? ? ? ? 97  PHE A-2 N     1 
ATOM   2066 C  CA    . PHE A-2 1 97  ? -4.936  -29.142 2.740   1.00 10.70 ? ? ? ? ? ? 97  PHE A-2 CA    1 
ATOM   2067 C  C     . PHE A-2 1 97  ? -4.638  -27.661 2.969   1.00 11.11 ? ? ? ? ? ? 97  PHE A-2 C     1 
ATOM   2068 O  O     . PHE A-2 1 97  ? -4.867  -27.126 4.082   1.00 10.75 ? ? ? ? ? ? 97  PHE A-2 O     1 
ATOM   2069 C  CB    . PHE A-2 1 97  ? -6.017  -29.365 1.664   1.00 12.21 ? ? ? ? ? ? 97  PHE A-2 CB    1 
ATOM   2070 C  CG    . PHE A-2 1 97  ? -7.444  -29.251 2.175   1.00 12.04 ? ? ? ? ? ? 97  PHE A-2 CG    1 
ATOM   2071 C  CD1   . PHE A-2 1 97  ? -8.312  -30.347 2.058   1.00 13.43 ? ? ? ? ? ? 97  PHE A-2 CD1   1 
ATOM   2072 C  CD2   . PHE A-2 1 97  ? -7.904  -28.054 2.722   1.00 12.19 ? ? ? ? ? ? 97  PHE A-2 CD2   1 
ATOM   2073 C  CE1   . PHE A-2 1 97  ? -9.606  -30.264 2.515   1.00 13.00 ? ? ? ? ? ? 97  PHE A-2 CE1   1 
ATOM   2074 C  CE2   . PHE A-2 1 97  ? -9.202  -27.947 3.233   1.00 11.43 ? ? ? ? ? ? 97  PHE A-2 CE2   1 
ATOM   2075 C  CZ    . PHE A-2 1 97  ? -10.056 -29.095 3.132   1.00 13.39 ? ? ? ? ? ? 97  PHE A-2 CZ    1 
ATOM   2076 N  N     . SER A-2 1 98  ? -4.116  -27.029 1.923   1.00 11.52 ? ? ? ? ? ? 98  SER A-2 N     1 
ATOM   2077 C  CA    A SER A-2 1 98  ? -3.841  -25.584 1.978   0.60 10.37 ? ? ? ? ? ? 98  SER A-2 CA    1 
ATOM   2078 C  CA    B SER A-2 1 98  ? -3.824  -25.587 1.986   0.40 11.25 ? ? ? ? ? ? 98  SER A-2 CA    1 
ATOM   2079 C  C     . SER A-2 1 98  ? -4.389  -24.905 0.748   1.00 10.04 ? ? ? ? ? ? 98  SER A-2 C     1 
ATOM   2080 O  O     . SER A-2 1 98  ? -4.686  -25.554 -0.259  1.00 11.58 ? ? ? ? ? ? 98  SER A-2 O     1 
ATOM   2081 C  CB    A SER A-2 1 98  ? -2.317  -25.369 2.029   0.60 11.95 ? ? ? ? ? ? 98  SER A-2 CB    1 
ATOM   2082 C  CB    B SER A-2 1 98  ? -2.315  -25.366 2.097   0.40 10.95 ? ? ? ? ? ? 98  SER A-2 CB    1 
ATOM   2083 O  OG    A SER A-2 1 98  ? -1.799  -25.790 0.776   0.60 11.56 ? ? ? ? ? ? 98  SER A-2 OG    1 
ATOM   2084 O  OG    B SER A-2 1 98  ? -1.718  -25.910 3.261   0.40 12.94 ? ? ? ? ? ? 98  SER A-2 OG    1 
ATOM   2085 N  N     . TYR A-2 1 99  ? -4.521  -23.574 0.809   1.00 9.43  ? ? ? ? ? ? 99  TYR A-2 N     1 
ATOM   2086 C  CA    . TYR A-2 1 99  ? -4.928  -22.849 -0.382  1.00 9.12  ? ? ? ? ? ? 99  TYR A-2 CA    1 
ATOM   2087 C  C     . TYR A-2 1 99  ? -4.387  -21.408 -0.290  1.00 9.01  ? ? ? ? ? ? 99  TYR A-2 C     1 
ATOM   2088 O  O     . TYR A-2 1 99  ? -4.218  -20.836 0.791   1.00 9.63  ? ? ? ? ? ? 99  TYR A-2 O     1 
ATOM   2089 C  CB    . TYR A-2 1 99  ? -6.454  -22.830 -0.547  1.00 9.50  ? ? ? ? ? ? 99  TYR A-2 CB    1 
ATOM   2090 C  CG    . TYR A-2 1 99  ? -7.193  -22.099 0.578   1.00 8.66  ? ? ? ? ? ? 99  TYR A-2 CG    1 
ATOM   2091 C  CD1   . TYR A-2 1 99  ? -7.563  -22.774 1.747   1.00 9.24  ? ? ? ? ? ? 99  TYR A-2 CD1   1 
ATOM   2092 C  CD2   . TYR A-2 1 99  ? -7.534  -20.764 0.449   1.00 8.82  ? ? ? ? ? ? 99  TYR A-2 CD2   1 
ATOM   2093 C  CE1   . TYR A-2 1 99  ? -8.244  -22.083 2.771   1.00 9.26  ? ? ? ? ? ? 99  TYR A-2 CE1   1 
ATOM   2094 C  CE2   . TYR A-2 1 99  ? -8.224  -20.088 1.445   1.00 8.49  ? ? ? ? ? ? 99  TYR A-2 CE2   1 
ATOM   2095 C  CZ    . TYR A-2 1 99  ? -8.590  -20.746 2.630   1.00 8.50  ? ? ? ? ? ? 99  TYR A-2 CZ    1 
ATOM   2096 O  OH    . TYR A-2 1 99  ? -9.275  -20.136 3.641   1.00 9.38  ? ? ? ? ? ? 99  TYR A-2 OH    1 
ATOM   2097 N  N     . PHE A-2 1 100 ? -4.151  -20.862 -1.484  1.00 8.89  ? ? ? ? ? ? 100 PHE A-2 N     1 
ATOM   2098 C  CA    . PHE A-2 1 100 ? -3.875  -19.422 -1.583  1.00 9.04  ? ? ? ? ? ? 100 PHE A-2 CA    1 
ATOM   2099 C  C     . PHE A-2 1 100 ? -5.158  -18.675 -1.589  1.00 8.48  ? ? ? ? ? ? 100 PHE A-2 C     1 
ATOM   2100 O  O     . PHE A-2 1 100 ? -6.021  -18.940 -2.449  1.00 9.08  ? ? ? ? ? ? 100 PHE A-2 O     1 
ATOM   2101 C  CB    . PHE A-2 1 100 ? -3.067  -19.165 -2.873  1.00 9.51  ? ? ? ? ? ? 100 PHE A-2 CB    1 
ATOM   2102 C  CG    . PHE A-2 1 100 ? -1.653  -19.664 -2.763  1.00 10.02 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A-2 CG    1 
ATOM   2103 C  CD1   . PHE A-2 1 100 ? -1.249  -20.761 -3.512  1.00 14.29 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A-2 CD1   1 
ATOM   2104 C  CD2   . PHE A-2 1 100 ? -0.748  -19.008 -1.924  1.00 10.82 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A-2 CD2   1 
ATOM   2105 C  CE1   . PHE A-2 1 100 ? 0.085   -21.200 -3.440  1.00 17.56 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A-2 CE1   1 
ATOM   2106 C  CE2   . PHE A-2 1 100 ? 0.578   -19.450 -1.861  1.00 13.15 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A-2 CE2   1 
ATOM   2107 C  CZ    . PHE A-2 1 100 ? 0.965   -20.508 -2.630  1.00 15.99 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A-2 CZ    1 
ATOM   2108 N  N     . VAL A-2 1 101 ? -5.349  -17.675 -0.689  1.00 8.71  ? ? ? ? ? ? 101 VAL A-2 N     1 
ATOM   2109 C  CA    . VAL A-2 1 101 ? -6.638  -17.027 -0.550  1.00 8.55  ? ? ? ? ? ? 101 VAL A-2 CA    1 
ATOM   2110 C  C     . VAL A-2 1 101 ? -7.055  -16.272 -1.803  1.00 7.82  ? ? ? ? ? ? 101 VAL A-2 C     1 
ATOM   2111 O  O     . VAL A-2 1 101 ? -8.260  -16.195 -2.072  1.00 8.78  ? ? ? ? ? ? 101 VAL A-2 O     1 
ATOM   2112 C  CB    . VAL A-2 1 101 ? -6.694  -16.060 0.679   1.00 9.51  ? ? ? ? ? ? 101 VAL A-2 CB    1 
ATOM   2113 C  CG1   . VAL A-2 1 101 ? -6.191  -16.820 1.937   1.00 9.61  ? ? ? ? ? ? 101 VAL A-2 CG1   1 
ATOM   2114 C  CG2   . VAL A-2 1 101 ? -5.927  -14.784 0.510   1.00 10.44 ? ? ? ? ? ? 101 VAL A-2 CG2   1 
ATOM   2115 N  N     . SER A-2 1 102 ? -6.080  -15.652 -2.520  1.00 8.40  ? ? ? ? ? ? 102 SER A-2 N     1 
ATOM   2116 C  CA    . SER A-2 1 102 ? -6.424  -14.818 -3.696  1.00 8.93  ? ? ? ? ? ? 102 SER A-2 CA    1 
ATOM   2117 C  C     . SER A-2 1 102 ? -5.140  -14.550 -4.425  1.00 8.73  ? ? ? ? ? ? 102 SER A-2 C     1 
ATOM   2118 O  O     . SER A-2 1 102 ? -4.550  -13.474 -4.302  1.00 9.61  ? ? ? ? ? ? 102 SER A-2 O     1 
ATOM   2119 C  CB    . SER A-2 1 102 ? -7.114  -13.533 -3.252  1.00 9.49  ? ? ? ? ? ? 102 SER A-2 CB    1 
ATOM   2120 O  OG    . SER A-2 1 102 ? -7.625  -12.925 -4.422  1.00 10.94 ? ? ? ? ? ? 102 SER A-2 OG    1 
ATOM   2121 N  N     . PRO A-2 1 103 ? -4.631  -15.544 -5.149  1.00 8.97  ? ? ? ? ? ? 103 PRO A-2 N     1 
ATOM   2122 C  CA    . PRO A-2 1 103 ? -3.258  -15.471 -5.657  1.00 9.74  ? ? ? ? ? ? 103 PRO A-2 CA    1 
ATOM   2123 C  C     . PRO A-2 1 103 ? -3.096  -14.504 -6.834  1.00 9.63  ? ? ? ? ? ? 103 PRO A-2 C     1 
ATOM   2124 O  O     . PRO A-2 1 103 ? -1.942  -14.314 -7.233  1.00 11.22 ? ? ? ? ? ? 103 PRO A-2 O     1 
ATOM   2125 C  CB    . PRO A-2 1 103 ? -2.944  -16.935 -6.063  1.00 11.27 ? ? ? ? ? ? 103 PRO A-2 CB    1 
ATOM   2126 C  CG    . PRO A-2 1 103 ? -4.342  -17.482 -6.458  1.00 10.56 ? ? ? ? ? ? 103 PRO A-2 CG    1 
ATOM   2127 C  CD    . PRO A-2 1 103 ? -5.259  -16.878 -5.421  1.00 9.57  ? ? ? ? ? ? 103 PRO A-2 CD    1 
ATOM   2128 N  N     . GLY A-2 1 104 ? -4.132  -13.852 -7.309  1.00 9.41  ? ? ? ? ? ? 104 GLY A-2 N     1 
ATOM   2129 C  CA    . GLY A-2 1 104 ? -3.950  -12.767 -8.261  1.00 11.48 ? ? ? ? ? ? 104 GLY A-2 CA    1 
ATOM   2130 C  C     . GLY A-2 1 104 ? -3.390  -11.503 -7.612  1.00 10.59 ? ? ? ? ? ? 104 GLY A-2 C     1 
ATOM   2131 O  O     . GLY A-2 1 104 ? -2.948  -10.643 -8.355  1.00 12.36 ? ? ? ? ? ? 104 GLY A-2 O     1 
ATOM   2132 N  N     . PHE A-2 1 105 ? -3.362  -11.396 -6.260  1.00 10.20 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A-2 N     1 
ATOM   2133 C  CA    . PHE A-2 1 105 ? -2.745  -10.191 -5.706  1.00 10.89 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A-2 CA    1 
ATOM   2134 C  C     . PHE A-2 1 105 ? -2.048  -10.431 -4.376  1.00 11.32 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A-2 C     1 
ATOM   2135 O  O     . PHE A-2 1 105 ? -1.246  -9.556  -4.019  1.00 13.36 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A-2 O     1 
ATOM   2136 C  CB    . PHE A-2 1 105 ? -3.774  -9.031  -5.535  1.00 11.64 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A-2 CB    1 
ATOM   2137 C  CG    . PHE A-2 1 105 ? -4.553  -9.092  -4.225  1.00 11.17 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A-2 CG    1 
ATOM   2138 C  CD1   . PHE A-2 1 105 ? -4.209  -8.295  -3.128  1.00 13.24 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A-2 CD1   1 
ATOM   2139 C  CD2   . PHE A-2 1 105 ? -5.670  -9.928  -4.099  1.00 12.81 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A-2 CD2   1 
ATOM   2140 C  CE1   . PHE A-2 1 105 ? -4.891  -8.310  -1.925  1.00 13.99 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A-2 CE1   1 
ATOM   2141 C  CE2   . PHE A-2 1 105 ? -6.386  -9.950  -2.888  1.00 13.48 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A-2 CE2   1 
ATOM   2142 C  CZ    . PHE A-2 1 105 ? -6.029  -9.117  -1.851  1.00 14.69 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A-2 CZ    1 
ATOM   2143 N  N     . THR A-2 1 106 ? -2.284  -11.490 -3.663  1.00 10.19 ? ? ? ? ? ? 106 THR A-2 N     1 
ATOM   2144 C  CA    . THR A-2 1 106 ? -1.595  -11.703 -2.414  1.00 10.54 ? ? ? ? ? ? 106 THR A-2 CA    1 
ATOM   2145 C  C     . THR A-2 1 106 ? -0.972  -13.087 -2.360  1.00 10.49 ? ? ? ? ? ? 106 THR A-2 C     1 
ATOM   2146 O  O     . THR A-2 1 106 ? -1.457  -14.019 -2.998  1.00 10.56 ? ? ? ? ? ? 106 THR A-2 O     1 
ATOM   2147 C  CB    . THR A-2 1 106 ? -2.537  -11.454 -1.190  1.00 10.13 ? ? ? ? ? ? 106 THR A-2 CB    1 
ATOM   2148 O  OG1   . THR A-2 1 106 ? -1.825  -11.618 0.049   1.00 10.85 ? ? ? ? ? ? 106 THR A-2 OG1   1 
ATOM   2149 C  CG2   . THR A-2 1 106 ? -3.742  -12.414 -1.143  1.00 10.26 ? ? ? ? ? ? 106 THR A-2 CG2   1 
ATOM   2150 N  N     . ASP A-2 1 107 ? 0.098   -13.225 -1.557  1.00 11.22 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A-2 N     1 
ATOM   2151 C  CA    . ASP A-2 1 107 ? 0.697   -14.527 -1.309  1.00 11.52 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A-2 CA    1 
ATOM   2152 C  C     . ASP A-2 1 107 ? 0.132   -15.219 -0.063  1.00 10.59 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A-2 C     1 
ATOM   2153 O  O     . ASP A-2 1 107 ? 0.668   -16.283 0.299   1.00 12.05 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A-2 O     1 
ATOM   2154 C  CB    . ASP A-2 1 107 ? 2.212   -14.439 -1.205  1.00 12.90 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A-2 CB    1 
ATOM   2155 C  CG    . ASP A-2 1 107 ? 2.624   -13.563 -0.029  1.00 13.14 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A-2 CG    1 
ATOM   2156 O  OD1   . ASP A-2 1 107 ? 3.912   -13.384 0.139   1.00 18.67 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A-2 OD1   1 
ATOM   2157 O  OD2   . ASP A-2 1 107 ? 1.800   -13.082 0.761   1.00 13.18 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A-2 OD2   1 
ATOM   2158 N  N     . GLU A-2 1 108 ? -0.919  -14.673 0.552   1.00 10.24 ? ? ? ? ? ? 108 GLU A-2 N     1 
ATOM   2159 C  CA    . GLU A-2 1 108 ? -1.392  -15.327 1.775   1.00 9.80  ? ? ? ? ? ? 108 GLU A-2 CA    1 
ATOM   2160 C  C     . GLU A-2 1 108 ? -1.821  -16.762 1.486   1.00 8.92  ? ? ? ? ? ? 108 GLU A-2 C     1 
ATOM   2161 O  O     . GLU A-2 1 108 ? -2.640  -17.016 0.585   1.00 9.53  ? ? ? ? ? ? 108 GLU A-2 O     1 
ATOM   2162 C  CB    . GLU A-2 1 108 ? -2.584  -14.582 2.396   1.00 9.84  ? ? ? ? ? ? 108 GLU A-2 CB    1 
ATOM   2163 C  CG    . GLU A-2 1 108 ? -3.041  -15.214 3.684   1.00 10.17 ? ? ? ? ? ? 108 GLU A-2 CG    1 
ATOM   2164 C  CD    . GLU A-2 1 108 ? -4.262  -14.527 4.295   1.00 10.23 ? ? ? ? ? ? 108 GLU A-2 CD    1 
ATOM   2165 O  OE1   . GLU A-2 1 108 ? -5.004  -13.847 3.665   1.00 11.35 ? ? ? ? ? ? 108 GLU A-2 OE1   1 
ATOM   2166 O  OE2   . GLU A-2 1 108 ? -4.386  -14.764 5.577   1.00 13.94 ? ? ? ? ? ? 108 GLU A-2 OE2   1 
ATOM   2167 N  N     . LYS A-2 1 109 ? -1.316  -17.700 2.263   1.00 9.67  ? ? ? ? ? ? 109 LYS A-2 N     1 
ATOM   2168 C  CA    . LYS A-2 1 109 ? -1.613  -19.106 2.136   1.00 9.36  ? ? ? ? ? ? 109 LYS A-2 CA    1 
ATOM   2169 C  C     . LYS A-2 1 109 ? -2.206  -19.570 3.446   1.00 9.37  ? ? ? ? ? ? 109 LYS A-2 C     1 
ATOM   2170 O  O     . LYS A-2 1 109 ? -1.647  -19.233 4.491   1.00 11.67 ? ? ? ? ? ? 109 LYS A-2 O     1 
ATOM   2171 C  CB    . LYS A-2 1 109 ? -0.315  -19.868 1.821   1.00 11.44 ? ? ? ? ? ? 109 LYS A-2 CB    1 
ATOM   2172 C  CG    . LYS A-2 1 109 ? -0.565  -21.347 1.448   1.00 15.68 ? ? ? ? ? ? 109 LYS A-2 CG    1 
ATOM   2173 C  CD    . LYS A-2 1 109 ? 0.812   -22.017 1.177   1.00 18.92 ? ? ? ? ? ? 109 LYS A-2 CD    1 
ATOM   2174 C  CE    . LYS A-2 1 109 ? 0.579   -23.311 0.378   1.00 23.91 ? ? ? ? ? ? 109 LYS A-2 CE    1 
ATOM   2175 N  NZ    . LYS A-2 1 109 ? 1.934   -23.958 0.122   1.00 27.23 ? ? ? ? ? ? 109 LYS A-2 NZ    1 
ATOM   2176 N  N     . THR A-2 1 110 ? -3.276  -20.345 3.384   1.00 9.09  ? ? ? ? ? ? 110 THR A-2 N     1 
ATOM   2177 C  CA    . THR A-2 1 110 ? -3.982  -20.864 4.544   1.00 8.84  ? ? ? ? ? ? 110 THR A-2 CA    1 
ATOM   2178 C  C     . THR A-2 1 110 ? -3.810  -22.369 4.621   1.00 8.82  ? ? ? ? ? ? 110 THR A-2 C     1 
ATOM   2179 O  O     . THR A-2 1 110 ? -4.099  -23.059 3.645   1.00 10.04 ? ? ? ? ? ? 110 THR A-2 O     1 
ATOM   2180 C  CB    . THR A-2 1 110 ? -5.473  -20.508 4.494   1.00 9.22  ? ? ? ? ? ? 110 THR A-2 CB    1 
ATOM   2181 O  OG1   . THR A-2 1 110 ? -5.559  -19.057 4.381   1.00 10.69 ? ? ? ? ? ? 110 THR A-2 OG1   1 
ATOM   2182 C  CG2   . THR A-2 1 110 ? -6.218  -20.886 5.735   1.00 9.97  ? ? ? ? ? ? 110 THR A-2 CG2   1 
ATOM   2183 N  N     . HIS A-2 1 111 ? -3.402  -22.852 5.806   1.00 9.07  ? ? ? ? ? ? 111 HIS A-2 N     1 
ATOM   2184 C  CA    . HIS A-2 1 111 ? -3.295  -24.284 6.057   1.00 9.36  ? ? ? ? ? ? 111 HIS A-2 CA    1 
ATOM   2185 C  C     . HIS A-2 1 111 ? -4.436  -24.726 6.931   1.00 8.95  ? ? ? ? ? ? 111 HIS A-2 C     1 
ATOM   2186 O  O     . HIS A-2 1 111 ? -4.642  -24.140 8.003   1.00 9.83  ? ? ? ? ? ? 111 HIS A-2 O     1 
ATOM   2187 C  CB    . HIS A-2 1 111 ? -1.975  -24.513 6.845   1.00 11.58 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A-2 CB    1 
ATOM   2188 C  CG    . HIS A-2 1 111 ? -0.783  -24.015 6.112   1.00 12.43 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A-2 CG    1 
ATOM   2189 N  ND1   . HIS A-2 1 111 ? -0.003  -24.816 5.349   1.00 18.12 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A-2 ND1   1 
ATOM   2190 C  CD2   . HIS A-2 1 111 ? -0.231  -22.812 6.034   1.00 14.45 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A-2 CD2   1 
ATOM   2191 C  CE1   . HIS A-2 1 111 ? 1.015   -24.173 4.812   1.00 19.99 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A-2 CE1   1 
ATOM   2192 N  NE2   . HIS A-2 1 111 ? 0.903   -22.918 5.240   1.00 16.78 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A-2 NE2   1 
ATOM   2193 N  N     . VAL A-2 1 112 ? -5.189  -25.697 6.475   1.00 9.37  ? ? ? ? ? ? 112 VAL A-2 N     1 
ATOM   2194 C  CA    . VAL A-2 1 112 ? -6.432  -26.079 7.138   1.00 9.45  ? ? ? ? ? ? 112 VAL A-2 CA    1 
ATOM   2195 C  C     . VAL A-2 1 112 ? -6.230  -27.445 7.811   1.00 10.05 ? ? ? ? ? ? 112 VAL A-2 C     1 
ATOM   2196 O  O     . VAL A-2 1 112 ? -5.683  -28.403 7.235   1.00 10.38 ? ? ? ? ? ? 112 VAL A-2 O     1 
ATOM   2197 C  CB    . VAL A-2 1 112 ? -7.575  -26.190 6.089   1.00 10.00 ? ? ? ? ? ? 112 VAL A-2 CB    1 
ATOM   2198 C  CG1   . VAL A-2 1 112 ? -8.900  -26.436 6.833   1.00 11.10 ? ? ? ? ? ? 112 VAL A-2 CG1   1 
ATOM   2199 C  CG2   . VAL A-2 1 112 ? -7.654  -24.910 5.279   1.00 10.86 ? ? ? ? ? ? 112 VAL A-2 CG2   1 
ATOM   2200 N  N     . PHE A-2 1 113 ? -6.698  -27.530 9.063   1.00 9.50  ? ? ? ? ? ? 113 PHE A-2 N     1 
ATOM   2201 C  CA    . PHE A-2 1 113 ? -6.634  -28.697 9.903   1.00 10.04 ? ? ? ? ? ? 113 PHE A-2 CA    1 
ATOM   2202 C  C     . PHE A-2 1 113 ? -8.015  -29.159 10.323  1.00 9.70  ? ? ? ? ? ? 113 PHE A-2 C     1 
ATOM   2203 O  O     . PHE A-2 1 113 ? -8.927  -28.340 10.423  1.00 11.04 ? ? ? ? ? ? 113 PHE A-2 O     1 
ATOM   2204 C  CB    . PHE A-2 1 113 ? -5.835  -28.352 11.195  1.00 10.65 ? ? ? ? ? ? 113 PHE A-2 CB    1 
ATOM   2205 C  CG    . PHE A-2 1 113 ? -4.370  -28.105 10.924  1.00 10.05 ? ? ? ? ? ? 113 PHE A-2 CG    1 
ATOM   2206 C  CD1   . PHE A-2 1 113 ? -3.997  -26.830 10.458  1.00 10.65 ? ? ? ? ? ? 113 PHE A-2 CD1   1 
ATOM   2207 C  CD2   . PHE A-2 1 113 ? -3.435  -29.117 11.114  1.00 11.85 ? ? ? ? ? ? 113 PHE A-2 CD2   1 
ATOM   2208 C  CE1   . PHE A-2 1 113 ? -2.655  -26.603 10.170  1.00 12.95 ? ? ? ? ? ? 113 PHE A-2 CE1   1 
ATOM   2209 C  CE2   . PHE A-2 1 113 ? -2.086  -28.872 10.819  1.00 13.41 ? ? ? ? ? ? 113 PHE A-2 CE2   1 
ATOM   2210 C  CZ    . PHE A-2 1 113 ? -1.722  -27.627 10.329  1.00 14.20 ? ? ? ? ? ? 113 PHE A-2 CZ    1 
ATOM   2211 N  N     . LEU A-2 1 114 ? -8.110  -30.432 10.623  1.00 11.09 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A-2 N     1 
ATOM   2212 C  CA    . LEU A-2 1 114 ? -9.276  -30.994 11.321  1.00 10.94 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A-2 CA    1 
ATOM   2213 C  C     . LEU A-2 1 114 ? -8.938  -31.153 12.784  1.00 11.27 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A-2 C     1 
ATOM   2214 O  O     . LEU A-2 1 114 ? -7.846  -31.604 13.073  1.00 14.18 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A-2 O     1 
ATOM   2215 C  CB    . LEU A-2 1 114 ? -9.606  -32.389 10.723  1.00 13.80 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A-2 CB    1 
ATOM   2216 C  CG    . LEU A-2 1 114 ? -10.917 -33.055 11.216  1.00 14.15 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A-2 CG    1 
ATOM   2217 C  CD1   . LEU A-2 1 114 ? -12.138 -32.325 10.828  1.00 14.18 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A-2 CD1   1 
ATOM   2218 C  CD2   . LEU A-2 1 114 ? -10.940 -34.495 10.659  1.00 17.36 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A-2 CD2   1 
ATOM   2219 N  N     . ALA A-2 1 115 ? -9.844  -30.849 13.689  1.00 11.20 ? ? ? ? ? ? 115 ALA A-2 N     1 
ATOM   2220 C  CA    . ALA A-2 1 115 ? -9.667  -31.116 15.113  1.00 11.60 ? ? ? ? ? ? 115 ALA A-2 CA    1 
ATOM   2221 C  C     . ALA A-2 1 115 ? -10.731 -32.125 15.536  1.00 12.59 ? ? ? ? ? ? 115 ALA A-2 C     1 
ATOM   2222 O  O     . ALA A-2 1 115 ? -11.905 -31.946 15.261  1.00 15.22 ? ? ? ? ? ? 115 ALA A-2 O     1 
ATOM   2223 C  CB    . ALA A-2 1 115 ? -9.839  -29.852 15.925  1.00 12.91 ? ? ? ? ? ? 115 ALA A-2 CB    1 
ATOM   2224 N  N     . GLU A-2 1 116 ? -10.260 -33.125 16.290  1.00 14.26 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A-2 N     1 
ATOM   2225 C  CA    . GLU A-2 1 116 ? -11.152 -34.105 16.885  1.00 15.19 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A-2 CA    1 
ATOM   2226 C  C     . GLU A-2 1 116 ? -10.902 -34.207 18.385  1.00 16.88 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A-2 C     1 
ATOM   2227 O  O     . GLU A-2 1 116 ? -9.885  -33.751 18.899  1.00 17.30 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A-2 O     1 
ATOM   2228 C  CB    . GLU A-2 1 116 ? -10.886 -35.469 16.278  1.00 16.88 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A-2 CB    1 
ATOM   2229 C  CG    . GLU A-2 1 116 ? -11.264 -35.406 14.777  1.00 19.59 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A-2 CG    1 
ATOM   2230 C  CD    . GLU A-2 1 116 ? -10.864 -36.711 14.130  1.00 27.00 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A-2 CD    1 
ATOM   2231 O  OE1   . GLU A-2 1 116 ? -11.729 -37.546 13.849  1.00 37.83 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A-2 OE1   1 
ATOM   2232 O  OE2   . GLU A-2 1 116 ? -9.633  -36.885 13.869  1.00 24.54 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A-2 OE2   1 
ATOM   2233 N  N     . ASN A-2 1 117 ? -11.856 -34.812 19.067  1.00 20.82 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A-2 N     1 
ATOM   2234 C  CA    . ASN A-2 1 117 ? -11.693 -35.062 20.501  1.00 21.92 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A-2 CA    1 
ATOM   2235 C  C     . ASN A-2 1 117 ? -11.443 -33.800 21.313  1.00 22.89 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A-2 C     1 
ATOM   2236 O  O     . ASN A-2 1 117 ? -10.494 -33.739 22.112  1.00 24.96 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A-2 O     1 
ATOM   2237 C  CB    . ASN A-2 1 117 ? -10.526 -36.026 20.770  1.00 26.32 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A-2 CB    1 
ATOM   2238 C  CG    . ASN A-2 1 117 ? -10.689 -37.331 20.004  1.00 29.72 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A-2 CG    1 
ATOM   2239 O  OD1   . ASN A-2 1 117 ? -11.774 -37.910 19.946  1.00 39.35 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A-2 OD1   1 
ATOM   2240 N  ND2   . ASN A-2 1 117 ? -9.600  -37.751 19.371  1.00 35.09 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A-2 ND2   1 
ATOM   2241 N  N     . LEU A-2 1 118 ? -12.271 -32.801 21.086  1.00 21.42 ? ? ? ? ? ? 118 LEU A-2 N     1 
ATOM   2242 C  CA    . LEU A-2 1 118 ? -12.049 -31.520 21.724  1.00 19.34 ? ? ? ? ? ? 118 LEU A-2 CA    1 
ATOM   2243 C  C     . LEU A-2 1 118 ? -12.322 -31.508 23.207  1.00 18.93 ? ? ? ? ? ? 118 LEU A-2 C     1 
ATOM   2244 O  O     . LEU A-2 1 118 ? -13.290 -32.145 23.672  1.00 27.50 ? ? ? ? ? ? 118 LEU A-2 O     1 
ATOM   2245 C  CB    . LEU A-2 1 118 ? -13.047 -30.465 21.186  1.00 20.39 ? ? ? ? ? ? 118 LEU A-2 CB    1 
ATOM   2246 C  CG    . LEU A-2 1 118 ? -12.877 -30.168 19.695  1.00 21.82 ? ? ? ? ? ? 118 LEU A-2 CG    1 
ATOM   2247 C  CD1   . LEU A-2 1 118 ? -14.183 -29.585 19.155  1.00 26.64 ? ? ? ? ? ? 118 LEU A-2 CD1   1 
ATOM   2248 C  CD2   . LEU A-2 1 118 ? -11.703 -29.234 19.453  1.00 21.15 ? ? ? ? ? ? 118 LEU A-2 CD2   1 
ATOM   2249 N  N     . LYS A-2 1 119 ? -11.457 -30.804 23.896  1.00 19.61 ? ? ? ? ? ? 119 LYS A-2 N     1 
ATOM   2250 C  CA    . LYS A-2 1 119 ? -11.632 -30.641 25.353  1.00 20.81 ? ? ? ? ? ? 119 LYS A-2 CA    1 
ATOM   2251 C  C     . LYS A-2 1 119 ? -11.418 -29.175 25.704  1.00 18.70 ? ? ? ? ? ? 119 LYS A-2 C     1 
ATOM   2252 O  O     . LYS A-2 1 119 ? -10.612 -28.437 25.092  1.00 18.54 ? ? ? ? ? ? 119 LYS A-2 O     1 
ATOM   2253 C  CB    . LYS A-2 1 119 ? -10.664 -31.533 26.122  1.00 35.09 ? ? ? ? ? ? 119 LYS A-2 CB    1 
ATOM   2254 N  N     . GLU A-2 1 120 ? -12.140 -28.694 26.700  1.00 18.83 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A-2 N     1 
ATOM   2255 C  CA    . GLU A-2 1 120 ? -11.944 -27.344 27.180  1.00 18.58 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A-2 CA    1 
ATOM   2256 C  C     . GLU A-2 1 120 ? -10.682 -27.262 28.016  1.00 22.50 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A-2 C     1 
ATOM   2257 O  O     . GLU A-2 1 120 ? -10.638 -27.944 29.031  1.00 26.51 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A-2 O     1 
ATOM   2258 C  CB    . GLU A-2 1 120 ? -13.169 -26.879 28.004  1.00 26.17 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A-2 CB    1 
ATOM   2259 C  CG    . GLU A-2 1 120 ? -13.277 -25.349 27.977  1.00 26.54 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A-2 CG    1 
ATOM   2260 C  CD    . GLU A-2 1 120 ? -14.585 -24.852 28.537  1.00 28.46 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A-2 CD    1 
ATOM   2261 O  OE1   . GLU A-2 1 120 ? -14.585 -24.559 29.759  1.00 39.39 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A-2 OE1   1 
ATOM   2262 O  OE2   . GLU A-2 1 120 ? -15.570 -24.750 27.756  1.00 22.57 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A-2 OE2   1 
ATOM   2263 N  N     . VAL A-2 1 121 ? -9.722  -26.455 27.583  1.00 18.89 ? ? ? ? ? ? 121 VAL A-2 N     1 
ATOM   2264 C  CA    . VAL A-2 1 121 ? -8.484  -26.236 28.317  1.00 24.01 ? ? ? ? ? ? 121 VAL A-2 CA    1 
ATOM   2265 C  C     . VAL A-2 1 121 ? -8.510  -24.877 29.005  1.00 23.92 ? ? ? ? ? ? 121 VAL A-2 C     1 
ATOM   2266 O  O     . VAL A-2 1 121 ? -7.708  -24.643 29.931  1.00 28.71 ? ? ? ? ? ? 121 VAL A-2 O     1 
ATOM   2267 C  CB    . VAL A-2 1 121 ? -7.234  -26.451 27.449  1.00 25.70 ? ? ? ? ? ? 121 VAL A-2 CB    1 
ATOM   2268 C  CG1   . VAL A-2 1 121 ? -7.174  -27.973 27.169  1.00 29.89 ? ? ? ? ? ? 121 VAL A-2 CG1   1 
ATOM   2269 C  CG2   . VAL A-2 1 121 ? -7.142  -25.688 26.156  1.00 23.79 ? ? ? ? ? ? 121 VAL A-2 CG2   1 
ATOM   2270 N  N     . GLU A-2 1 122 ? -9.382  -23.951 28.602  1.00 25.29 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A-2 N     1 
ATOM   2271 C  CA    . GLU A-2 1 122 ? -9.437  -22.596 29.118  1.00 40.00 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A-2 CA    1 
ATOM   2272 C  C     . GLU A-2 1 122 ? -10.897 -22.112 29.119  1.00 39.78 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A-2 C     1 
ATOM   2273 O  O     . GLU A-2 1 122 ? -11.604 -22.250 28.120  1.00 37.31 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A-2 O     1 
ATOM   2274 C  CB    . GLU A-2 1 122 ? -8.516  -21.642 28.313  1.00 38.59 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A-2 CB    1 
ATOM   2275 C  CG    . GLU A-2 1 122 ? -7.460  -22.217 27.388  1.00 46.62 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A-2 CG    1 
ATOM   2276 C  CD    . GLU A-2 1 122 ? -6.568  -21.238 26.665  1.00 45.19 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A-2 CD    1 
ATOM   2277 O  OE1   . GLU A-2 1 122 ? -7.067  -20.109 26.432  1.00 43.01 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A-2 OE1   1 
ATOM   2278 O  OE2   . GLU A-2 1 122 ? -5.348  -21.515 26.416  1.00 38.91 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A-2 OE2   1 
ATOM   2279 N  N     . ALA A-2 1 123 ? -11.401 -21.539 30.211  1.00 44.98 ? ? ? ? ? ? 123 ALA A-2 N     1 
ATOM   2280 C  CA    . ALA A-2 1 123 ? -12.775 -21.082 30.399  1.00 48.87 ? ? ? ? ? ? 123 ALA A-2 CA    1 
ATOM   2281 C  C     . ALA A-2 1 123 ? -13.126 -19.885 29.504  1.00 55.88 ? ? ? ? ? ? 123 ALA A-2 C     1 
ATOM   2282 O  O     . ALA A-2 1 123 ? -12.312 -18.952 29.630  1.00 60.93 ? ? ? ? ? ? 123 ALA A-2 O     1 
ATOM   2283 C  CB    . ALA A-2 1 123 ? -13.077 -20.619 31.823  1.00 60.20 ? ? ? ? ? ? 123 ALA A-2 CB    1 
ATOM   2284 N  N     . GLU A-2 1 129 ? -17.039 -11.064 24.162  1.00 51.59 ? ? ? ? ? ? 129 GLU A-2 N     1 
ATOM   2285 C  CA    . GLU A-2 1 129 ? -17.366 -11.449 22.786  1.00 48.63 ? ? ? ? ? ? 129 GLU A-2 CA    1 
ATOM   2286 C  C     . GLU A-2 1 129 ? -16.593 -10.662 21.724  1.00 53.84 ? ? ? ? ? ? 129 GLU A-2 C     1 
ATOM   2287 O  O     . GLU A-2 1 129 ? -17.079 -10.553 20.577  1.00 44.74 ? ? ? ? ? ? 129 GLU A-2 O     1 
ATOM   2288 C  CB    . GLU A-2 1 129 ? -18.856 -11.341 22.455  1.00 45.03 ? ? ? ? ? ? 129 GLU A-2 CB    1 
ATOM   2289 C  CG    . GLU A-2 1 129 ? -19.833 -11.847 23.507  1.00 36.62 ? ? ? ? ? ? 129 GLU A-2 CG    1 
ATOM   2290 C  CD    . GLU A-2 1 129 ? -19.813 -13.380 23.621  1.00 37.14 ? ? ? ? ? ? 129 GLU A-2 CD    1 
ATOM   2291 O  OE1   . GLU A-2 1 129 ? -19.988 -13.710 24.825  1.00 23.44 ? ? ? ? ? ? 129 GLU A-2 OE1   1 
ATOM   2292 O  OE2   . GLU A-2 1 129 ? -19.656 -13.961 22.506  1.00 21.48 ? ? ? ? ? ? 129 GLU A-2 OE2   1 
ATOM   2293 N  N     . ALA A-2 1 130 ? -15.405 -10.172 22.049  1.00 52.44 ? ? ? ? ? ? 130 ALA A-2 N     1 
ATOM   2294 C  CA    . ALA A-2 1 130 ? -14.393 -9.921  21.001  1.00 31.21 ? ? ? ? ? ? 130 ALA A-2 CA    1 
ATOM   2295 C  C     . ALA A-2 1 130 ? -14.408 -10.943 19.856  1.00 26.38 ? ? ? ? ? ? 130 ALA A-2 C     1 
ATOM   2296 O  O     . ALA A-2 1 130 ? -14.669 -10.625 18.682  1.00 25.37 ? ? ? ? ? ? 130 ALA A-2 O     1 
ATOM   2297 C  CB    . ALA A-2 1 130 ? -13.076 -9.858  21.754  1.00 41.11 ? ? ? ? ? ? 130 ALA A-2 CB    1 
ATOM   2298 N  N     . ILE A-2 1 131 ? -14.156 -12.225 20.205  1.00 18.47 ? ? ? ? ? ? 131 ILE A-2 N     1 
ATOM   2299 C  CA    . ILE A-2 1 131 ? -14.401 -13.319 19.282  1.00 15.22 ? ? ? ? ? ? 131 ILE A-2 CA    1 
ATOM   2300 C  C     . ILE A-2 1 131 ? -15.620 -14.076 19.840  1.00 12.85 ? ? ? ? ? ? 131 ILE A-2 C     1 
ATOM   2301 O  O     . ILE A-2 1 131 ? -15.564 -14.543 21.002  1.00 18.54 ? ? ? ? ? ? 131 ILE A-2 O     1 
ATOM   2302 C  CB    . ILE A-2 1 131 ? -13.254 -14.356 19.191  1.00 21.59 ? ? ? ? ? ? 131 ILE A-2 CB    1 
ATOM   2303 C  CG1   . ILE A-2 1 131 ? -11.845 -13.982 18.802  1.00 31.85 ? ? ? ? ? ? 131 ILE A-2 CG1   1 
ATOM   2304 C  CG2   . ILE A-2 1 131 ? -13.678 -15.376 18.137  1.00 24.90 ? ? ? ? ? ? 131 ILE A-2 CG2   1 
ATOM   2305 C  CD1   . ILE A-2 1 131 ? -11.681 -12.841 17.853  1.00 42.62 ? ? ? ? ? ? 131 ILE A-2 CD1   1 
ATOM   2306 N  N     . GLU A-2 1 132 ? -16.666 -14.187 19.102  1.00 11.65 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A-2 N     1 
ATOM   2307 C  CA    . GLU A-2 1 132 ? -17.868 -14.919 19.501  1.00 11.76 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A-2 CA    1 
ATOM   2308 C  C     . GLU A-2 1 132 ? -17.753 -16.355 19.015  1.00 11.06 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A-2 C     1 
ATOM   2309 O  O     . GLU A-2 1 132 ? -17.550 -16.588 17.813  1.00 12.10 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A-2 O     1 
ATOM   2310 C  CB    . GLU A-2 1 132 ? -19.068 -14.297 18.821  1.00 13.22 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A-2 CB    1 
ATOM   2311 C  CG    . GLU A-2 1 132 ? -20.400 -14.943 19.135  1.00 13.90 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A-2 CG    1 
ATOM   2312 C  CD    . GLU A-2 1 132 ? -21.560 -14.474 18.287  1.00 16.11 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A-2 CD    1 
ATOM   2313 O  OE1   . GLU A-2 1 132 ? -21.336 -13.576 17.349  1.00 19.08 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A-2 OE1   1 
ATOM   2314 O  OE2   . GLU A-2 1 132 ? -22.639 -14.916 18.370  1.00 18.95 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A-2 OE2   1 
ATOM   2315 N  N     . VAL A-2 1 133 ? -17.927 -17.298 19.926  1.00 10.94 ? ? ? ? ? ? 133 VAL A-2 N     1 
ATOM   2316 C  CA    . VAL A-2 1 133 ? -17.966 -18.716 19.553  1.00 11.45 ? ? ? ? ? ? 133 VAL A-2 CA    1 
ATOM   2317 C  C     . VAL A-2 1 133 ? -19.387 -19.060 19.106  1.00 11.12 ? ? ? ? ? ? 133 VAL A-2 C     1 
ATOM   2318 O  O     . VAL A-2 1 133 ? -20.348 -18.832 19.873  1.00 12.40 ? ? ? ? ? ? 133 VAL A-2 O     1 
ATOM   2319 C  CB    . VAL A-2 1 133 ? -17.515 -19.601 20.734  1.00 12.64 ? ? ? ? ? ? 133 VAL A-2 CB    1 
ATOM   2320 C  CG1   . VAL A-2 1 133 ? -17.752 -21.059 20.471  1.00 15.11 ? ? ? ? ? ? 133 VAL A-2 CG1   1 
ATOM   2321 C  CG2   . VAL A-2 1 133 ? -16.038 -19.308 21.041  1.00 16.06 ? ? ? ? ? ? 133 VAL A-2 CG2   1 
ATOM   2322 N  N     . VAL A-2 1 134 ? -19.509 -19.580 17.901  1.00 10.52 ? ? ? ? ? ? 134 VAL A-2 N     1 
ATOM   2323 C  CA    . VAL A-2 1 134 ? -20.808 -19.909 17.288  1.00 11.15 ? ? ? ? ? ? 134 VAL A-2 CA    1 
ATOM   2324 C  C     . VAL A-2 1 134 ? -20.808 -21.374 16.877  1.00 10.82 ? ? ? ? ? ? 134 VAL A-2 C     1 
ATOM   2325 O  O     . VAL A-2 1 134 ? -20.391 -21.728 15.759  1.00 11.71 ? ? ? ? ? ? 134 VAL A-2 O     1 
ATOM   2326 C  CB    . VAL A-2 1 134 ? -21.071 -18.985 16.077  1.00 11.67 ? ? ? ? ? ? 134 VAL A-2 CB    1 
ATOM   2327 C  CG1   . VAL A-2 1 134 ? -22.440 -19.313 15.457  1.00 13.33 ? ? ? ? ? ? 134 VAL A-2 CG1   1 
ATOM   2328 C  CG2   . VAL A-2 1 134 ? -20.989 -17.537 16.496  1.00 12.69 ? ? ? ? ? ? 134 VAL A-2 CG2   1 
ATOM   2329 N  N     . TRP A-2 1 135 ? -21.235 -22.268 17.776  1.00 10.95 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A-2 N     1 
ATOM   2330 C  CA    . TRP A-2 1 135 ? -21.478 -23.653 17.350  1.00 10.73 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A-2 CA    1 
ATOM   2331 C  C     . TRP A-2 1 135 ? -22.745 -23.703 16.521  1.00 10.70 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A-2 C     1 
ATOM   2332 O  O     . TRP A-2 1 135 ? -23.783 -23.187 16.985  1.00 12.32 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A-2 O     1 
ATOM   2333 C  CB    . TRP A-2 1 135 ? -21.651 -24.557 18.561  1.00 10.96 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A-2 CB    1 
ATOM   2334 C  CG    . TRP A-2 1 135 ? -20.429 -24.996 19.297  1.00 10.94 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A-2 CG    1 
ATOM   2335 C  CD1   . TRP A-2 1 135 ? -20.066 -24.543 20.520  1.00 12.51 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A-2 CD1   1 
ATOM   2336 C  CD2   . TRP A-2 1 135 ? -19.425 -25.948 18.935  1.00 11.07 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A-2 CD2   1 
ATOM   2337 N  NE1   . TRP A-2 1 135 ? -18.901 -25.141 20.955  1.00 12.71 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A-2 NE1   1 
ATOM   2338 C  CE2   . TRP A-2 1 135 ? -18.501 -26.019 19.993  1.00 11.40 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A-2 CE2   1 
ATOM   2339 C  CE3   . TRP A-2 1 135 ? -19.267 -26.774 17.763  1.00 11.36 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A-2 CE3   1 
ATOM   2340 C  CZ2   . TRP A-2 1 135 ? -17.386 -26.875 19.964  1.00 12.18 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A-2 CZ2   1 
ATOM   2341 C  CZ3   . TRP A-2 1 135 ? -18.160 -27.632 17.743  1.00 11.49 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A-2 CZ3   1 
ATOM   2342 C  CH2   . TRP A-2 1 135 ? -17.263 -27.658 18.835  1.00 11.34 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A-2 CH2   1 
ATOM   2343 N  N     . MET A-2 1 136 ? -22.658 -24.286 15.331  1.00 10.64 ? ? ? ? ? ? 136 MET A-2 N     1 
ATOM   2344 C  CA    . MET A-2 1 136 ? -23.858 -24.273 14.462  1.00 10.93 ? ? ? ? ? ? 136 MET A-2 CA    1 
ATOM   2345 C  C     . MET A-2 1 136 ? -23.783 -25.462 13.537  1.00 11.06 ? ? ? ? ? ? 136 MET A-2 C     1 
ATOM   2346 O  O     . MET A-2 1 136 ? -22.700 -25.767 12.971  1.00 10.72 ? ? ? ? ? ? 136 MET A-2 O     1 
ATOM   2347 C  CB    . MET A-2 1 136 ? -23.924 -22.963 13.665  1.00 12.06 ? ? ? ? ? ? 136 MET A-2 CB    1 
ATOM   2348 C  CG    . MET A-2 1 136 ? -25.200 -22.868 12.831  1.00 12.34 ? ? ? ? ? ? 136 MET A-2 CG    1 
ATOM   2349 S  SD    . MET A-2 1 136 ? -25.232 -21.385 11.780  1.00 13.89 ? ? ? ? ? ? 136 MET A-2 SD    1 
ATOM   2350 C  CE    . MET A-2 1 136 ? -25.116 -20.063 13.002  1.00 17.77 ? ? ? ? ? ? 136 MET A-2 CE    1 
ATOM   2351 N  N     . ARG A-2 1 137 ? -24.904 -26.159 13.349  1.00 12.30 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 N     1 
ATOM   2352 C  CA    A ARG A-2 1 137 ? -24.900 -27.222 12.330  0.30 12.71 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 CA    1 
ATOM   2353 C  CA    B ARG A-2 1 137 ? -24.877 -27.240 12.337  0.70 12.84 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 CA    1 
ATOM   2354 C  C     . ARG A-2 1 137 ? -24.484 -26.678 10.964  1.00 11.85 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 C     1 
ATOM   2355 O  O     . ARG A-2 1 137 ? -25.011 -25.627 10.555  1.00 12.86 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 O     1 
ATOM   2356 C  CB    A ARG A-2 1 137 ? -26.293 -27.838 12.207  0.30 15.17 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 CB    1 
ATOM   2357 C  CB    B ARG A-2 1 137 ? -26.259 -27.878 12.272  0.70 14.83 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 CB    1 
ATOM   2358 C  CG    A ARG A-2 1 137 ? -26.780 -28.497 13.498  0.30 18.98 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 CG    1 
ATOM   2359 C  CG    B ARG A-2 1 137 ? -26.645 -28.527 13.619  0.70 17.37 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 CG    1 
ATOM   2360 C  CD    A ARG A-2 1 137 ? -28.203 -29.016 13.309  0.30 22.68 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 CD    1 
ATOM   2361 C  CD    B ARG A-2 1 137 ? -27.946 -29.352 13.411  0.70 23.59 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 CD    1 
ATOM   2362 N  NE    A ARG A-2 1 137 ? -28.354 -29.916 12.172  0.30 22.59 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 NE    1 
ATOM   2363 N  NE    B ARG A-2 1 137 ? -28.202 -30.138 14.622  0.70 25.45 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 NE    1 
ATOM   2364 C  CZ    A ARG A-2 1 137 ? -29.006 -29.658 11.044  0.30 21.21 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 CZ    1 
ATOM   2365 C  CZ    B ARG A-2 1 137 ? -28.956 -29.757 15.644  0.70 26.43 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 CZ    1 
ATOM   2366 N  NH1   A ARG A-2 1 137 ? -29.075 -30.570 10.074  0.30 22.04 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 NH1   1 
ATOM   2367 N  NH1   B ARG A-2 1 137 ? -29.081 -30.583 16.680  0.70 25.46 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 NH1   1 
ATOM   2368 N  NH2   A ARG A-2 1 137 ? -29.611 -28.495 10.827  0.30 20.67 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 NH2   1 
ATOM   2369 N  NH2   B ARG A-2 1 137 ? -29.617 -28.591 15.706  0.70 35.70 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 NH2   1 
ATOM   2370 N  N     . PRO A-2 1 138 ? -23.584 -27.318 10.230  1.00 11.85 ? ? ? ? ? ? 138 PRO A-2 N     1 
ATOM   2371 C  CA    . PRO A-2 1 138 ? -23.212 -26.763 8.925   1.00 12.08 ? ? ? ? ? ? 138 PRO A-2 CA    1 
ATOM   2372 C  C     . PRO A-2 1 138 ? -24.393 -26.628 7.956   1.00 13.45 ? ? ? ? ? ? 138 PRO A-2 C     1 
ATOM   2373 O  O     . PRO A-2 1 138 ? -24.360 -25.751 7.080   1.00 14.05 ? ? ? ? ? ? 138 PRO A-2 O     1 
ATOM   2374 C  CB    . PRO A-2 1 138 ? -22.152 -27.731 8.371   1.00 12.97 ? ? ? ? ? ? 138 PRO A-2 CB    1 
ATOM   2375 C  CG    . PRO A-2 1 138 ? -21.655 -28.406 9.606   1.00 13.32 ? ? ? ? ? ? 138 PRO A-2 CG    1 
ATOM   2376 C  CD    . PRO A-2 1 138 ? -22.766 -28.477 10.600  1.00 12.44 ? ? ? ? ? ? 138 PRO A-2 CD    1 
ATOM   2377 N  N     . GLU A-2 1 139 ? -25.359 -27.523 8.071   1.00 14.77 ? ? ? ? ? ? 139 GLU A-2 N     1 
ATOM   2378 C  CA    . GLU A-2 1 139 ? -26.537 -27.431 7.222   1.00 17.09 ? ? ? ? ? ? 139 GLU A-2 CA    1 
ATOM   2379 C  C     . GLU A-2 1 139 ? -27.262 -26.124 7.450   1.00 17.41 ? ? ? ? ? ? 139 GLU A-2 C     1 
ATOM   2380 O  O     . GLU A-2 1 139 ? -27.777 -25.500 6.516   1.00 19.19 ? ? ? ? ? ? 139 GLU A-2 O     1 
ATOM   2381 C  CB    . GLU A-2 1 139 ? -27.460 -28.616 7.576   1.00 17.92 ? ? ? ? ? ? 139 GLU A-2 CB    1 
ATOM   2382 C  CG    . GLU A-2 1 139 ? -26.870 -29.972 7.184   1.00 18.06 ? ? ? ? ? ? 139 GLU A-2 CG    1 
ATOM   2383 C  CD    . GLU A-2 1 139 ? -26.079 -30.635 8.294   1.00 15.69 ? ? ? ? ? ? 139 GLU A-2 CD    1 
ATOM   2384 O  OE1   . GLU A-2 1 139 ? -25.699 -29.949 9.274   1.00 16.94 ? ? ? ? ? ? 139 GLU A-2 OE1   1 
ATOM   2385 O  OE2   . GLU A-2 1 139 ? -25.807 -31.875 8.094   1.00 21.56 ? ? ? ? ? ? 139 GLU A-2 OE2   1 
ATOM   2386 N  N     . GLU A-2 1 140 ? -27.291 -25.724 8.727   1.00 16.45 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A-2 N     1 
ATOM   2387 C  CA    . GLU A-2 1 140 ? -27.967 -24.460 9.047   1.00 16.85 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A-2 CA    1 
ATOM   2388 C  C     . GLU A-2 1 140 ? -27.130 -23.288 8.617   1.00 16.34 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A-2 C     1 
ATOM   2389 O  O     . GLU A-2 1 140 ? -27.685 -22.264 8.193   1.00 16.44 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A-2 O     1 
ATOM   2390 C  CB    . GLU A-2 1 140 ? -28.244 -24.438 10.573  1.00 18.37 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A-2 CB    1 
ATOM   2391 C  CG    . GLU A-2 1 140 ? -28.892 -23.184 11.081  1.00 24.01 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A-2 CG    1 
ATOM   2392 C  CD    . GLU A-2 1 140 ? -30.145 -22.910 10.216  1.00 31.51 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A-2 CD    1 
ATOM   2393 O  OE1   . GLU A-2 1 140 ? -30.750 -23.865 9.700   1.00 50.12 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A-2 OE1   1 
ATOM   2394 O  OE2   . GLU A-2 1 140 ? -30.503 -21.702 10.152  1.00 46.42 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A-2 OE2   1 
ATOM   2395 N  N     . ALA A-2 1 141 ? -25.800 -23.354 8.762   1.00 14.02 ? ? ? ? ? ? 141 ALA A-2 N     1 
ATOM   2396 C  CA    . ALA A-2 1 141 ? -24.982 -22.258 8.280   1.00 13.43 ? ? ? ? ? ? 141 ALA A-2 CA    1 
ATOM   2397 C  C     . ALA A-2 1 141 ? -25.195 -22.060 6.779   1.00 13.07 ? ? ? ? ? ? 141 ALA A-2 C     1 
ATOM   2398 O  O     . ALA A-2 1 141 ? -25.330 -20.908 6.337   1.00 14.44 ? ? ? ? ? ? 141 ALA A-2 O     1 
ATOM   2399 C  CB    . ALA A-2 1 141 ? -23.494 -22.592 8.596   1.00 13.52 ? ? ? ? ? ? 141 ALA A-2 CB    1 
ATOM   2400 N  N     . LEU A-2 1 142 ? -25.230 -23.164 6.045   1.00 13.76 ? ? ? ? ? ? 142 LEU A-2 N     1 
ATOM   2401 C  CA    . LEU A-2 1 142 ? -25.404 -23.061 4.585   1.00 14.58 ? ? ? ? ? ? 142 LEU A-2 CA    1 
ATOM   2402 C  C     . LEU A-2 1 142 ? -26.776 -22.477 4.292   1.00 16.07 ? ? ? ? ? ? 142 LEU A-2 C     1 
ATOM   2403 O  O     . LEU A-2 1 142 ? -26.902 -21.547 3.463   1.00 15.95 ? ? ? ? ? ? 142 LEU A-2 O     1 
ATOM   2404 C  CB    . LEU A-2 1 142 ? -25.204 -24.457 3.962   1.00 16.68 ? ? ? ? ? ? 142 LEU A-2 CB    1 
ATOM   2405 C  CG    . LEU A-2 1 142 ? -25.366 -24.460 2.409   1.00 15.93 ? ? ? ? ? ? 142 LEU A-2 CG    1 
ATOM   2406 C  CD1   . LEU A-2 1 142 ? -24.523 -23.434 1.666   1.00 17.75 ? ? ? ? ? ? 142 LEU A-2 CD1   1 
ATOM   2407 C  CD2   . LEU A-2 1 142 ? -24.985 -25.849 1.927   1.00 19.23 ? ? ? ? ? ? 142 LEU A-2 CD2   1 
ATOM   2408 N  N     . GLU A-2 1 143 ? -27.827 -22.943 4.975   1.00 16.59 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A-2 N     1 
ATOM   2409 C  CA    . GLU A-2 1 143 ? -29.191 -22.387 4.749   1.00 21.06 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A-2 CA    1 
ATOM   2410 C  C     . GLU A-2 1 143 ? -29.225 -20.910 5.109   1.00 18.83 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A-2 C     1 
ATOM   2411 O  O     . GLU A-2 1 143 ? -29.827 -20.053 4.420   1.00 21.02 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A-2 O     1 
ATOM   2412 C  CB    . GLU A-2 1 143 ? -30.237 -23.165 5.570   1.00 28.31 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A-2 CB    1 
ATOM   2413 C  CG    . GLU A-2 1 143 ? -31.578 -22.455 5.683   1.00 36.92 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A-2 CG    1 
ATOM   2414 C  CD    . GLU A-2 1 143 ? -32.256 -22.566 7.033   1.00 49.67 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A-2 CD    1 
ATOM   2415 O  OE1   . GLU A-2 1 143 ? -32.560 -21.537 7.694   1.00 73.93 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A-2 OE1   1 
ATOM   2416 O  OE2   . GLU A-2 1 143 ? -32.519 -23.724 7.460   1.00 60.54 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A-2 OE2   1 
ATOM   2417 N  N     . ARG A-2 1 144 ? -28.637 -20.499 6.230   1.00 18.51 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A-2 N     1 
ATOM   2418 C  CA    . ARG A-2 1 144 ? -28.669 -19.075 6.585   1.00 17.94 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A-2 CA    1 
ATOM   2419 C  C     . ARG A-2 1 144 ? -27.975 -18.250 5.544   1.00 16.24 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A-2 C     1 
ATOM   2420 O  O     . ARG A-2 1 144 ? -28.388 -17.132 5.241   1.00 19.85 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A-2 O     1 
ATOM   2421 C  CB    . ARG A-2 1 144 ? -27.980 -18.852 7.925   1.00 19.04 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A-2 CB    1 
ATOM   2422 C  CG    . ARG A-2 1 144 ? -28.825 -19.297 9.139   1.00 24.11 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A-2 CG    1 
ATOM   2423 C  CD    . ARG A-2 1 144 ? -28.145 -18.777 10.382  1.00 32.49 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A-2 CD    1 
ATOM   2424 N  NE    . ARG A-2 1 144 ? -28.534 -19.341 11.650  1.00 24.61 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A-2 NE    1 
ATOM   2425 C  CZ    . ARG A-2 1 144 ? -28.452 -18.566 12.736  1.00 21.78 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A-2 CZ    1 
ATOM   2426 N  NH1   . ARG A-2 1 144 ? -28.790 -19.044 13.912  1.00 25.40 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A-2 NH1   1 
ATOM   2427 N  NH2   . ARG A-2 1 144 ? -28.079 -17.310 12.677  1.00 21.05 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A-2 NH2   1 
ATOM   2428 N  N     . HIS A-2 1 145 ? -26.864 -18.762 5.008   1.00 14.10 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A-2 N     1 
ATOM   2429 C  CA    . HIS A-2 1 145 ? -26.182 -18.029 3.951   1.00 13.91 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A-2 CA    1 
ATOM   2430 C  C     . HIS A-2 1 145 ? -27.001 -17.916 2.668   1.00 14.50 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A-2 C     1 
ATOM   2431 O  O     . HIS A-2 1 145 ? -27.052 -16.869 2.015   1.00 16.04 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A-2 O     1 
ATOM   2432 C  CB    . HIS A-2 1 145 ? -24.850 -18.773 3.634   1.00 13.97 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A-2 CB    1 
ATOM   2433 C  CG    . HIS A-2 1 145 ? -24.088 -18.049 2.549   1.00 14.21 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A-2 CG    1 
ATOM   2434 N  ND1   . HIS A-2 1 145 ? -23.533 -16.794 2.696   1.00 15.38 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A-2 ND1   1 
ATOM   2435 C  CD2   . HIS A-2 1 145 ? -23.816 -18.451 1.262   1.00 13.63 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A-2 CD2   1 
ATOM   2436 C  CE1   . HIS A-2 1 145 ? -22.917 -16.463 1.520   1.00 19.03 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A-2 CE1   1 
ATOM   2437 N  NE2   . HIS A-2 1 145 ? -23.102 -17.426 0.640   1.00 14.74 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A-2 NE2   1 
ATOM   2438 N  N     . GLN A-2 1 146 ? -27.609 -19.043 2.268   1.00 16.49 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A-2 N     1 
ATOM   2439 C  CA    A GLN A-2 1 146 ? -28.448 -18.993 1.081   0.50 19.56 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A-2 CA    1 
ATOM   2440 C  CA    B GLN A-2 1 146 ? -28.447 -18.992 1.079   0.50 19.61 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A-2 CA    1 
ATOM   2441 C  C     . GLN A-2 1 146 ? -29.601 -18.006 1.226   1.00 20.21 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A-2 C     1 
ATOM   2442 O  O     . GLN A-2 1 146 ? -29.999 -17.479 0.163   1.00 23.54 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A-2 O     1 
ATOM   2443 C  CB    A GLN A-2 1 146 ? -28.983 -20.392 0.777   0.50 20.33 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A-2 CB    1 
ATOM   2444 C  CB    B GLN A-2 1 146 ? -28.940 -20.410 0.785   0.50 20.24 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A-2 CB    1 
ATOM   2445 C  CG    A GLN A-2 1 146 ? -27.865 -21.339 0.331   0.50 18.76 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A-2 CG    1 
ATOM   2446 C  CG    B GLN A-2 1 146 ? -27.767 -21.354 0.498   0.50 20.15 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A-2 CG    1 
ATOM   2447 C  CD    A GLN A-2 1 146 ? -28.344 -22.785 0.384   0.50 20.10 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A-2 CD    1 
ATOM   2448 C  CD    B GLN A-2 1 146 ? -28.205 -22.812 0.494   0.50 22.16 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A-2 CD    1 
ATOM   2449 O  OE1   A GLN A-2 1 146 ? -27.897 -23.573 -0.455  0.50 20.83 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A-2 OE1   1 
ATOM   2450 O  OE1   B GLN A-2 1 146 ? -29.132 -23.284 1.159   0.50 24.44 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A-2 OE1   1 
ATOM   2451 N  NE2   A GLN A-2 1 146 ? -29.192 -23.166 1.332   0.50 22.61 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A-2 NE2   1 
ATOM   2452 N  NE2   B GLN A-2 1 146 ? -27.466 -23.572 -0.322  0.50 28.01 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A-2 NE2   1 
ATOM   2453 N  N     . ARG A-2 1 147 ? -30.088 -17.770 2.462   1.00 20.83 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A-2 N     1 
ATOM   2454 C  CA    . ARG A-2 1 147 ? -31.226 -16.851 2.681   1.00 23.86 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A-2 CA    1 
ATOM   2455 C  C     . ARG A-2 1 147 ? -30.743 -15.449 2.903   1.00 22.41 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A-2 C     1 
ATOM   2456 O  O     . ARG A-2 1 147 ? -31.507 -14.519 3.095   1.00 24.97 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A-2 O     1 
ATOM   2457 C  CB    . ARG A-2 1 147 ? -32.040 -17.343 3.875   1.00 26.66 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A-2 CB    1 
ATOM   2458 N  N     . GLY A-2 1 148 ? -29.434 -15.195 2.867   1.00 21.98 ? ? ? ? ? ? 148 GLY A-2 N     1 
ATOM   2459 C  CA    . GLY A-2 1 148 ? -28.914 -13.821 2.944   1.00 22.82 ? ? ? ? ? ? 148 GLY A-2 CA    1 
ATOM   2460 C  C     . GLY A-2 1 148 ? -28.681 -13.371 4.375   1.00 22.19 ? ? ? ? ? ? 148 GLY A-2 C     1 
ATOM   2461 O  O     . GLY A-2 1 148 ? -28.424 -12.167 4.569   1.00 25.69 ? ? ? ? ? ? 148 GLY A-2 O     1 
ATOM   2462 N  N     . GLU A-2 1 149 ? -28.737 -14.313 5.322   1.00 20.09 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A-2 N     1 
ATOM   2463 C  CA    . GLU A-2 1 149 ? -28.721 -13.879 6.699   1.00 20.86 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A-2 CA    1 
ATOM   2464 C  C     . GLU A-2 1 149 ? -27.287 -13.749 7.250   1.00 21.64 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A-2 C     1 
ATOM   2465 O  O     . GLU A-2 1 149 ? -27.088 -13.052 8.267   1.00 23.90 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A-2 O     1 
ATOM   2466 C  CB    . GLU A-2 1 149 ? -29.451 -14.835 7.670   1.00 23.14 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A-2 CB    1 
ATOM   2467 C  CG    . GLU A-2 1 149 ? -29.473 -14.298 9.107   1.00 30.86 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A-2 CG    1 
ATOM   2468 C  CD    . GLU A-2 1 149 ? -28.714 -14.906 10.263  1.00 31.44 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A-2 CD    1 
ATOM   2469 O  OE1   . GLU A-2 1 149 ? -28.158 -15.999 10.066  1.00 35.76 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A-2 OE1   1 
ATOM   2470 O  OE2   . GLU A-2 1 149 ? -28.569 -14.381 11.413  1.00 32.94 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A-2 OE2   1 
ATOM   2471 N  N     . VAL A-2 1 150 ? -26.304 -14.429 6.661   1.00 17.23 ? ? ? ? ? ? 150 VAL A-2 N     1 
ATOM   2472 C  CA    . VAL A-2 1 150 ? -24.936 -14.397 7.127   1.00 16.22 ? ? ? ? ? ? 150 VAL A-2 CA    1 
ATOM   2473 C  C     . VAL A-2 1 150 ? -24.018 -14.493 5.912   1.00 13.75 ? ? ? ? ? ? 150 VAL A-2 C     1 
ATOM   2474 O  O     . VAL A-2 1 150 ? -24.448 -15.106 4.911   1.00 15.44 ? ? ? ? ? ? 150 VAL A-2 O     1 
ATOM   2475 C  CB    . VAL A-2 1 150 ? -24.658 -15.510 8.154   1.00 16.93 ? ? ? ? ? ? 150 VAL A-2 CB    1 
ATOM   2476 C  CG1   . VAL A-2 1 150 ? -24.630 -16.855 7.454   1.00 18.81 ? ? ? ? ? ? 150 VAL A-2 CG1   1 
ATOM   2477 C  CG2   . VAL A-2 1 150 ? -23.373 -15.162 8.905   1.00 22.05 ? ? ? ? ? ? 150 VAL A-2 CG2   1 
ATOM   2478 N  N     . GLU A-2 1 151 ? -22.867 -13.880 6.051   1.00 12.79 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A-2 N     1 
ATOM   2479 C  CA    . GLU A-2 1 151 ? -21.842 -13.951 4.986   1.00 12.24 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A-2 CA    1 
ATOM   2480 C  C     . GLU A-2 1 151 ? -20.810 -14.973 5.442   1.00 11.38 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A-2 C     1 
ATOM   2481 O  O     . GLU A-2 1 151 ? -20.705 -15.270 6.631   1.00 14.69 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A-2 O     1 
ATOM   2482 C  CB    . GLU A-2 1 151 ? -21.164 -12.615 4.815   1.00 15.30 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A-2 CB    1 
ATOM   2483 C  CG    . GLU A-2 1 151 ? -22.132 -11.467 4.507   1.00 17.96 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A-2 CG    1 
ATOM   2484 C  CD    . GLU A-2 1 151 ? -22.820 -11.741 3.205   1.00 21.40 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A-2 CD    1 
ATOM   2485 O  OE1   . GLU A-2 1 151 ? -22.169 -12.220 2.248   1.00 23.72 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A-2 OE1   1 
ATOM   2486 O  OE2   . GLU A-2 1 151 ? -24.043 -11.505 3.045   1.00 29.42 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A-2 OE2   1 
ATOM   2487 N  N     . PHE A-2 1 152 ? -20.070 -15.554 4.513   1.00 11.19 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A-2 N     1 
ATOM   2488 C  CA    . PHE A-2 1 152 ? -19.013 -16.491 4.862   1.00 10.63 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A-2 CA    1 
ATOM   2489 C  C     . PHE A-2 1 152 ? -17.654 -15.853 4.612   1.00 8.90  ? ? ? ? ? ? 152 PHE A-2 C     1 
ATOM   2490 O  O     . PHE A-2 1 152 ? -17.486 -15.110 3.643   1.00 9.79  ? ? ? ? ? ? 152 PHE A-2 O     1 
ATOM   2491 C  CB    . PHE A-2 1 152 ? -18.985 -17.724 3.927   1.00 11.31 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A-2 CB    1 
ATOM   2492 C  CG    . PHE A-2 1 152 ? -19.971 -18.815 4.277   1.00 11.51 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A-2 CG    1 
ATOM   2493 C  CD1   . PHE A-2 1 152 ? -20.873 -19.297 3.367   1.00 13.77 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A-2 CD1   1 
ATOM   2494 C  CD2   . PHE A-2 1 152 ? -19.914 -19.418 5.539   1.00 13.40 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A-2 CD2   1 
ATOM   2495 C  CE1   . PHE A-2 1 152 ? -21.749 -20.333 3.658   1.00 13.02 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A-2 CE1   1 
ATOM   2496 C  CE2   . PHE A-2 1 152 ? -20.792 -20.413 5.851   1.00 16.90 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A-2 CE2   1 
ATOM   2497 C  CZ    . PHE A-2 1 152 ? -21.708 -20.891 4.926   1.00 15.86 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A-2 CZ    1 
ATOM   2498 N  N     . SER A-2 1 153 ? -16.676 -16.229 5.430   1.00 8.90  ? ? ? ? ? ? 153 SER A-2 N     1 
ATOM   2499 C  CA    . SER A-2 1 153 ? -15.278 -16.108 4.980   1.00 8.80  ? ? ? ? ? ? 153 SER A-2 CA    1 
ATOM   2500 C  C     . SER A-2 1 153 ? -14.959 -17.359 4.156   1.00 7.82  ? ? ? ? ? ? 153 SER A-2 C     1 
ATOM   2501 O  O     . SER A-2 1 153 ? -15.654 -18.381 4.221   1.00 8.57  ? ? ? ? ? ? 153 SER A-2 O     1 
ATOM   2502 C  CB    . SER A-2 1 153 ? -14.293 -15.979 6.129   1.00 9.29  ? ? ? ? ? ? 153 SER A-2 CB    1 
ATOM   2503 O  OG    . SER A-2 1 153 ? -14.296 -17.220 6.877   1.00 9.32  ? ? ? ? ? ? 153 SER A-2 OG    1 
ATOM   2504 N  N     . ALA A-2 1 154 ? -13.815 -17.312 3.437   1.00 8.16  ? ? ? ? ? ? 154 ALA A-2 N     1 
ATOM   2505 C  CA    . ALA A-2 1 154 ? -13.336 -18.527 2.762   1.00 7.70  ? ? ? ? ? ? 154 ALA A-2 CA    1 
ATOM   2506 C  C     . ALA A-2 1 154 ? -13.187 -19.640 3.762   1.00 7.71  ? ? ? ? ? ? 154 ALA A-2 C     1 
ATOM   2507 O  O     . ALA A-2 1 154 ? -13.551 -20.799 3.472   1.00 8.07  ? ? ? ? ? ? 154 ALA A-2 O     1 
ATOM   2508 C  CB    . ALA A-2 1 154 ? -12.014 -18.259 2.081   1.00 8.84  ? ? ? ? ? ? 154 ALA A-2 CB    1 
ATOM   2509 N  N     . THR A-2 1 155 ? -12.649 -19.361 4.956   1.00 7.81  ? ? ? ? ? ? 155 THR A-2 N     1 
ATOM   2510 C  CA    . THR A-2 1 155 ? -12.448 -20.498 5.890   1.00 7.75  ? ? ? ? ? ? 155 THR A-2 CA    1 
ATOM   2511 C  C     . THR A-2 1 155 ? -13.788 -21.061 6.309   1.00 7.60  ? ? ? ? ? ? 155 THR A-2 C     1 
ATOM   2512 O  O     . THR A-2 1 155 ? -13.907 -22.294 6.432   1.00 8.11  ? ? ? ? ? ? 155 THR A-2 O     1 
ATOM   2513 C  CB    . THR A-2 1 155 ? -11.636 -20.057 7.107   1.00 8.14  ? ? ? ? ? ? 155 THR A-2 CB    1 
ATOM   2514 O  OG1   . THR A-2 1 155 ? -12.302 -19.021 7.850   1.00 8.96  ? ? ? ? ? ? 155 THR A-2 OG1   1 
ATOM   2515 C  CG2   . THR A-2 1 155 ? -10.217 -19.570 6.735   1.00 8.88  ? ? ? ? ? ? 155 THR A-2 CG2   1 
ATOM   2516 N  N     . GLY A-2 1 156 ? -14.808 -20.222 6.553   1.00 7.80  ? ? ? ? ? ? 156 GLY A-2 N     1 
ATOM   2517 C  CA    . GLY A-2 1 156 ? -16.128 -20.766 6.934   1.00 8.35  ? ? ? ? ? ? 156 GLY A-2 CA    1 
ATOM   2518 C  C     . GLY A-2 1 156 ? -16.722 -21.613 5.837   1.00 8.23  ? ? ? ? ? ? 156 GLY A-2 C     1 
ATOM   2519 O  O     . GLY A-2 1 156 ? -17.300 -22.696 6.102   1.00 8.85  ? ? ? ? ? ? 156 GLY A-2 O     1 
ATOM   2520 N  N     . LEU A-2 1 157 ? -16.644 -21.133 4.578   1.00 7.88  ? ? ? ? ? ? 157 LEU A-2 N     1 
ATOM   2521 C  CA    . LEU A-2 1 157 ? -17.204 -21.883 3.475   1.00 7.90  ? ? ? ? ? ? 157 LEU A-2 CA    1 
ATOM   2522 C  C     . LEU A-2 1 157 ? -16.449 -23.189 3.272   1.00 7.71  ? ? ? ? ? ? 157 LEU A-2 C     1 
ATOM   2523 O  O     . LEU A-2 1 157 ? -17.102 -24.238 3.066   1.00 8.66  ? ? ? ? ? ? 157 LEU A-2 O     1 
ATOM   2524 C  CB    . LEU A-2 1 157 ? -17.146 -21.009 2.200   1.00 8.38  ? ? ? ? ? ? 157 LEU A-2 CB    1 
ATOM   2525 C  CG    . LEU A-2 1 157 ? -17.628 -21.731 0.942   1.00 8.54  ? ? ? ? ? ? 157 LEU A-2 CG    1 
ATOM   2526 C  CD1   . LEU A-2 1 157 ? -19.097 -22.134 1.044   1.00 9.62  ? ? ? ? ? ? 157 LEU A-2 CD1   1 
ATOM   2527 C  CD2   . LEU A-2 1 157 ? -17.391 -20.782 -0.255  1.00 10.55 ? ? ? ? ? ? 157 LEU A-2 CD2   1 
ATOM   2528 N  N     . VAL A-2 1 158 ? -15.129 -23.154 3.372   1.00 7.91  ? ? ? ? ? ? 158 VAL A-2 N     1 
ATOM   2529 C  CA    . VAL A-2 1 158 ? -14.348 -24.405 3.238   1.00 8.47  ? ? ? ? ? ? 158 VAL A-2 CA    1 
ATOM   2530 C  C     . VAL A-2 1 158 ? -14.765 -25.373 4.312   1.00 8.60  ? ? ? ? ? ? 158 VAL A-2 C     1 
ATOM   2531 O  O     . VAL A-2 1 158 ? -14.919 -26.561 4.040   1.00 9.55  ? ? ? ? ? ? 158 VAL A-2 O     1 
ATOM   2532 C  CB    . VAL A-2 1 158 ? -12.857 -24.051 3.290   1.00 8.69  ? ? ? ? ? ? 158 VAL A-2 CB    1 
ATOM   2533 C  CG1   . VAL A-2 1 158 ? -11.992 -25.291 3.582   1.00 9.61  ? ? ? ? ? ? 158 VAL A-2 CG1   1 
ATOM   2534 C  CG2   . VAL A-2 1 158 ? -12.409 -23.389 1.977   1.00 9.16  ? ? ? ? ? ? 158 VAL A-2 CG2   1 
ATOM   2535 N  N     . GLY A-2 1 159 ? -14.953 -24.895 5.577   1.00 8.72  ? ? ? ? ? ? 159 GLY A-2 N     1 
ATOM   2536 C  CA    . GLY A-2 1 159 ? -15.395 -25.844 6.598   1.00 9.85  ? ? ? ? ? ? 159 GLY A-2 CA    1 
ATOM   2537 C  C     . GLY A-2 1 159 ? -16.748 -26.463 6.268   1.00 8.91  ? ? ? ? ? ? 159 GLY A-2 C     1 
ATOM   2538 O  O     . GLY A-2 1 159 ? -16.948 -27.673 6.413   1.00 9.76  ? ? ? ? ? ? 159 GLY A-2 O     1 
ATOM   2539 N  N     . VAL A-2 1 160 ? -17.727 -25.651 5.831   1.00 8.85  ? ? ? ? ? ? 160 VAL A-2 N     1 
ATOM   2540 C  CA    . VAL A-2 1 160 ? -19.041 -26.186 5.528   1.00 9.59  ? ? ? ? ? ? 160 VAL A-2 CA    1 
ATOM   2541 C  C     . VAL A-2 1 160 ? -18.979 -27.158 4.370   1.00 9.65  ? ? ? ? ? ? 160 VAL A-2 C     1 
ATOM   2542 O  O     . VAL A-2 1 160 ? -19.612 -28.255 4.386   1.00 10.46 ? ? ? ? ? ? 160 VAL A-2 O     1 
ATOM   2543 C  CB    . VAL A-2 1 160 ? -19.999 -24.997 5.197   1.00 10.18 ? ? ? ? ? ? 160 VAL A-2 CB    1 
ATOM   2544 C  CG1   . VAL A-2 1 160 ? -21.290 -25.440 4.545   1.00 11.73 ? ? ? ? ? ? 160 VAL A-2 CG1   1 
ATOM   2545 C  CG2   . VAL A-2 1 160 ? -20.315 -24.203 6.451   1.00 10.34 ? ? ? ? ? ? 160 VAL A-2 CG2   1 
ATOM   2546 N  N     . LEU A-2 1 161 ? -18.200 -26.847 3.325   1.00 8.93  ? ? ? ? ? ? 161 LEU A-2 N     1 
ATOM   2547 C  CA    . LEU A-2 1 161 ? -18.123 -27.763 2.182   1.00 9.23  ? ? ? ? ? ? 161 LEU A-2 CA    1 
ATOM   2548 C  C     . LEU A-2 1 161 ? -17.394 -29.039 2.542   1.00 10.07 ? ? ? ? ? ? 161 LEU A-2 C     1 
ATOM   2549 O  O     . LEU A-2 1 161 ? -17.810 -30.141 2.138   1.00 10.63 ? ? ? ? ? ? 161 LEU A-2 O     1 
ATOM   2550 C  CB    . LEU A-2 1 161 ? -17.453 -27.082 0.968   1.00 9.50  ? ? ? ? ? ? 161 LEU A-2 CB    1 
ATOM   2551 C  CG    . LEU A-2 1 161 ? -18.251 -25.900 0.409   1.00 9.49  ? ? ? ? ? ? 161 LEU A-2 CG    1 
ATOM   2552 C  CD1   . LEU A-2 1 161 ? -17.488 -25.289 -0.777  1.00 11.04 ? ? ? ? ? ? 161 LEU A-2 CD1   1 
ATOM   2553 C  CD2   . LEU A-2 1 161 ? -19.656 -26.317 -0.064  1.00 11.74 ? ? ? ? ? ? 161 LEU A-2 CD2   1 
ATOM   2554 N  N     . TYR A-2 1 162 ? -16.283 -28.923 3.328   1.00 9.85  ? ? ? ? ? ? 162 TYR A-2 N     1 
ATOM   2555 C  CA    . TYR A-2 1 162 ? -15.574 -30.121 3.719   1.00 10.14 ? ? ? ? ? ? 162 TYR A-2 CA    1 
ATOM   2556 C  C     . TYR A-2 1 162 ? -16.492 -31.029 4.529   1.00 10.30 ? ? ? ? ? ? 162 TYR A-2 C     1 
ATOM   2557 O  O     . TYR A-2 1 162 ? -16.500 -32.255 4.329   1.00 11.60 ? ? ? ? ? ? 162 TYR A-2 O     1 
ATOM   2558 C  CB    . TYR A-2 1 162 ? -14.381 -29.667 4.592   1.00 12.46 ? ? ? ? ? ? 162 TYR A-2 CB    1 
ATOM   2559 C  CG    . TYR A-2 1 162 ? -13.559 -30.945 4.982   1.00 12.44 ? ? ? ? ? ? 162 TYR A-2 CG    1 
ATOM   2560 C  CD1   . TYR A-2 1 162 ? -12.608 -31.461 4.083   1.00 14.55 ? ? ? ? ? ? 162 TYR A-2 CD1   1 
ATOM   2561 C  CD2   . TYR A-2 1 162 ? -13.751 -31.579 6.199   1.00 14.17 ? ? ? ? ? ? 162 TYR A-2 CD2   1 
ATOM   2562 C  CE1   . TYR A-2 1 162 ? -11.874 -32.585 4.424   1.00 16.78 ? ? ? ? ? ? 162 TYR A-2 CE1   1 
ATOM   2563 C  CE2   . TYR A-2 1 162 ? -13.050 -32.722 6.534   1.00 16.97 ? ? ? ? ? ? 162 TYR A-2 CE2   1 
ATOM   2564 C  CZ    . TYR A-2 1 162 ? -12.124 -33.197 5.657   1.00 18.60 ? ? ? ? ? ? 162 TYR A-2 CZ    1 
ATOM   2565 O  OH    . TYR A-2 1 162 ? -11.437 -34.353 6.002   1.00 23.53 ? ? ? ? ? ? 162 TYR A-2 OH    1 
ATOM   2566 N  N     . TYR A-2 1 163 ? -17.271 -30.479 5.458   1.00 10.12 ? ? ? ? ? ? 163 TYR A-2 N     1 
ATOM   2567 C  CA    . TYR A-2 1 163 ? -18.190 -31.297 6.222   1.00 10.63 ? ? ? ? ? ? 163 TYR A-2 CA    1 
ATOM   2568 C  C     . TYR A-2 1 163 ? -19.121 -32.034 5.289   1.00 11.06 ? ? ? ? ? ? 163 TYR A-2 C     1 
ATOM   2569 O  O     . TYR A-2 1 163 ? -19.372 -33.244 5.469   1.00 12.51 ? ? ? ? ? ? 163 TYR A-2 O     1 
ATOM   2570 C  CB    . TYR A-2 1 163 ? -18.975 -30.398 7.208   1.00 11.56 ? ? ? ? ? ? 163 TYR A-2 CB    1 
ATOM   2571 C  CG    . TYR A-2 1 163 ? -20.252 -31.069 7.704   1.00 11.90 ? ? ? ? ? ? 163 TYR A-2 CG    1 
ATOM   2572 C  CD1   . TYR A-2 1 163 ? -20.152 -31.930 8.857   1.00 13.04 ? ? ? ? ? ? 163 TYR A-2 CD1   1 
ATOM   2573 C  CD2   . TYR A-2 1 163 ? -21.483 -30.882 7.118   1.00 13.63 ? ? ? ? ? ? 163 TYR A-2 CD2   1 
ATOM   2574 C  CE1   . TYR A-2 1 163 ? -21.322 -32.530 9.309   1.00 14.98 ? ? ? ? ? ? 163 TYR A-2 CE1   1 
ATOM   2575 C  CE2   . TYR A-2 1 163 ? -22.631 -31.495 7.577   1.00 14.42 ? ? ? ? ? ? 163 TYR A-2 CE2   1 
ATOM   2576 C  CZ    . TYR A-2 1 163 ? -22.539 -32.317 8.669   1.00 15.34 ? ? ? ? ? ? 163 TYR A-2 CZ    1 
ATOM   2577 O  OH    . TYR A-2 1 163 ? -23.705 -32.933 9.116   1.00 17.37 ? ? ? ? ? ? 163 TYR A-2 OH    1 
ATOM   2578 N  N     . HIS A-2 1 164 ? -19.731 -31.337 4.345   1.00 10.99 ? ? ? ? ? ? 164 HIS A-2 N     1 
ATOM   2579 C  CA    . HIS A-2 1 164 ? -20.755 -31.989 3.528   1.00 12.07 ? ? ? ? ? ? 164 HIS A-2 CA    1 
ATOM   2580 C  C     . HIS A-2 1 164 ? -20.107 -33.096 2.647   1.00 12.73 ? ? ? ? ? ? 164 HIS A-2 C     1 
ATOM   2581 O  O     . HIS A-2 1 164 ? -20.775 -34.059 2.354   1.00 16.98 ? ? ? ? ? ? 164 HIS A-2 O     1 
ATOM   2582 C  CB    . HIS A-2 1 164 ? -21.452 -30.945 2.665   1.00 12.52 ? ? ? ? ? ? 164 HIS A-2 CB    1 
ATOM   2583 C  CG    . HIS A-2 1 164 ? -22.530 -30.200 3.358   1.00 12.53 ? ? ? ? ? ? 164 HIS A-2 CG    1 
ATOM   2584 N  ND1   . HIS A-2 1 164 ? -22.277 -29.021 4.051   1.00 12.34 ? ? ? ? ? ? 164 HIS A-2 ND1   1 
ATOM   2585 C  CD2   . HIS A-2 1 164 ? -23.893 -30.449 3.448   1.00 14.01 ? ? ? ? ? ? 164 HIS A-2 CD2   1 
ATOM   2586 C  CE1   . HIS A-2 1 164 ? -23.440 -28.583 4.560   1.00 14.58 ? ? ? ? ? ? 164 HIS A-2 CE1   1 
ATOM   2587 N  NE2   . HIS A-2 1 164 ? -24.416 -29.418 4.200   1.00 14.58 ? ? ? ? ? ? 164 HIS A-2 NE2   1 
ATOM   2588 N  N     . ALA A-2 1 165 ? -18.854 -32.880 2.251   1.00 12.49 ? ? ? ? ? ? 165 ALA A-2 N     1 
ATOM   2589 C  CA    . ALA A-2 1 165 ? -18.153 -33.823 1.392   1.00 13.07 ? ? ? ? ? ? 165 ALA A-2 CA    1 
ATOM   2590 C  C     . ALA A-2 1 165 ? -17.748 -35.056 2.191   1.00 14.76 ? ? ? ? ? ? 165 ALA A-2 C     1 
ATOM   2591 O  O     . ALA A-2 1 165 ? -17.862 -36.185 1.675   1.00 19.07 ? ? ? ? ? ? 165 ALA A-2 O     1 
ATOM   2592 C  CB    . ALA A-2 1 165 ? -16.925 -33.167 0.751   1.00 14.29 ? ? ? ? ? ? 165 ALA A-2 CB    1 
ATOM   2593 N  N     . PHE A-2 1 166 ? -17.262 -34.862 3.423   1.00 13.10 ? ? ? ? ? ? 166 PHE A-2 N     1 
ATOM   2594 C  CA    . PHE A-2 1 166 ? -16.549 -35.981 4.028   1.00 15.68 ? ? ? ? ? ? 166 PHE A-2 CA    1 
ATOM   2595 C  C     . PHE A-2 1 166 ? -16.961 -36.313 5.446   1.00 16.42 ? ? ? ? ? ? 166 PHE A-2 C     1 
ATOM   2596 O  O     . PHE A-2 1 166 ? -16.534 -37.376 5.924   1.00 20.71 ? ? ? ? ? ? 166 PHE A-2 O     1 
ATOM   2597 C  CB    . PHE A-2 1 166 ? -15.017 -35.651 4.038   1.00 15.47 ? ? ? ? ? ? 166 PHE A-2 CB    1 
ATOM   2598 C  CG    . PHE A-2 1 166 ? -14.426 -35.408 2.662   1.00 16.48 ? ? ? ? ? ? 166 PHE A-2 CG    1 
ATOM   2599 C  CD1   . PHE A-2 1 166 ? -13.863 -34.202 2.282   1.00 15.61 ? ? ? ? ? ? 166 PHE A-2 CD1   1 
ATOM   2600 C  CD2   . PHE A-2 1 166 ? -14.409 -36.433 1.707   1.00 22.06 ? ? ? ? ? ? 166 PHE A-2 CD2   1 
ATOM   2601 C  CE1   . PHE A-2 1 166 ? -13.357 -34.004 1.022   1.00 18.01 ? ? ? ? ? ? 166 PHE A-2 CE1   1 
ATOM   2602 C  CE2   . PHE A-2 1 166 ? -13.914 -36.261 0.397   1.00 21.00 ? ? ? ? ? ? 166 PHE A-2 CE2   1 
ATOM   2603 C  CZ    . PHE A-2 1 166 ? -13.342 -35.022 0.084   1.00 19.76 ? ? ? ? ? ? 166 PHE A-2 CZ    1 
ATOM   2604 N  N     . LEU A-2 1 167 ? -17.741 -35.497 6.144   1.00 14.50 ? ? ? ? ? ? 167 LEU A-2 N     1 
ATOM   2605 C  CA    . LEU A-2 1 167 ? -17.939 -35.770 7.572   1.00 14.41 ? ? ? ? ? ? 167 LEU A-2 CA    1 
ATOM   2606 C  C     . LEU A-2 1 167 ? -19.350 -36.191 7.901   1.00 18.36 ? ? ? ? ? ? 167 LEU A-2 C     1 
ATOM   2607 O  O     . LEU A-2 1 167 ? -19.694 -36.300 9.058   1.00 20.47 ? ? ? ? ? ? 167 LEU A-2 O     1 
ATOM   2608 C  CB    . LEU A-2 1 167 ? -17.558 -34.495 8.343   1.00 14.59 ? ? ? ? ? ? 167 LEU A-2 CB    1 
ATOM   2609 C  CG    . LEU A-2 1 167 ? -16.114 -34.060 8.256   1.00 14.28 ? ? ? ? ? ? 167 LEU A-2 CG    1 
ATOM   2610 C  CD1   . LEU A-2 1 167 ? -15.911 -32.823 9.124   1.00 17.13 ? ? ? ? ? ? 167 LEU A-2 CD1   1 
ATOM   2611 C  CD2   . LEU A-2 1 167 ? -15.084 -35.111 8.696   1.00 19.39 ? ? ? ? ? ? 167 LEU A-2 CD2   1 
ATOM   2612 N  N     . ARG A-2 1 168 ? -20.232 -36.434 6.949   1.00 23.35 ? ? ? ? ? ? 168 ARG A-2 N     1 
ATOM   2613 C  CA    . ARG A-2 1 168 ? -21.566 -36.930 7.286   1.00 24.99 ? ? ? ? ? ? 168 ARG A-2 CA    1 
ATOM   2614 C  C     . ARG A-2 1 168 ? -21.658 -38.461 7.504   1.00 31.49 ? ? ? ? ? ? 168 ARG A-2 C     1 
ATOM   2615 O  O     . ARG A-2 1 168 ? -22.660 -38.715 8.197   1.00 36.48 ? ? ? ? ? ? 168 ARG A-2 O     1 
ATOM   2616 C  CB    . ARG A-2 1 168 ? -22.571 -36.467 6.195   1.00 28.78 ? ? ? ? ? ? 168 ARG A-2 CB    1 
ATOM   2617 C  CG    . ARG A-2 1 168 ? -22.531 -34.921 6.096   1.00 29.36 ? ? ? ? ? ? 168 ARG A-2 CG    1 
ATOM   2618 C  CD    . ARG A-2 1 168 ? -23.710 -34.402 5.308   1.00 27.51 ? ? ? ? ? ? 168 ARG A-2 CD    1 
ATOM   2619 N  NE    . ARG A-2 1 168 ? -23.315 -34.520 3.878   1.00 27.87 ? ? ? ? ? ? 168 ARG A-2 NE    1 
ATOM   2620 C  CZ    . ARG A-2 1 168 ? -24.164 -34.304 2.904   1.00 27.61 ? ? ? ? ? ? 168 ARG A-2 CZ    1 
ATOM   2621 N  NH1   . ARG A-2 1 168 ? -25.430 -34.021 3.268   1.00 34.64 ? ? ? ? ? ? 168 ARG A-2 NH1   1 
ATOM   2622 N  NH2   . ARG A-2 1 168 ? -23.820 -34.409 1.636   1.00 33.92 ? ? ? ? ? ? 168 ARG A-2 NH2   1 
HETATM 2623 N  N1    A AR6 B   2 .   ? -1.787  -6.181  -10.206 0.80 17.29 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   N1    1 
HETATM 2624 C  C2    A AR6 B   2 .   ? -2.128  -5.457  -11.272 0.80 20.45 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   C2    1 
HETATM 2625 N  N3    A AR6 B   2 .   ? -2.987  -5.903  -12.231 0.80 22.00 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   N3    1 
HETATM 2626 C  C4    A AR6 B   2 .   ? -3.323  -7.229  -12.213 0.80 20.02 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   C4    1 
HETATM 2627 C  C5    A AR6 B   2 .   ? -2.898  -8.109  -11.161 0.80 16.66 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   C5    1 
HETATM 2628 C  C6    A AR6 B   2 .   ? -2.118  -7.491  -10.042 0.80 15.89 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   C6    1 
HETATM 2629 N  N6    A AR6 B   2 .   ? -1.632  -8.261  -9.032  0.80 16.70 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   N6    1 
HETATM 2630 N  N7    A AR6 B   2 .   ? -3.386  -9.406  -11.419 0.80 16.64 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   N7    1 
HETATM 2631 C  C8    A AR6 B   2 .   ? -4.144  -9.241  -12.568 0.80 23.62 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   C8    1 
HETATM 2632 N  N9    A AR6 B   2 .   ? -4.100  -7.973  -13.018 0.80 21.04 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   N9    1 
HETATM 2633 P  PA    A AR6 B   2 .   ? -9.172  -11.163 -14.298 0.80 17.39 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   PA    1 
HETATM 2634 P  PB    A AR6 B   2 .   ? -7.984  -12.625 -12.086 0.80 12.16 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   PB    1 
HETATM 2635 C  "C1'" A AR6 B   2 .   ? -4.863  -7.332  -14.136 0.80 22.87 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   "C1'" 1 
HETATM 2636 O  O1A   A AR6 B   2 .   ? -10.424 -10.444 -14.346 0.80 16.12 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   O1A   1 
HETATM 2637 O  O1B   A AR6 B   2 .   ? -6.636  -12.025 -11.981 0.80 14.29 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   O1B   1 
HETATM 2638 C  C1D   A AR6 B   2 .   ? -7.714  -14.853 -8.045  0.80 11.69 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   C1D   1 
HETATM 2639 O  O1D   A AR6 B   2 .   ? -8.033  -15.442 -6.765  0.80 12.57 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   O1D   1 
HETATM 2640 C  "C2'" A AR6 B   2 .   ? -4.692  -8.113  -15.411 0.80 27.22 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   "C2'" 1 
HETATM 2641 O  "O2'" A AR6 B   2 .   ? -4.900  -7.172  -16.466 0.80 46.39 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   "O2'" 1 
HETATM 2642 O  O2A   A AR6 B   2 .   ? -9.228  -12.611 -14.962 0.80 22.09 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   O2A   1 
HETATM 2643 O  O2B   A AR6 B   2 .   ? -8.148  -14.012 -12.662 0.80 13.77 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   O2B   1 
HETATM 2644 C  C2D   A AR6 B   2 .   ? -7.609  -13.373 -7.941  0.80 10.75 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   C2D   1 
HETATM 2645 O  O2D   A AR6 B   2 .   ? -6.854  -13.028 -6.813  0.80 11.40 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   O2D   1 
HETATM 2646 C  "C3'" A AR6 B   2 .   ? -5.976  -8.945  -15.519 0.80 31.03 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   "C3'" 1 
HETATM 2647 O  "O3'" A AR6 B   2 .   ? -6.260  -9.102  -16.899 0.80 42.29 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   "O3'" 1 
HETATM 2648 O  O3A   A AR6 B   2 .   ? -8.987  -11.578 -12.782 0.80 12.88 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   O3A   1 
HETATM 2649 C  C3D   A AR6 B   2 .   ? -9.050  -12.861 -7.931  0.80 10.17 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   C3D   1 
HETATM 2650 O  O3D   A AR6 B   2 .   ? -9.633  -13.109 -6.627  0.80 11.85 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   O3D   1 
HETATM 2651 C  "C4'" A AR6 B   2 .   ? -7.003  -8.084  -14.830 0.80 31.11 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   "C4'" 1 
HETATM 2652 O  "O4'" A AR6 B   2 .   ? -6.257  -7.411  -13.803 0.80 25.94 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   "O4'" 1 
HETATM 2653 C  C4D   A AR6 B   2 .   ? -9.718  -13.861 -8.877  0.80 11.68 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   C4D   1 
HETATM 2654 O  O4D   A AR6 B   2 .   ? -8.865  -15.033 -8.905  0.80 11.66 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   O4D   1 
HETATM 2655 C  "C5'" A AR6 B   2 .   ? -7.985  -9.014  -14.086 0.80 35.44 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   "C5'" 1 
HETATM 2656 O  "O5'" A AR6 B   2 .   ? -7.837  -10.360 -14.590 0.80 27.91 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   "O5'" 1 
HETATM 2657 C  C5D   A AR6 B   2 .   ? -9.813  -13.365 -10.286 0.80 12.08 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   C5D   1 
HETATM 2658 O  O5D   A AR6 B   2 .   ? -8.596  -12.591 -10.605 0.80 12.45 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   O5D   1 
HETATM 2659 MN MN    . MN  C   3 .   ? -8.828  -14.757 -14.450 0.35 12.08 ? ? ? ? ? ? 202 MN  A   MN    1 
HETATM 2660 C  C1    . GOL D   4 .   ? -10.846 -1.001  -4.899  1.00 47.53 ? ? ? ? ? ? 203 GOL A   C1    1 
HETATM 2661 O  O1    . GOL D   4 .   ? -12.021 -1.783  -5.020  1.00 30.05 ? ? ? ? ? ? 203 GOL A   O1    1 
HETATM 2662 C  C2    . GOL D   4 .   ? -10.250 -1.294  -6.280  1.00 43.66 ? ? ? ? ? ? 203 GOL A   C2    1 
HETATM 2663 O  O2    . GOL D   4 .   ? -11.195 -0.853  -7.279  1.00 42.41 ? ? ? ? ? ? 203 GOL A   O2    1 
HETATM 2664 C  C3    . GOL D   4 .   ? -8.933  -0.587  -6.511  1.00 48.46 ? ? ? ? ? ? 203 GOL A   C3    1 
HETATM 2665 O  O3    . GOL D   4 .   ? -8.810  -0.440  -7.930  1.00 52.80 ? ? ? ? ? ? 203 GOL A   O3    1 
HETATM 2666 S  S     . SO4 E   5 .   ? 1.549   -31.002 -14.551 0.50 18.60 ? ? ? ? ? ? 204 SO4 A   S     1 
HETATM 2667 O  O1    . SO4 E   5 .   ? 1.172   -32.441 -14.531 0.50 21.75 ? ? ? ? ? ? 204 SO4 A   O1    1 
HETATM 2668 O  O2    . SO4 E   5 .   ? 0.852   -30.298 -15.585 0.50 25.55 ? ? ? ? ? ? 204 SO4 A   O2    1 
HETATM 2669 O  O3    . SO4 E   5 .   ? 1.148   -30.369 -13.288 0.50 26.61 ? ? ? ? ? ? 204 SO4 A   O3    1 
HETATM 2670 O  O4    . SO4 E   5 .   ? 3.000   -30.862 -14.462 0.50 31.27 ? ? ? ? ? ? 204 SO4 A   O4    1 
HETATM 2671 N  N1    A AR6 B-2 2 .   ? -4.459  -4.638  10.206  0.80 17.29 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 N1    1 
HETATM 2672 C  C2    A AR6 B-2 2 .   ? -3.662  -4.571  11.272  0.80 20.45 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 C2    1 
HETATM 2673 N  N3    A AR6 B-2 2 .   ? -3.619  -5.538  12.231  0.80 22.00 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 N3    1 
HETATM 2674 C  C4    A AR6 B-2 2 .   ? -4.599  -6.492  12.213  0.80 20.02 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 C4    1 
HETATM 2675 C  C5    A AR6 B-2 2 .   ? -5.574  -6.564  11.161  0.80 16.66 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 C5    1 
HETATM 2676 C  C6    A AR6 B-2 2 .   ? -5.428  -5.580  10.042  0.80 15.89 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 C6    1 
HETATM 2677 N  N6    A AR6 B-2 2 .   ? -6.338  -5.544  9.032   0.80 16.70 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 N6    1 
HETATM 2678 N  N7    A AR6 B-2 2 .   ? -6.453  -7.635  11.419  0.80 16.64 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 N7    1 
HETATM 2679 C  C8    A AR6 B-2 2 .   ? -5.931  -8.209  12.568  0.80 23.62 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 C8    1 
HETATM 2680 N  N9    A AR6 B-2 2 .   ? -4.855  -7.537  13.018  0.80 21.04 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 N9    1 
HETATM 2681 P  PA    A AR6 B-2 2 .   ? -5.081  -13.525 14.298  0.80 17.39 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 PA    1 
HETATM 2682 P  PB    A AR6 B-2 2 .   ? -6.942  -13.227 12.086  0.80 12.16 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 PB    1 
HETATM 2683 C  "C1'" A AR6 B-2 2 .   ? -3.918  -7.877  14.136  0.80 22.87 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 "C1'" 1 
HETATM 2684 O  O1A   A AR6 B-2 2 .   ? -3.833  -14.249 14.346  0.80 16.12 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 O1A   1 
HETATM 2685 O  O1B   A AR6 B-2 2 .   ? -7.096  -11.759 11.981  0.80 14.29 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 O1B   1 
HETATM 2686 C  C1D   A AR6 B-2 2 .   ? -9.006  -14.107 8.045   0.80 11.69 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 C1D   1 
HETATM 2687 O  O1D   A AR6 B-2 2 .   ? -9.357  -14.678 6.765   0.80 12.57 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 O1D   1 
HETATM 2688 C  "C2'" A AR6 B-2 2 .   ? -4.680  -8.120  15.411  0.80 27.22 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 "C2'" 1 
HETATM 2689 O  "O2'" A AR6 B-2 2 .   ? -3.761  -7.830  16.466  0.80 46.39 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 "O2'" 1 
HETATM 2690 O  O2A   A AR6 B-2 2 .   ? -6.307  -14.297 14.962  0.80 22.09 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 O2A   1 
HETATM 2691 O  O2B   A AR6 B-2 2 .   ? -8.061  -14.062 12.662  0.80 13.77 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 O2B   1 
HETATM 2692 C  C2D   A AR6 B-2 2 .   ? -7.777  -13.276 7.941   0.80 10.75 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 C2D   1 
HETATM 2693 O  O2D   A AR6 B-2 2 .   ? -7.856  -12.450 6.813   0.80 11.40 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 O2D   1 
HETATM 2694 C  "C3'" A AR6 B-2 2 .   ? -4.759  -9.648  15.519  0.80 31.03 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 "C3'" 1 
HETATM 2695 O  "O3'" A AR6 B-2 2 .   ? -4.753  -9.972  16.899  0.80 42.29 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 "O3'" 1 
HETATM 2696 O  O3A   A AR6 B-2 2 .   ? -5.533  -13.572 12.782  0.80 12.88 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 O3A   1 
HETATM 2697 C  C3D   A AR6 B-2 2 .   ? -6.613  -14.268 7.931   0.80 10.17 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 C3D   1 
HETATM 2698 O  O3D   A AR6 B-2 2 .   ? -6.536  -14.897 6.627   0.80 11.85 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 O3D   1 
HETATM 2699 C  "C4'" A AR6 B-2 2 .   ? -3.499  -10.107 14.830  0.80 31.11 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 "C4'" 1 
HETATM 2700 O  "O4'" A AR6 B-2 2 .   ? -3.290  -9.124  13.803  0.80 25.94 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 "O4'" 1 
HETATM 2701 C  C4D   A AR6 B-2 2 .   ? -7.145  -15.347 8.877   0.80 11.68 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 C4D   1 
HETATM 2702 O  O4D   A AR6 B-2 2 .   ? -8.586  -15.194 8.905   0.80 11.66 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 O4D   1 
HETATM 2703 C  "C5'" A AR6 B-2 2 .   ? -3.814  -11.422 14.086  0.80 35.44 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 "C5'" 1 
HETATM 2704 O  "O5'" A AR6 B-2 2 .   ? -5.054  -11.967 14.590  0.80 27.91 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 "O5'" 1 
HETATM 2705 C  C5D   A AR6 B-2 2 .   ? -6.668  -15.181 10.286  0.80 12.08 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 C5D   1 
HETATM 2706 O  O5D   A AR6 B-2 2 .   ? -6.606  -13.740 10.605  0.80 12.45 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 O5D   1 
HETATM 2707 MN MN    . MN  C-2 3 .   ? -8.366  -15.024 14.450  0.35 12.08 ? ? ? ? ? ? 202 MN  A-2 MN    1 
HETATM 2708 C  C1    . GOL D-2 4 .   ? 4.556   -9.893  4.899   1.00 47.53 ? ? ? ? ? ? 203 GOL A-2 C1    1 
HETATM 2709 O  O1    . GOL D-2 4 .   ? 4.466   -11.302 5.020   1.00 30.05 ? ? ? ? ? ? 203 GOL A-2 O1    1 
HETATM 2710 C  C2    . GOL D-2 4 .   ? 4.004   -9.524  6.280   1.00 43.66 ? ? ? ? ? ? 203 GOL A-2 C2    1 
HETATM 2711 O  O2    . GOL D-2 4 .   ? 4.859   -10.122 7.279   1.00 42.41 ? ? ? ? ? ? 203 GOL A-2 O2    1 
HETATM 2712 C  C3    . GOL D-2 4 .   ? 3.958   -8.030  6.511   1.00 48.46 ? ? ? ? ? ? 203 GOL A-2 C3    1 
HETATM 2713 O  O3    . GOL D-2 4 .   ? 4.024   -7.850  7.930   1.00 52.80 ? ? ? ? ? ? 203 GOL A-2 O3    1 
HETATM 2714 S  S     . SO4 E-2 5 .   ? -27.623 -14.160 14.551  0.50 18.60 ? ? ? ? ? ? 204 SO4 A-2 S     1 
HETATM 2715 O  O1    . SO4 E-2 5 .   ? -28.681 -15.206 14.531  0.50 21.75 ? ? ? ? ? ? 204 SO4 A-2 O1    1 
HETATM 2716 O  O2    . SO4 E-2 5 .   ? -26.665 -14.411 15.585  0.50 25.55 ? ? ? ? ? ? 204 SO4 A-2 O2    1 
HETATM 2717 O  O3    . SO4 E-2 5 .   ? -26.874 -14.190 13.288  0.50 26.61 ? ? ? ? ? ? 204 SO4 A-2 O3    1 
HETATM 2718 O  O4    . SO4 E-2 5 .   ? -28.227 -12.833 14.462  0.50 31.27 ? ? ? ? ? ? 204 SO4 A-2 O4    1 
HETATM 2719 O  O     . HOH F   6 .   ? -10.406 -16.596 -3.837  1.00 9.99  ? ? ? ? ? ? 301 HOH A   O     1 
HETATM 2720 O  O     . HOH F   6 .   ? -12.164 -10.735 2.004   1.00 9.42  ? ? ? ? ? ? 302 HOH A   O     1 
HETATM 2721 O  O     . HOH F   6 .   ? -8.969  -17.852 -8.428  1.00 12.06 ? ? ? ? ? ? 303 HOH A   O     1 
HETATM 2722 O  O     . HOH F   6 .   ? -14.806 -25.267 -12.835 1.00 10.00 ? ? ? ? ? ? 304 HOH A   O     1 
HETATM 2723 O  O     . HOH F   6 .   ? -8.772  -18.167 -5.489  1.00 10.96 ? ? ? ? ? ? 305 HOH A   O     1 
HETATM 2724 O  O     . HOH F   6 .   ? -0.358  -12.858 -8.942  1.00 13.36 ? ? ? ? ? ? 306 HOH A   O     1 
HETATM 2725 O  O     . HOH F   6 .   ? -19.631 -17.860 -21.208 1.00 14.05 ? ? ? ? ? ? 307 HOH A   O     1 
HETATM 2726 O  O     . HOH F   6 .   ? -11.309 -14.878 -5.677  1.00 12.59 ? ? ? ? ? ? 308 HOH A   O     1 
HETATM 2727 O  O     . HOH F   6 .   ? -6.670  -10.185 -7.484  1.00 13.55 ? ? ? ? ? ? 309 HOH A   O     1 
HETATM 2728 O  O     . HOH F   6 .   ? -3.311  -20.304 -11.730 1.00 15.13 ? ? ? ? ? ? 310 HOH A   O     1 
HETATM 2729 O  O     . HOH F   6 .   ? -25.781 -11.415 -10.872 1.00 18.42 ? ? ? ? ? ? 311 HOH A   O     1 
HETATM 2730 O  O     . HOH F   6 .   ? -8.732  -18.419 -12.187 1.00 11.21 ? ? ? ? ? ? 312 HOH A   O     1 
HETATM 2731 O  O     . HOH F   6 .   ? -14.582 -37.743 -11.576 1.00 18.82 ? ? ? ? ? ? 313 HOH A   O     1 
HETATM 2732 O  O     . HOH F   6 .   ? -21.063 -34.517 -18.598 1.00 35.60 ? ? ? ? ? ? 314 HOH A   O     1 
HETATM 2733 O  O     . HOH F   6 .   ? -2.107  -24.896 -1.980  1.00 15.41 ? ? ? ? ? ? 315 HOH A   O     1 
HETATM 2734 O  O     . HOH F   6 .   ? -15.023 -7.051  -3.187  1.00 19.77 ? ? ? ? ? ? 316 HOH A   O     1 
HETATM 2735 O  O     . HOH F   6 .   ? -7.116  -29.873 -20.196 1.00 12.55 ? ? ? ? ? ? 317 HOH A   O     1 
HETATM 2736 O  O     . HOH F   6 .   ? -3.571  -28.367 -19.867 1.00 16.51 ? ? ? ? ? ? 318 HOH A   O     1 
HETATM 2737 O  O     . HOH F   6 .   ? -21.252 -28.676 -14.052 1.00 22.73 ? ? ? ? ? ? 319 HOH A   O     1 
HETATM 2738 O  O     . HOH F   6 .   ? -21.866 -18.892 -19.897 1.00 20.01 ? ? ? ? ? ? 320 HOH A   O     1 
HETATM 2739 O  O     . HOH F   6 .   ? -19.816 -35.021 -15.138 1.00 24.83 ? ? ? ? ? ? 321 HOH A   O     1 
HETATM 2740 O  O     . HOH F   6 .   ? -25.569 -5.165  -15.082 1.00 26.77 ? ? ? ? ? ? 322 HOH A   O     1 
HETATM 2741 O  O     . HOH F   6 .   ? -14.157 -10.836 -24.804 1.00 20.95 ? ? ? ? ? ? 323 HOH A   O     1 
HETATM 2742 O  O     . HOH F   6 .   ? -1.902  6.321   -4.964  1.00 36.53 ? ? ? ? ? ? 324 HOH A   O     1 
HETATM 2743 O  O     . HOH F   6 .   ? -14.833 -0.618  8.876   1.00 31.57 ? ? ? ? ? ? 325 HOH A   O     1 
HETATM 2744 O  O     A HOH F   6 .   ? -13.924 -34.533 -20.955 0.60 61.56 ? ? ? ? ? ? 326 HOH A   O     1 
HETATM 2745 O  O     B HOH F   6 .   ? -14.478 -34.276 -21.765 0.40 42.94 ? ? ? ? ? ? 326 HOH A   O     1 
HETATM 2746 O  O     . HOH F   6 .   ? -2.086  -12.234 -11.182 1.00 17.21 ? ? ? ? ? ? 327 HOH A   O     1 
HETATM 2747 O  O     . HOH F   6 .   ? 4.354   -18.125 -2.374  1.00 41.22 ? ? ? ? ? ? 328 HOH A   O     1 
HETATM 2748 O  O     . HOH F   6 .   ? -10.846 -12.837 -18.639 1.00 25.10 ? ? ? ? ? ? 329 HOH A   O     1 
HETATM 2749 O  O     . HOH F   6 .   ? -28.764 -18.259 -10.325 1.00 29.36 ? ? ? ? ? ? 330 HOH A   O     1 
HETATM 2750 O  O     . HOH F   6 .   ? -25.392 -16.165 -0.945  1.00 26.96 ? ? ? ? ? ? 331 HOH A   O     1 
HETATM 2751 O  O     . HOH F   6 .   ? -19.809 -8.033  -4.447  1.00 28.71 ? ? ? ? ? ? 332 HOH A   O     1 
HETATM 2752 O  O     . HOH F   6 .   ? -17.778 -6.498  -2.842  1.00 42.04 ? ? ? ? ? ? 333 HOH A   O     1 
HETATM 2753 O  O     . HOH F   6 .   ? -24.134 -30.177 -17.710 1.00 34.51 ? ? ? ? ? ? 334 HOH A   O     1 
HETATM 2754 O  O     . HOH F   6 .   ? 3.080   -27.973 -5.207  1.00 29.28 ? ? ? ? ? ? 335 HOH A   O     1 
HETATM 2755 O  O     . HOH F   6 .   ? -25.403 -25.473 -2.232  1.00 44.06 ? ? ? ? ? ? 336 HOH A   O     1 
HETATM 2756 O  O     . HOH F   6 .   ? -27.327 -26.674 -1.687  1.00 50.50 ? ? ? ? ? ? 337 HOH A   O     1 
HETATM 2757 O  O     . HOH F   6 .   ? -11.765 -38.113 -3.694  1.00 21.77 ? ? ? ? ? ? 338 HOH A   O     1 
HETATM 2758 O  O     . HOH F   6 .   ? -8.285  -16.461 -13.914 1.00 15.32 ? ? ? ? ? ? 339 HOH A   O     1 
HETATM 2759 O  O     . HOH F   6 .   ? -6.809  -14.212 -15.457 1.00 27.50 ? ? ? ? ? ? 340 HOH A   O     1 
HETATM 2760 O  O     . HOH F   6 .   ? -13.539 -2.153  -2.536  1.00 27.74 ? ? ? ? ? ? 341 HOH A   O     1 
HETATM 2761 O  O     . HOH F   6 .   ? -7.438  9.724   2.127   1.00 46.42 ? ? ? ? ? ? 342 HOH A   O     1 
HETATM 2762 O  O     A HOH F   6 .   ? -9.691  -5.040  -7.937  0.50 13.62 ? ? ? ? ? ? 343 HOH A   O     1 
HETATM 2763 O  O     . HOH F   6 .   ? -9.512  -3.428  -10.200 0.50 25.52 ? ? ? ? ? ? 344 HOH A   O     1 
HETATM 2764 O  O     . HOH F   6 .   ? -9.533  -4.366  -13.961 1.00 36.52 ? ? ? ? ? ? 345 HOH A   O     1 
HETATM 2765 O  O     . HOH F   6 .   ? -8.523  1.091   15.153  1.00 68.72 ? ? ? ? ? ? 346 HOH A   O     1 
HETATM 2766 O  O     . HOH F   6 .   ? -14.175 -2.358  -6.841  1.00 53.04 ? ? ? ? ? ? 347 HOH A   O     1 
HETATM 2767 O  O     . HOH F   6 .   ? -22.691 -8.826  -2.283  1.00 39.92 ? ? ? ? ? ? 348 HOH A   O     1 
HETATM 2768 O  O     . HOH F   6 .   ? -17.972 -37.496 -11.633 1.00 39.89 ? ? ? ? ? ? 349 HOH A   O     1 
HETATM 2769 O  O     . HOH F   6 .   ? -15.311 -39.709 -5.873  1.00 26.85 ? ? ? ? ? ? 350 HOH A   O     1 
HETATM 2770 O  O     . HOH F   6 .   ? -19.359 -27.344 -27.900 1.00 39.86 ? ? ? ? ? ? 351 HOH A   O     1 
HETATM 2771 O  O     . HOH F   6 .   ? -0.674  -33.349 -16.220 1.00 21.65 ? ? ? ? ? ? 352 HOH A   O     1 
HETATM 2772 O  O     . HOH F   6 .   ? 0.761   -25.195 -8.083  1.00 20.06 ? ? ? ? ? ? 353 HOH A   O     1 
HETATM 2773 O  O     . HOH F   6 .   ? 3.692   -23.539 -11.027 1.00 27.88 ? ? ? ? ? ? 354 HOH A   O     1 
HETATM 2774 O  O     . HOH F   6 .   ? 0.523   -17.714 -17.472 1.00 29.66 ? ? ? ? ? ? 355 HOH A   O     1 
HETATM 2775 O  O     . HOH F   6 .   ? -5.800  -10.498 -9.972  1.00 16.15 ? ? ? ? ? ? 356 HOH A   O     1 
HETATM 2776 O  O     . HOH F   6 .   ? -17.976 -11.674 -23.105 1.00 37.34 ? ? ? ? ? ? 357 HOH A   O     1 
HETATM 2777 O  O     . HOH F   6 .   ? -12.583 -13.221 -26.229 1.00 40.30 ? ? ? ? ? ? 358 HOH A   O     1 
HETATM 2778 O  O     . HOH F   6 .   ? -15.626 -13.310 -25.520 1.00 50.67 ? ? ? ? ? ? 359 HOH A   O     1 
HETATM 2779 O  O     . HOH F   6 .   ? -26.298 -24.180 -13.736 1.00 21.87 ? ? ? ? ? ? 360 HOH A   O     1 
HETATM 2780 O  O     . HOH F   6 .   ? -29.207 -19.770 -7.030  1.00 38.91 ? ? ? ? ? ? 361 HOH A   O     1 
HETATM 2781 O  O     . HOH F   6 .   ? -9.982  -17.289 0.000   0.25 10.95 ? ? ? ? ? ? 362 HOH A   O     1 
HETATM 2782 O  O     . HOH F   6 .   ? -21.112 -29.616 -19.505 1.00 30.52 ? ? ? ? ? ? 363 HOH A   O     1 
HETATM 2783 O  O     . HOH F   6 .   ? -21.908 -33.321 -15.351 1.00 50.96 ? ? ? ? ? ? 364 HOH A   O     1 
HETATM 2784 O  O     . HOH F   6 .   ? -22.734 -30.346 -12.741 1.00 31.11 ? ? ? ? ? ? 365 HOH A   O     1 
HETATM 2785 O  O     . HOH F   6 .   ? -5.081  -22.000 -23.573 1.00 33.60 ? ? ? ? ? ? 366 HOH A   O     1 
HETATM 2786 O  O     . HOH F   6 .   ? -7.524  -20.371 -22.793 1.00 31.21 ? ? ? ? ? ? 367 HOH A   O     1 
HETATM 2787 O  O     . HOH F   6 .   ? -10.548 -20.442 -25.814 1.00 45.21 ? ? ? ? ? ? 368 HOH A   O     1 
HETATM 2788 O  O     . HOH F   6 .   ? -21.919 -35.742 -3.988  1.00 47.51 ? ? ? ? ? ? 369 HOH A   O     1 
HETATM 2789 O  O     . HOH F   6 .   ? -26.572 -18.780 -17.967 1.00 40.29 ? ? ? ? ? ? 370 HOH A   O     1 
HETATM 2790 O  O     . HOH F   6 .   ? -12.881 -40.570 -4.519  1.00 28.28 ? ? ? ? ? ? 371 HOH A   O     1 
HETATM 2791 O  O     . HOH F   6 .   ? -8.902  -38.172 -4.328  1.00 26.99 ? ? ? ? ? ? 372 HOH A   O     1 
HETATM 2792 O  O     . HOH F   6 .   ? -7.767  2.802   -7.457  1.00 51.40 ? ? ? ? ? ? 373 HOH A   O     1 
HETATM 2793 O  O     . HOH F   6 .   ? -0.913  0.174   10.992  1.00 40.21 ? ? ? ? ? ? 374 HOH A   O     1 
HETATM 2794 O  O     A HOH F   6 .   ? -1.075  -28.515 -15.661 0.50 25.72 ? ? ? ? ? ? 375 HOH A   O     1 
HETATM 2795 O  O     A HOH F   6 .   ? -5.822  -19.079 -13.390 0.30 11.84 ? ? ? ? ? ? 376 HOH A   O     1 
HETATM 2796 O  O     . HOH F   6 .   ? -4.913  -11.927 -14.215 1.00 28.64 ? ? ? ? ? ? 377 HOH A   O     1 
HETATM 2797 O  O     . HOH F   6 .   ? 6.627   -14.914 -11.175 1.00 44.95 ? ? ? ? ? ? 378 HOH A   O     1 
HETATM 2798 O  O     . HOH F   6 .   ? -11.909 -8.618  -15.652 1.00 25.53 ? ? ? ? ? ? 379 HOH A   O     1 
HETATM 2799 O  O     A HOH F   6 .   ? -14.822 -11.729 -14.762 0.70 20.79 ? ? ? ? ? ? 380 HOH A   O     1 
HETATM 2800 O  O     . HOH F   6 .   ? -25.638 -23.858 -23.052 1.00 50.37 ? ? ? ? ? ? 381 HOH A   O     1 
HETATM 2801 O  O     . HOH F   6 .   ? -26.414 -18.794 -1.688  1.00 23.28 ? ? ? ? ? ? 382 HOH A   O     1 
HETATM 2802 O  O     . HOH F   6 .   ? -26.314 -22.734 -3.011  1.00 32.32 ? ? ? ? ? ? 383 HOH A   O     1 
HETATM 2803 O  O     . HOH F   6 .   ? -23.690 -12.937 -0.595  1.00 33.89 ? ? ? ? ? ? 384 HOH A   O     1 
HETATM 2804 O  O     . HOH F   6 .   ? -25.676 -28.592 -7.596  1.00 41.27 ? ? ? ? ? ? 385 HOH A   O     1 
HETATM 2805 O  O     . HOH F   6 .   ? -25.715 -26.478 -4.264  1.00 37.73 ? ? ? ? ? ? 386 HOH A   O     1 
HETATM 2806 O  O     . HOH F   6 .   ? -16.600 -39.244 0.499   1.00 50.74 ? ? ? ? ? ? 387 HOH A   O     1 
HETATM 2807 O  O     . HOH F   6 .   ? -7.523  -38.629 -1.882  1.00 37.22 ? ? ? ? ? ? 388 HOH A   O     1 
HETATM 2808 O  O     . HOH F   6 .   ? -14.056 -1.802  2.090   1.00 64.93 ? ? ? ? ? ? 389 HOH A   O     1 
HETATM 2809 O  O     . HOH F   6 .   ? -11.398 -40.553 -21.863 1.00 36.44 ? ? ? ? ? ? 390 HOH A   O     1 
HETATM 2810 O  O     . HOH F   6 .   ? -16.841 -6.435  -0.179  1.00 33.38 ? ? ? ? ? ? 391 HOH A   O     1 
HETATM 2811 O  O     . HOH F   6 .   ? 0.627   -29.230 -2.449  1.00 38.23 ? ? ? ? ? ? 392 HOH A   O     1 
HETATM 2812 O  O     . HOH F   6 .   ? -18.831 -39.643 -9.261  1.00 65.46 ? ? ? ? ? ? 393 HOH A   O     1 
HETATM 2813 O  O     B HOH F   6 .   ? -8.550  -14.160 -11.707 0.20 8.81  ? ? ? ? ? ? 394 HOH A   O     1 
HETATM 2814 O  O     B HOH F   6 .   ? -8.902  -11.720 -7.267  0.20 7.93  ? ? ? ? ? ? 395 HOH A   O     1 
HETATM 2815 O  O     B HOH F   6 .   ? -6.926  -14.174 -6.888  0.20 8.02  ? ? ? ? ? ? 396 HOH A   O     1 
HETATM 2816 O  O     . HOH F   6 .   ? -11.902 3.937   -2.176  1.00 32.49 ? ? ? ? ? ? 397 HOH A   O     1 
HETATM 2817 O  O     A HOH F   6 .   ? -12.500 -11.340 -16.025 0.70 24.07 ? ? ? ? ? ? 398 HOH A   O     1 
HETATM 2818 O  O     . HOH F   6 .   ? -27.799 -22.828 -5.303  1.00 54.86 ? ? ? ? ? ? 399 HOH A   O     1 
HETATM 2819 O  O     . HOH F   6 .   ? -20.677 -28.293 -17.141 0.50 17.91 ? ? ? ? ? ? 400 HOH A   O     1 
HETATM 2820 O  O     . HOH F   6 .   ? -17.228 -40.998 -7.685  0.50 50.45 ? ? ? ? ? ? 401 HOH A   O     1 
HETATM 2821 O  O     B HOH F   6 .   ? -2.142  -7.798  -8.731  0.20 10.95 ? ? ? ? ? ? 402 HOH A   O     1 
HETATM 2822 O  O     . HOH F   6 .   ? -19.741 -3.629  -11.401 1.00 30.54 ? ? ? ? ? ? 403 HOH A   O     1 
HETATM 2823 O  O     . HOH F   6 .   ? 0.236   -22.609 -16.631 1.00 45.66 ? ? ? ? ? ? 404 HOH A   O     1 
HETATM 2824 O  O     . HOH F   6 .   ? -20.055 -29.044 -25.939 1.00 54.33 ? ? ? ? ? ? 405 HOH A   O     1 
HETATM 2825 O  O     . HOH F   6 .   ? -21.421 -8.176  1.664   1.00 47.70 ? ? ? ? ? ? 406 HOH A   O     1 
HETATM 2826 O  O     . HOH F   6 .   ? -25.512 -30.296 -11.632 1.00 55.58 ? ? ? ? ? ? 407 HOH A   O     1 
HETATM 2827 O  O     . HOH F   6 .   ? -22.406 -30.911 -15.781 1.00 54.99 ? ? ? ? ? ? 408 HOH A   O     1 
HETATM 2828 O  O     . HOH F   6 .   ? -20.132 -36.905 -10.809 1.00 88.27 ? ? ? ? ? ? 409 HOH A   O     1 
HETATM 2829 O  O     . HOH F   6 .   ? -10.962 -41.921 -6.177  1.00 39.10 ? ? ? ? ? ? 410 HOH A   O     1 
HETATM 2830 O  O     . HOH F   6 .   ? 2.638   -27.837 -10.430 0.50 30.90 ? ? ? ? ? ? 411 HOH A   O     1 
HETATM 2831 O  O     A HOH F   6 .   ? -20.951 -11.333 -19.992 0.40 14.78 ? ? ? ? ? ? 412 HOH A   O     1 
HETATM 2832 O  O     . HOH F   6 .   ? -21.373 -7.318  -6.593  1.00 42.16 ? ? ? ? ? ? 413 HOH A   O     1 
HETATM 2833 O  O     B HOH F   6 .   ? 1.495   -25.971 -12.151 0.50 28.44 ? ? ? ? ? ? 414 HOH A   O     1 
HETATM 2834 O  O     . HOH F   6 .   ? 4.549   -27.817 -11.997 0.50 34.93 ? ? ? ? ? ? 415 HOH A   O     1 
HETATM 2835 O  O     . HOH F   6 .   ? -25.587 -37.005 -7.903  1.00 57.90 ? ? ? ? ? ? 416 HOH A   O     1 
HETATM 2836 O  O     . HOH F   6 .   ? -9.419  5.049   -6.816  1.00 82.55 ? ? ? ? ? ? 417 HOH A   O     1 
HETATM 2837 O  O     . HOH F   6 .   ? -11.299 2.741   -5.539  1.00 40.61 ? ? ? ? ? ? 418 HOH A   O     1 
HETATM 2838 O  O     . HOH F   6 .   ? -5.305  -3.783  16.294  1.00 53.95 ? ? ? ? ? ? 419 HOH A   O     1 
HETATM 2839 O  O     . HOH F   6 .   ? -21.048 -34.143 -21.917 1.00 63.55 ? ? ? ? ? ? 420 HOH A   O     1 
HETATM 2840 O  O     . HOH F   6 .   ? -23.897 -6.125  -9.198  1.00 54.11 ? ? ? ? ? ? 421 HOH A   O     1 
HETATM 2841 O  O     . HOH F   6 .   ? -5.217  -18.606 -22.748 1.00 62.82 ? ? ? ? ? ? 422 HOH A   O     1 
HETATM 2842 O  O     . HOH F   6 .   ? -14.847 0.061   -0.230  1.00 48.81 ? ? ? ? ? ? 423 HOH A   O     1 
HETATM 2843 O  O     . HOH F-2 6 .   ? -9.170  -17.310 3.837   1.00 9.99  ? ? ? ? ? ? 301 HOH A-2 O     1 
HETATM 2844 O  O     . HOH F-2 6 .   ? -3.215  -15.902 -2.004  1.00 9.42  ? ? ? ? ? ? 302 HOH A-2 O     1 
HETATM 2845 O  O     . HOH F-2 6 .   ? -10.976 -16.693 8.428   1.00 12.06 ? ? ? ? ? ? 303 HOH A-2 O     1 
HETATM 2846 O  O     . HOH F-2 6 .   ? -14.479 -25.456 12.835  1.00 10.00 ? ? ? ? ? ? 304 HOH A-2 O     1 
HETATM 2847 O  O     . HOH F-2 6 .   ? -11.347 -16.680 5.489   1.00 10.96 ? ? ? ? ? ? 305 HOH A-2 O     1 
HETATM 2848 O  O     . HOH F-2 6 .   ? -10.956 -6.739  8.942   1.00 13.36 ? ? ? ? ? ? 306 HOH A-2 O     1 
HETATM 2849 O  O     . HOH F-2 6 .   ? -5.652  -25.931 21.208  1.00 14.05 ? ? ? ? ? ? 307 HOH A-2 O     1 
HETATM 2850 O  O     . HOH F-2 6 .   ? -7.230  -17.233 5.677   1.00 12.59 ? ? ? ? ? ? 308 HOH A-2 O     1 
HETATM 2851 O  O     . HOH F-2 6 .   ? -5.485  -10.869 7.484   1.00 13.55 ? ? ? ? ? ? 309 HOH A-2 O     1 
HETATM 2852 O  O     . HOH F-2 6 .   ? -15.928 -13.019 11.730  1.00 15.13 ? ? ? ? ? ? 310 HOH A-2 O     1 
HETATM 2853 O  O     . HOH F-2 6 .   ? 3.005   -28.035 10.872  1.00 18.42 ? ? ? ? ? ? 311 HOH A-2 O     1 
HETATM 2854 O  O     . HOH F-2 6 .   ? -11.585 -16.772 12.187  1.00 11.21 ? ? ? ? ? ? 312 HOH A-2 O     1 
HETATM 2855 O  O     . HOH F-2 6 .   ? -25.395 -31.500 11.576  1.00 18.82 ? ? ? ? ? ? 313 HOH A-2 O     1 
HETATM 2856 O  O     . HOH F-2 6 .   ? -19.361 -35.500 18.598  1.00 35.60 ? ? ? ? ? ? 314 HOH A-2 O     1 
HETATM 2857 O  O     . HOH F-2 6 .   ? -20.507 -14.273 1.980   1.00 15.41 ? ? ? ? ? ? 315 HOH A-2 O     1 
HETATM 2858 O  O     . HOH F-2 6 .   ? 1.405   -16.536 3.187   1.00 19.77 ? ? ? ? ? ? 316 HOH A-2 O     1 
HETATM 2859 O  O     . HOH F-2 6 .   ? -22.313 -21.099 20.196  1.00 12.55 ? ? ? ? ? ? 317 HOH A-2 O     1 
HETATM 2860 O  O     . HOH F-2 6 .   ? -22.781 -17.276 19.867  1.00 16.51 ? ? ? ? ? ? 318 HOH A-2 O     1 
HETATM 2861 O  O     . HOH F-2 6 .   ? -14.208 -32.743 14.052  1.00 22.73 ? ? ? ? ? ? 319 HOH A-2 O     1 
HETATM 2862 O  O     . HOH F-2 6 .   ? -5.428  -28.383 19.897  1.00 20.01 ? ? ? ? ? ? 320 HOH A-2 O     1 
HETATM 2863 O  O     . HOH F-2 6 .   ? -20.421 -34.672 15.138  1.00 24.83 ? ? ? ? ? ? 321 HOH A-2 O     1 
HETATM 2864 O  O     . HOH F-2 6 .   ? 8.311   -24.726 15.082  1.00 26.77 ? ? ? ? ? ? 322 HOH A-2 O     1 
HETATM 2865 O  O     . HOH F-2 6 .   ? -2.306  -17.678 24.804  1.00 20.95 ? ? ? ? ? ? 323 HOH A-2 O     1 
HETATM 2866 O  O     . HOH F-2 6 .   ? 6.425   1.513   4.964   1.00 36.53 ? ? ? ? ? ? 324 HOH A-2 O     1 
HETATM 2867 O  O     . HOH F-2 6 .   ? 6.881   -13.155 -8.876  1.00 31.57 ? ? ? ? ? ? 325 HOH A-2 O     1 
HETATM 2868 O  O     A HOH F-2 6 .   ? -22.944 -29.325 20.955  0.60 61.56 ? ? ? ? ? ? 326 HOH A-2 O     1 
HETATM 2869 O  O     B HOH F-2 6 .   ? -22.445 -29.676 21.765  0.40 42.94 ? ? ? ? ? ? 326 HOH A-2 O     1 
HETATM 2870 O  O     . HOH F-2 6 .   ? -9.552  -7.924  11.182  1.00 17.21 ? ? ? ? ? ? 327 HOH A-2 O     1 
HETATM 2871 O  O     . HOH F-2 6 .   ? -17.874 -5.292  2.374   1.00 41.22 ? ? ? ? ? ? 328 HOH A-2 O     1 
HETATM 2872 O  O     . HOH F-2 6 .   ? -5.694  -15.811 18.639  1.00 25.10 ? ? ? ? ? ? 329 HOH A-2 O     1 
HETATM 2873 O  O     . HOH F-2 6 .   ? -1.431  -34.040 10.325  1.00 29.36 ? ? ? ? ? ? 330 HOH A-2 O     1 
HETATM 2874 O  O     . HOH F-2 6 .   ? -1.303  -30.073 0.945   1.00 26.96 ? ? ? ? ? ? 331 HOH A-2 O     1 
HETATM 2875 O  O     . HOH F-2 6 .   ? 2.948   -21.172 4.447   1.00 28.71 ? ? ? ? ? ? 332 HOH A-2 O     1 
HETATM 2876 O  O     . HOH F-2 6 .   ? 3.262   -18.645 2.842   1.00 42.04 ? ? ? ? ? ? 333 HOH A-2 O     1 
HETATM 2877 O  O     . HOH F-2 6 .   ? -14.067 -35.989 17.710  1.00 34.51 ? ? ? ? ? ? 334 HOH A-2 O     1 
HETATM 2878 O  O     . HOH F-2 6 .   ? -25.765 -11.319 5.207   1.00 29.28 ? ? ? ? ? ? 335 HOH A-2 O     1 
HETATM 2879 O  O     . HOH F-2 6 .   ? -9.359  -34.736 2.232   1.00 44.06 ? ? ? ? ? ? 336 HOH A-2 O     1 
HETATM 2880 O  O     . HOH F-2 6 .   ? -9.437  -37.003 1.687   1.00 50.50 ? ? ? ? ? ? 337 HOH A-2 O     1 
HETATM 2881 O  O     . HOH F-2 6 .   ? -27.124 -29.245 3.694   1.00 21.77 ? ? ? ? ? ? 338 HOH A-2 O     1 
HETATM 2882 O  O     . HOH F-2 6 .   ? -10.113 -15.406 13.914  1.00 15.32 ? ? ? ? ? ? 339 HOH A-2 O     1 
HETATM 2883 O  O     . HOH F-2 6 .   ? -8.903  -13.003 15.457  1.00 27.50 ? ? ? ? ? ? 340 HOH A-2 O     1 
HETATM 2884 O  O     . HOH F-2 6 .   ? 4.905   -12.802 2.536   1.00 27.74 ? ? ? ? ? ? 341 HOH A-2 O     1 
HETATM 2885 O  O     . HOH F-2 6 .   ? 12.140  -1.579  -2.127  1.00 46.42 ? ? ? ? ? ? 342 HOH A-2 O     1 
HETATM 2886 O  O     A HOH F-2 6 .   ? 0.481   -10.913 7.937   0.50 13.62 ? ? ? ? ? ? 343 HOH A-2 O     1 
HETATM 2887 O  O     . HOH F-2 6 .   ? 1.787   -9.952  10.200  0.50 25.52 ? ? ? ? ? ? 344 HOH A-2 O     1 
HETATM 2888 O  O     . HOH F-2 6 .   ? 0.985   -10.439 13.961  1.00 36.52 ? ? ? ? ? ? 345 HOH A-2 O     1 
HETATM 2889 O  O     . HOH F-2 6 .   ? 5.206   -6.836  -15.153 1.00 68.72 ? ? ? ? ? ? 346 HOH A-2 O     1 
HETATM 2890 O  O     . HOH F-2 6 .   ? 5.045   -13.455 6.841   1.00 53.04 ? ? ? ? ? ? 347 HOH A-2 O     1 
HETATM 2891 O  O     . HOH F-2 6 .   ? 3.702   -24.064 2.283   1.00 39.92 ? ? ? ? ? ? 348 HOH A-2 O     1 
HETATM 2892 O  O     . HOH F-2 6 .   ? -23.486 -34.312 11.633  1.00 39.89 ? ? ? ? ? ? 349 HOH A-2 O     1 
HETATM 2893 O  O     . HOH F-2 6 .   ? -26.734 -33.114 5.873   1.00 26.85 ? ? ? ? ? ? 350 HOH A-2 O     1 
HETATM 2894 O  O     . HOH F-2 6 .   ? -14.001 -30.437 27.900  1.00 39.86 ? ? ? ? ? ? 351 HOH A-2 O     1 
HETATM 2895 O  O     . HOH F-2 6 .   ? -28.544 -17.258 16.220  1.00 21.65 ? ? ? ? ? ? 352 HOH A-2 O     1 
HETATM 2896 O  O     . HOH F-2 6 .   ? -22.200 -11.938 8.083   1.00 20.06 ? ? ? ? ? ? 353 HOH A-2 O     1 
HETATM 2897 O  O     . HOH F-2 6 .   ? -22.231 -8.572  11.027  1.00 27.88 ? ? ? ? ? ? 354 HOH A-2 O     1 
HETATM 2898 O  O     . HOH F-2 6 .   ? -15.602 -8.404  17.472  1.00 29.66 ? ? ? ? ? ? 355 HOH A-2 O     1 
HETATM 2899 O  O     . HOH F-2 6 .   ? -6.192  -10.272 9.972   1.00 16.15 ? ? ? ? ? ? 356 HOH A-2 O     1 
HETATM 2900 O  O     . HOH F-2 6 .   ? -1.122  -21.405 23.105  1.00 37.34 ? ? ? ? ? ? 357 HOH A-2 O     1 
HETATM 2901 O  O     . HOH F-2 6 .   ? -5.158  -17.508 26.229  1.00 40.30 ? ? ? ? ? ? 358 HOH A-2 O     1 
HETATM 2902 O  O     . HOH F-2 6 .   ? -3.714  -20.188 25.520  1.00 50.67 ? ? ? ? ? ? 359 HOH A-2 O     1 
HETATM 2903 O  O     . HOH F-2 6 .   ? -7.791  -34.865 13.736  1.00 21.87 ? ? ? ? ? ? 360 HOH A-2 O     1 
HETATM 2904 O  O     . HOH F-2 6 .   ? -2.518  -35.179 7.030   1.00 38.91 ? ? ? ? ? ? 361 HOH A-2 O     1 
HETATM 2905 O  O     . HOH F-2 6 .   ? -9.982  -17.289 0.000   0.25 10.95 ? ? ? ? ? ? 362 HOH A-2 O     1 
HETATM 2906 O  O     . HOH F-2 6 .   ? -15.092 -33.092 19.505  1.00 30.52 ? ? ? ? ? ? 363 HOH A-2 O     1 
HETATM 2907 O  O     . HOH F-2 6 .   ? -17.903 -35.633 15.351  1.00 50.96 ? ? ? ? ? ? 364 HOH A-2 O     1 
HETATM 2908 O  O     . HOH F-2 6 .   ? -14.913 -34.861 12.741  1.00 31.11 ? ? ? ? ? ? 365 HOH A-2 O     1 
HETATM 2909 O  O     . HOH F-2 6 .   ? -16.512 -15.400 23.573  1.00 33.60 ? ? ? ? ? ? 366 HOH A-2 O     1 
HETATM 2910 O  O     . HOH F-2 6 .   ? -13.880 -16.701 22.793  1.00 31.21 ? ? ? ? ? ? 367 HOH A-2 O     1 
HETATM 2911 O  O     . HOH F-2 6 .   ? -12.429 -19.356 25.814  1.00 45.21 ? ? ? ? ? ? 368 HOH A-2 O     1 
HETATM 2912 O  O     . HOH F-2 6 .   ? -19.994 -36.853 3.988   1.00 47.51 ? ? ? ? ? ? 369 HOH A-2 O     1 
HETATM 2913 O  O     . HOH F-2 6 .   ? -2.978  -32.402 17.967  1.00 40.29 ? ? ? ? ? ? 370 HOH A-2 O     1 
HETATM 2914 O  O     . HOH F-2 6 .   ? -28.694 -31.440 4.519   1.00 28.28 ? ? ? ? ? ? 371 HOH A-2 O     1 
HETATM 2915 O  O     . HOH F-2 6 .   ? -28.607 -26.795 4.328   1.00 26.99 ? ? ? ? ? ? 372 HOH A-2 O     1 
HETATM 2916 O  O     . HOH F-2 6 .   ? 6.310   -5.325  7.457   1.00 51.40 ? ? ? ? ? ? 373 HOH A-2 O     1 
HETATM 2917 O  O     . HOH F-2 6 .   ? 0.607   -0.704  -10.992 1.00 40.21 ? ? ? ? ? ? 374 HOH A-2 O     1 
HETATM 2918 O  O     A HOH F-2 6 .   ? -24.157 -15.188 15.661  0.50 25.72 ? ? ? ? ? ? 375 HOH A-2 O     1 
HETATM 2919 O  O     A HOH F-2 6 .   ? -13.612 -14.581 13.390  0.30 11.84 ? ? ? ? ? ? 376 HOH A-2 O     1 
HETATM 2920 O  O     . HOH F-2 6 .   ? -7.873  -10.218 14.215  1.00 28.64 ? ? ? ? ? ? 377 HOH A-2 O     1 
HETATM 2921 O  O     . HOH F-2 6 .   ? -16.229 -1.718  11.175  1.00 44.95 ? ? ? ? ? ? 378 HOH A-2 O     1 
HETATM 2922 O  O     . HOH F-2 6 .   ? -1.509  -14.622 15.652  1.00 25.53 ? ? ? ? ? ? 379 HOH A-2 O     1 
HETATM 2923 O  O     A HOH F-2 6 .   ? -2.747  -18.701 14.762  0.70 20.79 ? ? ? ? ? ? 380 HOH A-2 O     1 
HETATM 2924 O  O     . HOH F-2 6 .   ? -7.843  -34.132 23.052  1.00 50.37 ? ? ? ? ? ? 381 HOH A-2 O     1 
HETATM 2925 O  O     . HOH F-2 6 .   ? -3.069  -32.272 1.688   1.00 23.28 ? ? ? ? ? ? 382 HOH A-2 O     1 
HETATM 2926 O  O     . HOH F-2 6 .   ? -6.531  -34.156 3.011   1.00 32.32 ? ? ? ? ? ? 383 HOH A-2 O     1 
HETATM 2927 O  O     . HOH F-2 6 .   ? 0.641   -26.985 0.595   1.00 33.89 ? ? ? ? ? ? 384 HOH A-2 O     1 
HETATM 2928 O  O     . HOH F-2 6 .   ? -11.923 -36.532 7.596   1.00 41.27 ? ? ? ? ? ? 385 HOH A-2 O     1 
HETATM 2929 O  O     . HOH F-2 6 .   ? -10.073 -35.509 4.264   1.00 37.73 ? ? ? ? ? ? 386 HOH A-2 O     1 
HETATM 2930 O  O     . HOH F-2 6 .   ? -25.686 -33.998 -0.499  1.00 50.74 ? ? ? ? ? ? 387 HOH A-2 O     1 
HETATM 2931 O  O     . HOH F-2 6 .   ? -29.692 -25.830 1.882   1.00 37.22 ? ? ? ? ? ? 388 HOH A-2 O     1 
HETATM 2932 O  O     . HOH F-2 6 .   ? 5.467   -13.074 -2.090  1.00 64.93 ? ? ? ? ? ? 389 HOH A-2 O     1 
HETATM 2933 O  O     . HOH F-2 6 .   ? -29.421 -30.147 21.863  1.00 36.44 ? ? ? ? ? ? 390 HOH A-2 O     1 
HETATM 2934 O  O     . HOH F-2 6 .   ? 2.848   -17.802 0.179   1.00 33.38 ? ? ? ? ? ? 391 HOH A-2 O     1 
HETATM 2935 O  O     . HOH F-2 6 .   ? -25.627 -14.072 2.449   1.00 38.23 ? ? ? ? ? ? 392 HOH A-2 O     1 
HETATM 2936 O  O     . HOH F-2 6 .   ? -24.916 -36.130 9.261   1.00 65.46 ? ? ? ? ? ? 393 HOH A-2 O     1 
HETATM 2937 O  O     B HOH F-2 6 .   ? -7.988  -14.485 11.707  0.20 8.81  ? ? ? ? ? ? 394 HOH A-2 O     1 
HETATM 2938 O  O     B HOH F-2 6 .   ? -5.699  -13.569 7.267   0.20 7.93  ? ? ? ? ? ? 395 HOH A-2 O     1 
HETATM 2939 O  O     B HOH F-2 6 .   ? -8.812  -13.085 6.888   0.20 8.02  ? ? ? ? ? ? 396 HOH A-2 O     1 
HETATM 2940 O  O     . HOH F-2 6 .   ? 9.361   -8.339  2.176   1.00 32.49 ? ? ? ? ? ? 397 HOH A-2 O     1 
HETATM 2941 O  O     A HOH F-2 6 .   ? -3.571  -16.495 16.025  0.70 24.07 ? ? ? ? ? ? 398 HOH A-2 O     1 
HETATM 2942 O  O     . HOH F-2 6 .   ? -5.870  -35.489 5.303   1.00 54.86 ? ? ? ? ? ? 399 HOH A-2 O     1 
HETATM 2943 O  O     . HOH F-2 6 .   ? -14.164 -32.053 17.141  0.50 17.91 ? ? ? ? ? ? 400 HOH A-2 O     1 
HETATM 2944 O  O     . HOH F-2 6 .   ? -26.891 -35.419 7.685   0.50 50.45 ? ? ? ? ? ? 401 HOH A-2 O     1 
HETATM 2945 O  O     B HOH F-2 6 .   ? -5.682  -5.754  8.731   0.20 10.95 ? ? ? ? ? ? 402 HOH A-2 O     1 
HETATM 2946 O  O     . HOH F-2 6 .   ? 6.728   -18.911 11.401  1.00 30.54 ? ? ? ? ? ? 403 HOH A-2 O     1 
HETATM 2947 O  O     . HOH F-2 6 .   ? -19.698 -11.100 16.631  1.00 45.66 ? ? ? ? ? ? 404 HOH A-2 O     1 
HETATM 2948 O  O     . HOH F-2 6 .   ? -15.125 -31.890 25.939  1.00 54.33 ? ? ? ? ? ? 405 HOH A-2 O     1 
HETATM 2949 O  O     . HOH F-2 6 .   ? 3.630   -22.639 -1.664  1.00 47.70 ? ? ? ? ? ? 406 HOH A-2 O     1 
HETATM 2950 O  O     . HOH F-2 6 .   ? -13.481 -37.242 11.632  1.00 55.58 ? ? ? ? ? ? 407 HOH A-2 O     1 
HETATM 2951 O  O     . HOH F-2 6 .   ? -15.567 -34.860 15.781  1.00 54.99 ? ? ? ? ? ? 408 HOH A-2 O     1 
HETATM 2952 O  O     . HOH F-2 6 .   ? -21.895 -35.887 10.809  1.00 88.27 ? ? ? ? ? ? 409 HOH A-2 O     1 
HETATM 2953 O  O     . HOH F-2 6 .   ? -30.824 -30.454 6.177   1.00 39.10 ? ? ? ? ? ? 410 HOH A-2 O     1 
HETATM 2954 O  O     . HOH F-2 6 .   ? -25.427 -11.634 10.430  0.50 30.90 ? ? ? ? ? ? 411 HOH A-2 O     1 
HETATM 2955 O  O     A HOH F-2 6 .   ? 0.661   -23.811 19.992  0.40 14.78 ? ? ? ? ? ? 412 HOH A-2 O     1 
HETATM 2956 O  O     . HOH F-2 6 .   ? 4.349   -22.169 6.593   1.00 42.16 ? ? ? ? ? ? 413 HOH A-2 O     1 
HETATM 2957 O  O     B HOH F-2 6 .   ? -23.239 -11.691 12.151  0.50 28.44 ? ? ? ? ? ? 414 HOH A-2 O     1 
HETATM 2958 O  O     . HOH F-2 6 .   ? -26.365 -9.969  11.997  0.50 34.93 ? ? ? ? ? ? 415 HOH A-2 O     1 
HETATM 2959 O  O     . HOH F-2 6 .   ? -19.254 -40.661 7.903   1.00 57.90 ? ? ? ? ? ? 416 HOH A-2 O     1 
HETATM 2960 O  O     . HOH F-2 6 .   ? 9.082   -5.633  6.816   1.00 82.55 ? ? ? ? ? ? 417 HOH A-2 O     1 
HETATM 2961 O  O     . HOH F-2 6 .   ? 8.023   -8.415  5.539   1.00 40.61 ? ? ? ? ? ? 418 HOH A-2 O     1 
HETATM 2962 O  O     . HOH F-2 6 .   ? -0.624  -6.486  -16.294 1.00 53.95 ? ? ? ? ? ? 419 HOH A-2 O     1 
HETATM 2963 O  O     . HOH F-2 6 .   ? -19.045 -35.300 21.917  1.00 63.55 ? ? ? ? ? ? 420 HOH A-2 O     1 
HETATM 2964 O  O     . HOH F-2 6 .   ? 6.644   -23.758 9.198   1.00 54.11 ? ? ? ? ? ? 421 HOH A-2 O     1 
HETATM 2965 O  O     . HOH F-2 6 .   ? -13.505 -13.821 22.748  1.00 62.82 ? ? ? ? ? ? 422 HOH A-2 O     1 
HETATM 2966 O  O     . HOH F-2 6 .   ? 7.476   -12.827 0.230   1.00 48.81 ? ? ? ? ? ? 423 HOH A-2 O     1 
# 
loop_
_atom_site_anisotrop.id 
_atom_site_anisotrop.type_symbol 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_atom_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_alt_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_comp_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_asym_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_seq_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_PDB_ins_code 
_atom_site_anisotrop.U[1][1] 
_atom_site_anisotrop.U[2][2] 
_atom_site_anisotrop.U[3][3] 
_atom_site_anisotrop.U[1][2] 
_atom_site_anisotrop.U[1][3] 
_atom_site_anisotrop.U[2][3] 
_atom_site_anisotrop.U[1][1]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[2][2]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[3][3]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[1][2]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[1][3]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[2][3]_esd 
_atom_site_anisotrop.pdbx_auth_seq_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_auth_comp_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_auth_asym_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_auth_atom_id 
1    N  N     . GLU A   10  ? 0.8446 0.6748 0.3117 0.1687  0.0834  0.0862  ? ? ? ? ? ? 10  GLU A   N     
2    C  CA    . GLU A   10  ? 0.6481 0.4610 0.5599 0.0801  0.0187  -0.0613 ? ? ? ? ? ? 10  GLU A   CA    
3    C  C     . GLU A   10  ? 0.6830 0.3950 0.5978 0.0495  0.0579  -0.1233 ? ? ? ? ? ? 10  GLU A   C     
4    O  O     . GLU A   10  ? 0.6432 0.6482 0.4769 0.0855  0.1389  -0.0880 ? ? ? ? ? ? 10  GLU A   O     
5    C  CB    . GLU A   10  ? 0.8313 0.6217 0.6440 0.2022  -0.0696 -0.2856 ? ? ? ? ? ? 10  GLU A   CB    
6    N  N     . ARG A   11  ? 0.6645 0.3191 0.5908 -0.0363 0.0613  -0.0863 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A   N     
7    C  CA    . ARG A   11  ? 0.5412 0.2136 0.4212 -0.0272 -0.0932 -0.0484 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A   CA    
8    C  C     . ARG A   11  ? 0.5826 0.2067 0.4558 -0.0476 -0.0639 -0.0743 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A   C     
9    O  O     . ARG A   11  ? 0.4814 0.2183 0.4781 -0.0373 0.0016  -0.0510 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A   O     
10   C  CB    . ARG A   11  ? 0.6814 0.2103 0.4257 -0.0869 -0.1303 -0.0212 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A   CB    
11   C  CG    . ARG A   11  ? 0.7517 0.2054 0.4090 -0.0517 -0.1319 -0.0267 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A   CG    
12   C  CD    . ARG A   11  ? 0.4768 0.1748 0.4518 0.0260  0.0026  -0.1222 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A   CD    
13   N  NE    . ARG A   11  ? 0.3784 0.2913 0.4163 -0.0172 -0.0266 -0.0739 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A   NE    
14   C  CZ    . ARG A   11  ? 0.4092 0.1960 0.2758 0.0291  -0.0428 0.0086  ? ? ? ? ? ? 11  ARG A   CZ    
15   N  NH1   . ARG A   11  ? 0.3229 0.1944 0.2700 0.0478  0.0035  0.0295  ? ? ? ? ? ? 11  ARG A   NH1   
16   N  NH2   . ARG A   11  ? 0.3748 0.3080 0.2768 0.0077  -0.0193 0.0580  ? ? ? ? ? ? 11  ARG A   NH2   
17   N  N     . THR A   12  ? 0.5951 0.1359 0.3514 -0.0711 -0.1037 -0.0341 ? ? ? ? ? ? 12  THR A   N     
18   C  CA    A THR A   12  ? 0.5974 0.1016 0.4442 -0.0854 -0.1245 -0.0177 ? ? ? ? ? ? 12  THR A   CA    
19   C  CA    B THR A   12  ? 0.5956 0.1076 0.4471 -0.0782 -0.1183 -0.0110 ? ? ? ? ? ? 12  THR A   CA    
20   C  C     . THR A   12  ? 0.6062 0.0894 0.4418 -0.1219 -0.0547 0.0139  ? ? ? ? ? ? 12  THR A   C     
21   O  O     . THR A   12  ? 0.5222 0.1417 0.3989 -0.0624 -0.0160 0.0434  ? ? ? ? ? ? 12  THR A   O     
22   C  CB    A THR A   12  ? 0.6571 0.1847 0.4500 -0.1234 -0.1536 -0.0178 ? ? ? ? ? ? 12  THR A   CB    
23   C  CB    B THR A   12  ? 0.5689 0.1445 0.4205 -0.0615 -0.1180 0.0138  ? ? ? ? ? ? 12  THR A   CB    
24   O  OG1   A THR A   12  ? 0.6538 0.1665 0.4616 -0.1405 -0.1937 -0.0431 ? ? ? ? ? ? 12  THR A   OG1   
25   O  OG1   B THR A   12  ? 0.7030 0.2375 0.5305 0.0529  -0.2543 -0.1136 ? ? ? ? ? ? 12  THR A   OG1   
26   C  CG2   A THR A   12  ? 0.6927 0.3049 0.4903 -0.0799 -0.1822 -0.1108 ? ? ? ? ? ? 12  THR A   CG2   
27   C  CG2   B THR A   12  ? 0.7529 0.2047 0.3455 -0.2475 -0.1599 0.0605  ? ? ? ? ? ? 12  THR A   CG2   
28   N  N     . TYR A   13  ? 0.5841 0.1082 0.4435 -0.1027 -0.1002 0.0379  ? ? ? ? ? ? 13  TYR A   N     
29   C  CA    . TYR A   13  ? 0.5444 0.1097 0.3964 -0.1273 -0.1144 0.0482  ? ? ? ? ? ? 13  TYR A   CA    
30   C  C     . TYR A   13  ? 0.5483 0.1397 0.4811 -0.1549 -0.1054 0.0013  ? ? ? ? ? ? 13  TYR A   C     
31   O  O     . TYR A   13  ? 0.5979 0.1463 0.6550 -0.1790 -0.1315 0.0423  ? ? ? ? ? ? 13  TYR A   O     
32   C  CB    . TYR A   13  ? 0.6042 0.1533 0.4338 -0.1558 -0.1537 0.0984  ? ? ? ? ? ? 13  TYR A   CB    
33   C  CG    . TYR A   13  ? 0.5483 0.1250 0.5108 -0.0911 -0.1503 0.0291  ? ? ? ? ? ? 13  TYR A   CG    
34   C  CD1   . TYR A   13  ? 0.6534 0.0863 0.3835 -0.1155 -0.0673 -0.0072 ? ? ? ? ? ? 13  TYR A   CD1   
35   C  CD2   . TYR A   13  ? 0.4637 0.1031 0.4725 -0.0712 -0.0430 0.0427  ? ? ? ? ? ? 13  TYR A   CD2   
36   C  CE1   . TYR A   13  ? 0.6496 0.1005 0.3894 -0.0898 0.0326  -0.0147 ? ? ? ? ? ? 13  TYR A   CE1   
37   C  CE2   . TYR A   13  ? 0.4699 0.1278 0.4355 -0.0756 0.0400  -0.0098 ? ? ? ? ? ? 13  TYR A   CE2   
38   C  CZ    . TYR A   13  ? 0.4734 0.1020 0.3482 -0.0484 -0.0470 -0.0273 ? ? ? ? ? ? 13  TYR A   CZ    
39   O  OH    . TYR A   13  ? 0.4240 0.1357 0.5361 0.0010  -0.0644 -0.0086 ? ? ? ? ? ? 13  TYR A   OH    
40   N  N     . LEU A   14  ? 0.5186 0.1520 0.3588 -0.1590 -0.0936 0.0005  ? ? ? ? ? ? 14  LEU A   N     
41   C  CA    . LEU A   14  ? 0.5237 0.1863 0.3311 -0.1750 -0.0850 -0.0171 ? ? ? ? ? ? 14  LEU A   CA    
42   C  C     . LEU A   14  ? 0.5475 0.1737 0.3178 -0.2143 -0.0766 0.0341  ? ? ? ? ? ? 14  LEU A   C     
43   O  O     . LEU A   14  ? 0.5856 0.2313 0.3940 -0.2558 -0.0309 0.0105  ? ? ? ? ? ? 14  LEU A   O     
44   C  CB    . LEU A   14  ? 0.4756 0.2132 0.2784 -0.1764 -0.0707 -0.0241 ? ? ? ? ? ? 14  LEU A   CB    
45   C  CG    . LEU A   14  ? 0.5483 0.2464 0.2812 -0.2379 -0.0634 -0.0229 ? ? ? ? ? ? 14  LEU A   CG    
46   C  CD1   . LEU A   14  ? 0.7592 0.3525 0.2962 -0.1572 -0.1904 -0.0316 ? ? ? ? ? ? 14  LEU A   CD1   
47   C  CD2   . LEU A   14  ? 0.5952 0.2819 0.3474 -0.2680 0.0457  -0.0993 ? ? ? ? ? ? 14  LEU A   CD2   
48   N  N     . TYR A   15  ? 0.5318 0.1618 0.2840 -0.1811 -0.0980 0.0434  ? ? ? ? ? ? 15  TYR A   N     
49   C  CA    . TYR A   15  ? 0.4348 0.1832 0.2712 -0.1759 -0.0934 0.0776  ? ? ? ? ? ? 15  TYR A   CA    
50   C  C     . TYR A   15  ? 0.4578 0.1871 0.3272 -0.2125 -0.1310 0.1014  ? ? ? ? ? ? 15  TYR A   C     
51   O  O     . TYR A   15  ? 0.4075 0.1575 0.3073 -0.1408 -0.0816 0.0811  ? ? ? ? ? ? 15  TYR A   O     
52   C  CB    . TYR A   15  ? 0.4588 0.1791 0.3059 -0.1733 -0.0631 0.0828  ? ? ? ? ? ? 15  TYR A   CB    
53   C  CG    . TYR A   15  ? 0.4695 0.1795 0.3045 -0.1493 -0.0817 0.0833  ? ? ? ? ? ? 15  TYR A   CG    
54   C  CD1   . TYR A   15  ? 0.3817 0.2079 0.3073 -0.1282 -0.0750 0.0311  ? ? ? ? ? ? 15  TYR A   CD1   
55   C  CD2   . TYR A   15  ? 0.4403 0.1539 0.3320 -0.1162 -0.0535 0.0602  ? ? ? ? ? ? 15  TYR A   CD2   
56   C  CE1   . TYR A   15  ? 0.4503 0.2136 0.3343 -0.1320 -0.0468 0.0087  ? ? ? ? ? ? 15  TYR A   CE1   
57   C  CE2   . TYR A   15  ? 0.4503 0.2061 0.2969 -0.1251 -0.1088 0.0734  ? ? ? ? ? ? 15  TYR A   CE2   
58   C  CZ    . TYR A   15  ? 0.4404 0.1580 0.3089 -0.0856 -0.0632 0.0308  ? ? ? ? ? ? 15  TYR A   CZ    
59   O  OH    . TYR A   15  ? 0.5723 0.2732 0.2834 -0.1778 -0.0756 0.0196  ? ? ? ? ? ? 15  TYR A   OH    
60   N  N     . ARG A   16  ? 0.3986 0.1657 0.3298 -0.1503 -0.0946 0.0924  ? ? ? ? ? ? 16  ARG A   N     
61   C  CA    A ARG A   16  ? 0.3738 0.1737 0.2998 -0.1042 -0.0726 0.0673  ? ? ? ? ? ? 16  ARG A   CA    
62   C  CA    B ARG A   16  ? 0.3712 0.1739 0.3026 -0.1006 -0.0721 0.0667  ? ? ? ? ? ? 16  ARG A   CA    
63   C  C     . ARG A   16  ? 0.4037 0.1650 0.2988 -0.1217 -0.0456 0.0799  ? ? ? ? ? ? 16  ARG A   C     
64   O  O     . ARG A   16  ? 0.4558 0.1974 0.3130 -0.1441 -0.0387 0.1038  ? ? ? ? ? ? 16  ARG A   O     
65   C  CB    A ARG A   16  ? 0.4162 0.1869 0.3837 -0.0807 -0.0579 0.0773  ? ? ? ? ? ? 16  ARG A   CB    
66   C  CB    B ARG A   16  ? 0.4234 0.1845 0.3837 -0.0782 -0.0645 0.0793  ? ? ? ? ? ? 16  ARG A   CB    
67   C  CG    A ARG A   16  ? 0.4563 0.1947 0.4164 -0.0567 -0.0369 0.0640  ? ? ? ? ? ? 16  ARG A   CG    
68   C  CG    B ARG A   16  ? 0.4564 0.1910 0.4215 -0.0476 -0.0479 0.0675  ? ? ? ? ? ? 16  ARG A   CG    
69   C  CD    A ARG A   16  ? 0.4323 0.2699 0.4721 0.0028  -0.0167 0.1216  ? ? ? ? ? ? 16  ARG A   CD    
70   C  CD    B ARG A   16  ? 0.4890 0.2548 0.4411 -0.0054 -0.0253 0.1205  ? ? ? ? ? ? 16  ARG A   CD    
71   N  NE    A ARG A   16  ? 0.5735 0.2719 0.4593 0.0186  0.0322  0.0750  ? ? ? ? ? ? 16  ARG A   NE    
72   N  NE    B ARG A   16  ? 0.5415 0.2817 0.4906 0.0351  0.0221  0.1068  ? ? ? ? ? ? 16  ARG A   NE    
73   C  CZ    A ARG A   16  ? 0.4847 0.3133 0.5174 0.0944  0.0773  0.0639  ? ? ? ? ? ? 16  ARG A   CZ    
74   C  CZ    B ARG A   16  ? 0.6368 0.3164 0.4755 0.0069  0.0345  0.0847  ? ? ? ? ? ? 16  ARG A   CZ    
75   N  NH1   A ARG A   16  ? 0.5576 0.2042 0.8682 0.0593  0.0966  0.1661  ? ? ? ? ? ? 16  ARG A   NH1   
76   N  NH1   B ARG A   16  ? 0.8283 0.4763 0.5719 -0.1625 -0.0835 0.0477  ? ? ? ? ? ? 16  ARG A   NH1   
77   N  NH2   A ARG A   16  ? 0.3894 0.6116 0.6270 0.3656  -0.0124 0.0641  ? ? ? ? ? ? 16  ARG A   NH2   
78   N  NH2   B ARG A   16  ? 0.6397 0.4725 0.4153 0.1874  -0.0042 0.1341  ? ? ? ? ? ? 16  ARG A   NH2   
79   N  N     . GLY A   17  ? 0.4450 0.1537 0.2987 -0.1049 -0.0578 0.0813  ? ? ? ? ? ? 17  GLY A   N     
80   C  CA    . GLY A   17  ? 0.4786 0.1723 0.2844 -0.1244 -0.0501 0.0736  ? ? ? ? ? ? 17  GLY A   CA    
81   C  C     . GLY A   17  ? 0.4826 0.1724 0.2688 -0.1228 -0.0510 0.0915  ? ? ? ? ? ? 17  GLY A   C     
82   O  O     . GLY A   17  ? 0.4798 0.2653 0.2853 -0.1062 -0.0538 0.0305  ? ? ? ? ? ? 17  GLY A   O     
83   N  N     . ARG A   18  ? 0.4734 0.1994 0.2454 -0.1262 -0.0423 0.0812  ? ? ? ? ? ? 18  ARG A   N     
84   C  CA    A ARG A   18  ? 0.4331 0.2358 0.2244 -0.1392 -0.0116 0.0786  ? ? ? ? ? ? 18  ARG A   CA    
85   C  CA    B ARG A   18  ? 0.4405 0.2344 0.2292 -0.1455 -0.0165 0.0802  ? ? ? ? ? ? 18  ARG A   CA    
86   C  C     . ARG A   18  ? 0.4485 0.2449 0.2832 -0.1493 -0.0165 0.0929  ? ? ? ? ? ? 18  ARG A   C     
87   O  O     . ARG A   18  ? 0.4683 0.2658 0.3089 -0.1876 -0.0555 0.0516  ? ? ? ? ? ? 18  ARG A   O     
88   C  CB    A ARG A   18  ? 0.4464 0.2578 0.3036 -0.1355 0.0041  0.0303  ? ? ? ? ? ? 18  ARG A   CB    
89   C  CB    B ARG A   18  ? 0.4640 0.2215 0.2676 -0.1374 0.0012  0.0690  ? ? ? ? ? ? 18  ARG A   CB    
90   C  CG    A ARG A   18  ? 0.3478 0.2449 0.4034 -0.0855 0.0271  0.0414  ? ? ? ? ? ? 18  ARG A   CG    
91   C  CG    B ARG A   18  ? 0.5180 0.2697 0.3222 -0.2251 0.0439  -0.0052 ? ? ? ? ? ? 18  ARG A   CG    
92   N  N     A ILE A   19  ? 0.4867 0.1976 0.2066 -0.1125 0.0433  0.0459  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   N     
93   N  N     B ILE A   19  ? 0.4810 0.1978 0.1922 -0.1169 0.0457  0.0420  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   N     
94   C  CA    A ILE A   19  ? 0.5493 0.1940 0.1852 -0.1598 0.0033  0.0198  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   CA    
95   C  CA    B ILE A   19  ? 0.5287 0.1988 0.1763 -0.1522 0.0296  0.0159  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   CA    
96   C  C     A ILE A   19  ? 0.4733 0.1808 0.1824 -0.1288 0.0460  0.0032  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   C     
97   C  C     B ILE A   19  ? 0.5084 0.1986 0.1445 -0.1633 -0.0070 0.0547  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   C     
98   O  O     A ILE A   19  ? 0.2872 0.1497 0.1909 -0.0516 -0.0817 0.0711  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   O     
99   O  O     B ILE A   19  ? 0.3838 0.1220 0.1368 -0.0530 -0.0442 0.0600  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   O     
100  C  CB    A ILE A   19  ? 0.5856 0.2139 0.1685 -0.1567 0.0344  -0.0156 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   CB    
101  C  CB    B ILE A   19  ? 0.5531 0.2000 0.2146 -0.1330 -0.0118 0.0318  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   CB    
102  C  CG1   A ILE A   19  ? 0.5853 0.1875 0.1383 -0.1292 0.0702  -0.0031 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   CG1   
103  C  CG1   B ILE A   19  ? 0.5193 0.1944 0.2322 -0.1555 0.0674  -0.0167 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   CG1   
104  C  CG2   A ILE A   19  ? 0.6806 0.2124 0.1584 -0.1142 0.0595  0.0630  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   CG2   
105  C  CG2   B ILE A   19  ? 0.5381 0.2451 0.2468 -0.1881 0.0644  -0.0420 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   CG2   
106  C  CD1   A ILE A   19  ? 0.4798 0.1727 0.2896 -0.1950 0.1259  0.0150  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   CD1   
107  C  CD1   B ILE A   19  ? 0.4486 0.3877 0.1335 -0.1806 0.0035  -0.0567 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   CD1   
108  N  N     . LEU A   20  ? 0.3835 0.1368 0.1695 -0.0697 0.0089  0.0339  ? ? ? ? ? ? 20  LEU A   N     
109  C  CA    . LEU A   20  ? 0.3514 0.1140 0.1707 -0.0539 -0.0273 0.0383  ? ? ? ? ? ? 20  LEU A   CA    
110  C  C     . LEU A   20  ? 0.3188 0.1127 0.1834 -0.0600 -0.0350 0.0405  ? ? ? ? ? ? 20  LEU A   C     
111  O  O     . LEU A   20  ? 0.3310 0.1346 0.2051 -0.0727 -0.0145 0.0305  ? ? ? ? ? ? 20  LEU A   O     
112  C  CB    . LEU A   20  ? 0.3487 0.1207 0.1966 -0.0399 -0.0164 0.0242  ? ? ? ? ? ? 20  LEU A   CB    
113  C  CG    . LEU A   20  ? 0.3395 0.1913 0.2045 -0.0075 0.0339  0.0716  ? ? ? ? ? ? 20  LEU A   CG    
114  C  CD1   . LEU A   20  ? 0.2433 0.2302 0.3007 -0.0302 0.0280  0.0358  ? ? ? ? ? ? 20  LEU A   CD1   
115  C  CD2   . LEU A   20  ? 0.3834 0.1999 0.2495 0.0075  0.0113  0.0966  ? ? ? ? ? ? 20  LEU A   CD2   
116  N  N     . ASN A   21  ? 0.2941 0.1331 0.1935 -0.0725 -0.0367 0.0157  ? ? ? ? ? ? 21  ASN A   N     
117  C  CA    . ASN A   21  ? 0.3147 0.1245 0.2089 -0.0735 -0.0369 0.0172  ? ? ? ? ? ? 21  ASN A   CA    
118  C  C     . ASN A   21  ? 0.3162 0.1177 0.1887 -0.0926 -0.0233 0.0079  ? ? ? ? ? ? 21  ASN A   C     
119  O  O     . ASN A   21  ? 0.2587 0.1103 0.2316 -0.0739 -0.0317 0.0268  ? ? ? ? ? ? 21  ASN A   O     
120  C  CB    . ASN A   21  ? 0.3237 0.1403 0.2315 -0.0655 -0.0207 0.0117  ? ? ? ? ? ? 21  ASN A   CB    
121  C  CG    . ASN A   21  ? 0.3153 0.1343 0.2591 -0.0764 -0.0356 0.0365  ? ? ? ? ? ? 21  ASN A   CG    
122  O  OD1   . ASN A   21  ? 0.3338 0.1350 0.2740 -0.0680 -0.0233 0.0579  ? ? ? ? ? ? 21  ASN A   OD1   
123  N  ND2   . ASN A   21  ? 0.3254 0.1622 0.3026 -0.0278 -0.0100 0.0582  ? ? ? ? ? ? 21  ASN A   ND2   
124  N  N     . LEU A   22  ? 0.3083 0.1317 0.2350 -0.0980 -0.0533 0.0421  ? ? ? ? ? ? 22  LEU A   N     
125  C  CA    . LEU A   22  ? 0.3114 0.1158 0.2496 -0.0763 -0.0693 0.0322  ? ? ? ? ? ? 22  LEU A   CA    
126  C  C     . LEU A   22  ? 0.3078 0.1175 0.2584 -0.0815 -0.0727 0.0231  ? ? ? ? ? ? 22  LEU A   C     
127  O  O     . LEU A   22  ? 0.3960 0.1148 0.2829 -0.1182 -0.0709 0.0223  ? ? ? ? ? ? 22  LEU A   O     
128  C  CB    . LEU A   22  ? 0.3043 0.1635 0.2300 -0.0846 -0.0509 0.0203  ? ? ? ? ? ? 22  LEU A   CB    
129  C  CG    . LEU A   22  ? 0.3322 0.1427 0.2634 -0.0920 -0.0963 0.0427  ? ? ? ? ? ? 22  LEU A   CG    
130  C  CD1   . LEU A   22  ? 0.4248 0.1613 0.2472 -0.1350 -0.0626 0.0302  ? ? ? ? ? ? 22  LEU A   CD1   
131  C  CD2   . LEU A   22  ? 0.3281 0.2218 0.3009 -0.0971 -0.0913 0.0274  ? ? ? ? ? ? 22  LEU A   CD2   
132  N  N     . ALA A   23  ? 0.3743 0.1416 0.2405 -0.1115 -0.0575 0.0063  ? ? ? ? ? ? 23  ALA A   N     
133  C  CA    . ALA A   23  ? 0.4476 0.1484 0.2319 -0.1115 -0.0277 0.0109  ? ? ? ? ? ? 23  ALA A   CA    
134  C  C     . ALA A   23  ? 0.4383 0.1137 0.2497 -0.0896 -0.0610 -0.0074 ? ? ? ? ? ? 23  ALA A   C     
135  O  O     . ALA A   23  ? 0.4366 0.1097 0.2556 -0.0999 -0.0585 -0.0140 ? ? ? ? ? ? 23  ALA A   O     
136  C  CB    . ALA A   23  ? 0.4652 0.1652 0.3145 -0.0026 -0.0739 -0.0033 ? ? ? ? ? ? 23  ALA A   CB    
137  N  N     . LEU A   24  ? 0.3963 0.1208 0.2841 -0.0837 -0.0709 -0.0296 ? ? ? ? ? ? 24  LEU A   N     
138  C  CA    . LEU A   24  ? 0.3630 0.1708 0.2745 -0.0894 -0.0879 -0.0415 ? ? ? ? ? ? 24  LEU A   CA    
139  C  C     . LEU A   24  ? 0.4037 0.1844 0.2928 -0.0568 -0.0554 -0.0008 ? ? ? ? ? ? 24  LEU A   C     
140  O  O     . LEU A   24  ? 0.5073 0.1708 0.3447 -0.0053 -0.0275 -0.0481 ? ? ? ? ? ? 24  LEU A   O     
141  C  CB    . LEU A   24  ? 0.4377 0.2026 0.3353 -0.1742 -0.0760 -0.0491 ? ? ? ? ? ? 24  LEU A   CB    
142  C  CG    . LEU A   24  ? 0.3823 0.1950 0.4667 -0.1196 -0.1566 0.0324  ? ? ? ? ? ? 24  LEU A   CG    
143  C  CD1   . LEU A   24  ? 0.4050 0.2167 0.5864 -0.0816 -0.0921 -0.1830 ? ? ? ? ? ? 24  LEU A   CD1   
144  C  CD2   . LEU A   24  ? 0.5262 0.1725 0.3618 -0.1346 -0.0895 -0.0208 ? ? ? ? ? ? 24  LEU A   CD2   
145  N  N     . GLU A   25  ? 0.4967 0.2143 0.2463 -0.0926 -0.0109 -0.0374 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A   N     
146  C  CA    . GLU A   25  ? 0.5497 0.2390 0.2530 -0.0610 0.0270  -0.0603 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A   CA    
147  C  C     . GLU A   25  ? 0.5845 0.2205 0.2562 -0.0468 0.0195  -0.0637 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A   C     
148  O  O     . GLU A   25  ? 0.5245 0.2296 0.3208 -0.0515 -0.0224 -0.0358 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A   O     
149  C  CB    . GLU A   25  ? 0.4726 0.3208 0.2995 -0.0456 0.0378  -0.0848 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A   CB    
150  C  CG    . GLU A   25  ? 0.5379 0.3085 0.4107 -0.0415 0.1219  -0.1673 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A   CG    
151  C  CD    . GLU A   25  ? 0.4533 0.3276 0.5806 0.0097  0.1454  -0.2756 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A   CD    
152  O  OE1   . GLU A   25  ? 0.3937 0.6447 0.5238 -0.1603 0.1463  -0.2735 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A   OE1   
153  O  OE2   . GLU A   25  ? 0.4907 0.1821 0.3501 0.0194  -0.0058 -0.1005 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A   OE2   
154  N  N     . GLY A   26  ? 0.6335 0.2296 0.2641 -0.0492 -0.0042 -0.0654 ? ? ? ? ? ? 26  GLY A   N     
155  C  CA    . GLY A   26  ? 0.6390 0.2209 0.3446 -0.0516 -0.0845 -0.0505 ? ? ? ? ? ? 26  GLY A   CA    
156  C  C     . GLY A   26  ? 0.5984 0.1613 0.3121 -0.1047 -0.0273 -0.0710 ? ? ? ? ? ? 26  GLY A   C     
157  O  O     . GLY A   26  ? 0.5324 0.2704 0.4249 -0.2045 -0.0816 -0.0024 ? ? ? ? ? ? 26  GLY A   O     
158  N  N     . ARG A   27  ? 0.5821 0.1738 0.2917 -0.0832 -0.0279 -0.0682 ? ? ? ? ? ? 27  ARG A   N     
159  C  CA    . ARG A   27  ? 0.5631 0.2381 0.2970 -0.0686 -0.1045 -0.0795 ? ? ? ? ? ? 27  ARG A   CA    
160  C  C     . ARG A   27  ? 0.4013 0.2382 0.2948 -0.0787 -0.0423 -0.0820 ? ? ? ? ? ? 27  ARG A   C     
161  O  O     . ARG A   27  ? 0.4030 0.2737 0.4424 -0.0549 -0.0771 -0.1025 ? ? ? ? ? ? 27  ARG A   O     
162  C  CB    . ARG A   27  ? 0.6517 0.4200 0.3032 -0.0406 -0.1987 -0.0297 ? ? ? ? ? ? 27  ARG A   CB    
163  N  N     . TYR A   28  ? 0.4225 0.1650 0.2185 -0.0651 -0.0340 -0.0234 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A   N     
164  C  CA    . TYR A   28  ? 0.3379 0.1833 0.2096 -0.0817 -0.0003 -0.0295 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A   CA    
165  C  C     . TYR A   28  ? 0.3382 0.1589 0.2210 -0.0984 -0.0095 -0.0177 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A   C     
166  O  O     . TYR A   28  ? 0.4746 0.1830 0.2257 -0.0579 -0.0027 -0.0099 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A   O     
167  C  CB    . TYR A   28  ? 0.3140 0.1787 0.2544 -0.0387 0.0179  -0.0319 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A   CB    
168  C  CG    . TYR A   28  ? 0.2719 0.2072 0.2321 -0.0619 -0.0205 -0.0360 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A   CG    
169  C  CD1   . TYR A   28  ? 0.3356 0.2153 0.2286 -0.0754 -0.0336 -0.0050 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A   CD1   
170  C  CD2   . TYR A   28  ? 0.2650 0.2558 0.2596 -0.0538 0.0203  -0.0387 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A   CD2   
171  C  CE1   . TYR A   28  ? 0.3317 0.2642 0.3053 -0.0612 0.0314  0.0231  ? ? ? ? ? ? 28  TYR A   CE1   
172  C  CE2   . TYR A   28  ? 0.3594 0.3031 0.2965 -0.1029 0.0758  -0.0333 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A   CE2   
173  C  CZ    . TYR A   28  ? 0.3741 0.3048 0.3002 -0.0914 0.0549  -0.0038 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A   CZ    
174  O  OH    . TYR A   28  ? 0.4891 0.3337 0.3723 -0.1512 0.1414  -0.0136 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A   OH    
175  N  N     . GLU A   29  ? 0.3250 0.1827 0.1871 -0.1029 -0.0239 -0.0474 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A   N     
176  C  CA    . GLU A   29  ? 0.3028 0.2091 0.1693 -0.1147 -0.0449 -0.0088 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A   CA    
177  C  C     . GLU A   29  ? 0.3054 0.1342 0.1896 -0.0830 -0.0653 0.0018  ? ? ? ? ? ? 29  GLU A   C     
178  O  O     . GLU A   29  ? 0.3665 0.1486 0.2003 -0.0962 -0.0844 0.0292  ? ? ? ? ? ? 29  GLU A   O     
179  C  CB    . GLU A   29  ? 0.2764 0.2774 0.1932 -0.1278 -0.0250 -0.0233 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A   CB    
180  C  CG    . GLU A   29  ? 0.3200 0.2750 0.2115 -0.1375 -0.0698 -0.0049 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A   CG    
181  C  CD    . GLU A   29  ? 0.3146 0.3079 0.2151 -0.1375 -0.0812 -0.0042 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A   CD    
182  O  OE1   . GLU A   29  ? 0.2774 0.3096 0.3286 -0.1131 -0.0601 -0.0287 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A   OE1   
183  O  OE2   . GLU A   29  ? 0.3349 0.3248 0.3819 -0.1703 -0.1243 0.0630  ? ? ? ? ? ? 29  GLU A   OE2   
184  N  N     . ILE A   30  ? 0.2682 0.1202 0.1945 -0.0643 -0.0433 -0.0096 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A   N     
185  C  CA    A ILE A   30  ? 0.2594 0.1389 0.1671 -0.0659 -0.0287 -0.0145 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A   CA    
186  C  CA    B ILE A   30  ? 0.2495 0.1407 0.1702 -0.0631 -0.0246 -0.0144 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A   CA    
187  C  C     . ILE A   30  ? 0.3217 0.1091 0.1722 -0.0843 -0.0155 -0.0122 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A   C     
188  O  O     . ILE A   30  ? 0.3012 0.1080 0.2205 -0.0728 -0.0075 0.0055  ? ? ? ? ? ? 30  ILE A   O     
189  C  CB    A ILE A   30  ? 0.2664 0.1497 0.2120 -0.0517 -0.0328 -0.0123 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A   CB    
190  C  CB    B ILE A   30  ? 0.2682 0.1458 0.2183 -0.0382 -0.0298 -0.0037 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A   CB    
191  C  CG1   A ILE A   30  ? 0.2446 0.1829 0.2076 -0.0186 -0.0366 -0.0306 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A   CG1   
192  C  CG1   B ILE A   30  ? 0.3164 0.2136 0.2370 -0.0695 0.0285  -0.0756 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A   CG1   
193  C  CG2   A ILE A   30  ? 0.2593 0.1961 0.1871 -0.0797 -0.0323 0.0495  ? ? ? ? ? ? 30  ILE A   CG2   
194  C  CG2   B ILE A   30  ? 0.2532 0.1334 0.2694 -0.0700 -0.0387 0.0356  ? ? ? ? ? ? 30  ILE A   CG2   
195  C  CD1   A ILE A   30  ? 0.2879 0.2418 0.2751 -0.1033 -0.0584 0.0594  ? ? ? ? ? ? 30  ILE A   CD1   
196  C  CD1   B ILE A   30  ? 0.3652 0.1235 0.2315 -0.0354 0.0323  0.0037  ? ? ? ? ? ? 30  ILE A   CD1   
197  N  N     . VAL A   31  ? 0.2458 0.1095 0.1594 -0.0559 -0.0167 -0.0060 ? ? ? ? ? ? 31  VAL A   N     
198  C  CA    . VAL A   31  ? 0.2087 0.1127 0.1504 -0.0535 -0.0195 0.0012  ? ? ? ? ? ? 31  VAL A   CA    
199  C  C     . VAL A   31  ? 0.2091 0.0995 0.1684 -0.0506 -0.0171 0.0149  ? ? ? ? ? ? 31  VAL A   C     
200  O  O     . VAL A   31  ? 0.2184 0.1088 0.1936 -0.0571 -0.0304 0.0178  ? ? ? ? ? ? 31  VAL A   O     
201  C  CB    . VAL A   31  ? 0.2175 0.1206 0.1462 -0.0398 -0.0354 -0.0032 ? ? ? ? ? ? 31  VAL A   CB    
202  C  CG1   . VAL A   31  ? 0.2708 0.1452 0.1416 -0.0417 -0.0080 0.0033  ? ? ? ? ? ? 31  VAL A   CG1   
203  C  CG2   . VAL A   31  ? 0.2100 0.1328 0.1984 -0.0452 -0.0215 0.0212  ? ? ? ? ? ? 31  VAL A   CG2   
204  N  N     . GLU A   32  ? 0.2523 0.0890 0.1965 -0.0343 -0.0402 0.0069  ? ? ? ? ? ? 32  GLU A   N     
205  C  CA    . GLU A   32  ? 0.2703 0.0902 0.1976 -0.0232 -0.0595 -0.0073 ? ? ? ? ? ? 32  GLU A   CA    
206  C  C     . GLU A   32  ? 0.2265 0.0839 0.1918 -0.0333 -0.0313 0.0158  ? ? ? ? ? ? 32  GLU A   C     
207  O  O     . GLU A   32  ? 0.2349 0.1340 0.2185 -0.0625 -0.0361 0.0348  ? ? ? ? ? ? 32  GLU A   O     
208  C  CB    . GLU A   32  ? 0.2722 0.0833 0.2139 -0.0275 -0.0489 0.0012  ? ? ? ? ? ? 32  GLU A   CB    
209  C  CG    . GLU A   32  ? 0.3350 0.0895 0.2565 -0.0228 0.0507  0.0119  ? ? ? ? ? ? 32  GLU A   CG    
210  C  CD    . GLU A   32  ? 0.3853 0.0970 0.2707 -0.0019 -0.0057 -0.0035 ? ? ? ? ? ? 32  GLU A   CD    
211  O  OE1   . GLU A   32  ? 0.3489 0.1003 0.2791 -0.0162 -0.0165 0.0076  ? ? ? ? ? ? 32  GLU A   OE1   
212  O  OE2   . GLU A   32  ? 0.4340 0.0897 0.2890 -0.0117 0.0130  -0.0157 ? ? ? ? ? ? 32  GLU A   OE2   
213  N  N     . HIS A   33  ? 0.2064 0.0801 0.1956 -0.0196 -0.0263 -0.0057 ? ? ? ? ? ? 33  HIS A   N     
214  C  CA    . HIS A   33  ? 0.1809 0.0840 0.1997 -0.0146 -0.0184 0.0013  ? ? ? ? ? ? 33  HIS A   CA    
215  C  C     . HIS A   33  ? 0.1932 0.0875 0.1791 -0.0173 -0.0239 0.0177  ? ? ? ? ? ? 33  HIS A   C     
216  O  O     . HIS A   33  ? 0.1813 0.1152 0.2186 -0.0193 -0.0110 -0.0011 ? ? ? ? ? ? 33  HIS A   O     
217  C  CB    . HIS A   33  ? 0.2029 0.0793 0.2006 -0.0109 -0.0410 -0.0067 ? ? ? ? ? ? 33  HIS A   CB    
218  C  CG    . HIS A   33  ? 0.1665 0.0822 0.2175 -0.0290 -0.0016 0.0012  ? ? ? ? ? ? 33  HIS A   CG    
219  N  ND1   . HIS A   33  ? 0.1803 0.0946 0.1596 -0.0263 0.0051  0.0043  ? ? ? ? ? ? 33  HIS A   ND1   
220  C  CD2   . HIS A   33  ? 0.1682 0.1156 0.2655 -0.0355 0.0175  0.0047  ? ? ? ? ? ? 33  HIS A   CD2   
221  C  CE1   . HIS A   33  ? 0.2067 0.1368 0.1632 0.0015  0.0087  0.0030  ? ? ? ? ? ? 33  HIS A   CE1   
222  N  NE2   . HIS A   33  ? 0.1927 0.1202 0.2349 -0.0105 0.0406  0.0140  ? ? ? ? ? ? 33  HIS A   NE2   
223  N  N     . LYS A   34  ? 0.2664 0.0875 0.1731 -0.0220 -0.0416 0.0284  ? ? ? ? ? ? 34  LYS A   N     
224  C  CA    . LYS A   34  ? 0.2659 0.1142 0.1737 -0.0108 -0.0471 0.0211  ? ? ? ? ? ? 34  LYS A   CA    
225  C  C     . LYS A   34  ? 0.2161 0.0963 0.1345 0.0097  -0.0474 -0.0018 ? ? ? ? ? ? 34  LYS A   C     
226  O  O     . LYS A   34  ? 0.1904 0.0984 0.1786 -0.0013 -0.0508 0.0037  ? ? ? ? ? ? 34  LYS A   O     
227  C  CB    . LYS A   34  ? 0.4023 0.1445 0.1578 -0.0333 -0.0631 0.0531  ? ? ? ? ? ? 34  LYS A   CB    
228  C  CG    . LYS A   34  ? 0.5906 0.1436 0.2306 -0.0153 0.0035  0.0618  ? ? ? ? ? ? 34  LYS A   CG    
229  C  CD    . LYS A   34  ? 0.5549 0.2501 0.2029 -0.0343 -0.0564 0.1234  ? ? ? ? ? ? 34  LYS A   CD    
230  C  CE    . LYS A   34  ? 0.4449 0.2494 0.2485 -0.0082 0.0043  0.1130  ? ? ? ? ? ? 34  LYS A   CE    
231  N  NZ    . LYS A   34  ? 0.5920 0.3485 0.4409 -0.1785 0.0510  0.1405  ? ? ? ? ? ? 34  LYS A   NZ    
232  N  N     . PRO A   35  ? 0.2101 0.1032 0.2028 0.0198  -0.0584 -0.0045 ? ? ? ? ? ? 35  PRO A   N     
233  C  CA    . PRO A   35  ? 0.1766 0.0964 0.1753 0.0300  -0.0386 -0.0069 ? ? ? ? ? ? 35  PRO A   CA    
234  C  C     . PRO A   35  ? 0.1776 0.1007 0.1267 0.0149  -0.0433 0.0108  ? ? ? ? ? ? 35  PRO A   C     
235  O  O     . PRO A   35  ? 0.1911 0.1020 0.1602 -0.0091 -0.0306 0.0143  ? ? ? ? ? ? 35  PRO A   O     
236  C  CB    . PRO A   35  ? 0.1805 0.1363 0.2184 0.0453  -0.0337 -0.0067 ? ? ? ? ? ? 35  PRO A   CB    
237  C  CG    . PRO A   35  ? 0.2235 0.1311 0.2712 0.0564  -0.0843 -0.0126 ? ? ? ? ? ? 35  PRO A   CG    
238  C  CD    . PRO A   35  ? 0.2443 0.1079 0.2880 0.0482  -0.0739 -0.0004 ? ? ? ? ? ? 35  PRO A   CD    
239  N  N     . ALA A   36  ? 0.1639 0.0935 0.1438 -0.0001 -0.0086 -0.0062 ? ? ? ? ? ? 36  ALA A   N     
240  C  CA    . ALA A   36  ? 0.1406 0.1032 0.1471 -0.0075 -0.0004 -0.0096 ? ? ? ? ? ? 36  ALA A   CA    
241  C  C     . ALA A   36  ? 0.1423 0.0961 0.1115 -0.0062 -0.0060 0.0092  ? ? ? ? ? ? 36  ALA A   C     
242  O  O     . ALA A   36  ? 0.1323 0.1071 0.1191 0.0049  0.0000  0.0063  ? ? ? ? ? ? 36  ALA A   O     
243  C  CB    . ALA A   36  ? 0.1372 0.1365 0.1727 -0.0002 -0.0129 -0.0100 ? ? ? ? ? ? 36  ALA A   CB    
244  N  N     . VAL A   37  ? 0.1245 0.0981 0.1203 0.0090  -0.0163 -0.0044 ? ? ? ? ? ? 37  VAL A   N     
245  C  CA    . VAL A   37  ? 0.1192 0.0913 0.1331 0.0130  -0.0283 0.0009  ? ? ? ? ? ? 37  VAL A   CA    
246  C  C     . VAL A   37  ? 0.1050 0.0937 0.1285 0.0092  -0.0045 0.0051  ? ? ? ? ? ? 37  VAL A   C     
247  O  O     . VAL A   37  ? 0.1116 0.0983 0.1632 0.0026  -0.0059 -0.0037 ? ? ? ? ? ? 37  VAL A   O     
248  C  CB    . VAL A   37  ? 0.1257 0.1152 0.1138 0.0231  -0.0204 0.0063  ? ? ? ? ? ? 37  VAL A   CB    
249  C  CG1   . VAL A   37  ? 0.1400 0.1192 0.1692 0.0378  -0.0138 0.0016  ? ? ? ? ? ? 37  VAL A   CG1   
250  C  CG2   . VAL A   37  ? 0.1555 0.1358 0.1190 0.0294  -0.0122 0.0083  ? ? ? ? ? ? 37  VAL A   CG2   
251  N  N     . ALA A   38  ? 0.1110 0.0857 0.1364 0.0048  -0.0128 -0.0052 ? ? ? ? ? ? 38  ALA A   N     
252  C  CA    . ALA A   38  ? 0.1024 0.0892 0.1294 0.0044  -0.0260 -0.0162 ? ? ? ? ? ? 38  ALA A   CA    
253  C  C     . ALA A   38  ? 0.0941 0.0969 0.1421 0.0059  -0.0139 -0.0086 ? ? ? ? ? ? 38  ALA A   C     
254  O  O     . ALA A   38  ? 0.0957 0.1171 0.1431 0.0001  -0.0094 -0.0078 ? ? ? ? ? ? 38  ALA A   O     
255  C  CB    . ALA A   38  ? 0.1057 0.1049 0.1610 0.0061  -0.0299 0.0101  ? ? ? ? ? ? 38  ALA A   CB    
256  N  N     . VAL A   39  ? 0.1081 0.0888 0.1240 0.0070  -0.0288 -0.0168 ? ? ? ? ? ? 39  VAL A   N     
257  C  CA    . VAL A   39  ? 0.1051 0.0972 0.1243 0.0007  -0.0258 -0.0045 ? ? ? ? ? ? 39  VAL A   CA    
258  C  C     . VAL A   39  ? 0.0897 0.0952 0.1355 -0.0015 -0.0175 -0.0107 ? ? ? ? ? ? 39  VAL A   C     
259  O  O     . VAL A   39  ? 0.1049 0.1013 0.1380 0.0003  -0.0136 -0.0069 ? ? ? ? ? ? 39  VAL A   O     
260  C  CB    . VAL A   39  ? 0.1217 0.1120 0.1206 0.0008  -0.0250 -0.0012 ? ? ? ? ? ? 39  VAL A   CB    
261  C  CG1   . VAL A   39  ? 0.1422 0.1553 0.1569 -0.0071 -0.0608 -0.0140 ? ? ? ? ? ? 39  VAL A   CG1   
262  C  CG2   . VAL A   39  ? 0.1631 0.1223 0.1621 0.0293  -0.0235 0.0153  ? ? ? ? ? ? 39  VAL A   CG2   
263  N  N     . ILE A   40  ? 0.1072 0.0946 0.1433 -0.0081 -0.0148 -0.0027 ? ? ? ? ? ? 40  ILE A   N     
264  C  CA    . ILE A   40  ? 0.1235 0.0920 0.1286 0.0013  -0.0190 -0.0076 ? ? ? ? ? ? 40  ILE A   CA    
265  C  C     . ILE A   40  ? 0.1076 0.0958 0.1536 0.0017  -0.0273 -0.0128 ? ? ? ? ? ? 40  ILE A   C     
266  O  O     . ILE A   40  ? 0.1026 0.1352 0.1723 -0.0005 -0.0226 -0.0131 ? ? ? ? ? ? 40  ILE A   O     
267  C  CB    . ILE A   40  ? 0.1299 0.1060 0.1471 -0.0202 -0.0215 0.0087  ? ? ? ? ? ? 40  ILE A   CB    
268  C  CG1   . ILE A   40  ? 0.1255 0.1188 0.1312 -0.0131 -0.0278 0.0125  ? ? ? ? ? ? 40  ILE A   CG1   
269  C  CG2   . ILE A   40  ? 0.1579 0.1055 0.1710 -0.0213 -0.0028 0.0079  ? ? ? ? ? ? 40  ILE A   CG2   
270  C  CD1   . ILE A   40  ? 0.1187 0.1400 0.1502 -0.0149 -0.0073 0.0093  ? ? ? ? ? ? 40  ILE A   CD1   
271  N  N     . ALA A   41  ? 0.1309 0.0983 0.1579 0.0015  -0.0251 -0.0254 ? ? ? ? ? ? 41  ALA A   N     
272  C  CA    . ALA A   41  ? 0.1252 0.1155 0.1596 0.0009  -0.0201 -0.0318 ? ? ? ? ? ? 41  ALA A   CA    
273  C  C     . ALA A   41  ? 0.1108 0.1127 0.1804 0.0015  -0.0130 -0.0394 ? ? ? ? ? ? 41  ALA A   C     
274  O  O     . ALA A   41  ? 0.1123 0.1209 0.1911 -0.0019 -0.0279 -0.0202 ? ? ? ? ? ? 41  ALA A   O     
275  C  CB    . ALA A   41  ? 0.1549 0.1416 0.1600 0.0154  -0.0304 -0.0086 ? ? ? ? ? ? 41  ALA A   CB    
276  N  N     . LEU A   42  ? 0.1140 0.1179 0.2284 -0.0051 -0.0242 -0.0477 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A   N     
277  C  CA    A LEU A   42  ? 0.1638 0.1094 0.2355 0.0023  -0.0451 -0.0315 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A   CA    
278  C  CA    B LEU A   42  ? 0.1304 0.1129 0.2535 -0.0009 -0.0376 -0.0433 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A   CA    
279  C  C     . LEU A   42  ? 0.1383 0.1280 0.2911 0.0032  -0.0751 -0.0729 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A   C     
280  O  O     . LEU A   42  ? 0.1515 0.1595 0.4086 0.0130  -0.1226 -0.0904 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A   O     
281  C  CB    A LEU A   42  ? 0.1327 0.1207 0.3243 0.0012  -0.0270 -0.0146 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A   CB    
282  C  CB    B LEU A   42  ? 0.1434 0.1427 0.3262 -0.0132 -0.0293 -0.0027 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A   CB    
283  C  CG    A LEU A   42  ? 0.1804 0.1286 0.2684 0.0316  0.0194  0.0133  ? ? ? ? ? ? 42  LEU A   CG    
284  C  CG    B LEU A   42  ? 0.1732 0.1658 0.2834 0.0043  -0.0158 0.0074  ? ? ? ? ? ? 42  LEU A   CG    
285  C  CD1   A LEU A   42  ? 0.0624 0.2423 0.2829 -0.0123 -0.0036 -0.0232 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A   CD1   
286  C  CD1   B LEU A   42  ? 0.2150 0.2737 0.2132 0.0106  -0.0489 0.0668  ? ? ? ? ? ? 42  LEU A   CD1   
287  C  CD2   A LEU A   42  ? 0.4404 0.1607 0.1934 -0.0067 -0.0668 0.0115  ? ? ? ? ? ? 42  LEU A   CD2   
288  C  CD2   B LEU A   42  ? 0.3105 0.2560 0.2190 -0.1059 -0.0496 0.0492  ? ? ? ? ? ? 42  LEU A   CD2   
289  N  N     . ARG A   43  ? 0.1658 0.1159 0.2486 -0.0024 -0.0539 -0.0503 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   N     
290  C  CA    A ARG A   43  ? 0.2047 0.1264 0.2554 -0.0017 -0.0703 -0.0578 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   CA    
291  C  CA    B ARG A   43  ? 0.2119 0.1258 0.2447 0.0020  -0.0753 -0.0500 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   CA    
292  C  C     . ARG A   43  ? 0.1742 0.1208 0.2578 -0.0090 -0.0527 -0.0527 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   C     
293  O  O     . ARG A   43  ? 0.1648 0.1585 0.2252 -0.0158 -0.0400 -0.0468 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   O     
294  C  CB    A ARG A   43  ? 0.2495 0.1588 0.2411 -0.0193 -0.1122 -0.0236 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   CB    
295  C  CB    B ARG A   43  ? 0.2148 0.1464 0.2516 -0.0039 -0.0858 -0.0328 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   CB    
296  C  CG    A ARG A   43  ? 0.2407 0.2081 0.2510 -0.0236 -0.0692 -0.0516 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   CG    
297  C  CG    B ARG A   43  ? 0.2686 0.2007 0.2616 -0.0531 -0.1484 0.0132  ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   CG    
298  C  CD    A ARG A   43  ? 0.2515 0.2086 0.2430 0.0046  -0.0943 -0.0225 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   CD    
299  C  CD    B ARG A   43  ? 0.3031 0.1875 0.2653 -0.0329 -0.0935 0.0026  ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   CD    
300  N  NE    A ARG A   43  ? 0.1795 0.2455 0.2620 0.0308  -0.0615 -0.0398 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   NE    
301  N  NE    B ARG A   43  ? 0.2552 0.2386 0.2564 -0.0267 -0.1058 0.0170  ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   NE    
302  C  CZ    A ARG A   43  ? 0.1583 0.2429 0.2500 0.0123  -0.0415 -0.0701 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   CZ    
303  C  CZ    B ARG A   43  ? 0.2596 0.2963 0.2655 -0.0554 -0.0350 -0.0504 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   CZ    
304  N  NH1   A ARG A   43  ? 0.2103 0.2684 0.3249 0.0580  -0.0725 -0.0094 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   NH1   
305  N  NH1   B ARG A   43  ? 0.4991 0.4162 0.3318 -0.1095 -0.1037 -0.1101 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   NH1   
306  N  NH2   A ARG A   43  ? 0.1700 0.3722 0.4051 -0.0481 0.0060  -0.2121 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   NH2   
307  N  NH2   B ARG A   43  ? 0.1596 0.4027 0.3826 0.0176  0.0733  -0.1026 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   NH2   
308  N  N     . GLU A   44  ? 0.2013 0.1291 0.3508 -0.0188 -0.1096 -0.0597 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A   N     
309  C  CA    . GLU A   44  ? 0.2717 0.1241 0.3005 -0.0044 -0.1062 -0.0599 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A   CA    
310  C  C     . GLU A   44  ? 0.1735 0.1344 0.2875 -0.0094 -0.0595 -0.0674 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A   C     
311  O  O     . GLU A   44  ? 0.1835 0.1292 0.3502 -0.0091 -0.0439 -0.0603 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A   O     
312  C  CB    . GLU A   44  ? 0.3978 0.1723 0.2900 0.0047  -0.0948 -0.1042 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A   CB    
313  C  CG    . GLU A   44  ? 0.4947 0.2204 0.3044 0.0157  -0.1439 -0.0883 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A   CG    
314  C  CD    . GLU A   44  ? 0.6344 0.4216 0.3019 0.0274  -0.0973 -0.0564 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A   CD    
315  O  OE1   . GLU A   44  ? 0.8040 0.5402 0.3087 0.0829  -0.1582 -0.0867 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A   OE1   
316  O  OE2   . GLU A   44  ? 0.6102 0.5401 0.3481 -0.0507 -0.0156 -0.0835 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A   OE2   
317  N  N     . GLY A   45  ? 0.1741 0.1268 0.2590 -0.0343 -0.0382 -0.0281 ? ? ? ? ? ? 45  GLY A   N     
318  C  CA    . GLY A   45  ? 0.2062 0.1573 0.2717 -0.0728 -0.0559 0.0136  ? ? ? ? ? ? 45  GLY A   CA    
319  C  C     . GLY A   45  ? 0.1442 0.1199 0.2396 -0.0203 -0.0251 -0.0108 ? ? ? ? ? ? 45  GLY A   C     
320  O  O     . GLY A   45  ? 0.1710 0.1418 0.2585 -0.0267 -0.0393 0.0069  ? ? ? ? ? ? 45  GLY A   O     
321  N  N     . ARG A   46  ? 0.1408 0.1007 0.2450 -0.0143 -0.0272 -0.0208 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   N     
322  C  CA    A ARG A   46  ? 0.1380 0.0908 0.2084 -0.0072 -0.0116 -0.0375 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   CA    
323  C  CA    B ARG A   46  ? 0.1370 0.0934 0.2165 -0.0079 0.0028  -0.0415 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   CA    
324  C  C     . ARG A   46  ? 0.1223 0.0951 0.1572 0.0050  -0.0162 -0.0181 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   C     
325  O  O     . ARG A   46  ? 0.1326 0.1061 0.1789 0.0002  -0.0281 -0.0235 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   O     
326  C  CB    A ARG A   46  ? 0.1452 0.1108 0.2190 0.0130  0.0048  -0.0402 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   CB    
327  C  CB    B ARG A   46  ? 0.1456 0.1134 0.2002 0.0236  0.0043  -0.0322 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   CB    
328  C  CG    A ARG A   46  ? 0.2160 0.1126 0.2179 0.0364  0.0018  -0.0329 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   CG    
329  C  CG    B ARG A   46  ? 0.1500 0.1151 0.2327 0.0222  -0.0190 -0.0732 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   CG    
330  C  CD    A ARG A   46  ? 0.1658 0.1457 0.2546 0.0393  0.0114  -0.0486 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   CD    
331  C  CD    B ARG A   46  ? 0.1192 0.1294 0.2321 0.0160  -0.0216 -0.0671 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   CD    
332  N  NE    A ARG A   46  ? 0.2111 0.1706 0.2902 0.0240  0.0095  -0.1068 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   NE    
333  N  NE    B ARG A   46  ? 0.1318 0.1278 0.2983 0.0244  -0.0286 -0.0991 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   NE    
334  C  CZ    A ARG A   46  ? 0.2372 0.1616 0.3268 -0.0021 -0.0298 -0.0810 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   CZ    
335  C  CZ    B ARG A   46  ? 0.1405 0.1630 0.3113 -0.0089 -0.0039 -0.1197 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   CZ    
336  N  NH1   A ARG A   46  ? 0.2690 0.1352 0.4562 -0.0388 -0.0959 0.0180  ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   NH1   
337  N  NH1   B ARG A   46  ? 0.1324 0.1473 0.3432 0.0033  -0.0168 -0.0776 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   NH1   
338  N  NH2   A ARG A   46  ? 0.2548 0.2069 0.2697 -0.0060 0.0428  -0.1283 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   NH2   
339  N  NH2   B ARG A   46  ? 0.1408 0.1586 0.3688 -0.0012 -0.0037 -0.1337 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   NH2   
340  N  N     . MET A   47  ? 0.1336 0.0890 0.1600 -0.0025 -0.0173 -0.0248 ? ? ? ? ? ? 47  MET A   N     
341  C  CA    . MET A   47  ? 0.1296 0.0869 0.1403 -0.0091 -0.0136 -0.0095 ? ? ? ? ? ? 47  MET A   CA    
342  C  C     . MET A   47  ? 0.1083 0.0988 0.1391 -0.0002 -0.0197 -0.0131 ? ? ? ? ? ? 47  MET A   C     
343  O  O     . MET A   47  ? 0.1109 0.1000 0.1559 0.0073  -0.0077 -0.0229 ? ? ? ? ? ? 47  MET A   O     
344  C  CB    . MET A   47  ? 0.1565 0.0936 0.1432 -0.0114 -0.0204 -0.0151 ? ? ? ? ? ? 47  MET A   CB    
345  C  CG    . MET A   47  ? 0.1581 0.0962 0.1478 -0.0092 0.0105  -0.0203 ? ? ? ? ? ? 47  MET A   CG    
346  S  SD    . MET A   47  ? 0.1789 0.1218 0.1353 -0.0150 -0.0029 -0.0072 ? ? ? ? ? ? 47  MET A   SD    
347  C  CE    . MET A   47  ? 0.1796 0.1130 0.1494 -0.0163 0.0115  -0.0021 ? ? ? ? ? ? 47  MET A   CE    
348  N  N     . LEU A   48  ? 0.1200 0.0899 0.1356 -0.0026 -0.0169 -0.0115 ? ? ? ? ? ? 48  LEU A   N     
349  C  CA    . LEU A   48  ? 0.1037 0.1012 0.1363 -0.0019 -0.0167 -0.0067 ? ? ? ? ? ? 48  LEU A   CA    
350  C  C     . LEU A   48  ? 0.1064 0.0965 0.1262 -0.0006 -0.0041 -0.0071 ? ? ? ? ? ? 48  LEU A   C     
351  O  O     . LEU A   48  ? 0.1166 0.1013 0.1595 0.0088  -0.0152 -0.0244 ? ? ? ? ? ? 48  LEU A   O     
352  C  CB    . LEU A   48  ? 0.1197 0.1026 0.1530 0.0001  -0.0201 -0.0010 ? ? ? ? ? ? 48  LEU A   CB    
353  C  CG    . LEU A   48  ? 0.1441 0.1260 0.1352 0.0070  -0.0093 0.0096  ? ? ? ? ? ? 48  LEU A   CG    
354  C  CD1   . LEU A   48  ? 0.1821 0.1209 0.1815 0.0248  0.0260  0.0058  ? ? ? ? ? ? 48  LEU A   CD1   
355  C  CD2   . LEU A   48  ? 0.1354 0.1400 0.2143 0.0035  -0.0211 0.0437  ? ? ? ? ? ? 48  LEU A   CD2   
356  N  N     . PHE A   49  ? 0.0942 0.1290 0.1418 -0.0069 -0.0013 -0.0219 ? ? ? ? ? ? 49  PHE A   N     
357  C  CA    . PHE A   49  ? 0.1042 0.1116 0.1495 0.0008  -0.0080 -0.0215 ? ? ? ? ? ? 49  PHE A   CA    
358  C  C     . PHE A   49  ? 0.1050 0.1082 0.1447 0.0021  0.0026  -0.0250 ? ? ? ? ? ? 49  PHE A   C     
359  O  O     . PHE A   49  ? 0.1276 0.1306 0.1439 0.0139  0.0051  -0.0329 ? ? ? ? ? ? 49  PHE A   O     
360  C  CB    . PHE A   49  ? 0.1061 0.1260 0.1390 0.0051  -0.0058 -0.0177 ? ? ? ? ? ? 49  PHE A   CB    
361  C  CG    . PHE A   49  ? 0.1153 0.1069 0.1560 0.0111  0.0047  -0.0219 ? ? ? ? ? ? 49  PHE A   CG    
362  C  CD1   . PHE A   49  ? 0.1218 0.1062 0.1742 0.0086  -0.0114 -0.0121 ? ? ? ? ? ? 49  PHE A   CD1   
363  C  CD2   . PHE A   49  ? 0.1090 0.1306 0.1305 0.0026  -0.0067 -0.0151 ? ? ? ? ? ? 49  PHE A   CD2   
364  C  CE1   . PHE A   49  ? 0.1326 0.1171 0.1568 0.0011  -0.0070 -0.0142 ? ? ? ? ? ? 49  PHE A   CE1   
365  C  CE2   . PHE A   49  ? 0.1268 0.1134 0.1527 -0.0014 -0.0063 -0.0120 ? ? ? ? ? ? 49  PHE A   CE2   
366  C  CZ    . PHE A   49  ? 0.1417 0.1105 0.1674 0.0082  -0.0166 -0.0327 ? ? ? ? ? ? 49  PHE A   CZ    
367  N  N     . VAL A   50  ? 0.1096 0.1119 0.1663 -0.0058 0.0030  -0.0270 ? ? ? ? ? ? 50  VAL A   N     
368  C  CA    . VAL A   50  ? 0.1103 0.1090 0.1580 -0.0052 -0.0074 -0.0213 ? ? ? ? ? ? 50  VAL A   CA    
369  C  C     . VAL A   50  ? 0.1043 0.1226 0.1377 0.0037  -0.0015 -0.0309 ? ? ? ? ? ? 50  VAL A   C     
370  O  O     . VAL A   50  ? 0.1215 0.1497 0.1358 -0.0064 0.0042  -0.0253 ? ? ? ? ? ? 50  VAL A   O     
371  C  CB    . VAL A   50  ? 0.1199 0.1230 0.1346 0.0093  0.0013  -0.0158 ? ? ? ? ? ? 50  VAL A   CB    
372  C  CG1   . VAL A   50  ? 0.1292 0.1803 0.1782 0.0241  -0.0208 -0.0183 ? ? ? ? ? ? 50  VAL A   CG1   
373  C  CG2   . VAL A   50  ? 0.2067 0.1233 0.1534 0.0285  0.0288  -0.0157 ? ? ? ? ? ? 50  VAL A   CG2   
374  N  N     . ARG A   51  ? 0.1143 0.1413 0.1438 -0.0169 0.0001  -0.0207 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   N     
375  C  CA    A ARG A   51  ? 0.1131 0.1550 0.1842 -0.0250 -0.0029 -0.0041 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   CA    
376  C  CA    B ARG A   51  ? 0.1065 0.1415 0.1891 -0.0108 -0.0045 -0.0010 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   CA    
377  C  C     . ARG A   51  ? 0.1304 0.1538 0.1551 -0.0285 0.0200  -0.0259 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   C     
378  O  O     . ARG A   51  ? 0.1847 0.1727 0.1501 -0.0356 0.0101  -0.0235 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   O     
379  C  CB    A ARG A   51  ? 0.1395 0.1855 0.1904 0.0007  -0.0261 0.0078  ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   CB    
380  C  CB    B ARG A   51  ? 0.1280 0.1708 0.1927 0.0137  0.0097  -0.0187 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   CB    
381  C  CG    A ARG A   51  ? 0.1543 0.1529 0.1934 0.0164  0.0105  -0.0210 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   CG    
382  C  CG    B ARG A   51  ? 0.1660 0.1335 0.2388 0.0302  0.0061  -0.0167 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   CG    
383  C  CD    A ARG A   51  ? 0.1641 0.1681 0.2493 0.0290  0.0035  -0.0290 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   CD    
384  C  CD    B ARG A   51  ? 0.1445 0.1838 0.2340 0.0417  -0.0303 -0.0339 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   CD    
385  N  NE    A ARG A   51  ? 0.1184 0.2136 0.3352 0.0426  0.0122  -0.0851 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   NE    
386  N  NE    B ARG A   51  ? 0.1668 0.1439 0.2514 0.0431  -0.0163 -0.0271 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   NE    
387  C  CZ    A ARG A   51  ? 0.1928 0.1939 0.4843 0.0666  -0.0753 -0.1068 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   CZ    
388  C  CZ    B ARG A   51  ? 0.2380 0.1451 0.2773 0.0618  -0.0690 -0.0444 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   CZ    
389  N  NH1   A ARG A   51  ? 0.3462 0.2116 0.3344 0.1119  -0.1061 -0.0956 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   NH1   
390  N  NH1   B ARG A   51  ? 0.1956 0.1374 0.2807 0.0313  -0.0251 -0.0133 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   NH1   
391  N  NH2   A ARG A   51  ? 0.1511 0.2230 0.2713 0.0874  0.0153  -0.0879 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   NH2   
392  N  NH2   B ARG A   51  ? 0.2618 0.1029 0.2799 0.0279  -0.0604 -0.0497 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   NH2   
393  N  N     . GLN A   52  ? 0.1301 0.1698 0.1580 -0.0395 0.0020  -0.0137 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   N     
394  C  CA    A GLN A   52  ? 0.1377 0.1558 0.1842 -0.0305 0.0054  -0.0074 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   CA    
395  C  CA    B GLN A   52  ? 0.1352 0.1599 0.1817 -0.0310 0.0079  -0.0047 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   CA    
396  C  C     . GLN A   52  ? 0.1152 0.1624 0.1842 -0.0260 0.0222  -0.0170 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   C     
397  O  O     . GLN A   52  ? 0.1452 0.1907 0.1735 -0.0277 0.0161  -0.0195 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   O     
398  C  CB    A GLN A   52  ? 0.1508 0.1746 0.1666 -0.0110 0.0039  -0.0118 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   CB    
399  C  CB    B GLN A   52  ? 0.1537 0.1713 0.1411 -0.0112 0.0049  -0.0194 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   CB    
400  C  CG    A GLN A   52  ? 0.1983 0.1781 0.1728 -0.0012 0.0315  -0.0019 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   CG    
401  C  CG    B GLN A   52  ? 0.1501 0.2218 0.1568 -0.0105 0.0197  -0.0266 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   CG    
402  C  CD    A GLN A   52  ? 0.1774 0.1929 0.1653 -0.0005 0.0300  -0.0202 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   CD    
403  C  CD    B GLN A   52  ? 0.1757 0.2122 0.2390 0.0164  0.0316  -0.0301 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   CD    
404  O  OE1   A GLN A   52  ? 0.1201 0.1361 0.6446 0.0076  0.0131  -0.0131 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   OE1   
405  O  OE1   B GLN A   52  ? 0.2871 0.2241 0.4709 0.0357  -0.0173 0.0259  ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   OE1   
406  N  NE2   A GLN A   52  ? 0.1844 0.1765 0.1468 -0.0345 -0.0203 -0.0383 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   NE2   
407  N  NE2   B GLN A   52  ? 0.1434 0.2755 0.2803 -0.0136 0.0103  -0.0767 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   NE2   
408  N  N     . MET A   53  ? 0.1404 0.2069 0.2251 -0.0587 0.0532  -0.0561 ? ? ? ? ? ? 53  MET A   N     
409  C  CA    . MET A   53  ? 0.1342 0.2952 0.2353 -0.0752 0.0700  -0.1123 ? ? ? ? ? ? 53  MET A   CA    
410  C  C     . MET A   53  ? 0.1721 0.2048 0.1774 -0.0696 0.0427  -0.0302 ? ? ? ? ? ? 53  MET A   C     
411  O  O     . MET A   53  ? 0.2549 0.2234 0.1708 -0.0678 0.0042  -0.0008 ? ? ? ? ? ? 53  MET A   O     
412  C  CB    . MET A   53  ? 0.1793 0.4121 0.2501 -0.1501 0.0932  -0.1250 ? ? ? ? ? ? 53  MET A   CB    
413  C  CG    . MET A   53  ? 0.1907 0.4728 0.3791 -0.1704 0.0306  -0.0894 ? ? ? ? ? ? 53  MET A   CG    
414  S  SD    . MET A   53  ? 0.2118 0.7757 0.4252 -0.0949 0.0486  0.0659  ? ? ? ? ? ? 53  MET A   SD    
415  C  CE    . MET A   53  ? 0.5253 0.6651 2.0000 0.2222  0.4556  -0.1615 ? ? ? ? ? ? 53  MET A   CE    
416  N  N     . ARG A   54  ? 0.1103 0.2026 0.1764 -0.0378 0.0263  -0.0451 ? ? ? ? ? ? 54  ARG A   N     
417  C  CA    . ARG A   54  ? 0.1127 0.1662 0.1662 -0.0394 0.0247  -0.0150 ? ? ? ? ? ? 54  ARG A   CA    
418  C  C     . ARG A   54  ? 0.1215 0.1706 0.1641 -0.0436 0.0157  -0.0090 ? ? ? ? ? ? 54  ARG A   C     
419  O  O     . ARG A   54  ? 0.1221 0.1726 0.1795 -0.0281 0.0091  -0.0084 ? ? ? ? ? ? 54  ARG A   O     
420  C  CB    . ARG A   54  ? 0.0935 0.1624 0.1707 -0.0213 0.0124  0.0124  ? ? ? ? ? ? 54  ARG A   CB    
421  C  CG    . ARG A   54  ? 0.0998 0.1329 0.1808 -0.0205 -0.0032 -0.0025 ? ? ? ? ? ? 54  ARG A   CG    
422  C  CD    . ARG A   54  ? 0.1078 0.1329 0.1577 -0.0209 0.0067  0.0090  ? ? ? ? ? ? 54  ARG A   CD    
423  N  NE    . ARG A   54  ? 0.1014 0.1371 0.1401 -0.0111 0.0066  0.0037  ? ? ? ? ? ? 54  ARG A   NE    
424  C  CZ    . ARG A   54  ? 0.1193 0.1261 0.1446 -0.0154 -0.0071 0.0003  ? ? ? ? ? ? 54  ARG A   CZ    
425  N  NH1   . ARG A   54  ? 0.1580 0.1245 0.1522 -0.0212 0.0036  0.0080  ? ? ? ? ? ? 54  ARG A   NH1   
426  N  NH2   . ARG A   54  ? 0.1097 0.1350 0.1766 -0.0068 -0.0056 -0.0199 ? ? ? ? ? ? 54  ARG A   NH2   
427  N  N     . PRO A   55  ? 0.1200 0.1700 0.1734 -0.0456 0.0243  -0.0103 ? ? ? ? ? ? 55  PRO A   N     
428  C  CA    . PRO A   55  ? 0.1310 0.1956 0.1841 -0.0608 0.0243  -0.0290 ? ? ? ? ? ? 55  PRO A   CA    
429  C  C     . PRO A   55  ? 0.1308 0.1870 0.1845 -0.0645 0.0244  -0.0187 ? ? ? ? ? ? 55  PRO A   C     
430  O  O     . PRO A   55  ? 0.1357 0.2301 0.1966 -0.0725 0.0166  -0.0285 ? ? ? ? ? ? 55  PRO A   O     
431  C  CB    . PRO A   55  ? 0.2488 0.2100 0.1832 -0.1196 0.0279  -0.0257 ? ? ? ? ? ? 55  PRO A   CB    
432  C  CG    . PRO A   55  ? 0.2423 0.2106 0.2291 -0.1314 -0.0165 0.0196  ? ? ? ? ? ? 55  PRO A   CG    
433  C  CD    . PRO A   55  ? 0.1608 0.1824 0.1894 -0.0567 0.0152  0.0108  ? ? ? ? ? ? 55  PRO A   CD    
434  N  N     . ALA A   56  ? 0.1381 0.1520 0.1788 -0.0502 0.0296  -0.0085 ? ? ? ? ? ? 56  ALA A   N     
435  C  CA    . ALA A   56  ? 0.1317 0.1687 0.1821 -0.0409 0.0227  -0.0214 ? ? ? ? ? ? 56  ALA A   CA    
436  C  C     . ALA A   56  ? 0.1282 0.1940 0.1946 -0.0337 -0.0158 -0.0140 ? ? ? ? ? ? 56  ALA A   C     
437  O  O     . ALA A   56  ? 0.2315 0.2120 0.1818 -0.0725 -0.0195 -0.0011 ? ? ? ? ? ? 56  ALA A   O     
438  C  CB    . ALA A   56  ? 0.1323 0.1681 0.1872 -0.0322 0.0242  -0.0226 ? ? ? ? ? ? 56  ALA A   CB    
439  N  N     . VAL A   57  ? 0.1406 0.1706 0.2097 -0.0468 -0.0151 0.0049  ? ? ? ? ? ? 57  VAL A   N     
440  C  CA    . VAL A   57  ? 0.1733 0.1887 0.1945 -0.0435 -0.0112 0.0125  ? ? ? ? ? ? 57  VAL A   CA    
441  C  C     . VAL A   57  ? 0.1484 0.1929 0.2589 -0.0355 -0.0194 -0.0034 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A   C     
442  O  O     . VAL A   57  ? 0.1850 0.2135 0.3162 -0.0275 -0.0722 -0.0087 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A   O     
443  C  CB    . VAL A   57  ? 0.1648 0.1527 0.1844 -0.0250 -0.0020 -0.0099 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A   CB    
444  C  CG1   . VAL A   57  ? 0.2658 0.1601 0.2255 -0.0354 0.0866  -0.0092 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A   CG1   
445  C  CG2   . VAL A   57  ? 0.1415 0.1693 0.1886 -0.0176 0.0032  -0.0076 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A   CG2   
446  N  N     . GLY A   58  ? 0.1129 0.2335 0.2620 -0.0475 -0.0061 -0.0190 ? ? ? ? ? ? 58  GLY A   N     
447  C  CA    . GLY A   58  ? 0.1071 0.2448 0.3655 -0.0517 0.0209  -0.0229 ? ? ? ? ? ? 58  GLY A   CA    
448  C  C     . GLY A   58  ? 0.1010 0.2437 0.3063 -0.0228 -0.0015 -0.0222 ? ? ? ? ? ? 58  GLY A   C     
449  O  O     . GLY A   58  ? 0.1144 0.2956 0.3915 0.0075  -0.0035 -0.0455 ? ? ? ? ? ? 58  GLY A   O     
450  N  N     . LEU A   59  ? 0.1083 0.2329 0.2694 -0.0280 0.0088  -0.0414 ? ? ? ? ? ? 59  LEU A   N     
451  C  CA    . LEU A   59  ? 0.1114 0.2250 0.2908 -0.0184 -0.0063 -0.0323 ? ? ? ? ? ? 59  LEU A   CA    
452  C  C     . LEU A   59  ? 0.1101 0.2132 0.2752 0.0009  0.0056  -0.0804 ? ? ? ? ? ? 59  LEU A   C     
453  O  O     . LEU A   59  ? 0.1176 0.1903 0.2943 -0.0151 0.0035  -0.0516 ? ? ? ? ? ? 59  LEU A   O     
454  C  CB    . LEU A   59  ? 0.1470 0.2479 0.3815 0.0028  -0.0008 0.0123  ? ? ? ? ? ? 59  LEU A   CB    
455  C  CG    . LEU A   59  ? 0.1615 0.3387 0.3232 -0.0503 -0.0269 0.0412  ? ? ? ? ? ? 59  LEU A   CG    
456  C  CD1   . LEU A   59  ? 0.1423 0.2395 0.3496 -0.0078 -0.0162 -0.0257 ? ? ? ? ? ? 59  LEU A   CD1   
457  C  CD2   . LEU A   59  ? 0.1833 0.3415 0.3665 0.0216  -0.0507 0.0136  ? ? ? ? ? ? 59  LEU A   CD2   
458  N  N     . ALA A   60  ? 0.1230 0.1876 0.2483 -0.0014 -0.0080 -0.0472 ? ? ? ? ? ? 60  ALA A   N     
459  C  CA    . ALA A   60  ? 0.1136 0.1879 0.2170 -0.0251 0.0149  -0.0326 ? ? ? ? ? ? 60  ALA A   CA    
460  C  C     . ALA A   60  ? 0.1115 0.1508 0.2313 0.0208  0.0175  -0.0097 ? ? ? ? ? ? 60  ALA A   C     
461  O  O     . ALA A   60  ? 0.1526 0.1560 0.2489 0.0250  0.0335  -0.0250 ? ? ? ? ? ? 60  ALA A   O     
462  C  CB    . ALA A   60  ? 0.1415 0.1821 0.2238 -0.0232 0.0192  -0.0408 ? ? ? ? ? ? 60  ALA A   CB    
463  N  N     . PRO A   61  ? 0.1006 0.1500 0.2017 0.0038  -0.0023 -0.0289 ? ? ? ? ? ? 61  PRO A   N     
464  C  CA    . PRO A   61  ? 0.0966 0.1733 0.1818 -0.0063 -0.0038 -0.0332 ? ? ? ? ? ? 61  PRO A   CA    
465  C  C     . PRO A   61  ? 0.1001 0.1323 0.1784 0.0143  -0.0190 -0.0228 ? ? ? ? ? ? 61  PRO A   C     
466  O  O     . PRO A   61  ? 0.1091 0.1452 0.1911 0.0115  -0.0176 -0.0275 ? ? ? ? ? ? 61  PRO A   O     
467  C  CB    . PRO A   61  ? 0.1633 0.1984 0.1854 -0.0064 -0.0020 -0.0628 ? ? ? ? ? ? 61  PRO A   CB    
468  C  CG    . PRO A   61  ? 0.1737 0.1943 0.2755 0.0238  0.0452  -0.0522 ? ? ? ? ? ? 61  PRO A   CG    
469  C  CD    . PRO A   61  ? 0.1151 0.1624 0.2616 -0.0026 0.0058  -0.0658 ? ? ? ? ? ? 61  PRO A   CD    
470  N  N     . LEU A   62  ? 0.0898 0.1489 0.1900 0.0076  -0.0118 -0.0244 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A   N     
471  C  CA    . LEU A   62  ? 0.1016 0.1159 0.1566 0.0132  -0.0107 -0.0100 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A   CA    
472  C  C     . LEU A   62  ? 0.0995 0.1054 0.1386 0.0030  -0.0070 -0.0090 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A   C     
473  O  O     . LEU A   62  ? 0.1079 0.1204 0.1364 0.0081  -0.0164 -0.0136 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A   O     
474  C  CB    . LEU A   62  ? 0.1645 0.1052 0.2122 0.0089  -0.0105 -0.0274 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A   CB    
475  C  CG    . LEU A   62  ? 0.2799 0.1749 0.1841 -0.0889 0.0090  -0.0226 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A   CG    
476  C  CD1   . LEU A   62  ? 0.2360 0.1525 0.2082 0.0319  -0.0015 -0.0498 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A   CD1   
477  C  CD2   . LEU A   62  ? 0.2487 0.1425 0.2961 -0.0646 -0.0379 -0.0085 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A   CD2   
478  N  N     . GLU A   63  ? 0.0886 0.1066 0.1406 0.0069  -0.0036 -0.0094 ? ? ? ? ? ? 63  GLU A   N     
479  C  CA    . GLU A   63  ? 0.0929 0.0920 0.1279 -0.0005 -0.0063 -0.0135 ? ? ? ? ? ? 63  GLU A   CA    
480  C  C     . GLU A   63  ? 0.0939 0.0887 0.1094 0.0046  -0.0112 -0.0085 ? ? ? ? ? ? 63  GLU A   C     
481  O  O     . GLU A   63  ? 0.1095 0.1098 0.1350 0.0065  -0.0070 -0.0303 ? ? ? ? ? ? 63  GLU A   O     
482  C  CB    . GLU A   63  ? 0.1082 0.0988 0.1262 -0.0088 -0.0104 -0.0008 ? ? ? ? ? ? 63  GLU A   CB    
483  C  CG    . GLU A   63  ? 0.1010 0.1127 0.1532 -0.0140 -0.0192 -0.0048 ? ? ? ? ? ? 63  GLU A   CG    
484  C  CD    . GLU A   63  ? 0.1142 0.1178 0.1572 -0.0131 0.0162  -0.0089 ? ? ? ? ? ? 63  GLU A   CD    
485  O  OE1   . GLU A   63  ? 0.1148 0.1091 0.1824 -0.0094 0.0109  -0.0106 ? ? ? ? ? ? 63  GLU A   OE1   
486  O  OE2   . GLU A   63  ? 0.1094 0.1390 0.2518 -0.0243 0.0059  -0.0047 ? ? ? ? ? ? 63  GLU A   OE2   
487  N  N     . ILE A   64  ? 0.0969 0.1123 0.1289 0.0079  -0.0117 -0.0148 ? ? ? ? ? ? 64  ILE A   N     
488  C  CA    . ILE A   64  ? 0.0878 0.1022 0.1442 -0.0006 -0.0214 -0.0086 ? ? ? ? ? ? 64  ILE A   CA    
489  C  C     . ILE A   64  ? 0.1064 0.0947 0.1152 0.0055  0.0023  -0.0177 ? ? ? ? ? ? 64  ILE A   C     
490  O  O     . ILE A   64  ? 0.1147 0.1008 0.1377 -0.0090 0.0005  -0.0218 ? ? ? ? ? ? 64  ILE A   O     
491  C  CB    . ILE A   64  ? 0.1068 0.0914 0.1451 0.0042  -0.0033 -0.0042 ? ? ? ? ? ? 64  ILE A   CB    
492  C  CG1   . ILE A   64  ? 0.1023 0.1177 0.1636 0.0056  -0.0022 -0.0211 ? ? ? ? ? ? 64  ILE A   CG1   
493  C  CG2   . ILE A   64  ? 0.1388 0.0937 0.1412 -0.0033 -0.0450 0.0068  ? ? ? ? ? ? 64  ILE A   CG2   
494  C  CD1   . ILE A   64  ? 0.1060 0.1236 0.1329 -0.0046 -0.0039 0.0029  ? ? ? ? ? ? 64  ILE A   CD1   
495  N  N     . PRO A   65  ? 0.1120 0.1020 0.1246 0.0024  -0.0073 -0.0146 ? ? ? ? ? ? 65  PRO A   N     
496  C  CA    . PRO A   65  ? 0.1386 0.0964 0.1271 0.0016  -0.0054 -0.0085 ? ? ? ? ? ? 65  PRO A   CA    
497  C  C     . PRO A   65  ? 0.1201 0.0987 0.1171 -0.0054 0.0023  -0.0047 ? ? ? ? ? ? 65  PRO A   C     
498  O  O     . PRO A   65  ? 0.1228 0.1032 0.1380 -0.0004 0.0011  -0.0063 ? ? ? ? ? ? 65  PRO A   O     
499  C  CB    . PRO A   65  ? 0.1607 0.0946 0.1248 -0.0066 -0.0182 -0.0106 ? ? ? ? ? ? 65  PRO A   CB    
500  C  CG    . PRO A   65  ? 0.1406 0.1098 0.1259 0.0026  -0.0131 -0.0093 ? ? ? ? ? ? 65  PRO A   CG    
501  C  CD    . PRO A   65  ? 0.1269 0.1005 0.1172 0.0031  -0.0120 -0.0210 ? ? ? ? ? ? 65  PRO A   CD    
502  N  N     . ALA A   66  ? 0.1214 0.1008 0.1577 -0.0045 0.0024  -0.0316 ? ? ? ? ? ? 66  ALA A   N     
503  C  CA    . ALA A   66  ? 0.1314 0.0971 0.1362 -0.0074 -0.0054 -0.0119 ? ? ? ? ? ? 66  ALA A   CA    
504  C  C     . ALA A   66  ? 0.1183 0.0950 0.1468 0.0068  0.0081  -0.0056 ? ? ? ? ? ? 66  ALA A   C     
505  O  O     . ALA A   66  ? 0.1827 0.1200 0.2337 -0.0192 0.0842  -0.0277 ? ? ? ? ? ? 66  ALA A   O     
506  C  CB    . ALA A   66  ? 0.1364 0.1142 0.1395 0.0113  -0.0107 -0.0067 ? ? ? ? ? ? 66  ALA A   CB    
507  N  N     . GLY A   67  ? 0.1308 0.0924 0.1553 0.0207  0.0002  0.0077  ? ? ? ? ? ? 67  GLY A   N     
508  C  CA    . GLY A   67  ? 0.1624 0.0917 0.2156 0.0112  0.0560  0.0069  ? ? ? ? ? ? 67  GLY A   CA    
509  C  C     . GLY A   67  ? 0.1318 0.1022 0.1397 0.0036  0.0017  0.0010  ? ? ? ? ? ? 67  GLY A   C     
510  O  O     . GLY A   67  ? 0.1502 0.1111 0.1557 0.0033  0.0203  -0.0029 ? ? ? ? ? ? 67  GLY A   O     
511  N  N     . LEU A   68  ? 0.1693 0.0847 0.1744 0.0184  -0.0009 0.0158  ? ? ? ? ? ? 68  LEU A   N     
512  C  CA    . LEU A   68  ? 0.1520 0.1012 0.1727 0.0205  -0.0035 0.0074  ? ? ? ? ? ? 68  LEU A   CA    
513  C  C     . LEU A   68  ? 0.2048 0.1165 0.1609 0.0525  -0.0492 -0.0255 ? ? ? ? ? ? 68  LEU A   C     
514  O  O     . LEU A   68  ? 0.2939 0.1470 0.1561 0.0851  -0.0524 0.0010  ? ? ? ? ? ? 68  LEU A   O     
515  C  CB    . LEU A   68  ? 0.2177 0.1076 0.1867 -0.0173 -0.0127 0.0076  ? ? ? ? ? ? 68  LEU A   CB    
516  C  CG    . LEU A   68  ? 0.1785 0.1557 0.2094 -0.0335 0.0057  -0.0029 ? ? ? ? ? ? 68  LEU A   CG    
517  C  CD1   . LEU A   68  ? 0.2216 0.2079 0.3147 -0.0816 0.0521  -0.0741 ? ? ? ? ? ? 68  LEU A   CD1   
518  C  CD2   . LEU A   68  ? 0.1553 0.2117 0.2010 0.0248  -0.0017 0.0134  ? ? ? ? ? ? 68  LEU A   CD2   
519  N  N     . ILE A   69  ? 0.1674 0.1182 0.1949 0.0431  -0.0445 -0.0151 ? ? ? ? ? ? 69  ILE A   N     
520  C  CA    . ILE A   69  ? 0.1837 0.1079 0.2399 0.0361  -0.0674 0.0038  ? ? ? ? ? ? 69  ILE A   CA    
521  C  C     . ILE A   69  ? 0.1832 0.0993 0.3260 0.0294  -0.0828 -0.0049 ? ? ? ? ? ? 69  ILE A   C     
522  O  O     . ILE A   69  ? 0.3037 0.1225 0.4842 0.0057  -0.1965 -0.0183 ? ? ? ? ? ? 69  ILE A   O     
523  C  CB    . ILE A   69  ? 0.1575 0.1232 0.2717 0.0360  -0.0719 -0.0350 ? ? ? ? ? ? 69  ILE A   CB    
524  C  CG1   . ILE A   69  ? 0.1590 0.1410 0.2232 0.0352  -0.0440 -0.0189 ? ? ? ? ? ? 69  ILE A   CG1   
525  C  CG2   . ILE A   69  ? 0.1746 0.1382 0.3440 0.0472  -0.0962 -0.0301 ? ? ? ? ? ? 69  ILE A   CG2   
526  C  CD1   . ILE A   69  ? 0.2320 0.1962 0.1789 0.0488  -0.0137 -0.0447 ? ? ? ? ? ? 69  ILE A   CD1   
527  N  N     . GLU A   70  ? 0.1653 0.1140 0.3108 0.0325  -0.0205 0.0360  ? ? ? ? ? ? 70  GLU A   N     
528  C  CA    . GLU A   70  ? 0.1530 0.1171 0.3920 0.0158  0.0106  0.0313  ? ? ? ? ? ? 70  GLU A   CA    
529  C  C     . GLU A   70  ? 0.1605 0.1054 0.2744 0.0151  -0.0376 0.0126  ? ? ? ? ? ? 70  GLU A   C     
530  O  O     . GLU A   70  ? 0.1554 0.1217 0.2090 0.0185  -0.0324 0.0157  ? ? ? ? ? ? 70  GLU A   O     
531  C  CB    . GLU A   70  ? 0.2024 0.1827 0.4343 0.0489  0.0832  0.0722  ? ? ? ? ? ? 70  GLU A   CB    
532  C  CG    . GLU A   70  ? 0.2062 0.1485 0.5472 0.0503  0.0775  0.0335  ? ? ? ? ? ? 70  GLU A   CG    
533  C  CD    . GLU A   70  ? 0.2140 0.1799 0.5500 0.0448  0.0453  0.0666  ? ? ? ? ? ? 70  GLU A   CD    
534  O  OE1   . GLU A   70  ? 0.2589 0.2216 0.5535 0.0672  0.0038  0.0700  ? ? ? ? ? ? 70  GLU A   OE1   
535  O  OE2   . GLU A   70  ? 0.2299 0.1876 0.4549 0.0230  0.0213  0.0668  ? ? ? ? ? ? 70  GLU A   OE2   
536  N  N     . PRO A   71  ? 0.1750 0.1068 0.3135 0.0208  0.0047  0.0164  ? ? ? ? ? ? 71  PRO A   N     
537  C  CA    . PRO A   71  ? 0.1763 0.1124 0.2418 0.0277  -0.0306 0.0015  ? ? ? ? ? ? 71  PRO A   CA    
538  C  C     . PRO A   71  ? 0.2021 0.1166 0.1792 0.0136  -0.0225 -0.0004 ? ? ? ? ? ? 71  PRO A   C     
539  O  O     . PRO A   71  ? 0.2775 0.1303 0.1806 0.0144  -0.0036 0.0001  ? ? ? ? ? ? 71  PRO A   O     
540  C  CB    . PRO A   71  ? 0.1940 0.1121 0.3271 0.0163  -0.0442 0.0207  ? ? ? ? ? ? 71  PRO A   CB    
541  C  CG    . PRO A   71  ? 0.1889 0.1024 0.5714 0.0239  -0.0522 0.0533  ? ? ? ? ? ? 71  PRO A   CG    
542  C  CD    . PRO A   71  ? 0.1781 0.1187 0.5235 0.0122  0.0216  0.0252  ? ? ? ? ? ? 71  PRO A   CD    
543  N  N     . GLY A   72  ? 0.1737 0.1148 0.2296 0.0370  -0.0422 -0.0024 ? ? ? ? ? ? 72  GLY A   N     
544  C  CA    . GLY A   72  ? 0.2141 0.1305 0.3237 0.0258  -0.1022 -0.0019 ? ? ? ? ? ? 72  GLY A   CA    
545  C  C     . GLY A   72  ? 0.1942 0.1356 0.3278 0.0242  -0.0762 0.0072  ? ? ? ? ? ? 72  GLY A   C     
546  O  O     . GLY A   72  ? 0.2120 0.1516 0.4459 0.0231  -0.1344 0.0253  ? ? ? ? ? ? 72  GLY A   O     
547  N  N     . GLU A   73  ? 0.1789 0.1390 0.2041 0.0323  -0.0337 0.0015  ? ? ? ? ? ? 73  GLU A   N     
548  C  CA    . GLU A   73  ? 0.1766 0.1326 0.2211 0.0407  -0.0077 -0.0109 ? ? ? ? ? ? 73  GLU A   CA    
549  C  C     . GLU A   73  ? 0.1766 0.1148 0.2035 0.0467  -0.0294 -0.0068 ? ? ? ? ? ? 73  GLU A   C     
550  O  O     . GLU A   73  ? 0.2030 0.1714 0.2150 0.0300  -0.0532 -0.0214 ? ? ? ? ? ? 73  GLU A   O     
551  C  CB    . GLU A   73  ? 0.1933 0.1794 0.2081 0.0693  -0.0250 -0.0445 ? ? ? ? ? ? 73  GLU A   CB    
552  C  CG    . GLU A   73  ? 0.2354 0.1889 0.2090 0.0934  -0.0055 -0.0150 ? ? ? ? ? ? 73  GLU A   CG    
553  C  CD    . GLU A   73  ? 0.1738 0.1380 0.1638 0.0371  0.0050  0.0153  ? ? ? ? ? ? 73  GLU A   CD    
554  O  OE1   . GLU A   73  ? 0.1784 0.1458 0.1519 0.0415  0.0055  0.0111  ? ? ? ? ? ? 73  GLU A   OE1   
555  O  OE2   . GLU A   73  ? 0.2117 0.1363 0.1589 0.0454  -0.0106 0.0166  ? ? ? ? ? ? 73  GLU A   OE2   
556  N  N     . ASP A   74  ? 0.1787 0.1180 0.2165 0.0395  -0.0339 0.0052  ? ? ? ? ? ? 74  ASP A   N     
557  C  CA    . ASP A   74  ? 0.1845 0.1276 0.1934 0.0487  -0.0323 0.0035  ? ? ? ? ? ? 74  ASP A   CA    
558  C  C     . ASP A   74  ? 0.1758 0.1259 0.1518 0.0449  -0.0209 -0.0056 ? ? ? ? ? ? 74  ASP A   C     
559  O  O     . ASP A   74  ? 0.1582 0.1215 0.1718 0.0296  -0.0155 0.0107  ? ? ? ? ? ? 74  ASP A   O     
560  C  CB    . ASP A   74  ? 0.1799 0.1445 0.2232 0.0546  -0.0107 -0.0141 ? ? ? ? ? ? 74  ASP A   CB    
561  C  CG    . ASP A   74  ? 0.1625 0.1641 0.1763 0.0489  -0.0065 0.0019  ? ? ? ? ? ? 74  ASP A   CG    
562  O  OD1   . ASP A   74  ? 0.1800 0.1508 0.1705 0.0471  0.0064  0.0038  ? ? ? ? ? ? 74  ASP A   OD1   
563  O  OD2   . ASP A   74  ? 0.1604 0.2351 0.2786 0.0523  -0.0217 -0.0085 ? ? ? ? ? ? 74  ASP A   OD2   
564  N  N     . PRO A   75  ? 0.1509 0.1279 0.1643 0.0433  -0.0164 -0.0032 ? ? ? ? ? ? 75  PRO A   N     
565  C  CA    . PRO A   75  ? 0.1593 0.1312 0.1437 0.0460  -0.0197 0.0011  ? ? ? ? ? ? 75  PRO A   CA    
566  C  C     . PRO A   75  ? 0.1341 0.1213 0.1405 0.0323  -0.0133 0.0081  ? ? ? ? ? ? 75  PRO A   C     
567  O  O     . PRO A   75  ? 0.1367 0.1228 0.1514 0.0392  -0.0042 0.0108  ? ? ? ? ? ? 75  PRO A   O     
568  C  CB    . PRO A   75  ? 0.1886 0.1598 0.1303 0.0704  0.0126  -0.0006 ? ? ? ? ? ? 75  PRO A   CB    
569  C  CG    . PRO A   75  ? 0.1815 0.1535 0.1671 0.0503  -0.0078 -0.0104 ? ? ? ? ? ? 75  PRO A   CG    
570  C  CD    . PRO A   75  ? 0.2091 0.1500 0.1447 0.0650  -0.0106 -0.0127 ? ? ? ? ? ? 75  PRO A   CD    
571  N  N     . LEU A   76  ? 0.1370 0.1266 0.1470 0.0266  -0.0074 0.0137  ? ? ? ? ? ? 76  LEU A   N     
572  C  CA    . LEU A   76  ? 0.1340 0.1435 0.1444 0.0197  -0.0042 0.0012  ? ? ? ? ? ? 76  LEU A   CA    
573  C  C     . LEU A   76  ? 0.1325 0.1120 0.1405 0.0200  -0.0094 0.0086  ? ? ? ? ? ? 76  LEU A   C     
574  O  O     . LEU A   76  ? 0.1346 0.1338 0.1485 0.0289  -0.0112 -0.0030 ? ? ? ? ? ? 76  LEU A   O     
575  C  CB    . LEU A   76  ? 0.1277 0.1464 0.1835 0.0123  -0.0005 0.0105  ? ? ? ? ? ? 76  LEU A   CB    
576  C  CG    . LEU A   76  ? 0.1459 0.1563 0.2567 0.0167  -0.0425 -0.0053 ? ? ? ? ? ? 76  LEU A   CG    
577  C  CD1   . LEU A   76  ? 0.1941 0.1482 0.3274 0.0285  -0.0267 -0.0228 ? ? ? ? ? ? 76  LEU A   CD1   
578  C  CD2   . LEU A   76  ? 0.1451 0.1966 0.5395 0.0083  -0.1009 -0.0002 ? ? ? ? ? ? 76  LEU A   CD2   
579  N  N     . GLU A   77  ? 0.1520 0.1295 0.1377 0.0342  -0.0203 0.0179  ? ? ? ? ? ? 77  GLU A   N     
580  C  CA    . GLU A   77  ? 0.1285 0.1162 0.1558 0.0306  -0.0103 0.0226  ? ? ? ? ? ? 77  GLU A   CA    
581  C  C     . GLU A   77  ? 0.1312 0.1228 0.1456 0.0379  -0.0246 0.0042  ? ? ? ? ? ? 77  GLU A   C     
582  O  O     . GLU A   77  ? 0.1400 0.1451 0.1381 0.0396  -0.0115 0.0144  ? ? ? ? ? ? 77  GLU A   O     
583  C  CB    . GLU A   77  ? 0.1160 0.1179 0.1760 0.0311  -0.0027 0.0210  ? ? ? ? ? ? 77  GLU A   CB    
584  C  CG    . GLU A   77  ? 0.1240 0.1335 0.1708 0.0342  -0.0293 0.0039  ? ? ? ? ? ? 77  GLU A   CG    
585  C  CD    . GLU A   77  ? 0.1263 0.1224 0.1685 0.0271  -0.0098 0.0210  ? ? ? ? ? ? 77  GLU A   CD    
586  O  OE1   . GLU A   77  ? 0.1723 0.1250 0.1903 0.0255  -0.0321 0.0150  ? ? ? ? ? ? 77  GLU A   OE1   
587  O  OE2   . GLU A   77  ? 0.1276 0.1611 0.1594 0.0457  0.0008  0.0319  ? ? ? ? ? ? 77  GLU A   OE2   
588  N  N     . ALA A   78  ? 0.1363 0.1228 0.1376 0.0314  -0.0226 0.0158  ? ? ? ? ? ? 78  ALA A   N     
589  C  CA    . ALA A   78  ? 0.1303 0.1126 0.1501 0.0197  -0.0263 0.0041  ? ? ? ? ? ? 78  ALA A   CA    
590  C  C     . ALA A   78  ? 0.1311 0.1160 0.1435 0.0219  -0.0197 0.0131  ? ? ? ? ? ? 78  ALA A   C     
591  O  O     . ALA A   78  ? 0.1362 0.1328 0.1479 0.0281  -0.0097 0.0122  ? ? ? ? ? ? 78  ALA A   O     
592  C  CB    . ALA A   78  ? 0.1429 0.1386 0.1399 0.0256  -0.0235 -0.0045 ? ? ? ? ? ? 78  ALA A   CB    
593  N  N     . ALA A   79  ? 0.1341 0.1082 0.1447 0.0231  -0.0211 0.0134  ? ? ? ? ? ? 79  ALA A   N     
594  C  CA    . ALA A   79  ? 0.1447 0.1095 0.1306 0.0215  -0.0105 0.0037  ? ? ? ? ? ? 79  ALA A   CA    
595  C  C     . ALA A   79  ? 0.1304 0.1293 0.1360 0.0345  -0.0102 0.0004  ? ? ? ? ? ? 79  ALA A   C     
596  O  O     . ALA A   79  ? 0.1350 0.1346 0.1423 0.0385  -0.0081 0.0004  ? ? ? ? ? ? 79  ALA A   O     
597  C  CB    . ALA A   79  ? 0.1635 0.1184 0.1657 0.0354  0.0146  0.0331  ? ? ? ? ? ? 79  ALA A   CB    
598  N  N     . ARG A   80  ? 0.1413 0.1142 0.1354 0.0244  -0.0227 0.0108  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   N     
599  C  CA    B ARG A   80  ? 0.1168 0.1386 0.1452 0.0313  -0.0193 0.0019  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   CA    
600  C  CA    C ARG A   80  ? 0.1363 0.1265 0.1290 0.0377  -0.0133 0.0231  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   CA    
601  C  C     . ARG A   80  ? 0.1275 0.1258 0.1436 0.0220  -0.0201 0.0015  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   C     
602  O  O     . ARG A   80  ? 0.1298 0.1238 0.1549 0.0217  -0.0095 0.0034  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   O     
603  C  CB    B ARG A   80  ? 0.1321 0.1778 0.1762 0.0519  -0.0411 -0.0082 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   CB    
604  C  CB    C ARG A   80  ? 0.1353 0.1736 0.1505 0.0545  -0.0251 -0.0010 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   CB    
605  C  CG    B ARG A   80  ? 0.1810 0.1592 0.1700 0.0792  -0.0464 -0.0038 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   CG    
606  C  CG    C ARG A   80  ? 0.1379 0.2019 0.1866 0.0467  0.0060  -0.0412 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   CG    
607  C  CD    B ARG A   80  ? 0.1898 0.1441 0.2321 0.0398  -0.0667 0.0237  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   CD    
608  C  CD    C ARG A   80  ? 0.1375 0.1860 0.2987 0.0396  -0.0067 -0.0131 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   CD    
609  N  NE    B ARG A   80  ? 0.2021 0.1714 0.2763 0.0115  -0.0698 0.0247  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   NE    
610  N  NE    C ARG A   80  ? 0.1418 0.2593 0.2763 0.0302  -0.0088 0.0353  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   NE    
611  C  CZ    B ARG A   80  ? 0.2025 0.1494 0.2590 0.0365  -0.0729 0.0676  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   CZ    
612  C  CZ    C ARG A   80  ? 0.1265 0.2928 0.2171 0.0367  -0.0511 0.0861  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   CZ    
613  N  NH1   B ARG A   80  ? 0.2189 0.1422 0.2385 0.0371  -0.0271 0.0590  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   NH1   
614  N  NH1   C ARG A   80  ? 0.1331 0.5534 0.2597 -0.0708 -0.0626 0.0641  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   NH1   
615  N  NH2   B ARG A   80  ? 0.1644 0.1563 0.2978 0.0125  -0.0834 0.0344  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   NH2   
616  N  NH2   C ARG A   80  ? 0.3605 0.2842 0.2853 0.1196  -0.1468 0.0236  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   NH2   
617  N  N     . ARG A   81  ? 0.1437 0.1243 0.1323 0.0255  -0.0182 0.0117  ? ? ? ? ? ? 81  ARG A   N     
618  C  CA    . ARG A   81  ? 0.1405 0.1130 0.1469 0.0252  -0.0095 0.0083  ? ? ? ? ? ? 81  ARG A   CA    
619  C  C     . ARG A   81  ? 0.1424 0.1064 0.1441 0.0224  -0.0111 -0.0012 ? ? ? ? ? ? 81  ARG A   C     
620  O  O     . ARG A   81  ? 0.1625 0.1258 0.1550 0.0349  0.0065  -0.0002 ? ? ? ? ? ? 81  ARG A   O     
621  C  CB    . ARG A   81  ? 0.1483 0.1138 0.1642 0.0274  -0.0017 0.0026  ? ? ? ? ? ? 81  ARG A   CB    
622  C  CG    . ARG A   81  ? 0.1618 0.1165 0.1415 0.0148  -0.0050 0.0040  ? ? ? ? ? ? 81  ARG A   CG    
623  C  CD    . ARG A   81  ? 0.1788 0.1130 0.1506 0.0200  -0.0166 0.0063  ? ? ? ? ? ? 81  ARG A   CD    
624  N  NE    . ARG A   81  ? 0.1481 0.1257 0.1571 0.0234  -0.0257 0.0010  ? ? ? ? ? ? 81  ARG A   NE    
625  C  CZ    . ARG A   81  ? 0.1462 0.1741 0.1833 0.0387  -0.0298 -0.0246 ? ? ? ? ? ? 81  ARG A   CZ    
626  N  NH1   . ARG A   81  ? 0.1511 0.2336 0.2977 0.0657  -0.0453 -0.0758 ? ? ? ? ? ? 81  ARG A   NH1   
627  N  NH2   . ARG A   81  ? 0.2359 0.2213 0.1720 0.0853  -0.0639 -0.0396 ? ? ? ? ? ? 81  ARG A   NH2   
628  N  N     . GLU A   82  ? 0.1475 0.1296 0.1463 0.0383  -0.0085 0.0042  ? ? ? ? ? ? 82  GLU A   N     
629  C  CA    A GLU A   82  ? 0.1385 0.1436 0.1642 0.0268  -0.0330 -0.0256 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A   CA    
630  C  CA    B GLU A   82  ? 0.1293 0.1436 0.1378 0.0220  -0.0191 -0.0154 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A   CA    
631  C  C     . GLU A   82  ? 0.1352 0.1314 0.1564 0.0353  -0.0199 -0.0016 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A   C     
632  O  O     . GLU A   82  ? 0.1346 0.1450 0.1510 0.0356  -0.0233 -0.0065 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A   O     
633  C  CB    A GLU A   82  ? 0.1577 0.1559 0.1406 0.0136  -0.0128 0.0000  ? ? ? ? ? ? 82  GLU A   CB    
634  C  CB    B GLU A   82  ? 0.1585 0.1500 0.1388 0.0256  -0.0171 0.0043  ? ? ? ? ? ? 82  GLU A   CB    
635  C  CG    A GLU A   82  ? 0.1361 0.1599 0.1839 0.0208  -0.0228 0.0332  ? ? ? ? ? ? 82  GLU A   CG    
636  C  CG    B GLU A   82  ? 0.1331 0.1561 0.1456 0.0671  -0.0330 -0.0348 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A   CG    
637  C  CD    A GLU A   82  ? 0.1696 0.1302 0.1656 0.0159  0.0035  -0.0044 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A   CD    
638  C  CD    B GLU A   82  ? 0.1665 0.1191 0.1769 0.0410  -0.0400 0.0041  ? ? ? ? ? ? 82  GLU A   CD    
639  O  OE1   A GLU A   82  ? 0.1598 0.1693 0.1561 -0.0105 -0.0004 0.0073  ? ? ? ? ? ? 82  GLU A   OE1   
640  O  OE1   B GLU A   82  ? 0.1403 0.1306 0.1853 0.0272  -0.0117 0.0285  ? ? ? ? ? ? 82  GLU A   OE1   
641  O  OE2   A GLU A   82  ? 0.1773 0.1724 0.1717 0.0292  0.0079  -0.0220 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A   OE2   
642  O  OE2   B GLU A   82  ? 0.1850 0.1428 0.3574 0.0364  -0.1320 -0.0585 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A   OE2   
643  N  N     . LEU A   83  ? 0.1392 0.1261 0.1315 0.0304  -0.0253 -0.0030 ? ? ? ? ? ? 83  LEU A   N     
644  C  CA    . LEU A   83  ? 0.1488 0.1192 0.1512 0.0308  -0.0108 0.0109  ? ? ? ? ? ? 83  LEU A   CA    
645  C  C     . LEU A   83  ? 0.1559 0.1059 0.1504 0.0305  -0.0137 -0.0106 ? ? ? ? ? ? 83  LEU A   C     
646  O  O     . LEU A   83  ? 0.1437 0.1257 0.1903 0.0370  -0.0009 -0.0130 ? ? ? ? ? ? 83  LEU A   O     
647  C  CB    . LEU A   83  ? 0.1537 0.1267 0.1755 0.0229  -0.0093 -0.0029 ? ? ? ? ? ? 83  LEU A   CB    
648  C  CG    . LEU A   83  ? 0.1576 0.1269 0.1815 0.0209  -0.0348 0.0019  ? ? ? ? ? ? 83  LEU A   CG    
649  C  CD1   . LEU A   83  ? 0.1599 0.1475 0.1972 0.0357  -0.0121 0.0284  ? ? ? ? ? ? 83  LEU A   CD1   
650  C  CD2   . LEU A   83  ? 0.1552 0.1653 0.2324 0.0077  -0.0387 0.0004  ? ? ? ? ? ? 83  LEU A   CD2   
651  N  N     . ALA A   84  ? 0.1342 0.1329 0.1369 0.0287  -0.0128 0.0024  ? ? ? ? ? ? 84  ALA A   N     
652  C  CA    . ALA A   84  ? 0.1445 0.1611 0.1408 0.0319  -0.0255 -0.0022 ? ? ? ? ? ? 84  ALA A   CA    
653  C  C     . ALA A   84  ? 0.1635 0.1254 0.1419 0.0297  0.0060  0.0035  ? ? ? ? ? ? 84  ALA A   C     
654  O  O     . ALA A   84  ? 0.1645 0.1679 0.1635 0.0386  -0.0030 -0.0167 ? ? ? ? ? ? 84  ALA A   O     
655  C  CB    . ALA A   84  ? 0.1912 0.1888 0.1461 0.0629  -0.0364 0.0086  ? ? ? ? ? ? 84  ALA A   CB    
656  N  N     . GLU A   85  ? 0.1515 0.1251 0.1727 0.0307  -0.0138 0.0095  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A   N     
657  C  CA    . GLU A   85  ? 0.1483 0.1390 0.1737 0.0327  -0.0184 0.0148  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A   CA    
658  C  C     . GLU A   85  ? 0.1625 0.1340 0.1672 0.0490  0.0201  0.0206  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A   C     
659  O  O     . GLU A   85  ? 0.1599 0.1917 0.1916 0.0457  0.0264  0.0354  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A   O     
660  C  CB    . GLU A   85  ? 0.1465 0.1259 0.1994 0.0346  -0.0143 0.0113  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A   CB    
661  C  CG    . GLU A   85  ? 0.1270 0.1294 0.2353 0.0206  -0.0187 0.0225  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A   CG    
662  C  CD    . GLU A   85  ? 0.1795 0.1263 0.2734 0.0165  -0.0166 0.0169  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A   CD    
663  O  OE1   . GLU A   85  ? 0.1834 0.1541 0.2625 0.0086  -0.0130 -0.0055 ? ? ? ? ? ? 85  GLU A   OE1   
664  O  OE2   . GLU A   85  ? 0.1696 0.1395 0.3518 0.0147  -0.0373 0.0444  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A   OE2   
665  N  N     . GLU A   86  ? 0.1476 0.1240 0.1361 0.0336  -0.0010 0.0062  ? ? ? ? ? ? 86  GLU A   N     
666  C  CA    . GLU A   86  ? 0.1386 0.1186 0.1450 0.0327  -0.0089 -0.0003 ? ? ? ? ? ? 86  GLU A   CA    
667  C  C     . GLU A   86  ? 0.1335 0.1267 0.1722 0.0345  -0.0090 -0.0157 ? ? ? ? ? ? 86  GLU A   C     
668  O  O     . GLU A   86  ? 0.1439 0.1366 0.2146 0.0467  -0.0203 -0.0167 ? ? ? ? ? ? 86  GLU A   O     
669  C  CB    . GLU A   86  ? 0.1460 0.1254 0.1423 0.0382  -0.0171 0.0014  ? ? ? ? ? ? 86  GLU A   CB    
670  C  CG    . GLU A   86  ? 0.1455 0.1367 0.1594 0.0150  -0.0224 -0.0033 ? ? ? ? ? ? 86  GLU A   CG    
671  C  CD    . GLU A   86  ? 0.1882 0.1832 0.1374 -0.0251 -0.0022 -0.0021 ? ? ? ? ? ? 86  GLU A   CD    
672  O  OE1   . GLU A   86  ? 0.2510 0.1728 0.1734 0.0183  -0.0218 0.0142  ? ? ? ? ? ? 86  GLU A   OE1   
673  O  OE2   . GLU A   86  ? 0.2583 0.2427 0.1672 -0.0805 -0.0043 -0.0180 ? ? ? ? ? ? 86  GLU A   OE2   
674  N  N     . THR A   87  ? 0.1467 0.1216 0.1636 0.0291  -0.0229 -0.0108 ? ? ? ? ? ? 87  THR A   N     
675  C  CA    . THR A   87  ? 0.1603 0.1221 0.1723 0.0271  -0.0172 -0.0109 ? ? ? ? ? ? 87  THR A   CA    
676  C  C     . THR A   87  ? 0.1608 0.1245 0.1876 0.0271  -0.0218 -0.0248 ? ? ? ? ? ? 87  THR A   C     
677  O  O     . THR A   87  ? 0.1944 0.1528 0.2228 0.0418  -0.0249 -0.0625 ? ? ? ? ? ? 87  THR A   O     
678  C  CB    . THR A   87  ? 0.1461 0.1245 0.1965 0.0296  -0.0076 -0.0109 ? ? ? ? ? ? 87  THR A   CB    
679  O  OG1   . THR A   87  ? 0.1503 0.1281 0.2431 0.0308  -0.0029 -0.0292 ? ? ? ? ? ? 87  THR A   OG1   
680  C  CG2   . THR A   87  ? 0.1818 0.1184 0.1819 0.0112  -0.0083 -0.0061 ? ? ? ? ? ? 87  THR A   CG2   
681  N  N     . GLY A   88  ? 0.1489 0.1532 0.1518 0.0371  -0.0084 -0.0093 ? ? ? ? ? ? 88  GLY A   N     
682  C  CA    . GLY A   88  ? 0.1763 0.1725 0.1276 0.0250  -0.0033 -0.0268 ? ? ? ? ? ? 88  GLY A   CA    
683  C  C     . GLY A   88  ? 0.1690 0.1424 0.1674 0.0301  -0.0178 -0.0252 ? ? ? ? ? ? 88  GLY A   C     
684  O  O     . GLY A   88  ? 0.1851 0.2152 0.1806 0.0265  -0.0353 -0.0289 ? ? ? ? ? ? 88  GLY A   O     
685  N  N     . LEU A   89  ? 0.1568 0.1511 0.1799 0.0364  -0.0082 -0.0217 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A   N     
686  C  CA    . LEU A   89  ? 0.1557 0.1435 0.1861 0.0444  -0.0066 -0.0127 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A   CA    
687  C  C     . LEU A   89  ? 0.1406 0.1679 0.2023 0.0518  -0.0506 -0.0550 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A   C     
688  O  O     . LEU A   89  ? 0.1624 0.1603 0.1846 0.0499  -0.0313 -0.0423 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A   O     
689  C  CB    . LEU A   89  ? 0.1798 0.1376 0.1888 0.0428  -0.0039 -0.0217 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A   CB    
690  C  CG    . LEU A   89  ? 0.2119 0.1323 0.1957 0.0627  -0.0260 -0.0324 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A   CG    
691  C  CD1   . LEU A   89  ? 0.2218 0.1533 0.2395 0.0627  0.0294  0.0236  ? ? ? ? ? ? 89  LEU A   CD1   
692  C  CD2   . LEU A   89  ? 0.1957 0.1804 0.2749 0.0713  -0.0644 -0.0930 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A   CD2   
693  N  N     . SER A   90  ? 0.1448 0.1866 0.2008 0.0397  -0.0329 -0.0354 ? ? ? ? ? ? 90  SER A   N     
694  C  CA    A SER A   90  ? 0.1433 0.2006 0.2371 0.0410  -0.0201 -0.0317 ? ? ? ? ? ? 90  SER A   CA    
695  C  CA    B SER A   90  ? 0.1426 0.2056 0.2487 0.0341  -0.0161 -0.0416 ? ? ? ? ? ? 90  SER A   CA    
696  C  C     . SER A   90  ? 0.1639 0.2038 0.2415 -0.0053 -0.0108 -0.0890 ? ? ? ? ? ? 90  SER A   C     
697  O  O     . SER A   90  ? 0.2019 0.2047 0.3531 -0.0035 -0.0004 -0.1244 ? ? ? ? ? ? 90  SER A   O     
698  C  CB    A SER A   90  ? 0.1862 0.2356 0.3336 0.0751  -0.0755 -0.0456 ? ? ? ? ? ? 90  SER A   CB    
699  C  CB    B SER A   90  ? 0.1444 0.2433 0.3137 0.0606  -0.0378 -0.0338 ? ? ? ? ? ? 90  SER A   CB    
700  O  OG    A SER A   90  ? 0.2023 0.3121 0.2929 -0.0035 -0.0723 -0.0188 ? ? ? ? ? ? 90  SER A   OG    
701  O  OG    B SER A   90  ? 0.1641 0.2708 0.2852 0.0740  -0.0208 -0.0401 ? ? ? ? ? ? 90  SER A   OG    
702  N  N     . GLY A   91  ? 0.1310 0.2290 0.3248 -0.0166 0.0176  -0.1089 ? ? ? ? ? ? 91  GLY A   N     
703  C  CA    . GLY A   91  ? 0.1947 0.2065 0.3091 0.0061  0.0443  -0.0820 ? ? ? ? ? ? 91  GLY A   CA    
704  C  C     . GLY A   91  ? 0.1314 0.2200 0.2402 0.0025  -0.0138 -0.0709 ? ? ? ? ? ? 91  GLY A   C     
705  O  O     . GLY A   91  ? 0.1873 0.2199 0.3845 0.0213  0.0175  -0.0862 ? ? ? ? ? ? 91  GLY A   O     
706  N  N     . ASP A   92  ? 0.1271 0.2676 0.2213 -0.0172 -0.0447 -0.0588 ? ? ? ? ? ? 92  ASP A   N     
707  C  CA    . ASP A   92  ? 0.1332 0.2658 0.1940 -0.0147 -0.0336 -0.0360 ? ? ? ? ? ? 92  ASP A   CA    
708  C  C     . ASP A   92  ? 0.1241 0.1889 0.2116 -0.0103 -0.0512 -0.0237 ? ? ? ? ? ? 92  ASP A   C     
709  O  O     . ASP A   92  ? 0.1468 0.1850 0.2533 -0.0007 -0.0589 -0.0175 ? ? ? ? ? ? 92  ASP A   O     
710  C  CB    . ASP A   92  ? 0.1301 0.3277 0.2463 -0.0428 -0.0660 -0.0530 ? ? ? ? ? ? 92  ASP A   CB    
711  C  CG    . ASP A   92  ? 0.2091 0.4113 0.2702 -0.0343 -0.1039 -0.0815 ? ? ? ? ? ? 92  ASP A   CG    
712  O  OD1   . ASP A   92  ? 0.2971 0.5100 0.3245 -0.0634 -0.1726 0.0252  ? ? ? ? ? ? 92  ASP A   OD1   
713  O  OD2   . ASP A   92  ? 0.3012 0.4804 0.4510 -0.0211 -0.1810 -0.2051 ? ? ? ? ? ? 92  ASP A   OD2   
714  N  N     . LEU A   93  ? 0.1361 0.1944 0.2279 0.0241  -0.0541 -0.0400 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A   N     
715  C  CA    A LEU A   93  ? 0.1330 0.1722 0.1937 0.0145  -0.0325 -0.0221 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A   CA    
716  C  CA    B LEU A   93  ? 0.1304 0.1711 0.1967 0.0071  -0.0306 -0.0224 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A   CA    
717  C  C     . LEU A   93  ? 0.1096 0.2348 0.2248 0.0281  -0.0317 -0.0096 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A   C     
718  O  O     . LEU A   93  ? 0.1480 0.2645 0.2762 0.0766  -0.0369 -0.0188 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A   O     
719  C  CB    A LEU A   93  ? 0.1432 0.1721 0.2256 0.0131  -0.0143 -0.0387 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A   CB    
720  C  CB    B LEU A   93  ? 0.1701 0.1739 0.2310 -0.0079 -0.0332 -0.0130 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A   CB    
721  C  CG    A LEU A   93  ? 0.1415 0.1528 0.2764 0.0214  0.0109  -0.0378 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A   CG    
722  C  CG    B LEU A   93  ? 0.1980 0.1830 0.2817 -0.0479 0.0626  -0.0746 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A   CG    
723  C  CD1   A LEU A   93  ? 0.1862 0.1702 0.3657 -0.0076 0.0154  -0.0170 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A   CD1   
724  C  CD1   B LEU A   93  ? 0.1739 0.1832 0.2229 0.0350  -0.0856 -0.0507 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A   CD1   
725  C  CD2   A LEU A   93  ? 0.1341 0.1957 0.3975 0.0290  -0.0049 -0.0045 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A   CD2   
726  C  CD2   B LEU A   93  ? 0.3429 0.3198 0.3087 -0.2168 0.0218  -0.1077 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A   CD2   
727  N  N     . THR A   94  ? 0.1057 0.1937 0.2056 -0.0045 -0.0281 -0.0120 ? ? ? ? ? ? 94  THR A   N     
728  C  CA    . THR A   94  ? 0.0948 0.2166 0.2241 0.0151  -0.0246 -0.0494 ? ? ? ? ? ? 94  THR A   CA    
729  C  C     . THR A   94  ? 0.0983 0.1731 0.2238 0.0068  -0.0170 -0.0405 ? ? ? ? ? ? 94  THR A   C     
730  O  O     . THR A   94  ? 0.0993 0.1711 0.2186 0.0086  -0.0229 -0.0347 ? ? ? ? ? ? 94  THR A   O     
731  C  CB    . THR A   94  ? 0.1698 0.3292 0.2355 -0.1263 0.0160  -0.0597 ? ? ? ? ? ? 94  THR A   CB    
732  O  OG1   . THR A   94  ? 0.1991 0.3173 0.3010 -0.0861 -0.0565 -0.0489 ? ? ? ? ? ? 94  THR A   OG1   
733  C  CG2   . THR A   94  ? 0.1944 0.2642 0.4032 -0.0896 0.1036  -0.1524 ? ? ? ? ? ? 94  THR A   CG2   
734  N  N     . TYR A   95  ? 0.1049 0.1793 0.2038 0.0165  -0.0168 -0.0282 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A   N     
735  C  CA    . TYR A   95  ? 0.1112 0.1639 0.1814 0.0186  -0.0158 -0.0204 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A   CA    
736  C  C     . TYR A   95  ? 0.1066 0.1661 0.2219 -0.0186 -0.0232 0.0023  ? ? ? ? ? ? 95  TYR A   C     
737  O  O     . TYR A   95  ? 0.0989 0.2018 0.2619 -0.0215 -0.0106 -0.0065 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A   O     
738  C  CB    . TYR A   95  ? 0.1283 0.1747 0.2198 0.0271  -0.0091 -0.0278 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A   CB    
739  C  CG    . TYR A   95  ? 0.1077 0.1746 0.2528 0.0165  0.0059  -0.0555 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A   CG    
740  C  CD1   . TYR A   95  ? 0.1683 0.2394 0.2880 -0.0585 0.0233  -0.0816 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A   CD1   
741  C  CD2   . TYR A   95  ? 0.1512 0.2313 0.2564 -0.0148 0.0244  -0.0956 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A   CD2   
742  C  CE1   . TYR A   95  ? 0.1637 0.2570 0.3158 -0.0336 -0.0094 -0.0910 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A   CE1   
743  C  CE2   . TYR A   95  ? 0.1672 0.2860 0.2699 -0.0038 -0.0041 -0.0891 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A   CE2   
744  C  CZ    . TYR A   95  ? 0.1559 0.2079 0.2654 0.0186  -0.0453 -0.0476 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A   CZ    
745  O  OH    . TYR A   95  ? 0.1978 0.2823 0.3253 0.0461  -0.0645 -0.1311 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A   OH    
746  N  N     . LEU A   96  ? 0.0961 0.1506 0.1883 -0.0055 -0.0026 -0.0002 ? ? ? ? ? ? 96  LEU A   N     
747  C  CA    . LEU A   96  ? 0.1153 0.1465 0.1824 -0.0047 -0.0099 -0.0116 ? ? ? ? ? ? 96  LEU A   CA    
748  C  C     . LEU A   96  ? 0.1167 0.1383 0.1915 -0.0149 0.0067  -0.0174 ? ? ? ? ? ? 96  LEU A   C     
749  O  O     . LEU A   96  ? 0.1316 0.1824 0.1992 -0.0174 0.0197  -0.0116 ? ? ? ? ? ? 96  LEU A   O     
750  C  CB    . LEU A   96  ? 0.1124 0.1319 0.1853 -0.0110 -0.0082 -0.0165 ? ? ? ? ? ? 96  LEU A   CB    
751  C  CG    . LEU A   96  ? 0.1057 0.1453 0.1953 -0.0182 -0.0047 -0.0217 ? ? ? ? ? ? 96  LEU A   CG    
752  C  CD1   . LEU A   96  ? 0.1174 0.1389 0.2316 -0.0114 0.0330  -0.0030 ? ? ? ? ? ? 96  LEU A   CD1   
753  C  CD2   . LEU A   96  ? 0.1235 0.1936 0.3015 -0.0610 0.0225  -0.0635 ? ? ? ? ? ? 96  LEU A   CD2   
754  N  N     . PHE A   97  ? 0.1084 0.1344 0.1856 -0.0034 -0.0214 -0.0106 ? ? ? ? ? ? 97  PHE A   N     
755  C  CA    . PHE A   97  ? 0.1066 0.1369 0.1631 -0.0099 0.0026  -0.0049 ? ? ? ? ? ? 97  PHE A   CA    
756  C  C     . PHE A   97  ? 0.1179 0.1537 0.1505 -0.0280 0.0013  -0.0070 ? ? ? ? ? ? 97  PHE A   C     
757  O  O     . PHE A   97  ? 0.1143 0.1361 0.1580 -0.0219 0.0017  -0.0101 ? ? ? ? ? ? 97  PHE A   O     
758  C  CB    . PHE A   97  ? 0.1252 0.1480 0.1907 -0.0090 -0.0016 0.0173  ? ? ? ? ? ? 97  PHE A   CB    
759  C  CG    . PHE A   97  ? 0.1143 0.1492 0.1942 -0.0073 -0.0153 0.0207  ? ? ? ? ? ? 97  PHE A   CG    
760  C  CD1   . PHE A   97  ? 0.1753 0.1448 0.1901 -0.0113 -0.0252 0.0264  ? ? ? ? ? ? 97  PHE A   CD1   
761  C  CD2   . PHE A   97  ? 0.1167 0.1915 0.1549 0.0129  -0.0183 0.0344  ? ? ? ? ? ? 97  PHE A   CD2   
762  C  CE1   . PHE A   97  ? 0.1408 0.1435 0.2095 -0.0035 -0.0321 0.0443  ? ? ? ? ? ? 97  PHE A   CE1   
763  C  CE2   . PHE A   97  ? 0.1328 0.1479 0.1534 0.0091  -0.0268 0.0456  ? ? ? ? ? ? 97  PHE A   CE2   
764  C  CZ    . PHE A   97  ? 0.1401 0.1821 0.1865 -0.0362 -0.0370 0.0376  ? ? ? ? ? ? 97  PHE A   CZ    
765  N  N     . SER A   98  ? 0.1089 0.1551 0.1736 -0.0158 0.0032  -0.0244 ? ? ? ? ? ? 98  SER A   N     
766  C  CA    A SER A   98  ? 0.1100 0.1323 0.1516 -0.0083 -0.0056 -0.0146 ? ? ? ? ? ? 98  SER A   CA    
767  C  CA    B SER A   98  ? 0.1252 0.1342 0.1681 -0.0172 -0.0222 -0.0021 ? ? ? ? ? ? 98  SER A   CA    
768  C  C     . SER A   98  ? 0.1300 0.1191 0.1323 -0.0264 -0.0035 0.0101  ? ? ? ? ? ? 98  SER A   C     
769  O  O     . SER A   98  ? 0.1348 0.1527 0.1527 -0.0295 0.0162  0.0059  ? ? ? ? ? ? 98  SER A   O     
770  C  CB    A SER A   98  ? 0.1616 0.1437 0.1488 0.0098  -0.0110 0.0003  ? ? ? ? ? ? 98  SER A   CB    
771  C  CB    B SER A   98  ? 0.1062 0.1528 0.1570 0.0041  0.0148  0.0051  ? ? ? ? ? ? 98  SER A   CB    
772  O  OG    A SER A   98  ? 0.1376 0.1317 0.1698 0.0130  -0.0074 -0.0097 ? ? ? ? ? ? 98  SER A   OG    
773  O  OG    B SER A   98  ? 0.1124 0.1708 0.2085 0.0189  -0.0230 -0.0150 ? ? ? ? ? ? 98  SER A   OG    
774  N  N     . TYR A   99  ? 0.1097 0.1081 0.1407 -0.0138 -0.0020 0.0012  ? ? ? ? ? ? 99  TYR A   N     
775  C  CA    . TYR A   99  ? 0.1163 0.0932 0.1370 -0.0050 0.0009  -0.0070 ? ? ? ? ? ? 99  TYR A   CA    
776  C  C     . TYR A   99  ? 0.1222 0.0949 0.1253 -0.0055 -0.0036 0.0020  ? ? ? ? ? ? 99  TYR A   C     
777  O  O     . TYR A   99  ? 0.1404 0.1077 0.1180 -0.0082 -0.0024 0.0129  ? ? ? ? ? ? 99  TYR A   O     
778  C  CB    . TYR A   99  ? 0.1197 0.0952 0.1459 -0.0014 0.0091  -0.0066 ? ? ? ? ? ? 99  TYR A   CB    
779  C  CG    . TYR A   99  ? 0.1252 0.0819 0.1221 -0.0093 -0.0024 0.0029  ? ? ? ? ? ? 99  TYR A   CG    
780  C  CD1   . TYR A   99  ? 0.1263 0.0997 0.1249 -0.0128 0.0111  -0.0092 ? ? ? ? ? ? 99  TYR A   CD1   
781  C  CD2   . TYR A   99  ? 0.1152 0.0886 0.1314 -0.0088 0.0031  0.0193  ? ? ? ? ? ? 99  TYR A   CD2   
782  C  CE1   . TYR A   99  ? 0.1163 0.0979 0.1378 -0.0065 0.0008  -0.0033 ? ? ? ? ? ? 99  TYR A   CE1   
783  C  CE2   . TYR A   99  ? 0.1315 0.0829 0.1081 0.0016  -0.0065 0.0058  ? ? ? ? ? ? 99  TYR A   CE2   
784  C  CZ    . TYR A   99  ? 0.1124 0.0938 0.1169 -0.0055 -0.0051 0.0127  ? ? ? ? ? ? 99  TYR A   CZ    
785  O  OH    . TYR A   99  ? 0.1235 0.1170 0.1160 -0.0003 -0.0030 -0.0035 ? ? ? ? ? ? 99  TYR A   OH    
786  N  N     . PHE A   100 ? 0.1287 0.0807 0.1284 -0.0037 -0.0052 -0.0001 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A   N     
787  C  CA    . PHE A   100 ? 0.1243 0.0902 0.1289 -0.0017 -0.0048 -0.0141 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A   CA    
788  C  C     . PHE A   100 ? 0.1269 0.0756 0.1198 -0.0017 0.0050  0.0032  ? ? ? ? ? ? 100 PHE A   C     
789  O  O     . PHE A   100 ? 0.1394 0.0816 0.1241 -0.0043 0.0053  0.0110  ? ? ? ? ? ? 100 PHE A   O     
790  C  CB    . PHE A   100 ? 0.1511 0.0927 0.1176 0.0119  0.0100  -0.0107 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A   CB    
791  C  CG    . PHE A   100 ? 0.1360 0.1078 0.1369 0.0102  -0.0022 -0.0141 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A   CG    
792  C  CD1   . PHE A   100 ? 0.1461 0.1235 0.2734 0.0068  0.0405  -0.0083 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A   CD1   
793  C  CD2   . PHE A   100 ? 0.1626 0.1018 0.1466 0.0284  -0.0038 -0.0055 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A   CD2   
794  C  CE1   . PHE A   100 ? 0.1498 0.1689 0.3485 0.0304  0.0306  -0.0103 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A   CE1   
795  C  CE2   . PHE A   100 ? 0.1702 0.1320 0.1974 0.0409  -0.0279 -0.0317 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A   CE2   
796  C  CZ    . PHE A   100 ? 0.1506 0.1516 0.3052 0.0425  -0.0122 -0.0328 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A   CZ    
797  N  N     . VAL A   101 ? 0.1247 0.0844 0.1217 -0.0110 0.0020  0.0019  ? ? ? ? ? ? 101 VAL A   N     
798  C  CA    . VAL A   101 ? 0.1181 0.0947 0.1121 -0.0105 0.0089  0.0000  ? ? ? ? ? ? 101 VAL A   CA    
799  C  C     . VAL A   101 ? 0.1139 0.0766 0.1067 -0.0145 0.0084  -0.0001 ? ? ? ? ? ? 101 VAL A   C     
800  O  O     . VAL A   101 ? 0.1209 0.0810 0.1318 -0.0068 0.0018  0.0031  ? ? ? ? ? ? 101 VAL A   O     
801  C  CB    . VAL A   101 ? 0.1524 0.1088 0.1000 -0.0302 0.0020  0.0072  ? ? ? ? ? ? 101 VAL A   CB    
802  C  CG1   . VAL A   101 ? 0.1390 0.1115 0.1146 -0.0058 -0.0101 0.0041  ? ? ? ? ? ? 101 VAL A   CG1   
803  C  CG2   . VAL A   101 ? 0.1384 0.1031 0.1553 -0.0290 0.0009  0.0045  ? ? ? ? ? ? 101 VAL A   CG2   
804  N  N     . SER A   102 ? 0.1141 0.0883 0.1168 -0.0052 0.0068  -0.0058 ? ? ? ? ? ? 102 SER A   N     
805  C  CA    . SER A   102 ? 0.1165 0.0952 0.1274 -0.0119 0.0000  -0.0168 ? ? ? ? ? ? 102 SER A   CA    
806  C  C     . SER A   102 ? 0.1303 0.0845 0.1168 -0.0156 0.0065  -0.0027 ? ? ? ? ? ? 102 SER A   C     
807  O  O     . SER A   102 ? 0.1475 0.0896 0.1278 -0.0184 0.0044  -0.0065 ? ? ? ? ? ? 102 SER A   O     
808  C  CB    . SER A   102 ? 0.1160 0.1198 0.1246 -0.0050 -0.0044 0.0003  ? ? ? ? ? ? 102 SER A   CB    
809  O  OG    . SER A   102 ? 0.1268 0.1559 0.1331 0.0014  -0.0157 0.0029  ? ? ? ? ? ? 102 SER A   OG    
810  N  N     . PRO A   103 ? 0.1374 0.0807 0.1229 -0.0097 0.0143  -0.0126 ? ? ? ? ? ? 103 PRO A   N     
811  C  CA    . PRO A   103 ? 0.1265 0.0859 0.1577 -0.0072 0.0015  -0.0230 ? ? ? ? ? ? 103 PRO A   CA    
812  C  C     . PRO A   103 ? 0.1579 0.0860 0.1219 0.0023  -0.0030 -0.0109 ? ? ? ? ? ? 103 PRO A   C     
813  O  O     . PRO A   103 ? 0.1806 0.0939 0.1519 -0.0099 0.0189  -0.0249 ? ? ? ? ? ? 103 PRO A   O     
814  C  CB    . PRO A   103 ? 0.1350 0.0845 0.2089 -0.0118 0.0393  -0.0202 ? ? ? ? ? ? 103 PRO A   CB    
815  C  CG    . PRO A   103 ? 0.1440 0.0909 0.1663 0.0010  0.0439  -0.0157 ? ? ? ? ? ? 103 PRO A   CG    
816  C  CD    . PRO A   103 ? 0.1412 0.0824 0.1401 -0.0130 0.0331  -0.0159 ? ? ? ? ? ? 103 PRO A   CD    
817  N  N     . GLY A   104 ? 0.1363 0.1004 0.1208 -0.0198 -0.0022 0.0065  ? ? ? ? ? ? 104 GLY A   N     
818  C  CA    . GLY A   104 ? 0.1972 0.1023 0.1365 -0.0495 -0.0235 0.0004  ? ? ? ? ? ? 104 GLY A   CA    
819  C  C     . GLY A   104 ? 0.1660 0.0928 0.1437 -0.0259 0.0014  -0.0123 ? ? ? ? ? ? 104 GLY A   C     
820  O  O     . GLY A   104 ? 0.1976 0.1077 0.1643 -0.0449 -0.0090 -0.0210 ? ? ? ? ? ? 104 GLY A   O     
821  N  N     . PHE A   105 ? 0.1379 0.1104 0.1393 -0.0244 -0.0025 -0.0008 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A   N     
822  C  CA    . PHE A   105 ? 0.1561 0.1001 0.1574 -0.0263 -0.0071 0.0050  ? ? ? ? ? ? 105 PHE A   CA    
823  C  C     . PHE A   105 ? 0.1862 0.0921 0.1516 -0.0341 -0.0039 -0.0046 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A   C     
824  O  O     . PHE A   105 ? 0.2375 0.0936 0.1767 -0.0582 -0.0268 0.0048  ? ? ? ? ? ? 105 PHE A   O     
825  C  CB    . PHE A   105 ? 0.1522 0.1199 0.1703 -0.0427 0.0090  -0.0255 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A   CB    
826  C  CG    . PHE A   105 ? 0.1558 0.1118 0.1569 -0.0341 -0.0051 -0.0138 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A   CG    
827  C  CD1   . PHE A   105 ? 0.1843 0.1565 0.1624 -0.0547 0.0122  -0.0190 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A   CD1   
828  C  CD2   . PHE A   105 ? 0.1497 0.1217 0.2153 -0.0361 0.0114  -0.0398 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A   CD2   
829  C  CE1   . PHE A   105 ? 0.1981 0.1508 0.1828 -0.0646 0.0354  -0.0309 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A   CE1   
830  C  CE2   . PHE A   105 ? 0.1677 0.1273 0.2173 -0.0414 0.0250  -0.0360 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A   CE2   
831  C  CZ    . PHE A   105 ? 0.1904 0.1538 0.2139 -0.0646 0.0188  -0.0317 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A   CZ    
832  N  N     . THR A   106 ? 0.1747 0.0815 0.1308 -0.0318 -0.0030 -0.0026 ? ? ? ? ? ? 106 THR A   N     
833  C  CA    . THR A   106 ? 0.1612 0.0894 0.1499 -0.0196 0.0049  0.0019  ? ? ? ? ? ? 106 THR A   CA    
834  C  C     . THR A   106 ? 0.1617 0.0841 0.1529 -0.0138 0.0037  -0.0074 ? ? ? ? ? ? 106 THR A   C     
835  O  O     . THR A   106 ? 0.1682 0.0781 0.1549 -0.0165 0.0195  -0.0144 ? ? ? ? ? ? 106 THR A   O     
836  C  CB    . THR A   106 ? 0.1690 0.0855 0.1305 -0.0256 0.0059  -0.0020 ? ? ? ? ? ? 106 THR A   CB    
837  O  OG1   . THR A   106 ? 0.1555 0.1064 0.1505 -0.0265 -0.0061 0.0137  ? ? ? ? ? ? 106 THR A   OG1   
838  C  CG2   . THR A   106 ? 0.1451 0.0869 0.1580 -0.0158 0.0091  -0.0037 ? ? ? ? ? ? 106 THR A   CG2   
839  N  N     . ASP A   107 ? 0.1715 0.0860 0.1688 -0.0074 0.0015  0.0008  ? ? ? ? ? ? 107 ASP A   N     
840  C  CA    . ASP A   107 ? 0.1687 0.0932 0.1758 0.0067  0.0028  -0.0150 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A   CA    
841  C  C     . ASP A   107 ? 0.1527 0.0851 0.1646 0.0017  0.0074  -0.0035 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A   C     
842  O  O     . ASP A   107 ? 0.1495 0.1119 0.1963 -0.0004 0.0100  -0.0163 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A   O     
843  C  CB    . ASP A   107 ? 0.2052 0.0956 0.1893 0.0227  -0.0003 -0.0123 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A   CB    
844  C  CG    . ASP A   107 ? 0.2034 0.0810 0.2149 -0.0093 -0.0235 -0.0077 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A   CG    
845  O  OD1   . ASP A   107 ? 0.2769 0.1093 0.3233 0.0325  -0.0210 0.0324  ? ? ? ? ? ? 107 ASP A   OD1   
846  O  OD2   . ASP A   107 ? 0.2185 0.1118 0.1705 -0.0143 -0.0154 0.0086  ? ? ? ? ? ? 107 ASP A   OD2   
847  N  N     . GLU A   108 ? 0.1531 0.0760 0.1600 -0.0062 0.0166  0.0017  ? ? ? ? ? ? 108 GLU A   N     
848  C  CA    . GLU A   108 ? 0.1328 0.0857 0.1537 -0.0009 0.0068  0.0003  ? ? ? ? ? ? 108 GLU A   CA    
849  C  C     . GLU A   108 ? 0.1271 0.0747 0.1370 0.0078  0.0022  0.0094  ? ? ? ? ? ? 108 GLU A   C     
850  O  O     . GLU A   108 ? 0.1390 0.0892 0.1340 0.0016  -0.0013 0.0074  ? ? ? ? ? ? 108 GLU A   O     
851  C  CB    . GLU A   108 ? 0.1295 0.0926 0.1518 -0.0062 0.0027  0.0000  ? ? ? ? ? ? 108 GLU A   CB    
852  C  CG    . GLU A   108 ? 0.1632 0.0969 0.1262 0.0180  0.0024  0.0088  ? ? ? ? ? ? 108 GLU A   CG    
853  C  CD    . GLU A   108 ? 0.1436 0.1036 0.1417 -0.0005 0.0126  0.0136  ? ? ? ? ? ? 108 GLU A   CD    
854  O  OE1   . GLU A   108 ? 0.1415 0.1432 0.1467 0.0078  0.0062  0.0030  ? ? ? ? ? ? 108 GLU A   OE1   
855  O  OE2   . GLU A   108 ? 0.1835 0.2041 0.1419 0.0367  0.0054  -0.0127 ? ? ? ? ? ? 108 GLU A   OE2   
856  N  N     . LYS A   109 ? 0.1372 0.0906 0.1396 0.0052  -0.0027 0.0004  ? ? ? ? ? ? 109 LYS A   N     
857  C  CA    . LYS A   109 ? 0.1298 0.0975 0.1285 0.0020  -0.0026 -0.0105 ? ? ? ? ? ? 109 LYS A   CA    
858  C  C     . LYS A   109 ? 0.1318 0.1038 0.1204 -0.0084 0.0042  0.0111  ? ? ? ? ? ? 109 LYS A   C     
859  O  O     . LYS A   109 ? 0.2154 0.0996 0.1283 0.0034  -0.0003 0.0036  ? ? ? ? ? ? 109 LYS A   O     
860  C  CB    . LYS A   109 ? 0.1273 0.1366 0.1709 0.0192  -0.0135 -0.0028 ? ? ? ? ? ? 109 LYS A   CB    
861  C  CG    . LYS A   109 ? 0.1386 0.1622 0.2949 0.0126  0.0212  0.0114  ? ? ? ? ? ? 109 LYS A   CG    
862  C  CD    . LYS A   109 ? 0.1421 0.2214 0.3552 0.0302  0.0442  -0.0110 ? ? ? ? ? ? 109 LYS A   CD    
863  C  CE    . LYS A   109 ? 0.2447 0.2826 0.3812 0.0288  0.1563  -0.0075 ? ? ? ? ? ? 109 LYS A   CE    
864  N  NZ    . LYS A   109 ? 0.2105 0.3393 0.4848 0.0225  0.1442  -0.0597 ? ? ? ? ? ? 109 LYS A   NZ    
865  N  N     . THR A   110 ? 0.1253 0.0973 0.1229 -0.0087 -0.0035 -0.0036 ? ? ? ? ? ? 110 THR A   N     
866  C  CA    . THR A   110 ? 0.1055 0.1125 0.1180 0.0005  -0.0030 0.0023  ? ? ? ? ? ? 110 THR A   CA    
867  C  C     . THR A   110 ? 0.1118 0.0967 0.1266 -0.0032 -0.0034 0.0033  ? ? ? ? ? ? 110 THR A   C     
868  O  O     . THR A   110 ? 0.1213 0.1273 0.1330 -0.0131 0.0020  0.0161  ? ? ? ? ? ? 110 THR A   O     
869  C  CB    . THR A   110 ? 0.1068 0.1058 0.1376 -0.0006 -0.0053 -0.0043 ? ? ? ? ? ? 110 THR A   CB    
870  O  OG1   . THR A   110 ? 0.1066 0.1283 0.1713 -0.0053 -0.0117 0.0059  ? ? ? ? ? ? 110 THR A   OG1   
871  C  CG2   . THR A   110 ? 0.1095 0.1227 0.1467 0.0015  -0.0025 -0.0123 ? ? ? ? ? ? 110 THR A   CG2   
872  N  N     . HIS A   111 ? 0.1074 0.1126 0.1247 0.0075  -0.0087 -0.0037 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A   N     
873  C  CA    . HIS A   111 ? 0.1023 0.1153 0.1379 0.0161  -0.0120 -0.0150 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A   CA    
874  C  C     . HIS A   111 ? 0.1070 0.1114 0.1215 0.0047  0.0014  -0.0022 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A   C     
875  O  O     . HIS A   111 ? 0.1287 0.1155 0.1293 -0.0089 0.0090  -0.0141 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A   O     
876  C  CB    . HIS A   111 ? 0.1305 0.1332 0.1764 0.0386  -0.0335 -0.0071 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A   CB    
877  C  CG    . HIS A   111 ? 0.1446 0.1453 0.1824 0.0563  -0.0293 -0.0018 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A   CG    
878  N  ND1   . HIS A   111 ? 0.1981 0.2200 0.2703 0.0470  0.0277  -0.0695 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A   ND1   
879  C  CD2   . HIS A   111 ? 0.2333 0.1250 0.1907 0.0374  -0.0014 -0.0104 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A   CD2   
880  C  CE1   . HIS A   111 ? 0.2510 0.1799 0.3287 0.0738  0.0329  -0.0463 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A   CE1   
881  N  NE2   . HIS A   111 ? 0.2598 0.1622 0.2154 0.0633  -0.0074 -0.0271 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A   NE2   
882  N  N     . VAL A   112 ? 0.0937 0.1088 0.1535 -0.0018 -0.0074 -0.0006 ? ? ? ? ? ? 112 VAL A   N     
883  C  CA    . VAL A   112 ? 0.1072 0.1114 0.1405 -0.0071 -0.0203 -0.0083 ? ? ? ? ? ? 112 VAL A   CA    
884  C  C     . VAL A   112 ? 0.0921 0.1477 0.1420 -0.0059 -0.0100 -0.0113 ? ? ? ? ? ? 112 VAL A   C     
885  O  O     . VAL A   112 ? 0.0923 0.1305 0.1716 -0.0025 -0.0073 -0.0107 ? ? ? ? ? ? 112 VAL A   O     
886  C  CB    . VAL A   112 ? 0.1116 0.1148 0.1536 0.0016  -0.0213 -0.0045 ? ? ? ? ? ? 112 VAL A   CB    
887  C  CG1   . VAL A   112 ? 0.1218 0.1203 0.1798 0.0055  -0.0006 -0.0144 ? ? ? ? ? ? 112 VAL A   CG1   
888  C  CG2   . VAL A   112 ? 0.1027 0.1364 0.1736 -0.0041 -0.0345 0.0019  ? ? ? ? ? ? 112 VAL A   CG2   
889  N  N     . PHE A   113 ? 0.0960 0.1184 0.1464 -0.0041 -0.0173 -0.0116 ? ? ? ? ? ? 113 PHE A   N     
890  C  CA    . PHE A   113 ? 0.1175 0.1200 0.1439 0.0034  -0.0230 -0.0135 ? ? ? ? ? ? 113 PHE A   CA    
891  C  C     . PHE A   113 ? 0.0942 0.1230 0.1514 -0.0062 -0.0029 -0.0183 ? ? ? ? ? ? 113 PHE A   C     
892  O  O     . PHE A   113 ? 0.0927 0.1410 0.1856 0.0029  -0.0104 -0.0284 ? ? ? ? ? ? 113 PHE A   O     
893  C  CB    . PHE A   113 ? 0.1389 0.1312 0.1346 0.0069  -0.0184 -0.0121 ? ? ? ? ? ? 113 PHE A   CB    
894  C  CG    . PHE A   113 ? 0.1198 0.1362 0.1261 0.0092  -0.0135 -0.0063 ? ? ? ? ? ? 113 PHE A   CG    
895  C  CD1   . PHE A   113 ? 0.1507 0.1251 0.1289 -0.0070 -0.0146 0.0056  ? ? ? ? ? ? 113 PHE A   CD1   
896  C  CD2   . PHE A   113 ? 0.1284 0.1591 0.1626 0.0209  -0.0038 -0.0007 ? ? ? ? ? ? 113 PHE A   CD2   
897  C  CE1   . PHE A   113 ? 0.2028 0.1237 0.1657 0.0000  -0.0055 0.0225  ? ? ? ? ? ? 113 PHE A   CE1   
898  C  CE2   . PHE A   113 ? 0.1656 0.1546 0.1892 0.0440  0.0033  0.0320  ? ? ? ? ? ? 113 PHE A   CE2   
899  C  CZ    . PHE A   113 ? 0.2136 0.1398 0.1859 0.0358  0.0112  0.0114  ? ? ? ? ? ? 113 PHE A   CZ    
900  N  N     . LEU A   114 ? 0.1029 0.1329 0.1856 -0.0154 -0.0132 -0.0218 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A   N     
901  C  CA    . LEU A   114 ? 0.1160 0.1312 0.1684 -0.0181 -0.0233 -0.0184 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A   CA    
902  C  C     . LEU A   114 ? 0.1016 0.1477 0.1790 0.0095  -0.0318 -0.0201 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A   C     
903  O  O     . LEU A   114 ? 0.1354 0.1923 0.2113 0.0442  -0.0465 -0.0331 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A   O     
904  C  CB    . LEU A   114 ? 0.1296 0.1411 0.2534 -0.0303 0.0111  -0.0223 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A   CB    
905  C  CG    . LEU A   114 ? 0.1302 0.1382 0.2691 -0.0362 -0.0217 -0.0161 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A   CG    
906  C  CD1   . LEU A   114 ? 0.1585 0.1340 0.2463 -0.0194 -0.0169 -0.0038 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A   CD1   
907  C  CD2   . LEU A   114 ? 0.1738 0.1615 0.3243 -0.0518 0.0384  -0.0251 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A   CD2   
908  N  N     . ALA A   115 ? 0.1102 0.1421 0.1734 -0.0036 -0.0231 -0.0242 ? ? ? ? ? ? 115 ALA A   N     
909  C  CA    . ALA A   115 ? 0.1236 0.1380 0.1793 -0.0047 -0.0326 -0.0247 ? ? ? ? ? ? 115 ALA A   CA    
910  C  C     . ALA A   115 ? 0.1412 0.1438 0.1934 0.0064  -0.0407 -0.0382 ? ? ? ? ? ? 115 ALA A   C     
911  O  O     . ALA A   115 ? 0.1511 0.1414 0.2859 0.0148  -0.0500 -0.0350 ? ? ? ? ? ? 115 ALA A   O     
912  C  CB    . ALA A   115 ? 0.1468 0.1693 0.1742 -0.0047 0.0036  -0.0453 ? ? ? ? ? ? 115 ALA A   CB    
913  N  N     . GLU A   116 ? 0.1454 0.1591 0.2375 -0.0137 -0.0568 -0.0407 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A   N     
914  C  CA    . GLU A   116 ? 0.1576 0.1746 0.2450 -0.0250 -0.0402 -0.0679 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A   CA    
915  C  C     . GLU A   116 ? 0.1789 0.2090 0.2536 -0.0509 -0.0479 -0.0641 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A   C     
916  O  O     . GLU A   116 ? 0.1919 0.2318 0.2337 -0.0457 -0.0588 -0.0539 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A   O     
917  C  CB    . GLU A   116 ? 0.1678 0.1941 0.2793 -0.0377 -0.0412 -0.0363 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A   CB    
918  C  CG    . GLU A   116 ? 0.1786 0.2778 0.2879 -0.0446 -0.0397 0.0009  ? ? ? ? ? ? 116 GLU A   CG    
919  C  CD    . GLU A   116 ? 0.3221 0.2888 0.4150 -0.1054 0.1537  -0.1366 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A   CD    
920  O  OE1   . GLU A   116 ? 0.3619 0.2892 0.7861 -0.1444 0.2314  -0.1562 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A   OE1   
921  O  OE2   . GLU A   116 ? 0.2209 0.3246 0.3871 -0.0855 0.0351  -0.1085 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A   OE2   
922  N  N     . ASN A   117 ? 0.2605 0.2463 0.2843 -0.0593 -0.0454 -0.1198 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A   N     
923  C  CA    . ASN A   117 ? 0.2542 0.3044 0.2742 -0.0665 -0.0258 -0.1107 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A   CA    
924  C  C     . ASN A   117 ? 0.2822 0.2862 0.3013 -0.0953 -0.0390 -0.1082 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A   C     
925  O  O     . ASN A   117 ? 0.3087 0.3492 0.2905 -0.1023 -0.0582 -0.0759 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A   O     
926  C  CB    . ASN A   117 ? 0.2553 0.3938 0.3508 -0.0602 -0.0779 -0.1230 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A   CB    
927  C  CG    . ASN A   117 ? 0.2185 0.5199 0.3908 -0.1025 -0.1319 -0.0674 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A   CG    
928  O  OD1   . ASN A   117 ? 0.4396 0.5120 0.5437 -0.1774 0.0732  -0.1001 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A   OD1   
929  N  ND2   . ASN A   117 ? 0.2765 0.5925 0.4642 -0.1297 -0.0303 -0.1273 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A   ND2   
930  N  N     . LEU A   118 ? 0.2741 0.2706 0.2694 -0.0540 0.0200  -0.1510 ? ? ? ? ? ? 118 LEU A   N     
931  C  CA    . LEU A   118 ? 0.2394 0.2361 0.2594 -0.0175 -0.0479 -0.0779 ? ? ? ? ? ? 118 LEU A   CA    
932  C  C     . LEU A   118 ? 0.2516 0.2022 0.2654 -0.0097 -0.0200 -0.0800 ? ? ? ? ? ? 118 LEU A   C     
933  O  O     . LEU A   118 ? 0.5442 0.2079 0.2929 -0.0672 0.0482  -0.0857 ? ? ? ? ? ? 118 LEU A   O     
934  C  CB    . LEU A   118 ? 0.2477 0.2134 0.3135 0.0236  -0.0500 -0.0752 ? ? ? ? ? ? 118 LEU A   CB    
935  C  CG    . LEU A   118 ? 0.2162 0.2965 0.3164 0.0175  -0.0685 -0.0588 ? ? ? ? ? ? 118 LEU A   CG    
936  C  CD1   . LEU A   118 ? 0.2431 0.4047 0.3642 0.0354  -0.0064 0.1374  ? ? ? ? ? ? 118 LEU A   CD1   
937  C  CD2   . LEU A   118 ? 0.2834 0.3116 0.2087 -0.0049 0.0235  -0.1055 ? ? ? ? ? ? 118 LEU A   CD2   
938  N  N     . LYS A   119 ? 0.2870 0.2017 0.2566 -0.0367 -0.0506 -0.0877 ? ? ? ? ? ? 119 LYS A   N     
939  C  CA    . LYS A   119 ? 0.3109 0.2294 0.2505 -0.0385 -0.0420 -0.0820 ? ? ? ? ? ? 119 LYS A   CA    
940  C  C     . LYS A   119 ? 0.2544 0.1959 0.2602 0.0089  -0.0417 -0.0933 ? ? ? ? ? ? 119 LYS A   C     
941  O  O     . LYS A   119 ? 0.2486 0.1769 0.2790 0.0192  -0.0518 -0.0854 ? ? ? ? ? ? 119 LYS A   O     
942  C  CB    . LYS A   119 ? 0.2909 0.7276 0.3148 -0.1115 -0.1001 0.0101  ? ? ? ? ? ? 119 LYS A   CB    
943  N  N     . GLU A   120 ? 0.3052 0.1919 0.2184 0.0186  -0.0351 -0.0585 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A   N     
944  C  CA    . GLU A   120 ? 0.2830 0.1885 0.2345 0.0369  -0.0315 -0.0580 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A   CA    
945  C  C     . GLU A   120 ? 0.3972 0.1946 0.2632 -0.0300 -0.1474 -0.0249 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A   C     
946  O  O     . GLU A   120 ? 0.4481 0.2473 0.3120 -0.0413 -0.1861 -0.0462 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A   O     
947  C  CB    . GLU A   120 ? 0.3856 0.3054 0.3034 0.0318  0.0610  -0.1497 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A   CB    
948  C  CG    . GLU A   120 ? 0.2811 0.3819 0.3456 0.1228  -0.0371 -0.0111 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A   CG    
949  C  CD    . GLU A   120 ? 0.3813 0.4352 0.2650 0.2069  -0.0180 0.0433  ? ? ? ? ? ? 120 GLU A   CD    
950  O  OE1   . GLU A   120 ? 0.6689 0.5811 0.2466 0.3881  0.0049  0.0490  ? ? ? ? ? ? 120 GLU A   OE1   
951  O  OE2   . GLU A   120 ? 0.3394 0.2133 0.3048 0.0652  -0.0219 0.0370  ? ? ? ? ? ? 120 GLU A   OE2   
952  N  N     . VAL A   121 ? 0.3041 0.1916 0.2220 0.0279  -0.0934 -0.0473 ? ? ? ? ? ? 121 VAL A   N     
953  C  CA    . VAL A   121 ? 0.3017 0.2004 0.4101 0.0005  -0.1581 -0.0012 ? ? ? ? ? ? 121 VAL A   CA    
954  C  C     . VAL A   121 ? 0.3175 0.2031 0.3883 -0.0071 -0.1601 0.0180  ? ? ? ? ? ? 121 VAL A   C     
955  O  O     . VAL A   121 ? 0.3983 0.2877 0.4050 -0.0101 -0.1726 0.0679  ? ? ? ? ? ? 121 VAL A   O     
956  C  CB    . VAL A   121 ? 0.3133 0.2024 0.4609 0.0516  -0.1475 0.0358  ? ? ? ? ? ? 121 VAL A   CB    
957  C  CG1   . VAL A   121 ? 0.3557 0.3349 0.4451 -0.0151 -0.0901 -0.0155 ? ? ? ? ? ? 121 VAL A   CG1   
958  C  CG2   . VAL A   121 ? 0.2628 0.2376 0.4035 0.0788  -0.0784 0.0053  ? ? ? ? ? ? 121 VAL A   CG2   
959  N  N     . GLU A   122 ? 0.2994 0.2168 0.4447 0.0137  -0.1423 -0.0247 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A   N     
960  C  CA    . GLU A   122 ? 0.3522 0.4873 0.6804 -0.0991 0.0312  -0.2206 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A   CA    
961  C  C     . GLU A   122 ? 0.3808 0.5256 0.6051 -0.0694 0.1426  -0.2241 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A   C     
962  O  O     . GLU A   122 ? 0.3866 0.3736 0.6574 -0.0625 0.2166  -0.2270 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A   O     
963  C  CB    . GLU A   122 ? 0.2633 0.4623 0.7407 -0.1197 0.0501  -0.2028 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A   CB    
964  C  CG    . GLU A   122 ? 0.4843 0.5404 0.7467 -0.0839 0.1529  -0.2419 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A   CG    
965  C  CD    . GLU A   122 ? 0.4346 0.4914 0.7909 -0.0690 0.1366  -0.2025 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A   CD    
966  O  OE1   . GLU A   122 ? 0.4017 0.4567 0.7757 -0.0719 0.2416  -0.2046 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A   OE1   
967  O  OE2   . GLU A   122 ? 0.3687 0.3696 0.7401 -0.1313 0.1697  -0.0286 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A   OE2   
968  N  N     . ALA A   123 ? 0.3824 0.7251 0.6014 -0.1221 0.1530  -0.2369 ? ? ? ? ? ? 123 ALA A   N     
969  C  CA    . ALA A   123 ? 0.3907 0.7915 0.6748 -0.1108 0.2299  -0.3191 ? ? ? ? ? ? 123 ALA A   CA    
970  C  C     . ALA A   123 ? 0.3572 0.9033 0.8626 -0.1366 0.1524  -0.1394 ? ? ? ? ? ? 123 ALA A   C     
971  O  O     . ALA A   123 ? 0.2848 1.0311 0.9992 -0.2634 0.0185  0.0887  ? ? ? ? ? ? 123 ALA A   O     
972  C  CB    . ALA A   123 ? 0.6863 0.8036 0.7973 -0.3615 0.4325  -0.5127 ? ? ? ? ? ? 123 ALA A   CB    
973  N  N     . GLU A   129 ? 0.9212 0.3550 0.6838 -0.0817 0.4874  -0.1413 ? ? ? ? ? ? 129 GLU A   N     
974  C  CA    . GLU A   129 ? 0.7070 0.5519 0.5888 -0.1687 0.3530  -0.1955 ? ? ? ? ? ? 129 GLU A   CA    
975  C  C     . GLU A   129 ? 0.7959 0.5196 0.7303 -0.2214 0.3069  -0.2126 ? ? ? ? ? ? 129 GLU A   C     
976  O  O     . GLU A   129 ? 0.5632 0.3942 0.7423 -0.2441 0.2831  -0.2614 ? ? ? ? ? ? 129 GLU A   O     
977  C  CB    . GLU A   129 ? 0.6879 0.4917 0.5314 -0.2800 0.0502  -0.2293 ? ? ? ? ? ? 129 GLU A   CB    
978  C  CG    . GLU A   129 ? 0.4687 0.4615 0.4612 -0.2430 0.0166  -0.1757 ? ? ? ? ? ? 129 GLU A   CG    
979  C  CD    . GLU A   129 ? 0.4837 0.5507 0.3769 -0.2773 0.0143  -0.1353 ? ? ? ? ? ? 129 GLU A   CD    
980  O  OE1   . GLU A   129 ? 0.2781 0.2500 0.3626 -0.0093 -0.0428 -0.0854 ? ? ? ? ? ? 129 GLU A   OE1   
981  O  OE2   . GLU A   129 ? 0.2914 0.1987 0.3262 -0.0003 -0.0698 -0.0471 ? ? ? ? ? ? 129 GLU A   OE2   
982  N  N     . ALA A   130 ? 0.8677 0.5290 0.5957 -0.3469 0.4277  -0.1209 ? ? ? ? ? ? 130 ALA A   N     
983  C  CA    . ALA A   130 ? 0.4375 0.4002 0.3481 -0.1985 0.0958  0.0410  ? ? ? ? ? ? 130 ALA A   CA    
984  C  C     . ALA A   130 ? 0.4065 0.2872 0.3087 -0.1822 0.0626  0.0172  ? ? ? ? ? ? 130 ALA A   C     
985  O  O     . ALA A   130 ? 0.3109 0.3721 0.2807 -0.1440 0.0985  -0.0722 ? ? ? ? ? ? 130 ALA A   O     
986  C  CB    . ALA A   130 ? 0.5146 0.5296 0.5178 -0.2653 -0.0082 0.2385  ? ? ? ? ? ? 130 ALA A   CB    
987  N  N     . ILE A   131 ? 0.3260 0.1524 0.2232 -0.0372 0.0746  0.0015  ? ? ? ? ? ? 131 ILE A   N     
988  C  CA    . ILE A   131 ? 0.2553 0.1219 0.2013 -0.0188 0.0340  -0.0086 ? ? ? ? ? ? 131 ILE A   CA    
989  C  C     . ILE A   131 ? 0.1947 0.1341 0.1593 -0.0048 0.0078  -0.0125 ? ? ? ? ? ? 131 ILE A   C     
990  O  O     . ILE A   131 ? 0.3666 0.1571 0.1807 0.0013  -0.0444 -0.0139 ? ? ? ? ? ? 131 ILE A   O     
991  C  CB    . ILE A   131 ? 0.3089 0.1820 0.3296 0.0722  0.1064  0.0550  ? ? ? ? ? ? 131 ILE A   CB    
992  C  CG1   . ILE A   131 ? 0.4803 0.2181 0.5117 0.1101  0.1968  0.0174  ? ? ? ? ? ? 131 ILE A   CG1   
993  C  CG2   . ILE A   131 ? 0.2572 0.2912 0.3978 0.0740  0.0959  0.1345  ? ? ? ? ? ? 131 ILE A   CG2   
994  C  CD1   . ILE A   131 ? 0.8015 0.2596 0.5585 -0.1530 0.2618  -0.0450 ? ? ? ? ? ? 131 ILE A   CD1   
995  N  N     . GLU A   132 ? 0.1591 0.1202 0.1635 -0.0121 0.0207  -0.0127 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A   N     
996  C  CA    . GLU A   132 ? 0.1389 0.1295 0.1783 -0.0023 0.0046  -0.0257 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A   CA    
997  C  C     . GLU A   132 ? 0.1515 0.1187 0.1500 -0.0053 0.0164  -0.0377 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A   C     
998  O  O     . GLU A   132 ? 0.1512 0.1530 0.1553 -0.0134 0.0102  -0.0345 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A   O     
999  C  CB    . GLU A   132 ? 0.1528 0.1443 0.2053 0.0143  0.0133  -0.0164 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A   CB    
1000 C  CG    . GLU A   132 ? 0.1799 0.1433 0.2050 0.0170  -0.0074 -0.0305 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A   CG    
1001 C  CD    . GLU A   132 ? 0.1765 0.1579 0.2779 0.0269  -0.0207 -0.0200 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A   CD    
1002 O  OE1   . GLU A   132 ? 0.1990 0.2199 0.3062 0.0215  -0.0641 -0.0195 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A   OE1   
1003 O  OE2   . GLU A   132 ? 0.1904 0.1540 0.3755 0.0230  -0.0031 0.0092  ? ? ? ? ? ? 132 GLU A   OE2   
1004 N  N     . VAL A   133 ? 0.1330 0.1178 0.1648 0.0073  0.0067  -0.0315 ? ? ? ? ? ? 133 VAL A   N     
1005 C  CA    . VAL A   133 ? 0.1364 0.1199 0.1789 0.0048  -0.0019 -0.0260 ? ? ? ? ? ? 133 VAL A   CA    
1006 C  C     . VAL A   133 ? 0.1475 0.1245 0.1505 0.0064  0.0161  -0.0304 ? ? ? ? ? ? 133 VAL A   C     
1007 O  O     . VAL A   133 ? 0.1694 0.1262 0.1755 0.0222  0.0357  -0.0162 ? ? ? ? ? ? 133 VAL A   O     
1008 C  CB    . VAL A   133 ? 0.1481 0.1341 0.1983 0.0143  -0.0200 -0.0378 ? ? ? ? ? ? 133 VAL A   CB    
1009 C  CG1   . VAL A   133 ? 0.1451 0.2224 0.2068 -0.0205 -0.0039 -0.0377 ? ? ? ? ? ? 133 VAL A   CG1   
1010 C  CG2   . VAL A   133 ? 0.2059 0.1688 0.2356 0.0707  -0.0124 -0.0159 ? ? ? ? ? ? 133 VAL A   CG2   
1011 N  N     . VAL A   134 ? 0.1359 0.1168 0.1470 -0.0100 0.0027  -0.0330 ? ? ? ? ? ? 134 VAL A   N     
1012 C  CA    . VAL A   134 ? 0.1478 0.1232 0.1526 -0.0134 -0.0105 -0.0273 ? ? ? ? ? ? 134 VAL A   CA    
1013 C  C     . VAL A   134 ? 0.1429 0.1081 0.1603 -0.0024 0.0004  -0.0321 ? ? ? ? ? ? 134 VAL A   C     
1014 O  O     . VAL A   134 ? 0.1458 0.1377 0.1613 -0.0010 0.0025  -0.0500 ? ? ? ? ? ? 134 VAL A   O     
1015 C  CB    . VAL A   134 ? 0.1320 0.1488 0.1627 -0.0070 -0.0040 -0.0157 ? ? ? ? ? ? 134 VAL A   CB    
1016 C  CG1   . VAL A   134 ? 0.1514 0.1559 0.1990 0.0116  -0.0109 -0.0066 ? ? ? ? ? ? 134 VAL A   CG1   
1017 C  CG2   . VAL A   134 ? 0.1243 0.1751 0.1827 -0.0175 0.0046  -0.0190 ? ? ? ? ? ? 134 VAL A   CG2   
1018 N  N     . TRP A   135 ? 0.1284 0.1210 0.1667 0.0005  -0.0053 -0.0421 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A   N     
1019 C  CA    . TRP A   135 ? 0.1339 0.1135 0.1601 0.0034  -0.0193 -0.0269 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A   CA    
1020 C  C     . TRP A   135 ? 0.1310 0.1186 0.1569 0.0152  -0.0231 -0.0348 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A   C     
1021 O  O     . TRP A   135 ? 0.1508 0.1353 0.1821 0.0295  -0.0160 -0.0431 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A   O     
1022 C  CB    . TRP A   135 ? 0.1375 0.1189 0.1600 0.0092  -0.0228 -0.0363 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A   CB    
1023 C  CG    . TRP A   135 ? 0.1279 0.1319 0.1558 0.0059  -0.0159 -0.0372 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A   CG    
1024 C  CD1   . TRP A   135 ? 0.1327 0.1628 0.1799 0.0117  -0.0119 -0.0056 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A   CD1   
1025 C  CD2   . TRP A   135 ? 0.1297 0.1163 0.1747 -0.0001 -0.0193 -0.0343 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A   CD2   
1026 N  NE1   . TRP A   135 ? 0.1339 0.1619 0.1870 0.0217  -0.0025 -0.0159 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A   NE1   
1027 C  CE2   . TRP A   135 ? 0.1334 0.1196 0.1802 0.0075  -0.0102 -0.0308 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A   CE2   
1028 C  CE3   . TRP A   135 ? 0.1273 0.1312 0.1730 0.0070  -0.0100 -0.0463 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A   CE3   
1029 C  CZ2   . TRP A   135 ? 0.1278 0.1248 0.2100 0.0074  -0.0024 -0.0240 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A   CZ2   
1030 C  CZ3   . TRP A   135 ? 0.1190 0.1301 0.1876 -0.0051 -0.0342 -0.0368 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A   CZ3   
1031 C  CH2   . TRP A   135 ? 0.1188 0.1405 0.1718 -0.0092 -0.0258 -0.0354 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A   CH2   
1032 N  N     . MET A   136 ? 0.1299 0.1088 0.1654 0.0078  -0.0236 -0.0229 ? ? ? ? ? ? 136 MET A   N     
1033 C  CA    . MET A   136 ? 0.1259 0.1195 0.1697 0.0048  -0.0222 -0.0167 ? ? ? ? ? ? 136 MET A   CA    
1034 C  C     . MET A   136 ? 0.1288 0.1060 0.1855 0.0105  -0.0176 -0.0115 ? ? ? ? ? ? 136 MET A   C     
1035 O  O     . MET A   136 ? 0.1298 0.1079 0.1698 0.0085  -0.0162 -0.0157 ? ? ? ? ? ? 136 MET A   O     
1036 C  CB    . MET A   136 ? 0.1237 0.1130 0.2217 0.0188  -0.0368 -0.0328 ? ? ? ? ? ? 136 MET A   CB    
1037 C  CG    . MET A   136 ? 0.1313 0.1193 0.2182 0.0182  -0.0384 -0.0155 ? ? ? ? ? ? 136 MET A   CG    
1038 S  SD    . MET A   136 ? 0.1408 0.1660 0.2209 0.0120  -0.0377 -0.0261 ? ? ? ? ? ? 136 MET A   SD    
1039 C  CE    . MET A   136 ? 0.1729 0.2371 0.2651 -0.0392 -0.0658 0.0662  ? ? ? ? ? ? 136 MET A   CE    
1040 N  N     . ARG A   137 ? 0.1561 0.1092 0.2021 0.0007  -0.0331 -0.0063 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   N     
1041 C  CA    A ARG A   137 ? 0.1688 0.0914 0.2227 0.0005  -0.0206 -0.0090 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   CA    
1042 C  CA    B ARG A   137 ? 0.1780 0.0935 0.2162 0.0000  -0.0212 -0.0045 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   CA    
1043 C  C     . ARG A   137 ? 0.1567 0.0878 0.2058 0.0096  -0.0227 0.0070  ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   C     
1044 O  O     . ARG A   137 ? 0.1504 0.1137 0.2247 0.0055  -0.0276 0.0059  ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   O     
1045 C  CB    A ARG A   137 ? 0.1895 0.0859 0.3010 -0.0079 -0.0268 -0.0158 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   CB    
1046 C  CB    B ARG A   137 ? 0.1608 0.0875 0.3154 0.0003  -0.0069 -0.0251 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   CB    
1047 C  CG    A ARG A   137 ? 0.2326 0.1188 0.3697 -0.0073 -0.0588 -0.0680 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   CG    
1048 C  CG    B ARG A   137 ? 0.2218 0.0942 0.3441 0.0028  -0.0701 -0.0298 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   CG    
1049 C  CD    A ARG A   137 ? 0.3246 0.1120 0.4251 -0.0185 -0.0908 -0.0700 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   CD    
1050 C  CD    B ARG A   137 ? 0.3278 0.0892 0.4795 -0.0095 -0.0538 -0.0515 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   CD    
1051 N  NE    A ARG A   137 ? 0.3027 0.1017 0.4540 -0.0276 -0.0951 -0.0603 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   NE    
1052 N  NE    B ARG A   137 ? 0.3781 0.1106 0.4782 -0.0188 -0.0049 -0.0960 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   NE    
1053 C  CZ    A ARG A   137 ? 0.2395 0.1286 0.4379 0.0446  -0.0320 -0.0573 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   CZ    
1054 C  CZ    B ARG A   137 ? 0.2491 0.1742 0.5811 -0.0397 -0.0119 -0.1625 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   CZ    
1055 N  NH1   A ARG A   137 ? 0.2452 0.0899 0.5023 -0.0009 -0.0507 -0.0268 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   NH1   
1056 N  NH1   B ARG A   137 ? 0.4107 0.1368 0.4199 -0.0770 -0.0215 -0.0475 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   NH1   
1057 N  NH2   A ARG A   137 ? 0.2295 0.1565 0.3992 0.0687  0.0003  -0.1046 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   NH2   
1058 N  NH2   B ARG A   137 ? 0.2474 0.1705 0.9387 -0.0375 0.0043  0.0698  ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   NH2   
1059 N  N     . PRO A   138 ? 0.1434 0.0968 0.2101 -0.0136 -0.0193 -0.0011 ? ? ? ? ? ? 138 PRO A   N     
1060 C  CA    . PRO A   138 ? 0.1609 0.1034 0.1947 -0.0040 -0.0224 0.0022  ? ? ? ? ? ? 138 PRO A   CA    
1061 C  C     . PRO A   138 ? 0.1607 0.1092 0.2409 -0.0146 -0.0402 0.0240  ? ? ? ? ? ? 138 PRO A   C     
1062 O  O     . PRO A   138 ? 0.1731 0.1356 0.2250 0.0001  -0.0443 0.0068  ? ? ? ? ? ? 138 PRO A   O     
1063 C  CB    . PRO A   138 ? 0.1500 0.1341 0.2086 -0.0014 -0.0283 -0.0101 ? ? ? ? ? ? 138 PRO A   CB    
1064 C  CG    . PRO A   138 ? 0.1780 0.1608 0.1672 0.0334  -0.0123 0.0036  ? ? ? ? ? ? 138 PRO A   CG    
1065 C  CD    . PRO A   138 ? 0.1435 0.1247 0.2044 -0.0028 -0.0156 -0.0068 ? ? ? ? ? ? 138 PRO A   CD    
1066 N  N     . GLU A   139 ? 0.2008 0.1068 0.2537 -0.0093 -0.0525 0.0292  ? ? ? ? ? ? 139 GLU A   N     
1067 C  CA    . GLU A   139 ? 0.2094 0.1091 0.3308 -0.0248 -0.0489 0.0581  ? ? ? ? ? ? 139 GLU A   CA    
1068 C  C     . GLU A   139 ? 0.2013 0.1315 0.3286 -0.0099 -0.0662 0.0648  ? ? ? ? ? ? 139 GLU A   C     
1069 O  O     . GLU A   139 ? 0.2360 0.1447 0.3485 -0.0087 -0.0969 0.0460  ? ? ? ? ? ? 139 GLU A   O     
1070 C  CB    . GLU A   139 ? 0.2505 0.1117 0.3186 -0.0337 -0.0813 0.0367  ? ? ? ? ? ? 139 GLU A   CB    
1071 C  CG    . GLU A   139 ? 0.2667 0.1460 0.2734 -0.0716 -0.0722 0.0210  ? ? ? ? ? ? 139 GLU A   CG    
1072 C  CD    . GLU A   139 ? 0.2200 0.1241 0.2521 -0.0327 -0.0269 0.0127  ? ? ? ? ? ? 139 GLU A   CD    
1073 O  OE1   . GLU A   139 ? 0.2219 0.1211 0.3007 -0.0427 -0.0433 0.0448  ? ? ? ? ? ? 139 GLU A   OE1   
1074 O  OE2   . GLU A   139 ? 0.2422 0.1786 0.3984 -0.0872 -0.0520 0.0716  ? ? ? ? ? ? 139 GLU A   OE2   
1075 N  N     . GLU A   140 ? 0.1976 0.0989 0.3285 -0.0022 -0.0509 0.0370  ? ? ? ? ? ? 140 GLU A   N     
1076 C  CA    . GLU A   140 ? 0.2039 0.1162 0.3203 -0.0055 -0.0538 -0.0219 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A   CA    
1077 C  C     . GLU A   140 ? 0.1750 0.1164 0.3294 0.0152  -0.0696 -0.0341 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A   C     
1078 O  O     . GLU A   140 ? 0.1826 0.1333 0.3089 0.0195  -0.0841 -0.0215 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A   O     
1079 C  CB    . GLU A   140 ? 0.2343 0.1323 0.3315 0.0352  -0.0480 -0.0595 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A   CB    
1080 C  CG    . GLU A   140 ? 0.2776 0.2016 0.4330 0.0190  0.0359  -0.0451 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A   CG    
1081 C  CD    . GLU A   140 ? 0.2254 0.2692 0.7027 0.0883  0.0896  0.0481  ? ? ? ? ? ? 140 GLU A   CD    
1082 O  OE1   . GLU A   140 ? 0.7277 0.5167 0.6600 -0.1691 -0.1699 0.3074  ? ? ? ? ? ? 140 GLU A   OE1   
1083 O  OE2   . GLU A   140 ? 0.2049 0.5718 0.9870 0.1086  0.0232  -0.1500 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A   OE2   
1084 N  N     . ALA A   141 ? 0.1685 0.1070 0.2574 0.0066  -0.0442 0.0001  ? ? ? ? ? ? 141 ALA A   N     
1085 C  CA    . ALA A   141 ? 0.1811 0.1053 0.2241 0.0139  -0.0328 0.0068  ? ? ? ? ? ? 141 ALA A   CA    
1086 C  C     . ALA A   141 ? 0.1655 0.1056 0.2257 0.0083  -0.0371 0.0146  ? ? ? ? ? ? 141 ALA A   C     
1087 O  O     . ALA A   141 ? 0.1547 0.1177 0.2762 0.0132  -0.0381 -0.0127 ? ? ? ? ? ? 141 ALA A   O     
1088 C  CB    . ALA A   141 ? 0.1759 0.1052 0.2326 0.0101  -0.0600 0.0031  ? ? ? ? ? ? 141 ALA A   CB    
1089 N  N     . LEU A   142 ? 0.1760 0.1179 0.2289 0.0058  -0.0322 0.0299  ? ? ? ? ? ? 142 LEU A   N     
1090 C  CA    . LEU A   142 ? 0.1823 0.1342 0.2376 0.0212  -0.0207 0.0458  ? ? ? ? ? ? 142 LEU A   CA    
1091 C  C     . LEU A   142 ? 0.2031 0.1329 0.2747 0.0225  -0.0774 0.0129  ? ? ? ? ? ? 142 LEU A   C     
1092 O  O     . LEU A   142 ? 0.2124 0.1414 0.2522 0.0245  -0.0681 0.0074  ? ? ? ? ? ? 142 LEU A   O     
1093 C  CB    . LEU A   142 ? 0.1933 0.2085 0.2318 -0.0326 -0.0367 0.0482  ? ? ? ? ? ? 142 LEU A   CB    
1094 C  CG    . LEU A   142 ? 0.2138 0.1652 0.2261 -0.0150 -0.0224 0.0266  ? ? ? ? ? ? 142 LEU A   CG    
1095 C  CD1   . LEU A   142 ? 0.2662 0.1476 0.2604 0.0134  -0.0190 0.0082  ? ? ? ? ? ? 142 LEU A   CD1   
1096 C  CD2   . LEU A   142 ? 0.2309 0.2335 0.2664 -0.0166 -0.0014 0.0698  ? ? ? ? ? ? 142 LEU A   CD2   
1097 N  N     . GLU A   143 ? 0.2032 0.1283 0.2989 0.0235  -0.0797 0.0052  ? ? ? ? ? ? 143 GLU A   N     
1098 C  CA    . GLU A   143 ? 0.2381 0.1297 0.4325 0.0416  -0.1194 -0.0006 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A   CA    
1099 C  C     . GLU A   143 ? 0.2056 0.1535 0.3564 0.0707  -0.0973 -0.0356 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A   C     
1100 O  O     . GLU A   143 ? 0.2325 0.1969 0.3694 0.0613  -0.1238 -0.0559 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A   O     
1101 C  CB    . GLU A   143 ? 0.3391 0.1162 0.6204 0.0767  -0.2490 -0.0343 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A   CB    
1102 C  CG    . GLU A   143 ? 0.3457 0.1663 0.8910 0.0754  -0.1588 -0.1498 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A   CG    
1103 C  CD    . GLU A   143 ? 0.4359 0.4220 1.0292 -0.0032 -0.0387 -0.3188 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A   CD    
1104 O  OE1   . GLU A   143 ? 0.4903 0.7539 1.5647 0.1358  0.2727  -0.4374 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A   OE1   
1105 O  OE2   . GLU A   143 ? 0.8113 0.3265 1.1624 -0.0964 -0.2105 -0.3132 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A   OE2   
1106 N  N     . ARG A   144 ? 0.2193 0.1297 0.3543 0.0456  -0.1008 -0.0547 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A   N     
1107 C  CA    . ARG A   144 ? 0.2116 0.1358 0.3342 0.0698  -0.0556 -0.0835 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A   CA    
1108 C  C     . ARG A   144 ? 0.1721 0.1545 0.2903 0.0538  -0.0463 -0.0777 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A   C     
1109 O  O     . ARG A   144 ? 0.1796 0.2330 0.3416 0.0656  -0.0528 -0.1021 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A   O     
1110 C  CB    . ARG A   144 ? 0.2141 0.2086 0.3008 0.0396  -0.0677 -0.0820 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A   CB    
1111 C  CG    . ARG A   144 ? 0.2582 0.3117 0.3460 0.0467  0.0445  -0.1468 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A   CG    
1112 C  CD    . ARG A   144 ? 0.5022 0.3975 0.3347 -0.1483 0.1383  -0.1471 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A   CD    
1113 N  NE    . ARG A   144 ? 0.2437 0.3417 0.3495 -0.0051 0.0937  -0.1401 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A   NE    
1114 C  CZ    . ARG A   144 ? 0.2840 0.2297 0.3138 0.0303  0.0610  -0.1180 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A   CZ    
1115 N  NH1   . ARG A   144 ? 0.3410 0.3045 0.3197 0.0347  0.0093  -0.1276 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A   NH1   
1116 N  NH2   . ARG A   144 ? 0.2640 0.2187 0.3171 0.0367  -0.0667 0.0232  ? ? ? ? ? ? 144 ARG A   NH2   
1117 N  N     . HIS A   145 ? 0.1878 0.1095 0.2385 0.0408  -0.0201 -0.0394 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A   N     
1118 C  CA    . HIS A   145 ? 0.1725 0.1428 0.2134 0.0496  -0.0343 -0.0424 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A   CA    
1119 C  C     . HIS A   145 ? 0.1623 0.1506 0.2379 0.0423  -0.0248 -0.0285 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A   C     
1120 O  O     . HIS A   145 ? 0.1883 0.1651 0.2560 0.0391  -0.0625 -0.0435 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A   O     
1121 C  CB    . HIS A   145 ? 0.1633 0.1559 0.2117 0.0456  -0.0207 -0.0559 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A   CB    
1122 C  CG    . HIS A   145 ? 0.1712 0.1461 0.2225 0.0192  0.0107  -0.0474 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A   CG    
1123 N  ND1   . HIS A   145 ? 0.1731 0.1702 0.2413 -0.0017 0.0088  -0.0437 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A   ND1   
1124 C  CD2   . HIS A   145 ? 0.1764 0.1348 0.2067 0.0178  0.0009  -0.0488 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A   CD2   
1125 C  CE1   . HIS A   145 ? 0.2557 0.1760 0.2913 -0.0393 0.0958  -0.0863 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A   CE1   
1126 N  NE2   . HIS A   145 ? 0.1986 0.1478 0.2138 0.0041  -0.0027 -0.0425 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A   NE2   
1127 N  N     . GLN A   146 ? 0.2044 0.1461 0.2760 0.0363  -0.0606 -0.0056 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A   N     
1128 C  CA    A GLN A   146 ? 0.2234 0.2185 0.3012 0.0317  -0.0549 0.0440  ? ? ? ? ? ? 146 GLN A   CA    
1129 C  CA    B GLN A   146 ? 0.2254 0.2181 0.3017 0.0341  -0.0548 0.0441  ? ? ? ? ? ? 146 GLN A   CA    
1130 C  C     . GLN A   146 ? 0.2365 0.1984 0.3330 0.0642  -0.1048 -0.0266 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A   C     
1131 O  O     . GLN A   146 ? 0.3056 0.2309 0.3579 0.0948  -0.1487 -0.0520 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A   O     
1132 C  CB    A GLN A   146 ? 0.2774 0.1797 0.3153 0.0253  -0.0523 0.0278  ? ? ? ? ? ? 146 GLN A   CB    
1133 C  CB    B GLN A   146 ? 0.2661 0.1831 0.3198 0.0258  -0.0808 0.0403  ? ? ? ? ? ? 146 GLN A   CB    
1134 C  CG    A GLN A   146 ? 0.2444 0.1759 0.2926 0.0064  -0.0686 0.0737  ? ? ? ? ? ? 146 GLN A   CG    
1135 C  CG    B GLN A   146 ? 0.2747 0.1651 0.3259 -0.0076 0.0024  0.0090  ? ? ? ? ? ? 146 GLN A   CG    
1136 C  CD    A GLN A   146 ? 0.2894 0.1954 0.2791 -0.0222 -0.1067 0.0882  ? ? ? ? ? ? 146 GLN A   CD    
1137 C  CD    B GLN A   146 ? 0.3174 0.2175 0.3071 -0.0533 0.0218  -0.0041 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A   CD    
1138 O  OE1   A GLN A   146 ? 0.2561 0.2158 0.3195 -0.0430 -0.1113 0.0747  ? ? ? ? ? ? 146 GLN A   OE1   
1139 O  OE1   B GLN A   146 ? 0.3505 0.2937 0.2845 -0.0939 -0.0680 -0.0765 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A   OE1   
1140 N  NE2   A GLN A   146 ? 0.2745 0.1466 0.4379 0.0367  -0.0985 0.0526  ? ? ? ? ? ? 146 GLN A   NE2   
1141 N  NE2   B GLN A   146 ? 0.2668 0.3560 0.4413 -0.0427 0.0294  -0.0280 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A   NE2   
1142 N  N     . ARG A   147 ? 0.2413 0.2049 0.3451 0.1003  -0.1084 -0.0329 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A   N     
1143 C  CA    . ARG A   147 ? 0.2609 0.2120 0.4337 0.1091  -0.0791 -0.0289 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A   CA    
1144 C  C     . ARG A   147 ? 0.2264 0.2476 0.3777 0.1043  -0.1220 -0.0123 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A   C     
1145 O  O     . ARG A   147 ? 0.2305 0.2796 0.4388 0.1150  -0.1142 -0.0698 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A   O     
1146 C  CB    . ARG A   147 ? 0.2507 0.2510 0.5113 0.1363  -0.0963 -0.0872 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A   CB    
1147 N  N     . GLY A   148 ? 0.1962 0.2287 0.4105 0.0700  -0.0948 -0.0410 ? ? ? ? ? ? 148 GLY A   N     
1148 C  CA    . GLY A   148 ? 0.2055 0.2752 0.3862 0.0353  -0.0788 -0.0600 ? ? ? ? ? ? 148 GLY A   CA    
1149 C  C     . GLY A   148 ? 0.1713 0.2703 0.4014 0.0657  -0.0532 -0.0609 ? ? ? ? ? ? 148 GLY A   C     
1150 O  O     . GLY A   148 ? 0.1877 0.3738 0.4146 0.0109  -0.0223 -0.0795 ? ? ? ? ? ? 148 GLY A   O     
1151 N  N     . GLU A   149 ? 0.1857 0.2140 0.3638 0.0879  -0.0393 -0.0768 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A   N     
1152 C  CA    . GLU A   149 ? 0.1438 0.2622 0.3867 0.0938  -0.0109 -0.0589 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A   CA    
1153 C  C     . GLU A   149 ? 0.1383 0.2409 0.4431 0.0590  0.0187  -0.0137 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A   C     
1154 O  O     . GLU A   149 ? 0.1760 0.2838 0.4485 0.0816  0.0598  -0.0170 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A   O     
1155 C  CB    . GLU A   149 ? 0.2464 0.2699 0.3629 0.1111  0.0090  -0.0900 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A   CB    
1156 C  CG    . GLU A   149 ? 0.3366 0.4678 0.3682 0.0083  0.0048  -0.0758 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A   CG    
1157 C  CD    . GLU A   149 ? 0.3519 0.5019 0.3406 -0.0286 -0.0121 -0.0869 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A   CD    
1158 O  OE1   . GLU A   149 ? 0.3360 0.5394 0.4831 -0.0387 -0.0530 -0.1803 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A   OE1   
1159 O  OE2   . GLU A   149 ? 0.5446 0.3323 0.3745 0.0113  0.0269  -0.0650 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A   OE2   
1160 N  N     . VAL A   150 ? 0.1787 0.1759 0.3001 0.0620  -0.0027 -0.0342 ? ? ? ? ? ? 150 VAL A   N     
1161 C  CA    . VAL A   150 ? 0.1752 0.1689 0.2721 0.0471  -0.0191 -0.0573 ? ? ? ? ? ? 150 VAL A   CA    
1162 C  C     . VAL A   150 ? 0.1350 0.1608 0.2266 0.0364  -0.0313 -0.0319 ? ? ? ? ? ? 150 VAL A   C     
1163 O  O     . VAL A   150 ? 0.1606 0.1535 0.2727 0.0072  -0.0191 -0.0156 ? ? ? ? ? ? 150 VAL A   O     
1164 C  CB    . VAL A   150 ? 0.1941 0.2278 0.2214 0.0455  -0.0134 -0.0592 ? ? ? ? ? ? 150 VAL A   CB    
1165 C  CG1   . VAL A   150 ? 0.1785 0.3260 0.2101 0.0072  -0.0290 -0.0881 ? ? ? ? ? ? 150 VAL A   CG1   
1166 C  CG2   . VAL A   150 ? 0.2840 0.2873 0.2666 0.1006  -0.0312 -0.0237 ? ? ? ? ? ? 150 VAL A   CG2   
1167 N  N     . GLU A   151 ? 0.1289 0.1616 0.1956 0.0384  -0.0057 -0.0223 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A   N     
1168 C  CA    . GLU A   151 ? 0.1144 0.1564 0.1942 0.0297  -0.0138 -0.0288 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A   CA    
1169 C  C     . GLU A   151 ? 0.1105 0.1473 0.1744 0.0228  0.0005  0.0002  ? ? ? ? ? ? 151 GLU A   C     
1170 O  O     . GLU A   151 ? 0.1294 0.2444 0.1844 0.0554  -0.0083 0.0066  ? ? ? ? ? ? 151 GLU A   O     
1171 C  CB    . GLU A   151 ? 0.1196 0.1604 0.3014 0.0251  -0.0415 -0.0296 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A   CB    
1172 C  CG    . GLU A   151 ? 0.1253 0.2495 0.3077 0.0289  -0.0730 -0.0596 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A   CG    
1173 C  CD    . GLU A   151 ? 0.1335 0.3708 0.3090 0.0899  -0.0664 -0.0380 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A   CD    
1174 O  OE1   . GLU A   151 ? 0.2096 0.4100 0.2818 0.1071  -0.0670 -0.0688 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A   OE1   
1175 O  OE2   . GLU A   151 ? 0.2696 0.4870 0.3612 0.2093  -0.0188 0.0420  ? ? ? ? ? ? 151 GLU A   OE2   
1176 N  N     . PHE A   152 ? 0.1077 0.1184 0.1990 0.0064  0.0092  -0.0064 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A   N     
1177 C  CA    . PHE A   152 ? 0.0947 0.1064 0.2028 0.0007  0.0095  -0.0122 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A   CA    
1178 C  C     . PHE A   152 ? 0.1070 0.1031 0.1280 -0.0042 0.0000  -0.0052 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A   C     
1179 O  O     . PHE A   152 ? 0.1146 0.1337 0.1237 -0.0028 -0.0016 -0.0166 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A   O     
1180 C  CB    . PHE A   152 ? 0.1292 0.1111 0.1895 -0.0141 0.0196  0.0021  ? ? ? ? ? ? 152 PHE A   CB    
1181 C  CG    . PHE A   152 ? 0.1023 0.1200 0.2150 -0.0057 0.0000  -0.0050 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A   CG    
1182 C  CD1   . PHE A   152 ? 0.1720 0.1098 0.2413 -0.0009 0.0528  0.0081  ? ? ? ? ? ? 152 PHE A   CD1   
1183 C  CD2   . PHE A   152 ? 0.1364 0.1500 0.2228 -0.0050 0.0039  -0.0436 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A   CD2   
1184 C  CE1   . PHE A   152 ? 0.1385 0.1254 0.2307 0.0015  0.0084  0.0107  ? ? ? ? ? ? 152 PHE A   CE1   
1185 C  CE2   . PHE A   152 ? 0.2562 0.1613 0.2248 -0.0631 -0.0489 0.0093  ? ? ? ? ? ? 152 PHE A   CE2   
1186 C  CZ    . PHE A   152 ? 0.1361 0.1831 0.2833 -0.0184 -0.0753 0.0522  ? ? ? ? ? ? 152 PHE A   CZ    
1187 N  N     . SER A   153 ? 0.0918 0.1081 0.1381 -0.0005 0.0078  -0.0052 ? ? ? ? ? ? 153 SER A   N     
1188 C  CA    . SER A   153 ? 0.0832 0.1046 0.1467 -0.0075 0.0021  -0.0064 ? ? ? ? ? ? 153 SER A   CA    
1189 C  C     . SER A   153 ? 0.0795 0.0978 0.1198 -0.0115 -0.0045 -0.0099 ? ? ? ? ? ? 153 SER A   C     
1190 O  O     . SER A   153 ? 0.0946 0.0984 0.1327 -0.0161 -0.0073 -0.0107 ? ? ? ? ? ? 153 SER A   O     
1191 C  CB    . SER A   153 ? 0.0988 0.1127 0.1415 -0.0256 -0.0122 0.0094  ? ? ? ? ? ? 153 SER A   CB    
1192 O  OG    . SER A   153 ? 0.1102 0.1210 0.1229 -0.0220 -0.0039 -0.0066 ? ? ? ? ? ? 153 SER A   OG    
1193 N  N     . ALA A   154 ? 0.0906 0.0994 0.1200 -0.0038 0.0018  -0.0015 ? ? ? ? ? ? 154 ALA A   N     
1194 C  CA    . ALA A   154 ? 0.0806 0.0981 0.1140 -0.0028 -0.0084 -0.0082 ? ? ? ? ? ? 154 ALA A   CA    
1195 C  C     . ALA A   154 ? 0.0926 0.0819 0.1184 -0.0042 -0.0042 -0.0050 ? ? ? ? ? ? 154 ALA A   C     
1196 O  O     . ALA A   154 ? 0.0954 0.0901 0.1212 -0.0142 -0.0017 -0.0048 ? ? ? ? ? ? 154 ALA A   O     
1197 C  CB    . ALA A   154 ? 0.1095 0.0943 0.1322 -0.0053 0.0030  -0.0137 ? ? ? ? ? ? 154 ALA A   CB    
1198 N  N     . THR A   155 ? 0.0936 0.0955 0.1078 -0.0038 -0.0103 -0.0066 ? ? ? ? ? ? 155 THR A   N     
1199 C  CA    . THR A   155 ? 0.0929 0.0862 0.1154 -0.0044 -0.0134 -0.0047 ? ? ? ? ? ? 155 THR A   CA    
1200 C  C     . THR A   155 ? 0.0886 0.0930 0.1072 -0.0089 -0.0106 -0.0039 ? ? ? ? ? ? 155 THR A   C     
1201 O  O     . THR A   155 ? 0.0962 0.0864 0.1257 -0.0094 -0.0150 0.0000  ? ? ? ? ? ? 155 THR A   O     
1202 C  CB    . THR A   155 ? 0.0922 0.0978 0.1192 0.0131  0.0002  0.0032  ? ? ? ? ? ? 155 THR A   CB    
1203 O  OG1   . THR A   155 ? 0.0974 0.1200 0.1232 0.0071  -0.0043 0.0114  ? ? ? ? ? ? 155 THR A   OG1   
1204 C  CG2   . THR A   155 ? 0.1218 0.0875 0.1280 0.0013  -0.0085 0.0045  ? ? ? ? ? ? 155 THR A   CG2   
1205 N  N     . GLY A   156 ? 0.0938 0.0854 0.1171 0.0035  -0.0020 -0.0031 ? ? ? ? ? ? 156 GLY A   N     
1206 C  CA    . GLY A   156 ? 0.1037 0.0946 0.1192 -0.0010 -0.0019 -0.0001 ? ? ? ? ? ? 156 GLY A   CA    
1207 C  C     . GLY A   156 ? 0.1053 0.0870 0.1205 -0.0089 -0.0101 -0.0034 ? ? ? ? ? ? 156 GLY A   C     
1208 O  O     . GLY A   156 ? 0.1071 0.0971 0.1320 -0.0072 -0.0070 -0.0083 ? ? ? ? ? ? 156 GLY A   O     
1209 N  N     . LEU A   157 ? 0.0888 0.0975 0.1130 -0.0035 -0.0069 0.0065  ? ? ? ? ? ? 157 LEU A   N     
1210 C  CA    . LEU A   157 ? 0.0861 0.0959 0.1180 -0.0065 -0.0107 -0.0032 ? ? ? ? ? ? 157 LEU A   CA    
1211 C  C     . LEU A   157 ? 0.0887 0.0781 0.1263 -0.0055 -0.0018 -0.0089 ? ? ? ? ? ? 157 LEU A   C     
1212 O  O     . LEU A   157 ? 0.0974 0.0871 0.1443 -0.0102 -0.0189 0.0021  ? ? ? ? ? ? 157 LEU A   O     
1213 C  CB    . LEU A   157 ? 0.1065 0.0950 0.1169 -0.0014 -0.0199 0.0006  ? ? ? ? ? ? 157 LEU A   CB    
1214 C  CG    . LEU A   157 ? 0.1108 0.0913 0.1224 -0.0052 -0.0200 -0.0006 ? ? ? ? ? ? 157 LEU A   CG    
1215 C  CD1   . LEU A   157 ? 0.1327 0.0980 0.1350 0.0109  -0.0097 0.0147  ? ? ? ? ? ? 157 LEU A   CD1   
1216 C  CD2   . LEU A   157 ? 0.1478 0.1277 0.1253 -0.0201 -0.0267 -0.0056 ? ? ? ? ? ? 157 LEU A   CD2   
1217 N  N     . VAL A   158 ? 0.0847 0.0883 0.1276 0.0037  -0.0107 -0.0027 ? ? ? ? ? ? 158 VAL A   N     
1218 C  CA    . VAL A   158 ? 0.0872 0.0870 0.1475 -0.0058 -0.0198 -0.0039 ? ? ? ? ? ? 158 VAL A   CA    
1219 C  C     . VAL A   158 ? 0.0888 0.0895 0.1484 -0.0103 -0.0197 0.0090  ? ? ? ? ? ? 158 VAL A   C     
1220 O  O     . VAL A   158 ? 0.0955 0.1087 0.1586 -0.0249 -0.0198 0.0156  ? ? ? ? ? ? 158 VAL A   O     
1221 C  CB    . VAL A   158 ? 0.0941 0.0935 0.1424 0.0102  -0.0052 0.0027  ? ? ? ? ? ? 158 VAL A   CB    
1222 C  CG1   . VAL A   158 ? 0.0831 0.1083 0.1739 -0.0032 -0.0011 0.0038  ? ? ? ? ? ? 158 VAL A   CG1   
1223 C  CG2   . VAL A   158 ? 0.1078 0.0918 0.1485 -0.0104 -0.0017 -0.0045 ? ? ? ? ? ? 158 VAL A   CG2   
1224 N  N     . GLY A   159 ? 0.0953 0.1081 0.1279 -0.0044 -0.0166 -0.0027 ? ? ? ? ? ? 159 GLY A   N     
1225 C  CA    . GLY A   159 ? 0.1219 0.0950 0.1572 -0.0120 -0.0312 0.0035  ? ? ? ? ? ? 159 GLY A   CA    
1226 C  C     . GLY A   159 ? 0.1072 0.1024 0.1289 -0.0179 -0.0089 0.0100  ? ? ? ? ? ? 159 GLY A   C     
1227 O  O     . GLY A   159 ? 0.1235 0.1168 0.1304 -0.0354 -0.0211 0.0084  ? ? ? ? ? ? 159 GLY A   O     
1228 N  N     . VAL A   160 ? 0.1131 0.0911 0.1321 -0.0122 -0.0117 0.0032  ? ? ? ? ? ? 160 VAL A   N     
1229 C  CA    . VAL A   160 ? 0.1236 0.0992 0.1417 -0.0071 -0.0107 0.0141  ? ? ? ? ? ? 160 VAL A   CA    
1230 C  C     . VAL A   160 ? 0.1266 0.1077 0.1324 -0.0320 -0.0148 0.0045  ? ? ? ? ? ? 160 VAL A   C     
1231 O  O     . VAL A   160 ? 0.1491 0.1007 0.1479 -0.0331 -0.0204 0.0095  ? ? ? ? ? ? 160 VAL A   O     
1232 C  CB    . VAL A   160 ? 0.1175 0.1089 0.1604 -0.0176 -0.0172 0.0125  ? ? ? ? ? ? 160 VAL A   CB    
1233 C  CG1   . VAL A   160 ? 0.1332 0.1188 0.1937 0.0034  -0.0244 0.0301  ? ? ? ? ? ? 160 VAL A   CG1   
1234 C  CG2   . VAL A   160 ? 0.1323 0.1130 0.1477 -0.0046 -0.0002 -0.0111 ? ? ? ? ? ? 160 VAL A   CG2   
1235 N  N     . LEU A   161 ? 0.1076 0.1108 0.1211 -0.0157 -0.0228 0.0076  ? ? ? ? ? ? 161 LEU A   N     
1236 C  CA    . LEU A   161 ? 0.1053 0.1132 0.1324 -0.0140 -0.0189 0.0021  ? ? ? ? ? ? 161 LEU A   CA    
1237 C  C     . LEU A   161 ? 0.1066 0.1247 0.1512 -0.0219 -0.0269 0.0172  ? ? ? ? ? ? 161 LEU A   C     
1238 O  O     . LEU A   161 ? 0.1202 0.1314 0.1523 -0.0341 -0.0200 0.0128  ? ? ? ? ? ? 161 LEU A   O     
1239 C  CB    . LEU A   161 ? 0.1058 0.1193 0.1358 -0.0063 -0.0202 -0.0118 ? ? ? ? ? ? 161 LEU A   CB    
1240 C  CG    . LEU A   161 ? 0.1157 0.0969 0.1480 -0.0108 -0.0411 0.0010  ? ? ? ? ? ? 161 LEU A   CG    
1241 C  CD1   . LEU A   161 ? 0.1527 0.1299 0.1369 -0.0157 -0.0348 -0.0133 ? ? ? ? ? ? 161 LEU A   CD1   
1242 C  CD2   . LEU A   161 ? 0.1622 0.1058 0.1781 -0.0034 -0.0436 0.0297  ? ? ? ? ? ? 161 LEU A   CD2   
1243 N  N     . TYR A   162 ? 0.1111 0.1196 0.1434 -0.0211 -0.0333 0.0078  ? ? ? ? ? ? 162 TYR A   N     
1244 C  CA    . TYR A   162 ? 0.1121 0.1142 0.1589 -0.0144 -0.0346 0.0063  ? ? ? ? ? ? 162 TYR A   CA    
1245 C  C     . TYR A   162 ? 0.1106 0.1363 0.1446 -0.0397 -0.0266 0.0064  ? ? ? ? ? ? 162 TYR A   C     
1246 O  O     . TYR A   162 ? 0.1231 0.1507 0.1668 -0.0479 -0.0310 0.0208  ? ? ? ? ? ? 162 TYR A   O     
1247 C  CB    . TYR A   162 ? 0.1131 0.1379 0.2224 -0.0289 -0.0450 0.0542  ? ? ? ? ? ? 162 TYR A   CB    
1248 C  CG    . TYR A   162 ? 0.1156 0.1499 0.2072 -0.0378 -0.0461 0.0500  ? ? ? ? ? ? 162 TYR A   CG    
1249 C  CD1   . TYR A   162 ? 0.1147 0.1814 0.2566 -0.0391 -0.0172 0.0483  ? ? ? ? ? ? 162 TYR A   CD1   
1250 C  CD2   . TYR A   162 ? 0.1577 0.1516 0.2291 -0.0462 -0.0821 0.0467  ? ? ? ? ? ? 162 TYR A   CD2   
1251 C  CE1   . TYR A   162 ? 0.1124 0.1941 0.3312 -0.0338 -0.0210 0.0937  ? ? ? ? ? ? 162 TYR A   CE1   
1252 C  CE2   . TYR A   162 ? 0.1610 0.1608 0.3230 -0.0674 -0.1138 0.0614  ? ? ? ? ? ? 162 TYR A   CE2   
1253 C  CZ    . TYR A   162 ? 0.1423 0.1808 0.3837 -0.0299 -0.1018 0.0952  ? ? ? ? ? ? 162 TYR A   CZ    
1254 O  OH    . TYR A   162 ? 0.1424 0.2381 0.5137 -0.0598 -0.1178 0.1465  ? ? ? ? ? ? 162 TYR A   OH    
1255 N  N     . TYR A   163 ? 0.1287 0.1318 0.1238 -0.0274 -0.0325 0.0041  ? ? ? ? ? ? 163 TYR A   N     
1256 C  CA    . TYR A   163 ? 0.1431 0.1296 0.1311 -0.0385 -0.0213 0.0122  ? ? ? ? ? ? 163 TYR A   CA    
1257 C  C     . TYR A   163 ? 0.1475 0.1450 0.1276 -0.0545 -0.0252 0.0181  ? ? ? ? ? ? 163 TYR A   C     
1258 O  O     . TYR A   163 ? 0.1613 0.1390 0.1748 -0.0598 -0.0248 0.0185  ? ? ? ? ? ? 163 TYR A   O     
1259 C  CB    . TYR A   163 ? 0.1493 0.1405 0.1495 -0.0508 0.0002  -0.0002 ? ? ? ? ? ? 163 TYR A   CB    
1260 C  CG    . TYR A   163 ? 0.1656 0.1415 0.1450 -0.0412 0.0016  0.0019  ? ? ? ? ? ? 163 TYR A   CG    
1261 C  CD1   . TYR A   163 ? 0.1688 0.1452 0.1815 -0.0670 -0.0151 -0.0015 ? ? ? ? ? ? 163 TYR A   CD1   
1262 C  CD2   . TYR A   163 ? 0.1947 0.1403 0.1829 -0.0431 -0.0178 0.0108  ? ? ? ? ? ? 163 TYR A   CD2   
1263 C  CE1   . TYR A   163 ? 0.2128 0.1437 0.2126 -0.0698 -0.0400 0.0035  ? ? ? ? ? ? 163 TYR A   CE1   
1264 C  CE2   . TYR A   163 ? 0.2091 0.1361 0.2026 -0.0503 -0.0294 0.0051  ? ? ? ? ? ? 163 TYR A   CE2   
1265 C  CZ    . TYR A   163 ? 0.2145 0.1442 0.2242 -0.0557 -0.0366 -0.0077 ? ? ? ? ? ? 163 TYR A   CZ    
1266 O  OH    . TYR A   163 ? 0.2519 0.1457 0.2623 -0.0497 -0.0267 -0.0255 ? ? ? ? ? ? 163 TYR A   OH    
1267 N  N     . HIS A   164 ? 0.1610 0.1171 0.1393 -0.0380 -0.0308 0.0183  ? ? ? ? ? ? 164 HIS A   N     
1268 C  CA    . HIS A   164 ? 0.1663 0.1300 0.1624 -0.0340 -0.0155 0.0301  ? ? ? ? ? ? 164 HIS A   CA    
1269 C  C     . HIS A   164 ? 0.1742 0.1335 0.1760 -0.0510 -0.0072 0.0261  ? ? ? ? ? ? 164 HIS A   C     
1270 O  O     . HIS A   164 ? 0.2449 0.1538 0.2464 -0.0873 0.0246  0.0504  ? ? ? ? ? ? 164 HIS A   O     
1271 C  CB    . HIS A   164 ? 0.1727 0.1278 0.1753 -0.0423 -0.0354 0.0394  ? ? ? ? ? ? 164 HIS A   CB    
1272 C  CG    . HIS A   164 ? 0.1770 0.1222 0.1770 -0.0346 -0.0427 0.0268  ? ? ? ? ? ? 164 HIS A   CG    
1273 N  ND1   . HIS A   164 ? 0.1473 0.1202 0.2012 -0.0268 -0.0414 0.0141  ? ? ? ? ? ? 164 HIS A   ND1   
1274 C  CD2   . HIS A   164 ? 0.1915 0.1161 0.2247 -0.0404 -0.0527 0.0122  ? ? ? ? ? ? 164 HIS A   CD2   
1275 C  CE1   . HIS A   164 ? 0.1641 0.1065 0.2832 -0.0215 -0.0267 0.0085  ? ? ? ? ? ? 164 HIS A   CE1   
1276 N  NE2   . HIS A   164 ? 0.1807 0.1118 0.2615 -0.0231 -0.0590 0.0176  ? ? ? ? ? ? 164 HIS A   NE2   
1277 N  N     . ALA A   165 ? 0.1615 0.1556 0.1576 -0.0381 -0.0159 0.0093  ? ? ? ? ? ? 165 ALA A   N     
1278 C  CA    . ALA A   165 ? 0.1508 0.1696 0.1763 -0.0329 -0.0180 0.0251  ? ? ? ? ? ? 165 ALA A   CA    
1279 C  C     . ALA A   165 ? 0.1677 0.2071 0.1860 -0.0738 -0.0264 0.0547  ? ? ? ? ? ? 165 ALA A   C     
1280 O  O     . ALA A   165 ? 0.1955 0.2977 0.2314 -0.1185 -0.0262 0.0834  ? ? ? ? ? ? 165 ALA A   O     
1281 C  CB    . ALA A   165 ? 0.1981 0.1936 0.1511 -0.0097 -0.0218 -0.0010 ? ? ? ? ? ? 165 ALA A   CB    
1282 N  N     . PHE A   166 ? 0.1593 0.1782 0.1602 -0.0501 -0.0209 0.0204  ? ? ? ? ? ? 166 PHE A   N     
1283 C  CA    . PHE A   166 ? 0.1707 0.2581 0.1671 -0.0501 -0.0335 0.0119  ? ? ? ? ? ? 166 PHE A   CA    
1284 C  C     . PHE A   166 ? 0.1480 0.3019 0.1740 -0.0862 -0.0194 -0.0030 ? ? ? ? ? ? 166 PHE A   C     
1285 O  O     . PHE A   166 ? 0.1578 0.4028 0.2265 -0.1171 -0.0392 -0.0162 ? ? ? ? ? ? 166 PHE A   O     
1286 C  CB    . PHE A   166 ? 0.1169 0.2644 0.2064 -0.0452 -0.0213 0.0316  ? ? ? ? ? ? 166 PHE A   CB    
1287 C  CG    . PHE A   166 ? 0.1621 0.2399 0.2241 -0.0780 -0.0036 0.0153  ? ? ? ? ? ? 166 PHE A   CG    
1288 C  CD1   . PHE A   166 ? 0.1364 0.1977 0.2591 -0.0483 -0.0441 0.0545  ? ? ? ? ? ? 166 PHE A   CD1   
1289 C  CD2   . PHE A   166 ? 0.2708 0.2972 0.2704 -0.1672 0.0734  -0.0578 ? ? ? ? ? ? 166 PHE A   CD2   
1290 C  CE1   . PHE A   166 ? 0.2011 0.2146 0.2687 -0.0796 -0.0706 0.0356  ? ? ? ? ? ? 166 PHE A   CE1   
1291 C  CE2   . PHE A   166 ? 0.2711 0.2923 0.2344 -0.1375 0.0250  -0.0230 ? ? ? ? ? ? 166 PHE A   CE2   
1292 C  CZ    . PHE A   166 ? 0.2566 0.2517 0.2425 -0.0941 -0.0315 -0.0102 ? ? ? ? ? ? 166 PHE A   CZ    
1293 N  N     . LEU A   167 ? 0.1678 0.2176 0.1654 -0.0708 -0.0194 0.0192  ? ? ? ? ? ? 167 LEU A   N     
1294 C  CA    . LEU A   167 ? 0.1586 0.2268 0.1622 -0.0734 -0.0158 0.0146  ? ? ? ? ? ? 167 LEU A   CA    
1295 C  C     . LEU A   167 ? 0.2686 0.2071 0.2220 -0.1182 -0.0438 -0.0044 ? ? ? ? ? ? 167 LEU A   C     
1296 O  O     . LEU A   167 ? 0.2971 0.2394 0.2412 -0.0590 -0.0521 -0.0376 ? ? ? ? ? ? 167 LEU A   O     
1297 C  CB    . LEU A   167 ? 0.1662 0.2059 0.1823 -0.0681 0.0004  0.0063  ? ? ? ? ? ? 167 LEU A   CB    
1298 C  CG    . LEU A   167 ? 0.1531 0.2103 0.1792 -0.0594 -0.0401 0.0193  ? ? ? ? ? ? 167 LEU A   CG    
1299 C  CD1   . LEU A   167 ? 0.2393 0.2405 0.1712 -0.0830 -0.0225 0.0571  ? ? ? ? ? ? 167 LEU A   CD1   
1300 C  CD2   . LEU A   167 ? 0.1899 0.3427 0.2043 0.0012  -0.0642 0.0143  ? ? ? ? ? ? 167 LEU A   CD2   
1301 N  N     . ARG A   168 ? 0.4310 0.1818 0.2746 -0.1589 -0.0241 0.0320  ? ? ? ? ? ? 168 ARG A   N     
1302 C  CA    . ARG A   168 ? 0.3062 0.2114 0.4319 -0.0994 0.0304  0.0401  ? ? ? ? ? ? 168 ARG A   CA    
1303 C  C     . ARG A   168 ? 0.6339 0.2905 0.2722 -0.3461 -0.1940 0.1221  ? ? ? ? ? ? 168 ARG A   C     
1304 O  O     . ARG A   168 ? 0.5523 0.3841 0.4499 -0.2323 -0.1976 0.0535  ? ? ? ? ? ? 168 ARG A   O     
1305 C  CB    . ARG A   168 ? 0.4024 0.2202 0.4709 -0.1534 -0.0659 0.0620  ? ? ? ? ? ? 168 ARG A   CB    
1306 C  CG    . ARG A   168 ? 0.4213 0.3077 0.3864 -0.2035 -0.0626 0.0982  ? ? ? ? ? ? 168 ARG A   CG    
1307 C  CD    . ARG A   168 ? 0.3769 0.3036 0.3649 -0.2069 -0.0161 0.0995  ? ? ? ? ? ? 168 ARG A   CD    
1308 N  NE    . ARG A   168 ? 0.4521 0.2538 0.3532 -0.2068 -0.0078 0.1224  ? ? ? ? ? ? 168 ARG A   NE    
1309 C  CZ    . ARG A   168 ? 0.4298 0.2391 0.3804 -0.1987 -0.0263 0.1083  ? ? ? ? ? ? 168 ARG A   CZ    
1310 N  NH1   . ARG A   168 ? 0.4215 0.3102 0.5844 -0.1644 -0.1328 -0.0370 ? ? ? ? ? ? 168 ARG A   NH1   
1311 N  NH2   . ARG A   168 ? 0.5490 0.3831 0.3568 -0.1452 -0.1552 0.0037  ? ? ? ? ? ? 168 ARG A   NH2   
1312 N  N     . GLU A-2 10  ? 0.8446 0.6748 0.3117 0.1687  0.0834  0.0862  ? ? ? ? ? ? 10  GLU A-2 N     
1313 C  CA    . GLU A-2 10  ? 0.6481 0.4610 0.5599 0.0801  0.0187  -0.0613 ? ? ? ? ? ? 10  GLU A-2 CA    
1314 C  C     . GLU A-2 10  ? 0.6830 0.3950 0.5978 0.0495  0.0579  -0.1233 ? ? ? ? ? ? 10  GLU A-2 C     
1315 O  O     . GLU A-2 10  ? 0.6432 0.6482 0.4769 0.0855  0.1389  -0.0880 ? ? ? ? ? ? 10  GLU A-2 O     
1316 C  CB    . GLU A-2 10  ? 0.8313 0.6217 0.6440 0.2022  -0.0696 -0.2856 ? ? ? ? ? ? 10  GLU A-2 CB    
1317 N  N     . ARG A-2 11  ? 0.6645 0.3191 0.5908 -0.0363 0.0613  -0.0863 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A-2 N     
1318 C  CA    . ARG A-2 11  ? 0.5412 0.2136 0.4212 -0.0272 -0.0932 -0.0484 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A-2 CA    
1319 C  C     . ARG A-2 11  ? 0.5826 0.2067 0.4558 -0.0476 -0.0639 -0.0743 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A-2 C     
1320 O  O     . ARG A-2 11  ? 0.4814 0.2183 0.4781 -0.0373 0.0016  -0.0510 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A-2 O     
1321 C  CB    . ARG A-2 11  ? 0.6814 0.2103 0.4257 -0.0869 -0.1303 -0.0212 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A-2 CB    
1322 C  CG    . ARG A-2 11  ? 0.7517 0.2054 0.4090 -0.0517 -0.1319 -0.0267 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A-2 CG    
1323 C  CD    . ARG A-2 11  ? 0.4768 0.1748 0.4518 0.0260  0.0026  -0.1222 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A-2 CD    
1324 N  NE    . ARG A-2 11  ? 0.3784 0.2913 0.4163 -0.0172 -0.0266 -0.0739 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A-2 NE    
1325 C  CZ    . ARG A-2 11  ? 0.4092 0.1960 0.2758 0.0291  -0.0428 0.0086  ? ? ? ? ? ? 11  ARG A-2 CZ    
1326 N  NH1   . ARG A-2 11  ? 0.3229 0.1944 0.2700 0.0478  0.0035  0.0295  ? ? ? ? ? ? 11  ARG A-2 NH1   
1327 N  NH2   . ARG A-2 11  ? 0.3748 0.3080 0.2768 0.0077  -0.0193 0.0580  ? ? ? ? ? ? 11  ARG A-2 NH2   
1328 N  N     . THR A-2 12  ? 0.5951 0.1359 0.3514 -0.0711 -0.1037 -0.0341 ? ? ? ? ? ? 12  THR A-2 N     
1329 C  CA    A THR A-2 12  ? 0.5974 0.1016 0.4442 -0.0854 -0.1245 -0.0177 ? ? ? ? ? ? 12  THR A-2 CA    
1330 C  CA    B THR A-2 12  ? 0.5956 0.1076 0.4471 -0.0782 -0.1183 -0.0110 ? ? ? ? ? ? 12  THR A-2 CA    
1331 C  C     . THR A-2 12  ? 0.6062 0.0894 0.4418 -0.1219 -0.0547 0.0139  ? ? ? ? ? ? 12  THR A-2 C     
1332 O  O     . THR A-2 12  ? 0.5222 0.1417 0.3989 -0.0624 -0.0160 0.0434  ? ? ? ? ? ? 12  THR A-2 O     
1333 C  CB    A THR A-2 12  ? 0.6571 0.1847 0.4500 -0.1234 -0.1536 -0.0178 ? ? ? ? ? ? 12  THR A-2 CB    
1334 C  CB    B THR A-2 12  ? 0.5689 0.1445 0.4205 -0.0615 -0.1180 0.0138  ? ? ? ? ? ? 12  THR A-2 CB    
1335 O  OG1   A THR A-2 12  ? 0.6538 0.1665 0.4616 -0.1405 -0.1937 -0.0431 ? ? ? ? ? ? 12  THR A-2 OG1   
1336 O  OG1   B THR A-2 12  ? 0.7030 0.2375 0.5305 0.0529  -0.2543 -0.1136 ? ? ? ? ? ? 12  THR A-2 OG1   
1337 C  CG2   A THR A-2 12  ? 0.6927 0.3049 0.4903 -0.0799 -0.1822 -0.1108 ? ? ? ? ? ? 12  THR A-2 CG2   
1338 C  CG2   B THR A-2 12  ? 0.7529 0.2047 0.3455 -0.2475 -0.1599 0.0605  ? ? ? ? ? ? 12  THR A-2 CG2   
1339 N  N     . TYR A-2 13  ? 0.5841 0.1082 0.4435 -0.1027 -0.1002 0.0379  ? ? ? ? ? ? 13  TYR A-2 N     
1340 C  CA    . TYR A-2 13  ? 0.5444 0.1097 0.3964 -0.1273 -0.1144 0.0482  ? ? ? ? ? ? 13  TYR A-2 CA    
1341 C  C     . TYR A-2 13  ? 0.5483 0.1397 0.4811 -0.1549 -0.1054 0.0013  ? ? ? ? ? ? 13  TYR A-2 C     
1342 O  O     . TYR A-2 13  ? 0.5979 0.1463 0.6550 -0.1790 -0.1315 0.0423  ? ? ? ? ? ? 13  TYR A-2 O     
1343 C  CB    . TYR A-2 13  ? 0.6042 0.1533 0.4338 -0.1558 -0.1537 0.0984  ? ? ? ? ? ? 13  TYR A-2 CB    
1344 C  CG    . TYR A-2 13  ? 0.5483 0.1250 0.5108 -0.0911 -0.1503 0.0291  ? ? ? ? ? ? 13  TYR A-2 CG    
1345 C  CD1   . TYR A-2 13  ? 0.6534 0.0863 0.3835 -0.1155 -0.0673 -0.0072 ? ? ? ? ? ? 13  TYR A-2 CD1   
1346 C  CD2   . TYR A-2 13  ? 0.4637 0.1031 0.4725 -0.0712 -0.0430 0.0427  ? ? ? ? ? ? 13  TYR A-2 CD2   
1347 C  CE1   . TYR A-2 13  ? 0.6496 0.1005 0.3894 -0.0898 0.0326  -0.0147 ? ? ? ? ? ? 13  TYR A-2 CE1   
1348 C  CE2   . TYR A-2 13  ? 0.4699 0.1278 0.4355 -0.0756 0.0400  -0.0098 ? ? ? ? ? ? 13  TYR A-2 CE2   
1349 C  CZ    . TYR A-2 13  ? 0.4734 0.1020 0.3482 -0.0484 -0.0470 -0.0273 ? ? ? ? ? ? 13  TYR A-2 CZ    
1350 O  OH    . TYR A-2 13  ? 0.4240 0.1357 0.5361 0.0010  -0.0644 -0.0086 ? ? ? ? ? ? 13  TYR A-2 OH    
1351 N  N     . LEU A-2 14  ? 0.5186 0.1520 0.3588 -0.1590 -0.0936 0.0005  ? ? ? ? ? ? 14  LEU A-2 N     
1352 C  CA    . LEU A-2 14  ? 0.5237 0.1863 0.3311 -0.1750 -0.0850 -0.0171 ? ? ? ? ? ? 14  LEU A-2 CA    
1353 C  C     . LEU A-2 14  ? 0.5475 0.1737 0.3178 -0.2143 -0.0766 0.0341  ? ? ? ? ? ? 14  LEU A-2 C     
1354 O  O     . LEU A-2 14  ? 0.5856 0.2313 0.3940 -0.2558 -0.0309 0.0105  ? ? ? ? ? ? 14  LEU A-2 O     
1355 C  CB    . LEU A-2 14  ? 0.4756 0.2132 0.2784 -0.1764 -0.0707 -0.0241 ? ? ? ? ? ? 14  LEU A-2 CB    
1356 C  CG    . LEU A-2 14  ? 0.5483 0.2464 0.2812 -0.2379 -0.0634 -0.0229 ? ? ? ? ? ? 14  LEU A-2 CG    
1357 C  CD1   . LEU A-2 14  ? 0.7592 0.3525 0.2962 -0.1572 -0.1904 -0.0316 ? ? ? ? ? ? 14  LEU A-2 CD1   
1358 C  CD2   . LEU A-2 14  ? 0.5952 0.2819 0.3474 -0.2680 0.0457  -0.0993 ? ? ? ? ? ? 14  LEU A-2 CD2   
1359 N  N     . TYR A-2 15  ? 0.5318 0.1618 0.2840 -0.1811 -0.0980 0.0434  ? ? ? ? ? ? 15  TYR A-2 N     
1360 C  CA    . TYR A-2 15  ? 0.4348 0.1832 0.2712 -0.1759 -0.0934 0.0776  ? ? ? ? ? ? 15  TYR A-2 CA    
1361 C  C     . TYR A-2 15  ? 0.4578 0.1871 0.3272 -0.2125 -0.1310 0.1014  ? ? ? ? ? ? 15  TYR A-2 C     
1362 O  O     . TYR A-2 15  ? 0.4075 0.1575 0.3073 -0.1408 -0.0816 0.0811  ? ? ? ? ? ? 15  TYR A-2 O     
1363 C  CB    . TYR A-2 15  ? 0.4588 0.1791 0.3059 -0.1733 -0.0631 0.0828  ? ? ? ? ? ? 15  TYR A-2 CB    
1364 C  CG    . TYR A-2 15  ? 0.4695 0.1795 0.3045 -0.1493 -0.0817 0.0833  ? ? ? ? ? ? 15  TYR A-2 CG    
1365 C  CD1   . TYR A-2 15  ? 0.3817 0.2079 0.3073 -0.1282 -0.0750 0.0311  ? ? ? ? ? ? 15  TYR A-2 CD1   
1366 C  CD2   . TYR A-2 15  ? 0.4403 0.1539 0.3320 -0.1162 -0.0535 0.0602  ? ? ? ? ? ? 15  TYR A-2 CD2   
1367 C  CE1   . TYR A-2 15  ? 0.4503 0.2136 0.3343 -0.1320 -0.0468 0.0087  ? ? ? ? ? ? 15  TYR A-2 CE1   
1368 C  CE2   . TYR A-2 15  ? 0.4503 0.2061 0.2969 -0.1251 -0.1088 0.0734  ? ? ? ? ? ? 15  TYR A-2 CE2   
1369 C  CZ    . TYR A-2 15  ? 0.4404 0.1580 0.3089 -0.0856 -0.0632 0.0308  ? ? ? ? ? ? 15  TYR A-2 CZ    
1370 O  OH    . TYR A-2 15  ? 0.5723 0.2732 0.2834 -0.1778 -0.0756 0.0196  ? ? ? ? ? ? 15  TYR A-2 OH    
1371 N  N     . ARG A-2 16  ? 0.3986 0.1657 0.3298 -0.1503 -0.0946 0.0924  ? ? ? ? ? ? 16  ARG A-2 N     
1372 C  CA    A ARG A-2 16  ? 0.3738 0.1737 0.2998 -0.1042 -0.0726 0.0673  ? ? ? ? ? ? 16  ARG A-2 CA    
1373 C  CA    B ARG A-2 16  ? 0.3712 0.1739 0.3026 -0.1006 -0.0721 0.0667  ? ? ? ? ? ? 16  ARG A-2 CA    
1374 C  C     . ARG A-2 16  ? 0.4037 0.1650 0.2988 -0.1217 -0.0456 0.0799  ? ? ? ? ? ? 16  ARG A-2 C     
1375 O  O     . ARG A-2 16  ? 0.4558 0.1974 0.3130 -0.1441 -0.0387 0.1038  ? ? ? ? ? ? 16  ARG A-2 O     
1376 C  CB    A ARG A-2 16  ? 0.4162 0.1869 0.3837 -0.0807 -0.0579 0.0773  ? ? ? ? ? ? 16  ARG A-2 CB    
1377 C  CB    B ARG A-2 16  ? 0.4234 0.1845 0.3837 -0.0782 -0.0645 0.0793  ? ? ? ? ? ? 16  ARG A-2 CB    
1378 C  CG    A ARG A-2 16  ? 0.4563 0.1947 0.4164 -0.0567 -0.0369 0.0640  ? ? ? ? ? ? 16  ARG A-2 CG    
1379 C  CG    B ARG A-2 16  ? 0.4564 0.1910 0.4215 -0.0476 -0.0479 0.0675  ? ? ? ? ? ? 16  ARG A-2 CG    
1380 C  CD    A ARG A-2 16  ? 0.4323 0.2699 0.4721 0.0028  -0.0167 0.1216  ? ? ? ? ? ? 16  ARG A-2 CD    
1381 C  CD    B ARG A-2 16  ? 0.4890 0.2548 0.4411 -0.0054 -0.0253 0.1205  ? ? ? ? ? ? 16  ARG A-2 CD    
1382 N  NE    A ARG A-2 16  ? 0.5735 0.2719 0.4593 0.0186  0.0322  0.0750  ? ? ? ? ? ? 16  ARG A-2 NE    
1383 N  NE    B ARG A-2 16  ? 0.5415 0.2817 0.4906 0.0351  0.0221  0.1068  ? ? ? ? ? ? 16  ARG A-2 NE    
1384 C  CZ    A ARG A-2 16  ? 0.4847 0.3133 0.5174 0.0944  0.0773  0.0639  ? ? ? ? ? ? 16  ARG A-2 CZ    
1385 C  CZ    B ARG A-2 16  ? 0.6368 0.3164 0.4755 0.0069  0.0345  0.0847  ? ? ? ? ? ? 16  ARG A-2 CZ    
1386 N  NH1   A ARG A-2 16  ? 0.5576 0.2042 0.8682 0.0593  0.0966  0.1661  ? ? ? ? ? ? 16  ARG A-2 NH1   
1387 N  NH1   B ARG A-2 16  ? 0.8283 0.4763 0.5719 -0.1625 -0.0835 0.0477  ? ? ? ? ? ? 16  ARG A-2 NH1   
1388 N  NH2   A ARG A-2 16  ? 0.3894 0.6116 0.6270 0.3656  -0.0124 0.0641  ? ? ? ? ? ? 16  ARG A-2 NH2   
1389 N  NH2   B ARG A-2 16  ? 0.6397 0.4725 0.4153 0.1874  -0.0042 0.1341  ? ? ? ? ? ? 16  ARG A-2 NH2   
1390 N  N     . GLY A-2 17  ? 0.4450 0.1537 0.2987 -0.1049 -0.0578 0.0813  ? ? ? ? ? ? 17  GLY A-2 N     
1391 C  CA    . GLY A-2 17  ? 0.4786 0.1723 0.2844 -0.1244 -0.0501 0.0736  ? ? ? ? ? ? 17  GLY A-2 CA    
1392 C  C     . GLY A-2 17  ? 0.4826 0.1724 0.2688 -0.1228 -0.0510 0.0915  ? ? ? ? ? ? 17  GLY A-2 C     
1393 O  O     . GLY A-2 17  ? 0.4798 0.2653 0.2853 -0.1062 -0.0538 0.0305  ? ? ? ? ? ? 17  GLY A-2 O     
1394 N  N     . ARG A-2 18  ? 0.4734 0.1994 0.2454 -0.1262 -0.0423 0.0812  ? ? ? ? ? ? 18  ARG A-2 N     
1395 C  CA    A ARG A-2 18  ? 0.4331 0.2358 0.2244 -0.1392 -0.0116 0.0786  ? ? ? ? ? ? 18  ARG A-2 CA    
1396 C  CA    B ARG A-2 18  ? 0.4405 0.2344 0.2292 -0.1455 -0.0165 0.0802  ? ? ? ? ? ? 18  ARG A-2 CA    
1397 C  C     . ARG A-2 18  ? 0.4485 0.2449 0.2832 -0.1493 -0.0165 0.0929  ? ? ? ? ? ? 18  ARG A-2 C     
1398 O  O     . ARG A-2 18  ? 0.4683 0.2658 0.3089 -0.1876 -0.0555 0.0516  ? ? ? ? ? ? 18  ARG A-2 O     
1399 C  CB    A ARG A-2 18  ? 0.4464 0.2578 0.3036 -0.1355 0.0041  0.0303  ? ? ? ? ? ? 18  ARG A-2 CB    
1400 C  CB    B ARG A-2 18  ? 0.4640 0.2215 0.2676 -0.1374 0.0012  0.0690  ? ? ? ? ? ? 18  ARG A-2 CB    
1401 C  CG    A ARG A-2 18  ? 0.3478 0.2449 0.4034 -0.0855 0.0271  0.0414  ? ? ? ? ? ? 18  ARG A-2 CG    
1402 C  CG    B ARG A-2 18  ? 0.5180 0.2697 0.3222 -0.2251 0.0439  -0.0052 ? ? ? ? ? ? 18  ARG A-2 CG    
1403 N  N     A ILE A-2 19  ? 0.4867 0.1976 0.2066 -0.1125 0.0433  0.0459  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 N     
1404 N  N     B ILE A-2 19  ? 0.4810 0.1978 0.1922 -0.1169 0.0457  0.0420  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 N     
1405 C  CA    A ILE A-2 19  ? 0.5493 0.1940 0.1852 -0.1598 0.0033  0.0198  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 CA    
1406 C  CA    B ILE A-2 19  ? 0.5287 0.1988 0.1763 -0.1522 0.0296  0.0159  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 CA    
1407 C  C     A ILE A-2 19  ? 0.4733 0.1808 0.1824 -0.1288 0.0460  0.0032  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 C     
1408 C  C     B ILE A-2 19  ? 0.5084 0.1986 0.1445 -0.1633 -0.0070 0.0547  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 C     
1409 O  O     A ILE A-2 19  ? 0.2872 0.1497 0.1909 -0.0516 -0.0817 0.0711  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 O     
1410 O  O     B ILE A-2 19  ? 0.3838 0.1220 0.1368 -0.0530 -0.0442 0.0600  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 O     
1411 C  CB    A ILE A-2 19  ? 0.5856 0.2139 0.1685 -0.1567 0.0344  -0.0156 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 CB    
1412 C  CB    B ILE A-2 19  ? 0.5531 0.2000 0.2146 -0.1330 -0.0118 0.0318  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 CB    
1413 C  CG1   A ILE A-2 19  ? 0.5853 0.1875 0.1383 -0.1292 0.0702  -0.0031 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 CG1   
1414 C  CG1   B ILE A-2 19  ? 0.5193 0.1944 0.2322 -0.1555 0.0674  -0.0167 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 CG1   
1415 C  CG2   A ILE A-2 19  ? 0.6806 0.2124 0.1584 -0.1142 0.0595  0.0630  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 CG2   
1416 C  CG2   B ILE A-2 19  ? 0.5381 0.2451 0.2468 -0.1881 0.0644  -0.0420 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 CG2   
1417 C  CD1   A ILE A-2 19  ? 0.4798 0.1727 0.2896 -0.1950 0.1259  0.0150  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 CD1   
1418 C  CD1   B ILE A-2 19  ? 0.4486 0.3877 0.1335 -0.1806 0.0035  -0.0567 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 CD1   
1419 N  N     . LEU A-2 20  ? 0.3835 0.1368 0.1695 -0.0697 0.0089  0.0339  ? ? ? ? ? ? 20  LEU A-2 N     
1420 C  CA    . LEU A-2 20  ? 0.3514 0.1140 0.1707 -0.0539 -0.0273 0.0383  ? ? ? ? ? ? 20  LEU A-2 CA    
1421 C  C     . LEU A-2 20  ? 0.3188 0.1127 0.1834 -0.0600 -0.0350 0.0405  ? ? ? ? ? ? 20  LEU A-2 C     
1422 O  O     . LEU A-2 20  ? 0.3310 0.1346 0.2051 -0.0727 -0.0145 0.0305  ? ? ? ? ? ? 20  LEU A-2 O     
1423 C  CB    . LEU A-2 20  ? 0.3487 0.1207 0.1966 -0.0399 -0.0164 0.0242  ? ? ? ? ? ? 20  LEU A-2 CB    
1424 C  CG    . LEU A-2 20  ? 0.3395 0.1913 0.2045 -0.0075 0.0339  0.0716  ? ? ? ? ? ? 20  LEU A-2 CG    
1425 C  CD1   . LEU A-2 20  ? 0.2433 0.2302 0.3007 -0.0302 0.0280  0.0358  ? ? ? ? ? ? 20  LEU A-2 CD1   
1426 C  CD2   . LEU A-2 20  ? 0.3834 0.1999 0.2495 0.0075  0.0113  0.0966  ? ? ? ? ? ? 20  LEU A-2 CD2   
1427 N  N     . ASN A-2 21  ? 0.2941 0.1331 0.1935 -0.0725 -0.0367 0.0157  ? ? ? ? ? ? 21  ASN A-2 N     
1428 C  CA    . ASN A-2 21  ? 0.3147 0.1245 0.2089 -0.0735 -0.0369 0.0172  ? ? ? ? ? ? 21  ASN A-2 CA    
1429 C  C     . ASN A-2 21  ? 0.3162 0.1177 0.1887 -0.0926 -0.0233 0.0079  ? ? ? ? ? ? 21  ASN A-2 C     
1430 O  O     . ASN A-2 21  ? 0.2587 0.1103 0.2316 -0.0739 -0.0317 0.0268  ? ? ? ? ? ? 21  ASN A-2 O     
1431 C  CB    . ASN A-2 21  ? 0.3237 0.1403 0.2315 -0.0655 -0.0207 0.0117  ? ? ? ? ? ? 21  ASN A-2 CB    
1432 C  CG    . ASN A-2 21  ? 0.3153 0.1343 0.2591 -0.0764 -0.0356 0.0365  ? ? ? ? ? ? 21  ASN A-2 CG    
1433 O  OD1   . ASN A-2 21  ? 0.3338 0.1350 0.2740 -0.0680 -0.0233 0.0579  ? ? ? ? ? ? 21  ASN A-2 OD1   
1434 N  ND2   . ASN A-2 21  ? 0.3254 0.1622 0.3026 -0.0278 -0.0100 0.0582  ? ? ? ? ? ? 21  ASN A-2 ND2   
1435 N  N     . LEU A-2 22  ? 0.3083 0.1317 0.2350 -0.0980 -0.0533 0.0421  ? ? ? ? ? ? 22  LEU A-2 N     
1436 C  CA    . LEU A-2 22  ? 0.3114 0.1158 0.2496 -0.0763 -0.0693 0.0322  ? ? ? ? ? ? 22  LEU A-2 CA    
1437 C  C     . LEU A-2 22  ? 0.3078 0.1175 0.2584 -0.0815 -0.0727 0.0231  ? ? ? ? ? ? 22  LEU A-2 C     
1438 O  O     . LEU A-2 22  ? 0.3960 0.1148 0.2829 -0.1182 -0.0709 0.0223  ? ? ? ? ? ? 22  LEU A-2 O     
1439 C  CB    . LEU A-2 22  ? 0.3043 0.1635 0.2300 -0.0846 -0.0509 0.0203  ? ? ? ? ? ? 22  LEU A-2 CB    
1440 C  CG    . LEU A-2 22  ? 0.3322 0.1427 0.2634 -0.0920 -0.0963 0.0427  ? ? ? ? ? ? 22  LEU A-2 CG    
1441 C  CD1   . LEU A-2 22  ? 0.4248 0.1613 0.2472 -0.1350 -0.0626 0.0302  ? ? ? ? ? ? 22  LEU A-2 CD1   
1442 C  CD2   . LEU A-2 22  ? 0.3281 0.2218 0.3009 -0.0971 -0.0913 0.0274  ? ? ? ? ? ? 22  LEU A-2 CD2   
1443 N  N     . ALA A-2 23  ? 0.3743 0.1416 0.2405 -0.1115 -0.0575 0.0063  ? ? ? ? ? ? 23  ALA A-2 N     
1444 C  CA    . ALA A-2 23  ? 0.4476 0.1484 0.2319 -0.1115 -0.0277 0.0109  ? ? ? ? ? ? 23  ALA A-2 CA    
1445 C  C     . ALA A-2 23  ? 0.4383 0.1137 0.2497 -0.0896 -0.0610 -0.0074 ? ? ? ? ? ? 23  ALA A-2 C     
1446 O  O     . ALA A-2 23  ? 0.4366 0.1097 0.2556 -0.0999 -0.0585 -0.0140 ? ? ? ? ? ? 23  ALA A-2 O     
1447 C  CB    . ALA A-2 23  ? 0.4652 0.1652 0.3145 -0.0026 -0.0739 -0.0033 ? ? ? ? ? ? 23  ALA A-2 CB    
1448 N  N     . LEU A-2 24  ? 0.3963 0.1208 0.2841 -0.0837 -0.0709 -0.0296 ? ? ? ? ? ? 24  LEU A-2 N     
1449 C  CA    . LEU A-2 24  ? 0.3630 0.1708 0.2745 -0.0894 -0.0879 -0.0415 ? ? ? ? ? ? 24  LEU A-2 CA    
1450 C  C     . LEU A-2 24  ? 0.4037 0.1844 0.2928 -0.0568 -0.0554 -0.0008 ? ? ? ? ? ? 24  LEU A-2 C     
1451 O  O     . LEU A-2 24  ? 0.5073 0.1708 0.3447 -0.0053 -0.0275 -0.0481 ? ? ? ? ? ? 24  LEU A-2 O     
1452 C  CB    . LEU A-2 24  ? 0.4377 0.2026 0.3353 -0.1742 -0.0760 -0.0491 ? ? ? ? ? ? 24  LEU A-2 CB    
1453 C  CG    . LEU A-2 24  ? 0.3823 0.1950 0.4667 -0.1196 -0.1566 0.0324  ? ? ? ? ? ? 24  LEU A-2 CG    
1454 C  CD1   . LEU A-2 24  ? 0.4050 0.2167 0.5864 -0.0816 -0.0921 -0.1830 ? ? ? ? ? ? 24  LEU A-2 CD1   
1455 C  CD2   . LEU A-2 24  ? 0.5262 0.1725 0.3618 -0.1346 -0.0895 -0.0208 ? ? ? ? ? ? 24  LEU A-2 CD2   
1456 N  N     . GLU A-2 25  ? 0.4967 0.2143 0.2463 -0.0926 -0.0109 -0.0374 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A-2 N     
1457 C  CA    . GLU A-2 25  ? 0.5497 0.2390 0.2530 -0.0610 0.0270  -0.0603 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A-2 CA    
1458 C  C     . GLU A-2 25  ? 0.5845 0.2205 0.2562 -0.0468 0.0195  -0.0637 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A-2 C     
1459 O  O     . GLU A-2 25  ? 0.5245 0.2296 0.3208 -0.0515 -0.0224 -0.0358 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A-2 O     
1460 C  CB    . GLU A-2 25  ? 0.4726 0.3208 0.2995 -0.0456 0.0378  -0.0848 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A-2 CB    
1461 C  CG    . GLU A-2 25  ? 0.5379 0.3085 0.4107 -0.0415 0.1219  -0.1673 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A-2 CG    
1462 C  CD    . GLU A-2 25  ? 0.4533 0.3276 0.5806 0.0097  0.1454  -0.2756 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A-2 CD    
1463 O  OE1   . GLU A-2 25  ? 0.3937 0.6447 0.5238 -0.1603 0.1463  -0.2735 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A-2 OE1   
1464 O  OE2   . GLU A-2 25  ? 0.4907 0.1821 0.3501 0.0194  -0.0058 -0.1005 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A-2 OE2   
1465 N  N     . GLY A-2 26  ? 0.6335 0.2296 0.2641 -0.0492 -0.0042 -0.0654 ? ? ? ? ? ? 26  GLY A-2 N     
1466 C  CA    . GLY A-2 26  ? 0.6390 0.2209 0.3446 -0.0516 -0.0845 -0.0505 ? ? ? ? ? ? 26  GLY A-2 CA    
1467 C  C     . GLY A-2 26  ? 0.5984 0.1613 0.3121 -0.1047 -0.0273 -0.0710 ? ? ? ? ? ? 26  GLY A-2 C     
1468 O  O     . GLY A-2 26  ? 0.5324 0.2704 0.4249 -0.2045 -0.0816 -0.0024 ? ? ? ? ? ? 26  GLY A-2 O     
1469 N  N     . ARG A-2 27  ? 0.5821 0.1738 0.2917 -0.0832 -0.0279 -0.0682 ? ? ? ? ? ? 27  ARG A-2 N     
1470 C  CA    . ARG A-2 27  ? 0.5631 0.2381 0.2970 -0.0686 -0.1045 -0.0795 ? ? ? ? ? ? 27  ARG A-2 CA    
1471 C  C     . ARG A-2 27  ? 0.4013 0.2382 0.2948 -0.0787 -0.0423 -0.0820 ? ? ? ? ? ? 27  ARG A-2 C     
1472 O  O     . ARG A-2 27  ? 0.4030 0.2737 0.4424 -0.0549 -0.0771 -0.1025 ? ? ? ? ? ? 27  ARG A-2 O     
1473 C  CB    . ARG A-2 27  ? 0.6517 0.4200 0.3032 -0.0406 -0.1987 -0.0297 ? ? ? ? ? ? 27  ARG A-2 CB    
1474 N  N     . TYR A-2 28  ? 0.4225 0.1650 0.2185 -0.0651 -0.0340 -0.0234 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A-2 N     
1475 C  CA    . TYR A-2 28  ? 0.3379 0.1833 0.2096 -0.0817 -0.0003 -0.0295 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A-2 CA    
1476 C  C     . TYR A-2 28  ? 0.3382 0.1589 0.2210 -0.0984 -0.0095 -0.0177 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A-2 C     
1477 O  O     . TYR A-2 28  ? 0.4746 0.1830 0.2257 -0.0579 -0.0027 -0.0099 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A-2 O     
1478 C  CB    . TYR A-2 28  ? 0.3140 0.1787 0.2544 -0.0387 0.0179  -0.0319 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A-2 CB    
1479 C  CG    . TYR A-2 28  ? 0.2719 0.2072 0.2321 -0.0619 -0.0205 -0.0360 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A-2 CG    
1480 C  CD1   . TYR A-2 28  ? 0.3356 0.2153 0.2286 -0.0754 -0.0336 -0.0050 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A-2 CD1   
1481 C  CD2   . TYR A-2 28  ? 0.2650 0.2558 0.2596 -0.0538 0.0203  -0.0387 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A-2 CD2   
1482 C  CE1   . TYR A-2 28  ? 0.3317 0.2642 0.3053 -0.0612 0.0314  0.0231  ? ? ? ? ? ? 28  TYR A-2 CE1   
1483 C  CE2   . TYR A-2 28  ? 0.3594 0.3031 0.2965 -0.1029 0.0758  -0.0333 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A-2 CE2   
1484 C  CZ    . TYR A-2 28  ? 0.3741 0.3048 0.3002 -0.0914 0.0549  -0.0038 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A-2 CZ    
1485 O  OH    . TYR A-2 28  ? 0.4891 0.3337 0.3723 -0.1512 0.1414  -0.0136 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A-2 OH    
1486 N  N     . GLU A-2 29  ? 0.3250 0.1827 0.1871 -0.1029 -0.0239 -0.0474 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A-2 N     
1487 C  CA    . GLU A-2 29  ? 0.3028 0.2091 0.1693 -0.1147 -0.0449 -0.0088 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A-2 CA    
1488 C  C     . GLU A-2 29  ? 0.3054 0.1342 0.1896 -0.0830 -0.0653 0.0018  ? ? ? ? ? ? 29  GLU A-2 C     
1489 O  O     . GLU A-2 29  ? 0.3665 0.1486 0.2003 -0.0962 -0.0844 0.0292  ? ? ? ? ? ? 29  GLU A-2 O     
1490 C  CB    . GLU A-2 29  ? 0.2764 0.2774 0.1932 -0.1278 -0.0250 -0.0233 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A-2 CB    
1491 C  CG    . GLU A-2 29  ? 0.3200 0.2750 0.2115 -0.1375 -0.0698 -0.0049 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A-2 CG    
1492 C  CD    . GLU A-2 29  ? 0.3146 0.3079 0.2151 -0.1375 -0.0812 -0.0042 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A-2 CD    
1493 O  OE1   . GLU A-2 29  ? 0.2774 0.3096 0.3286 -0.1131 -0.0601 -0.0287 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A-2 OE1   
1494 O  OE2   . GLU A-2 29  ? 0.3349 0.3248 0.3819 -0.1703 -0.1243 0.0630  ? ? ? ? ? ? 29  GLU A-2 OE2   
1495 N  N     . ILE A-2 30  ? 0.2682 0.1202 0.1945 -0.0643 -0.0433 -0.0096 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A-2 N     
1496 C  CA    A ILE A-2 30  ? 0.2594 0.1389 0.1671 -0.0659 -0.0287 -0.0145 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A-2 CA    
1497 C  CA    B ILE A-2 30  ? 0.2495 0.1407 0.1702 -0.0631 -0.0246 -0.0144 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A-2 CA    
1498 C  C     . ILE A-2 30  ? 0.3217 0.1091 0.1722 -0.0843 -0.0155 -0.0122 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A-2 C     
1499 O  O     . ILE A-2 30  ? 0.3012 0.1080 0.2205 -0.0728 -0.0075 0.0055  ? ? ? ? ? ? 30  ILE A-2 O     
1500 C  CB    A ILE A-2 30  ? 0.2664 0.1497 0.2120 -0.0517 -0.0328 -0.0123 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A-2 CB    
1501 C  CB    B ILE A-2 30  ? 0.2682 0.1458 0.2183 -0.0382 -0.0298 -0.0037 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A-2 CB    
1502 C  CG1   A ILE A-2 30  ? 0.2446 0.1829 0.2076 -0.0186 -0.0366 -0.0306 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A-2 CG1   
1503 C  CG1   B ILE A-2 30  ? 0.3164 0.2136 0.2370 -0.0695 0.0285  -0.0756 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A-2 CG1   
1504 C  CG2   A ILE A-2 30  ? 0.2593 0.1961 0.1871 -0.0797 -0.0323 0.0495  ? ? ? ? ? ? 30  ILE A-2 CG2   
1505 C  CG2   B ILE A-2 30  ? 0.2532 0.1334 0.2694 -0.0700 -0.0387 0.0356  ? ? ? ? ? ? 30  ILE A-2 CG2   
1506 C  CD1   A ILE A-2 30  ? 0.2879 0.2418 0.2751 -0.1033 -0.0584 0.0594  ? ? ? ? ? ? 30  ILE A-2 CD1   
1507 C  CD1   B ILE A-2 30  ? 0.3652 0.1235 0.2315 -0.0354 0.0323  0.0037  ? ? ? ? ? ? 30  ILE A-2 CD1   
1508 N  N     . VAL A-2 31  ? 0.2458 0.1095 0.1594 -0.0559 -0.0167 -0.0060 ? ? ? ? ? ? 31  VAL A-2 N     
1509 C  CA    . VAL A-2 31  ? 0.2087 0.1127 0.1504 -0.0535 -0.0195 0.0012  ? ? ? ? ? ? 31  VAL A-2 CA    
1510 C  C     . VAL A-2 31  ? 0.2091 0.0995 0.1684 -0.0506 -0.0171 0.0149  ? ? ? ? ? ? 31  VAL A-2 C     
1511 O  O     . VAL A-2 31  ? 0.2184 0.1088 0.1936 -0.0571 -0.0304 0.0178  ? ? ? ? ? ? 31  VAL A-2 O     
1512 C  CB    . VAL A-2 31  ? 0.2175 0.1206 0.1462 -0.0398 -0.0354 -0.0032 ? ? ? ? ? ? 31  VAL A-2 CB    
1513 C  CG1   . VAL A-2 31  ? 0.2708 0.1452 0.1416 -0.0417 -0.0080 0.0033  ? ? ? ? ? ? 31  VAL A-2 CG1   
1514 C  CG2   . VAL A-2 31  ? 0.2100 0.1328 0.1984 -0.0452 -0.0215 0.0212  ? ? ? ? ? ? 31  VAL A-2 CG2   
1515 N  N     . GLU A-2 32  ? 0.2523 0.0890 0.1965 -0.0343 -0.0402 0.0069  ? ? ? ? ? ? 32  GLU A-2 N     
1516 C  CA    . GLU A-2 32  ? 0.2703 0.0902 0.1976 -0.0232 -0.0595 -0.0073 ? ? ? ? ? ? 32  GLU A-2 CA    
1517 C  C     . GLU A-2 32  ? 0.2265 0.0839 0.1918 -0.0333 -0.0313 0.0158  ? ? ? ? ? ? 32  GLU A-2 C     
1518 O  O     . GLU A-2 32  ? 0.2349 0.1340 0.2185 -0.0625 -0.0361 0.0348  ? ? ? ? ? ? 32  GLU A-2 O     
1519 C  CB    . GLU A-2 32  ? 0.2722 0.0833 0.2139 -0.0275 -0.0489 0.0012  ? ? ? ? ? ? 32  GLU A-2 CB    
1520 C  CG    . GLU A-2 32  ? 0.3350 0.0895 0.2565 -0.0228 0.0507  0.0119  ? ? ? ? ? ? 32  GLU A-2 CG    
1521 C  CD    . GLU A-2 32  ? 0.3853 0.0970 0.2707 -0.0019 -0.0057 -0.0035 ? ? ? ? ? ? 32  GLU A-2 CD    
1522 O  OE1   . GLU A-2 32  ? 0.3489 0.1003 0.2791 -0.0162 -0.0165 0.0076  ? ? ? ? ? ? 32  GLU A-2 OE1   
1523 O  OE2   . GLU A-2 32  ? 0.4340 0.0897 0.2890 -0.0117 0.0130  -0.0157 ? ? ? ? ? ? 32  GLU A-2 OE2   
1524 N  N     . HIS A-2 33  ? 0.2064 0.0801 0.1956 -0.0196 -0.0263 -0.0057 ? ? ? ? ? ? 33  HIS A-2 N     
1525 C  CA    . HIS A-2 33  ? 0.1809 0.0840 0.1997 -0.0146 -0.0184 0.0013  ? ? ? ? ? ? 33  HIS A-2 CA    
1526 C  C     . HIS A-2 33  ? 0.1932 0.0875 0.1791 -0.0173 -0.0239 0.0177  ? ? ? ? ? ? 33  HIS A-2 C     
1527 O  O     . HIS A-2 33  ? 0.1813 0.1152 0.2186 -0.0193 -0.0110 -0.0011 ? ? ? ? ? ? 33  HIS A-2 O     
1528 C  CB    . HIS A-2 33  ? 0.2029 0.0793 0.2006 -0.0109 -0.0410 -0.0067 ? ? ? ? ? ? 33  HIS A-2 CB    
1529 C  CG    . HIS A-2 33  ? 0.1665 0.0822 0.2175 -0.0290 -0.0016 0.0012  ? ? ? ? ? ? 33  HIS A-2 CG    
1530 N  ND1   . HIS A-2 33  ? 0.1803 0.0946 0.1596 -0.0263 0.0051  0.0043  ? ? ? ? ? ? 33  HIS A-2 ND1   
1531 C  CD2   . HIS A-2 33  ? 0.1682 0.1156 0.2655 -0.0355 0.0175  0.0047  ? ? ? ? ? ? 33  HIS A-2 CD2   
1532 C  CE1   . HIS A-2 33  ? 0.2067 0.1368 0.1632 0.0015  0.0087  0.0030  ? ? ? ? ? ? 33  HIS A-2 CE1   
1533 N  NE2   . HIS A-2 33  ? 0.1927 0.1202 0.2349 -0.0105 0.0406  0.0140  ? ? ? ? ? ? 33  HIS A-2 NE2   
1534 N  N     . LYS A-2 34  ? 0.2664 0.0875 0.1731 -0.0220 -0.0416 0.0284  ? ? ? ? ? ? 34  LYS A-2 N     
1535 C  CA    . LYS A-2 34  ? 0.2659 0.1142 0.1737 -0.0108 -0.0471 0.0211  ? ? ? ? ? ? 34  LYS A-2 CA    
1536 C  C     . LYS A-2 34  ? 0.2161 0.0963 0.1345 0.0097  -0.0474 -0.0018 ? ? ? ? ? ? 34  LYS A-2 C     
1537 O  O     . LYS A-2 34  ? 0.1904 0.0984 0.1786 -0.0013 -0.0508 0.0037  ? ? ? ? ? ? 34  LYS A-2 O     
1538 C  CB    . LYS A-2 34  ? 0.4023 0.1445 0.1578 -0.0333 -0.0631 0.0531  ? ? ? ? ? ? 34  LYS A-2 CB    
1539 C  CG    . LYS A-2 34  ? 0.5906 0.1436 0.2306 -0.0153 0.0035  0.0618  ? ? ? ? ? ? 34  LYS A-2 CG    
1540 C  CD    . LYS A-2 34  ? 0.5549 0.2501 0.2029 -0.0343 -0.0564 0.1234  ? ? ? ? ? ? 34  LYS A-2 CD    
1541 C  CE    . LYS A-2 34  ? 0.4449 0.2494 0.2485 -0.0082 0.0043  0.1130  ? ? ? ? ? ? 34  LYS A-2 CE    
1542 N  NZ    . LYS A-2 34  ? 0.5920 0.3485 0.4409 -0.1785 0.0510  0.1405  ? ? ? ? ? ? 34  LYS A-2 NZ    
1543 N  N     . PRO A-2 35  ? 0.2101 0.1032 0.2028 0.0198  -0.0584 -0.0045 ? ? ? ? ? ? 35  PRO A-2 N     
1544 C  CA    . PRO A-2 35  ? 0.1766 0.0964 0.1753 0.0300  -0.0386 -0.0069 ? ? ? ? ? ? 35  PRO A-2 CA    
1545 C  C     . PRO A-2 35  ? 0.1776 0.1007 0.1267 0.0149  -0.0433 0.0108  ? ? ? ? ? ? 35  PRO A-2 C     
1546 O  O     . PRO A-2 35  ? 0.1911 0.1020 0.1602 -0.0091 -0.0306 0.0143  ? ? ? ? ? ? 35  PRO A-2 O     
1547 C  CB    . PRO A-2 35  ? 0.1805 0.1363 0.2184 0.0453  -0.0337 -0.0067 ? ? ? ? ? ? 35  PRO A-2 CB    
1548 C  CG    . PRO A-2 35  ? 0.2235 0.1311 0.2712 0.0564  -0.0843 -0.0126 ? ? ? ? ? ? 35  PRO A-2 CG    
1549 C  CD    . PRO A-2 35  ? 0.2443 0.1079 0.2880 0.0482  -0.0739 -0.0004 ? ? ? ? ? ? 35  PRO A-2 CD    
1550 N  N     . ALA A-2 36  ? 0.1639 0.0935 0.1438 -0.0001 -0.0086 -0.0062 ? ? ? ? ? ? 36  ALA A-2 N     
1551 C  CA    . ALA A-2 36  ? 0.1406 0.1032 0.1471 -0.0075 -0.0004 -0.0096 ? ? ? ? ? ? 36  ALA A-2 CA    
1552 C  C     . ALA A-2 36  ? 0.1423 0.0961 0.1115 -0.0062 -0.0060 0.0092  ? ? ? ? ? ? 36  ALA A-2 C     
1553 O  O     . ALA A-2 36  ? 0.1323 0.1071 0.1191 0.0049  0.0000  0.0063  ? ? ? ? ? ? 36  ALA A-2 O     
1554 C  CB    . ALA A-2 36  ? 0.1372 0.1365 0.1727 -0.0002 -0.0129 -0.0100 ? ? ? ? ? ? 36  ALA A-2 CB    
1555 N  N     . VAL A-2 37  ? 0.1245 0.0981 0.1203 0.0090  -0.0163 -0.0044 ? ? ? ? ? ? 37  VAL A-2 N     
1556 C  CA    . VAL A-2 37  ? 0.1192 0.0913 0.1331 0.0130  -0.0283 0.0009  ? ? ? ? ? ? 37  VAL A-2 CA    
1557 C  C     . VAL A-2 37  ? 0.1050 0.0937 0.1285 0.0092  -0.0045 0.0051  ? ? ? ? ? ? 37  VAL A-2 C     
1558 O  O     . VAL A-2 37  ? 0.1116 0.0983 0.1632 0.0026  -0.0059 -0.0037 ? ? ? ? ? ? 37  VAL A-2 O     
1559 C  CB    . VAL A-2 37  ? 0.1257 0.1152 0.1138 0.0231  -0.0204 0.0063  ? ? ? ? ? ? 37  VAL A-2 CB    
1560 C  CG1   . VAL A-2 37  ? 0.1400 0.1192 0.1692 0.0378  -0.0138 0.0016  ? ? ? ? ? ? 37  VAL A-2 CG1   
1561 C  CG2   . VAL A-2 37  ? 0.1555 0.1358 0.1190 0.0294  -0.0122 0.0083  ? ? ? ? ? ? 37  VAL A-2 CG2   
1562 N  N     . ALA A-2 38  ? 0.1110 0.0857 0.1364 0.0048  -0.0128 -0.0052 ? ? ? ? ? ? 38  ALA A-2 N     
1563 C  CA    . ALA A-2 38  ? 0.1024 0.0892 0.1294 0.0044  -0.0260 -0.0162 ? ? ? ? ? ? 38  ALA A-2 CA    
1564 C  C     . ALA A-2 38  ? 0.0941 0.0969 0.1421 0.0059  -0.0139 -0.0086 ? ? ? ? ? ? 38  ALA A-2 C     
1565 O  O     . ALA A-2 38  ? 0.0957 0.1171 0.1431 0.0001  -0.0094 -0.0078 ? ? ? ? ? ? 38  ALA A-2 O     
1566 C  CB    . ALA A-2 38  ? 0.1057 0.1049 0.1610 0.0061  -0.0299 0.0101  ? ? ? ? ? ? 38  ALA A-2 CB    
1567 N  N     . VAL A-2 39  ? 0.1081 0.0888 0.1240 0.0070  -0.0288 -0.0168 ? ? ? ? ? ? 39  VAL A-2 N     
1568 C  CA    . VAL A-2 39  ? 0.1051 0.0972 0.1243 0.0007  -0.0258 -0.0045 ? ? ? ? ? ? 39  VAL A-2 CA    
1569 C  C     . VAL A-2 39  ? 0.0897 0.0952 0.1355 -0.0015 -0.0175 -0.0107 ? ? ? ? ? ? 39  VAL A-2 C     
1570 O  O     . VAL A-2 39  ? 0.1049 0.1013 0.1380 0.0003  -0.0136 -0.0069 ? ? ? ? ? ? 39  VAL A-2 O     
1571 C  CB    . VAL A-2 39  ? 0.1217 0.1120 0.1206 0.0008  -0.0250 -0.0012 ? ? ? ? ? ? 39  VAL A-2 CB    
1572 C  CG1   . VAL A-2 39  ? 0.1422 0.1553 0.1569 -0.0071 -0.0608 -0.0140 ? ? ? ? ? ? 39  VAL A-2 CG1   
1573 C  CG2   . VAL A-2 39  ? 0.1631 0.1223 0.1621 0.0293  -0.0235 0.0153  ? ? ? ? ? ? 39  VAL A-2 CG2   
1574 N  N     . ILE A-2 40  ? 0.1072 0.0946 0.1433 -0.0081 -0.0148 -0.0027 ? ? ? ? ? ? 40  ILE A-2 N     
1575 C  CA    . ILE A-2 40  ? 0.1235 0.0920 0.1286 0.0013  -0.0190 -0.0076 ? ? ? ? ? ? 40  ILE A-2 CA    
1576 C  C     . ILE A-2 40  ? 0.1076 0.0958 0.1536 0.0017  -0.0273 -0.0128 ? ? ? ? ? ? 40  ILE A-2 C     
1577 O  O     . ILE A-2 40  ? 0.1026 0.1352 0.1723 -0.0005 -0.0226 -0.0131 ? ? ? ? ? ? 40  ILE A-2 O     
1578 C  CB    . ILE A-2 40  ? 0.1299 0.1060 0.1471 -0.0202 -0.0215 0.0087  ? ? ? ? ? ? 40  ILE A-2 CB    
1579 C  CG1   . ILE A-2 40  ? 0.1255 0.1188 0.1312 -0.0131 -0.0278 0.0125  ? ? ? ? ? ? 40  ILE A-2 CG1   
1580 C  CG2   . ILE A-2 40  ? 0.1579 0.1055 0.1710 -0.0213 -0.0028 0.0079  ? ? ? ? ? ? 40  ILE A-2 CG2   
1581 C  CD1   . ILE A-2 40  ? 0.1187 0.1400 0.1502 -0.0149 -0.0073 0.0093  ? ? ? ? ? ? 40  ILE A-2 CD1   
1582 N  N     . ALA A-2 41  ? 0.1309 0.0983 0.1579 0.0015  -0.0251 -0.0254 ? ? ? ? ? ? 41  ALA A-2 N     
1583 C  CA    . ALA A-2 41  ? 0.1252 0.1155 0.1596 0.0009  -0.0201 -0.0318 ? ? ? ? ? ? 41  ALA A-2 CA    
1584 C  C     . ALA A-2 41  ? 0.1108 0.1127 0.1804 0.0015  -0.0130 -0.0394 ? ? ? ? ? ? 41  ALA A-2 C     
1585 O  O     . ALA A-2 41  ? 0.1123 0.1209 0.1911 -0.0019 -0.0279 -0.0202 ? ? ? ? ? ? 41  ALA A-2 O     
1586 C  CB    . ALA A-2 41  ? 0.1549 0.1416 0.1600 0.0154  -0.0304 -0.0086 ? ? ? ? ? ? 41  ALA A-2 CB    
1587 N  N     . LEU A-2 42  ? 0.1140 0.1179 0.2284 -0.0051 -0.0242 -0.0477 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-2 N     
1588 C  CA    A LEU A-2 42  ? 0.1638 0.1094 0.2355 0.0023  -0.0451 -0.0315 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-2 CA    
1589 C  CA    B LEU A-2 42  ? 0.1304 0.1129 0.2535 -0.0009 -0.0376 -0.0433 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-2 CA    
1590 C  C     . LEU A-2 42  ? 0.1383 0.1280 0.2911 0.0032  -0.0751 -0.0729 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-2 C     
1591 O  O     . LEU A-2 42  ? 0.1515 0.1595 0.4086 0.0130  -0.1226 -0.0904 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-2 O     
1592 C  CB    A LEU A-2 42  ? 0.1327 0.1207 0.3243 0.0012  -0.0270 -0.0146 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-2 CB    
1593 C  CB    B LEU A-2 42  ? 0.1434 0.1427 0.3262 -0.0132 -0.0293 -0.0027 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-2 CB    
1594 C  CG    A LEU A-2 42  ? 0.1804 0.1286 0.2684 0.0316  0.0194  0.0133  ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-2 CG    
1595 C  CG    B LEU A-2 42  ? 0.1732 0.1658 0.2834 0.0043  -0.0158 0.0074  ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-2 CG    
1596 C  CD1   A LEU A-2 42  ? 0.0624 0.2423 0.2829 -0.0123 -0.0036 -0.0232 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-2 CD1   
1597 C  CD1   B LEU A-2 42  ? 0.2150 0.2737 0.2132 0.0106  -0.0489 0.0668  ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-2 CD1   
1598 C  CD2   A LEU A-2 42  ? 0.4404 0.1607 0.1934 -0.0067 -0.0668 0.0115  ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-2 CD2   
1599 C  CD2   B LEU A-2 42  ? 0.3105 0.2560 0.2190 -0.1059 -0.0496 0.0492  ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-2 CD2   
1600 N  N     . ARG A-2 43  ? 0.1658 0.1159 0.2486 -0.0024 -0.0539 -0.0503 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 N     
1601 C  CA    A ARG A-2 43  ? 0.2047 0.1264 0.2554 -0.0017 -0.0703 -0.0578 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 CA    
1602 C  CA    B ARG A-2 43  ? 0.2119 0.1258 0.2447 0.0020  -0.0753 -0.0500 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 CA    
1603 C  C     . ARG A-2 43  ? 0.1742 0.1208 0.2578 -0.0090 -0.0527 -0.0527 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 C     
1604 O  O     . ARG A-2 43  ? 0.1648 0.1585 0.2252 -0.0158 -0.0400 -0.0468 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 O     
1605 C  CB    A ARG A-2 43  ? 0.2495 0.1588 0.2411 -0.0193 -0.1122 -0.0236 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 CB    
1606 C  CB    B ARG A-2 43  ? 0.2148 0.1464 0.2516 -0.0039 -0.0858 -0.0328 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 CB    
1607 C  CG    A ARG A-2 43  ? 0.2407 0.2081 0.2510 -0.0236 -0.0692 -0.0516 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 CG    
1608 C  CG    B ARG A-2 43  ? 0.2686 0.2007 0.2616 -0.0531 -0.1484 0.0132  ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 CG    
1609 C  CD    A ARG A-2 43  ? 0.2515 0.2086 0.2430 0.0046  -0.0943 -0.0225 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 CD    
1610 C  CD    B ARG A-2 43  ? 0.3031 0.1875 0.2653 -0.0329 -0.0935 0.0026  ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 CD    
1611 N  NE    A ARG A-2 43  ? 0.1795 0.2455 0.2620 0.0308  -0.0615 -0.0398 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 NE    
1612 N  NE    B ARG A-2 43  ? 0.2552 0.2386 0.2564 -0.0267 -0.1058 0.0170  ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 NE    
1613 C  CZ    A ARG A-2 43  ? 0.1583 0.2429 0.2500 0.0123  -0.0415 -0.0701 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 CZ    
1614 C  CZ    B ARG A-2 43  ? 0.2596 0.2963 0.2655 -0.0554 -0.0350 -0.0504 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 CZ    
1615 N  NH1   A ARG A-2 43  ? 0.2103 0.2684 0.3249 0.0580  -0.0725 -0.0094 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 NH1   
1616 N  NH1   B ARG A-2 43  ? 0.4991 0.4162 0.3318 -0.1095 -0.1037 -0.1101 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 NH1   
1617 N  NH2   A ARG A-2 43  ? 0.1700 0.3722 0.4051 -0.0481 0.0060  -0.2121 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 NH2   
1618 N  NH2   B ARG A-2 43  ? 0.1596 0.4027 0.3826 0.0176  0.0733  -0.1026 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 NH2   
1619 N  N     . GLU A-2 44  ? 0.2013 0.1291 0.3508 -0.0188 -0.1096 -0.0597 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A-2 N     
1620 C  CA    . GLU A-2 44  ? 0.2717 0.1241 0.3005 -0.0044 -0.1062 -0.0599 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A-2 CA    
1621 C  C     . GLU A-2 44  ? 0.1735 0.1344 0.2875 -0.0094 -0.0595 -0.0674 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A-2 C     
1622 O  O     . GLU A-2 44  ? 0.1835 0.1292 0.3502 -0.0091 -0.0439 -0.0603 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A-2 O     
1623 C  CB    . GLU A-2 44  ? 0.3978 0.1723 0.2900 0.0047  -0.0948 -0.1042 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A-2 CB    
1624 C  CG    . GLU A-2 44  ? 0.4947 0.2204 0.3044 0.0157  -0.1439 -0.0883 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A-2 CG    
1625 C  CD    . GLU A-2 44  ? 0.6344 0.4216 0.3019 0.0274  -0.0973 -0.0564 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A-2 CD    
1626 O  OE1   . GLU A-2 44  ? 0.8040 0.5402 0.3087 0.0829  -0.1582 -0.0867 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A-2 OE1   
1627 O  OE2   . GLU A-2 44  ? 0.6102 0.5401 0.3481 -0.0507 -0.0156 -0.0835 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A-2 OE2   
1628 N  N     . GLY A-2 45  ? 0.1741 0.1268 0.2590 -0.0343 -0.0382 -0.0281 ? ? ? ? ? ? 45  GLY A-2 N     
1629 C  CA    . GLY A-2 45  ? 0.2062 0.1573 0.2717 -0.0728 -0.0559 0.0136  ? ? ? ? ? ? 45  GLY A-2 CA    
1630 C  C     . GLY A-2 45  ? 0.1442 0.1199 0.2396 -0.0203 -0.0251 -0.0108 ? ? ? ? ? ? 45  GLY A-2 C     
1631 O  O     . GLY A-2 45  ? 0.1710 0.1418 0.2585 -0.0267 -0.0393 0.0069  ? ? ? ? ? ? 45  GLY A-2 O     
1632 N  N     . ARG A-2 46  ? 0.1408 0.1007 0.2450 -0.0143 -0.0272 -0.0208 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 N     
1633 C  CA    A ARG A-2 46  ? 0.1380 0.0908 0.2084 -0.0072 -0.0116 -0.0375 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 CA    
1634 C  CA    B ARG A-2 46  ? 0.1370 0.0934 0.2165 -0.0079 0.0028  -0.0415 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 CA    
1635 C  C     . ARG A-2 46  ? 0.1223 0.0951 0.1572 0.0050  -0.0162 -0.0181 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 C     
1636 O  O     . ARG A-2 46  ? 0.1326 0.1061 0.1789 0.0002  -0.0281 -0.0235 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 O     
1637 C  CB    A ARG A-2 46  ? 0.1452 0.1108 0.2190 0.0130  0.0048  -0.0402 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 CB    
1638 C  CB    B ARG A-2 46  ? 0.1456 0.1134 0.2002 0.0236  0.0043  -0.0322 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 CB    
1639 C  CG    A ARG A-2 46  ? 0.2160 0.1126 0.2179 0.0364  0.0018  -0.0329 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 CG    
1640 C  CG    B ARG A-2 46  ? 0.1500 0.1151 0.2327 0.0222  -0.0190 -0.0732 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 CG    
1641 C  CD    A ARG A-2 46  ? 0.1658 0.1457 0.2546 0.0393  0.0114  -0.0486 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 CD    
1642 C  CD    B ARG A-2 46  ? 0.1192 0.1294 0.2321 0.0160  -0.0216 -0.0671 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 CD    
1643 N  NE    A ARG A-2 46  ? 0.2111 0.1706 0.2902 0.0240  0.0095  -0.1068 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 NE    
1644 N  NE    B ARG A-2 46  ? 0.1318 0.1278 0.2983 0.0244  -0.0286 -0.0991 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 NE    
1645 C  CZ    A ARG A-2 46  ? 0.2372 0.1616 0.3268 -0.0021 -0.0298 -0.0810 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 CZ    
1646 C  CZ    B ARG A-2 46  ? 0.1405 0.1630 0.3113 -0.0089 -0.0039 -0.1197 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 CZ    
1647 N  NH1   A ARG A-2 46  ? 0.2690 0.1352 0.4562 -0.0388 -0.0959 0.0180  ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 NH1   
1648 N  NH1   B ARG A-2 46  ? 0.1324 0.1473 0.3432 0.0033  -0.0168 -0.0776 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 NH1   
1649 N  NH2   A ARG A-2 46  ? 0.2548 0.2069 0.2697 -0.0060 0.0428  -0.1283 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 NH2   
1650 N  NH2   B ARG A-2 46  ? 0.1408 0.1586 0.3688 -0.0012 -0.0037 -0.1337 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 NH2   
1651 N  N     . MET A-2 47  ? 0.1336 0.0890 0.1600 -0.0025 -0.0173 -0.0248 ? ? ? ? ? ? 47  MET A-2 N     
1652 C  CA    . MET A-2 47  ? 0.1296 0.0869 0.1403 -0.0091 -0.0136 -0.0095 ? ? ? ? ? ? 47  MET A-2 CA    
1653 C  C     . MET A-2 47  ? 0.1083 0.0988 0.1391 -0.0002 -0.0197 -0.0131 ? ? ? ? ? ? 47  MET A-2 C     
1654 O  O     . MET A-2 47  ? 0.1109 0.1000 0.1559 0.0073  -0.0077 -0.0229 ? ? ? ? ? ? 47  MET A-2 O     
1655 C  CB    . MET A-2 47  ? 0.1565 0.0936 0.1432 -0.0114 -0.0204 -0.0151 ? ? ? ? ? ? 47  MET A-2 CB    
1656 C  CG    . MET A-2 47  ? 0.1581 0.0962 0.1478 -0.0092 0.0105  -0.0203 ? ? ? ? ? ? 47  MET A-2 CG    
1657 S  SD    . MET A-2 47  ? 0.1789 0.1218 0.1353 -0.0150 -0.0029 -0.0072 ? ? ? ? ? ? 47  MET A-2 SD    
1658 C  CE    . MET A-2 47  ? 0.1796 0.1130 0.1494 -0.0163 0.0115  -0.0021 ? ? ? ? ? ? 47  MET A-2 CE    
1659 N  N     . LEU A-2 48  ? 0.1200 0.0899 0.1356 -0.0026 -0.0169 -0.0115 ? ? ? ? ? ? 48  LEU A-2 N     
1660 C  CA    . LEU A-2 48  ? 0.1037 0.1012 0.1363 -0.0019 -0.0167 -0.0067 ? ? ? ? ? ? 48  LEU A-2 CA    
1661 C  C     . LEU A-2 48  ? 0.1064 0.0965 0.1262 -0.0006 -0.0041 -0.0071 ? ? ? ? ? ? 48  LEU A-2 C     
1662 O  O     . LEU A-2 48  ? 0.1166 0.1013 0.1595 0.0088  -0.0152 -0.0244 ? ? ? ? ? ? 48  LEU A-2 O     
1663 C  CB    . LEU A-2 48  ? 0.1197 0.1026 0.1530 0.0001  -0.0201 -0.0010 ? ? ? ? ? ? 48  LEU A-2 CB    
1664 C  CG    . LEU A-2 48  ? 0.1441 0.1260 0.1352 0.0070  -0.0093 0.0096  ? ? ? ? ? ? 48  LEU A-2 CG    
1665 C  CD1   . LEU A-2 48  ? 0.1821 0.1209 0.1815 0.0248  0.0260  0.0058  ? ? ? ? ? ? 48  LEU A-2 CD1   
1666 C  CD2   . LEU A-2 48  ? 0.1354 0.1400 0.2143 0.0035  -0.0211 0.0437  ? ? ? ? ? ? 48  LEU A-2 CD2   
1667 N  N     . PHE A-2 49  ? 0.0942 0.1290 0.1418 -0.0069 -0.0013 -0.0219 ? ? ? ? ? ? 49  PHE A-2 N     
1668 C  CA    . PHE A-2 49  ? 0.1042 0.1116 0.1495 0.0008  -0.0080 -0.0215 ? ? ? ? ? ? 49  PHE A-2 CA    
1669 C  C     . PHE A-2 49  ? 0.1050 0.1082 0.1447 0.0021  0.0026  -0.0250 ? ? ? ? ? ? 49  PHE A-2 C     
1670 O  O     . PHE A-2 49  ? 0.1276 0.1306 0.1439 0.0139  0.0051  -0.0329 ? ? ? ? ? ? 49  PHE A-2 O     
1671 C  CB    . PHE A-2 49  ? 0.1061 0.1260 0.1390 0.0051  -0.0058 -0.0177 ? ? ? ? ? ? 49  PHE A-2 CB    
1672 C  CG    . PHE A-2 49  ? 0.1153 0.1069 0.1560 0.0111  0.0047  -0.0219 ? ? ? ? ? ? 49  PHE A-2 CG    
1673 C  CD1   . PHE A-2 49  ? 0.1218 0.1062 0.1742 0.0086  -0.0114 -0.0121 ? ? ? ? ? ? 49  PHE A-2 CD1   
1674 C  CD2   . PHE A-2 49  ? 0.1090 0.1306 0.1305 0.0026  -0.0067 -0.0151 ? ? ? ? ? ? 49  PHE A-2 CD2   
1675 C  CE1   . PHE A-2 49  ? 0.1326 0.1171 0.1568 0.0011  -0.0070 -0.0142 ? ? ? ? ? ? 49  PHE A-2 CE1   
1676 C  CE2   . PHE A-2 49  ? 0.1268 0.1134 0.1527 -0.0014 -0.0063 -0.0120 ? ? ? ? ? ? 49  PHE A-2 CE2   
1677 C  CZ    . PHE A-2 49  ? 0.1417 0.1105 0.1674 0.0082  -0.0166 -0.0327 ? ? ? ? ? ? 49  PHE A-2 CZ    
1678 N  N     . VAL A-2 50  ? 0.1096 0.1119 0.1663 -0.0058 0.0030  -0.0270 ? ? ? ? ? ? 50  VAL A-2 N     
1679 C  CA    . VAL A-2 50  ? 0.1103 0.1090 0.1580 -0.0052 -0.0074 -0.0213 ? ? ? ? ? ? 50  VAL A-2 CA    
1680 C  C     . VAL A-2 50  ? 0.1043 0.1226 0.1377 0.0037  -0.0015 -0.0309 ? ? ? ? ? ? 50  VAL A-2 C     
1681 O  O     . VAL A-2 50  ? 0.1215 0.1497 0.1358 -0.0064 0.0042  -0.0253 ? ? ? ? ? ? 50  VAL A-2 O     
1682 C  CB    . VAL A-2 50  ? 0.1199 0.1230 0.1346 0.0093  0.0013  -0.0158 ? ? ? ? ? ? 50  VAL A-2 CB    
1683 C  CG1   . VAL A-2 50  ? 0.1292 0.1803 0.1782 0.0241  -0.0208 -0.0183 ? ? ? ? ? ? 50  VAL A-2 CG1   
1684 C  CG2   . VAL A-2 50  ? 0.2067 0.1233 0.1534 0.0285  0.0288  -0.0157 ? ? ? ? ? ? 50  VAL A-2 CG2   
1685 N  N     . ARG A-2 51  ? 0.1143 0.1413 0.1438 -0.0169 0.0001  -0.0207 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 N     
1686 C  CA    A ARG A-2 51  ? 0.1131 0.1550 0.1842 -0.0250 -0.0029 -0.0041 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 CA    
1687 C  CA    B ARG A-2 51  ? 0.1065 0.1415 0.1891 -0.0108 -0.0045 -0.0010 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 CA    
1688 C  C     . ARG A-2 51  ? 0.1304 0.1538 0.1551 -0.0285 0.0200  -0.0259 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 C     
1689 O  O     . ARG A-2 51  ? 0.1847 0.1727 0.1501 -0.0356 0.0101  -0.0235 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 O     
1690 C  CB    A ARG A-2 51  ? 0.1395 0.1855 0.1904 0.0007  -0.0261 0.0078  ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 CB    
1691 C  CB    B ARG A-2 51  ? 0.1280 0.1708 0.1927 0.0137  0.0097  -0.0187 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 CB    
1692 C  CG    A ARG A-2 51  ? 0.1543 0.1529 0.1934 0.0164  0.0105  -0.0210 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 CG    
1693 C  CG    B ARG A-2 51  ? 0.1660 0.1335 0.2388 0.0302  0.0061  -0.0167 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 CG    
1694 C  CD    A ARG A-2 51  ? 0.1641 0.1681 0.2493 0.0290  0.0035  -0.0290 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 CD    
1695 C  CD    B ARG A-2 51  ? 0.1445 0.1838 0.2340 0.0417  -0.0303 -0.0339 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 CD    
1696 N  NE    A ARG A-2 51  ? 0.1184 0.2136 0.3352 0.0426  0.0122  -0.0851 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 NE    
1697 N  NE    B ARG A-2 51  ? 0.1668 0.1439 0.2514 0.0431  -0.0163 -0.0271 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 NE    
1698 C  CZ    A ARG A-2 51  ? 0.1928 0.1939 0.4843 0.0666  -0.0753 -0.1068 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 CZ    
1699 C  CZ    B ARG A-2 51  ? 0.2380 0.1451 0.2773 0.0618  -0.0690 -0.0444 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 CZ    
1700 N  NH1   A ARG A-2 51  ? 0.3462 0.2116 0.3344 0.1119  -0.1061 -0.0956 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 NH1   
1701 N  NH1   B ARG A-2 51  ? 0.1956 0.1374 0.2807 0.0313  -0.0251 -0.0133 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 NH1   
1702 N  NH2   A ARG A-2 51  ? 0.1511 0.2230 0.2713 0.0874  0.0153  -0.0879 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 NH2   
1703 N  NH2   B ARG A-2 51  ? 0.2618 0.1029 0.2799 0.0279  -0.0604 -0.0497 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 NH2   
1704 N  N     . GLN A-2 52  ? 0.1301 0.1698 0.1580 -0.0395 0.0020  -0.0137 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 N     
1705 C  CA    A GLN A-2 52  ? 0.1377 0.1558 0.1842 -0.0305 0.0054  -0.0074 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 CA    
1706 C  CA    B GLN A-2 52  ? 0.1352 0.1599 0.1817 -0.0310 0.0079  -0.0047 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 CA    
1707 C  C     . GLN A-2 52  ? 0.1152 0.1624 0.1842 -0.0260 0.0222  -0.0170 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 C     
1708 O  O     . GLN A-2 52  ? 0.1452 0.1907 0.1735 -0.0277 0.0161  -0.0195 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 O     
1709 C  CB    A GLN A-2 52  ? 0.1508 0.1746 0.1666 -0.0110 0.0039  -0.0118 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 CB    
1710 C  CB    B GLN A-2 52  ? 0.1537 0.1713 0.1411 -0.0112 0.0049  -0.0194 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 CB    
1711 C  CG    A GLN A-2 52  ? 0.1983 0.1781 0.1728 -0.0012 0.0315  -0.0019 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 CG    
1712 C  CG    B GLN A-2 52  ? 0.1501 0.2218 0.1568 -0.0105 0.0197  -0.0266 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 CG    
1713 C  CD    A GLN A-2 52  ? 0.1774 0.1929 0.1653 -0.0005 0.0300  -0.0202 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 CD    
1714 C  CD    B GLN A-2 52  ? 0.1757 0.2122 0.2390 0.0164  0.0316  -0.0301 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 CD    
1715 O  OE1   A GLN A-2 52  ? 0.1201 0.1361 0.6446 0.0076  0.0131  -0.0131 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 OE1   
1716 O  OE1   B GLN A-2 52  ? 0.2871 0.2241 0.4709 0.0357  -0.0173 0.0259  ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 OE1   
1717 N  NE2   A GLN A-2 52  ? 0.1844 0.1765 0.1468 -0.0345 -0.0203 -0.0383 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 NE2   
1718 N  NE2   B GLN A-2 52  ? 0.1434 0.2755 0.2803 -0.0136 0.0103  -0.0767 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 NE2   
1719 N  N     . MET A-2 53  ? 0.1404 0.2069 0.2251 -0.0587 0.0532  -0.0561 ? ? ? ? ? ? 53  MET A-2 N     
1720 C  CA    . MET A-2 53  ? 0.1342 0.2952 0.2353 -0.0752 0.0700  -0.1123 ? ? ? ? ? ? 53  MET A-2 CA    
1721 C  C     . MET A-2 53  ? 0.1721 0.2048 0.1774 -0.0696 0.0427  -0.0302 ? ? ? ? ? ? 53  MET A-2 C     
1722 O  O     . MET A-2 53  ? 0.2549 0.2234 0.1708 -0.0678 0.0042  -0.0008 ? ? ? ? ? ? 53  MET A-2 O     
1723 C  CB    . MET A-2 53  ? 0.1793 0.4121 0.2501 -0.1501 0.0932  -0.1250 ? ? ? ? ? ? 53  MET A-2 CB    
1724 C  CG    . MET A-2 53  ? 0.1907 0.4728 0.3791 -0.1704 0.0306  -0.0894 ? ? ? ? ? ? 53  MET A-2 CG    
1725 S  SD    . MET A-2 53  ? 0.2118 0.7757 0.4252 -0.0949 0.0486  0.0659  ? ? ? ? ? ? 53  MET A-2 SD    
1726 C  CE    . MET A-2 53  ? 0.5253 0.6651 2.0000 0.2222  0.4556  -0.1615 ? ? ? ? ? ? 53  MET A-2 CE    
1727 N  N     . ARG A-2 54  ? 0.1103 0.2026 0.1764 -0.0378 0.0263  -0.0451 ? ? ? ? ? ? 54  ARG A-2 N     
1728 C  CA    . ARG A-2 54  ? 0.1127 0.1662 0.1662 -0.0394 0.0247  -0.0150 ? ? ? ? ? ? 54  ARG A-2 CA    
1729 C  C     . ARG A-2 54  ? 0.1215 0.1706 0.1641 -0.0436 0.0157  -0.0090 ? ? ? ? ? ? 54  ARG A-2 C     
1730 O  O     . ARG A-2 54  ? 0.1221 0.1726 0.1795 -0.0281 0.0091  -0.0084 ? ? ? ? ? ? 54  ARG A-2 O     
1731 C  CB    . ARG A-2 54  ? 0.0935 0.1624 0.1707 -0.0213 0.0124  0.0124  ? ? ? ? ? ? 54  ARG A-2 CB    
1732 C  CG    . ARG A-2 54  ? 0.0998 0.1329 0.1808 -0.0205 -0.0032 -0.0025 ? ? ? ? ? ? 54  ARG A-2 CG    
1733 C  CD    . ARG A-2 54  ? 0.1078 0.1329 0.1577 -0.0209 0.0067  0.0090  ? ? ? ? ? ? 54  ARG A-2 CD    
1734 N  NE    . ARG A-2 54  ? 0.1014 0.1371 0.1401 -0.0111 0.0066  0.0037  ? ? ? ? ? ? 54  ARG A-2 NE    
1735 C  CZ    . ARG A-2 54  ? 0.1193 0.1261 0.1446 -0.0154 -0.0071 0.0003  ? ? ? ? ? ? 54  ARG A-2 CZ    
1736 N  NH1   . ARG A-2 54  ? 0.1580 0.1245 0.1522 -0.0212 0.0036  0.0080  ? ? ? ? ? ? 54  ARG A-2 NH1   
1737 N  NH2   . ARG A-2 54  ? 0.1097 0.1350 0.1766 -0.0068 -0.0056 -0.0199 ? ? ? ? ? ? 54  ARG A-2 NH2   
1738 N  N     . PRO A-2 55  ? 0.1200 0.1700 0.1734 -0.0456 0.0243  -0.0103 ? ? ? ? ? ? 55  PRO A-2 N     
1739 C  CA    . PRO A-2 55  ? 0.1310 0.1956 0.1841 -0.0608 0.0243  -0.0290 ? ? ? ? ? ? 55  PRO A-2 CA    
1740 C  C     . PRO A-2 55  ? 0.1308 0.1870 0.1845 -0.0645 0.0244  -0.0187 ? ? ? ? ? ? 55  PRO A-2 C     
1741 O  O     . PRO A-2 55  ? 0.1357 0.2301 0.1966 -0.0725 0.0166  -0.0285 ? ? ? ? ? ? 55  PRO A-2 O     
1742 C  CB    . PRO A-2 55  ? 0.2488 0.2100 0.1832 -0.1196 0.0279  -0.0257 ? ? ? ? ? ? 55  PRO A-2 CB    
1743 C  CG    . PRO A-2 55  ? 0.2423 0.2106 0.2291 -0.1314 -0.0165 0.0196  ? ? ? ? ? ? 55  PRO A-2 CG    
1744 C  CD    . PRO A-2 55  ? 0.1608 0.1824 0.1894 -0.0567 0.0152  0.0108  ? ? ? ? ? ? 55  PRO A-2 CD    
1745 N  N     . ALA A-2 56  ? 0.1381 0.1520 0.1788 -0.0502 0.0296  -0.0085 ? ? ? ? ? ? 56  ALA A-2 N     
1746 C  CA    . ALA A-2 56  ? 0.1317 0.1687 0.1821 -0.0409 0.0227  -0.0214 ? ? ? ? ? ? 56  ALA A-2 CA    
1747 C  C     . ALA A-2 56  ? 0.1282 0.1940 0.1946 -0.0337 -0.0158 -0.0140 ? ? ? ? ? ? 56  ALA A-2 C     
1748 O  O     . ALA A-2 56  ? 0.2315 0.2120 0.1818 -0.0725 -0.0195 -0.0011 ? ? ? ? ? ? 56  ALA A-2 O     
1749 C  CB    . ALA A-2 56  ? 0.1323 0.1681 0.1872 -0.0322 0.0242  -0.0226 ? ? ? ? ? ? 56  ALA A-2 CB    
1750 N  N     . VAL A-2 57  ? 0.1406 0.1706 0.2097 -0.0468 -0.0151 0.0049  ? ? ? ? ? ? 57  VAL A-2 N     
1751 C  CA    . VAL A-2 57  ? 0.1733 0.1887 0.1945 -0.0435 -0.0112 0.0125  ? ? ? ? ? ? 57  VAL A-2 CA    
1752 C  C     . VAL A-2 57  ? 0.1484 0.1929 0.2589 -0.0355 -0.0194 -0.0034 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A-2 C     
1753 O  O     . VAL A-2 57  ? 0.1850 0.2135 0.3162 -0.0275 -0.0722 -0.0087 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A-2 O     
1754 C  CB    . VAL A-2 57  ? 0.1648 0.1527 0.1844 -0.0250 -0.0020 -0.0099 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A-2 CB    
1755 C  CG1   . VAL A-2 57  ? 0.2658 0.1601 0.2255 -0.0354 0.0866  -0.0092 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A-2 CG1   
1756 C  CG2   . VAL A-2 57  ? 0.1415 0.1693 0.1886 -0.0176 0.0032  -0.0076 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A-2 CG2   
1757 N  N     . GLY A-2 58  ? 0.1129 0.2335 0.2620 -0.0475 -0.0061 -0.0190 ? ? ? ? ? ? 58  GLY A-2 N     
1758 C  CA    . GLY A-2 58  ? 0.1071 0.2448 0.3655 -0.0517 0.0209  -0.0229 ? ? ? ? ? ? 58  GLY A-2 CA    
1759 C  C     . GLY A-2 58  ? 0.1010 0.2437 0.3063 -0.0228 -0.0015 -0.0222 ? ? ? ? ? ? 58  GLY A-2 C     
1760 O  O     . GLY A-2 58  ? 0.1144 0.2956 0.3915 0.0075  -0.0035 -0.0455 ? ? ? ? ? ? 58  GLY A-2 O     
1761 N  N     . LEU A-2 59  ? 0.1083 0.2329 0.2694 -0.0280 0.0088  -0.0414 ? ? ? ? ? ? 59  LEU A-2 N     
1762 C  CA    . LEU A-2 59  ? 0.1114 0.2250 0.2908 -0.0184 -0.0063 -0.0323 ? ? ? ? ? ? 59  LEU A-2 CA    
1763 C  C     . LEU A-2 59  ? 0.1101 0.2132 0.2752 0.0009  0.0056  -0.0804 ? ? ? ? ? ? 59  LEU A-2 C     
1764 O  O     . LEU A-2 59  ? 0.1176 0.1903 0.2943 -0.0151 0.0035  -0.0516 ? ? ? ? ? ? 59  LEU A-2 O     
1765 C  CB    . LEU A-2 59  ? 0.1470 0.2479 0.3815 0.0028  -0.0008 0.0123  ? ? ? ? ? ? 59  LEU A-2 CB    
1766 C  CG    . LEU A-2 59  ? 0.1615 0.3387 0.3232 -0.0503 -0.0269 0.0412  ? ? ? ? ? ? 59  LEU A-2 CG    
1767 C  CD1   . LEU A-2 59  ? 0.1423 0.2395 0.3496 -0.0078 -0.0162 -0.0257 ? ? ? ? ? ? 59  LEU A-2 CD1   
1768 C  CD2   . LEU A-2 59  ? 0.1833 0.3415 0.3665 0.0216  -0.0507 0.0136  ? ? ? ? ? ? 59  LEU A-2 CD2   
1769 N  N     . ALA A-2 60  ? 0.1230 0.1876 0.2483 -0.0014 -0.0080 -0.0472 ? ? ? ? ? ? 60  ALA A-2 N     
1770 C  CA    . ALA A-2 60  ? 0.1136 0.1879 0.2170 -0.0251 0.0149  -0.0326 ? ? ? ? ? ? 60  ALA A-2 CA    
1771 C  C     . ALA A-2 60  ? 0.1115 0.1508 0.2313 0.0208  0.0175  -0.0097 ? ? ? ? ? ? 60  ALA A-2 C     
1772 O  O     . ALA A-2 60  ? 0.1526 0.1560 0.2489 0.0250  0.0335  -0.0250 ? ? ? ? ? ? 60  ALA A-2 O     
1773 C  CB    . ALA A-2 60  ? 0.1415 0.1821 0.2238 -0.0232 0.0192  -0.0408 ? ? ? ? ? ? 60  ALA A-2 CB    
1774 N  N     . PRO A-2 61  ? 0.1006 0.1500 0.2017 0.0038  -0.0023 -0.0289 ? ? ? ? ? ? 61  PRO A-2 N     
1775 C  CA    . PRO A-2 61  ? 0.0966 0.1733 0.1818 -0.0063 -0.0038 -0.0332 ? ? ? ? ? ? 61  PRO A-2 CA    
1776 C  C     . PRO A-2 61  ? 0.1001 0.1323 0.1784 0.0143  -0.0190 -0.0228 ? ? ? ? ? ? 61  PRO A-2 C     
1777 O  O     . PRO A-2 61  ? 0.1091 0.1452 0.1911 0.0115  -0.0176 -0.0275 ? ? ? ? ? ? 61  PRO A-2 O     
1778 C  CB    . PRO A-2 61  ? 0.1633 0.1984 0.1854 -0.0064 -0.0020 -0.0628 ? ? ? ? ? ? 61  PRO A-2 CB    
1779 C  CG    . PRO A-2 61  ? 0.1737 0.1943 0.2755 0.0238  0.0452  -0.0522 ? ? ? ? ? ? 61  PRO A-2 CG    
1780 C  CD    . PRO A-2 61  ? 0.1151 0.1624 0.2616 -0.0026 0.0058  -0.0658 ? ? ? ? ? ? 61  PRO A-2 CD    
1781 N  N     . LEU A-2 62  ? 0.0898 0.1489 0.1900 0.0076  -0.0118 -0.0244 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A-2 N     
1782 C  CA    . LEU A-2 62  ? 0.1016 0.1159 0.1566 0.0132  -0.0107 -0.0100 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A-2 CA    
1783 C  C     . LEU A-2 62  ? 0.0995 0.1054 0.1386 0.0030  -0.0070 -0.0090 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A-2 C     
1784 O  O     . LEU A-2 62  ? 0.1079 0.1204 0.1364 0.0081  -0.0164 -0.0136 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A-2 O     
1785 C  CB    . LEU A-2 62  ? 0.1645 0.1052 0.2122 0.0089  -0.0105 -0.0274 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A-2 CB    
1786 C  CG    . LEU A-2 62  ? 0.2799 0.1749 0.1841 -0.0889 0.0090  -0.0226 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A-2 CG    
1787 C  CD1   . LEU A-2 62  ? 0.2360 0.1525 0.2082 0.0319  -0.0015 -0.0498 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A-2 CD1   
1788 C  CD2   . LEU A-2 62  ? 0.2487 0.1425 0.2961 -0.0646 -0.0379 -0.0085 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A-2 CD2   
1789 N  N     . GLU A-2 63  ? 0.0886 0.1066 0.1406 0.0069  -0.0036 -0.0094 ? ? ? ? ? ? 63  GLU A-2 N     
1790 C  CA    . GLU A-2 63  ? 0.0929 0.0920 0.1279 -0.0005 -0.0063 -0.0135 ? ? ? ? ? ? 63  GLU A-2 CA    
1791 C  C     . GLU A-2 63  ? 0.0939 0.0887 0.1094 0.0046  -0.0112 -0.0085 ? ? ? ? ? ? 63  GLU A-2 C     
1792 O  O     . GLU A-2 63  ? 0.1095 0.1098 0.1350 0.0065  -0.0070 -0.0303 ? ? ? ? ? ? 63  GLU A-2 O     
1793 C  CB    . GLU A-2 63  ? 0.1082 0.0988 0.1262 -0.0088 -0.0104 -0.0008 ? ? ? ? ? ? 63  GLU A-2 CB    
1794 C  CG    . GLU A-2 63  ? 0.1010 0.1127 0.1532 -0.0140 -0.0192 -0.0048 ? ? ? ? ? ? 63  GLU A-2 CG    
1795 C  CD    . GLU A-2 63  ? 0.1142 0.1178 0.1572 -0.0131 0.0162  -0.0089 ? ? ? ? ? ? 63  GLU A-2 CD    
1796 O  OE1   . GLU A-2 63  ? 0.1148 0.1091 0.1824 -0.0094 0.0109  -0.0106 ? ? ? ? ? ? 63  GLU A-2 OE1   
1797 O  OE2   . GLU A-2 63  ? 0.1094 0.1390 0.2518 -0.0243 0.0059  -0.0047 ? ? ? ? ? ? 63  GLU A-2 OE2   
1798 N  N     . ILE A-2 64  ? 0.0969 0.1123 0.1289 0.0079  -0.0117 -0.0148 ? ? ? ? ? ? 64  ILE A-2 N     
1799 C  CA    . ILE A-2 64  ? 0.0878 0.1022 0.1442 -0.0006 -0.0214 -0.0086 ? ? ? ? ? ? 64  ILE A-2 CA    
1800 C  C     . ILE A-2 64  ? 0.1064 0.0947 0.1152 0.0055  0.0023  -0.0177 ? ? ? ? ? ? 64  ILE A-2 C     
1801 O  O     . ILE A-2 64  ? 0.1147 0.1008 0.1377 -0.0090 0.0005  -0.0218 ? ? ? ? ? ? 64  ILE A-2 O     
1802 C  CB    . ILE A-2 64  ? 0.1068 0.0914 0.1451 0.0042  -0.0033 -0.0042 ? ? ? ? ? ? 64  ILE A-2 CB    
1803 C  CG1   . ILE A-2 64  ? 0.1023 0.1177 0.1636 0.0056  -0.0022 -0.0211 ? ? ? ? ? ? 64  ILE A-2 CG1   
1804 C  CG2   . ILE A-2 64  ? 0.1388 0.0937 0.1412 -0.0033 -0.0450 0.0068  ? ? ? ? ? ? 64  ILE A-2 CG2   
1805 C  CD1   . ILE A-2 64  ? 0.1060 0.1236 0.1329 -0.0046 -0.0039 0.0029  ? ? ? ? ? ? 64  ILE A-2 CD1   
1806 N  N     . PRO A-2 65  ? 0.1120 0.1020 0.1246 0.0024  -0.0073 -0.0146 ? ? ? ? ? ? 65  PRO A-2 N     
1807 C  CA    . PRO A-2 65  ? 0.1386 0.0964 0.1271 0.0016  -0.0054 -0.0085 ? ? ? ? ? ? 65  PRO A-2 CA    
1808 C  C     . PRO A-2 65  ? 0.1201 0.0987 0.1171 -0.0054 0.0023  -0.0047 ? ? ? ? ? ? 65  PRO A-2 C     
1809 O  O     . PRO A-2 65  ? 0.1228 0.1032 0.1380 -0.0004 0.0011  -0.0063 ? ? ? ? ? ? 65  PRO A-2 O     
1810 C  CB    . PRO A-2 65  ? 0.1607 0.0946 0.1248 -0.0066 -0.0182 -0.0106 ? ? ? ? ? ? 65  PRO A-2 CB    
1811 C  CG    . PRO A-2 65  ? 0.1406 0.1098 0.1259 0.0026  -0.0131 -0.0093 ? ? ? ? ? ? 65  PRO A-2 CG    
1812 C  CD    . PRO A-2 65  ? 0.1269 0.1005 0.1172 0.0031  -0.0120 -0.0210 ? ? ? ? ? ? 65  PRO A-2 CD    
1813 N  N     . ALA A-2 66  ? 0.1214 0.1008 0.1577 -0.0045 0.0024  -0.0316 ? ? ? ? ? ? 66  ALA A-2 N     
1814 C  CA    . ALA A-2 66  ? 0.1314 0.0971 0.1362 -0.0074 -0.0054 -0.0119 ? ? ? ? ? ? 66  ALA A-2 CA    
1815 C  C     . ALA A-2 66  ? 0.1183 0.0950 0.1468 0.0068  0.0081  -0.0056 ? ? ? ? ? ? 66  ALA A-2 C     
1816 O  O     . ALA A-2 66  ? 0.1827 0.1200 0.2337 -0.0192 0.0842  -0.0277 ? ? ? ? ? ? 66  ALA A-2 O     
1817 C  CB    . ALA A-2 66  ? 0.1364 0.1142 0.1395 0.0113  -0.0107 -0.0067 ? ? ? ? ? ? 66  ALA A-2 CB    
1818 N  N     . GLY A-2 67  ? 0.1308 0.0924 0.1553 0.0207  0.0002  0.0077  ? ? ? ? ? ? 67  GLY A-2 N     
1819 C  CA    . GLY A-2 67  ? 0.1624 0.0917 0.2156 0.0112  0.0560  0.0069  ? ? ? ? ? ? 67  GLY A-2 CA    
1820 C  C     . GLY A-2 67  ? 0.1318 0.1022 0.1397 0.0036  0.0017  0.0010  ? ? ? ? ? ? 67  GLY A-2 C     
1821 O  O     . GLY A-2 67  ? 0.1502 0.1111 0.1557 0.0033  0.0203  -0.0029 ? ? ? ? ? ? 67  GLY A-2 O     
1822 N  N     . LEU A-2 68  ? 0.1693 0.0847 0.1744 0.0184  -0.0009 0.0158  ? ? ? ? ? ? 68  LEU A-2 N     
1823 C  CA    . LEU A-2 68  ? 0.1520 0.1012 0.1727 0.0205  -0.0035 0.0074  ? ? ? ? ? ? 68  LEU A-2 CA    
1824 C  C     . LEU A-2 68  ? 0.2048 0.1165 0.1609 0.0525  -0.0492 -0.0255 ? ? ? ? ? ? 68  LEU A-2 C     
1825 O  O     . LEU A-2 68  ? 0.2939 0.1470 0.1561 0.0851  -0.0524 0.0010  ? ? ? ? ? ? 68  LEU A-2 O     
1826 C  CB    . LEU A-2 68  ? 0.2177 0.1076 0.1867 -0.0173 -0.0127 0.0076  ? ? ? ? ? ? 68  LEU A-2 CB    
1827 C  CG    . LEU A-2 68  ? 0.1785 0.1557 0.2094 -0.0335 0.0057  -0.0029 ? ? ? ? ? ? 68  LEU A-2 CG    
1828 C  CD1   . LEU A-2 68  ? 0.2216 0.2079 0.3147 -0.0816 0.0521  -0.0741 ? ? ? ? ? ? 68  LEU A-2 CD1   
1829 C  CD2   . LEU A-2 68  ? 0.1553 0.2117 0.2010 0.0248  -0.0017 0.0134  ? ? ? ? ? ? 68  LEU A-2 CD2   
1830 N  N     . ILE A-2 69  ? 0.1674 0.1182 0.1949 0.0431  -0.0445 -0.0151 ? ? ? ? ? ? 69  ILE A-2 N     
1831 C  CA    . ILE A-2 69  ? 0.1837 0.1079 0.2399 0.0361  -0.0674 0.0038  ? ? ? ? ? ? 69  ILE A-2 CA    
1832 C  C     . ILE A-2 69  ? 0.1832 0.0993 0.3260 0.0294  -0.0828 -0.0049 ? ? ? ? ? ? 69  ILE A-2 C     
1833 O  O     . ILE A-2 69  ? 0.3037 0.1225 0.4842 0.0057  -0.1965 -0.0183 ? ? ? ? ? ? 69  ILE A-2 O     
1834 C  CB    . ILE A-2 69  ? 0.1575 0.1232 0.2717 0.0360  -0.0719 -0.0350 ? ? ? ? ? ? 69  ILE A-2 CB    
1835 C  CG1   . ILE A-2 69  ? 0.1590 0.1410 0.2232 0.0352  -0.0440 -0.0189 ? ? ? ? ? ? 69  ILE A-2 CG1   
1836 C  CG2   . ILE A-2 69  ? 0.1746 0.1382 0.3440 0.0472  -0.0962 -0.0301 ? ? ? ? ? ? 69  ILE A-2 CG2   
1837 C  CD1   . ILE A-2 69  ? 0.2320 0.1962 0.1789 0.0488  -0.0137 -0.0447 ? ? ? ? ? ? 69  ILE A-2 CD1   
1838 N  N     . GLU A-2 70  ? 0.1653 0.1140 0.3108 0.0325  -0.0205 0.0360  ? ? ? ? ? ? 70  GLU A-2 N     
1839 C  CA    . GLU A-2 70  ? 0.1530 0.1171 0.3920 0.0158  0.0106  0.0313  ? ? ? ? ? ? 70  GLU A-2 CA    
1840 C  C     . GLU A-2 70  ? 0.1605 0.1054 0.2744 0.0151  -0.0376 0.0126  ? ? ? ? ? ? 70  GLU A-2 C     
1841 O  O     . GLU A-2 70  ? 0.1554 0.1217 0.2090 0.0185  -0.0324 0.0157  ? ? ? ? ? ? 70  GLU A-2 O     
1842 C  CB    . GLU A-2 70  ? 0.2024 0.1827 0.4343 0.0489  0.0832  0.0722  ? ? ? ? ? ? 70  GLU A-2 CB    
1843 C  CG    . GLU A-2 70  ? 0.2062 0.1485 0.5472 0.0503  0.0775  0.0335  ? ? ? ? ? ? 70  GLU A-2 CG    
1844 C  CD    . GLU A-2 70  ? 0.2140 0.1799 0.5500 0.0448  0.0453  0.0666  ? ? ? ? ? ? 70  GLU A-2 CD    
1845 O  OE1   . GLU A-2 70  ? 0.2589 0.2216 0.5535 0.0672  0.0038  0.0700  ? ? ? ? ? ? 70  GLU A-2 OE1   
1846 O  OE2   . GLU A-2 70  ? 0.2299 0.1876 0.4549 0.0230  0.0213  0.0668  ? ? ? ? ? ? 70  GLU A-2 OE2   
1847 N  N     . PRO A-2 71  ? 0.1750 0.1068 0.3135 0.0208  0.0047  0.0164  ? ? ? ? ? ? 71  PRO A-2 N     
1848 C  CA    . PRO A-2 71  ? 0.1763 0.1124 0.2418 0.0277  -0.0306 0.0015  ? ? ? ? ? ? 71  PRO A-2 CA    
1849 C  C     . PRO A-2 71  ? 0.2021 0.1166 0.1792 0.0136  -0.0225 -0.0004 ? ? ? ? ? ? 71  PRO A-2 C     
1850 O  O     . PRO A-2 71  ? 0.2775 0.1303 0.1806 0.0144  -0.0036 0.0001  ? ? ? ? ? ? 71  PRO A-2 O     
1851 C  CB    . PRO A-2 71  ? 0.1940 0.1121 0.3271 0.0163  -0.0442 0.0207  ? ? ? ? ? ? 71  PRO A-2 CB    
1852 C  CG    . PRO A-2 71  ? 0.1889 0.1024 0.5714 0.0239  -0.0522 0.0533  ? ? ? ? ? ? 71  PRO A-2 CG    
1853 C  CD    . PRO A-2 71  ? 0.1781 0.1187 0.5235 0.0122  0.0216  0.0252  ? ? ? ? ? ? 71  PRO A-2 CD    
1854 N  N     . GLY A-2 72  ? 0.1737 0.1148 0.2296 0.0370  -0.0422 -0.0024 ? ? ? ? ? ? 72  GLY A-2 N     
1855 C  CA    . GLY A-2 72  ? 0.2141 0.1305 0.3237 0.0258  -0.1022 -0.0019 ? ? ? ? ? ? 72  GLY A-2 CA    
1856 C  C     . GLY A-2 72  ? 0.1942 0.1356 0.3278 0.0242  -0.0762 0.0072  ? ? ? ? ? ? 72  GLY A-2 C     
1857 O  O     . GLY A-2 72  ? 0.2120 0.1516 0.4459 0.0231  -0.1344 0.0253  ? ? ? ? ? ? 72  GLY A-2 O     
1858 N  N     . GLU A-2 73  ? 0.1789 0.1390 0.2041 0.0323  -0.0337 0.0015  ? ? ? ? ? ? 73  GLU A-2 N     
1859 C  CA    . GLU A-2 73  ? 0.1766 0.1326 0.2211 0.0407  -0.0077 -0.0109 ? ? ? ? ? ? 73  GLU A-2 CA    
1860 C  C     . GLU A-2 73  ? 0.1766 0.1148 0.2035 0.0467  -0.0294 -0.0068 ? ? ? ? ? ? 73  GLU A-2 C     
1861 O  O     . GLU A-2 73  ? 0.2030 0.1714 0.2150 0.0300  -0.0532 -0.0214 ? ? ? ? ? ? 73  GLU A-2 O     
1862 C  CB    . GLU A-2 73  ? 0.1933 0.1794 0.2081 0.0693  -0.0250 -0.0445 ? ? ? ? ? ? 73  GLU A-2 CB    
1863 C  CG    . GLU A-2 73  ? 0.2354 0.1889 0.2090 0.0934  -0.0055 -0.0150 ? ? ? ? ? ? 73  GLU A-2 CG    
1864 C  CD    . GLU A-2 73  ? 0.1738 0.1380 0.1638 0.0371  0.0050  0.0153  ? ? ? ? ? ? 73  GLU A-2 CD    
1865 O  OE1   . GLU A-2 73  ? 0.1784 0.1458 0.1519 0.0415  0.0055  0.0111  ? ? ? ? ? ? 73  GLU A-2 OE1   
1866 O  OE2   . GLU A-2 73  ? 0.2117 0.1363 0.1589 0.0454  -0.0106 0.0166  ? ? ? ? ? ? 73  GLU A-2 OE2   
1867 N  N     . ASP A-2 74  ? 0.1787 0.1180 0.2165 0.0395  -0.0339 0.0052  ? ? ? ? ? ? 74  ASP A-2 N     
1868 C  CA    . ASP A-2 74  ? 0.1845 0.1276 0.1934 0.0487  -0.0323 0.0035  ? ? ? ? ? ? 74  ASP A-2 CA    
1869 C  C     . ASP A-2 74  ? 0.1758 0.1259 0.1518 0.0449  -0.0209 -0.0056 ? ? ? ? ? ? 74  ASP A-2 C     
1870 O  O     . ASP A-2 74  ? 0.1582 0.1215 0.1718 0.0296  -0.0155 0.0107  ? ? ? ? ? ? 74  ASP A-2 O     
1871 C  CB    . ASP A-2 74  ? 0.1799 0.1445 0.2232 0.0546  -0.0107 -0.0141 ? ? ? ? ? ? 74  ASP A-2 CB    
1872 C  CG    . ASP A-2 74  ? 0.1625 0.1641 0.1763 0.0489  -0.0065 0.0019  ? ? ? ? ? ? 74  ASP A-2 CG    
1873 O  OD1   . ASP A-2 74  ? 0.1800 0.1508 0.1705 0.0471  0.0064  0.0038  ? ? ? ? ? ? 74  ASP A-2 OD1   
1874 O  OD2   . ASP A-2 74  ? 0.1604 0.2351 0.2786 0.0523  -0.0217 -0.0085 ? ? ? ? ? ? 74  ASP A-2 OD2   
1875 N  N     . PRO A-2 75  ? 0.1509 0.1279 0.1643 0.0433  -0.0164 -0.0032 ? ? ? ? ? ? 75  PRO A-2 N     
1876 C  CA    . PRO A-2 75  ? 0.1593 0.1312 0.1437 0.0460  -0.0197 0.0011  ? ? ? ? ? ? 75  PRO A-2 CA    
1877 C  C     . PRO A-2 75  ? 0.1341 0.1213 0.1405 0.0323  -0.0133 0.0081  ? ? ? ? ? ? 75  PRO A-2 C     
1878 O  O     . PRO A-2 75  ? 0.1367 0.1228 0.1514 0.0392  -0.0042 0.0108  ? ? ? ? ? ? 75  PRO A-2 O     
1879 C  CB    . PRO A-2 75  ? 0.1886 0.1598 0.1303 0.0704  0.0126  -0.0006 ? ? ? ? ? ? 75  PRO A-2 CB    
1880 C  CG    . PRO A-2 75  ? 0.1815 0.1535 0.1671 0.0503  -0.0078 -0.0104 ? ? ? ? ? ? 75  PRO A-2 CG    
1881 C  CD    . PRO A-2 75  ? 0.2091 0.1500 0.1447 0.0650  -0.0106 -0.0127 ? ? ? ? ? ? 75  PRO A-2 CD    
1882 N  N     . LEU A-2 76  ? 0.1370 0.1266 0.1470 0.0266  -0.0074 0.0137  ? ? ? ? ? ? 76  LEU A-2 N     
1883 C  CA    . LEU A-2 76  ? 0.1340 0.1435 0.1444 0.0197  -0.0042 0.0012  ? ? ? ? ? ? 76  LEU A-2 CA    
1884 C  C     . LEU A-2 76  ? 0.1325 0.1120 0.1405 0.0200  -0.0094 0.0086  ? ? ? ? ? ? 76  LEU A-2 C     
1885 O  O     . LEU A-2 76  ? 0.1346 0.1338 0.1485 0.0289  -0.0112 -0.0030 ? ? ? ? ? ? 76  LEU A-2 O     
1886 C  CB    . LEU A-2 76  ? 0.1277 0.1464 0.1835 0.0123  -0.0005 0.0105  ? ? ? ? ? ? 76  LEU A-2 CB    
1887 C  CG    . LEU A-2 76  ? 0.1459 0.1563 0.2567 0.0167  -0.0425 -0.0053 ? ? ? ? ? ? 76  LEU A-2 CG    
1888 C  CD1   . LEU A-2 76  ? 0.1941 0.1482 0.3274 0.0285  -0.0267 -0.0228 ? ? ? ? ? ? 76  LEU A-2 CD1   
1889 C  CD2   . LEU A-2 76  ? 0.1451 0.1966 0.5395 0.0083  -0.1009 -0.0002 ? ? ? ? ? ? 76  LEU A-2 CD2   
1890 N  N     . GLU A-2 77  ? 0.1520 0.1295 0.1377 0.0342  -0.0203 0.0179  ? ? ? ? ? ? 77  GLU A-2 N     
1891 C  CA    . GLU A-2 77  ? 0.1285 0.1162 0.1558 0.0306  -0.0103 0.0226  ? ? ? ? ? ? 77  GLU A-2 CA    
1892 C  C     . GLU A-2 77  ? 0.1312 0.1228 0.1456 0.0379  -0.0246 0.0042  ? ? ? ? ? ? 77  GLU A-2 C     
1893 O  O     . GLU A-2 77  ? 0.1400 0.1451 0.1381 0.0396  -0.0115 0.0144  ? ? ? ? ? ? 77  GLU A-2 O     
1894 C  CB    . GLU A-2 77  ? 0.1160 0.1179 0.1760 0.0311  -0.0027 0.0210  ? ? ? ? ? ? 77  GLU A-2 CB    
1895 C  CG    . GLU A-2 77  ? 0.1240 0.1335 0.1708 0.0342  -0.0293 0.0039  ? ? ? ? ? ? 77  GLU A-2 CG    
1896 C  CD    . GLU A-2 77  ? 0.1263 0.1224 0.1685 0.0271  -0.0098 0.0210  ? ? ? ? ? ? 77  GLU A-2 CD    
1897 O  OE1   . GLU A-2 77  ? 0.1723 0.1250 0.1903 0.0255  -0.0321 0.0150  ? ? ? ? ? ? 77  GLU A-2 OE1   
1898 O  OE2   . GLU A-2 77  ? 0.1276 0.1611 0.1594 0.0457  0.0008  0.0319  ? ? ? ? ? ? 77  GLU A-2 OE2   
1899 N  N     . ALA A-2 78  ? 0.1363 0.1228 0.1376 0.0314  -0.0226 0.0158  ? ? ? ? ? ? 78  ALA A-2 N     
1900 C  CA    . ALA A-2 78  ? 0.1303 0.1126 0.1501 0.0197  -0.0263 0.0041  ? ? ? ? ? ? 78  ALA A-2 CA    
1901 C  C     . ALA A-2 78  ? 0.1311 0.1160 0.1435 0.0219  -0.0197 0.0131  ? ? ? ? ? ? 78  ALA A-2 C     
1902 O  O     . ALA A-2 78  ? 0.1362 0.1328 0.1479 0.0281  -0.0097 0.0122  ? ? ? ? ? ? 78  ALA A-2 O     
1903 C  CB    . ALA A-2 78  ? 0.1429 0.1386 0.1399 0.0256  -0.0235 -0.0045 ? ? ? ? ? ? 78  ALA A-2 CB    
1904 N  N     . ALA A-2 79  ? 0.1341 0.1082 0.1447 0.0231  -0.0211 0.0134  ? ? ? ? ? ? 79  ALA A-2 N     
1905 C  CA    . ALA A-2 79  ? 0.1447 0.1095 0.1306 0.0215  -0.0105 0.0037  ? ? ? ? ? ? 79  ALA A-2 CA    
1906 C  C     . ALA A-2 79  ? 0.1304 0.1293 0.1360 0.0345  -0.0102 0.0004  ? ? ? ? ? ? 79  ALA A-2 C     
1907 O  O     . ALA A-2 79  ? 0.1350 0.1346 0.1423 0.0385  -0.0081 0.0004  ? ? ? ? ? ? 79  ALA A-2 O     
1908 C  CB    . ALA A-2 79  ? 0.1635 0.1184 0.1657 0.0354  0.0146  0.0331  ? ? ? ? ? ? 79  ALA A-2 CB    
1909 N  N     . ARG A-2 80  ? 0.1413 0.1142 0.1354 0.0244  -0.0227 0.0108  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 N     
1910 C  CA    B ARG A-2 80  ? 0.1168 0.1386 0.1452 0.0313  -0.0193 0.0019  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 CA    
1911 C  CA    C ARG A-2 80  ? 0.1363 0.1265 0.1290 0.0377  -0.0133 0.0231  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 CA    
1912 C  C     . ARG A-2 80  ? 0.1275 0.1258 0.1436 0.0220  -0.0201 0.0015  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 C     
1913 O  O     . ARG A-2 80  ? 0.1298 0.1238 0.1549 0.0217  -0.0095 0.0034  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 O     
1914 C  CB    B ARG A-2 80  ? 0.1321 0.1778 0.1762 0.0519  -0.0411 -0.0082 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 CB    
1915 C  CB    C ARG A-2 80  ? 0.1353 0.1736 0.1505 0.0545  -0.0251 -0.0010 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 CB    
1916 C  CG    B ARG A-2 80  ? 0.1810 0.1592 0.1700 0.0792  -0.0464 -0.0038 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 CG    
1917 C  CG    C ARG A-2 80  ? 0.1379 0.2019 0.1866 0.0467  0.0060  -0.0412 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 CG    
1918 C  CD    B ARG A-2 80  ? 0.1898 0.1441 0.2321 0.0398  -0.0667 0.0237  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 CD    
1919 C  CD    C ARG A-2 80  ? 0.1375 0.1860 0.2987 0.0396  -0.0067 -0.0131 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 CD    
1920 N  NE    B ARG A-2 80  ? 0.2021 0.1714 0.2763 0.0115  -0.0698 0.0247  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 NE    
1921 N  NE    C ARG A-2 80  ? 0.1418 0.2593 0.2763 0.0302  -0.0088 0.0353  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 NE    
1922 C  CZ    B ARG A-2 80  ? 0.2025 0.1494 0.2590 0.0365  -0.0729 0.0676  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 CZ    
1923 C  CZ    C ARG A-2 80  ? 0.1265 0.2928 0.2171 0.0367  -0.0511 0.0861  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 CZ    
1924 N  NH1   B ARG A-2 80  ? 0.2189 0.1422 0.2385 0.0371  -0.0271 0.0590  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 NH1   
1925 N  NH1   C ARG A-2 80  ? 0.1331 0.5534 0.2597 -0.0708 -0.0626 0.0641  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 NH1   
1926 N  NH2   B ARG A-2 80  ? 0.1644 0.1563 0.2978 0.0125  -0.0834 0.0344  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 NH2   
1927 N  NH2   C ARG A-2 80  ? 0.3605 0.2842 0.2853 0.1196  -0.1468 0.0236  ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 NH2   
1928 N  N     . ARG A-2 81  ? 0.1437 0.1243 0.1323 0.0255  -0.0182 0.0117  ? ? ? ? ? ? 81  ARG A-2 N     
1929 C  CA    . ARG A-2 81  ? 0.1405 0.1130 0.1469 0.0252  -0.0095 0.0083  ? ? ? ? ? ? 81  ARG A-2 CA    
1930 C  C     . ARG A-2 81  ? 0.1424 0.1064 0.1441 0.0224  -0.0111 -0.0012 ? ? ? ? ? ? 81  ARG A-2 C     
1931 O  O     . ARG A-2 81  ? 0.1625 0.1258 0.1550 0.0349  0.0065  -0.0002 ? ? ? ? ? ? 81  ARG A-2 O     
1932 C  CB    . ARG A-2 81  ? 0.1483 0.1138 0.1642 0.0274  -0.0017 0.0026  ? ? ? ? ? ? 81  ARG A-2 CB    
1933 C  CG    . ARG A-2 81  ? 0.1618 0.1165 0.1415 0.0148  -0.0050 0.0040  ? ? ? ? ? ? 81  ARG A-2 CG    
1934 C  CD    . ARG A-2 81  ? 0.1788 0.1130 0.1506 0.0200  -0.0166 0.0063  ? ? ? ? ? ? 81  ARG A-2 CD    
1935 N  NE    . ARG A-2 81  ? 0.1481 0.1257 0.1571 0.0234  -0.0257 0.0010  ? ? ? ? ? ? 81  ARG A-2 NE    
1936 C  CZ    . ARG A-2 81  ? 0.1462 0.1741 0.1833 0.0387  -0.0298 -0.0246 ? ? ? ? ? ? 81  ARG A-2 CZ    
1937 N  NH1   . ARG A-2 81  ? 0.1511 0.2336 0.2977 0.0657  -0.0453 -0.0758 ? ? ? ? ? ? 81  ARG A-2 NH1   
1938 N  NH2   . ARG A-2 81  ? 0.2359 0.2213 0.1720 0.0853  -0.0639 -0.0396 ? ? ? ? ? ? 81  ARG A-2 NH2   
1939 N  N     . GLU A-2 82  ? 0.1475 0.1296 0.1463 0.0383  -0.0085 0.0042  ? ? ? ? ? ? 82  GLU A-2 N     
1940 C  CA    A GLU A-2 82  ? 0.1385 0.1436 0.1642 0.0268  -0.0330 -0.0256 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A-2 CA    
1941 C  CA    B GLU A-2 82  ? 0.1293 0.1436 0.1378 0.0220  -0.0191 -0.0154 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A-2 CA    
1942 C  C     . GLU A-2 82  ? 0.1352 0.1314 0.1564 0.0353  -0.0199 -0.0016 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A-2 C     
1943 O  O     . GLU A-2 82  ? 0.1346 0.1450 0.1510 0.0356  -0.0233 -0.0065 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A-2 O     
1944 C  CB    A GLU A-2 82  ? 0.1577 0.1559 0.1406 0.0136  -0.0128 0.0000  ? ? ? ? ? ? 82  GLU A-2 CB    
1945 C  CB    B GLU A-2 82  ? 0.1585 0.1500 0.1388 0.0256  -0.0171 0.0043  ? ? ? ? ? ? 82  GLU A-2 CB    
1946 C  CG    A GLU A-2 82  ? 0.1361 0.1599 0.1839 0.0208  -0.0228 0.0332  ? ? ? ? ? ? 82  GLU A-2 CG    
1947 C  CG    B GLU A-2 82  ? 0.1331 0.1561 0.1456 0.0671  -0.0330 -0.0348 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A-2 CG    
1948 C  CD    A GLU A-2 82  ? 0.1696 0.1302 0.1656 0.0159  0.0035  -0.0044 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A-2 CD    
1949 C  CD    B GLU A-2 82  ? 0.1665 0.1191 0.1769 0.0410  -0.0400 0.0041  ? ? ? ? ? ? 82  GLU A-2 CD    
1950 O  OE1   A GLU A-2 82  ? 0.1598 0.1693 0.1561 -0.0105 -0.0004 0.0073  ? ? ? ? ? ? 82  GLU A-2 OE1   
1951 O  OE1   B GLU A-2 82  ? 0.1403 0.1306 0.1853 0.0272  -0.0117 0.0285  ? ? ? ? ? ? 82  GLU A-2 OE1   
1952 O  OE2   A GLU A-2 82  ? 0.1773 0.1724 0.1717 0.0292  0.0079  -0.0220 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A-2 OE2   
1953 O  OE2   B GLU A-2 82  ? 0.1850 0.1428 0.3574 0.0364  -0.1320 -0.0585 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A-2 OE2   
1954 N  N     . LEU A-2 83  ? 0.1392 0.1261 0.1315 0.0304  -0.0253 -0.0030 ? ? ? ? ? ? 83  LEU A-2 N     
1955 C  CA    . LEU A-2 83  ? 0.1488 0.1192 0.1512 0.0308  -0.0108 0.0109  ? ? ? ? ? ? 83  LEU A-2 CA    
1956 C  C     . LEU A-2 83  ? 0.1559 0.1059 0.1504 0.0305  -0.0137 -0.0106 ? ? ? ? ? ? 83  LEU A-2 C     
1957 O  O     . LEU A-2 83  ? 0.1437 0.1257 0.1903 0.0370  -0.0009 -0.0130 ? ? ? ? ? ? 83  LEU A-2 O     
1958 C  CB    . LEU A-2 83  ? 0.1537 0.1267 0.1755 0.0229  -0.0093 -0.0029 ? ? ? ? ? ? 83  LEU A-2 CB    
1959 C  CG    . LEU A-2 83  ? 0.1576 0.1269 0.1815 0.0209  -0.0348 0.0019  ? ? ? ? ? ? 83  LEU A-2 CG    
1960 C  CD1   . LEU A-2 83  ? 0.1599 0.1475 0.1972 0.0357  -0.0121 0.0284  ? ? ? ? ? ? 83  LEU A-2 CD1   
1961 C  CD2   . LEU A-2 83  ? 0.1552 0.1653 0.2324 0.0077  -0.0387 0.0004  ? ? ? ? ? ? 83  LEU A-2 CD2   
1962 N  N     . ALA A-2 84  ? 0.1342 0.1329 0.1369 0.0287  -0.0128 0.0024  ? ? ? ? ? ? 84  ALA A-2 N     
1963 C  CA    . ALA A-2 84  ? 0.1445 0.1611 0.1408 0.0319  -0.0255 -0.0022 ? ? ? ? ? ? 84  ALA A-2 CA    
1964 C  C     . ALA A-2 84  ? 0.1635 0.1254 0.1419 0.0297  0.0060  0.0035  ? ? ? ? ? ? 84  ALA A-2 C     
1965 O  O     . ALA A-2 84  ? 0.1645 0.1679 0.1635 0.0386  -0.0030 -0.0167 ? ? ? ? ? ? 84  ALA A-2 O     
1966 C  CB    . ALA A-2 84  ? 0.1912 0.1888 0.1461 0.0629  -0.0364 0.0086  ? ? ? ? ? ? 84  ALA A-2 CB    
1967 N  N     . GLU A-2 85  ? 0.1515 0.1251 0.1727 0.0307  -0.0138 0.0095  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A-2 N     
1968 C  CA    . GLU A-2 85  ? 0.1483 0.1390 0.1737 0.0327  -0.0184 0.0148  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A-2 CA    
1969 C  C     . GLU A-2 85  ? 0.1625 0.1340 0.1672 0.0490  0.0201  0.0206  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A-2 C     
1970 O  O     . GLU A-2 85  ? 0.1599 0.1917 0.1916 0.0457  0.0264  0.0354  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A-2 O     
1971 C  CB    . GLU A-2 85  ? 0.1465 0.1259 0.1994 0.0346  -0.0143 0.0113  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A-2 CB    
1972 C  CG    . GLU A-2 85  ? 0.1270 0.1294 0.2353 0.0206  -0.0187 0.0225  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A-2 CG    
1973 C  CD    . GLU A-2 85  ? 0.1795 0.1263 0.2734 0.0165  -0.0166 0.0169  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A-2 CD    
1974 O  OE1   . GLU A-2 85  ? 0.1834 0.1541 0.2625 0.0086  -0.0130 -0.0055 ? ? ? ? ? ? 85  GLU A-2 OE1   
1975 O  OE2   . GLU A-2 85  ? 0.1696 0.1395 0.3518 0.0147  -0.0373 0.0444  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A-2 OE2   
1976 N  N     . GLU A-2 86  ? 0.1476 0.1240 0.1361 0.0336  -0.0010 0.0062  ? ? ? ? ? ? 86  GLU A-2 N     
1977 C  CA    . GLU A-2 86  ? 0.1386 0.1186 0.1450 0.0327  -0.0089 -0.0003 ? ? ? ? ? ? 86  GLU A-2 CA    
1978 C  C     . GLU A-2 86  ? 0.1335 0.1267 0.1722 0.0345  -0.0090 -0.0157 ? ? ? ? ? ? 86  GLU A-2 C     
1979 O  O     . GLU A-2 86  ? 0.1439 0.1366 0.2146 0.0467  -0.0203 -0.0167 ? ? ? ? ? ? 86  GLU A-2 O     
1980 C  CB    . GLU A-2 86  ? 0.1460 0.1254 0.1423 0.0382  -0.0171 0.0014  ? ? ? ? ? ? 86  GLU A-2 CB    
1981 C  CG    . GLU A-2 86  ? 0.1455 0.1367 0.1594 0.0150  -0.0224 -0.0033 ? ? ? ? ? ? 86  GLU A-2 CG    
1982 C  CD    . GLU A-2 86  ? 0.1882 0.1832 0.1374 -0.0251 -0.0022 -0.0021 ? ? ? ? ? ? 86  GLU A-2 CD    
1983 O  OE1   . GLU A-2 86  ? 0.2510 0.1728 0.1734 0.0183  -0.0218 0.0142  ? ? ? ? ? ? 86  GLU A-2 OE1   
1984 O  OE2   . GLU A-2 86  ? 0.2583 0.2427 0.1672 -0.0805 -0.0043 -0.0180 ? ? ? ? ? ? 86  GLU A-2 OE2   
1985 N  N     . THR A-2 87  ? 0.1467 0.1216 0.1636 0.0291  -0.0229 -0.0108 ? ? ? ? ? ? 87  THR A-2 N     
1986 C  CA    . THR A-2 87  ? 0.1603 0.1221 0.1723 0.0271  -0.0172 -0.0109 ? ? ? ? ? ? 87  THR A-2 CA    
1987 C  C     . THR A-2 87  ? 0.1608 0.1245 0.1876 0.0271  -0.0218 -0.0248 ? ? ? ? ? ? 87  THR A-2 C     
1988 O  O     . THR A-2 87  ? 0.1944 0.1528 0.2228 0.0418  -0.0249 -0.0625 ? ? ? ? ? ? 87  THR A-2 O     
1989 C  CB    . THR A-2 87  ? 0.1461 0.1245 0.1965 0.0296  -0.0076 -0.0109 ? ? ? ? ? ? 87  THR A-2 CB    
1990 O  OG1   . THR A-2 87  ? 0.1503 0.1281 0.2431 0.0308  -0.0029 -0.0292 ? ? ? ? ? ? 87  THR A-2 OG1   
1991 C  CG2   . THR A-2 87  ? 0.1818 0.1184 0.1819 0.0112  -0.0083 -0.0061 ? ? ? ? ? ? 87  THR A-2 CG2   
1992 N  N     . GLY A-2 88  ? 0.1489 0.1532 0.1518 0.0371  -0.0084 -0.0093 ? ? ? ? ? ? 88  GLY A-2 N     
1993 C  CA    . GLY A-2 88  ? 0.1763 0.1725 0.1276 0.0250  -0.0033 -0.0268 ? ? ? ? ? ? 88  GLY A-2 CA    
1994 C  C     . GLY A-2 88  ? 0.1690 0.1424 0.1674 0.0301  -0.0178 -0.0252 ? ? ? ? ? ? 88  GLY A-2 C     
1995 O  O     . GLY A-2 88  ? 0.1851 0.2152 0.1806 0.0265  -0.0353 -0.0289 ? ? ? ? ? ? 88  GLY A-2 O     
1996 N  N     . LEU A-2 89  ? 0.1568 0.1511 0.1799 0.0364  -0.0082 -0.0217 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A-2 N     
1997 C  CA    . LEU A-2 89  ? 0.1557 0.1435 0.1861 0.0444  -0.0066 -0.0127 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A-2 CA    
1998 C  C     . LEU A-2 89  ? 0.1406 0.1679 0.2023 0.0518  -0.0506 -0.0550 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A-2 C     
1999 O  O     . LEU A-2 89  ? 0.1624 0.1603 0.1846 0.0499  -0.0313 -0.0423 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A-2 O     
2000 C  CB    . LEU A-2 89  ? 0.1798 0.1376 0.1888 0.0428  -0.0039 -0.0217 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A-2 CB    
2001 C  CG    . LEU A-2 89  ? 0.2119 0.1323 0.1957 0.0627  -0.0260 -0.0324 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A-2 CG    
2002 C  CD1   . LEU A-2 89  ? 0.2218 0.1533 0.2395 0.0627  0.0294  0.0236  ? ? ? ? ? ? 89  LEU A-2 CD1   
2003 C  CD2   . LEU A-2 89  ? 0.1957 0.1804 0.2749 0.0713  -0.0644 -0.0930 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A-2 CD2   
2004 N  N     . SER A-2 90  ? 0.1448 0.1866 0.2008 0.0397  -0.0329 -0.0354 ? ? ? ? ? ? 90  SER A-2 N     
2005 C  CA    A SER A-2 90  ? 0.1433 0.2006 0.2371 0.0410  -0.0201 -0.0317 ? ? ? ? ? ? 90  SER A-2 CA    
2006 C  CA    B SER A-2 90  ? 0.1426 0.2056 0.2487 0.0341  -0.0161 -0.0416 ? ? ? ? ? ? 90  SER A-2 CA    
2007 C  C     . SER A-2 90  ? 0.1639 0.2038 0.2415 -0.0053 -0.0108 -0.0890 ? ? ? ? ? ? 90  SER A-2 C     
2008 O  O     . SER A-2 90  ? 0.2019 0.2047 0.3531 -0.0035 -0.0004 -0.1244 ? ? ? ? ? ? 90  SER A-2 O     
2009 C  CB    A SER A-2 90  ? 0.1862 0.2356 0.3336 0.0751  -0.0755 -0.0456 ? ? ? ? ? ? 90  SER A-2 CB    
2010 C  CB    B SER A-2 90  ? 0.1444 0.2433 0.3137 0.0606  -0.0378 -0.0338 ? ? ? ? ? ? 90  SER A-2 CB    
2011 O  OG    A SER A-2 90  ? 0.2023 0.3121 0.2929 -0.0035 -0.0723 -0.0188 ? ? ? ? ? ? 90  SER A-2 OG    
2012 O  OG    B SER A-2 90  ? 0.1641 0.2708 0.2852 0.0740  -0.0208 -0.0401 ? ? ? ? ? ? 90  SER A-2 OG    
2013 N  N     . GLY A-2 91  ? 0.1310 0.2290 0.3248 -0.0166 0.0176  -0.1089 ? ? ? ? ? ? 91  GLY A-2 N     
2014 C  CA    . GLY A-2 91  ? 0.1947 0.2065 0.3091 0.0061  0.0443  -0.0820 ? ? ? ? ? ? 91  GLY A-2 CA    
2015 C  C     . GLY A-2 91  ? 0.1314 0.2200 0.2402 0.0025  -0.0138 -0.0709 ? ? ? ? ? ? 91  GLY A-2 C     
2016 O  O     . GLY A-2 91  ? 0.1873 0.2199 0.3845 0.0213  0.0175  -0.0862 ? ? ? ? ? ? 91  GLY A-2 O     
2017 N  N     . ASP A-2 92  ? 0.1271 0.2676 0.2213 -0.0172 -0.0447 -0.0588 ? ? ? ? ? ? 92  ASP A-2 N     
2018 C  CA    . ASP A-2 92  ? 0.1332 0.2658 0.1940 -0.0147 -0.0336 -0.0360 ? ? ? ? ? ? 92  ASP A-2 CA    
2019 C  C     . ASP A-2 92  ? 0.1241 0.1889 0.2116 -0.0103 -0.0512 -0.0237 ? ? ? ? ? ? 92  ASP A-2 C     
2020 O  O     . ASP A-2 92  ? 0.1468 0.1850 0.2533 -0.0007 -0.0589 -0.0175 ? ? ? ? ? ? 92  ASP A-2 O     
2021 C  CB    . ASP A-2 92  ? 0.1301 0.3277 0.2463 -0.0428 -0.0660 -0.0530 ? ? ? ? ? ? 92  ASP A-2 CB    
2022 C  CG    . ASP A-2 92  ? 0.2091 0.4113 0.2702 -0.0343 -0.1039 -0.0815 ? ? ? ? ? ? 92  ASP A-2 CG    
2023 O  OD1   . ASP A-2 92  ? 0.2971 0.5100 0.3245 -0.0634 -0.1726 0.0252  ? ? ? ? ? ? 92  ASP A-2 OD1   
2024 O  OD2   . ASP A-2 92  ? 0.3012 0.4804 0.4510 -0.0211 -0.1810 -0.2051 ? ? ? ? ? ? 92  ASP A-2 OD2   
2025 N  N     . LEU A-2 93  ? 0.1361 0.1944 0.2279 0.0241  -0.0541 -0.0400 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A-2 N     
2026 C  CA    A LEU A-2 93  ? 0.1330 0.1722 0.1937 0.0145  -0.0325 -0.0221 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A-2 CA    
2027 C  CA    B LEU A-2 93  ? 0.1304 0.1711 0.1967 0.0071  -0.0306 -0.0224 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A-2 CA    
2028 C  C     . LEU A-2 93  ? 0.1096 0.2348 0.2248 0.0281  -0.0317 -0.0096 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A-2 C     
2029 O  O     . LEU A-2 93  ? 0.1480 0.2645 0.2762 0.0766  -0.0369 -0.0188 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A-2 O     
2030 C  CB    A LEU A-2 93  ? 0.1432 0.1721 0.2256 0.0131  -0.0143 -0.0387 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A-2 CB    
2031 C  CB    B LEU A-2 93  ? 0.1701 0.1739 0.2310 -0.0079 -0.0332 -0.0130 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A-2 CB    
2032 C  CG    A LEU A-2 93  ? 0.1415 0.1528 0.2764 0.0214  0.0109  -0.0378 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A-2 CG    
2033 C  CG    B LEU A-2 93  ? 0.1980 0.1830 0.2817 -0.0479 0.0626  -0.0746 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A-2 CG    
2034 C  CD1   A LEU A-2 93  ? 0.1862 0.1702 0.3657 -0.0076 0.0154  -0.0170 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A-2 CD1   
2035 C  CD1   B LEU A-2 93  ? 0.1739 0.1832 0.2229 0.0350  -0.0856 -0.0507 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A-2 CD1   
2036 C  CD2   A LEU A-2 93  ? 0.1341 0.1957 0.3975 0.0290  -0.0049 -0.0045 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A-2 CD2   
2037 C  CD2   B LEU A-2 93  ? 0.3429 0.3198 0.3087 -0.2168 0.0218  -0.1077 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A-2 CD2   
2038 N  N     . THR A-2 94  ? 0.1057 0.1937 0.2056 -0.0045 -0.0281 -0.0120 ? ? ? ? ? ? 94  THR A-2 N     
2039 C  CA    . THR A-2 94  ? 0.0948 0.2166 0.2241 0.0151  -0.0246 -0.0494 ? ? ? ? ? ? 94  THR A-2 CA    
2040 C  C     . THR A-2 94  ? 0.0983 0.1731 0.2238 0.0068  -0.0170 -0.0405 ? ? ? ? ? ? 94  THR A-2 C     
2041 O  O     . THR A-2 94  ? 0.0993 0.1711 0.2186 0.0086  -0.0229 -0.0347 ? ? ? ? ? ? 94  THR A-2 O     
2042 C  CB    . THR A-2 94  ? 0.1698 0.3292 0.2355 -0.1263 0.0160  -0.0597 ? ? ? ? ? ? 94  THR A-2 CB    
2043 O  OG1   . THR A-2 94  ? 0.1991 0.3173 0.3010 -0.0861 -0.0565 -0.0489 ? ? ? ? ? ? 94  THR A-2 OG1   
2044 C  CG2   . THR A-2 94  ? 0.1944 0.2642 0.4032 -0.0896 0.1036  -0.1524 ? ? ? ? ? ? 94  THR A-2 CG2   
2045 N  N     . TYR A-2 95  ? 0.1049 0.1793 0.2038 0.0165  -0.0168 -0.0282 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A-2 N     
2046 C  CA    . TYR A-2 95  ? 0.1112 0.1639 0.1814 0.0186  -0.0158 -0.0204 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A-2 CA    
2047 C  C     . TYR A-2 95  ? 0.1066 0.1661 0.2219 -0.0186 -0.0232 0.0023  ? ? ? ? ? ? 95  TYR A-2 C     
2048 O  O     . TYR A-2 95  ? 0.0989 0.2018 0.2619 -0.0215 -0.0106 -0.0065 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A-2 O     
2049 C  CB    . TYR A-2 95  ? 0.1283 0.1747 0.2198 0.0271  -0.0091 -0.0278 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A-2 CB    
2050 C  CG    . TYR A-2 95  ? 0.1077 0.1746 0.2528 0.0165  0.0059  -0.0555 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A-2 CG    
2051 C  CD1   . TYR A-2 95  ? 0.1683 0.2394 0.2880 -0.0585 0.0233  -0.0816 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A-2 CD1   
2052 C  CD2   . TYR A-2 95  ? 0.1512 0.2313 0.2564 -0.0148 0.0244  -0.0956 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A-2 CD2   
2053 C  CE1   . TYR A-2 95  ? 0.1637 0.2570 0.3158 -0.0336 -0.0094 -0.0910 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A-2 CE1   
2054 C  CE2   . TYR A-2 95  ? 0.1672 0.2860 0.2699 -0.0038 -0.0041 -0.0891 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A-2 CE2   
2055 C  CZ    . TYR A-2 95  ? 0.1559 0.2079 0.2654 0.0186  -0.0453 -0.0476 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A-2 CZ    
2056 O  OH    . TYR A-2 95  ? 0.1978 0.2823 0.3253 0.0461  -0.0645 -0.1311 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A-2 OH    
2057 N  N     . LEU A-2 96  ? 0.0961 0.1506 0.1883 -0.0055 -0.0026 -0.0002 ? ? ? ? ? ? 96  LEU A-2 N     
2058 C  CA    . LEU A-2 96  ? 0.1153 0.1465 0.1824 -0.0047 -0.0099 -0.0116 ? ? ? ? ? ? 96  LEU A-2 CA    
2059 C  C     . LEU A-2 96  ? 0.1167 0.1383 0.1915 -0.0149 0.0067  -0.0174 ? ? ? ? ? ? 96  LEU A-2 C     
2060 O  O     . LEU A-2 96  ? 0.1316 0.1824 0.1992 -0.0174 0.0197  -0.0116 ? ? ? ? ? ? 96  LEU A-2 O     
2061 C  CB    . LEU A-2 96  ? 0.1124 0.1319 0.1853 -0.0110 -0.0082 -0.0165 ? ? ? ? ? ? 96  LEU A-2 CB    
2062 C  CG    . LEU A-2 96  ? 0.1057 0.1453 0.1953 -0.0182 -0.0047 -0.0217 ? ? ? ? ? ? 96  LEU A-2 CG    
2063 C  CD1   . LEU A-2 96  ? 0.1174 0.1389 0.2316 -0.0114 0.0330  -0.0030 ? ? ? ? ? ? 96  LEU A-2 CD1   
2064 C  CD2   . LEU A-2 96  ? 0.1235 0.1936 0.3015 -0.0610 0.0225  -0.0635 ? ? ? ? ? ? 96  LEU A-2 CD2   
2065 N  N     . PHE A-2 97  ? 0.1084 0.1344 0.1856 -0.0034 -0.0214 -0.0106 ? ? ? ? ? ? 97  PHE A-2 N     
2066 C  CA    . PHE A-2 97  ? 0.1066 0.1369 0.1631 -0.0099 0.0026  -0.0049 ? ? ? ? ? ? 97  PHE A-2 CA    
2067 C  C     . PHE A-2 97  ? 0.1179 0.1537 0.1505 -0.0280 0.0013  -0.0070 ? ? ? ? ? ? 97  PHE A-2 C     
2068 O  O     . PHE A-2 97  ? 0.1143 0.1361 0.1580 -0.0219 0.0017  -0.0101 ? ? ? ? ? ? 97  PHE A-2 O     
2069 C  CB    . PHE A-2 97  ? 0.1252 0.1480 0.1907 -0.0090 -0.0016 0.0173  ? ? ? ? ? ? 97  PHE A-2 CB    
2070 C  CG    . PHE A-2 97  ? 0.1143 0.1492 0.1942 -0.0073 -0.0153 0.0207  ? ? ? ? ? ? 97  PHE A-2 CG    
2071 C  CD1   . PHE A-2 97  ? 0.1753 0.1448 0.1901 -0.0113 -0.0252 0.0264  ? ? ? ? ? ? 97  PHE A-2 CD1   
2072 C  CD2   . PHE A-2 97  ? 0.1167 0.1915 0.1549 0.0129  -0.0183 0.0344  ? ? ? ? ? ? 97  PHE A-2 CD2   
2073 C  CE1   . PHE A-2 97  ? 0.1408 0.1435 0.2095 -0.0035 -0.0321 0.0443  ? ? ? ? ? ? 97  PHE A-2 CE1   
2074 C  CE2   . PHE A-2 97  ? 0.1328 0.1479 0.1534 0.0091  -0.0268 0.0456  ? ? ? ? ? ? 97  PHE A-2 CE2   
2075 C  CZ    . PHE A-2 97  ? 0.1401 0.1821 0.1865 -0.0362 -0.0370 0.0376  ? ? ? ? ? ? 97  PHE A-2 CZ    
2076 N  N     . SER A-2 98  ? 0.1089 0.1551 0.1736 -0.0158 0.0032  -0.0244 ? ? ? ? ? ? 98  SER A-2 N     
2077 C  CA    A SER A-2 98  ? 0.1100 0.1323 0.1516 -0.0083 -0.0056 -0.0146 ? ? ? ? ? ? 98  SER A-2 CA    
2078 C  CA    B SER A-2 98  ? 0.1252 0.1342 0.1681 -0.0172 -0.0222 -0.0021 ? ? ? ? ? ? 98  SER A-2 CA    
2079 C  C     . SER A-2 98  ? 0.1300 0.1191 0.1323 -0.0264 -0.0035 0.0101  ? ? ? ? ? ? 98  SER A-2 C     
2080 O  O     . SER A-2 98  ? 0.1348 0.1527 0.1527 -0.0295 0.0162  0.0059  ? ? ? ? ? ? 98  SER A-2 O     
2081 C  CB    A SER A-2 98  ? 0.1616 0.1437 0.1488 0.0098  -0.0110 0.0003  ? ? ? ? ? ? 98  SER A-2 CB    
2082 C  CB    B SER A-2 98  ? 0.1062 0.1528 0.1570 0.0041  0.0148  0.0051  ? ? ? ? ? ? 98  SER A-2 CB    
2083 O  OG    A SER A-2 98  ? 0.1376 0.1317 0.1698 0.0130  -0.0074 -0.0097 ? ? ? ? ? ? 98  SER A-2 OG    
2084 O  OG    B SER A-2 98  ? 0.1124 0.1708 0.2085 0.0189  -0.0230 -0.0150 ? ? ? ? ? ? 98  SER A-2 OG    
2085 N  N     . TYR A-2 99  ? 0.1097 0.1081 0.1407 -0.0138 -0.0020 0.0012  ? ? ? ? ? ? 99  TYR A-2 N     
2086 C  CA    . TYR A-2 99  ? 0.1163 0.0932 0.1370 -0.0050 0.0009  -0.0070 ? ? ? ? ? ? 99  TYR A-2 CA    
2087 C  C     . TYR A-2 99  ? 0.1222 0.0949 0.1253 -0.0055 -0.0036 0.0020  ? ? ? ? ? ? 99  TYR A-2 C     
2088 O  O     . TYR A-2 99  ? 0.1404 0.1077 0.1180 -0.0082 -0.0024 0.0129  ? ? ? ? ? ? 99  TYR A-2 O     
2089 C  CB    . TYR A-2 99  ? 0.1197 0.0952 0.1459 -0.0014 0.0091  -0.0066 ? ? ? ? ? ? 99  TYR A-2 CB    
2090 C  CG    . TYR A-2 99  ? 0.1252 0.0819 0.1221 -0.0093 -0.0024 0.0029  ? ? ? ? ? ? 99  TYR A-2 CG    
2091 C  CD1   . TYR A-2 99  ? 0.1263 0.0997 0.1249 -0.0128 0.0111  -0.0092 ? ? ? ? ? ? 99  TYR A-2 CD1   
2092 C  CD2   . TYR A-2 99  ? 0.1152 0.0886 0.1314 -0.0088 0.0031  0.0193  ? ? ? ? ? ? 99  TYR A-2 CD2   
2093 C  CE1   . TYR A-2 99  ? 0.1163 0.0979 0.1378 -0.0065 0.0008  -0.0033 ? ? ? ? ? ? 99  TYR A-2 CE1   
2094 C  CE2   . TYR A-2 99  ? 0.1315 0.0829 0.1081 0.0016  -0.0065 0.0058  ? ? ? ? ? ? 99  TYR A-2 CE2   
2095 C  CZ    . TYR A-2 99  ? 0.1124 0.0938 0.1169 -0.0055 -0.0051 0.0127  ? ? ? ? ? ? 99  TYR A-2 CZ    
2096 O  OH    . TYR A-2 99  ? 0.1235 0.1170 0.1160 -0.0003 -0.0030 -0.0035 ? ? ? ? ? ? 99  TYR A-2 OH    
2097 N  N     . PHE A-2 100 ? 0.1287 0.0807 0.1284 -0.0037 -0.0052 -0.0001 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A-2 N     
2098 C  CA    . PHE A-2 100 ? 0.1243 0.0902 0.1289 -0.0017 -0.0048 -0.0141 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A-2 CA    
2099 C  C     . PHE A-2 100 ? 0.1269 0.0756 0.1198 -0.0017 0.0050  0.0032  ? ? ? ? ? ? 100 PHE A-2 C     
2100 O  O     . PHE A-2 100 ? 0.1394 0.0816 0.1241 -0.0043 0.0053  0.0110  ? ? ? ? ? ? 100 PHE A-2 O     
2101 C  CB    . PHE A-2 100 ? 0.1511 0.0927 0.1176 0.0119  0.0100  -0.0107 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A-2 CB    
2102 C  CG    . PHE A-2 100 ? 0.1360 0.1078 0.1369 0.0102  -0.0022 -0.0141 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A-2 CG    
2103 C  CD1   . PHE A-2 100 ? 0.1461 0.1235 0.2734 0.0068  0.0405  -0.0083 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A-2 CD1   
2104 C  CD2   . PHE A-2 100 ? 0.1626 0.1018 0.1466 0.0284  -0.0038 -0.0055 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A-2 CD2   
2105 C  CE1   . PHE A-2 100 ? 0.1498 0.1689 0.3485 0.0304  0.0306  -0.0103 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A-2 CE1   
2106 C  CE2   . PHE A-2 100 ? 0.1702 0.1320 0.1974 0.0409  -0.0279 -0.0317 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A-2 CE2   
2107 C  CZ    . PHE A-2 100 ? 0.1506 0.1516 0.3052 0.0425  -0.0122 -0.0328 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A-2 CZ    
2108 N  N     . VAL A-2 101 ? 0.1247 0.0844 0.1217 -0.0110 0.0020  0.0019  ? ? ? ? ? ? 101 VAL A-2 N     
2109 C  CA    . VAL A-2 101 ? 0.1181 0.0947 0.1121 -0.0105 0.0089  0.0000  ? ? ? ? ? ? 101 VAL A-2 CA    
2110 C  C     . VAL A-2 101 ? 0.1139 0.0766 0.1067 -0.0145 0.0084  -0.0001 ? ? ? ? ? ? 101 VAL A-2 C     
2111 O  O     . VAL A-2 101 ? 0.1209 0.0810 0.1318 -0.0068 0.0018  0.0031  ? ? ? ? ? ? 101 VAL A-2 O     
2112 C  CB    . VAL A-2 101 ? 0.1524 0.1088 0.1000 -0.0302 0.0020  0.0072  ? ? ? ? ? ? 101 VAL A-2 CB    
2113 C  CG1   . VAL A-2 101 ? 0.1390 0.1115 0.1146 -0.0058 -0.0101 0.0041  ? ? ? ? ? ? 101 VAL A-2 CG1   
2114 C  CG2   . VAL A-2 101 ? 0.1384 0.1031 0.1553 -0.0290 0.0009  0.0045  ? ? ? ? ? ? 101 VAL A-2 CG2   
2115 N  N     . SER A-2 102 ? 0.1141 0.0883 0.1168 -0.0052 0.0068  -0.0058 ? ? ? ? ? ? 102 SER A-2 N     
2116 C  CA    . SER A-2 102 ? 0.1165 0.0952 0.1274 -0.0119 0.0000  -0.0168 ? ? ? ? ? ? 102 SER A-2 CA    
2117 C  C     . SER A-2 102 ? 0.1303 0.0845 0.1168 -0.0156 0.0065  -0.0027 ? ? ? ? ? ? 102 SER A-2 C     
2118 O  O     . SER A-2 102 ? 0.1475 0.0896 0.1278 -0.0184 0.0044  -0.0065 ? ? ? ? ? ? 102 SER A-2 O     
2119 C  CB    . SER A-2 102 ? 0.1160 0.1198 0.1246 -0.0050 -0.0044 0.0003  ? ? ? ? ? ? 102 SER A-2 CB    
2120 O  OG    . SER A-2 102 ? 0.1268 0.1559 0.1331 0.0014  -0.0157 0.0029  ? ? ? ? ? ? 102 SER A-2 OG    
2121 N  N     . PRO A-2 103 ? 0.1374 0.0807 0.1229 -0.0097 0.0143  -0.0126 ? ? ? ? ? ? 103 PRO A-2 N     
2122 C  CA    . PRO A-2 103 ? 0.1265 0.0859 0.1577 -0.0072 0.0015  -0.0230 ? ? ? ? ? ? 103 PRO A-2 CA    
2123 C  C     . PRO A-2 103 ? 0.1579 0.0860 0.1219 0.0023  -0.0030 -0.0109 ? ? ? ? ? ? 103 PRO A-2 C     
2124 O  O     . PRO A-2 103 ? 0.1806 0.0939 0.1519 -0.0099 0.0189  -0.0249 ? ? ? ? ? ? 103 PRO A-2 O     
2125 C  CB    . PRO A-2 103 ? 0.1350 0.0845 0.2089 -0.0118 0.0393  -0.0202 ? ? ? ? ? ? 103 PRO A-2 CB    
2126 C  CG    . PRO A-2 103 ? 0.1440 0.0909 0.1663 0.0010  0.0439  -0.0157 ? ? ? ? ? ? 103 PRO A-2 CG    
2127 C  CD    . PRO A-2 103 ? 0.1412 0.0824 0.1401 -0.0130 0.0331  -0.0159 ? ? ? ? ? ? 103 PRO A-2 CD    
2128 N  N     . GLY A-2 104 ? 0.1363 0.1004 0.1208 -0.0198 -0.0022 0.0065  ? ? ? ? ? ? 104 GLY A-2 N     
2129 C  CA    . GLY A-2 104 ? 0.1972 0.1023 0.1365 -0.0495 -0.0235 0.0004  ? ? ? ? ? ? 104 GLY A-2 CA    
2130 C  C     . GLY A-2 104 ? 0.1660 0.0928 0.1437 -0.0259 0.0014  -0.0123 ? ? ? ? ? ? 104 GLY A-2 C     
2131 O  O     . GLY A-2 104 ? 0.1976 0.1077 0.1643 -0.0449 -0.0090 -0.0210 ? ? ? ? ? ? 104 GLY A-2 O     
2132 N  N     . PHE A-2 105 ? 0.1379 0.1104 0.1393 -0.0244 -0.0025 -0.0008 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A-2 N     
2133 C  CA    . PHE A-2 105 ? 0.1561 0.1001 0.1574 -0.0263 -0.0071 0.0050  ? ? ? ? ? ? 105 PHE A-2 CA    
2134 C  C     . PHE A-2 105 ? 0.1862 0.0921 0.1516 -0.0341 -0.0039 -0.0046 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A-2 C     
2135 O  O     . PHE A-2 105 ? 0.2375 0.0936 0.1767 -0.0582 -0.0268 0.0048  ? ? ? ? ? ? 105 PHE A-2 O     
2136 C  CB    . PHE A-2 105 ? 0.1522 0.1199 0.1703 -0.0427 0.0090  -0.0255 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A-2 CB    
2137 C  CG    . PHE A-2 105 ? 0.1558 0.1118 0.1569 -0.0341 -0.0051 -0.0138 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A-2 CG    
2138 C  CD1   . PHE A-2 105 ? 0.1843 0.1565 0.1624 -0.0547 0.0122  -0.0190 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A-2 CD1   
2139 C  CD2   . PHE A-2 105 ? 0.1497 0.1217 0.2153 -0.0361 0.0114  -0.0398 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A-2 CD2   
2140 C  CE1   . PHE A-2 105 ? 0.1981 0.1508 0.1828 -0.0646 0.0354  -0.0309 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A-2 CE1   
2141 C  CE2   . PHE A-2 105 ? 0.1677 0.1273 0.2173 -0.0414 0.0250  -0.0360 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A-2 CE2   
2142 C  CZ    . PHE A-2 105 ? 0.1904 0.1538 0.2139 -0.0646 0.0188  -0.0317 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A-2 CZ    
2143 N  N     . THR A-2 106 ? 0.1747 0.0815 0.1308 -0.0318 -0.0030 -0.0026 ? ? ? ? ? ? 106 THR A-2 N     
2144 C  CA    . THR A-2 106 ? 0.1612 0.0894 0.1499 -0.0196 0.0049  0.0019  ? ? ? ? ? ? 106 THR A-2 CA    
2145 C  C     . THR A-2 106 ? 0.1617 0.0841 0.1529 -0.0138 0.0037  -0.0074 ? ? ? ? ? ? 106 THR A-2 C     
2146 O  O     . THR A-2 106 ? 0.1682 0.0781 0.1549 -0.0165 0.0195  -0.0144 ? ? ? ? ? ? 106 THR A-2 O     
2147 C  CB    . THR A-2 106 ? 0.1690 0.0855 0.1305 -0.0256 0.0059  -0.0020 ? ? ? ? ? ? 106 THR A-2 CB    
2148 O  OG1   . THR A-2 106 ? 0.1555 0.1064 0.1505 -0.0265 -0.0061 0.0137  ? ? ? ? ? ? 106 THR A-2 OG1   
2149 C  CG2   . THR A-2 106 ? 0.1451 0.0869 0.1580 -0.0158 0.0091  -0.0037 ? ? ? ? ? ? 106 THR A-2 CG2   
2150 N  N     . ASP A-2 107 ? 0.1715 0.0860 0.1688 -0.0074 0.0015  0.0008  ? ? ? ? ? ? 107 ASP A-2 N     
2151 C  CA    . ASP A-2 107 ? 0.1687 0.0932 0.1758 0.0067  0.0028  -0.0150 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A-2 CA    
2152 C  C     . ASP A-2 107 ? 0.1527 0.0851 0.1646 0.0017  0.0074  -0.0035 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A-2 C     
2153 O  O     . ASP A-2 107 ? 0.1495 0.1119 0.1963 -0.0004 0.0100  -0.0163 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A-2 O     
2154 C  CB    . ASP A-2 107 ? 0.2052 0.0956 0.1893 0.0227  -0.0003 -0.0123 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A-2 CB    
2155 C  CG    . ASP A-2 107 ? 0.2034 0.0810 0.2149 -0.0093 -0.0235 -0.0077 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A-2 CG    
2156 O  OD1   . ASP A-2 107 ? 0.2769 0.1093 0.3233 0.0325  -0.0210 0.0324  ? ? ? ? ? ? 107 ASP A-2 OD1   
2157 O  OD2   . ASP A-2 107 ? 0.2185 0.1118 0.1705 -0.0143 -0.0154 0.0086  ? ? ? ? ? ? 107 ASP A-2 OD2   
2158 N  N     . GLU A-2 108 ? 0.1531 0.0760 0.1600 -0.0062 0.0166  0.0017  ? ? ? ? ? ? 108 GLU A-2 N     
2159 C  CA    . GLU A-2 108 ? 0.1328 0.0857 0.1537 -0.0009 0.0068  0.0003  ? ? ? ? ? ? 108 GLU A-2 CA    
2160 C  C     . GLU A-2 108 ? 0.1271 0.0747 0.1370 0.0078  0.0022  0.0094  ? ? ? ? ? ? 108 GLU A-2 C     
2161 O  O     . GLU A-2 108 ? 0.1390 0.0892 0.1340 0.0016  -0.0013 0.0074  ? ? ? ? ? ? 108 GLU A-2 O     
2162 C  CB    . GLU A-2 108 ? 0.1295 0.0926 0.1518 -0.0062 0.0027  0.0000  ? ? ? ? ? ? 108 GLU A-2 CB    
2163 C  CG    . GLU A-2 108 ? 0.1632 0.0969 0.1262 0.0180  0.0024  0.0088  ? ? ? ? ? ? 108 GLU A-2 CG    
2164 C  CD    . GLU A-2 108 ? 0.1436 0.1036 0.1417 -0.0005 0.0126  0.0136  ? ? ? ? ? ? 108 GLU A-2 CD    
2165 O  OE1   . GLU A-2 108 ? 0.1415 0.1432 0.1467 0.0078  0.0062  0.0030  ? ? ? ? ? ? 108 GLU A-2 OE1   
2166 O  OE2   . GLU A-2 108 ? 0.1835 0.2041 0.1419 0.0367  0.0054  -0.0127 ? ? ? ? ? ? 108 GLU A-2 OE2   
2167 N  N     . LYS A-2 109 ? 0.1372 0.0906 0.1396 0.0052  -0.0027 0.0004  ? ? ? ? ? ? 109 LYS A-2 N     
2168 C  CA    . LYS A-2 109 ? 0.1298 0.0975 0.1285 0.0020  -0.0026 -0.0105 ? ? ? ? ? ? 109 LYS A-2 CA    
2169 C  C     . LYS A-2 109 ? 0.1318 0.1038 0.1204 -0.0084 0.0042  0.0111  ? ? ? ? ? ? 109 LYS A-2 C     
2170 O  O     . LYS A-2 109 ? 0.2154 0.0996 0.1283 0.0034  -0.0003 0.0036  ? ? ? ? ? ? 109 LYS A-2 O     
2171 C  CB    . LYS A-2 109 ? 0.1273 0.1366 0.1709 0.0192  -0.0135 -0.0028 ? ? ? ? ? ? 109 LYS A-2 CB    
2172 C  CG    . LYS A-2 109 ? 0.1386 0.1622 0.2949 0.0126  0.0212  0.0114  ? ? ? ? ? ? 109 LYS A-2 CG    
2173 C  CD    . LYS A-2 109 ? 0.1421 0.2214 0.3552 0.0302  0.0442  -0.0110 ? ? ? ? ? ? 109 LYS A-2 CD    
2174 C  CE    . LYS A-2 109 ? 0.2447 0.2826 0.3812 0.0288  0.1563  -0.0075 ? ? ? ? ? ? 109 LYS A-2 CE    
2175 N  NZ    . LYS A-2 109 ? 0.2105 0.3393 0.4848 0.0225  0.1442  -0.0597 ? ? ? ? ? ? 109 LYS A-2 NZ    
2176 N  N     . THR A-2 110 ? 0.1253 0.0973 0.1229 -0.0087 -0.0035 -0.0036 ? ? ? ? ? ? 110 THR A-2 N     
2177 C  CA    . THR A-2 110 ? 0.1055 0.1125 0.1180 0.0005  -0.0030 0.0023  ? ? ? ? ? ? 110 THR A-2 CA    
2178 C  C     . THR A-2 110 ? 0.1118 0.0967 0.1266 -0.0032 -0.0034 0.0033  ? ? ? ? ? ? 110 THR A-2 C     
2179 O  O     . THR A-2 110 ? 0.1213 0.1273 0.1330 -0.0131 0.0020  0.0161  ? ? ? ? ? ? 110 THR A-2 O     
2180 C  CB    . THR A-2 110 ? 0.1068 0.1058 0.1376 -0.0006 -0.0053 -0.0043 ? ? ? ? ? ? 110 THR A-2 CB    
2181 O  OG1   . THR A-2 110 ? 0.1066 0.1283 0.1713 -0.0053 -0.0117 0.0059  ? ? ? ? ? ? 110 THR A-2 OG1   
2182 C  CG2   . THR A-2 110 ? 0.1095 0.1227 0.1467 0.0015  -0.0025 -0.0123 ? ? ? ? ? ? 110 THR A-2 CG2   
2183 N  N     . HIS A-2 111 ? 0.1074 0.1126 0.1247 0.0075  -0.0087 -0.0037 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A-2 N     
2184 C  CA    . HIS A-2 111 ? 0.1023 0.1153 0.1379 0.0161  -0.0120 -0.0150 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A-2 CA    
2185 C  C     . HIS A-2 111 ? 0.1070 0.1114 0.1215 0.0047  0.0014  -0.0022 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A-2 C     
2186 O  O     . HIS A-2 111 ? 0.1287 0.1155 0.1293 -0.0089 0.0090  -0.0141 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A-2 O     
2187 C  CB    . HIS A-2 111 ? 0.1305 0.1332 0.1764 0.0386  -0.0335 -0.0071 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A-2 CB    
2188 C  CG    . HIS A-2 111 ? 0.1446 0.1453 0.1824 0.0563  -0.0293 -0.0018 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A-2 CG    
2189 N  ND1   . HIS A-2 111 ? 0.1981 0.2200 0.2703 0.0470  0.0277  -0.0695 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A-2 ND1   
2190 C  CD2   . HIS A-2 111 ? 0.2333 0.1250 0.1907 0.0374  -0.0014 -0.0104 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A-2 CD2   
2191 C  CE1   . HIS A-2 111 ? 0.2510 0.1799 0.3287 0.0738  0.0329  -0.0463 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A-2 CE1   
2192 N  NE2   . HIS A-2 111 ? 0.2598 0.1622 0.2154 0.0633  -0.0074 -0.0271 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A-2 NE2   
2193 N  N     . VAL A-2 112 ? 0.0937 0.1088 0.1535 -0.0018 -0.0074 -0.0006 ? ? ? ? ? ? 112 VAL A-2 N     
2194 C  CA    . VAL A-2 112 ? 0.1072 0.1114 0.1405 -0.0071 -0.0203 -0.0083 ? ? ? ? ? ? 112 VAL A-2 CA    
2195 C  C     . VAL A-2 112 ? 0.0921 0.1477 0.1420 -0.0059 -0.0100 -0.0113 ? ? ? ? ? ? 112 VAL A-2 C     
2196 O  O     . VAL A-2 112 ? 0.0923 0.1305 0.1716 -0.0025 -0.0073 -0.0107 ? ? ? ? ? ? 112 VAL A-2 O     
2197 C  CB    . VAL A-2 112 ? 0.1116 0.1148 0.1536 0.0016  -0.0213 -0.0045 ? ? ? ? ? ? 112 VAL A-2 CB    
2198 C  CG1   . VAL A-2 112 ? 0.1218 0.1203 0.1798 0.0055  -0.0006 -0.0144 ? ? ? ? ? ? 112 VAL A-2 CG1   
2199 C  CG2   . VAL A-2 112 ? 0.1027 0.1364 0.1736 -0.0041 -0.0345 0.0019  ? ? ? ? ? ? 112 VAL A-2 CG2   
2200 N  N     . PHE A-2 113 ? 0.0960 0.1184 0.1464 -0.0041 -0.0173 -0.0116 ? ? ? ? ? ? 113 PHE A-2 N     
2201 C  CA    . PHE A-2 113 ? 0.1175 0.1200 0.1439 0.0034  -0.0230 -0.0135 ? ? ? ? ? ? 113 PHE A-2 CA    
2202 C  C     . PHE A-2 113 ? 0.0942 0.1230 0.1514 -0.0062 -0.0029 -0.0183 ? ? ? ? ? ? 113 PHE A-2 C     
2203 O  O     . PHE A-2 113 ? 0.0927 0.1410 0.1856 0.0029  -0.0104 -0.0284 ? ? ? ? ? ? 113 PHE A-2 O     
2204 C  CB    . PHE A-2 113 ? 0.1389 0.1312 0.1346 0.0069  -0.0184 -0.0121 ? ? ? ? ? ? 113 PHE A-2 CB    
2205 C  CG    . PHE A-2 113 ? 0.1198 0.1362 0.1261 0.0092  -0.0135 -0.0063 ? ? ? ? ? ? 113 PHE A-2 CG    
2206 C  CD1   . PHE A-2 113 ? 0.1507 0.1251 0.1289 -0.0070 -0.0146 0.0056  ? ? ? ? ? ? 113 PHE A-2 CD1   
2207 C  CD2   . PHE A-2 113 ? 0.1284 0.1591 0.1626 0.0209  -0.0038 -0.0007 ? ? ? ? ? ? 113 PHE A-2 CD2   
2208 C  CE1   . PHE A-2 113 ? 0.2028 0.1237 0.1657 0.0000  -0.0055 0.0225  ? ? ? ? ? ? 113 PHE A-2 CE1   
2209 C  CE2   . PHE A-2 113 ? 0.1656 0.1546 0.1892 0.0440  0.0033  0.0320  ? ? ? ? ? ? 113 PHE A-2 CE2   
2210 C  CZ    . PHE A-2 113 ? 0.2136 0.1398 0.1859 0.0358  0.0112  0.0114  ? ? ? ? ? ? 113 PHE A-2 CZ    
2211 N  N     . LEU A-2 114 ? 0.1029 0.1329 0.1856 -0.0154 -0.0132 -0.0218 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A-2 N     
2212 C  CA    . LEU A-2 114 ? 0.1160 0.1312 0.1684 -0.0181 -0.0233 -0.0184 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A-2 CA    
2213 C  C     . LEU A-2 114 ? 0.1016 0.1477 0.1790 0.0095  -0.0318 -0.0201 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A-2 C     
2214 O  O     . LEU A-2 114 ? 0.1354 0.1923 0.2113 0.0442  -0.0465 -0.0331 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A-2 O     
2215 C  CB    . LEU A-2 114 ? 0.1296 0.1411 0.2534 -0.0303 0.0111  -0.0223 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A-2 CB    
2216 C  CG    . LEU A-2 114 ? 0.1302 0.1382 0.2691 -0.0362 -0.0217 -0.0161 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A-2 CG    
2217 C  CD1   . LEU A-2 114 ? 0.1585 0.1340 0.2463 -0.0194 -0.0169 -0.0038 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A-2 CD1   
2218 C  CD2   . LEU A-2 114 ? 0.1738 0.1615 0.3243 -0.0518 0.0384  -0.0251 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A-2 CD2   
2219 N  N     . ALA A-2 115 ? 0.1102 0.1421 0.1734 -0.0036 -0.0231 -0.0242 ? ? ? ? ? ? 115 ALA A-2 N     
2220 C  CA    . ALA A-2 115 ? 0.1236 0.1380 0.1793 -0.0047 -0.0326 -0.0247 ? ? ? ? ? ? 115 ALA A-2 CA    
2221 C  C     . ALA A-2 115 ? 0.1412 0.1438 0.1934 0.0064  -0.0407 -0.0382 ? ? ? ? ? ? 115 ALA A-2 C     
2222 O  O     . ALA A-2 115 ? 0.1511 0.1414 0.2859 0.0148  -0.0500 -0.0350 ? ? ? ? ? ? 115 ALA A-2 O     
2223 C  CB    . ALA A-2 115 ? 0.1468 0.1693 0.1742 -0.0047 0.0036  -0.0453 ? ? ? ? ? ? 115 ALA A-2 CB    
2224 N  N     . GLU A-2 116 ? 0.1454 0.1591 0.2375 -0.0137 -0.0568 -0.0407 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A-2 N     
2225 C  CA    . GLU A-2 116 ? 0.1576 0.1746 0.2450 -0.0250 -0.0402 -0.0679 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A-2 CA    
2226 C  C     . GLU A-2 116 ? 0.1789 0.2090 0.2536 -0.0509 -0.0479 -0.0641 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A-2 C     
2227 O  O     . GLU A-2 116 ? 0.1919 0.2318 0.2337 -0.0457 -0.0588 -0.0539 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A-2 O     
2228 C  CB    . GLU A-2 116 ? 0.1678 0.1941 0.2793 -0.0377 -0.0412 -0.0363 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A-2 CB    
2229 C  CG    . GLU A-2 116 ? 0.1786 0.2778 0.2879 -0.0446 -0.0397 0.0009  ? ? ? ? ? ? 116 GLU A-2 CG    
2230 C  CD    . GLU A-2 116 ? 0.3221 0.2888 0.4150 -0.1054 0.1537  -0.1366 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A-2 CD    
2231 O  OE1   . GLU A-2 116 ? 0.3619 0.2892 0.7861 -0.1444 0.2314  -0.1562 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A-2 OE1   
2232 O  OE2   . GLU A-2 116 ? 0.2209 0.3246 0.3871 -0.0855 0.0351  -0.1085 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A-2 OE2   
2233 N  N     . ASN A-2 117 ? 0.2605 0.2463 0.2843 -0.0593 -0.0454 -0.1198 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A-2 N     
2234 C  CA    . ASN A-2 117 ? 0.2542 0.3044 0.2742 -0.0665 -0.0258 -0.1107 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A-2 CA    
2235 C  C     . ASN A-2 117 ? 0.2822 0.2862 0.3013 -0.0953 -0.0390 -0.1082 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A-2 C     
2236 O  O     . ASN A-2 117 ? 0.3087 0.3492 0.2905 -0.1023 -0.0582 -0.0759 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A-2 O     
2237 C  CB    . ASN A-2 117 ? 0.2553 0.3938 0.3508 -0.0602 -0.0779 -0.1230 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A-2 CB    
2238 C  CG    . ASN A-2 117 ? 0.2185 0.5199 0.3908 -0.1025 -0.1319 -0.0674 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A-2 CG    
2239 O  OD1   . ASN A-2 117 ? 0.4396 0.5120 0.5437 -0.1774 0.0732  -0.1001 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A-2 OD1   
2240 N  ND2   . ASN A-2 117 ? 0.2765 0.5925 0.4642 -0.1297 -0.0303 -0.1273 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A-2 ND2   
2241 N  N     . LEU A-2 118 ? 0.2741 0.2706 0.2694 -0.0540 0.0200  -0.1510 ? ? ? ? ? ? 118 LEU A-2 N     
2242 C  CA    . LEU A-2 118 ? 0.2394 0.2361 0.2594 -0.0175 -0.0479 -0.0779 ? ? ? ? ? ? 118 LEU A-2 CA    
2243 C  C     . LEU A-2 118 ? 0.2516 0.2022 0.2654 -0.0097 -0.0200 -0.0800 ? ? ? ? ? ? 118 LEU A-2 C     
2244 O  O     . LEU A-2 118 ? 0.5442 0.2079 0.2929 -0.0672 0.0482  -0.0857 ? ? ? ? ? ? 118 LEU A-2 O     
2245 C  CB    . LEU A-2 118 ? 0.2477 0.2134 0.3135 0.0236  -0.0500 -0.0752 ? ? ? ? ? ? 118 LEU A-2 CB    
2246 C  CG    . LEU A-2 118 ? 0.2162 0.2965 0.3164 0.0175  -0.0685 -0.0588 ? ? ? ? ? ? 118 LEU A-2 CG    
2247 C  CD1   . LEU A-2 118 ? 0.2431 0.4047 0.3642 0.0354  -0.0064 0.1374  ? ? ? ? ? ? 118 LEU A-2 CD1   
2248 C  CD2   . LEU A-2 118 ? 0.2834 0.3116 0.2087 -0.0049 0.0235  -0.1055 ? ? ? ? ? ? 118 LEU A-2 CD2   
2249 N  N     . LYS A-2 119 ? 0.2870 0.2017 0.2566 -0.0367 -0.0506 -0.0877 ? ? ? ? ? ? 119 LYS A-2 N     
2250 C  CA    . LYS A-2 119 ? 0.3109 0.2294 0.2505 -0.0385 -0.0420 -0.0820 ? ? ? ? ? ? 119 LYS A-2 CA    
2251 C  C     . LYS A-2 119 ? 0.2544 0.1959 0.2602 0.0089  -0.0417 -0.0933 ? ? ? ? ? ? 119 LYS A-2 C     
2252 O  O     . LYS A-2 119 ? 0.2486 0.1769 0.2790 0.0192  -0.0518 -0.0854 ? ? ? ? ? ? 119 LYS A-2 O     
2253 C  CB    . LYS A-2 119 ? 0.2909 0.7276 0.3148 -0.1115 -0.1001 0.0101  ? ? ? ? ? ? 119 LYS A-2 CB    
2254 N  N     . GLU A-2 120 ? 0.3052 0.1919 0.2184 0.0186  -0.0351 -0.0585 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A-2 N     
2255 C  CA    . GLU A-2 120 ? 0.2830 0.1885 0.2345 0.0369  -0.0315 -0.0580 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A-2 CA    
2256 C  C     . GLU A-2 120 ? 0.3972 0.1946 0.2632 -0.0300 -0.1474 -0.0249 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A-2 C     
2257 O  O     . GLU A-2 120 ? 0.4481 0.2473 0.3120 -0.0413 -0.1861 -0.0462 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A-2 O     
2258 C  CB    . GLU A-2 120 ? 0.3856 0.3054 0.3034 0.0318  0.0610  -0.1497 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A-2 CB    
2259 C  CG    . GLU A-2 120 ? 0.2811 0.3819 0.3456 0.1228  -0.0371 -0.0111 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A-2 CG    
2260 C  CD    . GLU A-2 120 ? 0.3813 0.4352 0.2650 0.2069  -0.0180 0.0433  ? ? ? ? ? ? 120 GLU A-2 CD    
2261 O  OE1   . GLU A-2 120 ? 0.6689 0.5811 0.2466 0.3881  0.0049  0.0490  ? ? ? ? ? ? 120 GLU A-2 OE1   
2262 O  OE2   . GLU A-2 120 ? 0.3394 0.2133 0.3048 0.0652  -0.0219 0.0370  ? ? ? ? ? ? 120 GLU A-2 OE2   
2263 N  N     . VAL A-2 121 ? 0.3041 0.1916 0.2220 0.0279  -0.0934 -0.0473 ? ? ? ? ? ? 121 VAL A-2 N     
2264 C  CA    . VAL A-2 121 ? 0.3017 0.2004 0.4101 0.0005  -0.1581 -0.0012 ? ? ? ? ? ? 121 VAL A-2 CA    
2265 C  C     . VAL A-2 121 ? 0.3175 0.2031 0.3883 -0.0071 -0.1601 0.0180  ? ? ? ? ? ? 121 VAL A-2 C     
2266 O  O     . VAL A-2 121 ? 0.3983 0.2877 0.4050 -0.0101 -0.1726 0.0679  ? ? ? ? ? ? 121 VAL A-2 O     
2267 C  CB    . VAL A-2 121 ? 0.3133 0.2024 0.4609 0.0516  -0.1475 0.0358  ? ? ? ? ? ? 121 VAL A-2 CB    
2268 C  CG1   . VAL A-2 121 ? 0.3557 0.3349 0.4451 -0.0151 -0.0901 -0.0155 ? ? ? ? ? ? 121 VAL A-2 CG1   
2269 C  CG2   . VAL A-2 121 ? 0.2628 0.2376 0.4035 0.0788  -0.0784 0.0053  ? ? ? ? ? ? 121 VAL A-2 CG2   
2270 N  N     . GLU A-2 122 ? 0.2994 0.2168 0.4447 0.0137  -0.1423 -0.0247 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A-2 N     
2271 C  CA    . GLU A-2 122 ? 0.3522 0.4873 0.6804 -0.0991 0.0312  -0.2206 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A-2 CA    
2272 C  C     . GLU A-2 122 ? 0.3808 0.5256 0.6051 -0.0694 0.1426  -0.2241 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A-2 C     
2273 O  O     . GLU A-2 122 ? 0.3866 0.3736 0.6574 -0.0625 0.2166  -0.2270 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A-2 O     
2274 C  CB    . GLU A-2 122 ? 0.2633 0.4623 0.7407 -0.1197 0.0501  -0.2028 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A-2 CB    
2275 C  CG    . GLU A-2 122 ? 0.4843 0.5404 0.7467 -0.0839 0.1529  -0.2419 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A-2 CG    
2276 C  CD    . GLU A-2 122 ? 0.4346 0.4914 0.7909 -0.0690 0.1366  -0.2025 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A-2 CD    
2277 O  OE1   . GLU A-2 122 ? 0.4017 0.4567 0.7757 -0.0719 0.2416  -0.2046 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A-2 OE1   
2278 O  OE2   . GLU A-2 122 ? 0.3687 0.3696 0.7401 -0.1313 0.1697  -0.0286 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A-2 OE2   
2279 N  N     . ALA A-2 123 ? 0.3824 0.7251 0.6014 -0.1221 0.1530  -0.2369 ? ? ? ? ? ? 123 ALA A-2 N     
2280 C  CA    . ALA A-2 123 ? 0.3907 0.7915 0.6748 -0.1108 0.2299  -0.3191 ? ? ? ? ? ? 123 ALA A-2 CA    
2281 C  C     . ALA A-2 123 ? 0.3572 0.9033 0.8626 -0.1366 0.1524  -0.1394 ? ? ? ? ? ? 123 ALA A-2 C     
2282 O  O     . ALA A-2 123 ? 0.2848 1.0311 0.9992 -0.2634 0.0185  0.0887  ? ? ? ? ? ? 123 ALA A-2 O     
2283 C  CB    . ALA A-2 123 ? 0.6863 0.8036 0.7973 -0.3615 0.4325  -0.5127 ? ? ? ? ? ? 123 ALA A-2 CB    
2284 N  N     . GLU A-2 129 ? 0.9212 0.3550 0.6838 -0.0817 0.4874  -0.1413 ? ? ? ? ? ? 129 GLU A-2 N     
2285 C  CA    . GLU A-2 129 ? 0.7070 0.5519 0.5888 -0.1687 0.3530  -0.1955 ? ? ? ? ? ? 129 GLU A-2 CA    
2286 C  C     . GLU A-2 129 ? 0.7959 0.5196 0.7303 -0.2214 0.3069  -0.2126 ? ? ? ? ? ? 129 GLU A-2 C     
2287 O  O     . GLU A-2 129 ? 0.5632 0.3942 0.7423 -0.2441 0.2831  -0.2614 ? ? ? ? ? ? 129 GLU A-2 O     
2288 C  CB    . GLU A-2 129 ? 0.6879 0.4917 0.5314 -0.2800 0.0502  -0.2293 ? ? ? ? ? ? 129 GLU A-2 CB    
2289 C  CG    . GLU A-2 129 ? 0.4687 0.4615 0.4612 -0.2430 0.0166  -0.1757 ? ? ? ? ? ? 129 GLU A-2 CG    
2290 C  CD    . GLU A-2 129 ? 0.4837 0.5507 0.3769 -0.2773 0.0143  -0.1353 ? ? ? ? ? ? 129 GLU A-2 CD    
2291 O  OE1   . GLU A-2 129 ? 0.2781 0.2500 0.3626 -0.0093 -0.0428 -0.0854 ? ? ? ? ? ? 129 GLU A-2 OE1   
2292 O  OE2   . GLU A-2 129 ? 0.2914 0.1987 0.3262 -0.0003 -0.0698 -0.0471 ? ? ? ? ? ? 129 GLU A-2 OE2   
2293 N  N     . ALA A-2 130 ? 0.8677 0.5290 0.5957 -0.3469 0.4277  -0.1209 ? ? ? ? ? ? 130 ALA A-2 N     
2294 C  CA    . ALA A-2 130 ? 0.4375 0.4002 0.3481 -0.1985 0.0958  0.0410  ? ? ? ? ? ? 130 ALA A-2 CA    
2295 C  C     . ALA A-2 130 ? 0.4065 0.2872 0.3087 -0.1822 0.0626  0.0172  ? ? ? ? ? ? 130 ALA A-2 C     
2296 O  O     . ALA A-2 130 ? 0.3109 0.3721 0.2807 -0.1440 0.0985  -0.0722 ? ? ? ? ? ? 130 ALA A-2 O     
2297 C  CB    . ALA A-2 130 ? 0.5146 0.5296 0.5178 -0.2653 -0.0082 0.2385  ? ? ? ? ? ? 130 ALA A-2 CB    
2298 N  N     . ILE A-2 131 ? 0.3260 0.1524 0.2232 -0.0372 0.0746  0.0015  ? ? ? ? ? ? 131 ILE A-2 N     
2299 C  CA    . ILE A-2 131 ? 0.2553 0.1219 0.2013 -0.0188 0.0340  -0.0086 ? ? ? ? ? ? 131 ILE A-2 CA    
2300 C  C     . ILE A-2 131 ? 0.1947 0.1341 0.1593 -0.0048 0.0078  -0.0125 ? ? ? ? ? ? 131 ILE A-2 C     
2301 O  O     . ILE A-2 131 ? 0.3666 0.1571 0.1807 0.0013  -0.0444 -0.0139 ? ? ? ? ? ? 131 ILE A-2 O     
2302 C  CB    . ILE A-2 131 ? 0.3089 0.1820 0.3296 0.0722  0.1064  0.0550  ? ? ? ? ? ? 131 ILE A-2 CB    
2303 C  CG1   . ILE A-2 131 ? 0.4803 0.2181 0.5117 0.1101  0.1968  0.0174  ? ? ? ? ? ? 131 ILE A-2 CG1   
2304 C  CG2   . ILE A-2 131 ? 0.2572 0.2912 0.3978 0.0740  0.0959  0.1345  ? ? ? ? ? ? 131 ILE A-2 CG2   
2305 C  CD1   . ILE A-2 131 ? 0.8015 0.2596 0.5585 -0.1530 0.2618  -0.0450 ? ? ? ? ? ? 131 ILE A-2 CD1   
2306 N  N     . GLU A-2 132 ? 0.1591 0.1202 0.1635 -0.0121 0.0207  -0.0127 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A-2 N     
2307 C  CA    . GLU A-2 132 ? 0.1389 0.1295 0.1783 -0.0023 0.0046  -0.0257 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A-2 CA    
2308 C  C     . GLU A-2 132 ? 0.1515 0.1187 0.1500 -0.0053 0.0164  -0.0377 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A-2 C     
2309 O  O     . GLU A-2 132 ? 0.1512 0.1530 0.1553 -0.0134 0.0102  -0.0345 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A-2 O     
2310 C  CB    . GLU A-2 132 ? 0.1528 0.1443 0.2053 0.0143  0.0133  -0.0164 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A-2 CB    
2311 C  CG    . GLU A-2 132 ? 0.1799 0.1433 0.2050 0.0170  -0.0074 -0.0305 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A-2 CG    
2312 C  CD    . GLU A-2 132 ? 0.1765 0.1579 0.2779 0.0269  -0.0207 -0.0200 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A-2 CD    
2313 O  OE1   . GLU A-2 132 ? 0.1990 0.2199 0.3062 0.0215  -0.0641 -0.0195 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A-2 OE1   
2314 O  OE2   . GLU A-2 132 ? 0.1904 0.1540 0.3755 0.0230  -0.0031 0.0092  ? ? ? ? ? ? 132 GLU A-2 OE2   
2315 N  N     . VAL A-2 133 ? 0.1330 0.1178 0.1648 0.0073  0.0067  -0.0315 ? ? ? ? ? ? 133 VAL A-2 N     
2316 C  CA    . VAL A-2 133 ? 0.1364 0.1199 0.1789 0.0048  -0.0019 -0.0260 ? ? ? ? ? ? 133 VAL A-2 CA    
2317 C  C     . VAL A-2 133 ? 0.1475 0.1245 0.1505 0.0064  0.0161  -0.0304 ? ? ? ? ? ? 133 VAL A-2 C     
2318 O  O     . VAL A-2 133 ? 0.1694 0.1262 0.1755 0.0222  0.0357  -0.0162 ? ? ? ? ? ? 133 VAL A-2 O     
2319 C  CB    . VAL A-2 133 ? 0.1481 0.1341 0.1983 0.0143  -0.0200 -0.0378 ? ? ? ? ? ? 133 VAL A-2 CB    
2320 C  CG1   . VAL A-2 133 ? 0.1451 0.2224 0.2068 -0.0205 -0.0039 -0.0377 ? ? ? ? ? ? 133 VAL A-2 CG1   
2321 C  CG2   . VAL A-2 133 ? 0.2059 0.1688 0.2356 0.0707  -0.0124 -0.0159 ? ? ? ? ? ? 133 VAL A-2 CG2   
2322 N  N     . VAL A-2 134 ? 0.1359 0.1168 0.1470 -0.0100 0.0027  -0.0330 ? ? ? ? ? ? 134 VAL A-2 N     
2323 C  CA    . VAL A-2 134 ? 0.1478 0.1232 0.1526 -0.0134 -0.0105 -0.0273 ? ? ? ? ? ? 134 VAL A-2 CA    
2324 C  C     . VAL A-2 134 ? 0.1429 0.1081 0.1603 -0.0024 0.0004  -0.0321 ? ? ? ? ? ? 134 VAL A-2 C     
2325 O  O     . VAL A-2 134 ? 0.1458 0.1377 0.1613 -0.0010 0.0025  -0.0500 ? ? ? ? ? ? 134 VAL A-2 O     
2326 C  CB    . VAL A-2 134 ? 0.1320 0.1488 0.1627 -0.0070 -0.0040 -0.0157 ? ? ? ? ? ? 134 VAL A-2 CB    
2327 C  CG1   . VAL A-2 134 ? 0.1514 0.1559 0.1990 0.0116  -0.0109 -0.0066 ? ? ? ? ? ? 134 VAL A-2 CG1   
2328 C  CG2   . VAL A-2 134 ? 0.1243 0.1751 0.1827 -0.0175 0.0046  -0.0190 ? ? ? ? ? ? 134 VAL A-2 CG2   
2329 N  N     . TRP A-2 135 ? 0.1284 0.1210 0.1667 0.0005  -0.0053 -0.0421 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A-2 N     
2330 C  CA    . TRP A-2 135 ? 0.1339 0.1135 0.1601 0.0034  -0.0193 -0.0269 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A-2 CA    
2331 C  C     . TRP A-2 135 ? 0.1310 0.1186 0.1569 0.0152  -0.0231 -0.0348 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A-2 C     
2332 O  O     . TRP A-2 135 ? 0.1508 0.1353 0.1821 0.0295  -0.0160 -0.0431 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A-2 O     
2333 C  CB    . TRP A-2 135 ? 0.1375 0.1189 0.1600 0.0092  -0.0228 -0.0363 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A-2 CB    
2334 C  CG    . TRP A-2 135 ? 0.1279 0.1319 0.1558 0.0059  -0.0159 -0.0372 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A-2 CG    
2335 C  CD1   . TRP A-2 135 ? 0.1327 0.1628 0.1799 0.0117  -0.0119 -0.0056 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A-2 CD1   
2336 C  CD2   . TRP A-2 135 ? 0.1297 0.1163 0.1747 -0.0001 -0.0193 -0.0343 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A-2 CD2   
2337 N  NE1   . TRP A-2 135 ? 0.1339 0.1619 0.1870 0.0217  -0.0025 -0.0159 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A-2 NE1   
2338 C  CE2   . TRP A-2 135 ? 0.1334 0.1196 0.1802 0.0075  -0.0102 -0.0308 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A-2 CE2   
2339 C  CE3   . TRP A-2 135 ? 0.1273 0.1312 0.1730 0.0070  -0.0100 -0.0463 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A-2 CE3   
2340 C  CZ2   . TRP A-2 135 ? 0.1278 0.1248 0.2100 0.0074  -0.0024 -0.0240 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A-2 CZ2   
2341 C  CZ3   . TRP A-2 135 ? 0.1190 0.1301 0.1876 -0.0051 -0.0342 -0.0368 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A-2 CZ3   
2342 C  CH2   . TRP A-2 135 ? 0.1188 0.1405 0.1718 -0.0092 -0.0258 -0.0354 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A-2 CH2   
2343 N  N     . MET A-2 136 ? 0.1299 0.1088 0.1654 0.0078  -0.0236 -0.0229 ? ? ? ? ? ? 136 MET A-2 N     
2344 C  CA    . MET A-2 136 ? 0.1259 0.1195 0.1697 0.0048  -0.0222 -0.0167 ? ? ? ? ? ? 136 MET A-2 CA    
2345 C  C     . MET A-2 136 ? 0.1288 0.1060 0.1855 0.0105  -0.0176 -0.0115 ? ? ? ? ? ? 136 MET A-2 C     
2346 O  O     . MET A-2 136 ? 0.1298 0.1079 0.1698 0.0085  -0.0162 -0.0157 ? ? ? ? ? ? 136 MET A-2 O     
2347 C  CB    . MET A-2 136 ? 0.1237 0.1130 0.2217 0.0188  -0.0368 -0.0328 ? ? ? ? ? ? 136 MET A-2 CB    
2348 C  CG    . MET A-2 136 ? 0.1313 0.1193 0.2182 0.0182  -0.0384 -0.0155 ? ? ? ? ? ? 136 MET A-2 CG    
2349 S  SD    . MET A-2 136 ? 0.1408 0.1660 0.2209 0.0120  -0.0377 -0.0261 ? ? ? ? ? ? 136 MET A-2 SD    
2350 C  CE    . MET A-2 136 ? 0.1729 0.2371 0.2651 -0.0392 -0.0658 0.0662  ? ? ? ? ? ? 136 MET A-2 CE    
2351 N  N     . ARG A-2 137 ? 0.1561 0.1092 0.2021 0.0007  -0.0331 -0.0063 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 N     
2352 C  CA    A ARG A-2 137 ? 0.1688 0.0914 0.2227 0.0005  -0.0206 -0.0090 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 CA    
2353 C  CA    B ARG A-2 137 ? 0.1780 0.0935 0.2162 0.0000  -0.0212 -0.0045 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 CA    
2354 C  C     . ARG A-2 137 ? 0.1567 0.0878 0.2058 0.0096  -0.0227 0.0070  ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 C     
2355 O  O     . ARG A-2 137 ? 0.1504 0.1137 0.2247 0.0055  -0.0276 0.0059  ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 O     
2356 C  CB    A ARG A-2 137 ? 0.1895 0.0859 0.3010 -0.0079 -0.0268 -0.0158 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 CB    
2357 C  CB    B ARG A-2 137 ? 0.1608 0.0875 0.3154 0.0003  -0.0069 -0.0251 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 CB    
2358 C  CG    A ARG A-2 137 ? 0.2326 0.1188 0.3697 -0.0073 -0.0588 -0.0680 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 CG    
2359 C  CG    B ARG A-2 137 ? 0.2218 0.0942 0.3441 0.0028  -0.0701 -0.0298 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 CG    
2360 C  CD    A ARG A-2 137 ? 0.3246 0.1120 0.4251 -0.0185 -0.0908 -0.0700 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 CD    
2361 C  CD    B ARG A-2 137 ? 0.3278 0.0892 0.4795 -0.0095 -0.0538 -0.0515 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 CD    
2362 N  NE    A ARG A-2 137 ? 0.3027 0.1017 0.4540 -0.0276 -0.0951 -0.0603 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 NE    
2363 N  NE    B ARG A-2 137 ? 0.3781 0.1106 0.4782 -0.0188 -0.0049 -0.0960 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 NE    
2364 C  CZ    A ARG A-2 137 ? 0.2395 0.1286 0.4379 0.0446  -0.0320 -0.0573 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 CZ    
2365 C  CZ    B ARG A-2 137 ? 0.2491 0.1742 0.5811 -0.0397 -0.0119 -0.1625 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 CZ    
2366 N  NH1   A ARG A-2 137 ? 0.2452 0.0899 0.5023 -0.0009 -0.0507 -0.0268 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 NH1   
2367 N  NH1   B ARG A-2 137 ? 0.4107 0.1368 0.4199 -0.0770 -0.0215 -0.0475 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 NH1   
2368 N  NH2   A ARG A-2 137 ? 0.2295 0.1565 0.3992 0.0687  0.0003  -0.1046 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 NH2   
2369 N  NH2   B ARG A-2 137 ? 0.2474 0.1705 0.9387 -0.0375 0.0043  0.0698  ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 NH2   
2370 N  N     . PRO A-2 138 ? 0.1434 0.0968 0.2101 -0.0136 -0.0193 -0.0011 ? ? ? ? ? ? 138 PRO A-2 N     
2371 C  CA    . PRO A-2 138 ? 0.1609 0.1034 0.1947 -0.0040 -0.0224 0.0022  ? ? ? ? ? ? 138 PRO A-2 CA    
2372 C  C     . PRO A-2 138 ? 0.1607 0.1092 0.2409 -0.0146 -0.0402 0.0240  ? ? ? ? ? ? 138 PRO A-2 C     
2373 O  O     . PRO A-2 138 ? 0.1731 0.1356 0.2250 0.0001  -0.0443 0.0068  ? ? ? ? ? ? 138 PRO A-2 O     
2374 C  CB    . PRO A-2 138 ? 0.1500 0.1341 0.2086 -0.0014 -0.0283 -0.0101 ? ? ? ? ? ? 138 PRO A-2 CB    
2375 C  CG    . PRO A-2 138 ? 0.1780 0.1608 0.1672 0.0334  -0.0123 0.0036  ? ? ? ? ? ? 138 PRO A-2 CG    
2376 C  CD    . PRO A-2 138 ? 0.1435 0.1247 0.2044 -0.0028 -0.0156 -0.0068 ? ? ? ? ? ? 138 PRO A-2 CD    
2377 N  N     . GLU A-2 139 ? 0.2008 0.1068 0.2537 -0.0093 -0.0525 0.0292  ? ? ? ? ? ? 139 GLU A-2 N     
2378 C  CA    . GLU A-2 139 ? 0.2094 0.1091 0.3308 -0.0248 -0.0489 0.0581  ? ? ? ? ? ? 139 GLU A-2 CA    
2379 C  C     . GLU A-2 139 ? 0.2013 0.1315 0.3286 -0.0099 -0.0662 0.0648  ? ? ? ? ? ? 139 GLU A-2 C     
2380 O  O     . GLU A-2 139 ? 0.2360 0.1447 0.3485 -0.0087 -0.0969 0.0460  ? ? ? ? ? ? 139 GLU A-2 O     
2381 C  CB    . GLU A-2 139 ? 0.2505 0.1117 0.3186 -0.0337 -0.0813 0.0367  ? ? ? ? ? ? 139 GLU A-2 CB    
2382 C  CG    . GLU A-2 139 ? 0.2667 0.1460 0.2734 -0.0716 -0.0722 0.0210  ? ? ? ? ? ? 139 GLU A-2 CG    
2383 C  CD    . GLU A-2 139 ? 0.2200 0.1241 0.2521 -0.0327 -0.0269 0.0127  ? ? ? ? ? ? 139 GLU A-2 CD    
2384 O  OE1   . GLU A-2 139 ? 0.2219 0.1211 0.3007 -0.0427 -0.0433 0.0448  ? ? ? ? ? ? 139 GLU A-2 OE1   
2385 O  OE2   . GLU A-2 139 ? 0.2422 0.1786 0.3984 -0.0872 -0.0520 0.0716  ? ? ? ? ? ? 139 GLU A-2 OE2   
2386 N  N     . GLU A-2 140 ? 0.1976 0.0989 0.3285 -0.0022 -0.0509 0.0370  ? ? ? ? ? ? 140 GLU A-2 N     
2387 C  CA    . GLU A-2 140 ? 0.2039 0.1162 0.3203 -0.0055 -0.0538 -0.0219 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A-2 CA    
2388 C  C     . GLU A-2 140 ? 0.1750 0.1164 0.3294 0.0152  -0.0696 -0.0341 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A-2 C     
2389 O  O     . GLU A-2 140 ? 0.1826 0.1333 0.3089 0.0195  -0.0841 -0.0215 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A-2 O     
2390 C  CB    . GLU A-2 140 ? 0.2343 0.1323 0.3315 0.0352  -0.0480 -0.0595 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A-2 CB    
2391 C  CG    . GLU A-2 140 ? 0.2776 0.2016 0.4330 0.0190  0.0359  -0.0451 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A-2 CG    
2392 C  CD    . GLU A-2 140 ? 0.2254 0.2692 0.7027 0.0883  0.0896  0.0481  ? ? ? ? ? ? 140 GLU A-2 CD    
2393 O  OE1   . GLU A-2 140 ? 0.7277 0.5167 0.6600 -0.1691 -0.1699 0.3074  ? ? ? ? ? ? 140 GLU A-2 OE1   
2394 O  OE2   . GLU A-2 140 ? 0.2049 0.5718 0.9870 0.1086  0.0232  -0.1500 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A-2 OE2   
2395 N  N     . ALA A-2 141 ? 0.1685 0.1070 0.2574 0.0066  -0.0442 0.0001  ? ? ? ? ? ? 141 ALA A-2 N     
2396 C  CA    . ALA A-2 141 ? 0.1811 0.1053 0.2241 0.0139  -0.0328 0.0068  ? ? ? ? ? ? 141 ALA A-2 CA    
2397 C  C     . ALA A-2 141 ? 0.1655 0.1056 0.2257 0.0083  -0.0371 0.0146  ? ? ? ? ? ? 141 ALA A-2 C     
2398 O  O     . ALA A-2 141 ? 0.1547 0.1177 0.2762 0.0132  -0.0381 -0.0127 ? ? ? ? ? ? 141 ALA A-2 O     
2399 C  CB    . ALA A-2 141 ? 0.1759 0.1052 0.2326 0.0101  -0.0600 0.0031  ? ? ? ? ? ? 141 ALA A-2 CB    
2400 N  N     . LEU A-2 142 ? 0.1760 0.1179 0.2289 0.0058  -0.0322 0.0299  ? ? ? ? ? ? 142 LEU A-2 N     
2401 C  CA    . LEU A-2 142 ? 0.1823 0.1342 0.2376 0.0212  -0.0207 0.0458  ? ? ? ? ? ? 142 LEU A-2 CA    
2402 C  C     . LEU A-2 142 ? 0.2031 0.1329 0.2747 0.0225  -0.0774 0.0129  ? ? ? ? ? ? 142 LEU A-2 C     
2403 O  O     . LEU A-2 142 ? 0.2124 0.1414 0.2522 0.0245  -0.0681 0.0074  ? ? ? ? ? ? 142 LEU A-2 O     
2404 C  CB    . LEU A-2 142 ? 0.1933 0.2085 0.2318 -0.0326 -0.0367 0.0482  ? ? ? ? ? ? 142 LEU A-2 CB    
2405 C  CG    . LEU A-2 142 ? 0.2138 0.1652 0.2261 -0.0150 -0.0224 0.0266  ? ? ? ? ? ? 142 LEU A-2 CG    
2406 C  CD1   . LEU A-2 142 ? 0.2662 0.1476 0.2604 0.0134  -0.0190 0.0082  ? ? ? ? ? ? 142 LEU A-2 CD1   
2407 C  CD2   . LEU A-2 142 ? 0.2309 0.2335 0.2664 -0.0166 -0.0014 0.0698  ? ? ? ? ? ? 142 LEU A-2 CD2   
2408 N  N     . GLU A-2 143 ? 0.2032 0.1283 0.2989 0.0235  -0.0797 0.0052  ? ? ? ? ? ? 143 GLU A-2 N     
2409 C  CA    . GLU A-2 143 ? 0.2381 0.1297 0.4325 0.0416  -0.1194 -0.0006 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A-2 CA    
2410 C  C     . GLU A-2 143 ? 0.2056 0.1535 0.3564 0.0707  -0.0973 -0.0356 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A-2 C     
2411 O  O     . GLU A-2 143 ? 0.2325 0.1969 0.3694 0.0613  -0.1238 -0.0559 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A-2 O     
2412 C  CB    . GLU A-2 143 ? 0.3391 0.1162 0.6204 0.0767  -0.2490 -0.0343 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A-2 CB    
2413 C  CG    . GLU A-2 143 ? 0.3457 0.1663 0.8910 0.0754  -0.1588 -0.1498 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A-2 CG    
2414 C  CD    . GLU A-2 143 ? 0.4359 0.4220 1.0292 -0.0032 -0.0387 -0.3188 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A-2 CD    
2415 O  OE1   . GLU A-2 143 ? 0.4903 0.7539 1.5647 0.1358  0.2727  -0.4374 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A-2 OE1   
2416 O  OE2   . GLU A-2 143 ? 0.8113 0.3265 1.1624 -0.0964 -0.2105 -0.3132 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A-2 OE2   
2417 N  N     . ARG A-2 144 ? 0.2193 0.1297 0.3543 0.0456  -0.1008 -0.0547 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A-2 N     
2418 C  CA    . ARG A-2 144 ? 0.2116 0.1358 0.3342 0.0698  -0.0556 -0.0835 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A-2 CA    
2419 C  C     . ARG A-2 144 ? 0.1721 0.1545 0.2903 0.0538  -0.0463 -0.0777 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A-2 C     
2420 O  O     . ARG A-2 144 ? 0.1796 0.2330 0.3416 0.0656  -0.0528 -0.1021 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A-2 O     
2421 C  CB    . ARG A-2 144 ? 0.2141 0.2086 0.3008 0.0396  -0.0677 -0.0820 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A-2 CB    
2422 C  CG    . ARG A-2 144 ? 0.2582 0.3117 0.3460 0.0467  0.0445  -0.1468 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A-2 CG    
2423 C  CD    . ARG A-2 144 ? 0.5022 0.3975 0.3347 -0.1483 0.1383  -0.1471 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A-2 CD    
2424 N  NE    . ARG A-2 144 ? 0.2437 0.3417 0.3495 -0.0051 0.0937  -0.1401 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A-2 NE    
2425 C  CZ    . ARG A-2 144 ? 0.2840 0.2297 0.3138 0.0303  0.0610  -0.1180 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A-2 CZ    
2426 N  NH1   . ARG A-2 144 ? 0.3410 0.3045 0.3197 0.0347  0.0093  -0.1276 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A-2 NH1   
2427 N  NH2   . ARG A-2 144 ? 0.2640 0.2187 0.3171 0.0367  -0.0667 0.0232  ? ? ? ? ? ? 144 ARG A-2 NH2   
2428 N  N     . HIS A-2 145 ? 0.1878 0.1095 0.2385 0.0408  -0.0201 -0.0394 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A-2 N     
2429 C  CA    . HIS A-2 145 ? 0.1725 0.1428 0.2134 0.0496  -0.0343 -0.0424 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A-2 CA    
2430 C  C     . HIS A-2 145 ? 0.1623 0.1506 0.2379 0.0423  -0.0248 -0.0285 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A-2 C     
2431 O  O     . HIS A-2 145 ? 0.1883 0.1651 0.2560 0.0391  -0.0625 -0.0435 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A-2 O     
2432 C  CB    . HIS A-2 145 ? 0.1633 0.1559 0.2117 0.0456  -0.0207 -0.0559 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A-2 CB    
2433 C  CG    . HIS A-2 145 ? 0.1712 0.1461 0.2225 0.0192  0.0107  -0.0474 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A-2 CG    
2434 N  ND1   . HIS A-2 145 ? 0.1731 0.1702 0.2413 -0.0017 0.0088  -0.0437 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A-2 ND1   
2435 C  CD2   . HIS A-2 145 ? 0.1764 0.1348 0.2067 0.0178  0.0009  -0.0488 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A-2 CD2   
2436 C  CE1   . HIS A-2 145 ? 0.2557 0.1760 0.2913 -0.0393 0.0958  -0.0863 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A-2 CE1   
2437 N  NE2   . HIS A-2 145 ? 0.1986 0.1478 0.2138 0.0041  -0.0027 -0.0425 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A-2 NE2   
2438 N  N     . GLN A-2 146 ? 0.2044 0.1461 0.2760 0.0363  -0.0606 -0.0056 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A-2 N     
2439 C  CA    A GLN A-2 146 ? 0.2234 0.2185 0.3012 0.0317  -0.0549 0.0440  ? ? ? ? ? ? 146 GLN A-2 CA    
2440 C  CA    B GLN A-2 146 ? 0.2254 0.2181 0.3017 0.0341  -0.0548 0.0441  ? ? ? ? ? ? 146 GLN A-2 CA    
2441 C  C     . GLN A-2 146 ? 0.2365 0.1984 0.3330 0.0642  -0.1048 -0.0266 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A-2 C     
2442 O  O     . GLN A-2 146 ? 0.3056 0.2309 0.3579 0.0948  -0.1487 -0.0520 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A-2 O     
2443 C  CB    A GLN A-2 146 ? 0.2774 0.1797 0.3153 0.0253  -0.0523 0.0278  ? ? ? ? ? ? 146 GLN A-2 CB    
2444 C  CB    B GLN A-2 146 ? 0.2661 0.1831 0.3198 0.0258  -0.0808 0.0403  ? ? ? ? ? ? 146 GLN A-2 CB    
2445 C  CG    A GLN A-2 146 ? 0.2444 0.1759 0.2926 0.0064  -0.0686 0.0737  ? ? ? ? ? ? 146 GLN A-2 CG    
2446 C  CG    B GLN A-2 146 ? 0.2747 0.1651 0.3259 -0.0076 0.0024  0.0090  ? ? ? ? ? ? 146 GLN A-2 CG    
2447 C  CD    A GLN A-2 146 ? 0.2894 0.1954 0.2791 -0.0222 -0.1067 0.0882  ? ? ? ? ? ? 146 GLN A-2 CD    
2448 C  CD    B GLN A-2 146 ? 0.3174 0.2175 0.3071 -0.0533 0.0218  -0.0041 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A-2 CD    
2449 O  OE1   A GLN A-2 146 ? 0.2561 0.2158 0.3195 -0.0430 -0.1113 0.0747  ? ? ? ? ? ? 146 GLN A-2 OE1   
2450 O  OE1   B GLN A-2 146 ? 0.3505 0.2937 0.2845 -0.0939 -0.0680 -0.0765 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A-2 OE1   
2451 N  NE2   A GLN A-2 146 ? 0.2745 0.1466 0.4379 0.0367  -0.0985 0.0526  ? ? ? ? ? ? 146 GLN A-2 NE2   
2452 N  NE2   B GLN A-2 146 ? 0.2668 0.3560 0.4413 -0.0427 0.0294  -0.0280 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A-2 NE2   
2453 N  N     . ARG A-2 147 ? 0.2413 0.2049 0.3451 0.1003  -0.1084 -0.0329 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A-2 N     
2454 C  CA    . ARG A-2 147 ? 0.2609 0.2120 0.4337 0.1091  -0.0791 -0.0289 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A-2 CA    
2455 C  C     . ARG A-2 147 ? 0.2264 0.2476 0.3777 0.1043  -0.1220 -0.0123 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A-2 C     
2456 O  O     . ARG A-2 147 ? 0.2305 0.2796 0.4388 0.1150  -0.1142 -0.0698 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A-2 O     
2457 C  CB    . ARG A-2 147 ? 0.2507 0.2510 0.5113 0.1363  -0.0963 -0.0872 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A-2 CB    
2458 N  N     . GLY A-2 148 ? 0.1962 0.2287 0.4105 0.0700  -0.0948 -0.0410 ? ? ? ? ? ? 148 GLY A-2 N     
2459 C  CA    . GLY A-2 148 ? 0.2055 0.2752 0.3862 0.0353  -0.0788 -0.0600 ? ? ? ? ? ? 148 GLY A-2 CA    
2460 C  C     . GLY A-2 148 ? 0.1713 0.2703 0.4014 0.0657  -0.0532 -0.0609 ? ? ? ? ? ? 148 GLY A-2 C     
2461 O  O     . GLY A-2 148 ? 0.1877 0.3738 0.4146 0.0109  -0.0223 -0.0795 ? ? ? ? ? ? 148 GLY A-2 O     
2462 N  N     . GLU A-2 149 ? 0.1857 0.2140 0.3638 0.0879  -0.0393 -0.0768 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A-2 N     
2463 C  CA    . GLU A-2 149 ? 0.1438 0.2622 0.3867 0.0938  -0.0109 -0.0589 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A-2 CA    
2464 C  C     . GLU A-2 149 ? 0.1383 0.2409 0.4431 0.0590  0.0187  -0.0137 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A-2 C     
2465 O  O     . GLU A-2 149 ? 0.1760 0.2838 0.4485 0.0816  0.0598  -0.0170 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A-2 O     
2466 C  CB    . GLU A-2 149 ? 0.2464 0.2699 0.3629 0.1111  0.0090  -0.0900 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A-2 CB    
2467 C  CG    . GLU A-2 149 ? 0.3366 0.4678 0.3682 0.0083  0.0048  -0.0758 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A-2 CG    
2468 C  CD    . GLU A-2 149 ? 0.3519 0.5019 0.3406 -0.0286 -0.0121 -0.0869 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A-2 CD    
2469 O  OE1   . GLU A-2 149 ? 0.3360 0.5394 0.4831 -0.0387 -0.0530 -0.1803 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A-2 OE1   
2470 O  OE2   . GLU A-2 149 ? 0.5446 0.3323 0.3745 0.0113  0.0269  -0.0650 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A-2 OE2   
2471 N  N     . VAL A-2 150 ? 0.1787 0.1759 0.3001 0.0620  -0.0027 -0.0342 ? ? ? ? ? ? 150 VAL A-2 N     
2472 C  CA    . VAL A-2 150 ? 0.1752 0.1689 0.2721 0.0471  -0.0191 -0.0573 ? ? ? ? ? ? 150 VAL A-2 CA    
2473 C  C     . VAL A-2 150 ? 0.1350 0.1608 0.2266 0.0364  -0.0313 -0.0319 ? ? ? ? ? ? 150 VAL A-2 C     
2474 O  O     . VAL A-2 150 ? 0.1606 0.1535 0.2727 0.0072  -0.0191 -0.0156 ? ? ? ? ? ? 150 VAL A-2 O     
2475 C  CB    . VAL A-2 150 ? 0.1941 0.2278 0.2214 0.0455  -0.0134 -0.0592 ? ? ? ? ? ? 150 VAL A-2 CB    
2476 C  CG1   . VAL A-2 150 ? 0.1785 0.3260 0.2101 0.0072  -0.0290 -0.0881 ? ? ? ? ? ? 150 VAL A-2 CG1   
2477 C  CG2   . VAL A-2 150 ? 0.2840 0.2873 0.2666 0.1006  -0.0312 -0.0237 ? ? ? ? ? ? 150 VAL A-2 CG2   
2478 N  N     . GLU A-2 151 ? 0.1289 0.1616 0.1956 0.0384  -0.0057 -0.0223 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A-2 N     
2479 C  CA    . GLU A-2 151 ? 0.1144 0.1564 0.1942 0.0297  -0.0138 -0.0288 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A-2 CA    
2480 C  C     . GLU A-2 151 ? 0.1105 0.1473 0.1744 0.0228  0.0005  0.0002  ? ? ? ? ? ? 151 GLU A-2 C     
2481 O  O     . GLU A-2 151 ? 0.1294 0.2444 0.1844 0.0554  -0.0083 0.0066  ? ? ? ? ? ? 151 GLU A-2 O     
2482 C  CB    . GLU A-2 151 ? 0.1196 0.1604 0.3014 0.0251  -0.0415 -0.0296 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A-2 CB    
2483 C  CG    . GLU A-2 151 ? 0.1253 0.2495 0.3077 0.0289  -0.0730 -0.0596 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A-2 CG    
2484 C  CD    . GLU A-2 151 ? 0.1335 0.3708 0.3090 0.0899  -0.0664 -0.0380 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A-2 CD    
2485 O  OE1   . GLU A-2 151 ? 0.2096 0.4100 0.2818 0.1071  -0.0670 -0.0688 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A-2 OE1   
2486 O  OE2   . GLU A-2 151 ? 0.2696 0.4870 0.3612 0.2093  -0.0188 0.0420  ? ? ? ? ? ? 151 GLU A-2 OE2   
2487 N  N     . PHE A-2 152 ? 0.1077 0.1184 0.1990 0.0064  0.0092  -0.0064 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A-2 N     
2488 C  CA    . PHE A-2 152 ? 0.0947 0.1064 0.2028 0.0007  0.0095  -0.0122 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A-2 CA    
2489 C  C     . PHE A-2 152 ? 0.1070 0.1031 0.1280 -0.0042 0.0000  -0.0052 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A-2 C     
2490 O  O     . PHE A-2 152 ? 0.1146 0.1337 0.1237 -0.0028 -0.0016 -0.0166 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A-2 O     
2491 C  CB    . PHE A-2 152 ? 0.1292 0.1111 0.1895 -0.0141 0.0196  0.0021  ? ? ? ? ? ? 152 PHE A-2 CB    
2492 C  CG    . PHE A-2 152 ? 0.1023 0.1200 0.2150 -0.0057 0.0000  -0.0050 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A-2 CG    
2493 C  CD1   . PHE A-2 152 ? 0.1720 0.1098 0.2413 -0.0009 0.0528  0.0081  ? ? ? ? ? ? 152 PHE A-2 CD1   
2494 C  CD2   . PHE A-2 152 ? 0.1364 0.1500 0.2228 -0.0050 0.0039  -0.0436 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A-2 CD2   
2495 C  CE1   . PHE A-2 152 ? 0.1385 0.1254 0.2307 0.0015  0.0084  0.0107  ? ? ? ? ? ? 152 PHE A-2 CE1   
2496 C  CE2   . PHE A-2 152 ? 0.2562 0.1613 0.2248 -0.0631 -0.0489 0.0093  ? ? ? ? ? ? 152 PHE A-2 CE2   
2497 C  CZ    . PHE A-2 152 ? 0.1361 0.1831 0.2833 -0.0184 -0.0753 0.0522  ? ? ? ? ? ? 152 PHE A-2 CZ    
2498 N  N     . SER A-2 153 ? 0.0918 0.1081 0.1381 -0.0005 0.0078  -0.0052 ? ? ? ? ? ? 153 SER A-2 N     
2499 C  CA    . SER A-2 153 ? 0.0832 0.1046 0.1467 -0.0075 0.0021  -0.0064 ? ? ? ? ? ? 153 SER A-2 CA    
2500 C  C     . SER A-2 153 ? 0.0795 0.0978 0.1198 -0.0115 -0.0045 -0.0099 ? ? ? ? ? ? 153 SER A-2 C     
2501 O  O     . SER A-2 153 ? 0.0946 0.0984 0.1327 -0.0161 -0.0073 -0.0107 ? ? ? ? ? ? 153 SER A-2 O     
2502 C  CB    . SER A-2 153 ? 0.0988 0.1127 0.1415 -0.0256 -0.0122 0.0094  ? ? ? ? ? ? 153 SER A-2 CB    
2503 O  OG    . SER A-2 153 ? 0.1102 0.1210 0.1229 -0.0220 -0.0039 -0.0066 ? ? ? ? ? ? 153 SER A-2 OG    
2504 N  N     . ALA A-2 154 ? 0.0906 0.0994 0.1200 -0.0038 0.0018  -0.0015 ? ? ? ? ? ? 154 ALA A-2 N     
2505 C  CA    . ALA A-2 154 ? 0.0806 0.0981 0.1140 -0.0028 -0.0084 -0.0082 ? ? ? ? ? ? 154 ALA A-2 CA    
2506 C  C     . ALA A-2 154 ? 0.0926 0.0819 0.1184 -0.0042 -0.0042 -0.0050 ? ? ? ? ? ? 154 ALA A-2 C     
2507 O  O     . ALA A-2 154 ? 0.0954 0.0901 0.1212 -0.0142 -0.0017 -0.0048 ? ? ? ? ? ? 154 ALA A-2 O     
2508 C  CB    . ALA A-2 154 ? 0.1095 0.0943 0.1322 -0.0053 0.0030  -0.0137 ? ? ? ? ? ? 154 ALA A-2 CB    
2509 N  N     . THR A-2 155 ? 0.0936 0.0955 0.1078 -0.0038 -0.0103 -0.0066 ? ? ? ? ? ? 155 THR A-2 N     
2510 C  CA    . THR A-2 155 ? 0.0929 0.0862 0.1154 -0.0044 -0.0134 -0.0047 ? ? ? ? ? ? 155 THR A-2 CA    
2511 C  C     . THR A-2 155 ? 0.0886 0.0930 0.1072 -0.0089 -0.0106 -0.0039 ? ? ? ? ? ? 155 THR A-2 C     
2512 O  O     . THR A-2 155 ? 0.0962 0.0864 0.1257 -0.0094 -0.0150 0.0000  ? ? ? ? ? ? 155 THR A-2 O     
2513 C  CB    . THR A-2 155 ? 0.0922 0.0978 0.1192 0.0131  0.0002  0.0032  ? ? ? ? ? ? 155 THR A-2 CB    
2514 O  OG1   . THR A-2 155 ? 0.0974 0.1200 0.1232 0.0071  -0.0043 0.0114  ? ? ? ? ? ? 155 THR A-2 OG1   
2515 C  CG2   . THR A-2 155 ? 0.1218 0.0875 0.1280 0.0013  -0.0085 0.0045  ? ? ? ? ? ? 155 THR A-2 CG2   
2516 N  N     . GLY A-2 156 ? 0.0938 0.0854 0.1171 0.0035  -0.0020 -0.0031 ? ? ? ? ? ? 156 GLY A-2 N     
2517 C  CA    . GLY A-2 156 ? 0.1037 0.0946 0.1192 -0.0010 -0.0019 -0.0001 ? ? ? ? ? ? 156 GLY A-2 CA    
2518 C  C     . GLY A-2 156 ? 0.1053 0.0870 0.1205 -0.0089 -0.0101 -0.0034 ? ? ? ? ? ? 156 GLY A-2 C     
2519 O  O     . GLY A-2 156 ? 0.1071 0.0971 0.1320 -0.0072 -0.0070 -0.0083 ? ? ? ? ? ? 156 GLY A-2 O     
2520 N  N     . LEU A-2 157 ? 0.0888 0.0975 0.1130 -0.0035 -0.0069 0.0065  ? ? ? ? ? ? 157 LEU A-2 N     
2521 C  CA    . LEU A-2 157 ? 0.0861 0.0959 0.1180 -0.0065 -0.0107 -0.0032 ? ? ? ? ? ? 157 LEU A-2 CA    
2522 C  C     . LEU A-2 157 ? 0.0887 0.0781 0.1263 -0.0055 -0.0018 -0.0089 ? ? ? ? ? ? 157 LEU A-2 C     
2523 O  O     . LEU A-2 157 ? 0.0974 0.0871 0.1443 -0.0102 -0.0189 0.0021  ? ? ? ? ? ? 157 LEU A-2 O     
2524 C  CB    . LEU A-2 157 ? 0.1065 0.0950 0.1169 -0.0014 -0.0199 0.0006  ? ? ? ? ? ? 157 LEU A-2 CB    
2525 C  CG    . LEU A-2 157 ? 0.1108 0.0913 0.1224 -0.0052 -0.0200 -0.0006 ? ? ? ? ? ? 157 LEU A-2 CG    
2526 C  CD1   . LEU A-2 157 ? 0.1327 0.0980 0.1350 0.0109  -0.0097 0.0147  ? ? ? ? ? ? 157 LEU A-2 CD1   
2527 C  CD2   . LEU A-2 157 ? 0.1478 0.1277 0.1253 -0.0201 -0.0267 -0.0056 ? ? ? ? ? ? 157 LEU A-2 CD2   
2528 N  N     . VAL A-2 158 ? 0.0847 0.0883 0.1276 0.0037  -0.0107 -0.0027 ? ? ? ? ? ? 158 VAL A-2 N     
2529 C  CA    . VAL A-2 158 ? 0.0872 0.0870 0.1475 -0.0058 -0.0198 -0.0039 ? ? ? ? ? ? 158 VAL A-2 CA    
2530 C  C     . VAL A-2 158 ? 0.0888 0.0895 0.1484 -0.0103 -0.0197 0.0090  ? ? ? ? ? ? 158 VAL A-2 C     
2531 O  O     . VAL A-2 158 ? 0.0955 0.1087 0.1586 -0.0249 -0.0198 0.0156  ? ? ? ? ? ? 158 VAL A-2 O     
2532 C  CB    . VAL A-2 158 ? 0.0941 0.0935 0.1424 0.0102  -0.0052 0.0027  ? ? ? ? ? ? 158 VAL A-2 CB    
2533 C  CG1   . VAL A-2 158 ? 0.0831 0.1083 0.1739 -0.0032 -0.0011 0.0038  ? ? ? ? ? ? 158 VAL A-2 CG1   
2534 C  CG2   . VAL A-2 158 ? 0.1078 0.0918 0.1485 -0.0104 -0.0017 -0.0045 ? ? ? ? ? ? 158 VAL A-2 CG2   
2535 N  N     . GLY A-2 159 ? 0.0953 0.1081 0.1279 -0.0044 -0.0166 -0.0027 ? ? ? ? ? ? 159 GLY A-2 N     
2536 C  CA    . GLY A-2 159 ? 0.1219 0.0950 0.1572 -0.0120 -0.0312 0.0035  ? ? ? ? ? ? 159 GLY A-2 CA    
2537 C  C     . GLY A-2 159 ? 0.1072 0.1024 0.1289 -0.0179 -0.0089 0.0100  ? ? ? ? ? ? 159 GLY A-2 C     
2538 O  O     . GLY A-2 159 ? 0.1235 0.1168 0.1304 -0.0354 -0.0211 0.0084  ? ? ? ? ? ? 159 GLY A-2 O     
2539 N  N     . VAL A-2 160 ? 0.1131 0.0911 0.1321 -0.0122 -0.0117 0.0032  ? ? ? ? ? ? 160 VAL A-2 N     
2540 C  CA    . VAL A-2 160 ? 0.1236 0.0992 0.1417 -0.0071 -0.0107 0.0141  ? ? ? ? ? ? 160 VAL A-2 CA    
2541 C  C     . VAL A-2 160 ? 0.1266 0.1077 0.1324 -0.0320 -0.0148 0.0045  ? ? ? ? ? ? 160 VAL A-2 C     
2542 O  O     . VAL A-2 160 ? 0.1491 0.1007 0.1479 -0.0331 -0.0204 0.0095  ? ? ? ? ? ? 160 VAL A-2 O     
2543 C  CB    . VAL A-2 160 ? 0.1175 0.1089 0.1604 -0.0176 -0.0172 0.0125  ? ? ? ? ? ? 160 VAL A-2 CB    
2544 C  CG1   . VAL A-2 160 ? 0.1332 0.1188 0.1937 0.0034  -0.0244 0.0301  ? ? ? ? ? ? 160 VAL A-2 CG1   
2545 C  CG2   . VAL A-2 160 ? 0.1323 0.1130 0.1477 -0.0046 -0.0002 -0.0111 ? ? ? ? ? ? 160 VAL A-2 CG2   
2546 N  N     . LEU A-2 161 ? 0.1076 0.1108 0.1211 -0.0157 -0.0228 0.0076  ? ? ? ? ? ? 161 LEU A-2 N     
2547 C  CA    . LEU A-2 161 ? 0.1053 0.1132 0.1324 -0.0140 -0.0189 0.0021  ? ? ? ? ? ? 161 LEU A-2 CA    
2548 C  C     . LEU A-2 161 ? 0.1066 0.1247 0.1512 -0.0219 -0.0269 0.0172  ? ? ? ? ? ? 161 LEU A-2 C     
2549 O  O     . LEU A-2 161 ? 0.1202 0.1314 0.1523 -0.0341 -0.0200 0.0128  ? ? ? ? ? ? 161 LEU A-2 O     
2550 C  CB    . LEU A-2 161 ? 0.1058 0.1193 0.1358 -0.0063 -0.0202 -0.0118 ? ? ? ? ? ? 161 LEU A-2 CB    
2551 C  CG    . LEU A-2 161 ? 0.1157 0.0969 0.1480 -0.0108 -0.0411 0.0010  ? ? ? ? ? ? 161 LEU A-2 CG    
2552 C  CD1   . LEU A-2 161 ? 0.1527 0.1299 0.1369 -0.0157 -0.0348 -0.0133 ? ? ? ? ? ? 161 LEU A-2 CD1   
2553 C  CD2   . LEU A-2 161 ? 0.1622 0.1058 0.1781 -0.0034 -0.0436 0.0297  ? ? ? ? ? ? 161 LEU A-2 CD2   
2554 N  N     . TYR A-2 162 ? 0.1111 0.1196 0.1434 -0.0211 -0.0333 0.0078  ? ? ? ? ? ? 162 TYR A-2 N     
2555 C  CA    . TYR A-2 162 ? 0.1121 0.1142 0.1589 -0.0144 -0.0346 0.0063  ? ? ? ? ? ? 162 TYR A-2 CA    
2556 C  C     . TYR A-2 162 ? 0.1106 0.1363 0.1446 -0.0397 -0.0266 0.0064  ? ? ? ? ? ? 162 TYR A-2 C     
2557 O  O     . TYR A-2 162 ? 0.1231 0.1507 0.1668 -0.0479 -0.0310 0.0208  ? ? ? ? ? ? 162 TYR A-2 O     
2558 C  CB    . TYR A-2 162 ? 0.1131 0.1379 0.2224 -0.0289 -0.0450 0.0542  ? ? ? ? ? ? 162 TYR A-2 CB    
2559 C  CG    . TYR A-2 162 ? 0.1156 0.1499 0.2072 -0.0378 -0.0461 0.0500  ? ? ? ? ? ? 162 TYR A-2 CG    
2560 C  CD1   . TYR A-2 162 ? 0.1147 0.1814 0.2566 -0.0391 -0.0172 0.0483  ? ? ? ? ? ? 162 TYR A-2 CD1   
2561 C  CD2   . TYR A-2 162 ? 0.1577 0.1516 0.2291 -0.0462 -0.0821 0.0467  ? ? ? ? ? ? 162 TYR A-2 CD2   
2562 C  CE1   . TYR A-2 162 ? 0.1124 0.1941 0.3312 -0.0338 -0.0210 0.0937  ? ? ? ? ? ? 162 TYR A-2 CE1   
2563 C  CE2   . TYR A-2 162 ? 0.1610 0.1608 0.3230 -0.0674 -0.1138 0.0614  ? ? ? ? ? ? 162 TYR A-2 CE2   
2564 C  CZ    . TYR A-2 162 ? 0.1423 0.1808 0.3837 -0.0299 -0.1018 0.0952  ? ? ? ? ? ? 162 TYR A-2 CZ    
2565 O  OH    . TYR A-2 162 ? 0.1424 0.2381 0.5137 -0.0598 -0.1178 0.1465  ? ? ? ? ? ? 162 TYR A-2 OH    
2566 N  N     . TYR A-2 163 ? 0.1287 0.1318 0.1238 -0.0274 -0.0325 0.0041  ? ? ? ? ? ? 163 TYR A-2 N     
2567 C  CA    . TYR A-2 163 ? 0.1431 0.1296 0.1311 -0.0385 -0.0213 0.0122  ? ? ? ? ? ? 163 TYR A-2 CA    
2568 C  C     . TYR A-2 163 ? 0.1475 0.1450 0.1276 -0.0545 -0.0252 0.0181  ? ? ? ? ? ? 163 TYR A-2 C     
2569 O  O     . TYR A-2 163 ? 0.1613 0.1390 0.1748 -0.0598 -0.0248 0.0185  ? ? ? ? ? ? 163 TYR A-2 O     
2570 C  CB    . TYR A-2 163 ? 0.1493 0.1405 0.1495 -0.0508 0.0002  -0.0002 ? ? ? ? ? ? 163 TYR A-2 CB    
2571 C  CG    . TYR A-2 163 ? 0.1656 0.1415 0.1450 -0.0412 0.0016  0.0019  ? ? ? ? ? ? 163 TYR A-2 CG    
2572 C  CD1   . TYR A-2 163 ? 0.1688 0.1452 0.1815 -0.0670 -0.0151 -0.0015 ? ? ? ? ? ? 163 TYR A-2 CD1   
2573 C  CD2   . TYR A-2 163 ? 0.1947 0.1403 0.1829 -0.0431 -0.0178 0.0108  ? ? ? ? ? ? 163 TYR A-2 CD2   
2574 C  CE1   . TYR A-2 163 ? 0.2128 0.1437 0.2126 -0.0698 -0.0400 0.0035  ? ? ? ? ? ? 163 TYR A-2 CE1   
2575 C  CE2   . TYR A-2 163 ? 0.2091 0.1361 0.2026 -0.0503 -0.0294 0.0051  ? ? ? ? ? ? 163 TYR A-2 CE2   
2576 C  CZ    . TYR A-2 163 ? 0.2145 0.1442 0.2242 -0.0557 -0.0366 -0.0077 ? ? ? ? ? ? 163 TYR A-2 CZ    
2577 O  OH    . TYR A-2 163 ? 0.2519 0.1457 0.2623 -0.0497 -0.0267 -0.0255 ? ? ? ? ? ? 163 TYR A-2 OH    
2578 N  N     . HIS A-2 164 ? 0.1610 0.1171 0.1393 -0.0380 -0.0308 0.0183  ? ? ? ? ? ? 164 HIS A-2 N     
2579 C  CA    . HIS A-2 164 ? 0.1663 0.1300 0.1624 -0.0340 -0.0155 0.0301  ? ? ? ? ? ? 164 HIS A-2 CA    
2580 C  C     . HIS A-2 164 ? 0.1742 0.1335 0.1760 -0.0510 -0.0072 0.0261  ? ? ? ? ? ? 164 HIS A-2 C     
2581 O  O     . HIS A-2 164 ? 0.2449 0.1538 0.2464 -0.0873 0.0246  0.0504  ? ? ? ? ? ? 164 HIS A-2 O     
2582 C  CB    . HIS A-2 164 ? 0.1727 0.1278 0.1753 -0.0423 -0.0354 0.0394  ? ? ? ? ? ? 164 HIS A-2 CB    
2583 C  CG    . HIS A-2 164 ? 0.1770 0.1222 0.1770 -0.0346 -0.0427 0.0268  ? ? ? ? ? ? 164 HIS A-2 CG    
2584 N  ND1   . HIS A-2 164 ? 0.1473 0.1202 0.2012 -0.0268 -0.0414 0.0141  ? ? ? ? ? ? 164 HIS A-2 ND1   
2585 C  CD2   . HIS A-2 164 ? 0.1915 0.1161 0.2247 -0.0404 -0.0527 0.0122  ? ? ? ? ? ? 164 HIS A-2 CD2   
2586 C  CE1   . HIS A-2 164 ? 0.1641 0.1065 0.2832 -0.0215 -0.0267 0.0085  ? ? ? ? ? ? 164 HIS A-2 CE1   
2587 N  NE2   . HIS A-2 164 ? 0.1807 0.1118 0.2615 -0.0231 -0.0590 0.0176  ? ? ? ? ? ? 164 HIS A-2 NE2   
2588 N  N     . ALA A-2 165 ? 0.1615 0.1556 0.1576 -0.0381 -0.0159 0.0093  ? ? ? ? ? ? 165 ALA A-2 N     
2589 C  CA    . ALA A-2 165 ? 0.1508 0.1696 0.1763 -0.0329 -0.0180 0.0251  ? ? ? ? ? ? 165 ALA A-2 CA    
2590 C  C     . ALA A-2 165 ? 0.1677 0.2071 0.1860 -0.0738 -0.0264 0.0547  ? ? ? ? ? ? 165 ALA A-2 C     
2591 O  O     . ALA A-2 165 ? 0.1955 0.2977 0.2314 -0.1185 -0.0262 0.0834  ? ? ? ? ? ? 165 ALA A-2 O     
2592 C  CB    . ALA A-2 165 ? 0.1981 0.1936 0.1511 -0.0097 -0.0218 -0.0010 ? ? ? ? ? ? 165 ALA A-2 CB    
2593 N  N     . PHE A-2 166 ? 0.1593 0.1782 0.1602 -0.0501 -0.0209 0.0204  ? ? ? ? ? ? 166 PHE A-2 N     
2594 C  CA    . PHE A-2 166 ? 0.1707 0.2581 0.1671 -0.0501 -0.0335 0.0119  ? ? ? ? ? ? 166 PHE A-2 CA    
2595 C  C     . PHE A-2 166 ? 0.1480 0.3019 0.1740 -0.0862 -0.0194 -0.0030 ? ? ? ? ? ? 166 PHE A-2 C     
2596 O  O     . PHE A-2 166 ? 0.1578 0.4028 0.2265 -0.1171 -0.0392 -0.0162 ? ? ? ? ? ? 166 PHE A-2 O     
2597 C  CB    . PHE A-2 166 ? 0.1169 0.2644 0.2064 -0.0452 -0.0213 0.0316  ? ? ? ? ? ? 166 PHE A-2 CB    
2598 C  CG    . PHE A-2 166 ? 0.1621 0.2399 0.2241 -0.0780 -0.0036 0.0153  ? ? ? ? ? ? 166 PHE A-2 CG    
2599 C  CD1   . PHE A-2 166 ? 0.1364 0.1977 0.2591 -0.0483 -0.0441 0.0545  ? ? ? ? ? ? 166 PHE A-2 CD1   
2600 C  CD2   . PHE A-2 166 ? 0.2708 0.2972 0.2704 -0.1672 0.0734  -0.0578 ? ? ? ? ? ? 166 PHE A-2 CD2   
2601 C  CE1   . PHE A-2 166 ? 0.2011 0.2146 0.2687 -0.0796 -0.0706 0.0356  ? ? ? ? ? ? 166 PHE A-2 CE1   
2602 C  CE2   . PHE A-2 166 ? 0.2711 0.2923 0.2344 -0.1375 0.0250  -0.0230 ? ? ? ? ? ? 166 PHE A-2 CE2   
2603 C  CZ    . PHE A-2 166 ? 0.2566 0.2517 0.2425 -0.0941 -0.0315 -0.0102 ? ? ? ? ? ? 166 PHE A-2 CZ    
2604 N  N     . LEU A-2 167 ? 0.1678 0.2176 0.1654 -0.0708 -0.0194 0.0192  ? ? ? ? ? ? 167 LEU A-2 N     
2605 C  CA    . LEU A-2 167 ? 0.1586 0.2268 0.1622 -0.0734 -0.0158 0.0146  ? ? ? ? ? ? 167 LEU A-2 CA    
2606 C  C     . LEU A-2 167 ? 0.2686 0.2071 0.2220 -0.1182 -0.0438 -0.0044 ? ? ? ? ? ? 167 LEU A-2 C     
2607 O  O     . LEU A-2 167 ? 0.2971 0.2394 0.2412 -0.0590 -0.0521 -0.0376 ? ? ? ? ? ? 167 LEU A-2 O     
2608 C  CB    . LEU A-2 167 ? 0.1662 0.2059 0.1823 -0.0681 0.0004  0.0063  ? ? ? ? ? ? 167 LEU A-2 CB    
2609 C  CG    . LEU A-2 167 ? 0.1531 0.2103 0.1792 -0.0594 -0.0401 0.0193  ? ? ? ? ? ? 167 LEU A-2 CG    
2610 C  CD1   . LEU A-2 167 ? 0.2393 0.2405 0.1712 -0.0830 -0.0225 0.0571  ? ? ? ? ? ? 167 LEU A-2 CD1   
2611 C  CD2   . LEU A-2 167 ? 0.1899 0.3427 0.2043 0.0012  -0.0642 0.0143  ? ? ? ? ? ? 167 LEU A-2 CD2   
2612 N  N     . ARG A-2 168 ? 0.4310 0.1818 0.2746 -0.1589 -0.0241 0.0320  ? ? ? ? ? ? 168 ARG A-2 N     
2613 C  CA    . ARG A-2 168 ? 0.3062 0.2114 0.4319 -0.0994 0.0304  0.0401  ? ? ? ? ? ? 168 ARG A-2 CA    
2614 C  C     . ARG A-2 168 ? 0.6339 0.2905 0.2722 -0.3461 -0.1940 0.1221  ? ? ? ? ? ? 168 ARG A-2 C     
2615 O  O     . ARG A-2 168 ? 0.5523 0.3841 0.4499 -0.2323 -0.1976 0.0535  ? ? ? ? ? ? 168 ARG A-2 O     
2616 C  CB    . ARG A-2 168 ? 0.4024 0.2202 0.4709 -0.1534 -0.0659 0.0620  ? ? ? ? ? ? 168 ARG A-2 CB    
2617 C  CG    . ARG A-2 168 ? 0.4213 0.3077 0.3864 -0.2035 -0.0626 0.0982  ? ? ? ? ? ? 168 ARG A-2 CG    
2618 C  CD    . ARG A-2 168 ? 0.3769 0.3036 0.3649 -0.2069 -0.0161 0.0995  ? ? ? ? ? ? 168 ARG A-2 CD    
2619 N  NE    . ARG A-2 168 ? 0.4521 0.2538 0.3532 -0.2068 -0.0078 0.1224  ? ? ? ? ? ? 168 ARG A-2 NE    
2620 C  CZ    . ARG A-2 168 ? 0.4298 0.2391 0.3804 -0.1987 -0.0263 0.1083  ? ? ? ? ? ? 168 ARG A-2 CZ    
2621 N  NH1   . ARG A-2 168 ? 0.4215 0.3102 0.5844 -0.1644 -0.1328 -0.0370 ? ? ? ? ? ? 168 ARG A-2 NH1   
2622 N  NH2   . ARG A-2 168 ? 0.5490 0.3831 0.3568 -0.1452 -0.1552 0.0037  ? ? ? ? ? ? 168 ARG A-2 NH2   
2623 N  N1    A AR6 B   .   ? 0.2117 0.2025 0.2429 -0.0708 -0.0561 0.0513  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   N1    
2624 C  C2    A AR6 B   .   ? 0.2814 0.2372 0.2582 -0.0716 -0.0952 0.0584  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   C2    
2625 N  N3    A AR6 B   .   ? 0.2916 0.2824 0.2621 -0.1400 -0.0971 0.1107  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   N3    
2626 C  C4    A AR6 B   .   ? 0.2208 0.2769 0.2629 -0.1277 -0.0412 0.0859  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   C4    
2627 C  C5    A AR6 B   .   ? 0.2109 0.2200 0.2023 -0.0770 -0.0032 0.0187  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   C5    
2628 C  C6    A AR6 B   .   ? 0.1801 0.1973 0.2264 -0.0670 -0.0076 0.0160  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   C6    
2629 N  N6    A AR6 B   .   ? 0.2661 0.1874 0.1810 -0.0818 0.0045  0.0227  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   N6    
2630 N  N7    A AR6 B   .   ? 0.2111 0.2222 0.1988 -0.0705 -0.0164 -0.0055 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   N7    
2631 C  C8    A AR6 B   .   ? 0.3760 0.3267 0.1948 -0.2213 -0.0726 0.1029  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   C8    
2632 N  N9    A AR6 B   .   ? 0.2807 0.3127 0.2061 -0.1697 -0.0332 0.0945  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   N9    
2633 P  PA    A AR6 B   .   ? 0.2100 0.2672 0.1837 0.0120  -0.0122 0.0421  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   PA    
2634 P  PB    A AR6 B   .   ? 0.1443 0.1450 0.1726 -0.0049 -0.0088 -0.0030 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   PB    
2635 C  "C1'" A AR6 B   .   ? 0.2727 0.3780 0.2184 -0.1354 -0.0426 0.0956  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   "C1'" 
2636 O  O1A   A AR6 B   .   ? 0.2436 0.1587 0.2101 0.0131  0.0110  0.0691  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   O1A   
2637 O  O1B   A AR6 B   .   ? 0.1440 0.1520 0.2469 -0.0226 0.0184  -0.0204 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   O1B   
2638 C  C1D   A AR6 B   .   ? 0.1515 0.1318 0.1609 -0.0088 -0.0089 0.0256  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   C1D   
2639 O  O1D   A AR6 B   .   ? 0.1516 0.1483 0.1777 0.0078  -0.0025 0.0359  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   O1D   
2640 C  "C2'" A AR6 B   .   ? 0.3056 0.5091 0.2195 -0.1486 -0.0359 0.0463  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   "C2'" 
2641 O  "O2'" A AR6 B   .   ? 1.0319 0.5154 0.2153 -0.3505 -0.0979 0.0910  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   "O2'" 
2642 O  O2A   A AR6 B   .   ? 0.2772 0.3287 0.2333 0.1143  -0.0119 -0.0726 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   O2A   
2643 O  O2B   A AR6 B   .   ? 0.1634 0.1322 0.2276 -0.0109 -0.0111 -0.0118 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   O2B   
2644 C  C2D   A AR6 B   .   ? 0.1248 0.1313 0.1523 0.0009  -0.0169 0.0060  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   C2D   
2645 O  O2D   A AR6 B   .   ? 0.1065 0.1830 0.1434 -0.0227 -0.0074 0.0107  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   O2D   
2646 C  "C3'" A AR6 B   .   ? 0.3720 0.5423 0.2647 -0.2118 -0.0260 -0.0017 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   "C3'" 
2647 O  "O3'" A AR6 B   .   ? 0.4842 0.8489 0.2738 -0.3545 -0.0392 -0.0248 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   "O3'" 
2648 O  O3A   A AR6 B   .   ? 0.1662 0.1446 0.1785 0.0127  0.0247  0.0278  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   O3A   
2649 C  C3D   A AR6 B   .   ? 0.1062 0.1423 0.1380 -0.0162 0.0077  -0.0022 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   C3D   
2650 O  O3D   A AR6 B   .   ? 0.1545 0.1368 0.1590 0.0004  0.0149  0.0222  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   O3D   
2651 C  "C4'" A AR6 B   .   ? 0.2934 0.5034 0.3854 -0.1952 -0.0468 0.0633  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   "C4'" 
2652 O  "O4'" A AR6 B   .   ? 0.2812 0.3938 0.3106 -0.1237 -0.0197 0.0727  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   "O4'" 
2653 C  C4D   A AR6 B   .   ? 0.1312 0.1360 0.1766 -0.0110 -0.0133 0.0016  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   C4D   
2654 O  O4D   A AR6 B   .   ? 0.1464 0.1262 0.1703 -0.0080 -0.0006 0.0010  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   O4D   
2655 C  "C5'" A AR6 B   .   ? 0.4227 0.5134 0.4103 -0.2577 0.0546  -0.0195 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   "C5'" 
2656 O  "O5'" A AR6 B   .   ? 0.2603 0.4266 0.3736 -0.0392 0.0627  0.1999  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   "O5'" 
2657 C  C5D   A AR6 B   .   ? 0.1517 0.1436 0.1636 -0.0249 -0.0198 0.0090  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   C5D   
2658 O  O5D   A AR6 B   .   ? 0.1519 0.1527 0.1683 -0.0289 -0.0148 0.0081  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A   O5D   
2659 MN MN    . MN  C   .   ? 0.1424 0.1341 0.1825 0.0001  0.0055  0.0146  ? ? ? ? ? ? 202 MN  A   MN    
2660 C  C1    . GOL D   .   ? 0.7435 0.2903 0.7721 -0.1542 0.0548  0.2013  ? ? ? ? ? ? 203 GOL A   C1    
2661 O  O1    . GOL D   .   ? 0.5103 0.3059 0.3257 0.0578  -0.1061 0.0323  ? ? ? ? ? ? 203 GOL A   O1    
2662 C  C2    . GOL D   .   ? 0.4898 0.3093 0.8599 0.0362  0.0020  0.1398  ? ? ? ? ? ? 203 GOL A   C2    
2663 O  O2    . GOL D   .   ? 0.5458 0.2507 0.8147 -0.1035 -0.0448 0.1971  ? ? ? ? ? ? 203 GOL A   O2    
2664 C  C3    . GOL D   .   ? 0.4426 0.3597 1.0391 0.0737  0.0299  0.1470  ? ? ? ? ? ? 203 GOL A   C3    
2665 O  O3    . GOL D   .   ? 0.3461 0.6400 1.0202 0.0325  0.1521  -0.0067 ? ? ? ? ? ? 203 GOL A   O3    
2666 S  S     . SO4 E   .   ? 0.1926 0.2207 0.2934 0.0315  -0.0210 -0.0528 ? ? ? ? ? ? 204 SO4 A   S     
2667 O  O1    . SO4 E   .   ? 0.2241 0.2109 0.3913 0.0455  0.0018  -0.1334 ? ? ? ? ? ? 204 SO4 A   O1    
2668 O  O2    . SO4 E   .   ? 0.3064 0.3157 0.3488 0.1664  -0.0580 -0.0706 ? ? ? ? ? ? 204 SO4 A   O2    
2669 O  O3    . SO4 E   .   ? 0.4057 0.2615 0.3437 0.0379  -0.0755 -0.1751 ? ? ? ? ? ? 204 SO4 A   O3    
2670 O  O4    . SO4 E   .   ? 0.2109 0.3130 0.6641 0.0082  -0.1192 -0.0635 ? ? ? ? ? ? 204 SO4 A   O4    
2671 N  N1    A AR6 B-2 .   ? 0.2117 0.2025 0.2429 -0.0708 -0.0561 0.0513  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 N1    
2672 C  C2    A AR6 B-2 .   ? 0.2814 0.2372 0.2582 -0.0716 -0.0952 0.0584  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 C2    
2673 N  N3    A AR6 B-2 .   ? 0.2916 0.2824 0.2621 -0.1400 -0.0971 0.1107  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 N3    
2674 C  C4    A AR6 B-2 .   ? 0.2208 0.2769 0.2629 -0.1277 -0.0412 0.0859  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 C4    
2675 C  C5    A AR6 B-2 .   ? 0.2109 0.2200 0.2023 -0.0770 -0.0032 0.0187  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 C5    
2676 C  C6    A AR6 B-2 .   ? 0.1801 0.1973 0.2264 -0.0670 -0.0076 0.0160  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 C6    
2677 N  N6    A AR6 B-2 .   ? 0.2661 0.1874 0.1810 -0.0818 0.0045  0.0227  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 N6    
2678 N  N7    A AR6 B-2 .   ? 0.2111 0.2222 0.1988 -0.0705 -0.0164 -0.0055 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 N7    
2679 C  C8    A AR6 B-2 .   ? 0.3760 0.3267 0.1948 -0.2213 -0.0726 0.1029  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 C8    
2680 N  N9    A AR6 B-2 .   ? 0.2807 0.3127 0.2061 -0.1697 -0.0332 0.0945  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 N9    
2681 P  PA    A AR6 B-2 .   ? 0.2100 0.2672 0.1837 0.0120  -0.0122 0.0421  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 PA    
2682 P  PB    A AR6 B-2 .   ? 0.1443 0.1450 0.1726 -0.0049 -0.0088 -0.0030 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 PB    
2683 C  "C1'" A AR6 B-2 .   ? 0.2727 0.3780 0.2184 -0.1354 -0.0426 0.0956  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 "C1'" 
2684 O  O1A   A AR6 B-2 .   ? 0.2436 0.1587 0.2101 0.0131  0.0110  0.0691  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 O1A   
2685 O  O1B   A AR6 B-2 .   ? 0.1440 0.1520 0.2469 -0.0226 0.0184  -0.0204 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 O1B   
2686 C  C1D   A AR6 B-2 .   ? 0.1515 0.1318 0.1609 -0.0088 -0.0089 0.0256  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 C1D   
2687 O  O1D   A AR6 B-2 .   ? 0.1516 0.1483 0.1777 0.0078  -0.0025 0.0359  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 O1D   
2688 C  "C2'" A AR6 B-2 .   ? 0.3056 0.5091 0.2195 -0.1486 -0.0359 0.0463  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 "C2'" 
2689 O  "O2'" A AR6 B-2 .   ? 1.0319 0.5154 0.2153 -0.3505 -0.0979 0.0910  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 "O2'" 
2690 O  O2A   A AR6 B-2 .   ? 0.2772 0.3287 0.2333 0.1143  -0.0119 -0.0726 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 O2A   
2691 O  O2B   A AR6 B-2 .   ? 0.1634 0.1322 0.2276 -0.0109 -0.0111 -0.0118 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 O2B   
2692 C  C2D   A AR6 B-2 .   ? 0.1248 0.1313 0.1523 0.0009  -0.0169 0.0060  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 C2D   
2693 O  O2D   A AR6 B-2 .   ? 0.1065 0.1830 0.1434 -0.0227 -0.0074 0.0107  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 O2D   
2694 C  "C3'" A AR6 B-2 .   ? 0.3720 0.5423 0.2647 -0.2118 -0.0260 -0.0017 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 "C3'" 
2695 O  "O3'" A AR6 B-2 .   ? 0.4842 0.8489 0.2738 -0.3545 -0.0392 -0.0248 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 "O3'" 
2696 O  O3A   A AR6 B-2 .   ? 0.1662 0.1446 0.1785 0.0127  0.0247  0.0278  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 O3A   
2697 C  C3D   A AR6 B-2 .   ? 0.1062 0.1423 0.1380 -0.0162 0.0077  -0.0022 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 C3D   
2698 O  O3D   A AR6 B-2 .   ? 0.1545 0.1368 0.1590 0.0004  0.0149  0.0222  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 O3D   
2699 C  "C4'" A AR6 B-2 .   ? 0.2934 0.5034 0.3854 -0.1952 -0.0468 0.0633  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 "C4'" 
2700 O  "O4'" A AR6 B-2 .   ? 0.2812 0.3938 0.3106 -0.1237 -0.0197 0.0727  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 "O4'" 
2701 C  C4D   A AR6 B-2 .   ? 0.1312 0.1360 0.1766 -0.0110 -0.0133 0.0016  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 C4D   
2702 O  O4D   A AR6 B-2 .   ? 0.1464 0.1262 0.1703 -0.0080 -0.0006 0.0010  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 O4D   
2703 C  "C5'" A AR6 B-2 .   ? 0.4227 0.5134 0.4103 -0.2577 0.0546  -0.0195 ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 "C5'" 
2704 O  "O5'" A AR6 B-2 .   ? 0.2603 0.4266 0.3736 -0.0392 0.0627  0.1999  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 "O5'" 
2705 C  C5D   A AR6 B-2 .   ? 0.1517 0.1436 0.1636 -0.0249 -0.0198 0.0090  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 C5D   
2706 O  O5D   A AR6 B-2 .   ? 0.1519 0.1527 0.1683 -0.0289 -0.0148 0.0081  ? ? ? ? ? ? 201 AR6 A-2 O5D   
2707 MN MN    . MN  C-2 .   ? 0.1424 0.1341 0.1825 0.0001  0.0055  0.0146  ? ? ? ? ? ? 202 MN  A-2 MN    
2708 C  C1    . GOL D-2 .   ? 0.7435 0.2903 0.7721 -0.1542 0.0548  0.2013  ? ? ? ? ? ? 203 GOL A-2 C1    
2709 O  O1    . GOL D-2 .   ? 0.5103 0.3059 0.3257 0.0578  -0.1061 0.0323  ? ? ? ? ? ? 203 GOL A-2 O1    
2710 C  C2    . GOL D-2 .   ? 0.4898 0.3093 0.8599 0.0362  0.0020  0.1398  ? ? ? ? ? ? 203 GOL A-2 C2    
2711 O  O2    . GOL D-2 .   ? 0.5458 0.2507 0.8147 -0.1035 -0.0448 0.1971  ? ? ? ? ? ? 203 GOL A-2 O2    
2712 C  C3    . GOL D-2 .   ? 0.4426 0.3597 1.0391 0.0737  0.0299  0.1470  ? ? ? ? ? ? 203 GOL A-2 C3    
2713 O  O3    . GOL D-2 .   ? 0.3461 0.6400 1.0202 0.0325  0.1521  -0.0067 ? ? ? ? ? ? 203 GOL A-2 O3    
2714 S  S     . SO4 E-2 .   ? 0.1926 0.2207 0.2934 0.0315  -0.0210 -0.0528 ? ? ? ? ? ? 204 SO4 A-2 S     
2715 O  O1    . SO4 E-2 .   ? 0.2241 0.2109 0.3913 0.0455  0.0018  -0.1334 ? ? ? ? ? ? 204 SO4 A-2 O1    
2716 O  O2    . SO4 E-2 .   ? 0.3064 0.3157 0.3488 0.1664  -0.0580 -0.0706 ? ? ? ? ? ? 204 SO4 A-2 O2    
2717 O  O3    . SO4 E-2 .   ? 0.4057 0.2615 0.3437 0.0379  -0.0755 -0.1751 ? ? ? ? ? ? 204 SO4 A-2 O3    
2718 O  O4    . SO4 E-2 .   ? 0.2109 0.3130 0.6641 0.0082  -0.1192 -0.0635 ? ? ? ? ? ? 204 SO4 A-2 O4    
2719 O  O     . HOH F   .   ? 0.1174 0.1225 0.1396 -0.0195 -0.0053 -0.0025 ? ? ? ? ? ? 301 HOH A   O     
2720 O  O     . HOH F   .   ? 0.1276 0.0807 0.1497 -0.0086 0.0015  0.0088  ? ? ? ? ? ? 302 HOH A   O     
2721 O  O     . HOH F   .   ? 0.1293 0.1681 0.1607 -0.0362 0.0193  -0.0178 ? ? ? ? ? ? 303 HOH A   O     
2722 O  O     . HOH F   .   ? 0.1031 0.1099 0.1671 0.0034  -0.0281 -0.0172 ? ? ? ? ? ? 304 HOH A   O     
2723 O  O     . HOH F   .   ? 0.1177 0.1249 0.1739 -0.0230 -0.0094 0.0097  ? ? ? ? ? ? 305 HOH A   O     
2724 O  O     . HOH F   .   ? 0.1355 0.1743 0.1980 -0.0336 0.0281  0.0064  ? ? ? ? ? ? 306 HOH A   O     
2725 O  O     . HOH F   .   ? 0.1382 0.1682 0.2273 0.0302  -0.0368 -0.0442 ? ? ? ? ? ? 307 HOH A   O     
2726 O  O     . HOH F   .   ? 0.1248 0.1870 0.1666 -0.0080 -0.0070 0.0400  ? ? ? ? ? ? 308 HOH A   O     
2727 O  O     . HOH F   .   ? 0.1698 0.1392 0.2060 -0.0201 0.0370  -0.0082 ? ? ? ? ? ? 309 HOH A   O     
2728 O  O     . HOH F   .   ? 0.2437 0.1687 0.1625 -0.0491 0.0681  -0.0209 ? ? ? ? ? ? 310 HOH A   O     
2729 O  O     . HOH F   .   ? 0.2217 0.2307 0.2477 0.0288  0.0305  -0.0230 ? ? ? ? ? ? 311 HOH A   O     
2730 O  O     . HOH F   .   ? 0.1193 0.1141 0.1924 -0.0073 -0.0107 0.0119  ? ? ? ? ? ? 312 HOH A   O     
2731 O  O     . HOH F   .   ? 0.2972 0.1456 0.2722 -0.0646 -0.0374 0.0208  ? ? ? ? ? ? 313 HOH A   O     
2732 O  O     . HOH F   .   ? 0.3111 0.3994 0.6421 -0.1526 -0.2720 0.0353  ? ? ? ? ? ? 314 HOH A   O     
2733 O  O     . HOH F   .   ? 0.1878 0.2385 0.1591 0.0058  -0.0075 0.0175  ? ? ? ? ? ? 315 HOH A   O     
2734 O  O     . HOH F   .   ? 0.4037 0.1302 0.2173 0.0550  -0.1140 0.0049  ? ? ? ? ? ? 316 HOH A   O     
2735 O  O     . HOH F   .   ? 0.1619 0.1537 0.1614 0.0299  0.0157  -0.0283 ? ? ? ? ? ? 317 HOH A   O     
2736 O  O     . HOH F   .   ? 0.2460 0.1793 0.2022 0.0437  0.0241  -0.0355 ? ? ? ? ? ? 318 HOH A   O     
2737 O  O     . HOH F   .   ? 0.1222 0.2249 0.5165 0.0157  -0.0065 0.0720  ? ? ? ? ? ? 319 HOH A   O     
2738 O  O     . HOH F   .   ? 0.2201 0.1914 0.3487 -0.0047 0.0438  -0.0948 ? ? ? ? ? ? 320 HOH A   O     
2739 O  O     . HOH F   .   ? 0.1691 0.3829 0.3916 -0.0147 -0.0012 -0.1153 ? ? ? ? ? ? 321 HOH A   O     
2740 O  O     . HOH F   .   ? 0.2742 0.1706 0.5722 0.0580  -0.0946 -0.0772 ? ? ? ? ? ? 322 HOH A   O     
2741 O  O     . HOH F   .   ? 0.2462 0.1550 0.3946 0.0114  -0.1217 0.0658  ? ? ? ? ? ? 323 HOH A   O     
2742 O  O     . HOH F   .   ? 0.5187 0.2435 0.6257 -0.2024 -0.0241 0.1295  ? ? ? ? ? ? 324 HOH A   O     
2743 O  O     . HOH F   .   ? 0.4017 0.1986 0.5991 0.1435  0.0027  -0.0424 ? ? ? ? ? ? 325 HOH A   O     
2744 O  O     A HOH F   .   ? 1.1171 0.7663 0.4554 -0.7553 0.5352  -0.5033 ? ? ? ? ? ? 326 HOH A   O     
2745 O  O     B HOH F   .   ? 0.6006 0.6227 0.4084 -0.4072 0.4332  -0.3746 ? ? ? ? ? ? 326 HOH A   O     
2746 O  O     . HOH F   .   ? 0.2152 0.1874 0.2512 -0.0372 0.0068  0.0471  ? ? ? ? ? ? 327 HOH A   O     
2747 O  O     . HOH F   .   ? 0.5065 0.4182 0.6415 -0.1525 -0.1728 0.2071  ? ? ? ? ? ? 328 HOH A   O     
2748 O  O     . HOH F   .   ? 0.5077 0.2162 0.2300 -0.0100 -0.0771 0.0227  ? ? ? ? ? ? 329 HOH A   O     
2749 O  O     . HOH F   .   ? 0.1947 0.4342 0.4866 0.1671  -0.0969 -0.1692 ? ? ? ? ? ? 330 HOH A   O     
2750 O  O     . HOH F   .   ? 0.5130 0.3018 0.2095 -0.1200 0.0313  -0.0323 ? ? ? ? ? ? 331 HOH A   O     
2751 O  O     . HOH F   .   ? 0.3541 0.1738 0.5628 0.0398  0.0945  0.0533  ? ? ? ? ? ? 332 HOH A   O     
2752 O  O     . HOH F   .   ? 0.9458 0.2576 0.3939 0.2641  -0.1591 -0.0442 ? ? ? ? ? ? 333 HOH A   O     
2753 O  O     . HOH F   .   ? 0.3166 0.3125 0.6823 -0.1089 -0.1195 -0.1019 ? ? ? ? ? ? 334 HOH A   O     
2754 O  O     . HOH F   .   ? 0.3022 0.3486 0.4619 0.0671  0.0352  -0.0314 ? ? ? ? ? ? 335 HOH A   O     
2755 O  O     . HOH F   .   ? 0.3017 0.4884 0.8841 0.1096  -0.1200 -0.0991 ? ? ? ? ? ? 336 HOH A   O     
2756 O  O     . HOH F   .   ? 0.5216 0.5005 0.8966 -0.2831 -0.2398 0.0843  ? ? ? ? ? ? 337 HOH A   O     
2757 O  O     . HOH F   .   ? 0.2565 0.1723 0.3986 -0.0059 -0.0463 0.0955  ? ? ? ? ? ? 338 HOH A   O     
2758 O  O     . HOH F   .   ? 0.1498 0.2453 0.1869 -0.0034 -0.0323 0.0457  ? ? ? ? ? ? 339 HOH A   O     
2759 O  O     . HOH F   .   ? 0.2939 0.2749 0.4760 -0.0427 0.1567  -0.0858 ? ? ? ? ? ? 340 HOH A   O     
2760 O  O     . HOH F   .   ? 0.3136 0.3290 0.4115 0.0440  -0.0323 0.1527  ? ? ? ? ? ? 341 HOH A   O     
2761 O  O     . HOH F   .   ? 0.7697 0.1480 0.8459 -0.0570 0.1880  -0.0389 ? ? ? ? ? ? 342 HOH A   O     
2762 O  O     A HOH F   .   ? 0.1649 0.1552 0.1975 -0.0532 -0.0215 0.0374  ? ? ? ? ? ? 343 HOH A   O     
2763 O  O     . HOH F   .   ? 0.2056 0.2883 0.4756 -0.0222 0.0309  0.2352  ? ? ? ? ? ? 344 HOH A   O     
2764 O  O     . HOH F   .   ? 0.2328 0.2986 0.8562 0.0204  -0.0777 0.0231  ? ? ? ? ? ? 345 HOH A   O     
2765 O  O     . HOH F   .   ? 1.9369 0.2486 0.4256 -0.0171 0.5208  -0.0231 ? ? ? ? ? ? 346 HOH A   O     
2766 O  O     . HOH F   .   ? 0.3033 0.2385 1.4734 -0.0147 -0.1695 0.1062  ? ? ? ? ? ? 347 HOH A   O     
2767 O  O     . HOH F   .   ? 0.4593 0.6621 0.3954 -0.0071 0.0543  0.1178  ? ? ? ? ? ? 348 HOH A   O     
2768 O  O     . HOH F   .   ? 0.4955 0.7551 0.2652 -0.3483 -0.0514 -0.0890 ? ? ? ? ? ? 349 HOH A   O     
2769 O  O     . HOH F   .   ? 0.3592 0.2002 0.4607 -0.0899 -0.0537 0.0853  ? ? ? ? ? ? 350 HOH A   O     
2770 O  O     . HOH F   .   ? 0.8802 0.2931 0.3411 -0.1882 0.0551  -0.1295 ? ? ? ? ? ? 351 HOH A   O     
2771 O  O     . HOH F   .   ? 0.4063 0.1811 0.2353 0.0414  -0.0153 -0.0409 ? ? ? ? ? ? 352 HOH A   O     
2772 O  O     . HOH F   .   ? 0.2244 0.2756 0.2621 0.0699  0.0538  0.0152  ? ? ? ? ? ? 353 HOH A   O     
2773 O  O     . HOH F   .   ? 0.3779 0.2911 0.3905 0.0931  -0.1197 -0.1300 ? ? ? ? ? ? 354 HOH A   O     
2774 O  O     . HOH F   .   ? 0.3022 0.5519 0.2727 -0.1773 0.1135  -0.0472 ? ? ? ? ? ? 355 HOH A   O     
2775 O  O     . HOH F   .   ? 0.1755 0.2272 0.2109 -0.0242 0.0242  0.0165  ? ? ? ? ? ? 356 HOH A   O     
2776 O  O     . HOH F   .   ? 0.6889 0.3598 0.3701 -0.2503 -0.3041 0.1798  ? ? ? ? ? ? 357 HOH A   O     
2777 O  O     . HOH F   .   ? 0.3339 0.7923 0.4049 0.1483  -0.0983 -0.2143 ? ? ? ? ? ? 358 HOH A   O     
2778 O  O     . HOH F   .   ? 0.3775 0.2053 1.3422 0.0272  -0.3265 0.1574  ? ? ? ? ? ? 359 HOH A   O     
2779 O  O     . HOH F   .   ? 0.2171 0.1827 0.4309 -0.0310 0.0410  -0.0639 ? ? ? ? ? ? 360 HOH A   O     
2780 O  O     . HOH F   .   ? 0.1973 0.5757 0.7054 -0.0726 0.0171  0.2178  ? ? ? ? ? ? 361 HOH A   O     
2781 O  O     . HOH F   .   ? 0.1268 0.1069 0.1826 -0.0172 0.0162  -0.0094 ? ? ? ? ? ? 362 HOH A   O     
2782 O  O     . HOH F   .   ? 0.3409 0.5627 0.2562 -0.0323 -0.0830 -0.1290 ? ? ? ? ? ? 363 HOH A   O     
2783 O  O     . HOH F   .   ? 0.3771 0.5043 1.0550 -0.1305 -0.1774 0.1712  ? ? ? ? ? ? 364 HOH A   O     
2784 O  O     . HOH F   .   ? 0.2875 0.5240 0.3703 -0.0482 0.0434  -0.0049 ? ? ? ? ? ? 365 HOH A   O     
2785 O  O     . HOH F   .   ? 0.6950 0.2346 0.3471 0.1296  -0.0724 0.0044  ? ? ? ? ? ? 366 HOH A   O     
2786 O  O     . HOH F   .   ? 0.3039 0.4654 0.4166 0.1254  0.1460  0.1254  ? ? ? ? ? ? 367 HOH A   O     
2787 O  O     . HOH F   .   ? 0.3976 0.5596 0.7605 -0.1142 0.3131  -0.1944 ? ? ? ? ? ? 368 HOH A   O     
2788 O  O     . HOH F   .   ? 1.2104 0.3340 0.2608 -0.2352 0.1000  -0.0324 ? ? ? ? ? ? 369 HOH A   O     
2789 O  O     . HOH F   .   ? 0.7033 0.2868 0.5407 0.1179  -0.4141 -0.0155 ? ? ? ? ? ? 370 HOH A   O     
2790 O  O     . HOH F   .   ? 0.4277 0.2047 0.4423 -0.0775 -0.0487 0.0675  ? ? ? ? ? ? 371 HOH A   O     
2791 O  O     . HOH F   .   ? 0.3196 0.2279 0.4780 -0.0445 -0.1402 0.1410  ? ? ? ? ? ? 372 HOH A   O     
2792 O  O     . HOH F   .   ? 0.8224 0.5924 0.5383 -0.3969 -0.3985 0.3550  ? ? ? ? ? ? 373 HOH A   O     
2793 O  O     . HOH F   .   ? 0.4067 0.7247 0.3964 -0.1885 -0.1030 -0.0466 ? ? ? ? ? ? 374 HOH A   O     
2794 O  O     A HOH F   .   ? 0.2624 0.2505 0.4644 0.0899  -0.0727 -0.1400 ? ? ? ? ? ? 375 HOH A   O     
2795 O  O     A HOH F   .   ? 0.1217 0.1982 0.1299 0.0000  0.0255  -0.0105 ? ? ? ? ? ? 376 HOH A   O     
2796 O  O     . HOH F   .   ? 0.2592 0.4672 0.3617 -0.0522 0.0184  0.0868  ? ? ? ? ? ? 377 HOH A   O     
2797 O  O     . HOH F   .   ? 0.3569 0.7218 0.6292 -0.0033 0.2402  -0.0309 ? ? ? ? ? ? 378 HOH A   O     
2798 O  O     . HOH F   .   ? 0.2401 0.3633 0.3665 0.0520  -0.0027 0.0261  ? ? ? ? ? ? 379 HOH A   O     
2799 O  O     A HOH F   .   ? 0.3549 0.1928 0.2422 0.0613  -0.0576 0.0178  ? ? ? ? ? ? 380 HOH A   O     
2800 O  O     . HOH F   .   ? 0.5328 0.5957 0.7853 0.1920  -0.3422 -0.1244 ? ? ? ? ? ? 381 HOH A   O     
2801 O  O     . HOH F   .   ? 0.2537 0.2943 0.3365 0.0359  0.1036  -0.0341 ? ? ? ? ? ? 382 HOH A   O     
2802 O  O     . HOH F   .   ? 0.3092 0.3305 0.5882 -0.1241 0.1539  -0.0210 ? ? ? ? ? ? 383 HOH A   O     
2803 O  O     . HOH F   .   ? 0.2375 0.5270 0.5231 0.0598  0.0241  0.0187  ? ? ? ? ? ? 384 HOH A   O     
2804 O  O     . HOH F   .   ? 0.2636 0.4099 0.8946 -0.0614 -0.0703 -0.0673 ? ? ? ? ? ? 385 HOH A   O     
2805 O  O     . HOH F   .   ? 0.1731 0.4629 0.7975 0.0907  0.0247  0.1737  ? ? ? ? ? ? 386 HOH A   O     
2806 O  O     . HOH F   .   ? 0.6281 0.3716 0.9281 -0.1843 -0.4103 0.1848  ? ? ? ? ? ? 387 HOH A   O     
2807 O  O     . HOH F   .   ? 0.4153 0.2998 0.6990 -0.0231 -0.2507 -0.0278 ? ? ? ? ? ? 388 HOH A   O     
2808 O  O     . HOH F   .   ? 0.4214 0.1491 1.8967 -0.0138 0.0446  -0.2539 ? ? ? ? ? ? 389 HOH A   O     
2809 O  O     . HOH F   .   ? 0.5818 0.3345 0.4681 -0.1342 0.0229  -0.0931 ? ? ? ? ? ? 390 HOH A   O     
2810 O  O     . HOH F   .   ? 0.3396 0.2541 0.6748 0.0079  -0.1857 0.0648  ? ? ? ? ? ? 391 HOH A   O     
2811 O  O     . HOH F   .   ? 0.3306 0.5083 0.6136 0.1387  0.0211  0.1031  ? ? ? ? ? ? 392 HOH A   O     
2812 O  O     . HOH F   .   ? 1.1915 0.2846 1.0112 -0.0321 0.6167  0.1682  ? ? ? ? ? ? 393 HOH A   O     
2813 O  O     B HOH F   .   ? 0.1384 0.1095 0.0869 0.0056  0.0188  0.0186  ? ? ? ? ? ? 394 HOH A   O     
2814 O  O     B HOH F   .   ? 0.0988 0.0769 0.1256 -0.0188 -0.0040 -0.0067 ? ? ? ? ? ? 395 HOH A   O     
2815 O  O     B HOH F   .   ? 0.1275 0.0689 0.1082 -0.0549 0.0025  -0.0156 ? ? ? ? ? ? 396 HOH A   O     
2816 O  O     . HOH F   .   ? 0.4351 0.2087 0.5907 -0.0385 -0.0460 0.0908  ? ? ? ? ? ? 397 HOH A   O     
2817 O  O     A HOH F   .   ? 0.2820 0.3192 0.3135 -0.0143 -0.0069 0.0577  ? ? ? ? ? ? 398 HOH A   O     
2818 O  O     . HOH F   .   ? 0.2730 0.6729 1.1384 0.0459  -0.0228 -0.3890 ? ? ? ? ? ? 399 HOH A   O     
2819 O  O     . HOH F   .   ? 0.3075 0.1565 0.2166 0.0722  -0.0414 -0.0163 ? ? ? ? ? ? 400 HOH A   O     
2820 O  O     . HOH F   .   ? 0.2939 0.1489 1.4739 -0.0693 -0.1289 -0.0822 ? ? ? ? ? ? 401 HOH A   O     
2821 O  O     B HOH F   .   ? 0.1419 0.1455 0.1286 -0.0577 0.0034  0.0348  ? ? ? ? ? ? 402 HOH A   O     
2822 O  O     . HOH F   .   ? 0.5320 0.2131 0.4153 0.1633  -0.1205 -0.0343 ? ? ? ? ? ? 403 HOH A   O     
2823 O  O     . HOH F   .   ? 0.4106 0.7702 0.5539 -0.1763 0.2754  -0.2993 ? ? ? ? ? ? 404 HOH A   O     
2824 O  O     . HOH F   .   ? 0.2490 0.4532 1.3622 -0.1200 -0.1379 -0.0202 ? ? ? ? ? ? 405 HOH A   O     
2825 O  O     . HOH F   .   ? 0.2076 0.4970 1.1078 0.1230  -0.0704 -0.0659 ? ? ? ? ? ? 406 HOH A   O     
2826 O  O     . HOH F   .   ? 0.3171 0.3945 1.4002 -0.0623 -0.3415 0.1416  ? ? ? ? ? ? 407 HOH A   O     
2827 O  O     . HOH F   .   ? 0.2400 0.3679 1.4813 -0.0031 0.0331  0.2291  ? ? ? ? ? ? 408 HOH A   O     
2828 O  O     . HOH F   .   ? 1.9142 1.1329 0.3066 -1.1029 0.3017  -0.3145 ? ? ? ? ? ? 409 HOH A   O     
2829 O  O     . HOH F   .   ? 0.2869 0.2814 0.9174 -0.0570 0.1456  -0.0711 ? ? ? ? ? ? 410 HOH A   O     
2830 O  O     . HOH F   .   ? 0.3072 0.2998 0.5673 0.1075  0.0388  -0.0195 ? ? ? ? ? ? 411 HOH A   O     
2831 O  O     A HOH F   .   ? 0.3227 0.1287 0.1101 0.0237  -0.0757 0.0036  ? ? ? ? ? ? 412 HOH A   O     
2832 O  O     . HOH F   .   ? 0.2822 0.4771 0.8425 0.0618  -0.1241 0.0257  ? ? ? ? ? ? 413 HOH A   O     
2833 O  O     B HOH F   .   ? 0.2110 0.3051 0.5645 0.0451  -0.0971 -0.1042 ? ? ? ? ? ? 414 HOH A   O     
2834 O  O     . HOH F   .   ? 0.4883 0.2439 0.5950 0.1123  0.2091  0.0778  ? ? ? ? ? ? 415 HOH A   O     
2835 O  O     . HOH F   .   ? 0.3479 0.9914 0.8607 -0.0953 0.1637  0.2005  ? ? ? ? ? ? 416 HOH A   O     
2836 O  O     . HOH F   .   ? 0.8241 0.3540 1.9582 0.1038  -0.8387 0.0251  ? ? ? ? ? ? 417 HOH A   O     
2837 O  O     . HOH F   .   ? 0.3558 0.5845 0.6026 -0.0578 -0.1327 0.0566  ? ? ? ? ? ? 418 HOH A   O     
2838 O  O     . HOH F   .   ? 1.0619 0.3558 0.6321 -0.2534 -0.2243 0.0004  ? ? ? ? ? ? 419 HOH A   O     
2839 O  O     . HOH F   .   ? 0.4656 0.9076 1.0414 -0.3090 -0.3261 0.5465  ? ? ? ? ? ? 420 HOH A   O     
2840 O  O     . HOH F   .   ? 1.2000 0.3323 0.5236 0.1163  -0.0394 -0.2357 ? ? ? ? ? ? 421 HOH A   O     
2841 O  O     . HOH F   .   ? 0.4992 1.5000 0.3878 -0.3003 -0.0288 0.2615  ? ? ? ? ? ? 422 HOH A   O     
2842 O  O     . HOH F   .   ? 0.7828 0.4548 0.6168 -0.2333 -0.0055 -0.1041 ? ? ? ? ? ? 423 HOH A   O     
2843 O  O     . HOH F-2 .   ? 0.1174 0.1225 0.1396 -0.0195 -0.0053 -0.0025 ? ? ? ? ? ? 301 HOH A-2 O     
2844 O  O     . HOH F-2 .   ? 0.1276 0.0807 0.1497 -0.0086 0.0015  0.0088  ? ? ? ? ? ? 302 HOH A-2 O     
2845 O  O     . HOH F-2 .   ? 0.1293 0.1681 0.1607 -0.0362 0.0193  -0.0178 ? ? ? ? ? ? 303 HOH A-2 O     
2846 O  O     . HOH F-2 .   ? 0.1031 0.1099 0.1671 0.0034  -0.0281 -0.0172 ? ? ? ? ? ? 304 HOH A-2 O     
2847 O  O     . HOH F-2 .   ? 0.1177 0.1249 0.1739 -0.0230 -0.0094 0.0097  ? ? ? ? ? ? 305 HOH A-2 O     
2848 O  O     . HOH F-2 .   ? 0.1355 0.1743 0.1980 -0.0336 0.0281  0.0064  ? ? ? ? ? ? 306 HOH A-2 O     
2849 O  O     . HOH F-2 .   ? 0.1382 0.1682 0.2273 0.0302  -0.0368 -0.0442 ? ? ? ? ? ? 307 HOH A-2 O     
2850 O  O     . HOH F-2 .   ? 0.1248 0.1870 0.1666 -0.0080 -0.0070 0.0400  ? ? ? ? ? ? 308 HOH A-2 O     
2851 O  O     . HOH F-2 .   ? 0.1698 0.1392 0.2060 -0.0201 0.0370  -0.0082 ? ? ? ? ? ? 309 HOH A-2 O     
2852 O  O     . HOH F-2 .   ? 0.2437 0.1687 0.1625 -0.0491 0.0681  -0.0209 ? ? ? ? ? ? 310 HOH A-2 O     
2853 O  O     . HOH F-2 .   ? 0.2217 0.2307 0.2477 0.0288  0.0305  -0.0230 ? ? ? ? ? ? 311 HOH A-2 O     
2854 O  O     . HOH F-2 .   ? 0.1193 0.1141 0.1924 -0.0073 -0.0107 0.0119  ? ? ? ? ? ? 312 HOH A-2 O     
2855 O  O     . HOH F-2 .   ? 0.2972 0.1456 0.2722 -0.0646 -0.0374 0.0208  ? ? ? ? ? ? 313 HOH A-2 O     
2856 O  O     . HOH F-2 .   ? 0.3111 0.3994 0.6421 -0.1526 -0.2720 0.0353  ? ? ? ? ? ? 314 HOH A-2 O     
2857 O  O     . HOH F-2 .   ? 0.1878 0.2385 0.1591 0.0058  -0.0075 0.0175  ? ? ? ? ? ? 315 HOH A-2 O     
2858 O  O     . HOH F-2 .   ? 0.4037 0.1302 0.2173 0.0550  -0.1140 0.0049  ? ? ? ? ? ? 316 HOH A-2 O     
2859 O  O     . HOH F-2 .   ? 0.1619 0.1537 0.1614 0.0299  0.0157  -0.0283 ? ? ? ? ? ? 317 HOH A-2 O     
2860 O  O     . HOH F-2 .   ? 0.2460 0.1793 0.2022 0.0437  0.0241  -0.0355 ? ? ? ? ? ? 318 HOH A-2 O     
2861 O  O     . HOH F-2 .   ? 0.1222 0.2249 0.5165 0.0157  -0.0065 0.0720  ? ? ? ? ? ? 319 HOH A-2 O     
2862 O  O     . HOH F-2 .   ? 0.2201 0.1914 0.3487 -0.0047 0.0438  -0.0948 ? ? ? ? ? ? 320 HOH A-2 O     
2863 O  O     . HOH F-2 .   ? 0.1691 0.3829 0.3916 -0.0147 -0.0012 -0.1153 ? ? ? ? ? ? 321 HOH A-2 O     
2864 O  O     . HOH F-2 .   ? 0.2742 0.1706 0.5722 0.0580  -0.0946 -0.0772 ? ? ? ? ? ? 322 HOH A-2 O     
2865 O  O     . HOH F-2 .   ? 0.2462 0.1550 0.3946 0.0114  -0.1217 0.0658  ? ? ? ? ? ? 323 HOH A-2 O     
2866 O  O     . HOH F-2 .   ? 0.5187 0.2435 0.6257 -0.2024 -0.0241 0.1295  ? ? ? ? ? ? 324 HOH A-2 O     
2867 O  O     . HOH F-2 .   ? 0.4017 0.1986 0.5991 0.1435  0.0027  -0.0424 ? ? ? ? ? ? 325 HOH A-2 O     
2868 O  O     A HOH F-2 .   ? 1.1171 0.7663 0.4554 -0.7553 0.5352  -0.5033 ? ? ? ? ? ? 326 HOH A-2 O     
2869 O  O     B HOH F-2 .   ? 0.6006 0.6227 0.4084 -0.4072 0.4332  -0.3746 ? ? ? ? ? ? 326 HOH A-2 O     
2870 O  O     . HOH F-2 .   ? 0.2152 0.1874 0.2512 -0.0372 0.0068  0.0471  ? ? ? ? ? ? 327 HOH A-2 O     
2871 O  O     . HOH F-2 .   ? 0.5065 0.4182 0.6415 -0.1525 -0.1728 0.2071  ? ? ? ? ? ? 328 HOH A-2 O     
2872 O  O     . HOH F-2 .   ? 0.5077 0.2162 0.2300 -0.0100 -0.0771 0.0227  ? ? ? ? ? ? 329 HOH A-2 O     
2873 O  O     . HOH F-2 .   ? 0.1947 0.4342 0.4866 0.1671  -0.0969 -0.1692 ? ? ? ? ? ? 330 HOH A-2 O     
2874 O  O     . HOH F-2 .   ? 0.5130 0.3018 0.2095 -0.1200 0.0313  -0.0323 ? ? ? ? ? ? 331 HOH A-2 O     
2875 O  O     . HOH F-2 .   ? 0.3541 0.1738 0.5628 0.0398  0.0945  0.0533  ? ? ? ? ? ? 332 HOH A-2 O     
2876 O  O     . HOH F-2 .   ? 0.9458 0.2576 0.3939 0.2641  -0.1591 -0.0442 ? ? ? ? ? ? 333 HOH A-2 O     
2877 O  O     . HOH F-2 .   ? 0.3166 0.3125 0.6823 -0.1089 -0.1195 -0.1019 ? ? ? ? ? ? 334 HOH A-2 O     
2878 O  O     . HOH F-2 .   ? 0.3022 0.3486 0.4619 0.0671  0.0352  -0.0314 ? ? ? ? ? ? 335 HOH A-2 O     
2879 O  O     . HOH F-2 .   ? 0.3017 0.4884 0.8841 0.1096  -0.1200 -0.0991 ? ? ? ? ? ? 336 HOH A-2 O     
2880 O  O     . HOH F-2 .   ? 0.5216 0.5005 0.8966 -0.2831 -0.2398 0.0843  ? ? ? ? ? ? 337 HOH A-2 O     
2881 O  O     . HOH F-2 .   ? 0.2565 0.1723 0.3986 -0.0059 -0.0463 0.0955  ? ? ? ? ? ? 338 HOH A-2 O     
2882 O  O     . HOH F-2 .   ? 0.1498 0.2453 0.1869 -0.0034 -0.0323 0.0457  ? ? ? ? ? ? 339 HOH A-2 O     
2883 O  O     . HOH F-2 .   ? 0.2939 0.2749 0.4760 -0.0427 0.1567  -0.0858 ? ? ? ? ? ? 340 HOH A-2 O     
2884 O  O     . HOH F-2 .   ? 0.3136 0.3290 0.4115 0.0440  -0.0323 0.1527  ? ? ? ? ? ? 341 HOH A-2 O     
2885 O  O     . HOH F-2 .   ? 0.7697 0.1480 0.8459 -0.0570 0.1880  -0.0389 ? ? ? ? ? ? 342 HOH A-2 O     
2886 O  O     A HOH F-2 .   ? 0.1649 0.1552 0.1975 -0.0532 -0.0215 0.0374  ? ? ? ? ? ? 343 HOH A-2 O     
2887 O  O     . HOH F-2 .   ? 0.2056 0.2883 0.4756 -0.0222 0.0309  0.2352  ? ? ? ? ? ? 344 HOH A-2 O     
2888 O  O     . HOH F-2 .   ? 0.2328 0.2986 0.8562 0.0204  -0.0777 0.0231  ? ? ? ? ? ? 345 HOH A-2 O     
2889 O  O     . HOH F-2 .   ? 1.9369 0.2486 0.4256 -0.0171 0.5208  -0.0231 ? ? ? ? ? ? 346 HOH A-2 O     
2890 O  O     . HOH F-2 .   ? 0.3033 0.2385 1.4734 -0.0147 -0.1695 0.1062  ? ? ? ? ? ? 347 HOH A-2 O     
2891 O  O     . HOH F-2 .   ? 0.4593 0.6621 0.3954 -0.0071 0.0543  0.1178  ? ? ? ? ? ? 348 HOH A-2 O     
2892 O  O     . HOH F-2 .   ? 0.4955 0.7551 0.2652 -0.3483 -0.0514 -0.0890 ? ? ? ? ? ? 349 HOH A-2 O     
2893 O  O     . HOH F-2 .   ? 0.3592 0.2002 0.4607 -0.0899 -0.0537 0.0853  ? ? ? ? ? ? 350 HOH A-2 O     
2894 O  O     . HOH F-2 .   ? 0.8802 0.2931 0.3411 -0.1882 0.0551  -0.1295 ? ? ? ? ? ? 351 HOH A-2 O     
2895 O  O     . HOH F-2 .   ? 0.4063 0.1811 0.2353 0.0414  -0.0153 -0.0409 ? ? ? ? ? ? 352 HOH A-2 O     
2896 O  O     . HOH F-2 .   ? 0.2244 0.2756 0.2621 0.0699  0.0538  0.0152  ? ? ? ? ? ? 353 HOH A-2 O     
2897 O  O     . HOH F-2 .   ? 0.3779 0.2911 0.3905 0.0931  -0.1197 -0.1300 ? ? ? ? ? ? 354 HOH A-2 O     
2898 O  O     . HOH F-2 .   ? 0.3022 0.5519 0.2727 -0.1773 0.1135  -0.0472 ? ? ? ? ? ? 355 HOH A-2 O     
2899 O  O     . HOH F-2 .   ? 0.1755 0.2272 0.2109 -0.0242 0.0242  0.0165  ? ? ? ? ? ? 356 HOH A-2 O     
2900 O  O     . HOH F-2 .   ? 0.6889 0.3598 0.3701 -0.2503 -0.3041 0.1798  ? ? ? ? ? ? 357 HOH A-2 O     
2901 O  O     . HOH F-2 .   ? 0.3339 0.7923 0.4049 0.1483  -0.0983 -0.2143 ? ? ? ? ? ? 358 HOH A-2 O     
2902 O  O     . HOH F-2 .   ? 0.3775 0.2053 1.3422 0.0272  -0.3265 0.1574  ? ? ? ? ? ? 359 HOH A-2 O     
2903 O  O     . HOH F-2 .   ? 0.2171 0.1827 0.4309 -0.0310 0.0410  -0.0639 ? ? ? ? ? ? 360 HOH A-2 O     
2904 O  O     . HOH F-2 .   ? 0.1973 0.5757 0.7054 -0.0726 0.0171  0.2178  ? ? ? ? ? ? 361 HOH A-2 O     
2905 O  O     . HOH F-2 .   ? 0.1268 0.1069 0.1826 -0.0172 0.0162  -0.0094 ? ? ? ? ? ? 362 HOH A-2 O     
2906 O  O     . HOH F-2 .   ? 0.3409 0.5627 0.2562 -0.0323 -0.0830 -0.1290 ? ? ? ? ? ? 363 HOH A-2 O     
2907 O  O     . HOH F-2 .   ? 0.3771 0.5043 1.0550 -0.1305 -0.1774 0.1712  ? ? ? ? ? ? 364 HOH A-2 O     
2908 O  O     . HOH F-2 .   ? 0.2875 0.5240 0.3703 -0.0482 0.0434  -0.0049 ? ? ? ? ? ? 365 HOH A-2 O     
2909 O  O     . HOH F-2 .   ? 0.6950 0.2346 0.3471 0.1296  -0.0724 0.0044  ? ? ? ? ? ? 366 HOH A-2 O     
2910 O  O     . HOH F-2 .   ? 0.3039 0.4654 0.4166 0.1254  0.1460  0.1254  ? ? ? ? ? ? 367 HOH A-2 O     
2911 O  O     . HOH F-2 .   ? 0.3976 0.5596 0.7605 -0.1142 0.3131  -0.1944 ? ? ? ? ? ? 368 HOH A-2 O     
2912 O  O     . HOH F-2 .   ? 1.2104 0.3340 0.2608 -0.2352 0.1000  -0.0324 ? ? ? ? ? ? 369 HOH A-2 O     
2913 O  O     . HOH F-2 .   ? 0.7033 0.2868 0.5407 0.1179  -0.4141 -0.0155 ? ? ? ? ? ? 370 HOH A-2 O     
2914 O  O     . HOH F-2 .   ? 0.4277 0.2047 0.4423 -0.0775 -0.0487 0.0675  ? ? ? ? ? ? 371 HOH A-2 O     
2915 O  O     . HOH F-2 .   ? 0.3196 0.2279 0.4780 -0.0445 -0.1402 0.1410  ? ? ? ? ? ? 372 HOH A-2 O     
2916 O  O     . HOH F-2 .   ? 0.8224 0.5924 0.5383 -0.3969 -0.3985 0.3550  ? ? ? ? ? ? 373 HOH A-2 O     
2917 O  O     . HOH F-2 .   ? 0.4067 0.7247 0.3964 -0.1885 -0.1030 -0.0466 ? ? ? ? ? ? 374 HOH A-2 O     
2918 O  O     A HOH F-2 .   ? 0.2624 0.2505 0.4644 0.0899  -0.0727 -0.1400 ? ? ? ? ? ? 375 HOH A-2 O     
2919 O  O     A HOH F-2 .   ? 0.1217 0.1982 0.1299 0.0000  0.0255  -0.0105 ? ? ? ? ? ? 376 HOH A-2 O     
2920 O  O     . HOH F-2 .   ? 0.2592 0.4672 0.3617 -0.0522 0.0184  0.0868  ? ? ? ? ? ? 377 HOH A-2 O     
2921 O  O     . HOH F-2 .   ? 0.3569 0.7218 0.6292 -0.0033 0.2402  -0.0309 ? ? ? ? ? ? 378 HOH A-2 O     
2922 O  O     . HOH F-2 .   ? 0.2401 0.3633 0.3665 0.0520  -0.0027 0.0261  ? ? ? ? ? ? 379 HOH A-2 O     
2923 O  O     A HOH F-2 .   ? 0.3549 0.1928 0.2422 0.0613  -0.0576 0.0178  ? ? ? ? ? ? 380 HOH A-2 O     
2924 O  O     . HOH F-2 .   ? 0.5328 0.5957 0.7853 0.1920  -0.3422 -0.1244 ? ? ? ? ? ? 381 HOH A-2 O     
2925 O  O     . HOH F-2 .   ? 0.2537 0.2943 0.3365 0.0359  0.1036  -0.0341 ? ? ? ? ? ? 382 HOH A-2 O     
2926 O  O     . HOH F-2 .   ? 0.3092 0.3305 0.5882 -0.1241 0.1539  -0.0210 ? ? ? ? ? ? 383 HOH A-2 O     
2927 O  O     . HOH F-2 .   ? 0.2375 0.5270 0.5231 0.0598  0.0241  0.0187  ? ? ? ? ? ? 384 HOH A-2 O     
2928 O  O     . HOH F-2 .   ? 0.2636 0.4099 0.8946 -0.0614 -0.0703 -0.0673 ? ? ? ? ? ? 385 HOH A-2 O     
2929 O  O     . HOH F-2 .   ? 0.1731 0.4629 0.7975 0.0907  0.0247  0.1737  ? ? ? ? ? ? 386 HOH A-2 O     
2930 O  O     . HOH F-2 .   ? 0.6281 0.3716 0.9281 -0.1843 -0.4103 0.1848  ? ? ? ? ? ? 387 HOH A-2 O     
2931 O  O     . HOH F-2 .   ? 0.4153 0.2998 0.6990 -0.0231 -0.2507 -0.0278 ? ? ? ? ? ? 388 HOH A-2 O     
2932 O  O     . HOH F-2 .   ? 0.4214 0.1491 1.8967 -0.0138 0.0446  -0.2539 ? ? ? ? ? ? 389 HOH A-2 O     
2933 O  O     . HOH F-2 .   ? 0.5818 0.3345 0.4681 -0.1342 0.0229  -0.0931 ? ? ? ? ? ? 390 HOH A-2 O     
2934 O  O     . HOH F-2 .   ? 0.3396 0.2541 0.6748 0.0079  -0.1857 0.0648  ? ? ? ? ? ? 391 HOH A-2 O     
2935 O  O     . HOH F-2 .   ? 0.3306 0.5083 0.6136 0.1387  0.0211  0.1031  ? ? ? ? ? ? 392 HOH A-2 O     
2936 O  O     . HOH F-2 .   ? 1.1915 0.2846 1.0112 -0.0321 0.6167  0.1682  ? ? ? ? ? ? 393 HOH A-2 O     
2937 O  O     B HOH F-2 .   ? 0.1384 0.1095 0.0869 0.0056  0.0188  0.0186  ? ? ? ? ? ? 394 HOH A-2 O     
2938 O  O     B HOH F-2 .   ? 0.0988 0.0769 0.1256 -0.0188 -0.0040 -0.0067 ? ? ? ? ? ? 395 HOH A-2 O     
2939 O  O     B HOH F-2 .   ? 0.1275 0.0689 0.1082 -0.0549 0.0025  -0.0156 ? ? ? ? ? ? 396 HOH A-2 O     
2940 O  O     . HOH F-2 .   ? 0.4351 0.2087 0.5907 -0.0385 -0.0460 0.0908  ? ? ? ? ? ? 397 HOH A-2 O     
2941 O  O     A HOH F-2 .   ? 0.2820 0.3192 0.3135 -0.0143 -0.0069 0.0577  ? ? ? ? ? ? 398 HOH A-2 O     
2942 O  O     . HOH F-2 .   ? 0.2730 0.6729 1.1384 0.0459  -0.0228 -0.3890 ? ? ? ? ? ? 399 HOH A-2 O     
2943 O  O     . HOH F-2 .   ? 0.3075 0.1565 0.2166 0.0722  -0.0414 -0.0163 ? ? ? ? ? ? 400 HOH A-2 O     
2944 O  O     . HOH F-2 .   ? 0.2939 0.1489 1.4739 -0.0693 -0.1289 -0.0822 ? ? ? ? ? ? 401 HOH A-2 O     
2945 O  O     B HOH F-2 .   ? 0.1419 0.1455 0.1286 -0.0577 0.0034  0.0348  ? ? ? ? ? ? 402 HOH A-2 O     
2946 O  O     . HOH F-2 .   ? 0.5320 0.2131 0.4153 0.1633  -0.1205 -0.0343 ? ? ? ? ? ? 403 HOH A-2 O     
2947 O  O     . HOH F-2 .   ? 0.4106 0.7702 0.5539 -0.1763 0.2754  -0.2993 ? ? ? ? ? ? 404 HOH A-2 O     
2948 O  O     . HOH F-2 .   ? 0.2490 0.4532 1.3622 -0.1200 -0.1379 -0.0202 ? ? ? ? ? ? 405 HOH A-2 O     
2949 O  O     . HOH F-2 .   ? 0.2076 0.4970 1.1078 0.1230  -0.0704 -0.0659 ? ? ? ? ? ? 406 HOH A-2 O     
2950 O  O     . HOH F-2 .   ? 0.3171 0.3945 1.4002 -0.0623 -0.3415 0.1416  ? ? ? ? ? ? 407 HOH A-2 O     
2951 O  O     . HOH F-2 .   ? 0.2400 0.3679 1.4813 -0.0031 0.0331  0.2291  ? ? ? ? ? ? 408 HOH A-2 O     
2952 O  O     . HOH F-2 .   ? 1.9142 1.1329 0.3066 -1.1029 0.3017  -0.3145 ? ? ? ? ? ? 409 HOH A-2 O     
2953 O  O     . HOH F-2 .   ? 0.2869 0.2814 0.9174 -0.0570 0.1456  -0.0711 ? ? ? ? ? ? 410 HOH A-2 O     
2954 O  O     . HOH F-2 .   ? 0.3072 0.2998 0.5673 0.1075  0.0388  -0.0195 ? ? ? ? ? ? 411 HOH A-2 O     
2955 O  O     A HOH F-2 .   ? 0.3227 0.1287 0.1101 0.0237  -0.0757 0.0036  ? ? ? ? ? ? 412 HOH A-2 O     
2956 O  O     . HOH F-2 .   ? 0.2822 0.4771 0.8425 0.0618  -0.1241 0.0257  ? ? ? ? ? ? 413 HOH A-2 O     
2957 O  O     B HOH F-2 .   ? 0.2110 0.3051 0.5645 0.0451  -0.0971 -0.1042 ? ? ? ? ? ? 414 HOH A-2 O     
2958 O  O     . HOH F-2 .   ? 0.4883 0.2439 0.5950 0.1123  0.2091  0.0778  ? ? ? ? ? ? 415 HOH A-2 O     
2959 O  O     . HOH F-2 .   ? 0.3479 0.9914 0.8607 -0.0953 0.1637  0.2005  ? ? ? ? ? ? 416 HOH A-2 O     
2960 O  O     . HOH F-2 .   ? 0.8241 0.3540 1.9582 0.1038  -0.8387 0.0251  ? ? ? ? ? ? 417 HOH A-2 O     
2961 O  O     . HOH F-2 .   ? 0.3558 0.5845 0.6026 -0.0578 -0.1327 0.0566  ? ? ? ? ? ? 418 HOH A-2 O     
2962 O  O     . HOH F-2 .   ? 1.0619 0.3558 0.6321 -0.2534 -0.2243 0.0004  ? ? ? ? ? ? 419 HOH A-2 O     
2963 O  O     . HOH F-2 .   ? 0.4656 0.9076 1.0414 -0.3090 -0.3261 0.5465  ? ? ? ? ? ? 420 HOH A-2 O     
2964 O  O     . HOH F-2 .   ? 1.2000 0.3323 0.5236 0.1163  -0.0394 -0.2357 ? ? ? ? ? ? 421 HOH A-2 O     
2965 O  O     . HOH F-2 .   ? 0.4992 1.5000 0.3878 -0.3003 -0.0288 0.2615  ? ? ? ? ? ? 422 HOH A-2 O     
2966 O  O     . HOH F-2 .   ? 0.7828 0.4548 0.6168 -0.2333 -0.0055 -0.1041 ? ? ? ? ? ? 423 HOH A-2 O     
# 
